"GALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチドおよびこれらの組み合わせから成る群より選択されるポリペプチドを含む活性作用物質と、薬学的に許容され得るキャリアまたは賦形剤とを含む薬学的組成物であって、該ポリペプチドが、該ポリペプチドの不在以外の点では匹敵する条件下で観察されるレベルと比較して培養中の白血球による少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生の増加;該ポリペプチドの不在以外の点では匹敵する条件下で観察されるレベルと比較して培養中の白血球による少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生の減少;およびこれらの組み合わせから成る群より選択される変化を引き起こすために十分な量で存在することを特徴とする薬学的組成物。前記ポリペプチドが、1つ以上のGALNT1ポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、1つ以上のLGALS3BPポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、1つ以上のMFAP5ポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、1つ以上のPENKポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、1つ以上のHAPLN1ポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記GALNT1ポリペプチドが、配列番号:223~242から成る群より選択されるポリペプチドがヒト血清中で見出される濃度から一桁以内の濃度で存在する、請求項2に記載の薬学的組成物。前記LGALS3BPポリペプチドが、配列番号:329~353から成る群より選択されるポリペプチドがヒト血清中で見出される濃度から一桁以内の濃度で存在する、請求項3に記載の薬学的組成物。前記MFAP5ポリペプチドが、配列番号:130~144から成る群より選択されるポリペプチドがヒト血清中で見出される濃度から一桁以内の濃度で存在する、請求項4に記載の薬学的組成物。前記PENKポリペプチドが、配列番号:194~217から成る群より選択されるポリペプチドがヒト血清中で見出される濃度から一桁以内の濃度で存在する、請求項5に記載の薬学的組成物。前記HAPLN1ポリペプチドが、配列番号:41~55から成る群より選択されるポリペプチドがヒト血清中で見出される濃度から一桁以内の濃度で存在する、請求項6に記載の薬学的組成物。少なくとも1つのGALNT1ポリペプチドが、配列番号:223~242から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項2または請求項7に記載の薬学的組成物。少なくとも1つのLGALS3BPポリペプチドが、配列番号:329~353から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項3または請求項8に記載の薬学的組成物。少なくとも1つのMFAP5ポリペプチドが、配列番号:130~144から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項4または請求項9に記載の薬学的組成物。少なくとも1つのPENKポリペプチドが、配列番号:194~217から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項5または請求項10に記載の薬学的組成物。少なくとも1つのHAPLN1ポリペプチドが、配列番号:41~55から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項6または請求項11に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、GALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチドおよびこれらの組み合わせから成る群より選択される少なくとも2つの別個のポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、少なくとも1つのLGALS3BPポリペプチドおよび少なくとも1つのMFAP5ポリペプチドを含む、請求項17に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、少なくとも1つのLGALS3BPポリペプチドおよび少なくとも1つのPENKポリペプチドを含む、請求項17に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、少なくとも1つのLGALS3BPポリペプチドおよび少なくとも1つのHAPLN1ポリペプチドを含む、請求項17に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、少なくとも1つのMFAP5ポリペプチドおよび少なくとも1つのPENKポリペプチドを含む、請求項17に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、少なくとも1つのMFAP5ポリペプチドおよび少なくとも1つのHAPLN1ポリペプチドを含む、請求項17に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、少なくとも1つのPENKポリペプチドおよび少なくとも1つのHAPLN1ポリペプチドを含む、請求項17に記載の薬学的組成物。前記ポリペプチドが、TFIP2ポリペプチド、HB-EGFポリペプチド、PCOLCE2ポリペプチド、FNDC1ポリペプチド、LIFポリペプチド、INHBAポリペプチド、SRGNポリペプチド、CRISPLD1ポリペプチド、ADAMTSL1ポリペプチド、CDCP1ポリペプチド、CRLF1ポリペプチド、CFHポリペプチド、FN1ポリペプチド、SERPINE1ポリペプチド、BMP2ポリペプチド、IGFBP1ポリペプチド、APOL1ポリペプチドおよびこれらの組み合わせから成る群よりの少なくとも1つの別個のポリペプチドとの組み合わせで、GALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチドから成る群より選択される少なくとも1つの別個のポリペプチドを含む、請求項1に記載の薬学的組成物。前記活性作用物質が、真核細胞によって発現されるポリペプチドを含む、請求項1~24のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記活性作用物質が、骨髄間質細胞によって発現されるポリペプチドを含む、請求項1~24のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記活性作用物質が、原核細胞によって発現されるポリペプチドを含む、請求項1~24のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記活性作用物質が、無細胞化学反応で合成されるポリペプチドを含む、請求項1~24のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記白血球が、炎症促進性メディエータによって刺激された、前記請求項のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記炎症促進性メディエータが、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせから成る群より選択される、請求項29に記載の薬学的組成物。前記白血球が、抗炎症性メディエータによって刺激された、請求項1~28のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記抗炎症性メディエータが、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせから成る群より選択される、請求項31に記載の薬学的組成物。前記白血球が、ナイーブ白血球である、請求項1~28のいずれか一項に記載の薬学的組成物。GALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチドから成る群より選択されるポリペプチドに特異的な抗体を含む活性作用物質と、薬学的に許容され得るキャリアまたは賦形剤とを含む薬学的組成物であって、該抗体が、該抗体の不在以外の点では匹敵する条件下で観察されるレベルと比較して、該抗体が特異的である該ポリペプチドに特有の活性を阻害するために十分な量で存在すること、能力であって、該ポリペプチドの不在以外の点では匹敵する条件下で観察されるレベルと比較して培養中の白血球による少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生を増加させる能力;該ポリペプチドの不在以外の点では匹敵する条件下で観察されるレベルと比較して培養中の白血球による少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生を減少させる能力;およびこれらの組み合わせから成る群より選択される能力、を特徴とする薬学的組成物。前記抗体が、1つ以上のGALNT1ポリペプチドに特異的である、請求項34に記載の薬学的組成物。前記抗体が、1つ以上のLGALS3BPポリペプチドに特異的である、請求項34に記載の薬学的組成物。前記抗体が、1つ以上のMFAP5ポリペプチドに特異的である、請求項34に記載の薬学的組成物。前記抗体が、1つ以上のPENKポリペプチドに特異的である、請求項34に記載の薬学的組成物。前記抗体が、1つ以上のHAPLN1ポリペプチドに特異的である、請求項34に記載の薬学的組成物。GALNT1ポリペプチドが、配列番号:223~242から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項35に記載の薬学的組成物。LGALS3BPポリペプチドが、配列番号:329~353から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項36に記載の薬学的組成物。MFAP5ポリペプチドが、配列番号:130~144から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項37に記載の薬学的組成物。PENKポリペプチドが、配列番号:194~217から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項38に記載の薬学的組成物。HAPLN1ポリペプチドが、配列番号:41~55から成る群より選択されるポリペプチドと少なくとも50の全体的同一性を示すアミノ酸配列を有する、請求項39に記載の薬学的組成物。前記白血球が、炎症促進性メディエータによって刺激された、請求項34~44のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記炎症促進性メディエータが、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせから成る群より選択される、請求項45に記載の薬学的組成物。前記白血球が、抗炎症性メディエータによって刺激された、請求項34~44のいずれか一項に記載の薬学的組成物。前記抗炎症性メディエータが、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせから成る群より選択される、請求項47に記載の薬学的組成物。前記白血球が、ナイーブ白血球である、請求項34~44のいずれか一項に記載の薬学的組成物。請求項1~49のいずれか一項に記載の薬学的組成物を、それを必要とする被験体に投与する工程を含む方法。前記投与する工程が、哺乳動物における1つ以上の抗炎症性作用物質の産生の増加と相関する治療レジメンによる投与を含む、請求項50に記載の方法。前記投与する工程が、哺乳動物における1つ以上の炎症促進性作用物質の産生の減少と相関する治療レジメンによる投与を含む、請求項50に記載の方法。前記投与する工程が、疾患、障害または状態に罹患しているまたは罹患しやすい被験体への投与を含む、請求項50に記載の方法。前記投与工程が、炎症と関連する疾患、障害または状態に罹患しているまたは罹患しやすい被験体への投与を含む、請求項50に記載の方法。前記疾患、障害または状態が、関節リウマチ、I型およびII型糖尿病、潰瘍性大腸炎、クローン病、セリアック病、多発性硬化症、心筋梗塞、新生物、慢性感染性疾患、全身性エリテマトーデス、急性腎傷害、敗血症、多発性臓器機能不全症候群、急性肝不全、慢性肝不全、慢性腎不全、膵炎、グレーヴス病ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される、請求項54に記載の方法。試料中に存在するGALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチドおよびこれらの組み合わせから成る群より選択されるポリペプチドのレベルを決定する工程と、決定されたレベルに基づき、該試料が治療活性を有すると予想される尤度を確定する工程とを含む方法。前記決定する工程が、検査試料中に1つ以上の骨髄間質細胞を含む試料中に存在するGALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチドおよびこれらの組み合わせから成る群より選択されるポリペプチドのレベルを決定する工程を含み;かつ前記確定する工程が、該試料が治療活性を有すると予想される骨髄間質細胞を含有する尤度を含む、請求項56に記載の方法。数ある中でも、本発明は、対象のスクリーニングアプローチを用いる、ヒトMSCによって分泌される個々の因子の同定を提供する。本発明は、これらの個々の因子が外因的に送達されたときに抗炎症効果を生じさせることを実証する。本発明は、そのような因子の単離された調製物、ならびにそれらを含む組成物、それらの使用方法、試料中のそれらの存在を評価するためのシステムなどを提供する。従って、例えば、本発明は、特定の因子、それらを含有する組成物、それらを作製する、同定する、そして/または特性づけする方法、ならびにそれらの使用方法を提供する。一部の実施形態において、提供する因子providedfactorは、ポリペプチドである。一部の実施形態において、提供する因子は、骨髄間質細胞によって産生および/または分泌される。一部の実施形態において、提供する因子のポリペプチドは、免疫調整特性を有する。一部の実施形態において、提供する因子は、培養中の哺乳動物白血球と接触したとき、該哺乳動物白血球による少なくとも1つの炎症促進性pro-inflammatory作用物質または抗炎症性作用物質の産生を変更する能力を特徴とする。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は増加する。一部のそのような実施形態において、産生は阻害される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記作用物質は、炎症促進性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記作用物質は、抗炎症性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記炎症促進性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8およびこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの炎症促進性作用物質は、IFN-γである、またはIFN-γを含む。一部の実施形態において、提供するポリペプチドは、1つ以上を大腸炎マウスに投与したとき、それらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。一部の実施形態において、提供するポリペプチドは、そのような因子がヒト血清中で天然に見出される濃度に匹敵する濃度で存在するとき、それらの効果を発揮する。一部の実施形態において、提供するポリペプチドは、特定の基準因子がヒト血清中で天然に見出される濃度に匹敵する濃度で存在するとき、それらの効果を発揮する。一部の実施形態において、本発明は、GALNT1ポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体complement、それらを認識する抗体、および/またはそのようなものを作製もしくは使用する方法を提供する。一部の実施形態において、本発明は、LGALS3BPポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、それらを認識する抗体、および/またはそのようなものを作製もしくは使用する方法を提供する。一部の実施形態において、本発明は、MFAP5ポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、それらを認識する抗体、および/またはそのようなものを作製もしくは使用する方法を提供する。一部の実施形態において、本発明は、PENKポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、それらを認識する抗体、および/またはそのようなものを作製もしくは使用する方法を提供する。一部の実施形態において、本発明は、HAPLN1ポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、それらを認識する抗体、および/またはそのようなものを作製もしくは使用する方法を提供する。一部の実施形態において、本明細書において提供する組成物は、炎症性作用物質の阻害におよび/または抗炎症性作用物質の促進に有用である。