"式Iの化合物:[式中、R0は、C8-C11-分岐アルキル、CH3-CH2m-、CH3-O-CH2CH2O2CH2-およびからなる群から選択される基であり;mは6~10の整数であり;xは1~3の整数であり;R1、R3、R4、R7およびR8は、下式:GF-CH2n-ここで、nは1~4の整数であり;かつ、GFは-NH2および-NH-C=NH-NH2からなる群から選択される基であるを有する、独立に選択される基であり;R2は、-CHCH3OH、-CHCH32、-CH2NH2および-CH2OHからなる群から選択される基であり;R5およびR6は、H、-C1-C4-直鎖または分岐アルキル、-CH2-R10、-CH2-CH2-S-CH3および-CHCH3OHからなる群から独立に選択される基であり;R9は、CONH2、-CHCH3OHおよびCONHR11からなる群から選択され;R10は、フェニル、3-インドリル、4-イミダゾリル、4-ヒドロキシフェニル、αまたはβ-ナフチル、および2-、3-または4-ピリジルからなる群から選択される基であり;R11は、Ala-Leu-Arg、Ala-Leu-Arg-Ala-Leu-Arg、Gly-Arg-Val-Glu-Val-Leu-Tyr-Arg-Gly-Ser-Trp、Lys-Val-Leu、Lys-Val-Leu-Lys-Val-Leu、Leu-Met-Trp-Trp-Met-Leu、Orn-Orn-Orn、Gln-Arg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-ThrおよびGlu-γ-スペルミド-Arg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thr;ならびにGluArg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thr-γ-スペルミドからなる群から選択されるペプチド配列であり;uはCH2またはSであり;vはNHまたはSであり;wはCH2またはCOであり、ただし、R9がCONH2である場合、aR5またはR6は-CHCH3OHであるか、またはbR5およびR6はHであるか;またはcR9と結合したC原子の配置がS型であるか、またはdR5と結合したC原子の配置がR型である;また、R9が-CHCH3OHである場合、R8はGFCH2nここで、nは3であり、GFは-NH-C=NH-NH2であるであり、かつ、R7はGFCH2nここで、nは2であり、GFはNH2であるである。uがCH2であり、vがNHであり、ZがCOであり、R9が-CHCH3OHであり、かつ、R9と結合したC原子の配置がS型であり、式Iaを有する、請求項1に記載の化合物。ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロ4-10[Dab-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Thr]である、請求項2に記載の化合物。uがSであり、vがSであり、wがCH2であり、式Ibを有する、請求項2に記載の化合物。R11が、Ala-Leu-Arg、Ala-Leu-Arg-Ala-Leu-Arg、Gly-Arg-Val-Glu-Val-Leu-Tyr-Arg-Gly-Ser-Trp、Lys-Val-Leu、Lys-Val-Leu-Lys-Val-Leu、Leu-Met-Trp-Trp-Met-Leu、Orn-Orn-Orn、Gln-Arg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thr、Gluγ-スペルミド-Arg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thr、およびGluArg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thr-γ-スペルミドからなる群から選択されるペプチド配列である、請求項4に記載の化合物。ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Ala-Leu-Arg;ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Ala-Leu-Arg-Ala-Leu-Arg;ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Gly-Arg-Val-Glu-Val-Leu-Tyr-Arg-Gly-Ser-Trp];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Lys-Val-Leu;ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Lys-Val-Leu-Lys-Val-Leu;ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Leu-Met-Trp-Trp-Met-Leu;ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Orn-Orn-Orn;ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Dab-Arg-Cys]-Gln-Arg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thr;およびノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Dab-Arg-Cys]-Glu-γ-スペルミド-Arg-Gly-Arg-Ala-Glu-Glu-Val-Tyr-Tyr-Ser-Gly-Thrから選択される、請求項5に記載の化合物。ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Leu-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-DCys];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Leu-Arg-Dab-Cys];およびノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-DCys]から選択される、請求項4に記載の化合物。ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Leu-Arg-Dab-Cys];およびノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Leu-Arg-Dab-Cys]から選択される、請求項7に記載の化合物。ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-Trp-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Trp-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-DLeu-Thr-Arg-Dab-Cys];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DLeu-Thr-Arg-Dab-Cys];デカノイル-Arg-Thr-Arg-シクロS-S[Cys-Dab-DTrp-Thr-Dab-Dab-Cys];デカノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DLeu-Thr-Arg-Dab-Cys];デカノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Trp-Thr-Arg-Dab-Cys];およびドデカノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Thr-Arg-Dab-Cys]から選択される、請求項4に記載の化合物。ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロ4-10[Dab-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Thr];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Gly-Arg-Val-Glu-Val-Leu-Tyr-Arg-Gly-Ser-Trp];ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Leu-Met-Trp-Trp-Met-Leu;およびノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-DCys]から選択される、請求項1に記載の化合物。ヒトを含む哺乳類においてグラム陽性菌により引き起こされる細菌感染の処置を目的とする薬剤の製造のための、請求項1~10のいずれか一項に定義される化合物の使用。グラム陽性菌が、マイコバクテリウムフレイ、黄色ブドウ球菌およびマイクロコッカスルテウスからなる群から選択される、請求項11に記載の使用。ヒトを含む哺乳類においてグラム陰性菌により引き起こされる細菌感染の処置を目的とする薬剤の製造のための、請求項1~10のいずれか一項に定義される化合物の使用。グラム陰性菌が、ネズミチフス菌、緑膿菌、大腸菌およびアシネトバクター種からなる群から選択される、請求項13に記載の使用。治療上有効な量の請求項1~10のいずれか一項に定義される化合物を薬学上許容される賦形剤または担体とともに含んでなる、医薬組成物。略号:Boc、tert-ブトキシカルボニル;Dab:2,4-ジアミノ酪酸;DIEA、N,N-ジイソプロピルエチルアミン;Dde、N-[1-4,4-ジメチル-2,6-ジオキソシクロヘクス-1-イリデンエチル];DIPCDI、N,N’-ジイソプロピルカルボジイミド;DMF、N,N-ジメチルホルムアミド;ES、エレクトロスプレー;Fmoc、9-フルオレニルメトキシカルボニル;HATU、2-7-アザ-1H-ベンゾトリアゾール-1-イル-1,1,3,3-テトラメチルウロニウムヘキサフルオロホスフェート;HBTU、2-1H-ベンゾトリアゾール-1-イル-1,1,3,3-テトラメチルウロニウムヘキサフルオロホスフェート;HOBt、1-ヒドロキシベンゾトリアゾール;HPLC、高速液体クロマトグラフィー;MALDI-TOF、マトリックス支援レーザー脱離イオン化タイムオブフライト;MS、質量分析;MIC、最小阻害濃度;MW、分子量;Pbf、2,2,4,6,7-ペンタメチルジヒドロベンゾフラン-5-スルホニル;TFA、トリフルオロ酢酸;Trt、トリチル一般法実施例の化合物を製造するために、固相Fmoc/tBu合成法の一般的なプロトコールを用いた。各合成サイクルのFmoc/tBu合成プロトコールは、以下に示すステップからなる:iDMFで樹脂を洗浄5×30秒;ii20ピペリジン/DMFで処理1×1分2×10分、Fmoc除去;iiiDMFで洗浄5×30秒;ivDMF最小容量中、Fmoc-保護アミノ酸3倍過剰量、活性化試薬HBTU/DIEAそれぞれ3倍および6倍過剰量でアシル化;vDMF5×30秒およびCH2Cl25×30秒で洗浄;viKaiserテストペプチド-樹脂サンプルを用いる;viiDMFで洗浄5×30秒。ペプチドの一般的な切断および完全な脱保護は、反応槽中でTFA/チオアニソール/1,2-エタンジチオール/トリイソプロピルシラン/水70:10:10:1:3.5;3時間を用いて処理することにより行った。