"下記の構造:X1X2X3X4X5を含んでなる単離された細胞透過性ペプチド。X1が任意の塩基性アミノ酸、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する、請求項1に記載の単離ペプチド。X1が、1つのシトルリンと、任意の塩基性アミノ酸、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2又は3アミノ酸との任意の順序の直鎖配列を規定する、請求項1に記載の単離ペプチド。X3が、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する、請求項1~3のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X3が、1つのシトルリンと、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2又は3アミノ酸との任意の順序の直鎖配列を規定する、請求項1~3のいずれか1項に記載の単離ペプチド。請求項1に規定される式IのX2X3X4により規定されるアミノ酸配列が前記抗原の天然型配列中に見出されない、請求項1~5のいずれか1項に記載の単離ペプチド。実施例1に記載されるペプチドのビオチン化に基づくアッセイにおいて、形質膜を横切って転位することが証明される、請求項1~6のいずれか1項に記載の単離ペプチド。塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から選択される前記随意に存在してもよい1つのアミノ酸がArg、Lys及びHisから選択される、請求項1~7のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4が前記抗原の天然型配列と同一の配列を規定する、請求項1~8のいずれか1項に記載の単離ペプチド。Tリンパ球応答を誘導し得る、請求項1~9のいずれか1項に記載の単離ペプチド。前記抗原がキャプシドタンパク質のようなウイルスタンパク質である、請求項1~10のいずれか1項に記載の単離ペプチド。前記ウイルスタンパク質がコアタンパク質のようなC型肝炎ウイルスのタンパク質;M2タンパク質のようなインフルエンザウイルスのタンパク質から選択される、請求項11に記載の単離ペプチド。前記C型肝炎ウイルスのウイルスタンパク質が、サブタイプ1a及び1bのような遺伝子型1、サブタイプ2a及び2bのような遺伝子型2並びにサブタイプ3aのような遺伝子型3のHCVコンセンサス配列から選択される、請求項11に記載の単離ペプチド。20~60アミノ酸のような、21~60アミノ酸のような、22~60アミノ酸のような、23~60アミノ酸のような、24~60アミノ酸のような、25~60アミノ酸のような、26~60アミノ酸のような、27~60アミノ酸のような、28~60アミノ酸のような、29~60アミノ酸のような、30~60アミノ酸のような、31~60アミノ酸のような、32~60アミノ酸のような、33~60アミノ酸のような、34~60アミノ酸のような、35~60アミノ酸のような、19~60アミノ酸である、請求項1~13のいずれか1項に記載の単離ペプチド。18~59のような、18~58のような、18~57のような、18~56のような、18~55のような、18~54のような、18~53のような、18~52のような、18~51のような、18~50のような、18~49のような、18~48のような、18~47のような、18~46のような、18~45のような、18~44のような、18~43のような、18~42のような、18~41のような、18~40のような、18~39のような、18~38のような、18~37のような、18~35アミノ酸のような、18~34アミノ酸のような、18~33アミノ酸のような、18~32アミノ酸のような、18~31アミノ酸のような、18~30アミノ酸のような、18~29アミノ酸のような、18~28アミノ酸のような、18~27アミノ酸のような、18~26アミノ酸のような、18~25アミノ酸のような、18~24アミノ酸のような、18~23アミノ酸のような、18~22アミノ酸のような、18~21アミノ酸のような、18~20アミノ酸のような、18~19アミノ酸のような、18~60である、請求項1~14のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2の正味電荷が0以下であり;X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、請求項1~15のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2の正味電荷が0以下であり;X4の正味電荷が1以上であり;X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、請求項1~16のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及びX4の正味電荷が0以下であり、X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、請求項1~17のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及びX4の正味電荷が1以上であり、X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1又は2アミノ酸の配列を規定する、請求項1~18のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2の正味電荷が1以上であり;X4の正味電荷が0以下であり;X1が正電荷を有する1又は2アミノ酸の配列を規定し;X3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、請求項1~19のいずれか1項に記載の単離ペプチド。前記塩基性アミノ酸がArg、Lys及びHisから独立して選択される、請求項1~20のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4が配列番号3の135位~157位により規定されるアミノ酸配列又はそのフラグメント若しくはバリアントを含んでなる、請求項1~21のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4が、GYIPLVGAPLG、GYLPAVGAPIG、GYLPAVGAPI、NYVTGNIPG、NYATGNLPG、NYATGNLPG、VTGNIPGSTYS、IRNLGRVIETLTG、SRNLGKVIDTLTC、IRNLGRVIETLT、GGGQIIGGNYLIP、GGGQIVGGVYLLP、LIFLARSALIV、LIFLARSALIL、LIFLARSALIL、SAYERMCNIL、SAYERZVNIL、TAYERZCNIL、IAYERMCNIL、IAYERMCNIL、LFFKCIYRLFKHGL、LFFKTITRLFBHGL、GLEPLVIAGILA、GSDPLVVAASIV、NLVPMVATV、NLVPMVATV、NIVPZVVTA、PEVIPMFSALS、FIIPXFTALSG、ALGPAATL、GPVVHLTL、LECVYCKQQLL、GVYDFAFRDLC、GVFDYAFRDIN、GATPVDLLGA、GVTPAGLIGV、VARALAHGVRV、VIRVIAHGLRL、GITFSIFLIVS、CSFSIFLLAL、GCSFSIFLLAL、GITFSIYLIVS、LZGYIPLIGA、LMGYIPLVGA、LZGYIPLIGA、PBIGVRATB、GPRLGVRATR、GPRLGVRAT、RGSVAHKS、SALILRGSVAHK、FQTAAQRAMM、FQTAAQRAVZ、FQTVVQBA、FQTAAQRA、GPSTEGVPESM、LLSTEGVPNSZ、GSLVGLLHIVL、ASIVGILHLIL、NLVPMVATV、NIVPZVVTA、TPQDLNTMLN、ALLYGATPYAIG、MMTACQGVG、GQAGDDFS、EVYDFAFRDLC、GFAFRDLCIVY、GFAYRDINLAY、GALNLCLPM、GALQIBLPL、及びIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAから選択される配列、又はそのフラグメント若しくはバリアントからなる、請求項1~22のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4が、配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、配列番号21、配列番号22、配列番号23、配列番号24、配列番号25、配列番号26、配列番号27、配列番号28、配列番号29、配列番号30、配列番号31、配列番号32、配列番号33、配列番号34、配列番号35、配列番号36、配列番号37、配列番号38、配列番号39、配列番号40、配列番号41、配列番号42、配列番号43、配列番号44、配列番号45、配列番号46、配列番号126、及び配列番号198から選択されるアミノ酸配列に由来する配列、又はそのフラグメント若しくはバリアントからなる、請求項1~23のいずれか1項に記載の単離ペプチド。RRGYIPLVGAPLGBGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRVR、RRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、BRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGKKKVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、KKGYIPLVGAPLGKKVARALAHGVRV、WGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、EEGYIPLVGAPLGEEVARALAHGVRV、GGGYIPLVGAPLGGGVARALAHGVRV、EEGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGLRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYLPAVGAPIGBRVIRVIAHGLRL、RRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、GYIPLVGAPLGGVARALAHGVRV、WWGYLPAVGAPIRRVIRVIAHGLRL、GYIPLVGAPLGGVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGBGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、BRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGKKKVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、KKGYIPLVGAPLGKKVARALAHGVRV、WGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGLRRVARALAHGVRV、RRNYVTGNIPGBRGITFSIFLIVS、WWNYATGNLPGRRCSFSIFLLAL、WWNYVTGNIPGBRGITFSIFLIVS、WWNYVTGNIPGRRGITFSIFLIVS、RRNYATGNLPGRRGCSFSIFLLAL、RRVTGNIPGSTYSGBRGITFSIYLIVS、RRIRNLGRVIETLTGBRLZGYIPLIGA、RRSRNLGKVIDTLTCBRLMGYIPLVGA、SRNLGKVIDTLTCGFADLMGYIPLVGA、WWIRNLGRVIETLTRRLZGYIPLIGA、WWSRNLGKVIDTLTCRRLMGYIPLVGA、RRGGGQIIGGNYLIPRBPBIGVRATB、GGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRATR、RRGGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRATR、WWGGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRAT、BRLIFLARSALIVRGSVAHKS、EDLIFLARSALILRGSVAHKS、BRLIFLARSALILBGRSALILRGSVAHK、SAYERMCNILKGKFQTAAQRAMM、SAYERZVNILKGKFQTAAQRAVZ、BRTAYERZCNILBRGRFQTVVQBA、BRIAYERMCNILLBRGKFQTAAQRA、IAYERMCNILKGKFQTAAQRA、LFFKCIYRLFKHGLKRGPSTEGVPESM、BRRLFFKTITRLFBHGLRRLLSTEGVPNSZ、BRGLEPLVIAGILARRGSLVGLLHIVL、BRGSDPLVVAASIVRRASIVGILHLIL、RNLVPMVATVRRNLVPMVATVB、RNLVPMVATVBRRNLVPMVATVB、RNIVPZVVTARRNIVPZVVTAB、PEVIPMFSALSEGATPQDLNTMLN、RFIIPXFTALSGGRRALLYGATPYAIG、KALGPAATLEEMMTACQGVG、RRGPVVHLTLRRRGQAGDDFS、RRGPVVHLTLRRRGQAGDDFS、RRGPVVHLTLRGRRGQAGDDFS、RRLECVYCKQQLLRREVYDFAFRDLC、RRGVYDFAFRDLCRRGFAFRDLCIVYR、RRGVFDYAFRDINRRGFAYRDINLAYR、RRGATPVDLLGARRGALNLCLPMR、RRGVTPAGLIGVRRGALQIBLPLR、RGYLPAVGAPIGRRRVIRVIAHGLRLR、RRSRNLGKVIDTLTCRRLMGYIPLVGA、及びRRIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGARRIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAR、又はそのフラグメント若しくはバリアントから選択される、請求項1~24のいずれか1項に記載の単離ペプチド。随意にC末端にX5を有していてもよい、X1NYVTGNIPGX3GITFSIYLIVS、X1IRNLGRVIETLTX3LZGYIPLIGA、X1GYLPAVGAPIX3VIRVIAHGLRL、X1GGGQIIGGNYLIPX3PBIGVRATB、X1NYATGNLPGX3GCSFSIFLLAL、X1SRNLGKVIDTLTCX3LMGYIPLVGA、X1GYIPLVGAPLX3VARALAHGVRV、X1GGGQIVGGVYLLPX3PRLGVRATR、X1LTFLVRSVLLIX3GSVLIVRGSLVH、X1TAYERZCNILX3GRFQTVVQBA、X1SDPLVVAASIVX3ASIVGILHLIL、X1LIFLARSALILX3SALILRGSVAH、X1IAYERMCNILX3GKFQTAAQRA、X1LEPLVIAGILAX3GSLVGLLHIVL、X1NLVPMVATVX3NLVPMATV、X1GYLPAVGAPIGX3VIRVIAHGLRL、X1IRNLGRVIETLTGX3LZGYIPLIGA、X1GVYDFAFRDLCX3GFAFRDLCIVYR、X1GVFDYAFRDINX3GFAYRDINLAYR、X1GATPVDLLGAX3GALNLCLPMR、X1GVTPAGLIGVX3GALQIBLPLR及びX1IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAX3IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAから選択される配列からなる、請求項1~25のいずれか1項に記載の単離ペプチド。