"aSDF-1ストロマ細胞由来因子1、またはSDF-1のCXCR4/CXCR7-結合機能を備えた、その変異体またはフラグメントから選択された第一のポリペプチド、およびbGPVI糖タンパク質VI、または前記GPVIの細胞外領域、またはGPVIのコラーゲン結合機能を備えた、前記GPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体から選択された第二のポリペプチド、を含む融合タンパク質であって、前記第一のポリペプチドおよび前記第二のペプチドが直接または第一のリンカー分子を介して互いにリンクしている、融合タンパク質。前記第一のポリペプチドがアミノ酸配列を備え、該第一のポリペプチドが配列番号1、2または3またはその変異体またはフラグメントから選択され、該変異体またはフラグメントがSDF-1のCXCR4/CXCR7-結合機能を備えていることを特徴とする、請求項1に記載の融合タンパク質。ペプチダーゼ/プロテアーゼ耐性のあるSDF-1変異体、特に基質-メタロプロテイナーゼおよび/またはジペプチジルペプチダーゼIV耐性のある変異体が使用されることを特徴とする、請求項1または2に記載の融合タンパク質。前記第二のポリペプチドがアミノ酸配列を備え、該アミノ酸配列が配列番号4または5から選択されることを特徴とする、請求項1~3のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質。前記第二のポリペプチドが前記GPVIの細胞外領域、または前記GPVIのコラーゲン結合機能を備えた、前記GPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体であり、および前記第二のポリペプチドが二量化するポリペプチドとリンクされることを特徴とする、請求項1~4のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質。前記二量化するポリペプチドが免疫グロブリンのFc領域またはそのフラグメントまたは変異体を備え、該フラグメントまたは変異体がFc領域の二量化機能を備えていることを特徴とする、請求項5に記載の融合タンパク質。前記Fc領域がヒトIgGFc領域であることを特徴とする、請求項6に記載の融合タンパク質。二量化するペプチドが直接または第二のリンカー分子を介して前記第二のポリペプチドとリンクすることを特徴とする、請求項5~7のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質。前記第一のリンカー分子が添付の配列表からの配列番号5の配列を備えていることを特徴とする、請求項1~8のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質。前記アミノ酸配列が配列番号6または7を備えていることを特徴とする、請求項1~9のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質。請求項1~10のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質を備えたホモ二量体。以下のグループから選択した配列:a融合タンパク質のために配列番号6または7でコードされた核酸配列、またはその変異体であり、該変異体は同じポリペプチドのために遺伝コードの縮重に従ってコードされる;bポリペプチドをコードする核酸配列であり、該ポリペプチドは少なくとも70の配列相同性を配列番号6でコードされたポリペプチドに対して備えており、その際核酸配列がポリペプチドをコードし、そのN末端からC末端SDF-1まで、第一のリンカー分子のためにコードされる核酸配列、GPVIの細胞外領域またはコラーゲンに結合できる状態であるその変異体、第二のリンカー分子をコードする核酸配列、および二量化するポリペプチドのためにコードする核酸配列を含み、この核酸配列はその趣意において、核酸によってコードされたタンパク質が、細胞がコラーゲンおよび/またはCXCR4またはCXCR7と結合できる状態である形状に発現可能にするよう機能できる状態である;c5-3-方向に第一のセクションを備え、このセクションがSDF-1のためにまたはペプチダーゼ-/プロテアーゼ耐性のあるその変異体またはフラグメントのためにコードされ、これらはSDF-1のCXCR4/CXCR7-結合機能を備えたポリペプチドのためにコードされる核酸、アミノ酸配列Gly-Gly-Gly-Gly-Ser-Gly-Gly-Gly-Gly-Ser-Gly-GlyGly-Gly-Serのためにコードされる第二のセクション、GPVIの細胞外領域またはGPVIのコラーゲン結合機能を備えた、GPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体のためにコードされる第三のセクション、配列Gly-Gly-Argを持つリンカー分子のためにコードされるセクション、およびFc領域のためにコードされる第四のセクションまたは機能可能であるその保存的変異体で、これらは核酸によってコードされたタンパク質が、細胞がコラーゲンおよびCXCR4またはCXCR7と結合できる状態である形状に発現可能にするよう機能できる状態であるを含む核酸分子請求項12に記載の核酸を備えたベクター。請求項12に記載の核酸によってコードされる融合タンパク質。請求項1~11または14のうちのいずれか一項に記載の、融合タンパク質を発現する細胞。請求項1~11のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質を、必要に応じて薬学的に許容可能なキャリア、希釈液または補助物質と共に、薬学的に有効な分量含む医薬組成物。融合タンパク質を有効成分と組み合わせて含んでいる医薬組成物であって、該有効成分が以下:G-CSF顆粒球コロニー刺激因子またはジペプチジルペプチダーゼIV阻害剤の少なくとも1つから選ばれていることを特徴とする、請求項16に記載の医薬組成物。請求項1~11のうちのいずれか一項に記載の融合タンパク質、または請求項14に記載の融合タンパク質、または請求項16または17に記載の医薬組成物の、特に病気の治療のための、または特に血管または組織の再生のための、または造血および血管形成の改善のための、医薬品としての使用。心臓血管の病気、動脈硬化症、心筋炎、心筋梗塞、拡張型心筋症から病気が選択されることを特徴とする、請求項18に記載の使用。使用が、心筋、慢性進行性多発硬化症による血液脳関門、線維症肝切除、特にステント内挿後の血管内皮の再生、または内皮炎症、骨髄アブレーション後または糖尿病による組織創傷および血管創傷のために実施されることを特徴とする、請求項19に記載の使用。従って本発明の課題は、組織疾患および血管疾患、特に心臓血管の治療、並びに損傷した組織または血管の再生のために使用され得る新しい手段を提供することである。本発明により、この課題は融合タンパク質によって解決され、この融合タンパク質は、a第一のポリペプチドを備え、このポリペプチドはSDF-1ストロマ細胞由来因子1またはその変異体またはフラグメントから選択されており、この変異体またはフラグメントはSDF-1のCXCR4/CXCR7-結合機能を備えており、およびb第二のポリペプチドを備えており、このポリペプチドはGPVI糖タンパク質VI、またはGPVIの細胞外領域、またはGPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体から選択されており、この変異体またはフラグメントはGPVIのコラーゲン結合機能を備えている。本発明の根底にある課題はさらに、本発明による融合タンパク質が薬学的に有効な分量含んでいる医薬組成物により解決され、場合によっては薬学的に許容可能なキャリアと組み合わせて、並びに本発明による融合タンパク質またはそれを含む医薬組成物を、特に心臓血管の疾患の治療のために、組織、臓器および血管の内皮再生のために、並びに造血および血管形成の促進のために医薬品として使用することにより解決される。本発明による融合タンパク質は、第二のポリペプチド、つまりコラーゲンに結合するGPVIを介して、あるいはGPVIの細胞外領域、またはGPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体これらはGPVIコラーゲン結合機能を有するを介して、コラーゲンと結合し、および第一のポリペプチド、つまりSDF-1ストロマ細胞由来因子1または変異体またはそのフラグメントこれらはSDF-1のCXCR4-/CXCR-7-結合機能を有するを介して、CD34細胞SDF-1、CXCR4またはCXCR7の受容体を有するを備えており、結合しおよびそれによってコラーゲンが露出している場所に、すなわち特に損傷した血管、臓器または組織に動員される。本発明による融合タンパク質を介して損傷に動員された前駆細胞は、続いて内皮細胞に分化し、病気になった組織、臓器、または血管の再生のためにおよび最後には治療のために働く。