ストレプトアビジンを自己組織化膜上に固定する方法であって、以下の工程aおよびbをこの順に含有する。1分子のアミノ酸および自己組織化膜を具備する基材を用意する工程a、ここで、前記1分子のアミノ酸は、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合により前記自己組織化膜に結合しており、式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記基材上にストレプトアビジンを供給し、前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基と前記ストレプトアビジンのアミノ基との間の反応により、以下の化学式IIよって表されるペプチド結合を形成する工程b式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項1に記載の方法であって、前記工程aは、以下の工程a1およびa2を具備する:自己組織化膜を表面に具備する基材を用意する工程a1、ここで、前記自己組織化膜は一端にカルボキシル基を有し、前記1分子のアミノ酸を前記基材に供給し、前記化学式Iにより表される前記自己組織化膜の一端の前記カルボキシル基と前記1分子のアミノ酸のアミノ基との間でペプチド結合を形成する工程a2請求項1に記載の方法であって、前記工程aおよび前記工程bとの間にさらに以下の工程abを具備する:前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドNHydroxysuccinimideおよび1エチル33-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程ab。請求項2に記載の方法であって、前記工程a1および前記工程a2との間にさらに以下の工程a1aを具備する:前記自己組織化膜のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドNHydroxysuccinimideおよび1-エチル-3-3-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程a1a。前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、請求項1に記載の方法。式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンからなる群から選択される。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンからなる群から選択される。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンからなる群から選択される。請求項1に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンからなる群から選択される。自己組織化膜、1分子のアミノ酸、およびストレプトアビジンを備えたセンサであって、前記自己組織化膜および前記ストレプトアビジンの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記ストレプトアビジンが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択される、センサ。前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、請求項10に記載のセンサ。式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンからなる群から選択される。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンからなる群から選択される。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンからなる群から選択される。請求項10に記載のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンからなる群から選択される。センサを用いて試料に含まれる標的物質を検出または定量する方法であって、以下の工程a~cをこの順で具備する:自己組織化膜、1分子のアミノ酸、およびストレプトアビジンを備えたセンサを用意する工程a、ここで前記自己組織化膜および前記ストレプトアビジンの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記ストレプトアビジンが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記センサに前記試料を供給し、前記ストレプトアビジンに前記標的物質を結合させる工程b、および前記結合された標的物質またはその量から試料に含まれる標的物質を検出または定量する工程c。請求項16に記載の方法であって、前記工程bは、以下の工程b1および工程b2を具備する:前記ストレプトアビジンに抗体を結合させる工程b1、ここで、前記抗体は、ビオチンにより修飾されており、前記抗体に、前記標的物質を結合させる工程b2前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、請求項16に記載の方法。式中、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンからなる群から選択される。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンからなる群から選択される。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンからなる群から選択される。請求項16に記載の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンからなる群から選択される。標的物質の検出感度または定量精度を向上させるためには、当該バイオセンサに固定されるストレプトアビジンの量を増やすことが必要とされる。本発明者は、自己組織化膜に1分子のアミノ酸を結合させ、そしてストレプトアビジンを固定することによって、単位面積あたりのストレプトアビジンの固定量が著しく増加されるという知見を見いだした。本発明はこの知見を元に完成された。本発明の目的は、自己組織化膜上に固定されるストレプトアビジンの量を増加させる方法、及び当該方法により固定されたストレプトアビジンを有するセンサを提供することである。以下の項目[1]~[22]は、上記課題を解決する。[1]ストレプトアビジンを自己組織化膜上に固定する方法であって、以下の工程aおよびbをこの順に含有する。1分子のアミノ酸および自己組織化膜を具備する基材を用意する工程a、ここで、前記1分子のアミノ酸は、以下の化学式Iにより表されるペプチド結合により前記自己組織化膜に結合しており、式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記基材上にストレプトアビジンを供給し、前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基と前記ストレプトアビジンのアミノ基との間の反応により、以下の化学式IIよって表されるペプチド結合を形成する工程b式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。