以下の配列:からなる群より選択されるペプチド配列内に含まれる、Tヘルパー細胞エピトープ。以下の配列:からなる群より選択されるペプチド配列内に含まれるTヘルパー細胞エピトープを少なくとも1種含んでなる、動物において免疫応答を上昇させるために使用する組成物。以下の配列:からなる群より選択されるペプチドを少なくとも1種含んでなる、請求項2に記載の組成物。少なくとも1種のB細胞エピトープおよびまたは少なくとも1種のCTLエピトープをさらに含んでなる、請求項2または3に記載の組成物。少なくとも1種の前記B細胞エピトープおよびまたは少なくとも1種の前記CTLエピトープが少なくとも1種の前記Tヘルパー細胞エピトープと結合されている、請求項4に記載の組成物。各コンジュゲートが少なくとも1種のTヘルパー細胞エピトープおよび少なくとも1種のB細胞エピトープを含んでなる複数のエピトープ構築物を含んでなる、請求項5に記載の組成物。各コンジュゲートが少なくとも1種のTヘルパー細胞エピトープおよび少なくとも1種のCTL細胞エピトープを含んでなる複数のエピトープ構築物を含んでなる、請求項5に記載の組成物。1種のLHRHB細胞エピトープを含んでなる、請求項4~7のいずれか1項に記載の組成物。複数のTヘルパー細胞エピトープを含んでなる、請求項2に記載の組成物。複数の前記Tヘルパー細胞エピトープが単一のポリペプチドである、請求項9に記載の組成物。少なくとも1種のB細胞エピトープおよびまたは少なくとも1種のCTLエピトープをさらに含んでなる、請求項9または10に記載の組成物。少なくとも1種の前記B細胞エピトープおよびまたは少なくとも1種の前記CTLエピトープが複数の前記Tヘルパー細胞エピトープと結合されている、請求項11に記載の組成物。1種のLHRHB細胞エピトープを含んでなる、請求項11または12に記載の組成物。アジュバントを含んでなる、請求項2~13のいずれか1項に記載の組成物。前記アジュバントがISCOMまたはIscomatrixを含んでなる、請求項14に記載の組成物。請求項2~15のいずれか1項に記載の組成物を動物に投与することを含んでなる、動物において免疫応答を誘導するための方法。従って第1の態様においては、本発明はTヘルパー細胞エピトープであって、上記エピトープは、からなる群から選択されるペプチド配列内に含有されることを特徴とする。第2の態様においては、本発明は、動物に免疫応答を生起させるために使う組成物であって、上記組成物は少なくとも1種のTヘルパー細胞エピトープを含んでなり、少なくとも1種の該Tヘルパー細胞エピトープは、からなる群から選択されるペプチド配列内に含有されることを特徴とする。本発明の好ましい実施形態においては、該組成物はからなる群から選択される少なくとも1種のペプチドを含んでなる。該組成物はさらに少なくとも1種のB細胞エピトープおよび/または少なくとも1種のCTLエピトープを含んでなることが、さらに好ましい。また他の好ましい実施形態においては、少なくとも1種の該B細胞エピトープおよび/または少なくとも1種の該CTLエピトープは少なくとも1種のTヘルパー細胞エピトープと連結している。該組成物はまた、各々が少なくとも1種のTヘルパー細胞エピトープおよび少なくとも1種のB細胞エピトープを含んでなる複数のエピトープ構築物を含んでなることも好ましい。あるいは、該組成物は、各々が少なくとも1種のTヘルパー細胞エピトープおよび少なくとも1種のCTLエピトープを含んでなる複数のエピトープ構築物を含んでなっていてもよい。該B細胞エピトープまたは該CTLエピトープはいずれのエピトープであってもよいことは理解されるであろう。本発明で好ましいB細胞エピトープはLHRHB細胞エピトープである。本発明の組成物は複数のTヘルパー細胞エピトープを含んでなってもよい。これらのエピトープは単一であっても一緒に連結して単一のポリペプチドを形成してもよい。