アクチビン類を有効成分として含有する抗炎症薬。アクチビン類が、アクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBから選ばれる1種以上である、請求項1に記載の抗炎症薬。アクチビン類が、アクチビン類の遺伝子が組み込まれたベクターである、請求項1又は2に記載の抗炎症薬。M2マクロファージ誘導物質を有効成分として含有する抗炎症薬。アクチビン類を被験者に投与する工程を含む炎症の治療又は改善方法。本発明は、マクロファージ機能を調節することにより抗炎症作用を発揮する新規な抗炎症薬を提供することを目的とする。また本発明は、脂肪細胞の炎症性変化を効果的に抑制する物質及び当該物質のスクリーニング方法を提供することを目的とする。本発明者らは、上記課題を解決すべく鋭意研究し、アクチビン類がM2マクロファージ誘導をすること、及び脂肪細胞における炎症性変化を効果的に抑制することを見出し、本発明を完成させた。本発明は以下を提供する。アクチビン類を有効成分として含有する抗炎症薬。アクチビン類が、アクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBから選ばれる1種以上である、に記載の抗炎症薬。アクチビン類が、アクチビン類の遺伝子が組み込まれたベクターである、又はに記載の抗炎症薬。M2マクロファージ誘導物質を有効成分として含有する抗炎症薬。アクチビン類を被験者に投与する工程を含む炎症の治療又は改善方法。本発明の抗炎症薬に含有される有効成分は、アクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBから選ばれる1種類以上のアクチビン類である。アクチビン類は、アクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBをそれぞれ単独で有効成分として含有させても、2種類以上を有効成分として含有させてもよい。アクチビン類は、M2マクロファージ誘導活性を有することを限度として、天然物由来のタンパク質、遺伝子工学的手法により製造されたタンパク質、当該タンパク質に由来するポリペプチドのいずれであってもよい。アクチビンA及びアクチビンBは、前記限度において、二量体のみならず、二量体を構成するサブユニットであってもよい。また、アクチビン類の遺伝子を含むベクターであってもよい。またさらに、当該タンパク質又はポリペプチドにおけるアミノ酸、及び、当該遺伝子における核酸は、1~数個、例えば、1~5個程度の付加、置換又は欠失があってもよい。遺伝子工学的手法により製造されたタンパク質は、M2マクロファージ誘導活性の増強やタンパク質としての保存安定性、溶解性を向上させる目的等により、従来公知の手法を使用して、他のタンパク質との融合体としたり、化学的な修飾を施したりして使用することができる。欠失、置換、挿入及び又は付加されるアミノ酸の数は1以上であり上限は特に限定されないが、部位特異的変異法等の周知の方法により欠失、置換もしくは付加できる程度の数であり、1個から数十個、好ましくは1~20個、より好ましくは1~10個、さらに好ましくは1~5個である。また、本発明の抗炎症薬に含有されるタンパク質又はポリペプチドが、アクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBとしての活性を有するタンパク質であるか、あるいはアクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBとしての活性を有するタンパク質を構成するポリペプチドであるためには、アクチビンA、アクチビンAB又はアクチビンBとしてNCBI等で公開されているアミノ酸配列と、少なくとも60以上、通常は80以上、さらには85以上の同一性を有していることが好ましく、より好ましくは90以上、特に95以上の同一性を有していることが好ましい。上記記載を基礎に、アクチビン類の遺伝子を含むベクターを構成するアクチビン類の遺伝子の配列を改変等できることは当業者には容易に理解されるであろう。アミノ酸配列や塩基配列の同一性は、KarlinandAltschulによるアルゴリズムBLASTProNatlAcadSciUSA905873やFASTAMethodsEnzymol18363を用いて決定することができる。