"液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するために用いるペプチドであって、以下の工程[A]及び[B]により選択されることを特徴とするペプチド。[A]以下の必須クライテリア1~3を満たすペプチドを選択する工程;1前記疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質をトリプシンにより断片化することにより得られるペプチドであること;2前記疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質に特異的なアミノ酸配列からなるペプチドであること;3各アミノ酸における溶出時間パラメータを設定し、該溶出時間パラメータに基づいて、以下の条件i~vの液体クロマトグラフィによる予測溶出時間を算定したとき、該予測溶出時間が30~70分の範囲内であるペプチドであること;iHPLC:Agilent1200HPLCシステムアジレントテクノロジー社製;iiカラム:XBridgeBEH130C18、3.5μm、100x1.0mmウォーターズ社製;iii移動相:0.1ギ酸/ミリQ水からなる移動相A、0.1ギ酸/アセトニトリルからなる移動相B;iv流速:0~60分では50μL/min、60~90分では100μL/min;v濃度勾配:0分~5分では99/1移動相A/移動相B、5分~55分では99/1移動相A/移動相Bから50/50移動相A/移動相B、56~58分では100移動相B、60~90分にでは99/1移動相A/移動相B;[B]以下の選択クライテリア4~15に基づいてスコア合計値を算定し、該スコア合計値の高いペプチドを優先的に選択する工程;4トリプトファン、チロシン、バリン、ロイシン、イソロイシン、及びフェニルアラニンから選択される疎水アミノ酸の含量が80以下であり、且つ、前記疎水アミノ酸が10アミノ酸以上連続しないペプチドである場合、スコア10を付与する;5アミノ酸残基数が4~30のペプチドである場合、スコア3を付与する;6タンパク質データベースのアノテーション情報において、糖鎖付加されないペプチドである場合、スコア10を付与する;7翻訳後修飾タンパク質を定量する場合を除き、翻訳後修飾部位を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;81塩基多型SNP部位を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;9タンパク質分解酵素切断部がアルギニン-アルギニン、アルギニン-リジン、リジン-アルギニン、リジン-リジンではないペプチドである場合、スコア10を付与する;10タンパク質の構造が決定又は予測されている場合に、膜貫通領域を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;11メチオニン、システインを含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;12トリプトファンを含まないペプチドである場合、スコア1を付与する;13グルタミン酸を含まないペプチドである場合、スコア1を付与する;14ヒスチジンを含まないペプチドである場合、スコア2を付与する;15プロリンを含むペプチドである場合、スコア2を付与する;配列番号1~308のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドであることを特徴とする請求項1記載のペプチド。選択クライテリア3の予測溶出時間が40~60分であることを特徴とする請求項1又は2記載のペプチド。選択クライテリア4の疎水アミノ酸の含量が50以下であり、且つ、選択クライテリア5のアミノ酸残基数が6~16のペプチドであることを特徴とする請求項1~3のいずれか記載のペプチド。以下の工程a~dを備えた、液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量する方法であって、定量対象ペプチドが、請求項1~4のいずれか記載のペプチドであることを特徴とする方法。a試料中の被定量タンパク質をトリプシンによって断片化し、被定量タンパク質のペプチド断片を調製する工程;b前記定量対象ペプチド、及び前記定量対象ペプチドと同配列の安定同位体標識ペプチドを用いて、それぞれの所定濃度段階に対するLC/MS/MSを用いた質量分析を行い、検量線を作成する工程;c前記被定量タンパク質のペプチド断片に、前記安定同位体標識ペプチドを添加してLC/MS/MSを用いた質量分析を行い、被定量タンパク質ペプチド/安定同位体標識ペプチドのマススペクトル面積比を算出する工程;d該面積比から検量線を用いて定量値を算出する工程;ペプチド断片を調製する工程が、あらかじめリシルエンドペプチダーゼを用いて断片化した試料中の被定量タンパク質を、さらにトリプシンを用いて断片化する工程であることを特徴とする請求項5記載の方法。試料が、生体から採取された細胞、組織、又は血液であることを特徴とする請求項5又は6記載の方法。請求項1~4のいずれか記載のペプチドを備えることを特徴とする、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するためのキット。発明の課題は、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を一斉に定量することができる、LC/MS/MSを用いた高感度なタンパク質の定量方法を提供することにある。本発明者らは、前記課題を解決すべく鋭意検討する中で、LC/MS/MSの液体クロマトグラフ部において、適切に分離されたペプチドのみを定量対象ペプチドとして選択することにより、特許文献5等に記載の定量方法の精度をさらに改善させることができ、より感度の高い定量を行うことが可能であると考えた。そして、本発明者らは、様々なペプチド断片を用いた実験を行った結果、LC/MS/MSの液体クロマトグラフ部において35~60分の間に溶出されるペプチドを定量対象ペプチドとして選択することにより、LC/MS/MSによる定量の感度が上がることを見い出した。次に、本発明者らは、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するための定量対象ペプチドとして、前記の溶出時間に関するクライテリア、及び特許文献5等に記載のクライテリアを満たすペプチドの同定を試みた。そして、溶出時間を予測するための各アミノ酸に対するパラメータを既知のペプチド溶出位置データから導き出し、該パラメータを用いて、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質のアミノ酸配列の中から、前記のクライテリアを満たすペプチドを検索した結果、配列番号1~309に示されるアミノ酸配列からなるペプチドを定量対象ペプチドとして同定するに至り、本発明を完成した。すなわち本発明は、[1]液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するために用いるペプチドであって、以下の工程[A]及び[B]により選択されることを特徴とするペプチドに関する。[A]以下の必須クライテリア1~3を満たすペプチドを選択する工程;1前記疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質をトリプシンにより断片化することにより得られるペプチドであること;2前記疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質に特異的なアミノ酸配列からなるペプチドであること;3各アミノ酸における溶出時間パラメータを設定し、該溶出時間パラメータに基づいて、以下の条件i~vの液体クロマトグラフィによる予測溶出時間を算定したとき、該予測溶出時間が30~70分の範囲内であるペプチドであること;iHPLC:Agilent1200HPLCシステムアジレントテクノロジー社製;iiカラム:XBridgeBEH130C18、3.5μm、100x1.0mmウォーターズ社製;iii移動相:0.1ギ酸/ミリQ水からなる移動相A、0.1ギ酸/アセトニトリルからなる移動相B;iv流速:0~60分では50μL/min、60~90分では100μL/min;v濃度勾配:0分~5分では99/1移動相A/移動相B、5分~55分では99/1移動相A/移動相Bから50/50移動相A/移動相B、56~58分では100移動相B、60~90分にでは99/1移動相A/移動相B;[B]以下の選択クライテリア4~15に基づいてスコア合計値を算定し、該スコア合計値の高いペプチドを優先的に選択する工程;4トリプトファン、チロシン、バリン、ロイシン、イソロイシン、及びフェニルアラニンから選択される疎水アミノ酸の含量が80以下であり、且つ、前記疎水アミノ酸が10アミノ酸以上連続しないペプチドである場合、スコア10を付与する;5アミノ酸残基数が4~30のペプチドである場合、スコア3を付与する;6タンパク質データベースのアノテーション情報において、糖鎖付加されないペプチドである場合、スコア10を付与する;7翻訳後修飾タンパク質を定量する場合を除き、翻訳後修飾部位を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;81塩基多型SNP部位を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;9タンパク質分解酵素切断部がアルギニン-アルギニン、アルギニン-リジン、リジン-アルギニン、リジン-リジンではないペプチドである場合、スコア10を付与する;10タンパク質の構造が決定又は予測されている場合に、膜貫通領域を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;11メチオニン、システインを含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;12トリプトファンを含まないペプチドである場合、スコア1を付与する;13グルタミン酸を含まないペプチドである場合、スコア1を付与する;14ヒスチジンを含まないペプチドである場合、スコア2を付与する;15プロリンを含むペプチドである場合、スコア2を付与する;また本発明は、[2]配列番号1~308のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドであることを特徴とする上記[1]記載のペプチドや、[3]選択クライテリア3の予測溶出時間が40~60分であることを特徴とする上記[1]又は[2]記載のペプチドや、[4]選択クライテリア4の疎水アミノ酸の含量が50以下であり、且つ、選択クライテリア5のアミノ酸残基数が6~16のペプチドであることを特徴とする上記[1]~[3]のいずれか記載のペプチドに関する。