"対象における、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する、グリオーマの治療方法。Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する分子を有効成分とする、グリオーマの治療薬。Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する分子が、下記aからfのいずれかに記載の分子である、請求項2に記載の治療薬。a抗Eva1タンパク質抗体bEva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドcEva1遺伝子の転写産物に結合するRNAd抗Ceacam1タンパク質抗体eCeacam1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドfCeacam1遺伝子の転写産物に結合するRNA対象における、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現を検出する、グリオーマの検査方法。Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現産物に結合する分子を有効成分とする、グリオーマの検査薬。抗Eva1タンパク質抗体及び抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を有効成分とする、請求項5に記載の検査薬。所望の物質が結合された抗Eva1タンパク質抗体及び所望の物質が結合された抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を対象に投与する、所望の物質を対象におけるグリオーマに送達させる方法。抗Eva1タンパク質抗体及び抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を有効成分とする、所望の物質を対象におけるグリオーマに送達させるための薬剤。本発明は、このような状況に鑑みてなされたものであり、その目的は、グリオーマに特異的に発現する分子を見出し、当該分子を標的としたグリオーマの治療方法、検査方法及び所望の物質をグリオーマに送達させる方法、並びにそれらの方法に用いられる薬剤等を提供することにある。本発明者は、上記目的を達成すべく鋭意研究を重ねた結果、Eva1遺伝子がグリオーマに特異的に発現しており、Eva1遺伝子の機能を抑制する分子抗Eva1タンパク質抗体、Eva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチド、Eva1遺伝子の転写産物に結合するRNAによって、グリオーマ細胞の増殖能、腫瘍形成能及び組織浸潤能、並びにグリオーマ幹細胞の腫瘍塊形成能が抑制できることを見出した。また、本発明者は、抗Eva1タンパク質抗体を用いて、グリオーマ幹細胞に所望の物質を送達しうることも見出した。さらに、本発明者は、脳腫瘍データベースを用いた調査から、グリオーマ患者の生存率とその患者由来のグリオーマにおけるEva1遺伝子の発現との間には強い相関があることも見出した。また、本発明者は、グリオーマ幹細胞においてEva1の発現を抑制することにより、多数の遺伝子の発現パターンが変動することを見出した。さらに、Eva1の発現を抑制することにより顕著な発現低下が認められたCeacam1遺伝子に着目し、鋭意研究を重ねた。その結果、Ceacam1は正常な脳の組織では発現していないものの、グリオーマ幹細胞やグリオーマ主にGBMにおいて高発現しており、さらに、脳腫瘍データベースを用いた調査から、グリオーマ患者の生存率とその患者由来のグリオーマにおけるCeacam1遺伝子の発現との間には強い相関があることも見出した。また、Ceacam1-Lの発現を増強することにより、グリオーマ幹細胞の悪性度は亢進する一方で、Ceacam1の発現を抑制すると、グリオーマの悪性度が低下することも本発明者は明らかにした。これら知見に基づき、本発明者は、Eva1やCeacam1を標的としてグリオーマの治療及び検査を行うことや、所望の物質をグリオーマに送達させることが可能であることを見出し、本発明を完成するに至った。本発明は、より詳しくは、以下の発明を提供するものである。1対象における、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する、グリオーマの治療方法。2Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する分子を有効成分とする、グリオーマの治療薬。3Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する分子が、下記aからfのいずれかに記載の分子である、2に記載の治療薬。a抗Eva1タンパク質抗体bEva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドcEva1遺伝子の転写産物に結合するRNAd抗Ceacam1タンパク質抗体eCeacam1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドfCeacam1遺伝子の転写産物に結合するRNA4対象における、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現を検出する、グリオーマの検査方法。5Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現産物に結合する分子を有効成分とする、グリオーマの検査薬。6抗Eva1タンパク質抗体及び抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を有効成分とする、5に記載の検査薬。7所望の物質が結合された抗Eva1タンパク質抗体及び所望の物質が結合された抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を対象に投与する、所望の物質を対象におけるグリオーマに送達させる方法。8抗Eva1タンパク質抗体及び抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を有効成分とする、所望の物質を対象におけるグリオーマに送達させるための薬剤。本発明によれば、Eva1やCeacam1を標的としてグリオーマの治療及び検査を行うことや、所望の物質をグリオーマに送達させることが可能となった。<グリオーマの治療方法>本発明は、対象における、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する、グリオーマの治療方法を提供する。本発明においてグリオーマとは、神経幹細胞、神経系前駆細胞、及び神経膠細胞から発生した腫瘍の総称であり、例えば、多形神経膠芽腫GBM、星細胞腫アストロサイトーマ、随芽腫、脳室上位腫、オリゴデンドログリオーマ、脈絡叢乳頭腫、特に退形成アストロサイトーマ、退形成オリゴデンドロアストロサイトーマ、退形成オリゴデンドログリオーマが挙げられるが、これらの疾病に限定されない。なお、本発明にかかるグリオーマの治療とは、例えば、グリオーマ細胞の増殖能の抑制、グリオーマ細胞の腫瘍形成能の抑制、グリオーマ細胞の組織浸潤能の抑制、グリオーマ幹細胞の腫瘍塊形成能の抑制、グリオーマにおける血管形成の抑制等を介して行われるものが挙げられる。本発明の治療方法における対象は、グリオーマ患者である。ヒト以外の動物におけるグリオーマの治療を目的とする場合には、対象は、例えば、マウス、ラット、イヌ、ネコ、ウシ、ウマ、ブタ、鳥等が挙げられる。本発明の治療方法における遺伝子の機能の抑制は、遺伝子の発現の抑制転写の抑制、翻訳の抑制並びに、転写産物mRNA及び翻訳産物タンパク質の機能の抑制の双方を含む意である。本発明において、機能の抑制の対象となるEva1遺伝子は、ヒト由来のものであれば典型的には配列番号1に記載のDNA配列からなる遺伝子であり、マウス由来のものであれば典型的には配列番号3に記載のDNA配列からなる遺伝子である。しかしながら、遺伝子のDNA配列は、その変異などにより、自然界においてすなわち、非人工的に変異しうる。従って、本発明においては、このような天然の変異体も、機能の抑制の対象となりうる。本発明において、機能の抑制の対象となるCeacam1遺伝子は、BGP胆汁糖タンパク質、BILIARYGLYCOPROTEIN、BGP1BILIARYGLYCOPROTEIN1、又はCD66CD66抗原遺伝子とも称され、ヒトにおいては19q13.2に、マウスにおいては7番染色体に座乗している遺伝子である。ヒト由来のものであれば、典型的には、配列番号13に記載のDNA配列からなる遺伝子ヒトCeacam1-L遺伝子及び配列番号15に記載のDNA配列からなる遺伝子ヒトCeacam1-S遺伝子である。また、マウス由来のものであれば、典型的には、配列番号17に記載のDNA配列からなる遺伝子マウスCeacam1-L遺伝子及び配列番号19に記載のDNA配列からなる遺伝子マウスCeacam1-S遺伝子である。しかしながら、遺伝子のDNA配列は、その変異などにより、自然界においてすなわち、非人工的に変異しうる。従って、本発明においては、このような天然の変異体も、機能の抑制の対象となりうる。また、後述の実施例において示す通り、ヒトグリオーマ幹細胞においてはCeacam1-L遺伝子とCeacam6遺伝子とが発現していることが明らかになっているため、本発明の治療方法においては、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子と併せて、Ceacam6遺伝子の機能を抑制してもよい。