A-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAcAはGlcNAcまたはGlcであるを含む単離または精製化合物。単一のアミノ酸、オリゴペプチド、ペプチド、タンパク質もしくは脂質に接続または結合した、請求項1に記載の化合物。前記単一のアミノ酸がアスパラギンである、請求項2に記載の化合物。請求項1から3のいずれか一項に記載の化合物を含むワクチン。アジュバントをさらに含む、請求項4に記載のワクチン。カンピロバクター生物により引き起こされる感染症を治療もしくは予防するための請求項4または5に記載のワクチンの使用であって、請求項1または請求項2に記載の化合物が前記生物中の天然グリカンを含む使用。前記生物が、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリス、カンピロバクターハイオインテスティナリス亜種、カンピロバクタースプトルムおよびカンピロバクタースプトルム亜種、カンピロバクターラニエナエ、カンピロバクターウレオリチカス、カンピロバクターホミニス、カンピロバクターグラシリス、カンピロバクターレクタス、カンピロバクターショウアエ、カンピロバクタームコサリスならびにカンピロバクターカーブスである、請求項6に記載の使用。カンピロバクター生物により引き起こされる感染症を治療または予防する方法であって、治療もしくは予防を必要としている動物またはヒトに、請求項4または5に記載のワクチンを投与することにより、請求項1に記載の化合物が前記生物を生まれつき備えている、方法。前記生物が、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリス、カンピロバクターハイオインテスティナリス亜種、カンピロバクタースプトルムおよびカンピロバクタースプトルム亜種、カンピロバクターラニエナエ、カンピロバクターウレオリチカス、カンピロバクターホミニス、カンピロバクターグラシリス、カンピロバクターレクタス、カンピロバクターショウアエ、カンピロバクタームコサリスならびにカンピロバクターカーブスである、請求項8に記載の方法。請求項4または5に記載のワクチンを、動物の群れまたはヒトに投与することにより、動物の群れの生殖力および健康あるいはヒトの健康を改善する方法。請求項1から3のいずれか一項に記載の化合物を動物またはヒトに接種して、前記動物または前記ヒトにおける前記化合物に対する免疫応答を刺激するステップと、前記動物から血清を回収するステップと、任意選択により前記血清を精製して抗体または精製抗血清を得るステップとを含む、抗体または抗血清を産生する方法。請求項11に記載の方法により調製した抗体または抗血清を含む、請求項1に記載の化合物が生まれつき備わっているカンピロバクター生物に対して有効な抗体または抗血清。前記生物が、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリス、カンピロバクターハイオインテスティナリス亜種、カンピロバクタースプトルムおよびカンピロバクタースプトルム亜種、カンピロバクターラニエナエ、カンピロバクターウレオリチカス、カンピロバクターホミニス、カンピロバクターグラシリス、カンピロバクターレクタス、カンピロバクターショウアエ、カンピロバクタームコサリスならびにカンピロバクターカーブスである、請求項12に記載の抗体または抗血清。カンピロバクター生物により引き起こされる動物またはヒトの感染症の存在を診断する方法であって、動物またはヒトから試料を得て、前記試料を請求項12または13に記載の抗体または抗血清に接触させることにより、請求項1に記載の化合物が前記生物を生まれつき備えている、方法。前記生物が、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターコンサイサス、またはカンピロバクターハイオインテスティナリス、またはカンピロバクターウレオリチカスである、請求項14に記載の方法。本発明者等は、その全てがN結合型グリカンおよびfOSを有するいくつかのカンピロバクター種からN-グリカンおよびfOS構造を決定した。さらに、発明者等は、カンピロバクターのN-グリカンおよびfOSを、2つの構造グループに分けることができることを証明した。第1グループは、カンピロバクタージェジュニおよびカンピロバクターコリについて公開されたものと類似の構造を産生するYoungNM等、JournalofBiologicalChemistry、2002;SzymanskiCM等、JournalofBiologicalChemistry、2003。