"過酸ベース有益剤を、皮膚ではなく毛髪に優先的に提供するための方法であって、aペルヒドロリシス活性を有し、毛髪に対する親和性を有する少なくとも1つの結合ドメインを有する酵素の集団を含む組成物を備え付けるステップと、b毛髪および皮膚を含む体表面をステップaの組成物と接触させるステップで、それにより酵素集団の第1の画分が毛髪に永続的に結合し、酵素集団の第2の画分が毛髪に永続的に結合しない、該ステップと、c体表面をリンスして、毛髪に耐久的に結合されなかった酵素の第2の画分を除去するステップと、d場合により、リンスした体表面を乾燥させるステップと、e毛髪に永続的に結合された酵素を、過酸化水素および少なくとも1つのカルボン酸エステル基質を含む水溶液と接触させるステップで、それにより過酸有益剤が発生し、過酸に基づく利益を皮膚ではなく毛髪に優先的に提供する、該ステップと、f場合により、ステップa~eを繰り返すステップとを含む、上記方法。過酸に基づく利益が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、ヘアスタイリング、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、非過酸ベース有益剤を適用する前の毛髪前処理、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される、請求項1に記載の方法。非過酸ベース有益剤が、脱毛剤、染毛剤、ヘアコンディショニング剤またはこれらの任意の組み合わせである、請求項2に記載の方法。有効量の過酸が、接触ステップe実行の60分以内に発生し、該有効量が0.001質量~4質量の範囲である、請求項1に記載の方法。酵素的に生成される過酸が過酢酸である、請求項4に記載の方法。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アリールエステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、炭水化物エステラーゼ、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される、請求項1に記載の方法。アリールエステラーゼが、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項6に記載の方法。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339のいずれか1つに対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項6に記載の方法。炭水化物エステラーゼがCE-7炭水化物エステラーゼであり、それぞれが、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、該シグネチャーモチーフが、a配列番号2の位置118~120に対応する位置のRGQモチーフと、b配列番号2の位置179~183に対応する位置のGXSQGモチーフと、c配列番号2の位置298~299に対応する位置のHEモチーフとを含む、請求項6に記載の方法。カルボン酸エステル基質が、a構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここでR6は、R6=C2~C7について、場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中溶解度を有するエステルと、b構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリドと、c式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたはそれより多いエステルと、dアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類と、eこれらの混合物とからなる群から選択される、請求項1に記載の方法。請求項1のステップaのペルヒドロリシス活性を有する酵素集団を含む組成物が、少なくとも1つの界面活性剤を含むボディウォッシュの形態である、請求項1~10のいずれか一項に記載の方法。請求項1の接触ステップeの過酸化水素および少なくとも1つのカルボン酸エステル基質を含む水溶液が、経皮的に許容可能な成分を含むモイスチャークリームまたはローションの形態である、請求項11に記載の方法。ステップeのモイスチャークリームまたはローションが、10秒~24時間の間、体表面と接触される、請求項12に記載の方法。ステップa~eが繰り返され、それにより、永続的に結合されるペルヒドロリシス活性を有する酵素の量が、処理の繰り返しと共に増大する、請求項1に記載の方法。接触ステップbが5秒~5分間行なわれる、請求項1に記載の方法。過酸有益剤を毛髪に提供するための方法であって、a1ペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つの酵素と、2過酸素源と、3i構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6は、R6=C2~C7について、場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたはそれより多いエステル、ivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類、ならびにvこれらの混合物からなる群から選択される基質とを含む反応成分のセットを備え付けるステップと、b毛髪を含む体表面を、反応成分のセットを組み合わせることによって得られる有効量の酵素的に発生した過酸と接触させ、それにより過酸ベースの利益が毛髪を含む体表面に提供されるステップと、c体表面をすすぐステップと、d場合により、すすいだ体表面を乾燥させるステップと、e場合により、ステップa~dを繰り返すステップとを含む、上記方法。過酸ベースの利益が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、ヘアスタイリング、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、非過酸ベース有益剤を適用する前の毛髪前処理、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される、請求項16に記載の方法。非過酸ベース有益剤が、脱毛剤、染毛剤、ヘアコンディショニング剤、およびこれらの組み合わせである、請求項17に記載の方法。過酸の有効量が0.001質量~4質量の範囲である、請求項16に記載の方法。過酸が過酢酸である、請求項19に記載の方法。反応成分のセットが体表面上で組み合わせられる、請求項16に記載の方法。反応成分のセットが体表面と接触される前に組み合わせられる、請求項16に記載の方法。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、以下の一般構造:PAH-[L]y-HSBDまたはHSBD-[L]y-PAH式中、PAHは、ペルヒドロリシス活性を有する酵素であり、HSBDは、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分であり、Lは、1~100の範囲のアミノ酸長さの任意選択的なペプチドリンカーであり、yは0または1であるを有する融合タンパク質である、請求項1、6、7、8、9および16のいずれか一項に記載の方法。毛髪に対する親和性を有するペプチド成分が、抗体、Fab抗体断片、単鎖可変断片scFv抗体、ラクダ科抗体、スカフォールドディスプレイタンパク質または免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドである、請求項23に記載の方法。免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドが、毛髪に対して10-5M以下のKD値またはMB50値を含む、請求項24に記載の方法。免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドが2~50の毛髪結合ペプチドを含み、毛髪結合ペプチドが、独立して、そして場合により、1~100の範囲のアミノ酸長さのポリペプチドスペーサーによって分離されていてもよい、請求項24に記載の方法。毛髪に対する親和性を有するペプチド成分が正味の正電荷を含む、請求項23に記載の方法。過酸が、過酸発生反応成分を組み合わせてから60分以内に0.001~4の濃度で生成される、請求項1または16に記載の方法。過酸を1時間未満の間毛髪と接触させる、請求項28に記載の方法。aペルヒドロリシス活性を有する酵素触媒と、b1構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6は、R6=C2~C7について、場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中溶解度を有するエステル、2構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、3式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたはそれより多いエステル、ならびに3アセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、c過酸素源と、dヘアケア製品において使用するのに適した経皮的に許容可能なキャリア媒体とを含むヘアケア製品。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、aペルヒドロリシス活性を有する酵素を含む第1の部分と、bヒト毛髪に対する親和性を有するペプチド成分を有する第2の部分とを含む融合タンパク質の形態である、請求項30に記載のヘアケア製品。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、およびこれらの組み合わせの群から選択される、請求項30または31に記載のヘアケア製品。アリールエステラーゼが、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項32に記載のヘアケア製品。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339のいずれか1つに対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項32に記載のヘアケア製品。炭水化物エステラーゼがCE-7炭水化物エステラーゼであり、それぞれが、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、該シグネチャーモチーフが、a配列番号2の位置118~120に対応する位置のRGQモチーフと、b配列番号2の位置179~183に対応する位置のGXSQGモチーフと、c配列番号2の位置298~299に対応する位置のHEモチーフとを含む、請求項32に記載のヘアケア製品。ヒト毛髪に対する親和性を有するペプチド成分を有する第2の部分が、少なくとも1つの毛髪結合ペプチドを含む単鎖ペプチドである、請求項31に記載のヘアケア製品。毛髪結合ペプチドが5~60の範囲のアミノ酸長さである、請求項36に記載のヘアケア製品。ヘアケア製品が、粉末剤、ペースト剤、ゲル剤、液剤、油剤、軟膏剤、スプレー剤、フォーム剤、錠剤、ヘアシャンプー、ヘアコンディショナーリンスまたはこれらの任意の組み合わせの形態である、請求項30または31に記載のヘアケア製品。ヘアケア製品が使用される前は、酵素触媒が、カルボン酸エステル基質、過酸素源、またはカルボン酸エステル基質および過酸素源の両方から分離されたままである、請求項30に記載のヘアケア製品。a1構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたはそれより多いエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中溶解度を有するエステル、2構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、3式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたはそれより多いエステル、ならびに4アセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される、0.1~50質量の少なくとも1つの基質と、b0.1~15質量の過酸化水素源と、cペルヒドロリシス活性を有する少なくとも1つのCE-7炭水化物エステラーゼを含む、0.001~1質量の酵素触媒と、d経皮的に許容可能なキャリア媒体を含む、98質量までのヘアケア組成物の残りの成分とを含む反応成分のセットを含み、それにより、反応成分を混合したときに過酸が生成される、毛髪を除去または弱化するためのヘアケア製品。ヘアケア製品がさらに、25質量までの膨潤剤を含む、請求項40に記載のヘアケア製品。膨潤剤が尿素を含む、請求項41に記載のヘアケア製品。さらに、25質量までの還元剤を含む、請求項40に記載のヘアケア製品。還元剤がチオグリコレートである、請求項43に記載のヘアケア製品。a0.001~4質量の過酢酸を含む組成物を備え付けるステップと、b毛髪を含む体表面を適切な条件下で過酢酸と接触させて、過酸処理された毛髪を形成するステップと、c場合により、過酢酸処理された毛髪を水溶液ですすぐステップと、d場合により、ステップbまたはステップcの後に、毛髪を乾燥させるステップと、e毛髪が体表面から除去されるまで、ステップa~dを繰り返すステップとを含む、毛髪の除去方法。a0.001~4質量の過酢酸を含む組成物を備え付けるステップと、b初期引張強さによって特徴付けられる毛髪を含む体表面を、過酢酸を含む組成物と適切な条件下で接触させて、過酢酸処理された毛髪を形成するステップと、c場合により、過酢酸処理された毛髪を水溶液ですすぐステップと、d場合により、ステップbまたはステップcの後に、毛髪を乾燥させるステップと、eステップa~dを繰り返し、それにより、毛髪の初期引張強さが低減されるステップとを含む、毛髪の引張強さを低減する方法。過酢酸処理された毛髪を、毛髪除去または毛髪弱化を増強するために少なくとも1つの還元剤と接触させる、請求項45または46に記載の方法。還元剤が少なくとも1つのチオグリコレートである、請求項47に記載の方法。0.001~4質量の過酢酸を含む組成物が、過酸化水素源および適切なカルボン酸エステル基質を反応させて過酢酸を生成することによって非酵素的に生成される、請求項45または46に記載の方法。0.001~4質量の過酢酸を含む組成物が、体表面と接触させる前にペルヒドロリシス酵素、過酸素源、およびカルボン酸エステル基質を組み合わせることによって酵素的に生産される、請求項45または46に記載の方法。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、およびこれらの組み合わせの群から選択される、請求項50に記載の方法。アリールエステラーゼが、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項51に記載の方法。ペルヒドロリシス活性を有する酵素が、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339のいずれか1つに対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、請求項51に記載の方法。炭水化物エステラーゼがCE-7炭水化物エステラーゼであり、それぞれが、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、該シグネチャーモチーフが、a配列番号2の位置118~120に対応する位置のRGQモチーフと、b配列番号2の位置179~183に対応する位置のGXSQGモチーフと、c配列番号2の位置298~299に対応する位置のHEモチーフとを含む、請求項51に記載の方法。少なくとも1つの毛髪結合ドメインに結合されたペルヒドロリシス酵素を含む融合タンパク質を産生するための方法であって、a融合タンパク質をコードする発現可能な遺伝子構築物を含む組換え微生物宿主細胞を備え付けるステップの、該融合タンパク質が、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分に結合されたペルヒドロリシス活性を有する酵素を含む、該ステップと、b組換え微生物宿主細胞を適切な条件下で増殖させ、それにより融合タンパク質が産生されるステップと、c場合により、融合タンパク質を回収するステップとを含む、上記方法。組換え微生物宿主細胞が、エシェリキアコリEscherichiacoliまたはバチルスズブチリスBacillussubtilisである、請求項55に記載の方法。毛髪の除去、毛髪の弱化、他の脱毛製品を増強するための毛髪の前処理、毛髪の漂白、染料を適用する前の毛髪の前処理、毛髪のカーリング、および毛髪のコンディショニングのために有効濃度の少なくとも1つの過酸を生成するための、ペルヒドロリシス活性を有するCE-7炭水化物エステラーゼのヘアケア製品における使用。毛髪の除去、毛髪の弱化、他の脱毛製品を増強するための毛髪の前処理、毛髪の漂白、染料を適用する前の毛髪の前処理、毛髪のカーリング、および毛髪のコンディショニングのために有効濃度の少なくとも1つの過酸を生成するための、ペルヒドロリシス活性を有するアリールエステラーゼのヘアケア製品における使用であって、該アリールエステラーゼが、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む、上記使用。毛髪除去脱毛剤、毛髪の引張強さの低減、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などを増強するために使用される毛髪の前処理、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングなどの用途において使用され得る過酸有益剤を酵素的に生成するための組成物および方法が提供される。一実施形態では、過酸ベースの有益剤を、皮膚ではなく毛髪に優先的に提供するための方法が提供されており、本方法は、a過加水分解活性を有する酵素集団を含む組成物を提供するステップであって、前記酵素が、毛髪に対する親和性を有する少なくとも1つの結合ドメインを有するステップと、b毛髪および皮膚を含む体表面をステップaの組成物と接触させ、それにより酵素集団の第1の画分が毛髪に永続的に結合し、酵素集団の第2の画分が毛髪に永続的に結合しないステップと、c体表面をすすいで、毛髪に永続的に結合されない酵素の第2の画分を除去するステップと、d場合により、すすいだ体表面を乾燥させるステップと、e毛髪に永続的に結合された前記酵素を、過酸化水素および少なくとも1つのカルボン酸エステル基質を含む水溶液と接触させ、それにより過酸有益剤が発生され、過酸に基づく利益が皮膚ではなく毛髪に優先的に提供されるステップと、f場合により、ステップa~eを繰り返すステップとを含む。別の実施形態では、過酸に基づく利益は、毛髪除去、毛髪弱化hairweakening、毛髪漂白、ヘアスタイリング、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、非過酸ベースの有益剤を適用する前の毛髪前処理、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される。好ましい態様では、過酸ベースの利益は、毛髪除去または毛髪弱化である。過酸有益剤を毛髪と結合および接触させる単一段階方法も提供される。一実施形態では、過酸有益剤を毛髪に提供するための方法が提供されており、本方法は、a1過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素と、2過酸素源と、3i構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類、ならびにvこれらの混合物からなる群から選択される基質とを含む反応成分のセットを提供するステップと、b毛髪を含む体表面を、反応成分のセットを混ぜ合わせることによって得られる有効量の酵素的に発生された過酸と接触させ、それにより過酸ベースの有益剤が毛髪を含む体表面に提供されるステップと、c体表面をすすぐステップと、d場合により、すすいだ体表面を乾燥させるステップと、e場合により、ステップa~dを繰り返すステップとを含む。過加水分解酵素は、任意的なペプチドスペーサーを介して毛髪に対する親和性を有するペプチド成分に結合された過加水分解酵素を含む融合タンパク質を使用することによって、毛髪に標的化され得る。好ましい態様では、過加水分解活性を有する酵素は、以下の一般構造:PAH-[L]y-HSBDまたはHSBD-[L]y-PAHを有する融合タンパク質であり、式中、PAHは、過加水分解活性を有する酵素であり、HSBDは、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分であり、Lは、1~100の範囲のアミノ酸長さの任意選択的なペプチドリンカーであり、yは0または1である。さらなる実施形態では、a過加水分解活性を有する酵素触媒と、b1構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、2構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、3式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびに3アセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、c過酸素源と、dヘアケア製品において使用するのに適した経皮的に許容可能なキャリア媒体とを含むヘアケア製品が提供される。0.001重量~4重量の過酢酸を含む組成物を用いて毛髪の引張強さを除去または弱化する方法も提供されており、本方法は、a0.001~4重量の過酢酸を含む組成物を提供するステップと、b過酸処理された毛髪を形成するために適切な条件下で、毛髪を含む体表面を前記過酢酸と接触させるステップと、c場合により、過酢酸処理された毛髪を水溶液ですすぐステップと、d場合により、ステップbまたはステップcの後に、毛髪を乾燥させるステップと、e毛髪が体表面から除去されるまで、ステップa~dを繰り返すステップとを含む。好ましい態様では、体表面に適用される上記過酢酸組成物は水性組成物である。ただし、さらに好ましい態様では、体表面に適用される過酢酸組成物は、実質的に非水性組成物を含まないすなわち、1つまたは複数の有機溶媒を本質的に含む。毛髪に利益を提供する過酸を酵素的に生成するために、過加水分解活性を有する加水分解酵素が使用される。一実施形態では、過加水分解酵素は、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、およびこれらの組み合わせの群から選択される。好ましい態様では、過加水分解アリールエステラーゼは、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む。別の好ましい態様では、過加水分解酵素は、構造的に炭水化物エステラーゼに分類される。好ましい態様では、炭水化物エステラーゼはCE-7炭水化物エステラーゼであり、それぞれが、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフsignaturemotifを有し、前記シグネチャーモチーフは、a配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフと、b配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフと、c配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフとを含む。さらに別の実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339のいずれか1つに対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む。別の実施形態では、a1構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、2構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、3式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびに4アセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される、0.1~50重量の少なくとも1つの基質と、b0.1~15重量の過酸化水素源と、c過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素を含む、0.001~1重量の~酵素触媒と、d経皮的に許容可能なキャリア媒体を含む、98重量までのヘアケア組成物の残りの成分とを含む反応成分のセットを有し、それにより、反応成分を混合したときに過酸が生成される、ヘアケア製品が提供される。上記の方法の好ましい態様では、過加水分解活性を有する酵素は、CE-7炭水化物エステラーゼ、アリールエステラーゼ、またはこれらの組み合わせである。別の実施形態では、少なくとも1つの毛髪結合ドメインに結合された過加水分解酵素を含む融合タンパク質の産生のための方法が提供されており、本方法は、a融合タンパク質をコードする発現可能な遺伝子構築物を含む組換え微生物宿主細胞を提供するステップであって、前記融合タンパク質が、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分に結合された過加水分解活性を有する酵素を含むステップと、b組換え微生物宿主細胞を適切な条件下で増殖させ、それにより融合タンパク質が産生されるステップと、c場合により、融合タンパク質を回収するステップとを含む。生物学的配列の簡単な説明以下の配列は、37C.F.R.§§1.821-1.825ヌクレオチド配列および/またはアミノ酸配列の開示を含む特許出願の要件-配列規則RequirementsforPatentApplicationsContainingNucleotideSequencesand/orAminoAcidSequenceDisclosures-theSequenceRulesに従い、世界知的所有権機関WIPO標準ST.252009年、ならびに欧州特許条約EPCおよび特許協力条約PCTの規則5.2および49.5aの2および実施細則の208項および付録Cの配列表の要件と一致する。ヌクレオチドおよびアミノ酸配列データのために使用される記号および形式は、37C.F.R.§1.822に記載される規則に従う。配列番号1は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号2は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼのアミノ酸配列である。配列番号3は、バチルススブチリス亜種スブチリスBacillussubtilissubsp.subtilis株168からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号4は、バチルススブチリス亜種スブチリスBacillussubtilissubsp.subtilis株168からのセファロスポリンCデアセチラーゼのアミノ酸配列である。配列番号5は、B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標6633商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号6は、B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標6633商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼの酸配列である。配列番号7は、B.リケニホルミスB.licheniformisATCC登録商標14580商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号8は、B.リケニホルミスB.licheniformisATCC登録商標14580商標からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号9は、B.プミルスB.pumilusPS213からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号10は、B.プミルスB.pumilusPS213からのアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号11は、クロストリジウムサーモセラムClostridiumthermocellumATCC登録商標27405商標からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号12は、クロストリジウムサーモセラムClostridiumthermocellumATCC登録商標27405商標からのアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号13は、サーモトガネアポリタナThermotoganeapolitanaからのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号14は、サーモトガネアポリタナThermotoganeapolitanaからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号15は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号16は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号17は、サーモアナエロバクテリウムThermoanaerobacterium種JW/SLYS485からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号18は、サーモアナエロバクテリウムThermoanaerobacterium種JW/SLYS485からのアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号19は、バチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼの核酸配列である。GENBANK登録商標受入番号ZP_01168674において報告されるようなバチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列は、他のセファロスポリンCデアセチラーゼとの配列アライメントと、他のCAH酵素の観察される長さ通常は、318~325のアミノ酸長さ、参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2010-0087528-A1号明細書を参照に対する報告される長さ340のアミノ酸の比較とに基づいて恐らく誤りである、15アミノ酸N-末端付加をコードすると思われることに注意すべきである。従って、本明細書で報告される核酸配列は、GENBANK登録商標受入番号ZP_01168674で報告されるN-末端15アミノ酸を含まないバチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼ配列をコードする。配列番号20は、配列番号19の核酸配列によってコードされるバチルスBacillus種NRRLB-14911からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号21は、バチルスハロデュランスBacillushaloduransC-125からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号22は、バチルスハロデュランスBacillushaloduransC-125からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号23は、バチルスクラウジイBacillusclausiiKSM-K16からのセファロスポリンCデアセチラーゼをコードする核酸配列である。配列番号24は、バチルスクラウジイBacillusclausiiKSM-K16からのセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号25は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標29233商標セファロスポリンCデアセチラーゼCAHをコードする核酸配列である。配列番号26は、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標29233商標セファロスポリンCデアセチラーゼCAHの推定アミノ酸配列である。配列番号27は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書参照によってその全体が本明細書中に援用されるからのサーモトガネアポリタナThermotoganeapolitanaアセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号28は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのサーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8アセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号29は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのサーモトガレティンガエThermotogalettingaeアセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号30は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのサーモトガペトロフィラThermotogapetrophilaアセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号31は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのRQ2aに由来するサーモトガThermotoga種RQ2アセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置277のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号32は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書からのRQ2bに由来するサーモトガThermotoga種RQ2アセチルキシランエステラーゼ変異体の推定アミノ酸配列であり、ここで、位置278のXaa残基は、Ala、Val、Ser、またはThrである。配列番号33は、サーモトガレティンガエThermotogalettingaeアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号34は、サーモトガペトロフィラThermotogapetrophilaアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号35は、本明細書においてRQ2aと記載されるサーモトガThermotoga種RQ2からの第1のアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号36は、本明細書においてRQ2bと記載されるサーモトガThermotoga種RQ2からの第2のアセチルキシランエステラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号37は、サーモアナエロバクテリウムサッカロリティカムThermoanearobacteriumsaccharolyticumセファロスポリンCデアセチラーゼをコードするコドン最適化核酸配列である。配列番号38は、サーモアナエロバクテリウムサッカロリティカムThermoanearobacteriumsaccharolyticumセファロスポリンCデアセチラーゼの推定アミノ酸配列である。配列番号39は、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisGENBANK登録商標受入番号EU255910からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号40は、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisGENBANK登録商標受入番号ABX75634.1からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号41は、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiGENBANK登録商標受入番号NC_002678.2からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号42は、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiGENBANK登録商標受入番号BAB53179.1からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号43は、ゲオバチルスステアロサーモフィルスGeobacillusstearothermophilusGENBANK登録商標受入番号AF038547.2からのアセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号44は、ゲオバチルスステアロサーモフィルスGeobacillusstearothermophilusGENBANK登録商標受入番号AAF70202.1からのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号45は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:F24I/S35T/Q179L/N275D/C277S/S308G/F317Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼa.k.a.変異体A3をコードする核酸配列である。配列番号46は、A3変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号47は、N275D/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号48は、N275D/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号49は、C277S/F317S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号50は、C277S/F317S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号51は、S35T/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号52は、S35T/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号53は、Q179L/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼをコードする核酸配列である。