"ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩を有効成分として含有する腸管保護剤。熱ショックタンパク質27の発現を誘導することに基づくものである、請求項1に記載の腸管保護剤。腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能を回復するために使用される、請求項1又は2に記載の腸管保護剤。炎症性腸疾患を予防又は改善するために使用される、請求項1~3のいずれか一項に記載の腸管保護剤。請求項1~4のいずれか一項に記載の腸管保護剤を含む医薬品。請求項1~4のいずれか一項に記載の腸管保護剤を含む飲食品。請求項1~4のいずれか一項に記載の腸管保護剤における有効成分であるポリリン酸を産生し、かつ、腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能を回復するために使用される微生物。請求項1~4のいずれか一項に記載の腸管保護剤における有効成分であるポリリン酸を産生し、かつ、炎症性腸疾患を予防又は改善するために使用される微生物。乳酸菌である、請求項7又は8に記載の微生物。ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株である、請求項9に記載の微生物。請求項7~10のいずれか一項に記載の微生物を含む医薬品。請求項7~10のいずれか一項に記載の微生物を含む飲食品。腸管バリア機能の低下を抑制する、又は低下した腸管バリア機能を回復することにより腸管を保護することのできる腸管保護剤は、腸管バリア機能の低下を伴う種々の腸疾患の予防又は改善治療、軽減に有効であると考えられる。このような腸管保護剤はいくつか知られているものの、未だ、消費者の多様な需要を満たすのに十分な選択肢が存在するとは言えないのが実情である。そこで、本発明は、新規の腸管保護剤を提供することを課題とする。本発明は、ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩を有効成分として含有する腸管保護剤を提供する。本発明の腸管保護剤は、ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩を有効成分としていることにより、腸管バリア機能の低下を抑制することができ、また腸管バリア機能の機能を回復することができる。本発明の腸管保護剤は、これらの作用を通じて、腸管を保護することができる。本発明の腸管保護剤は、このような作用メカニズムに基づいているため、腸管バリア機能の低下を抑制すること、又は腸管バリア機能を回復することを介して炎症性腸疾患クローン病、潰瘍性大腸炎を予防又は改善治癒、軽減することができる。本発明の腸管保護剤は、上述のような効果を奏することから、例えば、腸管バリア機能の低下を抑制するために使用すること、又は腸管バリア機能を回復するために使用することができる。また、炎症性腸疾患クローン病、潰瘍性大腸炎の予防又は改善剤として使用することができる。本発明の腸管保護剤はまた、ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩を有効成分としていることにより、熱ショックタンパク質HSP27の発現を誘導することができる。本発明の腸管保護剤による上記作用メカニズムの少なくとも一部は、このHSP27の発現誘導に基づくものである。本発明の腸管保護剤は、医薬品成分、飲食品成分、飲食品添加物、飼料成分、飼料添加物等として使用することができる。本発明はまた、腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能を回復するために使用される、上記ポリリン酸を産生する微生物を提供する。本発明の微生物は、上記ポリリン酸を産生することから、腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能を回復するために使用することができる。同様に、上記ポリリン酸を産生することから、炎症性腸疾患を予防又は改善するために使用することができる。上記微生物は、乳酸菌とすることが好ましい。乳酸菌は腸内で生存及び増殖し、上記ポリリン酸を継続的に腸内で供給することができるため、より高い効果を奏する。上記乳酸菌として、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株とすることができる。ラクトバチルスブレビスは、古くから発酵食品に利用されている乳酸菌の一種であるため、生体への安全性が確立されている。したがって、長期間継続的に摂取することもできる。なお、ラクトバチラスブレビスSBC8803菌株は、2006年6月28日に独立行政法人産業技術総合研究所特許生物寄託センター日本国茨城県つくば市東1丁目1番地1中央第6郵便番号305-8566に寄託された、受託番号がFERMBP-10632の菌株である。また、本発明の微生物は、医薬品成分、飲食品成分、飲食品添加物、飼料成分、飼料添加物等として使用することもできる。上述のように、ポリリン酸若しくはその薬学的に許容可能な塩又は上記微生物は、腸管保護のため或いは腸管バリア機能の低下抑制又は腸管バリア機能の回復のために使用することができる。更にまた、炎症性腸疾患クローン病、潰瘍性大腸炎の予防又は改善のために使用することができる。すなわち、本発明はまた、ポリリン酸若しくはその薬学的に許容可能な塩又は上記微生物を有効量投与して腸管を保護する方法を提供する。また、ポリリン酸若しくはその薬学的に許容可能な塩又は上記微生物を有効量投与して、腸管バリア機能の低下を抑制し又は腸管バリア機能を回復する方法を提供する。更にまた、ポリリン酸若しくはその薬学的に許容可能な塩又は上記微生物を有効量投与して、炎症性腸疾患クローン病、潰瘍性大腸炎を予防又は改善する方法を提供する。本発明によれば、ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩を有効成分として含有する新規な腸管保護剤が提供される。本発明の腸管保護剤は、腸管バリア機能の低下を抑制すること、及び腸管バリア機能を回復することにより腸管を保護することができる。また、この作用により炎症性腸疾患を効果的に予防又は改善することができる。本発明の腸管保護剤は、ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩を有効成分とするものである。