なお、本発明において、Ceacam6遺伝子は、NCA非特異的交差反応性抗原、NONSPECIFICCROSSREACTINGANTIGEN、正常交差反応性抗原NORMALCROSSREACTINGANTIGEN、CEALCEA様タンパク質、CEA-LIKEPROTEIN遺伝子とも称され、ヒトにおいては19q13.2に座乗している遺伝子である。ヒト由来のものであれば、典型的には、配列番号21に記載のDNA配列からなる遺伝子である。しかしながら、遺伝子のDNA配列は、その変異などにより、自然界においてすなわち、非人工的に変異しうる。従って、本発明においては、このような天然の変異体も、機能の抑制の対象となりうる。また、Ceacam6遺伝子の機能を抑制する場合には、後述のEva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能の抑制する場合と同様に、抗Ceacam6タンパク質抗体、Ceacam6タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチド、Ceacam6遺伝子の転写産物に結合するRNAを用いて行うことができ、これらの分子は後述の<グリオーマの治療薬>の項に記載の方法に沿って調製することができる。Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能の抑制は、後述のEva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する分子以下、Eva1遺伝子等の機能を抑制する分子とも称する、例えば、抗Eva1タンパク質抗体、Eva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチド、Eva1遺伝子の転写産物に結合するRNA、抗Ceacam1タンパク質抗体、Ceacam1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチド、Ceacam1遺伝子の転写産物に結合するRNAを用いて行うことができる。当該分子を対象に投与する方法としては、例えば、脳内への直接投与や静脈注射等により行うことができる。Eva1遺伝子等の機能を抑制する分子を脳内に直接投与する方法としては、例えば、定位脳手術方法によってカニューレ等を挿入し、当該カニューレを通じてグリオーマに投与する方法が挙げられる。Eva1遺伝子等の機能を抑制する分子を脳内に直接投与しない場合には、当該分子に脳関門透過物質を結合させて投与する方法を利用することができるが、これに制限されない。対象がGBMを羅患している生体である場合は、血管新生が生じた脳腫瘍内血管に正常な脳にある脳関門BBBが形成されていないことから、脳関門透過物質を結合させなくとも、Eva1遺伝子等の機能を抑制する分子を静脈注射等によってGBMに送達することができる。脳関門透過物質としては、例えば、狂犬病ウィルス由来の29アミノ酸からなる糖タンパク質Kumarら、Nature、2007年7月5日、448巻、39~43ページ参照が挙げられるが、これに制限されない。<グリオーマの治療薬>本発明は、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の機能を抑制する分子を有効成分とするグリオーマの治療薬を提供する。Eva1遺伝子等の機能を抑制する分子としては、例えば、抗Eva1タンパク質抗体、Eva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチド、Eva1遺伝子の転写産物に結合するRNA、抗Ceacam1タンパク質抗体、Ceacam1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチド、Ceacam1遺伝子の転写産物に結合するRNAが挙げられる。なお、後述の実施例において示す通り、Eva1遺伝子に対するshRNAやCeacam1遺伝子に対するshRNAによってグリオーマの増殖等が抑制されることが明らかになり、ひいてはEva1遺伝子又はCeacam1遺伝子の機能の抑制と、グリオーマの増殖等の抑制との間に因果関係があることも明らかになった。また、抗Eva1抗体が、グリオーマ幹細胞の腫瘍細胞塊形成を阻害することが明らかとなった。従って、shRNAや抗体を含め、これら遺伝子の機能を抑制する分子を用いることにより、グリオーマの増殖等を抑制できることは明白である。抗Eva1タンパク質抗体又は抗Ceacam1タンパク質抗体以下、抗Eva1タンパク質抗体等とも称するとしては、ポリクローナル抗体であっても、モノクローナル抗体であってもよく、また、抗体の機能的断片であってもよい。また、抗体には、免疫グロブリンのすべてのクラス及びサブクラスが含まれる。抗体の機能的断片とは、抗体の一部分部分断片であって、Eva1タンパク質又はCeacam1タンパク質を特異的に認識するものを意味する。具体的には、Fab、Fab’、Fab’2、可変領域断片Fv、ジスルフィド結合Fv、一本鎖FvscFv、scFv2、ダイアボディー、多特異性抗体、及びこれらの重合体などが挙げられる。また、抗Eva1タンパク質抗体等には、キメラ抗体、ヒト化抗体、ヒト抗体、及び、これら抗体の機能的断片が含まれる。本発明の抗体を治療薬としてヒトに投与する場合は、副作用低減の観点から、キメラ抗体、ヒト化抗体、あるいはヒト抗体が望ましい。本発明においてキメラ抗体とは、ある種の抗体の可変領域とそれとは異種の抗体の定常領域とを連結した抗体である。キメラ抗体は、例えば、抗原をマウスに免疫し、そのマウスモノクローナル抗体の遺伝子から抗原と結合する抗体可変部可変領域を切り出して、ヒト骨髄由来の抗体定常部定常領域遺伝子と結合し、これを発現ベクターに組み込んで宿主に導入して産生させることにより取得することができる例えば、特開平8-280387号公報、米国特許第4816397号公報、米国特許第4816567号公報、米国特許第5807715号公報。また、本発明においてヒト化抗体とは、非ヒト由来の抗体の抗原結合部位CDRの遺伝子配列をヒト抗体遺伝子に移植CDRグラフティングした抗体であり、その作製方法は、公知である例えば、EP239400、EP125023、WO90/07861、WO96/02576参照。本発明において、ヒト抗体とは、すべての領域がヒト由来の抗体である。ヒト抗体の作製においては、免疫することで、ヒト抗体のレパートリーを生産することが可能なトランスジェニック動物例えばマウスを利用することが可能である。ヒト抗体の作製手法は、公知である例えば、Nature,1993,362,255-258、Intern.Rev.Immunol,1995,13,65-93、J.Mol.Biol1991,222,581-597、NatureGenetics,1997,15,146-156、Proc.Natl.Acad.Sci.USA,2000,97:722-727、特開平10-146194号公報、特開平10-155492号公報、特許2938569号公報、特開平11-206387号公報、特表平8-509612号公報、特表平11-505107号公報。また、抗Eva1タンパク質抗体等には、望ましい活性Eva1タンパク質又はCeacam1タンパク質への結合活性、坑グリオーマ活性、及び/又は他の生物学的特性などを減少させることなく、そのアミノ酸配列が修飾された抗体が含まれる。アミノ酸配列変異体は、抗体鎖をコードするDNAへの変異導入によって、又はペプチド合成によって作製することができる。抗体のアミノ酸配列が改変される部位は、改変される前の抗体と同等の活性を有する限り、抗体の重鎖又は軽鎖の定常領域であってもよく、さらに、可変領域フレームワーク領域及びCDRであってもよい。CDR以外のアミノ酸の改変は、抗原との結合親和性への影響が相対的に少ないと考えられるが、現在では、CDRのアミノ酸を改変して、抗原へのアフィニティーが高められた抗体をスクリーニングする手法が公知であるPNAS,102:8466-84712005、ProteinEngineering,DesignSelection,21:485-4932008、国際公開第2002/051870号、J.Biol.Chem.,280:24880-248872005、ProteinEngineering,DesignSelection,21:345-3512008。改変されるアミノ酸数は、好ましくは、10アミノ酸以内、より好ましくは5アミノ酸以内、最も好ましくは3アミノ酸以内例えば、2アミノ酸以内、1アミノ酸である。アミノ酸の改変は、好ましくは、保存的な置換である。本発明において保存的な置換とは、化学的に同様な側鎖を有する他のアミノ酸残基で置換することを意味する。化学的に同様なアミノ酸側鎖を有するアミノ酸残基のグループは、本発明の属する技術分野でよく知られている。例えば、酸性アミノ酸アスパラギン酸及びグルタミン酸、塩基性アミノ酸リシンアルギニンヒスチジン、中性アミノ酸においては、炭化水素鎖を持つアミノ酸グリシンアラニンバリンロイシンイソロイシンプロリン、ヒドロキシ基を持つアミノ酸セリントレオニン、硫黄を含むアミノ酸システインメチオニン、アミド基を持つアミノ酸アスパラギングルタミン、イミノ基を持つアミノ酸プロリン、芳香族基を持つアミノ酸フェニルアラニンチロシントリプトファンで分類することができる。アミノ酸配列変異体は、抗原への結合活性が対象抗体例えば、本実施例に記載の抗体と同等であることが好ましい。抗原への結合活性は、例えば、フローサイトメーター、ELISA,ウェスタンブロッティング、免疫沈降法等を用いて解析することにより評価することができる。