ガレクチンまたはその炭化水素認識領域CRDへの糖化タンパク質の結合量を測定することを含んでなる、糖化タンパク質の検出方法。ガレクチンがガレクチン-3である請求項1に記載の方法。糖化タンパク質が、糖化反応の前期反応生成物、カルボキシメチルリジン若しくはカルボキシエチルリジンが付加した糖化反応の後期反応生成物、またはグルコース、メチルグリオキサール若しくはグリセルアルデヒド由来の糖化反応の後期反応生成物である、請求項1または2に記載の方法。ガレクチンまたはそのCRDへの糖化タンパク質の結合量を表面プラズモン共鳴法、水晶振動子マイクロバランス測定法、反射干渉分光法、プロテインチップ法若しくは半導体接触型バイオセンサー法または電気化学的方法により測定する、請求項1~3のいずれか一項に記載の方法。血糖値、糖化LDLまたは糖化Aβの測定方法である、請求項1~4のいずれか一項に記載の方法。ガレクチンまたはその炭化水素認識領域CRDが固定化された固体支持体からなる、バイオセンサーチップ。ガレクチンがガレクチン-3である、請求項6に記載のバイオセンサーチップ。糖化タンパク質の検出に使用するための、請求項6または7に記載のバイオセンサー。糖化タンパク質が、糖化反応の前期反応生成物、カルボキシメチルリジン若しくはカルボキシエチルリジンが付加した糖化反応の後期反応生成物、またはグルコース、メチルグリオキサール若しくはグリセルアルデヒド由来の糖化反応の後期反応生成物である、請求項8に記載のバイオセンサーチップ。血糖値の測定に使用するための、請求項6~9のいずれか一項に記載のバイオセンサーチップ。担体にガレクチンまたはその炭化水素認識領域CRDを結合させてなる、アフィニティーカラム。請求項11に記載のアフィニティーカラムを用いて、糖化タンパク質を精製する方法。本発明は、糖化タンパク質を簡便に検出できる方法を提供すると共に、糖化タンパク質検出のためのバイオセンサーチップを提供することを目的とする。また、糖化タンパク質を精製するための方法および糖化タンパク質の精製用カラムを提供することを目的とする。本発明者は、ガレクチンファミリーに属するガレクチン-3が、ある種の糖化タンパク質群を特異的に認識することを見いだした。本発明者はまた、ガレクチンを固定化したバイオセンサーチップを用いて糖化タンパク質を表面プラズモン共鳴法で正確に測定できることを見出した。本発明はこれらの知見に基づくものである。すなわち、本発明によれば、以下の発明が提供される。1ガレクチンまたはその炭化水素認識領域CarbohydrateRecognitionDomain;以下、単にCRDということがあるへの糖化タンパク質の結合量を測定することを含んでなる、糖化タンパク質の検出方法以下、本発明の検出方法という。2ガレクチンがガレクチン-3である上記1に記載の方法。3糖化タンパク質が、糖化反応の前期反応生成物、カルボキシメチルリジン若しくはカルボキシエチルリジンが付加した糖化反応の後期反応生成物、またはグルコース、メチルグリオキサール若しくはグリセルアルデヒド由来の糖化反応の後期反応生成物である、上記1または2に記載の方法。4ガレクチンまたはそのCRDへの糖化タンパク質の結合量を表面プラズモン共鳴法、水晶振動子マイクロバランス測定法、反射干渉分光法、プロテインチップ法若しくは半導体接触型バイオセンサー法または電気化学的方法により測定する、上記1~3のいずれかに記載の方法。5血糖値、糖化LDLまたは糖化Aβの測定方法である、上記1~4のいずれかに記載の方法。6ガレクチンまたはそのCRDが固定化された固体支持体からなる、バイオセンサーチップ。7ガレクチンがガレクチン-3である、上記6に記載のバイオセンサーチップ。8糖化タンパク質の検出に使用するための、上記6または7に記載のバイオセンサー。9糖化タンパク質が糖化反応の前期反応生成物、カルボキシメチルリジン若しくはカルボキシエチルリジンが付加した糖化反応の後期反応生成物、またはグルコース、メチルグリオキサール若しくはグリセルアルデヒド由来の糖化反応の後期反応生成物である、上記8に記載のバイオセンサーチップ。