"単離された非自然発生DNA結合ポリペプチドであって、少なくとも1つのTALE反復単位;Nキャップポリペプチド;及びCキャップポリペプチドを含み、前記Cキャップポリペプチドは、TALEタンパク質のフラグメントを含む、ポリペプチド。少なくとも1つのTALE反復単位は、非定型の反復可変ジ残基repeatvariabledi-residueRVDを含む、請求項1に記載の単離されたポリペプチド。前記タンパク質は、表27に示される非定型のRVDを含む、請求項2に記載のポリペプチド。前記Cキャップポリペプチドは、約230アミノ酸長未満である、請求項1~3のいずれかに記載のポリペプチド。前記Cキャップは、TALE反復ドメインを含む、請求項1~5のいずれかに記載のポリペプチド。請求項1~5のいずれかに記載のポリペプチドと、少なくとも1つの機能ドメインと、を含む、融合タンパク質。前記機能ドメインは、転写活性化因子又は転写抑制因子である、請求項6に記載の融合タンパク質。前記機能ドメインは、ヌクレアーゼを含む、請求項7に記載の融合タンパク質。前記ヌクレアーゼは、IIS型エンドヌクレアーゼからの少なくとも1つの切断ドメイン又は切断半ドメインを含む、請求項8に記載の融合タンパク質。請求項1~5のいずれかに記載のポリペプチド又は請求項6~9のいずれかに記載の融合タンパク質をコードする、ポリヌクレオチド。請求項1~5のいずれかに記載のポリペプチド、請求項6~9のいずれかに記載の融合タンパク質、又は請求項10に記載のポリヌクレオチドを含む、宿主細胞。請求項1~5のいずれかに記載のポリペプチド、請求項6~9のいずれかに記載の融合タンパク質、又は請求項10に記載のポリヌクレオチドを含む、薬学的組成物。細胞内の内在性遺伝子の発現を調節する方法であって、前記細胞内に、請求項6~9のいずれかに記載の融合タンパク質又は前記融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドを導入することを含み、前記融合タンパク質は、前記内在性遺伝子内の標的部位に結合するTALE反復ドメインを含み、さらに前記内在性遺伝子の発現が調節される、方法。前記調節は、遺伝子活性化を含む、請求項13に記載の方法。前記調節は、遺伝子抑制又は不活性化を含む、請求項13に記載の方法。前記融合タンパク質は、切断ドメイン又は切断半ドメインを含み、前記内在性遺伝子は、切断によって不活性化される、請求項15に記載の方法。不活性化は、非相同末端結合NHEJを介して生じる、請求項16に記載の方法。細胞のゲノム内の目的とする領域を修飾する方法であって、前記細胞に、請求項8若しくは9に記載の少なくとも1つの融合タンパク質又は前記融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドを導入することを含み、前記融合タンパク質は、前記細胞のゲノム内で標的部位に結合するTALE反復ドメインを含み、前記融合タンパク質は、前記目的とする領域内で前記ゲノムを切断する、方法。前記修飾することは、前記目的とする領域に欠失を導入することを含む、請求項18に記載の方法。前記修飾することは、外因性核酸を前記目的とする領域に導入することを含み、前記方法は、前記外因性核酸を前記細胞に導入することをさらに含み、前記外因性核酸は、相同組換え又はNHEJ媒介末端捕捉によって前記目的とする領域に組み込まれる、請求項18に記載の方法。前記細胞は、植物細胞、動物細胞、魚細胞、及び酵母細胞からなる群から選択される真核細胞である、請求項13~20のいずれかに記載の方法。したがって、本発明は、内因性遺伝子座の発現状態又は配列の標的化操作の方法を提供する。本発明のいくつかの実施形態において、本発明の方法は、遺伝子操作された転写因子、遺伝子操作されたヌクレアーゼTALEN、リコンビナーゼ、トランスポザーゼ、インテグラーゼ、メチラーゼ、酵素ドメイン、及びレポーターを形成するために、機能タンパク質ドメイン集合的にTALE融合物に融合した1つ以上のTALE反復単位を含むDNA結合タンパク質を使用する。いくつかの態様において、ポリペプチドは、内因性標的DNAでの効率的かつ特異的な機能のために、さらなるTALEタンパク質配列に結合される少なくとも1つのTALE反復単位を含む。TALE反復ドメインのN末端及び任意でC末端に結合されるこれらのさらなる配列は、Nキャップ及びCキャップ配列とも称される。したがって、本発明は、1つ以上例えば、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、20個以上のTALE反復及び/又は半反復単位を含むポリペプチドを提供する。したがって、一態様において、少なくとも1つのTALE反復単位例えば、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20個以上の反復単位複数を含むを含むDNA結合ポリペプチドが本明細書で提供される。ポリペプチドは、典型的には、TALE反復複数を含むのDNA結合機能又はTALE融合タンパク質の機能活性を支援する任意の長さのNキャップ配列ポリペプチドを含む。任意で、ポリペプチドは、Cキャップ配列ポリペプチド、例えば、約250個未満のアミノ酸のCキャップ配列C230Cキャップ、残基C-20から残基C230までも含み得る。加えて、ある特定の実施形態において、本明細書に記載のTALEポリペプチドのTALE反復単位のうちの少なくとも1つは、非定型の反復可変ジ残基RVD領域を含む。TALE反復単位は、キサントモナス、ラルストニア、又は別の関連細菌から単離された野生型ドメインであり得、かつ/又はいくつかの様式で遺伝子操作され得る例えば、非自然発生であり得る。ある特定の実施形態において、少なくとも1つのTALE反復単位は、遺伝子操作される例えば、非自然発生、非定型、コドン最適化、それらの組み合わせ等。ある特定の実施形態において、TALE反復ドメイン内の1つ以上のアミノ酸例えば、TALE反復のうちの1つ内のRVDは、ドメインが選択された標的配列典型的には、自然発生TALEDNA結合ドメインによって結合される標的配列とは異なるに結合するように変更される。他の実施形態では、少なくとも1つのTALE反復単位は、TALE反復単位の4、11、12、13、若しくは32位のアミノ酸のうちのいくつか又は全てにおいて修飾される。いくつかの実施形態において、少なくとも1つのTALE反復単位は、1つのTALE反復単位の2、3、4、11、12、13、21、23、24、25、26、27、28、30、31、32、33、34、若しくは35位のアミノ酸のうちの1つ以上において修飾される。他の実施形態では、TALE反復をコードする核酸は、DNA配列が変更されるが、アミノ酸配列は変更されないように修飾される。いくつかの実施形態において、DNA修飾は、コドン最適化のためである。さらなる実施形態において、少なくとも1つのTALE反復単位は、上述の修飾の組み合わせによって変更される。いくつかの実施形態において、いくつかの修飾されたTALE反復単位を含むTALEタンパク質が提供される。自然発生及び非自然発生TALE反復単位の組み合わせも提供される。好ましい実施形態では、野生型又は遺伝子操作されたTALEタンパク質は、内因性標的DNAで効率的かつ特異的に機能するために、Nキャップ配列及び任意でCキャップ配列をさらに含む。いくつかの実施形態において、Nキャップは、残基N1~N136残基番号付けスキームの説明については図1Bを参照のこと、又はそれらの任意のフラグメントを含む。他の実施形態では、Cキャップは、残基C-20~C28、C-20~C39、C-20~C55、若しくはC-20~C63、又はそれらの任意の全長TALEC末端のフラグメントを含む。ある特定の実施形態において、TALE反復ドメイン、並びにNキャップ配列及び任意でCキャップ配列を含むポリペプチドは、制御ドメイン又は機能ドメイン、例えば、転写活性化因子、転写抑制因子、ヌクレアーゼ、リコンビナーゼ、トランスポザーゼ、インテグラーゼ、メチラーゼ等をさらに含む。これらのタンパク質をコードするポリヌクレオチドも薬学的組成物として提供される。加えて、本発明は、これらのタンパク質/ポリヌクレオチドを含み、かつ/又はこれらのタンパク質によって修飾例えば、子孫に受け継がれるゲノム修飾される宿主細胞、細胞株、及びトランスジェニック生物例えば、植物、真菌、動物を含む。例示的な細胞及び細胞株には、動物細胞例えば、ヒトを含む哺乳類、幹細胞等の細胞、植物細胞、細菌細胞、原虫細胞、魚細胞、又は真菌細胞が挙げられる。別の実施形態では、細胞は、哺乳類細胞である。これらのタンパク質及び/又はポリヌクレオチドを作成かつ使用する方法も提供される。一態様において、1つ以上の異種ポリペプチドドメイン、例えば、機能制御ドメインに動作可能に結合される1つ以上の遺伝子操作されたTALE反復単位、Nキャップ配列、及び任意でCキャップ配列を含む融合タンパク質が本明細書において提供される。遺伝子操作されたTALE反復を目的とする機能タンパク質ドメインに結合させるための任意の構造化リンカー又は可撓性リンカーとして、TALE反復のモジュールを含むライブラリが提供される。機能タンパク質ドメイン例えば、転写活性化因子、抑制因子、又はヌクレアーゼは、融合タンパク質のC末端若しくはN末端で位置付けされ得る。本明細書に記載の融合タンパク質を作製する方法も提供される。本発明は、遺伝子操作されたTALE融合タンパク質に好適な標的配列部位を同定するための方法も提供する。いくつかの実施形態において、同定された標的部位は、天然TALE標的配列と比較して、増加したグアニンヌクレオチドG数を有する。他の実施形態では、標的は、自然発生TALEタンパク質において典型的な隣接チミジンヌクレオチドTを必要としない。いくつかの実施形態において、遺伝子操作されたTALEタンパク質での使用のために選択されるRVDは、標的配列におけるGヌクレオチドの認識のために、1つ以上のNKアスパラギン-リジンRVDを含有する。自然に見出されるものとは異なる、ヌクレオチド塩基を認識することができる新規の非自然発生RVDが、本発明においてさらに提供される。非定型又は非自然発生RVDTALE反復単位の12位及び13位のアミノ酸配列の非限定的な例には、表30Aに示されるRVDが挙げられ、例えば、Tを認識するVG及びIA、A及びTを認識するRG、並びにA、C、及びTを認識するAAが提供される。全てのヌクレオチド塩基例えば、A、C、T、及びGと同等に相互作用することができるRVDも提供される。本明細書に記載の組成物及び方法において有用なさらなるRVDが、表27に示される。ユーザの選択によって、TALEヌクレアーゼTALENヘテロ二量体による修飾の影響下にある核酸上の2つの標的部位の間の距離又はギャップ間隔を制約するか、又は制約しない方法も、本発明によって提供される。いくつかの実施形態において、ギャップ間隔が、12~13個の塩基対に制約される一方で、他の実施形態では、遺伝子操作されたTALENは、12~21個の塩基対のギャップ間隔を含むDNA標的を切断するように設計される。いくつかの実施形態において、TALENヘテロ二量体は、それぞれの単量体結合部位の間に1~34個のヌクレオチドのギャップを含む配列を切断するように設計される。さらにさらなる実施形態では、TALENは、28C末端切断C28Cキャップを含むTALEN構造を利用することによって、12又は13個の塩基対ギャップを有する標的を切断するよう制約される。他の実施形態では、設計されたTALENは、63C末端切断を含むTALEN構造を使用して、12~21個の塩基対ギャップ間隔を含む標的核酸を切断するよう作製され、ギャップ間隔の要件の柔軟性のため、好適なTALEN標的部位を同定することができる可能性を増加させる。いくつかの実施形態において、TALENは、R1/2反復がT以外のヌクレオチド塩基を標的とすることができるように、遺伝子操作されたR1/2反復を有する。別の態様では、本発明は、遺伝子操作されたTALEDNA結合ドメイン融合物のためのベクターを提供し、ベクターは、TALE反復配列に隣接するTALENキャップ及びCキャップ配列並びに位置を含み、複数のTALE反復単位、リンカー配列、プロモーター、選択可能なマーカー、ポリアデニル化シグナル部位、機能タンパク質ドメイン等のクローニングを可能にする。特定のTALEDNA結合ドメイン及びそれらのドメイン例えば、TALENを含む融合タンパク質を即時に組み立てることができるように、例えば、遺伝子操作された少なくとも1つのTALE反復単位を含むモジュールアーカイブライブラリの構築方法も本発明によって本明細書で提供される。さらに別の態様では、本発明は、細胞内の内因性細胞遺伝子の発現を調節する方法を提供し、本方法は、内因性細胞遺伝子内の第1の標的部位を、機能ドメイン例えば、転写調節ドメインに融合した第1の遺伝子操作されたTALEに接触させ、それによって、内因性細胞遺伝子の発現を調節する工程を含む。別の態様では、本発明は、細胞中の内因性細胞遺伝子の発現を調節する方法を提供し、本方法は、内因性細胞遺伝子内の標的部位を融合TALEタンパク質に接触させる工程を含み、TALEは、遺伝子操作されたTALE反復ドメインを含み、したがって、TALEが所望の配列に対して特異性を有する。いくつかの実施形態において、調節作用は、内在性遺伝子の発現を活性化することである。いくつかの実施形態において、内在性遺伝子の発現は阻害される。さらに別の実施形態では、内在性遺伝子の活性化又は抑制は、TALE融合タンパク質の結合によって調節され、したがって、内因性活性化因子又は抑制因子が、目的とする遺伝子の制御領域に結合することができない。一実施形態において、接触工程は、内因性細胞遺伝子内の第2の標的部位を、第2の遺伝子操作されたTALE融合タンパク質に接触させる工程をさらに含み、それによって、第2の内因性細胞遺伝子の発現を調節する。別の実施形態では、第1及び第2の標的部位は、隣接している。ある特定の実施形態において、第1及び第2の標的部位は、例えば、TALE転写因子を使用して2つ以上の遺伝子の発現を調節するように、異なる遺伝子内に存在する。他の実施形態では、第1及び第2の標的部位は、例えば、同一の遺伝子内で切断するために1対のTALEN融合タンパク質が使用されるとき、同一の遺伝子内に存在する。第1及び第2の標的部位は、塩基対ギャップ寸法、例えば、1~20個又はその間の任意の数又はさらにそれ以上の塩基対のうちのいずれかによって分離される。別の実施形態では、接触工程は、3つ以上の標的部位を接触させる工程をさらに含む。ある特定の実施形態において、2組の標的部位は、2対のTALENによって接触され、2組の標的における特異的欠失又は挿入を作成するために使用される。別の実施形態では、第1のTALEタンパク質は、制御又は機能ドメインを含む融合タンパク質である。別の実施形態では、第1のTALEタンパク質は、少なくとも2つの制御又は機能ドメインを含む融合タンパク質である。別の実施形態では、第1及び第2のTALEタンパク質は、それぞれ制御ドメインを含む融合タンパク質である。別の実施形態では、第1及び第2のTALEタンパク質は、それぞれ少なくとも2つの制御ドメインを含む融合タンパク質である。1つ以上の機能ドメインは、TALEタンパク質の末端のいずれか又は両方に融合することができる。TALE融合タンパク質のうちのいずれかは、これらのタンパク質をコードするポリヌクレオチドとして提供され得る。さらに別の態様では、本発明は、ヌクレアーゼドメインを本明細書に記載のTALE反復ドメインに結合させるCキャップのための組成物を提供し、結果として生じる融合タンパク質は、高度に活性なヌクレアーゼ機能を呈する。いくつかの実施形態において、Cキャップは、天然TALEC末端隣接配列由来のペプチド配列を含む。他の実施形態では、Cキャップは、TALE反復ドメイン由来のペプチド配列を含む。さらに別の実施形態では、Cキャップは、TALEタンパク質に由来しない配列を含む。Cキャップは、キメラ構造も呈し得、例えば、天然TALEC末端隣接配列由来のペプチド配列及び/又はTALE反復ドメイン及び/又は非TALEポリペプチドを含む。本明細書に記載の組成物又は方法のうちのいずれかにおいて、制御又は機能ドメインは、転写抑制因子、転写活性化因子、ヌクレアーゼドメイン、DNAメチルトランスフェラーゼ、タンパク質アセチルトランスフェラーゼ、タンパク質デアセチラーゼ、タンパク質メチルトランスフェラーゼ、タンパク質デアミナーゼ、タンパク質キナーゼ、及びタンパク質ホスファターゼからなる群から選択され得る。いくつかの態様において、機能ドメインは、後成的制御因子である。植物において、そのようなTALE融合物を、標準の技法を使用して異種交配させることによって除去することができる。そのような実施形態では、融合タンパク質は、非限定的な例として、ヒストンメチルトランスフェラーゼ、DNAメチルトランスフェラーゼ、又はヒストンデアセチラーゼ等の後成的制御因子を含むであろう。例えば、共同所有の米国特許第7,785,792号を参照されたい。したがって、いくつかの態様において、TALE融合タンパク質は、ヌクレアーゼドメインTALENに融合したTALE反復ドメインを含む。上述のように、いくつかの実施形態において、TALE反復ドメインは、Nキャップ配列及び任意でCキャップ配列にさらに融合する。他の実施形態では、ヌクレアーゼドメインは、ヌクレアーゼドメインの効率的な触媒機能を提供するリンカーペプチド配列を介して、Nキャップのアミノ末端又はCキャップのカルボキシ末端のいずれかに結合される。ヌクレアーゼドメインは、自然発生し得るか、遺伝子操作され得るか、又は非自然発生し得る。いくつかの実施形態において、ヌクレアーゼドメインは、IIS型ヌクレアーゼ例えば、FokIに由来する。他の実施形態では、TALEDNA結合ドメインは、BfiIヌクレアーゼドメインに動作可能に結合される。いくつかの実施形態において、FokIドメインは、2つの切断半ドメインを含む一本鎖ヌクレアーゼドメインであり、他の実施形態では、FokI切断半ドメインである。本発明のいくつかの態様において、単一のTALENタンパク質が、標的DNAにおいて二本鎖切断を誘導するために単独で使用される一方で、他の実施形態では、TALENは、1対のヌクレアーゼの一部として使用される。いくつかの実施形態において、対が、FokI半ドメインを含む2つのTALENを含み、DNA切断を達成するためにFokI半ドメインの対形成が必要とされる一方で、他の場合においては、TALENタンパク質は、亜鉛フィンガーヌクレアーゼと組み合わせて使用され、DNA切断を達成するために2つのFokI切断ドメインの対形成が必要とされる。いくつかの実施形態において、TALEDNA結合ドメインは、亜鉛フィンガーに融合して、亜鉛フィンガー/TALEハイブリッドDNA結合ドメインを作製する。いくつかの事例において、ハイブリッドDNA結合ドメインは、DNA標的結合部位内でのDNA塩基の内部ストレッチとの相互作用を省略することができる。いくつかの実施形態において、FokIドメインは、ホモ二量体を形成することができ、他の事例において、TALEN対のそれぞれのメンバー由来の2つの同一でないFokI切断ドメインのヘテロ二量体化が、標的化切断活性に必要とされる。これらのヘテロ二量体のTALEN対において、同一の種類の2つのFokIドメインは、生産的にホモ二量体化することができない。他の実施形態では、TALEN対が使用され、1つのFokI切断ドメインは、対形成が生じ得るように不活性であるが、標的DNAは、両方の鎖を切断するというよりはむしろ、DNA分子の一方の鎖上に切れ目を作成するように切れ目が入れられる。本明細書に記載の組成物又は方法のうちのいずれかにおいて、TALE融合タンパク質は、TALE融合タンパク質核酸によってコードされ得る。ある特定の実施形態において、TALE融合タンパク質をコードする配列は、プロモーターに動作可能に結合される。したがって、ある特定の実施形態において、内在性遺伝子発現又はゲノム修飾を調節する方法は、細胞にTALEタンパク質をコードする核酸を最初に投与する工程をさらに含む。TALE融合タンパク質は、レトロウイルス発現ベクター、アデノウイルス発現ベクター、DNAプラスミド発現ベクター、又はAAV発現ベクター等の発現ベクターから発現され得る。いくつかの実施形態において、発現ベクターは、レンチウイルスベクターであり、これらの実施形態のうちのいずれかでは、レンチウイルスベクターは、インテグラーゼを欠いている。任意の細胞型の任意の所望の標的遺伝子座例えば、内在性遺伝子に特異的なTALEN例えば、TALEN対も、本発明において提供される。非限定的な例には、NTF3、VEGF、CCR5、IL2Rγ、BAX、BAK、FUT8、GR、DHFR、CXCR4、GS、Rosa26、AAVS1PPP1R12C、MHC遺伝子、PITX3、ben-1、Pou5F1OCT4、C1、RPD1等に特異的なTALENが挙げられる。本明細書に記載のTALE反復ドメインは、内因性細胞遺伝子の転写開始部位の上流、又はそれに隣接した標的部位に結合し得る。あるいは、標的部位は、内因性細胞遺伝子の転写開始部位の下流のRNAポリメラーゼ休止部位に隣接し得る。さらにさらなる実施形態では、TALE融合タンパク質例えば、TALENは、遺伝子のコード配列内の部位、又は例えば、リーダー配列、トレーラー配列、若しくはイントロン等の遺伝子内若しくは遺伝子に隣接した非コード配列内の部位、又はコード領域の上流若しくは下流のいずれかの非転写領域内の部位に結合する。別の態様では、細胞内の1つ以上の目的とする遺伝子を切断するための方法が本明細書に記載されており、本方法は、aTALENタンパク質複数を含むが発現されて、1つ以上の遺伝子が切断されるような条件下で、細胞に、1つ以上の遺伝子内の標的部位に結合する1つ以上のTALENタンパク質複数を含む又はTALENをコードするポリヌクレオチドを導入することを含む。2つ以上のTALENタンパク質が導入される実施形態において、1つ、いくつか、若しくは全てをポリヌクレオチド又はポリペプチドとして導入してもよい。いくつかの態様において、該遺伝子切断は、標的化遺伝子の機能的破壊をもたらす。標的化DNAの切断は、NHEJの後に続き得、わずかな挿入又は欠失インデルが切断部位で挿入される。次いで、これらのインデルは、切断位置での非特異的変異の導入を介して機能的破壊を引き起こす。さらに別の態様では、細胞のゲノムに外因性配列を導入するための方法が本明細書に記載されており、本方法は、aTALENタンパク質複数を含むが発現され、遺伝子内の1つ以上の標的部位が切断されるような条件下で、細胞に、標的遺伝子内の標的部位に結合する1つ以上のTALENタンパク質複数を含む又はTALENタンパク質複数を含むをコードするポリヌクレオチドを導入する工程、及びb細胞を外因性ポリヌクレオチドに接触させる工程を含み、したがって、DNA標的部位複数を含むの切断が相同組換えによる外因性ポリヌクレオチドのゲノムへの組込みを刺激する。ある特定の実施形態において、外因性ポリヌクレオチドは、ゲノムに物理的に組み込まれる。他の実施形態では、外因性ポリヌクレオチドは、二本鎖切断の相同指向修復HDRに関連付けられる特殊化された核酸複製プロセスを介する宿主細胞ゲノムへの外因性配列のコピーによってゲノムに組み込まれる。さらに他の実施形態では、ゲノムへの組込みは、非相同依存性標的組込み例えば末端捕捉を介して生じる。いくつかの実施形態において、外因性ポリヌクレオチドは、同族リコンビナーゼ例えば、それぞれ、Cre又はFRTによる認識のために、リコンビナーゼ認識部位例えば、loxP又はFLPを含む。ある特定の実施形態において、外因性配列は、小動物例えば、ウサギ、又はマウス、ラット等の齧歯類のゲノムに組み込まれる。一実施形態において、TALE融合タンパク質は、トランスポザーゼ、リコンビナーゼ、又はインテグラーゼを含み、TALE反復ドメインは、特異的に所望される標的配列を認識するために遺伝子操作されている。いくつかの実施形態において、TALEポリペプチドが使用される。いくつかの態様において、TALE融合タンパク質は、トランスポザーゼ又はインテグラーゼを含み、CHO細胞特異的トランスポザーゼ/インテグラーゼ系の開発のために使用される。いくつかの実施形態において、TALE融合タンパク質は、メチルトランスフェラーゼを含み、TALE反復ドメインは、特異的に所望される標的配列を認識するために遺伝子操作されている。いくつかの実施形態において、TALE反復ドメインは、ゲノム又はクロマチンの後成的修飾に作用する機能を果たすタンパク質複合体のサブユニットに融合する。さらにさらなる実施形態において、そのTALE融合は、レポーター又は選択マーカーをさらに含み、TALE反復ドメインは、特異的に所望される標的配列を認識するために遺伝子操作されている。いくつかの態様において、レポーターが蛍光マーカーである一方で、他の態様では、レポーターは、酵素である。別の態様では、TALE融合タンパク質のうちの1つ以上を含む組成物が本明細書に記載される。ある特定の実施形態において、組成物は、薬学的に許容される賦形剤との組み合わせで1つ以上のTALE融合タンパク質を含む。いくつかの実施形態において、組成物は、TALE融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドを含む。いくつかの実施形態は、TALENをコードするDNA分子を含む組成物を含む。他の実施形態では、組成物は、TALENをコードするRNA分子を含む。いくつかの組成物は、核酸ドナー分子をさらに含む。別の態様では、本明細書に記載の1つ以上のTALE融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドが本明細書に記載される。ポリヌクレオチドは、例えば、mRNAであり得る。別の態様では、プロモーター例えば、構成的、誘導的、組織特異的等に動作可能に結合される本明細書に記載の1つ以上のTALE融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドを含むTALE融合タンパク質発現ベクターが本明細書に記載される。別の態様では、1つ以上のTALE融合タンパク質及び/又は1つ以上のポリヌクレオチド例えば、本明細書に記載のTALE融合タンパク質をコードする発現ベクターを含む宿主細胞が本明細書に記載される。ある特定の実施形態において、宿主細胞は、1つ以上の亜鉛フィンガータンパク質及び/又はベクターをコードするZFPをさらに含む。宿主細胞は、これらのタンパク質発現ベクターのうちの1つ以上で安定的に形質転換され得るか、又は一時的にトランスフェクトされ得るか、又はそれらの組み合わせであり得る。他の実施形態では、1つ以上のタンパク質発現ベクターは、宿主細胞において1つ以上の融合タンパク質を発現する。別の実施形態では、宿主細胞は、外因性ポリヌクレオチドドナー配列をさらに含む。細菌、植物、魚、酵母、藻、昆虫、寄生虫、又は哺乳類細胞を含むが、それらに限定されない任意の原核又は真核宿主細胞を採用することができる。いくつかの実施形態において、宿主細胞は、植物細胞である。他の態様では、宿主細胞は、植物の栄養部分、貯蔵器官、果実、花及び/又は種子組織等の植物組織の一部である。さらなる実施形態において、宿主細胞は、藻細胞である。他の実施形態では、宿主細胞は、線維芽細胞である。本明細書に記載の実施形態のうちのいずれかにおいて、宿主細胞は、幹細胞、例えば、胚幹細胞を含み得る。幹細胞は、哺乳類幹細胞、例えば、造血幹細胞、間葉幹細胞、胚幹細胞、神経幹細胞、筋肉幹細胞、肝幹細胞、皮膚幹細胞、誘導性多能性幹細胞、及び/又はそれらの組み合わせであり得る。ある特定の実施形態において、幹細胞は、ヒト誘導性多能性幹細胞hiPSC又はヒト胚幹細胞hESCである。本明細書に記載の実施形態のうちのいずれかにおいて、宿主細胞は、胚細胞、例えば、マウス、ラット、ウサギ、又は他の哺乳動物細胞の1つ以上の胚を含み得る。いくつかの態様において、幹細胞又は胚細胞は、例えば、変異が遺伝的であるように生殖系列に組み込まれるTALE媒介性ゲノム修飾を有する動物を含むトランスジェニック動物の開発において使用される。さらなる態様では、これらのトランスジェニック動物、すなわち、マウス、ラット、ウサギが、研究目的で使用される一方で、他の態様では、トランスジェニック動物は、家畜動物、すなわち、ウシ、ニワトリ、ブタ、ヒツジ等である。さらにさらなる態様では、トランスジェニック動物、すなわち、ヤギ、ウシ、ニワトリ、ブタは、治療目的のために使用される動物であり、他の態様では、トランスジェニック動物は、ペット、すなわち、ネコ、イヌ、ウマ、鳥、又は魚である。本発明によって提供される別の態様は、TALE結合に好適な核酸標的を同定するための方法である。いくつかの実施形態において、典型的な自然発生TALEタンパク質によって使用される標的は、標的部位へのその類似性に基づいて選択される。他の実施形態では、遺伝子操作されたTALEタンパク質が、非定型の標的配列と相互作用できるようにするように変更されているため、典型的な自然発生TALEタンパク質によって利用されない標的が選択される。いくつかの実施形態において、この変更は、非定型の非自然発生又は稀なRVD配列の選択を伴う。さらなる実施形態において、使用される非定型のRVDは、所望の標的配列におけるG残基の認識のためのNKRVDである。他の実施形態では、遺伝子操作されたTALEタンパク質が、核酸塩基の非天然比率と相互作用できるようにするように変更されているため、核酸塩基の非天然比率を含有する標的が選択される。いくつかの実施形態において、所望の標的配列における塩基の比率は、異常な数のG残基を含む。他の実施形態では、所望の標的配列における塩基の比率は、異常な数の非定型のジヌクレオチド、トリヌクレオチド、又はテトラヌクレオチドを含む。TALE-DNA結合相互作用に最も最適な標的を同定するための設計ルールがさらに提供される。これらのルールは、最適なジヌクレオチド及びトリヌクレオチド対を含む標的部位配列の選択の指針を提供する。加えて、これらのルールは、当業者が、所望の場合、これらの配列を回避し得るように、より最適性の低いジヌクレオチド及びトリヌクレオチド対の指針も提供する。標的配列の選択の際にユーザにより高い柔軟性を提供するために、全てのヌクレオチドと相互作用することができるRVDも提供される。一態様において、本発明は、インビボでのゲノム操作のための組成物及び方法を提供する。ある特定の実施形態において、TALENをコードするmRNAは、所望の場合、特定のDSBを導入するために、生殖腺、卵子、又は胚に注入され得る。いくつかの実施形態において、ドナーヌクレオチドは、生物における特定の標的組込みを引き起こすために、TALENmRNAとともに共送達される。さらにさらなる態様では、本発明のTALEドメインタンパク質及びこれらのTALE反復タンパク質を含む融合タンパク質を含むキットが本明細書において提供される。これらのキットは、ユーザによるゲノム操作を促進するために使用され得るため、例えば、ゲノム内の所望の標的又はセーフハーバー遺伝子座を切断するTALENを提供することができる。TALENを、核酸例えば、DNA若しくはRNA又はタンパク質のいずれかとして提供することができる。いくつかの事例において、タンパク質を、安定性を増加させるように製剤化することができるか、又は乾燥形態で提供することができる。いくつかの事例において、キットは、診断目的のために使用される。いくつかの事例において、キットに含まれるTALE融合物は、転写制御因子である。いくつかの事例において、TALE融合物は、レポーターを含む。発明の詳細な説明導入本出願は、TALE反復ドメインを遺伝子操作して、所望の内因性DNA配列を認識することができること、及び機能ドメインのそのような遺伝子操作されたTALE反復ドメインへの融合を用いて、機能状態、又は遺伝子を含むその天然のクロマチン環境に存在する内因性細胞遺伝子座の実際のゲノムDNA配列を修飾することができることを実証する。したがって、本発明は、遺伝子を含む内因性細胞遺伝子座を高い有効性で特異的に認識するように遺伝子操作されたTALE融合DNA結合タンパク質を提供する。結果として、本発明のTALE融合物を、内在性遺伝子転写の活性化及び抑制の両方を介して、内在性遺伝子発現を制御するために使用することができる。TALE融合物を、他の制御又は機能ドメイン、例えば、ヌクレアーゼ、トランスポザーゼ、又はメチラーゼに結合して、内因性染色体の配列を修飾することもできる。本明細書に記載の方法及び組成物は、新規のヒト及び哺乳類の治療適用、例えば、遺伝的疾患、癌、真菌、原虫、細菌、及びウイルス感染、虚血、血管疾患、関節炎、免疫学的障害等の治療、並びに機能ゲノムアッセイの提供、並びに研究及び薬物スクリーニングのための遺伝子操作された細胞株の発生、及び耐病性の増加を含むが、それに限定されない、変更された表現型を有する植物を開発するための手段、並びに果実熟成特性、糖及び油組成物、収率、並びに色の変更を可能にする。本明細書に記載されるように、2つ以上のTALE融合物を、任意の細胞に投与することができ、同一の標的内因性細胞遺伝子又は異なる標的内因性細胞遺伝子のいずれかを認識する。別の実施形態では、TALE融合タンパク質は、以下に記載される少なくとも1つ以上の制御ドメインに結合される。制御又は機能ドメインの非限定的な例には、KRAB及びVP16等の転写因子抑制因子、又は活性化因子ドメイン、共抑制因子及び共活性化因子ドメイン、DNAメチルトランスフェラーゼ、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ、ヒストンデアセチラーゼ、並びにエンドヌクレアーゼFokI由来の切断ドメイン等のDNA切断ドメインが挙げられる。ゲノム編集例えば、遺伝子の切断、例えば、外因性配列の切断に続く挿入物理的挿入若しくは相同指向修復を介しての挿入及び/又は切断に続くNHEJによる遺伝子の変更;1つ以上の遺伝子の部分的若しくは完全な不活性化;内在性遺伝子の変更された機能状態を有する対立遺伝子の生成;制御要素の挿入等並びに生殖系列に運び込まれるゲノムの変更に有用なヌクレアーゼドメインに融合した1つ以上のTALE反復単位、Nキャップ、及び任意でCキャップを含む融合タンパク質を含む組成物及び方法も本明細書に記載されている。例えば、標的細胞中の1つ以上の遺伝子を編集変更するために、これらの組成物試薬を作製及び使用する方法も開示される。したがって、本明細書に記載の方法及び組成物は、1つ以上の遺伝子の標的化された遺伝子変更例えば、ノックイン及び/若しくは部分的又は完全なノックアウト、並びに/又は任意の標的対立遺伝子の配列のランダム化変異のための極めて効率的な方法を提供し、したがって、ヒト疾患の動物モデルの生成を可能にする。ヌクレアーゼドメインを、高度に活性なヌクレアーゼ機能を提供するTALE反復配列に結合させるための組成物Cキャップも本明細書に開示される。いくつかの実施形態において、Cキャップは、天然TALEC末端隣接配列由来のペプチド配列を含む。他の実施形態では、Cキャップは、TALE反復ドメイン由来のペプチド配列を含む。さらに別の実施形態では、Cキャップは、非TALE配列を含む。Cキャップは、天然TALEC末端隣接配列由来のペプチド配列及び/若しくはTALE反復ドメインを含有し、かつ/又はこれらの供給源のうちのいずれも含有しないキメラ構造も呈し得る。TALENを、目的とするドナーのAAVS1共同所有の米国特許公開第20080299580号を参照のこと又はCCR5共同所有の米国特許公開第20080159996号を参照のこと等のセーフハーバー遺伝子座への挿入を可能にするように遺伝子操作することもできる。ドナーは、目的とする遺伝子を含み得るか、又はshRNA、RNAi、若しくはmiRNA等の目的とするRNAをコードし得る。遺伝子操作されたTALE融合タンパク質例えば、転写活性化因子、転写抑制因子、及びヌクレアーゼの発現を、tet-制御系に代表される系及びRU-486系によって制御することもできる例えば、GossenBujard,ProcNatlAcadSci89:55471992、Oliginoetal.,GeneTher.5:491-4961998、Wangetal.,GeneTher.4:432-4411997、Neeringetal,Blood88:1147-11551996、及びRendahletal.,Nat.Biotechnol.16:757-7611998を参照のこと。これらは、小分子にTALE融合活性化因子及び抑制因子の発現における制御を与え、ひいては、小分子に目的とする標的遺伝子複数を含むにおける制御を与える。この有益な特徴を、細胞培養モデル、遺伝子治療、並びにトランスジェニック動物及び植物において用いることができる。概論本方法の実践、並びに本明細書に開示の組成物の調製及び使用は、別途示されない限り、当技術分野の技術の範囲内の分子生物学、生化学、クロマチン構造及び分析、計算化学、細胞培養、組換えDNA、並びに関連分野における従来の技法を採用する。これらの技法は、文献において十分に説明されている。