さらに本発明は、[5]以下の工程a~dを備えた、液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量する方法であって、定量対象ペプチドが、上記[1]~[4]のいずれか記載のペプチドであることを特徴とする方法に関する。a試料中の被定量タンパク質をトリプシンによって断片化し、被定量タンパク質のペプチド断片を調製する工程;b前記定量対象ペプチド、及び前記定量対象ペプチドと同配列の安定同位体標識ペプチドを用いて、それぞれの所定濃度段階に対するLC/MS/MSを用いた質量分析を行い、検量線を作成する工程;c前記被定量タンパク質のペプチド断片に、前記安定同位体標識ペプチドを添加してLC/MS/MSを用いた質量分析を行い、被定量タンパク質ペプチド/安定同位体標識ペプチドのマススペクトル面積比を算出する工程;d該面積比から検量線を用いて定量値を算出する工程;本発明はまた、[6]ペプチド断片を調製する工程が、あらかじめリシルエンドペプチダーゼを用いて断片化した試料中の被定量タンパク質を、さらにトリプシンを用いて断片化する工程であることを特徴とする上記[5]記載の方法や、[7]試料が、生体から採取された細胞、組織、又は血液であることを特徴とする上記[5]又は[6]記載の方法に関する。本発明はさらに、[8]上記[1]~[4]のいずれか記載のペプチドを備えることを特徴とする、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するためのキットに関する。本発明のタンパク質の定量方法により、従来法では困難であった様々な種類の疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質の定量を、簡便、且つ迅速に、精度よく行うことが可能となる。本発明のタンパク質の定量方法を用いることによって、患者から採取されたわずかな試料から、個々の患者におけるタンパク質発現量のプロファイルを解析することでき、疾患の個別化治療を行う上で極めて有用な知見を提供することができる。本発明のペプチドとしては、液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するために用いるペプチドであって、[A]1上記疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質をトリプシンにより断片化することにより得られるペプチドであること;2上記疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質に特異的なアミノ酸配列からなるペプチドであること;3各アミノ酸における溶出時間パラメータを設定し、該溶出時間パラメータに基づいて、iHPLC:Agilent1200HPLCシステムアジレントテクノロジー社製;iiカラム:XBridgeBEH130C18、3.5μm、100x1.0mmウォーターズ社製;iii移動相:0.1ギ酸/ミリQ水からなる移動相A、0.1ギ酸/アセトニトリルからなる移動相B;iv流速:0~60分では50μL/min、60~90分では100μL/min;v濃度勾配:0分~5分では99/1移動相A/移動相B、5分~55分では99/1移動相A/移動相Bから50/50移動相A/移動相B、56~58分では100移動相B、60~90分にでは99/1移動相A/移動相B;のi~vの条件からなる液体クロマトグラフィによる予測溶出時間を算定したとき、該予測溶出時間が30~70分の範囲内であるペプチドであること;の1~3からなる必須クライテリアを満たすペプチドを選択する工程;及び[B]4トリプトファン、チロシン、バリン、ロイシン、イソロイシン、及びフェニルアラニンから選択される疎水アミノ酸の含量が80以下であり、且つ、前記疎水アミノ酸が10アミノ酸以上連続しないペプチドである場合、スコア10を付与する;5アミノ酸残基数が4~30のペプチドである場合、スコア3を付与する;6タンパク質データベースのアノテーション情報において、糖鎖付加されないペプチドである場合、スコア10を付与する;7翻訳後修飾タンパク質を定量する場合を除き、翻訳後修飾部位を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;81塩基多型SNP部位を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;9タンパク質分解酵素切断部がアルギニン-アルギニン、アルギニン-リジン、リジン-アルギニン、リジン-リジンではないペプチドである場合、スコア10を付与する;10タンパク質の構造が決定又は予測されている場合に、膜貫通領域を含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;11メチオニン、システインを含まないペプチドである場合、スコア10を付与する;12トリプトファンを含まないペプチドである場合、スコア1を付与する;13グルタミン酸を含まないペプチドである場合、スコア1を付与する;14ヒスチジンを含まないペプチドである場合、スコア2を付与する;15プロリンを含むペプチドである場合、スコア2を付与する;の4~15からなる選択クライテリアに基づいてスコア合計値を算定し、該スコア合計値の高いペプチドを優先的に選択する工程;により選択されるペプチドであれば特に制限されないが、前記選択クライテリア4において、疎水アミノ酸の含量が50以下であり、且つ、前記選択クライテリア5において、アミノ酸残基数が6~16であることペプチドであることがより好ましい。前記本発明の疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質をトリプシンにより断片化することにより得られるペプチドには、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を、実際にトリプシンにより断片化して得られたペプチドの他、かかるペプチドと同じアミノ酸配列を有する合成ペプチドも含まれる。また、前記選択クライテリア6における、タンパク質データベースとしては、ProteinInformationResourcePIR、SWISS-PROTTrEMBL、ProteinResearchFoundationPRF、NCBIProteinDatabase、UniProt等の公知のタンパク質データベースであれば特に制限されないが、中でも、NCBIProteinDatabaseやUniProthttpwwwuniprotorgであることが好ましい。前記選択クライテリア6における、タンパク質データベースのアノテーション情報において、糖鎖付加されないペプチドとしては、具体的には、アスパラギン-X-セリン、アスパラギン-X-スレオニン、又は、アスパラギン-X-システインの配列を含まないペプチドであって、前記Xがプロリン以外のアミノ酸であるペプチド等を好適に例示することができる。前記必須クライテリア3における、各アミノ酸における溶出時間パラメータとしては、既知のアミノ酸配列からなるペプチド断片を、iHPLC:Agilent1200HPLCシステムアジレントテクノロジー社製;iiカラム:XBridgeBEH130C18、3.5μm、100x1.0mmウォーターズ社製;iii移動相:0.1ギ酸/ミリQ水からなる移動相A、0.1ギ酸/アセトニトリルからなる移動相B;iv流速:0~60分では50μL/min、60~90分では100μL/min;v濃度勾配:0分~5分では99/1移動相A/移動相B、5分~55分では99/1移動相A/移動相Bから50/50移動相A/移動相B、56~58分では100移動相B、60~90分にでは99/1移動相A/移動相B;のi~vの条件からなる液体クロマトグラフィにより分離することにより得られる溶出時間データに基づいて設定されたものであれば特に制限されないが、より具体的には、例えば、アラニンAの溶出時間パラメータとしては-0.672を、システインCの溶出時間パラメータとしては1を、アスパラギン酸Dの溶出時間パラメータとしては0.769を、グルタミン酸Eの溶出時間パラメータとしては0.081を、フェニルアラニンFの溶出時間パラメータとしては16.309を、グリシンGの溶出時間パラメータとしては-0.251を、ヒスチジンHの溶出時間パラメータとしては-2.995を、イソロイシンIの溶出時間パラメータとしては7.763を、リジンKの溶出時間パラメータとしては-3.201を、ロイシンLの溶出時間パラメータとしては10.468を、メチオニンMの溶出時間パラメータとしては8.313を、アスパラギンNの溶出時間パラメータとしては-1を、プロリンPの溶出時間パラメータとしては2.195を、グルタミンQの溶出時間パラメータとしては-1を、アルギニンRの溶出時間パラメータとしては-0.013を、セリンSの溶出時間パラメータとしては-2.181を、トレオニンTの溶出時間パラメータとしては4.215を、バリンVの溶出時間パラメータとしては6.422を、トリプトファンWの溶出時間パラメータとしては18.65を、チロシンYの溶出時間パラメータとしては7.37を好適に挙げることができる。上記i~vの条件からなる液体クロマトグラフィによるペプチドの溶出時間は、これらの各アミノ酸の溶出時間パラメータに基づいて算出することができる。