抗体を自己組織化膜上に固定する方法であって、以下の工程を具備する、方法:1分子のアミノ酸および自己組織化膜を具備する基材を用意する工程a、ここで、前記1分子のアミノ酸は、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合により前記自己組織化膜に結合しており、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記基材上に抗体を供給し、前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基と前記抗体のアミノ基との反応の結果として以下の化学式IIよって表されるペプチド結合を形成する工程b:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項1に記載の方法であって、前記工程aは、以下の工程a1およびa2を具備する、方法:自己組織化膜を表面に具備する基材を用意する工程a1、ここで、前記自己組織化膜は一端にカルボキシル基を有し、前記1分子のアミノ酸を前記基材に供給し、前記化学式Iにより表される前記自己組織化膜の一端の前記カルボキシル基と前記1分子のアミノ酸のアミノ基との間でペプチド結合を形成する工程a2。請求項1に記載の方法であって、前記工程aおよび前記工程bとの間にさらに前記工程abを具備する、方法:前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩の混合液により活性化する工程ab。請求項2に記載の方法であって、前記工程a1および前記工程a2との間にさらに前記工程a1aを具備する、方法:前記自己組織化膜のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩の混合液により活性化する工程a1b。請求項1に記載の方法であって、前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、方法:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンからなる群から選択される、方法。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンからなる群から選択される、方法。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸からなる群から選択される、方法。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンからなる群から選択される、方法。自己組織化膜、1分子のアミノ酸、および抗体を備えたセンサであって、前記自己組織化膜および前記抗体の間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記抗体が、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、センサ。請求項10に記載のセンサであって、前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、センサ:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンからなる群から選択される、センサ。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンからなる群から選択される、センサ。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸からなる群から選択される、センサ。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンからなる群から選択される、センサ。センサを用いて試料に含まれる抗原を検出または定量する方法であって、以下の工程を具備する、方法:自己組織化膜、1分子のアミノ酸、および抗体を備えたセンサを用意する工程a、ここで前記自己組織化膜および前記抗体の間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記抗体が、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記センサに前記試料を供給し、前記抗体に抗原を結合させる工程b、および工程bにおいて結合した抗原を検出するか、または工程bにおいて結合した抗原の量から前記試料に含有される抗原を定量する工程c。請求項16に記載の方法であって、前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、方法:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンからなる群から選択される、方法。請求項16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンからなる群から選択される、方法。請求項16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸からなる群から選択される、方法。請求項16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンからなる群から選択される、方法。抗原の検出感度または定量精度を向上させるためには、当該バイオセンサに固定される抗体の量を増やすことが必要とされる。本発明者は、自己組織化膜に1分子のアミノ酸を結合させ、そして抗体を固定することによって、単位面積あたりに固定される抗体の量が著しく増加されるという知見を見いだした。本発明はこの知見を元に完成された。本発明の目的は、自己組織化膜上に固定される抗体の量を増加させる方法、及び当該方法により固定された抗体を有するセンサを提供することである。以下の項目1~21は、上記課題を解決する。1抗体を自己組織化膜上に固定する方法であって、以下の工程を具備する、方法:1分子のアミノ酸および自己組織化膜を具備する基材を用意する工程a、ここで、前記1分子のアミノ酸は、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合により前記自己組織化膜に結合しており、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記基材上に抗体を供給し、前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基と前記抗体のアミノ基との反応の結果として以下の化学式IIよって表されるペプチド結合を形成する工程b:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。2項目1に記載の方法であって、前記工程aは、以下の工程a1およびa2を具備する、方法:自己組織化膜を表面に具備する基材を用意する工程a1、ここで、前記自己組織化膜は一端にカルボキシル基を有し、前記1分子のアミノ酸を前記基材に供給し、前記化学式Iにより表される前記自己組織化膜の一端の前記カルボキシル基と前記1分子のアミノ酸のアミノ基との間でペプチド結合を形成する工程a2。