"actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されていることを特徴とする、網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類。actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能を欠損あるいは抑制することを特徴とする網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類の製造方法。actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されている小型硬骨魚類に化合物を投与する工程、及び該化合物の網膜変性疾患の病態に対する作用を確認する工程を含む、網膜変性疾患の病態に作用を有する化合物のスクリーニング方法。請求項1の網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類に投与して網膜変性疾患状態をイメージングするためのイメージング用プローブであって、一般式1又は7で表される化合物を少なくとも1種を有効成分として含むことを特徴とする網膜変性疾患イメージング用プローブ。一般式1、5、6中、R1~R2は、各々独立して、水素原子、アルキル基、シクロアルキル基、アラルキル基、又はアリール基を表し、芳香環Aは、下記一般式2~4で表される骨格構造を表し、芳香環AとR2は結合して、下記一般式5~6で表される骨格構造を表す。は窒素原子との結合部位を示す。また、芳香環A中、点線で示した部分は他の環状化合物と縮合していてもよい。]一般式2中、R3は、水素原子、アルキル基、シクロアルキル基、アラルキル基、又はアリール基を表し、一般式3中、R4は、酸素原子、硫黄原子、又はNR6を表し、R5は、水素原子、アルキル基、アルコキシ基、又はスルホン酸基を表し、R6は、水素原子、アルキル基、又はアリール基を表し、一般式4中、R7は、水素原子、アルキル基、アリール基、又は、ヘテロ環基を表し、一般式5中、R8は、アルキル基を表し、X及びYは水素原子又はアルキル基を表し、Zは水素原子又はハロゲン原子を表し、nは0又は1の整数を表す。また、XとYは結合して環を形成してもよい。一般式6中、R9~R10は、アルキル基又はアリール基を表し、R11は、水素原子、アルキル基、アルコキシ基、カルボン酸基、又はスルホン酸基を表す。一般式7中、R21~R24は、各々独立して、水素原子、アルキル基、アミノ基、アルコキシ基、又はハロゲン原子を表し、R21とR22、R22とR23、R23とR24、が互いに結合して環を形成してもよく、R25~R28は、各々独立して水素原子、アルキル基、アルコキシ基、又はハロゲン原子を表し、Bは酸素原子又はNH基を表し、Qは酸素原子、硫黄原子、又はN-R29基を表す。R29は、水素原子又はアルキル基を表す。actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されている小型硬骨魚類に被験物質を投与する工程、該小型硬骨魚類に請求項4に記載の網膜変性疾患イメージング用プローブを投与する工程、眼内組織に励起光を照射し、蛍光を観察することにより網膜変性疾患状態をイメージングする工程、及びイメージングされた網膜変性疾患状態に基づき該化合物の網膜変性疾患の病態に対する作用を確認する工程を含む、網膜変性疾患の病態に対する作用を有する化合物のスクリーニング方法。哺乳類を用いて確立された網膜変性疾患モデルは、コストや労力、あるいは倫理的観点において課題がある。本発明が解決しようとする課題の第一は、簡便かつ実用的であり、倫理的問題の少ない網膜変性疾患モデル動物、その製造方法、及び該網膜変性疾患モデルを用いた網膜変性疾患の病態に作用する化合物の候補物質を同定する方法を提供することである。また、網膜の形態評価は、網膜切片を用いた免疫染色が主流であり、解析に要する時間と労力の面で難点を抱えている。本発明が解決しようとする課題の第二は、生きたまま網膜の層構造を可視化することによって、高スループットに網膜の形態評価が可能な網膜変性疾患の病態に作用する化合物の候補物質を同定する方法を提供することである。本発明者らは、遺伝子actr1b、dynactin3、又はdynactin4のノックダウンにより、ゼブラフィッシュに対して網膜変性障害を惹起し得ることを偶然発見した。またこれらの遺伝子に対するモルフォリノアンチセンス核酸のインジェクション量を制御することにより、網膜変性障害の程度を制御できることを明らかにした。障害の程度の異なる網膜変性疾患モデル動物は、各病態モデル網膜における遺伝子発現を比較解析することや、網膜変性疾患の各モデルを識別できるバイオマーカーを同定すること、さらにはそれぞれの網膜変性モデルにおいて重要な機能を有する遺伝子を同定し、その遺伝子を標的とする治療薬開発の可能性を検討するために有用であることを見出し、本発明に到達した。