また、前記必須クライテリア3において、予測溶出時間が30~70分の範囲内であるペプチドとは、前記各アミノ酸における溶出時間パラメータに基づいて、iHPLC:Agilent1200HPLCシステムアジレントテクノロジー社製;iiカラム:XBridgeBEH130C18、3.5μm、100x1.0mmウォーターズ社製;iii移動相:0.1ギ酸/ミリQ水からなる移動相A、0.1ギ酸/アセトニトリルからなる移動相B;iv流速:0~60分では50μL/min、60~90分では100μL/min;v濃度勾配:0分~5分では99/1移動相A/移動相B、5分~55分では99/1移動相A/移動相Bから50/50移動相A/移動相B、56~58分では100移動相B、60~90分にでは99/1移動相A/移動相B;の条件i~vの液体クロマトグラフィによる溶出時間を算出したときに、30~70分の範囲内で溶出されると予測されるペプチドを意味し、ここで溶出時間とは、液体クロマトグラフに導入してから流出してくるまでに掛かる時間、すなわち、液体クロマトグラフィ用カラムにおける保持時間を意味する。また、上記本発明のペプチドの予測溶出時間は、30~70分の範囲内であれば特に制限されず、例えば、30~65分、30~60分、35~70分、35~65分、35~60分、40~70分、40~65分、40~60分などであってもよいが、40~60分であることが好ましい。本発明において、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質としては、特に制限されないが、具体的には、例えば、分子標的薬の標的タンパク質である、PDGFRαアクセッションナンバーP16234、PDGFRβアクセッションナンバーP09619、EGFRアクセッションナンバーP00533、EGFR-variantアクセッションナンバーP00533、ERBB2アクセッションナンバーP04626、VEGFR1アクセッションナンバーP17948、VEGFR2アクセッションナンバーP35968、VEGFR3アクセッションナンバーP35916、METアクセッションナンバーsp_P08581、IGFRアクセッションナンバーP08069、CD33アクセッションナンバーP20138、CD37アクセッションナンバーP11049、c-kitアクセッションナンバーP10721、FLT3アクセッションナンバーP36888、mTORアクセッションナンバーP42345や、一般診断において診断対象となるタンパク質である、血清アミラーゼアクセッションナンバーP04745、P04746、P19961、Apo-A1アクセッションナンバーP02647、Apo-A2アクセッションナンバーP02652、Apo-B48100アクセッションナンバーP04114、Apo-B100アクセッションナンバーP04114、Apo-C2アクセッションナンバーP02655、ApoC3アクセッションナンバーP02656、Apo-EアクセッションナンバーP02649、GOT細胞質アクセッションナンバーP17174、GOTミトコンドリアアクセッションナンバーP00505、GPTアクセッションナンバーQ8TD30、LDH_MアクセッションナンバーP00338、LDH_HアクセッションナンバーP07195、ALPアクセッションナンバーP05186、g-GTPアクセッションナンバーP19440、P36268、A6NGU5、ZTTアクセッションナンバーP01857、CHEアクセッションナンバーP06276、CEAアクセッションナンバーP06731、PSAアクセッションナンバーP07288、CA125アクセッションナンバーQ8WXI7、CA15-3アクセッションナンバーP15941、CYFRAアクセッションナンバーP08727、PIVKA-IIアクセッションナンバーP00734、血清HER2タンパク質アクセッションナンバーP04626、CRPアクセッションナンバーP02741、AFPアクセッションナンバーP02771、SCCA1アクセッションナンバーP29508、SCCA2アクセッションナンバーP48594、NSEアクセッションナンバーP09104、ferritin_HアクセッションナンバーP02794、ferritin_LアクセッションナンバーP02792、elastase1アクセッションナンバーQ14237、Pro-GRPアクセッションナンバーP07492、PAPアクセッションナンバーP15309や、腫瘍関連マーカータンパク質であるVimentinアクセッションナンバーP08670、NeurofilamentmediumpolypeptideアクセッションナンバーP07197、NestinアクセッションナンバーP48681、TelomerasetranscriptaseアクセッションナンバーO14746、beta-cateninアクセッションナンバーP35222、C-MYCアクセッションナンバーP01106、N-MYCアクセッションナンバーP04198、GSTP1アクセッションナンバーP09211、MGMTアクセッションナンバーP16455、CD133アクセッションナンバーO43490、SNAT3アクセッションナンバーQ99624、SNAT5アクセッションナンバーQ8WUX1、SNAT6アクセッションナンバーQ8IZM9や、分子標的薬の標的となり得るタンパク質である、HER3アクセッションナンバーP21860、FGFR1アクセッションナンバーP11362、FGFR2アクセッションナンバーP21802、FGFR3アクセッションナンバーP22607、FGFR4アクセッションナンバーP22455、RETアクセッションナンバーP07949、EphA1アクセッションナンバーP21709、EphA2アクセッションナンバーP29317、EphA3アクセッションナンバーP29320、EphA4アクセッションナンバーP54764、EphA5アクセッションナンバーP54756、EphA6アクセッションナンバーQ9UF33、EphA7アクセッションナンバーQ15375、EphA8アクセッションナンバーP29322、EphA10アクセッションナンバーQ5JZY3、EphB1アクセッションナンバーP54762、EphB2アクセッションナンバーP29323、EphB3アクセッションナンバーP54753、EphB4アクセッションナンバーP54760、EphB6アクセッションナンバーO15197、AKT1アクセッションナンバーP31749、AKT2アクセッションナンバーP31751、AKT3アクセッションナンバーQ9Y243、ERK1アクセッションナンバーP27361、ERK2アクセッションナンバーP28482、MEK1アクセッションナンバーQ02750、MEK2アクセッションナンバーP36507、HSP90αアクセッションナンバーP07900、p38αアクセッションナンバーQ16539、p38βアクセッションナンバーQ15759、p38γアクセッションナンバーP53778、p38δアクセッションナンバーO15264、Notch1アクセッションナンバーP46531、Notch2アクセッションナンバーQ04721、Notch3アクセッションナンバーQ9UM47、Notch4アクセッションナンバーQ99466、HIF-1αアクセッションナンバーQ16665、DLL1アクセッションナンバーO00548、DLL3アクセッションナンバーQ9NYJ7、DLL4アクセッションナンバーQ9NR61、B7-H1アクセッションナンバーQ9NZQ7、CD19アクセッションナンバーP15391、CD22アクセッションナンバーP20273、CD26アクセッションナンバーP27487、CD28アクセッションナンバーP10747、CD44アクセッションナンバーP16070、CD66dアクセッションナンバーP40198、EpCAMアクセッションナンバーP16422、CTLA4アクセッションナンバーP16410、IL6アクセッションナンバーP05231、IL6RαアクセッションナンバーP08887、IL6RβアクセッションナンバーP40189、IL10アクセッションナンバーP22301、IL10RαアクセッションナンバーQ13651、IL10RβアクセッションナンバーQ08334、RANTESアクセッションナンバーP13501、CCR1アクセッションナンバーP32246、CCR3アクセッションナンバーP51677、CDK1アクセッションナンバーP06493、CDK2アクセッションナンバーP24941、CDK4アクセッションナンバーP11802、CDK6アクセッションナンバーQ00534、TNFαアクセッションナンバーP01375、FasアクセッションナンバーP25445、TRAILR1アクセッションナンバーO00220、TRAILR2アクセッションナンバーO14763、BCL2アクセッションナンバーP10415、cIAP1アクセッションナンバーQ13490、XIAPアクセッションナンバーP98170、PARP1アクセッションナンバーP09874、KRASアクセッションナンバーP01116、BRAFアクセッションナンバーP15056、APCアクセッションナンバーP25054、MMP1アクセッションナンバーP03956、MMP7アクセッションナンバーP09237、MMP9アクセッションナンバーP14780、MT-MMP1アクセッションナンバーP50281、VCAM1アクセッションナンバーP19320、RANKLアクセッションナンバーO14788等を好適に挙げることができる。なお、分子標的薬の標的タンパク質としてのERBB2アクセッションナンバーP04626と、一般診断において診断対象となるタンパク質としての血清HER2タンパク質アクセッションナンバーP04626とは、同一のタンパク質である。本発明のペプチドとしては、具体的には、例えば、分子標的薬の標的タンパク質を定量するための配列番号1~45のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドや、一般診断において診断対象となるタンパク質を定量するための配列番号46~111のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドや、腫瘍関連マーカータンパク質を定量するための配列番号112~133のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドや、分子標的薬の標的となり得るタンパク質を定量するための配列番号134~308のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチド等を挙げることができる。