1以上のシステインを含んでなる、請求項1~26のいずれか1項に記載の単離ペプチド。2つのcys残基間の分子内ジスルフィド結合又はアシラールのような分子内結合を含有する、請求項1~27のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2中のN及び又はC末端アミノ酸が親水性又は極性アミノ酸である、請求項1~28のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X4中のN末端アミノ酸が親水性又は極性アミノ酸である、請求項1~29のいずれか1項に記載の単離ペプチド。56、54、52、50、48、46、44、42、40、38、36、34、32、30、28、26、24、22、20、18アミノ酸残基を超えないように、58アミノ酸を超えない、請求項1~30のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X1が2又は3アミノ酸からなる、請求項1~31のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X1がWW、BR又はRRからなる、請求項32に記載の単離ペプチド。X3が2又は3アミノ酸からなる、請求項1~33のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X3がWW、BR又はRRからなる、請求項34に記載の単離ペプチド。表1又は表2に独立して規定されるX2及び又はX4の配列を含んでなる60アミノ酸を超えない単離ペプチド。表1又は表2に独立して規定されるX2又はX4の配列からなる、請求項36に記載の単離ペプチド。X2が、8~20アミノ酸のような、8~15アミノ酸のような、8~25アミノ酸の配列を規定する、請求項1~37のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X4が、8~20アミノ酸のような、8~15アミノ酸のような8~25アミノ酸の配列を規定する、請求項1~38のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2が、24、23、22、21、20、19、18、17、16、15、14、13、12、11、10、9、8、7又は6アミノ酸未満のような、25アミノ酸未満の配列を規定する、請求項1~39のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2が、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29アミノ酸より多いような、8アミノ酸より多い配列を規定する、請求項1~40のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X4が、24、23、22、21、20、19、18、17、16、15、14、13、12、11、10、9、8、7又は6アミノ酸未満のような、25アミノ酸未満の配列を規定する、請求項1~41のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X4が、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29アミノ酸より多いような、8アミノ酸より多い配列を規定する、請求項1~42のいずれか1項に記載の単離ペプチド。次の配列RFIIPNleFTALSGGRRALLYGATPYAIGからなるものではない、請求項1~43のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4がHIVに由来しない、請求項1~44のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X4が12アミノ酸未満の直鎖配列である、請求項1~45のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2が12アミノ酸未満の直鎖配列である、請求項1~46のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4がノルロイシンを含有しない、請求項1~47のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2がノルロイシンを含有しない、請求項1~48のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4が天然アミノ酸のみを含有する、請求項1~49のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2が天然アミノ酸のみを含有する、請求項1~50のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2が、HIVに由来する場合には天然アミノ酸のみを含有する、請求項1~51のいずれか1項に記載の単離ペプチド。X2及び又はX4が、HCV、CMV、HPV、インフルエンザ、アデノウイルス又はピコルナウイルスに由来する、請求項1~52のいずれか1項に記載の単離ペプチド。対象者において免疫応答を誘導するための、表1又は表2に独立して規定されるX2又はX4の配列を含んでなるペプチドの使用。各ペプチド単量体が請求項1~53のいずれか1項に規定されているペプチドである2つのペプチド単量体を含んでなる二量体ペプチド。前記2つのペプチド単量体が同一である、請求項55に記載の二量体ペプチド。請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチドを2以上含んでなるペプチドの組合せ。請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチドをコードする単離された核酸又はポリヌクレオチド。請求項58に記載の核酸又はポリヌクレオチドを含んでなるベクター。請求項59に記載のベクターを含んでなる宿主細胞。少なくとも、請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチド、請求項55若しくは56に記載の二量体ペプチド、請求項57に記載のペプチドの組合せ、請求項58に記載の核酸若しくはポリヌクレオチド又は請求項59に記載のベクターを、医薬的に許容され得る希釈剤若しくはビヒクル及び随意に免疫学的アジュバントと組み合わせて含んでなる免疫原性組成物。ワクチン組成物の形態である請求項61に記載の免疫原性組成物。少なくとも、請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチド、請求項55若しくは56に記載の二量体ペプチド、請求項57に記載のペプチドの組合せ、請求項58に記載の核酸若しくはポリヌクレオチド又は請求項59に記載のベクター又は請求項61若しくは62に記載の組成物の投与を含んでなる、対象者において抗原に対する免疫応答を誘導する方法。少なくとも、請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチド、請求項55若しくは56に記載の二量体ペプチド、請求項57に記載のペプチドの組合せ、請求項58に記載の核酸若しくはポリヌクレオチド又は請求項59に記載のベクター又は請求項61若しくは62に記載の組成物を有効量で投与することを含んでなる、ウイルスに感染した対象者において、該ウイルスの病理学的効果を減少させ及び又は遅延させる方法。医薬に使用するための、請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチド。ウイルスに感染した対象者において、該ウイルスの病理学的効果を治療するための請求項1~53のいずれか1項に記載のペプチド。発明の目的対象者において適応免疫応答を刺激する免疫原として使用し得るペプチドを提供することが本発明の実施形態の1つの目的である。特に、抗原提示細胞により取り込まれ、その結果、効果的な免疫応答を刺激するように、ペプチド内のエピトープが正確にプロセシングされてTリンパ球に提示され得るペプチドを提供することが本発明の実施形態の1つの目的である。更に、抗原として使用し得るペプチドを提供すること、対象者において抗原に対する免疫応答を誘導するための免疫原性組成物及び方法を提供することが本発明の実施形態の1つの目的である。発明の概要本発明は、抗原提示細胞によるペプチドエピトープの取込みを容易にし、その結果、CD4及びCD8Tリンパ球の両方を刺激するように、エピトープが正確にプロセシングされ、HLAクラスI及びIIとの関連で提示されるペプチド設計に関する。細胞傷害能力を有するCD8Tリンパ球は、興味対象のエピトープを有する感染細胞を殺傷する。CD4Tリンパ球は、効果的なCD8Tリンパ球応答を維持するための援助を提供する。ペプチド構築物-特定のパターン又は骨格設計を有するアミノ酸配列-は細胞膜を効果的に透過する能力を有することが本発明者により見出された。したがって、本発明によるペプチド構築物は、マクロファージ及び樹状細胞により提示され得る免疫原的有効量のペプチド又はそのフラグメントを細胞に搭載させるために使用し得る。したがって、これらペプチド構築物は、細胞傷害性Tリンパ球免疫応答及び又は体液性免疫応答を誘発し得る。そうであるので、第1の観点において、本発明は、下記の構造:X1X2X3X4X5を有する、60アミノ酸を超えない単離された細胞透過性ペプチドに関する。式Iのアミノ酸配列は、標準的なN末端→C末端方向で、言及される最初のアミノ酸がアミノ基を有していてもNH3基を有していてもよいN末端アミノ酸であり、言及される最後のアミノ酸が遊離カルボキシ基を有していてもカルボキシレート基を有していてもよいC末端であるペプチド配列をいうと理解すべきである。幾つかの実施形態において、N及び又はC末端アミノ酸は、修飾されている。式Iで使用する記号-は、X1X2中X1とX2との間の標準的なペプチド結合のような、標準的なペプチド結合をいう。更に、本発明によるペプチドは、主に、合成ペプチドの合成用に意図されると理解されるべきである。しかし、このペプチドは、組換え手段により製造される場合、60アミノ酸より長くてもよい。したがって、別の第1の観点において、本発明は、下記の構造:X1X2X3X4X5を有するペプチド配列を含んでなる単離された細胞透過性ペプチドに関する。第2の観点において、本発明は、表1又は表2に独立して規定されるX2及び又はX4の配列を含んでなる60アミノ酸を超えない単離ペプチドに関する。第3の観点において、本発明は、対象者において免疫応答を誘導するための、表1又は表2に独立して規定されるX2又はX4の配列を含んでなるペプチドの使用に関する。更なる観点において、本発明は、表1又は表2に規定されるX1~X5からなる単離ペプチドに関する。更なる観点において、本発明は、各ペプチド単量体が本発明による2つのペプチド単量体を含んでなる二量体ペプチドに関する。更なる観点において、本発明は、本発明によるペプチドを2以上含んでなるペプチドの組合せに関する。更なる観点において、本発明は、本発明によるペプチドをコードする単離された核酸又はポリヌクレオチドに関する。更なる観点において、本発明は、本発明によるペプチドをコードする核酸又はポリヌクレオチドを含んでなるベクターに関する。更なる観点において、本発明は、本発明によるペプチドをコードする核酸又はポリヌクレオチドを含むベクターを含んでなる宿主細胞に関する。更なる観点において、本発明は、本発明によるペプチド、各ペプチド単量体が本発明による2つのペプチド単量体を含んでなる二量体ペプチド、本発明によるペプチドを2以上含んでなるペプチドの組合せ、本発明によるペプチドをコードする核酸若しくはポリヌクレオチド又は本発明によるペプチドをコードする核酸若しくはポリヌクレオチドを含んでなるベクターを少なくとも1つ、医薬的に許容され得る希釈剤若しくはビヒクルと、随意に免疫学的アジュバントとも組み合わせて含んでなる免疫原性組成物に関する。更なる観点において、本発明は、本発明によるペプチド;各ペプチド単量体が本発明による2つのペプチド単量体を含んでなる二量体ペプチド;本発明によるペプチドを2以上含んでなるペプチドの組合せ;本発明によるペプチドをコードする核酸若しくはポリヌクレオチド;本発明によるペプチドをコードする核酸若しくはポリヌクレオチドを含んでなるベクター;又は本発明による組成物を少なくとも1つ投与することを含んでなる、対象者において抗原に対する免疫応答を誘導する方法に関する。更なる観点において、本発明は、有効量の、本発明によるペプチド;各ペプチド単量体が本発明による2つのペプチド単量体を含んでなる二量体ペプチド;本発明によるペプチドを2以上含んでなるペプチドの組合せ;本発明によるペプチドをコードする核酸若しくはポリヌクレオチド;本発明によるペプチドをコードする核酸若しくはポリヌクレオチドを含んでなるベクター;又は本発明による組成物を少なくとも1つ投与することを含んでなる、ウイルスに感染した対象者において該ウイルスの病理学的効果を減少及び又は遅延させる方法に関する。更なる観点において、本発明は、医薬として使用するための本発明によるペプチドに関する。更なる観点において、本発明は、ウイルスに感染した対象者において該ウイルスの病理学的効果を治療するための本発明によるペプチドに関する。発明の詳細な開示定義1の、a又はanのような用語を本開示で使用する場合、それらは、特に示さない限り、少なくとも1つ又は1以上を意味する。更に、用語含んでなるは含むを意味するものとし、よって明示されたもの以外のその他の構成要素、特徴、条件又は工程の存在を許容する。HIVは、一般には、ヒト免疫不全ウイルスIを指称する。HIV疾患は、しばしばインフルエンザ様感染として顕在化する急性HIV感染並びに早期及び中間期ステージの症候性疾患を含む幾つかのステージから構成される。ほとんどのHIV感染者は、これらのような軽度症状を、より重篤な病的状態を発症する前に経験する。一般には、最初の軽度症状が現れるには5~7年かかると考えられている。HIV疾患が進行するにつれ、未だAIDSと診断されなくとも病的状態になり得る個体もある。典型的な問題として、口又は膣の慢性鵞口瘡、口又は生殖器の再発性ヘルペス水疱、持続的発熱、持続性下痢及び顕著な体重減少が挙げられる。AIDSは、後期ステージのHIV疾患であり、免疫系の有効性を進行性に低下させ、個体を日和見感染及び腫瘍に感染し易くする状態である。本明細書で使用する用語細胞透過性ペプチドとは、外見上エネルギー非依存的に、真核生物及び又は原核生物細胞の形質膜を横切って、細胞質、核、リソソーム、小胞体、ゴルジ装置、ミトコンドリア及び又は葉緑体のような細胞質区画及び又は核区画中に転位する能力を有する任意のペプチドをいう。形質膜を横切って転位する本発明による細胞透過性ペプチドのこの能力は、非侵襲性、エネルギー非依存性、非飽和性及び又はレセプター非依存性であり得る。