配列番号54は、Q179L/C277S変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号55は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:L8R/L125Q/Q176L/V183D/F247I/C277S/P292Lを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ843H9をコードする核酸配列である。配列番号56は、843H9変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号57は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:K77E/A266E/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ843F12をコードする核酸配列である。配列番号58は、843F12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号59は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:F27Y/I149V/A266V/C277S/I295T/N302Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ843C12をコードする核酸配列である。配列番号60は、843C12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号61は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:L195Q/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ842H3をコードする核酸配列である。配列番号62は、842H3変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号63は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:Y110F/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ841A7をコードする核酸配列である。配列番号64は、841A7変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号65~221、271、290、および291は、毛髪に対する親和性を有するペプチドのアミノ酸配列の非限定的なリストである。配列番号217~269は、皮膚に対する親和性を有するペプチドのアミノ酸配列である。配列番号270~271は、爪に対する親和性を有するペプチドのアミノ酸配列である。配列番号272-285は、ペプチドリンカー/スペーサーのアミノ酸配列である。配列番号286は、融合ペプチドC277S-HC263をコードする核酸配列である。配列番号287は、融合構築物C277S-HC1010をコードする核酸配列である。配列番号288は、融合ペプチドC277S-HC263のアミノ酸配列である。配列番号289は、融合ペプチドC277S-HC1010のアミノ酸配列である。配列番号290は、毛髪結合ドメインHC263のアミノ酸である。配列番号291は、毛髪結合ドメインHC1010のアミノ酸配列である。配列番号292は、発現プラスミドpLD001の核酸配列である。配列番号293は、T.マリティマT.maritima変異体C277Sのアミノ酸配列である。配列番号294は、D128G置換をさらに含む融合ペプチドC277S-HC263CPAH-HC263のアミノ酸配列である。配列番号295は、D128G置換をさらに含む融合ペプチドC277S-HC1010CPAH-HC1010のアミノ酸配列である。配列番号296は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:F268S/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006A10米国仮特許出願第61/425561号明細書、参照によって本明細書に援用されるをコードする核酸配列である。配列番号297は、006A10変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号298は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:R218C/C277T/F317Lを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006E10米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号299は、006E10変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号300は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:H227L/T233A/C277T/A290Vを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006E12米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号301は、006E12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号302は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:D254G/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006G11米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号303は、006G11変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号304は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:R261S/I264F/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006F12米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号305は、006F12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号306は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:W28C/F104S/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006B12米国仮特許出願第61/425561号明細書をコードする核酸配列である。配列番号307は、006B12変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号308は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:A266P/C277Sを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ874B4米国仮特許出願第61/425561号明細書、参照によって本明細書に援用されるをコードする核酸配列である。配列番号309は、873B4変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号310は、野生型サーモトガマリティマThermotogamaritimaアセチルキシランエステラーゼアミノ酸配列に対する以下の置換:W28C/L32P/D151E/C277Tを有する変異体アセチルキシランエステラーゼ006D10米国仮特許出願第61/425561号明細書、参照によって本明細書に援用されるをコードする核酸配列である。配列番号311は、006D10変異体アセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号312は、毛髪結合ドメインHC263KtoRのアミノ酸配列であり、10リジン残基が10アルギニン残基によって置置換された毛髪結合ドメインHC263配列番号290の変異体である。配列番号313は、荷電ペプチドGK5-H6のアミノ酸配列である。配列番号314は、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号315は、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号316は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、バチルスプミルスBacilluspumilusからのアセチルキシランエステラーゼをコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号317は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、バチルスプミルスBacilluspumilusからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号318は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisからのアセチルキシランエステラーゼをコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号319は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号320は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiからのアセチルキシランエステラーゼをコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号321は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、メソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiからのアセチルキシランエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号322は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号323は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号324は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号325は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号326は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010配列番号291に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号327は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号328は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号329は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼのS54V変異体のアミノ酸配列である。配列番号330は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号331は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号332は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号333は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263FtoRに融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号334は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010配列番号291に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号335は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC1010に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号336は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号337は、可動性リンカーを介してそのC-末端で荷電ペプチドGK5-His6に融合された、シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのヒドロラーゼのL29P変異体のアミノ酸配列である。配列番号338は、野生型マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisアリールエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号339は、野生型シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensエステラーゼのアミノ酸配列である。配列番号340は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263KtoRに融合された、サーモトガマリティマThermotogamaritimaからのペルヒドロラーゼのC277S変異体をコードする合成遺伝子のヌクレオチド配列である。配列番号341は、可動性リンカーを介してそのC-末端で毛髪結合ドメインHC263FtoRに融合された、サーモトガマリティマThermotogamaritimaからのペルヒドロラーゼのC277S変異体のアミノ酸配列である。本開示において、いくつかの用語および略語が使用される。他に具体的に記載されない限り、以下の定義が適用される。本明細書で使用される場合、本発明の要素または成分に先行する冠詞a、anおよびtheは、要素または成分の事例すなわち、発生の数に関して非限定的であることが意図される。従って、a、anおよびtheは1つまたは少なくとも1つを含むと解釈されるべきであり、要素または成分の単数の語形は、その数が明らかに単数形であることを意味しない限りは複数形も含む。本明細書で使用される場合、含むcomprisingという用語は、特許請求の範囲において言及される規定の特徴、整数、ステップ、または成分の存在を意味するが、1つまたは複数の他の特徴、整数、ステップ、成分またはそれらの群の存在または付加を排除しない。含むという用語は、から本質的になるconsistingessentiallyofおよびからなるconsistingofという用語によって包含される実施形態を含むことが意図される。同様に、から本質的になるという用語は、からなるという用語によって包含される実施形態を含むことが意図される。本明細書で使用される場合、使用される材料または反応物の量を修飾する約という用語は、例えば、実際に濃縮物または使用溶液を製造するために使用される典型的な測定および液体処理手順によって、これらの手順における故意でない誤差によって、組成物を製造するためまたは方法を実行するために使用される材料の製造、供給源、または純度の差異によって、および同類のことによって生じ得る数量の変動を指す。また約という用語は、特定の初期混合物から得られる組成物に対する平衡条件が異なるために異なる量も包含する。約という用語によって修飾されるかどうかにかかわらず、特許請求の範囲はその量と同等の量を含む。存在する場合、全ての範囲は包括的であり、結合可能である。例えば、1~5の範囲が列挙される場合、列挙される範囲は、1~4、1~3、1~2、1~2および4~5、1~3および5などの範囲を含むと解釈されるべきである。本明細書で使用される場合、接触させるは、所望の結果標的表面の結合、過酸ベースの効果などを達成するのに十分な時間、組成物を標的体表面と接触した状態に置くことを指す。一実施形態では、接触させるは、所望の結果を達成するのに十分な時間、有効濃度の過酸を含むまたは生成することができる組成物を標的体表面と接触した状態に置くことを指すことができる。別の実施形態では、接触させるは、酵素的な過加水分解のために使用される反応成分の1つまたは複数などのパーソナルケア組成物の少なくとも1つの成分を、標的体表面と接触した状態に置くことを指すこともできる。接触には、噴霧、処理、浸漬、フラッシング、注入上または中に、混合、混ぜ合わせ、ペインティング、コーティング、適用、付着が含まれ、あるいは、有効濃度の過酸を含む過酸溶液もしくは組成物、有効濃度の過酸を形成する溶液もしくは組成物、または有効濃度の過酸を形成する組成物の成分を体表面と連通させることも含まれる。本明細書で使用される場合、基質、適切な基質、およびカルボン酸エステル基質という用語は、具体的には:a構造[X]mR5式中、Xは式R6COOのエステル基であり、R6は、場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6がC2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5は、場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または環状5員ヘテロ芳香族もしくは6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステルもしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までであるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する1つまたは複数のエステル、あるいはb構造式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有する1つまたは複数のグリセリド、あるいはc式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、あるいはd1つまたは複数のアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、またはアセチル化多糖類、あるいはea~dの任意の組み合わせを交換可能に指す。本明細書で使用される場合、過酸という用語は、ペルオキシ酸peroxyacid、ペルオキシカルボン酸、ペルオキシ酸peroxyacid、過カルボン酸およびペルオキソ酸peroxoicacidと同義である。本明細書で使用される場合、過酢酸という用語はPAAと略され、ペルオキシ酢酸、エタンペルオキソ酸、およびCAS登録番号79-21-0の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、モノアセチンという用語は、グリセロールモノアセテート、グリセリンモノアセテート、およびグリセリルモノアセテートと同義である。本明細書で使用される場合、ジアセチンという用語は、グリセロールジアセテート、グリセリンジアセテート、グリセリルジアセテート、およびCAS登録番号25395-31-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、トリアセチンという用語は、グリセリントリアセテート、グリセロールトリアセテート、グリセリルトリアセテート、1,2,3-トリアセトキシプロパン、1,2,3-プロパントリオールトリアセテート、およびCAS登録番号102-76-1の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、モノブチリンという用語は、グリセロールモノブチレート、グリセリンモノブチレート、およびグリセリルモノブチレートと同義である。本明細書で使用される場合、ジブチリンという用語は、グリセロールジブチレートおよびグリセリルジブチレートと同義である。本明細書で使用される場合、トリブチリンという用語は、グリセロールトリブチレート、1,2,3-トリブチリルグリセロール、およびCAS登録番号60-01-5の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、モノプロピオニンという用語は、グリセロールモノプロピオネート、グリセリンモノプロピオネート、およびグリセリルモノプロピオネートと同義である。本明細書で使用される場合、ジプロピオニンという用語は、グリセロールジプロピオネートおよびグリセリルジプロピオネートと同義である。本明細書で使用される場合、トリプロピオニンという用語は、グリセリルトリプロピオネート、グリセロールトリプロピオネート、1,2,3-トリプロピオニルグリセロール、およびCAS登録番号139-45-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、アセチル化糖およびアセチル化糖類という用語は、少なくとも1つのアセチル基を含む単糖類、二糖類および多糖類を指す。例としては、グルコースペンタアセテート、キシローステトラアセテート、アセチル化キシラン、アセチル化キシラン断片、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、およびトリ-O-アセチル-グルカールが挙げられるが、これらに限定されない。本明細書で使用される場合、ヒドロカルビル、ヒドロカルビル基、およびヒドロカルビル部分という用語は、炭素-炭素の単結合、二重結合、もしくは三重結合および/またはエーテル結合によって結合され、それに応じて水素原子により置換された炭素原子の直鎖、分枝状または環状配置を意味する。このようなヒドロカルビル基は、脂肪族および/または芳香族であり得る。ヒドロカルビル基の例としては、メチル、エチル、プロピル、イソプロピル、ブチル、イソブチル、t-ブチル、シクロプロピル、シクロブチル、ペンチル、シクロペンチル、メチルシクロペンチル、ヘキシル、シクロヘキシル、ベンジル、およびフェニルが挙げられる。好ましい実施形態では、ヒドロカルビル部分は、炭素-炭素単結合および/またはエーテル結合によって結合され、それに応じて水素原子により置換された炭素原子の直鎖、分枝状または環状配置である。本明細書で使用される場合、1,2-エタンジオール、1,2-プロパンジオール、1,3-プロパンジオール、1,2-ブタンジオール、1,3-ブタンジオール、2,3-ブタンジオール、1,4-ブタンジオール、1,2-ペンタンジオール、2,5-ペンタンジオール、1,5-ペンタンジオール、1,6-ペンタンジオール、1,2-ヘキサンジオール、2,5-ヘキサンジオール、1,6-ヘキサンジオールおよびこれらの混合物のモノエステルおよびジエステルという用語は、式RCOOの少なくとも1つのエステル基を含む前記化合物を指し、式中、RはC1~C7線状ヒドロカルビル部分である。一実施形態では、カルボン酸エステル基質は、プロピレングリコールジアセテートPGDA、エチレングリコールジアセテートEDGA、およびこれらの混合物からなる群から選択される。本明細書で使用される場合、プロピレングリコールジアセテートという用語は、1,2-ジアセトキシプロパン、プロピレンジアセテート、1,2-プロパンジオールジアセテート、およびCAS登録番号623-84-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、エチレングリコールジアセテートという用語は、1,2-ジアセトキシエタン、エチレンジアセテート、グリコールジアセテート、およびCAS登録番号111-55-7の全ての他の同義語と同義である。本明細書で使用される場合、適切な酵素反応混合物、その場でのinsitu過酸の発生に適した成分、適切な反応成分、適切な水性反応混合物、反応混合物、および過酸発生成分という用語は、反応物および過加水分解酵素触媒が接触される材料および水を指す。一実施形態では、過酸発生成分は、好ましくは毛髪などの体表面に対する親和性を有する結合ドメインを含む融合タンパク質の形態の、少なくとも1つのペルヒドロラーゼと、少なくとも1つの適切なカルボン酸エステル基質と、過酸素源と、水例えば、過酸化水素などの過酸素源を含む水溶液とを含むであろう。好ましい態様では、ペルヒドロラーゼはCE-7ペルヒドロラーゼであり、好ましくは、髪などの体表面に標的化された融合タンパク質の形態である。本明細書で使用される場合、過加水分解という用語は、過酸を形成するための、選択された基質と過酸化物との反応であると定義される。通常、無機過酸化物が触媒の存在下で選択された基質と反応されて、ペルオキシカルボン酸を生成する。本明細書で使用される場合、化学的な過加水分解という用語は、基質ペルオキシカルボン酸前駆体が過酸化水素源と混ぜ合わせられる過加水分解反応を含み、この場合、ペルオキシカルボン酸は酵素触媒の非存在下で形成される。本明細書で使用される場合、酵素的な過加水分解という用語は、カルボン酸エステル基質過酸前駆体が過酸化水素源および水と混ぜ合わせられる過加水分解反応を含み、この場合、酵素触媒が過酸の形成を触媒する。本明細書で使用される場合、ペルヒドロラーゼ活性という用語は、タンパク質の単位質量例えば、ミリグラム、乾燥細胞重量、または固定化触媒重量あたりの触媒活性を指す。本明細書で使用される場合、酵素活性の1単位または活性の1単位またはUは、特定の温度で1分あたり1μmolのペルオキシカルボン酸生成物を生成するために必要とされるペルヒドロラーゼ活性の量であると定義される。本明細書で使用される場合、酵素触媒およびペルヒドロラーゼ触媒という用語は過加水分解活性を有する酵素を含む触媒を指し、全微生物細胞、透過処理された微生物細胞、微生物細胞抽出物の1つまたは複数の細胞成分、部分精製酵素、または精製酵素の形態であり得る。また酵素触媒は化学修飾されていてもよいペグ化、あるいは架橋試薬との反応などによる。またペルヒドロラーゼ触媒は、当業者によく知られている方法を用いて可溶性または不溶性の担体に固定化されていてもよく、例えば、ImmobilizationofEnzymesandCells,GordonF.Bickerstaff,Editor,HumanaPress,Totowa,NJ,USA,1997が参照される。本明細書で使用される場合、アセチルキシランエステラーゼは、アセチル化キシランおよび他のアセチル化糖類の脱アセチル化を触媒する酵素E.C.3.1.1.72、AXEを指す。本明細書において説明されるように、有意な過加水分解活性を有するアセチルキシランエステラーゼとして分類されるいくつかの酵素が提供される。本明細書で使用される場合、セファロスポリンCデアセチラーゼおよびセファロスポリンCアセチルヒドロラーゼという用語は、セファロスポリンCおよび7-アミノセファロスポラン酸などのセファロスポリンの脱アセチル化を触媒する酵素E.C.3.1.1.41を指すMitsushimaetal.,1995Appl.Env.Microbiol.616:2224-2229。有意な過加水分解活性を有するいくつかのセファロスポリンCデアセチラーゼのアミノ酸配列が本明細書において提供される。本明細書で使用される場合、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標という用語は、国際寄託受入番号ATCC登録商標31954商標を有する、AmericanTypeCultureCollectionATCCに寄託された細菌細胞を指す。本明細書に記載されるように、B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標31954商標からの有意なペルヒドロラーゼ活性を有する酵素は、配列番号2として提供される米国特許出願公開2010-0041752号明細書を参照。単離酵素のアミノ酸配列は、GENBANK登録商標受入番号BAA01729.1によって提供されるセファロスポリンCデアセチラーゼに対して100のアミノ酸同一性を有する上記のMitsushimaら。本明細書で使用される場合、サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8という用語は、アセチルキシランエステラーゼ活性を有すると報告された細菌細胞を指すGENBANK登録商標NP_227893.1、米国特許出願公開第2008-0176299号明細書を参照。サーモトガマリティマThermotogamaritimaMSB8からのペルヒドロラーゼ活性を有する酵素のアミノ酸配列は、配列番号16として提供される。本明細書で使用される場合、単離核酸分子、単離ポリヌクレオチド、および単離核酸断片は交換可能に使用され、場合により、合成、非天然または改変ヌクレオチド塩基を含有する一本鎖または二本鎖であるRNAまたはDNAのポリマーを指すであろう。DNAのポリマーの形態の単離核酸分子は、cDNA、ゲノムDNAまたは合成DNAの1つまたは複数のセグメントから構成され得る。アミノ酸という用語は、タンパク質またはポリペプチドの基本的な化学構造単位を指す。本明細書では、特定のアミノ酸を同定するために以下の略語が使用される。例えば、所与の部位で化学的に等価なアミノ酸の生成をもたらすが、コードされるタンパク質の機能特性に影響を与えない遺伝子の改変が一般的であることは、当該技術分野においてよく知られている。本発明の目的のために、置換は、以下の5つの群:1.小さい脂肪族の非極性またはわずかに極性の残基:Ala、Ser、ThrPro、Gly、2.極性の負帯電残基およびそのアミド:Asp、Asn、Glu、Gln、3.極性の正帯電残基:His、Arg、Lys、4.大きい脂肪族の非極性残基:Met、Leu、Ile、ValCys、ならびに5.大きい芳香族残基:Phe、Tyr、およびTrpのうちの1つの中での交換であると定義される。従って、疎水性アミノ酸であるアミノ酸アラニンに対するコドンは、別のあまり疎水性でない残基グリシン残基またはより疎水性の残基バリン、ロイシン、またはイソロイシンなどをコードするコドンによって置換され得る。同様に、1つの負帯電残基による別の残基アスパラギン酸によるグルタミン酸などの置換、あるいは1つの正帯電残基による別の残基リジンによるアルギニンなどの置換をもたらす変化も、機能的に等価な産物を生じることが予想され得る。多くの場合、タンパク質分子のN-末端およびC-末端部分の改変をもたらすヌクレオチドの変化も、タンパク質の活性を変更しないと予想されるであろう。提唱される修飾のそれぞれは、コードされる産物の生物活性の保持の決定と同様に、当該技術分野において十分にルーチン的な技能の範囲内である。本明細書で使用される場合、シグネチャーモチーフおよび診断モチーフという用語は、定義される活性を有する酵素のファミリーの間で共有される保存構造を指す。シグネチャーモチーフは、定義される基質ファミリーに対して同様の酵素活性を有する構造的に関連する酵素ファミリーを定義および/または同定するために使用することができる。シグネチャーモチーフは、単一の連続アミノ酸配列であっても、あるいは一緒にシグネチャーモチーフを形成する不連続の保存モチーフの集まりであってもよい。通常、保存モチーフはアミノ酸配列によって表される。一実施形態では、過加水分解酵素はCE-7炭水化物エステラーゼシグネチャーモチーフを含む。本明細書で使用される場合、種々の宿主の形質転換のための核酸分子の遺伝子またはコード領域に言及する場合のコドン最適化という用語は、DNAがコードするポリペプチドを改変することなく宿主生物の典型的なコドン使用を反映するための、核酸分子の遺伝子またはコード領域におけるコドンの改変を指す。本明細書で使用される場合、合成遺伝子は、当業者に知られている手順を用いて化学的に合成されるオリゴヌクレオチド構成要素から組み立てることができる。これらの構成要素は連結およびアニールされて遺伝子セグメントを形成し、これは次に酵素的に組み立てられて遺伝子全体を構築する。DNA配列に関する場合の化学的に合成されるは、ヌクレオチド成分がインビトロで組み立てられたことを意味する。十分に確立された手順を用いて手作業によるDNAの化学合成が達成されてもよいし、あるいはいくつかの市販の機械の1つを用いて自動化学合成が実施されてもよい。従って、ヌクレオチド配列の最適化に基づいて最適な遺伝子発現に合わせて遺伝子を作り、宿主細胞のコドンバイアスを反映することができる。当業者は、コドン使用が宿主によって好まれるコドンに偏っている場合に、遺伝子発現が成功する可能性を認識している。好ましいコドンの決定は、配列情報が利用可能な宿主細胞に由来する遺伝子の調査に基づくことができる。本明細書で使用される場合、遺伝子は特定のタンパク質を発現する核酸分子を指し、コード配列の前5’非コード配列およびコード配列の後3’非コード配列の制御配列が含まれる。天然遺伝子は、その独自の制御配列を有して天然に見出される遺伝子を指す。キメラ遺伝子は、天然に一緒に見出されない制御およびコード配列を含む、天然遺伝子でないあらゆる遺伝子を指す。従って、キメラ遺伝子は、異なる源に由来する制御配列およびコード配列、あるいは同じ源に由来するが天然に見出されるものとは異なった形で配列された制御配列およびコード配列を含むことができる。内在性遺伝子は、生物のゲノムにおいてその天然位置にある天然遺伝子を指す。外来性遺伝子は、通常は宿主生物中に見出されないが遺伝子導入によって宿主生物中に導入された遺伝子を指す。外来性遺伝子は、非天然生物に挿入された天然遺伝子、またはキメラ遺伝子を含むことができる。導入遺伝子は、形質転換手順によってゲノム内に導入された遺伝子である。本明細書で使用される場合、コード配列は、特定のアミノ酸配列をコードするDNA配列を指す。適切な制御配列は、コード配列の上流側5’非コード配列、内部、または下流側3’非コード配列に位置し、転写、RNAプロセシングもしくは安定性、または関連コード配列の翻訳に影響を与えるヌクレオチド配列を指す。制御配列は、プロモーター、翻訳リーダー配列、RNAプロセシング部位、エフェクター結合部位およびステムループ構造を含むことができる。本明細書で使用される場合、配列分析ソフトウェアという用語は、ヌクレオチドまたはアミノ酸配列の分析のために有用な任意のコンピュータアルゴリズムまたはソフトウェアプログラムを指す。配列分析ソフトウェアは市販のものでもよいし、あるいは独立して開発されてもよい。典型的な配列分析ソフトウェアには、GCGプログラム一式WisconsinPackageVersion9.0、GeneticsComputerGroupGCG,Madison,WI、BLASTP、BLASTN、BLASTXAltschuletal.,J.Mol.Biol.215:403-4101990、およびDNASTARDNASTAR,Inc.1228S.ParkSt.Madison,WI53715USA、CLUSTALW例えば、バージョン1.83、Thompsonetal.,NucleicAcidsResearch,2222:4673-46801994、ならびにSmith-WatermanアルゴリズムW.R.Pearson,Comput.MethodsGenomeRes.,[Proc.Int.Symp.]1994,MeetingDate1992,111-20.Editors:Suhai,Sandor.Publisher:Plenum,NewYork,NY、VectorNTIInformax,Bethesda,MDおよびSequencherv.4.05を組み込んだFASTAプログラムが含まれ得るが、これらに限定されない。本出願との関連において、分析のために配列分析ソフトウェアが使用される場合、他に指定されない限り、分析結果が言及されるプログラムのデフォルト値に基づくことは理解されるであろう。本明細書で使用される場合、デフォルト値は、最初の初期化の際にソフトウェアと共に最初にロードされた、ソフトウェア製造業者により設定された任意の値またはパラメータのセットを意味するであろう。本明細書で使用される場合、体表面という用語は、過酸有益剤などの有益剤の標的としての役割を果たすことができる人体の任意の表面を指す。典型的な体表面としては、毛髪、皮膚、爪、歯、および歯肉が挙げられるが、これらに限定されない。本発明の方法および組成物は、ヘアケア用途およびパーソナルケア製品に関する。従って、体表面は毛髪を含む。一実施形態では、体表面はヒト毛髪である。本明細書で使用される場合、ボディウォッシュという用語は、皮膚を清浄化するように設計され、清浄化作用および発泡を提供するために1つまたは複数の界面活性剤を含む水性組成物を指す。さらに、ボディウォッシュ製剤は、増粘剤、湿潤剤、皮膚軟化剤、緩衝液、香料、グリセロール、染料、防腐剤、タンパク質および安定剤などの様々な種類の他の成分を含有してもよい。保湿剤、ローションまたはボディローションという用語は、皮膚を水和させるためまたはその水分損失を低減するためのスキンケア用途において主要な利益を有する、低~中程度の粘度の油および水のエマルションほとんどの場合は水中油であるが、油中水もあり得るを指す。ほとんど全ての保湿剤は、皮膚軟化剤、閉塞剤occlusive、および湿潤剤の組み合わせを含有する。主として脂質および油である皮膚軟化剤は皮膚を水和させ、皮膚の外観を改善する。ペトロラタム、ラノリンおよび蜜ろうなどの閉塞剤は、皮膚の上に疎水性バリアを形成すことによって、経皮的な水分損失を低減する。グリセロールおよび尿素などの湿潤剤は、外部環境から水を引き付け、真皮から表皮内への吸水を増強することができる。さらに、保湿剤製剤は、エマルションの安定性を保持するために乳化剤を含有してもよく、所望の粘度および皮膚感触を達成するために増粘剤を使用してもよい。消費者に好まれる他の特質のために、香料、染料、防腐剤、治療薬、タンパク質および安定剤などの様々な種類の他の成分が一般的に添加される。本明細書で使用される場合、薬学的に許容可能なは、この用語が説明する薬物、薬剤および/または不活性成分が、合理的な損益比に見合って過度の毒性、不適合性、不安定性、刺激、アレルギー応答などを伴わずにヒトおよび他の動物の組織と接触して使用するのに適していることを意味する。本明細書で使用される場合、パーソナルケア製品は、毛髪、皮膚、頭皮、および歯の清浄化、漂白および/または消毒において使用される製品を意味し、シャンプー、ボディローション、シャワージェル、局所保湿剤、歯磨き粉、歯磨きジェル、マウスウォッシュ、マウスリンス、アンチプラークリンス、および/または他の局所クレンザーが含まれるが、これらに限定されない。いくつかの特定の好ましい実施形態では、これらの製品はヒトにおいて用いられるが、他の実施形態では、これらの製品の非ヒト動物による用途を見出す例えば、獣医学用途において。好ましい実施形態では、パーソナルケア製品という用語はヘアケア製品を指す。一実施形態では、ヘアケア製品は、粉末、ペースト、ジェル、液体、オイル、軟膏、スプレー、フォーム、錠剤、ヘアシャンプー、ヘアコンディショナーリンスまたはこれらの任意の組み合わせの形態である。本明細書で使用される場合、生物学的汚染物質という用語は、1つまたは複数の不要なおよび/または病原性の生物学的実体を指し、微生物、胞子、ウィルス、プリオン、およびこれらの混合物が含まれるが、これらに限定されない。一実施形態では、生物学的汚染物質の存在を低減および/または排除するために有用な有効濃度の少なくとも1つの過酸を酵素的に生成するための方法が提供される。本明細書で使用される場合、消毒するという用語は、生物学的汚染物質を破壊する、または生物学的汚染物質の増殖を予防するプロセスを指す。本明細書で使用される場合、消毒剤という用語は、生物学的汚染物質の破壊、中和、または増殖の阻害によって消毒する薬剤を指す。通常、消毒剤は無生物または表面を処理するために使用される。本明細書で使用される場合、消毒という用語は、消毒の作用またはプロセスを指す。本明細書で使用される場合、防腐剤という用語は、疾患を保有する微生物の増殖を阻害する化学物質を指す。1つの態様では、生物学的汚染物質は病原微生物である。本明細書で使用される場合、衛生という用語は、通常、健康に有害であり得る作用物質を除去、防止または調節することによる、健康の回復または保持を意味する、またはこれらに関する。本明細書で使用される場合、衛生化するという用語は、衛生的にすることを意味する。本明細書で使用される場合、衛生化剤sanitizerという用語は、衛生化する薬剤を指す。