"キメラ嗅覚受容体を用いてcAMPを産生する方法であって、以下の工程を具備する、方法:第1層、脂質二重膜、および第2層を具備する反応系を準備する工程a、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、前記キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rhoタグ配列番号:01-mycエピトープタグ配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4ドメインが、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインに置換されており、および前記キメラ嗅覚受容体を刺激する化学物質を前記第1層に供給し、前記ATPからcAMPを産生する工程b。請求項1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体であって、前記化学物質がオイゲノールである、方法。請求項1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr168であって、前記化学物質が2-ペンタノンである、方法。請求項1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr15であって、前記化学物質がシクロヘキサノンである、方法。請求項1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr609であって、前記化学物質がバニリン酸である、方法。請求項2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項3に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項4に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項5に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項1に記載の方法であって、前記Gタンパク質は、Gαolf、Gβ、およびGγを具備し、前記工程bにおいて前記Gタンパク質は、前記Gαolfおよび複合体に分離し、前記複合体は、前記Gβおよび前記Gγからなり、かつ前記Gαolfが前記アデニル酸シクラーゼを活性化する、方法。請求項1に記載の方法であって、前記脂質二重膜はさらにイオンチャネルを具備し、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、かつ前記工程bにおいて産生された前記cAMPが前記イオンチャネルを活性化する、方法。請求項11に記載の方法であって、前記イオンチャネルがカルシウムイオンチャネルである、方法。試料溶液がキメラ嗅覚受容体を刺激する分子を含有するかどうかを判定する方法であって、以下の工程を具備する、方法:第1層、脂質二重膜、および第2層を具備する反応系を準備する工程a、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層はイオンを含有しており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、前記キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rhoタグ配列番号:01-mycエピトープタグ配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4ドメインが、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインに置換されており、前記試料溶液を前記第1層に供給し、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層に含有される前記イオンの濃度を測定する工程b、および前記測定されたイオンの濃度が変化する場合には、前記試料溶液が前記キメラ嗅覚受容体を刺激する分子を含有すると判定する工程c。請求項13に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体であって、前記化学物質がオイゲノールである、方法。請求項13に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr168であって、前記化学物質が2-ペンタノンである、方法。請求項13に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr15であって、前記化学物質がシクロヘキサノンである、方法。請求項13に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr609であって、前記化学物質がバニリン酸である、方法。請求項14に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項15に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項16に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項17に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項13に記載の方法であって、前記Gタンパク質は、Gαolf、Gβ、およびGγを具備し、前記工程bにおいて前記Gタンパク質は、前記Gαolfおよび複合体に分離し、前記複合体は、前記Gβおよび前記Gγからなり、かつ前記Gαolfが前記アデニル酸シクラーゼを活性化する、方法。請求項13に記載の方法であって、前記脂質二重膜はさらにイオンチャネルを具備し、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、かつ前記工程bにおいて産生された前記cAMPが前記イオンチャネルを活性化する、方法。請求項23に記載の方法であって、前記イオンチャネルがカルシウムイオンチャネルである、方法。試料溶液に含有され、かつキメラ嗅覚受容体を刺激する化学物質を定量する方法であって、以下の工程a~工程cを具備する、方法:第1層、脂質二重膜、および第2層を具備する反応系を準備する工程a、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層はイオンを含有しており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、前記キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rhoタグ配列番号:01-mycエピトープタグ配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4ドメインが、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインに置換されており、前記試料溶液を前記第1層に供給し、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層の前記イオンの濃度を測定する工程b、および前記測定されたイオンの濃度の変化量に基づいて、前記試料溶液に含有される前記化学物質を定量する工程c。請求項25に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体であって、前記化学物質がオイゲノールである、方法。請求項25に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr168であって、前記化学物質が2-ペンタノンである、方法。請求項25に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr15であって、前記化学物質がシクロヘキサノンである、方法。請求項25に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr609であって、前記化学物質がバニリン酸である、方法。請求項26に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項27に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項28に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項29に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。請求項25に記載の方法であって、前記Gタンパク質は、Gαolf、Gβ、およびGγを具備し、前記工程bにおいて前記Gタンパク質は、前記Gαolfおよび複合体に分離し、前記複合体は、前記Gβおよび前記Gγからなり、かつ前記Gαolfが前記アデニル酸シクラーゼを活性化する、方法。請求項25に記載の方法であって、前記脂質二重膜はさらにイオンチャネルを具備し、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、かつ前記工程bにおいて産生された前記cAMPが前記イオンチャネルを活性化する、方法。請求項35に記載の方法であって、前記イオンチャネルがカルシウムイオンチャネルである、方法。配列番号:36によって表されるキメラ嗅覚受容体。配列番号:51によって表されるキメラ嗅覚受容体。配列番号:60によって表されるキメラ嗅覚受容体。配列番号:69によって表されるキメラ嗅覚受容体。試料溶液に含有される化学物質を検出または定量するために用いられる反応系に具備される脂質二重膜であって、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rho配列番号:01-myc配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4が、β1アドレナリン受容体のIC4に置換されている、脂質二重膜。請求項41に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。請求項41に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。