"配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B及び配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28Bに結合し、配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片。1配列番号28で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~113番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号30で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン;又は2配列番号32で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~109番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号34で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメインを有する請求項1に記載のモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片。請求項2に記載のモノクローナル抗体が結合するエピトープに結合する、請求項1に記載の、モノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片。配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28Bに結合し、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片。1配列番号36で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号38で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン;2配列番号40で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号42で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン;又は3配列番号44で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号46で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメインを有する請求項4に記載のモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片。請求項5に記載のモノクローナル抗体が結合するエピトープに結合する、請求項4に記載の、モノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片。請求項1~6のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマ。請求項1~3のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;を含むことを特徴とする、メジャー及びマイナーIL-28B分析方法。1請求項1~3のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;及び2IL-28Bに結合する第二抗体と被検試料とを接触させる工程;を含む請求項8に記載のメジャー及びマイナーIL-28B分析方法。前記IL-28Bに結合する第二抗体が、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片である、請求項8又は9に記載のメジャー及びマイナーIL-28B分析方法。前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、請求項10に記載の、メジャー及びマイナーIL-28B分析方法。請求項4~6のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;を含むことを特徴とする、メジャーIL-28B分析方法。1請求項4~6のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;及び2IL-28Bに結合する第二抗体と被検試料とを接触させる工程;を含む、請求項12に記載のメジャーIL-28B分析方法。前記IL-28Bに結合する第二抗体が、1請求項1~3のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片であるか、又は2配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片である、請求項12又は13に記載のメジャーIL-28B分析方法。前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、請求項14に記載のメジャーIL-28B分析方法。a請求項1~3のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片、及びb配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、を含むメジャー及びマイナーIL-28B分析用キット。前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、請求項16に記載のメジャー及びマイナーIL-28B分析用キット。a請求項4~6のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、及びb1請求項1~3のいずれか一項に記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片、又は2配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、を含むメジャーIL-28B分析用キット。前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、請求項18に記載のメジャーIL-28B分析用キット。更に、IL-28Bをコードする遺伝子内には1つのSNPがあり、メジャーアレルから翻訳されるメジャーIL-28Bと、マイナーアレルから翻訳されるマイナーIL-28Bが存在する。具体的にはマイナーIL-28Bは、メジャーIL-28Bの74番目のアミノ酸がリジンKからアルギニンRに置換以下、この置換をK74Rと称することがあるされている。最近、このマイナーIL-28Bを免疫原として用いて、抗IL-28Bモノクローナル抗体が取得され、そして取得されたモノクローナル抗体を用いたIL-28B特異的なELISAキットが、RD社から市販された。しかしながら、このELISAキットの測定感度は、後述の比較例に記載のように、100pg/mLの検出感度であり、ヒトの血液中のIL-28Bを測定するためには、感度が不足していると考えられた。また、メジャーIL-28Bを特異的に測定できるELISAキット及びマイナーIL-28Bを特異的に測定できるELISAキットは、存在していなかった。従って、本発明の目的は、IL-28BIFN-λ3を特異的に、且つ高感度に測定することのできる、IL-28B特異的分析方法を提供することである。また、本発明の別の目的は、メジャーIL-28Bを特異的に測定できるメジャーIL-28B特異的分析方法を提供することである。本発明者らは、IL-28Bを特異的、且つ高感度に測定することのできる分析法について、鋭意研究した結果、IL-28Bの特定の不連続エピトープを認識するモノクローナル抗体が、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bに特異的に結合することを見出した。そして、このモノクローナル抗体を用いたメジャー及びマイナーIL-28B分析方法は、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bを特異的に測定することができることを見出した。更に、IL-28Bの別の特定の不連続エピトープを認識するモノクローナル抗体が、メジャーIL-28Bに、特異的に結合することを見出した。そして、このモノクローナル抗体を用いるメジャーIL-28B分析方法により、メジャーIL-28Bを特異的に測定することができることを見出した。本発明は、こうした知見に基づくものである。