インターロイキン28Bと抗原抗体反応により結合し、インターロイキン28Aとは実質的に結合しない抗体又はその抗原結合性断片。インターロイキン29と実質的に結合しない請求項1記載の抗体又はその抗原結合性断片。インターロイキン28Bの第97番~第136番アミノ酸の領域内のエピトープに結合する請求項1又は2記載の抗体又はその抗原結合性断片。インターロイキン28Bの第120番アミノ酸を認識する請求項3記載の抗体又はその抗原結合性断片。インターロイキン28Bの第114番及び第124番アミノ酸をさらに認識する請求項4記載の抗体又はその抗原結合性断片。第120番アミノ酸をグリシンに置換したインターロイキン28A変異体と結合し、第120番アミノ酸をバリンに置換したインターロイキン28B変異体とは結合しない請求項4記載の抗体又はその抗原結合性断片。前記抗体がモノクローナル抗体である請求項1ないし6のいずれか1項に記載の抗体又はその抗原結合性断片。請求項1ないし7のいずれか1項に記載の抗体又はその抗原結合性断片を用いた免疫測定により、試料中のインターロイキン28Bを測定することを含む、インターロイキン28Bの測定方法。前記免疫測定は、固相に固定化された固相化抗体と標識された標識抗体とを用いたサンドイッチ法により行なわれ、請求項1ないし7のいずれか1項に記載の抗体又はその抗原結合性断片が固相化抗体及び標識抗体の少なくともいずれか一方に用いられる請求項8記載の方法。請求項1ないし7のいずれか1項に記載の抗体又はその抗原結合性断片を含む、インターロイキン28Bの免疫測定キット。前記抗体又はその抗原結合性断片が、固相に固定化された固相化抗体及び標識された標識抗体の少なくともいずれか一方の形態で含まれる請求項10記載のキット。請求項8又は9記載の方法により、HCV感染患者から分離した試料中のインターロイキン28Bを測定してインターロイキン28B発現量を調べ、該発現量を指標としてHCV感染患者がペグインターフェロンリバビリン併用療法で治療できるかどうかを予測することを含む、HCV感染症に対するペグインターフェロンリバビリン併用療法の治療効果の予測方法。従って、本発明は、IL28Bの免疫測定を可能にする新規な手段を提供することにある。本願発明者らは、組換えIL28Bを免疫原とし、抗体スクリーニングに組換えIL28Bと組換えIL28Aを用いてモノクローナル抗体を作製したところ、IL28Bに結合し、IL28Aとは実質的に結合しない抗体を取得することに成功した。得られた抗体のエピトープ解析の結果、IL28Bのアミノ酸配列中のaa97136の領域をエピトープとし、IL28Bの120番目のGグリシンをIL28Aの120番目のVバリンに置換したIL28BG120Vには反応が認められなくなること見出し、該抗体がIL28Aとは異なるアミノ酸であるIL28Bの120番目のGを特異的に認識できることを見出した。さらに、該抗体とIL28Bとの結合には114番目のDと124番目のDも重要であることを見出した。また、該抗体及び該抗体とは異なる領域をエピトープとしてIL28Bに結合する抗体を用いたサンドイッチ免疫測定の方法を確立し、免疫測定キットの提供を可能とすることにより、本願発明を完成した。すなわち、本発明は、インターロイキン28Bと抗原抗体反応により結合し、インターロイキン28Aとは実質的に結合しない抗体又はその抗原結合性断片を提供する。また、本発明は、上記本発明の抗体又はその抗原結合性断片を用いた免疫測定により、試料中のインターロイキン28Bを測定することを含む、インターロイキン28Bの測定方法を提供する。さらに、本発明は、上記本発明の抗体又はその抗原結合性断片を含む、インターロイキン28Bの免疫測定キットを提供する。さらに、本発明は、上記本発明の方法によりHCV感染患者から分離した試料中のインターロイキン28Bを測定して、該患者におけるインターロイキン28B発現量を調べ、該発現量を指標としてHCV感染患者がペグインターフェロンリバビリン併用療法で治療できるかどうかを予測することを含む、HCV感染症に対するペグインターフェロンリバビリン併用療法の治療効果の予測方法を提供する。本発明により、IL28BをIL28Aと区別して結合可能な抗体が初めて提供された。本発明の抗体によれば、分泌タンパク質としてわずか7残基の違いしかないIL28AとIL28Bを区別し、IL28Bを特異的に検出定量することが可能になる。