"以下のa~fからなる群から選択される単離された核酸:a配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列又はその相補配列を含む核酸;b配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列又はその相補配列を含む核酸;c配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列又はその相補配列の断片を含む核酸;d配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸;e配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列と少なくとも90のアミノ酸配列同一性を有するポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む核酸;並びにfa~eのいずれかとストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸。請求項1記載の核酸を含むベクター。ヘテロポリペプチドをコードする核酸をさらに含む請求項2記載のベクター。請求項2記載のベクターを含む細胞。以下のa~eからなる群から選択される単離されたポリペプチド:a配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列を含むポリペプチド;b配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列の断片を含むポリペプチド;c配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列と少なくとも90の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド;d配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列又はその相補配列にコードされるポリペプチド;e配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列又はその相補配列にコードされ、活性を保持しているポリペプチド。ヘテロアミノ酸配列をさらに含む請求項5記載のポリペプチド。請求項5記載のポリペプチドに選択的に結合する抗体。ポリペプチドを作製する方法において、前記ポリペプチドをコードする核酸が発現される条件下で請求項4に記載の細胞を培養することを含み、前記ポリペプチドが、以下のa~eからなる群から選択される方法:a配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列を含むポリペプチド;b配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列の断片を含むポリペプチド;c配列番号290、2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列と少なくとも90の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド;d配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列にコードされるポリペプチド、並びにe配列番号289、1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列にコードされるポリペプチド。生物における、糖質を細胞の内外へと輸送する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。生物における、糖質を蓄積する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。生物における、糖質をエネルギー源として利用する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。微生物により発酵させた食品の風味を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記微生物に導入することを含む方法。微生物により発酵させた食品のテクスチャーを改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記微生物に導入することを含む方法。生物における、改変された糖質を産生する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。生物における、食品加工条件及び貯蔵条件下で生存する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。生物における、消化管内で生存する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記微生物に導入することを含む方法。生物における、糖質を産生する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。生物における、薬剤を細胞の内外へと輸送する能力を改変する方法であって、請求項1記載の核酸を前記生物に導入することを含む方法。請求項1記載の核酸を含む核酸構築物を含む植物細胞。請求項19記載の植物細胞から作出された植物。本発明は、微生物及び植物を改変する組成物及び方法を提供する。本発明の組成物には、糖質利用関連タンパク質をコードし、ラクトバチルスアシドフィルスから単離された核酸が含まれ、かかる糖質利用関連タンパク質には、ホスホトランスフェラーゼ系PTSのタンパク質、ABCトランスポーター、並びにラクトバチルスアシドフィルスにおける糖の輸送、分解及び/又は合成に関与するタンパク質が含まれる。組成物にはまた、多剤トランスポーターをコードするラクトバチルスアシドフィルスから単離された核酸が含まれる。具体的には本発明は、配列番号1~363中、奇数番号で示されるヌクレオチド配列単独で、及び/又は任意の組合せでを含む単離された核酸分子、これらヌクレオチド配列から実質的になる単離された核酸分子、及び/又はこれらヌクレオチド配列からなる単離された核酸分子、並びに配列番号2~364のうち偶数番号で示されるアミノ酸配列単独で、及び/又は任意の組合せでをコードする単離された核酸分子を提供する。また、本明細書に記載の核酸分子がコードするアミノ酸配列、及び/又は配列番号2~364のうち偶数番号で示されるアミノ酸配列単独で、及び/又は任意の組合せでを含む、から実質的になる、及び/又はからなる単離された及び/又は組換えポリペプチドも提供する。配列表に記載のヌクレオチド配列及びアミノ酸配列と十分な程度の同一性を有する種々の核酸及びポリペプチドも本発明に包含される。さらに、配列表に記載のヌクレオチド配列及びアミノ酸配列の断片及び十分な程度の同一性を有する断片も本発明に包含される。本発明の核酸配列と相補的なヌクレオチド配列、又は本発明のヌクレオチド配列とハイブリダイズするヌクレオチド配列も本発明に包含される。組成物には、本明細書に記載する核酸分子の組換え発現用のベクター、原核細胞、真核細胞及び植物細胞もさらに含まれ、また、これらのベクターを有するトランスジェニック微生物群及びトランスジェニック植物群も含まれる。本発明にはまた、本発明のポリペプチドを組換えにより作製する方法や、組換えにより作製されたポリペプチドを使用する方法も含まれる。さらには、本発明の核酸及び/又はポリペプチド配列の試料中における存在の有無を検出するための方法及びキット、並びに本発明のポリペプチドに結合する抗体が含まれる。本発明のヌクレオチド配列又はアミノ酸配列を有する細菌の生物学的に純粋な培養物も本発明に含まれる。かかる培養物を含む食物も包含され、そのような食物としては、牛乳、ヨーグルト、凝乳製品、チーズ、発酵乳、アイスクリーム、発酵シリアル製品、ミルクパウダー、乳児用ミルク、錠剤、細菌懸濁液、経口乾燥サプリメント、経口液状サプリメント等が挙げられる。本発明の糖質利用関連分子及び多剤トランスポーター分子は、組換え細菌の選択及び作製、特に発酵能の向上した細菌の作製に有用である。かかる細菌としては、種々の糖質を合成、輸送、蓄積及び/又は利用する能力が改変された細菌、風味やテクスチャーが変化した細菌、変化した糖質を産生する細菌、食品加工の過程及び/又は動物の胃腸管等のストレス条件下での生存性が向上した細菌が挙げられるが、これらに限定されることはない。本発明の多剤トランスポーター分子には、バクテリオシンや他の毒素等の抗菌性ポリペプチドと接触しても細菌の生存性を向上させる分子が含まれる。これらの糖質利用関連分子及び多剤トランスポーター分子は、植物の種speciesを改変するのにも有用である。本発明の配列を1若しくは2以上有するトランスジェニック植物は、植物病原体、高塩濃度、脱水を含む限定はされない環境ストレスにより高い耐性を示すため経済効果があると考えられる。かかるトランスジェニック植物はまた、食品加工工程及び貯蔵条件への耐性に優れている。本発明は、以下からなる群から選択される単離された核酸を提供する。すなわち、配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるヌクレオチド配列、及び/又はその相補配列、を含む、からなる、及び/又はから本質的になる、核酸や、配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列又はその相補配列、を含む、からなる、及び/又はから本質的になる、核酸や、配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるヌクレオチド配列又はその相補配列の断片を含む、からなる、及び/又はから本質的になる、核酸や、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列及び/又は本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸や、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列及び/又は本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸や、上記のいずれかとストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸を提供する。組成物にはさらに、本明細書に記載の核酸を含むベクター、ヘテロheterologousポリペプチドをコードする核酸をさらに含むベクター、並びにかかるベクターを有する細胞細菌細胞、植物細胞、真核細胞等が含まれる。また、本発明には、本発明のポリペプチドの組換え作製方法、及びその使用方法も含まれる。さらに、試料中における本発明の核酸配列又はポリペプチド配列の有無を検出するための方法及びキット、並びに本発明のポリペプチドに結合する抗体も含まれる。さらに本発明は、以下のa~eからなる群から選択される単離されたポリペプチドを提供する。すなわち、a配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列及び/若しくは本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列を含む、からなる、及び/又はから本質的になるポリペプチドや、b配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列の断片及び/又は本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列の断片を含む、からなる、及び/若しくはから本質的になるポリペプチドや、c配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列及び/又は本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列と少なくとも90の配列同一性を有するアミノ酸配列を含む、からなる、及び/若しくはから本質的になるポリペプチドや、d配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列にコードされるポリペプチドや、e配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列にコードされるポリペプチドを提供する。本発明はまた、一若しくは二以上のヘテロアミノ酸配列をさらに含む本発明のポリペプチド、並びに本明細書に記載するポリペプチドに選択的に結合する抗体も提供する。さらに、以下のa~eからなる群から選択されるポリペプチドをコードするヌクレオチドが発現される条件下で本発明の細胞を培養することを含む、ポリペプチドの作製方法を提供する。a配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列及び/若しくは本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列を含むポリペプチド、b配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列の断片及び/若しくは本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列の断片を含むポリペプチド、c配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるアミノ酸配列及び/若しくは本明細書に記載の核酸分子にコードされるアミノ酸配列と少なくとも90の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド、d配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363における同一配列の重複をも含む任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列にコードされるポリペプチド、及びe配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列にコードされるポリペプチド。さらに、試料中のポリペプチドの存在の有無を検出する方法も提供する。この方法は、ポリペプチドに選択的に結合する化合物と試料とを接触させて化合物が試料中のポリペプチドに結合するかどうかを調べることを含む方法であり、ポリペプチドは以下のa~eからなる群から選択される。a配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列にコードされるポリペプチド、b配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示される核酸配列にコードされるアミノ酸配列の断片を含むポリペプチド、c配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列にコードされるポリペプチド、d配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列と少なくとも90の配列同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド、及びe配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列を含むポリペプチド。さらに、試料中のポリペプチドの存在の有無を検出する方法も提供する。この方法は、ポリペプチドに選択的に結合する化合物と試料とを接触させて化合物が試料中の本発明のポリペプチドに結合するかどうかを調べることを含む方法であり、ポリペプチドに結合する化合物は抗体である。本発明の方法に使用する化合物と使用説明書とを含むキットも提供する。本発明はまた、試料中における本発明の核酸分子及び/又はその断片の存在の有無を検出する方法も提供する。この方法は、a核酸分子及び/又は断片と選択的にハイブリダイズする核酸プローブ又は核酸プライマーに試料を接触させ、b核酸プローブ又は核酸プライマーが試料中の核酸分子とハイブリダイズするかどうかを調べ、それにより、試料中における本発明の核酸分子及び/又はその断片の存在の有無を検出することを含む方法である。さらに、mRNA分子を含む試料を核酸プローブに接触させることを特徴とする、試料中における本発明の核酸分子及び/又はその断片の存在の有無を検出する方法も提供する。また、本発明の核酸と選択的にハイブリダイズする化合物と使用説明書とを含むキットも提供する。さらに、1生物における、糖質を細胞の内外へと輸送する能力を改変する方法、2生物における、糖質を蓄積する能力を改変する方法、3生物における、糖質をエネルギー源として利用する能力を改変する方法、4生物における、改変された糖質を産生する能力を改変する方法、5微生物で発酵させた食品の風味を改変する方法、6微生物で発酵させた食品のテクスチャーを改変する方法、7生物における、食品加工条件及び貯蔵条件下で生存する能力を改変する方法、8生物における、胃腸管内で生存する能力を改変する方法、9生物における、薬剤を細胞の内外へと輸送する能力を改変する方法、及び10生物における、糖質を産生する能力を改変する方法であって、前記生物及び/又は微生物に、本発明のヌクレオチド配列を1以上含むベクター、及び/又は、以下のa~eの配列からなる群からなる1以上のヌクレオチド配列を導入することを含む方法も提供する。a配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列、b配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示されるヌクレオチド配列の断片を含むヌクレオチド配列、c配列番号1、3、5、7、9、11、13、15、17、19、21、23、25、27、29、31、33、35、37、39、41、43、45、47、49、51、53、55、57、59、61、63、65、67、69、71、73、75、77、79、81、83、85、87、89、91、93、95、97、99、101、103、105、107、109、111、113、115、117、119、121、123、125、127、129、131、133、135、137、139、141、143、145、147、149、151、153、155、157、159、161、163、165、167、169、171、173、175、177、179、181、183、185、187、189、191、193、195、197、199、201、203、205、207、209、211、213、215、217、219、221、223、225、227、229、231、233、235、237、239、241、243、245、247、249、251、253、255、257、259、261、263、265、267、269、271、273、275、277、279、281、283、285、287、289、291、293、295、297、299、301、303、305、307、309、311、313、315、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、337、339、341、343、345、347、349、351、353、355、357、359、361及び/又は363の任意の組合せに示される配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列であって、活性を保持するポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、d配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列と少なくとも90の配列同一性を有するアミノ酸配列を含み、かつ活性を保持しているポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、及びe配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、76、78、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364の任意の組合せに示されるアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列。本発明はさらに、1野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、糖質を細胞の内外へと輸送する能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株、2野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、糖質を蓄積する能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株、3野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、糖質をエネルギー源として利用する能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株、4野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、発酵により風味が改変された食品を供するラクトバチルスアシドフィルス株、5野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、発酵によりテクスチャーが改変された食品を供するラクトバチルスアシドフィルス株、6野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、糖質を産生する能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株、7野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、食品加工条件及び貯蔵条件下で生存する能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株、8野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、胃腸管内で生存する能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株を提供する。上述の改変された能力、風味及び/又はテクスチャーは、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、66、68、70、72、74、80、82、84、86、88、90、92、94、96、98、100、102、104、106、108、110、112、114、116、118、120、122、124、126、128、130、132、134、136、138、140、142、144、146、148、150、152、154、156、158、160、162、164、166、168、170、172、174、176、178、180、182、184、186、188、190、192、194、196、198、200、202、204、206、208、210、212、214、216、218、220、222、224、226、228、230、232、234、236、238、240、242、244、246、248、250、252、254、256、258、260、262、264、266、268、270、272、274、276、278、280、282、284、286、288、290、292、294、296、298、300、302、304、306、308、310、312、314、316、318、320、322、324、326、328、330、332、334、336、338、340、342、344、346、348、350、352、354、356、358、360、362及び/又は364に示されるアミノ酸配列を任意に組み合わせた配列で示される1以上の糖質利用関連ポリペプチドが発現する結果、供されるものである。さらに本発明は、野生型ラクトバチルスアシドフィルスと比較し、抗菌性ポリペプチド又は毒素と接触したときの生存能力が改変されたラクトバチルスアシドフィルス株も提供する。配列番号78~88、92~94、124~126、132、282~288、308及び/又は312~322のうち偶数番号で示される多剤輸送ポリペプチドから1以上のポリペプチドが発現されることにより、上記能力が改変される。また、本発明は、本発明のヌクレオチドの1以上を含むDNA構築物、及び/又は、a配列番号1~363に示されるヌクレオチド配列のいずれか単独及び/又は任意に組み合わせた配列、又はそれらの相補配列、b配列番号1~363に示されるヌクレオチド配列のいずれか単独及び/又は任意に組み合わせた配列、又はそれらの相補配列と少なくとも90の配列同一性を有するヌクレオチド配列、c配列番号1~363に示されるヌクレオチド配列のいずれか単独及び/又は任意に組み合わせた配列、又はそれらの相補配列の断片を含むヌクレオチド配列、d配列番号2~364のいずれかに示されるアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、e配列番号2~364のいずれかに示されるアミノ酸配列と少なくとも90の配列相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードするヌクレオチド配列、及びf上記a~eの配列のいずれかとストリンジェントな条件下でハイブリダイズするヌクレオチド配列、からなる群から選択された本発明のヌクレオチド配列の1以上を、そのゲノムに安定的に導入された植物、植物細胞、及び/又は植物種子も提供する。[発明の詳細な説明]本発明は、ラクトバチルスアシドフィルス由来の糖質利用関連分子及び多剤輸送分子に関し、糖質利用関連分子及び多剤輸送分子のヌクレオチド配列及びアミノ酸配列を提供する。かかる配列は、特性が強化された微生物、細胞及び植物の改変に有用である。本明細書におけるa、an、及びtheは、本明細書及びクレームをとおし、複数と単数のいずれでもあり得る。例えば、acellは、一個の細胞又は複数の細胞のいずれの意味にもなり得る。また本明細書における及び/又はandorは、代替句orにより解釈される場合に組合せが存在しないと同様に、それに伴うリスト項目中の1若しくは複数からなる全ての組合せ、又は可能性のある組合せに言及し、それら組合せを包含する。糖質利用関連carbohydrateutilizationrelated分子又は遺伝子とは、糖質の合成、輸送、分解これらに限定されないなどの、糖質分子の利用に関与するタンパク質をコードするラクトバチルスアシドフィルス由来の新規配列を意味する。多剤トランスポーターmultidrugtransporter分子とは、バクテリオシン等の抗菌性ポリペプチド又は他の薬剤や毒素の輸送に関与する分子を意味する。本発明の糖質利用関連分子及び多剤輸送分子の具定例については表1を参照のこと。それらの完全長遺伝子配列のことを、糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列と記載し、それらが、糖質利用関連遺伝子又は多剤トランスポーター遺伝子とそれぞれ類似していることを示す。本発明はさらに、これら糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列の断片又はバリアントを提供するが、かかる断片又はバリアントも本発明の方法を実施する際に用いることができる。糖質carbohydrateとは、炭素、水素、酸素を通常1:2:1の割合で有する有機化合物のことを意味する。糖質には、糖、澱粉、セルロース及びガムが含まれるが、これらに限定されない。本明細書で用いられる遺伝子及び組換え遺伝子なる用語は、オープンリーディングフレームを有する核酸を意味し、特に、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードする核酸のことを意味する。本発明における単離された核酸には、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードするヌクレオチド配列、配列番号2~364のうち偶数番号で示されるアミノ酸配列をコードする核酸配列、配列番号1~363のうち奇数番号で示される核酸配列、及びそれらのバリアント及び断片が含まれる。本発明はまた、以下に説明するアンチセンス核酸をも包含する。さらに本発明には、糖質利用関連活性又は多剤輸送活性を有する単離されたポリペプチド及びタンパク質、それらのバリアント又は断片、並びにこれらポリペプチドを作製する方法が包含される。本発明に関しては、タンパク質及びポリペプチドなる用語は殆ど同じ意味で用いられる。本発明のポリペプチドは、糖質利用関連タンパク質活性又は多剤輸送活性を有する。糖質利用関連タンパク質活性又は多剤輸送活性とは、標準的アッセイ法によりインビボ又はインビトロで測定された生物学的又は機能的活性を意味する。かかる活性には、糖質合成能、糖質を細胞の内外へと輸送する能力、糖質分解能、細胞内の糖質濃度の調節能、糖質結合能、並びに薬剤又は毒素を細胞の内外へと輸送する能力が含まれるが、これらの活性に限定されない。当技術分野では、種々の細菌トランスポーターの構造がよく知られている。トランスポーターのATP結合カセットABCスーパーファミリーPFAM寄託番号:PF00005は、コアドメインを4つ有するタンパク質で構成されているNature323448450HydeetalNature346362365HigginsResMicrobiol152205210。かかるタンパク質は通常、各々6個の膜貫通αへリックスを有する膜貫通ドメインPFAM登録番号:PF00664を2つ、並びにトランスポーターの定義の基となるコアアミノ酸を有するATP結合ドメインを2つ有する上記Higgins。また、WalkerAモチーフ、WalkerBモチーフ等の他の保存されたモチーフも有するWalkeretalEMBOJ1945951;PROSITE理フェレンス番号:PDOC00185。本発明のABCトランスポータータンパク質には、配列番号40、42、44、48、52、54、56、58、62、64、66、68、70、72、74、110、112、114、116、122、124、126、128、130、132、134、136、144、146、148、152、154、160、236、262、274、278、280、294、296、298、300、302、306、338、340、及び360が含まれる。配列番号126及び144は、ABCトランスポーター膜貫通領域ファミリーのメンバーであるPFAMアクセッション番号PF00664。TOBEドメイン輸送会合OBPFAMアクセッション番号PF03459は、各ドメインのC末端鎖が互いにパートナーから提供されるので、常にダイマーとして現れるKooninetalAdvProteinChem5424575。TOBEドメインは恐らく、モリブデン及び硫酸塩等の小リガンドの認識に関与していると考えられる。TOBEドメインは、ABCトランスポーターにおいてATPaseドメインのすぐ後に認められる。本発明のTOBEドメインタンパク質には、配列番号110におけるTOBEドメインが含まれる。二次輸送系タンパク質には、トランスロケーターのガラクトシド-ペントース-ヘキスロニドgalactosidepentosehexuronideグループが含まれるPoolmanetalMolMicrobiol19911922。これらのタンパク質は通常、12個の膜貫通ドメインを有する疎水性ドメインと、カルボキシ末端の酵素IIAドメインとで構成されているPoolmanetalJBacteriol171244253。ホスホトランスフェラーゼ系PTSは、糖基質が細胞膜を通過して転移する間のリン酸化を触媒する。その機構は、PTSの酵素IEIPROSITEリフェレンス番号:PDOC00527から酵素IIEIIPROSITEリフェレンス番号:PDOC00528;PDOC00795を介したホスホエノールピルビン酸PEPからのホスホリル基の転移に関与し、その次にそれを、ホスホキャリアタンパク質HPrPROSITEリフェレンス番号:PDOC00318PFAMアクセッション番号PF00381へと転移させる。HPrタンパク質には保存されたリン酸化部位が2つあり、その1つは、アミノ末端側のヒスチジン残基であり、酵素Iによってリン酸化される。もう1つは、タンパク質のカルボキシ末端側のセリン残基であり、ATP依存性タンパク質キナーゼによってリン酸化されるdeVosAntonievanLeeuwenhoek70223242。配列番号178は、PTSHPrコンポーネントリン酸化部位ファミリーPFAMアクセッション番号PF00381のメンバーである。PTSの糖特異的パーミアーゼ酵素IIは、少なくとも3つの構造的に異なるドメインIIA、IIB及びIICからなり、かかるドメインはポリペプチド単鎖に融合して存在していてもよく、相互活性を有する2つ又は3つの鎖として存在していてもよい。IIAドメインには、第1のパーミアーゼ特異的リン酸化部位、すなわちホスホ-HPrによってリン酸化されるヒスチジンが含まれる。第2のドメインIIBはホスホ-IIAにより、システイニル残基又はヒスチジル残基において透過性に基づきリン酸化される。最後に、ホスホリル基は、IICドメインが触媒するプロセスにおいてIIBドメインから糖基質へと転移される。このプロセスは、糖の膜貫通性輸送に関与している。本発明におけるホスホエノールピルビン酸依存性ホスホトランスフェラーゼ系PTSEIIA1ファミリーPFAMアクセッション番号PF00358タンパク質としては、配列番号6、12、14、34、102、104、174、176、268、290が例示される。本発明におけるホスホエノールピルビン酸依存性ホスホトランスフェラーゼ系PTSEIIA2ファミリーPFAMアクセッション番号PF00359タンパク質としては、配列番号36のタンパク質が例示される。フラクトース特異的IIBサブユニットPFAMアクセッション番号PF02379である配列番号36もまたPTS系のメンバーである。本発明におけるホスホトランスフェラーゼ系PTSEIIBファミリーPFAMアクセッション番号PF00367タンパク質としては、配列番号12、14、32、34、102、104、268、290が例示される。本発明におけるホスホトランスフェラーゼ系EIICファミリーPFAMアクセッション番号PF02378タンパク質としては、配列番号12、14、16、28、30、32、34、36、102、104、174、268、270、272、290が例示される。ラクトース/セロビオース特異的ファミリーは、構造的及び機能的に異なる4つのグループのうちの1つである。IIAPTS系酵素PFAMアクセッション番号PF02255は通常はホモトリマーとして機能し、中央に位置する金属イオンによって安定化される。本発明のPTS系、ラクトース/セロビオース特異的IIAサブユニットファミリータンパク質としては、配列番号4のタンパク質が例示される。ラクトース/セロビオース特異的IIBサブユニットファミリーPFAMアクセッション番号PF02302は細胞質酵素である。IIBセロビオースの折りたたみからは、哺乳動物のチロシンホスファターゼと類似した構造が示される。本発明におけるPTS系のラクトース/セロビオース特異的IIBサブユニットタンパク質としては配列番号170が例示される。マンノースファミリーは、PTSパーミアーゼファミリー群の中でも、幾つかの点で独自性を有している。マンノースファミリーは、PTSファミリーの中で唯一、そのメンバーがIIDタンパク質を有しているファミリーであり、唯一かかるIIBコンポーネントがシステイニル残基でなくヒスチジル残基でリン酸化されるファミリーであり、また、そのパーミアーゼメンバーが、一種若しくは数種の糖類にのみ特異的であるのではなく、数多くの糖類に対する広い特異性を有するメンバーである。配列番号20及び264は、PTS系フラクトースIIAコンポーネントファミリーのメンバーPFAMアクセッション番号PF03610である。配列番号168は、PTS系マンノース/フラクトース/ソルボースファミリーのIIDコンポーネントのメンバーPFAMアクセッション番号PF03613である。配列番号264は、PTS系ソルボースサブファミリーIIBコンポーネントのメンバーPFAMアクセッション番号PF03830である。配列番号166は、PTS系ソルボース特異的iicコンポーネントファミリーのメンバーPFAMアクセッション番号PF03609である。ホスホエノールピルビン酸PEPのホスホリル基のホスホ-ヒスチジン中間体を介した転移を触媒する種々の酵素が構造的に関連していることが明らかにされているReizeretalProteinSci250621。これらの酵素は全て、PEPに結合してPEPのホスホリル基をヒスチジン残基に転移するという共通の触媒機構を有している。ヒスチジン残基近傍の配列は高度に保存されている。PEP利用酵素であるTIMバレルドメインPFAMアクセッション番号PF02896は、そのN末端及びPEP利用酵素のモバイルmobileドメインPFAMアクセッション番号PF00391で、ピルビン酸リン酸ジキナーゼ、PEP/ピルビン酸結合ドメインINTERPRO:IPR002192と会合することが頻見されている。PEPを利用する酵素であるモバイルドメインは、swivelingβ/β/αドメインであり、かかるβ/β/αドメインが存在することが知られている全てのタンパク質において、このドメインは移動性を有すると考えられているCosenzaetalJMolBiol318141732。β/β/αドメインは、そのN末端においてピルビン酸リン酸ジキナーゼであるPEP/ピルビン酸結合ドメインINTERPRO:IPR002192と会合することが頻見されている。本発明におけるPEP利用酵素であるTIMバレルドメインタンパク質には、配列番号180が含まれる。本発明のPEP利用酵素モバイルドメインタンパク質には、配列番号180及び258が含まれる。