エピトープが一緒に単一のポリペプチドに連結される場合、エピトープ同士は近接していてもまたはそれ自身はTヘルパー細胞エピトープの部分でない追加のアミノ酸により隔たれて位置してもよいことは理解されるであろう。ある実施形態においては、上に考察したように、Tヘルパー細胞エピトープおよび少なくとも1種のB細胞エピトープおよび/または少なくとも1つのCTLエピトープは、それらのエピトープが連結されている。この連結は、簡単なペプチドの共有結合により実施し得る。他の実施形態においては、エピトープは、最も好ましくはその開示が参照により本明細書に組み入れられるPCTAU9800076に記載されたように、重合されている。さらに他の好ましい実施形態においては、該組成物はさらに製薬上許容される賦形剤、好ましくはアジュバントを含んでなる。さらなる態様においては、本発明は動物に免疫応答を誘導する方法であって、動物に本発明の第2の態様の組成物を投与することを含んでなることを特徴とする方法である。製薬上許容される担体または希釈剤は、経口、直腸、鼻、局所バッカルおよび舌下錠を含む、膣、非経口皮下、筋内、静脈内、皮内、くも膜下および硬膜外を含む投与に適した組成物に使われる担体または希釈剤を含む。これらは受容者に無毒な投与量および濃度にて用いられる。製薬上許容される担体または希釈剤の代表的な例は、限定するものでないが、水、好ましくは生理的pHに緩衝された等張液リン酸緩衝生理食塩水またはTris緩衝生理食塩水などを含み、また、マンニトール、ラクトース、トレハロース、デキストロース、グリセロール、エタノールまたはポリペプチドヒト血清アルブミンなどの1以上を含んでもよい。該組成物は単位投与形態で好都合に提示することができ、また製薬業界でよく知られたのいずれかの方法により調製することができる。上記のように、該組成物はアジュバントを含むことが好ましい。理解されるように、アジュバントは、ワクチン組成物の免疫原性および効能を増強する1以上の基質を含む組成物を意味する。適当なアジュバントの例は、限定するものでないが、スクアランおよびスクアレンまたは他の動物由来の油;ブロックコポリマー;Tween80のような洗剤;QuilA、DrakeolまたはMarcolのような鉱質油、ピーナッツ油のような植物油;CorynebacteriumparvumのようなCorynebacterium由来のアジュバント;PropionibacteriumacneのようなPropionibacterium由来のアジュバント;MycobacteriumbovisBacilleCalmetteandGuerinまたはBCG;インターロイキン2およびインターロイキン12のようなインターロイキン;インターロイキン1のようなモノカイン;腫瘍壊死因子;γインターフェロンのようなインターフェロン;サポニン水酸化アルミニウムまたはQuilA水酸化アルミニウムのような組合わせ;リポソーム;ISCOMアジュバント;放線菌細胞壁抽出物;ムラミルジペプチドまたは他の誘導体のような合成糖ペプチド;アビリジン;リピドA誘導体;硫酸デキストラン;DEAEデキストランまたはリン酸アルミニウムを有するもの;CarbopolEMAのようなカルボキシポリメチレン;NeocrylA640例えば、米国特許第5047238号のようなアクリルコポリマーエマルジョン;ワクシニアまたは動物ポックスウイルスタンパク質;コレラ毒のようなサブウイルス粒子アジュバント、またはそれらの混合物を含む。当業者には認識されるように、本発明のペプチドは生物学的活性の完全な抑止をすることなしに改変することができる。これらの改変は、付加、欠失および置換、特に保存的置換を含む。Tヘルパー細胞エピトープとしての活性の完全な消失を生じない改変を含むペプチドは本発明の範囲内にあると考えられる。置換の概念は当技術分野では周知であるが、予想される置換の形式を以下に掲げる。予想される他のタイプのペプチドの改変は、限定するものでないが、側鎖の改変、ペプチド合成中の非天然アミノ酸および/またはそれらの誘導体の組込みならびに架橋剤の使用およびペプチドにコンフォメーションの制限を課する他の方法を含む。