プロテインAを自己組織化膜上に固定する方法であって、以下の工程aおよび工程bをこの順に含有する。一分子のアミノ酸および自己組織化膜を具備する基材を用意する工程a、ここで、前記一分子のアミノ酸は、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合により前記自己組織化膜に結合しており、前記一分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる19種類のアミノ酸より選択され、前記基材上にプロテインAを供給し、前記一分子のアミノ酸のカルボキシル基と前記プロテインAのアミノ基との間の反応により、以下の化学式IIによって表されるペプチド結合を形成する工程b請求項1に記載の方法であって、前記工程aは、以下の工程a1およびa2をこの順で具備する:自己組織化膜を表面に具備する基材を用意する工程a1、ここで、前記自己組織化膜は一端にカルボキシル基を有し、前記1分子のアミノ酸を前記基材に供給し、前記自己組織化膜の一端の前記カルボキシル基と前記1分子のアミノ酸のアミノ基との間の反応により前記化学式Iにより表されるペプチド結合を形成する工程a2請求項1に記載の方法であって、前記工程aと前記工程bとの間にさらに前記工程abを具備する:前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドNHydroxysuccinimideおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程ab。請求項2に記載の方法であって、前記工程a1と前記工程a2との間にさらに前記工程a1aを具備する:前記自己組織化膜のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミNHydroxysuccinimideおよび1-エチル‐3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程a1a。前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、請求項1に記載の方法。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸からなる群から選択される。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンからなる群から選択される。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンからなる群から選択される。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンからなる群から選択される。自己組織化膜、一分子のアミノ酸、およびプロテインAを備えたセンサであって、前記自己組織化膜および前記プロテインAの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記プロテインAが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる19種類のアミノ酸より選択される、センサ。前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、請求項10に記載のセンサ。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸からなる群から選択される。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンからなる群から選択される。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンからなる群から選択される。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンからなる群から選択される。センサを用いて試料に含まれる標的物質を検出または定量する方法であって、以下の工程a~cをこの順で具備する:自己組織化膜、1分子のアミノ酸、およびプロテインA、および抗体を備えたセンサを用意する工程a、ここで前記自己組織化膜および前記プロテインAの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記抗体および前記1分子のアミノ酸の間には、前記プロテインAが挟まれており、前記抗体は、前記標的物質に特異的に結合し、前記プロテインAが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す前記一分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる群から選択され、前記Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖であり、前記センサに前記試料を供給し、前記プロテインAに前記標的物質を結合させる工程b、および前記結合された標的物質またはその量から試料に含まれる標的物質を検出または定量する工程c。前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、請求項16に記載の方法。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸からなる群から選択される。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンからなる群から選択される。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンからなる群から選択される。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンからなる群から選択される。標的物質の検出感度または定量精度を向上させるためには、当該バイオセンサに固定されるプロテインAの量を増やすことが必要とされる。本発明者は、自己組織化膜に一分子のアミノ酸を結合させ、そしてプロテインAを固定することによって、単位面積あたりのプロテインAの固定量が著しく増加されるという知見を見いだした。本発明はこの知見を元に完成された。本発明の目的は、自己組織化膜上に固定されるプロテインAの量を増加させる方法、及び当該方法により固定されたプロテインAを有するセンサを提供することである。以下の項目A1~C6は、上記課題を解決する。A1:プロテインAを自己組織化膜上に固定する方法であって、以下の工程aおよび工程bをこの順に含有する。一分子のアミノ酸および自己組織化膜を具備する基材を用意する工程a、ここで、前記一分子のアミノ酸は、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合により前記自己組織化膜に結合しており、前記一分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる19種類のアミノ酸より選択され、前記基材上にプロテインAを供給し、前記一分子のアミノ酸のカルボキシル基と前記プロテインAのアミノ基との間の反応により、以下の化学式IIによって表されるペプチド結合を形成する工程bA2:前記項目A1に記載の方法であって、前記工程aは、以下の工程a1およびa2をこの順で具備する:自己組織化膜を表面に具備する基材を用意する工程a1、ここで、前記自己組織化膜は一端にカルボキシル基を有し、前記1分子のアミノ酸を前記基材に供給し、前記自己組織化膜の一端の前記カルボキシル基と前記1分子のアミノ酸のアミノ基との間の反応により前記化学式Iにより表されるペプチド結合を形成する工程a2A3:前記項目A1に記載の方法であって、前記工程aと前記工程bとの間にさらに前記工程abを具備する:前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドNHydroxysuccinimideおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程ab。