本発明におけるPEP利用酵素であるN末端ファミリーPFAMアクセッション番号PF05524タンパク質には、配列番号180が含まれる。多剤トランスポーターの主要促進因子スーパーファミリーMFSのメンバーには、12個又は14個の膜貫通セグメントがある。多剤トランスポーターのスモール多剤耐性ファミリーSMRのメンバーは、ぎゅっと詰め込んだtightlypacked逆平行のへリックス束を4つ形成すると考えられている。このスモール多剤耐性ファミリーメンバーにより、広範な毒性化合物が細胞から排出され、耐性が付与される。耐性ノジュレーション-細胞分裂ファミリーRNDのメンバーは、1つのN末端膜貫通セグメントと、C末端ペリプラズマ大ドメインを有しているPutmanetalMicrobiolMolBiolReviews64672693。多剤トランスポーターの上記各タイプ、また、MFS、SMR、RNDの各ファミリーに属する多剤トランスポーター、並びに種々の細菌に由来する特異的タンパク質アクセッション番号を有する、における保存されたモチーフが文献に記載されている上記Putmanetal。本発明の多剤トランスポータータンパク質には、配列番号78、80、82、84、86、88、92、94、282、284、286、288及び322が含まれる。糖及びその他のトランスポーターファミリーPFAMアクセッション番号PF00083は、主要促進因子スーパーファミリーに属する。MFSトランスポーターは、化学浸透性イオン勾配に応答して小溶質だけを輸送することができるシングルポリペプチド二次担体である。現在認識されているMFSパーミアーゼは全て、一本鎖ポリペプチド内に6回膜貫通セグメントTMSユニットを2個保持しているが、17種のMFSファミリーのうち、3ファミリーでは、さらに2つのTMSが見出されているPaulsonetalMicrobiolRev60575608。また、TMS2及びTMS3の間でよく保存されたMFS特異的モチーフと、これらモチーフと関連しているが保存の程度は低いMS8とTMS9の間におけるモチーフHendersonandMaidenPhilosTransRSocLondBBiolSci326391410は、同定されている300種以上のMFSタンパク質の実質的に全てのタンパク質における特徴であることがわかる。本発明の糖及びその他のトランスポータータンパク質には、配列番号80及び282が含まれる。細菌結合タンパク質依存性輸送系は、ペリプラズマ基質結合タンパク質、1又は2の互いに相同で不可欠なインテグラルintegral膜内タンパク質PFAMアクセッション番号PF00528、並びに活性輸送系にエネルギーを付与する1又は2の表在性膜ATP結合タンパク質で一般的に構成されているマルチコンポーネント系である。上述の重要膜内タンパク質は、膜を超えて基質を転移translocateさせる。かかる膜内タンパク質は、そのC末端から約80~100残基に位置する保存領域を有していることが示されているDassaandHofnungEMBOJ4228793SaurinetalMolMicrobiol129931004。この保存領域は、2つの膜貫通ドメイン間の細胞質ループに局在しているようであるPearceetalMolMicrobiol64757。これらのタンパク質は、7つのファミリーに分類され、それぞれaraH、cysTW、fecCD、hisMQ、livHM、malFG及びoppBCと命名されている。本発明における結合タンパク質依存性輸送系の膜内コンポーネントタンパク質には、配列番号42、44、62、64、112、114及び294のタンパク質が含まれる。分枝鎖アミノ酸輸送系/パーミアーゼコンポーネントファミリーPFAMアクセッション番号PF02653は、高親和性分枝鎖アミノ酸トランスポータータンパク質を主として含む大ファミリーである。ガラクトース輸送系パーミアーゼのタンパク質やリボース輸送系のタンパク質もこのファミリーに含まれる。本発明の分枝鎖アミノ酸輸送系/パーミアーゼコンポーネントタンパク質には、配列番号54、72及び74のタンパク質が含まれる。配列番号184は、HPrセリンキナーゼN末端ファミリーのメンバーでありPFAMアクセッション番号PF02603、HPrセリンキナーゼC末端ファミリーのメンバーPFAMアクセッション番号PF07475でもある。N末端ファミリーは、Hprセリン/トレオニンキナーゼPtsKのN末端領域を示す。C末端ファミリーは、Hprセリン/トレオニンキナーゼPtsKのC末端キナーゼドメインを示す。このキナーゼは、細菌における炭素のカタボライト抑制を制御するマルチコンポーネントリン酸リレー系におけるセンサーであるMarquezetalProcNatlAcadSciUSA99345863。このキナーゼは、その標的の三次構造を認識する点で特異であり、これまで報告されてきたタンパク質リン酸化酵素のいずれとも関連性のない新規なファミリーのメンバーである。スタフィロコッカスキシロサスStaphylococcusxylosus由来の完全長結晶性酵素を解像度1.95AでX線解析したところ、上記酵素が、明確に区別された2つのドメインからなることがわかった。かかる2つのドメインは、3枚羽プロペラに似た6量体構造として集まっている。上記羽は、それぞれ、3つのN末端ドメインで形成され、コンパクトな中央ハブには、C末端キナーゼドメインが会合しているReizeretalMolMicrobiol27115769。LacIファミリーPFAMアクセッション番号PF00532のペリプラズマ結合タンパク質及び糖結合ドメインには、ペリプラズマ結合タンパク質及びLacIファミリーの転写調節因子が含まれる。ペリプラズマ結合タンパク質は、多くの糖溶質の走化性及び輸送に対する主要受容体である。LacIタンパク質ファミリーは、lacリプレッサーに関連した転写調節因子からなるファミリーである。この場合、糖結合ドメインは一般的に、リプレッサードメインlacIのDNA結合活性を変化させる糖と結合する。本発明におけるペリプラズマ結合タンパク質と、LacIファミリータンパク質の糖結合ドメインには、配列番号38及び98が含まれる。細菌における高親和性輸送系は、細胞質膜を通過する溶質の活性輸送に関与している。かかる輸送系のタンパク質コンポーネントには、1又は2の膜貫通タンパク質コンポーネント、1又は2の膜会合ATP結合タンパク質、及び高親和性ペリプラズマ溶質結合タンパク質PFAMアクセッション番号PF01547が含まれる。一層の膜に覆われ、ペリプラズマ領域を有さないグラム陽性菌では、相当するタンパク質は、N末端脂質アンカーを介して膜に結合する。これら相同タンパク質それ自体は輸送プロセスにおいて重要な役割を果たしていないが、恐らく、排出システムに不可欠な膜内タンパク質の外部部位に結合することにより、膜を介した溶質の移動translocationを誘発又は開始させる受容体として機能している。また、少なくともいくつかの溶質結合タンパク質が、感覚sensoryトランスダクション経路の開始において機能している。本発明の細菌性細胞外bacterialextracellular溶質結合タンパク質には、配列番号40、66、116、262、274及び296のタンパク質が含まれる。糖輸送タンパク質ファミリーPFAMアクセッション番号PF06800は、細菌における約300残基長の糖トランスポーターのファミリーである。そのメンバーには、グルコース取り込みタンパク質FiegleretalJBacteriol181492936、リボース輸送タンパク質、並びに、細菌膜を貫通する糖輸送に恐らく関与している推定上及び仮定上の膜タンパク質数種が含まれる。本発明の糖輸送タンパク質には、配列番号234のタンパク質が含まれる。MIP主要内在性タンパク質ファミリータンパク質PFAMアクセッション番号PF00230は、1アクアポリンによる特異的な水輸送、及び2グリセロール促進因子によるグリセロール等の中性の小溶質の輸送FrogeretalProteinSci7145868という基本的に異なる2種類のチャネル特性を有している。MIPファミリータンパク質は、6回膜貫通6TMドメインを有すると考えられている。配列解析からは、かかるタンパク質が、3回膜貫通ドメインを有する祖先タンパク質におけるタンデムな遺伝子内複製により生じた可能性が示唆されるWistowetalTrendsBiochemSci161701。本発明の一般的な輸送タンパク質には、配列番号76、90、96及び194のタンパク質が含まれる。本発明に包含される核酸組成物及びタンパク質組成物は、単離されるか、実質的に精製される。単離される又は実質的に精製されるとは、核酸分子又はタンパク質分子、或いはそれらの生物学的に活性な断片又はバリアントに、自然状態にある核酸又はタンパク質に通常認められる成分が実質的に又は本質的に含まれないことを意味する。かかる成分には、他の細胞物質、組換え生産に伴う培養培地、及び/又はタンパク質又は核酸を化学合成するのに用いる種々の化学物質が含まれる。本発明における単離された核酸には、その核酸を得た生物のゲノムDNAで目的とする核酸に隣接する核酸配列が含まれないことが好ましい例えば5 ́又は3 ́末端に存在するコード配列。しかし、分子には、組成物の基本的特性を損なうことのない塩基や部分がさらに含まれている場合がある。例えば数多くの実施例では、単離された核酸は、それを得た細胞のゲノムDNAで通常みられる5kb、4kb、3kb、2kb、1kb、0.5kb又は0.1kbより小さい核酸配列を有する。同様に、実質的に精製されたタンパク質では、混入タンパク質又は非糖質利用関連タンパク質は、約30、20、10、5、又は1未満乾燥重量である。タンパク質を組換え法により作製した場合は、培養培地は、タンパク質調製物の分量の30、20、10、又は5未満であることが好ましく、タンパク質を化学的に作製した場合は、化学的前駆体又は非糖質利用関連化学物質は、タンパク質調製物の30、20、10、又は5未満乾燥重量であることが好ましい。本発明の組成物及び方法は、アシドフィルス菌の糖質利用関連分子又は多剤トランスポーター分子の機能の調節に使用することができる。調節するmodulate、変化させるalter、又は改変するmodifyとは、標的生物活性のアップレギュレーション、又はダウンレギュレーションを意味する。本発明のタンパク質は、乳酸菌の生物活性を改変するのに有用であり、そして、乳酸菌によって発酵された食物の栄養特性、又は健康を促進する特性を改変するのにも有用である。本発明のヌクレオチド分子は、乳酸菌によって発現される糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の発現を調節するのに有用である。本発明の核酸による発現のアップレギュレーション及びダウンレギュレーションも包含される。アップレギュレーションは、例えば多数の遺伝子コピーを提供することによって、調節エレメントの改変によって発現を調節することによって、転写機構又は翻訳機構を促進することによって、或いは他の方法によって達成することができる。ダウンレギュレーションは、例えば公知のアンチセンス法及び遺伝子サイレンシング法を用いることによって行うことができる。乳酸菌lacticacidbacteriaとは、以下の菌、アエロコッカスAerococcus、カルノバクテリウムCarnobacterium、エンテロコッカスEnterococcus、ラクトコッカスLactococcus、ラクトバチルスLactobacillus、ロイコノストックLeuconostoc、オエノコッカスOenococcus、ペディオコッカスPediococcus、ストレプトコッカスStreptococcus、メリソコッカスMelissococcus、アロイオコッカスAlloiococcus、ドロシグラヌラムDolosigranulum、ラクトスフェラLactosphaera、テトラゲノコッカスTetragenococcus、バゴコッカスVagococcus、及びウエイセラWeissellaAmJClinNutr73365S373SBergey’sManualofSystematicBacteriologyVol2WilliamsandWilkinsBaltimorepp10751079から選択される属菌を意味する。本発明のポリペプチド、又はそれらポリペプチドを発現する微生物microbeは、栄養添加剤又はサプリメントとして有用であり、乳製品及び発酵工程における添加剤としても有用である。その核酸配列、コードされたポリペプチド、及びそれらを発現する微生物は、チーズ、ヨーグルト、発酵乳製品、サワーミルク、バターミルク等の乳由来製品の製造に有用である。本発明のポリペプチドを発現する微生物は、プロバイオティック生物であってもよい。プロバイオティックとは、胃腸管で何代にもわたり生存し、対象に健康効果をもたらす生きた微生物を意味する。対象とは、本発明のタンパク質を発現する微生物と接触するようになった生物のことをいう。対象は、ヒト及び他の動物を指す場合もある。本明細書で開示されている糖質利用関連トランスポーター及び多剤トランスポーターのヌクレオチド配列及びその断片及びバリアント以外に、本発明の核酸には、本明細書で開示されている糖質利用関連トランスポーター及び多剤トランスポーターから得た完全配列若しくは部分配列とハイブリダイズさせることにより、他の生物又は細胞から同定及び単離した相同核酸配列も包含する。断片及びバリアント本発明は、糖質利用関連タンパク質及び多剤トランスポータータンパク質をコードするヌクレオチド配列を含む単離された核酸、並びにかかる核酸によってコードされる糖質利用関連タンパク質及び多剤トランスポータータンパク質を提供する。糖質利用関連タンパク質とは、配列番号2~364のうち偶数番号で示されるアミノ酸配列を有するタンパク質を意味する。かかるヌクレオチド配列の断片及びバリアント、並びにそれらによってコードされるタンパク質も提供する。ヌクレオチド配列又はタンパク質の断片とは、ヌクレオチド配列又はアミノ酸配列の一部を意味する。本明細書に開示する核酸の断片は、糖質利用関連タンパク質をコードする核酸及び多剤トランスポーターをコードする核酸を同定するためのハイブリダイゼーションプローブとして用いることができる。また、増幅手法例:ポリメラーゼ鎖反応PCRのための、又は糖質利用関連核酸又は多剤トランスポーター核酸を変異させるためのプライマーとして用いることができる。本発明の核酸の断片は、物理的な基質に結合させて、所謂マクロアレイ又はマイクロアレイを構成することができる例えば、米国特許第5837832号;米国特許第5861242号;WO89/10977;WO89/11548;WO93/17126;米国特許第6309823号を参照。核酸のそのようなアレイ又はチップは、遺伝子発現の研究に、又は標的配列に十分な同一性を有する核酸分子の同定に用いることができる。本発明はさらに、固体支持体上に正確に配置した、又は並べた分子プローブとしての核酸アレイ又はチップ、すなわち多数の核酸例えばDNAを提供する。かかるアレイ又はチップは、そのサイズが非常に小さいことや分析回数におけるパフォーマンスの高さから現在関心が寄せられており、それらを用いることにより、遺伝子の配列決定、遺伝子における変異の研究、及び/又は遺伝子発現の分析が可能になる。上記核酸アレイ/チップの機能は、分子プローブ、主としてオリゴヌクレオチドに基づき、必要に応じ、一般的に数センチ平方以上の大きさの担体に付けられている。分析を行う際には、DNAアレイ/チップ等における担体は、担体上の所定位置に配置したDNAプローブ例えばオリゴヌクレオチドでコーティングする。予め標識し、分析に供する標的核酸及び/又はその断片例えばDNA、RNA、cDNAを含む試料をDNAアレイ/チップに接触させ、ハイブリダイゼーションによって二本鎖が形成される。洗浄ステップ後にチップ表面の分析を行い、標識された標的から放出されるシグナルによってハイブリダイゼーションの位置を特定する。ハイブリダイゼーションフィンガープリントの結果をコンピュータでプロセシングすることにより、遺伝子の発現、試料中の特異的断片の有無、配列の決定、及び/又は変異の同定などの情報を検索することが可能になる。本発明の一実施態様では、DNAチップ/アレイ上にインサイチューで沈着又は合成させプローブとして用いる本発明の核酸と標的核酸との間で生じるハイブリダイゼーションは、蛍光、放射線、電気的検出等、当技術分野で公知の手法で調べることができる。別の実施態様では、本発明のヌクレオチド配列をDNAアレイ/チップとして用いることができ、ラクトバチルスアシドフィルス遺伝子の発現分析を行う。この分析は、所与の遺伝子又はヌクレオチド配列を特徴付けるその特異性にしたがって選択するプローブをその上に有するDNAアレイ/チップに基づいて行う。分析に供する標的配列は、チップ上にハイブリダイズさせる前に標識する。洗浄後、標識された複合体を、ハイブリダイゼーションを少なくとも2回行って検出定量する。異なる試料に同じプローブを使った場合、及び/又は同じ試料に異なるプローブを使った場合の、シグナル強度の比較分析から、試料に由来するRNAのディファレンシャルdifferential転写が可能となる。さらに別の実施態様では、本発明のヌクレオチド配列を有するアレイ/チップに、他の微生物に特異的なヌクレオチド配列を含ませることができ、それにより、連続試験が可能となり、試料中の微生物の有無を迅速に同定することが可能になる。さらに別の実施態様では、DNAアレイ/チップの原理をタンパク質アッセイ/チップの作製に用いることができる。かかるタンパク質アッセイ/チップ上で、核酸の代わりに本発明のポリペプチド及び/又は抗体又はそのアレイで支持体をコーティングする。例えば、かかるタンパク質アレイ/チップを用いると、タンパク質等でコーティングした支持体上に標的が親和力で補足されることにより誘発される生分子相互作用を表面プラズマ共鳴法SPRで分析することが可能となる。分析に供する試料に由来する抗体又はポリペプチドを特異的に結合させることができる本発明のポリペプチド又は抗体は、試料中のタンパク質及び/又はペプチドの検出及び/又は同定するためのタンパク質アレイ/チップにおいて用いることができる。したがって本発明は、反復を含む任意の組合せで本発明の種々の核酸を有するマイクロアレイ又はマイクロチップ、並びに反復を含む任意の組合せで本発明の種々のポリペプチドを有するマイクロアレイを提供する。また、反復を含む任意の組合せで本発明の種々のポリペプチドと特異的に反応する抗体を有するマイクロアレイも提供する。核酸とは、DNA分子例えばcDNA又はゲノムDNA及びRNA分子例えばmRNA並びにヌクレオチドアナログを用いて作製した、上記DNA又はRNAのアナログを意味する。核酸は、一本鎖又は二本鎖いずれでもよいが、通常は二本鎖DNAのことである。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードするヌクレオチド断片は、生物学的に活性なタンパク質断片をコードし、或いは本明細書に記載しているようにハイブリダイゼーションプローブ又はPCRプライマーとして用いることができる。本明細書で開示しているポリペプチドの生物学的に活性な断片は、本発明のヌクレオチド配列のうち一配列の一部を単離し、タンパク質のコーディング部分を発現させ例えばインビトロでの組換え発現、コードされたタンパク質部分の活性を評価することにより調製することができる。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードするヌクレオチドの断片には、連続するヌクレオチドが少なくとも約5、10、15、20、25、30、35、40、45、50、75、100、200、250、300、350、400、450、500、550、600、650、700、750、800、850、900、950、1000、1050、1100、1150、1200、1250、1300、1350、1400、1450、1500、1600、1700、1800、1900、2000、2200、又は2500個含まれるが、5個~2500個の間で、ここには具体的に記載していないあらゆる個数が含まれ、或いは、本明細書に記載の糖質利用関連ヌクレオチド配列又は多剤トランスポーターヌクレオチド配列の完全長におけるヌクレオチド総数までの個数が含まれる例えば配列番号1では432個まで、配列番号3では369個まで。アミノ酸配列の断片には、抗糖質利用関連抗体又は抗多剤トランスポーター抗体を作製するための免疫原として用いるのに適したポリペプチド断片が含まれる。断片には、本発明の糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質或いは部分長タンパク質のアミノ酸配列と十分に同一であるか、かかる配列に由来するアミノ酸配列を有し、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の活性のうち少なくとも一方の活性を有するペプチドが含まれる。しかし、断片に含まれるアミノ酸は、本明細書記載の完全長タンパク質におけるアミノ酸より少ない。通常、生物学的に活性な部分には、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の少なくとも一方の活性を有するドメイン又はモチーフが含まれる。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の生物学的に活性な部分は、例えばその長さが、10、25、50、100、150、200、250、300、350、400、450、500、550、600、650個の連続するアミノ酸であるポリペプチドであり、或いは10個~650個の間で、ここには具体的に記載していないあらゆる個数が含まれ、本明細書に記載の完全長タンパク質におけるアミノ酸総数までの個数が含まれる例えば配列番号2では144個まで、配列番号4では123個まで。このような生物学的に活性な部分は、組換え法により調製することができ、天然型の糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質における1又は複数の機能的活性について評価することができる。本明細書では断片には、配列番号2~364のうち偶数番号配列のいずれかにおける少なくとも5個の連続するアミノ酸が含まれる。しかし本発明には他の断片、上記いずれかのタンパク質における6、7、8又は9個等のアミノ酸より大きいあらゆる断片が包含される。本発明には、種々のヌクレオチドアミノ酸配列が包含される。バリアントとは、十分に同一である配列を意味する。したがって本発明には、配列番号2~364のうち偶数番号で示される糖質関連利用タンパク質及び多剤トランスポータータンパク質をコードするヌクレオチドと十分に同一な単離された核酸、或いは配列番号1~363中、奇数番号で示される核酸又はその相補配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸が包含される。バリアントにはさらに、本発明のヌクレオチド配列バリアントによってコードされるポリペプチドも含まれる。さらに、本発明のポリペプチドは、配列番号2~364のうち偶数番号で示されるアミノ酸配列と十分に同一なアミノ酸配列を有している。十分に同一なとは、第二のアミノ酸配列又はヌクレオチド配列と比較して第一のアミノ酸配列又はヌクレオチド配列に、相当する若しくは同一なアミノ酸残基の数が十分若しくは最低限あり、それにより、共通の構造ドメインが示される、及び/又は共通の機能的活性が想定されることを意味する。保存バリアントには、遺伝子コードの縮重によって違いが生じる配列が含まれる。一般的に、配列番号2~364のうち偶数番号で示されるアミノ酸配列、又は配列番号1~363のうち奇数番号で示されるヌクレオチド配列のいずれかとそれぞれ少なくとも45、55又は65の同一性、好ましくは少なくとも約70又は75の同一性、より好ましくは少なくとも約約80、85又は90、最も好ましくは少なくとも約91、92、93、94、95、96、97、98又は99の配列同一性を有するアミノ酸配列又はヌクレオチド配列が、本明細書では、十分に同一であると定義される。本発明に包含されるタンパク質バリアントは生物学的に活性であり、天然タンパク質における所望の生物活性を保持し、かかる所望の活性とは本明細書に記載の糖質利用関連活性又は多剤トランスポーター活性である。本発明のタンパク質の生物学的に活性なバリアントにおいては、そのタンパク質とは1~15個、1~10個、例えば6~10個、5個、4個、3個、2個、又は単に1個のアミノ酸残基が異なっている。集団例:ラクトバチルスアシドフィルスの集団内には、天然型のバリアントも存在する。このようなバリアントは、以下に説明するPCR及びハイブリダイゼーション等の周知の分子生物学的手法により同定することができる。合成によって得られたヌクレオチド配列、例えば、部位特異的変異誘発又はPCRに媒介された変異誘発によって生成され、その後も依然として糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードする配列もバリアントに含まれる。本明細書に開示するヌクレオチド配列又はアミノ酸配列に、1つ又は複数のヌクレオチド又はアミノ酸の置換、付加、又は欠失を導入して、それによって、コードされているタンパク質に置換、付加、又は欠失を導入することができる。付加挿入又は欠失トランケーションは、天然タンパク質のN末端又はC末端に行っても、天然タンパク質中の1又は複数の部位に行ってもよい。同様に、天然タンパク質中の1つ又は複数の部位で、1又は複数のヌクレオチド又はアミノ酸の置換を行ってもよい。例えば、保存的なアミノ酸置換を、予測されるアミノ酸残基、好ましくは非必須アミノ酸残基の1又は複数で行ってもよい。非必須アミノ酸残基とは、あるタンパク質の野生型配列中で変更しても、そのタンパク質の生物活性は変化することのない残基であり、一方、必須アミノ酸は、生物活性に必要なアミノ酸である。保存的なアミノ酸置換とは、アミノ酸残基が、類似した側鎖を有するアミノ酸残基に置換されるものである。類似した側鎖を有するアミノ酸残基のファミリーは、当技術分野で公知である。これらのファミリーには、塩基性側鎖例えば、リジン、アルギニン、ヒスチジン、酸性側鎖例えば、アスパラギン酸、グルタミン酸、非荷電極性側鎖例えば、グリシン、アスパラギン、グルタミン、セリン、トレオニン、チロシン、システイン、非極性側鎖例えば、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニルアラニン、メチオニン、トリプトファン、ベータ分枝側鎖例えば、トレオニン、バリン、イソロイシン、及び芳香族側鎖例えば、チロシン、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジンを有するアミノ酸が含まれる。保存されているアミノ酸残基、又は保存されているモチーフ内のアミノ酸残基であってタンパク質活性に必須である場合は置換を行わない。或いは、糖質利用関連コード配列又は多剤トランスポーターコード配列の全長の全て又は一部を飽和変異誘発などによりランダムに変異させることもできる。組換えにより変異体を発現させ、標準的なアッセイ法によるアッセイを行い、糖質利用関連活性又は多剤トランスポーター活性を保持している変異体をスクリーニングすることができる。変異誘発法及びヌクレオチド配列を変化させる方法は当技術分野で公知である。例えば、KunkelProcNatlAcadSciUSA82488492、KunkeletalMethodsinEnzymolMolecularBiology、及びこれら文献中の参考文献を参照のこと。バリアントをコードするDNAにおける変異は、リーディングフレームを損なうものであってはならず、また、二次mRNA構造を生成する可能性のある相補領域が生じるものであってはならないことは当然である。欧州特許出願公開第75444号を参照のこと。目的タンパク質の生物活性に影響を及ぼすことのない適切なアミノ酸置換に関する指針については、参照により本明細書に組み込まれているDayhoffetalAtlasofProteinSequenceandStructureのモデルに見出すことができる。本発明に包含されるタンパク質配列における欠失、挿入、及び置換は、かかるタンパク質の特性を根本的な変化させるものではない。しかし、置換、欠失、又は挿入による影響を事前に正確に予測するのが困難である場合には、通常のスクリーニングアッセイによってその影響を評価すればよいことを当業者なら理解するであろう。すなわち、変化させた配列の活性を、元の配列の活性と比較することによって、その活性を評価することができる。糖質利用関連活性又は多剤トランスポーター活性の測定に用いられるアッセイの例については以下の使用方法の項を参照のこと。本発明のヌクレオチド配列バリアント及びアミノ酸配列バリアントには、DNAシャッフルなどの変異誘発法及び組換え生成法によって得られた配列も包含される。そのような方法において、所望の特性を有する新規の糖質利用関連タンパク質又は新規の多剤トランスポータータンパク質を作製するため、1又は複数の異なる糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質のコード領域を用いることができる。かかる方法により、実質的な配列同一性を有しインビトロ又はインビボでの相同組換えが可能な配列領域を含む関連性のある配列ポリヌクレオチド集団から組換えポリヌクレオチドのライブラリーを作製する。例えば、このアプローチを用いることにより、本発明の糖質利用関連遺伝子又は多剤トランスポーター遺伝子と、これら以外の公知の糖質利用関連遺伝子又は多剤トランスポーター遺伝子との間で、目的ドメインをコードする配列モチーフをシャッフルし、酵素の場合におけるKmの増大等、目的とする特性が亢進したタンパク質をコードする新規遺伝子が得られる。そのようなDNAシャッフルのストラテジーは当技術分野で公知である。例えば、StemmerProcNatlAcadSciUSA911074710751、StemmerNature370389391、CramerietalNatureBiotech15436438、MooreetalJMolBiol272336347、ZhangetalProcNatlAcadSciUSA9445044509、CramerietalNature391288291、並びに、米国特許第5605793号及び第5837458号を参照のこと。糖質利用関連タンパク質及び多剤トランスポータータンパク質のバリアントは、アゴニストミメティック又はアンタゴニストとして機能することができる。タンパク質のアゴニストは、そのタンパク質の天然型の生物活性と実質的に同一の活性又はサブセットの活性を保持することができる。タンパク質のアンタゴニストは、例えば、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質を含む細胞シグナル伝達カスケードの下流又は上流に存在するメンバーと競合的に結合することにより、かかるタンパク質の天然型の活性の1又は複数を阻害することができる。アゴニスト又はアンタゴニストのいずれかとして機能する糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質のバリアントは、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の変異体例えばトランケーション変異体からなるコンビナトリアルライブラリーをアゴニスト又はアンタゴニスト活性についてスクリーニングすることによって同定することができる。一実施形態では、糖質利用関連バリアントの多様化されたライブラリーが、核酸レベルでのコンビナトリアル変異誘発で生成され、多様化された遺伝子ライブラリーによってコードされている。糖質利用関連バリアント又は多剤トランスポーターバリアントの多様化されたライブラリーは、糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列である可能性のある配列の縮重セットを、個々のポリペプチドとして、或いは、その中に糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列のセットを含有するさらに大きな融合タンパク質例えば、ファージディスプレイ用のセットとして発現させられるように、例えば遺伝子配列に合成オリゴヌクレオチドの混合物を酵素的に連結することによって作製することができる。潜在的な糖質利用関連バリアント又は多剤トランスポーターバリアントのライブラリーを縮重オリゴヌクレオチド配列から作製する方法は数多くある。DNA自動合成機で縮重遺伝子配列の化学合成を行い、その後、合成遺伝子を適切な発現ベクターに連結する。遺伝子の縮重セットを使用することによって、潜在的な糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列の所望のセットをコードする全配列を単一の混合物として提供することが可能となる。縮重オリゴヌクレオチドを合成する方法は当技術分野で公知である例えば、NarangTetrahedron393;ItakuraetalAnnuRevBiochem53323;ItakuraetalScience1981056;IkeetalNucleicAcidRes11477。さらに、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質のバリアントのスクリーニング及び選別に用いる糖質利用関連断片又は多剤トランスポーター断片の種々の集団を作製するために、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質のコード配列の断片のライブラリーを用いることもできる。一実施形態では以下の方法により、コード配列断片のライブラリーを作製することができる。すなわち、ニッキングが1分子あたりおよそ一度だけ起こるような条件下で、糖質利用関連コード配列又は多剤トランスポーターコード配列の二本鎖のPCR断片をヌクレアーゼ処理し、二本鎖DNAを変性させ、異なるニッキング産物におけるセンス/アンチセンス対を含むことができる二本鎖DNAが形成されるようにDNAを復元させ、S1ヌクレアーゼ処理によって、再形成された二本鎖分子から一本鎖部分を除去し、この結果得られた断片ライブラリーを発現ベクターに連結する方法により作製することができる。この方法によって、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の、様々な大きさのN末端断片及び内部断片をコードする発現ライブラリーを得ることができる。点変異又はトランケーションにより作製されたコンビナトリアルライブラリーからの遺伝子産物をスクリーニングする手法や、選択された特性を有する遺伝子産物を得るためにcDNAライブラリーをスクリーニングする手法は、当技術分野で何種類か知られている。かかる手法は、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質にコンビナトリアルに変異を誘発することによって作製された遺伝子ライブラリーを高速スクリーニングすることに使用することができる。大きな遺伝子ライブラリーをスクリーニングするのに最も広範に使用されている手法では、複製可能な発現ベクターに遺伝子ライブラリーをクローニングし、この結果得られたベクターのライブラリーで適当な細胞を形質転換し、そして所望の活性を検出することにより、検出された遺伝子産物の遺伝子をコードするベクターの単離を容易にする条件下でコンビナトリアルな遺伝子を発現させるが、こうした手法は、ハイスループット分析に従ったものである。再帰的アンサンブル変異誘発RecursiveensemblemutagenesisREMは、ライブラリー中における機能的変異体の頻度を増大させる手法であるが、糖質利用関連バリアント又は多剤トランスポーターバリアントの同定に、この手法をスクリーニングアッセイと組み合わせて用いることができるArkinandYourvanProcNatlAcadSciUSA8978117815;DelgraveetalProteinEngineering6327331。配列同一性糖質利用関連配列及び多剤トランスポーター配列は、保存された機能的特長を有する分子のファミリーに属する。ファミリーとは、ヌクレオチド配列及びアミノ酸配列が十分に同一である2以上のタンパク質又は核酸を意味する。大きく異なるグループをいくつも有するファミリーは、サブファミリーに分類される。族clanとは、共通の祖先を有すると考えられるファミリーのグループである。族のメンバーは、三次構造が似ていることが多い。配列同一性とは、少なくとも1つの特定の比較ウインドウにおいて一致が最大となるように2つの配列を整列させた際に同一であるヌクレオチド残基又はアミノ酸残基を意味する。比較ウインドウとは、2つのヌクレオチド配列又はアミノ酸配列を最適に整列させるための連続セグメントを意味し、この際、第2の配列は、第1の配列に対して付加又は欠失すなわちギャップがあってもよい。通常、核酸アラインメントにおける比較ウインドウは、少なくとも20ヌクレオチドが連続した長さであり、任意に30、40、50、100、又はさらに長くとることもできる。アミノ酸配列アラインメントにおける比較ウインドウは、少なくとも6アミノ酸が連続した長さであり、任意に10、15、20、30、又はさらに長くとることもできる。当業者ならば、ギャップを含めることによって類似性が高くなるのを避けるため、通常はギャップペナルティを導入し、マッチした数からギャップペナルティが差し引かれることを認識している。ファミリーメンバーは、同一の種のものでも、異なった種のものでもよく、異なるタンパク質だけでなく相同なタンパク質も含まれる。ファミリーメンバーは、共通の機能的特性を示すことが多い。相同体の単離は、本明細書に開示するアシドフィルス菌由来の糖質利用核酸配列又は多剤トランスポーター核酸配列に対する同一性に基づき、cDNA又はその部分をハイブリダイゼーションプローブとして用いて、以下に開示するストリンジェントなハイブリダイゼーション条件下で標準的なハイブリダイゼーション法に従って行うことができる。2つのアミノ酸配列又はヌクレオチド配列の同一性の比率を判定するためにアラインメントを実施する。2つの配列の同一性の比率は、比較ウインドウ中の2つの配列によって共有されている同一残基数の関数であるすなわち、同一性の比率=同一残基数/総残基数X100。一実施形態では、これらの配列が同じ長さである。