"アネキシンV変異体の一種であり、配列表の配列番号1で表されるアミノ酸配列からなる蛋白質を有し、前記配列番号1で表されるアミノ酸配列に1個または複数個のアミノ酸残基を置換、欠損または付加し、且つ配列番号1で表されるアミノ酸配列からなる蛋白質と同様な活性を有し、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなる蛋白質の誘導体である、ことを特徴とするアネキシンV変異体。前記アネキシンVのC末端に、柔軟性構造を有し、側鎖アミノ酸を含まない一つのショートペプチドを付加し、ショートペプチドが1~25個のアミノ酸残基であり、主にグリシン、アラニン、セリンなどの、側鎖を含まないアミノ酸によって構成され、且つ1~3個のシステインを含有する、ことを特徴とする請求項1に記載のアネキシンV変異体。前記アネキシンVのC末端に1個のシステインを付加する、ことを特徴とする請求項1に記載のアネキシンV変異体。アネキシンV変異体の調製方法において、コンピュータ支援分子設計を使用して、アネキシンV結晶構造に基づいて、アネキシンVのC末端に対してアミノ酸配列を付加して分子モデリング及び設計を行うステップaと、アネキシンV蛋白質をコードする塩基配列を有するプライマーセットを設計し、アネキシンV遺伝子を鋳型としてPCR増幅を行うステップbと、PCR電気泳動回収生成物とクローニングベクターを結合し、大腸菌コンピテントセルTop10に導入して培養を行うステップcと、制限酵素NcoI及びXhoIを使用して、前記ステップCの回収生成物及び発現ベクターpET28aをそれぞれ双酵素切断し、得た2つの標的遺伝子の断片をT4DNAリガーゼを用いて結合し、大腸菌コンピテントセルTop10に導入して培養を行い、組換え発現プラスミドをスクリーニング抽出するステップdと、前記組換え発現プラスミドを大腸菌の発現宿主菌に導入し、菌株を培養して菌液を得、IPTGを使用して菌液を誘導し、菌種を収集するステップeと、前記ステップeで得た菌種を拡大培養し、菌体を収集するステップfと、菌体を破砕し、分裂分解し、純化し、純化された後の蛋白質を収集するステップgと、を含む、ことを特徴とするアネキシンV変異体の調製方法。前記プライマーセットの塩基配列が、上流プライマーが、5’gttccatgggcgcacaggttctcagaggca3’であり、下流プライマーが、5’tccgctcgagttagcagtcatcttctccacagagca3’である、ことを特徴とする請求項4に記載のアネキシンV変異体の調製方法。前記ステップgにおける純化のステップは順に、沈殿吸着、硫酸アンモニウム分画沈殿、SuperQ-650Mクロマトグラフィー及びSPクロマトグラフィーである、ことを特徴とする請求項4に記載のアネキシンV変異体の調製方法。蛍光化学標識または核種標識を行う、ことを特徴とする細胞アポトーシスプローブとしての請求項4に記載のアネキシンV変異体の調製方法。細胞アポトーシス観察試薬、病気観察薬物の調製における応用である、ことを特徴とする請求項7に記載のアネキシンV変異体の、細胞アポトーシスプローブとしての応用。現在アネキシンV蛋白とその変異体が存在する生産及び標識の2つの方面の技術的課題を克服するため、本発明の目的はアネキシンV変異体とその高レベルに、量産に生産する調製方法、及び体内外細胞アポトーシス検出のプローブまたは診断薬物の調製における応用を提供することにある。前記目的を達するため、本発明は以下の技術的解決手段によって実現される。アネキシンV変異体の一種であり、配列表の配列番号1で表されるアミノ酸配列からなる蛋白質を有し、前記配列番号1で表されるアミノ酸配列に1個または複数個のアミノ酸残基を置換、欠損または付加し、且つ配列番号1で表されるアミノ酸配列からなる蛋白質と同様な活性を有し、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなる蛋白質の誘導体である。前記アネキシンV変異体は、アネキシンVのC末端に、柔軟性構造を有し、側鎖アミノ酸を含まない一つのショートペプチドを付加し、ショートペプチドが1~25個のアミノ酸残基であり、主にグリシン、アラニン、セリンなどの、側鎖を含まないアミノ酸によって構成され、且つ1~3個のシステインを含有するものである。