"配列表の配列番号303に記載のアミノ酸配列からなる腫瘍関連ペプチドであって、該ペプチドが、ヒト主要組織適合抗原複合体MHCクラスIの分子に結合する能力を示す、ペプチド。請求項1に記載のペプチドにおいて、1個のアミノ酸が、類似の化学的特徴をもつ別の1個のアミノ酸で置換されることを特徴とする、MHCクラスIの分子に結合する能力を示すペプチド。請求項1または2に記載のペプチドにおいて、付加的な1個のアミノ酸がN末端および/またはC末端に存在することを特徴とする、MHCクラスIの分子に結合する能力を示すペプチド。腫瘍疾患および/または腺腫性疾患の処置のための医薬品の製造のための、請求項1~3のいずれか1つに記載の1種若しくはそれ以上のペプチドの使用。腫瘍疾患および/または腺腫性疾患が、腎臓、乳房、膵臓、胃、脳、膀胱、精巣の癌および/または神経系の腫瘍疾患であることを特徴とする、請求項4に記載の使用。ペプチドがアジュバントと共に使用されることを特徴とする、請求項4または5に記載の使用。抗原提示細胞に結合されたペプチドが使用されることを特徴とする、請求項4または5に記載の使用。invitroで白血球またはTリンパ球を同定するための、請求項1~3のいずれか1つに記載のペプチドの使用。患者から得られた試料を用いて、腫瘍疾患の治療経過を評価するための、請求項8に記載の使用。invitroで抗体を製造するための、請求項1~3のいずれか1つに記載のペプチドの使用。請求項1~3のいずれか1つに記載の1種若しくはそれ以上のペプチドを含有する製薬学的組成物。請求項1~3のいずれか1つに記載の単独のペプチドをコードする核酸分子。請求項12に記載の核酸分子を包含するベクター。請求項12に記載の核酸分子を使用して、または請求項13に記載のベクターを使用して、請求項1~3のいずれか1つに記載のペプチドを産生するように遺伝的に組換えられた細胞。この背景の前に、ヒト主要組織適合抗原複合体MHCクラスIの分子に結合する能力を示す、こうしたペプチドの最低1種の新規アミノ酸配列を提供することが本発明の課題である。この課題は、本発明により、付随する配列表からの配列番号1から配列番号577よりなる群から示されるアミノ酸配列をもつ腫瘍関連ペプチドの提供により解決され、その際に、該ペプチドは、ヒト主要組織適合抗原複合体MHCクラスIの分子に結合する能力を示す。本発明の根底にある課題は該方法で完全に解決される。従って、腫瘍から同定されるペプチドが、より多量の獲得のため、および下で挙げられる目的のための使用のために、合成されるか若しくは細胞中で発現にもたらされることが自明である。発明者は、上述されたペプチドをMHCクラスI分子の特異的リガンドとして腫瘍組織から単離かつ同定し得た。その際、本明細書で、腫瘍関連ペプチドという用語で、腫瘍物質から単離かつ同定されたものを指す。真正の初代腫瘍に提示されるこれらのペプチドは、従って腫瘍細胞中での抗原プロセシングを受ける。特異的リガンドは、例えば相応する抗原それからペプチドが発するが発現される腫瘍細胞に対する免疫応答を誘導するために、癌治療において使用し得る。CTLの誘導の形態の1つのこうした免疫応答は一方でinvivoで達成され得る。加えて、TAAと関連する腫瘍疾患に苦しめられている患者は、該ペプチドを例えば製薬学的組成物の形態で投与される。対照的に、該ペプチドが発する抗原を発現する腫瘍に対するCTL応答はexvivoでもまた惹起され得る。そのためには、CTL前駆細胞を抗原提示細胞およびペプチドと一緒にインキュベートする。次いで、それにより刺激されたCTLを培養し、そしてこの活性化されたCTLを患者に投与する。さらに、exvivoでAPCにペプチドを負荷する可能性、および、該ペプチドが発する抗原を腫瘍組織中で発現している患者にこの負荷されたAPCを投与する可能性が存在する。APCはその後、順に、invivoでCTLにペプチドを提示し得そしてそれらを活性化し得る。本発明のペプチドはしかし診断試薬としてもまた使用し得る。であるから、該ペプチドを用いて、1つのCTL集団中に該ペプチドに特異的に向けられたCTLが存在するかどうか、若しくは治療により誘導されるかどうかを確認し得る。また、定義されたペプチドに対する反応性を示すT細胞の前駆体の増加を、該ペプチドを用いて試験し得る。また、該ペプチドを、該ペプチドが発する抗原を発現する腫瘍の疾患経過を追跡するために、それに対するマーカーとして利用し得る。付随する表1に、同定されたペプチドを示す。該表中ではまた、HUGO遺伝子命名法委員会HUGOGeneNomenclatureCommitteeに従った受容された遺伝子記号http://www.gene.ucl.ac.uk/nomenclature/あるいはhttp://www/ncbi.nlm.nih.gov/LocusLink/により命名あるいは略記される、該ペプチドが発するタンパク質、および挙げられたタンパク質中のペプチドの特定の位置も示す。ここでは、誤りやすい翻訳を回避するためにタンパク質の英語名称が保持されている。再度、それぞれに、国立保健研究所NatinaolInstituteofHealthの国立バイオテクノロジー情報センターNationalCenterforBiotechnologyInformationのGenbankに登録されているAcc番号を示すhttp://www.ncbi.nlm.nih.govを参照されたい。発明者は、合計10例の患者の8個の腎細胞腫瘍および2個の膠芽腫、すなわちRCC75、RCC98、RCC100、RCC103、RCC112、RCC115、RCC116、RCC130およびNCH359、ならびにNCH361、ならびに1個の腫瘍細胞株J-Yからペプチド若しくはリガンドを単離し得た。