本発明で考えられる側鎖改変の例は、限定するものでないが、アルデヒドとの反応に続いてNaBH4を用いて還元する還元アルキル化によるようなアミノ基の改変;メチルアセトイミダートによるアミド化;無水酢酸によるアシル化;シアン酸塩によるアミノ基のカルバモイル化;246トリニトロベンゼンスルホン酸TNBSによるアミノ基のトリニトロベンジル化;無水コハク酸および無水テトラヒドロフタル酸によるアミノ基のアシル化;およびピリドキサール5リン酸によるリシンのピリドキシル化と続いてNaBH4を用いる還元を含む。アルギニン残基のグアニジン基は、23ブタンジオン、フェニルグリオキザールおよびグリオキザールのような試薬を用いて複素環縮合産物の形成により改変することができる。カルボキシル基は、Oアシルイソウレア形成を経由するカルボジイミド活性化とその後、例えば対応するアミドへの続いての誘導体化により改変することができる。トリプトファン残基は、例えばNブロモスクシンイミドによる酸化または2ヒドロキシ5ニトロベンジルブロミドまたはハロゲン化スルフェニルによるインドール環のアルキル化により改変することができる。他方、チロシン残基は、テトラニトロメタンによるニトロ化により改変して3ニトロチロシン誘導体を形成することができる。ヒスチジン残基のイミダゾール環の改変は、ヨード酢酸誘導体によるアルキル化またはジエチルピロカルボン酸によるNカルベトキシル化により改変することができる。ペプチド合成中に非天然アミノ酸および誘導体を組込む例は、限定するものでないが、ノルロイシン、4アミノ酪酸、4アミノ3ヒドロキシ5フェニルペンタン酸、6アミノヘキサン酸、tブチルグリシン、ノルバリン、フェニルグリシン、オルニチン、サルコシン、4アミノ3ヒドロキシ6メチルヘプタン酸;2チエニルアラニンおよび/またはアミノ酸のD異性体の使用を含む。本発明のペプチドはCDVから誘導することができる。あるいは、ペプチドまたはペプチドエピトープの組合わせは、組換えDNA技術により産生させることができる。しかし、ペプチドは当技術分野で公知の方法を使い合成によって製造するのが好ましい。例えば、ペプチドは、溶液合成または固相合成を使って合成することができる例えば、Nicholsonにより編集されBlackwellScientificPublicationsにより出版された標題SyntheticVaccines合成ワクチンの出版物に含まれる、AthertonおよびSheppardによる標題PeptideSynthesisペプチド合成の第9章に記載。好ましくは固相支持体を利用し、該固相支持体は、小比率のジビニルベンゼン例えば1により架橋されていてもよいポリスチレンゲルビーズであってもよく、さらにジクロロメタンのような親油性溶媒またはジメチルホルムアミドDMFのようなより極性の高い溶媒により膨潤している。該ポリスチレンはクロロメチルまたはアミノメチル基の官能基を付すことができる。あるいは、DMFおよび他の双極性非プロトン性溶媒により高度に溶媒和されかつ膨潤した、架橋されかつ官能基の付されたポリジメチルアクリルアミドゲルを使う。不活性なポリスチレンビーズの表面に通常は移植するかまたは他の方法で結合したポリエチレングリコールを基材にして、他の支持体を利用することができる。好ましい形態では、PALPEGPS、PACPEGPS、KA、KRまたはTGRから選択される市販の固体支持体または樹脂を使用することができる。固相合成において使用するのは可逆性ブロッキング基であって、該可逆性ブロッキング基はαアミノ、カルボキシまたは側鎖官能基の望まない反応性をマスキングしかつアミノ酸およびペプチドを不活性化するそれらの双極性を破壊する二重の機能を有する。そのような官能基は、RCOOCMe3COの構造をもつtブチルエステルから選択することができる。