3項目1に記載の方法であって、前記工程aおよび前記工程bとの間にさらに前記工程abを具備する、方法:前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩の混合液により活性化する工程ab。4項目2に記載の方法であって、前記工程a1および前記工程a2との間にさらに前記工程a1aを具備する、方法:前記自己組織化膜のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩の混合液により活性化する工程a1b。5項目1に記載の方法であって、前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、方法:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。6項目1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンからなる群から選択される、方法。7項目1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンからなる群から選択される、方法。8項目1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸からなる群から選択される、方法。9項目1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンからなる群から選択される、方法。10自己組織化膜、1分子のアミノ酸、および抗体を備えたセンサであって、前記自己組織化膜および前記抗体の間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記抗体が、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、センサ。11項目10に記載のセンサであって、前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、センサ:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。12項目10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンからなる群から選択される、センサ。13項目10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンからなる群から選択される、センサ。14項目10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸からなる群から選択される、センサ。15項目10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンからなる群から選択される、センサ。16センサを用いて試料に含まれる抗原を検出または定量する方法であって、以下の工程を具備する、方法:自己組織化膜、1分子のアミノ酸、および抗体を備えたセンサを用意する工程a、ここで前記自己組織化膜および前記抗体の間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記抗体が、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記センサに前記試料を供給し、前記抗体に抗原を結合させる工程b、および工程bにおいて結合した抗原を検出するか、または工程bにおいて結合した抗原の量から前記試料に含有される抗原を定量する工程c。17項目16に記載の方法であって、前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、方法:Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。18項目16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンからなる群から選択される、方法。19項目16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンからなる群から選択される、方法。20項目16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸からなる群から選択される、方法。21項目16の記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンからなる群から選択される、方法。本発明では、単位面積あたりに固定された抗体の量が著しく増加する。図1を参照しながら、本発明の実施の形態が、以下、説明される。実施の形態1図1は、抗体を自己組織化膜に固定するための本発明の一実施形態による方法を示す。基材1は、好ましくは金基板である。金基板の一例は、表面に一様な金層を有する基板である。具体的には、金基板は、ガラス、プラスチック、またはSiO2の表面にスパッタリング法により形成された金膜を有する基板であり得る。まず、アルカンチオール分子を含有する溶液に基材1は浸漬される。好ましくは、浸漬前に基材1は洗浄される。各アルカンチオール分子は、末端にカルボキシル基を有する。アルカンチオール分子は、6~18の範囲に収まる炭素数を有することが好ましい。このようにして、基材1上に自己組織化膜2が形成される。アルカンチオール分子の好ましい濃度はおよそ1mM~10mMである。アルカンチオールを溶解する限り、溶媒は限定されない。好ましい溶媒の一例は、エタノール、ジメチルスルホキシド以下、DMSOと記される、およびジオキサンである。好ましい浸漬時間はおよそ12~48時間である。次に、自己組織化膜2にアミノ酸3が供給される。自己組織化膜2の上端に位置するカルボキシル基はアミノ酸3のアミノ基と反応して、以下の化学式Iによって表されるペプチド結合を形成する。Rは1分子のアミノ酸の側鎖を表す化学式Iにおいては、1分子のアミノ酸3が自己組織化膜2と結合する。アミノ酸3は、システイン、リジン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択される。すなわち、化学式Iにおいて、Rはこれら20種類のアミノ酸から選択される1つのアミノ酸の側鎖を表す。自己組織化膜2にアミノ酸3が供給される際に、2種類以上のアミノ酸が同時に供給され得る。すなわち、自己組織化膜2にアミノ酸3を含有する溶液が供給される際に、当該溶液は2種類以上のアミノ酸3を含有し得る。後述する抗体のアミノ酸3への均一な結合を考慮すれば、当該溶液は1種類のみのアミノ酸を含有することが好ましい。続いて、抗体4が供給される。抗体4の5’末端のアミノ基が、アミノ酸3のカルボキシル基と反応する。抗体4に含有されるリジンのアミノ基も、アミノ酸3のカルボキシル基と反応する。