"以下の~:配列番号1で表される塩基配列からなるDNA;配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードするDNA;配列番号2で表されるアミノ酸配列と少なくとも99の同一性を有する配列からなり、かつ9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質をコードするDNA;配列番号2で表わされるアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ9位生成物特異的リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質をコードするDNA;及び配列番号1で表される塩基配列からなるDNAと相補的な塩基配列からなるDNAと高ストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質をコードするDNAからなる群から選ばれるDNAからなる遺伝子。請求項1に記載のDNAとベクター断片とを結合させてなる発現ベクター。請求項2に記載の発現ベクターを、宿主となる微生物、動物細胞又は植物細胞に導入してなる形質転換体。請求項3に記載の形質転換体を培養することを特徴とする、9位生成物特異性リポキシゲナーゼの製造方法。以下のa~:配列番号2で表わされるアミノ酸配列からなるタンパク質;配列番号2で表わされるアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ9位生成物特異的リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質;配列番号2で表されるアミノ酸配列と少なくとも99の同一性を有する配列からなり、かつ9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質;及び配列番号1で表される塩基配列からなるDNAと相補的な塩基配列からなるDNAと高ストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされ、かつ9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質からなる群から選ばれるタンパク質。本発明が解決すべき課題は、発現に有用な高活性型の9位生成物特異性リポキシゲナーゼの遺伝子を同定し、cDNAを単離すること、並びに当該リポキシゲナーゼ遺伝子の発現産物を提供すること、ひいては当該リポキシゲナーゼを用いて高い収量でKODAを製造する方法を提供することである。本発明者らは、上記課題の解決を目的として鋭意検討を行い、アオウキクサから新規リポキシゲナーゼcDNAを単離するにあたり、より活性の高いリポキシゲナーゼcDNAを得るため、アオウキクサ株をKODA生産能についてスクリーニングを行った。具体的には、62種類のアオウキクサ株のスクリーニングを行ったところ、驚くべきことにアオウキクサSH株が、他のアオウキクサ株の平均の10倍以上のKODA生産能を有することを発見した。本発明者らは、アオウキクサSH株と、代表株としてアオウキクサ441株からリポキシゲナーゼcDNAを単離し、大腸菌を宿主として発現を行い、その生成物特異性を検討した。その結果、9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有することを確認し、当該活性が従来使用されていたイネの9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性よりも高い活性を有することを明らかにした。そこで、本発明者らは、本願においてアオウキクサに由来する新規9位生成物特異性リポキシゲナーゼ遺伝子およびそれによりコードされるタンパク質を提供する。具体的に、本発明は、配列番号1、配列番号3、及び配列番号5からなる群から選ばれる塩基配列のDNAからなる遺伝子、及び当該DNAと実質的に同一なDNAからなる遺伝子、並びにこれらの遺伝子によりコードされるタンパク質を提供する。さらに、本発明者らは、上記DNAとベクター断片とを結合させてなる発現ベクターを提供する。さらに、本発明は、当該発現ベクターが形質転換された微生物、動物細胞又は昆虫細胞などの形質転換体にも関する。本発明に係る9位生成物特異性リポキシゲナーゼは、上記形質転換体を培養し、抽出、精製することにより得られる。