本願においては、融合タンパク質はハイブリッドタンパク質ないし人工タンパク質と理解され、この融合タンパク質はインビトロで、しかしインビボでも、従来技術によって公知の分子生物学的方法または化学的方法により、2つのまたは複数のポリ-ペプチドこれらはそうでなければ、ないし自然には互いに結合またはリンクしない、またはさもなければ自然に発生しないを結合またはリンクすることで、製造可能である。こうして融合タンパク質は例えば、2つのまたは複数のポリペプチドを1つまたは複数の化学的試薬を使用してまたはDNA組み換え技術により共役させることで、つまりタンパク質のためにコードされる核酸を遺伝子的にリンクして、作り出される。その際融合タンパク質を一般的な発現ベクターの使用によって発生させ得る可能性があり、この発現ベクターは本発明による融合タンパク質をコードする。この発現ベクターは、適切な細胞内に挿入され、融合タンパク質を生成する。フラグメントまたは変異体とは、各ポリペプチドの結合機能を備えており、本願ではアミノ酸配列と理解され、このアミノ酸配列は野生型配列ないし本願中に提示された配列とは1つまたは複数のアミノ酸置換で区別される。そのような修飾アミノ酸は構造的アミノ酸置換を備え、その際には置換されたアミノ酸は代替アミノ酸と同じまたは類似した性質を備えている。類似した小さな変更には、アミノ酸欠失および/またはアミノ酸挿入も含まれている。どの、およびいくつのアミノ酸残基が生物活性を失わずに、置換、挿入または欠失できるかを決めるための手引きは、例えば従来技術で公知のコンピュータープログラムを使用して見つけることができる。本願に含まれるタンパク質またはポリペプチドの変異体またはそのフラグメントは、GPVI-、またはSDF-1-タンパク質を含み、これらはそれぞれGPVI-結合特性またはSDF-1-結合特性を備えており、すなわち同じまたはほぼ同等である。修飾GPVI-またはSDF-1ポリペプチドが非修飾GPVI-またはSDF-1-ポリペプチドの結合特性を備えているかどうかは、本願中以下に詳細に述べているように、例えばインビトロアッセイで検査可能である。したがって変異体はポリペプチドも含み、それぞれ、それぞれの野生型ポリペプチド/野生型タンパク質と70、75、80、85、90、92、95、96、97、98または99の配列同一性を有している。2つのアミノ酸配列または核酸配列の配列同一性のパーセンテージを特定するため、従来技術に従って公知の方法、例えばアライメントおよび数学的アルゴリズムによる計算を使って、行うことができる。リンカーまたはスペーサーまたはリンカー分子は、本願では同義語として使用され、本発明ではアミノ酸配列またはこのコードされた核酸配列の1つが、最大100アミノ酸/基と理解され、これが2つの機能的ポリペプチドのリンクとして働き、および場合によっては機能的ポリペプチドの間に間隔が生成され、その際生物活性または他の分子への結合特性を有することがない。これは本願では中立的配列であり、それ以外は直前に記述した機能を他のどれもが満たさないかまたは満たすことができない。特に好ましい一実施形態では、本発明による融合タンパク質により、ペプチダーゼ-/プロテアーゼ、特にジペプチジルペプチダーゼIV耐性のあるSDF-1変異体が第一のポリペプチドとして挿入され、特に基質-メタロプロテイナーゼ耐性のある変異体も挿入される。SDF-1は、特に基質-メタロプロテイナーゼMMP-2から分離され、それによってその化学走性の生物活性が失われる。これは修飾SDF-1-変異体を挿入することで阻止することができ、この変異体はMMP-2に対して耐性があるがその化学走性の生物活性を保持している。このSDF-1-変異体の例は、例えば非特許文献1に記述されている。SDF-1-変異体はこの文献ではS-SDF-1と呼ばれており、それが例として明示的に参照される。本願の発明者は、本発明による融合タンパク質が可溶性のコラーゲンに、および特定の細胞のCXCR4受容体に結合可能であることを自験において示すことができた。さらに、融合タンパク質が造血幹細胞の化学走性を活発にすることができたことを示すことができた。このことは、融合タンパク質によってCXCR4前駆細胞が動員され得ること、および融合タンパク質のSDF-1-部分がまだ正常に機能可能であることを示している。それに従い、本発明による融合タンパク質により、簡単で狙いを定めた方法で損傷した血管ないし各組織の再内皮化および修復が可能であり、これらは損傷またはその他の影響によってその表面にコラーゲンが露出したか露わになったもので、幹細胞の定着およびその成熟により治療できる。