患者の腫瘍および細胞株J-Yから577のリガンドを同定し得、それらはHLAサブタイプA03、B07、B40RCC75、A01、A03、B07、B18RCC98、A02、A03、B07、B18RCC100、A11、A25、B15、B44RCC103、A01、A31、B08、B27RCC112、A02、A03、B15、B18RCC115、A01、A02、B27、B37RCC116、A02、A24、B07、B44RCC130、A03、A32、B07、B35NCH359、A26、B38NCH361およびA02、B07J-Yに結合した。該リガンドのいくつかは、強く発現するいわゆるハウスキーピング遺伝子から発し、それらは大部分の組織中で顕著に発現され、多くは際だっていたが、しかし組織特異的および腫瘍特異的発現により顕著であった。そのように、とりわけ腫瘍組織中で過剰発現されるタンパク質から発するいくつかのペプチドを同定し得た。従って、例えばテナシン-CのフラグメントGLAPSIRTK、配列番号2を同定し得た。Herold-Mendeら、ClinicalImpactandFunctionalAspectsofTenascin-CExpressionduringGliomaProgression、2002、Int.J.Cancer、98:362-369発明者はまた、とりわけ、SOX9YPHLHNAEL、配列番号7およびRGS5LAALPHSCL、配列番号448から発するリガンドを同定し得た。初代腫瘍細胞はinvitroの培養に適しないため、発明者は、本発明により、この細胞株から同定されたペプチドが細胞傷害性Tリンパ球をinvitroで活性化するのに適することを付加的に立証するために、例示的一ヒト腫瘍細胞株を選択した。とりわけ、発明者は、樹立腫瘍細胞株JYの例示的な選択されたペプチドの使用下で、配列FPSLREAALMAGEA1、位置294-302および配列番号114をもつ選択されたペプチド、ならびにHLA対立遺伝子B0702に対し特異的であった細胞傷害性Tリンパ球CTLをinvitroで発生させることが可能であることを示し得た。このCTLを用いて、配列番号114をもつペプチドを負荷された標的とされるKM22目的細胞を殺し得た。それに対して、対照に使用された、配列番号114を持つペプチドを負荷されないKM22目的細胞は、細胞傷害性T細胞から認識されなかった。従って、エピトープとして本発明のペプチドを用いて、ヒトT細胞をinvitroで活性化し得たことを例示的に示し得た。また、配列番号114をもつペプチドを負荷されたT2細胞を溶解した細胞傷害性Tリンパ球が、T細胞の活性化の真正のマーカーとして記述されたインターフェロンγも発現することを示し得た。好ましい一態様において、配列番号1から577を示しかつ最低1個のアミノ酸が類似の化学的特徴をもつ別のアミノ酸により置換されているペプチドもまた、免疫応答の刺激に使用し得る。これらは、特定のMHCサブタイプ、例えば類似の化学的特徴をもつアミノ酸により使用され得るアンカーアミノ酸に関する。従って、例えば、MHCサブタイプHLA-A02と関連するペプチドでは、位置2でロイシンをイソロイシン、バリン、若しくはメチオニンで、および逆に、ならびに、C末端のロイシンでバリン、ロイシン、イソロイシンおよびアラニン全部非極性の側鎖を示すで交換し得る。さらに、そのN若しくは/およびC末端が最低1個のさらなるアミノ酸を示すか若しくは最低1個のアミノ酸が欠失されている、配列番号1から577をもつペプチドを使用することが可能である。さらに、最低1個のアミノ酸が化学修飾されている、配列番号1から577をもつペプチドを使用し得る。従って、ペプチドの免疫原性が変動により影響を及ぼされない、すなわちMHC分子に対する類似の結合親和性およびT細胞刺激の能力を示すように、変動するアミノ酸1個若しくは複数を選択する。本発明により、該ペプチドは腫瘍疾患および/若しくは腺腫性疾患の処置に使用し得る。処置されるべき腫瘍疾患は、従って、例えば腎、脳、乳房、膵、胃、精巣および/若しくは皮膚癌ならびに神経系の腫瘍疾患を包含する。腫瘍疾患の一覧はこれにより単に例示的であり、そして応用の範囲を狭めない。発明者は、自身の研究において、本発明のペプチドがこうした使用に適することを示し得た。ここで、あるペプチドに特異的であったこの目的のため生成されたCTLが、効果的かつ選択的にT細胞を殺し得たことが証明された。腫瘍ワクチンでの腫瘍関連抗原の使用のため、基本的ないくつかの適用形式が可能である。従って、Tigheら、1998、Genevaccination:plasmidDNAismorethanjustablueprint,Immunol.Today192:89-97は、適するアジュバントあるいは担体系を伴う組換えタンパク質若しくはプラスミドベクター中の抗原をコードするcDNAのいずれかとして、抗原を投与し得ることを記述している。これらの例において、免疫応答が惹起されるように、患者の体内の該抗原が抗原提示細胞APCによりプロセシングかつ提示されなければならない。Meliefら、1996、Peptide-basedcancervaccines,Curr.Opin.Immunol.8:651-657は、さらなる可能性、すなわち合成ペプチドのワクチンとしての使用を示す。該ペプチドは、従って、好ましい一態様において、アジュバントの添加を伴い、若しくはしかし単独でも使用し得る。アジュバントとして、例えば、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子GM-CSFが適し得る。こうしたアジュバントのさらなる例は、水酸化アルミニウム、例えばフロイントのアジュバント、サポニン若しくはケイ素化合物のような鉱物油の乳液である。