アミノ酸配列X1X2X3X4X5X6、配列番号1を有し、式中、X1はフェニルアラニン、イソロイシンまたはトリプトファンであることができ、X2はロイシンまたはフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、X3はチロシンまたはバリンであることができ、X4はロイシン、フェニルアラニンまたはイソロイシンであることができ、X5はフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、およびX6はバリン、アルギニンまたはチロシンであることができるペプチド、またはペプチドのフラグメントまたは変形体を包含する、式Aの薬剤であって、前記ペプチドのフラグメントまたは変形体は、表面にヘマグルチニンを有するウイルスの処置における使用のために、表面にヘマグルチニンを有するウイルスが細胞に対して結合するのを抑制するように、ヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である、薬剤。WLVFFVIAYFARFP2またはWLVFFVIFYFFRFP1の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するペプチドまたはペプチドの変形体が包含され、前記ペプチドの変形体はヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である、請求項1に請求する式Aの薬剤。ペプチド変形体には、別のアミノ酸によって保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸が含まれ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする、請求項1または2に請求する式Aの薬剤。WLVFFVIAYFARFP2の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するペプチドまたはペプチドの変形体であり、ペプチド変形体には、別のアミノ酸によって保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸が含まれ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする、請求項1または2に請求する式Aの薬剤。ペプチドはアミノ酸配列FFVIFY配列番号2またはWLVFFV配列番号5を有し、随意に、配列番号2または配列番号5はさらに、ペプチドのCまたはN末端でRRKK配列番号3を含むことができる、請求項1~3のいずれか一項に請求する薬剤。ペプチドは、次のIFYFFR配列番号8、およびIAYFAR配列番号10から選択されるアミノ酸配列を有する、請求項1~3のいずれか一項に請求する薬剤。ペプチドには、次のFP2WLVFFVIAYFAR配列番号11FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13FP8WLVFFVRRKK配列番号6FP9FFVIFYRRKK配列番号7FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14FP11FFVIAYRRKK配列番号15FP12FFVIAYFAR配列番号16FP13FFVIAYFARRRKK配列番号17またはヘマグルチニンと特異的に結合すること、および細胞へのウイルスの結合を抑制することが可能である、配列番号11、12、13、6、7、14、15、16または17によって提供されるアミノ酸配列のフラグメントまたは変形体から選択されるアミノ酸配列が含まれる、請求項1~3のいずれか一項に請求する薬剤。次のFP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、またはヘマグルチニンと特異的に結合すること、および細胞へのウイルスの結合を抑制することが可能である、配列番号11~14によって提供されるアミノ酸配列のフラグメントまたは変形体から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドが包含される、請求項7に請求する薬剤。次のFP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、またはヘマグルチニンと特異的に結合すること、および細胞へのウイルスの結合を抑制することが可能である、配列番号11~13によって提供されるアミノ酸配列のフラグメントまたは変形体から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドが包含される、請求項8に請求する薬剤。次のFP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、またはヘマグルチニンと特異的に結合すること、および細胞へのウイルスの結合を抑制することが可能である、配列番号12または13によって提供されるアミノ酸配列のフラグメントまたは変形体から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドが包含される、請求項9に請求する薬剤。アミノ酸配列WLVFFVIAYFAR配列番号11を有するペプチドが包含される、請求項9に請求する薬剤。WLVFFVIAYFARFP2またはWLVFFVIFYFFRFP1の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するペプチドまたはペプチドの変形体からなり、前記ペプチド変形体は、表面にヘマグルチニンを有するウイルスの処置における使用のために、ヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である、請求項1に請求する薬剤。次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP8WLVFFVRRKK配列番号6、FP9FFVIFYRRKK配列番号7、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、FP11FFVIAYRRKK配列番号15、FP12FFVIAYFAR配列番号16およびFP13FFVIAYFARRRKK配列番号17から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドからなる、請求項12に請求する薬剤。細胞に対してウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスの処置における使用のためのものであり、前記ウイルスはインフルエンザである、請求項1~13のいずれか一項に請求する薬剤。アミノ酸配列X1X2X3X4X5X6、配列番号1で、式中、X1はフェニルアラニン、イソロイシンまたはトリプトファンであることができ、X2はロイシンまたはフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、X3はチロシンまたはバリンであることができ、X4はロイシン、フェニルアラニンまたはイソロイシンであることができ、X5はフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、およびX6はバリン、アルギニンまたはチロシンであることができるもの、またはペプチドのフラグメントまたは変形体を包含する、式Aの薬剤であって、前記ペプチドのフラグメントまたは変形体は、対象体でのウイルス感染の防止における使用のために、ウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスが細胞に対して結合するのを抑制するように、ヘマグルチニンに特異的に結合することが可能であり、前記ウイルス感染はウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスによってのものである、薬剤。WLVFFVIAYFARFP2またはWLVFFVIFYFFRFP1の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するペプチドまたはペプチドの変形体から構成され、前記ペプチドの変形体はヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である、請求項15に請求する式Aの薬剤。別のアミノ酸によって保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸を有するペプチド変形体が包含され、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする、請求項16に請求する式Aの薬剤。WLVFFVIAYFARFP2の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するペプチドまたはペプチドの変形体が包含され、ペプチド変形体には、別のアミノ酸によって保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸が含まれ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする、請求項17に請求する式Aの薬剤。アミノ酸配列FFVIFY配列番号2またはWLVFFV配列番号5を有するペプチドが包含され、随意に、配列番号2または配列番号5はさらに、ペプチドのCまたはN末端でRRKK配列番号3を含むことができる、請求項15の薬剤。次のIFYFFR配列番号8、およびIAYFAR配列番号10から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドから構成される、請求項15の薬剤。次のFP2WLVFFVIAYFAR配列番号11FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13FP8WLVFFVRRKK配列番号6FP9FFVIFYRRKK配列番号7FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14FP11FFVIAYRRKK配列番号15FP12FFVIAYFAR配列番号16FP13FFVIAYFARRRKK配列番号17から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドまたはヘマグルチニンと特異的に結合すること、およびウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11、12、13、6、7、14、15、16または17によって提供されるアミノ酸配列のフラグメントまたは変形体から構成される、請求項15の薬剤。次のFP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP9FFVIFYRRKK配列番号7FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14FFVIFY配列番号2から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドまたはペプチドのフラグメントまたは変形体から構成され、前記フラグメントは、ヘマグルチニンと特異的に結合すること、およびウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスの細胞への結合を抑制することが可能である、請求項15の薬剤。WLVFFVIAYFARFP2またはWLVFFVIFYFFRFP1の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するペプチドまたはペプチドの変形体からなり、前記ペプチド変形体は、表面にヘマグルチニンを有するウイルスの処置における使用のために、ヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である、請求項15に請求する薬剤。次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP8WLVFFVRRKK配列番号6、FP9FFVIFYRRKK配列番号7、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、FP11FFVIAYRRKK配列番号15、FP12FFVIAYFAR配列番号16およびFP13FFVIAYFARRRKK配列番号17から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドからなる、請求項15に請求する薬剤。次のFP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP9FFVIFYRRKK配列番号7、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、またはFFVIFY配列番号2から選択されるアミノ酸配列を有するペプチドからなる、請求項15の薬剤。