"オートタキシンを認識する抗体であって、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを特異的に認識し、配列番号1からなるアミノ酸配列を含まないオートタキシンを認識しない抗体。前記抗体がモノクローナル抗体である請求項1に記載の抗体。前記オートタキシンがヒトオートタキシンである、請求項1または2に記載の抗体。前記モノクローナル抗体が、配列番号2に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域と、配列番号3に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域とを有した抗体である、請求項2または3に記載の抗体。請求項1~4のいずれか一項に記載の抗体を用いて、配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを検出する方法。請求項1~4のいずれか一項に記載の抗体と、オートタキシンのアミノ酸配列のうち、配列番号1からなるアミノ酸配列以外の領域のアミノ酸配列を認識する抗体と、を用いて、サンドイッチイムノアッセイにより、配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを検出する方法。請求項1~4のいずれか一項に記載の抗体と、オートタキシンのアミノ酸配列のうち、配列番号1からなるアミノ酸配列以外の領域のアミノ酸配列を認識する抗体と、を含む、サンドイッチイムノアッセイによりオートタキシンを検出する試薬。オートタキシンにはいくつかのアイソフォームisoform、構造は異なるが同じ機能をもつタンパク質があることが知られており、一例としてスプライシングバリアントα、β、γが遺伝子として同定されている非特許文献17。一方、鶏のオートタキシンには、cATX-SおよびcATX-Lのアイソフォームが同定されており、このうちcATX-LはリゾホスホリパーゼD活性も哺乳動物と同等に有しているため、哺乳動物のオートタキシンと同等の作用、機能を有していると考えられる非特許文献18。cATX-Lとヒトオートタキシンとのアミノ酸配列の相同性を確認した結果、cATX-LはVal-Glu-Pro-Lys配列番号1が欠損していることが明らかとなっている。cATX-Lと同様の欠損アイソフォームは、ヒトオートタキシンにおいても存在することが示唆されている。しかしながら、これまで前記欠損アイソフォームは、タンパク質としての存在が証明されていなかった。オートタキシン測定に関しては、特許文献1にて、ヒト血清等ヒト検体中のオートタキシン濃度を簡便、短時間、かつ信頼性高く定量可能な方法が開示されており、その方法により各種疾患の診断が可能となっている。しかしながら、特許文献1の方法は、ヒトオートタキシン全量を定量する方法であり、オートタキシンのアイソフォームを特異的に検出するのは困難である。そこで本発明は、オートタキシンの測定方法であって、特定のアイソフォームの有無を検出可能な測定方法を提供することを目的とする。上記課題を鑑みてなされた本発明は、以下の態様を包含する:1オートタキシンを認識する抗体であって、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを認識し、配列番号1からなるアミノ酸配列を含まないオートタキシンを認識しない抗体。2前記抗体がモノクローナル抗体である1に記載の抗体。3前記オートタキシンがヒトオートタキシンである、1または2に記載の抗体。4前記モノクローナル抗体が、配列番号2に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域と、配列番号3に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域とを有した抗体である、2または3に記載の抗体。51から4のいずれかに記載の抗体を用いて、配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを測定する方法。61から4のいずれかに記載の抗体と、オートタキシンのアミノ酸配列のうち配列番号1からなるアミノ酸配列以外の領域のアミノ酸配列を認識する抗体と、を用いて、サンドイッチイムノアッセイにより、配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを測定する方法。71から4のいずれかに記載の抗体と、オートタキシンのアミノ酸配列のうち配列番号1からなるアミノ酸配列以外の領域のアミノ酸配列を認識する抗体と、を含む、サンドイッチイムノアッセイによりオートタキシンを測定する試薬。