本発明の分子標的薬の標的タンパク質を定量するためのペプチドとしては、具体的には、PDGFRαアクセッションナンバーP16234の部分配列である、VEETIAVR配列番号1、GSTFLPVK配列番号2、及びLVYTLTVPEATVK配列番号3;PDGFRβアクセッションナンバーP09619の部分配列である、EVDSDAYYVYR配列番号4、LPGFHGLR配列番号5、及びYVSELTLVR配列番号6;EGFRアクセッションナンバーP00533の部分配列である、ELIIEFSK配列番号7、IPLENLQIIR配列番号8、及びNLQEILHGAVR配列番号9;EGFR-variantアクセッションナンバーP00533の部分配列である、ITDFGR配列番号10、ITDFGLAK配列番号11、NYDLSFLK配列番号12、及びEISDGDVIISGNK配列番号13;ERBB2アクセッションナンバーP04626の部分配列である、VLQGLPR配列番号14、GLQSLPTHDPSPLQR配列番号15、及びGIWIPDGENVK配列番号16;VEGFR1アクセッションナンバーP17948の部分配列である、AFPSPEVVWLK配列番号17、LGDLLQANVQQDGK配列番号18、及びNILLSENNVVK配列番号19;VEGFR2アクセッションナンバーP35968の部分配列である、YLGYPPPEIK配列番号20、TFEDIPLEEPEVK配列番号21、NQFALIEGK配列番号22;VEGFR3アクセッションナンバーP35916の部分配列である、LAAYPPPEFQWYK配列番号23、GPILEATAGDELVK配列番号24、YGNLSNFLR配列番号25;METアクセッションナンバーsp_P08581の部分配列である、VFPNSAPLEGGTR配列番号26、DLIGFGLQVAK配列番号27、YVNDFFNK配列番号28;IGFRアクセッションナンバーP08069の部分配列である、AENGPGPGVLVLR配列番号29、QPQDGYLYR配列番号30、DLISFTVYYK配列番号31;CD33アクセッションナンバーP20138の部分配列である、FAGAGVTTER配列番号32、ILIPGTLEPGHSK配列番号33、NSPVHGYWFR配列番号34;CD37アクセッションナンバーP11049の部分配列である、VILPQLSR配列番号35、NLDHVYNR配列番号36;c-kitアクセッションナンバーP10721の部分配列である、VVEATAYGLIK配列番号37、LVVQSSIDSSAFK配列番号38、AVPVVSVSK配列番号39;FLT3アクセッションナンバーP36888の部分配列である、TGVSIQVAVK配列番号40、ILFAFVSSVAR配列番号41、TWTEIFK配列番号42;mTORアクセッションナンバーP42345の部分配列である、IDTPRPLVGR配列番号43、LLVVGITDPDPDIR配列番号44、IQSIAPSLQVITSK配列番号45;等を例示することができる。また、前記分子標的薬の標的タンパク質を定量するためのペプチドの中でも、PDGFRαアクセッションナンバーP16234の部分配列である、VEETIAVR配列番号1;PDGFRβアクセッションナンバーP09619の部分配列である、EVDSDAYYVYR配列番号4;EGFRアクセッションナンバーP00533の部分配列である、ELIIEFSK配列番号7;EGFR-variantアクセッションナンバーP00533の部分配列である、ITDFGR配列番号10、ITDFGLAK配列番号11、NYDLSFLK配列番号12、及びEISDGDVIISGNK配列番号13;ERBB2アクセッションナンバーP04626の部分配列である、VLQGLPR配列番号14;VEGFR1アクセッションナンバーP17948の部分配列である、AFPSPEVVWLK配列番号17;VEGFR2アクセッションナンバーP35968の部分配列である、YLGYPPPEIK配列番号20;VEGFR3アクセッションナンバーP35916の部分配列である、LAAYPPPEFQWYK配列番号23;METアクセッションナンバーsp_P08581の部分配列である、VFPNSAPLEGGTR配列番号26;IGFRアクセッションナンバーP08069の部分配列である、AENGPGPGVLVLR配列番号29;CD33アクセッションナンバーP20138の部分配列である、FAGAGVTTER配列番号32;CD37アクセッションナンバーP11049の部分配列である、VILPQLSR配列番号35;c-kitアクセッションナンバーP10721の部分配列である、VVEATAYGLIK配列番号37;FLT3アクセッションナンバーP36888の部分配列である、TGVSIQVAVK配列番号40;mTORアクセッションナンバーP42345の部分配列である、IDTPRPLVGR配列番号43;等を特に好適な定量対象ペプチドとして例示することができる。本発明の一般診断において診断対象となるタンパク質を定量するためのペプチドとしては、具体的には、血清アミラーゼアクセッションナンバーP04745、P04746、P19961の部分配列である、SSDYFGNGR配列番号46、及びIYVSDDGK配列番号47;Apo-A1アクセッションナンバーP02647の部分配列である、QGLLPVLESFK配列番号48、DLATVYVDVLK配列番号49、及びLLDNWDSVTSTFSK配列番号50;Apo-A2アクセッションナンバーP02652の部分配列である、SPELQAEAK配列番号51;Apo-B48100アクセッションナンバーP04114の部分配列である、IEIPLPFGGK配列番号52、EFQVPTFTIPK配列番号53、及びTGISPLALIK配列番号54;Apo-B100アクセッションナンバーP04114の部分配列である、NPNGYSFSIPVK配列番号55、NIILPVYDK配列番号56、及びIPSVQINFK配列番号57;Apo-C2アクセッションナンバーP02655の部分配列である、TYLPAVDEK配列番号58;ApoC3アクセッションナンバーP02656の部分配列である、GWVTDGFSSLK配列番号59;Apo-EアクセッションナンバーP02649の部分配列である、LGPLVEQGR配列番号60;GOT細胞質アクセッションナンバーP17174の部分配列である、ITWSNPPAQGAR配列番号61、LALGDDSPALK配列番号62、VGNLTVVGK配列番号63、及びINVSGLTTK配列番号64;GOTミトコンドリアアクセッションナンバーP00505の部分配列である、FVTVQTISGTGALR配列番号65;GPTアクセッションナンバーQ8TD30の部分配列である、ILVSGGGK配列番号66、TPSSWGR配列番号67、AVEYAVR配列番号68、及びVQLPPR配列番号69;LDH_MアクセッションナンバーP00338の部分配列である、LVIITAGAR配列番号70;LDH_HアクセッションナンバーP07195の部分配列である、IVVVTAGVR配列番号71;ALPアクセッションナンバーP05186の部分配列である、FPFVALSK配列番号72;g-GTPアクセッションナンバーP19440、P36268、A6NGU5の部分配列である、GGLSVAVPGEIR配列番号73、及びFVDVTESTR配列番号74;ZTTアクセッションナンバーP01857の部分配列である、EPQVYTLPPSR配列番号75、ALPAPIEK配列番号76、及びGPSVFPLAPSSK配列番号77;CHEアクセッションナンバーP06276の部分配列である、NIAAFGGNPK配列番号78、FWTSFFPK配列番号79、及びYLTLNTESTR配列番号80;CEAアクセッションナンバーP06731の部分配列である、INGIPQQHTQVLFIAK配列番号81;PSAアクセッションナンバーP07288の部分配列である、HSQPWQVLVASR配列番号82;CA125アクセッションナンバーQ8WXI7の部分配列である、LTSPVVTTSTR配列番号83、FPDIFSVASSR配列番号84、及びLTATQSTAPK配列番号85;CA15-3アクセッションナンバーP15941の部分配列である、SSVPSSTEK配列番号86、及びATTTPASK配列番号87;CYFRAアクセッションナンバーP08727の部分配列である、ILGATIENSR配列番号88;PIVKA-IIアクセッションナンバーP00734の部分配列である、ANTFLEEVR配列番号89;血清HER2タンパク質アクセッションナンバーP04626の部分配列である、VLQGLPR配列番号90、及びGGVLIQR配列番号91;CRPアクセッションナンバーP02741の部分配列である、ESDTSYVSLK配列番号92;AFPアクセッションナンバーP02771の部分配列である、TFQAITVTK配列番号93、及びDFNQFSSGEK配列番号94;SCCA1アクセッションナンバーP29508の部分配列である、GLVLSGVLHK配列番号95、及びTNSILFYGR配列番号96;SCCA2アクセッションナンバーP48594の部分配列である、VLHFDQVTENTTEK配列番号97、及びTNSILFYGR配列番号98;NSEアクセッションナンバーP09104の部分配列である、YITGDQLGALYQDFVR配列番号99、IEEELGDEAR配列番号100、及びLGAEVYHTLK配列番号101;ferritin_HアクセッションナンバーP02794の部分配列である、NVNQSLLELHK配列番号102;ferritin_LアクセッションナンバーP02792の部分配列である、LGGPEAGLGEYLFER配列番号103、及びDDVALEGVSHFFR配列番号104;elastase1アクセッションナンバーQ14237の部分配列である、AGYDIALLR配列番号105、及びTNGQLAQTLQ配列番号106;Pro-GRPアクセッションナンバーP07492の部分配列である、NLLGLIEAK配列番号107、及びNHQPPQPK配列番号108;PAPアクセッションナンバーP15309の部分配列である、SPIDTEPTDPIK配列番号109、FVTLVFR配列番号110、及びFQELESETLK配列番号111;等を例示することができる。