従って、本発明は、[1]配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B及び配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28Bに結合し、配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体以下、抗IL-28Bモノクローナル抗体Aと称することがある、又はその抗原結合性断片、[2]1配列番号28で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~113番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号30で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン;又は2配列番号32で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~109番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号34で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメインを有する[1]に記載のモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、[3][2]に記載のモノクローナル抗体が結合するエピトープに結合する、[1]に記載の、モノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、[4]配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28Bに結合し、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体以下、抗IL-28Bモノクローナル抗体Bと称することがある、又はその抗原結合性断片、[5]1配列番号36で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号38で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン;2配列番号40で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号42で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン;又は3配列番号44で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号46で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメインを有する[4]に記載のモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、[6][5]に記載のモノクローナル抗体が結合するエピトープに結合する、[4]に記載の、モノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、[7][1]~[6]のいずれかに記載のモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマ、[8][1]~[3]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;を含むことを特徴とする、メジャー及びマイナーIL-28B分析方法以下、IL-28B分析方法Aと称することがある、[9]1[1]~[3]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;及び2IL-28Bに結合する第二抗体と被検試料とを接触させる工程;を含む[8]に記載のメジャー及びマイナーIL-28B分析方法、[10]前記IL-28Bに結合する第二抗体が、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片である、[8]又は[9]に記載のメジャー及びマイナーIL-28B分析方法、[11]前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、[10]に記載の、メジャー及びマイナーIL-28B分析方法、[12][4]~[6]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;を含むことを特徴とする、メジャーIL-28B分析方法以下、IL-28B分析方法Bと称することがある、[13]1[4]~[6]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;及び2IL-28Bに結合する第二抗体と被検試料とを接触させる工程;を含む、[12]に記載のメジャーIL-28B分析方法、[14]前記IL-28Bに結合する第二抗体が、1[1]~[3]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片であるか、又は2配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片である、[12]~[13]に記載のメジャーIL-28B分析方法、[15]前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、[14]に記載のメジャーIL-28B分析方法、[16]a[1]~[3]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片、及びb配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、を含むメジャー及びマイナーIL-28B分析用キット以下、IL-28B分析用キットAと称することがある、[17]前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、[16]に記載のメジャー及びマイナーIL-28B分析用キット、[18]a[4]~[6]のいずれかに記載のモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、及びb1[1]~[3]のいずれかに記載のモノクローナル抗体又はその抗原結合性断片、又は2配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、を含むメジャーIL-28B分析用キット以下、IL-28B分析用キットBと称することがある、[19]前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体が、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である、[18]に記載のメジャーIL-28B分析用キット、に関する。本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aによれば、IL-28Aに結合せずに、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bに結合するため、メジャー及びマイナーIL-28Bを特異的に検出することができる。更に、本発明のIL-28B分析方法Aは、前記モノクローナル抗体を用いることにより、メジャー及びマイナーIL-28Bを特異的に分析することができる。また、本発明のIL-28B分析方法Aは、メジャー及びマイナーIL-28Bを0.1pg/mLまで、高感度に測定することが可能である。また、本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bによれば、IL-28A及びマイナーIL-28Bに結合せずに、メジャーIL-28Bに結合するため、メジャーIL-28Bを特異的に検出することができる。更に、本発明のIL-28B分析方法Bは、前記モノクローナル抗体Bを用いることにより、メジャーIL-28Bを特異的に分析することができる。また、本発明のIL-28B分析方法Bは、メジャーIL-28Bを0.1pg/mLまで、高感度に測定することが可能である。[1]抗IL-28Bモノクローナル抗体本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体は、IL-28Bに結合し、IL-28Aに結合しない抗IL-28Bモノクローナル抗体である。具体的には、抗IL-28Bモノクローナル抗体は、A配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B及び配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28Bに結合し、配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体抗IL-28Bモノクローナル抗体A、及びB配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28Bに結合し、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体抗IL-28Bモノクローナル抗体Bを含む。IL-28BIL-28Bは、19番の染色体に存在する約1.5Kbの遺伝子にコードされている200アミノ酸からなるタンパク質であり、IFN-λ3とも呼ばれている。IL-28Bは、N末端に25個のシグナルペプチドを有しており、細胞外へ分泌されるIL-28Bはシグナルペプチドが切断されて、26~200アミノ酸からなるペプチドである。本発明のモノクローナル抗体は、実質的にIL-28Bの26~200アミノ酸からなるペプチドに結合するモノクローナル抗体である。前記19番染色体には、IFN-λ3以外に、IFN-λ1IL-29及びIFN-λ2IL-28Aも存在し、IFN-λ1、IFN-λ2、及びIFN-λ3はまとめて、IFN-λファミリーと呼ばれている。