本発明は、オートタキシンを含む試料中から、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンATXwtを特異的に検出する抗体を提供する。また、前記抗体を用いた、簡便かつ短時間にATXwtを定量可能な測定方法および測定試薬も提供する。これまで行なわれてきたオートタキシンの測定は、配列番号1からなるアミノ酸配列の有無にかかわらず、オートタキシン全量を定量しており特許文献1、その値から臨床的有用性を評価してきたが、本発明の測定方法および測定試薬により、その有用性をより明確にできる可能性を有している。また、本発明の測定方法を用いて、これまで明らかにされていない各種疾患との関連性を検証することで、オートタキシンによる新たな疾患の診断等も期待できる。以下、本発明を詳細に説明する。本発明の抗体は、オートタキシンのアミノ酸配列のうち、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシン以下、ATXwtと略すを特異的に認識することを特徴としている。血液中に存在する自然状態のATXwtを検出するためには、前記自然状態のATXwt立体構造を認識する抗体が必要であるが、本発明の抗体は、前記自然状態のATXwtとの結合能を有する。そのため、本発明の抗体は、血清からのATXwtの吸収や酵素免疫測定法エンザイムイムノアッセイなどによる血清診断にも用いることができる。本発明の抗ATXwt抗体は、動物を免疫化して得た血清から精製されたポリクローナル抗体であってもよいし、又はモノクローナル抗体のいずれであってもよく、好ましくはモノクローナル抗体である。モノクローナル抗体としては、ハイブリドーマにより生産される抗体、抗体遺伝子を含む発現ベクターで形質転換した形質転換体により生産される遺伝子組み換え抗体、それらの抗体断片などを挙げることができる。抗体断片としては、ATXwtに対して特異的結合性を示す抗体断片であるFab、Fab’、Fab2、一本鎖抗体scFv、二量化V領域断片diabodyなどが挙げられる。本発明の抗体は、配列番号1からなるアミノ酸配列を含む合成ペプチドをマウス、ラット、ウサギ等の動物に免疫することにより取得することができる。前記合成ペプチドの一例として、ヒトオートタキシンGenBankNo.AAB00855.1、配列番号4の569番目から586番目までのアミノ酸からなるオリゴペプチド配列番号5があげられる。なお、配列番号1に記載のアミノ酸配列配列番号5に記載のアミノ酸配列のうち、5番目のバリンから8番目のリジンまでのアミノ酸を維持する限り、配列番号5に記載のアミノ酸配列からなるオリゴペプチドから、1アミノ酸から数アミノ酸の付加および/または欠損および/または他のアミノ酸への置換が生じてもよい。本発明の抗体の具体例として、配列番号2に記載のアミノ酸配列からなる重鎖可変領域と、配列番号3に記載のアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域とを有した抗体があげられる。なお、前記重鎖可変領域および/または前記軽鎖可変領域のアミノ酸配列は、ATXwtへの特異的認識能を有する限り、1アミノ酸から数アミノ酸の付加および/または欠損および/または他のアミノ酸への置換が生じてもよい。ATXwtへの特異的認識能を維持する観点から、1又は数アミノ酸の付加、欠損及び/又は置換は、相補性決定領域CDRではなく、フレームワーク領域FRに生じることが好ましいが、CDRに生じる場合もある。本発明のATXwt認識抗体を用いた、オートタキシンの測定方法は、前処理等をする必要とすることなく、ATXwtを特異的に検出可能な方法である。本発明の測定方法の具体例として、ウエスタンブロッティング、組織染色など一般的な免疫学的手法があげられる。また、本発明のATXwt認識抗体と、オートタキシンのアミノ酸配列のうち配列番号1からなるアミノ酸配列以外の領域のアミノ酸配列を認識する抗体とを組み合わせた、オートタキシン測定試薬を用いることで、ATXwtをサンドイッチイムノアッセイにより特異的に検出することができる。本明細書において特異的抗体とは、目的の抗原以外には実質的に結合しないことをいう。