"抗原抗体反応を利用した抗梅毒トレポネーマ抗体の測定に用いる試薬において、梅毒トレポネーマ47kDa抗原のうち、少なくともドメインCとDを含み、ドメインA1を含まない組み換えポリペプチドを抗原として用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。抗原が、梅毒トレポネーマ47kDa抗原のうち、ドメインCとD、ドメインA2とCとD、又はドメインBとA2とCとDからなる組み換えポリペプチドである請求項1記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。抗原が不溶性担体に固定化されている請求項1記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。抗原が不溶性担体に固定化されている請求項2記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。請求項3記載の不溶性担体が高分子重合体から成るラテックスである抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。請求項4記載の不溶性担体が高分子重合体から成るラテックスである抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。請求項1記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。請求項2記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。請求項3記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。請求項4記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。請求項5記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。請求項6記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。このような方法で調製された梅毒トレポネーマの組換え抗原並びに合成ペプチド抗原を用いても、抗梅毒トレポネーマ抗体の測定を行うことは可能であるものの、遺伝子組換え技術によって作製された梅毒トレポネーマの組換え抗原は、感度や特異性の低さに問題があった。また、合成ペプチド抗原に関しては、同様の問題に加え、抗梅毒トレポネーマ抗体を精度よく測定するには数種のペプチドを組み合わせねばならず、操作において煩雑であるといった問題があった。これらの問題が発生する要因として、詳細は明確ではないが以下のことが考えられる。すなわち、遺伝子組換え技術によって作製された梅毒トレポネーマの組換え抗原は、梅毒トレポネーマ菌由来の天然抗原と比較して、その立体構造並びに脂質の修飾等に相違があるものと考えられる。一般にタンパク質は翻訳後さまざまな修飾を受ける。糖又は脂質の修飾等はそれらのうちの代表的な修飾であるが、タンパク質はこのような修飾を受けることでその立体構造が変化する。一方、遺伝子組換え技術で主に用いられる大腸菌による発現系では、タンパク質の翻訳後の修飾は行われない。タンパク質の立体構造は、その抗原性を示す上で重要な要因であるが、遺伝子組換え技術によって作製された組換えタンパク質では、翻訳後の修飾を受けないため、天然抗原に比べて立体構造に違いが生じ、これが感度や特異性に影響を与えている可能性が考えられる。本発明は、上記に鑑み、高感度かつ高い特異性で抗梅毒トレポネーマ抗体を測定するポリペプチド抗原を用いた抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬及びこれを用いた測定方法を提供することを目的とするものである。そこで本発明者は、梅毒トレポネーマ菌体の表面抗原である分子量47kDa抗原に着目し、遺伝子組み換え技術により当該47kDa抗原及びその一部のポリペプチドを作製し、それを用いた抗梅毒トレポネーマ抗体試薬系における感度及び特異性を検討してきたところ、ドメインCからなる組み換えポリペプチド、及びドメインDからなる組み換えポリペプチドのそれぞれ単独ではほとんど反応しないにもかかわらず、ドメインCとDからなる組み換えポリペプチド、ドメインA2とCとDからなる組み換えポリペプチド、ドメインBとA2とCとDからなる組み換えポリペプチドにおいて、組み換え47kDa抗原に比べて感度が顕著に向上し、その感度は天然抗原に匹敵することを見出し、本発明を完成するに至った。すなわち、本発明は、以下の通りである。