例えば、Sambrooketal.MOLECULARCLONING:ALABORATORYMANUAL,Secondedition,ColdSpringHarborLaboratoryPress,1989andThirdedition,2001、Ausubeletal.,CURRENTPROTOCOLSINMOLECULARBIOLOGY,JohnWileySons,NewYork,1987及び定期的に更新されたもの、METHODSINENZYMOLOGYシリーズ,AcademicPress,SanDiego、Wolffe,CHROMATINSTRUCTUREANDFUNCTION,Thirdedition,AcademicPress,SanDiego,1998、METHODSINENZYMOLOGY,Vol.304,ChromatinP.M.WassarmanandA.P.Wolffe,eds.,AcademicPress,SanDiego,1999、並びにMETHODSINMOLECULARBIOLOGY,Vol.119,ChromatinProtocolsP.B.Becker,ed.HumanaPress,Totowa,1999を参照されたい。定義核酸、ポリヌクレオチド、及びオリゴヌクレオチドという用語は、同義に使用され、線状若しくは環状立体配座、かつ一本鎖形態若しくは二本鎖形態のいずれかのデオキシリボヌクレオチド又はリボヌクレオチドポリマーを指す。本開示の目的において、これらの用語は、ポリマーの長さを限定すると解釈されるべきではない。本用語は、天然ヌクレオチドの既知の類似体、並びに塩基、糖、及び/又はリン酸塩部分例えば、ホスホロチオエートバックボーンで修飾されるヌクレオチドを網羅し得る。概して、特定のヌクレオチドの類似体は、同一の塩基対形成特異性を有し、すなわち、Aの類似体は、Tと塩基対を形成する。ポリペプチド、ペプチド、及びタンパク質という用語は、アミノ酸残基のポリマーを指すよう同義に使用される。本用語は、1つ以上のアミノ酸が、対応する自然発生アミノ酸の化学的類似体又は修飾された誘導体であるアミノ酸ポリマーにも適用する。結合は、巨大分子間例えば、タンパク質と核酸との間の配列特異的な非共有相互作用を指す。相互作用が全体として配列特異的である限り、結合相互作用の全ての構成要素が配列特異的である必要はない例えば、DNAバックボーンにおけるリン酸塩残基との接触。そのような相互作用は、概して、106M以下の解離定数Kdを特徴とする。親和性は、結合の強さを指し、高い結合親和性は、低いKdと相関している。結合タンパク質は、別の分子に非共有的に結合することができるタンパク質である。結合タンパク質は、例えば、DNA分子DNA結合タンパク質、RNA分子RNA結合タンパク質、及び/又はタンパク質分子タンパク質結合タンパク質に結合することができる。タンパク質結合タンパク質の場合、それは、それ自体に結合することができホモ二量体、ホモ三量体等を形成するために、かつ/又は異なるタンパク質単数若しくは複数の1つ以上の分子に結合することができる。結合タンパク質は、2つ以上の種類の結合活性を有し得る。例えば、亜鉛フィンガータンパク質は、DNA結合、RNA結合、及びタンパク質結合活性を有する。TALE反復ドメイン反復配列でもあるは、TALEのその同族標的DNA配列への結合に関与し、かつ1つ以上のTALE反復単位を含む配列である。単一の反復単位反復とも称されるは、典型的には、33~35アミノ酸長であり、自然発生TALEタンパク質内で他のTALE反復配列と少なくともいくらかの配列相同性を呈する。本明細書に記載のTALE反復単位は、概して、X111-XRVD2-X2022配列番号399の形態であり、XRVD12位及び13位は、自然発生TALEタンパク質において超可変性を呈する。12位及び13位のアミノ酸の同一性を変更することによって、反復単位が相互作用するものとのDNAヌクレオチド又は二本鎖DNAにおける相補的ヌクレオチド対の同一性の選好を変更することができる。非定型RVDは、例えば、5未満の自然発生TALEタンパク質、好ましくは、2未満の自然発生TALEタンパク質、及びさらにより好ましくは、1未満の自然発生TALEタンパク質における、自然にまれに生じるか、又は決して生じないRVD配列12位及び13位である。非定型のRVDは、非自然発生であり得る。Nキャップポリペプチド及びN末端配列という用語は、TALE反復ドメインのN末端部分に隣接するアミノ酸配列ポリペプチドを指すために使用される。Nキャップ配列は、TALE反復ドメイン複数を含むがDNAに結合するよう機能する限り、任意の長さアミノ酸を含まないであり得る。したがって、Nキャップ配列は、TALE反復ドメインへの適切な構造的安定化の提供、及び/又はDNAとの非特異的接触に関与し得る。Nキャップ配列は、自然発生であり得るか、又は非自然発生であり得、例えば、任意の全長TALEタンパク質のN末端領域に由来し得る。Nキャップ配列は、好ましくは、全長TALEタンパク質において見出されるポリペプチドのフラグメント切断物、例えば、TALE反復ドメインのDNA結合機能を支援するか、又はTALE融合タンパク質活性に支援を提供するのに十分な自然発生TALEタンパク質におけるTALE反復ドメインに隣接するN末端領域の任意の切断物である。それぞれのTALE反復単位が典型的なRVDを含み、かつ/又はCキャップがTALEタンパク質の全長自然発生C末端領域を含むとき、Nキャップ配列は、自然発生TALEタンパク質の全長N末端領域を含まない。したがって、上述のように、この配列は、必ずしもDNA認識に関与しないが、内因性標的DNAでの効率的かつ特異的な機能又はTALE融合タンパク質の効率的な活性を強化し得る。TALE反復ドメインのN末端部分に最も近いNキャップ配列の部分は、TALE反復単位に対していくらかの相同性を有し得、R0反復と称される。典型的には、標的部位のすぐ5’側の位置の好ましいヌクレオチドは、チミジンTである。NキャップのR0反復部分は、TALE反復によって特定される標的配列に隣接するT又は二本鎖DNAにおいてTに塩基対形成されるAと相互作用することを好み得る。R0配列の一例が以下に示される:LDTGQLLKIAKRGGVTAVEAVHAWRNALTGAPLN配列番号1。Cキャップ又はC末端領域という用語は、TALE反復ドメインのC末端部分に隣接し得る、任意で存在するアミノ酸配列ポリペプチドを指す。Cキャップは、0個の残基を含む末端のC末端TALE反復の任意の部分、TALE反復又は全TALE反復の切断物も含み得る。C末端領域の最初の20個の残基は、典型的には、TALE反復単位の最初の20個の残基と相同であり、TALE反復ドメインによって特定されるDNA配列の3’のヌクレオチドの選好を特定することができるRVD配列を含有し得る。存在するとき、TALE反復の最初の20個の残基と相同のC末端領域のこの部分は、半反復とも称される。C末端領域内の残基の番号付けスキームは、この典型的な部分的相同性を反映する。番号付けスキームは、C-20で始まり、C-19、C-18、C-17、C-16、C-15、C-14、C-13、C-12、C-11、C-10、C-9、C-8、C-7、C-6、C-5、C-4、C-3、C-2、C-1に増加し、C1に増加し、その後、ポリペプチドのC末端に向かってC2、C3等に増加する。C28Cキャップは、残基C-20から残基C28包括的までの配列を指し、したがって、48個の残基の長さを有する。Cキャップ配列は、自然発生例えば、自然発生タンパク質のフラグメント若しくは非自然発生例えば、1つ以上のアミノ酸欠失、置換、及び/若しくは付加を含む自然発生タンパク質のフラグメント、又はCキャップの役割を果たす能力を有する任意の他の自然又は非自然配列であり得る。C末端領域は、TALE反復ドメイン複数を含むのDNA結合機能に絶対に必要というわけではないが、いくつかの実施形態において、Cキャップは、DNAと相互作用することができ、例えば、TALE反復ドメインのC末端でヌクレアーゼを含む融合タンパク質において、機能ドメインの活性を強化することもできる。亜鉛フィンガーDNA結合タンパク質又は結合ドメインは、亜鉛イオンの配位を介して安定化される構造を有する結合ドメイン内のアミノ酸配列の領域である、1つ以上の亜鉛フィンガーを介して配列特異的様式でDNAに結合するタンパク質、又はより大きいタンパク質内のドメインである。亜鉛フィンガーDNA結合タンパク質という用語は、多くの場合、亜鉛フィンガータンパク質又はZFPと略される。選択された亜鉛フィンガータンパク質又はTALE反復ドメインを含むタンパク質は、その産生が、ファージディスプレイ、相互作用トラップ、又はハイブリッド選択等の経験的プロセスに主に由来するタンパク質である。例えば、米国特許第5,789,538号、米国特許第5,925,523号、米国特許第6,007,988号、米国特許第6,013,453号、米国特許第6,200,759号明細書、国際公開第WO95/19431号、国際公開第WO96/06166号、国際公開第WO98/53057号、国際公開第WO98/54311号、国際公開第WO00/27878号、国際公開第WO01/60970号、国際公開第WO01/88197号、及び国際公開第WO02/099084を参照されたい。配列という用語は、DNA又はRNAであり得、線状、環状、又は分岐であり得、かつ一本鎖又は二本鎖のいずれかであり得る、任意の長さのヌクレオチド配列を指す。ドナー配列という用語は、ゲノムに挿入されるヌクレオチド配列を指す。ドナー配列は、任意の長さ、例えば、2~10,000又はそれらの間若しくはそれらを超える任意の整数長のヌクレオチド、好ましくは、約100~1,000又はそれらの間の任意の整数長のヌクレオチド、より好ましくは、約200~500長のヌクレオチドであり得る。相同非同一配列は、第2の配列とある程度の配列同一性を共有するが、第2の配列の配列とは同一ではない第1の配列を指す。例えば、変異体遺伝子の野生型配列を含むポリヌクレオチドは、変異体遺伝子の配列と相同であり、非同一である。ある特定の実施形態において、2つの配列の間の相同の程度は、通常の細胞機構を利用して、それらの間の相同組換えを許容するのに十分な程度である。2つの相同非同一配列は、任意の長さであってもよく、それらの非相同の程度は、例えば、標的化された相同組換えによるゲノム点変異の修正のために単一のヌクレオチドと同程度に小さくてもよく、又は例えば、染色体における所定の異所的部位での遺伝子の挿入のために10キロベース以上と同程度に大きくてもよい。相同非同一配列を含む2つのポリヌクレオチドは、同一の長さである必要はない。例えば、20~10,000個のヌクレオチド又はヌクレオチド対の外因性ポリヌクレオチドすなわち、ドナーポリヌクレオチドを使用することができる。核酸及びアミノ酸配列同一性を決定するための技法は、当技術分野において既知である。典型的には、そのような技法は、遺伝子のmRNAのヌクレオチド配列を決定すること、及び/又はそれによってコードされるアミノ酸配列を決定すること、並びにこれらの配列を第2のヌクレオチド若しくはアミノ酸配列と比較することを含む。ゲノム配列を、この様式で決定及び比較することもできる。概して、同一性は、それぞれ、2つのポリヌクレオチド又はポリペプチド配列の正確なヌクレオチドとヌクレオチド又はアミノ酸とアミノ酸の一致を指す。2つ以上の配列ポリヌクレオチド又はアミノ酸を、それらのパーセント同一性を決定することによって比較することができる。2つの配列のパーセント同一性は、核酸又はアミノ酸配列にかかわらず、短い方の配列の長さで割って100を乗じた、2つの整列した配列の間での正確な一致の数である。あるいは、ポリヌクレオチド間の配列類似性の程度を、相同領域間での安定した二本鎖の形成と、その後の一本鎖特異的ヌクレアーゼ複数を含むでの消化と、消化されたフラグメントの寸法決定とを許容する条件下における、ポリヌクレオチドのハイブリダイゼーションによって決定することができる。2つの核酸、又は2つのポリペプチド配列は、配列が、上述の方法を使用して決定されるように、分子の定義された長さにわたって、少なくとも約70~75、好ましくは80~82、より好ましくは85~90、さらにより好ましくは92、さらにより好ましくは95、及び最も好ましくは98の配列同一性を呈するとき、相互に実質的に相同である。本明細書で使用されるとき、実質的に相同とは、特定のDNA又はポリペプチド配列に対して完全同一性を示す配列も指す。実質的に相同であるDNA配列を、その特定の系について定義されるように、例えば、ストリンジェントな条件下でのサザンハイブリダイゼーション実験において同定することができる。適切なハイブリダイゼーション条件を定義することは、当技術分野の技術の範囲内である。例えば、上記のSambrooketal.,NucleicAcidHybridization:APracticalApproach,editorsB.D.HamesandS.J.Higgins,1985Oxford;Washington,DC;IRLPressを参照されたい。組換えは、2つのポリヌクレオチド間の遺伝情報交換のプロセスを指す。本開示の目的において、相同組換えHRは、例えば、相同指向修復機構を介する細胞内の二本鎖切断の修復中に行われるそのような交換の特殊化形態を指す。このプロセスは、ヌクレオチド配列相同性を必要とし、ドナー分子を標的分子すなわち、二本鎖切断を経験する分子のテンプレート修復に使用し、かつそれがドナーから標的への遺伝情報の導入につながるという理由から非交差型遺伝子変換又は短経路遺伝子変換として広く既知である。任意の特定の理論によって束縛されることを望むことなく、そのような導入は、切断された標的とドナーとの間に形成されるヘテロ二本鎖DNAのミスマッチ修正、及び/又は標的の一部になる遺伝情報を再合成するためにドナーが使用される合成依存性鎖アニーリング、及び/又は関連プロセスを伴い得る。そのような特殊化されたHRは、ドナーポリヌクレオチドの配列の一部又は全てが、標的ポリヌクレオチドに組み込まれるように、多くの場合、標的分子の配列の変更をもたらす。本開示の方法において、本明細書に記載の1つ以上の標的化されたヌクレアーゼは、所定の部位で、標的配列例えば、細胞クロマチン内に二本鎖切断を作成し、切断領域内のヌクレオチド配列に対して相同性を有するドナーポリヌクレオチドを、細胞に導入することができる。二本鎖切断DSBの存在が、ドナー配列の組込みを促進することが示されている。ドナー配列は、物理的に組み込まれ得るか、又はドナーポリヌクレオチドは、相同組換えを介する切断の修復のためのテンプレートとして使用され、ドナーと同様に細胞クロマチンへのヌクレオチド配列の全て若しくは一部の導入をもたらす。したがって、細胞クロマチン内の第1の配列を変更することができ、ある特定の実施形態において、ドナーポリヌクレオチドに存在する配列に変換することができる。したがって、置換する又は置換という用語の使用は、1つのヌクレオチド配列と別のヌクレオチド配列との置換すなわち、情報的な意味では、配列の置換を表すものとして理解することができ、1つのポリヌクレオチドと別のポリヌクレオチドとの物理的又は化学的置換を必ずしも必要としない。いくつかの実施形態において、2つのDSBは、本明細書に記載の標的化されたヌクレアーゼによって導入され、DSB間のDNAの欠失をもたらす。いくつかの実施形態において、ドナーポリヌクレオチドは、これらの2つのDSB間に挿入される。したがって、ある特定の実施形態において、目的とする領域内の配列と相同のドナー配列の部分は、置換されるゲノム配列に対して、約80~99又はそれらの間の任意の整数の配列同一性を呈する。他の実施形態では、例えば、100個を超える連続塩基対のうちの1個のヌクレオチドのみがドナー配列とゲノム配列の間で異なる場合、ドナー配列とゲノム配列との間の相同性は、99より高い。ある特定の場合において、ドナー配列の非相同部分は、新しい配列が目的とする領域に導入されるように、目的とする領域内に存在しない配列を含有し得る。これらの事例において、非相同配列は、概して、目的とする領域内の配列と相同又は同一の50~1,000個の塩基対若しくはそれらの間の任意の整数値又は1,000よりも大きい任意の数の塩基対の配列によって隣接される。他の実施形態では、ドナー配列は、第1の配列と非相同であり、非相同組換え機構によってゲノムに挿入される。本明細書に記載の方法のうちのいずれかにおいて、ヌクレアーゼドメインに融合したさらなるTALE融合タンパク質、並びにTALE又は亜鉛フィンガーヌクレアーゼのさらなる対を、細胞内のさらなる標的部位のさらなる二本鎖切断のために使用することができる。本明細書に記載の方法のうちのいずれかを、目的とする遺伝子複数を含むの発現を破壊するドナー配列の標的化組込みによる細胞内の1つ以上の標的配列の部分的又は完全な不活性化のために使用することができる。部分的又は完全に不活性化された遺伝子を有する細胞株も提供される。さらに、1つ以上の外因性配列を組み込むために、本明細書に記載の標的組込みの方法も使用することができる。外因性核酸配列は、例えば、1つ以上の遺伝子若しくはcDNA分子、又は任意の種類のコード配列若しくは非コード配列、並びに1つ以上の制御要素例えば、プロモーターを含み得る。加えて、外因性核酸配列は、1つ以上のRNA分子例えば、ショートヘアピンRNAshRNA、阻害性RNARNAi、マイクロRNAmiRNA等を生成し得る。切断は、DNA分子の共有結合バックボーン切断を指す。切断を、リン酸ジエステル結合の酵素又は化学的加水分解を含むが、それらに限定されない様々な方法によって開始することができる。一本鎖切断及び二本鎖切断の両方が可能であり、二本鎖切断は、2つのはっきりと異なる一本鎖切断事象の結果として生じ得る。DNA切断は、平滑末端又は付着末端のいずれかの生成をもたらし得る。ある特定の実施形態において、融合ポリペプチドは、標的化された二本鎖DNA切断のために使用される。切断半ドメインは、第2のポリペプチド同一のポリペプチド又は異なるポリペプチドのいずれかとともに、切断活性好ましくは、二本鎖切断活性を有する複合体を形成するポリペプチド配列である。第1及び第2の切断半ドメイン、及び-切断半ドメイン、並びに右及び左切断半ドメインという用語は、二量体化する切断半ドメインの対を指すために同義に使用される。遺伝子操作された切断半ドメインは、別の切断半ドメイン例えば、別の遺伝子操作された切断半ドメインで偏性ヘテロ二量体を形成するように修飾された切断半ドメインである。参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる、米国特許公開第2005/0064474号、同第2007/0218528号、及び同第2008/0131962号も参照されたい。クロマチンは、細胞ゲノムを含む核タンパク質構造である。細胞クロマチンは、核酸、主にDNA、並びにヒストン及び非ヒストン染色体タンパク質を含むタンパク質を含む。真核細胞クロマチンの大部分は、ヌクレオソームの形態で存在し、ヌクレオソームコアは、それぞれ2つのヒストンH2A、H2B、H3、及びH4を含む八量体と会合した約150個の塩基対のDNAを含み、生物に応じて変化する長さのリンカーDNAは、ヌクレオソームコアの間に延在する。ヒストンH1の分子は、概して、リンカーDNAと会合している。本開示の目的において、クロマチンという用語は、原核性及び真核性の両方の全ての種類の細胞核タンパク質を網羅するよう意図されている。細胞クロマチンは、染色体及びエピソームクロマチンの両方を含む。染色体は、細胞のゲノムの全て又は一部を含むクロマチン複合体である。細胞のゲノムは、多くの場合、細胞のゲノムを含む全ての染色体の集合であるその核型を特徴とする。細胞のゲノムは、1つ以上の染色体を含み得る。エピソームは、複製核酸、核タンパク質複合体、又は細胞の染色体核型の一部ではない核酸を含む他の構造である。エピソームの例には、プラスミド及びある特定のウイルスゲノムが挙げられる。標的部位又は標的配列は、結合するのに十分な条件が存在する場合、結合分子が結合する核酸の一部を定義する核酸配列である。例えば、配列5’-GAATTC-3’は、EcoRI制限エンドヌクレアーゼの標的部位である。植物細胞は、単子葉単子葉植物又は双子葉双子葉植物植物の細胞を含むが、それらに限定されない。単子葉植物の非限定的な例には、トウモロコシ、コメ、大麦、オート麦、小麦、ソルガム、ライ麦、サトウキビ、パイナップル、タマネギ、バナナ、及びココナツ等の穀物用植物が挙げられる。双子葉植物の非限定的な例には、タバコ、トマト、ヒマワリ、綿、テンサイ、ジャガイモ、レタス、メロン、大豆、キャノーラ菜種、及びムラサキウマゴヤシが挙げられる。植物細胞は、植物の任意の部分及び/又は植物発育の任意の段階由来である。外因性分子は、通常細胞中に存在しないが、1つ以上の遺伝子方法、生化学的方法、又は他の方法によって細胞に導入することができる分子である。細胞中に普通に存在するかは、細胞の特定の発育段階及び環境条件に関して決定される。したがって、例えば、筋肉の胚発育中にのみ存在する分子は、成人筋肉細胞に対して外因性の分子である。同様に、熱ショックによって誘導される分子は、熱ショックを受けていない細胞に対して外因性の分子である。外因性分子は、例えば、機能不全の内因性分子の機能バージョン又は通常に機能する内因性分子の機能不全バージョンを含み得る。外因性分子はまた、通常別の種、例えば、動物のゲノムに導入されるヒト配列において見出される分子であり得る。外因性分子は、とりわけ、コンビナトリアルケミストリープロセスによって生成される分子等の小分子であり得るか、又はタンパク質、核酸、炭水化物、脂質、糖タンパク質、リポタンパク質、多糖類、上述の分子の任意の修飾された誘導体、若しくは上述の分子のうちの1つ以上を含む任意の複合体等の巨大分子であり得る。核酸は、DNA及びRNAを含み、一本鎖又は二本鎖であり得、線状、分岐、又は環状であり得、かつ任意の長さであり得る。核酸は、二本鎖を形成することができる核酸、並びに三本鎖形成核酸を含む。例えば、米国特許第5,176,996号及び同第5,422,251号を参照されたい。タンパク質は、DNA結合タンパク質、転写因子、クロマチンリモデリング因子、メチル化DNA結合タンパク質、ポリメラーゼ、メチラーゼ、デメチラーゼ、アセチラーゼ、デアセチラーゼ、キナーゼ、ホスファターゼ、インテグラーゼ、リコンビナーゼ、リガーゼ、トポイソメラーゼ、ジャイレース、及びヘリカーゼを含むが、それらに限定されない。外因性分子は、内因性分子と同一の種類の分子、例えば、外因性タンパク質又は核酸であり得る。例えば、外因性核酸は、細胞に導入される感染ウイルスゲノム、プラスミド、若しくはエピソーム、又は細胞中に通常存在しない染色体を含み得る。細胞中に外因性分子を導入するための方法が当業者に既知であり、脂質媒介導入すなわち、中性及びカチオン性脂質を含むリポソーム、電気穿孔、直接注入、細胞融合、粒子銃、リン酸カルシウム共沈、DEAE-デキストラン媒介導入、及びウイルスベクター媒介導入を含むが、これらに限定されない。対称的に、内因性分子は、特定の環境条件下において特定の発育段階の特定の細胞内に通常存在する分子である。例えば、内因性核酸は、染色体、ミトコンドリアのゲノム、葉緑体のゲノム、若しくは他の小器官のゲノム、又は自然発生エピソーム核酸を含み得る。さらなる内在性分子は、タンパク質、例えば、転写因子及び酵素を含み得る。融合分子は、2つ以上のサブユニット分子が、好ましくは共有結合的に結合される分子である。サブユニット分子は、分子の同一の化学的種類であり得るか、又は分子の異なる化学的種類であり得る。第1の種類の融合分子の例には、融合タンパク質例えば、TALE反復ドメインと切断ドメインとの間の融合物、及び融合核酸例えば、上述の融合タンパク質をコードする核酸が挙げられるが、それらに限定されない。第2の種類の融合分子の例には、三本鎖形成核酸とポリペプチドとの間の融合物、及び副溝結合剤と核酸との間の融合物が挙げられるが、これらに限定されない。細胞における融合タンパク質の発現は、細胞への融合タンパク質の送達、又は細胞への融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドの送達に起因し得、ポリヌクレオチドが転写され、転写物が翻訳されて、融合タンパク質を生成する。トランススプライシング、ポリペプチド切断、及びポリペプチド連結も、細胞におけるタンパク質の発現に関与し得る。細胞へのポリヌクレオチド及びポリペプチドの送達の方法が本開示の他の箇所で提示されている。本開示の目的において、遺伝子は、遺伝子産物以下を参照のことをコードするDNA領域、並びに遺伝子産物の産生を制御する全てのDNA領域そのような制御配列がコード配列及び/又は転写配列に隣接するか否かにかかわらずを含む。したがって、遺伝子は、プロモーター配列、ターミネータ、リポソーム結合部位及び内部リポソーム進入部位等の翻訳制御配列、エンハンサー、サイレンサー、インスレーター、境界要素、複製起点、マトリックス付着部位、並びに遺伝子座制御領域を含むが、これらに限定されない。遺伝子発現は、遺伝子に含有される情報の遺伝子産物への変換を指す。遺伝子産物は、遺伝子の直接転写産物例えば、mRNA、tRNA、rRNA、アンチセンスRNA、リボザイム、構造的RNA、shRNA、RNAi、miRNA、若しくは任意の他の種類のRNA、又はmRNAの翻訳によって産生されるタンパク質であり得る。遺伝子産物は、キャッピング、ポリアデニル化、メチル化、及び編集等のプロセスによって修飾されるRNA、並びに例えば、メチル化、アセチル化、リン酸化、ユビキチン化、ADPリボシル化、ミリスチリル化、及びグリコシル化によって修飾されるタンパク質も含む。ギャップ寸法は、核酸標的上の2つのTALE標的部位の間のヌクレオチドを指す。ギャップは、1~100個の塩基対又は5~30個の塩基対、好ましくは、10~25個の塩基対、及びより好ましくは、12~21個の塩基対を含むが、それらに限定されない、任意の寸法であり得る。したがって、好ましいギャップ寸法は、12、13、14、15、16、17、18、19、20、又は21個の塩基対であり得る。遺伝子発現の調節は、遺伝子の活性の変化を指す。発現の調節は、遺伝子活性化及び遺伝子抑制を含み得るが、それらに限定されない。ゲノム編集例えば、切断、変更、不活性化、ドナー組込み、ランダム変異を用いて、発現を調節することができる。遺伝子不活性化は、本明細書に記載の修飾因子を含まない細胞と比較した、遺伝子発現の任意の減少を指す。したがって、遺伝子不活性化は、部分的又は全体的であり得る。目的とする領域は、例えば、遺伝子、又は遺伝子内若しくは遺伝子に隣接する非コード配列等の細胞クロマチンの任意の領域であり、その中で、外因性分子に結合することが所望される。結合は、標的化されたDNA切断及び/又は標的化組換えのためであり得る。目的とする領域は、例えば、染色体、エピソーム、小器官ゲノム例えば、ミトコンドリア、葉緑体、又は感染ウイルスゲノムに存在し得る。目的とする領域は、遺伝子のコード領域内、例えば、リーダー配列、トレーラー配列、若しくはイントロン等の転写非コード領域内、又はコード領域の上流又は下流のいずれかの非転写領域内であり得る。目的とする領域は、最小で単一のヌクレオチド対長、若しくは最大2,000のヌクレオチド対長、又は任意の整数値のヌクレオチド対であり得る。動作可能結合及び動作可能にoperatively結合される又は動作可能にoperably結合されるという用語は、2つ以上の構成要素配列要素等の並置に関連して同義に使用され、両方の構成要素が正常に機能し、かつ構成要素のうちの少なくとも1つが他の構成要素のうちの少なくとも1つにおいて発揮される機能を媒介し得る可能性を許容するように構成要素が配列される。例として、プロモーター等の転写制御配列は、転写制御配列が、1つ以上の転写制御因子の存在又は不在に応じてコード配列の転写レベルを制御するときに、コード配列に動作可能に結合される。転写制御配列は、概して、シスでコード配列と動作可能に結合されるが、それに直接隣接する必要はない。例えば、エンハンサーは、それらが隣接していない場合でも、コード配列に動作可能に結合される転写制御配列である。融合ポリペプチドに関して、動作可能に結合されるという用語は、構成要素のそれぞれが、動作可能に結合されない場合に実行するであろう機能と同一の機能を他の構成要素への結合において実行するという事実を指し得る。例えば、TALE反復ドメインが切断ドメインに融合する融合ポリペプチドに関して、TALE反復ドメイン及び切断ドメインは、融合ポリペプチドにおいて、TALE反復ドメイン部分が、その標的部位及び/又はその結合部位に結合することができる一方で、切断ドメインが、標的部位の近くでDNAを切断することができる場合、動作可能結合状態にある。タンパク質、ポリペプチド、若しくは核酸の機能フラグメントは、その配列が、全長タンパク質、ポリペプチド、若しくは核酸と同一ではないが、全長タンパク質、ポリペプチド、若しくは核酸と同一の機能を保持するか、又は全長タンパク質、ポリペプチド、若しくは核酸と比較して、強化された機能を有する、タンパク質、ポリペプチド、若しくは核酸である。さらに、機能フラグメントは、全長タンパク質、ポリペプチド、若しくは核酸よりも少ない機能を有し得るが、依然としてユーザによって定義される十分な機能を有する。機能フラグメントは、対応する天然の分子よりも多い残基、少ない残基、若しくは対応する天然の分子と同一の数の残基を有し得、かつ/又は1つ以上のアミノ酸若しくはヌクレオチド置換を含有し得る。核酸の機能例えば、コーディング機能、別の核酸にハイブリダイズする能力を決定するための方法は、当技術分野において周知である。同様に、タンパク質の機能を決定するための方法が周知である。例えば、ポリペプチドのDNA結合機能を、例えば、フィルタ結合、電気泳動移動度シフト、又は免疫沈降アッセイによって決定することができる。DNA切断を、ゲル電気泳動によってアッセイすることができる。上記のAusubeletal.を参照されたい。別のタンパク質と相互作用するタンパク質の能力を、例えば、免疫共沈降、2ハイブリッドアッセイ、又は相補遺伝的及び生化学的の両方によって決定することができる。例えば、Fieldsetal.1989Nature340:245-246、米国特許第5,585,245号及びPCTWO98/44350号を参照されたい。TALE反復ドメインを、例えば、超可変ジ残基領域、例えば、TALEタンパク質内の反復単位の12位及び/又は13位の遺伝子操作1つ以上のアミノ酸の変更を介して、所定のヌクレオチド配列に結合するために遺伝子操作することができる。いくつかの実施形態において、4、11、及び32位のアミノ酸を遺伝子操作することができる。他の実施形態では、非定型のRVDを、遺伝子操作されたTALEタンパク質で使用するために選択することができ、より広範囲の非天然標的部位の特定を可能にする。例えば、NKRVDを、標的配列におけるGヌクレオチドの認識に使用するために選択することができる。他の実施形態では、反復単位のアミノ酸を変更して、反復単位の特性すなわち、安定性又は二次的構造を変化させることができる。したがって、遺伝子操作されたTALEタンパク質は、非自然発生のタンパク質である。いくつかの実施形態において、TALE反復ドメインをコードする遺伝子は、TALE反復アミノ酸を特定するコドンは変更されるが、特定されたアミノ酸は変更されないように例えば、コドン最適化の既知の技法を介して、DNAレベルで遺伝子操作される。遺伝子操作されたTALEタンパク質の非限定的な例としては、設計及び/又は選択によって得られるものである。設計されたTALEタンパク質は、その設計/組成が主に合理的基準に由来する、自然に生じないタンパク質である。設計についての合理的基準には、置換ルール、並びに既存のTALE設計及び結合データの情報を格納するデータベース内の情報を処理するためのコンピュータアルゴリズムの適用が含まれる。選択されたTALE反復ドメインは、その産生が、主に、ファージディスプレイ、相互作用トラップ、又はハイブリッド選択等の経験的プロセスに由来する、非自然発生又は非定型のドメインである。多量体化ドメインは、TALE融合タンパク質のアミノ末端領域、カルボキシ末端領域、又はアミノ及びカルボキシ末端領域で組み込まれるドメインである。それらのドメインは、複数のTALE融合タンパク質単位の多量体化を可能にする。多量体化ドメインの例には、ロイシンジッパーが挙げられる。多量体化ドメインを小分子によって制御することもでき、多量体化ドメインは、小分子又は外部リガンドの存在下においてのみ別の多量体化ドメインとの相互作用を可能にするために適切な立体配座を想定する。このようにして、外因性リガンドを用いて、それらのドメインの活性を制御することができる。上述の方法において有用な標的部位は、他の基準による評価の影響下にあり得るか、又はそのような部位に特異的なTALE融合タンパク質の設計若しくは選択必要に応じて及び産生のために直接使用され得る。潜在的な標的部位を評価するためのさらなる基準は、遺伝子内の特定の領域へのそれらの近接性である。制御配列等の標的遺伝子を有する実証可能な生物学的有意性のあるセグメントを必ずしも含まないか、又は重複しない標的部位を選択することができる。標的セグメントをさらに評価するための他の基準は、そのようなセグメント若しくは関連セグメントに結合するTALE融合タンパク質の先行する可用性、及び/又は所定の標的セグメントに結合するように新しいTALE融合タンパク質を設計する容易性を含む。標的セグメントが選択された後、セグメントに結合するTALE融合タンパク質は、様々なアプローチによって提供され得る。いったんTALE融合タンパク質が、選択、設計、又はさもなければ所定の標的セグメントに提供されると、TALE融合タンパク質又はそれをコードするDNAが合成される。TALE反復ドメインを含有するタンパク質をコードするDNAを合成及び発現する例示的な方法が、以下に記載される。その後、TALE融合タンパク質又はそれをコードするポリヌクレオチドを、TALE融合タンパク質が結合する標的部位を含有する標的遺伝子の発現の調節又は分析のために使用することができる。TALEDNA結合ドメイン本明細書に記載のポリペプチドは、1つ以上例えば、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20個以上のTALE反復単位を含む。複数のTALE反復単位を含むTALEDNA結合ドメインが、特異性に関与する配列を決定するために研究されている。1つの生物内で、TALE反復は、典型的には、高度に保存されるRVDを除くが、異なる種にわたってはよく保存されない場合もある。本明細書に記載のポリペプチドにおいて見出されるTALE反復単位は、概して、X1-X2-X3-X4-X5-X6-X7-X8-X9-X10-X11-XRVD2-X2022配列番号399の形態であり、Xは、任意のアミノ酸であり、XRVD12位及び13位は、DNA結合に関与している。そのようなドメインの非限定的な例示的な実施形態には、X1がロイシンL又はメチオニンM残基を含む実施形態、X10がアラニンA残基又はバリンV残基を含む実施形態、X2022が配列Gly又はSer-X1921配列番号400を含む実施形態、X2022が配列X34-Ala又はThr-X1617配列番号401を含む実施形態、X2022が配列X45-Leu又はVal-X1516配列番号402を含む実施形態、及び上述の実施形態のうちのいずれかの組み合わせ例えば、X1がロイシンL又はメチオニンM残基を含み、X10がアラニンA残基を含み、X1がL又はMを含み、X2022が配列Gly/Ser-X1921を含み、X2022が配列Gly/Ser-X23-Ala/Thr-X1617を含み、X10がアラニンA又はバリンV残基を含み、かつX2022が配列Gly/Ser-X1921を含む等が含まれる。本明細書に記載の組成物のTALE反復単位及び本明細書に記載の方法は、任意の好適なTALEタンパク質に由来し得る。TALEタンパク質の非限定的な例には、ラルストニア種又はキサントモナス種に由来するTALEタンパク質が挙げられる。したがって、いくつかの実施形態において、DNA結合ドメインは、植物病原菌キサントモナスに由来する1つ以上の自然発生及び/又は遺伝子操作されたTALE反復単位を含むBochetal,2009Science326:1509-1512、及びMoscouandBogdanove,2009Science326:1501を参照のこと。他の実施形態では、DNA結合ドメインは、植物病原菌ラルストニアソラナセラムに由来する1つ以上の自然発生及び/又は遺伝子操作されたTALE反復単位、又はTALEタンパク質ファミリー由来の他のTALEDNA結合ドメインを含む。本明細書に記載のTALEDNA結合ドメイン少なくとも1つのTALE反復単位を含むは、i自然に見出されない1つ以上のTALE反復単位、ii1つ以上の自然発生TALE反復単位、iii非定型のRVDを有する1つ以上のTALE反復単位、並びにi、ii、及び/又はiiiの組み合わせを含み得る。いくつかの実施形態において、本発明のTALEDNA結合ドメインは、完全に非自然発生又は非定型の反復単位からなる。さらに、2つ以上のTALE反復単位を含む本明細書に記載のポリペプチドにおいて、自然発生又は遺伝子操作されたTALE反復単位は、同一の種に由来し得るか、又はあるいは、異なる種に由来し得る。表1は、2つのTALEタンパク質内の例示的な反復単位のアライメントを示す。それぞれのTALE反復が、別々のライン上に示され、列は、反復の種類、その反復の開始位置、反復の名称、超可変位置における残基、及び全体の反復配列を示す。