"a1i構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、およびivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質、2過ホウ酸塩、過炭酸塩またはこれらの組み合わせなどの固体過酸素源、ならびに3任意選択的な有機共溶媒の混合物を含む非水性組成物と、b1過加水分解活性を有する酵素触媒、および2少なくとも1つの緩衝液を含み、少なくとも4のpHを含む水性組成物とを含むヘアケア製品であって、前記非水性組成物および前記水性組成物が使用される前は分離して保持され、前記非水性および水性組成物が混ぜ合わせられると酵素的に発生された過酸が生じるヘアケア製品。前記緩衝液が、酢酸、クエン酸、リン酸、ピロリン酸、グリシン、重炭酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、マレイン酸、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される、請求項1に記載のヘアケア製品。前記過加水分解活性を有する酵素が、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分と、bヒト毛髪に対する親和性を有するペプチド成分を有する第2の部分とを含む融合タンパク質の形態である、請求項1に記載のヘアケア製品。前記第2の部分が少なくとも1つの毛髪結合ペプチドを含む単鎖ペプチドである、請求項3に記載のヘアケア製品。前記少なくとも1つの毛髪結合ペプチドが5~60の範囲のアミノ酸長さである、請求項4に記載のヘアケア製品。前記ヘアケア製品が、マルチコンパートメントパケット、マルチコンパートメントボトル、少なくとも2つの個々の容器、およびこれらの組み合わせの形態である、請求項3に記載のヘアケア製品。前記非水性組成物および前記水性組成物がそれぞれ、25°Cで少なくとも14日間実質的に安定である、請求項1に記載のヘアケア製品。前記非水性組成物がさらに乾燥剤を含む、請求項1に記載のヘアケア製品。前記水性組成物中の前記緩衝液が10mM~1.0Mの濃度である、請求項1に記載のヘアケア製品。さらに、美容的に許容可能なキャリア媒体を含む、請求項1に記載のヘアケア製品。前記過加水分解活性を有する酵素触媒が、リパーゼ、エステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、プロテアーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素を含む、請求項3に記載のヘアケア製品。前記アリールエステラーゼが、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項11に記載のヘアケア製品。前記過加水分解活性を有する酵素が、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339のいずれか1つに対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項11に記載のヘアケア製品。前記炭水化物エステラーゼが、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有するCE-7炭水化物エステラーゼであり、前記シグネチャーモチーフが、a配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフと、b配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフと、c配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフとを含む、請求項11に記載のヘアケア製品。前記融合タンパク質が、以下の一般構造:PAH-[L]y-HSBDまたはHSBD-[L]y-PAH式中、PAHは、過加水分解活性を有する酵素であり、HSBDは、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分であり、Lは、1~100の範囲のアミノ酸長さのリンカーであり、yは0または1であるを含む、請求項3に記載のヘアケア製品。前記毛髪に対する親和性を有するペプチド成分が、抗体、Fab抗体断片、単鎖可変断片scFv抗体、ラクダ科抗体、スキャフォールドディスプレイタンパク質または免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドである、請求項15に記載のヘアケア製品。前記毛髪に対する親和性を有するペプチド成分が、ヒト毛髪に対して10-5M以下のKD値またはMB50値を含む、請求項16に記載のヘアケア製品。前記免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドが2~50の毛髪結合ペプチドを含み、前記毛髪結合ペプチドが、独立して、そして場合により、1~100の範囲のアミノ酸長さのポリペプチドスペーサーによって分離されていてもよい、請求項16に記載のヘアケア製品。前記毛髪に対する親和性を有するペプチド成分が正味の正電荷を含む、請求項16に記載のヘアケア製品。前記有機共溶媒が、プロピレングリコール、ジプロピレングリコール、トリエチレングリコール、1,3-プロパンジオール、1,3-ブタンジオール、ヘキシレングリコール、およびこれらの任意の組み合わせからなる群から選択される、請求項1に記載のヘアケア製品。過酸ベースの利益を毛髪に提供するための方法であって、a請求項1または3に記載のヘアケア製品を提供するステップと、b毛髪と、水性組成物および非水性組成物が混ぜ合わせられたときに生じる酵素的に発生された過酸とを接触させ、それにより、前記毛髪が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、ヘアスタイリング、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、非過酸ベースの有益剤を適用する前の毛髪前処理、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される過酸ベースの利益を受けるステップと、を含む方法。前記非過酸ベースの有益剤が、脱毛剤、染毛剤、ヘアコンディショニング剤、およびこれらの組み合わせである、請求項21に記載の方法。有効量の過酸が発生され、前記有効量が0.001重量~4重量の範囲である、請求項22に記載の方法。前記過酸が過酢酸である、請求項23に記載の方法。前記非水性組成物および前記水性組成物が、ヒト毛髪との接触よりも前に混ぜ合わせられる、請求項21に記載の方法。前記非水性組成物および前記水性組成物が同時にヒト毛髪に適用される、請求項21に記載の方法。前記非水性組成物および前記水性組成物が順次ヒト毛髪に適用される、請求項19に記載の方法。前記非水性組成物がヒト毛髪に適用されてから、前記水性組成物が前記ヒト毛髪に適用される、請求項27に記載の方法。前記水性組成物がヒト毛髪に適用されてから、前記非水性組成物が前記ヒト毛髪に適用される、請求項27に記載の方法。過酸ベースの利益をヒト毛髪に提供するための、請求項1に記載のヘアケア製品の使用。毛髪除去脱毛剤、毛髪の引張強さの低減、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などを増強するために使用される毛髪の前処理、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングなどの用途において使用され得る過酸有益剤を酵素的に生成するためのヘアケア製品および使用方法が提供される。ヘアケア製品は、1場合により有機共溶媒により希釈され得るカルボン酸エステル基質、および固体過酸素源過炭酸塩または過ホウ酸塩などを含む非水性成分と、2過加水分解酵素および緩衝剤を含む水性組成物とを含む2成分系で構成されており、水性組成物は、2つの成分を混ぜ合わせる前すなわち、貯蔵中には少なくともpH4のpH値を有し、成分1および2を混ぜ合わせると所望の過酸が発生される。生物学的配列の簡単な説明以下の配列は、37C.F.R.§§1.821-1.825ヌクレオチド配列および/またはアミノ酸配列の開示を含む特許出願の要件-配列規則RequirementsforPatentApplicationsContainingNucleotideSequencesand/orAminoAcidSequenceDisclosures-theSequenceRulesに従い、世界知的所有権機関WIPO標準ST.252009年、ならびに欧州特許条約EPCおよび特許協力条約PCTの規則5.2および49.5aの2および実施細則の208項および付録Cの配列表の要件と一致する。ヌクレオチドおよびアミノ酸配列データのために使用される記号および形式は、37C.F.R.§1.822に記載される規則に従う。配列番号1は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号2は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼのアミノ酸配列である。配列番号3は、バチルススブチリス亜種スブチリスBacillussubtilissubsp.subtilis株168からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号4は、バチルススブチリス亜種スブチリスBacillussubtilissubsp.subtilis株168からのセファロスポリンCデアセチラーゼのアミノ酸配列である。配列番号5は、B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標6633商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号6は、B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標6633商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼの酸配列である。配列番号7は、B.リケニホルミスB.licheniformisATCC登録商標14580商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号8は、B.リケニホルミスB.licheniformisATCC登録商標14580商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号9は、B.プミルスB.pumilusPS213からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号10は、B.プミルスB.pumilusPS213からのアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号11は、クロストリジウムサーモセラムClostridiumthermocellumATCC登録商標27405商標からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号12は、クロストリジウムサーモセラムClostridiumthermocellumATCC登録商標27405商標からのアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号13は、サーモトガネアポリタナThermotoganeapolitanaからのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号14は、サーモトガネアポリタナThermotoganeapolitanaからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号15は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号16は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号17は、サーモアナエロバクテリウムThermoanaerobacterium種JW/SLYS485からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号18は、サーモアナエロバクテリウムThermoanaerobacterium種JW/SLYS485からのアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号19は、バチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼの核酸配列である。GENBANK登録商標受入番号ZP_01168674において報告されるようなバチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列は、他のセファロスポリンCデアセチラーゼとの配列アライメントと、他のCAH酵素の観察される長さ通常は、318~325のアミノ酸長さ、参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2010-0087528-A1号明細書を参照に対する報告される長さ340のアミノ酸の比較とに基づいて恐らく誤りである、15アミノ酸N-末端付加をコードすると思われることに注意すべきである。従って、本明細書で報告される核酸配列は、GENBANK登録商標受入番号ZP_01168674で報告されるN-末端15アミノ酸を含まないバチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼ配列をコードする。配列番号20は、配列番号19の核酸配列によってコードされるバチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号21は、バチルスハロデュランスBacillushaloduransC-125からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号22は、バチルスハロデュランスBacillushaloduransC-125からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号23は、バチルスクラウジイBacillusclausiiKSM-K16からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号24は、バチルスクラウジイBacillusclausiiKSM-K16からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号25は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標29233商標セファロスポリンCデアセチラーゼCAHをコードする核酸配列である。配列番号26は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標29233商標セファロスポリンCデアセチラーゼCAHの推定アミノ酸配列である。配列番号27は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書参照によってその全体が本明細書中に援用されるからのサーモトガネアポリタナThermotoganeapolitanaアセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号28は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのサーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8アセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号29は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのサーモトガレティンガエThermotogalettingaeアセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号30は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのサーモトガペトロフィラThermotogapetrophilaアセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号31は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのRQ2aに由来するサーモトガThermotoga種RQ2アセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号32は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのRQ2bに由来するサーモトガThermotoga種RQ2アセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置278のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号33は、サーモトガレティンガエThermotogalettingaeアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号34は、サーモトガペトロフィラThermotogapetrophilaアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号35は、本明細書においてRQ2aと記載されるサーモトガThermotoga種RQ2からの第1のアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号36は、本明細書においてRQ2bと記載されるサーモトガThermotoga種RQ2からの第2のアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号37は、サーモアナエロバクテリウムサッカロリティカムThermoanearobacteriumsaccharolyticumセファロスポリンCデアセチラーゼをコードするコドン最適化核酸配列である。配列番号38は、サーモアナエロバクテリウムサッカロリティカムThermoanearobacteriumsaccharolyticumセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号39は、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisGENBANK登録商標受入番号EU255910からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号40は、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisGENBANK登録商標受入番号ABX75634.1からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号41は、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiGENBANK登録商標受入番号NC_002678.2からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号42は、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiGENBANK登録商標受入番号BAB53179.1からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号43は、ゲオバチルスステアロサーモフィルスGeobacillusstearothermophilusGENBANK登録商標受入番号AF038547.2からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号44は、ゲオバチルスステアロサーモフィルスGeobacillusstearothermophilusGENBANK登録商標受入番号AAF70202.1からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号45は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:F24I/S35T/Q179L/N275D/C277S/S308G/F317Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼa.k.a.変異体A3をコードする核酸配列である。配列番号46は、A3変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号47は、N275D/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号48は、N275D/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号49は、C277S/F317S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号50は、C277S/F317S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号51は、S35T/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号52は、S35T/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号53は、Q179L/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号54は、Q179L/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号55は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:L8R/L125Q/Q176L/V183D/F247I/C277S/P292Lを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ843H9をコードする核酸配列である。配列番号56は、843H9変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号57は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:K77E/A266E/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ843F12をコードする核酸配列である。配列番号58は、843F12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号59は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:F27Y/I149V/A266V/C277S/I295T/N302Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ843C12をコードする核酸配列である。配列番号60は、843C12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号61は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:L195Q/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ842H3をコードする核酸配列である。配列番号62は、842H3変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号63は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:Y110F/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ841A7をコードする核酸配列である。配列番号64は、841A7変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号65~221、271、290、および291は、毛髪に対する親和性を有するペプチドのアミノ酸配列の非限定的なリストである。配列番号217~269は、皮膚に対する親和性を有するペプチドのアミノ酸配列である。配列番号270~271は、爪に対する親和性を有するペプチドのアミノ酸配列である。配列番号272-285は、ペプチドリンカー/スペーサーのアミノ酸配列である。配列番号286は、融合ペプチドC277S-HC263をコードする核酸配列である。配列番号287は、融合構築物C277S-HC1010をコードする核酸配列である。配列番号288は、融合ペプチドC277S-HC263のアミノ酸配列である。配列番号289は、融合ペプチドC277S-HC1010のアミノ酸配列である。配列番号290は、毛髪結合ドメインHC263のアミノ酸である。配列番号291は、毛髪結合ドメインHC1010のアミノ酸配列である。配列番号292は、発現プラスミドpLD001の核酸配列である。配列番号293は、T.マリティマT.maritima変異体C277Sのアミノ酸配列である。配列番号294は、D128G置換をさらに含む融合ペプチドC277S-HC263CPAH-HC263のアミノ酸配列である。配列番号295は、D128G置換をさらに含む融合ペプチドC277S-HC1010CPAH-HC1010のアミノ酸配列である。配列番号296は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:F268S/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006A10米国仮特許出願第61/425561号明細書、参照によって本明細書に援用されるをコードする核酸配列である。配列番号297は、006A10変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号298は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:R218C/C277T/F317Lを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006E10米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号299は、006E10変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号300は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:H227L/T233A/C277T/A290Vを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006E12米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号301は、006E12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号302は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:D254G/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006G11米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号303は、006G11変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号304は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:R261S/I264F/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006F12米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号305は、006F12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号306は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:W28C/F104S/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006B12米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号307は、006B12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号308は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:A266P/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ874B4米国仮特許出願第61/425561号明細書、参照によって本明細書に援用されるをコードする核酸配列である。配列番号309は、873B4変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号310は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:W28C/L32P/D151E/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006D10米国仮特許出願第61/425561号明細書、参照によって本明細書に援用されるをコードする核酸配列である。配列番号311は、006D10変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号312は、毛髪結合ドメインHC263KtoRのアミノ酸配列であり、10リジン残基が10アルギニン残基によって置置換された毛髪結合ドメインHC263配列番号290の変異体である。配列番号313は、荷電ペプチドGK5-H6のアミノ酸配列である。配列番号314は、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号315は、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号316は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、バチルスプミルスBacilluspumilusからのアセチルキシランエステラーゼをコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号317は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、バチルスプミルスBacilluspumilusからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号318は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisからのアセチルキシランエステラーゼをコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号319は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号320は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiからのアセチルキシランエステラーゼをコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号321は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号322は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号323は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号324は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号325は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号326は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010配列番号291に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号327は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号328は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号329は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号330は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号331は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号332は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号333は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263FtoRに融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号334は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010配列番号291に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号335は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号336は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号337は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号338は、野生型マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisアリールエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号339は、野生型シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensエステラーゼのアミノ酸配列である。本開示において、いくつかの用語および略語が使用される。他に具体的に記載されない限り、以下の定義が適用される。本明細書で使用される場合、本発明の要素または成分に先行する冠詞a、anおよびtheは、要素または成分の事例すなわち、発生の数に関して非限定的であることが意図される。従って、a、anおよびtheは1つまたは少なくとも1つを含むと解釈されるべきであり、要素または成分の単数の語形は、その数が明らかに単数形であることを意味しない限りは複数形も含む。本明細書で使用される場合、含むcomprisingという用語は、特許請求の範囲において言及される規定の特徴、整数、ステップ、または成分の存在を意味するが、1つまたは複数の他の特徴、整数、ステップ、成分またはそれらの群の存在または付加を排除しない。含むという用語は、から本質的になるconsistingessentiallyofおよびからなるconsistingofという用語によって包含される実施形態を含むことが意図される。同様に、から本質的になるという用語は、からなるという用語によって包含される実施形態を含むことが意図される。本明細書で使用される場合、使用される材料または反応物の量を修飾する約という用語は、例えば、実際に濃縮物または使用溶液を製造するために使用される典型的な測定および液体処理手順によって、これらの手順における故意でない誤差によって、組成物を製造するためまたは方法を実行するために使用される材料の製造、供給源、または純度の差異によって、および同類のことによって生じ得る数量の変動を指す。また約という用語は、特定の初期混合物から得られる組成物に対する平衡条件が異なるために異なる量も包含する。約という用語によって修飾されるかどうかにかかわらず、特許請求の範囲はその量と同等の量を含む。存在する場合、全ての範囲は包括的であり、結合可能である。例えば、1~5の範囲が列挙される場合、列挙される範囲は、1~4、1~3、1~2、1~2および4~5、1~3および5などの範囲を含むと解釈されるべきである。本明細書で使用される場合、接触させるは、所望の結果標的表面の結合、過酸ベースの効果などを達成するのに十分な時間、組成物を標的体表面と接触した状態に置くことを指す。一実施形態では、接触させるは、所望の結果を達成するのに十分な時間、有効濃度の過酸を含むまたは生成することができる組成物を標的体表面と接触した状態に置くことを指すことができる。別の実施形態では、接触させるは、酵素的な過加水分解のために使用される反応成分の1つまたは複数などのパーソナルケア組成物の少なくとも1つの成分を、標的体表面と接触した状態に置くことを指すこともできる。接触には、噴霧、処理、浸漬、フラッシング、注入上または中に、混合、混ぜ合わせ、ペインティング、コーティング、適用、付着が含まれ、あるいは、有効濃度の過酸を含む過酸溶液もしくは組成物、有効濃度の過酸を形成する溶液もしくは組成物、または有効濃度の過酸を形成する組成物の成分を体表面と連通させることも含まれる。本明細書で使用される場合、基質、適切な基質、およびカルボン酸エステル基質という用語は、具体的には:a構造[X]mR5式中、Xは式R6COOのエステル基であり、R6は、場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6がC2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5は、場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または環状5員ヘテロ芳香族もしくは6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステルもしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までであるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する1つまたは複数のエステル、あるいはb構造式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有する1つまたは複数のグリセリド、あるいはc式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、あるいはd1つまたは複数のアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、またはアセチル化多糖類、あるいはea~dの任意の組み合わせを交換可能に指す。本明細書で使用される場合、過酸という用語は、ペルオキシ酸peroxyacid、ペルオキシカルボン酸、ペルオキシ酸peroxyacid、過カルボン酸およびペルオキソ酸peroxoicacidと同義である。本明細書で使用される場合、過酢酸という用語はPAAと略され、ペルオキシ酢酸、エタンペルオキソ酸、およびCAS登録番号79-21-0の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、モノアセチンという用語は、グリセロールモノアセテート、グリセリンモノアセテート、およびグリセリルモノアセテートと同義である。本明細書で使用される場合、ジアセチンという用語は、グリセロールジアセテート、グリセリンジアセテート、グリセリルジアセテート、およびCAS登録番号25395-31-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、トリアセチンという用語は、グリセリントリアセテート、グリセロールトリアセテート、グリセリルトリアセテート、1,2,3-トリアセトキシプロパン、1,2,3-プロパントリオールトリアセテート、およびCAS登録番号102-76-1の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、モノブチリンという用語は、グリセロールモノブチレート、グリセリンモノブチレート、およびグリセリルモノブチレートと同義である。本明細書で使用される場合、ジブチリンという用語は、グリセロールジブチレートおよびグリセリルジブチレートと同義である。本明細書で使用される場合、トリブチリンという用語は、グリセロールトリブチレート、1,2,3-トリブチリルグリセロール、およびCAS登録番号60-01-5の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、モノプロピオニンという用語は、グリセロールモノプロピオネート、グリセリンモノプロピオネート、およびグリセリルモノプロピオネートと同義である。本明細書で使用される場合、ジプロピオニンという用語は、グリセロールジプロピオネートおよびグリセリルジプロピオネートと同義である。本明細書で使用される場合、トリプロピオニンという用語は、グリセリルトリプロピオネート、グリセロールトリプロピオネート、1,2,3-トリプロピオニルグリセロール、およびCAS登録番号139-45-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、アセチル化糖およびアセチル化糖類という用語は、少なくとも1つのアセチル基を含む単糖類、二糖類および多糖類を指す。例としては、グルコースペンタアセテート、キシローステトラアセテート、アセチル化キシラン、アセチル化キシラン断片、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、およびトリ-O-アセチル-グルカールが挙げられるが、これらに限定されない。本明細書で使用される場合、ヒドロカルビル、ヒドロカルビル基、およびヒドロカルビル部分という用語は、炭素-炭素の単結合、二重結合、もしくは三重結合および/またはエーテル結合によって結合され、それに応じて水素原子により置換された炭素原子の直鎖、分枝状または環状配置を意味する。このようなヒドロカルビル基は、脂肪族および/または芳香族であり得る。ヒドロカルビル基の例としては、メチル、エチル、プロピル、イソプロピル、ブチル、イソブチル、t-ブチル、シクロプロピル、シクロブチル、ペンチル、シクロペンチル、メチルシクロペンチル、ヘキシル、シクロヘキシル、ベンジル、およびフェニルが挙げられる。好ましい実施形態では、ヒドロカルビル部分は、炭素-炭素単結合および/またはエーテル結合によって結合され、それに応じて水素原子により置換された炭素原子の直鎖、分枝状または環状配置である。本明細書で使用される場合、1,2-エタンジオール、1,2-プロパンジオール、1,3-プロパンジオール、1,2-ブタンジオール、1,3-ブタンジオール、2,3-ブタンジオール、1,4-ブタンジオール、1,2-ペンタンジオール、2,5-ペンタンジオール、1,5-ペンタンジオール、1,6-ペンタンジオール、1,2-ヘキサンジオール、2,5-ヘキサンジオール、1,6-ヘキサンジオールおよびこれらの混合物のモノエステルおよびジエステルという用語は、式RCOOの少なくとも1つのエステル基を含む前記化合物を指し、式中、RはC1~C7線状ヒドロカルビル部分である。一実施形態では、カルボン酸エステル基質は、プロピレングリコールジアセテートPGDA、エチレングリコールジアセテートEDGA、およびこれらの混合物からなる群から選択される。本明細書で使用される場合、プロピレングリコールジアセテートという用語は、1,2-ジアセトキシプロパン、プロピレンジアセテート、1,2-プロパンジオールジアセテート、およびCAS登録番号623-84-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、エチレングリコールジアセテートという用語は、1,2-ジアセトキシエタン、エチレンジアセテート、グリコールジアセテート、およびCAS登録番号111-55-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、適切な酵素反応混合物、その場でのinsitu過酸の発生に適した成分、適切な反応成分、適切な水性反応混合物、反応混合物、および過酸発生成分という用語は、反応物および過加水分解酵素触媒が接触される材料および水を指す。一実施形態では、過酸発生成分は、好ましくは毛髪などの体表面に対する親和性を有する結合ドメインを含む融合タンパク質の形態の、少なくとも1つのペルヒドロラーゼと、少なくとも1つの適切なカルボン酸エステル基質と、過酸素源と、水とを含むであろう。好ましい態様では、ペルヒドロラーゼはCE-7ペルヒドロラーゼであり、好ましくは、髪などの体表面に標的化された融合タンパク質の形態である。本明細書で使用される場合、過加水分解という用語は、過酸を形成するための、選択された基質と過酸化物との反応であると定義される。通常、無機過酸化物が触媒の存在下で選択された基質と反応されて、ペルオキシカルボン酸を生成する。本明細書で使用される場合、化学的な過加水分解という用語は、基質ペルオキシカルボン酸前駆体が過酸化水素源と混ぜ合わせられる過加水分解反応を含み、この場合、ペルオキシカルボン酸は酵素触媒の非存在下で形成される。本明細書で使用される場合、酵素的な過加水分解という用語は、カルボン酸エステル基質過酸前駆体が過酸化水素源および水と混ぜ合わせられる過加水分解反応を含み、この場合、酵素触媒が過酸の形成を触媒する。本明細書で使用される場合、ペルヒドロラーゼ活性という用語は、タンパク質の単位質量例えば、ミリグラム、乾燥細胞重量、または固定化触媒重量あたりの触媒活性を指す。本明細書で使用される場合、酵素活性の1単位または活性の1単位またはUは、特定の温度で1分あたり1μmolのペルオキシカルボン酸生成物を生成するために必要とされるペルヒドロラーゼ活性の量であると定義される。本明細書で使用される場合、酵素触媒およびペルヒドロラーゼ触媒という用語は過加水分解活性を有する酵素を含む触媒を指し、全微生物細胞、透過処理された微生物細胞、微生物細胞抽出物の1つまたは複数の細胞成分、部分精製酵素、または精製酵素の形態であり得る。また酵素触媒は化学修飾されていてもよいペグ化、あるいは架橋試薬との反応などによる。またペルヒドロラーゼ触媒は、当業者によく知られている方法を用いて可溶性または不溶性の担体に固定化されていてもよく、例えば、ImmobilizationofEnzymesandCells,GordonF.Bickerstaff,Editor,HumanaPress,Totowa,NJ,USA,1997が参照される。本明細書で使用される場合、アセチルキシランエステラーゼは、アセチル化キシランおよび他のアセチル化糖類の脱アセチル化を触媒する酵素E.C.3.1.1.72、AXEを指す。本明細書で使用される場合、セファロスポリンCデアセチラーゼおよびセファロスポリンCアセチルヒドロラーゼという用語は、セファロスポリンCおよび7-アミノセファロスポラン酸などのセファロスポリンの脱アセチル化を触媒する酵素E.C.3.1.1.41を指すMitsushimaetal.,1995Appl.Env.Microbiol.616:2224-2229。本明細書で使用される場合、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標という用語は、国際寄託受入番号ATCC登録商標31954商標を有する、AmericanTypeCultureCollectionATCCに寄託された細菌細胞を指す。B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標31954商標からの有意なペルヒドロラーゼ活性を有する酵素は、配列番号2として提供される米国特許出願公開2010-0041752号明細書を参照。単離酵素のアミノ酸配列は、GENBANK登録商標受入番号BAA01729.1によって提供されるセファロスポリンCデアセチラーゼに対して100のアミノ酸同一性を有する上記のMitsushimaら。本明細書で使用される場合、サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8という用語は、アセチルキシランエステラーゼ活性を有すると報告された細菌細胞を指すGENBANK登録商標NP_227893.1、米国特許出願公開第2008-0176299号明細書を参照。サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8からのペルヒドロラーゼ活性を有する酵素のアミノ酸配列は、配列番号16として提供される。アミノ酸という用語は、タンパク質またはポリペプチドの基本的な化学構造単位を指す。本明細書では、特定のアミノ酸を同定するために以下の略語が使用される。例えば、所与の部位で化学的に等価なアミノ酸の生成をもたらすが、コードされるタンパク質の機能特性に影響を与えない遺伝子の改変が一般的であることは、当該技術分野においてよく知られている。本発明の目的のために、置換は、以下の5つの群:1.小さい脂肪族の非極性またはわずかに極性の残基:Ala、Ser、ThrPro、Gly、2.極性の負帯電残基およびそのアミド:Asp、Asn、Glu、Gln、3.極性の正帯電残基:His、Arg、Lys、4.大きい脂肪族の非極性残基:Met、Leu、Ile、ValCys、ならびに5.大きい芳香族残基:Phe、Tyr、およびTrpのうちの1つの中での交換であると定義される。従って、疎水性アミノ酸であるアミノ酸アラニンに対するコドンは、別のあまり疎水性でない残基グリシン残基またはより疎水性の残基バリン、ロイシン、またはイソロイシンなどをコードするコドンによって置換され得る。同様に、1つの負帯電残基による別の残基アスパラギン酸によるグルタミン酸などの置換、あるいは1つの正帯電残基による別の残基リジンによるアルギニンなどの置換をもたらす変化も、機能的に等価な産物を生じることが予想され得る。多くの場合、タンパク質分子のN-末端およびC-末端部分の改変をもたらすヌクレオチドの変化も、タンパク質の活性を変更しないと予想されるであろう。提唱される修飾のそれぞれは、コードされる産物の生物活性の保持の決定と同様に、当該技術分野において十分にルーチン的な技能の範囲内である。本明細書で使用される場合、シグネチャーモチーフおよび診断モチーフという用語は、定義される活性を有する酵素のファミリーの間で共有される保存構造を指す。