本発明者らは、デキストラン硫酸ナトリウムDSSにより急性腸炎を誘発した炎症性腸疾患モデルマウスにおいて、ポリリン酸によって、腸管バリア機能の低下が抑制されること、及び腸管バリア機能の機能が回復されることを介して、有意に死亡率を低下させ得ることを見出した。本発明者らはまた、腸管上皮細胞において、ポリリン酸により、HSP27の発現が誘導されることを見出した。本発明はこれらの新規な知見に基づくものである。したがって、本実施形態における腸管保護剤は、腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能の機能を回復するために使用することができる。すなわち、腸管バリア機能の低下を原因とする腸疾患の予防又は改善のために使用することができる。本明細書においてポリリン酸とは、リン酸H3PO4が脱水縮合した縮合リン酸化合物を意味する。このような縮合リン酸化合物としては、例えば、リン酸が鎖状に連なった鎖状ポリリン酸、両末端同士が結合した環状ポリリン酸等が挙げられる。また、鎖状ポリリン酸としては、例えば、分岐を有しない直鎖状ポリリン酸、分岐を有する分岐鎖状ポリリン酸等が挙げられる。ここで、直鎖状ポリリン酸は、下記一般式1で表すことができる。なお、一般式1中、nは0又は自然数を示す。分岐鎖状ポリリン酸は、例えば、下記一般式1で表わされる直鎖状ポリリン酸の側鎖に、分岐を有しない直鎖状ポリリン酸、又は分岐を有する分岐鎖状ポリリン酸が更に結合したものが挙げられる。一般式1中、nは、10以上であることが好ましく、50以上であることがより好ましく、100以上であることがさらに好ましい。このような高分子ポリリン酸を用いることで、より効果的に腸管バリア機能の低下抑制作用及び腸管バリア機能の機能回復作用を及ぼすことができ、これらを介してより効果的に腸管を保護することができる。また、より効果的に炎症性腸疾患を予防又は改善治癒、軽減することができる。一方、nの上限には特に制限はないが、取扱いの容易さという観点から、例えば、nは10,000以下とすることができる。本実施形態におけるポリリン酸は、限外濾過を行った場合に、分画分子量10kDaの限外濾過膜を透過しない高分子ポリリン酸であることが好ましい。なお、本明細書において限外濾過とは、PESポリエーテルスルホンからなる限外濾過膜を備えたスピンカラムを用い、このスピンカラムに被濾過サンプルを添加した後、遠心分離することによって、被濾過サンプル中の分子を濾別することを意味する。本実施形態における腸管保護剤には、上記ポリリン酸は、薬学的に許容可能な塩として含まれていてもよい。このような薬学的に許容可能な塩は、ポリリン酸と無毒な塩を形成する塩基とにより形成されるものである。具体的には、特に限定されないが、ナトリウム塩、カリウム塩等のアルカリ金属塩、マグネシウム塩、カルシウム塩等のアルカリ土類金属塩、アンモニウム塩等が挙げられる。また、本実施形態における腸管保護剤には、上記ポリリン酸及びその薬学的に許容可能な塩が複数種類含まれていてもよい。ポリリン酸の製造方法は、特に限定されるものではないが、アデノシン三リン酸ATPを原料としてポリリン酸を合成する合成工程を少なくとも備えたものとすることができる。また、合成したポリリン酸を精製する精製工程を更に備えていてもよい。上記合成工程では、ポリリン酸を、化学合成してもよく、酵素等の生体分子を用いてインビトロで合成してもよく、又はポリリン酸を産生する微生物等を利用して合成してもよい。直鎖状ポリリン酸を合成する場合には、高い効率で直鎖状ポリリン酸を得ることができるため、酵素等の生体分子を用いてインビトロで合成すること、又は微生物等を利用して合成することが好ましい。ポリリン酸を化学合成する方法としては、例えば、ATPを原料として含む反応溶液を加熱して、脱水縮合する方法が挙げられる。加熱温度としては、例えば、150~350°Cとすることができる。酵素等の生体分子を用いてインビトロでポリリン酸を合成する方法としては、例えば、ポリリン酸を合成する酵素であるポリリン酸キナーゼPPKを酵素等の生体分子として用い、ATPを原料としてPPKの酵素作用によりポリリン酸を合成する方法が挙げられる。PPKはラクトバチルスラムノーサスGG菌株やラクトバチルスブレビスLactobacillusbrevisに属する菌株などの多くのプロバイオティクスが具備していることが報告されており、その酵素の遺伝子配列もDBに公開されている。PPKは、ATPを基質としてポリリン酸を合成できるものであればよく、PPKを発現している任意の菌株から得ることもできるし、市販されているものを購入してもよい。PPKとしては、例えば、Propionibacteriumshermanii由来のPPKとすることができる。PPKによる酵素反応は可逆的であるが、反応液中にATPと比べて大量のADPが存在する場合、ADP/ATP比が平衡に達するように、ポリリン酸の分解反応が優勢となる。したがって、ポリリン酸を効率よく合成するためには、反応液中にADPを添加しないことが好ましい。その他の反応液組成、反応温度、反応時間等の条件は、PPK活性に対して最適となるように、また合成スケール等に応じて適宜設定することができる。一例として、Propionibacteriumshermanii由来のPPKを用いてポリリン酸を合成する場合の反応条件を以下に示す。まず反応液組成を、50mMTris-HClpH7.4、40mM硫酸アンモニウム、4mMMgCl2、40mMクレアチンリン酸、20ng/mlクレアチンキナーゼ、1mMATPpH7.2及び1U/mlPKKとし、反応温度を37°Cとし、反応時間を0.5~10時間とすることができる。反応時間は、目的とするポリリン酸の分子量及び収率に応じて適宜設定してよく、例えば、高分子量のポリリン酸を収率よく得るためには、反応時間を1~5時間とすることが好ましい。微生物等を利用して合成する方法としては、例えば、ポリリン酸を産出する微生物を適切な培養条件下で培養して、微生物にポリリン酸を製造させる方法が挙げられる。ポリリン酸を産出する微生物の例としては、ラクトバチルスラムノーサスGG菌株、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株、ラクトバチルスに属する菌株、ビフィドバクテリウムに属する菌株、エンテロコッカスに属する菌株、ラクトコッカスに属する菌株、ペディオコッカスに属する菌株、リューコノストックに属する菌株、ストレプトコッカスに属する菌株、バクテロイデスに属する菌株、ユーバクテリウムに属する菌株、クロストリジウムに属する菌株等が挙げられる。利用する微生物の増殖を維持できる適切な培地、適切な培養温度条件で、その微生物を培養することでポリリン酸を合成することができる。