1つの実施形態では、用語細胞透過性ペプチドとは、実施例1のアッセイによって決定されるように、形質膜を横切って転位することが証明されているペプチドをいう。本発明による細胞透過性ペプチドは、完全でインタクトである配列で、或いは部分的に破壊されているが当該ペプチドに含まれる抗原が細胞内で提示されて免疫応答を刺激できるような形態で、膜を横切って転位し得ることを理解すべきである。したがって、本発明による細胞透過性ペプチドは、実施例1のアッセイによって決定されるように、形質膜を横切って転位することが証明されていてもよく、効果的な免疫応答を刺激することが証明されていてもよいペプチドである。本明細書で使用する供給源に由来するペプチドに言及する場合、用語抗原に由来するは、当該供給源から得られたペプチドをいうものとする。好ましくは、ペプチドは、当該供給源の天然型ペプチドと本質的に同一であるように遺伝子操作及び又は化学合成されていてもよい。この用語には、既知の天然型ペプチド配列のバリアントペプチド配列の使用が含まれる。或いは、1、2、3、4、5、6、7、8、9又は10アミノ酸が、天然型ペプチド配列から除去されているか又は天然型ペプチド配列に付加されている。したがって、幾つかの実施形態において、本発明によるペプチドは、抗原に由来する8~30アミノ酸の配列として規定される配列X2及び又はX4を含んでなり、ここで、抗原のペプチド配列は、抗原に対して1、2、3、4、5、6、7、8、9又は10の置換、付加又は欠失、例えば、X2及び又はX4のアミノ酸配列のN又はC末端におけるアルギニンの付加を含んでなる。本発明によるアミノ酸配列に使用するアミノ酸は、L型及び又はD型の両方であり得る。L型及びD型の両方とも同じペプチド配列内で異なるアミノ酸について使用し得ると理解すべきである。幾つかの実施形態において、ペプチド配列内のアミノ酸は、天然アミノ酸のようなL型である。任意の既知の抗原を本発明による構築物で使用し得ると理解されるべきである。幾つかの具体的実施形態では、本発明によるアミノ酸配列のN末端における最初の1、2又は3アミノ酸はD型である。N末端切り取り及びそれによるペプチドの分解は、これら細胞透過性ペプチドのN末端にD型のアミノ酸を有することにより幾らか遅延すると推定される。或いは、又は幾つかの実施形態では、本発明によるアミノ酸配列のN末端における最初の1、2又は3アミノ酸は、β又はγ型のアミノ酸である。βアミノ酸は、20の標準的な天然アミノ酸中のようなα炭素ではなく、むしろβ炭素に結合したアミノ基を有する。或いは、本発明によるアミノ酸配列のN末端における最初の1、2又は3アミノ酸は、フッ素の組込みにより改変され得る。或いは、環状アミノ酸又は他の適切な非天然アミノ酸が使用される。ペプチドのバリアント又はアナログとは、参照ペプチドと、代表的には天然型又は親ポリペプチドと実質的に同一であるアミノ酸配列を有するペプチドをいう。ペプチドバリアントは、天然型アミノ酸配列内の或る位置に1以上のアミノ酸置換、欠失及び又は挿入を有していてもよい。保存的アミノ酸置換は、アミノ酸残基が類似の物理化学的性質の側鎖を有するアミノ酸残基で置換されるものである。類似の側鎖を有するアミノ酸残基のファミリーは当該分野において公知であり、塩基性側鎖を有するアミノ酸、酸性側鎖を有するアミノ酸、非荷電極性側鎖を有するアミノ酸、非極性側鎖を有するアミノ酸、β分枝側鎖を有するアミノ酸及び芳香族側鎖を有するアミノ酸を含む。保存的アミノ酸置換の特定の形態は、遺伝子コードによってコードされる通常の20アミノ酸ではないアミノ酸での置換を含む。本発明の好適な実施形態は合成ペプチドの使用を包含するので、本明細書中に開示されたペプチドにおいてこのような天然に存在しないアミノ酸残基を提供することに問題はなく、よってアミノ酸残基の側鎖中の天然の飽和炭素鎖を、より短い又はより長い飽和炭素鎖と交換することが可能である-例えば、リジンは側鎖nNH3を有するアミノ酸で置換し得、アルギニンは側鎖nNHCNH2を有するアミノ酸で置換し得る、など。同様に、酸性アミノ酸であるアスパラギン酸及びグルタミン酸は側鎖nCOOHを有するアミノ酸残基で置換し得る。2つのアミノ酸配列に関して、用語実質的に同一は、該両配列が、最適に整列されたとき、少なくとも約50、少なくとも約60、少なくとも約70、少なくとも約80、少なくとも約90、少なくとも約95、少なくとも約98又は少なくとも約99パーセントの配列同一性を有することを意味する。1つの実施形態において、同一でない残基位置は保存的アミノ酸置換で異なる。配列同一性は、代表的には、配列分析ソフトウェアを使用して測定する。タンパク質分析ソフトウェアは、種々の置換、欠失及びその他の改変に割り当てられた類似性の尺度を使用して類似する配列を適合させる。例えば、公衆に利用可能なGCGソフトウェアは、デフォルトのパラメータで使用して、密接に関連するポリペプチド間又は野生型タンパク質とそのムテインとの間の配列相同性又は配列同一性を決定することができるGap及びBestFitのようなプログラムを含む。例えば、GCGVersion61を参照。ポリペプチド配列はまた、デフォルト又は推奨されるパラメータを適用してFASTA又はClustalWを用いて比較することができる。GCGVersion61中のプログラムFASTAは、クエリー配列とサーチ配列との間で最良のオーバーラップ領域の整列及びパーセント配列同一性を提供する。配列を種々の生物からの多数の配列を含むデータベースと比較するとき又は推論するときに好適な別のアルゴリズムは、デフォルトパラメータを用いるコンピュータプログラムBLAST、特にblastpである。例えば、Altschulら,JMolBiol1990215403410;Altschulら,NucleicAcidsRes1997253389402を参照。2つの実質的に同一のアミノ酸配列中の対応するアミノ酸位置は、本明細書中で言及したタンパク質分析ソフトウェアのいずれかにより整列させたときの位置である。単離分子は、それが見出される組成物中で、それが属する分子クラスに関して優勢な種である分子であるの少なくとも約70、少なくとも約80、少なくとも約85、少なくとも約90、少なくとも約95又はそれ以上を構成する。通常、ペプチド分子の組成物は、該組成物中に存在する全てのペプチド種との関連ではペプチド分子に関して又は提案する使用との関連では少なくとも実質的に活性なペプチド種に関して、98~99の同質性を示す。本明細書中で使用する場合、用語直鎖配列とは、標準的なN末端→C末端方向で、標準的なペプチド結合により接続されたアミノ酸の具体的配列をいう。ペプチドはペプチド結合のみを含み得る。しかし、この用語は、配列内のアミノ酸が、ペプチド配列内の遠位の別のアミノ酸と、例えば側鎖により、接続されている可能性を排除しない。本発明に関して、治療又は治療するとは、文脈と矛盾しない限り、疾患又は障害の1以上の症状又は臨床的に関連する症状発現を予防し、緩和させ、管理し、治癒させ又は減少させることをいう。例えば、疾患又は障害の症状も臨床的に関連する症状発現も同定されていない患者の治療は、予防治療である一方、疾患又は障害の症状又は臨床的に関連する症状発現が同定されている患者の治療は、一般的には、予防治療を構成しない。用語抗原は、免疫系の特異的に認識する成分によって認識される物質を指称する。用語免疫原は、本発明に関しては、該免疫原を標的する適応免疫応答を個体において誘導し得る物質を指称するものとする。本発明との関連では、免疫原は、体液性及び又は細胞媒介免疫応答を誘導する。換言すれば、免疫原は、免疫を誘導し得る抗原である。用語エピトープ、抗原決定基及び抗原部位は、本明細書中で互換可能に使用され、抗原又は免疫原中の、抗体によって認識される領域又はエピトープが主要組織適合複合体分子と複合体化している場合にはT細胞レセプターにより認識される領域を指称する。用語免疫原的有効量は、当該分野における通常の意味を有する。すなわち、免疫原と免疫学的特徴を共有する病原因子と顕著に戦う免疫応答を誘導し得る該免疫原の量を意味する。用語ワクチンは、免疫原を含んでなり、病的状態の発症リスクを減少させ得るか又は病的状態の治癒に役立つ治療的に有効な免疫応答を誘導し得る免疫応答を誘導することができる組成物に使用される。用語医薬的に許容され得るは当該分野における通常の意味を有する。すなわち、この用語は、問題の疾患の治療時にヒトに使用される医薬の一部として受容され得る物質に使用される。よって、この用語は、事実上、治療対象者の状態を改善するというよりむしろ悪化させる高度に毒性の物質の使用を排除する。Tヘルパーリンパ球エピトープは、MHCクラスII分子に結合し、該MHCクラスII分子に結合した抗原提示細胞の表面に提示され得るペプチドである。免疫学的キャリアは、一般には、1つ又は多くのTHエピトープを含み、それと組み合わされる抗原に対する免疫応答を、Tヘルパーリンパ球を確実に活性化し増殖させることによって増大させる物質である。公知の免疫学的キャリアの例は、破傷風及びジフテリア毒素並びにキーホールリンペットヘモシアニンである。本発明による骨格設計において、X2及びX4は、抗原に由来する8~20アミノ酸のような8~30アミノ酸の配列を規定する。抗原に由来するアミノ酸のこの配列は、本明細書中でエピトープと呼ばれ得る。好ましくは、本発明による骨格で使用するエピトープはCTLエピトープである。CTL誘導性ペプチドは、CTL応答を誘導し得るHLAクラスI結合性ペプチドである。他の実施形態において、本発明による骨格設計で使用するエピトープはHTL誘導性ペプチドである。HTL誘導性ペプチドはHTL応答を誘導し得るHLAクラスII結合性ペプチドである。本明細書中で使用する場合、用語塩基性アミノ酸とは、Kice及びMarvellModernPrinciplesoforganicChemsitry又はMatthews及びvanHoldeBiochemistryCummingsPublishingCompany1996に従って測定するときに63を超える等電点を有する天然及び非天然の両方のアミノ酸を含む任意のアミノ酸をいう。この定義には、アルギニン、リジン、ホモアルギニン及びヒスチジン、並びにそれらの誘導体が含まれる。適切な非天然の塩基性アミノ酸は、例えば、米国特許第6858396号に記載されているとおりである。適切な正荷電アミノ酸には、BachemAGから入手可能な非天然αアミノ酸が含まれ、αアミノグリシン、αγジアミノ酪酸、オルニチン、αβジアミノプロピオン酸、αジフルオロメチルオルニチン、4アミノピペリジン4カルボン酸、26ジアミノ4ヘキサン酸、βアラニン、45デヒドロリジン、δヒドロキシリジン、ωヒドロキシノルアルギニン、ホモアルギニン、ωアミノアルギニン、ωメチルアルギニン、αメチルヒスチジン、25ジヨードヒスチジン、1メチルヒスチジン、3メチルヒスチジン、βアラニン、βアラニン、βアラニン、3アミノチロシン、4アミノフェニルアラニン及びスピナシンが挙げられる。更に、任意のモノ又はジカルボキシリックアミノ酸は適切な正荷電アミノ酸である。用語中性アミノ酸とは、本明細書で使用する場合、Kice及びMarvellModernPrinciplesoforganicChemsitryに従って測定するときに48~63の等電点を有するアミノ酸をいう。用語酸性アミノ酸とは、本明細書で使用する場合、Kice及びMarvellModernPrinciplesoforganicChemsitryに従って測定するときに48を下回る等電点を有するアミノ酸をいう。特に示さない限り、アミノ酸は当業者に公知の標準的な命名法により、例えば国際純正応用化学連合によるnomenclatureandsymbolismforaminoacidsandpeptidesに準拠して、略号化され、言及される。シトルリン及び又はホモシトルリンは、周知の非天然アミノ酸であり、幾つかの実施形態において、X1、X3又はX5により規定される配列で使用し得る。別の代替の実施形態において、トリプトファン又はトリプトファン誘導体が、X1、X3又はX5により規定される配列で使用される。任意の適切なトリプトファン誘導体を使用し得る。本明細書中で使用する場合、トリプトファン誘導体は、トリtertブチルトリプトファン、ジtertブチルトリプトファン、7ベンジルオキシトリプトファン、ホモトリプトファン、5アミノエチルトリプトファン、Nアセチルホモトリプトファン、7ベンジルオキシトリプトファン、ホモトリプトファン及びインドール環の1位、2位、5位及び又は7位で置換されたトリプトファン残基のような米国特許第7232803号に開示のものを含む非天然の修飾トリプトファンアミノ酸残基を意味する。用語抗体応答とは、興味対象の抗原に結合する抗体の産生をいう。この応答は、例えば、抗原ELISAにより血清をアッセイすることにより測定される。用語アジュバントとは、本明細書で使用する場合、抗原と一緒に又は同時に送達されるとき、当該抗原に対する免疫応答を非特異的に増強する任意の化合物をいう。例示のアジュバントとしては、水中油及び油中水アジュバント、アルミナベースのアジュバント及びMontanideISA720が挙げられるが、これらに限定されない。用語患者及び対象者とは、本発明の方法を使用して治療し得る哺乳動物をいう。本明細書で使用する場合、用語免疫応答とは、抗原に応答する、生物の免疫系の反応性をいう。脊椎動物では、これには、抗体産生、細胞媒介免疫の誘導及び又は補体活性化が含まれ得る。好適な実施形態において、用語免疫応答は、リンパ球増殖応答、サイトカイン応答及び抗体応答の1つ以上を包含するが、これらに限定されない。ペプチド配列に言及して本明細書で使用する用語正味電荷は、ペプチド配列中の各個のアミノ酸の電荷の総和により表されるペプチド配列の総電荷をいう。各塩基性アミノ酸には1の電荷が与えられ、各酸性アミノ酸には-1の電荷が与えられ、各中性アミノ酸には0の電荷が与えられる。したがって、正味電荷は荷電アミノ酸の数及び正体に依存する。本明細書中で使用する場合、1文字表記Zとは非天然アミノ酸ノルロイシンをいう。本明細書中で使用する場合、1文字表記Zとは非天然アミノ酸ノルロイシンをいう。抗原本発明での使用のためのウイルス抗原の例としては、例えば、HIV、HCV、CMV、HPV、インフルエンザ、アデノウイルス、レトロウイルス、ピコルナウイルスなどが挙げられるが、これらに限定されない。レトロウイルス抗原の非限定例としては、例えば、gag、pol及びenv遺伝子の遺伝子産物、Nefタンパク質、逆転写酵素及び他のHIV成分のようなヒト免疫不全ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;B型肝炎ウイルスのS、M及びLタンパク質、B型肝炎ウイルスのプレS抗原及び他の肝炎ウイルス成分、例えば、A型、B型及びC型肝炎ウイルス成分のような肝炎ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;ヘマグルチニン及びノイラミニダーゼ並びに他のインフルエンザウイルス成分のようなインフルエンザウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;麻疹ウイルス融合タンパク質及び他の麻疹ウイルス成分のような麻疹ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;タンパク質El及びE2並びに他の風疹ウイルス成分のような風疹ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;VP7sc及び他のロタウイルス成分のようなロタウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;エンベロープ糖タンパク質B及び他のサイトメガロウイルス抗原成分のようなサイトメガロウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;RSV融合タンパク質、M2タンパク質及び他の呼吸器合胞体ウイルス抗原成分のような呼吸器合胞体ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;前初期タンパク質、糖タンパク質D及び他の単純ヘルペスウイルス抗原成分のような単純ヘルペスウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;gpl、gpll及び他の水痘帯状疱疹ウイルス抗原成分のような水痘帯状疱疹ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;タンパク質E、ME、MENSl、NSl、NS1NS2A、80E及び他の日本脳炎ウイルス抗原成分のような日本脳炎ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原;狂犬病糖タンパク質、狂犬病核タンパク質及び他の狂犬病ウイルス抗原成分のような狂犬病ウイルス抗原に由来するレトロウイルス抗原が挙げられる。