"ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法において、血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを培養系に含むことを特徴とする前記方法。腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質が、受容体活性化因子NFBリガンドRANKLである、請求項1に記載の方法。ペプトンが、綿実由来ペプトン、大豆由来ペプトン、小麦由来ペプトン及びエンドウ豆由来ペプトンからなる群から選択される、請求項1に記載の方法。細胞培養容器を、ポリペプチドで処理した後にラミニン5で処理する、あるいは、ポリペプチドとラミニンで同時に処理する、請求項1ないし3のいずれか1項に記載の方法。細胞接着活性、細胞分散活性、創傷治癒活性、増殖促進活性、未分化維持活性及び多能性維持活性からなる群から選択される、ラミニン5の細胞に対する活性が上昇する、請求項1ないし4のいずれか1項に記載の方法。細胞が、多能性幹細胞、組織幹細胞、体細胞、生殖細胞、及び肉腫細胞からなる群から選択される、請求項1ないし5のいずれか1項に記載の方法。多能性幹細胞が、胚性幹細胞、人工多能性幹細胞、胚性生殖細胞、又は生殖幹細胞から選択され;組織幹細胞が、間葉系幹細胞、肝幹細胞、膵幹細胞、神経幹細胞、皮膚幹細胞、又は造血幹細胞から選択され;あるいは、体細胞が、肝細胞、膵細胞、筋細胞、骨細胞、骨芽細胞、破骨細胞、軟骨細胞、脂肪細胞、皮膚細胞、繊維芽細胞、膵細胞、腎細胞、肺細胞、又は、リンパ球、赤血球、白血球、単球、マクロファージ若しくは巨核球の血球細胞から選択される、請求項6に記載の方法。細胞が、マウス、ラット及びヒトからなる群から選択される種に由来する、請求項1ないし5のいずれか1項に記載の方法。ポリペプチドを1μg/mlないし200μg/mlの間の濃度で使用する、請求項1ないし8のいずれか1項に記載の方法。ポリペプチドを3.125μg/mlないし12.5μg/mlの間の濃度で使用する、請求項1ないし8のいずれか1項に記載の方法。2種類以上のポリペプチドを細胞培養系に含ませる、請求項1ないし8のいずれか1項に記載の方法。血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを含む、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法に使用するための組成物。さらにラミニン5を含む、請求項12に記載の組成物。血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを含む、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法に使用するための、キット。さらにラミニン5を含む、請求項14に記載のキット。本発明は、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法において、ラミニン5の活性を上昇させる技術を提供することを目的とする。本発明者らは、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法において、特定のポリペプチドをラミニン5とともに併用するとラミニン5の様々な活性が上昇することを見いだし本発明を想到した。本発明は、好ましい態様として以下の態様を含む。[態様1]ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法において、血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを培養系に含むことを特徴とする前記方法。[態様2]腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質が、受容体活性化因子NFBリガンドRANKLである、態様1に記載の方法。[態様3]ペプトンが、綿実由来ペプトン、大豆由来ペプトン、小麦由来ペプトン及びエンドウ豆由来ペプトンからなる群から選択される、態様1に記載の方法。[態様4]細胞培養容器を、ポリペプチドで処理した後にラミニン5で処理する、あるいは、ポリペプチドとラミニンで同時に処理する、態様1ないし3のいずれか1項に記載の方法。[態様5]細胞接着活性、細胞分散活性、創傷治癒活性、増殖促進活性、未分化維持活性及び多能性維持活性からなる群から選択される、ラミニン5の細胞に対する活性が上昇する、態様1ないし4のいずれか1項に記載の方法。[態様6]細胞が、多能性幹細胞、組織幹細胞、体細胞、生殖細胞、及び肉腫細胞からなる群から選択される、態様1ないし5のいずれか1項に記載の方法。