2つの配列間における同一性の割合判定には以下に述べるものと同様の方法を用いることができる。これらの方法は、ギャップを考慮する場合にも、考慮しない場合にも用いることができる。検査をすることにより、マニュアル方式でアラインメントを用意することもできる。アミノ酸配列の相違が保存的な置換による場合、同一性の比率を上方調整して、置換の保存的性質を考慮した修正を行うこともできる。この調整を行う方法は当技術分野で公知である。通常、保存的な置換は、完全なミスマッチではなく、部分的なミスマッチとして計算されるので、配列同一性の割合が上昇する。2つの配列の同一性比率を判定するのに数学的アルゴリズムを用いることができる。数学的アルゴリズムの非限定的な例には、KarlinandAltschulProcNatlAcadSciUSA9058735877において修正されている、KarlinandAltschulProcNatlAcadSciUSA872264のアルゴリズム、MyersandMillerCABIOS41117のアルゴリズム、SmithetalAdvApplMath2482の局所アライメントアルゴリズム、NeedlemanandWunschJMolBiol48443453のグローバルアライメントアルゴリズム、及びPearsonandLipmanProcNatlAcadSciUSA8524442448の類似性探索法searchforsimilaritymethodがある。これらの数学的アルゴリズムに基づく様々なコンピューターインプリメンテーションが、配列同一性の判定を可能にするために設計されている。AltschuletalJMolBiol215403のBLASTプログラムは、上記のKarlinandAltschulのアルゴリズムに基づいている。本発明のヌクレオチド配列に相同なヌクレオチド配列を得るための検索は、スコア=100、語長=12で、BLASTNプログラムを用いて実施することができる。本発明のタンパク質又はポリペプチドをコードする配列に相同なアミノ酸配列を得るには、スコア=50、語長=3で、BLASTXプログラムを用いることができる。AltschuletalNucleicAcidsRes253389に記載されているように、ギャップを考慮したBLASTgappedBLASTBLAST2.0においてを用いることによって、ギャップを考慮したアラインメントを得ることができる。分子間の疎遠な関連性を検出するにはPSI-BLASTを用いることができる。上記のAltschuletalを参照のこと。すべてのBLASTプログラムに、各プログラムのデフォルトパラメータを用いることができる。検査をすることにより、マニュアル方式でアラインメントを用意することもできる。配列同一性の比率を判定するのに使用できる別のプログラムに、ALIGNプログラムバージョン2.0があるが、これは、上記のMyersandMillerの数学的アルゴリズムを用いたものである。アミノ酸配列の比較を行う場合、ALIGNプログラムにPAM120の重量残基weightresidue表、ギャップ長ペナルティ12、及びギャップペナルティ4を用いることができる。ALIGN及びBLASTプログラムの他に、BESTFIT、GAP、FASTA、及びTFASTAプログラムが、GCGWisconsinGeneticsSoftwarePackageVersion10Accelrys社から入手可。9685ScrantonRdSanDiegoCaliforniaUSAの一部としてあり、配列アラインメントを実施するのに使用できる。好ましいプログラムはGAPバージョン10であるが、このプログラムは上記NeedlemanandWunschのアルゴリズムを用いている。特に指定のない限り、本明細書に提示する配列同一性レベルとは、以下のパラメータでGAPバージョン10を用いて得られた値のことである。すなわち、ヌクレオチド配列の同一性及び類似性には、ギャップウエイトを50、ギャップ長ウエイトを3として、nwsgapdna.cmpスコアリングマトリツクスを用い、アミノ酸配列の同一性及び類似性には、ギャップウエイトを8、ギャップ長ウエイトを2として、BLOSUM62スコアリングマトリツクスを用いる。同等のプログラムとは、対象となるあらゆる2つの配列について、GAPバージョン10で作製した相当アライメントと比べ、ヌクレオチド又はアミノ酸残基のマッチが同じであり、また同一性割合が同じであるアラインメントを作製する全ての配列比較プログラムを意味する。検索配列に対してBLASTIN、FASTA、BLASTP等のアルゴリズムによって作成したデータベース上の配列アラインメントは、一般的にヒットhitと記載される。検索配列からBLASTNFASTA、BLASTP又は同様のアルゴリズムによって作成された1又は複数のデータベース配列に対するヒットは、配列における類似部分を整列させて同定するものである。データベース配列に対するヒットは、一般的に検索配列の配列長の断片検索にかけた配列の一部又は断片の重複を表している。しかし、かかる重複により、検索配列の完全長が表すことができる。データベース上の配列に対してBLASTN、FASTA又はBLASTPのアルゴリズムにより作成された検索配列のアラインメントにおけるヒットは、類似性の程度及び配列の重複部分の長さの順で配置されるのが一般的である。検索配列に対し、BLASTN、FASTA、又はBLASTPのアルゴリズムによって整列させたポリヌクレオチド及びポリペプチドのヒットにより、期待Expect値が生まれる。期待値E値は、所定のサイズのデータベースで検索するときに、所定数の連続した配列をアトランダムに調べるのに期待できるヒット数を示す。期待値は、GenBank又はEMBLデータベース等のデータベースに対するヒットが、実際の類似性を反映しているかどうかを調べるための有意のしきい値として用いられる。例えば、ポリヌクレオチドのヒットに対して付与した0.1というE値は、GenBankデータベースのサイズと同じサイズのデータベースにおいて、類似のスコアを有する整列させた部分にランダムに0.1のマッチがあることを期待できることを意味する。この基準によるとポリヌクレオチド配列における整列部分及びマッチ部分が同一である可能性は90となる。整列させ、マッチングさせた部分におけるE値が0.01以下の配列については、BLASTN又はFASTAのアルゴリズムを用いてGenBankデータベースでランダムにマッチングが見い出される可能性は、1未満である。本発明の実施態様によれば、本発明におけるポリヌクレオチド及びポリペプチドのバリアントには、本発明のポリヌクレオチド配列又はポリペプチド配列と比べ、E値が約0.01以下となる配列が含まれる。すなわち、BLASTN、FASTA、又はBLASTPのアルゴリズムを本明細書に記載のパラメーターで用いて測定したところのE値が0.01以下であり、本発明のポリヌクレオチド又はポリペプチドと同一である可能性が99以上である配列は全てポリヌクレオチド及びポリペプチドのバリアントとなる。別の実施態様では、BLASTN又はFASTAのアルゴリズムを本明細書に記載のパラメーターで用いて測定したところのE値が0.01以下であり、本発明のポリヌクレオチドと同一である可能性が99以上である本発明の配列と、核酸の数が同じ若しくは少ない配列が、ポリヌクレオチドのバリアントである。同様に、BLASTPアルゴリズムを本明細書に記載のパラメーターで用いて測定したところのE値が0.01以下であり、本発明のポリペプチドと同一である可能性が99以上である本発明のポリペプチドと、アミノ酸の数が同じ若しくは少ない配列が、ポリペプチドのバリアントである。上述したとおり、同一性の割合は、BLASTN、FASTA、又はBLASTPアルゴリズムを本明細書に記載のランニングパラメーターで用いて配列を整列させ、整列部分における同一の核酸又はアミノ酸の数を同定し、同一の核酸又はアミノ酸の数を、本発明のポリヌクレオチド配列又はポリペプチド配列における核酸又はアミノ酸の総数で割り、同一割合を求めるために100を乗じることにより決定される。例えば、核酸の数が220個である本発明のポリヌクレオチドに対しては、本明細書に記載のパラメーターを用いるBLASTNアルゴリズムによって作成したアラインメントにおける23ヌクレオチドの範囲に対し、520核酸を有するGenBankデータベース中のポリヌクレオチド配列がヒットする。ヒットした23個のヌクレオチドは、21個の同一ヌクレオチド、ギャップ1個、及び異なるヌクレオチドが1個である。したがって、本発明のポリヌクレオチドのGenBankライブラリーに対する同一性割合は、21/220×100、すなわち9.5である。よって、GenBankデータベース上のポリヌクレオチド配列は、本発明のポリヌクレオチドのバリアントではない。相同配列の同定及び単離本明細書に記載の糖質利用関連ヌクレオチド配列又は多剤トランスポーターヌクレオチド配列、又はそれらの断片及びバリアントに対する配列同一性に基づいて同定された糖質利用関連ヌクレオチド配列も、本発明に包含される。cDNA又はゲノムライブラリーから、例えば、本発明の配列に実質的に同一な配列を同定するのに、PCR又はハイブリダイゼーションなどの方法を用いることができる。例えば、SambrooketalMolecularCloningLaboratoryManualandInnisetalPCRProtocolsAGuidetoMethodsandApplicationsを参照のこと。そのようなcDNAライブラリー及びゲノムライブラリーを構築するための方法は、当技術分野で一般に知られており、さらに、上記の参考文献にも開示されている。ハイブリダイゼーション法において、ハイブリダイゼーションプローブは、ゲノムDNA断片、cDNA断片、RNA断片、又は他のオリゴヌクレオチドでよく、また、本明細書に開示する既知のヌクレオチド配列の全体又は一部であってもよい。さらに、32Pなどの検出可能な基、或いは、他の放射性同位元素、蛍光化合物、酵素、又は酵素補助因子など、いかなる他の検出可能なマーカーで、それらを標識してもよい。ハイブリダイゼーション用のプローブは、本明細書に開示する糖質関連ヌクレオチド配列又は多剤トランスポーターヌクレオチド配列に基づいた合成オリゴヌクレオチドを標識することによって作製できる。さらに、既知の糖質利用関連ヌクレオチド配列若しくは多剤トランスポーターヌクレオチド配列、又はそれがコードするアミノ酸配列中で保存されているヌクレオチド残基又はアミノ酸残基に基づいて設計された縮重プライマーも用いることができる。ハイブリダイゼーションプローブには、本発明のヌクレオチド配列、又はその断片若しくはバリアントにおける、連続した少なくとも約10、好ましくは約20、より好ましくは、50、75、100、125、150、175、200、250、300、350又は400ヌクレオチドにストリンジェントな条件下でハイブリダイズするヌクレオチド配列領域が、通常含まれる。様々な条件下で特異的なハイブリダイゼーションを実現するために、そのようなプローブには、糖質利用関連タンパク質の各配列、又は多剤トランスポータータンパク質の各配列に共通する特徴を有する配列が含まれる。ハイブリダイゼーション用のプローブ調製物は、当技術分野で一般に知られており、参照により本明細書に組み込まれているSambrooketalMolecularCloningALaboratoryManualに開示されている。一実施態様においては、糖質利用タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードする完全ヌクレオチド配列を用いて、新規の糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列及びmRNAを同定する。別の実施態様では、本明細書に開示するヌクレオチド配列の断片をプローブとする。いくつかの実施態様では、ストリンジェントな条件下でプローブとハイブリダイズするヌクレオチド配列の長さは少なくとも300、325、350、375、400、425、450、500、550、600、650、700、800、900、1000、1200、1400、1600、1800又は2000ヌクレオチドである。実質的に同一な配列は、ストリンジェントな条件下で相互にハイブリダイズする。ストリンジェントな条件とは、標的配列にプローブがハイブリダイズする方が、他の配列にハイブリダイズするより検出レベルが高くなる例えば、少なくともバックグランドに対して2倍条件を意味する。通常、ストリンジェントな条件には、少なくとも約60、65、70、好ましくは75の配列同一性を有するヌクレオチドが、通常、互いにハイブリダイズした状態にあるようなハイブリダイゼーション条件及び洗浄条件が含まれる。ストリンジェントな条件は、当技術分野で公知であり、CurrentProtocolsinMolecularBiology631636に見出すことができる。ハイブリダイゼーションは、一般的に約24時間以内、通常は約4~約12時間の間に起こる。ストリンジェントな条件は配列依存的であり、状況が異なれば違ったものになる。本発明に包含されるホモログやオーソログを得るのに、核酸配列の完全長を用いる場合も、部分核酸配列を用いる場合もある。オーソログとは、共通の祖先遺伝子に由来する遺伝子であって、種が形成されるspeciation結果、異なる種に見出される遺伝子を意味する。異なる種で見出された遺伝子は、それらのヌクレオチド配列、及び/又はそれらにコードされているタンパク質配列が、本明細書中で定義する実質的な同一性と同じである場合にオーソログであると考えられる。オーソログの機能は、種相互で高度に保存されていることが多い。プローブを用いる場合のストリンジェントな条件とは、塩濃度が約1.5MのNaイオン未満、通常はpH7.0~8.3、約0.01~1.0MのNaイオン濃度又は他の塩であり、温度条件としては、短いプローブ例えば10~50ヌクレオチドに対しては少なくとも約30°C、そして、長いプローブ例えば50ヌクレオチド超に対しては少なくとも約60°Cである。ハイブリダイゼーション後の洗浄は、特異性を制御する手段である。重要なファクターは、最終洗浄溶液のイオン強度及び温度の2点である。完全長か、又はほぼ完全長の標的配列にハイブリダイズする配列の検出では、ストリンジェントな条件下にある温度は、所定のイオン強度及びpHにおける、特定の配列の融点温度Tmより約5°C低く選択する。しかし、ストリンジェントな条件には、本明細書において別途定める所望のストリンジェンシーに応じて、Tmより1°Cから20°C低い温度範囲が含まれる。DNA-DNAハイブリッドでは、MeinkothandWahlAnalBiochem138267284の方程式:Tm=81.5°C16.6logM0.41GC-0.61フォルム-500/Lを用いてTmを判定することができ;式中、Mは一価陽イオンのモル濃度であり、GCはDNA中のグアノシン及びシトシンヌクレオチドの割合であり、フォルムはハイブリダイゼーション溶液中のホルムアミドの割合であり、そして、Lはハイブリットの長さを塩基対で表したものである。Tmは、相補的な標的配列の50が、完全に一致したプローブにハイブリダイズする温度特定のイオン強度及びpHの下でである。ハイブリダイゼーション条件及び/又は洗浄条件のストリンジェンシーを変えることによって、相同性の程度が異なる配列に対する検出能を得ることができる。100同一の配列を標的にする相同プロービングには、ミスマッチを生じさせることのないストリンジェンシー条件が必要である。ヌクレオチド残基にミスマッチが生じることを許容することによって、類似性の程度が低い配列を検出することができる異種プロービング。ミスマッチが1あるごとに、Tmが約1°C低下し、したがって、標的とする同一性比率を有する配列がハイブリダイズするようにハイブリダイゼーション条件及び/又は洗浄条件を操作することができる。例えば、90以上の配列同一性を有する配列が好ましい場合は、Tmを10°C低下させればよい。2つのヌクレオチド配列は、それらがコードするポリペプチドが実質的に同一である場合には、ストリンジェントな条件下で相互にハイブリダイズしなくても実質的に同一であり得る。このような状況は、例えば、遺伝子コードのコドン縮重を最大限に用いて核酸の複製を作製した場合に起こり得る。低ストリンジェンシー条件の例には、30~35ホルムアミド、1MのNaCl、1SDSドデシル硫酸ナトリウム、37°Cの緩衝溶液を用いたハイブリダイゼーションや、1×SSC~2×SSC20×SSC=3.0MNaCl/0.3Mクエン酸3ナトリウムでの50~55°Cでの洗浄が含まれる。中程度のストリンジェンシー条件の例には、40~45ホルムアミド、1.0MのNaCl、1SDS、37°Cでのハイブリダイゼーションや、0.5×~1×SSCにおける55~60°Cでの洗浄が含まれる。高ストリンジェンシー条件の例には、50ホルムアミド、1MのNaCl、1SDS、37°Cでのハイブリダイゼーションや、0.1×SSCでの60~65°Cでの洗浄が含まれる。必要に応じ、洗浄緩衝液は、約0.1SDS~約1SDSを含んでもよい。通常、ハイブリダイゼーションの時間は、一般的には24時間未満、通常は約4~約12時間である。核酸のハイブリダイゼーションに関する指針は、TijssenLaboratoryTechniquesinBiochemistryandMolecularBiologyHybridizationwithNucleicAcidProbesPartIChapter2AusubeletaledsCurrentProtocolsinMolecularBiologyChapter2に詳細に記載されている。SambrooketatMolecularCloningALaboratoryManualを参照のこと。PCRによるアプローチでは、オリゴヌクレオチドプライマーを設計してPCR反応に用い、目的生物から抽出されたcDNA又はゲノムDNAから対応するDNA配列を増幅する。PCRプライマーは、長さが少なくとも約10ヌクレオチドであることが好ましく、また、長さが少なくとも約20ヌクレオチドであることが最も好ましい。PCRプライマーを設計する方法、及びPCRクローニングの方法は、当技術分野で一般的に知られており、SambrooketalMolecularCloningALaboratoryManualに開示されている。InnisetaledsPCRProtocolsAGuidetoMethodsandApplications;InnisandGelfandedsPCRStrategies;及びInnisandGelfandedsPCRMethodsManualも参照のこと。公知のPCR法には、プライマーペア、ネストプライマーnestedprimer、単一の特異的プライマー、縮重プライマー、遺伝子特異的プライマー、ベクター特異的プライマー、部分的なミスマッチを有するプライマー等を用いた方法が含まれるが、これらに限定されるものではない。アッセイ本発明で開示されているポリペプチド及び/又は核酸分子の試料中の発現、並びに試料中における、開示されている活性を検出する診断アッセイを開示する。試料中における開示の核酸、又は開示のポリペプチドを含むタンパク質の有無を検出する方法の一例では、食物製品/乳製品/飼料産物、スターター培養物マザー、シード、バルク/セット、濃縮、乾燥、凍結乾燥、凍結、培養された食物製品/乳製品/飼料、サプリメント、生物加工した発酵物質、又はプロバイオティック物質を摂取した対象subjectから試料を得て、この試料に、開示のポリペプチド又は核酸例えば、開示の核酸、又はその断片を含むmRNA又はゲノムDNAを検出することができる化合物又はエージェントに接触させ、開示の配列の有無を検出する。食物、サプリメント、培養物、産物、又は対象から得た試料による結果は、対照としての培養物、産物、又は対象から得た試料による結果と比較することができる。本発明で開示されているヌクレオチド配列を含むmRNA又はゲノムDNAを検出するためのエージェントの1つに、mRNA又はゲノムDNAの開示のヌクレオチド配列とハイブリダイズすることができる標識化核酸プローブがある。例えば、核酸プローブは、配列番号1~363のうち奇数番号で示される開示の核酸、又はその一部等の開示の核酸である。その一部とは、例えば少なくとも15、30、50、100、250又は500ヌクレオチド長であり、開示の核酸配列を含むmRNA又はゲノムDNAとストリンジェントな条件下で特異的にハイブリダイズするのに十分な部分である。本発明の診断アッセイに用いるプローブとして適切なものについては、本明細書に記載する。開示のポリペプチド配列を含むタンパク質を検出するエージェントの1つは、開示のポリペプチドに結合できる抗体であり、好ましくは、検出可能に標識した抗体である。抗体は、ポリクローナルでもよいが、モノクローナルがより好ましい。無処理の抗体、又はその断片例えば、Fab又はFab’2を用いることができる。プローブ又は抗体に関して、標識したという用語は、検出可能な物質をプローブ又は抗体に結合させるすなわち、物理的に連結させることによって、プローブ又は抗体を直接標識することを含意し、また、直接標識されている別の試薬との反応性により、プローブ又は抗体を間接標識することも含意する。間接標識の例には、蛍光標識されている二次抗体を用いた一次抗体の検出と、蛍光標識されているストレプトアビジンで検出できるような、ビオチンによるDNAプローブの末端標識とが含まれる。試料という用語は、対象に存在するか、又は対象から単離された組織、細胞、及び生物体液を含み、さらに、スターター培養物の細胞、又はそのような培養物を有するか、或いはそのような培養物を用いて得られる食品も含むものとする。すなわち、本発明の検出法は、試料中における、開示の配列を含むmRNA、タンパク質、又はゲノムDNAを、インビトロ及びインビボの両方で検出するのに用いることができる。開示の配列を含むmRNAを検出するインビトロ法には、ノーザンハイブリダイゼーション及びインサイチューでのハイブリダイゼーションが含まれる。開示のポリペプチドを含むタンパク質を検出するためのインビトロ法には、酵素結合免疫吸着検定法ELISA、ウエスタンブロット、免疫沈降反応、及び免疫蛍光が含まれる。開示のヌクレオチド配列を含むゲノムDNAを検出のためのインビトロ法には、サザンハイブリダイゼイションが含まれる。さらに、開示のポリペプチドを含むタンパク質を検出するインビボ法には、開示のポリペプチドに対する標識抗体を対象に導入することが含まれる。例えば、抗体を放射性マーカーで標識することができ、対象におけるその存在及び位置を標準的な映像化技法によって検出することができる。一実施形態では、試料は、プロバイオティック物質を摂取した試験対象からのタンパク質分子を含有する。或いは、スターター培養物のmRNA又はゲノムDNAを試料が含有していてもよい。本発明は、開示の核酸、又は開示のポリペプチドを含むタンパク質の試料中における有無を検出するキットも包含する。そのようなキットは、本発明の特定のポリペプチドを発現する微生物が、食品若しくはスターター培養物、又はプロバイオティック物質を摂取した対象の中に存在しているかどうか判定するのに用いることができる。例えば、キットは、試料中における、開示のポリペプチド又はmRNAを検出できる標識された化合物又はエージェントと、試料中における、開示のポリペプチドを定量する手段とを含んでもよい例えば、開示のポリペプチドを認識する抗体、又は、例えば配列番号2~364のうちの偶数番号の配列をコードするDNAに結合するオリゴヌクレオチドプローブ。キットには、そのような化合物の使用に関する詳しい説明書が添付されていてもよい。抗体ベースのキットの場合、かかるキットは、例えば、1開示のポリペプチドに結合する一次抗体例えば、固体支持体に結合していると、必要に応じ、2開示のポリペプチド又は一次抗体に結合し、かつ、検出可能なエージェントに結合する、一次抗体とは異なる二次抗体とを含んでいてもよい。オリゴヌクレオチドベースのキットの場合、かかるキットは、例えば、1開示の核酸配列にハイブリダイズするオリゴヌクレオチド、例えば検出可能に標識されているオリゴヌクレオチド、又は2開示の核酸を増幅するのに有用な一対のプライマーを含んでもよい。キットには、例えば、緩衝剤、保存剤、又はタンパク質安定化剤が含まれていてもよい。キットには、検出可能なエージェント例えば酵素又は基質を検出するのに必要な構成要素が含まれていてもよい。キットは、アッセイに供され、試験試料と比較する対照試料又は一連の対照試料も含むことがある。キットの各コンポーネントは、通常、個々の容器に収められ、これらの容器は全て、使用説明書が添付された1つのパッケージに入っている。一実施形態でキットは、例えば、参照により本明細書に組み込まれている、米国特許第5412087号及び第5545531号、並びにWO95/00530に記載のものなど、アレイフォーマットに複数のプローブを含む。アレイで使用するためのプローブは、WO95/00530に開示されているように、アレイの表面で直接合成することもできるし、アレイの表面に固定する前に合成することもできるOligonucleotideSynthesisaPracticalApproachIRLPressOxfordEngland。プローブは、米国特許第5412087号に記載のものなど、当業者に周知の手法を用いて表面に固定することができる。プローブは、核酸配列若しくはペプチド配列好ましくは精製されたもの、又は抗体であってよい。アレイは、生物、試料、又は産物について、それらのゲノムcDNA、ポリペプチド、又は抗体の内容における特定の配列又はタンパク質の有無などの違いや、それらの物質の濃度の違いをみるスクリーニングに用いることができる。例えば、開示の核酸配列を含む核酸分子に結合した標識や、開示のアミノ酸配列を含むポリペプチドに結合した標識や、抗体に結合した標識から生成されるシグナルによって捕捉プローブに対する結合を検出する。この方法は、開示の核酸、ポリペプチド、又は抗体を含む分子を、複数の捕捉プローブを有する第1のアレイ、及び別の複数の捕捉プローブを有する第2のアレイと接触させることを含む。それぞれのハイブリダイゼーションの結果を比較して、第1の試料と、第2の試料との間における発現の相違を分析することができる。第1の複数の捕捉プローブは、対照試料、例えば、野生型の乳酸菌から得たもの、又は対照対象、例えば、食物、栄養サプリメント、スターター培養物試料、または体液から得たものでありうる。第2の複数の捕捉プローブは、実験試料、例えば変異体型乳酸菌から得たもの、或いはプロバイオティック物質、例えば、スターター培養物試料又は生物体液を摂取した対象から得たものでありうる。これらのアッセイは、微生物の選択と、不要物の検出を必須とする品質管理操作とに特に有用である。特定のヌクレオチド配列又はポリペプチドの検出は、食物、発酵産物若しくは工業用微生物の遺伝子組成の判定、又はプロバイオティクスを摂取した動物若しくはヒトの消化系に存在する微生物の判定に有用である。アンチセンスヌクレオチド配列本発明は、アンチセンス核酸分子、すなわち、タンパク質をコードするセンス核酸に相補的な分子、例えば、二本鎖cDNA分子のコーディング鎖に相補的な分子、又はmRNA配列に相補的な分子も包含する。したがって、アンチセンス核酸はセンス核酸と水素結合することが可能である。アンチセンス核酸は、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのコーディング鎖の全体に、或いはその一部だけに例えばタンパク質コード領域又はオープンリーディングフレームの全体または一部に相補的である。アンチセンス核酸は、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードするヌクレオチド配列のコード鎖の非コード領域に対してアンチセンスである場合もある。非コード領域は、コード領域に隣接し、かつ、アミノ酸に翻訳されない5’及び3’の配列である。アンチセンスヌクレオチド配列は、標的遺伝子の発現を損なうのに有用である。対応する配列に対して70、好ましくは80、より好ましくは85、90、95の配列同一性を有するアンチセンス構築物を用いることができる。本明細書に開示する、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質をコードするコード鎖配列例えば、配列番号2~364中の偶数番号の配列に基づき、ワトソン及びクリックの塩基対合法則に従って本発明のアンチセンス核酸を設計することができる。アンチセンス核酸は、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのmRNAのコード領域全体に相補的なものである場合もあるが、糖質利用関連mRNA又は多剤トランスポーターmRNAのコード領域又は非コード領域の一部のみに対してアンチセンスであるオリゴヌクレオチドがより好ましい。例えば、アンチセンスオリゴヌクレオチドは、糖質利用関連mRNA又は多剤トランスポーターmRNAにおける翻訳開始部位の近傍領域に相補的なものであってもよい。アンチセンスオリゴヌクレオチドは、例えば、長さが約5、10、15、20、25、30、35、40、45、50ヌクレオチドのものである場合もあり、或いは100ヌクレオチド長、200ヌクレオチド長、又はさらに長い場合もある。本発明のアンチセンス核酸は、当技術分野で公知の化学合成法、及び酵素連結法を用いて構築することができる。例えば、アンチセンス核酸例えばアンチセンスオリゴヌクレオチドは、天然ヌクレオチドを用いたり、分子の生物安定性の増大やアンチセンス核酸とセンス核酸との間に形成された二本鎖の物理的安定性の増大を図るために種々に改変されたヌクレオチドを用いることにより、化学合成により得ることができる。かかる改変されたヌクレオチドには、ホスホロチオエート誘導体及びアクリジン置換ヌクレオチドが含まれるが、これらに限定されない。或いは、アンチセンス核酸例えば、アンチセンスオリゴヌクレオチドは、天然に存在するヌクレオチド、又は限定されるものではないが、例えば、分子の生物学的安定性を増大させるため、若しくは、アンチセンス核酸とセンス核酸との間で形成された二本鎖分子の物理的安定性を増大させるために様々に改変されたヌクレオチドを用いて、化学的に合成することができる。別法として、核酸がアンチセンスの方向にサブクローニングされている発現ベクターを用いて、アンチセンス核酸を生物学的に作製することもできるすなわち、挿入した核酸を起点として転写されたRNAが、目的とする標的核酸に対してアンチセンスの方向のものになる。本発明のアンチセンス核酸は、α-アノマー核酸分子でもよい。α-アノマー核酸は、相補RNAと共に特異的二本鎖ハイブリッドを形成し、かかる二本鎖は、通常のβ-ユニットとは違って鎖が平行関係にあるNucleicAcidsRes1566256641。アンチセンス核酸分子は、2 ́-o-メチルリボヌクレオチドInoueetalNucleicAcidsRes1561316148、又はキメラRNA-DNAアナログInoueetalFEBSLett215327330を含む場合もある。本発明はリボザイムも包含する。リボザイムは、リボザイムの相補領域を有するmRNA等の一本鎖核酸を切断するリボヌクレアーゼ活性を有する触媒RNA分子である。リボザイム例えばハンマーヘッド型リボザイムHaselhoffandGerlachNature334585591に記載は、糖質利用関連mRNA転写物を触媒作用によって切断し、それによって、糖質利用関連mRNA又はmRNAの翻訳を阻害する。糖質利用関連タンパク質をコードする核酸、又は多剤トランスポータータンパク質をコードする核酸に対する特異性を有するリボザイムは、本明細書に開示の糖質利用関連のcDNA又は多剤トランスポーターのcDNAのヌクレオチド配列例えば配列番号1~363のうちの奇数番号配列に基づいて設計することができる。例えば、米国特許第4987071号、及び米国特許第5116742号を参照のこと。或いは、糖質利用関連mRNA又は多剤トランスポーターmRNAを使い、特異的リボヌクレアーゼ活性を有する触媒RNAをRNA分子のプールから選択することもできる。例えば、BartelandSzostakScience26114111418を参照のこと。本発明は、三重螺旋構造を形成する核酸分子も包含する。例えば、糖質利用関連遺伝子発現又は多剤トランスポーター遺伝子発現は、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の調節領域例えば、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのプロモーター及び/又はエンハンサーに相補的なヌクレオチド配列を標的として、標的細胞内の糖質利用関連遺伝子又は多剤トランスポーター遺伝子の転写を阻止する三重螺旋構造を形成させることによって阻害できる。HeleneAnticancerDrugDes6569HeleneAnnNYAcadSci66027;及びMaherBioassays14807を参照のこと。一部の実施形態では、例えば分子の安定性、ハイブリダイゼーション、又は溶解性を亢進させるために、本発明の核酸分子を塩基部分、糖部分、又はリン酸バックボーンにおいて改変することがある。例えば、核酸のデオキシリボースリン酸バックボーンを改変して、ペプチド核酸を作製することができるHyrupetalBioorganicMedicinalChemistry45を参照。本明細書で使用する場合、ペプチド核酸又はPNAという用語は、デオキシリボースリン酸バックボーンがシュードペプチドpseudopeptideバックボーンによって置換され、4つの天然核酸塩基のみが保持されている核酸模倣体、例えばDNA模倣体を指す。PNAの中性バックボーンは、低イオン強度条件下でのDNA及びRNAに対する特異的なハイブリダイゼーションを可能にすることが示されている。PNAオリゴマーの合成は、例えば、上記のHyrupetal;PerryOKeefeetalProcNatlAcadSciUSA9314670に記載の標準的な固相ペプチド合成プロトコールを用いて実施できる。PNAは、例えば転写又は翻訳の停止を誘導するか、或いは複製を抑制することによって、遺伝子発現の配列特異的な調節を行うためのアンチセンスエージェント又はアンチジーンantigeneエージェントとして用いることができる。本発明のPNAは、例えば、PNAを標的としたPCRクランプ法によって;他の酵素、例えばS1ヌクレアーゼと併用した際の人工制限酵素としてHyrup、同上;又はDNA配列及びハイブリダイゼーション用のプローブ又はプライマーとして上記Hyrup;上記PerryOKeefeetal、例えば、遺伝子内の単一塩基対変異の分析に用いることができる。別の実施形態では、糖質利用関連分子又は多剤トランスポーター分子のPNAを、その安定性、特異性、又は細胞内取込みを促進するために改変することができる。かかる改変は、親油基又は他のヘルパー基helpergroupをPNAに結合させることにより、又はPNA-DNAキメラを形成させることにより、又はリポソームを用いたり、当技術分野で公知の他の薬物送達手段により、行うことができる。PNA-DNAキメラの合成は、上記Hyrup;FinnetalNucleicAcidsRes24335763;MagetalNucleicAcidsRes175973;及びPetersonetalBioorganicMedChemLett51119に記載のとおりに実施できる。融合タンパク質本発明には、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのキメラタンパク質又は融合タンパク質も含まれる。糖質利用関連又は多剤トランスポーターのキメラタンパク質又は融合タンパク質は、糖質利用関連又は多剤トランスポーターではないポリペプチドにオペラブルに連結した糖質利用関連又は多剤トランスポーターのポリペプチドを含む。糖質利用関連又は多剤トランスポーターのポリペプチドとは、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのタンパク質に対応するアミノ酸配列を有するポリペプチドのことであり、一方、糖質利用関連又は多剤トランスポーターではないポリペプチドは、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのタンパク質と実質的に同一でないタンパク質に対応するアミノ酸配列を有するポリペプチドであって、同じ生物又は異なる生物に由来するポリペプチドを指す。糖質利用関連又は多剤トランスポーターの融合タンパク質の内部で、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのポリペプチドは、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのタンパク質の全体に対応していることも、その部分に対応していることもあるが、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのタンパク質における少なくとも1つの生物学的に活性な部分を含むことが好ましい。この融合タンパク質の内部で、オペラブルに連結したという用語は、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのポリペプチドと、糖質利用関連又は多剤トランスポーターではないポリペプチドとが、インフレームで相互に融合していることを意味する。糖質利用関連又は多剤トランスポーターではないポリペプチドは、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのポリペプチドのN末端に融合する場合も、C末端に融合する場合もある。連結されているコード配列を発現することによって、融合タンパク質を形成する、連結されている2つのヘテロアミノ酸配列が得られる。担体配列糖質利用関連又は多剤トランスポーターではないポリペプチドは、細菌宿主における融合タンパク質の発現を増強又は増大させる担体ポリペプチドをコードすることがある。融合タンパク質における、担体配列によってコードされている部分すなわち担体ポリペプチドは、タンパク質断片、機能性部分の全体、又はタンパク質配列の全体でもよい。担体領域又はポリペプチドはさらに、その担体ポリペプチドに特異的な抗体又はアフィニティー精製による融合タンパク質の精製に使用されるように設計することもできる。