[2]項目1の方法であって、前記工程aは、以下の工程a1およびa2を具備する:自己組織化膜を表面に具備する基材を用意する工程a1、ここで、前記自己組織化膜は一端にカルボキシル基を有し、前記1分子のアミノ酸を前記基材に供給し、前記化学式Iにより表される前記自己組織化膜の一端の前記カルボキシル基と前記1分子のアミノ酸のアミノ基との間でペプチド結合を形成する工程a2[3]項目1の方法であって、前記工程aおよび前記工程bとの間にさらに以下の工程abを具備する:前記1分子のアミノ酸のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドNHydroxysuccinimideおよび1エチル33-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程ab。[4]項目2の方法であって、前記工程a1および前記工程a2との間にさらに以下の工程a1aを具備する:前記自己組織化膜のカルボキシル基を、N-ヒドロキシスクシンイミドNHydroxysuccinimideおよび1エチル33-ジメチルアミノプロピルカルボジイミド塩酸塩1ethyl3carbodiimidehydrochloride混合液により活性化する工程a1a。[5]前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、項目1の方法。式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。[6]項目1の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンからなる群から選択される。[7]項目1の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンからなる群から選択される。[8]項目1の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンからなる群から選択される。[9]項目1の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンからなる群から選択される。[10]自己組織化膜、1分子のアミノ酸、およびストレプトアビジンを備えたセンサであって、前記自己組織化膜および前記ストレプトアビジンの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記ストレプトアビジンが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択される、センサ。[11]前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、項目10のセンサ。式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。[12]項目10のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンからなる群から選択される。[13]項目10のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンからなる群から選択される。[14]項目10のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンからなる群から選択される。[15]項目10のセンサであって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンからなる群から選択される。[16]センサを用いて試料に含まれる標的物質を検出または定量する方法であって、以下の工程a~cをこの順で具備する:自己組織化膜、1分子のアミノ酸、およびストレプトアビジンを備えたセンサを用意する工程a、ここで前記自己組織化膜および前記ストレプトアビジンの間には前記1分子のアミノ酸が挟まれており、前記ストレプトアビジンが、以下の化学式IIによって表される2つのペプチド結合により自己組織化膜に結合しており、式中、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。前記1分子のアミノ酸は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択され、前記センサに前記試料を供給し、前記ストレプトアビジンに前記標的物質を結合させる工程b、および前記結合された標的物質またはその量から試料に含まれる標的物質を検出または定量する工程c。[17]項目16の方法であって、前記工程bは、以下の工程b1および工程b2を具備する:前記ストレプトアビジンに抗体を結合させる工程b1、ここで、前記抗体は、ビオチンにより修飾されており、前記抗体に、前記標的物質を結合させる工程b2[18]前記化学式IIが以下の化学式IIIにより表される、項目16の方法。式中、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。[19]項目16の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンからなる群から選択される。[20]項目16の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンからなる群から選択される。[21]項目16の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンからなる群から選択される。[22項目16の方法であって、前記1分子のアミノ酸が、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンからなる群から選択される。本発明は、単位面積あたりに固定されるストレプトアビジンの量の著しい増加を達成する。図1を参照しながら、本発明の実施の形態が、以下、説明される。実施の形態1図1は、ストレプトアビジンを自己組織化膜に固定するための本発明による方法を示す。基材1は、好ましくは金基板である。金基板の一例は、表面に金を具備する基板である。具体的には、金基板は、ガラス、プラスチック、または二酸化ケイ素SiO2の表面に金をスパッタすることにより形成された基板であり得る。まず、アルカンチオールを含有する溶液に基材1は浸漬される。好ましくは、浸漬前に基材1は洗浄される。当該アルカンチオールは、末端にカルボキシル基を有する。当該アルカンチオールとしては、炭素数6~18の第1級アルカンチオールを好ましく使用できる。このようにして、基材1上に自己組織化膜2が形成される。アルカンチオールの好ましい濃度はおよそ1~10mMである。アルカンチオールを溶解する限り、溶媒は限定されない。好ましい溶媒の一例は、エタノール、DMSOジメチルスルホキシド、およびジオキサンdioxaneである。好ましい浸漬時間はおよそ12~48時間である。次に、自己組織化膜2にアミノ酸3が供給される。自己組織化膜2の上端に位置するカルボキシル基とアミノ酸3のアミノ基とが反応して、以下の化学式Iによって表されるペプチド結合を形成する。式中、Rは前記一分子のアミノ酸の側鎖を示す。化学式Iにおいては、1分子のアミノ酸3が自己組織化膜2と結合する。