樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬組成物であって、配列番号:2の20から144のアミノ酸残基を含むCD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質可溶型CD83タンパク質、その断片、二量体型および/または機能誘導体を含有する、医薬組成物。請求項1に記載の医薬組成物であって、可溶型CD83タンパク質がさらに、そのC末端で隣接する細胞内ドメインに由来する一つ以上のアミノ酸残基を有し、好ましくは可溶型CD83タンパク質が配列番号:2の20から145のアミノ酸残基を含有し;および/または、そのN末端についた機能配列、好ましくは10アミノ酸残基までの機能配列を有し、最も好ましくは、N末端で付加的なアミノ酸GlySerProGlyを有する、医薬組成物。CD83タンパク質の可溶型が配列番号:8の1から130のアミノ酸残基を含有する、請求項1に記載の医薬組成物。可溶型CD83タンパク質が二量体、好ましくは、可溶型CD83タンパク質の単量体型の一つ以上のシステインを介して結合するホモ二量体である、請求項1に記載の医薬組成物。可溶型CD83タンパク質が請求項2または3に定義されるようであり、および/または、ホモ二量体が可溶型CD83タンパク質の単量体の5番目のシステインを介して結合している、請求項4に記載の医薬組成物。可溶型CD83タンパク質が単量体CD83タンパク質、好ましくは、請求項2または3に定義される可溶性CD83タンパク質である、請求項1に記載の医薬組成物。請求項1から6のいずれか一項に記載の医薬組成物であって、麻痺の治療または予防、好ましくは、進行性多発性硬化症に伴う麻痺の治療または予防に適し、および/または特定の抗原とともに経皮、皮内、皮下または全身投与に適している、医薬組成物。樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬組成物であって、請求項1から6のいずれか一項に定義されるCD83タンパク質をコードするDNA断片を有する核酸またはベクターを含有する、医薬組成物。DNA断片が配列番号:1の58から432のヌクレオチドを含有する、請求項8に記載の医薬組成物。哺乳動物におけるCD83の発現の際のRNA量またはタンパク質量の下方制御に適している、請求項8または9に記載の医薬組成物。樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる前記疾患または病状が、アレルギー、喘息、組織または臓器移植の拒絶、筋無力症のような自己免疫症候群、多発性硬化症、脈管炎、クローン病または潰瘍性大腸炎のような慢性炎症性大腸炎、強直性脊椎炎Bechterew病および全身性エリテマトーデスのようなHLAB27関連自己免疫疾患、乾癬のような皮膚病、関節リウマチ、インスリン依存性糖尿病およびAIDSからなる群から選択される、請求項1または8に記載の医薬組成物。配列番号:2の20から144のアミノ酸を含有する、CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質可溶型CD83タンパク質、その断片、二量体型および/または機能誘導体。請求項12に記載の可溶型CD83タンパク質であって、タンパク質がさらに、そのN末端についた機能配列、好ましくは10アミノ酸残基までの機能配列を有し、最も好ましくは、N末端で付加的なアミノ酸GlySerProGlyを有する、可溶型CD83タンパク質。請求項12または13に記載のCD83タンパク質をコードする核酸または組換え発現ベクターであって、前記核酸または組換え発現ベクターが好ましくは配列番号:7の37から417を含有する、核酸または組換え発現ベクター。請求項12または13に記載の可溶型CD83タンパク質、または請求項14に記載の核酸またはベクターを含有する、医薬組成物。請求項14に記載の核酸またはベクターで形質転換/トランスフェクトされた原核生物または真核生物の宿主細胞。請求項12または13に記載の可溶型CD83タンパク質の製造方法であって、請求項16の形質転換/トランスフェクトされた原核生物または真核生物の宿主細胞を培養する工程を含む、製造方法。樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬組成物であって、請求項1~6または12~13のいずれか一項に記載の可溶型CD83タンパク質、または請求項8~9もしくは14のいずれか一項に記載の核酸またはベクターを薬学的に適量含有する、医薬組成物。CD83タンパク質ファミリーを構成する単量体可溶型CD83タンパク質であって、1つ以上のシステイン残基が同一のまたは異なる小さいおよび/または極性のアミノ酸残基によって置換されている、タンパク質。請求項19に記載の単量体可溶性CD83タンパク質であって、小さいおよび/または極性のアミノ酸残基がセリン、アラニン、グリシン等から選択され、好ましくはセリンであり;および/または、可溶型CD83が、そのC末端で隣接する細胞内ドメインに由来する1つ以上のアミノ酸残基をさらに有し、好ましくは可溶型CD83タンパク質が配列番号:2の20から145のアミノ酸残基を含有し;および/または、単量体可溶性CD83がそのN末端についた機能配列、好ましくは10アミノ酸残基までの機能配列を有し、最も好ましくは、N末端で付加的なアミノ酸GlySerProGlyを有し、および/または、可溶型CD83タンパク質が、配列番号:8の1~130のアミノ酸残基を含有し、および/または、一つのシステイン残基、好ましくは5番目のシステイン残基が置換されている、単量体可溶性CD83タンパク質。請求項19または20に記載の単量体可溶型CD83タンパク質であって、配列番号:2の20~144のアミノ酸残基を含有し、129位のシステイン残基がセリン残基で置換されているか、または配列番号:10のアミノ酸残基1~130を含有する、単量体可溶型CD83タンパク質。請求項19~21のいずれか一項に記載のCD83タンパク質をコードする核酸または組換え発現ベクター。請求項22に記載の核酸またはベクターで形質転換/トランスフェクトされた原核生物または真核生物の宿主細胞。請求項19~21のいずれか一項に記載の可溶型CD83タンパク質の製造方法であって、請求項23に記載の形質転換/トランスフェクトされた原核生物または真核生物の宿主細胞を培養する工程を含む、製造方法。請求項19~21のいずれか一項に記載の可溶型CD83タンパク質、または請求項22に記載の核酸またはベクターを含有する、医薬組成物。樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬組成物であって、請求項19~21のいずれか一項に記載の単量体可溶性CD83または請求項22に記載の核酸もしくはベクターを含有する、医薬組成物。請求項26に記載の医薬組成物であって、前記樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状が、樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる前記疾患または病状がアレルギー、喘息、組織または臓器移植の拒絶、筋無力症のような自己免疫症候群、多発性硬化症、脈管炎、クローン病または潰瘍性大腸炎のような慢性炎症性大腸炎、強直性脊椎炎Bechterew病および全身性エリテマトーデスのようなHLAB27関連自己免疫疾患、乾癬のような皮膚病、関節リウマチ、インスリン依存性糖尿病およびAIDSからなる群から選択される、医薬組成物。樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬組成物であって、請求項19~21のいずれか一項に記載の可溶型CD83タンパク質、または請求項22に記載の核酸またはベクターを薬学的に適量含有する、医薬組成物。PCR法を用いて、CD83の細胞外ドメインと細胞質ドメインの最初のコドンを完全長のヒトcDNAクローンから増幅し、発現ベクターのグルタチオントランスフェラーゼの後ろに挿入した。得られた融合タンパク質において、N末端のグルタチオントランスフェラーゼGSTをトロンビン切断部位により、細胞質ドメインのIleにひろがる細胞外CD83ドメインから分離した。融合タンパク質を細菌の一晩培養液から精製し、トロンビン切断により、hCD83extをさらに精製した。精製hCD83extを樹状細胞の成熟化とT細胞刺激MLRアッセイに用いた。驚くべきことに、hCD83extを未成熟樹状細胞に添加すると、変化した表面マーカーの発現パターンが誘導された。CD80発現は96から66に減少し、CD83発現は96から30に減少した。また、成熟樹状細胞をhCD83extに曝すと、表面マーカーの発現パターンが変化した。CD83発現は96から66に減少した。hCD83extで処理した樹状細胞はそのT細胞増殖刺激能を失った。これらの結果から、樹状細胞、T細胞および/またはB細胞を介する疾患および病状の治療へのhCD83extの潜在的な使用が示唆された。それゆえ、多発性硬化症のモデルである、hCD83extの実験的自己免疫性脳脊髄炎EAEに対する効果が研究された。驚くべきことに、hCD83extで処理したマウスはEAEに伴う典型的な麻痺を生じなかった。それゆえ、本発明の実施態様によれば、CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質、その断片、またはその機能誘導体は樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬の製造に用いることができる。好ましくは、可溶型CD83タンパク質は、配列番号:2の少なくともアミノ酸20から144、または20から145を含有する。適当な断片は、天然のCD83と同一の活性と構造を有するものである。