"ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを反応させる工程を含み、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴とする、ATPの製造方法。上記ポリリン酸キナーゼ2型が、好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型であることを特徴とする、請求項1に記載のATPの製造方法。上記好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型が、以下のaまたはbのポリペプチドであることを特徴とする、請求項2に記載のATPの製造方法:a配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド;b配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換および/または付加されたアミノ酸配列からなり、AMPからATPを生成する活性を有するポリペプチド。上記好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型が、以下のcまたはdのポリヌクレオチドによってコードされたポリペプチドであることを特徴とする、請求項3に記載のATPの製造方法:c配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチド;d配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチドと相補的な塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、AMPからATPを生成する活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。AMPからATPを製造するためのキットであって、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを少なくとも備え、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴とするキット。ATPを利用して物質を製造する方法であって、上記製造方法によってATPから生成されたAMPに、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸とを反応させてATPを再生するATP再生反応と、当該製造方法とが共役しており、上記製造方法が利用するATPは、当該製造方法と共役している上記ATP再生反応によって再生されたATPであり、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴とする物質の製造方法。上記物質は、アセチル-CoAであることを特徴とする、請求項6に記載の物質の製造方法。しかし、特許文献1~4に開示された方法は、単一の酵素を用いてAMPから直接ATPを合成する方法ではない。具体的には、特許文献1~4に開示された方法では、まず、第1段階の反応として、ATPを利用して、アデニレートキナーゼによってAMPからADPを合成する。次いで、第2段階の反応として、第1段階で合成したADPを基質として、ポリリン酸キナーゼによってATPを合成するものである。このため、AMPからATPを合成するためには、アデニレートキナーゼおよびポリリン酸キナーゼの2種類の酵素を利用する必要がある。2種類の酵素を利用する反応系は、単一の酵素のみを利用する反応系と比較すると、反応系の制御が複雑になるという問題を有している。本発明は、上記の問題点に鑑みてなされたものであり、その目的は、より簡便にAMPからATPを合成することができる手段を提供することにある。本発明者らは、上記目的を達成するために鋭意検討を重ねた結果、既にADPを基質としてATPを合成する酵素として知られていたポリリン酸キナーゼ2型PPK2が、AMPを基質としてATPを合成する活性を有していることを初めて見出し、かかる新規知見に基づいて本発明を完成させるに至った。これまでに、PPK2が、AMPを基質としてATPを合成する活性を有しているという知見は、一切報告されていない。そもそも、ポリリン酸キナーゼに関わらず、単一の酵素のみで、AMPからATPを合成再生し得るという知見自体がない。従って、PPK2を用いることによって、単一の酵素のみで、AMPからATPを合成し得ることは、本発明者らが初めて見出し、ここに開示するものである。すなわち、本発明に係るATPの製造方法は、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを反応させる工程を含み、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴としている。上記構成であれば、単一の酵素のみでAMPからATPを合成し得るので、より簡便にAMPからATPを製造することができる。本発明に係るATPの製造方法では、上記ポリリン酸キナーゼ2型が、好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型であることが好ましい。