"下記式1で表される糖ペプチドのLys残基の遊離アミノ基のうち、少なくとも一つの遊離アミノ基にリンカーを介してビーズが結合する糖ペプチド誘導体。式1:前記ビーズと結合したリンカーが下記式2で表されるリンカーである、請求項1に記載の糖ペプチド誘導体。式2:式中、Bは、ビーズを表し、Xは炭素数4~14からなる炭化水素を表す。前記ビーズと結合したリンカーが下記式3~7で表されるリンカーである、請求項1に記載の糖ペプチド誘導体。式3:式中、Bは、ビーズを表し、mは1~8の整数を表す。式4:式中、Bは、ビーズを表し、nは1~8の整数を表す。式5:式中、Bは、ビーズを表す。式6:式中、Bは、ビーズを表す。式7:式中、Bは、ビーズを表す。前記糖ペプチドが、下記式8で表される構造である、請求項1~請求項3のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体。式8:前記ビーズがアガロースまたはセルロースである請求項1~請求項4のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体。前記ビーズと結合したリンカーを前記遊離アミノ基に導入して糖ペプチド誘導体を得る導入工程を含む、請求項1~請求項5のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体の製造方法。請求項1~請求項6のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体が、ビーズ表面に保持されている担体。請求項1~請求項7のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体からなるヒト型糖鎖結合型タンパク質精製用担体。請求項1~請求項7のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体からなるウイルス吸着用担体。本発明は、医療及び医薬品開発の分野において有効なリサーチツールを提供することを課題とする。本発明は、以下のとおりである。1下記式1で表される糖ペプチドのLys残基の遊離アミノ基のうち、少なくとも一つの遊離アミノ基にリンカーを介してビーズが結合する糖ペプチド誘導体。式1:2前記ビーズと結合したリンカーが下記式2で表されるリンカーである、1に記載の糖ペプチド誘導体。式2:式中、Bは、ビーズを表し、Xは炭素数4~14からなる炭化水素を表す。3前記ビーズと結合したリンカーが下記式3~7で表されるリンカーである、1に記載の糖ペプチド誘導体。式3:式中、Bは、ビーズを表し、mは1~8の整数を表す。式4:式中、Bは、ビーズを表し、nは1~8の整数を表す。式5:式中、Bは、ビーズを表す。式6:式中、Bは、ビーズを表す。式7:式中、Bは、ビーズを表す。4前記糖ペプチドが、下記式8で表される構造である、1~3のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体。式8:5前記ビーズがアガロースまたはセルロースである1~4のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体。6前記ビーズと結合したリンカーを前記遊離アミノ基に導入して糖ペプチド誘導体を得る導入工程を含む、1~5のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体の製造方法。71~6のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体が、ビーズ表面に保持されている担体。81~7のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体からなるヒト型糖鎖結合型タンパク質精製用担体。91~7のいずれか1項に記載の糖ペプチド誘導体からなるウイルス吸着用担体。本発明はヒト型糖鎖結合タンパクの精製や濃縮、あるいはウイルスを吸着するために用いる糖ペプチド固定化ビーズに関する。以下、本発明を実施するための形態以下、本実施の形態という。について詳細に説明する。なお、本発明は、以下の実施の形態に限定されるものではなく、その要旨の範囲内で種々変形して実施することができる。糖ペプチド誘導体本実施の形態の糖ペプチドは、下記式1で表される糖ペプチドのLys残基の遊離アミノ基のうち、少なくとも一つの遊離アミノ基にリンカーを介してビーズが結合する糖ペプチド誘導体である以下、単に、糖ペプチド誘導体と記載する場合がある。。式1:式1で表される糖ペプチド以下、単に、糖ペプチドと記載する場合がある。の糖鎖の還元末端には、アミノ酸6残基からなるペプチド鎖がAsnを介して結合している。Lys、Val、Ala、Asn、及びThrは、アミノ酸の3文字表記であり、それぞれ、リジン、バリン、アラニン、アスパラギン、及びスレオニンを意味する。