すなわち本発明は、1.actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されていることを特徴とする、網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類、2.actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能を欠損あるいは抑制することを特徴とする網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類の製造方法、3.actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されている小型硬骨魚類に化合物を投与する工程、及び該化合物の網膜変性疾患の病態に対する作用を確認する工程を含む、網膜疾患の病態に作用する化合物のスクリーニング方法、4.actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されている小型硬骨魚類に化合物を投与する工程、該小型硬骨魚類に網膜組織染色用組成物を投与する工程、眼内組織に励起光を照射し、蛍光を観察することにより網膜変性疾患状態をイメージングする工程、及びイメージングされた網膜変性疾患状態に基づき該化合物の網膜変性疾患の病態に対する作用を確認する工程を含む、網膜変性疾患の病態に作用する化合物のスクリーニング方法、からなる。本発明により、網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類が提供される。該網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類は、簡便かつ実用的であり、倫理的問題の少ない網膜変性疾患モデル動物として、網膜変性疾患の病態に作用する化合物の候補物質を同定するために利用が可能である。また本発明の網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類を用いたスクリーニング方法により、高スループットに網膜の形態評価が可能な網膜変性疾患の病態に作用する化合物の候補物質を同定することが可能となる。本発明は、actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されていることを特徴とする、網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類である。小型硬骨魚類としては、フグ、メダカ、金魚、ゼブラフィッシュ、ジャイアントレリオ等が挙げられる。特に、ゼブラフィッシュはゲノムの解読がほぼ完了しており、また飼育及び繁殖が容易で流通価格も安く、受精後48~72時間で主要臓器組織の基本構造が出来上がるため、好ましい。眼は多くの脊椎動物の間で解剖学的、組織学的、生化学的に非常によく保存されており、発生についても同様である。ゼブラフィッシュの網膜は、現存の脊椎動物の多くと同様に7種類の主要な細胞種から構成されProgressinRetinalandEyeResearch,27,89-110頁2008年、ヒトとゼブラフィッシュの網膜組織切片像の比較ではスケールは異なるものの、非常に高い共通性を有しているCurrentOpinioninPharmacology,4,504-5122004年。ゼブラフィッシュを用いることで、マウスなどに較べて飼育コストが低く、用いる化合物の量も少量で済むなどの利点が高い。また、形態だけではなく、視物質のひとつであるロドプシンの塩基配列上のヒトとの共通性はマウスよりも若干高く、分子レベルでヒトとも高い相同性を持つことが示されている。また、齧歯類が夜行性なのに対して、ゼブラフィッシュは昼行性であり、網膜には桿体細胞に加えて多様な錐体細胞を有していることからもヒトとゼブラフィッシュは組織学的、機能的に相同性が高い。以上のことから、ゼブラフィッシュは本発明の網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類として好ましい。ゼブラフィッシュactr1b、dynactin3、及びdynactin4遺伝子と、それらの塩基配列は、GenbankにそれぞれaccessionNoNC007121、NC007127、及びNC007125として公知である。これらの遺伝子の機能は、当業者に公知の技術により欠損させることができる。このような遺伝子の機能の欠損は、公知のノックアウト動物の作製方法、例えばジーンターゲッティング法により達成することができる。また、これらの遺伝子の機能は、当業者に公知の技術により抑制することができる。このような遺伝子の機能の抑制は、公知のノックダウン動物の作製方法、例えばモルフォリノアンチセンスオリゴヌクレオチドMOやsiRNAを用いて該遺伝子の発現を抑制することにより達成することができる。