蛍光発光ポリペプチドを歯に塗布する工程を含む、歯の外観を変化させるための方法であって、該蛍光発光ポリペプチドから発せられた蛍光が該歯の外観を変化させる、前記方法。前記歯がヒトの歯である、請求項1記載の方法。前記歯がより白く見えるように該歯の外観を変化させる工程を含む、請求項1記載の方法。前記蛍光発光ポリペプチドがBFPポリペプチドである、請求項1記載の方法。前記蛍光発光ポリペプチドが、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子にコンジュゲートする、請求項1記載の方法。前記分子がポリペプチドである、請求項5記載の方法。前記分子がカゼインポリペプチドである、請求項5記載の方法。前記分子がスタテリンポリペプチドである、請求項5記載の方法。前記分子が、エナメル質、ヒドロキシアパタイト、または歯の獲得被膜と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子である、請求項5記載の方法。前記蛍光発光ポリペプチドが、カゼインポリペプチドのアミノ酸配列を有する融合ポリペプチドである、請求項1記載の方法。前記蛍光発光ポリペプチドが、スタテリンポリペプチドのアミノ酸配列を含む融合ポリペプチドである、請求項1記載の方法。前記蛍光発光ポリペプチドが練り歯磨き内に存在し、前記塗布する工程が該練り歯磨きを前記歯に塗布することを含む、請求項1記載の方法。前記蛍光発光ポリペプチドが、二種類またはそれ以上の蛍光発光ポリペプチドを含むポリマーの1単位である、請求項1記載の方法。前記ポリマーがカゼインポリペプチドに付着して複合体を形成し、該複合体が前記歯に塗布される、請求項13記載の方法。蛍光発光ポリペプチドおよびカゼインポリペプチドを含む、組成物。蛍光発光ポリペプチドおよびスタテリンポリペプチドを含む、組成物。長さ20残基またはそれ以上の蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列と長さ20残基またはそれ以上のカゼインポリペプチドのアミノ酸配列とを含む、キメラポリペプチド。全長蛍光発光ポリペプチド、または該全長蛍光発光ポリペプチドに対して少なくとも約90同一であるその断片を含み、全長カゼインポリペプチド、または該全長カゼインポリペプチドに対して少なくとも約80同一であるその断片を含み、蛍光を発することができる能力および歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を含む、請求項17記載のキメラポリペプチド。長さ20残基またはそれ以上の蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列と長さ20残基またはそれ以上のスタテリンポリペプチドのアミノ酸配列とを含む、キメラポリペプチド。全長蛍光発光ポリペプチド、または該全長蛍光発光ポリペプチドに対して少なくとも約90同一であるその断片を含み、全長スタテリンポリペプチド、または該全長スタテリンポリペプチドに対して少なくとも約80同一であるその断片を含み、蛍光を発することができる能力および歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を含む、請求項19記載のキメラポリペプチド。詳細な説明本文書は、歯に白い外観を与えるための方法および材料を提供する。例えば、本文書は、一種または複数種の蛍光発光ポリペプチド例えば、青色蛍光タンパク質BFPと歯を接触させ、歯により白い外観を与えるための方法および材料を提供する。本明細書に記載の蛍光発光ポリペプチドは、蛍光が歯から発せられるように歯に塗布されうる。任意の適当な蛍光発光ポリペプチドが歯に塗布されうる。例えば、より白い外観の歯を有することが望まれる場合、青色蛍光を発するポリペプチドが人間の歯に塗布されうる。そのような青色蛍光は、約440nmから約500nm例えば、約450nmから約500nm、約460nmから約500nm、約470nmから約500nm、約480nmから約500nm、約440nmから約490nm、約440nmから約480nm、約440nmから約470nm、約440nmから約460nm、約450nmから約490nm、または約460nmから約480nmの発光波長を有しうる。いくつかの場合において、約420nmから約450nm、約430nmから約450nm、約440nmから約450nm、約420nmから約440nm、または約485nmから約505nmの発光波長で蛍光を発する蛍光発光ポリペプチドが、本明細書に記載されたように歯に塗布されうる。別の色の歯を有することが望まれる場合、赤色スペクトル、緑色スペクトルまたは黄色スペクトルの蛍光を発するポリペプチドが人間の歯に塗布されうる。赤色蛍光は、約555nmから約655nm例えば、約565nmから約645nm、約575nmから約635nm、または約585nmから約625nmの発光波長を有しうる。緑色蛍光は、約500nmから約525nm例えば、約505nmから約520nmまたは約510nmから約515nmの発光波長を有しうる。黄色蛍光は、約525nmから約555nm例えば、約530nmから約550nmまたは535nmから約545nmの波長を有しうる。いくつかの場合において、異なる蛍光発光ポリペプチドの組み合わせが人間の歯に塗布されうる。例えば、BFPポリペプチドと赤色蛍光タンパク質RFPポリペプチドの組み合わせが人間の歯に塗布されうる。いくつかの場合において、RFPポリペプチドと緑色蛍光タンパク質GFPポリペプチドの組み合わせが人間の歯に塗布されうる。任意の適当なBFPポリペプチドが本明細書に記載されたように用いられうる。本明細書に記載されたように用いられうるBFPポリペプチドの例は、限定されないが、EBFP例えば、460nmの最大発光を有するEBFP、蛍光タンパク質SBFP1GenBank登録商標アクセッション番号ABM97856GI番号124264536、蛍光タンパク質SBFP2GenBank登録商標アクセッション番号ABM97857GI番号124264538、EBFP2GenBank登録商標アクセッション番号EF517318GI番号145666498、アジュライトAzuriteMenaetalNatureBiotechnology2415691571、mKalamalGenBank登録商標アクセッション番号EF517317GI番号145666496、Zincフィンガータンパク質383GenBank登録商標アクセッション番号EDU399241GI番号187972425、米国特許第7166424号に記載のSEQIDNO445GenBank登録商標アクセッション番号ABN307271GI番号125148618、可溶性に改変された青色蛍光タンパク質smBFPGenBank登録商標アクセッション番号U704971GI番号