[態様7]多能性幹細胞が、胚性幹細胞、人工多能性幹細胞、胚性生殖細胞、又は生殖幹細胞から選択され;組織幹細胞が、間葉系幹細胞、肝幹細胞、膵幹細胞、神経幹細胞、皮膚幹細胞、又は造血幹細胞から選択され;あるいは、体細胞が、肝細胞、膵細胞、筋細胞、骨細胞、骨芽細胞、破骨細胞、軟骨細胞、脂肪細胞、皮膚細胞、繊維芽細胞、膵細胞、腎細胞、肺細胞、又は、リンパ球、赤血球、白血球、単球、マクロファージ若しくは巨核球の血球細胞から選択される、態様6に記載の方法。[態様8]細胞が、マウス、ラット及びヒトからなる群から選択される種に由来する、態様1ないし5のいずれか1項に記載の方法。[態様9]ポリペプチドを1μg/mlないし200μg/mlの間の濃度で使用する、態様1ないし8のいずれか1項に記載の方法。[態様10]ポリペプチドを3.125μg/mlないし12.5μg/mlの間の濃度で使用する、態様1ないし8のいずれか1項に記載の方法。[態様11]2種類以上のポリペプチドを細胞培養系に含ませる、態様1ないし8のいずれか1項に記載の方法。[態様12]血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを含む、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法に使用するための組成物。[態様13]さらにラミニン5を含む、態様12に記載の組成物。[態様14]血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを含む、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法に使用するための、キット。[態様15]さらにラミニン5を含む、態様14に記載のキット。本発明において、ラミニン5と特定のポリペプチドを併用することにより、細胞接着活性、細胞分散活性、創傷治癒活性、増殖促進活性、未分化維持活性及び多能性維持活性からなる群から選択される、ラミニン5の細胞に対する活性が上昇する。本発明は、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法に関する。本発明の方法は、ラミニン5を含んだ系で細胞を培養する方法において、血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択されるポリペプチドを培養系に含むことを特徴とする。ラミニン5本発明の方法は、多能性幹細胞の培養にあたり、ラミニン5を含んだ系で該多能性幹細胞を培養することを、最も顕著な特徴とする。ラミニン5は、多くの細胞種に対して、他のラミニンアイソフォームを含めた各種細胞外マトリックスタンパク質と比べて強い接着活性を示すことが報告されているJ.Biochem.116,862-869,1994、J.CellBiol.125,205-214,1994、MolBiolCell.16,881-890,2005。表1に示されるようにラミニン5は、α3鎖、β3鎖、γ2鎖からなるラミニン分子であり、表皮の真皮への結合に中心的な役割を果たしており、殆どの細胞においてインテグリンα3β1に優先的に結合するが、細胞によってはインテグリンα6β1、α6β4にも結合する。ラミニン5におけるα3鎖G2ドメインのα3G2A配列RERFNISTPAFRGCMKNLKKTSやG3ドメインのKRD配列がインテグリンに対する主要な結合部位であることが解明されている。またラミニン5は3量体として分泌された後、プロテアーゼによる限定分解を受けてα3鎖のC末端に存在するG4およびG5ドメインが除去され、190kDa非切断型から160kDa切断型へ変換されることが知られている。通常の方法で単離されるラミニン5にはG4、G5ドメインが存在しない。このようなα3鎖切断型ラミニン5は非切断型ラミニン5に比べて高い細胞接着促進活性、運動促進活性、および神経再生促進活性を有することが知られているJ.Biol.Chem.,2802005,14370―14377。本発明のラミニン5は、特に限定されず、G4及びG5ドメインを含むままの非切断型であってもよく、あるいはG4及びG5ドメイン全体あるいはその一部が除去された切断型であってもよい。また、ラミニン5タンパク質は天然型であっても、あるいはその生物学的活性、特に細胞接着促進活性保持したまま1又はそれ以上のアミノ酸残基が修飾された修飾型であってもよい。また、本発明におけるラミニン5タンパク質は本明細書に記載した特徴を有する限り、その起源、製法などは限定されない。即ち、本発明のラミニン5タンパク質は、天然産のタンパク質、遺伝子工学的手法により組換えDNAから発現させたタンパク質、あるいは化学合成タンパク質の何れでもよい。