"タンパク質の微細構造分析方法であって、標的物質の微細構造に関係なく前記標的物質の捕獲が可能な捕獲物質を基板に固定する段階と、前記標的物質と前記捕獲物質とを結合させて第1複合体を形成する段階と、前記第1複合体を複数種類のプローブ分子のうちの1種のプローブ分子とそれぞれ結合させて複数個の第2複合体を形成する段階と、前記複数個の第2複合体に発色反応を行って前記第1複合体と前記プローブ分子との結合親和度を測定する段階と、及び測定した前記結合親和度と既存の結合親和度データとを比較して前記標的物質を決定する段階とを含んでなる、タンパク質の微細構造分析方法。前記プローブ分子が、アミノ酸二量体を含んでなる、請求項1に記載のタンパク質の微細構造分析方法。前記アミノ酸二量体が、TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEUよりなる群から選択されてなる、請求項2に記載のタンパク質の微細構造分析方法。前記プローブ分子が、下記の構造式1で構成されてなる、請求項3に記載のタンパク質の微細構造分析方法。NH2---PEG-Biotin<構造式1>前記発色反応を行う段階が、前記第2複合体の前記プローブ分子に標識物質を結合する段階と、及び結合した前記標識物質と基質とを反応させて発色反応を起こす段階とを含んでなる、請求項1に記載のタンパク質の微細構造分析方法。前記標識物質が、HRPである、請求項5に記載のタンパク質の微細構造分析方法。前記基質が、TMBである、請求項5に記載のタンパク質の微細構造分析方法。標的物質と、前記標的物質の微細構造に関係なく前記標的物質と結合して第1複合体を形成する捕獲物質と、及び前記第1複合体の前記標的物質に1種ずつ結合して複数個の第2複合体を形成する複数種類のプローブ分子とを含んでなる、タンパク質の微細構造分析用構造体。前記プローブ分子が、アミノ酸二量体を包含してなる、請求項8に記載のタンパク質の微細構造分析用構造体。前記アミノ酸二量体が、TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEUよりなる群から選択される、請求項9に記載のタンパク質の微細構造分析用構造体。前記第2複合体の前記プローブ分子に結合して前記第1複合体と前記プローブ分子との結合親和度を測定するための発色反応を行う標識物質をさらに含んでなる、請求項8に記載のタンパク質の微細構造分析用構造体。前記標識物質が、基質を酸化させて発色反応を行うものである、請求項11に記載のタンパク質の微細構造分析用構造体。前記基質が、TMBである、請求項12に記載のタンパク質の微細構造分析用構造体。請求項8に記載のタンパク質の微細構造分析用構造体を用いて製造される、アレイタイプのインフルエンザAウイルス診断用バイオセンサ。本発明が解決しようとする技術的課題は、抗体を用いて1次に特定タンパク質を選別し、特定タンパク質と多様な種類の低分子物質との結合親和度を利用してタンパク質の微細な構造を分析する方法を提供することにある。上記技術的課題を解決するために、本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法によれば、標的物質の微細構造に関係なく、上記標的物質の捕獲が可能な捕獲物質を基板に固定する段階と、上記標的物質と上記捕獲物質とを結合させて第1複合体を形成する段階と、上記第1複合体を複数種類のプローブ分子のうちの1種のプローブ分子とそれぞれ結合させて複数個の第2複合体を形成する段階と、上記複数個の第2複合体に発色反応を行って上記第1複合体と上記プローブ分子との結合親和度を測定する段階と、測定された上記結合親和度と既存の結合親和度データとを比較して上記標的物質を決定する段階と、を含む。実施例において、上記プローブ分子は、アミノ酸二量体を含むことができる。この実施例において、上記アミノ酸二量体は、TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEUよりなる群から選択することができる。この実施例において、上記プローブ分子は、下記の構造式1として構成することができる。<構造式1>NH2---PEG-Biotinビオチン実施例において、上記発色反応を行う段階は、上記第2複合体の上記プローブ分子に標識物質を結合する段階と、結合された上記標識物質と基質とを反応させて発色反応を起こす段階と、を含むことができる。この実施例において、上記標識物質は、HRPとすることができる。