"下記の~の何れかのアミノ酸配列を有するタンパク質。配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列において1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;又は配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列、但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さないことを意味する。下記の何れかのアミノ酸配列を有するタンパク質をコードする遺伝子。配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列において1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有するアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;又は配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さないことを意味する。検体とLアミノ酸オキシダーゼとを水と酸素の存在下に所定時間放置する工程、放置後の反応液中に存在する前記Lアミノ酸オキシダーゼの作用による反応生成物の少なくとも一種の量を計測する工程を含む、前記検体中のLリジンの定量方法であって、前記Lアミノ酸オキシダーゼが、請求項1に記載のタンパク質である、前記方法。工程における放置を、pH5565にて行う、請求項3に記載の方法。前記工程で計測する反応生成物が過酸化水素である請求項3または4に記載の方法。過酸化水素を、ペルオキシダーゼ反応を用いて測定する請求項5に記載の方法。過酸化水素を、過酸化水素電極を用いた電流検出型センサーにより測定する請求項5に記載の方法。前記工程で計測する反応生成物がアンモニアである請求項3または4に記載の方法。アンモニアを、アンモニア検出薬を用いて測定する請求項8に記載の方法。前記工程で計測する反応生成物がLリジンの脱アミノ化生成物である請求項3または4に記載の方法。以下の試薬を含むLリジンの定量用キット。Lアミノ酸オキシダーゼ但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼは、請求項1に記載のタンパク質である、前記キット。反応用緩衝液、過酸化水素検出用試薬、アンモニア検出薬およびLリジンの脱アミノ化生成物検出薬の少なくとも一つをさらに含む、請求項11に記載のキット。Lアミノ酸オキシダーゼを検出用電極の表面または検出用電極の近傍に配置したLリジンの検出または定量用酵素センサーであって、前記検出用電極は過酸化水素検出用電極であり、かつ前記Lアミノ酸オキシダーゼは、請求項1に記載のタンパク質である、前記センサー。過酸化水素検出用電極は、酵素式過酸化水素電極または隔膜式過酸化水素電極である請求項12に記載の酵素センサー。しかしながら、トリコデルマビリデ由来のLリジンαオキシダーゼは、Lリジン以外のアミノ酸に対してもオキシダーゼ活性を示す。そのため、血漿のような多種類のアミノ酸を含有する試料をLリジンαオキシダーゼを用いて定量した場合、過剰評価になる傾向がある。また、最近、上記Lリジンαオキシダーゼに比べて、基質特異性が高い海水魚の粘液由来のLリジンαオキシダーゼが報告されている。しかし、このLリジンαオキシダーゼは、海水魚の粘液由来のであり、培養による酵素生産についての報告はない。従って、この酵素を大量生産してLリジンの定量に用いることは困難である。さらに、シュードモナスフルオレッセンス由来のLリジンモノオキシゲナーゼをLリジン定量に用いられた報告はない。また、この酵素をLリジン定量に用いたとしても、上述のように、Lリジン以外のLオルニチンおよびLアルギニンに対してもオキシゲナーゼ活性を有することから、血漿のような多種類のアミノ酸を含有する試料については、Lリジンの定量を厳密に行うことはできない。Lリジンのオキシダーゼによる定量法は、実現できれば、機器分析的手法と比べ安価で簡易的に行うことができるという観点から有用である。しかし、血漿のような多種類のアミノ酸を含有する試料については、現在までに利用可能な酵素では、基質特異性が低いか、あるいは酵素生産性に問題があるなどの点から、実用に供することができる状況ではなかった。そこで、本発明は、生体試料中のLリジンを、多種類のアミノ酸を含有する試料のように、他のアミノ酸が共存する場合であっても特異的に定量可能である酵素的定量法に用いることができるLリジンに対する基質特異性が高い酵素を提供すること、さらにはこの酵素を用いたLリジンの酵素的定量法を提供することを目的とする。さらに本発明は、上記酵素的定量法を実施する際に利用できる測定用のキットを提供することも目的とする。加えて本発明は、上記酵素的定量法に利用できる酵素センサーを提供することも目的とする。本発明者らは、上記目的を達成するため鋭意検討した結果、シュードモナス属菌株を自然界より分離し、本シュードモナス属する微生物が本来産生する、、iiの性質を有するアミノ酸オキシダーゼを抽出、精製することに成功した。iLリジン、Lオルニチン、Lアルギニンを基質とする。iipH6.5以下の範囲では、Lリジンのみを基質とする。本発明者らが種々検討した結果、Lリジンに作用させる酵素としてシュードモナス属由来アミノ酸オキシダーゼを用いることにより、検出可能な生成物がLリジンから定量的に生じること、さらには、本酵素は、他のアミノ酸が共存していても、pH6.5以下の範囲では、Lリジンに特異的に反応して、検出可能な生成物がLリジンの存在量に比例して生成することを見出して本発明を完成した。本発明は、以下に示すとおりである。1下記の~の何れかのアミノ酸配列を有するタンパク質。配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列において1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;又は配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列、但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さないことを意味する。