アジュバントを伴う使用は、ペプチドにより惹起される免疫応答が強められ得る場合、および/若しくはペプチドが安定化されるという利点を提供する。別の好ましい一態様において、抗原提示細胞に結合されたペプチドを使用する。こうした処置は、ペプチドが免疫系、とりわけ細胞傷害性Tリンパ球TCLに提示され得るという利点を有する。それによりCTLは腫瘍細胞を認識し得かつ特異的に殺し得る。抗原提示細胞として、例えば樹状細胞、単球若しくはBリンパ球がこうした一使用に適する。この場合、細胞は例えばexvivoでペプチドを負荷される。他方、その後該ペプチドを細胞上で発現にもたらすために、該ペプチドをコードするDNA若しくは相応するRNAで細胞をトランスフェクトする可能性もまた存在する。発明者は、樹状細胞DCに特定のペプチドを負荷すること、およびこれらの負荷された樹状細胞がペプチド特異的CTLを活性化することが可能であることを適切な研究で示し得た。これは、相応するペプチドを発現するCTLを腫瘍に対し発生させるように免疫系を刺激し得ることを意味している。該ペプチドを運搬する抗原提示細胞は、従って、直接使用し得るか、若しくは使用の前に例えば熱ショックタンパク質gp96で活性化し得るかのいずれかである。これらの熱ショックタンパク質は、MHCクラスII分子およびB7のような共刺激分子の発現を誘導し、そしてさらにサイトカインの産生を刺激する。これにより、全体として免疫応答の惹起が促進される。別の好ましい一態様において、白血球、とりわけTリンパ球の標示にペプチドを使用する。これらの使用は、あるペプチドに特異的なCTL集団中に指向されたCTLが存在するかどうかを該ペプチドで確認しなければならない場合に有利である。また、腫瘍疾患での治療経過の評価のためのマーカーとして該ペプチドを使用し得る。また、他の免疫化若しくは治療に際して、該ペプチドを治療のモニタリングに使用し得る。従って、該ペプチドは治療的のみならずしかしまた診断的にも使用可能である。さらなる一態様において、該ペプチドを抗体の製造に使用し得る。ポリクローナル抗体は、慣習的方法で、ペプチドの注入による動物の免疫化、およびその後の免疫グロブリンの精製により獲得し得る。モノクローナル抗体は、例えば、MethodsEnzymol.1986,121,Hybridomatechnologyandmonoclonalantibodiesに記述されるような標準的プロトコルに従って製造し得る。本発明はまた、さらなる一局面において、該ペプチドの1種若しくはそれ以上を含有する製薬学的組成物に関する。これらの組成物は、例えば非経口投与、例えば皮下、皮内若しくは筋肉内、または経口投与に役立つ。その場合、該ペプチドは製薬学的に許容できる、とりわけ水性の担体に溶解若しくは懸濁される。さらに、該組成物は、例えば緩衝剤、結合剤、希釈剤などのような賦形剤を含有し得る。該ペプチドはまた、免疫刺激物質、例えばサイトカインと一緒になって投与され得る。それらのこのような組成物とともに使用され得るような賦形剤の包括的な記述は、例えばA.Kibbe,HandbookofPharmaceuticalExcipients,第3版、2000、AmericanPharmaceuticalAssociationandpharmaceuticalpressに記述されている。該剤は、従って、腫瘍疾患および/若しくは腺腫性疾患の防止Praevention、予防措置Prophylaxeおよび/若しくは治療に使用し得る。配列番号1から577をもつペプチドの最低1種を含有する製薬学的剤は、挙げられたペプチド、例えば抗原が関連する腫瘍疾患を担持する患者に投与される。従って、腫瘍特異的CTLに基づく腫瘍特異的免疫応答が惹起され得る。該製薬学的組成物中に存在するペプチド1種若しくは複数の量は、従って治療上有効な量で存在する。従って、該組成物中に含有されるペプチドは、最低2種の異なるHLAタイプにも結合し得る。本発明は、さらなる一局面において、配列番号1から577をもつペプチドをコードする核酸分子に関する。該核酸分子は、この場合DNA若しくはRNA分子であり得、そしてまた癌疾患の免疫療法に使用される。従って、該核酸分子から発現されるペプチドは、該ペプチドが発現する腫瘍細胞に対する免疫応答を誘導する。本発明により、該核酸分子はベクター中にも存在し得る。さらに、本発明は、該ペプチドをコードする核酸分子の助けを借りて、配列番号1から577をもつペプチドをそれらが産生するように遺伝子的に変えられた細胞に関する。該細胞は、このため、該ペプチドをコードするDNA若しくは相応するRNAでトランスフェクトされ、それにより該ペプチドは該細胞上で発現にもたらされる。こうした使用のため、抗原提示細胞として、例えば樹状細胞、単球若しくはBリンパ球が適する。前に挙げられかつなお下の例示的特徴が、常に述べられる組合せでのみならず、しかしまた単独で使用可能であることが、本発明の範囲を離れることなく、認識される。本発明の実施例は後に続く実施例および付随する図面に記述かつ例示される。1.1患者サンプルチュービンゲン大学泌尿器科から、組織学的に確認された腎細胞癌を表す患者由来の8検体のサンプルを得た。RCC75で示される患者は以下のHLAタイピングすなわちA03、B07、B40を有した。RCC98で示される患者は以下のHLAタイピングすなわちA01、A03、B07、B18を有した。RCC100で示される患者はHLAタイピングA02、A03、B07、B18を有した。RCC103で示される患者は以下のHLAタイピングすなわちA11、A25、B15、B44を有した。RCC112で示される患者は以下のHLAタイピングすなわちA01、A31、B08、B27を有した。