"ヒト対象において腫瘍関連疾患を治療するための薬剤の調製における、抗IL-1αAbの使用。請求項1に記載の使用において、前記抗IL-1αAbがmAbであることを特徴とする、使用。請求項2に記載の使用において、前記mAbがIgG1であることを特徴とする、使用。請求項2に記載の使用において、前記mAbが、MABp1の相補性決定領域を含むことを特徴とする、使用。請求項2に記載の使用において、前記mAbがMABp1であることを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患が結直腸腫瘍関連疾患であることを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患がKRAS突然変異腫瘍関連疾患であることを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患がEBV感染に関連することを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患が鼻咽頭癌であることを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患が肺癌であることを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患が、血液細胞新生物が関連する非癌性状態であることを特徴とする、使用。請求項1に記載の使用において、前記腫瘍関連疾患がキャッスルマン病であることを特徴とする、使用。ヒト対象において腫瘍サイズを縮小させるための薬剤の調製における、抗IL-1αAbの使用。ヒト対象において浮腫を軽減するための薬剤の調製における、抗IL-1αAbの使用。ヒト対象においてニューロパチーを軽減するための薬剤の調製における、抗IL-1αAbの使用。本発明は、対象における腫瘍関連病態の1つ以上の症状を改善するための組成物及び方法を包含する。以下で述べる好ましい実施態様は、これらの組成物及び方法の適応を説明する。しかし、下記で提供される記載に基づき、これらの実施態様の記載から、本発明の他の態様を生じさせることができ、及び/又は実施することもできる。全般的方法従来の免疫学的及び分子生物学的技術を含む方法を本明細書中で記載する。免疫学的方法例えば、抗原-Ab複合体の検出及び局在に関するアッセイ、免疫沈降、免疫ブロッティングなどは、一般に当技術分野で公知であり、CurrentProtocolsinImmunology,Coliganetal.,ed.,JohnWileySons,NewYorkなどの、手法に関する専門書に記載されている。分子生物学の技術は、MolecularCloning:ALaboratoryManual,2nded.,vol.1-3,Sambrooketal.,ed.,ColdSpringHarborLaboratoryPress,ColdSpringHarbor,N.Y.,2001;及びCurrentProtocolsinMolecularBiology,Ausubeletal.,ed.,GreenePublishingandWiley-Interscience,NewYorkなどの専門書に詳細に記載されている。Abに関する方法は、HandbookofTherapeuticAbs,Dubel,S.,ed.,Wiley-VCH,2007に記載されている。医学的処置の一般的方法は、McPhee及びPapadakis,CurrentMedicalDiagnosisandTreatment2010,49thEdition,McGraw-HillMedical,2010;及びFaucietal.,Harrison’sPrinciplesofInternalMedicine,17thEdition,McGraw-HillProfessional,2008に記載されている。腫瘍関連疾患の治療本明細書中に記載の組成物及び方法は、対象における腫瘍関連疾患の少なくとも1つの特徴を改善するために有効な量の抗IL-1αAbを含む医薬組成物を対象に投与することによって哺乳動物対象において腫瘍関連疾患を治療するために有用である。