HCV感染症に対するペグインターフェロンリバビリン併用療法の治療効果とIL28B遺伝子多型に強い関連があることや、該併用治療の効果のなかった患者はIL28B遺伝子発現レベルが有意に低いことが知られており、IL28Bは該併用療法でHCV感染症を治療できるかどうかを事前に予測するマーカーとして期待されている。しかしながら、遺伝子多型解析は煩雑で時間を要し、かつ高価である。本発明によれば、IL28Bを簡便迅速で安価な免疫測定によって測定可能になるので、HCV感染症の治療現場にも貢献できる。上記の通り、本発明の抗体は、インターロイキン28BIL28Bと抗原抗体反応により結合し、インターロイキン28AIL28Aとは実質的に結合しないものである。以下、このような結合性をIL28Bと特異的に結合すると表現することがある。また、該抗体を抗IL28B抗体と呼ぶことがある。ここで、実質的に結合しないとは、IL28Aとは検出可能なレベルで結合しないすなわち、IL28Aとの結合がバックグラウンド以下であるか、又は検出し得るレベルで結合しても、その結合の程度がごく微弱であってIL28Bとの結合よりも明らかに少なく、当業者であればIL28Bとは結合していないと判断する程度にしか結合しないことを意味する。好ましくは、本発明の抗IL28B抗体は、IL28Bとのみ結合し、IL28Aとは検出可能なレベルで結合しない抗体である。例えば、下記実施例では作出した抗体とIL28Aとの結合性をELISAにより調べているが、このような方法で調べた場合にバックグラウンド程度以下のレベルでしか結合を検出できなければ、検出可能なレベルで結合していないと判断することができる。本発明の抗IL28B抗体はまた、IL29とも実質的に結合せず、好ましくは検出可能なレベルで結合しない。IL28A、IL28B及びIL29自体は公知のタンパク質であり、GenBankにもアクセッション番号AY129148、AY129149、AY129150としてそれぞれ登録されている。これらの登録されている配列を配列表の配列番号1~6に示す。配列番号4に示したIL28Bのアミノ酸配列中、第1番~第25番アミノ酸aa125の領域がシグナルペプチドであり、aa26200の領域が成熟タンパク質として分泌される領域である。本発明において、任意のアミノ酸残基の位置は、シグナルペプチドを含むIL28Bの全長200残基のアミノ酸配列を基準に示す。例えば、IL28Bの第120番アミノ酸とは、配列番号4に示すアミノ酸配列中の120番目のアミノ酸を指す。該残基は、シグナルペプチドを除いた成熟型のIL28BにおいてはN末端から95番目である。IL28Bは、IL28A及びIL29と相同性の高いタンパク質である。特に、IL28BとIL28Aは相同性が非常に高く、両者の間で相違するアミノ酸は、全長200残基中では8残基、分泌タンパク質領域中では7残基である図1。本発明の抗体は、このように非常に相同性の高いIL28Aと区別してIL28Bに特異的に結合できる。抗IL28B抗体は、好ましくは、IL28Bのaa97136の領域内のエピトープと結合する。ここで、aa97136の領域内のエピトープという表現には、aa97136の領域の全長から成るエピトープ及びaa97136の領域内の一部の領域から成るエピトープが包含される。下記実施例で作出された抗IL28B抗体は、IL28Bのaa97136から成る部分断片に結合し、IL28Aの同領域から成る部分断片には結合しない。また、IL28B及びIL28Aの両者に結合する抗体は、異なる領域をエピトープとすることが確認されている。従って、aa97136の領域内のいずれかの領域全長又はその一部をエピトープとする抗体は、IL28Bに特異的に結合できる抗体である。抗IL28B抗体は、IL28Bのうち特定のアミノ酸残基を認識し得る。アミノ酸残基を認識するとは、その残基自身又はその残基により形成される抗原分子表面の部分構造に結合することをいい、IL28B分子表面に表出した該残基に抗IL28B抗体が結合する場合の他、その残基自身は分子構造の内部に位置するが、抗IL28B抗体が結合するIL28B分子表面の部分構造糖鎖構造等の表面修飾も含むを定める重要な残基である場合も包含する。例えば、抗IL28B抗体は、IL28Bの第120番アミノ酸を認識する。