ゼブラフィッシュactr1b遺伝子に対するモルフォリノアンチセンスオリゴヌクレオチドとして、具体的には、ゼブラフィッシュactr1b遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対する特異的MO配列番号1、該遺伝子のスプライスドナー部位及びアクセプター部位に対する特異的MOを例示できる。ゼブラフィッシュactr1b遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’GGCTATAATATCATACGACTCCATG3’配列番号1ゼブラフィッシュdynactin3遺伝子に対するモルフォリノアンチセンスオリゴヌクレオチドとして、具体的には、ゼブラフィッシュdynactin3遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対する特異的MO配列番号2、該遺伝子のスプライスドナー部位及びアクセプター部位に対する特異的MOを例示できる。ゼブラフィッシュdynactin3遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’CTTCCAGATTGCTTTTCTCTTCCAT3’配列番号2ゼブラフィッシュdynactin4遺伝子に対するモルフォリノアンチセンスオリゴヌクレオチドとして、具体的には、ゼブラフィッシュdynactin4遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対する特異的MO配列番号3、該遺伝子のスプライスドナー部位及びアクセプター部位に対する特異的MOを例示できる。ゼブラフィッシュdynactin4遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’GCGTCGCCATTTCTCTCCGAGTTTT3’配列番号3このような外来遺伝子を個体へ導入する方法には、ベクターを用いずにクローニングしたDNAをそのまま初期胚に注射してランダムに起きるゲノム中への取り込みを利用する方法や、ベクターとしてトランスポゾンやレトロウイルスを用いる方法等が知られている。ゼブラフィッシュ網膜変性疾患モデルの作製は、具体的にはゼブラフィッシュactr1b遺伝子に対するMOをゼブラフィッシュ胚に公知方法でインジェクションすることにより実施できる実施例1参照。ゼブラフィッシュ胚へのMOのインジェクションは1から4細胞期に実施することが好ましい。また本発明は、actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能を欠損あるいは抑制することを特徴とする網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類の製造方法である。これらの遺伝子の機能は、当業者に公知の技術により欠損させることができる。このような遺伝子の機能の欠損は、公知のノックアウト動物の作製方法、例えばジーンターゲッティング法により達成することができる。また、これらの遺伝子の機能は、当業者に公知の技術により抑制することができる。このような遺伝子の機能の抑制は、公知のノックダウン動物の作製方法、例えばモルフォリノアンチセンスオリゴヌクレオチドMOやsiRNAを用いて該遺伝子の発現を抑制することにより達成することができる。本発明の網膜変性疾患モデル小型硬骨魚類の製造方法において、MOのゼブラフィッシュ胚へのインジェクション量を制御することにより、網膜変性障害の程度を制御することが可能となる。網膜変性障害を惹起するMOのインジェクション量は、ゼブラフィッシュ胚あたり、001から10ピコモルであり、好ましくは01から1ピコモルであり、より好ましくは01から03ピコモルである。本発明にしたがえば、簡便な方法により安定した形質を示す網膜変性疾患モデル動物を大量に得ることができる。さらに本発明は、actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されている小型硬骨魚類に化合物被験物質を投与する工程、及び該化合物の網膜変性疾患の病態に対する作用を確認する工程を含む、網膜変性疾患の病態に作用する化合物のスクリーニング方法である。本発明の方法により得られる網膜変性疾患モデルゼブラフィッシュは、網膜変性疾患の病態に作用する化合物を同定するために用いることができる。ゼブラフィッシュは透明であるため、ゼブラフィッシュの網膜の形態、層構造は、特殊な装置を用いることなく、肉眼又は実体顕微鏡で容易に観察することができる。生体画像での解析には倍率40倍程度の実体顕微鏡が望ましい。顕微鏡に付属のデジタルカメラで網膜を撮影し、AdobePhotoshopやScionImageなどの一般的な画像解析ソフトにて、網膜層構造の厚みを測定し、数値化する。本発明の網膜変性疾患モデルゼブラフィッシュは正常個体と比較し、明らかに網膜視細胞層及び内網状層の欠損菲薄化構造の乱れが認められ、これらはヒトの網膜変性疾患の症状と一致する。