IL-28Bをコードする遺伝子は、翻訳領域の221番目にSNPを有しており、メジャーアレルがAであり、マイナーアレルがGである。そしてメジャーアレルから翻訳されるメジャーIL-28Bの74番目のアミノ酸はリジンKであり、マイナーアレルから翻訳されるマイナーIL-28Bの74番目のアミノ酸はアルギニンRである。なお、本明細書において、メジャーIL-28BのリジンKからマイナーIL-28BのアルギニンRへの置換をK74R置換と称することがある。マイナーIL-28Bのアミノ酸配列は、IL-28Aのアミノ酸配列に対して、10番目のスレオニンTがメチオニンMに置換以下、T10M置換と称するされ、32番目のヒスチジンHがアルギニンRに置換以下、H32R置換と称するされ、96番目のメチオニンMがバリンVに置換以下、M96V置換と称するされ、120番目のバリンVがグリシンGに置換以下、V120G置換と称するされ、137番目のフェニルアラニンFがロイシンLに置換以下、F137L置換と称するされ、160番目のチロシンYがヒスチジンHに置換以下、Y160H置換と称するされている図1。従って、マイナーIL-28Bと、IL-28Aとのアミノ酸配列の相同性は、97である。メジャーIL-28Bのアミノ酸配列は、IL-28Aのアミノ酸配列に対して、前記のマイナーIL-28Bの置換に加えて、74番目のアルギニンRがリジンKに置換以下、R74K置換と称するされている図1。従って、メジャーIL-28Bと、IL-28Aとのアミノ酸配列の相同性は、96.5である。また、メジャーIL-28BとマイナーIL-28Bとのアミノ酸配列の相同性は、99.5である。すなわち、マイナーIL-28BとIL-28Aとのアミノ酸配列の違いはわずか6アミノ酸であり、メジャーIL-28BとIL-28Aとのアミノ酸配列の違いは、わずか7アミノ酸であり、マイナーIL-28BとメジャーIL-28Bとのアミノ酸配列の違いは、わずか1アミノ酸である。[1-1]抗IL-28Bモノクローナル抗体A本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aは、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B及び配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28Bに結合し、配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体である。また、抗IL-28Bモノクローナル抗体Aの抗原結合性断片も、抗体と同じように用いることができる。本明細書においてIL-28Aに結合しないとは、抗体として使用する場合に、IL-28Aへの結合が、実質的に影響しないレベルの結合であることを意味する。より具体的には、メジャーIL-28Bの結合に対してIL-28Aへの結合が1/100以下、好ましくは1/300以下、より好ましくは1/500以下、最も好ましくは1/1000以下であることを意味する。また、メジャーIL-28Bの結合に対してIL-28Aへの結合が1/100以下であるとは、例えば実施例に示すように、メジャーIL-28B又はIL-28Aを固相化したELISAにおいて、同じOD値を得られるモノクローナル抗体の濃度がIL-28Aに対する方が100倍以上高いことを意味する。本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aは、特定のエピトープに結合することのできるモノクローナル抗体のグループであり、代表的な抗体としてTA2613又はTA2664を挙げることができる。抗IL-28Bモノクローナル抗体Aに含まれるモノクローナル抗体は、後述のように同一又は相同性の高いCDRを有しており、同一のエピトープを認識し、そして互いに類似した性質を有するものである。また、抗IL-28Bモノクローナル抗体Aに属するモノクローナル抗体は、後述の実施例の記載に従って、取得することが可能である。エピトープA本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aの結合するエピトープ以下、エピトープAと称するは、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bに存在し、IL-28Aに存在しないエピトープであり、またメジャーIL-28Bのアミノ酸配列配列番号1を基に合成した、10アミノ酸ずつオーバーラップする20アミノ酸の合成ポリペプチド配列番号8~26には存在しないエピトープである。すなわち、エピトープAは、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bに存在し、IL-28Aに存在しない不連続エピトープ立体構造エピトープである。前記エピトープAは、IL-28Aに存在しないエピトープであるが、前記T10M置換、H32R置換、M96V置換、V120G置換、F137L置換、及びY160H置換から選択される1つの置換、又は2つ以上の置換の組み合わせによって、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bに形成される不連続エピトープ立体構造エピトープである。より具体的には、特定のCDRを有するTA2613モノクローナル抗体又はTA2664が結合することのできる不連続エピトープ立体構造エピトープである。抗IL-28Bモノクローナル抗体Aとしては、免疫原としてIL-28Bの26~200番のアミノ酸配列の組み換えタンパク質以下、rIL-28B26-200と称することがあるを用いて得られたTA2613、及びTA2664を挙げることができる。TA2613及びTA2664は実施例のエピトープ競合試験によって、rIL-28B26-200への結合が、お互いにほぼ完全に阻害された。従って、モノクローナル抗体TA2613及びTA2664は同じ不連続エピトープを認識しているモノクローナル抗体である。可変領域ドメイン本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aは、前記エピトープAに結合するが、このエピトープAに結合する抗IL-28Bモノクローナル抗体Aは、同一又は相同性の高いCDRを有している。重鎖はアミノ末端から、可変領域のポリペプチド以下、重鎖可変領域ドメインVHと称する及び定常領域の3つのドメインのポリペプチド、すなわち重鎖定常領域ドメイン1CH1、重鎖定常領域ドメイン2CH2、及び重鎖定常領域ドメイン3CH3をその順番に有している。前記重鎖可変領域ドメインには、3つの相補性決定領域、すなわち、重鎖相補性決定領域1以下、H-CDR1と称することがある、重鎖相補性決定領域2以下、H-CDR2と称することがある、及び重鎖相補性決定領域3以下、H-CDR3と称することがあるを含み、それら3つの相補性決定領域は、重鎖可変領域フレームワークに囲まれている。重鎖可変領域フレームワークは、具体的には4つのフレームワーク領域のポリペプチド、すなわちアミノ末端から、H-FR1、H-FR2、H-FR3、及びH-FR4からなっている。従って、重鎖可変領域ドメインは、H-FR1、H-CDR1、H-FR2、H-CDR2、H-FR3、H-CDR3、及びH-FR4をその順番に含んでいる。一方、軽鎖はアミノ末端から、可変領域のポリペプチド以下、軽鎖可変領域ドメインVLと称する及び定常領域のポリペプチド以下、軽鎖定常領域ドメインCLと称するをその順番に有している。前記軽鎖可変領域ドメインには、3つの相補性決定領域、すなわち、軽鎖相補性決定領域1以下、L-CDR1と称することがある、軽鎖相補性決定領域2以下、L-CDR2と称することがある、及び軽鎖相補性決定領域3以下、L-CDR3と称することがあるを含み、それら3つの相補性決定領域は、軽鎖可変領域フレームワークに囲まれている。軽鎖可変領域フレームワークは、具体的には4つのフレームワーク領域のポリペプチド、すなわちアミノ末端から、L-FR1、L-FR2、L-FR3、及びL-FR4からなっている。従って、軽鎖可変領域ドメインは、L-FR1、L-CDR1、L-FR2、L-CDR2、L-FR3、L-CDR3、及びL-FR4のそれぞれのポリペプチドをその順番に含んでいる。なお、重鎖及び軽鎖の可変領域のポリペプチドにおける各ドメインを構成するアミノ酸配列からなるポリペプチドの割当は、Kabat1991、及び/又はChothia及びLesk、JMolBiol1969019171987;Chothiaら、Nature3428788831989の規定に従うものとする。TA2613のCDR本発明のTA2613の重鎖可変領域ドメインは、好ましくは配列番号28で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチドSYGMS、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチドTITGGGSYTYYPDGVKG、99番~113番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドRGDYGSNYLYWYFDVを含む重鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号28で表されるアミノ酸配列からなる重鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。