RCC115で示される患者は以下のHLAタイピングすなわちA02、A03、B15、B18を有し、RCC116で示される患者はHLAタイピングA01、A02、B27、B37を有し、そしてRCC130で示される患者はHLAタイピングA02、A24、B07、B44を有した。ハイデルベルク大学神経外科から、組織学的に確認された膠芽腫を表す患者由来の2検体のサンプルを得た。NCH359で表される患者は以下のHLAタイピングすなわちA03、A32、B07、B35を有した。NCH361で表される患者は以下のHLAタイピングすなわちA26およびB38を有した。1.2MHCクラスIに結合されるペプチドの単離ショック凍結させた腫瘍サンプルを、Schurle,M.ら、Identificationoftumor-associatedMHCclassIligandsbyanovelTcell-independentapproach,2000,EuropeanJournalofImmunology,30:2216-2225に既に記述されたように処理した。ペプチドを標準的プロトコルに従って、すなわち、HLAクラスI分子に特異的であるモノクローナル抗体W6/32、若しくはHLA-A2に特異的であるモノクローナル抗体BB7.2の使用下で単離した。Barnstable,C.J.ら、ProductionofmonoclonalantibodiestogroupAerythrocytes,HLAandotherhumancellsurfaceantigens-newtoolsforgeneticanalysis,1978,Cell,14:9-20、およびParham,P.Brodsky,F.M.,PartialpurificationandsomepropertiesofBB7.2.AcytotoxicmonoclonalantibodywithspecificityforHLA-A2andavariantofHLA-A28,1981,Hum.Immunol.,3:277-299は、これらの抗体の製造および応用を記述している。1.3質量分析ペプチドは逆相HPLCにより分離しSMARTシステム、μRPCC2/C18SC2.1/19、AmershamPharmaciaBiotech、そして得られた画分をナノESIMSにより分析した。その際、Schirle,M.ら、Identificationoftumor-associatedMHCclassIligandsbyanovelTcell-independentapproach,2000,EuropeanJournalofImmunology,30:2216-2225に記述されるとおり進行した。腫瘍組織から得られたペプチドは、たった今記述されたとおり、しかしながらわずかな変更を伴い、キャピラリーLC-MSにより同定した。すなわち、100μlのサンプルを常に負荷し、脱塩し、そして300μm×5mmC18μ-VorsaeuleLC充填剤で前濃縮した。溶媒およびサンプルを、封止した100μlシリンジ1710RNR、Hamiltonを伴うシリンジポンプPHD2000、HarvardApparatur,Inc.を用い、2μl/分の速度で供給した。ペプチドの分離のため、前濃縮カラムを、75μm×250mmC-18カラムの前に接続した。次いで、12μl/分の流速から約300nl/分に低下させ、すなわち実際にTEE接続ZTIC、Valcoおよび300μm×150mmC-18カラムの使用下で、70分間の25~60Bを伴う二相勾配を行った。該装置が残余のペプチドを含まなかったことを保証するために、サンプルブランクを常に測定した。オンラインの断片化を記述されたとおり実施し、そしてフラグメントのスペクトルを人的に分析した。データバンク調査NCBI番号、ESTはMASCOTの使用下で実施したhttp://www.matrixscience.com。1.4MHCクラスIリガンドの同定開示される配列表および開示される表1に、患者RCC75、RCC98、RCC100、RCC103、RCC112、RCC115、RCC116、RCC130、NCH359およびNCH361のHLA分子に結合したリガンドを列挙する。HLA-A02と関連するペプチドは対立遺伝子特異的なペプチドモチーフを示した。従って、位置2にロイシン、バリン、イソロイシン、アラニン若しくはメチオニン、およびC末端にロイシン、バリン、イソロイシン若しくはアラニンが見出された。該リガンドの大部分はいわゆるハウスキーピングタンパク質から発したとは言え、腫瘍と関連するタンパク質のリガンドも同定され得た。かように、例えばテナシン-Cのフラグメントを同定し得たGLAPSIRTK、配列番号2;GVLKKVIRH、配列番号20。Herold-Mendeら、ClinicalImpactandFunctionalAspectsofTenascin-CExpressionduringGliomaProgression,2002,Int.J.Cancer,98:362-369は、一般に細胞外マトリックスタンパク質テナシン-Cの発現の高さが、疾患の重症度および健康な組織への腫瘍細胞の移動と相関することを示している。1.5正常CD8T細胞レパートリー中のペプチド特異的T細胞の証明例えば配列FPSLREAAL配列番号114をもつペプチドについてのペプチド特異的T細胞の証明のため、健康被験体の末梢血からの単核細胞を、関係のあるペプチドで構成された、関係のあるHLA-Aサブタイプの四量体で染色した。すなわち、四量体の製造のため、WalterSら、2003,CuttingEdge:PredeterminedAvidityofHumanCD8TCellsExpandedonCalibratedMHC/Anti-CD28-CoatedMicrospheres,J.Immunol.171:4974-4978のように、組換えHLA-Bサブタイプの分子を、該ペプチドを伴いinvitroで構成し、ゲル濾過により精製し、ビオチニル化し、そして単量体の結合のためストレプトアビジンと混合した。