すなわち、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンを特異的に認識する抗体とは、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンに結合するものの、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含まないオートタキシン欠損アイソフォームに対しては結合しないか、又はVal-Glu-Pro-Lys欠損オートタキシンアイソフォームに比べて、Val-Glu-Pro-Lys配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンへの結合性が、100倍以上、好ましくは1000倍以上、更に好ましくは10000倍以上である抗オートタキシン抗体のことをいう。以下に実施例を示すが、本発明は実施例に記載された例に限られるものではない。なお、以下の実施例で使用したヒト検体は、インフォームドコンセントのもと採血された検体を用い実施した。実施例1抗原ペプチドの調製1ヒトオートタキシンGenBankNo.AAB00855.1、配列番号4の569番目から586番目までのアミノ酸からなるオリゴペプチドCys-Asp-Asp-Lys-Val-Glu-Pro-Lys-Asn-Lys-Leu-Asp-Glu-Leu-Asn-Lys-Arg-Leu、配列番号5を定法に従い合成した。2合成したペプチドを、ImjectKeyholeLimpetHemocyaninPIERCE社;品番77153を用い、プロトコールに従って、コンジュゲーションすることで免疫抗原を作製した。3配列番号5からなるオリゴペプチド、および配列番号5に記載のアミノ酸配列からなるオリゴペプチドのうち、5番目のバリンから8番目のリジンまでのアミノ酸すなわち、配列番号1からなるアミノ酸配列を欠損させたオリゴペプチドCys-Asp-Asp-Lys-Asn-Lys-Leu-Asp-Glu-Leu-Asn-Lys-Arg-Leu、配列番号6を、ImjectBovineserumalbuminPIERCE社;品番77171を用い、プロトコールに従って、コンジュゲーションすることでペプチド-BSABovineserumalbuminを作製し、これをスクリーニング用抗原とした。実施例2スクリーニング用組み換え抗原の調製組み換え抗原への反応性確認のため、特許文献1に記載の方法に従い、スクリーニング用組み換え抗原を調製した。具体的な方法を以下に示す。1Autotaxin-tGenbankNo.L46720のうち、60番目から2648番目までのヌクレオチドからなるcDNA配列番号7をバキュロウイルス用トランスファーベクターpFASTBac-HTインビトロジェンに導入し、プロトコールに従い、ポリヒスチジンを付加した、配列番号1からなるアミノ酸配列を含むオートタキシンATXwt発現用バキュロウイルスプラスミドを調製した。2ポリヒスチジンを付加した、配列番号1からなるアミノ酸配列を含まないオートタキシンATXδ発現用プラスミドとして、1で作製したプラスミドを鋳型として、KOD-Plus-MutagenesisKit東洋紡績を用いて、配列番号7からなるポリヌクレオチドのうち1717番目から1728番目のヌクレオチドGenBankNo.L46720の1776番目から1787番目までのヌクレオチドに相当を欠損したポリヌクレオチド配列番号8を含むプラスミドを調製した。31および2で作製したプラスミドを用い、Bac-to-Bacシステムインビトロジェンにて組み換えバキュロウイルスを調製した。43で調製したバキュロウイルスを用いて、常法に従い、sf9昆虫細胞に感染させることにより、ATXwtまたはATXδを含む発現培養上清を調製した。5発現タンパク質の精製を特許文献4に従い実施した。具体的には以下に示す方法で実施した。5-1抗オートタキシンモノクローナル抗体R10.7特許文献1をHiTrapNHS-activatedHPカラムGEヘルスケアバイオサイエンスに結合させ、ATXwtまたはATXδ発現培養上清を前記カラムにロードした。5-2TBS10mMTris-HCl、150mMNaCl、pH7.4で十分洗浄を行なった。5-3100mMクエン酸緩衝液pH5.0により結合したATXwtまたはATXδを溶出した。実施例3モノクローナル抗体の作製1WKYラット7週齢メスに対し、抗原250μgをフロイント完全アジュバントDIFCOと共に、エーテル麻酔下で後足に免疫を行なった。21カ月後、ラットより鼠頚リンパ節および腸骨リンパ節を採取し、B細胞を回収した。3マウスミエローマ細胞株PAIとポリエチレングリコール存在下、常法に従い、細胞融合を行ない、約10日間のHAT培地による選択を行なった。4実施例1で作製した、スクリーニング用ペプチド-BSAコンジュゲート抗原を用いATXwtと反応性を示し、かつATXδと反応性を示さないクローンを選択した。