また、軽鎖可変領域ドメインは、好ましくは、配列番号30で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチドRASKSVSTSGYSYMH、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチドLVSNLES、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドQHIRELTRSを含む軽鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号30で表されるアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。TA2664のCDR本発明のTA2664の重鎖可変領域ドメインは、好ましくは配列番号32で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチドDYYMY、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチドYISNGGGSTNYPDTVKG、99番~109番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドPSLLRSAWFAYを含む重鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号32で表されるアミノ酸配列からなる重鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。また、軽鎖可変領域ドメインは、好ましくは、配列番号34で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチドRASKSVSTSGYSYMH、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチドLVSNLES、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドQHIRELTRSを含む軽鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号34で表されるアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。エピトープAに結合するモノクローナル抗体本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aは、前記エピトープAに結合するモノクローナル抗体を含む。エピトープAに結合するモノクローナル抗体は、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B及び配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28Bに結合し、配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体であり、前記TA2613又はTA2664と同じ性質を有している。前記エピトープAに結合するため、TA2613又はTA2664と同一、又は相同性の高いCDRを有していることが好ましい。また、エピトープAに結合することができるか否かは、TA2613又はTA2664のCDRを有する抗体を用い、実施例に記載のエピトープ競合試験によって、決定することが可能である。本発明のエピトープAに結合するモノクローナル抗体は、前記メジャー及びマイナーIL-28B特異的分析方法Aに用いることができる。[1-2]抗IL-28Bモノクローナル抗体B本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bは、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28Bに結合し、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体である。また、抗IL-28Bモノクローナル抗体Bの抗原結合性断片も、抗体と同じように用いることができる。本明細書においてマイナーIL-28Bに結合しないとは、抗体として使用する場合に、マイナーIL-28Bへの結合が、実質的に影響しないレベルの結合であることを意味する。より具体的には、メジャーIL-28Bの結合に対してマイナーIL-28Bへの結合が1/100以下、好ましくは1/300以下、より好ましくは1/500以下、最も好ましくは1/1000以下であることを意味する。また、メジャーIL-28Bの結合に対してマイナーIL-28Bへの結合が1/100以下であるとは、例えば実施例に示すように、メジャーIL-28B又はマイナーIL-28Bを固相化したELISAにおいて、同じOD値を得られるモノクローナル抗体の濃度がマイナーIL-28Bの方が100倍以上高いことを意味する。本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bは、特定のエピトープに結合することのできるモノクローナル抗体のグループであり、代表的な抗体としてTA2601、TA2602又はTA2603を挙げることができる。抗IL-28Bモノクローナル抗体Bに含まれるモノクローナル抗体は、後述のように同一又は相同性の高いCDRを有しており、同一のエピトープを認識し、そして互いに類似した性質を有するものである。また、抗IL-28Bモノクローナル抗体Bに属するモノクローナル抗体は、後述の実施例の記載に従って、取得することが可能である。エピトープB本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bの結合するエピトープ以下、エピトープBと称するは、メジャーIL-28Bに存在し、IL-28A及びマイナーIL28に存在しないエピトープであり、またメジャーIL-28Bのアミノ酸配列配列番号1を基に合成した、10アミノ酸ずつオーバーラップする20アミノ酸の合成ポリペプチド配列番号8~26には存在しないエピトープである。すなわち、エピトープBは、メジャーIL-28Bに存在し、IL-28A及びマイナーIL-28Bに存在しない不連続エピトープ立体構造エピトープである。前記エピトープBは、IL-28Aに存在しないエピトープであるが、前記T10M置換、H32R置換、K74R置換、M96V置換、V120G置換、F137L置換、及びY160H置換から選択される1つの置換、又は2つ以上の置換の組み合わせによって、メジャーIL-28Bに形成される不連続エピトープ立体構造エピトープである。より具体的には、特定のCDRを有するTA2601モノクローナル抗体、TA2602モノクローナル抗体、又はTA2603モノクローナル抗体が結合することのできる不連続エピトープ立体構造エピトープである。抗IL-28Bモノクローナル抗体Bとしては、免疫原としてシグナルペプチドを含まないrIL-28B26-200を用いて得られたTA2601、TA2602、及びTA2603を挙げることができる。TA2601、TA2602、及びTA2603は実施例のエピトープ競合試験によって、rIL-28B26-200への結合が、お互いにほぼ完全に阻害された。従って、モノクローナル抗体TA2601、TA2602、及びTA2603は同じ不連続エピトープを認識しているモノクローナル抗体である。更に、抗IL-28Bモノクローナル抗体Aと抗IL-28Bモノクローナル抗体Bとは、実施例のエピトープ競合試験において、部分的に結合が阻害された。従って、エピトープAとエピトープBとは、関連する位置に存在していると考えられる。可変領域ドメイン本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bは、前記エピトープBに結合するが、このエピトープBに結合する抗IL-28Bモノクローナル抗体Bは、同一又は相同性の高いCDRを有している。TA2601のCDR本発明のTA2601の重鎖可変領域ドメインは、好ましくは配列番号36で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチドDTYIH、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチドRIDPANGNTKYDPKFQG、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドYGYDYFDYを含む重鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号36で表されるアミノ酸配列からなる重鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。また、軽鎖可変領域ドメインは、好ましくは、配列番号38で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチドRASKSVSTSGYSYMH、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチドLVSNLES、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドQHIRELTRSを含む軽鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号38で表されるアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。