アミノ酸は、L-アミノ酸であっても、D-アミノ酸であってもよく、ラセミ体などを含め、L-アミノ酸とD-アミノ酸の任意の比率の混合物であってもよいが、L-アミノ酸であることが好ましい。また、各アミノ酸は、各アミノ酸と等価な誘導体であってもよい。上記式1で表される糖ペプチドは、ペプチド配列中に、2つのLys残基を有する。N末端のLys残基は、2つの遊離したアミノ基を有し、アスパラギンAsnとスレオニンThrに結合するLys残基は、1つの遊離アミノ基を有する。すなわち、式1で表される糖ペプチドにおいて、Lys残基の遊離アミノ基は、下記構造における-NH2のいずれかとして存在している。したがって、本実施の形態の糖ペプチド誘導体においては、Lys残基に由来する合計3個の遊離アミノ基のうち少なくとも一つの遊離アミノ基にリンカーを介してビーズが結合している。式1で表される糖ペプチドとしては、下記式10で表される構造であることが好ましい。式10:本実施の形態の糖ペプチド誘導体においては、下記式11で表される糖ペプチド誘導体として、少なくとも一つのRがリンカーを介したビーズであることが好ましい。式11:式11で表される構造において、Rが全てH水素原子である場合には、本実施の形態における好適な形態としての糖ペプチドを意味する。上記式で示されているように、糖ペプチドの糖鎖は、11個の糖残基からなる2分岐複合型糖鎖であり、2ヶ所の非還元末端にシアル酸を有する。例えば式11で表される糖ペプチド誘導体において、Rの例として、下記に構造式を示す。Bはビーズを表し、糖ペプチドのアミノ基がリンカーを介してビーズと結合している。式12ここでXは炭素数4~14からなる炭化水素を表す。式13ここでmは1~8の整数を表す。式14ここでnは1~8の整数を表す。式15本実施の形態の糖ペプチド固定化ビーズとしては、N末端Lys残基の構造として下記構造のいずれかであり得る。上記構造中、Rはリンカーを介して結合するビーズを表している。本実施の形態の糖ペプチド誘導体としては、ペプチド鎖中で、Asn残基とThr残基に結合するLys残基の構造として下記構造のいずれかであり得る。上記構造中、Rはリジン残基の遊離アミノ基とリンカーを介して結合するビーズを表し、Rが、上記式12~式15で表される構造であることが好ましい。各構造におけるRは、同一であっても、異なっていてもよい。糖ペプチド固定化ビーズの製造方法本実施の形態の糖ペプチド誘導体の製造方法は、下記式16~11で表される、一端がビーズに結合し、他端が活性化された官能基を含むリンカーを、活性基により糖ペプチドのリジン残基の遊離アミノ基に導入する導入工程を含む。導入工程により、糖ペプチドがリンカーを介してビーズと結合した糖ペプチド誘導体を得ることができる。導入工程導入工程とは、ビーズに結合した活性化された官能基を糖ペプチドのペプチド部分に存在する3個の遊離アミノ基のうちの少なくとも1個の遊離アミノ基に導入する工程をいう。用いる活性基含有ビーズの量、反応液の種類、反応液のpH、反応時間、反応温度などの反応条件を選択することにより、糖ペプチドの有する3個の遊離アミノ基に対し活性基含有リンカーを遊離アミノ基の1~3ヶ所に導入することができる。本実施の形態において、リンカーを介してビーズと結合するとは、糖ペプチドにおけるリジン残基中の3ヶ所の遊離アミノ基の少なくとも一つが、リンカーを介してビーズと結合していることを意味する。ここで、ビーズとしてはアガロースやセルロースなどの天然物質が好ましく、水酸基を多く含むことで親水性が高ければこれらに限定されることはない。またビーズに結合したリンカーとしては、他端が遊離アミノ基と結合し得る能力を有するリンカーである事が好ましい。ここで糖ペプチドの遊離アミノ基と結合し得る部分が、リンカー内に存在していれば特に限定されるものでないが、ビーズに結合したリンカーは、リンカー全体として、炭素数2~20、好ましくは、炭素数15以下のリンカーであることが好適である。一方、遊離アミノ基と結合しうる官能基としては、下式16または17で示されるNヒドロキシコハク酸イミドNHSが導入された基、下式18で示されるエポキシが導入された基、更に下式19で示されるブロモシアンで活性化されたイミド基などが好ましい。式16:ここでBはビーズを表し、Xは炭素数4~14からなる炭化水素を表す。式17:式18:式19:例えば上記式16~式19で表されるビーズに結合したリンカーの官能基をペプチドの遊離アミノ基に導入する方法は、特に限定されないが、通常のペプチド合成に用いる縮合方法を用いればよい。