本明細書で使用される場合、衛生化という用語は、衛生化の作用またはプロセスを指す。本明細書で使用される場合、殺生物剤biocideという用語は、微生物を不活性化または破壊する化学物質通常は広範囲を指す。微生物を不活性化または破壊する能力を示す化学物質は、殺生物biocidal活性を有すると説明される。過酸は、殺生物活性を有することができる。当該技術分野で既知の典型的な代替の殺生物剤としては、塩素、二酸化塩素、クロロイソシアヌレート、次亜塩素酸塩、オゾン、アクロレイン、アミン、塩素化フェノール、銅塩、有機硫黄化合物、および第4級アンモニウム塩を挙げることができるが、これらに限定されない。本明細書で使用される場合、最小殺生物濃度という語句は、特定の接触時間に、標的微生物の生存可能な集団において所望の致死的で不可逆的な低減を生じ得る殺生物剤の最小濃度を指す。有効性は、処理後の生存可能な微生物の減少のlog10によって測定することができる。1つの態様では、標的化される生存可能な微生物の処理後の減少は、少なくとも3-Log10の減少、より好ましくは少なくとも4-Log10の減少、最も好ましくは少なくとも5-Log10の減少である。別の態様では、最小殺生物濃度は、生存可能な微生物細胞の少なくとも6-Log10の減少である。本明細書で使用される場合、過酸素源および過酸素の源という用語は、水溶液中にある場合に約1mM以上の濃度の過酸化水素を提供することができる化合物を指し、過酸化水素、過酸化水素付加物例えば、尿素-過酸化水素付加物過酸化カルバミド、過ホウ酸塩、および過炭酸塩が含まれるが、これらに限定されない。本明細書において記載されるように、水性反応製剤中の過酸素化合物によって提供される過酸化水素の濃度は、反応成分を混ぜ合わせたときに最初は少なくとも0.1mM以上である。一実施形態では、水性反応製剤中の過酸化水素濃度は、少なくとも0.5mMである。別の実施形態では、水性反応製剤中の過酸化水素濃度は、少なくとも10mMである。別の実施形態では、水性反応製剤中の過酸化水素濃度は、少なくとも100mMである。別の実施形態では、水性反応製剤中の過酸化水素濃度は、少なくとも200mMである。別の実施形態では、水性反応製剤中の過酸化水素濃度は、500mM以上である。さらに別の実施形態では、水性反応製剤中の過酸化水素濃度は、1000mM以上である。水性反応製剤中の酵素基質、例えばトリグリセリドに対する過酸化水素のモル比H2O2:基質は約0.002~20でよく、好ましくは約0.1~10、最も好ましくは約0.5~5でよい。本明細書で使用される場合、オリゴ糖という用語は、グリコシド結合によって連結された2個から少なくとも24個の間の単糖単位を含有する化合物を指す。単糖という用語は、実験式CH2Onの化合物を指し、ここで、n≧3であり、炭素骨格は分枝しておらず、各炭素原子は1つを除いてヒドロキシル基を含有し、残りの炭素原子は炭素原子2におけるアルデヒドまたはケトンである。また単糖という用語は、細胞内環状ヘミケタール型またはヘミケタール型も指す。本明細書で使用される場合、賦形剤という用語は、製剤中の活性成分のキャリアとして使用される不活性物質を指す。賦形剤は、活性成分の貯蔵安定性など、製剤中の活性成分を安定化するために使用されてもよい、また賦形剤は、活性成分を含有する製剤を増量するために使用されることもある。本明細書において記載されるように、活性成分は、過加水分解活性を有する酵素、適切な反応条件下で過加水分解酵素により生成される過酸、またはこれらの組み合わせであり得る。実質的に水を含まないという用語は、カルボン酸エステル中に存在する場合に酵素または酵素粉末の貯蔵安定性に悪影響を与えない、製剤中の水の濃度を指すであろう。カルボン酸エステルは非常に低濃度の水を含有し得る。例えば、トリアセチンは、通常、180ppm~300ppmの水を有する。一実施形態では、過加水分解酵素は、実質的に水を含まないカルボン酸エステル基質中で貯蔵される。さらなる実施形態では、実質的に水を含まないは、酵素または酵素粉末およびカルボン酸エステルを含む製剤中の、2000ppm未満、好ましくは1000ppm未満、より好ましくは500ppm未満、さらにより好ましくは250ppm未満の水を意味し得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、酵素が水溶液中で安定であるように発生系が設計されれば、水溶液中で貯蔵され得る例えば、貯蔵中に酵素により加水分解されることが可能な有意な濃度のカルボン酸エステル基質を含有しない溶液。一実施形態では、過加水分解酵素は、実質的に水を含まないカルボン酸エステル基質と、1つまたは複数の緩衝液例えば、重炭酸、クエン酸、酢酸、リン酸、ピロリン酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、およびマレイン酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩とを含む混合物中で貯蔵され得る。本明細書で使用される場合、有効量という用語は、所望の効果を得るために標的材料にさらされる所与の条件および/または組成物例えば、毛髪の除去または引張強さの変更のために毛髪を過酸にさらすの量を指すであろう。本明細書で使用される場合、酵素集団populationofenzymesという用語は複数の過加水分解酵素を指し、この集団は、異なる過加水分解酵素で構成され得る。一実施形態では、酵素集団は、毛髪などの標的材料に対する親和性を有するペプチド成分に結合された過加水分解酵素を含む融合タンパク質で構成され得る。酵素集団は、過加水分解酵素に結合される少なくとも1つの結合ドメインを含むことにより、毛髪などの標的表面に永続的に結合することができる亜集団または画分を含むことができる。洗浄またはすすぎなどの処理は、標的材料に永続的に結合する亜集団と、標的材料に永続的に結合しない亜集団とを区別するために使用され得る。本明細書で使用される場合、毛髪に永続的に結合するという用語は、毛髪に接触および結合された後続いて洗浄/すすぎにさらされた後でも毛髪に結合したままである過加水分解酵素通常は融合タンパク質の形態であるを指すであろう。毛髪に永続的に結合されない過加水分解酵素の亜集団を除去するために使用される洗浄またはすすぎステップは、通常、毛髪をシャワーですすぐ場合に通常使用される水道水などの水で構成されるであろう。一実施形態では、毛髪に永続的に結合する過加水分解酵素は、以下の:1のTWEEN登録商標-20を含有する50mMのリン酸緩衝液pH7.2を用いる25°Cでの4回のすすぎと、その後の50mMのリン酸緩衝液を用いる25°Cでの2回のすすぎとを用いて、毛髪を洗浄/すすいだ後に、毛髪に結合したままでいることが可能な酵素通常、標的化ペルヒドロラーゼによって定義することができる。すすぎステップと組み合わせて標的化ペルヒドロラーゼを設計する場合に、毛髪に対する強力な親和性を有するペプチド成分の使用は、皮膚ではなく毛髪において、過酸ベースの有益剤の優先的な生成を容易にする。過加水分解活性を有する酵素過加水分解活性を有する酵素は、酵素が本発明の基質の1つまたは複数に対する過加水分解活性を有する限り、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼと分類されるいくつかの酵素、および組み合わせを含むことができる。例としては、過加水分解プロテアーゼスブチリシンカールスバーグ変異体、米国特許第7,510,859号明細書、過加水分解アリールエステラーゼシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens、配列番号315[L29P変異体]および配列番号339[野生型]、米国特許第7,384,787号明細書、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからの過加水分解アリールエステラーゼ配列番号314[S54V変異体]および配列番号338[野生型]、米国特許第7,754,460号明細書、国際公開第2005/056782号パンフレット、および欧州特許第1689859B1号明細書、および過加水分解炭水化物エステラーゼを挙げることができるが、これらに限定されない。好ましい態様では、過加水分解炭水化物エステラーゼはCE-7炭水化物エステラーゼである。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、本明細書において報告されるような過加水分解活性を有する酵素をコードするアミノ酸配列のいずれかに対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。別の実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339に対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、配列番号314、315、338、および339に対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。別の実施形態では、実質的に類似の過加水分解酵素は、高ストリンジェントハイブリダイゼーション条件0.1×SSC、0.1のSDS、65°C、そして2×SSC、0.1のSDSによる洗浄の後、0.1×SSC、0.1のSDS、65°Cの最終洗浄下で、本発明の過加水分解酵素のいずれかをコードするポリヌクレオチド配列とハイブリッド形成するポリヌクレオチド配列によってコードされるものを含むことができる。好ましい実施形態では、ペルヒドロラーゼは、少なくとも1つの体表面に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分を有する融合タンパク質の形態であり得る。一実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼ融合タンパク質が、本明細書において記載されるペルヒドロラーゼのいずれかと実質的に類似の配列を含むかどうかを決定するために使用される全てのアライメントは、体表面に対する親和性を有するペプチド成分を持たない過加水分解酵素のアミノ酸配列に基づく。CE-7ペルヒドロラーゼ好ましい実施形態では、本発明のパーソナルケア組成物および方法は、構造的に酵素の炭水化物ファミリーエステラーゼファミリー7CE-7ファミリーのメンバーであると分類される過加水分解活性を有する酵素を含むCoutinho,P.M.,Henrissat,B.Carbohydrate-activeenzymes:anintegrateddatabaseapproachinRecentAdvancesinCarbohydrateBioengineering,H.J.Gilbert,G.Davies,B.HenrissatandB.Svenssoneds.,1999TheRoyalSocietyofChemistry,Cambridge,pp.3-12を参照。酵素のCE-7ファミリーは、過酸素源と混ぜ合わせられたときに様々なカルボン酸エステル基質からペルオキシカルボン酸を生成するために特に有効であることが実証されている国際公開第2007/070609号パンフレット、ならびに米国特許出願公開第2008-0176299号明細書、同第2008-176783号明細書、同第2009-0005590号明細書、同第2010-0041752号明細書、および同第2010-0087529号明細書、ならびに米国特許出願第12/571702号明細書および米国仮特許出願第61/318016号明細書DiCosimoら、それぞれ参照によって本明細書中に援用される。CE-7ファミリーのメンバーには、セファロスポリンCデアセチラーゼCAH、E.C.3.1.1.41およびアセチルキシランエステラーゼAXE、E.C.3.1.1.72が含まれる。CE-7エステラーゼファミリーのメンバーは、保存されたシグネチャーモチーフを共有するVincentetal.,J.Mol.Biol.,330:593-6062003。CE-7シグネチャーモチーフを含むペルヒドロラーゼCE-7ペルヒドロラーゼおよび/または実質的に類似の構造は、本明細書に記載される組成物および方法において使用するのに適している。実質的に類似の生物分子を同定するための手段は、当該技術分野においてよく知られている例えば、配列アライメントプロトコール、核酸ハイブリダイゼーション、および/または保存シグネチャーモチーフの存在。1つの態様では、ペルヒドロラーゼには、CE-7シグネチャーモチーフと、本明細書において提供される配列の1つに対する少なくとも20、好ましくは少なくとも30、より好ましくは少なくとも33、より好ましくは少なくとも40、より好ましくは少なくとも42、より好ましくは少なくとも50、より好ましくは少なくとも60、より好ましくは少なくとも70、より好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90、最も好ましくは少なくとも90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性とを含む酵素が含まれる。本明細書で使用される場合、酵素は構造的にCE-7酵素と分類される、CE-7ペルヒドロラーゼまたは構造的に炭水化物エステラーゼファミリー7酵素と分類されるという語句は、構造的にCE-7炭水化物エステラーゼと分類される過加水分解活性を有する酵素を指すために使用されるであろう。この酵素ファミリーは、シグネチャーモチーフの存在によって定義することができる上記のVincentら。CE-7エステラーゼのためのシグネチャーモチーフは、3つの保存モチーフ:aArg118-Gly119-Gln120と、bGly179-Xaa180-Ser181-Gln182-Gly183と、cHis298-Glu299とを含む残基位置の番号付けは、参照配列の配列番号2B.スブチリスB.subtilisATCC登録商標31954商標からのCE-7ペルヒドロラーゼに対する。通常、アミノ酸残基位置180のXaaは、グリシン、アラニン、プロリン、トリプトファン、またはスレオニンである。触媒トライアドに属する3つのアミノ酸残基のうちの2つは太字である。一実施形態では、アミノ酸残基位置180のXaaは、グリシン、アラニン、プロリン、トリプトファン、およびスレオニンからなる群から選択される。CE-7炭水化物エステラーゼファミリー内の保存モチーフのさらなる分析は、CE-7炭水化物エステラーゼファミリーに属するペルヒドロラーゼをさらに定義するために使用され得る付加的な保存モチーフ配列番号2のアミノ酸位置267~269のLXDの存在を示す。さらなる実施形態では、上記で定義されたシグネチャーモチーフは、Leu267-Xaa268-Asp269と定義される付加的な第4の保存モチーフを含むことができる。アミノ酸残基位置268のXaaは、通常、イソロイシン、バリン、またはメチオニンである。第4のモチーフは、触媒トライアドSer181-Asp269-His298に属するアスパラギン酸残基太字を含む。CE-7ペルヒドロラーゼは、少なくとも1つの体表面に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分を有する融合タンパク質の形態であり得る。一実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼ融合タンパク質がCE-7シグネチャーモチーフを含むかどうかを決定するために使用される全てのアライメントは、体表面に対する親和性を有するペプチド成分を持たない過加水分解酵素のアミノ酸配列に基づくであろう。いくつかのよく知られているグローバルアライメントアルゴリズムすなわち、配列分析ソフトウェアを用いて、ペルヒドロラーゼ活性を有する酵素を表す2つ以上のアミノ酸配列をアラインさせ、酵素が本発明のシグネチャーモチーフで構成されているかどうかを決定することができる。アラインされた配列は参照配列配列番号2と比較され、シグネチャーモチーフの存在が決定される。一実施形態では、参照アミノ酸配列本明細書で使用される場合、バチルススブチリスBacillussubtilisATCC登録商標31954商標からのペルヒドロラーゼ配列配列番号2を用いるCLUSTALアライメントCLUSTALWなどを使用して、CE-7エステラーゼファミリーに属するペルヒドロラーゼを同定する。保存アミノ酸残基の相対的な番号付けは、アラインされた配列内の小さい挿入または欠失例えば、通常は5アミノ酸以下を考慮に入れるために、参照アミノ酸配列の残基の番号付けに基づく。本発明のシグネチャーモチーフを含む配列を同定する参照配列と比較したときにために使用され得る他の適切なアルゴリズムの例としては、NeedlemanおよびWunschJ.Mol.Biol.48,443-4531970、グローバルアライメントツール、ならびにSmith-WatermanJ.Mol.Biol.147:195-1971981、ローカルアライメントツールが挙げられるが、これらに限定されない。一実施形態では、Smith-Watermanアライメントは、デフォルトパラメータを用いて実行される。適切なデフォルトパラメータの例としては、GAPオープンペナルティ=10およびGAP伸長ペナルティー=0.5と共にBLOSUM62スコアリングマトリックスの使用が挙げられる。ペルヒドロラーゼ間での全体的な同一性パーセントの比較により、配列番号2に対してわずか33のアミノ酸同一性を有する酵素シグネチャーモチーフを保持しながらが有意なペルヒドロラーゼ活性を示し、構造的にCE-7炭水化物エステラーゼと分類されることが示される。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼには、CE-7シグネチャーモチーフと、配列番号2に対する少なくとも20、好ましくは少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性とを含む酵素が含まれる。過加水分解活性を有する適切なCE-7炭水化物エステラーゼの例としては、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311などのアミノ酸配列を有する酵素が挙げられるが、これらに限定されない。一実施形態では、酵素は、14、16、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、46、48、50、52、54、56、58、60、62、および64からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む。さらに好ましい実施形態では、CE-7炭水化物エステラーゼは、サーモトガマリティマThermotogamaritimaCE-7炭水化物エステラーゼ配列番号18に由来する。本明細書で使用される場合、CE-7変異体、変異体ペルヒドロラーゼまたは変異体という用語は、CE-7シグネチャーモチーフおよび関連の過加水分解活性が保持される限り、変異体が由来する対応する酵素通常、野生型酵素と比較したときに少なくとも1つのアミノ酸の付加、欠失、および/または置換をもたらす遺伝子改変を有するCE-7ペルヒドロラーゼを指すであろう。CE-7変異体ペルヒドロラーゼも本発明の組成物および方法において使用することができる。CE-7変異体の例は、配列番号27、28、29、30、31、32、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311として提供される。一実施形態では、変異体は、配列番号27、28、50、52、54、56、58、60、62、および64を含み得る。当業者は、本発明の組成物および方法において、実質的に類似のCE-7ペルヒドロラーゼ配列シグネチャーモチーフを保持するが使用され得ることを認識する。一実施形態では、実質的に類似の配列は、高ストリンジェント条件下で、本明細書において例示される配列に関連する核酸分子とハイブリッド形成するその能力によって定義される。別の実施形態では、配列アライメントアルゴリズムを用い、本明細書において提供されるDNAまたはアミノ酸配列に対する同一性パーセントに基づいて、実質的に類似の酵素を定義することができる。本明細書で使用される場合、核酸分子は、温度および溶液イオン強度の適切な条件下で第1の分子の一本鎖が他の分子にアニールすることができる場合に、cDNA、ゲノムDNA、またはRNAなどの別の核酸分子とハイブリッド形成可能である。ハイブリダイゼーションおよび洗浄条件はよく知られており、Sambrook,J.andRussell,D.,T.MolecularCloning:ALaboratoryManual,ThirdEdition,ColdSpringHarborLaboratoryPress,ColdSpringHarbor2001において例示されている。温度およびイオン強度の条件は、ハイブリダイゼーションのストリンジェンシーを決定する。ストリンジェンシー条件を調整して、中程度に類似した分子遠縁の生物からの相同配列などから、高度に類似した分子近縁の生物から機能酵素を複製する遺伝子などまでをスクリーニングすることができる。ハイブリダイゼーション後の洗浄は、通常、ストリンジェンシー条件を決定する。1つの好ましい条件セットは、6×SSC、0.5のSDSにより室温で15分間の洗浄から始まり、次に、2×SSC、0.5のSDSにより45°Cで30分間の洗浄を繰り返し、そして次に、0.2×SSC、0.5のSDSにより50°Cで30分間の洗浄を2回繰り返すという一連の洗浄を用いる。より好ましい条件セットはより高温を用い、0.2×SSC、0.5のSDSにおける最後の2回の30分間洗浄の温度を60°Cに上昇させたことを除いて、洗浄は上記のものと同一である。別の好ましい高ストリンジェントハイブリダイゼーション条件セットは0.1×SSC、0.1のSDS、65°Cであり、2×SSC、0.1のSDSにより洗浄された後、0.1×SSC、0.1のSDS、65°Cの最終洗浄が行われる。ハイブリダイゼーションは2つの核酸が相補的配列を含有することを必要とするが、ハイブリダイゼーションのストリンジェンシーに応じて、塩基間のミスマッチが可能である。核酸をハイブリッド形成するために適切なストリンジェンシーは、当該技術分野において周知の変数である核酸の長さおよび相補性の程度に依存する。2つのヌクレオチド配列間の類似性または相同性の程度が大きいほど、これらの配列を有する核酸のハイブリッドのためのTmの値も大きくなる。核酸ハイブリダイゼーションの相対的な安定性より高いTmに相当するは、以下の順:RNA:RNA、DNA:RNA、DNA:DNAで低下する。長さが100を超えるヌクレオチドのハイブリッドについては、Tmを計算するための式が誘導されている上記のSambrookおよびRussell。より短い核酸、すなわちオリゴヌクレオチドによるハイブリダイゼーションについては、ミスマッチの位置がより重要になり、オリゴヌクレオチドの長さがその特異性を決定する上記のSambrookおよびRussell。1つの態様では、ハイブリッド形成可能な核酸の長さは、少なくとも約10ヌクレオチドである。好ましくは、ハイブリッド形成可能な核酸の最小の長さは少なくとも約15ヌクレオチドの長さであり、より好ましくは少なくとも約20ヌクレオチドの長さであり、さらにより好ましくは少なくとも30ヌクレオチドの長さであり、さらにより好ましくは少なくとも300ヌクレオチドの長さであり、最も好ましくは少なくとも800ヌクレオチドの長さである。さらに、当業者は、プローブの長さなどの因子に従って必要であれば、温度および洗浄溶液の塩濃度が調整され得ることを認識するであろう。本明細書で使用される場合、同一性パーセントという用語は、配列を比較することによって決定される、2つ以上のポリペプチド配列の間または2つ以上のポリヌクレオチド配列の間の関係である。当該技術分野において、同一性は、場合によっては、このような配列のストリング間の一致によって決定されるポリペプチドまたはポリヌクレオチド配列間の配列関連性の程度も意味する。同一性および類似性は、ComputationalMolecularBiologyLesk,A.M.,ed.OxfordUniversityPress,NY1988、Biocomputing:InformaticsandGenomeProjectsSmith,D.W.,ed.AcademicPress,NY1993、ComputerAnalysisofSequenceData,PartIGriffin,A.M.,andGriffin,H.G.,eds.HumanaPress,NJ1994、SequenceAnalysisinMolecularBiologyvonHeinje,G.,ed.AcademicPress1987、ならびにSequenceAnalysisPrimerGribskov,M.およびDevereux,J.,eds.StocktonPress,NY1991において記載される方法を含むがこれらに限定されない既知の方法によって容易に計算することができる。同一性および類似性を決定するための方法は、公的に利用可能なコンピュータプログラムにおいて体系化されている。配列アライメントおよび同一性パーセントの計算は、LASERGENEバイオインフォマティクスコンピューティングスイートのMegalignプログラムDNASTARInc.,Madison,WI、VectorNTIv.7.0のAlignXプログラムInformax,Inc.,Bethesda,MD、またはEMBOSSOpenSoftwareSuiteEMBL-EBI、Riceetal.,TrendsinGenetics16,6:276-2772000を用いて実施され得る。配列の多重アライメントは、アライメントのCLUSTAL法CLUSTALW、例えばバージョン1.83などHigginsandSharp,CABIOS、5:151-1531989、Higginsetal.,NucleicAcidsRes.22:4673-46801994、およびChennaetal.,NucleicAcidsRes3113:3497-5002003EuropeanBioinformaticsInstituteを介してEuropeanMolecularBiologyLaboratoryから入手可能を、デフォルトパラメータと共に用いて実施することができる。CLUSTALWタンパク質アライメントのための適切なパラメータには、GAPExistenceペナルティー=15、GAP伸長=0.2、マトリックス=Gonnet例えば、Gonnet250、タンパク質ENDGAP=-1、タンパク質GAPDIST=4、およびKTUPLE=1が含まれる。一実施形態では、速いまたは遅いアライメントがデフォルト設定と共に使用されるが、遅いアライメントが好ましい。あるいは、CLUSTALW法例えば、バージョン1.83を用いるパラメータを修正して、KTUPLE=1、GAPPENALTY=10、GAP伸長=1、マトリックス=BLOSUM例えば、BLOSUM64、WINDOW=5、およびTOPDIAGONALSSAVED=5も使用することができる。1つの態様では、適切な単離核酸分子は、本明細書において報告されるアミノ酸配列と少なくとも約20、好ましくは少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードする。別の態様では、適切な単離核酸分子は、本明細書において報告されるアミノ酸配列と少なくとも約20、好ましくは少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99同一であるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするが、ただし、ポリペプチドはCE-7シグネチャーモチーフを保持することを条件とする。適切な核酸分子は上記の相同性を有するだけでなく、通常、約210~340のアミノ酸長さ、約300~約340のアミノ酸長さ、好ましくは約310~約330のアミノ酸長さ、最も好ましくは約318~約325のアミノ酸長さを有するポリペプチドもコードし、各ポリペプチドは、過加水分解活性を有すると特徴付けられる。標的化ペルヒドロラーゼ本明細書で使用される場合、標的化ペルヒドロラーゼおよび過加水分解活性を有する標的化酵素という用語は、標的表面、好ましくは標的化体表面に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分に融合/結合された少なくとも1つの過加水分解酵素野生型またはその変異体を含む融合タンパク質を指すであろう。標的化ペルヒドロラーゼ内の過加水分解酵素は任意の過加水分解酵素でよく、酵素が本発明の基質の1つまたは複数に対する過加水分解活性を有する限り、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、および組み合わせを含むことができる。例としては、過加水分解プロテアーゼサブチリシン変異体、米国特許第7,510,859号明細書、過加水分解エステラーゼシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens、米国特許第7,384,787号明細書、配列番号315[L29P変異体]および配列番号339[野生型]、過加水分解アリールエステラーゼマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatis、米国特許第7,754,460号明細書、国際公開第2005/056782号パンフレット、および欧州特許第1689859B1号明細書、配列番号314[S54V変異体]および338[野生型]を挙げることができるが、これらに限定されない。本明細書で使用される場合、毛髪に対する親和性を有する少なくとも1つの結合ドメイン、体表面に対する親和性を有するペプチド成分、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分、およびHSBDという用語は、ペプチド結合によって連結された2つ以上のアミノ酸の少なくとも1つのポリマーを含む、過加水分解酵素の一部ではない融合タンパク質のペプチド成分を指し、この成分は、毛髪、好ましくはヒト毛髪に対する親和性を有するであろう。一実施形態では、体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、抗体、Fab抗体断片、単鎖可変断片scFv抗体、ラクダ科抗体Muyldermans,S.,Rev.Mol.Biotechnol.200174:277-302、非抗体スキャフォールドディスプレイタンパク質種々のスキャフォールド補助によるアプローチの概説については、Hosseetal.,Prot.Sci.2006151:14-27およびBinz,H.etal.2005NatureBiotechnology23、1257-1268、または免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ポリペプチドであり得る。別の態様では、体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ペプチドすなわち、毛髪に対する親和性を有する体表面結合ペプチドまたは少なくとも1つの体表面結合ペプチドを含む体表面結合ドメインである。好ましい実施形態では、ペプチド成分は、毛髪に対する親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドを含む単鎖ペプチドである。毛髪に対する親和性を有するペプチド成分は、任意的なペプチドリンカーによって過加水分解酵素から分離され得る。特定のペプチドリンカー/スペーサーは、1~100または1~50のアミノ酸長さである。いくつかの実施形態では、ペプチドスペーサーは、約1~約25、3~約40、または3~約30のアミノ酸長さである。他の実施形態では、約5~約20のアミノ酸長さのスペーサーである。一実施形態では、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分は1つまたは複数の毛髪結合ペプチドを含むことができ、それぞれは、場合によりそして独立して、1~100のアミノ酸長さのペプチドスペーサーによって分離される。毛髪結合ペプチドおよび/または毛髪結合ペプチドを含む毛髪結合ドメインの例としては、配列番号65~221、271、290、291、312、および313を挙げることができるが、これらに限定されない。ペプチドリンカー/スペーサーの例としては、配列番号272~285を挙げることができるが、これらに限定されない。1つの体表面に対する親和性を有することが既に確認されたペプチドは、毛髪に対しても親和性を有し得る。従って、融合ペプチドは、皮膚配列番号217~269または爪配列番号270~271などの別の体表面に対する親和性を有することが既に報告されている少なくとも1つのペプチドを含むことができる。別の実施形態では、融合ペプチドは、標的体表面に対する静電引力を有するように設計された任意の体表面結合ペプチド例えば、標的体表面に静電的に結合するように操作された体表面結合ペプチドを含むことができる。標的化CE-7ペルヒドロラーゼ好ましい実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼは、過加水分解活性を有する標的化CE-7炭水化物エステラーゼである。本明細書で使用される場合、標的化CE-7ペルヒドロラーゼおよび標的化CE-7炭水化物エステラーゼという用語は、標的表面、好ましくは毛髪に対する親和性を有する少なくとも1つのペプチド成分に融合/結合された少なくとも1つのCE-7ペルヒドロラーゼ野生型または変異体ペルヒドロラーゼを含む融合タンパク質を指すであろう。体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、上記で記載されたもののいずれであってもよい。好ましい態様では、標的化CE-7ペルヒドロラーゼ中のペプチド成分は、免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ペプチドすなわち、毛髪に対する親和性を有する体表面結合ペプチドまたは少なくとも1つの体表面結合ペプチドを含む体表面結合ドメインである。好ましい実施形態では、ペプチド成分は、毛髪に対する親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドを含む単鎖ペプチドである。毛髪/毛髪表面に対する親和性を有するペプチド成分は、任意的なペプチドリンカーによってCE-7ペルヒドロラーゼから分離され得る。特定のペプチドリンカー/スペーサーは、1~100または1~50のアミノ酸長さである。いくつかの実施形態では、ペプチドスペーサーは、約1~約25、3~約40、または3~約30のアミノ酸長さである。他の実施形態では、約5~約20のアミノ酸長さのスペーサーである。従って標的化CE-7ペルヒドロラーゼの例としては、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分に結合された配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するCE-7ペルヒドロラーゼのいずれかを挙げることができるが、これらに限定されない。好ましい実施形態では、標的化ペルヒドロラーゼの例としては、毛髪に対する親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドに場合により、ペプチドスペーサーを介して結合された配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するCE-7ペルヒドロラーゼのいずれかを挙げることができるが、これらに限定されない。別の実施形態では、標的化CE-7ペルヒドロラーゼは、1つの体表面に対する親和性を有することが既に確認されており、口腔ケア表面に対しても親和性を有し得るペプチドを含むことができる。従って、融合ペプチドは、皮膚配列番号217~269または爪配列番号270~271などの別の体表面に対する親和性を有することが既に報告されている少なくとも1つのペプチドを含むことができる。一実施形態では、CE-7融合ペプチドは、配列番号65-221、271、290、および291を含む群からの少なくとも1つの毛髪結合ペプチドを含む。別の実施形態では、CE-7ペルヒドロラーゼ融合ペプチドは、標的体表面に対する静電引力を有するように設計された任意の体表面結合ペプチド例えば、標的体表面に静電的に結合するように操作された体表面結合ペプチドを含むことができる。別の実施形態では、標的化CE-7ペルヒドロラーゼの例としては、配列番号288、289、294、295、317、319、および321を挙げることができるが、これらに限定されない。体表面に対する親和性を有するペプチド少なくとも1つの体表面に結合することができる免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖ペプチドは体表面結合ペプチドBSBPと呼ばれ、例えば、毛髪、皮膚、または爪に結合するペプチドを含むことができる。少なくともヒト毛髪に結合することが確認されたペプチドは、毛髪結合ペプチドHBPとも呼ばれる。少なくともヒト皮膚に結合することが確認されたペプチドは、皮膚結合ペプチドSBPとも呼ばれる。少なくともヒト爪に結合することが確認されたペプチドは、爪結合ペプチドNBPとも呼ばれる。短い単鎖体表面結合ペプチドは実験的に生成されてもよいし例えば、負帯電表面に標的化された正帯電ポリペプチド、あるいは標的体表面に対するバイオパニングを用いて生成されてもよい。種々の体表面に対して強い親和性を有する短いペプチドが報告されている米国特許第7,220,405号明細書、同第7,309,482号明細書、同第7,285,264号明細書、および同第7,807,141号明細書、米国特許出願公開第2005-0226839号明細書、同第2007-0196305号明細書、同第2006-0199206号明細書、同第2007-0065387号明細書、同第2008-0107614号明細書、同第2007-0110686号明細書、同第2006-0073111号明細書、同第2010-0158846号明細書、および同第2010-0158847号明細書、ならびに公開されたPCT出願の国際公開第2008/054746号パンフレット、国際公開第2004/048399号パンフレット、および国際公開第2008/073368号パンフレット。体表面結合ペプチドは、有益剤を標的体表面に結合することができるペプチドベースの試薬を構築するために使用されている。しかしながら、これらのペプチドを使用して、過酸有益剤の生成のために活性ペルヒドロラーゼを標的体表面に結合させるすなわち、標的化ペルヒドロラーゼことは記載されていない。少なくとも1つの体表面に対する親和性を有する体表面結合ペプチドの非限定的なリストは本明細書において提供されており、毛髪に対する親和性を有するもの配列番号65~221、271、290、および291からなる群から選択されるアミノ酸配列を有する毛髪結合ペプチド、皮膚に対する親和性を有するもの皮膚結合ペプチドは配列番号217~269からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、および爪に対する親和性を有するもの爪結合ペプチドは配列番号270~271からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むが含まれる。いくつかの実施形態では、体表面結合ドメインは、約60までのアミノ酸長さである体表面結合ペプチドで構成される。一実施形態では、体表面結合ペプチドは、5~60のアミノ酸長さである。他の実施形態では、体表面結合ペプチドは、7~50のアミノ酸長さ、または7~30のアミノ酸長さである。さらに他の実施形態では、7~27のアミノ酸長さである体表面結合ペプチドである。単一の毛髪結合ペプチド、皮膚結合ペプチド、爪結合ペプチドを含む体表面結合ペプチドを含む融合ペプチドは本発明の特定の実施形態であるが、本発明の他の実施形態では、複数の体表面結合ペプチドを使用することが有利であり得る。複数、すなわち2つ以上の体表面結合ペプチドを包含すると、例えば、単一の体表面結合を含む結合要素よりもさらにより耐久性であるペプチド成分を提供することができる。いくつかの実施形態では、体表面結合ドメインは、2~約50または2~約25の体表面結合ペプチドを含む。他の実施形態は、2~約10または2~5の体表面結合ペプチドを含む体表面結合ドメインを含む。複数の結合要素すなわち、体表面結合ペプチドまたは体表面結合ドメインは、直接結合されていてもよいし、あるいはペプチドスペーサーを用いて結合されていてもよい。特定のペプチドスペーサーは、1~100または1~50のアミノ酸長さである。