請求項41に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。請求項41に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。試料溶液に含有される化学物質を検出または定量するために用いられる反応系であって、前記反応系は、第1層、脂質二重膜、および第2層を具備し、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層はイオンを含有しており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rho配列番号:01-myc配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4が、β1アドレナリン受容体のIC4に置換されている、反応系。請求項46に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。請求項46に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。請求項46に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。請求項46に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。しかし、本発明者らは、上記期待とは異なり、ほとんどのキメラ嗅覚受容体は、cAMPの産生量の減少をもたらすことを見出した。本発明の目的は、cAMPの産生量を増加させるキメラ嗅覚受容体を提供することにある。以下の方法A1~C6、キメラ嗅覚受容体D1~D4、脂質二重膜E1~E5、または反応系F1~F5は、上記課題を解決する:A1.キメラ嗅覚受容体を用いてcAMPを産生する方法であって、以下の工程を具備する、方法:第1層、脂質二重膜、および第2層を具備する反応系を準備する工程a、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、前記キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rhoタグ配列番号:01-mycエピトープタグ配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4ドメインが、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインに置換されており、および前記キメラ嗅覚受容体を刺激する化学物質を前記第1層に供給し、前記ATPからcAMPを産生する工程b。A2.A1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体であって、前記化学物質がオイゲノールである、方法。A2-1.A1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr168であって、前記化学物質が2-ペンタノンである、方法。A2-2.A1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr15であって、前記化学物質がシクロヘキサノンである、方法。A2-3.A1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr609であって、前記化学物質がバニリン酸である、方法。A3.A2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。A3-1.A2-1に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。A3-2.A2-2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。A3-3.A2-3に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。A4.A1に記載の方法であって、前記Gタンパク質は、Gαolf、Gβ、およびGγを具備し、前記工程bにおいて前記Gタンパク質は、前記Gαolfおよび複合体に分離し、前記複合体は、前記Gβおよび前記Gγからなり、かつ前記Gαolfが前記アデニル酸シクラーゼを活性化する、方法。A5.A1に記載の方法であって、前記脂質二重膜はさらにイオンチャネルを具備し、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、かつ前記工程bにおいて産生された前記cAMPが前記イオンチャネルを活性化する、方法。A6.A5に記載の方法であって、前記イオンチャネルがカルシウムイオンチャネルである、方法。B1.試料溶液がキメラ嗅覚受容体を刺激する分子を含有するかどうかを判定する方法であって、以下の工程を具備する、方法:第1層、脂質二重膜、および第2層を具備する反応系を準備する工程a、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層はイオンを含有しており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、前記キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rhoタグ配列番号:01-mycエピトープタグ配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4ドメインが、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインに置換されており、前記試料溶液を前記第1層に供給し、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層に含有される前記イオンの濃度を測定する工程b、および前記測定されたイオンの濃度が変化する場合には、前記試料溶液が前記キメラ嗅覚受容体を刺激する分子を含有すると判定する工程c。B2.B1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体であって、前記化学物質がオイゲノールである、方法。B2-1.B1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr168であって、前記化学物質が2-ペンタノンである、方法。B2-2.B1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr15であって、前記化学物質がシクロヘキサノンである、方法。B2-3.B1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr609であって、前記化学物質がバニリン酸である、方法。B3.B2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。B3-1.B2-1に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。B3-2.B2-2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。B3-3.B2-3に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。B4.B1に記載の方法であって、前記Gタンパク質は、Gαolf、Gβ、およびGγを具備し、前記工程bにおいて前記Gタンパク質は、前記Gαolfおよび複合体に分離し、前記複合体は、前記Gβおよび前記Gγからなり、かつ前記Gαolfが前記アデニル酸シクラーゼを活性化する、方法。B5.B1に記載の方法であって、前記脂質二重膜はさらにイオンチャネルを具備し、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、かつ前記工程bにおいて産生された前記cAMPが前記イオンチャネルを活性化する、方法。B6.B5に記載の方法であって、前記イオンチャネルがカルシウムイオンチャネルである、方法。C1.試料溶液に含有され、かつキメラ嗅覚受容体を刺激する化学物質を定量する方法であって、以下の工程a~工程cを具備する、方法:第1層、脂質二重膜、および第2層を具備する反応系を準備する工程a、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層はイオンを含有しており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、前記キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rhoタグ配列番号:01-mycエピトープタグ配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4ドメインが、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインに置換されており、前記試料溶液を前記第1層に供給し、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層の前記イオンの濃度を測定する工程b、および前記測定されたイオンの濃度の変化量に基づいて、前記試料溶液に含有される前記化学物質を定量する工程c。C2.C1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体であって、前記化学物質がオイゲノールである、方法。C2-1.C1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr168であって、前記化学物質が2-ペンタノンである、方法。C2-2.C1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr15であって、前記化学物質がシクロヘキサノンである、方法。C2-3.C1に記載の方法であって、前記マウス由来嗅覚受容体が、マウス由来嗅覚受容体Olfr609であって、前記化学物質がバニリン酸である、方法。C3.C2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。C3-1.C2-1に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。