さらに、本発明による融合タンパク質により造血を改善することも可能であり、そのことは特に骨髄アブレーションまたは骨髄移植の際に必要である。本発明による融合タンパク質は、上記の手術の際に化学療法または放射線療法後にGPVIのコラーゲン結合箇所で使用可能であり、結合し、骨髄内に蓄積し、および幹細胞の前駆細胞の動員によって、骨髄の再増殖および血液細胞形成がこの箇所で促進され支援される。内皮前駆細胞は、大きな非白血球細胞の、循環する、脊髄から導き出される細胞増殖を示し、これは血管修復および止血に関与する。受容体GPVIは、最も重要なコラーゲンの血小板受容体である。GPVIは血小板の凝集、分泌、形状変化および活性化を可能にする。ヒトのGPVIは、20アミノ酸を含むシグナル配列、247アミノ酸の細胞外領域、並びに21アミノ酸長の膜内外領域および51アミノ酸長の細胞質性尾部を含んでいる。コラーゲンへの結合は細胞外領域に仲介されるため、本発明による融合タンパク質の一実施形態においては、第一のポリペプチドがGPVIの細胞外部分、またはGPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体を備えており、このフラグメントまたは変異体がGPVIのコラーゲン結合機能を有しており、二量体化されたペプチドと結合することが好ましい。その際例えばすでに可溶性であるGPVIを使用できると有利であり、以前従来技術で記述されている非特許文献2。その際可溶性のヒトGPVIの作製に関してこの出版物は明示的に参照される。可溶性のGPVIは、二量体形としてのみ、例えば免疫グロブリン-Fc領域と結合して、コラーゲンに対する親和力を示す。この可溶性のGPVIを生成するため、ヒトGPVIの細胞外部分をクローン化し、ヒト免疫グロブリン-Fc領域と結合することができる。このGPVI-Fcタンパク質以下では、可溶性のGPVI-Fcとも呼ばれるは、例えばアデノウイルスを使用してヒトHeLa細胞株が発現可能である。そのような可溶性のGPVI-Fcは、インビトロでもインビボでもコラーゲンへの付着が証明されている。当業者にとっては本発明による機能の実現、すなわちGPVIに関して、コラーゲンへの結合は、融合タンパク質を非強制的に完全ないし同一の可溶性のGPVIのアミノ酸配列に投入しなければならないことは明かである。むしろ、本発明による融合タンパク質の機能は、第二のポリペプチドが可溶性のGPVIの1つのセクションまたは1つの配列変異体を備えていることによっても実現され、しかしこれらがGPVIのコラーゲン結合機能を場合によって軽減した形で実行される。周知のようにタンパク新生のアミノ酸は4つのグループ、すなわち極性、非極性、酸性、塩基性のアミノ酸に区分される。極性アミノ酸と他の極性アミノ酸との置換、例えばグリシンとセリンとの置換は、一般に、対応するタンパク質の生物活性だけに、小さなまたはわずかな変化がもたらされ、その結果そのようなアミノ酸置換は、本発明による融合タンパク質にその機能においてさらなる影響をもたらさない。このような背景から、本発明はまたそのような融合タンパク質を、第一のポリペプチドとして可溶性のGPVIの変異体として、1つまたは複数のアミノ酸が上記のアミノ酸クラスの1つで同じクラスの他のアミノ酸と置換される。そのような配列変異体は、その際好ましくは約70、さらに好ましくは約80および最も好ましくは約90~95、可溶性のGPVIのアミノ酸配列に対して相同である。Fcはfragmentcrystallizable、結晶化可能フラグメントの略である。このフラグメントは2つのFab-フラグメントと並んでIgG分子のパパイン分解によって生じる。Fc領域は、対になったCH2およびCH3領域からなり、ヒンジ領域英語hingeregionを含み、二量化機能を担う免疫グロブリンの一部を含有する。有利には、ここで商用cDNAライブラリーからPCR法によって分離することができるか、またはやはり市販の購入可能なすでに核外遺伝子内でクローン化されてある、市販のヒトまたはマウス-FcDNAを用いることができる例えばInvitrogen社、サンディアゴ、米国から入手可能。フラグメントないし変異体がさらに場合によって抗体の弱められた二量化機能を備えている限りにおいて、第二のポリペプチドの本発明による機能を損なうことなくFc領域のフラグメントまたは変異体も使用し得ることは明らかである。フラグメントまたは変異体と同程度と見なされる、GPVIのフラグメントまたは変異体に関する上記の実施形態を参照のこと。