いくつかの実施形態では、ペプチドスペーサーは、約1~約25、3~約40、または3~約30のアミノ酸長さである。他の実施形態では、約5~約20のアミノ酸長さのスペーサーである。体表面結合ドメイン、およびこれらを構成するより短い体表面結合ペプチドは、例えば、ファージディスプレイ、細菌ディスプレイ、酵母ディスプレイ、リボソームディスプレイ、mRNAディスプレイ、およびこれらの組み合わせなどの任意の既知のバイオパニング技術を含む、当業者に既知のいくつもの方法を用いて同定することができる。通常、ランダムまたは実質的にランダムなバイアスが存在する場合ペプチドライブラリーが標的体表面に対してバイオパニングされ、標的体表面に対する親和性を有するライブラリー内のペプチドが同定される。ペプチドのランダムライブラリーの生成は周知であり、細菌ディスプレイKemp,D.J.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA787:4520-45241981、およびHelfmanetal.,Proc.Natl.Acad.Sci.USA801:31-35,1983、酵母ディスプレイChienetal.,ProcNatlAcadSciUSA8821:9578-821991、コンビナトリアル固相ペプチド合成米国特許第5,449,754号明細書、米国特許第5,480,971号明細書、米国特許第5,585,275号明細書、米国特許第5,639,603号明細書、およびファージディスプレイ技術米国特許第5,223,409号明細書、米国特許第5,403,484号明細書、米国特許第5,571,698号明細書、米国特許第5,837,500号明細書、リボソームディスプレイ米国特許第5,643,768号明細書、米国特許第5,658,754号明細書、および米国特許第7,074,557号明細書、およびmRNAディスプレイ技術PROFUSION商標、米国特許第6,258,558号明細書、同第6,518,018号明細書、同第6,281,344号明細書、同第6,214,553号明細書、同第6,261,804号明細書、同第6,207,446号明細書、同第6,846,655号明細書、同第6,312,927号明細書、同第6,602,685号明細書、同第6,416,950号明細書、同第6,429,300号明細書、同第7,078,197号明細書、および同第6,436,665号明細書を参照を含む様々な技術によって達成することができる。結合親和性体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、ヒト毛髪、皮膚、または爪に対する結合親和性、あるいは10-5モル濃度M以下の結合親和性を含む。特定の実施形態では、ペプチド成分は、10-5モル濃度M以下のヒト毛髪、皮膚、または爪に対する結合親和性を有する1つまたは複数の体表面結合ペプチドおよび/または結合ドメインである。いくつかの実施形態では、結合ペプチドまたはドメインは、少なくとも約50~500mMの塩の存在下で10-5M以下の結合親和性値を有するであろう。結合親和性という用語は、結合ペプチドと、そのそれぞれの基質、この場合はヒト毛髪、皮膚、または爪との相互作用の強度を指す。結合親和性は、結合ペプチドの解離定数KD、またはMB50に関して定義または判断することができる。KDは、標的上の結合部位の半分が占有される、すなわち、ペプチド結合を有する標的結合標的材料の濃度がペプチド結合を有さない標的の濃度と等しい場合のペプチドの濃度に相当する。解離定数が小さいほど、ペプチドはより堅く結合される。例えば、ナノモル濃度nMの解離定数を有するペプチドは、マイクロモル濃度μMの解離定数を有するペプチドよりも堅く結合する。本発明の特定の実施形態は10-5以下のKD値を有するであろう。MB50は、ELISAに基づいたアッセイにおいて得られる最大シグナルの50であるシグナルを与える結合ペプチドの濃度を指す。例えば、参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2005/022683号明細書の実施例3を参照されたい。MB50は、複合体の成分の結合相互作用または親和性の強度の表示を提供する。MB50の値が低いほど、ペプチドとその対応する基質との相互作用はより強い、すなわちより良い。例えば、ナノモル濃度nMのMB50を有するペプチドは、マイクロモル濃度μMのMB50を有するペプチドよりも堅く結合する。本発明の特定の実施形態は、10-5M以下のMB50値を有するであろう。いくつかの実施形態では、体表面に対する親和性を有するペプチド成分は、KDまたはMB50値により測定される場合に、約10-5M以下、約10-6M以下、約10-7M以下、約10-8M以下、または約10-9M以下、または約10-10M以下の結合親和性を有することができる。いくつかの実施形態では、体表面結合ペプチドおよび/または体表面結合ドメインは、KDまたはMB50値により測定される場合に、約10-5M以下、約10-6M以下、約10-7M以下、約10-8M以下、約10-9M以下、約10-10M以下の結合親和性を有することができる。本明細書で使用される場合、強い親和性という用語は、約10-5M以下、好ましくは約10-6M以下、より好ましくは約10-7M以下、より好ましくは約10-8M以下、約10-9M以下、または最も好ましくは約10-10M以下のKDまたはMB50値を有する結合親和性を指すであろう。多成分ペルオキシカルボン酸発生系複数の活性成分を分離および結合するための系および手段の設計は当該技術分野において知られており、通常、個々の反応成分の物理的な形態に依存し得る。例えば、複数の活性流体液体-液体系は、通常、反応性流体を混合したときに所望の漂白剤が生成されるいくつかの漂白用途において見出されるような、マルチチャンバディスペンサーボトルまたは2相系を使用する例えば、米国特許出願公開第2005/0139608号明細書、米国特許第5,398,846号明細書、米国特許第5,624,634号明細書、米国特許第6,391,840号明細書、欧州特許第0807156B1号明細書、米国特許出願公開第2005/0008526号明細書、およびPCT公報の国際公開第00/61713号パンフレット。ペルオキシカルボン酸を発生させるために使用される多成分系の他の形態には、粉末例えば、米国特許第5,116,575号明細書、多層錠剤例えば、米国特許第6,210,639号明細書、多数のコンパートメントを有する水溶性パケット例えば、米国特許第6,995,125号明細書および水が添加されると反応する固体凝集体例えば、米国特許第6,319,888号明細書などの、1つまたは複数の固体成分または固体-液体成分の組み合わせのために設計されたものが含まれ得るが、これらに限定されない。別の実施形態では、第1の成分中のカルボン酸エステルは、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、およびこれらの組み合わせからなる群から選択される。別の実施形態では、第1の成分中のカルボン酸エステルは、アセチル化糖類である。別の実施形態では、第1の成分中の酵素触媒は、微粒子固体であり得る。別の実施形態では、第1の反応成分は、固体錠剤または粉末であり得る。ペルオキシカルボン酸は非常に反応性であり、通常、時間が経つと濃度が低下する。これは特に、長期安定性を欠いていることが多い市販の予備成形されたペルオキシカルボン酸組成物に当てはまる。予備成形されたペルオキシカルボン酸の水溶液は、特に、大型容器および/または高度に濃縮されたペルオキシカルボン酸溶液をより長距離にわたって輸送する場合に、取扱いおよび/または輸送の難点も示し得る。さらに、予備成形されたペルオキシカルボン酸溶液は、特定の標的用途に対して所望の濃度のペルオキシカルボン酸を提供することができないことがある。従って、特に液体製剤の場合に、種々の反応成分を分離して保持することが非常に望ましい。所望のペルオキシカルボン酸を生成するために混ぜ合わせられる2つ以上の成分を含む多成分ペルオキシカルボン酸発生系の使用は報告されている。個々の成分は取扱いが安全で、長期間安定すなわち、混合したときに生成されるペルオキシカルボン酸の濃度により測定される場合にでなければならない。一実施形態では、多成分酵素ペルオキシカルボン酸発生系の貯蔵安定性は、酵素触媒の安定性に関して評価することができる。所望のペルオキシカルボン酸濃度を有する水性過酸溶液を急速に生成するために酵素触媒を使用する多成分ペルオキシカルボン酸発生製剤を含むパーソナルケア製品が本明細書において提供される。混合は使用の直前に、そして/あるいは適用部位においてその場で起こり得る。一実施形態では、パーソナルケア製品製剤は、使用されるまで分離して保持される少なくとも2つの成分で構成され得る。成分の混合は、水性過酸溶液を急速に形成する。各成分は、得られる水性過酸溶液が、意図される最終用途例えば、過酸に基づいた脱毛、過酸に基づいた毛髪引張強さの低下、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などと共に使用するための過酸で増強される毛髪除去、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、体臭の低減もしくは除去、爪の漂白、または爪の消毒に適した効果的な過酸濃度を含むように設計される。個々の成分の組成は、1長期の貯蔵安定性を提供するように、そして/あるいは2ペルオキシカルボン酸で構成される適切な水性反応製剤の形成を高める能力を提供するように設計されなければならない。多成分製剤は、少なくとも2つの実質的に液体の成分で構成され得る。一実施形態では、多成分製剤は、第1の液体成分および第2の液体成分を含む2成分製剤であり得る。第1または第2の液体成分という用語の使用は相対的であるが、ただし、特定の材料を含む2つの異なる液体成分は使用されるまで分離して保持されるものとする。最低でも、多成分ペルオキシカルボン酸製剤は、1過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素触媒と、2カルボン酸エステル基質と、3過酸素源および水とを含み、成分が混ぜ合わせられたときに製剤は所望の過酸を酵素的に生成する。2成分製剤において使用される種々の原料のタイプおよび量は、1各成分、特に酵素触媒の過加水分解活性の貯蔵安定性と、2溶解度および/または所望の水性ペルオキシカルボン酸溶液を効果的に形成する能力を増強する物理特性とを提供するように慎重に選択され、バランスがとられるべきである例えば、水性反応混合物中のエステル基質の溶解度を増強する原料、および/または液体成分[すなわち、酵素的な過加水分解活性に著しい悪影響を与えない少なくとも1つの共溶媒]の少なくとも1つの粘度および/濃度を変更する原料。酵素的な過酸発生系の性能および/または触媒安定性を改善するために種々の方法が開示されている。米国特許出願公開第2010-0048448A1号明細書には、特定のエステル基質の溶解度および/または混合特性を増強するために少なくとも1つの共溶媒の使用が記載されている。本発明のパーソナルケア組成物および方法も、共溶媒を使用することができる。一実施形態では、カルボン酸エステル基質およびペルヒドロラーゼ触媒を含む成分は、約2未満のLogP値を有する有機溶媒を含む。ここで、LogPは、P=[溶質]オクタノール/[溶質]水で表される、オクタノールと水の間の物質の分配係数の対数であると定義される。酵素活性に著しい悪影響を与えない、2以下のLogP値を有するいくつかの共溶媒が記載されている。別の実施形態では、共溶媒は、カルボン酸エステル基質および酵素を含む反応成分内の約20重量~約70重量である。カルボン酸エステル基質および酵素を含む反応成分は、場合により、1つまたは複数の緩衝液例えば、重炭酸、クエン酸、酢酸、リン酸、ピロリン酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、およびマレイン酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩を含んでいてもよい。米国特許出願公開第2010-0086534A1号明細書には2成分系の使用が記載されており、第1の成分は、液体カルボン酸エステルおよび固体酵素粉末の製剤を含み、前記酵素粉末は、a過加水分解活性を有する少なくとも1つのCE-7エステラーゼ、およびb少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤の製剤を含み、第2の成分は、過酸素源および過酸化水素安定剤を有する水を含む。本発明のパーソナルケア組成物および方法は、米国特許出願公開第2010-0086534A1号明細書に記載される系と同様の2成分製剤を使用することができる。従って、オリゴ糖賦形剤は、酵素活性の安定化を促進するために使用され得る。一実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の重量平均分子量を有し得る。別の実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1700の数分子量および少なくとも約15000の重量平均分子量を有し得る。別の実施形態では、オリゴ糖はマルトデキストリンである。米国特許出願公開第2010-0086535-A1号明細書にも2成分系が記載されており、第1の成分は、液体カルボン酸エステルおよび固体酵素粉末の製剤を含み、前記製剤は、a過加水分解活性を有する少なくとも1つのCE-7エステラーゼおよび少なくとも1つのオリゴ糖賦形剤および少なくとも1つの界面活性剤を含む酵素粉末と、b少なくとも1つの緩衝液好ましい実施形態では、緩衝液は別箇のすなわち、酵素粉末から分離されている不溶性成分としてカルボン酸エステル基質に添加されるとを含み、第2の成分は、過酸素源および過酸化水素安定剤を有する水を含む。本発明のパーソナルケア組成物および方法は、米国特許出願公開第2010-0086535A1号明細書に記載される系と同様の2成分製剤を使用することができる。一実施形態では、賦形剤は、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の重量平均分子量を有するオリゴ糖賦形剤であり得る。別の実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1700の数平均分子量および少なくとも約15000の重量平均分子量を有し得る。別の実施形態では、オリゴ糖はマルトデキストリンである。さらなる実施形態では、任意的なpH緩衝液は重炭酸緩衝液である。またさらなる実施形態では、過酸化水素安定剤はTURPINAL登録商標SLである。酵素粉末いくつかの実施形態では、パーソナルケア組成物は、安定化酵素粉末の形態の酵素触媒を使用し得る。酵素粉末を含む製剤を製造および安定化するための方法は、米国特許出願公開第2010-0086534号明細書および同第2010-0086535号明細書に記載されている。一実施形態では、酵素は、酵素粉末の乾燥重量を基準として約5重量パーセント重量~約75重量の範囲の量で酵素粉末中に存在し得る。酵素粉末/噴霧乾燥混合物中の酵素の好ましい重量パーセント範囲は約10重量~50重量であり、酵素粉末/噴霧乾燥混合物中の酵素のより好ましい重量パーセント範囲は、約20重量~33重量である。一実施形態では、酵素粉末は、さらに、賦形剤を含むことができる。1つの態様では、賦形剤は、酵素粉末の乾燥重量を基準として、約95重量~約25重量の範囲の量で提供される。酵素粉末中の賦形剤の好ましい重量範囲は約90重量~50重量であり、酵素粉末中の賦形剤のより好ましい重量範囲は、約80重量~67重量である。一実施形態では、酵素粉末を調製するために使用される賦形剤は、オリゴ糖賦形剤であり得る。一実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1250の数平均分子量および少なくとも約9000の重量平均分子量を有する。いくつかの実施形態では、オリゴ糖賦形剤は、少なくとも約1700の数平均分子量および少なくとも約15000の重量平均分子量を有する。特定のオリゴ糖としては、マルトデキストリン、キシラン、マンナン、フコイダン、ガラクトマンナン、キトサン、ラフィノース、スタキオース、ペクチン、インスリン、レバン、グラミナン、アミロペクチン、スクロース、ラクツロース、ラクトース、マルトース、トレハロース、セロビオース、ニゲロトリオース、マルトトリオース、メレジトース、マルトトリウロース、ラフィノース、ケストース、およびこれらの混合物を挙げることができるが、これらに限定されない。好ましい実施形態では、オリゴ糖賦形剤はマルトデキストリンである。またオリゴ糖ベースの賦形剤としては、ヒドロキシメチル-セルロースおよびヒドロキシプロピルメチルセルロース、ならびにこれらの混合物などの水溶性の非イオン性セルロースエーテルも挙げることができるが、これらに限定されない。またさらなる実施形態では、賦形剤は、以下の化合物:トレハロース、ラクトース、スクロース、マンニトール、ソルビトール、グルコース、セロビオース、α-シクロデキストリン、およびカルボキシメチルセルロースのうちの1つまたは複数から選択することができるが、これらに限定されない。製剤は少なくとも1つの任意選択的な界面活性剤を含んでいてもよく、少なくとも1つの界面活性剤の存在が好ましい。界面活性剤には、エトキシ化ヒマシ油、ポリグリコール化グリセリド、アセチル化モノグリセリド、ソルビタン脂肪酸エステル、ポロキサマー、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステル、ポリオキシエチレン誘導体、モノグリセリドまたはそのエトキシ化誘導体、ジグリセリドまたはそのポリオキシエチレン誘導体、ナトリウムドクサート、ラウリル硫酸ナトリウム、コール酸またはその誘導体、レシチン、リン脂質、エチレングリコールおよびプロピレングリコールのブロックコポリマー、ならびに非イオン性有機ケイ素organosiliconesなどのイオン性および非イオン性の界面活性剤または湿潤剤が含まれ得るが、これらに限定されない。好ましくは、界面活性剤は、ポリオキシエチレンソルビタン脂肪酸エステルであり、ポリソルベート80がより好ましい。一実施形態では、適切な非イオン性界面活性剤は、セトマクロゴール1000ポリオキシエチレン20セチルエーテル、セトステアリルアルコール、セチルアルコール、ココ-ベタイン、コカミドDEA、コカミドMEA、ココグリセリド、ココ-グルコシド、デシルグルコシド、ラウリン酸グリセリル、オレイン酸グリセリル、イソセテス-20、ラウリルグルコシド、狭い範囲のエトキシレート、NONIDET登録商標P-40、ノノキシノール-9、ノノキシノール、NP-40、オクタエチレングリコールモノドデシルエーテル、オクチルグルコシド、オレイルアルコール、ペンタエチレングリコールモノドデシルエーテル、ポロキサマー、ポロキサマー407、ポリリシノール酸ポリグリセリロール、ラウリン酸ポリグリセリル-10、ポリソルベート、ポリソルベート20、ポリソルベート80、ココ-硫酸ナトリウム、モノステアリン酸ソルビタン、トリステアリン酸ソルビタン、ステアリルアルコール、ラウリン酸スクロース、TRITON登録商標X-100、TWEEN登録商標-20、およびTWEEN登録商標-80を含むことができる。製剤が酵素粉末を含む場合、粉末を調製するために使用される界面活性剤は、酵素粉末中に存在するタンパク質の重量を基準として約5重量~0.1重量の範囲、好ましくは、酵素粉末中に存在するタンパク質の重量を基準として約2重量~0.5重量の範囲の量で存在し得る。酵素粉末はさらに、1つまたは複数の緩衝液例えば、重炭酸、クエン酸、酢酸、リン酸、ピロリン酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、およびマレイン酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩と、酵素安定剤例えば、エチレンジアミン四酢酸、1-ヒドロキシエチリデンビスホスホン酸とを含んでいてもよい。酵素粉末を形成するための製剤の噴霧乾燥は、例えば、SprayDryingHandbook,5thed.,K.Masters,JohnWileySons,Inc.,NY,N.Y.1991、およびPCT特許公報の国際公開第97/41833号パンフレットおよび国際公開第96/32149号パンフレットPlatz,R.らにおいて概略的に記載されるように行われる。一般に、噴霧乾燥は、高度に分散された液体と、十分な体積の温風とを結びつけて、液滴の蒸発および乾燥を生じることからなる。通常、原料は暖かいろ過空気の流れの中に噴霧され、溶媒が蒸発されて、乾燥された生成物がコレクターに搬送される。次に、使用済みの空気は溶媒と共に排出される。当業者は、所望の生成物を提供するためにいくつかの異なるタイプの装置が使用され得ることを認識するであろう。例えば、BuchiLtd.Postfach,SwitzerlandまたはGEANiroCorp.Copenhagen,Denmarkによって製造される市販の噴霧乾燥器は、所望のサイズの粒子を効果的に生成するであろう。さらに、これらの噴霧乾燥器、特にそのアトマイザーは、ダブルノズル技術を用いて、2つの溶液の同時噴霧などの特殊な用途のために変更またはカスタマイズされ得ることが認識されるであろう。より具体的には、油中水エマルションを1つのノズルから微粒化し、マンニトールなどの抗接着剤を含有する溶液を第2のノズルから同時に微粒化することができる。他の場合には、高圧液体クロマトグラフィHPLCポンプを用いて特注設計のノズルから原料溶液を押出すのが望ましいこともある。正しいモルホロジーおよび/または組成を含む微細構造が生成されるとすれば、装置の選択は重要ではなく、本明細書における教示を考慮すれば当業者には明らかであろう。噴霧される材料を乾燥するために使用されるガスの入口および出口の温度はいずれも、噴霧される材料中の酵素の分解を引き起こさないような温度である。このような温度は通常実験的に決定されるが、一般に、入口温度は約50°C~約225°Cの範囲であり、出口温度は約30°C~約150°Cの範囲であろう。好ましいパラメータには、約20~150psi0.14MPa~1.03MPaの範囲、好ましくは約30~40から100psi0.21~0.28MPaから0.69MPaの範囲の微粒化圧力が含まれる。通常、使用される微粒化圧力は、以下のMPa0.14、0.21、0.28、0.34、0.41、0.48、0.55、0.62、0.69、0.76、0.83またはそれ以上のうちの1つであろう。酵素粉末を使用する場合、酵素粉末またはカルボン酸エステル中の酵素粉末の製剤は、周囲温度で貯蔵される際に実質的にその酵素活性を長期間保持することが要求され得る。酵素粉末またはカルボン酸エステル中の酵素粉末の製剤は、実質的に、その酵素活性を高温で短期間保持する。一実施形態では、実質的にその酵素活性を保持するは、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤において、周囲温度で長い貯蔵期間の後、および/または高温周囲温度よりも高いで短い貯蔵期間の後、酵素粉末またはカルボン酸エステル中の酵素粉末の製剤が、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤を調製する前の酵素粉末の初期酵素活性と比較して、酵素粉末または酵素粉末の製剤中の酵素の酵素活性の少なくとも約75パーセントを保持することを意味する。長い貯蔵期間は、周囲温度で約1年~約2年の期間である。一実施形態では、高温における短い貯蔵期間は、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤が40°Cで生成されたときから40°Cで約8週間までの期間である。別の実施形態では、高温は、約30°C~約52°Cの範囲である。好ましい実施形態では、高温は、約30°C~約40°Cの範囲である。いくつかの実施形態では、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤において40°Cで8週間の貯蔵の後、酵素粉末は、40°Cでカルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤を調製する前の酵素粉末の初期酵素活性と比較して、酵素活性の少なくとも75パーセントを保持する。他の実施形態では、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤において40°Cで8週間の貯蔵の後、酵素粉末は、40°Cでカルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤を調製する前の酵素粉末の初期酵素活性と比較して、少なくとも1つの酵素の酵素活性の少なくとも76、77、78、79、80、81、82、83、84、85、86、87、88、89、90、91、92、93、94、95、96、97、98、99、または100パーセントを保持する。好ましくは、過加水分解活性は、米国特許出願公開第2010-0086510号明細書の実施例8~13に記載されるように測定されるが、過加水分解活性の任意の測定方法が使用され得る。規定される期間にわたる酵素活性のさらなる改善は、米国特許出願公開第2010-0086534号明細書に記載されるように、カルボン酸エステルおよび噴霧乾燥された酵素粉末で構成される製剤に、約5.5~約9.5のpH範囲において緩衝能力を有する緩衝液を添加することによって達成することができる。適切な緩衝液としては、重炭酸、ピロリン酸、リン酸、メチルホスホン酸、クエン酸、酢酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、マレイン酸またはコハク酸のナトリウム塩、カリウム塩、またはナトリウムもしくはカリウム塩の混合物を挙げることができるが、これらに限定されない。カルボン酸エステルおよび噴霧乾燥酵素粉末で構成される製剤において使用するために好ましい緩衝液には、重炭酸、ピロリン酸、リン酸、メチルホスホン酸、クエン酸、酢酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸塩、マレイン酸またはコハク酸のナトリウム塩、カリウム塩、またはナトリウムもしくカリウム塩の混合物が含まれる。好ましい実施形態では、緩衝液は、重炭酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩を含む。カルボン酸エステルおよび酵素粉末製剤中に緩衝液が存在し得る実施形態では、緩衝液は、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤中のカルボン酸エステルの重量を基準として、約0.01重量~約50重量の範囲の量で存在することができる。緩衝液は、カルボン酸エステルおよび酵素粉末で構成される製剤中のカルボン酸エステルの重量を基準として、約0.10~約10のより好ましい範囲で存在し得る。さらに、これらの実施形態では、酵素の過加水分解活性間の比較は、カルボン酸エステル、約5.5~約9.5のpH範囲で緩衝能力を有する緩衝液、および酵素粉末で構成される製剤において40°Cで8週間の貯蔵の後、カルボン酸エステル、約5.5~約9.5のpH範囲で緩衝能力を有する緩衝液、および酵素粉末で構成される製剤を調製する前の酵素粉末の初期過加水分解活性と比較して、少なくとも1つの酵素の過加水分解活性の少なくとも75パーセントを保持する酵素粉末の間で決定される。乾燥酵素粉末は、トリアセチンなどの少なくとも1つの酵素のための基質である有機化合物中の製剤として貯蔵されることが意図される。添加される過酸化水素の非存在下で、、トリアセチンは、通常、水溶液中で過加水分解酵素により加水分解されて、ジアセチンおよび酢酸を生成し、酢酸の生成は、反応混合物のpHの低下を引き起こす。トリアセチン中の酵素の長期間の貯蔵安定性の1つの要件は、トリアセチンと、トリアセチン中に存在し得る任意の水との有意の反応が存在しないことであり、1つの市販のトリアセチンTessenderloGroup,Brussels,Belgiumにより供給される中の含水量についての仕様は、0.03重量の水300ppmである。トリアセチン中での酵素の貯蔵中に生じるトリアセチンの任意の加水分解は、ペルヒドロラーゼの活性の低下または不活性化を引き起こし得る酢酸を生成し得る。CE-7ペルヒドロラーゼは、通常、5.0以下のpHで不活性化される米国特許出願公開第2009-0005590号明細書DiCosimo,R.らを参照。本出願において使用するために選択される賦形剤は、製剤中の低濃度の水のために酢酸が発生され得る条件下で、酵素のための有機基質中における酵素の安定性を提供しなければならない。製剤が賦形剤および1つまたは複数の緩衝液例えば、重炭酸、クエン酸、酢酸、リン酸、ピロリン酸、メチルホスホン酸、コハク酸、リンゴ酸、フマル酸、酒石酸、およびマレイン酸のナトリウムおよび/またはカリウム塩をさらに含む場合、乾燥酵素粉末は、少なくとも1つの酵素のための基質である有機化合物中の製剤として貯蔵することができる。カルボン酸エステルおよび過酸化水素から過酸を酵素触媒により調製するための適切な反応条件本発明のパーソナルケア組成物および方法では、過加水分解活性を有する1つまたは複数の酵素を使用して、有効濃度の所望の過酸を発生させることができる。所望のペルオキシカルボン酸は、過加水分解活性を有する酵素触媒の存在下で、カルボン酸エステルと、過酸素源過酸化水素、過ホウ酸ナトリウムまたは過炭酸ナトリウムを含むがこれらに限定されないとを反応させることによって調製され得る。標的化ペルヒドロラーゼ内の過加水分解酵素は任意の過加水分解酵素でよく、酵素が本発明の基質の1つまたは複数に対する過加水分解活性を有する限り、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、および組み合わせを含むことができる。例としては、過加水分解プロテアーゼサブチリシン変異体、米国特許第7,510,859号明細書、過加水分解エステラーゼシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens、米国特許第7,384,787号明細書、配列番号315[L29P変異体]および配列番号339[野生型]、過加水分解アリールエステラーゼマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatis、米国特許第7,754,460号明細書、国際公開第2005/056782号パンフレット、および欧州特許第1689859B1号明細書、配列番号314[S54V変異体]および338[野生型]を挙げることができるが、これらに限定されない。一実施形態では、酵素触媒はペルヒドロラーゼ活性を有する少なくとも1つの酵素を含み、前記酵素は、構造的にいくつかのCE-7炭水化物エステラーゼファミリーCE-7、上記のCoutinho,P.M.およびHenrissat,B.を参照に分類される。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、構造的にセファロスポリンCデアセチラーゼに分類される。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、構造的にアセチルキシランエステラーゼに分類される。一実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒は、過加水分解活性と、a配列番号2のアミノ酸残基118~120とアラインするRGQモチーフ、b配列番号2のアミノ酸残基179~183とアラインするGXSQGモチーフ、およびc配列番号2のアミノ酸残基298~299とアラインするHEモチーフを含むCE-7シグネチャーモチーフとを有する酵素を含む。好ましい実施形態では、参照配列番号2に対するアライメントはCLUSTALWを用いて実施される。さらなる実施形態では、CE-7シグネチャーモチーフはさらに、CLUSTALWを用いて参照配列の配列番号2にアラインされたときに、アミノ酸残基267~269においてLXDモチーフと定義される付加的なすなわち、第4のモチーフを含むことができる。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒はペルヒドロラーゼ活性を有する酵素を含み、前記酵素は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有する。別の実施形態では、ペルヒドロラーゼ触媒はペルヒドロラーゼ活性を有する酵素を含み、前記酵素は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、および311からなる群から選択されるアミノ酸配列を有し、ここで、シグネチャーモチーフが保存され、ペルヒドロラーゼ活性が保持される限り、前記酵素は1つまたは複数の付加、欠失、または置換を有していてもよい。上記のように、CE-7ペルヒドロラーゼは、ペルヒドロラーゼが所望の体表面に標的化されるように、CE-7ペルヒドロラーゼを含む第1の部分と、標的体表面に対する親和性を有するペプチド成分を含む第2の部分とを有する融合タンパク質であり得る。一実施形態では、任意のCE-7ペルヒドロラーゼCE-7シグネチャーモチーフの存在によって定義されるは、酵素を体表面に標的化することができる任意のペプチド成分/結合要素に融合され得る。1つの態様では、毛髪に対する親和性を有するペプチド成分は、抗体、抗体断片Fab、ならびに単鎖可変断片scFv、免疫グロブリンの重鎖VHおよび軽鎖VLの可変領域の融合物、単一ドメインラクダ科camelid抗体、スキャフォールドディスプレイタンパク質、および免疫グロブリンの折り畳みを欠いた単鎖親和性ペプチドを含むことができる。抗体、抗体断片および他の免疫グロブリン由来の結合要素、ならびに大型スキャフォールドディスプレイタンパク質を含む組成物は、多くの場合、経済的に実行可能ではない。従って、好ましい態様では、ペプチド成分/結合要素は、免疫グロブリンの折り畳みおよび/または免疫グロブリンドメインを欠いた単鎖親和性ペプチドである。短い単鎖体表面結合ペプチドは実験的に生成されてもよいし例えば、負帯電表面に標的化された正帯電ポリペプチド、あるいは標的体表面に対するバイオパニングを用いて生成されてもよい。いくつものディスプレイ技術例えば、ファージディスプレイ、酵母ディスプレイ、細菌ディスプレイ、リボソームディスプレイ、およびmRNAディスプレイを用いて親和性ペプチドを同定する/得るための方法は、当該技術分野においてよく知られている。個々の毛髪結合ペプチドは、より大きい結合ドメイン本明細書では、結合ハンドとも呼ばれるを形成して過加水分解酵素の毛髪への付着/局在化を高めるために、任意的なスペーサー/リンカーを介して結合されてもよい。融合タンパク質は、CE-7ペルヒドロラーゼ酵素と毛髪結合ドメインとを分離し、そして/あるいは異なる毛髪結合ペプチド間を分離する例えば、より大きい標的毛髪結合ドメインを形成するために複数の毛髪結合ペプチドが結合されている場合、1つまたは複数のペプチドリンカー/スペーサーを含むこともできる。例示的なペプチドスペーサーの非限定的なリストは、配列番号290、291、312、および313のアミノ酸配列によって提供される。毛髪に対する親和性を有する適切なペプチドは、本明細書において上記で記載されている。上記のディスプレイ技術のいずれかを用いて追加の毛髪結合ペプチドを同定するための方法はよく知られており、追加の毛髪結合ペプチドを同定するために使用することができる。適切なカルボン酸エステル基質は、以下の式を有するエステルを含むことができる:a構造[X]mR5式中、Xは、式R6COOのエステル基であり、R6は、場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6がC2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5は、場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有する1つまたは複数のエステル、あるいはb構造式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有する1つまたは複数のグリセリド、あるいはc式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、あるいはd1つまたは複数のアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、またはアセチル化多糖類、あるいはea~dの任意の組み合わせ。適切な基質は、アシル化単糖類、二糖類、および多糖類からなる群から選択される1つまたは複数のアシル化糖類を含むこともできる。別の実施形態では、アシル化糖類は、アセチル化キシラン、アセチル化キシランの断片、アセチル化キシロースキシローステトラアセテートなど、アセチル化グルコースα-D-グルコースペンタアセテート、β-D-グルコースペンタアセテート、1-チオ-β-D-グルコース-2,3,4,6-テトラアセテートなど、β-D-ガラクトースペンタアセテート、ソルビトールヘキサアセテート、スクロースオクタアセテート、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、β-D-リボフラノース-1,2,3,4-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、トリ-O-アセチル-D-グルカール、β-D-キシロフラノーステトラアセテート、α-D-グルコピラノースペンタアセテート、β-D-グルコピラノース-1,2,3,4-テトラアセテート、β-D-グルコピラノース-2,3,4、6-テトラアセテート、2-アセトアミド-2-デオキシ-1,3,4,6-テトルアセチル-β-D-グルコピラノース、2-アセトアミド-2-デオキシ-3,4,6-トリアセチル-1-クロリド-α-D-グルコピラノース、α-D-マンノピラノースペンタアセテート、およびアセチル化セルロースからなる群から選択される。好ましい実施形態では、アセチル化糖類は、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、トリ-O-アセチル-D-グルカール、スクロースオクタアセテート、およびアセチル化セルロースからなる群から選択される。別の実施形態では、付加的な適切な基質は、5-アセトキシメチル-2-フルアルデヒド、3,4-ジアセトキシ-1-ブテン、4-アセトキシ安息香酸acetoxybenezoicacid、酢酸バニリン、プロピレングリコールメチルエーテルアセテート、乳酸メチル、乳酸エチル、グリコール酸メチル、グリコール酸エチル、メトキシ酢酸メチル、メトキシ酢酸エチル、3-ヒドロキシ酪酸メチル、3-ヒドロキシ酪酸エチル、および2-アセチルクエン酸トリエチルも含むことができる。別の実施形態では、適切な基質は、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、モノプロピオニン、ジプロピオニン、トリプロピオニン、モノブチリン、ジブチリン、トリブチリン、グルコースペンタアセテート、キシローステトラアセテート、アセチル化キシラン、アセチル化キシラン断片、β-D-リボフラノース-1,2,3,5-テトラアセテート、トリ-O-アセチル-D-ガラクタール、トリ-O-アセチル-D-グルカールと、1,2-エタンジオール、1,2-プロパンジオール、1,3-プロパンジオール、1,2-ブタンジオール、1,3-ブタンジオール、2,3-ブタンジオール、1,4-ブタンジオール、1,2-ペンタンジオール、2,5-ペンタンジオール、1,5-ペンタンジオール、1,6-ペンタンジオール、1,2-ヘキサンジオール、2,5-ヘキサンジオール、1,6-ヘキサンジオールのモノエステルまたはジエステルと、これらの混合物からなる群から選択される。別の実施形態では、基質は、1つまたは複数のエステル基を含むC1~C6ポリオールである。好ましい実施形態では、C1~C6ポリオールのヒドロキシル基の1つまたは複数は、1つまたは複数のアセトキシ基によって置換されている1,3-プロパンジオールジアセテート、1,2-プロパンジオールジアセテート、1,4-ブタンジオールジアセテート、1,5-ペンタンジオールジアセテートなど。さらなる実施形態では、基質は、プロピレングリコールジアセテートPGDA、エチレングリコールジアセテートEGDA、またはこれらの混合物である。さらなる実施形態では、適切な基質は、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、モノプロピオニン、ジプロピオニン、トリプロピオニン、モノブチリン、ジブチリン、およびトリブチリンからなる群から選択される。