合成されたポリリン酸は、培養後の培地から回収するか、又は培養後の微生物を破砕して回収することができる。合成したポリリン酸の精製工程においては、サイズ排除クロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー、アフィニティークロマトグラフィー、高速液体クロマトグラフィーHPLC、透析、塩析、硫安沈殿、沈殿、結晶化等、本技術分野で汎用されている精製方法を適宜組み合わせて使用することができる。使用する精製方法は、ポリリン酸の合成工程で用いた方法、目的とする精製度、目的とする収率等に応じて適宜決定することができる。精製工程の一例を挙げる。合成工程後、CaCl2を反応液に添加し、合成したポリリン酸を凝集させ、遠心分離して、ポリリン酸カルシウム塩の沈殿を回収する。沈殿をEDTA溶液に溶解させ、透析膜を用いて透析する。透析により低分子を取り除いた合成ポリリン酸精製溶液が得られる。合成ポリリン酸精製溶液は、更にHPLC等のクロマトグラフィーを用いて分子量、電荷等に基づいて分画することができる。これにより、例えば、所望の分子量範囲にある合成ポリリン酸を得ることができる。本発明の腸管保護剤は、固体例えば、凍結乾燥させて得られる粉末、液体水溶性又は脂溶性の溶液又は懸濁液、ペースト等のいずれの形状でもよく、また、散剤、顆粒剤、錠剤、シロップ剤、トローチ剤、カプセル剤等のいずれの剤形を取ってもよい。上述の各種製剤は、ポリリン酸又はその薬学的に許容可能な塩のほか、上述のような各種製剤に一般的に用いられる添加剤を加えることもできる。このような添加剤としては、例えば、賦形剤、結合剤、滑沢剤、崩壊剤、乳化剤、界面活性剤、基剤、溶解補助剤、懸濁化剤等が挙げられる。例えば、賦形剤としては、ラクトース、スクロース、デンプン、デキストリン等が挙げられる。結合剤としては、ポリビニルアルコール、アラビアゴム、トラガント、ゼラチン、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロース、カルボキシメチルセルロースナトリウム、ポリビニルピロリドン等が挙げられる。滑沢剤としては、ステアリン酸マグネシウム、ステアリン酸カルシウム、タルク等が挙げられる。崩壊剤としては、結晶セルロース、寒天、ゼラチン、炭酸カルシウム、炭酸水素ナトリウム、デキストリン等が挙げられる。乳化剤又は界面活性剤としては、Tween60、Tween80、Span80、モノステアリン酸グリセリン等が挙げられる。基剤としては、セトステアリルアルコール、ラノリン、ポリエチレングリコール、米糠油、魚油DHA、EPA等、オリーブ油等が挙げられる。溶解補助剤としては、ポリエチレングリコール、プロピレングリコール、炭酸ナトリウム、クエン酸ナトリウム、Tween80等が挙げられる。懸濁化剤としては、Tween60、Tween80、Span80、モノステアリン酸グリセリン、ポリビニルアルコール、ポリビニルピロリドン、メチルセルロース、ヒドロキシメチルセルロース、アルギン酸ナトリウム等が挙げられる。本発明の腸管保護剤は、医薬品成分、飲食品成分、飲食品添加物、飼料成分、飼料添加物等として使用することができる。例えば、本発明の腸管保護剤は、水、清涼飲料水、果汁飲料、乳飲料、アルコール飲料、パン類、麺類、米類、豆腐、乳製品、醤油、味噌、菓子類等の飲食品への添加物として使用することができる。これらの飲食品は、当分野で通常使用される他の添加物を更に含有してもよく、そのような添加物としては、例えば、苦味料、香料、リンゴファイバー、大豆ファイバー、肉エキス、黒酢エキス、ゼラチン、コーンスターチ、蜂蜜、動植物油脂;グルコース、フルクトース等の単糖類;スクロース等の二糖類;デキストロース、デンプン等の多糖類;エリスリトール、キシリトール、ソルビトール、マンニトール等の糖アルコール類;ビタミンC等のビタミン類、が挙げられる。本発明の腸管保護剤はまた、特定保健用食品、特別用途食品、栄養補助食品、健康食品、機能性食品、病者用食品等の成分として使用することもできる。本発明の腸管保護剤は、ヒトに投与しても、非ヒト哺乳動物に投与してもよい。投与量及び投与方法は、投与される個体の状態、年齢等に応じて適宜決定することができる。好適な投与方法としては、例えば、経口投与、座薬投与、直腸投与が挙げられる。本発明の他の実施形態として、腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能を回復するために使用される、また、炎症性腸疾患の予防又は改善剤として使用される、上記ポリリン酸を産生する微生物が提供される。上記ポリリン酸を産生する微生物は、ポリリン酸の産生を指標としてスクリーニングすることにより得ることができる。ポリリン酸の産生を指標としたスクリーニング方法としては、例えば、被検微生物を各菌株に適した培養条件培地組成、培養温度等で培養し、培養後の培養上清中に産出されたポリリン酸を定量し、ポリリン酸の産出量が多い菌株を取得することにより、行うことができる。培養上清中のポリリン酸の定量は、例えば、トルイジンブルー-OTBO法により直接ポリリン酸を定量してもよいし、モリブデンブルー法によるリン酸の定量と組み合わせてもよい。また、培養上清をHPLC等により分析し、ポリリン酸の存在量及び分子量の解析を行い、目的とする分子量を有するポリリン酸を産生する菌株を選択してもよい。本実施形態に係る微生物は、上記ポリリン酸を産生することから、腸管バリア機能の低下を抑制するため、又は腸管バリア機能を回復するため、また、炎症性腸疾患を予防又は改善するために、使用することができる。上記微生物は、生菌のまま使用してもよく、また、菌の粉砕物として使用してもよい。また、本実施形態に係る微生物は、上述の腸管保護剤と同様に、医薬品成分、飲食品成分、飲食品添加物、飼料成分、飼料添加物等として、また、特定保健用食品、特別用途食品、栄養補助食品、健康食品、機能性食品、病者用食品等の成分として使用することもできる。本実施形態に係る微生物の例として、ラクトバチルスラムノーサスGG菌株、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株、ラクトバチルスに属する菌株、ビフィドバクテリウムに属する菌株、エンテロコッカスに属する菌株、ラクトコッカスに属する菌株、ペディオコッカスに属する菌株、リューコノストックに属する菌株、ストレプトコッカスに属する菌株、バクテロイデスに属する菌株、ユーバクテリウムに属する菌株、クロストリジウムに属する菌株等が挙げられる。本実施形態に係る上記微生物としては、乳酸菌であることが好ましい。