1619752、GenBank登録商標アクセッション番号CAE003651に記載された配列を有するポリペプチド、GenBank登録商標アクセッション番号CAE003611に記載された配列を有するポリペプチド、GenBank登録商標アクセッション番号CAE003611に記載された配列を有するポリペプチド、ECFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACO482751GI番号226331138、青色CeruleanポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ADE488341GI番号293612838、蛍光タンパク質CypetポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号3GEXAGI番号290789997、MiCyポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ADE488301GI番号293612833、およびmTFP1蛍光タンパク質ポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACO482631GI番号226320339を含む。いくつかの場合において、米国特許出願公報第20100062460号に記載されたBFPポリペプチドが、本明細書に記載されたように用いられうる。任意の適当なRFPポリペプチドおよびGFPポリペプチドが、本明細書に記載されたように用いられうる。本明細書に記載されたように用いられうるRFPポリペプチドの例は、限定されないが、可溶性に改変された赤色シフト緑色蛍光タンパク質smRSGFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号U704961GI番号1619750、GenBank登録商標アクセッション番号AAG162241GI番号10304307;ABO381751GI番号133753343;またはAAU068521GI番号51593130に記載された配列を有する赤色蛍光タンパク質ポリペプチド、オレンジ色発光Gfp様タンパク質ポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号2ZMWDGI番号209870302、mOrange蛍光タンパク質ポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACO482851GI番号226331152、NLSdTomatoポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ADC428431GI番号288188779、赤色蛍光タンパク質tdTomatoポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACQ439391GI番号228484713、DsRedポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号BAE534411GI番号83016748、DsRed2ポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号AAV739701GI番号56119204、DsRedExpressポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACU300271GI番号255689290、DsRedMonomerポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACF354251GI番号194245628、単量体オレンジ赤色蛍光タンパク質ポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号AAV521701GI番号55420625、単量体オレンジ赤色蛍光タンパク質ポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号AAV521661GI番号55420617、mCherryポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACY249041GI番号262089840、米国特許第7393923号に記載されたSEQIDNO3のアミノ酸配列を有するポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACH065401GI番号197013979、および米国特許第7393923号に記載されたSEQIDNO5のアミノ酸配列を有するポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACH065411GI番号197013980を含む。本明細書に記載されたように用いられうるGFPポリペプチドの例は、限定されないが、可溶性に改変された緑色蛍光タンパク質smGFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号U704951GI番号1619748、改変緑色蛍光タンパク質GFPERmfgp4ERポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号U876251GI番号1842446、GFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACJ067001GI番号210076685、高感度GFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ACV208921GI番号256708579、turboGFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ADD233431GI番号290131407、VisGreenGFPポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号ABR266801GI番号149393496、アザミグリーンAzamiGreenポリペプチドGenBank登録商標アクセッション番号BAD520011GI番号52839539を含む。いくつかの場合において、SubachetalChemBiol1511161124により記載された蛍光発光ポリペプチドなどの蛍光発光ポリペプチドが、本明細書に記載されたように用いられうる。GenBank登録商標アクセッション番号3M24A、GenBank登録商標アクセッション番号3M24B、GenBank登録商標アクセッション番号3M24C、およびGenBank登録商標アクセッション番号3M24Dも参照。