"新規リゾビウムsp.GIN611Rhizobiumsp.GIN611KCTC11708BP。請求項1に記載のリゾビウムsp.GIN611の細胞抽出物。請求項1に記載のリゾビウムsp.GIN611又は請求項2に記載の細胞抽出物を生触媒として使用する天然物の糖分解方法。前記天然物は、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体であることを特徴とする、請求項3に記載の天然物の糖分解方法。前記天然物は、ジンセノサイドコンパウンドKCK、ジンセノサイドRh2、ジンセノサイドF2、ジンセノサイドRb1、ジンセノサイドRb2、ジンセノサイドRc、ジンセノサイドRb3、ジンセノサイドF1、ジンセノサイドRe、ダイズイン、イカリイン、カメリアシドA及びカメリアシドBからなる群より選択されることを特徴とする、請求項3に記載の天然物の糖分解方法。前記糖は、グルコース、ガラクトース、ラムノース、アラビノース及びキシロースからなる群より選択されるものであり、前記糖を酸化させて分解することを特徴とする、請求項3に記載の天然物の糖分解方法。前記グルコースは、グルコース残基の3位ヒドロキシ基OHを酸化させて分解することを特徴とする、請求項6に記載の天然物の糖分解方法。請求項1に記載のリゾビウムsp.GIN611又は請求項2に記載の細胞抽出物を生触媒として使用して、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体から、ジンセノサイド無糖体、イソフラボン無糖体又はフラボノイド無糖体を生産する方法。配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素。請求項9に記載の酸化還元酵素を含む細胞抽出物。請求項9に記載の酸化還元酵素をコード化するDNA。配列番号2の配列からなる、請求項11に記載のDNA。請求項11又は12に記載のDNAを含む組換えDNAベクター。請求項13に記載の組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞。請求項14に記載の宿主細胞を含む細胞抽出物。配列番号3の配列と60以上相同性を有し、天然物の糖分解活性を有する酸化還元酵素。前記天然物は、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体であることを特徴とする、請求項16に記載の酸化還元酵素。前記天然物は、ジンセノサイドコンパウンドKCK、ジンセノサイドRh2、ジンセノサイドF2、ジンセノサイドRb1、ジンセノサイドRb2、ジンセノサイドRc、ジンセノサイドRb3、ジンセノサイドF1、ジンセノサイドRe、ダイズイン、イカリイン、カメリアシドA及びカメリアシドBからなる群より選択されることを特徴とする、請求項16に記載の酸化還元酵素。前記糖は、グルコース、ガラクトース、ラムノース、アラビノース及びキシロースからなる群より選択されるものであり、前記糖を酸化させて分解することを特徴とする、請求項16に記載の酸化還元酵素。前記酸化還元酵素は、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体から、ジンセノサイド無糖体、イソフラボン無糖体又はフラボノイド無糖体を生産することを特徴とする、請求項16に記載の酸化還元酵素。前記酸化還元酵素は、アグロバクテリウムAgrobacteriumsp.、スフィンゴバクテリウムSphingobacteriumsp.又はステノトロフォモナーゼStenotrophomonasesp.から由来することを特徴とする、請求項16に記載の酸化還元酵素。請求項16に記載の酸化還元酵素を含む細胞抽出物。天然物の糖分解方法であって、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素の細胞抽出物からなる群より選択される生触媒を使用する天然物の糖分解方法。前記天然物は、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体であることを特徴とする、請求項23に記載の天然物の糖分解方法。前記天然物は、ジンセノサイドコンパウンドKCK、ジンセノサイドRh2、ジンセノサイドF2、ジンセノサイドRb1、ジンセノサイドRb2、ジンセノサイドRc、ジンセノサイドRb3、ジンセノサイドF1、ジンセノサイドRe、ダイズイン、イカリイン、カメリアシドA及びカメリアシドBからなる群より選択されることを特徴とする、請求項23に記載の天然物の糖分解方法。前記糖は、グルコース、ガラクトース、ラムノース、アラビノース又はキシロースであり、前記糖を酸化させて分解することを特徴とする、請求項23に記載の天然物の糖分解方法。