このアルゴリズムBLASTに基づいて、BLASTNやBLASTXとよばれるプログラムが開発されているJMolBiol215403。BLASTに基づいてBLASTNによって塩基配列を解析する場合には、パラメーターは例えばScore100、wordlength12とする。また、BLASTに基づいてBLASTXによってアミノ酸配列を解析する場合には、パラメーターは例えばscore50、wordlength3とする。BLASTとGappedBLASTプログラムを用いる場合には、各プログラムのデフォルトパラメーターを用いる。これらの解析方法の具体的な手法は公知である。本明細書においてM2マクロファージ誘導とは、M1及びM2マクロファージ間の量的あるいは機能的バランスをM2優位に傾かせることを総称していい、例えば、マクロファージ前駆細胞のM2マクロファージへの分化誘導、M2マクロファージの機能活性化、IL10やアルギナーゼ1等の抗炎症性のサイトカインや酵素類の産生亢進を意味する。また、M2マクロファージ誘導物質とは、前記した作用効果のいずれかを有する物質をいう。例えば、アクチビン類それ自体、あるいはFSTL3等のアクチビン類の作用を阻害する物質を中和抑制することができる物質、すなわち、抗FSTL3抗体、アンチセンスオリゴヌクレオチド等のFSTL3遺伝子の発現阻害物質、天然FSTL3とアクチビンとの結合を阻害するFSTL3突然変異体等があげられる。アクチビン類は、抗炎症薬として適用する動物個体が許容できることを限度として、その由来には制限がなく、例えば、ヒト、サル、ブタ、ウシ、ヒツジ、ウマ、ラットなどあらゆる哺乳動物由来のアクチビン類が使用できる。アクチビン類又はM2マクロファージ誘導物質を有効成分として含む本発明の抗炎症薬を治療薬として使用する場合には、薬学的組成物中に含ませて使用することができる。このような場合、従来公知の任意の担体物質を用いることができる。担体物質は、経腸、経皮、もしくは非経口投与に適した有機又は無機の担体物質であってよい。適切な担体には、水、ゼラチン、アラビアゴム、乳糖、デンプン、ステアリン酸マグネシウム、タルク、植物性油脂、ポリアルキレングリコール、ワセリン等が含まれる。さらに、薬学的調製物は他の薬学的に活性のある薬剤を含んでもよい。香味剤、安定剤、乳化剤、緩衝剤等のさらなる添加剤も、薬学的調合の慣例に従い添加してよい。また、本明細書の記載を参照すれば本発明の抗炎症薬と類似する脂肪細胞の炎症性変化を効果的に抑制する物質をスクリーニングすることができる。上記の、アクチビン類又はM2マクロファージ誘導物質を有効成分として含む本発明の抗炎症薬及び前記本発明の抗炎症薬と類似する脂肪細胞の炎症性変化を効果的に抑制する物質の使用対象は、ヒト、サル、ブタ、ウシ、ヒツジ、ウマ、ラットなどがあげられる。ヒトにおいては、肥満症、糖尿病、耐糖能障害を持つ個体もしくはその予備群に使用することが特に好ましい。実施例1アクチビン類によるM2マクロファージ誘導RAW2647細胞に、アクチビンA、アクチビンBをそれぞれ単独で添加した。アクチビンAはHumanRecombinant、アクチビンBはRecombinantを使用した。8時間後にRNeasyMiniKitを用いて細胞を回収し、RNAを抽出した。マクロファージマーカーの発現解析前記工程で抽出したRNAを用い、HighCapacitycDNAReverseTranscriptionKitwithRNaseInhibitorのプロトコールに則って逆転写反応を行い、TaqManPCRを行った。M2マクロファージマーカーとしてアルギナーゼ1、M1マクロファージマーカーとしてIL6、MCP1を選び、それぞれTaqManプローブを作成した。各mRNAの発現量は、いずれも同一サンプル中のシクロフィリンAmRNAの発現量を1とした場合の倍数で表したものである。結果アクチビンA又はアクチビンBをそれぞれ添加した場合、アルギナーゼ1の発現が顕著に増加した。その一方、IL6、MCP1の発現量に変化はなかった。アルギナーゼ1の発現量はアクチビンの添加濃度に依存していた。これよりアクチビンA及びアクチビンBはM2マクロファージ誘導をすることが確認された。