2下記の何れかのアミノ酸配列を有するタンパク質をコードする遺伝子。配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列において1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有するアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;又は配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さないことを意味する。3検体とLアミノ酸オキシダーゼとを水と酸素の存在下に所定時間放置する工程、放置後の反応液中に存在する前記Lアミノ酸オキシダーゼの作用による反応生成物の少なくとも一種の量を計測する工程を含む、前記検体中のLリジンの定量方法であって、前記Lアミノ酸オキシダーゼが、1に記載のタンパク質である、前記方法。4工程における放置を、pH5565にて行う、3に記載の方法。5前記工程で計測する反応生成物が過酸化水素である3または4に記載の方法。6過酸化水素を、ペルオキシダーゼ反応を用いて測定する5に記載の方法。7過酸化水素を、過酸化水素電極を用いた電流検出型センサーにより測定する5に記載の方法。8前記工程で計測する反応生成物がアンモニアである3または4に記載の方法。9アンモニアを、アンモニア検出薬を用いて測定する8に記載の方法。10前記工程で計測する反応生成物がLリジンの脱アミノ化生成物である3または4に記載の方法。11以下の試薬を含むLリジンの定量用キット。Lアミノ酸オキシダーゼ但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼは、1に記載のタンパク質である、前記キット。12反応用緩衝液、過酸化水素検出用試薬、アンモニア検出薬およびLリジンの脱アミノ化生成物検出薬の少なくとも一つをさらに含む、11に記載のキット。13Lアミノ酸オキシダーゼを検出用電極の表面または検出用電極の近傍に配置したLリジンの検出または定量用酵素センサーであって、前記検出用電極は過酸化水素検出用電極であり、かつ前記Lアミノ酸オキシダーゼは、1に記載のタンパク質である、前記センサー。14過酸化水素検出用電極は、酵素式過酸化水素電極または隔膜式過酸化水素電極である12に記載の酵素センサー。本発明によれば、Lリジンに対する基質特異性が高い新規Lアミノ酸オキシダーゼを提供できる。さらにこのLアミノ酸オキシダーゼをいることで、他のアミノ酸など多くの夾雑物を含む試料においても、Lリジンを特異的に迅速簡便な検出を行うことができる。特に、血漿、血清または尿のような生体試料に対し本発明は有効であり、ペルオキシダーゼ等の酵素とカップリングさせることにより発色法や蛍光法でLリジンを定量できるのみならず、電極型酵素センサーを提供することもできる。本発明は、下記の~の何れかのアミノ酸配列を有するタンパク質に関する。このタンパク質は、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有する。配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列において1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;又は配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列、但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さないことを意味する。の配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列を有するタンパク質である酵素は、シュードモナス属菌株を新たに自然界より分離し、本シュードモナス属に属する微生物が本来産生する酵素として抽出、精製したものである。この点については実施例において詳述する。本発明において、本発明のタンパク質が有するLアミノ酸オキシダーゼ活性は、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さないことを意味する。これらの作用の有無の測定方法は実施例に記載の分析方法定量方法を用いることにより確認できる。また、Lリジン、Lオルニチン及びLアルギニン以外のタンパク質構成アミノ酸である、Lチロシン、Lアラニン、Lシステイン、Lアスパラギン酸、Lグルタミン酸、Lグリシン、Lヒスチジン、Lイソロイシン、Lロイシン、Lメチオニン、Lアスパラギン、Lプロリン、Lグルタミン、Lアルギニン、Lセリン、Lスレオニン、Lバリンに対し、本発明のタンパク質のLアミノ酸オキシダーゼは活性を示さない。本明細書で言う1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有するアミノ酸配列における1から数個の範囲は、欠失等を有するタンパク質が、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さない酵素である限り、特に限定されない。前記1から数個の範囲は、前記オキシダーゼ活性を有するタンパク質である割合が高いことから、例えば、1から30個、好ましくは1から20個、より好ましくは1から10個、さらに好ましくは1から7個、一層好ましくは1から5個、特に好ましくは1から3個程度であることができる。本明細書で言う配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有するアミノ酸配列における相同性は、前記アミノ酸配列の相同性を有するタンパク質が、酸素及び水の存在下、pH7085においてLリジン、Lオルニチン及びLアルギニンに作用して過酸化水素とアンモニアを生成し、かつpH5565においてはLリジンに対しては上記作用を示すが、Lオルニチン及びLアルギニンに対しては上記作用を示さない酵素である限り、特に限定されない。前記アミノ酸配列の相同性は、95以上であれば特に限定されないが、好ましくは96以上、さらに好ましくは97以上、さらに好ましくは98以上、さらに好ましくは99、特に好ましくは99.5である。