1抗原抗体反応を利用した抗梅毒トレポネーマ抗体の測定に用いる試薬において、梅毒トレポネーマ47kDa抗原のうち、少なくともドメインCとDを含み、ドメインA1を含まない組み換えポリペプチドを抗原として用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。2抗原が、梅毒トレポネーマ47kDa抗原のうち、ドメインCとD、ドメインA2とCとD、又はドメインBとA2とCとDからなる組み換えポリペプチドである1記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。3抗原が不溶性担体に固定化されている1記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。4抗原が不溶性担体に固定化されている2記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。53記載の不溶性担体が高分子重合体から成るラテックスである抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。64記載の不溶性担体が高分子重合体から成るラテックスである抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。71記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。82記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。93記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。104記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。115記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。126記載の抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いることを特徴とする抗梅毒トレポネーマ抗体測定方法。本発明によれば、品質的に均一な抗原が大量に安定して得られる組換え梅毒トレポネーマ抗原ポリペプチドを用い、高感度でかつ特異的に抗梅毒トレポネーマ抗体が測定でき、より正確な梅毒診断が可能となる。本発明の抗原抗体反応を利用した抗梅毒トレポネーマ抗体の測定試薬は、抗原として梅毒トレポネーマ47kDa抗原のうち、少なくともドメインCとDを含み、ドメインA1を含まない組み換えポリペプチドを用いることを特徴とする。本発明に用いる組み換えポリペプチド抗原の具体例としては、トレポネーマパリダム菌体の表面抗原である47kDa抗原の一部である、ドメインCとD、ドメインA2とCとD、又はドメインBとA2とCとDからなる組み換えポリペプチドであり、好ましくは、分子量が小さく、梅毒トレポネーマ菌由来の抗原を用いて作製された試薬メディエース登録商標TPLA,積水メディカル社製と相関が良好なドメインCとDからなる組み換えポリペプチド、ドメインA2とCとDからなる組み換えポリペプチド、さらに好ましくは、ドメインCとDからなる組み換えポリペプチドである。上記各ポリペプチドとしては、アミノ酸配列で相同性が90以上のものが含まれるが、相同性が95以上のものがより好ましく、相同性が98以上のものがさらに好ましい。上記47kDa抗原の一部であるポリペプチドを発現させるDNA断片を得る方法としては、i梅毒菌体から遺伝子のクローニングにより、又は遺伝子合成により47kDa抗原遺伝子全長を得、適当な制限酵素等で不要なポリペプチド部分をコードするDNA断片を削除した後に発現ベクターに入れる方法;ii梅毒菌体のcDNAバンクを作製し、適当なDNAプライマーを用いてPCR法等により各ポリペプチドをコードするDNA断片を増幅した後に発現ベクターに入れる方法;iii各ポリペプチドをコードするDNA断片を直接合成、又は、PCR法等により合成した後に発現ベクターに入れる方法等があるが、特に限定されない。上記発現ベクターに関しても、特に限定されるものではない。例えば、プラスミド、コスミド、ファージ、ウィルス等が挙げられる。発現ベクターに組込まれた各ポリペプチド抗原を発現させる宿主としては、培養細胞、大腸菌などの微生物、カイコ等、特に限定されるものではないが、大腸菌や培養細胞等が代表的宿主である。上記各ポリペプチドを効率的に発現させる、あるいは発現後の精製を容易にするために、他のタンパク質以下、タグタンパク質というとの融合タンパク質として発現させてもよい。タグタンパク質としては、β-ガラクトシターゼ、グルタチオンSトランスフェラーゼ、6×ヒスチジン、Bacillusthuringiensis菌由来の殺虫タンパク質であるCryタンパク質WO2010/013789に記載等があるが、特に限定されるものではない。