C3-2.C2-2に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。C3-3.C2-3に記載の方法であって、前記キメラ嗅覚受容体が、配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、方法。C4.C1に記載の方法であって、前記Gタンパク質は、Gαolf、Gβ、およびGγを具備し、前記工程bにおいて前記Gタンパク質は、前記Gαolfおよび複合体に分離し、前記複合体は、前記Gβおよび前記Gγからなり、かつ前記Gαolfが前記アデニル酸シクラーゼを活性化する、方法。C5.C1に記載の方法であって、前記脂質二重膜はさらにイオンチャネルを具備し、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、かつ前記工程bにおいて産生された前記cAMPが前記イオンチャネルを活性化する、方法。C6.C5に記載の方法であって、前記イオンチャネルがカルシウムイオンチャネルである、方法。D1.配列番号:36によって表されるキメラ嗅覚受容体。D2.配列番号:51によって表されるキメラ嗅覚受容体。D3.配列番号:60によって表されるキメラ嗅覚受容体。D4.配列番号:69によって表されるキメラ嗅覚受容体。E1.試料溶液に含有される化学物質を検出または定量するために用いられる反応系に具備される脂質二重膜であって、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rho配列番号:01-myc配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4が、β1アドレナリン受容体のIC4に置換されている。E2.E1に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。E3.E1に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。E4.E1に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。E5.E1に記載の脂質二重膜であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、脂質二重膜。F1.試料溶液に含有される化学物質を検出または定量するために用いられる反応系であって、前記反応系は、第1層、脂質二重膜、および第2層を具備し、ここで、前記脂質二重膜は、前記第1層および前記第2層に挟まれており、前記第1層および前記第2層の少なくともいずれか1層はイオンを含有しており、前記脂質二重膜は、前記キメラ嗅覚受容体、イオンチャネル、およびアデニル酸シクラーゼを具備し、前記キメラ嗅覚受容体は、前記脂質二重膜を貫通しており、前記アデニル酸シクラーゼは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記イオンチャネルは、前記脂質二重膜を貫通しており、前記第2層は、ATPおよびGタンパク質を含有しており、前記Gタンパク質は、キメラ嗅覚受容体の一端の近傍に配置されており、前記キメラ嗅覚受容体は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなるマウス由来嗅覚受容体由来であり、前記キメラ嗅覚受容体のN末端は、Rho配列番号:01-myc配列番号:04のアミノ酸配列によって修飾されており、かつ前記IC4が、β1アドレナリン受容体のIC4に置換されている、反応系。F2.F1に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:36によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。F3.F1に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:51によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。F4.F1に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:60によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。F5.F1に記載の反応系であって、前記キメラ嗅覚受容体が配列番号:69によって表されるアミノ酸配列からなる、反応系。本発明は、cAMPの産生量を増加させるキメラ嗅覚受容体を提供する。用語の定義本明細書において用いられる用語は以下の通り定義される。GPCR:Gタンパク質結合型受容体ICドメイン:細胞内ドメインECドメイン:細胞外ドメインTMドメイン:細胞膜貫通ドメインGαolf:嗅上皮に特異的に発現するGタンパク質αサブユニットGβ:Gタンパク質βサブユニットGγ:Gタンパク質γサブユニットAC:アデニル酸シクラーゼATP:アデノシン三リン酸cAMP:環状アデノシン一リン酸Rhoタグ:ウシロドプシンのN末端側より20番目までのアミノ酸。より詳細には、配列番号:01ウシ視神経ロドプシン由来を参照せよ。β1AR:β1アドレナリン受容体RTP1S:RTP1受容体輸送タンパク質1のN末端から36番目までのアミノ酸配列を削除した受容体輸送タンパク質。詳細は、配列番号:42およびMatsunamietal.,J.Biol.Chem.,2007,282,15284を参照せよ。CNG:環状ヌクレオチド感受性イオンチャネルプラスミドxx:タンパク質xxをコードする遺伝子を含むプラスミド遺伝子断片xx:タンパク質xxをコードする遺伝子を含む遺伝子断片mOREG:マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体GenBank登録番号:AB061228.1Olfr73:マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体、mOERGと同一Olfr168:マウス由来2-ペンタノン認識嗅覚受容体配列番号:43を参照せよOlfr15:マウス由来シクロヘキサノン認識嗅覚受容体配列番号:44を参照せよOlfr609:マウス由来バニリン酸認識嗅覚受容体配列番号:45を参照せよマウス由来嗅覚受容体の例は、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREG、マウス由来嗅覚受容体Olfr168、マウス由来嗅覚受容体Olfr15、またはマウス由来嗅覚受容体Olfr609である。マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGは、オイゲノールを認識する。言い換えれば、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGは、オイゲノールによって刺激される。オイゲノールは、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGに対して匂い分子として機能する。マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGは、マウス由来嗅覚受容体Olfr73と言われる。マウス由来嗅覚受容体Olfr168は、2-ペンタノンを認識する。言い換えれば、マウス由来嗅覚受容体Olfr168は、2-ペンタノンによって刺激される。2-ペンタノンは、マウス由来嗅覚受容体Olfr168に対して匂い分子として機能する。マウス由来嗅覚受容体Olfr15は、シクロヘキサノンを認識する。言い換えれば、マウス由来嗅覚受容体Olfr15は、シクロヘキサノンによって刺激される。シクロヘキサノンは、マウス由来嗅覚受容体Olfr15に対して匂い分子として機能する。マウス由来嗅覚受容体Olfr609は、バニリン酸を認識する。言い換えれば、マウス由来嗅覚受容体Olfr609は、バニリン酸によって刺激される。バニリン酸は、マウス由来嗅覚受容体Olfr609に対して匂い分子として機能する。マウス由来嗅覚受容体は、7つの細胞膜貫通ドメインTM1-TM7、4つの細胞外ドメインEC1-EC4、および4つの細胞内ドメインIC1-IC4から構成されている。すなわち、マウス由来嗅覚受容体のアミノ酸配列は、N末端-EC1ドメイン-TM1ドメイン-IC1ドメイン-TM2ドメイン-EC2ドメイン-TM3ドメイン-IC2ドメイン-TM4ドメイン-EC3ドメイン-TM5ドメイン-IC3ドメイン-TM6ドメイン-EC4ドメイン-TM7ドメイン-IC4ドメイン-C末端のアミノ酸配列からなる。図2に示されるように、細胞外EC1ドメインのN末端が、Rhoタグで修飾されている。このRhoタグは、MNGTEGPNFYVPFSNKTGVV配列番号:01によって表されるアミノ酸配列からなる。Rhoタグは、マウス由来嗅覚受容体の細胞膜での発現を促進することが知られているKrautwustD.,YauK.W.,ReedR.R.,1999,Cell,95,917-925。マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGは、配列番号:02によって表されるアミノ酸配列マウス嗅球由来からなる。マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGの各領域のアミノ酸配列は以下の通りである。アミノ酸配列はN末端からC末端の方向に記載した。EC1:MTLSDGNHSGAVFTLLGFSDYTM1:PELTIPLFLIFLTIYSITVVGNIGMIVIIRIIC1:NPKLHITM2:PMYFFLSHLSFVDFCYSSIVAPKMLVNLVTEC2:MNRGTM3:ISFVGCLVQFFFFCTFVVTESFLLGVMAYDRFVAIIC2:RNPLLYTVAMSTM4:QRLCAMLVLGSYAWGVVCSLILTCEC3:SALNLSFYGFNMINHFFCEFSSLLSLSRSDTSTM5:VSQLLLFVFATFNEISTLLIILLSYVLIIC3:VVTILKMKSASGRTM6:RKAFSTCASHLTAITIFHGTILFLYCVPNSKNEC4:SRHTTM7:VKVASVFYTVVIPMLNPLIYSLRNKDIC4:VKDTVKKIIGTKVYSSマウス由来嗅覚受容体Olfr168は、配列番号:43によって表されるアミノ酸配列からなる。マウス由来嗅覚受容体Olfrの各領域のアミノ酸配列は以下の通りである。