シグネチャーモチーフは、定義される基質ファミリーに対して同様の酵素活性を有する構造的に関連する酵素ファミリーを定義および/または同定するために使用することができる。シグネチャーモチーフは、単一の連続アミノ酸配列であっても、あるいは一緒にシグネチャーモチーフを形成する不連続の保存モチーフの集まりであってもよい。通常、保存モチーフはアミノ酸配列によって表される。一実施形態では、過加水分解酵素はCE-7炭水化物エステラーゼシグネチャーモチーフを含む。本明細書で使用される場合、配列分析ソフトウェアという用語は、ヌクレオチドまたはアミノ酸配列の分析のために有用な任意のコンピュータアルゴリズムまたはソフトウェアプログラムを指す。配列分析ソフトウェアは市販のものでもよいし、あるいは独立して開発されてもよい。典型的な配列分析ソフトウェアには、GCGプログラム一式WisconsinPackageVersion9.0、GeneticsComputerGroupGCG,Madison,WI、BLASTP、BLASTN、BLASTXAltschuletal.,J.Mol.Biol.215:403-4101990、およびDNASTARDNASTAR,Inc.1228S.ParkSt.Madison,WI53715USA、CLUSTALW例えば、バージョン1.83、Thompsonetal.,NucleicAcidsResearch,2222:4673-46801994、ならびにSmith-WatermanアルゴリズムW.R.Pearson,Comput.MethodsGenomeRes.,[Proc.Int.Symp.]1994,MeetingDate1992,111-20.Editors:Suhai,Sandor.Publisher:Plenum,NewYork,NY、VectorNTIInformax,Bethesda,MDおよびSequencherv.4.05を組み込んだFASTAプログラムが含まれ得るが、これらに限定されない。本出願との関連において、分析のために配列分析ソフトウェアが使用される場合、他に指定されない限り、分析結果が言及されるプログラムのデフォルト値に基づくことは理解されるであろう。本明細書で使用される場合、デフォルト値は、最初の初期化の際にソフトウェアと共に最初にロードされた、ソフトウェア製造業者により設定された任意の値またはパラメータのセットを意味するであろう。本明細書で使用される場合、体表面という用語は、過酸有益剤などの有益剤の標的としての役割を果たすことができる人体の任意の表面を指す。典型的な体表面としては、毛髪、皮膚、爪、歯、および歯肉が挙げられるが、これらに限定されない。本発明の方法および組成物は、ヘアケア用途および製品に関する。従って、体表面は毛髪を含む。一実施形態では、体表面はヒト毛髪である。本明細書で使用される場合、パーソナルケア製品は、毛髪、皮膚、頭皮、および歯の清浄化、漂白および/または消毒において使用される製品を意味し、シャンプー、ボディローション、シャワージェル、局所保湿剤、歯磨き粉、歯磨きジェル、マウスウォッシュ、マウスリンス、アンチプラークリンス、および/または他の局所クレンザーが含まれるが、これらに限定されない。いくつかの特定の好ましい実施形態では、これらの製品はヒトにおいて用いられるが、他の実施形態では、これらの製品の非ヒト動物による用途を見出す例えば、獣医学用途において。好ましい実施形態では、パーソナルケア製品という用語はヘアケア製品を指す。本明細書で使用される場合、過酸素源および過酸素の源という用語は、水溶液中に存在する場合に約1mM以上の濃度の過酸化水素を提供することができる化合物を指し、過酸化水素、過酸化水素付加物例えば、尿素-過酸化水素付加物過酸化カルバミド、過ホウ酸塩、および過炭酸塩が含まれるが、これらに限定されない。本発明のヘアケア組成物および方法は、具体的には、カルボン酸エステル基質を含む非水性成分中に固体形態で貯蔵される固体過酸素の使用に関し、過加水分解活性を有する酵素触媒は別箇に水性組成物中に貯蔵される。2つの組成物は混ぜ合わせられて、所望の過酸を酵素的に発生させる。通常、使用される固体過酸素源の量は、特に、反応成分を混ぜ合わせたときに放出されて得られる過酸化水素の作用濃度が有効量の過酸化水素を提供することができるように選択される。一実施形態では、反応成分を混ぜ合わせたときに提供されて得られる過酸化水素の濃度は、最初は、少なくとも0.1mM、0.5mM、1mM、10mM、100mM、200mM、もしくは500mM、またはそれ以上である。水性反応製剤中の酵素基質、例えばトリグリセリドに対する過酸化水素のモル比H2O2:基質は約0.002~20でよく、好ましくは約0.1~10、最も好ましくは約0.5~5でよい。本明細書で使用される場合、賦形剤という用語は、製剤中の活性成分のキャリアとして使用される不活性物質を指す。賦形剤は、活性成分の貯蔵安定性など、製剤中の活性成分を安定化するために使用されてもよい。また賦形剤は、活性成分を含有する製剤を増量するために使用されることもある。本明細書において記載されるように、活性成分は、過加水分解活性を有する酵素、適切な反応条件下で過加水分解酵素によって生成される過酸、またはこれらの組み合わせであり得る。本発明のヘアケア製品設計は、2非水性系すなわち、カルボン酸エステルおよび場合により1つまたは複数の有機共溶媒中に貯蔵された1固体形態の過酸素例えば、過炭酸塩を含む第1の組成物と、過加水分解酵素触媒および緩衝液を含む水性の第2の組成物とを含む。固体過酸素源の存在下でカルボン酸エステルの安定性を保持するために、第1の組成物は実質的に水を含まない。実質的に水を含まないという用語は、固体形態の過酸素と共に貯蔵されたときにカルボン酸エステル基質の貯蔵安定性に悪影響を与えない水の濃度を指すであろう。さらなる実施形態では、実質的に水を含まないは、固体過酸素源およびカルボン酸エステルを含む成分中、2000ppm未満、好ましくは1000ppm未満、より好ましくは500ppm未満、さらにより好ましくは250ppm未満の水を意味し得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、酵素が水溶液中で安定であるように発生系が設計されれば、水溶液中で貯蔵され得る。例えば、貯蔵中に酵素により加水分解されることが可能な有意な濃度のカルボン酸エステル基質を含有しない溶液。一実施形態では、過加水分解酵素は、酵素の貯蔵安定性のために所望されるpHを提供することができる1つまたは複数の緩衝液例えば、重炭酸、クエン酸、酢酸、リン酸、ピロリン酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、およびマレイン酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩を含む水性組成物中で貯蔵され得る。好ましい態様では、緩衝液は、酵素を含む水性成分に対して4以上のpHを提供および保持することができる。過加水分解活性を有する酵素過加水分解活性を有する酵素は、酵素が本発明の基質の1つまたは複数に対する過加水分解活性を有する限り、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼと分類されるいくつかの酵素、および組み合わせを含むことができる。例としては、過加水分解プロテアーゼスブチリシンカールスバーグ変異体、米国特許第7,510,859号明細書、過加水分解アリールエステラーゼシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens、配列番号315[L29P変異体]および配列番号339[野生型]、米国特許第7,384,787号明細書、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからの過加水分解アリールエステラーゼ配列番号314[S54V変異体]および配列番号338[野生型]、米国特許第7,754,460号明細書、国際公開第2005/056782号パンフレット、および欧州特許第1689859B1号明細書、および過加水分解炭水化物エステラーゼを挙げることができるが、これらに限定されない。一実施形態では、過加水分解酵素は、配列番号314として提供されるマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisS54Vアリールエステラーゼに対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む。好ましい態様では、過加水分解炭水化物エステラーゼはCE-7炭水化物エステラーゼである。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、本明細書において報告されるような過加水分解活性を有する酵素をコードするアミノ酸配列のいずれかに対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。別の実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339に対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、配列番号314、315、338、および339に対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。別の実施形態では、実質的に類似の過加水分解酵素は、高ストリンジェントハイブリダイゼーション条件0.1×SSC、0.1のSDS、65°C、そして2×SSC、0.1のSDSによる洗浄の後、0.1×SSC、0.1のSDS、65°Cの最終洗浄下で、本発明の過加水分解酵素のいずれかをコードするポリヌクレオチド配列とハイブリッド形成するポリヌクレオチド配列によってコードされるものを含むことができる。好ましい実施形態では、ペルヒドロラーゼは、少なくとも1つの体表面に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分を有する融合タンパク質の形態であり得る。一実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼ融合タンパク質が、本明細書において記載されるペルヒドロラーゼのいずれかと実質的に類似の配列を含むかどうかを決定するために使用される全てのアライメントは、体表面に対する親和性を有するペプチド成分を持たない過加水分解酵素のアミノ酸配列に基づく。CE-7ペルヒドロラーゼ好ましい実施形態では、本発明のヘアケア組成物および方法は、構造的に酵素の炭水化物ファミリーエステラーゼファミリー7CE-7ファミリーのメンバーであると分類される過加水分解活性を有する酵素を含むCoutinho,P.M.,Henrissat,B.Carbohydrate-activeenzymes:anintegrateddatabaseapproachinRecentAdvancesinCarbohydrateBioengineering,H.J.Gilbert,G.Davies,B.HenrissatandB.Svenssoneds.,1999TheRoyalSocietyofChemistry,Cambridge,pp.3-12を参照。酵素のCE-7ファミリーは、過酸素源と混ぜ合わせられたときに様々なカルボン酸エステル基質からペルオキシカルボン酸を生成するために特に有効であることが実証されている国際公開第2007/070609号パンフレット、ならびに米国特許出願公開第2008-0176299号明細書、同第2008-176783号明細書、同第2009-0005590号明細書、同第2010-0041752号明細書、および同第2010-0087529号明細書、ならびに米国特許出願第12/571702号明細書および米国仮特許出願第61/318016号明細書DiCosimoら、それぞれ参照によって本明細書中に援用される。CE-7ファミリーのメンバーには、セファロスポリンCデアセチラーゼCAH、E.C.3.1.1.41およびアセチルキシランエステラーゼAXE、E.C.3.1.1.72が含まれる。CE-7エステラーゼファミリーのメンバーは、保存されたシグネチャーモチーフを共有するVincentetal.,J.Mol.Biol.,330:593-6062003。CE-7シグネチャーモチーフを含むペルヒドロラーゼCE-7ペルヒドロラーゼおよび/または実質的に類似の構造は、本明細書に記載される組成物および方法において使用するのに適している。実質的に類似の生物分子を同定するための手段は、当該技術分野においてよく知られている例えば、配列アライメントプロトコール、核酸ハイブリダイゼーション、および/または保存シグネチャーモチーフの存在。1つの態様では、ペルヒドロラーゼには、CE-7シグネチャーモチーフと、本明細書において提供される配列の1つに対する少なくとも20、好ましくは少なくとも30、より好ましくは少なくとも33、より好ましくは少なくとも40、より好ましくは少なくとも42、より好ましくは少なくとも50、より好ましくは少なくとも60、より好ましくは少なくとも70、より好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90、最も好ましくは少なくとも90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性とを含む酵素が含まれる。本明細書で使用される場合、酵素は構造的にCE-7酵素と分類される、CE-7ペルヒドロラーゼまたは構造的に炭水化物エステラーゼファミリー7酵素と分類されるという語句は、構造的にCE-7炭水化物エステラーゼと分類される過加水分解活性を有する酵素を指すために使用されるであろう。この酵素ファミリーは、シグネチャーモチーフの存在によって定義することができる上記のVincentら。CE-7エステラーゼのためのシグネチャーモチーフは、3つの保存モチーフ:aArg118-Gly119-Gln120と、bGly179-Xaa180-Ser181-Gln182-Gly183と、cHis298-Glu299とを含む残基位置の番号付けは、参照配列の配列番号2B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標31954商標からのCE-7ペルヒドロラーゼに対する。通常、アミノ酸残基位置180のXaaは、グリシン、アラニン、プロリン、トリプトファン、またはスレオニンである。触媒トライアドに属する3つのアミノ酸残基のうちの2つは太字である。一実施形態では、アミノ酸残基位置180のXaaは、グリシン、アラニン、プロリン、トリプトファン、およびスレオニンからなる群から選択される。CE-7炭水化物エステラーゼファミリー内の保存モチーフのさらなる分析は、CE-7炭水化物エステラーゼファミリーに属するペルヒドロラーゼをさらに定義するために使用され得る付加的な保存モチーフ配列番号2のアミノ酸位置267~269のLXDの存在を示す。さらなる実施形態では、上記で定義されたシグネチャーモチーフは、Leu267-Xaa268-Asp269と定義される付加的な第4の保存モチーフを含むことができる。アミノ酸残基位置268のXaaは、通常、イソロイシン、バリン、またはメチオニンである。第4のモチーフは、触媒トライアドSer181-Asp269-His298に属するアスパラギン酸残基太字を含む。CE-7ペルヒドロラーゼは、少なくとも1つの体表面に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分を有する融合タンパク質の形態であり得る。一実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼ融合タンパク質がCE-7シグネチャーモチーフを含むかどうかを決定するために使用される全てのアライメントは、体表面に対する親和性を有するペプチド成分を持たない過加水分解酵素のアミノ酸配列に基づくであろう。いくつかのよく知られているグローバルアライメントアルゴリズムすなわち、配列分析ソフトウェアを用いて、ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素を表す2つ以上のアミノ酸配列をアラインさせ、酵素が本発明のシグネチャーモチーフで構成されているかどうかを決定することができる。アラインされた配列は参照配列配列番号2と比較され、シグネチャーモチーフの存在が決定される。一実施形態では、参照アミノ酸配列本明細書で使用される場合、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標からのペルヒドロラーゼ配列配列番号2を用いるCLUSTALアライメントCLUSTALWなどを使用して、CE-7エステラーゼファミリーに属するペルヒドロラーゼを同定する。保存アミノ酸残基の相対的な番号付けは、アラインされた配列内の小さい挿入または欠失例えば、通常は5アミノ酸以下を考慮に入れるために、参照アミノ酸配列の残基の番号付けに基づく。本発明のシグネチャーモチーフを含む配列を同定する参照配列と比較したときにために使用され得る他の適切なアルゴリズムの例としては、NeedlemanおよびWunschJ.Mol.Biol.48,443-4531970、グローバルアライメントツール、ならびにSmith-WatermanJ.Mol.Biol.147:195-1971981、ローカルアライメントツールが挙げられるが、これらに限定されない。一実施形態では、Smith-Watermanアライメントは、デフォルトパラメータを用いて実行される。適切なデフォルトパラメータの例としては、GAPオープンペナルティ=10およびGAP伸長ペナルティー=0.5と共にBLOSUM62スコアリングマトリックスの使用が挙げられる。ペルヒドロラーゼ間での全体的な同一性パーセントの比較により、配列番号2に対してわずかほぼ30のアミノ酸同一性を有する酵素シグネチャーモチーフを保持しながらが有意なペルヒドロラーゼ活性を示し、構造的にCE-7炭水化物エステラーゼと分類されることが示される。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼには、CE-7シグネチャーモチーフと、配列番号2に対する少なくとも20、好ましくは少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性とを含む酵素が含まれる。過加水分解活性を有する適切なCE-7炭水化物エステラーゼの例としては、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311などのアミノ酸配列を有する酵素が挙げられるが、これらに限定されない。一実施形態では、酵素は、14、16、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、46、48、50、52、54、56、58、60、62、および64からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む。さらに好ましい実施形態では、CE-7炭水化物エステラーゼは、サーモトガマリティマThermotogamaritimaCE-7炭水化物エステラーゼ配列番号16に由来する。本明細書で使用される場合、CE-7変異体、変異体ペルヒドロラーゼまたは変異体という用語は、CE-7シグネチャーモチーフおよび関連の過加水分解活性が保持される限り、変異体が由来する対応する酵素通常、野生型酵素と比較したときに少なくとも1つのアミノ酸の付加、欠失、および/または置換をもたらす遺伝子改変を有するCE-7ペルヒドロラーゼを指すであろう。CE-7変異体ペルヒドロラーゼも本発明の組成物および方法において使用することができる。CE-7変異体の例は、配列番号27、28、29、30、31、32、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311として提供される。一実施形態では、変異体は、配列番号27、28、50、52、54、56、58、60、62、および64を含み得る。当業者は、本発明の組成物および方法において、実質的に類似のCE-7ペルヒドロラーゼ配列シグネチャーモチーフを保持するが使用され得ることを認識する。一実施形態では、実質的に類似の配列は、高ストリンジェント条件下で、本明細書において例示される配列に関連する核酸分子とハイブリッド形成するその能力によって定義される。別の実施形態では、配列アライメントアルゴリズムを用い、本明細書において提供されるDNAまたはアミノ酸配列に対する同一性パーセントに基づいて、実質的に類似の酵素を定義することができる。本明細書で使用される場合、核酸分子は、温度および溶液イオン強度の適切な条件下で第1の分子の一本鎖が他の分子にアニールすることができる場合に、cDNA、ゲノムDNA、またはRNAなどの別の核酸分子とハイブリッド形成可能である。ハイブリダイゼーションおよび洗浄条件はよく知られており、Sambrook,J.andRussell,D.,T.MolecularCloning:ALaboratoryManual,ThirdEdition,ColdSpringHarborLaboratoryPress,ColdSpringHarbor2001において例示されている。温度およびイオン強度の条件は、ハイブリダイゼーションのストリンジェンシーを決定する。ストリンジェンシー条件を調整して、中程度に類似した分子遠縁の生物からの相同配列などから、高度に類似した分子近縁の生物から機能酵素を複製する遺伝子などまでをスクリーニングすることができる。ハイブリダイゼーション後の洗浄は、通常、ストリンジェンシー条件を決定する。1つの好ましい条件セットは、6×SSC、0.5のSDSにより室温で15分間の洗浄から始まり、次に、2×SSC、0.5のSDSにより45°Cで30分間の洗浄を繰り返し、そして次に、0.2×SSC、0.5のSDSにより50°Cで30分間の洗浄を2回繰り返すという一連の洗浄を用いる。より好ましい条件セットはより高温を用い、0.2×SSC、0.5のSDSにおける最後の2回の30分間洗浄の温度を60°Cに上昇させたことを除いて、洗浄は上記のものと同一である。別の好ましい高ストリンジェントハイブリダイゼーション条件セットは0.1×SSC、0.1のSDS、65°Cであり、2×SSC、0.1のSDSにより洗浄された後、0.1×SSC、0.1のSDS、65°Cの最終洗浄が行われる。ハイブリダイゼーションは2つの核酸が相補的配列を含有することを必要とするが、ハイブリダイゼーションのストリンジェンシーに応じて、塩基間のミスマッチが可能である。核酸をハイブリッド形成するために適切なストリンジェンシーは、当該技術分野において周知の変数である核酸の長さおよび相補性の程度に依存する。2つのヌクレオチド配列間の類似性または相同性の程度が大きいほど、これらの配列を有する核酸のハイブリッドのためのTmの値も大きくなる。核酸ハイブリダイゼーションの相対的な安定性より高いTmに相当するは、以下の順:RNA:RNA、DNA:RNA、DNA:DNAで低下する。長さが100を超えるヌクレオチドのハイブリッドについては、Tmを計算するための式が誘導されている上記のSambrookおよびRussell。より短い核酸、すなわちオリゴヌクレオチドによるハイブリダイゼーションについては、ミスマッチの位置がより重要になり、オリゴヌクレオチドの長さがその特異性を決定する上記のSambrookおよびRussell。1つの態様では、ハイブリッド形成可能な核酸の長さは、少なくとも約10ヌクレオチドである。好ましくは、ハイブリッド形成可能な核酸の最小の長さは少なくとも約15ヌクレオチドの長さであり、より好ましくは少なくとも約20ヌクレオチドの長さであり、さらにより好ましくは少なくとも30ヌクレオチドの長さであり、さらにより好ましくは少なくとも300ヌクレオチドの長さであり、最も好ましくは少なくとも800ヌクレオチドの長さである。さらに、当業者は、プローブの長さなどの因子に従って必要であれば、温度および洗浄溶液の塩濃度が調整され得ることを認識するであろう。本明細書で使用される場合、同一性パーセントという用語は、配列を比較することによって決定される、2つ以上のポリペプチド配列の間または2つ以上のポリヌクレオチド配列の間の関係である。当該技術分野において、同一性は、場合によっては、このような配列のストリング間の一致によって決定されるポリペプチドまたはポリヌクレオチド配列間の配列関連性の程度も意味する。同一性および類似性は、ComputationalMolecularBiologyLesk,A.M.,ed.OxfordUniversityPress,NY1988、Biocomputing:InformaticsandGenomeProjectsSmith,D.W.,ed.AcademicPress,NY1993、ComputerAnalysisofSequenceData,PartIGriffin,A.M.,andGriffin,H.G.,eds.HumanaPress,NJ1994、SequenceAnalysisinMolecularBiologyvonHeinje,G.,ed.AcademicPress1987、ならびにSequenceAnalysisPrimerGribskov,M.およびDevereux,J.,eds.StocktonPress,NY1991において記載される方法を含むがこれらに限定されない既知の方法によって容易に計算することができる。同一性および類似性を決定するための方法は、公的に利用可能なコンピュータプログラムにおいて体系化されている。配列アライメントおよび同一性パーセントの計算は、LASERGENEバイオインフォマティクスコンピューティングスイートのMegalignプログラムDNASTARInc.,Madison,WI、VectorNTIv.7.0のAlignXプログラムInformax,Inc.,Bethesda,MD、またはEMBOSSOpenSoftwareSuiteEMBL-EBI、Riceetal.,TrendsinGenetics16,6:276-2772000を用いて実施され得る。