また、融合タンパク質として発現させた後、精製過程においてはタグタンパク質を必ずしも除去する必要はなく、そのまま用いてもよい。本発明の免疫学的測定試薬は特に限定されないが、例えば、免疫凝集、エンザイムイムノアッセイEIA、蛍光イムノアッセイFIA、免疫クロマトグラフィー等に用いることができ、不溶性担体に上記抗原を担持させた免疫凝集に用いる方法が好適である。上記不溶性担体は特に限定されず、例えば、有機高分子粉末、微生物、血球、細胞膜片等が挙げられる。なかでも有機高分子粉末が好適である。上記有機高分子粉末としては、例えば、天然高分子粉末、合成高分子粉末等が挙げられる。上記天然高分子粉末としては、例えば、不溶性アガロース、セルロース、不溶性デキストラン等が挙げられる。上記合成高分子粉末としては、例えば、ポリスチレン、スチレン-スルホン酸塩共重合体、スチレン-メタクリル酸共重合体、アクリロニトリル-ブタジエン-スチレン共重合体、塩化ビニル-アクリル酸エステル共重合体、酢酸ビニル-アクリル酸エステル共重合体等が挙げられる。また、上記不溶性担体は、表面にスルホン酸基、カルボキシル基やアミノ基等を導入したものも用いることができる。上記不溶性担体としては、合成高分子粉末を均一に懸濁させたラテックス粒子が特に好適である。その他、プラスチック製マイクロタイタープレート;動物の赤血球、細菌の細胞等の生物学的粒子;ベントナイト、コロジオン、コレステロール結晶、シリカ、カオリン、炭素末等の非生物学的粒子なども用いることができる。上記ラテックス粒子の粒子径は特に限定されないが、電子顕微鏡での測定で、好ましい下限は0.05μm、好ましい上限は1.5μmである。上記ラテックス粒子の粒子径が0.05μm未満であると、凝集による光学的変化量が小さく、測定に必要な高い感度が得られないことがある。上記ラテックス粒子の粒子径が1.5μmを超えると、ラテックス粒子の凝集による光学的変化量が測定可能域を超えてしまい、測定範囲が小さくなることがある。上記ラテックス粒子の粒子径の好ましい下限は0.1μm、より好ましい上限は0.8μmである。上記不溶性担体に前記梅毒トレポネーマ組み換え抗原を固定化させる方法としては特に限定されず、物理的、又は化学的結合により担持させる従来公知の方法を用いることができる。物理的に吸着させる方法としては、例えば、一定条件下で組換え抗原と不溶性担体を混合することにより担持させることができる。さらに上記固定化させる工程の後、アルブミン、カゼイン、界面活性剤等の免疫学的に不活性な物質により不溶性担体を被覆してもよく、アルブミンを用いるのが好適である。上記アルブミンは特に限定されず、動物の血液中に存在するアルブミンが用いられる。動物種としては、ウシ、ウマ、ウサギ、ヤギ、及びヒト等が挙げられる。上記被覆する工程において、アルブミンの濃度は特に限定されないが、好ましい下限は0.01重量、好ましい上限は10重量である。上記アルブミンの濃度が0.01重量未満になると不溶性担体表面が十分に被覆されないため非特異的な凝集が生じ、10重量より多くなると逆に検量線感度が低下するので、0.1~5重量がより好ましい。上記不溶性担体を不活性な物質で被覆する方法としては、例えば、組換え抗原を不溶性担体に担持させた後、一定条件下で不活性な物質を混合することにより被覆することができる。また反応時のpHは特に限定されないが、好ましい下限は2、好ましい上限は12である。上記pHが2未満、又は12より高くなると、組み換え抗原が変性する等の問題が生じるため、pH4~10がより好ましい。反応時の温度は特に限定されないが、好ましい下限は2°C、好ましい上限は50°Cである。上記温度は、2°C未満になると十分に反応しない、又は反応系が凍結してしまい、必要な感度を有するものが得難くなり、50°Cより高くなると組み換え抗原が変性する等の問題が生じるため、2~10°Cがより好ましい。このようにして得られた組換え抗原を担持させたものは特に限定されないが、免疫学的に不活性な物質を含む緩衝液中に懸濁させる。免疫学的に不活性な物質としては、特に限定されず、アルブミン、カゼイン、界面活性剤合成高分子化合物、合成リン脂質、ポリビニルピロリドン、ポリエチレングリコール等が用いられるが、アルブミン、合成リン脂質が好適である。上記不溶性担体に担持させる工程、さらに不活性な物質により被覆する工程、及び抗原を担持させたものを懸濁させる工程において、用いる溶媒は、特に限定されないが、例えば、リン酸緩衝液、トリス塩酸緩衝液、グリシン緩衝液、グッド緩衝液等が挙げられる。このようにして得られた抗原を担持させたラテックス粒子懸濁液に対して、検体を添加し、一定時間反応させる。反応後に、ラテックス粒子に担持された組換え抗原と、検体中の抗梅毒トレポネーマ抗体との抗原抗体反応により生じる凝集の度合いを、光学的に測定又は目視にて確認することにより、検体中の抗梅毒トレポネーマ抗体量を測定することができる。