第120番アミノ酸は、IL28Bではグリシンだが、IL28Aではバリンである。下記実施例で作出された抗IL28B抗体は、IL28Bの第120番アミノ酸をバリンに置換したIL28B変異体には結合せず、その一方、IL28Aの第120番アミノ酸をグリシンに置換したIL28A変異体には結合する。従って、該抗IL28B抗体は、IL28Bの第120番アミノ酸を認識する抗体である。また、抗IL28B抗体は、第120番アミノ酸の他、第114番及び第124番アミノ酸も認識し得る。第114番及び第124番アミノ酸は、IL28BでもIL28Aでもアスパラギン酸で同一であるが、下記実施例の抗IL28B抗体は、これらのアミノ酸残基を置換した場合にも結合できなくなる。従って、これらの残基も抗IL28B抗体のエピトープを構成する重要な残基であり得る。本発明の抗体はポリクローナル抗体でもモノクローナル抗体でもよいが、免疫測定等のためには、再現性の高いモノクローナル抗体が好ましい。本発明の抗IL28B抗体は、例えば、IL28Bの分泌タンパク質領域配列番号4のaa26200を免疫原として用いて、周知のハイブリドーマ法により調製することができる。具体的には、例えば、シグナルペプチドを除いた成熟型のIL28Bを周知の遺伝子工学的手法により調製し、これを免疫原として用いて動物ヒトを除くを免疫して、該動物体内で抗体を誘起する。該動物から脾細胞やリンパ球のような抗体産生細胞を回収し、これをミエローマ細胞等の不死化細胞と融合させることにより、ハイブリドーマを作製することができる。IL28BとIL28Aとをスクリーニング抗原として使用し、該ハイブリドーマから、IL28Bと結合しIL28Aとは結合しないハイブリドーマを選択し、これを増殖させて培養上清から抗IL28Bモノクローナル抗体を得ることができる。本発明の抗体から抗原結合性断片を調製することも可能である。抗原結合性断片とは、例えば免疫グロブリンのFab断片やF2断片のような、当該抗体の対応抗原に対する結合性抗原抗体反応性を維持している抗体断片を意味する。このような抗原結合性断片も免疫測定に利用可能であることは周知であり、もとの抗体と同様に有用である。Fab断片やF2断片は、周知の通り、モノクローナル抗体をパパインやペプシンのようなタンパク分解酵素で処理することにより得ることができる。なお、抗原結合性断片は、Fab断片やF2断片に限定されるものではなく、対応抗原との結合性を維持しているいかなる断片であってもよく、遺伝子工学的手法により調製されたものであってもよい。また、例えば、遺伝子工学的手法により、一本鎖可変領域を大腸菌内で発現させた抗体を用いることもできる。scFvの作製方法も周知であり、上記の通りに作製したハイブリドーマのmRNAを抽出し、一本鎖cDNAを調製し、免疫グロブリンH鎖及びL鎖に特異的なプライマーを用いてPCRを行なって免疫グロブリンH鎖遺伝子及びL鎖遺伝子を増幅し、これらをリンカーで連結し、適切な制限酵素部位を付与してプラスミドベクターに導入し、それで大腸菌を形質転換し、大腸菌からscFvを回収することによりscFvを作製することができる。このようなscFvも抗原結合性断片として本発明の範囲に包含される。本発明の抗体又はその抗原結合性断片を用いた免疫測定によれば、分泌タンパク質としてわずか7残基の違いしかないIL28AとIL28Bを区別し、IL28Bを特異的に検出定量することができる。本発明は、抗体又はその抗原結合性断片を用いた免疫測定により、試料中のインターロイキン28Bを測定することを含む、インターロイキン28Bの測定方法も提供する。なお、本発明において、測定という語には、検出、定量、半定量が包含される。免疫測定自体はこの分野において周知であり、本発明の測定方法ではいずれを用いても良い。すなわち、免疫測定法を反応形式に基づいて分類すると、サンドイッチ法、競合法、凝集法、ウェスタンブロット法等があり、また、標識に基づいて分類すると、酵素免疫分析、放射免疫分析、蛍光免疫分析等があるが、これらのいずれもが本発明で言う免疫測定に包含され、本発明の測定方法に採用することができる。特に限定されないが、具体例を挙げると、免疫沈降、ELISA、免疫染色、イムノクロマトグラフィー等の手法を好ましく採用することができる。