"少なくとも細胞接着性最小アミノ酸配列X及び補助アミノ酸配列Yから構成され、反応性基含有アミノ酸残基を有するポリペプチドPと、カルボキシル基、スルホ基及びヒドロキシル基からなる群より選ばれる少なくとも1種の官能基Kを有する化合物Aとを化学反応させることにより、ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基を化学修飾した細胞接着性ポリペプチド。化合物Aがカルボキシル基又はスルホ基を有する化合物である請求項1に記載の細胞接着性ポリペプチド。化合物Aがクロロ酢酸又は2-クロロエタンスルホン酸ナトリウムである請求項1又は2に記載の細胞接着性ポリペプチド。反応性基含有アミノ酸残基が、セリン残基、トレオニン残基、チロシン残基、アスパラギン酸残基、グルタミン酸残基、リシン残基、アルギニン残基、ヒスチジン残基及びトリプトファン残基からなる群より選ばれる少なくとも1種である請求項1~3のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド。細胞接着性最小アミノ酸配列Xが、ArgGlyAsp配列、LeuAspVal配列、ArgGluAspVal配列1、TyrIleGlySerArg配列2、ProAspSerGlyArg配列3、ArgTyrValValLeuProArg配列4、LeuGlyThrIleProGly配列5、ArgAsnIleAlaGluIleIleLysAspIle配列6、IleLysValAlaVal配列7、LeuArgGlu配列、AspGlyGluAla配列8、GlyValLysGlyAspLysGlyAsnProGlyTrpProGlyAlaPro配列9、GlyGluPheTyrPheAspLeuArgLeuLysGlyAspLys配列10、HisAlaVal配列及びTyrLysLeuAsnValAsnAspSer配列11からなる群より選ばれる少なくとも1種である請求項1~4のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド。補助アミノ酸配列Yが、GlyAlaa配列、GlyAlaGlyAlaGlySerb配列、GlyAlaGlyAlaGlyTyrc配列、GlyAlaGlyValGlyTyrd配列、GlyAlaGlyTyrGlyVale配列、{AspGlyGlyAlafGlyGlyAla}g配列、GlyValProGlyValh配列、GlyValGlyValProm配列及びGlyProPron配列からなる群より選ばれる少なくとも1種を有する請求項1~5のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド。なお、aは5~100の整数、b、c、d及びeは2~33の整数、fは1~194の整数、gは1~{200/6fの小数点以下を切り捨てした数}の整数、hは2~40の整数、mは2~40の整数、nは3~66の整数である。ポリペプチドPが、さらに細胞接着性最少アミノ酸配列Xの両端に介在アミノ酸配列Zを含み、細胞接着性最少アミノ酸配列Xの両端に介在アミノ酸配列Zを含むアミノ酸配列と補助アミノ酸配列Yとが交互に化学結合してなる構造である請求項1~6のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド。反応性基含有アミノ酸残基の化学修飾により導入された官能基Kの平均個数が1~156個である請求項1~7のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド。ポリペプチドPが、配列86、配列87、配列88、配列89、配列90、配列91、配列92、配列93又は配列94で表されるポリペプチドである請求項1~8のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド。請求項1~9のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチド及び基材Bを含む細胞接着性ポリペプチド含有基材。請求項1~9のいずれかに記載の細胞接着性ポリペプチドを用いて細胞培養する工程を含む細胞又は細胞集合体の生産方法。しかし、無血清培地等の特殊な条件下において細胞培養する場合、従来の細胞接着性ポリペプチドは、細胞接着性が不十分であり、細胞増殖性が低いという問題点がある。一方、細胞接着性ポリペプチドを高濃度で用いることにより細胞接着性を補うこともできるが、経済的に問題がある。本発明の目的は、低濃度においても細胞接着性が優れ、細胞増殖性に優れた細胞接着性ポリペプチドを提供することである。本発明者は、鋭意研究を重ねてきた結果、特定のポリペプチドに特定の官能基を化学修飾することにより上記目的を達成を達成することを見出し本発明に到達した。すなわち、本発明の細胞接着性ポリペプチドは、少なくとも細胞接着性最小アミノ酸配列X及び補助アミノ酸配列Yから構成され、反応性基含有アミノ酸残基を有するポリペプチドPと、カルボキシル基、スルホ基及びヒドロキシル基からなる群より選ばれる少なくとも1種の官能基Kを有する化合物Aとを化学反応させることにより、ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドである。また、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材は、上記の細胞接着性ポリペプチド及び基材Bを含むものである。また、本発明の細胞又は細胞集合体の生産方法は、上記の細胞接着性ポリペプチドを用いて細胞培養する工程を含むものである。本発明の細胞接着性ポリペプチドは、無血清培地等の特殊な条件下において細胞培養する場合、低濃度であっても、細胞接着性が優れている。したがって、基材等の細胞接着表面に対する細胞接着性ポリペプチドのコーティング量を減らしても、高い接着性を得られ、それにより高い細胞増殖性を得られる。また、細胞接着性ポリペプチドを高濃度で用いる必要がないため、経済的にも優れる。また、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材は、上記の細胞接着性ポリペプチドを含むため、無血清培地等の特殊な条件下において細胞培養する場合、低濃度においても細胞接着性が優れ、優れた細胞増殖性を発揮する。また、本発明の細胞又は細胞集合体の生産方法は、上記の細胞接着性ポリペプチドを用いて細胞培養するため、効率よく細胞又は細胞集合体を生産することができる。細胞接着性とは、特定の最小アミノ酸配列が細胞のインテグリンレセプターに認識され、細胞が基材に接着しやすくなる性質を意味する大阪府立母子医療センター雑誌、第8巻第1号、58~66頁、1992年。細胞増殖性とは細胞が基材に接着することにより細胞内シグナル伝達経路が活性化され、成長、分裂、生存する性質を意味するEssential細胞生物学、第2版、706頁、2005年。細胞接着性最小アミノ酸配列Xとしては、例えば、病態生理、第9巻第7号、527~535頁、1990年や大阪府立母子医療センター雑誌、第8巻第1号、58~66頁、1992年に記載されているもの等が用いられる。これらの最小アミノ酸配列Xの中で、ArgGlyAsp配列、LeuAspVal配列、LeuArgGlu配列、HisAlaVal配列、ArgGluAspVal配列1、TyrIleGlySerArg配列2、ProAspSerGlyArg配列3、ArgTyrValValLeuProArg配列4、LeuGlyThrIleProGly配列5、ArgAsnIleAlaGluIleIleLysAspIle配列6、IleLysValAlaVal配列7、AspGlyGluAla配列8、GlyValLysGlyAspLysGlyAsnProGlyTrpProGlyAlaPro配列9、GlyGluPheTyrPheAspLeuArgLeuLysGlyAspLys配列10、TyrLysLeuAsnValAsnAspSer配列11、AlaLysProSerTyrProProThrTyrLys配列12、AsnArgTrpHisSerIleTyrIleThrArgPheGly配列13、ThrTrpTyrLysIleAlaPheGlnArgAsnArgLys配列14、ArgLysArgLeuGlnValGlnLeuSerIleArgThr配列15、TyrThrIleThrIleArgGlyVal配列95、ProHisSerArgAsn配列96、LysArgSerArg配列97及びPheHisArgArgIleLysAla配列98からなる群より選ばれる少なくとも1種が好ましく、細胞接着性及び細胞増殖性の観点等から、さらに好ましくはArgGlyAsp配列、TyrIleGlySerArg配列2、IleLysValAlaVal配列7及びArgLysArgLeuGlnValGlnLeuSerIleArgThr15からなる群より選ばれる少なくとも1種、特に好ましくはArgGlyAsp配列である。これらの最小アミノ酸配列Xの両端には、介在アミノ酸配列Zを含むことが好ましい。介在アミノ酸配列Zとしては、細胞接着性最小アミノ酸配列X及び補助アミノ酸配列Y以外のアミノ酸配列が含まれ、アラニンAla、グリシンGly、セリンSer、トレオニンThr、バリンVal、ロイシンLeu、イソロイシンIle、システインCys、メチオニンMet、フェニルアラニンPhe、チロシンTyr、プロリンPro、トリプトファンTrp、アスパラギンAsn、グルタミンGln、アスパラギン酸Asp、グルタミン酸Glu、アルギニンArg、リジンLys及び/又はヒスチジンHis等から構成されるアミノ酸配列が含まれる。