実施例2アクチビン類によるM2マクロファージ誘導RAW2647細胞に、アクチビンA、SB431542を図2に示した組み合わせで添加した。アクチビンAはHumanRecombinant、を使用した。24時間後にRNeasyMiniKitを用いて細胞を回収し、RNAを抽出した。マクロファージマーカーの発現解析前記工程で抽出したRNAを用い、HighCapacitycDNAReverseTranscriptionKitwithRNaseInhibitorのプロトコールに則って逆転写反応を行い、TaqManPCRを行った。M2マクロファージマーカーとしてアルギナーゼ1、Mrc2、IL10を選び、それぞれTaqManプローブを作成した。結果アクチビンAを添加した場合、アルギナーゼ1、Mrc2、IL10の発現が顕著に増加した。この増加はアクチビン類の受容体であるアクチビン様キナーゼ457の阻害剤SB431542の添加によりコントロールと同程度まで低下した。これよりアクチビンAはM2マクロファージを誘導することが、実施例1とは別のM2マクロファージマーカーであるMrc2、IL10の発現量増加によってさらに確認された。実施例3組換えアデノウイルスの作製全長マウスインヒビンβAcDNAあるいは全長マウスインヒビンβBcDNAは、pcDNA31V5HisAを用い、推奨された方法に従って増幅された。当該増幅産物をHindIII及びEcoRV処理し、組換えアデノウイルス作成に用いた。インヒビンβAあるいはインヒビンβBそれぞれの組換えアデノウイルスは、TakaraAdenovirusExpressionVectorKitを用いて、推奨された方法に従って作製した。ネガティブコントロールとして、キットに添付されているβガラクトシダーゼ遺伝子含有ウイルスを用いた。HEK293細胞へのアデノウイルスのトランスフェクションはCellPhectTransfectionKitを用いてリン酸カルシウム法で行った。dbdbマウス7週齢の雄性dbdbマウスを1週間馴化した後、50X1011pfumLの前記組換えアデノウイルスをPBS150μLに溶解し、週に1度、2週間、尾静脈より投与した。2回目の投与後7日目に内臓脂肪を採取しHighCapacitycDNAReverseTranscriptionKitwithRNaseInhibitorのプロトコールに則って逆転写反応を行い、TaqManPCRでアルギナーゼ1の発現解析を行った。12週間高脂肪食B6マウス5週齢の雄性B6マウスを普通食下で1週間馴化した後、12週間高脂肪食を負荷した。50X1011pfumLの前記組換えアデノウイルスをPBS150μLに溶解し、18週目に入ったマウスに週に1度、2週間、尾静脈より投与した。2回目の投与後7日目に内臓脂肪を採取しHighCapacitycDNAReverseTranscriptionKitwithRNaseInhibitorのプロトコールに則って逆転写を行い、TaqManPCRでアルギナーゼ1の発現解析を行った。結果dbdbマウスにおいて、アクチビンBの発現によりアルギナーゼ1の発現がコントロールに対して顕著に増加した。一方アクチビンAの発現によるアルギナーゼ1の発現はコントロールとの差を認めなかった。12週間高脂肪食B6マウスでも同様にアクチビンBの発現によりアルギナーゼ1の発現量が増加する一方、アクチビンAを発現させた場合にもアルギナーゼ1の発現量はわずかではあるが増加していた。前記した実施例2において、アクチビン類の受容体の阻害剤であるSB431542を共存させると、アクチビンAの過剰発現によって顕著に増加したアルギナーゼ1の発現量がコントロールと同程度まで減少している。この結果を踏まえると、本実施例において遺伝性肥満のdbdbマウスや高脂肪食負荷マウスの内臓脂肪のアクチビン発現量に顕著な増加が見られなかったが、これは各モデルマウスの脂肪細胞においてアクチビンの受容体への結合を阻害するFSTL3の発現も増加していることが理由の一つと考えることができる。以上より、当業者に周知の方法でアクチビン類の発現量を調節することにより、所望のM2マクロファージ誘導を得ることができると考えられる。実施例4アクチビン類によるマクロファージ誘導RAW2647細胞に、アクチビンA、アクチビンB、SB431542を図4に示した組み合わせで添加した。