試料中のホスファチジルセリンの定量方法であって、試料にホスホリパーゼD及びLアミノ酸オキシダーゼを作用させる工程、並びに前記工程で生成するH2O2量を測定し、予め求めた検量線からホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする方法。前記工程におけるH2O2量の測定を、H2O2にペルオキシダーゼを作用させることにより生成する化合物の蛍光強度、吸光度又は発光量を測定することにより行うことを特徴とする、請求項1に記載の方法。前記工程に代えて、前記工程における酸素の減少量、アンモニアの増加量、又は2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸の産生量、を測定することによりホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする、請求項1に記載の方法。試料中のホスファチジルセリンの定量方法であって、試料にホスホリパーゼDを作用させる工程、及び前記工程で生成するセリン量を測定することによりホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする方法。前記工程においてホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを使用することを特徴とする、請求項1~3のいずれか一項に記載の方法。前記工程においてホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを使用することを特徴とする、請求項4に記載の方法。ホスホリパーゼD、又はホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを含むホスファチジルセリンの定量用キット。更にLアミノ酸オキシダーゼを含むことを特徴とする、請求項7に記載のキット。更にペルオキシダーゼを含むことを特徴とする、請求項8に記載のキット。従来のPSの分析法には前述するような問題があり、少量のPSを高精度に定量する方法は存在しなかった。そこで、本発明は、PSを高感度且つ高精度で簡便に定量できるホスファチジルセリンの定量方法、及びホスファチジルセリンの定量用キットを提供することを目的とする。本発明者は、図2に示す一連の酵素反応を用いることによって、上記目的を達成することができるという知見を得た。図2に示すホスファチジルセリンの定量方法について以下説明する。ホスホリパーゼDによりPSを加水分解することで、セリンとホスファチジン酸を生成させる。Lアミノ酸オキシダーゼによりセリンを酸化させ、H2O2、NH3及び2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸を生成させる。10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンとH2O2をペルオキシダーゼにより反応させることで、レゾルフィンを生成させる。レゾルフィンから生じる蛍光強度を測定することにより、PS量を求めることができる。本発明は、これら知見に基づき、更に検討を重ねて完成されたものであり、次のホスファチジルセリンの定量方法、及びホスファチジルセリンの定量用キットを提供するものである。ホスファチジルセリンの定量方法試料中のホスファチジルセリンの定量方法であって、試料にホスホリパーゼD及びLアミノ酸オキシダーゼを作用させる工程、並びに前記工程で生成するH2O2量を測定し、予め求めた検量線からホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする方法。前記工程におけるH2O2量の測定を、H2O2にペルオキシダーゼを作用させることにより生成する化合物の蛍光強度、吸光度又は発光量を測定することにより行うことを特徴とする、に記載の方法。前記工程に代えて、前記工程における酸素の減少量、アンモニアの増加量、又は2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸の産生量、を測定することによりホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする、に記載の方法。試料中のホスファチジルセリンの定量方法であって、試料にホスホリパーゼDを作用させる工程、及び前記工程で生成するセリン量を測定することによりホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする方法。