さらに、本発明においては、抗体の安定性を増加させる等の目的で脱アミド化されるアミノ酸若しくは脱アミド化されるアミノ酸に隣接するアミノ酸を他のアミノ酸に置換することにより脱アミド化を抑制してもよい。また、グルタミン酸を他のアミノ酸へ置換して、抗体の安定性を増加させることもできる。本発明は、こうして安定化された抗体をも提供するものである。抗体の改変は、例えば、グリコシル化部位の数又は位置を変化させるなどの抗体の翻訳後プロセスの改変であってもよい。これにより、例えば、抗体のADCC活性を向上させることができる。抗体のグリコシル化とは、典型的には、N-結合又はO-結合である。抗体のグリコシル化は、抗体を発現するために用いる宿主細胞に大きく依存する。グリコシル化パターンの改変は、糖生産に関わる特定の酵素の導入又は欠失などの公知の方法で行うことができる特開2008-113663、米国特許第5047335号、米国特許第5510261号、米国特許第5278299号、国際公開第99/54342号。本発明の治療薬に用いられる抗Eva1タンパク質抗体等は、後述の<グリオーマへの送達方法、グリオーマへの送達のための薬剤>の項に記載したように、細胞傷害剤などのグリオーマの治療のための物質が結合されていてもよい。このような抗体を用いることにより、いわゆるミサイル療法を行うことが可能である。グリオーマの治療薬の有効成分として含有されるEva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドとしては、例えば、配列番号2又は4に記載のアミノ酸配列の置換、欠失、付加及び/又は挿入が施されたポリペプチドが挙げられる。好ましくは後述の実施例において示すEva1タンパク質の細胞外領域からなるペプチドである。また、グリオーマの治療薬の有効成分として含有されるCeacam1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドとしては、例えば、配列番号14、16、18又は20に記載のアミノ酸配列の置換、欠失、付加及び/又は挿入が施されたポリペプチドが挙げられる。グリオーマの治療薬の有効成分として含有されるEva1遺伝子の転写産物に結合するRNA又はCeacam1遺伝子の転写産物に結合するRNA以下、Eva1遺伝子の転写産物に結合するRNA等とも称するとしては、Eva1タンパク質若しくはCeacam1タンパク質をコードする遺伝子の転写産物と相補的なdsRNA二重鎖RNA又は該dsRNAをコードするDNAが挙げられる。dsRNAをコードするDNAは、標的遺伝子の転写産物mRNAのいずれかの領域に対するアンチセンスRNAをコードしたアンチセンスDNAと、該mRNAのいずれかの領域のセンスRNAをコードしたセンスDNAを含み、該アンチセンスDNA及び該センスDNAより、それぞれアンチセンスRNA及びセンスRNAを発現させることができる。また、これらのアンチセンスRNA及びセンスRNAよりdsRNAを作製することができる。dsRNAの発現システムをベクター等に保持させる場合の構成としては、同一のベクターからアンチセンスRNA及びセンスRNAを発現させる場合と、異なるベクターからそれぞれアンチセンスRNAとセンスRNAを発現させる場合がある。同一のベクターからアンチセンスRNA及びセンスRNAを発現させる構成としては、例えば、アンチセンスDNA及びセンスDNAの上流にそれぞれpolIII系のような短いRNAを発現し得るプロモーターを連結させたアンチセンスRNA発現カセットとセンスRNA発現カセットをそれぞれ構築し、これらカセットを同方向にあるいは逆方向にベクターに挿入する構成である。また、異なる鎖上に対向するように、アンチセンスDNAとセンスDNAとを逆向きに配置した発現システムを構成することもできる。この構成では、アンチセンスRNAコード鎖とセンスRNAコード鎖とが対となった一つの二本鎖DNAsiRNAコードDNAが備えられ、その両側にそれぞれの鎖からアンチセンスRNAとセンスRNAとを発現し得るようにプロモーターを対向して備える。この場合には、センスRNAとアンチセンスRNAの下流に余分な配列が付加されることを避けるために、それぞれの鎖アンチセンスRNAコード鎖、センスRNAコード鎖の3’末端にターミネーターをそれぞれ備えることが好ましい。このターミネーターは、Aアデニン塩基を4つ以上連続させた配列などを用いることができる。また、このパリンドロームスタイルの発現システムでは、二つのプロモーターの種類は異なっていることが好ましい。また、異なるベクターからアンチセンスRNA及びセンスRNAを発現させる構成としては、例えば、アンチセンスDNA及びセンスDNAの上流にそれぞれpolIII系のような短いRNAを発現し得るプロモーターを連結させたアンチセンスRNA発現カセットとセンスRNA発現カセットとをそれぞれ構築し、これらカセットを異なるベクターに保持させる構成である。なお、上記dsRNAは、当業者であればそれぞれの鎖を化学合成して調製することも可能である。本発明に用いるdsRNAとしては、siRNA、shRNAshorthaipinRNAが好ましい。siRNAは、細胞内で毒性を示さない範囲の短鎖からなる二重鎖RNAを意味する。また、shRNAは、センスRNAとアンチセンスRNAとがスぺーサー配列を配置した1本鎖のRNAであり、細胞内等でセンスRNAとアンチセンスRNAとの間で水素結合が生じ、スぺーサー配列がヘアピン構造となるもので、該ヘアピン構造が細胞内で切断されることにより、siRNAとなり得るものを意味する。さらに、標的遺伝子の発現を抑制することができ、かつ、毒性を示さなければ、その鎖長に特に制限はない。dsRNAの鎖長は、例えば、15~49塩基対であり、好適には15~35塩基対であり、さらに好適には21~30塩基対である。dsRNAをコードするDNAは、標的遺伝子の塩基配列と完全に同一である必要はないが、少なくとも70以上、好ましくは80以上、さらに好ましくは90以上例えば、95、96、97、98、99以上の配列の同一性を有する。配列の同一性は、BLASTプログラムにより決定することができる。本発明におけるEva1遺伝子の転写産物に結合するRNA等の他の態様としては、Eva1遺伝子の転写産物又はCeacam1遺伝子の転写産物と相補的なアンチセンスRNAをコードするDNAアンチセンスDNAや、Eva1遺伝子の転写産物又はCeacam1遺伝子の転写産物を特異的に開裂するリボザイム活性を有するRNAリボザイムをコードするDNAも挙げられる。本発明のEva1遺伝子等の機能を抑制する分子には、上記の脳関門透過物質が結合されていても良い。本発明の治療薬は、Eva1遺伝子等の機能を抑制する分子に加え、他の成分を含むことができる。他の成分としては、例えば、担体、賦形剤、崩壊剤、緩衝剤、乳化剤、懸濁剤、安定剤、保存剤、防腐剤、生理食塩などが挙げられる。賦形剤としては乳糖、デンプン、ソルビトール、D-マンニトール、白糖等を用いることができる。崩壊剤としてはデンプン、カルボキシメチルセルロース、炭酸カルシウム等を用いることができる。緩衝剤としてはリン酸塩、クエン酸塩、酢酸塩等を用いることができる。乳化剤としてはアラビアゴム、アルギン酸ナトリウム、トラガント等を用いることができる。懸濁剤としてはモノステアリン酸グリセリン、モノステアリン酸アルミニウム、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ヒドロキシメチルセルロース、ラウリル硫酸ナトリウム等を用いることができる。安定剤としてはプロピレングリコール、ジエチリン亜硫酸塩、アスコルビン酸等を用いることができる。保存剤としてはフェノール、塩化ベンザルコニウム、ベンジルアルコール、クロロブタノール、メチルパラベン等を用いることができる。防腐剤としてはアジ化ナトリウム、塩化ベンザルコニウム、パラオキシ安息香酸、クロロブタノール等を用いることができる。<グリオーマの検査方法>本発明は、対象における、Eva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現を検出する、グリオーマの検査方法を提供する。また、後述の実施例に示す通り、グリオーマ患者の生存率とその患者由来のグリオーマにおけるEva1遺伝子又はCeacam1遺伝子の発現との間に強い相関が見出されたことから、本発明の検査方法によれば、グリオーマに罹患しているか否かの検査のみならず、グリオーマ患者の予後の検査も行うことができる。かかる検査としては特に制限はないが、例えば、図20又は27に示したグラフを指標にグリオーマ患者の予後を判定することができる。本発明の検査方法における対象としては、生体及び生体から分離された試料例えば、細胞、組織、臓器、体液などが挙げられる。生体は、グリオーマ患者に限らず、健常者グリオーマのおそれがある者を含むであってもよい。ヒト以外の動物におけるグリオーマの検査を目的とする場合には、生体としては、例えば、マウス、ラット、イヌ、ネコ、ウシ、ウマ、ブタ、鳥等の動物である。本発明において、発現を検出するEva1遺伝子は、ヒト由来のものであれば典型的には配列番号1に記載のDNA配列からなる遺伝子であり、マウス由来のものであれば典型的には配列番号3に記載のDNA配列からなる遺伝子である。しかしながら、遺伝子のDNA配列は、その変異などにより、自然界においてすなわち、非人工的に変異しうる。従って、本発明においては、このような天然の変異体も、検出対象となりうる。また、本発明において、発現を検出するCeacam1遺伝子は、ヒト由来のものであれば、典型的には、配列番号13に記載のDNA配列からなる遺伝子ヒトCeacam1-L遺伝子及び配列番号15に記載のDNA配列からなる遺伝子ヒトCeacam1-S遺伝子である。