無糖体を生産する方法であって、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素の細胞抽出物からなる群から選択される生触媒を使用して、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体から、ジンセノサイド無糖体、イソフラボン無糖体又はフラボノイド無糖体を生産する方法。細胞抽出物の製造方法であって、リゾビウムsp.GIN611の細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、又は配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素を含む細胞抽出物を製造する方法であり、ジンセノサイドを添加して酵素発現を誘導することを特徴とする細胞抽出物の製造方法。したがって、本発明は、前記問題点を解決するために、新規微生物、その微生物から分離した糖分解活性を示す新規酸化還元酵素、並びにこれをコード化する遺伝子及び組換えタンパク質を用いた多様なジンセノサイドの無糖体、イソフラボン無糖体又はフラボノイド無糖体の生産方法を提供する。本発明は、新規リゾビウムsp.GIN611Rhizobiumsp.GIN611KCTC11708BP又はその細胞抽出物を提供する。また、本発明は、リゾビウムsp.GIN611又はその細胞抽出物を生触媒として使用する天然物の糖分解方法を提供する。また、本発明は、リゾビウムsp.GIN611又はその細胞抽出物を生触媒として使用して、多様な配糖体glycosideから無糖体aglyconeを生産する方法を提供する。また、本発明は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素又はそれを含む細胞抽出物を提供する。また、本発明は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNA、配列番号2の配列からなるDNA、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクター、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、又は配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物を提供する。また、本発明は、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素又は前記酸化還元酵素を含む細胞抽出物を提供する。また、本発明は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素の細胞抽出物からなる群から選択される生触媒を使用する天然物の糖分解方法を提供する。また、本発明は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素の細胞抽出物からなる群から選択される生触媒を使用して、多様な配糖体glycosideから無糖体aglyconeを生産する方法を提供する。また、本発明は、リゾビウムsp.GIN611の細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、又は配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素を含む細胞抽出物を製造する方法であって、ジンセノサイドを添加して酵素発現を誘導することを特徴とする細胞抽出物の製造方法を提供する。一般的に、ジンセノサイド糖分解酵素は、グルコシダーゼglucosidase群に属する酵素として知られている。本発明においては、既存に知られていたグルコシダーゼ群に属していない酸化還元酵素群に属する酵素がジンセノサイドの糖分解活性を有することを確認した。この新規な酸化還元酵素は、既存の糖分解関連酵素群の配列と完全に相違し、酸化還元酵素群と配列類似度があり、天然物配糖体において糖を酸化させることにより自発的な糖分解を誘導して糖を分解する機能をする。本発明において使用される用語は、当業界において通常的に使用されるものであって、当業者であれば誰でも理解することができるものであるが、本明細書において簡略に説明すると、次のとおりである。