一部の実施形態において、そのような炎症性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、およびインターロイキン-8ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部の実施形態において、そのような抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部の実施形態において、そのような抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、そのような炎症促進性作用物質は、IFN-γである、またはIFN-γを含む。一部の実施形態において、本明細書において提供する組成物は、医療に有用である。一部の実施形態において、本明細書において提供する組成物は、疾患、障害または状態に罹患しているまたは罹患しやすい被験体の処置に有用である。一部のそのような実施形態において、上記疾患、障害または状態は、炎症を特徴とする。一部のそのような実施形態において、上記疾患、障害または状態は、表3に載せたものおよびそれらの組み合わせから成る群より選択される。一部のそのような実施形態において、上記疾患、障害または状態は、関節リウマチ、I型およびII型糖尿病、潰瘍性大腸炎、クローン病、セリアック病、多発性硬化症、心筋梗塞、新生物、慢性炎症性疾患、全身性エリテマトーデス、急性腎傷害、敗血症、多発性臓器機能不全症候群、急性肝不全、慢性肝不全、慢性腎不全、膵炎、グレーヴス病およびこれらの組み合わせから成る群より選択される。本明細書に記載する本発明は、本出願人が抗炎症性作用物質の誘導を促進するおよび/または炎症促進性作用物質の誘導を抑制することを証明した、精製された因子の使用による炎症性疾患、障害および状態の処置への新規アプローチを提供する。本発明の他の特色および利点は、それらについての後続の詳細な記載から、および特許請求の範囲から明らかである。定義親和性:当該技術分野において公知であるように、親和性は、特定の実体entityがそのパートナーに結合する堅固さの尺度である。様々なやり方で親和性を測定することができる。アミノ酸:本明細書において用いる場合、用語アミノ酸は、その最も広い意味で、ペプチド鎖に組み込むことができる任意の化合物および/または物質を指す。一部の実施形態において、アミノ酸は、一般構造H2N-CHR-COOHを有する。一部の実施形態において、アミノ酸は、天然に存在するアミノ酸である。一部の実施形態において、アミノ酸は、合成または非天然アミノ酸である;一部の実施形態において、アミノ酸は、d-アミノ酸である;一部の実施形態において、アミノ酸は、l-アミノ酸である。カルボキシ末端アミノ酸および/またはアミノ末端アミノ酸を含めて、アミノ酸を、メチル化、アミド化、アセチル化、および/またはペプチドの循環半減期をその活性に悪影響を及ぼすことなく変えることができる他の化学基による置換によって、改変することができる。アミノ酸は、ジスルフィド結合に関与することができる。用語アミノ酸は、アミノ酸残基と交換可能に用いており、遊離アミノ酸を指すこともあり、および/またはペプチドのアミノ酸残基を指すこともある。遊離アミノ酸を指すのか、またはペプチドの残基を指すのかは、この用語が用いられている文脈から明らかである。抗体:本明細書において用いる場合、用語抗体は、天然のものであろうと、完全にまたは部分的に合成で作り出されたものであろうと、任意の免疫グロブリンを指す。特異的結合能力を維持するそれらのすべての誘導体もこの用語に含まれる。この用語は、免疫グロブリン結合ドメインに相同であるまたはほぼ相同である結合ドメインを有する任意のタンパク質も網羅する。そのようなタンパク質は、天然源から得られることもあり、または部分的にもしくは完全に合成で作り出されることもある。一部の実施形態において、抗体は、モノクローナル抗体である。一部の実施形態において、抗体は、ポリクローナル抗体である。一部の実施形態において、抗体は、一本鎖抗体である。抗体が、例えばヒト化形態、部分的ヒト化形態、キメラ形態、キメラヒト化形態などをはじめとする任意の様々な形態で提供され得ることは、当業者には理解される。抗体は、ヒトクラス:IgG、IgM、IgA、IgDおよびIgE、のいずれかを含む任意の免疫グロブリンクラスのメンバー、ならびに任意の免疫グロブリンサブクラス例えば、IgG1、IgG2、IgG3、またはIgG4のメンバーであり得る。典型的に、インタクトな抗体は、ジスルフィド結合によって相互に接続された少なくとも2本の重H鎖および2本の軽L鎖を含む、糖タンパク質である。各重鎖は、重鎖可変領域本明細書ではVHと略記するおよび重鎖定常領域から成る。重鎖定常領域は、そのアイソタイプに依存して3つまたは4つのドメイン、CH1、CH2、CH3およびCH4、から成る。各軽鎖は、軽鎖可変領域本明細書ではVLと略記するおよび軽鎖定常領域から成る。軽鎖定常領域は、1つのドメイン、CL、から成る。VHおよびVL領域は、フレームワーク領域FRと呼ばれる、より保存される領域が散在する、相補性決定領域CDRと呼ばれる超可変領域にさらに細分することができる。各VHおよびVLは、アミノ末端からカルボキシ末端へと次の順序で配列された3つのCDRと4つのFRから成る:FR1、CDR1、FR2、CDR2、FR3、CDR3、FR4。重鎖および軽鎖の可変領域は、抗原と相互作用する結合ドメインを含有する。抗体の定常領域は、免疫系の様々な細胞例えば、エフェクター細胞および古典的補体系の第一成分C1qをはじめとする、宿主組織または因子への抗体の結合を媒介することができる。本明細書において用いる場合、用語抗体フラグメントすなわち、抗原結合部分または抗体の特徴的部分は、交換可能に用いており、完全長より短い抗体の任意の誘導体を指す。一般に、抗体フラグメントは、完全長抗体の特異的結合能力の重要な部分を少なくとも保持する。抗体フラグメントの例としては、Fab、Fab’、Fab’2、scFv、Fv、dsFvダイアボディーおよびFdフラグメントが挙げられるが、これらに限定されない。任意の手段によって抗体フラグメントを作り出すことができる。例えば、抗体フラグメントは、インタクトな抗体のフラグメント化によって酵素的にもしくは化学的に作り出すことができ、そして/または部分抗体配列をコードする遺伝子から組換えで作り出すことができる。代替的にまたは加えて、抗体フラグメントを完全にまたは部分的に合成で作り出すことができる。抗体フラグメントは、一本鎖抗体フラグメントを必要に応じて含んでよい。代替的にまたは加えて、抗体フラグメントは、例えばジスルフィド連結によって、互いに連結されている複数の鎖を含んでよい。抗体フラグメントは、多分子複合体を必要に応じて含んでよい。機能性抗体フラグメントは、典型的に、少なくとも約50アミノ酸、少なくとも約100アミノ酸、少なくとも約150アミノ酸、または少なくとも約200アミノ酸を含む。抗原結合部分:抗体の抗原結合部分という用語は、本明細書において用いる場合、所与の抗原に特異的に結合する能力を保持する、インタクトな抗体の1つ以上のフラグメントを指す。抗体の抗原結合機能は、典型的にはインタクトな抗体のフラグメントによって行われ得る。抗体の抗原結合部分という用語の中に包含される結合フラグメントの例としては、Fabフラグメント、VL、VH、CLおよびCH1ドメインを含む一価フラグメント;Fab2フラグメント、ヒンジ領域でジスルフィド架橋によって連結されている2つのFabフラグメント一般に、重鎖から1つおよび軽鎖から1つを含む2価のフラグメント;VHおよびCH1ドメインから成るFdフラグメント;抗体の単一アームのVLおよびVHドメインを含むFvフラグメント、ならびにVHドメインを含有する単一ドメイン抗体dAbフラグメントWardら、1989、Nature、341:544-546;ならびに単離された相補性決定領域CDRが挙げられる。Fvフラグメントの2つのドメイン、VLおよびVH、は、通常、別の遺伝子によってコードされるが、例えば、組換え技術を用いて、そして/またはリンカーポリペプチドを含めることによってそれらを単一タンパク質鎖として接合させることができ、この場合、そのVLおよびVH領域が対合して一価分子一本鎖FvscFvとして公知;例えば、Birdら、1988、Science、242:423-426;およびHustonら、1988、Proc.Natl.Acad.Sci.85:5879-5883を参照のことを形成する。そのような一本鎖抗体は、抗体の1つ以上の抗原結合部分を含む。抗体フラグメントは、当業者に公知の従来の技術を用いて得ることまたは作り出すことができ;所望される場合には、フラグメントを、インタクトな抗体でなされるのと同様の方法で結合についてスクリーニングすることができる。代替的にまたは加えて、抗原結合部分を単一ドメイン抗体、マキシボディー、ミニボディー、イントラボディー、ダイアボディー、トリアボディー、テトラボディー、v-NARおよびbis-scFvに組み込むことができる例えば、HollingerおよびHudson、2005、NatureBiotechnology、239:1126-1136を参照のこと。同様に、代替的にまたは加えて、相補的軽鎖ポリペプチドと一緒に一対の抗原結合領域を形成する一対のタンデムFvセグメントVH-CH1-VH-CH1を含む一本鎖分子に抗原結合部分を組み込むことができるZapataら、1995、ProteinEng.、810:1057-1062;および米国特許第5,641,870号。抗炎症性作用物質:用語抗炎症性作用物質は、本明細書において用いる場合、炎症性サイトカインおよび炎症性サイトカインの作用を模倣する他の作用物質の効果に妨害する、白血球または他の細胞によって作られる因子を指す。一部の実施形態において、抗炎症性作用物質は、サイトカインである。一部の実施形態において、抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部の実施形態において、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせの1つ以上の生物活性を模倣する作用物質は、本明細書に記載の抗炎症性作用物質であるとみなすことができる。結合:用語結合は、本明細書において用いる場合、実体の間のまたは実体の中の非共有結合性会合を概して指すことが理解される。一部の実施形態では、結合は、標的化targeting作用物質の特定の部分について扱われる。そのような結合を任意の様々な状況下で評価できることは、当業者には理解される。一部の実施形態において、作用物質が特異的に結合するは、それを接触させる試料中に存在するそれの意図されたターゲットと他の材料とを識別することを意味する。特徴的配列:特徴的配列は、ポリペプチドまたは核酸のあるファミリーのすべてのメンバーにおいて見いだされるが、そのファミリーのものではないポリペプチドまたは核酸において見いだされない配列であり、従って、当業者は、それを用いて、そのファミリーのメンバーを定義することができる。一部の実施形態において、ポリペプチドにおける特徴的配列要素は、そのファミリーまたはクラス内の他のポリペプチドとの少なくとも約80、少なくとも85、少なくとも90、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99または少なくとも100の同一性を示す連続するアミノ酸、典型的には5アミノ酸、例えば少なくとも5~500、少なくとも5~250、少なくとも5~100、少なくとも5~75、少なくとも5~50、少なくとも5~25、少なくとも5~15または少なくとも5~10アミノ酸、のストレッチを含む。一部の実施形態において、特徴的配列要素は、ポリペプチドにおける機能に関与する、または機能をポリペプチドに付与する。に匹敵する:用語に匹敵するは、特定の状況下で使用される因子の量について、ヒト血清中で天然に見出されるそのような因子の量と比較して具体的に言及するために、本明細書において時として用いる。一部の実施形態において、量は、基準量から一桁以内であるすなわち、基準量より10倍多いまたは少ない場合、基準量に匹敵すると見なされる。一部の実施形態において、量は、基準量から9、8、7、6、5、4、3、2、1.9、1.8、1.7、1.6、1.5、1.4、1.3、1.2または1.1倍以内であるすなわち、基準量より上記倍数分多いまたは少ない場合、基準量に匹敵すると見なされる。に対応する:本明細書において用いる場合、用語に対応するは、目的のポリペプチド中のアミノ酸残基の位置/同一性を基準ポリペプチドと比較して指定するために用いている。一般に、目的のポリペプチド中のアミノ酸残基は、対応する配列構成において見いだされる残基であり、そして/または基準ポリペプチド中のその同種の残基cognateresidueに対応する役割を果たす。当業者は、配列比較を行うための戦略および技術を十分に熟知しており、対応するアミノ酸を容易に同定することができる。例えば、当該技術分野において周知であるように、BLAST、ClustalX、Sequencherなどのようなプログラムをはじめとする標準的なバイオインフォマティックツールを使用して、2つ以上のヌクレオチド配列またはアミノ酸配列をアラインすることができる。たとえ2つ以上の配列が正確にマッチできないそして/または同じ長さを有さないとしても、尚、それらの配列のアラインメントを行うことができ、望ましい場合にはコンセンサス配列を生成することができる。実際、アラインメントに用いられるプログラムおよびアルゴリズムは、挿入、欠失、逆位、多型、点変異などをはじめとする定義可能なレベルの差を概して許容する。そのようなアラインメントは、1つの配列内のどの位置が、他の配列内のどの位置に対応するかを決定する助けとなり得る。投薬レジメン:投薬レジメンは、この用語を本明細書において用いる場合、個々に期間を離して投与される1セットの単位用量典型的には1より多いを指す。一部の実施形態において、投薬レジメンは、治療レジメンである。因子:本明細書において用いる場合の用語因子は、列挙されている特徴または特性を有する任意の化学クラスまたは組成の作用物質を指す。例えば、因子は、低分子、生体分子例えば、糖タンパク質、糖脂質、プロテオグリカン、リポタンパク質などを例えば含む、ポリペプチド、脂質、炭水化物、核酸など、金属、ビタミンなどであり得る、またはそれらを含み得る。因子は、単一の化学的実体から成り得、または互いに会合している例えば、複合体での化学的実体の集合体を含み得る。GALNT1ポリペプチド:用語GALNT1ポリペプチドは、本明細書において用いる場合、本明細書に記載するようなUDP-N-アセチル-α-D-ガラクトサミン:ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ1GalNac-T1;GALNT1と特定の構造的および/または機能的特徴を共有するポリペプチドを指す。基準GALNT1ポリペプチドは、表2に提示する配列を有する。一部の実施形態において、GALNT1ポリペプチドは、表2に提示する配列との少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも85、少なくとも86、少なくとも87、少なくとも88、少なくとも89、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99の、またはそれより高い全体的配列同一性を示すことを特徴とする。一部の実施形態において、GALNT1ポリペプチドは、GenBank受託番号:AAH90583.1、AAH47746.1、AAH38440.1、AAH90962.1、AAH56215.1、BAI47186.1、EAX01360.1、EAX01359.1、CAD44535.1、EDL76133.1、EDK96994.1、EDK96993.1;NCBI参照配列番号:NP_065207.2、NP_001083410.1、NP_001153876.1、NP_038842.3、NP_077349.1、NP_803485.1、NP_001025547.1、NP_001006381.1;およびこれらの組み合わせから成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、GALNT1ポリペプチドは、表2および図9に提示する任意の配列から成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、GALNT1ポリペプチドは、骨髄間質細胞によって天然に産生されるポリペプチドのものと同一のアミノ酸配列を有する。一部の実施形態において、GALNT1ポリペプチドは、培養中の哺乳動物白血球と接触させたときに該哺乳動物白血球による少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生を増加させるそして/または少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生を減少させる能力を特徴とする。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、GALNT1ポリペプチドは、大腸炎マウスに投与されたとき、それらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。GALNT1ポリペプチドである、GenBank受託番号AAH47746.1に対応する配列図9参照は、典型的に、哺乳動物細胞において0.21fg細胞-1時間-1の範囲内のレベルで発現される。遺伝子:用語遺伝子は、細胞において発現されるヌクレオチドの配列を指すその当該技術分野において理解されている意味に従って本明細書では用いる。一部の実施形態において、遺伝子は、例えばスプライス変異体のように互いに関連しているポリペプチドを含めて、1つ以上のポリペプチドをコードすることができる。一部の実施形態において、遺伝子は、1つ以上のイントロンを含む;一部の実施形態において、遺伝子は、いかなるイントロンも含まない。一部の実施形態において、遺伝子は、それがコードするポリペプチドの名称への言及により参照される。ヒト抗体:本明細書において用いる場合、用語ヒト抗体は、フレームワーク領域とCDR領域の両方がヒト起源の配列に由来する可変領域を有する抗体を含む。特定の実施形態において、抗体が定常領域を含有する場合、該定常領域も、そのようなヒト配列、例えばヒト生殖細胞系配列またはヒト生殖細胞系配列の変異バージョン、に由来する。