一般式1で表される、n個のアミノ酸残基からなる質量分析用タグ。[式1中、R1は同一又は異なって炭素数1~5の直鎖状又は分岐状アルキル基であり、R2は同一又は異なって水素又は炭素数1~5の直鎖状又は分岐状アルキル基であり、R1及びR2は環を形成してもよい。R3は水素原子、アシル基ホルミル基、アセチル基、プロピオニル基など、又はビオチニル基、あるいはペプチドを表し、R4は-OR5R5は水素原子又は低級アルキル基、-NHR6R6は水素原子又は低級アルキル基又はビオチニル基、あるいはペプチドを表す。nは2以上の整数を表す。]n個のアミノ酸残基中、少なくとも連続する2個のアミノ酸残基が、R1がメチル基であってR2が水素原子である、請求項1記載の質量分析用タグ。nが3以上の整数であり、n個の半数以上のアミノ酸残基が、R1がメチル基であってR2が水素原子である、請求項1又は請求項2に記載の質量分析用タグ。前記質量分析用タグを、m個のアミノ酸残基からなるペプチドに結合させる場合、n/mの値が、2/8~5/8である請求項1乃至3のいずれかに記載の質量分析用タグ。前記質量分析用タグを、8~20個のアミノ酸残基からなるペプチドに結合させる場合、nが2~12である請求項1乃至4のいずれかに記載の質量分析用タグ。請求項1乃至5のいずれかに記載の質量分析用タグを8~30個のアミノ酸残基からなるペプチドに結合させ、質量分析用ペプチドを調製する方法。前記質量分析用タグを前記ペプチドのN末端又はC末端に結合させることを特徴とする請求項6に記載の方法。請求項6又は7に記載の方法により調製される質量分析用ペプチド。以下の1~3の工程からなる試料中の標的物と相互作用する候補ペプチドをスクリーニングする方法。1請求項8に記載の質量分析用ペプチドからなるペプチドライブラリーを準備する工程、2試料中の標的物と工程1で準備したペプチドライブラリーに含まれるペプチドとを接触させて、標的物と相互作用する候補ペプチドを含む分析用試料を取得する工程、3工程2で取得した分析用試料を質量分析し、得られたデータを解析し、候補ペプチドを同定する工程。前記工程2における分析用試料を取得する工程が、液体クロマトグラフィーである請求項9に記載の方法。上記事情に鑑みると、ペプチド特に、疎水性ペプチド本来の機能を損なわずにLCMS、あるいは、より一般的には質量分析装置における感度を向上させることができれば、それらを用いたペプチドスクリーニングが可能になり、有用ペプチドの発見が加速され、ペプチド創薬の分野の大いなる飛躍が期待される。よって、本発明は、ペプチド、特に疎水性ペプチドの質量分析感度を高めるための質量分析用タグの提供を目的とする。また、本発明は、ペプチド、特に疎水性ペプチドの質量分析感度を高める方法の提供を目的とする。さらに、本発明は、ペプチドライブラリーから、目的のペプチドを選択するためのスクリーニング方法の提供を目的とする。発明者らは、ペプチド特に、疎水性ペプチドに対する質量分析の感度を高める手段について、鋭意研究を行った結果、分析対象の機能又は活性に対してイナート影響、特に悪影響を与えないであって、これをペプチドに結合させることで、ペプチドの質量分析感度を顕著に高める分子以下、質量分析用タグを見出し、本発明を完成させた。すなわち、本発明は、以下の[1]~[10]である。[1]一般式1で表される、n個のアミノ酸残基からなる質量分析用タグ。[式1中、R1は同一又は異なって炭素数1~5の直鎖状又は分岐状アルキル基であり、R2は同一又は異なって水素又は炭素数1~5の直鎖状又は分岐状アルキル基であり、R1及びR2は環を形成してもよい。R3は水素原子、アシル基ホルミル基、アセチル基、プロピオニル基など、又はビオチニル基、あるいは、ペプチドを表し、R4は-OR5R5は水素原子又は低級アルキル基、-NHR6R6は水素原子又は低級アルキル基又はビオチニル基、あるいはペプチドを表す。nは2以上の整数を表す。][2]n個のアミノ酸残基中、少なくとも連続する2個のアミノ酸残基が、R1がメチル基であってR2が水素原子である、上記[1]に記載の質量分析用タグ。