第2グループは、カンピロバクタージェジュニおよびカンピロバクターコリについて決定されたものとは異なり、今まで記載されたことがない独特のグリカン構造を産生する。このグループに入るカンピロバクター種には、カンピロバクターフィタスベネレアリス家畜の性病および不妊症の原因、カンピロバクターフィタスフィタスヒツジの流産の原因、カンピロバクターコンサイサス歯肉炎および歯周炎に関連し、胃腸炎の患者の糞便から単離された、カンピロバクターハイオインテスティナリスカンピロバクタージェジュニおよびカンピロバクターコリのように、下痢に関連するならびにカンピロバクターハイオインテスティナリス亜種が含まれる。カンピロバクタースプトルムCampylobactersputorumおよびカンピロバクタースプトルム亜種、カンピロバクターラニエナエCampylobacterlanienae、カンピロバクターウレオリチカスCampylobacterureolyticus胃腸炎に関与していることが示唆されている新興腸病原体、BullmanS等、FEMSImmunologyMedicalMicrobiology、2010、カンピロバクターホミニスCampylobacterhominis、カンピロバクターグラシリスCampylobactergracilis、カンピロバクターレクタスCampylobacterrectus歯周疾患およびヒトの流産、カンピロバクターショウアエCampylobactershowae、カンピロバクタームコサリスCampylobactermucosalisならびにカンピロバクターカーブスCampylobactercurvusは、第2グループの中に入ると考えられる。図2は、ゲノム配列決定されたカンピロバクター種および他の関連生物を含む、この経路の主要成分、オリゴサッカリルトランスフェラーゼPglBのタンパク質配列の系統発生解析を説明しており、カンピロバクターが2つのグループに分かれることを証明している。カンピロバクター分枝中、構造1を産生する種は上の囲みの中にあり、式1Aおよび式1Bを産生する株は下の囲みの中にあるNothaftHSzymanskiCM、NatureReviewsMicrobiology、2010より。図3は、AカンピロバクタージェジュニのN-グリカン特異的抗血清、BSBA-レクチン構造1の末端GalNAc残基を認識するに対するN-グリカン反応性、CWGA-レクチン反応性GalNAc構造との交差反応性により、式1Aおよび1Bの末端GlcNAc残基を認識するおよびD質量分析に基づくfOS解析が、pgl経路由来のグリカンがカンピロバクター種間で異なることを示したことを説明している。一態様によると、本発明は、式1:A-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAcAはGlcNAcまたはGlcであるの新規なN結合型グリカンN-グリカンと呼ぶ化合物に関する。天然型のこの化合物は、いくつかのカンピロバクター種に共通である。その天然型では、化合物は、周辺質に可溶性であると同時に、病原体を含む多くのカンピロバクター種の内膜および周辺タンパク質および最も特に表面外膜タンパク質に結合している。本発明では、式1の化合物は、単離および/または精製型で提供される。化合物は、GlcまたはGlcNAcのいずれかを含む、末端糖が互いに異なる2種の七糖を含む。前記化合物の第1は、GlcNAc-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAc本明細書中式1Aである。前記化合物の第2は、Glc-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAc本明細書中式1Bである。上記式1中、QuiNAc4NAcは、バシロサミンの略語を構成する糖類Bacの代替能記を表す。一態様では、本発明は、単一のアミノ酸、オリゴペプチド、ペプチド、タンパク質もしくは脂質に接続または結合した式1の化合物を含む、単離または精製化合物に関する。一態様では、オリゴペプチドまたはペプチドは、2~4個のアミノ酸、または2~30個のアミノ酸、または2~20個のアミノ酸、または2~10個のアミノ酸を含む。本発明はさらに、式1の化合物を提供するステップと、前記化合物を動物またはヒトに接種して前記化合物に対する免疫応答を刺激するステップと、前記動物から血清を回収するステップと、任意選択により前記血清を精製して抗体または抗血清を得るステップとを含む、抗体または抗血清を産生する方法に関する。