適切な誘導体として、これに限られないが、そのC末端またはN末端にさらに配列をつけた、例えばC末端に膜貫通ドメインの一部を、またはN末端に短い機能ペプチドGlySerProGlyを有するタンパク質が用いられる。これらのタンパク質および断片を含む医薬は、例えば進行性多発性硬化症に見られるような麻痺の治療または予防に有用である。同様に、これらのタンパク質またはその断片をコードする核酸またはベクターを樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる病状の治療または予防のための医薬の製造に用いることができる。特に、配列番号:1のヌクレオチド58から432、より好ましくは58から435を含有するDNA配列を用いることができる。これらの医薬は哺乳動物のCD83発現におけるRNAおよび/またはタンパク質量のダウンレギュレーションに用いることができる。これらの医薬のアレルギー、喘息、組織または臓器移植の拒絶、筋無力症のような自己免疫症候群、多発性硬化症、脈管炎、クローン病または潰瘍性大腸炎のような慢性炎症性大腸炎、強直性脊椎炎Bechterew病および全身性エリテマトーデスのようなHLAB27関連自己免疫疾患、乾癬のような皮膚病、関節リウマチ、インスリン依存性糖尿病およびAIDSのような疾患の予防または治療のための使用が適切である。機能不全または好ましくないT細胞機能により生ずる病状の治療および/または予防方法としては、ここで記述されるような有効量のCD83または断片を投与することが特徴である;方法としてはまた、上述のように、有効量の核酸またはベクターを投与することが特徴である;前記方法はアレルギー、喘息、組織または臓器移植の拒絶、筋無力症のような自己免疫症候群、多発性硬化症、脈管炎、クローン病または潰瘍性大腸炎のような慢性炎症性大腸炎、強直性脊椎炎Bechterew病および全身性エリテマトーデスのようなHLAB27関連自己免疫疾患、乾癬のような皮膚病、関節リウマチ、インスリン依存性糖尿病およびAIDSのような疾患の治療または予防に適用できる。ここで定義されるように、用語相互作用を阻害するは、本発明のCD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質がインビトロの生理学的pHと塩濃度で、好ましくはpH60から80の範囲のpH濃度で、および/または50mMから250mM、好ましくは125mMから175mMの範囲の塩濃度で、樹状細胞のT細胞および/またはB細胞に対する相互作用をこわす、および/または樹状細胞T細胞塊または樹状細胞B細胞塊の形成を阻害する能力があることを示すために用いる。樹状細胞のT細胞への結合および樹状細胞T細胞塊の形成の好ましい測定法は実施例に提供されるLechmannMらJExpMed19418131821。本発明の使用のためのCD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質は、樹状細胞のT細胞および/またはB細胞に対する結合、および/または樹状細胞T細胞塊または樹状細胞B細胞塊の形成の破壊を、上記アッセイの一つで測定した場合、25以上、より好ましくは50以上、さらにより好ましくは75以上、最も好ましくは90以上生ずることができる。CD83ファミリータンパク質の可溶型という用語は、ここでは少なくともCD83ファミリーを構成するタンパク質の細胞外ドメインの一部を有するが、前記分子が発現する細胞膜に固定化されるアミノ酸配列をもたないタンパク質性分子を定義するために用いられる。CD83のアミノ酸配列同様、ヒトCD83タンパク質をコードする核酸配列は、ZhouLJらJImmunol149735742Genbank受託番号Z11697に記載され、それぞれ配列番号:1および配列番号:2として提供されている。ここで定義されるように、CD83ファミリータンパク質には、配列番号:2で示されるヒトCD83と70以上、好ましくは80以上、および最も好ましくは90以上のアミノ酸同一性を有するいかなる天然に存在するタンパク質も含まれる。それゆえ、ヒトCD83それ自身とは別に、CD83ファミリーを構成するタンパク質として、配列番号:3の核酸配列でコードされ、配列番号:4で提供されるアミノ酸配列で表されるマウスHB15タンパク質があげられるGenbank受託番号NM009856。他の天然に存在するCD83ファミリーを構成するタンパク質を、例えばヒトCD83コーディング領域の全てまたは細胞外部分、またはマウスHB15コーディング領域を含有する核酸を、他の動物、好ましくは哺乳動物、または同種生物の他の組織からの各種ソースの核酸ゲノムDNA、cDNA、RNAとハイブリダイズすることにより、得ることができる。ハイブリダイゼーションは相補的な核酸配列間の結合例えばセンスアンチセンス、siRNA等である。当業者に知られているように、Tm融解温度は配列間の結合がもはや安定でなくなる温度である。ここで用いられるように、用語選択的ハイブリダイゼーションは、CD83関連ヌクレオチド配列と無関係な配列を区別できる、中程度のストリンジェントまたは高度のストリンジェント条件でのハイブリダイゼーションである。核酸ハイブリダイゼーション反応において、特定レベルのストリンジェンシーを達成するために用いられる条件はハイブリダイズする核酸の性質に依存して変化する。例えば、ハイブリダイズする領域の長さ、配列相補性の程度、配列組成例えば、GCvAT含量および型例えばRNAvDNAが特定のハイブリダイゼーション条件を選択する際に考慮される。さらに、一方の核酸が例えばフィルターに固定化されているかどうかが考慮される。一般に、核酸ハイブリッドの安定性はナトリウムイオンの減少およびハイブリダイゼーション反応の温度の上昇に伴い低下する。中程度のストリンジェンシーによるハイブリダイゼーション反応の例は以下のとおりである:約37°Cまたは42°Cで、2xSSC01SDSハイブリダイゼーション条件;およそ室温で、05xSSC01SDS低ストリンジェンシーの洗浄条件;約42°Cで、05xSSC01SDS中程度のストリンジェンシーの洗浄条件。高ストリンジェンシーでのハイブリダイゼーション条件の例は以下のとおりである:およそ室温で、2xSSC01SDSハイブリダイゼーション条件;およそ室温で、05xSSC01SDS低ストリンジェンシーの洗浄条件;約42°Cで、05xSSC01SDS中程度のストリンジェンシーの洗浄条件;および約65°Cで、01xSSC01SDS高ストリンジェンシー条件。典型的には、洗浄条件は望みの程度のストリンジェンシーになるように調整される。それゆえ、ハイブリダイゼーションのストリンジェンシーを例えば、低ストリンジェンシー条件または高ストリンジェンシー条件のような特定の条件での洗浄により、またはそれぞれの条件、例えば上述の順にそれぞれ1015分、あげられた工程のいずれかまたは全てを繰り返す条件を用いることにより決定することができる。選択的ハイブリダイゼーションの最適条件は、行われる個々のハイブリダイゼーション反応に依存して変化し、経験的に決定される。天然に存在するCD83タンパク質をコードする核酸をクローニングすると、細胞外ドメインを既知のCD83分子の細胞外ドメインとクローニングされたCD83配列とを比較することにより決定することができる。その結果、任意の天然に存在する可溶型CD83タンパク質をここに記載の方法を用いて組換え的に発現することができる。例えば、ここに記載の既知の方法および当業者に既知の方法Sambrookら、モレキュラークローニング:実験室マニュアル、コールドスプリングハーバーラボラトリー、ニューヨーク、1989を用いて、可溶型CD83をコードする核酸を製造し、ベクターに挿入し、原核生物または真核生物の宿主細胞を形質転換できる。それゆえ、細菌システムにクローニングする場合、pi、バクテリオファージXの、plac、ptrp、ptacptrplacハイブリッドプロモーターのような誘導性プロモーター同様、T7等の構成的プロモーターを用いることができる。哺乳動物細胞システムにクローニングする場合、SV40、RSV、CMVIEを含むCMV等の構成的プロモーターまたは哺乳動物細胞のゲノム由来の誘導性プロモーター例えば、メタロチオネインプロモーターまたは哺乳動物ウイルス由来の誘導性プロモーター例えば、マウス乳腺腫瘍ウイルスの末端反復配列;アデノウイルス後期プロモーターを用いることができる。組換えDNA技術または合成法により製造されるプロモーターはまた、本発明の核酸配列の転写に用いられる。発現のために組換えウイルスまたはウイルスの要素を利用する哺乳動物の発現システムが設計されている。例えば、アデノウイルス発現ベクターを用いる場合、目的の核酸をアデノウイルスの転写翻訳コントロール複合体、例えば後期プロモーターと3部からなるリーダー配列にライゲートすることができる。あるいは、ワクシニアウイルス75Kプロモーターを用いることができる。特に興味深いことは、染色体外要素としての複製能を有する、ウシパピローマウイルスBPVに基づくベクターである。マウス細胞に染色体外ベクターが入った直後、ベクターは細胞当り約100から200コピー複製する。挿入cDNAの転写にはプラスミドの宿主染色体への組み込みは必要ないので、高レベルの発現が起きる。これらのベクターを、プラスミドに選択マーカー、例えばneo遺伝子を含むことにより、安定発現に用いることができる。あるいはレトロウイルスゲノムを、宿主細胞中で目的の核酸の発現を導入する、および発現させることができるベクターとして用いるために改変することができる。高レベルの発現を、これに限定はされないが、メタロチオネインRAプロモーターおよびヒートショックプロモーターを含む誘導性プロモーターを用いて達成できる。酵母において、構成的プロモーターまたは誘導性プロモーターを含む多くのベクターが用いられている。