アミノ酸配列はN末端からC末端の方向に記載した。EC1:MEKWNQSSSDFILLGLLPQTM1:NQTGLLLMMLIILVFFLALFGNSAMIHLIRVIC1:DPRLHTTM2:PMYFLLSQLSLMDLMYISTTVPKMAFNFLSEC2:GQKNTM3:ISFLGCGVQSFFFLTMAGSEGLLLASMAYDRFIC2:VAICHPLHYPIRMSTM4:KIMCLKMIIGSWILGSINSLAHSIEC3:YALHIPYCHSRSINHFFCDVPAMLPLACMDTWTM5:VYEYMVFVSTSLFLLLPFLGITASYGRVIC3:LFAVFHMRSKEGKTM6:KKAFTTCSTHLTVVTFYYAPFVYTYLRPRSLREC4:SPTTM7:EDKILTVFYTILTPMLNPIIYSLRNKIC4:EVLGAMTRVLGTFSSMKPマウス由来嗅覚受容体Olfr15は、配列番号:44によって表されるアミノ酸配列からなる。マウス由来嗅覚受容体Olfr15の各領域のアミノ酸配列は以下の通りである。アミノ酸配列はN末端からC末端の方向に記載した。EC1:MEVDSNSSSGSFILMGVSDHTM1:PHLEIIFFAVILASYLLTLVGNLTIILLSRLIC1:DARLHTTM2:PMYFFLSNLSSLDLAFTTSSVPQMLKNLWGEC2:PDKTTM3:ISYGGCVTQLYVFLWLGATECILLVVMAFDRYIC2:VAVCRPLHYMTVMNTM4:PRLCWGLAAISWLGGLGNSVIQSTEC3:FTLQLPFCGHRKVDNFLCEVPAMIKLACGDTSTM5:LNEAVLNGVCTFFTVVPVSVILVSYCFIIC3:AQAVMKIRSVEGRTM6:RKAFNTCVSHLVVVFLFYGSAIYGYLLPAKSSEC4:NQSTM7:QGKFISLFYSVVTPMVNPLIYTLRNKIC4:EVKGALGRLLGKGRGASマウス由来嗅覚受容体Olfr609は、配列番号:45によって表されるアミノ酸配列からなる。マウス由来嗅覚受容体Olfr609の各領域のアミノ酸配列は以下の通りである。アミノ酸配列はN末端からC末端の方向に記載した。EC1:MSYSNHSSTSFFLTGLPGLTM1:ETVYLWLSIPLCTMYIASLAGNGLILWVVKSIC1:EPSLHQTM2:PMYYFLSMLAVTDLGLSVSTLPTMLTIYMMGEC2:VSETM3:VALDMCLAQLFFIHTFSIMESSVLLTMAFDRVVAIIC2:SSPLHYATILTTM4:NPRVASLGMVILVRSIGLHIPAPIEC3:MLKKLPYCQKRHLSHSYCLHPDVMKLACTDTRTM5:INSAYGLFVVLSTLGVDSVLIVLSYGLIIC3:LYTVLSIASKTERTM6:LKALNTCVSHICSVLLFYTPMIGLSMIHRFGEC4:KWASPCTM7:SRVLLSYLHFLTPPVLNPVVYTIKTKIC4:QIRQRIWRIFRCGGRSIGHIQGHβ1アドレナリン受容体β1ARは、配列番号:3によって表されるアミノ酸配列からなる。マウス由来嗅覚受容体と同様に、β1アドレナリン受容体β1ARもまた、7つの細胞膜貫通領域TM1-TM7、4つの細胞外領域EC1-EC4,および4つの細胞内領域IC1-IC4から構成されている。β1アドレナリン受容体β1ARの各領域のアミノ酸配列は以下の通りである。EC1:MGAGALALGACNLSSAAPLPDGAATAARLLVLASPPASLLPPASEGSAPLSTM1:QQWTAGMGLLLALIVLLIVVGNVLVIVAIAKIC1:TPRLQTLTM2:TNLFIMSLASADLVMGLLVVPFGATIVVWEC2:GRWEYGTM3:SFFCELWTSVDVLCVTASIETLCVIALDRYLAITIC2:LPFRYQSLLTM4:TRARARALVCTVWAISALVSFLPILMEC3:HWWRAESDEARRCYNDPKCCDFVTNTM5:RAYAIASSVVSFYVPLCIMAFVYLRVFREAQIC3:KQVKKIDSCERRFLTGPPRPPSPAPSPSPGPPRPADSLANGRSSKRRPSRLVALRETM6:QKALKTLGIIMGVFTLCWLPFFLANVVKAFEC4:HRDLVTM7:PDRLFVFFNWLGYANSAFNPIIYCRSPDIC4:FRKAFQRLLCCARRAACRRRAAHGDRPRASGCLARAGPPPSPGAPSDDDDDDAGATPPARLLEPWAGCNGGTTTVDSDSSLDEPGRQGFSSESKVマウス由来嗅覚受容体およびβ1ARと同様、キメラ嗅覚受容体もまた、EC1~IC4の15個のドメインからなる。キメラ嗅覚受容体の各ドメインは、マウス由来嗅覚受容体に含まれる対応するドメインまたはβ1ARに含まれる対応するドメインのいずれかから選択される。例えば、キメラ嗅覚受容体のEC1ドメインは、マウス由来嗅覚受容体に含まれるEC1ドメインまたはβ1ARに含まれるEC1ドメインのどちらかから選択される。同様に、キメラ嗅覚受容体のTM1、IC1、TM2、EC2、TM3、IC2、TM4、EC3、TM5、IC3、TM6,EC4、TM7、およびIC4ドメインは、マウス由来嗅覚受容体に含まれるTM1、IC1、TM2、EC2、TM3、IC2、TM4、EC3、TM5、IC3、TM6,EC4、TM7、およびIC4ドメインまたはβ1ARに含まれるTM1、IC1、TM2、EC2、TM3、IC2、TM4、EC3、TM5、IC3、TM6,EC4、TM7、およびIC4ドメインのどちらかから、それぞれ、選択される。従って、キメラ嗅覚受容体の理論上の個数は、2^152の15乗、32768である。β1アドレナリン受容体β1ARは、環状アデノシン一リン酸cAMPの産生量を増加させることが知られている。従って、上記のように得られるキメラ嗅覚受容体は、cAMPの産生量を増加させることが期待された。しかし、本発明者らは、上記期待とは異なり、ほとんどのキメラ嗅覚受容体は、cAMPの産生量を減少することを見出した。本発明者らは、以下の1および2の条件が満たされたキメラ嗅覚受容体だけが環状アデノシン一リン酸cAMPの産生量を増加させることを見出した。1RhoタグとEC1ドメインとの間に、EQKLISEEDL配列番号:04、以下、mycエピトープタグというのアミノ酸配列を挿入すること、および2マウス由来嗅覚受容体のIC4ドメインを、β1アドレナリン受容体β1ARのIC4ドメインに置換すること。図4を参照せよ。図4より明らかなように、キメラ嗅覚受容体のIC4ドメインは、β1アドレナリン受容体のアミノ酸配列のC末端を含む。実験例上記事項を裏付ける実験例が、以下、説明される。表1および表2は、実験例において用いられたプライマーを示す。プラスミドGαolfおよびプラスミドRTP1Sの調製最初に、プラスミドGαolfおよびプラスミドRTP1Sが調製された。プラスミドGαolfの調製GαolfGenBank登録番号:AY179169.1は、嗅球に局在することが知られている。そのため、Gαolfをコードする遺伝子も嗅球から調製された。マウスより嗅球が単離された。この単離された嗅球からcDNAが調製された。このcDNA、プライマー22、およびプライマー23を用いるPCR法により、Gαolf遺伝子が増幅された。増幅されたGαolf遺伝子は、クローニング用のプラスミドにライゲーションされた。このクローニング用プラスミド、プライマー24、およびプライマー25を用いたPCR法が行われた。プライマー24は制限酵素サイトEcoRIを有していた。プライマー25は制限酵素サイトSalIを有していた。このようにして、制限酵素サイトEcoRIおよびSalIを5’末端および3’末端に有するGαolf遺伝子が得られた。得られたGαolf遺伝子は、制限酵素EcoRIおよびSalIにより処理された。処理後、Gαolf遺伝子は、予め制限酵素EcoRIおよびSalIにより処理された哺乳動物発現用プラスミドにライゲーションされた。このようにして、プラスミドGαolfが得られた。プラスミドRTP1Sの調製Gαolfと同様、マウス由来RTP1SGenBank登録番号:EU070411も、嗅球に局在することが知られている。そのため、RTP1Sをコードする遺伝子も、Gαolfの場合と同様、マウスの嗅球から調製された。以下の点を除き、プラスミドGαolfの調製と同様にプラスミドRTP1Sが調製された:プライマー22およびプライマー23からなるプライマーセットに代えて、プライマー26およびプライマー27からなるプライマーセットを用い、そしてプライマー24およびプライマー25からなるプライマーセットに代えて、プライマー28およびプライマー29からなるプライマーセットを用いた。参考例1:β1AR参考例1では、β1ARによって提供されたcAMPの濃度が測定された。参考例1は、3工程、すなわち、工程1:プラスミドβ1ARの調製、工程2:β1ARの細胞膜への発現、および工程3:アゴニストによるcAMPの変化量の測定に大別される。工程1:プラスミドβ1アドレナリン受容体の調製ラット心臓由来のRNAを逆転写して得られたcDNAを用いるPCR法によって、β1アドレナリン受容体の遺伝子が増幅された。その調製手順が、図10を参照して説明される。図10は、β1アドレナリン受容体を発現させるためのプラスミド、すなわち、プラスミドβ1アドレナリン受容体を調製する手順を示す。図10に示されるように、上記PCR法では、標的遺伝子すなわち、β1アドレナリン受容体をコードする遺伝子は2遺伝子断片に分割された。2つの遺伝子断片を得るためのプライマーとして、プライマー1~4が用いられた。図10の左側に示される一方の遺伝子断片は、上記cDNA、プライマー1、およびプライマー2を用いるPCR法によって得られた。図10の右側に示される他方の遺伝子断片は、上記cDNA、プライマー3、およびプライマー4を用いるPCR法によって得られた。図10に示されるように、cDNAは、制限酵素サイトHindIIIを有していた。得られた2つの遺伝子断片の各々がプラスミドへライゲーションされた。これらの2つのプラスミドを用いてPCR反応が行なわれた。一方の遺伝子断片のためのPCR反応では、プライマー5およびプライマー2が用いられた。プライマー5は、制限酵素サイトEcoRIを有していた。他方の遺伝子断片のためのPCR反応では、プライマー3およびプライマー6が用いられた。