この哺乳動物対象は、ヒト、イヌ、ネコ、ウマ、ウシ、ヒツジ、ヤギ及びブタを含む、腫瘍関連疾患に罹患しているあらゆるものであってもよい。ヒト対象は、男性、女性、成人、小児、高齢者65歳以上及び他の疾患に罹患している者であってもよい。特に好ましい対象は、化学療法、放射線療法、外科手術及び/又は生物学的薬剤での治療後に疾患が進行した対象である。抗IL-1αAbでの治療に感受性がある、あらゆるタイプの腫瘍関連疾患が標的となり得る。抗IL-1αAbの投与は、結直腸腫瘍例えば、KRAS突然変異がある結直腸癌、EBV関連新生物、例えば鼻咽頭癌又はバーキットリンパ腫など、NSCLC及び血液細胞癌、例えばキャッスルマン病におけるものなど、を治療するために特に有効であると思われる。IL-1αを発現する腫瘍又はIL-1α炎症細胞が浸潤している腫瘍を伴う疾患もまた標的となってもよい。改善させようとする腫瘍関連疾患の特有の特徴は、腫瘍サイズ例えば、T0、Tis又はT1-4、転移の状態例えば、M0、M1、観察される腫瘍数、リンパ節転移例えば、N0、N1-4、Nx、グレード即ちグレード1、2、3又は4、ステージ例えば、0、I、II、III又はIV、細胞又は体液中でのある一定のマーカーの存在もしくは濃度例えば、AFP、B2M、β-HCG、BTA、CA15-3、CA27.29、CA125、CA72.4、CA19-9、カルシトニン、CEA、クロムグライニンchromgraininA、EGFR、ホルモン受容体、HER2、HCG、免疫グロブリン、NSE、NMP22、PSA、PAP、PSMA、S-100、TA-90及びサイログロブリン及び/又は関連病態例えば腹水又は浮腫又は症状例えば、悪液質、発熱、食欲不振又は疼痛であり得る。改善は、により評価可能な場合は、少なくとも5、10、15、20、25、30、40、50、60、70、80又は90であり得る例えば腫瘍の体積又は線寸法。IL-1αを標的とする抗体及び他の薬剤IL-1αに特異的に結合し、対象において腫瘍関連疾患の特徴を軽減する何らかの適切なタイプのAb又は他の生物学的薬剤例えば、IL-1受容体などのIL-1α結合成分を含む融合タンパク質が本発明において使用され得る。例えば、使用される抗IL-1αAbは、mAb、ポリクローナルAb、mAbの混合物又はAb断片又はscFvなどの改変Ab様分子であってもよい。AbのKaは、好ましくは少なくとも1×109M-1以上例えば、9×1010M-1、8×1010M-1、7×1010M-1、6×1010M-1、5×1010M-1、4×1010M-1、3×1010M-1、2×1010M-1又は1×1010M-1超である。好ましい実施態様において、本発明は、iヒトIL-1αに対する非常に高い結合親和性例えば少なくともナノ又はピコモルレベルを示す抗原結合可変領域と、ii定常領域と、を含む完全ヒトmAbを利用する。ヒトAbは、好ましくはIgG1であるが、IgM、IgAもしくはIgEなどの様々なアイソタイプ又はIgG2、IgG3もしくはIgG4などのサブクラスなどであってもよい。特に有用なmAbの一例は、2009年6月1日出願の米国特許出願第12/455,458号明細書に記載される、MABp1、IL-1α特異的IgG1mAbである。他の有用なmAbは、MABp1の少なくとも1つの、しかし好ましくは全てのCDRを含むものである。ヒトIL-1αに特異的なIgを発現するBリンパ球はヒトにおいて天然に存在するので、mAbを生成させるための現在のところ好ましい方法は、最初に対象からこのようなBリンパ球を単離し、次いでそれが培養において継続的に複製され得るようにそれを不死化することである。ヒトIL-1αに特異的なIgを発現する多数の天然Bリンパ球がない対象に対して、このようなBリンパ球数を増加させるために1つ以上のヒトIL-1α抗原で免疫付与を行うことができる。ヒトmAbは、ヒトAb分泌細胞例えばヒト形質細胞を不死化することによって調製される。