ラミニン5タンパク質の由来は特に、限定されないが、好ましくは、ヒト由来のものである。再生医療の材料を得る目的などでヒト多能性幹細胞を培養する場合には、他の動物に由来する材料の使用を避けるという意味で、ヒト由来のラミニン5を用いることが好適である。本明細書中の配列表の配列番号1-6は、ヒトラミニン5のα3鎖、β3鎖及びγ2鎖の塩基配列及びアミノ酸配列を示す。本発明で使用するラミニン5タンパク質は、好ましくは、配列番号2のアミノ酸配列、またはこの配列において1またはそれ以上のアミノ酸が欠失、付加、または置換されているアミノ酸配列を有するα3鎖アミノ酸残基No.1―No.1713J.Biol.Chem.26922779―227871994、配列番号4のアミノ酸配列、またはこの配列において1またはそれ以上のアミノ酸が欠失、付加、または置換されているアミノ酸配列を有するβ3鎖アミノ酸残基No.1―No.1170J.Biol.Chem.26911073―11080、1994、及び配列番号6のアミノ酸配列、またはこの配列において1またはそれ以上のアミノ酸が欠失、付加、または置換されているアミノ酸配列を有するγ2鎖アミノ酸残基No.1―No.1193J.Cell.Biol.119679―693、1992の各サブユニットからなるタンパク質である。α3鎖の球状ドメインG1―G5ドメインはそれぞれ、配列番号1のアミノ酸残基No.794―No.970、No.971―No.1139、No.1140―No.1353、No.1354―No.1529およびNo.1530―No.1713に相当する。ラミニン5の各鎖は、対応する配列番号で示されるアミノ酸配列において、1またはそれ以上のアミノ酸残基が欠失、付加、または置換されているアミノ酸配列を有するものであってもよい。このような天然のタンパク質と相同なアミノ酸配列を有するタンパク質も、本発明において使用可能である。変更可能なアミノ酸数は、α3鎖、β3鎖及びγ2鎖の各アミノ酸配列において、限定されるわけではないが、好ましくは1ないし300アミノ酸残基、1ないし200アミノ酸残基、1ないし150アミノ酸残基、1ないし120アミノ酸残基、1ないし100アミノ酸残基、1ないし80アミノ酸残基、1ないし50アミノ酸残基、1ないし30アミノ酸残基、1ないし20アミノ酸残基、1ないし15アミノ酸残基、1ないし10アミノ酸残基、1ないし5アミノ酸残基である。公知の部位特異的突然変異法で修飾可能な数のアミノ酸残基、例えば、1ないし10アミノ酸残基、1ないし5アミノ酸残基がより好ましい。アミノ酸の保存的置換を行って元の機能を保持しているタンパク質またはポリペプチドを得ることができることは、当技術分野においてよく知られている。そのような置換には、アミノ酸を類似の物理化学的特性を有する残基で置き換えること、例えば、1つの脂肪酸残基Ile、Val、LeuまたはAlaを別なもので、または塩基性残基LysとArg、酸性残基GluとAsp、アミド残基GlnとAsn、ヒドロキシル残基SerとTyr、または芳香族残基PheとTyrの間で置換することが含まれる。また、本発明で用いるラミニン5は、配列番号2、4、6に記載されるアミノ酸配列と、少なくとも80、85、90、95、98または99の同一性を有し、かつ細胞接着活性を促進することができるタンパク質であってもよい。同一性は、同一である残基の数を、既知の配列または既知の配列のドメイン中の残基の総数で割り、100を乗ずることにより計算する。標準的なパラメーターを用いて配列の同一性を決定するためのコンピュータープログラムは、例えば、GappedBLASTPSI―BLASTNucleicAcidsRes.253389―3401997、BLASTJ.Mol.Biol.215:403―4101990、およびSmith―WatermanJ.Mol.Biol.147:195―1971981が利用可能である。好ましくは、これらのプログラムのデフォルト設定を用いるが、所望によりこれらの設定を変更してもよい。本発明におけるラミニン5タンパク質は本明細書に記載した特徴を有する限り、その起源、製法などは限定されない。即ち、本発明のラミニン5タンパク質は、ラミニン5を分泌するヒト或いは動物細胞の培養液上清、あるいはそこから精製した天然型ラミニン5タンパク質であってもよい。しかしラミニン5は、当該技術分野において知られる組換えDNA技術を用いて各サブユニットを発現させることにより遺伝子組換えタンパク質として効果的に製造することができる。しかし不必要な動物性の因子を避けるという意味から、ラミニン5をヒト組換えタンパク質として得ることは特に好ましい。