同様に、融合タンパク質の選択的な精製を可能にするために、担体ポリペプチドの物理学的特性を利用することもできる。具体的な担体ポリペプチドとしては、スーパーオキシドジスムターゼSOD、マルトース結合タンパク質MBP、グルタチオン-S-トランスフェラーゼGST、N末端ヒスチジンHisタグ等が含まれる。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の融合タンパク質としての発現を増強する担体ポリペプチドであれば全て本発明で使用することができるので、上述の担体ポリペプチドに限定されることはない。一実施形態では、融合タンパク質が、GSTと糖質利用関連又は多剤トランスポーターとの融合タンパク質であり、その中では、糖質利用関連又は多剤トランスポーターの配列がGST配列のC末端に融合している。別の実施形態では、融合タンパク質が、糖質利用関連-免疫グロブリン融合タンパク質であり、糖質利用関連タンパク質の全体または一部が免疫グロブリンタンパク質ファミリーのメンバーに由来する配列に融合している。他の実施形態では、融合タンパク質には、本発明の多剤トランスポータータンパク質が含まれる。本発明の、糖質利用関連-免疫グロブリン融合タンパク質又は多剤トランスポーター-免疫グロブリン融合タンパク質は、抗糖質利用関連抗体又は抗多剤トランスポーター関連抗体を対象の体内で産生させるための免疫原として、また、糖質利用関連リガンド又は多剤トランスポーター関連リガンドを精製するために、また、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質と、糖質利用関連リガンド又は多剤トランスポーターリガンドとの相互作用を阻害する分子を同定するスクリーニングアッセイに、使用することができる。当業者であれば、具体的な担体ポリペプチドは、精製スキームを考慮して選択されることを理解するであろう。例えば、Hisタグ、GST、及びマルトース結合タンパク質は、容易に利用できるアフィニティーカラムが使え、かかるカラムに結合して溶出する担体ポリペプチドを代表するものである。したがって、担体ポリペプチドがヘキサヒスチジンHis6タグなどのN末端Hisタグである場合、糖質利用関連又は多剤トランスポーターの融合タンパク質は、金属キレート樹脂、例えば、ニッケルニトリロ三酢酸Ni-NTA、ニッケルイミノ二酢酸Ni-IDA、及びコバルト含有樹脂Co樹脂を含むマトリックスを用いて精製することができる。例えば、参照により本明細書に全体として組み込まれている、SteinertetalQIAGENNews41115を参照のこと。担体ポリペプチドがGSTである場合には糖質利用関連又は多剤トランスポーターの融合タンパク質は、グルタチオンアガロースビーズSigma社又はPharmaciaBiotech社を含むマトリックスを用いて精製することができ、担体ポリペプチドがマルトース結合タンパク質MBPである場合には、糖質利用関連又は多剤トランスポーターの融合タンパク質は、アミロースによって誘導体化されたアガロース樹脂を含むマトリックスを用いて精製することができる。本発明のキメラタンパク質又は融合タンパク質は、標準的な組換えDNA法で作製することが好ましい。例えば、異なるポリペプチド配列をコードするDNA断片を一つにインフレームに連結してもよく、DNA自動合成機などで融合遺伝子を合成することもできる。或いは、連続した2つの遺伝子断片の間に相補的なオーバーハングをもたらすアンカープライマーを用い、遺伝子断片をPCR増幅させ、アニーリングし、さらに再増幅させることでキメラ遺伝子配列を作製することもできる例えば、AusubeletaledsCurrentProtocolsinMolecularBiologyを参照。さらに、糖質利用関連又は多剤トランスポーターをコードする核酸を市販の発現ベクターにクローニングして、既存の融合部分にインフレームに連結されるようにしてもよい。融合タンパク質発現ベクターは、通常、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質が、それ自体の天然の生物活性を保持できるように、担体ポリペプチドの除去が容易であるように設計する。融合タンパク質を切断する方法は当技術分野で公知である。例えば、AusubeletaledsCurrentProtocolsinMolecularBiologyを参照のこと。融合タンパク質は、臭化シアン、2-2-ニトロフェニルスルフェニル-3-メチル-3’-ブロモインドレニン、ヒドロキシルアミン等の試薬、又は低pHの試薬を用いて化学的に切断できる。化学的切断は、切断しないと不溶性の融合タンパク質となるタンパク質を切断するために、変性条件下で行うことが多い。糖質利用関連ポリペプチド又は多剤トランスポーターポリペプチドを担体ポリペプチドから分離する必要があり、かつ、これらの融合ポリペプチド間の接合部の切断部位が本来存在しない場合、特異的なプロテアーゼ切断部位を含有させて、酵素による担体ポリペプチドの切断及び除去が促進されるように融合コンストラクトを設計することができる。この様にして、所定の酵素に特異的な切断部位を有するペプチドのコード配列を含むリンカー配列を、担体ポリペプチド例えば、MBP、GST、SOD、又はN末端Hisタグのコード配列と、糖質利用関連ポリペプチド又は多剤トランスポーターポリペプチドのコード配列との間にインフレームに融合させることができる。切断部位に対する特異性を有する適当な酵素には、因子Xa、トロンビン、エンテロキナーゼ、レミンremin、コラゲナーゼ、及びタバコエッチウイルスTEVプロテアーゼが含まれるが、これらに限定されない。これらの酵素の切断部位は当技術分野で周知である。したがって、例えば、担体ポリペプチドを糖質利用関連ポリペプチド又は多剤トランスポーターポリペプチドから切断するのに因子Xaを用いる場合には、因子Xaに感受性の切断部位、例えば、IEGRという配列をコードするリンカー配列を含むように融合コンストラクトを設計することができる例えば、参照により本明細書に組み込まれている、NagaiandThogersenNature309810812;NagaiandThogersenMethEnzymol153461481;及びPryorandLeitingProteinExprPurif10309319を参照のこと。担体ポリペプチドを、糖質利用関連ポリペプチド又は多剤トランスポーターポリペプチドから切断するのにトロンビンを用いる場合には、トロンビンに感受性の切断部位、例えば、LVPRGS又はVIAGRという配列をコードするリンカー配列を含むように融合コンストラクトを設計することができる例えば、それぞれ、PryorandLeitingProteinExprPurif10309319、及びHongetalChinMedSciJ12143147を参照のこと;これらの開示を参照により本明細書に組み込む。TEVプロテアーゼの切断部位は当技術分野で公知である。例えば、参照により全体として本明細書に組み込まれている米国特許第5532142号に記載の切断部位を参照のこと。AusubeletaledsCurrentProtocolsinMolecularBiologyChapter16の考察discussionの項も参照のこと。抗体本発明の単離されたポリペプチドは、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質に特異的に結合する抗体を作製するための免疫原として、或いはインビボでの抗体産生に使用することができる。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の完全長は、免疫原として用いることができ、或いは、本明細書に記載の糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質のペプチド断片を使用することもできる。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の抗原性ペプチドには、配列番号1~320のうち偶数の配列番号で示されるアミノ酸配列から、少なくとも8、好ましくは10、15、20、又は30アミノ酸残基を含み、また、かかるペプチドに対して産生された抗体が、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質との特異的免疫複合体を形成するように、エピトープを包含する。抗原性ペプチドに包含される好ましいエピトープは、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の領域であって、そのタンパク質の表面に存在する領域、例えば、親水性の領域である。組換え体の発現ベクター及び宿主細胞本発明の核酸分子は、ベクター、好ましくは発現ベクターに含まれていてもよい。ベクターは、それが連結されている別の核酸を輸送することができる核酸分子を指す。発現ベクターは、1又は複数の調節配列を含み、それらがオペラブルに連結された遺伝子の発現を指示する。オペラブルに連結されているとは、目的のヌクレオチド配列が、そのヌクレオチド配列の発現が可能になるように例えば、インビトロの転写系/翻訳系で、又はベクターが宿主細胞に導入される場合には宿主細胞で、調節配列に連結されていることを意味する。調節配列という用語には、制御可能な転写プロモーター、オペレーター、エンハンサー、転写ターミネーター、及び翻訳調節配列など、他の発現制御エレメントが含まれるものとする例えば、シャイン-ダルガルノShineDalgarnoコンセンサス配列、開始コドン、終止コドン。これらの調節配列は、例えば使用される宿主細胞に応じて異なる。ベクターは、宿主細胞内で自律的に複製されることもあるしエピソームベクター、或いは、宿主細胞のゲノムに組み込まれて宿主ゲノムと共に複製されることもある非エピソープ哺乳類ベクター。インテグレーティングベクターintegratingvectorは、通常、細菌染色体に相同な配列を少なくとも1つ含有し、それによって、ベクターと細菌染色体とに存在する相同なDNAの間で組換えが起こるのを可能にしている。インテグレーティング型ベクターは、バクテリオファージ又はトランスポゾンの配列も含むことがある。エピソームベクター又はプラスミドは、その中にDNAセグメントを追加して連結することができる環状の二本鎖DNAループである。組換えDNA法を用いる場合には、宿主内での安定した維持が可能なプラスミドが、通常は発現ベクターの好ましい形態である。本発明に包含される発現コンストラクト又はベクターには、細胞内での核酸の発現に適した形態にある本発明の核酸コンストラクトを含む。原核細胞及び植物細胞における発現も、本発明に包含される。発現ベクターのデザインが、形質転換される宿主細胞の選択、所望のタンパク質の発現レベルなどの因子に左右されることは当業者には理解されるところである。本発明の発現ベクターを細胞に導入することにより、融合タンパク質又はペプチドを含めた、本明細書に記載の核酸によってコードされているタンパク質又はペプチド例えば、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の変異体、融合タンパク質等を作出することができる。バクテリア発現ベクター調節配列には、ヌクレオチド配列の構成的な発現を指示するものと、ある特定の環境条件下でのみ誘発されるヌクレオチド配列発現を指示するものとが含まれる。バクテリアRNAポリメラーゼに結合して、mRNAへのコード配列例えば構造遺伝子の転写を下流3’で開始することができるいかなるDNA配列も、バクテリアプロモーターである。プロモーターは転写開始領域を有し、かかる転写開始領域は、通常、コード配列の5’末端近傍に位置する。この転写開始領域は、通常、RNAポリメラーゼ結合部位と、転写開始部位とを含む。バクテリアプロモーターは、オペレーターと呼ばれる第2のドメインも有することがある。オペレーターは、隣接し、RNA合成が始まる部位であるRNAポリメラーゼ結合部位と重複する場合もある。オペレーターは、負に調節された誘導性転写を可能にするが、それは、遺伝子リプレッサータンパク質がオペレーターに結合して、それによって特定の遺伝子の転写を阻害する可能性があるためである。構成的な発現は、オペレーターなどの負の調節エレメントの非存在下に起こる場合もある。さらに、遺伝子活性化タンパク質結合配列によって、正の調節が生じる場合もある。この配列は、存在する場合には、通常、RNAポリメラーゼ結合配列の近傍5’にある。遺伝子活性化タンパク質の一例に、カタボライト遺伝子活性化タンパク質CAPがあるが、これは、大腸菌Escherichiacoliのlacオペロンの転写開始を補助するAnnuRevGenet18173。したがって、調節性の発現は、正の場合も、負の場合もあり、それによって転写が促進されるか、又は抑制される。正及び負の調節エレメントの他の例は当技術分野で周知である。タンパク質発現系に含めることのできる様々なプロモーターには、T7/LacOハイブリッドプロモーター、trpプロモーター、T7プロモーター、ラクトースプロモーター、及びバクテリオファージλプロモーターが含まれるが、これらに限定されない。在来のプロモーター又は異種プロモーターを含めた、いかなる適当なプロモーターも、本発明の実施に用いることができる。異種プロモーターは、構成的に活性であることも、誘導性であることもある。異種プロモーターの非限定的な例は、米国特許第6242194号に示されている。代謝経路の酵素をコードする配列は、特に有用なプロモーター配列を提供する。それらの例には、ガラクトース、ラクトースlacNature1981056、及びマルトースなど、糖代謝酵素のプロモーター配列が含まれる。さらに、トリプトファンなどの生合成酵素trpに由来するプロモーター配列GoeddeletalNucleicAcidsRes84057YelvertonetalNucleicAcidsRes9731;米国特許第4738921号;欧州特許公開第36776号及び第121775号も例示される。ベータラクタマーゼblaプロモーターシステムWeissmannTheCloningofInterferonandOtherMistakesinInterferon3;バクテリオファージラムダPLShimatakeetalNature292128;アラビノース誘導性araBプロモーター米国特許第5028530号;及びT5米国特許第4689406号プロモーターシステムも有用なプロモーター配列を提供する。大腸菌Ecoliの発現系について論じているBalbasMalBiotech19251267も参照のこと。さらに、天然には存在しない合成プロモーターもバクテリアプロモーターとして機能する。例えば、あるバクテリアプロモーター又はバクテリオファージプロモーターの転写活性化配列を、別のバクテリアプロモーター又はバクテリオファージプロモーターのオペロン配列に連結させて、合成のハイブリッドプロモーターを生成することもできる米国特許第4551433号。例えば、tacプロモーターAmannetalGene25167deBoeretalProcNatlAcadSci8021、及びtrcプロモーターBrosiusetalJBiolChem26035393541は、trpプロモーターと、ラックリプレッサーによって調節されるlacオペロン配列との両方で構成されるtrp-lacハイブリッドプロモーターである。tacプロモーターは、誘導性調節配列としての機能もさらに有する。したがって、tacプロモーターにオペラブルに連結されているコード配列の発現は、例えば、イソプロピル-1-チオ-β-D-ガラクトシドIPTGを添加する細胞培養により、誘導することができる。さらに、バクテリアRNAポリメラーゼに結合して転写を開始する能力を有する、バクテリア以外からの天然プロモーターもバクテリアプロモーターに含まれる。原核生物のいずれかの遺伝子が高レベルに発現するように、バクテリア以外からの天然プロモーターを適合性のあるRNAポリメラーゼと共役させることもできる。バクテリオファージT7RNAポリメラーゼ/プロモーターシステムは、共役プロモーターシステムの例であるStadieretalJMolBiol189113TaboretalProcNatlAcadSci821074。加えて、ハイブリッドプロモーターは、バクテリオファージプロモーターと大腸菌Ecoliオペレーター領域とから構成されることもある欧州特許第267851号。ベクターは、そのプロモーターのリプレッサー又は誘導物質をコードする遺伝子をさらに有していてもよい。例えば、本発明の誘導性ベクターは、LacIリプレッサータンパク質をコードする遺伝子を発現させることによって、LacオペレーターLacOからの転写を調節する。他の例には、pRecAの発現を調節するためのlexA遺伝子の使用、及びptrpを調節するためのtrpOの使用が含まれる。これら遺伝子のアレルであって、抑制の程度を増強する例えば、lacIq、或いは誘導の様式を改変する例えば、λpLに熱誘導性を与えるλCI857、又はλpLに化学誘導性を与えるλCIアレルを利用することもできる。機能的なプロモーター配列に加えて、効率的なリボソーム結合部位も、融合構築物の発現に有用である。原核生物では、リボソーム結合部位は、シャイン-ダルガルノSD配列と呼ばれ、開始コドンATGと、開始コドンの3~11ヌクレオチド上流にある長さ3~9ヌクレオチドの配列とを含むNature25434。SD配列は、SD配列とバクテリア16SリボソームRNAの3’末端との間の塩基対合によって、mRNAのリボソームへの結合を促進すると考えられているSteitzetalGeneticSignalsandNucleotideSequencesinMessengerRNAinBiologicalRegulationandDevelopmentGeneExpressionFEBSLett151159I64GhrayebetalEMBOJ324372442、及び大腸菌Ecoliアルカリホスファターゼシグナル配列phoAOkaetalProcNatlAcadSci827212など、バクテリアの分泌タンパク質の遺伝子から得ることができる。他の原核細胞シグナルには、例えば、ペニシリン分解酵素Ippからのシグナル配列;又は熱安定性エンテロトキシンIIのリーダー配列が含まれる。アシドフィルス菌Lacidophilus等のバクテリアは、通常、開始コドンATGを利用し、これはアミノ酸のメチオニン原核生物内でN-ホルミルメチオニンへと改変されるを指定する。バクテリアは、GTG及びTTGというコドンなど、別の開始コドンも認識するが、これらはそれぞれバリンとロイシンとをコードする。しかし、これらのコドンが開始コドンとして使用される場合は、これらのコドンが通常コードしているアミノ酸ではなくメチオニンの取込みを指示する。アシドフィルス菌NCFMは、このような別の開始部位を認識し、メチオニンを最初のアミノ酸として組み込む。通常、バクテリアによって認識される転写終結配列は、翻訳終止コドンの3’側に位置する調節領域であり、したがって、プロモーターと共にコード配列を挟み込む。これらの配列は、DNAがコードするポリペプチドに翻訳することができるmRNAの転写を指示する。転写終結配列は、転写停止を補助するステムループ構造を形成することができるDNA配列約50ヌクレオチドを含むことが多い。これらの例には、大腸菌Ecoliのtrp遺伝子、そして、他の生合成遺伝子など、強いプロモーターを有する遺伝子に由来する転写終結配列が含まれる。発現ベクターは、調節領域の転写調節を受けるため、糖質利用関連配列又は多剤トランスポーター配列に挿入する制限部位を複数有する。ベクターが細胞内で確実に維持されるための選択的マーカー遺伝子も、発現ベクターに含めることができる。好ましい選択的マーカーには、アンピシリン、クロラムフェニコール、エリスロマイシン、カナマイシンネオマイシン、及びテトラサイクリン等、薬物耐性を付与するものが含まれるAnnuRevMicrobial32469。選択的マーカーは、最少培地上で、又は毒性代謝物質の存在下で細胞が増殖するのを可能にするものでもよく、これには、ヒスチジン、トリプトファン及びロイシン生合成経路の遺伝子等の生合成遺伝子が含まれる。調節領域は、本発明の細胞及び/又はヌクレオチド配列にとって、在来ホモのものでも、外来異種のものでもよい。調節領域は、天然でも合成されたものでもよい。その領域が、細胞にとって外来、すなわち異種であるということは、その領域を導入する細胞が、かかる領域を元来有していないことを意味する。その領域が、本発明の糖質利用関連ヌクレオチド配列又は多剤トランスポーターヌクレオチド配列にとって外来、すなわち異種であるということは、オペラブルに連結している本発明の糖質利用関連ヌクレオチド配列又は多剤トランスポーターヌクレオチド配列にとって、その領域が、固有の領域又は天然に存在する領域ではないことを意味する。そのような領域は、例えばファージに由来していてもよい。かかる配列は、異種調節領域を用いて発現させるのが望ましいが、在来の領域を用いることもできる。場合によっては、そのような構築物によって、糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質の細胞内の発現レベルが変化することも予測される。したがって、細胞の表現型が変化することもある。発現カセットを調製する際には、適切な配向性で、また必要に応じて適当なリーディングフレーム中に、DNA配列を提供するために様々なDNA断片を操作することがある。そのために、DNA断片を連結するのにアダプター又はリンカーが利用されることがあり、また、好都合な制限部位、不必要なDNAの除去、制限部位の除去などのため、他の操作が行われることもある。これらのことを行うために、インビトロ変異誘発、プライマー修復、制限、アニーリング、再置換例えば転移及び転換が行われこともある。本発明はさらに、本発明のDNA分子がクローニングされた発現ベクターをアンチセンス方向に含む組換え発現ベクターも提供する。すなわち、糖質利用関連又は多剤トランスポーターのmRNAに対してアンチセンスなRNA分子のDNA分子の転写による発現が生じるように、本発明のDNA分子が調節配列にオペラブルに連結されている。アンチセンス方向にクローニングした核酸にオペラブルに結合した調節配列は、アンチセンスRNA分子の連続的又は誘導性の発現を起こすように選択することができる。アンチセンス発現ベクターは、組換えプラスミド又は組換えファージミドであってもよく、この組換えプラスミド又は組換えファージミドでは、アンチセンス核酸が高効率の調節領域の制御下に産生され、この調節領域の活性はベクターが導入された細胞型によって決定される。アンチセンス遺伝子を用いた遺伝子発現の調節に関する考察には、WeintraubetalReviewsTrendsinGeneticsVol1を参照のこと。或いは、上記の構成要素のいくつかを形質転換ベクターに含ませることもできる。形質転換ベクターは、通常、選択マーカーで構成され、複製単位によって維持されるか、或いは、上述のようにインテグレーティングベクターへと展開される。植物発現ベクター植物細胞での発現のために発現カセットは、本発明のヌクレオチド配列にオペラブルに結合させた転写開始領域を有する。かかる発現ベクターには種々の制限部位を含ませることにより、調節領域での転写調節下でのヌクレオチド配列の挿入ができるようにする。さらに、発現カセットは、テトラサイクリン耐性、ハイグロマイシン耐性、アンピシリン耐性、グリホサート耐性等の除草耐性又は抗菌耐性を供する遺伝子などの選択マーカーを含んでいてもよい。発現カセットには、植物で機能する、転写開始領域及び翻訳開始領域、本発明のヌクレオチド配列、並びに転写終結領域及び翻訳終結領域停止領域が、5 ́から3 ́への転写方向で含まれる。停止領域は、プロモーターヌクレオチド配列を含む転写開始領域に由来していてもよく、本発明のヌクレオチド配列に由来していてもよく、他のものに由来していてもよい。当技術分野で好適な停止領域は知られており、オクトピンシンターゼ及びノパリンシンターゼによる停止領域などのアグロバクテリウムツメファシエンスAtumefaciensのTi-プラスミドの停止領域が例示されるが、これらに限定されることはない。GuerineauetalMolGenGenet262141144ProudfootCell64671674SanfaconetalGenesDev5141149MogenetalPlantCell212611272MunroeetalGene91151158Ballasetal1989NucleicAcidsRes1778917903andJoshietalNucleicAcidRes1596279639も参照のこと。本発明のヌクレオチド配列を含む発現カセットには、生物を共形質転換させる遺伝子の少なくとも1つのヌクレオチド配列が、さらに含まれていてもよい。或いは、そのようなさらなる配列を、別の発現カセットに設けてもよい。発現カセットには、5’非翻訳リーダー配列又は5’非コード配列を含んでいてもよい。本明細書における5’リーダー配列、翻訳リーダー配列、5’非コード配列とは、RNAに転写されて、翻訳開始コドンの上流5’側で完全にプロセッシングを受けたmRNAに存在する、プロモーターとコード配列の間の遺伝子のDNA配列部分を意味する。5’非翻訳リーダー配列は、5’キャップCAP部位から、AUGタンパク質翻訳開始コドンへと通常延びるmRNA分子の一部として特徴付けられるのが一般的である。翻訳リーダー配列は、mRNAへの一次転写物のプロセッシング、mRNAの安定性、翻訳効率に影響を及ぼすこともあるTurneretalMolecularBiotechnology3225。したがって、翻訳リーダー配列は、遺伝子発現の調節に重要な役割を果たしている。翻訳リーダーは当技術分野では公知であり、ピコルナウイルスpicornavirusリーダー、例えばEMCVリーダー脳心筋炎5 ́非コード領域ElroySteinetalProcNatAcadSciUSA8661266130;ポチウイルスpotyvirusリーダー、例えばTEVリーダータバコのエッチウイルスEtchVirusウイルスAllisonetalVirology154920;MDMVリーダーサトウキビモザイクウイルスMaizeDwarfMosaicVirus;ヒト免疫グロブリン重鎖結合タンパク質BiPMacejaketalNature3539094;アルファルファモザイクウイルスの外殻タンパク質mRNAAMVRNA4由来の非翻訳リーダーJoblingetalNature325622625;タバコモザイクウイルスリーダーTMVGallieetalMolecularBiologyofRNApages237256;及びトウモロコシクロロティック斑紋ウイルスmaizechloroticmottlevirusleaderLommeletalVirology81382385を例示するが、これらに限定するものではない。翻訳及び/又はmRNAの安定性を亢進することが知られる別の方法も利用できる。別の方法とは例えば、トウモロコシユビキチンイントロンChristensenandQuailTransgenicRes5213218andChristensenetalPlantMolecularBiology18675689又はトウモロコシAdhIイントロンKyozukaetalMolGenGenet2284048andKyozukaetalMaydica35353357等のイントロン法である。数多くのイントロン配列が、発現を増強すること、特に単子葉細胞における発現を増強することが示されている。トウモロコシのAdhI遺伝子のイントロンは、トウモロコシ細胞に導入されると、同種プロモーターの存在下で野生型遺伝子の発現を顕著に増強させることが知られている。特にイントロン1が有効であり、クロラムフェニコールアセチルトランスフェラーゼ遺伝子との融合構築物における発現を増強することが知られているCallisetalGenesDevelop111831200。同じ実験系で、トウモロコシのブロンズ1遺伝子が発現増強に同様の効果を示した。AdhIイントロンは、CATの発現を12倍に増強することが示されているMascarenhasetalPlantMolBiol6913920。イントロン配列は、ごく一般的に植物形質転換ベクターに、通常はその非翻訳リーダーに取り込まれている。本発明のプロモーター配列を有する発現カセットには、さらに3’非コード配列が含まれていてもよい。3’非コード配列又は3’非翻訳領域とは、コード配列の3’側下流に位置し、ポリアデニル化シグナル配列や、mRNA前駆体3’末端におけるポリアデニル酸尾部の付加に影響することができる調節シグナルをコードする他の配列を含むヌクレオチド配列を意味する。3’非翻訳領域には、mRNAにおける領域、通常は翻訳終結コドンで始まり、少なくともポリアデニル化部位を超えて伸びる領域が含まれる。遺伝子の3’末端に位置する非翻訳配列は、遺伝子の発現レベルに影響することが知られている。IngelbrechtetalPlantCell16716801989を参照は、これらの要素の重要性を評価し、3’非翻訳領域の由来によって、安定な植物における発現が大きく異なることを見い出した。オクトピンシンターゼ、シロイヌナズナの2S種子タンパク質、シロイヌナズナのrbcSの小サブユニット、ニンジンのエクステンション、及びアンチヒナムAntirrhiniumのカルコンシンターゼに関連させて、3’非翻訳領域を用いることにより、最も高レベルな発現を示した構築物rbcSの3’非翻訳領域を含む構築物と最も低レベルな発現を示した構築物カルコンシンターゼの3’領域を含む構築物との間には60倍の違いが認められている。転写レベルは、エンハンサーを本発明のプロモーター領域と組み合わせて利用することによっても亢進する。エンハンサーは、プロモーター領域の発現を増強させる作用を有するヌクレオチド配列である。当技術分野でエンハンサーは公知であり、SV40エンハンサー領域、35Sエンハンサーエレメント等を含む。発現カセットを調製するにあたっては、種々のDNA断片を操作し、正しい方向の、また必要に応じて正しいリーディングフレームのDNA配列を提供する。DNA断片同士を結合させるためにアダプター又はリンカーを使用してもよく、好適な制限部位を供するために他の操作を行ってもよい。制限部位を付加しても除いてもよく、過剰なDNAを除去してもよく、或いは本発明の配列に他の改変を施してもよい。そのために、インビトロでの変異誘発、プライマー修復、制限、アニーリング、例えば転移や塩基転換等の再置換を行ってもよい。上述した抗菌耐性や除草耐性をもたらす選択マーカーに加え、トランスジェニックイベントからの回復に有用であるが、最終産物には不要である他の遺伝子としては、GUSbglucoronidaseJeffersonPlantMolBiolRep5387、GFPgreenflorescenceproteinChalfieetalScience263802、ルシフェラーゼRiggsetalNucleicAcidsRes158115andLuehrsenetalMethodsEnzymol216397414、及びアンソシアニン産生をコードするトウモロコシ遺伝子LudwigetalScience247449が含まれるが、これらに限定されない。本発明の核酸は、植物においてヌクレオチド配列を発現させる方法に有用である。このことは、本明細書に記載のヌクレオチド配列にオペラブルに結合したプロモーターを含む発現カセットで目的植物細胞を形質転換し、この植物細胞から安定的に形質転換された植物を再生させることによって達成される。本発明のヌクレオチド配列にオペラブルに結合したプロモーター配列を含む発現カセットは、あらゆる植物の形質転換に用いることができる。このようにして、遺伝的に改変された、すなわち、トランスジェニックな若しくは形質転換された、植物、植物細胞、植物組織、種子、根などを得ることができる。微生物細胞又はバクテリア細胞異種ファージ耐性遺伝子類を有するバクテリアの作製、かかるバクテリアのスターター培養物の調製、並びに基質の発酵法特にミルク等の食品基質は、公知の方法によって行うことができる。核酸について導入するとは、従来の形質転換又はトランスフェクションの手法による、あるいはファージを介する感染による、原核細胞又は真核細胞への導入を意味する。本明細書に記載の形質転換transformation、トランスダクションtransduction、接合conjugation及びプロトプラスト融合protoplastfusionなる用語は、外来の核酸例えばDNAを細胞に導入するための当技術分野で認識されている様々な手法、例えばリン酸カルシウム若しくは塩化カルシウムによる共沈殿法、DEAE-デキストラントランスフェクション、リポフェクション又はエレクトロポレーションによる手法のことを意味する。細胞を形質転換する方法や、トランスフェクトする方法で好適な方法は、SambrooketalMolecularCloningALaboratoryManualや、他のラボラトリーマニュアルに記載されている。本発明のポリペプチド又は微生物について導入するとは、摂取、局所適用、鼻腔、座薬、尿生殖器、又は口腔適用によりポリペプチド又は微生物をホストに導入することを意味する。本発明の糖質利用関連ポリペプチド又は多剤トランスポーターポリペプチドの作製に用いるバクテリア細胞は、SambrooketalMolecularCloningALaboratoryManual、特に種子油として有用なアブラナ種、アルファルファMedicagosativa、米イネOryzasativa、ライ麦Secalecereale、ソルガムSorghumbicolor、Sorghumvulgare、キビアワ例;トウジンビエPennisetumglaucum、キビPanicummiliaceum、アワSetariaitalica、シコクビエEleusinecoracana、酸フラワーHelianthusannuus、サフラワーCarthamustinctorius、コムギTriticumaestivum、ダイズGlycinemax、タバコNicotianatabacum、ジャガイモSolanumtuberosum、ピーナッツArachishypogaea、綿ワタGossypiumbarbadenseGossypiumhirsutum、サツマイモIpomoeabatatus、キャッサバManihotesculenta、コーヒーCoffeaspp、ココナッツCocosnucifera、パイナップルAnanascomosus、かんきつ類Citrusspp、ココアTheobromacacao茶Camelliasinensis、バナナMusaspp、アボカドPerseaamericana、イチジクFicuscasica、ガバPsidiumguajava、マンゴMangiferaindica、オリーブOleaeuropaea、パパイヤCaricapapaya、カシューAnacardiumoccidentale、マカデミアMacadamiaintegrifolia、アーモンドPrunusamygdalus、甜菜Betavulgaris、サトウキビサトウキビ近縁種Saccharumspp、オーツ、大麦、野菜類、観葉植物、及び針葉樹、が例示できるが、これらに限定されない。野菜には、トマトLycopersiconesculentum、レタス例;Lactucasativa、グリーンビーンズgreenbeans、ライマビーンズPhaseoluslimensis、エンドウマメレンリソウ近縁種Lathyrusspp、及びキュウリCsativus等のキュウリ属の野菜、カンタロープCcantalupensis、及びマスクメロンCmeloが含まれる。観葉植物には、アザレアRhododendronspp、アジサイMacrophyllahydrangea、ハイビスカスHibiscusrosasanensis、バラRosaspp、チューリップTulipaspp、水仙Narcissusspp、ペチュニアPetuniahybrida、カーネーションDianthuscaryophyllus、ポインセチアEuphorbiapulcherrima及びキクが含まれる。本発明を実施する際に使用される針葉樹には、例えば、テーダマツPinustaeda、スラッシュパインPinuselliotii、ポンデローサパインPinusponderosa、ロッジポールパインPinuscontorta及びモンテリーパインPinusradiata等のマツ;ベイマツPseudotsugamenziesii;アメリカツガTsugacanadensis;ベイトウヒPiceaglauca;レッドウッドSequoiasempervirens;ヨーロッパモミAbiesamabilis及びバルサムモミAbiesbalsamea等のモミ;並びに西洋赤スギThujaplicata及びアラスカ黄スギChamaecyparisnootkatensis等のスギが含まれる。本発明の方法は、植物にヌクレオチド構築物を導入する特定の方法に拠るものではなく、ヌクレオチド構築物が、植物の少なくとも1つの細胞の内部に到達する方法であればよい。ヌクレオチド構築物を植物に導入する方法は当技術分野で公知であり、安定的な形質転換法、一過性形質転換法、ウイルス法等があるが、これらに限定されない。一過性形質転換法とは、植物に導入されたヌクレオチド構築物が、その植物のゲノムには組み込まれないことを意味する。安定的な形質転換とは、植物に導入されたヌクレオチド構築物が、その植物のゲノムに組み込まれて継代されることができることを意味する。初代形質転換体及びT0世代のトランスジェニック植物は、最初に形質転換された組織と同じ遺伝世代であるすなわち、形質転換以降に減数分裂や受粉を経ていない。二次形質転換体及びT1、T2、T3及びそれ以降の世代とは、初代形質転換体から1回又は複数回の減数分裂又は受粉のサイクルを経たトランスジェニック植物のことであり、初代又は二次形質転換体の自己受粉に由来してもよく、初代又は二次形質転換体を別の形質転換植物や形質転換していない植物と異花受粉させて得てもよい。形質転換のプロトコールや、ヌクレオチド配列を植物に導入するプロトコールは、形質転換の標的となる植物又は植物細胞のタイプ、すなわち単子葉植物であるか双子葉植物であるかによって異なる。