その他の点に関しては、二量化機能を備えた他のいずれの分子も、それによってGPVIの二量化が保証される限りにおいて、本願の融合タンパク質も組み込まれることが可能である。他の二量化分子の相応する配列が、Fc部分の代わりに融合タンパク質内に組み込まれ得ることは当業者には明確であろう。二量化分子はそのアミノ酸配列に関して、タンパク質のセクションを備え、このセクションは2つの別個のタンパク質またはサブユニットタンパク質の二量化の仲介に関係するように形成されている。この処置も、当業者にとっては簡単なことである。なぜならペプチド二量体複合体のアミノ酸配列を含む微細構造は、さまざまな複数のタンパク質について、従来技術において詳細に記述されているからである。公知の二量体を形成する、その配列および構造が公知のタンパク質、G-タンパク質、ヒストン、インターフェロンγ、インターロイキン-2受容体、Hsp90、チロシンキナーゼ、IgG分子などを含んでいる。それぞれの、挙げられたタンパク質の二量化を仲介する領域は、本発明による融合タンパク質を生成するために直接継承され得る。この領域を、標的突然変異によってまたはCおよび/またはN末端を個々のアミノ酸を付加することによって、修飾し、その結果例えば融合タンパク質の免疫活性が低減され、そのことが融合タンパク質の生成の改善を可能にするが二量化機能は引き続き保持されることは、ぜひとも望まれてよい。一実施例において、好ましくは、Fc領域の変異体または合成Fcフラグメントが使用される場合に、これらが補体-およびFc受容体の結合領域で、免疫系の活性化がさらに低減され、および場合によって消失するように突然変異する。こうして例えば1個のFcフラグメントが挿入され得、そのフラグメントにおいて、位置331での標的突然変異によりプロリンがセリンと、およびアミノ酸位置234から237までテトラペプチドLeu-Leu-Gly-GlyがAla-Ala-Ala-Alaと置換される。第一の実施形態において、好ましくは、第一のポリペプチドが、添付の配列表配列番号1、2または3のアミノ酸配列を備えている。配列番号1で表されるアミノ酸配列は、ヒトSDF-1の配列を示し、配列番号2で表されるアミノ酸配列はアイソフォームSDF-1アルファリーダー配列なしを示し、配列番号3で表されるアミノ酸配列はアイソフォームSDF-1ベータリーダー配列なしを示す。SDF-1は翻訳後に、特にリーダー配列が修飾され、配列番号8に示され、切断される。SDF-1は、CXCモチーフケモカイングループの内因性ケモカインであり、CXCL12とも表される。SDF-1はケモカイン受容体CXCR4とCXCR7を結合し、これらはG-タンパク質に連結された受容体に属し、およびSDF-1の結合によって活性化される。別の一実施形態において、好ましくは、第二のポリペプチドが、添付の配列表配列番号4のアミノ酸配列を備えている。アミノ酸配列配列番号4はヒトGPVIの細胞外領域を表し、膜貫通領域の2つの別のアミノ酸を含んでいる。その変異体またはフラグメントも、GPVIのコラーゲン結合機能を備えており、本発明の目的に適していることは明かである。当業者はその際例えば、従来技術ですでに公知の変異体を用いるこれは例えばUniProt/SwissProtdatabaseswww.uniprot.orgで見つけることができるか、またはしかし自己の容易に思いつく試行によって、例えばアミノ酸置換、アミノ酸欠失、アミノ酸挿入によって、そのようなフラグメント/変異体を生成させる。上述したように、特に好ましくは、第二のポリペプチドがGPVIの細胞外領域、またはGPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体であり、GPVIのコラーゲン結合機能を備えており、および第二のポリペプチドが二量化するポリペプチドと、特に免疫グロブリンのFc領域またはそのフラグメントまたは変異体とリンクし、このフラグメントまたは変異体はFc領域の二量化機能を備えている。その際好ましい一実施形態では、Fc領域はヒトIgGFc領域である。別の実施形態では、好ましくは、二量化するペプチドが直接または第二のリンカー分子/スペーサーを介して第二のポリペプチドとリンクされる。その際一実施形態では、好ましくは、第二のリンカー分子が配列グリシン-グリシン-アルギニンを備えている。他の配列も使用され得ることは明かであり、好ましくはその極性に関して上述に類似した配列である。その際、二量化するペプチドを第二のポリペプチドとリンクするために、当業者の能力と知識に適した配列を同定しおよびそれに対応して融合タンパク質内に組み込む。