ADHまたはLEU2のような構成的酵母プロモーター、またはGALのような誘導性プロモーターを用いることができる。あるいは、例えば相同組換えを介する、外来核酸配列の酵母染色体への組み込みを容易にするベクターが当業者には知られており、用いられている。本発明の使用のためのCD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質をコードする目的の核酸を、インビトロでの発現のために例えば、インビトロでの転写翻訳アッセイまたは市販のキットを用いて発現ベクターに挿入する、または、適当な核酸を適切な細胞に移すことにより原核生物または真核生物例えば、昆虫細胞のいずれかで、転写およびまたは翻訳を容易にするプロモーター配列を含む発現ベクターに挿入することができる。ベクターが伝播し、その核酸が転写、あるいはコードされるポリペプチドが発現する細胞をここでは宿主細胞と呼ぶ。この用語はまた、目的の宿主細胞のいかなる子孫をも含む。さらに、本発明の目的の核酸を、体細胞遺伝子治療におけるインビボ発現のために、発現ベクターに挿入できる。これらのベクター、例えばレトロウイルスベクター、アデノウイルスベクター、アデノ随伴ウイルスベクター、プラスミド発現ベクターを用いて、発明の核酸をDCへのベクターの感染導入により発現させる。宿主細胞としては、これに限定はされないが、細菌のような微生物、酵母、昆虫および哺乳動物があげられる。例えば、目的核酸を含む組換えバクテリオファージの核酸、プラスミドの核酸またはコスミドの核酸発現ベクターで形質転換された細菌;目的核酸を含む組換え酵母発現ベクターで形質転換された酵母;目的核酸を含む、組換えウイルス発現ベクター例えば、カリフラワーモザイクウイルス、CaMV;タバコモザイクウイルス、TMVを感染した、または組換えプラスミド発現ベクター例えば、Tiプラスミドで形質転換した植物細胞システム;目的核酸を含む組換えウイルス発現ベクター例えば、バキュロウイルスを感染した昆虫細胞システム;または目的核酸を含む組換えウイルス発現ベクター例えば、レトロウイルス、アデノウイルス、ワクシニアウイルスを感染した動物細胞システム、または安定発煙のために操作した形質転換動物細胞システムがあげられる。宿主細胞中でCD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質を長期間発現するために、安定発現が好ましい。それゆえ、例えばウイルスの複製起点を含む発現ベクターを用いて、適当なコントロール要素例えば、プロモーターエンハンサー配列、転写ターミネーター、ポリアデニル化部位等により制御される目的核酸を用いて細胞を形質転換できる。状況に応じて、発現ベクターはまた、ベクターを有する細胞がそれにより同定され、生育し、および広がるようになる選択圧に対する抵抗性を得る選択または同定マーカーをコードする核酸を含むことができる。あるいは、選択マーカーは、発明のポリヌクレオチドを含む第一のベクターをもつ宿主細胞に共トランスフェクトした第二のベクター上に存在することができる。これに限定されないが、ヘルペス単純ウイルスチミジンキナーゼ遺伝子、ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ遺伝子およびアデニンホスホリボシルトランスフェラーゼ遺伝子を含む多くの選択システムが、それぞれtk、hgprtまたはaprt細胞で使用できる。加えて、代謝拮抗物質抵抗性を、メトトレキサート耐性を与えるdhfr;キノコフェノール酸耐性を与えるgpt遺伝子;アミノグリコシドG418耐性を与えるネオマイシン遺伝子;およびハイグロマイシン耐性を与えるハイグロマイシン遺伝子の選択の基礎として用いることができる。さらに選択可能な遺伝子として、トリプトファンの代わりにインドールを細胞に利用させるtrpB;ヒスチジンの変わりにヒスチノールを細胞に利用させるhisD;およびオルニチンデカルボキシラーゼ阻害剤である2ジフルオロメチルDLオルニチンDFMOに対する耐性を与えるODCオルニチンデカルボキシラーゼが記載されている。ここで用いられているように、用語形質転換トランスフォーメーションは、細胞への外来DNAの取り込みに続く細胞の遺伝的変化を意味する。それゆえ、形質転換された細胞は、細胞内またはその細胞の子孫にDNA分子が組換えDNA技術により導入されている細胞である。DNAを用いた細胞の形質転換を、当業者には既知の従来法により実施できる。例えば、宿主細胞が真核生物のものである場合、DNA形質転換法として例えば、リン酸カルシウム共沈殿法、マイクロインジェクションのような従来の機械的手法、電気穿孔法、リポソームで包んだプラスミドの挿入およびウイルスベクターをあげることができる。真核細胞はまた、目的核酸をコードするDNA配列と選択的な表現型をコードする第二の外来DNA分子を、ここで記載したように、共形質転換することができる。別の方法としては、サルウイルス40SV40またはウシパピローマうウイルスのような真核生物ウイルスのベクターを、一過的に真核細胞に感染または形質転換し、タンパク質を発現させるために用いる方法である。形質転換に続き、可溶型CD83を従来法により単離精製できる。例えば、発現宿主例えば、細菌から調製した溶菌液ライセートをHPLC、サイズ排除クロマトグラフィ、ゲル電気泳動、アフィニティクロマトグラフィ、または他の精製法を用いて精製できる。実質的に純粋なタンパク質を、ペプチド合成機例えば、アプライドバイオシステムズ、フォスターシティ、CA;モデル430A等を用いた化学合成により得ることができる。本発明の実施態様によれば、本発明の医薬に使用するための化合物は二量体構造の可溶型CD83である。好ましくは、二量体構造はホモ二量体である。二量体化は、可溶型CD83タンパク質の単量体内部に存在するシステイン残基これは配列番号:2のアミノ酸12、27、35、100、107、129、163に存在する間に一つ以上のジスルフィド結合を形成することにより、または可溶型CD83タンパク質の単量体内部の同一または異なる官能基例えば、カルボキシ基、アミノ基、ヒドロキシ基、チオ基等を結合する二官能性リンカー分子例えば、ジアミン、ジカルボン酸化合物等により得ることができる。後者からまた、組換え技術により直接作られる二量体構造を得るための、例えば、xSeryxは例えば3または4、yは例えば1ないし5のような小さな極性アミノ酸残基からのポリペプチドリンカーの使用ができるようになる。特に好ましいのは、可溶型CD83の5番目のシステイン残基すなわち、配列番号:2のアミノ酸129および配列番号:8のアミノ酸114に相当するシステイン残基間のジスルフィド結合により結合した配列番号:2の20から144、または配列番号:8の1から130のアミノ酸残基を含有するホモ二量体のようなホモ二量体である。本発明の使用のための化合物はまた、これらの誘導体が上述のように可溶性のままであり、上述の樹状細胞のT細胞およびまたはB細胞への結合、およびまたは樹状細胞T細胞塊の形成を妨げることができるかぎり、一つ以上のアミノ酸が付加、欠失、置換、挿入または反転している、上述の発明によるCD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質の誘導体を包含する。これはまた、前述のCD83化合物のスプライスバリアントを包含する。特に好ましい付加は、前に定義した可溶型CD83タンパク質がそのC末端に隣接する細胞質ドメインに由来する一つ以上のアミノ酸残基を有し、好ましくは可溶型CD83タンパク質が配列番号:2のアミノ酸残基20から145を含有し;およびまたはそのN末端に付いた機能配列、好ましくは10アミノ酸残基までの機能配列、および最も好ましくはN末端に更なるアミノ酸GlySerProGlyを有するような付加である。CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質の一つ以上のアミノ酸が置換されている場合、一つ以上のアミノ酸が保守的に置換されることが好ましい。例えば保守的な置換には、Met、Ile、Val、LeuまたはAlaのような脂肪族アミノ酸残基が互いに置換される置換が包含される。同様に、極性アミノ酸残基はLysとArg、GluとAsp、またはGlnとAsnのように、互いに置換できる。発明の可溶型CD83タンパク質の好ましい置換ムテインは、発明の態様およびのものであり、ここで可溶型CD83タンパク質は一つ以上のシステイン残基が同一の、または異なる短い、およびまたは極性のアミノ酸残基に置換されている単量体CD83タンパク質である。好ましくは、小さい、およびまたは極性のアミノ酸残基はセリン、アラニン、グリシン、バリン、スレオニン等から選択され、好ましくはセリンである。さらに一つのシステイン残基、より好ましくは5番目のシステイン残基が置換されていることが好ましい。最も好ましくは、可溶型CD83タンパク質は配列番号:2のアミノ酸残基20から144を含有し、129位のシステイン残基がセリン残基、または配列番号:10のアミノ酸残基1から130に置換されている。そのように定義される単量体分子は、医薬応用に特に重要である。発明によれば、CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質の誘導体はまた、その中の一つ以上のアミノ酸が変化した側鎖を有する誘導体を包含する。そのような誘導体ポリペプチドには例えば、遊離のアミノ基が塩酸アミン、pトルエンスルホニル基、カロベンズオキシ基を形成する;遊離のカルボキシ基が塩、メチルおよびエチルエステルを形成する;遊離のヒドロキシル基が天然に存在するアミノ酸誘導体のように0アシルまたは0アルキル誘導体、例えばプロリンに対して4ヒドロキシプロリン、リジンに対して5ヒドロキシリジン、セリンに対してホモセリン、リジンに対してオミチン等を形成するアミノ酸を含有するポリペプチドが包含される。