また、マウス由来のものであれば、典型的には、配列番号17に記載のDNA配列からなる遺伝子マウスCeacam1-L遺伝子及び配列番号19に記載のDNA配列からなる遺伝子マウスCeacam1-S遺伝子である。しかしながら、遺伝子のDNA配列は、その変異などにより、自然界においてすなわち、非人工的に変異しうる。従って、本発明においては、このような天然の変異体も、検出対象となりうる。本発明において遺伝子の発現を検出するとは、遺伝子の発現の有無の検出及び発現の程度の検出の双方を含む意である。遺伝子の発現量は、絶対量として又は相対量として把握することができる。相対量を把握する場合には、例えば、用意した標準試料の遺伝子の発現量と比較して判断することができる。標準試料は、標的遺伝子を発現しているか否かが事前に特定されている試料である。例えば、既にグリオーマの存在している部位が特定されている病理組織を、本発明の標準試料とすることができる。また、グリオーマに罹患していない組織正常組織も、本発明の標準試料とすることができる。さらに、本発明において遺伝子の発現とは、遺伝子の転写及び翻訳の双方を含む意である。従って、本発明における遺伝子の発現の検出には、転写レベルmRNAレベル及び翻訳レベルタンパク質レベルでの検出の双方が含まれる。本発明における遺伝子の発現の検出には、公知の手法を用いることができる。転写レベルで検出する方法としては、例えば、RT-PCR、DNAマイクロアレイ解析法、ノーザンブロッティング、insituハイブリダイゼーション、ドットブロット、RNaseプロテクションアッセイ法が挙げられる。また、翻訳レベルで検出する方法としては、例えば、免疫組織化学的染色法、イメージングサイトメトリー、フローサイトメトリー、ELISA法、ラジオイムノアッセイ、免疫沈降法、イムノブロッティング、抗体アレイ、invivoイメージング等の抗体を用いて検出する方法免疫学的手法が挙げられる。本発明においては、簡便性の観点から、翻訳レベルで検出する方法が好ましく、特に抗体を用いて検出する方法免疫学的手法が好ましい。本発明の検査方法においては、標識物質を結合させた抗体を使用することができる。標識物質を結合させた抗体を用いることにより、Eva1タンパク質に結合した抗体量又はCeacam1タンパク質に結合した抗体量を直接測定することができる。また、標識物質を結合させた二次抗体を利用する方法や二次抗体と標識物質を結合させたポリマーを利用する方法などの間接的検出方法を利用することもできる。ここで二次抗体とは、上記本発明の抗体に特異的な結合性を示す抗体である。例えば、上記本発明の抗体をウサギ抗体として調製した場合には、二次抗体として抗ウサギIgG抗体を使用することができる。ウサギ、ヤギ、マウスなどの様々な生物種に由来する抗体に対して、使用可能な標識二次抗体が市販されており、本発明の抗体の由来する生物種に応じて、適切な二次抗体を選択し、本発明において使用することができる。二次抗体に代えて、標識物質を結合させたプロテインGやプロテインAなどを用いることも可能である。グリオーマの患者を対象として、本発明の方法を実施して得られた情報は、当該患者の病態の評価ないし把握、治療効果の評価などに利用できる。例えば、グリオーマの治療と並行して本発明の方法を実施すれば、結果として得られる情報を基に治療効果を評価することができる。具体的には、薬剤投与後に本発明の方法を実施することで病理組織におけるEva1遺伝子及び/又はCeacam1遺伝子の発現の変化を調べ、Eva1遺伝子量及び/又はCeacam1遺伝子量の増減の推移から治療効果を判定することができる。このように本発明の方法を治療効果のモニターに利用してもよい。グリオーマの検査は、通常、医師医師の指示を受けた者も含む。以下同じ。によって行われるが、本発明の方法によって得られる、病理組織におけるEva1遺伝子の発現量及びCeacam1遺伝子の発現量に関するデータは、医師による診断に役立つものである。よって、本発明の方法は、医師による診断に役立つデータを収集し、提示する方法とも表現しうる。<グリオーマの検査薬>本発明は対象におけるEva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現産物に結合する分子を有効成分とする、グリオーマの検査薬を提供する。本発明におけるEva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現産物とはEva1遺伝子及び/又はCeacam1遺伝子の転写産物mRNA又は翻訳産物タンパク質のことをいう。Eva1遺伝子又はCeacam1遺伝子の転写産物に結合することができる分子としては、例えばRT-PCRにおいて用いられるプライマー、DNAマイクロアレイ解析法やノーザンブロッティング等に用いられるプローブが挙げられる。当該分子は、Eva1遺伝子又はCeacam1遺伝子の転写産物の塩基配列に相補的な塩基配列を含むポリヌクレオチドである。好ましくは、Eva1遺伝子又はCeacam1遺伝子の転写産物の塩基配列に相補的な連続する15塩基以上の塩基配列を含むポリヌクレオチドである。Eva1遺伝子又はCeacam1遺伝子の翻訳産物に結合することができる分子としては、例えば抗Eva1タンパク質抗体、抗Ceacam1タンパク質抗体が挙げられる。抗体は、ポリクローナル抗体であっても、モノクローナル抗体であってもよく、また、抗体の機能的断片であってもよい。また、抗体には、免疫グロブリンのすべてのクラス及びサブクラスが含まれる。抗体の機能的断片とは、抗体の一部分部分断片であって、Eva1タンパク質を特異的に認識するものを意味する。具体的には、Fab、Fab’、Fab’2、可変領域断片Fv、ジスルフィド結合Fv、一本鎖FvscFv、scFv2、ダイアボディー、多特異性抗体、及びこれらの重合体などが挙げられる。本発明の抗体は、ポリクローナル抗体であれば、抗原Eva1タンパク質又はCeacam1タンパク質、それらの部分ペプチド、又はこれらを発現する細胞などで免疫動物を免疫し、その抗血清から、従来の手段例えば、塩析、遠心分離、透析、カラムクロマトグラフィーなどによって、精製して取得することができる。また、モノクローナル抗体は、ハイブリドーマ法や組換えDNA法によって作製することができる。ハイブリドーマ法としては、例えば、コーラー及びミルスタインの方法KohlerMilstein,Nature,256:4951975が挙げられ、組換えDNA法としては、例えば、上記本発明の抗体又はペプチドをコードするDNAをハイブリドーマやB細胞等からクローニングし、適当なベクターに組み込んで、これを宿主細胞例えば哺乳類細胞株、大腸菌、酵母細胞、昆虫細胞、植物細胞などに導入し、本発明の抗体を組換え抗体として産生させる手法が挙げられる例えば、P.J.Delves,AntibodyProduction:EssentialTechniques,1997WILEY、P.ShepherdandC.DeanMonoclonalAntibodies,2000OXFORDUNIVERSITYPRESS、VandammeA.M.etal.,Eur.J.Biochem.192:767-7751990。本発明のEva1遺伝子及びCeacam1遺伝子のうちの少なくともいずれか1つの遺伝子の発現産物に結合する分子としては、これら分子に標識物質を結合させたものを使用することができる。当該標識を検出することにより、Eva1遺伝子の発現産物又はCeacam1遺伝子の発現産物に結合したこれら分子の量を直接測定することが可能である。標識物質としては、これら分子に結合することができ、化学的又は光学的方法で検出できるものであれば特に制限されることはなく、例えば、ペルオキシダーゼ、β-D-ガラクトシダーゼ、マイクロペルオキシダーゼ、ホースラディッシュペルオキシダーゼHRP、フルオレセインイソチオシアネートFITC、ローダミンイソチオシアネートRITC、アルカリホスファターゼ、ビオチン、及び放射性物質などが挙げられる。本発明の検査方法における対象が生体の場合には、Eva1遺伝子の発現産物又はCeacam1遺伝子の発現産物に結合する分子の投与は、前記<グリオーマの治療方法>の項に記載した方法を選択することができる。本発明の検査薬は、Eva1遺伝子の発現産物又はCeacam1遺伝子の発現産物に結合する分子に加え、<グリオーマの治療薬>の項で記載した他の成分を含むことができる。<グリオーマへの送達方法、グリオーマへの送達のための薬剤>本発明は、所望の物質が結合された抗Eva1タンパク質抗体及び所望の物質が結合された抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を対象に投与する、所望の物質を対象におけるグリオーマに送達させる方法、並びに、抗Eva1タンパク質抗体及び抗Ceacam1タンパク質抗体のうちの少なくともいずれか1つの抗体を有効成分とする、所望の物質を対象におけるグリオーマに送達させるための薬剤を提供する。本発明における所望の物質としては特に制限はない。グリオーマの治療目的の場合には、当該物質としては、例えば、細胞傷害剤、特にリボソーム不活化タンパク質RIP、すなわち、サポリン、リシン、志賀毒等が挙げられる。グリオーマの検査目的の場合には、当該物質としては、上記の標識物質が挙げられる。グリオーマを標的とした研究開発目的の場合、例えば、グリオーマへの作用を評価するための被験物質が挙げられる。所望の物質が結合される抗Eva1タンパク質抗体及び抗Ceacam1タンパク質抗体としては、前記<グリオーマの検査薬>の項又は<グリオーマの治療薬>の項に記載した抗体と同様である。また、所望の物質が結合された抗Eva1タンパク質抗体及び/又は所望の物質が結合された抗Ceacam1タンパク質抗体を対象に投与する方法としては、前記<グリオーマの治療方法>の項に記載した方法を選択することができる。