別の一実施形態に従い、これを介して第一のポリペプチドが第二のポリペプチドと好ましい一実施形態で互いにリンクされるリンカー分子は、添付の配列表からの配列番号5の配列を備えている。特に提示したリンカー分子と比較して、対応する融合タンパク質の生物活性をまったく変えないかまたはわずかしか変えないような他のリンカー分子を2つのポリペプチドをリンクするために使用でき、その結果そのようなアミノ酸置換が本発明による融合タンパク質の機能を引き続き保持させることも明かである。本発明による融合タンパク質の一実施形態に従い、好ましくは、アミノ酸配列が配列番号6または7を備えている。2つの配列は、配列番号6で表される配列が分泌シグナル用配列を備えており、他方配列番号7を備えた配列がこの配列を含んでいないことによって区別される。本発明はさらに核酸分子に関し、この核酸分子は以下のグループから選択された配列を含んでいる:a融合タンパク質のために配列番号6または7でコードされた核酸配列、またはその変異体であり、この変異体は同じポリペプチドのために遺伝コードの縮重に従ってコードされる;bポリペプチドをコードする核酸配列であり、このポリペプチドは少なくとも70の配列相同性を配列番号6でコードされたポリペプチドに対して備えており、その際核酸配列がポリペプチドをコードし、そのN末端からC末端SDF-1まで、第一のリンカー分子のためにコードされる核酸配列、GPVIの細胞外領域またはコラーゲンに結合できる状態であるその変異体、第二のリンカー分子をコードする核酸配列、および二量化するポリペプチドのためにコードする核酸配列を含み、この核酸配列はその趣意において、核酸によってコードされたタンパク質が、細胞がコラーゲンおよび/またはCXCR4またはCXCR7と結合できる状態である形状に発現可能にするよう機能できる状態である。c5-3-方向に第一のセクションを備え、このセクションがSDF-1のためにまたはペプチダーゼ-/プロテアーゼ耐性のあるその変異体またはフラグメントのためにコードされ、これらはSDF-1のCXCR4/CXCR7-結合機能を備えたポリペプチドのためにコードされる核酸、アミノ酸配列Gly-Gly-Gly-Gly-Ser-Gly-Gly-Gly-Gly-Ser-Gly-Gly-Gly-Gly-Serのためにコードされる第二のセクション、GPVIの細胞外領域またはGPVIのコラーゲン結合機能を備えた、GPVIの細胞外領域のフラグメントまたは変異体のためにコードされる第三のセクション、配列Gly-Gly-Argを持つリンカー分子のためにコードされるセクション、およびFc領域のためにコードされる第四のセクションまたは機能可能であるその保存的変異体で、これらは核酸によってコードされたタンパク質が、細胞がコラーゲンおよび/またはCXCR4またはCXCR7と結合できる状態である形状に発現可能にするよう機能できる状態である。本発明はさらに、本発明による核酸を含むベクターに関する。加えて、本発明は本発明による核酸によってコードされる融合タンパク質、ならびに本発明による融合タンパク質が発現する細胞に関する。本発明による融合タンパク質は、専門分野で公知の組み換え型発現ベクターを使用して生成されることができる。本願では、ベクター/発現ベクターは複製可能DNA構築物と理解され、本発明による融合タンパク質の発現のためにコードするDNAが使用される。これは遺伝子発現の際の制御作用を持つ1つまたは複数の遺伝因子の配置、例えばプロモーター、オペレーターまたはエンハンサーを含む転写ユニットを含み、これは本発明による融合タンパク質のためにコードするDNA配列このDNA配列はmRNA内に転写されおよびタンパク質に翻訳されるおよび適切な転写配列、翻訳開始配列および翻訳停止配列と機能的に結合する。プロモーターの選択および他の制御因子は、一般に挿入された宿主細胞によって少しずつ異なる。好ましい一実施形態では、本発明による融合タンパク質のためにコードする核酸は、組み換えDNA技術を使用して宿主細胞にトランスフェクションする。適切な宿主細胞は、原核細胞、酵母細胞または真核細胞を含み、当業者はその専門知識に基づいて本明細書と関連させて簡単に入手できる。組み換え型融合タンパク質を生成するために、発現ベクターを持つ宿主細胞が、本発明による融合タンパク質をコードする核酸を抱え、トランスフェクションないしトランスフォームされており、本発明による融合タンパク質の発現を促進する条件下で培養される。融合タンパク質は、培地または宿主細胞から従来技術で公知の方法で浄化および分離できるこれに関して例えば非特許文献3を参照。