"患者の脳中のアミロイド沈着物の蓄積によって特徴付けられる疾病を予防及び/又は治療するための薬剤を調製するためにペプチドベータアミロイドAβ40及びAβ42の優性遺伝子変異体を特異的に認識することができる抗体を製造するための免疫原として作用するタンパク質に結合されたペプチドを使用するペプチドの使用方法。前記疾病がアルツハイマー病であることを特徴とする請求項1に記載のペプチドの使用方法。前記タンパク質がキーホールリンペットタンパク質KLHであることを特徴とする請求項1に記載のペプチドの使用方法。前記ペプチドが、SEQIDNo.1のペプチド,SEQIDNo.2のペプチド,SEQIDNo.3のペプチド,SEQIDNo.4のペプチド;SEQIDNo.1,SEQIDNo.2,SEQIDNo.3又はSEQIDNo.4のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基の除去によるショートニング短縮から生じるペプチド;SEQIDNo.1,SEQIDNo.2,SEQIDNo.3又はSEQIDNo.4のいずれかのペプチドにタンパク質を結合するのに適するアミノ酸残基の添加によるレングスニング伸張から生じるペプチド;からなる群から選択されることを特徴とする請求項1乃至3のいずれか1項に記載のペプチドの使用方法。前記ペプチドが、SEQIDNo.1のペプチド;SEQIDNo.1のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基の除去によるショートニングから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基の添加によるレングスニングから生じるペプチド;からなる群から選択されることを特徴とする請求項4に記載のペプチドの使用方法。前記ペプチドが、SEQIDNo.2のペプチド;SEQIDNo.2のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基の除去によるショートニングから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基の添加によるレングスニングから生じるペプチド;からなる群から選択されることを特徴とする請求項4に記載のペプチドの使用方法。前記ペプチドが、SEQIDNo.3のペプチド;SEQIDNo.3のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基の除去によるショートニングから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基の添加によるレングスニングからして生じるペプチド;からなる群から選択されることを特徴とする請求項4に記載のペプチドの使用方法。前記ペプチドが、SEQIDNo.4のペプチド;SEQIDNo.4のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基の除去によるショートニングから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基の添加によるレングスニングから生じるペプチド;からなる群から選択されることを特徴とする請求項4に記載のペプチドの使用方法。患者の脳中のアミロイド沈着物の蓄積によって特徴付けられる疾病を予防及び/又は治療するための薬剤を調製するためにベータアミロイドペプチドAβ40及びAβ42の優性遺伝子変異体のいずれかを特異的に認めることができる抗体又は抗体の活性断片若しくは誘導体を使用するペプチドの使用方法。前記疾病がアルツハイマー病であることを特徴とする請求項9に記載のペプチドの使用方法。ペプチドAβの優性遺伝子変異体のいずれかを特異的に認めることができる抗体又は抗体の活性断片若しくは誘導体がN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基の除去によって任意にショートニングされかつタンパク質結合に適切なアミノ酸残基の添加により任意にレングスニングされたSEQIDNo.1,SEQIDNo.2,SEQIDNo.3又はSEQIDNo.4からなる群から選択されたペプチドから得られることを特徴とする請求項9乃至10のいずれか1項に記載のペプチドの使用方法。前記抗体又は抗体の活性断片若しくは誘導体が、SEQIDNo.1のペプチド;SEQIDNo.1のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基を除去することから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基を前記配列のいずれかに添加させることから生じるペプチド;からなる群から選択されるペプチドを用いた哺乳動物又は鳥類の免疫処置によって得られることを特徴とする請求項9に記載のペプチドの使用方法。前記抗体又は抗体の活性断片若しくは誘導体が、SEQIDNo.2のペプチド;SEQIDNo.2のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基を除去することから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基を前記配列のいずれかに添加させることから生じるペプチド;からなる群から選択されるペプチドを用いた哺乳動物又は鳥類の免疫処置によって得られることを特徴とする請求項9に記載のペプチドの使用方法。