無傷の又は破壊された宿主細胞の懸濁液から不溶性の標的タンパク質を単離する方法であって、a不溶性の標的タンパク質と不溶性の宿主細胞部とを含む無傷の又は破壊された宿主細胞の懸濁液を準備する工程と、b少なくとも1つの塩基の水溶液を、前記宿主細胞を破壊し、かつ/又は前記不溶性の宿主細胞部を可溶化するのに十分な量で前記懸濁液に添加する工程と、c該不溶性の標的タンパク質を、可溶化した不溶性の宿主細胞部から分離する工程と、を含み、工程bでは、該標的タンパク質が依然として不溶性であり、該不溶性の宿主細胞部の少なくとも80が可溶化する、無傷の又は破壊された宿主細胞の懸濁液から不溶性の標的タンパク質を単離する方法。宿主細胞が細菌、酵母、植物又は昆虫の宿主細胞である、請求項1に記載の方法。単離した不溶性の標的タンパク質が、少なくとも80、又は少なくとも90、又は95の純度を有する、請求項1又は2に記載の方法。塩基が金属水酸化物及び/又はアンモニアである、請求項1~3のいずれか一項に記載の方法。金属水酸化物が、水酸化ナトリウムNaOH、水酸化カリウムKOH、及び水酸化カルシウムCaOHからなる群から選択されるか、又はそれらの組合せである、請求項4に記載の方法。塩基が水酸化ナトリウムNaOHである、請求項5に記載の方法。工程bでの該塩基の最終濃度が、0.005M~1M、又は0.01M~0.6M、又は0.02M~0.2M、又は0.04M~0.06Mの範囲である、請求項1~6のいずれか一項に記載の方法。i工程bの前での、ii工程b中での、及び/又はiii工程bの後での少なくとも1つの試薬の添加を更に含む、請求項1~7のいずれか一項に記載の方法。試薬が変性剤、コスモトロピック剤及び洗浄剤からなる群から選択されるか、又はそれらの組合せである、請求項8に記載の方法。i変性剤が尿素CH4N2O若しくは塩酸グアニジンCH5N3HClであり、ii該コスモトロピック剤がリン酸塩若しくは硫酸塩であり、又はiii該洗浄剤がTween20、TritonX-100、SDS若しくはBrijである、請求項9に記載の方法。i尿素の最終濃度が0.1M~10M、若しくは1M~5Mの範囲であり、又はii塩酸グアニジンの最終濃度が0.01M~3M、若しくは0.1M~2Mの範囲である、請求項10に記載の方法。工程cにおける該可溶化した不溶性の宿主細胞部からの該不溶性の標的タンパク質の分離が、遠心分離、沈降及び/又は濾過により達成される、請求項1~11のいずれか一項に記載の方法。工程bの後で、かつ工程cの前に前記懸濁液の均質化工程b’を更に含む、請求項1~12のいずれか一項に記載の方法。工程cの後に、分離した不溶性の標的タンパク質、又は遠心分離物、沈降物若しくは残余分を水溶液、有機溶液、及び/又は尿素で洗浄する工程dを更に含む、請求項1~13のいずれか一項に記載の方法。有機溶液が、エタノールEtOH、メタノールCH3OH、ヘキサンC6H14、ジエチルエーテルC4H10O及び/又はイソプロパノールC3H8Oを含有する、請求項14に記載の方法。標的タンパク質が、工程bでの少なくとも1つの塩基を含む水溶液の添加の後でも10分~40分の期間にわたって15°C~25°Cの温度で少なくとも90、又は少なくとも95が依然として不溶性である、請求項1~15のいずれか一項に記載の方法。不溶性の標的タンパク質が、少なくとも85の前記標的タンパク質からなるタンパク質凝集体を形成する、請求項1~16のいずれか一項に記載の方法。不溶性の標的タンパク質が、少なくとも2つの同一の反復単位を含むシルクタンパク質、コラーゲン及びケラチンからなる群から選択される、請求項1~17のいずれか一項に記載の方法。シルクタンパク質が、各々が、iGPGXX配列番号3ここでXは任意のアミノ酸、又はそれぞれの場合で独立してA、S、G、Y、P及びQから選択される任意のアミノ酸である、iiGGXここでXは任意のアミノ酸、又はそれぞれの場合で独立してY、P、R、S、A、T、N及びQから選択される任意のアミノ酸である、及びiiiAxここでxは5~10の整数であるからなる群から選択されるコンセンサス配列を少なくとも1つ含む少なくとも2つの同一の反復単位を含む、請求項18に記載の方法。