配列の多重アライメントは、アライメントのCLUSTAL法CLUSTALW、例えばバージョン1.83などHigginsandSharp,CABIOS、5:151-1531989、Higginsetal.,NucleicAcidsRes.22:4673-46801994、およびChennaetal.,NucleicAcidsRes3113:3497-5002003EuropeanBioinformaticsInstituteを介してEuropeanMolecularBiologyLaboratoryから入手可能を、デフォルトパラメータと共に用いて実施することができる。CLUSTALWタンパク質アライメントのための適切なパラメータには、GAPExistenceペナルティー=15、GAP伸長=0.2、マトリックス=Gonnet例えば、Gonnet250、タンパク質ENDGAP=-1、タンパク質GAPDIST=4、およびKTUPLE=1が含まれる。一実施形態では、速いまたは遅いアライメントがデフォルト設定と共に使用されるが、遅いアライメントが好ましい。あるいは、CLUSTALW法例えば、バージョン1.83を用いるパラメータを修正して、KTUPLE=1、GAPPENALTY=10、GAP伸長=1、マトリックス=BLOSUM例えば、BLOSUM64、WINDOW=5、およびTOPDIAGONALSSAVED=5も使用することができる。1つの態様では、適切な単離核酸分子は、本明細書において報告されるアミノ酸配列と少なくとも約20、好ましくは少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする。別の態様では、適切な単離核酸分子は、本明細書において報告されるアミノ酸配列と少なくとも約20、好ましくは少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするが、ただし、ポリペプチドはCE-7シグネチャーモチーフを保持することを条件とする。適切な核酸分子は上記の相同性を有するだけでなく、通常、約210~340のアミノ酸長さ、約300~約340のアミノ酸長さ、好ましくは約310~約330のアミノ酸長さ、最も好ましくは約318~約325のアミノ酸長さを有するポリペプチドもコードし、各ポリペプチドは、過加水分解活性を有すると特徴付けられる。標的化ペルヒドロラーゼ本明細書で使用される場合、標的化ペルヒドロラーゼおよび過加水分解活性を有する標的化酵素という用語は、標的表面、好ましくは標的化体表面に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分に融合/結合された少なくとも1つの過加水分解酵素野生型またはその変異体を含む融合タンパク質を指すであろう。標的化ペルヒドロラーゼ内の過加水分解酵素は任意の過加水分解酵素でよく、酵素が本発明の基質の1つまたは複数に対する過加水分解活性を有する限り、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、および組み合わせを含むことができる。例としては、過加水分解プロテアーゼサブチリシン変異体、米国特許第7,510,859号明細書、過加水分解エステラーゼシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens、米国特許第7,384,787号明細書、配列番号315[L29P変異体]および配列番号339[野生型]、過加水分解アリールエステラーゼマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatis、米国特許第7,754,460号明細書、国際公開第2005/056782号パンフレット、および欧州特許第1689859B1号明細書、配列番号314[S54V変異体]および338[野生型]を挙げることができるが、これらに限定されない。本明細書で使用される場合、毛髪に対する親和性を有する少なくとも1つの結合ドメイン、体表面に対する親和性を有するペプチド成分、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分、およびHSBDという用語は、ペプチド結合によって連結された2つ以上のアミノ酸の少なくとも1つのポリマーを含む、過加水分解酵素の一部ではない融合タンパク質のペプチド成分を指し、この成分は、毛髪、好ましくはヒト毛髪に対する親和性を有するであろう。一実施形態では、体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、抗体、Fab抗体断片、単鎖可変断片scFv抗体、ラクダ科抗体Muyldermans,S.,Rev.Mol.Biotechnol.200174:277-302、非抗体スキャフォールドディスプレイタンパク質種々のスキャフォールド補助によるアプローチの概説については、Hosseetal.,Prot.Sci.2006151:14-27およびBinz,H.etal.2005NatureBiotechnology23、1257-1268、または免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドであり得る。別の態様では、体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ペプチドすなわち、毛髪に対する親和性を有する体表面結合ペプチドまたは少なくとも1つの体表面結合ペプチドを含む体表面結合ドメインである。好ましい実施形態では、ペプチド成分は、免疫グロブリンの折り畳みを欠いた毛髪に対する親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドを含む単鎖ペプチドである。毛髪に対する親和性を有するペプチド成分は、任意的なペプチドリンカーによって過加水分解酵素から分離され得る。特定のペプチドリンカー/スペーサーは、1~100または1~50のアミノ酸長さである。いくつかの実施形態では、ペプチドスペーサーは、約1~約25、3~約40、または3~約30のアミノ酸長さである。他の実施形態では、約5~約20のアミノ酸長さのスペーサーである。一実施形態では、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分は1つまたは複数の毛髪結合ペプチドを含むことができ、それぞれは、場合によりそして独立して、1~100のアミノ酸長さのペプチドスペーサーによって分離される。毛髪結合ペプチドおよび/または毛髪結合ペプチドを含む毛髪結合ドメインの例としては、配列番号65~221、271、290、291、312、および313を挙げることができるが、これらに限定されない。ペプチドリンカー/スペーサーの例としては、配列番号272~285を挙げることができるが、これらに限定されない。1つの体表面に対する親和性を有することが既に確認されたペプチドは、毛髪に対しても親和性を有し得る。従って、融合ペプチドは、皮膚配列番号217~269または爪配列番号270~271などの別の体表面に対する親和性を有することが既に報告されている少なくとも1つのペプチドを含むことができる。別の実施形態では、融合ペプチドは、標的体表面に対する静電引力を有するように設計された任意の体表面結合ペプチド例えば、標的体表面に静電的に結合するように操作された体表面結合ペプチドを含むことができる。一実施形態では、標的化過加水分解酵素の例は、配列番号288、289、294、295、317、319、321、323、325、327、329、331、333、335、および337の1つまたは複数を含むことができる。好ましい実施形態では、標的化過加水分解酵素の例は、配列番号288、289、294、295、317、319、321、323、325、327、および329の1つまたは複数を含むことができる。標的化CE-7ペルヒドロラーゼ好ましい実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼは、過加水分解活性を有する標的化CE-7炭水化物エステラーゼである。本明細書で使用される場合、標的化CE-7ペルヒドロラーゼおよび標的化CE-7炭水化物エステラーゼという用語は、標的表面、好ましくは毛髪に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分に融合/結合された少なくとも1つのCE-7ペルヒドロラーゼ野生型または変異体ペルヒドロラーゼを含む融合タンパク質を指すであろう。体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、上記で記載されたもののいずれであってもよい。好ましい態様では、標的化CE-7ペルヒドロラーゼ中のペプチド成分は、免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ペプチドすなわち、毛髪に対する親和性を有する体表面結合ペプチドまたは少なくとも1つの体表面結合ペプチドを含む体表面結合ドメインである。好ましい実施形態では、ペプチド成分は、免疫グロブリンの折り畳みを欠いた毛髪に対する親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドを含む単鎖ペプチドである。毛髪/毛髪表面に対する親和性を有するペプチド成分は、任意的なペプチドリンカーによってCE-7ペルヒドロラーゼから分離され得る。特定のペプチドリンカー/スペーサーは、1~100または1~50のアミノ酸長さである。いくつかの実施形態では、ペプチドスペーサーは、約1~約25、3~約40、または3~約30のアミノ酸長さである。他の実施形態では、約5~約20のアミノ酸長さのスペーサーである。従って標的化CE-7ペルヒドロラーゼの例としては、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分に結合された配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するCE-7ペルヒドロラーゼのいずれかを挙げることができるが、これらに限定されない。好ましい実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼの例としては、毛髪に対する親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドに場合により、ペプチドスペーサーを介して結合された配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するCE-7ペルヒドロラーゼのいずれかを挙げることができるが、これらに限定されない。融合ペプチドは、皮膚配列番号217~269または爪配列番号270~271などの別の体表面に対する親和性を有することが既に報告されている少なくとも1つのペプチドを含むことができる。一実施形態では、CE-7融合ペプチドは、配列番号65-221、271、290、および291を含む群からの少なくとも1つの毛髪結合ペプチドを含む。別の実施形態では、CE-7ペルヒドロラーゼ融合ペプチドは、標的体表面に対する静電引力を有するように設計された任意の体表面結合ペプチド例えば、標的体表面に静電的に結合するように操作された体表面結合ペプチドを含むことができる。別の実施形態では、標的化CE-7ペルヒドロラーゼの例としては、配列番号288、289、294、295、317、319、および321を挙げることができるが、これらに限定されない。体表面に対する親和性を有するペプチド少なくとも1つの体表面に結合することができる免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ペプチドは体表面結合ペプチドBSBPと呼ばれ、例えば、毛髪、皮膚、または爪に結合するペプチドを含むことができる。少なくともヒト毛髪に結合することが確認されたペプチドは、毛髪結合ペプチドHBPとも呼ばれる。少なくともヒト皮膚に結合することが確認されたペプチドは、皮膚結合ペプチドSBPとも呼ばれる。少なくともヒト爪に結合することが確認されたペプチドは、爪結合ペプチドNBPとも呼ばれる。短い単鎖体表面結合ペプチドは実験的に生成されてもよいし例えば、負帯電表面に標的化された正帯電ポリペプチド、あるいは標的体表面に対するバイオパニングを用いて生成されてもよい。種々の体表面に対して強い親和性を有する短いペプチドが報告されている米国特許第7,220,405号明細書、同第7,309,482号明細書、同第7,285,264号明細書、および同第7,807,141号明細書、米国特許出願公開第2005-0226839号明細書、同第2007-0196305号明細書、同第2006-0199206号明細書、同第2007-0065387号明細書、同第2008-0107614号明細書、同第2007-0110686号明細書、同第2006-0073111号明細書、同第2010-0158846号明細書、および同第2010-0158847号明細書、ならびに公開されたPCT出願の国際公開第2008/054746号パンフレット、国際公開第2004/048399号パンフレット、および国際公開第2008/073368号パンフレット。体表面結合ペプチドは、有益剤を標的体表面に結合することができるペプチドベースの試薬を構築するために使用されている。しかしながら、これらのペプチドを使用して、過酸有益剤の生成のために活性ペルヒドロラーゼを標的体表面に結合させるすなわち、標的化ペルヒドロラーゼことは記載されていない。少なくとも1つの体表面に対する親和性を有する体表面結合ペプチドの非限定的なリストは本明細書において提供されており、毛髪に対する親和性を有するもの配列番号65~221、271、290、および291からなる群から選択されるアミノ酸配列を有する毛髪結合ペプチド、皮膚に対する親和性を有するもの皮膚結合ペプチドは配列番号217~269からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、および爪に対する親和性を有するもの爪結合ペプチドは配列番号270~271からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むが含まれる。いくつかの実施形態では、体表面結合ドメインは、約60までのアミノ酸長さである体表面結合ペプチドで構成される。一実施形態では、体表面結合ペプチドは、5~60のアミノ酸長さである。他の実施形態では、体表面結合ペプチドは、7~50のアミノ酸長さ、または7~30のアミノ酸長さである。さらに他の実施形態では、7~27のアミノ酸長さである体表面結合ペプチドである。単一の毛髪結合ペプチド、皮膚結合ペプチド、爪結合ペプチドを含む体表面結合ペプチドを含む融合ペプチドは本発明の特定の実施形態であるが、本発明の他の実施形態では、複数の体表面結合ペプチドを使用することが有利であり得る。複数、すなわち2つ以上の体表面結合ペプチドを包含すると、例えば、単一の体表面結合を含む結合要素よりもさらにより耐久性であるペプチド成分を提供することができる。いくつかの実施形態では、体表面結合ドメインは、2~約50または2~約25の体表面結合ペプチドを含む。他の実施形態は、2~約10または2~5の体表面結合ペプチドを含む体表面結合ドメインを含む。複数の結合要素すなわち、体表面結合ペプチドまたは体表面結合ドメインは、直接結合されていてもよいし、あるいはペプチドスペーサーを用いて結合されていてもよい。特定のペプチドスペーサーは、1~100または1~50のアミノ酸長さである。いくつかの実施形態では、ペプチドスペーサーは、約1~約25、3~約40、または3~約30のアミノ酸長さである。他の実施形態では、約5~約20のアミノ酸長さのスペーサーである。体表面結合ドメイン、およびこれらを構成するより短い体表面結合ペプチドは、例えば、ファージディスプレイ、細菌ディスプレイ、酵母ディスプレイ、リボソームディスプレイ、mRNAディスプレイ、およびこれらの組み合わせなどの任意の既知のバイオパニング技術を含む、当業者に既知のいくつもの方法を用いて同定することができる。通常、ランダムまたは実質的にランダムなバイアスが存在する場合ペプチドライブラリーが標的体表面に対してバイオパニングされ、標的体表面に対する親和性を有するライブラリー内のペプチドが同定される。ペプチドのランダムライブラリーの生成は周知であり、細菌ディスプレイKemp,D.J.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA787:4520-45241981、およびHelfmanetal.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA801:31-35,1983、酵母ディスプレイChienetal.,ProcNatlAcadSciUSA8821:9578-821991、コンビナトリアル固相ペプチド合成米国特許第5,449,754号明細書、米国特許第5,480,971号明細書、米国特許第5,585,275号明細書、米国特許第5,639,603号明細書、およびファージディスプレイ技術米国特許第5,223,409号明細書、米国特許第5,403,484号明細書、米国特許第5,571,698号明細書、米国特許第5,837,500号明細書、リボソームディスプレイ米国特許第5,643,768号明細書、米国特許第5,658,754号明細書、および米国特許第7,074,557号明細書、およびmRNAディスプレイ技術PROFUSION商標、米国特許第6,258,558号明細書、同第6,518,018号明細書、同第6,281,344号明細書、同第6,214,553号明細書、同第6,261,804号明細書、同第6,207,446号明細書、同第6,846,655号明細書、同第6,312,927号明細書、同第6,602,685号明細書、同第6,416,950号明細書、同第6,429,300号明細書、同第7,078,197号明細書、および同第6,436,665号明細書を参照を含む様々な技術によって達成することができる。結合親和性体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、ヒト毛髪、皮膚、または爪に対する結合親和性、あるいは10-5モル濃度M以下の結合親和性を含む。特定の実施形態では、ペプチド成分は、10-5モル濃度M以下のヒト毛髪、皮膚、または爪に対する結合親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドおよび/または結合ドメインである。いくつかの実施形態では、結合ペプチドまたはドメインは、少なくとも約50~500mMの塩の存在下で10-5M以下の結合親和性値を有するであろう。結合親和性という用語は、結合ペプチドと、そのそれぞれの基質、この場合はヒト毛髪、皮膚、または爪との相互作用の強度を指す。結合親和性は、結合ペプチドの解離定数KD、またはMB50に関して定義または判断することができる。KDは、標的上の結合部位の半分が占有される、すなわち、ペプチド結合を有する標的結合標的材料の濃度がペプチド結合を有さない標的の濃度と等しい場合のペプチドの濃度に相当する。解離定数が小さいほど、ペプチドはより堅く結合される。例えば、ナノモル濃度nMの解離定数を有するペプチドは、マイクロモル濃度μMの解離定数を有するペプチドよりも堅く結合する。本発明の特定の実施形態は10-5以下のKD値を有するであろう。MB50は、ELISAに基づいたアッセイにおいて得られる最大シグナルの50であるシグナルを与える結合ペプチドの濃度を指す。例えば、参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2005/022683号明細書の実施例3を参照されたい。MB50は、複合体の成分の結合相互作用または親和性の強度の表示を提供する。MB50の値が低いほど、ペプチドとその対応する基質との相互作用はより強い、すなわちより良い。例えば、ナノモル濃度nMのMB50を有するペプチドは、マイクロモル濃度μMのMB50を有するペプチドよりも堅く結合する。本発明の特定の実施形態は、10-5M以下のMB50値を有するであろう。いくつかの実施形態では、体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、KDまたはMB50値により測定される場合に、約10-5M以下、約10-6M以下、約10-7M以下、約10-8M以下、または約10-9M以下、または約10-10M以下の結合親和性を有することができる。いくつかの実施形態では、体表面結合ペプチドおよび/または体表面結合ドメインは、KDまたはMB50値により測定される場合に、約10-5M以下、約10-6M以下、約10-7M以下、約10-8M以下、約10-9M以下、約10-10M以下の結合親和性を有することができる。本明細書で使用される場合、強い親和性という用語は、約10-5M以下、好ましくは約10-6M以下、より好ましくは約10-7M以下、より好ましくは約10-8M以下、約10-9M以下、または最も好ましくは約10-10M以下のKDまたはMB50値を有する結合親和性を指すであろう。多成分ペルオキシカルボン酸発生系複数の活性成分を分離および結合するための系および手段の設計は、通常、個々の反応成分の物理的な形態に依存し得る。例えば、複数の活性流体液体-液体系は、通常、反応性流体を混合したときに所望の漂白剤が生成されるいくつかの漂白用途において見出されるような、マルチチャンバディスペンサーボトルまたは2相系を使用する例えば、米国特許出願公開第2005/0139608号明細書、米国特許第5,398,846号明細書、米国特許第5,624,634号明細書、米国特許第6,391,840号明細書、欧州特許第0807156B1号明細書、米国特許出願公開第2005/0008526号明細書、およびPCT公報の国際公開第00/61713号パンフレット。ペルオキシカルボン酸を発生させるために使用される多成分系の他の形態には、粉末例えば、米国特許第5,116,575号明細書、多層錠剤例えば、米国特許第6,210,639号明細書、多数のコンパートメントを有する水溶性パケット例えば、米国特許第6,995,125号明細書および水が添加されると反応する固体凝集体例えば、米国特許第6,319,888号明細書などの、1つまたは複数の固体成分または固体-液体成分の組み合わせのために設計されたものが含まれ得るが、これらに限定されない。個々の成分は、取扱いが安全であり、長期間安定でなければならないすなわち、混合時に生成されるペルオキシカルボン酸の濃度によって評価される。一実施形態では、多成分酵素的ペルオキシカルボン酸発生系の貯蔵安定性は、酵素触媒の安定性に関して評価され得る。別の実施形態では、多成分系の貯蔵安定性は、酵素触媒安定性および基質例えば、カルボン酸エステル安定性の両方に関して評価される。所望のペルオキシカルボン酸濃度を有する水性過酸溶液を急速に生成するために酵素触媒を使用する多成分ペルオキシカルボン酸発生製剤を含むパーソナルケア製品が本明細書において提供される。混合は使用の直前に、そして/あるいは適用部位においてその場で起こり得る。一実施形態では、パーソナルケア製品製剤は、使用されるまで分離して保持される少なくとも2つの成分で構成され得る。成分の混合は、水性過酸溶液を急速に形成する。各成分は、得られる水性過酸溶液が、意図される最終用途例えば、過酸に基づいた脱毛、過酸に基づいた毛髪引張強さの低下、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などと共に使用するための過酸で増強される毛髪除去、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、体臭の低減もしくは除去、爪の漂白、または爪の消毒に適した効果的な過酸濃度を含むように設計される。個々の成分の組成は、1長期の貯蔵安定性を提供するように、そして/あるいは2ペルオキシカルボン酸で構成される適切な水性反応製剤の形成を高める能力を提供するように設計されなければならない。多成分製剤は、少なくとも2つの実質的に液体の成分で構成されていてもよい。一実施形態では、多成分製剤は、第1の液体成分および第2の液体成分を含む2成分製剤であり得る。第1または第2の液体成分という用語の使用は相対的であるが、ただし、特定の材料を含む2つの異なる液体成分は使用されるまで分離して保持されるものとする。最低でも、多成分ペルオキシカルボン酸製剤は、1過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素触媒と、2カルボン酸エステル基質と、3過酸素源および水とを含み、成分が混ぜ合わせられたときに製剤は所望の過酸を酵素的に生成する。2成分製剤において使用される種々の原料のタイプおよび量は、1酵素触媒の過加水分解活性、および各基質の安定性/反応性を含む各成分の貯蔵安定性と、2溶解度および/または所望の水性ペルオキシカルボン酸溶液を効果的に形成する能力を増強する物理特性例えば、水性反応混合物中のエステル基質の溶解度を増強する原料、および/または液体成分[すなわち、酵素的な過加水分解活性に著しい悪影響を与えない少なくとも1つの共溶媒]の少なくとも1つの粘度および/濃度を変更する原料とを提供するように慎重に選択され、バランスがとられるべきである。酵素的な過酸発生系の性能および/または触媒安定性を改善するための種々の方法が開示されている。米国特許出願公開第2010-0048448号明細書、同第2010-0086534号明細書、および同第2010-0086535号明細書。本発明のヘアケア製品は、使用されるまで分離して保持される2つの組成物を含む。第1の組成物は、1i構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、およびivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、2過ホウ酸塩、過炭酸塩またはこれらの組み合わせなどの固体過酸素源と、3任意的な有機共溶媒との混合物を含む非水性組成物である。