外伞中高的胶原蛋白含量表明水母资源是一个潜在的胶原蛋白源。Ⅰ型胶原分子长度约300nm,直径约1.5nm,呈棒状,由三条肽链组成,其中有两条α(Ⅰ)链,一条α(Ⅱ)链。对机体功能作用最强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异。有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构,结果表明,用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基乙酸就会导致骨合成异常。第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类,尤其是鱼皮,其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成,而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型,发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分,且α1的分子量为130 kD,α2的分子量为110 kD。因此,在某些鱼类中,与其他组织,如肌肉和膀胱相比较,鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。 IV型胶原蛋白非常细小而且呈线性分布在组织内部,是连接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型胶原的肽链由2 条α1链和 1 条α2链或由3条α1链组成,存在 3 种组装形式:[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ),其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)为主。Ⅴ型胶原分布在细胞周围以及Ⅰ型胶原的周围,可能在基膜和结缔组织之间起着桥梁作用,已经从数种鱼类肌肉中分离出来。XV型胶原蛋白分布较广而且多分布在血管、神经组织的外围地带,而且其与角化细胞肿瘤黑素细胞肿瘤发生有关。 Ⅺ型胶原是异三聚体,其组成为α1 (Ⅺ)α2 (Ⅺ)α3 (Ⅺ),Ⅺ型胶原是软骨的微量成分,在软骨胶原纤维的形成和软骨基质的组成中起着重要作用,且常与Ⅱ型胶原共存。陆生生物的软骨组织较水生生物含量高的多,所以Ⅱ型胶原的研究的对象大多是陆生生物,虽然在1984 年已经从鲨鱼的软骨中分离出来Ⅱ型胶原,但是从水产动物提取Ⅱ型胶原的研究并不多。ⅩⅧ型胶原发现的相对较晚,同源性较高,还有不同的亚类,主要存在于肺、肝脏和肾脏等组织中。属于被称之为multi-plexin的特殊胶原亚族,含有其他胶原所没有的C末端非三螺旋区(non-triple-heli-cal regions,NC1),这一特殊结构使其与其他仅由三螺旋结构组成的胶原相比拥有更好的灵活性。ⅩⅧ型胶原的研究主要集中在医学和分子生物学领域,如胚胎中的转录表达。