具体的には下記に示す方法で実施した。4-1ペプチド-BSAコンジュゲート抗原50ng1μg/mL溶液50μLをTBSにより希釈し96穴イムノプレートMaxiSorp、NalgeNUNCInternational、品番430341に添加し、4°Cにて一昼夜保存、コーティングした。4-2続いてTBSにより3回の洗浄後、3-BSAを含むTBS溶液を250μL/ウェルにて各ウェルに添加し、室温で2時間放置した。4-3TBSにより3回洗浄を行ない、ハイブリドーマ細胞の培養上清を50μL/ウェルにて添加し、室温で2時間放置した。4-4TBST0.05Tween20を含むTBSにより6回洗浄を行なった後、HRP標識抗ラットイムノグロブリン抗体5000倍希釈、AmericanQualexおよび1BSAを含むTBSTを50μL/ウェルにて添加し、室温で2時間放置した。4-5TBSTにより6回洗浄を行ない、続いてTMB基質KirkegaardPerryLaboratories、品番:50-76-00を50μL/ウェルで添加し室温10分放置した。4-61Mリン酸にて反応を停止しOD450の吸光度を測定し、目的のクローンを選択した。4-7スクリーニング陽性ウェル中の細胞を限界希釈法によりモノクローナル化を行ないハイブリドーマとして樹立した。5得られたハイブリドーマを、HT培地により約10日間の培養を行った後、最終的にハイブリドーマ細胞培養用培地により培養を続けた。ハイブリドーマ細胞培養用培地は、GIT培地大日本住友製薬500mLに対し、NCTC-109培地インビトロジェンを27.5mL、不必須アミノ酸インビトロジェンを5.5mL、ペニシリン/ストレプトマイシン/グルタミン酸インビトロジェンを5.5mLをろ過滅菌し添加したものを用いた。また、前記培地にHATSigma-Aldrich、HYBRYMAX、品番:H0262を添加したものをHAT培地として、HTSigma-Aldrich、HYBRYMAX,品番:H0137を添加したものをHT培地として、それぞれ用いた。6培養上清を回収し、ATXwtを特異的に認識するモノクローナル抗体ATXR44を回収した。実施例4モノクローナル抗体ATXR44の遺伝子配列実施例3にて取得したATXwt特異的モノクローナル抗体ATXR44の重鎖可変領域および軽鎖可変領域の遺伝子配列を決定した。1-1重鎖遺伝子の増幅は、RNeasyMiniキットQIAGENにてtotalRNAを回収した後、One-stepRT-PCRキットQIAGENを使用しプロトコールに従い実施した。PCRプライマーは、A5’-ctgaggttctcccactc-3’配列番号9、GenBankNo.L22652の19番目から35番目までのヌクレオチドに相当および5’-gtcacggtgactggctca-3’配列番号10、GenBankNo.L22652の588番目から605番目までのヌクレオチドの相補鎖に相当の組み合わせ、ならびにB5’-ggagcccagtcctggac-3’配列番号11、GenBankNo.L22652の1番目から17番目までのヌクレオチドに相当および5’-cagatggggctgttg-3’配列番号12、GenBankNo.L22652の494番目から508番目までのヌクレオチドの相補鎖に相当の組み合わせを用いた。1-21-1で得られた2種類のPCR産物を回収し、ABIPRISM310アプライドバイオシステムズにてそれぞれシークエンスによりヌクレオチド配列を取得後、重鎖可変領域のヌクレオチド配列を決定した配列番号15。配列番号15の情報を基に翻訳した、重鎖可変領域のアミノ酸配列を配列番号2に示す。2-1軽鎖遺伝子の増幅は、重鎖と同様に回収したtotalRNAを用いOne-stepRT-PCRキットを使用しプロトコールに従い実施した。PCRプライマーは、5’-tgacacagtctcca-3’配列番号13、GenBankNo.BC088255の82番目から95番目までのヌクレオチドに相当および5’-tggatggtgggaagat-3’配列番号14、GenBankNo.BC088255の420番目から435番目までのヌクレオチドの相補鎖に相当の組み合わせを用いた。2-22-1で得られたPCR産物を、重鎖と同様にシークエンスし塩基配列を決定した。なお、本方法では軽鎖可変領域全ての配列が決定できなかったため、5’-tggatggtgggaagat-3’配列番号14、GenBankNo.BC088255の420番目から435番目までのヌクレオチドの相補鎖に相当を用い5’/3’RACEキットROCHEを用い、プロトコールに従い、軽鎖可変領域のヌクレオチド配列を決定した配列番号16。