第2の成分は、1過加水分解活性を有する酵素触媒と、2少なくとも1つの緩衝液とを含む水性組成物であり、ここで、水性組成物は少なくとも4のpHを含む。非水性組成物および水性組成物は使用される前は分離して保持され、非水性組成物および水性組成物を混ぜ合わせると酵素的に発生された過酸が生じる。水性組成物中に取り込まれる緩衝液のタイプおよび量は、水性組成物のpH使用前が少なくとも4のpH、好ましくは約4~約9の範囲に保持されるように選択される。反応成分は、非水性組成物および水性組成物を混ぜ合わせたときに得られる反応混合物が、酵素触媒が過加水分解活性を有することにより少なくとも1つの過酸が生成されるpHを含むように選択される。本明細書において記載される2つの組成物における成分の配置は、酵素触媒反応を開始させたときに観察される酵素活性により評価および基質カルボン酸エステルおよび過酸素源は貯蔵中にあまり分解しないの両方について貯蔵安定性を示す。本明細書で使用される場合、実質的に安定は、問題の成分の貯蔵安定性が活性酵素触媒活性などを保持すること、あるいは貯蔵中使用前に組成が著しく変化しない例えば、貯蔵中に基質濃度が実質的に変化しないことを意味する。一実施形態では、貯蔵条件は25°Cで少なくとも14日間における組成物の貯蔵を含み、ここで、組成物を作る際に得られる活性/濃度に対して、最初の活性例えば、酵素触媒活性および最初の基質濃度例えば、カルボン酸エステル基質の少なくとも70、好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90、さらにより好ましくは少なくとも95、さらにより好ましくは少なくとも99、最も好ましくは約100が保持される。触媒安定性および基質安定性を測定するための手段は本明細書において記載されている。酵素粉末いくつかの実施形態では、パーソナルケア組成物は、安定化酵素粉末の形態の酵素触媒を使用し得る。酵素粉末を含む製剤を製造および安定化するための方法は、米国特許出願公開第2010-0086534号明細書および同第2010-0086535号明細書に記載されている。一実施形態では、酵素は、酵素粉末の乾燥重量を基準として約5重量パーセント重量~約75重量の範囲の量で酵素粉末中に存在し得る。酵素粉末/噴霧乾燥混合物中の酵素の好ましい重量パーセント範囲は約10重量~50重量であり、酵素粉末/噴霧乾燥混合物中の酵素のより好ましい重量パーセント範囲は、約20重量~33重量である。一実施形態では、酵素粉末は、さらに、賦形剤を含むことができる。1つの態様では、賦形剤は、酵素粉末の乾燥重量を基準として約95重量~約25重量の範囲の量で提供される。酵素粉末中の賦形剤の好ましい重量範囲は約90重量~50重量であり、酵素粉末中の賦形剤のより好ましい重量範囲は約80重量~67重量である。一実施形態では、酵素粉末を調製するために使用される賦形剤は、オリゴ糖賦形剤であり得る。一実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の重量平均分子量を有する。いくつかの実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1700の数平均分子量および少なくとも約15000の重量平均分子量を有する。特定のオリゴ糖としては、マルトデキストリン、キシラン、マンナン、フコイダン、ガラクトマンナン、キトサン、ラフィノース、スタキオース、ペクチン、インスリン、レバン、グラミナン、アミロペクチン、スクロース、ラクツロース、ラクトース、マルトース、トレハロース、セロビオース、ニゲロトリオース、マルトトリオース、メレジトース、マルトトリウロース、ラフィノース、ケストース、およびこれらの混合物を挙げることができるが、これらに限定されない。好ましい実施形態では、オリゴ糖賦形剤はマルトデキストリンである。またオリゴ糖ベースの賦形剤としては、ヒドロキシメチル-セルロースおよびヒドロキシプロピルメチルセルロース、ならびにこれらの混合物などの水溶性の非イオン性セルロースエーテルも挙げることができるが、これらに限定されない。またさらなる実施形態では、賦形剤は、以下の化合物:トレハロース、ラクトース、スクロース、マンニトール、ソルビトール、グルコース、セロビオース、α-シクロデキストリン、およびカルボキシメチルセルロースのうちの1つまたは複数から選択することができるが、これらに限定されない。製剤は少なくとも1つの任意的な界面活性剤を含んでいてもよく、少なくとも1つの界面活性剤の存在が好ましい。界面活性剤には、エトキシ化ヒマシ油、ポリグリコール化グリセリド、アセチル化モノグリセリド、ソルビタン脂肪酸エステル、ポロキサマー、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル、ポリオキシエチレン誘導体、モノグリセリドまたはそのエトキシ化誘導体、ジグリセリドまたはそのポリオキシエチレン誘導体、ナトリウムドクサート、ラウリル硫酸ナトリウム、コール酸またはその誘導体、レシチン、リン脂質、エチレングリコールおよびプロピレングリコールのブロックコポリマー、ならびに非イオン性有機ケイ素organosiliconesなどのイオン性および非イオン性の界面活性剤または湿潤剤が含まれ得るが、これらに限定されない。好ましくは、界面活性剤は、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステルであり、ポリソルベート80がより好ましい。一実施形態では、適切な非イオン性界面活性剤は、セトマクロゴール1000ポリオキシエチレン20セチルエーテル、セトステアリルアルコール、セチルアルコール、ココ-ベタイン、コカミドDEA、コカミドMEA、ココグリセリド、ココ-グルコシド、デシルグルコシド、ラウリン酸グリセリル、オレイン酸グリセリル、イソセテス-20、ラウリルグルコシド、狭い範囲のエトキシレート、NONIDET登録商標P-40、ノノキシノール-9、ノノキシノール、NP-40、オクタエチレングリコールモノドデシルエーテル、オクチルグルコシド、オレイルアルコール、ペンタエチレングリコールモノドデシルエーテル、ポロキサマー、ポロキサマー407、ポリリシノール酸ポリグリセロール、ラウリン酸ポリグリセリル-10、ポリソルベート、ポリソルベート20、ポリソルベート80、ココ-硫酸ナトリウム、モノステアリン酸ソルビタン、トリステアリン酸ソルビタン、ステアリルアルコール、ラウリン酸スクロース、TRITON登録商標X-100、TWEEN登録商標-20、およびTWEEN登録商標-80を含むことができる。製剤が酵素粉末を含む場合、粉末を調製するために使用される界面活性剤は、酵素粉末中に存在するタンパク質の重量を基準として約5重量~0.1重量の範囲、好ましくは、酵素粉末中に存在するタンパク質の重量を基準として約2重量~0.5重量の範囲の量で存在し得る。酵素粉末はさらに、1つまたは複数の緩衝液例えば、重炭酸、クエン酸、酢酸、リン酸、ピロリン酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、およびマレイン酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩と、酵素安定剤例えば、エチレンジアミン四酢酸、1-ヒドロキシエチリデンビスホスホン酸とを含んでいてもよい。酵素粉末を形成するための製剤の噴霧乾燥は、例えば、SprayDryingHandbook,5thed.,K.Masters,JohnWileySons,Inc.,NY,N.Y.1991、およびPCT特許公報の国際公開第97/41833号パンフレットおよび国際公開第96/32149号パンフレットPlatz,R.らにおいて概略的に記載されるように実行される。一般に、噴霧乾燥は、高度に分散された液体と、十分な体積の温風とを結びつけて、液滴の蒸発および乾燥を生じることからなる。通常、原料は温かいろ過空気の流れの中に噴霧され、溶媒が蒸発されて、乾燥された生成物がコレクターに搬送される。次に、使用済みの空気は溶媒と共に排出される。当業者は、所望の生成物を提供するためにいくつかの異なるタイプの装置が使用され得ることを認識するであろう。例えば、BuchiLtd.Postfach,SwitzerlandまたはGEANiroCorp.Copenhagen,Denmarkによって製造される市販の噴霧乾燥器は、所望のサイズの粒子を効果的に生成するであろう。さらに、これらの噴霧乾燥器、特にそのアトマイザーは、ダブルノズル技術を用いて、2つの溶液の同時噴霧などの特殊な用途のために変更またはカスタマイズされ得ることが認識されるであろう。より具体的には、油中水エマルションを1つのノズルから微粒化し、マンニトールなどの抗接着剤を含有する溶液を第2のノズルから同時に微粒化することができる。他の場合には、高圧液体クロマトグラフィHPLCポンプを用いて特注設計のノズルから原料溶液を押出すのが望ましいこともある。正しいモルホロジーおよび/または組成を含む微細構造が生成されるとすれば、装置の選択は重要ではなく、本明細書における教示を考慮すれば当業者には明らかであろう。噴霧された材料を乾燥させるために使用されるガスの入口および出口の温度はいずれも、噴霧された材料中の酵素の分解を引き起こさないような温度である。このような温度は通常実験的に決定されるが、一般に、入口温度は約50°C~約225°Cの範囲であり、出口温度は約30°C~約150°Cの範囲であろう。好ましいパラメータには、約20~150psi0.14MPa~1.03MPaの範囲、好ましくは約30~40psiから100psi0.21~0.28MPaから0.69MPaの範囲の微粒化圧力が含まれる。通常、使用される微粒化圧力は、以下のMPa0.14、0.21、0.28、0.34、0.41、0.48、0.55、0.62、0.69、0.76、0.83またはそれ以上のうちの1つであろう。カルボン酸エステルおよび過酸化水素から過酸を酵素触媒により調製するための適切な反応条件本発明のパーソナルケア組成物および方法では、過加水分解活性を有する1つまたは複数の酵素を使用して、有効濃度の所望の過酸を発生させることができる。所望のペルオキシカルボン酸は、過加水分解活性を有する酵素触媒の存在下で、カルボン酸エステルと、過酸素源過酸化水素、過ホウ酸ナトリウムまたは過炭酸ナトリウムを含むがこれらに限定されないとを反応させることによって調製され得る。標的化ペルヒドロラーゼ内の過加水分解酵素は任意の過加水分解酵素でよく、酵素が本発明の基質の1つまたは複数に対する過加水分解活性を有する限り、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、および組み合わせを含むことができる。例としては、過加水分解プロテアーゼサブチリシン変異体、米国特許第7,510,859号明細書、過加水分解エステラーゼシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens、米国特許第7,384,787号明細書、配列番号315[L29P変異体]および配列番号339[野生型]、過加水分解アリールエステラーゼマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatis、米国特許第7,754,460号明細書、国際公開第2005/056782号パンフレット、および欧州特許第1689859B1号明細書、配列番号314[S54V変異体]および338[野生型]を挙げることができるが、これらに限定されない。一実施形態では、酵素触媒はペルヒドロラーゼ活性を有する少なくとも1つの酵素を含み、前記酵素は、構造的にいくつかのCE-7炭水化物エステラーゼファミリーCE-7、上記のCoutinho,P.M.およびHenrissat,B.を参照に分類される。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、構造的にセファロスポリンCデアセチラーゼに分類される。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、構造的にアセチルキシランエステラーゼに分類される。一実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、過加水分解活性と、a配列番号2のアミノ酸残基118~120とアラインするRGQモチーフ、b配列番号2のアミノ酸残基179~183とアラインするGXSQGモチーフ、およびc配列番号2のアミノ酸残基298~299とアラインするHEモチーフを含むCE-7シグネチャーモチーフとを有する酵素を含む。好ましい実施形態では、参照配列番号2に対するアライメントはCLUSTALWを用いて実施される。さらなる実施形態では、CE-7シグネチャーモチーフはさらに、CLUSTALWを用いて参照配列の配列番号2にアラインされたときに、アミノ酸残基267~269においてLXDモチーフと定義される付加的なすなわち、第4のモチーフを含むことができる。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒はペルヒドロラーゼ活性を有する酵素を含み、前記酵素は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有する。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒はペルヒドロラーゼ活性を有する酵素を含み、前記酵素は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有し、ここで、シグネチャーモチーフが保存され、ペルヒドロラーゼ活性が保持される限り、前記酵素は1つまたは複数の付加、欠失、または置換を有していてもよい。上記のように、CE-7ペルヒドロラーゼは、ペルヒドロラーゼが所望の体表面に標的化されるように、CE-7ペルヒドロラーゼを含む第1の部分と、標的体表面に対する親和性を有するペプチド成分を含む第2の部分とを有する融合タンパク質であり得る。一実施形態では、任意のCE-7ペルヒドロラーゼCE-7シグネチャーモチーフの存在によって定義されるは、酵素を体表面に標的化することができる任意のペプチド成分/結合要素に融合され得る。1つの態様では、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分は、抗体、抗体断片Fab、ならびに単鎖可変断片scFv、免疫グロブリンの重鎖VHおよび軽鎖VLの可変領域の融合物、単一ドメインラクダ科camelid抗体、スキャフォールドディスプレイタンパク質、および免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖親和性ペプチドを含むことができる。抗体、抗体断片および他の免疫グロブリン由来の結合要素、ならびに大型スキャフォールドディスプレイタンパク質を含む組成物は、多くの場合、経済的に実行可能ではない。従って、好ましい態様では、ペプチド成分/結合要素は、免疫グロブリンの折り畳みおよび/または免疫グロブリンドメインを欠いた単鎖親和性ペプチドである。短い単鎖体表面結合ペプチドは実験的に生成されてもよいし例えば、負帯電表面に標的化された正帯電ポリペプチド、あるいは標的体表面に対するバイオパニングを用いて生成されてもよい。いくつものディスプレイ技術例えば、ファージディスプレイ、酵母ディスプレイ、細菌ディスプレイ、リボソームディスプレイ、およびmRNAディスプレイを用いて親和性ペプチドを同定する/得るための方法は、当該技術分野においてよく知られている。個々の毛髪結合ペプチドは、より大きい結合ドメイン本明細書では、結合ハンドとも呼ばれるを形成して過加水分解酵素の毛髪への付着/局在化を高めるために、任意的なスペーサー/リンカーを介して結合されてもよい。融合タンパク質は、CE-7ペルヒドロラーゼ酵素と毛髪結合ドメインとを分離し、そして/あるいは異なる毛髪結合ペプチド間を分離する例えば、より大きい標的毛髪結合ドメインを形成するために複数の毛髪結合ペプチドが結合されている場合、1つまたは複数のペプチドリンカー/スペーサーを含むこともできる。例示的なペプチドスペーサーの非限定的なリストは、配列番号290、291、312、および313のアミノ酸配列によって提供される。毛髪に対する親和性を有する適切なペプチドは、本明細書において上記で記載されている。上記のディスプレイ技術のいずれかを用いて追加の毛髪結合ペプチドを同定するための方法はよく知られており、追加の毛髪結合ペプチドを同定するために使用することができる。適切なカルボン酸エステル基質は、以下の式を有するエステルを含むことができる:a構造[X]mR5式中、Xは、式R6COOのエステル基であり、R6は、場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6がC2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5は、場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する1つまたは複数のエステル、あるいはb構造式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有する1つまたは複数のグリセリド、あるいはc式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、あるいはd1つまたは複数のアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、またはアセチル化多糖類、あるいはea~dの任意の組み合わせ。適切な基質は、アシル化単糖類、二糖類、および多糖類からなる群から選択される1つまたは複数のアシル化糖類を含むこともできる。別の実施形態では、アシル化糖類は、アセチル化キシラン、アセチル化キシランの断片、アセチル化キシロースキシローステトラアセテートなど、アセチル化グルコースα-D-グルコースペンタアセテート、β-D-グルコースペンタアセテート、1-チオ-β-D-グルコース-2,3,4,6-テトラアセテートなど、β-D-ガラクトースペンタアセテート、ソルビトールヘキサアセテート、スクロースオクタアセテート、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、β-D-リボフラノース-1,2,3,4-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、トリ-O-アセチル-D-グルカール、β-D-キシロフラノーステトラアセテート、α-D-グルコピラノースペンタアセテート、β-D-グルコピラノース-1,2,3,4-テトラアセテート、β-D-グルコピラノース-2,3,4、6-テトラアセテート、2-アセトアミド-2-デオキシ-1,3,4,6-テトルアセチル-β-D-グルコピラノース、2-アセトアミド-2-デオキシ-3,4,6-トリアセチル-1-クロリド-α-D-グルコピラノース、α-D-マンノピラノースペンタアセテート、およびアセチル化セルロースからなる群から選択される。好ましい実施形態では、アセチル化糖類は、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、トリ-O-アセチル-D-グルカール、スクロースオクタアセテート、およびアセチル化セルロースからなる群から選択される。別の実施形態では、付加的な適切な基質は、5-アセトキシメチル-2-フルアルデヒド、3,4-ジアセトキシ-1-ブテン、4-アセトキシ安息香酸acetoxybenezoicacid、酢酸バニリン、プロピレングリコールメチルエーテルアセテート、乳酸メチル、乳酸エチル、グリコール酸メチル、グリコール酸エチル、メトキシ酢酸メチル、メトキシ酢酸エチル、3-ヒドロキシ酪酸メチル、3-ヒドロキシ酪酸エチル、および2-アセチルクエン酸トリエチルも含むことができる。別の実施形態では、適切な基質は、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、モノプロピオニン、ジプロピオニン、トリプロピオニン、モノブチリン、ジブチリン、トリブチリン、グルコースペンタアセテート、キシローステトラアセテート、アセチル化キシラン、アセチル化キシラン断片、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、トリ-O-アセチル-D-グルカールと、1,2-エタンジオール、1,2-プロパンジオール、1,3-プロパンジオール、1,2-ブタンジオール、1,3-ブタンジオール、2,3-ブタンジオール、1,4-ブタンジオール、1,2-ペンタンジオール、2,5-ペンタンジオール、1,5-ペンタンジオール、1,6-ペンタンジオール、1,2-ヘキサンジオール、2,5-ヘキサンジオール、1,6-ヘキサンジオールのモノエステルまたはジエステルと、これらの混合物からなる群から選択される。別の実施形態では、基質は、1つまたは複数のエステル基を含むC1~C6ポリオールである。好ましい実施形態では、C1~C6ポリオールのヒドロキシル基の1つまたは複数は、1つまたは複数のアセトキシ基によって置換されている1,3-プロパンジオールジアセテート、1,2-プロパンジオールジアセテート、1,4-ブタンジオールジアセテート、1,5-ペンタンジオールジアセテートなど。さらなる実施形態では、基質は、プロピレングリコールジアセテートPGDA、エチレングリコールジアセテートEGDA、またはこれらの混合物である。さらなる実施形態では、適切な基質は、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、モノプロピオニン、ジプロピオニン、トリプロピオニン、モノブチリン、ジブチリン、およびトリブチリンからなる群から選択される。さらに別の態様では、基質は、ジアセチンおよびトリアセチンからなる群から選択される。最も好ましい実施形態では、適切な基質はトリアセチンを含む。好ましい実施形態では、カルボン酸エステルは、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、およびこれらの組み合わせすなわち、混合物からなる群から選択される液体基質である。カルボン酸エステルは、酵素に触媒される過加水分解の際に所望の濃度のペルオキシカルボン酸を生成するのに十分な濃度で、反応製剤中に存在する。カルボン酸エステルは反応製剤中に完全に溶解性である必要はないが、ペルヒドロラーゼ触媒によってエステルが対応するペルオキシカルボン酸に転換できるようにするために十分な溶解度を有する。カルボン酸エステルは、反応製剤の0.05重量~40重量の濃度、好ましくは反応製剤の0.1重量~20重量の濃度、より好ましくは反応製剤の0.5重量~10重量の濃度で反応製剤中に存在する。過酸素源としては、過酸化水素、過酸化水素付加物例えば、尿素-過酸化水素付加物過酸化カルバミド過ホウ酸塩および過炭酸塩を挙げることができるが、これらに限定されない。反応製剤中の過酸素化合物の濃度は、0.0033重量~約50重量の範囲、好ましくは0.033重量~約40重量の範囲、より好ましくは0.1重量~約30重量の範囲であり得る。過酸素源すなわち、過酸化水素は、有効量の過酸化水素を生成することができる酵素を用いて、酵素的に発生されてもよい。例えば、グルコースオキシダーゼ、ラクトースオキシダーゼ、炭水化物オキシダーゼ、アルコールオキシダーゼ、エチレングリコールオキシダーゼ、グリセロールオキシダーゼ、およびアミノ酸オキシダーゼを含むがこれらに限定されない種々のオキシダーゼを本発明の組成物および方法において使用して、有効量の過酸化水素を生成することができる。多くのペルヒドロラーゼ触媒全細胞、透過処理された全細胞、および部分精製全細胞抽出物は、カタラーゼ活性を有することが報告されているEC1.11.1.6。カタラーゼは、過酸化水素から酸素および水への転換を触媒する。1つの態様では、過加水分解触媒にはカタラーゼ活性がない。別の態様では、カタラーゼ阻害剤が反応製剤に添加され得る。当業者は、必要に応じてカタラーゼ阻害剤の濃度を調整することができる。カタラーゼ阻害剤の濃度は、通常、0.1mM~約1Mの範囲であり、好ましくは約1mM~約50mM、より好ましくは約1mM~約20mMの範囲である。別の実施形態では、酵素触媒は有意なカタラーゼ活性を持たないか、あるいはカタラーゼ活性を低減または除去するように操作され得る。宿主細胞におけるカタラーゼ活性は、トランスポゾン変異誘発、RNAアンチセンス発現、標的化変異誘発、およびランダム変異誘発を含むがこれらに限定されないよく知られた技術を用いて、カタラーゼ活性の原因である遺伝子の発現を破壊することによって下方制御または除去することができる。好ましい実施形態では、内在性カタラーゼ活性をコードする遺伝子は、下方制御または破壊すなわち、ノックアウトされる。本明細書で使用される場合、破壊された遺伝子は、修飾された遺伝子によってコードされるタンパク質の活性および/または機能がもう存在しないものである。遺伝子を破壊するための手段は当該技術分野においてよく知られており、対応するタンパク質の活性および/または機能が存在しなくなる限り、遺伝子への挿入、欠失、または突然変異を含むことができるが、これらに限定されない。さらに好ましい実施形態では、産生宿主は、katGおよびkatEからなる群から選択される破壊されたカタラーゼ遺伝子を含むE.コリE.coli産生宿主である米国特許出願公開第2008-0176299号明細書を参照。別の実施形態では、産生宿主は、katGおよびkatEカタラーゼ遺伝子の両方における下方制御および/または破壊を含むE.コリE.coli株である。水性反応製剤中の触媒の濃度は触媒の特定の触媒活性に依存し、所望の反応速度を得るように選択される。過加水分解反応における触媒の重量は、通常、全反応体積の0.0001mg~10mg/mL、好ましくは0.001mg~2.0mg/mLの範囲である。