好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型は、耐熱性を有しているので、より安定的にAMPからATPを製造することができる。本発明に係るATPの製造方法では、上記好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型が、以下のaまたはbのポリペプチドであり得る:a配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド;b配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換および/または付加されたアミノ酸配列からなり、AMPからATPを生成する活性を有するポリペプチド。上記の好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型は、耐熱性を有しているので、より安定的にAMPからATPを製造することができる。本発明に係るATPの製造方法では、上記好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型が、以下のcまたはdのポリヌクレオチドによってコードされたポリペプチドであり得る:c配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチド;d配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチドと相補的な塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、AMPからATPを生成する活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。上記の好熱菌のポリリン酸キナーゼ2型は、耐熱性を有しているので、より安定的にAMPからATPを製造することができる。本発明に係るキットは、AMPからATPを製造するためのキットであって、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを少なくとも備え、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴としている。かかる構成のキットを用いれば、単一の酵素のみでAMPからATPを合成し得るので、より簡便にAMPからATPを製造することができる。本発明に係る物質の製造方法は、ATPを利用して物質を製造する方法であって、上記製造方法によってATPから生成されたAMPに、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸とを反応させてATPを再生するATP再生反応と、当該製造方法とが共役しており、上記製造方法が利用するATPは、当該製造方法と共役している上記ATP再生反応によって再生されたATPであり、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴としている。上記構成であれば、ATPを消費する物質の生成系に、ATP再生系を共役させるので、ATPを供給する必要がなく、コストを抑えることができる。また、副反応が起こらない高効率の反応系を構築することができる。このため、より安価にかつより効率よく物質を製造することができる。本発明に係る物質の製造方法では、上記物質は、アセチル-CoAであることが好ましい。上記構成であれば、ATPを消費するアセチル-CoAの生成系に、ATP再生系を共役させるので、ATPを供給する必要がなく、コストを抑えることができる。また、副反応が起こらない高効率の反応系を構築することができる。このため、より安価にかつより効率よくアセチル-CoAを製造することができる。本発明に係るATPの製造方法は、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを反応させる工程を含み、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素である構成である。また、本発明に係るキットは、AMPからATPを製造するためのキットであって、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを少なくとも備え、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素である構成である。従って、本発明によれば、単一の酵素のみでAMPからATPを合成し得るので、より簡便にAMPからATPを製造することができるという効果を奏する。さらには、本発明に係る物質の製造方法は、ATPを利用して物質を製造する方法であって、上記製造方法によってATPから生成されたAMPに、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸とを反応させてATPを再生するATP再生反応と、当該製造方法とが共役しており、上記製造方法が利用するATPは、当該製造方法と共役している上記ATP再生反応によって再生されたATPであり、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素である構成である。従って、本発明によれば、ATPを消費する物質の生成系に、ATP再生系を共役させるので、ATPを供給する必要がなく、コストを抑えることができる。