例えば、式16又は式17で表されるビーズに結合したリンカーのカルボン酸の、N-ヒドロキシコハク酸イミドなどの活性エステルを用いた場合、必要に応じて、当該活性エステルを溶解できるアセトン、アセトニトニトリル、ジメチルホルムアミド、ジメチルスルホキシド等の有機溶媒と水との混合溶媒中、あるいは水溶液中で有機アミンなどの有機塩基、炭酸水素ナトリウム、リン酸緩衝液又は炭酸緩衝液などの無機塩基の存在下、氷冷下もしくは室温下で15分~1日、糖ペプチドと反応させてもよい。本実施の形態の糖ペプチド固定化ビーズ製造において、導入工程におけるビーズの有する官能基をペプチドの遊離アミノ基に導入後、過剰の官能基を無効化するために50mMのモノエタノールアミン等を添加する工程をさらに含んでいてもよい。インフルエンザウイルス表面には、ヘマグルチニンとノイラミニダーゼが存在する。インフルエンザウイルスは、これらのたんぱく質の種類の違いによって鳥インフルエンザウイルスH5N1型を含む144の亜種に分類されている。インフルエンザウイルスの宿主細胞への感染は、ウイルス表面たんぱく質であるヘマグルチニンが細胞表面のシアル酸含有糖鎖を受容体として認識して結合することによって開始される。ヒトインフルエンザウイルスはN-アセチルノイラミン酸-α-2,6-ガラクトースを有する糖鎖に対し高い結合親和性を示す。このことから、本実施の形態における糖ペプチド固定化ビーズはインフルエンザウイルスとの親和性が強く、低濃度のインフルエンザウイルス液であっても濃縮効果が期待され、高感度分析を可能にすることが期待される。また本実施の形態におけるビーズによればヒト型インフルエンザウイルス除去効果が期待される。以下、本実施の形態を実施例及び比較例によってさらに具体的に説明するが、本実施の形態はこれらの実施例のみに限定されるものではない。なお、本実施の形態に用いられる測定方法は以下のとおりである。[HPLC分析]糖ペプチドの分析例カラムCadenzaCD-C18-activatedSepharose4FastFlowGEヘルスケア製ゲルを1.4mL計り取り、次に氷冷した1mM塩酸水溶液10mLで洗浄した。その後、0.2MNaHCO305MNaCl水溶液でゲルを洗浄した。次に製造例1で得た糖ペプチド10.0mgを0.9mLの0.2MNaHCO305MNaCl水溶液に溶解しゲルに加え4°Cで終夜静置した。次に8mLの0.2MNaHCO305MNaCl水溶液にてゲルを洗浄し、次に8mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液にてゲルを洗浄した。次に、6mLの0.5Mモノエタノールアミン、0.5MNaCl水溶液を加え4°Cで終夜静置した。次いで上記ゲルを、10mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液、10mLの0.5Mモノエタノールアミン、10mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液、10mLの蒸留水、そして10mLのPBSで洗浄し、4°Cで保存した。実施例2コントロールビーズの製造NHS-activatedSepharose4FastFlowGEヘルスケア製ゲルを2mL計り取り、次に氷冷した1mM塩酸水溶液10mLで洗浄した。その後、0.2MNaHCO305MNaCl水溶液でゲルを洗浄した。次に8mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液にてゲルを洗浄した。次に、6mLの0.5Mモノエタノールアミン、0.5MNaCl水溶液を加え4°Cで終夜静置した。次いで上記ゲルを、10mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液、10mLの0.5Mモノエタノールアミン、10mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液、10mLの蒸留水、そして10mLのPBSで洗浄し、4°Cで保存し比較対照ゲルとした。[実施例3]糖ペプチド固定化ビーズの製造CNBr-activatedSepharoseTM4FastFlowGEヘルスケア製ゲルを1.0g計り取り、次に氷冷した1mM塩酸水溶液50mLを加え膨潤させた後、静置しその後、上清を除去した。その後、氷冷した1mM塩酸水溶液50mLを加え、静置し上清を除去した。この操作を繰り返すことでゲルを洗浄した。次に製造例1で得た糖ペプチド10.0mgを0.9mLの0.2MNaHCO305MNaCl水溶液に溶解しゲルに加え4°Cで終夜静置した。次に8mLの0.2MNaHCO305MNaCl水溶液にてゲルを洗浄し、次に8mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液にてゲルを洗浄した。次に、6mLの0.5Mモノエタノールアミン、0.5MNaCl水溶液を加え4°Cで終夜静置した。