配列番号16の情報を基に翻訳した、軽鎖可変領域のアミノ酸配列を配列番号3に示す。実施例5ATXR44のウエスタンブロッティングによる反応性解析実施例2に従い調製したバキュロウイルス-昆虫細胞系で発現させ、精製したATXwtおよびATXδを用い、ウエスタンブロッティングによりATXR44の反応性を検証した。なお、対照としてヒトオートタキシンN末端領域の大腸菌発現抗原を用い作製した抗オートタキシンモノクローナル抗体R1.1A9、全てのオートタキシンN末端を認識する抗体を用いた。具体的には以下に示す方法で実施した。1ATXwtまたはATXδを80ng/レーンにて、還元条件下SDS-PAGE電気泳動を行なった。2電気泳動後、ポリフッ化ビニリデン膜にSemidryTransblotBIORADを用い常法に従い転写した。3非特異的結合を回避するために、転写後の膜を3スキムミルクを含むTBS溶液にて2時間のブロッキングを行ない、その後1μg/mLのATXR44抗体またはR1.1A9抗体と反応させた。4TBSTによる十分な洗浄後、1StepNBT/BCIP試薬PIERCEにより抗体の結合を検出した。結果、図1に示す通り、ATXR44抗体は、ATXδとは反応性を示さずATXwtとのみ反応性を示す結果が得られた。一方、オートタキシンN末端を認識するモノクローナル抗体であるR1.1A9抗体は、ATXwtおよびATXδを、いずれも同程度の感度で検出した。このことより、ATXR44抗体はATXwtと特異的に反応するモノクローナル抗体であることが確認された。実施例6天然状態ATXwtへの反応性検証1天然状態ATXwtへの反応性の検証のため実施例2により調製したATXwtを、特許文献4に記載の方法でオートタキシンを吸着して除いた牛血清に添加し、ATXwtのみを含む試料を調製した。2試料中のオートタキシン濃度を、特許文献1に記載のオートタキシン定量法により決定した。2-1ATXR44抗体をNHS-BiotinSigma試薬を用い常法に従いビオチン標識を施した。2-2DynabeadsStreptavidinベリタス懸濁液10μLに対し、10μgのビオチン標識ATXR44を添加した。2-310分後、TBSTにて十分洗浄した後、約0.4mg/LのATXwtを含む試料1mLを添加し、緩やかに撹拌を続けながら1時間室温にて反応させた。2-4磁石にてATXR44抗体が結合したDynabeadsを回収し、上清中のオートタキシン濃度を測定した。なお、対照としてビオチン標識ATXR44抗体を添加せずDynabeadsのみで処理した同一試料の上清中のオートタキシン濃度を測定しバックグラウンド値とした。結果、図2に示す通り、対照であるバックグラウンド中のオートタキシン濃度が0.38mg/Lであったのに対し、ATXR44抗体を結合させたDynabeadsにより処理したサンプル中のオートタキシン濃度は0.31mg/Lと約20低減し、ATXR44抗体は、溶液中にあるATXwtとの反応性を有していることが示された。実施例7ヒト血清中のATXwtおよびATXδの検出ヒト血清中のATXwtおよびATXδの存在検出を以下の手順にて行なった。1プロトコールに従い1mL容量のHiTrapNHS-activatedHPGEヘルスケアバイオサイエンスカラムに5mgのモノクローナル抗体を結合させたアフィニティーカラムを2種類作製した。一つは、ATX44モノクローナル抗体を結合させたアフィニティーカラムであり、本カラムに結合した物質にはATXwtが含まれ、本カラムの素通り画分にはATXδが含まれることが期待される。もう一つは、ATX全てに結合能を有するR10.23抗体特許文献1および特許文献4を結合させたアフィニティーカラムであり、本カラムの素通り画分にはATXwt、ATXδいずれも含まれないことが期待される。21.16mg/Lのオートタキシンを含む健常者ヒト血清7mLをATXR44結合アフィニティーカラムにロードした。なお、各試料のオートタキシン濃度は特許文献1に記載のオートタキシン定量試薬を用い、全自動エンザイムイムノアッセイ装置AIA-1800東ソー、製造販売届出番号:13B3X90002000002にて定量している。3素通り画分を回収する一方、カラムは十分量のTBSにて洗浄後、100mMグリシンpH2.5溶液でカラムに結合した物質を溶出し、溶出画分はTBSにて十分透析した後に、解析用サンプルとした。4素通り画分は続いてR10.23を結合させたアフィニティーカラムにロードした。