ウイルス抗原の更なる例については、FundamentalVirology、第2版、FieldsBN及びKnipeDM編を参照。本発明による骨格設計に組み込まれるべきエピトープは、アデノウイルス、レトロウイルス、ピコルナウイルス、ヘルペスウイルス、ロタウイルス、ハンタウイルス、コロナウイルス、トガウイルス、フラビウイルス、ラブドウイルス、パラミクソウイルス、オルソミクソウイルス、ブンヤウイルス、アレナウイルス、レオウイルス、パピローマウイルス、パルボウイルス、ポックスウイルス、ヘパドナウイルス、又は海綿状ウイルスに由来し得る。或る特定の非制限例において、ウイルス抗原は、HIV、CMV、A型、B型及びC型肝炎、インフルエンザ、麻疹、ポリオ、天然痘、風疹;呼吸器合胞体、単純ヘルペス、水痘帯状疱疹、エプスタインバー、日本脳炎、狂犬病、インフルエンザ及び又は風邪ウイルスの少なくとも1つから得られるペプチドである。HCV:本発明によるペプチドは既知の抗原を含んでなり得る。HCVに由来する抗原については、これら抗原は、C型肝炎ウイルスのコア、E1、E2、P7、NS2、NS3、NS4及びNS5タンパク質に由来し得る。エピトープは、免疫した宿主においてHLAクラスI及び又はクラスII制限Tリンパ球応答を誘発するものである。本発明のより具体的なHLAクラスI制限ペプチドは、以下のHLAクラスI群:HLAA01、HLAA02、HLAA03、HLAA11、HLAA24、HLAB07、HLAB08、HLAB35、HLAB40、HLAB44、HLACw3、HLACw4、HLACw6又はHLACw7の少なくとも1つのHLA分子に結合し得る。本発明のHLAクラスII制限ペプチドは、以下のHLAクラスII群:HLADRB1、DRB2、DRB3、DRB4、DRB5、DRB6、DRB7、DRB8又はDRB9の少なくとも1つのHLA分子に結合し得る。本発明に従ってエピトープとして使用し得るMHC結合性HCVペプチドは、例えば、WO0234770、WO0121189及びWO0220035、WO04024182、WO9525122、WO9527733、EP0935662、WO0226785、WO9512677、WO9734621及びEP1652858に開示されている。他の実施形態において、本発明による骨格設計は、PADREペプチド、例えばWO9507707に開示されているPADREと呼ばれるユニバーサルT細胞エピトープを含んでなる。PanDR結合性ペプチド又はPADREペプチドは、1より多いHLAクラスIIDR分子に結合する分子ファミリーのメンバーである。PADREはほとんどのHLADR分子に結合し、インビトロ及びインビボでヒトヘルパーTリンパ球応答を刺激する。或いは、破傷風毒素のような、普遍的に使用されるワクチンからのTヘルパーエピトープが使用され得る。更なる実施形態において、組成物中のペプチド又はポリエピトープ性ペプチドは、HCVタンパク質に由来すること、より特定的にはコア、E1、E2NS1、NS2、NS3、NS4A、NS4B、NS5A及びNS5Bからなる群より選択される少なくとも1つのHCV領域に由来することを特徴とする。ペプチドは遺伝子型1a、1b及び又は3aのHCVコンセンサス配列に存在することを特徴とすることが、尚更に好適である。本発明に従ってエピトープとして使用し得る他のHLAクラスI及びII結合性ペプチドは、WO03105058に記載の方法、WO0121189においてEpimmuneにより記載された方法及び又は3つの公開データベース予知サービスSyfpeithi、BIMAS及びnHLAPredにより同定され得る。各ペプチドを、多反復のように同一ペプチド又は任意の他のペプチド若しくはエピトープとの組合せで本発明の骨格設計で使用し得ることもまた本発明の1つの観点である。CMV:本発明による骨格設計に組み込むべきエピトープは、サイトメガロウイルスに由来し得、CMV糖タンパク質gB及びgHを含み得る。インフルエンザ:本発明による骨格設計に組み込むべきエピトープは、H1N1、H2N2又はH3N2のようなサブグループの各々についてのインフルエンザヘマグルチニン又はインフルエンザノイラミニダーゼ、核タンパク質、M1、M2、NS1、NEP、PA、PB1、PB1F2、PB2のフラグメント又は一部分に由来し得る。適切なエピトープは、1以上のサブタイプのHAタンパク質又はそれらのフラグメント若しくは一部分に由来し得る。このようなHAタンパク質を含むサブタイプの例としては、ANewCaledonia2099、AIndonesia52006、AchickenNewYork1995、AherringgullDE67788、ATexas322003、AmallardMN3300、AduckShanghai12000、AnorthernpintailTX82818902、ATurkeyOntario611868、AshovelerIranG5403、AchickenGermanyN1949、AduckEngland56、AduckAlberta6076、AGullMaryland70477、AMallardGurjev26382、AduckAustralia34183、AblackheadedgullSweden599、BLee40、CJohannesburg66、APuertoRico834、ABrisbane592007、ASolomonIslands32006、ABrisbane102007、AWisconsin672005、BMalaysia25062004、BFlorida42006、ASingapore157、AAnhui12005、AVietnam11942004、ATealHongKongW31297、AEquinePrague56、AHongKong107399が挙げられる。本発明の幾つかの実施形態において、HAタンパク質は、H1、H2、H3、H5、H6、H7又はH9サブタイプであり得る。他の実施形態において、H1タンパク質は、ANewCaledonia2099、APuertoRico834、ABrisbane592007又はASolomonIslands32006系統に由来し得る。H3タンパク質はまた、ABrisbane102007又はAWisconsin672005系統に由来し得る。他の実施形態において、H2タンパク質は、ASingapore157系統に由来し得る。H5タンパク質は、AAnhui12005、AVietnam11942004又はAIndonesia52005系統に由来し得る。他の実施形態において、H6タンパク質はATealHongKongW31297系統に由来し得る。H7タンパク質はAEquinePrague56系統に由来し得る。他の実施形態において、H9タンパク質はAHongKong107399系統に由来する。他の実施形態において、HAタンパク質は、BMalaysia25062004又はBFlorida42006を含むB型ウイルスであり得るインフルエンザウイルスに由来し得る。インフルエンザウイルスHAタンパク質はH5Indonesiaであり得る。ヒト免疫不全ウイルス:HIVについて、本発明による骨格設計に組み込むべきエピトープは、種々の遺伝子サブタイプのメンバーを含むHIVに由来するgp120、gp160、gp41、p24gag又はp55gagからなる群に由来し得る。ヒトパピローマウイルス:HPVについて、本発明による骨格設計に組み込むべきエピトープは、E1、E2、E3、E4、E6及びE7、L1及びL2タンパク質からなる群に由来し得る。エピトープは、タイプ8、11、16、18、31、33、35、39、45、51、52、56、58及び59を含む任意のタイプに由来し得る。キャリア、アジュバント及びビヒクル-送達本発明による単離された細胞透過性ペプチドは、種々の手段により、種々の組成物中で送達され得る。本発明のペプチド並びに本発明の医薬及びワクチン組成物は、ウイルス感染の治療及び又は予防のための、哺乳動物、特にヒトへの投与に有用である。本発明のペプチドを含むワクチン組成物は、特定の抗原に対する免疫応答を惹起することによって当該患者自身の免疫応答能力を増強するために、問題のウイルスに感染した患者、又はウイルス感染に罹患し易いかそうでなければウイルス感染のリスクにある個体に投与される。当該分野において認識されている種々の送達システムが、適切な細胞へペプチドを送達するために使用され得る。ペプチドは、医薬的に許容され得るキャリア中又はコロイド懸濁物として、又は粉体として、希釈剤を伴って又は伴わずに送達することができる。これらは、裸であるか又は送達ビヒクルとの組合せであり得、当該分野で公知の送達システムを用いて送達され得る。医薬的に許容され得るキャリア又は医薬的に許容され得るアジュバントは、それ自体は該組成物を投与される個体に対して有害な抗体の産生を誘導せず、保護も惹起しない任意の適切な賦形剤、希釈剤、キャリア及び又はアジュバントである。好ましくは、医薬的に許容され得るキャリア又はアジュバントは、抗原により惹起された免疫応答を増強する。適切なキャリア又はアジュバントは、代表的には、以下の不完全なリストに挙げられる1以上の化合物を含んでなる:タンパク質、多糖、ポリ乳酸、ポリグリコール酸、ポリマー性アミノ酸、アミノ酸コポリマー及び不活性ウイルス粒子のような、緩徐に代謝される大きな高分子;水酸化アルミニウム、リン酸アルミニウム、ミョウバン212H2O又はこれらの1つと30脱アシル化モノホスホリルリピドAとの組合せ;NアセチルムラミルLスレオニルDイソグルタミン、NアセチルノルムラミルLアラニルDイソグルタミン、NアセチルムラミルLアラニルDイソグルタミルLアラニン2エチルアミン;RIBI、これは、2スクアレンTween80エマルジョン中にモノホスホリルリピドA、トレハロース66ジミコレート及び細胞壁骨格を含む。3成分MPL、TDM又はCWSは単独でも、2つずつの組合せでも用い得る;Stimulon、SAF1のようなアジュバント;QS21と3デOアセチル化モノホスホリルリピドAとの組合せ又はサイトカインを補充され得るのようなアジュバント;MF59又はポリジホスファゼンベースのアジュバントのようなアジュバント;Optivaxのようなブロックコポリマーベースのアジュバント、又はAlgammulin及びGammalnulinのようなイヌリンベースのアジュバント;完全又は不完全フロイントアジュバント又はGerbu調製物;QuilAのようなサポニン、QS21、QS7又はQS17、エスシン又はジギトニンのような精製サポニン;プリンプリンCGピリミジンピリミジンオリゴヌクレオチドのような非メチル化CpGジヌクレオチドを含んでなる免疫刺激性オリゴヌクレオチド。これら免疫刺激性オリゴヌクレオチドには、CpGクラスA、B及びC分子、ISS、Immunomersが含まれる。免疫刺激性オリゴヌクレオチドはまた、例えばRiedlら;ImmuneStimulatingComplexescomprisingsaponinsにより記載されるようなカチオン性ペプチド、例えば、QuilAと組み合わせ得る;水、生理食塩水、グリセロール、エタノール、イソプロピルアルコール、DMSO、湿潤剤又は乳化剤、pH緩衝化物質、防腐剤などのような本来的に非毒性及び非治療性である、賦形剤及び希釈剤;例えば1~10又は25~5の濃度のスクアラン、スクアレン、エイコサン、テトラテトラコンタン、グリセロール、ピーナッツ油、植物油のような生分解性及び又は生体適合性の油;ビタミンC、ビタミンE又はビタミンAのようなビタミン;カロテノイド、又は天然若しくは合成のフラバノイド;セレンのような微量元素;Barton及びMedzhitovで概説されるような任意のToll様レセプターリガンド。3デOアセチル化モノホスホリルリピドAを含んでなる任意の前記アジュバントにおいて、該3デOアセチル化モノホスホリルリピドAは、小粒子を形成していてもよい。任意の前記アジュバントにおいて、MPL又は3デOアセチル化モノホスホリルリピドAは、RC529と呼ばれる合成アナログ又は他の任意のアミノアルキルグルコサミニド4ホスフェートで置き換えることができる。或いは、OM197のような他のリピドAアナログで置き換えることができる。医薬的に許容され得るビヒクルは、水、生理食塩水、生理学的な塩溶液、グリセロール、エタノールなどのようなビヒクルを含む。湿潤剤又は乳化剤、pH緩衝化物質、防腐剤のような補助的な物質を、そのようなビヒクルに含ませ得る。当該分野で公知の送達システムは、例えばリポペプチド、ポリDLラクチドコグリコリド中にカプセル化されたペプチド組成物、ミクロスフェア、免疫刺激複合体に含まれるペプチド組成物、多抗原ペプチドシステム、ウイルス送達ベクター、ウイルス又は合成起源の粒子、アジュバント、リポソーム、脂質、微粒子又は微小カプセル、金粒子、ナノ粒子、ポリマー、縮合剤、多糖、ポリアミノ酸、デンドリマー、サポニン、QS21、吸着増強材、脂肪酸、又は裸若しくは粒子に吸着させたcDNAである。代表的には、ワクチン又はワクチン組成物は、液体溶液又は懸濁液としての注射液として調製される。注射は、皮下、筋肉内、静脈内、腹腔内、髄腔内、皮内又は表皮内であり得る。他のタイプの投与は、エレクトロポレーション、移植、坐剤、経口摂取、腸管適用、吸入、エーロゾル適用又は鼻スプレー又は点鼻を含む。注射前に液体ビヒクルに溶解又は懸濁するに適切な固体形態でも調製され得る。調製物はまた、アジュバント効果を増強するために、リポソーム中にカプセル化されるか又は乳化され得る。液体製剤は、油、ポリマー、ビタミン、炭水化物、アミノ酸、塩、緩衝剤、アルブミン、界面活性剤又は充填剤を含み得る。好ましくは、炭水化物としては、単糖、二糖、三糖、オリゴ糖若しくは多糖のような糖若しくは糖アルコール又は水溶性グルカンが挙げられる。糖又はグルカンは、フルクトース、デキストロース、ラクトース、グルコース、マンノース、ソルボース、キシロース、マルトース、スクロース、デキストラン、プルラン、デキストリン、α及びβシクロデキストリン、可溶性デンプン、ヒドロキシエチルデンプン及びカルボキシメチルセルロース又はそれらの混合物を含むことができる。スクロースが最も好ましい。糖アルコールは、OH基を有するC4~C8炭化水素として定義され、ガラクティトール、イノシトール、マンニトール、キシリトール、ソルビトール、グリセロール及びアラビトールを含む。マンニトールが最も好ましい。これら上記糖又は糖アルコールは、個々に又は組合せで使用し得る。