本明細書に記載されたように用いられうる蛍光発光ポリペプチドのさらなる例は、限定されないが、他の文献AlievaetalPLoSONE3e2680およびChudafovetalPhysiolRev9011031163に記載されたものを含む。例えば、Alievaらの参考文献の表1、ならびにChudafovらの参考文献の図5、10、12および14を参照。いくつかの場合において、サンゴの蛍光発光ポリペプチドが、本明細書に記載されたように用いられうる。いくつかの場合において、図2もしくは9に記載されたアミノ酸配列、または図1に記載された配列によりコードされるアミノ酸配列を有する蛍光発光ポリペプチドが、本明細書に記載されたように用いられうる。任意の適当な方法が、蛍光発光ポリペプチドを作製するために用いられうる。例えば、ポリペプチド発現技術例えば、細菌細胞、昆虫細胞または哺乳類細胞を用いる異種発現技術が、蛍光発光ポリペプチドを作製するために用いられうる。いくつかの場合において、BFPポリペプチドなどの蛍光発光ポリペプチドが、他の文献YakhninetalProteinExprPurif14382386およびJainetalJChromatographyA10358386に記載されたように作製されうる。いくつかの場合において、標準的なポリペプチド合成技術例えば、液相ポリペプチド合成技術または固相ポリペプチド合成技術が、蛍光発光ポリペプチドを合成的に作製するために用いられうる。蛍光発光ポリペプチドは、歯または歯成分例えば、エナメル質、ヒドロキシアパタイト、歯の獲得被膜、セメント質、歯冠、歯頸部、セメントエナメル境、または根尖と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子例えば、ポリペプチドを介して歯に付着または接着されうる。例えば、蛍光発光ポリペプチドは、ポリペプチド例えば、カゼインポリペプチド、スタテリンポリペプチド、またはそれらの断片に共有結合的にまたは非共有結合的に付着されうる。本明細書に記載されたように用いられうるカゼインポリペプチドの例は、限定されないが、αカゼインポリペプチド例えば、αS1カゼインポリペプチドおよびαS2カゼインポリペプチド、βカゼインポリペプチド例えば、A1βカゼインポリペプチドおよびA2βカゼインポリペプチド、γカゼインポリペプチド例えば、γ1カゼインポリペプチド、γ2カゼインポリペプチド、およびγ3カゼインポリペプチド、δカゼインポリペプチド、ならびにεカゼインポリペプチドを含む。いくつかの場合において、図4または6に記載されたアミノ酸配列、または図3または5に記載された配列によってコードされるアミノ酸配列を有するカゼインポリペプチドが、本明細書に記載されたように用いられうる。いくつかの場合において、カゼインポリペプチドは、全長カゼインポリペプチドの一部分でありうるが、ただし、そのような部分は歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する。例えば、本明細書に記載されたように用いられうるカゼインポリペプチドは、カゼインポリペプチドのアニオン性ドメイン例えば、全長ウシαS1カゼインポリペプチドのアミノ酸残基59から79、全長ウシαS2カゼインポリペプチドのアミノ酸残基2から20、または全長ウシβカゼインポリペプチドのアミノ酸残基1から25を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、カゼインポリペプチドは、a全長ウシαS1カゼインポリペプチドのアミノ酸残基59から79からなるポリペプチド、b長さ50アミノ酸残基以下例えば、長さ45、40、35、30または25アミノ酸残基以下のポリペプチドであって、ただし全長ウシαS1カゼインポリペプチドのアミノ酸残基59から79を含む、ポリペプチド、あるいはc全長ウシαS1カゼインポリペプチドのアミノ酸残基59から79と比べて0、1、2、3、4、5または6個のアミノ酸置換を有する、全長ウシαS1カゼインポリペプチドのアミノ酸残基59から79を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、カゼインポリペプチドは、a全長ウシβカゼインポリペプチドのアミノ酸残基1から25からなるポリペプチド、b長さ50アミノ酸残基以下例えば、長さ45、40、35または30アミノ酸残基以下のポリペプチドであって、ただし全長ウシβカゼインポリペプチドのアミノ酸残基1から25を含む、ポリペプチド、あるいはc全長ウシβカゼインポリペプチドのアミノ酸残基1から25と比べて0、1、2、3、4、5または6個のアミノ酸置換を有する、全長ウシβカゼインポリペプチドのアミノ酸残基1から25を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、カゼインポリペプチドは、1つまたは複数のシステイン残基を含むように作製され例えば、合成され、カゼインポリペプチドの蛍光発光ポリペプチド例えば、BFPポリペプチドへのコンジュゲーションを促進しうる。本明細書に記載のように用いられうるカゼインポリペプチドは、任意の種類の哺乳動物で天然に生じるアミノ酸配列を有しうる。例えば、本明細書に記載のように用いられうるカゼインポリペプチドは、ヒト、ウシ、ヤギ、ヒツジ、ウマ、ネズミ、ラット、サル、イヌ、ネコ、オランウータン、チンパンジー、ブタ、ウマ、ゾウ、またはオポッサムで天然に生じるアミノ酸配列を有しうる。いくつかの場合において、ウシカゼインポリペプチドは蛍光発光ポリペプチドにコンジュゲートして、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するカゼインポリペプチド蛍光発光ポリペプチドコンジュゲートを形成する。本明細書に記載されたように用いられうるスタテリンポリペプチドの例は、限定されないが、ヒトスタテリンポリペプチド、ウシスタテリンポリペプチド、および唾液スタテリンポリペプチドを含む。いくつかの場合において、スタテリンポリペプチドは、全長スタテリンポリペプチドの一部分でありうるが、ただし、そのような部分は歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する。