ヒト抗体は、ヒト配列によってコードされていないアミノ酸残基例えば、インビトロでランダムまたは部位特異的変異誘発によってまたはインビボで体細胞変異によって誘導された変異を含み得る。しかし、用語ヒト抗体は、本明細書において用いる場合、マウスなどの別の哺乳動物種の生殖細胞系に由来するCDR配列がヒトフレームワーク配列にグラフトされた抗体を含むことを意図したものではない。同一性:本明細書において用いる場合、用語同一性は、ポリマー分子間、例えば、核酸分子例えばDNA分子および/またはRNA分子間および/またはポリペプチド分子間、の全体的関係性を指す。例えば、2つの核酸配列の同一性パーセントの計算は、最適な比較の目的のために該2つの配列をアラインすることによって行うことができる例えば、最適なアラインメントのため、第一および第二の核酸配列の一方または両方にギャップを導入することができ、そして比較の目的のために非同一配列を無視することができる。特定の実施形態において、比較の目的のためにアラインされる配列の長さは、基準配列の長さの少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも60、少なくとも70、少なくとも80、少なくとも90、少なくとも95、または実質的に100である。次に、対応するヌクレオチド位置のヌクレオチドを比較する。第一の配列内の位置が、第二の配列内の対応する位置と同じヌクレオチドによって占有されているときには、それらの分子はその位置で同一である。2つの配列間の同一性パーセントは、該2つの配列の最適なアラインメントのために導入する必要があるギャップ数および各ギャップの長さを考慮に入れた、それらの配列によって共有される同一位置の数の関数である。2つの配列間の配列の比較および同一性パーセントの決定は、数学的アルゴリズムを用いて果たすことができる。併用で:本明細書において用いる場合の句併用では、被験体に同時に投与される2つ以上の薬剤を指す。2つ以上の薬剤は、被験体がそれらの薬剤の両方またはそれより多くに同時に曝露されるときには常に併用で投与されると考えられることは、理解される。2つ以上の薬剤のそれぞれを異なるスケジュールに従って投与してもよい;異なる薬剤の個々の用量を同時に、または同じ組成物で、投与する必要はない。むしろ、両方またはそれより多くの薬剤が被験体の体内に例えば、適切なレベルで存在する限り、それらは、併用で投与されると考えられる。炎症性作用物質:用語炎症性作用物質または炎症促進性作用物質は、本明細書において用いる場合、炎症性刺激に応答して白血球または他の細胞によって作られる因子を指す。一部の実施形態において、炎症性作用物質は、サイトカインである。一部の実施形態において、炎症性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、およびインターロイキン-8ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部の実施形態において、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、およびインターロイキン-8ならびに/またはこれらの組み合わせの1つ以上の生物活性を模倣する作用物質を炎症性サイトカインであると見なすことができる。炎症性サイトカインとは、炎症性刺激に応答して白血球または他の細胞によって作られるタンパク質を意味する。単離された:用語単離されたは、i天然においてであろうと、または実験環境においてであろうと最初に作り出されたときに会合していた成分のうちの少なくとも一部から分離された;および/またはii人の手によって作り出された、作用物質または実体を記載するために本明細書では用いる。単離された作用物質または実体は、それらが当初会合していた他の成分の少なくとも約10、少なくとも約20、少なくとも約30、少なくとも約40、少なくとも約50、少なくとも約60、少なくとも約70、少なくとも約80、少なくとも約90、またはそれより多くから分離され得る。単離された実体は、部分的に純粋である場合もあり、または完全に純粋である場合もある。部分的に純粋な作用物質または実体は、実質的に他の材料がない例えば、少なくとも80、少なくとも81、少なくとも82、少なくとも83、少なくとも84、少なくとも85、少なくとも86、少なくとも87、少なくとも88、少なくとも89、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99、またはそれより高度に純粋である。LGALS3BPポリペプチド:用語LGALS3BPポリペプチドは、本明細書において用いる場合、本明細書に記載するような、レクチンガラクトシド結合可溶性3結合タンパク質lectin,galactoside-binding,soluble,3bindingproteinLGALS3BPと特定の構造的および/または機能的特徴を共有するポリペプチドを指す。基準LGALS3BPポリペプチドは、表2に提示する配列を有する。一部の実施形態において、LGALS3BPポリペプチドは、表2に提示する配列との少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも85、少なくとも86、少なくとも87、少なくとも88、少なくとも89、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99の、またはそれより高い全体的配列同一性を示すことを特徴とする。一部の実施形態において、LGALS3BPポリペプチドは、GenBank受託番号:CAM23109.1、AAA36193.1、AAI14269.1、AAH81724.1、AAH90658.1、AAH15761.1、AAH02998.1、AAH02403.1;BAI45468.1、EAW89546.1、EAW89545.1、EAW89544.1、EAW89543.1、CAM23110.1、ABM86350.1、AAI05368.1、EDM06756.1、EDM06755.1、EDL34662.1、EDL34661.1、ABM83150.1;NCBI参照配列番号:NP_005558.1、NP_620796.1、NP_035280.1、NP_001035130.1;およびこれらの組み合わせから成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、LGALS3BPポリペプチドは、表2、図4および図9に提示する任意の配列から成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、LGALS3BPポリペプチドは、骨髄間質細胞によって産生されるポリペプチドのものと同一のアミノ酸配列を有する。一部の実施形態において、LGALS3BPポリペプチドは、培養中の哺乳動物白血球と接触させたときに該哺乳動物白血球による少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生を増加させるそして/または少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生を減少させる能力を特徴とする。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、LGALS3BPポリペプチドは、大腸炎マウスに投与されたときそれらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。LGALS3BPポリペプチドである、GenBank受託番号AAH02998に対応する配列図9参照は、典型的に、哺乳動物細胞において4.2fg細胞-1時間-1の範囲内のレベルで発現される。骨髄間質細胞:用語骨髄間質細胞は、本明細書において用いる場合、間葉幹細胞および間葉間質細胞と同義であるものとする。当該技術分野において公知であるように、そのような細胞は、骨髄、脂肪組織、胎盤組織、羊水、滑液または関節、リンパ節、胸腺、脾臓、精巣、皮膚などのしかしこれらに限定されない組織において見いだされるおよびそれらから単離され得る。代替的にまたは加えて、本発明に従って使用するための骨髄間質細胞は、別の幹細胞、例えば胚性幹細胞、に由来し得る。一部の実施形態において、骨髄間質細胞は、マーカーCD11-、CD14-、CD18-、CD31-、CD34-、CD40-、CD45-、CD56-、CD80-、CD86-、MHCII-、CD29、CD44、CD71、CD73、CD90、CD105、CD106、CD120a、CD124、CD166、Stro-1、ICAM-1、MHCIをはじめとするしかしこれらに限定されない免疫表現型を示す細胞である。骨髄間質細胞因子:用語骨髄間質細胞因子は、本明細書において用いる場合、骨髄間質細胞によって天然に産生される因子を一般に指す。そのような因子は、例えば、ポリペプチド、脂質、炭水化物、核酸など例えば、糖タンパク質、糖脂質、プロテオグリカン、リポタンパク質などを含むをはじめとする任意の化学クラスのものであり得る。具体的に提供する骨髄間質細胞因子としては、間質細胞によって産生される遺伝子産物であって、該細胞から単離されたとき炎症活性を調整するものである遺伝子産物が挙げられる。一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子としては、GALNT1遺伝子、LGALS3BP遺伝子、MFAP5遺伝子、PENK遺伝子および/またはHAPLN1遺伝子の産物が挙げられる。例えば、一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子としては、GALNT1ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;LGALS3BPポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;MFAP5ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;PENKポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;ならびにそれらの組み合わせが挙げられる。本明細書に記載の骨髄間質細胞因子が、その産生方式にかかわらず骨髄間質細胞因子としてのその同一性を保持することは、当業者には理解される。一部の実施形態において、本明細書に記載する骨髄間質細胞因子は、実際には、骨髄間質細胞によってまたは骨髄間質細胞において産生される。一部の実施形態において、本明細書に記載する骨髄間質細胞因子は、代替系において例えば、骨髄間質細胞因子を産生するように人の手によって工学的に改変された真核細胞もしくは原核細胞などの組換え系において、および/または無細胞もしくは合成系において作り出される。MFAP5ポリペプチド:用語MFAP5ポリペプチドは、本明細書において用いる場合、本明細書に記載するようなミクロフィブリル関連タンパク質5microfibrillar-associatedprotein5MFAP5と特定の構造的および/または機能的特徴を共有するポリペプチドを指す。基準MFAP5ポリペプチドは、表1に提示する配列を有する。一部の実施形態において、MFAP5ポリペプチドは、表1に提示する配列との少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも85、少なくとも86、少なくとも87、少なくとも88、少なくとも89、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99の、またはそれより高い全体的配列同一性を示すことを特徴とする。一部の実施形態において、MFAP5ポリペプチドは、GenBank受託番号:AAH05901.1、AAA96752.1、AAD53950.1、EAW88614.1、EAW88613.1、AAH25131.1、ACE87011.1、AAI02770.1、EDK99687.1、EDK99686.1、EDK99685.1;およびNCBI参照配列番号:NP_056591.1、NP_003471.1、NP_776811.1、NP_001102114.1;ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、MFAP5ポリペプチドは、表2および図9に提示する任意の配列から成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、MFAP5ポリペプチドは、骨髄間質細胞によって天然に産生されるポリペプチドのものと同一のアミノ酸配列を有する。一部の実施形態において、MFAP5ポリペプチドは、培養中の哺乳動物白血球と接触させたときに該哺乳動物白血球による少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生を増加させるそして/または少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生を減少させる能力を特徴とする。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、MFAP5ポリペプチドは、大腸炎マウスに投与されたとき、それらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。MFAP5ポリペプチドである、NCBI参照配列番号NP_003471.1に対応する配列図9参照は、典型的に、哺乳動物細胞において209fg細胞-1時間-1の範囲内のレベルで発現される。核酸:本明細書において用いる場合、用語核酸は、その最も広い意味で、オリゴヌクレオチド鎖に組み込まれるまたは組み込まれ得る任意の化合物および/または物質を指す。一部の実施形態において、核酸は、ホスホジエステル連結によってオリゴヌクレオチド鎖に組み込まれるまたは組み込まれ得る化合物および/または物質である。一部の実施形態において、核酸は、個々の核酸残基例えば、ヌクレオチドおよび/またはヌクレオシドを指す。一部の実施形態において、核酸は、個々の核酸残基を含むオリゴヌクレオチド鎖を指す。一部の実施形態において、核酸は、RNAおよび/もしくはDNAである、またはRNAおよび/もしくはDNAを含む。一部の実施形態において、核酸は、部分的にまたは完全に一本鎖である;一部の実施形態において、核酸は、部分的にまたは完全に二本鎖である。一部の実施形態において、本明細書に記載する核酸は、1つ以上の核酸類似体を含み得る。一部の実施形態において、核酸は、当該技術分野において公知である、および主鎖内にホスホジエステル結合の代わりにペプチド結合を有する、ペプチド核酸を含み得る。用語アミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列は、互いの縮重バージョンである、および/または同じアミノ酸配列をコードしている、ヌクレオチド配列のセットを指す。一部の実施形態において、核酸は、イントロンを含み得る。例えば天然源からの単離、組換え発現、化学合成などをはじめとする、任意の利用可能な技術に従って、核酸を調製することができる。別の指示がない限り、核酸配列を5’から3’への方向で提示する。一部の実施形態において、核酸は、天然ヌクレオシド例えば、アデノシン、チミジン、グアノシン、シチジン、ウリジン、デオキシアデノシン、デオキシチミジン、デオキシグアノシン、およびデオキシシチジン;ヌクレオシド類似体例えば、2-アミノアデノシン、2-チオチミジン、イノシン、ピロロ-ピリミジン、3-メチルアデノシン、5-メチルシチジン、C-5プロピニル-シチジン、C-5プロピニル-ウリジン、2-アミノアデノシン、C5-ブロモウリジン、C5-フルオロウリジン、C5-ヨードウリジン、C5-プロピニル-ウリジン、C5-プロピニル-シチジン、C5-メチルシチジン、2-アミノアデノシン、7-デアザアデノシン、7-デアザグアノシン、8-オキソアデノシン、8-オキソグアノシン、O6-メチルグアニン、および2-チオシチジン;化学的に改変された塩基;生物学的に改変された塩基例えば、メチル化塩基;挿入塩基;改変糖例えば、2’-フルオロリボース、リボース、2’-デオキシリボース、アラビノース、およびヘキソース;および/または修飾リン酸基例えば、ホスホロチオアートおよび5’-N-ホスホルアミダイト連結である、またはこれらを含む。核酸類似体:用語核酸類似体は、非天然の特色を有する核酸を指すために本明細書では用いる。一部の実施形態において、核酸類似体は、ホスホジエステル主鎖以外を有する。一部の実施形態において、核酸類似体は、非天然塩基または糖などを有する。一部の実施形態において、類似体は、基準天然核酸と比較して、改変された塩基もしくは糖、および/または主鎖の改変を有する。核酸セグメント:用語核酸セグメントは、より長い核酸配列の一部分である核酸配列を指すために本明細書では用いる。一部の実施形態において、核酸セグメントは、少なくとも3、少なくとも4、少なくとも5、少なくとも6、少なくとも7、少なくとも8、少なくとも9、少なくとも10、少なくとも11、少なくとも12、少なくとも13、少なくとも14、少なくとも15、少なくとも16、少なくとも17、少なくとも18、少なくとも19、少なくとも20、少なくとも21、少なくとも22、少なくとも23、少なくとも24、少なくとも25、少なくとも26、少なくとも27、少なくとも28、少なくとも29、少なくとも30、少なくとも31、少なくとも32、少なくとも33、少なくとも34、少なくとも35、少なくとも36、少なくとも37、少なくとも38、少なくとも39、少なくとも40、少なくとも41、少なくとも42、少なくとも43、少なくとも44、少なくとも45、少なくとも46、少なくとも47、少なくとも48、少なくとも49、少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも86、少なくとも90、少なくとも95、少なくとも100、またはそれより多くの残基を含む。PENKポリペプチド:用語PENKポリペプチドは、本明細書において用いる場合、本明細書に記載するようなプロエンフェケファリンPENK;プレプロエンケファリンおよび/またはプロエンケファリンAとも呼ばれると特定の構造的および/または機能的特徴を共有するポリペプチドを指す。