本発明に係る9位生成物特異性リポキシゲナーゼは、従来の9位生成物特異性リポキシゲナーゼに比較して活性が高く、また大腸菌で発現した場合も高い活性を維持する。したがって、当該9位生成物特異性リポキシゲナーゼを用いることにより、αリノレン酸やリノール酸等を出発材料として酵素合成によってKODAを始めαケトール不飽和脂肪酸を効率よく製造することができる。以下、本発明の実施の形態について説明する。本発明は、アオウキクサに由来する新規9位生成物特異性リポキシゲナーゼ遺伝子およびそれによりコードされるタンパク質に関する。具体的に、本発明は、配列番号1、配列番号3、及び配列番号5からなる群から選ばれる塩基配列のDNAからなる遺伝子、及び当該DNAと実質的に同一なDNAからなる遺伝子、並びにこれらの遺伝子にコードされるタンパク質に関する。当該塩基配列が、配列番号1又は配列番号3で表される配列あることが好ましい。さらに好ましくは、当該塩基配列は配列番号1で表される配列である。ここで、実質的に同一なDNAとは、参照元のDNAと塩基配列において少なくとも70の同一性を有するDNAをいう。同一性は、好ましくは、少なくとも80、少なくとも90、少なくとも95、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99、少なくとも995、又は少なくとも999である。さらに、実質的に同一なDNAは、参照元のDNAと相補的な塩基配列からなるDNAと高ストリンジェントな条件下でハイブリダイズするDNAのこともいう。これらの実質的に同一なDNAは、転写、翻訳された場合には、参照元のDNAがコードするタンパク質と同じ酵素活性、すなわち9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有する。さらに、本発明は、配列番号2、配列番号4及び配列番号6からなる群から選ばれるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードするDNA、並びに当該アミノ酸配列と実質的に同一なアミノ酸配列からなるタンパク質をコードするDNAにも関する。ここで、実質的に同一なアミノ酸配列からなるタンパク質については、以下に詳述する。さらに、本発明は、上記DNAの断片であって、リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質をコードするDNA断片にも関する。ハイブリダイゼーションは周知の方法又はそれに準じる方法、例えばJSambrookら、MolecularCloning2ndColdSpringHarborLabPress1989に記載の方法に従って行うことができ、そして高ストリンジェントなハイブリダイゼーション条件とは、例えばNaCl濃度が約10~40mM、好ましくは約20mM、温度が約50~70°C、好ましくは約60~65°Cである条件をいう。本発明はさらに、配列番号2、配列番号4及び配列番号6からなる群から選ばれるアミノ酸配列からなるタンパク質、並びに当該アミノ酸配列と実質的に同一なアミノ酸配列からなるタンパク質に関する。当該アミノ酸配列が、配列番号2又は4で表される配列であることが好ましい。最も好ましくは、当該アミノ酸配列は、配列番号2で表される配列である。ここで、実質的に同一なアミノ酸配列からなるタンパク質とは、参照元のアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ参照元のアミノ酸配列からなるタンパク質の活性、すなわち9位生成物特異的リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質をいう。さらに、実質的に同一なアミノ酸配列からなるタンパク質とは、参照元のアミノ酸配列と少なくとも70の同一性を有する配列からなり、かつ9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質をいう。同一性は、好ましくは、少なくとも80、少なくとも90、少なくとも95、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99、少なくとも995、又は少なくとも999である。