生体試料中のuPAタンパク質およびPAI-1タンパク質の濃度を測定する方法であり、質量分析法を使用して前記生体試料から調製されたタンパク質消化物中にuPA由来の少なくとも1つのフラグメントペプチドおよびPAI-1由来の少なくとも1つのフラグメントペプチドを検出し、および前記試料中のuPAタンパク質およびPAI-1タンパク質の濃度を算出することを含み、ここで前記uPAタンパク質およびPAI-1タンパク質の測定濃度が独立して相対的濃度または絶対定量濃度から選択される、方法。前記ペプチドの検出前に前記タンパク質消化物を分画する工程をさらに含む、請求項1に記載の方法。前記分画工程が、ゲル電気泳動法、液体クロマトグラフィー、キャピラリー電気泳動法、ナノ逆相液体クロマトグラフィー、高速液体クロマトグラフィー、等電分離クロマトグラフィー、または逆相高速液体クロマトグラフィーからなる群から選択される、請求項2に記載の方法。前記生体試料の前記タンパク質消化物が、LiquidTissue商標プロトコールおよび試薬により調製される、請求項1に記載の方法。前記タンパク質消化物がプロテアーゼ消化物を含む、請求項1に記載の方法。前記タンパク質消化物がトリプシン消化物を含む、請求項5に記載の方法。前記タンパク質消化物が2つ以上のプロテアーゼを含み、前記プロテアーゼの1つがトリプシンであり、またはトリプシンでない、請求項5に記載の方法。質量分析法はタンデム質量分析法を含む、請求項1に記載の方法。前記使用される質量分析法の様式が、選択反応モニタリングSRM、高解像度選択反応モニタリングhSRM、多重選択反応モニタリングmSRM、多重反応モニタリングMRM、および/または選択イオンモニタリングSIMである、請求項1および8に記載の方法。uPAフラグメントペプチドが表1に示され、配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7、および配列番号8に示されるアミノ酸配列を含む、請求項1または9に記載の方法。uPAペプチド同定および特徴がその特定の単同位体質量、特定の前駆体電荷状態、電荷比m/zに対する特定の前駆体質量、特定の生成物移動イオンm/zおよび特定のイオン型により表1に示される最適ペプチドにおいて定義される、請求項10に記載の方法。PAI-1フラグメントペプチド1つまたは複数が表2に示され、配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17および配列番号18に示されるアミノ酸配列を含む、請求項1および9に記載の方法。uPAペプチド同定および特徴がその特定の単同位体質量、特定の前駆体電荷状態、電荷比m/zに対する特定の前駆体質量、特定の生成物移動イオンm/zおよび特定のイオン型により表2に示されるように定義される、請求項12に記載の方法。生体試料が、血液、尿、血清、腹水、唾液、細胞、または組織を含む、請求項1に記載の方法。組織がホルマリン固定組織である、請求項14に記載の方法。前記組織がパラフィン包埋組織である、請求項14または15に記載の方法。前記組織が腫瘍から得られる、請求項14に記載の方法。前記腫瘍が原発性腫瘍から得られる、請求項17に記載の方法。前記腫瘍が続発性腫瘍から得られる、請求項17に記載の方法。さらにuPAフラグメントペプチド1つまたは複数又はペプチドを定量することを含む、請求項1に記載の方法。uPAフラグメントペプチドの定量化は、uPAの、約8~約15、約8~約25、約8~約35、約8~約45、約12~約15、約12~約25、約12~約35、約12~約45、約15~約20、約15~約25、約15~約35、約15~約45、約20~約25、約20~約35、約20~約45のuPAのアミノ酸残基からなる群から選択される範囲の長さを有するアミノ酸配列に対応するuPAフラグメントペプチドの量、および1つの試料中の配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7および配列番号8に示される各ペプチドの分析において同定された移動イオンと、様々な別個の原発性および/または続発性腫瘍1つまたは複数由来の様々な別個の生体試料中の同じuPAフラグメントペプチドの量を比較することを含む、請求項20に記載の方法。uPAフラグメントペプチドの定量化は、uPAフラグメントペプチドの量と、既知の量の内部標準物質ペプチドを比較することを含み、前記生体試料中のペプチドおよび前記内部標準物質のペプチドはともに約8~約15、約8~約25、約8~約35、約8~約45、約12~約15、約12~約25、約12~約35、約12~約45、約15~約20、約15~約25、約15~約35、約15~約45、約20~約25、約20~約35、約20~約45のuPAのアミノ酸残基からなる群から選択される範囲の長さを有する同じアミノ酸配列および、配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7および配列番号8に示される各最適ペプチドの分析において同定された移動イオンに対応する、請求項20に記載の方法。さらに、PAI-1フラグメントペプチド1つまたは複数又はペプチドを含む、請求項1に記載の方法。