また、副反応が起こらない高効率の反応系を構築することができる。このため、より安価にかつより効率よく物質を製造することができるという効果を奏する。以下、本発明の実施の形態について、詳細に説明する。ただし、本発明はこれに限定されるものではなく、記述した範囲内で種々の変形を加えた態様で実施できるものである。また、本明細書中に記載された学術文献および特許文献の全てが、本明細書中において参考として援用される。なお、本明細書において特記しない限り、数値範囲を表すA~Bは、A以上、B以下を意味する。1.ATPの製造方法本発明に係るATPの製造方法は、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを反応させる工程を含み、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴としている。本発明に係るATPの製造方法では、下記の反応式1に示すように、AMPは、ポリリン酸キナーゼ2型以下、PPK2と略記する。の触媒作用によりポリリン酸polyPnからリン酸基を受け取り、ATPを生じる。式中、nは、ポリリン酸におけるリン酸の数を表す。PPK2と、ポリリン酸と、AMPとの反応条件は、AMPからATPが合成される条件であれば特に限定されず、適切な緩衝液中で、適切な温度で、適切な時間にわたって、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを反応させればよい。緩衝液としては、例えば、PPK緩衝液50mMMOPS-NaOHバッファ、40mMNH42SO4、4mMMgCl2、10mMMnCl2、pH7.0、Tris緩衝液、HEPES緩衝液、リン酸緩衝液等を挙げることができる。緩衝液には、例えば、Mgイオンなどの二価金属イオンが含まれていることが好ましい。反応温度は特に限定されず、用いるPPK2に応じて適宜選択することができる。例えば、20~40°Cであってもよく、25~30°Cであってもよい。反応温度が20°Cより低いと、一般的にPPK2の酵素活性が低くATPが充分に合成されないおそれがある。また、反応温度が40°Cを超えると、一般的にPPK2が失活することによりATPが充分に合成されないおそれがある。なお、好熱菌由来のPPK2を用いる場合は、反応温度の好ましい範囲は上記の限りではない。好熱菌由来のPPK2は、耐熱性を有しているので、好ましくは、30~80°C、より好ましくは50~70°Cの反応温度にて、安定的にATPを合成することができる。高熱菌由来のPPK2は、高温条件下であっても失活し難い。そのため、高温条件下での反応系においても安定にATPを生産することができる。よって、高熱菌由来のPPK2を用いれば、高温での物質生産反応系とATP生産反応系とを共役させることが可能となる。また、PPK2を用いたATP生産反応系と、当該ATPを用いた物質生産反応系がカップリングしている反応システムについて考える。このとき、ATPを用いた物質生産反応系が発熱反応である場合、上記反応システム自体が高温になり易い。しかしながら、高熱菌由来のPPK2を用いれば、たとえ反応システムが高温条件になったとしても、安定に所望の物質を生産することができる。反応時間は、特に限定されないが、1分~720分が好ましく、10分~120分がより好ましい。ATP合成反応溶液中のPPK2は、最終濃度が1~500μg/mlとなるように含有されていることが好ましく、最終濃度が50~200μg/mlとなるように含有されていることがより好ましい。反応溶液中に含まれているPPK2の濃度が最終濃度で1μg/mlより低いと、再生されるATP量が少なくなるおそれがある。また、反応溶液中に含まれているPPK2の濃度が最終濃度で500μg/mlを超えると、反応あたりのコストが高くなるおそれがある。また、ATP合成反応溶液中のポリリン酸は、最終濃度が0.5~200mMとなるように含有されていることが好ましく、最終濃度が1~100mMとなるように含有されていることがより好ましい。反応溶液中に含まれているポリリン酸の濃度が最終濃度で0.5mMより少ないと、再生されるATP量が少なくなるおそれがある。また、反応溶液中に含まれているポリリン酸の濃度が最終濃度で500mMを超えると、反応液中の金属イオンがキレートされるおそれがある。また、ATP合成反応溶液中のAMPは、最終濃度が0.1~500mMとなるように含有されていることが好ましく、最終濃度が0.2~2mMとなるように含有されていることがより好ましい。反応溶液中に含まれているAMPの濃度が最終濃度で0.1mMより少ないと、再生されるATP量が少なくなるおそれがある。また、反応溶液中に含まれているAMPの濃度が最終濃度で500mMを超えると、反応あたりのコストが高くなるおそれがある。本発明に係るATPの製造方法によってATPが製造されたことは、後述する実施例に示した薄層クロマトグラフィー法の他に、液体クロマトグラフィー法、ルシフェラーゼ法等によって確認することができる。以下に、PPK2、ポリリン酸およびAMPについて、それぞれ説明する。1-1PPK2本明細書において、PPK2は、ポリリン酸キナーゼの内、PPK2ドメインを有しているポリリン酸キナーゼが意図される例えば、非特許文献1等を参照。PPK2ドメインのアミノ酸配列は、PPK1と同じ部分は全くなく、PPK1とは明確に区別されている。