網膜の機能としては、電気生理学的手法を用い、ゼブラフィッシュの網膜を体表から挟み込むような形で電極を置くことで、光刺激により誘導された網膜電図を測定、評価することができる。網膜変性疾患モデルゼブラフィッシュでは透明な体を通して眼底への血流が認められる。血管系の循環状態の確認には血管造影法を用いることも可能である。血管造影法を用いる場合は、腹側の心臓よりやや尾部側あるいは尾部の静脈から、ガラスキャピラリーで蛍光色素蛍光色素を結合させたマイクロビーズFITCコンジュゲート化マイクロビーズやCy3等あるいは色素RoseBengal等を微量注入する。ゼブラフィッシュは体が透明であるため、血流をリアルタイムで観察することが可能である。組織学的検討には、パラフィン切片標本あるいは凍結切片標本を用い、HE染色ヘマトキシリンエオシン染色などの一般的な染色法を行うことができる。また、網膜変性疾患に特異的な遺伝子の発現を調べるためには、ISHinsituhybridization法やISPinsituPCR法、レーザーマイクロダイセクション法による網膜の各種細胞の抽出、RNA増幅法などを用いることができる。その後のアプリケーションとしてはDNAチップ、ディファレンシャルスクリーニング法を始めとする様々な遺伝子発現解析が可能である。網膜変性疾患に特異的なタンパク質の発現を調べるためには、免疫染色法抗体やプロテインチップ、二次元電気泳動、LCMASSTOFMASS法、プロテインシーケンサーによる実験を行うことができる。網膜変性疾患状態に対する作用を有する化合物かどうかは、試験物質を本発明の方法により製造された網膜変性疾患を呈するゼブラフィッシュと接触させ,前記試験物質がゼブラフィッシュの網膜変性疾患症状を変化させるか否かを測定することにより同定することができる。この方法は、特に、網膜変性疾患症状を軽減させる、又は治癒する作用を有する化合物の同定を目的とした検討に好適に用いられる。化合物が網膜変性疾患症状を呈する本発明のゼブラフィッシュに及ぼす効果を調べるためには、本発明の方法により得られたゼブラフィッシュに候補化合物を投与し、網膜層構造の形態を観察する。試験化合物を投与する方法としては、候補化合物が水溶性である場合には飼育水中に溶解すればよく、水不溶性である場合には適当な界面活性剤との複合体又はエマルジョンの形で飼育水中に懸濁すればよい。あるいは、ゼブラフィッシュの餌に混ぜて経口投与してもよく、注射などにより非経口投与してもよい。基本的に、飼育水は毎日交換するのが望ましいが、候補化合物によっては一定期間をあけて交換することも可能である。ハイスループット化には、化合物の投与や飼育水の交換をバイオメックなどのロボティクスを用いて行うことが好ましい。多数の候補化合物をスクリーニングする場合は、上述の測定方法をマイクロタイタープレート又はマイクロアレイのフォーマットで行うことができる。具体的な例として、候補化合物を飼育水中に溶解する方法を説明する。まず網膜変性疾患モデルゼブラフィッシュの飼育及び化合物投与には96ウェルスクエアプレートに、候補化合物ライブラリーは別の96ウェルマイクロプレートに用意する。そしてロボティクスにより、化合物ライブラリーが分注されている96ウェルマイクロプレートから希望の候補化合物をゼブラフィッシュを飼育している各ウェルに添加する。この方法がスループット性能及び正確性、コンビネーションの豊富さなどの点でもっとも望ましい。詳細な方法としては、まず96ウェルスクエアプレート1ウェルあたり200μlの飼育水にゼブラフィッシュの受精卵を入れ、次に、候補化合物を溶解した飼育水100μlを加える。これらの化合物を加える際の濃度は、最終濃度を調整するように設定する。候補化合物の投与及び飼育水の交換にはロボティクスを用いることが望ましいが、飼育水吸引の際、ゼブラフィッシュの吸い上げ及び損傷を避けるため、吸入スピードを下げる、ピペットの先端部96スクエアプレートの底辺より、5mm以上上の位置にする、数回のピペッティングで飼育水を交換するなどの工夫が必要である。ちなみに96ウェルスクエアプレートは各ウェル約500μlの液量が保持できる。3種類以上の化合物を同時に投与する場合は、たとえば前述の液量を100μlから50μlに減らすなど、適宜変更すればよい。さらにまた本発明は、actr1b、dynactin3、又はdynactin4遺伝子の機能が欠損あるいは抑制されている小型硬骨魚類に化合物を投与する工程、該小型硬骨魚類に網膜組織染色用組成物を投与する工程、眼内組織に励起光を照射し、蛍光を観察することにより網膜疾患状態をイメージングする工程、及びイメージングされた網膜疾患状態に基づき該化合物の網膜疾患に対する作用を確認する工程を含む、網膜疾患の病態に対する作用を有する化合物のスクリーニング方法である。網膜変性疾患状態をイメージングするためには、特許文献2に開示された蛍光色素などを用いることができる。