グリオーマに送達させるための薬剤は、抗Eva1タンパク質抗体及び/又は所望の物質が結合された抗Ceacam1タンパク質抗体に加え、<グリオーマの治療薬>の項で記載した他の成分を含むことができる。以下、実施例に基づいて本発明をより具体的に説明するが、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。なお、下記実施例は、以下に記載した実験方法に基づいて行った。<動物及び試薬類>マウスは、理化学研究所発生再生科学総合研究センターCDBの動物資源開発室及び日本チャールズリバー株式会社から入手した。また、マウスに関する全ての実験プロトコールは理研CDB動物実験委員会の承認を受けたものである。試薬及び成長因子は、特に記載される場合を除き、シグマアルドリッチジャパン及びぺプロテック社から各々購入した。<細胞培養>マウス神経幹細胞NSC、マウスNSCL61、及び、ヒトグリオーマ幹細胞hGICは、下記文献に記載している通りに調製を行い、NSC培地試薬、bFGF10ng/ml、EGF10ng/mlを添加したDMEM/F12Gibco,BRL社製中で培養したKondoTら、GenesDev、2004年、18巻、2963~2972ページ、及び、HideTら、CancerRes.、2009年、69巻、7953~7959ページ参照。また、OPCL61の樹立は下記の通りに行った。すなわち、先ず、オリゴデンドロ前駆細胞OPCへの分化誘導を、マウス由来のp53欠損神経幹細胞p53-deficientNSCをOPC培地試薬、PDGFAA10ng/ml、bFGF2ng/ml、及び0.25ウシ胎児血清FCSを用いて培養することによって行った後、イムノパニングimmunopanning、KondoTら、GenesDev、2004年、18巻、2963~2972ページ参照を逐次行うことによって精製した。そして、得られたOPC2×106個を、HRasの恒常的活性型constitutiveactiveform及びGFPをコードしているpCMS-EGFP-HRasL6110μgを含有するマウスNSCNucleofector溶液LONZA社製100μl中に懸濁した。そして、このプラスミドベクターを遺伝子導入装置製品名:Nucleofector、LONZA社製を用いてOPCに導入した。遺伝子導入されたOPCを、最適化した培地中で培養し、GFP陽性細胞をフローサイトメトリー製品名:JSANセルソーター、ベイバイオサイエンス株式会社製を用いて単離した。グリオーマ神経膠芽腫細胞株C6、T98G、Tp483、SF126、U87、及び、U251は10ウシ胎児血清FCS、100units/mlペニシリンG、及び、100ug/mlストレプトマイシンGIBCO社製を添加したDMEM中で維持した。Eva1染色に関しては、細胞をNSC培地中で7日間培養し、フローサイトメトリーを用いて解析した。SF126はHS研究資源バンクより購入した。<蛍光励起細胞分取FACS>hGIC及びグリオーマ細胞株は、ウサギ由来の抗Eva1ポリクロ―ナル抗体10μg/ml、及びAlexa568で標識されたヤギ由来の抗ウサギIgG抗体MolecularProbe社製、1/400に希釈して使用によって免疫標識した。そして免疫標識した細胞は、JSANセルソーターベイバイオサイエンス株式会社製を通し、二波長の励起光488nm固体レーザー及び638nm半導体レーザーを用いて分析した。なお、ヨウ化プロピジウムPI陽性細胞例えば、死細胞は、この分析から除外した。<免疫染色>解剖したマウスの脳を、4パラホルムアルデヒド中、4°Cで一晩固定した。固定後、12~18スクロース含有PBSを用いて脳を凍結保護し、OCTコンパウンド中に包埋した。そして、大脳皮質から冠状切片厚さ10μmを調製した。なお、Eva1は、HistoVTOneナカライテスク社製を、その使用説明書に従って用いて賦活化した。次に、抗体を浸透させるために、切片は0.3TritonX-100含有PBSをもって前処理し、次いでブロッキング溶液2スキムミルク、,0.3TritonX-100、PBS中で1時間処理した。そして、一次抗体とともに4°Cで16時間インキュベーションした。固定した細胞の免疫染色は下記文献に記載の通りに行ったKondoT,ら、EMBOJ、2000年、19巻、1998~2007ページ参照。また、以下の抗体は細胞内抗原を検出するのに用いた。ウサギ由来の抗Eva1ポリクローナル抗体5μg/mlマウス由来の抗ラットNestinモノクローナル抗体BDBioscience社製、1/400に希釈して使用ラット由来の抗GFPモノクローナル抗体ナカライテスク社製、1/500に希釈して使用マウス由来の抗CD31モノクローナル抗体Abcam社製、1/200に希釈して使用マウス由来の抗Ceacam1モノクローナル抗体RD社製、1/50に希釈して使用これらの抗体は、Alexa568標識ヤギ由来の抗ウサギIgGMolecularProbe社製、1/400に希釈して使用、Alexa488標識ヤギ由来の抗ウサギIgG若しくは抗ラットIgGMolecularProbe社製、1/400に希釈して使用、又はCy3標識ヤギ由来抗マウスIgG抗体JacksonImmunoresearch社製、1/400に希釈して使用を用いて検出した。また、核を可視化するために、Hoechst333421μg/mlにより、細胞を対比染色した。<ヒト脳腫瘍>ヒト由来のグリオーマ幹細胞であるhGIChGIC1及びhGIC2は、HideTら、CancerRes.、2009年、69巻、7953~7959ページに記載のものを用いた。また、ヒト由来のprimaryGBMprimaryGlioblastomamultiforme、原発性多形神経膠芽腫組織、ヒト原発性グリオーマ組織は、熊本大学医学部脳外科教室より提供を受けた。そして、これらのヒト由来の試料は、理研CDB及び熊本大学大学院医学教育部の倫理委員会での承認を得て、それぞれの研究ガイドラインに従って使用した。なお、hGIC、hGIC1及びhGIC2は各々hGSC、hGSC1及びhGSC2とも称する。また、これらの試料から、ポリARNAはQuickPrepmRNAPurificationKitGEヘルスケア社製を用いて調製し、cDNAはTranscriptionFirstStrandcDNASynthesisKitロシュ社製を用いて合成した。また、パラフィン包埋したヒト脳腫瘍は厚さ6μmの切片に調製した。そして、Eva1染色に関しては、HistoVTOneナカライテスク社製を、その使用説明書に従って用いて、抗原を賦活化した。次に、切片は5スキムミルク含有TPBS中にて室温下で30分間前処理し、ウサギ由来の抗Eva1ポリクロ―ナル抗体1/50に希釈して使用と共に室温下で2時間インキュベーションし、次いで、Alexa488標識ヤギ由来の抗ウサギIgGMolecularProbe社製、1/400に希釈して使用を用いて免疫染色を行った。また、全ての核を可視化するために、Hoechst333421μg/mlにより、細胞を対比染色した。<ヌードマウスの脳への頭蓋内細胞移植>NSCL61及びhGICは5μlの培地中に懸濁し、そして前もって10ペントバルビタールで麻酔をかけておいた5~8週齢の雌ヌードマウスの脳内に注入した。注入部位の定位座標は、ラムダから2mm前方、矢状縫合から2mm後方、5mmの深部とした。<RT-PCR>RT-PCRは下記文献に記載の通りに行ったKondoT,ら、EMBOJ、2000年、19巻、1998~2007ページ参照。サイクルパラメーターは、94°Cで20秒、57°Cで30秒、72°Cで35秒の35サイクルとした。なお、gapdhの増幅に関しては、94°Cで15秒、53°Cで30秒、72°Cで90秒の22サイクルとした。また、各遺伝子の増幅には、表1に示すオリゴヌクレオチドDNAプライマーを合成して用いた。<ベクターの構築>全長マウスeva1は、マウスNSCcDNAから、RT-PCR及びKODplusポリメラーゼTOYOBO社製を用いて、使用説明書に従って増幅し、そしてpMOSBlueベクターロシュ社製にクローニングした。なお、ヌクレオチド配列はBigDyeTerminatorKitversion3.1AppliedBiosystems社製及びABIシークエンサーモデル3130xlAppliedBiosystems社製を用いて確認した。そして、マウスeva1cDNAをpcDNA3-2xFLAG-cベクターInvitrogen社製に挿入し、pcDNA3-eva1-2xFLAG-cを得た。なお、全長マウスeva1cDNAを増幅するために、以下のオリゴヌクレオチドDNAプライマーを合成した。5’プライマー:5’-AGAATTCGCCACCATGTATGGCAAGAGCCCCGC-3’配列番号:73’プライマー:5’-ACTCGAGGTCTGTATCTTCCACAAAAACA-3’配列番号:8。また、ヒト及びマウスceacam1-LcDNAフラグメントを各々pcDNA3-2xFLAGベクターに挿入し、pcDNA3.1-hceacam1-L-2xFLAG-c及びpcDNA3.1-mceacam1-L-2xFLAG-cを得た。なお、全長マウスceacam1-LcDNAフラグメントを増幅するために、以下のオリゴヌクレオチドDNAプライマーを合成した。5’プライマー:5’-AGAATTCGCCACCATGGAGCTGGCCTCAGCACA-3’配列番号:713’プライマー:5’-ACTCGAGCTTCTTTTTTACTTCTGAATA-3’配列番号:72。また、全長ヒトceacam1-LcDNAフラグメントを増幅するために、以下のオリゴヌクレオチドDNAプライマーを合成した。