介在アミノ酸配列Zのうち、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、細胞接着性最小アミノ酸配列XのN末端に、GlyAlaAlaValThrGly配列62、GlyLeuProGlyProLysGlyAsp配列63、GlyProAlaValThrGly配列64、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaValThrGly配列65、GlyAlaAlaValCysGluProGly配列66、GlyAlaAlaLeuCysValSerGluProGly配列67、SerProAlaSerAlaAlaLeuCysValSerGluProGly配列68、SerProAlaSerAlaAlaValCysGluProGly配列69、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaValCysGluProGly配列70、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaLeuCysValSerGluProGly配列71、GlyProAlaValCysGluProGly配列72、GlyProAlaLeuCysValSerGluProGly配列73及びGlyAlaAlaProGlyAlaSer配列74からなる群より選ばれる少なくとも1種を結合していることが好ましく、さらに好ましくはGlyAlaAlaValThrGly配列62、GlyLeuProGlyProLysGlyAsp配列63、GlyProAlaValThrGly配列64及びAlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaValThrGly配列65からなる群より選ばれる少なくとも1種を結合していること、特に好ましくはGlyAlaAlaValThrGly配列62を結合していることである。介在アミノ酸配列Zのうち、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、細胞接着性最小アミノ酸配列XのC末端に、SerProAlaSerAlaAlaGlyTyr配列75、SerProAlaSerAlaAlaLeuCysValSer配列76、SerProAlaSerAlaAlaValCys配列77、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyPro配列78、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaValCys配列79、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaLeuCysValSer配列80、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerPro配列81、SerProAlaSerAlaAlaGlyProValGlySerPro配列82、CysAspAlaGlyTyr配列83、CysAspAlaGlyProValGlySerPro配列84及びSerAlaGlyProSerAlaGlyTyr配列85からなる群より選ばれる少なくとも1種を結合していることが好ましく、さらに好ましくはSerProAlaSerAlaAlaGlyTyr配列75、SerProAlaSerAlaAlaLeuCysValSer配列76、SerProAlaSerAlaAlaValCys配列77、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyPro配列78、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaValCys配列79、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerProGlyProAlaLeuCysValSer配列80、AlaGlyProLysGlyAlaAspGlySerPro配列81及びSerProAlaSerAlaAlaGlyProValGlySerPro配列82からなる群より選ばれる少なくとも1種を結合していること、特に好ましくはSerProAlaSerAlaAlaGlyTyr配列75を結合していることである。ポリペプチドPは、細胞接着性最小アミノ酸配列Xを1分子中に少なくとも1個有すればよいが、細胞接着性の観点から、1分子中に2~50個有するものが好ましく、さらに好ましくは3~30個、特に好ましくは4~20個、最も好ましくは5~18個有するものである。なお、2種以上の細胞接着性最小アミノ酸配列Xが一分子中に含まれてもよい。補助アミノ酸配列Yは、最小アミノ酸配列X及び介在アミノ酸配列Z以外のアミノ酸配列であれば制限なく使用できるが、耐熱性、細胞接着性及び細胞増殖性の観点等から、Gly及び/又はAlaを有するものが好ましく、例えばGlyAlaa配列、GlyAlaGlyAlaGlySerb配列、GlyAlaGlyAlaGlyTyrc配列、GlyAlaGlyValGlyTyrd配列、GlyAlaGlyTyrGlyVale配列、{AspGlyGlyAlafGlyGlyAla}g配列、GlyValProGlyValh配列、Glyi、Alaj、GlyGlyAlak配列、GlyValGlyValProm配列、GlyProPron配列、GlyAlaGlnGlyProAlaGlyProGlyo配列、GlyAlaProGlyAlaProGlySerGlnGlyAlaProGlyLeuGlnp配列及び/又はGlyAlaProGlyThrProGlyProGlnGlyLeuProGlySerProq配列を有するものが好ましい。これらのうち、熱に対する安定性の観点から、GlyAlaa配列、GlyAlaGlyAlaGlySerb配列、GlyAlaGlyAlaGlyTyrc配列、GlyAlaGlyValGlyTyrd配列、GlyAlaGlyTyrGlyVale配列、{AspGlyGlyAlafGlyGlyAla}g配列、GlyValProGlyValh配列、GlyValGlyValProm配列及び/又はGlyProPron配列を有するものが好ましく、さらに好ましくはGlyAlaGlyAlaGlySerb配列、GlyValProGlyValh配列、GlyValGlyValProm配列及び/又はGlyProPron配列を有するものであり、特に好ましくはGlyAlaGlyAlaGlySerb配列を有するものである。なお、aは5~100の整数、b、c、d及びeは2~33の整数、fは1~194の整数、gは1~{200/6fの小数点以下を切り捨てした数}の整数、hは2~40の整数、i及びjは10~200の整数、kは3~66の整数、mは2~40の整数、nは3~66の整数、oは1~22の整数、p及びqは1~13の整数である。補助アミノ酸配列Yは、グリシンGly及び/又はアラニンAlaを含むことが好ましい。グリシンGly及び/又はアラニンAlaを含む場合、これらの合計含有割合は、補助アミノ酸配列Yの全アミノ酸個数に基づいて、10~100が好ましく、さらに好ましくは20~95、特に好ましくは30~90、最も好ましくは40~85である。この範囲であると、耐熱性がさらに良好となる。補助アミノ酸配列YにグリシンGly及びアラニンAlaの両方を含む場合、これらの含有個数割合Gly/Alaは、0.03~40が好ましく、さらに好ましくは0.08~13、特に好ましくは0.2~5である。この範囲であると、耐熱性がさらに良好となる。補助アミノ酸配列Yには、以上の例示の他に、他のアミノ酸{アラニンAla、グリシンGly、セリンSer、トレオニンThr、バリンVal、ロイシンLeu、イソロイシンIle、システインCys、メチオニンMet、フェニルアラニンPhe、チロシンTyr、プロリンPro、トリプトファンTrp、アスパラギンAsn、グルタミンGln、アスパラギン酸Asp、グルタミン酸Glu、アルギニンArg、リジンLys及びヒスチジンHis等}を含んでいてもよい。GlyAlaa配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号16~18で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaGlyAlaGlySerb配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号19~21で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaGlyAlaGlyTyrc配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号22~24で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaGlyValGlyTyrd配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号25~27で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaGlyTyrGlyVale配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号28~30で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。{AspGlyGlyAlafGlyGlyAla}g配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号31~33で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyValProGlyValh配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号34~37で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。