医療現場で迅速簡便にPandemic2009を検出する観点からは、サンドイッチELISAやイムノクロマトグラフィー等のサンドイッチ法がより好ましい。各免疫測定に必要な試薬類も周知であり、用いる抗体が本発明の抗体又はその抗原結合性断片であること以外は、通常の免疫測定用キットを用いて免疫測定を行なうことができる。すなわち、本発明は、上記した本発明の抗体又はその抗原結合性断片を含む、本発明の測定方法を実施するための測定キットも提供する。抗体又はその抗原結合性断片以外でキットに含まれる試薬類は、公知の通常の免疫測定用キットと同様で良い。試料については何ら限定されず、IL28Bを含有し得る試料であればいかなるものであってもよい。生体から分離した生体由来試料でもよいし、生体に由来しない試料例えば実験室で遺伝子工学的手法により調製したIL28B試料などであってもよい。例えば、生体由来の試料としては、血液試料全血、血漿、血清等、細胞抽出液、組織試料等が挙げられるが、これらに限定されない。生体は、特に限定されないが、ヒト、イヌ、ネコ、ウサギ、マウス、ハムスター等の哺乳動物である。これらの免疫測定法自体は周知であり、本明細書で説明する必要はないが、簡単に記載すると、例えば、サンドイッチ法では、IL28Bに結合する抗体を固相に不動化し固相化抗体、試料と反応させ、洗浄後、固相化抗体とは異なる部位でIL28Bに結合する標識した抗体標識抗体を反応させ、洗浄後、固相に結合した標識抗体を測定する。固相化抗体と標識抗体の少なくともいずれか一方にIL28Bと特異的に結合する抗IL28B抗体を用いることで、試料中のIL28BをIL28Aと区別して測定することができる。固相化抗体及び標識抗体は、一方を抗IL28B抗体とし、他方をIL28Aとも結合できる抗IL28AB抗体としてもよいし、あるいは、互いに異なる部位でIL28B分子に結合する2種の抗IL28B抗体を用いてもよい。抗IL28AB抗体は、例えば、上述した抗IL28B抗体の作製方法中のハイブリドーマのスクリーニング工程において、IL28AとIL28Bの両者に結合する抗体を産生するハイブリドーマを選択することにより得ることができる。固相化抗体と標識抗体は、いずれもポリクローナル抗体でもモノクローナル抗体でもよいが、測定精度を高める観点からは両者をモノクローナル抗体とすることが好ましい。なお、免疫測定では、抗体に代えて該抗体の抗原結合性断片を用いることもできる。固相化抗体と標識抗体の両者をモノクローナル抗体とする場合、モノクローナル抗体の組み合わせが好ましいかどうかは、実際に免疫測定を行なってみることで容易に調べることができる。所望により、抗体の認識部位の同定を行なって、異なるエピトープを認識するかどうかを調べてもよい。抗体の認識部位の同定は、この分野で周知の常法により行なうことができる。簡潔に説明すると、例えば、対応抗原であるIL28Bタンパク質をトリプシン等のようなタンパク質分解酵素により部分消化し、認識部位を調べるべき抗体を結合させたアフィニティーカラムに部分消化物溶液を通じて消化物を結合させ、次いで結合した消化物を溶出させて常法の質量分析を行なうことにより、抗体の認識部位を同定することができる。HCV感染症はペグインターフェロンリバビリン併用療法で根治できるが、日本人に最も多いGenotype1型高ウイルス量の症例では根治率が低く、約20は該併用療法が全く効かない。近年、該併用療法の効果がなかった患者ではIL28B遺伝子発現レベルが有意に低いことが報告されており、IL28BはHCV治療効果予測マーカーとして使用できると考えられる。すなわち、HCV感染患者から分離した試料を本発明の方法に付してIL28Bを測定し、該患者におけるIL28B発現量を調べ、この発現量測定値に基づいて、HCV感染患者がペグインターフェロンリバビリン併用療法で治療できるかどうかを事前に予測することが可能になる。例えば、併用療法が効果的であった既知の患者群についてIL28B発現量を調べて効果あり基準値を定めておき、HCV感染患者における測定値をこの効果あり基準値と対比することで、該HCV感染患者の併用治療効果を予測できる。効果あり基準値と有意差があった場合、該患者は上記の併用療法が効果的でないと予測されるので、高価で副作用も多い上記併用療法の適用を事前に避けることができる。