前記抗体又は抗体の活性断片若しくは誘導体が、SEQIDNo.3のペプチド;SEQIDNo.3のN末端及び/又はC末端のアミノ酸を残基の除去することから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基を前記配列のいずれかに添加させることから生じるペプチド;からなる群から選択されるペプチドを用いた哺乳動物又は鳥類の免疫処置によって得られることを特徴とする請求項9に記載のペプチドの使用方法。前記抗体又は抗体の活性断片若しくは誘導体が、SEQIDNo.4のペプチド;SEQIDNo.4のN末端及び/又はC末端のアミノ酸の残基を除去することから生じるペプチド;タンパク質結合に必要なアミノ酸残基を前記配列のいずれかに添加させることから生じるペプチド;からなる群から選択されるペプチドを用いた哺乳動物又は鳥類の免疫処置によって得られることを特徴とする請求項9に記載のペプチドの使用方法。本発明において、アミノ酸はこの分野において認められている単文字コードを使用して以下に指示したように略記されている。A=Ala=アラニンC=Cys=システインD=Asp=アスパラギン酸E=Glu=グルタミン酸F=Phe=フェニルアラニンG=Gly=グリシンH=His=ヒスチジンI=Ile=イソロイシンK=Lys=リシンL=Leu=ロイシンM=Met=メチオニンN=Asn=アスパラギンP=Pro=プロリンQ=Gin=グルタミンR=Arg=アルギニンS=Ser=セリンT=Thr=スレオニンV=Val=バリンW=Trp=トリプトファンY=Tyr=トリオシン本発明において前述されかつSEQIDNo.1,SEQIDNo.2,SEQIDNo.3,SEQIDNo.4として確認された配列は以下のアミノ酸配列に対応する。SEQIDNO.1LVFFAEDVSEQIDNO.2GLMVGGVVSEQIDNO.3GLMVGGVVIASEQIDNO.4RHDSGYEVHHQK前述のペプチドから得られる抗体は以下に示されているコードに対応するコードSAR-1,SAR-2,SAR-3及びSAR-4が付与されている。SEQIDNO.1SAR-2SEQIDNO.2SAR-3SEQIDNO.3SAR-4SEQIDNO.4SAR-1コンピュータ読み取り可能なフォーマット中に本明細書を添付する本発明に記載されたペプチド配列の確認に関する情報は本明細書とともに提出される配列のリストに指示されている。本発明は以下の実施例によって例示されている。例1多クーロン抗体の発生免疫原として使用されたKLHと結合された4つのペプチドに対して4つの多クーロン抗体がニュージーランド産白ウサギにおける免疫処置によって発生された。各免疫原は各ウサギに5回の注入により2匹のウサギに注入された。すなわち、PBSに結合の完全なフロイントのアジュバント中に乳化されたペプチド-KLHの最初の皮内注射及び14日、28日、49日及び80日でのブースター投与量として、PBSに結合の同じペプチド-KLHであるが、しかし今回は抗体の存在を検出するために90日放置させた血液で不完全なフロイントのアジュバント中に乳化させたペプチド-KLHの4回の皮内注射が行なわれた。採血後、血清は分離されかつ脱塩により予備純化され、次いで抗体は5mgの対応するペプチドが添加されている1.5mlのEMD-Epoxyエポキシ活性化材料Merckを含んでいるマトリクス中で親和性により純化された。純化された断片は0.1BSAシグマにパックされかつ4°Cで保管され、そしてグリセロール20-50がクリオプロテクタ抗凍結剤として添加され得る。例2Aβ用のウエスタン-ブロット1.電気泳動小さいペプチドの分離を改善することにより変更された1998年、ニューヨーク、ジョンウィリーアンドサンズ著の、分子バイオロジにける現行のプロトコルに記載されたレムリ方法TheLaemmlimethoddescribedinCurrentProtocolsinMolecularBiology,JohnWileyandSons,NewYork,1998,modifiedbyimprovetheseparationofsmallpeptidesが使用された。使用された装置はBio-RadからのミニプロテアンMiniprotean3であった。以下の成分と混合された、15アクリルアミドゲルが使用された。貯蔵液分離ゲル15堆積ゲル40アクリルアミド3.75ml500μlトリス3M,pH=8.453.3ml250μlグリセロール1.05ml-水1.9ml4.2μlSDS2050μl18.6μlAPS1050μl25μlTEMED10μl5μl1mg/mlのペプチドAβ40及び42の最初の貯蔵液が使用されたPBS中に溶解された。必要な容量はサンプルの各々に関してこれらの液から採られかつSBLTSBLトリスベース2Mで20μlまで作られた。サンプルは次いでペプチドを変性させかつ考え得るプロテアーゼを除去するために5分間沸騰された。キュベットの中心はカソードバッファでかつ外側はアノードバッファで充填され、これらのバッファの組成は以下の通りである。