さらに、本発明は、配列番号1、配列番号3、及び配列番号5からなる群から選ばれる塩基配列のDNA、又は当該DNAと実質的に同一なDNAによりコードされ、かつ9位生成物特異的リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質にも関する。さらに、本発明は上記タンパク質の断片であって、リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質断片にも関する。本明細書において配列番号1は、アオウキクサSH株由来の9位生成物特異性リポキシゲナーゼの塩基配列を表し、配列番号2は当該リポキシゲナーゼのアミノ酸配列を表す。一方、配列番号3は、アオウキクサ411株由来の9位生成物特異性リポキシゲナーゼ1の塩基配列を表し、配列番号4は当該リポキシゲナーゼのアミノ酸配列を表し、配列番号5は、アオウキクサ411株由来の9位生成物特異性リポキシゲナーゼ2の塩基配列を表し、配列番号6は当該リポキシゲナーゼのアミノ酸配列を表す。これらの具体的な配列を図2A~4Cに示す。9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性とは、αリノレン酸、リノール酸等の炭素数18の不飽和脂肪酸を基質として、その9位の炭素に特異的に分子状の酸素をヒドロキシペルオキシド基として導入する酵素活性を意味する。本発明でいう9位生成物特異性リポキシゲナーゼ又は9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有するタンパク質とは、例えば後述の活性測定法により有意な9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を有することの認められたものをいう。例えば、配列番号2又は配列番号4で表されるアミノ酸配列を有する9位生成物特異性リポキシゲナーゼの活性と比較し、例えば少なくとも10、少なくとも50、少なくとも70、少なくとも80、少なくとも90、より好ましくは少なくとも95の活性を有するもの、更には100以上の活性を有するものを包含する。本発明の遺伝子は、例えば以下の手順で得ることができる。植物由来のリポキシゲナーゼに共通したアミノ酸配列からプライマーを設計し、RTPCR等を行って、cDNA断片を得る。この断片を必要に応じて32Pまたはジゴキシゲニン等でラベルし、これを用いて5RACEまたは3RACE、あるいは作製したcDNAライブラリーを用いて常法によりスクリーニングを行い、リポキシゲナーゼ遺伝子全長を得ることができる。塩基配列の決定は、サンガー法やマキサムギルバート法等の一般的方法によって行うことができる。別法としては、アオウキクサ由来9位生成物特異性リポキシゲナーゼを、硫安分画や各種クロマトグラフィー等の手段を用いて精製し、SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動により分離し、PVDF膜等に電気的に転写し、クマシーブリリアントブルー等の色素で検出されるバンドを切り出した後、プロテインシークエンサーにより、N末端アミノ酸配列を決定し、この配列を元にプライマーを設計して、上述の方法に準じてPCRを行うことによりリポキシゲナーゼ遺伝子全長を得ることができる。単離した遺伝子は例えばプラスミド、ウィルス等に周知の方法により挿入して発現ベクターを調製し、これを宿主細胞、例えば微生物、動物細胞、植物細胞、昆虫細胞等の培養細胞に導入して発現させることにより、当該タンパク質を大量調製することが可能である。さらに、タンパク質発現系として、例えば小麦胚芽抽出物を用いる無細胞タンパク質発現系が使用されることもある。ベクターとしては、大腸菌由来のプラスミド、例えばpBR322、pBR325、pUC18、pUC119、バチルススブチリス由来のプラスミド、例えばpUB110、pTP5、pC194、酵母由来プラスミド、例えばpSH19、pSH15、λファージ等のバクテリオファージ、レトロウィルス、ワクシニアウィルス、バキュロウィルス等の動物ウィルスの他、pA111、pXT1、pRC/CMV、pRC/RSV、pcDNAI/Neo等が用いられる。本発明においては市販のベクター、pET23dを用いることができる。本発明に係る遺伝子を含む発現ベクターは、本発明に係る遺伝子を適当なベクターのプロモーターの下流に、適当な制限部位を介して周知の方法で連結することにより製造できる。本発明で用いられるプロモーターとしては、遺伝子の発現に用いる宿主に対応して適切なプロモーターであれば特に制限されない。