前記一般診断において診断対象となるタンパク質を定量するためのペプチドの中でも、血清アミラーゼアクセッションナンバーP04745、P04746、P19961の部分配列である、SSDYFGNGR配列番号46、及びIYVSDDGK配列番号47;Apo-A1アクセッションナンバーP02647の部分配列である、QGLLPVLESFK配列番号48、及びDLATVYVDVLK配列番号49;Apo-A2アクセッションナンバーP02652の部分配列である、SPELQAEAK配列番号51;Apo-B48100アクセッションナンバーP04114の部分配列である、IEIPLPFGGK配列番号52、及びEFQVPTFTIPK配列番号53;Apo-B100アクセッションナンバーP04114の部分配列である、NPNGYSFSIPVK配列番号55、及びNIILPVYDK配列番号56;Apo-C2アクセッションナンバーP02655の部分配列である、TYLPAVDEK配列番号58;ApoC3アクセッションナンバーP02656の部分配列である、GWVTDGFSSLK配列番号59;Apo-EアクセッションナンバーP02649の部分配列である、LGPLVEQGR配列番号60;GOT細胞質アクセッションナンバーP17174の部分配列である、ITWSNPPAQGAR配列番号61、及びLALGDDSPALK配列番号62;GOTミトコンドリアアクセッションナンバーP00505の部分配列である、FVTVQTISGTGALR配列番号65;GPTアクセッションナンバーQ8TD30の部分配列である、ILVSGGGK配列番号66、及びTPSSWGR配列番号67;LDH_MアクセッションナンバーP00338の部分配列である、LVIITAGAR配列番号70;LDH_HアクセッションナンバーP07195の部分配列である、IVVVTAGVR配列番号71;ALPアクセッションナンバーP05186の部分配列である、FPFVALSK配列番号72;g-GTPアクセッションナンバーP19440、P36268、A6NGU5の部分配列である、GGLSVAVPGEIR配列番号73;ZTTアクセッションナンバーP01857の部分配列である、EPQVYTLPPSR配列番号75、及びALPAPIEK配列番号76;CHEアクセッションナンバーP06276の部分配列である、NIAAFGGNPK配列番号78、及びFWTSFFPK配列番号79;CEAアクセッションナンバーP06731の部分配列である、INGIPQQHTQVLFIAK配列番号81;PSAアクセッションナンバーP07288の部分配列である、HSQPWQVLVASR配列番号82;CA125アクセッションナンバーQ8WXI7の部分配列である、LTSPVVTTSTR配列番号83、及びFPDIFSVASSR配列番号84;CA15-3アクセッションナンバーP15941の部分配列である、SSVPSSTEK配列番号86、及びATTTPASK配列番号87;CYFRAアクセッションナンバーP08727の部分配列である、ILGATIENSR配列番号88;PIVKA-IIアクセッションナンバーP00734の部分配列である、ANTFLEEVR配列番号89;血清HER2タンパク質アクセッションナンバーP04626の部分配列である、VLQGLPR配列番号90、及びGGVLIQR配列番号91;等を特に好適な定量対象ペプチドとして例示することができる。本発明の腫瘍関連マーカータンパク質を定量するためのペプチドとしては、具体的には、VimentinアクセッションナンバーP08670の部分配列である、FADLSEAANR配列番号112;NeurofilamentmediumpolypeptideアクセッションナンバーP07197の部分配列である、VSGSPSSGFR配列番号113、及びFVEEIIEETK配列番号114;NestinアクセッションナンバーP48681の部分配列である、LELQFPR配列番号115、及びGAVAGAPK配列番号116;TelomerasetranscriptaseアクセッションナンバーO14746の部分配列である、GGPPEAFTTSVR配列番号117、及びSYLPNTVTDALR配列番号118;beta-cateninアクセッションナンバーP35222の部分配列である、SGGIPALVK配列番号119、及びLLNDEDQVVVNK配列番号120;C-MYCアクセッションナンバーP01106の部分配列である、DQIPELENNEK配列番号121;N-MYCアクセッションナンバーP04198の部分配列である、NAALGPGR配列番号122;GSTP1アクセッションナンバーP09211の部分配列である、TLGLYGK配列番号123、及びEEVVTVETWQEGSLK配列番号124;MGMTアクセッションナンバーP16455の部分配列である、EWLLAHEGHR配列番号125、及びTTLDSPLGK配列番号126;CD133アクセッションナンバーO43490の部分配列である、ANSLPPGNLR配列番号127、及びTGNGLLER配列番号128;SNAT3アクセッションナンバーQ99624の部分配列である、AYEQLGYR配列番号129、及びEPHFTDFEGK配列番号130;SNAT5アクセッションナンバーQ8WUX1の部分配列である、IVPSEVEPFLSWPK配列番号131、及びAFGPAGK配列番号132;SNAT6アクセッションナンバーQ8IZM9の部分配列である、VESELLK配列番号133;等を例示することができる。前記腫瘍関連マーカータンパク質を定量するためのペプチドの中でも、VimentinアクセッションナンバーP08670の部分配列である、FADLSEAANR配列番号112;NeurofilamentmediumpolypeptideアクセッションナンバーP07197の部分配列である、VSGSPSSGFR配列番号113;NestinアクセッションナンバーP48681の部分配列である、LELQFPR配列番号115、及びGAVAGAPK配列番号116;TelomerasetranscriptaseアクセッションナンバーO14746の部分配列である、GGPPEAFTTSVR配列番号117;beta-cateninアクセッションナンバーP35222の部分配列である、SGGIPALVK配列番号119;C-MYCアクセッションナンバーP01106の部分配列である、DQIPELENNEK配列番号121;N-MYCアクセッションナンバーP04198の部分配列である、NAALGPGR配列番号122;GSTP1アクセッションナンバーP09211の部分配列である、TLGLYGK配列番号123;MGMTアクセッションナンバーP16455の部分配列である、EWLLAHEGHR配列番号125、及びTTLDSPLGK配列番号126;CD133アクセッションナンバーO43490の部分配列である、ANSLPPGNLR配列番号127;SNAT3アクセッションナンバーQ99624の部分配列である、AYEQLGYR配列番号129;SNAT5アクセッションナンバーQ8WUX1の部分配列である、IVPSEVEPFLSWPK配列番号131;SNAT6アクセッションナンバーQ8IZM9の部分配列である、VESELLK配列番号133;等を特に好適な定量対象ペプチドとして例示することができる。本発明の分子標的薬の標的となり得るタンパク質を定量するためのペプチドとしては、具体的には、HER3アクセッションナンバーP21860の部分配列である、GVWIPEGESIK配列番号134、LTFQLEPNPHTK配列番号135、GTQVYDGK配列番号136;FGFR1アクセッションナンバーP11362の部分配列である、DDVQSINWLR配列番号137;FGFR2アクセッションナンバーP21802の部分配列である、DAAVISWTK配列番号138、TVLIGEYLQIK配列番号139、EAVTVAVK配列番号140;FGFR3アクセッションナンバーP22607の部分配列である、VGPDGTPYVTVLK配列番号141;FGFR4アクセッションナンバーP22455の部分配列である、YNYLLDVLER配列番号142、VLLAVSEEYLDLR配列番号143、GGHWYK配列番号144;RETアクセッションナンバーP07949の部分配列である、VFLSPTSLR配列番号145、TLGEGEFGK配列番号146、ADGTNTGFPR配列番号147;EphA1アクセッションナンバーP21709の部分配列である、TIANFDPR配列番号148、AQGELGWLLDPPK配列番号149、VTTVAADQSFTIR配列番号150;EphA2アクセッションナンバーP29317の部分配列である、WTPPQDSGGR配列番号151、NGVSGLVTSR配列番号152、TLADFDPR配列番号153;EphA3アクセッションナンバーP29320の部分配列である、FEQIVSILDK配列番号154、QEQETSYTILR配列番号155;EphA4アクセッションナンバーP54764の部分配列である、IGITAITHQNK配列番号156、ETFNLYYYESDNDK配列番号157、GLNPLTSYVFHVR配列番号158;EphA5アクセッションナンバーP54756の部分配列である、DQETSYTIIK配列番号159;EphA6アクセッションナンバーQ9UF33の部分配列である、VDSSSLVEVR配列番号160、TATGYSGYSQK配列番号161、FTDIVSFLDK配列番号162;EphA7アクセッションナンバーQ15375の部分配列である、FEQIVGILDK配列番号163、AFTAAGYGNYSPR配列番号164、AVHQFAK配列番号165;EphA8アクセッションナンバーP29322の部分配列である、DLGASTQESQFLK配列番号166、DVISSVEEGYR配列番号167、AFQDSDEEK配列番号168;EphA10アクセッションナンバーQ5JZY3の部分配列である、WLPPADSGGR配列番号169、VEPQSVSLSWR配列番号170、EALLSGISALQAR配列番号171;EphB1アクセッションナンバーP54762の部分配列である、EIDVSFVK配列番号172、TVAGYGK配列番号173、LQHYSTGR配列番号174;EphB2アクセッションナンバーP29323の部分配列である、FGQIVNTLDK配列番号175、EIQGIFFK配列番号176、TVAGYGR配列番号177;EphB3アクセッションナンバーP54753の部分配列である、ESSQNNWLR配列番号178、YTFEVQAVNGVSGK配列番号179;EphB4アクセッションナンバーP54