例えば、本明細書に記載されたように用いられうるスタテリンポリペプチドは、スタテリンポリペプチドの強い負電荷を帯びたドメイン例えば、全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から15を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、スタテリンポリペプチドは、a全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から15からなるポリペプチド、b長さ50アミノ酸残基以下例えば、長さ45、40、35、30、25、または20アミノ酸残基以下のポリペプチドであって、ただし全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から15を含む、ポリペプチド、あるいはc全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から15と比べて0、1、2、3、4または5個のアミノ酸置換を有する、全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から15を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、スタテリンポリペプチドは、a全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から25からなるポリペプチド、b長さ50アミノ酸残基以下例えば、長さ45、40、35、または30アミノ酸残基以下のポリペプチドであって、ただし全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から25を含む、ポリペプチド、あるいはc全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から25と比べて0、1、2、3、4、5または6個のアミノ酸置換を有する、全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基1から25を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、スタテリンポリペプチドは、a全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基19から43からなるポリペプチド、b長さ50アミノ酸残基以下例えば、長さ45、40、35、30、または25アミノ酸残基以下のポリペプチドであって、ただし全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基19から43を含む、ポリペプチド、あるいはc全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基19から43と比べて0、1、2、3、4、5または6個のアミノ酸置換を有する、全長ヒトスタテリンポリペプチドのアミノ酸残基19から43を含むポリペプチドでありうる。いくつかの場合において、スタテリンポリペプチドは、1つまたは複数の負電荷を持つホスホセリン残基に代えて負電荷を持つ残基例えば、アスパラギン酸を用いて作製例えば、合成されうる。いくつかの場合において、スタテリンポリペプチドは、スタテリンポリペプチドの蛍光発光ポリペプチド例えば、BFPポリペプチドへのコンジュゲーションを促進するために、1つまたは複数のシステイン残基を含むように作製例えば、合成されうる。本明細書に記載されたように用いられうるスタテリンポリペプチドは、任意の種類の哺乳動物で天然に生じるアミノ酸配列を有しうる。例えば、本明細書に記載されたように用いられうるスタテリンポリペプチドは、ヒト、ウシ、ヤギ、ヒツジ、ウマ、マウス、ラット、サル、イヌ、ネコ、オランウータン、チンパンジー、ブタ、ウマ、ゾウ、またはオポッサムで天然に生じるアミノ酸配列を有しうる。いくつかの場合において、ヒトスタテリンポリペプチドは蛍光発光ポリペプチドにコンジュゲートし、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するスタテリンポリペプチド蛍光発光ポリペプチドコンジュゲートを形成する。いくつかの場合において、図8に記載されたアミノ酸配列、または図7に記載された配列によりコードされるアミノ酸配列を有するスタテリンポリペプチドが本明細書に記載されたように用いられうる。任意の適当な方法が、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドを作製するために用いられうる。例えば、ポリペプチド発現技術例えば、細菌細胞、昆虫細胞、または哺乳類細胞を用いる異種発現技術が、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドを作製するために用いられうる。いくつかの場合において、カゼインポリペプチドまたはスタテリンポリペプチドなどの歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドが、他の文献米国特許第7666996号、第6797810号、第6558717号、第6121421号、第6080844号、第5834427号、第5391497号、および第4713254号、ならびに米国特許出願公報第20090074680号および第20100144598号に記載されたように作製されうる。いくつかの場合において、標準的なポリペプチド合成技術例えば、液相ポリペプチド合成技術または固相ポリペプチド合成技術が、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドを合成的に産生するために用いられうる。任意の適当な方法が、蛍光発光ポリペプチドを歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子例えば、ポリペプチドに共有結合的にまたは非共有結合的に付着させるために用いられうる。例えば、BFPポリペプチドなどの蛍光発光ポリペプチドは、1つまたは複数の配位共有結合、共有結合、ジスルフィド結合、高エネルギー結合、水素結合、イオン結合、またはペプチド結合を介してカゼインポリペプチドおよびまたはスタテリンポリペプチドに化学的にコンジュゲートしうる。いくつかの場合において、蛍光発光ポリペプチドは、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチド例えば、カゼインポリペプチドおよびまたはスタテリンポリペプチド上に存在するアミノ基に化学的にコンジュゲートしうる。そのようなアミノ基は、ポリペプチドのN末端、ポリペプチドのC末端、またはポリペプチドのN末端とC末端の間に位置しうる。いくつかの場合において、コンジュゲートさせるポリペプチドは、コンジュゲーションの前に活性化されうる。例えば、ポリペプチド例えば、カゼインポリペプチドまたはスタテリンポリペプチドは、反応性チオール基の組込みによって活性化されうる。スタテリンポリペプチドに関して、例えばこれは、化学合成中のポリペプチドにシステイン残基を加えることにより達成されうる。カゼインポリペプチドに関して、カゼインポリペプチドは、他の文献McCalletalBioconjugateChem1222226に記載されているように2イミノチオラン例えば、トラウト試薬Trautsreagentによる反応によってチオール化されうる。