少なくとも1つのT細胞エピトープを含んでなる担体蛋白質に結合したか融合した、アミノ酸シーケンスLRANISHKDMQLGRからなる少なくとも1つのペプチド又はそのペプチド断片を含んでなるワクチンであって、前記ペプチド断片は、ペプチド断片がアミノ酸シーケンスHKDMQLGRおよびHKDMQLGから成らないという前提の下で、少なくとも7つのアミノ酸残基およびアミノ酸シーケンスKDMQLGR又はKDMQLGを含んでなる、ワクチン。ペプチド断片が、アミノ酸シーケンスKDMQLGRを含んでなる、請求項1に記載のワクチン。ペプチド断片が、ANISHKDMQLGR、RANISHKDMQLGR、NISHKDMQLGR、ISHKDMQLGR、SHKDMQLGR、KDMQLGR、LRANISHKDMQLG、RANISHKDMQLG、ANISHKDMQLG、NISHKDMQLG、ISHKDMQLGおよびSHKDMQLGから成る群から選択される、請求項1または2に記載のワクチン。KDMQLGRを含んでなるLRANISHKDMQLGRのペプチド断片が、ANISHKDMQLGR、RANISHKDMQLGR、NISHKDMQLGR、ISHKDMQLGR、SHKDMQLGR、KDMQLGRから成る群から選択される、請求項1から3のいずれか1つに記載のワクチン。アミノ酸シーケンスLRANISHKDMQLGR又はそのペプチド断片から成る少なくとも1つのペプチドが、そのN末端で直接又はスペーサー配列を介してそれに結合された少なくとも1つのシステイン残基を含んでなる、請求項1から4のいずれか1つに記載のワクチン。担体がタンパク質担体である、請求項1から5のいずれか1つに記載のワクチン。タンパク質担体が、キーホールカサガイヘモシアニン、破傷風トキソイド又はジフテリア毒素から成る群から選択される、請求項6に記載のワクチン。化合物が、アジュバントと一緒に処方される、好ましくはミョウバンに吸着される、請求項1から7のいずれか1つに記載のワクチン。補体を媒介とした病気の治療で使用される、請求項1~8のうちのいずれか1つに記載のワクチン。補体を媒介とした障害が、炎症性疾患、好ましくは慢性の炎症性疾患である、請求項9に記載のワクチン。炎症性疾患が、加齢黄斑変性症、神経変性障害、好ましくはアルツハイマー病、パーキンソン病又はハンチントン病、喘息、アテローム性動脈硬化症、脈管炎、皮膚炎、好ましくは乾癬および蕁麻疹、溶血性尿毒症症候群、リウマチ性関節炎、ギラン‐バレー症候群、多発性硬化症、抗リン脂質抗体症候群、溶血性尿毒症症候群および全身性紅斑性狼瘡から成る群から選択される、請求項10に記載のワクチン。補体を媒介とした障害が、虚血再潅流傷害、急性肺障害、急性呼吸窮迫症候群、敗血症、癌、妊娠合併症並びに血液透析に関連する血栓症から成る群から選択される、請求項9に記載のワクチン。実施例本発明の目的は、その病理学的活性を回避するために、過度のヒトC5aに対して中和する有効な免疫応答を開発することである。記述されたアプローチにおいて、C末端新エピトープがターゲットとされる。したがって、予防接種によって、宿主防御におけるC5bの役割は維持されるだろう。しかし、アナフィラトキシンC5aの過度の活性は遮断されると思われる。材料および方法マウスの免疫化雌のBALBcマウスを、KLHを結合したペプチドワクチンで初回免疫し、二週一回の間隔で4回追加免疫した。水酸化アルミニウムをアジュバントとして使用した。5~6匹のマウスを、それぞれのKLHを結合したペプチドワクチンでの注射に使用した。実験を繰り返し、その代表を下に示す。マウス血清の抗体価は酵素をリンクした免疫吸着剤分析によって分析した。滴定量は、最大半分結合を与える血清稀釈として計算された。そして、1つのグループ当たり5~6匹のマウスの中央の滴定量が提示される。誘発された抗体の機能的な活性はグルクロニダーゼ酵素遊離分析によって評価された。実施例1:以前に記述されたhC5aの20アミノ酸長の免疫原のC末端断片、そのNおよびC末端部分の免疫原性試験。この実施例においては、ヒトC5aの20アミノ酸長のC末端断片が、そのN末端およびC末端部分と同様に、免疫原性に関してテストされた。マウスは示されたペプチドで免疫された。また、hC5aに対する誘発された抗体の中央の滴定量は図1中に示される。hC5a断片位置5574も、そのC末端部分と同様に、そのN末端部分ではなく、hC5aに対する滴定量を誘発することができた。したがって、20量体ペプチドのC末端部分は、hC5aへの体液性免疫反応の誘導には決定的である。しかし、N末端断片は無視できる。実施例2:hC5aのC末端の20~4つのアミノ酸をカバーするペプチドによって誘発されたhC5aへの免疫応答。20~4個のアミノ酸残基である13のC末端hC5aから派生したペプチドが、hC5aに対する体液性免疫応答を誘発するそれらの能力に関してテストされた。マウスは示されたペプチドで免疫された。また、hC5aに対する誘発された抗体の中央の滴定量は図2中に示される。全ての試験されたC末端ペプチドは、注入されたペプチドに結合する抗体を誘発することができたが、図2に示されるように、7つのペプチドだけがタンパク質hC5aに対する高い滴定量を誘発した。