"aSEQIDNO:2のアミノ酸配列と少なくとも90の配列の相同性を有するアミノ酸配列;bアミノ酸約34番~179番についてのSEQIDNO:2のアミノ酸配列と少なくとも90の配列の相同性を有するアミノ酸配列;cSEQIDNO:2のアミノ酸配列と少なくとも95の配列の相同性を有するアミノ酸配列;及びdアミノ酸約34番~179番についてのSEQIDNO:2のアミノ酸配列と少なくとも95の配列の相同性を有するアミノ酸配列からなる群から選ばれるアミノ酸配列を含むタンパク質。請求項1に記載のタンパク質及び薬学的に受容されるキャリヤーを組成物。請求項1に記載のタンパク質に結合する抗体又はそのフラグメント。モノクローナル抗体、ポリクローナル抗体、キメラ抗体、一本鎖抗体、CDR移植抗体及びヒト化抗体からなる群から選ばれる、請求項3に記載の抗体。ヒト抗体である、請求項4に記載の抗体。モノクローナル抗体である、請求項4又は5に記載の抗体。請求項3乃至6のいずれかに記載の抗体を含む、関節炎を治療又は予防するために使用される薬学的組成物。前記関節炎が関節リウマチである、請求項7記載の薬学的組成物。ヒトGIL-19/AE289タンパク質の拮抗剤であって、前記拮抗剤がヒトGIL-19/AE289タンパク質の受容体の可溶型である、拮抗剤。請求項1に記載のタンパク質をコードするヌクレオチド配列を含む核酸。実施例クローンhGIL-19/AE289の同定及び性格付け本発明のポリヌクレオチドは、クローンhGIL-19/AE289と同定された。クローンhGIL-19/AE289は、以下の方法に基づいて単離された。コンカナバリンA及び骨髄由来樹状細胞の両方で活性化させた脾細胞から作製したマウスcDNAライブラリからマウスESTを同定した。このESTは、分泌タンパク質をコードするcDNAに対して選択的な方法を用いて同定された米国特許第5,536,637号を参照されたい。このマウスEST配列を用いて、完全長マウスクローンを同じcDNAライブラリから単離した。このマウスクローンの配列を解析すると、インターロイキン-10IL-10に対して有意な相同性があることが分かった。このマウスクローンのヒト相同体を単離するために、IL-10に対して相同性を示すこのマウス配列の領域に基づいてPCRプライマを作製した。このようなプライマを、ヒトPBMCライブラリの増幅に用いたところ、有意なサイズのPCR産物が生じた。このPCR産物の配列を解析すると、それがマウスcDNAの相同体であることが確認できた。この部分的ヒトクローンの配列からオリゴヌクレオチドを作製し、このオリゴヌクレオチドを用いて、完全長ヒトクローンをこのPBMCライブラリから単離した。hGIL-19/AE289は完全長ヒトクローンであり、ある分泌タンパク質ここではhGIL-19/AE289タンパク質とも言及されているの全コーディング配列を含有する。そのアミノ酸配列を解析すると、それはhIL-10に対して約23の相同性を有することが示された。IL-10の推定受容体結合モチーフに基づき、コンピュータモデリングでは、同様の機能に関与する三つのモチーフが、hGIL-19/AE289内で提案された。これらはSEQIDNO:2の残基50番から60番、、残基63番から81番、そして残基168番から177番の領域である。データベースで解析すると、hGIL-19は同様のレベルの相同性を他の種のIL-10に対しても呈することが判明した。現在決定されているhGIL-19/AE289のヌクレオチド配列はSEQIDNO:1に報告されており、ポリAの尾を含む。前述のヌクレオチド配列に相当するhGIL-19/AE289タンパク質のアミノ酸配列はSEQIDNO:2に報告されている。hGIL-19/AE289タンパク質の性格付けCHO細胞に、hGIL-19/AE289cDNAを、適した発現ベクタ内でトランスフェクトすることで、完全長hGIL-19/AE289タンパク質を安定に発現及び分泌する細胞系を作製した。適したhGIL-19/AE289発現ベクタを用いて一時的にトランスフェクトしたCOS細胞を用いて、分析用のhGIL-19/AE289タンパク質を作製してあった。トランスフェクションは市販のリポフェクタミン試薬ギブコ社を用いて行った。興味深いことに、hGIL-19を発現するCOS細胞は不均一に脱離し、細胞培養単層に孔を形成しているのが観察された。