前記工程においてホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを使用することを特徴とする、~のいずれか一項に記載の方法。前記工程においてホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを使用することを特徴とする、に記載の方法。前記工程におけるH2O2量の測定を、H2O2に10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンとペルオキシダーゼを作用させることにより生成するレゾルフィンの蛍光強度を測定することにより行うことを特徴とする、又はに記載の方法。ホスファチジルセリンの定量用キットホスホリパーゼD、又はホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを含むホスファチジルセリンの定量用キット。更にLアミノ酸オキシダーゼを含むことを特徴とする、に記載のキット。更にペルオキシダーゼを含むことを特徴とする、に記載のキット。更に10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンを含むことを特徴とする、に記載のキット。本発明のホスファチジルセリンの定量方法及び定量用キットは、高感度、高精度且つ簡便なホスファチジルセリンの定量が可能であり、また、ホスファチジルセリンの定量のハイスループット化が可能である。更に、本発明の定量方法により、これまで困難であった培養細胞内に含まれる少量のPSの高精度定量も行える。また、血液中に含まれるPSの定量にも応用可能である。以下、本発明のホスファチジルセリンの定量方法、及びホスファチジルセリンの定量用キットについて詳細に説明する。ホスファチジルセリンの定量方法本発明の試料中のホスファチジルセリンの定量方法は、試料にホスホリパーゼD及びLアミノ酸オキシダーゼを作用させる工程、並びに前記工程で生成するH2O2量を測定し、予め求めた検量線からホスファチジルセリンを定量する工程を有することを特徴とする。以下、各工程について説明する。<工程>工程では試料にホスホリパーゼD及びLアミノ酸オキシダーゼを作用させる。試料にホスホリパーゼDを作用させることにより、ホスファチジルセリンとH2Oからセリンとホスファチジン酸が生成される。更に、当該生成物にLアミノ酸オキシダーゼを作用させることにより、セリン、O2及びH2Oから、H2O2、NH3及び2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸が生成される。ホスホリパーゼDは、グリセロリン脂質のホスホジエステル結合の塩基側を加水分解するリン脂質加水分解酵素である。本発明で使用するホスホリパーゼDは、ホスファチジルセリンを加水分解して、セリンとホスファチジン酸を生成させることができるものであれば、微生物、動物及び植物いずれの由来のものでも使用できるが、微生物由来のものが好ましく、ストレプトミセスクロモフスカス由来のものが特に好ましい。また、当該ストレプトミセスクロモフスカス由来ホスホリパーゼDのアミノ酸配列において1個若しくは2個以上のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるホスホリパーゼDも好ましい。主要リン脂質の中で、ホスホリパーゼDとの反応によりLアミノ酸オキシダーゼの基質を生成するのは、PSとリゾホスファチジルセリンのみである。しかし、大半の生体試料において、LPS含有量はPS含有量と比べてはるかに少ない。このことにより、PSの特異的定量が可能となる。Lアミノ酸オキシダーゼは、分子状酸素を用いてLアミノ酸を酸化的に脱アミノ化し、2オキソ酸にする反応を触媒する酵素である。本発明で使用するLアミノ酸オキシダーゼは、セリンを酸化的に脱アミノ化し、H2O2、NH3及び2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸を生成させることができるものであれば、微生物、動物及び植物いずれの由来のものでも使用できるが、動物由来のものが好ましく、クロタルスアダマンテウス毒由来のものが特に好ましい。また、当該クロタルスアダマンテウス毒由来Lアミノ酸オキシダーゼのアミノ酸配列において1個若しくは2個以上のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるLアミノ酸オキシダーゼも好ましい。本発明のPSの定量方法では、試料に上記2種類の酵素を作用させる際には、2種の酵素を一緒に添加して一度に反応させても良いし又は逐次的に添加して反応させても良い。