例えば米国特許第4,634,664号明細書を参照のこと。代表的な方法において、1名以上の例えば5、10、25、50、100、1000名以上のヒト対象に対して、その血中でのこのようなヒトIL-1α特異的Abの有無についてスクリーニングする。次に、望ましいAbを発現する対象をBリンパ球ドナーとして利用することができる。ある可能な方法において、ヒトIL-1αに特異的なAbを発現するBリンパ球を保持するヒトドナーから末梢血を得る。次に、例えば細胞選別例えば蛍光活性化細胞選別、FACS;又は磁気ビーズ細胞選別によって、このようなBリンパ球を血液試料から単離し、ヒトIL-1αに特異的なIgを発現するBリンパ球を選択する。次に、公知の技術に従い、ウイルス形質転換例えばEBVを用いてによって又はヒト骨髄腫などの別の不死化細胞への融合によって、これらの細胞を不死化することができる。次に、限界希釈法によって、この集団内のヒトIL-1αに特異的なIgを発現するBリンパ球を単離することができる例えばマイクロタイタープレートのウェル中でヒトIL-1αに特異的なIgに対して陽性である細胞を選択し、継代培養し、望ましいクローン株を単離できるまでこの過程を繰り返す。例えば、Goding,MAbs:PrinciplesandPractice,pp.59-103,AcademicPress,1986を参照のこと。ヒトIL-1αに対して少なくともナノモル又はピコモル単位の結合親和性を有するIgを発現するクローン細胞株が好ましい。ソルトカットsaltcuts、サイズ排除、イオン交換分離及びアフィニティークロマトグラフィーなどの従来のIg精製手順によって、培養液又は体液例えば腹水から、これらのクローン細胞株により分泌されるMAbを精製することができる。MAbを直接産生させるためにインビトロ培養で不死化Bリンパ球を使用することができるが、ある場合においては、mAbを産生させるために異種発現系を使用することが望ましいことがある。例えば米国特許出願第11/754,899号明細書に記載の方法を参照のこと。例えば、ヒトIL-1αに特異的なmAbをコードする遺伝子をクローニングし、異種宿主細胞例えばCHO細胞、COS細胞、骨髄腫細胞及び大腸菌E.coli細胞での発現のために発現ベクター例えばプラスミドに基づく発現ベクターに導入してもよい。Igは、H2L2構造の重H及び軽L鎖を含むので、それぞれをコードする遺伝子を個別に単離し、異なるベクター中で発現させることができる。対象が抗Ab反応を発現する可能性がより高いゆえに一般的にあまり好ましくないが、それぞれの部分が異なる動物種由来例えばマウスIgの可変領域をヒトIg定常領域に融合させるの抗原結合分子であるキメラmAb例えばヒト化mAbを本発明において使用してもよい。当技術分野で公知の方法によってこのようなキメラAbを調製することができる。例えばMorrisonetal.,Proc.Nat’l.Acad.Sci.USA,81:6851,1984;Neubergeretal.,Nature,312:604,1984;Takedaetal.,Nature,314:452,1984を参照のこと。同様に、当技術分野で公知の方法によってAbをヒト化することができる。例えば、様々な業者によって又は米国特許第5,693,762号明細書;同第5,530,101号明細書;又は同第5,585,089号明細書に記載のように、所望の結合特異性を有するmAbをヒト化することができる。本明細書中に記載のmAbに対して、VH及びVLドメインシャッフリングMarksetal.Bio/Technology10:779-783、1992、超可変領域HVR及び/又はフレームワーク残基のランダム変異導入法Barbasetal.ProcNat.Acad.Sci.USA91:3809-3813,1994;Schieretal.Gene169:147-155,1995;Yeltonetal.J.Immunol.155:1994-2004,1995;Jacksonetal.J.Immunol.1547:3310-9,1995;及びHawkinsetal.J.Mol.Biol.226:889-896,1992などの公知の方法によって、それらの結合特異性を促進するか又は変化させるために親和性成熟を行い得る。