[3]nが3以上の整数であり、n個の半数以上のアミノ酸残基が、R1がメチル基であってR2が水素原子である、上記[1]又は[2]に記載の質量分析用タグ。[4]前記質量分析用タグを、m個のアミノ酸残基からなるペプチドに結合させる場合、n/mの値が、2/8~5/8である上記[1]乃至[3]のいずれかに記載の質量分析用タグ。[5]前記質量分析用タグを、8~20個のアミノ酸残基からなるペプチドに結合させる場合、nが2~12である上記[1]に記載の質量分析用タグ。[6]上記[1]乃至[5]いずれかに記載の質量分析用タグを8~30個のアミノ酸残基からなるペプチドに結合させ、質量分析用ペプチドを調製する方法。[7]前記質量分析用タグを前記ペプチドのN末端又はC末端に結合させることを特徴とする上記[6]に記載の方法。[8]上記[6]又は[7]に記載の方法により調製される質量分析用ペプチド。[9]以下の1~3の工程からなる試料中の標的物と相互作用する候補ペプチドをスクリーニングする方法。1上記[8]に記載の質量分析用ペプチドからなるペプチドライブラリーを準備する工程、2試料中の標的物と工程1で準備したペプチドライブラリーに含まれるペプチドとを接触させて、標的物と相互作用する候補ペプチドを含む分析用試料を取得する工程、3工程2で取得した分析用試料を質量分析し、得られたデータを解析し、候補ペプチドを同定する工程。[10]工程2における分析用試料を取得する工程が、液体クロマトグラフィーである上記[9]に記載の方法。本発明により、従来は分析できなかった疎水性ペプチドを含むペプチドライブラリーの質量分析が初めて可能になる。すなわち、質量分析の対象となる種々のペプチドに対し、そのN末端又はC末端などに本発明の質量分析用タグを導入することにより、これまで質量分析が困難であったペプチド特に、疎水性ペプチドの分析が可能となる。この結果、LCMSなどの質量分析法による高効率スクリーニングを容易に行うことができるようになり、ペプチド薬剤の開発が一挙に加速されることになる。本発明の質量分析用タグは、生体に対し無毒であり、また、分析対象たるペプチド自体に対してもその活性等に悪影響を及ぼさないことから、候補薬剤としてスクリーニングされたペプチドをそのまま、インビボ試験に適用することが可能である。すなわち、本発明の質量分析用タグ特に、サルコシン残基を主たる構成要素とするタグの場合は、他のペプチド配列のような一定の構造αへリックスやベータシート構造をとらないので、ペプチドと標的蛋白質又は細胞表面との相互作用を阻害することなく、また、標的物の機能に対しても悪い影響を及ぼさない。本発明の試料分析用タグは、分析対象のペプチドにペプチド結合で付加する場合、自動合成により、もれなく分析対象のペプチドを確実にタグ化することができ、均一なスクリーニングライブラリーを調製することができる。すなわち、本発明の質量分析用タグを用いれば、既存の誘導体化試薬に比較して、誘導体化の信頼等性が高く、イオン化も均一に行うことができる。本発明の実施形態の1つは、一般式1で表される、n個のアミノ酸残基からなる質量分析用タグである。本発明の質量分析用タグ本明細書中、本発明のタグと記すこともあるとは、質量分析の対象となる物質、例えば、ペプチドや蛋白質などに結合させることで、質量分析の感度や効率を高めるための分子又は化合物のことである。式1中、nは2以上の整数であり、好ましくは、3以上の整数である。R1は同一又は異なって炭素数1~5の直鎖状又は分岐状アルキル基であり、R2は同一又は異なって水素又は炭素数1~5の直鎖状又は分岐状アルキル基であり、R1及びR2は環を形成してもよい。R1とR2が環を形成しない場合、R1としてはメチル基、エチル基などが好ましく、R2としては水素が好ましく、R1がメチル基、R2が水素の組合せすなわち、サルコシン残基の場合が特に好ましい。また、R1がメチル基、R2が水素であるアミノ酸残基が少なくとも2個以上連続することが望ましく、n個中、その1/3以上が、R1がメチル基、R2が水素であるアミノ酸残基であることが望ましく、その1/2以上半数以上が、R1がメチル基、R2が水素であるアミノ酸残基であることが望ましい。