また触媒は、当業者によく知られた方法を用いて可溶性または不溶性担体に固定化されていてもよく、例えば、ImmobilizationofEnzymesandCells,GordonF.Bickerstaff,Editor,HumanaPress,Totowa,NJ,USA,1997が参照される。固定化触媒の使用により、その後の反応における触媒の回収および再利用が可能になる。酵素触媒は、全微生物細胞、透過処理された微生物細胞、微生物細胞抽出物、部分精製または精製酵素、およびこれらの混合物の形態であり得る。1つの態様では、カルボン酸エステルの化学的な過加水分解および酵素的な過加水分解の組み合わせによって発生されるペルオキシカルボン酸の濃度は、選択されるパーソナルケア用途のために有効な濃度のペルオキシカルボン酸を提供するのに十分である。別の態様では、本発明の方法は、所望の有効濃度のペルオキシカルボン酸を生成するための酵素および酵素基質の組み合わせを提供しており、添加される酵素が存在しないと、著しくより低い濃度のペルオキシカルボン酸が生成される。場合によっては、無機過酸化物と酵素基質との直接的な化学反応によって酵素基質の実質的に化学的な過加水分解が起こり得るが、所望の用途において有効な濃度のペルオキシカルボン酸を提供するために十分な濃度のペルオキシカルボン酸は発生されないことがあり、全ペルオキシカルボン酸濃度の著しい増大は、適切なペルヒドロラーゼ触媒の反応製剤への添加によって達成される。少なくとも1つのカルボン酸エステルの過加水分解によって発生されるペルオキシカルボン酸例えば、過酢酸の濃度は、過加水分解反応の開始から60分以内、好ましくは30分以内に、少なくとも約0.1ppmであり、好ましくは少なくとも0.5ppm、1ppm、5ppm、10ppm、20ppm、100ppm、200ppm、300ppm、500ppm、700ppm、1000ppm、2000ppm、5000ppmまたは10,000ppmの過酸である。ペルオキシカルボン酸を含む製品製剤は、場合により、標的用途に基づいて所望されるより低い濃度のペルオキシカルボン酸を含む製剤を生成するために、水、または主に水で構成される溶液で希釈されてもよい。明らかに、当業者は、選択されるパーソナルケア製品に対する所望の過酸濃度を達成するために反応成分および/または希釈量を調整することができる。本明細書に記載される方法に従って形成される過酸はパーソナルケア製品/用途において使用され、過酸は標的体表面と接触されて、毛髪除去過酸脱毛剤、毛髪の引張強さの低減、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などを増強するために使用される毛髪の前処理、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、体臭の低減もしくは除去、爪の漂白、または爪の消毒などの過酸ベースの利益を提供する。一実施形態では、標的体表面に対して過酸を生成するための方法はその場で実行される。反応の温度は、反応速度および酵素触媒活性の安定性の両方を調節するように選択され得る。特定のパーソナルケア用途では明らかに、標的体表面の温度が反応の温度であり得る。反応の温度は、反応製剤の氷点約0°Cのすぐ上の温度から約95°Cまでの範囲であり得るが、好ましい範囲は5°C~約75°Cであり、さらに好ましい反応温度範囲は、約5°C~約55°Cである。ペルオキシカルボン酸を含有する最終反応製剤のpHは約2~約9であり、好ましくは約3~約8、より好ましくは約5~約8、さらにより好ましくは約5.5~約8であり、またさらにより好ましくは約6.0~約7.5である。反応、そして最終反応製剤のpHは、場合により、リン酸、ピロリン酸、重炭酸、酢酸、またはクエン酸を含むがこれらに限定されない適切な緩衝液の添加により調節され得る。緩衝液の濃度は、使用される場合には、通常0.1mM~1.0Mであり、好ましくは1mM~300mMであり、最も好ましくは10mM~100mMである。別の態様では、酵素的な過加水分解反応製剤は、反応製剤中のカルボン酸エステルの溶解速度を高めるために、分散剤としての役割を果たす有機溶媒を含有していてもよい。このような溶媒としては、プロピレングリコールメチルエーテル、アセトン、シクロヘキサノン、ジエチレングリコールブチルエーテル、トリプロピレングリコールメチルエーテル、ジエチレングリコールメチルエーテル、プロピレングリコールブチルエーテル、ジプロピレングリコールメチルエーテル、シクロヘキサノール、ベンジルアルコール、イソプロパノール、エタノール、プロピレングリコール、およびこれらの混合物が挙げられるが、これらに限定されない。単一段階適用方法と多段階適用方法との対比通常、過酸有益剤を酵素的に生成するための最低限の反応成分のセットは、1CE-7ペルヒドロラーゼなどの、本明細書に記載されるような過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素場合により、標的化された融合タンパク質の形態であると、2少なくとも1つの適切なカルボン酸エステル基質と、3過酸素源とを含むであろう。パーソナルケア組成物の過酸発生反応成分は、使用されるまで分離して保持されうる。一実施形態では、過酸発生成分は混ぜ合わせられてから標的体表面と接触され、それにより、得られる過酸ベースの有益剤は、体表面に利益を提供する。成分は混ぜ合わせられてから標的体表面と接触されてもよいし、あるいは標的化体表面上で混ぜ合わせられてもよい。一実施形態では、過酸発生成分は、過酸がその場で生成されるように混ぜ合わせられる。多段階の適用が用いられてもよい。過酸発生系すなわち、これらの基本的な反応成分の少なくとも1つを体表面に順次適用する組成物の個々の成分のうちの1つまたは2つは、酵素的な過酸の生成に必要とされる残りの成分を適用する前に毛髪と接触され得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、毛髪をカルボン酸エステル基質および/または過酸素源と接触させる前に毛髪と接触されるすなわち、2段階適用。一実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分を混ぜ合わせる前に毛髪に適用される標的化ペルヒドロラーゼである。好ましい実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分と混ぜ合わせる前に毛髪に適用される標的化CE-7ペルヒドロラーゼすなわち、CE-7融合タンパク質であるすなわち、2段階適用方法。標的化ペルヒドロラーゼは、融合タンパク質の毛髪表面への非共有結合を促進するのに適切な条件下で毛髪と接触される。任意的なすすぎステップを使用して、残りの反応成分を混ぜ合わせる前に、過剰および/または非結合の融合タンパク質を除去することができる。別の実施形態では、カルボン酸エステル基質および過酸素源例えば、カルボン酸エステルおよび1つまたは複数の任意的な共溶媒中の固体過酸素源の非水性懸濁液は、過加水分解酵素場合により、毛髪に標的化された融合タンパク質の形態であり得るの添加の前に毛髪に適用される。さらに別の実施形態では、本明細書に記載される組成物または方法のいずれかを、本発明を実行するためのキットに組み込むことができる。キットは、過酸の酵素的な生成を促進するための材料および試薬を含むことができる。例示的なキットは、1固体過酸素源、カルボン酸エステル基質、および場合により1つまたは複数の有機共溶媒を有する非水性の組成物を含む第1の容器またはコンパートメントと、2過加水分解活性を有する酵素触媒および少なくとも1つの緩衝液を含む水性組成物を有する第2の容器またはコンパートメントとを含み、ここで、酵素触媒は、場合により、毛髪または毛髪を含む体表面に標的化され得る。その他のキット成分は、以下の:サンプル管、固体担体、教材instructionmaterial、および過酸を酵素的に生成する際に有用な許容可能な成分またはキャリアなどの他の溶液または他の化学試薬のうちの1つまたは複数を含むことができるがこれらに限定されない。皮膚科学的に許容可能な成分/キャリア/媒体本明細書に記載される組成物および方法はさらに、ヘアケアまたは他のパーソナルケア製品において使用するために既知であるか、あるいは有効である1つまたは複数の皮膚科学的または美容的に許容可能な成分を含むことができるが、ただし、任意的な成分は、本明細書に記載される不可欠な成分と物理的および化学的に適合性であるか、あるいは、製品の安定性、美観、または性能を過度に損なわないことを条件とする。このような任意的な成分の非限定的な例は、InternationalCosmeticIngredientDictionary,NinthEdition,2002、およびCTFACosmeticIngredientHandbook,TenthEdition,2004に開示されている。一実施形態では、皮膚科学的に許容可能なキャリアは、約10重量~約99.9重量、あるいは約50重量~約95重量、あるいは約75重量~約95重量の皮膚科学的に許容可能なキャリアを含むことができる。組成物と共に使用するのに適したキャリアは、例えば、ヘアスプレー、ムース、トニック、ジェル、皮膚の保湿剤、ローション、およびリーブオンleave-onコンディショナーの製剤において使用されるものを含むことができる。キャリアは、水と、有機油と、揮発性シリコーン、アミノまたは非アミノシリコーンガムまたは油、およびこれらの混合物などのシリコーンと、鉱油と、オリーブ油、ヒマシ油、菜種油、ココナッツ油、小麦胚芽油、スィートアーモンド油、アボカド油、マカダミア油、アプリコット油、ベニバナ油、キャンドルナッツ油、亜麻仁油falseflaxoil、タマヌ油、レモン油およびこれらの混合物などの植物油と、ワックスと、C2~C10アルカン、アセトン、メチルエチルケトン、揮発性有機C1~C12アルコール、C1~C20酸およびC1~C8アルコールのエステルエステルの選択は、ペルヒドロラーゼに対するカルボン酸エステル基質としての役割を果たし得るかどうかに依存し得るという理解の下で酢酸メチル、酢酸ブチル、酢酸エチル、およびミリスチン酸イソプロピルなど、ジメトキシエタン、ジエトキシエタン、C10~C30脂肪アルコールラウリルアルコール、セチルアルコール、ステアリルアルコール、およびベヘニルアルコールなど、C10~C30脂肪酸ラウリン酸およびステアリン酸など、C10~C30脂肪アミドラウリン酸ジエタノールアミドなど、C10~C30脂肪アルキルエステルC10~C30脂肪アルキル安息香酸エステルなど、ヒドロキシプロピルセルロース、およびこれらの混合物などの有機化合物とを含むことができる。一実施形態では、キャリアは、水、脂肪アルコール、揮発性有機アルコール、およびこれらの混合物を含む。本発明の組成物はさらに、約0.1~約10、あるいは約0.2~約5.0のゲル化剤を含み、組成物に所望される粘度を提供するのに役立つことができる。適切な任意的なゲル化剤の非限定的な例には、架橋カルボン酸ポリマー;中和されていない架橋カルボン酸ポリマー;中和されていない変性架橋カルボン酸ポリマー;架橋エチレン/無水マレイン酸コポリマー;中和されていない架橋エチレン/無水マレイン酸コポリマー例えば、Monsantoから市販されているEMA81;中和されていない架橋アルキルエーテル/アクリレートコポリマー例えば、AlliedColloidsから市販されているSALCARE商標SC90;ポリアクリル酸ナトリウム、鉱油、およびPEG-1trideceth-6の中和されていない架橋コポリマー例えば、AlliedColloidsから市販されているSALCARE商標SC91;メチルビニルエーテルおよび無水マレイン酸の中和されていない架橋コポリマー例えば、InternationalSpecialtyProductsから市販されているSTABILEZE商標QM―PVM/MAコポリマー;疎水的に変性された非イオン性セルロースポリマー;疎水的に変性されたエトキシレートウレタンポリマー例えば、UnionCarbideから市販されているアルカリ膨潤性ポリマーのUCARE商標PolyphobeSeries;およびこれらの組み合わせが含まれる。これに関連して、中和されていないという用語は、任意的なポリマーおよびコポリマーゲル化剤材料が、中和されていない酸モノマーを含有することを意味する。好ましいゲル化剤には、中和されていない水溶性架橋エチレン/無水マレイン酸コポリマー、中和されていない水溶性架橋カルボン酸ポリマー、疎水的に変性された水溶性の非イオン性セルロースポリマー、および界面活性剤/脂肪アルコールゲルネットワーク、例えば、ヘアコンディショニング製品において使用するのに適したものなどが含まれる。ヘアケア組成物過酸発生成分は、ヘアケア組成物および製品に取り込まれて、有効濃度の少なくとも1つの過酸を発生させることができる。所望の量の過酸を発生させるために使用されるペルヒドロラーゼは融合タンパク質の形態で使用することができ、ここで、融合タンパク質の第1の部分はペルヒドロラーゼを含み、第2の部分は毛髪に対する親和性を有する。生成される過酸は毛髪に利益を提供するすなわち、過酸ベースの有益剤。過酸は、脱毛剤、毛髪の引張強さを低下させるための毛髪処理剤、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などの性能を高めるために使用される毛髪前処理剤、毛髪漂白剤、染毛の前処理剤、ヘアカーリング/スタイリング剤として、そしてヘアコンディショニング製品中の成分として使用され得る。過酸ベースの有益剤に加えて、ヘアケア製品および製剤は、ヘアケア製品において通常見出されるいくつもの付加的な成分を含むこともできる。付加的な成分は、毛髪の外観、感触、色、および光沢を改善すると共に、毛髪のボリュームまたは柔軟性を増大するのに役立つことができる。ヘアコンディショニング剤は当該技術分野においてよく知られており、例えば、Greeら国際公開第0107009号パンフレットが参照され、種々の供給元から市販されている。ヘアコンディショニング剤の適切な例としては、カチオン性ポリマーカチオン化グァーガム、ジアリル第4級アンモニウム塩/アクリルアミドコポリマー、4級化ポリビニルピロリドンおよびその誘導体、ならびに種々のポリクオタニウム化合物など、カチオン性界面活性剤塩化ステアラルコニウム、塩化セントリモニウム、およびサパミン塩酸塩など、脂肪アルコールベヘニルアルコールなど、脂肪アミンステアリルアミンなど、ワックス、エステル、非イオン性ポリマーポリビニルピロリドン、ポリビニルアルコール、およびポリエチレングリコールなど、シリコーン、シロキサンデカメチルシクロペンタシロキサンなど、ポリマーエマルションアモジメチコンなど、ならびにナノ粒子シリカナノ粒子およびポリマーナノ粒子などが挙げられるが、これらに限定されない。ヘアケア製品は、美容的に許容可能な媒体中に通常見出される付加的な成分を含むこともできる。このような成分の非限定的な例は、InternationalCosmeticIngredientDictionary,NinthEdition,2002、およびCTFACosmeticIngredientHandbook,TenthEdition,2004に記載されている。またヘアケアのための美容的に許容可能な媒体中に含まれることが多い成分の非限定的なリストは、Philippeらにより米国特許第6,280,747号明細書において、そしてOmuraらにより米国特許第6,139,851号明細書において、そしてCannellらにより米国特許第6,013,250号明細書において記載されているこれらは全て、参照によって本明細書中に援用される。例えば、ヘアケア組成物は水性、アルコール性または水-アルコール性の溶液でよく、水-アルコール性溶液の場合、好ましくは、アルコールは全重量に対して約1~約75重量の割合のエタノールまたはイソプロパノールである。さらに、ヘアケア組成物は、酸化防止剤、保存剤、充填剤、界面活性剤、UVAおよび/またはUVB日焼け止め、香料、増粘剤、ゲル化剤、湿潤剤およびアニオン性、非イオン性または両性ポリマー、ならびに染料または顔料を含むがこれらに限定されない、1つまたは複数の従来の化粧品または皮膚科用添加剤または補助剤を含有し得る。ヘアケア組成物および方法は、毛髪、皮膚、または爪の色を変化させるために使用することができる任意の染料、レーキlake、顔料などの少なくとも1つのカラーリング剤を含むこともできる。ヘアカラーリング剤は当該技術分野においてよく知られており例えば、Greenら上記、CFTAInternationalColorHandbook,2nded.,MicellePress,England1992およびCosmeticHandbook,USFoodandDrugAdministration,FDA/IASBooklet1992を参照、種々の供給元例えば、Bayer,Pittsburgh,PA、Ciba-Geigy,Tarrytown,NY、ICI,Bridgewater,NJ、Sandoz,Vienna,Austria、BASF,MountOlive,NJ、およびHoechst,Frankfurt,Germanyから市販されている。適切なヘアカラーリング剤には、4-ヒドロキシプロピルアミノ-3-ニトロフェノール、4-アミノ-3-ニトロフェノール、2-アミノ-6-クロロ-4-ニトロフェノール、2-ニトロ-パラフェニレンジアミン、N,N-ヒドロキシエチル-2-ニトロ-フェニレンジアミン、4-ニトロ-インドール、Henna、HCBlue1、HCBlue2、HCYellow4、HCRed3、HCRed5、DisperseViolet4、DisperseBlack9、HCBlue7、HCBlue12、HCYellow2、HCYellow6、HCYellow8、HCYellow12、HCBrown2、DCYellow1、DCYellow3、DCBlue1、DisperseBlue3、Disperseviolet1、エオシン誘導体DCRedNo.21など、およびハロゲン化フルオレセイン誘導体DCRedNo.27、DCRedOrangeNo.5と、DCRedNo.21およびDCOrangeNo.10と組み合わせなどなどの染料と、DCRedNo.36およびDCOrangeNo.17、DCRedNos.7、11、31および34のカルシウムレーキ、DCRedNo.12のバリウムレーキ、DCRedNo.13のストロンチウムレーキ、FDCYellowNo.5、FDCYellowNo.6、DCRedNo.27、DCRedNo.21、およびFDCBlueNo.1のアルミニウムレーキ、酸化鉄、マンガンバイオレット、酸化クロム、二酸化チタン、二酸化チタンナノ粒子、酸化亜鉛、酸化バリウム、ウルトラマリンブルー、クエン酸ビスマス、ならびにカーボンブラック粒子などの顔料とが含まれるが、これらに限定されない。一実施形態では、ヘアカラーリング剤は、DCYellow1および3、HCYellow6および8、DCBlue1、HCBlue1、HCBrown2、HCRed5、2-ニトロ-パラフェニレンジアミン、N,N-ヒドロキシエチル-2-ニトロ-フェニレンジアミン、4-ニトロ-インドール、ならびにカーボンブラックである。金属および半導体ナノ粒子も、その強力な発光のためにヘアカラーリング剤として使用され得る米国特許出願公開第2004-0010864号明細書Vicら。ヘアケア組成物には、シャンプー、コンディショナー、ローション、エアロゾル、ジェル、ムース、および染毛剤が含まれ得るが、これらに限定されない。一実施形態では、a1i構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する前記エステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、およびivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質、2過ホウ酸塩、過炭酸塩またはこれらの組み合わせを含む固体過酸素源、ならびに3任意的な有機共溶媒の混合物を含む非水性組成物と、b1過加水分解活性を有する酵素触媒、および2少なくとも1つの緩衝液を含み、少なくとも4のpHを含む水性組成物とを含むヘアケア製品が提供されており、非水性組成物および水性組成物は使用される前は分離して保持され、非水性組成物および水性組成物が混ぜ合わせられると酵素的に発生された過酸が生じる。水性組成物中の緩衝液は、貯蔵中、水溶液を少なくとも4のpHに保持できなければならない。好ましい態様では、水性組成物の成分は、少なくとも約4~約9のpHを保持するように選択される。反応成分を混ぜ合わせたときに得られるpHは、酵素触媒が過加水分解活性を有し、少なくとも1つの過酸の生成を触媒することができる範囲でなければならない。一実施形態では、任意的な有機共溶媒は、プロピレングリコール、ジプロピレングリコール、トリエチレングリコール、1,3-プロパンジオール、1,3-ブタンジオール、ヘキシレングリコール、またはこれらの任意の組み合わせである。一実施形態では、緩衝液は、酢酸、クエン酸、リン酸、ピロリン酸、グリシン、重炭酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、マレイン酸、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される。別の実施形態では、過加水分解活性を有する酵素触媒は、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分と、bヒト毛髪に対する親和性を有するペプチド成分を有する第2の部分とを含む融合タンパク質の形態である。さらなる態様では、融合タンパク質は、以下の一般構造:PAH-[L]y-HSBDまたはHSBD-[L]y-PAHを有し、式中、PAHは、過加水分解活性を有する酵素であり、HSBDは、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分であり、Lは、1~100の範囲のアミノ酸長さのリンカーであり、yは0または1である。上記のヘアケア製品の非水性組成物および水性組成物は、使用されるまで分離して保持される。従って、ヘアケア製品は、マルチコンパートメントパケット、マルチコンパートメントボトル、少なくとも2つの個々の容器、およびこれらの組み合わせの形態である。非水性成分は、使用されるまですなわち、反応成分が混ぜ合わせられて、酵素的な過加水分解が開始されるまで実質的に水を含まない。一実施形態では、非水性成分はさらに、少なくとも1つの乾燥剤を含んでいてもよい。一実施形態では、a過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフと、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフと、iii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフとを含む酵素触媒と、bi構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する前記エステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、およびivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質とc過酸素源と、d経皮的に許容可能なキャリア媒体とを含むヘアケア組成物が提供されており、a、b、およびcが混ぜ合わせられると、組成物は過酸を含む。別の実施形態では、ヘアケア組成物において使用される過加水分解酵素は、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分と、b毛髪に対する親和性を有する第2の部分とを含む融合タンパク質である。一実施形態では、ヘアケア組成物において形成される過酸は過酢酸である。ヘアケア組成物の成分は、使用されるまで分離して保持され得る。一実施形態では、過酸発生成分は混ぜ合わせられてから毛髪表面と接触され、それにより、得られる過酸ベースの有益剤は、毛髪除去、毛髪弱化毛髪の引張強さの低減により評価される、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングからなる群から選択される利益を提供するすなわち、1段階適用方法。別の実施形態では、過酸発生成分は、過酸がその場で生成されるように混ぜ合わせられる。ヘアケア組成物中の原料の相対的な量は、所望の効果に応じて変化され得る。一実施形態では、単一段階毛髪処理方法が提供されており、本方法は、1ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する前記エステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、およびivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質、b過酸素源、ならびにc過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む酵素触媒とを含む反応成分のセットを提供するステップと、21の反応成分を混ぜ合わせ、それにより少なくとも1つの過酸が生成されるステップと3毛髪を前記過酸と接触させ、それにより、得られる過酸ベースの有益剤が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、染毛の前処理、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングからなる群から選択される利益を提供するステップとを含み、美容的に許容可能な媒体の1つまたは複数の成分が存在していてもよい。過酸発生系すなわち、毛髪表面における順次適用組成物の個々の成分のうちの1つまたは2つは、酵素的な過酸の生成に必要とされる残りの成分を適用するよりも前に毛髪表面と接触され得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、基質および過酸素源よりも前に毛髪と接触されるすなわち、2段階適用。