また、共有結合、例えば環状ポリペプチドを産生する二つのシステイン残基間に形成されるジスルフィド結合を変えることができるアミノ酸誘導体も含まれる。CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質またはその誘導体は、これらの分子が上述のように可溶性であり、上述の樹状細胞のT細胞およびまたはB細胞への結合、およびまたは樹状細胞T細胞塊の形成を妨げることができるかぎり、CD83分子の天然のグリコシル化パターンまたは変化したグリコシル化パターンを有し、あるいはグリコシル化されない。好ましい態様では、本発明の使用のための可溶型CD83は、配列番号:2で示されるヒトCD83タンパク質のアミノ酸20から144、より好ましくはアミノ酸20から145、または配列番号:8のアミノ酸1から130を含有する。さらに好ましい態様では、本発明の使用のための可溶型CD83は、配列番号:4で示されるマウスHB15タンパク質のアミノ酸22から135を含有する。本発明はまた、樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防のための医薬を製造するための、CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質またはそのようなタンパク質の誘導体をコードする核酸または発現ベクターの使用に関する。上述のような、本発明の使用のための核酸は、塩基アデニン、チミン、グアニンおよびシトシンを含むDNAデオキシリボ核酸または塩基アデニン、ウラシル、グアニンおよびシトシンを含むRNAリボ核酸、もしくは二つの混合物の形態をとりうる。発明の使用のための核酸がヒトCD83タンパク質に由来する場合、コーディング領域の部分は好ましくは、配列番号:1の配列のヌクレオチド58から432である。あるいは、コーディング領域の部分は、配列番号:1の配列のヌクレオチド58から435である。発明の使用のための核酸がマウスHB15タンパク質に由来する場合、コーディング領域の部分は好ましくは、配列番号:3の配列のヌクレオチド76から418である。発明の使用のためのタンパク質をコードする核酸はベクターに挿入される。用語ベクターは、ポリペプチドを挿入または取り込みにより操作することができる、当業者には既知のプラスミド、ウイルスまたは他の媒体を意味する。そのようなベクターは遺伝子操作に用いられすなわちクローニングベクター、あるいは挿入ポリペプチドが転写または翻訳される発現ベクター。一般にベクターは少なくとも、細胞中で増殖するための複製起点とプロモーターを含む。ここで説明した発現制御要素を含む発現ベクター内に存在する制御要素例えば、イントロンのスプライシングシグナル、mRNAのインフレーム翻訳を可能にするための遺伝子の正しい読み取り枠リーディングフレームの維持、停止コドン等は、適正な転写および翻訳を容易にすることに関連する。用語制御要素は、その存在が発現に影響をおよぼす少なくとも一つ以上の要素を含むことを意味し、別の要素、例えばリーダー配列および融合パートナー配列を含むこともできる。ここで用いられているように、用語発現制御要素は、操作できるようにつなげた核酸配列の発現を調節する一つ以上の核酸配列を意味する。核酸配列に操作できるようにつなげた発現制御要素は、核酸配列の転写および、必要に応じて翻訳を制御する。それゆえ、発現制御要素は、必要に応じて、プロモーター、エンハンサー、転写ターミネーター、タンパク質コード遺伝子の前の開始コドン例えば、ATGを含む。操作できるようにつなげるとは、記載した要素を所望の方法で機能するような関係に並べることを意味する。プロモーターは、直接転写に十分な最小の配列を意味する。構成的プロモーターと誘導性プロモーターの両者が発明に包含される例えば、Bitterら、MethodsinEnzymology1535165441987を参照せよ。誘導性プロモーターは外部シグナルまたは薬剤により活性化される。また発明には、特定の細胞型、組織または生理的条件で制御可能なプロモーター依存性の遺伝子発現を行わせるのに十分なプロモーター要素が含まれる;そのような要素は遺伝子の5’、3’またはイントロン領域に存在する。発明に有用なプロモーターとしてはまた、条件付プロモーターがあげられる。条件付プロモーターは、ある条件下でのみ活性のあるプロモーターである。例えば、プロモーターは、ある化合物のような特定の薬剤が存在すると、不活性または抑制される。薬剤が存在しないと、転写が賦活化または活性化される。本発明の目的核酸を、体細胞遺伝子治療のためのインビボ発現用に発現ベクターに挿入することができる。これらのベクター、例えばレトロウイルスベクター、アデノウイルスベクター、アデノ随伴ウイルスベクター、プラスミド発現ベクターを用いて、ベクターを樹状細胞、T細胞およびまたはB細胞へ感染導入することにより、発明の核酸を発現する。さらに発明は、樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防方法に関し、ここで効果的な量の可溶型hCD83extが被検者に投与される。その上、発明は樹状細胞、T細胞および/またはB細胞に関連する細胞免疫応答の機能不全または好ましくない機能により引き起こされる疾患または病状の治療または予防方法に関し、ここで効果的な量の可溶型hCD83extをコードする核酸または発現ベクターが被検者に投与される。発明によれば、可溶型CD83extまたは、hCD83extをコードする核酸または発現ベクターを、例えば移植片対宿主疾患または宿主対移植片疾患の結果生ずる、組織およびまたは臓器移植、特に異種組織およびまたは臓器移植の拒絶を治療又は予防するために用いることができる。本発明のさらなる態様において、CD83ファミリーを構成する可溶型タンパク質または、hCD83extをコードする核酸または発現ベクターを外来抗原への望ましくない応答、それに伴うアレルギーおよび喘息、あるいは類似の症状を治療または予防するために用いることができる。可溶型hCD83ext、または可溶型hCD83extをコードする核酸または発現ベクターを使用して治療または予防できる他の障害、疾患および症状としては、筋無力症のような自己免疫症候群、多発性硬化症、脈管炎、クローン病または潰瘍性大腸炎のような慢性炎症性大腸炎、強直性脊椎炎Bechterew病および全身性エリテマトーデスのようなHLAB27関連自己免疫疾患、乾癬のような皮膚病、関節リウマチ、インスリン依存性糖尿病およびAIDSをあげることができる。特にhCD83extは、多発性硬化症に伴う麻痺の治療に適している。治療または予防用途のために、本発明の化合物がそれだけで、あるいは他の免疫調節化合物、例えば体性誘導抗原との組合せで被検者、好ましくは哺乳動物、より好ましくはヒト患者に、医療指示に適した方法で、治療または予防のために投与される。経皮、皮内、皮下およびまたは組織投与がhCD83extおよびその誘導体の送達のために選択される。一定量の本発明の一つ以上の化合物を用いた医薬組成物の製造およびまたは本発明の用途に対するその利用は、通常の医薬技術による通例の方法で行われる。このために、本発明の化合物は、各種の用途指示および型に適した医薬剤形に対する適当な、薬学的に許容されうるアジュバントおよびまたは担体とともに加工される。それにより、医薬をそれぞれの所望の放出速度、例えば速浸効果およびまたは徐放効果もしくは持続効果が得られるように製造することができる。注射液および輸液が属する非経口用途の製剤は、上記の適応に対して最も重要な全身に用いられる医薬である。好ましくは、多くの取り出し口をもつ穿孔ボトルに加え、注射液はバイアルの形態で、あるいは、例えばreadytouseのシリンジまたは一回使用のシリンジのような、いわゆるreadytouseの注射製剤として調製される。注射製剤の投与として、皮下sc、筋肉内im、静脈内iv、節間inまたは皮内ie投与の形態をあげることができる。それぞれに適当な注射剤を、溶液、結晶懸濁液、ナノ粒子または、例えばハイドロゾルのようなコロイド分散系として製造することができる。注射製剤をまた、水性等張希釈剤を用いて発明の化合物を所望の用量に調整可能な濃縮液として製造できる。さらにそれらをまた、適当な希釈剤で使用直前に好ましくは溶解または分散する、例えば凍結乾燥品のような粉末として製造することができる。輸液はまた、等張溶液、脂肪乳剤、リポソーム製剤、マイクロエマルジョンおよび、混合ミセル、例えばリン脂質に基づく液体の形態で製造することができる。注射製剤同様、輸液製剤はまた希釈液のための濃縮液の形態で調製することができる。注射製剤はまた、外来治療同様、静止状態での、例えばミニポンプでの連続的な輸液の形態で投与できる。本発明の化合物の、注射器または包装材のような物質、例えばプラスチックやガラスへの吸着を減らすために、アルブミン、血漿増量剤、界面活性化合物、有機溶媒、pH作用化合物、複合体形成化合物またはポリマー化合物を非経口医薬製剤に添加することができる。本発明の化合物を非経口用途の製剤のナノ粒子、例えばポリメトアクリレート、ポリアセテート、ポリグリコレート、ポリアミノ酸またはポリエーテルウレタンに基づく微細分散粒子に結合することができる。非経口製剤はまた、持続性製剤として、例えば複数ユニット原理に基づき修飾することができる。ここで、本発明の化合物は最も微細な分布型およびまたは分散、懸濁型に、あるいは結晶懸濁液として取り込まれる。もしくは単一ユニット原理に基づき、本発明の化合物は医薬剤形、例えば錠剤または続いて移植されるシードに取り込まれる。単一ユニットまたは複数ユニット医薬剤形中のこれらの移植または持続性医薬はしばしば、いわゆる生分解性ポリマー、例えば乳酸とグリコール酸のポリエーテルウレタン、ポリエーテルウレタン、ポリアミノ酸、ポリメトアクリレートまたは多糖類からなる。