RCOOCH2C6H6の構造をもつ対応するベンジルエステルならびにベンジルオキシカルボニルまたはZ誘導体として知られるC6H6CH2OCONHRの構造およびtブトキシカルボニルまたはBoc誘導体として知られるMe3COCONHRの構造を有するウレタンも使用することができる。フルオレニルメタノールおよび特にフルオレニルメトキシカルボニルまたはFmoc基の誘導体も使用することができる。これらのタイプの保護基はそれぞれ、お互いが存在するときに独立して切断することができるのでしばしば使用され、例えばBOCベンジルおよびFmoc三級ブチルの保護方法がある。保護されたアミノ酸またはペプチドのアミノ基およびカルボキシ基と連結する縮合剤に対する対照referenceも作るべきである。これは、カルボキシ基を活性化して自発的に遊離した一級または二級アミンと反応するようにして行う。この目的のためには、pニトロフェノールおよびペンタフルオロフェノールから誘導したような活性化エステルを使うことができる。それらの反応性は、1ヒドロキシベンゾトリアゾールのような触媒を加えて増加することができる。トリアジンDHBTのエステル上記のNicholsonの参考文献の215216頁に記述されたも使うことができる。他のアシル化種は、縮合試薬によるカルボン酸すなわち、Nα保護したアミノ酸またはペプチドの処理によりinsituで形成させ、直ちにアミノ成分カルボキシまたはC保護されたアミノ酸またはペプチドと反応させる。ジシクロヘキシルカルボジイミド、BOP試薬Nicholson参考文献の216頁を参照、OベンゾトリアゾールNNNNテトラメチルウロニウムヘキサフルオロリン酸HBTUおよびその類似体のテトラフルオロホウ酸が縮合剤としてしばしば使用される。最初のアミノ酸の固相支持体への結合は、BOCアミノ酸を使っていずれかの適当な方法で行う。ある方法では、BOCアミノ酸は、そのトリエチルアンモニウム塩を樹脂とともに暖めることによって、クロロメチル樹脂と結合させる。Fmocアミノ酸は、同様の方法でpアルコキシベンジルアルコール樹脂と結合させることができる。あるいは、様々な連結剤またはハンドルhandleを使って、最初のアミノ酸を樹脂に結合することができる。この点については、アミノメチルポリスチレンと連結したpヒドロキシメチルフェニル酢酸をこの目的に使うことができる。本明細書を通じて、用語含んでなるcomprise、または含んでなるcomprisesまたは含んでなるcomprisingのような変化は、述べられたエレメント、完全体もしくは段階、またはエレメント、完全体または段階の群の包含を意味し、いずれの他のエレメント、完全体もしくは段階またはエレメント、完全体または段階の群の排除を意味するものでないことは理解されるであろう。本発明の性質がより容易に理解されるように、本発明の好ましい型を、以下の限定的ではない実施例を参照しながら記述する。実施例1Tヘルパー細胞エピトープの同定方法および結果:イヌT細胞エピトープ94を同定するために、イヌジステンパーウイルスの融合タンパク質の全配列を包含する17残基オーバーラップするペプチドを設計した。同定のために、N末端から始まるように17merペプチドに順番に番号を付した。Barrettら、1987により決定されたCDVの融合タンパク質の配列を図1に示す。該ペプチドを、1回分のワクチンとして生CDVを含有するCanvacTM3を用いて免疫化したイヌ由来の末梢血リンパ球を用いるT細胞増殖アッセイに使用した。最初に、4匹のイヌを用いた。これらは、各ワクチン接種の間を4~6週間あけて、1回分のワクチンとしてCanvacTM3を用いて2回追加免疫した。各追加免疫接種の後にイヌから採血し、ペプチドに対してPBMCを試験した。ペプチドに対する有意な増殖は見られなかった。CDVはリンホトロピックウイルスであるとの報告がなされ、前記のワクチンは生CDVからなるため、有意な数の前駆体T細胞の末梢系への侵入を防ぐリンパ性器官中に生CDVが隔離されている可能性があった。末梢血抗CDVT細胞の数を増加させるため、イヌを熱で死滅させたCDVを用いて追加免疫した。