前記アネキシンV変異体は、アネキシンVのC末端に1個のシステインを付加することができる。前記アネキシンV変異体の調製方法は、コンピュータ支援分子設計を使用して、アネキシンV結晶構造に基づいて、アネキシンVのC末端に対してアミノ酸配列を付加して分子モデリング及び設計を行うステップaと、アネキシンV蛋白質をコードする塩基配列を有するプライマーセットを設計し、アネキシンV遺伝子を鋳型としてPCR増幅を行うステップbと、PCR電気泳動回収生成物とクローニングベクターを結合し、大腸菌コンピテントセルTop10に導入して培養を行うステップcと、制限酵素NcoI及びXhoIを使用して、前記ステップcの回収生成物及び発現ベクターpET28aをそれぞれ双酵素切断し、得た2つの標的遺伝子の断片をT4DNAリガーゼを用いて結合し、大腸菌コンピテントセルTop10に導入して培養を行い、組換え発現プラスミドをスクリーニング抽出するステップdと、前記組換え発現プラスミドを大腸菌の発現宿主菌に導入し、菌株を培養して菌液を得、IPTGを使用して菌液を誘導し、菌種を収集するステップeと、前記ステップeで得た菌種を拡大培養し、菌体を収集するステップfと、菌体を破砕し、分裂分解し、純化し、純化された後の蛋白質を収集するステップgと、を含む。前記アネキシンV変異体の調製方法は、前記プライマーセットの塩基配列が、上流プライマー:5’gttccatgggcgcacaggttctcagaggca3’であり、下流プライマー:5’tccgctcgagttagcagtcatcttctccacagagca3’である。前記アネキシンV変異体の調製方法は、前記ステップgにおける純化のステップは順に、沈殿吸着、硫酸アンモニウム分画沈殿、SuperQ-650Mクロマトグラフィー及びSPクロマトグラフィーである。細胞アポトーシスプローブとしての前記アネキシンV変異体の調製方法は、蛍光化学標識または核種標識を行うことである。前記アネキシンV変異体の細胞アポトーシスプローブとしての応用は、細胞アポトーシス観察試薬、病気観察薬物の調製における応用である。調製方法は、コンピュータ支援分子設計を使用して、アネキシンV変異体を構築し、アネキシンVのC末端に、1個または1個以上のシステインを含有する、1~25個のアミノ酸を結合したショートペプチドを付加するステップと、設計したアネキシンV変異体の遺伝子を取得するステップと、組換えプラスミドを構築するステップと、相応する組換え遺伝子工程を発現するステップと、アネキシンV変異体を分離純化して得るステップと、を含む。本発明により開示された、体内外細胞アポトーシス検出のプローブまたは診断薬物を調製することにおけるアネキシンV変異体の応用は以下の技術的解決手段によってさらに実現される。得たアネキシンV変異体を、蛍光化学標識または核種標識を簡単に行い、それによって、体内外細胞アポトーシス検出のプローブまたは診断薬物の調製に応用する。アネキシンV変異体のコンピュータ支援分子設計において、本発明者らはアネキシンV変異体に対して構造模擬及び分子設計を行ったことを利用して、アネキシンV変異体の結晶構造に基づいて、アネキシンV変異体のC末端にアミノ酸を付加して分子モデル構築及び分子設計を行い、C末端に付加できるアミノ酸の長さを確定する。アネキシンV変異体のC末端にシステイン残基を付加する目的はシステイン残基がカップリング反応に関与しやすく、金属イオンに対する親和性を有する特徴を利用して、組換えアネキシンVの標識効率を向上することにある。結果、コンピュータ分子設計時に計算された25個のアミノ酸が結合したショートペプチド内に、ショートペプチドが側鎖を含まず、柔軟性の比較的大きいアミノ酸残基、例えばグリシン、アラニン、セリンなどから構成され、且つそのうちに含有されるシステインの数量が3個より多くなければ、共にアネキシンVの構造に対していずれの影響もしないことを発見した。且つ分子動力学により計算された側鎖を含まず、柔軟性の比較的大きい25個のアミノ酸が結合したショートペプチド内に、ショートペプチドの長さが長いほど、アネキシンVの構造に対する干渉が小さく、相対に言うと、長さが短すぎれば、アネキシンV蛋白質の構造に対してある程度の影響を与える可能性がある。