Abをコードするヌクレオチド配列に適切な変化を導入することによって、Abのアミノ酸配列変異体を調製し得る。さらに、ある種の発現系においてmAbの産生を促進させるために、例えばmAbのアミノ酸配列を変化させずにmAbをコードする核酸配列に対する修飾を変化させ得る例えば、イントロン削除及び/又は所定の発現系に対するコドン最適化。別のタンパク質例えば別のmAb又は非タンパク質分子への複合体化によって、本明細書中に記載のmAbを修飾することもできる。例えば、ポリエチレングリコール又はカーボンナノチューブなどの水溶性ポリマーとmAbを複合体化し得る例えば、Kametal.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA102:11600-11605,2005参照。米国特許出願第11/754,899号明細書参照のこと。好ましくは、有害な影響を最小限に抑えながら高タイターのヒトIL-1α特異的mAbを対象に投与できることを確実にするために、本発明のmAb組成物は、少なくとも0.5、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、20、25、30、35、40、45、50、60、70、80、90、95、96、97、98、99、99.9重量パーセント以上の純度である賦形剤を除く。本発明のmAb組成物は、1種類のmAbのみを含んでもよいし即ち1種類のクローンBリンパ細胞株から産生されるもの又は2種類以上例えば2、3、4、5、6、7、8、9、10以上の異なるmAbの混合物を含んでもよい。それらの機能を変化させるか又は促進するために、ヒトIL-1αmAbを細胞毒素などの別の分子と複合体化させてもよい。IL-1αを発現する細胞をより効果的に死滅させるために、ヒトIL-1α特異的mAbを1つ以上の細胞毒素と複合体化させてもよい。本発明での使用のための細胞毒素は、ヒトIL-1α特異的mAbに複合体化させることができる何らかの細胞毒性剤例えば細胞と接触後に細胞を死滅させることができる分子であり得る。細胞毒素の例としては、放射性核種例えば35S、14C、32P、125I、131I、90Y、89Zr、201Tl、186Re、188Re、57Cu、213Bi及び211At、共役型放射性核種及び化学療法剤が挙げられるがこれらに限定されない。細胞毒素のさらなる例としては、代謝拮抗剤例えば5-フルオロウリシルfluorouricil5-FU、メトトレキサートMTX、フルダラビンなど、抗微小管剤例えばビンクリスチン、ビンブラスチン、コルヒチン、タキサンパクリタキセル及びドセタキセルなどなど、アルキル化剤例えばシクロファスファミドcyclophasphamide、メルファラン、ビスクロロエチルニトロスウレアbischloroethylnitrosureaBCNUなど、白金剤例えばシスプラチン別名cDDP、カルボプラチン、オキサリプラチン、JM-216、CI-973など、アントラサイクリン例えばドキソルビシン、ダウノルビシンなど、抗生物質製剤例えばマイトマイシン-C、トポイソメラーゼ阻害剤例えばエトポシド、テノポシド及びカンプトテシン又はその他の細胞毒性剤、例えばリシン、ジフテリア毒素DT、緑膿菌外毒素PEA、PE40、アブリン、サポリン、ヤマゴボウウイルスタンパク質、臭化エチジウム、グルココルチコイド、炭疽毒素などが挙げられるがこれらに限定されない。例えば米国特許第5,932,188号明細書を参照のこと。上記のIL-1α特異的Abは本発明での使用に好ましいが、一方で、場合によっては、その投与により腫瘍関連疾患の特徴の改善がもたらされる限り、IL-1αを特異的に標的とする他の物質を使用し得る。これらの他の物質には、IL-1αに特異的に結合する、有機小分子、アプタマー、ペプチド及びタンパク質が含まれていてもよい例えば、アナキンラ又はリロナセプト。