ラミニン5のα3鎖をコードする、配列番号1の核酸残基No.1―No.5139を含むDNA配列、β3鎖をコードする配列番号3の核酸残基No.121―No.3630及びγ2鎖をコードする配列番号5の核酸残基No.118―No.3696の塩基配列に基づいてプライマーを設計し、適切なcDNAライブラリーをテンプレートとして、ポリメラーゼ連鎖反応PCRにより目的とする配列を増幅することにより製造することができる。このようなPCR手法は、当該技術分野においてよく知られており、例えば、PCRProtocols,AGuidetoMethodsandApplications,AcademicPress,Michael,etal.,1990に記載されている。ラミニン5の各鎖遺伝子をコードするDNAを、適当なベクター中に組み込み、これを真核生物または原核生物細胞のいずれかに、各々の宿主で発現可能な発現ベクターを用いて導入し、それぞれの鎖を発現させることにより所望のタンパク質を得ることができる。ラミニン5を発現させるために用いることができる宿主細胞は特に限定されるものではなく、大腸菌、枯草菌等の原核宿主細胞、および酵母、真菌、昆虫細胞、哺乳動物細胞等の真核生物宿主が挙げられる。ラミニン5を発現するように構築したベクターを、トランスフォーメーション、トランスフェクション、コンジュゲーション、プロトプラスト融合、エレクトロポレーション、粒子銃技術、リン酸カルシウム沈殿、直接マイクロインジェクション等により、上記の宿主細胞中に導入することができる。ベクターを含む細胞を適当な培地中で成長させて、本発明で使用するラミニン5タンパク質を産生させ、細胞または培地から精製することにより、ラミニン5タンパク質を得ることができる。精製はサイズ排除クロマトグラフィー、HPLC、イオン交換クロマトグラフィー、および免疫アフィニティークロマトグラフィー等を用いて行うことができる。ラミニン5については、特開2001―172196に詳細な記載があり、本明細書中に援用する。ラミニンの構造としては、α鎖、β鎖、γ鎖がそれぞれジスルフィド結合で連結されたヘテロ3量体分子であり、特徴的な十字架構造をとる。各鎖は複数のドメインからなり、ドメインIおよびIIはトリプルへリックスを形成している。本出願前に、ラミニン分子は5種類のα鎖α1ないしα5、3種類のβ鎖β1ないしβ3、3種類のγ鎖γ1ないしγ3の異なる組み合わせによって、少なくとも15種類が同定されており、実際にはその数倍の種類が存在することが示唆されている。代表的なラミニンであるラミニン1はα1、β1、γ1で構成されるヘテロ3量体分子であり、本出願にて用いているラミニンであるラミニン5はα3、β3、γ2で構成される。例えば、ラミニン1とラミニン5のポリペプチド鎖の相同性をGenetyxなどのソフトウエアーで解析するとα1とα3の相同性は42、β1とβ3の相同性は41、γ1とγ2の相同性は54である。したがって、同じラミニンという名前がついていても、ラミニン1とラミニン5はそれぞれα1、β1、γ1とα3、β3、γ2という全く異なる3つの遺伝子によってコードされたα鎖、β鎖、γ鎖から構成され、また同じα鎖の中でもそれぞれ異なる2つの遺伝子でコードされるα1とα3の相同性はたかだか42であり、ラミニン1とラミニン5は異なった性質を示すと考えられている。実施例3の中で示したように、他の細胞外マトリックスであるビトロネクチン、他のラミニンアイソフォームであるラミニン2は、HSAによる活性上昇作用は認められなかった。図17。以上のことから、活性上昇作用は細胞外マトリックスタンパク質全般に起こる現象ではなく、さらにラミニンであってもどのアイソフォームでも起こる共通の現象でないことが分かった。ポリペプチド本発明は、細胞培養において、Lm5を含む細胞培養系において、特定のポリペプチドを併せて使用することにより、種々のLm5の活性を上昇させることを特徴とする。ポリペプチドは、血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンである細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質、並びに、ゼラチン、腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質、ペプトン、からなるグループから選択される。1血中タンパク質本発明においては、好ましくは、血中タンパク質、より好ましくは、細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質をラミニン5タンパク質とともに使用する。血中タンパク質は、好ましくは血清、血清アルブミン、プレアルブミン、免疫グロブリン、α-グロブリン、β-グロブリン、α1-アンチトリプシンα1-AT、へプトグロビンHp、α2-マクログロブリンα2-M、α-フェトプロテインAFP、トランスフェリン、レチノール結合タンパクRBP又はアディポネクチンから選択される。