さらに、本明細書において、PPK2は、PPK2ドメインを有しているポリリン酸キナーゼの中でも、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素が意図される。このようなPPK2を、当業者は、PPK2ドメインを有している周知のポリリン酸キナーゼの中から、単一の酵素でAMPからATPを合成する活性を指標として検索することによって、明確に確定し得る。PPK2は、その由来は特に限定されず、細菌、酵母、動物、植物等、いずれの生物由来であってもよい。耐熱性を有しており、より安定的にATPを合成できることから、本発明に係るATPの製造方法では、PPK2が、好熱菌由来のPPK2であることが好ましい。上記好熱菌としては、例えば、Thermosynechococcuselongatus、Meiothermusruber、Meiothermussilvanus、Deinococcusgeothermalis、Thermanaerovibrioacidaminovorans、Thermusthermophilus等を挙げることができるが、本発明はこれらに限定されない。このような好熱菌のPPK2としては、例えば、PPK2ドメインを有し、さらに、公知のThermosynechococcuselongatusBP1由来のPPK2TePPK2Tのアミノ酸配列配列番号1Genbank、アクセッションNo.AAN87337.1に対して、約35以上の同一性を有しているアミノ酸配列からなり、且つAMPからATPを生成する活性を有するポリペプチドが意図される。なお、アミノ酸配列の同一性は、BLASTの方法によって決定することができる。上記好熱菌のPPK2としては、例えば、以下のaまたはbのポリペプチドであり得るが、本発明はこれらに限定されない:a配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド;b配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸が欠失、置換および/または付加されたアミノ酸配列からなり、AMPからATPを生成する活性を有するポリペプチド。上記a~b以外の好熱菌由来のPPK2については、公知のPseudomonasaeruginosa由来のPPK2の塩基配列の情報を元にデータベースにアクセスすることによって、その具体的な塩基配列およびアミノ酸配列の情報を、簡単かつ十分に取得し得る。なお、本明細書中で使用される場合、用語ポリペプチドは、ペプチドまたはタンパク質と交換可能に使用される。ここで、上記1または数個のアミノ酸が欠失、置換および/または付加されたとは、部位特異的突然変異誘発法等の公知の変異ペプチド作製法により欠失、置換および/または付加できる程度の数例えば20個以下、好ましくは10個以下、より好ましくは7個以下、さらに好ましくは5個以下、特に好ましくは3個以下のアミノ酸が欠失、置換および/または付加されることを意味する。1または数個のアミノ酸が欠失、置換および/または付加される部位は、アミノ酸が欠失、置換および/または付加された後のタンパク質が、AMPからATPを生成する活性を有していれば、当該アミノ酸配列中のどの部位であってもよい。このような変異ポリペプチドは、公知の変異ポリペプチド作製法により人為的に導入された変異を有するポリペプチドに限定されるものではなく、天然に存在する同様の変異ポリペプチドを単離精製したものであってもよい。タンパク質のアミノ酸配列中のいくつかのアミノ酸が、このタンパク質の構造または機能に有意に影響することなく容易に改変され得ることは、当該分野において周知である。さらに、人為的に改変させるだけでなく、天然のタンパク質において、当該タンパク質の構造または機能を有意に変化させない変異体が存在することもまた周知である。好ましい変異体は、保存性もしくは非保存性アミノ酸置換、欠失、または付加を有する。好ましくは、サイレント置換、付加、および欠失であり、特に好ましくは、保存性置換である。これらは、本発明に係るポリペプチド活性を変化させない。代表的に保存性置換と見られるのは、脂肪族アミノ酸Ala、Val、Leu、およびIleの中での1つのアミノ酸の別のアミノ酸への置換、ヒドロキシル残基SerおよびThrの交換、酸性残基AspおよびGluの交換、アミド残基AsnおよびGlnの間の置換、塩基性残基LysおよびArgの交換、ならびに芳香族残基Phe、Tyrの間の置換である。上記好熱菌のPPK2としては、以下のcまたはdのポリヌクレオチドにコードされたポリペプチドであってもよい。つまり、c配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチド;d配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチドと相補的な塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、AMPからATPを生成する活性を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。なお、配列番号6、7、8、9または10の塩基配列からなるポリヌクレオチドは、各々、配列番号1、2、3、4または5に示されるアミノ酸配列からなるポリヌクレオチドをコードするポリヌクレオチドである。