AAB00675.113.5個のTALE反復、AAB69865.113.5個の反復、AAC43587.117.5個の反復、AAD01494.112.5個の反復、AAF98343.125.5個の反復、AAG02079.225.5個の反復、AAN01357.18.5個の反復、AAO7209817.5個の反復、AAQ79773.25.5個の反復、AAS46027.128.5個の反復、AAS58127.213.5個の反復、AAS58128.217.5個の反復、AAS58129.318.5個の反復、AAS58130.39.5個の反復、AAT46123.122.5個の反復、AAT46124.126.5個の反復、AAW59491.15.5個の反復、AAW59492.116.5個の反復、AAW59493.119.5個の反復、AAW77510.15.5個の反復、AAY4335821.5個の反復、AAY43359.111.5個の反復、AAY43360.114.5個の反復、AAY54166.119.5個の反復、AAY54168.116.5個の反復、AAY54169.112.5個の反復、AAY54170.123.5個の反復、ABB70129.121.5個の反復、ABB70183.122.5個の反復、ABO77779.117.5個の反復等を含む、いくつかのTALEDNA結合タンパク質が同定されており、標準のGenBank検索において見出すことができる。TALE型のタンパク質も細菌ラルストニアソラナセラムにおいて見出されており、表2は、これらのDNA結合ドメインの2つの例の類似の比較を列記する。ラルストニア由来のTALE型のタンパク質のさらなる例には、ABO27069.110.5個の反復、ABO27070.111.5個の反復、ABO27071.17.5個の反復、ABO27072.13.5個の反復等が挙げられる。本明細書に記載のTALE反復ドメインを含むDNA結合ポリペプチドは、さらなるTALEポリペプチド配列、例えば、N末端Nキャップ配列、及び任意で反復ドメインに隣接するC末端Cキャップ配列も含み得る。Nキャップ配列は、DNA結合ポリペプチド及びこれらのTALE反復ドメインを含有するDNA結合ポリペプチドを含む融合タンパク質の機能例えば、DNA結合、切断、活性化等を支援するのに十分な任意の長さの自然又は非自然発生配列であり得る。ある特定の実施形態において、タンパク質は、反復ドメインのTALEタンパク質N末端の領域のフラグメント切断物を含むNキャップ配列例えば、反復ドメインのTALEポリペプチドのN末端の少なくとも130~140個の残基例えば、131、132、133、134、135、136、137、138、139、又は140個の残基を含むNキャップ配列を含む。他の実施形態では、本明細書に記載のTALE反復ドメインポリペプチドにおいて、タンパク質は、反復ドメインのTALEタンパク質C末端のフラグメント切断された領域を含むCキャップ配列例えば、C-20~C28、C-20~C55、又はC-20~C63を含むCキャップ配列を含む。ある特定の実施形態において、Cキャップ配列は、半反復C-20~C-1を含む。本明細書に記載のTALEDNA結合ポリペプチドは、Nキャップ配列、Cキャップ配列、又はNキャップ配列及びCキャップ配列の両方を含む。表1及び表2に示されるTALE反復の完全なタンパク質配列TALE反復ドメイン、並びにN末端及びC末端配列を含むが、以下の表3に示される。表1及び表2のTALE反復配列は、太字で示される。天然又は遺伝子操作されたTALE反復単位を使用して、新規の配列に結合する人工TALEタンパク質及びTALE融合タンパク質を産生することができる同書のBochetal、及びMorbitzeretal,2010Proc.Natl.Acad.Sci.USA10750:21617-21622を参照のこと。例えば、国際公開第WO2010/079430号も参照されたい。この新規の標的配列を植物細胞中のレポーター遺伝子の上流に挿入したとき、研究者は、レポーター遺伝子の活性化を実証することができた。FokI切断ドメインを含む人工TALE融合物は、生細胞内のDNAを切断することもできる同書のChristinetal、同書のLietal2011a及び2011b、Cernaketal2011Nucl.Acid.Res.epubdoi:10.1093/nar/gcr218を参照のこと。遺伝子操作されたTALEタンパク質及びTALE融合タンパク質は、自然発生TALEタンパク質と比較して、新規の結合特異性を有し得る。遺伝子操作方法は、合理的設計及び種々の種類の選択を含むが、それらに限定されない。合理的設計は、例えば、単一又は複数のTALE反復のためのモジュールのヌクレオチド配列を含むデータベースの使用を含む。ファージディスプレイ及び2ハイブリッド系を含む例示的な選択方法は、米国特許第5,789,538号、同第5,925,523号、同第6,007,988号、同第6,013,453号、同第6,410,248号、同第6,140,466号、同第6,200,759号、及び同第6,242,568号、並びに国際公開第WO98/37186号、同第WO98/53057号、同第WO00/27878号、同第WO01/88197号、及び英国特許第2,338,237号に開示されている。自然発生TALEタンパク質において、可能性のあるジペプチドモチーフの限定されたレパートリーのみが、典型的に採用される。したがって、本明細書に記載されるように、全ての可能性のあるモノ及びジペプチド配列を含有するTALE関連ドメインが構築され、候補TALEタンパク質に組み立てられている。したがって、ある特定の実施形態において、DNA結合タンパク質の1つ以上のTALE反復単位は、非定型のRVDを含む。さらに、同一の種の自然発生TALEタンパク質において、反復単位は、多くの場合、フレームワーク配列内で可変性をほとんど示さないすなわち、残基複数を含むは、直接DNA接触に関与しないRVD残基ではない。この可変性の欠如は、個々のTALE反復単位間の進化的関係、及び隣接反復間でのタンパク質折り畳みの要件を含む、いくつかの要因に起因し得る。しかしながら、異なる植物病原性細菌種間において、フレームワーク配列は異なり得る。例えば、トウガラシ斑点細菌病Xanthomonascampestrispv.VesicatoriaにおけるTALE反復配列において、タンパク質AvrBs3は、ラルストニアソラナセラム由来のbrg11及びhpx17反復単位と40未満の相同性を有するHeueretal2007ApplEnvironMicro7313:4379-4384を参照のこと。TALE反復は、それぞれの細菌の天然環境におけるストリンジェントな機能選択下にあり、例えば、TALEが制御する宿主植物中の遺伝子の配列由来であり得る。したがって、本明細書に記載されるように、TALEフレームワーク内の変異体例えば、Nキャップ及びCキャップ配列等の反復単位の外側のTALE反復単位又は配列内を、当技術分野において既知の種々の方法によって、標的化又はランダム変異誘発により導入することができ、結果として得られるTALE融合タンパク質を、最適な活性についてスクリーニングすることができる。多TALE反復モジュールはまた、上述のDNA結合ドメインの組み立て少なくとも1つのTALE反復単位を含むのみならず、小さいTALE多量体すなわち、三量体、四量体、五量体等の組み立てにも有用であり得、小さいTALEDNA結合ドメイン間でキャッピング領域としても機能するスパニングリンカーは、塩基のスキッピングを可能にし、より高いDNA結合特異性をもたらし得る。結合された小さいTALEDNA結合ドメインの使用は、個々のTALE反復のレベルで厳密な機能モジュール性の要件を緩和し、より複雑かつ/又は特定のDNA認識スキームの開発を可能にし、所与のモジュール内の隣接モチーフ由来のアミノ酸は、所望のDNA標的配列の共同認識のために相互に自由に相互作用し得る。小さいTALEDNA結合ドメインを、ランダム化ジペプチドモチーフ又は任意の他の同定された重要な位置を有する好適な選択系すなわち、ファージディスプレイを用いて結合及び発現することができ、それらの核酸結合特性に基づいて選択することができる。あるいは、任意の特定の所望のTALE融合タンパク質の迅速な構築を可能にするために、多TALE反復モジュールを使用して、反復モジュールのアーカイブを作成することができる。融合タンパク質及び融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドの設計及び構築のための標的部位の選択及び方法は、当業者に既知であり、参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる、米国特許出願公開第20050064474号及び同第20060188987号に詳細に記載されている。亜鉛フィンガーDNA結合ドメインに対するTALEDNA結合ドメインを結合する人工融合タンパク質を産生することもできる。これらの融合物を、所望の機能ドメインにさらに結合することもできる。加えて、これら及び他の参考文献に開示されるように、キャッピング配列Nキャップ及びCキャップ配列として機能することができる配列が、TALE反復ドメインとリンカーとの間の界面で必要とされるが、TALEDNA結合ドメイン及び/又は亜鉛フィンガードメインを、例えば、5以上のアミノ酸長のリンカー例えば、TGEKP配列番号48、TGGQRP配列番号49、TGQKP配列番号50、及び/又はTGSQKP配列番号51を含む、任意の好適なリンカー配列を使用して、ともに結合することができる。したがって、リンカーが使用されるとき、TALEDNA結合ドメインを所望の融合パートナードメインに結合させるために、5つ以上のアミノ酸のリンカーを、キャップ配列とともに使用することができる。6以上のアミノ酸長の例示的なリンカー配列については、米国特許第6,479,626号、同第6,903,185号、及び同第7,153,949号も参照されたい。加えて、TALE反復ドメインと融合した機能タンパク質ドメインとの間のリンカーを、最も効率的なゲノム修飾を可能にするために、柔軟であるか、又は位置的に制約されるかのいずれかになるよう構築することができる。異なる長さのリンカー及び組成物を試験することができる。融合タンパク質本明細書に記載のDNA結合タンパク質を含む融合タンパク質例えば、TALE融合タンパク質及び異種制御若しくは機能ドメイン又はその機能フラグメントも提供される。一般的なドメインには、例えば、転写因子ドメイン活性化因子、抑制因子、共活性化因子、共抑制因子、ヌクレアーゼドメイン、サイレンサードメイン、癌遺伝子ドメイン例えば、myc、jun、fos、myb、max、mad、rel、ets、bcl、myb、mosファミリーメンバー等;DNA修復酵素並びにそれらの関連因子及び修飾因子;DNA転位酵素並びにそれらの関連因子及び修飾因子;クロマチン関連タンパク質並びにそれらの修飾因子例えば、キナーゼ、アセチラーゼ、及びデアセチラーゼ;並びにDNA修飾酵素例えば、メチルトランスフェラーゼ、トポイソメラーゼ、ヘリカーゼ、リガーゼ、キナーゼ、ホスファターゼ、ポリメラーゼ、エンドヌクレアーゼ、DNA標的酵素、例えば、トランスポゾン、インテグラーゼ、リコンビナーゼ、及びリゾルバーゼ、並びにそれらの関連因子及び修飾因子、核ホルモン受容体、ヌクレアーゼ切断ドメイン又は半ドメイン、及びリガンド結合ドメインが含まれる。他の融合タンパク質は、レポーター又は選択マーカーを含み得る。レポータードメインの例には、GFP、GUS等が挙げられる。植物細胞において特定の有用性を有するレポーターは、GUSを含む。活性化の達成に好適なドメインには、HSVVP16活性化ドメイン例えば、Hagmannetal.,J.Virol.71、5952-59621997を参照のこと、核ホルモン受容体例えば、Torchiaetal.,Curr.Opin.CellBiol.10:373-3831998を参照のこと、核因子カッパBのp65サブユニットBitkoBarik,J.Virol.72:5610-56181998及びDoyleHunt,Neuroreport8:2937-29421997、Liuetal.,CancerGeneTher.5:3-281998、又はVP64等の人工キメラ機能ドメインBeerlietal.,1998Proc.Natl.Acad.Sci.USA95:14623-33、及びデグロンMolinarietal.,1999EMBOJ.18,6439-6447が含まれる。さらなる例示的な活性化ドメインには、Oct-1、Oct-2A、Sp1、AP-2、及びCTF1Seipeletal.,EMBOJ.11,4961-49681992、並びにp300、CBP、PCAF、SRC1PvALF、AtHD2A、及びERF-2が含まれる。例えば、Robyretal.2000Mol.Endocrinol.14:329-347、Collingwoodetal.1999J.Mol.Endocrinol.23:255-275、Leoetal.2000Gene245:1-11、Manteuffel-Cymborowska1999ActaBiochim.Pol.46:77-89、McKennaetal.1999J.SteroidBiochem.Mol.Biol.69:3-12、Maliketal.2000TrendsBiochem.Sci.25:277-283、及びLemonetal.1999Curr.Opin.Genet.Dev.9:499-504を参照されたい。さらなる例示的な活性化ドメインには、OsGAI、HALF-1、C1、AP1、ARF-5、-6、-7、及び-8、CPRF1、CPRF4、MYC-RP/GP、並びにTRAB1が含まれるが、それらに限定されない。例えば、Ogawaetal.2000Gene245:21-29、Okanamietal.1996GenesCells1:87-99、Goffetal.1991GenesDev.5:298-309、Choetal.1999PlantMol.Biol.40:419-429、Ulmasonetal.1999Proc.Natl.Acad.Sci.USA96:5844-5849、Sprenger-Hausselsetal.2000PlantJ.22:1-8、Gongetal.1999PlantMol.Biol.41:33-44、及びHoboetal.1999Proc.Natl.Acad.Sci.USA96:15,348-15,353を参照されたい。本明細書に記載のDNA結合ドメインと機能ドメインとの間の融合タンパク質又は融合タンパク質をコードする核酸の形成において、活性化ドメイン又は活性化ドメインと相互作用する分子のいずれかが機能ドメインとして好適であることは、当業者には明らかである。本質的には、活性化複合体を補充することができ、かつ/又は標的遺伝子に対する活性例えば、ヒストンアセチル化等を活性化することができる任意の分子が、融合タンパク質の活性化ドメインとして有用である。融合分子において機能ドメインとしての使用に好適なISWI含有ドメイン及び/又はメチル結合ドメインタンパク質等の絶縁体ドメイン、局在化ドメイン、並びにクロマチンリモデリングタンパク質が、例えば、共同所有の米国特許出願第2002/0115215号及び同第2003/0082552号並びに共同所有の国際公開第WO02/44376号に記載されている。例示的な抑制ドメインは、KRABA/B、KOX、TGFベータ誘導性初期遺伝子TIEG、v-erbA、SID、MBD2、MBD3、DNMTファミリーのメンバー例えば、DNMT1、DNMT3A、DNMT3B、Rb、及びMeCP2を含むが、それらに限定されない。例えば、Birdetal.1999Cell99:451-454、Tyleretal.1999Cell99:443-446、Knoepfleretal.1999Cell99:447-450、及びRobertsonetal.2000NatureGenet.25:338-342を参照されたい。さらなる例示的な抑制ドメインは、ROM2及びAtHD2Aを含むが、それらに限定されない。例えば、Chemetal.1996PlantCell8:305-321、及びWuetal.2000PlantJ.22:19-27を参照されたい。ある特定の実施形態において、TALE融合タンパク質によって結合される標的部位は、細胞クロマチンのアクセス可能な領域に存在する。アクセス可能な領域を、例えば、共同所有の国際公開第WO01/83732号に記載されるように決定することができる。標的部位が細胞クロマチンのアクセス可能な領域に存在しない場合、1つ以上のアクセス可能な領域を、共同所有の国際公開第WO01/83793号に記載されるように生成することができる。さらなる実施形態において、融合分子のDNA結合ドメインは、その標的部位がアクセス可能な領域にあるか否かにかかわらず、細胞クロマチンに結合することができる。例えば、そのようなDNA結合ドメインは、リンカーDNA及び/又はヌクレオソームDNAに結合することができる。この種類のパイオニアDNA結合ドメインの例は、ある特定のステロイド受容体及び肝細胞核因子3HNF3において見出される。Cordingleyetal.1987Cell48:261-270、Pinaetal.1990Cell60:719-731、及びCirilloetal.1998EMBOJ.17:244-254。融合分子を、当業者に既知のように、薬学的に許容される担体で製剤化することができる。例えば、Remington’sPharmaceuticalSciences,17thed.,1985、及び共同所有の国際公開第WO00/42219号を参照されたい。いったん融合分子がそのDNA結合ドメインを介して標的配列に結合すると、融合分子の機能構成要素/ドメインを、遺伝子の転写に影響を与えることができる様々な異なる構成要素のうちのいずれかから選択することができる。したがって、機能的成分は、活性化因子、抑制因子、共活性化因子、共抑制因子、及びサイレンサー等の多様な転写因子ドメインを含み得るが、これらに限定されない。さらなる例示的な機能ドメインが、例えば、共同所有の米国特許第6,534,261号及び米国特許出願公開第2002/0160940号において開示されている。外因性小分子又はリガンドによって制御される機能ドメインを選択することもできる。例えば、RheoSwitch登録商標技術を採用することができ、機能ドメインは、外部のRheoChem商標リガンドの存在下で、その活性立体配座のみを想定する例えば、米国特許第20090136465号を参照のこと。したがって、TALE融合タンパク質を、制御可能な機能ドメインに動作可能に結合することができ、結果として得られるTALE融合タンパク質の活性は、外部リガンドによって制御される。ある特定の実施形態において、TALEDNA結合タンパク質、又はそのフラグメントは、TALEDNA結合ドメインの少なくとも1つのヌクレアーゼ切断ドメイン、切断半ドメインへの融合TALE反復ドメイン、Nキャップ配列、並びに/又はCキャップ配列のN末端及び/若しくはC末端を介して、ヌクレアーゼとして使用される。本明細書に開示の融合タンパク質の切断ドメイン部分を、任意のエンドヌクレアーゼ又はエキソヌクレアーゼから得ることができる。切断ドメインが由来し得る例示的なエンドヌクレアーゼには、制限エンドヌクレアーゼ及びホーミングエンドヌクレアーゼが含まれるが、それらに限定されない。例えば、2002-2003Catalogue,NewEnglandBiolabs,Beverly,MA、及びBelfortetal.1997NucleicAcidsRes.25:3379-3388を参照されたい。DNAを切断するさらなる酵素が既知である例えば、S1ヌクレアーゼ、マングビーンヌクレアーゼ、膵臓DNaseI、ミクロコッカスヌクレアーゼ、酵母HOエンドヌクレアーゼ、Linnetal.eds.Nucleases,ColdSpringHarborLaboratoryPress,1993も参照のこと。これらの酵素又はその機能フラグメントのうちの1つ以上を、切断ドメイン及び切断半ドメインの源として使用することができる。同様に、切断半ドメインは、上で説明されるように、切断活性に二量体化を必要とする任意のヌクレアーゼ又はその部分に由来し得る。概して、融合タンパク質が切断半ドメインを含む場合、2つの融合タンパク質が切断に必要とされる。あるいは、2つの切断半ドメインを含む単一のタンパク質を使用することができる。2つの切断半ドメインは、同一のエンドヌクレアーゼ又はその機能フラグメントに由来し得るか、又はそれぞれの切断半ドメインは、異なるエンドヌクレアーゼ又はその機能フラグメントに由来し得る。加えて、2つの融合タンパク質の標的部位は、好ましくは、相互に対して配置され、したがって、2つの融合タンパク質のそれらのそれぞれの標的部位への結合は、例えば、二量体化によって、切断半ドメインが機能切断ドメインを形成することを可能にする相互に空間的配向に、切断半ドメインを配置する。したがって、ある特定の実施形態において、標的部位の近端は、5~8個のヌクレオチド又は15~18個のヌクレオチドによって分離される。しかしながら、任意の整数のヌクレオチド又はヌクレオチド対が、2つの標的部位の間に介在し得る例えば、2~50個以上のヌクレオチド対。概して、切断部位は、標的部位の間にある。制限エンドヌクレアーゼ制限酵素は、多くの種において存在し、DNAに配列特異的に結合することができ認識部位で、結合部位で、又は結合部位の近くで、DNAを切断することができる。ある特定の制限酵素例えば、IIS型は、認識部位から除去された部位でDNAを切断し、分離可能な結合及び切断ドメインを有する。例えば、IIS型酵素FokIは、一方の鎖上のその認識部位から9番目のヌクレオチドで、かつ他方の鎖上のその認識部位から13番目のヌクレオチドで、DNAの二本鎖切断を触媒する。例えば、米国特許第5,356,802号、同第5,436,150号、及び同第5,487,994号、並びにLietal.1992Proc.Natl.Acad.Sci.USA89:4275-4279、Lietal.1993Proc.Natl.Acad.Sci.USA90:2764-2768、Kimetal.1994aProc.Natl.Acad.Sci.USA91:883-887、Kimetal.1994bJ.Biol.Chem.269:31,978-31,982を参照されたい。したがって、一実施形態において、融合タンパク質は、少なくとも1つのIIS型制限酵素由来の切断ドメイン若しくは切断半ドメイン及び1つ以上のTALEDNA結合ドメインを含み、遺伝子操作され得るか、又は遺伝子操作され得ない。その切断ドメインが結合ドメインから分離可能である例示的なIIS型制限酵素には、FokI及びBfiIが含まれるZarembaetal,2004JMolBiol.3361:81-92を参照のこと。Fok酵素は、二量体として活性であるBitinaiteetal.1998Proc.Natl.Acad.Sci.USA95:10,570-10,575を参照のこと。TALE反復ドメイン-FokI融合物又はCキャップ及びNキャップをさらに含むその変異体を使用した細胞配列の標的化二本鎖切断及び/又は標的化置換のために、それぞれFokI切断半ドメインを含む2つの融合タンパク質を使用して、触媒的に活性な切断ドメインを再構成することができる。あるいは、TALE反復ドメイン及び2つのFokI切断半ドメインを含有する単一のポリペプチド分子を使用することもできる。別の好ましいIIS型制限酵素は、BfiIであるZarembaetal,2004JMolBiol.3361:81-92を参照のこと。この酵素の切断ドメインを、そのDNA結合ドメインから分離することができ、TALEDNA結合ドメインに動作可能に結合して、TALENを作成することができる。切断ドメイン又は切断半ドメインは、切断活性を保持するか、又は機能切断ドメインを形成するために多量体化例えば、二量体化する能力を保持するタンパク質の任意の部分であり得る。例示的なIIS型制限酵素が、その全体が本明細書に組み込まれる国際公開第WO07/014275号に記載されている。さらなる制限酵素は、分離可能な結合及び切断ドメインも含有し、これらは、本開示によって熟慮される。例えば、Robertsetal.2003NucleicAcidsRes.31:418-420を参照されたい。切断特異性を強化するために、ある特定の実施形態において、切断ドメインは、例えば、それら全ての開示が、参照によりそれらの全体が本明細書組み込まれる、米国特許公開第20050064474号、同第20060188987号、同第20080131962号、同第20090311787号、同第20090305346号、同第20110014616号、及び米国特許出願第12/931,660号に記載されるように、ホモ二量体化を最小限に抑えるか、又は阻止する、1つ以上の遺伝子操作された切断半ドメイン二量体化ドメイン変異体とも称されるを含む。FokIの446、447、479、483、484、486、487、490、491、496、498、499、500、531、534、537、及び538位のアミノ酸残基は全て、FokI切断半ドメインの二量体化に影響を与えるための標的である。偏性ヘテロ二量体を形成するFokIの例示的な遺伝子操作された切断半ドメインは、第1の切断半ドメインがFokIの490及び538位のアミノ酸残基での変異を含み、かつ第2の切断半ドメインが486及び499位のアミノ酸残基での変異を含む対を含む。偏性ヘテロ二量体を形成するFokIのさらなる遺伝子操作された切断半ドメインを、本明細書に記載の融合タンパク質において使用することができる。第1の切断半ドメインは、FokIの490及び538位のアミノ酸残基での変異を含み、第2の切断半ドメインは、486及び499位のアミノ酸残基での変異を含む。したがって、一実施形態において、490位での変異は、GluEをLysKに置換し、538位での変異は、IsoIをLysKに置換し、486位での変異は、GlnQをGluEに置換し、499位での変異は、IsoIをLysKに置換する。具体的には、本明細書に記載の遺伝子操作された切断半ドメインは、1つの切断半ドメインにおいて490位E→K及び538位I→Kを変異させて、E490K:I538Kと指定される遺伝子操作された切断半ドメインを産生することによって、かつ別の切断半ドメインにおいて486位Q→E及び499位I→Lを変異させて、Q486E:I499Lと指定される遺伝子操作された切断半ドメインを産生することによって調製される。本明細書に記載の遺伝子操作された切断半ドメインは、異常な切断が最小限に抑えられるか、又は無効にされる、偏性ヘテロ二量体変異体である。例えば、その開示が全ての目的のために参照によりその全体が組み込まれる、米国特許公開第2008/0131962号の実施例1を参照されたい。本明細書に記載の遺伝子操作された切断半ドメインは、異常な切断が最小限に抑えられるか、又は無効にされる、偏性ヘテロ二量体変異体である。例えば、国際公開第WO07/139898号の実施例1を参照されたい。ある特定の実施形態において、遺伝子操作された切断半ドメインは、486位、499位、及び496位野生型FokIに対して番号付けされたでの変異、例えば、486位の野生型GlnQ残基をGluE残基に置換し、499位の野生型IsoI残基をLeuL残基に置換し、かつ496位の野生型AsnN残基をAspD又はGluE残基それぞれ、ELD及びELEドメインとも称されるに置換する変異を含む。他の実施形態では、遺伝子操作された切断半ドメインは、490位、538位、及び537位野生型FokIに対して番号付けされたでの変異、例えば、490位の野生型GluE残基をLysK残基に置換し、538位の野生型IsoI残基をLysK残基に置換し、かつ537位の野生型HisH残基をLysK残基又はArgR残基それぞれ、KKK及びKKRドメインとも称されるに置換する変異を含む。他の実施形態では、遺伝子操作された切断半ドメインは、490位及び537位野生型FokIに対して番号付けされたでの変異、例えば、490位の野生型GluE残基をLysK残基に置換し、かつ537位の野生型HisH残基をLysK残基又はArgR残基それぞれ、KIK及びKIRドメインとも称されるに置換する変異を含む2010年2月8日出願の米国仮出願第61/337,769号及び2010年9月23日出願の米国仮出願第61/403,916号を参照のこと。加えて、シャーキーSharkey又はシャーキーシャーキープライムSharkeyprime変異として既知の変異を含むFokIヌクレアーゼドメイン変異体を使用することができるGuoetal,2010J.Mol.Biol.doi:10.1016/j.jmb.2010.04.060を参照のこと。本明細書に記載の遺伝子操作された切断半ドメインを、任意の好適な方法を使用して、例えば、米国特許公開第20050064474号、同第20070134796号、同第20080131962号に記載の野生型切断半ドメインFokIの部位指向性変異誘発によって調製することができる。TALE融合ポリペプチド及び核酸を、組換え遺伝学の分野における慣用的な技法を使用して作製することができる。本発明で使用される一般的な方法を開示する基本的な文書には、Sambrooketal.,MolecularCloning,LaboratoryManual2nded.1989、Kriegler,GeneTransferandExpression:ALaboratoryManual1990、及びCurrentProtocolsinMolecularBiologyAusubeletal.,eds.,1994が含まれる。加えて、本質的には、任意の核酸を、様々な商業的供給源のうちのいずれかから特注することができる。同様に、ペプチド及び抗体を、様々な商業的供給源のうちのいずれかから特注することができる。2つの代替の方法は、典型的には、新しく設計されたDNA結合ペプチドを発現するために必要とされるコード配列を作成するために使用される。1つのプロトコルは、重複したオリゴヌクレオチドを利用するPCRに基づく組み立て手順である。これらのオリゴヌクレオチドは、それらを異なるDNA結合ドメインのそれぞれに特異的にする反復ドメインの12位及び13位に主に置換を含有するが、それらに限定されない。さらに、アミノ酸置換を、4、11、及び32位で作製することができる。アミノ酸置換を、1つの反復単位内の2、3、4、21、23、24、25、27、30、31、33、34、及び/又は35位で作製することもできる。いくつかの実施形態において、反復単位は、1つの位置での置換を含有し、他の実施形態では、反復単位は、2~18個のアミノ酸置換を含有する。いくつかの実施形態において、アミノ酸配列を変更することなく、反復単位のヌクレオチド配列を変更することができる。当業者に既知のタンパク質精製の任意の好適な方法を使用して、本発明のTALE融合タンパク質を精製することができる上記のAusubel、上記のSambrookを参照のこと。加えて、任意の好適な宿主、例えば、細菌細胞、昆虫細胞、酵母細胞、哺乳類細胞等を使用することができる。したがって、融合分子は、当業者に周知のクローニング及び生化学的接合の方法によって構築される。融合分子は、DNA結合ドメイン及び機能ドメイン例えば、転写活性化又は抑制ドメインを含む。融合分子は、任意で、核局在化シグナル例えば、SV40媒体T抗原からのシグナル等並びにエピトープ標識例えば、FLAG及び血球凝集素等も含む。融合タンパク質及びそれらをコードする核酸は、翻訳リーディングフレームが融合の構成要素の間に保存されるように設計される。本明細書に記載の融合タンパク質は、本明細書に記載のDNA結合ポリペプチドのN末端及び/又はC末端で1つ以上の機能ドメインを含み得る。一方で機能ドメイン又はその機能フラグメントのポリペプチド構成要素と、他方で非タンパク質DNA結合ドメイン例えば、抗生物質、挿入剤、副溝結合剤、核酸との間の融合物は、当業者に既知の生化学的接合の方法によって構築される。例えば、PierceChemicalCompanyRockford,ILの目録を参照されたい。副溝結合剤とポリペプチドとの間の融合物を作成するための方法及び組成物が記載されている。Mappetal.2000Proc.Natl.Acad.Sci.USA97:3930-3935。標的化切断のためのさらなる方法任意の所望の遺伝子複数を含む中に標的部位を含む任意のヌクレアーゼを、本明細書に開示の方法において使用することができる。例えば、ホーミングエンドヌクレアーゼ及びメガヌクレアーゼは、非常に長い認識配列を有し、それらのうちのいくつかは、統計的基礎に従って、ヒト大のゲノムに一度存在する可能性が高い。所望の遺伝子中に標的部位を有する任意のそのようなヌクレアーゼを、標的化切断のために、例えば、亜鉛フィンガーヌクレアーゼ及び/若しくはメガヌクレアーゼを含むTALE反復ドメインヌクレアーゼ融合物の代わりに、又はそれに加えて使用することができる。ある特定の実施形態において、ヌクレアーゼは、メガヌクレアーゼホーミングエンドヌクレアーゼである。自然発生メガヌクレアーゼは、15~40個の塩基対切断部位を認識し、通常、4つのファミリー:LAGLIDADGファミリー、GIY-YIGファミリー、His-Cystボックスファミリー、及びHNHファミリーに分類される。例示的なホーミングエンドヌクレアーゼには、I-SceI、I-CeuI、PI-PspI、PI-Sce、I-SceIV、I-CsmI、I-PanI、I-SceII、I-PpoI、I-SceIII、I-CreI、I-TevI、I-TevII、及びI-TevIIIが含まれる。それらの認識配列が既知である。米国特許第5,420,032号、米国特許第6,833,252号、Belfortetal.1997NucleicAcidsRes.25:33793388、Dujonetal.1989Gene82:115118、Perleretal.1994NucleicAcidsRes.22,11251127、Jasin1996TrendsGenet.12:224228、Gimbleetal.1996J.Mol.Biol.263:163180、Argastetal.1998J.Mol.Biol.280:345353、及びNewEnglandBiolabsの目録も参照されたい。主にLAGLIDADGファミリー由来の自然発生メガヌクレアーゼ由来のDNA結合ドメインは、植物、酵母、ショウジョウバエ、哺乳類細胞、及びマウスにおいて部位特異的ゲノム修飾を促進するために使用されているが、このアプローチは、メガヌクレアーゼ認識配列を保存する相同遺伝子Monetetal.1999,Biochem.Biophysics.Res.Common.255:88-93、又は認識配列が導入された事前に遺伝子操作されたゲノムRouteetal.1994,Mol.CellBiol.14:8096-106、Chiltonetal.2003,PlantPhysiology.133:956-65、Puchtaetal.1996,Proc.Natl.Acad.Sci.USA93:5055-60、Rongetal.2002,GenesDev.16:1568-81、Goubleetal.2006,J.GeneMed.85:616-622のいずれかの修飾に限定されている。したがって、医学的又は生物工学的関連部位で新規の結合特異性を呈するために、メガヌクレアーゼを遺伝子操作する試みが行われているPorteusetal.2005,Nat.Biotechnol.23:967-73、Sussmanetal.2004,J.Mol.Biol.342:31-41、Epinatetal.2003,NucleicAcidsRes.31:2952-62、Chevalieretal.2002Molec.Cell10:895-905、Epinatetal.2003NucleicAcidsRes.31:2952-2962、Ashworthetal.2006Nature441:656-659、Paquesetal.2007CurrentGeneTherapy7:49-66、米国特許公開第20070117128号、同第20060206949号、同第20060153826号、同第20060078552号、及び同第20040002092号。送達TALE融合タンパク質、TALE融合タンパク質をコードするポリヌクレオチド、並びに本明細書に記載のタンパク質及び/又はポリヌクレオチドを含む組成物を、例えば、TAL融合タンパク質をコードするmRNAの注入を含む、任意の好適な手段によって、標的細胞に送達することができる。Hammerschmidtetal.1999MethodsCellBiol.59:87-115を参照されたい。遺伝子操作された転写因子を含むタンパク質の送達方法は、例えば、米国特許第6,453,242号、同第6,503,717号、同第6,534,261号、同第6,599,692号、同第6,607,882号、同第6,689,558号、同第6,824,978号、同第6,933,113号、同第6,979,539号、同第7,013,219号、及び同第7,163,824号において記載されており、それらの全ての開示は、参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる。本明細書に記載のTALEタンパク質融合物を、TALEタンパク質融合物のうちの1つ以上をコードする配列を含有するベクターを使用して送達することもできる。