A4:前記項目A2に記載の方法であって、前記工程a1と前記工程a2との間にさらに前記工程a1aを具備する:前記自己組織化膜のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミNHydroxysuccinimideおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程a1a。A5:前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、前記項目A1に記載の方法。式中、Rは前記一分子の分子アミノ酸の側鎖を示すA6:前記項目A1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸からなる群から選択される。A7:前記項目A1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンからなる群から選択される。A8:前記項目A1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンからなる群から選択される。A9:前記項目A1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンからなる群から選択される。B1:自己組織化膜、一分子のアミノ酸、およびプロテインAを備えたセンサであって、前記自己組織化膜および前記プロテインAの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記プロテインAが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる19種類のアミノ酸より選択される、センサ。B2:前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、前記項目B1に記載のセンサ。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示すB3:前記項目B1に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸からなる群から選択される。B4:前記項目にB1記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンからなる群から選択される。B5:前記項目B1に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンからなる群から選択される。B6:前記項目B1に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンからなる群から選択される。C1:センサを用いて試料に含まれる標的物質を検出または定量する方法であって、以下の工程a~cをこの順で具備する:自己組織化膜、1分子のアミノ酸、およびプロテインA、および抗体を備えたセンサを用意する工程a、ここで前記自己組織化膜および前記プロテインAの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記抗体および前記1分子のアミノ酸の間には、前記プロテインAが挟まれており、前記抗体は、前記標的物質に特異的に結合し、前記プロテインAが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す前記一分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる群から選択され、前記Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖であり、前記センサに前記試料を供給し、前記プロテインAに前記標的物質を結合させる工程b、および前記結合された標的物質またはその量から試料に含まれる標的物質を検出または定量する工程c。C2:前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、前記項目C1に記載の方法。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示すC3:前記項目C1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸からなる群から選択される。C4:前記項目C1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンからなる群から選択される。C5:前記項目C1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンからなる群から選択される。C6:前記項目C1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンからなる群から選択される。本発明は、単位面積あたりに固定されるプロテインAの量の著しい増加を達成する。図1を参照しながら、本発明の実施の形態が、以下、説明される。実施の形態1図1は、プロテインAを自己組織化膜に固定するための本発明による方法を示す。基材1は、好ましくは金基板である。金基板の一例は、表面に金を具備する基板である。金基板は、ガラス、プラスチック、または二酸化ケイ素SiO2の表面に金をスパッタすることにより形成され得る。まず、アルカンチオールを含有する溶液に基材1は浸漬される。好ましくは、浸漬前に基材1は洗浄される。当該アルカンチオールは、末端にカルボキシル基を有する。当該アルカンチオールとしては、炭素数6~18の第1級アルカンチオールを好ましく使用できる。このようにして、基材1上に自己組織化膜2が形成される。アルカンチオールの好ましい濃度はおよそ1~10mMである。アルカンチオールを溶解する限り、溶媒は限定されない。好ましい溶媒の一例は、エタノール、DMSOジメチルスルホキシド、およびジオキサンdioxaneである。好ましい浸漬時間はおよそ12~48時間である。次に、自己組織化膜2にアミノ酸3が供給される。自己組織化膜2の上端に位置するカルボキシル基とアミノ酸3のアミノ基とが反応して、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合を形成する。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す化学式Iにおいては、一分子のアミノ酸3が自己組織化膜2と結合する。アミノ酸3は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、およびバリンからなる19種類のアミノ酸から選択される。すなわち、化学式Iにおいて、Rはこれら19種類のアミノ酸の側鎖である。自己組織化膜2にアミノ酸3が供給される際に、2種類以上のアミノ酸が同時に供給され得る。