TA2602のCDR本発明のTA2602の重鎖可変領域ドメインは、好ましくは配列番号40で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチドDTYIH、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチドRIDPANGNTKYDPKFQG、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドYGYDYFDYを含む重鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号40で表されるアミノ酸配列からなる重鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。また、軽鎖可変領域ドメインは、好ましくは、配列番号42で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチドRASKSVSTSGYSYMH、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチドLVSNLES、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドQHIRELTRSを含む軽鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号42で表されるアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。TA2603のCDR本発明のTA2603の重鎖可変領域ドメインは、好ましくは配列番号44で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチドDTYIH、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチドRIDPANGNIKYDPKFQG、99番~106番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドYGYDYFDYを含む重鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号44で表されるアミノ酸配列からなる重鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。また、軽鎖可変領域ドメインは、好ましくは、配列番号46で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチドRASKSVSTSGYSYMH、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチドLVSNLES、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドQHIRELTRSを含む軽鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号46で表されるアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。エピトープBに結合するモノクローナル抗体本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bは、前記エピトープBに結合するモノクローナル抗体を含む。エピトープBに結合するモノクローナル抗体は、配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B及び配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28Bに結合し、配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合せず、そして配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28Bモノクローナル抗体であり、前記TA2601、TA2602、又はTA2603と同じ性質を有している。前記エピトープBに結合するため、TA2601、TA2602、又はTA2603と同一、又は相同性の高いCDRを有していることが好ましい。また、エピトープAに結合することができるか否かは、TA2601、TA2602、及びTA2603のCDRを有する抗体を用い、実施例に記載のエピトープ競合試験によって、決定することが可能である。本発明のエピトープBに結合するモノクローナル抗体は、前記メジャー及びマイナーIL-28B特異的分析方法Bに用いることができる。抗原結合性断片本発明の抗原結合性断片は、前記抗IL-28Bモノクローナル抗体のFab、Fab’、Fab’2、及びFv断片、並びにディアボディー、単一鎖抗体分子、及び抗体断片から形成されたマルチ特異性抗体を意味する。これらの抗原結合性断片は、例えば、抗体を常法によりタンパク質分解酵素例えば、ペプシン又はパパイン等によって消化し、続いて、常法のタンパク質の分離精製の方法により精製することにより、得ることができるか、又は遺伝子組換えにより調製することができる。親和定数本発明の抗IL-28Bモノクローナル抗体の親和定数は、特に限定されるものではないが、少なくとも105~109M-1の親和定数を有するものが好ましく、最も好ましくは106以上の親和定数を有するものである。結合親和性は、例えばMunsonetalAnalBiochem1072201980のスキャッチャードScatchardアッセイにより測定することができる。[2]IL-28B分析方法本発明のIL-28B分析方法は、IL-28Bを特異的に測定し、IL-28Aを測定しない分析方法である。具体的には、IL-28B分析方法は、A前記抗IL-28Bモノクローナル抗体A又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;を含むことを特徴とする、メジャー及びマイナーIL-28B分析方法IL-28B分析方法A、及びB前記抗IL-28Bモノクローナル抗体B又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;を含むことを特徴とする、メジャーIL-28B分析方法IL-28B分析方法Bを含む。[2-1]IL-28B分析方法A本発明のIL-28B分析方法Aにおいては、前記[1-1]抗IL-28Bモノクローナル抗体Aの項に記載の抗IL-28Bモノクローナル抗体Aを用いる。また、本発明のIL-28B分析方法Aは、限定されるものではないが、好ましくは1前記抗IL-28Bモノクローナル抗体A又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;及び2IL-28Bに結合する第二抗体と被検試料とを接触させる工程;を含む。IL-28B分析方法Aにおいて、第二抗体は、IL-28Bに結合するものであれば限定されないが、好ましくは配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片である。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体は、更に好ましくは、配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体以下、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cと称することがあるである。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cは、好ましくは、配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチド、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチド、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3を含む重鎖可変領域ドメイン、並びに配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチド、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチド、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドを含む軽鎖可変領域ドメイン、を有するモノクローナル抗体である。[2-2]IL-28B分析方法B本発明のIL-28B分析方法Bにおいては、前記[1-2]抗IL-28Bモノクローナル抗体Bの項に記載の抗IL-28Bモノクローナル抗体Bを用いる。また、本発明のIL-28B分析方法Bは、限定されるものではないが、好ましくは、1前記抗IL-28Bモノクローナル抗体B又はその抗原結合性断片を、IL-28Bを含む可能性のある被検試料と接触させる工程;及び2IL-28Bに結合する第二抗体と被検試料とを接触させる工程;を含む。IL-28B分析方法Bにおいて、第二抗体は、IL-28Bに結合するものであれば限定されないが、好ましくは第二抗体が、1前記抗IL-28Bモノクローナル抗体A又はその抗原結合性断片であるか、又は2配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片である。