αカゼインポリペプチドおよびβカゼインポリペプチドの場合には、ポリペプチド上にトラウト試薬と反応しうる複数のアミン例えば、N末端およびリジンが存在しうる。反応条件は、1個または2個のチオールにより活性化された分子の収率を最大化して該コンジュゲーションが歯の結合を妨げる可能性を低減するように、変更されうる。チオール組込みの程度は、他の文献LacyetalAnalyticalBiochemistry3826668に記載されたような高感度蛍光アッセイを用いて測定されうる。蛍光発光ポリペプチドは、マレイミド基および反応性Nヒドロキシスクシンイミドエステルを含む二機能性試薬を用いた該ポリペプチドのアミンの反応を介して、1つまたは複数のマレイミド基によって置換されうる。次いで、マレイミド置換蛍光発光ポリペプチドは、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドのチオール基にコンジュゲートしうる。蛍光発光ポリペプチドがマレイミド基で置換される程度は、他の文献SinghBioconjugateChem5348351に記載されているように変動可能である。歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子例えば、ポリペプチドに蛍光発光ポリペプチドをコンジュゲートさせるために用いられうるコンジュゲーション方法のさらなる例は、限定されないが、他の文献例えば、HermansonGTBioconjugateTechniquesSecondEdition2008Elsevierに記載されているものを含む。たとえば、PartISection4およびPartIISection5を参照。いくつかの場合において、本明細書において提供される方法および材料を用いて得られる蛍光シグナルは、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する1つの分子例えば、ポリペプチドに複数の蛍光発光ポリペプチドを連結させることにより増強されうる。立体効果のため、この増幅は、まず複数の蛍光発光ポリペプチドを含むポリマーを調製し、次いで、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子例えば、カゼインポリペプチドにこのポリマーを連結させることにより、効果的に達成されうる。複数の蛍光発光ポリペプチドを含むポリマーを形成するために用いられうる方法例えば、重合方法の例は、限定されないが、他の文献例えば、HermansonGTBioconjugateTechniquesSecondEdition2008Elsevierに記載されたものを含む。例えば、PartIISection25を参照。いくつかの場合において、蛍光発光ポリペプチドは、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドとの融合ポリペプチドまたはキメラポリペプチドとして産生されうる。例えば、異種ポリペプチド発現技術または合成ポリペプチド合成技術を用いて、蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列、および歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドのアミノ酸配列を有する、単一ポリペプチド鎖を産生する。いくつかの場合において、単一ポリペプチド鎖は、a蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列、および続いて、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドのアミノ酸配列、あるいはb歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドのアミノ酸配列、および続いて、蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列を有しうる。いくつかの場合において、単一ポリペプチド鎖は、それぞれが蛍光発光ポリペプチドをコードする一種または複数種例えば、1、2、3、4または5種のアミノ酸配列、および、それぞれが歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドをコードする一種または複数種例えば、1、2、3、4または5種のアミノ酸配列を有しうる。いくつかの場合において、本明細書で提供される融合ポリペプチドまたはキメラポリペプチドは、他のアミノ酸配列例えば、スペーサーまたは結合残基を含みうる。例えば、蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列、および歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドのアミノ酸配列を有する、融合ポリペプチドまたはキメラポリペプチドは、グリシン、リジン、アラニン、アルギニン、アスパラギン、アスパラギン酸、システイン、グルタミン酸、グルタミン、イソロイシン、ロイシン、メチオニン、フェニルアラニン、トレオニン、トリプトファン、プロリン、ヒスチジン、バリン、セリン、チロシン、オルニチン、タウリン、ピロリジン、もしくはセレノシステイン残基、またはアミノ酸誘導体例えば、5ヒドロキシトリプトファン、Lジヒドロキシフェニルアラニン、またはαジフルオロメチルオルニチンなどの一種または複数種のさらなるアミノ酸残基を含みうる。そのようなさらなるアミノ酸残基は、スペーサー例えば、5個またはそれ以上のグリシン残基の鎖となるように設計されうるか、あるいはポリペプチドまたは他の分子が融合ポリペプチドまたはキメラポリペプチドに化学的にコンジュゲート可能になるように設計されうる。例えば、蛍光発光ポリペプチドのアミノ酸配列、および歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有するポリペプチドのアミノ酸配列を有する、融合ポリペプチドまたはキメラポリペプチドは、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する一種または複数種のポリペプチド例えば、カゼインポリペプチドおよびまたはスタテリンポリペプチドが該融合ポリペプチドまたはキメラポリペプチドに化学的にコンジュゲーションされうるように、1、2、3、4、5個またはそれより多い数のさらなるリジン残基を含みうる。