この実施例において、上記基質は、TMBとすることができる。本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析用構造体は、標的物質と、上記標的物質の微細構造に関係なく上記標的物質と結合して第1複合体を形成する捕獲物質と、上記第1複合体の上記標的物質に1種ずつ結合して複数個の第2複合体を形成する複数種類のプローブ分子と、を含む。実施例において、上記プローブ分子は、アミノ酸二量体を含むことができる。この実施例において、上記アミノ酸二量体は、TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEUよりなる群から選択することができる。実施例において、上記第2複合体の上記プローブ分子に結合して上記第1複合体と上記プローブ分子との結合親和度を測定するための発色反応を行う標識物質をさらに含むことができる。この実施例において、上記標識物質は、基質を酸化させて発色反応を行うことができる。この実施例において、上記基質は、TMBとすることができる。本発明の実施例によるインフルエンザAウイルス診断用バイオセンサは、本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析用構造体を用いてアレイタイプに製造することができる。本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法によれば、単純な結合可否だけを把握する既存の免疫学的な方法としては判別することができず、または困難であったインフルエンザAウイルスのサブタイプの新種ウイルスを確認することができる。また、その他の遺伝的浮動または遺伝的移動によるタンパク質の微細な構造変化でサブタイプの判別が困難である場合、多様な種類の低分子と特定タンパク質との結合によって得られる情報を、1次選別用として用いられる抗体の種類と総合してデータベースを構成することによって、高価装備や熟練技術がなくても比較的に簡単な装備や試薬を用いて簡単に特定タンパク質の微細構造変化までを確認することができ、これによってウイルスのサブタイプを分析することができる。したがって、インフルエンザAウイルスのように、遺伝的変化でタンパク質構造に微細な変化が発生する病原性ウイルスまたは微生物の病原性及び感染性可否を判別することができ、インフルエンザウイルスだけでなく癌やその他の疾病の原因となる生体タンパク質の構造変化も検知できるとともに、さらに判別用分析システムを開発することができる。生体物質の生産にかかわる産業においては、高価装備なしに、シーケンスの異常有無を判断することができる。また、現在使用している簡易分析方法よりも使用が便利であって、低コストながらもより精密な分析資料を提供することができる。また、軍、警察、消防などのように、化学物質の危険に露出されながら精密な分析装備を使用することができない特殊環境においても正確な生化学的危険要素を提供することができる。以下、添付した図面を参照して、本発明の好適な実施形態を詳細に説明する。しかしながら、本発明は、ここで説明する実施形態に限定されるわけではなく、他の形態で具体化することができる。したがって、ここに開示される実施形態は発明の開示を完全なものとすると共に、当業者に本発明の思想を十分に伝えるために提供されるものである。明細書において、ある部分が他の構成要素を含むとした場合、それに特に反対する記載がない限り、他の構成要素を除くのではなく他の構成要素をさらに含むことを意味する。また、明細書に記載された...部などの用語は、少なくとも1つの機能や動作を処理する単位を意味する。図3A及び図3Bは本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析用構造体を説明する構造図であり、図4A及び図4Bは図3A及び図3Bの構造体のタンパク質の微細構造分析結果を概略的に説明するグラフであり、図5は本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法を説明するフローチャートである。図3A、図3B、及び図5に示すように、本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法は、まず、標的物質220a、220bの微細構造変化と関係なく、標的物質220a、220bの1次選別が可能な捕獲物質210を基板205に固定する。