本明細書中で使用される場合、用語ストリンジェントな条件は、少なくとも90の同一性、好ましくは少なくとも95の同一性、最も好ましくは少なくとも97の同一性が配列間に存在するときにのみハイブリダイゼーションが起こることを意味する。具体的には、ハイブリダイゼーション溶液50ホルムアミド、5×SSC150mMのNaCl、15mMのクエン酸三ナトリウム、50mMのリン酸ナトリウムpH7.6、5×デンハート液、10硫酸デキストラン、および20μg/mlの変性剪断サケ精子DNAを含む中にて42°Cで一晩インキュベーションした後、約65°Cにて0.1×SSC中でフィルタを洗浄することが意図されるが、ハイブリダイゼーションさせるポリヌクレオチドによって、高ストリンジェンシーでの洗浄条件は適宜変更され、例えば、哺乳類由来DNAを用いる場合は、0.1SDSを含む0.5×SSC中にて65°Cでの洗浄好ましくは15分間×2回が好ましく、E.coli由来DNAを用いる場合は、0.1SDSを含む0.1×SSC中にて68°Cでの洗浄好ましくは15分間×2回が好ましく、RNAを用いる場合は、0.1SDSを含む0.1×SSC中にて68°Cでの洗浄好ましくは15分間×2回が好ましく、オリゴヌクレオチドを用いる場合は、0.1SDSを含む0.1×SSC中にてハイブリダイゼーション温度での洗浄好ましくは15分間×2回が好ましい。また、上記ハイブリダイゼーションは、Sambrookら、MolecularCloningALaboratoryManual2dEdColdSpringHarborLaboratoryに記載されている周知の方法で行うことができる。通常、温度が高いほど、塩濃度が低いほどストリンジェンシーは高くなりハイブリダイズし難くなる、より相同性の高いポリヌクレオチドを取得することができる。なお、塩基配列の同一性は、サンガー法によって決定することができる。PPK2は、例えば、遺伝子組み換え技術を用いて生産されたものであってもよく、アミノ酸合成機などを用いて化学合成されたものであってもよい。例えば、大腸菌などの宿主にてPPK2を強制発現することによってPPK2を生産することができる。好熱菌のPPK2を用いる場合には、PPK2を強制発現した宿主、または、当該宿主から粗精製したPPK2を加熱することによって、PPK2以外の酵素を失活させることが可能であるので、より簡便に、純粋なPPK2を入手することができる。1-2ポリリン酸ポリリン酸polyPとしては、好ましくは3~1000個、より好ましくは10~700個の無機リン酸が、高エネルギーであるリン酸結合によって直鎖状に重合したものであれば特に限定されない。また、ポリリン酸は、生体例えば、細菌由来のものであってもよく、化学合成によって得られたものであってもよく、ポリリン酸合成酵素を用いてATPから合成されたものであってもよい。ポリリン酸合成酵素を用いてATPからポリリン酸を合成する場合には、例えば、特開平5-153993号公報等に開示された従来公知のポリリン酸の製造方法を利用すればよい。また、ポリリン酸は、ポリリン酸の塩の形態であってもよい。1-3AMPAMPとしては、特に限定されず、生体例えば、細菌由来のものであってもよく、化学合成によって得られたものであってもよい。本発明に係るATPの製造方法によれば、単一の酵素のみでAMPからATPを合成し得るので、従来の方法と比較して、より簡便にAMPからATPを製造することができる。2.キット本発明に係るキットは、AMPからATPを製造するためのキットであって、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸と、AMPとを少なくとも備えていることを特徴としている。PPK2、ポリリン酸およびAMPについては、上記1.ATPの製造方法の項で説明したとおりであるので、説明を省略する。本発明に係るキットでは、上記PPK2をポリペプチドの形態として備えていてもよいし、当該ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの形態例えば、当該ポリヌクレオチドを含む形質転換ベクター等として備えていてもよい。なお、本明細書中で使用される場合、用語ポリヌクレオチドは、核酸または核酸分子とも換言でき、ヌクレオチドの重合体が意図される。また、塩基配列は、核酸配列またはヌクレオチド配列とも換言でき、デオキシリボヌクレオチドA、G、C、およびTと省略されるの配列として示される。本発明にかかるキットは、上記PPK2、ポリリン酸およびAMP以外の成分を備えていてもよい。例えば、PPK2、ポリリン酸およびAMPを反応させるための緩衝液を備えていてもよい。適切な緩衝液については、上記1.ATPの製造方法の項で説明したとおりである。また、上記キットを構成する成分を格納するための1つ以上の容器例えば、バイアル、管、アンプル、ビン等を含んでいてもよく、本発明にかかるキットを使用するための指示書を備えていてもよい。本発明に係るキットを用いれば、単一の酵素のみでAMPからATPを合成し得るので、従来の方法と比較して、より簡便にAMPからATPを製造することができる。3.