"下記アミノ酸配列群:Xaa1Xaa2Xaa3Xaa4Xaa5Xaa6Xaa7GlnLeuGlnXaa11Xaa12Xaa13Xaa14Xaa15Xaa16Xaa17Xaa18Xaa19Xaa20Xaa21[ここで前記鎖のアミノ酸は次の意味を有し:ペプチド誘導体の位置1のXaaは、HisLys又はArgであり、位置2のXaaは、IleLeuVal又はMetであり、位置3のXaaは、Ile又はValであり、位置4のXaaは、Trp又はTyrであり、位置5のXaaは、Ala又はLeuであり、位置6のXaaは、SerThrArg又はAsnであり、位置7のXaaは、Arg又はSerであり、位置11のXaaは、ArgLysGly又はAsnであり、位置12のXaaは、PheSer又はTyrであり、位置13のXaaは、AlaThr又はSerであり、位置14のXaaは、ValLeuIle又はCysであり、位置15のXaaは、AsnAsp又はSerであり、位置16のXaaは、ProArg又はSerであり、位置17のXaaは、GlySerAlaAsp又はAsnであり、位置18のXaaは、Leu又はPheであり、位置19のXaaは、Leu又はMetであり、位置20のXaaは、GluGlyAsp又はIleであり、位置21のXaaは、ThrSer又はAlaであり、前記ペプチドは、配列番号1の配列の少なくとも6個の連続したアミノ酸を含んで成る];Xaa1Xaa2Xaa3Xaa4Xaa5Xaa6Xaa7GlyXaa9LeuValZTyrXaa13Xaa14Xaa15Xaa16Xaa17Xaa18Xaa19Xaa20Xaa21AlaXaa23Xaa24Xaa25Xaa26[ここで前記鎖のアミノ酸は次の意味を有し:位置1のXaaは、ProTry又はPheであり、位置2のXaaは、IleVal又はLeuであり、位置3のXaaは、IleAlaValMet又はLeuであり、位置4のXaaは、GlnSerThr又はValであり、位置5のXaaは、AnsAsp又はThrであり、位置6のXaaは、IleAlaLeu又はMetであり、位置7のXaaは、GlnGluLys又はGlyであり、位置9のXaaは、Gln又はIleであり位置13のXaaは、削除され、位置14のXaaは、AlaSerAsnVal又はProであり、位置15のXaaは、IleLeuMet又はValであり、位置16のXaaは、Ser又はThrであり、位置17のXaaは、Pro又はAlaであり、位置18のXaaは、Arg又はLysであり、位置19のXaaは、Thr又はSerであり、位置20のXaaは、Leu又はSerであり、位置21のXaaは、AnsPhe又はValであり、位置23のXaaは、TrpTyrGlyであるか又は存在せず、位置24のXaaは、ValLeuGlyであるか又は存在せず、位置25のXaaは、LysArgGlyであるか又は存在せず、位置26のXaaは、ValAlaCysGlyであるか又は存在せず、ここで配列番号4の配列は、少なくとも6個の連続したアミノ酸を含んで成り、そして-Z-は任意であり、そしてPEG、修飾されたPEG及び又はGlynここで、nは1,2又は3であるの意味を有する];Xaa1AlaXaa3Xaa4Xaa5AlaXaa7Xaa8Xaa9LeuLeuXaa12Xaa13Xaa14‐Z‐Xaa15Xaa16HisGlnXaa19AlaXaa21Xaa22[ここで位置1のXaaは、TyrTrpPhe又はGlyであり、位置3のXaaは、ThrAlaValIle又はLeuであり、位置4のXaaは、Pro又はSerであり、位置5のXaaは、GlnHisGlyThrSer又はTyrであり、位置7のXaaは、LeuIle又はValであり、位置8のXaaは、Asn又はTyrであり、位置9のXaaは、ThrMetLeu又はAlaであり、位置12のXaaは、SerThr又はAsnであり、位置13のXaaは、ThrIleVal又はAlaであり、位置14のXaaは、Val又はIleであり、位置15のXaaは、Glyであるか又は存在せず、位置16のXaaは、Glyであるか又は存在せず、位置19のXaaは、Ala又はGlyであり、位置20のXaaは、Alaであり、位置21のXaaは、MetLeuCysであるか又は存在せず、位置22のXaaは、GlnGluHisGlyであるか又は存在せず、ここで配列番号9の配列は、少なくとも6個の連続したアミノ酸から成り、そしてリンカー‐Z‐は任意であり、そしてPEG、修飾されたPEG及び又はGlynここでnは1,2又は3であるの意味を有する];Xaa1Xaa2AlaLeuAlaGlyXaa7Xaa8Xaa9LeuXaa11Xaa12Xaa13Xaa14Xaa15Xaa16Xaa17Xaa18Xaa19Xaa20Xaa21配列番号15:[ここで位置1のXaaは、Trp又はTyrであり、位置2のXaaは、Ser又はAlaであり、位置7のXaaは、ThrAla又はSerであり、位置8のXaaは、Ser又はThrであり、位置9のXaaは、Ser又はThrであり、位置11のXaaは、LeuProVal又はGlnであり、位置12のXaaは、GlnAla又はHisであり、位置13のXaaは、Glu又はGlyであり、位置14のXaaは、Gln又はHisであり、位置15のXaaは、IleLeuVal又はMetであり、位置16のXaaは、GlyAlaGlnThrAsnArgHis又はIleであり、位置17のXaaは、Trp又はTyrであり、位置18のXaaは、ThrMetLeu又はIleであり、位置19のXaaは、Thr又はSerであり、位置20のXaaは、CysGlyであるか又は存在せず、位置21のXaaは、Glyであるか又は存在せず、ここで配列番号15の配列が少なくとも6個の連続したアミノ酸から成る]から選択された少なくとも1つのアミノ酸配列を含んで成り、前記配列の末端は、遊離カルボキシル-又はアミノ基、アミド、アシル、アセチル又はそれらの塩であり得、複数のCys残基は、鎖間ジスルフィド結合の一部、-S-p-S-又は-p-架橋ここでpは1~8であるを形成し、任意には、1又は複数のヘテロ原子、例えばON及びSにより介在され、そして又は前記ペプチド配列は、固体支持体に固定されていることを特徴とするペプチド。前記配列番号1のアミノ酸配列が、配列番号2及び3の群から選択されることを特徴とするペプチド。前記配列番号4のアミノ酸配列が、配列番号5,6及び8の群から選択されることを特徴とするペプチド。前記配列番号9のアミノ酸配列が、配列番号11及び12の群から選択されることを特徴とするペプチド。前記配列番号15のアミノ酸配列が、配列番号14であることを特徴とする請求項1記載のペプチド。少なくとも請求項1記載のペプチドを含んで成ることを特徴とする抗原。配列番号1,4,9及び15の群の少なくとも1つから選択された少なくとも1つのペプチドを含んで成ることを特徴とする請求項6記載の抗原。請求項6記載の抗原、医薬的に許容できる稀釈剤及び任意にはアジュバント、キャリヤー及び又はビークル、並びに任意には追加の免疫刺激化合物を含んで成ることを特徴とするワクチン組成物。配列番号1,4,9及び15の群から選択された少なくとも1つのペプチドを含んで成ることを特徴とする請求項8記載のワクチン組成物。配列番号3,6,11及び14のペプチドを含んで成ることを特徴とする請求項8記載のワクチン組成物。前記ペプチドが、無菌水溶液に溶解され、そして前記任意の免疫刺激化合物が顆粒球マクロファージコロニー刺激因子であることを特徴とする請求項8~10のいずれか1項記載のワクチン組成物。モノホスホリン脂質AMPL、完全な不完全フロイントアジュバント、又はアルミニウムヒドロキシドの群から選択されたアジュバントを含んで成ることを特徴とする請求項8~11のいずれか1項記載のワクチン組成物。請求項6記載の抗原が、リポペプチド及び又はリポソーム配合物として配合されていることを特徴とするワクチン組成物。体液サンプルにおけるHIV又はHIV-特異的ペプチド又はタンパク質により誘発される抗体の検出方法であって、抗原が請求項1,2,3,4及び5記載のペプチドから選択されるイムノアッセイに、前記サンプルをゆだねることを特徴とする方法。体液のサンプルにおけるHIV又はHIV-特異的ペプチド又はタンパク質により誘発される抗体の検出のためのイムノアッセイキットであって、診断用抗原が請求項1~5のいずれか1項記載のペプチドであることを特徴とするキット。請求項6及び7記載の抗原と選択的に反応することができることを特徴とする抗体。新規ペプチド配列は、配列番号1,4,9又は15の配列群から選択された少なくとも1つのペプチドを含んで成る良好な抗原として作用する可能性を有する。抗原性は、例えば固相への二量体化又は多量体化、及び又は固定化により、種々のペプチドの割合又は濃度、又はペプチドのサイズを調節することにより適合され得る。