"フィブリノゲンを含む液体サンプルを処理して当該サンプルからターゲット分子又は粒子を分離し濃縮する方法において:a.前記サンプルをトロンビン又はトロンビン様酵素にさらすことによってフィブリンネットワークに前記ターゲット分子又は粒子を捕獲して、前記サンプル中に含まれるフィブリノゲンを少なくとも部分的にフィブリンに変換して、前記フィブリンネットワークを形成するステップと;b.前記フィブリンネットワークを退縮させて、フィブリンクロットを形成するステップと;c.前記フィブリンクロットを周辺サンプル培地から分離するステップと;を具えることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプル中の前記フィブリノゲンの濃度が少なくとも1μg/mlであることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプル中のトロンビン又はトロンビン様酵素の濃度が、サンプル1ml当たり0.01乃至10IUであることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプルが更に、クロット因子XIIIを含むことを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプルが更にカルシウムを含むことを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプルが更に、GDTA、EDTA、及びクエン酸からなる群から選択されたキレート剤を含むことを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプルが更に、活性化血小板細胞あるいは活性化血小板細胞溶解物を含むことを特徴とする方法。請求項7に記載の方法において、前記血小板が、アデノシンジホスフェートと、コラーゲンとからなる群から選択された血小板アゴニストで活性化されることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記退縮ステップbが更に、前記フィブリンネットワークに捕獲され、磁場にさらされた磁気粒子によって強化されることを特徴とする方法。請求項9に記載の方法において、前記磁気粒子がフィブリノゲン/フィブリン結合部分で被覆されていることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記ステップbで形成したクロットが最初のサンプル量の1/10より小さいサイズであることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法が更に、前記フィブリンクロットを溶解させて前記ターゲット分子又は粒子を回復させるステップを具えることを特徴とする方法。請求項12に記載の方法において、前記クロットを溶解させるステップが繊維素溶解剤を用いて行われることを特徴とする方法。請求項12に記載の方法において、前記溶解ステップが、細胞崩壊酵素、プロテアーゼ及び核酸分解酵素からなる群から選択された成分を用いることを特徴とする方法。請求項12に記載の方法において、前記溶解ステップが、洗浄剤の使用を含むことを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、前記サンプルが血液サンプルであることを特徴とする方法。請求項16に記載の方法において、前記血液サンプルが、全血、多血小板血漿、少血小板血漿、及びセラムからなる群から選択されることを特徴とする方法。請求項16に記載の方法において、前記血液サンプルが、血液サンプルをフィブリノゲン分解サンプルと組み合わせることで得た人工的に合成した血液サンプルであることを特徴とする方法。請求項16に記載の方法において、前記血液サンプルが、クロット因子をフィブリノゲン分解サンプルと組み合わせて得た人工的に合成した血液サンプルであることを特徴とする方法。請求項19に記載の方法において、前記クロット因子がフィブリノゲンであることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、ステップaにおける捕獲が、前記フィブリンネットワークで前記ターゲット粒子又は分子をサイズで捕獲することによって行われることを特徴とする方法。請求項1に記載の方法において、ステップaにおける捕獲が、前記フィブリンネットワークにおける前記ターゲット粒子の親和性で捕獲することによって行われることを特徴とする方法。請求項22に記載の方法において、前記ターゲット分子又は粒子のフィブリノゲン又はフィブリンに対する天然の親和性によって化学的捕獲を実現することを特徴とする方法。請求項23に記載の方法において、前記化学的捕獲が、iフィブリン/フィブリノゲン結合部分と、ii前記ターゲット分子又は粒子に対する物質捕捉部分と、からできた分子を具えることを特徴とする方法。請求項23に記載の方法において、前記フィブリノゲンが、前記ターゲット分子又は粒子に対する捕捉部分ドメインを有するフィブリノゲン融合タンパク質であることを特徴とする方法。請求項24に記載の方法において、フィブリン/フィブリノゲン結合部分が、トロンビン、フィブロネクチン、細菌性フィブリノゲン結合タンパク質、組織型プラズミノゲン活性剤、インテグリンからなる群、及びこの群のいずれかの員から抽出した部分から選択されることを特徴とする方法。