さらに、本発明に用いるLリジンオキシダーゼは、同様の活性を有するものであれば、自然界より分離された生物に由来するもの、本酵素をコードする遺伝子を大腸菌や他の生物を宿主として発現させて得られる酵素またはタンパク質も含まれる。また、異種発現による生産法としては、例えば、同様の活性を有する生物種より抽出したゲノムDNAから該当する遺伝子をPCRにて増幅しpETもしくはpUCなどに組み込んだプラスミドベクターを構築したのち、BL21、JM109などの宿主菌株に形質転換し、培養する方法が挙げられる。これら以外の公知の方法も適宜用いることができる。本発明で用いるLアミノ酸オキシダーゼの取得方法は特に制限されず、化学合成により合成したタンパク質でもよいし、遺伝子組換え技術により作製した組換えタンパク質でもよい。組換えタンパク質を作製する場合には、後述するように当該タンパク質をコードする遺伝子DNAを取得する。このDNAを適当な発現系に導入することにより、上記Lアミノ酸オキシダーゼを産生することができる。上記Lアミノ酸オキシダーゼは、上記Lアミノ酸オキシダーゼをコードする遺伝子をベクター上に搭載し、このベクターによって宿主細胞を形質転換した後、形質転換させた宿主細胞を培養して培養物中に前記遺伝子がコードするタンパク質を蓄積し、蓄積したタンパク質を収集することを含む、生産方法により調製することができる。Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するタンパク質をコードする遺伝子は、本発明の一態様である。即ち、本発明は、下記の何れかのアミノ酸配列を有するタンパク質をコードする遺伝子を包含する。配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列において1から数個のアミノ酸の欠失、置換及び/又は付加を有するアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;又は配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列に対して95以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、Lアミノ酸オキシダーゼ活性を有するアミノ酸配列;但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、前述の通りである。上記Lアミノ酸オキシダーゼをコードする遺伝子の取得方法は特に限定されない。本発明のLアミノ酸オキシダーゼをコードする遺伝子は、例えば、配列番号1に記載のアミノ酸配列および配列番号2に記載した塩基配列の情報に基づいて、化学合成、遺伝子工学的手法又は突然変異誘発などの当業者に既知の任意の方法で作製することができる。例えば、配列表の配列番号2に記載の塩基配列を有するDNAに対し、変異原となる薬剤と接触作用させる方法、紫外線を照射する方法、遺伝子工学的手法等を用いて行うことができる。遺伝子工学的手法の一つである部位特異的変異誘発法は特定の位置に特定の変異を導入できる手法であることから有用であり、MolecularCloningAlaboratoryMannual2ndEdColdSpringHarborLaboratoryColdSpringHarborNY1989以下、モレキュラークローニング第2版と略す、CurrentProt°ColsinMolecularBiologySupplement1~38JohnWileySons以下、カレントプロトコールズインモレキュラーバイオロジーと略す等に記載の方法に準じて行うことができる。本明細書中の配列表の配列番号1に記載したアミノ酸配列または配列番号2に示す塩基配列の情報に基づいて適当なブローブやプライマーを調製し、それらを用いてシュードモナスエスピーH813株のcDNAまたはゲノムライブラリーをスクリーニングすることにより本発明の遺伝子を単離することができる。cDNAまたはゲノムライブラリーは、常法により作製することができる。PCR法により本発明のLアミノ酸オキシダーゼをコードする遺伝子を取得することもできる。上記シュードモナスエスピーH813株のcDNAまたはゲノムライブラリーを鋳型として使用し、配列番号2に記載した塩基配列を増幅できるように設計した1対のプライマーを用いてPCRを行う。PCRの反応条件は適宜設定することができ、例えば、94°Cで30秒間変性、55°Cで30秒~1分間アニーリング、72°Cで2分間伸長からなる反応工程を1サイクルとして、例えば30サイクル行った後、72°Cで7分間反応させる条件などを挙げることができる。次いで、増幅されたDNA断片を、大腸菌Ecoli等の宿主で増幅可能な適切なベクター中にクローニングすることができる。上記したプローブ又はプライマーの調製、ゲノムライブラリーの構築、ゲノムライブラリーのスクリーニング、並びに目的遺伝子のクローニングなどの操作は当業者に既知であり、例えば、モレキュラークローニング第2版、カレントプロトコールズインモレキュラーバイオロジー等に記載の方法に準じて行うことができる。上記Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子は適当なベクター中に挿入して使用することができる。本発明で用いるベクターの種類は特に限定されず、例えば、自立的に複製するベクター例えばプラスミド等でもよいし、あるいは、宿主細胞に導入された際に宿主細胞のゲノムに組み込まれ、組み込まれた染色体と共に複製されるものであってもよい。好ましくは、ベクターは発現ベクターである。発現ベクターにおいて上記遺伝子は、転写に必要な要素例えば、プロモーター等が機能的に連結されている。プロモータは宿主細胞において転写活性を示すDNA配列であり、宿主の種類に応じて適宜選択することができる。細菌細胞で作動可能なプロモータとしては、バチルスステアロテルモフィルスマルトジェニックアミラーゼ遺伝子、バチルスリケニホルミスαアミラーゼ遺伝子、バチルスアミロリケファチエンスBANアミラーゼ遺伝子、バチルスサブチリスアルカリプロテアーゼ遺伝子もしくはバチルスプミルスキシロシダーゼ遺伝子のプロモータ、またはファージラムダのPR若しくはPLプロモータ、大腸菌Ecoliのlac、trp若しくはtacプロモータなどが挙げられる。