乳酸菌は腸内で生存することができるため、生菌のまま用いた場合、上記ポリリン酸を継続的に腸管に供給することができ、より高い効果を奏することができる。また、上記乳酸菌として、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株とすることが好ましい。ラクトバチルスブレビスは、古くから発酵食品に利用されている乳酸菌の一種であるため、生体への安全性が確立されている。したがって、長期間継続的に摂取することもでき、より効果的に腸管バリア機能の低下を抑制すること、腸管バリア機能を回復すること、又は炎症性腸疾患の予防又は改善が可能である。実施例1ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養上清によるHSP27の発現誘導ヒト大腸癌由来腸管上皮細胞Caco-2/bbe細胞を用いて、乳酸菌ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養上清によりHSP27の発現が誘導されるかどうかを解析した。培養上清の調製ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株をDeMan-Rogosa-SharpeMRS培地DifcoLaboratories社製中、37°Cのインキュベーターにて24時間培養し、培養上清を得た。また、未使用のMRS培地をコントロールとして用意した。次に、培養時間を12時間、36時間、60時間に変更して、同様にして培養上清を得た。なお、12時間、36時間、60時間培養したときの、培養液のOD600値は、それぞれ、0.069、0.443、0.398であった。これを乳酸菌数に換算すると、それぞれ、0.11×109、1.07×109、0.95×109cfu/mlであった。Caco-2/bbe細胞の培養Caco-2/bbe細胞は、ATCCより入手したカタログ番号CRL-2102。Caco-2/bbe細胞は、10v/vウシ胎児血清FBS、2mML-グルタミン、50U/mlペニシリン、50μg/mlストレプトマイシン及び10μg/mlトランスフェリンを補った高グルコース-ダルベッコ改変イーグル培地DMEM試薬は全てInvitrogen/GIBCO社製中で、CO2インキュベーターにて、5CO2雰囲気下、37°Cで培養した。上記条件下で維持継代培養を行っていたCaco-2/bbe細胞を、6ウェル又は12ウェル培養プレートに105cells/cm2となるように播種し、10~14日間培養して分化させた。各種試験には、このようにして分化させたCaco-2/bbe細胞を用いた。培養上清によるHSP27タンパク質の誘導ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養上清を10v/v含む培地中でCaco-2/bbe細胞を24時間培養した後、HSP27タンパク質の発現量をウエスタンブロット法により解析した。ウエスタンブロット法による解析ウエスタンブロット法によるタンパク質の解析を次のようにして行った。リン酸緩衝食塩水PBSで洗浄したCaco-2/bbe細胞から、MammalianCellExtractionキットBioVision社製を用い、タンパク質を抽出した。抽出したタンパク質10~30μgをSDS-PAGEにより分画し、ただちに、転写バッファー25mMTris、pH8.8、192mMグリシン、20v/vメタノール中で、ニトロセルロース膜に転写した。転写後のニトロセルロース膜ブロットを、5v/vスキムミルク又は1v/vウシ血清アルブミンSigma-Aldrich社製を含有するT-PBS0.05v/vのTween20を含むPBS中、室温で1時間インキュベートし、ブロットをブロッキングした。次に、1次抗体として抗HSP27抗体及び抗HSC70抗体いずれも、Stressgen社製を用い、ブロットを4°Cで一晩インキュベートした。インキュベート後、T-PBSを用いて、室温で10分間ブロットを洗浄した。この洗浄を3回繰返した後、ブロットを2次抗体とともに60分間インキュベートした。2次抗体には、1次抗体が由来する生物に応じた適切なHRP標識抗体RDsystems社製を用いた。ブロットをT-PBSで3回洗浄した後、Super-SignalWestPicoenhancedchemiluminescenceシステムPierceChemical社製を用い、化学発光法によりシグナルを検出した。ウエスタンブロットの結果を図1に示した。HSC70は構成的に発現しているタンパク質であり、ここではローディングコントロールとして用いている。未使用のMRS培地を10v/v含有する培地コントロール中、又はラクトバチルスブレビスSBC8803を24時間培養した培養上清を10v/v含有する培地培養上清含有培地中で、Caco-2/bbe細胞を24時間培養し、ウエスタンブロット解析を行った。HSC70の発現量には、両条件で大きな差異がみられなかったのに対して、HSP27の発現量は、培養上清含有培地で培養した場合に、有意に高かった図1A。また、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株を12時間培養した培養上清は、36時間及び60時間培養した培養上清と比べて、より強くHSP27の発現を誘導した図1B。以上の結果から、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養上清により、ヒト大腸癌由来腸管上皮細胞Caco-2/bbe細胞において、HSP27の発現が誘導されることがわかった。また、この培養上清により誘導されるHSP27の発現量は、培養上清を調製する際に、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株を培養していた時間に依存することがわかった。実施例2HSP27発現誘導物質の分離ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養上清により、HSP27の発現を誘導できることが明らかとなったので、次に、HSP27発現誘導物質の分離を試みた。HSP27発現誘導物質のMWCO膜による分離ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養液を遠心加速度500×gにて10分間遠心分離して、培養上清を回収し、この培養上清を孔径0.2μmのフィルターで濾過して、その濾液を得た。得られた濾液中に含まれる成分を、分画分子量MWCOが5kDa、10kDa、30kDa又は50kDaであるMWCO膜を備えたVivaspinウルトラフィルトレーションスピンカラムVivascience社製を用いて分画した。