TFA溶液を濾過により除去した。樹脂は追加の0.5mLのTFA混合物で2回洗い流し、その洗液を合わせた。得られた切断溶液を冷エーテルTFA混合物:エーテル1:20の割合に加え、ペプチドを沈殿させた。さらに、粗ペプチドをエーテルを用いて洗浄し3回、エーテルをデカンテーションし、固形物を風乾させた。次に粗ペプチドを1mM濃度または分子内ジスルフィド結合形成にはわずかに低い濃度で水中10DMSO溶液に溶解させた。この溶液を開放系で12~36時間撹拌した。空気酸化により環化反応が起こり、HPLCおよびMSによりモニターリングした。精製は、分取HPLCにより行った。実施例において、自己充填型VarianLoadLockC18カラム250×2.5mm,10μmを備えたVarianPro-star200prep-systemで、H2O-アセトニトリル-0.1TFA勾配混合物を用いて溶出させ、UV検出は220nmで行った。ペプチドは、PerSeptiveBiosystems、Voyager-DEを用いてMALDI-TOF質量分析により特性決定した。精製ペプチドの均質性は、MerckまたはKromasilC18逆相カラム4×250mm、粒子径5μmおよび細孔径120Åを用いる分析用HPLCにより評価した。溶出は、H2O-0.1TFAおよびMeCN-0.1TFAの混合物を用いて流速1ml/分で行い、UV検出は220nmで行った。例1:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Gly-Arg-Val-Glu-Val-Leu-Tyr-Arg-Gly-Ser-Trp]Ib3、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=-CH2PhDPheの側鎖、R6=-CH2CHCH32Leuの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、およびR8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=Gly-Arg-Val-Glu-Val-Leu-Tyr-Arg-Gly-Ser-Trpである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-Leu-OH、Fmoc-DPhe-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-Gly-OH、Fmoc-Val-OH、Fmoc-GlutBu-OH、Fmoc-TyrtBu-OH、Fmoc-SertBu-OH、Fmoc-TrpBoc-OH。手動ペプチド合成は、ポリエチレンディスクを装着したポリプロピレンシリンジ中で標準的Fmoc/tBu法に従って行った。Fmoc-Rink樹脂600mg、0.282ミリモル、f=0.47ミリモル/g樹脂を用いた。配列のアミノ酸は、上記のように、Fmoc/tBu固相合成プロトコールに従って加えた。全配列をアセンブルした時点で、最小量のDMF中でノナン酸134μl、0.846ミリモル、3倍過剰量をHBTU/DIEAそれぞれ3および6倍過剰量とカップリングさせた。反応完了後、樹脂をDMF5×30秒およびCH2Cl25×30秒で洗浄した。切断およびジスルフィド結合形成後の粗ペプチド重量は300mg収率90であった。HPLCによる精製では30mgの純粋なペプチドが得られた収率10。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;ESI:m/z528.95[M5H]5、660.90[M4H]4、440.95[M6H]6、881.00[M3H]3。MW:実測値2639.75理論値2639.39。例2:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Cys]-Leu-Met-Trp-Trp-Met-LeuIb6、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=-CH2PhDPheの側鎖、R6=-CH2CHCH32Leuの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、およびR8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=Leu-Met-Trp-Trp-Met-Leuである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-Leu-OH、Fmoc-DPhe-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-Met-OH、Fmoc-TrpBoc-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;ESI:m/z550.15[M4H]4、440.15[M5H]5、733.35.00[M3H]3。MW:実測値2196.6理論値2197.04。例3:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-DCys]Ib13、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dab側鎖、R5=-CH2PhDPhe側鎖、R6=-CH2CHCH32Leuの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖かつR8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=CONHR11かつR11=Hである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-Leu-OH、Fmoc-DPhe-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-DCysTrt-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;MALDI-TOF:m/z1336.68[MH],100、1359.49[MNa],17。