胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中,并配制成一定浓度的溶液,然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度,以增比黏度对温度作图,当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃,它们的栖息水温分别为 26~27、29 和32℃,亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%,与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成,即[α1(Ⅱ) ]3,富含羟赖氨酸,并且糖化率高,含糖量可达 4%,是软骨中的主要胶原。另外,即使同一生物,皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一,像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃,而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。作为生物高分子,胶原的强度不大,有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系,强度测定可用凝胶强度计。特别提示:明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物,其组成复杂,相对分子质量分布宽,由于高温造成胶原蛋白变性,胶原分子的3股螺旋结构被破坏,但可能有部分α链的螺旋链还存在,因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道,全世界每年生产的明胶产品中,有65%用于食品工业,20%用于照相工业,10%用于制药工业。