糖又は糖アルコールが水性調製物に可溶である限り、使用する量に定められた限度はない。好ましくは、糖又は糖アルコールの濃度は、10~70、より好ましくは20~60である。好ましくは、アミノ酸には、左旋型のカルニチン、アルギニン及びベタインが含まれる;しかし、他のアミノ酸も加え得る。好適なポリマーには、平均分子量2000~3000のポリビニルピロリドン又は平均分子量3000~5000のポリエチレングリコールが含まれる。凍結乾燥前又は再構成後に溶液中のpH変化を最小化するために組成物中に緩衝剤を使用することもまた好適である。任意の生理学的緩衝剤を使用し得るが、シトレート、ホスフェート、スクシネート及びグルタメート緩衝剤又はそれらの混合物が好ましい。最も好適な緩衝剤はシトレート緩衝剤である。好ましくは、濃度は001~03モルである。製剤に添加し得る界面活性剤は、欧州特許出願EP0270799及びEP0268110に示されている。追加的に、ポリペプチドは、ポリマーとの共有接合により、例えば循環半減期を増大させるように、化学的に改変することができる。それらをペプチドに付着させるための好適なポリマー及び方法は、米国特許第4766106号;同第4179337号;同第4495285号;及び同第4609546号に示されている。好適なポリマーはポリオキシエチル化ポリオール及びポリエチレングリコールである。PEGは室温で水に可溶であり、下記の一般式を有する:RnORなどが含まれる。POGが好ましい。1つの理由は、ポリオキシエチル化グリセロールのグリセロール骨格が、モノ、ジ、トリグリセリドにおいて、例えば動物及びヒトで天然に存在する骨格と同じであるからである。したがって、この分岐分子は、身体において必ずしも外来因子として見られない。POGは、PEGと同じ範囲の好適な分子量を有する。POGの構造はKnaufら,1988に示されており、POGIL2接合体の議論は米国特許第4766106号に見出される。循環半減期を増大させる別の薬物送達システムはリポソームである。本発明のペプチド及び核酸はまた、ペプチド及び核酸組成物の半減期を増大させると共に、リンパ組織のような特定の組織を標的するか又は感染細胞を選択的に標的するために働くリポソームを介して投与され得る。リポソームとしては、エマルジョン、フォーム、ミセル、不溶性単分子膜、液晶、リン脂質分散物、ラメラ層などが挙げられる。これらの調製物において、送達すべきペプチド又は核酸は、リポソームの一部として組み込まれるか、或いは単独で又はリンパ様細胞で優勢なレセプターに結合する分子若しくは他の治療若しくは免疫原性組成物との組合せで埋め込まれる。よって、本発明の所望のペプチド又は核酸を充填されるか又はこれらで装飾されたリポソームは、リンパ球様細胞の部位に指向させ得る。本発明による使用のためのリポソームは、標準的なベシクル形成性脂質から形成される。脂質の選択は、一般には、例えば、リポソームサイズ、酸不安定性及び血流中でのリポソームの安定性の考慮を指針にする。例えば、Szokaら,1980、及び米国特許第4235871号、同第4501728号、同第4837028号及び同第5019369号に記載のような種々の方法がリポソームの調製に利用可能である。免疫系の細胞を標的するためには、リポソームに組み込むべきリガンドとしては、例えば、所望の免疫系細胞の細胞表面決定基に特異的な抗体又はそのフラグメントを挙げることができる。ペプチドを含有するリポソーム懸濁液は、静脈内に、局所的に、局部的になどで、とりわけ投与様式、送達されるペプチド及び治療される疾患のステージに従って変化する用量にて投与され得る。例えば、免疫原性ポリペプチドを有するリポソームは、インビボでCTL応答を惹起することが知られている。液体医薬組成物は、調製後、好ましくは凍結乾燥して、分解を予防し、無菌性を保存する。液体組成物を凍結乾燥する方法は当業者に公知である。使用の直前に、組成物は、追加の成分を含んでいてもよい滅菌希釈剤で再構成され得る。再構成に際して、組成物は、好ましくは、当業者に公知である方法を用いて、対象者に投与され得る。免疫応答を評価するためのペプチドの使用本発明によるペプチドは診断試薬として使用し得る。例えば、本発明のペプチドは、ペプチド又は関連ペプチドを用いる治療レジメンに対する特定個体の感受性を決定するために使用し得、よって罹患個体について現行の治療プロトコールの改変又は予後の決定の助けとなり得る。加えて、ペプチドはまた、どの個体が慢性ウイルス感染を発症する実質的リスクを生じるかを予知するために使用し得る。したがって、本発明は、対象者が1以上の本発明によるペプチドに対する免疫応答を有するかどうかを決定する工程を含んでなる、ウイルスに曝された対象者に関する転帰を決定する方法に関する。本発明の好適な実施形態において、本明細書に記載のようなペプチドは、免疫応答を評価する試薬として使用することができる。評価すべき免疫応答は、免疫原として、前記試薬として用いるペプチドを認識しこれに結合する抗原特異的CTL又はHTLの産生をもたらし得る任意の因子を使用することによって誘導することができる。ペプチド試薬は、免疫原として使用される必要はない。このような分析に使用することができるアッセイ系には、テトラマー、細胞内リンホカイン用の染色及びインターフェロン放出アッセイ又はELISPOTアッセイのような比較的最近の技術開発品が含まれる。例えば、本発明のペプチドは、抗原又は免疫原の曝露後の抗原特異的CTLの存在に関して末梢血単核細胞を評価するテトラマー染色アッセイにおいて使用し得る。HLA四量体複合体は、抗原特異的CTLを直接可視化するため及び末梢血単核細胞サンプル中の抗原特異的CTL集団の頻度を決定するために使用される。本発明のペプチドを用いるテトラマー試薬は、以下のように作製され得る:HLA分子に結合するペプチドは、対応するHLA重鎖及びβ2ミクログロブリンの存在下でリフォールドして三分子複合体を生じる。この複合体は、事前に遺伝子工学的操作によりタンパク質中に組み込まれた部位にて重鎖のカルボキシ末端部でビオチン化される。その後、ストレプトアビジンの添加によりテトラマー形成が誘導される。蛍光標識したストレプトアビジンを用いて、テトラマーを、抗原特異的細胞を染色するために使用する。次いで、例えばフローサイトメトリにより、細胞を同定し得る。このような分析は、診断又は予後目的に使用し得る。この手順により同定された細胞はまた、治療目的にも使用することができる。テトラマーの代替物として、ペンタマー又はダイマーも使用することができるunit172supplement35。本発明のペプチドはまた、免疫リコール応答を評価する試薬として使用し得る。例えば、特異ペプチドを用いて、HCV感染個体からの患者PBMCサンプルを抗原特異的CTL又はHTLの存在について分析し得る。PBMCを培養し、本発明のペプチドで細胞を刺激することにより単核細胞を含む血液サンプルを評価し得る。適切な培養期間後、拡大した細胞集団を、例えば細胞傷害活性又はHTL活性について分析し得る。ペプチドはまた、ワクチンの効力を評価する試薬として使用し得る。免疫原をワクチン接種した患者から得たPBMCを、例えば上記方法のいずれかを用いて分析し得る。患者はHLAタイプを決定され、当該患者に存在する対立遺伝子特異的分子を認識するペプチドエピトープ試薬が、この分析のために選択される。ワクチンの免疫原性は、PBMCサンプル中のエピトープ特異的CTL及び又はHTLの存在によって示される。本発明のペプチドはまた、当該分野において周知の技法を用いて、抗体を作製するために使用され得る。このような抗体には、HLA分子との関連でペプチドを認識するもの、すなわちペプチドMHC複合体に結合する抗体が含まれる。本発明の具体的実施形態本発明は、下記の構造:X1X2X3X4X5を含んでなる単離された細胞透過性ペプチドに関する。幾つかの具体的実施形態において、X4の配列はX2の配列と同一である。幾つかの実施形態において、単離された細胞透過性ペプチドは合計で60を超えないアミノ酸を有する。幾つかの実施形態において、X1は、任意の塩基性アミノ酸、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する。幾つかの実施形態において、X1は、1つのシトルリンと、任意の塩基性アミノ酸、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2又は3アミノ酸との任意の順序での直鎖配列を規定する。幾つかの実施形態において、X3は、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する。幾つかの実施形態において、X1は、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する。幾つかの実施形態において、X3は、1つのシトルリンと、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2又は3アミノ酸との任意の順序での直鎖配列を規定する。幾つかの実施形態において、請求項1に規定される式IのX2X3X4により規定されるアミノ酸配列は、前記抗原の天然型配列中に見出されない。幾つかの実施形態において、請求項1に規定される式IのX1X2X3X4により規定されるアミノ酸配列は、前記抗原の天然型配列中に見出されない。幾つかの実施形態において、請求項1に規定される式IのX1X2X3X4X5により規定されるアミノ酸配列は、前記抗原の天然型配列中に見出されない。幾つかの実施形態において、ペプチドは、実施例1に記載されるペプチドのビオチン化に基づくアッセイにおいて、形質膜を横切って転位することが証明される。幾つかの実施形態において、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸は、塩基性アミノ酸である。幾つかの実施形態において、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸は、トリプトファン又はその誘導体である。幾つかの実施形態において、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸は、シトルリン又はその誘導体である。幾つかの実施形態において、塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から選択される随意に存在してもよい1つのアミノ酸は、Arg、Lys及びHisBから選択される。幾つかの実施形態において、塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から選択される随意に存在してもよい1つのアミノ酸は、トリプトファン又はその誘導体である。幾つかの実施形態において、塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から選択される随意に存在してもよい1つのアミノ酸は、シトルリン又はその誘導体である。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4は、前記抗原の天然型配列と同一の配列を規定する。幾つかの実施形態において、ペプチドはTリンパ球応答を誘導し得る。幾つかの実施形態において、ペプチドは、CD4及び又はCD8Tリンパ球応答を誘導し得る。幾つかの実施形態において、抗原は、キャプシドタンパク質のようなウイルスタンパク質である。幾つかの実施形態において、ウイルスタンパク質は、コアタンパク質のようなC型肝炎ウイルスのタンパク質;M2タンパク質のようなインフルエンザウイルスのタンパク質から選択される。幾つかの実施形態において、C型肝炎ウイルスのウイルスタンパク質は、サブタイプ1a及び1bのような遺伝子型1、サブタイプ2a及び2bのような遺伝子型2並びにサブタイプ3aのような遺伝子型3のHCVコンセンサス配列から選択される。幾つかの実施形態において、細胞透過性ペプチドは、20~60アミノ酸のような、21~60アミノ酸のような、22~60アミノ酸のような、23~60アミノ酸のような、24~60アミノ酸のような、25~60アミノ酸のような、26~60アミノ酸のような、27~60アミノ酸のような、28~60アミノ酸のような、29~60アミノ酸のような、30~60アミノ酸のような、31~60アミノ酸のような、32~60アミノ酸のような、33~60アミノ酸のような、34~60アミノ酸のような、35~60アミノ酸のような、19~60アミノ酸である。幾つかの実施形態において、細胞透過性ペプチドは、18~59アミノ酸のような、18~58アミノ酸のような、18~57アミノ酸のような、18~56アミノ酸のような、18~55アミノ酸のような、18~54アミノ酸のような、18~53アミノ酸のような、18~52アミノ酸のような、18~51アミノ酸のような、18~50アミノ酸のような、18~49アミノ酸のような、18~48アミノ酸のような、18~47アミノ酸のような、18~46アミノ酸のような、18~45アミノ酸のような、18~44アミノ酸のような、18~43アミノ酸のような、18~42アミノ酸のような、18~41アミノ酸のような、18~40アミノ酸のような、18~39アミノ酸のような、18~38アミノ酸のような、18~37アミノ酸のような、18~35アミノ酸のような、18~34アミノ酸のような、18~33アミノ酸のような、18~32アミノ酸のような、18~31アミノ酸のような、18~30アミノ酸のような、18~29アミノ酸のような、18~28アミノ酸のような、18~27アミノ酸のような、18~26アミノ酸のような、18~25アミノ酸のような、18~24アミノ酸のような、18~23アミノ酸のような、18~22アミノ酸のような、18~21アミノ酸のような、18~20アミノ酸のような、18~19アミノ酸のような、18~60アミノ酸である。幾つかの実施形態において、X2の正味電荷は0以下である。幾つかの実施形態において、X2の正味電荷は0以下であり;X1及びX3は、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X2の正味電荷は0以下であり;X4の正味電荷は1以上である。幾つかの実施形態において、X2の正味電荷は0以下であり;X4の正味電荷は1以上であり;X1及びX3は、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X2及びX4の正味電荷は0以下である。幾つかの実施形態において、X2及びX4の正味電荷は0以下であり;X1及びX3は、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X2及びX4の正味電荷は1以上である。幾つかの実施形態において、X2及びX4の正味電荷は1以上であり、X1及びX3は、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1又は2つのアミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X2の正味電荷は1以上であり;X4の正味電荷は0以下である。幾つかの実施形態において、X2の正味電荷は1以上であり;X4の正味電荷は0以下であり;X1は正電荷を有する1又は2アミノ酸の配列を規定し;X3は、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、塩基性アミノ酸はArg、Lys及びHisから独立して選択される。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4は、配列番号3の135位~157位により規定されるアミノ酸配列又はそのフラグメント若しくはバリアントを含んでなる。