滅菌水、例えば有機および無機酸または塩基ならびにそれらの塩のようなpHの値に影響を及ぼす物質、pHの値を設定するための緩衝物質、例えば塩化ナトリウム、炭酸ナトリウム、ブドウ糖および果糖のような等張剤、界面活性剤およびまたは界面活性物質、および、例えばポリオキシエチレンソルビタンの部分脂肪酸エステルTween登録商標または例えばポリオキシエチレンの脂肪酸エステルCremophor登録商標、例えばピーナッツ油、大豆油およびヒマシ油のような脂肪油、例えばオレイン酸エチル、ミリスチン酸イソプロピルおよび中性油Miglyol登録商標のような合成脂肪酸エステル、ならびに、例えばゼラチン、デキストラン、ポリビニルピロリドンのようなポリマーアジュバント、例えばプロピレングリコール、エタノール、NNジメチルアセトアミド、プロピレングリコールのような溶解度を増加する有機溶媒添加剤または例えばクエン酸塩および尿素のような複合体形成化合物、例えば安息香酸ヒドロキシプロピルおよび安息香酸ヒドロキシメチルのような防腐剤、ベンジルアルコール、例えば亜硫酸ナトリウムのような抗酸化剤、および例えばEDTAのような安定化剤が、非経口用途の製剤の製造にアジュバントおよび担体として適している。懸濁液においては、本発明の化合物の環境を界面活性剤および解膠剤から保護し、シェ-クされるべき沈殿物の能力を保証するための増粘剤、またはEDTAのような錯体形成剤の添加が続く。この工程は、各種ポリマー剤複合体、例えばポリエチレングリコール、ポリスチロール、カルボキシメチルセルロース、Pluronics登録商標またはポリエチレングリコールソルビタン脂肪酸エステルを用いて達成することができる。本発明の化合物はまた、封入体化合物の形態、例えばシクロデキストリンを用いて液体製剤に取り込むことができる。さらなるアジュバントとして、分散剤もまた適当である。凍結乾燥物製造のために、例えばマンニット、デキストラン、白糖、ヒトアルブミン、乳糖、PVPまたはゼラチン類のような材料も用いられる。重要なさらなる全身投与剤形は、錠剤、ゼラチンのハードカプセル剤またはソフトカプセル剤、被覆錠剤、粉末、小球、マイクロカプセル剤、矩形圧縮剤、顆粒剤、チュアブル錠、トローチ剤、増粘剤または小袋のような経口投与である。これらの固形経口投与剤形は、徐放作用およびまたは持続性システムとして調製される。これらには、一定量の一つ以上の微粉末化された本発明の化合物を含む医薬、マトリックスに基づく、例えば脂肪、ワックス様およびまたはポリマー化合物、またはいわゆるリザーバーシステムを用いることによる分散剤および侵食剤が含まれる。緩染剤およびまたは制御放出剤として、フィルムまたは、例えばエチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ポリメトアクリレート誘導体例えばEudragit登録商標、ヒドロキシプロピルメチルセルロースフタレートのようなマトリックス形成剤が、有機溶液ならびに水性分散剤の形態で適当である。これに関しては、体内の保持時間の増加が体内の粘膜への集中的な接触により達成される、いわゆる生体接着材料もまたあげられる。生体接着ポリマーの例としては、Carbomers登録商標のグループをあげることができる。舌下投与については、例えば本発明の化合物の徐放性を有する、適当なサイズをもつ矩形の非崩壊錠剤のような圧縮剤が特に適当である。胃腸管の各種の場所における、本発明の化合物を標的放出するために、各種の場所で放出される小球の混合物、例えば胃液可溶性で小腸可溶性小球、およびまたは胃液抵抗性で大腸可溶性小球の混合物を用いうる。核を有する適切に製造された積層錠剤、これにより薬剤の被覆が胃液中に急速に放出され、薬剤の核がゆっくり小腸の環境に放出されるような、胃腸管の各場所での放出についての同一の目的を考えることができる。胃腸管の各種の場所における制御放出の目的を、多層錠剤で達することもできる。差動放出剤を含む小球混合物をゼラチンのハードカプセル剤に充填することができる。抗粘着および潤滑および分離剤、フレーム分散二酸化ケイ素のような分散剤、各種デンプン型の錠剤分解物質、PVC、例えばワックス様およびまたはEudragit登録商標、セルロースまたはCremophor登録商標に基づくポリマー化合物のような造粒剤または緩染剤としてのセルロースエステルが、例えば錠剤または、ゼラチンのハードカプセル剤およびソフトカプセル剤、ならびに被覆錠剤および粒剤のような圧縮剤の製造のためのさらなるアジュバントとして用いられる。抗酸化剤、例えば白糖、キシリットまたはマンニットのような甘味剤、マスキングフレーバー、芳香族化合物、保存料、着色剤、緩衝物質、例えば微結晶性セルロース、デンプンおよびデンプン水解物例えばCelutab登録商標、乳糖、ポリエチレングリコール、ポリビニルピロリドンおよびリン酸二カルシウムのような直接的な打錠剤、潤滑剤、乳糖またはデンプンのような賦形剤、乳糖の形状の結合剤、例えばコムギまたはトウモロコシおよびまたはコメのデンプンのようなデンプン類、例えばメチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロースまたはシリカのようなセルロース誘導体、滑石粉、例えばステアリン酸マグネシウム、ステアリン酸アルミニウム、ステアリン酸カルシウムのようなステアリン酸塩、タルク、ケイ化タルク、ステアリン酸、アセチルアルコールおよび水和脂肪が用いられる。これに関しては、特に浸透圧原理に基づいて構築された経口治療システム、例えばGIT胃腸治療システムまたはOROS経口浸透圧システムもまたあげられる。水に急速に溶解または懸濁される即時に引用できる医薬剤形を示す発泡錠剤も経口投与圧縮剤に含まれる。前記経口投与剤形として、上述の方法により製造され、安定性増加のための保存料と取り込みやすくするための任意の芳香族化合物、およびよりよい区別のための着色剤、ならびに抗酸化剤およびまたはビタミン類および糖または人工甘味料のような甘味料を含む、溶液、例えば点滴剤、ジュースおよび懸濁液があげられる。これには、摂取前に水で処方される濃縮ジュースも含まれる。本発明の一つ以上の化合物を組合わせたイオン交換樹脂もまた、液体摂取剤形の製造のためにあげられる。特殊な放出形態が、例えば体液に接触した後に気体を発生し、それゆえ胃液表面に浮遊する錠剤または小球に基づくいわゆる浮遊医薬剤形の調製時に存在する。さらに、いわゆる電子制御の放出システムもまた、本発明の化合物の放出を選択的に、個々の必要に応じて調整することにより製剤化することができる。さらなる全身投与のグループで、任意に局所的に硬化のアル医薬剤形が、直腸に投与可能な医薬としてあげられる。これらとして、坐剤および浣腸剤がある。浣腸剤はこの投与剤形を製造するために、水性溶媒をもつ錠剤に基づき調整することができる。直腸カプセル剤もまた、ゼラチンまたは他の担体に基づき得ることができる。例えばWitepsol登録商標、MassaEstarinum登録商標、Novata登録商標、ココナッツ脂肪、グリセロールゼラチン塊、グリセロール石鹸ゲルおよびポリエチレングリコールのような硬化脂肪が坐剤の基剤として適当である。数週間までの本発明の化合物の全身放出による長期間の投与に関し、好ましくはいわゆる生分解性ポリマーに基づき製剤化された圧縮植込錠が適当である。全身的に活性のある医薬のさらに重要なグループとして、肝臓循環システムおよびまたは肝臓代謝を回避することにより、上述の直腸剤形と同様に、群を抜く経皮システムもまた強調することができる。これらの膏薬は特に、本発明の化合物を、適当なアジュバントおよび担体の異なる層およびまたは混合物に基づき、より長いまたはより短い時間に調節した方法で放出することができる経皮システムとして調製することができる。溶媒や、例えばEudragit登録商標に基づくポリマー化合物のような適当なアジュバントおよび担体とは別に、例えばオレイン酸、Azone登録商標、アジピン酸誘導体、エタノール、尿素、プロピルグリコールのような膜浸透性増加材料およびまたは膜透過促進剤が、透過性の改良促進のためのこの型の経皮システムの製造に適している。局所的投与のための医薬としては、以下のものが特別な製剤として適当である:膣または性器に塗布可能なエマルジョン、クリーム、フォームタブレット、持続性植込錠、卵または経尿道投与できる導入溶液。眼科用投与のためには、高度に滅菌した眼球用軟膏、溶液およびまたは点滴剤またはクリームおよびエマルジョンが適当である。同様に、対応する耳鼻科用点滴剤、軟膏またはクリームを耳に投与するためにデザインすることができる。上述の適用のために、例えばCarbopol登録商標に基づくゲルまたは、例えばポリビニルピロリドンおよびセルロース誘導体のような他の化合物のような半固体製剤の投与もまた可能である。通例の皮膚または粘膜への塗布のために、標準的なエマルジョン、ゲル、軟膏、クリームまたは混合相、およびまたは両親媒性エマルジョン系オイル水、水オイル混合相をリポソーム同様あげることができる。適当な基礎製造のためのゲル材料としてのアルギン酸ナトリウム、または、例えばグアールガムまたはキサンタンガムのようなセルロース誘導体、例えば水酸化アルミニウムまたはベントナイトのような無機ゲル材料いわゆる揺変性ゲル材料、例えばCarbopol登録商標のようなポリアクリル酸誘導体、ポリビニルピロリドン、微結晶性セルロースまたはカルボキシメチルセルロースがアジュバントおよびまたは担体として適当である。さらに、両親媒性低分子量および両親媒性高分子量の化合物がリン脂質同様適当である。ゲルは、水に基づくハイドロゲルとして、また例えば低分子量および高分子量のパラフィン炭化水素とワセリンの混合物に基づく疎水性オルガノゲルとして存在しうる。陰イオン性、陽イオン性または中性界面活性剤、例えばアルカリ石鹸、メチル石鹸、アミン石鹸、スルファネート化合物、陽イオン性石鹸、高級脂肪アルコール、ソルビタンとポリオキシエチレンソルビタンの部分脂肪酸エステル、例えばラネット型、羊毛脂、ラノリンまたは他の合成産物を乳化剤として、オイル水およびまたは水オイルエマルジョンを製造するために用いることができる。