上記凝集の度合いを光学的に測定する方法としては特に限定されず、公知の方法が用いられ、例えば、凝集の形成を濁度の増加としてとらえる比濁法、凝集の形成を粒度分布又は平均粒子径の変化としてとらえる方法、凝集の形成による前方散乱光の変化を積分球を用いて測定し透過光強度との比を比較する積分球光度濁度法等が挙げられる。また、これらの方法を併用することも可能である。上記の測定法において、異なる時点で少なくとも2つの測定値を得、これらの時点間における測定値の増加速度に基づき凝集の程度を求める速度試験レートアッセイ、あるいはある時点通常は反応の終点と考えられる時点で1つの測定値を得、この測定値に基づき凝集の程度を求める終点試験エンドポイントアッセイを利用できる。測定の簡便性、迅速性の点から比濁法による速度試験を行うことが好ましい。上記測定を行う際の光の波長は、250~1000nmが好ましく、540~800nmが更に好ましい。上記の光学的測定方法に用いる装置は、散乱光強度、透過光強度、吸光度等を検出できる光学装置が挙げられ、一般に使用されている生化学自動分析装置であればいずれのものであっても用いることができる。上記凝集の度合いを目視にて観察する方法は、通常、検体とラテックス粒子懸濁液とを含む溶液を判定板上で混合し、混合液を揺り動かした後、凝集の有無を判定する方法等を用いることができる。なお、凝集の度合いの観察には、目視による方法以外に、凝集状態をビデオカメラ等で撮影し、画像処理を施す方法を用いることも可能である。上記検体としては、抗トレポネーマ抗体が存在する可能性のあるものであれば特に限定されず、例えば、ヒト又は動物の血液、血漿、血清等が挙げられる。上記抗原抗体反応を行う際の反応系の反応液としては、抗原抗体反応が起こりうる生理的条件を満たす水溶液であれば特に限定されず、例えば、リン酸緩衝液、クエン酸緩衝液、グリシン緩衝液、トリス緩衝液、グッド緩衝液等が挙げられる。反応液のpHは、4~10が好ましく、より好ましくは6~8である。上記反応液には、さらに必要に応じて、牛血清アルブミン、ショ糖等の安定化剤、アジ化ナトリウム等の防腐剤、塩化ナトリウム等の塩濃度調整剤などを添加してもよい。反応温度は、上記免疫反応が起こりうるものであれば特に限定されず、恒温で10~50°Cの範囲内で行うのが好ましく、30~40°Cがより好ましい。反応時間は適宜決められる。本発明を比較例及び実施例を用いて説明するが、本発明はこれに限定されるものではない。TpN47遺伝子調製のためのプライマーTpN47遺伝子を調製するために用いたプライマーDNA合成装置で合成を表1に示す。なお表1に示す塩基配列において下線部はベクターへのサブクローニングに必要な制限酵素サイトを示す。TpN47遺伝子の人工調製TpN47遺伝子はデータベース上の塩基配列を参考GenBnakAE000520に反復recursivePCRによって合成した。すなわち、相互に相補的な配列を一端に有するプライマー対TpN47_1f及びTpN47_2rを用いてPCRにより作製したDNA断片と、相補的な配列末端に有する一連のプライマー対TpN47_3f、TpN47_4r、TpN47_5f,TpN47_6r、TpN47_7f,TpN47_8r、TpN47_9f,TpN47_10r、TpN47_11f、TpN47_12r、TpN47_13f、TpN47_14r、TpN47_15f、TpN47_16r、TpN47_17f、TpN47_18r、TpN47_19f、TpN47_20r、TpN47_21f、TpN47_22r、TpN47_23f及びTpN47_24rを用いて、TpN47遺伝子の全体をコードするDNAを作製した。反復recursivePCRのイメージ図を図1に示す。TpN47抗原発現用ベクターの構築調製したTpN47遺伝子をpBluscriptIISKStratagene社製のSmaIサイトにライゲーションし、それを大腸菌DH5αタカラバイオ社製へカルシウム法により形質転換した。カルシウム法による形質転換の方法は次の通りである。大腸菌DH5αの一晩培養液0.1mLを5mLのLB培地表2記載に植菌し,濁度が0.5になるまで37°Cで振盪培養した。1mLを遠心分離により集菌し、0.5mLの氷冷50mMCaCl2に懸濁させ、氷上に30分静置した。懸濁液を0.2mL分取し、ライゲーション後のプラスミドDNAを添加し、氷上に30分放置後,42°Cで30秒間ヒートショックを与え、SOB培地表2記載0.8mLを添加全量1mLした。37°Cで1時間培養後、イソプロピル-β-ガラクトピラノシド以下、IPTGというナカライテスク社製、5-クロロ-4-ブロモ-3-D-ガラクトース以下、X-galというナカライテスク社製及びアンピシリン和光純薬社製100μg/mLを含むLB寒天培地表2記載に展開し37°Cで一夜培養した。単一のコロニーをブルーホワイトセレクションにより選択し、終濃度100μg/mLのアンピシリンを含むTB培地表2記載2mLに植菌し一晩培養した。