Glyi配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号38~40で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。Alaj配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号41~43で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyGlyAlak配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号44~46で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyValGlyValProm配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号47~49で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyProPron配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号50~52で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaGlnGlyProAlaGlyProGlyo配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号53~55で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaProGlyAlaProGlySerGlnGlyAlaProGlyLeuGlnp配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号56~58で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。GlyAlaProGlyThrProGlyProGlnGlyLeuProGlySerProq配列を有する補助アミノ酸配列としては、配列番号59~61で表されるアミノ酸配列等が挙げられる。これらの補助アミノ酸配列のうち、熱に対する安定性の観点から、配列番号16、17、19、20、21、22、23、25、26、28、29、31、32、33、34、35、37、38、39、41、42、44、45、47、48、50、51、53、54、56、57、59又は60で表されるアミノ酸配列が好ましく、さらに好ましくは配列番号17、19、20、21、23、26、29、33、34、35、36、37、39、42、45、48、51、54、57又は60で表されるアミノ酸配列であり、特に好ましくは配列番号19、20又は37で表されるアミノ酸配列である。ポリペプチドPは、補助アミノ酸配列Yを1分子中に少なくとも1個有すればよいが、熱安定性、細胞接着性及び細胞増殖性の観点等から、1分子中に2~50個有するものが好ましく、さらに好ましくは3~30個、特に好ましくは4~20個有するものである。また、2種以上の補助アミノ酸配列Yが1分子中に含まれてもよい。ポリペプチドPは、細胞接着性最小アミノ酸配列Xと補助アミノ酸配列Yとが交互に化学結合してなる構造であることが好ましく、さらに好ましくは細胞接着性最小アミノ酸配列Xの両端に介在アミノ酸配列Zを含むアミノ酸配列と補助アミノ酸配列Yとが交互に化学結合してなる構造である。この場合、細胞接着性最小アミノ酸配列Xと補助アミノ酸配列Yとの繰り返し単位X-Yの数個は、細胞接着性及び細胞増殖性の観点等から、2~50が好ましく、さらに好ましくは3~30、特に好ましくは4~20、最も好ましくは5~18である。ポリペプチドPは、直鎖構造を有するものである分岐構造、環状構造及び架橋構造を持たない。。なお、直鎖構造にはβ構造直鎖状ペプチドが折れ曲がってこの部分同士が平行に並び、その間に水素結合が作られる二次構造も含まれる。ポリペプチドPの数平均分子量Mnは、300~3,000,000が好ましく、さらに好ましくは1,000~1,000,000、特に好ましくは3,000~300,000。なお、数平均分子量Mnは、公知の方法により測定でき、例えば、SDS-PAGESDSポリアクリルアミドゲル電気泳動法により、測定サンプルを分離し、泳動距離を標準物質と比較することによって求められる以下、同じ。ポリペプチドPの好適な例を以下に示す。1細胞接着性最小アミノ酸配列XがArgGlyAsp配列x1の場合配列x1の13個とGlyAlaGlyAlaGlySer9配列20y1の12個とを有し、これらが交互に化学結合してなる構造を有するMn約11万のポリペプチド86{プロネクチンF、プロネクチンは三洋化成工業株の登録商標日本及び米国である。三洋化成工業株製<以下同じ>};配列x1の5個とGlyAlaGlyAlaGlySer3配列19y2の5個とを有しこれらが交互に化学結合してなる構造を有するMn約2万のポリペプチド87プロネクチンF2;配列x1の3個とGlyValProGlyVal2GlyGlyGlyAlaGlyAlaGlySer3配列37y3の3個とを有しこれらが交互に化学結合してなる構造を有するMn約1万のポリペプチド88プロネクチンF3等。2最小アミノ酸配列XがIleLysValAlaVal配列7x2の場合プロネクチンF、プロネクチンF2又はプロネクチンF3のArgGlyAsp配列x1をIleLysValAlaVal配列7x2に変更したポリペプチド89プロネクチンL、ポリペプチド90プロネクチンL2、又はポリペプチド91プロネクチンL3等。3最小アミノ酸配列XがTyrIleGlySerArg配列2x3の場合プロネクチンF、プロネクチンF2又はプロネクチンF3のArgGlyAsp配列x1をTyrIleGlySerArg配列2x3に変更したポリペプチド92プロネクチンY、ポリペプチド93プロネクチンY2、又はポリペプチド94プロネクチンY3等。ポリペプチドPは、人工的に製造でき、有機合成法酵素法、固相合成法及び液相合成法等、及び遺伝子組み換え法等によって容易に製造できる。有機合成法に関しては、生化学実験講座1、タンパク質の化学IV1981年7月1日、日本生化学会編、株式会社東京化学同人発行又は続生化学実験講座2、タンパク質の化学下昭和62年5月20日、日本生化学会編、株式会社東京化学同人発行に記載されている方法等が適用できる。遺伝子組み換え法に関しては、特許第3338441号公報に記載されている方法等が適用できる。有機合成法及び遺伝子組み換え法とも、ポリペプチドPを作製できるが、ポリペプチドPを安価に大量生産できるという観点等から、遺伝子組み換え法が好ましい。化合物Aは、カルボキシル基、スルホ基及びヒドロキシル基からなる群より選ばれる少なくとも1種以上の官能基Kを有する化合物であれば制限なく使用でき、カルボキシル基を有する化合物A1、スルホ基を有する化合物A2及びヒドロキシル基を有する化合物A3が含まれる。なお、上記の官能基Kは、ポリペプチドPと、化合物Aとを化学反応させることにより導入される官能基である。カルボキシル基を有する化合物A1としては、炭素数2~30のカルボン酸のハロゲン化物{ハロゲン化アシル酸ハロゲン化物ではなく、ハロゲン置換カルボン酸}、炭素数2~30のカルボキシル基を有するアルコール、炭素数2~30のカルボキシル基を有するスルホン酸及び炭素数2~30のカルボキシル基を有するアミン等が含まれる。炭素数2~30のカルボン酸のハロゲン化物としては、フルオロ酢酸、クロロ酢酸、ブロモ酢酸、2-クロロプロピオン酸、3-クロロプロピオン酸、ω-クロロオクタデカン酸、ω-ブロモエイコサン酸及びω-クロロトリコサン酸等が挙げられる。炭素数2~30のカルボキシル基を有するアルコールとしては、ヒドロキシ酢酸、ヒドロキシプロピオン酸、パントテン酸、グルクロン酸、サリチル酸、4-ヒドロキシ安息香酸、ヒドロキシ基含有アミノ酸Ser及びThr、ω-ヒドロキシオクタデカン酸、ω-ヒドロキシエイコサン酸及びω-ヒドロキシトリコサン酸等が挙げられる。炭素数2~30のカルボキシル基を有するスルホン酸としては、スルホ酢酸、スルホコハク酸、o-スルホ安息香酸、m-スルホ安息香酸、p-スルホ安息香酸、2,4-ジスルホ安息香酸、3-スルホフタル酸、3,5-ジスルホフタル酸、4-スルホイソフタル酸、2-スルホテレフタル酸、2-メチル-4-スルホ安息香酸、2-メチル-3,5-ジスルホ安息香酸、4-プロピル-3-スルホ安息香酸、4-イソプロピル-3-スルホ安息香酸、2,4,6-トリメチル-3-スルホ安息香酸、2-メチル-5-スルホテレフタル酸、5-メチル-4-スルホイソフタル酸、5-スルホサリチル酸及び3-オキシ-4-スルホ安息香酸等が挙げられる。炭素数2~30のカルボキシル基を有するアミンとしては、炭素数2~20のアミノカルボン酸及び炭素数4~30のペプチドが含まれ、2-アミノ酢酸、3-アミノプロピオン酸、ω-アミノオクタデカン酸、ω-アミノエイコサン酸、アミノ酸{アラニンAla、アルギニンArg、アスパラギンAsn、アスパラギン酸Asp、システインCys、グルタミンGln、グルタミン酸Glu、グリシンGly、ヒスチジンHis、イソロイシンIle、ロイシンLeu、リジンLys、メチオニンMet、フェニルアラニンPhe、プロリンPro、セリンSer、トレオニンThr、トリプトファンTrp、チロシンTyr及びバリンVal等}及びアミノ酸が2~15個結合したペプチド等が挙げられる。これらのカルボキシル基を含有する化合物A1のうち、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、カルボン酸のハロゲン化物が好ましく、さらに好ましくはクロロ酢酸である。