主要包括两种类型
(1)、竞争性抑制作用(competitive inhibition)抑制剂与底物竞争同酶的活性部位结合,从而阻止了底物与酶的结合。即酶能结合底物形成ES,或者酶与抑制剂(I)结合形成EI,但酶不能同时结合底物和抑制剂形成EIS。
竞争性抑制作用可以通过增加底物浓度得以解除。在这种情况下,底物超过抑制剂竞争结合到活性部位。所以在竞争性抑制剂存在时,仍然能达到最大反应速度(Vmax)。但表观Km值(Km′)已被改变。这个新的表观Km的数值等于
Km′= Km(1+[I] / Ki)
这里[I]是抑制剂浓度,Ki是酶-抑制剂复合物的解离常数。当[I]增加时,Km′的值升高,而Vmax与无抑制作用相同。
(2)、非竞争性抑制作用(noncompetitiveinhibition)抑制剂和底物可同时结合到同一酶的不同部位。即抑制剂与酶结合后,并不防碍酶再与底物结合,底物仍然能结合到酶-抑制剂复合物上形成酶-抑制剂-底物三元复合物(EIS)。
由于酶-抑制剂-底物三元复合物不能分解形成产物,所以Vmax降低。实际上是非竞争性抑制剂降低了有功能酶的浓度,剩余酶的表现象稀释了的酶溶液一样,Vmax减小,但Km保持不变。非竞争性抑制作用不能通过增加底物浓度而被解除。