得られる抗体または抗血清は、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリスおよびカンピロバクターハイオインテスティナリス亜種、カンピロバクタースプトルムおよびカンピロバクタースプトルム亜種、カンピロバクターラニエナエ、カンピロバクターウレオリチカス、カンピロバクターホミニス、カンピロバクターグラシリス、カンピロバクターレクタス、カンピロバクターショウアエ、カンピロバクタームコサリスならびにカンピロバクターカーブスを含む、本明細書に記載されているグリカンが生まれつき備わっているカンピロバクター種に結合する。抗体または抗血清は、動物中またはヒト中の前記生物の存在を検出する診断目的のために使用することができる。本発明の化合物は、家畜の生殖障害の主要な原因であり、現在のワクチンの使用が限られているカンピロバクターフィタスベネレアリスに対する、または式1のグリカンが生まれつき備わっている、上に列挙した種を含む他のカンピロバクター種に対する、アジュバントを含むまたは含まないワクチン製剤に使用することができる。本発明の化合物は、タンパク質糖タンパク質工学、治療および診断用途への使用が可能である。したがって、本発明は、任意選択により単一のアミノ酸、オリゴペプチド、ペプチド、タンパク質もしくは脂質に接続または結合している式1の化合物を含むワクチンに関する。単一のアミノ酸は、アスパラギンを含むことができる。本発明はさらに、カンピロバクター生物により引き起こされる感染症を治療もしくは予防するための、式1の化合物が前記生物中の天然グリカンを含む前記ワクチンの使用、およびヒトもしくは動物中での前記使用を含む治療方法に関する。別の態様によると、本発明は、上記ワクチンを動物の群に投与することにより動物の群の生殖力および健康を改善する方法に関する。本明細書に記載するワクチン、抗体および抗血清はまた、ヒトにおける予防、治療および診断のために使用することもできる。本発明は、グリカン化合物A-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAcAはGlcNAcまたはGlcであるに関する。上記化合物は、2種のグリカン化合物GlcNAc-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAc本明細書中式1AおよびGlc-GlcNAc[GlcNAc]-GalNAc-GalNAc-QuiNAc4NAc本明細書中式1Bを包含する。上記式中、QuiNAc4NAcは、バシロサミンの略語を構成する糖類Bacの代替能記を表すdiNAcBacとしても知られている。式1の化合物は、任意選択により単一のアミノ酸、オリゴペプチド、ペプチド、タンパク質もしくは脂質に接続または結合している。前記脂質は、細菌の、古細菌のもしくは真核生物の供給源から単離および精製することができる、あるいは化学合成することができる。グリカン化合物と脂質の前記結合は、リン酸、ピロリン酸リンカーにより、またはグリコシド結合により媒介され得る。N-グリカンに結合している脂質種々の鎖長、飽和度および立体配置を有するの例が記載されたFaridmoayer等、JournalofBiologicalChemistry、2009;ChenMM等、Biochemistry、2007。本来の宿主中でまたは異種発現系中で産生される脂質結合N-グリカン化合物には、カンピロバクタージェジュニのN-グリカンについて示されReldCW等、AnalyticalChemistry、2008、ReidCW等、AnalyticalChemistry、2009、カンピロバクターラリC.lariのN-グリカンSchwarzF等、Glycobiology2011およびN-グリカン-脂質A複合体カンピロバクタージェジュニのN-グリカンについて示されたvanSorgeNM等、CellularMicrobiology、2009について提案されたようなウンデカプレニル-リン酸結合N-グリカン化合物が含まれる。上記化合物は、複数種のカンピロバクター中で実質的に保存されていることが決定された。図3A~図3Dは、選択したカンピロバクター種におけるN-グリカンおよびfOSを示している。AB末端GalNAc残基を認識するダイズ凝集素とも反応するが、C式1Aおよび式1B中に存在する末端GlcNAc残基を認識するコムギ胚芽凝集素WGAとほとんど反応性を示さない他のカンピロバクター種開いた囲みと交差反応するカンピロバクタージェジュニのN結合型七糖を認識する抗血清を使用したウェスタンブロット。