PAI-1フラグメントペプチドの定量化は、約8~約15、約8~約25、約8~約35、約8~約45、約12~約15、約12~約25、約12~約35、約12~約45、約15~約20、約15~約25、約15~約35、約15~約45、約20~約25、約20~約35、約20~約45のPAI-1のアミノ酸残基からなる群から選択される範囲の長さを有するアミノ酸配列に対応するPAI-1フラグメントペプチドの量、および1つの試料中の配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17および配列番号18に示される各ペプチドの分析において同定された移動イオンと、様々な別個の原発性および/または続発性腫瘍1つまたは複数由来の様々な別個の生体試料中の同じPAI-1フラグメントペプチドの量を比較することを含む、請求項23に記載の方法。PAI-1フラグメントペプチドの定量化は、PAI-1フラグメントペプチドの量と、既知の量の内部標準物質ペプチドを比較することを含み、前記生体試料のペプチドおよび前記内部標準物質のペプチドはともに約8~約15、約8~約25、約8~約35、約8~約45、約12~約15、約12~約25、約12~約35、約12~約45、約15~約20、約15~約25、約15~約35、約15~約45、約20~約25、約20~約35、約20~約45のPAI-1のアミノ酸残基からなる群から選択される範囲の長さを有する同じアミノ酸配列および、配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17および配列番号18に示される各最適ペプチドの分析において同定された移動イオンに対応する、請求項23に記載の方法。前記内部標準物質が同位体的に標識されたペプチドである、請求項22または25のいずれかに記載の方法。前記同位体的に標識された内部標準物質ペプチドが、18O、17O、34S、15N、13C、2H、またはその組み合わせから選択される1つ以上の重安定同位体を含む、請求項26に記載の方法。さらに、被検体から前記生体試料を得ることを含み、前記タンパク質消化物中の前記uPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドの検出がuPAおよびPAI-1の存在および前記被検体のがんとの関連を示す、請求項1に記載の方法。さらに、前記uPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドの検出量および定量と、前記がんの診断的病期/グレード/状態とを相関させることを含む、請求項28に記載の方法。uPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドを検出および定量し、前記がんの診断的病期/グレード/状態を示すことは、他のタンパク質由来の他のペプチドを検出し、定量化することと多重に組み合わせることができ、そうして組み合わせた場合、前記がんの診断的病期/グレード/状態についてのさらなる情報を提供する、請求項28に記載の方法。さらに、前記タンパク質消化物中のuPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドの存在、非存在または定量化濃度に基づき前記被検体の治療を選択することを含む、請求項20~25のいずれか一項に記載の方法。さらに、特にuPAタンパク質および/またはPAI-1タンパク質またはuPAタンパク質およびPAI-1タンパク質の濃度を特異的に標的とした治療有効量の治療薬を投与することを含み、治療に使用される1つまたは複数の薬剤または前記1つまたは複数の薬剤の量に関する治療決定は、前記生体試料のuPAフラグメントペプチドおよび/またはPAI-1フラグメントペプチドの特定の濃度に基づく、請求項20~25のいずれか一項に記載の方法。治療薬が、特にuPAタンパク質および/またはPAI-1タンパク質に結合し、前記uPAまたはPAI-1のいずれかの生物活性を阻害するものを含む、請求項32に記載の方法。uPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドを検出および定量することは、他のタンパク質由来の他のペプチドを検出し、定量化することと多重に組み合わせることができ、そうして治療に使用される1つまたは複数の薬剤および/または前記1つまたは複数の薬剤の量に関する治療決定が前記生体試料の他のペプチド/タンパク質と組み合わせてuPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドの特定の濃度に基づく、請求項31~33のいずれか一項に記載の方法。前記生体試料がLiquidTissue商標のプロトコールおよび試薬によるuPAフラグメントペプチドおよびPAI-1フラグメントペプチドの定量分析において処理されているホルマリン固定の腫瘍組織である、請求項14、20、および23のいずれか一項に記載の方法。前記生体試料がホルマリン固定組織の試料であり、LiquidTissue商標のプロトコールがa一時期80°C~100°C、10分~4時間にてホルマリン固定生体試料および反応緩衝液を含む組成物を加熱し、前記生体試料中に架橋しているタンパク質を反転または放出し、b得られた組成物を、トリプシン、キモトリプシン、およびエンドプロテイナーゼLys-Cからなる群から選択される、有効量のタンパク質分解酵素で一時期30分間~24時間、37°C~65°Cにて処理し、前記生体試料の組織および細胞構造を破壊し、前記試料を溶解し、それによりタンパク質分析に適切な液状、可溶性、希釈可能な生体分子溶解物を生成し、前記溶解物のタンパク質量が前記生体試料のタンパク質総量を表す、請求項4に記載の方法。