プライマー6は、制限酵素サイトSalIを有していた。増幅された一方の遺伝子断片の5’末端および3’末端は、それぞれ、制限酵素EcoRIおよびHindIIIで処理された。増幅された他方の遺伝子断片の5’末端および3’末端は、それぞれ、制限酵素HindIIIおよびSalIで処理された。あらかじめ制限酵素EcoRIおよびSalIで処理された発現ベクターに、これらの2つの遺伝子断片がライゲーションされた。このようにして、プラスミドβ1ARが得られた。工程2:β1ARの細胞膜への発現プラスミドGαolf、プラスミドRTP1S、およびプラスミドβ1ARがHEK293T細胞に導入された。具体的には、DMEM培地Sigma-Aldrichを含有する3つのペトリ皿の各々に、HEK293T細胞を添加した。DMEM培地は、10FBSlifetechnologiesinvitrogenより入手、30units/mLペニシリン明治製菓、および30mg/mL硫酸ストレプトマイシン明治製菓を含有していた。添加後、HEK293T細胞は、ペトリ皿の内壁に自発的に接着した。HEK293T細胞は、一晩、培養された。その後、リポフェクション法により上記3つのプラスミドを用いてHEK293T細胞が形質変換された。その後48時間にわたりHEK293T細胞は培養され、配列番号03によって表されるタンパク質ラット心臓由来からなるβ1ARがHEK293T細胞の細胞膜上に発現された。工程3:アゴニストによるcAMPの変化量の測定発現されたβ1ARを含有するDMEM培地は、1mMIBMXCalbiochemを含有するDMEM培地によって置換された。その後、30分間、37°Cの温度下で、HEK293T細胞は培養された。略号IBMXとは、3イソブチル1メチルキサンチンを意味する。IBMXは、フォスフォジエステラーゼ阻害剤の1つである。IBMXは不安定なcAMPを安定化させる。その後、1mMIBMXを含有するDMEM培地が、1mMIBMXを含むOpti-MEM培地lifetechnologiesinvitrogenより入手に置換された。上記Opti-MEM培地に、表3に示される濃度のイソプロテレノール水溶液がアゴニストとして添加された。15分間、37°Cの温度下で、β1ARを発現するHEK293T細胞を含有するOpti-MEM培地は放置された。Opti-MEM培地が除去され、ペトリ皿の内壁にHEK293T細胞を残した。ペトリ皿に0.1MHClを加え、10分間にわたり室温で放置した。このようにして、HEK293T細胞が溶出され、溶出液を得た。この溶出液を600gで10分間の遠心分離して、上清をサンプル溶液として得た。サンプル溶液中に含まれるcAMPの量が、EIAenzymeimmunoassay法によって測定された。3つのペトリ皿に含有される細胞の数の差を標準化させるために、得られた上清に含有されるタンパク質の量がBCAbicinchoninicacid法により測定された。以下の式に基づいて、cAMPの濃度が算出された。cAMPの濃度=測定されたcAMPの量/測定された上清のタンパク質の量参考例2参考例2では、プラスミドβ1ARを用いなかったこと以外、参考例1と同様の実験が行われた。表3は、参考例1および参考例2において算出されたcAMPの濃度を示す。図15は、表3に基づいて作成されたグラフを示す。表3および図15から明らかなように、β1ARが導入されない場合、細胞内cAMP濃度はあまり増加しなかった。一方、β1ARはイソプロテレノールによって刺激され、細胞内のcAMP濃度を顕著に増加させた。実験例1実験例1では、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体mOREGの遺伝子組換えタンパク質が産生された。実験例1は、1つの実施例実施例1-1および7つの比較例比較例1-1~比較例1-7を含む。比較例1-1:Rho-mOREG図11は、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体Rho-mOREGを発現させるためのプラスミド、すなわち、プラスミドRho-mOREGを調製する方法を示す。このプラスミドRho-mOREGは、図2に示されるような、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体Rho-mOREGを発現するために用いられる。以下、この嗅覚受容体はRho-mOREGと略記される。工程1:プラスミドRho-mOREGの調製まず、mOREGをコードする遺伝子GenBank登録番号:AB061228.1が、マウスゲノムDNAを鋳型として用いるPCR法により増幅された。このPCR法では、プライマー7およびプライマー8が用いられた。増幅された遺伝子がクローニング用のプラスミドへライゲーションされ、mOREGをコードする遺伝子をクローニングした。次に、PCR法により、mOREGをコードする遺伝子の5’末端にRhoタグをコードする遺伝子配列が付加された。Rhoタグをコードする遺伝子配列は60個の塩基を有するため、Rhoタグをコードする遺伝子配列の付加は2つの工程すなわち、第1工程および第2工程に分割された。第1工程では、上記mOREGをコードするプラスミド、プライマー8、およびプライマー9を用いるPCR反応が行われ、mOREGをコードする遺伝子の5’末端に31塩基が付加された遺伝子断片が得られた。プライマー9が、当該31塩基を有していた。同様に、第2工程では、第1工程により得られた遺伝子断片、プライマー8、およびプライマー10を用いるPCR反応が行われ、追加の29塩基が5’末端に付加された。プライマー10が当該追加の29塩基を有していた。プライマー10は、制限酵素サイトEcoRIも有していた。このようにして、Rhoタグ配列番号:01をコードする遺伝子配列60塩基がmOREG遺伝子の5’末端に付加され、Rho-mOERG遺伝子断片を得た。このRho-mOERG遺伝子断片が哺乳動物発現プラスミドのEcoRI/SalIサイトへライゲーションされた。この哺乳動物発現プラスミドは、図11に示されるように、3つの制限酵素サイトNheI、EcoRI、およびSalIを有していた。このようにして、プラスミドRho-mOREGを得た。このプラスミドRho-mOREGは、2つの制限酵素サイトEcoRIおよびSalIだけでなく、制限酵素サイトNheIも有していた。工程2:Rho-mOREGの細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドRho-mOREGが用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、Rho-mOREG配列番号:34が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストによるcAMPの変化量の測定イソプレテレノール水溶液に代えて、アゴニストとして300μMの濃度を有するオイゲノール水溶液が用いられたこと以外は、参考例1の工程3と同様に、cAMP濃度を測定した。測定されたcAMP濃度を元にして、以下の等式に従って濃度増加値が算出された。濃度増加値=オイゲノールの濃度が300μMである場合に測定されたcAMP濃度-オイゲノールの濃度が0μMである場合に測定されたcAMP濃度オイゲノールの濃度が0μMである場合に測定されたcAMP濃度は、6.33×10-3pmol/μgであった。比較例1-2:Rho-myc-mOREG図12は、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体Rho-myc-mOREGを発現させるためのプラスミド、すなわち、プラスミドRho-myc-mOREGを調製する手順を示す。このプラスミドRho-myc-mOREGは、図3に示されるような、マウス由来オイゲノール認識嗅覚受容体Rho-myc-mOREGを発現するために用いられる。この嗅覚受容体はRho-myc-mOREGと略記される。工程1:プラスミドRho-myc-mOREGの調製図12に示されるように、比較例1により得られたプラスミドRho-mOREGおよび2つのプライマーセットを用いて、2つの遺伝子断片を増幅させた。一方の遺伝子断片は、プラスミドRho-mOREG、プライマー11、およびプライマー12を用いたPCR法により増幅された。プライマー12は、mycエピトープタグをコードする遺伝子配列のアンチセンス鎖および制限酵素サイトEcoRIを有していた。このようにして、Rhoタグの3’末端にmycエピトープタグ配列番号:04をコードする遺伝子配列のアンチセンス鎖が付加された当該一方の遺伝子断片が増幅された。他方の遺伝子断片は、プラスミドRho-mOREG、プライマー13、およびプライマー14を用いたPCR法により増幅された。プライマー13は、mycエピトープタグの一部および制限酵素サイトEcoRIを有していた。このようにして、mOREGをコードする遺伝子の5’末端にmycエピトープタグ配列番号:04をコードする遺伝子配列の一部が付加された当該他方の遺伝子断片が増幅された。このようにして増幅されたこれら2つの遺伝子断片が混合された。プライマー11およびプライマー14を用いるオーバーラップエクステンションPCR法により、これら2つの遺伝子断片が連結された。連結された遺伝子断片は、制限酵素NheIおよび制限酵素SalIによって予め処理された哺乳動物発現用プラスミドにライゲーションされた。このようにして、プラスミドRho-myc-mOREGが得られた。工程2:Rho-myc-mOREGの細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドRho-myc-mOREGが用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、Rho-myc-mOREG配列番号:35が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度増加値が算出された。算出された濃度増加値は、表4および図16に示される。実施例1-1:chemera1工程1:プラスミドchimera1の調製図4に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimera1は、Rho-myc-mOREGのIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のIC4ドメインにより置換されたアミノ酸配列からなる。