蛍光発光ポリペプチドを含む本明細書で提供される組成物例えば、蛍光発光ポリペプチドを含む組成物、蛍光発光ポリペプチドカゼインポリペプチドコンジュゲート、蛍光発光ポリペプチドスタテリンポリペプチドコンジュゲート、蛍光発光ポリペプチドカゼインポリペプチド融合ポリペプチド、およびまたは蛍光発光ポリペプチドスタテリンポリペプチド融合ポリペプチドを歯に塗布して、歯の外観を変化させることができる。例えば、BFPポリペプチドを含む本明細書で提供される組成物例えば、BFPポリペプチドスタテリンポリペプチドコンジュゲートを歯に塗布して、歯により白い外観を与えることができる。任意の適当な方法が、本明細書で提供される組成物を歯に送達するために用いられうる。例えば、本明細書で提供される組成物は、練り歯磨き、口内洗浄剤、飲料、食品、ガム、ゲル、パウダー、またはクリームの中に組込まれうる。いくつかの場合において、歯の外観を変化させる例えば、歯の外観をより白くするように、本明細書で提供される組成物の有効量が、歯に送達されうる。本明細書で提供される組成物の有効量は、有意な毒性を誘発することなく歯の外観を変化させる任意の量でありうる。例えば、本明細書で提供される組成物は、練り歯磨き1グラム当たり約00001mgから約100mg例えば、約0001mgから約100mg、約001mgから約100mg、約01mgから約100mg、約05mgから約100mg、約05mgから約50mg、約05mgから約25mg、約1mgから約100mg、約1mgから約50mg、または約1mgから約25mgの蛍光発光ポリペプチドをもたらす量で、練り歯磨き製品中に組込まれうる。いくつかの場合において、本明細書で提供される組成物は、歯の外観を変化させる例えば、歯の外観をより白くするように、歯に一定期間塗布された後に洗浄、嚥下または除去されうる。例えば、本明細書に記載の蛍光発光ポリペプチドを含むよう構成された練り歯磨きを歯に塗布して、洗浄せずに、30秒間から10分間例えば、30秒間から5分間、30秒間から25分間、30秒間から2分間、1分間から10分間、2分間から10分間、または1分間から5分間の間、該歯と接触したままにすることができる。いくつかの場合において、人間の歯を、本明細書で提供される組成物が送達される前に準備することができる。例えば、人間の歯は、本明細書で提供される組成物が送達される前に、洗浄されうるか、ブラシで磨かれうるか、または磨かれうる例えば、軽石で磨かれうる。いくつかの場合において、処置される歯の表面は、リン酸カルシウム結合部位を露出させることができる能力を有する一種または複数種の剤で処置されうる。例えば、本明細書で提供される組成物で処置される歯を、EDTAまたはリン酸と接触させて、歯の表面に存在するリン酸カルシウム結合部位を露出させることができる。リン酸処置の場合には、歯エナメル質のみが該酸に曝露され、軟組織損傷の危険性を予防または低減できる。いくつかの場合において、2工程またはそれ以上の工程からなる方法を用いて、蛍光発光ポリペプチドを歯に塗布することができる。例えば、1つの工程として、歯または歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子例えば、ポリペプチドを含む組成物が処置される歯に送達され、次に、送達された分子と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する蛍光発光ポリペプチドを送達する工程を行う。いくつかの場合において、これら2つの工程は、蛍光発光ポリペプチドとは別の分子を含む単一の組成物を用いて、または、一方の組成物が該分子を含みかつもう一つの組成物が蛍光発光ポリペプチドを含む別々の組成物を用いて、同時に行われうる。いくつかの場合において、本明細書で提供される組成物または本明細書で提供される組成物の成分例えば、カゼインポリペプチドが歯または歯成分に対して結合親和性を有していることを確認するために、アッセイが行われうる。例えば、試験される材料は、ヒドロキシアパタイトHAマトリックスと共にインキュベートされ、HA結合後の溶液中の材料の量が初期濃度と比較され、違いによって結合した材料の量が決定されうる。例えば、RajetalJBiolChem26759685976を参照。いくつかの場合において、HA結合材料は、HAマトリックスをEDTAで溶解した後に直接測定されうるLamkinetalJDentRes75803808。ポリペプチド材料の場合には、溶液中のポリペプチド濃度は、ビシンコニン酸アッセイおよびまたはオルトフタルアルデヒドアミンアッセイを用いて測定されうる。結合定数は、Langmuirモデルを用いて決定されうるBouropoulosandMoradianOldakCalcifTissueInt72599603。いくつかの場合において、アッセイは、他の文献LamkinetalJDentRes75803808に記載されたように、ヒト唾液と共にプレインキュベートしてタンパク質でコーティングされたHAマトリックスによって、行われうる。そのような場合には、結合していない唾液タンパク質は、その存在がポリペプチド濃度決定を妨げる可能性があるため、洗浄によって除去されうる。任意の適当な方法が、本明細書で提供される組成物の歯またはHAマトリックスに対する親和性を評価するために用いられうる。例えば、結合した組成物および結合していない組成物は、組成物の蛍光発光ポリペプチドの蛍光を測定することにより定量化されうる。定量化のために蛍光を利用できる能力によって、ヒト唾液の存在下における組成物のHAへの結合を測定することが可能になる。いくつかの場合において、本明細書で提供される組成物は、ヒトの歯にインビトロで結合できる能力について評価されうる。歯は、ブラシで磨かれるまたは軽石で磨かれるなど様々な程度で歯磨きされうる。次いで、歯は、ヒト唾液で処理されて歯の獲得被膜を形成し、唾液の存在下および非存在下において、本明細書で提供される組成物と共にインキュベートされうる。歯への結合は、結合した蛍光および結合していない蛍光の両者を測定することにより決定されうる。結合した蛍光発光ポリペプチドの歯からの抽出は、穏やかな手法を用いて完成されうる。例えば、他の文献SiqueiraandOppenheimArchivesofOralBiology54437444に記載されているように、歯をろ紙収集片によって拭き取ることができ、該ポリペプチドを緩やかな条件下で紙から抽出することができる。いくつかの場合において、歯は、異なる条件下で結合させた蛍光発光ポリペプチドの相対量を評価するために、蛍光顕微鏡によって分析されうる。任意の適当な方法を用いて、歯の外観を変化させることができる能力について本明細書で提供される組成物を評価することができる。例えば、目視検査技術を用いて、本明細書で提供される組成物が歯の外観を変化させうるか否かを判定することができる。そのような目視検査技術は、他の文献ParavinaetalJEsthetRestorDent19276283に記載されているような、比較用のシェードガイドの使用を含みうる。