物質の製造方法本発明に係る物質の製造方法は、ATPを利用して物質を製造する方法であって、上記製造方法によってATPから生成されたAMPに、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸とを反応させてATPを再生するATP再生反応と、当該製造方法とが共役しており、上記製造方法が利用するATPは、当該製造方法と共役している上記ATP再生反応によって再生されたATPであり、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴としている。本発明に係る物質の製造方法は、以下のように言い換えることもできる。すなわち、本発明に係る物質の製造方法は、ATPを利用して物質を生成する反応を用いた、物質の製造方法であって、上記反応によってATPから生成されたAMPに、ポリリン酸キナーゼ2型と、ポリリン酸とを反応させてATPを再生する工程を含み、上記反応が利用するATPは、上記再生工程によって再生されたATPであり、上記ポリリン酸キナーゼ2型は、単一の酵素でAMPからATPの合成を可能とする酵素であることを特徴としている。本発明に係る物質の製造方法では、上記物質は、アセチル-CoAであることが好ましい。すなわち、上記反応は、アセチル-CoA合成酵素によってアセチル-CoAを生成する反応であり得る。PPK2、ポリリン酸およびAMPについては、上記1.ATPの製造方法の項で説明したとおりであるので、説明を省略する。なお、上記物質は、特に限定された物質ではなく、ATP再合成反応と共役している製造方法に係る物質であればよい。すなわち、ATP再生反応ATP再生系と共役して生成される物質であれば特に限定されるものではない。例えば、アセチル-CoA等の生理活性物質等のあらゆる物質が含まれる。ここで、アセチル-CoA合成酵素によってアセチル-CoAを生成する反応を用いてアセチル-CoAを製造する場合を例として、本発明の概略を図1に示す。図1に示すように、アセチル-CoA合成酵素は、ATPを利用してアセチル-CoAを生成し、AMPを生成する酵素である。アセチル-CoA合成酵素によってATPから生成されたAMPは、PPK2とポリリン酸とによってATPへと再生される。これによて、効率よくアセチル-CoAを製造することが可能となる。ATPを利用して物質を生成する反応としては、例えば、ATPを利用して物質を生成する酵素を用いて物質を生成する反応が含まれ、その一例として、アセチル-CoA合成酵素によってアセチル-CoAを生成する反応を挙げたが、本発明はこれに限定されない。ATPを利用して物質を生成する反応としては、ATPを利用して物質を生成するとともにAMPを生成する反応であればよい。このような反応としては、例えば、プロパノイル-CoA合成酵素による反応この場合、生成される物質はプロパノイルCoA、ホタルルシフェリン-4-モノオキシゲナーゼによる反応この場合、生成される物質はオキシルシフェリン、ATP-GTP3’-ジホスホトランスフェラーゼによる反応この場合、生成される物質はグアノシン3’-二リン酸5’-三リン酸、ホスホリボシルピロリン酸シンテターゼによる反応この場合、生成される物質は5-ホスホリボシル1-ピロリン酸、アシル-CoAシンテターゼによる反応この場合、生成される物質はアシル-CoA、ビオチン-CoAリガーゼによる反応この場合、生成される物質はビオチン-CoA、アミノアシル-tRNAシンテターゼによる反応この場合、生成される物質はアミノアシル-tRNA、ポリリボヌクレオチドリガーゼによる反応EC6.5.1.3この場合、生成される物質は環状RNA、L-アスパルテートアンモニアリガーゼEC6.3.1.1による反応この場合、生成される物質はL-アスパラギンまたはL-アスパラギン酸等を挙げることができる。なお、ATPを利用して物質を生成する反応は、上記の例示に限定されない。当業者であれば、例えば、AMPあるいはピロリン酸を生成する酵素反応に関してKEGG生命システム情報統合データベースhttpwwwgenomejpkeggkeggjahtml2011年7月19日検索を検索することによって、上述した以外の反応も容易に理解することができる。本発明に係る物質の製造方法によれば、ATPを消費する物質の生成系に、ATP再生系を共役させるので、ATPを供給する必要がなく、コストを抑えることができる。また、副反応が起こらない高効率の反応系を構築することができる。このため、より安価にかつより効率よく物質具体的には、例えば、アセチル-CoA、プロパノイルCoA、L-アスパラギン、グアノシン3’-二リン酸5’-三リン酸、5-ホスホリボシル1-ピロリン酸、アシル-CoA、ビオチン-CoA、アミノアシル-tRNA、環状RNA、L-アスパラギンまたはL-アスパラギン酸等を製造することができる。また、上述のホタルルシフェリン-4-モノオキシゲナーゼの生物発光反応においては、物質の生産ではなく、反応そのものを効率良く進めることにより発光強度の増強が期待される。この様に、ATP再生系を共役させることによって酵素反応の効率を向上させる効果も期待される。すなわち、本発明に係るATP再生系と共役させる反応は、上述したような物質の生成反応のみに限定されず、生物発光反応等とも共役させることができる。本発明は上述した各実施形態に限定されるものではなく、請求項に示した範囲で種々の変更が可能であり、異なる実施形態にそれぞれ開示された技術的手段を適宜組み合わせて得られる実施形態についても本発明の技術的範囲に含まれる。以下、本発明を実施例により具体的に説明するが、本発明は実施例によって限定されるものではない。