本词条由“科普中国”科学百科词条编写与应用工作项目 审核 。 简介 ,这个方程称为Michaelis-Menten方程,是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的,其中 值称为米氏常数, 是酶被底物饱和时的反应速度, 为底物浓度。由此可见 值的物理意义为反应速度 达到 时的底物浓度(即 ),单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关。可用 的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域,酶几乎被底物饱和,反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度 。对于给定酶量的 可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式:n(饱和时)=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=kcat[ES]速度常数k等热享于催化常数k cat,k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时,所有的E都是以ES存在。方程(3.2)中还有另一个简单的关系式:Vmax=kcat [E]total。从中得出:kcat=Vmax / [E]total。kcat的单位是s-1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。米氏常数 是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程中的 证明,通过计算可得n=Vmax /2。 方程推导 建立模型 1913年Michaelis L.和Menten M.根据中间复合体学说提出了单底物酶促反应的快速平衡模型或平衡态模型(equilibrium-state model),白拜精弃也称为米-曼氏模型(Michaelis-Menten model): 式中E是酶,S是底物,ES是中间复合体,P是产物, 是ES的解离[平衡]常数,即第一步的逆向反应中的速率常数 和正向速率常数 之比 , 是催化常数,即第二步中的向前速率常数 。 模型假设 在建立模型和推导模型的速率方程时,他们实际上做了以下几点假设:①为了简化起见,假设反应中只有一个中间复合体,反应的第一步 是可逆反应,并保持始终;②反应的第二步 是限速步骤,这里是限速步骤,这里 ,也就是说ES分解生成催符祖骗P的速率不足以破坏E和ES之间的快速平衡;③为了达到平衡,只用初始底物浓度[S0] 的很小一部分,因为一般