好ましい実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分よりも前に毛髪表面に適用される標的化ペルヒドロラーゼすなわち、融合タンパク質であるすなわち、2段階適用方法。別の実施形態では、1毛髪を、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分であって、前記酵素が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフと、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフと、iii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフとを含む第1の部分と、b毛髪に対する親和性を有するペプチド成分を含む第2の部分とを含む融合タンパク質と接触させ、それにより融合ペプチドが毛髪に結合するステップと、2場合により、毛髪を水溶液ですすぎ、非結合融合ペプチドを除去するステップと、3結合した融合ペプチドを含む毛髪を、ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する前記エステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよいC1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、およびiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源とに接触させ、それにより、融合ペプチドが基質および過酸素源と混ぜ合わせられると、過酸が生成され、それにより得られる過酸が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、染毛の前処理、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングからなる群から選択される利益を提供するステップとを含む方法が提供される。好ましい実施形態では、上記の過酸ベースのヘアケア方法は、毛髪を除去し、そして/あるいは毛髪の引張強さを弱めるために使用される。毛髪の除去または引張強さの低下を対象とするヘアケア方法は、除去の標的となる毛髪を含む表面からの毛髪の弱化および/または除去を増強するために、場合により、チオグリコレートなどの還元剤を含んでいてもよい。さらなる実施形態では、上記の脱毛方法は、チオグリコレートベースの毛髪除去製品などの少なくとも1つの還元剤を含む市販の毛髪除去製品を後で適用するための前処理として使用されてもよい。従って、上記の方法は、過酸処理された毛髪を還元剤と接触させるステップを含むことができる。好ましくは、還元剤は、チオグリコール酸ナトリウムまたはチオグリコール酸カリウムなどのチオグリコレートである例えば、NAIR登録商標などの毛髪除去製品において使用されることが多い活性成分。組換え微生物の発現本発明の配列の遺伝子および遺伝子産物は、異種宿主細胞において、特に微生物宿主の細胞において産生され得る。本発明の遺伝子および核酸分子の発現のための好ましい異種宿主細胞は、真菌または細菌ファミリーにおいて見出すことができ、広範な温度、pH値、および溶媒耐性にわたって増殖する微生物宿主である。例えば、細菌、酵母、および糸状菌はどれも適切に本発明の核酸分子の発現の宿主となり得ると考えられる。ペルヒドロラーゼは、細胞内、細胞外、または細胞内および細胞外の両方の組み合わせにおいて発現され得るが、ここで、細胞外発現によって、発酵産物からの所望のタンパク質の回収は、細胞内発現により産生されるタンパク質の回収方法よりも容易になる。転写、翻訳およびタンパク質生合成装置は、細胞バイオマスを発生させるために使用される細胞原料に対して不変なままであり、それにもかかわらず機能遺伝子は発現されるであろう。宿主株の例としては、アスペルギルス属、トリコデルマ属、サッカロミセス属、ピキア属、ファフィア属Phaffia、クルイベロミセス属、カンジダ属、ハンゼヌラ属、ヤロウィア属、サルモネラ属、バチルス属、アシネトバクター属、ザイモモナス属、アグロバクテリウム属、エリスロバクター属Erythrobacter、クロロビウム属、クロマチウム属、フラボバクテリウム属、サイトファーガ属、ロドバクター属、ロドコッカス属、ストレプトミセス属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリア属、マイコバクテリウム属、ディノコッカス属、エシェリキア属、エルウィニア属、パンテア属、シュードモナス属、スフィンゴモナス属、メチロモナス属、メチロバクター属Methylobacter、メチロコッカス属、メチロサイナス属、メチロミクロビウム属Methylomicrobium、メチロシスティス属Methylocystis、アルカリゲネス属、シネコシスティス属、シネココッカス属、アナベナ属、チオバチルス属、メタノバクテリウム属、クレブシエラ属、およびミキソコッカス属などの細菌、真菌または酵母種が挙げられるが、これらに限定されない。一実施形態では、細菌宿主株には、エシェリキア属、バチルス属、クルイベロミセス属、およびシュードモナス属が含まれる。好ましい実施形態では、細菌宿主細胞は、バチルススブチリスBacillussubtilisまたはエシェリキアコリEscherichiacoliである。大規模の微生物の増殖および機能遺伝子の発現は、様々な単純または複合糖質、有機酸、およびアルコール、またはメタンなどの飽和炭化水素、または二酸化炭素光合成または化学独立栄養宿主の場合、窒素、リン、硫黄、酸素、炭素または任意の微量栄養素小さい無機イオンを含むの形態および量を使用し得る。増殖速度の制御は、特定の制御分子を培養に添加するか否かによって影響され得るが、これらは通常、栄養分またはエネルギー源とは考えられない。適切な宿主細胞の形質転換のために有用なベクターまたはカセットは当該技術分野でよく知られている。通常、ベクターまたはカセットは、関連の遺伝子の転写および翻訳を指示する配列、選択可能なマーカー、および自己複製または染色体の組込みを可能にする配列を含有する。適切なベクターは、転写開始の調節を包含する遺伝子の5’領域と、転写の終結を調節するDNA断片の3’領域とを含む。両方の調節領域が形質転換宿主細胞に相同および/または産生宿主に天然の遺伝子に由来する場合が最も好ましいが、このような調節領域はそのような由来でなくてもよい。所望の宿主細胞における本発明のセファロスポリンCデアセチラーゼのコード領域の発現を駆動するために有用な開始調節領域またはプロモーターは多数あり、当業者によく知られている。事実上、これらの遺伝子を駆動することができるあらゆるプロモーターが本発明に適しており、CYC1、HIS3、GAL1、GAL10、ADH1、PGK、PHO5、GAPDH、ADC1、TRP1、URA3、LEU2、ENO、TPIサッカロミセス属における発現に有用、AOX1ピキア属における発現に有用、ならびにlac、araB、tet、trp、lPL、lPR、T7、tac、およびtrcエシェリキアコリEscherichiacoliにおける発現に有用、そしてバチルス属における発現に有用なamy、apr、nprプロモーターおよび種々のファージプロモーターが挙げられるが、これらに限定されない。終結調節領域も、好ましい宿主細胞に天然の種々の遺伝子に由来し得る。一実施形態では、終結調節領域の包含は任意的である。別の実施形態では、キメラ遺伝子は、好ましい宿主細胞に由来する終結調節領域を含む。工業的な産生ペルヒドロラーゼ触媒を産生するために様々な培養方法を適用することができる。例えば、組換え微生物宿主から過剰発現される特定の遺伝子産物の大規模産生は、バッチ培養、流加培養、および連続培養法によって行うことができる。バッチおよび流加培養法は一般的であり、当該技術分野においてよく知られており、その例は、ThomasD.BrockinBiotechnology:ATextbookofMicrobiology,SecondEdition,SinauerAssociates,Inc.,Sunderland,MA1989およびDeshpande,MukundV.,Appl.Biochem.Biotechnol.,36:227-2341992において見出すことができる。所望のペルヒドロラーゼ触媒の商業的な産生は、連続培養を用いて達成することもできる。連続培養は開放系であり、定義される培地がバイオリアクターに連続的に添加され、同時に、等量の条件培地が処理のために除去される。一般に、連続培養は、細胞が主に対数増殖期にあるときに、細胞を一定の高い液相密度に維持する。あるいは、連続培養は固定化細胞を用いて実施することもでき、ここで、炭素および栄養分は連続的に添加され、価値のある産物、副産物または老廃物は細胞塊から連続的に除去される。細胞の固定化は、天然および/または合成材料で構成される様々な固体担体を用いて実施することができる。バッチ発酵、流加発酵、または連続培養からの所望のペルヒドロラーゼ触媒の回収は、当業者に知られている方法のいずれかによって達成され得る。例えば、酵素触媒が細胞内で産生される場合、細胞ペーストは遠心分離または膜ろ過によって培地から分離され、場合により水または所望のpHの水性緩衝液で洗浄され、次に、所望のpHの水性緩衝液中の細胞ペーストの懸濁液は均質化されて、所望の酵素触媒を含有する細胞抽出物を生じる。細胞抽出物は、場合により、セライトまたはシリカなどの適切なろ過助剤を通してろ過され、酵素触媒溶液から不要なタンパク質を沈殿させるための加熱処理ステップの前に細胞片が除去されてもよい。次に、所望の酵素触媒を含有する溶液は、膜ろ過または遠心分離によって、沈殿した細胞片およびタンパク質から分離されてもよく、得られた部分精製酵素触媒溶液は、付加的な膜ろ過によって濃縮され、次に場合により、適切なキャリア例えば、マルトデキストリン、リン酸緩衝液、クエン酸緩衝液、またはこれらの混合物と混合され、噴霧乾燥されて所望の酵素触媒を含む固体粉末を生じ得る。量、濃度、またはその他の値またはパラメータが、範囲、好ましい範囲、または好ましい上限値および好ましい下限値の一覧のいずれかで与えられる場合、これは、範囲が別々に開示されているかどうかにかかわらず、任意の範囲の上限または好ましい値と、任意の範囲の下限または好ましい値との任意の対から形成される全ての範囲を具体的に開示すると理解されるべきである。本明細書において数値の範囲が列挙される場合、他に記載されない限り、その範囲は、その両端点ならびに範囲内の全ての整数および分数を含むことが意図される。範囲を定義する場合、本発明の範囲は、列挙される特定の値に限定されることは意図されない。一般的な方法以下の実施例は、本発明の好ましい態様を実証するために提供される。実施例において開示される技術が、本発明の実施において十分に機能するための技術に従い、従って、その実施のために好ましいモードを構成すると考えられることは、当業者によって認識されるべきである。しかしながら、当業者は、本発明の開示を考慮して、開示される特定の実施形態において多くの変化が成され、そしてそれでもなお本発明で開示される方法および実施例の趣旨および範囲から逸脱することなく同様または類似の結果を得ることができると認識すべきである。全ての試薬および材料は、他に指定されない限り、DIFCOLaboratoriesDetroit,MI、GIBCO/BRLGaithersburg,MD、TCIAmericaPortland,OR、RocheDiagnosticsCorporationIndianapolis,inまたはSigma/AldrichChemicalCompanySt.Louis,MOから入手した。本明細書における以下の略語は、以下のように、測定、技術、特性、または化合物の単位に相当する:secまたはsは秒を意味し、minは分を意味し、hまたはhrは時間を意味し、μLはマイクロリットルを意味し、mLはミリリットルを意味し、Lはリットルを意味し、mMはミリモル濃度を意味し、Mはモル濃度を意味し、mmolはミリモルを意味し、ppmは100万分の1を意味し、wtは重量を意味し、wtは重量パーセントを意味し、gはグラムを意味し、mgはミリグラムを意味し、μgはマイクログラムを意味し、ngはナノグラムを意味し、gは重力を意味し、gfは最大グラム重量maximumgramsforceを意味し、denはデニールを意味し、Nはニュートンを意味し、texはヤードの質量における基本的なテックス単位/長さ1000メートル当たりの繊維のグラム数を意味し、HPLCは高速液体クロマトグラフィを意味し、ddH2Oは蒸留および脱イオン水を意味し、dcwは乾燥細胞重量を意味し、ATCCまたはATCC登録商標はAmericanTypeCultureCollectionManassas,VAを意味し、Uはペルヒドロラーゼ活性の単位を意味し、rpmは1分間の回転数を意味し、Tgはガラス転移温度を意味し、Ten.は靭性を意味し、TSは引張強さを意味し、そしてEDTAはエチレンジアミン四酢酸を意味する。発現ベクターpLD001プラスミドpLD001配列番号292はE.コリE.coliのための適切な発現ベクターであることが既に報告されている参照によって本明細書中に援用される米国特許出願公開第2010-0158823A1号明細書Wangらを参照。ベクターpLD001は、市販のベクターpDEST17Invitrogen,Carlsbad,CAに由来した。これは、酵素ケトステロイドイソメラーゼKSIの断片をコードする、市販のベクターpET31bNovagen,Madison,WIに由来する配列を含む。KSI断片は、E.コリE.coliにおいて不溶性封入体へのペプチドの分割を促進するための融合パートナーとして含有された。pET31bからのKSIコード化配列は、標準的な変異誘発手順QuickChangeII、Stratagene,LaJolla,CAを用いて、野生型KSI配列において見出される1つのCysコドンに加えて、3つの追加のCysコドンを含むように改変した。さらに、コード配列内の全てのAspコドンは、Gluコドンによって置換した。配列番号292で与えられるプラスミドpLD001は、当業者によく知られている標準組換えDNA法を用いて構築した。BamHI部位およびAscI部位によって結合されたコード配列は、標準組換えDNA法を用いて、pLD001のBamHI部位およびAscI部位の間に連結され得る。対象のペプチドにおいて結果として得られた遺伝子融合物は、E.コリE.coliにおいてペプチドを不溶性封入体内に押し込む働きをするケトステロイドイソメラーゼの改変された断片KSIC4Eの下流側に融合された参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2009-0029420A1号明細書を参照。毛髪標的化ペルヒドロラーゼ融合物の構築以下に、毛髪結合配列により毛髪に標的化されたペルヒドロラーゼの産生のための発現系の設計を記載する。毛髪結合ドメイン配列番号290および配列番号291に対する過加水分解活性を有する酵素ペルヒドロラーゼの融合物をコードする遺伝子配列番号286および配列番号287は、可動性リンカーそれ自体はさらに、毛髪結合ドメインHC263またはHC1010それぞれ、配列番号290および配列番号291に融合されるをコードするヌクレオチド配列に対して3’端部で融合したサーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼのC277S変異体配列番号293のポリヌクレオチド配列を有するように設計した。E.コリE.coliにおける発現のために遺伝子をコドン最適化し、DNA2.0MenloPark,Californiaにより合成した。NdeIおよびAscI制限部位間で発現ベクターpLD001配列番号292において遺伝子をT7プロモーターの後ろでクローン化し、それぞれプラスミドpLR1021およびpLR1022を生じた。融合タンパク質を発現するために、プラスミドをE.コリE.coli株BL21AIInvitrogen,Carlsbad,Californiaに移し、株LR3311HC263に対するペルヒドロラーゼ融合物、配列番号288およびLR3312HC1010に対するペルヒドロラーゼ融合物、配列番号289を生じた。サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼの非標的化C277S変異体を同様にクローン化した。サーモトガマリティマThermotogamaritimaC277S変異体の調製および組換え発現は、参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2010-0087529号明細書においてDiCosimoらにより既に報告されている。HPLCKarst検定手順以下の検定手順は、U.Karstetal.Anal.Chem.1997,6917:3623-3627によって報告される手順から適合させた。検定手順1.300μLのddH2Oサンプルなしのブランクについては400μLを、2.0mLのHPLCスクリューキャップバイアルAgilent-5182-0715に添加する。各サンプルに対して1つのバイアルを準備する。2.250μLの気密性シリンジを用いて、100μLの20mMのMTSメチルp-トリルスルフィド、Aldrich7596-25g、fw138.23、99純度/アセトニトリル溶液を各バイアルに添加し、回転させて混合する。3.100μLのH3PO4で希釈および反応停止させたサンプルを各バイアルに添加し、回転させて混合する。4.バイアルを遮光ボックスに入れ、検定反応を暗所で10分間、攪拌せずに進行させる。5.バイアルを遮光ボックスから取り出し、400μLのアセトニトリルを各バイアルに添加し、回転させて混合する。6.250μLの気密性シリンジを用いて、100μLの120mMのTPPトリフェニルホスフィン、AldrichT84409-25g、FW262.29、99純度/アセトニトリル溶液を各バイアルに添加し、バイアルにフタをするAgilent-5182-0723。ボルテックスして混合する。7.バイアルを遮光ボックスに入れ、検定を暗所で30分間、攪拌せずに継続させる。8.バイアルを遮光ボックスから取り出し、250μLの気密性シリンジを用いて、100μLの2.5mMのDEETN,N-ジエチル-m-トルアミド、Aldrich-D100951-100g、FW-191.27、97純度/アセトニトリル溶液HPLC外部標準として使用されるを各バイアルに添加し、分析のために直ちにHPLCに注入する検定溶液の全体積は1100μLである。HPLC分析以下のHPLC条件を使用した:SupelguardDiscoveryC8Supelguardカートリッジを有するSupelcoDiscoveryC8カラム15cm×4.0mm、5um、Supelco♯59353-U40。移動相:41~100アセトニトリル/59~0蒸留水、1mL/分勾配。注入体積15μL、分析時間10分間。検出器-225nmにおけるUV吸光度。毛髪房の引張強さ試験手順この引張強さ試験手順は多数の毛髪繊維を含有する毛髪束のために開発され、結果は、多数の毛髪繊維に対して平均化された処理効果を反映し得る。毛髪サンプルを、約30~70mgの毛髪の4cm長さ、2mm幅の毛髪束に切断し、厚さ1mmおよび長さ5mmの接着剤ストリップで結合させた。速乾性の接着剤例えば、DUCO登録商標CEMENT登録商標、ニトロセルロース家庭用接合剤を用いて、この房の5mmの自由端部をさらに接着した。接着剤を乾燥させた後、緩んだ毛髪ストランドはどれも切り落とし、サンプルを秤量した。引張試験のために、100ポンドのロードセルが取り付けられたCOM-TEN登録商標TensileTester95-VDCom-TenIndustries,PinellasPark,FLを使用した。サンプルの滑りを低減するために、工業グレードのVELCRO登録商標VelcroUSA,Manchester,NHの幅5mmのストリップをクランプのエッジの内側に取り付けた。試験の前に、CALIBRATIONをオフに設定し、FORCEUNITSをグラムに設定し、クランプ間の距離を3cmに調整した。試験サンプルを水中に30秒間浸漬した。ペーパータオルで優しく吸収することにより過剰な水分を除去し、100の湿度レベルであるとみなすために毛髪に十分な水分を残した。VELCRO登録商標ストリップが毛髪を接着剤の真下に保持するような形で、試験サンプルの接着した端部を上部および下部クランプの両方で固定した。コントロールノブの速度を調整することにより試験速度を約2.5インチに設定した。RUNモードのForceメーターを用いて、開始PEAKFORCEを0に設定するためにTAREをZEROに設定した。試験を開始するために、DIRECTIONトグルスイッチをUP位置に押した。試験の最後には、サンプルが失敗したときに、DIRECTIONスイッチをSTOPに動かし、ピーク力を記録した。下側および上側クランプの両方で毛髪をクランプのエッジに沿って切り落とした。クランプを開き、切れ端stubを除去し、空気中で乾燥させ、秤量した。元のサンプル重量と、切れ端の合わせた重量との差異が、引張伸びを受けている毛髪の重量であり、この量を用いて引張強さを計算した。処理後のサンプルを比較するために、引張強さを以下のように定義した:引張強さN/mg毛髪=ピーク力ニュートン/初期サンプル重量-切れ端の重量検定のベンチマーキングは、ココアバターを有する市販の脱毛製品のNAIR登録商標ローションChurchDwightCo.,Inc.,Princeton,NJによる処理の後、毛髪房の引張強さ毛髪の弱化を測定することによって達成した。NAIR登録商標製品の使用説明書に基づいて、推奨される処理時間は5~10分間である。従って、NAIR登録商標で5分~10分間処理された毛髪サンプルの引張強さを用いて、目標レベルを決定した。長さ4cmの約50mgの毛髪の毛髪束からなる試験毛髪サンプルを、厚さ1mm、幅2mmおよび長さ5mmの接着剤ストリップで結合させた。試験サンプルをガラスプレート上に置いた。手袋をはめた指で、約1mLのNAIR登録商標ローションを房に適用した。ローションを房の上に優しく延ばし、押し付けて、毛髪繊維全体を被覆した。室温で所望の処理時間の後、房を水道水で十分にすすいで、ローションの痕跡をすべて除去した。サンプルを風乾し、その引張強さを試験した。これらの処理時間に対して、房湿った房、100の湿度の引張強さは、10分では約0.2N/mg毛髪までの間であり、5分では0.7~1.4N/mg毛髪の間であることが分かった。データは表1で提供される。引張強さの変動を考えると、毛髪弱化効力の所望のレベルは、NAIR登録商標5分処理の基準として1.5N/mgHが標的とされた。毛髪の色測定手順毛髪房を空気中で乾燥させ、4mmポートのX-RITE登録商標SP64分光光度計X-Rite,Grandville,MIを用いて色測定を行った。色数は、反射率からD65/10°においてCIELAB76に従って測定した。毛髪房4回の反復全てを、孔を開けたカードペーパーの下に置き、バックグラウンドが見えないことを確認した。分光光度計のポートホールを孔の中心に置き、下側の毛髪サンプルをスキャンした。房-束をひっくり返し、カードの下に置き、さらなる測定を行った。平均L、a、bCIELAB76に従う色値を記録した。色抜けのΔEは、以下の式:ΔE=L-Lref2a-aref2b-bref20.5に従って計算した。式中、L、aおよびbは、処理後のサンプル房のL、aおよびb値である。Lref、arefおよびbrefは、未処理毛髪のL、aおよびb値である。実施例1融合タンパク質の産生この実施例は、毛髪結合ドメインを介して毛髪に標的化されたペルヒドロラーゼの発現および精製を記載する。株LR3311および株LR3312は、50mg/Lのスペクチノマイシンを含有する1リットルの自己誘導培地10g/Lのトリプトン、5g/Lの酵母抽出物、5g/LのNaCl、50mMのNa2HPO4、50mMのKH2PO4、25mMのNH42SO4、3mMのMgSO4、0.75のグリセロール、0.075のグルコースおよび0.05のアラビノースにおいて、200rpmの攪拌下、37°Cで20時間増殖させた。非標的化ペルヒドロラーゼの産生は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書DiCosimoらにおいて既に記載されている。細胞を4°Cで8000rpmの遠心分離によって収集し、組織ホモジナイザーBrinkmanHomogenizerモデルPCU11、BrinkmannInstruments,Mississauga,Canadaを3500rpmで用いて、300mLの氷冷した溶解緩衝液50mMのTrispH7.5、5mMのEDTA、100mMのNaCl中に細胞ペレットを再懸濁させることにより洗浄した後、遠心分離8000rpm、4°Cを行った。組織ホモジナイザーを用いて75mgのニワトリ卵白リゾチームSigmaを含有する冷却した溶解緩衝液中に再懸濁させることによって細胞を溶解させた。細胞懸濁液を氷の上に3時間置き、組織ホモジナイザーにより定期的に均質化しながら、リゾチームによる細胞壁の消化を可能にした。この段階では、抽出物の発泡を回避するように気を付けた。抽出物を分割して500mLのボトル当たり150mL、-20°Cで凍結させた。凍結細胞抽出物を室温約22°Cで解凍し、組織ホモジナイザーで均質化し、5mmのプローブを備えたソニケーターBransonUltrasonicsCorporation,Danbury,CT、Sonifierモデル450を20の最大出力、2パルス/秒で1分間用いて超音波処理により破壊した。溶解細胞抽出物を4×50mLの円錐ポリプロピレン遠心管に移してから、4°Cにおいて10,000rpmで10分間遠心分離した。細胞片および破壊されていない細胞を含有するペレットを凍結した。ライセートのアリコートを15mLの円錐ポリプロピレン管12×5mLに移し、80°Cで15分間加熱し、氷上で冷却し、4×50mLの円錐ポリプロピレン遠心管中にプールした。