このようにして、以下の化学式IIによって示される2つのペプチド結合が形成される。このようにしてセンサが得られる。Rは1分子のアミノ酸の側鎖を表す1分子の抗体4は、1つの5’末端のみを有する一方、1分子の抗体4は、多数のリジン基を有する。従って、ほとんど全ての化学式IIは、詳細には、以下の化学式IIIによって表される。Rは1分子のアミノ酸の側鎖を表す得られたセンサは、試料に含有される抗原を検出または定量するために用いられる。具体的には、試料をセンサに供給し、試料に含有される抗原を抗体に結合させる。いうまでもないが、抗原は抗体に対して特異的に結合する。このようにして結合した抗原は、表面プラズモン共鳴SPR分析法のような一般的な分析法により検出または定量される。QCM水晶発振子マイクロバランス測定法:QuartsCrystalMicrobalanceのような他の分析法も用いられ得る。実施例以下の実施例および比較例は、本発明をさらに詳細に説明する。本願明細書に記載された実施例は、例示目的のみのためものであり、それに鑑みて種々の改変および変形例が当業者にとって示唆されるものと理解され、そして、そのような改変および変形例も、本願明細書の趣旨および範囲ならびに添付の請求の範囲に当然含まれるべきものであると理解される。比較例図3に示されるように、金表面上に形成された自己組織化されたアルカンチオールの上端に位置するカルボキシル基に、直接、抗体がアミドカップリング反応により結合され、抗体を固定した。手順及び結果が以下に記述される。試料溶液の調製10mMの最終濃度を有する16-メルカプトヘキサデカン酸16Mercaptohexadecanoicacidの試料溶液が調製された。溶媒はエタノールであった。[自己組織化膜の形成]基材1として、ガラス板上に蒸着された金を有する金基板GEヘルスケア社製;BR-1004-05が用いられた。当該基材1は、濃硫酸および30過酸化水素水を含有するピラニア溶液で10分間洗浄した。当該ピラニア溶液に含有される濃硫酸の30過酸化水素水に対する体積比は3:1であった。その後、基材1は純水を用いて洗浄され、そして乾燥された。続いて、金基板は試料溶液中に18時間浸漬され、金基板の表面に自己組織化膜を形成した。最後に、純水により基材1は洗浄され、乾燥された。[抗体の固定]自己組織化膜を形成する16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基に抗体が結合され、抗体が固定された。具体的には、0.1MN-ヒドロキシスクシンイミドNHS;NHydroxysuccinimideおよび0.4M1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩EDC;1ethyl3carbodiimidehydrochlorideの35マイクロリットルの混合液により、16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基が活性化された。その後、35マイクロリットルの抗体2.5マイクログラム/mlが5マイクロリットル/分の流速で添加された。このようにして、16-メルカプトヘキサデカン酸のカルボキシル基は抗体のアミノ基にカップリングされた。実施例1自己組織化膜の形成と抗体の固定との間に、1分子のアミノ酸としてグリシンが供給されたこと以外は、比較例と同様に、実験が行なわれた。手順及び結果は以下に記述される。アミノ酸グリシンの固定化自己組織化膜2を形成する16-メルカプトヘキサデカン酸16Mercaptohexadecanoicacidの上端に位置するカルボキシル基にグリシンが結合され、グリシンを固定した。具体的には、比較例と同様にカルボキシル基が活性化された後に、35マイクロリットルの0.1MグリシンpH:8.9が5マイクロリットル/分の流速で添加された。このようにして、16-メルカプトヘキサデカン酸のカルボキシル基がグリシンのアミノ基にカップリングされた。抗体の固定続いて、グリシンのカルボキシル基に抗体が結合され、抗体を固定した。具体的には、上記と同様にグリシンのカルボキシル基が活性化された後に、35マイクロリットルの抗体濃度:2.5マイクログラム/mlが5マイクロリットル/分の流速で添加された。このようにして、グリシンのカルボキシル基は、抗体の5’末端のアミノ基または抗体に含有されるリジンのアミノ基にカップリングされた。[固定量の比較]表面プラズモン共鳴SurfacePlasmonResonanceSPR装置Biacore3000GEヘルスケア社製を用いて、実施例1および比較例における抗体の固定量が測定された。用語固定量とは、単位面積あたりに固定された抗体の量を意味する。比較例において測定された固定量に対する実施例1において測定された固定量の比は、およそ18:1であった。その他の実施例グリシンに代え、スレオニン、メチオニン、イソロイシン、プロリン、セリン、グルタミン、アスパラギン、フェニルアラニン、トロプトファン、システイン、ヒスチジン、アラニン、リジン、ロイシン、グルタミン酸、バリン、アスパラギン酸、アルギニン、およびチロシンが用いられ、実施例1と同様に各固定量を測定した。これらのアミノ酸は、20種類の天然アミノ酸である。表1は、得られた固定量を示す。当業者は以下のことを表1から理解するであろう。20種類のアミノ酸が用いられた場合、比較例と比較して固定量が増加する。さらに、用いられるアミノ酸に応じて、固定量は変化する。ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、スレオニン、ロイシン、バリン、およびイソロイシンが好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸から選択される1のアミノ酸が供給された際には、測定された各固定量は5以上であるからである。ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、グルタミン酸、およびスレオニンがより好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸から選択される1のアミノ酸が供給された際には、測定された各固定量は10以上であるからである。ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、チロシン、アラニン、およびグルタミン酸がさらにより好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸から選択される1のアミノ酸が供給された際には、測定された各固定量は平均値13以上であるからである。ヒスチジン、システイン、リジン、フェニルアラニン、グリシン、トリプトファン、メチオニン、セリン、アスパラギン、およびチロシンが最も好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸から選択される1のアミノ酸が供給された際には、測定された各固定量は15.6これは平均値13の1.2倍に等しい以上であるからである。