哺乳動物細胞で作動可能なプロモータの例としては、SV40プロモータ、MT-1メタロチオネイン遺伝子プロモータ、またはアデノウイルス2主後期プロモータなどがある。昆虫細胞で作動可能なプロモータの例としては、ポリヘドリンプロモータ、P10プロモータ、オートグラファカリホルニカポリヘドロシス塩基性タンパクプロモータ、バキュウロウイルス即時型初期遺伝子1プロモータ、またはバキュウロウイルス39K遅延型初期遺伝子プロモータ等がある。酵母宿主細胞で作動可能なプロモータの例としては、酵母解糖系遺伝子由来のプロモータ、アルコールデヒドロゲナーゼ遺伝子プロモータ、TPI1プロモータ、ADH24cプロモータなどが挙げられる。糸状菌細胞で作動可能なプロモータの例としては、ADH3プロモータまたはtpiAプロモータなどがある。また、上記Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子は必要に応じて、適切なターミネータに機能的に結合されてもよい。Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子を含む組換えベクターは更に、ポリアデニレーションシグナル、転写エンハンサ配列例えばSV40エンハンサなどの要素を有していてもよい。Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子を含む組換えベクターは更に、該ベクターが宿主細胞内で複製することを可能にするDNA配列を具備してもよく、その一例としてはSV40複製起点宿主細胞が哺乳類細胞のときが挙げられる。Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子を含む組換えベクターはさらに選択マーカーを含有してもよい。選択マーカーとしては、例えば、ジヒドロ葉酸レダクターゼDHFRまたはシゾサッカロマイセスポンベTPI遺伝子等のようなその補体が宿主細胞に欠けている遺伝子、または例えばアンピシリン、カナマイシン、テトラサイクリン、クロラムフェニコール、ネオマイシン若しくはヒグロマイシンのような薬剤耐性遺伝子を挙げることができる。Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子、プロモータ、および所望によりターミネータおよび/または分泌シグナル配列をそれぞれ連結し、これらを適切なベクターに挿入する方法は当業者に周知である。Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子を含む組換えベクターを適当な宿主に導入することによって形質転換体を作製することができる。Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子を含む組換えベクターを導入される宿主細胞は、Lアミノ酸オキシダーゼの遺伝子を発現できれば任意の細胞でよく、細菌、酵母、真菌および高等真核細胞等が挙げられる。細菌細胞の例としては、バチルスまたはストレプトマイセス等のグラム陽性菌又は大腸菌Ecoli等のグラム陰性菌が挙げられる。これら細菌の形質転換は、プロトプラスト法、または公知の方法でコンピテント細胞を用いることにより行えばよい。哺乳類細胞の例としては、HEK293細胞、HeLa細胞、COS細胞、BHK細胞、CHL細胞またはCHO細胞等が挙げられる。哺乳類細胞を形質転換し、該細胞に導入されたDNA配列を発現させる方法も公知であり、例えば、エレクトロポーレーション法、リン酸カルシウム法、リポフェクション法等を用いることができる。酵母細胞の例としては、サッカロマイセスまたはシゾサッカロマイセスに属する細胞が挙げられ、例えば、サッカロマイセスセレビシエまたはサッカロマイセスクルイベリ等が挙げられる。酵母宿主への組換えベクターの導入方法としては、例えば、エレクトロポレーション法、スフェロブラスト法、酢酸リチウム法等を挙げることができる。他の真菌細胞の例は、糸状菌、例えばアスペルギルス、ニューロスポラ、フザリウム、またはトリコデルマに属する細胞である。宿主細胞として糸状菌を用いる場合、DNA構築物を宿主染色体に組み込んで組換え宿主細胞を得ることにより形質転換を行うことができる。DNA構築物の宿主染色体への組み込みは、公知の方法に従い、例えば相同組換えまたは異種組換えにより行うことができる。昆虫細胞を宿主として用いる場合には、組換え遺伝子導入ベクターおよびバキュロウイルスを昆虫細胞に共導入して昆虫細胞培養上清中に組換えウイルスを得た後、さらに組換えウイルスを昆虫細胞に感染させ、タンパク質を発現させることができる例えば、BaculovirusExpressionVectorsALaboratoryManua1;及びカレントプロトコールズインモレキュラーバイオロジー、BioTechnology647等に記載。バキュロウイルスとしては、例えば、ヨトウガ科昆虫に感染するウイルスであるアウトグラファカリフォルニカヌクレアーポリヘドロシスウイルス等を用いることができる。昆虫細胞としては、Spodopterafrugiperdaの卵巣細胞であるSf9、Sf21バキュロウイルスエクスプレッションベクターズ、アラボラトリーマニュアル、ダブリューエイチフリーマンアンドカンパニー、ニューヨーク、、Trichoplusianiの卵巣細胞であるHiFive等を用いることができる。組換えウイルスを調製するための、昆虫細胞への組換え遺伝子導入ベクターと上記バキュロウイルスの共導入方法としては、例えば、リン酸カルシウム法又はリポフェクション法等を挙げることができる。上記の形質転換体は、導入された遺伝子の発現を可能にする条件下で適切な栄養培地中で培養する。形質転換体の培養物から、本発明で用いるLアミノ酸オキシダーゼを単離精製するには、通常のタンパク質の単離、精製法を用いればよい。例えば、本発明で用いるLアミノ酸オキシダーゼが、細胞内に溶解状態で発現した場合には、培養終了後、細胞を遠心分離により回収し水系緩衝液に懸濁後、超音波破砕機等により細胞を破砕し、無細胞抽出液を得る。