基準PENKポリペプチドは、表2に提示する配列を有する。一部の実施形態において、PENKポリペプチドは、表1に提示する配列との少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも85、少なくとも86、少なくとも87、少なくとも88、少なくとも89、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99の、またはそれより高い全体的配列同一性を示すことを特徴とする。一部の実施形態において、PENKポリペプチドは、GenBank受託番号:CAG46627.1、CAG46607.1、AAH90311.1、AAI07707.1、AAH83563.1、ACI66659.1、AAH32505.1、AAV84279.1、AAB59409.1、ABM84953.1、ABM81791.1、ABM81797.1、AAH78348.2、AAI11280.1;NCBI参照配列番号:NP_001129162.1、NP_006202.1、NP_001002927.1、NP_001088343.1、NP_001015744.1、NP_001166888.1、NP_878303.1、NP_058835.1、NP_776566.1、NP_001135308.1;およびこれらの組み合わせから成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、PENKポリペプチドは、表1、表2および図9に提示する任意の配列から成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、PENKポリペプチドは、骨髄間質細胞によって天然に産生されるポリペプチドのものと同一のアミノ酸配列を有する。一部の実施形態において、PENKポリペプチドは、培養中の哺乳動物白血球と接触させたときに該哺乳動物白血球による少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生を増加させるそして/または少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生を減少させる能力を特徴とする。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく増加または減少する。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、PENKポリペプチドは、大腸炎マウスに投与されたときそれらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。PENKポリペプチドである、GenBank受託番号AAH32505に対応する配列図9参照は、典型的に、哺乳動物細胞において4.2fg細胞-1時間-1の範囲内のレベルで発現される。HAPLN1ポリペプチド:用語HAPLN1ポリペプチドは、本明細書において用いる場合、本明細書に記載するようなヒアルロナン-プロテオグリカンリンクタンパク質1HAPLN1と特定の構造的および/または機能的特徴を共有するポリペプチドを指す。基準HAPLN1ポリペプチドは、表2に提示する配列を有する。一部の実施形態において、HAPLN1ポリペプチドは、表2に提示する配列との少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも85、少なくとも86、少なくとも87、少なくとも88、少なくとも89、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、少なくとも99の、またはそれより高い全体的配列同一性を示すことを特徴とする。一部の実施形態において、HAPLN1ポリペプチドは、GenBank受託番号:AAH57808.1、AAI51456.1、BAD52342.1、AAH66853.1、BAI47315.1、EAW95914.1、EAW95913.1、EAW95912.1、EDM09988.1、EDL00984.1、AAI28741.1;NCBI参照配列番号:NP_038528.3、NP_001875.1、NP_001007791.1、NP_001075973.1;およびこれらの組み合わせから成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、HAPLN1ポリペプチドは、表2、表7および図9に提示する任意の配列から成る群より選択される配列において見いだされるアミノ酸配列要素を含むことを特徴とする。一部の実施形態において、HAPLN1ポリペプチドは、骨髄間質細胞によって天然に産生されるポリペプチドのものと同一のアミノ酸配列を有する。一部の実施形態において、HAPLN1ポリペプチドは、培養中の哺乳動物白血球と接触させたときに該哺乳動物白血球による少なくとも1つの炎症促進性作用物質の産生を減少させるそして/または少なくとも1つの抗炎症性作用物質の産生を増加させる能力を特徴とする。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく減少または増加する。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく減少または増加する。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記炎症促進性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、およびインターロイキン-8ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの炎症促進性作用物質は、IFN-γである、またはIFN-γを含む。一部の実施形態において、HAPLN1ポリペプチドは、炎症性疾患を伴う疾患を有する被験体に投与されたとき、それらの炎症性疾患の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。HAPLN1ポリペプチドである、GenBank受託番号AAH57808.1に対応する配列図9参照は、典型的に、哺乳動物細胞において4.2fg細胞-1時間-1の範囲内のレベルで天然に発現される。ポリペプチド:用語ポリペプチドは、本明細書において用いる場合、一般に、少なくとも3アミノ酸のポリマーというその当該技術分野において認識されている意味を有する。一部の実施形態において、ポリペプチドは、天然アミノ酸を含む。一部の実施形態において、ポリペプチドは、1つ以上のアミノ酸類似体すなわち、ペプチド結合によってポリペプチド鎖に組み込まれ得る実体を含む。一部の実施形態において、ポリペプチド内の1つ以上の残基は、天然アミノ酸ではない、そして/または基準天然アミノ酸と比較して改変例えば、結合したグリカン基または他のポリマー基、などを含有する。用語ポリペプチドは、ある程度の配列同一性および/または生体機能性を共有するアミノ酸ポリマーを指すためにも本明細書では用いる。例えば、一部の実施形態において、ポリペプチドは、本明細書にまさに列挙するとおりのアミノ酸配列を有する。一部の実施形態において、ポリペプチドは、本明細書にまたは本明細書において具体的に記載する参考文献またはデータベースに列挙されている配列のフラグメントであるアミノ酸配列を有する;一部のそのような実施形態において、上記フラグメントは、完全に列挙されている配列を有するポリペプチドの生物活性の一部またはすべてを示す。一部のそのような実施形態において、フラグメントは、少なくとも7、少なくとも8、少なくとも9、少なくとも10、少なくとも11、少なくとも12、少なくとも13、少なくとも14、少なくとも15、少なくとも16、少なくとも17、少なくとも18、少なくとも19、少なくとも20、少なくとも21、少なくとも22、少なくとも23、少なくとも24、少なくとも25、少なくとも26、少なくとも27、少なくとも28、少なくとも29、少なくとも30、少なくとも31、少なくとも32、少なくとも33、少なくとも34、少なくとも35、少なくとも36、少なくとも37、少なくとも38、少なくとも39、少なくとも40、少なくとも41、少なくとも42、少なくとも43、少なくとも44、少なくとも45、少なくとも46、少なくとも47、少なくとも48、少なくとも49、少なくとも50、少なくとも55、少なくとも60、少なくとも65、少なくとも70、少なくとも75、少なくとも80、少なくとも85、少なくとも90、少なくとも95、少なくとも100、少なくとも110、少なくとも120、少なくとも130、少なくとも140、少なくとも150、少なくとも160、少なくとも170、少なくとも180、少なくとも190、少なくとも200、少なくとも210、少なくとも220、少なくとも230、少なくとも240、少なくとも250、少なくとも260、少なくとも270、少なくとも280、少なくとも290、少なくとも300、またはそれより多くのアミノ酸を含む。一部の実施形態において、ポリペプチドは、別のポリペプチドすなわち、基準ポリペプチド、例えば同じクラスのものとの、少なくとも約30~40の、多くの場合、約50より高い、約60より高い、約70より高い、もしくは約80より高い全体的配列同一性を共有する、そして/または少なくとも3~4、そして多くの場合20以上までもしくはそれより多くのアミノ酸を通常は包含する1つ以上の高度に保存された領域内に、同一性がはるかに高い、多くの場合、90より高い、またはさらに95より高い、96より高い、97より高い、98より高いもしくは99より高い少なくとも1つの領域を含む。当業者は、様々なポリペプチドの配列の分析によって、他の類似性および/または同一性の領域を決定することができる。一部の実施形態において、2つ以上のポリペプチドは、それらが、そのような全体的配列同一性を示すそして/または1つ以上の特徴的配列要素を共有するため、同じクラスのものであると見なされる。一部の実施形態において、2つ以上のポリペプチドは、それらが、1つ以上の生物活性および1つ以上の共通の構造的特色例えば、所与のレベルの全体的配列同一性および/または1つ以上の特徴的配列要素を共有するため、同じクラスのものと見なされる。一般に、本明細書に記載するポリペプチドは、任意の利用可能な手段によって作り出すことができる。例えば、一部の実施形態において、ポリペプチドは、天然源から単離され得る。一部の実施形態において、ポリペプチドは、組換えによりすなわち、該ポリペプチドを産生するように人の手によって工学的に改変された細胞においてまたは該細胞から産生され得る。一部の実施形態において、ポリペプチドは、無細胞系で作り出され得る。一部の実施形態において、ポリペプチドは、合成され得る。純粋な:本明細書において用いる場合、作用物質または実体は、それに他の成分が実質的に無い場合、純粋である。例えば、一部の実施形態において、約90より多くの特定の作用物質または実体を含有する調製物は、概して、純粋な調製物と見なされる。一部の実施形態において、作用物質または実体は、少なくとも90、少なくとも91、少なくとも92、少なくとも93、少なくとも94、少なくとも95、少なくとも96、少なくとも97、少なくとも98、または少なくとも99純粋である。試料:本明細書において用いる場合、検査試料は、目的の被験体から得た生体試料を指す。一部の実施形態において、検査試料は、生体液例えば、血液、関節液、粘液、唾液、精液、滑液、涙、尿などを含む。一部の実施形態において、検査試料は、1つ以上の細胞を含む。一部の実施形態において、検査試料は、組織を含む。一部の実施形態において、検査試料は、被験体から直接得た未加工の試料から例えば、濾過、蒸留、抽出、濃縮、干渉成分の不活性化、試薬の添加、およびこれらに類することの1つ以上によって加工される試料である。一部の実施形態において、加工された試料は、部分的にまたは完全に精製される。特異性:当該技術分野において公知であるように、特異性は、第一の結合パートナーと1つ以上の他の利用可能な潜在的結合パートナーとを区別する特定の実体の能力の尺度である。一部の実施形態において、特異性を有する実体は、第二の結合パートナーに対してより第一の結合パートナーに対してのほうが少なくとも50、少なくとも100、少なくとも2倍、少なくとも3倍、少なくとも4倍、少なくとも5倍、少なくとも10倍、少なくとも20倍、少なくとも50倍、少なくとも100倍、少なくとも200倍、少なくとも500倍、または少なくとも1000倍高い親和性を有する。被験体:本明細書において用いる場合、用語被験体または患者は、本明細書に記載する組成物を、例えば実験目的、診断目的、予防目的および/もしくは治療目的のために、投与することができる生物、ならびに/または試料を得ることができる生物を指す。典型的な被験体としては、動物例えば、哺乳動物、例えばマウス、ラット、ウサギ、非ヒト霊長類、およびヒト;昆虫;蠕虫;などが挙げられる。多くの実施形態において、被験体は哺乳動物である。多くの実施形態において、被験体はヒトである。に罹患している:疾患、障害および/または状態例えば、炎症を特徴とする疾患、障害または状態に罹患している個体は、疾患、障害および/もしくは状態を有すると診断された、ならびに/または疾患、障害および/もしくは状態の1つ以上の症状を示している。に罹患しやすい:疾患、障害および/または状態例えば、炎症を特徴とする疾患、障害または状態に罹患しやすい個体は、疾患、障害および/または状態を有すると診断されていない。一部の実施形態において、疾患、障害および/または状態に罹患しやすい個体は、該疾患、障害および/または状態の症状を示すことがある。一部の実施形態において、疾患、障害および/または状態に罹患しやすい個体は、該疾患、障害および/または状態の症状を示さないことがある。一部の実施形態において、疾患、障害および/または状態に罹患しやすい個体は、該疾患、障害および/または状態を発症する。一部の実施形態において、疾患、障害および/または状態に罹患しやすい個体は、該疾患、障害および/または状態を発症しない。治療薬:本明細書において用いる場合、句治療薬は、所望の生物学的または薬理学的効果を惹起する任意の薬剤を指す。一部の実施形態において、治療薬は、治療レジメンで投与されたとき、生物学的または薬理学的効果を惹起する。治療レジメン:治療レジメンは、典型的に、決められたスケジュールに従っておよび指定した経路単数または複数によって送達される、治療薬の個々の投与量を集めたものを含む。多くの実施形態において、治療レジメンは、使用が、生物例えば、動物またはヒトにおける特定の治療効果の達成と相関するものである。治療有効量:薬剤または薬剤の組み合わせの治療有効量という用語は、任意の医療処置に適用可能な理にかなった利益/リスク比で、処置を受けた被験体に対して治療効果を付与する薬剤単数または複数の量を指すためのものである。治療効果は、客観的であるすなわち、何らかの検査もしくはマーカーによって測定可能であることもあり、または主観的であることもあるすなわち、被験体が効果の徴候を得るもしくは感じる。治療有効量は、複数の単位用量を含み得る投薬レジメンで一般に投与される。本発明の一部の実施形態において、組成物は、治療レジメンの関連での単位用量のような投与に適する量を含有する場合、治療有効量の薬剤単数または複数を含有すると見なすことができる。任意の特定の薬学的作用物質pharmaceuticalagentについての治療有効量および/または有効な投薬レジメンの中での適切な単位用量は、例えば、投与経路に、他の薬学的作用物質との組み合わせに依存して、様々であり得る。また、任意の特定の患者についての具体的な治療有効量および/または単位用量は、処置される障害およびその障害の重症度;利用される具体的な薬学的作用物質の活性;利用される具体的な組成物;患者の年齢、体重、全身の健康状態、性別および食事;利用される具体的な薬学的作用物質の投与回数、投与経路および/または排泄速度もしくは代謝速度;処置の継続期間;ならびに医療技術分野において周知であるようなこれらに類する要因をはじめとする様々な要因に依存し得る。処置:本明細書において用いる場合、用語処置は、疾患、障害または状態の1つ以上の症状または態様、を部分的にまたは完全に緩和する、改善する、軽減する、抑制する、防止する、それの発病を遅らせる、それの重症度を低減させる、それの発生率を低減させる、そして/または、それの予防をもたらすために用いられる任意の方法を指す。一部の実施形態において、処置は、発症前、中および/または後に1用量以上の投与を伴う場合がある。単位用量:用語単位用量は、本明細書において用いる場合、典型的には投薬レジメンに関連して、薬学的作用物質の個別投与を指す。変異体:本明細書において用いる場合、用語変異体は、目的の特定のポリペプチド例えば、ミオスタチンのものに類似した配列を有するミオスタチンアンタゴニストポリペプチドと、その配列が比較されることとなる基準ポリペプチド例えば、多くの実施形態において、野生型ポリペプチドとの関係を記載する相対的な用語である。目的のポリペプチドは、目的のそのポリペプチドが、特定の位置での少数の配列変更例えば、挿入、置換および/または欠失を除いて基準のものと同一であるアミノ酸配列を有する場合、基準ポリペプチドの変異体であると見なされる。典型的に、変異体における20より少ない、15より少ない、10より少ない、9より少ない、8より少ない、7より少ない、6より少ない、5より少ない、4より少ない、3より少ない、2より少ない、1より少ない、またはそれより少ない残基が、その親と比較して変更される。一部の実施形態において、変異体は、親と比較して10、9、8、7、6、5、4、3、2または1個の変更された残基を有する。多くの場合、変異体は、非常に少数の例えば、5より少ない、4より少ない、3より少ない、2より少ない、または1より少ない変更された機能性残基すなわち、特定の生物活性に関係する残基数を有する。一部の実施形態において、変異体は、基準ポリペプチドと比較して5以下、4以下、3以下、2以下、または1以下の付加または欠失を有する;多くの実施形態において、変異体は、基準ポリペプチドと比較して1つ以上の置換を有することはあるが付加および欠失を有さない。