5’プライマー:5’-AGCTAGCGCCACCATGGGGCACCTCTCAGCCCC-3’配列番号:733’プライマー:5’-ACTCGAGCTGCTTTTTTACTTCTGAATA-3’配列番号:74。また、マウスeva1、ヒトeva1、マウスceacam1及びヒトceacam1をノックダウンするために、これらのヘアピン配列をInvivoGensiRNAWizardhttp://www.sirnawizard.com/を用いて作製し、psiRNA-h7SKhygroG1発現ベクターInvivoGen社製に各々挿入し、psiRNA-h7SKhygro-meva1sh、psiRNA-h7SKhygro-heva1sh、psiRNA-h7SK-mCC1sh及びpsiRNA-h7SK-hCC1shを得た。なお、マウスeva1の標的配列は、5’-GCAGTCAACGGGACAGATGTT-3’配列番号:9であり、ヒトeva1の標的配列は、5’-GTGCACACTGTACGCTTCTCT-3’配列番号:10であり、本実施例において、これらのベクターから発現されたEva1遺伝子に対するshRNAをEva1shRNA、Eva1sh又はeva1shと称する。マウスceacam1の標的配列は、5’-GGGAAACACTACGGCTATAGA-3’配列番号:75であり、ヒトceacam1の標的配列は、5’-GGATGGCAACCGTCAAATTGT-3’配列番号:76である。また、本実施例において、これらのベクターから発現されたCeacam1遺伝子に対するshRNAをceacam1shRNA又はceacam1shと称する。コントロールshRNAEGFP遺伝子に対するshRNAの標的配列は、5’-GCAAGCTGACCCTGAAGTTCA-3’配列番号:11である。また、トランスフェクションは、Hide,T.ら、CancerRes.、2009年、69巻、7953~7959ページ、Hide,T.ら、StemCells、2011年、29巻、4号、590~599ページに記載した通り、NucleofectorLonza社製を用いて、その製造会社の説明書に従って行った。<細胞毒性アッセイ>細胞毒性アッセイは、ウサギ由来の抗Eva1ポリクロ―ナル抗体、及び、リボソーム不活化タンパク質サポリンが結合している抗ウサギIgG抗体製品名:Rab-ZAP、AdvancedTargetingSystems社製を用いて、使用説明書に従って行った。すなわち、ウサギ由来のコントロールIgGJacksonImmunoresearch社製又は抗Eva1抗体を、Rab-ZAP100ngと共に、96ウェルプレートにおいて、各々室温下で30分間インキュベートした。5000個のhGIC1を各ウェルに播種し、CO2インキュベーター内において、37°Cで2日間培養した。細胞の生存率は下記文献に記載の通りにMTTアッセイによって測定したHideTら、CancerRes.、2009年、69巻、7953~7959ページ参照。<遺伝子マイクロアレイ分析>DNAマイクロアレイ分析は、3D-GeneMouseOligochip24k検出遺伝子数:23,522、東レ社製を用いて行った。分析に用いたトータルRNAは、アミノアリルメッセージAMPIIaRNA増幅キットAminoAllylMessageAMPIIaRNAAmplificationKit、AppliedBiosystems社製を用いてCy5標識した。そして、得られたCy5標識aRNAプールを製造会社のプロトコールwww.3d-gene.comに従ってマイクロアレイにハイブリダイズした。また、ハイブリダイゼーションシグナルはスキャンアレイエクスプレススキャナーScanArrayExpressScanner、PerkinElmer社製を用いてスキャンし、得られたデータはGenePixProバージョン5.0MolecularDevices社製を用いて処理した。さらに、各スポットの生データは、95信頼区間における全ブランクスポットのシグナル強度によって決定されたバックグラウンドシグナルの平均強度に置換することによって正規化した。そして、生データの強度において、バックグラウンドシグナル強度の2標準偏差SDより大きいものを有効と評価した。また、各遺伝子おいて検出されたシグナルはグローバルノーマライゼーションglobalnormalization法によって正規化した検出されたシグナル強度の中央値を25になるように調整した。<ウェスタンブロッティング>ウェスタンブロッティングは、下記文献に記載の通りに行ったTakanagaH,ら、StemCells、2009年、27巻、165~74ページ参照。なお、ウェスタンブロッティングの分析には、pcDNA3-eva1-2xFLAG-c等をCos7細胞にトランスフェクションすることにより導入し、そのトランスフェクションの2日後に細胞から抽出したタンパク質を供した。また、ブロットしたメンブレンを、ウサギ由来の抗Eva1抗体1/500に希釈して使用、マウス由来の抗FLAG抗体SIGMA社製、1/1000に希釈して使用、又はマウス由来の抗GAPDH抗体Chemicon社製、1/1000に希釈して使用を用いてプローブした。さらに、ECLシステムAmersham社製を検出のために用いた。<統計解析>GraphPadPrismバージョン4ソフトウェアを用い、カプランマイヤー法によって、有意性について生存データを解析したp値はLog-rank検定を用いて算出した。実施例1<ペプチド抗体の作製>先ず、本発明にかかる抗体抗Eva1抗体を作製した。すなわち、先ずヒト由来のEva1タンパク質hEva1、配列番号2の細胞外領域1~150アミノ酸から、抗原として86~102アミノ酸PMSGRFKDRVSWDGNPE、配列番号12、図1参照を抗原として選択した。次に選択したアミノ酸配列からなる合成ペプチドを作製し、これを用いてウサギに免疫付与した。そして、かかるウサギから血清を採取し、ペプチドアフィ二ティーカラムを用いて精製して、ウサギ由来の抗Eva1ポリクローナル抗体を調製した。また、得られた抗Eva1抗体の特異性はウェスタンブロッテングにより評価した。得られた結果は図2に示す。図2に示した結果から明らかなように、pcDNA3-eva1-2xFLAG-cが導入されたCos7細胞由来のタンパク質を用いたウェスタンブロッテングにおいては、本発明にかかる抗体は抗FLAGタグ抗体同様に、2xFLAGタグが結合されたEva1タンパク質hEva1-2xFLAGを検出できることが確認された。また、コントロールベクターpcDNA3のみを発現させた細胞由来のタンパク質を用いたウェスタンブロッテングにおいては、本発明にかかる抗体は、Eva1以外のタンパク質を非特異的に検出しないことも確認された。さらに、hEva1shRNAによってhEva1-2xFLAGの発現が抑制されている細胞由来のタンパク質を用いたウェスタンブロッテングにおいては、本発明にかかる抗体は抗FLAGタグ抗体同様に、細胞内に発現した少量のEva1タンパク質を特異的に検出できることが確認された。実施例2<グリオーマ幹細胞におけるEva1の発現>グリオーマ幹細胞NSCL61、OPCL61、hGIC1、hGIC2及び正常細胞NSC、OPC、NBneuroblast、神経幹細胞におけるEva1のmRNAレベルでの発現を調べるため、RT-PCRを行った。得られた結果を図3に示す。また、これらの細胞におけるEva1のタンパク質レベルでの発現を調べるため、抗Eva1抗体を用いた免疫染色を行った。得られた結果を図4に示す。さらに、NSC61又はhGICをヌードマウスの脳に移植することによって形成されたグリオーマにおけるEva1のタンパク質レベルでの発現を調べるため、抗Eva1抗体を用いた免疫染色を行った。得られた結果を図5~6に示す。また、ヒト由来のprimaryGBM組織におけるEva1のタンパク質レベルでの発現を調べるため、抗Eva1抗体を用いた免疫染色を行った。得られた結果を図7に示す。さらに、マウスの脳の発生過程におけるEva1のタンパク質レベルでの発現を調べるため、マウス脳の矢状断面胎生18日E18、生後1日P1、生後100日P100を、抗Eva1抗体及び抗Nestin神経幹細胞のマーカータンパク質抗体を用いた免疫染色を行った。得られた結果を図8に示す。図3に示した結果から明らかなように、マウス由来のグリオーマ幹細胞NSCL61、OPCL61及びヒト由来のグリオーマ幹細胞hGIC1、hGIC2ではeva1は発現しているものの、OPC及びNBにおいては発現しておらず、NSCにおいてもごくわずかな発現しか認められなかった。また、図4に示した結果からも明らかなように、マウス由来のグリオーマ幹細胞NSCL61及びヒト由来のグリオーマ幹細胞hGIC1、hGIC2ではEva1は発現しているものの、正常な細胞NSCにおいてはごくわずかな発現しか認められなかった。さらに、図5~7に示した結果から明らかなように、ヌードマウス脳内に形成されたグリオーマ幹細胞由来の腫瘍組織、及びヒト由来のprimaryGBM組織においても、Eva1の発現が確認された。特に、NSCL61由来の腫瘍組織においては、腫瘍組織全体よりも腫瘍辺縁部において、Eva1を高発現している細胞が存在していることが確認された。また、図8に示した結果から、Eva1の発現は発生段階E18、P1の脳の神経幹細胞に限局して検出され、成体P100の脳においてはその発現は消失していることが明らかになった。これは、図3及び図4に示した結果と一見矛盾しているようにも思われるが、図3及び図4で使用したNSCは長期間3カ月以上試験管内で培養しているため、図8に示した成体P100の脳における神経幹細胞と同様に、Eva1の発現は、図3及び図4で使用したNSCにおいて低下したことが考えられる。