別の一実施形態に従い、本発明はまた、本発明による融合タンパク質を薬学的に有効な分量、場合によって薬学的に許容可能なキャリア、希釈液または補助物質および/または必要に応じてその他の薬学的に有効な物質を含んだ医薬組成物に関する。必要に応じてその他の添加物を含む薬学的に許容可能なキャリアは、従来技術では一般に公知であり、例えば論文非特許文献4に記述されている。添加物には本発明により任意の化合物または組成物を含み、これらは組成物の治療上の使用のために有利であり、それには塩、結合材、溶剤、分散剤およびその他の、医薬品の製剤と関連する通常使用される物質が該当する。本発明による融合タンパク質は、その際それぞれの治療法に適切な投与に統合されてよい。投与の例には、非経口投与、例えば静脈内投与、皮内投与、皮下投与、経皮投与、経粘膜投与がある。本発明により生成された組成物は、本発明による融合タンパク質を含み、および治療するべき患者に例えば注射によって投与され、融合タンパク質がGPVI-領域を経由して内皮損傷の範囲に蓄積し、それによってSDF-1勾配が生じ、および幹細胞が動員される。それによって極めて効果的なツールが、その原因が血管、臓器ないし組織の損傷である疾病の治療のために提供され、そこではその損傷の結果として血栓形成性内皮が露出している。一実施形態では、その際好ましくは、本発明による医薬組成物がステントまたはバルーンカテーテルを介した投与のために生成される。別法として好ましくは、本発明によつ組成物または融合タンパク質が幹細胞溶液を使用してコインキュベートされおよびこうして幹細胞が融合タンパク質に結合され得る、およびこうして得られた融合タンパク質-前駆細胞-抱合体が投与される。特に本発明はまた、本発明による融合タンパク質を有効成分と組み合わせて含んでいる医薬組成物に関し、この有効成分は少なくとも1つのG-CSF顆粒球コロニー刺激因子またはジペプチジルペプチダーゼIV阻害剤から選択される。ジペプチジルペプチダーゼIVがSDF-1を非活性化し、その結果融合タンパク質およびジペプチジルペプチダーゼIV阻害剤から成る配合剤がSDF-1の半減期を延長することが公知である。他方で、G-CSFが幹細胞の可動化を引き起こすことが公知である。そのために、融合タンパク質とG-CSFの組み合わせが前駆細胞の融合タンパク質への結合比率を高め得る。本発明はさらに、本発明による融合タンパク質または本発明による医薬組成物の、疾病の治療または特に血管または組織の再生または造血および血管形成の改善のための使用に関する。すでに詳述したように、本発明による融合タンパク質ないし、その1つを含んでいる医薬組成物を使用して組織、血管または臓器を治療することができ、これらにおいては例えば損傷または疾病によって内皮下層が露出され、その結果一方で融合タンパク質がそのGPVI部分を介して、それによって露出したコラーゲンと結合することができ、および他方でSDF-1部分を介してCXCR4細胞、つまり特に幹細胞の前駆細胞が損傷した箇所で動員され得る。ここで前駆細胞が内皮細胞に分化し、こうして再内皮化ないし病んだ組織/臓器/血管の治癒に寄与する。特にその際、心臓血管の病気、動脈硬化症、心筋炎、心筋梗塞から選択された病気を治療することができる。さらに、本発明による融合タンパク質は、心筋の再生、慢性進行性多発硬化症における血液脳関門の再生、線維症肝切除の治療、特にステント内挿後の血管上皮または内皮炎症、骨髄アブレーション後または糖尿病による組織創傷および血管創傷の治療に使用される。それによって特に血管の、例えば冠状血管、脳へ血液を供給する血管、四肢に血液を供給する血管、結合組織、骨、およびコラーゲンを有している各血管または組織の損傷が治療される。上に挙げて述べられ、以下に説明される特徴は、それぞれ提示された組み合わせだけでなく、他のバリエーションでも、または単独でも、本発明の枠を離れることなく使用可能であることは明かである。本発明は以下の例において、および図において、詳細に説明される。図1では1Aに本発明による融合タンパク質の実施形態の模式図を示しており、その際N末端からC末端まで、順にヒトSDF-1にリンカー分子が続き、これを介してSDF-1がGPVIとリンクされている。リンカー分子は、本実施形態ではアミノ酸鎖Glycin4Serin3から成る。GPVI部分にはヒトIgG2-Fc部分がリンクされ、この部分は二量化を引き起こす。図1Bは、免疫ブロットを示しており、これを介して融合タンパク質内の個々の成分の発現が、図1Aで模式的に示したように証明された。