2週間後、イヌから採血し、PBMCをペプチドに対する増殖に関して試験した。再び、該ペプチド抗原に対する増殖は見られなかった。別の方策を用いて、該CDVペプチドを認識する特異的T細胞の前駆体数を増加させた。過剰に免疫化したこれらのイヌから得た新鮮なPBMCを、94のペプチド全てのプールにより、37°Cで30分間にわたりinvitroで刺激した。続いて細胞を洗浄して過剰のペプチドの全てを除去し、7日間培養した。次いで、このT細胞の集団を、自己由来APCについて、前記抗原の単一のペプチド全てについて試験した。表1は、有意な増殖レベルの見られたペプチドを示している。この観察を確かめるため、死滅したウイルスの投与を受けた5週間後に、同じ4匹のイヌから再び採血した。PBMCを、94のペプチド全てのプール、またはペプチド21~40のプールのいずれかを用いて刺激して7日間培養した後、刺激したT細胞を個々のペプチドについて試験した。全てのペプチドについて有意な刺激指数が得られ、上記結果を裏付けた。1回分のワクチンとして3の1用量のみを受けたさらに4匹のイヌを、invitro刺激法を用いて試験したところ、4匹のイヌの全てが表2に示したペプチドの大部分に応答した。上記のペプチドを同様に、追加のイヌに由来する細胞についても試験し、表3の結果を得た。ペプチドP64、P74およびP75もまた、CDVで免疫化された、多様な種のイヌに由来する末梢血単核細胞と強力に反応することを示しており、それ故に強力なTヘルパーエピトープとして同定される。再度、同じペプチドと追加のペプチドP32を、追加のイヌに由来する細胞に対して試験した。これらのペプチドもまた同様に、CDVで免疫化された、多様な種のイヌに由来する末梢血単核細胞と強力に反応し、それ故に強力なTヘルパーエピトープとして同定される。結論として、26種のペプチドが、CDV融合タンパク質中のイヌTヘルパー細胞のエピトープとして同定された。これらの各ペプチドの配列を表6に示す。これらのTヘルパー細胞エピトープは、動物用ワクチン特にイヌ用ワクチンの成分として、単に合成ペプチドに基づくワクチンとして、またはより複雑な抗原を含有するワクチンへの添加物としてのいずれかにおいて有用性を有するであろう。同定されたT細胞エピトープから選択した配列を、結合したB細胞エピトープに対する抗体応答を誘導する能力について試験した。試験は、イヌにおける抗体応答の評価により行った。T細胞エピトープを、B細胞エピトープLHRHへ、N末端のT細胞エピトープと、カルボキシル末端に位置させたLHRHと結合させることによって連結した。ペプチドは、Fmoc保護された標準的化学物質を用いて合成した。全てのペプチドを少なくとも80の純度まで精製し、生成物をマススペクトル法によりチェックした。該ペプチドを、連続したT細胞B細胞決定基として作成した。ピロGluHisTrpSerTyrGlyLeuArgProGlyのLHRH配列、またはその変異型を、各CDVTヘルパーエピトープのカルボキシル末端と結合させた。いくつかのTヘルパーエピトープのinvivoでの評価は、TヘルパーLHRH配列でイヌにワクチン接種することにより2回行った。実施例2全部で14匹の、オスとメスが混在するイヌをこの試験で用いた。全てのイヌは予め生CDVワクチンを接種されており、LHRHに対してもワクチン接種されていた。ワクチン製剤CDV由来の試験ペプチドP25、P27、P35は、各TヘルパーエピトープのC末端でLHRHを有するよう合成した。使用したLHRH配列は全長が10アミノ酸の天然LHRHであった。各ワクチン構築物は、リピートマラリアB細胞エピトープに結合したマウスインフルエンザT細胞エピトープを含む対照ペプチドとともに純度80~90まで精製した。全てのペプチドを4M尿素に溶解させ、その後適当な容量まで滅菌生理食塩水により希釈し、用量1mLあたり40nmoleとした。IscomatrixTMをアジュバントとしてチオメルサール保存剤とともに終濃度150μg用量1mLで添加した。