対象体でのウイルス感染の防止における使用のための、請求項15~25のいずれか一項の薬剤。配列番号1~17、21、22、または23のいずれか1つから選択したアミノ酸配列を有するペプチドが包含されるかまたはそれからなる、式Aの薬剤。式Aの薬剤は、WLVFFVIAYFARFP2の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するアミノ酸配列をもつペプチドまたはペプチドの変形体が包含されるかまたはそれからなり、ペプチドの変形体は別のアミノ酸によって保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸を含み、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする、請求項27に請求する薬剤。配列番号2~17、21、22、または23のいずれか1つから選択したアミノ酸配列を有するペプチドが包含されるかまたはそれからなる、請求項27に請求する式Aの薬剤。請求項27~29のいずれか一項に請求するペプチドをコードすることができる核酸配列。請求項30の核酸配列および核酸配列に操作可能に連結されたプロモーター領域を含む、発現構築物。式Aのペプチドまたは式Aに基づくペプチドまたは非ペプチドが包含される薬剤を定めるための方法であって、式Aは、アミノ酸配列X1X2X3X4X5X6、配列番号1を包含し、式中、X1はフェニルアラニン、イソロイシンまたはトリプトファンであることができ、X2はロイシンまたはフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、X3はチロシンまたはバリンであることができ、X4はロイシン、フェニルアラニンまたはイソロイシンであることができ、X5はフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、およびX6はバリン、アルギニンまたはチロシンであることができるものであり、次のステップ、aテストされる薬剤の存在下および非存在下で、テスト細胞を、ウイルスがそのようなテスト細胞に感染するのを典型的に可能にする条件下に曝露すること、b感染したテスト細胞の数およびまたはテスト細胞の感染率をウイルスに曝露した後に比較すること、およびcテストする薬剤が保護効果を提供するか、および細胞の感染を抑制するかどうかを定めることを含む、方法。ウイルスを処置するかまたは対象体のウイルスによる感染を防ぐ方法であって、請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤または請求項30の核酸または請求項31の発現構築物の有効量を前記対象体に施すことを含む、方法。請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤の有効量を前記対象体に投与することを含む、請求項33に請求するウイルスを処置するかまたは対象体のウイルスによる感染を防ぐ方法。ウイルスはインフルエンザである、請求項33または請求項34に請求する方法。請求項27~29のいずれか一項に請求するペプチドを含む薬剤をコードしうる核酸を含む細胞。細胞は対象体の固有ミクロフローラに見出される細胞である、請求項36の細胞。細胞は、ラクトバシラス、特には対象体に投与するのに適したプロバイオティクス培養物中で提供されるラクトバシラスである、請求項36または請求項37のいずれか一項に請求する細胞。請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤は動物において発現される、請求項36~38のいずれか一項に請求する細胞を含む動物。動物は遺伝的に修飾され、その結果請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤は動物において発現される、請求項39に請求する動物。動物は、家禽、家畜化動物、特にはニワトリまたはブタから選択される、請求項39または請求項40に請求する動物。請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤、請求項30の核酸、請求項31の発現構築物または請求項36~38のいずれか一項の細胞を、薬学的に許容可能な基材と組み合わせて含む、製薬上組成物。請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤、請求項30の核酸、請求項31の発現構築物または請求項36~38のいずれか一項の細胞の、抗ウイルス薬または予防薬としての使用。請求項27~29のいずれか一項に請求する薬剤、請求項30の核酸、請求項31の発現構築物または請求項36~38のいずれか一項の細胞の、抗インフルエンザ薬または予防薬としての使用。西洋では、季節性インフルエンザは、多数の死亡例に関与し、たとえば、アメリカではインフルエンザ感染を有して入院させられた最大200000名から毎年30000名近くが死亡する。パンデミックの場合には、これらの数字は著しく大きくなり、流行性のインフルエンザ株は、特に悪性だった場合、ブリティッシュメディカルジャーナルによれば、そのような流行が72兆ポンド前後の費用を英国に負担させるだろうと推定されている。現時点では、いくつかの抗ウイルス薬が開発されており、それらは、インフルエンザを制御して、伝染をブロックするのに活用される。広義には、これらは、次の範疇に分けることができる。1.ノイラミニダーゼインヒビターNAIの、オセルタミビルTamifluTMタミフル商品名およびザナミビルRelenzaTMリレンザなどのようなもの。これらは、感染細胞からのウイルスの出口をブロックする。2.アダマンタン誘導体例は、アマンタジンSymmetrelTMシンメトレルおよびリマンタジンFlumadineTMフルマジン。これらは、インフルエンザウイルスM2イオンチャネルタンパク質の機能をブロックする。3.細胞内へのウイルスの侵入をブロックする薬剤。4.細胞におけるインフルエンザ感染をブロックする薬剤、例は、RNAポリメラーゼのインヒビターおよびsiRNA。本発明の概略を記載する。本発明は、ウイルスの表面にヘマグルチニンを含むウイルス、たとえば、インフルエンザウイルス、麻疹ウイルス、ムンプスウイルス、パラインフルエンザウイルス、呼吸器合胞体呼吸器多核体ウイルスRSV、風疹ウイルス、狂犬病ウイルス、ニパウイルス、ヘンドラウイルス、イヌジステンパーウイルス、アザラシジステンパーウイルス、牛疫ウイルス、ニューカッスル病ウイルス、センダイウイルスあるいはメタニューモウイルスの処置における使用のために、式Aの薬剤に関するものである。好適には、本発明は、呼吸器合胞体ウイルス、メタニューモウイルスおよびインフルエンザから選択された、特には、メタニューモウイルスおよびインフルエンザのウイルスでの処置における使用のために、式Aの薬剤に関連しうる。本発明の薬剤は、フィトヘマグルチニンへの結合において有用でありうる。特に、本発明は、インフルエンザの処置における使用のための式Aの薬剤に関する。式Aの薬剤は、ウイルスの特定のヘマグルチニンに、詳細には、インフルエンザのヘマグルチニンに、より具体的には、インフルエンザA型のヘマグルチニンに、より具体的には、インフルエンザのタイプH1N1、H3N2、H5N1およびH7N1、より具体的には、インフルエンザAWSN33H1N1、APR834H1N1、AEnglandイングランド19509PR8H1N1、H3N2AVictoriaビクトリア375PR8、AUdornユードルン72H3N2およびAVietnamベトナム119404PR8H5N1に特異的に結合することが可能でありうる。本発明者は、式Aの薬剤のヘマグルチニンへの結合によって、ウイルスの、詳細には、インフルエンザウイルスの、細胞に感染するための能力を抑制し、薬剤が、ウイルスによる、詳細には、インフルエンザによる対象体の感染、およびウイルスによる感染のリスクを最小限に抑えるように、予防上の方法において作用可能になることを決定した。したがって、本発明の第一の見地態様は、式Aの薬剤を提供することであり、それは、アミノ酸配列X1X2X3X4X5X6、配列番号1を有し、式中、X1はフェニルアラニン、イソロイシンまたはトリプトファンであることができ、X2はロイシンまたはフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、X3はチロシンまたはバリンであることができ、X4はロイシン、フェニルアラニンまたはイソロイシンであることができ、X5はフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、およびX6はバリン、アルギニンまたはチロシンであることができるペプチド、またはペプチドのフラグメント断片または変形体変異体を包含し、前記薬剤またはペプチドのフラグメントまたは変形体は、ウイルスの処置における使用のために、ウイルスの表面にヘマグルチニン血球凝集素を有するウイルス、たとえば、インフルエンザが細胞に対して結合するのを抑制するように、ヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である。したがって、本発明は、ウイルスの表面にヘマグルチニンを含むウイルスと関係する病状に、特には、インフルエンザの病状を処置するための方法を提供する。この方法は、対象体、たとえば、ヒトに、本発明の1またはそれよりも多く1以上の薬剤の治療上の量を投与し、それによって前記ウイルスの確立されたウイルス感染を処置するか、またはウイルス感染、特には、インフルエンザのものを予防的に処置することによって実践される。具体化実施形態において、薬剤は、ウイルス上のヘマグルチニン受容体を抑制またはブロック遮断する。実施形態では、薬剤は、細胞へのインフルエンザの結合を抑制するためにインフルエンザ上のヘマグルチニンに結合することができる。このような実施形態では、薬剤は、インフルエンザの処置、特には、インフルエンザの予防的処置のために用いることができる。薬剤のヘマグルチニンへの結合を定めることを可能にする適切な機能試験は、ELISAに基づくアッセイであり、たとえば、ここに記載するインフルエンザのヘマグルチニン結合アッセイELISAまたはウイルスの表面上にヘマグルチニンを有する異なるそれぞれのウイルスを使用するこのELISAの適切な修飾などである。実施形態では、式Aの薬剤は、次のFP2WLVFFVIAYFAR配列番号11またはFP1WLVFFVIFYFFR配列番号18のCまたはN末端から少なくとも4つ、少なくとも5つ、少なくとも6つのアミノ酸を有するペプチドを含むことができ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。まださらなる実施形態では、式A薬剤は、FP2またはFP1の少なくとも4つ、5つ、または6つの連続したアミノ酸であることができ、ペプチドは、ヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。まださらなる実施形態では、式Aの薬剤は、FP2の、少なくとも4つ、5つ、または6つの連続したアミノ酸であることができ、ペプチドは、ヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。複数の実施形態では、式Aの薬剤は、FP2またはFP1、詳細にはFP2のC末端の1、2、3、4、5、6、7つのアミノ酸を含まないペプチドであることができ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。実施形態では、式Aの薬剤は、FP2またはFP1、詳細にはFP2のN末端の1、2、3、4、5、6、7つのアミノ酸を含まないペプチドであることができ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。実施形態では、FP2またはFP1の少なくとも4つ、少なくとも5つ、少なくとも6つの連続するアミノ酸を有するペプチド断片の少なくとも1つ、2つ、または3つのアミノ酸は、別のアミノ酸で保存的に置換されてもよく、そこではペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。実施形態において、式Aの薬剤は、ペプチドWLVFFVIAYFARFP2配列番号11の少なくとも4つの連続するアミノ酸を有することができ、またはペプチドFP2の変形体であることもでき、ペプチド変形体は、別のアミノ酸で保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸を含み、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。前記変形体はさらに、たとえば、ペプチドの安定性を高めるために、本明細書で述べるさらなるペプチド疑似体ペプチドミメティックの修飾を含むことができると理解される。保存的置換によって、当業者によって理解されるように、1つのアミノ酸の置換で、生物学的およびまたは化学的に類似している別のアミノ酸による置換が意味される。