1ジンセノサイド:高麗人蔘サポニンであり、高麗人蔘の有効成分2コンパウンドKCompoundK:CK:20-O-ベータ-D‐グルコピラノシル-20S-プロトパナキサジオール20-O-beta-D‐glucopyranosyl-20S-protopanaxadiol3ジンセノサイドRh2:3-O-ベータ-D‐グルコピラノシル-20S-プロトパナキサジオール3-O-beta-D‐glucopyranosyl-20S-protopanaxadiol4ジンセノサイドF2:3-O-ベータ-D‐グルコピラノシー-20-O-ベータ-D‐グルコピラノシル-20Sプロトパナキサジオール3-O-beta-D‐glucopyranosy-20-O-beta-D‐glucopyranosyl-20Sprotopanaxadiol5ジンセノサイドRb1:3-O-[ベータ-D‐グルコピラノシー1,2-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20-O-[ベータ-D‐グルコピラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール3-O-[beta-D‐glucopyranosy1,2-beta-D‐glucopyranosyl]-20-O-[beta-D‐glucopyranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol6ジンセノサイドRb2:3-O-[ベータ-D‐グルコピラノシー1,2-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20-O-[アルファ-L‐アラビノピラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール3-O-[beta-D‐glucopyranosy1,2-beta-D‐glucopyranosyl]-20-O-[alpha-L‐arabinopyranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol7ジンセノサイドRc:3-O-[ベータ-D‐グルコピラノシー1,2-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20-O-[アルファ-L‐アラビノフラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール3-O-[beta-D‐glucopyranosy1,2-beta-D‐glucopyranosyl]-20-O-[alpha-L‐arabinofuranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol8ジンセノサイドRb3:3-O-[ベータ-D‐グルコピラノシー1,2-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20-O-[ベータ-D‐キシロピラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール3-O-[beta-D‐glucopyranosy1,2-beta-D‐glucopyranosyl]-20-O-[beta-D‐xylopyranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol9ジンセノサイドF1:20-O-ベータ-D‐グルコピラノシル-20S-プロトパナキサジオール20-O-beta-D‐glucopyranosyl-20S-protopanaxadiol10ジンセノサイドRe:6-O-[アルファ-L‐ラムノピラノシル1,2-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20-O-ベータ-D‐グルコピラノシル-20S-プロトパナキサトリオール6-O-[alpha-L‐rhamnopyranosyl1,2-beta-D‐glucopyranosyl]-20-O-beta-D‐glucopyranosyl-20S-protopanaxatriol11ダイズインdaidzin:ダイゼイン7-O-ベータ-D‐グルコシドdaidzein7-O-beta-D‐glucoside12PPDS:20S-プロトパナキサジオール20S-protopanaxadiol13コンパウンドY:20-O-[アルファ-L‐アラビノピラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール20-O-[alpha-L‐arabinopyranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol14コンパウンドMc:20-O-[アルファ-L‐アラビノフラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール20-O-[alpha-L‐arabinofuranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol15コンパウンドMx:20-O-[ベータ-D‐キシロピラノシル1,6-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20Sプロトパナキサジオール20-O-[beta-D‐xylopyranosyl1,6-beta-D‐glucopyranosyl]-20Sprotopanaxadiol16PPTS:20S-プロトパナキサトリオール20S-protopanaxatriol17ジンセノサイドRg2:6-O-[アルファ-L‐ラムノピラノシル1,2-ベータ-D‐グルコピラノシル]-20S-プロトパナキサトリオール6-O-[alpha-L‐rhamnopyranosyl1,2-beta-D‐glucopyranosyl]-20S-protopanaxatriol18ダイゼインDaidzein:7-ヒドロキシ-3-4-ヒドロキシフェニルクロモン-4-オン7-hydroxy-3-4-hydroxyphenylchromen-4-one19イカリインIcariin:3,4 ́,5,7-Tetrahydroxy-8-prenylflavone-4 ́-Meether-3-O-alpha-L‐rhamnopyranoside,7-O-beta-D‐glucopyranoside20カメリアシドACamelliasideA:ケンフェロール3-O-2-O-ガラクトピラノシル-6-O-ラムノピラノシルグルコピラノシドKaempferol3-O-2-O-galactopyranoyl-6-O-rhamnopyranosylglucopyranoside21カメリアシドBCamelliasideB:ケンフェロール3-O-2-O-キシロピラノシル-6-O-ラムノピラノシルグルコピラノシドKaempferol3-O-2-O-xylopyranosyl-6-O-rhamnopyranosylglucopyranoside22グリコンGlycone:配糖体に結合された多様な糖分子23全細胞反応:細胞を破砕したり、酵素を分離精製したりすることなく、完全な細胞全体を利用した反応24酸化還元酵素:生体に必要なエネルギーを供給するために酸化還元反応を触媒する酵素。有機化合物の酸化は、大部分が脱水素によって起こる。25酸化還元酵素抽出物:酸化還元酵素が含まれたリゾビウムsp.GIN611又は酸化還元酵素を発現する組換えタンパク質の細胞を破砕して得た細胞抽出液22MALDI-TOF質量分析器:MatrixAssistedLaserDesorption/Ionizationマトリックス支援レーザー脱離イオン化-Timeofflight26HPLC:高速液体クロマトグラフィーHighPerformanceLiquidChromatography27PCR:ポリメラーゼ連鎖反応-DNAのある領域を特異的に増幅させる方法28ORF:オープンリーディングフレームOpenReadingFrame、initiationcodonからstopcodonまでの配列をいう29クローニング:DNA切片を組換えDNAクローニングベクターに混入させ、こうした組換えDNAを使用する宿主細胞を形質転換させる方法30bp:塩基対本発明は、新規リゾビウムsp.GIN611Rhizobiumsp.GIN611微生物又はその細胞抽出物を提供する。本発明においては、多様なジンセノサイド混合物を炭素源として使用して育つ微生物を選別し、選別された微生物のジンセノサイドCKを基質として使用した反応性の有無を観察した結果、高い反応性を有することを確認した。また、本発明の一実施例は、リゾビウムsp.GIN611又はその細胞抽出物を生触媒として使用する天然物の糖分解方法を提供する。前記天然物は、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体、又はフラボノイド配糖体であってよいが、これらに限定されない。また、本発明の一実施例は、リゾビウムsp.GIN611又はその細胞抽出物を生触媒として使用して、多様な配糖体glycosideから無糖体aglyconeを生産する方法を提供する。前記配糖体は、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体、又はフラボノイド配糖体であってよいが、これらに限定されない。前記無糖体は、ジンセノサイド無糖体、イソフラボン無糖体、又はフラボノイド無糖体であってよいが、これらに限定されない。