ISCOMTM、すなわち免疫刺激性複合体は十分に特性決定された種類のアジュバントで、リン脂質、コレステロールおよびサポニンの複合体と、通常は複合対内に取り込まれたタンパク質を含有する。タンパク質抗原の不在下で複合体が形成される場合、この複合体をIscomatrixTMと称する。このアジュバント調製物中で使用されたサポニンはQuilAであった。ワクチン接種、血液サンプルおよびアッセイ全てのイヌに1mLの用量で首筋へ送達してワクチン接種した。ワクチン接種は0週と4週に行い、試験期間の間隔で静脈血サンプルを得た。有効なT細胞へのヘルプを、ELISAによってLHRHに対する抗体応答を測定して決定した。ワクチンに基づくペプチドの生物学的有効性を、メスのイヌおける黄体ホルモンおよびオスのイヌにおけるテストステロンのレベルを測定して決定した。結果異なるワクチンを用いて予め免疫化したことにより、全てのイヌにおいて以前から存在している低レベルでのLHRHに対する抗体が見られた。対照群のイヌでは抗体レベルがゆっくり減少した。P25LHRH、P27LHRHおよびP35LHRHで免疫化したイヌは全て、B細胞エピトープに対する強力な抗体応答を示した。この応答は追加免疫の接種後6週間まで持続した。ワクチンの生物学的効力が、黄体ホルモンとテストステロンのレベルが有意に減少したことで実証された。CDVのFタンパク質から選択したT細胞エピトープの、イヌにおいて抗体応答を誘導するT細胞ヘルプを提供する際の有効性は、同定した配列が機能性であることを証明する。またこれらの結果は、invivo活性を有するTヘルパーエピトープ配列の同定のための、invitroスクリーニング法の科学的アプローチと有用性が妥当であること示す。実施例3全部で35匹の、オスとメスが混在するイヌをこの試験において用いた。全てのイヌを予め生CDVワクチンでワクチン接種しておいたが、LHRHに対してはワクチン接種をしていなかった。ワクチン製剤Tヘルパー細胞エピトープを、天然の10アミノ酸配列の、2~10のアミノ酸を含有するトランケート型のLHRHと以下のように結合させた:2~10LHRHHisTrpSerTyrGlyLeuArgProGly全てのワクチンは実施例2と同様に配合した、すなわちワクチンの1mL用量あたり40nmoleのペプチド、150μgのIscomatrixTM、および保存剤としてのチオメルサールを含有していた。イヌをペプチドのプールでワクチン接種した場合には、各ペプチドの濃度は等しい濃度となるように調節し、全量で、1mL用量あたり40nmoleのLHRHエピトープとなるように調節した。ワクチン接種、血液サンプルおよびアッセイ全てのイヌに1mLの用量で首筋へ送達してワクチン接種した。ワクチン接種は0週と4週に行い、試験期間の間隔で静脈血サンプルを得た。有効なT細胞へのヘルプを、ELISAによってLHRHに対する抗体応答を測定して決定した。ワクチンに基づくペプチドの生物学的有効性を、メスのイヌにおける黄体ホルモンおよびオスのイヌにおけるテストステロンのレベルを測定して決定した。結果LHRHに対する強力な抗体応答が、T細胞エピトープP25、P27、P35、P62、P75、およびT細胞エピトープP25、P27およびP35を組み合わせて含むT細胞LHRHペプチドのプールを有するT細胞LHRH構築物で免疫化したイヌにおいて見られた。P2LHRHペプチドおよびP8LHRHペプチドで免疫化したイヌにおいては、低いかまたは検出不能な抗体応答がみられた。このことは、これらのT細胞ペプチドはビーグルフォックスハウンド種のイヌによっては認識されないことを示すと結論付けたが、この結論は、他の種のイヌに由来するPBMCを用いてT細胞ペプチドを同定したことに合致する。ビーグルフォックスハウンドドッグにおける最初のスクリーニングでは、この種のイヌはこれら2種のT細胞エピトープに応答しないことが示された。ペプチドワクチン分野の当業者にはよく理解される通り、個々のペプチドに対する応答は遺伝子によって決定される。