いくつかの場合において、本明細書で提供される組成物が歯の外観を変化させる例えば、歯により白い外観を与えることができる能力は、反射分光光度法を用いて測定されうる。そのような場合には、歯は、白色光源によって照射され、反射分光光度法比色定量により異なる波長で吸収される光の量について分析されうる。次いで、これらの測定は、光源から分離されたUV光を用いて繰り返されうる。UV光の選択および除外により得られた反射率の違いが、歯表面のUV蛍光スペクトルである例えば、ParketalMDentalMaterials23731735を参照。本明細書で提供される組成物は、該組成物を用いる人間に対する毒性のリスクが低い可能性があり、一種または複数種のヒト起源のポリペプチドを含む可能性があり、食品または飲料中に天然に存在する一種または複数種のポリペプチドを含む可能性があり、かつまたは潜在的に毒性を有する色素を有さない可能性がある。本発明は、以下の実施例においてさらに説明されるが、これは添付の特許請求の範囲に記載された発明の範囲を限定するものではない。実施例1:カゼインポリペプチド混合物を得るための方法カゼイン、αカゼイン、およびβカゼインをトリプシンと反応させ、それぞれカゼインホスホペプチドカゼインPP、αカゼインPP、およびβカゼインPPを生成した。トリプシンおよび3種類のカゼインをSigmaAldrichから購入した。これらの調製で用いた方法は、他の文献ReynoldsetalAnalBiochem217277284に記載された方法を適合させた。簡単に説明すると、カゼイン、αカゼイン、およびβカゼインのポリペプチドの加水分解を、60mgのポリペプチド、005MTris緩衝液pH8、および12mg、06mg、または03mgいずれかのトリプシンを含む3mL反応液中で行った。反応を室温21°Cで一晩進行させ、この時、反応混合物のpHを1M塩酸でpH46に調整した。この段階での全ての沈殿物を遠心分離12000×g、15分間により取り出した。次いで、10塩化カルシウム水溶液を添加し、カルシウム濃度を1に調整し、複数のホスホセリン基を含むポリペプチドを等量の100エタノールの添加により沈殿させた。沈殿したポリペプチドを遠心分離12000×g、15分間により収集した。解析のために、沈殿物を05mLのリン酸緩衝生理食塩水中で再溶解した。沈殿物中のポリペプチド濃度を、PierceBCAアッセイキット中の試薬およびプロトコルを用いるビシンコニン酸アッセイにより決定した。トリプシン加水分解後のポリペプチドの大きさおよび相対濃度を、165トリシンTricineゲルBioRadを用いるドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動SDSPAGEにより決定した。試料10μLを等量のトリシンサンプルバッファーBioRadと混合し、95°Cで5分間加熱した後にゲル上にロードし、室温で100ボルト定電圧で100分間電気泳動した。ゲルを、40メタノール10酢酸の溶液中で室温で1時間緩やかに攪拌することにより固定し、次いで、50CoomassieBrilliantBlueBioRadと50固定液との溶液中、室温で30分間のインキュベーションにより染色した。最後に、ゲルを、1酢酸中で一晩緩やかに攪拌することにより脱染した。60mgのカゼインならびに12mg、06mgおよび03mgのトリプシンを含む3mL反応液中で、pH8でカゼインを加水分解した。沈殿法により回収された、加水分解反応液により生成したポリペプチドのパーセンテージは、12mg、06mgおよび03mgのトリプシンを含む反応液に対してそれぞれ9、9および13であった。SDSPAGE解析により、全ての場合において、カゼインがより小さなポリペプチドの混合物へと加水分解されたことを示した。沈殿後、3種類の反応液全てから回収された材料は主に、低分子量ポリペプチドであった。αカゼインおよびβカゼインを、60mgのポリペプチドおよび12mgのトリプシンを含むpH8の3mL反応液中で加水分解した。αカゼインおよびβカゼインについての塩化カルシウムエタノール沈殿物はそれぞれ、4および7の加水分解ポリペプチドを含んだ。SDSPAGE解析により、沈殿した試料がポリペプチド混合物を含むことが示された。実施例2:BFPポリペプチド、および歯成分と相互作用できるかまたはそれらに結合できる能力を有する分子のコンジュゲートの形成未標識のβカゼインSigmaAldrich、βカゼインホスホペプチド実施例1にしたがって生成、およびスタテリン1~25CBiomaticを、Biovisionから入手したBFPポリペプチドにコンジュゲートさせ、それぞれβカゼインBFPコンジュゲート、βカゼインPPBFPコンジュゲート、およびスタテリン1~25CBFPコンジュゲートを形成させた。本実施例はβカゼインのコンジュゲーションを説明するが、αカゼインおよびβカゼインホスホペプチドのコンジュゲーションも同様の手法を用いて行われた。簡単に説明すると、マレイミド活性化BFPを、1mgmLBFP、033mgmLSM4Pierce、カタログ番号22104、2mMEDTA、005Tween20、および005Mリン酸ナトリウム緩衝液pH72を含む3mL反応液中で調製した。反応を室温で40分間進行させ、次いで、5mMMESバッファーpH6、2mMEDTA、および005Tween20で平衡化させたG25Sephadexカラムによって脱塩した。チオール活性化βカゼインを、45mgmLβカゼイン、5mM2イミノチオラン、2mMEDTA、005Tween20、および005Mホウ酸ナトリウム緩衝液pH80を含む2mL反応液中で調製した。反応を室温で1時間進行させ、次いで、005Mリン酸ナトリウム緩衝液pH70、2mMEDTA、および005Tween20で平衡化したG25Sephadexカラムによって脱塩した。この材料を、調製後直ちにコンジュゲーション反応で用いた。βカゼインBFPコンジュゲートを、037mgmLマレイミド活性化BFP、157mgmLチオール活性化βカゼイン、2mMEDTA、005Tween20、および005Mリン酸ナトリウム緩衝液pH70を含む3825mL反応液中で調製した。反応を室温で1時間進行させ、次いで、任意の残りのチオールを、0038mLの新規に調製した01MNメチルマレイミドの脱イオン水溶液の添加によりクエンチした。コンジュゲートを遠心濃縮機により15mLに濃縮し10kDaカットオフ、次いで、005Tween20を含むリン酸緩衝生理食塩水で平衡化したHiLoadSuperdex20016600カラムGEHealthcareにアプライした。カラムを11mL分で溶出し、15mL画分を収集し、蛍光320nm励起、445nm発光および総タンパク質濃度ビシンコニン酸アッセイの両者により分析した。βカゼインおよびBFPの両者とも複数種の活性基を含んでいるため、様々な大きさのコンジュゲートが反応液中に形成された。