請求項24及び25に記載の方法において、前記ターゲット分子又は粒子に対する物質捕捉部分が、抗体、核酸、前記ターゲット分子又は粒子を特に認識するように設計されたアプタマーからなる群から選択されることを特徴とする方法。液体サンプルからターゲット分子又は粒子を分離し濃縮するサンプル捕集デバイスにおいて:i当該デバイスを用い、前記ターゲットを分離するサンプル型を識別するコードと;ii前記サンプルを収容する容器と;iii当該コンテナに収容したフィブリノゲン含有サンプルと;を具え、すべてが、前記デバイス中のトロンビン、又はトロンビン様酵素に露出させたときに前記ターゲット分子又は粒子を分離可能な方法で捕獲するフィブリンクロットを形成するように構成されていることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記サンプル容器の容量が0.1乃至20mlであることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記サンプル中のフィブリノゲンの濃度が0.1乃至10mg/mlであることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記フィブリノゲンが前記サンプルに対して天然であることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記フィブリノゲンが最初から前記デバイス中に含まれていることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記トロンビン又はトロンビン酵素が、最初から前記デバイス中に含まれていることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記トロンビン又はトロンビン酵素が、サンプル捕集後に前記デバイスに加えられることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスが更に、カルシウム、キレート剤、活性化血小板血細胞、又は活性化血小板細胞溶解物、及び因子XIIIからなる群から選択された添加剤を含むことを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスが更に、磁気粒子を含むことを特徴とするデバイス。請求項36に記載のデバイスにおいて、前記磁気粒子がフィブリノゲン/フィブリン結合部分で被覆されていることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスが更に、Iフィブリン/フィブリノゲン結合部分と、II前記ターゲット分子又は粒子に対する物質捕獲部分と、を有する分子を具えることを特徴とするデバイス。請求項28に記載のデバイスにおいて、前記サンプル中のフィブリノゲンが遺伝子組み換えフィブリノゲンであることを特徴とするデバイス。請求項39に記載のデバイスにおいて、前記サンプル中のフィブリノゲンが、前記ターゲット分子又は粒子に対する捕捉部分ドメインを有するフィブリノゲン融合タンパク質であることを特徴とするデバイス。請求項1乃至27のいずれか1項に記載の方法、又は請求項28乃至40のいずれか1項に記載のデバイスにおいて、前記ターゲット分子又は粒子が、細菌、ウィルス、イースト、タンパク質、ペプチド、及び/又は核酸を具えることを特徴とするデバイス。請求項28乃至41のいずれか1項に記載のデバイスを用いる方法において:a.請求項28に記載の反応デバイスを提供するステップであって、当該デバイスが乾燥試薬製剤を含むステップと;b.前記デバイスにターゲット分子又は粒子を含む生物サンプルを加えるステップと;c.前記デバイス内にフィブリンクロットを形成する条件下で前記生物サンプルをインキュベートするステップと;d.前記デバイスからサンプル液を除去するステップと;e.前記フィブリンクロットを溶解させ、前記ターゲット分子又は粒子を放出するステップと;を具えることを特徴とする方法。本発明の一実施例によれば、ターゲット分子又は粒子を血液サンプルから分離する方法であって:aサンプルに含まれるフィブリノゲンを少なくとも部分的にフィブリンに変換してフィブリンネットワークを形成することによって、フィブリンネットワーク内にターゲット分子又は粒子を捕獲するステップと;bこのフィブリンネットワークを取り出して、フィブリンクロットを形成するステップと;cこのフィブリンクロットを周辺サンプル培地から分離するステップと;を具える。したがって、血液サンプルによって、全血、多血小板血漿、少血小板血漿を意味する。血液サンプルは、唾液を意味することもあり、この場合、フィブリノゲンをサンプルに加えて、本発明にかかる分離メカニズムが働くようにする必要がある。本発明にかかる血液は、血液代替物、あるいは、血液成分、血液添加物、あるいは血液の機能を模したその他の成分からなる人工的に合成したサンプルを意味することもある。このような血液成分の典型的な例であり、輸血によく用いられる例は、血小板濃縮物、赤血球ヘモグロビン濃縮物、唾液、血漿代替物血漿増量剤を含む。例えば、敗血症サンプル、合成血液サンプル、あるいは血液代替物などの臨床ケースにおける場合など、血液サンプルにクロット因子主にフィブリノゲンが不足している場合、この不足は、フィブリノゲンを含むクロット因子を、本発明によるターゲット粒子又は分子を分離することができるようにする必須成分として血液サンプルに加えることによって、補填することができる。