カンピロバクタージェジュニ特異的抗血清と反応しなかったが、WGAと反応した種を強調表示した。D1カンピロバクタージェジュニ、2カンピロバクターフィタスベネレアリス、3カンピロバクターコンサイサス、4カンピロバクターフィタスフィタスおよび5カンピロバクターハイオインテスティナリスのfOSまたはAsn-結合に富む分画の質量分析の例;質量分析により解析した全ての種の結果を表1に要約している。表1.選択したカンピロバクター菌株中の質量分析により決定したfOSおよびN-グリカン構造質量。数字は、遊離オリゴ糖fOSもしくはAsn結合型のいずれかとしての式1Aおよび式1Bの質量を示している。質量は、示した菌株の全細胞可溶化液から陽イオンモードで得た。式1Aおよび式1Bの構造を、図4、表3および図5に示すようにNMRにより決定した。N/Dは未決定である。実施例1式1Aおよび1Bの化合物の精製カンピロバクタージェジュニ11168、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリス、カンピロバクターフィタスフィタスおよびカンピロバクターフィタスベネレアリスを、微好気性条件下で培養した。遠心分離後に得られた全細胞をpH8アンモニアの添加により調整した、37°Cで48時間、大過剰のプロテイナーゼKにより分解した。分解産物または遊離オリゴ糖を、SephadexG-15カラム1.5×60cmで分離し、各分画を溶出した後、塩ピークを乾燥して、1HNMRにより解析した。所望の産物を含む分画を、HitrapQカラム5mLサイズ、Amershamで陰イオン交換クロマトグラフィーにより分離し、グリカンを直線勾配のNaCl0~1M、1時間で溶出したところ、両グリカン化合物式1Aおよび式1Bの混合物が単離された。NMRによる解析の前に、SephadexG15で脱塩を行った。実施例2:NMR分光法解析標準パルスシーケンスDQCOSY、TOCSY混合時間120ms、ROESY混合時間500ms、HSQCおよびHMBC100ms広範囲転送遅延を使用して、アセトン内部標準1Hについては2.225ppmおよび13Cについては31.45ppmを用いて、25°C、3mm勾配プローブにより、VarianINOVA500MHz1H分光計で、実施例1で得たグリカンに対するNMR実験を行った。AQ時間を、H-H相関については0.8~1秒およびHSQCについては0.25秒に維持し、t1について256インクリメントを得た。結果を、図4、図5NMRスペクトルおよび構造ならびに化学シフトに相当する表2に示す。図4Aは、カンピロバクターフィタスフィタスから精製したfOSの1HNMRスペクトルである。図4Bは、カンピロバクターフィタスフィタスおよびカンピロバクターフィタスベネレアリスについての2DHSQCスペクトルの重ね合わせであり、両種のfOS構造が同一であることを示している。NMRスペクトルは、カンピロバクターコンサイサスについて得られたものと重ね合わせることもできる図示せず。カンピロバクターフィタスフィタスから精製した遊離オリゴ糖についての対応する化学シフトδppm図4Aに示すようなを、表2に要約する。炭素およびプロトン化学シフトは、内部アセトン標準δH2.225ppm、δC31.07ppmを基準とした。タンパク質に付加しているまたは遊離型fOSで現れるカンピロバクターグリカンは、2つの構造グループに分けることができる。カンピロバクター種の第1グループは、カンピロバクタージェジュニおよびカンピロバクターコリについて以前に決定され、カンピロバクターウプサリエンシスについて本明細書で決定された独特のグリカン構造を産生する。第2グループに入るカンピロバクターは、カンピロバクターフィタスベネレアリス家畜の性病および不妊症の原因、カンピロバクターフィタスフィタスヒツジの流産の原因、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリス、カンピロバクターハイオインテスティナリス亜種、カンピロバクタースプトルムおよびカンピロバクタースプトルム亜種、カンピロバクターラニエナエ、カンピロバクターウレオリチカス、カンピロバクターホミニス、カンピロバクターグラシリス、カンピロバクターレクタス、カンピロバクターショウアエ、カンピロバクタームコサリスならびにカンピロバクターカーブスからなる。カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターフィタスベネレアリスおよびカンピロバクターコンサイサスから大規模精製した遊離オリゴ糖fOSを使用したNMRによる構造決定は、カンピロバクターのこの第2グループが、カンピロバクタージェジュニおよびカンピロバクターコリについて当初記載されたものとは異なる構造を産生することを証明した図4および図5。表2:カンピロバクターフィタスフィタスから精製した遊離オリゴ糖式1Aおよび式1Bについての化学シフトδppmスペクトルについては図4Aに示す。炭素およびプロトン化学シフトは、内部アセトン標準δH2.225ppm、δC31.07ppmを基準とした。大文字は、図4Aおよび図5に概要を述べた単糖残基を指す。実施例3:単一のアミノ酸に結合した式1の化合物のグリカンの調製完全細胞の溶解後に得られた全細胞抽出物をプロナーゼEで分解した後、LiuX.等、AnalChem、2005およびNothaftH.等、MethodsMolBiol、2010により記載されているような質量分析により、カンピロバクタージェジュニの単一のアスパラギンに結合した七糖構造1およびカンピロバクターフィタスフィタスの単一のアスパラギンに結合した式1A表1が同定された。実施例4:式1化合物の発現式1Aおよび式1B化合物の産生および移行に必要な全ての遺伝子をコードするタンパク質グリコシル化オペロンをクローニングし、大腸菌プラスミドから発現させることができる。あるいは、カンピロバクタージェジュニのタンパク質グリコシル化pglオペロンを含む、Wacker等、Science2002により記載されたプラスミドpスフェラーゼに交換することができる。N結合型タンパク質グリコシル化のためのアフィニティータグ受容体ペプチドカンピロバクタージェジュニおよびカンピロバクターラリのN-グリカンについて既に示されている。Wacker等、Science2002、Schwarz等、Glycobiology2011の存在下で、またはこのようなタンパク質とファージタンパク質との融合体としてDuerr等、Glycobiology、2010、異種系で、式1Aおよび式1B化合物の発現を行うことができる。タンパク質/ペプチド/ファージを含むグリカンを、必要に応じてレクチンもしくはグリカン認識剤アフィニティークロマトグラフィーと組み合わせて、アフィニティータグ精製により精製して、グリコシル化ペプチドと非グリコシル化ペプチドを分離することができる。実施例5:式1Aおよび式1Bの精製パルスアンペロメトリック検出HPAEC/PADを使用して高速陰イオン交換クロマトグラフィーにより、精製した式1Aおよび式1BfOSを分離した。図6は、以下の条件下でのCarboPac登録商標PA200AnalyticalColumnガードカラム:3×50mmを備えた3×250mmCarboPacPA100の溶出プロファイルを示す:流速:0.5mL/分;溶離系、100mM水酸化ナトリウム中50mM酢酸ナトリウム;検出モード、パルス電流測定、四倍波形、Au電極;周囲カラム温度を約30°Cに設定した図6A。上で概要を述べたのと同じ条件下で、セミ分取PA100カラム9×250mmおよびフラクションコレクターDIONEXUltiMate3000を使用して、約0.5nmolの式1Aと式1Bの混合物図6Aあるいは分離後の式1B図6Bおよび式1A図6CのいずれかをHPAEC/PADにより解析した。式1Aまたは式1Bのいずれかを含む分画を、等モル両の0.2MHClで中和し、-20°Cで保管した。表1に概要を述べた式1Aおよび式1Bの観測質量に対応する、精製後の精製した式1A図6Dおよび式1B図6Eのエレクトロスプレーイオン化質量分析ESI-MSにより得られたスペクトル。実施例6:式1Aおよび式1BとBSAとの結合還元的アミノ化により、実施例5で調製した精製および中和した、式1Aおよび1B化合物をBSAに結合させたGildersleeveJC.、BioconjugChem.2008参照。ウシ血清アルブミンBSA;2μLの150mg/mL溶液;分画V、ホウ酸ナトリウム5.5μLの400mM溶液、pH8.5、硫酸ナトリウム3.7μLの3M溶液、50°C、オリゴ糖式1Aもしくは式1B7.0μLの15当量の20mM溶液、H2O1.4μLおよびシアノ水素化ホウ素ナトリウム2.2μLの3M溶液の混合物を、加熱した蓋をして、56°Cで96時間、PCRサーマルサイクラー中、200μLのPCRチューブ中でインキュベートした。反応物をH2Oで100μLの最終容積に希釈し、500μlの透析チューブMWCO10000に移し、H2O2.5Lに対して3回透析した。図7は、式1Aおよび式1BとBSAの結合を示す。