一、抗体与免疫球蛋白的区别
抗体(Antibody,Ab):由浆细胞响应抗原产生的球蛋白并特异性结合特定的Ag。Ab通常根据它们与免疫Ag的特异性结合来定义免疫球蛋白(Immunoglobulins ,Ig):Igs是球蛋白,其在化学结构中起到Ab或类似于Ab的作用。
并非所有Ig都具有Ab的功能,例如:多发性骨髓瘤患者的Ig水平非常高,但不是Ab
分泌Ig(Secreted Ig ,sIg)介导的体液免疫 膜Ig(Membrane Ig ,mIg):BCR B细胞受体
抗体(antibody,Ab)是B淋巴细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞,由浆细胞合成、分泌能与相应抗原特异性结合的免疫球蛋白(immunoglobulin,lg)。
抗体主要存在于血清中,也存在于各种体液中。
二、Ig的基本结构及多样性
Ig分子的基本结构是由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成的四肽链结构,称为Ig的单体。
抗体的基本结构是由两条较长的多肽链和两条较短的多肽链通过二硫键连 接呈“Y”形构成。每条肽链分别由 2~5 个约含 110 个氨基酸,序列相似但功能 不同的结构域(又称功能区)组成。结构域的二级结构是由几股多肽链折叠形成 的两个反向平行的 β 片层经一个链内二硫键连接稳定的“β 桶状”结构。
2.1 重链(heavy chain, H链)
Ig的重链由450~550个氨基酸残基组成,分子量约为50~75KD。根据重链免疫原性不同,可将重链分为 μ ,γ, α ,δ,ε 五类(class),与轻链结合为 IgM, IgG, IgA, IgD和IgE。某些又可亚类。γ分为四个亚类(γ 1-4),α 分为2个亚类(α 1-2)。不同类的抗体 分子具有不同的特征及功能,如链内二硫键的数目和位置、结构域的数目、连接 寡糖的数量以及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类抗体,铰链区氨基 酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同,据此可将其分为不同的亚类。如人 IgA 可分为 IgA1 和IgA2;IgG 可分为 IgG1~IgG4; IgM、IgE 和IgD 尚未发现有亚 类。重链的大小和组成不同; α和γ含有约450个氨基酸,而μ和ε含有约550个氨基酸。每条重链具有两个区域,恒定区和可变区。恒定区在相同同种型的所有