例えば、動物細胞を宿主として用いる場合は、SRαプロモーター、SV40プロモーター、LTRプロモーター、CMVプロモーター、HSVTKプロモーター、βアクチンプロモーター等が挙げられる。宿主が大腸菌等のエシェリヒア属の細菌の場合、trpプロモーター、lacプロモーター、recAプロモーター、λPLプロモーター、lppプロモーター、T7プロモーター等、宿主がバチルス属菌である場合、SPO1プロモーター、SPO2プロモーター、penプロモーター、宿主が酵母の場合、PHO5プロモーター、PGKプロモーター、GAPプロモーター、ADHプロモーター等を用いるのが好ましい。宿主が昆虫の場合、ポリヘドリンプロモーター、P10プロモーター等が好ましい。所望により、発現ベクターには更にエンハンサー、スプライシングシグナル、ポリA付加シグナル、選択マーカー、SV40複製起点、等を含んでよい。宿主細胞には、組換タンパク質を産生するための宿主として従来から利用されている原核又は真核細胞のいずれでもよく、例えば限定することなく、哺乳動物細胞、昆虫細胞、植物細胞又は真菌細胞であり、そして好ましくは細菌又は真菌などの微生物である。真菌なる語は糸状菌及び酵母を包含することを意図する。適当な細菌の例は、エシェリヒア属、例えば大腸菌、バチルス属、例えばバチルススブチリス、ストレプトマイセス属、例えばストレプトマイセスリビダンス等のグラム陽性菌、シュードモナス属、例えばシュードモナスセパシア等のグラム陰性菌が挙げられる。また、この細胞は真菌、即ち酵母又は糸状菌の細胞であってもよい。酵母は例えばサッカロマイセス属の細胞、例えばSセレビジエであってよい。糸状菌宿主生物は例えばアスペルギルス種の株、例えばAニガーであってよい。昆虫細胞としては、例えばSf細胞、MG1細胞、BmN細胞等が挙げられる。動物細胞としては、例えばサル細胞COS7細胞、Vero細胞、チャイニーズハムスター細胞CHO等が挙げられる。本発明においては大腸菌細胞を利用するのが特に好ましい。宿主細胞の形質転換は周知の方法、例えば塩化カルシウム法、リン酸カルシウム共沈殿法、DEAEデキストラン法、リポフェクチン法、プロトプラストポリエチレン融合法、エレクトロポレーション法等が利用でき、利用する宿主細胞により適当な方法を選択すればよい。得られる組換宿主細胞を適当な培養培地で培養し、培養液から、慣用の手順、例えば限定することなく、遠心又はろ過により培養液から細胞を分離させ、必要に応じて細胞を破壊し、硫酸アンモニウムの如き塩により上清液又は濾液のタンパク質性成分を沈殿させ、次いで様々なクロマトグラフィー手順、例えばイオン交換クロマトグラフィー、アフィニティークロマトグラフィー等を行うことにより目的のタンパク質を回収することができる。所望により、本発明のタンパク質をコードするDNAの上流に分泌のための微生物用又は動物用の適当なシグナル配列を接続すれば、当該タンパク質を培地中に分泌発現させることもできる。このような分泌型に改変したDNAは、培地中に分泌した当該タンパク質の精製を容易にする点で有用である。かかるシグナル配列の例としては、大腸菌の場合pelBシグナル、酵母の場合α因子シグナル、動物細胞の場合イムノグロブリンのシグナルSG1、C25のシグナル等が挙げられる。リポキシゲナーゼ活性の測定は、通常用いられる方法で行うことができる。例えば、本発明の9位リポキシゲナーゼをαリノレン酸やリノール酸等の基質に作用させ、酵素反応生成物であるヒドロペルオキシド体の生成に由来する234nmの吸光度の増加、分子状酸素の消費に由来する反応液中の溶存酸素の減少、ヒドロペルオキシド体を直接HPLCで検出する方法などを用いることができる。さらに、リポキシゲナーゼの9位生成物特異性については、文献に記載されているように、例えばシリカゲルカラムを用いた順相HPLC等で検出することができる。本発明にかかるタンパク質は、例えば種々のリノール酸、リノレン酸誘導体等の合成に利用するための試薬として有用であり得る。具体的に、本タンパク質は、植物成長調整剤として有用なαケトール不飽和脂肪酸、好ましくはKODAを、リノール酸やリノレン酸から酵素的に合成する場合に使用する酵素として有用である。また、本発明の遺伝子を植物体に導入することで、植物体内に存在するリノール酸やリノレン酸の9位生成物特異性リポキシゲナーゼによる代謝をコントロールすることも可能になると考えられる。以下、実施例により、本発明をより具体的に説明する。