場合によっては、少なくとも、R1がメチル基、R2が水素であるアミノ酸残基は3個以上含まれることが望ましい。また、R3は水素原子、アシル基例えば、ホルミル基、アセチル基、プロピオニル基など、又はビオチニル基、R4は-OR5R5は水素原子又は低級アルキル基など、-NHR6R6は水素原子又は低級アルキル基など又はビオチニル基などが好ましい。ただし、上記R3及びR4に関する記述は、特に限定を意図したものではなく、あくまでも例示であって、R3及びR4は、各々、ペプチドのC末端及びペプチドのN末端として適当なもの、又は、ペプチドとの結合例えば、ペプチド結合などを形成する上で適したものであれば、如何なるものであってもよく、あるいは、本発明のタグが結合されるペプチドであってもよい。本発明のタグは、式1の基がn個連結されたものである。ここでnは、質量分析対象であるペプチドや蛋白質のアミノ酸残基数やイオン化の程度に依存する整数である。例えば、質量分析対象のペプチド又は蛋白質のアミノ酸残基数がm個の場合、n/mが、例えば、2/8~4/8程度であることが好ましく、より好ましくは、3/8程度である。従って、例えば、質量分析対象のペプチドが8~20残基のアミノ酸からなる場合、nは、2~12程度が好ましい。ただし、nの適切な個数は、質量分析対象のペプチドの性質によっても異なるため、当業者であれば、事前の予備的実験により容易に決定することができ、また、そのような予備的実験により決定することが望ましい。本発明のタグは、式1の基が連結したものであるが、本発明のタグは、全て同一の式1の基で構成されても、あるいは、相異なる式1の基が含まれていてもよい。例えば、本発明のタグは、サルコシン残基式1中、R1がメチル基、R2が水素の場合のみで構成されてもよく、又は、サルコシン残基以外の基が含まれていてもよい。ただし、上述の通り、サルコシン残基が少なくとも2個以上は連続し、サルコシン残基以外の基の数は、1個が好ましい。本発明のタグを結合させて質量分析を行うのに適する物質は、特に限定はしないが、ペプチドや蛋白質が好ましい。特に、疎水性を示すペプチドなどに対し、本発明のタグを好適に使用することができる。当該ペプチド又は蛋白質に含まれるアミノ酸は、αアミノ酸に限定されるものではなく、β-、γ-、δ-アミノ酸など、天然に存在しないものであってもよく、D体、L体、いずれのアミノ酸であってもよい。また、疎水性ペプチドの質量分析において、当該ペプチドの長さについても、特に限定はしないが、例えば、アミノ酸数1~50のペプチド、好ましくは、アミノ酸数3~30、より好ましくは、3~20、特に好ましくはアミノ酸数5~10程度のペプチドに対し本発明のタグを結合させることで、好適に質量分析を行うことができる。本発明のタグを結合させたペプチド等を質量分析する場合、イオン化の方法例えば、電子イオン化EI法、化学イオン化CI法、高速原子衝撃FAB法、エレクトロスプレーイオンESI法、大気圧化合イオン化APCI法、マトリックス支援レーザー脱離イオン化MALDI法などや、分析装置例えば、磁場型質量分離装置SecotorMS、四重極型質量分離装置QMS、イオントラップ型質量装置ITMS、飛行時間型質量分析装置TOFMS、フーリエ変換イオンサイクロトロン型質量分離装置FT-ICRMSなどは、如何なる方法や装置であってもよく、特に限定されない。また、質量分析装置に液体クロマトグラフィーLCなどを組み合わせて使用する場合においても、本発明のタグは好適に使用することができる。さらに、本発明のタグを結合させたペプチドは、MS-MS法によって直接アミノ酸配列を決定することもできる。本発明の他の実施形態は、本発明のタグを質量分析の対象であるペプチドに結合させて、質量分析用ペプチドを調製する方法である。本明細書において質量分析用ペプチドとは、本発明のタグが結合された、質量分析の対象たるペプチドのことである。質量分析用ペプチドの調製にあたり、ペプチドに対して本発明のタグを結合させる位置は、タグの存在によってペプチドの活性又は機能に悪影響を与えず、その後の解析例えば、インビボにおける薬物試験などに悪影響を及ぼさない位置であれば、特に限定はしないが、一般には、ペプチドのN末端あるいはC末端が好ましい。