760の部分配列である、EVPPAVSDIR配列番号180、FPETVPR配列番号181、FPQVVSALDK配列番号182;EphB6アクセッションナンバーO15197の部分配列である、SFGPLTQR配列番号183、ETFTLYYR配列番号184、WAAPEVIAHGK配列番号185;AKT1アクセッションナンバーP31749の部分配列である、NDGTFIGYK配列番号186、TFHVETPEER配列番号187、DEVAHTLTENR配列番号188;AKT2アクセッションナンバーP31751の部分配列である、SDGSFIGYK配列番号189、YDSLGLLELDQR配列番号190、TFHVDSPDER配列番号191;AKT3アクセッションナンバーQ9Y243の部分配列である、SLLSGLLIK配列番号192、HPFLTSLK配列番号193、EEWTEAIQAVADR配列番号194;ERK1アクセッションナンバーP27361の部分配列である、GQPFDVGPR配列番号195、ELIFQETAR配列番号196、NYLQSLPSK配列番号197;ERK2アクセッションナンバーP28482の部分配列である、GQVFDVGPR配列番号198;MEK1アクセッションナンバーQ02750の部分配列である、IPEQILGK配列番号199、ISELGAGNGGVVFK配列番号200;MEK2アクセッションナンバーP36507の部分配列である、DDDFER配列番号201、ISELGAGNGGVVTK配列番号202;HSP90αアクセッションナンバーP07900の部分配列である、DQVANSAFVER配列番号203、VVVSNR配列番号204;p38αアクセッションナンバーQ16539の部分配列である、HENVIGLLDVFTPAR配列番号205、YIHSADIIHR配列番号206;p38βアクセッションナンバーQ15759の部分配列である、TVWEVPQR配列番号207;p38γアクセッションナンバーP53778の部分配列である、YIHAAGIIHR配列番号208;p38δアクセッションナンバーO15264の部分配列である、VTGVPGTEFVQK配列番号209、DYLDQLTQILK配列番号210、YIHSAGVVHR配列番号211;Notch1アクセッションナンバーP46531の部分配列である、GSIVYLEIDNR配列番号212、LLDEYNLVR配列番号213、VLLDHFANR配列番号214;Notch2アクセッションナンバーQ04721の部分配列である、ALGTLLHTNLR配列番号215、EPLPPIVTFQLIPK配列番号216;Notch3アクセッションナンバーQ9UM47の部分配列である、LDFPYPLR配列番号217、SSADFLQR配列番号218、EITDHLDR配列番号219;Notch4アクセッションナンバーQ99466の部分配列である、EQTPLFLAAR配列番号220、TWSVDLAAR配列番号221、EAGPFPR配列番号222;HIF-1αアクセッションナンバーQ16665の部分配列である、TTVPEEELNPK配列番号223、SPNVLSVALSQR配列番号224、NLLQGEELLR配列番号225;DLL1アクセッションナンバーO00548の部分配列である、GTPTTLR配列番号226、YPAVDYNLVQDLK配列番号227、YQSVYVISEEK配列番号228;DLL3アクセッションナンバーQ9NYJ7の部分配列である、AGAWELR配列番号229、EVATPLFPPLHTGR配列番号230;DLL4アクセッションナンバーQ9NR61の部分配列である、DNLIPAAQLK配列番号231;B7-H1アクセッションナンバーQ9NZQ7の部分配列である、LQDAGVYR配列番号232、NIIQFVHGEEDLK配列番号233;CD19アクセッションナンバーP15391の部分配列である、GTSDGPTQQLTWSR配列番号234、LYVWAK配列番号235、GPLSWTHVHPK配列番号236;CD22アクセッションナンバーP20273の部分配列である、VTPSDAIVR配列番号237、QAAVTSTSLTIK配列番号238、EVQFFWEK配列番号239;CD26アクセッションナンバーP27487の部分配列である、VLEDNSALDK配列番号240、WISDHEYLYK配列番号241、IISNEEGYR配列番号242;CD28アクセッションナンバーP10747の部分配列である、YSYNLFSR配列番号243;CD44アクセッションナンバーP16070の部分配列である、EQWFGNR配列番号244、YGFIEGHVVIPR配列番号245;CD66dアクセッションナンバーP40198の部分配列である、EQQPQALAPGR配列番号246;EpCAMアクセッションナンバーP16422の部分配列である、TYWIIIELK配列番号247;CTLA4アクセッションナンバーP16410の部分配列である、QFQPYFIPIN配列番号248;IL6アクセッションナンバーP05231の部分配列である、EALAENNLNLPK配列番号249、FESSEEQAR配列番号250;IL6RαアクセッションナンバーP08887の部分配列である、DDDNILFR配列番号251;IL6RβアクセッションナンバーP40189の部分配列である、TLPPFEANGK配列番号252、LTWTNPSIK配列番号253、DGPEFTFTTPK配列番号254;IL10アクセッションナンバーP22301の部分配列である、DQLDNLLLK配列番号255、AHVNSLGENLK配列番号256;IL10RαアクセッションナンバーQ13651の部分配列である、GQDDSGIDLVQNSEGR配列番号257;IL10RβアクセッションナンバーQ08334の部分配列である、LSVIAEDSESGK配列番号258;RANTESアクセッションナンバーP13501の部分配列である、EYFYTSGK配列番号259;CCR1アクセッションナンバーP32246の部分配列である、WLPFLSVDR配列番号260;CCR3アクセッションナンバーP51677の部分配列である、YIPFLPSEK配列番号261;CDK1アクセッションナンバーP06493の部分配列である、NLDENGLDLLSK配列番号262;CDK2アクセッションナンバーP24941の部分配列である、VVPPLDEDGR配列番号263、AFGVPVR配列番号264、ELNHPNIVK配列番号265;CDK4アクセッションナンバーP11802の部分配列である、APPPGLPAETIK配列番号266、DPHSGHFVALK配列番号267、VTLVFEHVDQDLR配列番号268;CDK6アクセッションナンバーQ00534の部分配列である、VPEPGVPTETIK配列番号269、FVTDIDELGK配列番号270;TNFαアクセッションナンバーP01375の部分配列である、DLSLISPLAQAVR配列番号271;FasアクセッションナンバーP25445の部分配列である、DITSDSENSNFR配列番号272;TRAILR1アクセッションナンバーO00220の部分配列である、IQDLLVDSGK配列番号273、VWGSSAGR配列番号274、NASIHTLLDALER配列番号275;TRAILR2アクセッションナンバーO14763の部分配列である、IEDHLLSSGK配列番号276;BCL2アクセッションナンバーP10415の部分配列である、FATVVEELFR配列番号277;cIAP1アクセッションナンバーQ13490の部分配列である、ILTTGENYK配列番号278、GQEFVDEIQGR配列番号279、EIDSTLYK配列番号280;XIAPアクセッションナンバーP98170の部分配列である、NFPNSTNLPR配列番号281、AGFYALGEGDK配列番号282、AGFLYTGEGDTVR配列番号283;PARP1アクセッションナンバーP09874の部分配列である、AQNDLIWNIK配列番号284、TLGDFAAEYAK配列番号285、DPIDVNYEK配列番号286;KRASアクセッションナンバーP01116の部分配列である、SFEDIHHYR配列番号287;BRAFアクセッションナンバーP15056の部分配列である、LTQEHIEALLDK配列番号288、NQFGQR配列番号289;APCアクセッションナンバーP25054の部分配列である、TSSVTIPELDDNK配列番号290、ELNLDSSNFPGVK配列番号291、QSTFPQSSK配列番号292;MMP1アクセッションナンバーP03956の部分配列である、TYFFVANK配列番号293、SQNPVQPIGPQTPK配列番号294、LTFDAITTIR配列番号295;MMP7アクセッションナンバーP09237の部分配列である、DLPHITVDR配列番号296;MMP9アクセッションナンバーP14780の部分配列である、SLGPALLLLQK配列番号297、GVVVPTR配列番号298、QLAEEYLYR配列番号299;MT-MMP1アクセッションナンバーP50281の部分配列である、VWEGIPESPR配列番号300、EVPYAYIR配列番号301、FYGLQVTGK配列番号302;VCAM1アクセッションナンバーP19320の部分配列である、VPSVYPLDR配列番号303、LTAFPSESVK配列番号304、NTVISVNPSTK配列番号305;RANKLアクセッションナンバーO14788の部分配列である、VSLSSWYHDR配列番号306、QAFQGAVQK配列番号307、ELQHIVGSQHIR配列番号308;等を例示することができる。本発明のタンパク質を定量する方法としては、a試料中の被定量タンパク質をトリプシンによって断片化し、被定量タンパク質のペプチド断片を調製する工程;b前記定量対象ペプチド、及び前記定量対象ペプチドと同配列の安定同位体標識ペプチドを用いて、それぞれの所定濃度段階に対するLC/MS/MSを用いた質量分析を行い、検量線を作成する工程;c前記被定量タンパク質のペプチド断片に、前記安定同位体標識ペプチドを添加してLC/MS/MSを用いた質量分析を行い、被定量タンパク質ペプチド/安定同位体標識ペプチドのマススペクトル面積比を算出する工程;d該面積比から検量線を用いて定量値を算出する工程;の工程a~dを備えた、液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量する方法であって、定量対象ペプチドが、前記本発明のペプチドあることを特徴とする方法であれば、特に制限されるものではなく、前記ペプチド断片を調製する工程としては、試料中の被定量タンパク質をトリプシンによって断片化し、被定量タンパク質のペプチド断片を調製する工程であれば特に制限されないが、被定量タンパク質のアルギニン残基及びリシン残基の両方の部位を効率よく切断できるという点から、あらかじめリシルエンドペプチダーゼを用いて断片化した試料中の被定量タンパク質を、さらにトリプシンを用いて断片化する工程であることが好ましい。