次に、MWCO膜を通過した透過液によるHSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。HSP27発現誘導物質の硫安沈殿による分離ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養液を遠心加速度500×gにて10分間遠心分離して、培養上清を回収し、この培養上清を孔径0.2μmのフィルターで濾過して、その濾液を得た。得られた濾液に、65飽和に達するまで、撹拌しながら、硫酸アンモニウムを添加した。65飽和に達したところで濾液を遠心加速度5000×gにて10分間遠心分離して、沈殿65硫安ペレットと上澄みを分取した。分取した上澄みに対して、90飽和になるまで、撹拌しながら、更に硫酸アンモニウムを添加した。90飽和に達したところで上澄みを遠心加速度5000×gにて10分間遠心分離して、沈殿90硫安ペレットと上清硫安上清を分取した。沈殿65硫安ペレット及び90硫安ペレットは、蒸留水に溶解させた後、分画分子量7000の透析チューブPierce社製を用いて脱塩した。このようにして得られた65硫安ペレットの水溶液、90硫安ペレットの水溶液、硫安上清によるHSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。ウエスタンブロットの結果を図2に示した。実施例1と同様に、HSC70をローディングコントロールとして用いた。未使用のMRS培地を10v/v含有する培地コントロール、MWCO膜による分画を行っていない培養上清を10v/v含有する培地培養上清、5kDa、10kDa、30kDa、50kDaのMWCO膜を通過した透過液それぞれ、5kDaMWCO膜透過液、10kDaMWCO膜透過液、30kDaMWCO膜透過液、50kDaMWCO膜透過液を10v/v含有する培地中で、Caco-2/bbe細胞を24時間培養し、ウエスタンブロット解析を行った。その結果、5kDaMWCO膜透過液及び10kDaMWCO膜透過液では、コントロールと同程度のHSP27発現量であった図2A。一方、30kDaMWCO膜透過液及び50kDaMWCO膜透過液では、培養上清と同程度のHSP27発現量であった図2A。65硫安ペレットの水溶液、90硫安ペレットの水溶液、硫安上清を、それぞれ、100倍希釈液1/100、10倍希釈液1/10、1倍希釈液1として、10v/v含有する培地中で、Caco-2/bbe細胞を24時間培養し、ウエスタンブロット解析を行った。その結果、65硫安ペレットの水溶液により、HSP27の発現が強く誘導された図2B。実施例2の結果から、HSP27発現誘導物質は、10kDaのMWCO膜を通過しない成分中に主に含まれていること、及び65硫安ペレット中に主に含まれていることがわかった。実施例3HSP27発現誘導物質の単離HSP27発現誘導物質を、実施例2における65硫安ペレットから単離した。陰イオン交換クロマトグラフィー分離DEAESephadexA-50GEヘルスケア社製を満たしたカラムに65硫安ペレット水溶液を添加した。次に、20mMTris-HClpH8.5で調製した0M、0.1M、0.5M及び1MNaCl溶液を、この順に、カラムに添加し、カラムから吸着成分を溶出した。それぞれの溶出液によるHSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。サイズ排除クロマトグラフィー分離SephadexG-100を満たしたカラムに、陰イオン交換クロマトグラフィーにおいて、1.0MNaClにより溶出された画分をロードし、20mMリン酸緩衝液pH6.5で溶出した。溶出液を1フラクションあたり5mlづつ、20フラクションに分けて回収した。得られた20フラクションの溶出液それぞれによる、HSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。HPLC分離ShodexKW800カラム300mm×8mm、昭和電工社製を用い、AKTAdesignHPLCシステムGEヘルスケア社製により、サイズ排除クロマトグラフィーにおいて、フラクション番号17及び18として回収した溶出液を更に分画した。20mMリン酸緩衝液pH6.5を溶出液として、流速0.1ml/分でサンプルを溶出した。溶出された液は波長220nmの紫外光の吸収によってモニタリングし、吸収ピークA1~A3がみられる溶出画分を分取した。分取した溶出画分によるHSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。図3にHSP27発現誘導物質の単離における各プロセスでの、単離状況の解析結果を示した。陰イオン交換クロマトグラフィーによる分離によって得た、0MNaCl溶出液、0.1MNaCl溶出液、0.5MNaCl溶出液、1.0MNaCl溶出液による、HSP27の発現誘導を、ウエスタンブロットにより解析した。その結果、1.0MNaCl溶出液により、HSP27の発現が強く誘導された図3A。サイズ排除クロマトグラフィーにより分離した溶出液によるHSP27の発現誘導を、ウエスタンブロットにより解析した。溶出液には、溶出された順に1~20のフラクション番号を付した。ウエスタンブロットの結果、フラクション番号14~19の溶出液によりHSP27の発現誘導が観察され、特にフラクション番号17及び18の溶出液において強く発現が誘導された図3B。HPLCのチャートを図4Aに示した。チャートの横軸は保持時間、縦軸は波長220nmの吸光度を表す。上述のHPLC条件において、主要な3つのピークA1~A3が観察された図4A。A1~A3のピークに対応する溶出画分をそれぞれ分取し、HSP27の発現誘導を、ウエスタンブロットにより解析した。結果を図4Bに示す。図4B中のグラフは、ウエスタンブロットの結果からHSC70及びHSP27のタンパク質量を定量し、HSC70に対するHSP27のタンパク質量の割合を計算した結果を示したものである図4B。なお、図4B中に示した濃度μg/mlは、各溶出画分中に含まれる成分をタンパク質であると仮定して、220nmの吸光度から求めたものである。ウエスタンブロットの結果、A1画分及びA2画分により、用量依存的に、HSP27タンパク質の発現が誘導された図4B。以上の結果から、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養液を、硫安沈降、陰イオン交換クロマトグラフィー、サイズ排除クロマトグラフィー、HPLCにより精製した結果、HSP27発現誘導物質は、HPLCにより得られたA1画分及びA2画分に、主に存在していることがわかった。