ただし、これらの実施例等により、本発明の技術的範囲が限定されるべきものではない。実施例1:KODA高生産アオウキクサ株のスクリーニング様々な場所から採取された62種類のアオウキクサを準備し、1/2倍に稀釈したHutnerの培地中において、24~25°Cの昼光色蛍光ライトからの連続的な光照射の下で継代培養した。1/2倍に稀釈したHutnerの培地は、次の成分を含む:スクロース10g/lK2HPO4200mg/lNH4NO3100mg/lEDTA遊離酸250mg/lCa4H2O176mg/lMgSO47H2O250mg/lFeSO47H2O124mg/lMnCl24H2O892mg/lZnSO47H2O328mg/lNa2MoO42H2O126mg/lH3BO371mg/lCo6H2O01mg/lCuSO45H2O197mg/lを含み、KOH50を用いてpH6.2~6.5に調整した。増殖したアオウキクサをろ紙上に広げ、2時間放置した後、水中に1時間浸漬した。その水を高速液体クロマトグラフィー、流速1mLmin、カラム温度40°CでKODAの濃度を分析した。全てのアオウキクサ株のKODA生産量の平均は497μMであった。その中で、アオウキクサSH株は602μMのKODAを生産しており、全株の平均KODA生産量の約12倍も多く、極めて高い生産量を与えた。実施例2:アオウキクサ株由来リポキシゲナーゼのクローニングとその活性測定アオウキクサSH株及びアオウキクサ441株からRNeasyPlantMiniKitを用いて全RNAを抽出後、アオウキクサのそれぞれの株の全RNA18μgを鋳型としてLongRange2StepRTPCRKitによりcDNAを合成した。その後、cDNAを鋳型とし、下記縮重プライマーを用いて縮重PCRを行い、目的とする9リポキシゲナーゼの部分配列を得た。LpDPf5GCITGGMGIACIGAYGARGARTTY3LpDPr5GCRTAIGGRTAYTGICCRAARTT3ここで、Iはイノシンを表す。この縮重プライマーは、アオウキクサリポキシゲナーゼ遺伝子cDNAクローニングのためのプライマー設計には既にクローニングされている植物由来のリポキシゲナーゼダイズ、ポテト、トマト、大麦、イネのアミノ酸配列について、相同性の高い領域から設計されたものである。SH株からは1配列、441株から2配列のリポキシゲナーゼcDNA中央部に相当する約10kbの産物を得て、塩基配列の決定を行った。得られた配列情報を元にBLAST検索を行った結果、これら3配列は複数の既知植物由来のLOXに対して高い相同性を示した75、Actinidiadeliciosa74、Solanumtuberosum75、Oryzasativa76、Nicotianatabacum74、Cucumissativus75、Arabidopsisthaliana73など。この配列情報をもとに、以下の3RACE及び5RACE法用のプライマーを設計した。3’-RACE用プライマーSH3TP5AGCTCTTCATCTTGGACC344113TP5AAGCTTCTTCATCCCCACTTCC344123TP5AAGCTCCTTCATCCCCACTTCC35’-RACE用プライマーSH5TP5TTTCATCCTTCTTGTCGC344115TP5GCTTGTATATTGGGTGCAC344125TP5AAGCAGTAACACGGTTCTGGAGG33’-RACE上記実験で得られたSH株、441株の全RNA2μgを鋳型として、CapFishingTMtargetfulllengthcDNAcloningKitSeegeneを用いてcDNAを合成した。このcDNAを鋳型溶液として、キット内アダプタープライマー3’-RACEプライマーとSH-3’-TP、441-1-3’-TP又は441-2-3’-TPとそれぞれPCRを行った。5’-RACE上記実験で得られたSH株、441株の全RNA2μgを鋳型として、CapFishingTMtargetfulllengthcDNAcloningKitSeegeneを用いてcDNAを合成した。このcDNAを鋳型溶液として、キット内アダプタープライマー5’-RACEプライマーとSH-5’-TP、441-1-5’-TP又は441-2-5’-TPとそれぞれPCRを行った。それぞれの産物の塩基配列を決定し、適当な制限酵素部位を用いて1本につなぎ、cDNA全長を取得して、pTAC-2ベクターBioDynamicsにサブクローニングした。