反復単位が独立して、モジュールA配列番号20、モジュールC配列番号21、モジュールQ配列番号22、モジュールK配列番号23、モジュールsp配列番号24、モジュールS配列番号25、モジュールR配列番号26、モジュールX配列番号27若しくはモジュールY配列番号28、又はその変異体から選択される、請求項18又は19に記載の方法。シルクタンパク質が少なくとも1つの非反復NR単位を更に含む、請求項18~20のいずれか一項に記載の方法。NR単位が、NR3配列番号41若しくはその変異体、又はNR4配列番号42若しくはその変異体である、請求項21に記載の方法。シルクタンパク質が、ADF-3配列番号1又はその変異体、ADF-4配列番号2又はその変異体、MaSpI配列番号43又はその変異体、MaSpII配列番号44又はその変異体、Cm、CmNRz、NRzCm、NRzCmNRz、AQn、AQnNRz、NRzAQn、NRzAQnNRzQAQo、NRzQAQo、QAQoNRz、Yp、Xp、及びKpここで、mは2~64の整数であり、nは6~24の整数であり、oは8~16の整数であり、pは8~16の整数であり、zは1~3の整数であり、NRは非反復単位を表すからなる群から選択される、請求項18~22のいずれか一項に記載の方法。シルクタンパク質が、C16NR4、C32NR4、AQ12NR3、AQ24NR3、AQ12、AQ24、C16、C32、NR4C16NR4、NR4C32NR4、NR3C16NR3、NR3C32NR3、NR4AQ12NR4、NR4AQ24NR4、NR3AQ12NR3、NR3AQ24NR3、QAQ8又はQAQ16である、請求項23に記載の方法。シルクタンパク質が、TAGCYS1配列番号35、TAGCYS2配列番号36、TAGCYS3配列番号37、TAGLYS1配列番号38及びTAGLYS2配列番号39からなる群から選択されるアミノ末端及び/又はカルボキシ末端のTAGを更に含む、請求項18~24のいずれか一項に記載の方法。4°C~60°C、又は15°C~40°Cの温度で実施する、請求項1~25のいずれか一項に記載の方法。10kPa~1000kPa、又は50kPa~150kPaの圧力で実施する、請求項1~26のいずれか一項に記載の方法。請求項1~27のいずれか一項に記載の方法により入手可能な不溶性の標的タンパク質。標的タンパク質を分離するために、発明者らは、ニワオニグモEuropeangardencrossspiderAraneusdiadematus由来のドラグラインシルクタンパク質ADF-4から誘導される合成シルクポリペプチドC16を例示的に設計した。該タンパク質は、ADF-3及び/又はADF-4、並びにそれらの変異体が効率的な集合挙動を示すというこれまでの観察結果に基づいて選択された。実施例I:微生物細胞の懸濁液の調製微生物細胞を室温で900バールの圧力でホモジナイザー[APVGaulinGmbH、LAB60-15RBFI]を用いて2回溶解/破壊した。得られる細胞残屑溶液を9000×gで30分間、20°Cで遠心分離した。上清を廃棄し、細胞残屑沈降物を一段階の精製に用いた。実施例II:C16の単離微生物細胞溶液の調製による細胞残屑沈降物実施例1の湿重量を、要求される希釈容量を調整するために求めた。細胞残屑沈降物湿重量と0.05MのNaOHとの比率は1:3w/wであった。本実施例では、細胞残屑沈降物は5グラムと測定された。したがってサンプル添加物の重量は15グラムと算出された。本実験の添加物は、A:0.05MのNaOH;B:0.05MのNaOH及び4.8Mの尿素、C:0.05MのNaOH及び0.1Tween20、D:4.8Mの尿素、E:2Mの塩酸グアニジン、又はF:0.1Tween20であった。全てのサンプルを十分にかき混ぜながら20°Cで45分間インキュベートした。インキュベーション後、サンプルを8000×gで、30分間、20°Cで遠心分離した図1を参照されたい。