原則的に、FACSを用いる分析による二重染色の結果を検討し、そしてペプチド-四量体の特異的結合が証明されるWalterSら、2003,CuttingEdge:PredeterminedAvidityofHumanCD8TCellsExpandedonCalibratedMHC/Anti-CD28-CoatedMicrospheres,J.Immunol.171:4974-4978。腫瘍細胞による選択されたペプチドの提示およびCTLによるペプチドの認識を分析するため、選択されたペプチドに特異的であったCTLをinvitroで誘導した。それのため、KM22およびJY目的細胞株を使用した。2.1特異的Tリンパ球の獲得特異的Tリンパ球は、1.5で記述されるとおり健康被験体の血液から単離し、そしてFACS分取により濃縮した。2.2ペプチドの合成例示的な選択されたペプチドは、F-moc9-フルオレニルメチルオキシカルボニル保護基の使用によりペプチド合成機432A、AppliedBiosystems、ドイツヴァイターシュタットで合成し、そして逆相HPLCおよび質量分析により分析した。これらの方法で、同定されたペプチドについて十分な量を製造し得る。2.3制限された合成ペプチドの使用下での抗原特異的CTL応答の誘導CTLの誘導のため、段階2.1で得られたTリンパ球ウェルあたり5×106個のTリンパ球を、10熱不活性化ヒトAB血清CCPro、ドイツノイシュタット/ヴァインシュトラッセ、2mLL-グルタミン、50U/mlペニシリン、50μg/mlストレプトマイシンおよび20μg/mlゲンタマイシン全部BioWhittaker/Cambrex、ベルギーヴェルヴィエからを含む1.5mlのT細胞培地[RPMI1640、25mMHEPESLifeTechnologies/Invitrogen、ドイツカールスルーエから構成される]中ウェルあたり1×106の照射した目的細胞とともに、24ウェルプレート中でのinvitro再刺激により共インキュベートした。加えて、5ng/mlのヒトIL-12p70RDSystemsを添加した。37°Cで約4日の共インキュベーション後に、20U/mlのヒトIL-2RDSystemsを含む新鮮培地を添加し、そして細胞をさらなる3から4日間インキュベートした。この刺激周囲を2回反復した。2.4CTLアッセイCTLアッセイのため、標的細胞としてKM22およびJY腫瘍細胞株を使用した。ペプチドでパルスされる細胞は、50μg/mlのペプチドで2時間パルスした。全標的細胞は、RP10培地10熱不活性化ウシ胎児血清および抗生物質を補充したRPMI1640中、37°Cで[51Cr]クロムナトリウム51Crで1時間標識した。次いで、丸底をもつ96ウェルプレートの1ウェルあたり常に104細胞を与えた。200μlの最終容量を達成するためにさまざまな量をCTLに添加し、次いで37°Cで4時間インキュベートした。その後、上清50μl/ウェルを収集し、そしてベータプレート計数器で正確に計数した。特異的溶解を、後に続くとおり、すなわち、100×実験的放出-自発的放出/最大放出-自発的放出パーセントで評価した。自発的および最大放出は、常に、培地若しくは2TritonX-100いずれかの存在下で測定した。2.5.CTL誘導の結果aペプチドでパルスした目的細胞に対するCTL細胞傷害性活性51Cr放出アッセイ2.4.でを参照されたいにおいて、KM22若しくはJY細胞に対する誘導されたCTLの細胞傷害性活性2.3.でを参照されたいを試験した。細胞株KM22およびJ-YはHLA-B07陽性である。この放出アッセイの結果を図1aおよび1bに具体的に説明する。図1aおよび1bにおいて、IFNでインターフェロン-γを、E:Tでエフェクター-目的細胞の比を、TetでHLA-B0702/FPSLREAAL四量体に結合するTリンパ球を、およびTet-でHLA-B0702/FPSLREAAL四量体に結合しないTリンパ球を略記する。該結果は、2週の再刺激後に得られるCTL細胞株で、抗原特異的細胞死Abtoetungが達成され得たことを示す。すなわち、図1aにおいて、インターフェロン-γで処理した、ペプチドを伴わないHLA対立遺伝子B0702について陽性のKM22目的細胞が、特異的細胞傷害性Tリンパ球により認識されなかったことを示す。図1bは、腫瘍抗原MAGE-1からの配列FPSLREAALを伴うペプチドを提示する、インターフェロン-γで処理した、HLA対立遺伝子B0702について陽性のKM22目的細胞が、特異的細胞傷害性Tリンパ球により認識かつ溶解されたことを示す。結果として、その細胞のみが、従って、増大する量により、選択されたペプチドを常に提示したCTLを殺し;無関係のペプチドを負荷した対照細胞は殺されなかった。従って、細胞溶解活性の特異性が示され得た。bペプチドで刺激したTリンパ球によるインターフェロン-γの形成次の試みにおいて、ペプチドFPSLREAAL配列番号114を負荷したT2細胞を溶解した細胞傷害性Tリンパ球が、T細胞の活性化の確実なマーカーとして記述されているインターフェロン-γも発現したことを示した。図2において、ここでKM22およびJY細胞を試験した測定の結果を示す。図1でと等しい略語が使用され、ここで再度、CD8で、細胞表面上に受容体分子CD8を発現するTリンパ球を示す。IFN-γの証明のため、ペプチドでパルスした1×105個のエフェクター細胞および刺激体細胞を96ウェルプレート上でT細胞培地中で培養したT細胞培地:10熱不活性化ヒトAB血清CCpro、ノイシュタット/W.