実施例3<グリオーマ組織及びグリオーマ細胞株におけるEva1の発現>次に、実施例2において明らかになったグリオーマ組織におけるEva1の発現を詳細に調べるために、外科手術で取り除かれたグリオーマ組織におけるEva1のmRNAレベルでの発現を調べるためRT-PCRを行った。なお、調べたグリオーマ組織は下記の通りであるGBM:glioblastomamultiforme、多形神経膠芽腫WHO診断基準のグレード4AO:Anaplasticoligodendroglioma、退形成性乏突起膠腫WHO診断基準のグレード3AOA:Anaplasticoligo-astrocytoma、退形成性乏突起星細胞腫WHO診断基準のグレード3OLI:Oligodendroglioma、乏突起膠細胞腫WHO診断基準のグレード2また、前記グリオーマ組織と併せて、正常脳組織NB:Normalbrain又はCB:Controlhumanbrain、及び、実施例2において用いたhGICについても、RT-PCRを行った。得られた結果を図9に示す。さらに、ヒトGBM由来のグリオーマ細胞株及びラットグリオーマ細胞株におけるEva1のmRNAレベルでの発現を調べるため、RT-PCRを行った。なお、調べたグリオーマ細胞株は下記の通りであるT98G:ヒトグリオーマ細胞Steinら、J.Cell.Physiol.、1979年、99巻、43~54ページ参照Tp483:ヒトグリオーマ細胞Lawら、CancerGenetCytogenet.、2005年、160巻、1~14ページ参照SF126:ヒトグリオーマ細胞Rosenblumら、Pharmacol.、1981年、6巻、227~235ページ参照U87:ヒトグリオーマ細胞Clarkら、PLoSGenetics、2010年、6巻、1号、e1000832参照U251:ヒトグリオーマ細胞Bignerら、Exp.Neurol.、1981年、40巻、201~229ページ参照C6:ラットグリオーマ細胞Bendaら、Science、1968年、161巻、370~371ページ参照また、前記グリオーマ細胞株と併せて、実施例2において用いたNSC、NSCL61、及びhGIC2、並びにNSCL61の基となったp53-/-NSCp53欠損神経幹細胞についても、RT-PCRを行った。得られた結果を図10に示す。図9及び図10に示した結果から明らかなように、eva1は調べた殆どのGBM組織において発現しており、また、いくつかのGBM由来のグリオーマ細胞株においてもeva1の発現は確認された。実施例4<グリオーマ幹細胞及びグリオーマ細胞株におけるEva1の発現>次に、ヒトグリオーマ幹細胞及びヒトグリオーマ細胞株におけるEva1のタンパク質レベルでの発現を調べるため、抗Eva1抗体を用いたFACSによる分析を行った。なお陰性対照として、二次抗体Alexa568で標識されたヤギ由来の抗ウサギIgG抗体のみを各細胞と反応させたもの、コントロール抗体ウサギIgGのみを各細胞と反応させたものを用意し、FACSにて分析を行った。得られた結果を図11に示す。図11に示した結果から明らかなように、Eva1はヒトグリオーマ幹細胞hGIC1及びhGIC2において強く発現していることが確認された。しかしながら、グリオーマ細胞株においては、Eva1の発現をFACSにて検出することはできなかった。なお、一般的にグリオーマ細胞株を脳内に移植しても実際の脳腫瘍と同じ病理的所見を見つけることは出来ず、一方、グリオーマ幹細胞においては、実際の脳腫瘍と同様の病理的所見を容易に見つけられることが知られている。従って、実施例2~4の記載の通り、成体の脳の正常組織では発現せず、グリオーマ幹細胞及びグリオーマ組織特にGBMにおいて高発現しているEva1は、グリオーマのマーカーとしての利用のみならず、これらの治療標的としても利用できることが考えられる。また、このような特異的な発現、特にGBMにおいて高発現しているということから、Eva1はグリオーマ患者の予後診断グリオーマ患者の術後の生存率並びに生存期間を予測することにも利用できることが考えられる。以下の実施例において、これらの可能性について検証する。実施例5<抗Eva1抗体による、グリオーマ幹細胞の腫瘍細胞塊形成の阻害>グリオーマ幹細胞の特徴として、無血清培地中で培養した際に非接着性の腫瘍細胞塊スフィアを形成することが知られているVescoviら、NatureReviewsCANCER、2006年6月、6巻、6号、425~436ページ参照。そこで、抗Eva1抗体によるグリオーマ幹細胞の腫瘍細胞塊形成への影響を調べた。すなわち、hGIC1又はhGIC2を、10μg/ml抗Eva1抗体又はコントロール抗体として、ウサギIgGを添加したNSC培地無血清中にて5日間培養した。得られた細胞塊は、軽くピペッティング処理を施して、位相差倒立顕微鏡による観察に供した。得られた結果を図12に示す。図12に示した結果から明らかなように、本発明にかかる抗体によって、グリオーマ幹細胞の腫瘍細胞塊形成は阻害された。実施例6<抗Eva1抗体を用いた細胞毒性アッセイ>本発明にかかる抗体がグリオーマへのデリバリー方法に用いることが可能かどうかを検証するため、Rab-ZAPを用いた細胞毒性アッセイを行った。得られた結果を図13に示す。なお、Rab-ZAPはリボソーム不活化タンパク質サポリンが結合している抗ウサギIgG抗体である。そのため、細胞に結合しているウサギIgGと、Rab-ZAPとが結合すると、該細胞にサポリンが導入されることにより、細胞死が生じることになる。図13に示した結果から明らかなように、hGIC1及びhGIC2において、コントロール抗体contAbとRab-ZAPとをこれら細胞の培地中に添加したものよりも、抗Eva1抗体αEva1AbとRab-ZAPとを添加したものの方が生存率は低かった。また、その生存率は添加した抗体の濃度依存的に低くなった。従って、本発明にかかる抗体は、所望の物質例えば、Rab-ZAPをグリオーマに送達させる方法に用いることができるということが実証された。実施例7<Eva1遺伝子に対するshRNAの、グリオーマ幹細胞の細胞増殖並びに腫瘍形成に対する抑制効果の検証>本発明にかかるEva1遺伝子の転写産物に結合するRNAEva1shRNAがEva1タンパク質の発現をノックダウンすることにより、グリオーマ幹細胞の細胞増殖を抑制することが可能かどうかを検証した。すなわち、Eva1shRNApsiRNA-h7SKhygro-meva1sh又はpsiRNA-h7SKhygro-heva1shを導入したヒト由来又はマウス由来のグリオーマ幹細胞の細胞増殖を、5-bromo-2’-deoxyuridineBrdUを取り込んだ細胞BrdUcellsの割合を指標に評価した。得られた結果を図14に示す。また、Eva1shRNAEva1shがグリオーマ幹細胞の腫瘍形成を抑制することが可能かどうかを検証した。すなわち、Eva1shRNAを恒常的に発現させたヒトグリオーマ幹細胞をヌードマウスの脳に移植頭蓋内細胞移植し、移植してから20日間後に脳内に形成された腫瘍を観察、並びにその大きさを計測した。なお、コントロールとして、EGFP遺伝子に対するshRNAを恒常的に発現させたヒトグリオーマ幹細胞を頭蓋内に細胞移植した。得られた結果を図15~18に示す。図14に示した結果から明らかなように、ヒト由来のグリオーマ幹細胞hGIC1、hGIC2及びマウス由来のグリオーマ幹細胞NSCL61において、Eva1shRNAが細胞内に導入されることにより、BrdUを取り込んだ細胞の割合の低下、すなわち増殖可能な細胞の割合が低下することが示された。さらに、図15~18に示した結果から明らかなように、ヒト由来のグリオーマ幹細胞hGIC1及びhGIC2において、Eva1shRNAが細胞内に導入されることにより、コントロールshRNAを導入した場合と比較して、得られた腫瘍の大きさは小さいものだった。従って、本発明にかかるEva1遺伝子の転写産物に結合するRNAEva1shRNAはEva1タンパク質の発現をノックダウンして、その機能を抑制することにより、グリオーマ幹細胞の細胞増殖並びに腫瘍形成も抑制できることが明らかになった。実施例8<Eva1遺伝子の機能を抑制する分子の、グリオーマの組織浸潤に対する抑制効果の検証>本発明にかかるEva1遺伝子の機能を抑制する分子が、グリオーマの組織浸潤を抑制することが可能かどうかを、Eva1タンパク質に対してドミナントネガティブの形質を有するペプチドを用いて検証した。すなわち、先ず、pEF-Fcプラスミドベクターに、Eva1タンパク質の細胞外領域配列番号2に記載のアミノ酸配列中の1~150アミノ酸をコードする遺伝子を挿入し、Eva1タンパク質の細胞外領域とヒトIgG-Fcとの融合タンパク質Eva1-IgG-Fcを細胞内にて発現させることができるプラスミドを作製したpEF-FcプラスミドベクターについてはSudaら、JExpMed.、1994年、179巻、873~879ページ参照。次に、このプラスミドをマウス由来のグリオーマ幹細胞NSCL61に導入して、Eva1-IgG-Fcを恒常的に発現するNSCL61細胞株NSCL61Eva1-IgG-Fcを樹立した。そして、樹立して得られた細胞、Eva1shRNAを恒常的に発現させたNSCL61細胞NSCL61Eva1shRNA、又はコントロールshRNAを恒常的に発現させたNSCL61細胞NSCL61controlshRNAを頭蓋内に細胞移植し、移植してから3週間前後に脳内に形成された腫瘍を観察した。得られた結果を図19に示す。図19に示した結果から明らかなように、グリオーマ幹細胞NSCL61controlshRNAは、移植された全マウスの脳室内において浸潤性のGBMを形成することが確認された。一方、Eva1遺伝子の機能を抑制する分子Eva1-IgG-Fc又はEva1shRNAを恒常的に発現させたグリオーマ幹細胞は、脳室外に高頻度に腫瘍を形成することが明らかになった。