前記ジンセノサイド配糖体は、特に制限されるものではないが、たとえば、ジンセノサイドコンパウンドKCK、ジンセノサイドRh2、ジンセノサイドF2、ジンセノサイドRb1、ジンセノサイドRb2、ジンセノサイドRc、ジンセノサイドRb3、ジンセノサイドF1、及びジンセノサイドReからなる群より選択されたものを挙げることができ、具体的に、ジンセノサイドコンパウンドKCKであってよい。前記ジンセノサイド無糖体は、特に制限されるものではないが、たとえば、ジンセノサイドPPDS、ジンセノサイドコンパウンドY、ジンセノサイドMc、ジンセノサイドコンパウンドMx、ジンセノサイドPPTS、及びジンセノサイドRg2からなる群より選択されたものを挙げることができ、具体的に、ジンセノサイドPPDSであってよい。前記ジンセノサイド配糖体とジンセノサイド無糖体は、下記表1に示すことができる。前記イソフラボン配糖体は、特に制限されるものではないが、たとえば、ダイズインdaidzinを挙げることができる。前記イソフラボン無糖体は、特に制限されるものではないが、たとえば、ダイゼインDaidzeinを挙げることができる。前記フラボノイド配糖体は、特に制限されるものではないが、たとえば、イカリインIcarlin、カメリアシドACamelliasideA又はカメリアシドBCamelliasideBを挙げることができる。また、前記糖分解方法は、天然物の配糖体から糖を酸化させて分解する方法である。たとえば、グルコースの場合、グルコース残基の3位ヒドロキシ基OHを酸化させて自発的に糖分解が起こることになる。前記糖は、特に制限されるものではないが、グルコース、ガラクトース、ラムノース、アラビノース及びキシロースからなる群より選択されるものであってよい。本発明の一実施例は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素又は前記酸化還元酵素を含む細胞抽出物を提供する。前記酸化還元酵素は、好ましくは、リゾビウムsp.GIN611から分離精製して得たものであってよい。本発明の一実施例は、配列番号3のアミノ酸配列をコード化するDNA配列又は前記酸化還元酵素をコード化するDNA配列を提供する。前記配列は、具体的に配列番号2である。前記DNAは、好ましくはリゾビウムsp.GIN611から分離精製して得た酸化還元酵素をコード化するDNAである。また、本発明の一実施例は、配列番号3の配列と60以上、好ましくは90以上、より好ましくは97以上、さらに好ましくは99以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを提供する。このとき、糖は、グルコース、ガラクトース、ラムノース、アラビノース及びキシロースからなる群より選択されるものであってよい。本発明の一実施例は、前記配列番号3のアミノ酸配列をコード化するDNA配列、前記配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNA配列、又は前記配列番号2からなるDNA配列を含む組換えDNAベクターを提供する。本発明の一実施例は、前記組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞及び前記宿主細胞を含む細胞抽出物を提供する。本発明の一実施例は、配列番号3の配列と60以上、好ましくは90以上、より好ましくは97以上、さらに好ましくは99以上相同性を有し、天然物の糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び前記酸化還元酵素を含む細胞抽出物を提供する。本発明において、前記酸化還元酵素は、制限されるものではないが、アグロバクテリウムAgrobacteriumsp.とスフィンゴバクテリウムSphingobacteriumsp.又はステノトロフォモナーゼStenotrophomonasesp.から由来してよい。本発明の一実施例は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素の細胞抽出物からなる群より選択される生触媒を使用する天然物の糖分解方法を提供する。本発明の一実施例は、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素、及び配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素の細胞抽出物からなる群より選択される生触媒を使用して、多様な天然物の無糖体を生産する方法を提供する。前記方法は、具体的に、前記生触媒を使用して多様な配糖体glycosideから無糖体aglyconeを生産する方法であり、より具体的に、前記生触媒を使用して、ジンセノサイド配糖体、イソフラボン配糖体又はフラボノイド配糖体から、ジンセノサイド無糖体、イソフラボン無糖体又はフラボノイド無糖体を生産する方法である。