、ドイツ;2mML-グルタミン、50U/mlペニシリン、50μg/mlストレプトマイシンおよび20μg/mlゲンタマイシン全部BioWhittakerを補充した25mMHEPESを含むRPMI1640Gibco/Invitrogen、ドイツカールスルーエ。ペプチド負荷は、37°CでX-Vivo15培地中、それぞれのペプチドで約2時間実施した。1から2時間後にGolgiStopBectonDickinsonを添加し、そしてさらなる4から5時間インキュベートした。次いで細胞を浸透化し、そしてCytofix/CytopermPlusキットの使用下、ならびに抗CD4-FITC、抗IFN-γ-PEおよび抗CD8-PerCPを用い、製造元BectonDickinsonの説明書に従って染色した。FACSCalibeer細胞計数器の使用下でサイトメトリー分析を実施した。図2に見られるように、HLA-B0702/FPSLREAAL四量体に結合したTリンパ球=特異的Tリンパ球、Tetで、常に異なる量のインターフェロン-γで前処理しかつ配列番号114をもつペプチドを負荷したKM22若しくはJY細胞によりそれらを刺激した場合に、インターフェロン-γが形成した図2を参照されたい、KM22FPSLREAALおよびJYFPSLREAAL、常に5若しくは25μMINFで前処理した。非特異的Tリンパ球従ってHLA-B0702/FPSLREAAL四量体に結合したTリンパ球でないは、しかしながらインターフェロン-γを形成しなかった=Tet-。図2において、再度、特異的=TetTリンパ球も非特異的Tet-リンパ球も、それらを非特異的対照ペプチド図2中で例示的に:APRTVALTA、配列番号585で刺激した場合に、インターフェロン-γを形成しなかった常にTetおよびTet-すなわちKM22APRTVALTAおよびJYAPRTVALTA、25μMINFで前処理したについて常に図2を参照されたいことが示された。cCD8陽性T細胞のペプチド特異的刺激CD8陽性T細胞のペプチド特異的刺激のさらなる証明のため、それに際して対照ペプチドもHLA対立遺伝子A02に結合する、タンパク質RGS-5の配列LAALPHSCL配列番号448をもつペプチドおよび黒色腫抗原MELAN-Aの配列ELAGIGILTV配列番号578をもつ対照ペプチド位置26-35、ロイシンによる位置27にあるアラニンのアミノ酸変化により改変したを、Fmoc化学の標準的方法の使用下で合成した。ビオチニル化組換えA02分子および蛍光MHC四量体を、AltmanらPhenotypicanalysisofantigen-specificT-lymphocytes,Science274:94,1996に記述されるように製造した。人工的抗原提示細胞APCの製造のため、マイクロスフェア1mgあたり0.064μgビオチン-0.064μgビオチン-FITCの結合容量をもつストレプトアビジン被覆したポリスチロール粒子直径5.6μmBangsLaboratories、米国イリノイ州フィッシャーを、ビオチニル化MCHおよび抗体を含有する緩衝液中に2×106粒子/mlで懸濁し、そして室温で30分間インキュベートした。ヒトCD8T細胞の抗原特異的invitro刺激のため、新鮮なBuffy-Coatから標準的な勾配分離によりPBMCを単離した。未処理のCD8T細胞を、MACSを用いる陰性枯渇により濃縮したMiltenyiBiotec、ドイツベルギッシュグラードバッハ。invitro刺激は、24ウェルプレート上、1.5mlのT細胞培地s.o.中ウェルあたり5×106の応答体細胞および1×106個のビーズ若しくは1×106の照射したAPCを用いて実施した。5ng/mlのヒトIL-12p70RDSystems、米国にマイクロスフェアを添加した。37°Cでの3から4日の共インキュベーション後に新鮮な培地および20U/mlのヒトIL-2RDSystems、米国を添加し、そして細胞をさらなる3から4日インキュベートした。この刺激周期を2回反復した。細胞表面および細胞内のサイトメトリー分析のため、蛍光MHC四量体および抗CD8抗体ハイブリドーマUKT8を用いる四量体分析を、四色FACSCaliberBectonDickinsonで実施した。この分析の結果を図3に示す。ここで、配列番号448を伴うRGS-5ペプチドLAALPHSCLがヒトCD8陽性T細胞を特異的に刺激することが見られる。図3で、左の列に、上述されたとおりMelan-Aからの配列ELAGIGILTV配列番号578をもつ対照ペプチドで前の2倍刺激した、PBMCからのT細胞の分析を示す。右の列は、配列LAALPHSCL配列番号448を伴うRGS-5ペプチドで刺激したT細胞の分析を示す。図3で、上左は、Melan-Aペプチド/MHC-A02四量体複合体で刺激したCD8陽性X軸T細胞が、配列LAALPHSCL配列番号448をもつペプチドと複合体形成したMHC-A02四量体に結合しないY軸ことを示す。図3の上右は、配列LAALPHSCL配列番号448をもつRGS-5ペプチド/MHC-A02四量体複合体で刺激したCD8陽性T細胞が、配列LAALPHSCL配列番号448をもつペプチドと複合体形成したMHC-A02四量体Y軸に結合することを示す。二重に染色された二重陽性細胞は右上四分円に見られる。図3の中央の左は、Melan-Aペプチド/MHC-A02四量体複合体で刺激したCD8陽性T細胞X軸が、Melan-Aからの配列ELAGIGILTV配列番号578をもつペプチドと複合体形成したMHC-A02四量体Y軸に結合することが見られる。二重に染色された二重陽性細胞は右上四分円に見出される。中央右には、配列LAALPHSCLをもつRGS-5ペプチド/MHC-A02四量体複合体で刺激したCD8陽性T細胞が、Melan-Aからの配列ELAGIGILTV配列番号578をもつペプチドと複合体形成したMHC-A02四量体Y軸に結合しないことが示される。