前記抗原は、OS又はNのような1又は複数のヘテロ原子により、たぶん介在されるC1-C8アルキレンのような鎖又は架橋のCys残基間での架橋又はジスルフィド架橋により連結されるか、又は好ましくは、連結されていない、本発明の複数のポリペプチド配列を含んで成る。前記鎖は、モノマー、ダイマー又はオリゴマー形で固相に固定され得る。さらに、アミノ酸は、固定化を促進するためのアームarmを達成するために、その末端に付加され得る。PEGはポリエチレングリコールHOmHであり、そしてリンカー-Zの一部であり得、任意にはPEGは、ジカルボン酸HOmCOoCOOH又は末端カルボキシル基HOm1CH2COOHここで、mは1~10であり、そしてOは2~6であるにより、連結の前、修飾される。リンカー-Z-は、PEG、修飾されたPEG又はそれらの組合せ、及び又は1又は複数の組合されたGly残基から成ることができる。他方では、リンカー-Z-は、Gly-架橋Glynここで、nは1,2または3であるから成る。本発明のペプチドにおけるすべてのアミノ酸は、D-又はL-形の両者で存在することができるが、但し天然に存在するL-形が好ましい。ペプチド配列のC-及びN-末端は、末端NH2-基及び又はCOOH-基の修飾により天然の配列と異なり、すなわちそれらは例えば、キャリヤー又はもう1つの分子のための結合部位を供給するために、アシル化され、アセチル化され、アミド化されるか又は修飾され得る。本発明のペプチドは、少なくとも6個のアミノ酸、好ましくは10~30個のアミノ酸から成る。それらは、同定される位置におけるアミノ酸のすべての天然の変動性を包含する。本発明のポリペプチド抗原は、遊離形又はキャリヤー結合された形で存在する。ペプチドが任意には結合されるキャリヤー又は固相は、広範囲の種類の既知キャリヤーから選択され得る。それは、診断用抗原として、又はワクチンにおける免疫化成分として、固定されたポリペプチドの意図された使用に関して、選択されるべきである。例えば、診断目的のために使用され得るキャリヤーの例は、磁気ビーズ、又はコポリマー、例えばスチレン-ジビニルベンゼン、ヒドロキシル化されたスチレン-ジビニルベンゼン、ポリスチレン、カルボキシル化されたポリスチレンのラテックス、カーボンブラックのビーズ、活性化されていないか又はポリスチレン又はポリ塩化ビニル活性化ガラス、エポキシ-活性化された多孔性磁気ガラス、ゼラチン又は多糖粒子又は他のタンパク質粒子、赤血球細胞、モノクローナル又はポリクローナル抗体又はそのような抗体のFabフラグメントである。本発明のさらなる態様によれば、抗原は、キャリヤー、アジュバント、又は他の免疫刺激要素、例えばenv遺伝子を担持するカナリアポックスウィルスと共にたぶん組合されるワクチンの一部を形成することができる。ワクチン目的のためのキャリヤー及び又はアジュバントの例は、他のタンパク質、例えばヒト又はウシ血清アルブミン及びキーホールリンペットヘモシアニン及び脂肪酸である。免疫刺激材料は、次の3種のグループに分けられ得る:アジュバント、抗原のためのキャリヤー及びビークル。アジュバントの例は、アルミニウムヒドロキシド、アルミニウム塩、サポニン、ムラミルジ及びトリペプチド、モノホスホリル脂質A、パルミチン酸、B.ペルツシスB.pertussis、及びTh1サイトカインIL-12及びIL-1を含む種々のサイトカインを包含する。多数のタンパク質のトキシンが、CTLワクチンの開発において有用である、シトソール中に細胞膜を通してパッセンジャータンパク質を運ぶために使用され得る。キャリヤーは、細菌トキソイド、例えば不活性化された破傷風菌及びコレラトキシン、遺伝子的に解毒された細菌トキシン、例えばE.コリからの熱不安定性エンテロトキシン、脂肪酸、生存ベクター、例えばポリオキメラ、及び粒質物を形成するためにハイブリッドタンパク質、例えば酵母レトロランスポゾンハイブリッドTY粒子及びHBcAg粒子を包含する。近代的なワクチンにおいて時折存在する成分であるビークルは、鉱油エマルジョン、完全及び不完全フロイントアジュバント、植物油エマルジョン、非イオン性ブロックポリマー界面活性剤、スクアレン又はスクアラン、リポペプチド、リポソーム及び生分解性微小球から成る。新規ワクチンの開発のために有意な可能性を有する2種の最近のアジュバントは、水中油マイクロエマルジョンMF59及びポリマー微小球を包含する。