4°Cにおける10,000rpmで10分間の遠心分離によって、熱安定性酵素を含有する可溶性画分および沈殿したE.コリE.coliタンパク質を分離した。超音波処理ステップの後に細胞破壊が不完全であれば、凍結ペレットを再度解凍し、2回目の超音波処理、遠心分離および加熱処理を受けさせた。この精製プロトコルの出力は、通常、2~4mgのタンパク質/mLをもたらし、融合ペルヒドロラーゼの純度は、ポリアクリルアミドゲル電気泳動PAGE分析で評価される場合に90~75のタンパク質であった。ウシ血清アルブミンの溶液を標準として使用するビシンコニン酸BCA検定ThermoFisherScientific,Rockford,ILによって、全タンパク質を定量化した。実施例2毛髪標的化ペルヒドロラーゼ融合物の毛髪への結合この実施例は、毛髪結合配列のペルヒドロラーゼへの融合に依存する形でペルヒドロラーゼの毛髪への結合を実証する。毛髪結合実験のために、茶色の毛髪房InternationalHairImportersandProducts,GlensdaleNYを使用した。毛髪を2のSLESで洗浄し、脱イオン水で徹底的にすすぎ、風乾した。約20mgの1cmの茶色の毛髪断片を1.8mLの微量遠心管中に添加した。ヒドロラーゼ検定緩衝液1.2mLを毛髪に添加した後、ペルヒドロラーゼ酵素を溶液に添加した。AdamsNutatorモデル1105、BectonDickinson,FranklinLakes,NJにおいて、穏やかに攪拌24rpmしながら30分間、酵素を毛髪に結合させた。pNPAヒドロラーゼ試薬の非酵素的加水分解を説明するために、酵素を含まない対照毛髪を含むものと含まないものを結合実験に含ませた。結合ステップの後、結合緩衝液の1.0mLのアリコートを新しい管に移し、非結合酵素の量を定量化した。付加的な結合緩衝液を除去し、毛髪断片を1mLのヒドロラーゼ緩衝液中の1のTWEEN登録商標-20で4回洗浄した後、1mLそれぞれのヒドロラーゼ緩衝液中で2回洗浄した。次に、毛髪断片を1mLのヒドロラーゼ検定中に再懸濁させ、毛髪に結合したままのヒドロラーゼ活性を測定した。サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼのC277S変異体配列番号293は、非標的化ペルヒドロラーゼのための対照として使用した。結果は表2で提供される。表2のデータは、1のTWEEN登録商標-20中での徹底的な洗浄の後に、毛髪に標的化されたペルヒドロラーゼ融合物は毛髪上に保持されたが、非標的化ペルヒドロラーゼは保持されなかったことを実証する。実施例3他のペルヒドロラーゼの構築および産生毛髪への標的化以下の実施例は、毛髪に標的化される付加的なペルヒドロラーゼの産生のための発現系の設計を表す。構築物の要約は表3で提供される。簡単に言うと、ポリヌクレオチド配列配列番号9、39、および41は、18アミノ酸可動性リンカーGPGSGGAGSPGSAGGPGS、配列番号285それ自体は毛髪結合ドメインHC263配列番号290に融合されるに対するバチルスプミルスBacilluspumilus、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisおよびメソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiからのキシランエステラーゼ配列番号10、40、および42の融合物をコードするように設計した。これらの酵素は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼのように、炭水化物エステラーゼのCE-7ファミリーに属する。ポリヌクレオチド配列配列番号322、324、326および328は、18アミノ酸可動性リンカー配列番号285それ自体は毛髪結合ドメインHC263配列番号290に融合されるに対するマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatis配列番号314からのアリールエステラーゼのS54V変異体の融合物をコードするように設計した。マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼは、サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼとは異なる加水分解酵素の種類に属する。ポリヌクレオチド配列配列番号330、332、334、および336は、18アミノ酸可動性リンカー配列番号285それ自体は毛髪結合ドメインHC263配列番号290に融合されるに対するシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens配列番号315からのヒドロラーゼのL29P変異体の融合物をコードするように設計した。シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのエステラーゼは、サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼまたはマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisとは異なる加水分解酵素の種類種に属する。E.コリE.coliにおける発現のために遺伝子をコドン最適化し、DNA2.0MenloPark,Californiaにより合成した。実施例1に記載されるものと同様の方法で、コード配列をT7プロモーターまたはpBADプロモーターの後ろでプラスミドにおいてクローン化した。T7プロモーター下での構築のために、あるいはE.コリE.coliMG1655のAraBAD誘導体ではpBADプロモーター下での構築のために、プラスミドを適切な発現宿主:E.コリE.coli株BL21AIInvitrogen,Carlsbad,Californiaに移した。実施例4代替的なエステラーゼ/ペルヒドロラーゼおよび毛髪結合ドメインを含む融合タンパク質の産生この実施例は、実施例3に記載される毛髪に標的化された種々の代替的なエステラーゼ/ペルヒドロラーゼの発現および精製を表す。実施例3の表3中のペルヒドロラーゼに対する融合物をコードする遺伝子を発現する株は、50mg/Lのスペクチノマイシンを含有する1Lの自己誘導培地10g/Lのトリプトン、5g/Lの酵母抽出物、5g/LのNaCl、50mMのNa2HPO4、50mMのKH2PO4、25mMNH42SO4、3mMのMgSO4、0.75のグリセロール、0.075のグルコースおよび0.05のアラビノースにおいて、200rpmの攪拌下、37°Cで20時間増殖させた。全てのタンパク質融合物は、E.コリE.coli中で十分に発現した。細胞を4°Cで8000rpmの遠心分離によって収集し、組織ホモジナイザーBrinkmanHomogenizerモデルPCU11を3500rpmで用いた後、遠心分離8000rpm、4°Cを用いて、300mLの氷冷した溶解緩衝液50mMのTris、pH7.5、100mMのNaCl中に細胞ペレットを再懸濁させることにより洗浄した。16,000psi約110.32MPaでFrench圧力セルを2回通過させることにより細胞を破壊した。溶解細胞抽出物を4×50mLの円錐ポリプロピレン遠心管に移し、4°Cにおいて10,000rpmで10分間遠心分離した。酵素を含有する上澄みを新しい管に移し、クーマシー染色されたPAGEゲル上のウシ血清アルブミン標準のバンドに対する比較により各抽出物中のおよその量の融合タンパク質を評価した。ペルヒドロラーゼ融合物は好熱性ではないので、これらは、Co-NTAアガロースHisPurCobaltResin,ThermoScientificを用いる金属キレート化クロマトグラフィにより、そのC-末端His6を用いて精製した。通常、4体積の平衡緩衝液10mMのTrisHClpH7.5、10のグリセロール、1mMのイミダゾールおよび150mMのNaClを備えたCo-NTAアガロースの5~10mLカラムに細胞抽出物を負荷した。カラムに負荷される各抽出物の量は、Co-NTAアガロースビーズ1mL当たり5~10mgのペルヒドロラーゼ融合物を含有するように調整した。樹脂を2ベッド体積の平衡緩衝液で洗浄し、2体積の溶離緩衝液10mMのTrisHClpH7.5、10のグリセロール、150mMのイミダゾール、500mMのNaClで溶出させた。画分を収集し、精製タンパク質の存在をPAGEにより検出した。溶出したタンパク質をPAGEにより分析した。これらの全てのタンパク質は、親和性クロマトグラフィにより精製することができた。その事実は、融合タンパク質が全長型で産生されたことを示す。この実施例は、融合ヒドロラーゼ/ペルヒドロラーゼを、毛髪に対する親和性を有する様々な結合ドメインを有する異なるファミリーから産生することの実行可能性を実証する。実施例5毛髪結合ドメインに融合された代替のペルヒドロラーゼのペルヒドロラーゼ活性以下の実施例は、毛髪に標的化された代替のペルヒドロラーゼの活性を実証する。実施例3および4に記載されるように産生された様々な標的ドメインを有する毛髪に標的化された酵素のペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により測定した。結果は表4に報告され、CE-7炭水化物エステラーゼファミリー7も非CE-7ヒドロラーゼも過加水分解活性を有することが示される。この実施例は、CE-7ファミリーまたはその他のファミリーからのヒドロラーゼ酵素の他の毛髪標的融合物が過加水分解活性を示し、毛髪用途において直接または酵素発生の後に使用され得ることを実証する。実施例6毛髪に標的化された他のペルヒドロラーゼの毛髪結合以下の実施例は、種々の標的化ペルヒドロラーゼCE-7サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼ以外が毛髪に結合できることを実証する。標的化ペルヒドロラーゼHC1121C277S-HC263、配列番号288、HC1169ArE-HC263、配列番号323、およびP.フルオレッセンスP.fluorescensペルヒドロラーゼの変異体配列番号331を、pH6.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪を2mLの上記製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温で5分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルもインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の2mLの1のTWEEN登録商標-20で毛髪を洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥し、新しい管のセットに移した。毛髪を、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の1のTWEEN登録商標-20で2回すすいでから、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で2回すすいだ。毛髪に結合したままである酵素の量は、毛髪を2~3mm断片に切断することによりSDS-PAGE分析で決定した。断片を500μLポリプロピレン微量遠心管に入れ、80μLのゲル負荷緩衝液20μLのNuPAGELDSサンプル緩衝液InvitrogenNP0007、8μLの500mMのDTT、および52μL50mMのpH7.2のリン酸カリウムで被覆した。毛髪サンプルを90°Cで10分間加熱してから、4度まで冷却した。上澄み25μLをNuPAGE4-12Bis-trisポリアクリルアミドゲルInvitrogenNP0322上に負荷し、150vで40分間実行した。ゲルを水で3回洗浄し、15mLのSIMPLYBLUE商標SafestainInvitrogen,Carlsbad,CA、LC6060中で1時間染色し、3回すすいでから、水中で3時間脱染した。結果はゲルに結合した酵素の相対強度として報告され、表5で提供される。データによって、異なるヒドロラーゼファミリーからの様々なペルヒドロラーゼを毛髪に標的化させることができ、毛髪結合配列は、サーモトガThermotogaペルヒドロラーゼ以外のペルヒドロラーゼに対する融合物の場合において機能的であることが示される。実施例7過酢酸PAAを発生させるためのペルヒドロラーゼの基質ストックとしての過炭酸塩/トリアセチン懸濁液の調製この実施例の目的は、共配合co-formulated基質ストックとして過炭酸塩およびトリアセチンが非水性環境中で一緒に貯蔵され得ることを実証することである。過炭酸ナトリウムNa2CO3.1.5H2O2、MW157.01、Sigma-Aldrich,St.Louis,MOは白色固体ペレットであり、乳鉢および乳棒を用いて砕いて粉末にした。表6に示されるように、異なる量の過炭酸ナトリウムをガラスバイアル中に秤量した後、トリアセチンおよび溶媒としてのプロピレングリコールを添加して、ペルヒドロラーゼ含有緩衝液で希釈されたときに所望の濃度レベルの基質を供給し得る10重量の固体を有する懸濁液を作った。バイアルに攪拌子を添加して攪拌を維持し、過炭酸塩粉末を十分に懸濁させた。基質懸濁液ストックを作った後、十分に混合した適切な体積の懸濁液ストックを、表7に示されるように、pH6.6の50mMのリン酸緩衝液、および1mg/mLのHC1121C277S-リンカー-HC263、配列番号288ストックと混合して、10μg/mLのHC1121作用濃度と、計画された基質作用濃度トリアセチンについては250mMまたは500mM、放出されるH2O2については250mMまたは500mMとを有する1mLの反応混合物を作った。反応を60分間進行させた後、反応混合物のpHを測定してから、100μLの液体サンプルを取り出し、900μLの5mMのH3PO4中に添加することによって反応を停止させた。NANO登録商標MF遠心装置300K分子量カットオフMWCO、PallLifeSciences,AnnArbor,MIを用いて、反応停止したサンプルを、12,000rpmで6分間の遠心分離によりろ過した。ろ液をHPLCKarst検定によりデュプリケートで検定して、これらの反応条件で発生した過酢酸PAAの量を決定した。懸濁液ストックを調製してから1日後および6日後に試験を実行した。両方の日に60分の反応時間で発生したPAAの結果は表7で提供される。結果は、過酸素源として過炭酸塩を用いてPAAが60分間に発生されることを示した。6日間の貯蔵の後、これらの基質懸濁液ストックは60分の反応時間でまだ約4000~9600ppmのPAA1日目に測定されたPAA発生活性の70~85を示すを発生させることができた。参照サンプルは、表8に示されるように過炭酸塩サンプルと同じサンプル組成において同一の濃度の液体H2Oを用いて実行したが、60分間の反応の後に約半分の量のPAAしか発生しなかった約2700ppm~4000ppm。液体H2O2サンプルのpHは50mMのリン酸緩衝液によって支配され、60分の反応時間の後に測定されたpHはpH5.2~pH5.5の範囲であった。過炭酸ナトリウムサンプルのpHは水溶液と混合したときに放出される炭酸ナトリウムによって支配され、60分の反応時間の後に測定されたpHは、pH8.4~pH9.9の範囲であった。この実施例で使用したペルヒドロラーゼHC1121配列番号288は、表9に示されるようにより高いpHにおいてより高い活性を有した。実施例8過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックからのPAAの発生の調節この実施例の目的は、過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックの反応pHおよびPAA発生レベルが適切な緩衝液により調節され得ることを実証することである。3つの異なる緩衝液:apH6.6、100mMのリン酸緩衝液、bpH6.0、100mMのリン酸緩衝液、および3pH6.0、200mMのリン酸緩衝液を用いて、4つの異なる濃度レベル50mM~200mMの等価H2O2濃度で過炭酸ナトリウム溶液を作った。各溶液のpHを測定し、表10に示す。pH6.0、200mMのリン酸緩衝液は、試験濃度範囲における過炭酸塩溶液のpHを、パーソナルケア、特にスキンケア製品に適していると考えられるpH範囲であるpH6.5~pH8の間になるように調節することができた。表11に示されるように過炭酸ナトリウム/トリアセチンを共配合基質ストックとして作るために、異なる量の過炭酸ナトリウム粉末をガラスバイアル中に秤量した後、トリアセチンおよび必要であれば溶媒としてプロピレングリコールを添加して、ペルヒドロラーゼ含有緩衝液で希釈されたときに所望の濃度レベルの基質を供給し得る5~10重量の固体を有する懸濁液を作った。バイアルに攪拌子を添加して攪拌を維持し、過炭酸塩粉末を十分に懸濁させた。基質懸濁液ストックを作った後、十分に混合した適切な体積の懸濁液ストックを、表12に示されるように、pH6、200mMのリン酸緩衝液、および1mg/mLのHC1121配列番号288ストックまたは1mg/mLのC277Sストック配列番号293と混合して、10μg/mLのHC1121配列番号288または10μg/mLのC277S非標的化、配列番号293作用濃度と、計画された基質作用濃度トリアセチンについては約250mMまたは500mM、放出されるH2O2については50mM~200mMとを有する1mLの反応混合物を作った。HC1121配列番号288は、C-末端18アミノ酸フレキシブルペプチドリンカー配列番号285を介して毛髪結合ドメインHC263配列番号290に結合されたC277S変異体ペルヒドロラーゼ配列番号293を含む標的化ペルヒドロラーゼである。C277Sは、非標的化T.マリティマT.maritima変異体ペルヒドロラーゼ配列番号293である。反応を60分間進行させた後、反応混合物のpHを測定した。100μLの液体サンプルを取り出し、これを900μLの100mMのH3PO4中に添加することによって、反応を停止させた。NANO登録商標MF遠心装置300K分子量カットオフMWCO、PallLifeSciencesを用いて、反応停止したサンプルを、12,000rpmで6分間の遠心分離によりろ過した。ろ液をHPLCKarst検定によりデュプリケートで検定して、発生した過酢酸PAAの量を決定した。60分の反応時間の後のpH値および発生したPAA量はいずれも表12において提供される。pH6.0、200mMのリン酸緩衝液反応混合物についてはpH6.7~pH7.7が観察され、基質濃度に依存して60分後に約1700ppm~6000ppmのPAAが発生された。基質濃度が増大すると、発生するPAAの量も増大した。標的化ペルヒドロラーゼHC1121配列番号288および非標的化ペルヒドロラーゼC277S配列番号293は同様の活性を示した。実施例9過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックと共にペルヒドロラーゼを用いたときの毛髪弱化および漂白淡色化効力この実施例の目的は、標的化ペルヒドロラーゼHC1121C277S-リンカー-HC263、配列番号288および非標的化ペルヒドロラーゼC277S配列番号293の両方と共に過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックを用いて、毛髪弱化効力を実証することである。実施例8において調製された4つの基質懸濁液ストック291-42-1S、291-42-4S、291-42-7S、および291-42-8Sを選択し、標的化ペルヒドロラーゼHC1121および非標的化ペルヒドロラーゼC277Sの両方を用いて毛髪サンプルにおいて24時間の処理サイクルにより試験した。それぞれの試験条件に対して、トリプリケートの毛髪房を用いた。毛髪房は、InternationalHairImportersandProductsGlensdale,NYからのミディアムブラウンの毛髪であった。各毛髪房を一端で接着し、5mm幅および4cm長さ接着した部分を除いて、100/-20mgの正味の毛髪重量で切断した。各毛髪房を清浄なプラスチック秤量トレイVWR、Cat.12577-053に入れた。表13に示されるように、十分に混合した適切な体積の過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックを、pH6.0、200mMのリン酸緩衝液中の5mg/mLのストックから各サイクルで新たに調製した3.5mLの10μg/mLの酵素溶液に添加することによって、それぞれの毛髪処理溶液を調製し、50mMまたは100mMの等価物H2O2作用濃度と、250mMまたは500mMのトリアセチン作用濃度とを達成した。次に、1mLの反応混合物を各毛髪房に添加し、アプリケータで毛髪房に擦り込んだ。毛髪房をこの反応混合物中に1時間入れた後、乾燥皿に取り出した。毛髪房を23時間風乾させてから、1mLの1のラウリルエーテル硫酸ナトリウムSLES、RhodiaInc,Cranbury,NewJerseyによるRHODAPEXES2K’’で洗浄した後、水道水ですすぎ、ペーパータオルで乾燥させた。これにより、24時間の処理サイクルが完了された。毛髪損傷の視覚的な表示に応じて、処理サイクルを8~12回繰り返した。毛髪房はより明るい色になり、処理中に弱化した。最終のすすぎおよび風乾の後、各毛髪サンプルに対してL、a、b色測定を行い、毛髪の色抜けを定量化し、ΔE色差計算の参照として未処理毛髪についてもL、a、b色測定を行った。ΔEは、ΔE=L-Lref2a-aref2b-Bref20.5として計算した。各毛髪房において引張強さ試験を実行し、一般的な方法において上記で記載されるように毛髪弱化を定量化した。選択される処理サイクルにおいて、100μLの反応混合物を取り、これを900μLの100mMのH3PO4に添加して反応を停止させることによって、各毛髪房を浸漬させた反応混合物をサンプリングした1時間の浸漬時間の終了後。NANO登録商標MF遠心装置300K分子量カットオフMWCO、PallLifeSciencesを用いて、反応停止したサンプルを、12,000rpmで6分間の遠心分離によりろ過した。ろ液をHPLCKarst検定上記によりデュプリケートで検定して、発生した過酢酸PAAの量を決定した。PAA濃度を表14に要約した。毛髪を含まない参照対照、毛髪を含まない場合の1時間のPAA発生は約1700ppm~3000ppmであったと比較して、1時間の毛髪処理後の反応混合物中のPAAレベルは、約500ppm~1800ppmの範囲であった。これは、1時間で発生したPAAの40~80が明らかに毛髪処理中に消費されたことを示す。表15の結果により、全ての処理毛髪は、1.5N/mg毛髪の引張強さであるNAIR登録商標5分処理基準をはるかに下回り、0.5N/mg毛髪よりも低い引張強さまで著しく弱化されることが示された。基質濃度が高いほど弱化効果は強く、毛髪の色抜けは大きくなる。同じ基質濃度レベルでは、両方の酵素共に同様のレベルのPAA発生が検出されたが、表12および表14、標的化ペルヒドロラーゼHC1121配列番号288は、より強い毛髪弱化および毛髪淡色化hairlightening効力を示した。実施例10過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックおよび緩衝ペルヒドロラーゼストックを用いる2コンパートメント脱毛製品この実施例の目的は、1つのコンパートメントに過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックを有し、第2のコンパートメントに緩衝ペルヒドロラーゼストックを有する2コンパートメント試作製品の脱毛効力を実証することである。実施例8と同様に、表16の処方に従って過炭酸ナトリウム/トリアセチン懸濁液を共配合基質ストックとして調製した:過炭酸ナトリウム粉末をガラスバイアル中に秤量した後、トリアセチンおよび溶媒としてのプロピレングリコールを添加して、ペルヒドロラーゼ含有緩衝液で希釈されたときに250mMのトリアセチンおよび100mMH2O2の基質を提供し得る5重量の固体を有する懸濁液を作った。バイアルに攪拌子を添加して攪拌を維持し、過炭酸塩粉末を十分に懸濁させた。次に、5mg/mLのストックをpH6、200mMのリン酸緩衝液中に希釈することによって、11μg/mLのHC1121の溶液を作った。HC1121溶液は、緩衝ペルヒドロラーゼストックとして使用した。毎日、1819μLのこのペルヒドロラーゼストックを、十分に混合した181μLの過炭酸塩/トリアセチン懸濁液ストックと混合して、2mLの反応混合物を作った。次に、2mLのうちの0.5mLの反応混合物を毛髪房トリプリケートの1つに移し、アプリケータで毛髪内に擦り込んだ。毛髪房は、InternationalHairImportersからのミディアムブラウンの毛髪であった。各毛髪房を一端で接着し、5mm幅および4cm長さ接着した部分を除いて、100/-20mgの正味の毛髪重量で切断した。各毛髪を24時間風乾させてから、1mLの1のSLESで洗浄した後、水道水ですすぎ、ペーパータオルで乾燥させた。この処理サイクルを各毛髪房において14サイクル繰り返した後、引張強さ試験を測定し、色測定を行った。1819μLのpH6、200mMのリン酸緩衝液ペルヒドロラーゼストックの代わりに使用を181μLの過炭酸塩/トリアセチン懸濁液と混合した、酵素を含まない対照を用いて同じ試験を実行した。反応条件、引張試験結果および毛髪色抜け結果は表17に要約される。酵素を含まない対照は、過炭酸塩/トリアセチン懸濁液を基質ストックとして使用する場合にHC1121含有サンプルと同程度に毛髪を明るくしたが、毛髪をそれほど弱化しなかった。10μg/mL作用濃度の標的化ペルヒドロラーゼHC1121は、1.5N/mgのNAIR登録商標処理毛髪基準よりもはるかに低い約0.6N/mg毛髪の引張強さまで毛髪を弱化した。"