本発明のヌクレオチド構築物は、当技術分野で公知の方法のいずれによって植物に導入してもよく、植物をウイルス又はウイルス核酸と接触させる方法参照として本明細書に組み込む米国特許第5889191号、5889190号、5866785号、5589367号及び5316931号を参照、マイクロインジェクション法CrosswayetalBiotechniques4320334、エレクトロポレーションRiggsetalProcNatlAcadSciUSA8356025606、アグロバクテリウムを介する形質転換法米国特許第5981840号及び5563055号、遺伝子のダイレクトトランスファーPaszkowskietalEMBOJ327172722、並びにバリスティックパーティクル加速法例えば米国特許第4945050号、5879918号、5886244号及び5932782号を参照を含み、これらは全て参照として本明細書に組み込むが、これらの方法に限定するものではない。形質転換された細胞は、当技術分野で公知の方法により植物に生育させる。例えば、McCormicketalPlantCellReports58184を参照のこと。かかる植物を、その後生育させ、同じ形質転換株又は別の株を受粉させ、所望のフェノタイプ特徴を発現させるハイブリッドを同定する。所望のフェノタイプ特徴の発現が安定的に維持され継代されていることを確認するため、2世代以上を生育させ、種子を収穫して所望のフェノタイプ特徴が得られているかを確かめてもよい。したがって、本明細書で用いる形質転換された種子とは、植物ゲノムに安定的に組み込まれたヌクレオチド構築物を有する種子を意味する。使用方法生物における、糖質利用関連又は多剤トランスジェニックの遺伝子又はタンパク質の発現を改変する方法を提供する。一実施態様では、発酵に用いる微生物の性質を改変して、エネルギー源又は炭素源として代替糖質を利用することができる微生物株を提供する。かかる改変により、糖質を合成し、輸送し、蓄積し、そして分解する新たな能力が獲得できる。或いは、かかる改変により、抗生物質及び毒素等の抗菌性ポリペプチドとの接触を生き延びる能力が獲得できる。これらの新しい能力により、例えば胃腸管内や食品加工及び保存におけるストレス条件下での微生物の生存性を高めることもでき、それにより、種々の食品の発酵における上記微生物の有用性が高まり、消化後のプロバイオティック活性が持続する。これらの新しい能力はまた、微生物が、発酵後の製品に種々の風味やテクスチャーをもたらすことも可能にする。さらに、これらの新しい能力は、バクテリアが、改変された糖質、エキソポリサッカライド、又は細胞表面ポリサッカライドを産生することも可能とする。別の実施態様では、植物の特性を改変して同様の能力を供する。かかる能力は、本発明で開示されたヌクレオチド配列及びアミノ酸配列により供される。一般的に、上述の方法は、糖質利用又は多剤耐性に関与するタンパク質の1又は複数を導入したり、過剰発現させることを含む方法である。導入するとは、目的タンパク質が、非改変細胞で発現されていない場合に改変された細胞で発現させることを意味する。過剰発現させるとは、非改変野生型生物における目的タンパク質の産生量に比べて、改変された生物では目的タンパク質の発現量が増加していることを意味する。特に、ホモ発酵性の乳酸バクテリアは、その代謝が比較的単純であり、エネルギー代謝と生合成代謝との間にオーバーラップが殆どなく、代謝エンジニアリングにとって理想的な標的であるCurrentOpinBiotech10492497。バクテリア遺伝子の植物における発現は当技術分野で公知である。例えば、ShewmakeretalPlantPhysiol10411591166ShenetalPlantPhysiol11311771183BlaszczyketalPlantJ20237243を参照のこと。1又は複数の糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質が発現することにより、バクテリオシンを細胞の内外へと輸送するなど、糖質又は抗菌性ポリペプチドを輸送する能力が改変される。糖質利用関連タンパク質としては、デヒドロゲナーゼも含まれる。アルデヒドデヒドロゲナーゼEC:1.2.1.3及びEC:1.2.1.5PFAMアクセッション番号PF00171は、数多くの脂肪族アルデヒド及び芳香族アルデヒドを、NADPをコファクターとして用いて酸化する酵素である。哺乳動物では、異なる形態の酵素が少なくとも4種類知られておりHempeletalBiochemistry2811607、それらは、クラス1又はAldCの四量体細胞質内酵素、クラス2又はAldMの四量体ミトコンドリア内酵素、クラス3又はAldDの二量体細胞質内酵素、そしてクラス4のミクロソーム酵素である。アルデヒドデヒドロゲナーゼも真菌fungal及びバクテリアの種から配列決定されている。多数の酵素がアルデヒドデヒドロゲナーゼと進化的に関連していることが知られている。グルタミン酸残基及びシステイン残基は、哺乳動物におけるアルデヒドデヒドロゲナーゼの触媒活性に関与してきた。これらの残基は、このファミリーの全ての酵素で保存されている。本発明のアルデヒドデヒドロゲナーゼタンパク質としては、配列番号:228のタンパク質が含まれる。D-異性体特異的2-ヒドロキシ酸デヒドロゲナーゼ、本発明の触媒ドメインPFAMアクセッション番号PF00389タンパク質には、配列番号:242のタンパク質が含まれる。D-異性体特異的2-ヒドロキシ酸デヒドロゲナーゼ、本発明のNAD結合ドメインPFAMアクセッション番号PF02826タンパク質には、配列番号:242のタンパク質が含まれる。グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼGAPDHは、D-グリセルアルデヒド-3-リン酸から1,3-ジホスホ-グリセリン酸への酸化及びリン酸化を可逆的に触媒することにより、解糖及び糖新生に重要な役割を果たしているJMolBiol20641124。この酵素は、同じサブユニットからなる四量体であり、各サブユニットに、NAD結合ドメインと高度に保存された触媒ドメインとの、保存された機能的ドメインが2つある。配列番号248は、グリセルアルデヒド3-リン酸デヒドロゲナーゼ、C末端ドメインPFAMアクセッション番号PF02800と、グリセルアルデヒド3-リン酸デヒドロゲナーゼ、NAD結合ドメインPFAMアクセッション番号PF00044を有する。L-乳酸デヒドロゲナーゼは、嫌気的解糖の最終ステップであるL-乳酸のピルビン酸への転換を触媒する代謝酵素である。マレイン酸デヒドロゲナーゼはマレイン酸とオキザロ酢酸の相互変換を触媒する。この酵素は、クエン酸サイクルに関与する。本発明の乳酸/マレイン酸デヒドロゲナーゼ、α/β-C末端ドメインPFAMアクセッション番号PF02866タンパク質及び乳酸/マレイン酸デヒドロゲナーゼ、NAD結合ドメインPFAMアクセッション番号PF00056タンパク質には配列番号222及び246のタンパク質が含まれる。デヒドロゲナーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、ErcolanietalJBiolChem2631533541を参照のこと。糖質利用関連タンパク質にはまた、O-グリコシルヒドロラーゼが含まれる。O-グリコシルヒドロラーゼEC3.2.1.-は、2以上の糖質間の、或いは糖質と非糖質成分との間のグリコシド結合を加水分解する広く知られた酵素である。ヒドロラーゼ活性を測定するアッセイは、当技術分野で公知である例えば、AvigadandBauerMethodsEnzymol8621628NeumannandLampenBiochemistry6468475HenryandDarbyshirePhytochemistry1910171020を参照のこと。α-アミラーゼ触媒ドメインタンパク質PFAMアクセッション番号PF00128は、グリコシルヒドロラーゼのファミリー13に分類される。本発明のα-アミラーゼ、触媒ドメインタンパク質には、配列番号108、196、240、292及び332のタンパク質が含まれる。βガラクトシダーゼファミリーPFAMアクセッション番号PF02449は、グリコシルヒドロラーゼ42ファミリーに属する。この酵素は、末端の、非還元末端β-D-ガラクトシダーゼ残基を触媒する。本発明のβ-ガラクトシダーゼタンパク質には、配列番号:210のタンパク質が含まれる。β-ガラクトシダーゼ短鎖C末端ドメインPFAMアクセッション番号PF02930は、β-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.23二量体短鎖のカルボキシ末端部で見い出される。β-ガラクトシダーゼ短鎖のN末端ドメインPFAMアクセッション番号PF02929は、β-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.23二量体短鎖のアミノ末端部で見い出される。これらのドメインは、一本鎖β-ガラクトシダーゼにおいても認められる。本発明のβ-ガラクトシダーゼ短鎖C末端タンパク質には、配列番号:214のタンパク質が含まれ、本発明のN末端ドメインタンパク質には、配列番号214のタンパク質が含まれる。グリコシドヒドロラーゼファミリー1PFAMアクセッション番号PF00232には、β-グルコシダーゼEC:3.2.1.21、β-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.23、6-ホスホ-β-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.85、6-ホスホ-β-グルコシダーゼEC:3.2.1.86、ラクターゼ-フロリジンヒドロラーゼEC:3.2.1.62EC:3.2.1.108、β-マンノシダーゼEC:3.2.1.25、ミロシナーゼEC:3.2.1.147など、種々の既知活性を有する酵素が含まれる。本発明のグリコシドヒドロラーゼファミリー1タンパク質には、配列番号10及び220のタンパク質が含まれる。グリコシドヒドロラーゼファミリー2には、β-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.23、β-マンノシダーゼEC:3.2.1.25、β-グルクロニダーゼEC:3.2.1.31など、いくつかの既知活性を有する酵素が含まれる。これらの酵素は、大腸菌lacZ11622792287731lacZにおける酵素活性部位での通常の酸性/塩基性触媒であることが示されたグルタミン酸保存残基を有するGebleretalJBiolChem2671112630。グリコシルヒドロラーゼファミリー2の免疫グロブリン様β-サンドイッチドメインPFAMアクセッション番号PF00703は、免疫グロブリン様β-サンドイッチドメインを示している。糖結合ドメインPFAMアクセッション番号PF02837には、ゼリーロールフォールディングjellyrollfoldを有する。大腸菌のβ-ガラクトシダーゼは、他の4つの大きなβ-ドメインに囲まれたTIMバレル様のコアを有するPFAMアクセッション番号PF02836。配列番号212にはこれらのドメインが含まれている。グリコシドヒドロラーゼファミリー31PFAMアクセッション番号PF01055には、α-グルコシダーゼEC:3.2.1.20、α-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.22、グルコアミラーゼEC:3.2.1.3、スクラーゼ-イソマルターゼEC:3.2.1.48EC:3.2.1.10、α-キシロシダーゼEC:3.2.1、及びα-グルカンリアーゼEC:4.2.2.13などいくつかの既知活性を有する酵素が含まれる。グリコシドヒドロラーゼファミリー31では、多数のグリコシルヒドロラーゼが配列類似性に基づいてグループ分類されているHenrissatBiochemJ28030916NaimetalFEBSLett29410912。アスパラギン酸は、スクラーゼ、イソマルターゼ、及びリソソームα-グルコシダーゼの触媒活性に関与してきたHermansetalJBiolChem2661350712。本発明のグリコシドヒドロラーゼファミリー31タンパク質には、配列番号226のタンパク質が含まれる。グリコシドヒドロラーゼファミリー32PFAMアクセッション番号PF00251には、インベルターゼEC:3.2.1.26、イヌリナーゼEC:3.2.1.7、レバナーゼEC:3.2.1.65、エキソイヌリナーゼEC:3.2.1.80、スクロース:スクロース1-フラクトシルトランスフェラーゼEC:2.4.1.99、及びフラクタン:フラクタン1-フラクトシルトランスフェラーゼEC:2.4.1.100などのいくつかの既知活性を有する酵素が含まれる。本発明のグリコシドヒドロラーゼファミリー32タンパク質には、配列番号46及び100のタンパク質が含まれる。イソアミラーゼN末端ドメインPFAMアクセッション番号PF02922を有する酵素は、グリコシルヒドロラーゼのファミリー13に属する。このドメインは、分枝状基質に作用する酵素類、すなわち、イソアミラーゼ、プルラナーゼ、及び分枝酵素で見い出される。イソアミラーゼは、グリコーゲン、アミロペクチン及びデキシトリンにおける1,6-α-D-グルコシドの分枝結合を加水分解し、1,4-α-グルカン分枝酵素は、グリコーゲンの1,6-グリコシド結合の形成に作用し、プルラナーゼは、澱粉を脱分枝させる。本発明のイソアミラーゼN末端ドメインタンパク質には、配列番号240のタンパク質が含まれる。α-ガラクトシダーゼEC:3.2.1.22メリビアーゼPFAMアクセッション番号PF02065は、メリビオースの、ガラクトース及びグルコースへの加水分解を触媒するDeyandPridhamAdvEnzymolRelatAreasMolBiol3691130。α-ガラクトシダーゼは、種々の生物に存在する。種々の真核種のα-ガラクトシダーゼの配列には相当程度の類似性がある。大腸菌のα-ガラクトシダーゼmelA遺伝子は、コファクターとしてNAD及びマグネシウムを必要とするが、真核種の酵素とは構造的に関連していない。これに対して大腸菌プラスミドがコードするα-ガラクトシダーゼrafA遺伝子は、真核種におけるα-ガラクトシダーゼのドメインと類似する、約50アミノ酸の領域を有するAslanidisetalJBacteriol171675363。本発明のメリビアーゼタンパク質には、配列番号198のタンパク質が含まれる。糖質利用関連タンパク質にはまた、以下のタイプの酵素が含まれるが、それらに限定はされない。アルドース1-エピメラーゼEC:5.1.3.3ムタロターゼPFAMアクセッション番号PF01263は、D-グルコースと他のアルドース類におけるα-型とβ-型とのアノマー相互変換に関与する酵素である。アルドース1-エピメラーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、MajumdaretalEurJBiochem2717539を参照。本発明のアルドース1-エピメラーゼタンパク質には、配列番号200のタンパク質が含まれる。エノラーゼ2-ホスホ-D-グリセリン酸ヒドロラーゼは、2-ホスホグリセリン酸とホスホエノールピルビン酸との相互変換を触媒する主要な糖分解酵素である。ホスホピルビン酸ヒドラターゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、FoxetalPlantPhysiol10943343を参照。配列番号254には、エノラーゼのC末端TIMバレルドメインPFAMアクセッション番号PF00113及びエノラーゼのN末端ドメインPFAMアクセッション番号PF03952が含まれる。フラクトース-ビスリン酸アルドラーゼ1162279228773213は、アルドールの可逆的開裂や、フラクトース-1,6-ビスリン酸のジヒドロキシアセトンリン酸及びグリセルアルデヒド3リン酸への縮合を触媒する糖分解酵素である。フラクトースビスリン酸アルドラーゼには、触媒機構の異なる2つのクラスがある。クラスIIアルドラーゼPFAMアクセッション番号PF01116MarshandLebherzTrendsBiochemSci171103は主として原核生物及び菌類fungiに存在する二量体酵素であり、その活性には、二価金属イオン通常は亜鉛を必要とする。このファミリーには、タガトースtagatose1,6-ビスリン酸のグリセロンリン酸及びD-グリセルアルデヒド3リン酸への転換を触媒する、大腸菌ガラクチトールgalactitolオペロンタンパク質gatYと大腸菌N-アセチルガラクトサミンオペロンタンパク質agaYも含まれる。これら酵素の配列の前半部分には、亜鉛イオンとの結合に関与することが知られているヒスチジン残基が2つある。フラクトースビスリン酸アルドース活性の測定方法は当技術分野で公知である例えば、AlefounderetalBiochemJ257529534を参照。本発明のフラクトースビスリン酸アルドラーゼのクラスIIタンパク質には、配列番号260のタンパク質が含まれる。ガラクトース-1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼは、ガラクトース代謝の過程で、UTP及びα-D-ガラクトース1リン酸のUDP-グルコース及びピロホスフェートへの転換を触媒する。C末端ドメインPFAMアクセッション番号PF02744は、ガラクトース-1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼを示す。N末端ドメインPFAMアクセッション番号PF01087は、ガラクトース-1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼのN末端を示す。配列番号202には、これらドメインが両方とも含まれる。UTP-ヘキソース-1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、LobelleRichandReevesMolBiochemParasitol7173182を参照。ガラクト-EC:2.7.1.6、ホモセリンEC:2.7.1.39、メバロン酸mevalonateEC:2.7.1.36及びホスホメバロン酸EC:2.7.4.2の各キナーゼは、各々のN末端部分に、ATP結合に関与すると考えられているGly/Serに富む保存領域を有する。配列番号204は、GHMPキナーゼの仮想ATP結合タンパク質ファミリーPFAMアクセッション番号PF00288のメンバーである。キナーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、TsayandRobinsonMolCellBiol1162031を参照。NAD依存性エピメラーゼ/デヒドラターゼファミリーPFAMアクセッション番号PF01370タンパク質は、NADをコファクターとして利用する。このファミリーのタンパク質は、種々の化学反応においてヌクレオチド-糖基質を用いるThodenetalBiochemistry366294304。本発明のNAD依存性エピメラーゼ/デヒドラターゼタンパク質には、配列番号216のタンパク質が含まれる。ランティビオティックlantibioticバクテリオシン及びノンランティビオティックバクテリオシンは、成熟過程において切断されるN末端エクステンションリーダーペプチドを有する前駆体ペプチドとして合成される。殆どのノンランティビオティックと、いくつかのランティビオティックは、所謂ダブルグリシンタイプdoubleglycinetypeのリーダーペプチドを有する。かかるリーダーペプチドは、共通のコンセンサス配列を有し、また1位及び2位にグリシン保存残基を2つ含むプロセッシング部位を有する点でも共通している。ダブルグリシンタイプのリーダーペプチドは、タンパク質をsec経路を介して細胞膜を通過させるN末端シグナル配列とは関連していない。ダブルグリシンタイプのリーダーペプチドのプロセッシング部位もまた、通常のシグナルペプチダーゼ切断部位とは異なり、別のプロセッシング酵素の関与が示唆される。ペプチドバクテリオシンは、専用のATP結合カセットABCトランスポーターにより、細胞膜を通過する。ABCトランスポーターは、成熟プロテアーゼであり、そのタンパク質分解ドメインはN末端部に存在しているHavarsteinetalMolMicrobiol1622940。ペプチダーゼC39ファミリーPFAMアクセッション番号PF03412ドメインは、多岐にわたるABCトランスポーターにおいて見い出される。しかし、推定上の触媒システイン及び触媒ヒスチジンは、このファミリーの全てのメンバーに保存されているのではない。本発明のペプチダーゼC39ファミリータンパク質には、配列番号144のタンパク質が含まれる。ペプチダーゼ活性は、加水分解活性を測定することにより、評価できる例えば、SasakietalJDairyRes62601610andMachugaandIvesBiochimBiophysActa7892636を参照。pfkBファミリー糖質キナーゼファミリーPFAMアクセッション番号PF00294には、種々の糖質キナーゼ及びピリミジンキナーゼが含まれる。このファミリーには、ホスホメチルピリミジンキナーゼEC:2.7.4.7、フラクトキナーゼEC:2.7.1.4、及びリボキナーゼEC:2.7.1.15rbsK遺伝子が含まれる。この酵素は、チアミンピロホスフェートTPP合成経路の一部であり、TPPは、数多くの酵素にとって重要なコファクターである。キナーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、SatoetalJGenMicrobiol1399217を参照。本発明のpfkBファミリーに属する糖質キナーゼタンパク質には、配列番号60、186、224及び238のタンパク質が含まれる。酵素を触媒としてATPのホスホリル基を転換することは、多種多様な生物学的プロセスにおける重要な反応である。かかる反応を利用する酵素の1つに、ホスホフラクトキナーゼPFKPFAMアクセッション番号PF00365があり、このPFKは、糖分解経路における重要な調節ステップであるフラクトース6-リン酸からフラクトース-1,6-ビスリン酸へのリン酸化を触媒する。PFKは、約300アミノ酸長であり、細菌酵素の構造研究により、PFKが類似した2つのα/βローブを有することがわかっている。かかるローブの一方は、ATP結合に関与し、他方は、基質結合部位とアロステリックallosteric部位活性化部位とは異なる調節性結合部位であるが、酵素活性には影響する部位の両方を有する。同一の三量体サブユニットは、2つの別の構造をとり、かかる構造による産物は大きく異なっている。かかる構造の一方は閉鎖されたclosed状態にあり、結合したマグネシウムイオンが酵素産物ADP及びフラクトース-1,6-ビスリン酸のホスホリル基に架橋し、他方の構造は開放open状態にあり、マグネシウムイオンはADPだけに架橋する。かかる構造は、2つの分子を反応可能な近さにもってくるためのサブユニットクロージャーを必要とする反応経路における連続する段階であると考えられるShirakiharaandEvansJMolBiol20497394。6-ホスホフラクトキナーゼの活性を測定する方法は、当技術分野で公知である例えば、WegenerandKrauseBiochemSocTrans3026470を参照。本発明のホスホフラクトキナーゼタンパク質には、列番号256のタンパク質が含まれる。ホスホグルコースイソメラーゼEC:5.3.1.9PGIPFAMアクセッション番号PF00342は、グルコース6-リン酸及びフラクトース6-リン酸の可逆的異性化を触媒する二量体酵素である。PGIは、異なる経路に関与し、殆どの高等生物では糖分解に関与し、哺乳動物では糖新生に関与し、植物では糖質の生合成に関与し、いくつかのバクテリアでは、フラクトースがエントナードゥドロフEntnerDoudouroff経路に入るルートを供する。多機能タンパク質であるPGIはまた、ニューロロイキンneuroleukin:ニューロンの分化を促す神経栄養因子や、自己分泌型運動因子腫瘍が分泌し、細胞運動を調節するサイトカインや、分化メディエーター及び成熟メディエーターや、筋原線維に結合するセリンプロテイナーゼ阻害剤としても知られ、細胞の内外において異なる役割を担っている。PGIは、細胞内では、糖分解の第2ステップを触媒し、細胞外では、神経成長因子及びサイトカインとして機能する。グルコース6-リン酸イソメラーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、NozueetalDNASeq612735を参照。本発明のホスホグルコースイソメラーゼタンパク質には、配列番号252のタンパク質が含まれる。ホスホグリセリン酸キナーゼEC:2.7.2.3PGKPFAMアクセッション番号PF00162は、ATPからADPの形成、またADPからATPの形成を触媒する酵素である。糖分解の第2段階における第2ステップでは、1,3-ジホスホグリセリン酸は、3-ホスホグリセリン酸に転換され、ATP分子が1つ形成される。逆のことが起これば、ADP分子が1つ形成される。この反応は、好気性生物におけるATPの生成、嫌気性生物における発酵、そして植物における炭素固化のために、殆どの細胞にとって重要な反応である。全ての生物はPGKを有し、その配列は、進化の過程において高度に保存されてきた。PGKは、タンパク質のN末端及びC末端に相当するドメインを2つ有し、それらドメインのサイズが殆ど同じであるモノマーとして存在しているC末端側の最後の15残基が折り返してN末端ドメインに戻る。3-ホスホグリセリン酸3-PGは、N末端に結合し、ヌクレオチド基質であるMgATP又はMgADPは、3-PGのC末端に結合する。このような2つのドメインがエクステンションした構造では、ヘキソキナーゼで見い出されたようなヒンジで曲がるhingebending大規模な構造変化が生じるKumaretalCellBiochemBiophys3114164。各ドメインのコアには、αへリックスで囲まれた、平行な6本鎖となるβシートがある。ドメイン1は、342156の順で並ぶ6本鎖の平行なβシートを有し、ドメイン2は、321456の順で並ぶ6本鎖の平行なβシートを有する。酵母であるホスホグリセリン酸キナーゼの可逆的アンフォールディングの分析結果から、上記2つのローブlobesは、それぞれ独立して折りたたまれていることが示され、このことは、ドメインの一方が折りたたまれたフォールディング経路に中間体が存在することと整合するYonetalBiochimie7241729。ホスホグリセリン酸キナーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、PaletalBiochimBiophysActa169927780を参照。本発明のホスホグリセリン酸キナーゼタンパク質には、配列番号250のタンパク質が含まれる。ホスホグリセリン酸ムターゼEC:5.4.2.1PGAM、及びビスホスホグリセリン酸ムターゼEC:5.4.2.4BPGMは、構造的に関連している酵素であり、ホスホグリセリン酸の炭素原子3個の間におけるリン酸基の転換に関わる反応を触媒する。上記酵素はいずれも、2,3-ジホスホグリセリン酸を反応のプライマーとして用いる2-ホスホグリセリン酸2-PGAから3-ホスホグリセリン酸3-PGAへの異性化と、3-PGAを反応のプライマーとして用いる2,3-DPGから1,3-DPGへの合成と、2,3-DPGから3-PGAへの分解という、異なる3種類の反応を異なる特異性で触媒することができるホスファターゼEC:3.1.3.13活性。数多くの他のタンパク質もこのファミリーに属し、例えば、フラクトース-2,6-ビスリン酸及び細菌のα-リバゾール-5 ́-リン酸ホスファターゼの合成及び分解を触媒する二元機能酵素であり、コバラミンcobalaminの生合成に関与する6-ホスホフラクト-2-キナーゼ/フラクトース-2,6-ビスホスファターゼも、このファミリーに属する。上記酵素類の触媒活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、RigdenetalProteinSci10183546を参照。本発明のホスホグリセリン酸ムターゼファミリーPFAMアクセッション番号PF00300タンパク質には、配列番号244のタンパク質が含まれる。ピルビン酸キナーゼEC:2.7.1.40PKは、糖分解の最終ステップである、ADPからATPへのリン酸化を伴うホスホエノールピルビン酸のピルビン酸への転換を触媒する。バクテリアの殆どと下等真核動物は、この酵素の一形態を有するが、ある種のバクテリア例えば大腸菌は例外で2種類のアイソザイムを有する。全てのアイソザイムは、約500残基の同じサブユニットからなる四量体であると考えられる。PKは、ホスホフラクトキナーゼ及びヘキソキナーゼと共に糖分解速度の制御を補助する。ピルビン酸キナーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、BolesetalJBacteriol179298793を参照。本発明におけるピルビン酸キナーゼα/βドメインPFAMアクセッション番号PF02887タンパク質には、配列番号258のタンパク質が含まれる。本発明におけるピルビン酸キナーゼバレルドメインPFAMアクセッション番号PF00224には、配列番号258のタンパク質が含まれる。数多くの酵素が、コファクターとしてチアミンピロホスフェートTPPビタミンB1を必要とする。これらの酵素の中には構造的に関連しているものがあることが示されているGreenFEBSLett24615。チアミンピロホスフェート酵素の中央ドメインPFAMアクセッション番号PF00205には、ロスマンフォールドRossmanfoldが2つ含まれる。配列番号232には、チアミンピロホスフェート酵素のN末端TPP結合ドメインPFAMアクセッション番号PF02776だけでなく、チアミンピロホスフェート酵素の中央ドメインも含まれる。酵素3β-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ/5-エン-4-エンイソメラーゼ3β-HSDは、5-エン-3β-ヒドロキシプレグネン及び5-エン-ヒドロキシアンドロステンの各ステロイド前駆体の酸化及び異性化を触媒して、全てのステロイドホルモンクラスの形成に必要な、対応する4-エン-ケトステロイドとする。本発明の3-β-ヒドロキシステロイドデヒドロゲナーゼ/イソメラーゼファミリーJClinEndocrinolMetab84441025を参照。ジヒドロキシアセトンキナーゼグリセロンキナーゼEC:2.7.1.29は、ATP存在下で、グリセロンのリン酸化を触媒し、グリセロール利用経路におけるグリセロンホスフェートとする。Dak1ドメインPFAMアクセッション番号PF02733は、ジヒドロキシアセトンキナーゼファミリーのキナーゼドメインである。本発明のDak1ドメインタンパク質には、配列番号190のタンパク質が含まれる。DAK2ドメインPFAMアクセッション番号PF02734は、ジヒドロキシアセトンキナーゼファミリーにおける仮想ホスファターゼドメインである。本発明のDak2ドメインタンパク質には、配列番号192のタンパク質が含まれる。グリセロンキナーゼ活性の測定方法は、当技術分野で公知である例えば、SellingerandMillerFedProc16245246を参照。ジサッカライド、オリゴサッカライド及びポリサッカライドの生合成は、数百にのぼる種々のグリコシルトランスフェラーゼ類の作用と関連している。グリコシルトランスフェラーゼは、活性化ドナー分子から特異的受容体分子への糖成分の転移を触媒し、グリコシド結合を形成する酵素である。ヌクレオチドジホスホシュガー、ヌクレオチドモノホスホシュガー、シュガーホスフェートEC:2.4.1、並びに関連タンパク質を用いたグリコシルトランスフェラーゼの配列の違いに基づくファミリー分類が示されている。それぞれのファミリーで同じ三次元フォールディングが生じると予想される。三次元構造は、配列よりもよく保存されているため、配列類似性に基づいて定義されたファミリーの中には三次元構造が類似しているものもあり、それによってクランclanが形成される。グリコシルトランスフェラーゼのグループ1ファミリーPFAMアクセッション番号PF00534のメンバーは、UDP、ADP、GDP又はCMP結合型の糖を転移させる。バクテリア酵素は、エキソポリサッカライド生合成、リポポリサッカライドのコア生合成、粘液多糖類コラン酸の生合成を含む種々の生合成プロセスに関与している。本発明のグリコシルトランスフェラーゼのグループ1タンパク質には、配列番号328のタンパク質が含まれる。本発明のキナーゼタンパク質には、配列番号224、230、190、192、186、及び238のタンパク質が含まれる。本発明の加水分解タンパク質には、配列番号10、46、50、60、100、108、196、198、200、202、204、210、212、214、216、218、220、222、226、276、292、342、344、346、356、358、362、及び364のタンパク質が含まれる。代謝に関与する本発明のタンパク質には、配列番号60、186、200、202、216、218、228、342、344、346、356、及び358のタンパク質が含まれる。本発明の糖分解glycolysisタンパク質には、配列番号242、244、246、248、250、252、254、256、258、260のタンパク質が含まれる。本発明のグリコーゲン代謝タンパク質には、配列番号240、324、326、328、330、及び332のタンパク質が含まれる。EPS代謝に関与する本発明のタンパク質には、配列番号348、350、352、及び354のタンパク質が含まれる。微生物及び植物における糖質利用関連タンパク質のクローニング及び発現方法、並びにかかるタンパク質の機能を評価する方法は、当技術分野で知られている例えば、deVosAntonievanLeeuwenhoek70223242YeoetalMolCells10263268GoddijnetalPlantPhysiol113181190を参照。例えば、酵素アッセイ、発酵アッセイ及び輸送アッセイにより、一次輸送系及び二次輸送系に関連するタンパク質の機能を評価する。グループ転移系関連タンパク質の機能を例えば糖リン酸化アッセイにより評価する。例えば、ストレプトコッカスミュータンスStreptococcusmutansの一次輸送系msmの遺伝子を大腸菌で同定し、発現させたRusselletalRusselletalJBiolChem26746314637や、ラクトバチルスブルガリクスLactobacillusbulgaricusの二次輸送系ラクトースの2種類の遺伝子を大腸菌でクローニングし、発現させたLeongMorgenthaleretalJBacteriol17319511957や、ロイコノストックラクティスLeuconostoclactisの二次輸送系lacS遺伝子を大腸菌でクローニングし、発現させたVaughanetalApplEnvMicrobiol6215741582や、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisにおける2種類のPTS系遺伝子を大腸菌及びラクトバチルスラクティスで同定し、クローニングし、発現させたVosetalJBiolChem2652255422560や、ストレプトコッカスミュータンスのscrA遺伝子を大腸菌にクローニングしたところ、スクロースPTS活性が認められたSatoetalJBacteriol171263271や、ラクトバチルスカゼイLactobacilluscaseiのラクトース特異的酵素IIをコードする遺伝子を大腸菌にクローニングし、発現させたAlpertandChassyJBiolChem2652256122568や、ストレプトコッカスミュータンスのPTS輸送系のHPr及び酵素Iをコードする遺伝子を大腸菌にクローニングし、発現させたBoydetalInfectImmun6211561165や、大腸菌におけるトレハロース生合成遺伝子otsA及びotsBを過剰発現させると、トランスジェニック植物の非生物学的ストレスに対する耐性が向上し、生産性が向上したGargetalProcNatlAcadSciUSA991589815903や、多剤耐性タンパク質が発現されて、薬剤ポンプとして機能することが示されたGriniusandGoldbergJBiolChem2692999830004を参照のこと。1又は複数の糖質利用関連タンパク質を発現させることにより、細胞の細胞質に糖質を蓄積するという生物の能力を改変することが可能となる。例えば、糖質異化に関与する酵素を、関連する輸送タンパク質を発現させることなく、導入し若しくは過剰発現させることにより、かかる糖質を細胞質内に蓄積させることができるであろう。或いは、糖質輸送関連タンパク質を導入し若しくは過剰発現させることにより、外部環境への糖質輸送が亢進するであろう。糖質利用関連遺伝子を生物に導入し若しくは発現させる方法は、当技術分野で公知である。細胞における糖質の蓄積は、例えばクロマトグラフィー法又は酵素アッセイにより評価できる。例えば、上述のChaillouetalJBacteriol18040114014andGoddijnetalを参照のこと。1又は複数の糖質利用関連タンパク質を発現させることにより、糖質をエネルギー源として利用し若しくはエネルギー源として生成するという生物の能力を改変することが可能となる。生物に糖質利用関連タンパク質をクローニングし、発現させる方法、及びかかるタンパク質の機能を評価する方法は、当技術分野で公知である例えばdeVosAntonievanLeeuwenhoek70223242HugenholzetalAntonievanLeeuwenhoek82217235を参照。例えば、ラクトース利用を亢進させるためにバクテリアにラクトース代謝用の遺伝子を導入し、ラクトースに耐性をもたない人々により適する製品を製造する上記Hugenholzetal。また、そのように改変したバクテリアをさらに改変してもよい。例えば、グルコース代謝を阻害してグルコースが分解されないようにするが、細胞から媒体mediumには放出されるようにすることにより、天然の甘味が供される。例えば、上記Hugenholzetalを参照のこと。或いは、α-ホスホグルコムターゼの遺伝子同様、ガラクトース代謝の遺伝子も導入して微生物のガラクトース発酵能を高めると、健康上の問題となり得る高レベルのガラクトース消費を防ぐのに役立つHugenholzetalsupraHirasukaandLiJStudAlcohol62397402。