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4は、GYIPLVGAPLG、GYLPAVGAPIG、GYLPAVGAPI、NYVTGNIPG、NYATGNLPG、NYATGNLPG、VTGNIPGSTYS、IRNLGRVIETLTG、SRNLGKVIDTLTC、IRNLGRVIETLT、GGGQIIGGNYLIP、GGGQIVGGVYLLP、LIFLARSALIV、LIFLARSALIL、LIFLARSALIL、SAYERMCNIL、SAYERZVNIL、TAYERZCNIL、IAYERMCNIL、IAYERMCNIL、LFFKCIYRLFKHGL、LFFKTITRLFBHGL、GLEPLVIAGILA、GSDPLVVAASIV、NLVPMVATV、NLVPMVATV、NIVPZVVTA、PEVIPMFSALS、FIIPXFTALSG、ALGPAATL、GPVVHLTL、LECVYCKQQLL、GVYDFAFRDLC、GVFDYAFRDIN、GATPVDLLGA、GVTPAGLIGV、VARALAHGVRV、VIRVIAHGLRL、GITFSIFLIVS、CSFSIFLLAL、GCSFSIFLLAL、GITFSIYLIVS、LZGYIPLIGA、LMGYIPLVGA、LZGYIPLIGA、PBIGVRATB、GPRLGVRATR、GPRLGVRAT、RGSVAHKS、SALILRGSVAHK、FQTAAQRAMM、FQTAAQRAVZ、FQTVVQBA、FQTAAQRA、GPSTEGVPESM、LLSTEGVPNSZ、GSLVGLLHIVL、ASIVGILHLIL、NLVPMVATV、NIVPZVVTA、TPQDLNTMLN、ALLYGATPYAIG、MMTACQGVG、GQAGDDFS、EVYDFAFRDLC、GFAFRDLCIVY、GFAYRDINLAY、GALNLCLPM、及びGALQIBLPL、IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAから選択される配列、又はそのフラグメント若しくはバリアントからなる。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4は、配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、配列番号21、配列番号22、配列番号23、配列番号24、配列番号25、配列番号26、配列番号27、配列番号28、配列番号29、配列番号30、配列番号31、配列番号32、配列番号33、配列番号34、配列番号35、配列番号36、配列番号37、配列番号38、配列番号39、配列番号40、配列番号41、配列番号42、配列番号43、配列番号44、配列番号45、配列番号46、配列番号126、及び配列番号198から選択されるアミノ酸配列に由来する配列、又はそのフラグメント若しくはバリアントからなる。幾つかの実施形態において、本発明によるペプチドは、RRGYIPLVGAPLGBGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRVR、RRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、BRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGKKKVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、KKGYIPLVGAPLGKKVARALAHGVRV、WGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、EEGYIPLVGAPLGEEVARALAHGVRV、GGGYIPLVGAPLGGGVARALAHGVRV、EEGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGLRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYLPAVGAPIGBRVIRVIAHGLRL、RRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、GYIPLVGAPLGGVARALAHGVRV、WWGYLPAVGAPIRRVIRVIAHGLRL、GYIPLVGAPLGGVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGBGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、BRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGKKKVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、KKGYIPLVGAPLGKKVARALAHGVRV、WGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGLRRVARALAHGVRV、RRNYVTGNIPGBRGITFSIFLIVS、WWNYATGNLPGRRCSFSIFLLAL、WWNYVTGNIPGBRGITFSIFLIVS、WWNYVTGNIPGRRGITFSIFLIVS、RRNYATGNLPGRRGCSFSIFLLAL、RRVTGNIPGSTYSGBRGITFSIYLIVS、RRIRNLGRVIETLTGBRLZGYIPLIGA、RRSRNLGKVIDTLTCBRLMGYIPLVGA、SRNLGKVIDTLTCGFADLMGYIPLVGA、WWIRNLGRVIETLTRRLZGYIPLIGA、WWSRNLGKVIDTLTCRRLMGYIPLVGA、RRGGGQIIGGNYLIPRBPBIGVRATB、GGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRATR、RRGGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRATR、WWGGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRAT、BRLIFLARSALIVRGSVAHKS、EDLIFLARSALILRGSVAHKS、BRLIFLARSALILBGRSALILRGSVAHK、SAYERMCNILKGKFQTAAQRAMM、SAYERZVNILKGKFQTAAQRAVZ、BRTAYERZCNILBRGRFQTVVQBA、BRIAYERMCNILLBRGKFQTAAQRA、IAYERMCNILKGKFQTAAQRA、LFFKCIYRLFKHGLKRGPSTEGVPESM、BRRLFFKTITRLFBHGLRRLLSTEGVPNSZ、BRGLEPLVIAGILARRGSLVGLLHIVL、BRGSDPLVVAASIVRRASIVGILHLIL、RNLVPMVATVRRNLVPMVATVB、RNLVPMVATVBRRNLVPMVATVB、RNIVPZVVTARRNIVPZVVTAB、PEVIPMFSALSEGATPQDLNTMLN、RFIIPXFTALSGGRRALLYGATPYAIG、KALGPAATLEEMMTACQGVG、RRGPVVHLTLRRRGQAGDDFS、RRGPVVHLTLRRRGQAGDDFS、RRGPVVHLTLRGRRGQAGDDFS、RRLECVYCKQQLLRREVYDFAFRDLC、RRGVYDFAFRDLCRRGFAFRDLCIVYR、RRGVFDYAFRDINRRGFAYRDINLAYR、RRGATPVDLLGARRGALNLCLPMR、RRGVTPAGLIGVRRGALQIBLPLR、RGYLPAVGAPIGRRRVIRVIAHGLRLR、RRSRNLGKVIDTLTCRRLMGYIPLVGA、RRIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGARRIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAR、又はそのフラグメント若しくはバリアントから選択される。幾つかの実施形態において、ペプチドは、随意にC末端にX5を有していてもよい、X1NYVTGNIPGX3GITFSIYLIVS、X1IRNLGRVIETLTX3LZGYIPLIGA、X1GYLPAVGAPIX3VIRVIAHGLRL、X1GGGQIIGGNYLIPX3PBIGVRATB、X1NYATGNLPGX3GCSFSIFLLAL、X1SRNLGKVIDTLTCX3LMGYIPLVGA、X1GYIPLVGAPLX3VARALAHGVRV、X1GGGQIVGGVYLLPX3PRLGVRATR、X1LTFLVRSVLLIX3GSVLIVRGSLVH、X1TAYERZCNILX3GRFQTVVQBA、X1SDPLVVAASIVX3ASIVGILHLIL、X1LIFLARSALILX3SALILRGSVAH、X1IAYERMCNILX3GKFQTAAQRA、X1LEPLVIAGILAX3GSLVGLLHIVL、X1NLVPMVATVX3NLVPMATV、X1GYLPAVGAPIGX3VIRVIAHGLRL、X1IRNLGRVIETLTGX3LZGYIPLIGA、X1GVYDFAFRDLCX3GFAFRDLCIVYR、X1GVFDYAFRDINX3GFAYRDINLAYR、X1GATPVDLLGAX3GALNLCLPMR、X1GVTPAGLIGVX3GALQIBLPLR及びX1IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAX3IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAから選択される配列からなる。幾つかの実施形態において、ペプチドは1以上のシステインを含んでなる。幾つかの実施形態において、ペプチドは、2つのcys残基間の分子内ジスルフィド結合のような分子内結合を含有する。他の実施形態において、ペプチドは、アシラール部分の形態にあるような分子内結合を含有する。幾つかの実施形態において、X2中のN及び又はC末端アミノ酸は親水性又は極性アミノ酸である。幾つかの実施形態において、X4中のN末端アミノ酸は親水性又は極性アミノ酸である。幾つかの実施形態において、本発明によるペプチドは、56、54、52、50、48、46、44、42、40、38、36、34、32、30、28、26、24、22、20、18アミノ酸残基を超えないように、58アミノ酸を超えない。幾つかの実施形態において、X1は2又は3アミノ酸からなる。幾つかの実施形態において、X1はWW、BR又はRRからなる。幾つかの実施形態において、X1はR又はWからなる。幾つかの実施形態において、X3は2又は3アミノ酸からなる。幾つかの実施形態において、X3はWW、BR又はRRからなる。幾つかの実施形態において、X3はRRR、BRR又はBRGRからなる。幾つかの実施形態において、本発明による単離ペプチドは、表1又は表2に規定されるX2又はX4の配列からなる。幾つかの実施形態において、本発明による単離ペプチドは、表1又は表2に規定されるX2及び又はX4の配列又はそのフラグメントを含んでなる。幾つかの実施形態において、X2は、8~20アミノ酸のような、8~15アミノ酸のような、8~11アミノ酸のような、8~25アミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X2は、24、23、22、21、20、19、18、17、16、15、14、13、12、11、10、9、8、7又は6アミノ酸未満のような、25アミノ酸未満の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X2は、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29アミノ酸より多いような、8アミノ酸より多い配列を規定する。幾つかの実施形態において、X4は、8~20アミノ酸のような、8~15アミノ酸のような、8~11アミノ酸のような、8~25アミノ酸の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X4は、24、23、22、21、20、19、18、17、16、15、14、13、12、11、10、9、8、7又は6アミノ酸未満のような、25アミノ酸未満の配列を規定する。幾つかの実施形態において、X4は、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29アミノ酸より多いような、8アミノ酸より多い配列を規定する。幾つかの実施形態において、本発明による二量体ペプチドは、2つの同一ペプチド単量体からなる。幾つかの実施形態において、本発明による免疫原性組成物は、ワクチン組成物の形態である。幾つかの実施形態において、本発明の細胞透過性ペプチドは、最大で60、最大で59、最大で58、最大で57、最大で56、最大で55、最大で54、最大で53、最大で52、最大で51、最大で50、最大で49、最大で48、最大で47、最大で46、最大で45、最大で44、最大で43、最大で42、最大で41、最大で40、最大で39、最大で38、最大で37、最大で36、最大で35、最大で34、最大で33、最大で32、最大で31、最大で30、最大で29、最大で28、最大で27、最大で26、最大で25、最大で24、最大で23、最大で22、最大で21、最大で20、最大で19、最大で18アミノ酸を含んでなる。幾つかの実施形態において、本発明の細胞透過性ペプチドは、少なくとも18、少なくとも19、少なくとも20、少なくとも21、少なくとも22、少なくとも23、少なくとも24、少なくとも25、少なくとも26、少なくとも27、少なくとも28、少なくとも29、少なくとも30、少なくとも31、少なくとも32、少なくとも33、少なくとも34、少なくとも35、少なくとも36、少なくとも37、少なくとも38、少なくとも39、少なくとも40、少なくとも41、少なくとも42、少なくとも43、少なくとも44、少なくとも45、少なくとも46、少なくとも47、少なくとも48、少なくとも49、少なくとも50、少なくとも51、少なくとも52、少なくとも53、少なくとも54、少なくとも55、少なくとも56、少なくとも57、少なくとも58、少なくとも59、少なくとも60アミノ酸残基を含んでなる。幾つかの実施形態において、本発明の細胞透過性ペプチドは、18アミノ酸残基又は19アミノ酸残基又は20アミノ酸残基又は21アミノ酸残基又は22アミノ酸残基又は23アミノ酸残基又は24アミノ酸残基又は25アミノ酸残基又は26アミノ酸残基又は27アミノ酸残基又は28アミノ酸残基又は29アミノ酸残基又は30アミノ酸残基又は31アミノ酸残基又は32アミノ酸残基又は33アミノ酸残基又は34アミノ酸残基又は35アミノ酸残基又は36アミノ酸残基又は37アミノ酸残基又は38アミノ酸残基又は39アミノ酸残基又は40アミノ酸残基又は41アミノ酸残基又は42アミノ酸残基又は43アミノ酸残基又は44アミノ酸残基又は45アミノ酸残基又は46アミノ酸残基又は47アミノ酸残基又は48アミノ酸残基又は49アミノ酸残基又は50アミノ酸残基又は51アミノ酸残基又は52アミノ酸残基又は53アミノ酸残基又は54アミノ酸残基又は55アミノ酸残基又は56アミノ酸残基又は57アミノ酸残基又は58アミノ酸残基又は59アミノ酸残基又は60アミノ酸残基からなる。