同じ精神で、本発明の血液サンプルは、血液サンプルをフィブリノゲン欠落サンプルと組み合わせることによって得られる人工的に合成した血液サンプルを意味することもある。このようなフィブリノゲン欠落サンプルには、生物化学的サンプル、臨床サンプル、食物サンプル、環境サンプルなどどのような源からのサンプルが含まれてもよい。特に、本発明の血液サンプルの用語は、少なくともフィブリノゲンを含むクロット因子をフィブリノゲンが欠落しているサンプルに組み合わせることによって人工的に構成した血液サンプルにも及ぶ。ここで、一般的に使用されているフィブリンネットワークは、トロンビン酵素に露出させたときにフィブリノゲンが開裂し、フィブリンに変換されるプロセスの生成物を意味する。フィブリノゲンがフィブリンに変換されると、フィブリンモノマーが互いに近づいて非二重結合架橋三次元ポリマーネットワークを形成する自己ポリマー化ステップが生じる。更に、凝固因子XIIIの存在下では、フィブリンネットワークが因子XIIIaによって架橋され、トランスグルタミナーゼが因子XIIIのトロンビンによって活性化される。その他のトランスグルタミナーゼが存在し、共有結合の架橋及びグラフティングに関連してフィブリンネットワークを形成することができる。ここで一般的に使用されているクロット形成と収縮は、所定時間経過後にクロットを形成するためのフィブリンマトリックスの観察された引き込みを意味する。このクロットのサイズは、所定の条件下では、時間が経つにつれてクロットから水分が抜けることによって小さくなるすなわち、クロット退縮。当然、このクロット退縮は、クロットのフィブリンメッシュに捕獲された活性血小板から多数の凝固因子を放出することによって誘発される。フィブリンネットワークを形成するには、フィブリノゲン溶液及び/又はトロンビン溶液の濃縮物が、形成したネットワークの密度、クロット形成、最終フィブリンマトリックスの架橋及び速度に大きく影響する。通常、トロンビンとフィブリノゲンの量が少なくなると、架橋プロセスが遅くなり、密度が低いネットワークを伴うフィブリンクロットの形成に寄与する。したがって、トロンビンとフィブリノゲンの量の比率を制御することで、フィブリンネットワークの密度と最終クロットのサイズを制御して形成することができる。更に、トロンビンとフィブリノゲンの量の比率は、ターゲットの捕捉により適している密度の低いネットワークを有するフィブリンマトリックスを提供する。更に、トロンビン量のフィブリノゲン量に対する比率は、より小さいサイズの退縮フィブリンクロットを提供して、分離したターゲット粒子又は分子の濃縮倍率を高くすることができる。本発明の基本的なメカニズムは、フィブリノゲンをフィブリンに変換することが、ターゲット粒子又は分子を捕捉するであろうネットワークの役割をするフィブリンネットワークの形成を促すことである。所望の効果を得るためには、前記フィブリンネットワーク形成の制御が特に重要である。この点に関して、重要な凝固因子としてのトロンビン及びフィブリノゲンの濃縮が、フィブリン捕獲ネットワークの形成と、続く、本発明によるクロットの生成と分離において重要である。実際、高濃度のトロンビンとフィブリノゲンによって、非常に密度の高いフィブリンネットワークと、あまり所望されない大きなクロットサイズを引き出す。しかしながら、発見は、トロンビンとフィブリノゲンのより低い濃度が、サンプル容器又はコンテナにおける小さいペレット形成に対して迅速に退縮する緩和フィブリンネットワークの形成を促すことである。この退縮の間に、フィブリンネットワークがサンプル値からターゲット粒子又は分子を捕獲して、これによって、その濃度と前記サンプルからの分離を引き起こす。サンプル含有フィブリノゲンからターゲット粒子又は分子を有効に捕獲し分離する所望の影響に達するには、サンプル中のフィブリノゲンの濃度が好ましくは、少なくとも0.1μg/mlである。好ましい実施例では、サンプル中のフィブリノゲンの濃度が10mg/ml乃至10μg/mlである。上記の範囲を超えてより高い濃度を使用することもできるが、より高密度のフィブリンマトリックスとより大きな退縮クロットサイズとなる。サイズ選択又はサイズ捕獲によってターゲット粒子を分離する場合は、比較的高濃度のフィブリノゲンを用いることが特に適している。ターゲット粒子のサイズが小さいほど、要求されるフィブリノゲン濃度が高くなる。しかしながら、より高い濃度のフィブリノゲンを用いたダウンサイズは、より大きいクロットサイズを形成することになり、結果としてターゲット粒子の濃縮率が低くなる。したがって、実際にサイズ選択又はサイズ捕獲の場合は、フィブリノゲン濃度は、最大捕捉効率に届くように、そして同時により低いクロットサイズになるように、最適化しなければならない。上述の記載から、本発明のフィブリノゲンは、サンプル例えば、血液サンプル由来のものであってもよく、サンプルに人工的に加えたものであってもよい。好ましい実施例では、例えば、全血の場合、上記サンプルが天然フィブリノゲンであっても、フィブリノゲンを加えるようにしてもよい。このことは、例えば、このようなサンプルで生じることがある天然フィブリノゲンのフィブリノゲン不足又は濃度の変化を補償するという利点となる。