A、B及びCの沈降物は、ほとんど全てが高純度のC16標的タンパク質からなる白色ペレットを示した。サンプルD、サンプルE及びサンプルFでは、はっきりした相分離は観察されなかった。この工程の後、凝集したC16タンパク質標的タンパク質はペレット画分に存在し、上清は廃棄した。H2Oによる2回の更なる洗浄工程8000×g、30分、20°Cでの遠心分離を実施し、C16標的タンパク質の純度を増大させた。このようにして得られたC16標的タンパク質を、SDS-Page分析銀染色[染色を同封されたプロトコルに従ってSERVASilverstainKit35076を用いて実行した]図3を参照されたい、イムノブロット分析ウェスタンブロット法[イムノブロット分析ウェスタンブロット法をSERVAGel商標TG1043210の同封されたプロトコルに従って実施した。ブロッキング溶液:1×PBSバッファー中の5粉乳、インキュベーション30分;検出を同封されたプロトコルに従ってLumi-lightPlus-Solution、12015196001、Rocheを用いて達成した]図2を参照されたい、及びHPLC分析[カラムのパラメータ:TSK-Gel商標HPLCColumnG3000SWXL、TosohBioscience、番号08541、内径:7.8mm、長さ:30.0cm。流量は0.5ml/分で一定であった]図4を参照されたいにおいて分析した。実施例III:標準的なプロセスと比較したC16の単離:微生物細胞の調製による細胞残屑沈降物の湿重量を、要求される希釈容量を調整するために求めた。細胞残屑沈降物湿重量と0.05MのNaOHとの比率は1:3w/wであった。本実施例では、細胞残屑沈降物は1キログラムと測定された。したがって0.05MのNaOHの重量は3kgと算出された総重量:4kg。サンプルを混合しながら20°Cで45分間インキュベートした。インキュベーション後、サンプルを8000×gで、30分間、20°Cで遠心分離した。この工程の後、C16標的タンパク質はペレット画分に存在し、上清は廃棄した。H2Oによる2回の更なる洗浄工程8000×g、30分、20°Cでの遠心分離を実施し、C16標的タンパク質の純度を増大させた。本実施例では、精製されたC16標的タンパク質の量を、HuemmerichetalBiochemistry2004431360413612に記載されたような精製方法のものと比較した。本方法と対比して、Huemmerichetalによる精製は、微生物細胞の調製による細胞破壊後に上清を用いて実施された。精製されたC16標的タンパク質の量に関して、実施例2に記載のように精製した場合に標的タンパク質C16の収率は有意に高かったおよそ9倍ことが示された表1、図5を参照されたい。実施例IV:C16のタンパク質安定性標的タンパク質C16を含有する微生物細胞溶液を0.05MのNaOHで処理した。実施例1及び実施例2に記載のように、微生物細胞を、室温で900バールの圧力でホモジナイザー[APVGaulinGmbH、LAB60-15RBFI]を用いて2回溶解した。得られる細胞残屑溶液を9000×gで30分間、20°Cで遠心分離した。上清を廃棄し、細胞残屑沈降物を一段階の精製に用いた。微生物細胞溶液の調製による細胞残屑沈降物実施例1の湿重量を、要求される希釈容量を調整するために求めた。細胞残屑沈降物湿重量と0.05MのNaOHとの比率は1:3w/wであった。サンプルをインキュベーションの様々な時点5分、10分、20分、30分、1時間、3時間、7時間及び24時間で採取した。それぞれのクロマトグラムのデータをわずかな差異のより良好な検出のために100に対して正規化した。図6に示すように、5分~24時間の期間の0.05MのNaOHとのインキュベーション後に有意なタンパク質分解は起こらない。機器パラメータ:TSK-Gel商標HPLCColumnG3000SWXL、内径:7.8mm、長さ:30.0cm。流量:0.5ml/分、蛍光検出:励起波長:275nm、発光波長:305nm;勾配:アイソクラチック、溶出液:100mMのTris/HClpH7.5。