さらに別の態様では、基質は、ジアセチンおよびトリアセチンからなる群から選択される。最も好ましい実施形態では、適切な基質はトリアセチンを含む。好ましい実施形態では、カルボン酸エステルは、モノアセチン、ジアセチン、トリアセチン、およびこれらの組み合わせすなわち、混合物からなる群から選択される液体基質である。カルボン酸エステルは、酵素に触媒される過加水分解の際に所望の濃度のペルオキシカルボン酸を生成するのに十分な濃度で、反応製剤中に存在する。カルボン酸エステルは反応製剤中に完全に溶解性である必要はないが、ペルヒドロラーゼ触媒によってエステルが対応するペルオキシカルボン酸に転換できるようにするために十分な溶解度を有する。カルボン酸エステルは、反応製剤の0.05重量~40重量の濃度、好ましくは反応製剤の0.1重量~20重量の濃度、より好ましくは反応製剤の0.5重量~10重量の濃度で反応製剤中に存在する。過酸素源としては、過酸化水素、過酸化水素付加物例えば、尿素-過酸化水素付加物過酸化カルバミド過ホウ酸塩および過炭酸塩を挙げることができるが、これらに限定されない。反応製剤中の過酸素化合物の濃度は、0.0033重量~約50重量の範囲、好ましくは0.033重量~約40重量の範囲、より好ましくは0.1重量~約30重量の範囲であり得る。過酸素源すなわち、過酸化水素は、有効量の過酸化水素を生成することができる酵素を用いて、酵素的に発生されてもよい。例えば、グルコースオキシダーゼ、ラクトースオキシダーゼ、炭水化物オキシダーゼ、アルコールオキシダーゼ、エチレングリコールオキシダーゼ、グリセロールオキシダーゼ、およびアミノ酸オキシダーゼを含むがこれらに限定されない種々のオキシダーゼを本発明の組成物および方法において使用して、有効量の過酸化水素を生成することができる。多くのペルヒドロラーゼ触媒全細胞、透過処理された全細胞、および部分精製全細胞抽出物は、カタラーゼ活性を有することが報告されているEC1.11.1.6。カタラーゼは、過酸化水素から酸素および水への転換を触媒する。1つの態様では、過加水分解触媒にはカタラーゼ活性がない。別の態様では、カタラーゼ阻害剤が反応製剤に添加され得る。当業者は、必要に応じてカタラーゼ阻害剤の濃度を調整することができる。カタラーゼ阻害剤の濃度は、通常、0.1mM~約1Mの範囲であり、好ましくは約1mM~約50mM、より好ましくは約1mM~約20mMの範囲である。別の実施形態では、酵素触媒は有意なカタラーゼ活性を持たないか、あるいはカタラーゼ活性を低減または除去するように操作され得る。宿主細胞におけるカタラーゼ活性は、トランスポゾン変異誘発、RNAアンチセンス発現、標的化変異誘発、およびランダム変異誘発を含むがこれらに限定されないよく知られた技術を用いて、カタラーゼ活性の原因である遺伝子の発現を破壊することによって下方制御または除去することができる。好ましい実施形態では、内在性カタラーゼ活性をコードする遺伝子は、下方制御または破壊すなわち、ノックアウトされる。本明細書で使用される場合、破壊された遺伝子は、修飾された遺伝子によってコードされるタンパク質の活性および/または機能がもう存在しないものである。遺伝子を破壊するための手段は当該技術分野においてよく知られており、対応するタンパク質の活性および/または機能が存在しなくなる限り、遺伝子への挿入、欠失、または突然変異を含むことができるが、これらに限定されない。さらに好ましい実施形態では、産生宿主は、katGおよびkatEからなる群から選択される破壊されたカタラーゼ遺伝子を含むE.コリE.coli産生宿主である米国特許出願公開第2008-0176299号明細書を参照。別の実施形態では、産生宿主は、katGおよびkatEカタラーゼ遺伝子の両方における下方制御および/または破壊を含むE.コリE.coli株である。水性反応製剤中の触媒の濃度は触媒の特定の触媒活性に依存し、所望の反応速度を得るように選択される。過加水分解反応における触媒の重量は、通常、全反応体積の0.0001mg~10mg/mL、好ましくは0.001mg~2.0mg/mLの範囲である。また触媒は、当業者によく知られた方法を用いて可溶性または不溶性担体に固定化されていてもよく、例えば、ImmobilizationofEnzymesandCells,GordonF.Bickerstaff,Editor,HumanaPress,Totowa,NJ,USA,1997が参照される。固定化触媒の使用により、その後の反応における触媒の回収および再利用が可能になる。酵素触媒は、全微生物細胞、透過処理された微生物細胞、微生物細胞抽出物、部分精製または精製酵素、およびこれらの混合物の形態であり得る。1つの態様では、カルボン酸エステルの化学的な過加水分解および酵素的な過加水分解の組み合わせによって発生されるペルオキシカルボン酸の濃度は、選択されるパーソナルケア用途のために有効な濃度のペルオキシカルボン酸を提供するのに十分である。別の態様では、本発明の方法は、所望の有効濃度のペルオキシカルボン酸を生成するための酵素および酵素基質の組み合わせを提供しており、添加される酵素が存在しないと、著しくより低い濃度のペルオキシカルボン酸が生成される。場合によっては、無機過酸化物と酵素基質との直接的な化学反応によって酵素基質の実質的に化学的な過加水分解が起こり得るが、所望の用途において有効な濃度のペルオキシカルボン酸を提供するために十分な濃度のペルオキシカルボン酸は発生されないことがあり、全ペルオキシカルボン酸濃度の著しい増大は、適切なペルヒドロラーゼ触媒の反応製剤への添加によって達成される。少なくとも1つのカルボン酸エステルの過加水分解によって発生されるペルオキシカルボン酸例えば、過酢酸の濃度は、過加水分解反応の開始から10分以内、好ましくは5分以内に、少なくとも約0.1ppmであり、好ましくは少なくとも0.5ppm、1ppm、5ppm、10ppm、20ppm、100ppm、200ppm、300ppm、500ppm、700ppm、1000ppm、2000ppm、5000ppmまたは10,000ppmの過酸である。ペルオキシカルボン酸を含む製品製剤は、場合により、標的用途に基づいて所望されるより低い濃度のペルオキシカルボン酸を含む製剤を生成するために、水、または主に水で構成される溶液で希釈されてもよい。明らかに、当業者は、選択されるパーソナルケア製品に対する所望の過酸濃度を達成するために反応成分および/または希釈量を調整することができる。1つの態様では、所望の濃度の過酸を生成するために必用とされる反応時間は、約2時間以内、好ましくは約30分以内、より好ましくは約10分以内、最も好ましくは約5分以内である。他の態様では、毛髪を含む表面は、反応成分を混ぜ合わせてから5分以内の間、本明細書に記載される方法に従って形成されるペルオキシカルボン酸と接触される。一実施形態では、標的体表面は、前記反応成分を混ぜ合わせてから約5分間~約168時間以内の間、または前記反応成分を混ぜ合わせてから約5分間~約48時間以内、または約5分間~2時間以内の間、またはその中の任意の時間間隔で、本明細書に記載される方法で生成されるペルオキシカルボン酸と接触される。本明細書に記載される方法に従って形成される過酸はパーソナルケア製品/用途において使用され、過酸は標的体表面と接触されて、毛髪除去過酸脱毛剤、毛髪の引張強さの低減、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などを増強するために使用される毛髪の前処理、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、ヘアコンディショニング、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、体臭の低減もしくは除去、爪の漂白、または爪の消毒などの過酸ベースの利益を提供する。一実施形態では、標的体表面に対して過酸を生成するための方法はその場で実行される。反応の温度は、反応速度および酵素触媒活性の安定性の両方を調節するように選択され得る。特定のパーソナルケア用途では明らかに、標的体表面の温度が反応の温度であり得る。反応の温度は、反応製剤の氷点約0°Cのすぐ上の温度から約95°Cまでの範囲であり得るが、好ましい範囲は5°C~約75°Cであり、さらに好ましい反応温度範囲は、約5°C~約55°Cである。ペルオキシカルボン酸を含有する最終反応製剤のpHは約2~約9であり、好ましくは約3~約8、より好ましくは約5~約8、さらにより好ましくは約5.5~約8であり、またさらにより好ましくは約6.0~約7.5である。反応、そして最終反応製剤のpHは、場合により、リン酸、ピロリン酸、重炭酸、酢酸、またはクエン酸を含むがこれらに限定されない適切な緩衝液の添加により調節され得る。緩衝液の濃度は、使用される場合には、通常0.1mM~1.0Mであり、好ましくは1mM~300mMであり、最も好ましくは10mM~100mMである。別の態様では、酵素的な過加水分解反応製剤は、反応製剤中のカルボン酸エステルの溶解速度を高めるために、分散剤としての役割を果たす有機溶媒を含有していてもよい。このような溶媒としては、プロピレングリコールメチルエーテル、アセトン、シクロヘキサノン、ジエチレングリコールブチルエーテル、トリプロピレングリコールメチルエーテル、ジエチレングリコールメチルエーテル、プロピレングリコールブチルエーテル、ジプロピレングリコールメチルエーテル、シクロヘキサノール、ベンジルアルコール、イソプロパノール、エタノール、プロピレングリコール、およびこれらの混合物が挙げられるが、これらに限定されない。単一段階適用方法と多段階適用方法との対比通常、過酸有益剤を酵素的に生成するための最低限の反応成分のセットは、1CE-7ペルヒドロラーゼなどの、本明細書に記載されるような過加水分解活性を有する少なくとも1つの酵素場合により、標的化された融合タンパク質の形態であると、2少なくとも1つの適切なカルボン酸エステル基質と、3過酸素源とを含むであろう。パーソナルケア組成物の過酸発生反応成分は、使用されるまで分離して保持され得る。一実施形態では、過酸発生成分は混ぜ合わせられてから標的体表面と接触され、それにより、得られる過酸ベースの有益剤は、体表面に利益を提供する。成分は混ぜ合わせられてから標的体表面と接触されてもよいし、あるいは標的化体表面上で混ぜ合わせられてもよい。一実施形態では、過酸発生成分は、過酸がその場で生成されるように混ぜ合わせられる。多段階の適用が用いられてもよい。過酸発生系すなわち、これらの基本的な反応成分の少なくとも1つを体表面に順次適用する組成物の個々の成分のうちの1つまたは2つは、酵素的な過酸の生成に必要とされる残りの成分を適用する前に毛髪と接触され得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、毛髪がカルボン酸エステル基質および/または過酸素源と接触される前に、毛髪と接触されるすなわち、2段階適用。一実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分と混ゼ合わせる前に毛髪に適用される標的化ペルヒドロラーゼである。一実施形態では、毛髪を含む体表面を標的化ペルヒドロラーゼと接触させるステップは1時間以上続かず、好ましくは30分間以上続かず、最も好ましくは、5秒~5分間持続する。一実施形態では、酵素は、少なくとも1つの界面活性剤を含むボディウォッシュの形で毛髪に適用される。好ましい実施形態では、使用される界面活性剤は非イオン性である。毛髪に永続的に結合しない標的化ペルヒドロラーゼは、永続的に結合された標的化ペルヒドロラーゼ毛髪に結合したを残りの反応成分過酸化水素源およびエステル基質と接触させる前に、水溶液例えば、シャワーや入浴における水道水による洗浄/すすぎによって、そして場合により、次に毛髪を乾燥させることによってによって除去することができる。毛髪に永続的に結合しなかった酵素の亜集団を除去するために使用される洗浄/すすぎステップの条件は、毛髪が、有効量の永続的に結合された標的化過加水分解酵素を受け取ることができるように調整され得る。毛髪は、場合により、永続的に結合しない標的化ペルヒドロラーゼを洗い流した後に乾燥されてもよい。一実施形態では、残りの反応成分過酸化水素源およびカルボン酸エステル基質は、10秒~24時間の期間、永続的に結合した標的化ペルヒドロラーゼと接触される。さらなる態様では、過酸化水素源およびエステル基質は、経皮的に許容可能な成分を含む毛髪/皮膚用保湿剤またはボディローションすなわち、水または油中水混合物の形態である。好ましい実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分と混ぜ合わせる前に毛髪に適用される標的化CE-7ペルヒドロラーゼすなわち、CE-7融合タンパク質であるすなわち、2段階適用方法。標的化ペルヒドロラーゼは、融合タンパク質の毛髪表面への非共有結合を促進するのに適切な条件下で毛髪と接触される。任意的なすすぎステップを使用して、残りの反応成分を混ぜ合わせる前に、過剰および/または非結合の融合タンパク質を除去することができる。さらなる実施形態では、過加水分解酵素場合により、毛髪表面に標的化された融合タンパク質の形態であるおよびカルボン酸エステルは、過酸素源を添加する前に毛髪に適用される。さらなる実施形態では、過加水分解酵素場合により、毛髪に標的化された融合タンパク質の形態であるおよび過酸素源例えば、過酸化水素を含む水溶液は、カルボン酸エステル基質を添加する前に毛髪に適用される。さらなる実施形態では、カルボン酸エステル基質および過酸素源例えば、過酸化水素を含む水溶液は、過加水分解酵素場合により、毛髪に標的化された融合タンパク質の形態であるを添加する前に毛髪に適用される。さらに別の実施形態では、本明細書に記載される組成物または方法のいずれかを、本発明を実行するためのキットに組み込むことができる。キットは、過酸の酵素的な生成を促進するための材料および試薬を含むことができる。例示的なキットは、基質、過酸素源、および過加水分解活性を有する酵素触媒を含み、ここで、酵素触媒は、場合により、毛髪または毛髪を含む体表面に標的化され得る。その他のキット成分は、以下の:サンプル管、固体担体、教材instructionmaterial、および過酸を酵素的に生成する際に有用な許容可能な成分またはキャリアなどの他の溶液または他の化学試薬のうちの1つまたは複数を含むことができるがこれらに限定されない。皮膚科学的に許容可能な成分/キャリア/媒体本明細書に記載される組成物および方法はさらに、ヘアケア、スキンケア、ネイルケアまたは他のパーソナルケア製品において使用するために既知であるか、あるいは有効である1つまたは複数の皮膚科学的または美容的に許容可能な成分を含むことができるが、ただし、任意的な成分は、本明細書に記載される不可欠な成分と物理的および化学的に適合性であるか、あるいは、製品の安定性、美観、または性能を過度に損なわないことを条件とする。このような任意的な成分の非限定的な例は、InternationalCosmeticIngredientDictionary,NinthEdition,2002、およびCTFACosmeticIngredientHandbook,TenthEdition,2004に開示されている。一実施形態では、皮膚科学的に許容可能なキャリアは、約10重量~約99.9重量、あるいは約50重量~約95重量、あるいは約75重量~約95重量の皮膚科学的に許容可能なキャリアを含むことができる。組成物と共に使用するのに適したキャリアは、例えば、ヘアスプレー、ムース、トニック、ジェル、皮膚の保湿剤、ローション、およびリーブオンleave-onコンディショナーの製剤において使用されるものを含むことができる。キャリアは、水と、有機油と、揮発性シリコーン、アミノまたは非アミノシリコーンガムまたは油、およびこれらの混合物などのシリコーンと、鉱油と、オリーブ油、ヒマシ油、菜種油、ココナッツ油、小麦胚芽油、スィートアーモンド油、アボカド油、マカダミア油、アプリコット油、ベニバナ油、キャンドルナッツ油、亜麻仁油falseflaxoil、タマヌ油、レモン油およびこれらの混合物などの植物油と、ワックスと、C2~C10アルカン、アセトン、メチルエチルケトン、揮発性有機C1~C12アルコール、C1~C20酸およびC1~C8アルコールのエステルエステルの選択は、ペルヒドロラーゼに対するカルボン酸エステル基質としての役割を果たし得るかどうかに依存し得るという理解の下で酢酸メチル、酢酸ブチル、酢酸エチル、およびミリスチン酸イソプロピルなど、ジメトキシエタン、ジエトキシエタン、C10~C30脂肪アルコールラウリルアルコール、セチルアルコール、ステアリルアルコール、およびベヘニルアルコールなど、C10~C30脂肪酸ラウリン酸およびステアリン酸など、C10~C30脂肪アミドラウリン酸ジエタノールアミドなど、C10~C30脂肪アルキルエステルC10~C30脂肪アルキル安息香酸エステルなど、ヒドロキシプロピルセルロース、およびこれらの混合物などの有機化合物とを含むことができる。一実施形態では、キャリアは、水、脂肪アルコール、揮発性有機アルコール、およびこれらの混合物を含む。本発明の組成物はさらに、約0.1~約10、あるいは約0.2~約5.0のゲル化剤を含み、組成物に所望される粘度を提供するのに役立つことができる。適切な任意的なゲル化剤の非限定的な例には、架橋カルボン酸ポリマー;中和されていない架橋カルボン酸ポリマー;中和されていない変性架橋カルボン酸ポリマー;架橋エチレン/無水マレイン酸コポリマー;中和されていない架橋エチレン/無水マレイン酸コポリマー例えば、Monsantoから市販されているEMA81;中和されていない架橋アルキルエーテル/アクリレートコポリマー例えば、AlliedColloidsから市販されているSALCARE商標SC90;ポリアクリル酸ナトリウム、鉱油、およびPEG-1trideceth-6の中和されていない架橋コポリマー例えば、AlliedColloidsから市販されているSALCARE商標SC91;メチルビニルエーテルおよび無水マレイン酸の中和されていない架橋コポリマー例えば、InternationalSpecialtyProductsから市販されているSTABILEZE商標QM―PVM/MAコポリマー;疎水的に変性された非イオン性セルロースポリマー;疎水的に変性されたエトキシレートウレタンポリマー例えば、UnionCarbideから市販されているアルカリ膨潤性ポリマーのUCARE商標PolyphobeSeries;およびこれらの組み合わせが含まれる。これに関連して、中和されていないという用語は、任意的なポリマーおよびコポリマーゲル化剤材料が、中和されていない酸モノマーを含有することを意味する。好ましいゲル化剤には、中和されていない水溶性架橋エチレン/無水マレイン酸コポリマー、中和されていない水溶性架橋カルボン酸ポリマー、疎水的に変性された水溶性の非イオン性セルロースポリマー、および界面活性剤/脂肪アルコールゲルネットワーク、例えば、ヘアコンディショニング製品において使用するのに適したものなどが含まれる。ヘアケア組成物過酸発生成分は、ヘアケア組成物および製品に取り込まれて、有効濃度の少なくとも1つの過酸を発生させることができる。所望の量の過酸を発生させるために使用されるペルヒドロラーゼは融合タンパク質の形態で使用することができ、ここで、融合タンパク質の第1の部分はペルヒドロラーゼを含み、第2の部分は毛髪に対する親和性を有する。生成される過酸は毛髪に利益を提供するすなわち、過酸ベースの有益剤。過酸は、脱毛剤、毛髪の引張強さを低下させるための毛髪処理剤、他の脱毛製品チオグリコレートベースの毛髪除去製品などの性能を高めるために使用される毛髪前処理剤、毛髪漂白剤、染毛の前処理剤酸化染毛剤、ヘアカーリング/スタイリング剤として、そしてヘアコンディショニング製品中の成分として使用され得る。過酸ベースの有益剤に加えて、ヘアケア製品および製剤は、ヘアケア製品において通常見出されるいくつもの付加的な成分を含むこともできる。付加的な成分は、毛髪の外観、感触、色、および光沢を改善すると共に、毛髪のボリュームまたは柔軟性を増大するのに役立つことができる。ヘアコンディショニング剤は当該技術分野においてよく知られており、例えば、参照によって本明細書中に援用されるGreeら国際公開第0107009号パンフレットが参照され、種々の供給元から市販されている。ヘアコンディショニング剤の適切な例としては、カチオン性ポリマーカチオン化グァーガム、ジアリル第4級アンモニウム塩/アクリルアミドコポリマー、4級化ポリビニルピロリドンおよびその誘導体、ならびに種々のポリクオタニウム化合物など、カチオン性界面活性剤塩化ステアラルコニウム、塩化セントリモニウム、およびサパミン塩酸塩など、脂肪アルコールベヘニルアルコールなど、脂肪アミンステアリルアミンなど、ワックス、エステル、非イオン性ポリマーポリビニルピロリドン、ポリビニルアルコール、およびポリエチレングリコールなど、シリコーン、シロキサンデカメチルシクロペンタシロキサンなど、ポリマーエマルションアモジメチコンなど、ならびにナノ粒子シリカナノ粒子およびポリマーナノ粒子などが挙げられるが、これらに限定されない。ヘアケア製品は、美容的に許容可能な媒体中に通常見出される付加的な成分を含むこともできる。このような成分の非限定的な例は、InternationalCosmeticIngredientDictionary,NinthEdition,2002、およびCTFACosmeticIngredientHandbook,TenthEdition,2004に記載されている。またヘアケアのための美容的に許容可能な媒体中に含まれることが多い成分の非限定的なリストは、Philippeらにより米国特許第6,280,747号明細書において、そしてOmuraらにより米国特許第6,139,851号明細書において、そしてCannellらにより米国特許第6,013,250号明細書において記載されているこれらは全て、参照によって本明細書中に援用される。例えば、ヘアケア組成物は水性、アルコール性または水-アルコール性の溶液でよく、水-アルコール性溶液の場合、好ましくは、アルコールは全重量に対して約1~約75重量の割合のエタノールまたはイソプロパノールである。さらに、ヘアケア組成物は、酸化防止剤、保存剤、充填剤、界面活性剤、UVAおよび/またはUVB日焼け止め、香料、増粘剤、ゲル化剤、湿潤剤およびアニオン性、非イオン性または両性ポリマー、ならびに染料または顔料を含むがこれらに限定されない、1つまたは複数の従来の化粧品または皮膚科用添加剤または補助剤を含有し得る。ヘアケア組成物および方法は、毛髪、皮膚、または爪の色を変化させるために使用することができる任意の染料、レーキlake、顔料などの少なくとも1つのカラーリング剤を含むこともできる。ヘアカラーリング剤は当該技術分野においてよく知られており例えば、Greenら上記、CFTAInternationalColorHandbook,2nded.,MicellePress,England1992およびCosmeticHandbook,USFoodandDrugAdministration,FDA/IASBooklet1992を参照、種々の供給元例えば、Bayer,Pittsburgh,PA、Ciba-Geigy,Tarrytown,NY、ICI,Bridgewater,NJ、Sandoz,Vienna,Austria、BASF,MountOlive,NJ、およびHoechst,Frankfurt,Germanyから市販されている。適切なヘアカラーリング剤には、4-ヒドロキシプロピルアミノ-3-ニトロフェノール、4-アミノ-3-ニトロフェノール、2-アミノ-6-クロロ-4-ニトロフェノール、2-ニトロ-パラフェニレンジアミン、N,N-ヒドロキシエチル-2-ニトロ-フェニレンジアミン、4-ニトロ-インドール、Henna、HCBlue1、HCBlue2、HCYellow4、HCRed3、HCRed5、DisperseViolet4、DisperseBlack9、HCBlue7、HCBlue12、HCYellow2、HCYellow6、HCYellow8、HCYellow12、HCBrown2、DCYellow1、DCYellow3、DCBlue1、DisperseBlue3、Disperseviolet1、エオシン誘導体DCRedNo.21など、およびハロゲン化フルオレセイン誘導体DCRedNo.27、DCRedOrangeNo.5と、DCRedNo.21およびDCOrangeNo.10と組み合わせなどなどの染料と、DCRedNo.36およびDCOrangeNo.17、DCRedNos.7、11、31および34のカルシウムレーキ、DCRedNo.12のバリウムレーキ、DCRedNo.13のストロンチウムレーキ、FDCYellowNo.5、FDCYellowNo.6、DCRedNo.27、DCRedNo.21、およびFDCBlueNo.1のアルミニウムレーキ、酸化鉄、マンガンバイオレット、酸化クロム、二酸化チタン、二酸化チタンナノ粒子、酸化亜鉛、酸化バリウム、ウルトラマリンブルー、クエン酸ビスマス、ならびにカーボンブラック粒子などの顔料とが含まれるが、これらに限定されない。一実施形態では、ヘアカラーリング剤は、DCYellow1および3、HCYellow6および8、DCBlue1、HCBlue1、HCBrown2、HCRed5、2-ニトロ-パラフェニレンジアミン、N,N-ヒドロキシエチル-2-ニトロ-フェニレンジアミン、4-ニトロ-インドール、ならびにカーボンブラックである。金属および半導体ナノ粒子も、その強力な発光のためにヘアカラーリング剤として使用され得る米国特許出願公開第2004-0010864号明細書Vicら。ヘアケア組成物には、シャンプー、コンディショナー、ローション、エアロゾル、ジェル、ムース、および染毛剤が含まれ得るが、これらに限定されない。一実施形態では、a過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む、酵素触媒と、bi構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびにivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、c過酸素源と、d経皮的に許容可能なキャリア媒体とを含むヘアケア組成物が提供されており、a、b、およびcが混ぜ合わせられたときに、組成物は過酸を含む。別の実施形態では、ヘアケア組成物において使用される過加水分解酵素は、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分と、b毛髪に対する親和性を有する第2の部分とを含む融合タンパク質である。一実施形態では、ヘアケア組成物中で形成される過酸は過酢酸である。ヘアケア組成物の成分は、使用されるまで分離して保持され得る。一実施形態では、過酸発生成分は混ぜ合わせられてから毛髪表面と接触され、それにより得られる過酸ベースの有益剤は、毛髪除去、毛髪弱化毛髪の引張強さの低減により評価される、毛髪漂白、染毛の前処理酸化染毛剤、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングからなる群から選択される利益を提供するすなわち、1段階適用方法。別の実施形態では、過酸発生成分は、過酸がその場で生成されるように混ぜ合わせられる。ヘアケア組成物中の原料の相対的な量は、所望の効果に応じて変化され得る。一実施形態では、1ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびにivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源と、c過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む酵素触媒とを含む反応成分のセットを提供するステップと、21の反応成分を混ぜ合わせ、それにより少なくとも1つの過酸が生成されるステップと、3毛髪を前記過酸と接触させ、それにより、得られる過酸ベースの有益剤が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、染毛の前処理、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニングからなる群から選択される利益を提供するステップと、を含む単一段階毛髪処理方法が提供されており、美容的に許容可能な媒体の1つまたは複数の成分が存在していてもよい。過酸発生系すなわち、毛髪表面における順次適用組成物の個々の成分のうちの1つまたは2つは、酵素的な過酸の生成に必要とされる残りの成分を適用する前に毛髪表面と接触され得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、基質および過酸素源よりも前に毛髪と接触されるすなわち、2段階適用。好ましい実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分よりも前に毛髪表面に適用される標的化ペルヒドロラーゼすなわち、融合タンパク質であるすなわち、2段階適用方法。別の実施形態では、1毛髪を、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分であって、前記酵素が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む第1の部分と、b毛髪に対する親和性を有するペプチド成分を含む第2の部分とを含む融合タンパク質と接触させ、それにより融合ペプチドが毛髪に結合するステップと、2場合により、毛髪を水溶液ですすぎ、非結合融合ペプチドを除去するステップと、3結合した融合ペプチドを含む毛髪を、ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびにiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源とに接触させ、それにより、融合ペプチドが基質および過酸素源と混ぜ合わせられると、過酸が生成され、それにより得られる過酸が、毛髪除去、毛髪弱化、毛髪漂白、染毛の前処理、ヘアカーリング、およびヘアコンディショニンからなる群から選択される利益を提供するステップとを含む方法が提供される。好ましい実施形態では、上記の過酸ベースのヘアケア方法は、毛髪を除去し、そして/あるいは毛髪の引張強さを弱めるために使用される。毛髪の除去または引張強さの低下を対象とするヘアケア方法は、除去の標的となる毛髪を含む表面からの毛髪の弱化および/または除去を増強するために、場合により、チオグリコレートなどの還元剤システインの対を連結するジスルフィド結合を低減するためを含んでいてもよい。さらなる実施形態では、上記の脱毛方法は、チオグリコレートベースの毛髪除去製品などの少なくとも1つの還元剤を含む市販の毛髪除去製品を後で適用するための前処理として使用されてもよい。従って、上記の方法は、過酸処理された毛髪を還元剤と接触させるステップを含むことができる。好ましくは、還元剤は、チオグリコール酸ナトリウムまたはチオグリコール酸カリウムなどのチオグリコレートである例えば、NAIR登録商標などの毛髪除去製品において使用されることが多い活性成分。日用製品を用いる毛髪の除去一実施形態では、低濃度の過酸を含むパーソナルケア製品は、毛髪の引張強さを除去または弱化するために使用され得る。過酸の濃度は、過酸組成物の度重なる適用によって他の体表面すなわち、皮膚が悪影響を受けないよう調節され得る。この特定の実施形態すなわち、多数回適用、低濃度の過酸を含む日用製品で使用される過酸は、酵素的に発生された過酸、化学的に発生された過酸、予備成形された過酸、またはこれらの任意の組み合わせでよい。一実施形態では、パーソナルケアの日用製品は、少なくとも1つの酵素的に発生された過酸、好ましくはCE-7ペルヒドロラーゼを用いて発生された過酸を含む。過酸の濃度は、毛髪除去が製品の多数回適用を必要とするように調節される。好ましくは、製品は、1か月に1回、2週間に1回、1週間に1回、1週間に1回を以上、または毎日適用され得る。一実施形態では、毛髪を除去するための方法が提供されており、a0.001~4重量の過酸を含む組成物を提供するステップと、b過酸処理された毛髪を形成するために適切な条件下で、毛髪を含む体表面を前記過酸と接触させるステップと、c場合により、過酸処理された毛髪を水溶液ですすぐステップと、d場合により、ステップbまたはステップcの後に、毛髪を乾燥させるステップと、e毛髪が体表面から除去されるまで、ステップa~dを繰り返すステップとが含まれる。一実施形態では、毛髪を過酸と接触させる前、毛髪を含む体表面は場合により、湿っていてもよいし、ボディウォッシュで清浄化されていてもよいし、あるいはこれらの組み合わせであってもよい。さらに別の実施形態では、2段階適用方法を使用することができ、この場合、標的化ペルヒドロラーゼは、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分の前に適用される。別の実施形態では、毛髪の引張強さを低減するための方法が提供されており、a0.01~4重量の過酸を含む組成物を提供するステップと、b過酸処理された毛髪を形成するために適切な条件下で、初期引張強さを特徴とする毛髪を含む体表面を、過酸を含む組成物と接触させるステップと、c場合により、過酸処理された毛髪を水溶液ですすぐステップと、d場合により、ステップbまたはステップcの後に、毛髪を乾燥させるステップと、eステップa~dを繰り返し、それにより、毛髪の初期引張強さが低減されるステップとが含まれる。別の実施形態では、上記の毛髪の除去/引張強さの低減方法は、場合により、ステップbの前、間、または後に、毛髪を、25重量までの尿素などの膨潤剤すなわち、毛髪繊維を膨潤させるまたは一時的に開くopenupために使用される化学薬品と接触させるステップを含むことができる。別の実施形態では、上記の方法はさらに、過酸処理された毛髪を少なくとも1つの還元剤と接触させるステップを含むことができる。還元剤は、毛髪内のジスルフィド結合を低減することができる任意の還元剤を含むことができる。還元剤は、チオグリコレート、サルファイト、バイサルファイト、システイン、グリセリルモノチオグリコレート、システアミン、またはこれらの任意の組み合わせを含むことができる。好ましい実施形態では、還元剤は、毛髪の除去または弱化を増強するために適切な量で、少なくとも1つのチオグリコレート例えば、チオグリコール酸カリウム、チオグリコール酸カルシウムなどを含む。好ましくは、還元剤は、25重量未満の濃度で適用される。別の実施形態では、上記の毛髪除去/弱化方法はどれも、所望の効果毛髪の除去/引張強さの低減を達成する前に最大30回繰り返される。好ましくは、過酸濃度および適用条件は、毛髪除去/弱化製品が、少なくとも1か月に1回、好ましくは少なくとも1週間に1回、より好ましくは1日おきに、最も好ましくは少なくとも1日1回、安全に適用され得るように選択される。別の実施形態では、毛髪除去/弱化方法は、1日2回、最大30日間繰り返される。上記方法において、毛髪を除去/弱化するために使用される過酸は、予備成形されてもよいし、化学的な過加水分解によって生成されてもよいし、そして/あるいは過加水分解酵素を用いて酵素的に生成されてもよい。好ましくは、過加水分解酵素は、過加水分解活性を有するCE-7炭水化物エステラーゼである。一実施形態では、0.001~4重量の過酢酸を含む組成物は、過酢酸を生成するために過酸化水素源および適切なカルボン酸エステル基質を化学的に反応させることによって、非酵素的に生成される。1つの態様では、過酢酸を化学的に発生させるために使用される過酸前駆体は、過酢酸を化学的に生成する前に、親和性を有するペプチド成分を介して毛髪に結合される。別の実施形態では、過酸前駆体はTAEDテトラアセチルエチレンジアミンであるか、あるいは本明細書で記載される適切なカルボン酸エステル基質である。別の実施形態では、0.001~4重量の過酢酸を含む組成物は、体表面との接触の前に、過加水分解酵素、過酸素源、およびカルボン酸エステル基質を混ぜ合わせることによって酵素的に生成される。一実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、リパーゼ、プロテアーゼ、エステラーゼ、アシルトランスフェラーゼ、アリールエステラーゼ、炭水化物エステラーゼ、およびこれらの組み合わせの群から選択される。別の実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、配列番号配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、28、30、32、34、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、64、293、297、299、301、303、305、307、309、311、314、315、338、および339に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、配列番号314、315、338、および339に対して少なくとも30、33、40、50、60、70、80、85、90、91、92、93、94、95、96、97、98、または99のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列を含む酵素を含むことができる。一実施形態では、適切なペルヒドロラーゼは、配列番号314に対して少なくとも95の同一性を有するアミノ酸配列を含む。さらなる実施形態では、ペルヒドロラーゼは、過加水分解活性を有するCE-7炭水化物エステラーゼであり、各酵素は、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、前記シグネチャーモチーフは、a配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフと、b配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフと、c配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフとを含む。ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびにivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される、0.1~50重量の少なくとも1つの基質と、b0.1~15重量の過酸化水素源と、c過加水分解活性を有する少なくとも1つのCE-7炭水化物エステラーゼを含む、0.001~1重量の酵素触媒と、d経皮的に許容可能なキャリア媒体を含む、98重量までのパーソナルケア組成物の残りの成分とを含み、それにより、反応成分を混合したときに過酸が生成される、毛髪除去および/または毛髪弱化のためのヘアケア製品も提供される。一実施形態では、ヘアケア製品は、25重量までの毛髪膨潤剤を含むことができる。さらなる実施形態では、毛髪膨潤剤は尿素を含む。上記のヘアケア製品はさらに、毛髪ケラチン内のジスルフィド結合を還元することができる、25重量までの還元剤を含むことができる。好ましい実施形態では、還元剤は、少なくとも1つのチオグリコレートを含む。還元剤は、過酸処理された毛髪と接触される別箇の成分として供給され得る。スキンケア組成物CE-7過酸発生成分は、スキンケア製剤および製品に取り込まれて、有効濃度の少なくとも1つの過酸を発生させることができる。所望の量の過酸を発生させるために使用されるCE-7ペルヒドロラーゼは融合タンパク質の形態で使用することができ、ここで、融合タンパク質の第1の部分はCE-7ペルヒドロラーゼを含み、第2の部分は皮膚に対する親和性を有する。既に同定された皮膚結合ペプチドの例は、本明細書において提供される。皮膚に対する親和性を有する追加のペプチドを同定するための方法は当該技術分野においてよく知られており、いくつか例を挙げると、ファージディスプレイ、リボソームディスプレイ、およびmRNA-ディスプレイなどのいくつものペプチドディスプレイ技術が含まれ得る。さらに、皮膚結合ペプチドは、皮膚に対する静電引力を有するように実験的に調製することができる。生成される過酸は皮膚に利益を提供する。過酸は、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、および体臭の低減または除去のために使用され得る。本発明のスキンケア製品は、非過酸ベースのスキンケア製品の前処理として使用されてもよい。スキンケア製品において一般に使用されるいくつもの皮膚科学的に許容可能な材料も、スキンコンディショニング剤および皮膚着色剤などの本発明のスキンケア組成物中に取り込まれ得る。