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体は、更に好ましくは、配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、前記[2-1]IL-28B分析方法Aの項に記載の抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cである。《IL-28B分析方法A及びBに共通の実施態様》本発明のIL-28B特異的分析方法は、更にIL-28Bと前記モノクローナル抗体等との結合体を検出する工程以下、検出工程と称することがあるを含むことができる。本明細書において、分析とは、存在の有無を判定する検出、及び量を判定する定量測定の両方を意味する。前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cは、特定のエピトープに結合することのできるモノクローナル抗体のグループであり、代表的な抗体としてTA2650を挙げることができる。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cに含まれるモノクローナル抗体は、後述のように同一又は相同性の高いCDRを有しており、同一のエピトープを認識し、そして互いに類似した性質を有するものである。また、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cに属するモノクローナル抗体は、後述の実施例の記載に従って、取得することが可能である。エピトープC本発明の抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cの結合するエピトープ以下、エピトープCと称するは、メジャーIL-28B、マイナーIL-28B、及びIL-28Aに存在し、またメジャーIL-28Bのアミノ酸配列配列番号1を基に合成した、10アミノ酸ずつオーバーラップする20アミノ酸の合成ポリペプチド配列番号8~26には存在しないエピトープである。すなわち、エピトープCは、メジャーIL-28B、マイナーIL-28B、及びIL-28Aに存在する不連続エピトープ立体構造エピトープである。より具体的には、特定のCDRを有するTA2650モノクローナル抗体が結合することのできる不連続エピトープ立体構造エピトープである。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cとしては、免疫原としてrIL-28B26-200を用いて得られたTA2650を挙げることができる。また、TA2650を用いたエピトープ競合試験によって、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cを特定することができる。前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cは、前記エピトープCに結合するが、このエピトープCに結合する抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cは、同一又は相同性の高いCDRを有している。TA2650のCDR本発明のTA2650の重鎖可変領域ドメインは、好ましくは配列番号48で表されるアミノ酸配列における31番~35番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域1のポリペプチドDTHMH、50番~66番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域2のポリペプチドRIDPANGNTKFDPKFQG、99番~110番のアミノ酸からなる重鎖相補性決定領域3のポリペプチドDDYYGNYDAMDYを含む重鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号48で表されるアミノ酸配列からなる重鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。また、軽鎖可変領域ドメインは、好ましくは、配列番号50で表されるアミノ酸配列における24番~38番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域1のポリペプチドRASKSVSTSGYSYMH、54番~60番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域2のポリペプチドLVSNLES、93番~101番のアミノ酸からなる軽鎖相補性決定領域3のポリペプチドQHIRELTRSを含む軽鎖可変領域ドメインであり、最も好ましくは、配列番号50で表されるアミノ酸配列からなる軽鎖可変領域ドメインのポリペプチドである。実施態様本発明のIL-28B分析方法として、限定されるものではないが、具体的には以下の態様を挙げることができる。本発明のIL-28B分析方法の実施態様は、第一のモノクローナル抗体を被検試料と接触させる接触工程a、第二抗体を被検試料と接触させる接触工程b、及び検出工程を含むものである。前記接触工程a、及び接触工程bは、接触工程a、又は接触工程bの何れを先に行ってもよい。従って、接触工程a、接触工程b及び検出工程を実施する順番として、以下の2つの実施態様がある。1接触工程aを実施し、接触工程bを実施し、そして検出工程を実施する。2接触工程bを実施し、接触工程aを実施し、そして検出工程を実施する。本発明のIL-28B分析方法として、好ましくはサンドイッチ法を挙げることができる。サンドイッチ法は、例えば以下のように行うことが可能である。i一次反応工程マイクロプレートやビーズなどの不溶性担体に、捕捉抗体を固相化する。次に、捕捉抗体や不溶性担体への非特異的な吸着を防ぐために、適当なブロッキング剤例えば、牛血清アルブミンやゼラチン等で不溶性担体のブロッキングを行う。捕捉抗体が固相化された不溶性担体マイクロプレート又はビーズに、IL-28Bが含まれる被検試料を一次反応液と一緒に加え、捕捉抗体とIL-28Bを接触させ、結合させる。その後、捕捉抗体に結合しなかった抗原や夾雑物を適当な洗浄液例えば、界面活性剤を含むリン酸緩衝液で洗浄する。ii二次反応工程IL-28Bと結合する抗体に西洋わさびペルオキシダーゼHRPなどの酵素を標識した標識抗体2次抗体を添加し、捕捉されたIL-28Bに標識抗体を結合させる。この反応により、捕捉抗体-IL-28B-標識抗体の免疫複合体が不溶性担体マイクロプレート又はビーズ上に形成される。また、2次抗体として酵素を標識した標識抗体に代えて、ビオチンを結合させたビオチン標識抗体又は非標識抗体を用いることも可能である。iii検出工程不溶性担体マイクロプレート又はビーズ等を洗浄液で洗浄し、標識抗体の酵素に対する発色基質や発光基質を添加し、酵素と基質を反応させることによりシグナルを検出する。また、2次抗体を直接標識せずに、非標識抗体を用いた場合は、2次抗体に結合する抗体を標識し、シグナルを検出することも可能である。更に、前記ビオチン標識抗体を用いた場合は、酵素標識アビジンを用いて、シグナルを検出することも可能である。前記サンドイッチ法は、酵素免疫測定法、化学発光免疫測定法、又は放射免疫測定法、によって行うことができる。従って、抗体を標識する酵素としては、西洋わさびペルオキシダーゼHRP、アルカリフォスファターゼ、β-ガラクトシダーゼ、及びルシフェラーゼなどを挙げることができる。また酵素以外にも、標識物質として、アクリジニウム誘導体などの発光物質、ユーロピウムなどの蛍光物質、I125などの放射性物質などを使用することができる。また、標識物質に合わせて基質や発光誘導物質を適宜選択することができる。更に、本発明における標識抗体として、検出マーカーとしてハプテンや低分子量のペプチド、レクチンなどの抗原抗体反応のシグナルの検出に利用できる物質を結合させた抗体を使用することができる。[3]IL-28B分析用キット本発明のIL-28B分析用キットは、前記IL-28B分析方法に用いることのできるキットである。IL-28B分析用キットは、メジャー及びマイナーIL-28B分析用キット以下、IL-28B分析用キットAと称することがある、及びメジャーIL-28B分析用キットBを含む。メジャー及びマイナーIL-28B分析用キット本発明のメジャー及びマイナーIL-28B分析用キットIL-28B分析用キットAは、a抗IL-28Bモノクローナル抗体A又はその抗原結合性断片、及びb配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、を含む。IL-28B分析用キットAにおいて、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体に代えて、抗IL-28B特異的なモノクローナル抗体を用いることも可能であるが、好ましくは前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体である。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体は、更に好ましくは、メジャーIL-28B、マイナーIL-28B、及びIL-28Aに結合し、配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cである。