スルホ基を有する化合物A2としては、炭素数2~30のスルホン酸のハロゲン化物ハロゲン置換スルホン酸、炭素数2~30のスルホ基を有するアルコール、炭素数2~30のスルホ基を有するカルボン酸及び炭素数2~30のスルホ基を有するアミン等が含まれる。炭素数2~30のスルホン酸のハロゲン化物としては、クロロスルホン酸ClSO3H、クロロエタンスルホン酸、フルオロスルホン酸、p-クロロベンゼンスルホン酸、ω-クロロオクタデカンスルホン酸、ω-ブロモエイコサンスルホン酸及びω-クロロトリコサンスルホン酸及びこれらの塩アルカリ金属塩等が挙げられる。炭素数2~30のスルホ基を有するアルコールとしては、2-ヒドロキシエタンスルホン酸、3-ヒドロキシプロパンスルホン酸、p-ヒドロキシベンゼンスルホン酸、ω-ヒドロキシオクタデカンスルホン酸、ω-ヒドロキシエイコサンスルホン酸、ω-ヒドロキシトリコサンスルホン酸、スルホエチレングリコール、2-スルホプロピレングリコール、1,2-ジスルホプロピレングリコール、2-スルホブタンジオール、2-スルホヘキサンジオール、3-スルホヘキサンジオール、1,5-ジスルホヘキサンジオール、2,5-ジスルホヘキサンジオール、1,3,5-トリスルホヘキサンジオール、1,2,4-トリスルホヘキサンジオール、2-スルホウンデカンジオール、4-スルホウンデカンジオール、6-スルホウンデカンジオール、2,4-ジスルホウンデカンジオール及び2,6,10-トリスルホウンデカンジオール等が挙げられる。炭素数2~30のスルホ基を有するカルボン酸としては、上記のカルボキシル基を有するスルホン酸と同様である。炭素数2~30のスルホ基を有するアミンとしては、スルファニル酸、2-アミノエタンスルホン酸、3-アミノプロパンスルホン酸、p-アミノベンゼンスルホン酸、ω-アミノオクタデカンスルホン酸、ω-アミノエイコサンスルホン酸及び、ω-アミノトリコサンスルホン酸等が挙げられる。これらのスルホ基を含有する化合物A2のうち、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、スルホン酸のハロゲン化物が好ましく、さらに好ましくはクロロエタンスルホン酸である。ヒドロキシル基を有する化合物A3としては、炭素数2~30のアルコールのハロゲン化物ハロゲン置換体アルコール及び炭素数2~30のヒドロキシル基を有するカルボン酸等が含まれる。炭素数2~30のアルコールのハロゲン化物としては、2-フルオロエタノール、クロロエタノール、3-ブロモプロピルアルコール、p-クロロフェノール、ω-クロロオクタデシルアルコール、ω-ブロモエイコシルアルコール及び、ω-クロロトリコシルアルコール等が挙げられる。炭素数2~30のヒドロキシル基を有するカルボン酸としては、カルボキシル基を有するアルコールと同様である。これらのヒドロキシル基を含有する化合物A3のうち、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、アルコールのハロゲン化物が好ましく、さらに好ましくはクロロエタノールである。これらの化合物Aのうち、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、カルボキシル基を有する化合物A1及びスルホ基を有する化合物A2が好ましく、さらに好ましくはカルボン酸のハロゲン化物及びスルホン酸のハロゲン化物、特に好ましくはクロロ酢酸、クロロエタンスルホン酸、クロロスルホン酸及びこれらの塩アルカリ金属塩、最も好ましくはクロロ酢酸及び2-クロロエタンスルホン酸ナトリウムである。また、これらの化合物Aのうち、ポリペプチドPと化合物Aとの反応性の観点から、カルボン酸のハロゲン化物、スルホン酸のハロゲン化物及びアルコールのハロゲン化物が好ましく、さらに好ましくはカルボン酸のフッ化物又は塩化物、スルホン酸のフッ化物又は塩化物及びアルコールのフッ化物又は塩化物、特に好ましくはクロロ酢酸、フルオロ酢酸、フルオロスルホン酸、フルオロスルホン酸の塩アルカリ金属塩、クロロエタンスルホン酸、クロロスルホン酸の塩アルカリ金属塩、2-フルオロエタノール及びクロロエタノールである。ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基とは、化合物Aと反応する反応性基を有するアミノ酸の残基を意味し、好ましくはポリペプチドPのN末端及びC末端以外のアミノ酸残基である。反応性基としては、ヒドロキシル基、カルボキシル基、メルカプト基及び1級又は2級アミノ基等が挙げられる。反応性基のうち、結合形成の容易さの観点から、ヒドロキシル基、カルボキシル基及び1級アミノ基が好ましく、さらに好ましくはヒドロキシル基及びカルボキシル基、特に好ましくはヒドロキシル基である。反応性基含有アミノ酸残基としては、セリン残基、トレオニン残基、チロシン残基、アスパラギン酸残基、グルタミン酸残基、リシン残基、アルギニン残基、ヒスチジン残基及びトリプトファン残基等が挙げられるバイオコンジュゲートテクニークス、GregT.Hermanson著、AcademicPress発行、1996。これらの反応性基含有アミノ酸残基のうち、化合物Aとの反応性の観点から、セリン残基、トレオニン残基、チロシン残基、アスパラギン酸残基、グルタミン酸残基、リシン残基及びアルギニン残基が好ましく、さらに好ましくはセリン残基、トレオニン残基、アスパラギン酸残基及びグルタミン酸残基、特に好ましくはセリン残基及びトレオニン残基である。ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基を化学修飾するには、ポリペプチドPと化合物Aとの化学反応によって、化学結合{共有結合、イオン結合及び/又は水素結合等}を介して、化合物Aを結合させることが好ましいが、化合物AとポリペプチドPとの物理吸着ファンデルワールス力による吸着により化学修飾してもよい。化合物Aと、ポリペプチドPとを化学結合させる方法としては、公知の方法が適用でき、特開2007-51127号公報等に記載の方法が挙げられる。化学結合のうち、結合の強さの観点等から、共有結合が好ましい。化学結合形成反応には反応溶媒を使用してもよく、反応溶媒としては公知のものが使用でき、例えば、水、臭化リチウム水溶液、過塩素酸リチウム水溶液、メタノール、エタノール、イソプロパノール、アセトン、ジスルフォキシド、ジメチルアセトアミド、テトラヒドロフラン、ジメチルスルホキシド及びこれらの少なくとも1種を含む混合溶媒等が挙げられる。化合物AとポリペプチドPとを共有結合させる方法としては、例えば、ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基の反応性基がヒドロキシル基の場合、化合物Aのうち、カルボン酸のハロゲン化物、スルホン酸のハロゲン化物又はアルコールのハロゲン化物以下、ハロゲン化物と略するを使用してエーテル化反応ウイリアムソン合成法する方法、化合物Aのうち、スルホ基を有するカルボン酸又はヒドロキシル基を有するカルボン酸以下、カルボキシ化合物と略するを使用してエステル化反応する方法が挙げられる。ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基の反応性基がカルボキシル基の場合、カルボキシル基を有するアミン又はスルホ基を有するアミンを使用してアミド化反応する方法、カルボキシル基を有するアルコール又はスルホ基を有するアルコールを使用して、エステル化反応する方法等が挙げられる。化合物AとポリペプチドPとをイオン結合させる方法としては、例えば、ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基の反応性基がアミノ基の場合、カルボキシル基を有するスルホン酸、スルホ基を有するカルボン酸又はヒドロキシル基を有するカルボン酸以下、酸化合物と略するを用いて中和反応する方法、アミノ基を塩酸等の酸を用いてアンモニウム塩にしてから、酸化合物を使用してイオン交換反応する方法が挙げられる。ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基を化学修飾する方法としては、以上のようなポリペプチドPと化合物Aとの直接的な化学結合を形成させる方法等の他に、縮合剤を用いて、間接的に化学結合を形成させてもよい。縮合剤としては、カルボジイミド、ジフェニルリン酸アジド、BOP試薬、DMT-MM及び向山試薬等が挙げられる。これらのうち、反応性の観点から、向山試薬が好ましい。なお、縮合剤を用いる方法は公知の縮合方法エステル化反応、アミド化反応等が適用できる。本発明の細胞接着性ポリペプチドにおいて、反応性基含有アミノ酸残基の化学修飾により導入された官能基Kの平均個数個は、本発明の細胞接着性ポリペプチド1分子あたり、細胞接着性及び細胞増殖性の観点から、1~156が好ましく、さらに好ましくは10~120、特に好ましくは30~115、最も好ましくは60~90である。官能基Kの平均個数は、ハロゲン化物を使用してエーテル化反応により化学修飾した場合、ポリペプチドP及び細胞接着性ポリペプチドを構成する各アミノ酸数をポストラベル法によるHPLC測定により求めた各アミノ酸のピーク面積から、下記式により求めることができるポリペプチドに塩酸等の酸を加え加熱することにより、ポリペプチドをアミノ酸に加水分解してから、オルトフタルアルデヒド又はニンヒドリンを用いてラベル化したアミノ酸をHPLCにより、アミノ酸のピーク面積を求める方法。なお、化学修飾されないグリシンのピークを標準として用いる。官能基Kの平均個数=Σ{γ-βa/αa/β0/α0×γ}α0:ポリペプチドP中のグリシンのHPLCのピーク面積β0:ポリペプチドP中の各アミノ酸のHPLCのピーク面積αa:細胞接着性ポリペプチド中のグリシンのHPLCのピーク面積βa:細胞接着性ポリペプチド中の各アミノ酸のHPLCのピーク面積γ:ポリペプチドP中の各アミノ酸の数ハロゲン化物以外の化合物Aにより化学修飾した場合、官能基Kの平均個数は、ポリペプチドP及び細胞接着性ポリペプチドについて、MALDI-TOFMSを測定し、m/z値およびそのピーク強度を求め、下記式に当てはめることにより求めることができる。