異なる大きさのコンジュゲートの例は、βカゼインBFP;βカゼインBFPβカゼイン;βカゼインBFPβカゼインBFPなどである。Superdex200カラムは、分子の大きさに基づきコンジュゲートからより小さな出発材料を分離した。しかしながら、カラムはまた、反応液中に生成された異なる大きさのコンジュゲートも部分的に分離した。カラム生成物を以下の2つのプールに収集した:カラムから最初に溶出された高分子量生成物、および高分子量生成物の後だが未反応出発材料の前に溶出された低分子量生成物。2種類の生成物プールを分子ろ過により濃縮した後、低分子量プール028mgmLBFP含量は、高分子量プール036mgmLBFP含量よりも歯への強い結合を示した。より強く結合している低分子量画分を下記に示す実施例で用いた。βカゼインホスホペプチドを、βカゼインについて記載した通りに、チオール化し、マレイミド活性化BFPに連結させ、Superdex200カラムで精製し、濃縮した。βカゼインホスホペプチドBFPの高分子量画分は038mgmLの濃度を有し、低分子量画分は048mgmLの濃度を有した。典型的なスタテリン1~25CBFPコンジュゲートを、11mgmLマレイミド活性化BFP、11mgmLスタテリンC、2mMEDTA、005Tween20、および005Mリン酸ナトリウム緩衝液pH70を含む14mL反応液中で調製した。スタテリン1~25Cは遊離チオールを含んでいて、活性化を必要としなかった。スタテリン1分子当たりの活性基は1つだけしかないが、複数種のスタテリン分子が単一の活性化BFPに付着でき、それにより生成物分布が生じる。生成物を、Superdex200カラムでお互いから部分的に分離し、高分子量画分022mgmLBFP含量および低分子量画分036mgmLBFP含量を得た。高分子量画分を、下記に示す結合抽出実施例で用いた。実施例3:BFPポリペプチド含有コンジュゲートの歯への塗布βカゼインBFPコンジュゲート約009mgmL、βカゼインPPBFPコンジュゲート約024mgmL、およびスタテリンCBFPコンジュゲート約005mgmLを、コーティングされていない歯または唾液でコーティングされた歯と共に約1時間インキュベートした。1時間インキュベートした後、歯を洗浄し、結合したタンパク質を04EDTA、続いて2SDSを用いて、歯から抽出した。各抽出溶媒中の抽出タンパク質の量を蛍光アッセイにより決定した表1。これらの結果は、βカゼインBFPコンジュゲート、βカゼインPPBFPコンジュゲート、およびスタテリンCBFPコンジュゲートが歯に結合できる能力を有することを実証している。さらなる実験を、βカゼインBFPコンジュゲートを用いて行い、結合時のpHおよび温度の効果を評価した。pH6からpH9ではβカゼインBFPコンジュゲートの歯への結合に有意な変化はなかった。加えて、βカゼインBFPコンジュゲートの歯への結合に対する温度21°Cから37°Cの有意な影響もなかった。別の実験で、βカゼインBFPコンジュゲートを40エタノールの存在下で歯と共にインキュベートした。いくつかの場合において、40エタノールを含むバッファーは、エタノール非存在下でのβカゼインBFPコンジュゲートの使用と比べて、βカゼインBFPコンジュゲートの歯への結合レベルを高めることが判明した。2EDTAによる1時間の歯の前処理は、βカゼインBFPコンジュゲートおよびスタテリンCBFPコンジュゲートの歯への結合のレベルの上昇をもたらした。以下を歯の白さを評価するために行った。簡単に説明すると、軽石で磨いた歯を、2SDSと共に30分間インキュベートし、続いて50エタノールと共に10分間インキュベートした。50エタノールと共に10分間インキュベートした後に、歯を、唾液塩類を含む結合バッファーに30分間曝露し、次いで、2EDTAと共に1時間インキュベートした。EDTAと共に1時間インキュベートした後に、歯をBFP含有コンジュゲートに1時間接触させ、次いで洗浄した。結合したコンジュゲートを、2SDSを用いて37°Cで30分間抽出し、測定した。この時点で歯を軽石で磨き、任意で、次の実験に再び用いてもよい。試料は概して、aEDTA処理後およびコンジュゲート結合前、b1時間のコンジュゲート結合工程の後、cSDS抽出工程後、ならびにd軽石で磨いた後に、白さについて分析した。これらの各工程で、歯を、シェードガイド解析、蛍光イメージング、およびまたは写真例えば、固定カメラ設定、照明6500°KBulbs、および試料配置を用いて分析した。SDS抽出試料を蛍光について分析した。シェードガイド解析と写真比較図10の両者により特定されたとおり、40エタノールを含むバッファーの存在下でのβカゼインBFPコンジュゲートは、歯を再現性よく白くした。バッファーのみの存在下でのβカゼインBFPコンジュゲートを、シェードガイド解析を用いて評価し、歯を白くしたことを見出した。40エタノール存在下でのスタテリンCBFPコンジュゲートは、シェードガイド解析および写真比較の両者により特定されたとおり、歯を白くした。白さのレベルは、βカゼインBFPコンジュゲートのものより低かった。バッファーのみの存在下でのスタテリンCBFPコンジュゲートは、シェードガイド解析および写真解析に基づき、ほとんどまたは全く白さを示さなかった。いくつかの場合において、コンジュゲートが歯を白くすることができる能力を確認する白さの測定は、歯をバッファーで洗浄した後に行われた。これらの結果は、結合したコンジュゲートが容易には除去されなかったことを示す。軽石で磨いた後には、歯はその白さを失った。しかし、軽石で磨く前に、歯をバッファーで洗浄し、SDSで抽出して、コンジュゲートを取り除いた。このSDS処理の後に、歯は、バッファー洗浄とSDS抽出の前よりも少しだけ白さが低下した。これらの結果もまた、結合したコンジュゲートが容易には除去されなかったことを示す。まとめると、本明細書で提供される結果は、βカゼインBFPポリペプチドコンジュゲートなどのコンジュゲートが、歯に結合できかつその外観を適度により白くすることができる能力を有することを実証する。実施例4:BFPポリペプチドを含む組成物のヒトの歯への塗布標準的なブラッシング技術を用いてヒトの歯を磨くために、標準的な練り歯磨き組成物を使用する。歯を磨いたらすぐ、該ヒトは、磨いた歯にBFPポリペプチドを含むペースト状組成物を自分で塗布する。塗布したらすぐ、BFPポリペプチドを含む該組成物を少なくとも30秒間例えば、約30秒から60分の間該歯と接触したままにする。この期間の後に、歯をすすぐ。他の態様本発明はその詳細な説明とともに説明されているが、前記説明は例示を意図しており、本発明の範囲を限定するものではなく、本発明の範囲は添付の特許請求の範囲によって定義されることが理解されるべきである。他の局面、利点、および変更形態は、添付の特許請求の範囲の範囲内である。