特に好ましくは、本発明の一般式1又は7で表される化合物を少なくとも1種を有効成分として含むことを特徴とする網膜変性疾患イメージング用プローブが用いられる。ここで、一般式1、5、6中、R1~R2は、各々独立して、水素原子、アルキル基、シクロアルキル基、アラルキル基、又はアリール基を表す。また、芳香環Aは、下記一般式2~4で表される骨格構造を表し、芳香環AとR2は結合して、下記一般式5~6で表される骨格構造を表してもよい。は窒素原子との結合部位を示す。また、芳香環A中、点線で示した部分は他の環状化合物と縮合していてもよい。ここで、一般式2中、R3は、水素原子、アルキル基、シクロアルキル基、アラルキル基、又はアリール基を表す。一般式3中、R4は、酸素原子、硫黄原子、又はNR6を表し、R5は、水素原子、アルキル基、アルコキシ基、又はスルホン酸基を表し、R6は、水素原子、アルキル基、又はアリール基を表す。一般式4中、R7は、水素原子、アルキル基、アリール基、又はヘテロ環基を表す。一般式5中、R8は、アルキル基を表し、X及びYは水素原子又はアルキル基を表し、Zは水素原子又はハロゲン原子を表し、nは0又は1の整数を表す。また、XとYは結合して環を形成してもよい。一般式6中、R9~R10は、アルキル基又はアリール基を表し、R11は、水素原子、アルキル基、アルコキシ基、カルボン酸基、又はスルホン酸基を表す。前記一般式1、5、6中のR1~R2におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、ブチル基、及び3-ヘキシル基等が挙げられる。さらに、該基は、色素化合物の保存安定性を著しく阻害するものでなければさらに置換基を有していてもよい。前記一般式1、5、6中のR1~R2におけるシクロアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、シクロヘキシル基等が挙げられる。さらに、該基は、色素化合物の保存安定性を著しく阻害するものでなければさらに置換基を有していてもよい。R1~R2におけるアラルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、ベンジル基及びフェネチル基等が挙げられる。また、R1~R2におけるアリール基としては、特に限定されるものではないが、例えば、フェニル基及びナフチル基などが挙げられる。前記一般式2中のR3におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基及びブチル基等が挙げられる。前記一般式2中のR3におけるシクロアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、シクロヘキシル基等が挙げられる。前記一般式1及び2で表される化合物中、特に、R1又はR2の一方が水素原子、もう一方が、アルキル基又はアラルキル基である場合、蛍光性が強く好ましい。R3はメチル基、ブチル基及びシクロヘキシル基が合成の容易さから好ましい。前記一般式3中のR5~R6におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、及びブチル基等が挙げられる。R5におけるアルコキシ基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メトキシ基、エトキシ基、プロポキシ基、及びブトキシ基等が挙げられる。R6におけるアリール基としては、特に限定されるものではないが、例えば、フェニル基などが挙げられる。前記一般式4中のR7におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、及びブチル基等が挙げられる。R7におけるアリール基としては、特に限定されるものではないが、例えば、例えば、フェニル基などが挙げられる。さらに、該基には、色素化合物の保存安定性を著しく阻害するものでなければさらに置換基を有していてもよい。R7におけるヘテロ環基としては、特に限定されるものではないが、ピリジル基、ピラジル基、及びモルホリニル基等が挙げられる。前記一般式5中のR8、X、Yにおけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、及びブチル基等が挙げられる。さらに、該基には、色素化合物の保存安定性を著しく阻害するものでなければさらに置換基を有していてもよい。前記一般式5中の、Zにおけるハロゲン原子としては、特に限定されるものではないが、例えば、フッ素原子、塩素原子、臭素原子、及びヨウ素原子等が挙げられる。前記一般式5中のXとYが結合して形成する環としては、特に限定されるものではないが、シクロペンタン環及びベンゼン環が挙げられる。前記一般式6中のR9~R10におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、及びブチル基等が挙げられる。R9~R10におけるアリール基としては、特に限定されるものではないが、例えば、フェニル基などが挙げられる。