抗原の免疫原性を増強することができるいずれかの物質が使用され得、そしていくつかの追加の異なったキャリヤー又はアジュバントがアメリカ又はヨーロッパ薬局により提供されている。免疫刺激使用のための抗原の適切な配合物はまた、インターフェロン、例えばINF-γ、鉱ウィルスケモカイン又は造血成長因子、例えば顆粒球マクロファージ成長コロニー刺激因子を含んで成ることができる。例えば小腸における刺激及び吸収を増強するためのもう1つのアプローチは、小さなペプチド、例えばジ、トリ又はテトラペプチドと共に、本発明のペプチドを投与することである。それらのペプチドは、本発明のペプチド以外に又はそれと組合して投与され得る。好ましくは、ペプチドは、D-又はL-形、好ましくはD-形でのアミノ酸から成るトリペプチドYGGと共に投与される。例えば粘膜を通してワクチンの非経口投与するための最近のアプローチは、粘膜アジュバントの非毒性誘導体を創造するための遺伝子融合技法、必須遺伝子に欠失を有する遺伝子的に不活性化された抗原、抗原、及び粘膜免疫応答の調節及び制御において重要である特定のサイトカインの同時発現、及びDNA又はRNA摂取及び宿主細胞におけるその内因性発現を可能にする遺伝子材料自体を包含する。細胞介在性免疫性が必要とされる耐久性のある応答を開発する1つのアプローチは、1又は複数の特異的抗原をコードするプラスミドDNAによりワクチン接種することである。HIV感染に対して保護するためには、ワクチンは、粘膜性及び全身性免疫応答を誘発すべきであり、そしていずれかの便利な経路により、例えば非経口的に、例えば皮下的に、皮膚下的に、静脈内に、筋肉内的に、経口的に、粘膜的に又は鼻腔内的に投与され得た。本発明のワクチンの好ましい態様においては、それは、配列番号1,4,9及び15の群から選択された少なくとも1つのペプチドを含む抗原を含んで成り、より好ましい異なったペプチドは等量で存在する。さらなる好ましい態様においては、ワクチン組成物は、下記抗原を含む:RLIYATRQLQRFAVNPGLLIT-NH2配列番号3;FILQNIEGQLVGGGYAISPRTLVAGGGG配列番号6;YAIPQALNTLLNTVGGHQAA-NH2配列番号11;及びWSALAGTTSLLQGQLGWIT-NH2配列番号14。前記配列は、CTL-エピトープと共に寄与し、そして細胞免疫系を活性化することができる。CTL-エピトープの骨格内に包含されるアミノ酸変化が、増強された結合を達成するために企画される。他のアミノ酸変化は、ペプチドの合成を促進し、そして又はペプチドの溶解能力を高めるために行われて来た。本発明の抗原を用いて、体液のサンプルにおける、HIV-1又はHIV-1特異的ペプチド又はタンパク質により誘発される抗体を検出するための方法は、本発明の追加の態様である。この検出のために企画されるイムノアッセイキット、及び前記抗原と選択的に反応することができる抗体がまた、本発明により包含される。ペプチドの調製の記載:本発明のペプチドは、線状アミノ酸配列を生成するいずれかの既知の方法、例えば組換えDNA技法により生成され得る。本発明のペプチド又は前記ペプチドのマルチマーをコードする核酸配列は、発現ベクター中に導入される。適切な発現ベクターは例えば、複製及び発現のための必要な制御領域を含んで成る、プラスミド、コスミド、ウィルス又はYAC酵母人工染色体である。発現ベクターは、宿主細胞における発現のために刺激され得る。適切な宿主細胞は例えば、細菌、酵母細胞及び哺乳類細胞である。そのような技法は、当業界において良く知られており、そして例えばSambrookなどMolecularCloningALaboratoryManualColdSpringHarborLaboratoryPressColdSpringHarbor1989により記載されている。他の良く知られている技法は、例えば、いわゆるMerrifield合成により、液相において又は好ましくは固相樹脂上で1つのアミノ酸残基を次のアミノ酸残基にカップリングすることによる分解又は合成である。例えば、BarangandMerrifieldinthePeptidesAnalysisSynthesisBiologyVol2EGrossandMeinhoferEdKneibCoronierandMullenIntJPeptideProteinRes30p705739及びFieldsandNobleIntJpeptideProteinRes35p161214を参照のこと。