親水性オルガノゲルを例えば、高分子ポリエチレングリコールを基礎として製剤することができる。これらのゲル様形態は洗浄可能である。ワセリン、天然または合成のワックス類、脂肪酸、脂肪アルコール、例えばモノ、ジまたはトリグリセリドのような脂肪酸エステル、パラフィン油または植物油、硬化ヒマシ油またはココナッツ油、ブタ脂肪、例えばSoftisan登録商標のようなアクリル酸、カプロン酸、ラウリン酸およびステアリン酸、またはMiglyol登録商標のようなトリグリセリド混合物に基づく合成油脂が、軟膏、クリームまたは乳化剤の製造のための、油脂およびまたはワックス様組成物の形態で脂質として用いられる。浸透効果を有する酸および塩基、例えば塩酸、クエン酸、水酸化ナトリウム水溶液、水酸化カリウム水溶液、炭酸ナトリウム、さらに緩衝システム、例えばクエン酸塩、リン酸塩、トリス緩衝液またはトリエタノールアミンがpHを調整するために用いられる。保存料、例えばメチルまたはプロピルベンゾエートパラベンスまたはソルビン酸を、安定性を増すために添加することができる。ペースト、粉末または溶液が、さらに局所投与の形態としてあげられる。ペーストはしばしば、稠度を与える基礎として非常に多量の脂肪物質とともに、脂肪親和性および親水性の補助剤を含む。粉末または局所投与の粉末は例えば、凝集を防ぐだけでなく、潤滑性同様、流動性を増加するための希釈剤として機能する、小麦または米のデンプンのようなデンプン類、フレーム分散二酸化ケイ素またはシリカを含むことができる。鼻の点滴薬または鼻の噴霧剤は経鼻投与形態として機能する。この関連で、噴霧器または鼻のクリームもしくは軟膏を使用することができるようになる。さらに、鼻の噴霧剤または乾燥粉製剤は、制御用量のエアロゾル同様、本発明の化合物の全身投与にも適している。これらの高圧およびまたは制御用量のエアロゾルおよび乾燥粉製剤は、吸入およびまたは吹送される。この型の投与形態はまた確かに、肺または気管支および咽頭への直接的、局所的適用にとって重要である。それにより、乾燥粉組成物は例えば、発明の化合物ソフトペレットとして、例えば乳糖およびまたはブドウ糖のような適当な担体との発明の化合物ペレット混合物として製剤できる。吸入または吹送のために、鼻、口およびまたは咽頭の処置に適している共通のアプリケーターが適切である。本発明の化合物はまた、超音波噴霧装置により適用される。エアロゾル噴霧製剤および制御用量エアロゾルの高圧ガスとして、テトラフルオロエタンまたはHFC134aおよびまたはヘプタフルオロプロパンまたはHFC227が適しており、ここで、非フッ素化炭化水素または、例えばプロパン、ブタンまたはジメチルエーテルのような常圧、室温で気体の他の高圧ガスが好ましい。制御用量エアロゾルの代わりに、高圧ガスを含まない、主導ポンプシステムを用いることもできる。高圧ガスエアロゾルはまた適切に、例えばミリスチン酸イソプロピル、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル、トリオレイン酸ソルビタン、レシチンまたは大豆レシチンのような界面活性アジュバントを含むことができる。さらに、医薬組成物が、ある種の動物への投与のために、発明の使用のための核酸を含有する場合、発明の使用のための核酸は、好ましくはその種に由来する。例えば、医薬組成物がヒトに投与される場合、医薬の核酸は好ましくは、可溶型ヒトCD83タンパク質またはその誘導体を含有する。発明の使用のための核酸を、細胞膜透過性およびまたは核酸の細胞取り込みを増加する薬剤と同時に投与することができる。これらの薬剤の例としては、AntonyTら1999Biochemistry381077510784に例として記載されたポリアミン;EscriouVら1998BiochemBiophysActa1368276288に例として記載された分岐ポリアミン;GuyCaffeyJKら1995JBiolChem2703139131396に例として記載されたポリアミノ脂質;FelgnerPLら1987PNASUSA8474137417に記載されたDOTMA、およびBenimetskayaLら1998NAR2653105317に例として記載された陽イオン性ポルフィリン類をあげることができる。発明の態様によれば、上で定義される可溶型CD83はCD83に対する抗体ポリクローナルまたはモノクローナルを調製するのに適している。抗体を当業者に既知の標準的な方法に従い調製することができる。これらの抗体は具体的に、発明の態様のアッセイ法およびキットに対して有用である。前記アッセイ法は具体的には、患者の血清中の増加した可溶型CD83タンパク質と相関する疾患を判断するのに適している、好ましくは患者のB細胞白血病を含む、腫瘍、自己免疫性疾患、ウイルス感染等を判断する方法である。Elisa試験を用いて、可溶型CD83を健常者において約025ngml025ngmlの濃度で検出した。驚いたことに、腫瘍患者では、15ngmlまでの濃度を検出した。それゆえ、この試験により腫瘍患者の診断および予後評価が可能である。さらに、自己免疫性疾患、アレルギーおよび、ウイルス、細菌およびまたは寄生虫感染を患っている患者にも可能である。以下に、発明の各種態様をより詳細に実施例により記載する。しかし、発明は実施例に限定するように解釈されるべきではない。実施例1:大腸菌におけるヒトの細胞外CD83ドメインの組換え発現ヒトの全長cDNAクローンを鋳型として用いて、CD83の細胞外ドメインを次のPCRプライマー:5’TCCCCGGGAACGCCGGAGGTGAAGGTGGCT3’配列番号:55’AATTAGAATTCTCAAATCTCCGCTCTGTATT3’配列番号:6によりPCR増幅したPCR条件:94°C1分を1サイクル、94°C1分の変性、64°C1分のアニーリングからなる工程を30サイクル、72°C1分の伸長。増幅したcDNA断片を発現ベクターpGEX2Tアマシャムファルマシアバイオテク、フライブルク、ドイツのSmaIとEcoRIの部位にクローニングし、プラスミドpGEX2ThCD83extを得た。このプラスミドを大腸菌TOP10F’[FlacIqTn10mcrAΔp80lacZΔM15ΔlacX74recA1deoRaraD139Δ7697galUgalKrpsLendA1nupGインビトロジェン、フローニンゲン、オランダに形質転換した。pGEX2ThCD83extの正しいヌクレオチド配列をシーケンシングにより確かめた。細胞外CD83をアミノ末端に融合のパートナーとしてグルタチオンSトランスフェラーゼを含有する融合タンパク質として発現した。トロンビン切断認識部位をGSTと細胞外CD83ドメインの間に挿入した図1参照。実施例2:組換えヒトCD83extの精製培養:上記細菌を一晩培養した培養液を新鮮なLB培地100iigmlアンピシリンを添加で110に希釈し、吸光度10まで培養した。IPTGを添加し終濃度1mM、培養をさらに1時間行った。細胞を沈殿させ、500mlの培養あたり10mlのネイティブ緩衝液140mMNaCI27mMKCI10mMNa2HPO418mMKH2P0426mMMnCl226mMMgCI21μgmlロイペプチン1pgmlアプロチニン1pgmlDNAseIpH76に再懸濁し、50μgmlのリゾチームを添加した。氷上で15分のインキュベーションの後、溶菌液ライセートを20000xgで遠心した。吸着工程:上清40mlを、予め4カラム容量の結合緩衝液:PBSリン酸緩衝化生理的食塩水、pH76で平衡化したAKTAエクスプローラー10システムアマシャムファルマシアバイオテク、ウプサラ、スウェーデンのGSTrapの5mlカラムに添加した。カラムを12カラム容量の同一の結合緩衝液で洗浄し、続いて5カラム容量の溶出緩衝液:5mM還元グルタチオンを含む50mMTrisHClpH80を用いて、流速5mlminで溶出した。カラムをその後、5カラム容量の2MNaClPBSpH76および5カラム容量の結合緩衝液で処理した図2A。中間精製工程:GSTCD83extを含む画分を50mM1メチルピペラジンSigma50mMBisTrisシグマ25mMTrisシグマpH95緩衝液Aに対して透析し、AKTAエクスプローラー10システムアマシャムファルマシアバイオテクの15QPE46100陰イオン交換カラムにのせた。タンパク質を3種類の異なる塩の直線濃度勾配:標的濃度までの16カラム容量の10緩衝液B緩衝液A1MNaCl;標的濃度までの20カラム容量の50緩衝液Bおよび標的濃度までの10カラム容量の100緩衝液Bで分離した図2B参照。GSTCD83extを含む画分をPBSpH76に対して透析した。その後、GSTCD83ext融合タンパク質をトロンビン20Umlとグルタチオンセファロースマトリックス上で、22°C16時間インキュベートした。hCD83extタンパク質をGSTと分離するために、この溶液を吸着工程において用いたのと同一の緩衝液条件で、プレパックのグルタチオンセファロース4Bカラムに充填した。結合緩衝液条件下で、組換えヒトCD83extタンパク質を含む素通り画分を集めた。結果を図2Cに示す。さらなる精製工程:最終的に、上記の素通り画分をAKTAエクスプローラー10システムアマシャムファルマシアバイオテクのSuperdex200prepgradeカラムに溶出緩衝液:PBSpH76を用い、流速3mlminで充填することにより、分取ゲル濾過による分離を行った。正しい画分を銀染色、クーマシー染色および抗CD83コールターイムノテック、マルセイユ、フランスを用いたウェスタンブロット解析で試験した。組換え可溶型CD83の凍結乾燥:HPLCで精製した組換え可溶型CD83ドメインを120希釈したDPBSバイオウィテーカーヨーロッパに対して透析した。その後、このタンパク質溶液を液体窒素で凍結し、アルファ12LD凍結乾燥機クリストを用いて4時間凍結乾燥した。