本明細書で論じる特定の配列FP1、FP2、FP3、FP4、FP7、FP8、およびFP9によって例示されるように、本発明の薬剤は、コイル状構造またはアルファヘリックス構造を形成することができる一般に脂肪族または疎水性であるペプチドのアミノ酸配列を有する少なくとも4、少なくとも5、少なくとも6つのアミノ酸を含むペプチドであってもよい。理論に束縛されるものではないが、そのようなペプチドの三次元構造は、コイル構造、たとえば、αヘリックスの一方の側での少なくとも一つの疎水性領域またはパッチを提供しうる。あるいはまた、三次元構造は、αヘリックスのようなコイル構造の対向面上に、または疎水性領域が離間しているコイル構造の同一面上に少なくとも2つの疎水性領域を提供しうる。実施形態では、本発明の薬剤は、次の、FFVIFY配列番号2WLVFFV配列番号5、またはFFVIAYFAR配列番号16FFVIAY配列番号22、IAYFAR配列番号23を包含するアミノ酸配列を有するペプチドであることができる。特定の実施形態では、本発明の薬剤は、詳細には、配列番号2、5、16、22、または23がペプチドまたはその擬似体を含んでよく、そこでは1つ2つ、または3つのフェニルアラニンのアミノ酸残基がチロシンに置換される。さらに、本発明の薬剤は、N末端アミノ酸がDアミノ酸として提供されるペプチドまたはその擬似体を含むことができる。理論によって束縛されることを望まないが、本発明者には、有利な薬剤で、本発明のペプチドまたはペプチドの変異体は、コイル状構造、とりわけ、αヘリックス構造の採用を促進することがあると考えられる。そのようなコイル構造はペプチドがウイルスとの相互作用を可能にする点で有利であると考えられる。構造の予測は、適切なコンピュータープログラム、たとえば、GOLDProteinLigandDockingゴールドプロテインリガンドドッキングUniversityofSheffieldシェフィールド大学、GlaxoSmithKlineplcandCCDCグラクソスミスクライン社およびCCDCおよびExPASyProtParamプログラム、PEPFOLDモーバイルプログラムを用いて履行することができる。実施形態において、提供されるペプチドがFFVIFY配列番号2であるとき、RRKK配列番号3は、コイル構造を採用することが考えられているRRKKFFVIFY配列番号4を提供するために、ペプチドのN末端端部に提供することができる。アミノ酸配列、たとえば、RRKKのようなものの付加は、水溶液中、たとえば、疎水性を減少させることにより、ペプチドの溶解性を有利に向上させて、インビトロおよびインビボで投与されるペプチドの高用量を許すことができる。理解されるように、他の親水性ペプチド配列、たとえば、アルギニン×9は、ペプチドの増加した溶解性を可能にすることができ、本発明のペプチドにコンジュゲートすることができる。実施形態において、提供されるペプチドが、アミノ酸配列WLVFFV配列番号5またはFFVIFY配列番号2を有するとき、WLVFFVRRKK配列番号6およびFFVIFYRRKK配列番号7をそれぞれ提供するために、ペプチドのC末端端部にRRKK配列番号3を提供することが有利であることが見出された。これらのペプチドは、コイル構造をとると考えられ、そして加えて、配列番号5および配列番号2に対する低下した疎水性を有する。実施形態では、本発明のペプチドは、少なくとも1つの配列番号8、9、2、および10から選択されるアミノ酸配列テーブルaによって説明するようなもの、またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合でき、ウイルスの細胞への結合が抑制される配列番号8、9、2および10によって提供されるアミノ酸配列の断片または変異体を含むことができる。実施形態では、本発明のペプチドは、インフルエンザのヘマグルチニンに特異的に結合することができ、そしてインフルエンザの細胞への結合を抑制する。細胞への本発明の薬剤の結合は、ELISAアッセイを用いて、インフルエンザ、または適切なウイルスを参照して、ここに定められたように決定することができる。あるいはまた、ウイルスによって引き起こされるプラークの数を減らし、または減らされたウイルスの臨床徴候を観察するために、機能性試験を用いて、ヘマグルチニンへの結合を評価することができる。ここでは、標準的な1文字コードシンボルを利用し、たとえば、Wはトリプトファンであり、Lはロイシンであり、Vはバリンであり、Fはフェニルアラニンであり、Yはチロシンであり、Rはアルギニンであり、Iはイソロイシンであり、およびAはアラニンである。配列番号8のアラニン変異体が示される配列番号10。フェニルアラニンのアラニンでの置換は、ペプチドがH3およびH5ウイルスならびにH1ウイルスの効果的なインヒビター抑制物質であることに起因して決定される。これらの位置での小さな脂肪族アミノ酸の他の置換も有効であろうと予想することができる。特定の実施形態において、本発明のペプチドは、次の少なくとも1つのものから選択されるアミノ酸配列を含むことができる。FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13FP8WLVFFVRRKK配列番号6FP9FFVIFYRRKK配列番号7FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14FP11FFVIAYRRKK配列番号15FP12FFVIAYFAR配列番号16FP13FFVIAYFARRRKK配列番号17またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、そしてウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、そしてインフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11、12、13、6、7、14、15、16または17によって提供されるようなアミノ酸配列の断片または変異体である。実施形態では、ペプチドは次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、ウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、インフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11~14によって提供されるようなアミノ酸配列の断片またはその変異体から選択されるアミノ酸配列を含むことができる。実施形態では、本発明のペプチドは、次の、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、ウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、インフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11~13によって提供されるようなアミノ酸配列の断片またはその変異体から選択されるアミノ酸配列を含むことができる。実施形態では、本発明のペプチドは、次の、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、ウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、インフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号12または13によって提供されるようなアミノ酸配列の断片または変異体から選択されるアミノ酸配列を含むことができる。実施形態では、本発明のペプチドは、アミノ酸配列WLVFFVIAYFAR配列番号11またはヘマグルチニンに特異的に結合することが可能な配列番号11の断片または変異体を含むことができる。実施形態では、本発明のペプチドは、無関係に、インフルエンザの処置における使用のために、配列番号1~18、22または23、詳細には、2~17、22または23のいずれかを含むことができる。実施形態において、配列番号11はRRKKまたはKKKKまたはNもしくはC末端での別の親水性ペプチドを含むように修飾することができる。特定の実施形態で、配列番号11は、配列FFVIAYFAR配列番号16を有するトランケーテッド切断ペプチドとして提供することができる。代わりの実施形態では、配列番号11は、2、3、4、5、6、7、または8のアミノ酸が保存的に置換されている九量体ninemerとして提供することができる。実施形態では、本発明の薬剤は、長さが6~20個の間のアミノ酸、好適には、長さが6~15個のアミノ酸、より一層好適には、長さが6、7、8、9、10、11、12、13、14、15個のアミノ酸であることができる。本発明の実施形態において、本発明のペプチドは、次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP8WLVFFVRRKK配列番号6、FP9FFVIFYRRKK配列番号7、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、FP11FFVIAYRRKK配列番号15、FP12FFVIAYFAR配列番号16FP13FFVIAYFARRRKK配列番号17またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、ウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、インフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11、12、13、6、7、14、15、16、または17によって提供されるようなアミノ酸配列の断片または変異体から選択されるアミノ酸配列からなることができる。さらなる実施形態において、本発明のペプチドは、次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、ウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、インフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11、12、13、または14によって提供されるようなアミノ酸配列の断片または変異体の少なくとも1から選択されるアミノ酸配列からなることができる。さらなる実施形態において、本発明のペプチドは、次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP4RRKKWLVFFVIYFFR配列番号13、FP3WLVFFVIFYFFRRRKK配列番号12またはウイルスのヘマグルチニンに特異的に結合し、ウイルスの細胞への結合を抑制すること、特には、インフルエンザのヘマグルチニンに結合し、インフルエンザの細胞への結合を抑制することが可能である、配列番号11、12、13によって提供されるようなアミノ酸配列の断片または変異体から選択されるアミノ酸配列からなることができる。実施形態では、本発明のペプチドは、アミノ酸配列WLVFFVIAYFAR配列番号11からなることができる。式Aの薬剤の組み合わせが、同時にまたは順次に対象に提供することができることを理解すべきである。本発明の第二の態様において、第一の態様に従って記載したように、対象におけるウイルス感染、特には、対象におけるインフルエンザ感染の防止または予防的処置での使用のために、薬剤、特には、式Aのペプチドが提供される。好適には、式Aの薬剤は、第一の態様に従い説明するように、対象におけるウイルス感染の防止または予防的処置に用いることができ、そこではウイルスは、麻疹ウイルス、ムンプスウイルス、パラインフルエンザウイルス、呼吸器合胞体ウイルスRSV、風疹ウイルス、狂犬病ウイルス、ニパウイルス、ヘンドラウイルス、イヌジステンパーウイルス、アザラシジステンパーウイルス、牛疫ウイルス、ニューカッスル病ウイルス、メタニューモウイルス、またはセンダイウイルスから選択される。特に、本発明は、インフルエンザの予防的治療で使用するための式Aの薬剤に関する。特定の実施形態では、式Aの薬剤は、本発明の第一の態様に従って説明されるように、A型のインフルエンザ、より具体的には、インフルエンザ型H1N1、H3N2、H5N1およびH7N1、より一層具体的には、AWSN33H1N1、APR834H1N1、AイングランドEngland19509PR8H1N1、AビクトリアVictoria375PR8H3N2、AユードルンUdorn72H3N2およびAベトナムVietnam119404PR8H5N1型のインフルエンザの防止または予防上の処置に用いることができる。特定の実施形態では、式Aの薬剤は、配列番号1から17のいずれか1つから、特には、配列番号11、12、13、または14、より一層特には、配列番号11、12、または13、最も具体的には、配列番号11または13から選択することができる。