図3の下行には、左に2種の使用したMHC四量体-ペプチド複合体Melan-A/MHC-A02およびRGS-5/MHC-A02での二重染色によるMelan-A/MHC-A02特異的T細胞の定量的部分を示す。人工的抗原提示細胞に結合されたMelan-Aペプチド/MHC-A02四量体複合体での前述の刺激後に、刺激された細胞の19.3が、Melan-AペプチドおよびMHC-A02からのMHC四量体複合体に特異的に結合する。右で、2種の使用したMHC四量体複合体Melan-A/MHC-A02およびRGS-5/MHC-A02での二重染色によるRGS-5/MHC-A02特異的T細胞の定量的部分を示す。人工的抗原提示細胞に結合されたRGS-5ペプチド/MHC-A02四量体複合体での前述の刺激後に、刺激された細胞の8.0が、配列LAALPHSCL配列番号448をもつRGS-5ペプチドおよびHLA-A02からのMHC四量体複合体に特異的に結合する。d腎細胞癌患者の血液からのペプチド特異的T細胞の証明さらなる研究において、前にペプチドを負荷した自己樹状細胞で免疫した腎細胞癌患者の血液からのペプチド特異的T細胞を証明し得た。この証明のため、定量的リアルタイムポリメラーゼ連鎖反応RT-PCRを実施した。このRT-PCRは、Kammulaらの記述するKammulraら、JournalofImmunology163:6867,2000とおり実施した。このため、PBMCをT細胞培地中で融解し、500μlの培地中に1×106細胞を接種し、そして37°Cおよび5CO2で一夜インキュベートした。次いで合成ペプチドを5μg/mlで3時間添加し、そしてその後、TrizolInvitrogen、ドイツカールスルーエを用いるRNA抽出を実施した。cDNAをランダムへキサマープライマーAmershamBiosciences、ドイツフライブルクおよびM-MLV逆転写酵素PromegaGmbH、ドイツマンハイムの使用下に転写した。定量的RT-PCRは、IFN-γmRNAおよびCD8mRNAに関してABIPrism7000配列検出装置AppliedBiosystems、ドイツダルムシュタットを用いて二重で実施し、その際にTaqmanPCRマスターミックスAppliedBiosystems、特異的プライマーおよび蛍光プローブを使用した。該結果はIFN-γのmRNAのコピー数を反映し、ここでは各プローブを参照遺伝子産物としてのCD8mRNAのコピー数に関して正規化した刺激指数。試験したペプチドの存在下での遺伝子発現は、対照配列ILKEPVHGV、配列番号579をもつHIV1polから発するHLA-A02エピトープの存在下に得られた遺伝子発現に関して表される対照のコピー数を1と設定した。図4にこの実験の結果を示す。図4の具体的説明は、9種のHLAに結合するペプチドでの、チュービンゲン大学臨床センターの患者RCC98の免疫化後のexvivoのT細胞活性化を示す。11の棒群SaeulenblockはT細胞の実験の陰性および陽性対照を示す。エラーバーは標準偏差を示す。上で示されたとおり、陰性対照として、配列ILKEPVHGVウイルス抗原HIV1polから、位置896-904;配列番号579をもつHIVペプチドを使用した。陰性対照は、患者がHIV血清陰性であった場合はT細胞応答に至らなかった。陽性対照として、インフルエンザマトリックス58-66GILGFVFTL;配列番号580、HCMVApp65495-503NLPVMVATV;配列番号581、EBNA6-EBV284-293LLDFVRFMGV;配列番号582、IE63-EBV259-267GLCTLVAML;配列番号583およびLMP2-EBV294-302CLGGLLTMV;配列番号584のペプチドからの混合物を使用し、それにより非常に強いT細胞応答が期待されたポズミックスposmix;刺激指数の最大43.6。全部のPBMCの刺激に使用した対照ペプチドは5μg/mlの濃度で使用した。バックグラウンドは陰性対照の標準偏差刺激指数1.35、水平の破線として表されると定義した。図4中の具体的説明の次の9つの棒群は、9種の免疫化ペプチドに対し測定されたT細胞活性化を示す。これら9種のペプチドは、全部で7回、必ず14日の間隔で、自己樹状細胞によって一緒に皮下に負荷されて投与された。従って、各棒群は8本の棒から構成される1回目の免疫化前、2回目の免疫化後、2回目の免疫化後、など。各棒群は従って、免疫化の経過におけるT細胞の特徴を示す。既に、3回目の免疫化に際して、GKASFKSFLKRGS574-83、配列番号153およびSLLTSSKGQLQKADFP369-380、配列番号289に対する強いT細胞応答が見られ、その際、後者のペプチドにより4回目の免疫化後のT細胞応答が上昇した。免疫療法の経過中のT細胞応答のこうした変動は他の患者でも示されている。T細胞応答は、IARNLTQQLADFP313-321;配列番号233、GPALGRSFLTNFSF778-86、配列番号577についてバックグラウンドで明瞭に、および汎HLA-DRに結合するPADRE公知のペプチドについてより弱く見られた。これらとともに、3種のペプチドも免疫療法の経過中にT細胞応答の上昇が見出された点線。これは、これら3種の最後に挙げられたペプチドが陽性のT細胞応答を惹起したことを確認した。該患者は、チュービンゲン大学臨床センターでの申告された臨床試験の枠内で免疫した。該臨床試験は、チュービンゲン大学の倫理委員会に申告され、そして文書で承認された。該試験はドイツ医薬品法AMGの規則およびガイドライン、ならびに医薬品の臨床試験の実施基準GCPに従って実施した。一緒にすれば、発明者は従って、同定されたペプチドが、腫瘍疾患の多数に際しての免疫療法の枠内で有利な物質を生じることを示し得た。