前記ペプチド断片を調製する工程は、タンパク質消化酵素の標準的な反応条件により行うことができ、トリプシンの反応条件としては、例えば、30°C~45°Cにおいて1~36時間であることが好ましく、36~37°Cにおいて16~24時間であることがさらに好ましい。また、前記ペプチド断片を調製する工程における、リシルエンドペプチダーゼの反応条件としては、例えば、室温~45°Cにおいて1~36時間であることが好ましく、室温~25°Cにおいて3時間であることがさらに好ましい。前記本発明のタンパク質を定量する方法に用いる試料としては、特に制限されるものではないが、具体的には、生体から採取された細胞、組織、又は血液等を好適に例示することができる。上記定量対象ペプチドとしては、本発明のペプチドであれば特に制限されないが、具体的には、本発明の分子標的薬の標的タンパク質を定量するための配列番号1~45のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドや、一般診断において診断対象となるタンパク質を定量するための配列番号46~111のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドや、腫瘍関連マーカータンパク質を定量するための配列番号112~133のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチドや、分子標的薬の標的となり得るタンパク質を定量するための配列番号134~308のいずれかに示されるアミノ酸配列からなるペプチド等を好適に例示することができる。また、上記本発明のペプチドは、一般的な化学合成法により製造することができる。かかるペプチド合成法として、アミノ酸配列情報に基づいて、各アミノ酸を1個ずつ逐次結合させ鎖を延長させていくステップワイズエロゲーション法や、アミノ酸数個からなるフラグメントを予め合成し、次いで各フラグメントをカップリング反応させるフラグメントコンデンセーション法のいずれも採用することができる。また、本発明の安定同位体標識ペプチドとしては、前記の本件非標識ペプチドを構成するアミノ酸の1個以上が、15N,13C,18O,及び2Hのいずれか1以上を含む安定同位体標識ペプチドであれば、アミノ酸の種類、位置、及び数は、液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSで分離可能な質量差を有する限りにおいて特に制限されないが、中でも13Cで6箇所標識されたロイシンを含むことがより好ましい。かかる安定同位体標識ペプチドは、安定同位元素により標識されたアミノ酸を用いてF-moc法AmblardetalMethodsMolBiol298324等の適当な手段で目的ペプチドを化学合成することができる。また、安定同位体標識ペプチドは、定量対象ペプチドと標識アミノ酸の質量が異なる点以外では化学的に同一でLC/MS/MSによる測定において同一の挙動を示すことから、質量分析装置を用いたタンパク質定量における内部標準ペプチドとして有利に用いることができる。本発明のキットとしては、本発明のペプチドを備えることを特徴とする、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するためのキットであれば特に制限されないが、上記本発明のペプチドと同じアミノ酸配列からなる安定同位体標識ペプチドをさらに備えたものであることが好ましい。また、本発明のタンパク質定量用キットは、トリプシン又はリシルエンドペプチダーゼや、必要と目的に応じた緩衝液、pH調製剤、反応容器等をさらに備えたものであってもよい。本発明の使用方法としては、本発明のペプチドを、液体クロマトグラフ-タンデム質量分析装置LC/MS/MSによって、疾患の治療又は診断の指標となるタンパク質を定量するための定量対象ペプチドとして使用する方法であれば特に制限されず、上記本発明のペプチドは、定量用の検量線作成に用いられ、上記本発明のペプチドと同じアミノ酸配列からなる安定同位体標識ペプチドは、定量用の検量線作成及び内部標準ペプチドとして用いられる。以下、実施例により本発明をより具体的に説明するが、本発明の技術的範囲はこれらの例示に限定されるものではない。1.より高感度なタンパク質の定量方法の確立国際公開第2007/055116号パンフレット、特開2010-197110号公報、及び特開2010-85103号公報に記載された定量方法以下、これらの定量方法を従来の定量方法と総称する場合もあるは、質量分析計で高感度に検出できるペプチドを選定するためのクライテリアを備えたものであった。本実施例においては、従来の定量方法と比較して、より高感度なタンパク質の定量方法以下、本発明の定量方法と称する場合もあるを確立する目的で、1タンパク質の酵素処理工程の改良実験、及び2定量対象ペプチドとして、液体クロマトグラフィにより確実に分離できるペプチドを選択する基準を確立するための検討を行った。1タンパク質の酵素処理工程の改良質量分析計を用いたタンパク質の定量を行う際に、酵素によるタンパク質の消化が不完全であると正確な定量値を得ることが出来ない。従来の定量方法においては、トリプシンによってタンパク質の消化を行っていた。トリプシンは、リシンK及びアルギニンRのカルボキシル基側のペプチド結合を加水分解する酵素であるが、アルギニン残基における切断効率と比較して、リシン残基における切断効率が低いと考えられていた。そこで、本実験においては、リシン残基を切断する活性を有する酵素であるリシルエンドペプチダーゼ以下、Lys-Cと記載する場合もあるを、トリプシンと組み合わせて用いることによって、効率的なタンパク質の分解が可能となるかを検討した図2。そこで、マウス肝臓から、超遠心処理及びスクロース密度勾配遠心によって細胞膜画分を調製し、細胞膜上に発現するタンパク質ntcp及びmct1の消化効率について、トリプシン単独で消化した場合と、Lys-Cによる3時間の消化後に、トリプシンで16時間消化した場合とを比較した。トリプシン及びLys-Cの反応条件は以下の通りである。<トリプシン>トリプシン:SequencingGradeModifiedTrypsin,Frozenプロメガ社製濃度:タンパク質量の1/100量バッファー組成:1.2Murea、0.1MTris-HCl、0.05ProteaseMaxTMSurfactant温度:37°C<Lys-C>Lys-C:LysylEndopeptidase生化学用和光純薬工業社製濃度:タンパク質量の1/100量バッファー組成:1.2Murea、0.1MTris-HCl、0.05ProteaseMaxTMSurfactant温度:室温結果を図3及び4にそれぞれ示す。図3及び4に示されるように、ntcpタンパク質及びmct1タンパク質の両方のタンパク質の消化効率は、トリプシン単独と比較して、Lys-C消化後にトリプシンで消化した場合に、大幅に上昇することが明らかとなった。次に、マウス肝臓から、超遠心処理及びスクロース密度勾配遠心によって細胞膜画分を調製し、該細胞膜分画を、トリプシン単独で16時間消化した場合と、Lys-Cによる3時間の消化後にトリプシンで消化した場合の、4F2hc、mrp6、abcg5、abcg8、oatp1、mct1、bsep、ntcp、glut1、bgt1、及びNa/KATPaseのLC/MS/MSによる定量値の違いを検討した。図5に結果を示すように、ntcpは、トリプシン単独で消化した場合の定量値が3.72であるのに対し、Lys-C消化後にトリプシンで消化した場合の定量値は26.2であり、7倍もの差が認められた。以上のことから、トリプシンでの消化を行う前に、Lys-Cで消化を行うことにより、より正確な定量値を得ることが可能となることが明らかとなった。2液体クロマトグラフ部における分離HPLC又はnanoLCにおいて、溶出時間が早すぎる場合には十分なペプチドの分離が行われず感度が低下することや、脱塩カラムやトラップカラムに保持されず定量できないことが考えられる。また、溶出時間が遅すぎる場合は、分離カラムへのペプチドの保持力が強いため、回収率の低下による感度の低下が考えられる。そこで、従来の定量方法により計測した既知のペプチド溶出位置から、各アミノ酸に対するパラメータを設定し測定に適した溶出時間を検討した。前記パラメータを用いて、71のペプチドについて溶出時間を予測し、実際の溶出時間と比較した。結果を図6に示す。検討したペプチドのうち、85のペプチド60のペプチドがパラメータから予測された溶出時間と5分以内の誤差に収まった。一方、パラメータからの予測時間と10分以上の誤差が認められたペプチドはわずか2.82つのペプチドであった。この予測溶出時間に基づき定量に適した溶出時間を検討した結果、図7に示すように液体クロマトグラフィにより最も適切な分離が行われるペプチドが、溶出時間40~60分の間のものであることが明らかとなった。以下に上記の溶出時間予測に用いた71のペプチドのアミノ酸配列を示す。