それによって、アネキシンVの、細胞アポトーシスのプローブとしてアポトーシス細胞を識別する機能に影響を与える可能性もあり、且つシステインの増加がアネキシンVの、蛍光グループまたは核種標識を行うことに有利であるが、分子設計の結果は、システインの数量が1~3個の範囲内に制御すべきであり、そうしないと蛋白質が重合する恐れがある。前記分子設計に基づいて、本発明者らはまずアネキシンVのC末端に1つのシステイン残基のみを付加する設計案を選択した。その理由は、コンピュータシミュレーションから、前記案はアネキシンVの蛍光または核種化学標識に対する影響が最も大きく、または蛍光/核種化学標識後アネキシンVの構造及びアポトーシス細胞を識別するその機能に対する影響の可能性が最も大きいからである。その他の設計案は共にアネキシンVの分子表面とある程度の距離を有するため、比べればこの干渉及び影響が非常に小さい。本発明者らは同時に、アネキシンVのC末端に、アラニン-グリシン-グリシン-セリン-セリン-グリシン-グリシン-システインを含有するショートペプチドを付加したアネキシンV変異体、及び以上の3つの重複を含有する、グリシン-アラニン-グリシン-グリシン-セリン-セリン-グリシン-グリシン-システイン3、25個のアミノ酸残基のアネキシンV変異体の発現を試してみて、共に類似な結果を得たため、コンピュータ分子設計の正確性を証明した。比較すれば、1個のシステインのみを付加したアネキシンV変異体の発現レベルが最も高く、その他の変異体の発現レベルがやや低いが、共に約60mg/Lのレベルであった。前記アネキシンV変異体の発現方法におけるPCR反応の条件は以下の通りである。94°Cで5分間事前に熱変性した後、94°Cで30秒熱変性を行い、58°Cで30秒アニーリングし、72°Cで30秒伸長反応させることを30サイクル行い、72°Cで7分間伸長反応した後4°Cで保存する。さらに、アネキシンV変異体の発現方法において、組換え発現プラスミドを大腸菌BL21DE3の宿主菌に導入した後、単クローンを取って37°Cで一晩振盪培養し、その後1:100の体積でLB培地に接種し、37°C4時間誘導発現し、菌体を収集し、12SDS-PAGEを用いて分析を行う。10~40°Cの範囲内にアネキシンV変異体の発現レベル及び仕上がり率は共に顕著な変化が認められなかった。さらに、アネキシンV変異体の、前ステップにより得た菌体を、5mL緩衝液50mMNH4Cl,pH9.0に1gの湿潤菌体を浮遊する割合で菌体を再び浮遊させ、リゾチームを加えて菌体を処理し、1時間反応させた後濃度が60となるまでサッカロースを加え、その後20倍体積50mMNH4Cl,20mMCaCl2,pH9.0の緩衝液に希釈し、遠心して上澄み液を廃棄し、沈殿を保留する。沈殿物を、5mL分解吸着液50mMNH4Cl,pH9.0,20mMEDTAで1gの沈殿を再び浮遊する割合で、沈殿を再び浮遊させ、遠心して上澄み液を取る。さらに前記得た上澄み液を硫酸アンモニア分画沈殿し、40~70部分の沈殿を収集し、再度溶解した後透析を行い、ろ過して不溶解物を除去する。その後、SuperQ-650Mクロマトグラフィーで分離を行う。これは、初期緩衝液50mMNH4Cl,pH9.0でSuperQ-650Mクロマトグラフィーカラム日本TOSOH社を平衡化し、溶出緩衝液50mMNH4Cl,pH9.0,200mMNaClで溶出を行い、溶出ピークを収集する。溶出ピークを続けてSPクロマトグラフィーで分離する。これは、初期緩衝液20mMNH4Cl,80mMNaCl,15mMCaCl2,pH9.0でSPクロマトグラフィーカラムを平衡化し、溶出緩衝液20mMNH4Cl,400mMNaCl,pH9.0で溶出を行い、溶出ピークを収集する。前記分離純化方法は仕上がり率を110mg/Lに達させることができ、その純度が97以上にも達する。純化過程において、実験結果は、SPカラム純化時、アネキシンVに対して、アネキシンV変異体とSPカラムとの結合がより堅固であり、より高いイオン強度が無ければ溶出されることができないことを示した。これは1つの側面から、アネキシンV変異体がアネキシンVと比べより強い金属イオン結合能力を有することを説明した。