理解されるように、対象は、インフルエンザなどのようなウイルスに決して曝露されなかったかもしれず、またはインフルエンザなどの異なるタイプのような、異なる株またはタイプのウイルスに曝露されたかもしれない。対象が以前にあるインフルエンザウイルス株によって感染しているかもしれないが、対象を異なる株にさらすべきであり、対象の免疫システムは、異なる株に対する新たな免疫応答をマウントされる。薬剤、たとえば、式Aの、ペプチドは、ヘマグルチニンがウイルスの表面に発現されるウイルス、たとえば、インフルエンザに対象を曝露するのに先立ち、最初に、またはウイルス、たとえば、異なる株の、インフルエンザに、対象の感染のリスクを最小限に抑えるために、対象に提供することができる。本発明の若干のペプチドは、キナーゼに結合すること、およびそのようなキナーゼ、たとえば、インフルエンザに感染した対象における炎症反応の媒介に関与するキナーゼの自己リン酸化およびシグナル伝達を防止するのに作用することが可能であるけれども、本発明者は、意外にも、多数の薬剤、特に、ペプチドで、本発明のものが、ヘマグルチニンに結合することができ、細胞call内へのウイルスの侵入を抑制、たとえば、細胞内へのインフルエンザの侵入を抑制するが、キナーゼ自己リン酸化を調節することが可能でないことを決定した。実施形態では、そのような薬剤ペプチドは、ウイルスの表面にヘマグルチニンを発現しているウイルス、たとえば、インフルエンザに感染する危険性を有する対象に、感染、たとえば、インフルエンザ感染の危険性を最小限にするために、予防的な処置として提供することができる。実施形態では、対象での炎症反応の調節が可能なペプチドの使用を排除することができる。実施形態では、キナーゼ自己リン酸化の調節が可能なペプチドの使用を排除される。特定の実施形態では、WLVFFVIFYFFR配列番号18の使用を排除することができる。特定の実施形態では、位置X2またはX5のアミノ酸がアラニンに置換された本発明のアミノ酸配列を含むペプチド、特には、アミノ酸配列WLVFFVIAYFAR配列番号11を有するペプチドは、ペプチドの免疫調節活性をブロックするために決定されたけれども、インフルエンザに対するペプチドの抗ウイルス活性に影響を与えない。理論に束縛されることを望まないが、アラニンアミノ酸として、X2およびまたはX5を提供することは、H3N2ウイルスだけでなく、H1N1およびH5N1に関連して提供されるウイルス感染の抑制を増加させることが考えられる。本発明は、本明細書に開示される本発明のペプチドの、インフルエンザの処置またはインフルエンザによる感染の防止のための薬の製造における使用を提供する。さらに、ここには、インフルエンザの処置または対象でのインフルエンザによる感染を予防するための方法が提供され、それには、薬剤、たとえば、本明細書に開示されるような本発明のペプチドの有効量を前記対象に投与することが含まれる。本発明の薬剤、たとえば、ペプチド、または物質またはそのような薬剤を含む組成物は、単独で、または他の処置と組み合わせて、同時または連続して、処置すべき条件に依存して投与することができる。そのような組合せは、たとえば、処置すべき条件、成分の反応活性および組合せの薬学的特性に基づいて選択することができる。たとえば、本発明の薬剤は、アマンタジン、リマンタジン、リバビリン、ノイラミニダーゼインヒビター、粘液溶解薬、去痰薬、呼吸器作用薬bronchialdilators、抗生物質または鎮痛薬などのような他の抗ウイルス剤と併用することができる。本発明のさらなる態様によれば、本発明の薬剤の治療上の量を、それを必要とする対象に投与するステップ工程を含む、治療方法が提供される。適切には、対象は、ウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスに感染する危険性があるか、またはそれに感染する、たとえば、インフルエンザに感染する危険性があるか、それに感染するものである。本発明での医療上の処置の方法に使用される本発明のどのような薬剤またはペプチドも、好適には投与は、予防上有効な量または治療上有効な量において場合に応じてのものであり、このことは個体に対して利益を示すのに十分なものである。実際の投与される量、および投与の速度および時間経過は、治療されるものの性質および重症度に依存するものである。処置での処方、例は、投薬量等の決定は、一般医および他の医師の責任の範囲内である。実施形態では、薬剤、たとえば、ペプチドで、本発明のものは、哺乳動物に提供することができる。特定の実施形態では、薬剤、たとえば、ペプチドは、ヒト群、ブタ群、ウマ群、ネコ群、トリ、たとえば、家禽の少なくとも1種に提供することができる。特定の実施形態では、本発明の薬剤は、たとえば、ペプチドで、本発明のものは、ヒトに提供することができる。標的療法は、抗体または細胞特異的リガンドのようなターゲティングシステム標的系を使用することにより、細胞の一定のタイプに対してより一層特異的に本発明の薬剤を配送デリバリーするために使用されうる。ターゲティングは、さまざまな理由から、たとえば、薬剤が受け入れがたいほど毒性である場合、またはそうでなければあまりにも高い投薬量を必要とする場合、またはそうでなければ標的細胞に入ることができない場合には、望ましいことがある。薬剤、たとえば、ペプチドで、本発明のものが、抗ウイルス活性を付与するように作用するかどうかを定める際、本発明者は、新しいアミノ酸配列を有する本発明のペプチドを決定した。これらのペプチドはそれ自体、本発明のさらなる態様を形成すると考えられる。本発明の第3の態様に従い、本明細書に開示するような式Aの薬剤が提供される。複数の実施形態では、対象での炎症反応の調節が可能なペプチドの使用を排除することができる。実施形態では、キナーゼ自己リン酸化の調節が可能なペプチドの使用が排除される。特定の実施形態では、WLVFFVIFYFFR配列番号18の使用を排除することができる。複数の実施形態において、式Aの薬剤が提供され、それは、配列番号1~17、21、22、または23のいずれか1つから選択されるアミノ酸配列を有するペプチドを含むか、またはそれかなる。実施形態では、式Aの薬剤が提供され、それは、WLVFFVIAYFARFP2の少なくとも4つの連続したアミノ酸を有するアミノ酸配列をもつペプチドまたはペプチドの変異体を含むか、またそれからなり、ペプチド変異体は、別のアミノ酸で保存的に置換された1つおよび3つの間のアミノ酸を含み、ペプチドは特異的にヘマグルチニンに結合することができることを特徴とする。実施形態では、式Aの薬剤が提供され、それは、配列番号1~17のいずれか1つのアミノ酸配列を有するペプチドを含むか、またはそれからなる。実施形態では、式Aの薬剤が提供され、それは、アミノ酸配列の配列番号22または23または11を有するペプチドを含むか、またはそれからなる。実施形態では、次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP9FFVIFYRRKK配列番号7、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、FFVIFY配列番号2、FP11FFVIAYRRKK配列番号15、FP12FFVIAYFAR配列番号16、FP13FFVIAYFARRRKK配列番号17から選択されるアミノ酸配列を含むペプチドまたはペプチドの変異体または断片が提供され、前記断片は、ヘマグルチニン、特に、インフルエンザによって提供されるヘマグルチニンに特異的に結合することが可能である。実施形態では、ペプチドは、ウイルスの表面にヘマグルチニンを有するウイルスの細胞内への進入が最小化されるように、ヘマグルチニンに結合することができる。実施形態では、式Aの薬剤は、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11のCまたはN末端からの少なくとも4、少なくとも5、少なくとも6のアミノ酸を有するペプチドを含むことができ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。代わりの実施形態では、式Aの薬剤は、FP2のC末端1、2、3、4、5、6、7のアミノ酸を含んでいないペプチドであってもよく、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。まださらに別の実施形態では、式Aの薬剤は、FP2のN末端1、2、3、4、5、6、7のアミノ酸を含んでいないペプチドであることができ、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。またさらなる実施形態では、式Aの薬剤は、FP2の少なくとも4、5、または6の連続したアミノ酸であることができる。実施形態では、FP2の少なくとも4、少なくとも5、少なくとも6個の連続するアミノ酸を有するペプチド断片の少なくとも1つ、2つ、または3つのアミノ酸は、別のアミノ酸に保存的に置換されてよく、ペプチドはヘマグルチニンに特異的に結合することができることを特徴とする。実施形態では、本発明の薬剤は、次の、FFVIFY配列番号2WLVFFV配列番号5、またはFFVIAYFAR配列番号16FFVIAY配列番号22、IAYFAR配列番号23を包含するアミノ酸配列を有するペプチドであることができる。特定の実施形態では、本発明の薬剤、特には、配列番号2、5、16、22、または23は、ペプチドまたはその擬似体を含むことができ、そこでは、1またはそれよりも多くのフェニルアラニンのアミノ酸残基がチロシンに置換されている。さらに、本発明の薬剤は、N末端アミノ酸がDアミノ酸として設けられるペプチドまたはその擬似体を含んでもよい。実施形態では、ペプチドは、次の、FP2WLVFFVIAYFAR配列番号11、FP9FFVIFYRRKK配列番号7、FP10IVWFYLFRFFVF配列番号14、またはFFVIFY配列番号2から選択されるアミノ酸配列からなることができる。実施形態では、ペプチドは、次の、FP11FFVIAYRRKK配列番号15、FP12FFVIAYFAR配列番号16またはFP13FFVIAYFARRRKK配列番号17から選択されるアミノ酸配列からなることができる。本発明はまた、薬学的に許容か可能な賦形剤と一緒に式Aの薬剤を含む製薬上調剤物を提供する。本発明のペプチドは、精製され、合成形または組換え形態で提供することができる。そのような薬剤、たとえば、ペプチドを、直接に投与する代わりに、それは細胞中に導入されたエンコーディング核酸から、例は、ウイルスベクターからの発現によって標的細胞において生産されうる。ベクターは、処置される特定の細胞群を標的にすることができ、またはそれは標的細胞群によって多かれ少なかれ選択的に切り替えられる調節要素を含みうる。本発明の第4の態様に従い本発明の第三の態様の特定のアミノ酸配列において、本明細書中に記載のようにペプチドをエンコードすることができる核酸配列が提供される。本発明の第5の態様に従い本発明の第4の態様の核酸を含む発現構築物が提供され、特には、本発明の第4の態様の核酸は、本明細書に開示するペプチド、特には、本発明の第3の態様のペプチドおよび核酸配列に作動可能に連結されたプロモーター領域のアミノ酸配列をエンコードすることができる。作動可能に連結することによって、コンポーネントが、それらの意図された方法で機能することを可能にする関係にあるように説明されるコンポーネントの並置を意味する。プロモーター領域は、発現構築物が発現される意図された宿主細胞において機能的な調節要素を含めることができる。発現構築物は、当技術分野で既知のような技術を使用し、選択された宿主細胞での使用のために当該技術分野で知られるようなプロモーターおよび調節要素を利用して提供することができる。好適な実施形態では、発現を制御する調節要素は、ウイルス感染に誘導することができる。ウイルスベクター等のようなベクターは、異なる標的細胞の多種多様な核酸を導入するために先行技術で使用されてきた。典型的に、ベクターが標的細胞にさらされ、その結果、トランスフェクション形質移入が、所望のペプチドの発現からの有用な治療または予防効果を提供するために、細胞の十分な割合で起こりうる。トランスフェクトされた核酸は、不変的に、標的細胞のそれぞれのゲノムに組み込まれていてもよく、長期の効果が提供され、またあるいは、処置は周期的に繰り返さなければならない。活性な薬剤をコードする核酸は、このようにして、遺伝子治療の方法で、例として、個体の処置において、例は、ウイルス感染、たとえば、インフルエンザを防止し、または完全または部分的に治癒させることを目的として使用することができる。これは、たとえば、チキンまたは他の家禽、またはブタなどのような家畜化動物家畜domesticatedanimalなどへの本発明の薬剤を提供するために特に有用でありうる。家禽または家畜は、したがって、ウイルス感染、たとえば、インフルエンザ感染の影響をあまり受けなくなる。これは、パンデミックウイルスの発生につながることがある、たとえば、トリインフルエンザウイルスの保有宿主を低減するのに有利でありうる。本発明のペプチドを発現することができるトランスジェニック形質転換動物は、本発明の別の側面を提供する。