末梢血からのB0702/IARNLTQQL配列番号233特異的CD8リンパ球のミクロスフェアに駆動される増殖の四量体分析図5を参照されたい。6例の健康なHAL-A0201被験体HD155、HD159、HD161、HD167、HD168およびHD177のウェルあたり1×106のCD8濃縮したPBMCを、抗CD8および無関係な抗原無関係刺激、腫瘍抗原B0702/IARNLTQQL高密度HD若しくは腫瘍抗原B0702/IARNLTQQL低密度LDに結合させたマイクロスフェアで、小さな改変を伴い前に示された[Walter,SらCuttingEdge:PredeterminedavidityofhumanCD8TcellsexpandedoncalibratedMHC/anti-CD28-coatedmicrospheres.J.Immunol.171:4974-8,2003]とおりに毎週刺激した。invitroで3回の刺激後に、いくつかのウェルをCD8および四量体B0702/IARNLTQQLの抗体で染色した。全部の点は、1個のウェルからのCD8リンパ球の内側の四量体のパーセントを表す。個々の被験体での無関係刺激後の見出される応答の分布に基づき、有意の閾値、および以下の式:閾値=剤についての95信頼区間の上限3×標準偏差の95信頼区間の上限の使用下で水平の赤線によりを評価した。図中の数字は、得られた条件についてのウェル全体での有意に陽性のウェルの数を表す。以下に配列、位置、遺伝子記号、受託番号、配列番号を示す。表1NCH359の配列1VPDSSGPERIL7888HNRPKNP0021312配列番号12GLAPSIRTK15101518TNCNP0021511配列番号23RLFEHPLYR149157FAM20CNP0646081配列番号34TPHPVL381389HGRG8NP0573421配列番号45QIFVKTLTGK211RPS27AAAH013921配列番号56SLMHSFILK4452DNCL2ANP0549021配列番号67YPHLHNAEL127135SOX9NP0003371配列番号78RLFVGSIPK244252SYNCRIPNP006363配列番号89RVFPDKGYSF233242TIA1NP0713201配列番号910SLYKKLEIK554562SLC9A2NP0030392配列番号1011HPVSDHEATL216225HLACNP002108配列番号1112LPTRVDFSL4654記号は存在しない。遺伝子の種類:命名されていないタンパク質産物BAC87610配列番号1213KSFGSAQEFAW386396COPB2NP004757配列番号1314SPSTSRTPLL10261035EGFRNP0052192配列番号1415STFDSPAHW11491157EGFRNP0052192配列番号1516APEEHPVLL97105ACTBNP0010921配列番号1617RQITQVYGF117125PPP6CNP0027121配列番号1718KVSDYILQH10461054ASTN2NP0547293配列番号1819KLLPSVVLK210DTRNP0019361配列番号1920GVLKKVIRH2331TNCNP0021511配列番号2021KLFDHAVSKF4049ACSL4NP0044491配列番号2122ITVLTKPLPV112121PTPRONP0028391配列番号2223HPVHPDIKL130138PIAS1NP0572501配列番号2324IPRAALLPLL312PRSS11NP0027661配列番号2425ATNRITVTW254262PIASYNP0569812配列番号2526KIADRFLLY2937LMO4NP0067601配列番号26NCH361の配列27DHDPVDKIVL150159HNRPA2B1NP0021281配列番号2728DHHQEVIGF165173C9ORF10NP0554272配列番号2829IHDLDNISF188196PSMB2NP0027851配列番号2930DHINDIIKI834842IQGAP1NP0038611配列番号3031DHMRFISEL355363CYFIP1NP0554231配列番号3132THSLPVVVI456464STAT3NP0031412配列番号3233MPVGPDAILRY929939BAT3NP0046302配列番号3334RLDDAIHVL406414TCF12NP0031961配列番号3435QHEGTVNIF19531961PTPRZ1NP0028421配列番号3536ETVNIWTHF4856PAQR6NP940798配列番号3637VHILDTETF195203KLHDC2NP0551301配列番号3738QTPDFTPTKY607616ZHX3NP0558501配列番号3839RHVEVFELL133141MPDZNP0038201配列番号3940TTIDIGVKY136144CNN3NP0018301配列番号4041DLIEHFSQF113121HNRPA0NP0067961配列番号4142ETVWRLEEF6573HLADRANP061984配列番号4243DVLESVNLL176184AP2M1NP0040592配列番号4344IHDDFVTTF466474AEBP1NP0011202配列番号4445IHIPINNII5765Sec61GNP0551171配列番号4546IHLIDPNTL281289CGI07NP0570222配列番号4647IHVIGGNDV10161024KIAA1268XP2910551配列番号4748KAFQKIVVL291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