第二节免疫球蛋白分子的结构与功能 Porter等对血清IgG抗体的研究证明,Ig 分子的基本结构 是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为 轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链 与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为 Ig 分子的 单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig 单体中四条肽 链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的,分别命名为氨基 图2-3免疫球蛋白分子的基本结构示意图 由于骨髓瘤蛋白(M蛋白)是均一性球蛋白分子,并证明本周蛋白(BJ)是Ig 分子的 液中分离纯化这种蛋白,并可对来自不同患者的标本进行比较分析,从而为Ig 分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1.轻链(lightchain,L) 轻链大约由214 个氨基酸残基组 成,通常不含碳水化合物,分子量约为 24kD。每条轻链含 有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L 链共有两型: kappa(κ)与lambda(λ),同一个天然Ig 分子上L 链的型总是 相同的。正常人血清中的κ:λ 约为2:1。 2.重链(heavychain,H 450~550个氨基酸残基,分子量约为 55 二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同,其抗原性也不相同,根据 链)组成完整Ig 的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD 链含有5个环肽。 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析,发现其氨基端(N-末端)氨基酸序列变化很大, 称此区为可变区(V),而羧基末端(C-末端)则相对稳定, 变化很小,称此区为恒定区。 1.可变区(variableregion,V 位于L链靠近N 1/2(约含108~111 个氨基酸残基)和 端的1/5或1/4(约含118 个氨基酸残基)。每个V 区中均有一个由链 内二硫键连接形成的肽环,每个肽环约含 67~75 个氨基酸 残基。V 区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不 同有较大的变异。由于V 区中氨基酸的种类为排列顺序千变 万化,故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 区分别称为VL VH。在VL 某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度,这些区域称为高变区(hypervariable region,HVR)。在 区中非HVR 部位的氨基酸组面和排列相对比较保守,称 为骨架区(fuamework rugion)