メジャーIL-28B分析用キット本発明のメジャーIL-28B分析用キットIL-28B分析用キットBは、a前記IL-28Bモノクローナル抗体B、又はその抗原結合性断片、及びb1前記抗IL-28Bモノクローナル抗体A又はその抗原結合性断片、又は2配列番号1で表されるアミノ酸配列からなるメジャーIL-28B、配列番号3で表されるアミノ酸配列からなるマイナーIL-28B、及び配列番号5で表されるアミノ酸配列からなるIL-28Aに結合する、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体、又はその抗原結合性断片、を含む。IL-28B分析用キットBにおいて、抗IL-28A/Bモノクローナル抗体に代えて、抗IL-28B特異的なモノクローナル抗体を用いることも可能であるが、好ましくは前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体である。抗IL-28A/Bモノクローナル抗体は、更に好ましくは、メジャーIL-28B、マイナーIL-28B、及びIL-28Aに結合し、配列番号8~26で表されるアミノ酸配列からなるペプチド断片に結合しない、前記抗IL-28A/Bモノクローナル抗体Cである。本発明のIL-28B分析キットに含まれるモノクローナル抗体は、分析キットの測定方法に従って、担体に結合させてもよく、緩衝液に溶解させてもよい。例えば、担体としてはセファロース、セルロース、アガロース、デキストラン、ポリアクリレート、ポリスチレン、ポリアクリルアミド、ポリメタクリルアミド、スチレンとジビニルベンゼンのコポリマー、ポリアミド、ポリエステル、ポリカーボネート、ポリエチレンオキシド、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ポリ塩化ビニル、ポリメチルアクリレート、ポリスチレン及びポリスチレンコポリマー、ポリビニルアルコール、ポリアクリル酸、コラーゲン、アルギン酸カルシウム、ラテックス、ポリスルホン、シリカ、ジルコニア、アルミナ、チタニア、セラミックスを挙げることができる。担体の形状も特に限定されるものではないが、粒子状のビーズ、プレート及びゲルなどの形状の担体を用いることができる。また、前記分析方法が、標識化抗体を用いる免疫学的手法例えば、酵素免疫測定法、化学発光免疫測定法、蛍光抗体法、又は放射免疫測定法の場合には、抗体は、標識物質で標識した標識化抗体又は標識化抗体断片の形態で含むことができる。標識物質の具体例としては、酵素としてペルオキシダーゼ、アルカリフォスファターゼ、β-D-ガラクトシダーゼ、又はグルコースオキシダーゼ等を、蛍光物質としてフルオレセインイソチアネート又は希土類金属キレート等を、放射性同位体として3H、14C、又は125I等を、その他、ビオチン、アビジン、又は化学発光物質等を挙げることができる。酵素又は化学発光物質等の場合には、それ自体単独では測定可能なシグナルをもたらすことはできないため、それぞれ対応する適当な基質等を選択して含むことが好ましい。本発明の分析キットは、IL-28Bを、標準物質として含むことができる。更に、本発明のキットは、メジャー及びマイナーIL-28Bを特異的に測定できる旨を明記した使用説明書、又はメジャーIL-28Bを特異的に測定できる旨を明記した使用説明書を含むことができる。このような記載は、分析キットの容器に付されていてもよい。以下、実施例によって本発明を具体的に説明するが、これらは本発明の範囲を限定するものではない。《実施例1:IL-28B特異的なモノクローナル抗体の取得》IL-28Bのシグナルペプチドを含まない26~200番のアミノ酸配列の組み換えタンパク質rIL-28B26-2000.36mg/mLの溶液を、等量のフロイントアジュバントと混和し、4~6週令のBALB/cマウスに36μg腹腔内投与した。2週間後に20μgの追加免疫を行い、更に10μgを最終免疫として尾静脈内に投与した。最終免疫後3日目に、このマウスより脾臓を無菌的に摘出し、ハサミ及びピンセットを用いて脾臓を個々の細胞にほぐし、RPMI-1640培地で3回洗浄した。対数増殖期のマウス骨髄腫細胞株NS-1をRPMI-1640培地で3回洗浄後、該細胞と脾臓細胞を1:10の細胞数比で混合した。200×g、5分間遠心分離後、上清を除去し、細胞隗を緩やかに混合しながら50ポリエチレングリコールPEG1500ロッシュ社1mLをゆっくりと加え、更にRPMI-1640培地9mLを加えて細胞融合させた。融合細胞は、遠心分離200×g、5分間によってPEGを除いた後、10ウシ胎児血清及びヒポキサンチン、アミノプテリン及びチミジンHATを含むRPMI-1640培地に懸濁し、96ウェル細胞培養プレートに播種した。7日間培養してハイブリドーマのみを増殖させた後、抗体を産生するクローンをELISA法により検索し、目的の反応特異性を有するモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマを得た。スクリーニングのELISAは、以下のように行った。96穴ELISA用プレートCostar社に、rIL-28B26-200、又はIL-28Aタンパク質の26~200番のアミノ酸配列の組み換えタンパク質以下、rIL-28A26-200と称する0.5μg/mLを各々50μLずつ分注し、4°Cで一夜放置した。次に、このプレートの各ウェルを1.6ブロックエースを含むトリス緩衝化生理食塩水TBSで30分ブロッキングした。このブロッキング液を除去した後、ハイブリドーマの培養上清50μLをウェルに添加した。室温で60分放置した後、0.05Tween20/TBS以下、TBSTと称するで3回洗浄した。続いて、西洋わさびペルオキシダーゼHRP標識抗マウスIgG抗体ヒツジ;Paris社100μLを加え、室温で1時間放置した後、再び、TBSTで4回洗浄した。TMB基質溶液50μLを各ウェルに加え、25°Cで30分間反応させ、反応停止液50μLを各ウェルに加え、各ウェルの450nmにおける吸光度を測定した。得られたハイブリドーマについて、限界希釈法により単一クローンとし、抗体産生ハイブリドーマを樹立した。rIL-28B26-200に反応し、rIL-28A26-200に反応しない抗体を産生するハイブリドーマ、TA2601、TA2602、TA2603、TA2613、及びTA2664、並びにrIL-28B26-200及びrIL-28A26-200に反応する抗体を産生するハイブリドーマ、TA2607、TA2608、TA2611、TA2622、TA2650、TA2651、及びTA2670が得られた以下、モノクローナル抗体も、それぞれのハイブリドーマの名称を用いて称することがある。得られたモノクローナル抗体のアイソタイプは、TA2613がIgG2aで、それ以外のモノクローナル抗体はIgG1であった。得られたハイブリドーマを、あらかじめプリスタンを腹腔投与しておいたBALB/cマウス腹腔に移植し、腹水中に産生されてくるモノクローナル抗体を取得した。前記モノクローナル抗体は、プロテインGセファロースカラムを用いたアフィニティークロマトグラフィーにより分離精製した。得られたモノクローナル抗体について、rIL-28BWildメジャーIL-28B、rIL-28BK74RマイナーIL-28B及びrIL-28A、並びにIL-28Bのアミノ酸配列配列番号1を基に合成した、10アミノ酸ずつオーバーラップする20アミノ酸の19の合成ポリペプチド表1;配列番号8~26を用いたELISA法によってエピトープ解析を行った。結果を表2に示す。また、TA2602、TA2664、TA2613、及びTA2650については、モノクローナル抗体を1、10、100又は1000ng/mLに希釈して、ELISAを行った、結果を図2に示す。モノクローナル抗体TA2601、TA2602、及びTA2603、はメジャーIL-28Bに反応し、マイナーIL-28B及びrIL-28Aに反応せず、19の合成ポリペプチドのいずれにも反応しなかった。すなわち、TA2601、TA2602、及びTA2603は、メジャーIL-28Bの不連続エピトープ立体構造エピトープを認識する抗体であった表2及び図2。TA2613、及びTA2664は、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bに反応し、rIL-28A26-200には反応せず、19の合成ポリペプチドのいずれにも反応しなかった。すなわち、TA2613、及びTA2664は、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bの不連続エピトープ立体構造エピトープを認識する抗体であった表2。また、モノクローナル抗体TA2607、TA2608、TA2611、TA2622、TA2650、TA2651、及びTA2670は、メジャーIL-28B、マイナーIL-28B及びrIL-28Aに反応し、19の合成ポリペプチドには反応しなかった。すなわち、TA2607、TA2608、TA2611、TA2622、TA2650、TA2651、及びTA2670は、メジャーIL-28B、マイナーIL-28B及びIL-28Aの不連続エピトープ立体構造エピトープを認識する抗体であった表2。《モノクローナル抗体のエピトープ競合試験》本実施例では、モノクローナル抗体TA2601、TA2602、TA2603、TA2613、及びTA2664のエピトープ競合試験を行った。96穴ELISA用プレートCostar社に、rIL-28B26-200、0.2μg/mLを50μLずつ分注し、4°Cで一夜放置した。