効果あり基準値と有意差がなかった場合、該患者は上記の併用療法で根治できる可能性が高いと予測されるので、上記併用療法を積極的に適用する判断の一助となる。効果あり基準値に加え、併用療法の効果がなかった既知の患者群のIL28B発現量の平均値効果なし基準値も定めておき、これと測定値とをさらに対比しても良い。以下、本発明を実施例に基づきより具体的に説明する。もっとも、本発明は下記実施例に限定されるものではない。1.抗ヒトIL28Bモノクローナル抗体の作製免疫原として、組換えヒトIL28BrIL28Bを用いた。ヒトIL28Bの配列情報配列番号3をもとにしてオリゴDNAを組合せたDNA断片から、シグナルペプチドを除いた成熟型IL28BのcDNA配列番号4中のaa26~aa200の領域をコードする領域をPCRにより遺伝子人工合成し、精製後、公知の発現ベクターに組み込んで大腸菌に導入し、発現したrIL28Bをカラムにて回収精製して得た。これをマウスに免疫し腹腔内投与、投与量約20μg匹、免疫回数3~4回、常法のハイブリドーマ法により、免疫原に対する抗体を産生するハイブリドーマを作製した。抗体スクリーニングはELISAとWesternblottingWBで実施した。スクリーニング抗原としては、バキュロウイルス-昆虫細胞発現系を用いて常法により作製した組換えヒトIL28B及び組換えヒトIL28Aいずれもシグナルペプチドを含まない成熟型、それぞれ配列番号4及び配列番号2中のaa26~aa200の領域を使用した。抗原固相ELISAの具体的手順を以下に示す。組換えIL28Bまたは組換えIL28AをPBSで05μgmlに調製し、この溶液を96穴アッセイプレートに50μlwellずつ加え、37°Cで1時間コーティングさせた。PBSTで洗浄後、ハイブリドーマ培養上清を50μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させた。PBSTで洗浄後、POD標識抗マウスIgG抗体を50μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させた。PBSTで洗浄後、ABTS基質系で発色を行い、マイクロプレートリーダーにてA405nmの吸光度を測定した。組換えヒトIL28Bと反応し、組換えヒトIL28Aには反応しない抗体をスクリーニングしたところ、IL28Bに特異的なモノクローナル抗体が複数ライン得られた。IL28BとIL28Aの両者に結合する抗体も複数得られた。得られた抗体については、WBで反応性を確認した。結果の一部を下記表2に示す。2.IL28mAbIL28308及びIL28402の交叉反応性試験組換えIL28BIL28AIL29を結合させたアッセイプレートを用いて、抗体の交叉反応性を調べた。組換えIL29はRDsystems社から購入した1598IL025。組換えIL28B、組換えIL28A、または組換えIL29をPBSで05μgmlに調製した溶液を96穴アッセイプレートに100μlwellずつ加え、37°Cで1時間コーティングさせた。PBSTで洗浄後、1skimmilkPBSを250μlwellずつ加え、37°Cで1時間マスキングした。抗体を1BSAPBSで200ngmlに希釈し、100μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させた。PBSTで洗浄後、POD標識抗マウスIgG抗体を100μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させ、PBSTで洗浄後、ABTS基質系で発色を行い、マイクロプレートリーダーにてA405nmの吸光度を測定した。結果を図2に示す。IL28308はIL28Bに反応し、IL28AおよびIL29には反応しなかったIL28B特異的抗体。IL28402はIL28BおよびIL28Aに反応し、IL29には反応しなかったIL28特異的抗体。3.IL28mAbIL28308及びIL28402のエピトープ解析IL28BとIL28Aの組換えdeletionmutant及びpointmutantを作製し、上記で得られたIL28308及びIL28402についてWBで抗体エピトープを解析した。pointmutantは、成熟型のIL28AとIL28Bの間で異なる7アミノ酸をターゲットとして、IL28Bの1残基をIL28A型に、あるいはIL28Aの1残基をIL28B型に置換して作製した。