多種多様なベクター、双方のウイルスベクターおよびプラスミドベクターは、当技術分野で知られ、米国特許第5252479号明細書および国際公開第9307282号を参照。遺伝子治療でウイルスベクターを使用する代わりに、細胞に核酸を導入する他の既知の方法には、マイクロインジェクション法などの機械的な技法、リポソームによって媒介される移植、および受容体媒介DNA移植が含まれ、それらを利用することができる。本発明の薬剤のさらなる使用は、本質的に薬剤を発現する固有ミクロフローラ常在性細菌叢の構成要素のエンジニアリングを通じてウイルス感染の防止および制御にある。そのような使用のための一例の方法論としてはたらく方法は、HIV1エントリーおよび融合ペプチド阻害剤を発現するヒトの膣内細菌叢からのLactobacillus乳酸桿菌のエンジニアリングでありうるPuschプッシュO、KalyanaramanカリャナラマンR、TuckerタッカーLD、WellsウェルズJM、RamratnamラムラトナムB、BodenブーデンD、2006年、AnantiHIVmicrobicideengineeredincommensalbacteriasecretionofHIV1fusioninhibitorsbylactobacilli共生細菌において組み換えられた抗HIV殺菌剤:乳酸菌によるHIV1融合インヒビターの分泌、AIDSエイズ、20:191722;およびLiuリューJJ、ReidリードG、JiangチアンY、TurnerターナーMS、TsaiツァイCC、2007年、ActivityofHIVentryandfusioninhibitorsexpressedbythehumanvaginalcolonizingprobioticLactobacillusreuteriRC14ヒト膣内コロナイズプロバイオティクスのラクトバシラスロイテリRC14によって発現されるHIV侵入および融合インヒビター、CellMicrobiolセルラーミクロバイオロジー、9:12030、デコイおとり受容体ChangチャンTL、ChangCH、SimpsonシンプソンDA、XuスーQ、MartinマーティンPK、LagenaurラジェナウアLA、SchoolnikスクールニクGK、HoホーDD、HillierヒリアーSL、HolodniyフルドニイM、LewickiレビツキJA、LeeリーPP、2003年、InhibitionofHIVinfectivitybyanaturalhumanisolateofLactobacillusjenseniiengineeredtoexpressfunctionaltwodomainCD4機能的な2つのドメインのCD4を発現するように操作されたラクトバシラスジェンセニーの天然ヒト分離体によるHIV感染力の抑制、ProcNatlAcadSciUSAプロシーディングスオブザナショナルアカデミーオブサイエンシーズオブザユナイテッドステーツオブアメリカ、100:116727またはウイルス複製に拮抗するケモカインVangelistaヴァンジェリスタL、SecchiセッキM、LiuX、BachiバッチA、JiaチャL、XuQ、LussoルッソP、2010年、EngineeringofLactobacillusjenseniitosecreteRANTESandaCCR5antagonistanalogueasliveHIV1blockersライブHIV1ブロッカーとしてRANTESおよびCCR5アンタゴニストアナログを分泌するためのラクトバシラスジェンセニーのエンジニアリング、AntimicrobAgentsChemotherアンチミクロバイアルエージェンツアンドケモセラピー、54:29943001。このようにして、本発明のさらなる態様は、本発明の薬剤を構成的に、または誘導可能に発現するように遺伝子操作された常在微生物叢の細菌または細胞を含む。実施形態では、細菌は乳酸桿菌であることができる。好適には、薬剤は、本書に記載された薬剤で、特には、配列番号1~17のいずれかのものから選択された薬剤であってよい。さらには、本発明の薬剤を提供するために、そのような細菌を修飾する方法が提供される。そのような微生物叢の細菌は、プロバイオティクス培養物として対象体に提供することができる。そのような薬剤を発現する細菌はバイオシールドと考えることができる。このようなバイオシールドは、おびただしい数の感染症の制御に有効であることもあるが、HIV1の定宿主性ホスト特異的性質はこれまでに保護効率の分析を妨げてきた。本発明のペプチドの鳥類の腸内乳酸菌における発現は、アプローチの可能性の貴重な証明としてはたらき、広大な市場へのアクセスを容易にするであろう。最近の研究は、ニワトリの腸内で効果的に持続する乳酸菌StephensonスティーブンソンDP、MooreムーアRJ、AllisonアリソンGE、2010年、Lactobacillusstrainecologyandpersistencewithinbroilerchickensfeddifferentdietsidentificationofpersistentstrains異なる飼料を与えられるブロイラー内の乳酸菌株の生態および持続性:持続性菌株の識別、ApplEnvironMicrobiolアプライドアンドエンバイロンメンタルミクロバイオロジー、76:6494503、および家禽において異種抗原の発現に適する乳酸菌を確認したStephensonDP、MooreRJ、AllisonGE、2011年、TransformationofandheterologousproteinexpressioninLactobacillusagilisandLactobacillusvaginalisisolatesfromthechickengastrointestinaltractニワトリ消化管から分離したラクトバシラスアジリスおよびラクトバシラスバジナリスにおける異種タンパク質抗原の、形質転換、および発現、ApplEnvironMicrobiol、77:2208;およびMotaモタRM、MoreiraモレイラJL、SouzaソウザMR、HortaオルタMF、TeixeiraテイシェイラSM、NeumannノイマンE、NicoliニコリJR、NunesヌネスAC、2006年。GenetictransformationofnovelisolatesofchickenLactobacillusbearingprobioticfeaturesforexpressionofheterologousproteinsatooltodevelopliveoralvaccines異種タンパク質の発現のためのプロバイオティクスの特色を担うニワトリの乳酸菌の新しい分離株の遺伝的形質転換:経口生ワクチンを開発するためのツール、BMCBiotechnolBMCバイオテクノロジー、6:2。このような実施形態での、本発明者の決定を利用して提案される方法論methologyの例は次のようなものである。1.少なくとも1の薬剤、特には分泌され、および表面にアンカー固定された形態での本発明のペプチドを発現させるために、鳥類適応性乳酸菌を操作するエンジニアリング。2.薬剤、たとえば、ペプチドであり、乳酸菌によって生産された本発明のものの能力を、ウイルスの侵入、たとえば、インフルエンザウイルス侵入を、およびインビトロ生体外での増殖を妨害することについて評価する。3.家禽におけるウイルス複製の部位で持続し、インビボ生体内での本発明のペプチドを生産するために乳酸菌の能力を評価する。4.ペプチドを発現する乳酸菌が、実験的なウイルス感染、たとえば、トリインフルエンザウイルス感染に対してニワトリを保護するかどうかを評価する。5.ペプチドおよびベクターシステムの特性を、保護の大きさマグニチュードおよび持続期間を増加させるために最適化する。プロバイオティクス細菌は、近年、広くパブリックアクセプタンスを得ており、普通に家禽生産でAvigaurdRアビガード商標およびBroilactブロイルアクトRなどのような調剤物において使用されている。それらは、飲用水において投与されてよく、培養するのに安価であり、動物または人間の健康に無視できるほどの脅威しかもたらさない。有益な分子、本発明の薬剤のようなものを発現するように遺伝子操作された常在フローラの変形体は、デリバリーシステムとして病原体または遺伝子組換えの弱毒化誘導体があまり問題とならないことを証明することができる。一旦開発すれば、そのようなベクターシステムは、おびただしい量の病原体宿主の組合せおよびプロセスを標的にするために適合させることができた。本発明のペプチドは、化学合成および遺伝子工学を含む当技術分野で既知の標準的技術を用いて難なく調製することができる。本発明のペプチドは、本明細書に例示される特定のペプチドだけでなく、その変異体ペプチドを含むことができ、それは、たとえば、示されたペプチドよりも長くても短くてもよい。たとえば、当技術で熟練の者当業者は難なく、ペプチドの一方または双方の端部に付加された1から約15個以上までのアミノ酸を有するペプチドを作成することができたものであり、より好適には、1、2、3、4、5、6、7、8、または9のアミノ酸は、本発明のペプチドの一方または双方の端部に付加される。ペプチドで、本発明の範囲内であると考えられるコアペプチドの一方または双方の端部に付加されたアミノ酸を有するものの例としては、以下のものである。FP11FFVIAYRRKK配列番号15FP12FFVIAYFARRRKK配列番号16FP13FFVIFYFFRRRKK配列番号17FP14IFYFFRRRKKC末端にRRKKを伴うFP7配列番号19同様に、当業者は約1、2、3、4または5つのアミノ酸が本発明のペプチドの一方または双方の端部から除去されたペプチドを容易に調製することができる。本発明には、制限されないが、変異体ペプチドが含まれるが、そのようなペプチドは、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、および20の示したペプチドよりも長さが長いか、または短いアミノ酸を有することができ、そこでは、変異ペプチド伸長されたか、または先端などを切ったものがまだ細胞へのウイルス侵入、たとえば、インフルエンザウイルスの細胞への結合をブロックすることでの活性を保持するかまたは増強された活性を示す。特には、そのようなペプチドは、ヘマグルチニンと特異的に結合し、細胞内へのウイルスの侵入を抑制するはずである。典型的には、そのようなペプチドは、長さで少なくとも5または6つのアミノ酸であってもよい。理論に束縛されることを望まないが、本発明者は、本明細書で論じるコアペプチドに対する親水性配列の添加が、ペプチドの二次構造を変化させることができ、そのようにしてペプチドがコイル構造として提供されると考えている。細胞内へのウイルス侵入を抑制することによって、ウイルス侵入において、本発明のペプチドまたは薬剤の存在下で、少なくとも20の減少があることを意味し、そこでは、ペプチドまたは薬剤が存在しないコントロール対照と比較され、より好適には、対照細胞と比較するとき、ウイルス感染において、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも60、少なくとも70、少なくとも80、少なくとも90の減少である。適切には、テストコントロール細胞はMadinDarbyメイディンダービーイヌ腎臓細胞または肺上皮細胞でありうる。ウイルス侵入に対するペプチドまたは薬剤の影響は、本発明の試験ペプチドまたは薬剤の非存在下での、およびペプチドまたは薬剤の増加した量の存在下でのプラーク形成単位の既知の数でテスト細胞を感染させること、および存在する薬剤の量に対する感染の減少の程度を決定することにより、実験的に試験することができる。実施形態では、少なくとも50の感染の減少をもたらしたペプチドまたは薬剤はさらに特徴付けられる。変異体ペプチドは、本明細書に特に提供されるペプチドのアミノ酸配列で具体的に提供されるアミノ酸の保存的置換を有するペプチドを含むことができる。当業者によって理解されるように、アミノ酸は、一般的には、以下のクラス、非極性、無荷電極性、塩基性および酸性のものに分類することができる。たとえば、非極性アミノ酸には、アラニン、ロイシン、イソロイシン、バリン、プロリン、フェニルアラニン、トリプトファンおよびメチオニンが含まれ、無非荷電極性アミノ酸には、グリシン、セリン、スレオニン、システイン、チロシン、アスパラギン、およびグルタミンが含まれる。塩基性アミノ酸には、アルギニン、リジンおよびヒスチジンが含まれ、および酸性アミノ酸には、アスパラギン酸およびグルタミン酸が含まれる。1つのクラスのアミノ酸が同じクラスの別のアミノ酸で置換されることによる保存的置換は、前記薬剤がウイルスの細胞への、たとえば、インフルエンザの細胞への結合を抑制することができ、そして薬剤がヘマグルチニンに結合することができる限り、本発明の範囲内にあると考えられる。特定の実施形態では、1、2、3、4、または5つのアミノ酸を置換することができる。変異体は、本発明のペプチドの多量体を含むことができ、特には、配列番号1から17、22または23、たとえば、配列番号1から17まで、22または23の少なくとも2、少なくとも3、少なくとも4、または少なくとも5を互いにコンジョイン結合することができる。