10血糖値の測定に使用するための、上記6~9のいずれかに記載のバイオセンサーチップ。11担体にガレクチンまたはそのCRDを結合させてなる、アフィニティーカラム。12上記11に記載のアフィニティーカラムを用いて、糖化タンパク質を精製する方法。本発明では、ガレクチンへの糖化タンパク質の結合能を利用して、糖化タンパク質を検出することができる。後記のように糖化タンパク質の血中濃度は血糖値と関連していることから、本発明は、血糖値の測定に用いることができる。本発明はまた、試料からの特定の糖化タンパク質の分離に用いることができる。糖化タンパク質は生活習慣病などの疾患に関連していることから、本発明は糖化タンパク質の生体内メカニズムを解明するための機材や手法として用いることができる。以下、実施例により本発明をさらに詳細に説明するが、下記の実施例により本発明が限定されるものではない。実施例1:ガレクチンによる糖化タンパク質の検出1ガレクチン-3およびガレクチン-3のCRDの調製ガレクチン-3発現プラスミドで形質転換した大腸菌EscherichiacoliBL-21DE3株を、10重量/体積のグルコースおよび100μg/mLのアンピシリンを添加した1Lの2×YT培地を用いて、37°Cで培養し、O.D.600を0.7とした。この培養液に最終濃度が0.1mMとなるようにイソプロピル-β-D-1-チオガラクトピラノシドIPTGを加え、融合タンパク質の発現を誘導し、さらに37°Cにて2時間培養した。遠心分離により培地を取り除き、大腸菌のペレットを100mLの細胞破砕溶液10mMTris-HClpH7.5、0.5MNaCl、5mMβ-メルカプトエタノール、1mMEDTA、1mMフッ化フェニルメチルスルホニルPMSFで懸濁し、氷上で4分間の超音波処理を行った。次いで、最終濃度1重量/体積となるようにTritonX-100を添加し、4°Cで30分間攪拌した。遠心分離の後に、上澄み液をラクトース-アガロースアフィニティークロマトグラフィー生化学工業社、東京、日本Matsushitaetal2000Nishietal2003により、更に精製した。なお、ガレクチン-3発現プラスミドは、ガレクチン-3をコードするヒトJurkat細胞由来のポリヌクレオチド配列番号1またはガレクチンのCRDをコードするポリヌクレオチド配列番号1の340番~750番のヌクレオチド配列を含有するpET11-aベクタ-から構成されている。2実施例で用いたAGE本実施例においては、AGEとして、サイクレックス社長野、日本から購入したNε-カルボキシメチルリジン-HSACML-HSAカタログ番号:CY-R2066、Nε-カルボキシエチルリジン-HSACEL-HSAカタログ番号:CY-R2067、グリオキサール-AGE-BSAカタログ番号:CY-R2064、グリコールアルデヒド-AGE-BSAカタログ番号:CY-R2060、グリセルアルデヒド-AGE-BSAカタログ番号:CY-R2058、メチルグリオキサール-AGE-BSAカタログ番号:CY-R2062、グルコース-AGE-BSAカタログ番号:CY-R2056を用いた。3ガレクチン-3固定化センサーチップおよびガレクチン-3のCRD固定化センサーチップの調製上記1で調製したガレクチン-3配列番号2またはガレクチン-3のCRD配列番号2のアミノ酸配列の114番~250番を、製造会社の取扱説明書に従い、アミノカップリング反応により、Birecore3000ビアコア社、ピスカタウェイ、NJ用のセンサーチップCM5研究グレード上に固定化した。固定化するタンパク質量は5000共鳴単位RUとした。流速を10μL/分とし、30°Cにて、10mM酢酸ナトリウムpH5.0中で、N-ヒドロキシ-スクシニミド/1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピル-カルボジイミドカップリング反応により固定化した。4ガレクチン-3およびガレクチン-3のCRDとAGEの相互作用の分析条件ガレクチン-3およびガレクチン-3のCRDとAGEとの結合特性は、表面プラズモン共鳴SPR現象に基づく相互作用解析装置Birecore3000を用いて分析した。