アノードバッファ24.2gトリスベース0.2M最終濃度H2Oにより1リットルに希釈濃縮された塩酸によりpH8.9の調整1ヶ月まで4°Cで貯蔵カソードバッファ12.11gトリスベース0.1M最終濃度12.92gトリシン0.1M最終濃度1gSDS0.1最終濃度H2Oにより1リットルに希釈pH調整しない1ヶ月まで4°Cで貯蔵最後に、サンプルは容器、すなわち、20μl/容器に負荷された。マーカとしてBio-Radからのポリペプチド標準カレイドスコープを使用して、移動が低電圧30Vで開始され、かつ次いで電圧は、およそ1時間の電気泳動後、100Vに上昇させられた。2.膜転移MEMBRANETRANSFERゲル中に分離されたタンパク質は電子吸着electroblottingによりPVDF膜に転移された。移転小冊子において、以下が配置された。ブラック側-スポンジ-3ホワットマンペーパ又はフィルタペーパ-ゲル-膜-3ホワットマンペーパ-スポンジ-透明側。キュベットは次いで電子吸着バッファにより充填された。グリシン38nMトリスベース50mMメタノール40転移は200mAで2時間行なわれた。転移中に、バッファは磁気攪拌器により攪拌し続けられた。3.抗体による培養抗体及び粉末ミルクがPBS-tPBS0.5トィーン20内に溶解され、またPBS-Tによる洗浄をも実施している。転移後、膜の表面は攪拌しながら室温RTで1時間粉末ミルクの5溶液によりブロックされた。この後、膜はRTで2×5分洗浄された。その後、その膜はPBS-Tにおいて1:500に少なくとも希釈されたRTで1時間最初の抗体SAR-1,SAR-2,SAR-3又はSAR-4により培養された。膜はRTで3×10分洗浄された。次いで、それは第2抗体、すなわちヤギアンチウサギHRPによりRTで1時間すべての場合に、1:10,000培養された。膜の洗浄は、再度RTで3×10分繰り返された。4.発育最後の洗浄後、その膜はファーマシアPharmaciaからのECLキットPlusを使用して、化学ルミネセンスchemoluminescenceキットの溶液により培養された。膜はセロファンで包まれそして2重エマルジョンフィルムアメルシャムからのハイパーフィルムMPに30秒と2分の間の異なる時間で露出された。例3ヒト脳の組織中のSAR-1,SAR-2,SAR-3及びSAR-4抗体による免疫組織化学組織の部分は以下の工程に続いてパラフィン中に固定された。a10での中性ホルマリン内に固定b増大するアルコール濃度において連続する工程による脱水cキシロール及びパラフィンを通過その工程は60-62°Cにおけるオーブン中でd4ミクロンに切断されかつスライド内に取り付けられるパラフィンブロックの実施上記組織部分は次いで以下の溶液を通すことにより脱パラフィン化された。キシロール10010分キシロール10010分エタノール1005分エタノール1005分エタノール965分エタノール905分エタノール705分PBS5分×3回その後、それらは以下の方法において処理された。a換気装置内でかつ攪拌しながら3分間96蟻酸b水での急速洗浄cPBS2×5分における洗浄d70mlのPBS,30mlkエタノール及び1mlのH2O2から作られた溶液中で15分間の内因性ペルオキシダーゼのブロックePBS3×5分における洗浄fPBS/TPBS中0.5でのトリトン又はトィーン-203×5分における洗浄g2時間PBS/Tにおける10:100に希釈されたヤギ血清ノーマルヤギ血清による非特定結合のブロックh水蒸気室中で4°Cにおいて夜間中最初の抗体の培養SAR-1PBS中の希釈1:150SAR-2PBS中の希釈1:1500SAR-3PBS中の希釈1:1500SAR-4PBS中の希釈1:2000iPBS/T3×5分における洗浄j45分の間中のPBS中で1:200に希釈された第2抗体アンチウサギヤギ中での培養kPBS4×5分における洗浄l発育が完了するまでこれらの条件を維持して、暗闇で45分間PBS/T中で1:100の希釈においてベクトルラブスのABCアビディン-ビオチン複合体の培養mPBS3×5分における洗浄nジアミンベンジディンDAB中の発育時間は立体顕微鏡により経験的に制御された。このため、先ず、洗浄が揺動させながら10分間トリス-HCl0.5Mの溶液中で行なわれ、次いでトリス-HCl0.05M中に希釈されかつ4°Cで0.5l/mlH2O2が添加されているジアミンベンジディン基板DABによる培養で継続する。反応がいったん完了すると、3回の洗浄が各回5分4°CにおいてPBS中で行なわれ、かつ次いでエタノール中での脱水が4分間キシロールを通して、各回2分間70,90及び100で行なわれ、そしてそれらが顕微鏡による観察のためにユーキットEukittにより取り付けられるまで、2分間さらにキシロールを通した。配列のリスト配列の数:4配列1についての情報:配列の特徴:長さ:8タイプ:アミノ酸分子のタイプ:ペプチド起源:化学合成配列記載SEQIDNO1LeuValPhePheAlaGluAspVal15配列2についての情報:配列の特徴:長さ:8タイプ:アミノ酸分子のタイプ:ペプチド起源:化学合成配列記載SEQIDNO1GlyLeuMetValGlyGlyValVal15配列3についての情報:配列の特徴:長さ:10タイプ:アミノ酸分子のタイプ:ペプチド起源:化学合成配列記載SEQIDNO1GlyLeuMetValGlyGlyValValIleAla1510配列4についての情報:配列の特徴:長さ:12タイプ:アミノ酸分子のタイプ:ペプチド起源:化学合成配列記載SEQIDNO4ArgHisAspSerGlyTyrGluValHisHisGinLys1510"