官能基の平均個数={[ΣPMn×Nn/100]-PM0}/LPM0:ポリペプチドPのm/z値PMn:細胞接着性ポリペプチドのm/z値Nn:細胞接着性ポリペプチドの全ピーク強度の和を100とした場合のPMnのピーク強度の割合L:化合物A1分子がポリペプチドP1分子に結合した際に増加する分子量Lは、例えば、化合物Aがパントテン酸であり、パントテン酸のヒドロキシル基とポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基のカルボキシル基反応性基とを脱水縮合反応させた場合、下記のように計算できる。L=219パントテン酸の分子量-18水の分子量=201したがって、この場合、Lは201である。細胞接着性ポリペプチドは、細胞表面タンパク質であるインテグリンとの結合により細胞と接着する。本発明の細胞接着性ポリペプチドは、ポリペプチドPに含まれる反応性基含有アミノ酸残基をカルボキシル基、スルホ基及びヒドロキシル基からなる群より選ばれる少なくとも1種の官能基Kを有する化合物Aで化学修飾することにより、ポリペプチドPでは接着できない種類のインテグリンと結合できるようになるため多種のインテグリンと結合できるため、細胞接着性ペプチドが低濃度であっても接着活性に優れると考えられる。本発明の細胞接着性ポリペプチドは、基材Bとともに細胞接着性ポリペプチド含有基材とすることができる。基材Bの材質、形状、及び細胞接着性ポリペプチドの基材Bへの結合方法は、特開2005-2106号公報に記載されたものをそのまま適用できる。本発明のポリペプチド含有基材に含まれる細胞接着性ポリペプチドの含有量以下、コーティング量と記載することがある。は、細胞接着性及び細胞増殖性の観点等から、本発明のポリペプチド含有基材の単位面積あたり、0.1μg/cm2~4μg/cm2が好ましく、さらに好ましくは0.1μg/cm2~3μg/cm2、特に好ましくは0.4μ/cm2~2μg/cm2である。なお、本発明において、単位面積は、基材Bの表面のうち、培養される細胞が接着し得る表面の表面積を意味し、細胞が入り込まないような微小な凹凸例えば、1μm以下は平坦な表面として取扱うが、単位面積を高める目的でリブ畝等が設けてあるものについてはそのリブの表面積を単位面積に含まれる。単位面積あたりの細胞接着性ポリペプチドの含有量の測定方法は特に限定されないが、例えば、免疫学的測定法が利用できる。具体的な方法としては、特開2005-2106号公報に記載されたものをそのまま適用できる。本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材は、必要に応じて滅菌処理を施してもよい。滅菌方法としては、特に限定されないが、放射線滅菌、エチレンオキサイドガス滅菌、プラズマ滅菌、γ線滅菌、アルコール滅菌、オートクレーブ滅菌及び乾熱滅菌等が挙げられる。本発明の細胞接着性ポリペプチドを用いて細胞培養する工程を含む細胞又は細胞集合体の生産方法としては、公知の細胞接着性ポリペプチド又は培養基材の代わりに本発明の細胞接着性ポリペプチド又は細胞接着性ポリペプチド含有基材を使用する以外、公知の方法が適用できる。細胞培養工程としては、本発明の細胞接着性ポリペプチド、細胞接着性ポリペプチド含有基材又は、本発明の細胞接着性ポリペプチド及び本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材が入った適当な容器シャーレ、プレート、フラスコ、ビーカー及びファーメンター等に、細胞CEを縣濁させた培地を加えて適当な条件で培養する方法等が挙げられる。本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材に接着できる細胞CEとしては特に制限がないが、生体組織や臓器の実質細胞、成熟細胞、肝細胞、ES細胞、iPS細胞、上皮細胞、内皮細胞及び表皮細胞等が挙げられる。主に医薬品等の有用物質生産や治療等に用いられる哺乳動物由来の正常細胞、哺乳動物由来の株化細胞及び昆虫細胞が適している。具体的には特開2005-2106号公報に記載された細胞等が挙げられる。本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材を用いる細胞培養方法に用いる培地としては、特に制限は無く、一般の細胞培養に用いられるものが利用できる。また、これら培地に必要に応じて、血清、細胞増殖因子及び/又は抗菌剤等を添加したものも利用できる。培地、血清及びその使用量、細胞増殖因子及びその使用量、並びに抗菌剤及びその使用量の具体例としては、特開2005-2106号公報に記載されたものがそのまま利用できる。細胞の播取量、培養条件、培養後の細胞回収方法についても、特開2005-2106号公報に記載されたものがそのまま利用できる。細胞接着性ポリペプチド含有基材を用いる細胞培養で得られる細胞CE2としては、細胞接着性ペプチド含有基材に接着できる細胞CEと同じものが挙げられる。なお、細胞CEが分化して、元の細胞CEとは異なる細胞CE2が得られる場合がある。例えば、元の細胞CEが骨髄未分化間葉系幹細胞であって、細胞CE2が骨芽細胞、軟骨細胞又は脂肪細胞等の場合であるティッシュエンジニアリング、上田実編、財団法人名古屋大学出版会、1999年10月10日。以下、実施例により本発明をさらに詳しく説明するが、本発明はこれに限定されるものではない。<実施例1>1ポリペプチドP1-0の作製特表平3-502935号公報中の実施例記載の方法に準じて、IleLysValAlaVal配列7とGlyAlaGlyAlaGlySer9配列20とを各々約13個有し、数平均分子量約11万のペプチド86を遺伝子組換え大腸菌により製造し、カラムクロマトグラフィーにて精製してポリペプチドP1-0を得た。2化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1の作製ポリペプチドP1-050mgとクロロ酢酸230mgとを4.5M過塩素酸リチウム水溶液1.5mLに溶解した後、その溶液を攪拌しながら、水酸化ナトリウム100mgを溶解した4.5M過塩素酸リチウム水溶液1.325mLを一定速度で滴下した。室温約25°Cで1時間攪拌したのち、反応液を透析、凍結乾燥して、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-1を得た。3細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB1]の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-11mgを脱イオン水1mLに溶解し、さらに、99.5重量塩化ナトリウムを0.85重量含有する0.02Mリン酸緩衝液pH7.2、PBSで希釈して、細胞接着性ポリペプチドP1-1溶液A1~A3{細胞接着性ポリペプチドP1-1の濃度;A1:0.005、A2:5及びA3:50μg/mL}を作製した。この溶液A1~A3を96穴96ウェルのポリスチレンプレート日本ベクトンディッキンソン株式会社中の8穴8ウェルずつにそれぞれ50μL/ウェルで投入し、室温約25°Cで2時間放置した。アスピレーターを用いて溶液を除去した後、生理食塩水100μL/ウェルで2回洗浄しさらに脱イオン水100μL/ウェルで洗浄して、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB1]コーティング量が異なるPB1-1~PB1-3を得た。<実施例2>1化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-2の作製クロロ酢酸230mgを2-クロロエタンスルホン酸ナトリウム405mgに変更したこと以外、実施例1と同様にして、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-2を得た。2細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB2]の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-2に変更したこと以外、実施例1と同様にして、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB2]コーティング量が異なるPB2-1~PB2-3を得た。<実施例3>1化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-3の作製クロロ酢酸230mgをクロロエタノール94mgに変更したこと以外、実施例1と同様にして、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-3を得た。2細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB3]の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-3に変更したこと以外、実施例1と同様にして、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB3]コーティング量が異なるPB3-1~PB3-3を得た。<実施例4>1化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-4の作製クロロ酢酸230mgをフルオロ酢酸191mgに変更したこと以外、実施例1と同様にして、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-4を得た。