試料にホスホリパーゼDを作用させる条件としては使用する酵素の特性に応じて適宜設定することができるが、pHは通常7~9、温度は通常15~40°Cである。試料にホスホリパーゼDを作用させる時間は、分析する試料の特性に応じて適宜設定することができるが、通常1分以上である。試料にLアミノ酸オキシダーゼを作用させる条件としては使用する酵素の特性に応じて適宜設定することができるが、pHは通常7~85、温度は通常15~40°Cである。試料にLアミノ酸オキシダーゼを作用させる時間は、分析する試料の特性に応じて適宜設定することができるが、通常10分以上である。2種類の酵素の作用温度やpHが共通する場合はすべての酵素の反応を同時に行うことができ、作用温度やpHが酵素により異なる場合は逐次段階的に必要とされる温度やpHに設定し反応を行うことができる。本発明のPSの定量方法において、試料に2種類の酵素を作用させる反応液中の2種類の酵素の量は、含まれるPS量等を考慮して分析に適切な酵素量に適宜調整することができるが、ホスホリパーゼDは通常01~1000Uml、Lアミノ酸オキシダーゼは通常01~100Umlである。試料にホスホリパーゼD及びLアミノ酸オキシダーゼを作用させるための反応液には、試料と酵素の他に、緩衝液、金属塩等が含まれていても良い。緩衝液としては、例えば、トリス塩酸緩衝液、リン酸カリウム緩衝液、グリシン塩酸緩衝液、酢酸緩衝液、クエン酸緩衝液等が挙げられる。金属塩としては、例えば、カリウム塩、ナトリウム塩等が挙げられる。本発明における試料としては、PSの定量が求められているものであれば特に限定されず、例えば、培養細胞、培養液、ヒト又は動物の組織及び血液を含む体液、植物の組織及び植物体液、菌類、真菌類、細菌及び細菌の培養液、医薬、食品、サプリメント等が挙げられる。試料は希釈液により希釈されていても良く、そのような希釈液としては緩衝液が挙げられる。緩衝液としては、例えば前述するものが挙げられる。試料は酵素反応の前に前処理されていても良く、そのような処理としては加熱処理等が挙げられる。本発明では、前記工程においてホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを使用することもできる。PSにこれら2種類の酵素を作用させることでも同様にセリンを生成させることができる。ホスホリパーゼCは、ホスファチジルセリンを加水分解してジアシルグリセロールとホスホセリンを生成させることができるものであれば、微生物、動物及び植物いずれの由来のものでも使用できる。ホスホモノエステラーゼは、ホスホセリンを加水分解してセリンとリン酸を生成させることができるものであれば、微生物、動物及び植物いずれの由来のものでも使用できる。<工程>工程では前記工程で生成するH2O2量を測定し、予め求めた検量線からホスファチジルセリンを定量する。一連の反応の結果、1分子のPSから1分子のH2O2が生成するため、H2O2量を測定することでPSを定量することが可能である。H2O2量の定量には、H2O2量を検出及び定量できる各種の方法を使用することができるが、例えば、H2O2にペルオキシダーゼを作用させることにより生成する化合物の蛍光強度、吸光度又は発光量を測定することによりH2O2量の定量ができる。このような方法としては、具体的には、ペルオキシダーゼによってH2O2と反応して新たな吸収波長を得る化合物tolidine等を用いて吸光度測定を行う方法、ペルオキシダーゼによってH2O2と反応して複数の化合物が酸化縮合し新たな吸収波長を得る化合物を用いて吸光度測定を行う方法、ペルオキシダーゼによってH2O2と反応して新たに蛍光を生じる化合物を用いて蛍光強度を測定する方法、及びペルオキシダーゼによってH2O2と反応して新たに発光を生じる化合物を用いて発光量を測定する方法が挙げられる。上記の中でも好ましいのは、ペルオキシダーゼによってH2O2と反応して新たに蛍光を生じる化合物を用いて蛍光強度を測定する方法であり、特に好ましいのはH2O2に10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンRedとペルオキシダーゼを作用させることにより生成するレゾルフィンの蛍光強度を測定する方法である。レゾルフィンは、蛍光性化合物であり、最大励起波長は571nm、最大蛍光波長は585nmである。それに対して、10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンは、非蛍光性化合物であり、波長571nm付近の光を照射しても蛍光は生じない。