該無細胞抽出液を遠心分離することにより得られた上清から、通常のタンパク質の単離精製法、即ち、溶媒抽出法、硫安等による塩析法、脱塩法、有機溶媒による沈殿法、ジエチルアミノエチルセファロース等のレジンを用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、SSepharoseFF等のレジンを用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等のレジンを用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィ一法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の手法を単独あるいは組み合わせて用い、本発明のLアミノ酸オキシダーゼを精製標品として得ることができる。<Lリジンの定量方法>本発明のLリジンの定量方法は、検体とLアミノ酸オキシダーゼとを水と酸素の存在下に所定時間放置する工程、放置後の反応液中に存在する前記Lアミノ酸オキシダーゼの作用による反応生成物の少なくとも一種の量を計測する工程を含む。但し、前記Lアミノ酸オキシダーゼは、上記本発明のタンパク質である。本発明の方法で、検体として用いられる生体試料は、Lリジンを含む可能性のある試料であれば、如何なるものでもよい。生体試料にLアミノ酸オキシダーゼを作用させて生じる、どの生成物を定量することで生体試料中のLリジンの濃度を測定するのかにより、生体試料は適宜選択することができる。例えば、発色剤や蛍光剤を利用して上記生成物を定量する場合には無色の水溶液であることが好ましく、血清及び血漿などが例として挙げられる。Lアミノ酸オキシダーゼによるLリジンの酸化反応を以下の反応式Aに示す。本発明で用いるLアミノ酸オキシダーゼとは、上記式Aに示す反応を触媒する。工程におけるLアミノ酸オキシダーゼの混合量は、10mUmlリジン1μmolを1分間で消費する活性を1Uとする以上とすることが適当であり、水の混合量は、サンプル中のLys濃度に応じて適宜決定できるが、例えば、5~95の範囲とすることができる。Lアミノ酸オキシダーゼの混合量の上限は特にないが、実用的には、例えば、100mUml以下であることができる。しかし、Lアミノ酸オキシダーゼの混合量および水の混合量は、この範囲に限定する意図ではなく、適宜調整できる。さらに、Lアミノ酸オキシダーゼおよび水に加えて、好ましくは、Lアミノ酸オキシダーゼの至適pHを考慮したpHを示す緩衝液を含むことができる。次いで、前記混合により得られた反応液を酸素の存在下に所定時間放置する。Lアミノ酸オキシダーゼによるLリジン酸化反応においては、反応式Aに示すように、Lリジン脱アミノ化生成物である2オキソ6アミノヘキサン酸と共に、アンモニアNH3と過酸化水素H2O2が生成物として得られる。上記反応を空気中で実施することで、反応液中の溶存酸素として上記酸素は供給される。反応液中酸素を供給する目的で反応液に空気などの酸素含有気体を強制的に供給する必要は通常はない。酵素反応に必要とされる酸素量が微量であり、溶存酸素により十分に賄えるためである。酵素のための放置時間は、例えば、使用する酵素量にもよるが、例えば、10分~1時間の範囲とすることができる。しかし、この範囲に限定する意図ではなく、適宜調整できる。工程工程では、放置後の反応液中に存在する前記酵素の作用による反応生成物の少なくとも一種の量を計測する。定量に用いられる生成物が過酸化水素である場合、例えばペルオキシダーゼ反応を用いて測定する方法等の公知の方法により、過酸化水素定量可能である。ペルオキシダーゼ反応を用いて測定する場合、使用可能なペルオキシダーゼは過酸化水素の定量に利用可能な酵素であればよく、例えば西洋わさび由来ペルオキシダーゼが挙げられる。また、使用するペルオキシダーゼの基質となり得るものであれば発色剤として使用可能であり、西洋わさび由来ペルオキシダーゼを用いる場合には4アミノアンチピリン:フェノールなどが挙げられる。西洋わさび由来ペルオキシダーゼを用いる過酸化水素定量のための反応は以下に示す通りである。4アミノアンチピリン等の発色剤や蛍光剤は、使用されるペルオキシダーゼの種類によって適宜選択することが可能である。Lアミノ酸オキシダーゼ反応の生成物である過酸化水素は、過酸化水素電極を用いた電流検出型センサーを用いて測定することもできる。過酸化水素電極としては、例えば、ペルオキシダーゼを牛血清アルブミンとともにグルタルアルデヒドに固定化した膜とフェロセンをカーボンペーストに含有させたものを電極として用いるセンサーを挙げることができる。定量に用いられる生成物がアンモニアである場合には、アンモニア検出薬を用いて測定することができる。アンモニア検出薬としては、例えば、フェノールと次亜塩素酸の組み合わせによるインドフェノール法を挙げることができる。具体的には、サンプルをフェノールニトロプルシド溶液および過塩素酸溶液と混合して発色させ、635nmの吸光度を測定することにより、アンモニア定量が可能である。定量に用いられる生成物がLリジンの脱アミノ化生成物である2オキソ6アミノヘキサン酸である場合には、2オキソ6アミノヘキサン酸を3メチル2ベンゾチアゾロンヒドラジンハイドロクロライド3methyl2benzothiazolonehydrazinehydrochlorideと反応させてヒドラゾンhydrazone誘導体を分光定量することにより、2オキソ6アミノヘキサン酸の定量を行うことができる。<Lリジンの定量用キット>本発明は、以下の試薬を含むLリジンの定量用キットを包含する。Lアミノ酸オキシダーゼ上記Lアミノ酸オキシダーゼは、前記本発明のLアミノ酸オキシダーゼである。本発明のキットは、反応用緩衝液、過酸化水素検出用試薬、アンモニア検出薬およびLリジンの脱アミノ化生成物である2オキソ6アミノヘキサン酸検出薬の少なくとも一つをさらに含むことができる。反応用緩衝液は、反応液中を定量反応に適したpHに維持するために用いられる。後述の実施例に示すLアミノ酸オキシダーゼは、pH5565においてはLオルニチン及びLアルギニンに対して作用せず、Lリジンのみを基質とすることから、精度良くLリジンを定量するには、pH5565の範囲の緩衝液であることが望ましい。過酸化水素検出用試薬は、過酸化水素の検出を、例えば、発色もしくは蛍光によって行う場合に用いる。