そのような多量体は、単量体単位たとえば、配列番号1~17のいずれか1つ、およびそのような単量体単位間の開裂可能な部位すなわち、酵素的に切断可能な部位を含む多量体ペプチドを調製すること、および次いで所望の単量体を産生するために多量体を切断するによって、単量体ペプチドを調製するために用いることができる。多量体の使用は、有利には、ヘマグルチニンに対するペプチドの結合親和性を増加させることができる。多量体マルチマーはホモマーまたはヘテロマーであることができる。たとえば、ホモマーは、同一のアミノ酸配列を有する本発明のペプチドのみを含めることができる一方、ヘテロマーは、本発明の1つ以上の異種ペプチドを含むことができる。多量体は、疎水性、親水性、イオン性およびまたは共有結合性の対合の結果であってよく、およびまたは、たとえば、リポソーム形成によって間接的に連結することができる。一実施形態では、共有結合性会合は化学的または組換え操作の結果であることができる。あるいはまた、そのような共有結合性会合は、本発明の異種ペプチド配列に含まれる1つ以上のアミノ酸残基を含むことができる。別の実施形態において、本明細書に記載される2つ以上のポリペプチドは、ペプチドリンカーを介して接合される。ペプチドリンカーによって分けられた複数のペプチドを含むタンパク質は、慣習的な組換えDNA技術を用いて生産することができる。多量体はまた、本発明のペプチドをロイシンジッパーまたはイソロイシンジッパーポリペプチド配列に融合することによって調製することができる。既知のロイシンジッパーの中でも、自然に発生するペプチドおよびその誘導体は二量体化または三量体化するtrimerize。溶液中で二量体化または三量体化するポリペプチド配列に融合した本明細書中に記載のポリペプチドを含む組換え融合タンパク質は、適切な宿主細胞中で発現させることができ、そして得られた可溶性多量体の融合タンパク質は、この技術で既知の技術を用いて培養上清から回収することができる。多量体はまた、この技術で知られる化学的技法を用いて生成してもよい。たとえば、本明細書に記載された多量体に含まれることが望ましいペプチドは、リンカー分子およびこの技術で既知のリンカー分子の長さの最適化技術を用いて化学的に架橋することができる。さらに、多量体は、多量体に含まれることが望まれるペプチドの配列内に位置するシステイン残基間の1以上の分子間架橋を形成するために、この技術で既知の技術を用いて生成することができる。実施形態において、変異体はまた、非ペプチド性化合物群およびまたは本発明のアミノ酸配列の機能を模倣し、およびまたは本発明の薬剤ペプチドの立体構造または活性を模倣する非天然アミノ酸を含むことができる。そのような擬似体、インビボでの製薬上の用途のために好ましいことが多い非ペプチドの小分子を含めることができる擬似の、またはペプチド擬似の変異体は、本発明のアミノ酸配列の機能および結合特性を保持する。当業者は、提供されるアミノ酸配列に基づいてそのような擬似体またはペプチド擬似体を調製するための方法に気づくであろう。実施形態において、変異体は、非天然のアミノ酸が本発明の薬剤のアミノ酸のために置換されることがあるペプチドを含むことができ、それは置換されたアミノ酸を有する薬剤が、細胞へのウイルスの、たとえば、細胞へのインフルエンザの結合を抑制する能力、およびヘマグルチニンに特異的に結合する能力を保持している限りである。非天然アミノ酸の例には、制限されないが、オルニチン、シトルリン、ヒドロキシプロリン、ホモセリン、フェニルグリシン、タウリン、ヨードチロシン、24ジアミノ酪酸、アルファアミノイソ酪酸、4アミノ酪酸、2アミノ酪酸、ガンマアミノ酪酸、イプシロンアミノヘキサン酸、6アミノヘキサン酸、2アミノイソ酪酸、3アミノプロピオン酸、ノルロイシン、ノルバリン、サルコシン、ホモシトルリン、システイン酸、タウブチルグリシン、タウブチルアラニン、フェニルグリシン、シクロヘキシルアラニン、ベータアラニン、フルオロアミノ酸、ベータメチルアミノ酸のようなデザイナーアミノ酸、Cメチルアミノ酸、Nメチルアミノ酸、およびアミノ酸アナログが一般的には含まれる。非天然アミノ酸にはまた、誘導体化された側鎖基を有するアミノ酸が含まれる。変異体はまた、ペプチドの薬学的に許容可能な塩を含むことができる。実施形態では、本発明の薬剤は、1以上のアミノ酸がDアミノ酸の形態で提供されうる本発明のアミノ酸配列を有していてもよい。特定の実施形態では、ペプチドの最初のアミノ酸は、有利には、ペプチドを安定にさせるためにDアミノ酸として提供されうる。あるいはまた、アミノ酸aminoaidsまたはアミノ酸類似体が、天然のペプチド結合を介して接続されていないペプチドに似た分子を提供することができ、たとえば、そのような結合には、エステル、チオエステル、チオアミド、レトロアミドretroamide、還元カルボニル、ジメチレンおよびケトメチレンの結合などが、この技術において知られるように含まれる。本発明のペプチドのペプチド擬似体はまた、リン酸化、スルホン化、ビオチン化、または他の構成部分の付加または削除によって化学的に修飾されたアミノ酸を有することができる。アミノ酸類似体およびペプチド擬似体は、しばしば、より経済的な生産、より高い化学的安定性、強化された薬理学的特性半減期、効力、効能などまたは生物学的障壁、たとえば、消化管腸を横断するためのより大きな能力などのような強化された、または望ましい特性を有する。本発明の薬剤の変異体または本発明において使用するための変異体には、さらに、本発明のペプチドのリバース逆類似体もしくはレトロ類似体またはそれらの合成誘導体が含まれる。リバースペプチドはペプチドのアミノ酸配列を反転させることによって生産される。そのようなリバースペプチドは、内部プロテアーゼ感受性部位の周囲のコンフォメーションおよびN末端とC末端の特徴を除いて、親ペプチドと同じ一般的な三次元構造を保持すると考えられる。逆ペプチドは、非反転の通常のペプチドの生物学的活性を保持するだけでなく、増加した生物活性を含め、高められた特性を所有することができる意味である。したがって、薬剤の模倣剤または擬似体は特にペプチドであれば、製薬上の使用のために設計されてもよい。既知の薬学的に活性な化合物、たとえば、本発明の薬剤に対する模倣剤の設計は、リード化合物に基づく医薬品の開発への既知のアプローチである。模倣の設計、合成およびテストは、ターゲット特性に対して多数の分子が無作為にスクリーニングされるのを回避するために使用することができる。本発明の薬剤のような所定のターゲット特性を有する化合物からの模倣剤の設計において普通に採用されるいくつかのステップがある。まず、最初に、ターゲット特性を決定する上で絶対的でかつまたは重要である化合物の特定の部分が決定される。ペプチドの場合、これは、体系的にペプチド中のアミノ酸残基を変化させることによって、例は、順番に各残基を置換することによって行うことができる。化合物の活性領域を構成するこれらの部分または残基は、そのファーマコフォア薬理作用団として知られている。一旦ファーマコフォアが見出されたら、その構造は、その物理的性質、例として、供給源、例は、分光法、X線回折データおよびNMRの範囲からのデータを用いて、立体化学、結合、サイズおよびまたは電荷に従ってモデル化される。コンピューター解析、類似性マッピング原子間の結合よりはむしろ、ファーマコフォアの電荷およびまたは容量をモデル化するおよび他の技術は、このモデル化プロセスで使用することができる。このアプローチの変形では、ペプチドおよびその結合パートナーヘマグルチニンの三次元構造がモデル化される。このことは、リガンドおよびまたは結合パートナーが結合に対する立体配座を変化させ、モデルがこの模倣剤の設計を考慮することができるようされるのに特に便利でありうる。鋳型分子は、その後選択され、その上でファーマコフォアを模倣する化学基がグラフトされうる。鋳型分子およびそれにグラフトされた化学基を都合よく選択することができ、その結果、模倣剤は合成が容易になり、薬理学的に許容可能になる可能性が高く、生体内で分解されず、その一方で、リード化合物の生物学的活性を保持する。このアプローチによって見出された模倣剤または模倣剤群は、それらがターゲット特性ヘマグルチニンへの結合細胞内へのウイルス侵入を抑制する能力を有するかどうか、またはそれらがこのターゲット特性をどの程度示すかをスクリーニングすることができる。次いで、さらなる最適化または修飾は、インビボまたは臨床試験のために1以上の最終的な模倣剤に到達するように実行することができる。本明細書に開示されるようなスクリーニング方法を用いてウイルス活性を調節する能力を有するものとして識別された薬剤の模倣剤は、本発明の範囲内に含まれる。本発明の薬剤またはペプチドは、ポリマー部分などのような様々な部分に、ペプチド薬物の物理化学的特性を修飾するために、たとえば、酸および酵素分解に対する抵抗性を増加させ、および粘膜を超えたそのような薬物の浸透を高めるために、コンジュゲート結合させることができる。あるいは、または加えて、ペプチドは、プロドラッグとして提供することができる。ペプチドは、プロドラッグとして薬物デリバリーデバイスに存在してよい。ペプチドの、遊離アミノ基、ヒドロキシル基、またはカルボン酸基は、ペプチドをプロドラッグに変換するために用いることができる。プロドラッグは、アミノ酸残基、またはペプチド結合を介して共有結合的に結合している2以上例としては、2、3、または4のアミノ酸残基のポリペプチド鎖が、遊離アミノ基、種々のポリマー、たとえば、ポリエチレングリコールなどのようなポリアルキレングリコールのヒドロキシ基またはカルボン酸基に変化されている化合物を含めることができる。プロドラッグには、また、カルボナート炭酸塩、カルバマート、アミドおよびアルキルエステルが、本発明のペプチドにC末端カルボン酸を介して、共有結合的に結合している化合物が含まれうる。本発明のペプチドを含むプロドラッグまたは、プロドラッグで、それから本発明のペプチド類似体および断片を含むが放出または放出可能なものは、本発明の変形体とみなすことができる。さらに、変形体には、別のタンパク質に対して連結または結合した本発明の薬剤、たとえば、抗体または抗体断片またはデフェンシンを含むキメラまたは融合タンパク質が含まれる。組換え融合タンパク質は、組換えDNA技術によって人工的に作ることができる。実施形態では、本発明の薬剤は、エフェクター分子に連結または結合させることができ、エフェクター分子は、ウイルスまたは効果を引き起こすウイルスの標的細胞に作用することができ、小分子、製薬上の薬物、毒素、脂肪酸、検出可能なマーカーまたは酵素であり得る。たとえば、エフェクターは、細胞傷害性小分子、放射性同位元素、蛍光色素、抗ウイルス薬、または他の同様のものであってもよい。組成物薬剤、たとえば、本発明で使用するためのペプチドは、単独で投与してもよいが、好ましくは、製薬上組成物として投与され、それは意図された投与経路に応じて選択される適切な薬学的賦形剤、希釈剤または担体を大抵含む。本発明のペプチドを含む組成物は、この技術で知られるようにして調剤することができ、たとえば、適切な調剤物は、特には、本発明のペプチドのアミノ酸の、薬剤の薬学的に許容可能な塩の形態が含まれうる。薬学的に許容可能な塩は、酸および塩基付加塩の双方を含み、遊離塩基の生物学的有効性および特性を保持し、生物学的または他の方法で望ましくはないものの塩を指す。本発明において有用な化合物および組成物は、薬学的に有用な組成物を調製するための既知の方法に従って調剤することができる。調剤物は、よく知られており、当業者には容易に入手できる多数の供給源において詳細に記載されている。たとえば、EWMartinマーティンによるRemingtonsPharmaceuticalScienceレミントンの薬学は、本発明に関連して用いられる調剤を説明する。概して、本発明の組成物は、生物活性ペプチドまたはペプチド擬似体の有効量が、組成物の効果的な投与を容易にするために、適切な担体と結合されるように処方される。たとえば、慣習上薬学的に許容可能な基材担体および希釈剤は当業者に知られている。対象となるペプチド模倣剤で使用するための担体または希釈剤の例には、制限されないが、水、生理食塩水サリン、生理学的塩類溶液があり、ミネラルオイル鉱油を含む油、エタノール、ジメチルスルホキシド、ゼラチン、シクロデキストランcyclodextrans、ステアリン酸マグネシウム、ブドウ糖デキストロース、セルロース、糖類、炭酸カルシウム、グリセリン、アルミナ、でんぷん澱粉、および同等の担体および希釈剤、またはこれらの任意の混合物が挙げられる。本発明の薬剤、たとえば、本発明のペプチドまたはペプチド模倣剤の製剤はまた、懸濁剤、保護剤、潤滑剤、緩衝剤、保存剤防腐剤、および安定剤を含むことができる。本発明の薬剤はまた、リポソーム技術、徐放性カプセル剤、植込み型ポンプ、ナノ粒子、微粒子および生分解性の容器を利用して投与することができる。これらのデリバリー配送方法は、有利には、長期間に渡って均一な投薬量を提供することができる。本発明の方法に使用される組成物はまた、多種多様な形態にすることができる。