ガラクトース代謝に関連する遺伝子の1つが、α-ガラクトシダーゼである。単胃動物はラフィノース型糖を分解できないので、α-ガラクトシダーゼの発現は、発酵製品からラフィノース型糖を除去するのに有用である上記Hugenholzetal。タバコ植物でマンニトール-1-ホスフェートデヒドロゲナーゼmtlDの細菌遺伝子を発現させたところ、マンニトールの合成及び蓄積に成功したTarczynskietalProcNatlAcadSciUSA8926002604。種々の糖質利用関連タンパク質の機能は、例えば、微生物増殖アッセイ、トランスポートアッセイ、酵素アッセイ、又はクロマトグラフィー法及びNMRによる分析によって評価される。例えば、DjordjevicetalJBacteriol18332243236;ChaillouetalJBacteriol18040114014;及び上記Tarczynskietalを参照のこと。一般的に、パーミアーゼ、膜結合性酵素、及び転写リプレッサー若しくはアンチターミネーター等の調節因子は、糖質を最適利用するために細胞内で発現する必要がある。転写アンチターミネーターの機能は、レポーター系における抗終結antitermination活性により測定できる例えば、AlpertandSiebersJBacteriol17915551562を参照。lacR等のリプレッサーの機能は、酵素活性又は増殖アッセイにより測定できる例えば、vanRooijenetalProteinEng6201206vanRooijenanddeVosJBiolChem2651849918503を参照。本発明のバクテリア性調節タンパク質には、配列番号8、38、98、104、118、150、178、180、182、184、188、266、290、304、及び336におけるタンパク質が含まれる。本発明におけるバクテリア性調節タンパク質lacIファミリーPFAMアクセッション番号PF00356タンパク質には、配列番号38、98及び182のタンパク質が含まれる。本発明におけるバクテリア性調節タンパク質gntRファミリーPFAMアクセッション番号PF00392には、配列番号106のタンパク質が含まれる。本発明におけるバクテリア性調節へリックス-ターン-へリックスタンパク質AraCファミリーPFAMアクセッション番号PF00165タンパク質には、配列番号118のタンパク質が含まれる。バクテリア性調節タンパク質deoRファミリーPFAMアクセッション番号PF00455タンパク質には、配列番号188及び336のタンパク質が含まれる。PRDドメインPTS調節ドメインPFAMアクセッション番号PF00874は、MtlR及びLevR等のアクチベーターにおいてだけでなく、BglGファミリーに属するバクテリアの転写アンチターミネーターにおいても見い出されるリン酸化可能な調節ドメインである。PRDドメインは、保存されたヒスチジン残基でリン酸化される。PRDを有するタンパク質は、グラム陽性菌及びグラム陰性菌の異化オペロンの調節に関与しており、その特徴付けは、アンチターミネーターCAT_RBDのCAT-RBDのRNA又はアクチベーターのDNAに結合する短いN末端エフェクタードメインや、保存ヒスチジン残基において炭素源の利用可能性availabilityに対応して糖ホスホトランスフェラーゼ系PTSによりリン酸化される複製PRD分子によってなされることが多い。かかるリン酸化により、二量体タンパク質の安定性が改変し、それによりRNA又はDNAに対するエフェクタードメインの結合活性が変化する。これは、大腸菌bglGタンパク質に関連する細菌タンパク質のファミリーである。大腸菌bglGタンパク質は、転写アンチターミネーターとして機能することにより、β-グルコシドbglオペロンの正の調節を促進するHoumanetalCell62115363。bglGは、オペロン内の2つの終結部位のすぐ上流に位置する特異的配列を認識するRNA結合タンパク質である。bglGは、β-グルコシドPTS系のパーミアーゼであるbglFEII-bglによってリン酸化されることにより、その活性が抑制されるAmsterChoderandWrightScience2495402。bglGは、転写アンチターミネーターとして作用すると考えられる他のタンパク質と極めて類似している。本発明のPRDドメイン含有タンパク質には、配列番号8及び266のタンパク質が含まれる。AraC様リガンド結合ドメインファミリーPFAMアクセッション番号PF02311は、細菌遺伝子調節タンパク質のAraCにおけるアラビノース結合ドメイン及び二量体化ドメインを占める。このドメインは、へリックス-ターン-へリックスHTHDNA結合モチーフのHTHAraCと共に見い出される。かかるドメインとcupinドメインとの関係性は低い。本発明におけるAraC様リガンド結合ドメインファミリーのタンパク質には、配列番号118のタンパク質が含まれる。CATRNA結合ドメインPFAMアクセッション番号PF03123は、転写アンチターミネータータンパク質ファミリーのアミノ末端で見い出される。このドメインは、CATと呼ばれており、既知の構造において二量体を形成する。BglG/SacYファミリーの転写アンチターミネーターは、グラム陽性菌及びグラム陰性菌における糖代謝オペロンの誘導を促す調節タンパク質である。かかるタンパク質は、活性化されると新生mRNAにおける特異的標的に結合するので、RNAポリメラーゼのDNA鋳型からの解離不全を防ぐDeclercketalJMolBiol294389402。本発明のCATRNA結合ドメインタンパク質には、配列番号8及び266のタンパク質が含まれる。配列番号184は、HPrセリンキナーゼN末端ファミリーのメンバーでありPFAMアクセッション番号PF02603、またHPrセリンキナーゼC末端ファミリーのメンバーでもあるPFAMアクセッション番号PF07475。N末端ファミリーはHprセリン/トレオニンキナーゼPtsKのN末端領域を示す。C末端ファミリーは、Hprセリン/トレオニンキナーゼPtsKのC末端キナーゼドメインを示す。このキナーゼは、バクテリアにおける炭素の異化抑制を制御する多成分リン酸リレー系におけるセンサーであるMarquezetalProcNatlAcadSciUSA99345863。このキナーゼは、その標的の三次構造を認識する点で独特であり、これまで報告されているタンパク質リン酸化酵素のいずれとも関連していない新規ファミリーのメンバーである。スタフィロコッカスキシロススStaphylococcusxylosusの完全長結晶酵素を解像度1.95AでX線解析にかけた結果、この酵素が、明確に分離した2つのドメインからなり、かかるドメインは、3枚羽のプロペラに似た六量体構造に会合している。これらの羽は、それぞれが2つのN末端ドメインで形成され、コンパクトな中央のハブには、C末端キナーゼドメインが会合しているReizeretalMolMicrobiol27115769。本発明の配列は、生物における、食品の風味やテクスチャーを変化させる能力も改変する。代替糖を生成するグルコース代謝を改変することは、風味やテクスチャーの特徴を変化させるアプローチの1つである。マンニトールオペロン又はソルビトールオペロンの遺伝子を同時に発現させることにより、乳酸デヒドロゲナーゼ遺伝子を破壊すると、マンニトール及びソルビトールが生成する上記Hugenholzetal。発酵過程におけるジアセチルの産生により、バター香がもたらされるが、かかるバター香は、乳酸デヒドロゲナーゼを破壊すること、或いは、α-アセトラクテートデカルボキシラーゼを破壊すると共にNADHオキシダーゼを過剰発現させることにより、増強させることができるHugenholzandKleerebezemsupraHugenholtzetalApplEnvironMicrobiol6641124114。或いは、α-アセトラクテートデカルボキシラーゼの破壊と共に、α-アセトラクテートシンターゼ又はアセトヒドロキシ酸シンターゼを過剰発現させることによっても、ジアセチルの産生量が増加したSwindelletalApplEnvironMicrobiol6226412643PlatteeuwetalApplEnvironMicrobiol6139673971。アラニンデヒドロゲナーゼを過剰発現させると、乳酸の代わりにアラニンが産生され、発酵食品に風味増強剤tasteenhancer及び甘味料が供されるHolsetalNatBiotechnol17588592。改変された糖質を産生させるために生物の能力を改変する方法も本発明に包含される。かかる方法には、本発明のヌクレオチド配列のうち少なくとも一配列を生物に導入することが含まれる。改変された糖質を提供する方法も本発明に包含され、かかる方法には、改変する糖質を本発明のポリペプチドと接触させることが含まれる。改変された糖質の作製方法は、当技術分野で公知である。例えば、KimetalBiotechnolProg17208210を参照のこと。本発明の配列は、食物系又は哺乳動物の胃腸管で生存するという生物の能力も改変し、又は食品加工工程及び保存下における生物の安定性及び生存性も改変する。例えば、トレハロースの産生量が増加すると、発酵製品の新鮮さと風味が持続する例えば、wwwnutracellscomを参照。またトレハロースは、タンパク質の凝集や、クロイツフェルトヤコブ病等のタンパク質の病理学的構造に起因する疾患の予防にも役立つ可能性がある。植物では、トレハロースの蓄積は、旱魃、塩、寒冷等の環境ストレスに対する防御に役立つ例えば、JangetalPlantPhysiol131516524PennaTrendsPlantSci8355357;GargetalProcNatlAcadScience991589815903;上記Yeoetalを参照。さらに、フラクトシルトランスフェラーゼ遺伝子で植物を形質転換すると、植物におけるフラクタンの蓄積を高レベルにすることができたvanderMeeretalPlantCell6561570。また、フラクタンは、貯蔵される糖質という役割だけでなく、乾燥条件及び寒冷条件に対する耐性も供するPontisanddelCampilloFructansinBiochemistryofStorageCarbohydratesinGreenPlantsDayandDixonedspp810816;PilonSmitsetalPlantPhysiol107125130。細菌遺伝子であるマンニトール-1-ホスフェートデヒドロゲナーゼも植物で発現され、それによりマンニトールが産生されるが、その結果、浸透圧調節及びヒドロキシラジカルの中性化に有益な特性が付与されると考えられている上記Tarczynskietal。本発明の多剤トランスポーター配列により、生物が抗菌性ポリペプチド又は他の毒素と接触しても生存することが可能となる。このことは、薬剤又は毒素を細胞外に排出する能力が亢進するためであると考えられる。糖質又は毒素を細胞の内外へと輸送する能力を保持又は改変するような本発明ヌクレオチド配列のバリアント、並びに糖質を蓄積又は利用する能力を保持又は改変するバリアントも本発明に包含される。糖質利用関連タンパク質又は多剤トランスポータータンパク質のバリアントを作製試験する方法は、当技術分野で公知である。例えば、基質特異性が変化した二次輸送系タンパク質メリビオース及びラクトースのバリアントを単離し、構築し、試験したPoolmanetalMolMicrobiol19911911を参照のこと。これらの変異体では、糖輸送が、カチオン共輸送symportと共役していない。例えば、調節活性を変化させた変異HPrタンパク質を構築した、上記Djorovevicetal、並びに、ラクトバチルスデルブリュッキー亜種ブルガリクスLactobacillusdelbrueckiisubspbulgaricusのβ-ガラクトシダーゼ遺伝子の寒冷感受性バリアントを作製し、特徴付けたAdamsetalJBiolChem26956665672も参照のこと。これらの変異遺伝子では、低温下でのVmaxが低下しているため、冷温貯蔵下の発酵製品の酸化防止に有用であるMainzeretalPathwayengineeringofLactobacillusbulgaricusforimprovedyoghurtinYoghurt;NutritionalandHealthPropertiesChandanedpp4155。ガラクトース特異的なPTS遺伝子が改変された変異体を単離したBettenbrocketalJBacteriol181225230も参照のこと。また、活性に影響しないlacRリプレッサーのバリアントを単離した上記vanRooijenetalも参照のこと。さらに、ヒトMDR1遺伝子の多型を分析したKroetzetalKroetzetalPharmacogenetics1348194、並びにABCトランスポーターABCG2のバリアントを分析したMitomoetalMitomoetalBiochemJ37376774も参照のこと。上記の改変はいずれも、乳酸菌で操作された又は乳酸菌に関して示唆された他の代謝改変と組み合わせてもよい。かかる代謝改変としては、葉酸B11、リボフラビンB2、コバラミンB12等のビタミンB産生、ポリオール産生、甘味料としてのスクロース、ラクトース、グルコース又はフラクトースの代替となる低カロリー糖、別のスクロース代替物であるタガトースの産生、種々のエキソポリサッカライドの産生、天然甘味効果を供するためのグルコース代謝阻害、ガラクトース産生の低減化、スタキオース及びラフィノース等のα-ガラクトシドの含有量の低い食品の製造、食品の保存性をよくし、疾患予防にも関係がある可能性を秘めたトレハロースの産生亢進上記Hugenholzetal;vanRoojenetalJBiolChem26671767178が挙げられる。また、食品又は化学製品における望ましくない糖質を除去し、改変するための方法も提供する。この方法には、本発明の精製ポリペプチドに製品を接触させることが含まれる。糖質の除去又は改変に関するアッセイ法は当技術分野で公知である。以下の実施例は例示のためのものであり、限定を意図するものではない。実施例1[各アミノ酸配列について、ギャップを考慮したBlastPの結果]ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号2144アミノ酸は、その1~140アミノ酸が、リステリアイノキュアListeriainnocuaから得た、PTS系マンノース特異的因子IIABアクセッション番号:NP_469488.1;NC_003212と相同なタンパク質と約61の同一性を有し、その1~140アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスListeriamonocytogenesから得た、PTS系マンノース特異的因子IIABアクセッション番号:NP_463629.1;NC_003210と相同なタンパク質と約60の同一性を有し、その1~139アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムClostridiumacetobutylicumから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIABアクセッション番号:NP_149230.1;NC_001988と約63の同一性を有し、その1~139アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズClostridiumperfringensから得た、PTS系タンパク質アクセッション番号:NP_561737.1;NC_003366と約62の同一性を有し、その2~141アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスStreptococcuspyogenesから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIABアクセッション番号:NP_269761.1;NC_002737と約50の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号4123アミノ酸は、その20~109アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、ホスホトランスフェラーゼ系PTSリケナンlichenan特異的酵素IIAコンポーネントアクセッション番号NP_471165.1;NC_003212と相同なタンパク質と約60の同一性を有し、その20~110アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IIAコンポーネントアクセッション番号:NP_472161.1;NC_003212と相同なタンパク質と約57の同一性を有し、その1~112アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスLactococcuslactissubsplactisから得た、セロビオース特異的PTS系IIAコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266570.1;NC_002662と約46の同一性を有し、その9~112アミノ酸が、バチルスハロデュランスBacillushaloduransから得た、PTS系セロビオース特異的酵素IIAコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_241776.1;NC_002570と約44の同一性を有し、また、その16~112アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS酵素IIIと相同なタンパク質アクセッション番号:NP_607437.1;NC_003485と約51の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号6161アミノ酸は、その6~143アミノ酸が、エンテロコッカスフェシウムEnterococcusfaeciumから得た、β-グルコシド特異的輸送タンパク質BglSアクセッション番号:gb|AAD28228.1;AF121254と約53の同一性を有し、その13~159アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエStreptococcuspneumoniaeから得た、PTS系IIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_345256.1;NC_003028と約48の同一性を有し、その13~159アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、PTSグルコース特異的酵素IIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_358262.1;NC_003098と約48の同一性を有し、その13~159アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IIAコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_608025.1;NC_003485と相同なタンパク質と約46の同一性を有し、また、その13~159アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IIAコンポーネントアクセッション番号:NP_269950.1;NC_002737と相同なタンパク質と約46の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号8291アミノ酸は、その11~282アミノ酸が、バチルスサブチリスBacillussubtilisから得た、転写アンチターミネーターlicTアクセッション番号:p|P39805|LICT_BACSUと約36の同一性を有し、その11~282アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、転写アンチターミネーターBglGファミリーアクセッション番号:NP_391787.1;NC_000964と約36の同一性を有し、その11~282アミノ酸が、大腸菌から得た、bglオペロンアクセッション番号:NP_418179.1;NC_000913の正の調節に関与するタンパク質と約37の同一性を有し、その11~282アミノ酸が、エルウイニアクリサンセミErwiniachrysanthemiから得た、β-グルコシドオペロンアンチターミネーターアクセッション番号:p|P26211|ARBG_ERWCHと約33の同一性を有し、また、その9~288アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、転写アンチターミネーターlicTアクセッション番号:NP_347062.1;NC_003030と約34の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号10480アミノ酸は、その8~473アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、ホスホ-β-グルコシダーゼホスホ-β-グルコシダーゼと相同なタンパク質と約59の同一性を有し、その8~473アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、ホスホ-β-グルコシダーゼと相同なタンパク質と約58の同一性を有し、その7~473アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、6-ホスホ-β-グルコシダーゼと約57の同一性を有し、その8~473アミノ酸が、クロストリジウムロンギスポラムClostridiumlongisporumから得た、6-ホスホ-β-グルコシダーゼと約57の相同性を有し、また、その1~473アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、β-グルコシダーゼと約55の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号12625アミノ酸は、その1~624アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、β-グルコシドパーミアーゼIIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_268836.1;NC_002737と約38の同一性を有し、その1~624アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、β-グルコシドパーミアーゼIIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_606826.1;NC_003485と約38の同一性を有し、その1~605アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ホスホトランスフェラーゼ系の糖特異的EIIコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_358099.1;NC_003098と約38の同一性を有し、その1~605アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、PTS系β-グルコシド特異的IIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_345091.1;NC_003028と約38の同一性を有し、また、その1~622アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系β-グルコシド特異的酵素IIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_241162.1;NC_002570と約38の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号14675アミノ酸は、その17~648アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、PTS系β-グルコシド特異的IIABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_348035.1;NC_003030と約50の同一性を有し、その17~656アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系β-グルコシド特異的酵素IIABCアクセッション番号:NP_241461.1;NC_002570と約50の同一性を有し、その17~656アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系β-グルコシド特異的酵素IIABCアクセッション番号:NP_463560.1;NC_003210と相同なタンパク質と約50の同一性を有し、その17~654アミノ酸が、クロストリジウムロンギスポラムから得た、PTS依存性酵素IIアクセッション番号:gb|AAC05713.1;L49336と約48の同一性を有し、また、その13~654アミノ酸が、ストレプトコッカスミュータンスStreptococcusmutansから得た、β-グルコシド特異的EIIパーミアーゼアクセッション番号:gb|AAF89975.1;AF206272と約48の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号16445アミノ酸は、その10~443アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、ホスホトランスフェラーゼ系PTSタンパク質のリケナンlichenan特異的酵素IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_391737.1;NC_000964と約41の同一性を有し、その14~442アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、PTS系IIBCコンポーネントywbAアクセッション番号:sp|P39584|YWBA_BACSUと相同なタンパク質と約42の同一性を有し、その14~441アミノ酸が、バチルスステアロサーモフィラスBacillusstearothermophilusから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:sp|Q45400|PTCC_BACSTと約41の同一性を有し、その12~441アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ホスホトランスフェラーゼ系の糖特異的EIIコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_358015.1;NC_003098と約41の同一性を有し、また、その12~441アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、PTS系セロビオース特異的IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_344993.1;NC_003028と約40の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号18422アミノ酸は、その9~417アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、ホスホトランスフェラーゼ系酵素IIアクセッション番号:NP_391718.1;NC_000964と相同なタンパク質と約34の同一性を有し、その17~414アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、ホスホトランスフェラーゼ系PTSリケナン特異的酵素IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_391737.1;NC_000964と約33の同一性を有し、その10~417アミノ酸が、バチルスステアロサーモフィラスから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:sp|Q45400|PTCC_BACSTと約34の同一性を有し、その9~414アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTS系セロビオース特異的IICコンポーネントアクセッション番号:NP_470241.1;NC_003212と相同なタンパク質と約33の同一性を有し、また、その11~415アミノ酸が、ボレリアブルグドルフェリBorreliaburgdorferiから得た、PTS系セロビオース特異的IICコンポーネントタンパク質celBアクセッション番号:NP_046990.1;NC_001903と約31の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号20130アミノ酸は、その3~124アミノ酸が、ブルセラメリテンシスBrucellamelitensisから得た、ホスホトランスフェラーゼ系IIAコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_540949.1;NC_003317と約33の同一性を有し、その2~102アミノ酸が、ラクトバチルスクルバタスLactobacilluscurvatusから得たEIIA-マンノースタンパク質アクセッション番号:gb|AAB04153.1;U28163と32の同一性を有し、その3~96アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズから得た、PTS系タンパク質アクセッション番号:NP_563545.1;NC_003366と相同なタンパク質と約32の同一性を有し、その3~123アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズから得た、PTS系タンパク質アクセッション番号:NP_561737.1;NC_003366と相同なタンパク質と約25の同一性を有し、また、その3~123アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIABアクセッション番号:NP_149230.1;NC_001988と約25の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号22162アミノ酸は、その8~159アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、PTS系酵素IIBCコンポーネントタンパク質ガラクチトール/フラクトース-特異的アクセッション番号:NP_349560.1;NC_003030と約38の同一性を有し、その7~158アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ホスホトランスフェラーゼ系の糖特異的EIIコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_358156.1;NC_003098と約36の同一性を有し、その7~158アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、PTS系IIAコンポーネントアクセッション番号:NP_345152.1;NC_003028と相同なタンパク質と約36の同一性を有し、その20~134アミノ酸が、ストレプトコッカスアガラクティエStreptococcusagalactiaeから得た、GatAタンパク質アクセッション番号:gb|AAG09977.1;AF248038と約38の同一性を有し、また、その16~159アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系ガラクチトール特異的酵素IIAコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_241058.1;NC_002570と約33の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号24466アミノ酸は、その30~461アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、PTSセロビオース特異的コンポーネントIICアクセッション番号:NP_347026.1;NC_003030と約47の同一性を有し、その26~465アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IICコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266974.1;NC_002662と約45の同一性を有し、その82~465アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IICコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266572.1;NC_002662と約46の同一性を有し、その34~466アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IICコンポーネントアクセッション番号:NP_269994.1;NC_002737と相同なタンパク質と約41の同一性を有し、また、その34~466アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IICコンポーネントアクセッション番号:NP_608069.1;NC_003485と相同なタンパク質と約40の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号26428アミノ酸は、その25~420アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTSセロビオース特異的酵素IIC登録番号:NP_472233.1;NC_003212と相同なタンパク質と約28の同一性を有し、その115~415アミノ酸が、ラクトバチルスカゼイから得た、LacEタンパク質アクセッション番号:embCAB02556.1;Z80834と約27の同一性を有し、その137~425アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTS系セロビオース特異的酵素IICアクセッション番号:NP_472184.1;NC_003212と相同なタンパク質と約26の同一性を有し、その137~425アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系セロビオース特異的酵素IICアクセッション番号:NP_466230.1;NC_003210と相同なタンパク質と約26の同一性を有し、その115~415アミノ酸が、ラクトバチルスカゼイから得た、ホスホトランスフェラーゼ系酵素IIEC2.7.1.69アクセッション番号:pir||B23697と約26の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号28475アミノ酸は、その10~471アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IICコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266974.1;NC_002662と約57の同一性を有し、その71~475アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IICコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266572.1;NC_002662と約45の同一性を有し、その13~470アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、PTSセロビオース特異的コンポーネントIICアクセッション番号:NP_347026.1;NC_003030と約42の同一性を有し、その17~468アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_269994.1;NC_002737と相同なタンパク質と約41の同一性を有し、また、その17~468アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IICコンポーネントアクセッション番号:NP_608069.1|NC_003485と相同なタンパク質と約41の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号30441アミノ酸は、その1~428アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTS系セロビオース特異的酵素IICアクセッション番号:NP_472184.1;NC_003212と相同なタンパク質と約46の同一性を有し、その1~428アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系セロビオース特異的酵素IICアクセッション番号:NP_466230.1;NC_003210と相同なタンパク質と約46の同一性を有し、その10~427アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