別の好ましい実施例では、血液サンプルに加えたフィブリノゲン天然フィブリノゲン濃度が所望の濃度である場合でもは、検討しているサンプルと異なる検体の血液源からのものである。例えば、ヒトの全血サンプルを使用する場合、この実施例によれば、子牛、羊、フクロネズミ、ニワトリなど別の脊椎動物からとったフィブリノゲンをヒトのサンプルに加えることができる。フィブリノゲン/トロンビン反応が検体特有の反応であるという事実を用いて、異なるフィブリノゲン源を、天然フィブリノゲンを含むサンプルへの添加物として用いることによる所望の効果により、特に加えたフィブリノゲン好ましくは、関連する検体のトロンビンで活性化したを用いて、分離プロセスにおける天然フィブリノゲン干渉を防止し最小限にして、ターゲット分離が行われるためである。このことは、特に、ターゲットの分離プロセスのより効果的な制御を行う場合に利点があり、天然フィブリノゲン変異体に頼らないようにする。同じ考え方で、別の実施例では、加えたフィブリノゲンが、使用する血液サンプルの内因性トロンビンによって開裂しないように特に設計された遺伝子組み換えフィブリノゲンタンパク質である。フィブリノゲンを含むサンプルからターゲット粒子又は分子を効率よく捕獲し、分離する所望の効果は、したがって、サンプルをトロンビン又はトロンビン様酵素にさらすことによって達成できる。この点に関して、このトロンビンは外因性サンプルに人工的に加えた又は内因性すでにサンプルの一部であるトロンビン又はトロンビン様酵素であってもよい。したがって、トロンビンは活性体であっても、図1に示すような因子Xなどの凝固因子の活性化によって生じたものであってもよい。このトロンビン及び/又は凝固因子の源は、ヒト、動物、あるいは昆虫の源であってもよい。このように、トロンビン様酵素によっては、外部血液源から得たセリンプロテアーゼ族を意味し、これはからフィブリンに変換する能力を持つ。このような酵素はこの分野でよく知られており、通常、蛇毒から得るか、組み換え型で産生される。好ましい実施例では、トロンビン濃度が0.01乃至10I.U/mlであり、好ましくは、0.1乃至2I.U/mlの範囲である。実際は、所望のフィブリンネットワーク構造とクロットサイズを得るには、トロンビン又はトロンビン様酵素の品質をデバイス内のフィブリノゲン濃度に対応して調整するべきである。この点に関して、トロンビンの量は、フィブリノゲン1mg当たり20I.Uトロンビンより少ないことが好ましく、好ましくはフィブリノゲン1mg当たり0.01乃至10I.Uの範囲であり、より好ましくはフィブリノゲン1mg当たり0.1乃至1I.Uの範囲である。好ましい実施例では、サンプルからターゲット分子又は粒子を捕獲するためにフィブリンネットワーク構造を制御するために、カルシウム濃度を調整するようにしてもよい。実際には、これは、試験を行うサンプルにカルシウムイオン源を加えることによって行われる。カルシウムイオン源は、好ましくは塩化カルシウムCaCl2であり、好ましくは、サンプル量1ml当たり1乃至10mgの濃度範囲であり、より好ましくは、サンプル量1ml当たり4乃至7mgの濃度範囲であり、最も好ましくは、サンプル量1ml当たり5乃至6mgの濃度範囲である。血液サンプル中には、例えば、自然にカルシウムが存在しており、このカルシウム濃度の調整は、GDTA、EDTA及びクエン酸塩からなる群から選択されたカルシウムキレート剤を更に加えることによって行うことができる。好ましい実施例では、サンプルからターゲット分子又は粒子を捕獲するためにフィブリンネットワーク構造を制御するのに、この方法が、サンプルにクロット因子XIIIを加えるステップを具える。クロット因子XIIIは、トロンビンで活性化された後、フィブリンマトリックス架橋形成を触媒する酵素である。このステップは、更に、フィブリンネットワーク構造を安定化させ、クロット退縮を速め、フィブリン気孔率を調整する。不活性又は活性XIIIa型でこのような因子XIIIを加えてもよく、あるいは、サンプル量1ml当たり0.5乃至100I.Uの濃度範囲、より好ましくはサンプル量1ml当たり1乃至60I.Uの濃度範囲、最も好ましくはサンプル量1ml当たり1乃至10I.Uの濃度範囲のフィブリノゲン添加剤で調整することができる。上述したことから、本発明に係る方法の達成できる主な目的は試験を行っているサンプルからターゲット粒子又は分子を効率よく濃縮することであるといえる。濃縮因子あるいは濃縮率は、実際はクロットサイズによって決まる。したがって、好ましい実施例では、形成したクロットのサイズが初期のサンプルサイズの少なくとも1/3であり、好ましくはこのクロットサイズが初期のサンプルサイズの1/10より小さい。更に、本発明の好ましい実施例では、このクロットが退縮し、更に、初期サンプル量の1/50乃至1/1000の値に届くサイズの小さなペレットを形成する。退縮率をより高めるためには、すでに上述したように、フィブリノゲンとトロンビンの濃度が重要なファクターとなる。カルシウム濃度や、クロット因子XIIIなどの添加剤といった、その他のパラメータは、クロットサイズに影響する。しかし、実際には、クロットは、サンプル中の活性化した血小板細胞又は活性化した血小板細胞溶解物の存在下で更に退縮する。血液サンプルに天然に存在する、あるいは血液成分サンプル中の添加物である場合、血小板の活性化は、アデノシンジホスフェートADPとコラーゲンからなる群から選択された血小板アゴニストで達成される。