プラスミドベクター、レトロウイルスベクター、レンチウイルスベクター、アデノウイルスベクター、ポックスウイルスベクター、ヘルペスウイルスベクター、及びアデノ関連ウイルスベクター等を含むが、それらに限定されない任意のベクター系を使用することができる。参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる、米国特許第6,534,261号、同第6,607,882号、同第6,824,978号、同第6,933,113号、同第6,979,539号、同第7,013,219号、及び同第7,163,824号も参照されたい。さらに、これらのベクターのうちのいずれかが、配列をコードする1つ以上のTALEタンパク質融合物を含み得ることは明らかである。したがって、1つ以上のTALEタンパク質融合物例えば、TALENの対が細胞に導入されるとき、TALEタンパク質融合物を、同一のベクター又は異なるベクターで輸送することができる。複数のベクターが使用される場合、それぞれのベクターは、配列をコードする1つ又は複数のTALEタンパク質融合物を含み得る。従来のウイルス及び非ウイルスに基づく遺伝子導入方法を使用して、細胞例えば、哺乳類細胞、全生物、又は標的組織において遺伝子操作されたTALEタンパク質融合物をコードする核酸を導入することができる。そのような方法を使用して、細胞に、TALEタンパク質融合物をコードする核酸をインビトロで投与することができる。ある特定の実施形態において、TALEタンパク質融合物をコードする核酸は、インビボ又はエクスビボ使用のために投与される。非ウイルスベクター送達系は、DNAプラスミド、ネイキッド核酸、及びリポソーム又はポロキサマー等の送達ビヒクルと錯体形成された核酸を含む。ウイルスベクター送達系は、細胞への送達後にエピソームゲノム又は組込みゲノムのいずれかを有するDNA及びRNAウイルスを含む。遺伝子操作されたDNA結合タンパク質及びこれらの結合タンパク質を含む融合タンパク質のインビボ送達の総説については、例えば、Rebar2004ExpertOpinionInvest.Drugs137:829-839、Rossietal.2007NatureBiotech.2512:1444-1454、並びにAnderson,Science256:808-8131992、NabelFelgner,TIBTECH11:211-2171993、MitaniCaskey,TIBTECH11:162-1661993、Dillon,TIBTECH11:167-1751993、Miller,Nature357:455-4601992、VanBrunt,Biotechnology610:1149-11541988、Vigne,RestorativeNeurologyandNeuroscience8:35-361995、KremerPerricaudet,BritishMedicalBulletin511:31-441995、Haddadaetal.,inCurrentTopicsinMicrobiologyandImmunologyDoerflerandBohmeds.1995、及びYuetal.,Genetherapy1:13-261994等の一般的な遺伝子送達の参考文献を参照されたい。非ウイルスベクター送達系は、電気穿孔、リポフェクション、微量注入、微粒子銃、ビロゾーム、リポソーム、免疫リポソーム、ポリカチオン又は脂質:核酸接合体、ネイキッドDNA、人工ビリオン、及び薬剤で強化されたDNAの取込みを含む。例えば、Sonitron2000システムRich-Marを使用したソノポレーションを、核酸の送達に使用することもできる。ウイルスベクター送達系は、細胞への送達後にエピソームゲノム又は組込みゲノムのいずれかを有するDNA及びRNAウイルスを含む。さらなる例示的な核酸送達系は、AmaxaBiosystemCologne,Germany、Maxcyte,Inc.Rockville,Maryland、BTXMolecularDeliverySystemsHolliston,MA、及びCopernicusTherapeuticsIncによって提供されるものを含む例えば、米国特許第6008336号を参照のこと。リポフェクションは、例えば、米国特許第5,049,386号、米国特許第4,946,787号、及び米国特許第4,897,355号に記載されており、リポフェクション試薬が市販されている例えば、Transfectam商標及びLipofectin商標。ポリヌクレオチドの効率的な受容体認識リポフェクションに好適なカチオン性及び中性脂質は、Felgnerの国際公開第WO91/17424号、国際公開第WO91/16024号に記載のものを含む。細胞エクスビボ投与又は標的組織インビボ投与に送達することができる。免疫脂質複合体等の標的化されたリポソームを含む脂質:核酸複合体の調製は、当業者に周知である例えば、Crystal,Science270:404-4101995、Blaeseetal.,CancerGeneTher.2:291-2971995、Behretal.,BioconjugateChem.5:382-3891994、Remyetal.,BioconjugateChem.5:647-6541994、Gaoetal.,GeneTherapy2:710-7221995、Ahmadetal.,CancerRes.52:4817-48201992、米国特許第4,186,183号、同第4,217,344号、同第4,235,871号、同第4,261,975号、同第4,485,054号、同第4,501,728号、同第4,774,085号、同第4,837,028号、及び同第4,946,787号を参照のこと。送達のさらなる方法は、EnGeneICの送達ビヒクルEDVに送達される核酸のパッケージングの使用を含む。これらのEDVは、抗体の一方のアームが標的組織に対する特異性を有し、かつ他方のアームがEDVに対する特異性を有する二重特異性抗体を使用して、標的組織に特異的に送達される。抗体は、EDVを標的細胞の表面に運び、その後、EDVは、エンドサイトーシスによって細胞に運び込まれる。いったん細胞に入ると、内容物が放出されるMacDiarmidetal2009NatureBiotechnologyvol277p.643を参照のこと。好適な細胞には、真核及び原核細胞並びに/又は細胞株が含まれるが、それらに限定されない。そのような細胞から生成されるそのような細胞又は細胞株の非限定的な例には、COS、CHO例えば、CHO-S、CHO-K1、CHO-DG44、CHO-DUXB11、CHO-DUKX、CHOK1SV、VERO、MDCK、WI38、V79、B14AF28-G3、BHK、HaK、NS0、SP2/0-Ag14、HeLa、HEK293例えば、HEK293-F、HEK293-H、HEK293-T、及びperC6細胞、並びにスポドプテラフルギペルダSf等の昆虫細胞、又はサッカロミセス、ピチア、及びシゾサッカロミセス等の真菌細胞が挙げられる。ある特定の実施形態において、細胞株は、CHO-K1、MDCK、又はHEK293細胞株である。さらに、TALE融合物での治療後に治療される対象への再導入のために、初代細胞を単離して、エクスビボで使用することができる。好適な初代細胞には、末梢血単核細胞PBMC、及びCD4T細胞又はCD8T細胞等であるが、それらに限定されない他の血球サブセットが含まれる。好適な細胞には、一例として、胚幹細胞、誘導性多能性幹細胞、造血幹細胞、神経幹細胞、間葉幹細胞、筋肉幹細胞、及び皮膚幹細胞等の幹細胞も含まれる。修飾された幹細胞を、いくつかの実施形態において使用することもできる。例えば、アポトーシスへの耐性を持たされた幹細胞を、治療的組成物として使用することができ、幹細胞は、本発明のTALE融合タンパク質も含有する。アポトーシスへの耐性は、例えば、幹細胞中のBAX若しくはBAK特異的TALENを使用してBAX及び/若しくはBAKをノックアウトすること、又はこの場合もやはり、例えば、カスパーゼ-6特異的TALENを使用して、カスパーゼ内で破壊されるものをノックアウトすることによって発生し得る。造血幹細胞へのDNAの導入方法が、例えば、米国特許第5,928,638号に開示されている。造血幹細胞、例えば、CD34細胞への導入遺伝子の導入に有用なベクターには、アデノウイルス35型が含まれる。本明細書に記載のポリヌクレオチドの導入に好適なベクターには、非組込みレンチウイルスベクターIDLVが含まれる。例えば、Oryetal.1996Proc.Natl.Acad.Sci.USA93:11382-11388、Dulletal.1998J.Virol.72:8463-8471、Zufferyetal.1998J.Virol.72:9873-9880、Follenzietal.2000NatureGenetics25:217-222、米国特許公開第2009/054985号を参照されたい。上述のように、開示の方法及び組成物を、任意の種類の細胞において使用することができる。動物細胞の子孫、変異体、及び誘導体を使用することもできる。DNA構築物を、様々な従来の技法によって所望の植物宿主に例えば、そのゲノムに導入することができる。そのような技法の概説については、例えば、WeissbachWeissbachMethodsforPlantMolecularBiology1988,AcademicPress,N.Y.SectionVIII,pp.421-463、及びGriersonCorey,PlantMolecularBiology1988,2dEd.,Blackie,London,Ch.7-9を参照されたい。例えば、DNA構築物を、植物細胞プロトプラストの電気穿孔及び微量注入等の技法を用いて植物細胞のゲノムDNAに直接導入することができるか、又はDNA構築物を、DNA粒子銃等の微粒子銃法を用いて植物組織に直接導入することができる例えば、Kleinetal1987Nature327:70-73を参照のこと。あるいは、DNA構築物を、好適なT-DNA隣接領域と合わせて、従来のアグロバクテリウムツメファシエンス宿主ベクターに導入することができる。武装解除及びバイナリーベクターの使用を含むアグロバクテリウムツメファシエンス媒介型形質転換技法が、科学文献において十分に説明されている。例えば、Horschetal1984Science233:496-498、及びFraleyetal1983Proc.Nat’l.Acad.Sci.USA80:4803を参照されたい。加えて、非アグロバクテリウム細菌、又はリゾビウム種NGR234、シノリゾビウムメリロティ、メソリゾビウムロティ、ジャガイモウイルスX、カリフラワーモザイクウイルス、及びキャッサバベインモザイクウイルス、並びに/若しくはタバコモザイクウイルス等のウイルスを使用して、遺伝子導入を達成することができる。例えば、Chungetal.2006TrendsPlantSci.111:1-4を参照されたい。アグロバクテリウムツメファシエンス宿主の毒性機能は、バイナリーT-DNAベクターBevan1984Nuc.AcidRes.12:8711-8721又は共培養手順Horschetal1985Science227:1229-1231を用いて、細胞が細菌に感染するときに、植物細胞DNAへの構築物及び隣接マーカーの挿入を誘導する。概して、アグロバクテリウム形質転換系を使用して、双子葉植物を遺伝子操作するBevanetal1982Ann.Rev.Genet16:357-384、Rogersetal1986MethodsEnzymol.118:627-641。アグロバクテリウム形質転換系を使用して、DNAを単子葉植物及び植物細胞に形質転換、並びに導入することもできる。米国特許第5,591,616号、Hernalsteenetal1984EMBOJ3:3039-3041、Hooykass-VanSlogterenetal1984Nature311:763-764、Grimsleyetal1987Nature325:1677-179、Boultonetal1989PlantMol.Biol.12:31-40、及びGouldetal1991PlantPhysiol.95:426-434を参照されたい。代替の遺伝子導入及び形質転換方法は、ネイキッドDNAのカルシウム、ポリエチレングリコールPEG、又は電気穿孔媒介型取込みを介するプロトプラスト形質転換Paszkowskietal.1984EMBOJ3:2717-2722、Potrykusetal.1985Molec.Gen.Genet.199:169-177、Frommetal.1985Proc.Nat.Acad.Sci.USA82:5824-5828、及びShimamoto1989Nature338:274-276を参照のこと、並びに植物組織の電気穿孔D’Halluinetal.1992PlantCell4:1495-1505を含むが、それらに限定されない。植物細胞形質転換のためのさらなる方法は、微量注入、炭化ケイ素媒介型DNA取込みKaeppleretal.1990PlantCellReporter9:415-418、並びに微小発射銃microprojectilebombardmentKleinetal.1988Proc.Nat.Acad.Sci.USA85:4305-4309、及びGordon-Kammetal.1990PlantCell2:603-618を参照のことを含む。生物本明細書に記載の方法及び組成物は、植物、動物例えば、マウス、ラット、霊長類、家畜、ウサギ等の哺乳動物、魚等の真核生物を含むが、それらに限定されない、遺伝子発現を制御し、かつ/又はゲノム修飾を介して生物を変更することが所望される任意の生物に適用できる。真核例えば、酵母、植物、真菌、魚、並びに猫、犬、マウス、ウシ、羊、及びブタ等の哺乳類細胞細胞を使用することができる。本明細書に記載の1つ以上のホモ接合KO遺伝子座又は他の遺伝的修飾を含有する生物由来の細胞も使用することができる。例示的な哺乳類細胞には、目的とする生物の任意の細胞又は細胞株、例えば、卵母細胞、K562細胞、CHOチャイニーズハムスター卵巣細胞、HEP-G2細胞、BaF-3細胞、シュナイダー細胞、COS細胞SV40T抗原を発現するサル腎臓細胞、CV-1細胞、HuTu80細胞、NTERA2細胞、NB4細胞、HL-60細胞、及びHeL細胞、293細胞例えば、Grahametal.1977J.Gen.Virol.36:59を参照のこと、並びにSP2又はNS0等の骨髄腫細胞例えば、GalfreandMilstein1981Meth.Enzymol.73B:346を参照のことが挙げられる。胚及び成人幹細胞を使用することができるように、末梢血単核球PBMC又はT細胞も使用することができる。例えば、使用することができる幹細胞には、胚幹細胞ES、誘導性多能性幹細胞iPSC、間葉幹細胞、造血幹細胞、肝幹細胞、皮膚幹細胞、及び神経幹細胞が含まれる。例示的な標的植物及び植物細胞には、穀類作物例えば、小麦、トウモロコシ、コメ、キビ、大麦、果実作物例えば、トマト、リンゴ、ナシ、イチゴ、オレンジ、飼料作物例えば、ムラサキウマゴヤシ、根菜作物例えば、ニンジン、ジャガイモ、テンサイ、ヤムイモ、葉菜作物例えば、レタス、ほうれん草、消費用の植物性作物例えば、大豆及び他のマメ類、カボチャ、ピーマン、ナス、セロリ等、顕花植物例えば、ペチュニア、バラ、キク、針葉樹及び松の木例えば、松、モミ、トウヒ、ポプラの木例えば、ヤマナラシ×ウラジロハコヤナギ、繊維作物綿、ジュート、亜麻、竹、ファイトレメディエーションにおいて使用される植物例えば、重金属集積植物、油料作物例えば、ヒマワリ、菜種、並びに実験的目的に使用される植物例えば、シロイヌナズナを含む作物等の単子葉及び双子葉植物が挙げられるが、それらに限定されない。したがって、開示の方法及び組成物は、アスパラガス属、カラスムギ属、アブラナ属、ミカン属、スイカ属、トウガラシ属、カボチャ属、ニンジン属、ムカシヨモギ属、ダイズ属、ワタ属、オオムギ属、アキノノゲシ属、ドクムギ属、トマト属、リンゴ属、キャッサバ属、タバコ属、ショカツサイ属、イネ属、ワニナシ属、インゲンマメ属、エンドウ属、ナシ属、サクラ属、ダイコン属、ライムギ属、ナス属、モロコシ属、コムギ属、ブドウ属、ササゲ属、及びトウモロコシ属由来の種を含むが、それらに限定されない様々な種類の植物にわたる用途を有する。植物細胞という用語は、単離された植物細胞、並びに全植物、又は種子、カルス、葉、根等の全植物の一部を含む。本開示は、上述の植物の種子も網羅し、種子は、導入遺伝子若しくは遺伝子構築物を有し、かつ/又は本明細書に記載の組成物及び/若しくは方法を使用して修飾されている。本開示は、上述のトランスジェニック植物の子孫、クローン、細胞株、又は細胞をさらに網羅し、該子孫、クローン、細胞株、又は細胞は、導入遺伝子若しくは遺伝子構築物を有する。藻は、目的とする化合物、すなわち、生物燃料、プラスチック、炭化水素等を製造するためにますます利用されている。例示的な藻種には、珪藻及び藍色細菌を含む微細藻類、並びにボトリオコッカスブラウニー、クロレラ、ドナリエラテルチオレクタ、グラシラリア、プリュウロクリシスカルテラエ、サルガッサム、及びアルバが含まれる。TALE融合タンパク質による遺伝子発現の制御を決定するためのアッセイ様々なアッセイを使用して、TALE融合タンパク質による遺伝子発現制御のレベルを決定することができる。特定のTALE融合タンパク質の活性を、様々なインビトロ及びインビボアッセイを使用して、例えば、タンパク質又はmRNAレベル、産物レベル、酵素活性、腫瘍成長の測定によって、レポーター遺伝子の転写活性化又は抑制によって、第2のメッセンジャーレベル例えば、cGMP、cAMP、IP3、DAG、Ca.sup.2によって、サイトカイン及びホルモン産生レベルによって、並びに例えば、免疫アッセイ例えば、抗体を用いたELISA及び免疫組織化学的アッセイ、ハイブリダイゼーションアッセイ例えば、RNase保護、ノーザンブロット、insituハイブリダイゼーション、オリゴヌクレオチド配列研究、比色アッセイ、増幅アッセイ、酵素活性アッセイ、腫瘍成長アッセイ、表現型アッセイ等を用いた新血管形成によって評価することができる。TALE融合タンパク質は、典型的には、培養細胞、例えば、293細胞、CHO細胞、VERO細胞、BHK細胞、HeLa細胞、COS細胞、植物細胞株、植物カルス培養物等を使用して、インビトロでの活性について最初に試験される。好ましくは、ヒト細胞が使用される。TALE融合タンパク質は、多くの場合、レポーター遺伝子を有する一時的発現系を使用して最初に試験され、その後、標的内在性遺伝子の制御が、インビボ及びエクスビボの両方で細胞及び動物において試験される。TALE融合タンパク質は、細胞中で組換え的に発現するか、動物若しくは植物に移植された細胞中で組換え的に発現するか、又はトランスジェニック動物又は植物中で組換え的に発現することができ、かつ本明細書に記載の送達ビヒクルを使用して、タンパク質として、動物、植物、若しくは細胞に投与することができる。本細胞を、固定するか、溶液に入れるか、動物に注入するか、又はトランスジェニック若しくは非トランスジェニック動物において自然発生させることができる。遺伝子発現の調節は、本明細書に記載のインビトロ又はインビボアッセイのうちの1つを使用して試験される。試料又はアッセイは、調節の程度を試験するために、TALE融合タンパク質で処理され、かつ試験化合物を有しない対照試料と比較される。TALE融合タンパク質の効果を、上述のパラメータのうちのいずれかを試験することによって測定することができる。任意の好適な遺伝子発現、表現型、又は生理学的変化を用いて、TALE融合タンパク質の影響を評価することができる。機能的結果が無傷の細胞又は動物を使用して決定されるとき、腫瘍成長、新血管形成、ホルモン放出、両方の既知の遺伝子マーカー及び特性化されていない遺伝子マーカーの両方に対する転写変化例えば、ノーザンブロット又はオリゴヌクレオチド配列研究、細胞成長又はpH変化等の細胞代謝の変化、並びにcGMP等の細胞内の第2のメッセンジャーの変化等の様々な影響を測定することもできる。内在性遺伝子発現のTALE融合タンパク質媒介制御のための好ましいアッセイを、インビトロで行うことができる。1つの好ましいインビトロアッセイ形式において、培養細胞中の内在性遺伝子発現のTALE融合タンパク質媒介制御は、ELISAアッセイを使用してタンパク質産生を試験することによって測定される。試験試料は、空ベクター又は別の遺伝子に標的化される非関連TALE融合タンパク質で処理された対照細胞と比較される。別の実施形態では、内在性遺伝子発現のTALE融合タンパク質媒介制御は、標的遺伝子mRNAの発現レベルを測定することによってインビトロで決定される。遺伝子発現のレベルは、増幅を使用して、例えば、PCR、LCR、又はハイブリダイゼーションアッセイ、例えば、ノーザンハイブリダイゼーション、RNase保護、ドットブロット法を使用して測定される。RNase保護が一実施形態において使用される。タンパク質又はmRNAのレベルは、直接標識又は間接標識検出剤、例えば、本明細書に記載の蛍光標識又は放射活性標識核酸、放射活性標識又は酵素標識抗体等を使用して検出される。あるいは、レポーター遺伝子系を、ルシフェラーゼ、緑色蛍光タンパク質、CAT、又はベータガラクトシダーゼ等のレポーター遺伝子に動作可能に結合される標的遺伝子プロモーターを使用して考案することができる。レポーター構築物は、典型的には、培養細胞に共トランスフェクトされる。最適なTALE融合タンパク質での処理後、レポーター遺伝子の転写、翻訳、又は活性の量は、当業者に既知の標準の技法に従って測定される。内在性遺伝子発現のTALE融合タンパク質媒介制御の監視に有用な好ましいアッセイ形式の別の実施例が、インビボで行われる。このアッセイは、新血管形成例えば、VEGF等の腫瘍支持に関与する遺伝子である腫瘍促進遺伝子の発現を阻害するか、又はp53等の腫瘍抑制遺伝子を活性化するTALE融合物の試験に特に有用である。このアッセイにおいて、最適なTALE融合物を発現する培養腫瘍細胞は、無胸腺マウス、放射線照射マウス、又はSCIDマウス等の免疫不全マウスに皮下注入される。好適な期間、好ましくは、4~8週間後に、腫瘍成長は、例えば、容積又はその2つの最大寸法で測定され、対照と比較される。統計的に有意な減少を有する腫瘍例えば、スチューデントT検定を用いては、成長阻害を有すると考えられる。あるいは、腫瘍の新血管形成の程度を測定することもできる。腫瘍の血管新生及び腫瘍の血管の数について、内皮細胞特異的抗体を使用した免疫アッセイを使用して染色する。血管の数の統計的に有意な減少を有する腫瘍例えば、スチューデントT検定を用いては、新血管形成阻害を有すると考えられる。上述のトランスジェニック及び非トランスジェニック植物又は動物は、インビボでの内在性遺伝子発現の制御の試験に好ましい実施形態としても使用される。トランスジェニック生物は、典型的には、最適なTALE融合物を発現する。あるいは、最適なTALE融合物を一時的に発現する生物、送達ビヒクル中のTALE融合タンパク質が投与された生物を使用することができる。内在性遺伝子発現の制御は、本明細書に記載のアッセイのうちのいずれか1つを使用して試験される。TALE融合タンパク質をコードする核酸従来のウイルス及び非ウイルスに基づく遺伝子導入方法を使用して、全生物又は標的組織中の哺乳類細胞において遺伝子操作されたTALEドメイン融合物をコードする核酸を導入することができる。そのような方法を使用して、インビトロで、TALEドメイン融合物をコードする核酸を細胞に投与することができる。好ましくは、TALEドメイン融合物をコードする核酸は、インビボ又はエクスビボ使用のために投与される。非ウイルスベクター送達系は、DNAプラスミド、ネイキッド核酸、及びリポソーム等の送達ビヒクルと錯体形成された核酸を含む。ウイルスベクター送達系は、細胞への送達後にエピソームゲノム又は組込みゲノムのいずれかを有するDNA及びRNAウイルスを含む。遺伝子治療手順の総説については、Anderson,Science256:808-8131992、NabelFelgner,TIBTECH11:211-2171993、MitaniCaskey,TIBTECH11:162-1661993、Dillon,TIBTECH11:167-1751993、Miller,Nature357:455-4601992、VanBrunt,Biothechnology610:1149-11541988;Vigne,RestorativeNeurologyandNeuroscience8:35-361995、KremerPerricaudet,BritishMedicalBulletin511:31-441995、Haddadaetal.,inCurrentTopicsinMicrobiologyandImmunologyDoerflerandBohmeds1995、及びYuetal.,GeneTherapy1:13-261994を参照されたい。遺伝子操作されたTALEドメイン融合物をコードする核酸の送達のためのRNA又はDNAウイルスに基づく系の使用は、体内の特定の細胞にウイルスを標的化し、かつウイルスペイロードを核に輸送するための高度に進化したプロセスを利用する。ウイルスベクターを、インビボで患者に直接投与することができるか、又はそれらを使用して、インビトロで細胞を治療することができ、修飾された細胞は、エクスビボで患者に投与される。TALEドメイン融合物の送達のための従来のウイルスに基づく系は、遺伝子導入のために、レトロウイルス、レンチウイルス、アデノウイルス、アデノ関連ウイルス、及びヘルペスシンプレックスウイルスベクターを含み得る。ウイルスベクターは、現在、標的細胞及び組織における遺伝子導入の最も効率的かつ汎用的方法である。宿主ゲノムにおける組込みは、レトロウイルス、レンチウイルス、及びアデノ関連ウイルス遺伝子導入方法を伴って可能となり、多くの場合、挿入された導入遺伝子の長期発現をもたらす。さらに、高い導入効率が、多くの異なる細胞型及び標的組織において観察されている。レトロウイルスの内性を、外来のエンベロープタンパク質を組み込むことによって変更することができ、標的細胞の潜在的標的集団を拡大する。レンチウイルスベクターは、非分裂細胞形質導入するか、又は感染させ、かつ典型的には、高いウイルス力価を産生することができるレトロウイルスベクターである。したがって、レトロウイルス遺伝子導入系の選択は、標的組織に依存するであろう。レトロウイルスベクターは、最大6~10kbの外来配列のパッケージング能力を有するシス作用の長い末端反復から成る。最小限にシス作用したLTRは、ベクターの複製及びパッケージングに十分であり、その後、治療遺伝子を標的細胞に組み込んで、恒久的な導入遺伝子発現を提供するために使用される。広く使用されているレトロウイルスベクターは、マウス白血病ウイルスMuLV、テナガザル白血病ウイルスGaLV、サル免疫不全ウイルスSIV、ヒト免疫不全ウイルスHIV、及びそれらの組み合わせに基づくベクターを含む例えば、Buchscheretal.,J.Virol.66:2731-27391992、Johannetal.,JVirol.66:1635-16401992、Sommerfeltetal,Virol.176:58-591990、Wilsonetal.,J.Virol.63:2374-23781989、Milleretal.,J.Virol.65:2220-22241991;PCT/US94/05700を参照のこと。TALEドメイン融合物の一時的発現が好ましい適用において、アデノウイルスに基づく系が典型的に使用される。アデノウイルスに基づくベクターは、多くの細胞型において非常に高い形質導入効率の能力があり、細胞分裂を必要としない。そのようなベクターを用いて、高い力価及びレベルの発現が得られている。このベクターを、比較的簡単な系において大量に産生することができる。アデノ関連ウイルスAAVベクターを、例えば、核酸及びペプチドのインビトロ産生において、並びにインビボ及びエクスビボでの遺伝子治療手順のために、標的核酸を用いて細胞を形質導入するために使用することもできる例えば、Westetal.,Virology160:38-471987、米国特許第4,797,368号、国際公開第WO93/24641号、Kotin,HumanGeneTherapy5:793-8011994、Muzyczka,J.Clin.Invest.94:13511994を参照のこと。組換えAAVベクターの構築は、米国特許第5,173,414号、Tratchinetal.,Mol.CellBiol.5:3251-32601985、Tatchin,etal.,MolCellBiol.4:2072-20811984、HermonatMuzyczka,ProcNatlAcadSciUSA81:6466-64701984、及びSamulskietal.,J.Virol.63:03822-38281989を含むいくつかの出版物に記載されている。具体的には、少なくとも6つのウイルスベクターアプローチが、現在、臨床試験における遺伝子導入に利用可能であり、レトロウイルスベクターが、群を抜いて最も頻繁に使用される系である。これらのウイルスベクターの全ては、形質導入剤を生成するためにヘルパー細胞株に挿入される遺伝子によって欠陥ベクターの相補性を伴うアプローチを利用する。pLASN及びMFG-Sは、臨床試験において使用されているレトロウイルスベクターの例であるDunbaretal.,Blood85:3048-3051995、Kohnetal.,Nat.Med.1:1017-1021995、Malechetal.,ProcNatlAcadSciUSA94:2212133-121381997。PA317/pLASNは、遺伝子治療試験において使用された最初の治療ベクターであるBlaeseetal.,Science270:4754801995。50以上の形質導入効率が、MFG-Sパッケージングベクターにおいて観察されているEllemetal.,ImmunolImmunother.441:10-201997、Dranoffetal.,Hum.GeneTher.1:111-21997。組換えアデノ関連ウイルスベクターrAAVは、欠陥性及び非病原性のパルボウイルスアデノ関連2型ウイルスに基づく遺伝子送達系の有望な代替案である。全てのベクターは、導入遺伝子発現カセットに隣接するAAVの145bpの逆方向末端反復のみを保持するプラスミドに由来する。形質導入細胞のゲノムへの組込みによる効率的な遺伝子導入及び安定した導入遺伝子送達は、このベクター系の重要な特徴であるWagneretal.,Lancet351:91171702-31998、Kearnsetal.,GeneTher.9:748-551996。複製欠陥性組換えアデノウイルスベクターAdは、高力価で産生され、かついくつかの異なる細胞型を容易に感染させることができるため、主に、結腸癌の遺伝子治療のために使用される。ほとんどのアデノウイルスベクターは、導入遺伝子がAdE1a、E1b、及びE3遺伝子を置換し、その後、複製欠陥ベクターが、トランス内で欠失した遺伝子機能を供給するヒト293細胞において増殖するように遺伝子操作される。Adベクターは、肝臓、腎臓、及び筋肉系組織において見出される細胞等の非分裂の分化した細胞を含む、複数の種類の組織をインビボで形質導入することができる。従来のAdベクターは、高い運搬能力を有する。臨床試験におけるAdベクターの使用の例には、筋肉内注入での抗腫瘍免疫のためのポリヌクレオチド治療が含まれたStermanetal.,Hum.GeneTher.7:1083-91998。遺伝子導入のためのアデノウイルスベクターの使用のさらなる例には、Roseneckeretal,Infection24:15-101996、Stermanetal.,Hum.GeneTher.9:71083-10891998、Welshetal.,Hum.GeneTher.2:205-181995、Alvarezetal.,Hum.GeneTher.5:597-6131997、Topfetal.,GeneTher.5:507-5131998、Stermanetal.,Hum.GeneTher.7:1083-10891998、米国特許公開第2008/0159996号が挙げられる。パッケージング細胞は、宿主細胞を感染させることができるウイルス粒子を形成するために使用される。そのような細胞には、アデノウイルスをパッケージングする293細胞、及びレトロウイルスをパッケージングするpsi2細胞又はPA317細胞が含まれる。遺伝子治療において使用されるウイルスベクターは、通常、核酸ベクターをウイルス粒子にパッケージングする産生細胞株によって生成される。ベクターは、典型的には、パッケージング、及びそれに続く宿主への組込みに必要な最小限のウイルス配列、タンパク質を発現させるために発現カセットによって置換される他のウイルス配列を含有する。欠損したウイルス機能は、パッケージング細胞株によってトランス内で供給される。例えば、遺伝子治療において使用されるAAVベクターは、典型的には、パッケージング及び宿主ゲノムへの組込みに必要とされるAAVゲノム由来のITR配列のみを有する。他のAAV遺伝子、すなわち、rep及びcapをコードするが、ITR配列を欠如するヘルパープラスミドを含有するウイルスDNAは、細胞株中にパッケージングされる。細胞株は、ヘルパーとしてのアデノウイルスにも感染する。ヘルパーウイルスは、AAVベクターの複製及びヘルパープラスミド由来のAAV遺伝子の発現を促進する。ヘルパープラスミドは、ITR配列の欠如のため、大量にパッケージングされない。アデノウイルスでの汚染を、例えば、AAVよりもアデノウイルスの方が反応しやすい熱処理によって減少させることができる。多くの遺伝子治療用途において、遺伝子治療ベクターを高度の特異性で特定の組織型に送達することが望ましい。ウイルスベクターは、典型的には、ウイルスの外面にウイルス被覆タンパク質を有する融合タンパク質としてリガンドを発現することによって、所定の細胞型に対する特異性を有するように修飾される。リガンドは、目的とする細胞型上に存在することで既知の受容体に対する親和性を有するように選択される。例えば、Hanetal.,ProcNatlAcadSciUSA92:9747-97511995は、モロニーマウス白血病ウイルスを、gp70に融合するヒトヘレグリンを発現するように修飾することができ、かつ組換えウイルスが、ヒト上皮成長因子受容体を発現するある特定のヒト乳癌細胞を感染させることを報告した。この原理を、リガンド融合タンパク質を発現するウイルスの他の対、及び受容体を発現する標的細胞にまで拡大することができる。例えば、繊維状ファージを、事実上任意の選択される細胞受容体に対して特異的結合親和性を有する抗体フラグメント例えば、FAB又はFvを示すように遺伝子操作することができる。上述の説明は、主に、ウイルスベクターに適用されるが、同一の原理を非ウイルスベクターにも適用することができる。そのようなベクターを、特定の標的細胞による取込みを好むと考えられる特定の取込み配列を含有するように遺伝子操作することができる。遺伝子治療ベクターを、以下に記載されるように、個々の患者への投与によって、典型的には、全身投与例えば、静脈内、腹腔内、筋肉内、皮下、若しくは頭蓋内注入、又は局所適用によって、インビボで送達することができる。あるいは、ベクターを、個々の患者から外植される細胞例えば、リンパ球、骨髄穿刺液、組織生検、又は万能ドナー造血幹細胞等の細胞にエクスビボで送達することができ、通常、ベクターを組み込んだ細胞の選択後に、患者への細胞の再移植が続く。診断、研究、又は遺伝子治療のためのエクスビボ細胞トランスフェクション例えば、宿主生物へのトランスフェクトされた細胞の再注入を介するが、当業者に周知である。好ましい実施形態では、細胞は、TALE融合核酸遺伝子又はcDNAでトランスフェクトされた対象の生物から単離され、対象の生物例えば、患者に戻して再注入される。エクスビボトランスフェクションに好適な種々の細胞型が、当業者に周知である例えば、Freshneyetal.,CultureofAnimalCells,ManualofBasicTechnique3rded.1994、並びに患者からの細胞の単離及び培養方法に関する議論について引用される参考文献を参照のこと。一実施形態において、幹細胞は、細胞トランスフェクション及び遺伝子治療のために、エクスビボ処置において使用される。幹細胞を使用する利点は、それらを、インビトロで他の細胞型に分化することができるか、又はそれらが骨髄に移植する哺乳動物細胞のドナー等に導入することができることである。GM-CSF、IFN-ガンマ、及びTNF-アルファ等のサイトカインを使用して、臨床的に重要な免疫細胞型にCD34細胞をインビトロで分化するための方法が既知であるInabaetal.,J.Exp.Med.176:1693-17021992を参照のこと。幹細胞は、既知の方法を使用して、形質導入及び分化のために単離される。例えば、幹細胞は、CD4及びCD8T細胞、CD45panb細胞、GR-1顆粒球、並びにIad分化した抗原提示細胞等の望ましくない細胞に結合する抗体で骨髄細胞をパニングすることによって、骨髄細胞から単離されるInabaetal.,J.Exp.Med.176:1693-17021992を参照のこと。