幾つかの実施形態において、本発明の細胞透過性ペプチドは、以下の配列RFIIPNleFTALSGGRRALLYGATPYAIGからなるものではない。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4はHIVに由来しない。幾つかの実施形態において、X4は12アミノ酸未満の直鎖配列である。幾つかの実施形態において、X2は12アミノ酸未満の直鎖配列である。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4はノルロイシンを含有しない。幾つかの実施形態において、X2はノルロイシンを含有しない。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4は天然アミノ酸のみを含有する。幾つかの実施形態において、X2は天然アミノ酸のみを含有する。幾つかの実施形態において、X2は、HIVに由来する場合には天然アミノ酸のみを含有する。幾つかの実施形態において、X2及び又はX4は、HCV、CMV、HPV、インフルエンザ、アデノウイルス又はピコルナウイルスに由来する。番号を付した本発明による実施形態:1.下記の構造:X1X2X3X4X5を含んでなる単離された細胞透過性ペプチド。2.X1が任意の塩基性アミノ酸、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する、実施形態1に記載の単離ペプチド。3.X1が、1つのシトルリンと、任意の塩基性アミノ酸、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1、2又は3アミノ酸との任意の順序での直鎖配列を規定する、実施形態1に記載の単離ペプチド。4.X3が、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2、3又は4アミノ酸の直鎖配列を規定する、実施形態1~3のいずれか1項に記載の単離ペプチド。5.X3が、1つのシトルリンと、任意の塩基性アミノ酸から独立して選択される1、2又は3アミノ酸との任意の順序での直鎖配列を規定する、実施形態1~3のいずれか1項に記載の単離ペプチド。6.実施形態1に規定される式IのX2X3X4により規定されるアミノ酸配列が前記抗原の天然型配列中に見出されない、実施形態1~5のいずれか1項に記載の単離ペプチド。7.前記ペプチドが、実施例1に記載されるペプチドのビオチン化に基づくアッセイにおいて、形質膜を横切って転位することが証明される、実施形態1~6のいずれか1項に記載の単離ペプチド。8.塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から選択される前記随意に存在してもよい1つのアミノ酸がArg、Lys及びHisから選択される、実施形態1~7のいずれか1項に記載の単離ペプチド。9.X2及び又はX4が前記抗原の天然型配列と同一の配列を規定する、実施形態1~8のいずれか1項に記載の単離ペプチド。10.前記ペプチドがTリンパ球応答を誘導し得る、実施形態1~9のいずれか1項に記載の単離ペプチド。11.前記抗原がキャプシドタンパク質のようなウイルスタンパク質である、実施形態1~10のいずれか1項に記載の単離ペプチド。12.前記ウイルスタンパク質がコアタンパク質のようなC型肝炎ウイルスのタンパク質;M2タンパク質のようなインフルエンザウイルスのタンパク質から選択される、実施形態11に記載の単離ペプチド。13.前記ウイルスC型肝炎ウイルスのタンパク質が、サブタイプ1a及び1bのような遺伝子型1、サブタイプ2a及び2bのような遺伝子型2並びにサブタイプ3aのような遺伝子型3のHCVコンセンサス配列から選択される、実施形態11に記載の単離ペプチド。14.細胞透過性ペプチドが、20~60アミノ酸のような、21~60アミノ酸のような、22~60アミノ酸のような、23~60アミノ酸のような、24~60アミノ酸のような、25~60アミノ酸のような、26~60アミノ酸のような、27~60アミノ酸のような、28~60アミノ酸のような、29~60アミノ酸のような、30~60アミノ酸のような、31~60アミノ酸のような、32~60アミノ酸のような、33~60アミノ酸のような、34~60アミノ酸のような、35~60アミノ酸のような、19~60アミノ酸である、実施形態1~13のいずれか1項に記載の単離ペプチド。15.細胞透過性ペプチドが、18~59のような、18~58のような、18~57のような、18~56のような、18~55のような、18~54のような、18~53のような、18~52のような、18~51のような、18~50のような、18~49のような、18~48のような、18~47のような、18~46のような、18~45のような、18~44のような、18~43のような、18~42のような、18~41のような、18~40のような、18~39のような、18~38のような、18~37のような、18~35アミノ酸のような、18~34アミノ酸のような、18~33アミノ酸のような、18~32アミノ酸のような、18~31アミノ酸のような、18~30アミノ酸のような、18~29アミノ酸のような、18~28アミノ酸のような、18~27アミノ酸のような、18~26アミノ酸のような、18~25アミノ酸のような、18~24アミノ酸のような、18~23アミノ酸のような、18~22アミノ酸のような、18~21アミノ酸のような、18~20アミノ酸のような、18~19アミノ酸のような、18~60である、実施形態1~14のいずれか1項に記載の単離ペプチド。16.X2の正味電荷が0以下であり;X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~15のいずれか1項に記載の単離ペプチド。17.X2の正味電荷が0以下であり;X4の正味電荷が1以上であり;X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~16のいずれか1項に記載の単離ペプチド。18.X2及びX4の正味電荷が0以下であり、X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~17のいずれか1項に記載の単離ペプチド。19.X2及びX4の正味電荷が1以上であり、X1及びX3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される1又は2アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~18のいずれか1項に記載の単離ペプチド。20.X2の正味電荷が1以上であり;X4の正味電荷が0以下であり;X1が正電荷を有する1又は2アミノ酸の配列を規定し;X3が、任意の塩基性アミノ酸、シトルリン、トリプトファン又はそれらの誘導体から独立して選択される2、3又は4アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~19のいずれか1項に記載の単離ペプチド。21.前記塩基性アミノ酸がArg、Lys及びHisから独立して選択される、実施形態1~20のいずれか1項に記載の単離ペプチド。22.X2及び又はX4が配列番号3の135位~157位により規定されるアミノ酸配列又はそのフラグメント若しくはバリアントを含んでなる、実施形態1~21のいずれか1項に記載の単離ペプチド。23.X2及び又はX4が、GYIPLVGAPLG、GYLPAVGAPIG、GYLPAVGAPI、NYVTGNIPG、NYATGNLPG、NYATGNLPG、VTGNIPGSTYS、IRNLGRVIETLTG、SRNLGKVIDTLTC、IRNLGRVIETLT、GGGQIIGGNYLIP、GGGQIVGGVYLLP、LIFLARSALIV、LIFLARSALIL、LIFLARSALIL、SAYERMCNIL、SAYERZVNIL、TAYERZCNIL、IAYERMCNIL、IAYERMCNIL、LFFKCIYRLFKHGL、LFFKTITRLFBHGL、GLEPLVIAGILA、GSDPLVVAASIV、NLVPMVATV、NLVPMVATV、NIVPZVVTA、PEVIPMFSALS、FIIPXFTALSG、ALGPAATL、GPVVHLTL、LECVYCKQQLL、GVYDFAFRDLC、GVFDYAFRDIN、GATPVDLLGA、GVTPAGLIGV、VARALAHGVRV、VIRVIAHGLRL、GITFSIFLIVS、CSFSIFLLAL、GCSFSIFLLAL、GITFSIYLIVS、LZGYIPLIGA、LMGYIPLVGA、LZGYIPLIGA、PBIGVRATB、GPRLGVRATR、GPRLGVRAT、RGSVAHKS、SALILRGSVAHK、FQTAAQRAMM、FQTAAQRAVZ、FQTVVQBA、FQTAAQRA、GPSTEGVPESM、LLSTEGVPNSZ、GSLVGLLHIVL、ASIVGILHLIL、NLVPMVATV、NIVPZVVTA、TPQDLNTMLN、ALLYGATPYAIG、MMTACQGVG、GQAGDDFS、EVYDFAFRDLC、GFAFRDLCIVY、GFAYRDINLAY、GALNLCLPM、GALQIBLPL、及びIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAから選択される配列、又はそのフラグメント若しくはバリアントからなる、実施形態1~22のいずれか1項に記載の単離ペプチド。24.X2及び又はX4が、配列番号1、配列番号2、配列番号3、配列番号4、配列番号5、配列番号6、配列番号7、配列番号8、配列番号9、配列番号10、配列番号11、配列番号12、配列番号13、配列番号14、配列番号15、配列番号16、配列番号17、配列番号18、配列番号19、配列番号20、配列番号21、配列番号22、配列番号23、配列番号24、配列番号25、配列番号26、配列番号27、配列番号28、配列番号29、配列番号30、配列番号31、配列番号32、配列番号33、配列番号34、配列番号35、配列番号36、配列番号37、配列番号38、配列番号39、配列番号40、配列番号41、配列番号42、配列番号43、配列番号44、配列番号45、配列番号46、配列番号126、及び配列番号198から選択されるアミノ酸配列に由来する配列、又はそのフラグメント若しくはバリアントからなる、実施形態1~23のいずれか1項に記載の単離ペプチド。25.前記ペプチドが、RRGYIPLVGAPLGBGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRVR、RRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、BRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGKKKVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、KKGYIPLVGAPLGKKVARALAHGVRV、WGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、EEGYIPLVGAPLGEEVARALAHGVRV、GGGYIPLVGAPLGGGVARALAHGVRV、EEGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGLRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYLPAVGAPIGBRVIRVIAHGLRL、RRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、GYIPLVGAPLGGVARALAHGVRV、WWGYLPAVGAPIRRVIRVIAHGLRL、GYIPLVGAPLGGVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGBGRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、BRGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRRGYIPLVGAPLGBRVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGKKKVARALAHGVRV、RGYIPLVGAPLGRRRVARALAHGVRV、KKGYIPLVGAPLGKKVARALAHGVRV、WGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、WWGYIPLVGAPLGRRVARALAHGVRV、RRGYIPLVGAPLGLRRVARALAHGVRV、RRNYVTGNIPGBRGITFSIFLIVS、WWNYATGNLPGRRCSFSIFLLAL、WWNYVTGNIPGBRGITFSIFLIVS、WWNYVTGNIPGRRGITFSIFLIVS、RRNYATGNLPGRRGCSFSIFLLAL、RRVTGNIPGSTYSGBRGITFSIYLIVS、RRIRNLGRVIETLTGBRLZGYIPLIGA、RRSRNLGKVIDTLTCBRLMGYIPLVGA、SRNLGKVIDTLTCGFADLMGYIPLVGA、WWIRNLGRVIETLTRRLZGYIPLIGA、WWSRNLGKVIDTLTCRRLMGYIPLVGA、RRGGGQIIGGNYLIPRBPBIGVRATB、GGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRATR、RRGGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRATR、WWGGGQIVGGVYLLPRRGPRLGVRAT、BRLIFLARSALIVRGSVAHKS、EDLIFLARSALILRGSVAHKS、BRLIFLARSALILBGRSALILRGSVAHK、SAYERMCNILKGKFQTAAQRAMM、SAYERZVNILKGKFQTAAQRAVZ、BRTAYERZCNILBRGRFQTVVQBA、BRIAYERMCNILLBRGKFQTAAQRA、IAYERMCNILKGKFQTAAQRA、LFFKCIYRLFKHGLKRGPSTEGVPESM、BRRLFFKTITRLFBHGLRRLLSTEGVPNSZ、BRGLEPLVIAGILARRGSLVGLLHIVL、BRGSDPLVVAASIVRRASIVGILHLIL、RNLVPMVATVRRNLVPMVATVB、RNLVPMVATVBRRNLVPMVATVB、RNIVPZVVTARRNIVPZVVTAB、PEVIPMFSALSEGATPQDLNTMLN、RFIIPXFTALSGGRRALLYGATPYAIG、KALGPAATLEEMMTACQGVG、RRGPVVHLTLRRRGQAGDDFS、RRGPVVHLTLRRRGQAGDDFS、RRGPVVHLTLRGRRGQAGDDFS、RRLECVYCKQQLLRREVYDFAFRDLC、RRGVYDFAFRDLCRRGFAFRDLCIVYR、RRGVFDYAFRDINRRGFAYRDINLAYR、RRGATPVDLLGARRGALNLCLPMR、RRGVTPAGLIGVRRGALQIBLPLR、RGYLPAVGAPIGRRRVIRVIAHGLRLR、RRSRNLGKVIDTLTCRRLMGYIPLVGA、及びRRIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGARRIRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAR、又はそのフラグメント若しくはバリアントから選択される、実施形態1~24のいずれか1項に記載の単離ペプチド。