FVSPLSWDLVGR配列番号309LGGNPLFR配列番号310VPLLAVDR配列番号311VLPTLLDSR配列番号312NAVVPIK配列番号313TNTFPDLFSDLDK配列番号314QFQSPLR配列番号315LFPQAAR配列番号316DGHGDSPLFFLK配列番号317LLAIPIPDNR配列番号318FHPQNLPADGFK配列番号319NTTGALTTR配列番号320IATEAIENIR配列番号321SADLIVTLK配列番号322STALQLIQR配列番号323TPSGNLVNR配列番号324QLLNNILR配列番号325AEGEISDPFR配列番号326APVLFFDR配列番号327SLSEASVAVDR配列番号328APETEPFLR配列番号329VFTALALVR配列番号330FNLDPFDR配列番号331FSIAILPFSIK配列番号332EDLFELK配列番号333GAVLINGLPR配列番号334SSLLDVLAAR配列番号335GVVTNLIPYLK配列番号336DSPGVFSK配列番号337ASLLDVITGR配列番号338GGPEATLEVR配列番号339YLQNQGWLK配列番号340YTADLLEVLK配列番号341VDNSSLTGEQTR配列番号342VQDAFAAAK配列番号343GIYDGDLK配列番号344IAGLPWYR配列番号345TLPVFPK配列番号346SITVFFK配列番号347AVTVFFK配列番号348VNTAAVNLVPGDPR配列番号349EGLETNADIIK配列番号350LNTVGIAK配列番号351IYNSVFFGR配列番号352VLLQTLR配列番号353SGELQGDEAQR配列番号354YEVELDAGVR配列番号355LYDSNVFR配列番号356NPVHLDQNDPR配列番号357IFGTIPGPSIFK配列番号358HLPGTAEIQAGK配列番号359LSPSFADLFR配列番号360SLPASLQR配列番号361FLQGVFGK配列番号362TSLAVLGK配列番号363NVALLAPLPR配列番号364YTASDLFR配列番号365NLPLPDTIK配列番号366VVFAVLGK配列番号367GGAILGPLVR配列番号368TGPSGNALDLFR配列番号369DQPLSESLNHSSQIR配列番号370VGGIIAPFIPSLK配列番号371TLGPTVGGLLYR配列番号372AGSSFVFGEALVK配列番号373DHFFAFK配列番号374WLPSLVLAR配列番号375SLTSYFLWPDEDSR配列番号376DVLSVFLPDVPETES配列番号377VDNSSLTGEQTR配列番号378LFQPSIQLAR配列番号379実際に、従来の定量方法における測定対象ペプチドを選択するためのクライテリアに、前記のペプチドの溶出時間に関するクライテリアを追加して定量対象ペプチドの選定を行った。その結果、測定感度が改善されたペプチドを図8に示す。ABCA9、NET、xCT、BOITBOCT、MDR1、CYP2C8、及びCYP2B6は、従来の測定方法と比較して感度が大幅に上がり、検討した全ての定量対象ペプチド断片が10fmolの濃度で検出された。また、ここで測定のために使用された定量対象ペプチドのアミノ酸配列は以下の通りである。ABCA9:LFPQAAQQER配列番号380NET:FTPAAEFYER配列番号381xCT:GGYLQGNVNGR配列番号382BOITBOCT:QPPPTR配列番号383MDR1:FYDPLAGK配列番号384CYP2C8:EHQASLDVNNPR配列番号385CYP2B6:GYIIPK配列番号3862.本発明の定量方法を用いた分子標的薬の標的タンパク質の定量実施例1~3に記載のように、従来の定量方法を改良することにより、より高感度の本発明の定量方法が確立できることが明らかとなった。図9に示すように、現在のがん治療には様々な分子標的薬が使用されており、個々の患者における標的分子の発現を解析することは、治療薬を選択する上で非常に重要な指標となり得る。そこで、がんの個別化治療法の開発を行うために、現在一般的に用いられている分子標的薬の標的タンパク質が、前記本発明の定量方法により定量できるかどうかを検討した。図10に結果を示すように、分子標的薬の標的として知られる各種タンパク質PDGFRα、PDGFRβ、EGFR-pep3、PDGFRα、CD33、Na/KATPase、HER2、CD37、EGFR-pep2、EGFR-pep1、IGFR、及びc-kitはいずれも、5fmol/injectionで定量できることが明らかとなった。次に、本発明の定量方法により、実際のヒト脳腫瘍検体細胞膜分画中の分子標的薬の標的タンパク質を定量した。図11に結果を示すように、実際のヒト脳腫瘍検体細胞膜分画において、PDGFRβ、FLT3、EGFR-pep2、HER2、VEGFR1、CD33、CD37、及びc-kitが、本発明の定量方法の検出限界fmol/μgタンパク質以上の濃度で存在しており、これらのタンパク質については定量できることが明らかとなった。また、実験に用いたヒト脳腫瘍検体細胞膜分画における、VEGFR2、METHGFR、IGFR、及びFLT3の濃度は、本発明の定量方法の検出限界fmol/μgタンパク質以下であることが明らかとなった。3.腫瘍組織におけるタンパク質の定量と個別化治療の確立実施例4に記載のように、本発明の定量方法を用いて、分子標的薬の標的タンパク質を高感度で定量できることが明らかとなった。そこで、本発明の定量方法を用いて、脳腫瘍組織における様々な分子標的薬の標的タンパク質の定量を行い、得られた結果に基づいて脳腫瘍患者の個別化治療を行った。1患者右蝶形骨縁退形成性髄膜腫の女性患者62歳。2度の腫瘍摘出術及び放射線治療全脳照射播種性病変へのLINACsurgeryを実施したが、1ヵ月後に原発巣の再発と播種性病変の増悪が認められた。2細胞膜分画の調製前記患者より摘出された検体を凍結保存し、以下の実験に用いた。凍結保存された検体を細切し、組織湿重量の1/100量のPMSF及びプロテアーゼインヒビターを含む氷冷した低張緩衝液10mMNaCl、1.5mMMgCl2、10mMTris-HCl、pH7.4を加えた。テフロン登録商標製ホモジナイザー10ストロークにより組織を破砕し、30分間氷中で静置した後、再び、テフロン登録商標製ホモジナイザー20ストロークにより組織を破砕した。このようにして得られた破砕組織懸濁液を全組織ライセートとした。また、前記のテフロン登録商標製ホモジナイザーによる組織を破砕処理後に顕微鏡で組織の破砕状況を確認し、細胞が十分に破砕されていなかった場合には、破砕組織懸濁液を窒素ガス細胞破砕器に移し、nitrogencavitation法450psi、15分、4°Cによって、細胞を破砕した。得られた全組織ライセートを遠心10,000g、10分、4°Cして上清を回収し、debris分画を取り除いた。得られた上清を、さらに超遠心100,000g、40分、4°Cし、ペレットを回収した。このペレットを、氷冷したサスペンジョン緩衝液[250mMsucrose8.56sucrose、10mMTris-HCl、pH7.4]で懸濁した。作製した懸濁液を、38スクロース溶液10mMTris-HCl、pH7.4に重層して、超遠心100,000g、40分、4°Cし、中間層を回収した。この中間層を、再度、超遠心100,000g、40分、4°Cし、得られたペレットを細胞膜分画とした。回収した細胞膜分画を、氷冷したサスペンジョン緩衝液[250mMsucrose8.56sucrose、10mMTris-HCl、pH7.4]で懸濁した。3細胞膜分画の還元アルキル化及び酵素消化処理調製した細胞膜分画のタンパク質量は、DCプロテインアッセイキットを用いて定量した。細胞膜分画懸濁液に、細胞膜分画懸濁液と等容量以上のアルキル化バッファー7Mグアニジン塩酸塩、10mMEDTA-2Na、0.5MTris-HCl、pH8.5を加えて、計220μLとした。ここにタンパク質量と等量のジチオトレイトールを加えて1時間撹拌した。その後、さらに、タンパク質量の2.5倍量のヨードアセトアミドを加え、遮光下で1時間撹拌した。撹拌後に、氷冷した600μLのメタノール、氷冷した150μLのクロロホルム、及び氷冷した450μLのミリQ水を順次加え、スイングローターを用いて遠心12,000rpm、3分、4°Cした。遠心後に上清を取り除き、氷冷した450μLのメタノールをさらに加えて、再度遠心15,000rpm、5分、4°Cした。遠心後に完全に上清を取り除き、タンパク質試料を回収した。前記のメタノール-クロロホルム沈殿処理によって得られたタンパク質試料を、6M尿素0.1MTris-HCl、pH8.5に溶解し、尿素の最終濃度が1.2Mとなるように、0.1MTris-HClpH8.5を加えた。さらに、最終濃度が0.05となるように1のProteaseMAXTMSurfactantプロメガ社製を加えた。次に、ここに含まれるタンパク質量の1/100量のリシルエンドペプチダーゼを加えて、室温で3時間酵素処理した。リシルエンドペプチダーゼ処理後に、さらに、タンパク質量の1/100量のトリプシンを加えて、37°Cで16時間酵素処理を行った。4LC/MS/MSによる定量LC/MS/MSを用いて調製した試料に含まれる、薬物トランスポーターや受容体チロシンキナーゼを含む腫瘍細胞膜タンパク発現量を解析した。定量の条件を以下に示す。液体クロマトグラフ部HPLC:Agilent1200HPLCシステムアジレントテクノロジー社製;カラム:XBridgeBEH130C18、3.5μm、100x1.0mmウォーターズ社製;移動相:0.1ギ酸/ミリQ水からなる移動相A、0.1ギ酸/アセトニトリルからなる移動相B;流速:0~60分では50μL/min、60~90分では100μL/min;濃度勾配:0分~5分では99/1移動相A/移動相B、5分~55分では99/1移動相A/移動相Bから50/50移動相A/移動相B、56~58分では100移動相B、60~90分にでは99/1移動相A/移動相B;MS/MS:ESITripleQuadrupoleMassSpectrometerQTRAP5500;ABSCIEX社製;5腫瘍組織におけるタンパク質の定量結果図12の右上図に、本発明のLC/MS/MSを用いたタンパク質定量方法による定量結果を示す。図12の右上図に示されるように、前記女性患者の脳腫瘍組織においては、他の分子標的薬の標的タンパク質と比較して、PDGFRβの発現が高いことが明らかとなった。そこで、学内倫理審査委員会の承認を得て、前記女性患者に、PDGFRβを阻害する分子標的薬スニチニブsunitinibを、1クールを12.5mgx2回/日、28日間の条件で投与したところ、開始2週間後に原発巣及び播種巣を含む造影病変の内部壊死と見られるMRI所見が得られた。結果を図12の下パネルに示す。以上のように、本発明の定量方法を用いて、検体における分子標的薬の標的タンパク質の発現量を解析し、得られたデータに基づいて、MIB1インデックスが60以上を示す、制御の難しい腫瘍であっても腫瘍増殖を制御することができた。"