基板205はシリコンウエハまたはガラスプレートとすることができる。ここで、標的物質220a、220bは、分析しようとするタンパク質、抗原、ウイルス、またはウイルス性タンパク質とすることができる。詳しくは、インフルエンザAウイルスとすることができる。捕獲物質210は、標的物質220a、220bを1次的に選別することから1次捕獲物質であるという。捕獲物質210は、標的物質220a、220bの微細構造に関係なく、標的物質220a、220bを選別することができる物質であって、詳しくは、分析しようとする抗原、すなわち、インフルエンザAウイルスのサブタイプとは関係なく、インフルエンザAウイルスと結合することができる抗体または受容体とすることができる。その後、標的物質220a、220bと捕獲物質210とを結合させて第1複合体を形成する。標的物質220a、220bは抗原とすることができ、捕獲物質210は抗原と結合する抗体とすることができるので、標的物質220a、220bと捕獲物質210との間の反応を抗原-抗体反応であるという。このように、分析しようとする抗原と結合することができる抗体を基板205に固定することで、微細構造の変化と関係なく、1次的に分析を要する抗原を選別することができる。次に、抗原-抗体反応による第1複合体、すなわち、抗原-抗体複合体をアレイ形態に具備する、互いに異なる複数種類のプローブ分子231~234のうち一種のプローブ分子とそれぞれ結合して複数個の第2複合体を形成する。それぞれのプローブ分子231~234は、抗原-抗体複合体と別に反応させる。プローブ分子231~234は、抗原-抗体複合体の抗原と個別的に反応するために複数個のセルを含むアレイタイプに備えることができる。一つのセルは一種のプローブ分子を含む。また、それぞれのプローブ分子231~234は、抗原-抗体複合体の抗原と反応するのに十分な濃度に備えることができる。図3A及び図3Bには、4種のプローブ分子を使用するものと示されているが、開示のプローブ分子の種類及び個数は理解のために例示したものである。10種または20種のプローブ分子を用いてもよく、プローブ分子の種類及び個数は標的物質220a、220bを分析するために十分な数であればよく、特にそれに限定されない。本発明に使用されるプローブ分子231~234は、ペプチド結合で連結されたアミノ酸二量体を含む構造とすることができる。詳しくは、プローブ分子231~234は捕獲部位、リンカー部位、固定化部位を含むことができる。次に、プローブ分子231~234の構造を構造式として示す。‘NH2-第1アミノ酸-第2アミノ酸-PEG-ビオチン’上記の構造式において、リンカー部位及び固定化部位は他の物質を用いることができる。例えば、リンカー部位は長さが相異するアルキル構造の物質、すなわち、DNAなどのように一般のリンカーに使用する物質を含むことができ、固定化部位はビオチンの外にも、-NH2、-COOH-、-OHなどの特定作用基を用いることができる。プローブ分子231~234に含まれるアミノ酸二量体は、TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEUよりなる群から選択することができる。このようなアミノ酸二量体は、組合可能な数百個のアミノ酸二量体のうち、分析しようとするタンパク質の微細構造変化に従って選択することができ、分析しようとするタンパク質がインフルエンザAウイルスの場合にはサブタイプによって適切に選択することができる。本発明の実施例では、プローブ分子がアミノ酸二量体を含む場合を例として説明したが、それに限定されない。プローブ分子は低分子物質であって、好ましくはペプチド結合を有することができる。ペプチド結合を有する物質は、2~10個、好ましくは2~5個、より好ましくは2~3個、最も好ましくは2個のアミノ酸からなる小さなペプチドを含むことができる。その後、複数個の第2複合体に発色反応を行って、第1複合体とプローブ分子231~234との結合親和度を測定する。発色反応は、第2複合体のプローブ分子231~234に標識物質を結合させ、第2複合体のプローブ分子231~234に結合された標識物質を基質と反応させて行う。本発明に用いるTMBなどの基質は標識物質によって酸化されるが、酸化したTMBは励起状態になってから基底状態となり、その際のエネルギーを光として放出する。