糖複合体を12.5PAGEにより分離しA、アルカリホスファターゼと結合した市販のWGA-レクチンを使用してウエスタンブロッティングにより監視したB。1レーン、400ngBSA分画V;2レーン、400ngのBSA分画Vに連結した式1B;3レーン、400ngのBSA分画Vに連結した式1B。分子量マーカーKDaのMWを左に示す。実施例7:式1Aまたは式1B-BSA複合体によるウサギ免疫化6週間免疫化プロトコル承認された動物実験委員会プロトコル第717号を使用して、2mgの実施例6で調製した糖複合体化合物の各々でニュージーランドホワイトウサギを免疫化した。フロイント完全アジュバント抗原と1:1の比率を使用した2.0mgの抗原の初回皮下注射3部位、各部位に0.5mlを注射した後、フロイント不完全アジュバント抗原と1:1の比率と混合した2.0mgの式1A-BSA複合体および式1B-BSA複合体の各々のブースター投与を、4週間後に皮下に行った3部位、各部位に0.5mlを注射した。6週間後、血液試料を氷上で60分間冷却した後、10.000×gで20分間遠心分離することにより、各動物の5ml血液試料から血清を調製した。カンピロバクター全細胞可溶化液を使用したウエスタンブロッティングにより、式1Aおよび式1B特異的抗体の産生について、個々の血清を解析した図8。図8は、単一BSA-糖複合体に対して産生した抗血清による免疫ブロットを示す:カンピロバクタージェジュニ11168野生型1レーン、カンピロバクタージェジュニ11168pglB変異株2レーンまたはカンピロバクターフィタスフィタス3レーンのいずれかからの120μgの全細胞可溶化液を、12.5SDS-PAGEにアプライした。PVDF膜への転写後、固定化タンパク質を、ABSA-式1B化合物で免疫化したウサギから得た1:2000希釈の血清試料SZR-1およびBBSA-式1A化合物で免疫化したウサギの血清SZR-3でプローブした。分子量マーカーKDaのMWを左に示す。実施例8:式1Aおよび式1B化合物はN結合している。細胞を、MHブロス中、微好気性条件下で培養し、遠心分離により収集し、50mMトリス-HCl、pH7.2中で2回洗浄した。ペレットを凍結乾燥し、1.5mlのLobindチューブEppendorfに入れた。ペレット10mgを、150ユニットのBenozanaseの存在下で1ml氷冷トリス-HClpH7.5に再懸濁し、ボルテックスして再懸濁し、氷上に保った。超音波処理間に氷上で1分間を入れて、30秒で6回後、4°C、20000×gで30分間の遠心分離により、細胞片を除去した。上清をLoBindEppendorfチューブに回収し、凍結乾燥した。記載のように試料処理、糖ペプチド富化および質量分析を適用したScottNE等MolecularandCellularProteomics、2010。カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターフィタスベネレアリスおよびカンピロバクターコンサイサスについて、タンパク質分解細胞可溶化液から得られるポリペプチド中に位置するアスパラギンにN結合した式1Aおよび式1Bを同定した表3。カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターフィタスベネレアリスおよびカンピロバクターコンサイサスから糖ペプチドを単離および同定し、結果を表3に示す。その全てのグリカン部分は、式1Aまたは1Bの化合物を含んでいた。式1Aおよび式1BとN結合していると同定されたタンパク質のリスト。多重反応モニタリングMRM質量分析により、式1Aおよび式1Bについての単一ピーク面積を測定した。図9A~図9Fは、以下のように、式1Aおよび式1B化合物が同じペプチドとN結合していることを示すMSスペクトルを示している。9Aトリプシン分解したHILIC-LC富化ペプチドのMSスペクトル前駆体イオンスキャン;B対応するイオンの相対ピーク面積の定量化;C炭水化物部分のMS/MS、Dm/zイオン968.44545のペプチド部分のMS/MS;9E炭水化物部分のMS/MSおよび9Fm/zイオン982.12069のペプチド部分のMS/MS。実施例9式1Aおよび1Bは、カンピロバクター細胞表面上に提示される。カンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリスおよびカンピロバクタージェジュニの細胞を、微好気性条件下で18~24時間MHプレートで培養した。細胞を2mlのMHブロスとともにプレートから収集し、氷上で10分間冷却し、6000×gで5分間遠心分離した。