一連の反応の結果、1分子のPSから1分子のレゾルフィンが生成するため、レゾルフィン量を測定することでPSを定量することが可能である。レゾルフィン量の測定は、例えば蛍光マイクロプレートリーダーを使用し、励起波長側544nm、蛍光波長側590nmのフィルターを選択して蛍光強度を測定することにより行うことができる。本発明で使用するペルオキシダーゼは、微生物、動物及び植物いずれの由来のものでも使用できるが、植物由来のものが好ましく、西洋ワサビ由来のものが特に好ましい。また、当該西洋ワサビ由来ペルオキシダーゼのアミノ酸配列において1個若しくは2個以上のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるペルオキシダーゼも好ましい。試料にペルオキシダーゼを作用させる条件としては使用する酵素の特性に応じて適宜設定することができるが、pHは通常6~8、温度は通常15~40°Cである。試料にペルオキシダーゼを作用させる時間は、適宜設定することができるが、通常5~120分である。本発明のPSの定量方法において、ペルオキシダーゼを作用させる反応液中のペルオキシダーゼの酵素の量は、含まれるH2O2量等を考慮して分析に適切な酵素量に適宜調整することができるが、通常05~50Umlである。H2O2にペルオキシダーゼを作用させるための反応液には、緩衝液、金属塩等が含まれていても良く、緩衝液及び金属塩としては前述するものが挙げられる。H2O2にペルオキシダーゼを作用させるための反応液に10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンが含まれる場合の10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンの量は適宜調整することができるが、通常10~500μMである。本発明の方法では、ホスホリパーゼD、Lアミノ酸オキシダーゼ及びペルオキシダーゼのすべての酵素反応にとって適した条件であれば、これら3つの酵素を同時に反応させることによりPSの定量を行うことも可能である。本発明において、ホスホリパーゼD、Lアミノ酸オキシダーゼ及びペルオキシダーゼの活性は実施例に記載の方法により測定される活性である。上記1個若しくは2個以上の範囲は特に限定されないが、例えば1~50個、好ましくは1~25個、より好ましくは1~12個、更に好ましくは1~9個、特に好ましくは1~5個を意味する。特定のアミノ酸において、1個若しくは2個以上のアミノ酸が置換、欠失、若しくは付加させる技術は公知である。本発明において、微生物、動物又は植物由来の酵素とは、微生物、動物又は植物が産生する酵素、及び該酵素のアミノ酸配列において、1又はそれ以上のアミノ酸を置換、付加、欠失、挿入させることで得られる改変体を広く包含する。上記の各酵素は市販品として入手可能であるか、又は公知の遺伝子配列の情報を利用して遺伝子を取得し形質転換体を作製することにより生産することができる。生産した酵素の精製は、アフィニティークロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー、ハイドロキシアパタイトカラムクロマトグラフィー、硫酸アンモニウム塩折法等により行うことができる。本発明のPSの定量方法の一例として次の方法が挙げられる。まずPSの濃度が既知の溶液を適宜希釈した標準試料について本発明の方法によりH2O2を測定し、PS濃度に対するH2O2量の検量線を作成する。そして、PSの含量が未知の試料を用いて本発明によりH2O2量を測定し、上記検量線からPS量を求めることができる。<工程>本発明のPSの定量方法は、前記工程に代えて、前記工程における酸素の減少量、アンモニアの増加量、又は2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸の産生量、を測定することによりホスファチジルセリンを定量する工程を有していても良い。ホスファチジルセリンは予め求めた検量線から定量することができる。図2に示されているように、O2、NH3及び2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸の1分子は、PSの1分子に相当するため、当該分子の増減を測定することで、PSを定量することが可能である。酸素の減少量、アンモニアの増加量、又は2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸の産生量の測定方法は、当該分子の量を測定できる方法であれば特に限定されないが、例えば、としては酸素電極による測定、としてはアンモニア電極による測定、としては2オキソ3ヒドロキシプロピオン酸還元酵素を用いた酵素定量法が挙げられる。