アネキシンV変異体がより多くのカリウムイオンと結合するためそれとSPカラムとの結合をより堅固にし、これは本発明者らが設計したアネキシンV変異体の有効性を1つの側面から証明した。さらに、アネキシンV変異体に対して蛍光化学標識または核種標識を行った。得た標識されたアネキシンV変異体が体内外細胞アポトーシスの観察に用いられることができる。本発明者らはアネキシンV及びアネキシンV変異体をそれぞれFITC蛍光標識を行い、その後細胞アポトーシスの検出に用い、結果は、FITC-アネキシンV変異体図3A及びFITC-アネキシンV図3Bは共にアポトーシス細胞を識別でき、用量依存性を有するが、FITC-アネキシンVと比べ、同用量のFITC-アネキシンV変異体の信号がより強く、これは、アネキシンV変異体はFITCを標識する効率がより高く、プローブ分子数が同一である場合、より高い蛍光信号を形成させることをはっきりと示した。本発明者らはそれぞれ核種標識99mTc-アネキシンV及び標識99mTc-アネキシンV変異体を用いて、いずれの蛋白質の標識も3回重複し、アネキシンV変異体の標識効率が非常に安定であるが、アネキシンVの標識効率が非常に大きく変動するため、アネキシンV変異体がより標識しやすい。また、99mTc-アネキシンVが3時間放置した後、比放射能が95で、24時間放置した後、比放射能が65であるが、99mTc-アネキシンV変異体が3時間放置した後、比放射能が98で、24時間放置した後、比放射能射能が依然90より大きい。そのため、アネキシンV変異体は核種標識する時によりよい安定性を有する。本発明者らは核種標識99mTc-アネキシンV及び標識99mTc-アネキシンV変異体を動物体内に注射し、それらは同様な組織分布及び代謝特性を表したため、共に体内の現像検出に用いられることができる。本発明の有益な効果は以下の通りである。1従来のアネキシンVの基礎上にC末端アミノ酸配列の設計を行い、少なくとも1個のシステインを含有するショートペプチドを増加する配列変異体の設計によって、アネキシンVのN末端にアミノ酸配列を付加する従来の方法と比べ、その生物学機能活性に影響しないことを基礎にして標識効率を向上することができ、同時に先進の沈殿吸着、硫酸アンモニウム分画沈殿、SuperQ-650Mクロマトグラフィー及びSPクロマトグラフィーのステップを使用して蛋白質の分離純化を行い、蛋白質の仕上がり量を大幅に向上し、仕上がり量が従来の方法の10倍以上である。2アネキシンV変異体蛋白の純度がよく、仕上がり率が高く、標識効率及び安定性が高く且つアネキシンV変異体の生物学機能に影響せず、工業化の生産に適し、アネキシンV変異体とその、細胞アポトーシス観察試薬、病気観察薬物などの方面における応用の更なる研究に基盤を築いた。a.アネキシンV変異体の構造模擬及び分子設計SGIコンピュータワークステーションにおいて、MSI社の分子設計ソフトInsightII、Discoverおよびその他のモジュールを使用して、アネキシンVの結晶構造を元に、アネキシンVのC末端に対してアミノ酸を付加して分子モデル構築及び分子設計を行い、C末端に付加できるアミノ酸の長さを確定し、且つアネキシンVのC末端に1個のシステインを付加したアネキシンV変異体を選択して次のステップを実施する基礎とする。b.アネキシンV変異体蛋白質原核生物の発現ベクターの構築すでに公開されているアネキシンVの遺伝子配列に基づいて上下流プライマーを設計及び化学合成し、本発明者らの実験室に保存されたヒトアネキシンV遺伝子を鋳型とし、PCR法で増幅してアネキシンV変異体をコードするDNA配列を得た。プライマーセットの塩基配列は以下の通りである。上流プライマーは、5’gttccatgggcgcacaggttctcagaggca3’であり、下流プライマーは、5’tccgctcgagttagcagtcatcttctccacagagca3’である。PCR反応条件は以下の通りである。94°Cで5分間事前に熱変性した後、94°Cで30秒熱変性し、58°Cで30秒アニーリングし、72°Cで30秒伸長反応させることを30サイクル行い、72°Cで7分間伸長反応した後4°Cで保存する。c.PCR電気泳動回収生成物をクローニングベクターと結合し、大腸菌コンピテントセルTop10に導入して培養を行い、d.