次に、このプレートの各ウェルを、1.6ブロックエースを含む生理食塩水Salineで30分ブロッキングした。このブロッキング液を除去した後、ビオチン化したモノクローナル抗体25μL3.3μg/mL、及び60.6倍量の競合させるモノクローナル抗体25μL200μg/mLをウェルに添加した。室温で60分放置した後、0.05Tween20/Salineで3回洗浄した。続いて、西洋わさびペルオキシダーゼHRP標識アビジン-DVector社50μLを加え、室温で1時間放置した後、再び、0.05Tween20/Salineで4回洗浄した。TMB基質溶液50μLを各ウェルに加え、25°Cで30分間反応させ、反応停止液50μLを各ウェルに加え、各ウェルの450nmにおける吸光度を測定した。競合させるモノクローナル抗体が添加されていないウェルの吸光度を100として、それぞれの吸光度を百分率で表した表3。TA2601、TA2602、及びTA2603は、お互いにrIL-28B26-200への結合が競合しており、同じエピトープエピトープBを認識していると考えられた。また、TA2613、及びTA2664も、同様に同じエピトープエピトープAを認識していると考えられた。一方、TA2601、TA2602、及びTA2603エピトープB認識モノクローナル抗体と、TA2613、及びTA2664エピトープA認識モノクローナル抗体との間の競合試験では、TA2613、及びTA2664では、ビオチン化したTA2601、TA2602、及びTA2603が阻害されなかった。しかし、TA2601、TA2602、及びTA2603で、ビオチン化したTA2613、及びTA2664のrIL-28B26-200への結合が部分的に阻害された。従って、エピトープBとエピトープAは、同一ではないが、お互いに影響を与える位置に存在していると考えられる。《モノクローナル抗体の可変領域遺伝子の塩基配列の決定》TA2601、TA2602、TA2603、TA2613、TA2664、及びTA2650抗体を産生するハイブリドーマから、定法によりtotalRNAを抽出し、オリゴdTプライマーを用いて逆転写反を行い、cDNAを作製した。得られたcDNAから、可変領域遺伝子を増幅するためにmouseIgprimersetNovagen社を用いて、そのプロトコールに従いPCRを行った。得られた抗体可変領域遺伝子はpCR2.1ベクターにTAクローニングして塩基配列を決定した。TA2601の重鎖可変領域ドメインの塩基配列を配列番号27に、アミノ酸配列を配列番号28に示し、軽鎖可変領域ドメインのヌクレオチドの塩基配列を配列番号29に、アミノ酸配列を配列番号30に示す。TA2602の重鎖可変領域ドメインの塩基配列を配列番号31に、アミノ酸配列を配列番号32に示し、軽鎖可変領域ドメインのヌクレオチドの塩基配列を配列番号33に、アミノ酸配列を配列番号34に示す。TA2603の重鎖可変領域ドメインの塩基配列を配列番号35に、アミノ酸配列を配列番号36に示し、軽鎖可変領域ドメインのヌクレオチドの塩基配列を配列番号37に、アミノ酸配列を配列番号38に示す。TA2613の重鎖可変領域ドメインの塩基配列を配列番号39に、アミノ酸配列を配列番号40に示し、軽鎖可変領域ドメインのヌクレオチドの塩基配列を配列番号41に、アミノ酸配列を配列番号42に示す。TA2664の重鎖可変領域ドメインの塩基配列を配列番号43に、アミノ酸配列を配列番号44に示し、軽鎖可変領域ドメインのヌクレオチドの塩基配列を配列番号45に、アミノ酸配列を配列番号46に示す。TA2650の重鎖可変領域ドメインの塩基配列を配列番号47に、アミノ酸配列を配列番号48に示し、軽鎖可変領域ドメインのヌクレオチドの塩基配列を配列番号49に、アミノ酸配列を配列番号50に示す。《比較例1:合成ペプチドを用いたIL-28B特異的なモノクローナル抗体の取得》免疫に用いる抗原として、rIL-28B26-200に代えてIL-28Bの26~41番目の合成ポリペプチドB26-41配列番号7をKLHと結合させたものを用いたことを除いては、実施例1の操作を繰り返して、ハイブリドーマTA2001、TA2037、TA2042、TA2010、TA2020、TA2026、TA2044、TA2003、及びTA2043を得た。モノクローナル抗体TA2001、TA2037、及びTA2042は、合成ペプチドB26-41及びrIL-28B26-200に反応し、rIL-28A26-200にはほとんど反応しなかった。すなわち、TA2001、TA2037、及びTA2042は、IL-28Bの連続エピトープを認識する抗体であった表4。モノクローナル抗体TA2010、TA2020、TA2026、TA2044、TA2003、及びTA2043は、合成ペプチドB26-41及び、rIL-28B26-200、及びrIL-28A26-200に反応した。TA2010、TA2020、TA2026、TA2044、TA2003、及びTA2043は、IL-28A及びIL-28Bの連続エピトープを認識する抗体であった表4。《実施例4:メジャー及びマイナーIL-28B特異的な測定方法》モノクローナル抗体TA2650を終濃度が2μg/mLになるように150mMNaClを含む10mMHEPES緩衝液pH7.4:以下、HBS緩衝液と称するで希釈し、96ウェルマイクロプレートヌンク社製1ウェルにつき100μLずつ分注した。4°Cで一晩静置後、HBS緩衝液400μLを用いて2回洗浄し、0.1カゼイン-Naを含むHBS緩衝液以下、ブロッキング液と称する、400μLを添加し、更に室温で30分静置した。ブロッキング液除去後、0.05Tween20を含むHBS緩衝液以下、洗浄液と称する400μLを用いて2回洗浄した。0.1カゼイン-Na、1マウス血清、1BSA、及び0.05Tween20を含むHBS緩衝液以下、希釈バッファーと称する50μLに、rIL-28BWHeLaメジャーIL-28B、rIL-28BWInvitrogenメジャーIL-28B、rIL-28BK74RHeLaマイナーIL-28B、rIL-28BK74RRDマイナーIL-28B、rIL-28ARD、及びrIL-29RDを希釈バッファーで0~10ng/mLに希釈し、50μLずつウェルに加え、室温で1時間、攪拌しながら反応させた。洗浄液400μLで3回洗浄し、更にアルカリフォスファターゼAP標識したモノクローナル抗体TA2664Fab’フラグメントを、希釈バッファーで30ng/mLに希釈し、100μLずつ、各ウェルに添加し、室温で1時間攪拌しながら反応させた。反応後、前記洗浄液400μLで5回洗浄し、基質CDPstarwithSappireII溶液50μLを加え、室温、暗所で、20分間反応させた後、発光をSpectraMaxプレートリーダーで測定した。図3に示すように、TA2650及びTA2664で、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bを特異的に測定可能であった。また、0.1pg/mL~10,000pg/mLの広いダイナミックレンジが得られた。また、最小検出限界感度は、0.1pg/mLであった。《実施例5:メジャー及びマイナーIL-28B特異的な測定方法》固相抗体として、TA2650に代えてTA2664を用いたこと、及び標識抗体としてTA2664に代えてTA2650を用いたことを除いては、実施例4の操作を繰り返した。図4に示すように、TA2650及びTA2664を固相抗体と標識抗体とで置き換えても、メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bを特異的に測定可能であった。また、0.1pg/mL~10,000pg/mLの広いダイナミックレンジが得られた。また、最小検出限界感度は、0.1pg/mLであった。《実施例6:メジャーIL-28B特異的な測定方法》固相抗体として、TA2650に代えてTA2602を用いたことを除いては、実施例4の操作を繰り返した。図5に示すように、TA2602及びTA2664で、メジャーIL-28Bを特異的に測定可能であった。また、0.1pg/mL~10,000pg/mLの広いダイナミックレンジが得られた。また、最小検出限界感度は、0.1pg/mLであった。《実施例7:メジャーIL-28B特異的な測定方法》標識抗体として、TA2664に代えてTA2650を用いたことを除いては、実施例6の操作を繰り返した。図6に示すように、TA2602及びTA2650で、メジャーIL-28Bを特異的に測定可能であった。また、0.1pg/mL~10,000pg/mLの広いダイナミックレンジが得られた。また、最小検出限界感度は、0.1pg/mLであった。《比較例2》本比較例では、RD社のIL-28B特異的なELISAキットを用いて、rIL-28BWInvitrogenメジャーIL-28B、rIL-28BK74RRDマイナーIL-28B、キットに付属のrIL-28BDuoSetマイナーIL-28B、rIL-28ARD、及びrIL-29RDを測定した。測定方法は、説明書に従って行った。結果を図7に示す。メジャーIL-28B及びマイナーIL-28Bを測定可能であるが、100pg/mL程度であった。《実施例8:C型肝炎患者のIL-28Bの測定》本実施例では、前記実施例6の測定方法を用いて、C型肝炎患者の血清又は血漿32検体のIL-28Bの測定を行った。結果を表5に示す。C型肝炎患者の血清中のIL-28Bは、1pg/mLのものも多かったが、32検体中31検体でIL-28Bを検出することができた。"