次いで上記ゲルを、10mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液、10mLの0.5Mモノエタノールアミン、10mLの0.1M酢酸ナトリウム、0.5MNaCl水溶液、そして10mLのPBSで洗浄し、4°Cで保存した。実施例4レクチンとの反応上記実施例1で得られた糖ペプチド固定化ビーズ216mgおよび比較対照ゲル225mg秤量した。それぞれのゲルに、それぞれのゲルに、10μg/mLとなるようにPBSで希釈したJOILMILLS製Biotin-SSASambucussieboldianaBiotinconjugated0.5mLを加え4°Cで終夜静置した。その後各サンプルの入ったチューブを8,000rpmで5分間遠心することで糖ペプチド-ビオチンが結合したビーズを沈殿させ上清を除去した。その後沈殿に500μLのPBSを加え撹拌し、8,000rpmで5分間遠心し、さらに上清を除去することでビーズを洗浄した。この操作を4回繰り返した。沈殿したビーズに対し、6.25x102μg/mLとなるように希釈したStreptavidinHRPPeroxidaseconjugatedStreptavidinJacksonImmunoResearchLaboratories製溶液を0.75mL加えて室温下2時間静置した。その後各サンプルの入ったチューブを8,000rpmで5分間遠心することで糖ペプチド-ビオチン-ストレプトアビジン-HRPが結合したビーズを沈殿させ上清を除去した。その後沈殿に500μLのPBSを加え撹拌し、8,000rpmで5分間遠心し、さらに上清を除去することでビーズを洗浄した。この操作を4回繰り返した。沈殿したビーズに対しクエン酸リン酸緩衝液、オルトフェニレンジアミン及び過酸化水素水を加えて調製した発色基質溶液を加え発色させ、その後1NHClを添加することで反応を停止させ、8,000rpmで3分間遠心し、上清を96穴プレートに移し、プレートリーダーにて490nmにおける吸光度を測定した。その結果を図4に示す。その結果、実施例1で得られた糖ペプチド固定化ビーズと反応させた群は、比較対照群に比べて有意にSSAとの結合能が高いことが確認された。このことから糖ペプチド誘導体と結合したビーズはその特異性がNeu5AcGal/GalNAcであると報告されているレクチンSSAと結合している可能性が示唆された。更にリンカーを介して糖ペプチドと結合したビーズはヒト型インフルエンザAウイルスと結合する可能性が示唆された。[実施例5]ヘマグルチニンとの反応上記実施例1で得られた糖ペプチド固定化ビーズ223mgおよび比較対照ゲル230mg秤量した。それぞれのゲルに、PBSで希釈したアブカムabcam製RecombinantInfluenzaAvirusHemagglutininH1proteinの5μg/mL溶液を500μL加え4°Cで終夜静置した。その後各サンプルの入ったチューブを8,000rpmで5分間遠心することで糖ペプチド-HAが結合したビーズを沈殿させ上清を除去した。その後沈殿に500μLのPBSを加え撹拌し、8,000rpmで5分間遠心し、さらに上清を除去することでビーズを洗浄した。この操作を4回繰り返した。沈殿したビーズに対し、アブカムabcam製の抗HA-マウスIgGモノクローナル抗体50μg/mL溶液を250μL加え室温で1時間静置した。その後各サンプルの入ったチューブを8,000rpmで5分間遠心することで糖ペプチド-HA-抗HAマウス抗体が結合したビーズを沈殿させ上清を除去した。その後沈殿に500μLのPBSを加え撹拌し、8,000rpmで5分間遠心し、さらに上清を除去することでビーズを洗浄した。この操作を4回繰り返した。沈殿したビーズに対し、HRP標識抗マウスIgG-ウサギポリクローナル抗体0.25μg/mL溶液をチューブに450μL加え室温で1時間静置した。その後各サンプルの入ったチューブを8,000rpmで5分間遠心することで糖ペプチド-HA-抗HAマウス抗体-抗マウス抗体ウサギ抗体-HRPが結合したビーズを沈殿させ上清を除去した。その後沈殿に500μLのPBSを加え撹拌し、8,000rpmで5分間遠心し、さらに上清を除去することでビーズを洗浄した。この操作を4回繰り返した。このビーズに対しクエン酸リン酸緩衝液、オルトフェニレンジアミン及び過酸化水素水を加えて調製した発色基質溶液を加え発色させ、その後1NHClを添加することで反応を停止させ、8,000rpmで3分間遠心し、上清を96穴プレートに移し、プレートリーダーにて490nmにおける吸光度を測定した。その結果を図5に示す。その結果、実施例1で得られた糖ペプチド固定化ビーズと反応させた群は、HAとの結合に関して、比較対照群に比べて有意に結合能が高いことが確認された。このことからリンカーを介して糖ペプチドと結合したビーズはヒト型インフルエンザAウイルスと結合している可能性が示唆された。"