さらに、該基には、色素化合物の保存安定性を著しく阻害するものでなければさらに置換基を有していてもよい。R11におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、及びブチル基等が挙げられる。R11におけるアルコキシ基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メトキシ基、エトキシ基、プロポキシ基、及びブトキシ基等が挙げられる。本発明にかかる一般式1~6で表される色素化合物は、市販されており入手可能であるが、公知の方法によって合成することも可能である。一般式1~6で表わされる色素化合物の好ましい具体例化合物8から化合物14、及び化合物29から化合物44を次に示す。ただし、本発明は以下のものに限定されるわけではない。次に、一般式7について説明する。一般式7中、R21~R24は、各々独立して、水素原子、アルキル基、アルコキシ基、アミノ基又はハロゲン原子を表す。R21とR22、R22とR23、又はR23とR24が互いに結合して環を形成しても良い。R25~R28は、各々独立して水素原子、アルキル基、アルコキシ基、又はハロゲン原子を表す。Bは酸素原子又はNH基を表す。Qは酸素原子、硫黄原子、N-R29基を表す。R29は、水素原子、又はアルキル基を表す。前記一般式7中のR21~R29におけるアルキル基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メチル基、エチル基、プロピル基、及びブチル基等が挙げられる。R21~R28におけるアルコキシ基としては、特に限定されるものではないが、例えば、メトキシ基、エトキシ基、プロポキシ基、及びブトキシ基等が挙げられる。R21~R24におけるアミノ基としては、特に限定されるものではないが、例えば、無置換アミノ基;N-メチルアミノ基及びN-エチルアミノ基等のモノ置換アミノ基;並びにN,N-ジメチルアミノ基、N,N-ジエチルアミノ基、及びN,N-メチルプロピルアミノ基等のジ置換アミノ基が挙げられる。R21~R28におけるハロゲン原子としては、例えば、フッ素原子、塩素原子、臭素原子、及びヨウ素原子等が挙げられる。R21とR22、R22とR23、又はR23とR24が互いに結合して形成する環としては、特に限定されるものではないが、例えば、ベンゼン環等の芳香環、シクロヘキサン環等の飽和環、シクロペンテン環等の部分飽和環及びピペリジン環等のヘテロ環が挙げられる。該環には、色素化合物の保存安定性を著しく阻害するものでなければさらに置換基を有していてもよい。前記一般式7中、特にR22がアミノ基又はアルコキシ基等の電子供与性置換基の場合は蛍光強度が増すので好ましく、N,N-ジメチルアミノ基、N,N-ジエチルアミノ基等のジ置換アミノ基の場合は蛍光強度が強く、最も好ましい。Qは酸素原子、硫黄原子が標識性の観点から好ましく、特に酸素原子の場合が蛍光強度も強く、特定の部位を効果的に標識することが出来るためより好ましい。R26がメチル等のアルキル基、クロロ原子等のハロゲン原子を有する時は蛍光強度も強く、特定の部位を効果的に標識することが出来るため好ましい。本発明にかかる一般式7で表される色素化合物は、市販されており入手可能であるが、公知の方法例えば、Dyesandpigments,Vol.47Issues1-2,79-89頁2000等によって合成する事も可能である。一般式7で表わされる色素化合物の好ましい具体例化合物15から化合物28を次に示す。ただし、本発明は以下のものに限定されるわけではない。本発明の網膜変性疾患イメージング用プローブに含まれる一般式1又は7で表される化合物は、標識の対象となる中枢神経系組織へ移行させることから、低分子化合物であることが好ましく、分子量が2,000以下であるものが選択される。好ましくは分子量が1,000以下の化合物、特に分子量が600以下の化合物であることが好ましい。また、本発明の網膜変性疾患イメージング用プローブに含まれる化合物は蛍光性を有する蛍光性化合物であることが好ましい。蛍光性の化合物であれば感度が高いため、低濃度で標識することができ、必要とする化合物の量を相対的に減らすことができる。また、標識部位が異なり、蛍光スペクトルの異なる化合物等の組み合わせを選択すれば、多重標識が可能になるため、一度の観察から得られる情報が増えるため、有用性が高い。以下、本説明を実施例によりさらに詳細に説明する。なお、本発明はこれらに限定されるものではない。リサミンでラベルしたコントロールMO標的遺伝子なしフェノールレッドに、ゼブラフィッシュactr1b遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’GGCTATAATATCATACGACTCCATG3’ACTR1Btr1、配列番号1又は、コントロールとして、ACTR1Btr1の5塩基ミスマッチMO:5’GGCaAaAATATgATACcAgTCCATG3’ACTR1Btr1mm2、配列番号4を各種濃度で加えて、03から01mMとした。