結合された又は環状のペプチドが所望される場合、アミノ酸配列は、適切な線状アミノ酸配列が合成される場合、2種のペプチド配列間で2個のシステイン残基を環化するか又は連結するために化学的酸化段階にゆだねられる。KajaなどTetrahedronLetter338p107310761992を参照のこと。合成の一般的な記載:下記例において調製されるすべてのペプチド誘導体は、標準のプログラムを用いて、Milligen9050PeptideSeptideSynthesizer上で合成された。使用される樹脂は、020m当量gの理論負荷用量を有するTentaGelPRAMであった。合成の最終生成物は、真空下で一晩、乾燥された。次に、ペプチドは、スキャベンジャーとしてエタンジチオール5及び水5の存在下での90トリフルオロ酢酸による処理により樹脂から分離されたRTで15時間。次に、樹脂が濾過され、そして追加のトリフルオロ酢酸1002×20mlによりフィルター上を洗浄された。組合された濾液が真空下で蒸発されRTで水浴、そして樹脂がエチルエーテル200mlと共に粉砕され、そして沈殿された生成物が濾過された。フィルター上の固形物が氷酢酸100mlによりすばやく溶解され、そしてメタノール中、20酢酸15Lに添加され、そして淡褐色が残るまで、メタノール中、ヨウ素の01M溶液により処理された。次に、酢酸塩形でのDowex×1×8イオン交換体15gBio-Red,RichmondCAが添加され、そしてその混合物が濾過された。濾液が蒸発され、そして残留物が酢酸から凍結乾燥された。次に、生成物が、01トリフルオロ酢酸中、アセトニトリル水溶液を含む適切なシステム中、Kromasil1005C8により充填されたカラム上での逆相液体クロマトグラフィーにより分析された。順類な物質を含む画分がプールされ、溶液が蒸発され、そして生成物が酢酸から凍結乾燥された。最終HPLC分析が最終生成物に対して行われ、そしてペプチドの構造アミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめられた。合成の間に使用されるすべてのアミノ酸はL-アミノ酸であり、そしてそれらは、α-アミノ官能基でフルオレニルメトキシ-カルボニル基により保護された。側鎖は次の通りに保護された:CysGlnGluThr前記括弧内の略語は次の通りである:Trt=トリフェニルメチル;tBu=tert-ブチル;OtBu=ブチルエステル。アミノ酸誘導体は、BachemAGSwitzerlandにより供給された。例1.HLIYLTRQLQRFALNPGLLIT-NH2配列番号2の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。例2.RLIYATRQLQRFAVNPGLLIT-NH2配列番号3の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:97以上1以下の単一の不純物;分子量遊離塩基:24429。例3.YILQNIEGQLVGGGYAISPRTLVAYLRG-NH2配列番号5前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。例4.FILQNIEGQLVGGGYAISPRTLVAGGGG配列番号6の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:94以上。分子量遊離塩基:2745。分子式:C123H198O37N34。例5.参照例:nativp24配列PIVQNIEGQMVHQAISPRTLNAWVKV配列番号7の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:85。分子量遊離塩基:2929。分子式:C131H214O36S。例6.FILQNIQGQLVGGGYAISPRTLVAG-NH2配列番号8の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:97以上1以下の単一の不純物;分子量遊離塩基:25720。例7.参照例:nativp24配列GATPQDLNTMLNTVGGHQAA-NH2配列番号10の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:98。