例4:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Thr-Arg-Dab-Cys]Ib16、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=-CH2PhDPheの側鎖、R6=-CHCH3OHThrの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、かつR8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=CONHR11、R11=Hである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-DPhe-OH、Fmoc-ThrtBu-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;MALDI-TOF:m/z1324.24[MH],100、1347.45[MNa],16。例5:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DPhe-Gly-Arg-Dab-Cys]Ib29、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=-CH2PhDPheの側鎖、R6=-HGlyの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、かつR8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=CONHR11かつR11=Hである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-DPhe-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-Gly-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;MALDI-TOF:m/z1280.59[MH],100、1284.45[MNa],18。例6:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロ4-10[Dab-Dab-DPhe-Leu-Arg-Dab-Thr]Ia1、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=-CH2PhDPheの側鎖、R6=-CH2CHCH32Leuの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、かつR8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖である式Iaの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-DabDde-OH、Fmoc-DPhe-OH、Fmoc-Leu-OH、Fmoc-ThrtBu-OH。手動ペプチド合成は、ポリエチレンディスクを装着したポリプロピレンシリンジ中で標準的Fmoc/tBu法に従って行った。クロロトリチルクロリド樹脂800mg,0.48ミリモル、f=0.6ミリモル/g樹脂を用いた。配列のアミノ酸は、上記のように、Fmoc/tBu固相合成プロトコールに従って加えた。架橋Dab4は、Fmoc-DabDde-OHとして導入した。全配列をアセンブルした時点で、最小量のDMF中でノナン酸228μl、1.44ミリモル、3倍過剰量をHBTU/DIEAそれぞれ3および6倍過剰量とカップリングさせた。反応完了後、樹脂をDMF5×30秒およびCH2Cl25×30秒で洗浄した。保護ペプチド樹脂は、ヒドラジンDMF中1で処理してDde保護基を除去した。次にペプチドを穏やかなTFA処理CH2Cl2中1により樹脂から切り離し、このようにして残りの側鎖保護基を保持したtBu-タイプおよびPbf基。Dab4およびC末端Thr10の間の環化を、DMF:CHCl3=1:1溶液ペプチド濃度0.3M中でHATU:HOBt:DIEA1.1:1.1:2.2当量を用いて室温にて48時間行った。保護された環状粗ペプチドは、残りの側鎖保護基を除去するための最終TFA切断前に、シリカカラムで精製した。粗ペプチド重量は130mg収率21であった。HPLCによる精製では11mgが得られた収率8.5。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>91.8;MALDI-TOF:m/z1316.89[MH]、100、1297.98[MH-H2O],68、1339.65[MNa],19。例7:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Phe-Leu-Arg-Dab-Cys]Ib12;Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=-CH2PhPheの側鎖、R6=-CH2CHCH32Leuの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=CONHR11かつR11=Hである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-Leu-OH、Fmoc-Phe-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-CysTrt-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;MALDI-TOF:m/z1336.30[MH],100、1358.40[MNa],15。