1.耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2Tの取得微生物ゲノムを対象としたBLAST解析httpwwwncbinlmnihgovsutilsgenomtablecgi2011年7月12日検索によって、ThermosynechococcuselongatusBP1のPPK2アミノ酸配列を用いてTBLASTNプログラムモードでホモログ検索を行った。具体的には、公知のThermosynechococcuselongatusBP1由来のPPK2TePPK2Tの塩基配列配列番号6を元に、データベースTBLASTNの検索を行い、その結果、好熱菌であるMeiothermusruberDSM1279において、Pseudomonasaeruginosa由来のPPK2とアミノ酸配列において42の同一性を有する遺伝子を見出した。そして、PCRによって、MeiothermusruberDSM1279由来のPPK2TMrPPK2Tを取得した。MrPPK2Tのアミノ酸配列を配列番号2に、塩基配列を配列番号7に示す。また、好熱菌であるMeiothermussilvanusDSM9946において、ThermosynechococcuselongatusBP1由来のPPK2とアミノ酸配列において43の同一性を有する遺伝子を見出した。そして、PCRによって、MeiothermussilvanusDSM9946由来のPPK2TMsPPK2Tを取得した。MsPPK2Tのアミノ酸配列を配列番号3に、塩基配列を配列番号8に示す。同様にしてデータベースサーチを行い、好熱菌であるDeinococcusgeothermalisDSM11300において、ThermosynechococcuselongatusBP1由来のPPK2とアミノ酸配列において45の同一性を有する遺伝子を見出した。DeinococcusgeothermalisDSM11300由来のPPK2TDgPPK2Tのアミノ酸配列を配列番号4に、塩基配列を配列番号9に示す。また、好熱菌であるThermanaerovibrioacidaminovoransDSM6589において、ThermosynechococcuselongatusBP1由来のPPK2とアミノ酸配列において36の同一性を有する遺伝子を見出した。ThermanaerovibrioacidaminovoransDSM6589由来のPPK2TTaPPK2Tのアミノ酸配列を配列番号5に、塩基配列を配列番号10に示す。2.PPK2Tの生化学的性質の測定得られたPPK2Tの生化学的性質を確認した。具体的には、TePPK2T、MrPPK2TおよびMsPPK2Tについて、Vmax、Km、至適温度、至適pHおよびコファクターの要求性について確認した。Vmaxは、以下の方法によって測定した。Kmは、以下の方法によって測定した。VmaxおよびKmは、PPK2によるATP合成速度のミカエリスメンテン式を用いた反応速度論的解析によって測定した。すなわち異なるADP濃度において、PPK2とポリリン酸によるATP合成速度を測定し、ラインウィーバーバークプロットを作成してVmaxおよびKmを求めた。ATP合成反応は、以下の組成の反応液中で行った。ADP0.1,0.2,0.5,1.0,2.0,5.0mM終濃度,5mMポリリン酸polyP65Sigma社製,型番:015K012、PPK緩衝液40mMNH42SO4、4mMMgCl2、10mMMnCl2、精製酵素4μg/ml。反応液のpH、温度はそれぞれの酵素の至適条件に調整して行った後述。至適温度は、以下の反応液中で温度を変化させて一定時間反応させ、生成したATP量を比較することによって測定した。0.25mMのADP,5mMのポリリン酸polyP65Sigma社製,型番:015K012、PPK緩衝液50mMMOPS-NaOHバッファpH7.0、40mMNH42SO4、4mMMgCl2、10mMMnCl2、精製酵素4μg/ml。反応温度は30°C、40°C、50°C、60°C、70°C、80°Cの間で測定した。至適pHは、前述の反応液に用いる緩衝液を以下の緩衝液に変え、pH6.0~10の範囲でATP合成活性を測定することで解析した。MES-HClpH6.0~7.0,HEPES-NaOHpH7.0~8.0,Tris-NaOHpH8.0~9.0,CHES-NaOHpH9.0~10。コファクターの要求性は、前述の反応液中にMnCl2終濃度0~20mMを添加し、ATP合成活性を測定することにより解析した。比較対象として、Thermusthermophilius由来のPPK1TのVmax、Km、至適温度、至適pHおよびコファクターの要求性を同様に測定した。結果を表1に示す。3.耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2Tの活性測定1得られた耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2TのATP合成活性を確認した。PPKバッファ50mMMOPS-NaOHバッファ、40mMNH42SO4、4mMMgCl2、10mMMnCl2、pH7.030μl中に、平均鎖長75のポリリン酸polyP75Sigma社製,型番:S8262を最終濃度10mM、AMPオリエンタル酵母,45102000を最終濃度10mMとなるように添加し、MrPPK2Tを最終濃度8μg/mlとなるように添加して、70°Cにて20分間反応させた。