例示的な幹細胞には、ヒト胚幹細胞hES、誘導性多能性幹細胞iPSC、造血幹細胞、間葉幹細胞、神経幹細胞、及び筋肉幹細胞が含まれる。治療的TALEドメイン融合核酸を含有するベクター例えば、レトロウイルス、アデノウイルス、リポソーム等を、インビボでの細胞の形質導入のために、生物に直接投与することもできる。あるいは、ネイキッドDNAを投与することができる。投与は、分子を導入して、血液又は組織細胞と最終的に接触させるために通常使用される経路のうちのいずれかによる。そのような核酸の投与に好適な方法が利用可能かつ当業者に周知であり、2つ以上の経路を使用して、特定の組成物を投与することができるが、特定の経路は、多くの場合、別の経路よりも迅速かつ効果的な反応を提供することができる。薬学的に許容される担体は、投与される特定の組成物、並びに組成物の投与に使用される特定の方法によってある程度決定される。したがって、以下に記載されるように、本発明の薬学的組成物の多種多様の好適な製剤が存在する例えば、Remington’sPharmaceuticalSciences,17thed.,1989を参照のこと。薬学的組成物及び投与TALE融合物及びTALE融合物をコードする発現ベクターを、遺伝子発現の調節のため、かつ治療的又は予防的用途、例えば、癌、虚血、糖尿病性網膜症、黄斑変性、リウマチ性関節炎、乾癬、HIV感染、鎌状赤血球貧血、アルツハイマー病、筋ジストロフィー、神経変性疾患、血管疾患、嚢胞性線維症、脳卒中等のために、患者に直接投与することができる。TALE融合タンパク質遺伝子治療によって阻害することができる微生物の例には、病原菌、例えば、クラミジア、リケッチア細菌、マイコバクテリア、ブドウ球菌、連鎖球菌、肺炎球菌、髄膜炎菌及び淋菌、クレブシエラ菌、プロテウス菌、セラチア菌、シュードモナス菌、レジオネラ菌、ジフテリア、サルモネラ菌、桿菌、コレラ菌、破傷風、ボツリヌス中毒症、炭疽菌、ペスト、レプトスピラ症、及びライム病原因菌;感染性真菌、例えば、アスペルギルス属、カンジダ種;胞子虫類例えば、マラリア原虫、根足虫例えば、エントアメーバ属、及び鞭毛虫トリパノソーマ属、リーシュマニア属、トリコモナス属、ジアルジア属等等の原虫;ウイルス疾患、例えば、肝炎A型、B型、又はC型、ヘルペスウイルス例えば、VZV、HSV-1、HSV-6、HSV-II、CMV、及びEBV、HIV、エボラ、アデノウイルス、インフルエンザウイルス、フラビウイルス、エコーウイルス、ライノウイルス、コクサッキーウイルス、コモウイルス、呼吸器合胞体ウイルス、ムンプスウイルス、ロタウイルス、麻疹ウイルス、風疹ウイルス、パルボウイルス、ワクチニアウイルス、HTLVウイルス、デング熱ウイルス、乳頭腫ウイルス、ポリオウイルス、狂犬病ウイルス、及びアルボウイルス、脳炎ウイルス等が挙げられる。治療的に有効な量の投与は、治療される組織との最終接触部にTALE融合物を導入するために通常使用される経路のうちのいずれかによる。TALE融合物は、任意の好適な様式で、好ましくは、薬学的に許容される担体を用いて投与される。そのような調節剤の投与に好適な方法が利用可能かつ当業者に周知であり、2つ以上の経路を使用して、特定の組成物を投与することができるが、特定の経路は、多くの場合、別の経路よりも迅速かつ効果的な反応を提供することができる。例えば、静脈内、筋肉内、皮内、及び皮下経路等による非経口投与に好適な製剤には、抗酸化物質、緩衝液、静菌剤、及び製剤を対象とするレシピエントの血液で等張にする溶質を含有し得る水性及び非水の等張滅菌溶液、並びに懸濁化剤、可溶化剤、増粘剤、安定化剤、及び防腐剤を含み得る水性及び非水の滅菌懸濁液が含まれる。本発明の実践において、組成物を、例えば、静脈内注入によって、経口で、局所的に、腹腔内に、膀胱内に、又は髄腔内に投与することができる。化合物の製剤は、アンプル及びバイアル等の単位用量又は多用量の密封容器で提示され得る。注入溶液及び懸濁液を、前述の滅菌粉末、顆粒、及び錠剤から調製することができる。植物における遺伝子発現の制御TALE融合物を使用して、病害抵抗性の増加、構造及び貯蔵多糖類、風味、タンパク質、及び脂肪酸の修飾、果実の熟成、収率、色、栄養学的特徴、貯蔵能力の向上、渇水又は冠水/浸水耐性等の形質のために、植物を遺伝子操作することができる。具体的には、油産生の強化のための作物種の遺伝子操作、例えば、油料種子において産生される脂肪酸の修飾を目的とする。例えば、米国特許第7,262,054号、並びに米国特許公開第2008/0182332号及び同第20090205083号を参照されたい。種油は、主に、脂肪酸のグリセロールエステルであるトリアシルグリセロールTAGから成る。これらの植物油の商業生産は、主に、6つの主要な油料作物大豆、油やし、菜種、ヒマワリ、綿実、及びピーナッツによって説明される。植物油は、マーガリン、ショートニング、サラダ油、及びフライ油として、ヒトの消費に主に90使用される。残りの10は、潤滑油、油脂化学物質、生物燃料、洗剤、及び他の工業用途等の非食品用途に使用される。これらの用途のそれぞれにおいて使用される油の所望の特性は、特に、TAGを構成する脂肪酸中に存在する鎖長及び二重結合の数において大きく異なる。これらの特性は、膜流動性及び温度感度を制御するために、植物によって操作される。TALEドメイン融合物を使用して同一の特性を制御し、食品用途及び工業用途のために改良された特性を有する油を産生することができる。油料種子作物のTAG中の主要な脂肪酸は、16~18個の炭素長であり、0~3個の二重結合を含有する。パルミチン酸16:0[16個の炭素:0個の二重結合]、オレイン酸18:1、リノール酸18:2、及びリノレン酸18:3が優勢である。二重結合の数、又は飽和の程度は、結果として生じる油の融解温度、反応性、料理における性能、及び健康属性を決定する。リノール酸18:2へのオレイン酸18:1の変換に関与するその後、18:3の構成の前駆体になる酵素は、オメガ-6デサチュラーゼとも称される、デルタ12-オレイン酸デサチュラーゼである。脂肪酸脱飽和経路におけるこの工程でのブロックは、ポリ不飽和油脂を犠牲にしてオレイン酸の蓄積をもたらすはずである。一実施形態において、TALEドメイン複数を含むを含有するタンパク質は、大豆におけるFAD2-1遺伝子の発現を制御するために使用される。ミクロソームデルタ6デサチュラーゼをコードする2つの遺伝子が、近年、大豆からクローニングされており、FAD2-1及びFAD2-2と称されるHeppardetal.,PlantPhysiol.110:311-3191996。FAD2-1デルタ12デサチュラーゼは、大豆種子におけるオレイン酸脱飽和の大部分を制御するようである。したがって、TALE融合物を使用して、植物におけるFAD2-1の遺伝子発現を調節することができる。具体的には、油料種子中のオレイン酸18:1の蓄積を増加させるために、TALEドメイン融合物を使用して、大豆におけるFAD2-1遺伝子の発現を阻害することができる。さらに、TALE融合物を使用して、デルタ-9デサチュラーゼ、他の植物由来のデルタ-12デサチュラーゼ、デルタ-15デサチュラーゼ、アセチル-CoAカルボキシラーゼ、アシル-ACP-チオエステラーゼ、ADP-グルコースピロホスホリラーゼ、デンプンシンターゼ、セルロースシンターゼ、スクロースシンターゼ、老化関連遺伝子、重金属キレート剤、脂肪酸ヒドロペルオキシドリアーゼ、ポリガラクツロナーゼ、EPSPシンターゼ、植物ウイルス遺伝子、植物真菌病原遺伝子、及び植物細菌病原遺伝子等の任意の他の植物遺伝子の発現を調節することができる。機能ゲノムアッセイTALE融合物は、遺伝子発現の表現型結果及び機能を決定するアッセイのための用途を有する。分析技法における近年の進歩は、集中的な大量の配列決定の試みと相まって、以前に利用可能であった分子標的よりもはるかに多くの分子標的を同定及び特性化する機会をもたらしている。遺伝子及びそれらの機能についてのこの新しい情報は、基本的な生物学的理解を加速し、治療的介入のために多くの新しい標的を提示する。いくつかの場合において、分析ツールは、新しいデータの生成に追いついていない。全体的な差次的遺伝子発現の測定における近年の進歩による例が提供される。遺伝子発現マイクロアレイ、差次的cDNAクローニング頻度、減算的ハイブリダイゼーション、及びディファレンシャルディスプレイ法に代表されるこれらの方法は、異なる組織内で、又は特定の刺激物に応答して、上方若しくは下方制御される遺伝子を非常に迅速に同定することができる。そのような方法は、形質転換、腫瘍進行、炎症応答、神経障害等の生物学的プロセスを調査するためにますます使用されている。当業者は、現在、所与の生理学的現象と相関する差次的発現遺伝子の長いリストを非常に容易に生成することができるが、個々の差次的発現遺伝子と現象との間の因果関係を実証するのは困難である。現在のところ、機能を差次的発現遺伝子に割り当てるための簡単な方法は、差次的遺伝子発現を監視する能力に追いついていない。従来の分子アプローチを使用して、全長cDNAをクローニングし、それを哺乳類発現ベクターにサブクローニングし、かつ組換えベクターを適切な宿主細胞にトランスフェクトすることよって、候補遺伝子の過剰発現を達成することができる。このアプローチは、特に最初の候補遺伝子が単純な発現配列標識ESTによって表されるとき、容易であるが労働集約的である。従来の方法による候補遺伝子の過小発現は、さらにより厄介である。アンチセンス方法及び標的化リボザイムに依存する方法は信用できず、選択された標的のほんの一部分のみにおいて成功を収めている。相同組換えによる遺伝子ノックアウトは、組換え誘導の幹細胞においてかなり有効に働くが、体細胞由来の細胞株においては非常に非効率的に働く。いずれの場合においても、同系ゲノムDNAの大きいクローン約10kbは、効率的に働くために、組換えのために単離されるはずである。TALE融合技術を使用して、差次的遺伝子発現研究を迅速に分析することができる。遺伝子操作されたTALEドメイン融合物を、任意の内因性標的遺伝子を上方又は下方制御するために、手軽に使用することができる。遺伝子特異的DNA結合ドメインを作成するために、非常にわずかの配列情報が必要とされる。これは、TALEドメイン融合技術を、不十分に特性化された差次的発現遺伝子の長いリストの分析に理想的なものにする。当業者は、それぞれの候補遺伝子についてのTALEに基づくDNA結合ドメインを簡単に作製し、人工転写因子を上方及び下方制御するキメラを作成し、かつモデル系において候補遺伝子を1つずつオン又はオフに切り替えることによって、研究中の表現型上での上方又は下方制御の結果形質転換、サイトカイン等への応答を試験することができる。遺伝子操作されたTALEドメイン融合物を使用して機能情報をゲノムデータに追加するこの特定の例は、単に実例にすぎない。1つの遺伝子又は複数の遺伝子の特定の上方若しくは下方制御から恩恵を受けることができる任意の実験的状況は、遺伝子操作されたTALE融合物の信頼度及び使い易さから恩恵を受けることができる。さらに、より従来の方法によって達成することができる実験的制御よりも大きい実験的制御が、TALEドメイン融合物によって付与され得る。これは、遺伝子操作されたTALE融合物の産生及び/又は機能を、小分子制御下に配置することができるためである。このアプローチの例は、Tet-On系、エクジソン制御系、及び変異体プロゲステロン受容体を含むキメラ因子を組み込む系によって提供される。これらの系は全て、小分子制御下にZFP制御因子の機能及び/又は発現を配置することによって、小分子制御を任意の内在性遺伝子又は任意の導入遺伝子に間接的に与えることができる。トランスジェニック生物TALE融合技術のさらなる適用は、遺伝子発現を操作し、かつ/又はゲノムを変更して、トランスジェニック動物又は植物を産生する。細胞株と同様に、内在性遺伝子の過剰発現又はトランスジェニックマウス等のトランスジェニック動物への異種遺伝子の導入は、極めて容易なプロセスである。同様に、トランスジェニック植物の産生は周知である。本明細書に記載のTALEドメイン融合技術を使用して、トランスジェニック動物及び植物を容易に生成することができる。遺伝子発現を操作するために遺伝子操作されたTALEドメイン融合物を使用することは、前節に記載の小分子制御系を用いる成体動物に限定され得る。TALEドメインに基づく抑制因子の発現及び/又は機能を、開発中にオフに切り替え、成体動物において意のままにオンに切り替えることができる。このアプローチは、モジュールを発現するTALE融合物の添加に依存し、相同組換えは必要とされない。TALEドメイン融合抑制因子がトランスドミナントであるため、生殖系列伝達又はホモ接合性の心配はない。これらの問題は、不十分に特性化された遺伝子候補cDNA又はESTクローンからマウスモデルにするのに必要とされる時間及び労働に劇的な影響を及ぼす。この能力を使用して、治療的介入のために遺伝子標的を迅速に同定及び/又は検証し、新規のモデル系を生成し、かつ複雑な生理学的現象発生、造血、形質転換、神経機能等の分析を可能にすることができる。キメラ標的化マウスを、Hoganetal.,ManipulatingtheMouseEmbryo:LaboratoryManual,1988、TeratocarcinomasandEmbryonicStemCells:PracticalApproach,Robertson,ed.,1987、及びCapecchietal.,Science244:12881989に従って誘導することができる。TALE融合物をコードする核酸を細胞又は胚に送達することによって、遺伝子修飾動物を生成することができる。典型的には、胚は、受精した一細胞段階の胚である。核酸の送達を、胚の核又は細胞質への微量注入を含む当技術分野において既知の方法のうちのいずれかによって行うことができる。TALE融合物をコードする核酸を、所望の場合、ドナー核酸と共送達することができる。その後、胚は、遺伝子修飾動物を開発するために当技術分野において既知のように培養される。本発明の一態様において、目的とする遺伝子又は遺伝子座をコードする少なくとも1つの染色体の配列が編集された遺伝子修飾動物が提供される。例えば、編集された遺伝子は、転写されないか、又は適切に翻訳されないように不活性化し得る。あるいは、配列を、遺伝子の代替の形態が発現されるように編集することができる例えば、発現タンパク質における1つ以上のアミノ酸の挿入ノックイン又は欠失ノックアウト。加えて、目的とする遺伝子は、制御領域等の挿入配列を含み得る。遺伝子修飾動物は、編集された配列に対してホモ接合性であり得るか、又はヘテロ接合性であり得る。いくつかの実施形態において、遺伝子修飾動物は、Rosa26、HPRT、CCR5、又はAAVS1PPP1R12C遺伝子座等のセーフハーバー遺伝子座に配列挿入ノックインしたかもしれない。これらのノックイン動物を、他の染色体遺伝子座でさらに編集することができる。いくつかの実施形態において、目的とする配列が、任意の選択マーカーなしで、かつ/又はプロモーターなしでセーフハーバーに挿入されるため、発現を駆動する内因性プロモーターに依存する。いくつかの態様において、宿主種動物に特異的なある特定の遺伝子がヒト相同体に置換されるように、遺伝子修飾動物をヒト化することができる。このようにして、遺伝子修飾動物は、ヒト遺伝子例えば、第IX因子を発現させることによって産生され、ヒト遺伝子、タンパク質、又は疾患を研究するための動物モデル系の開発を可能にする。いくつかの実施形態において、目的とする遺伝子は、それぞれ、同族リコンビナーゼCre及びFLPの認識のために、loxP又はFRT等のリコンビナーゼ認識部位をさらに含んでもよく、目的とする挿入遺伝子複数を含むに隣接し得る。遺伝子修飾動物と、同族リコンビナーゼ例えば、Creを発現する別の遺伝子修飾動物との交配が、挿入遺伝子を欠如する子孫をもたらすように、ヌクレアーゼ部位を含有する遺伝子を挿入することができる。用途開示の方法及び組成物を使用して、所望の遺伝子座で遺伝子制御を制御することができる。最適な遺伝子を、TALE反復ドメインに融合する転写制御ドメインに応じて、活性化するか、又は抑制することができる。TALE活性化因子を、分化した細胞からiPSCを産生するという目標のために、多能性誘導遺伝子に標的化することができる。これは、特定の病状のためのインビトロ及びインビボモデル開発に、かつiPSCに由来する細胞治療薬の開発に役立ち得る。TALE融合物は、それ自体、治療薬として、特に脳又は眼等の免疫特権組織において有用であり得る。例えば、設計された活性化因子は、適切な機能例えば、VEGFのため、過剰発現される場合に毒性である遺伝子のために、天然スプライス変異体比を必要とする遺伝子産物の用量を増加させるのに特に有用である。設計されたTALE制御因子への一時的な曝露は、後成的変化を強要する機能ドメインの使用を介して、遺伝子発現状態の恒久的な切り替えも可能にする。この技術は、幹細胞を生成し、かつそれらの分化経路を制御するために、さらなる有用性を提供し得る。さらに、TALE融合物は、免疫抑制患者において役立ち得る。開示の方法及び組成物を、任意の1つの遺伝子又は複数の遺伝子のゲノム編集のために使用することもできる。ある特定の適用において、方法及び組成物を、ゲノム配列の不活性化のために使用することができる。現在に至るまで、トウモロコシ及びラット等の経済的に重要な種を含む少なくとも9つの高等真核生物のゲノムへの修飾を標的とするための切断に基づく方法が使用されており、そのような機能は、以前は利用不可能であった。他の適用では、本方法及び組成物は、編集されていない遺伝子と比較して、異なる発現若しくは生物学的特性を有する遺伝子の新規の対立遺伝子形態の生成を含む、ランダム変異の生成、又はヒト化遺伝子の組込みを可能にし、次いで、細胞又は動物モデルの生成を可能にする。他の適用では、本方法及び組成物を、それらの遺伝子の新規の対立遺伝子形態を保有する動物の同定又は選択を可能にする遺伝子の定義された位置でのランダム変異を作成するために使用することができる。他の適用では、本方法及び組成物は、ゲノムの任意の選択された領域への外因性ドナー配列の標的化組込みを可能にする。制御配列例えば、プロモーターを、標的化様式で、目的とする部位において組み込むことができる。組込みとは、物理的挿入例えば、宿主細胞のゲノムへ、加えて、相同指向DNA修復中に生じる特殊化された核酸情報交換プロセスを介するドナー配列のコピーによる宿主細胞ゲノムへの組込みの両方を意味する。ドナー配列は、shRNA、miRNA等の核酸も含むことができる。これらの小さい核酸ドナーを使用して、目的とする遺伝子へのゲノム内でのそれらの影響を研究することができる。動物遺伝子のゲノム編集例えば、不活性化、組込み、及び/又は標的若しくはランダム変異を、例えば、単一切断事象によって、切断後の非相同末端結合によって、切断後の相同指向修復機構によって、切断後のドナー配列の物理的組込みによって、2つの部位での切断後の2つの切断部位の間の配列を欠失させるための結合によって、コード領域へのミスセンス若しくはナンセンスコドンの標的化組換えによって、遺伝子又は制御領域を破壊するための遺伝子若しくはその制御領域への無関連配列すなわち、スタッファー配列の標的化組換えによって、又は転写物のミススプライシングを引き起こすためのイントロンへのスプライスアクセプター配列の標的化組換えによって達成することができる。いくつかの適用において、特定の位置でTALEN誘導DSBを使用して、目的とする導入遺伝子を、哺乳類又は植物ゲノム内のセーフハーバー遺伝子座に組み込むことができる。米国特許公開第20030232410号、同第20050208489号、同第20050026157号、同第20050064474号、同第20060188987号、同第20060063231号、及び国際公開第WO07/014275号を参照されたく、それらの開示は、全ての目的のために、参照によりそれらの全体が組み込まれる。これらのTALENを、標的化遺伝子操作のために、キットの構成要素として供給することもできる。任意で新規又は非定型のRVDを有し、さらに任意でNキャップ及び/若しくはCキャップ残基に取り付けられるTALE反復ドメインは、リコンビナーゼ、トランスポザーゼ、リゾルバーゼ、又はインテグラーゼ等のDNAを操作する酵素に融合することもできる。したがって、それらのドメインを使用して、標的化トランスポゾン等のような手段及び/又は治療薬の開発を可能にするであろう標的化融合タンパク質を作製することができる。さらに、任意でNキャップ及びCキャップ残基に取り付けられるTALE反復ドメインは、ヌクレアーゼドメインに融合して、デザイナー制限酵素を作成することができる。例えば、任意でNキャップ及びCキャップ残基に取り付けられるTALE反復ドメインは、ヌクレアーゼ融合でのDNA調製物の処理が、ちょうど所望の位置で切断を生じさせ得るように、一本鎖FokIドメイン最適なリンカーを使用して、2つのFokI切断半ドメインがともに結合される場所に融合することができる。この技術は、標準の制限酵素では容易には着手されないDNA配列のクローニング及び操作に有用であろう。そのような系は、製造中に使用される特殊化された細胞系においても有用であろう。例えば、CHO由来の細胞株は、内因的に活性なトランスポザーゼ/インテグラーゼ系を有しない。TALEトランスポザーゼ/インテグラーゼ系を、CHO細胞における特異的標的化のために開発することができ、かつTALEDNA結合ドメインの高度な特異性のため、ノックアウト/ノックイン、ゲノム編集等に有用であり得る。TALE融合タンパク質を使用して、所定の遺伝子座への特定のDNA結合タンパク質の結合を阻止することができる。例えば、遺伝子操作されたTALEタンパク質が宿主細胞中で発現され、それがDNA上の部位を占有するというだけの理由で、天然制御タンパク質を、プロモーターにおけるその天然標的への結合からブロックすることができ、したがって、対照タンパク質による制御を阻止する。TALE融合タンパク質を、RNAに結合するように遺伝子操作することができる。このようにして、例えば、スプライスドナー及び/又はスプライスアクセプター部位を被覆することができ、mRNAにおける特定の位置でのスプライシングを阻止するであろう。他の態様では、TALEを、例えば、shRNA、miRNA、又はRNAi等の特定の機能的RNAに結合するように遺伝子操作することができる。TALE融合タンパク質は、診断法において有用であり得る。例えば、本タンパク質を、ゲノム中のある特定の配列を認識するように遺伝子操作し、特定の疾患に関連することが既知の対立遺伝子を同定することができる。例えば、これらの疾患のうちの1つに罹患する可能性を決定するか、又は症状の重症度を予知するために、特定の数のTALE反復単位を有するTALE融合物を、トリヌクレオチド反復障害例えば、ハンチントン病を有する可能性を有する患者におけるトリヌクレオチド反復の数を測定するある種のヤード尺として利用することができる。これらの融合タンパク質を、診断キットの構成要素として供給することもでき、目的とするゲノムマーカーの迅速な同定を可能にする。さらに、これらのタンパク質を、細胞から精製し、かつ目的とする遺伝子の対立遺伝子の種類の分析、mRNA発現レベルの測定等に用いる診断キットにおいて、又は診断試薬のために使用することができる。TALE融合物を、多チャンネル又は微小流体分析のために、シリコンチップ又はビーズに取り付けてもよい。TALE融合物は、製造環境において有用であり得る。TALE転写因子融合物又はTALENを、目的とする細胞株例えば、CHO細胞又は藻例えば、生物燃料の産生のためにおいて使用することができる。遺伝子又はゲノム遺伝子座のTALE融合タンパク質媒介ゲノム編集についての様々な適用が存在する。本明細書に記載の方法及び組成物は、ヒト疾患のモデルの生成及び所望の特性を有する植物作物を可能にする。本明細書において引用される全ての出版物及び特許出願は、それぞれの個々の出版物又は特許出願が、参照により組み込まれることを具体的かつ個別に示唆されるかのように、参照により本明細書に組み込まれる。前述の発明は、理解の明瞭さのために、実例及び例証としてある程度詳細に記載されているが、本発明の教示の観点から、添付の特許請求の範囲の精神又は範囲から逸脱することなく、本発明に対してある特定の変更及び修正を行うことができることは当業者には容易に明らかであろう。実施例1:キサントモナスアクソノポディスからの天然TALEのクローニング初期の設計フレームワークとしての機能を果たし得る天然TALEタンパク質を同定するために、高度の特異性、並びに哺乳類細胞における標的配列結合の証拠の両方を呈する基準の天然TALEを同定した。具体的には、12.5個のTALE反復TALE13と称される、12個の全反復及び1個の半反復を含有するTALEタンパク質を、以下のプライマー対:pthAd152NEcoR、ACGTGGATTCATGGTGGATCTACGCACGCTC配列番号52及びpthASac2Rev、TACGTCCGCGGTCCTGAGGCAATAGCTCCATCA配列番号53を使用して、PCR増幅によって、キサントモナスアクソノポディスからクローニングした。プライマー対を、最初は、N末端の152個のアミノ酸を切断したAvrBs3遺伝子を増幅するように設計した。これらの配列は、植物細胞への輸送に必要であるが、さもなければ機能にとっては不必要であることが以前に示されているSzureketal2002Mol.Micro461p.13-23を参照のこと。中心タンデム反復の数の変化を有する高度に保存された配列を特徴とするいくつかのTALEタンパク質を、これらのプライマー対を用いてPCRによって単離した。hssB3.0として報告されたTALE15を除いてShiotanietal2007J.Bacteriol1898:3271-9、単離した他のTALEタンパク質は、公開文献において報告されていないため、新規のタンパク質のようである。これらには、それぞれ、13、9、及び16個のTALE反復を有する、TALE13、TALE9、及びTALE16が含まれる。Nキャップの長さが推測されたTALE13のドメインマップが図1Aに示され、ドメインを示す配列及びタンパク質が相互作用するDNA配列を決定するアミノ酸は、この作業で使用した位置番号付けシステムの指標とともに、図1Bに示される。実施例2:TALE13及び他のTALEの切断並びにDNA結合への影響最大活性を提供するキャッピング配列の範囲の初期の調査として、いくつかのTALE切断を行った。これらの切断が、以下の表4に示される。切断の領域を、以下のように番号付けする:N末端において、終点は、最初の真のTALE反復の最初の塩基からN末端方向にアミノ酸残基の数え上げる数として表される図1Bを参照のこと。例えば、N91の標識は、最初の真の反復のN末端からN末端方向に91個のアミノ酸をそのままの状態で残すN末端での切断を説明する。C末端において、終点は、最後の全TALE反復の最後のアミノ酸からC末端方向のアミノ酸の数によって表される。TALE13、クローン番号1と命名した切断番号1は、全長TALEタンパク質のN末端の152個のアミノ酸を除去させ、単一のメチオニン残基を結果として生じるN末端に付加させ、したがって、N137終点Nキャップを有し、このクローンを約2.5kbの長さにする。切断番号2も、全長TALEタンパク質のN末端の152個のアミノ酸を除去させ、単一のメチオニン残基を結果として生じるN末端に付加させ、したがって、N137終点、並びにNLSの5’端のC末端配列下流を有し、このクローンを約2.0kbの長さにする。切断番号3は、ロイシン豊富な領域を欠失させるロイシン豊富な領域は、半反復のC末端であり、CキャップのC52にまで及ぶことを除いて、クローン番号2に類似しており、このクローンを約1.6kbの長さにする。切断番号4は、N末端で、R0反復配列を含むそれ以下まで欠失されたことを除いて、クローン番号2に類似しており、このクローンを約1.6kbの長さにする。切断番号5は、C末端側でのその欠失がロイシン豊富な配列クローン番号2に類似を含むことを除いて、クローン番号4に類似しており、このクローン約1.4kbの長さにする。このタンパク質のために同定された内因性標的部位が依然として存在していないが、全長TALE13タンパク質の推定標的配列は、TATAAATACCTTCT配列番号54である。切断番号6は、152個のアミノ酸をN末端から欠失させ、C末端領域において、43個のさらなるアミノ酸が欠失されたことを除いて、クローン番号2に類似している。切断番号7は、165個のアミノ酸をN末端から欠失させ、クローン番号6と同一のC末端欠失を有する。切断番号6及び番号7が以下で議論される。標準のSELEXアッセイを切断されたTALEタンパク質上で実行し、これらのタンパク質が結合するDNA配列を同定しSELEX方法論については、Perez,E.E.etal.NatureBiotech.26,8088162008を参照のこと、結果が、表5及び表6に示される。表5に示される実験を、標的ライブラリN18TAを用いて行った。N18TAライブラリは、以下の配列:N18TA:5’CAGGGATCCATGCACTGTACGTTTNNNNNNNNNNNNNNNNNNAAACCACTTGACTGCGGATCCTGG3’配列番号55を有するDNA二本鎖を含み、Nは、4つ全ての塩基の混合物を示す。さらなるライブラリ示されるようなは、以下の配列を含む:N22AT:5’CAGGGATCCATGCACTGTACGAAANNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNTTTCCACTTGACTGCGGATCCTGG3’配列番号59N21TA:5’CAGGGATCCATGCACTGTACGTTTNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNAAACCACTTGACTGCGGATCCTGG3’配列番号60N23TA:5’CAGGGATCCATGCACTGTACGTTTNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNAAACCACTTGACTGCGGATCCTGG3’配列番号61N26:5’CAGGGATCCATGCACTGTACGTTNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNAACCACTTGACTGCGGATCCTGG3’N30CG:5’CAGGGATCCATGCACTGTACGCCCNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNNGGGCCACTTGACTGCGGATCCTGG3’配列番号62データは、塩基頻度マトリックスとして、以下の表5に示される。これらのマトリックスにおけるそれぞれの位置で、囲みは、予想されるRVD標的塩基を示し、数は、それぞれの回収した塩基の種類の相対的な頻度を示しており、1.0は、100を示した。TALE13、クローン番号1のタンパク質は、N末端の152個のアミノ酸を欠如しているにもかかわらず、その結合において高度に選択的であるように見える。TALE13、クローン番号2についてのSELEXデータが、表6に示される。この図において、SELEXは、標的配列の2つの異なるライブラリで繰り返され、両方のライブラリと類似の結果をもたらした。クローン番号3、4、及び5を、SELEX手順に供し、コンセンサス配列は検出されなかった。したがって、TALE結合ドメインは、このアッセイにおいてコンセンサス配列を産生するために、クローン番号2からのクローンに含まれるN末端及びC末端キャップ配列を必要とするようである。Bartsevichetal.,StemCells2003;21:632-7に記載されるように、本質的にDNA結合ELISAアッセイを使用して、活性についてさらなる切断を実行及び試験した。切断が以下の表7に示され、ELISA結果も含まれている。これらの切断における開始N末端は、アミノ酸152であり、上述の番号1、番号2、及び番号3の切断におけるN末端と同一である。この詳細な切断シリーズにおいて、終点は、以下の通りである。これらのデータは、このインビトロアッセイにおける効率的なTALE結合が、N122~N137、さらにC53~C95の残基を必要とすることを示唆するN121を含むそれ以下のNキャップ残基は、強力な結合に十分ではなく、C52を含むそれ以下のCキャップ残基は、強力な結合に十分ではなかった。予備的なマッピング研究は、最適な結合活性を達成するために、キサントモナスTALEの最小のNキャップ及びCキャップ配列の推定を可能にした。N末端キャップについて、第1の真の反復の開始より前のN122~N137のいくつかの数のアミノ酸を含む配列が、DNA結合活性に必要とされるようである。ラルストニアキャップの類似のキャップ例を、キサントモナスTALEに対する構造的相同性に基づいて作製することができる以下の表8を参照のこと。C末端キャップにおいて、太字のアミノ酸は、RVDを示す。実施例3:天然TALEタンパク質9及び16の結合特異性2つのさらなる天然TALEタンパク質を、SELEX手順に供して、これらのタンパク質が結合する標的DNA配列を同定した。TALE9が、以下のDNA標的:TANAAACCTT配列番号56を特定する8.5個のTALE反復を有する一方で、TALE16は、以下の標的:TACACATCTTTAACACT配列番号57を予測する15.5個のTALE反復を有する。データは、表9及び10に示される。表9において、クローン番号2の構造のTALE9タンパク質が使用されており、結果が示されている。TALE13、クローン番号2と同様に、この実験は、第2の部分的にランダム化されたDNAライブラリで繰り返され、第1のライブラリと類似のデータをもたらした。TALE13について上で記載したように、TALE9は、その標的配列に高度に特異的である。表10は、N18TAライブラリを有するTALE16タンパク質についてのSELEXデータを示し、この場合もやはり、同定された標的の高度の配列特異性を実証する。効率的なDNA結合のための条件をさらに調査するために、さらなる切断をTALEタンパク質において行った。上の表4は、これらの切断を示す。TALE9をクローン番号6の切断において試験したとき表11、DNA結合特異性が維持された表11を表9と比較。実施例4:哺乳類細胞におけるTALE融合タンパク質によるレポーター遺伝子活性化哺乳類細胞におけるTALEドメイン融合物の機能活性を調査するために、遺伝子操作されたレポーター構築物を以下のように作製した。クローニングされたTALE13又はTALE15の標的配列の1つ以上のコピーを、NheI部位とBglII部位との間のレポーター構築物に挿入し、それによって、標的を、pGL3プラスミドPromega中の最小のSV40プロモーターによって駆動されるホタルルシフェラーゼ発現単位から上流に配置する図2を参照のこと。pGL3プラスミドのプロモーター領域が図2Aに示され、TALE13の2つの予測標的部位を含有する配列が、図2Bに示される。図3に示される実験において、TALEタンパク質構築物2つの標的を含有するレポータープラスミドとともに図3A、及び内部対照としてレニラルシフェラーゼPromegaを含有する発現構築物を、ヒト293細胞に共トランスフェクトした。その後、それぞれのTALEタンパク質によって誘導されたホタルルシフェラーゼ活性を、トランスフェクションの2日後に分析した。複数の標的に応じて、TALEVP16融合物は、哺乳類細胞におけるレポーター遺伝子発現を相乗的に活性化することができる図3。さらに、図4Bに示されるように、VP16活性化ドメインTR13-VP16及びTR15-VP16を付加したTALEタンパク質は、ルシフェラーゼレポーター遺伝子を活性化する。VP16ドメインを有しない天然TALEタンパク質の発現は、ルシフェラーゼを活性化しないTR13及びTR15。したがって、レポーター遺伝子活性化は、正しい標的がそれらの対応するTALE融合物と一致する場合にのみ観察され、転写活性化が標的化DNA結合に起因することを示唆する。次に、TALE標的配列を、標的化プロモーターに対して遠位の位置及び近位の位置の両方に挿入した。この実験において、図5Aに示されるように、TALE13標的を使用し、4つの標的配列をプロモーターの上流例えばR13×4又は下流R13×4Dのいずれかに挿入した。図5Bに示される結果は、TALE13結合部位を目的とするプロモーターに近接近して上流に配置したときに、最適活性化が見られることを実証する。実施例5:人工TALE転写因子の構築TALEタンパク質を転写制御ドメインに結合して、哺乳類細胞におけるレポーター遺伝子発現を調節することができることを実証した後、所望の標的特異性を有するTALE転写因子を遺伝子操作するための実験を行った。TR13VP16のサイレント変異すなわち、アミノ酸配列の変更を伴わないヌクレオチド配列の変更を導入して、それぞれ、最初のタンデム反復の開始部及び最後のタンデム反復の最後部に、2つの特有の制限部位、ApaI及びHpaIを作成した。その後、これらのApaI及びHpaI部位を、合成タンデム反復をTR13VP16骨格にクローニングするために使用し、タンデム反復に隣接する完全なN末端及びC末端配列、並びにVP16活性化ドメインを有する遺伝子操作されたTALEを生成した。