SPR分析は30°C、流速10μL/分にて行った。すべての試料は20μLずつ分析に供し、ガレクチン-3固定化CM5センサーチップまたはおよびガレクチン-3のCRD固定化CM5センサーチップ上で120秒間接触させて、ガレクチン-3またはガレクチン-3のCRDとAGEとの結合をモニターした。その後、センサーチップをランニング緩衝液10mMHepespH7.4、3mMEDTA、150mMNaClおよび0.005界面活性剤P20中に溶解した70μLの20mM乳酸溶液で120秒間処理し、センサーチップからのAGEの解離をモニターした。溶出処理後の残留AGE量をRUとして計測した。また、結合速度定数Konおよび解離速度定数Koffは、BIAevaluation4.1ソフトウェアパッケージGEヘルスケア、ピスカタウェイ、NJを用いて決定した。平衡定数KdはKoffをKonで除して求めた。5ガレクチン-3とAGEとの結合の評価ガレクチン-3と各AGEとの結合のセンサーグラムは図2に示される。ガレクチン-3は、グルコース-AGE-BSAAGE-1、図2-A、CEL-HSA図2-B、グリセルアルデヒド-AGE-BSAAGE-2、図2-C、メチルグリオキサール-AGE-BSAAGE-4、図2-Dのいずれとも結合能を有することが分かった。それぞれの結合速度定数Konおよび解離速度定数Koffを図4に示す。また、ガレクチン-3と様々なAGEとの結合能を調べたところ、ガレクチン-3は、グルコース-AGE-BSA、CEL-HSA、メチルグリオキサール-AGE-BSA、グリセルアルデヒド-AGE-BSAとは結合したが、グリオキサール-AGE-BSA、CML-HSA、グリコールアルデヒド-AGE-BSAとは結合しなかった表1。このように、ガレクチン-3は特定のAGEとの結合特異性を有することが示唆された。表1は、SPRにより得られたガレクチン-3またはガレクチン-3のCRDと各AGEとの平衡定数Kdを示す。ガレクチン-3とAGEとの親和性を評価するために、陽性対象としてガレクチン-3と結合することが知られるアシアロフェチュインを用いた。平衡定数Kdは値が小さいほど結合が強固であることを意味する。6ガレクチン-3のCRDとAGEとの結合の評価ガレクチン-3のCRDと各AGEとの結合のセンサーグラムを図2に示す。ガレクチン-3のCRDは、グルコース-AGE-BSAAGE-1、図2-A、CEL-HSA図2-B、グリセルアルデヒド-AGE-BSAAGE-2、図2-C、メチルグリオキサール-AGE-BSAAGE-4、図2-Dのいずれとも結合能を有することが分かった。それぞれの結合速度定数Konおよび解離速度定数Koffを図5に示す。また、ガレクチン-3のCRDと様々なAGEとの結合能を調べたところ、ガレクチン-3のCRDは、グルコース-AGE-BSA、CML-HSA、CEL-HSA、メチルグリオキサール-AGE-BSA、グリセルアルデヒド-AGE-BSAとは結合能を示したが、グリオキサール-AGE-BSA、グリコールアルデヒド-AGE-BSAとは結合能を示さなかった表1。このように、ガレクチン-3はCRDのみであっても、各AGEへの結合能と、各AGEに対する結合特異性を保持した。しかしながら、CML-HSAに対する結合能は、全長ガレクチン-3とガレクチン-3のCRDとで差が見られた表1。7ガレクチン-3の結合特性の評価ガレクチン-3が認識するAGEの部位を特定するために、ガレクチン-3とグリセルアルデヒドとの結合特性をSPRにより分析した。ガレクチン-3はグリセルアルデヒド-AGE-BSAAGE-2とは結合する図6-B、dのに対して、グリセルアルデヒドそのものとは結合しない図6-B、cことが分かった。ガレクチン-3はBSAそのものとも結合能を有さないデータ未掲載。このことは、ガレクチン-3とAGEとの結合には、タンパク質部分と付加部分の両方が必要であること、すなわち、ガレクチン-3は糖化タンパク質のみを広く認識することができることを示唆する。