図13は、キメラ嗅覚受容体chimera1を発現させるプラスミド、すなわち、プラスミドchemera1を調製する手法を示す。このプラスミドchemera1は、図4に示されるようなキメラ嗅覚受容体chimera1を発現するために用いられる。以下、このキメラ嗅覚受容体はchimera1と略記される。工程1:プラスミドchemera1の調製図13に示されるように、IC4ドメインを含有しないRho-myc-mOREGをコードする遺伝子断片が、プラスミドRho-myc-mOREG、プライマー11、およびプライマー15を用いるPCRにより増幅された。図13の左上に示されるように、制限酵素サイトSalIおよびプライマー15の間に挟まれる遺伝子配列が、mOREGのIC4ドメインに対応する。実施例1-1では、mOREGのIC4ドメインは増幅されなかった。一方、β1アドレナリン受容体のIC4ドメインをコードする遺伝子断片が、プラスミドβ1AR、プライマー16、およびプライマー17を用いるPCRにより増幅された。図13の右上に示されるように、制限酵素サイトSalIおよびプライマー16の間に挟まれる遺伝子配列が、β1ARのIC4ドメインに対応する。実施例1では、β1アドレナリン受容体のIC4ドメイン以外のβ1アドレナリン受容体のドメインは増幅されなかった。これらの2つの遺伝子断片は、プライマー11およびプライマー17を用いるオーバーラップエクステンションPCRによって連結された。連結された遺伝子断片は、制限酵素NheIおよびSalIを用いて処理された。その後、予め制限酵素NheIおよびSalIを用いて処理された哺乳動物発現用プラスミドに、連結された遺伝子断片はライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimera1が得られた。工程2:chimera1の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimera1が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimera1配列番号:36が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度増加値が算出された。算出された濃度増加値は、表4および図16に示される。比較例1-3:chimera2図5に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimera2は、β1ARのEC1~IC1ドメイン、mOREGのTM2~TM7ドメイン、およびβ1ARのIC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimera2は、mOREGのEC1ドメイン、TM1ドメイン、IC1ドメイン、およびIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれらに置換されたアミノ酸配列からなる。図14は、キメラ嗅覚受容体chimera2を発現させるプラスミド、すなわち、プラスミドchemera2を調製する手順を示す。このプラスミドchemera2は、図5に示されるような、キメラ嗅覚受容体chimera2を発現するために用いられる。以下、このキメラ嗅覚受容体はchimera2と略記される。工程1:プラスミドchimera2の調製図14の左側に示されるように、プラスミドβ1AR、プライマー11、およびプライマー18を用いるPCR法により、β1ARのEC1~IC1ドメインをコードする遺伝子断片が増幅された。プライマー18は、制限酵素サイトMluIを有していた。同様に、図14の左側に示されるように、プラスミドβ1AR、プライマー19、およびプライマー17を用いるPCR法により、β1ARのIC4をコードする遺伝子断片が増幅された。プライマー19は、制限酵素サイトXbaIを有していた。このようにして得られた2つの遺伝子断片は、プライマー11およびプライマー17を用いるオーバーラップエクステンションPCR法によって連結された。連結された遺伝子断片は、制限酵素EcoRIおよびSalIを用いて処理した。その後、予め制限酵素EcoRIおよびSalIを用いて処理された哺乳動物発現用プラスミドに、連結された遺伝子断片はライゲーションされ、図14の左下に示されるプラスミドを得た。一方、図14の右側に示されるように、プラスミドRho-mOREG、プライマー20、およびプライマー21を用いるPCR法により、mOREGのTM2~TM7ドメインをコードする遺伝子断片が増幅された。プライマー20は、制限酵素サイトMluIを有していた。プライマー21は、制限酵素サイトXbaIを有していた。得られた遺伝子断片は、制限酵素MluIおよびXbaIにより処理された。その後、遺伝子断片は、図14の左下に示されるプラスミドにライゲーションされた。このようにして、図14の右下に示されるプラスミドchimera2が得られた。工程2:chimera2の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimera2が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimera2配列番号:37が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度増加値が算出された。算出された濃度増加値は、表4および図16に示される。比較例1-4:chimera3図6に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimera3は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、β1ARのEC1~IC1ドメイン、mOREGのTM2~TM7ドメイン、およびβ1ARのIC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimera3は、Rho-myc-mOREGのEC1~IC1ドメインおよびIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれらに置換されたアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドchimera3の調製図21の左側に示されるように、プラスミドβ1アドレナリン受容体、プライマー11、およびプライマー18を用いて、β1ARのEC1~IC1ドメインをコードする遺伝子断片が増幅された。プライマー18は、制限酵素サイトMluIを有していた。同様に、図21の左側に示されるように、プラスミドβ1アドレナリン受容体、プライマー17、およびプライマー19を用いて、β1ARのIC4ドメインをコードする遺伝子断片が増幅された。プライマー19は、制限酵素サイトXbaIを有していた。プライマー19は、プライマー18の遺伝子配列の一部と相補的な遺伝子配列を有していた。このようにして得られた2つの遺伝子断片は、プライマー11およびプライマー17を用いるオーバーラップエクステンションPCR法によって連結され、連結された遺伝子断片を得た。一方、図21の左下に示されるように、比較例1-2により得られたプラスミドRho-myc-mOREGが、制限酵素EcoRIおよびSalIを用いて処理され、mOREGをコードする遺伝子配列が除去されたプラスミドが得られた。当該プラスミドに上記連結された遺伝子断片が上記プラスミドにライゲーションされ、プラスミドRho-mycN-Cを得た。図21の右側に示されるように、プラスミドRho-mOREG、プライマー20、およびプライマー21を用いて、mOREGのTM2~TM7ドメインをコードする遺伝子断片が増幅された。プライマー20は制限酵素サイトMluIを有していた。プライマー21は制限酵素サイトXbaIを有していた。増幅された遺伝子断片は上記プラスミドRho-mycN-Cにライゲーションされ、プラスミドchimera3を得た。工程2:chimera3の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimera3が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様の発現が行われた。このようにして、chimera3配列番号:38が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度の増加量が算出された。算出された濃度の増加量は、表4および図16に示される。比較例1-5:chimeraTM7図7に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimeraTM7は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、mOREGのEC1~EC4ドメイン、およびβ1ARのTM7~IC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimeraTM7は、Rho-myc-mOREGのTM7ドメインおよびIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれらに置換されたアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドchimeraTM7の調製配列番号:39によって表されるアミノ酸配列を元にしてタカラバイオ株がchimeraTM7の遺伝子断片を合成した。合成されたchimeraTM7の遺伝子断片は、哺乳動物発現用プラスミドのEcoRI/SalIサイトにライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimeraTM7が得られた。工程2:chimeraTM7の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimeraTM7が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に、chimeraTM7配列番号:39が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度の増加量が算出された。算出された濃度の増加量は、表4および図16に示される。