制限酵素NcoI及びXhoIを使用して、ステップcの回収生成物及び発現ベクターpET28aをそれぞれ双酵素切断し、回収後に得たpET28aベクター断片とヒトアネキシンV変異体DNA断片とを1:20の割合で混合し、T4DNAリガーゼを用いて結合し、大腸菌Top10コンピテント菌を形質転換し、陽性クローンをスクリーニングして酵素切断確認及びDNAシーケンス解析を行い、そのコードされている配列の正確性を検証する。e.抽出した組換え発現プラスミドを大腸菌BL21DE3の発現宿主菌内に導入し、単クローンを取って37°Cで一晩振盪培養する。その後1:100の体積でLB培地に接種し、OD600が約0.6となるまで37°Cで2時間培養し、濃度が0.5mMに達するまでIPTGを加え、37°Cで4時間誘導発現し、菌体を収集して12SDS-PAGEを用いて分析を行う。分析結果は図1に示される通りである。1は、誘導発現後の菌体総蛋白質であり、2は、菌体破砕後の発現上澄み液であり、3は、菌体破砕後の発現沈殿である。アネキシンV変異体の発現レベルが菌体総蛋白の35.4を占め、大部分が可溶性の形で存在する。f.プラスミドpET28a-His-FADDとプラスミドpET28a-His-FADDF25Yを宿主菌E.coliBL21DE3にそれぞれ導入し、発現させ、カナマイシン含有のLB寒天培地に培養し、37°Cで16時間培養する。しかる後、単クローンを取って新鮮なLB液体培地50mg/Lカナマイシン含有に接種し、37°Cで振盪機にて振盪培養し、培養液のOD600値が約0.6に達した後、振盪機の温度を25°Cまで下げる。そして、引き続き0.5時間培養し、最終濃度が0.4mMとなるようにIPTGを加えて目標蛋白質の発現を誘導する。25°Cで引き続き振盪培養を5時間行い、遠心して菌体を収集する。g.ステップfにより得た菌液を、5mL緩衝液50mMNH4Cl,pH9.0を用いて1gの湿潤菌体を浮遊する割合で菌体を再び浮遊させ、リゾチームを加えて菌体を処理し、1時間反応させる。しかる後、濃度が60となるまでサッカロースを加え、その後20倍体積50mMNH4Cl,20mMCaCl2,pH9.0の緩衝液に希釈し、遠心して上澄み液を廃棄し、沈殿を保留する。沈殿物を、5mL分解吸着液50mMNH4Cl,pH9.0,20mMEDTAで1gの沈殿を再び浮遊する割合で、沈殿を再び浮遊させ、遠心して上澄み液を取る。さらに前記得た上澄み液を硫酸アンモニア分画沈殿し、40~70部分の沈殿を収集し、再度溶解した後透析を行い、ろ過して不溶解物を除去する。初期緩衝液50mMNH4Cl,pH9.0でSuperQ-650Mクロマトグラフィーカラム日本TOSOH社を平衡化し、溶出緩衝液50mMNH4Cl,pH9.0,200mMNaClで溶出を行い、溶出ピークを収集する。次いで、初期緩衝液20mMNH4Cl,80mMNaCl,15mMCaCl2,pH9.0でSPクロマトグラフィーカラムを平衡化し、溶出緩衝液20mMNH4Cl,400mMNaCl,pH9.0で溶出を行い、溶出ピークを収集する。SDS-PAGEで各の収集液を分析する。その結果が図2に示される通りである。1は、分子量標準品上から下へそれぞれ:116.0、66.2、45.0、35.0、25.0、18.4、14.4kDaであり、2は、吸着生成物であり、3と4は、硫酸アンモニウム分画沈殿生成物であり、5は、SuperQ-650Mクロマトグラフィー純化サンプルであり、6は、SuperQ-650Mクロマトグラフィーの通過ピークであり、7は、SuperQ-650Mクロマトグラフィーの溶出ピークであり、8は、SPクロマトグラフィーの純化サンプルであり、9は、SPクロマトグラフィーの通過ピークであり、10は、SPクロマトグラフィーの溶出ピークである。前記純化方法を通じて97よりも高い純度のアネキシンV変異体を得、1リットルごとの発酵液を純化すると110mg以上のアネキシンV変異体を得ることができる。アネキシンV変異体がSuperQカラム及びSPカラムという2種の相補性の非常に強い純化方式を通じて、不純蛋白質をほぼ全部除去でき、実験結果は、前記2ステップの純化によって、蛋白質の濃度がすでに97よりも高いことを示した。h.