多くの実施形態において、付加および/または欠失を含有する変異体は、約25より少ない、約20より少ない、約19より少ない、約18より少ない、約17より少ない、約16より少ない、約15より少ない、約14より少ない、約13より少ない、約10より少ない、約9より少ない、約8より少ない、約7より少ない、約6より少ない残基および通例は約5より少ない、約4より少ない、約3より少ない、約2より少ない、または約1より少ない残基の付加および/または欠失を含有する。一部の実施形態において、上記親のポリペプチドは、自然界で見つけられるものである。ベクター:本明細書において用いる場合、ベクターは、それが連結されている別の核酸を輸送することができる核酸分子を指す。一部の実施形態において、ベクターは、真核細胞または原核細胞などの宿主細胞においてそれらが連結されている核酸の染色体外複製および/または発現が可能である。作動するように連結された遺伝子の発現を命令することができるベクターを本明細書では発現ベクターと呼ぶ。野生型:当該技術分野において理解されているように、句野生型は、自然界で見つけられるような、タンパク質または核酸の正常な形態を一般に指す。例えば、自然界で見つけられる例えば、ヒト、ブタ、ウシなどの、哺乳動物源からの野生型ポリペプチドは、表2に提示するものを含む。当業者には、野生型ポリペプチドをどのようにして同定するが分かるし、本明細書において用いるこの用語の範囲が分かる。本開示の図面は、以下の図から成る。骨髄間質細胞因子MSCを移植すると観察される治療的恩恵を、MSC馴化上清MSC-conditionedsupernatantsの投与により、完全に反復することができ、一部のケースでは改善することができる。この発見は、大部分のMSC-免疫細胞共培養研究における抑制が細胞-細胞接触不在下で、用量依存的様式で再現され得るという観察と一致する。MSC馴化上清は、T細胞に対して抗増殖効果を及ぼさないが、B細胞の刺激を抑制できるAugello、Tassoら、2005。この発見は、MSCがT細胞に関連してそれらの免疫環境に動的に反応することができる一方で、B細胞発生に関連してそれらの静止、未分化状態で免疫調整作用物質を分泌することもできることを示唆している。また、B細胞活性と比べてT細胞活性を抑制するために必要とされるMSCの数の間におおよそ1~2桁の差があるLeBlanc、2003;Corcione、Benvenutoら、2006。これらの研究は、MSCの治療利用を評価する際に考慮すべきMSC由来因子の興味深い動態および投薬を暗示している。どの可溶性メディエータがMSC療法vanPoll、Parekkadanら、2008において総説されているに関与するかは、依然として、重要な論争の論題であるが、MSCによって天然に分泌されると考えられる分子もあれば、誘導可能なものもあるということを明確に区別することができる。多くの候補、例えば、肝細胞成長因子HGF、トランスフォーミング成長因子β1TGF-β1、またはインドールアミン2,3-ジオキシゲナーゼIDO活性の代謝副産物Klyushnenkova、Moscaら、1998;Tse、Beyerら、2000;DiNicola、Carlo-Stellaら、2002;LeBlanc、Tammikら、2003;Meisel、Zibertら、2004;AggarwalおよびPittenger、2005は、これらの細胞によって基礎分泌される。しかし、toll様受容体リガンドまたは炎症性サイトカインによるMSCの刺激は、MSCセクレトームおよび異なるセットの化学種の変更を引き起こすBlock、Ohkouchiら、2009;Yagi、Parekkadanら、2009。例えば、血清中で見出されるLPSは、プロスタグランジンE2PGE2の急速なアップレギュレーションをもたらし、これはNF-κBに関連した最初期遺伝子応答による可能性がある。最近、肺におけるMSCの移植の際の抗炎症性タンパク質であるTSG-6のアップレギュレーションと梗塞後の心筋機能の回復との間の直接的相関が実証されたLee、Pulinら、2009。それでもやはり、MSCによって分泌される最も効力のある因子の広範な調査にもかかわらず、移植MSCと同じ治療応答を誘発することが証明されたものはない。HLA-G、IL-6、IL-1Rag、IL-10、PEG2、TGFβ、Gal-1およびHGFをはじめとする多くの因子がMSC治療活性の大部分を構成すると提案されているが、これらの因子はいずれも、MSCの治療効力の説明となる十分な活性を有することが証明されていないPittenger、2009。実際、本開示より前、すべての以前のアプローチには偏りがあり、MSCがGALNT1、LGALS3BP、MFAP5、HAPLN1および/またはPENKのポリペプチドを分泌することを決して実証しておらず、それどころか仮説として取り上げられてもいない。さらに、本開示は、単離された形態例えば、MSCを伴わない形態、および/または組換えで産生されたかもしくは合成で作り出されたかもしくはMSCによって別様に産生された形態で提供するこれらのポリペプチドが、被験体に外因的に投与されたときに免疫細胞のサイトカイン分泌を変化させる、および/または抗炎症活性を有するという認識を包含し、その初めての実証を表わすものである。本発明は、数ある中でも、骨髄間質細胞によって天然に産生される特定の因子がサイトカイン産生を調整することを実証する。本発明は、そのような因子を同定し、それらを単離して特性づけし、それらの活性を実証する。本発明が、例えば、GALNT1ポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、および/またはそのようなものを作製または使用する方法;LGALS3BPポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、および/またはそのようなものを作製または使用する方法;MFAP5ポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、および/またはそのようなものを作製または使用する方法;PENKポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体、および/またはそのようなものを作製または使用する方法;HAPLN1ポリペプチド、それらを含有する組成物、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;ならびにそれらの組み合わせを提供することは、本明細書に提供するデータおよびガイダンスを含めて本明細書を精査することにより、当業者には容易に理解される。従って、本発明は、特定の因子例えば、GALNT1ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;LGALS3BPポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;MFAP5ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;PENKポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;HAPLN1ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;ならびにそれらの組み合わせを提供する。GALNT1ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ1GALNT1;別名GalNAc-T1は、主としてゴルジ内で活性であるムチン型O連結グルコシル化酵素であるWhite、Bennettら、1995。酵素のUDP-N-アセチル-アルファ-D-ガラクトサミン:ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼファミリーの他のメンバーとは異なり、GALNT1は、細胞外グリコシル化を促進する酵素的活性を有する分泌分子である。GALNT1は、細胞質N末端ドメイン、膜貫通ドメイン、幹ドメインおよび触媒ドメインを有する、II型膜タンパク質であるImberty、Pillerら、1997。上記触媒ドメインは、レクチン結合ドメインに加えてロスマン型ヌクレオチド結合ドメインを含有すると考えられるBreton、Oriolら、1996;Imberty、Pillerら、1997。GALNT1の酵素的活性は、グリカンのムチン型O連結に求められる保存システイン領域に依存するTenno、Tobaら、2002。その酵素的活性は、分泌形態では著しく低減され、このことは代替の細胞外機能の可能性を示唆しているZhu、Allendeら、1998。注目すべきことに、炎症性メディエータまたは抗炎症性メディエータの調節または刺激とのGALNT1の何らかの関連性を記載する事例はない。本発明は、抗炎症メカニズムによる免疫疾患の処置における外因性に送達したGALNT1の原因となる役割を実証する。1つの具体例を大腸炎に関して提示する。従って、本発明は、GALNT1ポリペプチド、ならびに様々な関連組成物および方法を提供する。LGALS3BPポリペプチド可溶性ガレクチン3結合タンパク質LGALS3BP;別名90K、Mac2結合タンパク質、CyCAPは、ガレクチン-1、ガレクチン-3およびガレクチン-7を結合する高グリコシル化分泌タンパク質であるRosenberg、Cherayilら、1991。これは、造血細胞および腺上皮または粘膜上皮をはじめとする種々の細胞タイプによって合成および分泌されKoths、Taylorら、1993;Ullrich、Suresら、1994、ならびに正常被験体の血清および他の生体液中にμg/mL範囲で存在するD’Ostilio、Sabationoら、1996。本開示は、数ある中でも、ヒト間葉細胞がLGALS3BPを分泌することを確証する。LGALS3BPは、CD5、CD6、M130、補体因子1、WC1、および構造的に免疫グロブリンを思い出させる他のタンパク質を含む、スカベンジャー受容体システインリッチドメインスーパーファミリーの1メンバーであるResnick、Pearsonら、1994。非解離条件下および中性pHで、LGALS3BPは、凝集して1000~1500kDaの範囲の集合塊を形成する複数の単位のオリゴマーとして存在するSasaki、Brakebuschら、1998。1つの個別の97kDaサブユニットは、触媒により70kDaおよび27kDaのフラグメントに切断され得る。それは、その生物活性に不可欠であり、ならびに血清または母乳などの異なる媒体に可溶化されるその能力に不可欠であり得る多数の部位で、グリコシル化される。細胞-細胞および細胞-マトリックス相互作用におけるガレクチンの役割に基づき、LGALS3BPは、これらの相互作用を伴う哺乳動物における疾患と関連づけられているSasaki、Brakebuschら、1998。LGALS3BPは、癌およびウイルス感染症を有する患者において高く、多くの事例において、その血清レベルは、生存と無関係であり、それと逆相関していることが判明したMarchetti、Tinariら、2002。回腸嚢炎の臨床発現は、嚢の上皮下粘膜固有層マクロファージにおけるガレクチン-3発現と逆相関しているBrazowski、Dotan、2009。LGALS3BPについてのノックアウトマウスが存在しTraheyおよびWeissman、1999、該マウスは、発癌性物質アゾキシメタンでの処置後に結腸粘膜過形成および過度の腫瘍形成を自然発症することが判明したTorlakovic、Keelerら、2009。炎症性疾患におけるその役割は議論の的になっている。それが免疫応答の増強物質であり得ると報告した者もいるUllrich、Suresら、1994。本開示は、抗炎症メカニズムによる免疫疾患の処置における外因性に送達したLGALS3BPの原因となる役割を実証する。1つの具体例を大腸炎に関して提示する。従って、本発明は、LGALS3BPポリペプチド、ならびに様々な関連組成物および方法を提供する。MFAP5ミクロフィブリル関連タンパク質5MFAP5;別名ミクロフィブリル関連糖タンパク質-2、MAGP-2は、ミクロフィブリルに局在し、エラスチンネットワークと会合している、ECM糖タンパク質である。MFAP5は、2つの異なるドメイン、すなわちシステイン不含酸性N末端半分とシステインリッチ塩基性C末端半分、から成る高親水性分子である。MFAP2MAPG-1との顕著な相同性57を有することGibson、Hatzinikolasら、1996が、特にシステインリッチ領域に関して判明している。両方の分子の中央に近くの一続きの7つのシステインは、それらの配列を比較すると正確にアラインし、システインの分離距離は、高度に保存される。MFAP5は、C末端でフィブリリン-1および-2を結合し、ならびにEGF様リピートを含有する他のタンパク質にも結合するPenner、Rockら、2002。MFAP5は、RGDインテグリン結合モチーフを含有し、およびインテグリンを結合することが証明されているGibson、Leaversleyら、1999。MFAP5は、ノッチ受容体経路と相互作用することが証明されているMiyamoto、Lauら、2006。相反する記述によりこの相互作用は阻害性Albig、Becentiら、2008および活性化性Miyamonot、Lauら、2006と説明され、そのため、MFAP5がノッチを結合し、下流でのシグナル伝達を起こさせるメカニズムは、いまだ不明である。注目すべきことに、今日まで、免疫プロセスに影響を及ぼすMFAP5についての記述はなく、ヒト疾患へのその関係づけは確立されていない。最も重要なことに、MFAP5と炎症抑制との因果関係は、決して以前には実証されておらず、仮説として取り上げられてもいない。本開示は、抗炎症メカニズムによる免疫疾患の処置における外因性に送達したMFAP5の原因となる役割を実証する。1つの具体例を大腸炎に関して提示する。従って、本発明は、MFAP5ポリペプチド、ならびに様々な関連組成物および方法を提供する。PEAプロエンケファリンAPenk;別名PEAは、エンケファリンオピオイドペプチドの前駆体であり、およびタンパク質分解性プロセッシングを受けて、Met-エンケファリン、Leu-エンケファリン、Met-エンケファリン-Arg-Phe、Metエンケファリン-Arg-Gly-Leu、エンケリチンおよびPENK由来ペプチドを生じさせる表1Metz-Boutigue、Kiefferら、2003。プロテアーゼによるPENKの切断は、二塩基性の、リシン-リシン、アミノ酸残基で起こる。これは、脳内の特定の部位ならびに副腎髄質および免疫系の特定の細胞において発現され、炎症に応答して遺伝子発現レベルで増加するBehar、Ovadiaら、1994。これらの部位におけるPENK遺伝子の応答性の生理的関連は、依然としてはっきりしていない。未刺激ウシ副腎髄質内のPENK由来ペプチドの濃度は、クロム親和性細胞の分泌小胞内の顆粒タンパク質のグラムあたり200μgより高いHook、Noctorら、1999。髄膜炎菌血症の状況での場合を除いて副腎の炎症は医学的に珍しいものであることに注目することには価値がある。抗菌活性を有するが公知の神経ペプチド機能を有さないペプチドが、副腎髄質クロム親和性細胞分泌物中で同定された。それらは、PENKからのエンケリチンおよびペプチドBを含むGoumon、Lugardonら、1998。本開示は、ヒト間葉細胞が、PENKおよび/またはPENK由来ペプチドを基礎分泌すること、ならびに炎症性刺激下でこの分泌をアップレギュレートすることを実証する。PENKが神経ペプチド、抗菌性ペプチドおよび免疫刺激性ペプチドを含有することは、研究者によって提案されているSalzetおよびTasiemski、2001。オピオイド受容体を有する免疫細胞の様々な活性走化性、細胞傷害性、免疫グロブリン合成に対するエンケファリンの効果は、記載されている。しかし、精製形態で直接投与されたとき免疫細胞からのサイトカイン分泌を変更するPENKの報告はないSharp、Royら、1998。PENK欠損マウスを使用する1つの研究では、T細胞は、IFN-γおよびTNF-αを産生できるが、IL-4およびIL-10を産生できないと報告されているWeir、McNeillら、2006。しかし、この研究により、PENKとこれらのサイトカインとの間の原因の関連性は証明されなかった。本開示は、抗炎症メカニズムによる免疫疾患の処置における外因性に送達したPENKの原因となる役割を実証する。1つの具体例を大腸炎に関して提示する。従って、本発明は、LGALS3BPポリペプチド、ならびに様々な関連組成物および方法を提供する。HAPLN1HAPLN1別名軟骨連結タンパク質1、軟骨リンクタンパク質、CRTL1、ヒアルロナン-プロテオグリカンリンクタンパク質1Hyaluronanandproteoglycanlinkprotein1、プロテオグリカンリンクタンパク質は、細胞外マトリックスECMと会合しているグリコシル化タンパク質である。HAPLN1は、4種のHAPLN分子のファミリーの1つであり、上記分子のすべてが細胞外マトリックスの構造形成に関係するSpicer、Jooら、2003。HAPLNタンパク質のファミリーのメンバーは、構造の点で類似しており、大体45~52の相同性を共有する。HAPLN1は、バーシカン別名コンドロイチン硫酸プロテオグリカンコアタンパク質2CSPG2、コンドロイチン硫酸プロテオグリカン2CSPG2およびPG-Mとしても公知と顕著な相同性を共有する。HAPLN1別名ヒアルロナン-プロテオグリカンリンクタンパク質1;軟骨リンクタンパク質;バーシカンコアタンパク質は、ヒアルロナンHAおよびコンドロイチン硫酸プロテオグリカンCSPGを1:1:1比で凝集させるリンクタンパク質である。これらのHA-CSPG凝集体は、CD44、EGF受容体、硫酸化糖脂質、テネイシン、フィブリンfibulin、および神経細胞接着分子に結合することが報告されているNeame、Christnerら、1986;Barta、Deakら、1993。このタンパク質は、N末端シグナル配列、続いてIgドメインCSPGに結合する、および2つの連続するプロテオグリカンタンデムリピート領域で構成されている。HAPLN1は、主として小腸および胎盤に発現が限定されると報告されている。