2細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB4]の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-4に変更したこと以外、実施例1と同様にして、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB4]コーティング量が異なるPB4-1~PB4-3を得た。<実施例5>1化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-5の作製クロロ酢酸230mgをフルオロスルホン酸ナトリウム221mgに変更したこと以外、実施例1と同様にして、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-5を得た。2細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB5]の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-5に変更したこと以外、実施例1と同様にして、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB5]コーティング量が異なるPB5-1~PB5-3を得た。<実施例6>1化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-6の作製クロロ酢酸230mgを2-フルオロエタノール75.4mgに変更したこと以外、実施例1と同様にして、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-6を得た。2細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB6]の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-6に変更したこと以外、実施例1と同様にして、本発明の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB6]コーティング量が異なるPB6-1~PB6-3を得た。<比較例1>特許文献1化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を直鎖状ポリペプチドP1-0に変更したこと以外、実施例1と同様にして、比較用の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB7]コーティング量が異なるPB7-1~PB7-3を得た。<比較例2>特許文献21化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-7の作製クロロ酢酸230mgをN,N-ジメチルアミノエチルクロリド150mgに変更したこと以外、実施例1と同様にして、水溶性の直鎖状ポリペプチド化学修飾した細胞接着性ポリペプチド;P1-7を得た。2細胞接着性ポリペプチド含有基材PB8の作製化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-1を化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-7に変更した以外、実施例1と同様にして、比較用の細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB8]コーティング量が異なるPB8-1~PB8-3を得た。<コーティング量の測定>MicroBCATMproteinassaykitTHERMOFisherScientific社製のReagentA溶液:ReagentB溶液:ReagentC溶液=25:24:1の混合液Cを得た。細胞接着性ポリペプチド含有基材[PB1]~[PB8]コーティング量の異なるPB1-1~PB8-3の各ウェルに混合液Cを100μL加え、37°Cで2時間静置した。2時間後に、ビシンコニン酸BCAとCuとからなるキレートの生成量を、450nm対照波長630nmの吸光度でプレートリーダーコロナ電気株式会社製MTP-32を用いて測定し、あらかじめウシ血清アルブミンにより作成した検量線からコーティング量を得た。これらの結果を表1~4に示すこれらの結果は各々8穴分8ウェル分の平均データである。。<化学修飾により導入された官能基Kの平均個数の測定>化学修飾した細胞接着性ポリペプチドP1-11mgを6N塩酸200μLに加え脱気した。泡が発生しなるまで脱気した溶液を減圧密封下で110°C、22時間の加水分解を行った。次に、エバポレーターを用いて6N塩酸を試料希釈液アミノ酸自動分析用試料希釈液Na型pH2.20に置換した後、2mlに試料希釈液でフィルアップした。フィルアップした溶液を試料希釈液で10倍希釈し、0.2μmのフィルターを通し測定用試料とした。分析はポストラベル法によるHPLC測定を用いて行い、ラベル化試薬としてはオルトフタルアルデヒド、スタンダードとしてはアミノ酸混合標準液H型を用いて、HPLCでの溶出時間からアミノ酸の種類を同定した。上記において、P1-1にかえてP1-0を用いる以外は同様にして、HPLC測定を行った。カラム:Shim-packAmino-Naカラム温度:60°C移動相:アミノ酸分析移動相セットNa型メーカー名:株式会社島津製作所流速:0.6ml/min検出波長:励起波長350nm,測定波長450nmP1-0及びP1-1のHPLCのピーク面積から、下記式により官能基Kの平均個数を算出した。なお、化学修飾されないグリシンのピークを標準として用いた。官能基Kの平均個数=Σ{γ-βa/αa/β0/α0×γ}α0:ポリペプチドP1-0中のグリシンのHPLCのピーク面積β0:ポリペプチドP1-0中の各アミノ酸のHPLCのピーク面積αa:細胞接着性ポリペプチドP1-1中のグリシンのHPLCのピーク面積βa:細胞接着性ポリペプチドP1-1中の各アミノ酸のHPLCのピーク面積γ:ポリペプチドP1-0中の各アミノ酸の数上記において、細胞接着性ポリペプチドP1-1に変えて細胞接着性ポリペプチドP1-2~P1-7を用いたこと以外、上記と同様にして、化学修飾された細胞接着性ポリペプチドP1-2~P1-7について、化学修飾により導入された官能基Kの平均個数を求めた。これらの結果を表1~4に示す。<評価:GE1細胞マウス歯肉上皮由来細胞の細胞接着活性>PBSに牛血清アルブミンを0.2重量含有する水溶液を[PB1]~[PB8]の評価基材に50μL/ウェルで投入し、27±3°Cで2時間放置した。アスピレーターを用いて溶液を除去した後、生理食塩水100μL/ウェルで2回洗浄し、さらに脱イオン水100μL/ウェルで洗浄した。次に、血清を含まないDMEMICNBiomedicals社製を100μL/ウェルで添加し、30°Cインキュベーター内に1時間保存した。1時間後、GE1細胞大日本製薬株式会社製を1万cells/ウェルで添加し、30°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中にて2時間放置して培養した。培養終了後、アスピレーターを用いて培地を除去し、生理食塩水を細胞に直接当たらないように注意しながら100μL/ウェルで添加し、アスピレーターを用いて生理食塩水を除去した。次にPBSを50μL/ウェルで添加し、さらにテトラカラーワン生化学工業株式会社を10μL/ウェルで添加して、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に4時間放置した。4時間後に、ホルマザン生成量を、450nm対照波長630nmの吸光度でプレートリーダーコロナ電気株式会社製MTP-32を用いて測定し、この値を細胞接着活性とした。細胞接着活性は、当該吸光度の高さに比例する。これらの結果を表1に示すこれらの結果は各々8穴分8ウェル分の平均データである。。また、得られた結果について、縦軸をGE1細胞の細胞接着活性、横軸をコーティング量としてプロットし、グラフを作成した図1。<評価:GE1細胞マウス歯肉上皮細胞由来細胞の細胞増殖活性>[PB1]~[PB8]の評価基材に血清を含まないDMEMICNBiomedicals社製を100μL/ウェルで添加し、33°Cインキュベーター内に1時間保存した。1時間後、GE1細胞大日本製薬株式会社製を1000cells/ウェルで添加し、33°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中にて2時間放置して培養した。培養終了後、アスピレーターを用いて培地を除去し、生理食塩水を細胞に直接当たらないように注意しながら100μL/ウェルで添加し、アスピレーターを用いて生理食塩水を除去した。次に10容量の血清を含むDMEMを100μL/ウェルで添加し、33°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に15日間培養した。また、5日間ごとに培地を交換した。15日後に、テトラカラーワン生化学工業株式会社を10μL/ウェルで添加して、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に4時間放置した。4時間後に、ホルマザン生成量を、450nm対照波長630nmの吸光度でプレートリーダーコロナ電気株式会社製MTP-32を用いて測定し、この値を細胞増殖活性とした。細胞増殖活性は、当該吸光度の高さに比例する。これらの結果を表3に示すこれらの結果は各々8穴分8ウェル分の平均データである。。また、得られた結果について、縦軸をGE1細胞の細胞増殖活性、横軸をコーティング量としてプロットし、グラフを作成した図3。