これらはいずれも細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質である。細胞外マトリックスとは、細胞外の空間を充填する物質であると同時に骨格的役割例:動物の軟骨や骨、細胞接着における足場の役割例:基底膜やフィブロネクチン、細胞増殖因子などの保持提供する役割例:ヘパラン硫酸に結合する細胞増殖因子FGFなどを担う。多細胞生物を構成する個々の細胞の多くは細胞外マトリックスのベッドあるいは巣に埋もれて生活しているとも言える。ヒトを含めた脊椎動物の細胞外マトリックスに顕著な成分は、コラーゲン、プロテオグリカン、フィブロネクチンやラミニンといった糖タンパク質一部は細胞接着分子である。細胞外マトリックスタンパク質とは、このような細胞外マトリックスを構成するタンパク質を意味する。本発明における、細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質とは、血中タンパク質のうちでも、細胞接着等に関与する細胞外マトリックスタンパク質以外のものを意味する。これらは、いずれも公知のタンパク質であり当業者は適宜入手することが可能である。細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質は、限定されるわけではないが、好ましくは、ヒト血清アルブミンHSA/例えば、Nacalaiより入手可能、組換えヒト血清アルブミンrHSA/例えば、SIGMAより入手可能、またはウシ血清アルブミンBSA/例えば、SIGMAより入手可能である。細胞外マトリックスタンパク質以外の血中タンパク質は、あるいは、免疫グロブリンであってもよい。免疫グロブリンは当業者に周知であり、IgG、IgA、IgM、IgD、IgEなどが含まれる。例えば、ヒト免疫グロブリンIgG/例えば、オリエンタル酵母工業株式会社より入手可能を使用することができる。2ゼラチンゼラチンとは、動物の皮膚や骨、腱などの結合組織の主成分であるコラーゲンに熱を加えて抽出したもので、タンパク質を主成分とする。3腫瘍壊死因子TNFファミリーに属するタンパク質腫瘍壊死因子TumorNecrosisFactor、TNFは、サイトカインの一種であり、狭義にはTNFはTNF-α、TNF-βリンホトキシンLT-αおよびLT-βの3種類である。TNFファミリーに属するタンパク質には、受容体活性化因子NFkBリガンドRANKL、Fasリガンド、CD40リガンド等の少なくとも19種類以上の分子が含まれる。本発明において、TNFファミリーに属するタンパク質の例として、好ましくは、受容体活性化因子NFを用いた。また、12ウェルプレートを処理した各種細胞外マトリックスタンパク質は、1mg/mlのGl、0.05μg/mlのrLm5L0.05、0.05μg/mlのrLm5に12.5μg/mlのrHSAを添加したものL0.05H12.5を用いた。図24に、各培養条件下でEB3を3回継代した際に最終的に理論上何倍に増殖したかを算出した結果を示す。図24の結果から、0.05μg/mlのrLm5のみでは途中で増殖が止まってしまったのに対して0.05μg/mlのrLm5にrHSAを加えた実験区では増殖が認められた。次に、増殖の認められたSG、KL0.05H12.5についてマウスES細胞の未分化マーカーとして知られるOct4、Sox2、Nanogの遺伝子に関してRT-PCRにて未分化マーカーの検出を行った。なお、SGの条件よりマウスES細胞の未分化維持因子として知られるLIFを除いた状態で同様の期間維持した実験区を陰性の対照区SLIF-Glとして設定した。RNAは3回継代培養したEB3からTRIZOLInvitrogenを用いて全RNAを抽出した。抽出後、ThermoScriptRT-PCRSystemInvitrogenを用いて逆転写反応によりcDNA合成を行った。合成したcDNAを鋳型として表2に示すプライマーを用いてPCR反応を行った。各遺伝子の変性反応は94°C30秒、アニーリング反応は30秒、伸長反応は72°C20秒で行った。アニーリング反応はOct4は61°C、Sox2、Nanogは54°Cの温度で行った。図25にRT-PCRにて未分化マーカーを検出した結果を示す。図25の結果より、SGlと同様にKL0.05H12.5では3つの未分化マーカーを発現していることが分かった。このことから、rLm5にrHSAを併用した場合でもEB3は未分化性を維持していることが示唆された。以上のことから、rLm5とrHSAとの併用は増殖において効果があるだけでなく、維持されたマウスES細胞は未分化性を正常に維持していることが示唆された。"