標的化配列は、NT3プロモーター配列内に配置されるGGAGCCATCTGGCCGGGT配列番号58であった。以前に、この配列を標的とするZFPTF23570は、内因性NTF3遺伝子発現を活性化することを示した共同所有の米国特許仮出願第61/206,770号を参照のこと。遺伝子操作されたTALE18アミノ酸配列のタンデム反復を変更して、目的とする標的ヌクレオチドを特定するように、TALEAvrBs3由来の17.5個のタンデム反復を、骨格として使用して、TALE18NT-Lとも命名されたを遺伝子操作した。遺伝子操作されたTALE18由来のDNA結合ドメインのアミノ酸配列は、以下の表12に示されており、RVDは、太字の囲みで示されている。先の遺伝子操作の試みにおいて使用した4つのRVDそれぞれ、A、C、G及びTを標的とする、NI、HD、NN、及びNGに加えて、我々は、2つの自然発生タンパク質において同族標的部位グアニンで観察されたように、DNA標的部位におけるGヌクレオチドに対応する位置で、TALE反復のサブセットにNKRVDも組み込んだ同書のMoscouetalを参照のこと。先の実験的研究同書のBochetalを参照のことに一致して、我々は、平均して、NI、HD、NGが、それぞれ、アデニン、シトシン、及びチミンへの強い選好を示し、かつNNが、グアニンへの選好を示したが、アデニンに結合することもできることを見出した。対照的に、NKRVDは、グアニンへの強い選好を示し、少なくとも1つのグアニンを含む部位を標的とする遺伝子操作されたTALEタンパク質の改善の可能性を表す。その後、遺伝子操作されたTALE18の17.5個のタンデム反復をコードするDNA配列を、以下のように、アミノ酸配列から誘導し、それぞれ約40ヌクレオチド長である84個の重複オリゴで合成した。最初に、全1.8kbDNA配列を11個のブロックに分け、それぞれのブロックを被覆する重複オリゴをPCRに基づく方法によって組み立て、その後、PCRをオーバーラップさせることによって、11個のブロックをともに融合させて4個のより大きいブロックにし、最後に、最も外側のプライマー対を用いてPCRをオーバーラップさせることによって、4個のブロックを組み立てて全長にした。その後、合成されたタンデム反復を配列確認し、上述のように、TR13-VP16のApaI及びHpaI部位にクローニングして、NT-3プロモーターR23570Vを標的とする遺伝子操作されたTALE18NT-Lの発現構築物を生成した。その後、この遺伝子操作されたタンパク質NT-Lと命名したの特異性をSELEXによって決定し、結果は、以下の表13に示される。見られるように、データは、所望の配列に結合する完全に新規のTALEタンパク質を遺伝子操作することが可能であることを実証する。以下の表13にも示されるように、SELEX選択を、クローン番号6の切断上を参照のことにおいてNT-Lでも行い、TALE9と同様に、NT-Lの特異性がこの切断内で維持されることを実証する。SELEX実験を、クローン番号7の切断においてNT-Lでも行い、DNA結合特異性が維持されたことを示した。次に、遺伝子操作されたNT-Lタンパク質の転写活性を、標的配列の2つのコピーを含有するルシフェラーゼレポーター構築物に対して分析した。以下の表14及び図6Aに示されるように、遺伝子操作された17.5個のタンデム反復を含有するが、その他の点ではTR13-VP16と同一である、遺伝子操作されたNT-L融合タンパク質R23570Vが、強力なレポーター遺伝子活性化を駆動することができる一方で、タンデム反復R0-VP16を有しない類似の構築物は、ルシフェラーゼを活性化しない。反復に隣接するN末端又はC末端配列それぞれ、nR23570S-dNC及びnR23570S-dNCのいずれかの欠失が、転写活性を無効にしたため、全長タンデム反復Nキャップ及びCキャップに隣接するTALE配列は、レポーター遺伝子活性化に必要とされる。nR23570S-dNCと命名された構築物は、SV40核局在化シグナルnを含有し、遺伝子操作されたNT-L反復R23570は、単一のp65活性化ドメインSに融合した。この構築物は、反復のみを含有し、TALE由来のN末端又はC末端配列dNCは含有しなかった。構築されたnR23570SS-dNCは、2つのp65活性化ドメインを有したことを除いて、nR23570S-dNCについて記載したことと同一であった。表14に見られるように、最も高いレベルのレポーターの活性化が、R23570V構築物で見出された。NT-L反復をN末端及びC末端キャッピング領域の不在下で使用したときに、バックグラウンドを超える活性化がこのアッセイにおいて観察されなかったことに留意するnR23570S-dNCを偽構築物と比較。次に、遺伝子操作された融合タンパク質が、哺乳類細胞中のその染色体遺伝子座において内在性遺伝子を活性化することができるかを確かめるために、構築物を用いて、内因性NTF3遺伝子を標的化した。図6Bの実験において、遺伝子操作されたNT-LR23570V、並びに対照構築物R0-VP16、GFPを、ヒト293細胞に一時的にトランスフェクトした。トランスフェクションの2日後、NT-3発現レベルをTaqman分析によって分析した。図6Bに示されるように、遺伝子操作されたNT-LR23570Vの発現が、ヒト293細胞におけるNTF3mRNA発現の実質的な増加につながる一方で、対照タンパク質R0-VP16又はGFPの発現は、NTF3発現レベルに影響を与えなかった。内在性遺伝子の発現を活性化するために、特異的に遺伝子操作されたTALEドメイン融合タンパク質を哺乳類細胞において使用したのはこれが初めてである。さらなる例示的な構築物を作製して、TALE反復ドメインに隣接するC末端領域の278個全ての残基が活性に必要とされるかを決定した。このさらなる構築物95は、TALE反復ドメインとVP16活性化ドメインすなわち、C95Cキャップとの間にC末端領域の最初の95個の残基のみを含有した。図7は、これらの2つの構築物278構築物は、図6においてR23570Vと称されているの図解、及びmRNA及びタンパク質レベルでのこれらのタンパク質のNTF3活性化への影響を示す。これらの構築物のうちのより長い方の構築物278C末端又は全長ドメインを含有するのSELEX結果も示される。図で見られるように、両方のTALE転写因子構築物は、mRNA及びタンパク質レベルの両方でNTF3発現を上方制御することができる。VEGF、CCR5、及びPEDF遺伝子中の領域における結合に特異的な構築物も生成した。上述のように、反復ドメインを、上述の方法論を用いて、これらの標的に結合するように遺伝子操作した。これらのタンパク質の標的部位が、以下の実施例7に示される。タンパク質は、10反復DNA結合ドメイン又は18反復DNA結合ドメインのいずれかを含有した。さらに、9.5反復NTF3特異的及び9.5反復VEGF特異的TALEDNA結合ドメインにおいて一連の切断を行った。切断は、TNTCoupledReticulocyteLysate系Promegaにおいて発現され、以下のように、DNAフラグメントに結合するために溶解物を使用した。250ナノグラムのヌクレアーゼ融合クローンプラスミドを含有する5μLの水を20μLの溶解物に添加し、かつ30°Cで90分間インキュベートすることによって、タンパク質が発現された。結合アッセイを上述のように行った。標準の方法論を使用したウエスタンブロット法は、発現したタンパク質が全て同等に発現されたことを確認した。結合アッセイの結果が図8に示される。これらの実験において、N末端の切断のために、C末端アミノ酸をC95で保持し、一方で、C末端切断のために、N末端をN137構造で維持した。図から見られるように、このアッセイにおいて、タンパク質が、最初の真の反復のN末端側に少なくとも134個のアミノ酸、及び半反復のC末端側に少なくとも54個のアミノ酸を含有したときに、最大の結合が観察され、興味深いことに、これは、NTF3配列に標的化されたTALEDNA結合ドメイン及びVEGF配列に標的化されたTALEDNA結合ドメインの両方ともに当てはまったパネルAとパネルBを比較。C末端を上で記載されるようにC95ではなく54まで切断する場合に、タンパク質を使用して重要なN末端134位の周囲の切断を繰り返し、N末端をN137ではなく134位まで切断する場合に、C末端切断を繰り返した。データが図9に示され、先の実験において観察されたように、C末端を54を超えて切断したとき、かつ/又はN末端を134を超えて切断したときに、類似したDNA結合の減少を示す。これらのデータは、このインビトロ親和性アッセイにおける最適な結合のための最小のキャップが、N134位及びC54位にまで及ぶことを示す。実施例6:哺乳類細胞におけるDNA標的化に関与するTALE機能ドメインの解離この実施例では、以下の表15に示されるように、TALE13タンパク質N末端又はC末端での種々の欠失を生成した。全ての構築物を、VP16活性化ドメインVP16を有する構築物はR13Vと指定される及び核局在化シグナルNLSを有する構築物はnR13と指定されるに結合させ、予測したTALE13標的の2つのコピーを含有するレポーター構築物由来のレポーター遺伝子活性化について試験した図10、上のパネル。図10に示されるように、この組の構築物表15を参照のことにおいて強力なレポーター活性化活性を保持する最小の領域は、そのN末端で152個のアミノ酸及びそのC末端で183個のアミノ酸を欠如するR13V-d182Cである。結果は、最初のタンデム反復及び最後の反復に続くロイシン豊富な領域に先行するR0領域が、このアッセイにおいて最適な結合を提供する一方で、核局在化シグナル及びそのC末端で天然の活性化ドメインを含有する領域は、哺乳類細胞におけるDNA標的に不必要であることを確認する。実施例7:ヌクレアーゼドメインに結合されるTALEのヌクレアーゼ切断活性の実証次に、人工TALEヌクレアーゼTALENに関連したTALEのDNA標的化能力を評価した。FokIドメイン間でGGGS配列の12個のコピーによって結合されるFokIヌクレアーゼドメインの2つのコピーが、VP16活性化ドメインを置換するために使用されたことを除いて、上述のR13V-d182Cと同一であるR13d182C-scFokIと称される構築物を生成するために、実施例6で定義されるTALE13のDNA標的ドメインを、ヌクレアーゼドメインに結合させた。次に、TALEN構築物を、一本鎖アニーリングSSAに基づくレポーターアッセイにおけるヌクレアーゼ活性について試験した共同所有の米国特許公開第20110014616号を参照のこと。このアッセイにおいて使用したレポーター構築物図11A、SSA-R13は、GFPコード配列のN末端部分GFとC末端部分FPとの間に挟まれた予測TALE13標的を含有する。レポーターSSA-R13は単独で、GFP発現を駆動することはできないが、TALE13標的での切断は、GFPのN末端部分及びC末端部分の間で相同組換えHRを促進して、機能的なGFP導入遺伝子を形成する。結果が図11Bに示される実験において、偽TALEN構築物を有するか、又は有しないSSA-R13レポーター構築物を、先に記載されるように、K562細胞に一時的にヌクレオフェクトした。ヌクレオフェクションの2日後、GFP陽性細胞の割合をフローサイトメトリーによって分析した。図11Bに示されるように、約7のGFP陽性細胞を、TALEN融合によってSSA-R13レポータープラスミドから生成しR13d182C-scFokI、約1.4のTALEプラスミドを欠如する対照実験偽と比較して、SSA-R13レポーター中のTALE13標的における切断の著しい増加を表す。これらのデータは、TALEDNA結合ドメインを使用して、哺乳類細胞中のDNAの部位特異的切断の機能的TALENを生成することができることを実証する。TALEドメイン融合物はまた、FokI切断半ドメインを使用して構築された。これらの実施例のために、野生型FokI半切断ドメインを使用し、したがって、ヌクレアーゼ活性のために、ホモ二量体が、融合物のうちの2つから形成されるはずである。これらの融合物について、TALE13DNA結合ドメインは、TALEDNA結合ドメインを、FokIを特定する配列に隣接するプラスミドにクローニングすることによって、それぞれのFokI半ドメインに融合した。加えて、種々のリンカーを、DNA結合ドメインとヌクレアーゼドメインとの間での使用について試験した。以下のようなリンカーL2及びL8を使用した:L2=GS配列番号71及びL8=GGSGGSGS配列番号72。それら2つが相互から2~22bpだけ分離されるようにそれぞれの標的結合部位の間のギャップ間隔を変化させて、標的部位を、TOPO2.1標的ベクターInvitrogenにクローニングした。標的DNAを生成するために、標的ベクターの約1kbの領域のPCR増幅を行った。TALEDNA結合ドメインはまた、上述のように切断され、上の実施例2及び6で説明された命名法と同一の命名法を使用して説明される。TALEドメインヌクレアーゼ融合クローンを、250ナノグラムのヌクレアーゼ融合クローンプラスミドを含有する5μLの水を20μLの溶解物に添加し、かつ30°Cで90分間インキュベートすることによって、TNTウサギ網状赤血球溶解物系において発現させた。次に、溶解物を使用して、以下のように標的DNAを切断した。2.5μLの溶解物を、50ナノグラムのPCRで増幅された標的DNA及び1倍の濃度の最終緩衝液2NewEnglandBiolabsを含有する50μLの反応物に添加した。切断反応は、37°Cで1時間であり、65°Cで20分間の熱不活性化段階が続いた。その後、反応物を高速で遠心分離して、標的DNAを溶解物から分離し、溶解物を反応ウェル中のペレットに凝縮させた。DNAを含有する上清を、ピペットで吸い上げ、臭化エチジウム染色アガロースゲルInvitrogen上に流し、別々の無傷の標的DNAを切断された標的DNAから分離した。その後、アガロースゲルを、アルファEaseFCAlphaInnotechソフトウェアを使用して分析し、切断されていない大きいDNAバンド及び標的DNAの単一の切断事象に由来する2つの小さいDNAバンド中に存在する標的DNAの量を測定した。ゲルに装填された標的DNAの総量のうち切断されたDNAの割合は、それぞれの反応における切断率を表す。我々は、融合物を効率的な結合に必要とされる特定の領域にまで減らす目的で、TALEタンパク質の隣接領域を最小限に抑えることを所望し、余分なペプチド配列をトリミングすることは、FokI切断ドメインのより制約された付着を提供するであろうと推論し、TALENの触媒活性を改善し得る。TALEDNA結合ドメインのN末端及びC末端配列番号73及び配列番号369での切断を、以下に示されるように行い、切断部位は、アミノ酸配列の上に示され、予測される二次構造C=ランダムコイル、H=ヘリックスは、配列の下に示される。C末端欠失研究の結果が、図12及び図13に示される。図12は、臭化エチジウム染色アガロースゲル上で切断産物を視覚化することによる、標的配列の切断を示す。図12において、L2又はL8は、使用されたリンカーを示しており、それぞれのレーンの下の番号は、二量体の2つの標的DNA結合部位間のbpの差を示した。Sは、活性ヌクレアーゼホモ二量体がDNAを形成することができないような1つのみの標的DNA結合部位の存在を示す。Pmllは、TALE結合部位の隣のクローニングされたDNA標的配列内に配置される特有の制限部位の市販の制限酵素NewEnglandBiolabsを使用した、切断の正の制御反応を示す。PmlI部位での切断は、クローニングされた標的部位がPCRで増幅された標的DNA中に存在することを示し、切断されたDNAのおおよその予想寸法も示す。空は、TALENが産生されないようにプラスミドをコードするTALENを有しない負の制御TNT反応を示す。データは、図13にグラフ形式で示され、タンパク質の切断活性が、少なくとも9個の塩基の長さのスペーサー用のC28及びC39Cキャップを伴って著しく増加することを示す。これらの実験を続け、さらなるCキャップC-2、C5、C11、C17、C22、C25、C28、及びC63を構築した。結果が、以下の表16に要約される。スペーサーは、標的部位間の塩基対の数を示し、SCは、標的中に1つのみの結合部位を含有する試料を示す。上に示されるデータに見られるように、このアッセイにおいて、融合ヌクレアーゼのように、C末端が約C5を超えて切断されるとき、タンパク質の活性が低くなるようである。示されるスペーサーで標的が提示されるときのさらなるC末端切断点を伴うTALE13ヌクレアーゼの切断活性も評価し、結果は、以下の表17に示される。Sは、切断標的が、TALE13への単一の結合部位を含有したことを示す。TALEタンパク質のC末端領域で行われた作業と同様に、欠失は、N末端においても作製された。データが図14に示され、切断がN137位に比較的接近して導入されるとき、N末端欠失を有するタンパク質の活性が減少することは明らかである。この図において、それぞれの列は、対応するN末端切断及び使用した別々のクローンの数で表示される。Sは、標的において単一のみの結合部位が存在したことを示す。これらの結果の合計は、TALENがFokI半ドメイン又は一本鎖構造と相互作用することができる2つの半ドメインのいずれかに結合するときに、活性がかなり高くなり得るが、Nキャップ及びCキャップの長さは、結果として生じるTALENのDNA切断特性に影響を与えることを示す。TALENを、哺乳類細胞中で内因性標的に結合するように構築した。10反復のNTF3結合ドメインを、上述のFokI半ドメインに結合した。加えて、NTF3特異的パートナーrNTF3を、標準の重複オリゴヌクレオチド構築技術を用いて商業的に構築した。合成NTF3パートナーを、C末端:C63、C39、及びC28で3つの変異体を用いて作製し、TALEDNA結合ドメインを、エピトープ標識及び核局在化シグナルをC末端に、かつ野生型FokI切断ドメインをC末端に付加する標準のZFNベクターにクローニングした。これらの実験で使用した構築物の完全なアミノ酸配列が、実施例23に示される。9.5反復のNTF3-Fok1融合物、及び18反復のNTF3特異的NT-Lタンパク質に加えて、TALENもまた、VEGF遺伝子に特異的な部位を標的とするように作製した。この融合タンパク質は、9.5個の反復単位を含有し、上述のように構築した。18反復のNT-L及びVEGF特異的TALENもまた、28、39、又は63のいずれかのC末端切断で作製した。次に、これらの合成融合ヌクレアーゼを、種々の組み合わせで、上述のヌクレアーゼアッセイにおいてインビトロで使用した。基質配列が以下に示され、大文字は、種々の融合物の標的結合部位を示す。これらの研究の結果は、以下の表18及び表19に示される。表18が、それぞれのTALEN対の二重試験を示すことに留意する。例えば、試料1及び16は、TALEN単量体の同一の組み合わせである。NNは、左NT-L及び右NT-RのNTF3TALENの両方に結合する内因性NTF3標的の関連部分を指す。番号1又は番号2は、同一の構築物の異なるクローンを指す。したがって、これらのタンパク質は、ヌクレアーゼとしてインビトロにおいて活性である。これらのタンパク質を、上述のSSAレポーター系を使用した哺乳類細胞におけるエンドヌクレアーゼ活性のアッセイにおいても使用した。NTF3部位での切断を受けての切除が、発現能力のある完全なGFPレポーターをもたらすように、標的基質図15Aに示される、配列番号452を、分離されたGFPレポーター間にクローニングした。この基質は、NTF3標的配列及びCCR5遺伝子標的に特異的な標的配列の両方を含有する。図15Bは、NTF3特異的TALEタンパク質の選択を使用したこの実験の結果を示す。この実験において、以下のNTF3特異的TALEN融合物を使用した。TALE13C28L2は、C28切断及びL2リンカーを有する上述のTALE13誘導体である。rNT3R17C28L2は、C28切断及びL2リンカーを有する、NT3遺伝子のコード鎖に対して逆のDNA鎖を標的とする17.5反復のNT3特異的タンパク質である。rNT3R17C39L2は、C39C末端を有する類似の構築物であり、rNT3R17C63L2は、C63C末端を有する。このrNT3R17DNA結合ドメインは、NT-Rとも称される。8267EL/8196zKKは、1対のCCR5特異的亜鉛フィンガーヌクレアーゼを用いた対照である。-NT3R18C28L8で表示されるデータが、NTF3遺伝子のコード鎖に対して前方のDNA鎖を標的とするNTF3特異的パートナーの不在下での結果を示す一方で、NT3R18C28L8で表示されるデータは、パートナーの存在下での結果を示す。この場合、パートナーは、17.5個の反復を有し、C28位で切断され、かつL8リンカーを含有するNTF3特異的タンパク質である。図に見られるように、TALENの正しい対形成は、レポーター遺伝子の効率的な切断、したがって、レポーター遺伝子発現につながる。実施例8:哺乳類細胞中の内因性遺伝子座を切断するための遺伝子操作されたTALENの使用上述の二量体対を、NTF3遺伝子座に標的化し表18を参照のこと、その後、哺乳類細胞中の内因性遺伝子座で試験した。示される二量体対を、製造業者によって提供される標準の方法を用いて、AmaxaBiosystemsデバイスCologne,Germanyを使用してK562細胞にヌクレオフェクトし、トランスフェクション後に一過性の低温ショック成長条件に供した米国出願第12/800,599号を参照のこと。細胞を30°Cで3日間インキュベートし、その後、DNAを単離して、Cel-I分析に使用した。このアッセイは、野生型配列と比較して、試料におけるミスマッチを検出するように設計される。ミスマッチは、TALENによる切断に起因した、DNAにおける二本鎖切断の結果であり、非相同末端結合NHEJのエラーを起こしやすいプロセスによって修復される。NHEJは、多くの場合、小さい付加又は欠失を導入し、Cel-Iアッセイは、それらの変化を検出するように設計される。アッセイを、以下のプライマー:LZNT3-F4:5’-GAAGGGGTTAAGGCGCTGAG-3’配列番号80及びLZNT3-1077R:5’-AGGGACGTCGACATGAAGAG-3’配列番号81で増幅された産物を使用して、例えば、米国特許公開第20080015164号、同第20080131962号、及び同第20080159996号に記載されるように行った。これらのプライマーは、内因性配列から272bpの増幅産物を増幅し、Cel-Iアッセイによる切断は、約226bp及び46bpの産物を産生する。226bpの産物が可視的である一方で、46bpの産物は、それらの寸法の理由から、ゲル上で見るのは困難である。結果が図16に示され、観察されたゲノム修飾の割合は、Cel-I酵素を含むレーンに示される。図から明らかであるように、これらの試料中で生じるヌクレアーゼ誘導変異が存在し、試料が二重に再産生可能である例えば、レーン7とレーン22、又はレーン12とレーン27を比較。研究を、トランスフェクション後に37°C又は30°Cのいずれかでインキュベートした細胞を使用して、対15、13、12、及び10表18を参照のことで繰り返し、結果が図17に示される。最初に、NT-RTALEDNA結合ドメインを、上述のSELEXアッセイにおいて試験し、結果が図17Aに示される。K562細胞中で発現されるとき、これらのタンパク質は、Cel-Iアッセイによって明らかにされる強力な遺伝子修飾をもたらし、37°C及び30°Cで試験した最も活性の高いヘテロ二量体対12の推定レベルは、3及び9であった図17Bを参照のこと。さらに、サンガー配列決定は、30°Cの試料で分析した84個のうち7個の変異対立遺伝子を同定し、非相同末端結合NHEJを介したエラーを起こしやすい切断修復に一致した変異スペクトル少量の欠失も明らかにした図17C。これらの研究は、本明細書に記載のTALEN構造が、内因性遺伝子座で、かつ哺乳類細胞中で、効率的なNHEJ媒介遺伝子修飾を駆動することができることを示す。これらの研究は、ヌクレアーゼドメインを、高度に活性なヌクレアーゼ機能を提供するTALE反復配列に結合させるために使用され得る組成物も明らかにする。試料を、NTF3遺伝子座で大規模シークエンシングdeepsequencingにも供した。試料を4bpの配列でバーコード付けし、50bpの読み取り長を、IlluminaGenomeAnalyzer機器Illumina,SanDiego,CAにおいて使用した。配列を、カスタムpythonスクリプトで処理した。ヌクレアーゼ活性によって誘導される二本鎖切断の結果としての非相同末端結合NHEJ活性の特徴として、配列を、付加又は欠失インデルの存在について分析した。結果が図18に示される。内因性遺伝子座において、これらの2つのタンパク質によって認識される標的配列の間に12個の塩基対ギャップが存在する図18Aを参照のこと。図18Bに示されるように、哺乳類細胞中の内因性NTF3遺伝子座に対する活性を実証する多数のインデルが存在する。図18Bにおいて、内因性遺伝子座における野生型配列は、wtで示される。実施例9:TALEN切断後の内因性遺伝子座への標的組込みNTF3でのTALE媒介標的組込みは、HDRDNA修復経路を介して、又はNHEJ経路を介して起こり得る。我々は、NHEJによる小さい二本鎖オリゴヌクレオチドの捕捉に基づいてNTF3でのTALE媒介標的組込みをアッセイする実験を設計した。我々は、先に、ZFN誘導DNA二本鎖切断DSBの部位でのオリゴヌクレオチドの捕捉を示した。この種の標的組込みは、ZFN対のFokI部分によって作成されるものに相補的な5’オーバーハングの存在によって強化されたが、絶対に必要ではなかった。FokIは、4bpの5’オーバーハングを自然に作成し、ZFNとの関連で、FokIヌクレアーゼドメインは、4bp又は5bpのいずれかの5’オーバーハングを作成する。NTF3TALENによって残されるオーバーハングの位置及び組成が未知であるため、我々は、NTF3TALEN結合部位NT3-1F~NT3-9Rの間の12bpのスペーサー領域における全ての可能性のある4bpの5’オーバーハングで9個の二本鎖オリゴヌクレオチドドナーを設計した表20を参照のこと。これらのドナーは、2つの5’末端ホスホロチオエート結合を含有し、5’リン酸塩を欠如し、プライマー内部F.相補的オリゴヌクレオチドNT3-1FとNT3-1R、例えばに対する結合部位を、95°Cまで加熱し、かつ0.1°C/分で室温まで冷却することによって、10mMのTrispH8.0、1mMのEDTA、50mMのNaCl中でアニールした。ドナーオリゴヌクレオチド5μLの40μMのアニールされたオリゴヌクレオチドを、FF-120をプログラミングするよう設定されたAmaxaNucleofectorLonzaを使用して、かつSF溶液を使用して、20μLのトランスフェクション混合物中で、8個の異なるTALEN対A~H、それぞれ400ngのプラスミド、表21を参照のことのそれぞれで、200,000個のK562細胞に個別にトランスフェクトした。細胞を、トランスフェクションの3日後に採取し、50μLのQuickExtract溶液Epicentre中で溶解させた。1マイクロリットルの粗溶解物を、以下に記載されるPCR分析に使用した。我々は、内部F及びGJC273Rプライマーを使用して、オリゴヌクレオチド及び染色体によって作成される接合部のPCR増幅によるNTF3TALENによって作成されるDSBへのオリゴヌクレオチドドナーの標的組込みをアッセイした。オリゴヌクレオチドドナーの完全な連結に基づくPCR増幅産物の予想寸法は、染色体における切断の位置によって変化する。図19に見られるように、ドナーの組込みを、TALEN及びドナーオーバーハングの多くの組み合わせで検出した。最大のシグナルは、12bpのスペーサー領域の中心に近いCTGG及びTGGTオーバーハングで見られた。NHEJによって捕捉されるドナーを含有する内因性染色体遺伝子座を配列決定し、図20に示す。NTF3標的遺伝子座上の二本鎖及びこの研究のために使用されたオリゴヌクレオチド二本鎖のうちの1つ下の二本鎖が示され、NT-L28及びNT-R63に対する結合部位は、上の配列中の下線の箇所である。二本鎖5’CTGGを最も効率的に捕捉する切断オーバーハングも強調表示されている。また、図20Bに示されるのは、この研究のために使用された第2のオリゴヌクレオチド二本鎖である。NT-L28及びNT-R63に対する結合部位は、上の配列中の下線の箇所である。この第2の二本鎖5’TGGTを最も効率的に捕捉する切断オーバーハングも示される。次に、TALENNT-L28及びNT-R63を、図20Aに示されるオリゴヌクレオチド二本鎖の存在下でK562細胞中に発現させた。次に、うまく組み込まれた二本鎖とゲノムDNAとの間の接合部を、二本鎖内でアニールする1つのプライマー及び天然のNTF3遺伝子座にアニールする1つのプライマーを使用して増幅した。結果として生じる増幅産物を、クローニング及び配列決定した。図20Cの予想される配列は、切断された遺伝子座へのオリゴヌクレオチド二本鎖の完全な連結に起因するであろう配列を示す。囲みは、接合配列中の二本鎖オーバーハングの位置を強調表示する。下の2つのラインは、この研究から得られた接合配列を提供する。示されるように、11個の接合配列が、切断オーバーハングへの二本鎖の完全な連結に起因した一方で、1つの接合配列は、NHEJによる修復前の切除に一致した短い欠失12bpを呈した。図20Dは、図20Aに示される二本鎖と比較して、1つの塩基によって変化する4bpのオーバーハングを有する、図20Bに示されるオリゴヌクレオチド二本鎖を使用したことを除いて、図20Cに示される実験の結果を示す。下の4つのラインは、この研究から得られた接合配列を提供する。示されるように、それぞれがNHEJ媒介修復前の切除に一致した短い欠失を呈する、4つのはっきりと異なる配列が同定された。実施例10:新規のTALEタンパク質をコードする遺伝子の効率的な組み立て天然タンパク質において見出されるTALE反復をコードするDNA配列は、それらの対応するアミノ酸配列と同程度に繰り返される。天然TALEは、典型的には、それぞれの反復の配列間に数個のみの塩基対分の相違を有する。反復DNA配列は、所望の全長DNA増幅産物を効率的に増幅することを困難にし得る。これは、天然TALEを含有するタンパク質のためにDNAを増幅することを試みるときに示されている。MfoldM.Zuker,NucleicAcidsRes.3113:3406-15,2003を使用した上のTALE反復タンパク質のDNA配列のさらなる分析は、それらが、効率的な増幅を破壊する反復配列を有するのみならず、非常に安定した二次構造も含有することを明らかにした。この分析において、第1の全反復配列をコードする核酸の5’末端で開始する配列の800個の塩基対を分析した。したがって、分析した核酸配列は、約7.5反復の配列を含有した。これらの二次構造のうちのいくつかが、図21に示される。これらの構造は、TALE反復のうちのいずれかの間、又は隣接していない反復間で生じる。TALE反復を含有するDNA配列の効率的な増幅を提供するために、この二次構造を破壊し、かつ全長増幅産物に向けて反応にバイアスをかけるためのサイレント変異の導入を、二次構造を安定化させる働きをするTALE反復の領域において行った。その後、プライマーを、目的とするTALE配列の効率的な増幅を可能にするように作製する。次に、PCR増幅産物を、検証のために配列決定し、融合タンパク質において使用するためにクローニングした。加えて、サイレント変異を、哺乳類細胞におけるコドン最適化のためにTALEヌクレオチド配列中に作製した。類似のコドン最適化を、他の宿主細胞系例えば、植物、真菌等における最適発現のために使用することができる。実施例11:TALE融合タンパク質をコードする遺伝子の迅速な構築方法様々なTALE融合タンパク質の迅速な組み立てを可能にするために、ともに結合することができる反復モジュールのアーカイブを作成して、ほぼ任意の選択される標的DNA配列に特異的なTALEDNA結合ドメインを作成する方法を開発した。所望の標的DNA配列に基づいて、1つ以上のモジュールを選択し、PCRに基づくアプローチを介して取り出す。モジュールを、タンデムに結合し、最適な融合パートナードメインを含有するベクター骨格の中に連結する。4つのTALE反復単位を含有するモジュールを、256個の可能性のあるDNAテトラヌクレオチド配列例えば、1つのモジュールがAAAA標的のため、1つのモジュールがAAAT標的のため等のそれぞれに対して特異性を有するように構築した。加えて、モジュールを、全ての64個の可能性のあるDNAトリヌクレオチド標的、全ての可能性のある64個のジヌクレオチドDNA標的、並びに4個の単一ヌクレオチド標的のためにも作成した。ジペプチド認識領域RVD反復可変ジペプチドとも称されるについて、以下のコードを使用した:アデニンの認識について、RVDは、NIアスパラギン-イソロイシンであり、シトシンについて、RVDは、HDヒスチジン-アスパラギン酸塩であり、チミンについて、RVDは、NGアスパラギン-グリシンであり、Rグアニン又はアデニンへの同程度の特異性について、RVDは、NNアスパラギン-アスパラギンであった。加えて、いくつかのタンパク質においてNNよりもGに対して高い特異性をもたらすように見えたため、いくつかの遺伝子操作されたTALEにおいて、RVDNKアスパラギン-リジンを、Gの認識について選択した。さらに、RVDのN末端の最後から2番目の位置反復単位の11位は、N又はアスパラギンであった典型的には、この位置は、S又はセリンである。このモジュールアーカイブを、任意の他のRVDを使用して拡大することができる。完全な配列反復を有するDNAのPCR特異性、クローニング、及び操作は、厄介である。したがって、アーカイブを構築するために、多くの天然TALE反復配列を分析して、DNAレベルで反復配列を多様化する目的で、アミノ酸配列のどの部分の可変性が許容され得るかを確認した。結果が図22に示されており、文字の寸法は、所与の位置で観察された多様性に反比例し、大きい文字が、多様性への耐性が低いことを示す一方で、小さい文字は、他のアミノ酸が時々観察される位置を示す。例えば、1位で、反復単位の第1のアミノ酸であるL、すなわちロイシンは、本質的かつ不変的に観察される。しかしながら、4位で、3つの異なるアミノ酸:E、すなわちグルタミン酸、A、すなわちアラニン、又はD、すなわちアスパラギン酸が時々見出される。加えて、反復単位をコードするDNA鎖が別の反復単位とは異なる配列を有することを可能にするように、特定のアミノ酸をコードするコドンを交換することができるが、アミノ酸配列は同一のままであるように、遺伝子コードにおける重複性を活用して種々の反復モジュールをコードするヌクレオチド配列も変更した。これらの技法の全てを、DNA結合ドメインの内部が任意の所望の標的を認識し得る、遺伝子操作されたTALEDNA結合ドメインを構築するために使用することができるモジュールのプールに対して利用した。設計者がモジュールの位置を特定することを可能にするために、そのDNA標的部位の3’末端で切断するIIS型制限酵素、BsaIを使用した。BsaIは、以下に示される配列を認識する。酵素切断後に残される切断されたDNAの付着末端配列番号102~105も説明される。当業者によって理解されるように、付着末端の配列は、制限認識部位の3’側のDNAの配列に依存する。したがって、相互へのそれらの付着末端の連結は、正しい配列が存在する場合にのみ生じる。これを活用して、PCR増幅産物がBsaIで切断された時点で付着末端を認識するであろう所望のモジュールを増幅するPCRプライマーを開発した。次に、PCR産物をBsaI切断後に合わせて、ユーザによって特定される順序でのみ産物をともに連結することを可能にした。1~16個の全TALE反復からなる最大4つのモジュールを連結する組み立てスキームが、図23に示される。使用したプライマーは、以下の通りであり、番号付けは、図に示される番号付けに対応する。列記されるプライマーを使用して、最大4つのモジュールを連結するよう意図されているが、同一の概念を用いることによって、より多くのプライマーを添加して、4つを超えるモジュールを連結することができる。プライマー:T1F-BsaGGATCCGGATGGTCTCAACCTGACCCCAGACCAG配列番号106T1R-BsaGAGGGATGCGGGTCTCTGAGTCCATGATCCTGGCACAGT配列番号107T2F-BsaGGATCCGGATGGGTCTCAACTCACCCCAGACCAGGTA配列番号108T2R-BsaGAGGGATGCGGGTCTCTCAGCCCATGATCCTGGCACAGT配列番号109T3F-BsaGGATCCGGATGGGTCTCAGCTGACCCCAGACCAG配列番号110T3R-BsaGAGGGATGCGGGTCTCTCAAACCATGATCCTGGCACAGT配列番号111T4F-BsaGGATCCGGATGGGTCTCATTTGACCCCAGACCAGGTA配列番号112T4R-BsaCTCGAGGGATGGTCTCCTGTCAGGCCATGATCC配列番号113この方法を使用するとき、BsaIで切断されたPCR増幅産物の連結は、Aモジュールの3’末端がBモジュールの5’末端に連結し、かつBモジュールの3’末端がCモジュールの5’末端にのみ連結することができる場合等にのみ生じ得る。