医薬組成物及び方法投与方式及び経路ならびに標準的な薬務に基づいて選択される医薬的に許容可能な担体例えば滅菌食塩水中で本抗IL-1αAb組成物を動物又はヒトに投与することができる。医薬的に許容可能な担体の一覧ならびに製剤処方は、この分野の標準的な教科書であるRemington’sPharmaceuticalSciences及びUSP/NFで見出すことができる。本組成物に他の物質を添加してもよく、本組成物を安定化し及び/又は保存するために、及び/又は対象へのそれらの投与を容易にするために、他の段階が取り入れられる。例えば、Ab組成物を凍結乾燥しDraberetal.,J.Immunol.Methods.181:37,1995;及びPCT/US90/01383参照;ナトリウム及び塩素イオンを含む溶液中で溶解させ;アルブミン、グルコース、マルトース、スクロース、ソルビトール、ポリエチレングリコール及びグリシンなどの1つ以上の安定化剤を含む溶液中で溶解させ;ろ過し例えば0.45及び/又は0.2ミクロンフィルターを用いて;β-プロピオラクトンと接触させ;及び/又は殺菌剤を含む溶液例えば界面活性剤、有機溶媒及び界面活性剤と有機溶媒との混合液中で溶解させてもよい。何らかの適切な技術によって動物又はヒトにAb組成物を投与し得る。一般的には、このような投与は非経口例えば静脈内、皮下、筋肉内又は腹腔内導入である。本組成物は、例えば、注射によって標的部位に直接例えば腫瘍内投与することもできる。例えばリポソーム送達又は本組成物を浸み込ませた装置からの拡散といった他の送達方法が当技術分野で公知である。単回ボーラス、複数回の注射で又は持続注入によって例えば静脈内で又は腹膜透析によって本組成物を投与し得る。治療的有効量は、処置を受けた動物又はヒトにおいて医学的に所望される結果を生じさせることが可能な量である。抗IL-1αAb組成物の有効量は、上述の1つ以上の腫瘍関連疾患の特徴の改善により評価した場合に患者において臨床的効果を示す量である。医学の技術分野で周知であるように、何れか1例の動物又はヒトに対する投与量は、対象の体格、体表面積、年齢、投与しようとする特定の組成物、性別、投与時間及び経路、総体的健康状態及び同時に投与される他の薬物を含む多くの因子に依存する。好ましい用量は、約0.2から20例えば0.15、0.2、0.3、0.4、0.5、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、15、20、30、50又は100mg/kg体重の範囲である。この用量は、繰り返して、例えば毎時、毎日、週に2回、毎週、2週間に1回、3週間に1回又は毎月与えられ得る。実施例1-Xilonix商標Xilonix商標は、安定化等張緩衝液pH6.4中の15mg/mLMAbp1の滅菌注射液製剤である。各10mLのタイプIホウケイ酸ガラス血清バイアルにこの製剤が5mL含有され、20mmの大協精工Flurotecブチルゴム栓及びフリップオフアルミシールにより密封されている。本製品は5±3°Cで保管し、室温に出してもよい。本製剤の正確な組成を下記で示す。投与方法:適切なシリンジを用いて、計算した体積を薬物mAb含有バイアルから抜き取る。次いで、100mLの生理食塩水0.9NaClを含有する小型のIVバッグに薬物を注入し、転倒混合する。希釈した製剤は投与前に室温で3時間保管することができ、輸液反応の兆候について対象を監視しながら、1時間にわたり点滴する。点滴セットに保持され得る製品を全て送達させるために、最低でも30mLの生理食塩水で点滴の洗い流しを行う。実施例2-IL-1α特異的MAbXilonix商標による結直腸癌の治療ヒト対象は、転移性結直腸癌KRAS突然変異陽性と診断された63歳女性であった。Xilonix商標での治療前に、対象は右半結腸切除術を受け、報告によると、T3N1MXに病期分類された。その後、本対象は、約6カ月にわたり全部で12サイクルのFOLFOXによる補助化学療法を受けた。