タンパク質を、022μmのフィルターを通したddH2Oを用いて、終濃度が1xDPBSになるように再溶解した。SDSPage分析から、凍結乾燥した組換えタンパク質はこの手順後も分解しておらず、非凍結乾燥タンパク質と互換性があることが明らかとなった図2E。実施例3:樹状細胞成熟化の阻害、インビトロの細胞塊およびMLR実験ヒト培養:特に記載しない限り、全ての細胞を、グルタミン200μgmlバイオウィテーカー、バルビエ、ベルギー、ペニシリンストレプトマイシン20μgml、10mMHEPESpH75シグマアルドリッチおよび輸血医学部門エアランゲン、ドイツから得られた単一ドナーの熱不活性化56°C;30分した1ヒト血漿を添加したRPMI1640バイオウィテーカー、バルビエ、ベルギーからなる標準培地1ヒト血漿培地を用いて培養した。樹状細胞DCsの産生:PBMCsをバフィーコートからフィコールハイパックアマシャムファルマシアバイオテク、フライブルク、ドイツの沈降により分離し、IgGをコートしたコーン分画のγグロブリン10μgml;シグマアルドリッチ100mm培養ディッシュに播き、5CO2中37°Cでインキュベートした。インキュベーション1時間および7時間後に、非接着細胞画分を回収し、接着細胞をさらに、サイトカインGMCSF800UmlとIL4500Umlを添加した1ヒト血漿培地で培養した。終濃度400UmlまでのGMCSFとIL4500Umlを添加した新鮮な培地をインキュベーション3日目に添加した。4または5日目に、非接着細胞を回収、計測し、新しいディッシュに0305x105細胞mlの密度で移した。最後のDC成熟のために、1ヒト血漿培地にTNFα125ngml、GMCSF40Uml、IL4200Uml、プロスタグランジンE205μgmlを添加したLechmannMらJExpMed19418131821。可溶型hCD83extは未成熟樹状細胞の成熟化を阻害するDCの表現型に対するhCD83extの影響を解析するために、FACS解析を8日目に行った図3参照。DCは、IL1β、TNFαおよびPGE2からなる特異的な成熟カクテルを用いることにより完全に成熟化する図3a。面白いことに、この成熟カクテルをhCD83ext4μgmlとともに5日目の未成熟DCに投与し、8日目の最後のFACS解析まで放置すると、これらの細胞では正常に成熟したDCに比べ図3a、CD80およびCD83の細胞表面での発現が明らかに低減することそれぞれ、96から66、96から30が明らかとなった図3c。それゆえ、hCD83extはDC成熟化の減少また、CD14陽性細胞の増加を誘導する。対照的に、7日目に24時間hCD83とインキュベートし、8日目に解析した成熟DCは、CD80発現について最小の影響だけを示し96から92、一方、CD83の発現はまた減少した96から66図3b。興味深いことに、CD86の発現はいずれの時間点においても、hCD83ext投与により影響されなった。またMHCクラスIおよびIIの発現は、未成熟DC、成熟DCいずれの場合も影響されなかったLechmannMらJExpMed19418131821図3参照。同種MLR:CD4およびCD84’T細胞をバフィーコート回収した非接着細胞画分をノイラミダーゼ処理したヒツジ赤血球とインキュベートし、フィコール濃度勾配遠心により回収し、単一のABドナーのヒト血清を5添加したRPMIで培養したから単離し、異なる比率の成熟同種DCsを用いて刺激した。細胞を未処理のまま残す、または、異なる濃度のhCD83extまたは対照としてBSAバイオラドとともにインキュベートした。T細胞2x105ウェルとDCsを、96ウェルの細胞培養ディッシュで、単一のABドナーのヒト血清を5添加したRPMI200pl中で4日間共培養した。細胞を3Hチミジン1μCiウェル;アマシャムファルマシアバイオテクで、16時間パルスラベルした。培養上清をIH110ハーベスタイノテック、ドティコン、スイスを用いたガラス繊維フィルターメイト上に回収し、フィルターを1450マイクロプレートカウンターでカウントしたワラック、トゥルク、フィンランドLechmannMらJExpMed19418131821。これらのMLR法の典型的な特徴は、大きなDCT細胞塊の形成である。1日目にhCD83extを添加すると、DCと増殖T細胞の典型的な細胞塊の形成が強く阻害されたLechmannMらJExpMed19418131821。さらに、可溶型hCD83extで処理した成熟樹状細胞は、そのT細胞を刺激する能力に関して、濃度依存的に阻害される。それゆえ、T細胞はもはや増殖しない図4参照。実施例4:インビトロ細胞塊およびMLR実験マウス雄性または雌性のC57BL6マウスおよびBALBCマウスチャールスリバー、ウィガ、ザルツフェルト、ドイツを1ないし4月齢で用いた。骨髄BMDCsの産生:C57BL6のBMDCsの産生を記載どおりに行ったJImmunolMethods223771999。RPMI1640ライフテクノロジーズ、カールスルーエ、ドイツに100Umlペニシリンシグマ、100μgmlストレプトマイシンシグマ、2mMLグルタミンシグマ、50pgmlMEシグマ、10熱不活性化した濾過済みFCSPAA、コルベ、ドイツを添加した。GMCSFはインキュベーションの0、3、6および8日目に、200UmlPrepoTechTebu、ロッキーヒル、NJで用いた。同種MLR:CD4およびCD8T細胞をBALBCマウスの鼠径部および間葉リンパ節から単離し、同種MLRに用いた。これらのT細胞2x205細胞ウェルと9日目のBMDCsを異なる比率で、96ウェルの細胞培養ディッシュで、100Umlペニシリン、100μgmlストレプトマイシン、2mMLグルタミン、50μgmlME、10熱不活性化した濾過済みFCSを添加したRPMI1640の200μl中で3日間共培養した。細胞を3Hチミジン1μCiウェル;アマシャムファルマシアバイオテクで、16時間パルスラベルした。培養上清をIH110ハーベスタイノテック、ドティコン、スイスを用いたガラス繊維フィルターメイト上に回収し、フィルターを1450マイクロプレートカウンターでカウントしたワラック、トゥルク、フィンランド。マウス樹状細胞とマウスT細胞の間の塊形成は可溶型ヒトhCD83extにより阻害された。さらに、可溶型ヒトhCD83extで処理されたネズミ樹状細胞は、そのT細胞刺激能に関して、濃度依存的に阻害を受けた。それゆえ、T細胞はもはや増殖しない図5A参照。凍結乾燥した組換えCD83の生物学的活性:凍結乾燥したタンパク質の生物学的活性を、上述の混合リンパ球反応解析におけるその阻害活性により測定した。タンパク質は、非凍結乾燥タンパク質同様、投与量依存的に、樹状細胞が介するT細胞刺激を阻害する図5B参照。それゆえ、組換え可溶型CD83は、凍結乾燥後も安定で、その生物学的活性を維持する。同様の効果がヒトのシステムにおいて観察されたデータ未出。実施例5:実験的自己免疫性脳脊髄炎EAEの阻害EAEは多発性硬化症の標準モデルである。EAEを完全フロイントアジュバントCFAとミエリン乏突起膠細胞糖タンパク質MOG3555を含む50μlの懸濁液を0日に両方のtightsに皮下注射することによりマウスに誘導した。同日、100μlの百日咳毒素2μgmlを腹腔内注射した。2日目に、2回目の百日咳毒素の投与を行った。麻痺の臨床的徴候は10日目と14日目の間に現れた。インビボモデルにおけるEAEの阻害:hCD83extのEAEに伴う麻痺の阻害抑制能を試験するために、100μlのhCD831μg1μlを-1日目、1日目と3日目に注射により投与した図6A参照。対照として、マウスの一群に100μlのBSA1μg1μlを注射した。第三群のマウスは未処理のまま置いた。三群全てのマウスにEAEを0日に誘導した。驚くことに、hCD83extは殆ど完全にEAEに伴う麻痺を阻害した。EAE阻害の長い持続効果:EAEを二回誘導しても、CD83処理マウスは保護されている可溶型CD83の三回の投与がEAEからマウスを保護することが示された。EAEを上述のように誘導した:100μlのhCD83または対照としてBSAを-1日目、1日目と3日目に注射したip。EAEを0日にMtuberculosis濃縮CFAで乳化したMOGペプチドの皮下sc注射により誘導した。さらに、200ngの百日咳毒素Ptを0日と2日に投与したip。hCD83は殆ど完全に麻痺を阻害したが、BSA処理および未処理のマウスは強い疾患症状を発症した図6B参照;1EAE、左パネル。28日目、上述のように、マウスをMOGペプチドで免疫することにより、EAEの二回目の誘導を行った。際立ったことに、可溶型CD83で三回処理したマウスは完全に保護されたが、未処理およびBSA処理マウスは麻痺を起こした図6B;2EAE右パネル。治療用途におけるEAEの阻害:EAEを0日にMtuberculosis濃縮CFAで乳化したMOGペプチドの皮下sc注射により上述のように誘導した。さらに、200ngの百日咳毒素Ptを0日と2日に投与したip。hCD83ext100μg投与を3日目から1日おきに14回投与した。このような治療設定でさえ、可溶型CD83はEAE症状に強く影響を与えることができた。BSA100μg投与を陰性対照として用いた図6C参照。実施例6:ヒトCD83に対するモノクローナル抗体の産生約50μgのGSThCD83ext融合タンパク質をLOUCラットに腹腔内ipおよび皮下sc注射した。2ヶ月の間隔の後、抗原による最後のブーストを融合3日前にipとscで行った。ミエローマ細胞系P3X63Ag8653とラット免疫脾臓細胞の融合を標準的な方法に従って行った。ハイブリドーマ上清を、ポリスチレンマイクロタイタープレートに吸着したGSThCD83extタンパク質を用いた固相イムノアッセイで試験した。培養上清と1時間インキュベートした後、結合したモノクローナル抗体をペルオキシダーゼ標識したヤギ抗ラットIgGIgM抗体ダイアノーヴァ、ハンブルク、ドイツと色原体としてのoフェニレンジアミンを用いたペルオキシダーゼ反応で検出した。