比較例1-6:chimeraIC3図8に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimeraIC3は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、mOREGのEC1~TM5ドメイン、β1ARのIC3ドメイン、およびmOREGのTM6~IC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimeraIC3は、Rho-myc-mOREGのIC3ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれに置換されたアミノ酸配列を有する。工程1:プラスミドchimeraIC3の調製配列番号:40によって表されるアミノ酸配列を元にしてタカラバイオ株がchimeraIC3の遺伝子断片を合成した。合成されたchimeraIC3の遺伝子断片は、哺乳動物発現用プラスミドのEcoRI/SalIサイトにライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimeraIC3が得られた。工程2:chimeraIC3の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimeraIC3が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimeraIC3配列番号:40が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度の増加量が算出された。算出された濃度の増加量は、表4および図16に示される。比較例1-7:chimeraIC3-IC4図9に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimeraIC3-IC4は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、mOREGのEC1~TM5ドメイン、β1ARのIC3ドメイン、mOREGのTM6~TM7ドメイン、およびβ1ARのIC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimeraIC3-IC4は、Rho-myc-mOREGのIC3ドメインおよびIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれらに置換されたアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドchimeraIC3-IC4の調製配列番号:41のアミノ酸配列を元にしてタカラバイオ株がchimeraIC3-IC4をコードする遺伝子断片を合成した。合成されたchimeraIC3-IC4は、哺乳動物発現用プラスミドのEcoRI/SalIサイトにライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimeraIC3-IC4が得られた。工程2:chimeraIC3-IC4の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimeraIC3-IC4が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimeraIC3-IC4配列番号:41が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定比較例1-1:Rho-mOREGの工程3と同様に、濃度の増加量が算出された。算出された濃度の増加量は、表4および図16に示される。表4は、実施例1-1および比較例1-1~1-7において算出された濃度増加値を示す。図16は、表4を元にして作成されたグラフである。表4から明らかなように、chimera1が用いられた場合に測定されたcAMPの濃度増加値は、その他のmOREG由来の嗅覚受容体が用いられた場合に測定されたcAMPの濃度増加値よりもずっと高い。オイゲノール濃度依存性表5は、比較例1-1、比較例1-2、および実施例1-1において、30μM、300μM、および1000μMの濃度を有するオイゲノール水溶液が用いられた場合における濃度増加値を示す。図17は、表5を元にして作成されたグラフである。表5から明らかなように、アゴニストとして用いられたオイゲノールの濃度に拘わらず、chimeralが用いられた場合に測定されるcAMPの濃度増加値は、他の嗅覚受容体が用いられた場合に測定されるcAMPの濃度増加値よりも高い。当業者は、アゴニストに応じて、アゴニストの濃度を適切に選択するだろう。実験例2実験例2では、マウス由来2-ペンタノン認識嗅覚受容体Olfr168の遺伝子組換えタンパク質が産生された。実験例2は、1つの実施例実施例2-1および1つの比較例比較例2-1を含む。比較例2-1:Rho-myc-Olfr168図18は、マウス由来2-ペンタノン認識嗅覚受容体Rho-myc-Olfr168を発現させるためのプラスミド、すなわち、プラスミドRho-myc-Olfr168を調製する手順を示す。このプラスミドRho-myc-Olfr168は、マウス由来2-ペンタノン認識嗅覚受容体Rho-myc-Olfr168を発現するために用いられる。以下、この嗅覚受容体はRho-myc-Olfr168と略記される。図2で示される場合と同様に、嗅覚受容体Rho-myc-Olfr168は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、およびOlfr168のEC1~IC4ドメインから構成されている。嗅覚受容体Rho-myc-Olfr168は、配列番号:49により表されるアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドRho-myc-Olfr168の調製図18に示されるように、Olfr168をコードする遺伝子GenBank登録番号:BC127969.1を有するプラスミドが、MammalianGeneCollectionから、ID:40135070として購入された。Olfr168をコードする遺伝子が、上記プラスミド、プライマー30配列番号:46、およびプライマー31配列番号:47をPCR法により増幅された。プライマー30およびプライマー31は、制限酵素サイトEcoRIおよびSalIをそれぞれ有していた。このようにして、配列番号:48により表される遺伝子断片を得た。一方、比較例1-2により得られたプラスミドRho-myc-mOREGが、制限酵素EcoRIおよびSalIを用いて処理され、mOREGをコードする遺伝子配列が除去されたプラスミドが得られた。このプラスミドに上記遺伝子断片がライゲーションされ、プラスミドRho-myc-Olfr168を得た。プラスミドRho-myc-Olfr168は、配列番号:57によって表される遺伝子配列を含有していた。工程2:Rho-myc-Olfr168の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドRho-myc-Olfr168が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、Rho-myc-Olfr168配列番号:49が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストを用いたcAMPの変化量の測定オイゲノール水溶液に代えて、30、100、300、1000、および3000μMの濃度を有する2-ペンタノン水溶液がアゴニストとして用いられたこと以外は、比較例1-1の工程3と同様に、cAMPの濃度が測定された。結果は表6に示される。実施例2-1:chimeraOlfr168図4に示される場合と同様に、キメラ嗅覚受容体chimeraOlfr168は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、Olfr168のEC1~TM7ドメイン、およびβ1ARのIC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimeraOlfr168は、Rho-myc-Olfr168のIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれに置換されたアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドchimeraOlfr168の調製配列番号:50によって示される遺伝子配列を元にしてタカラバイオ株がchimeraOlfr168をコードする遺伝子断片配列番号:67を合成した。chimeraOlfr168の合成されたこの遺伝子断片は、哺乳動物発現用プラスミドのEcoRI/SalIサイトにライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimeraOlfr168が得られた。工程2:chimeraOlfr168の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimeraOlfr168が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimeraOlfr168配列番号:51が細胞膜に発現された。工程3:chimeraOlfr168へのアゴニストの刺激によるcAMPの変化量の測定比較例2-1の工程3と同様に、cAMPの濃度が測定された。表6は、実施例2-1および比較例2-1において測定されたcAMPの濃度を示す。表6から明らかなように、chimeraOlfr168を用いて測定されるcAMPの濃度は、Rho-myc-Olfr168が用いて測定されるcAMPの濃度よりもずっと高い。実験例3実験例3では、マウス由来シクロヘキサノン認識嗅覚受容体Olfr15の遺伝子組換えタンパク質が産生された。実験例3は、1つの実施例実施例3-1および1つの比較例比較例3-1を含む。比較例3-1:Rho-myc-Olfr15図19は、マウス由来シクロヘキサノン認識嗅覚受容体Rho-myc-Olfr15を発現させるためのプラスミド、すなわち、プラスミドRho-myc-Olfr15を調製する方法を示す。このプラスミドRho-myc-Olfr15は、図2に示されるようなマウス由来2-シクロヘキサノン認識嗅覚受容体Rho-myc-Olfr15を発現するために用いられる。以下、この嗅覚受容体はRho-myc-Olfr15と略記される。