HAPLN1が特定の癌に関連して顕著にアップレギュレートされることは証明されており、該分子の過発現は、中皮腫の腫瘍形成および乳癌の浸潤と結びつけられているAuvien、Tammiら、2000;Ivanova、Goparajuら、2009。本開示は、骨髄に由来するヒト間葉細胞におけるHAPLN1発現および産生を記載する。HAPLN2、HAPLN3およびHAPLN4に加えて、HAPLN1は、抗炎症性分子TSG-6と構造的特徴を共有することが示されているBlundell、Mahoneyら、2003。しかし、HAPLN1と免疫プロセスとの間の何らかの関連性を実証する報告は存在しない。特に、HAPLN1と本明細書に記載するような刺激された白血球からのIFN-γの低減との間の関連づけはなされていない。一部の実施形態において、提供するポリペプチドは、免疫調整特性を有する。一部の実施形態において、提供するポリペプチドは、培養中の哺乳動物白血球と接触させたとき該哺乳動物白血球による少なくとも1つの炎症促進性作用物質または抗炎症性作用物質の産生を変更する能力を特徴とする。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないによって刺激された白血球である。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、抗炎症性メディエータ例えば、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないによって刺激された白血球である。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、炎症促進性メディエータによって刺激されていないナイーブ白血球である。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、抗炎症性メディエータによって刺激されていないナイーブ白血球である。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は増加する。一部のそのような実施形態において、産生は、阻害される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記作用物質は、炎症促進性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記作用物質は、抗炎症性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記炎症促進性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18およびインターロイキン-8ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、提供する因子は、1つ以上を大腸炎マウスに投与したとき、それらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱することを特徴とする。一部の実施形態において、提供する因子は、MSC活性の研究例えば、外因性xenogeneic培養におけるMLRの抑制を報告するDjouad、Plenceら、2003;Liu、Luら、2004を参照のことと一致して、それらが種の境界を越えてそれらの効果を発揮することを特徴とする。抗体および受容体特定の骨髄間質細胞因子を同定し、提供することで、本発明は、そのような因子に例えば、GALNT1遺伝子、LGALS3BP遺伝子、MFAP5遺伝子、HAPLN1遺伝子および/またはPENK遺伝子の1つ以上の産物を含むように特異的に結合する抗体および受容体を提供する。例えば、一部の実施形態において、抗体および/または受容体は、提供する骨髄間質細胞因子、例えばGALNT1ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;LGALS3BPポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;MFAP5ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;PENKポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;HAPLN1ポリペプチド、それらをコードする核酸および/またはそのような核酸の相補体;および/またはそれらの組み合わせに特異的に結合する。多くの実施形態において、提供する抗体は、ポリペプチドに特異的に結合する。本発明は、そのような抗体および/もしくは受容体を個々に、または提供するポリペプチドと一緒に含有する組成物、そのような抗体および/もしくは受容体を同定、特性づけおよび/もしくは産生する方法、ならびに/またはそのような抗体および/もしくは受容体を例えば、研究的、診断的、および/もしくは治療的応用に用いる方法も提供する。薬学的組成物一般に、薬学的組成物は、活性作用物質例えば、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体および1つ以上の薬学的に許容され得るキャリアもしくは賦形剤を含む。典型的に、上記活性作用物質は、治療有効量で存在する。本発明の一部の実施形態において、薬学的組成物は、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれに対する抗体および/もしくは受容体を、培養中の白血球によるサイトカイン産生を変更するために十分な量で含む。例えば、一部の実施形態において、薬学的組成物は、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/または抗体および/または受容体を、哺乳動物白血球による少なくとも1つの炎症性作用物質または抗炎症性作用物質の産生を変更するために十分な量で含む。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は増加する。一部のそのような実施形態において、産生は、阻害される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記サイトカインは、炎症促進性サイトカインである。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記サイトカインは、抗炎症性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記炎症促進性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18およびインターロイキン-8ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性作用物質は、IL-10である、またはIL-10を含む。本発明の一部の実施形態において、薬学的組成物は、組み合わせで表2における遺伝子の2つ以上の提供するポリペプチド産物ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を、培養中の白血球によるサイトカイン産生を変更するために十分な量で含む。例えば、一部の実施形態において、薬学的組成物は、2つ以上の提供するポリペプチドならびに/または抗体および/もしくは受容体の組み合わせを、哺乳動物白血球による少なくとも1つの炎症性作用物質または抗炎症性作用物質の産生を変更するために十分な量で含む。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないによって刺激された白血球である。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、抗炎症性メディエータ例えば、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないによって刺激された白血球である。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、炎症促進性メディエータによって刺激されていないナイーブ白血球である。一部の実施形態において、哺乳動物白血球は、抗炎症性メディエータによって刺激されていないナイーブ白血球である。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも10、少なくとも20、少なくとも30、少なくとも40、少なくとも50、少なくとも100、少なくとも150、少なくとも200、少なくとも250、少なくとも300、少なくとも350、少なくとも400、少なくとも450、少なくとも500、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は、少なくとも1.5倍、少なくとも2倍、少なくとも2.5倍、少なくとも3倍、少なくとも3.5倍、少なくとも4倍、少なくとも4.5倍、少なくとも5倍、少なくとも5.5倍、少なくとも6倍、少なくとも6.5倍、少なくとも7倍、少なくとも7.5倍、少なくとも8倍、少なくとも8.5倍、少なくとも9倍、少なくとも9.5倍、少なくとも10倍、またはそれより大きく変更される。一部のそのような実施形態において、産生は増加する。一部のそのような実施形態において、産生は、阻害される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記作用物質は、炎症促進性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記作用物質は、抗炎症性作用物質である。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記炎症促進性作用物質は、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18およびインターロイキン-8ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される。一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性分子は、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される;一部のそのような実施形態において、少なくとも1つの上記抗炎症性分子は、IL-10である、またはIL-10を含む。一部の実施形態において、薬学的組成物は、提供する因子および/または2つ以上の組み合わせならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を、該薬学的組成物を大腸炎マウスに投与したときにそれらの大腸炎の1つ以上の特色が減弱するような量で含む。一部の実施形態において、薬学的組成物は、提供する因子および/または2つ以上の組み合わせおよび/またはそれらに対する受容体を、そのような因子および/または受容体がヒト血清中で天然に見いだされる濃度に匹敵する濃度で含む。一部の実施形態において、薬学的組成物は、提供する因子および/または2つ以上の組み合わせおよび/またはそれらに対する受容体を、10μg/mLから二桁以内の量で含む。本発明による薬学的組成物を任意の適する投与経路用に処方することができる。例えば、組成物を静脈内、非経口、皮下、筋肉内、頭蓋内、眼窩内、眼科的、心室内、嚢内、髄腔内、槽内、腹腔内、鼻腔内またはエーロゾル投与用に処方することができる。一部の実施形態において、薬学的組成物は、経口送達用に処方される。一部の実施形態において、薬学的組成物は、非経口送達用に処方される。特に関節リウマチの処置については、他の適切な経路と共にとりわけ関節内投与が意図される。薬学的組成物は、液体の液剤または懸濁剤の形態で例えば、静脈投与用、経口投与用などとしてあってよい。あるいは、薬学的組成物は、固体形態で例えば、例えば経口投与用の、錠剤またはカプセル剤の形態であってもよい。一部の実施形態において、薬学的組成物は、散剤、滴剤、エーロゾル剤などの形態であってもよい。処方物を作製するための当該技術分野において周知の方法および剤は、例えば、Remington’sPharmaceuticalSciences、MackPublishingCompany、Easton、Paに記載されている。非経口投与用の処方物は、例えば、賦形剤、滅菌水または食塩水、ポリアルキレングリコール、例えばポリエチレングリコール、植物由来の油、または水素化ナフタレンhydrogenatednapthalenesを含有し得る。所望される場合には、緩慢放出または持続放出の送達システムを利用してもよい。生体適合性、生体分解性ラクチドポリマー、ラクチド/グリコリドコポリマー、またはポリオキシエチレン-ポリオキシプロピレンコポリマーを使用して、化合物の放出を制御することができる。他の潜在的に有用な非経口送達システムとしては、エチレン-酢酸ビニルコポリマー粒子、浸透圧ポンプ、埋め込み型注入システム、およびリポソームが挙げられる。吸入用の処方物は、賦形剤、例えばラクトース、を含有してよく、または例えばポリオキシエチレン-9-ラウリルエーテル、グリココレートおよびデオキシコレートを含有する水性溶液であってよく、または点鼻剤の形態でもしくはゲルとして投与するための油性溶液であってよい。本明細書に記載するように、薬学的組成物は、効果が達成されるために適する用量の活性作用物質を含有するように処方され、典型的に、単位剤形で投与される。有効量の精製分子または分子混合物を用いて、本明細書に記載する疾患または状態を処置する。分子または分子混合物の正確な投薬量は、例えば、レシピエントの年齢および体重、投与経路、ならびに処置すべき疾患または状態の重症度および性質に依存し得る。一般に、選択される投薬量は、重大な毒性作用または望ましくない副作用を生じることなく、疾患もしくは状態、またはそれらの1つ以上の症状を防止、改善または処置するために十分でなければならない。用途骨髄間質細胞因子例えば、本明細書に記載のポリペプチド、それらに対する抗体および受容体、ならびに本明細書に記載の組成物には様々な用途があり、それらの多くは、本開示を読むことにより当業者には容易に明白となる。そのような用途としては、様々な研究関連用途、診断用途、および/または治療用途が挙げられる。ほんの二、三の例を挙げると、特定の骨髄間質細胞因子例えば、本明細書に記載のポリペプチドポリペプチドが本発明に従って同定されたので、当業者には他の因子の性能または同一性を比較する試薬としてそれらを使用できることが明白である。代替的にまたは加えて、そのような因子に対する抗体および受容体を、例えばレベル例えば、異なる患者、器官、組織および/または細胞タイプなどにおける提供する因子の1つ以上についてのレベル、親和性例えば、結合親和性などの測定をはじめとする、該因子の特性づけに使用することができる。一部の実施形態において、特性決定のアッセイは、インビボで行われる。一部の実施形態において、特性決定のアッセイは、インビトロで行われる。一部の実施形態において、特性決定のアッセイは、少なくとも1つの炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激された細胞を使用して行われる。一部の実施形態において、特性決定のアッセイは、少なくとも1つの炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激されていない細胞を使用して行われる。一部の実施形態において、特性決定のアッセイは、少なくとも1つの抗炎症性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激された細胞を使用して行われる。一部の実施形態において、特性決定のアッセイは、少なくとも1つの抗炎症性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激されていない細胞を使用して行われる。なお、さらに、本発明は、提供する因子のレベルを検出して、例えばそのような因子を含有する試料が治療能力を有するかどうかを評価するためのシステムを提供する。一部の実施形態において、評価すべき試料は、1つ以上の骨髄間質細胞を含む。一部の実施形態において、評価すべき試料は、薬学的処方物である、または薬学的処方物を含む。例えば、一部の実施形態において、本発明は、試料中の1つ以上の提供する因子のレベルを検出すること、ならびに、例えばその検出されたレベルに基づいて、その試料が、必要レベルの本明細書に記載の骨髄間質細胞因子を含有するまたはしないため治療能力を有する可能性があるかまたは可能性がないということを決定することにより、提出された治療試料の質を評価するおよび/または確認するシステムを提供する。一部の実施形態において、検出アッセイは、少なくとも1つの炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激された細胞を使用して行われる。一部の実施形態において、検出アッセイは、少なくとも1つの炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激されていない細胞を使用して行われる。一部の実施形態において、検出アッセイは、少なくとも1つの抗炎症性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激された細胞を使用して行われる。一部の実施形態において、検出アッセイは、少なくとも1つの抗炎症性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしそれらに限定されないで予備刺激されていない細胞を使用して行われる。提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物の治療用途は、例えば、医療における用途を含む。例えば、提供する組成物を、炎症に関連する1つ以上の疾患、障害または状態に罹患しているまたは罹患しやすい被験体に投与することができる。一部のそのような実施形態において、上記被験体は、表3に提示する1つ以上の疾患、障害または状態に罹患している、または罹患しやすい。