<及び工程>本発明のPSの定量方法は、試料にホスホリパーゼDを作用させる工程、及び前記工程で生成するセリン量を測定することによりホスファチジルセリンを定量する工程を有する方法であっても良い。ホスファチジルセリンは予め求めた検量線から定量することができる。上記の一連の反応の結果、1分子のPSから1分子のセリンが生成するため、セリン量を測定することでPSを定量することが可能である。セリンの量を測定する方法は、セリンの量を測定できる方法であれば特に限定されないが、例えばセリンデヒドロゲナーゼを用いた酵素定量法が挙げられる。工程において使用するホスホリパーゼD、ホスホリパーゼDを作用させる条件等は前述の工程におけるものと同様である。また、工程においてホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼC及びホスホモノエステラーゼを使用することもできる。本発明のホスファチジルセリンの定量方法は、高感度、高精度且つ簡便なホスファチジルセリンの定量が可能である。本発明のPS定量法の工程は、以下に示す実施例において、1反応試液S1とのインキュベーション、2反応試液S2とのインキュベーション、3蛍光強度測定の3つである。作業に要する時間は、260分程度であり、測定する試料の数が増加しても、反応試液の分注操作が増えるだけで、作業時間はあまり変わらない。それに対して、TLCリン定量法によるPS定量の工程は、1シリカゲルプレートへの試料の着点、2溶媒を用いた展開、3乾燥、4ヨウ素によるスポットの検出、5スパーテルを用いたスポットのかきとり回収、670過塩素酸による無機リン酸への分解、7モリブデン酸アンモニウムとの反応、8吸光度測定の7つである。作業に要する時間は、400分程度であり、測定する試料の数が増加することにより、工程1及び5に費やす時間が大きく増加する。このように、本発明のPS定量法と従来法を比較した場合、本発明の方法は工程数が少ない等の理由により簡便な方法と言える。ホスファチジルセリンの定量用キット本発明のホスファチジルセリンの定量用キットは、ホスホリパーゼDを含むことを特徴とし、好ましくは更にLアミノ酸オキシダーゼを含み、より好ましくは更にペルオキシダーゼを含み、特に好ましくは更に10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジンを含む。本発明のPSの定量用キットを用いて前記PSの定量方法を実施することで、高感度、高精度且つ簡便なPSの定量が可能となる。本発明のPSの定量用キットを使用する方法は、前述するPSの定量方法を適用できる。ホスホリパーゼD、Lアミノ酸オキシダーゼ及びペルオキシダーゼは前述したものと同様である。本発明のPSの定量用キットは、ホスホリパーゼD、Lアミノ酸オキシダーゼ及びペルオキシダーゼを酵素液として含んでいても良いし、また乾燥粉末の形態で含んでいても良い。本発明のPSの定量用キットは、更に緩衝剤、金属塩等を含んでいても良い。緩衝剤及び金属塩としては前述するものが挙げられる。緩衝剤及び金属塩は水溶液又は粉末の形態でキットに含まれていることが好ましい。本発明のホスファチジルセリンの定量用キットはまた、ホスホリパーゼDに代えて、ホスホリパーゼCとホスホモノエステラーゼを含んでいても良い。ホスホリパーゼCとホスホモノエステラーゼは前述したものと同様である。以下、本発明を更に詳しく説明するため実施例を挙げる。しかし、本発明はこれら実施例等になんら限定されるものではない。方法600UmlのホスホリパーゼD、20UmlのLアミノ酸オキシダーゼ、50mMのNaCl、及び50mMのTrisHClを含む溶液を、反応試液S1とした。37°C、pH80で、5mMのホスファチジルコリンから1時間に1μmolのコリンを遊離させるホスホリパーゼD酵素量を1Uとする。25°C、pH76で、1分間に1μmolのLロイシンを酸化するLアミノ酸オキシダーゼ酵素量を1Uとする。625Umlのペルオキシダーゼ、1875μMの10アセチル37ジヒドロキシフェノキサジン、0125のTritonX100、50mMのNaCl、及び50mMのTrisHClを含む溶液を、反応試液S2とした。25°C、pH70で、4アミノアンチピリンとフェノールを酸化縮合させ、1分間に1μmolのキノンイミン色素を産生させるペルオキシダーゼ酵素量を1Uとする。1TritonX100を含む試料又は標準溶液10μlをマイクロプレートに注入し、反応試液S1を10μl加えて、25°Cで240分間インキュベートした。