図2に示されるように、嗅覚受容体Rho-myc-Olfr15は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、Olfr15のEC1~IC4ドメインから構成されている。嗅覚受容体Rho-myc-Olfr15は、配列番号:58によって表されるアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドRho-myc-Olfr15の調製まず、Olfr15をコードする遺伝子GenBank登録番号:BC146531が、マウスゲノムDNAを鋳型として用いるPCR法により増幅された。このPCR法では、プライマー32配列番号:52およびプライマー33配列番号:53が用いられた。このようにして、配列番号:56によって表される遺伝子断片が得られた。この遺伝子断片が、クローニング用プラスミドにライゲーションされ、プラスミドを得た。このプラスミド、プライマー34配列番号:54、およびプライマー35配列番号:55を用いたPCR法により、この遺伝子断片が増幅された。プライマー34配列番号:54およびプライマー35配列番号:55は、それぞれ、制限酵素部位EcoRIおよびSalIを有していた。一方、比較例1-2により得られたプラスミドRho-myc-mOREGが、制限酵素EcoRIおよびSalIを用いて処理され、mOREGをコードする遺伝子配列が除去されたプラスミドが得られた。当該プラスミドに上記遺伝子断片がライゲーションされ、プラスミドRho-myc-Olfr15を得た。プラスミドRho-myc-Olfr15は、配列番号:70によって表される遺伝子配列を含有していた。工程2:Rho-myc-Olfr15の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドRho-myc-Olfr15が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、Rho-myc-Olfr15配列番号:58が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストによるcAMPの変化量の測定オイゲノール水溶液に代えて、30μM、100μM、300μM、1000μM、および3000μMの濃度を有するシクロヘキサノン水溶液がアゴニストとして用いられたこと以外は、比較例1-1の工程3と同様に、cAMPの濃度が測定された。結果は表7に示される。実施例3-1:chimeraOlfr15図3に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimeraOlfr15は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、Olfr15のEC1~TM7ドメイン、およびβ1ARのIC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimeraOlfr15は、Rho-myc-Olfr15のIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれに置換されたアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドchimeraOlfr15の調製配列番号:59によって示される遺伝子配列を元にして、タカラバイオ株が、chimeraOlfr15をコードする遺伝子断片配列番号:68を合成した。合成された遺伝子断片chimeraOlfr15は、哺乳動物発現用プラスミドのEcoRI/SalIサイトにライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimeraOlfr15が得られた。工程2:chimeraOlfr15の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimeraOlfr15が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimeraOlfr15配列番号:60が細胞膜に発現された。工程3:chimeraOlfr15へのアゴニストの刺激によるcAMPの変化量の測定比較例3-1の工程3と同様に、cAMPの濃度が測定された。表7は、実施例3-1および比較例3-1において測定されたcAMPの濃度を示す。表7から明らかなように、chimeraOlfr15を用いて測定されるcAMPの濃度は、Rho-myc-Olfr15を用いて測定されるcAMPの濃度よりもずっと高い。実験例4実験例4では、マウス由来バニリン酸認識嗅覚受容体Olfr609の遺伝子組換えタンパク質が産生された。実験例4は、1つの実施例実施例4-1および1つの比較例比較例4-1を含む。比較例4-1:Rho-myc-Olfr168図20は、マウス由来バニリン酸認識嗅覚受容体Rho-myc-Olfr609を発現させるためのプラスミド、すなわち、プラスミドRho-myc-Olfr609を調製する方法を示す。このプラスミドRho-myc-Olfr609は、図2に示されるような、マウス由来バニリン酸認識嗅覚受容体Rho-myc-Olfr609を発現するために用いられる。以下、この嗅覚受容体はRho-myc-Olfr609と略記される。図2に示されるように、嗅覚受容体Rho-myc-Olfr609は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、Olfr609のEC1~IC4ドメインから構成されている。嗅覚受容体Rho-myc-Olfr609は、配列番号:64によって表されるアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドRho-myc-Olfr609の調製まず、マウス由来バニリン酸認識嗅覚受容体Olfr609をコードする遺伝子を有するプラスミドが、MammalianGeneCollectionから、ID:40135990として購入された。Olfr609をコードする遺伝子が、上記プラスミド、プライマー36配列番号:61、およびプライマー37配列番号:62を用いるPCR法により増幅された。このPCR法では、プライマー36配列番号:61およびプライマー37配列番号:62が用いられた。プライマー36配列番号:61およびプライマー37配列番号:62は、制限酵素サイトEcoRIおよびSalIをそれぞれ有していた。このようにして、配列番号:63によって表される遺伝子断片を得た。一方、比較例1-2により得られたプラスミドRho-myc-mOREGが、制限酵素EcoRIおよびSalIを用いて処理され、mOREGをコードする遺伝子配列が除去されたプラスミドが得られた。当該プラスミドに上記遺伝子断片がライゲーションされ、プラスミドRho-myc-Olfr609を得た。プラスミドRho-myc-Olfr609は、配列番号:71によって表される遺伝子配列を含有していた。工程2:Rho-myc-Olfr609の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドRho-myc-Olfr609が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、Rho-myc-Olfr609配列番号:64が細胞膜に発現された。工程3:アゴニストによるcAMPの変化量の測定オイゲノール水溶液に代えて、0.3μM、1μM、3μM、10μM、および30μMの濃度を有するバニリン酸水溶液がアゴニストとして用いられたこと以外は、比較例1-1の工程3と同様に、cAMPの濃度が測定された。結果は表8に示される。実施例4-1:chimeraOlfr609図3に示されるように、キメラ嗅覚受容体chimeraOlfr609は、Rhoタグ、mycエピトープタグ、Olfr609のEC1~TM7ドメイン、およびβ1ARのIC4ドメインから構成されている。言い換えれば、キメラ嗅覚受容体chimeraOlfr609は、Rho-myc-Olfr609のIC4ドメインがβ1アドレナリン受容体のそれに置換されたアミノ酸配列からなる。工程1:プラスミドchimeraOlfr609の調製配列番号:65によって表される遺伝子配列を元にしてタカラバイオ株がchimeraOlfr609の遺伝子断片配列番号:66を合成した。合成された遺伝子断片chimeraOlfr609は、哺乳動物発現用プラスミドのEcoRI/SalIサイトにライゲーションされた。このようにして、プラスミドchimeraOlfr609が得られた。工程2:chimeraOlfr609の細胞膜への発現プラスミドβ1ARに代えて、プラスミドchimeraOlfr609が用いられたこと以外は、参考例1の工程2と同様に発現が行われた。このようにして、chimeraOlfr609配列番号:69が細胞膜に発現された。工程3:chimeraOlfr609へのアゴニストの刺激によるcAMPの変化量の測定比較例4-1の工程3と同様に、cAMPの濃度が測定された。表8は、実施例4-1および比較例4-1において測定されたcAMPの濃度を示す。表8から明らかなように、chimeraOlfr168を用いて測定されたcAMPの濃度は、Rho-myc-Olfr168を用いて測定されたcAMPの濃度よりもずっと高い。以上、本発明を詳細に説明してきたが、前述の説明はあらゆる点において本発明の例示にすぎず、その範囲を限定しようとするものではない。本発明の範囲を逸脱することなく種々の改良や変形を行うことができることは言うまでもない。本発明は、特許請求の範囲によってのみその範囲が解釈されるべきであることが理解される。また、当業者は、本発明の具体的な実施形態の記載から、本発明の記載および技術常識に基づいて均等な範囲を実施することができることが理解される。また、本明細書の全体にわたり、単数形の表現は、特に言及しない限り、その複数形の概念をも含むことが理解されるべきである。従って、単数形の冠詞または形容詞例えば、英語の場合はa、an、theなどは、特に言及しない限り、その複数形の概念をも含むことが理解されるべきである。また、本明細書において使用される用語は、特に言及しない限り、当該分野で通常用いられる意味で用いられることが理解されるべきである。したがって、他に定義されない限り、本明細書中で使用される全ての専門用語および技術用語は、本発明の属する分野の当業者によって一般的に理解されるのと同じ意味を有する。矛盾する場合、本明細書定義を含めてが優先する。"