アオウキクサSH株から得られたリポキシゲナーゼを、SHLpLOX、アオウキクサ441株から得られたリポキシゲナーゼを、441LpLOX1及び441LpLOX2と名付けた。アオウキクサ441株及びSH株由来の3種類の新規LOXcDNAについて、5’側にNcoI、3’側にNtoI切断部位を付したプライマーを用いて、開始コドン~終止コドンからなる翻訳領域全長を含むDNA断片をPCRにより取得し、市販の発現ベクターpET23dのNcoI/NotI部位に挿入して、アオウキクサリポキシゲナーゼ発現用プラスミドpET23d/SHLpLOX、pET23d/441LpLOX1およびpET23d/441LpLOX2を得た。これらプラスミドを、それぞれ大腸菌BL21DE3株Novagenに形質転換した。そして、100mg/Lのアンピシリンを含むLB培地5mlに植菌し、37°Cで一晩振盪培養を行った。この培養液を、同濃度のアンピシリンを含むLB培地10mlに対して100μl添加し、37°Cで5時間振盪培養した。この培養液から遠心分離にて菌体を回収し、0.1mMイソプロピル-β-D-チオガラクトピラノシド和光純薬、100mg/Lのアンピシリンを含むTB培地に移し、15°Cで40時間培養し、リポキシゲナーゼの発現誘導を行った。培養終了後、遠心分離により集菌し、10mlのBugBusterTMにて菌体を溶解した。その後遠心分離を行って上清を回収し、酵素液とした。9位特異的な対照酵素液として、イネ胚芽由来の9位特異的なリポキシゲナーゼであるr9LOX1をpET23dのNcoI/NotI部位に挿入したプラスミドを大腸菌BL21に形質転換したものをから、上記と同様にリポキシゲナーゼを発現抽出して得た酵素液を用いた。SHLpLOX、441LpLOX1、441LpLOX2及びコントロールとして用いたr9LOX1の酵素液中のリポキシゲナーゼの活性測定を行った。5mMのαリノレン酸水溶液25μl、02Mのリン酸Na緩衝液10μl、蒸留水5μlを15ml容量のチューブに入れ、当該チューブに上記酵素液10μlを加えて30分間反応させた。反応終了後、反応液をHPLC、カラム温度:40°C、移動相:50のアセトニトリル、流速1ml/min、検出:210nmに供し、生成するリノレン酸ヒドロペルオキシドの部位特異性および生成量を検査した。当該HPLCの結果を図5A-Dに示す。HPLCチャートに示されるように、SHLpLOX、441LpLOX1、441LpLOX2のそれぞれについて、リノレン酸9ヒドロペルオキシドのピークが確認され、9位生成物特異性リポキシゲナーゼ活性を持つことが明らかとなった。HPLCの結果をリノレン酸9ヒドロペルオキシド体の生成量について比較した。当該比較の結果を図6に示す。アオウキクサSH株から得られた新規LOX及びアオウキクサ441株から得られた新規LOXが、既知の9位生成物特異性リポキシゲナーゼの中でも活性が強いとされていたr9LOX1よりはるかに活性の高い9位生成物特異性リポキシゲナーゼであることが明らかとなった。これらアオウキクサ由来の新規LOXの中で、リノレン酸-9-ヒドロペルオキシド体の生成量が最も高かったSHLpLOXのカイネティクス解析を行った。40mMリン酸バッファーpH6.0、0.1Tween80の反応液を用い、反応温度は25°Cで行った。基質であるα-リノレン酸は、10~100μMの基質濃度で試験した。反応液100μLをキュベットに加え、SmartSpecPlusスペクトロフォトメーターBio-Radを用い、234nmの吸光度を、15秒のインターバルで経時的に10分間スキャニングした。測定したA234から反応産物の量を算出したe=25,000。カイネティックパラメーターはHanes-Woolfプロット[S]/vversus[S]プロットを用いて決定した。この結果、表1に示すように、SHLpLOXでは、基質との親和性パラメーターであるKm値がr9-LOX1より低く、SHLpLOXが基質であるα-リノレン酸との親和性が高いことを示している。また、最大反応速度Vmaxはr9-LOX1とSHLpLOXは、ほぼ同程度ではあるが、単位時間当たりの反応回数であるkcat値はSHLpLOXのほうがr9-LOX1と比較して高かった。酵素活性の指標となるkcat/Km値は、SHLpLOXがr9-LOX1の約1.6倍となった。このことから、アオウキクサSH株由来の新規9-LOXが非常に高活性の9-LOXであることが明らかとなった。"