<評価:C3H10T1/2細胞マウス胎児由来線維芽細胞の細胞接着活性>PBSに牛血清アルブミンを0.2重量含有する水溶液を[PB1]~[PB8]の評価基材に50μL/ウェルで投入し、27±3°Cで2時間放置した。アスピレーターを用いて溶液を除去した後、生理食塩水100μL/ウェルで2回洗浄し、さらに脱イオン水100μL/ウェルで洗浄した。次に、血清を含まないDMEMICNBiomedicals社製を100μL/ウェルで添加し、37°Cインキュベーター内に1時間保存した。1時間後、C3H10T1/2細胞大日本製薬株式会社製を1万cells/ウェルで添加し、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中にて2時間放置して培養した。培養終了後、アスピレーターを用いて培地を除去し、生理食塩水を細胞に直接当たらないように注意しながら100μL/ウェルで添加し、アスピレーターを用いて生理食塩水を除去した。次にPBSを50μL/ウェルで添加し、さらにテトラカラーワン生化学工業株式会社を10μL/ウェルで添加して、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に4時間放置した。4時間後に、ホルマザン生成量を、450nm対照波長630nmの吸光度でプレートリーダーコロナ電気株式会社製MTP-32を用いて測定し、この値を細胞接着活性とした。細胞接着活性は、当該吸光度の高さに比例する。これらの結果を表2に示すこれらの結果は各々8穴分8ウェル分の平均データである。。また、得られた結果について、縦軸をC3H10T1/2細胞の細胞接着活性、横軸をコーティング量としてプロットし、グラフを作成した図2。<評価:C3H10T1/2細胞マウス歯肉上皮細胞由来細胞の細胞増殖活性>[PB1]~[PB8]の評価基材に血清を含まないDMEMICNBiomedicals社製を100μL/ウェルで添加し、37°Cインキュベーター内に1時間保存した。1時間後、C3H10T1/2細胞大日本製薬株式会社製を1000cells/ウェルで添加し、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中にて2時間放置して培養した。培養終了後、アスピレーターを用いて培地を除去し、生理食塩水を細胞に直接当たらないように注意しながら100μL/ウェルで添加し、アスピレーターを用いて生理食塩水を除去した。次に10容量の血清を含むDMEMを100μL/ウェルで添加し、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に15日間培養した。また、5日間ごとに培地を交換した。15日後に、テトラカラーワン生化学工業株式会社を10μL/ウェルで添加して、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に4時間放置した。4時間後に、ホルマザン生成量を、450nm対照波長630nmの吸光度でプレートリーダーコロナ電気株式会社製MTP-32を用いて測定し、この値を細胞増殖活性とした。細胞増殖活性は、当該吸光度の高さに比例する。これらの結果を表4に示すこれらの結果は各々8穴分8ウェル分の平均データである。。また、得られた結果について、縦軸をC3H10T1/2細胞の細胞増殖活性、横軸をコーティング量としてプロットし、グラフを作成した図4。<評価:インテグリンの抗体添加による細胞接着阻害活性>C3H10T1/2細胞大日本製薬株式会社製を血清を含まないDMEMICNBiomedicals社製に400,000cells/mlで懸濁した。この細胞懸濁液に各インテグリンα3、α4、αV、α6、β1及びβ4の抗体入手先;α3:Chemicon社、β4:Millipore社、αV:BioLegend社、α4,α6,β1:RDsystems社のいずれかを10μg/mlの濃度で添加し、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中で30分間放置して、インテグリン抗体結合細胞を得た。これらのインテグリン抗体結合細胞と、基材[PB1-3、PB2-3、PB3-3、PB7-3及びPB8-3]とを用いて、上記と同様にして、細胞接着活性を測定し、この細胞接着活性の測定値G1と表2の細胞接着活性G0とから、細胞接着阻害を下記式により求め、下記の基準で評価した。細胞接着阻害={G0-G1}/G0×100-:細胞接着阻害0以上10未満:細胞接着阻害10以上20未満:細胞接着阻害20以上40未満:細胞接着阻害40以上インテグリンの抗体を加えると、細胞表面のインテグリンがインテグリン抗体によりマスクされ、細胞接着が阻害されるため、細胞が細胞接着性ポリペプチドに接着できなくなる。したがって、それぞれのインテグリン抗体の添加による細胞接着阻害が大きいほど、細胞接着性ポリペプチドがそのインテグリンと結合していたことを意味する。これらの結果を表5に示す。アスタリスクは比較例1との有意差を示すP<0.05、P<0.01。なお、t検定により有意差を判定した。表1において、本発明の細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6をコーティングした基材[PB1]~[PB6]実施例1~6は、官能基を導入していないポリペプチドをコーティングした基材[PB7]比較例1と比較して、コーティング量が0.5μg/cm2近辺である場合PB1-1~PB6-1、すべての実施例の基材が比較例1PB7-1の基材よりも細胞接着活性が優れていた。特に、実施例1、2及び6の基材は、コーティング量が0.5μg/cm2近辺での細胞接着活性が、比較例1の基材の細胞接着活性よりも有意に高かった。さらに、コーティング量が2μg/cm2近辺である場合実施例1~6の基材PB1-2~PB6-2と比較例1の基材PB7-2を比較した場合も、本発明の実施例の基材が比較例の基材よりも細胞接着性が優れていた。このことは、図1からも明らかである。したがって、本発明の細胞接着性ポリペプチドは、コーティング量を減らしても細胞接着性が極めて優れていることがわかる。また、第3級アミノ基を導入した比較例2の基材は、化学修飾されたアミノ酸の平均個数が同程度である実施例2の基材と比較して、全てのコーティング量において実施例2の基材の方が細胞接着活性が高く、細胞接着性が優れていた。アスタリスクは比較例1との有意差を示すP<0.05、P<0.01。なお、t検定により有意差を判定した。表2において、コーティング量が0.5μg/cm2近辺である場合PB1-1~PB7-1を比較した場合、すべての実施例の基材が比較例1の基材よりも細胞接着活性が高く、細胞接着性が優れていた。特に、実施例1、2、4、5及び6の基材は、コーティング量が0.5μg/cm2近辺での細胞接着活性が、比較例1の基材の細胞接着活性よりも有意に高かった。このことは図2からも明らかである。したがって、本発明の細胞接着性ポリペプチドは、様々な細胞種で細胞接着性が優れていることがわかる。また、第3級アミノ基を導入した比較例2の基材は、化学修飾されたアミノ酸の平均個数が同程度である実施例2の基材と比較して、全てのコーティング量において実施例2の基材の方が細胞接着活性が高く、細胞接着性が優れていた。アスタリスクは比較例1との有意差を示すP<0.05、P<0.01。なお、t検定により有意差を判定した。表3において、本発明の細胞接着性ポリペプチドをコーティングした基材[PB1]~[PB6]実施例1~6は、官能基を導入していないポリペプチドをコーティングした基材[PB7]比較例1及び第3級アミノ基を導入した基材[PB8]比較例2と比較して、コーティング量が低濃度である0.5μg/cm2近辺PB1-1~PB8-1を比較した場合での細胞増殖活性が高かった。特に、官能基の平均個数が60~90である実施例1、2、及び6の基材において有意に高かった。このことは、図3からも明らかである。さらに、比較例2の基材は、化学修飾された官能基の平均個数が同程度である実施例2の基材と比較して、全てのコーティング量において実施例2の基材の方が細胞増殖活性が高く、細胞増殖性が優れていた。アスタリスクは比較例1との有意差を示すP<0.05、P<0.01。なお、t検定により有意差を判定した。表4において、コーティング量が0.5μg/cm2近辺である場合PB1-1~PB8-1を比較した場合、すべての実施例の基材が比較例1及び2の基材よりも細胞増殖活性が高く、細胞増殖性が優れていた。特に、実施例1、2及び6の基材は、コーティング量が0.5μg/cm2近辺での細胞増殖活性が、比較例1の基材の細胞増殖活性よりも有意に高かった。このことは図4からも明らかである。したがって、本発明の細胞接着性ポリペプチドは、様々な細胞種で細胞増殖性が優れていることが分かる。また、第3級アミノ基を導入した比較例2の基材に対して、実施例1~6の基材は2μg/cm2近辺での細胞増殖活性が高く、細胞増殖性が優れていた。さらに、比較例2の基材は、化学修飾された官能基の平均個数が同程度である実施例2の基材と比較して、全てのコーティング量において実施例2の基材の方が細胞増殖活性が高く、細胞増殖性が優れていた。表5において、カルボキシル基又はスルホ基により化学修飾された本発明の細胞接着性ポリペプチド実施例1及び2及び第3級アミノ基を導入した細胞接着性ポリペプチド比較例2は、インテグリンα3、α4、αV、α6、β1及びβ4の抗体により細胞接着が阻害されており、比較例1の細胞接着性ポリペプチドと比べて、新たに、細胞表面のインテグリンαV、α6及びβ4と接着していることが分かった。また、カルボキシル基又はスルホ基により化学修飾された本発明の細胞接着性ポリペプチド実施例1及び2は、同様に、比較例2の細胞接着性ポリペプチドと比べて、新たに、細胞表面のインテグリンαVと接着していることが分かった。以上の通り、本発明の細胞接着性ポリペプチドは、比較例1、2の細胞接着性ポリペプチドと比較して、より多くの種類のインテグリンと結合するため、細胞接着性ポリペプチドが低濃度であっても細胞接着性が優れると考えられる。