実施例4HSP27発現誘導物質の同定実施例3において得られたA1画分及びA2画分を用いて、HSP27発現誘導物質の同定を行った。まず、A1画分及びA2画分を、タンパク質の酸加水分解反応が生じる条件に供し、A1画分及びA2画分に含まれるアミノ酸組成を分析した。しかしながら、A1画分及びA2画分のいずれからもアミノ酸成分は検出されなかったデータは示さず。また、中性糖及びウロン酸の含有量は、1以下であったデータ示さず。すなわち、HSP27発現誘導物質は、タンパク質でもなく、また多糖類でもなかった。次に、A1画分及びA2画分を電子顕微鏡スキャンによって元素分析した結果、これらの画分はリンと酸素を多量に含有していることがわかったデータは示さず。そこで、トルイジンブルー-OTBO法及びモリブデンブルー法により、ポリリン酸、リン酸含有量の定量を行った。TBO法によるポリリン酸の定量TBO法により、A1画分及びA2画分中のポリリン酸の定量を行った。A1画分及びA2画分をサンプルとし、それぞれ10μlを500μlのTBOアッセイ溶液と混合した。TBOアッセイ溶液は、0.1規定の酢酸に15mg/mlとなるようにTBOを溶解したものである。室温で15分間反応させた後、ただちに波長620nmの吸光度を測定した。モリブデンブルー法によるリン酸の定量A1画分及びA2画分各5μlに等量の2規定塩酸を添加した後、95°Cで30分間インキュベートして、ポリリン酸を酸加水分解した。このそれぞれの酸加水分解液をサンプルとして用い、モリブデンブルー法により、リン酸を定量した。酸加水分解液に滅菌水を加えて300μlにした後、700μlのモリブデンブルーアッセイ溶液を加えて混合した。なお、モリブデンブルーアッセイ溶液は、1規定硫酸と10w/vアスコルビン酸とを6:1で混合した溶媒に、0.42w/vとなるようNH46Mo7O244H2Oを溶解させたものである。混合液を45°Cで20分間反応させた後、波長750nmの吸光度を測定し、濃度既知のリン酸溶液で作成した標準曲線から、リン酸濃度を計算した。TBO法によるポリリン酸の定量結果を表1に示した。ブランクと比べて、A1画分及びA2画分のサンプルにおいて、波長620nmの吸光度が減少した。これは、TBOのメタクロマジーによるものであり、A1画分及びA2画分中に、ポリリン酸が存在することを示している。モリブデンブルー法によるリン酸の定量結果を表2に示した。いずれの画分にもリン酸が60以上含まれていた。以上の結果から、ラクトバチルスブレビスSBC8803菌株の培養上清中に存在するHSP27発現誘導物質は、ポリリン酸であることが強く示唆された。なお、上述のA2画分を、LPPLactobacillusbrevis-derivedpolyphosphateと名付けた。実施例5ポリリン酸によるHSP27発現誘導の確認LPP中のポリリン酸を分解酵素によって分解し、LPPによるHSP27の発現誘導能力が喪失するかどうかを解析した。LPP中のポリリン酸の分解LPP2μlを全容量30μlの反応溶液中、37°Cで3時間反応させ、ポリリン酸を分解した。反応溶液の組成は、50mmol/L硫酸アンモニウム、4mmol/LMgCl2、10μmol/LADP、40mmol/LHEPES-KOHpH7.5、1U/μlのPropionibacteriumshermanii由来ポリリン酸キナーゼPPKであった。反応後、反応溶液は95°Cで2分間インキュベートしてPPKを失活させ、ポリリン酸を分解したLPPを得た。このポリリン酸を分解したLPPによるHSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。なお、PKKによる酵素反応は可逆的であるが、反応液中にATPと比べて大量のADPが存在する場合、ADP/ATP比が平衡に達するように、ポリリン酸の分解反応が優勢となる。したがって、上記反応条件においては、ポリリン酸を分解する方向へと反応が進む。ポリリン酸を分解したLPPによるHSP27発現誘導をウエスタンブロットで解析した結果を図5に示した。図5中のグラフは、ウエスタンブロットの結果からHSC70及びHSP27のタンパク質量を定量し、HSC70に対するHSP27のタンパク質量の割合を計算した結果を、コントロールを100として、示したものである図5。図5中、LPPとのラベルは、ポリリン酸の分解反応を行っていないLPP、LPPPPKは、ポリリン酸を分解したLPPを示す。図5から明らかなように、LPP中のポリリン酸を分解することにより、HSP27の発現が誘導されなくなった。以上の結果より、ADP過剰存在下でLPPにポリリン酸分解酵素を作用させ、ポリリン酸を分解することにより、LPPによるHSP27の発現が誘導されなくなることがわかった。したがって、HSP27発現誘導物質はポリリン酸であることが明らかとなった。実施例6DSS処理マウスにおけるLPPによる腸管障害及び生存率の改善半数致死量のデキストラン硫酸ナトリウムDSSを投与して腸管腸粘膜障害を誘発したマウスを用いて、腸管障害及び生存率に対するポリリン酸LPPの影響を解析した。半数致死量のDSSで処理したマウスにおける生存率の解析C57Bl/6マウスに、4w/vとなるようにDSS分子量2,500を添加した飲料水を与えた。次いで、被検対象となるLPP群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSに溶解させた10μgのLPPを直腸内に投与した。一方、対照となるコントロール群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSを直腸内に投与した。試験開始から20日間、被検マウスの生存状況を確認し、生存曲線を求めた。DSSで処理したマウスにおける腸管障害の解析C57Bl/6マウスに、3w/vとなるようにDSSを添加した飲料水を与えた。次いで、被検対象となるLPP群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSに溶解させた10μgのLPPを直腸内に投与した。一方、対照となるコントロール群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSを直腸内に投与した。試験開始から7日後に、盲腸から肛門までの全結腸をマウスから取り出し、結腸長を測定した。組織学的解析結腸を10緩衝ホルマリン液で固定化した後、標準的な方法により、パラフィンに包埋した。