本明細書において定義されるスキンコンディショニング剤には、皮膚を引き締める収斂剤と、死んだ皮膚細胞を除去する角質除去剤exfoliantと、滑らかで柔らかく柔軟な外観の保持を助けるする皮膚軟化剤と、皮膚の上層の含水量を増大させる湿潤剤と、皮膚表面からの水の蒸発を遅らせる閉塞剤と、乾燥または損傷した皮膚の外観を向上するか、あるいは剥離を低減して柔軟性を回復させる種々雑多な化合物とが含まれるが、これらに限定されない。スキンコンディショニング剤は当該技術分野においてよく知られており、例えば、Greenら国際公開第01/07009号パンフレットが参照され、種々の供給元から市販されている。スキンコンディショニング剤の適切な例としては、α-ヒドロキシ酸、β-ヒドロキシ酸、ポリオール、ヒアルロン酸、D,L-パンテノール、ポリサリチレート、パルミチン酸ビタミンA、酢酸ビタミンE、グリセリン、ソルビトール、シリコーン、シリコーン誘導体、ラノリン、天然油およびトリグリセリドエステルが挙げられるが、これらに限定されない。スキンコンディショニング剤は、ポリサリチレート、プロピレングリコールCASNo.57-55-6、DowChemical,Midland,MI、グリセリンCASNo.56-81-5、ProctorGambleCo.,Cincinnati,OH、グリコール酸CASNo.79-14-1、DuPontCo.,Wilmington,DE、乳酸CASNo.50-21-5、AlfaAesar,WardHill,MA、リンゴ酸CASNo.617-48-1、AlfaAesar、クエン酸CASNo.77-92-9、AlfaAesar、酒石酸CASNO.133-37-9、AlfaAesar、グルカル酸CASNo.87-73-0、ガラクタル酸CASNo.526-99-8、3-ヒドロキシ吉草酸CASNo.10237-77-1、サリチル酸CASNo.69-72-7、AlfaAesar、および1,3プロパンジオールCASNo.504-63-2、DuPontCo.,Wilmington,DEを含むことができる。ポリサリチレートは、参照によって本明細書中に援用される米国特許第4,855,483号明細書においてWhiteらにより記載される方法によって調製され得る。グルカル酸は、MerbouhらCarbohydr.Res.336:75-782001により記載される方法を用いて合成され得る。3-ヒドロキシ吉草酸は、公開された国際特許出願の国際公開第02/012530号パンフレットにおいてBramucciにより記載されるように調製され得る。美容的に許容可能な媒体は、組成物の全重量に対して一般に約10~約90重量の割合の脂肪性物質を含有することができ、脂肪相は、少なくとも1つの液体、固体または半固体の脂肪性物質を含有する。脂肪性物質には、油、ワックス、ガム、およびいわゆるペースト状の脂肪性物質が含まれるが、これらに限定されない。あるいは、組成物は、油中水または水中油エマルションなどの形態であり得る。さらに、組成物は、酸化防止剤、保存剤、充填剤、界面活性剤、UVAおよび/またはUVB日焼け止め、香料、増粘剤、湿潤剤およびアニオン性、非イオン性または両性ポリマー、ならびに染料または顔料着色剤を含むがこれらに限定されない、1つまたは複数の従来の化粧品または皮膚科用添加剤または補助剤を含有し得る。皮膚のカラーリング剤は、以下の染料:エオシン誘導体DCRedNo.21などおよびハロゲン化フルオレセイン誘導体DCRedNo.27、DCRedOrangeNo.5と、DCRedNo.21およびDCOrangeNo.10と組み合わせと、顔料:二酸化チタン、二酸化チタンナノ粒子、酸化亜鉛、DCRedNo.36およびDCOrangeNo.17、DCRedNos.7、11、31および34のカルシウムレーキ、DCRedNo.12のバリウムレーキ、DCRedNo.13のストロンチウムレーキ、FDCYellowNo.5、FDCYellowNo.6、DCRedNo.27、DCRedNo.21、FDCBlueNo.1のアルミニウムレーキ、酸化鉄、マンガンバイオレット、酸化クロム、ウルトラマリンブルー、ならびにカーボンブラックとを含むことができる。カラーリング剤は、日光を浴びることなく日焼けした皮膚の外観を生じる、ジヒドロキシアセトンなどのサンレスタンニング剤であってもよい。一実施形態では、a過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む酵素触媒と、bi構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、iii式式中、R1は、場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R2は、C1~C10直鎖または分枝鎖アルキル、アルケニル、アルキニル、アリール、アルキルアリール、アルキルヘテロアリール、ヘテロアリール、CH2CH2On、またはCH2CHCH3-OnHであり、nは1~10であるの1つまたは複数のエステル、ならびにivアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、c過酸素源と、d皮膚のための経皮的に許容可能なキャリア媒体とを含むスキンケア組成物が提供されており、a、b、およびcが混ぜ合わせられたときに、組成物は過酸を含む。別の実施形態では、スキンケア組成物において使用される過加水分解酵素は、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分と、b皮膚に対する親和性を有する第2の部分とを含む融合タンパク質である。一実施形態では、スキンケア製品において使用するために形成される過酸は過酢酸である。スキンケア組成物中の原料の相対的な量は、所望の効果に応じて変化され得る。スキンケア組成物の成分は、使用されるまで分離して保持され得る。一実施形態では、過酸発生成分は混ぜ合わせられてから皮膚表面と接触され、それにより、過酸ベースの有益剤は、皮膚に有益な効果を提供するすなわち、1段階適用方法。別の実施形態では、過酸発生成分は、過酸がその場で生成されるように混ぜ合わせられる。一実施形態では、1ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、ならびにiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源と、c過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む酵素触媒とを含む反応成分のセットを提供するステップと、21の反応成分を混ぜ合わせ、それにより少なくとも1つの過酸が生成されるステップと、3皮膚を前記過酸と接触させ、それにより、過酸処理が、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、および体臭の低減または除去からなる群から選択される利益を提供するステップとを含む単一段階方法が提供されており、美容的に許容可能な媒体の1つまたは複数の成分が存在していてもよい。過酸発生系すなわち、皮膚表面における順次適用組成物の個々の成分のうちの1つまたは2つは、酵素的な過酸の生成に必要とされる残りの成分を適用する前に皮膚表面と接触され得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、基質および過酸素源よりも前に皮膚と接触されるすなわち、2段階適用。好ましい実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分よりも前に皮膚表面に適用される標的化ペルヒドロラーゼすなわち、融合タンパク質であるすなわち、2段階適用方法。別の実施形態では、1皮膚を、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分であって、前記酵素が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む第1の部分と、b皮膚に対する親和性を有するペプチド成分を含む第2の部分とを含む融合タンパク質と接触させ、それにより融合ペプチドが皮膚に結合するステップと、2場合により、皮膚を水溶液ですすぎ、非結合融合ペプチドを除去するステップと、3結合した融合ペプチドを含む皮膚を、ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、ならびにiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源とに接触させ、それにより、融合ペプチドが基質および過酸素源と混ぜ合わせられると過酸が生成され、それにより、皮膚が、スキンホワイトニング、皮膚漂白、スキンコンディショニング、皮膚のしわの出現の低減、皮膚の若返り、真皮の接着の低減、および体臭の低減または除去からなる群から選択される利益を受けるステップとを含む方法が提供される。ネイルケア組成物CE-7過酸発生成分は、ネイルケア製剤および製品に取り込まれて、有効濃度の少なくとも1つの過酸を発生させることができる。所望の量の過酸を発生させるために使用されるCE-7ペルヒドロラーゼは融合タンパク質の形態で使用することができ、ここで、融合タンパク質の第1の部分はCE-7ペルヒドロラーゼを含み、第2の部分は爪に対する親和性を有する。ここでは、爪に対する親和性を有するペプチドが提供される。爪に対する親和性を有する追加のペプチドを同定するための方法は当該技術分野においてよく知られており、いくつか例を挙げると、ファージディスプレイ、リボソームディスプレイ、およびmRNA-ディスプレイなどのいくつものペプチドディスプレイ技術が含まれ得る。さらに、爪結合ペプチドは、爪に対する静電引力を有するように実験的に調製することもできる。生成される過酸は爪に利益を提供する。過酸は、爪の漂白、爪の消毒、爪のリサーフェシングのために、あるいはマニキュア液などの他のネイルケア製品の前処理として使用され得る。ネイルケア製品において一般に使用されるいくつもの皮膚科学的に許容可能な材料も、爪コンディショニング剤および爪着色剤などの本発明のネイルケア組成物中に取り込まれ得る。爪着色剤は、DCRedNos.8、10、30および36、DCRedNos.6、9および12のバリウムレーキ、DCRedNos.7、11、31および34のカルシウムレーキ、DCRedNo.30およびDCOrangeNo.17およびDCBlueNo.6のストロンチウムレーキを含むことができる。爪着色剤は、指の爪および足指の爪を着色するためのマニキュア液組成物において使用され得る。マニキュア液組成物は、美容的に許容可能な媒体中に有効量の少なくとも1つの爪着色剤を含む、爪の処理および着色のための組成物である。マニキュア液のための美容的に許容可能な媒体の成分は、Philippeら上記によって記載されている。マニキュア液組成物は、通常、溶媒と、セルロース誘導体、ポリビニル誘導体、アクリルポリマーまたはコポリマー、ビニルコポリマーおよびポリエステルポリマーなどの塗膜形成物質とを含有する。さらに、マニキュア液は、リン酸トリクレジル、安息香酸ベンジル、リン酸トリブチル、アセチルリシノール酸ブチル、クエン酸トリエチル、アセチルクエン酸トリブチル、フタル酸ジブチルまたはカンファーなどの可塑剤を含有してもよい。一実施形態では、a過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む酵素触媒と、bi構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、ならびにiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、c過酸素源と、d爪のための美容的に許容可能なキャリア媒体とを含むネイルケア組成物が提供されており、a、b、およびcが混ぜ合わせられたときに、組成物は過酸を含む。別の実施形態では、ネイルケア組成物中で使用される過加水分解酵素は、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分と、b爪に対する親和性を有する第2の部分とを含む融合タンパク質である。一実施形態では、ネイルケア組成物のために形成される過酸は過酢酸である。ネイルケア組成物中の原料の相対的な量は、所望の効果に応じて変化され得る。ネイルケア組成物の成分は、使用されるまで分離して保持され得る。一実施形態では、過酸発生成分は混ぜ合わせられてから爪表面と接触され、それにより、過酸ベースの有益剤は、爪に有益な効果を提供するすなわち、1段階適用方法。別の実施形態では、過酸発生成分は、過酸がその場で生成されるように混ぜ合わせられる。一実施形態では、1ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、ならびにiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源と、c過加水分解活性を有する酵素触媒であって、前記酵素触媒が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有する酵素を含み、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフである酵素触媒とを含む反応成分のセットを提供するステップと、21の反応成分を混ぜ合わせ、それにより少なくとも1つの過酸が生成されるステップと、3爪を前記過酸と接触させ、それにより、過酸処理が、爪の漂白、爪のリサーフェシング、および爪の消毒からなる群から選択される利益を提供するステップとを含む、爪を処理するための単一段階方法が提供される。過酸発生系すなわち、爪表面における順次適用組成物の個々の成分のうちの1つまたは2つは、酵素的な過酸の生成に必要とされる残りの成分を適用する前に爪表面と接触され得る。一実施形態では、過加水分解酵素は、基質および過酸素源よりも前に爪と接触されるすなわち、2段階適用。好ましい実施形態では、過加水分解活性を有する酵素は、酵素的な過酸の生成に必要な残りの成分よりも前に爪表面に適用される標的化ペルヒドロラーゼすなわち、融合タンパク質であるすなわち、2段階適用方法。別の実施形態では、1爪を、a過加水分解活性を有する酵素を含む第1の部分であって、前記酵素が、CLUSTALWを用いたときに参照配列の配列番号2とアラインするCE-7シグネチャーモチーフを有し、前記シグネチャーモチーフが、i配列番号2の位置118~120に相当する位置のRGQモチーフ、ii配列番号2の位置179~183に相当する位置のGXSQGモチーフ、およびiii配列番号2の位置298~299に相当する位置のHEモチーフを含む第1の部分と、b爪に対する親和性を有するペプチド成分を含む第2の部分と、を含む融合タンパク質と接触させ、それにより融合ペプチドが爪に結合するステップと、2場合により、爪を水溶液ですすぎ、非結合融合ペプチドを除去するステップと、3結合した融合ペプチドを含む爪を、ai構造[X]mR5式中、X=式R6COOのエステル基であり、R6=場合によりヒドロキシル基またはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7線状、分枝状または環状ヒドロカルビル部分であり、ここで、R6=C2~C7の場合には、R6は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、R5=場合によりヒドロキシル基によって置換されていてもよい、C1~C6線状、分枝状、もしくは環状ヒドロカルビル部分または5員環状ヘテロ芳香族部分または6員環状芳香族もしくはヘテロ芳香族部分であり、ここで、R5中の各炭素原子は個々に、1個以下のヒドロキシル基または1個以下のエステル基もしくはカルボン酸基を含み、R5は場合により1つまたは複数のエーテル結合を含んでいてもよく、mは、1からR5中の炭素原子の数までの範囲の整数であるを有し、25°Cにおいて少なくとも5ppmの水中の溶解度を有するエステル、ii構造式中、R1=場合によりヒドロキシルまたはC1~C4アルコキシ基によって置換されていてもよい、C1~C7直鎖または分枝鎖アルキルであり、R3およびR4は個々に、HまたはR1COであるを有するグリセリド、ならびにiiiアセチル化単糖類、アセチル化二糖類、およびアセチル化多糖類からなる群から選択されるアセチル化糖類からなる群から選択される少なくとも1つの基質と、b過酸素源とに接触させ、それにより、融合ペプチドが基質および過酸素源と混ぜ合わせられると過酸が生成され、それにより、爪が、爪の漂白、爪のリサーフェシング、および爪の消毒からなる群から選択される利益を受けるステップとを含む方法が提供される。ペルオキシカルボン酸および過酸化水素の濃度を決定するためのHPLC検定方法反応物および生成物を分析するために、滴定、高速液体クロマトグラフィHPLC、ガスクロマトグラフィGC、質量分析MS、キャピラリー電気泳動法CE、U.PinkernellらAnal.Chem.,6917:3623-36271997によって記載される分析手順、ならびに本発明の実施例において記載されるような2,2’-アジノ-ビス-3-エチルベンゾタゾリン-6-スルホネートABTS検定U.Pinkernellet.al.Analyst,122:567-5711997およびDinuet.al.Adv.Funct.Mater.,20:392-3982010を含むがこれらに限定されない様々な分析方法を、本発明の方法において使用することができる。ペルオキシカルボン酸の最小殺生物濃度の決定特定のパーソナルケア用途は、いくつか例を挙げると体臭および真菌感染に関連するものなど、不要な微生物の除去と関連し得る。従って、標的パーソナルケア用途のための最小殺生物濃度を測定することが望まれるかもしれない。J.GabrielsonらJ.Microbiol.Methods50:63-732002によって記載される方法は、ペルオキシカルボン酸、または過酸化水素および酵素基質の最小殺生物濃度MBCを決定するために使用することができる。検定法は、XTTの還元阻害に基づいており、ここで、XTT2,3-ビス[2-メトキシ-4-ニトロ-5-スルホフェニル]-5-[フェニルアミノカルボニル]-2H-テトラゾリウム、分子内塩、モノナトリウム塩は、490nmまたは450nmで測定される光学濃度ODの変化による微生物の呼吸活性を示す酸化還元色素である。しかしながら、消毒剤および防腐剤の活性を試験するために利用可能な様々なその他の方法が存在し、生存可能なプレートのカウント、直接的な顕微鏡のカウント、乾燥重量、濁度測定、吸光度、およびバイオルミネセンスなどが含まれるが、これらに限定されない例えば、Brock,SemourS.,Disinfection,Sterilization,andPreservation,5thedition,LippincottWilliamsWilkins,Philadelphia,PA、USA;2001を参照。組換え微生物の発現本発明の配列の遺伝子および遺伝子産物は、異種宿主細胞において、特に微生物宿主の細胞において産生され得る。本発明の遺伝子および核酸分子の発現のための好ましい異種宿主細胞は、真菌または細菌ファミリーにおいて見出すことができ、広範な温度、pH値、および溶媒耐性にわたって増殖する微生物宿主である。例えば、細菌、酵母、および糸状菌はどれも適切に本発明の核酸分子の発現の宿主となり得ると考えられる。ペルヒドロラーゼは、細胞内、細胞外、または細胞内および細胞外の両方の組み合わせにおいて発現され得るが、ここで、細胞外発現によって、発酵産物からの所望のタンパク質の回収は、細胞内発現により産生されるタンパク質の回収方法よりも容易になる。転写、翻訳およびタンパク質生合成装置は、細胞バイオマスを発生させるために使用される細胞原料に対して不変なままであり、それにもかかわらず機能遺伝子は発現されるであろう。宿主株の例としては、アスペルギルス属、トリコデルマ属、サッカロミセス属、ピキア属、ファフィア属Phaffia、クルイベロミセス属、カンジダ属、ハンゼヌラ属、ヤロウィア属、サルモネラ属、バチルス属、アシネトバクター属、ザイモモナス属、アグロバクテリウム属、エリスロバクター属Erythrobacter、クロロビウム属、クロマチウム属、フラボバクテリウム属、サイトファーガ属、ロドバクター属、ロドコッカス属、ストレプトミセス属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリア属、マイコバクテリウム属、ディノコッカス属、エシェリキア属、エルウィニア属、パンテア属、シュードモナス属、スフィンゴモナス属、メチロモナス属、メチロバクター属Methylobacter、メチロコッカス属、メチロサイナス属、メチロミクロビウム属Methylomicrobium、メチロシスティス属Methylocystis、アルカリゲネス属、シネコシスティス属、シネココッカス属、アナベナ属、チオバチルス属、メタノバクテリウム属、クレブシエラ属、およびミキソコッカス属などの細菌、真菌または酵母種が挙げられるが、これらに限定されない。一実施形態では、細菌宿主株には、エシェリキア属、バチルス属、クルイベロミセス属、およびシュードモナス属が含まれる。好ましい実施形態では、細菌宿主細胞は、バチルススブチリスBacillussubtilisまたはエシェリキアコリEscherichiacoliである。大規模の微生物の増殖および機能遺伝子の発現は、様々な単純または複合糖質、有機酸、およびアルコール、またはメタンなどの飽和炭化水素、または二酸化炭素光合成または化学独立栄養宿主の場合、窒素、リン、硫黄、酸素、炭素または任意の微量栄養素小さい無機イオンを含むの形態および量を使用し得る。増殖速度の制御は、特定の制御分子を培養に添加するか否かによって影響され得るが、これらは通常、栄養分またはエネルギー源とは考えられない。適切な宿主細胞の形質転換のために有用なベクターまたはカセットは当該技術分野でよく知られている。通常、ベクターまたはカセットは、関連の遺伝子の転写および翻訳を指示する配列、選択可能なマーカー、および自己複製または染色体の組込みを可能にする配列を含有する。適切なベクターは、転写開始の調節を包含する遺伝子の5’領域と、転写の終結を調節するDNA断片の3’領域とを含む。両方の調節領域が形質転換宿主細胞に相同および/または産生宿主に天然の遺伝子に由来する場合が最も好ましいが、このような調節領域はそのような由来でなくてもよい。所望の宿主細胞における本発明のセファロスポリンCデアセチラーゼのコード領域の発現を駆動するために有用な開始調節領域またはプロモーターは多数あり、当業者によく知られている。事実上、これらの遺伝子を駆動することができるあらゆるプロモーターが本発明に適しており、CYC1、HIS3、GAL1、GAL10、ADH1、PGK、PHO5、GAPDH、ADC1、TRP1、URA3、LEU2、ENO、TPIサッカロミセス属における発現に有用、AOX1ピキア属における発現に有用、ならびにlac、araB、tet、trp、lPL、lPR、T7、tac、およびtrcエシェリキアコリEscherichiacoliにおける発現に有用、そしてバチルス属における発現に有用なamy、apr、nprプロモーターおよび種々のファージプロモーターが挙げられるが、これらに限定されない。終結調節領域も、好ましい宿主細胞に天然の種々の遺伝子に由来し得る。一実施形態では、終結調節領域の包含は任意的である。別の実施形態では、キメラ遺伝子は、好ましい宿主細胞に由来する終結調節領域を含む。工業的な産生ペルヒドロラーゼ触媒を産生するために様々な培養方法を適用することができる。例えば、組換え微生物宿主から過剰発現される特定の遺伝子産物の大規模産生は、バッチ培養、流加培養、および連続培養法によって行うことができる。バッチおよび流加培養法は一般的であり、当該技術分野においてよく知られており、その例は、ThomasD.BrockinBiotechnology:ATextbookofMicrobiology,SecondEdition,SinauerAssociates,Inc.,Sunderland,MA1989およびDeshpande,MukundV.,Appl.Biochem.Biotechnol.,36:227-2341992において見出すことができる。所望のペルヒドロラーゼ触媒の商業的な産生は、連続培養を用いて達成することもできる。連続培養は開放系であり、定義される培地がバイオリアクターに連続的に添加され、同時に、等量の条件培地が処理のために除去される。一般に、連続培養は、細胞が主に対数増殖期にあるときに、細胞を一定の高い液相密度に維持する。あるいは、連続培養は固定化細胞を用いて実施することもでき、ここで、炭素および栄養分は連続的に添加され、価値のある産物、副産物または老廃物は細胞塊から連続的に除去される。細胞の固定化は、天然および/または合成材料で構成される様々な固体担体を用いて実施することができる。バッチ発酵、流加発酵、または連続培養からの所望のペルヒドロラーゼ触媒の回収は、当業者に知られている方法のいずれかによって達成され得る。例えば、酵素触媒が細胞内で産生される場合、細胞ペーストは遠心分離または膜ろ過によって培地から分離され、場合により水または所望のpHの水性緩衝液で洗浄され、次に、所望のpHの水性緩衝液中の細胞ペーストの懸濁液は均質化されて、所望の酵素触媒を含有する細胞抽出物を生じる。細胞抽出物は、場合により、セライトまたはシリカなどの適切なろ過助剤を通してろ過され、酵素触媒溶液から不要なタンパク質を沈殿させるための加熱処理ステップの前に細胞片が除去されてもよい。次に、所望の酵素触媒を含有する溶液は、膜ろ過または遠心分離によって、沈殿した細胞片およびタンパク質から分離されてもよく、得られた部分精製酵素触媒溶液は、付加的な膜ろ過によって濃縮され、次に場合により、適切なキャリア例えば、マルトデキストリン、リン酸緩衝液、クエン酸緩衝液、またはこれらの混合物と混合され、噴霧乾燥されて所望の酵素触媒を含む固体粉末を生じ得る。量、濃度、またはその他の値またはパラメータが、範囲、好ましい範囲、または好ましい上限値および好ましい下限値の一覧のいずれかで与えられる場合、これは、範囲が別々に開示されているかどうかにかかわらず、任意の範囲の上限または好ましい値と、任意の範囲の下限または好ましい値との任意の対から形成される全ての範囲を具体的に開示すると理解されるべきである。本明細書において数値の範囲が列挙される場合、他に記載されない限り、その範囲は、その両端点ならびに範囲内の全ての整数および分数を含むことが意図される。範囲を定義する場合、本発明の範囲は、列挙される特定の値に限定されることは意図されない。一般的な方法以下の実施例は、本発明の好ましい態様を実証するために提供される。実施例において開示される技術が、本発明の実施において十分に機能するための技術に従い、従って、その実施のために好ましいモードを構成すると考えられることは、当業者によって認識されるべきである。しかしながら、当業者は、本発明の開示を考慮して、開示される特定の実施形態において多くの変化が成され、そしてそれでもなお本発明で開示される方法および実施例の趣旨および範囲から逸脱することなく同様または類似の結果を得ることができると認識すべきである。全ての試薬および材料は、他に指定されない限り、DIFCOLaboratoriesDetroit,MI、GIBCO/BRLGaithersburg,MD、TCIAmericaPortland,OR、RocheDiagnosticsCorporationIndianapolis,inまたはSigma/AldrichChemicalCompanySt.Louis,MOから入手した。本明細書における以下の略語は、以下のように、測定、技術、特性、または化合物の単位に相当する:secまたはsは秒を意味し、minは分を意味し、hまたはhrは時間を意味し、μLはマイクロリットルを意味し、mLはミリリットルを意味し、Lはリットルを意味し、mMはミリモル濃度を意味し、Mはモル濃度を意味し、mmolはミリモルを意味し、ppmは100万分の1を意味し、wtは重量を意味し、wtは重量パーセントを意味し、gはグラムを意味し、mgはミリグラムを意味し、μgはマイクログラムを意味し、ngはナノグラムを意味し、gは重力を意味し、gfは最大グラム重量maximumgramsforceを意味し、denはデニールを意味し、Nはニュートンを意味し、texはヤードの質量における基本的なテックス単位/長さ1000メートル当たりの繊維のグラム数を意味し、HPLCは高速液体クロマトグラフィを意味し、ddH2Oは蒸留および脱イオン水を意味し、dcwは乾燥細胞重量を意味し、ATCCまたはATCC登録商標はAmericanTypeCultureCollectionManassas,VAを意味し、Uはペルヒドロラーゼ活性の単位を意味し、rpmは1分間の回転数を意味し、Tgはガラス転移温度を意味し、Ten.は靭性を意味し、TSは引張強さを意味し、そしてEDTAはエチレンジアミン四酢酸を意味する。単一の繊維の引張強さ試験試験のための毛髪サンプルの選択毛髪サンプルの量および直径は様々なので、引張強さ試験において合理的な標準偏差を達成するために、毛髪サンプルの予備選択が使用される。目に見える欠陥があるか、あるいは大部分の繊維よりも著しく細いまたは太い毛髪繊維はどれも手で除去した。汚染を防止するために、毛髪繊維サンプルを取り扱う間、手袋を用いた。毛髪サンプルの調製プラスチック製ホールピペット管は、球状端部を切り取ることにより27/8インチ約7.3cmに切断した。一端をテープで留めることにより毛髪繊維をひとまとめにしながら、7~20本の毛髪ストランドを有する毛髪束を慎重に管に挿入し、ホールピペットの幅広端部の外側上部に取り付けた。これは、ストランドを管中の正しい位置に一度で保持するのにも役立った。適用手順溶液/クリーム200μLを2.0mLの微量遠心管に添加した。毛髪を先端から突出させてホールピペットの小さい方の端部を管の内部に挿入することによって、毛髪ストランドがU型を形成し、ストランドの自由端部が微量遠心管の外側にゆるく垂れ下がるように毛髪サンプルを管の中に入れた。特定の適用の後、毛髪サンプルを乾燥させ、引張強さ試験の前に、温度および湿度制御室において少なくとも12時間、好ましくは24時間平衡化した。毛髪繊維の引張強さ試験手順毛髪サンプルを長さ4インチの片に切断した。各毛髪繊維のデニール数線質量密度linermassdensityは、TextechnoVibromatInstrumentTextechnoHerbertSteinGmbHCo.KG,Germanyにより測定した。毛髪繊維は、ASTMD3822-01TensilePropertiesofSingleTextileFibers、ASTMInternational,WestConshohocken,PA,2001に従って、Instron試験システムInstronModel1122Tester、Instron,MAにおいて約70°F約21°Cおよび65相対湿度で試験した。毛髪サンプルの試験領域をゲージの中央に置き、両端部を試験ヘッド上に把持した。取扱いおよび試験ヘッド上の把持を容易にするために繊維の両端部をそれぞれテープ片に取り付けた。試験は、2インチ5.1cmのゲージ長、500mgのロードセル、および1.2インチ/分3cm/分の引張速度を用いた。試験中、繊維の力-ひずみ曲線を記録した。最大力gfをデニール数denで除することによって最大靭性gf/denを計算した。gf/den/11.33=ニュートン/テックスN/texに注意されたい。HPLC過酢酸検定反応混合物中の過酢酸PAA濃度の決定は、Pinkernelletal.,Anal.Chem.1997,6917:3623-3627によって記載される方法に従って実施した。反応混合物のアリコート0.040mLを所定時間に取り出して、0.960mLの5mMのリン酸水と混合した。希釈サンプルのpHをpH4未満に調整することにより反応を直ちに終了させた。得られた溶液は、12,000rpmで2分間の遠心分離により、ULTRAFREE登録商標MC-フィルタユニット30,000公称分画分子量NormalMolecularWeightLimit、NMWL、MilliporecatUFC3LKT00を用いてろ過した。得られたろ液のアリコート0.100mLを、0.300mLの脱イオン水を含有する1.5mLのスクリューキャップHPLCバイアルAgilentTechnologies,PaloAlto,CA、5182-0715に移し、次に、アセトニトリル中20mMのMTSメチル-p-トリル-スルフィド0.100mLを添加し、バイアルにフタをし、内容物を軽く混合してから、光のない状態で、約25°Cにおいて10分間のインキュベーションを行った。次に、各バイアルに、0.400mLのアセトニトリルおよび0.100mLのトリフェニルホスフィンTPP、40mMのアセトニトリル溶液を添加し、バイアルに再度フタをし、得られた溶液を混合し、光のない状態で約25°Cで30分間インキュベートした。次に、各バイアルに、0.100mLの10mMのN,N-ジエチル-M-トルアミドDEET、HPLC外部標準を添加し、得られた溶液をHPLCWatersAlliance2695、WatersCorporation,MAにより分析した。HPLC方法SupelcoDiscoveryC8カラム10cm×4.0mm、5μmcat.569422-Uw/プレカラムSupelcoSupelguardDiscoveryC8Sigma-Aldrich、cat59590-U、10マイクロリットルの注入体積、1.0mL/分および周囲温度におけるCH3CNSigma-Aldrich、270717および脱イオン水による勾配法:発現ベクターpLD001プラスミドpLD001配列番号292はE.コリE.coliのための適切な発現ベクターであることが既に報告されている参照によって本明細書中に援用される米国特許出願公開第2010-0158823A1号明細書Wangらを参照。ベクターpLD001は、市販のベクターpDEST17Invitrogen,Carlsbad,CAに由来した。これは、市販のベクターpET31bNovagen,Madison,WI由来の配列を含み、酵素ケトステロイドイソメラーゼKSIの断片をコードする。標準組換えDNA法を用いて、NdeIおよびBamHI部位によって結合された種々のヒドロラーゼ/ペルヒドロラーゼに対するコード配列は、pLD001のNdeIおよびBamHI部位の間に連結され、KSI断片を置換し得る。同様に、BamHIおよびAscI部位により結合された結合ドメインのコード配列は、pLD001のBamHIおよびAscI部位の間に連結され得る。実施例1市販の脱毛製品を用いた毛髪弱化効力の目標レベルの設定この実施例の目的は、市販の脱毛製品を用いて毛髪弱化効力の目標レベルを確立することである。各毛髪サンプルの最大靭性引張強さを使用して、毛髪サンプルの完全性を比較した。最大靭性の値が低いことは、弱化効力の改善を示す。市販の脱毛剤クリームのNAIR登録商標ChurchandDwightCo.,Inc.,Princeton,NewJerseyからのアルカリ/チオグリコール酸カリウムベースの毛髪除去製品を用いて、毛髪弱化の目標レベルを設定した。NAIR登録商標製品の使用説明書に基づいて、推奨される処理時間は3分~10分間である。従って、NAIR登録商標で3分~10分間処理された毛髪サンプルの最大靭性を用いて目標レベルを決定した。毛髪処理の間、約200μLのNAIR登録商標クリームを2mL微量遠心管に添加し、毛髪サンプルをクリーム中に3、5および10分間浸漬した。次に、毛髪サンプルを水道水ですすいで全てのクリームを除去してから、N2の流れの中で乾燥させた。表2は、NAIR登録商標で3分~10分間処理した毛髪ストランドの平均引張強さが、約1.3gf/den~0.8gf/denの範囲であったことを示す。従って、毛髪弱化効力の所望のレベルは、類似の試験条件下で0.8gf/den~1.3gf/denの範囲を標的とした。実施例2目標レベルを達成する単一適用における過酢酸の最低濃度の確認この実施例の目的は、毛髪弱化効力の目標レベルを単一適用で達成する過酢酸PAAの最低濃度を確認することである。50mMのリン酸緩衝液中に過酢酸を添加して、pH6およびpH8において異なるPAA濃度を有する溶液を調製した。PAA溶液200μLを2mL微量遠心管に添加し、毛髪サンプルを2時間挿入した。次に、毛髪サンプルを脱イオン水ですすぎ、N2下で乾燥させた。表3は、試験条件下で目標の毛髪弱化レベルを達成するために、PAA濃度は0.6重量よりも高い必要があることを示す。PAAの濃度を低くするために、より長い浸漬時間および尿素毛髪膨潤剤の包含を用いた。表4は、より長い浸漬時間および20の尿素の使用が、有効なPAA濃度を約0.6重量まで低下させることに役立ったことを示す。より長い浸漬時間および尿素の効果は、PAA濃度が0.6重量未満の場合には有意でなかった。実施例3過酸の多数回処理この実施例の目的は、単回の過酸処理に対して、同じ暴露時間で、過酸の多数の繰り返し処理の利点を示すことである。20重量の尿素を含有する50mMのリン酸pH8中で種々の濃度のPAAの溶液を調製した。毛髪サンプルを溶液中に30分間浸漬してから、上記のようにすすいで乾燥させた。処理を7回または15回すなわち、それぞれ4時間および8時間の全暴露時間繰り返した。結果は、表5で提供される。表4を表5と比較すると、20重量の尿素溶液を含有する0.6重量のPAAの場合、繰り返しの処理は、毛髪弱化効力を効果的に改善する。表5のデータは、目標の毛髪弱化レベルを達成するために有効なPAA濃度は、16回までの多数回の処理を用いて0.2重量まで低下され得ることを示す。実施例4他の毛髪漂白剤の毛髪弱化効力この実施例の目的は、他の毛髪漂白剤の毛髪弱化効力を比較することである。2つの市販の過酸化水素ベースの漂白クリームSALLYHANSEN登録商標顔用漂白クリームおよびSALLYHANSEN登録商標顔ボディ用超強力漂白クリーム、DelLaboratories,Inc.,Uniondale,NYと、同様のpH8の20の尿素のリン酸溶液中の6重量の過酸化水素H2O2とにより、実施例3と同じ多数回処理を適用した。2つの漂白クリームで処理した毛髪サンプルの色は、最初の処理の後に著しく明るくなった。しかしながら、処理した毛髪ストランドの最大靭性値は、未処理の毛髪ストランドと比較してあまり低下しなかった。6重量のH2O2溶液で処理した毛髪ストランドの色および靭性値における変化は観察されなかった表6.実施例5より低濃度の過酢酸および尿素を用いた毛髪弱化効力この実施例の目的は、実施例3で示されたよりも低いPAA濃度および少ない量の尿素で、同様の毛髪弱化効力が達成され得ることを実証することである。別の実験では、異なる量のPAAおよび尿素を50mMのリン酸緩衝液pH8中に混合して、異なる濃度のPAAを有する10重量の尿素溶液を作った。毛髪サンプルを溶液中に20分間浸漬してから、上記のようにすすいで乾燥させた。処理を15回繰り返した。表7は、0.1重量のPAAおよび10重量の尿素を含有するpH8溶液を使用すると、試験条件下で、毛髪弱化効力の目標レベルを達成可能であることを示す。言い換えると、0.1重量のPAAおよび10重量の尿素の溶液pH8により、1回の適用当たり20分間で16回、毛髪繊維を処理すると、NAIR登録商標で5分間処理した毛髪サンプルよりも優れた毛髪弱化効力が達成され得る。実施例6羊毛除去に対する過酢酸溶液の効果この実施例の目的は、生皮サンプルからの羊毛の除去に対するPAA溶液の効果を研究することである。ヒツジ生皮サンプルからの羊毛の除去に対するPAA溶液の効力を評価するために、以下の実験を行った。生皮ストリップ0.5cm×3cmを切断し、羊毛繊維を0.2cmの長さに整えた。各溶液50μLを、分離された生皮ストリップ上に適用した長さの半分を処理し、長さの半分は未処理。生皮ストリップサンプルを室温約20°Cで10分間放置させた。過剰な液体をブロッティングにより除去し、さらなる処理のためにサンプルを30分間プラスチック管内部に入れ、次に、50μLの2のラウリルエーテル硫酸ナトリウムSLES溶液で洗浄し、水道水ですすぎ過剰な液体をブロッティングにより除去した、次にN2下で乾燥させた。処理された領域の羊毛繊維が全て除去されるまで処理を繰り返した。このプロトコルを用いて、apH8の50mMのリン酸緩衝液中、0.6重量のPAA、15重量の尿素、および0.5重量のSLESと、bpH8の50mMのリン酸緩衝液中、0.6重量のPAAおよび15重量の尿素と、cpH8の50mMのリン酸緩衝液中、0.2重量のPAA、15重量の尿素、および0.5重量のSLESとの3つの異なる溶液を試験した。溶液a、bおよびcで処理したサンプル羊毛繊維はそれぞれ、19回目、23回目、24回目の適用で完全に除去された。0.5重量のSLESの添加は、羊毛除去プロセスを加速するようである。実施例7還元溶液と組み合わせて順次適用される過酢酸溶液この実施例の目的は、毛髪サンプルをPAA溶液および還元溶液で順次処理した場合の毛髪弱化効力を実証することである。