结构花样(structural motif)同样是一种结构组成单元,它是由几个二级结构的特定组合(如螺旋-转角-螺旋)所组成;这些组合又被称为超二级结构。结构花样往往还包含有长度不同的loop区。折叠类型则指的是整体的结构排列类型,如螺旋束和β桶。尽管真核生物体可以表达数万种不同的蛋白质,但对应的结构域、结构花样与折叠类型的数量却少得多。一种合理的解释是,这是进化的结果;因为基因或基因的一部分可以在基因组内被加倍或移动。也就是说,通过基因重组,一个结构域可以从相应蛋白质A移动到本不具有此结构域的蛋白质B上,而其发生的进化驱动力可能是由于该结构域对应的生物学功能趋向于被蛋白质B所利用。 蛋白质折叠 从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白质折叠。一个序列特定的多肽链(折叠之前的蛋白质一般都被称为多肽链)一般折叠为一种特定构象(又称为天然构象);但有时可以折叠为一种以上的构象,且这些不同构象具有不同的生物学活性。在真核细胞内,许多蛋白质的正确折叠需要分子伴侣的帮助。 结构分类 对蛋白质结构进行分类的方法有多种,有多个结构数据库(包括SCOP、CATH和FSSP)分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说,SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的,但在一些结构中还有所区别。 结构测定 专门存储蛋白质和核酸分子结构的蛋白质数据库中,接近90%的蛋白质结构是用X射线晶体学的方法测定的。X射线晶体学可以通过测定蛋白质分子在晶体中电子密度的空间分布,在一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。大约9%的已知蛋白结构是通过核磁共振技术来测定的。该技术还可用于测定蛋白质的二级结构。除了核磁共振以外,还有一些生物化学技术被用于测定二级结构,包括圆二色谱。冷冻电子显微技术是近年来兴起的一种获得低分辨率(低于5埃)蛋白质结构的方法,该方法最大的优点是适用于大型蛋白质复合物(如病毒外壳、核糖体和类淀粉蛋白纤维)的结构测定;并且在一些情况下也可获得较高分辨率的结构,如具有高对称性的病毒外壳和膜蛋白二维晶体。 [4-5] 解析不同分辨率的蛋白质结构中可能出现的问题(X射线晶体学)分辨率(埃)结构中可能出现的问题>4.0单个原子坐标无意义3.0 - 4.0整体折叠可能是正确的,但很可能有错误存在。很多侧链摆放位置不正确