ペプチドと本発明のタグの結合様式は、質量分析に悪影響を及ぼさず、また、ペプチドの活性又は機能に悪影響を及ぼさない結合様式であれば、如何なるものであってもよいが、例えば、ペプチド結合が好ましい。特にペプチド結合であれば、市販の装置などを利用して本発明のタグを自動的に結合させることが可能であることから、分析対象のペプチドのタグ化を確実に行うことができ、均一なタグ化ペプチドライブラリーを容易に調製することができる。さらなる本発明の実施形態は、2以上の質量分析用ペプチドからなるペプチドライブラリーを作製し、当該ペプチドライブラリーから所望のペプチド候補ペプチドを選択する、ペプチドのスクリーニング方法である。所望のペプチドとしては、例えば、生体物質蛋白質、核酸、脂質などの生体分子の他、細胞内小器官などの構造体など若しくはその誘導体、又は細胞などの標的物と特異的に相互作用又は結合するペプチドを挙げることができる。本発明のスクリーニング方法には、例えば、以下の1~3の工程が含まれる。1質量分析用ペプチドからなるペプチドライブラリーを準備する工程、2試料中の標的物と工程1で準備したペプチドライブラリーに含まれるペプチドとを接触させて、標的物と相互作用するペプチドを含む分析用試料を取得する工程、3工程2で取得した分析用試料を質量分析し、得られたデータを解析し、候補ペプチドを同定する工程工程1のペプチドライブラリーは、上述のように、市販の装置などを利用して、本発明のタグをペプチドに結合することで容易に作製することができる。次に、工程2では、標的物標的分子又は標的細胞などとペプチドライブラリーを混合し、それらが相互作用又は結合するために適する条件下温度条件や混合時間などでインキュベーションを行なう。その後、分画例えば、液体クロマトグラフィー法などを利用するあるいは洗浄操作によって標的物と強く相互作用又は結合しているペプチドだけを取得して分析用試料とする。工程3においては、分析用試料を質量分析し、候補ペプチドを同定する。ここで、LSMSなど、質量分析装置と液体クロマトグラフィー装置などを組み合わせた装置により質量分析を行ってもよい。候補ペプチドの同定のためのデータ解析は、当業者において周知の手法により、既存の解析ソフトなどを適宜利用して、容易に行うことができる。さらに、本発明には、質量分析用ペプチドを調製するための、ペプチドタグ化キットが含まれる。本発明のタグ化キットには、本発明のタグ、又は、本発明のタグを構成する式1の基が含まれる他、タグを分析対象のペプチド等に結合させるために必要な適当な試薬が含まれる。これらのタグ、式1の基、及び各種試薬類は、その活性が長期間有効に持続されるべく、適切な材質の容器に収納され、供給される。また、キットには使用説明書も添付される。使用説明は、紙又は他の材質上に印刷され、及び/又は適当なメディアCD-ROM、DVD-ROMなどなどの読み取り可能な媒体として供給されてもよい。詳細な使用説明は、キット内に実際に添付されていてもよく、あるいは、キットの製造者又は分配者によって指定され又は電子メール等で通知されるウェブサイトに掲載されていてもよい。以下に実施例を示して本発明をより具体的に説明するが、これらの実施例によって本発明の範囲が限定されるものではない。本実施例においては、一般式1としてサルコシン残基を使用しているが、一般式1はサルコシン残基に限定されるものではない。1.サルコシン3個を含むペプチドの合成本実施例で使用したサルコシンは天然の蛋白質中にはほとんど存在しないが、天然のペプチド中には存在するアミノ酸である。サルコシン残基でタグ化されたペプチドは、通常のペプチド化学合成法によって作製した。2.サルコシン3個を含むペプチドと含まないもののTOFMSによる比較以下の2種類の配列及び分子量をもつペプチドを作製し、TOFMSを測定した。aHLysSerSp6DAlaDAspDPheDSerSarSarSarNH2配列番号1計算分子量MH:120162bHLysSerSp6DAlaDAspDPheDSerNH2配列番号2計算分子量MH:98851ただし、HはN末端アミノ基、LysSerAlaAspPheSerなどは通常の3文字アミノ酸残基の表記、Sp6はH2N6CH2CH2COOH、Sarはサルコシン残基=HNCH2CO、NH2はC末端アミド基を表す。