過酸化水素検出用試薬としては、例えば、ペルオキシダーゼとその基質となり得る発色剤の組合せであることができる。具体的には、西洋わさびペルオキシダーゼと2アミノアンチピリンフェノールの組み合わせを挙げることができる。アンモニア検出薬としては、例えば、フェノールと次亜塩素酸の組み合わせによるインドフェノール法を挙げることができる。Lリジンの脱アミノ化生成物である2オキソ6アミノヘキサン酸検出薬としては、例えば、2オキソ6アミノヘキサン酸と3メチル2ベンゾチアゾロンヒドラジンハイドロクロライド3methyl2benzothiazolonehydrazinehydrochlorideを反応させて、ヒドラゾンhydrazone誘導体を分光定量する方法を用いることができる。<酵素センサー>本発明は、Lアミノ酸オキシダーゼを検出用電極の表面または検出用電極の近傍に配置したLリジンの検出または定量用酵素センサーを包含する。この酵素センサーに用いるLアミノ酸オキシダーゼは、前記本発明のLアミノ酸オキシダーゼである。前記検出用電極は過酸化水素検出用電極である。過酸化水素検出用電極は、酵素式過酸化水素電極または隔膜式過酸化水素電極であることができる。Lアミノ酸オキシダーゼがLリジンと反応することで、過酸化水素が生成するので、この過酸化水素を過酸化水素検出用電極で検出することができる。酵素式過酸化水素電極としては、例えば、ペルオキシダーゼを牛血清アルブミンとともにグルタルアルデヒドに固定化した膜とフェロセンをカーボンペーストに含有させたものを電極として用いるセンサーを挙げることができる。隔膜式過酸化水素電極は、隔膜により過酸化水素と反応する電極が隔離されたタイプの電極である。前記Lアミノ酸オキシダーゼは、検出用電極の表面または検出用電極の近傍に配置されることが好ましく、検出用電極の表面に配置される場合には、検出用電極の表面に固定化されても固定化されなくてもよい。検出用電極の表面に固定化されることで、本発明のセンサーを繰り返し利用できる利点はある。以下、本発明を実施例により具体的に説明するが、本発明はこれに限定されるものではない。実施例中、活性測定試薬、Lリジン測定用試薬組成物は以下のような組成で調製した。測定条件は、以下のように行った。また、Lアミノ酸オキシダーゼの活性は、以下のように測定した。1Lアミノ酸オキシダーゼ活性測定用試薬の調製2Lアミノ酸オキシダーゼの活性測定法Lアミノ酸オキシダーゼ活性は、Lアミノ酸の酸化で生成される過酸化水素量を、表1の発色液を用いて比色法で求めた。マイクロプレートを用いる活性測定は、発色液100μLに表2に示すアミノ酸の100mM溶液100μLおよび50μLの酵素液を加えて、氷上で分注した後30°Cで0、0.5、1、1.5、2、3、4、5時間反応し、マイクロプレートリーダーで550nmの吸光度を測定した。Lアミノ酸オキシダーゼ活性の基質は、表2に示した20種類のアミノ酸100mM溶液を用い、ブランクでは、基質の代わりに100mMリン酸カリウム緩衝液pH7.0を添加した。また、酵素精製における1cm石英セルをいた吸光度計での測定では、反応液の全量は1mLとした。得られた吸光度変化により、下記計算式に基づきLリジンオキシダーゼ酵素活性を算出した。尚、上記条件で1分間に1マイクロモルの基質を与える酵素量を1Uとした。得られた吸光度変化より、下記計算式に基づきLアミノ酸オキシダーゼの酵素活性を算出した。3Lアミノ酸オキシダーゼ活性の計算式活性値U/ml={ΔOD/minΔODtest-ΔODblank×3.1ml×希釈倍率}/{13×1.0cm×0.1ml}3.1ml:全液量13:ミリモル吸光係数1.0cm:セルの光路長0.1ml:酵素サンプル液量シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼの酵素精製iシュードモナスエスピーH813株の培養法シュードモナスエスピーH813株を、前培養として5mlのTGY培地0.5ポリペプトン、0.5イースト抽出物、0.1KH2PO4、0.1Dグルコース、pH7.0に植菌し、30°C、200rpmで12時間培養した。その後、500mlのTGY培地を含む2Lの坂口フラスコに植菌し、30°C、96rpmで48時間培養した。培養後、5000xg、20分間遠心分離し、菌体を得た。ii無細胞抽出液の調製5mLのTGY培地でH813株を前培養200rpm、30°C、12時間して、前培養液を500mLのTGY培地に植菌し、2L坂口フラスコを用いて、30°Cで2日間振とう培養96rpmした全量20L。大型遠心機で集菌し5,000rpm、10分間、4°C、生理食塩水0.9NaClで洗浄した後、培地5L分の菌体を100mLの20mMリン酸緩衝液pH7.0KPBに懸濁した。100mLの菌体液を15分間超音波処理し、遠心分離8,000rpm、20分間、4°Cで得られた上清を無細胞抽出液とした。iiiプロタミン硫酸による除核酸処理無細胞抽出液に、プロタミン硫酸ナトリウムを0.5加え、30分間攪伴した後、大型遠心機で分離して3,000rpm、10分間、4°C、上清を得た。iv硫安分画除核酸処理をした無細胞抽出液を氷中にてスターラーで撹拌しながら、30飽和となるように粉末状硫安を少しずつ加えた。30分間撹拌した後、遠心分離した8,000rpm、10分間、4°C。上清を氷中で撹拌しながら、60飽和となるように粉末状硫安を加え、30分間撹拌した後、遠心分離した。同様に、90飽和となるように粉末状硫安を加え、遠心分離した。各画分で得られた沈殿030画分、3060画分及び6090画分を10mlの20mMKPBpH7.0に懸濁し、5Lの同緩衝液×3回で、1晩透析を行った。v陰イオン交換カラムクロマトグラフィーDEAEトヨパール20mMKPBにより平衡化したDEAEトヨパール樹脂15mlをカラムに充填し、透析した3060画分の酵素液を吸着させた。100mLの20mMKPBでカラムを洗浄した後、20mMKPB200ml及び500mMNaClを含む20mMKPB200mlを用いて、グラジエントによりNaCl濃度を徐々に上げ、酵素を溶出させた。フラクションコレクターを用いて、15mLずつ試験管にフラクションを採取し、活性が認められたフラクションを集め、同緩衝液により1晩透析した。