本作業により、本カラムに結合した物質には3の素通り画分に残存したATXδが含まれ、素通り画分にはATXwt、ATXδいずれも含まれないことが期待される。53と同様に、素通り画分を回収する一方、カラムは十分量のTBSにて洗浄後、100mMグリシンpH2.5溶液でカラムに結合した物質を溶出し、溶出画分はTBSにて十分透析後解析用サンプルとした。2種類のカラムを共に素通りした画分中のオートタキシン濃度を定量した結果、0.00mg/mLであることを確認し、ヒト血清中に存在したオートタキシン全てを2種類のカラムで結合回収できたことを確認した。6ATXR44結合カラムに結合後に溶出した画分以下、ATXR44結合画分とする、およびR10.23結合カラムに結合後に溶出した画分以下、R10.23結合画分とするを、実施例5同様、電気泳動、膜への転写を実施し、ATXR44抗体およびR1.1A9抗体にてオートタキシンを検出した。7同様の実験を、異なるヒト健常人血清についても実施した。結果、図3aおよび図3ba、bは異なる健常者血清を用いた結果それぞれを示すに示す通り、ATXR44結合画分、およびR10.23結合画分には、いずれも、R1.1A9でのウエスタンブロッティングの結果によりオートオキシンが存在することが確認された。一方、同一試料をATXR44でウエスタンブロッティングした場合は、ATXR44結合画分とのみ反応性を示す。このことから、ATXR44結合カラムにはATXwtのみが結合し、R10.23結合カラムにはATXδのみが結合していることが確認できる。さらに、ヒト血清中には、ATXwtとATXδの、いずれもが存在し、その濃度に大きな差はないことも明らかとなった。実施例8ATXwt特異的測定試薬の調製特許文献1と同様の方法でATXwt特異的測定試薬の調製を行なった。具体的には以下に示す方法で実施した。1水不溶性担体内部にフェライトを練り込んだ粒子径約1.5mmのエチレンビニルアルコール製担体に抗ヒトオートタキシンモノクローナル抗体R10.23を100ng/担体になるように30°Cにて一昼夜物理的に吸着させ、その後1BSAを含む100mMトリス緩衝液pH8.0にて40°C4時間ブロッキングを行なうことで抗体固定化担体を調製した。2抗ヒトオートタキシンモノクローナル抗体ATXR44をアルカリフォスファターゼ標識用キット-NH2同仁化学研究所、品番:LK12を用いてアルカリ性ホスファターゼと結合させることで標識抗体を調製した。3磁力透過性の容器容量1.2mLに12個の抗体固定化担体を入れた後、0.7μg/mLの標識抗体を含む緩衝液3BSAを含むトリス緩衝液、pH8.050μLを容器に添加し凍結乾燥することでオートタキシン測定試薬を調製した。オートタキシン測定試薬は窒素充填下密閉封印シールを施し測定まで4°Cにて保管した。4既知濃度ヒトオートタキシン標準品を特許文献1に記載の方法で調製した。具体的には、下記に示す方法で実施した。4-1オートタキシンモノクローナル抗体R10.23結合カラムを用い、牛血清中のオートタキシンを吸着させることで、オートタキシン非含有血清を調製した。4-2実施例2に記載の方法で精製した組み換えATXwtを用い、オートタキシン非含有血清に適当な濃度添加することで、濃度の異なる5濃度オートタキシン非含有血清を加えると6濃度の標準品を作製した。標準品の濃度決定は特許文献1に記載のオートタキシン定量試薬にて決定した。本実施例で調製した、ATXwt特異的測定試薬について、標準品を用いて作成した検量線を図4に示す。図4の検量線は、縦軸に測定値のlog値を、横軸に各標準品のオートタキシン濃度をとり、オートタキシン非含有血清試料における測定値を0.01mg/Lでの値として代用し作成したものである。実施例9ATXwt特異的測定試薬による測定その1実施例8で調製した測定試薬を用い、健常者血清2種オートタキシン濃度が低濃度の血清と中濃度の血清、および健常者血清に、実施例2に記載の方法で精製した組み換えATXwtを添加した高濃度試料の計3種類の検体を10重測定した際のばらつきCVを検証した。表1に示す通り、いずれもCVは5以下であり測定精度は良好であった。実施例10ATXwt特異的測定試薬による測定その2実施例8で調製した測定試薬を用い、健常者血清を、実施例84-1で調製したオートタキシン非含有血清を用い2倍希釈系列を調製した。前記希釈系列を5重測定し、測定値の平均とばらつきCVをプロットする図5ことで実効検出感度を算出した。CVが20になる濃度を算出した結果68μg/Lとなり、実施例8で調製したATXwt特異的測定試薬がATXwtを非常に高感度に測定する試薬であることが確認された。"