例8:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-Gly-Leu-Arg-Dab-Cys]Ib30、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=HGlyの側鎖、R6=-CH2CHCH32Leuの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=CONHR11かつR11=Hである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-Gly-OH、Fmoc-Leu-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-CysTrt-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;MALDI-TOF:m/z1246’03[MH],100。例9:ノナノイル-Arg-Thr-Dab-シクロS-S[Cys-Dab-DLeu-Thr-Arg-Dab-Cys]Ib21、Ro=CH3CH27-、R1=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R2=-CHCH3OHThrの側鎖、R3=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R4=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R5=CH2CHCH32DLeuの側鎖、R6=-CHCH3OHThrの側鎖、R7=-CH2CH2CH2NHC=NH-NH2Argの側鎖、R8=-CH2CH2NH2Dabの側鎖、R9=CONHR11かつR11=Hである式Ibの化合物の製造保護アミノ酸:Fmoc-CysTrt-OH、Fmoc-DabBoc-OH、Fmoc-ArgPbf-OH、Fmoc-DLeu-OH、Fmoc-ThrtBu-OH、Fmoc-CysTrt-OH。手動ペプチド合成は、上記の例1に記載したFmoc-Rink樹脂上での標準的Fmoc/tBu法に従って行った。精製ペプチドの特徴:均質性HPLC出力の面積積分による>95;MALDI-TOF:m/z1291.70[MH],100、1312.76[MNa],16。例10:抗菌性試験リポペプチドの抗菌活性は、滅菌96ウェルプレートCorningCostar3598マイクロタイタープレート中で測定した。最終容量200μLのサンプルは以下のように調製した:pH7.4に調整された培養培地中MH、MullerHinton培養液、Difco、USAに細菌を濃度105コロニー形成単位/mLで含む懸濁液のアリコート100μLを、水中でペプチド1mg/mLの保存溶液を、pH7.4に調整されたMH培養液中で、連続2倍希釈して調製されたペプチドを含有する100μLの溶液に加えたJorgensenおよびTurnide、2003。細菌増殖の阻害は、24~48時間、37°Cにてインキュベーション後に、吸光マイクロプレートリーダーELx800Bio-tekInstrumentsを用いて492nmにて吸光度を測定することにより測定した。抗菌活性は24~48時間のインキュベーション後に増殖が観察されない濃度であるMICとして表した。微生物はトリプチケースソイ培養液Pronadisa、Barcelonaで培養し、細菌増殖が観察されるまで37°Cでインキュベートした。次に、一白金耳量をトリプチケースソイ寒天に画線塗布しPronadisa、Barcelona、コロニー形成がおこるまで37°Cでインキュベートした。微生物は、cryobilles中でEASlaboratoire、France-20°Cで保存した。抗菌性試験に使用した細菌株は、アメリカンタイプカルチャーコレクションATCC、Rockville、MD、USAから入手した:大腸菌ATCC8739緑膿菌ATCC9027ネズミチフス菌ATCC14028アシネトバクター種ATCC5798黄色ブドウ球菌ATCC6538マイコバクテリウムフレイATCC41423マイクロコッカスルテウスATCC9341結果を表1および表2に示す。対照ポリミキシンB:S-6-メチルオクタノイル-Dab-Thr-Dab-シクロ4-10[Dab-Dab-DPhe-Leu-Dab-Dab-Thr]。本発明の化合物の分子量は、ポリミキシンBの分子量よりも大きい。この事実は、μg/mlの代わりにマイクロモル単位で表される活性もまた高いことを意味する。従って、結果をさらによく比較するために、上記の活性の結果をマイクロモル単位で表した表を以下に示す。さらに、治療活性を有するモデルを用いて最良の結果が得られていることは言及する価値がある。従って、アシネトバクター種ATCC5798は、院内感染において最も問題のある細菌の一つであるアシネトバクターバウマニーのモデルである。黄色ブドウ球菌は抗生物質に対する耐性に関して最も重要な細菌の一つであり、マイコバクテリウムフレイは結核の病原体である結核菌の非病原性モデルである。これらの結果は、新規化合物Iがグラム陽性菌およびグラム陰性菌の両方において後者の場合、天然ポリミキシンのMICよりもわずかに高いが、天然ポリミキシンはグラム陽性菌に対して活性を示さないマイクロモルレベルで抗菌活性を示すことを表している。従って、市場で入手可能な抗生物質天然ポリミキシンおよびダプトマイシンは、それぞれグラム陰性またはグラム陽性どちらか一方のみに対し活性を有するため、新規化合物はより広い活性スペクトルを有している。"