viヒドロキシアパタイトカラムクロマトグラフィーGIGAPITE20mMリン酸緩衝液により平衡化したGIGAPITE樹脂5mlをカラムに充填し、酵素液を吸着させた。50mLの20mMKPBでカラムを洗浄した後、20mMKPB50ml及び500mMKPB200mlを用いて、グラジエントによりKPB濃度を徐々に上げ、酵素を溶出させた。活性が確認された非吸着画分を5Lの同緩衝液x3回で、1晩透析を行った。vii強イオン交換カラムクロマトグラフィーMonoQHR10100中圧高速液体クロマトグラフィーFPLC、カラム:20mMKPBで平衡化したMonoQHR10100カラムを用いた。サンプルループに限外ろ過セントリコンチューブにより濃縮した酵素液200μLを注入し、20mMKPB及び0.5mMNaClを含む20mMKPBの2つの溶媒を用いて、FPLCのグラジエントシステムにより、酵素を溶出させた。各フラクション0.5mLの活性が認められたフラクションを集め、1晩透析した。透析した後、セントリコンを用いて酵素液を200μLまで濃縮した。viiiゲルろ過クロマトグラフィーSuperdex2001030中圧高速液体クロマトグラフィーFPLC、カラム:150mMNaClを含む20mMKPBで平衡化したSuperdex2001030カラムを用いた。サンプルループに酵素液200μLを注入し、150mMNaClを含む20mMKPBの溶媒を用いて、FPLCのシステムにより酵素を溶出させた。活性が認められたフラクションを集め1晩透析した。各精製ステップのタンパク質量と酵素活性を表3に示した。SDSポリアクリルアミドゲル電気泳動によるH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼの分子量測定泳動ゲルとして、36アクリルアミド5.25ml、0.68Mトリス‐HCL緩衝液pH8.88.25mL、1SDS1.58mL、10TEMED187μL、2APS562.5μL組成のゲルに36ポリアクリルアミド0.5mL、0.179MトリスHClpH6.83.5mL、1SDS0.5mL、10TEMED125μL、2APS375μL組成の濃縮ゲルを重層したものを用い、緩衝液グリセロール200μL、1MトリスHClpH8.040μL、水360μL、2メルカプトエタノール200μL及び10SDS200μLと等量混合した精製酵素サンプル10μLをランニング緩衝液トリス3.0g、グリシン14.1g及びSDS10g中、30mAで電気泳動を行い、その後、1時間タンパク染色液CBB2.5g、メタノール500mL、酢酸50mL及び水450mLで染色し、脱色液メタノール:酢酸:水=3:1:6でバンドが鮮明になるまで脱色した。分子量マーカーBioRadは、phosphorylasebovineserumalbuminaldolasecarbonicanhydraseandsoybeantrypsininhibitorのものを用いた。図1にシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼのSDSPAGEの写真を示した。6シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼのN末端アミノ酸配列の決定精製したシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼをEdman分解法によりN末端側から8残基決定した。7シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子のクローニングiシュードモナスエスピーH813株の染色体DNAの抽出シュードモナスエスピーH813株をTGY培地3mLに植菌し、30°C、200rpmで、12時間培養した。培養液1mLから菌体を遠心分離して15,000rpm、5分間、4°C、集菌した。STE緩衝液NaCl0.58g、1MトリスHClpH8.01mL及び0.5MEDTApH8.0200μLを水で100mLに定量したもの1mLで洗浄した後、同緩衝液に懸濁した。68°Cで、15分間加熱した後、遠心分離し15,000rpm、5分間、4°C、上清を除き、リゾチームRNase液リゾチーム5mg、10mgmLRNase10mLを1液:グルコース0.9g、1MトリスHClpH8.02.5ml、0.5MEDTApH8.02mLを超純水で100mLに定量したもの1mLで溶解したもの300μLに懸濁した。37°Cで30分間インキュベートした後、プロテイナーゼK液プロテイナーゼK10mg1液1mL6μLを加え、穏やかに混合し、37°Cで10分間インキュベートした。Nラウロイルザリコシン3mgを加えて、穏やかに混合した後、37°Cで3時間インキュベートし、フェノールクロロホルム処理を穏やかに2回行った。上清300μLに5MNaCl溶液10μLとエタノール600μLを加えて混合した後、遠心分離した15,000rpm、10分間、4°C。70エタノールで洗浄した後、風乾し、TE緩衝液100μLに溶解し、目的とする染色体DNAを得た。iiPCRによるシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子の増幅PCR反応液の組成は,水35μL、10×ExTaqbuffer5μL、2mMdNTP5μL、100pmolプライマー15ATGAACAANAANAACCGCCACCCSGCCGAC31μL、100pmolプライマー25TCARTCYGCCAGGGCGATYGGSCCGATYTC31μL、鋳型DNA2μL及びExTaq1μLとした。PCR反応の条件は、i98°Cで5分間、ii96°Cで10秒間、iii50°Cで5秒間、iv60°Cで4分間及びiiまでを31サイクルとした。増幅した遺伝子は、アガロースゲル電気泳動により確認した。増幅した遺伝子をVIOGENEUSA社のGelMゲル抽出キットを用いて抽出した。iiiH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子配列のシーケンシング遺伝子の両方の鎖についてシーケンシングを行うため、プライマー1、プライマー2、プライマー35AGCACGGTAATCGATCTGGA3及び、プライマー45CATCGAGTGCCAGTTGCACG3を用いてシーケンス反応を行った。