培養した大腸菌はFavorPrepPlasmidDNAExtractionMiniKitFAVORGENBIOTECHCORP社製によりプラスミドDNAを抽出した。抽出したプラスミドは、制限酵素処理及び、シーケンシングにより塩基配列の確認を行った。正しい塩基配列であることを確認した後に、TpN47遺伝子を市販のベクターであるpGEX-4T-3GEヘルスケアバイオサイエンス社製からOnedaymutagenesis法を利用してGST遺伝子を削除したpΔGSTのBamHI及びXhoIサイトに導入し、pΔGST-TpN47を構築した。このpΔGST-TpN47のBamHIサイトに、WO2010/013789記載のBacillusthuringiensis由来のCryタンパク質のアミノ酸配列の一部である4AaCter696-851配列番号42:以下、Tagというを導入したpΔGST-Tag-TpN47を構築した。具体的には、はじめにTagをコードする遺伝子を反復recursivePCRによって作製した。Tagをコードする遺伝子は5’末端にBamHIサイト、ならびに3’末端にリンカー配列をコードする塩基配列およびBamHIサイトが付加するように作製した。作製したTagをコードする遺伝子はpBluscriptIISKのSmaIサイトに挿入、クローニングし、シークエンス解析により正しい塩基配列であることを確認した。次にTagをコードする遺伝子をpBluscriptIISKよりBamHIにより切り出し、pΔGST-TpN47のBamHIサイトへ挿入し、pΔGST-Tag-TpN47を構築した。発現ベクター構築のイメージ図を図2に示す。構築したpΔGST-Tag-TpN47は大腸菌BL21タカラバイオ社製へ導入し形質転換した。形質転換の方法は前述の通りである。TpN47の発現pΔGST-Tag-TpN47発現ベクターを導入した大腸菌BL21を終濃度100μg/mLのアンピシリンが入ったTB培地5mLで一晩、前培養した。この一晩培養液の0.5mLを50mLの終濃度100μg/mLのアンピシリンが入ったLB培地に加えた。培養は、振とう培養機SANYO社製、MIR-S100を用いて、240rpm、37°CでOD600が0.6~0.8となるまで培養した。培養液に最終濃度0.5mMとなるようにIPTGを加えた。さらに3時間培養240rpm,37°Cし,発現を誘導した。TpN47の精製発現誘導した菌体を回収後、10mLの10mMリン酸緩衝食塩水10mMリン酸緩衝液pH7.4、NaCl0.9重量に懸濁させ、超音波破砕し、9000rpmにて10分間遠心して不溶性画分を得た。目的のタンパク質を含む不溶性画分を適当量の超純水で遠心洗浄し、沈殿を尿素溶液8MUrea,20mMTris-HCl,pH8.0によって可溶化し、これを目的のタンパク質溶液濃度:4mMとした。ポリペプチド1-8遺伝子調製のためのプライマー配列番号34~41記載のポリペプチド1-8に対応する遺伝子を調製するためのプライマーDNA合成装置で合成を表3に示す。ポリペプチド1-8遺伝子の人工調製ポリペプチド1-8の遺伝子はpΔGST-Tag-TpN47を鋳型とした、Onedaymutagenesis法を利用した。すなわちpΔGST-Tag-TpN47から削除したい部分を挟む形でプライマーを設計し、それぞれベクターの外向きにPCR反応によりDNAを増幅させて各々のポリペプチドをコードするDNAを作成した。各ポリペプチドを作製する際のプライマーペアは表4に従った。ポリペプチド1~8の塩基配列は配列番号34~41にそれぞれ示した。ポリペプチド1-8発現用ベクターの構築前述のPCR産物にT4DNALigaseタカラバイオ社製及び10XLigationbufferタカラバイオ社製を加えセルフライゲーションした。このライゲーション溶液に制限酵素DpnI東洋紡社製を加え37°Cにて1時間インキュベートした。大腸菌への挿入以降は、TpN47のベクター構築と同様にした。ポリペプチド1-8の発現各ポリペプチドの発現ベクターを用いた以外は、TpN47の発現に従った。ポリペプチド1-8の精製ポリペプチド1-8を発現誘導させた菌体を用いた以外は、TpN47の精製に従った。ラテックス粒子の作製攪拌機、還流用冷却器、温度検出器、窒素導入管及びジャケットを備えたガラス製反応容器容量2Lに、蒸留水1100g、スチレン200g、スチレンスルホン酸ナトリウム0.2g、及び蒸留水50gに過硫酸カリウム1.5gを溶解した水溶液を仕込み、容器内を窒素ガスで置換した後、70°Cで攪拌しながら48時間重合した。重合終了後、上記溶液をろ紙にてろ過処理し、ラテックス粒子を取り出した。得られたラテックス粒子の粒子径を透過型電子顕微鏡装置日本電子社製、JEM-1010型を用いて10000倍の倍率でラテックス粒子を撮影し、最低100個以上の粒子について画像解析することにより平均粒子径を測定した。