本発明の一実施例は、リゾビウムsp.GIN611の細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素を含む細胞抽出物、配列番号3のアミノ酸配列からなる酸化還元酵素をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号2の配列からなるDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有するタンパク質をコード化するDNAを含む組換えDNAベクターにより形質転換された宿主細胞を含む細胞抽出物、又は配列番号3の配列と60以上相同性を有し、糖分解活性を有する酸化還元酵素を含む細胞抽出物を製造する方法において、ジンセノサイドを添加して酵素発現を誘導することを特徴とする細胞抽出物の製造方法を提供する。ジンセノサイド糖分解活性を有する酵素を含む微生物の選別本発明は、土壌微生物の選別のために、本発明者らが下記表2の組成成分からなるジンセノサイドの混合物を炭素源として含む最小培地を構成し、これを利用して土壌からジンセノサイドCKに活性を有する酵素を含む微生物を選別した。下記表2は、ジンセノサイド混合物を炭素源とした最小培地成分である。本発明の最小培地を利用する選別方法は、成長速度に応じて微生物を選別する簡単な方法であり、糖分解活性が低い微生物は培養段階において自発的に除去されるため、活性が高い酵素を含む高活性微生物を選別することができる。本発明において選別された微生物は新規なものであって、発明者らは、その16srRNA部分配列をコード化するDNA配列の特徴を通じてリゾビウム種として把握し、これをリゾビウムsp.GIN611と命名した。また、これをKCTCKoreanCollectionforTypeCulturesに、2010年6月4日付にて寄託した。寄託番号は、KCTC11708BPである。本発明の選別されたリゾビウムsp.GIN611から分離した糖分解酵素を利用して基質特異性を確認した結果、この微生物は、ジンセノサイドCKに高い活性を示し、ジンセノサイドCK以外の多様なジンセノサイドに糖分解活性があることを知ることができた。本発明者らは、また、前記微生物を破砕してこれを遠心分離し、遠心分離液の上澄み液から活性酵素を含む細胞抽出物を生産した。糖分解酵素抽出物を生触媒として利用したジンセノサイド無糖体の生産方法前記収得した微生物又は生産された糖分解酵素抽出物、ジンセノサイドCKにより構成された反応液から無糖体PPDSを生産する。本発明の微生物又は生産された酵素抽出物を生触媒として反応液に添加して、反応を開始する。本発明において使用することができる基質は、ジンセノサイドCK以外に、PPD系に属するジンセノサイドRb1、ジンセノサイドRb2、ジンセノサイドRb3、ジンセノサイドRc、ジンセノサイドRd、ジンセノサイドF2、ジンセノサイドRh2があり、PPT系に属するジンセノサイドRe、ジンセノサイドF1がある。また、イソフラボン系のダイズインdaidzinや、フラボノイド系のイカリイン、カメリアシドA又はカメリアシドBがある。以下、本発明の実施例を参照しながら、本発明について詳細に説明する。これらの実施例は、単に本発明をより具体的に説明するために例示的に提示したものであるに過ぎず、本発明の範囲がこれらの実施例によって制限されないということは、当業界において通常の知識を有する者にとって自明なことである。実施例1リゾビウムsp.GIN611の選別土壌試料10gを、PhosphateBufferedSalinePBS50mLに添加して、常温で2時間攪拌した。混濁液を、濾過紙を利用して浮遊物を濾過した後、濾過された微生物溶液を前記表2の最小培地10mLに0.2mL添加し、30°Cで3日間培養する過程を3回繰り返した後、培養液0.2mLを前記液体最小培地と1.5寒天により構成される固体最小培地に塗抹して、30°Cで24時間培養し、それぞれの微生物を液体最小培地に3mLずつ培養して反応させ、ジンセノサイドCKに活性の高いコロニーを同定した結果、リゾビウム種と命名した。実施例2糖分解酵素抽出物の製造酵母抽出物5g/L、ペプトン10g/L、塩化ナトリウム10g/Lにより構成され培地以下、完全培地に培養された細胞をPBS緩衝溶液pH7.0で3回洗浄して、回収された細胞外部の培地成分を除去した。回収された細胞を、細胞の5倍の体積の20mMリン酸緩衝溶液、1mMEDTAethylenediaminetetraaceticacid、1mMphenylmethanesulfonylfluoridePMSF、1mMDithiothretiolDTTにより構成された緩衝溶液以下、破砕溶液に混濁した後、超音波破砕機を利用して細胞を破砕した後、13,000rpmで30分間遠心分離した後、上澄み液を回収して最終的な糖分解酵素抽出物を生産した。