一部のそのような実施形態において、上記被験体は、関節リウマチ、I型およびII型糖尿病、潰瘍性大腸炎、クローン病、セリアック病、多発性硬化症、心筋梗塞、新生物、慢性感染性疾患、全身性エリテマトーデス、急性腎傷害、敗血症、多発性臓器機能不全症候群、急性肝不全、慢性肝不全、慢性腎不全、膵炎、グレーヴス病ならびにこれらの組み合わせから成る群より選択される1つ以上の疾患、障害または状態に罹患している、または罹患しやすい。一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物は、哺乳動物における1つ以上の抗炎症性作用物質の産生を増加させるために使用される。一部の実施形態において、提供する因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物は、哺乳動物における1つ以上の炎症性作用物質の産生を減少させるために使用される。一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物は、少なくとも1つの炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしこれらに限定されないでの処置を以前に受けたおよび/または現在受けている患者に投与される。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの炎症促進性メディエータで予備刺激されている。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの炎症促進性メディエータで予備刺激されていない。一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物は、少なくとも1つの炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしこれらに限定されないでの処置を以前に受けたことがないおよび/または現在受けていない患者に投与される。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの炎症促進性メディエータで予備刺激されていない。一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物は、少なくとも1つの抗炎症性メディエータ例えば、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせしかしこれらに限定されないでの処置を以前に受けたおよび/または現在受けている患者に投与される。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの抗炎症性メディエータで予備刺激されている。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの抗炎症性メディエータで予備刺激されていない。一部の実施形態において、提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物は、少なくとも1つの抗炎症性メディエータ例えば、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせしかしこれらに限定されないでの処置を以前に受けたおよび/または現在受けている患者に投与される。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの抗炎症性メディエータで予備刺激されていない。一部の実施形態において、そのような患者の白血球は、1つ以上の提供する骨髄間質細胞因子ならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体、および/またはそれらならびに/またはそれらに対する抗体および/もしくは受容体を含む組成物での処置の前に、少なくとも1つの抗炎症性メディエータで予備刺激されていない。併用療法当業者には明らかであるが、本明細書に記載する薬学的組成物を併用療法で用いることができる。一部の実施形態において、併用される2つ以上の作用物質は、単一組成物で投与される;一部の実施形態において、併用される2つ以上の作用物質は、別々の組成物で投与される。本明細書に記載の一部の実施形態において、個々の骨髄間質細胞因子例えば、本明細書に記載のポリペプチドポリペプチドならびに/または他の提供する作用物質もしくは組成物は、互いとの併用例えば、GALNT1ポリペプチド、LGALS3BPポリペプチド、MFAP5ポリペプチド、HAPLN1ポリペプチド、PENKポリペプチド、前述の物のいずれかをコードする核酸、および/または前述の物のいずれかに対する抗体のうちの1つ以上の任意の併用で投与される。一部の実施形態において、表2中の遺伝子によってコードされている提供するポリペプチドならびに/または他の提供する作用物質もしくは組成物は、互いとの併用で、および/または1つ以上の疾患、障害もしくは状態の処置に使用される他の因子と併用で投与される。一部の実施形態において、1つ以上の上記疾患、障害または状態は、炎症を特徴とする。一部の実施形態において、個々の骨髄間質細胞例えば、本明細書に記載するポリペプチドポリペプチドならびに/または他の提供する作用物質もしくは組成物は、1つ以上の炎症促進性メディエータ例えば、リポ多糖LPS、DNA、RNA、細菌産物、ウイルス産物、非ヒト産物、ヒト産物、毒素、化学物質、インターロイキン-1-α、インターロイキン-1-β、インターロイキン-6、腫瘍壊死因子-α、白血病阻害因子、インターフェロン-γ、他のインターフェロン、オンコスタチンM、毛様体神経栄養因子、顆粒球マクロファージコロニー刺激因子、インターロイキン-11、インターロイキン-12、インターロイキン-17、インターロイキン-18、インターロイキン-8および/またはこれらの組み合わせしかしこれらに限定されないと併用で投与される。一部の実施形態において、個々の骨髄間質細胞例えば、本明細書に記載のポリペプチドポリペプチドならびに/または他の提供する作用物質もしくは組成物は、1つ以上の抗炎症性メディエータ例えば、ステロイド、非ステロイド系抗炎症薬、インターロイキン-10、TGF-β、インターロイキン-1受容体アンタゴニスト、インターロイキン-1可溶性受容体、腫瘍壊死因子-α可溶性受容体IおよびII、インターロイキン-4、インターロイキン-6、インターロイキン-11、インターロイキン-13、インターロイキン-16、インターロイキン-18可溶性受容体、心房性ナトリウム利尿ペプチド、インターロイキン-6可溶性受容体ならびに/またはこれらの組み合わせしかしこれらに限定されないと併用で投与される。本発明者らは、BMSCによって発現されるタンパク質の新規スクリーニング方法を開発した。このアプローチ富化タンパク質スクリーニングenrichedproteinscreeningまたはEPSと呼ぶことがあるの設計を示し、図1aに記載する。以下の実施例は、MSCによって産生される特定の因子を同定するための、ならびに/またはMSCによって産生される特定の因子が、例えば10μg/mLから二桁以内の濃度で、および/もしくは関連化合物がヒト血清中で天然見出される濃度から一桁以内のもしくは、他の点では匹敵する濃度で、培養中の白血球からの炎症性サイトカイン産生を調整することを実証するための、これらの方法の使用を説明するものである。これらの実施例は、これらの因子を精製形態で外因的に送達して、マウスを炎症性疾患、障害または状態例えば、TNBS大腸炎から保護できることも実証する。1つの特定の実施例において、遺伝子LGALS3BP、MFAP5、GALNT1、CFH、TFPI2、PENK、HAPLN1およびCRLF1の、単離され精製された分子産物を、10μg/mLから、より高いかまたはより低いかのいずれか、五桁以内の濃度で投与し、それらが培養中のヒト白血球におけるIL-10産生を促進することまたはIFN-γ産生を抑制することのいずれかを証明した。これらの精製分子産物うちの4つ、すなわち遺伝子LGALS3BP、MFAP5、PENKおよびGALNT1からのもの、を大腸炎マウスに投与し、4つのうちの3つ、LGALS3BP、PENKおよびMFAP5、が、マウスを急性大腸炎の発症から保護することを証明した。材料および方法統計別様に述べない限り、すべての実験を四重反復で繰り返し、すべてのデータは、対応のある両側スチューデントT検定を用いて有意性を評価した。細胞培養および馴化培地以前に記載されているように、BMSCを単離し、精製し、成長させ、特性づけし、線維芽細胞を成長させたJiao,Y.、Milwid,J.M.、Yarmush,M.L.およびParekkadan,B.、SuppressionandRegulationofImmuneResponses、第677巻編集:M.CuturiおよびI.AnegonHumanaPressandSpringer、Totowa、NewJersey、USA;2010;およびParekkadan,B.ら、Mesenchymalstemcell-derivedmoleculesreversefulminanthepaticfailure、PLoSONE22007;これら両方の内容は参照により本明細書に援用されている。すべてのBMSCを2~5継代で使用した。馴化培地も、以前に記載されているように回収して濃縮したvanPoll,D.ら、Mesenchymalstemcell-derivedmoleculesdirectlymodulatehepatocellulardeathandregenerationinvitroandinvivo、Hepatology47、1634-16432008;参照により本明細書に援用されている。遺伝子発現分析に使用したBMSCLPS馴化培地および細胞については、BMSCを>80集密まで成長させ、PBSで2回すすいだ。その後、1μg/mLLPSE.coli0111:B4;ミズーリ州セントルイスのSigmaを補充したBMSCまたは線維芽細胞増殖培地を24時間にわたって細胞に添加し、24時間の時点で細胞を再びPBSで2回すすぎ、さらに24時間、無血清DMEMと共にインキュベートして馴化培地を生成した。慣例により、1×は、15mLのコンディショニング培地を2×106細胞の存在下で24時間インキュベートし、回収し、1mLの最終体積に濃縮したときに達成される馴化培地の濃度を指す。末梢血単核細胞効力アッセイこのアッセイは、以前どおりに行ったJiao,Y.、Milwid,J.M.、Yarmush,M.L.およびParekkadan,B.、SuppressionandRegulationofImmuneResponses、第677巻編集M.CuturiおよびI.AnegonHumanaPressandSpringer、Totowa、NewJersey、USA;2010;参照により本明細書に援用されている。健常ボランティアからの採血についての許可をInstitutionalReviewBoardofMassachusettsGeneralHospitalから得た。大部分の実験について、効力アッセイをIL-10分析のために5時間で終わらせた。遺伝子発現分析AffymetrixGeneChip登録商標HumanGenomeU133Plus2.0ArrayAffymetrix、カリフォルニア州サンタクララを使用して遺伝子発現を評価した。R/BioconductorパッケージGentleman,Rら、Bioconductor:opensoftwaredevelopmentforcomputationalbiologyandbioinformatics、GenomeBiology5、R802004;参照により本明細書に援用されているを使用してアレイ品質を評価した。すべてのアレイが目視検査に合格し、人為的な外れ値は特定されなかったn=3アレイ/細胞タイプ。ロバストマルチアレイ平均RMAアルゴリズムIrizarry,R.ら、SummariesofAffymetrixGeneChipprobeleveldata、NucleicAcidsResearch31、e152003;参照により本明細書に援用されているを使用して、RawCELファイルを処理した。観察された表現型群と相関する遺伝子を同定するために、本発明者らは、limmaSmyth,G.、LinearmodelsandempiricalBayesmethodsforassessingdifferentialexpressioninmicroarrayexperiments、StatisticalApplicationsinGeneticsandMolecularBiology3、10272004;参照により本明細書に援用されているを使用して統計的線形モデルをデータに当てはめ、その後、FB対BMSC;BMSC対LPSといった目的の対比で識別的遺伝子発現について検査した。BenjaminiおよびHochbergBH法Benjamini,Y.およびHochberg,Y.、Controllingthefalsediscoveryrate:apracticalandpowerfulapproachtomultipletesting、JournaloftheRoyalStatisticalSociety、SeriesBMethodological57、289-3001995;参照により本明細書に援用されているを用いて複数の検査実施についての結果を処理し、1未満の誤発見率カットオフを用いて有意性を決定した。FBと比較してBMSCにおいてアップレギュレートされることおよびBMSCと比較してBMSCLPSにおいて同程度に発現されるまたはアップレギュレートされることが特定されたすべての遺伝子を、次に、ヒト細胞による分泌タンパク質の産生の決定的証拠についての文献調査によって分析して、ここに報告する遺伝子のリストを作製した。第二計算生物学施設との共同研究で行った独立した分析により、文献調査によって特定された分泌タンパク質と95超重複するというこれらの同じ結果が確認された。組換えタンパク質スクリーニング組換えタンパク質は、商業的供給業者Abnova、台北、台湾から獲得した。それらのタンパク質をPBSで希釈し、PBMC効力アッセイ物に添加して、約1μg/mLから約0.01ng/mLにわたる最終濃度範囲を達成した。ELISAおよびウエスタンブロット使用したELISAキットは、商業的供給業者から得、その製造業者の指示に従って使用した細胞上清中のIL-10:BD、ニュージャージー州フランクリンレイク;LGALS3BP:Abnoba、台北、台湾;動物血清からのIL-10およびTNF-α:RDSystems、ミネソタ州ミネアポリス。GALNT1、MFAP5およびPENKをブロットするために、タンパク質ゲル電気泳動Pierce、イリノイ州ロックフォードを用いてFB-CM、BMSC-CMおよびBMSCLPS-CMを泳動させ、その後、1:500GALNT1およびMFAP5または1:100PENKの希釈で利用する検出抗体Sigma、ミズーリ州セントルイス、およびHRPと結合体化させた対応する二次抗体GALNT1およびFMAP5については抗ウサギ、ならびにPENKについては抗ヤギSigma、ミズーリ州セントルイスを使用してブロッティングした。LGALS3BPELISAおよびMFAPの5ブロットには1×馴化培地を使用し、GALNT1およびPENKのブロットには20×馴化培地を使用した。質量分析質量分析は、HarvardMedicalSchoolのBethIsraelDeaconessMedicalCenterのMassSpectrometoryCore施設において、以前に記載されているように行ったJiang,X.、Chen,S.、Asara,J.およびBalk,S.、Phosphoinositide3-kinasepathwayactivationinphosphateandtensinhomologPTEN-deficientprostatecancercellsisindependentofreceptortyrosinekinasesandmediatedbythep110andp110catalyticsubunits、JournalofBiologicalChemistry285、149802010;参照により本明細書に援用されている。BMSC-CM、FB-CMおよびBMSCLPS-CMの10×試料を最初にSDS-PAGEによって分離し、バンドを切り出し、タンデムLC/MS/MSによる分析のためにトリプシン消化した。ペプチド同定についての誤発見率FDRは、約1.5であり、タンパク質同定については0.5未満であった。インビボマウスアッセイMassachusettsGeneralHospitalSubcommitteeの研究動物管理に関する動物の権利の政策に従ってすべての手順を行った。致死未満のLPSモデルについては、8週齢のメスBALB/cJマウスn≧3JacksonLaboratories、メイン州バーハーバーに初回用量の、ビヒクルまたは実験治療薬のうちの1つ:200μLの食塩水ビヒクル、または200μLの食塩水で希釈した3μgのタンパク質例えば、GALNT1、LGALS3BP、MFAP5もしくはPENK、または1mLの1×BMSC-CM、のいずれかをIP投与した。16時間後、生理食塩水で希釈した100μg用量のLPSE.coli0111:B4;Sigma、ミズーリ州セントルイスと共に二回目の用量のビヒクルまたは治療薬をマウスに施した。48時間後、マウスを犠牲にし、組織および血液を分析のために回収した。血清をELISAによりIL-10およびTNF-αの存在について検査し、該動物の肺、肝臓および腎臓をヘマトキシリンおよびエオシン染色のために保存した。致死LPSモデルについては、8週齢のメスBALB/cJマウスn≧5に、致死量のLPS100μL生理食塩水中の350μgLPSと、ビヒクル陰性対照、5μg抗TNF-α陽性対照;RDSystems、ミネソタ州ミネアポリス、100μLの生理食塩水で希釈した4μgMFAP5、または100μLの生理食塩水で希釈した4μgのPENKのいずれかとを同時投与した。マウスを7日間168時間、生存についてモニターした。BMSC-CMのクロマトグラフィーBMSC-CMをAKTA精製装置FPLCGEHealthcare、バッキンガムシア、英国の流入回路に注入し、0.5mL/分で流れるように設定した。