これらのモルフォリノ溶液を、桿体視細胞にGFPを発現するゼブラフィッシュTgの受精卵14細胞期にマイクロインジェクションした。翌日、リサミンの蛍光量を用いて、ゼブラフィッシュ受精卵を選別するとともに、インジェクションされたMOの量を推定した。受精後5日目5dpfに、ゼブラフィッシュを網膜組織用標識組成物:で染色して、共焦点レーザー顕微鏡にて網膜の層構造をライブイメージング解析するとともに、GFPの蛍光に基づいて視細胞層を可視化した。化合物11による染色操作は次のようにして行った。化合物11の濃度が1mMであるDMSO溶液に蒸留水を加えて、前記化合物11の濃度が1μMである染色液1を調製した。6穴マルチプレートの任意のウェル中に、4mLの染色液1とゼブラフィッシュ胚の稚魚を入れ、1時間放置した。次に、ウェル中の染色液1を除去し、蒸留水1mLで置換する操作を3回行った。次に、ウェルから稚魚を取り出し、スライドガラス上で5低温融解アガロースゲルに埋没させて動きを制限し、共焦点顕微鏡Zeiss社製PascalExciterを用いて網膜組織の観察を行った。化合物11の蛍光特性は励起波長554nm、蛍光波長580nmであり、これらの波長に適合するようにして観察を行った。異なるACTR1Btr1のインジェクション量によりノックダウンされた程度が強いと認められる個体、中程度の個体、及び程度が低いと認められる個体のそれぞれと、コントロールから選ばれた個体の網膜画像を図1に示す。ACTR1Btr1mm2をインジェクションしたコントロールのゼブラフィッシュに比較して、ACTR1Btr1をインジェクションしたゼブラフィッシュでは、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全が認められた。ACTR1Btr1のインジェクション量が増大するに従って、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全の程度は増大した。これらの網膜組織構造の状態は化合物11を含有する網膜変性疾患イメージング用プローブによって、生きたままイメージングすることが出来た。ゼブラフィッシュdynactin3遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’CTTCCAGATTGCTTTTCTCTTCCAT3’dctn31、配列番号2又は、コントロールとして、dctn31の5塩基ミスマッチMO:5’CTTCgAcATTcCTTTTgTgTTCCAT3’dctn31mm1、配列番号5を各種濃度で加えて、03から01mMとした以外は実施例1と同様にして、モルフォリノ溶液を調製した。これらのモルフォリノ溶液を、桿体視細胞にGFPを発現するゼブラフィッシュTgの受精卵14細胞期にマイクロインジェクションした。翌日、リサミンの蛍光量を用いて、ゼブラフィッシュ受精卵を選別するとともに、インジェクションされたMOの量を推定した。受精後5日目5dpfに、ゼブラフィッシュを網膜組織用標識組成物:で染色して、共焦点レーザー顕微鏡にて網膜の層構造をライブイメージング解析するとともに、GFPの蛍光に基づいて視細胞層を可視化した。化合物11による染色操作は実施例1と同様にして行った。異なるdctn31のインジェクション量によりノックダウンされた程度が強いと認められる個体、中程度の個体、及び程度が低いと認められる個体のそれぞれと、コントロールから選ばれた個体の網膜画像のライブイメージング画像を図2に示す。dctn31mm1をインジェクションしたコントロールのゼブラフィッシュに比較して、dctn31をインジェクションしたゼブラフィッシュでは、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全が認められた。dctn31のインジェクション量が増大するに従って、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全の程度は増大した。これらの網膜組織構造の状態は化合物11を含有する網膜変性疾患イメージング用プローブによって、生きたままイメージングすることが出来た。ゼブラフィッシュdynactin4遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’GCGTCGCCATTTCTCTCCGAGTTTT3’dctn41、配列番号3又は、コントロールとして、dctn41の5塩基ミスマッチMO:5’GgGaCGCCATTTgTCTCgGAcTTTT3’dctn41mm2、配列番号6を各種濃度で加えて、03から01mMとした以外は実施例1と同様にして、モルフォリノ溶液を調製した。これらのモルフォリノ溶液を、桿体視細胞にGFPを発現するゼブラフィッシュTgの受精卵14細胞期にマイクロインジェクションした。翌日、リサミンの蛍光量を用いて、ゼブラフィッシュ受精卵を選別するとともに、インジェクションされたMOの量を推定した。