7つのアミノ酸より短いC末端ペプチドは、hC5aへの適切な体液性免疫反応を誘発しない。すべての事例で、開裂されていないC5タンパク質に対する免疫応答は観察されなかった。実施例3:最終位置にアルギニンを持たないhC5aのC末端の19~5個のアミノ酸をカバーするペプチドによって誘発されたhC5aへの免疫応答。最後の位置でのアルギニンなしに10個のC末端hC5a誘導ペプチドが、hC5aに対する抗体を育てるために使用された。マウスは示されたペプチドで免疫された。また、hC5aに対する誘発された抗体の中央の滴定量は図3中に示される。テストされたペプチドはすべて、注入されたペプチドに結合する抗体を誘発することができた。しかし、SEQ識別番号813およびSEQ識別番号2223だけが、hC5aに対する高い応答を示した。開裂されていないC5タンパク質に対する免疫応答は観察されなかった。実施例4:最後の位置でアルギニンを持った、およびアルギニンなしのC末端ペプチドでの免疫化によって誘発された抗体の機能的な活性のアセスメント。タンパク質で誘発されたhC5aに対する抗体の阻害的な活性が、グルクロニダーゼ酵素遊離分析によって試験された。βグルクロニダーゼはhC5aでの刺激上で分化したヒトU937セルから遊離される。この結果は、図4および5で示される、ペプチドに誘発された抗hC5a免疫血清の添加によって遮断することができる。簡潔には、U937セルは、RPMI、10FCS中の05mMサイクリックアデノシン35一燐酸で5日間分化させた。5日目に、セルは37°Cで10分間、サイトカラシンBで予備処理した。各アプローチについては、18×105個の予備処理されたセルは、25nMのhC5aで単独で、または、25nMのhC5aおよび異なるペプチドで免疫されたマウスに由来した4の血清で、最終体積120μlのHAGCMバッファーの中で刺激された。37°Cで10分の培養の後、セルをペレットにし、上澄みは96穴微量定量プレートに移し、150μlの全容積中の001MのPニトロフェニルβDグルクロニドで11に希釈した。微量定量プレートを、暗やみの中、37°Cで1h間培養した。その後、その反応を、04Mのグリシンバッファーの添加によって停止した。βグルクロニダーゼはPニトロフェニルβDグルクロニドを405nmで読み取られる帯黄色の色に変換する。図4および5には、ペプチドに誘発された免疫血清の添加で、およびその添加なしで、hC5aに刺激されたセルのグルクロニダーゼ遊離を示す。最良の抑制性の活性、SEQ識別番号17およびSEQ識別番号813での免疫血清は、本発明によって包含される。一般に、滴定量およびペプチドに誘発された血清の機能的な活性の良好な相関が観察された。しかしながら、SEQ識別番号16、22および23の免疫血清は、hC5aに対する良好な滴定量を誘発することができたが、グルクロニダーゼ分析において単に限りある機能的な活性を呈した。N末端でヒスチジン残基を持つか、または7つのアミノ酸残基より短いこれらのペプチドは、hC5aに対する機能的な有効な抗体を誘発せず、したがって、本発明のペプチドパネルから除外された。実施例5:本発明の生体内の評価。補体活性化は、動物モデルにおける一時的な好中球減少好中球増加症の誘発でよく知られている。ウサギにおける精製されたヒトC5aの注射は即時の好中球減少を示し、数分だけ継続し、4時間持続する重要な好中球増加症がそれに続いた。循環した好中球は、C5aによって活性化され、それによって変形され、および付着し、好中球減少、循環からのセルの隔離および消耗に結びつく。好中球減少のイベントの後、即時の好中球のレスポンスが、特にこの細胞集団の置換、およびホメオスタシスを再建することが必要とされる。hC5aに対するペプチドに誘発された能動免疫処置の効果を、ウサギにおけるヒトC5aに誘発された好中球減少モデルの生体内モデルにおいてテストした。ウサギの免疫化ウサギ、オスのニュージーランドホワイトウサギの免疫化は、KLHを結合したペプチドワクチンで皮下注射によって初回免疫し、二週に一回の4回追加免疫した。水酸化アルミニウムをアジュバントとして使用した。4匹のウサギを、それぞれKLHを結合したペプチドワクチンでの注射に使用した。SEQ識別番号14本発明で請求したhC5aのC末端から誘導したペプチドの両方の代表、SEQ識別番号3およびSEQ識別番号7および担体蛋白質KLHだけを、上述の免疫法に使用した。3度めの追加免疫の後、ウサギはすべて、右耳の周縁の静脈に2μgkghC5aを注入した。また、血液は注射の6分後に左耳の中心動脈から採血した。顆粒球の数を決定し、hC5aの注射の2分前に採血した血液の顆粒球数と比較した。各グループのメジアン値を図6に示す。この実施例は、KLHと共役したSEQ識別番号14ワクチンまたはKLHで単独で免疫されたウサギにおいてではなく、本発明の化合物の代表で免疫されたウサギのhC5aに誘発された好中球減少症の明瞭な削減を明らかにした。表1:本発明において活性ペプチドで誘発されたhC5aへの免疫反応に使用されたhC5aのC末端フラグメント。表2:実施例1、2および3に記載されているような免疫原性試験に使用されたペプチド。