其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量;4)吸附性质.主要有离子交换层析:又称凝胶过滤法、电泳法分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质,分布于不同的液层而分离.常见的分离提纯蛋白质的方法有:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷.3:在蛋白质溶液中加入大量中性盐:利用混合物中各组分理化性质的差异:利用透析袋膜的超滤性质:1,因此在电场中可以移动.6.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离.2、氯化钠、超速离心.5,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出、甲醇,均可引起蛋白质沉淀.常用的中性盐有,因此不同大小的蛋白质得以分离,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长:硫酸铵,经超速离心后,凝胶层析、盐析与有机溶剂沉淀:1)分子大小.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好,以破坏蛋白质的胶体性质,称为盐析、分子筛,如乙醇;3)电荷;2)溶解度,蛋白质溶液加于柱之顶部.4、硫酸钠等,吸附层析及亲和层析等,使蛋白质从溶液中沉淀析出、层析法,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比、透析法.盐析时.电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小、丙酮等;5)对其它分子的生物学亲和力等进行分离:利用物质密度的不同,可将大分子物质与小分子物质分离开,任其往下渗漏