実施例3ジンセノサイド添加による糖分解酵素の発現誘導表2に提示した液体最小培地以下、M9/ジンセノサイド培地を利用して培養された細胞を、PBS緩衝溶液で3回洗浄して、回収された細胞外部の培地成分を除去した。回収された細胞を、5倍の体積の破砕溶液に混濁した後、超音波破砕機を利用して細胞を破砕した後、13,000rpmで30分間遠心分離した後、上澄み液を回収して、最小培地で発現誘導された糖分解酵素を含む細胞抽出物を生産した。実施例4完全培地とM9/ジンセノサイド培地において製造されたタンパク質の反応性及び発現量の比較前述した実施例2と実施例3において生産された細胞抽出物のタンパク質量を定量した後、同一の量のタンパク質を使用してジンセノサイドCKに対する反応性を比較した。比較した結果、実施例3において生産された細胞抽出物が、実施例2において生産された細胞抽出物に比べて高い反応性が示されることを確認することができた。これを図7に示した。同一の量のタンパク質を使用して反応を送った後、各タンパク質の量に応じて反応性を比較した。結果から見られるところのように、実施例2の完全培地で培養されたセルから製造されたタンパク質の場合、500以上のタンパク質使用時にジンセノサイドCKが完全にPPDSに変換されるのに対し、実施例3のM9/ジンセノサイド培地に培養されたセルから製造されたタンパク質は、100以上においてジンセノサイドCKがPPDSに変換されることを見ることができた。また、2つの抽出物のタンパク質発現の差を、SDS-PAGEsodiumdodecylsulfate-polyacrylamidegelelectrophoresisにより比較して、図6に示した。図6において、矢印で表示されたものは、実施例2と実施例3における酵素抽出物のタンパク質発現の程度を比較したときに発現量が異なるタンパク質を示したものである。実施例5糖分解酵素の分離精製新規リゾビウムsp.GIN611から図3に示した反応を遂行する酵素を精製するために、10Lジンセノサイドを添加した表2の液体最小培地を利用して微生物を培養した。培養した微生物を、実施例2と同様の方法で酵素抽出物を製造した。製造された酵素抽出物を、60~70飽和されたアンモニウムサルフェート沈殿分画法を通じて準備した。準備されたタンパク質を、FPLC及び複数のカラムを利用して分離精製した。分離精製されたタンパク質は、最終的に、Native‐gelを利用して最終反応性を確認した。実施例6精製された酵素を利用したジンセノサイドCKのアクティブ調査実施例5において精製された酵素を利用して、ジンセノサイドCKに対する活性を調査した。約100μgの酵素液と、0.1mMのCK、50mMのリン酸緩衝溶液pH6.5を利用して反応体積と同一の量のエチルアセテートを添加後に反応を終了させた後、これをHPLCを利用して分析した。分析に使用した条件は、80アセトニトリルACN等溶離として利用した。結果は、図4に示し、三角印で表示したピークはPPDSに該当し、星印で表示したピークは酸化されたCKを示したものであり、時間の経過につれて、酸化されたCKは増加した後に減少し、PPDSは継続的に増加することを知ることができた。したがって、新規発見された酵素により、ジンセノサイドCKの酸化過程を経て糖が分解されるということを知ることができた。これを図10に示した。実施例7新規酵素のN‐末端及び内部ペプチド配列の決定実施例5において分離精製して得られた酸化還元酵素のN‐末端アミノ酸の配列は、12SDS‐PAGE電気泳動後に節をPVDF膜に移した後バイオラッド、エドマン分析手法を利用するprocise491sequencerアプライドバイオシステムズ、カリフを利用して決定した。内部ペプチドの配列決定は、配列決定用トリプシンプロメガにより処理した後、得られたペプチド断片の配列をLTQ‐orbitrap質量分析計を利用して分析した後、PEAKSプログラムを利用して配列を決定した。実施例8リゾビウムsp.GIN611からの全細胞DNAの単離完全培地に培養された細胞を、4°C、4,000rpmで10分遠心分離して細胞を沈殿させた。上層液を除去し、細胞を10mLのlysis緩衝溶液15スクロース、25mMEDTA、25mMTris緩衝溶液に溶かした後、1.2mLEDTA0.5Mと0.13mLpronaseを添加後、37°Cで10分間放置した。その後、10SDS1mLを入れ、70°Cで10分間放置後、氷水に10分間放置した。その後、5M酢酸カリウム2.5mLを入れ、氷水に15分間反応させた。前記溶液の量と同一の量のフェノール-クロロホルム混合物50:50を入れ、30分混合した後、4°C、4,000rpmで10分間遠心分離した後、上澄み液を獲得した。