第1複合体、すなわち、抗原-抗体複合体とそれぞれのプローブ分子とが結合した程度によって放出されるエネルギーによる色相変化程度に差異がある。これにより、抗原-抗体複合体とプローブ分子との結合親和度を測定することができ、これに対するプロファイルを作成することができる。次に、測定された結合親和度と、抗原に対する既存の結合親和度データとを比較して標的物質の微細構造を確定する。図4A及び図4Bの反応パターンによるグラフに示したように、図3Aに用いられた、例えば、Aタイプのインフルエンザウイルスは、第1プローブ分子231の1個と、第2プローブ分子232の3個と、第4プローブ分子234の2個とがそれぞれ結合していることがわかる。Aタイプのインフルエンザウイルスは、第3プローブ分子233と結合してない。一方、図3Bに用いられた、例えば、Bタイプのインフルエンザウイルスは、第1プローブ分子231ないし第4プローブ分子234の1個とそれぞれ結合していることがわかる。このように、インフルエンザウイルスのサブタイプによってそれぞれのプローブ分子と結合する程度が異なるので、反応パターンが異なるように示されることがわかる。この反応パターンを用いてインフルエンザウイルスのサブタイプを知ることができる。要約すれば、1種の抗体に共通的に結合することができるサブタイプが他の原のサブタイプを、種類が異なるプローブ分子と上記抗原との結合親和度を用いて区別することができる。本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法では、タンパク質の微細構造の変化を分析するためにあらかじめ分析しようとするタンパク質に対する結合親和度をデータベース化して保存しておく。タンパク質の多くの結合可能部分がプローブ分子に対して有する多様な結合親和度を分析し、保存された結合親和度に対するデータと未知のタンパク質に対する測定された結合親和度の信号パターンを比較して未知のタンパク質がどのようなタンパク質であるかを分析することができる。材料分析しようとするタンパク質の抗原と1次的に結合してタンパク質を選別する捕獲用の抗体としては、インフルエンザAウイルスを測定する際に使用するProSci3427を用いた。標的物質であるインフルエンザAウイルスのサブタイプのエピトープは、すべて韓国会社のPEPTRONで合成した。抗体と組み換えタンパク質はProSCIから購買し、その他のペプチドはすべて合成した。使用する試料は、それぞれ1st:Origin→A/Duck/Singapore/3/97、2nd:Origin→A/Vietnam/1203/2004、3rd:Origin→A/Swine/Iowa/15/30、4th:Origin→A/Puerdorico/8/34である。そして、陰性標準としては、BSAを用い、陽性としては、組み換えタンパク質が用いられた。試料として使用した各抗原のアミノ酸配列を次の表1に示す。、Alanine、Valine、Leucine、Isoleucine、Proline、Phenylalanine、Tyrosine、Tryptophan、Cysteine、Methionine、Serine、Threonine、Lysine、Arginine、Histidine、Aspartate、Glutamate、Asparagine、Glutamine方法下記の表2には、本発明に用いるバッファが説明されている。表2に示されたバッファの製造方法は、すべてProSci社のマニュアルに従った。表2必要とされる物質:96-ウェルELISAプレートELISAプレートリーダー抗体検出キットカーボネートバッファ15mMNa2CO335mMNaHCO33mMNaN3ブロッキング/希釈バッファ1×PBS,pH7.20.1BSA0.02チオメルサール洗浄バッファ1×PBS,pH7.20.05トウィーン200.02チオメルサール11次抗体固定化インフルエンザAウイルスの1次選別のための抗体原液をカーボネートバッファに濃度が1.0μg/mLになるように溶かす。1分以上シェーキングした後、96ウェルマイクロプレートに100.0μLずつ分注する。24時間、温度23°C、湿度80の恒湿器に静置培養する。培養後PBS0.02のチオメルサールまたはDIwaterで2回洗浄する。洗浄後、PBSブロッキングバッファを200μLずつ分注した後、2時間軽くシェーキングして培養する。培養後、さらにPBS0.02のチオメルサールを用いて2回以上洗浄する。2標的物質注入洗浄した後に用意した標的物質溶液を100μLずつ分注する。