FOLFOX治療終了から約2カ月後に行ったPETCTスキャンから、本対象の骨盤中で腫瘤が明らかになった。明らかに腫瘍由来である閉塞性水腎症が原因で、尿管ステントを留置する際に本対象を入院させた。本対象は、その後すぐ、FOLFIRI及びAvastinを開始し、8サイクルの治療を受けた。次に、本対象に対してPETCTスキャンを行って病期分類を再び行い、骨盤中で病変が確認され、転移性疾患と合致する肺内小結節も明らかになった。胸部、腹部及び骨盤のCTスキャンから、12cmの骨盤内腫瘤、2cmの大網腫瘤及び尿管ステントがある右側での水腎症が明らかになった。本対象は、さらに2サイクルのFOLFIRI及びAvastin投与を受けた。その後のPETCTスキャンから、両側性肺内結節の進行が示された。次いで、本対象に対してイリノテカン及びErbitux登録商標セツキシマブ療法を開始した。フォローアップPETCTスキャンから、肺における疾患進行が明らかになった。本対象に対して、Doxil登録商標ドキソルビシンリポソーム製剤、Velcade登録商標ボルテゾミブ及びGemzar登録商標ゲムシタビンでの第1相試験を開始したが、残念なことに最初の病期再分類から疾患進行が示唆された。本対象は、アザシチジネオンazacitydineonと組み合わせたオキサリプラチンによる別の第1相試験も終了し、疾患進行なく2サイクルを終了した。この最後の第1相臨床試験への本対象の参加終了時に、本対象を本臨床試験に登録した。本対象は、第一の用量コホート0.25mg/mLに登録され、そのプロトコルにおいて5-21日サイクルを終了し、従って、21日ごとに全部で5回のMABp10.25mg/kgの点滴を受けた。本対象の用量をサイクル6の第1日に0.75mg/kgに増量した。最初のPETCTスキャンから、追跡を行っていた患者の腫瘍直径の総和が約17低下したことが明らかになった。MABp1のさらなる投与後、患者の追跡腫瘍の直径の総和が30以上低下したことが認められた。胸部CTから、傍気管リンパ節が、以前の測定では3.5cmであったものが、サイクル6の終了時には2.9cmに縮小したことが示された。左肺転移巣は、2.2cmから1.9cmに縮小し、左直筋からの移植性転移組織が3.2cmから2.7cmに縮小した。ベースライン時のCEA腫瘍マーカーは81であり、サイクル3の終了時に69.2に低下し、サイクル7の第1日の時点で27.9であった。この患者は、71週間以上にわたり治療を継続しており、疾患は依然として安定している。実施例3-IL-1α特異的MAbXilonix商標による鼻咽頭癌の治療対象は、組織学的亜型リンパ上皮腫古い専門用語又は非角化癌があるEBVエプスタインバーウイルスの鼻咽頭癌に罹患している47歳の中国系男性であった。本対象は、シスプラチン、5-FU、放射線療法、Taxotere登録商標ドセタキセル、Gemzar登録商標ゲムシタビン、Xeloda登録商標カペシタビン、EBV標的T細胞養子免疫伝達AdoptiveEBV-directedTcelltransfer及び、Gemzar登録商標ゲムシタビンと組み合わせたCymevene登録商標ガンシクロビルによる治療を以前に受けていた。治療開始前に、本患者は、倦怠感、発熱及び発汗があり、腹水に対する治療のための穿刺を頻繁に受けていた。本対象は、第0日に1.25mg/kgIVによる2週間ごとのMABp1療法を開始した。第3及び4日までに、対象の倦怠感、発熱及び発汗の顕著な軽減が指摘された。腹水も消散した。腹部CT腹部スキャンから、腫瘤のうち1つの転移性肝腫瘍のサイズが、第1日の50.4mmから第36日までに35.8mmにほぼ30縮小したことが示された。複数の他の肝病変サイズが縮小し、骨病変が安定していると考えられた。実施例4-IL-1α特異的MAbXilonix商標によるキャッスルマン病の治療対象は、キャッスルマン病に罹患した55歳女性であったPOEMS症状群として知られる変異型。本対象の症状には、倦怠感、浮腫及び神経痛が含まれた。Rituxan登録商標リツキシマブ及び治験抗IL-6療法による以前の治療は奏効しなかった。