その後、反応試液S2を80μl加えて、室温で15分間インキュベートし、AmplexRedUltraRedStopReagentを20μl加えて、反応を停止させた。反応停止後、蛍光マイクロプレートリーダーを用いて、励起波長側544nm、蛍光波長側590nmのフィルターを選択し、蛍光強度の測定を行った。標準溶液の測定により得られた検量線と試料の蛍光強度から、試料中のPS量を求めた。AmplexRedUltraRedStopReagentを加えた後、少なくとも3時間、蛍光は安定であり、測定可能である。反応試液S2を加えて、15分インキュベートした後、迅速に蛍光測定することが可能であるならば、AmplexRedUltraRedStopReagentの添加は、省略することができる。TLCリン定量法は以下の通りに行った。シリカゲルプレートへ試料100μlの着点溶媒を用いた展開乾燥ヨウ素によるスポットの検出スパーテルを用いたスポットのかきとり回収70過塩素酸を加え、2時間160°Cで加熱することによる無機リン酸への分解モリブデン酸アンモニウムマラカイトグリーン試液を5ml加え、室温で20分間のインキュベーション吸光度測定モリブデン酸アンモニウムマラカイトグリーン試液の調製方法03マラカイトグリーン水溶液を30分間撹拌21モリブデン酸アンモニウム25NHCl水溶液を加え、30分間撹拌No2ろ紙でろ過Tween20を加え、30分間撹拌結果試験例1Lαパルミトイルオレオイルホスファチジルセリンの精製標品を用いて、本発明の方法により、検量線の作成を行ったところ、0~05nmolの範囲では直線を示し、検出限界は005nmolであった。05~10nmolの範囲では、双曲線を示した。試験例2大豆由来PSやブタ脳由来PSは、さまざまな種類のアシル鎖を結合したPSの混合物である。1nmolのPOPSと1nomlの大豆PSや1nmolのブタ脳PSで、本発明の酵素定量反応後の蛍光強度に差は無かったことから、アシル鎖種の違いは本発明の酵素定量反応に影響しないことが分かった。リゾホスファチジルセリンは、PSからグリセロール骨格2位の脂肪酸が解離した1本鎖リン脂質である。1nmolのPOPSと1nmolのLPSで、本発明の酵素定量反応後の蛍光強度に差は無かった。ホスファチジルエタノールアミンやホスファチジルコリンは、ホスファチジルセリンと同様にアミンを頭部にもち、ホスホリパーゼDが作用すると、それぞれエタノールアミンとコリンを遊離する。しかし、本発明の酵素定量反応において、PEやPCでは蛍光は発生せず、検出されなかった。試験例3プラスチックシャーレ上で培養したHEK293細胞からBlighDyer法により脂質を抽出し、その細胞抽出脂質溶液におけるPS添加回収試験を行った。表1に示されているように、添加PS量025、050、125及び250nmolにおいて、ほぼ100回収できた。この結果から、添加したPSの定量は、他の細胞抽出物質の阻害を受けておらず、本発明の定量方法は正確に細胞内PSを定量できることが分かった。試験例4TLCリン定量法は、培養細胞内のPSを定量するために従来最も広く用いられてきた方法である。HEK293細胞から得られた同一試料について、TLCリン定量法により得られたPS量と、本発明の定量方法により得られたPS量を比較したところ、ほぼ一致した。これらのことから、今回開発した本発明の定量方法を用いて得られた培養細胞内PS量は信頼できる。HEK293細胞からBlighDyer法により抽出した脂質は、一旦乾燥させた。本発明の酵素定量法を行う場合は、乾燥させた脂質を1TritonX100水溶液に溶解して、そのうち10μlをマイクロプレートに注入した。一方、TLCリン定量法を行う場合は、乾燥させた脂質をメタノールクロロホルム混液に溶かして、全量をシリカゲルプレートに着点した。この場合、用いた試料の量は、20倍ということになるが、本発明の酵素定量法の場合は、更に少ない量でも定量可能である。尚、本発明のPS定量法は、TLCリン定量法と比べて感度が100倍であるため、必要な試料の量は1100である。試験例5本発明のPS定量法を用いて、ヒト血漿から単離した高密度リポタンパク質、ヒト血漿から150mMNaCl001EDTApH74の溶液中に精製されているもの、純度95以上10μlに含まれるPSの定量を行った。その結果、HDL中のPS量は、198nmolmgproteinであった。上記の結果から、本発明のPSの定量方法は、簡便、高感度、且つ高精度であることが分かり、ハイスループット化も可能である。また、本発明の定量方法により、これまで困難であった培養細胞内に含まれる少量のPSの高精度定量も行えた。更に、血液中に含まれるPSの定量にも応用可能である。