以下のように、標的物質溶液の準備を行う。まず、合成されている場合は、200μg/mLになるように、PBSバッファに希釈する。実際には、1.0mg/5mLを準備した。Stock1を20倍の希釈バッファに希釈する。次に、150μLを3000μLの希釈バッファに溶かす。このように用意された標的物質溶液100μLを分注する。分注する際には、2回の実験のために同じプレートを2個準備する。2回実験を行う理由は実験誤差を少なくするためである。分注方法としては下記の表3の記載に従う。表3の各セルはマイクロプレートを示す。1時間軽くシェーキングしながら培養した後に、PBSウォッシングバッファを用いて5回洗浄し、PBS0.02のチオメルサールを用いて3回洗浄する。3アミノ酸二量体注入培養後に、アミノ酸二量体溶液150μMの溶液を100μLずつ分注する。分注した二量体の種類は次のようである。TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEU2番のカラムに1番の二量体溶液、3番のコラムに2番の二量体溶液の順に、10種の二量体溶液をすべて注入する。その後、二量体溶液を、PBSバッファを用いて希釈する。再び1時間軽くシェーキングして培養する。培養が終了したら、再びPBS0.02のチオメルサールを用いて3回洗浄する。4HRP注入洗浄が終了したら、PBSバッファを用いて1:5000に希釈したストレプトアビジン-HRP溶液を100ulずつ分注する。分注後、さらにウォッシングバッファで5回洗浄し、その後PBS0.02のチオメルサールで3回洗浄する。本実験に用いるPBS0.02のチオメルサールは、防腐剤として使用されるため、一般のPBSに比較して他の雑菌が培養することを防止することができる。5TMB注入TMB溶液を注入し、15分ぐらい反応させた後、マイクロプレートリーダ器を用いて分析する。すなわち、本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法は、1次抗体を用いて抗原を選別した後、それに多様な種類のプローブ分子を1つのセルに一種類ずつ含むアレイを形成した後、それぞれのプローブ分子の結合親和度の差異を確認し、これを用いて微細な差異を確認することによって、確認が困難なタンパク質の微細構造の変化を確認することができる。図6は、図5のタンパク質の微細構造分析方法によるタンパク質の微細構造分析結果を説明するグラフである。図6は、このような本発明の実施例によるタンパク質の微細構造分析方法を用いて4種のウイルス性タンパク質のエピトープを分析した結果である。X軸の番号はアミノ酸二量体の種類を示す。各番号別のアミノ酸二量体の種類は次のようである。1TRP-TRP、SER-HIS、GLU-ILE、SER-PRO、ASN-GLU、GLY-TRP、MET-ALA、MEY-LYS、PHE-GLY、ILE-LEU図6に示すように、第1試料はアミノ酸二量体の結合親和度が、1番が最も高く、5番、2番、4番、3番の順に低くなっていることがわかる。第2試料はアミノ酸二量体の結合親和度が、1番が最も高く、2番、4番、5番、3番の順に低くなっていることがわかる。第3試料はアミノ酸二量体の結合親和度が、1番が最も高く、2番、4番、6番、3番の順に低くなっていることがわかる。第4試料はアミノ酸二量体の結合親和度が、1番と4番とが類似し、2番がその次に高く、3番と6番が次に高いことがわかる。このように、試料種類ごとに結合親和度の信号パターンが異なることがわかる。したがって、データベースに保存された結合親和度に対するデータと未知のタンパク質に対する測定した結合親和度信号パターンとを比較して未知のタンパク質がどのようなタンパク質であるかを知ることができる。以上説明した本発明の実施例は、装置及び方法によってのみ実現されるのではなく、また、このような実現は上記説明した実施例の記載から本発明が属する技術分野の当業者であれば容易に実現することができる。以上、添付図面を参照しながら本発明の好適な実施形態について詳細に説明したが、本発明はかかる例に限定されない。本発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者であれば、特許請求の範囲に記載された技術的思想の範疇内において、各種の変更例または修正例に想到し得ることは明らかであり、これらについても、当然に本発明の技術的範囲に属するものと了解される。"