MABp10.75mg/kgの点滴を21日ごとに全部で4回、本対象に行った。次のサイクルにおいて本対象の用量を1.25mg/kgに増量した。この対象の疾患は、2回の病期再評価を通じて安定であり、4カ月以上にわたり治療が行われた。各注射からおよそ2週間後、本対象の倦怠感、浮腫及び神経痛の症状は顕著に改善し、次いで次の注射まで徐々に再発した。本対象のRECIST病期分類基準から、最初の病期再分類時にベースラインからリンパ節のサイズが2拡大し、2回目の病期再分類時にベースラインからリンパ節のサイズが4拡大したことが示された。7サイクル終了後、別の実験的治療を試すために、対象は治療に対する同意撤回を行った。治験から外れた後8週間、急速な疾患進行のため、本対象に対してMABp1での治療を再開することが許可されるよう担当医師が要求した。治療を再開してから本対象の病状は安定し、本対象は58週間以上にわたり試験に参加した。実施例5-IL-1α特異的MAbXilonix商標によるNSCLCの治療対象は、穿刺吸引により転移性非小細胞肺癌と診断された病歴がある84歳女性であった。診断から3カ月後、本対象は、疾患進行が指摘された時点で8カ月にわたるTarceva登録商標エルロチニブでの治療を開始した。次いで、病因不明の腎不全の発症により治療が中止された時点で8カ月にわたりAlimta登録商標ペルメトレキセドPermetrexedにより11サイクル、本対象に対する治療が行われた。6カ月後、進行性疾患が指摘され、本患者を再びTarceva登録商標エルロチニブで3カ月間治療した。その時点で、本患者のCATスキャンから、肺においてさらに進行性疾患が示され、右上葉の腫瘤サイズが拡大し、転移と合致する肺内結節が見られ、胸腔内リンパ節肥大が増大した。次に、Xilonix商標を用いた治験に本対象を登録した。21日ごとに9サイクル、MABp13.75mg/kgを静脈内点滴した。治療後、およそ30週間にわたり安定疾患が指摘され、最新の病期再分類において、右肺病変が空洞化していると思われた。実施例6-IL-1α特異的MAbXilonix商標での非小細胞肺癌の治療対象は、第0日にKRAS-陽性非小細胞腺癌肺癌と診断された52歳女性であった。第14日からのPET/CTスキャンから、肺、肺門節、右鼠径リンパ節、右副腎、右第四肋骨及び仙腸関節への疾患転移とともに、4x3.5cmの左上葉腫瘤が明らかになった。本対象は、スキャンから数週間後、カルボプラチン、パクリタキセル及びベバシズマブでの治療を開始した。本対象の初期反応は良好であり、5サイクルを終了した後、初回治療から約5カ月で進行が見られた。次の6カ月間にわたり、ドセタキセルで3サイクル及びカルボプラチンペメトレキセドで1サイクル、本対象を治療した。この治療にもかかわらず、本対象は病状が進行し続けた。本対象は、続いてMABp1での治療を開始した。僅か4日後、本対象は頭痛の悪化を感じ始めた。これらは最初、静脈洞炎に起因していたが、MRIによって、脳への転移が明らかになった。治験責任医師は、これらが治療開始前に存在していたようだと考えたが、本対象は、ガンマナイフ放射線療法を受けるために、僅か1回のMABp1の投与後に試験を終了した。最初のMABp1投与から20日後、フォローアップにおいて本対象を観察し、本対象の胸部痛が軽減したという自覚症状の改善が報告された。このため、治験責任医師は、胸部X線を調べ、これにより、僅か1回の投与後の本対象の肺病変のサイズの明らかな縮小が示された。試験免除が発出され、本対象は治療を再開した。最初のMABp1投与から46日後、本対象に対して病期再分類を行い、RECIST基準によりグレード評価を行ったところ、病変の全直径の総和が6縮小していた。他の実施態様本明細書の詳細な説明とともに本発明を記載してきたが、前述の記載は、例示するものであり、本発明の範囲を限定するものではなく、本発明の範囲が付属の特許請求の範囲によって定められるものであることを理解されたい。その他の態様、長所及び変更形態は次の特許請求の範囲内である。"