無関係のGST融合タンパク質を陰性対照として用いた。モノクローナル抗体の免疫グロブリンイソタイプをビオチン化抗ラット免疫グロブリンIgGサブクラス特異的モノクローナル抗体ATCC、ロックビル、MDを用いて決定した。CD831G11ラットIgG1およびCD834B5ラットIgG2aをウェスタンブロットとFACS解析に用いた。実施例7:患者の可溶型CD83の定量Elisaテストを用いて、健常者で可溶型CD83を約025ngml025ngmlの濃度で検出した。驚いたことに、腫瘍患者では15ngmlまでの濃度を検出した。それゆえ、この試験は、腫瘍患者の診断および予後評価となりうる。実施例8:hCD83extはジスルフィド結合したホモ二量体タンパク質であるHPLC精製組換えヒトCD83extタンパク質実施例1に記載のようなクローニングおよび発現、実施例2に記載のような精製をLaemmliのSDSPAGEシステムを用いて解析した。CD83の可能なオリゴマーの形態を同定するために、2メルカプトエタノールMEを試料緩衝液2SDS、52メルカプトエタノールME、10グリセロール、02mMEDTA、0005ブロモフェノールブルー、625mMTrispH68から除いた。この還元剤非存在下で、CD83の分子間および分子内ジスルフィド結合は完全に残る。還元および非還元タンパク質試料をともに5分間95°Cでインキュベートし、それぞれをSDSPAGEで比較した図7参照。電気泳動の間、オリゴマーSDSタンパク質の移動度は、完全に変性したSDSポリペプチド組成物の移動度よりも小さかった。MEなしでより上のバンドは推定サイズのCD83二量体約25kDaであると思われるが、単量体CD83のバンド約14kDaはかすかである。抗CD83抗体であるCD831G11Lechmannら、ProteinExpressionandPurification24445452を用いたウェスタンブロット解析から、タンパク質のバンドの特異性が確認された。その結果、hCD83extはジスルフィド結合したホモ二量体タンパク質である。単離したジスルフィド結合したホモ二量体タンパク質の阻害活性を実施例3および4に記載のMLR実験法で測定した。単離したホモ二量体の阻害活性は実施例3および4に記載のものと同一であることが明らかとなった。実施例9:可溶型CD83の変異体の生成hCD83extmut129CystoSer変異体の大腸菌を用いたクローニングヒトCD83の細胞外ドメインアミノ酸20145の変異体を以下のプライマーセット:センスpGEX2ThCD83:5TCCCCCCGGGAACGCCGGAGGTGAAGGTGGCT3およびアンチセンスCD83extramutantCtoS:5AATTAGAATTCTCAAATCTCCGCTCTGTATTTCTTAAAAGTCTCTTCTTTACGCTGTGCAGGGGAT3MWGバイオテクAG;それぞれ配列番号:11および12を用いてPCR増幅した。アンチセンスプライマーに、アミノ酸配列の129番目のシスチジンがセリンになる変異が導入されるようにgからcのヌクレオチドトランスバージョンが挿入された図8参照。PCR条件は以下のとおりであった:5分94°Cでの最初の変性工程、31サイクル:1分94°Cでの変性、1分61°Cでのアニーリング、2分72°Cでの伸長;および10分72°Cでの最後の伸長工程。増幅したcDNA断片を発現ベクターpGEX2TアマシャムファルマシアバイオテクのSmaIとEcoRI部位にサブクローニングした結果、プラスミドpGEX2ThCD83extmut129CtoSを得、これを大腸菌株TOPO10インビトロジェンに形質転換した。正しいヌクレオチド配列をシーケンシングにより確認した。hCD83extmut129CystoSer変異体タンパク質の大腸菌における組換え発現変異体hCD83extの発現と精製を上記のように組換え体hCD83extタンパク質について行った:細菌を一晩培養した培養液を新鮮なLB培地100μgmlアンピシリンを添加で110に希釈した。吸光度09で1mMIPTGを添加し、培養をさらに1時間行った。その後、細胞を沈殿させ、500mlの培養あたり10mlのネイティブ緩衝液140mMNaCI27mMKCI10mMNa2HPO418mMKH2P0426mMMnCl226mMMgCI21μgmlロイペプチン1μgmlアプロチニン1μgmlDNAseIpH76に再懸濁し、50μgmlのリゾチームを添加した。氷上で15分のインキュベーションの後、溶菌液ライセートを20000gで遠心した。タンパク質の精製:吸着工程:上清40mlをAKTAエクスプローラー10システムアマシャムファルマシアバイオテクのGSTrapの5mlカラムに添加した。結合緩衝液:PBS140mMNaCI27mMKCI10mMNa2HPO418mMKH2P04、pH76。溶出緩衝液:5mM還元グルタチオンを含む50mMTrisHClpH80。流速:5ml。クロマトグラフィの手順:4CVカラム容量の結合緩衝液、40mlの上清、12CVの結合緩衝液、5CVの溶出緩衝液、5CVの2NNaCIPBSpH76、5CVの結合緩衝液。その後、GSThCD83ext融合タンパク質をトロンビン20Umlと22°Cで16時間インキュベートした。GSTからhCD83extを分離するために、溶出液を吸着工程の緩衝液条件を用いたGSTrap5mlカラムに再度充填した。結合緩衝液条件下で、組換えヒトCD83extタンパク質を含む素通りを回収した。精製したhCD83extmut129CystoSerを精製したhCD83extとSDSPAGEにより比較した図9参照。非還元条件下同様、還元条件下で、CD83の変異体は14kDaの安定した単量体のバンドを示した。このバンドは、還元条件下で解析したhCD83ext野生型タンパク質に相当する。非還元条件下では、CD83二量体を変異体CD83タンパク質で検出できなかった。すなわち、細胞外CD83ドメインの5番目のカルボキシ末端システインがホモ二量体の生成に必要である。ウェスタンブロット解析によりバンドの特異性を確認したデータは示さない。実施例3および4に記載したMLR実験での試験によるhCD83extmut129CtoSの阻害活性は実施例3および4で試験した化合物の活性に相当した。実施例10:可溶型CD83は脾臓細胞の増殖を阻害する脾臓細胞の増殖の阻害:MOGを用いたマウスの免疫30日後、または60日後、再刺激アッセイのために脾臓を取り出した。細胞を、ペニシリン10OUml、シグマ、ストレプトマイシン100μgml、シグマ、Lグルタミン2mM、シグマおよび2メルカプトエタノール50μM、シグマを添加したHL1無血清培地で培養した。MOG特異的細胞を、96ウェル組織培養プレートの200μlHL1ウェル中で4×105脾臓細胞を異なる濃度のMOGペプチドとインキュベートすることにより解析した。さらに、対照として、4×105脾臓細胞をIL2500Uml、プロロイキンで刺激した。陰性対照として、未刺激の培養液が用いられた。72時間後、培養液を3Hチミジン04Cimmol、アマシャムTRA20でパルス標識した。12時間後、チミジンの取り込みをマイクロプレートカウンターワラックを用いて測定した。hCD83ext処理マウスに由来する脾臓細胞は明らかな増殖の減少を示す図10A参照。さらに、対照として、4×105脾臓細胞がIL2500Umlで刺激された。また、hCD83ext処理細胞は、IL2に応答して増殖することが可能であった図10A、右手挿入図参照。これらのデータは明らかに、脾臓細胞の増殖はCD83処理マウスで減少したが、IL2を用いて再刺激されることを示している。すなわち、脾臓細胞は死んでいなかった。EAEを二回誘導されたhCD83ext処理、BSA処理、または未処理のマウスに由来する脾臓細胞の再刺激図10B参照。hCD83ext処理マウスは増殖能にわずかな減少を示した。しかし、BSA処理および未処理マウスがIL2に応答して強く増殖する一方、hCD83ext処理マウスはIL2に応答して増殖しなくなった図10B、右手挿入図参照。これらのデータは明らかに、脾臓細胞の増殖がCD83処理マウスで減少していることを示す。実施例11:可溶型CD83は脾臓細胞のサイトカイン産生を阻害する実施例10に記載したように異なる濃度のMOGペプチドで刺激した回収脾臓細胞をそのエクスビボでのサイトカイン産生について試験した。培養上清を96時間後に採取し、市販のINFγ、IL2、IL4、IL10用のサンドイッチELISAキットBDバイオサイエンシズを用いて試験した。第一のEAE誘導後のhCD83ext処理細胞では、そのINFγ産生が強く阻害される図11A参照。また、IL10産生はあきらかに減少する。IL2およびIL4産生は格段には影響されない。これらのデータは明らかに、可溶型CD83が処理動物においてサイトカイン産生の減少をもたらすことを示す。脾臓細胞のサイトカイン産生はまた、EAEを二回誘導された動物由来の脾臓細胞で測定された図11B参照。INFγ産生は強く阻害される。IL10産生についても同様である。IL2産生はそれほど影響を受けない。BSA処理および未処理細胞でいくらかのIL4産生があったが、値は非常に低く、検出限界に近いものである。この場合もやはり、これらのデータは明らかに、可溶型CD83がEAEを二回誘導した動物のサイトカイン産生を減少することを示す。配列番号:5CD83extのプライマー配列番号:6CD83extのプライマー配列番号:7pGEX2ThCD83extの部分配列配列番号:8pGEX2ThCD83extの部分配列配列番号:9pGEX2ThCD83extmut129CtoSの部分配列配列番号:10pGEX2ThCD83extmut129CtoSの部分配列配列番号:11pGEX2ThCD83のセンスプライマー配列番号:12pGEX2ThCD83のセンスプライマー