分子量遊離塩基:19952。分子式:C82H135O29N27S。例8.YAIPQALNTLLNTVGGHQAA-NH2配列番号11の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:98。分子量遊離塩基:20514。分子式:C91H147O27N27。例9.FAIPQALNTLLNTVGGGGHQAACG-NH2配列番号12の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。例10.参照例:nativp24配列GSDIAGTTSTLQEQIGWMT-NH2配列番号13の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:90。分子量遊離塩基:19952。分子式:C84H135O31N23S。例11.WSALAGTTSLLQGQLGWIT-NH2配列番号14の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:97以上1以下の単一の不純物;分子量遊離塩基:20073。例12.参照例:nativp24配列HIVWASRELERFAVNPGLLEVT-NH2配列番号16の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:95以上。分子量遊離塩基:34368。例13.参照例:nativp24配列PIVQNIQGQMVHQAISPRTLNAW-NH2配列番号17の調製前記ペプチドを、合成の一般的記載に従って、対応する出発材料から、アミド形で合成する。純度をHPLC分析により決定し、そして構造をアミノ酸分析及び質量分析法LDI-MSにより確かめる。純度HPLC:93以上。分子量遊離塩基:26010。例14.ジスルフィド架橋を通しての二量体化ペプチド配列を酸化段階を通して連結し、システイン残基がジスルフィド架橋を形成しているジペプチドを形成する。前記架橋は、次の通りに、I2による酸化により形成され得る:等量のペプチドを、酢酸メタノール1:4に溶解し、そしてメタノール中、01MのI2を添加し、ダイマーの混合物を生成する。例15.配列番号3,6,11及び14のペプチドを含んで成るワクチンを調製する。凍結乾燥されたペプチドを、無菌水に溶解し、4mgmlの最終濃度を得る。溶液の最終塩濃度は、生理学的に適合できる。顆粒球-マクロファージ-コロニー刺激因子GM-CSFの調製をまた、製造業者の使用説明書に従って調製し、03mgmlの最終濃度の調製物を得る。前記2種の溶液を、皮下注射する。典型的な注射用量は100μlである。例16.抗原溶液又は懸濁液を、等部のBehringの完全又は不完全フロイントアジュバントと共に混合し、そして次に、注射器又はホモジナイザーにより吸い上げたり、出したりすることにより、細かく乳化し、そして強く圧縮する。そのエマルジョンは、少なくとも30分間、安定して持続すべきである。抗原-アジュバントエマルジョンを、補充物として最良に皮下注射する。例17.HIV-1により誘発された抗体の検出のためのイムノアッセイ磁気粒子試薬は、製造業者により推薦されるプロトコールに従って調製されるべきである。DynalASは、使用されるDynabeadsの製造業者である。リガンドにより被覆された磁気粒子は、試薬1と呼ばれる。本発明のペプチドを、磁気粒子の予備活性化された表面に共有結合する。磁気粒子の表面にペプチドを物理的に吸収することもまた可能である。試薬1における粒子の濃度は、1mgml~15mgmlの範囲内である。粒度は02μm~15μmである。ペプチドの濃度は、001mgmg粒子~1mgmg粒子の範囲内である。抗ヒトIgアルカリホスファターゼAP接合の抗体試薬を、DakoASの推薦されるプロトコールに従って調製する。このプロトコールはこの分野においては標準の方法である。この試薬は試薬2と呼ばれる。基質溶液フェノールフタレイン-一リン酸は、FlukaAGの推薦されるプロトコールに従って調製されるべきである。このプロトコールは、この分野においては標準の方法である。この基質溶液は試薬3と呼ばれる。使用される洗浄及びインキュベーション緩衝液は、次の追加の化合物を含む標準の005Mのトリス-基材の緩衝液である:Tween20001~01、グルセロール01~10、及び塩化ナトリウム02~01。