WBの結果を下記表3に示す。IL28308は、IL28Bに反応し、IL28Aに反応しなかった。この抗体は、IL28Bのaa97136の領域に反応し、IL28Aのaa97136の領域には反応しなかった。IL28Bのaa97136の領域中でIL28Aと異なるアミノ酸は120番目のグリシンの1残基であり、該残基はIL28Aではバリンである。この残基における点置換変異体との反応性を調べた結果、IL28308はIL28BG120Vには反応せず、IL28AV120Gに反応した。なお、IL28Bの120番目に相当するIL29のアミノ酸はグルタミンであり、120番目のグリシンはIL28Bに特異的なアミノ酸である。IL28Bの120番目のグリシン以外にIL28Aと異なるアミノ酸は6箇所であり、32番目、74番目、76番目、96番目、137番目、160番目である。これらの箇所においてIL28A型に置換したIL28BのpointmutantIL28BR32AK74RR76HV96ML137FおよびH160Yとの反応性を調べると、IL28308はこれら置換変異体とは反応した。これらの結果から、IL28308はIL28Bのaa97136の領域内にエピトープを有し、120番目のグリシンを認識することが分かった。一方、IL28402は、IL28BとIL28Aに反応し、IL28308とは異なる領域aa97136以外の領域をエピトープとする抗体であることが分かった。4.IL28mAbIL28308の詳細エピトープ解析IL28Bの114番目から125番目の間のアミノ酸残基をアラニンに置換したIL28Bのアラニンpointmutantを作製し、WBで抗体エピトープをさらに詳細に解析した。WBの結果を下記表4に示す。IL28308は、置換変異体G120Vの他、D114A及びD124Aにも反応しなかった。このことから、抗体IL28308とIL28Bとの結合には120番目のGの他に114番目のDおよび124番目のDも重要であることが分かった。5.IL28mAbIL28402のエピトープ解析IL28Bの組換えdeletionmutantを作製し、WBで抗体エピトープを解析した。結果を表5に示す。IL28402は、aa60200領域とは反応せず、aa2660領域と反応した。このことから、抗体IL28402はIL28Bのaa2660の領域にエピトープを有する抗体であることが分かった。6.サンドイッチELISAによるIL28Bの測定系の確立取得できた抗体のうち、先行して精製できた抗体をビオチン標識して、各種IL28mAbとのサンドイッチの組み合わせを検討した。標識抗体として、IL28308抗B、IL28314抗B、IL28402抗ABの3ラインを用いた。また、固相抗体として、これら3ラインの他にIL28302抗B、307抗B、316抗ABを用いた。その結果、標識402は302307308314316と、標識308及び標識314は402とサンドイッチが成立することが確認された。次いで、固相IL28402と標識IL28308を用いたサンドイッチELISAにより、rIL28BとrIL28Aの測定を行なった。IL28402を01Mクエン酸緩衝液で10μgmlに調製し、この溶液を96穴アッセイプレートに100μlwellずつ加え、37°Cで1時間コーティングさせた。1BSAPBSでマスキングし、PBSTで洗浄後、rIL28BまたはrIL28Aを段階希釈した抗原溶液を100μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させた。PBSTで洗浄後、ビオチン化IL28308を100μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させた。PBSTで洗浄後、ストレプトアビジン結合アルカリホスファターゼを100μlwellずつ加え、37°Cで1時間反応させた。PBSTで洗浄後、pNPP基質系で発色を行い、マイクロプレートリーダーにてA405nmの吸光度を測定した。結果を図3に示す。固相IL28402と標識IL28308を用いたサンドイッチELISAは、IL28Bを濃度依存的に測定し、IL28Aとの交叉反応は実質的に認められなかった。IL28B特異的測定方法を確立できたことが確認された。