このように、本発明は、サンプルを含むフィブリノゲンからターゲット分子又は粒子を分離する方法を開示しており、この方法は、サンプルを活性化した血小板細胞又は血小板細胞溶解物にさらすステップを具える。好ましい実施例では、この活性化した血小板細胞又は血小板細胞溶解物は、サンプル中に天然に存在し、あるいはサンプルに人工的に加えることができる。血小板の活性化は、好ましくは、1mM乃至1μM、好ましくは100μM乃至10μMの濃度のADPによって行うことができる。より高い退縮率を得るために、好ましい実施例では、フィブリンネットワークに捕捉された磁気粒子を退縮手段として用いて、クロットサイズを圧縮し、したがって小さくしている。実際は、磁気粒子を用いて、退縮するフィブリンクロット中で血小板が自然に果たす役割を模倣する。この退縮は、フィブリンクロット内に捕捉された磁気粒子を、外部の磁力にあてることによって行われる。したがって、この磁気粒子は、フィブリンネットワークの気孔率に比べてより粒子のサイズが大きいため、フィブリンクロット内に捕捉される。好ましい実施例では、磁気粒子は、この粒子がフィブリノゲン/フィブリンに対して持っている親和性相互作用によって、フィブリンクロット内に捕捉される。このことは、トロンビン、クロット因子XIII、細菌性フィブリノゲン結合タンパク質、及び組織プラズミノゲン活性剤t-PAからなる群から選択できるフィブリノゲン/フィブリン結合部分で被覆された磁気粒子を用いて行われる。ターゲット分子又は粒子を更に濃縮するために、本発明は更に、これらのターゲットをフィブリンネットワークで捕捉するのに親和性捕捉を使用することを開示している。親和性捕捉を用いることの利点は:1サイズによる捕捉ではフィブリンネットワークで捕捉することが難しい、あるいは捕捉できない小さなターゲットを捕捉する;2親和性捕捉では、効率の良い捕捉収率を達成するのに必要なフィブリノゲン濃度がより低いので、高レベルのターゲット濃度すなわち、非常に小さいクロット、あるいは、むしろペレットとなる。実際、親和性捕捉では、初期サンプル量の1/50以下の濃縮率、好ましくは1/100乃至1/1000になることが期待できる。サンプル量が大きい例えば、3乃至10mlの場合は、濃縮率は、むしろ初期サンプル量の1/1000より小さい。図3aに示すように、好ましい第1の実施例では、フィブリノゲン/フィブリン1への結合部分4を有するターゲット2の天然の親和性によって、親和性捕捉が行われている。このような親和性捕捉の典型的な例は、タンパク質クランプ因子AClfAを結合した表面フィブリノゲンを介してフィブリノゲン/フィブリンに有効な親和性を有する、黄色ブドウ球菌の捕捉である。国際特許出願WO2011/007,004号により一般的かつ詳細に述べられているように、ブドウ球菌、連鎖球菌、及び腸球菌は、フィブリノゲンを含むタンパク質に結合することによって感染を緩和できる付着因子と呼ばれるタンパク質を運ぶ。血液の場合、本発明の方法の別の利点は、血液細胞の天然の親和性を利用して、懸濁液中に赤血球を実質的に保持しながら、小さいフィブリンペレット中の白血球と血小板を更に沈殿させることである。このことは、微生物は血液サンプル中に常に自由に浮遊しているわけではなく、むしろ白血球や赤血球に付着しているか、あるいは分画されているので、特に重要である。例えば、黄色ブドウ球菌の場合は、細菌が宿主防衛を避けるため、血小板中の相互作用とその後の分画及び細菌生存が病原性に寄与する。天然の親和性捕捉は、電荷の相互作用によりフィブリンに強力に結合している核酸などの小さい分子の捕捉に用いることもできる。細菌性粒子については、このような分子がフィブリノゲン/フィブリンに直接的な相互作用親和性を有するので、天然の親和性を小さいタンパク質分子にまで及ばすことができる。好ましい実施例では、天然の親和性分離プロセスを、様々な検体からのフィブリノゲンを用いて適応させている。例えば、ヒト由来のフィブリノゲンに代えて羊由来のフィブリノゲンは、黄色ブドウ球菌の捕捉率を下げる。これは、羊由来のフィブリノゲンは黄色ブドウ球菌に対する結合親和性が低いためである。同様に、サンプル中に使用しているフィブリノゲンは、所定のターゲット又はターゲット群に対するフィブリノゲンの天然親和性捕獲を強化するあるいは禁止するように設計された遺伝子組み換えあるいは修飾フィブリノゲンであってもよい。親和性捕捉の第2実施例を図3bに示す。このように、親和性は、ターゲット2に対する物質-捕捉5を用いて実現し、フィブリノゲン/フィブリン1結合部分4を有する。ターゲットにタグをつける媒介手段として物質-捕捉を使用することは、フィブリノゲン/フィブリンに対するターゲットが天然の親和性を有していない場合に好ましい。この典型的な例は、ほとんどの場合フィブリノゲン/フィブリンに対する天然の親和性がないグラム-陰性種の捕捉である。これは、例えば、フィブリノゲン結合部分を有するグラム-陰性種の抗体を用いることによって実現できる。更に、間接的な親和性捕捉が、ターゲット細胞、細胞成分、細胞亜集団真核性と原核性の両方、細菌、ウィルス、パラサイト、抗原、特定の抗体、毒素、タンパク質、核酸シーケンスなどを含むが、それに限定されないターゲット粒子又は分子に及ぶ。これを実現するには、ターゲット分子又は粒子の方向にある物質捕捉部分が、このターゲット分子又は粒子を特別に認識するように設計された抗体、核酸、アプタマーからなる群から選択される。