これらには、たとえば、タブレット錠剤、ピル丸剤、粉体散剤、溶液液剤または懸濁剤、坐剤、注射や注入可能な溶液、およびスプレー噴霧剤のような固体、半固体、および液体剤形が含まれる。本発明の薬剤、たとえば、ペプチドは、また、化学基を付加することによって、PEGポリエチレングリコールなどのように修飾することができる。PEG化PEGylatedペプチドは、典型的には免疫原性反応が少ないように生成され、インビボで投与したとき、PEG化されていないペプチドと比較して、インビボでの延長された半減期を示す。タンパク質やペプチドをPEG化するための方法は、この技術で知られているたとえば、米国特許第4179337号明細書参照。対象のペプチドはまた、細胞膜の透過性を向上させるために修飾される場合がある。一実施形態では、細胞膜透過性は、ペプチドまたは抗体にステロイドなどのような親油性部分を取り付けることによって改善することができる。この技術で既知の他の基は、本発明のペプチドおよび抗体にリンクさせることができる。当業者によって理解されるように、薬剤、たとえば、本発明のアミノ酸配列を有するペプチドは、酸性pH10より高いの下でインビボまたはインビトロで随意に加水分解可能なエステルとして提供することができる。あるいは、本明細書に開示されるアミノ酸配列を有する薬剤、たとえば、ペプチドは、実質的に人間の消化管で安定でありえるが、血液または細胞内環境において加水分解可能であるりうる。あるいはまた、本発明のアミノ酸配列は、遊離アミノ基またはカルボキシル基を含む薬剤の調製のための中間的な形態において提供することができる。アミノ酸残基が1以上のキラル中心を含む場合、D、L、メソまたはテオまたはエリスロラセミ体、スクラメートsclaematesまたはそれらの混合物を含むいずれかが使用されうる。好適には、本発明のアミノ酸配列のアミノ酸接合体アミノ酸コンジュゲートを開裂させるための酵素には、カルボキシペプチダーゼまたは同様のたのものを含むことができる。好適には、本発明の薬剤、たとえば、本発明のアミノ酸配列を有するペプチドには、細胞型への輸送に影響を与えることができるキナーゼに対する輸送特性およびまたは感受性を本発明のアミノ酸配列に提供する追加のアミノ酸を設けることができる。あるいはまた、本発明のペプチドは、生物学的利用能、溶解性または本発明のアミノ酸配列の溶解性を高めるための付加的なアミノ酸を設けてもよい。本発明のペプチドへのアミノ酸配列の付加は、たとえば、腸またはそのような他のものなどの内腔において、体内で見出されたプロテアーゼによる加水分解に対して相対的抵抗性を、本発明のペプチドに提供するように選択することができる。好適には、調剤物は無菌の形態で調製することができる。本発明のペプチドまたはペプチド模倣剤またはペプチドをコードするポリヌクレオチドの投与は、当業者によって決定することができるように、連続または独立した間隔で指定することができる。ペプチドは、任意の適切な経路を経由して、処置を必要とする患者に投与することができる。投与のいくつかの適切な経路には、制限されないが、経口、直腸、経鼻、、局所頬および舌下を含む、膣または非経口皮下、筋肉内、静脈内、皮内、くも膜下腔内および硬膜外を含むの投与が挙げられる。いくつかの実施形態では、ペプチドは、ペプチドが胃の中で放出されないように、腸溶性コーティングを有する適切なカプセルまたは錠剤で投与することができる。代わりの実施形態において、投与は、肺への送達のためのエアロゾルによることができる。この技術に関連した熟練者は、適切な溶液を、等張性ビークル等張媒体、たとえば、塩化ナトリウム注射液、リンゲル注射液、乳酸エステル化Lactatedリンゲル注射液を用いて調製することが十分に可能である。必要に応じて、保存防腐剤、安定化剤、緩衝剤、抗酸化剤およびまたは他の添加剤を含むことができる。組成物はまた、血液を含む一定の組織に配置されたミクロスフェア、リポソーム、他の微粒子送達システムまたは徐放性製剤を介して投与することができる。単位剤形ユニット投薬形態としては、たとえば、錠剤、カプセル剤、トローチ剤ロゼンジ、および粉末であることができる。適切には、錠剤は、圧縮または成形により提供することができる。圧縮錠剤は、適当な機械において、関係する薬剤を、粉末または顆粒などのような自由流動形態にて、随意に、バインダー結合剤、潤滑剤、不活性希釈剤、防腐剤、界面活性剤または分散剤と混合して、圧縮することによって調製することができる。成形錠剤は、粉末活性剤を不活性液体希釈剤で湿らせたその混合物を、適切な機械において成形することによって製造することができる。活性剤をそこから遅いか、または放出制御されて提供するために、随意に、錠剤をコーティングし、または評価し、または調剤することができる。特定の実施形態では、活性剤は、トローチ剤として提供され、または口腔内に投与することができる。好適には、薬剤は、スクロース、ゼラチンまたはグリセリンを設けてもよい。実施形態では、薬剤は、うがい薬として、または経鼻投与等のために提供されてもよい。有利には、薬剤は、鼻腔内送達または肺への送達のためのエアゾールスプレーで提供することができ、それは対象体中への侵入点でウイルスと相互作用するように適切に配置されうる。活性剤の有効用量は、少なくとも処置を受けている状態の性質、薬剤が予防的に使用されるか、または活性なウイルス感染、たとえば、インフルエンザ感染に対してか、デリバリーの方法および医薬製剤かどうかに依存している。化合物のためのスクリーニング方法適切には本発明の薬剤は、ヘマグルチニンに対する抑制活性を示すさらなる化合物を検出するためにスクリーニング方法に使用することができ、それには、標的ペプチドまたはポリペプチドに結合する薬剤の評価のために任意の慣習的な技術を用いる。本発明の関連の中では、典型的にそのようなさらなる化合物は、ヘマグルチニンへの結合およびインビトロでの細胞へのウイルス侵入の抑制についてスクリーニングし、次いで抑制活性を示す任意の化合物を、インビボでの活性についてスクリーニングする。特定の実施形態では、そのようなさらなる化合物を、インフルエンザ上のヘマグルチニンへの結合について、および細胞内へのインフルエンザ侵入の抑制についてスクリーニングする。本発明のさらなる態様によれば、式Aのペプチドまたはアミノ酸配列X1X2X3X4X5X6、配列番号1で、式中、X1はフェニルアラニン、イソロイシン、トリプトファンまたはであることができ、X2はロイシンまたはフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、X3はチロシンまたはバリンであることができ、X4はロイシン、フェニルアラニンまたはイソロイシンであることができ、X5はフェニルアラニンまたはアラニンであることができ、およびX6はバリン、アルギニンまたはチロシンであることができ、ウイルス、特には、インフルエンザウイルスの細胞中への侵入を抑制するためにヘマグルチニンに結合することができるものに基づくペプチドまたは非ペプチドが含まれる薬剤を決定するための方法が提供され、その方法には、以下の工程が含まれる。すなわち、aテスト細胞をウイルス、たとえば、インフルエンザのウイルスに、テストされる薬剤の存在下および非存在下において、典型的には、ウイルス、たとえば、インフルエンザが、そのようなテスト細胞に感染するのを可能にする条件下で曝露すること、b感染したテスト細胞の数およびまたはテスト細胞の感染率をウイルスに曝露した後に比較すること、およびcテストされる薬剤が保護効果を提供し、および細胞の感染を抑制するかどうかを定めることである。第一の実施形態では、この方法には、プラーク減少アッセイplaquereductionassayが含まれうる。そのようなアッセイにおいて、試験される薬剤はヘマグルチニンに結合し、それはウイルスによる、たとえば、インフルエンザウイルスによる結合および細胞の感染を抑制することができる。陽性反応は、MDCK細胞の感受性の単層上のプラークウイルス増殖の面積の減少である。第二の実施形態では、本方法には、ペプチドコーティングされたプラスチック表面を使用して、ペプチドとウイルスとの相互作用を決定するために用いるELISAが含まれうる。たとえば、異なるウイルス、たとえば、インフルエンザA型ウイルスのサブタイプ由来のウイルスのヘマグルチニンを検出するために、ビオチン標識されたペプチドをストレプトアビジンstrepavidinコーティングされたELISAプレートに加え、スクリーンとして使用することができる。同様に、適切なプラスチックまたは類似の材料、例は、シリコンチップ上のペプチドの固定化は、プラズモン表面共鳴などのようなテストを使用することができる。有利には、本発明の薬剤は、表面、たとえば、作業エリアのようなハード表面、ドアハンドル、そのような手術用機器などのような機器またはそれが、前記表面または材料に抗ウイルス性、特には、抗インフルエンザ活性を付与されるように材料に適用することができるところに適用することができる溶液中に提供することができる。このことは、コーティングされたか、または含浸させた本発明の薬剤を含む物品の本発明のさらなる態様を提供する。たとえば、本発明の薬剤は、フェイスマスクの材料がウイルスに結合し、そしてウイルスを中和することができるように、フェイスマスクに提供することができる。文脈が別なように要求しない限り、本発明の各態様の好ましい特色および実施形態は、準用する他の態様のそれぞれについてのようなものである。この文書に引用された各文献、参考書、特許出願または特許は、参照することによりその全体が本明細書に組み込まれ、そのことは、それがこの文書の一部として読まれ、読者によって考慮されるべきであることを意味する。この文書中で引用された文献、参考書、特許出願または特許がこの文書で繰り返されていないことは、単に簡潔さのためであるに過ぎない。文書に含まれる引用材料マテリアルまたは情報への参照は、材料または情報が共通の一般知識の一部であったか、またはどの国でも知られていたことを譲歩として理解されるべきではない。明細書を通して、文脈が別なように要求しない限り、用語含むcompriseまたは含まれるinclude、または変形で、含むcomprisesまたは含めるcomprising、含まれるincludesまたは含められるincludingのようなものは、述べられた全体または全体のグループを含めることを意味するが、他の任意の全体または全体のグループの除外ではないと理解される。本明細書で使用するように、単数形一つa、一つanおよびそのtheは、文脈が明らかに別でない限り、複数の言及を含む。本明細書中で使用されるように、状態または対象を処置することは、臨床結果を含め、有益なまたは望ましい結果を得るためにステップ措置を取ることを指す。有益な結果は、処置治療されるウイルスの1以上の症状の緩和または改善を含めることができる。このことには、本発明の薬剤の有効量の提供が、ウイルスによる感染を防ぎ、または感染の発症を遅延させる予防上の処置が含まれうる。本明細書において用いられるように、対象体は、制限されないが、ヒト、イヌ、ネコ、ウマ、ウシ、ブタ、ヒツジ、ヤギ、ニワトリ、サル、ウサギ、マウス、家禽等を含む動物または哺乳動物に言及する。本明細書で用いられる用語投与する施すには、自己投与管理を含む直接投与および間接投与の双方が含まれる。本発明の実施形態を、次に添付の以下のような図面を参照しながら、単に一例として説明する。例はFP1およびその誘導体の抗インフルエンザウイルス特性を例示するために与える。例1:プラーク減少でのペプチドの抗インフルエンザ活性の評価プラーク減少アッセイを用いて、本発明のペプチドを、インフルエンザウイルスの複製を抑制するそれらの能力を決定するためにテストした。ウイルスの代表的なセットは、マウス適応AWSN33H1N1、ヒトPR8組換えウイルスAVictoria375AH3N2、AEngland19509H1N1、AVietnam119404H5N1、およびAChickenItaly1347499H7N1が含まれ、テストされた。PR8組換えウイルスは、リストされている指定のウイルスから置き換えたHAおよびNAを有するAPuertoRico834バックボーンをもつ。アッセイを、ビークルDMSO、15の最終濃度の存在下でのウイルス、または増加させる濃度のペプチドの存在下でのウイルスを用いて行った。本発明FP1のペプチドは、マウス適応AWSN33H1N1サブタイプが、ペプチドの110μgウェルの用量でのプラーク形成の94ノックダウンを伴い、非常に効率的であることが見出された図2。このペプチドへの修飾は、ペプチドFP2、FP3およびFP4を形成するために、AWSN33H1N1ウイルスに対する改善された抗ウイルス活性をもたらし図3、100ノックダウンがもたらされた。切断トランケートされたペプチドFP8およびFP9は、依然としてH1N1ウイルスに対する実質的な抗ウイルス活性を維持し、元のペプチド、FP1と同様に、94ノックダウンがまたらされる。したがってペプチドのこのファミリーは、インビトロでH1N1のマウス適応インフルエンザウイルスを抑制することが可能である。FP3およびFP4配列番号12および配列番号13FP1配列のN末端またはC末端のいずれかにRRKKの付加を有するFP1の誘導体と称する本発明のペプチドが、効率的にH1N1ウイルスAWSN33およびAEngland19509IC5066100nMの感染性を阻害することが見出された図4。