アクチビンAはHumanRecombinant、アクチビンBはRecombinantを使用した。30分後に終濃度200μMとなるようにパルミチン酸を添加し、8時間後にRNeasyMiniKitを用いて細胞を回収し、RNAを抽出した。マクロファージマーカー発現解析前記工程で抽出したRNAを用い、HighCapacitycDNAReverseTranscriptionKitwithRNaseInhibitorのプロトコールに則って逆転写反応を行い、TaqManPCRを行った。M2マクロファージマーカーとしてアルギナーゼ1、M1マクロファージマーカーとしてIL6、MCP1を選び、それぞれTaqManプローブを作成した。マクロファージマーカーの発現解析実施例1のマクロファージマーカーの発現解析と同様にして解析した。結果SB431542のみを添加した場合本実施例において、SB431542及びパルミチン酸の両方の添加がない場合を単にコントロールという。アクチビン類の受容体であるアクチビン様キナーゼ457の阻害剤であるSB431542のみを添加し、パルミチン酸添加をしなかった場合、コントロールと比較してアルギナーゼ1、IL6、MCP1発現量は変化しないか、わずかの変化であった。パルミチン酸をアクチビン類の非存在下に添加した場合aアルギナーゼ1の発現量はコントロールと比較して、変化しないか、わずかの変化であった。bIL6の発現量はコントロールと比較して、パルミチン酸添加で顕著に増加した。さらにSB431542の添加濃度に依存して増加を続けた。cMCP1の発現量はコントロールと比較して、パルミチン酸添加で顕著に増加した。この増加はSB431542の添加によって変化しなかった。パルミチン酸をアクチビンAの存在下に添加した場合aアルギナーゼ1の発現量はコントロールと比較して、パルミチン酸添加で顕著に増加した。その一方、SB431542の添加濃度に依存して発現量は低下した。bIL6の発現量はコントロールと比較してパルミチン酸添加で顕著に増加した。さらにSB431542の添加濃度に依存して増加を続けた。アクチビンAの添加によりIL6の発現は微減した。cMCP1の発現量はコントロールと比較してパルミチン酸添加で顕著に増加した。この増加はSB431542の添加によって変化しなかった。アクチビンAの添加によるMCP1の発現量に変化はなかった。パルミチン酸をアクチビンBの存在下に添加した場合aアルギナーゼ1の発現量はコントロールと比較して、パルミチン酸添加で顕著に増加した。その一方、SB431542の添加濃度に依存して発現量は低下した。bIL6の発現量はコントロールと比較してパルミチン酸添加で顕著に増加した。さらにSB431542の添加濃度に依存して増加を続けた。アクチビンBの添加によりIL6の発現は微減した。cMCP1の発現量はコントロールと比較してパルミチン酸添加で顕著に増加した。この増加はSB431542の添加によって変化しなかった。アクチビンBの添加によるMCP1の発現量に変化はなかった。まとめ炎症惹起物質であるパルミチン酸の添加により、M1マクロファージマーカーは発現量が増加したが、M2マクロファージマーカーの発現量は変わらなかった。この結果は、従来報告されているM1及びM2マクロファージの炎症における挙動と一致するものであった。一方、アクチビンA又はアクチビンBを共存させるとパルミチン酸添加の場合でもアルギナーゼ1の発現量が亢進した。これは、マクロファージが刺激を受けた際、アクチビン類がM2マクロファージ誘導作用を有することを示すものと考えられた。またIL6の発現量はアクチビン類が共存しない場合と比較して、共存する場合のほうが相対的に低かった。これは、アクチビン類がM1マクロファージにおけるIL6産生を抑制する効果を有することを示すものと考えられた。以上より、アクチビン類は、マクロファージ機能を調節することにより抗炎症作用を発揮する抗炎症薬として使用できることがわかった。実施例5アクチビン類によるマクロファージ誘導RAW2647細胞に、アクチビンA、アクチビンB、Fstl3を図5に示した組み合わせで添加した。アクチビンAはHumanRecombinant、アクチビンBはRecombinant、Fstl3はFollistatinlike3Recombinantを使用した。