アミノ酸3は、システイン、リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、チロシン、グリシン、アスパラギン、メチオニン、セリン、トリプトファン、ロイシン、グルタミン、アラニン、イソロイシン、スレオニン、プロリン、グルタミン酸、アスパラギン酸、アルギニン、およびバリンからなる20種類のアミノ酸から選択される。すなわち、化学式Iにおいて、Rはこれら20種類のアミノ酸の側鎖である。自己組織化膜2にアミノ酸3が供給される際に、2種類以上のアミノ酸が同時に供給され得る。すなわち、自己組織化膜2にアミノ酸3を含有する溶液が供給される際に、当該溶液は2種類以上のアミノ酸3を含有し得る。後述するストレプトアビジンのアミノ酸3への均一な結合を考慮すれば、当該溶液は1種類のみのアミノ酸を含有することが好ましい。続いて、ストレプトアビジン4が供給される。ストレプトアビジン4の5’末端のアミノ基が、アミノ酸3のカルボキシル基と反応する。ストレプトアビジン4に含有されるリシンのアミノ基も、アミノ酸3のカルボキシル基と反応する。このようにして、以下の化学式II中に示される2つのペプチド結合が形成され、センサを得る。式中、Rは前記1分子のアミノ酸の側鎖を示す。1分子のストレプトアビジン4は、1つの5’末端のみを有する一方、1分子のストレプトアビジン4は、多数のリシン基を有する。従って、ほとんど全ての化学式IIは、詳細には、以下の化学式IIIによって表される。式中、Rは一分子のアミノ酸の側鎖を示す。得られたセンサは、試料に含有される標的物質を検出または定量するために用いられる。具体的には、当該標的物質を特異的に結合し得る抗体がセンサ上に供給され、ストレプトアビジン4に当該抗体を結合させる。すなわち、抗体はストレプトアビジン4に補足される。当該抗体は、ビオチンにより修飾されていることが好ましい。なぜなら、ストレプトアビジンは、ビオチンに対して高い親和性を有するからである。次に、試料をセンサに供給し、試料に含有される標的物質、すなわち抗原を、当該抗体に結合させる。最後に、表面プラズモン共鳴SPR分析法のような一般的な分析法を使用して、標的物質が検出または定量される。QCM水晶発振子マイクロバランス測定法:QuartsCrystalMicrobalanceのような他の分析法も用いられ得る。以下の実施例および比較例は、本発明をさらに詳細に説明する。比較例図3に示されるように、金表面上に形成された自己組織化されたアルカンチオールの上端に位置するカルボキシル基に、直接、ストレプトアビジンがアミドカップリング反応により結合され、ストレプトアビジンを固定した。手順及び結果が以下に記述される。試料溶液の調製10mMの最終濃度を有する16-メルカプトヘキサデカン酸16Mercaptohexadecanoicacidの試料溶液が調製された。溶媒はエタノールであった。[自己組織化膜の形成]基材1として、ガラス上に金が蒸着された金基板GEヘルスケア社製;BR-1004-05が用いられた。当該基材1は、濃硫酸および30過酸化水素水を含有するピラニア溶液で10分間洗浄した。さらに純水を用いて洗浄して乾燥した。当該ピラニア溶液を構成する濃硫酸と30過酸化水素水との体積比は3:1であった。続いて、金基板は試料溶液中に18時間浸漬され、金基板の表面に自己組織化膜を形成した。最後に、純水により基材1は洗浄され、乾燥された。[ストレプトアビジンの固定]自己組織化膜を形成する16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基にストレプトアビジンが結合され、ストレプトアビジンが固定された。具体的には、0.1MNHSおよび0.4MEDCcarbodiimidehydrochlorideの35μlの混合液により、16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基が活性化された。その後、35μlのストレプトアビジン250ug/mlが5μl/分の流速で添加された。このようにして、16-メルカプトヘキサデカン酸のカルボキシル基はストレプトアビジンのアミノ基にカップリングされた。実施例1自己組織化膜の形成とストレプトアビジンの固定との間に、一分子のアミノ酸としてグリシンが供給されたこと以外は、比較例と同様に、実験が行なわれた。手順及び結果は以下に記述される。[アミノ酸グリシンの固定化]自己組織化膜2を形成する16-メルカプトヘキサデカン酸の上端に位置するカルボキシル基にグリシンが結合され、グリシンを固定した。具体的には、比較例と同様にカルボキシル基が活性化された後に、35μlの0.1MグリシンpH8.9が5μL/分の流速で添加された。このようにして、16-メルカプトヘキサデカン酸のカルボキシル基がグリシンのアミノ基にカップリングされた。[ストレプトアビジンの固定]続いて、グリシンのカルボキシル基にストレプトアビジンが結合され、ストレプトアビジンを固定した。具体的には、上記と同様にグリシンのカルボキシル基が活性化された後に、35μlのストレプトアビジン濃度:250μg/mlが5μL/分の流速で添加された。このようにして、グリシンのカルボキシル基は、ストレプトアビジンの5’末端のアミノ基またはストレプトアビジンに含有されるリシンのアミノ基にカップリングされた。[固定量の比較]SPR装置Biacore3000GEヘルスケア社製により、実施例1および比較例におけるストレプトアビジンの固定量が測定された。本明細書において用いられる用語固定量とは、単位面積あたりに固定されたストレプトアビジンの量を意味する。比較例で測定された固定量と実施例1で測定された固定量の比は、25.6:1であった。実施例2~20グリシンに代え、それぞれ、スレオニン、メチオニン、イソロイシン、プロリン、セリン、グルタミン、アスパラギン、フェニルアラニン、トロプトファン、システイン、ヒスチジン、アラニン、リシン、ロイシン、グルタミン酸、バリン、アスパラギン酸、アルギニン、およびチロシンが供給された。実施例1と同様に各固定量を測定した。これらのアミノ酸は、20種類の天然アミノ酸である。表1は、測定された固定量を示す。当業者は以下のことを表1から理解するであろう。20種類のアミノ酸が用いられた場合、比較例と比較して固定量が増加する。さらに、用いられるアミノ酸に応じて、固定量は変化する。リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、トリプトファン、スレオニン、イソロイシン、およびバリンが好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、5以上であるからである。リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、ロイシン、およびトリプトファンがより好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、10以上であるからである。リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、セリン、アスパラギン酸、およびアスパラギンがさらにより好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、平均値17.8よりも高いからである。リシン、ヒスチジン、フェニルアラニン、システイン、グリシン、メチオニン、グルタミン酸、チロシン、アラニン、およびセリンが最も好ましい。なぜなら、これらのアミノ酸のうち一のアミノ酸が供給された際には、測定された固定量はそれぞれ、20以上であるからである。