すなわち、自己組織化膜2にアミノ酸3を含有する溶液が供給される際に、当該溶液は2種類以上のアミノ酸3を含有し得る。後述するプロテインAのアミノ酸3への均一な結合を考慮すれば、当該溶液は1種類のみのアミノ酸を含有することが好ましい。後述する実施例に示されるように、アミノ酸3としてアルギニンは用いられない。なぜならば、アルギニンを供給した場合のプロテインAの固定量は、アミノ酸を供給しない場合の固定量と比較して少ないからである。アミノ酸が供給されていないと、自己組織化膜2の末端に位置するカルボキシル基が直接、プロテインAに結合する。続いて、プロテインA4が供給される。プロテインA4の5’末端のアミノ基が、アミノ酸3のカルボキシル基と反応する。プロテインA4に含有されるリシンのアミノ基も、アミノ酸3のカルボキシル基と反応する。このようにして、以下の式II中に示される2つのペプチド結合が形成され、センサを得る。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す1分子のプロテインA4は、1つの5’末端のみを有する一方、1分子のプロテインA4は、多数のリシン基を有する。従って、ほとんど全ての化学式IIは、詳細には、以下の化学式IIIによって表される。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す得られたセンサは、試料に含有される標的物質を検出または定量するために用いられる。具体的には、当該標的物質を特異的に結合し得る抗体がセンサ上に供給され、プロテインA4に当該抗体を結合させる。すなわち、抗体はプロテインA4に補足される。次に、試料をセンサに供給し、試料に含有される標的物質、すなわち抗原を、当該抗体に結合させる。いうまでもないが、抗体は標的物質に対して特異的に結合する。最後に、表面プラズモン共鳴SPR分析法のような一般的な分析法を使用して、標的物質が検出または定量される。QCM水晶発振子マイクロバランス測定法:QuartsCrystalMicrobalanceのような他の分析法も用いられ得る。以下の実施例および比較例は、本発明をさらに詳細に説明する。比較例1図3に示されるように、金表面上に形成された自己組織化されたアルカンチオールの上端に位置するカルボキシル基に、直接、プロテインAがアミドカップリング反応により結合され、プロテインAを固定した。手順及び結果が以下に記述される。試料溶液の調製10mMの最終濃度を有する16-メルカプトヘキサデカン酸16Mercaptohexadecanoicacidの試料溶液が調製された。溶媒はエタノールであった。[自己組織化膜の形成]基材1として、ガラス上に金が蒸着された金基板GEヘルスケア社製;BR-1004-05が用いられた。当該基材1は、濃硫酸および30過酸化水素水を含有するピラニア溶液で10分間洗浄した。さらに純水を用いて洗浄して乾燥した。当該ピラニア溶液を構成する濃硫酸と30過酸化水素水との体積比は3:1であった。続いて、金基板は試料溶液中に18時間浸漬され、金基板の表面に自己組織化膜を形成した。最後に、純水により基材1は洗浄され、乾燥された。[プロテインAの固定]自己組織化膜を形成する16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基にプロテインAが結合され、プロテインAが固定された。具体的には、0.1MNHSおよび0.4MEDCcarbodiimidehydrochlorideの35μlの混合液により、16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基が活性化された。その後、35μlのプロテインA40ug/mlが5μl/分の流速で添加された。このようにして、16-メルカプトヘキサデカン酸のカルボキシル基はプロテインAのアミノ基にカップリングされた。実施例1自己組織化膜の形成とプロテインAの固定との間に、一分子のアミノ酸としてグリシンを供給したこと以外は比較例と同様に、実験が行なわれた。手順及び結果は以下に記述される。[アミノ酸グリシンの固定化]自己組織化膜2を形成する16-メルカプトヘキサデカン酸16Mercaptohexadecanoicacidの上端に位置するカルボキシル基にグリシンが結合され、グリシンを固定した。具体的には、比較例と同様にカルボキシル基が活性化された後に、35μlの0.1MグリシンpH8.9が5μL/分の流速で添加された。このようにして、16-メルカプトヘキサデカン酸のカルボキシル基がグリシンのアミノ基にカップリングされた。[プロテインAの固定]続いて、グリシンのカルボキシル基にプロテインAが結合され、プロテインAを固定した。具体的には、上記と同様にグリシンのカルボキシル基が活性化された。35μlのプロテインA濃度:250μg/mlが5μL/分の流速で添加された。このようにして、グリシンのカルボキシル基は、プロテインAの5’末端のアミノ基またはプロテインAに含有されるリシンのアミノ基にカップリングされた。[固定量の比較]SPR装置Biacore3000GEヘルスケア社製を使用して、実施例1および比較例におけるプロテインAの固定量が測定された。本明細書において用いられる用語固定量とは、単位面積あたりに固定されたプロテインAの量を意味する。比較例1で測定された固定量と実施例1で測定された固定量の比は、およそ8:1であった。実施例2~19グリシンに代え、それぞれ、スレオニン、メチオニン、イソロイシン、プロリン、セリン、グルタミン、アスパラギン、フェニルアラニン、トリプトファン、システイン、ヒスチジン、アラニン、リシン、ロイシン、グルタミン酸、バリン、アスパラギン酸、アルギニン、およびチロシンが用いられた。実施例1と同様に各固定量を測定した。これらのアミノ酸は、20種類の天然アミノ酸である。ただし、アルギニンは除外される。表1は、測定された固定量を示す。比較例2グリシンに代え、一分子のアミノ酸としてアルギニンを供給した以外は、実施例1と同様に実験が行われ、固定量を測定した。当業者は以下のことを表1から理解するであろう。アルギニンを除く19種類のアミノ酸が用いられた場合、比較例と比較して固定量が増加する。さらに、用いられるアミノ酸に応じて、固定量は変化する。システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、およびアスパラギン酸が好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ20以上であるからである。システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、およびスレオニンがより好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、50以上であるからである。システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、およびトリプトファンがさらにより好ましい。これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、平均値83.8よりも高いからである。システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、およびグリシンが最も好ましい。これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、100以上であるからである。