30分後に終濃度200μMとなるようにパルミチン酸を添加し、8時間後にRNeasyMiniKitを用いて細胞を回収し、RNAを抽出した。マクロファージマーカー発現解析実施例4と同様の方法で行った。発現量は、パルミチン酸、アクチビン類及びFstl3のいずれも非添加のコントロールにおける、シクロフィリンAの測定値に対する各マーカーの測定値を1とした比で表した。結果パルミチン酸によって炎症が惹起された培養細胞系においても、アクチビン類の添加によってアルギナーゼ1の発現が誘導された。アクチビンAと同時にFstl3を培養液に添加すると、Fstl3の添加量30ngmLにおいてアルギナーゼ1の発現が減少した。これは、Fstl3がアクチビンAと結合することでアクチビンAのM2マクロファージ誘導作用が阻害されたためと考えられる。このことからも実施例3のdbdbマウスでは、アクチビンAの作用を阻害するのに十分な量のFstl3が発現しているため、アルギナーゼ1の発現が上昇しなかったと推察できる。また、M1マクロファージのマーカーであるIL6の発現は、パルミチン酸添加によって増加し、アクチビンの添加によって減少した。アクチビン類の添加によって抗炎症性サイトカイン類を産生するM2マクロファージが誘導され、炎症性サイトカインの発現が減少し、アクチビン類の抗炎症作用が示唆された。一方、MCP1は、アクチビン類の存在の有無に関らずパルミチン酸刺激によって発現が増加したがその変化はわずかであり、発現量はFSTL3の存否によって変化しなかった。パルミチン酸によって誘導された炎症におけるMCP1の発現は、アクチビン類によるシグナル伝達とは異なる経路によって制御されていると推察される。実施例6M2マクロファージ誘導物質によるM2マクロファージ誘導RAW2647細胞に、Fstl3、抗Fstl3抗体もしくはマウスIgG、アクチビンAを図6に示した組み合わせで添加した。アクチビンAはHumanRecombinant、アクチビンBはRecombinant、Fstl3はFollistatinlike3Recombinantを使用した。30分後に終濃度200μMとなるようにパルミチン酸を添加し、8時間後にRNeasyMiniKitを用いて細胞を回収し、RNAを抽出した。マクロファージマーカーの発現解析前記工程で抽出したRNAを用い、HighCapacitycDNAReverseTranscriptionKitwithRNaseInhibitorのプロトコールに則って逆転写反応を行い、TaqManPCRを行った。M2マクロファージマーカーとしてアルギナーゼ1を選び、TaqManプローブを作成した。結果パルミチン酸による炎症誘発下でも、アクチビンAの添加によってアルギナーゼ1の発現量は増加したが、FSTL3が同時に存在するとアルギナーゼ1の発現量はアクチビンA及びFSTL3非添加のコントロールと同程度まで減少した。マウスIgGを添加してもアルギナーゼ1の発現量に変化はなかったが、10ngmL抗FSTL3抗体を添加すると、FSTL3非添加時と同程度までアルギナーゼ1の発現量が回復した。パルミチン酸による刺激のない条件下では、より低濃度の抗FSTL3抗体でアルギナーゼ1の発現量が回復したことから、炎症の程度によって適宜M2マクロファージ誘導物質の量を調整することで、最適な抗炎症効果が得られる。実施例7組換えアデノウイルス作製実施例3における組換えアデノウイルス作製と同様にして作製した。12週間高脂肪食B6マウス5週齢の雄性B6マウスを普通食下で1週間馴化した後、12週間高脂肪食を負荷した。50X1011pfumLの前記組換えアデノウイルスをPBS150μLに溶解し、18週目に入ったマウスに週に1度、2週間、尾静脈より投与した。2回目の投与後7日目にグルコース負荷試験を行った。グルコース負荷試験GTTは以下のように行った。試験前日より16時間絶食させたマウスの腹腔にグルコース10mggBWを投与した。採取した全血から血清を分離し、グルコーステストワコーにてグルコース濃度を測定した。結果高脂肪食によって糖尿病症状を呈したマウスにアクチビンAあるいはアクチビンBを発現させるとアクチビンA、アクチビンBともに糖代謝を改善させた。アクチビン類によるマクロファージ機能調節は、実際に病態改善に結びつくことがわかった。