反応液組成は、1.6μLの各プライマー、1.6μLの、1μLのBigDyeプレミックスソリューション、1.6μLの5xBigDyeシーケンシングバッファーと2.8μLの滅菌水とし、全量10μLとした。PCR反応の条件は、i96°Cで2分間、ii96°Cで10秒間、iii50°Cで5秒間、iv60°Cで4分間、vii~ivを25回及びvi72°Cで5分間とした。PCR産物に、1μLの3M酢酸ナトリウムpH5.2、1μLの0.125MEDTAと25μLのエタノールを加え、室温で15分間放置した後、遠心分離により15,000rpm、8分間、4°C、沈殿させた。上清を廃棄した後、10μLのHiDiFormamideを加え、100°Cで5分間加熱した後に、氷水で急冷したものをABIPRISM310GeneticAnalyzerで塩基配列の解読をした。得られたシーケンスデータの解析はGenetyxで行い、それぞれのプライマーで増幅した断片を連結した。図2に、シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子配列から予測される1次構造を示した。ivシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子の大腸菌EcoliJM109への形質転換ライゲーション反応の組成は、PCR産物5μL、pT7BlueTVecterNovagen1μL、ライゲーションミックスTakara6μLとし、16°Cで30分間反応させた。大腸菌EcoliJM109のコンピテントセル100μLに12μLのライゲーション反応液を加え、ヒートショック法で形質転換を行った。80μgmLのアンピシリンを含むLB培地1.0ポリペプトン、0.5イースト抽出物及び1.0NaClに生育したコロニーを数株選抜してプラスミド抽出し、0.7アガロース電気泳動により、インサートの有無の確認を行った。8シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子の大腸菌EcoliBL21における発現iシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ酵素遺伝子の増幅上記クローニングで得られたプラスミドを鋳型DNAとし、PCRを行った。PCR反応液の組成は、水35μL、10×ExTaqbuffer5μL、2mMdNTP5μL、100pmolμLプライマー55TATAATCATATGAACAAGAACAACCGCCA31μL、100pmolμLプライマー65TATTACTCGAGTCAGTCCGCCAGGGCGATTG31μL、鋳型DNA100ng及びExTaq5unitとした。プライマー5およびプライマー6にはそれぞれNdeIおよびXhoIの制限酵素サイトを設けた。PCR反応の条件は、i98°Cで5分間、ii96°Cで10秒間、iii50°Cで5秒間、iv60°Cで4分間及びiiまでを31サイクルとした。iiシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子のpET15bベクターへの組換えと大腸菌EcoliBL21への形質転換PCR反応で得られた、PCR産物5μLに、1μLNdeIと1μLXhoIを加え、37°Cで1時間インキュベートし、制限酵素処理を行った。ライゲーション反応は、5μLDNA、1μLpET15b増幅遺伝子と同様の制限酵素処理を行ったもの、6μLライゲーションMixとし、16°Cで30分間インキュベートした。得られたライゲーション反応液全量を、ヒートショック法により、大腸菌EcoliBL21に導入した。尚、本組換え大腸菌が生成するLアミノ酸オキシダーゼは、N末端側にヒスチジンtag6が付加した融合タンパクとして生成されるように発現用プラスミドを構築した。iiiシュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼ遺伝子の発現とNiSepharoseを用いたヒスチジンtag6融合酵素の精製80μgmLのアンピシリンを含む4LのLB培地1.0ポリペプトン、0.5イースト抽出物、1.0NaCl、pH7.0に組換え大腸菌BL21を植菌し、37°Cで12時間培養後、0.5mMIPTGを添加して引き続き30°Cで12時間培養してLアミノ酸オキシダーゼを誘導した。大型遠心機で集菌し5,000rpm、10分間、4°C、生理食塩水0.9NaClで洗浄した後、100mLの20mMリン酸緩衝液pH7.0KPBに懸濁した。100mLの菌体液を15分間超音波処理し、遠心分離8,000rpm、20分間、4°Cで得られた上清を無細胞抽出液とした。無細胞抽出液を20mMKPBで置換したNiSepharoseカラムに吸着させ、20mMKPBでカラムを洗浄後、500mMイミダゾールを含む20mMKPBで酵素液を溶出させた。9シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼの活性測定精製酵素標品の酵素活性を、表2におけるアミノ酸をそれぞれ単独に含有する測定試薬にて測定し、本酵素標品が以下の性質を有するものであることを確認した:aLリジン、Lアルギニン、Lオルニチンを基質とする表4。これら以外のタンパク質構成アミノ酸Lチロシン、Lアラニン、Lシステイン、Lアスパラギン酸、Lグルタミン酸、Lグリシン、Lヒスチジン、Lイソロイシン、Lロイシン、Lメチオニン、Lアスパラギン、Lプロリン、Lグルタミン、Lアルギニン、Lセリン、Lスレオニン、Lバリンに対してはLアミノ酸オキシダーゼは活性を示さなかった。bpH6.5以下の範囲ではLリジンのみに作用する図3。10シュードモナスエスピーH813株由来Lアミノ酸オキシダーゼを用いたL-リジンの定量実施例2にて精製したL-アミノ酸オキシダーゼ標品を用いて、上述のL-リジン測定用試薬組成物を調製した。本試薬組成物を用い、L-リジン測定を実施した。検体としては、1~6mMのL-リジン水溶液を調製した。11結果として、L-リジン水溶液を検体とした場合には十分な反応性が認められ、L-リジン濃度と測定データは良好な正の相関を示した図4。したがい、本発明のL-リジン測定用試薬組成物を用いることにより、正確なL-リジンの測定を行うことができることを示す。"