従って、Eva1遺伝子の機能を抑制する分子は、グリオーマ幹細胞の細胞増殖並びに腫瘍形成の抑制のみならず、GBMの組織浸潤をも抑制できることが明らかになった。実施例9<Eva1の発現とグリオーマ患者の生存率との相関>Eva1の発現を指標として、グリオーマ患者の予後診断ができるかどうかを検証した。すなわち、米国国立がん研究所の脳腫瘍データベースREMBRANTREpositoryforMolecularBRAinNeoplasiaDaTaを用いて、患者由来のグリオーマにおけるEva1のmRNAレベルでの発現と、その患者の生存率との相関の有無について調べた。得られた結果を図20に示す。図20に示した結果から明らかなように。グリオーマにおいてEva1遺伝子が高発現していた患者の生存期間は予後調査を始めてから500日以内と短いのに対して、Eva1遺伝子が低発現していた患者の術後4000日における生存率は100と高いものであった。従って、Eva1の発現とグリオーマ患者の生存期間並びに生存率との間には強い相互関係があることが明らかになり、Eva1遺伝子の発現を検出することはグリオーマの検査、特にグリオーマ患者の予後診断に有効であることが実証された。実施例10グリオーマ幹細胞は腫瘍形成性内皮細胞tumorigenicendothelialcellに分化形質転換transdifferentiationできるという知見Ricci-Vitiani,L.ら、Nature、2010年、468巻、824~828ページ、Wang,R.ら、Nature、2010年、468巻、829~833ページを考慮し、ヒトグリオーマ幹細胞hGSC1及びhGSC2及びヒト初代培養GBM細胞における、Eva1と内皮細胞のマーカー:CD31との発現を免疫染色法により分析した。得られた結果を図21に示す。また、グリオーマ幹細胞hGSC2又はNSCL61由来のグリオーマにおける、Eva1とCD31との発現を免疫染色法により分析した。得られた結果を図22に示す。図21及び22に示した結果から明らかなように、Eva1陽性細胞において、インビトロ図21及びインビボ図22ともに、内皮マーカーであるCD31タンパク質が発現していることが明らかになった。従って、Eva1陽性グリオーマ幹細胞Eva1GSCにおいてCD31が発現しているというこの結果と、グリオーマ幹細胞GSCは腫瘍形成性内皮細胞に分化形質転換するという知見等Ricci-Vitiani,L.ら、Nature、2010年、468巻、824~828ページ、Wang,R.ら、Nature、2010年、468巻、829~833ページ、Calabrese,C.ら、CancerCell、2007年、11巻、69~82ページから、GBMにおいてGSCを維持するのに役立っている腫瘍血管ニッチをEva1/CD31GSCが形成していることが示唆された。実施例11次に、Eva1はどのようにしてGSC悪性腫瘍に影響を与えているかを調べるために、DNAマイクロアレイを用いて、NSCL61とeva1sh発現NSCL61NSCL61eva1shとの間の遺伝子発現の差を分析した。得られた結果を図23に示す。その結果、eva1sh発現NSCL61において、コントロールのNSCL61と比較して、1208遺伝子の発現は亢進しており、650遺伝子の発現は低下していたことが明らかになった図23。そして、eva1の発現抑制に最も影響を受けている遺伝子としてceacam1を見出した。次に、ceacam1を含め、eva1shの発現抑制に影響を受けている遺伝子の発現パターンを、NSCL61、hGSC2、及びeva1shが発現しているこれらの細胞をRT-PCRにより分析した。得られた結果を図24に示す。また、ceacam1のマウス神経幹細胞NSC及びグリオーマ幹細胞NSCL61、hGSC1及びhGSC2におけるceacam1等の発現をRT-PCRにより分析した。得られた結果を図25に示す。さらに、GBM多形神経膠芽腫、AAanaplasticastrocytoma、退形成性星細胞腫、AOA退形成性乏突起星細胞腫、AO退形成性乏突起膠腫、CB正常脳組織及びhGSCにおけるceacam1等の発現をRT-PCRにより分析した。得られた結果を図26に示す。図24に示す通り、DNAマイクロアレイ分析並びにRT-PCR分析によって、Ceacam1以外にも、ピルビン酸デヒドロゲナーゼキナーゼイソ酵素1pdk1、ウロキナーゼプラスミノーゲン活性化因子plau、マトリックスメタロプロテアーゼ13mmp13及びプロテインキナーゼD1prkd1といった沢山の癌関連遺伝子の発現にEva1ノックダウンは影響を及ぼすことが明らかになった。そして、これらの因子は、転移、血管形成及び癌細胞の増殖において必須の役割を果たしていることから、GSCの悪性特性malignantpropertyをEva1が調整していることが示唆される。また、図25及び26に示す通り、Eva1同様に、Ceacam1は正常な脳の組織では発現しておらず、グリオーマ幹細胞や主にGBMにて発現していることが明らかになった。実施例12Eva1同様に、Ceacam1の発現を指標としてグリオーマ患者の予後診断ができるかどうかを検証した。すなわち、米国国立がん研究所の脳腫瘍データベースREMBRANTを用いて、患者由来のグリオーマにおけるCeacam1のmRNAレベルでの発現と、その患者の生存率との相関の有無について調べた。得られた結果を図27に示す。図27に示した結果から明らかなように。グリオーマにおいてCeacam1遺伝子が高発現していた患者の生存期間は予後調査を始めてから500日以内と短く、Ceacam1の発現とグリオーマ患者の予後との間に有意な相関関係が認められた。従って、Ceacam1遺伝子の発現を検出することはグリオーマの検査、特にグリオーマ患者の予後診断に有効であることが実証された。なお、図には示さないが、同様の分析において、fgf5の発現とグリオーマ患者の予後との間に有意な相関関係が認められなかった。実施例13Ceacam1の細胞内局在を免疫染色にて分析した。得られた結果を図28に示す。また、Ceacam1の組織内局在を免疫染色にて分析した。得られた結果を図29及び30に示す。図28に示した結果から明らかなように、NSCL61及びhGSCの細胞表面において、Ceacam1が発現していることが確認された。また、図29及び30に示す通り、ヒトprimaryGBM組織GBM1及びGBM2においてCeacam1陽性細胞が存在していることが明らかになり、さらに、Eva1の場合同様に、Ceacam1は腫瘍塊Tumormassの中のhGSC上よりも、浸潤InvasionしているhGSC上に主に存在していることも明らかになった。実施例14Ceacam1のスプライシングバリアントには、N末端可変Ig様領域、保存された膜貫通領域及び短い細胞質ドメインから構成されているCeacam-Sと、N末端可変Ig様領域、保存された膜貫通領域及び長い細胞質ドメインから構成されているCeacam-Lが存在していることが知られている。また、悪性腫瘍において共に発現しているCeacam1-S及びCeacam6は、Ceacam1-Lのホモダイマー形成を阻害し、その血管形成活性を増大させることによって、Ceacam1-Lの抑制シグナルをブロックすることができるということMuller,M.M.ら、J.CellBiol.、2009年、187巻、569~581ページ、Singer,B.B.ら、PLoSOne、2010年、5、e8747も報告されている。そこで、ヒト及びマウスのグリオーマ幹細胞における、Ceacam1-L及びCeacam1-Sの発現をRT-PCRにて分析した。得られた結果を図31に示す。また、悪性グリオーマ及びヒトグリオーマ幹細胞における、Ceacam1及びCeacam6の発現をRT-PCRにて分析した。得られた結果を図32に示す。図31に示した結果から明らかなように、ヒトグリオーマ幹細胞においては、Ceacam-Sではなく、主にCeacam1-Lが発現していた。一方、マウスグリオーマ幹細胞においては、両方のバリアントが発現していた。また、図32に示した結果から明らかなように、hGSC及び全てのヒト悪性グリオーマにおいて、Ceacam6は発現していた。実施例15実施例14に示した、Ceacam1-S、Ceacam1-L及びCeacam6のグリオーマにおける発現と、腫瘍の悪性度又は抗腫瘍活性との関連を調べるために、グリオーマ幹細胞においてceacam1shを過剰発現させた。得られた結果を図34に示す。また、グリオーマ幹細胞にCeacam1-Lを強制発現させた。得られた結果を図35~37に示す。なお、本実施例においてceacam1の発現を抑制させるために用いたceacam1shceacam1shRNA及びCeacam1-Lの発現を亢進させるために用いたCeacam1-2×FLAGの有効性は、図33に示す通り、マウスにおいてもヒトにおいてもウェスタンブロッティングにより確認している。図34に示した結果から明らかなように、ceacam1shの過剰発現は、NSCL61及びhGSCの増殖を阻害した。対照的に、図35~37に示した結果から明らかなように、Ceacam1-Lの強制発現によって、ソフトアガー上でのhGSCのコロニー形成が増大しただけでなく図35参照、インビボにおけるhGSCの悪性度の亢進も認められた図36及び37参照。すなわち、Ceacam1-L過剰発現hGSCが移植されたマウスの平均生存時間48dp=0.0044及び46d,p=0.0039は、コントロールhGSCを移植したマウスのそれ60d及び62dと比較して減少することが明らかになった図36参照。従って、これらの結果からグリオーマ幹細胞の悪性度にCeacam1が関与していることが明らかになり、Ceacam1もEva1同様に、グリオーマを治療及び検査するための有効な標的となることが実証された。"