受精後5日目5dpfに、ゼブラフィッシュを網膜組織用標識組成物:で染色して、共焦点レーザー顕微鏡にて網膜の層構造をライブイメージング解析するとともに、GFPの蛍光に基づいて視細胞層を可視化した。化合物11による染色操作は実施例1と同様にして行った。異なるdctn41のインジェクション量によりノックダウンされた程度が強いと認められる個体、中程度の個体、及び程度が低いと認められる個体のそれぞれと、コントロールから選ばれた個体の網膜画像のライブイメージング画像を図3に示す。dctn41mm2をインジェクションしたコントロールのゼブラフィッシュに比較して、dctn41をインジェクションしたゼブラフィッシュでは、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全が認められた。dctn41のインジェクション量が増大するに従って、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全の程度は増大した。これらの網膜組織構造の状態は化合物11を含有する網膜変性疾患イメージング用プローブによって、生きたままイメージングすることが出来た。リサミンでラベルしたコントロールMO標的遺伝子なしフェノールレッドに、ゼブラフィッシュactr1b遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’GGCTATAATATCATACGACTCCATG3’ACTR1Btr1、配列番号1又は、コントロールとして、ACTR1Btr1の5塩基ミスマッチMO:5’GGCaAaAATATgATACcAgTCCATG3’ACTR1Btr1mm2、配列番号4を加えて、01mMとした。これらのモルフォリノ溶液を、桿体視細胞にGFPを発現するゼブラフィッシュTgの受精卵14細胞期にマイクロインジェクションした。受精後4日目4dpfに、稚魚の眼球を摘出し、totalRNAを精製した。このtotalRNAを用いたDNAマイクロアレイ解析を行った。DNAマイクロアレイは、Agilent社zebrafisholigoarrayver2G2519F19161を使用した。その結果、ACTR1Btr1とACTR1Btr1mm2との間で、有意な発現変化を認める25プローブを同定した。リサミンでラベルしたコントロールMO標的遺伝子なしフェノールレッドに、ゼブラフィッシュactr1b遺伝子mRNAのAUG翻訳開始部位に対するMO:5’GGCTATAATATCATACGACTCCATG3’ACTR1Btr1、配列番号1又は、コントロールとして、ACTR1Btr1の5塩基ミスマッチMO:5’GGCaAaAATATgATACcAgTCCATG3’ACTR1Btr1mm2、配列番号4を加えて、03mMとした。これらのモルフォリノ溶液を、ゼブラフィッシュの受精卵14細胞期にマイクロインジェクションした。受精後5日目5dpfに、ゼブラフィッシュを網膜組織用標識組成物:で染色して、共焦点レーザー顕微鏡にて網膜の層構造をライブイメージング解析するとともに、GFPの蛍光に基づいて視細胞層を可視化した。化合物23による染色操作は次のようにして行った。化合物23の濃度が1mMであるDMSO溶液に蒸留水を加えて、前記化合物23の濃度が1μMである染色液2を調製した。6穴マルチプレートの任意のウェル中に、4mLの染色液2とゼブラフィッシュ胚の稚魚を入れ、1時間放置した。次に、ウェル中の染色液2を除去し、蒸留水1mLで置換する操作を3回行った。次に、ウェルから稚魚を取り出し、スライドガラス上で5低温融解アガロースゲルに埋没させて動きを制限し、共焦点顕微鏡Zeiss社製PascalExciterを用いて網膜組織の観察を行った。化合物23の蛍光特性は励起波長422nm、蛍光波長476nmであり、これらの波長に適合するようにして観察を行った。ACTR1Btr12のインジェクションによりノックダウン処理をした個体と、コントロールのライブイメージング画像を図4に示す。ACTR1Btr1mm2をインジェクションしたコントロールのゼブラフィッシュに比較して、ACTR1Btr1をインジェクションしたゼブラフィッシュでは、内網状層の不整、内顆粒層網状構造消失、外網状層の形成不全、視細胞層の形成不全が認められ、これらの網膜組織構造の状態を生きたままイメージングすることが出来た。これらの網膜組織構造の状態は化合物23を含有する網膜変性疾患イメージング用プローブによって、生きたままイメージングすることが出来た。実施例1と同様にして網膜変性疾患を呈するゼブラフィッシュを作製した。化合物11の代わりに化合物8から10、12から22、及び24から44の1μMである染色液を用いて網膜組織をinvivoで染色した。これらの化合物の蛍光特性は表1の通りであり、これらの波長に適合するようにして観察を行った。結果、これらの化合物を用いて網膜変性疾患状態を生きたままイメージングすることができた。"