加えて、連結されたモジュールがクローニングされるベクター骨格は、Aモジュールの5’末端のみ、かつDモジュールの3’末端のみが連結して、ベクターの環を完了するように、特定のBsaIで切断された付着末端も含有する。したがって、遺伝子操作されたTALEDNA結合ドメイン内のそれぞれのモジュールの位置は、ユーザによって選択されるPCRプライマーによって決定される。現時点で、TALEDNA結合ドメインのDNA標的部位は、典型的には、標的の5’末端R0反復によって認識される及び標的の3’末端R1/2反復によって認識されるのTヌクレオチドによって隣接される。したがって、ベクター骨格は、特定のモジュールを含有する連結されたPCR増幅産物が、ベクター内のR0配列とR1/2配列との間のフレームにクローニングされるように設計されている。加えて、ベクターは、融合パートナーのために、TALEタンパク質及び最適な外因性ドメインのユーザ指定のC末端ドメイン型切断されているか、又は切断されていないを含有する。図23に示される設計において、外因性ドメインは、TALEヌクレアーゼの産生を可能にするFokIドメインである。ベクターは、CMVプロモーター、核局在化シグナル、発現を監視するための標識、及びポリA部位等の融合タンパク質の発現に必要な配列をさらに含有する。ここで、このベクターを、ユーザの選択した細胞にトランスフェクトすることができる。加えて、異なる細胞系に所望され、かつ/又は必要とされる選択マーカー、ドメイン、又は他の遺伝子を含有するように、ベクターをさらに修飾することができる。実施例12:特定の内因性TALENの設計及び特性化TALEN設計方法を評価するために、我々は、ヒトCCR5遺伝子内のデルタ32変異以下に太字下線で示されるの位置付近でのTALEN媒介遺伝子修飾の実証に努めたStephensJCetal,1998AmJHumGen626:1507-15を参照のこと。この研究のために、我々は、16個の二量体標的配列番号114~122のパネルを定義した、デルタ32の位置で4つの左及び4つの右結合部位以下を参照のことのクラスターを指定した。このパネル内で、個々の標的を、5~27bpの範囲のギャップ寸法で分離した。記載される全てのタンパク質において特に注記されない限り、Tを特定するRVDがNGであり、Aを特定するRVDがNIであり、Cを特定するRVDがHDであり、かつGを特定するRVDがNNであるように、TALENタンパク質を、実施例11に記載の方法を使用して組み立てた。次に、2つの代替のタンパク質を、それぞれの標的のために生成し、48個又は83個のいずれかの残基のC末端セグメントを有した。最後に、左及び右のタンパク質の全ての一対組み合わせ8×8=合計64を、K562細胞中で発現させ、内因性遺伝子座の修飾についてアッセイした。以下の表22を参照されたい3日目及び10日目。標的部位が様々なギャップ寸法を含有したため、最も高い活性を示すヌクレアーゼに関するデータを、2つの標的部位の間の距離について分析することもできる。標的部位のギャップ寸法を示すことを除いて上の表22のパネルに類似したパネルが、以下の表23に示される。したがって、表22及び表23のデータを比較して、これらの対が最も高い活性を示すギャップ寸法の範囲が、12~21bpを含むが、11bp未満又は23bpを超えるギャップを除外するかを決定することができる。我々のTALEN構造が、他の主要な細胞DNA修復経路:相同指向性修復HDRを介して遺伝子編集を誘導できることを実証するために、従前の研究において導入遺伝子組込みのための可能性のあるセーフハーバーとして有望であることが示されたLombardoetal2007NatBiotechnol25:1298-1306を参照のことCCR5内の第2の遺伝子座遺伝子座162と命名したを標的とした。4つの左及び4つの右の結合部位を指定し以下の配列番号123~131を参照のこと、2つの代替のTALENをそれぞれのために構築し28及び63変異体、Cel-Iアッセイ配列番号370~379を使用して、28/28及び63/63対形成をNHEJ媒介遺伝子修飾についてスクリーニングした。以下の表24に示されるように、試験した24個の対のうち16個の対が、最大21のレベルの検出可能な修飾をもたらした。次に、BglII制限部位を有する46bpの挿入を標的化された遺伝子座に導入するように設計されたドナーDNAフラグメントを用いて、2つの活性の最も高い対L17228/R18528及びL16163/R17763をK562細胞に導入した。使用したドナー配列は、実施例23に示される。挿入後、組み込まれた標識ドナー配列は、5’-5’TCATCTTTGGTTTTGTGGGCAACATGCTGGTCATCCTCATCTAGATCAGTGAGTATGCCCTGATGGCGTCTGGACTGGATGCCTCGTCTAGAAAACTGCAAAAGGCTGAAGAGCATGACTGACATCTACCTGCTCAAC-3’配列番号177であり、特有のBglI制限部位に下線を引いた。ドナー挿入がHDRを介して生じる場合、挿入部位を含有する領域をPCR増幅し、その後、BglI消化に供することができ、以下に示されるように、上の鎖が、標的部位の配列配列番号133を示し、下の鎖配列番号134が、標識ドナーを挿入させる標的の配列を示す。上の鎖の下線を引いた配列がTALEN結合部位を示す一方で、下の鎖の下線を引いた配列は、BglI制限部位配列番号445~450を示す。図24に示されるように、挿入を含有するクローンのPCR産物は、BglI消化後に2つのフラグメントを有した。PCR及びBglI消化スキームが図24Aに示される一方で、結果が図24Bに示され、極めて効率的な編集を明らかにした。したがって、我々のTALEN構造は、内因性遺伝子座でHDRを介して効率的な遺伝子修飾を誘導した。実施例13:選択されたTALEN構造のギャップ間隔選好の試験2つの好ましいTALEN構造C28Cキャップ又はC63Cキャップ対のギャップ間隔選好を試験するために、ギャップ間隔に従って、C28/C28又はC63/C63の対形成を含有する全てのTALEN対を活性について分類した。結果が図25に示され、小さい方のTALENタンパク質、C28/C28対が、より制約されたギャップ間隔選好を有し、標的配列が12個又は13個の塩基対のギャップで分離される標的において最も高い活性を示すことを実証する。逆に、図25Bに示される大きい方のTALENタンパク質、C63/C63対は、12~23個の塩基対のギャップ間隔を含有する標的において活性を示す。実施例14:ヌクレアーゼドメインを高度に活性なヌクレアーゼ機能を提供するTALE反復配列に結合させるために使用することができる組成物の体系的マッピングヌクレアーゼドメインを高度に活性なヌクレアーゼ機能を提供するTALE反復配列に結合させるために使用することができる組成物の体系的マッピング。最初に、1つのTALEN対を、2つの結合ドメイン間の定義されたギャップ間隔を有する単一の標的に対して選択した。選択したTALEN対は、CCR5遺伝子に特異的であり、かつ18個の塩基対ギャップ間隔を有する、L538/R557対として実施例12に記載されるものであった。一連の切断がC-2~C278のCキャップをもたらすように、欠失を上述のように行った。次に、Cel-Iミスマッチアッセイを用いてK562細胞におけるヌクレアーゼ活性を分析するために、これらの切断を使用した。結果NHEJは、以下の表25及び図26に示される。データは、Cキャップが約C63であるとき、言い換えると、ペプチドLTPEQVVAIASNGGGRPALESIVAQLSRPDPALAALTNDHLVALACLGGRPALDAVKKGLPHAPALIKRTNRRIPERTSHRVA配列番号451を使用して、結合全長TALE反復の配列をFokI切断ドメインに結合させるときに、この内因性標的に対するこのヌクレアーゼ対のピーク活性が生じることを実証する。この実験において、ヌクレアーゼを前述のようにK652細胞中で試験し、細胞を30°C又は37°Cのいずれかでインキュベートした。C63Cキャップの活性比のおおよその推定は、C278と比較して、37°Cでのインキュベーションでは20倍を超え、30°Cのインキュベーションでは6倍を超えた。ヌクレアーゼドメインを内因性遺伝子座での高度に活性なヌクレアーゼ機能を可能にする全長TALE反復の配列に結合させるために使用することができる組成物をより細かく特性化するために、さらなる切断を構築した。30個のCキャップ:C-41、C-35、C-28、C-21、C-16、C-8、C-2、C-1、C5、C11、C17、C22、C28、C34、C39、C47、C55、C63、C72、C79、C87、C95、C109、C123、C138、C153、C183、C213、C231、及びC278を含む、一連の微細な切断を組み立てた。我々のCキャップ表記法が残基-20で開始することに留意する。したがって、C-41、C-35、C-28、及びC-21は、Cキャップを完全に欠如し、かつ20、14、7、又は0個の残基を最後の34個の残基の全TALE反復のC末端から除去した構築物を示す。構築物の対を、標的部位の間に以下のギャップ間隔:0、2、4、7、10、14、18、23、28、及び34個の塩基対を用いて、適切な標的部位に対して試験した。対を、SSAアッセイにおいてレポーター遺伝子に対して、並びに哺乳類細胞において内因性遺伝子座に対して試験した。Cキャップが以下に説明されており、説明図は、TALEDNA結合ドメインの最後の全反復で開始し、かつC末端に向かう点を示す。実験のための標的部位が以下に示され、7bpのギャップ間隔を有する対を説明する。-C-16、C-21、C-28、C-35、及びC-41Cキャップ構築物が、対中のそれぞれのTALENの半反復においてRVDを除去し、かつそのような構築物が、同一の標的DNA配列に対して9bpのギャップ間隔を効果的に有することに留意する。試験した全ての他のギャップ間隔の標的部位を、試験されるギャップ間隔に応じて、標的間の塩基対を除去するか、又はさらなる塩基対を挿入するかのいずれかによって構築した。TALENタンパク質をコードする遺伝子を、実施例11及び12に記載されるように組み立て、Cel-Iアッセイによって評価した。データは、以下の表26Aに示される。示されるように、本明細書に記載のTALEタンパク質は、全長TALEタンパク質と比較して、内因性遺伝子座に対する機能性の完全な喪失なく、それ自体が半反復及びTALE反復ドメインに及ぶ切断を含む、C末端切断に耐えることができる。加えて、C末端切断を、以下の実施例19に記載されるように、DLSSAアッセイにおいて、レポーター遺伝子に対して試験した。これらの実験において、CCR5特異的TALENの4つの対を、これらの対の標的部位がDLSSAレポータープラスミドに組み込まれたレポーター系において使用した。4つのTALENの結合部位が上に示されており、TALENを、4つの対、L543R551対1、L538R551対2、L543R557対3L538R557対4として使用した。ギャップ間隔は、対の結合部位間のヌクレオチドの挿入又は欠失によって変化した。データは、以下の表26B~Eに示され、数値は、DLSSAアッセイによって検出された相対的な蛍光強度、ひいては切断の程度を示す。全ての試料を、その結合部位がDLSSA挿入においても存在する対照TALEN対に対して標準化した正の対照。負の対照は、TALENの不在下で行われたアッセイである。レポーター番号4は、正確なDNA結合配列及び内因性配列と同一のギャップ配列を有し、したがって、内因性遺伝子座におけるCel-Iデータと比較することができる。レポーター番号4からの4つのTALEN対のDLSSAデータは、表26Aに示される。これらのデータは、レポーター系を用いて見出された結果の間の一般的な相関関係を説明しており、内因性標的において観察された結果は近似しており、したがって、レポーター系は、任意の内因性アッセイにおいて試験する候補ヌクレアーゼのためのスクリーニング手段として有用である。これは、系において貴重なモデル細胞を用いて作業する場合、あるいは標的細胞型が利用不可能であるか、又はスクリーニング目的での使用が困難であるかのいずれかの場合に有用な手段である。これはまた、標的配列が内因性ゲノム内で利用不可能である場合に、TALEN技術基盤を開発かつ最適化するのに有用な手段である。活性ヌクレアーゼをDLSSAによって同定し、その後、最終評価のために内因性系に入れることができる。したがって、Cel-I及びDLSSA結果は、適切なCキャップが使用され、かつNキャップが存在するときに、これらのタンパク質が、実質的かつ強力な活性を有することを示す。さらに、ギャップ間隔は、より大きいギャップ間隔と比較して、C末端切断のより小さいサブセットを伴って活性を示すより小さいギャップ間隔で観察される最大活性に影響を与え得る。我々は、相対的なDLSSA活性が、同一の温度37°Cで得られた同一のTALENに対して、内因性活性と直線的に関連するようには見えないことにも留意する。レポーターの結果は、C153、C183、C213、C231、及びC278Cキャップを有する構築物に対して、ヒト細胞の天然の内因性遺伝子座において観察された活性よりも著しく高度の相対的な活性をもたらす。したがって、レポーター系、さらには哺乳類細胞中のレポーター系における活性は、哺乳類細胞中の天然の内因性遺伝子座における活性を必ずしも予測しない。実施例15:新規の非定型RVD代替の非定型RVDを調査して、DNA結合特異性を決定する位置の他のアミノ酸を変更することができるかを決定した。その結合活性は、SELEX及びELISAによって中央位置でのミスマッチに敏感であると示されたTALE結合ドメインを構築した。このタンパク質は、配列5’-TTGACAATCCT-3’配列番号178に結合し、配列5’-TTGACCATCCT-3’配列番号179、5’-TTGACGATCCT-3’配列番号180、又は5’-TTGACTATCCT-3’配列番号181に対してわずかな結合活性示した図27に示されるELISAデータ。これらの標的は、中間の三重核酸を意味するCXA標的と称され、Xは、A、C、T、又はGのいずれかである。その後、このTALE骨格を使用して、6位の塩基を標的とするTALE反復に対する代替のRVDアミノ酸12及び13のDNA結合特異性を特性化した。このRVDをコードする2つのコドンをランダム化し、クローンを配列決定することによってスクリーニングして、完全な反復単位が存在することを確実にした。次に、正しいクローンを、標的配列4つのバージョンに対するDNA結合ELISAで分析し、それぞれの配列は、新規のすなわち、非定型RVDが相互作用するであろう位置すなわち、TTGACAATCCT配列番号178、TTGACCATCCT配列番号182、TTGACTATCCT配列番号183又はTTGACGATCCT配列番号184において、A、C、T、又はGのいずれかを有した。これらの研究の結果は、以下の表27Aに示されており、このアッセイが、RVDVGがTと特異的に相互作用することができ、RGがTと相互作用することができ、TAがTと相互作用することができAAがA、C、及びTと相互作用することができることを同定したことを実証する。これらの最初の研究後に、全ての可能性のあるRVD組み合わせで分析を行い、高い活性及び特異性を有するいくつかのRVD組み合わせを同定した。加えて、試験した全ての塩基に同等にうまく結合するRVDを同定した。データが、数値形式で以下の表27Bに示され、図28にも示される。以下に示されるデータにおいて、全てのデータを、バックグラウンドELISAシグナルを差し引くことによってバックグラウンド修正し、その後、CAA部位を有するNI、CCA部位を有するHD、CGA部位を有するNN、及びCTA部位を有するNGの平均値に標準化した。このデータは、データが20×20のグリッドで示される図28にも示されている。RVDの第1のアミノ酸12位は、グリッドの左に示され、RVDの第2のアミノ酸13位は、グリッドの上に示される。それぞれのグリッド中の文字A、C、G、及びTの寸法は、それぞれ、CAA部位、CCA部位、CGA部位、及びCTA部位に対して標準化されたELISAシグナルの平方根に基づいて寸法決定されている。囲まれたRVDは、キサントモナスによってコードされるTALEタンパク質において見出される頻繁に生じる天然RVDを示す。多くのRVDは、自然発生HD、NI、NG、NS、NN、IG、HG、及びNKRVDに対して、DNA結合特性を改善した。例示的な新規のRVD及びそれらの同族ヌクレオチド塩基は、Nが全ての塩基との正の相互作用を表す部分を含む。A:RI、KI、HIC:ND、KD、ADG:DH、SN、AK、AN、DK、HNT:VG、IA、IP、TP、QA、YG、LA、SG、HA、NA、GG、KG、QGN:KS、AT、KT、RA既知のRVDの分析を介してRVD配列を候補となる新規の結合剤であると仮定される特定の配列に意図的に変更する研究にも着手した。したがって、以下のRVDを試験した。オリゴヌクレオチドを、上述のTALE構築物の特定の変更を可能にするように作製した。その後、これらの特定のオリゴヌクレオチドを発現ベクターにクローニングし、実施例11に記載されるように組み立て、結果として得られるタンパク質抽出物を、DNA結合ELISA及びSELEXで分析して、RVDの結合特性を決定する。非定型のRVDを含むこれらのTALEDNA結合ドメインのうちの12個を、上述のSELEX分析に供した。SELEX分析の結果が、以下の表28に示される。表において、天然RVDについてのデータ縦列のRVD中の太字は、例示的な新規のRVDとともに示されており、多くの場合において、新規のRVDが、天然RVDと比較して、同等又はより高い標的化された塩基に対する選好を実証することを示す。次に、これらのRVDを、全長TALENに関連した活性について試験した。実施例12に記載のCCR5特異的TALENとの比較のために、CCR5特異的18反復TALENを、全ての新規のRVDを用いて産生した。このTALEN対の標的部位が、以下に再び示される。101041TALEN単量体が修飾されたパートナーであった一方で、101047パートナーには全ての天然RVDが残された。加えて、典型的なRVD及び新規の非定型RVDの両方を含むCCR5特異的TALENも、新規のRVDが全て1つの種類に置換された、例えば、全てのRVDがT又はAを認識するCCR5特異的TALENにおいて構築した。典型的なRVDについて先の実施例11及び12に記載されるコード、すなわち、A=NI、C=HD、G=NN、T=NGを使用した。新規のRVDについて、この初期分析において、以下を試験した:A=HI、NI、又はKI、C=ND、KD、cND、G=SN、AK、DH、cHN、KN、T=TP、IA、VG、SGgs、又はIP。小文字が使用されるとき、これらは、RVD位置に隣接した位置の変更を示し、例えばcNDは、反復単位中の11位、12位、及び13位が変更されたことを示す。これらの研究のために、候補RVDを、表27Bに示されるデータによって選択し、主要タンパク質の証拠を作成するために使用した。さらなるTALEタンパク質を、全一式からの代替の非定型のRVDを用いて構築することができる。加えて、非定型のRVDを、塩基を特定するRVDの混合物を作成することができるように選択することができる例えば、1つのTALENタンパク質を、TP及びIARVDの両方を用いて構築して、異なる位置でTを特定することができる。反復単位のRVD配列が以下の表29A~29Cに示されており、全ての変異した位置が太字フォントで示される。その後、これらの新規のTALENを、30°C及び37°Cでの内因性CCR5遺伝子座に対する切断活性について試験し、前述のCel-Iアッセイで分析し、NHEJの誘導に活性であることを示した例えば、図30を参照のこと。表示されていないレーンは、フレームシフト変異を伴う非機能TALEN構築物を表すことに留意する。結果は、新規の非定型RVDが、それぞれのTALE反復単位が新規のRVDを含むTALENタンパク質、並びにタイプ置換されたか、又は単独に置換されたTALENにおいて使用されるときに、DNAを切断することができることを示す。実施例16:新規のTALEC末端半反復天然TALEの大部分は、Tヌクレオチド塩基との相互作用を特定するために、C末端半反復中のNGRVDを使用する。したがって、新規のC末端半反復の生成を調査して、TALE標的の拡大を可能にした。Pou5F1及びPITX3遺伝子を標的とするTALENを、バックボーンとして使用し、C末端半反復内のRVDCキャップアミノ酸C-9及びC-8を変更して、代替の核酸を特定した。これらの変異体中に、Aを認識するためにNIRVDを、Cを認識するためにHDを、Gを認識するためにNKを挿入し、対照は、Tを認識するためのNGであった。使用したTALENは、15~18個のRVDを含有し、これらの2つの遺伝子中の様々な標的配列を標的とした。結果が図29に示され、C末端半反復中のRVD位置を、Tのみ以外のヌクレオチド塩基と相互作用するように遺伝子操作することができるか、又は全ての塩基を同等に認識するように設計することができることを実証する。レーン割り当て、標的配列、及びこのCel-Iアッセイにおいて測定されたNHEJのが、以下の表30に示される。このデータは、新規の半反復を有するTALENが、それらのそれぞれの標的を切断することができることを実証する。実施例17:最適な標的配列の同定最適な標的配列、ひいては最適なTALENタンパク質設計を決定するために、複数のSELEXアッセイからの結果を使用してインシリコ分析を行い、iR1反復N末端反復単位の最良の標的、かつii二量体及び三量体環境において、それらの隣接する反復単位と関連して、特定のRVD反復がどのように挙動するかを決定した。これらの研究において、Aを認識するためにNIRVDを、Cを認識するためにHDを、Gを認識するためにNNを、Tを認識するためにNGを使用した。結果は、表31、32及び33に要約されている。表31中の値は、標的塩基の観察された頻度と偶然に予想したその塩基の頻度すなわち、0.25との間の比率の対数4進法として計算されたログオッズスコアである。1.0のスコアは、標的塩基が100の確率で観察されたすなわち、偶然予想した頻度よりも4倍頻度が高いことを示し、0.0のスコアは、標的塩基が25の確率で観察されたことを示し、負のスコアは、標的塩基が25未満の確率で観察されたことを示す。表31の値は、62個の別々のTALEタンパク質からのSELEXデータから成るデータセットの適切な位置の平均の塩基頻度から計算された。R1RVDで表示される値は、N末端TALE反復及びそれぞれの結合部位における同族位置を指す。R2RVDで表示される値は、全ての他のRVD及びそれぞれの結合部位における同族位置を指す。このデータは、全ての他の位置に対するN末端位置における、HD、NN、及びNGRVDを有するTALE反復の特異性の劇的な差異を示す。表32及び33に示される値は、二量体表32又は三量体表33のいずれかの環境におけるスコアに対する、それぞれの塩基について独立して決定されたそれらのログオッズスコアの変化を表し、67個の別々のTALEタンパク質についてのSELEXデータから決定した。したがって、HDRVDに隣接したNNRVDNNRVDが構築物のN末端により近く、HDRVDが構築物のC末端により近いの-0.12値は、これらの2つのRVDが相互に独立して挙動する場合、二量体における両方の位置のログオッズスコアの合計が、予想よりも0.12低いことを示す。同様に、表33Cの-0.34値は、第2のNNRVD付近のN末端側に隣接され、かつHDRVD付近のC末端側に隣接されるNNRVDが、目的とするNNRVDが全てのNNRVDの平均値よりも0.34低いログオッズスコアを有することを示すことを表す。表32、33A、33B、33C、及び33Dの負の値は、相互から完全に独立している場合よりも不十分に機能する隣接RVDの組み合わせを示す。注記:表33A~33Dにおいて、斜字体は、データセットにおける3つ未満の値を示し、全ての他の数は、確率変化を決定するために使用される少なくとも3つの値を含有する。これらの結果は、最適な反復単位結合への文脈依存が存在することを実証し、最適なタンパク質設計/標的同定のために、反復単位は完全にはモジュール式ではないこと示す。概して、これらのデータを使用して、特定のTALEの標的選択及び最適なTALENの設計の両方を最適化する設計ルールを提案することができる。例えば、NIは、文脈依存の最も低いRVDであり、R1位置での最良のRVDは、NIであるように見受けられる例えば、理想的には、標的部位は、R0及びR1-NIを収容するためにTAで開始すべきである。AC、AT、CC、CA、TA、AAが、標的とするのに最善の二量体である一方で、GG、GC、AG、TT、CG、GT、及びTCは、最悪の二量体であるように見受けられる。三量体に関して、AAC、ATG、GCA、ATA、ACG、及びATCが、標的とするのに非常に良好な三量体である一方で、GGC、AGC、TGC、TTT、GGA、AGT、GGT、GGG、TCT、GTC、CTT、及びAGGは、最悪の三量体であるように見受けられる。したがって、これらの設計ルールを合わせて、最適に結合するTALENを作成することができる。同様に、表28中のNK、AK、及びDKRVDでのSELEX研究、並びにNKRVDでのさらなるSELEX研究図17Aは、13位でリジンKを有するRVDが、NK、AK、又はDKRVDに対して隣接するNIRVDC末端に、AではなくGを特定させる傾向があることを示す。したがって、典型的なRVD及びNKRVDのために決定される設計ルールは、13位で同一の残基を有する非定型のRVDにも適用されるべきである。実施例18:ヒト幹細胞におけるTALENによって駆動された標的組込みの実証TALEN系の多用途性を実証するために、TALENを用いて、ヒト胚幹細胞ESC及び誘導性多能性幹細胞iPSCにおける標的組込みを駆動した。ヒトESC及びiPSCを、ピューロマイシンマーカーの発現がAAVS1プロモーターによって駆動されるAAVS1遺伝子座への制限部位をさらに含むピューロマイシンドナー核酸の標的組込みために使用した。ドナー及び従った方法は、共同所有の国際公開第WO2010117464号において以前に説明されているドナー及び方法であったHockemeyeretal2009NatBiotechnol279:851-857も参照されたく、その中で、我々は、AAVS1遺伝子座へのそのような構築物の標的組込みの自発的頻度が、我々のアッセイの検出の限界より低いことを実証した。使用したヌクレアーゼは、実施例11に記載のAAVS1遺伝子座に特異的なTALENであり、標的結合部位は、以下に示される:最初に、この遺伝子座を、正しい標的事象後にのみピューロマイシン耐性遺伝子PUROを内因性PPP1R12Cプロモーターの制御下で発現した遺伝子トラップアプローチを用いて標的化した。次に、PPP1R12C遺伝子座を、ホスホグリセリン酸キナーゼPGKプロモーターからピューロマイシン耐性遺伝子PUROを発現した自律的選択カセットを使用して標的化した。ピューロマイシン耐性細胞のクローンを生育し、標準の方法を使用して、制限DNAに対してサザンブロットでスクリーニングした。この実験で使用したプローブは、PPP1R12C/AAVS1遺伝子座に対し、かつ組み込まれたドナーを用いて、DNAの小さい制限フラグメントであるしたがって、より高い移動性を有した配列を認識した。標的化の効率は、使用したドナーから高度に独立しており、単離クローンの約50が、ヘテロ接合性又はホモ接合性のいずれかの正しく標的化された事象を有し、かつ所望の遺伝子座でのみ導入遺伝子を担持した。この効率は、ZFNを用いて先に観察された効率と比較できる。PPP1R12C遺伝子座を標的とすることで、導入された導入遺伝子の発現をもたらした。構成的なeGFP発現カセットをさらに担持するSA-PUROドナープラスミドを用いて標的化されたときに、強化された緑色蛍光タンパク質eGFPの均一発現が、hESC及びiPSCにおいて観察された。重要なことに、TALENを使用して遺伝子操作されたhESCは、多能性マーカーOCT4、NANOG、SSEA4、Tra-1-81、及びTra-1-60のそれらの発現によって示されるように多能性のままであった。ヒトOCT4遺伝子の第1のイントロンに対するTALENOCT4-Int1-TALENも設計し、標的配列が、3つの異なるドナープラスミドと組み合わせて以下に示される:101125:GACCCTGCCTGCTCCT配列番号329101225:CACCTGCAGCTGCCCAG配列番号330TALENは、63Cキャップを利用し、典型的なRVDそれぞれ、A、C、G、及びTを標的とする、NI、HD、NN、及びNGを使用した。101125は、15.5個のTALE反復を含み、101225は、16.5個のTALE反復を含んだ。101225は、その標的部位における3’Gを認識するために、NNRVDを有する半反復を利用した。正しい標的化事象は、内因性OCT4プロモーターの制御下でのピューロマイシン及びOCT4エクソン1-eGFP融合タンパク質の両方の発現を特徴とする。最初の2つのドナープラスミドを、OCT4の第1のイントロンにスプライスアクセプターeGFP-2A-自己切断型ペプチド2A-ピューロマイシンカセットを組み込むように設計し、単に相同アームの設計の点で異なり、第3のドナーを、GFP-2A-ピューロマイシンカセットのリーディングフレームへのエクソン1の直接融合を発生させるように遺伝子操作した。両方の戦略は、サザンブロット分析及び単細胞由来のクローンのDNA配列決定によって決定されたようにOCT4遺伝子座への正しい標的化遺伝子付加をもたらした。標的化の効率は、hESC及びiPSCの両方において67~100に及んだ。TALENを使用して、hESC中で発現しない遺伝子座を遺伝子操作することができるかを試験するために、TALENを、PITX3遺伝子の第1のコーディングエクソン内で切断するよう遺伝子操作した同一の設計並びに101125及び101225で使用した組み立て手順を使用して。標的配列は、以下に示される:101148:GGCCCTTGCAGCCGT配列番号331101146:CAGACGCTGGCACT配列番号332電気穿孔後、標的化事象を、外部の5’及び内部の3’プローブを使用して、サザンブロット分析によって評価した。ドナー指定のeGFP導入遺伝子をPITX3において単独で担持する単細胞由来のクローンを、平均して6の確率で得た。注目すべきは、分析した96個のhESCクローンのうちの1つが、PITX3エクソン1WI番号3hESCの両方の対立遺伝子に導入遺伝子を担持しており、第一段階における非発現遺伝子の両方の対立遺伝子の功を奏する遺伝的修飾を実証する。これらの結果は、幹細胞のゲノムへの標的組込みを駆動するためにTALENを使用する能力を実証する。実施例19:インビボにおけるTALEN媒介遺伝子編集の例カエノラブディティスエレガンスにおけるTALENゲノム編集。インビボ遺伝子編集のためにTALENを動物において使用することができることを実証するために、以下の実験を行った。カエノラブディティスエレガンスben-1変異に特異的なTALEN対を、RNAとして送達し、Driscolletal1989J.Cell.Biol.109:2993-3003に記載されるベノミル耐性についてスクリーニングした。ben-1変異体表現型は優性であり、通常の解剖顕微鏡下で子孫の100において可視的である。簡潔に、野生型カエノラブディティスエレガンス雌雄同体を、ben-1を標的とするTALENをコードするmRNAの注入前に、通常のNGM寒天プレート上で栽培した。TALENをコードする核酸を、標準の制限クローニング手順を使用して、SP6インビトロ転写ベクターIVTに挿入した。ICTベクター骨格は、pJK370に由来しており、生殖細胞系翻訳を支援するために、先に示された5’及び3’UTR配列を含有するMarinandEvans2003Development130:2623-2632を参照のこと。mMessagemMachine登録商標Ambion及びポリAテーリングキットAmbionを使用して、5’キャップ構造及びポリAを含有するmRNAの産生をインビトロで行い、NanoDrop分光光度計Thermoscientificを用いて定量化する前に、AmbionMEGAClear商標カラム上で精製した。ZeissAxiovert顕微鏡下で、NarishigeIM300注入器を使用してmRNA注入を行った。以下の相違点を有する標準のカエノラブディティスエレガンスDNA注入プロトコルStinchcombetal.1985MolCellBiol5:3484-3496を参照のことに従って、mRNAの注入を行った:制御装置を、窒素ガスタンクからの圧力が60psiとなるように調整した。P注入及びPバランス測定を、それぞれ、15psi及び2psiに調整した。これらの圧力値は、線虫生殖腺への流体のより穏やかな放出を可能にするために、DNA注入に典型的に使用される圧力値よりも低い。全てのmRNAを500ng/μLで注入し、TALENをコードする全てのmRNAを対として注入し、したがって、針における全体のmRNA濃度は1000ng/μLであった。mRNA注入後、動物を、7μMのベノミルを含有するプレートに移した。F1自己子孫を、若年成人として、動物の腹側に触れることによってスクリーニングした。ヘテロ接合性変異体動物が、複数の正弦曲線様の動作を用いて反転して応答する一方で、野生型動物は麻痺しており、この能力を欠如する。麻痺していないF1動物を、上述の標的部位のPCR/Cel-I分析のために個別に溶解するか、又は新たなベノミルプレートに個別に移すかのいずれかを行い、ホモ接合体を標的部位上で配列決定することによって、麻痺していないF2から単離した。101318/101321と指定される1つのTALEN対は、ben-1変異表現型の復帰を引き起こし、F1子孫がベノミルに耐性を示すことが見出された。ベノミル耐性動物の配列分析は、標的位置における2つの異なる正真正銘のインデルを明らかにした。このTALEN対の標的部位における遺伝子座が以下に示され、それらの配列が実施例23に示される。これらのデータは、TALENがインビボでゲノム編集することができることを実証する。ラットにおけるTALENゲノム編集。次に、TALENを使用して、ラットゲノムを編集した。内因性ラットIgM遺伝子におけるエクソン2を標的とするラットIgM特異的TALEN対101187/101188を、上の実施例11及び12に記載されるように構築した。ラットゲノム中の標的配列が以下に示され、太字及び大文字は、TALEDNA結合ドメインの標的部位を示し、小文字は、ギャップ又はスペーサー領域を示す。次に、これらのTALEN対をコードする核酸を、Menoretetal2010EurJImmunol.Oct;4010:2932-41に記載されるようにラット胚に注入した。TALENをコードする核酸を、以下の表35に示される用量で、前核PNI、DNA又は細胞質内IC、RNA注入のいずれかで注入した。注記:全ての妊娠した母親が出産したわけではなく、NDは決定されずである。ある割合の注入した胚を偽妊娠した雌ラットに移植し、結果として得られる新生児をゲノム編集についてアッセイした。DNAを、前核DNA注入に起因するラットの子から単離し、Kimetal2009GenomeRes.197:1279-1288に記載のT7ミスマッチ分析に供した。簡潔に、371bpのPCR産物を作成するために、プライマーセットGJC153F~154Rを使用してPCRを行った。プライマー対が以下に示される:GJC153Fプライマー:5’ggaggcaagaagatggattc配列番号453GJC154Rプライマー:5’gaatcggcacatgcagatct配列番号454この分析のために、標準的技法によって単離された100ngのテーリングgDNAを使用した。以下のように、5uLのPCR産物を使用して、可能性のあるヘテロ二本鎖を形成することを可能にした:95°C/95°C~85°C-2°C/秒/85°C~25°C-0.1°C/秒/4°Cで2’。その後、これを、以下の条件下で、T7エンドヌクレアーゼINEBiolabs照会:M0302Lで消化した:5uLのPCRヘテロ二本鎖1uLの10×NEB20.5uLのT7エンド3.5uLのH2O/20’37°C。消化後、反応物を、0.5×TAE中の1.2のアガロースゲルで電気泳動させた。分析した66匹中7匹のラットの子は、T7アッセイによるNHEJ活性に対して陽性であり図31に示される、配列決定は、NHEJ関連インデルの存在を明らかにした例えば、ラット3.3における1bpの欠失及びラット3.4における90bpの欠失。トランスジェニック動物を生成するために、目的とする核酸を有するTALEN対を、ラット細胞への標的組込みのために使用する。TALEN対によって標的化されるラット細胞は、ラット胚幹細胞、1つ以上の細胞を持つGFPを含有するラット胚、又は誘導性多能性幹iPS細胞に変換できる任意のラット細胞型である。