現在の毛髪除去製品は、通常、活性成分としてチオグリコール酸カリウムなどの還元剤化学還元剤を使用する。必要な毛髪除去効力を得るために、高pHおよび高濃度のこれらの還元剤が通常必要とされる。例えば、15重量のチオグリコール酸カリウムおよびpH12が使用される。しかしながら、これらの条件は皮膚刺激を引き起こし得る。この例は、どのようにして、過酢酸PAA溶液および還元溶液を順次用いることにより、有効な毛髪除去に必要とされる活性成分のpHおよび濃度を低くできるかを示す。この実験では、異なる量のPAAおよび尿素を50mMのリン酸緩衝液pH8に添加して、異なる濃度のPAAを有する10重量の尿素溶液を作った。50mMのリン酸緩衝液pH7.5中に5重量のチオグリコール酸カリウム、10重量の尿素を含む還元溶液を調製した。毛髪サンプルをPAA溶液に20分間浸漬してから、上記のようにすすいで乾燥させた。次に、毛髪サンプルを上記の還元溶液中に20分間浸漬してから、すすいで乾燥させた。PAA溶液および還元溶液の両方による処理全体を15回繰り返した。表8において、PAA溶液で処理しなかったサンプル1は毛髪弱化効力の目標レベルを達成しなかった。0.05重量のPAA溶液を前記還元溶液と組み合わせると、処理は毛髪弱化効力を著しく改善する。表8を表7と比較すると、PAA溶液と穏やかな還元溶液との組み合わせは、PAA溶液を単独で使用した場合よりも優れた毛髪弱化効力を示した。実施例8毛髪標的化ペルヒドロラーゼ融合物の構築以下の実施例は、毛髪結合配列により毛髪に標的化されたペルヒドロラーゼの産生のための発現系の設計を記載する。毛髪結合ドメイン配列番号290および配列番号291に対する過加水分解活性を有する酵素ペルヒドロラーゼの融合物をコードする遺伝子配列番号286および配列番号287は、可動性リンカーそれ自体はさらに、毛髪結合ドメインHC263またはHC1010それぞれ、配列番号290および配列番号291に融合されるをコードするヌクレオチド配列に対して3’端部で融合したサーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼのC277S変異体配列番号293のポリヌクレオチド配列を有するように設計した。E.コリE.coliにおける発現のために遺伝子をコドン最適化し、DNA2.0MenloPark,Californiaにより合成した。NdeIおよびAscI制限部位間で発現ベクターpLD001配列番号292において遺伝子をT7プロモーターの後ろでクローン化し、それぞれプラスミドpLR1021およびpLR1022を生じた。融合タンパク質を発現するために、プラスミドをE.コリE.coli株BL21AIInvitrogen,Carlsbad,Californiaに移し、株LR3311HC263に対するペルヒドロラーゼ融合物、配列番号288およびLR3312HC1010に対するペルヒドロラーゼ融合物、配列番号289を生じた。サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼの非標的化C277S変異体を同様にクローン化した。サーモトガマリティマThermotogamaritimaC277S変異体の調製および組換え発現は、参照によって本明細書に援用される米国特許出願公開第2010-0087529号明細書においてDiCosimoらにより既に報告されている。実施例9融合タンパク質の産生以下の実施例は、毛髪結合ドメインにより毛髪に標的化されたペルヒドロラーゼの発現および精製を記載する。株LR3311および株LR3312は、50mg/Lのスペクチノマイシンを含有する1リットルの自己誘導培地10g/Lのトリプトン、5g/Lの酵母抽出物、5g/LのNaCl、50mMのNa2HPO4、50mMのKH2PO4、25mMNH42SO4、3mMのMgSO4、0.75のグリセロール、0.075のグルコースおよび0.05のアラビノースにおいて、200rpmの攪拌下、37°Cで20時間増殖させた。非標的化ペルヒドロラーゼの産生は、米国特許出願公開第2010-0087529号明細書DiCosimoらにおいて既に報告されている。細胞を4°Cで8000rpmの遠心分離によって収集し、組織ホモジナイザーBrinkmanHomogenizerモデルPCU11、BrinkmannInstruments,Mississauga,Canadaを3500rpmで用いた後、遠心分離8000rpm、4°Cを用いて、300mLの氷冷した溶解緩衝液50mMのTrispH7.5、5mMのEDTA、100mMのNaCl中に細胞ペレットを再懸濁させることにより洗浄した。組織ホモジナイザーを用いて75mgのニワトリ卵白リゾチームSigmaを含有する冷却した溶解緩衝液中に再懸濁させることによって細胞を溶解させた。細胞懸濁液を3時間氷の上に置き、組織ホモジナイザーにより定期的に均質化ながら、リゾチームによる細胞壁の消化を可能にした。この段階では、抽出物の発泡を回避するように気を付けた。抽出物を分割して500mLのボトル当たり150mL、-20°Cで凍結させた。凍結細胞抽出物を室温約22°Cで解凍し、組織ホモジナイザーで均質化し、5mmのプローブを備えたソニケーターBransonUltrasonicsCorporation,Danbury,CT、Sonifierモデル450を20の最大出力、2パルス/秒で1分間用いて超音波処理により破壊した。溶解細胞抽出物を4×50mLの円錐ポリプロピレン遠心管に移してから、4°Cにおいて10,000rpmで10分間遠心分離した。細胞片および破壊されていない細胞を含有するペレットを凍結した。ライセートのアリコートを15mLの円錐ポリプロピレン管12×5mLに移し、80°Cで15分間加熱し、氷上で冷却し、4×50mLの円錐ポリプロピレン遠心管内に注いだ。熱安定性酵素および沈殿したE.コリE.coliタンパク質を含有する可溶性画分を、4°Cにおける10,000rpmで10分間の遠心分離により分離した。超音波処理ステップの後に細胞破壊が不完全であれば、凍結ペレットを再度解凍し、超音波処理、遠心分離および加熱処理の第2ラウンドを受けさせた。この精製プロトコルの出力は、通常、2~4mg/mLのタンパク質を生じ、融合ペルヒドロラーゼの純度は、ポリアクリルアミドゲル電気泳動PAGE分析で評価される場合に、90~75のタンパク質であった。ウシ血清アルブミンの溶液を標準として使用するビシンコニン酸BCA検定ThermoFisherScientific,Rockford,ILによって、全タンパク質を定量化した。実施例10酵素ヒドロラーゼ活性の定量化以下の実施例には、非特異的エステラーゼ基質を用いてそのヒドロラーゼ活性によりペルヒドロラーゼを検出および定量化するための方法が記載される。ペルヒドロラーゼ融合物のヒドロラーゼ活性は、pNPAp-ニトロフェニルアセチルエステルを用いて決定した。通常、酵素をヒドロラーゼ検定緩衝液50mMのKH2PO4;pH7.2中、1~0.01μg/mL濃度まで希釈した。25°Cまたは30°CでpNPAを3mMの最終濃度30μL/mLの100mMのpNPAアセトニトリル中に溶解まで添加することにより、反応を開始させた。選択された時間に、400nmにおける吸収を記録した。pNPAの非酵素的加水分解のバックグラウンドレベルのために、分析には非酵素対照を含ませた。活性は、Δ400/分サンプル-Δ400/分非酵素対照として測定し、加水分解されたpNPAのμmol/タンパク質のmg×分pNPAのモル吸収:10909M-1に変換した。融合タンパク質の比活性は、通常、10~30μmol/mg×分であった。実施例11毛髪標的化ペルヒドロラーゼ融合物の毛髪への結合以下の実施例は、毛髪結合配列のペルヒドロラーゼPAHへの融合に依存する形で、ペルヒドロラーゼの毛髪への結合を記載する。毛髪結合実験のために、茶色の毛髪房InternationalHairImportersandProducts,GlensdaleNYを使用した。毛髪を2のSLESで洗浄し、脱イオン水で徹底的にすすぎ、風乾した。約20mgの1cmの茶色の毛髪断片を1.8mLの微量遠心管中に添加した。ヒドロラーゼ検定緩衝液1.2mLを毛髪に添加した後、ペルヒドロラーゼ酵素を溶液に添加した。AdamsNutatorモデル1105、BectonDickinson,FranklinLakes,NJにおいて、穏やかに攪拌24rpmしながら30分間、酵素を毛髪に結合させた。pNPAヒドロラーゼ試薬の非酵素的加水分解を説明するために、無酵素の対照毛髪を含むものと含まないものを結合実験に含ませた。結合ステップの後、結合緩衝液の1.0mLのアリコートを新しい管に移し、非結合酵素の量を定量化した。付加的な結合緩衝液を除去し、毛髪断片を1mLのヒドロラーゼ緩衝液中の1のTWEEN登録商標-20で4回洗浄した後、1mLそれぞれのヒドロラーゼ緩衝液中で2回洗浄した。次に、毛髪断片を1mLのヒドロラーゼ検定緩衝液中に再懸濁させ、毛髪に結合したままのヒドロラーゼ活性を測定した。サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼのC277SPAH変異体配列番号293は、非標的化ペルヒドロラーゼのための対照として使用した。結果は表9で提供される。表9のデータは、1のTWEEN登録商標-20中での徹底的な洗浄の後に、毛髪標的化ペルヒドロラーゼ融合物は毛髪上に保持されていたが、非標的化ペルヒドロラーゼは保持されなかったことを実証する。実施例12毛髪における融合ペルヒドロラーゼの結合特異性以下の実施例は、毛髪結合配列に依存する形で、皮膚よりも主に毛髪における毛髪標的化ペルヒドロラーゼの結合を記載する。皮膚よりも毛髪に対してある程度の結合特異性を提供するペルヒドロラーゼの毛髪への標的化を査定するために、一般的なエステラーゼ組織学的染色キットSigmaAldrich、カタログ番号:91A-1KTを用いて、ペルヒドロラーゼのヒドロラーゼ活性の視覚的検出を実施した。このキットは、加水分解されると不溶性の茶色い沈殿物を形成する生成物をもたらす無色の基質を提供し、従って、ヒドロラーゼ活性の存在の視覚的評価を可能にする。毛髪および皮膚細胞を、以下のように、D-SquameD-100粘着テープストリップCuDermCorpDallas,TXに付着させた。数本の天然の白い毛髪ストランド0.5cm~1cm長さInternationalHairImportersandProducts,GlensdaleNYをテープストリップの粘着面に置き、ストリップを予め剃った腕の内側の皮膚に対して10秒間押し付けた。ペルヒドロラーゼの近くの茶色の染料の付着の視覚化を最大限にするように白い毛髪を選択した。ストリップは除去したらすぐに、皮膚細胞および白髪で被覆した。毛髪および皮膚細胞を有する各ストリップを、低速で<40rpm穏やかに攪拌しながら、のTWEEN登録商標-20を含有する2mLのヒドロラーゼ検定緩衝液中で洗浄し、6マルチウェル細胞培養ポリスチレンプレートBectonDickinsonのウェル内で毛髪/皮膚細胞を1~2分間洗浄した。緩衝液を除去し、2mLの50mMのKH2PO4pH7.2ヒドロラーゼ検定緩衝液と、10μLのC277S-HC2631.4μg/mL、7.0μLのC277S-HC10102.0μg/mLまたは1.7μLの非標的化酵素とで置き換えた。穏やかに攪拌しながら室温約22°Cで30分間、結合を可能にし、その後、それぞれの酵素溶液を除去し、1のTWEEN登録商標-20を含有するヒドロラーゼ検定緩衝液に交換した。この洗浄ステップを3回繰り返した後、TWEEN登録商標-20を含まないヒドロラーゼ検定緩衝液中で2回洗浄した。次に、各テープストリップを新しいウェルに移した。1ミリリットルのα-ナフチルアセテート試薬製造者により記載されるように新しく調製を添加し、15分間発色させた。染色されたテープストリップをヒドロラーゼ検定緩衝液で3回洗浄した。毛髪および皮膚細胞の染色の視覚的な観察は表10に記録される。この実験は、標的化ペルヒドロラーゼ融合物について、皮膚ではなく毛髪におけるペルヒドロラーゼの保持を実証する。実施例131段階適用において過加水分解酵素用いる毛髪弱化効力この実施例の目的は、1段階適用において酵素的に生成される場合のPAAの毛髪弱化効力を示すことである。少なくとも1つのCE-7ペルヒドロラーゼ酵素を含むその場での酵素的な過酢酸発生系を用いて、毛髪除去/毛髪弱化のための2つの方法を開発した。第1の方法本明細書では、1段階アプローチと呼ばれるは、異なる量の少なくとも1つのCE-7ペルヒドロラーゼを、トリアセチン適切なエステル基質の一例および過酸化水素と混ぜ合わせて、過酢酸を発生させることを含む。酵素溶液をトリアセチン溶液最終濃度は約100mMであったおよびH2O2溶液最終濃度は約250mMと混合したら直ちに、毛髪束を1段階アプローチ溶液に15分間挿入した。毛髪サンプルを水ですすいで乾燥させた。この方法をさらに15回繰り返した適用は全部で16回であった。1つの実験では、2つのペルヒドロラーゼ酵素、すなわち、非標的化T.マリティマT.maritima変異体C277SC277S、PAH、配列番号293およびC277S-HC263配列番号288を使用した。15分後の溶液中の過酢酸の濃度をHPLCにより評価した。結果は表11で提供される。表11において、酵素により発生されるPAAの量は溶液中の酵素の量と共に増大したが、酵素濃度が0.25mg/mLに達した後は横ばいになった。融合タンパク質C277S-HC263の調製物は、試験条件下および同じ重量基準で、C277Sよりも約2~3倍低いペルヒドロラーゼ活性を示した。0.05mg/mLのC277S-HC263は、約0.2重量のPAAを発生させることができ、他のすべての条件は、より多くのPAAを発生させた。表11は、各処理の後の毛髪ストランドの引張強さも示す。0.25mg/mLの酵素を含有する溶液で処理した毛髪サンプルは最低の引張強さを示し、適用中に破壊しなかったのは、7本の毛髪ストランドのうちの2本だけであった。他のサンプルでは、少なくとも5本のストランドが引張強さ試験に対して残された。ペルヒドロラーゼの非標的化バージョンC277Sは、より多くのPAAを発生したので、C277S-HC263標的化融合構築物よりも優れた効力を示した。尿素または0.05mg/mLのPAHおよび10の尿素を用いることなく0.25mg/mLのC277S-HC263を使用すると、10分間のNAIR登録商標処理よりも優れた効力が達成され得る。実施例142段階適用において過加水分解酵素を用いる毛髪弱化効力この実施例の目的は、2段階適用においてペルヒドロラーゼ系の毛髪弱化効力を決定することである。2段階適用では、毛髪ストランドはまずペルヒドロラーゼ溶液で処理され、酵素が毛髪に結合できるようにする。次に、毛髪ストランドは乾燥されるか、あるいは緩衝液ですすがれて乾燥される。すすぎステップは、過剰の非結合酵素を毛髪から除去することが意図される。毛髪ストランドはトリアセチンおよびH2O2溶液中に浸漬される。適用は複数回繰り返される。1つの実験は、C277S-HC263および非標的化T.マリティマT.maritima変異体C277Sにより、以下のプロトコルを用いて実行した:1.50mMのリン酸緩衝液pH8中に0.5mg/mL酵素を含む酵素溶液を、10重量の尿素と共に、または10重量の尿素を用いずに作った。2.七7本の毛髪ストランドを0.2mLの酵素溶液中に10分間浸漬してから、前もってすすぐことなく、N2下で乾燥させた。3.次に、毛髪ストランドを、100mMのトリアセチンおよび250mMのH2O2を含有する0.2mLのpH8溶液中に15分間浸漬し、乾燥さてから、DI水ですすぎ、その後再度乾燥させた。4.ステップ2~3を最高15回繰り返した。引張強さ結果は表12に示される。すすぎステップがない場合、C277S-HC263および非標的化C277Sはいずれも十分に毛髪上に保持され、毛髪弱化の目標レベルを達成した。10重量の尿素を添加すると、非標的化C277S溶液が毛髪をより速く漂白する能力が高められるようであったが、C277S-HC263系の毛髪弱化効力は低下した。別の実験は、C277S-HC263配列番号288、CPAH-HC263配列番号294、CPAH-HC1010配列番号295および非標的化C277Sにより、以下のプロトコルを用いて実行した:1.50mMのリン酸緩衝液pH6中に1.0mg/mLの酵素を含む酵素溶液を調製した。2つの酵素を含有する溶液については、各酵素の濃度は約0.5mg/mLであった。2.七7本の毛髪ストランドを0.2mLの酵素溶液中に10分間浸漬し、50mMのリン酸緩衝液pH6ですすいでから、N2下で乾燥させた。3.次に、乾燥した毛髪ストランドを、100mMのトリアセチンおよび250mMのH2O2を含む0.2mLの50mMのリン酸緩衝溶液pH8中に15分間浸漬し、乾燥してから、DI水ですすぎ、その後再度乾燥させた。4.いくつかのサンプルが明白なモルホロジー変化を示したので、ステップ2~3を最高13回繰り返した。引張強さ結果は表13で提供される。CPAH-HC263配列番号294を単独で含むペルヒドロラーゼ溶液は、最良の毛髪弱化効力を示した。CPAH-HC263配列番号294および非標的化C277S配列番号293の両方を含有するペルヒドロラーゼ溶液は、2番目に優れた性能を有した。CPAH-HC1010を含有するペルヒドロラーゼ溶液は、毛髪弱化の目標レベルも達成した。しかしながら、非標的化C277S、C277S-HC263またはC277S-HC263:C277S1:1の質量比を用いる溶液は、有意な毛髪弱化効果を示さなかった。ペルヒドロラーゼ活性におけるHPLC分析は、C277S-HC263のこの調製物は、他の3つのペルヒドロラーゼ酵素よりも著しく低い過加水分解活性を有することを示した。従って、C277S-HC263のより低い毛髪弱化効力が、より低いペルヒドロラーゼ活性またはすすぎステップによるC277S-HC263の損失のいずれに起因するものであるかを見分けるのは困難であった。非標的化C277S酵素は、CPAH-HC263およびCPAH-HC1010配列番号295と比較して、類似のペルヒドロラーゼ活性を有する。従って、毛髪弱化効力の違いは、恐らく、CPAH-HC263およびCPAH-HC1010が、緩衝液すすぎステップの後に非標的化C277Sよりも多く毛髪上に保持されるという事実によるものである。この実験は、標的化ペルヒドロラーゼが、適切なすすぎの課題を有する2段階アプローチを用いて、非標的化ペルヒドロラーゼよりも優れた毛髪弱化効力を達成できることを実証した。実施例15過加水分解活性に対するいくつかの添加剤の影響この実施例の目的は、いくつかのペルヒドロラーゼ系のペルヒドロラーゼ活性に対する添加剤の影響を評価することである。75~400ppmの検出範囲を有する過酢酸インジケーターストリップを用いて、ペルヒドロラーゼのペルヒドロラーゼ活性に対する添加剤の影響を研究した。PAA濃度が少なくとも0.2重量である場合、インジケーターストリップ上に発生する暗色は、時間が経つと元の白色に戻るであろう。第1の溶液溶液Aは、50mMのリン酸緩衝液pH8および10重量の以下の添加剤のうちの1つを用いて調製した:それぞれ、グリセリン、エタノール、ソルビトール、ポリエチレングリコール、プロピレングリコール。第2の溶液溶液Bは、30のH2O2および50mMのリン酸緩衝液pH8を混合することにより調製し、ここで、H2O2の最終濃度は500mMであった。CPAH-HC1010配列番号2950.2mg/mL、トリアセチン200mM、50mMのリン酸緩衝液pH8、および溶液A5重量の添加剤で構成される第3の溶液溶液Cを調製した。直ちに、溶液Bを1:1の体積比で添加した。1~5分後に、得られた溶液の30μLのサンプルを除去し、直ちにPAAインジケーターストリップ上に置いた。上記に挙げられた添加剤のそれぞれについてこのプロセスを繰り返した。試験条件下で、上記の添加剤はどれも、2000ppm未満のCPAH-HC1010配列番号295のペルヒドロラーゼ活性をあまり低下させなかった。実施例16ペルヒドロラーゼ酵素の過加水分解活性に対する市販の保湿剤ローションの適合性この実施例の目的は、ペルヒドロラーゼ酵素と市販の保湿剤ローションとの適合性を評価することである。ローションAは、オーバーヘッドミキサーを用いて200rpmで約3分間、2mLの微細遠心管中で0.7667gのSUAVE登録商標AdvancedTherapyMoisturizerLot12148JU41、Unilever,CTを、40μLのペルヒドロラーゼ融合物C277S-HC26310mg/mLと混合することにより調製した。C277S-HC263配列番号288の濃度は、ローションA中、約0.1mg/mLであった。SUAVE登録商標AdvancedTherapyMoisturizerは、以下の原料を含む市販のスキンケアローションである:H2O、グリセリン、ステアリン酸、ステアリン酸グリコール、パルミチン酸レチニル、酢酸トコフェニル、ステアリン酸グリセリル、セチルアルコール、ペトロラタム、香料、ジメチコン、マグネシウムアルミニウムシリケート、パルミチン酸イソプロピル、トリエタノールアミン、カルボマー、DMDMヒダントイン、メチルパラベン、ヨードプロピニルブチルカルバメート、および二酸化チタン。2つの対照サンプル、すなわち、A-対照およびA-対照2は、ペルヒドロラーゼC277S-HC263、配列番号288を同じ体積のDI水および50mMのリン酸緩衝液pH8でそれぞれ置き換えることによって調製した。44μLのトリアセチン、899μLの50mMのpH8のリン酸緩衝液、および57μLのH2O230重量を混ぜ合わせることによって、溶液Bを作った。溶液Bは、PAAインジケーターストリップ試験を行う直前に毎回新しく作った。所定時間の後、50μLのローションAおよび50μLの溶液Bを穏やかに約1分間混合した。PAAインジケーターストリップを使用して、実施例10に記載されるように、混合物中のPAAの存在について試験した。結果は、ペルヒドロラーゼC277S-HC263配列番号288が、SUAVE登録商標保湿剤中、室温約21°Cで少なくとも30日間、特定のペルヒドロラーゼ活性を保持したことを示す。実施例17トリアセチンおよび過酸化水素の混合物の毛髪弱化効力この実施例の目的は、多数回適用を用いて毛髪に適用されたトリアセチンおよび過酸化水素H2O2の濃縮混合物を用いて、毛髪弱化効力を示すことである。この実験では、毛髪ストランドはまず50mMのリン酸緩衝液pH8で10分間処理され、次に、N2下で乾燥される。次に、毛髪ストランドを、20重量の尿素と共に、あるいは尿素を用いずに、900mMのトリアセチンおよび500mMのH2O2を含む溶液中に15分間浸漬した。毛髪ストランドを窒素パージにより乾燥させ、脱イオン水ですすぎ、再度N2で乾燥させた。適用をさらに15回繰り返した。結果は表14で提供される。表14は、実施例13~15で使用される条件よりも比較的高い濃度のトリアセチンおよびH2O2を用いることにより、標的化された毛髪弱化効力が達成され得る。適用において20の尿素を使用すると、毛髪弱化効果が促進されるようであることを示す。実施例18予測的皮膚標的化CE-7ペルヒドロラーゼの構築および産生皮膚に対する親和性を有する標的化ペルヒドロラーゼは、皮膚のための過酸有益剤を生成するように調製することができる。皮膚に対する親和性を有するペプチドの例は、配列番号217~269のアミノ酸配列によって提供される。付加的な皮膚結合ペプチドは、ファージディスプレイまたはmRNAディスプレイを用いて同定され得る。CE-7ペルヒドロラーゼの例は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、および64のアミノ酸配列によって提供される。簡単に言うと、少なくとも1つのCE-7ペルヒドロラーゼを有する第1の部分と、皮膚に対する親和性を有する第2の部分とを含む融合タンパク質は、皮膚に対する親和性を有するペプチドを代用することにより、あるいは皮膚に対する親和性を有する実験的に生成されたペプチドを用いることによって、実施例8~11に記載される毛髪標的化融合ペプチドを作るために使用されるものと同様の方法を用いて構築し、産生し、そして検定することができる。融合ペプチドは、実施例8に記載される一般的な方法を用いて構築することができる。融合タンパク質の産生は、実施例9に記載される一般的な方法に従うことができる。実施例10は活性な融合タンパク質の量を定量化するために使用され、実施例11の方法は、表面特異性について試験するために使用され得る。皮膚標的化ペルヒドロラーゼは、スキンケアのための過酸有益剤を生成するためにスキンケア製品において使用することができる。適用方法は、本出願において記載される1段階または2段階適用方法に従うことができる。実施例19予測的爪標的化CE-7ペルヒドロラーゼの構築および産生爪例えば、ヒトの指の爪、足指の爪に対する親和性を有する標的化ペルヒドロラーゼは、爪のための過酸有益剤を生成するために調製することができる。爪に対する親和性を有するペプチドの例は、配列番号270~271のアミノ酸配列によって提供される。付加的な爪結合ペプチドは、ファージディスプレイまたはmRNAディスプレイを用いて同定され得る。CE-7ペルヒドロラーゼの例は、配列番号2、4、6、8、10、12、14、16、18、20、22、24、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35、36、38、40、42、44、46、48、50、52、54、56、58、60、62、および64のアミノ酸配列によって提供される。簡単に言うと、少なくとも1つのCE-7ペルヒドロラーゼを有する第1の部分と、爪に対する親和性を有する第2の部分とを含む融合タンパク質は、爪に対する親和性を有するペプチドを代用することにより、あるいは爪に対する親和性を有する実験的に生成されたペプチドを用いることによって、実施例8~11に記載される毛髪標的化融合ペプチドを作るために使用されるものと同様の方法を用いて構築し、産生し、そして検定することができる。融合ペプチドは、実施例8に記載される一般的な方法を用いて構築することができる。融合タンパク質の産生は、実施例9に記載される一般的な方法に従うことができる。実施例10は活性な融合タンパク質の量を定量化するために使用され、実施例11の方法は、表面特異性について試験するために使用され得る。爪標的化ペルヒドロラーゼは、ネイルケアのための過酸有益剤を生成するためにネイルケア製品において使用することができる。適用方法は、本出願において記載される1段階または2段階適用方法に従うことができる。実施例20界面活性剤の存在下で毛髪に対する毛髪標的化ペルヒドロラーゼの結合以下の実施例は、界面活性剤の存在下で、毛髪における毛髪標的化ペルヒドロラーゼの付着を実証する。5の試験界面活性剤を含有する50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中に、毛髪結合ペプチドHC263C277S-HC263、配列番号288、本明細書では、HC1121とも呼ばれるにより毛髪に標的化された50μg/mLのサーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼを含有する2mLの結合溶液中に、10mgのヒト毛髪を浸漬した。試験界面活性剤は、2つの非イオン性界面活性剤:TWEEN登録商標-20Sigma,STLouis,MO、およびTRITON登録商標-X100Aldrich,StLouis,MOと、2つのイオン性界面活性剤:CHEMBETAINE商標CADコカミドプロピルベタイン、Lubrizol,Wickliffe,OHおよびRHODAPEX登録商標ES-2Kラウリルエーテル硫酸ナトリウム、RhodiaNovecare,Cranbury,NJとであった。結合溶液中で穏やかに攪拌しながら室温約22°Cで30分間、毛髪をインキュベートし、この時点で、溶液を吸引により除去し、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中1のTWEEN登録商標-20で毛髪をすすいだ。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥blotteddryし、新しい管のセットに移した。毛髪を50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中1のTWEEN登録商標-20で1回すすいいでから、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で3回すすいだ。毛髪に結合されたままであるペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により決定した。ABTS検定は、以下のように実施した。上記のように処理した毛髪サンプルを新しい2mLの微量遠心管EppendorfProteinLoBind、EppendorfNorthAmerica,Hauppauge,NYに移した。各管に、480μLのPAH緩衝液50mMのリン酸カリウム、pH7.2、14μLの39の過酸化水素Sigma3410、および6μLのトリアセチンSigma-AldrichW200700を添加した。ペルヒドロラーゼ反応を室温約22~25°Cで10分間進行させた。10mMのリン酸でアリコートを10×、100×および1000×に希釈することによって反応を停止させた。検出のために、50μLの1Mの酢酸、50μLの40mg/mLのヨウ化カリウム、および50μLの4mMのABTS2,2’-アジノ-ビス3-エチルベンズチアゾリン-6-スルホン酸、Sigma,StLouis,MOを、50μLの上記の希釈物に添加した。10分間発色させ、分光光度計において405nmで読み取った。無酵素対照からの値を差し引いて、酵素活性のみに起因する値を得た。OD405nm対PAA濃度ppmの標準曲線により8.75の変換係数が得られたので、1.0のOD405nmは約8.75ppmのPAAに相当する。次に、この値に適切な希釈を乗じて、ペルヒドロラーゼ反応におけるPAA濃度に到達する。界面活性剤の存在下で毛髪における標的化ペルヒドロラーゼの付着の結果は表15に与えられる。非イオン性界面活性剤に対して得られた値は、TWEEN登録商標-20については2.43であり、TRITON登録商標-X100については1.76であった。イオン性界面活性剤の値は、CHEMBETAINE商標CADについては0.52であり、RHODAPEX登録商標ES-2Kについては0.36であった。結果は、非イオン性界面活性剤の存在下で結合した酵素の活性のほうが実質的により高いことを示した。この実施例は、毛髪標的化ペルヒドロラーゼが界面活性剤の存在下で付着することができ、付着は特に非イオン性界面活性剤の存在下で有効であることを実証する。実施例21pHの関数としての付着の最適化以下の実施例は、標的化ペルヒドロラーゼを含む製剤のpHが、その毛髪への付着を最適化するために使用可能であることを実証する。毛髪結合ペプチドHC263C277S-HC263、配列番号288により毛髪に標的化されたサーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼを、pH4.9、pH5.5、pH6.0、またはpH7.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪を2mLの上記製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温で5分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルを各pHでインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の2mLの1のTWEEN登録商標-20で毛髪を洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥し、新しい管のセットに移した。毛髪を、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の1のTWEEN登録商標-20で1回すすいでから、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で3回すすいだ。毛髪に結合したままであるペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により決定した。結果は、10分間で生成されたppmPAAで与えられる無酵素対照値を差し引いた後。結果は表16に報告され、試験した値の範囲内で、pH5.5が最良の結合条件を提供することが示される。結果に基づいて、製剤のpHを用いて、毛髪標的化サーモトガThermotogaペルヒドロラーゼの量、より一般的には、他の毛髪標的化ペルヒドロラーゼの量を調節することができる。実施例22界面活性剤溶液からの毛髪の急速結合以下の実施例は、毛髪標的化ペルヒドロラーゼの付着が急速であり、スキンケアレジメンと適合性であり得ることを実証する。毛髪結合ペプチドHC263C277S-HC263、配列番号288により毛髪に標的化されたサーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼを、pH6.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪を2mLの上記製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温約22°Cで30秒、1分間、2分間および5分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルもインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、毛髪を2mLの50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥し、新しい管のセットに移した。毛髪を50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液でもう1回すすいだ。毛髪に結合したままであるペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により決定した。結果は、10分におけるOD405nmで与えられる無酵素対照値を差し引いた後。表17に提示される結果は、その後の結合が、毛髪と酵素との接触の30秒以内に起こったことを示す。この実施例は、標的化酵素の有意な付着が30秒という短い結合時間で生じることを実証する。実施例23毛髪房の引張強さ試験手順以下の実施例は、引張強さ測定を用いて脱毛製品による毛髪の弱化を査定するための定量試験を実証する。ASTMD3822-01TensilePropertiesofSingleTextileFibers,ASTMInternational,WestConshohocken,PA,2001に従う繊維試験プロトコルは、単一の繊維の引張強さを決定するためのより正確な方法である。本発明のシステムで使用するためのこの試験プロトコルの欠点は、温度および湿度条件の調節の厳密さ、ならびに最終的に最終結果に達するために必要とされる時間の長さである。さらなる欠点は、意味のあるデータを得るために試験されるべき反復サンプルの数である。処理の後にサンプルを迅速に比較するために、平均効果のために多数の毛髪繊維を含有するサンプルを使用した。さらに、100の湿度条件をシミュレートするために、サンプルを湿った状態で試験した。4cm長さの約30~70mgの毛髪の毛髪束からなるサンプルを、厚さ1mm、幅2mmおよび長さ5mmの接着剤ストリップで結合させた。速乾性の接着剤例えば、DUCO登録商標CEMENT登録商標、ニトロセルロース家庭用接合剤を用いてこの束の5mmの自由端部をさらに接着した。接着剤を乾燥させた後、緩んだ毛髪ストランドはどれも切り落とし、サンプルを秤量した。引張試験のために、100ポンド約45.4kgのロードセルが取り付けられたCOM-TEN登録商標TensileTester95-VDCom-TenIndustries,PinellasPark,FLを使用した。サンプルの滑りを低減するために、工業グレードのVELCRO登録商標VelcroUSA,Manchester,NHの幅5mmのストリップをクランプのエッジの内側に取り付けた。試験の前に、CALIBRATIONをオフに設定し、FORCEUNITSをグラムに設定し、クランプ間の距離を3cmに調整した。試験サンプルを水中に30秒間浸漬した。ペーパータオルで優しく吸収することにより過剰な水分を除去し、100の湿度レベルであるとみなすために毛髪に十分な水分を残した。VELCRO登録商標ストリップが毛髪を接着剤の真下に保持するような形で、試験サンプルの接着した端部を上部および下部クランプの両方で固定した。コントロールノブの速度を調整することにより試験速度を約2.5インチに設定した。RUNモードのForceメーターを用いて、開始PEAKFORCEを0に設定するためにTAREをZEROに設定した。試験を開始するために、DIRECTIONトグルスイッチをUP位置に押した。試験の最後には、サンプルが失敗したときに、DIRECTIONスイッチをSTOPに動かし、ピーク力を記録した。下側および上側クランプの両方で毛髪をクランプのエッジに沿って切り落とした。クランプを開き、切れ端stubを除去し、空気中で乾燥させ、秤量した。元のサンプル重量と、切れ端の合わせた重量との差異が、引張伸びを受けている毛髪の重量であり、この量を用いて引張強さを計算した。引張強さの計算処理後のサンプルを比較するために、引張強さを以下のように定義した:引張強さN/mg毛髪=ピーク力ニュートン/初期サンプル重量-切れ端の重量引張検定のベンチマーキングこの実施例の目的は、市販の脱毛製品を用いて、毛髪弱化効力の目標レベルを規定することである。検定のベンチマーキングは、ココアバターを有する市販の脱毛製品のNAIR登録商標ローションChurchDwightCo.,Inc.,Princeton,NJによる処理の後、毛髪房の引張強さ毛髪の弱化を測定することによって達成した。NAIR登録商標製品の使用説明書に基づいて、推奨される処理時間は5~10分間である。従って、NAIR登録商標で5分~10分間処理された毛髪サンプルの引張強さを用いて、目標レベルを決定した。長さ4cmの約50mgの毛髪の毛髪束からなる試験毛髪サンプルを、厚さ1mm、幅2mmおよび長さ5mmの接着剤ストリップで結合させた。試験サンプルをガラスプレート上に置いた。手袋をはめた指で、約1mLのNAIR登録商標ローションを房に適用した。ローションを房の上に優しく延ばし、押し付けて、毛髪繊維全体を被覆した。室温で所望の処理時間の後、房を水道水で十分にすすいで、ローションの痕跡をすべて除去した。サンプルを風乾し、その引張強さを試験した。これらの処理時間に対して、房湿った房、100の湿度の引張強さは、10分では約0.2N/mg毛髪までの間であり、5分では0.7~1.4N/mg毛髪の間であることが分かった。データは表18で提供される。引張強さの変動を考えると、所望の毛髪弱化効力のレベルは、同様の試験条件下で1.0N/mgH~1.6N/mgHの範囲を標的とされた。実施例24ローションからの基質の送達の計算-基質製剤を製造するための一般的な処方以下の実施例は、保湿溶液から、ペルヒドロラーゼのための基質、トリアセチンおよびH2O2を送達するための原型的な調製を実証する。ほとんどの実施例について、基質は保湿製剤から送達した。製剤の正確な割合は各サンプルに対して別々に指定される。一般的な例として、10mLの最終製剤が、20のローション中m0.75モル濃度M過酸化水素および1.0Mのトリアセチンを必要とする場合、以下の処方が使用され得る。a5mLの1.5MのH2O2製剤は以下を含有する:0.9mLの8.8MのストックH2O217v/v、1mLの保湿ローション2v/vおよび3.1mLの緩衝液63v/v。b5mLの2.0Mのトリアセチン製剤は以下を含有する:1.9mLのストックトリアセチン37.5v/v、1mLの保湿ローション2v/vおよび2.1mLの緩衝液42.5v/v。等しい体積のH2O2およびトリアセチンの製剤が毛髪に適用される場合、0.75MのH2O2および1.0Mのトリアセチンである最終濃度が試験表面で達成される。実施例252段階における毛髪弱化の実証-2段階処理プロトコルのための一般的な手順以下の実施例は、2段階製品のためのプロトコルを実証する:第1のステップは、毛髪における標的化ペルヒドロラーゼの付着であり過剰の酵素は洗い流される、第2のステップは、毛髪に付着したペルヒドロラーゼへの残りの反応成分エステル基質、過酸化水素源の送達であり、ここで、残りの反応成分は、保湿溶液から送達される。これらの実施例では中程度の茶色の毛髪を使用した。ストック毛髪見本は、InternationalHairImportersGlendale,NYにより特注した。