更に、この物質捕捉部分は、トロンビン、フィブロネクチン、細菌性フィブリノゲン結合タンパク質、組織型プラズミノゲン活性剤、インテグリン、これらのいずれかの員から取り出した部分からなる群から選択されたフィブリノゲン/フィブリン-結合部分と結合あるいは組み合わせることができる。好ましい実施例では、このフィブリン/フィブリノゲン-結合部分と物質捕捉部分が共有結合している。親和性捕捉の第3実施例が、図3cに記載されている。このように、親和性は、フィブリノゲン1融合タンパク質をターゲット2に対する捕捉部分ドメイン7とともに用いて認識される。融合フィブリノゲンタンパク質の使用は、フィブリノゲン分子中の直接的な親和性捕捉の選択性を組み合わせるという利点がある。この視点においては、フィブリノゲン分子は、捕捉して、一群のターゲット又は特定群のターゲットを分離するのにぴったりであるか、あるいは特別に設計することができる。更に、フィブリノゲン遺伝子組み換え又は修飾タンパク質は、自然の相互作用を防止する、及び/又は特定のサンプルタイプ内の分子又は粒子に対する特定の相互作用を強化するように設計することができる。更に、別の実施例では、フィブリノゲン融合タンパク質が更に、分解部位を具えている。これは、以下に説明するように、溶解テップの間にフィブリンネットワークから結合したターゲット分子又は粒子を回復させるのにとくに有益である。好ましい実施例では、分解部位は酵素によるあるいは加水分解による分解サイトである。最も好ましい実施例では、この分解部位が酵素による分解部位であり、これは、プラズミンと、マトリクスメタロプロテイナーゼからなる群から選択された酵素によって開裂する。好ましい実施例では、図4に示すように、親和性捕捉が、ターゲット2に対向する物質-捕捉5を介して行われる。これは、フィブリン結合部分のような組織型プラズミノゲン活性剤を使用するフィブリノゲンに対する親和性を持たない、特別なフィブリン3結合部分4’を有する。好ましい実施例では、この部分4’のフィブリンに対する親和性は、フィブリン結合部分として因子XIIIを使用する場合と同様に、サンプルをトロンビンに露出させた後にのみ、活性型4に転換される。使用に際して、本発明は、ターゲット分子又は粒子を分離して濃縮する方法のみならず、図5に示すようにターゲットを検出するステップも含む。この点に関して、アッセイ工程が、フィブリンクロット内でターゲットを捕捉し分離するステップであって、続いて、クロットの濃縮物内で直接ターゲットを検出するステップを含む。これは、例えば、サンプルを含むフィブリノゲン1を、フィブリン/フィブリノゲン結合部分4を含む物質-捕捉5と、検出標識9を含む物質-標識8に露出させることによって、達成される。これによって、ターゲット/物質-捕捉/物質-標識のフォーメーションができる。トロンビンに露出させると、この複合ターゲット/物質-捕捉/物質-標識が、退縮フィブリンクロット3内で分離される。ターゲットの検出は、例えば、フィブリンクロットを標識8励起源10に露出させて、検出信号11を発することによって、クロット濃縮物上で直接行われる。一般的には、検出方法は、使用した標識に依存し、よく知られている検出方法である、蛍光、発光、SERS表面増感ラマン分光法及びラマン分光法を適用できる。ペレット形成とターゲット分離の後に、好ましい実施例では、調整した緩衝溶液にフィブリンクロット又はペレットを懸濁させ、次いで、このクロットをかき回してすなわち、溶かしてフィブリンクロットから分離したターゲットを回復させる。調整緩衝液の典型的な例は、低張緩衝液、プラズミンなどの繊維素溶解と組み合わせた洗浄剤及び/又はプロティナーゼK、プロナーゼ、メタロプロテナーゼなどのタンパク質分解試薬を含む緩衝剤である。このような溶解ステップは、更に、プラズミノゲン又はプラズミノゲン活性剤などのクロット溶解強化材を加えることによって改善される。好ましい実施例では、この溶解ステップは更に、核酸分解酵素の使用を含むものでもよい。本発明を実装するために、本発明の第2の態様はサンプルからターゲット分子又は粒子を分離するサンプル捕集デバイスに関し、このデバイスは:i識別コード;iiサンプルを収納する容器であって、サンプルを受けるチューブの形であってもよい容器;及びiiiこの容器中のフィブリノゲン含有サンプル;を具え、このデバイスは、デバイス内でトロンビン又はトロンビン様酵素にサンプルを露出させたときに、ターゲット分子又は粒子を独立して捕獲するフィブリンクロットを形成するよう作動するデバイスである。したがって、サンプル容器の容量は、0.1乃至100mlの間、好ましくは0.1乃至10mlの間である。サンプル中のフィブリノゲンの濃度は、好ましくは少なくとも0.1μg/mlである。好ましい実施例では、サンプル中のフィブリノゲンの濃度は、0.1乃至100mg/mlの間であり、最も好ましくは、10mg/ml乃至10μg/mlの間である。したがって、このデバイスは更に、添加剤としてトロンビン又はトロンビン酵素を含む。この点に関して、トロンビン濃度は、サンプルの0.01乃至10I.U/mlであり、好ましくはサンプルの0.1乃至2I.U/mlである。実際には、トロンビン又はトロンビン様酵素の量は、デバイス中のフィブリノゲン濃度に対応して調整して、所望のフィブリンネットワーク構造とクロットサイズを得るようにしなくてはならない。