これを5μmの切片に切断した後、ヘマトキシリン-エオシンHEで染色し、光学顕微鏡下で観察した。図6に生存曲線を示した。コントロール群は試験開始から13日以内に全てのマウスが死亡したのに対し、LPP群は13日めで60のマウスが生存していた図6。LPP群の累積生存率は、コントロール群の累積生存率と比べて有意に高かった。結腸長の測定結果を図7に示した。LPP群の結腸長は、DSS処理を施していない正常マウスの結腸長と比べて有意な差はなかった。一方、コントロール群の結腸長は、正常マウスの結腸長と比べて有意に短くなっていた図7。この結果は、LPPの投与により、DSS処理によって誘発された腸管障害が抑制又は改善されたことを示している。HE染色による結腸標本の典型的な写真を図8に示した。コントロール群と比べて、LPP群では腸管障害の改善が観察された図8。実施例6の結果、LPPの投与により、半数致死量のDSSで処理したマウスの生存率を向上させることができ、かつ、腸管障害を抑制又は改善できることが明らかとなった。実施例7酵素合成ポリリン酸によるHSP27の発現誘導Invitroで酵素的に合成したポリリン酸酵素合成ポリリン酸によりHSP27の発現が誘導されるかどうかを解析した。ポリリン酸の合成50mMTris-HClpH7.4、40mM硫酸アンモニウム、4mMMgCl2、40mMクレアチンリン酸、20ng/mlクレアチンキナーゼ、1mMATPpH7.2及び1U/mlPPKを含む反応液1mlを、37°Cで3時間反応させた。反応後、100μlの50mMCaCl2を反応液に添加し、合成されたポリリン酸を凝集させた。その後、遠心加速度5,000×gにて10分間遠心分離して、ポリリン酸の沈殿を回収した。この沈殿を50mMEDTA溶液に溶解させた後、分画分子量3,000の透析膜を用いて透析し、CaイオンやEDTAなどの低分子を取り除いたポリリン酸精製溶液を得た。次に、ShodexKW800カラムを用いたHPLCにより、実施例3と同様にして、ポリリン酸精製溶液を更に分画した。溶出された液は波長220nmの紫外光の吸収によってモニタリングし、保持時間10分付近に現れた主要なピークに対応する溶出画分を分取した。分取した溶出画分によるHSP27の発現誘導を、実施例1と同様に、解析した。ポリリン酸精製溶液のHPLCチャートを図9に示した。チャートの横軸は保持時間分、縦軸は波長220nmにおける吸光度である。図9に示したとおり、保持時間10分付近に主要なピークが現れた。このピークに対応する溶出画分を分取し、酵素合成ポリリン酸とした。なお、酵素合成ポリリン酸は、サイズ排除クロマトグラフィーにおける溶出速度がLPPと比べて速いことから、LPPよりも高い分子量を有していると考えられた。酵素合成ポリリン酸によるHSP27発現誘導をウエスタンブロットで解析した結果を図10に示した。図10中のグラフは、図5中のグラフと同様にして作成したものである。図10から明らかなように、酵素合成ポリリン酸により、用量依存的に、HSP27の発現が誘導された。以上の結果より、LPPに含まれるポリリン酸のみならず、invitroで酵素的に合成したポリリン酸酵素合成ポリリン酸によってもHSP27の発現が誘導されることが明らかとなった。実施例8DSS処理マウスにおけるポリリン酸による腸管傷害及び生存率の改善半数致死量のデキストラン硫酸ナトリウムDSSを投与して腸管腸粘膜障害を誘発したマウスを用いて、腸管障害及び生存率に対するポリリン酸の影響を解析した。なお、ポリリン酸として、実施例7に記載した方法により酵素的に合成した酵素合成ポリリン酸を用いた。半数致死量のDSSで処理したマウスにおける生存率の解析C57Bl/6マウスに、5w/vとなるようにDSS分子量2,500を添加した飲料水を与えた。次いで、被検対象となる1μgポリリン酸群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSに溶解させた1μgの酵素合成ポリリン酸を直腸内に投与した。10μgポリリン酸群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSに溶解させた10μgの酵素合成ポリリン酸を直腸内に投与した。一方、対照となるコントロール群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSを直腸内に投与した。試験開始から15日間、被検マウスの生存状況を確認し、生存曲線を求めた。DSSで処理したマウスにおける腸管傷害の解析C57Bl/6マウスに、5w/vとなるようにDSSを添加した飲料水を与えた。次いで、被検対象となる1μgポリリン酸群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSに溶解させた1μgの酵素合成ポリリン酸を直腸内に投与した。10μgポリリン酸群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSに溶解させた10μgの酵素合成ポリリン酸を直腸内に投与した。一方、対照となるコントロール群n=5には、試験期間中毎日、100μlのPBSを直腸内に投与した。試験開始から7日後に、盲腸から肛門までの全結腸をマウスから取り出し、結腸長を測定した。図11に生存曲線を示した。コントロール群は試験開始から12日以内に全てのマウスが死亡したのに対し、10μgポリリン酸群は12日めで60のマウスが生存していた図11。1μgポリリン酸群及び10μgポリリン酸群の累積生存率は、コントロール群の累積生存率と比べて有意に高かった。結腸長の測定結果を図12に示した。1μg及び10μgポリリン酸群の結腸長は、コントロール群の結腸長と比較して有意に長かった図12。この結果は、酵素合成ポリリン酸の投与により、DSS処理によって誘発された腸管障害が抑制又は改善されたことを示している。実施例8の結果、酵素合成ポリリン酸の投与によっても、半数致死量のDSSで処理したマウスにおける生存率を向上させることができ、かつ、腸管障害を抑制又は改善できることが明らかとなった。実施例9酵素合成ポリリン酸による腸管バリア機能の向上マンニトールは本来腸管非透過性の物質であるが、タイトジャンクション等の細胞接着構造が崩れるなど、腸管バリア機能が低下した場合に透過性を示す。マンニトールのこの性質を利用し、exvivoloopassayによるマンニトールの腸管透過実験を行い、腸管バリア機能の評価を行った。6週齢のC57Bl/6マウスから小腸を摘出し、腸管内をPBSにて洗浄したのち、小腸を3等分した。