注入したBMSC-CMをSuperdex200サイズ排除カラムGEHealthcare、バッキンガムシア、英国またはMonoQ10/100GLイオン交換カラムのいずれかに流し、AKTAFrac-9500.5mL;GEHealthcare、バッキンガムシア、英国を使用して固定容量の分画を行った。BMSCの前馴化BMSCを培養し、>80集密まで増殖させた。培養培地を吸引し、細胞をPBSで2回すすいだ。細胞に様々な濃度の次のものを補充した培養培地を添加した:IFN-γ、TNF-α、IL-6およびIL-1βRDSystems、ミネソタ州ミネアポリス;PolyI:CDNAInvivogen、カリフォルニア州サンディエゴ;ならびにLPSE.coli0111:B4;Sigma、ミズーリ州セントルイス。これらの添加物の存在下で24時間、細胞をインキュベートし、その後、上清を吸引し、PBSで2回洗浄し、DMEMコンディショニング培地を添加した。DMEMコンディショニング培地を細胞の存在下で24時間インキュベートし、24時間の時点で、BMSC-CMについてのようにそれを回収して濃縮した。実施例1:MSC分泌因子による抗炎症性サイトカイン産生の刺激無血清DMEMの存在下で24時間、MSCを培養し、その後、3-kDaカットオフ限外濾過膜を使用することにより上清を回収および濃縮して、MSC馴化培地MSC-CMと本明細書において呼ぶものを生じさせることにより、骨髄間質細胞分泌因子の調製物を作製した。特定の実験では、無血清DMEM中でのコンディショニング前に24時間、MSC成長培地に補充した1μg/mLのリポ多糖LPSで刺激した、皮膚線維芽細胞からまたはMSCから、馴化培地を調製した。馴化培地の濃度は、次の命名法によって定義した:1×MSC-CMは、本明細書では、24時間のコンディショニング後に1mLの体積にまで濃縮された、無血清DMEMの存在下で培養された2×106MSCの等価物に相当する。従って、10×MSC-CMは、本明細書では、馴化され、1mLの最終体積に濃縮された、20×106細胞の等価物に相当する。白血球を新鮮なヒト全血から調製し、回収し、フィコールの存在下で30分間、1500×gで回転させた。単核細胞層を新たな試験管に移し、RPMI1640で1回洗浄した。それらの単核細胞を、96ウエルプレートの1ウエルにつき50μLのRPMI1640中、1ウエルにつき1×105の密度でプレーティングした。その後、直ちに、各ウエルにMSC-CMを添加し、単核細胞の存在下で16時間インキュベートした。インキュベーション後、10μg/mLのLPSを含有する50μLのRPMI1640を各ウエルに添加し、さらに5時間インキュベートした。得られた上清を回収し、ELISAによりヒトインターロイキン-10IL-10について分析した。MSC-CMと共に白血球をインキュベートしてIL-10刺激活性を決定するこの手順を、これからは、IL-10アッセイと呼ぶこととする。図1b~1cから分かるように、MSC-CMは、LPSで一旦刺激されると培養白血球のIL-10産生の顕著な増加を生じさせることが判明した。同じくこの図から分かるように、MSC-CMと共にインキュベートした白血球のIL-10産生は、用量依存様式で応答した。これは、IL-10応答の効力に対する馴化培地濃縮の正の効果を示している。再現性のあるインビトロ効力アッセイを用いて、BMSC-CMのバルク抗炎症活性を評価した図1b。これらのアッセイは、ヒト末梢血単核細胞PBMCによるIL-10のLPS刺激産生が、ビヒクル対照と比較して、BMSC-CMと共にPBMCをインキュベートしたときに顕著に増加したことを実証した図1c。PBMC中のIL-10のアップレギュレーションは、時間および用量依存性であり図2a~b、BMSC-CMのプロテアーゼ感受性の構成成分によって誘導された図2c。実施例2:MSCからの活性因子を決定するための識別的遺伝子発現分析このIL-10応答に関与する個々の因子を同定および精製するために、本発明者らはLC/MS分析を行った。本発明者らは、サイズおよび電荷に基づくLC分離を用いて活性領域の同定に成功した図3a~b。BMSCによって分泌される数百ものタンパク質の個々のスクリーニングvanPoll,D.ら、Mesenchymalstemcell-derivedmoleculesdirectlymodulatehepatocellulardeathandregenerationinvitroandinvivo、Hepatology47、1634-16432008;ならびにChen,L.、Tredget,E.、Wu,P.およびWu,Y.、Paracrinefactorsofmesenchymalstemcellsrecruitmacrophagesandendotheliallineagecellsandenhancewoundhealing、PlosOne32008;これらの両方が参照により本明細書に援用されているを回避するために、本発明者らは、BMSC-CMの抗炎症活性に寄与する候補タンパク質についての合理的富化を可能にする比較遺伝子発現スキームを開発した。このために、先ず、本発明者らは、本発明者らの効力アッセイにおいてIL-10アップレギュレーションと関係づけられたBMSC遺伝子に関してBMSC識別特性を同定しようと努めた。これは、上記効力アッセイにおいて活性がない以外はBMSCと類似した多くの遺伝子を発現する可能性がある1つ以上の、比較によるBMSC類似体の同定につながった。類似の間質細胞正常ヒト皮膚線維芽細胞FBからのCMを検査し、効力アッセイにおいてFB-CMがIL-10発現の有意な増加を生じさせないことを決定した図1d。BMSCとFBの遺伝子発現の比較により、BMSC中の独自にアップレギュレートされる約500の遺伝子のリストを得た。その後、1つの追加の、しかし欠くことのできない、比較群を含めてBMSC識別特性を改良した。その後、BMSC-CMの活性が強化される条件を確立することにより、BMSCの発現識別特性が混乱させられたperturbed。BMSCは、多数の表面サイトカイン、およびそれらの免疫調整表現型に結びつけられているtoll様受容体を提示するTomchuck,S.L.ら、Toll-likereceptorsonhumanmesenchymalstemcellsdrivetheirmigrationandimmunomodulatingresponses、StemCells26、99-1072008;参照により本明細書に援用されている。BMSCを、コンディショニング前24時間にわたってこれらの受容体についての同種のリガンドの選択物で予備刺激した。これらの実験により、LPSで予備刺激された細胞からのBMSC-CMが、上記効力アッセイにおいて有意に高い活性を示すことを実証した図1dおよび図2d。この情報を用いて、BMSC特異的遺伝子のリストを、BMSCと比較して同じレベルで維持されるまたはLPSで刺激されたBMSCBMSCLPSにより有意にアップレギュレートされる遺伝子と相互参照することによって、本発明者らの分析をさらに改良した。この比較により、139の遺伝子が明らかになった図1e。その後、文献検索を行って、これらの遺伝子のうちのどれが分泌タンパク質に応答するかを決定することにより、高度に富化された22遺伝子のセットを得た図1f。組換え分子を、表2に載せた遺伝子の産物として得た。上記産物は、MSCおよび線維芽細胞と比較して、LPSで予備刺激したMSCにおいてアップレギュレートされた遺伝子の分泌分子画分の代表である。次に、本発明者らは、富化技術によって同定された22の候補遺伝子に対応する精製組換えタンパク質ライブラリを組み立てた。インビトロ効力アッセイにおいて生理学的に適切な濃度範囲を用いてタンパク質を個々にスクリーニングした。22のスクリーニングされたタンパク質のうちの4つが、約100nM濃度で存在するときにIL-10分泌のアップレギュレーションに成功することが判明した図4a。組換え分子を、表2に載せた遺伝子の産物として得た。上記産物は、MSCおよび線維芽細胞と比較して、LPSで予備刺激したMSCにおいてアップレギュレートされた遺伝子の分泌分子画分の代表である。上記分子をRPMI1640で希釈し、IL-10アッセイを用いて活性を評価した図5および図4a。最も効力のある4つの分子は、遺伝子LGALS3BP、MFAP5、GALNT1およびPENKのタンパク質産物であり、すべてが、10×MSC-CMによって誘導されるものに勝るIL-10産生の増加を誘導した。図5は、これらの分子のうちの3つと共にインキュベートしたIL-10の産生増加を示し、およびRPMI1640での数ケタの希釈にわたって用量依存性を示す。BMSC-CMが4つのタンパク質、ポリペプチドN-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ1GALNT1、ガレクチン-3-結合タンパク質LGALS3BP、MFAP5およびPENK、を含有することを確認するために、本発明者らは、GALNT1、MFAP5およびPENKについてはウエスタンブロットを行い、LGALS3BPについてはELISAを用いた図4b。MFAP5について明瞭なバンドが観察され、ELISA結果は、LGALS3BPがBMSC-CM中にng/mL濃度で存在することを示した。GALNT1およびPENKは、CMを100倍濃縮したときでさえ、検出可能なレベルで存在しなかった。本発明者らは、バルクBMSC-CMでのプロテオミクスLC/MSも行い、LGALS3BPを含めて、本発明者らの富化ライブラリ中の22のタンパク質のうちの幾つかを同定した図4c。それでもやはり、LC/MSは、GALNT1、MFAP5およびPNKを含めて、上記富化ライブラリからの22のタンパク質のうちの1881を識別することができなかった。纏めると、これらの結果は、インビトロで大体0.03~0.2の率を達成する従来の高スループットアプローチMayer,T.ら、Smallmoleculeinhibitorofmitoticspindlebipolarityidentifiedinaphenotype-basedscreen、Science286、9711999;Kwok,T.ら、Asmall-moleculescreeninC.elegansyieldsanewcalciumchannelantagonist.、Nature441、91-952006;ならびにHung,D.、Shakhnovich,E.、Pierson,E.およびMekalanos,J.、Small-moleculeinhibitorofVibriocholeraevirulenceandintestinalcolonization、Science310、6702005;これらのすべてが参照により本明細書に援用されているより数ケタ高い、EPSによるタンパク質発見の前例のないヒット率18を実証している。実施例3:識別的遺伝子発現分析において同定された因子での大腸炎マウスの処置この観察された効果がインビボで再現性のあるものであるかどうかを検査するために、動物をTNBS大腸炎にさせ、その後、最も効力のある4つの分子、LGALS3BP、MFAP5、GALNT1およびPENK、で処置した。図6から分かるように、MFAP5、LGALS3BPおよびPENKは、対照と比較して大腸炎の顕著な減弱をもたらした。MFAP5、LGALS3BPおよびPENKはすべて、TNBS大腸炎の証明となる特徴:壊死、炎症性浸潤および陰窩喪失、から結腸上皮を保護した。特に、顕微鏡的レベルで、MFAP5、LGALS3BPおよびPENKで処置した動物の組織は、炎症および浮腫の少数の病巣はあったが、ほぼ正常に見えた。実施例4:識別的遺伝子発現分析によって同定されたMSC因子および活性な個々の作用物質による炎症促進性サイトカインの抑制MSC-CM、Fb-CM、LPS刺激MSC-CM、白血球の調製および使用は、実施例1~3および上記図に記載したとおりであった。これらの馴化培地調製物を白血球培養物に16時間にわたって添加し、その後、10μg/mLのLPSでその培養物を刺激した。白血球に対するLPS刺激の24時間後にこの培養物から培地を回収し、IFN-γELISAを用いて分析した。図7から分かるように、MSC-CMは、LPSで一旦刺激すると培養白血球のIFN-γ産生の顕著な減少を生じさせることが判明した。同じくこの図から分かるように、Fb-CMと共にインキュベートした白血球のIFN-γ産生は、同体積のRPMI培地を対照として使用するのと量の点で類似していた。対照的に、LPS刺激MSC-CMは、LPSでの刺激を以前に受けていなかったMSCよりさらに低くIFN-γ産生を低減させた。これらの結果は、MSCが、本発明者らの識別的遺伝子発現分析の必要条件に合う様式で白血球からのIFN-γ産生を減少させる特定の因子を分泌することを示していた。実施例2において行った分析から、HAPLN1が同定され、精製された組換体形態で使用したとき独立してIFN-γ産生を低減させることが観察された。これらの結果は、RPMI1640中で数ケタにわたり希釈されたHAPLN1に関するIFN-γ産生の用量依存性を示した。図7は、サイズ分離液体クロマトグラフィー、続いての質量分析による、MSC-CM中に見いだされたHAPLN1の同定用配列も示す。実施例5:識別的遺伝子発現分析において同定された因子でのLPS処置マウスの処置富化組換えタンパク質スクリーニングからの4つのヒットを、致死未満の用量のLPSで攻撃した動物においてインビボで活性を検査した図8a。ベースラインビヒクル対照食塩水と比較してBMSC-CM、GALNT1、MFAP5およびPENKを受けたLPS処置マウスでは有意に高い血清IL-10レベルが観察されたが、LGALS3BPからIL-10応答は観察されなかった図8b。BMSC-CM、LGALS3BP、MFAP5およびPENKを受けたマウスでは、血清TNF-αも有意に抑制されたが、GALNT1では有意には抑制されなかった図8c。加えて、MFAP5およびPENKは、BMSC-CMと比較して勝ったTNF-α抑制を実証した。これらの結果は、異なる因子が異なる経路で影響を及ぼし得ることを示唆しており、本発明は、これらの因子の組み合わせを用いて複数の経路を並行して処置できるという認識を包含する。サイトカイン調整の効果は、動物の肺組織像で明らかであった図8d。ビヒクル処置動物において、浮腫、炎症性浸潤および肺胞虚脱がすべての肺野で顕性であった。MFAP5は、広範にわたる炎症性細胞浸潤および浮腫を防止し、それによって肺の大部分において肺胞の構造を保つ、すぐれた肺保護を示した。PENK、BMSC-CMおよびGALNT1は、明らかな炎症性浸潤、気腫性変化および肺胞壁肥厚はあるが明白な気泡虚脱のない、中等度の保護を示した。次に、2つの最も有望なタンパク質、MFAP5およびPENK、を、致死用量のLPSで攻撃したマウスにおいて検査した。抗TNF-αと比較して、両方のタンパク質が類似した保護を示し、有意な延命効果をもたらした。参考文献等価物上記は、本発明による特定の非限定的実施形態の記載であった。当業者は、常習的実験より多くのものを用いずとも、本明細書に記載する具体的な実施形態の多くの等価物を認識する、または確かめることができる。後続の特許請求の範囲において定義するとおりの本発明の精神または範囲から逸脱することなく、この記載に様々な変更および修飾を施すことができることは、当業者には理解される。特許、特許出願、論説、書籍、論文およびウェブページをはじめとするしかしこれらに限定されない、本願において引用するすべての文献および類似の資料は、そのような文献および類似の資料の形式にかかわらず、それら全体が参照により明確に援用されている。本発明は本特許請求の範囲の一項以上からのまたはその記載の該当部分からの1つ以上の制限、要素、節、記述的用語などが別の請求項に導入されるすべての変型、組み合わせおよび順列を包含すると、解釈しなければならない。例えば、別の請求項に従属する任意の請求項を、同じ基となる請求項に従属する任意の他の請求項において見いだされる1つ以上の制限を含むように修飾することができる。さらに、本請求項が組成物を記載するものである場合、別の指示がない限り、または矛盾もしくは不一致が生ずることが当業者に明らかでない限り、本明細書に開示する任意の目的のために上記組成物を使用する方法、および本明細書に開示する作製方法または当該技術分野において公知の他の方法のいずれかに従って上記組成物を作製する方法を含むと解釈しなければならない。加えて、本発明は、本明細書に開示する組成物を調製するための任意の方法に従って作製される組成物を包含する。要素がリストとして、例えばマーカッシュグループ形式で、提示されている場合、該要素の各サブグループも開示されていると、および任意の要素単数または複数が該グループから除去され得ると理解されなければならない。一般に、本発明、または本発明の態様、が特定の要素、特色、工程などを含むと言われている場合、特定の実施形態または態様は、そのような要素、特色、工程などから成る、または本質的に成ると解釈すべきである。範囲が与えられている場合、終点を含む。さらに、別の指示がない限り、または文脈および/もしくは当業者の理解から別様に明らかでない限り、範囲として表示されている値は、種々の実施形態において、述べられている範囲内の、その範囲の下限の単位の10倍までの、任意の具体的な値をとることができると解釈しなければならない。また、別の指示がない限り、または文脈および/もしくは当業者の理解から別様に明らかでない限り、範囲として表示されている値は、所与の範囲内の任意の部分範囲をとることができ、その部分範囲の終点は、その範囲の下限の単位の十倍と同じ精度まで表示されていると理解されなければならない。加えて、任意の特定の実施形態が、本特許請求の範囲のいずれか一項以上から明確に除外されることがあることも理解されなければならない。上記組成物および/または方法の任意の実施形態、要素、特色、応用または態様例えば、任意の骨髄間質細胞[MSC]ポリペプチド、MSCポリペプチドの任意の特徴的配列要素、MSCポリペプチドの任意の製造方法、MSCポリペプチドおよび/またはそれらの組成物の任意の投与経路または位置、MSCポリペプチドを含む組成物が投与される任意の目的などが、いずれか一項以上の請求項から除外される場合もある。簡潔さのために、1つ以上の要素、特色、目的または態様が除外される実施形態のすべてを本明細書に明確に示しているわけではない。"