これらのペプチドを以下の条件でTOFMS測定した。aに関し:HCD1000レーザー強度2700試料1pmolマトリックスαCHCAbに関し:HCD1000レーザー強度2200試料1pmolマトリックスαCHCA結果を図1に示す。太い矢印が期待されるピーク出現位置であるノイズレベルから明かであるが、bのスペクトルの縦軸はaのものより約2倍縦軸を拡大してある。これらの結果からサルコシン3残基を追加した場合、質量分析装置でピークが強く現れることが分かる。即ち、bでは、測定感度を高めているにもかかわらず目的ペプチドのピークはきわめて弱い結果となっている。同様の実験を異なる配列をもつ数種類のペプチドについて行ったが、いずれも同様の結果であった。3.サルコシン3個を含むペプチドのLCMSにおけるペプチドピークの同定上記2で示した結果が一般的なものであることを確認するため、以下のペプチド混合物のLCMSを測定した。HLysAlaSp6XaaDHisXaaXaaSarSarSarNH2配列番号3XaaはDAlaaDValvDIleiDMetmDSersDThrtDArgrDAspdDAsnnDHishDPhefDTyryDTrpwDPropの14種類のDアミノ酸の混合物である。従って、このペプチド混合物は1432744種類のペプチドを含む。このペプチド混合物をアジレントテクノロジー社の飛行時間/4重極-液体クロマトグラフ質量分析計TOF/Q-LCMSで分析した。条件は15cmchipgradient340120minである。結果を図2~4に示す。各図の縦棒がペプチドに同定されたピークで、その数は1174個である。つまり、2744種類のペプチドの内1174種類が検出されていた。特に強く検出されたペプチドについては、そのアミノ酸組成と質量がピーク上に記入されている各図中、nocandidateと書かれたピークは、候補ペプチドとの分子量差が0004以上あるという意味であり、これらについても誤差は大きいものの候補ペプチドは見出されている。一方、サルコシン残基を導入していないペプチドについて同様な測定を行ったが、ピークはほとんど検出されず、同定できるペプチドはほとんど認められなかった。例えば、8種類の異なるペプチドの混合物である、AcGluGluFlGluGluSp6DAsnXaaDTyrDTyrDThrDTrpDTrpDAsnNH2配列番号4Fl8種類の蛍光基側鎖をもつアミノ酸、その他の略号については上述の例を参照のことについてLCMSを測定したが、対応するピークは1種類も検出することができなかった。以上の結果から、本発明のタグサルコシン3残基からなるタグを導入すると、多くのペプチドがLCMSで検出可能になり、本発明のタグは、ペプチド薬剤スクリーニングにおける感度を高める上で、非常に有用であることが明かとなった。4.サルコシン3個を含むペプチドと含まないペプチドのLCMSにおける感度の比較上記2、3で示した結果をさらに確認するため、以下のペプチド混合物のLCMSを測定した。HLysSerSp6XaaDArgXaaXaaSarSarSarNH2KSSp6xrxxSar3NH2;配列番号5このペプチド混合物について上記3に記載の条件でLCMSを測定した。結果を図5に示す。縦軸は全検出分子数に比例する量であり、横軸はLCの保持時間である。保持時間5-60分の間に多くのペプチドが感度良く検出されているKSSp6xrxxSar3NH2のグラフ。一方、サルコシン残基を導入していないペプチド、HLysSerSp6XaaDArgXaaXaaNH2KSSp6xrxxNH2;配列番号6について同様な測定を行ったが、図5に示すようにピークはほとんど検出されなかったKSSp6xrxxNH2のグラフ。以上の結果から、本発明のタグサルコシン3残基からなるタグを導入すると、多くのペプチドがLCMSで検出可能になり、本発明のタグは、ペプチド薬剤スクリーニングにおける感度を高める上で、非常に有用であることが明かとなった。