系IICコンポーネントアクセッション番号:NP_607435.1;NC_003485と相同なタンパク質と約39の同一性を有し、その1~428アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IICコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266330.1;NC_002662と約36の同一性を有し、また、その1~421アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IICコンポーネントアクセッション番号:NP_466206.1;NC_003210と相同なタンパク質と31の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号32626アミノ酸は、その1~532アミノ酸が、バチルスサブチリスから得たホスホトランスフェラーゼ系PTSアルブチン様酵素IIBCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_388701.1;NC_000964と約54の同一性を有し、その2~530アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズから得た、PTSアルブチン様酵素IIBCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_561112.1;NC_003366と約51の同一性を有し、その1~533アミノ酸が、フソバクテリウムモルティフェルムFusobacteriummortiferumから得た、PTSタンパク質EIIアクセッション番号:gb|AAB63014.2;U81185と約52の同一性を有し、その1~533アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、MalPタンパク質アクセッション番号:gb|AAK69555.1;AF290982と約51の同一性を有し、また、その1~533アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、PTS系アルブチン様IIBCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_347171.1;NC_003030と51の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号34663アミノ酸は、その1~456アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得たスクロース特異的PTS系IIBCコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_267287.1;NC_002662と約58の同一性を有し、その5~471アミノ酸が、スタフィロコッカスアウレウス亜種アウレウスStaphylococcusaureussubspAureusから得た、スクロースホスホトランスフェラーゼ酵素IIアクセッション番号:NP_373429.1;NC_002745と相同なタンパク質と約54の同一性を有し、その5~472アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系スクロースホスホトランスフェラーゼ酵素IIBCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_244441.1;NC_002570と約46の同一性を有し、その4~468アミノ酸が、サルモネラエンテリカ亜種エンテリカセロバールチフィSalmonellaentericasubspentericaserovarTyphiから得た、PTS系IIBCコンポーネントアクセッション番号:NP_457099.1;NC_003198と相同なタンパク質と約39の同一性を有し、また、その4~468アミノ酸が、サルモネラチフィムリウムSalmonellatyphimuriumから得た、ホスホトランスフェラーゼ系IIBコンポーネントアクセッション番号:NP_461505.1;NC_003197と相同なタンパク質と約39の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号36665アミノ酸は、その1~661アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズから得たPTS系タンパク質アクセッション番号:NP_561500.1;NC_003366と約44の同一性を有し、その1~657アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、フラクトース特異的酵素II、PTS系BCコンポーネントアクセッション番号:NP_269062.1;NC_002737と相同なタンパク質と約46の同一性を有し、その1~657アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、フラクトース特異的酵素II、PTS系BCコンポーネントアクセッション番号:NP_607065.1;NC_003485と相同なタンパク質と約46の同一性を有し、その1~657アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、フラクトース特異的PTS系酵素IIBCコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_267115.1;NC_002662と約45の同一性を有し、また、その1~660アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系フラクトース特異的酵素IIBCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_241694.1;NC_002570と43の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号38334アミノ酸は、その4~334アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、スクロースオペロンリプレッサーScrオペロン調節タンパク質アクセッション番号:NP_359213.1;NC_003098と約48の同一性を有し、その4~334アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、LacIファミリーの糖結合転写調節因子アクセッション番号:NP_346232.1;NC_003028と約46の同一性を有し、その13~332アミノ酸が、ペディオコッカスペントサセウスPediococcuspentosaceusから得た、スクロースオペロンリプレッサーScrオペロン調節タンパク質アクセッション番号:sp|P43472|SCRR_PEDPEと約35の同一性を有し、その10~334アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、リボースオペロン転写リプレッサーアクセッション番号:NP_244594.1;NC_002570と約35の同一性を有し、また、その10~332アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、スクロースオペロンリプレッサーアクセッション番号:NP_346162.1;NC_003028と35の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号40415アミノ酸は、その3~415アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得たABCトランスポーター基質結合タンパク質アクセッション番号:NP_359212.1;NC_003098と約50の同一性を有し、その19~389アミノ酸が、アグロバクテリウムトゥメファシエンスAgrobacteriumtumefaciensから得た、糖結合タンパク質アクセッション番号:NP_535638.1;NC_003306と約27の同一性を有し、その11~396アミノ酸が、ノストック種NostocspPCC7120から得た、ABCトランスポーター糖結合タンパク質アクセッション番号:NP_488317.1;NC_003272と約25の同一性を有し、その76~353アミノ酸が、ストレプトマイセスコエリカラーStreptomycescoelicolorから得た、糖輸送糖結合タンパク質アクセッション番号:emb|CAB95275.1;AL359779と相同なタンパク質と約26の同一性を有し、その1~324アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、糖ABCトランスポーター、ペリプラズマ糖結合タンパク質アクセッション番号:NP_470104.1;NC_003212と相同なタンパク質と約26の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号42294アミノ酸は、その10~285アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ABCトランスポーター膜貫通パーミアーゼ-糖トランスポーターアクセッション番号:NP_359211.1;NC_003098と約56の同一性を有し、その7~285アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、糖ABCトランスポーターパーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_464293.1;NC_003210と相同なタンパク質と約38の同一性を有し、その7~285アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、糖ABCトランスポーターパーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_470102.1;NC_003212と相同なタンパク質と約38の同一性を有し、その12~286アミノ酸が、シネコシスティス種SynechocystisspPCC6803から得た、ラクトース輸送系パーミアーゼタンパク質LacFアクセッション番号:NP_440703.1;NC_000911と約36の同一性を有し、また、その11~281アミノ酸が、キシレラファスチジオーサXylellafastidiosaから得た、ABCトランスポーター糖パーミアーゼアクセッション番号:NP_299726.1;NC_002488と36の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号44285アミノ酸は、その12~285アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得たABCトランスポーター膜貫通パーミアーゼ-糖輸送タンパク質アクセッション番号:NP_359210.1;NC_003098と約59の同一性を有し、その30~281アミノ酸が、アグロバクテリウムトゥメファシエンスから得たタンパク質アクセッション番号:NP_356672.1;NC_003063と約32の同一性を有し、その30~281アミノ酸が、アグロバクテリウムトゥメファシエンスから得た、ABCトランスポーター、膜貫通タンパク質糖アクセッション番号:NP_534455.1;NC_003305と約32の同一性を有し、その10~281アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、糖ABCトランスポーター、パーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_463711.1;NC_003210と相同なタンパク質と約33の同一性を有し、また、その13~281アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、糖ABCトランスポーター、パーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_469564.1;NC_003212と相同なタンパク質と約34の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号46430アミノ酸は、その2~429アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得たスクロース-6-リン酸ヒドロラーゼアクセッション番号:NP_359209.1;NC_003098と約36の同一性を有し、その2~429アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、スクロース-6-リン酸ヒドロラーゼアクセッション番号:NP_346228.1;NC_003028と相同なタンパク質と約36の同一性を有し、その18~373アミノ酸が、サーマトガマリティマThermotogamaritimaから得た、β-フラクトシダーゼアクセッション番号:NP_229215.1;NC_000853と約36の同一性を有し、その21~405アミノ酸が、ザイモモナスモビリスZymomonasmobilisから得た、β-フラクトルラノシダーゼEC3.2.1.26アクセッション番号:pir||JU0460と約31の同一性を有し、また、その21~362アミノ酸が、大腸菌から得た、スクロース-6リン酸ヒドロラーゼアクセッション番号:NP_311270.1;NC_002695と35の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号48368アミノ酸は、その1~366アミノ酸が、ストレプトコッカスミュータンスから得た、マルチプルシュガー結合輸送ATP結合タンパク質msmKアクセッション番号:sp|Q00752|MSMK_STRMUと約65の同一性を有し、その1~366アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、マルチプルシュガー結合ABC輸送系と約65の同一性を有し、その1~367アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質-マルチプルシュガー輸送アクセッション番号:NP_359030.1;NC_003098と約66の同一性を有し、その1~366アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、マルチプルシュガー結合ABC輸送系ATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_608016.1;NC_003485と約65の同一性を有し、また、その1~367アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、糖ABCトランスポーター、ATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_346026.1;NC_003028と66の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号50490アミノ酸は、その11~489アミノ酸が、ストレプトコッカスミュータンスから得た、gtfAタンパク質アクセッション番号:pir||BWSOGMと約63の同一性を有し、その11~490アミノ酸が、ストレプトコッカスミュータンスから得た、スクロースホスホリダーゼEC2.4.1.7アクセッション番号:pir||A27626と約63の同一性を有し、その11~489アミノ酸が、ストレプトコッカスミュータンスから得た、スクロースホスホリダーゼスクロースグルコシルトランスフェラーゼアクセッション番号:sp|P10249|SUCP_STRMUと約63の同一性を有し、その11~484アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、デキストランスクラーゼスクロース6-グルコシルトランスフェラーゼと約57の同一性を有し、その4~277アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、リボースABCトランスポーターパーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_267792.1;NC_002662と約58の同一性を有し、また、その4~278アミノ酸が、ヘモフィルスインフルエンザHaemophilusinfluenzaeから得た、D-リボースABCトランスポーター、パーミアーゼタンパク質rbsCアクセッション番号:NP_438661.1;NC_000907と54の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号56496アミノ酸は、その5~496アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得たリボースABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_267793.1;NC_002662と約59の同一性を有し、その5~496アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、リボースABCトランスポーターアクセッション番号:NP_244597.1;NC_002570と約49の同一性を有し、また、その7~494アミノ酸が、アグロバクテリウムトゥメファシエンスから得た、ABCトランスポーター、ヌクレオチド結合/ATPaseタンパク質[リボース]と約62の同一性を有し、その6~720アミノ酸が、ラクトバチルスサケイから得た、ATP依存性転移タンパク質translocationproteinsppTアクセッション番号:pir||57913と相同なタンパク質と約62の同一性を有し、その2~720アミノ酸が、ラクトバチルスサケイから得た、ATP依存性転移タンパク質SapTアクセッション番号:pir||I56273と約62の同一性を有し、また、その9~720アミノ酸が、ラクトバチルスカゼイから得た、ABCトランスポーターアクセッション番号:NP_542219.1;NC_003320と62の同一性を有し、また、その25~718アミノ酸が、ラクトバチルスアシドフィルスから得た、ABCトランスポーターアクセッション番号:NP_604412.1;NC_003458と57の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号146234アミノ酸は、その13~228アミノ酸が、スタフィロコッカスアウレウス亜種アウレウスから得たABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_370833.1;NC_002758と相同なタンパク質と約52の同一性を有し、その11~234アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_606994.1;NC_003485と相同なタンパク質と約50の同一性を有し、その11~234アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_268993.1;NC_002737と相同なタンパク質と約50の同一性を有し、その13~232アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_266815.1;NC_002662と50の同一性を有し、また、その11~233アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_268413.1;NC_002662と53の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号148353アミノ酸は、その1~352アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_268412.1;NC_002662と約40の同一性を有し、その1~352アミノ酸が、スタフィロコッカスアウレウス亜種アウレウスから得た保存された仮想タンパク質アクセッション番号:NP_370832.1;NC_002758と約38の同一性を有し、その1~352アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た保存された仮想タンパク質アクセッション番号:NP_268992.1;NC_002737と約33の同一性を有し、その1~352アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た保存された仮想タンパク質アクセッション番号:NP_606993.1;NC_003485と33の同一性を有し、また、その1~352アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、ABCトランスポーターパーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_266816.1;NC_002662と34の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号150188アミノ酸は、その14~85アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た転写レギュレーターアクセッション番号:NP_266817.1;NC_002662と約47の同一性を有し、その21~90アミノ酸が、アキフェクスエオリクスAquifexaeolicusから得た、TetR/AcrRファミリーの転写調節因子アクセッション番号:NP_213195.1;NC_000918と約28の同一性を有し、その14~75アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、AcrRファミリーの転写調節因子アクセッション番号:NP_348163.1;NC_003030と約30の同一性を有し、その25~109アミノ酸が、ストレプトマイセスコエリカラーから得た転写調節因子アクセッション番号:emb|CAB93030.1;AL357432と相同なタンパク質と29の同一性を有し、また、その27~88アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、TetR/AcrRファミリーの転写調節因子アクセッション番号:NP_347457.1;NC_003030と41の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号152236アミノ酸は、その3~236アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_359090.1;NC_003098と約65の同一性を有し、その4~236アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_346092.1;NC_003028と約66の同一性を有し、その4~236アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_607321.1;NC_003485と相同なタンパク質と約65の同一性を有し、その4~236アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_269390.1;NC_002737と相同なタンパク質と65の同一性を有し、また、その4~236アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、ABCトランスポーター、ATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_464748.1;NC_003210と相同なタンパク質と62の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号154846アミノ酸は、その6~846アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、ABCトランスポーターパーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_267260.1;NC_002662と約41の同一性を有し、その2~846アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_359089.1;NC_003098と約34の同一性を有し、その2~846アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_346091.1;NC_003028と約34の同一性を有し、その4~846アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_269389.1;NC_002737と33の同一性を有し、また、その4~846アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_607320.1;NC_003485と33の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号15678アミノ酸は、その12~70アミノ酸が、アラビドプシスタリアナから得たタンパク質アクセッション番号:gb|AAF19707.1;AC008047と約30の同一性を有し、その12~70アミノ酸が、アラビドプシスタリアナから得た、ATP依存性銅トランスポーターアクセッション番号:NP_176533.1;NM_105023と相同なタンパク質と約30の同一性を有し、その1~65アミノ酸が、ピロコッカスフリオサスPyrococcusfuriosusから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_579673.1;NC_003413と約32の同一性を有し、また、その21~55アミノ酸が、TT型肝炎ウイルスアクセッション番号:gb|AAK11712.1;AF345529と37の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号158379アミノ酸は、その32~368アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た保存された仮想タンパク質アクセッション番号:NP_470340.1;NC_003212と約36の同一性を有し、その32~353アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た保存された仮想タンパク質アクセッション番号:NP_464529.1;NC_003210と約37の同一性を有し、その87~370アミノ酸が、ラクトコッカスラクティスから得たタンパク質アクセッション番号:emb|CAA68042.1;X99710と約36の同一性を有し、その28~372アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た仮想タンパク質アクセッション番号:NP_267885.1;NC_002662と31の同一性を有し、また、その32~348アミノ酸が、アクチノシンネマプレティオサム亜種アウランティクムActinosynnemapretiosumsubspauranticumから得たタンパク質アクセッション番号:gb|AAC14002.1;U33059と30の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号160779アミノ酸は、その1~308アミノ酸が、ストレプトコッカスミュータンスから得た、ABCトランスポーターATP結合サブユニットアクセッション番号:gb|AAD09218.1;U73183と約61の同一性を有し、その1~362アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、ABCトランスポーターATP結合/パーミアーゼタンパク質アクセッション番号:NP_266870.1;NC_002662と約37の同一性を有し、その1~295アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_464271.1;NC_003210と相同なタンパク質と約39の同一性を有し、その1~221アミノ酸が、アルケオグロブスフルギダスArchaeoglobusfulgidusから得た、ABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_070298.1;NC_000917と47の同一性を有し、また、その1~218アミノ酸が、アルケオグロブスフルギダスから得たABCトランスポーターATP結合タンパク質アクセッション番号:NP_069851.1;NC_000917と49の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号16238アミノ酸は、その1~27アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_149230.1;NC_001988と約66の同一性を有し、その3~27アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系マンノース特異的因子IIABアクセッション番号:NP_463629.1;NC_003210と相同なタンパク質と約72の同一性を有し、その3~27アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTS系マンノース特異的因子IIABアクセッション番号:NP_469488.1;NC_003212と相同なタンパク質と約72の同一性を有し、その1~27アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズから得た、PTS系タンパク質アクセッション番号:NP_561737.1;NC_003366と66の同一性を有し、その2~27アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIABアクセッション番号:NP_269761.1;NC_002737と65の同一性を有することが明らかになった。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号164105アミノ酸は、その1~103アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系マンノース特異的因子IIABアクセッション番号:NP_463629.1;NC_003210と相同なタンパク質と約60の同一性を有し、その1~103アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTS系マンノース特異的因子IIABアクセッション番号:NP_469488.1;NC_003212と相同なタンパク質と約59の同一性を有し、その1~104アミノ酸が、クロストリジウムパーフリンゲンズから得た、PTS系タンパク質アクセッション番号:NP_561737.1;NC_003366と約57の同一性を有し、その1~104アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIABアクセッション番号:NP_149230.1;NC_001988と53の同一性を有し、また、その1~96アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIABアクセッション番号:NP_607831.1;NC_003485と54の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号166269アミノ酸は、その1~269アミノ酸が、リステリアイノキュアから得たPTS系マンノース特異的因子IICアクセッション番号:NP_469489.1;NC_003212と相同なタンパク質と約69の同一性を有し、その1~269アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系マンノース特異的因子IICアクセッション番号:NP_463630.1;NC_003210と相同なタンパク質と約69の同一性を有し、その1~269アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、PTS系マンノース特異的IICコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_344821.1;NC_003028と約67の同一性を有し、その1~269アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIICアクセッション番号:NP_269762.1;NC_002737と相同なタンパク質と65の同一性を有し、また、その1~269アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、マンノース/フラクトース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIICアクセッション番号:NP_149231.1;NC_001988と64の同一性を有ることが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号168307アミノ酸は、その5~307アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、PTS系マンノース特異的因子IIDアクセッション番号:NP_469490.1;NC_003212と相同なタンパク質と約67の同一性を有し、その5~307アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、PTS系マンノース特異的因子IIDアクセッション番号:NP_463631.1;NC_003210と相同なタンパク質と約67の同一性を有し、その6~303アミノ酸が、クロストリジウムアセトブチリクムから得た、マンノース特異的ホスホトランスフェラーゼ系コンポーネントIIDアクセッション番号:NP_149232.1;NC_001988であるタンパク質の約64の同一性を有し、その4~300アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、マンノース特異的PTS系コンポーネントIIDEC2.7.1.69アクセッション番号:NP_267864.1;NC_002662と64の同一性を有し、また、その5~307アミノ酸が、ストレプトコッカスニューモニエから得た、PTS系マンノース特異的IIDコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_344820.1;NC_003028と64の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号170111アミノ酸は、その4~105アミノ酸が、タンパク質と約51の同一性を有し、その4~105アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IIタンパク質アクセッション番号:NP_269441.1;NC_002737と相同なタンパク質と約51の同一性を有し、その4~110アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IIBコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_466205.1;NC_003210と相同なタンパク質と約54の同一性を有し、その4~110アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IIBコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_472159.1;NC_003212と相同なタンパク質と約54の同一性を有し、その4~105アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IIアクセッション番号:NP_607438.1;NC_003485と相同なタンパク質と50の同一性を有し、その1~109アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IIBコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266569.1;NC_002662であるタンパク質を50の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号170111アミノ酸は、その4~105アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IIタンパク質アクセッション番号:NP_269441.1;NC_002737と相同なタンパク質と約51の同一性を有し、その4~110アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IIBコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_466205.1;NC_003210と相同なタンパク質と約54の同一性を有し、その4~110アミノ酸が、リステリアイノキュアから得た、セロビオースホスホトランスフェラーゼ酵素IIBコンポーネントアクセッション番号:NP_472159.1;NC_003212と相同なタンパク質と約54の同一性を有し、その4~105アミノ酸が、ストレプトコッカスピオゲネスから得た、PTS系酵素IIアクセッション番号:NP_607438.1;NC_003485と相同なタンパク質と50の同一性を有し、その1~109アミノ酸が、ラクトコッカスラクティス亜種ラクティスから得た、セロビオース特異的PTS系IIBコンポーネントタンパク質EC2.7.1.69アクセッション番号:NP_266569.1;NC_002662と50の同一性を有することが示された。