得られた溶液の0.5倍に達するクロロホルムを加え、徐々に混合した後、4°C、4,000rpmで10分間遠心分離し、上澄み液を獲得した後、50/mLの量に達するようにRNase処理後、37°Cで1時間反応させた。その後、0.8倍に達するイソプロパノールを添加後、2.5倍に達する80エタノールを添加し、徐々に揺らした後、パスツールピペットを利用して全細胞DNAを収集して、1.5mLマイクロチューブに移した後、乾燥させた後に滅菌水に溶かして使用した。実施例9PCRを利用した糖分解酵素の遺伝子配列解析実施例7を経て得られたN‐末端アミノ酸配列と内部配列からプライマーを作製した後、実施例8の過程を経て分離されたゲノムDNAを鋳型として利用して、酸化還元酵素の部分DNA断片を得た。得られたDNA断片に特異的に付くプライマーを作製し、逆転写InversePCR法を利用して残りの配列を取得し。InversePCRに使用された鋳型は、ゲノムDNA断片をHindIII制限酵素で切断した後、リガーゼを処理してセルフライゲーションがなされたDNAライブラリを使用した。実施例10発現用ベクターへの組換え及び形質転換された大腸菌における発現得られた酸化還元酵素の遺伝子配列は、それぞれBamHI/SalI制限酵素で消化して、その分画をそれぞれpETDuet‐1Novagenにライゲーションして組換えプラスミドを生成し、発現用大腸菌であるRosetta‐gami2DE3に形質転換させた。得られた形質転換大腸菌は、アンピシリンを含有した培地において培養し、細胞懸濁度が0.3~0.7となったときにIPTGを付加し、20°Cで15時間をさらに培養することにより、酵素の発現を誘導した。実施例11配列番号3の新規酵素と類似度65以上の3つの酵素のジンセノサイド及び天然物由来グリコシドのグルコース分解反応性の調査アグロバクテリウムAgrobacteriumsp.、スフィンゴバクテリウムSphingobacteriumsp.又はステノトロフォモナーゼStenotrophomonasesp.由来の、配列番号3と60以上のアミノ酸類似度がある酵素をクローニングして、ジンセノサイドに対するグルコース分解反応性を調査した。各微生物由来の酵素は、ジンセノサイドのグルコース残基に、酸化反応を通じて糖分解することを確認した。実施例12誘導発現された酵素を利用した無糖体生産活性の測定実施例11において発現が誘導された酵素を、実施例2の酵素製造方法で製造した後、ジンセノサイドCKを基質として、無糖体生産活性を測定した。実施例13、多様なジンセノサイド及びイソフラボンを基質とした活性の測定ジンセノサイドRh2、ジンセノサイドF2、ジンセノサイドRb1、ジンセノサイドRb2、ジンセノサイドRc、ジンセノサイドRb3、ジンセノサイドF1、ジンセノサイドRe、及びイソフラボン系ダイズインdaidzinを基質として、前記反応方法に従って反応させた後、同一の量のエチルアセテートを添加して抽出した後、エチルアセテート層を乾燥させた後、エタノールに再び溶かした後、マルディ質量分析器を利用して活性を測定した。実施例14多様な無糖体構造による糖分解活性の測定及びグリコンに対する基質特異性の調査リゾビウムsp.GIN611由来の酸化還元酵素から発現が誘導された酵素を、フラボノイド系イカリインIcarlin、カメリアシドACamelliasideA、カメリアシドBCamelliasideBを基質として、前記反応方法に従って反応させた後、マルディ質量分析器を利用して活性を測定した結果、カメリアシドAに付いているガラクトースgalactoseの酸化反応及び糖分解活性を確認した。また、カメリアシドBに付いているキシロースXyloseの酸化反応及び糖分解活性を確認した。すなわち、フラボノイド系の無糖体構造に結合された糖に対する糖分解活性を示し、グルコース以外に、ガラクトース、キシロースを酸化させた後、糖を分解する機能があることを確認した図12及び図13。実施例15グリコン結合に対する基質特異性の調査4-ニトロフェニルアルファ-D‐グルコピラノシド4-Nitrophenylα-D‐glucopyranoside、4-ニトロフェニルベータ-D‐グルコピラノシド4-Nitrophenylβ-D‐glucopyranoside、4-ニトロフェニルアルファ-D‐ガラクトピラノシド4-Nitrophenylα-D‐galactopyranoside、4-ニトロフェニルベータ-D‐ガラクトピラノシド4-Nitrophenylβ-D‐galactopyranosideを利用して、アルファ結合及びベータ結合に対する酵素の特異性を調査した結果、アルファとベータともに活性があることを確認した表3。"