この点に関して、トロンビンの量は、好ましくはフィブリノゲン1mg当たり20I.Uトロンビンより少なく、好ましくは、フィブリノゲン1mg当たり0.01乃至10I.Uトロンビンの間、より好ましくは、フィブリノゲン1mg当たり0.1乃至1I.Uトロンビンの間である。例えば、全血の血液サンプルの場合、本発明にかかるサンプル捕集デバイスは、更に、サンプル中に内生トロンビンの発生を促進する凝固剤を含む。このような促進剤は、例えば、カオリン、セライト、珪藻シリカ、グラスファイバなどのパウダー状あるいは繊維状のケイ酸化合物、炭酸カルシウム、硫酸カルシウムなどの微粉末状のカルシウム化合物、蛇毒由来のトロンビン様物質、及び凝固を促進する血液クロット因子を活性化するポリフェノールからなる群から選択することができる。更に、これらの凝固促進剤は、例えば、個別に、あるいは組み合わせてサンプルに加える、又は、サンプル容器の壁内部に被覆することができる。内生トロンビン促進剤の量とプロセスは、凝固プロセスを調整し、小さいフィブリンクロットサイズとするように調整しなければならない。更に、本発明のデバイスは、カルシウム、キレート剤、活性血小板細胞、又は活性血小板細胞溶解物とファクターXIIIからなる群から選択された添加物を含んでいてもよい。したがって、サンプル捕集デバイスは更に、付加磁気粒子を含むものでもよい。好ましい実施例では、デバイス中のこの磁気粒子は、トロンビン、フィブロネクチン、細菌性フィブリノゲン結合タンパク質、組織型プラズミノゲン活性剤からなる群から選択されたフィブリン/フィブリノゲン結合部分、及びこの群のいずれかの員由来のインテグリン及び部分で被膜されている。好ましい実施例では、このフィブリン/フィブリノゲン結合部分と磁気粒子が共有結合している。更に、本発明のデバイスは:Iフィブリン/フィブリノゲン結合部分と、IIターゲット分子又は粒子に対する物質捕捉部分と、を有する分子を含む添加剤を有していてもよい。したがって、このターゲット分子又は粒子に対する物質捕捉部分は、抗体、核酸、及びこのターゲット分子又は粒子を特に認識するように設計されたアプタマーからなる群から選択することができる。更に、この物質捕捉部分は、トロンビン、フィブロネクチン、細菌性フィブリノゲン結合タンパク質、組織型プラズミノゲン活性剤からなる群から選択されたフィブリン/フィブリノゲン結合部分、及びこの群のいずれかの員由来のインテグリン及び部分と結合させる又は組み合わせることができる。好ましい実施例では、このフィブリン/フィブリノゲン結合部分と物質捕捉部分が共有結合している。更に、本発明のデバイスは、フィブリノゲン遺伝子組み換え又は変性タンパク質を含む添加剤を含むものでもよい。このような遺伝子組み換えあるいは変性フィブリノゲンタンパク質は、特に、デバイス内で使用する際に、遺伝子組み換えフィブリノゲンタンパク質をサンプル中の特定のターゲット分子又は粒子と親和性相互作用を強化又は阻害するように、特に設計することができる。好ましい実施例では、デバイス内で使用している遺伝子組み換えタンパク質が、ターゲット分子又は粒子に対する捕捉部分ドメインを有するフィブリノゲン融合タンパク質である。別の実施例では、このフィブリノゲン融合タンパク質が更に、分解部位を含む。これは、以下に述べるように、溶解ステップの間に結合したターゲット分子又は粒子をフィブリンネットワークから捕集するのにとくに有益である。好ましい実施例では、この分解部位は、酵素による分解部位、又は加水分解による分解部位である。最も好ましい実施例では、この分解部位が酵素による分解部位であり、これは、プラズミンと、マトリックスメタロプロテイナーゼからなる群から選択された酵素によって開裂する。実際は、サンプルを捕集した後、あるいはデバイス内に一体化させた後に、上述した添加物のすべてをサンプルに加えることができる。後者の場合、この添加物は、水性緩衝液中で溶解させて一体化させることができる。好ましくは、この緩衝液は、水、好ましくは40mM濃度の塩化カルシウム、及び好ましくは75mM濃度の塩化ナトリウムを含み、好ましくはpH7.3である。好ましい実施例では、この添加物は、凍結乾燥させた形でデバイス内に含めることができる。これは、デバイスの使用前に、あるいはデバイス内にサンプルを導入するときに凍結乾燥させることができる。ここに開示したサンプル捕集デバイスでは、作動時に、小さなフィブリンクロットができて、そこにターゲット粒子又は分子が捕獲される。濃縮ファクター又は速度は、特に、このクロットのサイズによって決まる。したがって、最初のサンプルサイズの少なくとも1/3のクロットを形成するデバイスの構成と設計であり、好ましくはクロットサイズは、最初のサンプル量の少なくとも1/10である。更に、本発明の好ましい実施例では、このクロットは、初期のサンプル量の1/50乃至1/1000に届くサイズの小さなペレットを更に形成する。本発明のサンプル捕集デバイスを用いて、ターゲット細胞、細胞部分、細胞亜集団真核及び原核、細菌、ウィルス、パラサイト、抗原、特定抗体、毒素、タンパク質、核酸シーケンス、などからなる群から選択することができるターゲット分子又は粒子を分離し濃縮することができる。本発明のサンプル捕集デバイスを用いて、上記に定義した様々なサンプルからターゲット分子又は粒子を分離して濃縮することができる。一般的に、これには、全血、血液製剤、血液成分、クロット因子添加剤を伴う複合サンプルが含まれる。