ギャップを考慮したBlastPバージョンによる配列アラインメントから、以下のことが示された。すなわち、配列番号174560アミノ酸は、その1~551アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系β-グルコシド特異的酵素II、ABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_241162.1;NC_002570と約39の同一性を有し、その1~551アミノ酸が、リステリアモノサイトゲネスから得た、ホスホトランスフェラーゼ系PTSβ-グルコシド特異的酵素II、ABCコンポーネントアクセッション番号:NP_464265.1;NC_003210と相同なタンパク質と約39の同一性を有し、その1~554アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、ホスホトランスフェラーゼ系PTSβ-グルコシド特異的酵素II、ABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_391806.1;NC_000964と約38の同一性を有し、その1~554アミノ酸が、バチルスサブチリスから得た、PTS系β-グルコシド特異的IIABCコンポーネントタンパク質EIIABC-BGLβ-グルコシド-パーミアーゼIIABCコンポーネントアクセッション番号:sp|P40739|PTBA_BACSUと38の同一性を有し、その1~554アミノ酸が、バチルスハロデュランスから得た、PTS系β-グルコシド特異的酵素II、ABCコンポーネントタンパク質アクセッション番号:NP_241461.1;NC_002570と37の同一性を有することが示された。配列番号176~364中、偶数番号で示される配列のトップBlast結果を表2に示す。実施例2[アミノ酸配列のPFAM結果]本発明のアミノ酸配列のtopPFAMの結果を表3に示す。実施例3[糖代謝遺伝子]ラクトバチルスアシドフィルスは、そのAPI50糖発酵パターンから示されるように、モノサッカライド、ジサッカライド、ポリサッカライドを含む種々の糖質を利用する能力を有する。特に、上部胃腸管での消化を逃れる複雑な食餌性糖質ラフィノース、フラクトオリゴサッカライド等GibsonetalJNutr12514011412BarrangouetalProcNatlAcadSciUSA10089578962を利用することができる。NCFMゲノムは、糖質利用に関連する多種多様な遺伝子をコードし、かかる遺伝子には、ホスホエノールピルビン酸糖トランスフェラーゼ系PTSの遺伝子20種、及びトランスポーターに関するATP結合カセットABCファミリーの遺伝子5種が含まれる。トレハロースORF1012配列番号103及び289、フラクトースORF1777配列番号35、スクロースORF401配列番号101、グルコース及びマンノースORF452配列番号1及び263、ORF453配列番号161、ORF454配列番号163、ORF455配列番号165及びORF456配列番号167、メリビオースORF1705配列番号33、ゲンチオビオース及びセロビオースORF1369配列番号17及び269、サリシンORF876配列番号169、ORF877配列番号3、ORF879配列番号171、アルブチンORF884配列番号27、及びN-アセチルグルコサミンORF146配列番号21に対する仮想PTSトランスポーターが同定された。FOSORF502配列番号39及び273ORF504配列番号43、ORF506配列番号47、ラフィノースORF1439配列番号109、ORF1440配列番号111及び293、ORF1441配列番号113、ORF1442配列番号115及び295、及びマルトースORF1854~ORF1857に対する仮想ABCトランスポーターが同定された。仮想ラクトース-ガラクトースパーミアーゼも同定されたORF1463配列番号175。これらのトランスポーターの殆どは、グリコシダーゼ及び転写調節因子と遺伝子座が同じであり、局在的な転写制御が可能である。ゲノムのインシリコ分析の結果、完全な糖分解経路を代表する遺伝子の存在が明らかになった。さらに、HPrORF639配列番号177、ptsH、EIORF640配列番号179、ptsI、CcpAORF431配列番号181、ccpA、及びHPrK/PORF676配列番号:183、ptsKという一般的な糖質利用調節ネットワークのメンバーが同定され、糖利用可能性に基づく活性な炭素異化抑制ネットワークが示唆される。実施例4[ディファレンシャルに発現させた遺伝子]異なる8種の糖質上で増殖させて得た全体的な遺伝子発現パターンを、ワード階層的クラスター法Ward’shierarchicalclusteringmethod、ボルケーノプロット法volcanoplots及びカウンタープロット法を用いたクラスター分析EisenetalProcNatlAcadSciUSA951486314868により視覚化した。その結果、対合するpaired処理条件ボンフェローニ検定を下回るp値の間に、それぞれゲノムの1~20である23~379遺伝子をディファレンシャルに発現させた。考え得る処理比較法は全て検討し、遺伝子が少なくとも1種の処理比較法で誘導された場合に、その遺伝子は誘導されたものとした。2以上の処理比較法で誘導された遺伝子については、一番高い誘導レベルを選択した。342遺伝子ゲノムの18が2倍を超える誘導レベルを示したが、4倍を超える誘導レベルを示したのは63遺伝子ゲノムの3だけであり、高度に誘導された遺伝子の数は比較的少ないことがわかった。殆どの遺伝子における全体的発現レベルは、増殖基質に関係なく一致していたがゲノムの80、選択したクラスターでは、遺伝子とオペロンがディファレンシャルに転写されていた。それでもなお、各糖に関して特異的に誘導された遺伝子の数は限られていた。グルコース存在下で、ORF1679配列番号133及びORF1680配列番号135は、他のモノサッカライドフラクトース、ガラクトースやジサッカライドスクロース、ラクトース、トレハロースに比べ、高度に誘導されていた。他の糖類と比較したときの誘導レベルは、ORF1679配列番号133について3.5~6.3の間で変動し、ORF1680配列番号135について3.7~4.7の間で変動していた。ORF1679配列番号133は、WalkerA、WalkerB、ABCシグネチャーABCsignature配列、並びにLintonモチーフ及びHigginsモチーフといった一般的に見い出されるヌクレオチド結合ドメインモチーフを含むABCヌクレオチド結合タンパク質をコードする。ORF1680配列番号135は、予測的膜貫通ドメインを10個有するABCパーミアーゼをコードする。その近傍では溶質に結合するタンパク質はコードされないことから、かかるABCパーミアーゼは、インポーターとしてよりもエキスポーターとしての役割を担っている可能性が示唆される。ORF680配列番号239~ORF686を含む数種の遺伝子及びオペロンが、グリコーゲン代謝に関与するグルコースにより特異的に抑制されていた。グルコース等の好適な炭素源の存在下では、グリコーゲンはエネルギーを貯蔵するために細胞によって代謝されるので、エネルギーの貯蔵は不要である。代替糖質源の取込みに関与するタンパク質や、かかる糖質等の加水分解に関与する酵素等の他の遺伝子が、グルコース存在下で抑制された。仮想フラクトース遺伝子座の遺伝子3種、ORF1777配列番号35FruA、フラクトースPTSトランスポーター、EIIABCFru、ORF1778配列番号185FruK、ホスホフラクトキナーゼ、EC2.7.1.56及びORF1779配列番号187FruR、転写調節因子をディファレンシャルに発現させた。FruA、FruK、及びFruRの誘導レベルは、それぞれ3.9、4.3、及び4.6以下だった。これらの結果から、フラクトースはPTSトランスポーターを介して細胞内に輸送され、フラクトース-6-リン酸に転換され、このフラクトース-6-リン酸がホスホフラクトキナーゼFruKによって糖分解中間体であるフラクトース-1,6-ビスリン酸へと転換されることが示唆される。スクロース存在下において、スクロース遺伝子座の遺伝子3種をディファレンシャルに発現させた。それら3種の遺伝子とは、ORF399配列番号97ScrR、転写調節因子、ORF400配列番号99ScrB、スクロース-6-リン酸ヒドロラーゼ、EC3.2.1.26、及びORF401配列番号101ScrA,スクロースPTSトランスポーターEIIBCASucである。グルコースと比較した場合、scrRで3.1、scrBで2.8、scrAで17.2までの誘導レベルが示された。モノサッカライド及びジサッカライドと比較した場合、特にORF401配列番号101で8.0~17.2という高い誘導レベルが認められた。これらの結果から、スクロースが、PTSトランスポーターを介して細胞内に輸送され、スクロース-6-リン酸となり、その後、ScrBによってグルコース-6-リン酸とフラクトースとに加水分解されることが示される。FOSオペロンの遺伝子6種をディファレンシャルに発現させた。すなわち、ORF502配列番号39及び273、ORF503配列番号41、ORF504配列番号43、ORF506配列番号47MsmEFGKABCトランスポーター、ORF505配列番号45BfrA、β-フラクトシダーゼ、EC3.2.1.26及びORF507配列番号49及び275GtfA、スクロースホスホリラーゼ、EC2.7.1.4を発現させた。その誘導レベルは、モノサッカライド及びジサッカライドと比較した場合、15.1~40.6の範囲で異なり、ラフィノースと比較した場合、5.5~8.9の範囲で異なっていた。これらの結果からは、FOSがABCトランスポーターを介して細胞内に輸送され、その後フラクトシダーゼによってフラクトースとスクロースとに加水分解されることが示唆される。スクロースは、その後スクロースホスホリラーゼによってフラクトースとグルコース-1-Pに加水分解されると考えられる。FOSは、FOSオペロンだけでなくフラクトースオペロン、スクロースPTSトランスポーター、トレハロースオペロン及びABCトランスポーターORF1679~ORF1680それぞれ配列番号133及び135も誘導した。ラフィノース存在下で、ラフィノースオペロンの遺伝子6種を特異的に誘導した。ラフィノース遺伝子座は、ORF1442配列番号115及び295、ORF1441配列番号113、ORF1440配列番号111及び293、ORF1439配列番号109MsmEFGK2ABCトランスポーター、ORF1438配列番号197MelAα-ガラクトシダーゼ、EC3.2.1.22、及びORF1437配列番号195GtfA2、スクロースホスホリラーゼ、EC2.7.1.4から構成される。他の全ての条件と比較した場合の誘導レベルは、15.1~45.6の範囲で変動していた。また、他の条件と比較した場合、ORF1433配列番号189、1434配列番号191ジヒドロキシアセトンキナーゼ、EC2.7.1.29、及びORF1436配列番号193グリセロール取込み促進因子が1.9~24.7倍の範囲で誘導された。ラクトース及びガラクトースの存在下において、2つの遺伝子座に分布する遺伝子10種をディファレンシャルに発現させた。10種の遺伝子は、ORF1463配列番号175GPHgalactosidepentosehexuronideトランスロケーターファミリーのLacSパーミアーゼ、ORF1462配列番号209LacZ、β-ガラクトシダーゼ、EC3.2.1.23、ORF1461配列番号207、ORF1460配列番号205表面タンパク質、ORF1459配列番号203GalK、ガラクトキナーゼ、EC2.7.1.6、ORF1458配列番号201GalT、ガラクトース-1リン酸ウリジルトランスフェラーゼ、EC2.7.7.10、ORF1457配列番号199GalM、ガラクトースエピメラーゼ、EC5.1.3.3、ORF1467配列番号211、ORF1468配列番号213LacLM、β-ガラクトシダーゼ、EC3.2.1.23の大小サブユニット、及び1469配列番号215GalE、UDP-グルコースエピメラーゼ、EC5.1.3.2である。LacS配列番号175は、既に乳酸菌で同定されているGPHパーミアーゼと似ている。LacS配列番号175はカルボキシ末端にEIIAを有するが、PTSトランスポーターではない。また、LacS配列番号175は、553位にヒスチジンを有する。ヒスチジンは、ストレプトコッカスサリバリウスSsalivariusで示されたようにHPrとの相互作用に関与している可能性があるLessardetalJBacteriol18567646772。ラクトースとガラクトース存在下の場合、ガラクトースを含まない他の糖質グルコース、フラクトース、スクロース、トレハロース及びFOSと比較して、galKTM配列番号199、201及び203は、3.7~17.6倍、lacSZ配列番号175及び209は、2.8~17.6、lacL配列番号213及びgalE配列番号215は、2.7~29.5倍誘導された。これらの結果から、ラクトースが、ガラクトシド-ペントースヘキソウロニドhexuronideトランスロケーターファミリーのLacSパーミアーゼを介して細胞内に輸送されることが示唆される。細胞内でラクトースは、LacZによってグルコースとガラクトースに加水分解される。その後ガラクトースがGalKによってリン酸化されてガラクトース-1リン酸となり、さらに、GalTによってUDP-ガラクトースへと転換される。UDP-ガラクトースは次にGalEによってエピ化され、UDP-グルコースとなる。UDP-グルコースは、持続的に高度発現するUDP-グルコースホスホリラーゼEC2.7.7.9をコードするORF1719配列番号217によって、グルコース-1-リン酸に転換されるようである。最後にホスホグルコムターゼEC5.4.2.2は、グルコース-1-リン酸に作用して、糖分解気質であるグルコース-6-リン酸が産生される。仮想トレハロース遺伝子座の遺伝子3種もディファレンシャルに発現させた。トレハロース遺伝子座は、ORF1012配列番号103及び289TreBトレハロースPTSトランスポーターEIIABCTre、EC2.7.1.69をコードする、ORF1013配列番号105TreR、トレハロース調節因子及びORF1014配列番号107及び291TreC、トレハロース-6リン酸ヒドロラーゼ、EC3.2.1.93からなる。グルコース、スクロース、ラフィノース、及びガラクトースと比較したときの誘導レベルは、treB配列番号103及び289では4.3~18.6の範囲、treR配列番号105では2.3~7.3の範囲、treC配列番号107及び291では2.7~18.5の範囲にあった。これらの結果から、トレハロースがPTSトランスポーターを介して細胞内に輸送され、リン酸化されてトレハロース-6リン酸となり、TreCによってグルコースとグルコース-6リン酸に加水分解されることが示唆される。さらに、ディファレンシャル発現を示す遺伝子には、糖関連遺伝子及びエネルギー関連遺伝子である、ORF874配列番号219β-ガラクトシダーゼ、EC3.2.1.86、ORF910配列番号221L-LDH、EC1.1.1.27、ORF1007配列番号223ピリドキサルキナーゼ2.7.1.35、ORF1812配列番号225α-グルコシダーゼ、EC3.2.1.3、ORF1632配列番号227アルデヒドデヒドロゲナーゼ、EC1.2.1.16、ORF1401配列番号229NADHペルオキシダーゼ、EC1.11.1.1、ORF1974配列番号231ピルビン酸オキシダーゼ、EC1.2.3.3、接着遺伝子adherencegenesORF555、ORF649、ORF1019;アミノペプチダーゼORF911、ORF1086;アミノ酸パーミアーゼ、ORF1102配列番号233膜タンパク質、ORF1783配列番号235ABCトランスポーター、及びORF1879配列番号237ピリミジンキナーゼ、EC2.7.4.7が含まれる。実施例5[リアルタイムRT-PCR]マイクロアレイ実験でディファレンシャルに発現させた遺伝子5種を選択して、リアルタイム定量RT-PCR実験に供し、マイクロアレイで測定した誘導レベルの有効性を調べた。これらの遺伝子は、発現範囲の広さ-1.52~3.87のLSMと糖間における誘導レベル誘導レベルが34倍までに基づき選択した。選択した遺伝子は全て、少なくとも1回の事例で6倍を超える誘導レベルを示した。また、選択した遺伝子の遺伝子注釈theannotationsは、糖質利用と機能的に相関していた。選択した遺伝子5種は、エタ-フラクトシダーゼORF505配列番号45、トレハロースPTSORF1012配列番号103及び289、グリセロール取込み促進因子ORF1436配列番号193、β-ガラクトシダーゼORF1467配列番号211、及びABCトランスポーターORF1679であった。選択した遺伝子5種について、6通りの異なる処理による誘導レベルの違いを比較し、その結果、各遺伝子について15通りの誘導レベルを得た。マイクロアレイで測定した誘導レベルをQ-PCRで測定した誘導レベルに対してプロットし、マイクロアレイデータの有効性を調べた。個別のR二乗値Rsquarevalueは、試験した遺伝子のそれぞれについて、0.642~0.883の範囲だったlog2スケールのデータを使用した場合0.652~0.978の範囲。データを組み合わせた場合、全体のR二乗値は0.78log2スケールのデータを使用した場合0.88だった。SASCaryNCで相関分析を行い、Spearmanテスト、Hoeffdingテスト及びKendallテストについて、P値が0.001未満であるという2つの方法における相関関係を示した。さらに、エクセルMicrosoftCAで回帰分析を行い、マイクロアレイデータとQ-PCRの結果との間に統計的に顕著に有意なp<1.02×10-25相関関係があることを示した。しかしながらQ-PCRによる測定からは、より大きな誘導レベルが検出されたが、これは、Q-PCRサイクラーに比べ、マイクロアレイスキャナーのダイナミックレンジが小さいことが理由であると考えられる。同様の結果が既に報告されているWagneretalJBacteriol18520802095。糖質8種における増殖性growthに関する全体的な転写プロフィールを比較分析したところ、ラクトバチルスアシドフィルスにおける糖質輸送及び異化の根拠が同定された。具体的には、異なる3タイプの糖質トランスポーターホスホエノールピルビン酸、糖ホスホトランスフェラーゼ系PTS、ATP結合カセットABC、及びガラクトシド-ペントースヘキソウロニドGPHトランスロケーターをディファレンシャルに発現させ、ラクトバチルスアシドフィルスが利用する糖質トランスポーターの種類を示した。転写プロフィールからは、ガラクトシドがGPHトランスロケーターによって輸送されるのに対し、モノサッカライド及びジサッカライドはPTSのメンバーによって輸送され、ポリサッカライドはAPCファミリーのメンバーによって輸送されることが示唆された。マイクロアレイの結果から、フラクトースは、PTSトランスポーターのEIIABCFruORF1777配列番号35に、スクロースは、EIIBCASucORF401配列番号101に、トレハロースは、EIIABCTreORF1012配列番号103及び289にそれぞれ輸送されることが示された。これらの遺伝子は、他の生物でよく特徴付けられている調節因子や酵素と共に通常のPTS遺伝子座でコードされる図1。他方、FOS及びラフィノースは、MsmEFGKファミリーのABCトランスポーターである、ORF502配列番号39及び273、503配列番号41、504配列番号43、及び505配列番号45、並びに、ORF1437配列番号195、ORF1438配列番号197、1439配列番号109、ORF1440配列番号111及び293、ORF1441配列番号113、及びORF1442配列番号115及び295によってそれぞれ輸送される。トレハロースとFOSに関してマイクロアレイの結果は、糖質トランスポーター及びヒドロラーゼを標的としてノックアウトすることによりラクトバチルスアシドフィルスNCFMの糖分解saccharolytic能力が改変された機能研究の結果とよく相関している。EIIABCTreのディファレンシャル発現は、ORF1012配列番号103及び289がトレハロース取込みに関与していることを示したラクトバチルスアシドフィルスに関する最近の研究と一致しており、同様に、fosオペロンのディファレンシャル発現は、これらの遺伝子がFOSの取込み及び異化に関与し、FOS存在下で誘導され、グルコース存在下で抑制されることを示したラクトバチルスアシドフィルスに関する報告済みの研究と一致しているBarrangouetalProcNatlAcadSciUSA10089578962。さらに、ラフィノースmsm遺伝子座の誘導は、ストレプトコッカス変異体RusselletalJBiolChem26746314637及びストレプトコッカスニューモニエRosenowetalGenomeRes911891197に関する報告済みの研究と一致している。多数の乳酸菌がPTSトランスポーターを介してグルコースを取り込んでいる。EIIManPTSトランスポーターは、マンノースとグルコースの両方をインポートする能力を有するCochuetal2003。ラクトバチルスアシドフィルスのマンノースPTS系は、ストレプトコッカスサーモフィルスStreptococcusthermophilusのマンノースPTS系と似ており、タンパク質間の同一性は53~65、類似性は72~79である。具体的には、EIIManは、IIABMan、IICMan、及びIIDManの3種のタンパク質で構成されており、IIABManは、ORF452配列番号1及び263manLに、IICManは、ORF455配列番号165manMに、また、IIDManは、ORF456配列番号167manNにそれぞれコードされる図1。本発明で試験した糖質の殆どは、その糖質自体の輸送及び加水分解に関与する遺伝子を特異的に誘導したが、グルコースはそうではなかった。マンノースPTSを分析した結果、EIIABCDManをコードする遺伝子は、糖質源に関わりなく持続的に高度発現されていることが明らかになった。かかる発現プロフィールからは、グルコースが好適な糖質であることが示唆され、また、ラクトバチルスプランタルムについて既に示唆されているようにKleerebezemetalProcNatlAcadSciUSA10019901995、ラクトバチルスアシドフィルスも種々の糖質源を効率的に利用できるように設計されている。ガラクトース及びラクトースの存在下でディファレンシャルに発現された遺伝子には、パーミアーゼLacS、及びルロワールLeloir経路の酵素機構が含まれる。ガラクトシド-ペントース-ヘキソウロニドGPHトランスロケーターのLacSサブファミリーのメンバーは、ロイコノストックラクティスLeuconostoclactisVaughanetalApplEnvironMicrobiol6215741582、ストレプトコッカスサーモフィルスvandenBogaardetalJBacteriol18259825989、ストレプトコッカスサリバリウスLessardetalJBacteriol18567646772、及びラクトバチルスデルブリュッキーLapierreetalJBacteriol184928935を含む、多様な乳酸菌に関してこれまで記載されている。LacSは、カルボキシ末端にPTSEIIAを有するが、トランスポーターのPTSファミリーのメンバーではない。LacSは、選択された生物においてガラクトースとラクトースの両方をインポートする能力を有することが報告されているVaughanetalApplEnvironMicrobiol6215741582vandenBogaardetalJBacteriol18259825989。LacSラクトースパーミアーゼと、β-ガラクトシダーゼの2つのサブユニットLacL及びLacMとの組合せについては、ラクトバチルスプランタルムに関してKleerebezemetal2003及びロイコノストックラクティスに関してVaughanetalApplEnvironMicrobiol6215741582既に記載されているが、ラクトバチルスアシドフィルスについては報告されたことがなかった。lacS及びlacLMの持続的発現は既に報告されてはいるがVaughanetalApplEnvironMicrobiol6215741582、これらの結果は、ガラクトースとラクトースの両方の取込み及び異化に関与する遺伝子の特異的誘導を示すものである。ガラクトシドの利用に関するオペロンの組織organizationは、グラム陽性菌では変動的で不安定であるLapierreetalJBacteriol184928935VaillancourtetalJBacteriol184785793BoucheretalApplEnvironMicrobiol6941494156FortinaetalApplEnvironMicrobiol6932383243GrossiordetalJBacteriol185870878。ラクトバチルスジョンソニ、ラクトバチルスガセリ、及びラクトバチルスアシドフィルスのように密接に関連しているラクトバチルス菌種においてもラクトース-ガラクトース遺伝子座は、よく保存されていないPridmoreetalProcNatlAcadSciUSA10125122517。ホスホエノールピルビン酸、すなわちホスホトランスフェラーゼ系は、グラム陽性菌の主要な糖輸送系でありProcNatlAcadSciUSA991443414439WarnerandLolkemaMicrobiolMolRev67475490、今回のマイクロアレイデータからは、ABC輸送系もまた重要であることが示唆される。PTSトランスポーターは、モノサッカライド及びジサッカライドの取込みに関与するが、かかる糖質は上部胃腸管で消化される。他方、オリゴサッカライドは腸の下部まで到達するので、共生生物が他の複合体及び微量栄養素を得るために競合する。恐らくこのような条件下では、ABCトランスポーターは、FOS及びラフィノースのようにオリゴサッカライドの輸送という明確な役割を有する点においてPTSよりも重要である。この点に関し、宿主が消化できない栄養素を利用する能力は、大腸における有益な腸内細菌叢intestinalfloraの競合性及び持続性と関連しているSchelletalProcNatlAcadSciUSA991442214427。試験条件下でディファレンシャルに発現させた遺伝子の転写プロフィールからは、グルコースを除く全ての糖質取込み系及びそれぞれの糖ヒドロラーゼが、その基質によって特異的に誘導されることが示唆される。さらに、これらの誘導可能な遺伝子座に含まれる遺伝子は、グルコース存在下で抑制され、cre配列は、そのプロモーター-オペレーター領域で同定された。コンセンサス配列のTGNNWNCGNNWNCA配列番号365MiwaetalNucleicAcidsRes2812061210及びTGWAANCGNTNWCA配列番号366WeickertandChamblissProcNatlAcadSciUSA8762386242に基づき、ディファレンシャルに発現させた遺伝子及びオペロンのプロモーター-オペレーター領域で仮想異化反応性エレメントを探索した。これらの結果をまとめると、転写レベルでの糖質取込みの調節及び代謝が示され、炭素異化抑制に匹敵する全体的な調節系の関与が示唆される。炭素異化抑制CCR;carboncataboliterepressionは、糖質の輸送及び異化に関与するタンパク質の転写を制御するMiwaetalNucleicAcidsRes2812061210。異化抑制は、グラム陽性菌に広く分布する機構であり、シスcis型では、異化反応性エレメントによって仲介されNucleicAcidsRes2812061210WickertandChamblissProcNatlAcadSciUSA8762386242、トランスtrans型では、好適基質の存在下における不要な糖質分解コンポーネントをコードする遺伝子の転写抑制に関与するLacIファミリーのリプレッサーによって仲介されるWickertandChamblissProcNatlAcadSciUSA8762386242VianaetalMolMicrobiol36570584MuscarielloetalApplEnvironMicrobiol6729032907WarnerandLolkemaMicrobiolMolRev67475490。かかる調節機構により、細胞は、多様な糖質を利用するための調整を行うことができ、まずは好適なエネルギー源に注目することができる。CCRは、いくつかの主要酵素に基づいている。すなわち、HPrORF639配列番号177、ptsH、EIORF640配列番号179、ptsI、CcpAORF431配列番号181、ccpA、及びHPrK/PORF676配列番号183、ptsKに基づいており、これらは全てラクトバチルスアシドフィルスの染色体内でコードされる。炭素異化抑制は、ラクトバシルス菌種について記載されているMahretal2000。PTSは、PEP、EI、HPr、EIIABCに関与し最終的に糖質基質にリン酸を運ぶリン酸トランスファーカスケードにより特徴付けられているSaier2000WarnerandLolkema2003。HPrは、CCRの重要なコンポーネントであり、酵素I及びHPrK/Pによるリン酸化を介して調節される。HPrが15位のヒスチジンでリン酸化されると、PTSは活性化し、PTSを介して輸送される糖質はEIIABCを介してリン酸化される。他方、HPrが46位のセリンでリン酸化されると、PTS機構は機能しないMijakovicetalProcNatlAcadSciUSA991344213447。リン酸化カスケードは、タンパク質レベルでの調節を示唆しているが、いくつかの文献がccpA及びptsHIの転写調節について報告している。ストレプトサーモフィルスでは、CcpAはグルコースに誘導されて生成しているvandenBogaartetal2000。数種のバクテリアでは、糖質源がptsHIの転写レベルを調節しているLuesinketal1999。これに対しラクトバチルスアシドフィルスでは、異なる別の糖質の存在下においてccpA、ptsH、ptsI及びptsKの発現レベルは変化しなかった。これらの結果は、タンパク質レベルでのリン酸化を介した調節と一致していた。ラクトバチルスペントサスLactobacilluspentosusのccpA発現レベルMahretalApplEnvironMicrobiol66277283、ならびにストレプトコッカスサーモフィルスのptsHI転写CochuetalApplEnvironMicrobiol6954235432に関して同様の結果が報告されている。全体としてマイクロアレイの結果から、糖質輸送経路及び糖質異化経路の再構築が可能となる図2。糖質トランスポーター及びヒドロラーゼの転写は、それらの基質によって特異的に誘導されていたが、以下の糖分解遺伝子が持続的に高度発現していた。すなわち、D-乳酸デヒドロゲナーゼD-LDH、ORF55配列番号241、ホスホグリセリン酸ムターゼPGM、ORF185配列番号243、L-乳酸デヒドロゲナーゼL-LDH、ORF271配列番号245、グリセルアルデヒド3-リン酸デヒドロゲナーゼGPDH、ORF698配列番号247、ホスホグリセリン酸キナーゼPGK、ORF699配列番号249、グルコース6-リン酸イソメラーゼGPI、ORF752配列番号251、2-ホスホグリセリン酸でヒドラターゼPGDH、ORF889配列番号253、ホスホフラクトキナーゼPFK、ORF956配列番号255、ピルビン酸キナーゼPK、ORF957配列番号257、及びフラクトースビホスフェートアルドラーゼfructosebiphosphatealdolaseFBPA、ORF1599配列番号259が持続的かつ高度に発現していた。グリセロール-3-リン酸ABCトランスポーターORF1641配列番号261も、持続的に高度発現した遺伝子のひとつである。組織化された糖質取込みでは、腸内環境からエネルギー源を得て、かかるエネルギー源に他のバクテリアが接近する機会を奪っているようである。以上のことから、ラクトバチルスアシドフィルスは、栄養素を巡って他の共生生物と競合していると考えられる。すなわち、PTS、ABC及びGHP各トランスポーターを含む種々の糖質存在下における発現プロフィールに関して多様な糖質取込み系が同定され、特徴付けられている。取込み機構及び異化機構は転写レベルで高度に調節されており、このことからラクトバチルスアシドフィルスのトランスクリプトームが、フレキシブルかつダイナミックなものであって、また効率的な糖質利用を目して設計されていることが示唆された。ディファレンシャルな遺伝子発現からは、広範な炭素異化抑制調節ネットワークの存在が示唆された。調節タンパク質は持続的に高度発現されており、転写レベルでというより、タンパク質レベルでの調節が示唆された。以上のことから、ラクトバチルスアシドフィルスは、その代謝機構を効率的に利用して小腸の複雑な栄養環境下から異なる糖質源を取り込むことができると考えられる。特に、FOS及びラフィノースの取込みに関与するMsmEFGファミリーのABCトランスポーターは、ヒト宿主によって消化されない複合糖類との腸内共生と競合するためのラクトバチルスアシドフィルスの能力に重要である。結論するとかかる情報は、消化されない食品化合物がどのようにして腸内細菌バランスに影響しているか、という点について新たな考察をもたらすものである。かかる研究は、種々の増殖基質に曝されたバクテリアに関する比較転写分析のモデルとなる。実施例7[多剤トランスポーター]ラクトバチルスアシドフィルス等の微生物は、抗生物質や他の有害化合物の毒性に対抗する種々の方法を作り上げてきた。その1つは、薬剤の能動的排出を促進するトランスポーターに関する方法であり、薬剤耐性はトランスポーターによって特定の微生物に影響する。多剤トランスポーターには、2つの主要なクラスがあり、その1つは、プロトン又はナトリウムイオンの膜貫通電気化学的勾配を利用して細胞からの薬剤排出を促す二次多剤トランスポーターであり、もう1つは、ATP加水分解の自由エネルギーを利用して細胞から薬剤を排出するATP結合カセットABC型の多剤トランスポーターである。二次多剤トランスポーターは、いくつかの別の輸送タンパク質ファミリーにさらに分類される。すなわち、主要ファシリテータースーパーファミリーMFSPaoetalMicrobiolMolBiolRev62134、スモール多剤耐性SMRファミリーPaulsenetalMolMicrobiol1911671175、耐性-ノジュレーション-細胞分裂RNDファミリーSaieretalMolMicrobiol11841847、及び多剤排出及び毒性化合物排出MATEファミリーBrownetalMolMicrobiol31394395へとさらに分類される。これらのファミリーは、多剤排出に関連しているだけでなく、そのメンバーには他のプロトン駆動力依存性輸送プロセスに、又は別の機能に関与するタンパク質も含まれる。MFS膜輸送タンパク質は、種々の基質のシンポート、アンチポート、又はユニポートに関与するタンパク質であり、その中には抗生物質も含まれるMargerandSaierTrendsBiochemSci181320。耐性付与型の薬剤排出タンパク質の保存モチーフを分析し、整列させた結果、これらのタンパク質は、それぞれが12個又は14個の膜貫通セグメントを有する2つの別個のクラスターに分けられることがわかったPaulsenandSkurryGene124111。NCFMゲノムには、多剤輸送に関与するMFSトランスポーターをコードする遺伝子がいくつか含まれている。その中には、ORF552配列番号77、ORF566配列番号79、ORF567配列番号81、ORF1446配列番号85、ORF1471配列番号87、ORF1621配列番号91、ORF1853配列番号93、ORF1854配列番号321、ORF164配列番号309、ORF251253配列番号311、313、315及びORF1062配列番号317でコードされるトランスポーターが含まれる。ABCトランスポーターには、通常6個の仮想膜貫通αへリックスからそれぞれなる疎水性膜ドメインが2つ及びウォーカーWalkerAモチーフとウォーカーBモチーフWalkeretalEMBOJ1945951を有する親水性ヌクレオチド結合ドメインNBDが2つ、すなわち異なるドメインが4つと、ABCシグネチャーHydeetalNature346362365とが必要である。これらの別個のドメインは、別々のタンパク質として発現させてもよく、或いは、いくつかの方法FaithandKolterMicrobiolRev579951017HiggensAnnuRevCellBio867113HydeetalNature346362365でマルチドメインポリペプチドに融合させてもよい。ORF597配列番号320は、ラクトコッカスラクティスのABC多剤トランスポーターlmrAとラクトバチルスブレビスのhorAとに対してゲノム類似性を有するNCFMゲノムにおける多剤ABCトランスポーターをコードする。本明細書で言及する全ての刊行物、特許、特許出願は、本発明が属する分野の技術の当業者の技術水準を示すものである。本明細書で言及する全ての刊行物、特許、特許出願は、各刊行物又は特許出願がそれぞれ個別に参照として組み込まれるのと同様に、参照として本明細書に組み込まれる。理解を明確にするために、上記本発明を例や実施例を用いてある程度詳述したが、添付の特許請求の範囲にある程度の変更や修正を加えることは当然認められる。"