26.前記ペプチドが、随意にC末端にX5を有していてもよい、X1NYVTGNIPGX3GITFSIYLIVS、X1IRNLGRVIETLTX3LZGYIPLIGA、X1GYLPAVGAPIX3VIRVIAHGLRL、X1GGGQIIGGNYLIPX3PBIGVRATB、X1NYATGNLPGX3GCSFSIFLLAL、X1SRNLGKVIDTLTCX3LMGYIPLVGA、X1GYIPLVGAPLX3VARALAHGVRV、X1GGGQIVGGVYLLPX3PRLGVRATR、X1LTFLVRSVLLIX3GSVLIVRGSLVH、X1TAYERZCNILX3GRFQTVVQBA、X1SDPLVVAASIVX3ASIVGILHLIL、X1LIFLARSALILX3SALILRGSVAH、X1IAYERMCNILX3GKFQTAAQRA、X1LEPLVIAGILAX3GSLVGLLHIVL、X1NLVPMVATVX3NLVPMATV、X1GYLPAVGAPIGX3VIRVIAHGLRL、X1IRNLGRVIETLTGX3LZGYIPLIGA、X1GVYDFAFRDLCX3GFAFRDLCIVYR、X1GVFDYAFRDINX3GFAYRDINLAYR、X1GATPVDLLGAX3GALNLCLPMR、X1GVTPAGLIGVX3GALQIBLPLR及びX1IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAX3IRNLGRVIETLTLZGYIPLIGAから選択される配列からなる、実施形態1~25のいずれか1項に記載の単離ペプチド。27.1以上のシステインを含んでなる、実施形態1~26のいずれか1項に記載の単離ペプチド。28.2つのcys残基間の分子内ジスルフィド結合又はアシラールのような分子内結合を含有する、実施形態1~27のいずれか1項に記載の単離ペプチド。29.X2中のN及び又はC末端アミノ酸が親水性又は極性アミノ酸である、実施形態1~28のいずれか1項に記載の単離ペプチド。30.X4中のN末端アミノ酸が親水性又は極性アミノ酸である、実施形態1~29のいずれか1項に記載の単離ペプチド。31.56、54、52、50、48、46、44、42、40、38、36、34、32、30、28、26、24、22、20、18アミノ酸残基を超えないように、58アミノ酸を超えない、実施形態1~30のいずれか1項に記載の単離ペプチド。32.X1が2又は3アミノ酸からなる、実施形態1~31のいずれか1項に記載の単離ペプチド。33.X1がWW、BR又はRRからなる、実施形態32に記載の単離ペプチド。34.X3が2又は3アミノ酸からなる、実施形態1~33のいずれか1項に記載の単離ペプチド。35.X3がWW、BR又はRRからなる、実施形態34に記載の単離ペプチド。36.表1又は表2に独立して規定されるX2及び又はX4の配列を含んでなる60アミノ酸を超えない単離ペプチド。37.表1又は表2に独立して規定されるX2又はX4の配列からなる、実施形態36に記載の単離ペプチド。38.X2が、8~20アミノ酸のような、8~15アミノ酸のような、8~25アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~37のいずれか1項に記載の単離ペプチド。39.X4が、8~20アミノ酸のような、8~15アミノ酸のような8~25アミノ酸の配列を規定する、実施形態1~38のいずれか1項に記載の単離ペプチド。40.X2が、24、23、22、21、20、19、18、17、16、15、14、13、12、11、10、9、8、7又は6アミノ酸未満のような、25アミノ酸未満の配列を規定する、実施形態1~39のいずれか1項に記載の単離ペプチド。41.X2が、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29アミノ酸より多いような、8アミノ酸より多い配列を規定する、実施形態1~40のいずれか1項に記載の単離ペプチド。42.X4が、24、23、22、21、20、19、18、17、16、15、14、13、12、11、10、9、8、7又は6アミノ酸未満のような、25アミノ酸未満の配列を規定する、実施形態1~41のいずれか1項に記載の単離ペプチド。43.X4が、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29アミノ酸より多いような、8アミノ酸より多い配列を規定する、実施形態1~42のいずれか1項に記載の単離ペプチド。44.本発明の細胞透過性ペプチドが、次の配列RFIIPNleFTALSGGRRALLYGATPYAIGからなるものではない、実施形態1~43のいずれか1項に記載の単離ペプチド。45.X2及び又はX4がHIVに由来しない、実施形態1~44のいずれか1項に記載の単離ペプチド。46.X4が12アミノ酸未満の直鎖配列である、実施形態1~45のいずれか1項に記載の単離ペプチド。47.X2が12アミノ酸未満の直鎖配列である、実施形態1~46のいずれか1項に記載の単離ペプチド。48.X2及び又はX4がノルロイシンを含有しない、実施形態1~47のいずれか1項に記載の単離ペプチド。49.X2がノルロイシンを含有しない、実施形態1~48のいずれか1項に記載の単離ペプチド。50.X2及び又はX4が天然アミノ酸のみを含有する、実施形態1~49のいずれか1項に記載の単離ペプチド。51.X2が天然アミノ酸のみを含有する、実施形態1~50のいずれか1項に記載の単離ペプチド。52.X2が、HIVに由来する場合には天然アミノ酸のみを含有する、実施形態1~51のいずれか1項に記載の単離ペプチド。53.X2及び又はX4が、HCV、CMV、HPV、インフルエンザ、アデノウイルス又はピコルナウイルスに由来する、実施形態1~52のいずれか1項に記載の単離ペプチド。54.対象者において免疫応答を誘導するための、表1又は表2に独立して規定されるX2又はX4の配列を含んでなるペプチドの使用。55.各ペプチド単量体が実施形態1~53のいずれか1項に規定されているペプチドである2つのペプチド単量体を含んでなる二量体ペプチド。56.前記2つのペプチド単量体が同一である、実施形態55に記載の二量体ペプチド。57.実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチドを2以上含んでなるペプチドの組合せ。58.実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチドをコードする単離された核酸又はポリヌクレオチド。59.実施形態58に記載の核酸又はポリヌクレオチドを含んでなるベクター。60.実施形態59に記載のベクターを含んでなる宿主細胞。61.少なくとも、実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチド、実施形態55若しくは56に記載の二量体ペプチド、実施形態57に記載のペプチドの組合せ、実施形態58に記載の核酸若しくはポリヌクレオチド又は実施形態59に記載のベクターを、医薬的に許容され得る希釈剤若しくはビヒクル及び随意に免疫学的アジュバントと組み合わせて含んでなる免疫原性組成物。62.ワクチン組成物の形態である実施形態61に記載の免疫原性組成物。63.少なくとも、実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチド、実施形態55若しくは56に記載の二量体ペプチド、実施形態57に記載のペプチドの組合せ、実施形態58に記載の核酸若しくはポリヌクレオチド又は実施形態59に記載のベクター又は実施形態61若しくは62に記載の組成物の投与を含んでなる、対象者において抗原に対する免疫応答を誘導する方法。64.少なくとも、実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチド、実施形態55若しくは56に記載の二量体ペプチド、実施形態57に記載のペプチドの組合せ、実施形態58に記載の核酸若しくはポリヌクレオチド又は実施形態59に記載のベクター又は実施形態61若しくは62に記載の組成物を有効量で投与することを含んでなる、ウイルスに感染した対象者において、該ウイルスの病理学的効果を減少させ及び又は遅延させる方法。65.医薬に使用するための、実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチド。66.ウイルスに感染した対象者において、該ウイルスの病理学的効果を治療するための実施形態1~53のいずれか1項に記載のペプチド。配列表実施例1以下の実施例で使用する本発明によるペプチドは、SheppardのFmocストラテジを使用して、C末端アミドとしてのSchaferNにより合成した。細胞透過アッセイ1セットのペプチドをN末端でビオチン化し、種々のアミノ酸の組合せを、下記の図式に説明するようなペプチド中の配列ボックスX1、X3及びX4に付加した。1人の供血者からの増殖細胞でペプチドを試験した。本発明によるペプチドのアミノ酸配列の概略図:SP2~SP17は、HCVコアタンパク質上の特定の天然型ドメインに由来する51nBiotinのバリアントである。ビオチン化ペプチドの細胞内染色96ウェルU底ポリスチレンプレートをヒトPBMCの染色に使用した。簡潔には、8μlの、表1又は表2によるN又はC末端ビオチン化ペプチドを、37°Cにて2時間、40μlの供血者PBMCとインキュベートした。次いで、細胞を150μlのCellwashで3回洗浄し、続いて各細胞ペレットを100μlのトリプシンEDTAで再懸濁後、37°Cにて5分間インキュベートした。次いで、トリプシン処理細胞を150μlのCellwashで3回洗浄し、続いて、製造業者の指示に従って、BDCytofixCytopermTMplusで再懸濁後、4°Cにて20分間インキュベートした。その後、細胞を150μlのPermWashで2回洗浄した。次いで、ビオチン化ペプチド及び樹状細胞を可視化する目的で、細胞をそれぞれストレプトアビジンAPC及び抗hCD11cで製造業者の指示に従って4°Cにて30分間染色した。次いで、細胞を150μlのPermWashで3回洗浄し、続いて染色緩衝液中に再懸濁後、フローサイトメトリに供した。樹状細胞をリンパ球領域の外側でのCD11c事象としてゲーティングした。合計200000細胞を、HTSローダーを備えるFACSCantoIIフローサイトメータで獲得し、ペプチド蛍光に関する総細胞及び樹状細胞の両方のヒストグラムを作成した。ビオチン化ペプチドの細胞外染色96ウェルU底ポリスチレンプレートをヒトPBMCの染色に使用した。簡潔には、8μlの、表1又は表2によるN又はC末端ビオチン化ペプチドを、37°Cにて2時間、40μlの供血者PBMCとインキュベートした。次いで、細胞を150μlのCellwashで3回洗浄した後、ビオチン化ペプチド及び樹状細胞を可視化する目的で、細胞をそれぞれストレプトアビジンAPC及び抗hCD11cで製造業者の指示に従って4°Cにて30分間染色した。次いで、細胞を150μlのCellwashで3回洗浄し、続いて染色緩衝液中に再懸濁後、フローサイトメトリに供した。樹状細胞をリンパ球領域の外側でのCD11c事象としてゲーティングした。合計200000細胞を、HTSローダーを備えるFACSCantoIIフローサイトメータで獲得し、ペプチド蛍光に関する総細胞及び樹状細胞の両方のヒストグラムを作成した。先頭、中間及び末尾に付加したアルギニンが細胞に進入する能力を向上させることが明らかに理解された。アルギニンのバリエーションが細胞に進入する能力を決定し、先頭に2つ及び中間に2つで最良の結果が得られる-が、しかし種々の量のアルギニンのバリエーションが全て良好な結果を示すことが認められた。下記の表に示すデータは、FACSDuvaソフトウェアにより算出される各試験ペプチドの相乗平均値である。トリプシン処理CytofixCytopermによる相乗平均値は以下のとおりである:表4に示されるように、本発明によるペプチドは、細胞膜を通って転位する能力を有していた。実施例2陽性CTL応答は、代替的に、ELISPOTアッセイにより評価されてもよい。ELISPOTアッセイによるヒトIFNγ細胞傷害性T細胞応答簡潔には、1日目に、HCV患者からのPBMCサンプルを、フラスコにおいて、Lグルタミン、10胎仔ウシ血清及びペニシリンストレプトマイシンを補充した被覆量の培養培地中、37°C、5CO2にて2時間インキュベートして、単球を接着させた。非接着性細胞を単離し、洗浄して、更なる使用までFBS中10VVDMSOに凍結させた。接着性細胞を培養培地で注意深く洗浄し、続いて2μgml最終濃度のhrGMCSF及び1μgmlのhrIL4を含む培養培地中で37°Cにて3日目までインキュベートした。その後、6日目に、この手順を繰り返した。7日目に、培養樹状細胞を、解凍した自家非接着性細胞、抗原サンプル又はPHAについては5μgml最終濃度及び抗アネルギー抗体及び抗PDL1の両方について003~005μgmlの最終濃度と共に、05μgウェルの抗ヒトγインターフェロンでコートしたELISPOTプレートに添加した。プレートを一晩インキュベートし、スポットを製造業者に従って発色させた。スポットをELISPOTリーダーS5UVAnalyzerで読み取った。ペプチドは、概して、ペプチドなし及び無関係のコントロールペプチドと比較して、より高量のT細胞スポットを示した。このことは、ペプチドがHCV患者において肯定的な免疫学的効果を有することを明確に示している。実施例3REVEALProVERapidEpitopeDiscoverySystemの詳細表6に列挙した九量体についてのHLAに対する結合特性を以下のHLAクラスについて試験した:HLAA1、HLAA2、HLAA3、HLAA11、HLAA24、HLAA29、HLAB7、HLAB8、HLAB14、HLAB15、HLAB27、HLAB35、HLAB40。ペプチドは、ProspectorPEPscreen:カスタムペプチドライブラリとして合成した。8~15アミノ酸長のペプチドを05~2mgの量で、高い平均純度で合成した。MALDITOF質量分析による品質管理を100のサンプルについて実施した。REVEALTM結合アッセイにより、各候補ペプチドの1以上のMHCクラスI対立遺伝子に結合する能力及びMHCペプチド複合体を安定化する能力を決定した。この結合を高及び中親和性T細胞エピトープの結合と比較することにより、タンパク質配列中の可能性の最も高い免疫原性ペプチドを同定することができる。検出は、天然型コンホメーションのMHCペプチド複合体の存否に基づく。各ペプチドに、既知のT細胞エピトープである陽性コントロールペプチドとの比較でスコアを与える。試験ペプチドのスコアは、陽性コントロールペプチドにより生じたシグナルのパーセンテージとして定量的に示す。ペプチドは、推定の合格又は不合格結果を有すると表わされる。アッセイ性能は、試験対象の対立遺伝子により弱い親和性で結合することが知られている中間コントロールペプチドを含ませることによって確認する。表6実施例4細胞内染色:HCV、インフルエンザ又はCMVに由来するX2及びX4を有する本発明によるペプチドを調製し、上記細胞透過アッセイに記載される実験で細胞内染色について試験した。結果:骨格フォーム上のペプチドが、天然型ペプチド又はX1、X3及びX5に他のアミノ酸を有するペプチドと比較して、取込みが向上することが観察された。"