また、インフルエンザウイルスの他のサブタイプに対するペプチドの抗ウイルス活性を調べた。さまざまなH3N2、H5N1およびH7N1のHAおよびノイラミニダーゼNAを有するPR8内部遺伝子を含む組換えウイルスを、FP2またはFP4の存在下でプラーク減少アッセイにおいて試験した。FP4の10μgでの処置は、AWSN33マウス適応H1N1の100ノックダウンと比較して、PR8Eng09H1N1ウイルスの90ノックダウンをもたらし、同様にPR8VicH3N2型ウイルスの97ノックダウン、およびPR8VietH5N1ウイルスの完全なノックダウンであった。10μgのFP2のペプチドを用いた処置は、AWSN33H1N1ウイルスの完全なノックダウン、66、75および65のPR8Eng09H1N1、PR8VicH3N2またはPR8VietH5N1のそれぞれによるノックダウンをもたらす。FP1はネズミのガンマヘルペスウイルス68MHV68、セムリキ森林ウイルスSFV、またはヒトパラインフルエンザウイルスに対して抗ウイルス効果を有さなかったデータは示さず。したがって、これらのペプチドは、インビトロモデルシステム内でのμM~nM濃度でインフルエンザAウイルスを抑制するのに有効である。FP3は弱くしかH3N2ウイルスAUdornおよびAVictoria375を阻害しないことが見出されたIC5016μM。FP3のためのプラーク減少アッセイの例を図2に示す。対照的に、FP2配列番号11は、H1N1およびH3N2ウイルスの両方を抑制することで非常に効率的であると決定されたIC5016nM。FP1での別の変形体はFP10配列番号14である。このペプチドは、コイル状の二次構造を保持し、H1N1IC50148nMおよびH3N2IC5072nMインフルエンザウイルスの両方に対して極めて有効であると決定された異なるインフルエンザAウイルスに対するFP3、FP7、FP9、FP2およびFP10による抑制の例は、図3および図4に示す。例2:FP1の切断ペプチドの影響。FP1の切断形態はNH2アミノ酸16、FP7およびCOOHアミノ酸712、FP8末端を表す6個のアミノ酸およびミドルセクションアミノ酸49、FP9を含んで生成された。RRKKは、水溶液中での溶解性を向上させるために各6量体に加えられ、インビトロおよびインビボで投与されるペプチドの高用量を可能にした。プラーク減少アッセイでは、FP9はH1N1に対して活性でIC5015μMおよびH3N2型に対しては程度が低い図4。FP7は、インフルエンザウイルスの感染を抑制することができなかった。例3:FP1由来ペプチドのD異性体WLVFFVIFYFFR配列番号18の有効性。FP1のアンチマーD異性体は、インビトロでH1N1およびH3N2ウイルスの両方を抑制することで構築した。D異性体を含むペプチドは、プロテアーゼ消化に対するより高い耐性があり、したがってL体よりもはるかに長く宿主に残留することができる。FP1のD体は100nMでH1N1およびH3N2のウイルスの感染を抑制することが示された。例4:FP1およびそれに由来するペプチドは細胞へのウイルスの結合を抑制する。FP1それに由来するペプチドのエントリブロッカーとして役割を検討するため、チルドMDCK細胞をWSNに曝露しmoi6、ペプチドの濃度DMSOで希釈を4°Cで1時間増加させて、固定し、ポリクローナル抗インフルエンザA菌株USSRH1N1およびHRP標識二次抗体を使用して付着ウイルスについて探索した。図5に示した結果は、FP1およびそれから由来するペプチドはエントリブロッカーとして作用することを示す。例5:FP1およびそれから由来するペプチドのヘマグルチニンへの結合保護についてのメカニズムを決定するために、本発明のペプチドが、MDCK細胞表面上へのインフルエンザウイルスの付着を抑制したかどうかのマウス検討を試みた。MDCK細胞で被覆されたチルド組織培養処理マイクロタイタープレートを、ウイルスまたはウイルスおよびペプチド混合物FP3で処理した。その後プレートを洗浄し、固定化し、ブロックして、任意の細胞随伴ウイルスを、抗インフルエンザA抗体およびHRP標識二次抗体を用いて検出した。15DMSOの存在下でのペプチドの投与量の増加は、MDCK細胞の細胞表面上へのAWSN33の吸着を抑制すると考えられる。ウイルスの付着は、ペプチドの6μgmlを使用して完全に抑制されたが、細胞が単独でウイルスまたはビークルDMSOで処理されたときには、付着物の有意な抑制が認められなかった。このデータに基づいて、本発明者らは、ペプチドの抗ウイルス活性が細胞へのウイルスの付着の抑制によるものであることを提案する。ペプチドが直接ヘマグルチニンHAと相互作用するかどうかを判断するために、96ウェルのマイクロタイタープレートを、本発明のペプチドの濃度を増加させてコーティングし、洗浄し、BSAでブロッキングし、次いで001μgウェルのバキュロウイルス由来の組換えHAカリフォルニア042009H1N1インフルエンザAとともにインキュベートし、それを抗インフルエンザ菌株USSRH1N1抗体およびHRP標識二次抗体で検出した。プレートはSigmaFASTOPDキットを使用して発色させて、停止液添加後、492nmで読み取った。データは、3つの繰返しの平均および標準誤差である。図6は、FP1およびそれから由来したペプチドは、用量依存的にHAに結合し、50の抑制が10μgで発生することを示す。例6:FP1およびそれから由来するペプチドの赤血球の凝集FP1およびその派生体は、種特異的な方法において赤血球RBCsを凝集させると決定された。FP3およびFP4の両方がウマ赤血球終点625μgmlおよびヒト赤血球終点078μgmlを凝集させると決定された。WSNおよびUdornの両方がヒト赤血球を凝集させると決定されたが、いずれもウマ赤血球は凝集しなかった。ヒトインフルエンザウイルスは、Nアセチルノイラミン酸アルファ26ガラクトースSアラルファAalpha26Gal結合を含むシアル酸を選択的に結合するが、トリおよびウマ科のウイルスは、Nアセチルノイラミン酸アルファ23ガラクトースSAalpha23Galを含有するものに選択的に結合する。これらのデータは、FP1がウイルスとシアル酸受容体について競争するかもしれないことを示唆する。例7:マウスモデルにおけるインフルエンザウイルスの増殖に及ぼすWLVFFVIFYFFRの影響Balbcマウス雌性56週齢を5×103pfuのWSN33H1N1およびまたはPBSにおける40μlの2DMSOでのFP1の様々の濃度を用い鼻腔内接種した。最初の実験では、1μgのFP1WLVFFVIFYFFR濃度を、ウイルスと同時に、または感染後1日目または3日目に送った。減量および症状状態の臨床徴候を毎日測定し、肺でのウイルス産生を7日目に決定した。示された結果図7は、ウイルスと同時に与えたとき、このペプチドの抗ウイルス活性を示す。カルボキシフルオロセンcarboxyfluorosenで標識されたFP1は、ペプチドの7日後の感染および投与図9でのウイルスとの肺細胞同時局在で見られ、肺環境中のペプチドの長期的な持続性が示された。第二の実験では図8、FP2、FP4およびFP10を、インビボでの抗ウイルス効果について比較した。マウスへは、鼻腔内に、および7日後に4匹のマウスグループからの肺に、ペプチドの5×103pfuのWSNおよび20μgを投与し、ウイルス力価をプラーク減少アッセイによって決定した。すべての3つのペプチドは、インビトロでのウイルス感染性の効率的ノックダウンを示したのに対し、FP2およびFP4だけが、インビボでの抑制性プラーク形成に有効であった。FP10は対照群と同様の値を示した。例8:本発明のペプチドのインフルエンザウイルスの致死量に対するマウスの保護。インビトロで観察されたインフルエンザウイルス複製の抑制が結果的にインビボでの保護になったかどうかを定めるために、56週齢のBALBcマウスを、本発明のペプチドの存在下でマウス適応AWSN33ウイルスを鼻腔内接種した。マウスを臨床徴候について毎日モニターし、重量を毎日書きとめ、7日目の肺からウイルス力価を取得した。FP4ペプチドの20μgでのAWSN33ウイルスの前処置は、臨床的兆候を伴わないで、マウスの100の生存率がもたらされた。修飾されたペプチドは生体内で抗ウイルス活性を維持し図8、日7の肺力価で24のログ減少がもたらされたプラーク減少アッセイによって決定される。注目すべきは、FP2もFP4もペプチドが、免疫原性であって、BALBcマウスへのこれらのペプチドの反復投与および血清の110希釈でも、ELISAによる血清IgGレベルの決定によって定められた。このモデルは、マウスの気道に予防的に導入されたとき、AWSN33H1N1ウイルスに対する強力な抗インフルエンザウイルス活性を示す。したがって、ペプチドは致死的H1N1感染からマウスを保護することができた。例9:ウイルス増殖減少アッセイによる抗インフルエンザ活性の評価。さらに、本発明のペプチドの抗ウイルス活性を調べるために、培養上清中の感染性ウイルスの産生を抑制するそれらの能力を評価した。MDCK細胞を、24時間、AWSN33H1N1ウイルスおよびビークルDMSO、またはウイルスおよびペプチドで処理し、上清中に産生したウイルスをプラークアッセイによって決定する。感染がFP4のペプチドの1μgmlの継続的な存在下に行われたとき、感染後24時間でのウイルス産生の99減少があったが、ビークルDMSO単独での存在下の感染に比べたとき、ペプチドプラーク減少アッセイで得られたものと同様であった。ウイルスは、ポリエチレングリコールPEGと結合させたFP4の存在下で処置後24時間に検出されなかった。注目すべきは、FP4およびFP4PEGの両方が、AWSN33ウイルスに対する標準的なペプチドプラーク減少アッセイで試験したとき、同様のプロファイルを有していたことである。FP2の1μgウェルの存在下での感染は、ウイルスの産生率で97減少をもたらし、1μgウェルのFP1Dの存在下で85の減少をした。したがって、これらのペプチドは、インビトロのモデルシステム内で同時に投与したとき、感染性のAWSN33H1N1ウイルスの生産を抑制するのに著しく有効である。ペプチドの治療薬としての可能性を評価するために、MDCK細胞を、1μgウェルFP4、FP4PEGまたはFP1Dのいずれかのペプチドを添加して感染後4時間の後に、AWSN33H1N1ウイルスおよびビークルDMSOで処理した。感染後24時間に収集した上清中のウイルス産生は、プラーク減少アッセイによって決定した。FP4がウイルスに同時に与えられたとき、それが24時間で99だけ、ウイルス収量を減少させ、ペプチドが感染後4時間に添加されたとき、ウイルス収量が50だけ減少し、FP4が、おそらく分解または細胞による取り込みの結果として、ペプチドの低下した利用能に起因して、その後のウイルス感染を効率的なようには抑制することができなかったことが示唆された。しかし、ペグ化FP4またはFP1Dペプチドのいずれかでのウイルス感染した細胞の感染後4時間の処置は、ウイルスおよびビークル単独でのコントロールと比較して、24時間でのウイルス収量の68減少をもたらした。ペグ化は、ペプチドおよび他の潜在的な薬剤を強めることができ、タンパク質分解酵素による分解に対して保護し、溶解性だけでなく生物学的利用能が増加する。インビトロモデルでは、FP4ペプチドのペグ化またはDアミノ酸の使用は、治療的に与えられたとき、強化された抗ウイルス活性をもたらし、おそらく、利用能およびペプチドの半減期での増加のためである。例10:本発明の薬剤はシアル酸と相互作用すると思われない。初期の結果に拘束されることを望むものではないが、本発明のペプチドは、ペプチドの存在が赤血球を凝集するインフルエンザウイルスの能力を阻害しなかったので、シアル酸との相互作用を介して細胞への付着を阻害しなかったと考えられる。実際に、このためのメカニズムは不明であるが、ペプチドは赤血球を凝集した。シアル酸受容体を除去するために細菌シアリダーゼで赤血球を処置することは、これらの細胞をウイルスで凝集する能力を排除し、ペプチドではそうでなかった。したがって、このことは、シアル酸がウイルスペプチドの相互作用において役割を果たしていないことを示唆する。これらの結果は、本発明のペプチドの、たとえば、気道への、鼻腔内試験による肺内での鼻腔内インフルエンザAウイルス力価を低減するために、予防的使用をサポートしている。このことは、処置したマウスの体重増加によって示されるように、感染の重症度の低減を導く。これらのペプチドはまた、受容体としてシアル酸を用いるパラインフルエンザウイルスの侵入を抑制する。実施した実験に基づいて、本発明のペプチドは、毒性がなく、非免疫原性であると思われ、耐性ウイルス変異体を生成しなかった。さらに、それらのことは、インフルエンザウイルスに感受性の動物集団に拡がるそのようなペプチドの適用、動物の健康を保護すること、人獣共通感染症の脅威を減らすことの両方を支持する。本発明を、特定の例を参照して個々に示し、そして説明したが、形態および詳細における様々な転換が本発明の範囲から離れることなく行われうることは当業者に理解される。