トランスフェクトしたCOS細胞で馴化させた培地を用いて、hGIL-19/AE289タンパク質のサイトカイン様活性を実証した。細胞溶解産物のウェスタンブロット分析では、この細胞をhGIL-19/AE289発現細胞で馴化した培地に暴露すると、Stat3が腎糸球体間質組織由来細胞系でリン酸化活性化し、マクロファージ様の性質JofImmunology16418141819を参照されたいを呈することが分かった。加えて、Stat3のリン酸化は、hGIL-19タンパク質で処置した、トランスフェクトしていないCOS細胞で誘導される。ここに解説したトランスフェクトしたCOS細胞系を由来とするhGIL-19/AE289タンパク質の電気泳動分析を行うと、この発現したタンパク質はある範囲の大きさで存在することが示された。電気泳動前に、COS由来hGIL-19タンパク質をN-グリカナーゼで処理すると、未処理のhGIL-19/AE289で観察された移動度の最も高い例えば分子量が最も小さいなど種に相当する一本のバンドが出た。これは、hGIL-19/AE289のアミノ酸配列中に特定された推定N結合糖付加部位SEQIDNO:2のアミノ酸残基54-56番、68-70番、97-99番、及び176-178番に起きると考えられている糖付加事象と合致する。エドマンN末端配列決定を行うと、成熟hGIL-19/AE289タンパク質のN末端は、SEQIDNO:2の位置34にある残基アラニンで開始していると判定された。6×ヒスチジン親和性タグ及びFLAGエピトープタグを、この成熟hGIL-19/AE289タンパク質のN末端に融合させる発現ベクタを作製した追加されるアミノ酸タグはSEQIDNO:3に記載されており、以下のアミノ酸配列:MKFLVNVALVFMVVYISYIYAGSGHHHHHHGSGDYKDDDDKAPISSHCRを有している。これらのタグ付き作製物を用いて、安定に発現するCHO細胞系と、一時的に発現するCOS細胞系を作製した。これらタグは、hGIL-19/AE289を検出する上で例えば抗6×his抗体:抗FLAG抗体、そして馴化培地からNi2樹脂を用いてこのタンパク質を精製する上で、便利な手段となった。hGIL-19/AE289発現COS細胞系からこのタグによって精製されたヒトGIL-19タンパク質を用いると、MES-13細胞でStat3活性化を誘導できるかも知れない。活性化Th1及びTh2細胞中のhGIL-19mRNA転写産物を比較すると例えば、SyrbeetalSpringerSeminarsinImmunopathology2126385を参照されたい、活性化Th2細胞よりも、活性化Th1細胞での方が、GIL-19の発現がかなり高レベルであることが分かった。GIL-19mRNAの分析は、RNAse保護アッセイにより行われた。GIL-19の免疫学的影響GIL-19の免疫学的影響を、マウスGIL-19のcDNAをマウスにウィルス導入して、メタゾアの観点から調べた。アデノウィルスベクタを用い、5×1010ウィルス粒子を注射した生後8週のC57/B6メスマウスで、マウスGIL-19のcDNAを発現させた。注射後7日目及び14日目にテストマウスを殺し、バッファのみか、又は、緑色蛍光タンパク質GFPを発現するアデノウィルスを注射した対照マウスと比較した。7日目及び14日目の時点で、絶対及び相対胸腺重量が、ウィルスによるマウスGIL-19を発現したマウスで有意に減少していたことが認められた。脾臓の絶対平均重量は14日目で減少し、肝臓重量は7日目で僅かに増加していた。肉眼で観察された胸腺萎縮や、顕微鏡で観察されたリンパ球の枯渇は7日目及び14日目で明白であった。加えて、赤血球数、ヘモグロビン、及びヘマトクリットの減少を含め、7日目には数多くの血液学的影響が明らかであった。これらの影響をまとめれば、動物に貧血があることが示唆された。さらに、好中球の増加が原因で、血小板の増加や白血球数の増加があった。これらの観察を考慮すると、再生的な応答の証拠はなく、その影響は骨髄のレベルであろうことが示唆された。さらに、7日目及び14日目に僅かなアルブミンレベルの減少があった。その理由として考えられるのは、腎臓又は腸管を通じた小分子の喪失である。等価物当業者であれば、ごく通常の実験を利用すれば、ここに記載した本発明の具体的な実施例に対する等価物を数多く認識され、又は確認できることであろう。このような等価物は、以下の請求の範囲の包含するところとして意図されている。"