小腸の一端を外科用糸で縛った後、腸管内に、PBS、酵素合成ポリリン酸を10μg/ml含有するPBS溶液、酵素合成ポリリン酸を100μg/mlで含有するPBS溶液をそれぞれ充填し、他端を同様に外科用糸で縛った。なお、酵素合成ポリリン酸は、実施例7に記載した方法により酵素的に合成したものを用いた。これらをRPMI1640培地中、37°C、5CO2雰囲気下にて、2時間インキュベートした。2時間のインキュベートの後、腸管内容物を取り除き、さらに腸管を2等分した。次に、一方の腸管にRPMI1640培地に溶解した1μCi/mlのトリチウム標識マンニトールを、他方の腸管にRPMI1640培地に溶解した1μCi/mlのトリチウム標識マンニトール及び酸化剤である0.3mMモノクロラミンNH2Clを充填した。充填後、RPMI1640培地中にてインキュベートし、5分、20分、35分後に腸管外に漏出したトリチウム量を液体シンチレーションカウンターにて定量した。20分後の定量値から5分後の定量値を差し引いた値を15分後のマンニトール漏出量とし、また、35分後の定量値から5分後の定量値を差し引いた値を30分後のマンニトール漏出量とした。図13に、マンニトール漏出量のグラフを示した。PBSのみで処理した腸管では、経時的にマンニトールの漏出量が増加しているのに対して、酵素合成ポリリン酸で処理した腸管では、経時的なマンニトールの漏出量の増加は認められなかった図13。すなわち、酵素合成ポリリン酸によって腸管バリア機能の低下を抑制できることが示された。また、モノクロラミンによって酸化ストレスを与えた場合、PBSのみで処理した腸管では、マンニトール漏出量が数倍に増加した図13ものの、酵素合成ポリリン酸で処理した腸管では、マンニトール漏出量が酸化ストレスを与えない場合よりも低下した図13。PBSのみで処理した腸管における結果は、酸化ストレスにより腸管バリア機能が低下することを示している。また、酵素合成ポリリン酸で処理した腸管における結果は、ポリリン酸が、その酸化ストレスによる腸管バリア機能の低下を顕著に抑制すること、及び腸管バリア機能を回復できることを示している。実施例9の結果より、酵素合成ポリリン酸は腸管バリア機能を回復すること、また腸管バリア機能の低下を抑制することが明らかとなった。実施例10ポリリン酸によるカスパーゼ活性化の抑制カスパーゼ-3、カスパーゼ-9は、不活性型の全長カスパーゼ-3、全長カスパーゼ-9として存在し、他のプロテアーゼの働きによって分解され翻訳後修飾、活性型のカスパーゼ-3、カスパーゼ-9となる。この活性型のカスパーゼ-3、カスパーゼ-9が関与するシグナル伝達経路により、細胞にアポトーシスが誘導されることが知られている。そこで、LPPによるアポトーシス抑制効果を解析した。カスパーゼカスケードの誘導Caco-2/bbe細胞を、0μg/mlコントロール、1μg/ml又は10μg/mlのLPP存在下で24時間培養した。その後、プロテインキナーゼ阻害薬であるスタウロスポリンを1μMとなるように培地に添加した。スタウロスポリンの添加後、0時間、1時間、3時間、6時間、9時間後に細胞を回収し、ウエスタンブロット法により、不活性型の全長カスパーゼ-9のタンパク質量、不活性型の全長カスパーゼ-3のタンパク質量を解析した。LPPを添加していないコントロールにおいて、スタウロスポリンの添加によって、不活性型の全長カスパーゼ-9及び不活性型の全長カスパーゼ-3のタンパク質量が減少した図14A、B。これは、スタウロスポリンの刺激により、翻訳後修飾が生じ、活性型のカスパーゼ-3、カスパーゼ-9が生じていることを示している。一方、LPPを添加した細胞においては、コントロールと比較して、スタウロスポリンの添加による、不活性型の全長カスパーゼ-9及び不活性型の全長カスパーゼ-3のタンパク質量の減少が抑制された図14A、B。この結果から、ポリリン酸はカスパーゼが関与するシグナル伝達経路によるアポトーシスを抑制することが明らかとなった。実施例11化学合成ポリリン酸による腸管バリア機能の向上酵素合成ポリリン酸に代えて、化学合成したポリリン酸SIGMA-ALDRICH社製、リン酸ナトリウムガラス、カタログ番号S4379、平均重合度45±5化学合成ポリリン酸を用いたこと以外は実施例9と同様にして、exvivoloopassayによるマンニトールの腸管透過実験を行い、腸管バリア機能の評価を行った。図15に、マンニトール漏出量のグラフを示した。図15のデータは、いずれもモノクロラミンによって酸化ストレスを与えた場合のものである。化学合成ポリリン酸で処理した腸管では、PBSのみで処理した腸管と比べて明らかにマンニトールの漏出が抑えられていた図15。すなわち、化学合成ポリリン酸によっても、腸管バリア機能を回復すること、又は腸管バリア機能の低下を抑制できることが示された。実施例12ポリリン酸とインテグリンとの相互作用インテグリンのペプチドアンタゴニストを用いて、ポリリン酸とインテグリンとの相互作用を解析した。インテグリンのペプチドアンタゴニストとして、Gly-Arg-Gly-Asp-Thr-ProGRGDTPとのアミノ酸配列を有するペプチド以下GRGDTPともいう。を用いた。GRGDTPは、インテグリンβによって認識されるArg-Gly-AspRGDの配列を有する。腸管内に充填するPBS溶液中に、酵素合成ポリリン酸又は化学合成ポリリン酸に加え、GRGDTPを100μg/mlの濃度で加えたこと以外は、実施例9及び実施例11と同様にして、exvivoloopassayによるマンニトールの腸管透過実験を行い、腸管バリア機能の評価を行った。図16に、酵素合成ポリリン酸とGRGDTPとを併用したときのマンニトール漏出量のグラフを示した。図17に、化学合成ポリリン酸とGRGDTPとを併用したときのマンニトール漏出量のグラフを示した。酵素合成ポリリン酸とGRGDTPを併用した場合、酵素合成ポリリン酸による腸管バリア機能の回復効果、又は腸管バリア機能の低下の抑制効果が著しく阻害された図16。また、化学合成ポリリン酸とGRGDTPを併用した場合も同様であった図17。すなわち、GRGDTPがポリリン酸とインテグリンへの結合を競合することにより、ポリリン酸による腸管バリア機能の回復効果、又は腸管バリア機能の低下の抑制効果が阻害されることを示している。インテグリンは、細胞表面タンパク質の一種であり、細胞と細胞外マトリックスとの接着、細胞外マトリックスからの情報伝達に関与する細胞接着分子である。実施例12の結果は、ポリリン酸は腸管管腔内に存在するインテグリンインテグリンβへと結合することにより、p38MAPK経路の活性化を介して、腸管バリア機能の回復効果、又は腸管バリア機能の低下の抑制効果を奏することを示している。"