各見本は、厚さ1mmおよび幅2cmの接着剤により中央で優しく接着された、1500mgの50反転された毛髪を有した。房の調製:長さ4cmの約50mgの毛髪の毛髪束からなる試験毛髪サンプルを、厚さ1mm、幅2mmおよび長さ5mmの接着剤ストリップで結合させた。BYTAC登録商標TYPEVF-81、Saint-GobainPerformancePlastics,Wayne,NJのシートをポリスチレンカバープレートに取り付け、毛髪の取り付けおよび処理のためのTEFLON登録商標被覆された試験表面を提供した。両面スコッチテープのストリップを、試験表面の上端に近づけて、BYTAC登録商標表面に貼り付けた。試験毛髪サンプルの接着側をテープの露出面に押し付け、非接着毛髪ストランドが完全にテープから離れていることを確かめた。房の接着部分および露出した両面テープ表面を透明な片面テープのストリップで被覆した。この方法は単一の試験毛髪房について記載されるが、各試験条件に対しては4房を用い、処理全体を通して、隣り合わせに並べて置いた。酵素の付着:試験房を水道水で濡らし、過剰の水をペーパータオルで吸収した。計算された体積の酵素製剤を適用し、手袋をはめた指で約30秒間、優しくそして均一に毛髪ストランドに染み込ませ、特定の付着時間の間、製剤を浸漬させた。次に、房を水道水ですすぎ、ぜん動ポンプにより20秒間攪拌して、界面活性剤を完全に除去した。基質の適用:ペーパータオル上での吸収により、前述のステップからの房から過剰な水を湿った除去した。必要な体積の基質H2O2およびトリアセチンTAを試験房に適用した。手袋をはめた指で約1分間、混合物を毛髪ストランドにしっかりと均一に擦り込んだ。特定の処理時間中、房を半分被覆して放置した。前処理酵素付着の前としても使用される最終洗浄:界面活性剤を泡立てるのに十分な力で1分間毛髪に擦り込んで、房の調製中または前のサイクルからに生じる油および残渣の痕跡を全て除去することによって、試験毛髪を希釈界面活性剤溶液で洗浄した。毛髪を水道水で十分にすすぎ、手袋をはめた指で房を優しく広げながら、ぜん動ポンプにより35秒間攪拌して、全ての接着物界面活性剤または保湿剤が除去されたことを確認する。ペーパータオルで房の上を抑えることにより過剰な水分を吸収した。これは、1サイクルの最後を示すであろう。酵素の付着ステップから始まる処理サイクルを、所望のサイクル数に達するまで繰り返した。4サイクル終了する毎に、房を空気中で乾燥させ、4mmポートのX-RITE登録商標SP64分光光度計X-Rite,Grandville,MIを用いて色測定を行った。色数は、反射率からD65/10°においてCIELAB76に従って測定した。毛髪房4回の反復全てを、孔を開けたカードペーパーの下に置き、バックグラウンドが見えないことを確認した。分光光度計のポートホールを孔の中心に置き、下側の毛髪サンプルをスキャンした。房-束をひっくり返し、カードの下に置き、さらなる測定を行った。平均L、a、bCIELAB76に従う色値を記録した。色抜けのΔEは、以下の式に従って計算した:式中、L1、A1およびb1は、処理後のサンプル房のL、aおよびb値である。L0、a0およびb0は、未処理毛髪のL、aおよびb値である。各実験からの2つのサンプルに、実施例23に記載されるような引張検定を受けさせ、毛髪弱化の程度を決定した。実施例26日常的な2段階適用-1サイクル当たり24時間処理の16サイクル日以下の実施例は、2段階処理における毛髪の構造的な弱化を実証する。以下の実験は、実施例25に開示される一般的な処理方法に従った。溶液は、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中の5のTWEEN登録商標-20界面活性剤中で作った。約0.8mLの酵素溶液を約200mgの毛髪サンプル4つの試験房に10分間適用した。H2O2およびトリアセチン、製剤は、実施例24に従って、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中、20のLUBRIDERM登録商標ローション中で作った。試薬を適用した後、日常的な適用と同様に、処理を24時間継続させた。TWEEN登録商標-20pH6の50mMのクエン酸緩衝液中5を最終界面活性剤洗浄のために使用した。処理はさらに15サイクル、全部で16日間繰り返した。結果は表19で提供される。これらの条件下で、全てのサンプルは、基準の毛髪弱化効力を示すか、あるいはこれを上回った。データは、2段階製品の製剤は、過酸化水素およびトリアセチンから過酢酸を生成して、16回の24時間サイクルで毛髪を著しく弱化するために、各サイクルで十分にペルヒドロラーゼに付着可能であることを実証する。実施例27日常的な2段階適用-加速試験以下の実施例は、毛髪弱化に対する処理の効果を決定するための加速試験法を実証する。以下の実験は、試薬を適用した後、処理を、24時間/サイクルよりも短い回数/サイクルの間継続させたことを除いて、実施例26に開示される一般的な処理方法に従った。処理条件および16サイクルの処理の後の引張強さ結果は、表20に示される。これらの結果と、実施例26の表19からの24時間/サイクル処理の結果との比較によって、24時間/サイクル処理TS-24hrの引張強さは、以下の式に値を代入することによって、20分/サイクル処理TS-20mの引張強さから予測可能であることが実証される。:TS-24hr=1.34×TS-20m-2.3416サイクルの20分/サイクル処理の場合の1.8N/mgH以下の引張強さ値は、毛髪が、16サイクルの24時間/サイクル処理では完全に崩壊し得ることを示す。2.5~2.9N/mgHの間で得られる値は、1日1回の16サイクルで、基準値すなわち、1.0~1.5N/mgHと同様の毛髪弱化効力を予測し得る。実施例28酵素負荷の範囲以下の実施例は、引張強さおよび色抜けに対する酵素負荷の効果を実証する。この実施例は、実施例25に開示される一般的な処理方法に従った。酵素溶液は、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中の0.5または5のTWEEN登録商標-20界面活性剤中で作った。約0.8mLの酵素溶液を約200mgの毛髪サンプル4つの試験房に10分間適用した。H2O2およびトリアセチン、製剤は、実施例24に従って、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中、20のLUBRIDERM登録商標ローションJohnsonJohnson,NewBrunswick,NJ中で作った。400μLの試薬のそれぞれを適用した後、処理を20~40分間継続させた。800μLの基質混合物中のH2O2およびTAの最終濃度は表21に示される。TWEEN登録商標-20pH6の50mMのクエン酸緩衝液中5を最終の界面活性剤洗浄のために使用した。サンプルの引張強さ結果はこのようにして処理され、16サイクルの24時間/サイクル処理レジメンに対応する予測値は表21に示される。この実施例で使用される最低の酵素濃度の750μg/mLにおいてでさえ、16サイクルの24時間/サイクル処理レジメンに対して予測される引張強さは、基準値と同様であるあるいはそれよりも良い約1N/mgHになるであろう。これらの条件下で、毛髪は引張強さの低下に比例して漂白もされ、これは、処理効力の初期徴候として使用され得る。実施例29サイクル数の増大に従う毛髪損傷の拡大および酵素結合の増大の実証以下の実施例は、それぞれの繰り返しサイクルにおいて産生される過酢酸の量がサイクル数の増大と共にどのように増大するかを実証する。実験は、実施例25に開示される一般的な処理方法に従った。以下の実施例において使用される酵素は、HC1121T.マリティマT.maritimaC277S-HC263、配列番号288であり、使用した濃度は2500μg/mLE/H=10であった。酵素溶液は、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中の5のTWEEN登録商標-20界面活性剤中で作った。約0.8mLの酵素溶液を約200mgの毛髪サンプル4つの試験房に10分間適用した。H2O2およびトリアセチン、製剤は、実施例24に従って、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中、20のLUBRIDERM登録商標ローション中で作った。400μLの試薬のそれぞれを適用した後、処理を20分間継続させ、その後、毛髪を水道水ですすぎ、乾燥させた。次のサイクルを進める前に、サンプルをpH6の50mMのクエン酸緩衝液中5のTWEEN登録商標-20による界面活性剤洗浄にさらし、水道水ですすいだ。毛髪の弱化、毛髪の漂白および酵素活性その過酢酸、PAAを生成する性質を定量化するために、引張強さ測定、色測定および結合ペルヒドロラーゼ酵素活の検定などの試験を実施した。結合ペルヒドロラーゼ酵素活性の検定:規定のサイクル数の処理の後、各房から10mgの毛髪を切断し、2mL微量遠心管EppendorfProteinLoBind、EppendorfNorthAmerica,Hauppauge,NYに入れた。各管に、480μLのPAH緩衝液50mMのリン酸カリウム、pH7.2、14μLの30の過酸化水素Sigma3410、および6μLのトリアセチンSigma-Aldrich、W200700を添加した。ペルヒドロラーゼ反応を25°Cで10分間進行させた。10mMのリン酸でアリコートを10×、100×および1000×に希釈することによって反応を停止させた。検出のために、50μLの1Mの酢酸、50μLの40mg/mLのヨウ化カリウム、および50μLの4mMのABTS2,2’-アジノ-ビス3-エチルベンズチアゾリン-6-スルホン酸、Sigma,StLouis,MOを、50μLの希釈物に添加した。10分間発色させ、分光光度計において405nmで読み取った。無酵素対照からの値を差し引いて、酵素活性のみに起因する値を得た。OD405nm対PAA濃度ppmの標準曲線により8.75の変換係数が得られたので、1.0のOD405nmは約8.75ppmのPAAに相当する。次に、この値に適切な希釈を乗じて、ペルヒドロラーゼ反応におけるPAA濃度に到達する。結果は表22に示される。処理サイクル数が増大するに従って、毛髪漂白の範囲の増大および引張強さの低下が観察された。また処理サイクル数が増大すると、毛髪はより大量の酵素結合の影響を受けやすくなり、その結果、検定中に添加される同じ濃度の基質に対して、より大量の過酢酸が生成された。この実施例は、2段階プロセスのサイクルが追加されると、より多くの過酢酸が生成され、より大きい毛髪の弱化が生じることを実証する。この観察は、ペルヒドロラーゼの付着および過酢酸の生成の繰り返されるサイクルを組み込んだ脱毛レジメンの効力の増大に対する支持をもたらす。実施例302段階プロセスにおいて毛髪を弱化するための毛髪標的化ドメインの役割以下の実施例は、ペルヒドロラーゼ融合物上の毛髪結合ドメインが、毛髪房検定tressassayにおいて、毛髪の弱化における効力を改善することを実証する。以下の実施例は、実施例25に開示される一般的な処理方法に従った。以下の実施例で使用される酵素は、毛髪結合ペプチドHC263C277S-HC263、配列番号288により毛髪に標的化されたサーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼおよび非標的化ペルヒドロラーゼT.マリティマT.maritimaC277S、配列番号293であった。酵素の濃度は1500μg/mLE/H=6であった。酵素溶液は、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中、5のTWEEN登録商標-20界面活性剤中で作った。約0.8mLの酵素溶液を、約200mgの毛髪サンプル4つの試験房に5分間適用した。H2O2およびトリアセチン、製剤は、実施例24に従って、pH6の50mMのクエン酸緩衝液中、20のLUBRIDERM登録商標ローション中で作った。400μLの試薬のそれぞれを適用した後、処理を2時間継続させた。次のサイクルを始める前に、サンプルをpH6の50mMのクエン酸緩衝液中5のTWEEN登録商標-20による界面活性剤洗浄にさらし、水道水ですすいだ。処理条件および引張強さ結果は表23に要約される。引張強さTS結果は、標的化ペルヒドロラーゼ酵素処理が非標的化よりも低い引張強さを示したことを示す。これにより、標的化は、日常的な2段階適用脱毛製品においてより大きい毛髪弱化効力を提供することが示される。この実施例は、2段階プロトコルでは、毛髪の構造の弱化における効力のために酵素の毛髪への標的化が必要であることを実証する。実施例31他のペルヒドロラーゼの構築および産生毛髪への標的化以下の実施例は、毛髪に標的化される付加的なペルヒドロラーゼの産生のための発現系の設計を実証する。構築物の要約は表24で提供される。簡単に言うと、ポリヌクレオチド配列配列番号9、39、および41は、18アミノ酸可動性リンカーGPGSGGAGSPGSAGGPGS、配列番号285それ自体は毛髪結合ドメインHC263配列番号290に融合されるに対するバチルスプミルスBacilluspumilus、ラクトコッカスラクティスLactococcuslactisおよびメソリゾビウムロティMesorhizobiumlotiからのキシランエステラーゼ配列番号10、40、および42の融合物をコードするように設計した。これらの酵素は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼのように、炭水化物エステラーゼのCE-7ファミリーに属する。ポリヌクレオチド配列配列番号322、324、326および328は、18アミノ酸可動性リンカー配列番号285それ自体は毛髪結合ドメインHC263配列番号290に融合されるに対するマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatis配列番号314からのアリールエステラーゼのS54V変異体の融合物をコードするように設計した。マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisからのアリールエステラーゼは、サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼとは異なる加水分解酵素の種類に属する。ポリヌクレオチド配列配列番号330、332、334、および336は、18アミノ酸可動性リンカー配列番号285それ自体は毛髪結合ドメインHC263配列番号290に融合されるに対するシュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescens配列番号315からのヒドロラーゼのL29P変異体の融合物をコードするように設計した。シュードモナスフルオレッセンスPseudomonasfluorescensからのエステラーゼは、サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼまたはマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisとは異なる加水分解酵素の種類種に属する。E.コリE.coliにおける発現のために遺伝子をコドン最適化し、DNA2.0MenloPark,Californiaにより合成した。実施例8に記載されるものと同様の方法で、コード配列をT7プロモーターまたはpBADプロモーターの後ろでプラスミドにおいてクローン化した。T7プロモーター下での構築のために、あるいはE.コリE.coliMG1655のAraBAD誘導体ではpBADプロモーター下での構築のために、プラスミドを適切な発現宿主:E.コリE.coli株BL21AIInvitrogen,Carlsbad,Californiaに移した。実施例32代替的なエステラーゼ/ペルヒドロラーゼおよび毛髪結合ドメインを含む融合タンパク質の産生以下の実施例は、実施例31に記載されるように毛髪に標的化された種々の代替的なエステラーゼ/ペルヒドロラーゼの発現および精製を実証する。実施例31の表24中のペルヒドロラーゼに対する融合物をコードする遺伝子を発現する株は、50mg/Lのスペクチノマイシンを含有する1Lの自己誘導培地10g/Lのトリプトン、5g/Lの酵母抽出物、5g/LのNaCl、50mMのNa2HPO4、50mMのKH2PO4、25mMNH42SO4、3mMのMgSO4、0.75のグリセロール、0.075のグルコースおよび0.05のアラビノースにおいて、200rpmの攪拌下、37°Cで20時間増殖させた。全てのタンパク質融合物は、E.コリE.coli中で十分に発現した。細胞を4°Cで8000rpmの遠心分離によって収集し、組織ホモジナイザーBrinkmanHomogenizerモデルPCU11を3500rpmで用いた後、遠心分離8000rpm、4°Cを用いて、300mLの氷冷した溶解緩衝液50mMのTris、pH7.5、100mMのNaCl中に細胞ペレットを再懸濁させることにより洗浄した。16,000psi約110.32MPaでFrench圧力セルを2回通過させることにより細胞を破壊した。溶解細胞抽出物を4×50mLの円錐ポリプロピレン遠心管に移し、4°Cにおいて10,000rpmで10分間遠心分離した。酵素を含有する上澄みを新しい管に移し、クーマシー染色されたPAGEゲル上のウシ血清アルブミン標準のバンドに対する比較により各抽出物中のおよその量の融合タンパク質を評価した。ペルヒドロラーゼ融合物は好熱性ではないので、これらは、Co-NTAアガロースHisPurCobaltResin,ThermoScientificを用いる金属キレート化クロマトグラフィにより、そのC-末端His6を用いて精製した。通常、4体積の平衡緩衝液10mMのTrisHClpH7.5、10のグリセロール、1mMのイミダゾールおよび150mMのNaClを備えたCo-NTAアガロースの5~10mLカラムに細胞抽出物を負荷した。カラムに負荷される各抽出物の量は、Co-NTAアガロースビーズ1mL当たり5~10mgのペルヒドロラーゼ融合物を含有するように調整した。樹脂を2ベッド体積の平衡緩衝液で洗浄し、2体積の溶離緩衝液10mMのTrisHClpH7.5、10のグリセロール、150mMのイミダゾール、500mMのNaClで溶出させた。画分を収集し、精製タンパク質の存在をPAGEにより検出した。溶出したタンパク質をPAGEにより分析した。これらの全てのタンパク質は、親和性クロマトグラフィにより精製することができた。その事実は、融合タンパク質が全長型で産生されたことを示す。この実施例は、融合ヒドロラーゼ/ペルヒドロラーゼを、毛髪に対する親和性を有する様々な結合ドメインを有する異なるファミリーから産生することの実行可能性を実証する。実施例33毛髪結合ドメインに融合された代替のペルヒドロラーゼのペルヒドロラーゼ活性以下の実施例は、毛髪に標的化された代替のペルヒドロラーゼの活性を実証する。実施例32に記載されるように産生された様々な標的ドメインを有する毛髪に標的化された酵素のペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により測定した。結果は表25に報告され、CE-7炭水化物エステラーゼファミリー7も非CE-7ヒドロラーゼも過加水分解活性を有することが示される。この実施例は、CE-7ファミリーまたはその他のファミリーからのヒドロラーゼ酵素の他の毛髪標的融合物が過加水分解活性を示し、毛髪用途において直接または酵素発生の後に使用され得ることを実証する。実施例34毛髪に標的化された他のペルヒドロラーゼの毛髪結合以下の実施例は、種々の標的化ペルヒドロラーゼCE-7サーモトガマリティマThermotogamaritimaペルヒドロラーゼ以外が毛髪に結合できることを実証する。標的化ペルヒドロラーゼHC1121C277S-HC263、配列番号288、HC1169ArE-HC263、配列番号323、およびP.フルオレッセンスP.fluorescensペルヒドロラーゼの変異体配列番号331を、pH6.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪を2mLの上記製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温で5分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルもインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の2mLの1のTWEEN登録商標-20で毛髪を洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥し、新しい管のセットに移した。毛髪を、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の1のTWEEN登録商標-20で2回すすいでから、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で3回すすいだ。毛髪に結合したままである酵素の量は、毛髪を2~3mm断片に切断することによりSDS-PAGE分析で決定した。断片を500μLポリプロピレン微量遠心管に入れ、80μLのゲル負荷緩衝液20μLのNuPAGELDSサンプル緩衝液InvitrogenNP0007、8μLの500mMのDTT、および52μL50mMのpH7.2のリン酸カリウムで被覆した。毛髪サンプルを90°Cで10分間加熱してから、4度まで冷却した。上澄み25μLをNuPAGE4-12Bis-trisポリアクリルアミドゲルInvitrogenNP0322上に負荷し、150vで40分間実行した。ゲルを水で3回洗浄し、15mLのSIMPLYBLUE商標SafestainInvitrogen,Carlsbad,CA、LC6060中で1時間染色し、3回すすいでから、水中で3時間脱染した。結果はゲルに結合した酵素の相対強度として報告され、表26で提供される。データによって、異なるヒドロラーゼファミリーからの様々なペルヒドロラーゼを毛髪に標的化させることができ、毛髪結合配列は、サーモトガThermotogaペルヒドロラーゼ以外のペルヒドロラーゼに対する融合物の場合において機能的であることが示される。実施例35毛髪結合ドメインHC263におけるKからRへの置換を有する標的化ペルヒドロラーゼの毛髪結合以下の実施例は、毛髪標的化ペルヒドロラーゼの毛髪結合ドメインの変化形も毛髪に結合することを実証する。HC263毛髪結合ドメインの10リジン残基がアルギニン残基で置換された突然変異結合配列の結合能力を試験するために、いくつかの変異酵素をそれぞれ、pH6.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪を2mLの上記製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温で10分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルもインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の2mLの1のTWEEN登録商標-20で毛髪を洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥し、新しい管のセットに移した。毛髪を、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の1のTWEEN登録商標-20で1回すすいでから、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で3回すすいだ。毛髪に結合したままであるペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により決定した。結果は、表27において10分間のppmPAAで与えられる無酵素対照値を差し引いた後。実施例36毛髪におけるマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisペルヒドロラーゼの結合の毛髪標的配列の依存性以下の実施例は、CE-7炭水化物エステラーゼ由来のペルヒドロラーゼ以外の毛髪標的化ペルヒドロラーゼが毛髪に結合し、毛髪への結合のために毛髪結合ドメインが必要とされることを実証する。毛髪に標的化されたマイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisアリールエステラーゼのS54V変異体配列番号323およびその非標的化同等物配列番号314を、pH6.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪を2mLの上記製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温約22°Cで1分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルもインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液中の2mLの1のTWEEN登録商標-20で毛髪を洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥してから、新しい管のセットに移した。毛髪を、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液でもう1回すすいでから、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で2回すすいだ。毛髪に結合したままであるペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により決定した。結果は、OD405nmおよび10分間のppmPAAとして表28で提供される無酵素対照値を差し引いた後。これらは、本質的に、非標的化アリールエステラーゼが毛髪に結合しなかったことを示す。この実施例は、マイコバクテリウムMycobacteriumペルヒドロラーゼを毛髪に結合するための毛髪標的配列の必要性と、融合タンパク質の場合における毛髪標的配列の機能性とを実証する。より一般的には、これは、異なるヒドロラーゼファミリーからの様々なペルヒドロラーゼを毛髪に標的化させることが可能であることを例示する。実施例37PAAにより予め損傷を受けた毛髪に対する標的化ペルヒドロラーゼの改善された結合以下の実施例は、毛髪が過酢酸PAAにより損傷を受けると毛髪標的化ペルヒドロラーゼの毛髪への結合が増大されることを実証する。毛髪へのPAA損傷が酵素結合に与える効果を評価するために、pH6.5に調整された0.2のPAA中に毛髪の房を室温約22°Cで1時間浸漬することによって、PAA損傷されたヒト毛髪を調製した。浸漬の後、毛髪を水で3回、50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で1回すすいだ。いくつかの房を記載されるように2回処理した。標的化アリールエステラーゼHC1169ArE-HC263、配列番号323を、pH6.0に調整した100mMのクエン酸-リン酸緩衝液中の5のPEG-80ラウリン酸ソルビタンの溶液中で、50μg/mLに希釈した。10mgのヒト毛髪未処理、PAA1回処理、PAA2回処理をそれぞれ2mLの上記の製剤に添加し、穏やかに攪拌しながら室温で1分間インキュベートして、酵素を毛髪に結合させた。無酵素対照サンプルもインキュベートした。結合したら、結合溶液を吸引により除去し、毛髪を2mLの50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で洗浄した。毛髪を管から取り出し、ペーパータオルで吸い取り乾燥し、新しい管のセットに移した。毛髪を50mMのpH7.2のリン酸カリウム緩衝液で1回すすいだ。毛髪に結合したままであるペルヒドロラーゼ活性は、ABTS検定により決定した。結果は、10分間のppmPAAとして表29に報告される無酵素対照値を差し引いた後、結果は明らかに、PAA損傷の増大と共に増大される量に対応して、毛髪上の保持されたペルヒドロラーゼ活性の増大を示す。この実施例は、過酢酸によって毛髪がより多く損傷を受けると、より多くのペルヒドロラーゼが結合することを実証する。この観察は、ペルヒドロラーゼの付着および過酢酸の生成の繰り返されるサイクルを組み込んだ脱毛レジメンの効力の増大に対する支持をもたらす。実施例38マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumSmegmatisからのペルヒドロラーゼを用いる2段階プロセスにおける毛髪の弱化以下の実施例は、CE-7炭水化物エステラーゼ由来のペルヒドロラーゼ以外のペルヒドロラーゼが、毛髪を弱化するための2段階プロセスで使用可能であることを実証する。以下の実験は、実施例25に開示された一般的な処理方法に従った。この実施例で使用した酵素は、マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumSmegmatisから得られ、標的毛髪結合ドメインHC263配列番号290を有する非CE-7酵素アリールエステラーゼS54V変異体、配列番号314であった。酵素の濃度は、1500μg/mLE/H=6であった。試薬の濃度および試験条件は実施例30と同じであった。処理条件および引張強さ結果は表30に要約され、酵素を含まない対照についてのこれまでの結果と比較した。引張強さTS結果は、これらの適用条件下で、毛髪標的化マイコバクテリウムスメグマチスMycobacteriumsmegmatisアリールエステラーゼS54V変異体ArE-HC263、配列番号323酵素が対照よりも低い引張強さを示し、従って、日常的な2段階適用の脱毛製品において毛髪弱化効力を提供することを示した。実施例39過酢酸を発生させるための異なるペルヒドロラーゼおよび異なる基質の使用以下の実施例は、異なる基質と共に異なるペルヒドロラーゼを用いて、脱毛用途に適した有効量のPAAが発生され得ることを実証する。HC1121は、サーモトガマリティマThermotogamaritimaからのCE-7クラスの炭水化物エステラーゼC277S-HC263、配列番号288であり、HC1169は、M.スメグマチスM.smegmatisからのアリールエステラーゼArE-HC263、配列番号323である。両方の酵素をその過加水分解活性について試験した。酵素、基質および緩衝液の濃度、ならびに反応時間は表31に記載される。いくつかの反応条件に対して酵素を含まない反応を行い、過酢酸の非酵素的な発生も決定した。反応の最後に、100mMのH3PO4による10または25倍の酸性化によって反応を停止させた。反応停止されたサンプルを、NANO登録商標MF遠心装置30Kの分画分子量MolecularWeightCutoff、MWCO、PallLifeSciences,AnnArbor,MI,P/NOD030C35を用いて、12,000rpmで6分間の遠心分離によりろ過した。ろ液をHPLCKarst検定によりデュプリケートで検定して、これらの反応条件で発生した過酢酸PAAの量を決定した。第1の試験群異なる緩衝液中、100mMのトリアセチンおよび200mMのH2O2を使用したでは、酵素がなくても、トリアセチンおよび過酸化水素は5分以内に非常に少量のPAA110ppm以下のPAAを発生させたが、50μg/mLのHC1121を添加すると、pHに応じて5分以内に約277ppm~4832ppmのPAAが発生された。pHが高いほど、より多くのPAAが発生された。第2の試験群100mM、pH7.2のリン酸緩衝液中、20のLUBRIDERM登録商標ローション中の250mMのトリアセチンおよび100mMのH2O2を使用したでは、酵素がなくても、トリアセチンおよび過酸化水素は60以内に332ppmのPAAを発生させたが、10μg/mLのHC1169を添加すると、60分以内に3433ppmのPAAが発生され、10μg/mLのHC1121を添加すると60分以内に4451ppmのPAAが発生された。第3の試験群異なる緩衝液中、250mMのトリアセチンおよび100mMのH2O2を使用したでは、20μg/mLのHC1169は、30以内に3680ppm~4812ppmのPAAを発生させ、pHへの依存性はほとんど示されなかった。第4の試験群異なる緩衝液中、250mMのPGDAおよび100mMのH2O2を使用したでは、10μg/mLおよび20μg/mLのHC1169は、30分以内に4140ppm~4726ppmのPAAを発生させ、この場合もpHへの依存性はほとんど示されなかった。さらに、10μg/mLのHC1169は既に提供された基質との反応を飽和させており、20μg/mLのHC1169は、PAAの発生における付加的な利益を示さなかった。この実施例は、異なるペルヒドロラーゼを種々のpH濃度および緩衝溶液、ならびに保湿剤製剤中で用いて、有意なレベルの過酢酸がH2O2およびトリアセチンまたはプロピレングリコールジアセテートから発生され得ることを実証する。実施例401段階手順でペルヒドロラーゼを用いた毛髪弱化効力:酵素濃度およびPHの効果以下の実施例は、酵素および基質が低濃度において1段階で混ぜ合わせられる場合に、毛髪が1段階手順で弱化され得ることを実証する。酵素濃度およびpHの効果を調査した。これらの実施例における毛髪房は、InternationalHairImportersGlendale,NYによって特注されたストック培地茶髪見本stockmediumbrownhairswatchesから切断した。各毛髪房を一端で接着し、5mm幅および4cm長さ接着した部分を除いて、100/-20mgの正味の毛髪重量で切断した。各試験条件について、トリプリケートの毛髪房を使用した。1段階手順において、各毛髪房を透明なプラスチック秤量トレイVWR、Cat.12577-053に入れてから、緩衝液中の1mLのペルヒドロラーゼHC1121溶液を毛髪房に適用し、アプリケータを用いて毛髪房に擦り込んだ。次に、計算された量のトリアセチンおよび30のH2O2を各毛髪房に適用し、毛髪房に擦り込み、200mMのトリアセチンおよび100mMのH2O2が得られた。毛髪房をこの反応混合物中に30分間入れた後、水道水で十分に洗浄し、その後ペーパータオルで乾燥させた。これにより30分の処理サイクルは完了された。処理サイクルを16回繰り返した。毛髪房はより明るい色になり、処理中に弱化した。最終のすすぎおよび風乾の後、実施例25に記載されるように各毛髪房において引張強さ試験を実行し、毛髪の弱化を定量化した。さらに、各毛髪サンプルに対してL、a、b色測定を行い、毛髪の色抜けを定量化した。L、a、b色測定は、ΔE色差計算の参照として、未処理毛髪についても行った。ΔEは、ΔE=L-Lref2a-aref2b-bref20.5として標準的な方法で計算した。処理条件は表32で提供される。表33に示される引張強さ試験結果は、より高い酵素濃度では毛髪がより弱化されることを示した。pH6において、0.3μg/mg毛髪のE/H比を与える30μg/mLのHC1121が使用される場合、処理された毛髪房の引張強さは1.9N/mg毛髪に低下し、1.5N/mg毛髪NAIR登録商標クリームで5分間処理した毛髪の基準強度であるに近づいた。pH7において、30μg/mLのHC1121が使用される場合、処理された毛髪房の引張強さは0.3N/mg毛髪であり、1.5N/mg毛髪の基準よりもはるかに低かった。従って、適切なpHにおける適切な濃度の酵素は、毛髪を効果的に弱化し得る。処理した毛髪房について測定した毛髪の色抜けは毛髪の弱化と良く相関した:毛髪弱化が大きいほど毛髪の色抜けも大きい。この実施例は、1段階手順において低濃度の酵素および基質で毛髪弱化が達成され得ることを実証する。実施例411段階手順でペルヒドロラーゼを用いた毛髪弱化効力:緩衝液濃度および処理時間の効果以下の実施例は、より高い緩衝液濃度およびより長い処理サイクル時間を用いる場合に毛髪が1段階手順において効果的に弱化され得ることを実証する。実生活の日常的なシャワーを模倣するために、SLESラウリルエーテル硫酸ナトリウム、一般的なセッケン成分洗浄ステップ1mLの1のSLESRhodiaInc.,Cranbury,NewJerseyによるRHODAPEXES2Kが毛髪房に移され、毛髪房が手袋をはめた手のひらで30秒間擦られるを各サイクルの水道水すすぎステップの前に追加したことを除いて、実施例40に記載されるものと同じ手順を用いて毛髪房を処理した。この実施例の処理パラメータ酵素濃度、pHおよび緩衝液濃度、ならびに処理サイクル時間は、表34に示した。24時間の処理サイクルの場合、毛髪房を混合物中に1時間入れた後、乾燥皿に取り出した。毛髪房を23時間乾燥させた後、1mLの1のSLESで洗浄した後、水道水ですすぎ、ペーパータオルで乾燥させた。30分間の処理サイクルの場合、処理サイクルを16回繰り返した。24時間の処理サイクルの場合、24時間サイクルで処理した毛髪房は、視覚的に、16サイクルの30分間処理で処理した毛髪房と同じ程度の損傷を示したので、サイクル7が完了したら処理を停止した。最後の各毛髪房のすすぎおよび風乾の後、実施例40に記載されるように各毛髪房において引張強さ試験および色測定を実行して、毛髪弱化および毛髪の色抜けを定量化した。表35に示される引張強さ結果は、pH6.6において、30μg/mLのHC1121、200mMのトリアセチンおよび100mMのH2O2を用いると、16サイクルの30分間処理または7サイクルの24時間処理のいずれでも毛髪房は著しく弱化されることを示した。毛髪の引張強さは0.3~0.8N/mg毛髪の範囲であり、1.5N/mg毛髪の引張強さの基準よりもはるかに低かった。より高い緩衝液濃度およびより長い処理時間では、より強力な毛髪弱化が生じた。毛髪の色抜けについても同じ傾向が観察された:毛髪弱化が大きいほど毛髪の色抜けも大きい。従って、さらにより低い酵素濃度を使用して、わずかにより高いpH実施例40のpH6と比較してpH6.6、より高い緩衝液濃度およびより長い処理時間において基準の毛髪弱化に到達し得ることが予想された。実施例421段階手順でペルヒドロラーゼを用いた毛髪弱化効力:基質濃度の範囲以下の実施例は、毛髪が1段階手順で弱化され得る基質濃度の範囲を実証する。pH6.6の10μg/mLのHC1121および種々の濃度の基質を使用し、実施例41に記載されるものと同じ24時間処理サイクルのための手順を用いて毛髪房を処理した。この実施例の処理パラメータ酵素濃度、pHおよび緩衝液濃度、基質濃度ならびに処理サイクル時間は、表36に示した。全ての毛髪房に対して8サイクルの24時間処理サイクルを繰り返した。各毛髪房に対する最後のすすぎおよび風乾の後、実施例40に記載されるように毛髪房において引張強さ試験および色測定を実施し、毛髪弱化および毛髪の色抜けを定量化した。表37に示される引張強さ結果は、pH6.6において、10μg/mLのHC1121、200~500mMのトリアセチンおよび100~500mMのH2O2を用いると、8サイクルの24時間処理で毛髪房は著しく弱化されることを示した。より高い基質濃度を使用するほど、より大きい毛髪弱化および毛髪の色抜けが得られた。試験した最低基質濃度200mMのトリアセチンおよび100mMのH2O2では、毛髪引張強さは1.2N/mg毛髪まで低下し、実質的に1.5N/mg毛髪の基準よりも低かった。H2O2濃度が300mMを超えたらすぐ、毛髪引張強さは約0.5N/mg毛髪まで低下し、横ばいになった。従って、適切なpHおよび処理時間を用いると、0.1μg/mg毛髪という低いE/H比、および200mMのトリアセチンという低い基質濃度、および100mMのH2O2を用いて、毛髪は弱化され得る。実施例43過酢酸を生成するために過酸化水素および適切なカルボン酸エステル基質を有する非酵素的脱毛製品酵素破壊ステップが存在しなかったことを除いて、実施例25に開示される一般的な処理方法に従った。H2O2およびトリアセチン、製剤は、実施例24に従って、H6の50mMのクエン酸緩衝液中、20のLUBRIDERM登録商標ローション中で作った。200マイクロリットルの各試薬を約200mgの毛髪サンプル4つの試験房に適用した。試薬を適用した後、日常的な適用と同様に、処理を24時間継続させた。TWEEN登録商標-20pH6の50mMのクエン酸緩衝液中5を最終界面活性剤洗浄のために使用した。処理はさらに15サイクル、全部で16日間繰り返した。結果は表38で提供される。この実施例は、穏やかな保湿培地中でH2O2およびトリアセチンの濃度を調整することによって、日常的な適用レジメンに従うことにより約15~16日で、所望の量の毛髪弱化を達成できることを説明する。製品は、脱毛剤およびヘアライトニングhair-lightening用途において潜在的な有用性を有する。"