左は融合タンパク質内のSDF-1-部分を検出するために抗SDF-1-抗体単一クローンの抗ヒト/抗マウスCXCL12/SDFlアルファ抗体;RDSystems社;ミネアポリスUSAを使用して、中央は抗GPVI部分を検出するために抗GPVI-抗体を使用して、および右は融合タンパク質内のIgG2-Fc部分を検出するために抗IgG-抗体を使用してそれぞれ第一の痕跡証明された。融合タンパク質が約85kDaの大きさであることが見て取れる。陽性対照として、SDF-1の証明のために非可溶性のポリペプチドhSDF-1第三の痕跡、またはGPVI-FcIgG2-構造GPVI用;第三の痕跡またはFcIgG2単独FcIgG2用:第三の痕跡が使用された。図1Cでは、上に融合タンパク質の配列が示され、この配列はさらにその5-末端にさらに20-アミノ酸の長い分泌シグナル配列IgKリーダー配列を備えている配列番号6;配列番号7は図1Cの下に示されており、この分泌シグナル配列なしで融合タンパク質が示されている。この分泌シグナル配列は、融合タンパク質の細胞培養上清中へのエクスポートを担っている。この分泌シグナル配列の後に、アミノ酸位置21から88までSDF-1配列リーダーなしが続き、これは68アミノ酸長である。SDF-1のリーダー配列MNAKVVVVLVLVLTALCLSDG配列番号8はその際、上述のように含まれていない。それに続いて位置89から103、配列番号6中15アミノ酸長のリンカー/リンカー配列が続き、これを介して細胞外GPVI-領域位置104から352が融合タンパク質とリンクされる。これに関して、やはり短い3アミノ酸リンカー位置353から355が続き、これを介して融合タンパク質がまだIgG2-Fc部分位置356から578とリンクしている。図1に示された実施形態は、PCR法およびそれぞれ個々のセクションに適したプライマーを使用して生成される。次にこの合成遺伝子はベクターpCDNA5/FRTインビトロゲンにクローン化された。続いてCHOチャイニーズハムスター卵巣細胞Flp-In細胞インビトロゲンが構造に安定してトランスフェクションされた。細胞は融合タンパク質を上澄み中で発現させ、この上澄みが浄化された。図2に示されたデータを得るために、コラーゲン-GPVI-ELISAが実施された。これに関して、10μg/mlのコラーゲンが入れられた96ウェルプレートがコートされ、ブロッキング溶液でブロックされ、その後で融合タンパク質または対応する対照タンパク質とインキュベートされた。続いて、ペルオキシダーゼ共役抗ヒトIgG抗体が検知された。以下では、結合カーブの値が450nmでの波長測定により検出された。図2Aでは、融合タンパク質SDF1-GPVIも対照構造GPVI-FcIgG2も濃度に依存してコラーゲンに結合し、他方でFcIgG2は結合を備えていないことが見て取れる。図2Bには、融合タンパク質を競合阻害剤としての可溶性のコラーゲンとプレインキュベーションすることによって結合がほぼ完全にブロックされたことを示すことができた。図3には、SDF1-GPVIのCXCR4への結合が、FACS-競合アッセイを使用して示されている。ここで単球が分離された。なぜなら単球はその表面上にCXCR4を発現するからである。この単球は、融合タンパク質とまたは対応する対照タンパク質とインキュベートされ、続いてaCXCR4-PEによる標識抗体BDBiosciences社;カタログ番号555974;米国で染色された。融合タンパク質SDF1-GPVIのCXCR4への結合により、抗体が競合され、それによって後続するFACS分析において抗aCXCR4-PEポジティブに染色された細胞が減少した。これによって分析された細胞数は右下の角で増加する。これにより、融合タンパク質SDF1-GPVIがCXCR4に結合したことを示すことができた。図4では、融合タンパク質はその化学走性機能について検査された。ここで、トランスウェルプレートの株チャンバ内に融合タンパク質SDF1-GPVIが異なった濃度で2μg/ml;10μg/ml;20μg/ml、hSDFlをポジティブ対照としておよび媒体をネガティブ対照として入れられた。CD34造血幹細胞は分離され、それぞれ150,000の細胞が上部チャンバに入れられた。インキュベーター内でインキュベーションが37°Cで6時間行われた後、上部チャンバは捨てられた。下部チャンバ内に移動した細胞は写真撮影され、続いて下部チャンバ内の細胞数が特定された。ここで、下部チャンバの細胞がそれぞれ1分間、FACSを使用して数えられた。この実験により、融合タンパク質SDF1-GPVIが化学走性の効果があることを示すことができた。"