アネキシンV及びアネキシンV変異体のFITC蛍光標識3mgのアネキシンV及びアネキシンV変異体を含有する溶液を、分画分子量が10kDaであるスーパーフィルターチューブに入れ、pH9.0の0.1M炭酸水素ナトリウムを使用して超ろ過を行い、遠心して上澄み液を廃棄し、さらに炭酸水素ナトリウムを加え、3回繰り返し、蛋白質濃度を測定すると、最終濃度は約5mg/mLとなる。反応前に200μLを取り出して細胞冷凍保存チューブに入れ、撹拌する。1mLの0.1M炭酸水素ナトリウムpH9.0を使用して2mgのFITCを溶解し、室温下で迅速に撹拌し、適量のFITC溶液を取り出してFITCと蛋白質とのモル比を60~100:1にする、反応最終体積が250μLを超えないよう、蛋白質溶液に徐々に滴下する。室温下で光を避けて2時間撹拌反応する。反応液はスーパーフィルターチューブを用いて、ろ過液に浅緑色のFITC分子が認められないまでに、PBSpH7.2溶液に対して超ろ過を行うと、生成物は黄橙色の透明溶液となる。得た複合体をすず箔で包装して、-20°Cの冷蔵庫に入れて保存する。i.組換えアネキシンVと組換えアネキシンV変異体の、細胞アポトーシスを検出する生物活性の比較ヒト肺癌A5491.5×105細胞を100ng/mL最終濃度の組換えヒトTRAILによって6時間処理した後、トリプシンで酵素消化し、4°Cで5分間800rpm遠心して細胞を収集し、各サンプルにそれぞれ400μLの、0.36nM、0.12nM、0.036nMのFITC標識を含有する組換えアネキシンVまたは組換えアネキシンV変異体を加え、フローサイトメトリーによって細胞アポトーシスを検出する。各組換えアネキシンVまたは組換えアネキシンV変異体濃度にて3回繰り返して実験を行い、標識されなかった細胞サンプルを対照とした。生物活性の対比結果は図3に示されるとおりである。図3Aは、異なる濃度緑:0.36nM;ピンク:0.12nM;青:0.036nMの組換えアネキシンV変異体の、細胞アポトーシスの検出を示し、図3Bは、異なる濃度緑:0.36nM;ピンク:0.12nM;青:0.036nMの組換えアネキシンV変異体の、細胞アポトーシスの検出を示し、図3Cは、異なる濃度の組換えアネキシンVと組換えアネキシンV変異体との、細胞アポトーシスを検出する生物活性の比較緑:0.36nM;ピンク:0.12nM;青:0.036nMを示す。同じ色で、ピークの高いプローブがFITC-アネキシンV変異体である。j.アネキシンV及びアネキシンV変異体の核種標識SnCl2を3.5mg取って10mLpH=7.4のPBS緩衝液に溶解して0.35μg/mLのSnCl2溶液を調製し、準備しておく。室温下で100μL35μgSnCl2を取り、それに対して0.6μg/μLのアネキシンV及びアネキシンV変異体20μLをそれぞれ加え、軽く5分間振り混ぜる。それに0.1mLより少ない体積の、放射量約5mCiの99mTcO4溶液を加え、その後10μLVcを滴下し、室温で30分間静置し、標識蛋白質の放射化学純度をHPLCで測定し、95より高ければ使用することができる。k.核種標識の組換えアネキシンVと組換えアネキシンV変異体の、体外安定性の測定99mTc-アネキシンV、99mTc-アネキシンV変異体を室温下でそれぞれ1時間、2時間、3時間放置し、その後放射化学純度を測定した。そのほか、99mTc-アネキシンVを3時間放置した後の比放射能は95であり、24時間放置した後の比放射能は65であるが、99mTc-アネキシンV変異体を3時間放置した後の比放射能は98であり、24時間放置した後の比放射能は依然90より大きい。そのため、アネキシンV変異体は核種標識する時によりよい安定性を有する。本発明者らは核種標識99mTc-アネキシンV及び標識99mTc-アネキシンV変異体を動物体内に注射し、それらは同様な組織分布及び代謝特性を表したため、共に体内の現像検出に用いられることができる。以上に説明した具体的な実施例は、本発明の目的、技術的解決手段及び有益な効果に対して詳細に説明をしたが、理解すべきなのは、以上に説明したのは本発明の具体的な実施例のみであり、本発明を制限することに用いられるものではなく、本発明の主旨及び原則内に行った全ての修正、等価な取替え、改善などは、共に本発明の保護範囲内に含まれるべきである。"