クラスII主要組織適合性複合体は多型性である。クラスII分子は細胞表面でT細胞に対する表示のためのペプチドと結合するよう機能する。これはヘルパーT細胞を含むT細胞の活性化プロセスの一部として必要である。MHCクラスIIの対立遺伝子型は別のペプチド抗原のセットと結合し、従って、これらの抗原の応答は遺伝子によって決定される。このように、この結果は、ビーグルフォックスハウンド種のイヌはP2およびP8に応答するための好適なMHCII対立遺伝子を有しないが、これらのペプチドを同定するために用いた、プードルシチヅ種など他種のイヌは有することを示すと解釈し得る。対照のイヌにおいては、試験期間中にLHRHに対する抗体レベルに変化は見られず、ホルモンレベルもイヌの年齢、性別に対して正常レベル内であった。実施例4ペプチドワクチン中に取り込まれたThエピトープの認識を実証するためのinvitroT細胞増殖アッセイペプチド免疫原内のThエピトープの認識を実証するために、ペプチドワクチンで免疫化したイヌから得たPBMCを、各Thエピトープに対して試験した。アッセイは、PBMCを富化することなく行った。フィコールグラジエント精製により得たPBMCを、各Thエピトープおよびそのトランケート型に対して直接試験した。この研究により、ペプチドワクチンで免疫化したイヌの全てが、取り込まれたThエピトープに対して応答することが示され、T細胞活性が各配列中に存在していることが確認された。各Thエピトープのトランケート型も同様に試験し、配列内のT細胞活性をより詳細に同定した。P25については、17残基の全配列のほうが、より短い15残基や12残基のペプチドよりも良好であることが観察された。この結果は、T細胞活性は17残基のペプチドのN末端または中間に対するものであることを示唆する。P27についても同様のことが観察され、長さが17残基の配列のほうが、N末端から切断されたより短い15残基のペプチドよりも良好なシミュレータであった。この観察もまた、再度、T細胞活性は、全長ペプチドの中間またはN末端に対して存在し得ることを示唆していた。P35とその短い型の場合には、1匹のイヌを除いた他の3匹のイヌは、12残基のペプチドにも全長17残基のペプチドにも同じように応答した。番号102のイヌにおいては、15残基のペプチドは全長ペプチドよりも刺激性が高かった。この結果から、P35の配列中で最初の2つの残基は必須ではなく、活性はペプチドの中間またはC末端に対するものであることが推定され得る。実施例5BALBcマウスにおける試験実施例3で使用した、CDVFから誘導したThエピトープとLHRHを有するイヌ用ワクチンを同様に用いてBALBcマウスを免疫化して、Thエピトープが異なる動物種において機能性であるか否かを調べた。ワクチン製剤全てのワクチンは、100μlの用量で27nmoleのペプチドと10μgのIscomatrixTMとチオメルソールを保存剤として含有するようにさらに希釈した以外は、実施例3と同じように配合した。ワクチン接種、血液サンプルおよびアッセイマウスに、尾の付け根で100μlのワクチンを接種した。ワクチン接種は0週と4週に行い、各ワクチン接種の後に間隔を開けて動物の眼窩後方叢から採血した。有効なT細胞ヘルプは、ELISAによりLHRHに対する抗体応答を測定して決定した。結果P25LHRHで免疫化したマウスと、P25LHRH、P27LHRHPおよびP35LHRHを含むペプチドプールで免疫化したマウスでは、LHRHに対する高い抗体力価が生じた。ペプチドP35およびP75では生じた抗体力価は低く、一方P2、P8およびP62で免疫化したマウスでは、抗LHRH抗体のレベルは検出限界範囲外であった。当業者には、広く記載した本発明の意図と範囲から逸脱することなく、具体的な実施例において示された本発明に対して多数の変形およびまたは改変をなし得ることが理解されよう。従って、本実施形態はあらゆる観点で、例示的であり制限的ではないと解されるべきである。