TALEN対は、細胞に送達され、CAGプロモーターを最適に含有するプラスミドDNA、5’キャップ構造及び3’ポリ-アデノシンテールを最適に有するmRNA、TALENオープンリーディングフレームをコードする核酸を含有する精製タンパク質又はウイルス粒子であり得る。ドナーDNAは、切断部位の両側に50~1000bpの相同性を含有する一本鎖若しくは二本鎖環状プラスミドDNA、又は切断部位の両側に50~1000bpの相同性を含有する一本鎖若しくは二本鎖環状プラスミドDNAであり得る。TALEN及びドナーは、ラット細胞若しくは胚の微量注入、電気穿孔を介してのラット細胞のトランスフェクション、脂質に基づく膜融合、リン酸カルシウム沈殿、PEI等、精製ヌクレアーゼタンパク質とのインキュベーション例えば、細胞透過性ペプチドに融合する場合、又はラット細胞若しくは胚のウイルス感染によって送達される。これらの方法は、当技術分野において既知である。注入又はトランスフェクトした細胞又は胚から改変ラットを生成する手段は、選択される送達方法に依存する。胚について、胚を偽妊娠したラットの子宮に移植し、前述のように出産予定日に到達させる。修飾された細胞について、3つの方法が実行可能である:aラット細胞が胚幹細胞である場合、ラット胚盤胞は、修飾されたラット幹細胞を注入されるべきであり、胚盤胞を偽妊娠したラットの子宮に移植し、出産予定日に到達させるか、b細胞又はその核は、除核卵母細胞体細胞核移植に微量注入されるべきであり、結果として得られる胚を偽妊娠したラットの子宮に移植し、出産予定日に到達させるか、又はc細胞は、iPS細胞に変換されるべきであり、ラット胚盤胞に注入されるべきである。胚盤胞を偽妊娠したラットの子宮に移植し、出産予定日に到達させる。その後、ラットの子を、PCR又は当技術分野において既知の任意の他の手段を用いて、導入遺伝子の存在についてアッセイする。植物におけるTALENゲノム編集。トウモロコシRPD1及びC1遺伝子に特異的なTALEN対を、上の実施例11に記載されるように構築し、それらの標的配列が、RPD1遺伝子座と比較して、以下に示される配列番号382~387:C1遺伝子座に対して作製されたTALEN対が、同様に以下に示される配列番号388~390:さらなるTALEN対を、以下のように、C1遺伝子座に対して作製した配列番号391~398:植物特異的TALEN対を、二重ルシフェラーゼ一本鎖アニーリングアッセイDLSSAを使用して、活性について哺乳類Neuro2A細胞において分析した。これは、一時的にトランスフェクトされた細胞においてZFN又はTALEN活性を定量化するために使用される新規の系であり、かつPromegaのDual-LuciferaseReporter登録商標AssaySystemに基づいている。実施例13を参照されたい。系は、単一の管ウェル内で、2つの個々のレポーター酵素、ホタル及びレニラルシフェラーゼの連続測定を可能にする。ホタル及びレニラルシフェラーゼレポーターの両方を、再び遺伝子操作し、アッセイ条件を最適化する。ホタルルシフェラーゼレポーター構築物は、ZFN又はTALENのいずれかのためにDNA結合部位によって分離されるホタルコード領域の2つの不完全なコピーを含有する。この研究において、5’コピーは、ホタル遺伝子のN末端部分の約3分の2に由来し、3’コピーは、ホタル遺伝子のC末端部分の約3分の2に由来する。2つの不完全なコピーは、約600bpの相同アームを含有する。分離されたホタルフラグメントは、ルシフェラーゼ活性を示さない。ZFN又はTALEN対によって引き起こされるDNA二本鎖切断は、一本鎖アニーリング経路によって隣接反復間の組換えを刺激し、その後、ホタルルシフェラーゼ機能を回復する。共トランスフェクトされたレニラルシフェラーゼプラスミドは、内部対照を提供する。それぞれのレポーターの発光活性は、ルミノメーター上で読み取られる。実験的レポーターホタルの活性を内部対照レニラの活性に標準化することは、細胞生存及び/又はトランスフェクション効率の差異によって引き起こされる実験的可変性を最小限に抑える。標準化された値を、所与のZFN又はTALEN対の活性を決定するために使用する。これは、系において貴重なモデル細胞を用いて作業する場合、又は目的とする標的細胞型が利用不可能であるか、あるいはスクリーニング目的での使用が困難である場合に有用な手段である。これは、標的配列が内因性ゲノムにおいて利用不可能である場合に、TALEN技術の基盤を開発及び最適化するのにも有用な手段である。活性ヌクレアーゼをDLSSAによって同定し、その後、最終評価のために内因性系に入れることができる。植物標的上の活性TALEN対は、以下の表35Aに示される。次に、標準の方法を使用して、TALEN対を、トウモロコシHiII胚に金粒子銃を介して送達したFrameetal,2000Invitrocellulardevelopmentalbiology.361:21-29。1つのTALEN対につき合計で約90個の授粉したトウモロコシ胚を形質転換し、ゲノムDNA抽出のために液体窒素中でプールし、かつ凍結させる前に、カルス開始培地上で約7日間成長させた。ゲノムDNAを、DNeasyPlantMiniprepキットQiagenを使用して、銃を照射したプレート1枚につき4~6個の凍結した胚から単離した。その後、それぞれのTALEN標的を、3つの生物学的三重反復からなるプールしたゲノムDNAから、High-FidelityPhusionHotStartIIPolymeraseNEBを使用する二段階PCRによって増幅した。第1ラウンドにおいて、それぞれの部位を、400ngのゲノムDNA及び表35Bに列記されるプライマーを使用して、20サイクルのPCRで増幅した。第2ラウンドにおいて、第1ラウンドのPCR由来の1uLの産物並びにプライマーSOLEXA-OUT-F1及びSOLEXA-OUT-R1を使用して、さらに20サイクルを行い、完全なIllumina配列決定増幅産物を生成した。その後、結果として生じるPCR産物を、QiaquickPCRPurificationカラムQiagenで精製し、それぞれ50nMに標準化し、合計8個の部位が単一のIlluminaレーンにおいて配列決定されるように同等の容積中で合わせた。未処理のゲノムDNA由来の対照増幅産物を、別々のレーンにおいて提示した。Illumina単一読み取り100bp配列決定を、ELIMBiopharmaceuticalsHayward,CAで行った。配列決定は、以下の表36に示されるように、TALEN処理された胚由来の細胞プールにおいて多数のインデルの存在を明らかにした。配列分析の詳細は、以下の通りである:TALEN処理されたトウモロコシ胚に由来するバーコード化された配列をともにプールし、100bpの読み取り長の配列決定のために、IlluminaGA2シーケンサー上に提示した。偽処理されたトウモロコシ胚に由来するバーコード化された配列をともにプールし、100bpの読み取り長の配列決定のために、同一のIlluminaGA2シーケンサーの別々のレーン上に提示した。それぞれの結果として得られるデータファイル中の配列をバーコードで分類し、修飾されていないゲノム配列に対して整列させた。胚のわずかの部分は、胚の大部分と比較して、C1遺伝子において3bpの挿入を含有した。予想したTALEN切断部位に集中した10bpのウィンドウ内の少なくとも2つの隣接する挿入された塩基又は欠失した塩基からなるインデルを、可能性のあるNHEJ事象と見なし、さらに処理した。所与のTALEN処理された試料及び同族の偽処理された試料の両方において同様の頻度で生じたインデルを配列決定人工物と見なし、廃棄した。表37は、上に示される8個の試料において最も観察されたインデルを示し、TALENが、遺伝子標的及びヌクレアーゼの全ての対の両方でNHEJを誘導することができたことを実証する。それぞれの試料について、変更されていないゲノム配列は、下線を引いた2つのTALEN結合部位の間のギャップで示される。欠失した塩基は、コロンによって示され、挿入した塩基は、波括弧によって示され、{は、挿入した配列の始まりを示し、}は、挿入した配列の終わりを示す。インデル頻度は、全ての試料において類似した0.0087~0.0185又は約11,000個の事象中1個の事象~5,400個の事象中1個の事象。これは、制限要素が、TALEN活性ではなくトウモロコシ胚への微粒子銃送達であることを暗示する。TALEN処理されたトウモロコシ胚に由来するバーコード化された配列をともにプールし、100bpの読み取り長の配列決定のために、IlluminaGA2シーケンサー上に提示した。次に、これらのTALENを用いて、任意の所望の目的とするDNAのTALENによって作成されるDSBへの標的組込みTIを駆動する。TIを、当技術分野において既知の方法を用いて、単子葉植物又は双子葉植物において達成することができる例えば、Shuklaetal2009Nature459:437、及びCaietal2009PlantMolBiol69:699を参照のこと。所望の場合、選択されたTALENのトランスジェニックの新規の植物種を安定的に生成することもでき、変異が所望される別の株へのTALEN株の交雑を可能にし、いくつかの子孫が所望の変異のみを含有し、かつTALEN導入遺伝子が分離されるように子孫の分離が続く。したがって、これらの実施例は、本発明の新規のTALENが、植物及び動物系において、インビボでゲノム編集することができることを実証する。実施例21:TALE反復単位の変更TALE反復単位における変更を調査するために、キサントモナス及びラルストニアの両方からの配列を比較した。ラルストニア由来の52個の特有の反復単位を試験して、それぞれの位置における残基頻度を観察し、その後、これらの値を編集した。データが以下の表38に示され、アミノ酸は、左から右に1文字のコードで示され、反復単位の位置は、上から下に示され、RVD位置は、太字で示される。次に、これらの反復単位を、キサントモナス由来の反復単位と合わせて、特有の反復単位を作成することができる。ラルストニア反復において見出される残基とキサントモナス残基において見出される残基との組み合わせの反復配列は、増加したDNA結合親和性、増加したDNA結合特異性、又は低下した酸化に対する感受性等の改善された特性を有するタンパク質を産出することができる。そのような反復単位の組み合わせの例には、以下のものが挙げられ、変更された残基が太字及びより大きいフォントサイズで示されている:この可能性を調査するために、以下の表39に示される反復単位を構築した。表は、第1のラインに典型的なラルストニア反復単位を示し、第2のラインにキサントモナス反復単位を示す。ラルストニア由来の残基及びTALE反復の配列要件の両方を探索するように設計された他の変形の両方を含有する新規の反復が、それに続くライン上に示されている。第2のライン上の典型的なキサントモナス反復単位との違いの全てに下線が引かれている。次に、列3~27中の太字の位置を変更することによって、反復単位を遺伝子操作した。その後、これらの新規の遺伝子操作された反復単位を、実施例15及び図27に示される新規のRVDを試験するように設計された系に置換し、結果として得られる構築物をインビトロで翻訳し、ELISAで使用した。ELISAで使用した標的配列は、Cと相互作用するために、全てのこれらの新規のフレームワーク変異体中のRVDがHDで一定に保持される、実施例15に記載のC変異体例えば、TTGACCATCC、配列番号182であった。ELISA結果3つの異なる実験の平均が表39に示されており、全て標準の配列反復単位配列に標準化された。ELISA結果から見られるように、2、3、4、6、7、8、9、10、又は11位における変異を有する遺伝子操作された例えば、新規のフレームワークを含むTALEDNA結合ドメインの活性が減少した2、3、4、7、及び11位における変異が、結合に最も著しく影響した。対照的に、20、21、24、25、26、及び27位における置換の多くは、DNA結合に最小の影響を与えたか、又は実際にDNA結合を増大させたかのいずれかであった。最大の結合増大は、ラルストニア反復における21~27位のうちの1つ以上の残基が、キサントモナス反復に置換されたときに生じた。ハイブリッド反復単位を直列に合わせて、任意の所望のタンパク質を認識することができる新規のTALEタンパク質を作成する。これらの新規のTALEDNA結合ドメインは、ヌクレアーゼドメイン、転写制御ドメイン、又は任意の他の活性タンパク質ドメインにも結合され、DNA相互作用後の測定可能な結果を引き起こす。実施例21:TALE亜鉛フィンガーDNA結合ドメインハイブリッドの構築亜鉛フィンガーをTALEDNA結合ドメインに融合させて、ハイブリッドDNA結合ドメインを作成し、その後、ヌクレアーゼに結合させた。標的DNA配列が以下に示され、CCR5遺伝子内に遺伝子座を取り囲む領域を含む。結合部位の上及び下に示されるのは、TALEDNA結合ドメインの標的結合部位であり、亜鉛フィンガー結合部位は、標的配列上に太字下線で示される。太字/下線のTAG配列が、CCR5特異的ZFNSBS番号8267の第4のフィンガーの結合部位である一方で、太字/下線のAAACTG配列は、CCR5特異的ZFNSBS番号8196の第3及び第4のフィンガーの結合部位である米国特許出願第11/805,707号を参照のこと。以下の配列は、亜鉛フィンガーDNA標的が、DNA鎖上のTALEDNA結合ドメイン標的と隣接せず、内部ギャップを作成することを示す。したがって、この種の融合は、実践者が、所望の場合、内部ギャップ領域内でDNA領域を飛ばすことを可能にする。以下の表40は、研究の結果を示す。これらの研究において、1つのヌクレアーゼパートナーは、7、10、又は13個のいずれかの塩基分の内部ギャップと一定に保持される。次に、クレアーゼパートナーは、4~16個の塩基分の内部ギャップを含むタンパク質と対合する。表に示されるように、TALE/亜鉛フィンガーハイブリッドDNA結合ドメインは、内部ギャップが4~16個の塩基に及ぶ場合に、活性ヌクレアーゼ対を形成することができる。実施例22:TALEインテグラーゼ融合タンパク質の構築ある特定のホットスポットへの選好が存在するが、レトロウイルスのライフサイクルの間、ウイルスゲノムRNAを逆転写し、かつ多くの異なる部位で宿主ゲノムに組み込む。レトロウイルスベクターを利用する適用、特に遺伝子治療において、癌遺伝子座付近での遺伝子操作されたウイルスゲノムのランダム組込みによるレトロウイルスベクターの考えられる発癌性は、潜在的な危険因子を示す。そのような潜在的な問題を打開するために、特定のTALEDNA結合ドメインを利用することによって、ウイルスインテグラーゼの特異性を既定の部位に再指向する。融合物を、全体若しくは切断されたインテグラーゼ、及び全体若しくは切断されたインテグラーゼ結合タンパク質で作製する例えば、HIVインテグラーゼのLEDGF。さらに、対の1つのメンバーが1つのタンパク質例えば、タンパク質1に融合する組込み体であり、第2の対がTALEDNA結合ドメインの別のタンパク質例えば、タンパク質2との融合物である融合対を作製し、タンパク質1及びタンパク質2は相互に結合する。対が目的とする細胞中で発現されるように、融合対を発現ベクターにクローニングする。哺乳類ゲノム標的について、融合対は、発現哺乳類発現ベクターを使用して発現される。TALEN誘導性DNA融合後にドナーが切断部位に組み込まれるように、TALEN融合物の発現の間、ドナーDNAを供給する。実施例23:種々のTALE構築物の配列DNA及びタンパク質配列コード配列に下線を引いた、完全なTALEN構築物配列配列番号217:GACTCTTCGCGATGTACGGGCCAGATATACGCGTTGACATTGATTATTGACTAGTTATTAATAGTAATCAATTACGGGGTCATTAGTTCATAGCCCATATATGGAGTTCCGCGTTACATAACTTACGGTAAATGGCCCGCCTGGCTGACCGCCCAACGACCCCCGCCCATTGACGTCAATAATGACGTATGTTCCCATAGTAACGCCAATAGGGACTTTCCATTGACGTCAATGGGTGGAGTATTTACGGTAAACTGCCCACTTGGCAGTACATCAAGTGTATCATATGCCAAGTACGCCCCCTATTGACGTCAATGACGGTAAATGGCCCGCCTGGCATTATGCCCAGTACATGACCTTATGGGACTTTCCTACTTGGCAGTACATCTACGTATTAGTCATCGCTATTACCATGGTGATGCGGTTTTGGCAGTACATCAATGGGCGTGGATAGCGGTTTGACTCACGGGGATTTCCAAGTCTCCACCCCATTGACGTCAATGGGAGTTTGTTTTGGCACCAAAATCAACGGGACTTTCCAAAATGTCGTAACAACTCCGCCCCATTGACGCAAATGGGCGGTAGGCGTGTACGGTGGGAGGTCTATATAAGCAGAGCTCTCTGGCTAACTAGAGAACCCACTGCTTACTGGCTTATCGAAATTAATACGACTCACTATAGGGAGACCCAAGCTGGCTAGCGTTTAAACTTAAGCTGATCCACTAGTCCAGTGTGGTGGAATTCGCCATGGACTACAAAGACCATGACGGTGATTATAAAGATCATGACATCGATTACAAGGATGACGATGACAAGATGGCCCCCAAGAAGAAGAGGAAGGTGGGCATTCACGGGGTACCCGCCGCTGTGGATCTACGCACGCTCGGCTACAGCCAGCAGCAACAGGAGAAGATCAAACCGAAGGTTCGTTCGACAGTGGCGCAGCACCACGAGGCACTGGTCGGCCATGGGTTTACACACGCGCACATCGTTGCGCTCAGCCAACACCCGGCAGCGTTAGGGACCGTCGCTGTCAAGTATCAGGACATGATCGCAGCGTTGCCAGAGGCGACACACGAAGCGATCGTTGGCGTCGGCAAACAGTGGTCCGGCGCACGCGCCCTGGAGGCCTTGCTCACGGTGGCGGGAGAGTTGAGAGGTCCACCGTTACAGTTGGACACAGGCCAACTTCTCAAGATTGCAAAACGTGGCGGCGTGACCGCAGTGGAGGCAGTGCATGCATGGCGCAATGCACTGACGGGGGCCCCCCTGAACCTTACTCCCGAACAAGTAGTAGCGATAGCCAGTAATAACGGAGGTAAACAAGCCTTGGAGACGGTCCAAAGGTTGCTCCCGGTCTTGTGTCAGGCACATGGGCTGACGCCTCAACAGGTCGTCGCGATAGCGTCTAATAATGGAGGAAAGCAAGCTCTGGAAACCGTCCAGCGACTCCTTCCGGTTCTGTGCCAGGCTCATGGTCTGACTCCGCAGCAAGTCGTTGCTATAGCGTCCAACATCGGAGGCAAACAGGCCCTGGAGACCGTGCAGCGGTTGTTGCCTGTGCTTTGCCAAGCCCACGGGCTTACGCCTGAGCAAGTGGTGGCGATTGCCAGTAACAACGGCGGCAAACAAGCCCTTGAGACTGTGCAGAGGCTCTTGCCGGTACTCTGCCAAGCACACGGCTTGACCCCCGAGCAGGTTGTAGCCATAGCTAGTCACGACGGGGGTAAGCAAGCGTTGGAAACGGTGCAAGCACTTCTCCCCGTTCTCTGTCAAGCGCATGGACTTACCCCGGAACAGGTGGTCGCCATTGCAAGCCATGATGGAGGAAAGCAGGCGCTCGAAACAGTCCAGGCACTTTTGCCCGTACTTTGTCAAGCTCACGGTCTCACCCCGGAACAGGTGGTAGCCATTGCATCTAACATCGGAGGTAAGCAAGCATTGGAAACGGTTCAGGCCCTGTTGCCTGTACTTTGCCAGGCGCACGGTCTGACACCTGAGCAGGTTGTCGCCATCGCTAGCAACGGAGGTGGGAAACAGGCACTTGAAACTGTGCAGAGGCTTCTGCCGGTGCTGTGCCAAGCGCATGGCCTTACACCCGAGCAAGTAGTGGCTATTGCGAGTCATGATGGAGGCAAGCAAGCGCTGGAGACTGTCCAACGACTTCTTCCGGTCTTGTGTCAGGCACATGGATTGACCCCTCAACAAGTCGTGGCGATAGCTAGCAACGGCGGTGGAAAACAGGCCCTCGAAACCGTCCAGCGACTGCTCCCCGTACTGTGTCAAGCCCATGGACTTACCCCAGAACAAGTTGTGGCGATTGCCTCTAACAATGGTGGGAAGCAAGCTCTTGAGACGGTGCAGGCGTTGTTGCCCGTGCTTTGTCAAGCTCACGGGCTCACGCCAGAGCAAGTGGTCGCTATCGCGAGTAATAAAGGGGGCAAACAAGCCTTGGAGACAGTGCAAAGGCTCCTGCCAGTGCTCTGCCAGGCTCATGGTTTGACACCCGAACAGGTAGTTGCAATAGCGAGTCATGATGGCGGAAAGCAAGCTCTTGAAACTGTGCAGCGGCTGTTGCCTGTACTGTGTCAAGCCCACGGGCTGACACCGGAACAAGTTGTAGCGATCGCTAGCCACGATGGCGGGAAACAAGCTCTGGAAACGGTACAGAGACTCCTCCCAGTGCTTTGTCAGGCACACGGCCTCACGCCAGAGCAGGTTGTCGCCATCGCGTCAAACAATGGTGGAAAGCAGGCCCTGGAGACAGTCCAACGGTTGCTGCCGGTCCTTTGCCAGGCTCACGGGTTGACCCCCCAGCAGGTCGTGGCCATTGCCTCAAACAAGGGCGGTAGGCCAGCATTGGAGACGGTGCAGAGGCTTCTGCCTGTGCTCTGCCAAGCGCATGGACTCACCCCCGAGCAAGTGGTTGCTATCGCAAGTAACAACGGAGGGAAACAAGCGCTCGAAACCGTGCAAAGGTTGCTCCCCGTTCTCTGTCAGGCGCACGGTCTTACGCCACAACAGGTGGTGGCGATTGCATCTAATGGAGGCGGACGCCCTGCCTTGGAGAGCATTGTGGCCCAGCTGTCCAGGCCGGACCCTGCCCTGGCCGCGTTAACCAACGACCACCTCGTCGCCTTGGCCTGCCTCGGCGGAGGTTCTGGCGGCAGCGGATCCCAGCTGGTGAAGAGCGAGCTGGAGGAGAAGAAGTCCGAGCTGCGGCACAAGCTGAAGTACGTGCCCCACGAGTACATCGAGCTGATCGAGATCGCCAGGAACAGCACCCAGGACCGCATCCTGGAGATGAAGGTGATGGAGTTCTTCATGAAGGTGTACGGCTACAGGGGAAAGCACCTGGGCGGAAGCAGAAAGCCTGACGGCGCCATCTATACAGTGGGCAGCCCCATCGATTACGGCGTGATCGTGGACACAAAGGCCTACAGCGGCGGCTACAATCTGCCTATCGGCCAGGCCGACGAGATGCAGAGATACGTGGAGGAGAACCAGACCCGGAATAAGCACATCAACCCCAACGAGTGGTGGAAGGTGTACCCTAGCAGCGTGACCGAGTTCAAGTTCCTGTTCGTGAGCGGCCACTTCAAGGGCAACTACAAGGCCCAGCTGACCAGGCTGAACCACATCACCAACTGCAATGGCGCCGTGCTGAGCGTGGAGGAGCTGCTGATCGGCGGCGAGATGATCAAAGCCGGCACCCTGACACTGGAGGAGGTGCGGCGCAAGTTCAACAACGGCGAGATCAACTTCAGATCTTGATAACTCGAGTCTAGAGGGCCCGTTTAAACCCGCTGATCAGCCTCGACTGTGCCTTCTAGTTGCCAGCCATCTGTTGTTTGCCCCTCCCCCGTGCCTTCCTTGACCCTGGAAGGTGCCACTCCCACTGTCCTTTCCTAATAAAATGAGGAAATTGCATCGCATTGTCTGAGTAGGTGTCATTCTATTCTGGGGGGTGGGGTGGGGCAGGACAGCAAGGGGGAGGATTGGGAAGACAATAGCAGGCATGCTGGGGATGCGGTGGGCTCTATGGCTTCTACTGGGCGGTTTTATGGACAGCAAGCGAACCGGAATTGCCAGCTGGGGCGCCCTCTGGTAAGGT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CCTTTTGCTCACATGTTCTTそれぞれのCCR-5で標的化されたTALENの完全なタンパク質及びコード配列:それぞれの発現構築物の配列を再生成するために、上述の構築物の下線を引いた領域を以下に示されるそれぞれのCDSに置換する。>CCR5L16128配列番号239MDYKDHDGDYKDHDIDYKDDDDKMAPKKKRKVGIHRGVPMVDLRTLGYSQQQQEKIKPKVRSTVAQHHEALVGHGFTHAHIVALSQHPAALGTVAVKYQDMIAALPEATHEAIVGVGKQWSGARALEALLTVAGELRGPPLQLDTGQLLKIAKRGGVTAVEAVHAWRNALTGAPLNLTPDQVVAIANNNGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPDQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPAQVVAIANNNGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPDQVVAIANNNGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPDQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPAQVVAIASNIGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPDQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPDQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPAQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPDQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPAQVVAIASNIGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASNGGGRPALESIVAQLSRPDPALAALTNDHLVALACLGGSQLVKSELEEKKSELRHKLKYVPHEYIELIEIARNSTQDRILEMKVMEFFMKVYGYRGKHLGGSRKPDGAIYTVGSPIDYGVIVDTKAYSGGYNLPIGQADEMQRYVEENQTRNKHINPNEWWKVYPSSVTEFKFLFVSGHFKGNYKAQLTRLNHITNCNGAVLSVEELLIGGEMIKAGTLTLEEVRRKFNNGEINFRS>CCR5L16128配列番号240ATGGACTACAAAGACCATGACGGTGATTATAAAGATCATGACATCGATTACAAGGATGACGATGACAAGATGGCCCCCAAGAAGAAGAGGAAGGTGGGCATTCACCGCGGGGTACCTATGGTGGACTTGAGGACACTCGGTTATTCGCAACAGCAACAGGAGAAAATCAAGCCTAAGGTCAGGAGCACCGTCGCGCAACACCACGAGGCGCTTGTGGGGCATGGCTTCACTCATGCGCATATTGTCGCGCTTTCACAGCACCCTGCGGCGCTTGGGACGGTGGCTGTCAAATACCAAGATATGATTGCGGCCCTGCCCGAAGCCACGCACGAGGCAATTGTAGGGGTCGGTAAACAGTGGTCGGGAGCGCGAGCACTTGAGGCGCTGCTGACTGTGGCGGGTGAGCTTAGGGGGCCTCCGCTCCAGCTCGACACCGGGCAGCTGCTGAAGATCGCGAAGAGAGGGGGAGTAACAGCGGTAGAGGCAGTGCACGCCTGGCGCAATGCGCTCACCGGGGCCCCCTTGAACCTGACCCCAGACCAGGTAGTCGCAATCGCCAACAATAACGGGGGAAAGCAAGCCCTGGAAACCGTGCAAAGGTTGTTGCCGGTCCTTTGTCAAGACCACGGCCTTACACCGGAGCAAGTCGTGGCCATTGCATCACATGACGGTGGCAAACAGGCTCTTGAGACGGTTCAGAGACTTCTCCCAGTTCTCTGTCAAGCCCACGGGCTGACTCCCGATCAAGTTGTAGCGATTGCGAGCAATGGGGGAGGGAAACAAGCATTGGAGACTGTCCAACGGCTCCTTCCCGTGTTGTGTCAAGCCCACGGTTTGACGCCTGCACAAGTGGTCGCCATCGCCAACAACAACGGCGGTAAGCAGGCGCTGGAAACAGTACAGCGCCTGCTGCCTGTACTGTGCCAGGATCATGGACTCACCCCAGACCAGGTAGTCGCAATCGCCAACAATAACGGGGGAAAGCAAGCCCTGGAAACCGTGCAAAGGTTGTTGCCGGTCCTTTGTCAAGACCACGGCCTTACACCGGAGCAAGTCGTGGCCATTGCATCAAACGGAGGTGGCAAACAGGCTCTTGAGACGGTTCAGAGACTTCTCCCAGTTCTCTGTCAAGCCCACGGGCTGACTCCCGATCAAGTTGTAGCGATTGCGAGCCATGATGGAGGGAAACAAGCATTGGAGACTGTCCAACGGCTCCTTCCCGTGTTGTGTCAAGCCCACGGTTTGACGCCTGCACAAGTGGTCGCCATCGCCTCCAATATTGGCGGTAAGCAGGCGCTGGAAACAGTACAGCGCCTGCTGCCTGTACTGTGCCAGGATCATGGGCTGACCCCAGACCAGGTAGTCGCAATCGCGTCGAATGGCGGGGGAAAGCAAGCCCTGGAAACCGTGCAAAGGTTGTTGCCGGTCCTTTGTCAAGACCACGGCCTTACACCGGAGCAAGTCGTGGCCATTGCATCACATGACGGTGGCAAACAGGCTCTTGAGACGGTTCAGAGACTTCTCCCAGTTCTCTGTCAAGCCCACGGGCTGACTCCCGATCAAGTTGTAGCGATTGCGAGCCATGATGGAGGGAAACAAGCATTGGAGACTGTCCAACGGCTCCTTCCCGTGTTGTGTCAAGCCCACGGTTTGACGCCTGCACAAGTGGTCGCCATCGCCTCCAACGGTGGCGGTAAGCAGGCGCTGGAAACAGTACAGCGCCTGCTGCCTGTACTGTGCCAGGATCATGGTTTGACCCCAGACCAGGTAGTCGCAATCGCGTCGCATGACGGGGGAAAGCAAGCCCTGGAAACCGTGCAAAGGTTGTTGCCGGTCCTTTGTCAAGACCACGGCCTTACGCCTGCACAAGTGGTCGCCATCGCCTCCAATATTGGCGGTAAGCAGGCGCTGGAAACAGTACAGCGCCTGCTGCCTGTACTGTGCCAGGATCATGGCCTGACACCCGAACAGGTGGTCGCCATTGCTAGCAACGGGGGAGGACGGCCAGCCTTGGAGTCCATCGTAGCCCAATTGTCCAGGCCCGATCCCGCGTTGGCTGCGTTAACGAATGACCATCTGGTGGCGTTGGCATGTCTTGGTGGATCCCAGCTGGTGAAGAGCGAGCTGGAGGAGAAGAAGTCCGAGCTGCGGCACAAGCTGAAGTACGTGCCCCACGAGTACATCGAGCTGATCGAGATCGCCAGGAACAGCACCCAGGACCGCATCCTGGAGATGAAGGTGATGGAGTTCTTCATGAAGGTGTACGGCTACAGGGGAAAGCACCTGGGCGGAAGCAGAAAGCCTGACGGCGCCATCTATACAGTGGGCAGCCCCATCGATTACGGCGTGATCGTGGACACAAAGGCCTACAGCGGCGGCTACAATCTGCCTATCGGCCAGGCCGACGAGATGCAGAGATACGTGGAGGAGAACCAGACCCGGAATAAGCACATCAACCCCAACGAGTGGTGGAAGGTGTACCCTAGCAGCGTGACCGAGTTCAAGTTCCTGTTCGTGAGCGGCCACTTCAAGGGCAACTACAAGGCCCAGCTGACCAGGCTGAACCACATCACCAACTGCAATGGCGCCGTGCTGAGCGTGGAGGAGCTGCTGATCGGCGGCGAGATGATCAAAGCCGGCACCCTGACACTGGAGGAGGTGCGGCGCAAGTTCAACAACGGCGAGATCAACTTCAGATCT>CCR5L16163配列番号241MDYKDHDGDYKDHDIDYKDDDDKMAPKKKRKVGIHRGVPMVDLRTLGYSQQQQEKIKPKVRSTVAQHHEALVGHGFTHAHIVALSQHPAALGTVAVKYQDMIAALPEATHEAIVGVGKQWSGARALEALLTVAGELRGPPLQLDTGQLLKIAKRGGVTAVEAVHAWRNALTGAPLNLTPDQVVAIANNNGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPDQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPAQVVAIANNNGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPDQVVAIANNNGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPDQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPAQVVAIASNIGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPDQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPDQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQAHGLTPAQVVAIASNGGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPDQVVAIASHDGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPAQVVAIASNIGGKQALETVQRLLPVLCQDHGLTPEQVVAIASNGGGRPALESIVAQLSRPDPALAALTNDHLVALACLGGRPALDAVKKGLPHAPALIKRTNRRIPERTSHRVAGSQLVKSELEEKKSELRHKLKYVPHEYIELIEIARNSTQDRILEMKVMEFFMKVYGYRGKHLGGSRKPDGAIYTVGSPIDYGVIVDTKAYSGGYNLPIGQADEMQRYVEENQTRNKHINPNEWWKVYPSSVTEFKFLFVSGHFKGNYKAQLTRLNHITNCNGAVLSVEELLIGGEMIKAGTLTLEEVRRKFNNGEINFRS>CCR5L16163配列番号242ATGGACTACAAAGACCATGACGGTGATTATAAAGATCATGACATCGATTACAAGGATGACGATGACAAGATGGCCCCCAAGAAGAAGAGGAAGGTGGGCATTCACCGCGGGGTACCTATGGTGGACTTGAGGACACTCGGTTATTCGCAACAGCAACAGGAGAAAATCAAGCCTAAGGTCAGGAGCACCGTCGCGCAACACCACGAGGCGCTTGTGGGGCATGGCTTCACTCATGCGCATATTGTCGCGCTTTCACAGCACCCTGCGGCGCTTG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