<実施例7~12>実施例1~6で得た細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を用いたマウス胎児由来線維芽細胞の細胞集合体の作製1重量ポリビニルアルコールJP-18、日本塩ビポバール株式会社製水溶液をコーティングして細胞が接着しないようにした細胞非接着性スピンナーフラスコDoubleCelStirSpinnerFlask、Wheaton社製に、DMEM培地ICNBiomedicals社製8ml、C3H10T1/2細胞マウス胎児由来線維芽細胞懸濁液1ml107cellsml、細胞接着性ポリペプチドP1-11ml1μg/mlをそれぞれ加え、80rpm、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中にて旋回培養を行った。また、細胞接着性ポリペプチドP1-2~P1-6についても上記と同様にして、旋回培養を行った。培養6時間後、培養液300μLをそれぞれのフラスコから回収し、回収しなかった培養液については、7日間培養を継続した。回収した各培養液を、U底96wellプレートに3カ所ずつ、それぞれ100μl/ウェルで添加した。その後、それぞれのウェルについて、細胞集合体の顕微鏡画像倍率40倍、CKX41、OLYMPUS社製を取得し、画像解析ソフトimageJ、アメリカ国立衛生研究所及びマイクロメーター目盛10μm、目盛長1mmを用いて解析することにより、得られた細胞集合体1~6の粒子径と粒度分布を測定した。測定した結果は、3カ所のウェルの平均値及びばらつきで示した。結果を表6に示す。なお、画像解析ソフトにより得られる数値の単位がピクセルであるため、マイクロメーターにより画像を計測して、1ピクセルが何μmに相当するのかを算出し、実際の単位μmに換算した。<比較例3及び4>比較例1~2で使用した細胞接着性ポリペプチドP1-0又はP1-7を用いたマウス胎児由来線維芽細胞の細胞集合体の作製細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を細胞接着性ポリペプチドP1-0又はP1-7に変更したこと以外、実施例7~12と同様にして、細胞集合体7~8を作成し、細胞集合体の粒子径と粒度分布を測定した。結果を表6に示す。<比較例5>U底96wellプレートに1重量ポリビニルアルコールJP-18、日本塩ビポバール株式会社製水溶液を50μl/ウェルで加え、37°Cで15分間放置した。15分後、ポリビニルアルコール水溶液を除去し、PBS溶液を100μl/ウェルで加えて2回洗浄した。洗浄したウェルに、C3H10T1/2細胞マウス胎児由来線維芽細胞懸濁液1ml104cellsmlを加え、37°Cで7日間培養した。<細胞集合体の活性評価;ミトコンドリア活性>培養して7日後の実施例7~12、比較例3~5の培養液を、それぞれU底96wellプレートに3カ所ずつ、それぞれ100μl/ウェルで添加し、さらにテトラカラーワン生化学工業株式会社を10μL/ウェルで添加して、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中に4時間放置した。4時間後に、ホルマザン生成量を、450nm対照波長630nmの吸光度でプレートリーダーコロナ電気株式会社製MTP-32を用いて測定した。生細胞数は細胞集合体に核放出溶液0.2重量クリスタルバイオレット、0.2Mクエン酸3ナトリウム、2重量Tween20を加え、1時間置くことで生細胞の核を細胞から放出させ、血球計数盤を用いて核数を測定した。ホルマザン生成量を生細胞数で標準化し、細胞集合体のミトコンドリア活性とした。測定した結果は、3カ所のウェルの平均値で評価した。また、実施例7~12、比較例3及び4のミトコンドリア活性は、比較例5のミトコンドリア活性を100とした場合の相対値で表した。これらの結果を表6に示す。表6から、本発明の細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を使用して得た細胞集合体1~6実施例7~12;6時間培養後の粒径は71~107μmであり、比較の細胞接着性ポリペプチドP1-0又はP1-7を使用して得た細胞集合体7及び8比較例3、4;6時間培養後の粒径53μm及び64μmよりも有意に大きかった。また、本発明の細胞接着性ポリペプチドを使用して作製した細胞集合体1~6の粒径のばらつきは±10μm~±30μmであり、比較の細胞接着性ポリペプチドを使用して作製した細胞集合体7及び8の粒径のばらつき±31μm及び±32μmより小さかった。したがって、本発明の細胞接着性ポリペプチドを用いれば、比較用の細胞集合体に比べて、粒径の大きな細胞集合体を得ることができた。また、本発明の細胞接着性ポリペプチドを用いれば、粒径のばらつきの小さな細胞集合体を得ることができた。また、表6の培養7日間後のミトコンドリア活性の測定結果から、本発明の細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を使用した細胞培養実施例7~12では89以上と、細胞接着性ポリペプチドを用いていない細胞培養比較例5と同等程度又はそれ以上であり、活性の高い細胞集合体を得られた。特に、実施例7~10の細胞培養では105~140と比較例5の細胞培養よりも高く、得られた細胞集合体の活性が非常に高かった。<実施例13~18>実施例1~6で得た細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を用いた肝臓由来細胞の細胞集合体の作製1重量ポリビニルアルコールJP-18、日本塩ビポバール株式会社製水溶液でコーティングして細胞が接着しないようにした細胞非接着性スピンナーフラスコDoubleCelStirSpinnerFlask、Wheaton社製に、DMEM培地ICNBiomedicals社製8ml、HepG2細胞肝臓由来細胞懸濁液1ml107cells/ml、細胞接着性ポリペプチドP1-11ml1μg/mlをそれぞれ加え、80rpm、37°C、二酸化炭素濃度5容量のインキュベーター中にて旋回培養を行った。また、細胞接着性ポリペプチドP1-2~P1-6についても上記と同様にして、旋回培養を行った。培養6時間後、培養液300μLをそれぞてのフラスコから回収し、回収しなかった培養液については、7日間培養を継続した。回収した各培養液を、U底96wellプレートに3カ所ずつ、それぞれ100μl/ウェルで添加した。その後、それぞれのウェルについて、細胞集合体の顕微鏡画像を取得し、得られた細胞集合体9~14の粒子径と粒度分布を測定した。測定した結果は、3カ所のウェルの平均値及びばらつきで示した。結果を表7に示す。<比較例6及び7>比較例1~2で使用した細胞接着ポリペプチドP1-0又はP1-7を用いた肝臓由来細胞の細胞集合体の作製細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を細胞接着性ポリペプチドP1-0又はP1-7に変更したこと以外、実施例7~12と同様にして、細胞集合体15~16を作成し、細胞集合体の粒子径と粒度分布を測定した。結果を表7に示す。<比較例8>U底96wellプレートに1重量ポリビニルアルコールJP-18、日本塩ビポバール株式会社製水溶液を50μl/ウェルで加え、37°Cで15分間放置した。15分後、ポリビニルアルコール水溶液を除去し、PBS溶液を100μl/ウェルで加えて2回洗浄した。洗浄したウェルに、HepG2細胞肝臓由来細胞懸濁液1ml104cells/mlを加え、37°Cで7日間培養した。<細胞集合体の活性評価;チトクローム活性>培養して7日後の実施例13~18、比較例6~8の培養液を、それぞれU底96wellプレートに3カ所ずつ、それぞれ100μl/ウェルで添加し、さらにP450-GLOTMCYP3A4assayプロメガを用いてチトクローム活性を測定した。生細胞数は細胞集合体に核放出溶液0.2重量クリスタルバイオレット、0.2Mクエン酸3ナトリウム、2重量Tween20を加え、1時間置くことで生細胞の核を細胞から放出させ、血球計数盤を用いて核数を測定した。チトクローム活性を生細胞数で標準化し、細胞集合体のチトクローム活性とした。測定した結果は、3カ所のウェルの平均値で評価した。また、実施例13~18、比較例6及び7のチトクローム活性は、比較例8のチトクローム活性を100とした場合の相対値で表した。これらの結果を表7に示す。表7から、本発明の細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6を使用して得た細胞集合体9~14実施例13~18;6時間培養後の粒径は101~150μmであり、比較の細胞接着性ポリペプチドP1-0又はP1-7を使用して得た細胞集合体15及び16比較例6、7;6時間培養後の粒径83μm及び94μmよりも有意に大きかった。また、本発明の細胞接着性ポリペプチドを使用して作製した細胞集合体の粒径のばらつきは±14μm~±33μmであり、比較の細胞接着性ポリペプチドを使用して作製した細胞集合体の粒径のばらつき±36μm及び±39μmより小さかった。したがって、本発明の細胞接着性ポリペプチドを用いれば、比較用の細胞集合体に比べて、粒径の大きな細胞集合体を得ることができた。また、本発明の細胞接着性ポリペプチドを用いれば、粒径のばらつきの小さな細胞集合体を得ることができた。また、表7の培養7日間後のチトクローム活性の測定結果から、本発明の細胞接着性ポリペプチドP1-1~P1-6のチトクローム活性は101以上と、細胞接着性ポリペプチドを用いていない比較例8と同等程度又はそれ以上であり、活性の高い細胞集合体を得られた。特に、実施例13~17のチトクローム活性は121~150と比較例8のそれよりも極めて高く、得られた細胞集合体の活性が非常に高かった。"