反応後のサンプル1μlをPEI-セルロースMerck社製,型番:1055790001にスポットし、展開液1Mギ酸0.6MLiClを用いて展開した。なお、10mMAMP、10mMADPおよび10mMATPの標準品、並びに反応時間0分のサンプルについても、同時にスポットし、比較対象とした。図2は、薄層クロマトグラフィーの結果を表す図である。図2に示したように、反応時間0分のサンプルでは、基質として加えたAMPのみしか確認されないのに対して、反応時間20分のサンプルでは、基質として加えたAMPが減少し、代わりにATPが生成されていることが確認された。また、ADPの生成も認められた。3.耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2Tの活性測定2得られた耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2TのATP合成活性を確認した。PPKバッファ50mMMOPS-NaOHバッファ、40mMNH42SO4、4mMMgCl2、10mMMnCl2、pH7.050μl中に、平均鎖長65のポリリン酸polyP65SIGMA,015K5012を最終濃度5mM、ADPSIGMA,A-4386またはAMPオリエンタル酵母,45102000を最終濃度0.25mMとなるように添加し、酵素を10μg濃度200μg/mlを用いて反応させた。反応温度は、TePPK2Tでは60°Cに設定し、MrPPK2TおよびMsPPK2Tでは70°Cに設定した。一定時間ごとにサンプルを採取し、氷上で反応を停止させたサンプルのATP濃度を測定した。ATPの測定は、サンプル5μlに対し、40μlのATPBioluminescenceAssayKitCLSIIRocheを反応させ、ARVOWallacを用いて発光量を検出した。PPK2Tの酵素活性は、検出された発光量から算出した。反応液中に基質として0.25mMのADPを加えたサンプルと、0.25mMのAMPを加えたサンプルとで、ATP合成活性を比較した。コントロールの酵素として、Thermusthermophilius由来のPPK1TTPPK1T配列番号11を用いて同様に実験を行なった。図3は、耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型のATP合成活性を測定した結果を表すグラフである。グラフ中、四角は、基質としてADPを用いた場合のATP合成活性を表し、三角は、基質としてAMPを用いた場合のATP合成活性を表す。図3に示したように、TePPK2T、MrPPK2TおよびMsPPK2Tは、それぞれ、AMPを基質としてATPを合成し得ることが確認された図3のA、BおよびC。なお、TePPK2T、MrPPK2TおよびMsPPK2Tでは、AMPを基質とした場合の反応率は、ADPを基質とした場合の反応率と比較して、70程度であった。これに対して、コントロールの酵素であるPPK1Tは、ADPを基質としてATPを合成することができなかった図3のD。以上のことから、ポリリン酸キナーゼ2型を用いることによって、単一の酵素のみで、より簡便に且つ効率よくAMPからATPを製造し得ることが確認された。4.耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2Tの活性測定3DgPPK2TとTaPPK2TのATP合成活性を測定した。具体的には、DgPPK2Tを発現している大腸菌pCold-DgPPK2DeinococcusgeothermalisDSM11300由来と、TaPPK2Tを発現している大腸菌pCold-TaPPK2ThermanaerovibrioacidaminovoransDSM6589由来の前培養液を新しいLB培地に1稙菌し、OD600=0.5になるまで37°Cで振とう培養を行なった。IPTGを終濃度0.25mMになるよう添加し、15°Cで30分静置した後、15°Cで24時間振とう培養した。菌体0.6mLを集菌し、沈殿を0.2mlのPPKバッファ50mMMOPS-NaOHバッファ、40mMNH42SO4、4mMMgCl2、pH7.0に再懸濁し、70°C、10分間の熱処理を行なった。熱処理後、遠心分離15000rpm,5minにより上清と沈殿物に分離した。沈殿物は0.2mlの同バッファに再懸濁した。反応液50ml中に0.25mMADPおよび5mMpolyP65を加え、さらに懸濁液と上清とをそれぞれ10ml用いて、混合し、70°CにてATP合成活性を調べた。サンプリングとATP合成活性の測定は並行して経時的に行なった。ATPの測定方法は、上記3.耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型PPK2Tの活性測定1の項で説明した方法に同じ。図4は、耐熱性ポリリン酸キナーゼ2型のATP合成活性を測定した結果を表すグラフである。図4のAおよびCは、pCold-DgPPK2およびpCold-TaPPK2が、それぞれDgPPK2TおよびTaPPK2Tを発現していることSDS-PAGEにて確認した図である。図4のBおよびDに示したように、DgPPK2TおよびTaPPK2Tは、それぞれ、ADPを基質としてATPを合成し得ることが確認された。"