アッセイ方法は、1滴の試薬1を、個々のウェルにおいて、2滴の洗浄緩衝液と共に混合するインキュベーション段階を包含する。混合の後、30μlのサンプルを添加し、そしてその溶液を5分間、インキュベートする。磁気粒子を磁石により取り、そして磁石を分離する前、液体を除く。次に、ウェルを、4滴の洗浄溶液により2度、洗浄し、次に、試薬2と共にインキュベートする。1滴の試薬2を、2滴の洗浄緩衝液と共に添加し、そしてその溶液を5分間インキュベートする。磁気粒子を磁石により取り、そして液体を除去し、その後、磁石を分離する。次に、洗浄段階を反復し、その後、試薬3と共にインキュベートする。2滴の試薬3を個々のウェルに添加し、そしてその溶液を3分間インキュベートする。結果は、白色バックグラウンドに対して読み取られ得る。正の結果が読み取られ3=強い赤色、そして負の結果は、負の対照において得られるように、明らかに淡黄褐色溶液である。イムノアッセイキットは、HIVウィルス又はHIV-特異的ペプチド又はタンパク質、例えば本発明のペプチドにより誘発される抗体の検出に使用され得る。例18.治療用又は予防用ワクチン配列番号1,4,9及び15の配列群から選択された本発明のポリペプチドの少なくとも1つが、抗原を形成するために使用され、そしてそれは、ヒト免疫欠損ウィルス型1HIV-1に対する保護を提供するよう意図された予防用又は治療用ワクチンの活性素因である。ワクチンは、宿主免疫系ヒト又は脊椎動物の保護又は刺激において有益な効果を有する化合物、例えばインターロイキン、インターフェロン、顆粒マクロファージ成長因子、造血成長因子又は同様のものを含むことができる。好ましくは、ワクチン組成物はさらに、アジュバント又はビークルを含み、より好ましくは前記アジュバント又はビークルは、たぶんみょうばんを含むモノホスホリル脂質AMPL、フロイトアジュバント完全又は不完全又はアルミニウムヒドロキシである。アジュバントビークルの最適な量は、選択されるその型に依存するであろう。本発明のペプチドは、リポペプチドワクチンを形成するために、単一の脂肪酸、例えば単一のパルミトイル鎖のC-末端付加により修飾され得る。さらに、リポペプチドが、凍結-融解方法によりリポソーム膜中に導入され、それらの表面上にペプチドリガンドを担持するポリソームがもたらされる。ペプチド又はワクチン配合物は、貯蔵の前、凍結乾燥され得る。凍結乾燥されたペプチドを、無菌水に溶解し、01~100mgmlの最終濃度を得る。ワクチンは好ましくは、すぐに使用するために、1又は複数の用量単位を含むアンプルにおいて、低温で貯蔵され得る。本発明のペプチドの典型的な用量単位は、次の濃度範囲内である:005μg~1mgkg体重、好ましくは015μg~15mgkg体重。当業者は、適切な用量が患者の体重、疾病のタイプ、病状の重症度、投与路及びいくつかの他の要因に依存するであろうことを理解するであろう。治療用ワクチンとして使用される場合、ワクチンは典型的には、まず、注射により約12度、投与されるであろう。さらなる追加免疫が追随し、そして極端な場合、患者の一生を通して投与される。注射溶液の調製においては、ペプチドは、1mgmlペプチドの最終濃度になるよう、無菌水に溶解される。典型的には、注射液の体積は100μl~200μl2×100μlである。ペプチドは好ましくは、適切なアジュバント及び又は顆粒球-マクロファージ成長因子、例えば01~1mgmlの濃度範囲内に、製造業者に推薦に従って製造されたLeucomaxと共に同時-投与される。本発明のペプチドが、2000年3月2日に出願された国際特許出願公開番号PCTNO000075号及び又は同時継続出願のノルウェイ特許出願番号第20004412号に記載されるペプチドと共に投与される組み合わせ治療が特に好ましい。ペプチドは、連続的に又は同時に投与され得る。適切な投与は、皮膚内、皮膚下、静脈内、経口、筋肉内、鼻腔内、粘膜又は他のいずれかの適切な経路であり得る。追加の免疫投与は、保護を維持するために必要とされ得る。当業者は、本発明のワクチン組成物が感染においてのみならず、感染の処理において有用であることを理解するであろう。本発明のペプチドの非毒性効果は、100μg体重の用量でマウスに注射される場合に観察される。上記例は、本発明を単に例示している。当業者は、本明細書に記載されるペプチド、抗原及びワクチンを、本発明の範囲内で修飾され得ることを理解すべきである。"