この点に関して、ここに述べたサンプルは、食物サンプル、臨床サンプル、環境サンプル、および実験サンプルを含めて、試験が必要なあらゆるタイプのサンプルを意味する。実際、デバイス内の識別コードは、例えば、バーコード、デバイスの色、サイズ、および形状であってもよい。このような識別コードは、使用を意図したデバイスとアプリケーションの基準又は表示に使用することができる。本発明のデバイスは、実際、デバイスの構成部品、デバイスを使用するサンプルタイプ、および/又は分離が必要なターゲットによって区別することができる。図6は、本発明によるデバイスを用いたサンプル処理の一例を示す。このデバイスは、閉塞キャップと識別コードを有する標準反応管でもよい。このデバイスは、例えば、病原性粒子又は分子バクテリア、ウィルスなど又はターゲット分子DNA、RNA、又はタンパク質などのターゲット粒子又は分子の存在を試験する必要がある、流体サンプルを受けるように構成されている。本発明のデバイスは、更に、フィブリンクロットの形成とターゲットの分離を起こす安定した試薬処方を含む。デバイス内のサンプル捕集時に、フィブリノゲン分子がまず管内のターゲットと反応する。第2ステップにおいて、フィブリノゲンがフィブリンに変換され、フィブリンネットワーク中でターゲットのポリマー化と捕獲を促す。フィブリンネットワークは、第3ステップで、血液容器内で小さなペレットを形成するように反応する。ペレットが形成されると、周辺サンプルを移し替えて、小さいペレット中に捕獲されたターゲットの分離を促す。最終ステップにおいて、ペレットを溶解させて、少量の調整した緩衝液中でフィブリン捕獲からターゲットを回復させる。例えば、サンプル移送中にターゲット捕獲/ペレット形成ステップが閉じた管内で行われる一方で、最新の液体操作自動システムを用いて、ペレットの分離と溶解を容易に行うことができる。このプロセスでは、ここに開示したデバイスがサンプルを捕集して、同時に、サンプルからターゲット粒子又は分子を効果的に分離し濃縮させ、必要なサンプル処理ステップを非常に簡単なものにするとともに、更に、潜在的な感染リスク又は汚染リスクを低減する。実施例1血液成分サンプルからの黄色ブドウ球菌SAの捕捉:多血小板血漿PRPサンプル。500μlのクエン酸PRPサンプルを100CFUのSA菌でスパイクする。濃度10U.I./mlのトロンビン5μlを加えてインキュベートし、スモールサイズのパレット10乃至20μlサイズを形成した。このように形成したパレットを100μlの溶解緩衝液0.01サポニン、0.05ツイーンTween、及び0.05トリトンXで溶解させ、5μlのプロティナーゼK10U.I./mlによって、溶解緩衝液中で最初にスパイクしたSA菌の90乃至100を回復させる。実施例2血液成分サンプルからの黄色ブドウ球菌SAの捕捉:少血小板血漿PPPサンプル。500μlのクエン酸PPPサンプルを100CFUのSA菌でスパイクして、例1と同じプロトコルで処理する。同じ回復パーフォーマンスが得られる。しかし、PRPの場合に比べると、フィブリンクロットが大きい。この差は、PPPサンプルの場合、フィブリンクロットの退縮が低いためである。この退縮は、PRPサンプル中に存在する血小板細胞によってむしろ確実になる。実施例3血液成分サンプルからの黄色ブドウ球菌SAの捕捉:セラムサンプル。500μlのクエン酸セラムを100CFUのSA菌でスパイクして、例1と同じプロトコルで処理する。この場合、セラムサンプル中にフィブリノゲンがないため、クロット/ペレットは形成されない。1.25mgのヒトフィブリノゲンをセラムサンプルに加えることによって、フィブリンクロットを形成することができ、これによって、セラムサンプルからSA菌を分離する。実施例4グラム陽性細菌及び菌類を全血から捕捉:100CFUの微生物でスパイクした4mlの全血からの回復。微生物株/種収率S.pyogenesM5785C.albicans92MRSE83E.faecalis70実施例5複合サンプルからのバクテリアの特定の捕捉:1mlの複合PBSサンプルを、サンプル中の様々な濃度のフィブリノゲンで黄色ブドウ球菌SA1000CFU/ml又はシトロバクターフロインディ18000CFU/mlをスパイクする。フィブリノゲン濃度を低くすることによって、パレットサイズすなわち、濃縮度が下がり、フィブリンネットワークの気孔サイズが下がる。このような条件で、SA捕獲率は非常に効率が良いが、C.フロインディ捕獲率は大きく下がる。この捕獲効率の差は、SAバクテリアはフィブリノゲンに対して強い天然の親和性を持つがClfA表面タンパク質を通して、C.フロインディはこのような親和性に欠けることに起因する。実施例6複合サンプルからの特定のバクテリアの捕獲:例5と同じ条件で、更に、ブドウ球菌ClfAタンパク質で標識したグラム陰性脂質A表面タンパク質に対する抗体をサンプルに加えた変形を行ったサンプルとして、1mlの複合PBS中のC.フロインディを用いた。この条件では、図3bに示すように、抗体がC.フロインディと結合して、フィブリノゲンに対して効率よく結合し、その後、フィブリンペレット中で効果的に分離するほぼ100。上述の好ましい実施例の様々な変形、変更を、当業者は、本発明の範囲と精神から外れることなく作ることができる。したがって、特許請求の範囲内で、本発明は、特にここで説明したように実施することができる。"