得られた平均粒子径は0.4μmであった。抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬の調製実施例1平均粒子径0.4μmのラテックス溶液固形分10w/v100μLに、20mMのトリス緩衝液以下、Tris-HClと言う、pH8.0に溶解したポリペプチド14mMを100μL0.4μmol添加し、4°Cにて1時間攪拌した。次いで、ウシ血清アルブミン以下BSAという、フラクションV、ReagentGrade、MilesCorp.社製を1W/V含有するトリス塩酸緩衝食塩水20mMTris-HCl、食塩濃度0.9重量、pH8.01mLを添加し1時間撹拌した。得られた液体を10°Cにて15分間、15,000rpmで遠心分離し、得られた沈殿物に、1w/vBSAを含有する100mMリン酸緩衝液pH7.5溶液20mLを添加し、ラテックスを懸濁させることにより抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。実施例2ポリペプチド2溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。実施例3ポリペプチド3溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。比較例1精製したTpN47溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。比較例2ポリペプチド4溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。比較例3ポリペプチド5溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。比較例4ポリペプチド6溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。比較例5ポリペプチド7溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。比較例6ポリペプチド8溶液を抗原液として用いたこと以外は、実施例1と同様にして抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を調製した。測定実施例1~3、比較例1~6にて調製した抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬を用いて、下記の方法により測定を行った。1抗トレポネーマパリダム抗体標準液の測定抗トレポネーマパリダム抗体標準液として、梅毒陽性標準血清積水メディカル社製、5濃度,単位:T.U.15μLを採取し、これに検体希釈液BSAを1含有する100mMリン緩衝液pH7.4にLipidure日油社製:Lipidure-BLを0.8w/v添加したもの100μLを混和し、37°Cで適時保持した。これに、抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬100μLを添加、撹拌した後、約80秒から300秒までの間の波長700nmでの吸光度の変化量を測定し、吸光度変化量ΔAbsとした。なお、測定は自動分析装置7170形を使用した。結果を表5及び図3~図5に示した。表5、図3~図5に示されるように、実施例で調製された試薬の反応性が高いことが分かった。T.U.は、メディエース登録商標TPLA積水メディカル社製により測定される抗トレポネーマ抗体価の単位であるTITERUNITSの略称であり、国際標準品を測定した場合、1T.U.は、2mIUである。2陽性検体測定梅毒陽性と判定された血清検体10T.U,以上を検体とした以外は1と同様にして吸光度変化量ΔAbsを求め、1の標準品測定結果に基づいて作成した検量線から抗体価を算出した。実施例及び比較例にて調製した抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬での抗体価と、市販品試薬積水メディカル社製、メディエース登録商標TPLAとの抗体価の相関性を求めた。結果を表6に示したx:市販品試薬,y:実施例1~3及び比較例1にて調製した抗梅毒トレポネーマ抗体測定試薬。実施例で調製された試薬は、既存の試薬との相関性が良好であることが分かった。3陰性検体測定梅毒陰性と判定された血清検体0T.U.を検体とした以外は1と同様にして吸光度変化量ΔAbsを求め、1の標準品測定結果に基づいて作成した検量線から抗体価を算出した。結果を表7に示した。この測定方法では、10T.U.以上を陽性と判定する。比較例1では、非特異反応が多く偽陽性が認められたのに対し、実施例1~3では、非特異反応が殆んどなく、偽陽性は認められなかった。"