さらなる標識化および予冷却した4°C溶液を使用した洗浄ステップのために細胞を氷上に保った。細胞を、2ml洗浄緩衝液50mMリン酸カリウム、100mMNaClで2回洗浄した。非特異的結合を防ぐために、細胞を30分間洗浄緩衝液中1脱脂乳でブロックした。一次抗体0.5脱脂乳を含む洗浄緩衝液に1:1000希釈を30分間アプライした。細胞を、2ml洗浄緩衝液で3回洗浄した。蛍光標識二次抗体抗ウサギ-IgG-Alexa-Flour546、0.5脱脂乳を含む洗浄緩衝液に1:100希釈を30分間アプライし、細胞を洗浄緩衝液中で4回洗浄した。OptronicsMacroFireDigitalCameraLM-MFCCDを備えたLeicaDMRXAUprightMicroscopeを使用して細胞表面標識を監視した。同一のソフトウェア設定で各写真を撮影した。構造1を産生するカンピロバクタージェジュニが陰性対照となった。図10は、一次抗血清および蛍光タグ二次抗体として10A、SZR-1抗式1Bまたは10B、SZR-3抗式1Aでプローブしたカンピロバクターフィタスフィタス、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリスおよびカンピロバクタージェジュニ陰性対照の全細胞の蛍光顕微鏡法画像を示している。図11は、式1Aもしくは式1Bのいずれかに対して産生した抗血清による、またはカンピロバクタージェジュニのN-グリカンを標的にする抗血清構造1、hR6は、Schwarz等、NatureChemicalBiology、2010に記載されたによる免疫ブロットを示している。90μgのカンピロバクターフィタスフィタス1レーン、カンピロバクターフィタスベネレアリス2レーン、カンピロバクターコンサイサス3レーン、カンピロバクターハイオインテスティナリス4レーンおよびカンピロバクタージェジュニ111685レーンを、12.5SDS-PAGEにアプライした。PVDF膜への転写後、固定化タンパク質を、ABSA-式1B化合物で免疫化したウサギから得た1:500希釈の血清試料SZR-1、BBSA-式1A化合物で免疫化したウサギの1:500希釈血清SZR-3、またはCカンピロバクタージェジュニのN-グリカンに対して特異的な1:5000の抗血清hR6でプローブした。分子量マーカーKDaのMWを左に示す。グリカン化合物式1Aおよび式1Bを、種々のグリカン担体ペプチド、脂質に結合させることができる。得られた化合物を使用して、式1Aおよび式1Bを提示する細菌種による感染に対して保護的なそれぞれの構造に対する免疫応答を刺激することができる。産生した抗血清/抗体を、例えば、感染した家畜特に、カンピロバクターフィタスベネレアリスウシ中のカンピロバクターフィタスベネレアリスもしくはカンピロバクターフィタスフィタスを検出する、またはヒト病原性カンピロバクター株例えば、カンピロバクターコンサイサス、カンピロバクターハイオインテスティナリス、カンピロバクターウレオリチカスを検出するための診断として使用することができるすなわち、表面上に固定して。前記抗血清/抗体を、任意の体液または分泌物中の化合物を検出するために使用することができる。例えば、動物中に存在し得るカンピロバクターフィタスベネレアリス感染症を検出するために、式1のグリカンを認識する抗体を使用して雄ウシ精液を試験することができるだろう。本発明の化合物は、カンピロバクターフィタスベネレアリス、カンピロバクターフィタスフィタスおよび本明細書に記載するグリカンが生まれつき備わっている他のカンピロバクター種に対して、動物、特に家畜を免疫化するために使用することができる。免疫化は、群の生殖力および健康の改善のために、個々の動物における、または群全体基準での、疾患の治療または予防の形をとることができる。式1のグリカンが生まれつき備わっているカンピロバクター種の範囲において、本明細書に記載する化合物を、ヒト中の前記生物による感染症を治療または予防するためのワクチンを調製するために上記と同様に使用することができる。同様に、前記化合物に対して産生した抗血清または抗体を使用して、同様の診断機能をヒトで得ることができる。同様に、バクテリオファージまたはその受容体結合タンパク質などの他の治療により、この化合物を標的化することができる。本発明は、その種々の実施形態を通して記載されてきた。本発明はこのような実施形態に範囲を限定されないことが当業者により理解されるだろう。逆に、本発明の全範囲は、その特許請求の範囲を含み、特許明細書に基づいて当業者に理解されるであろう修正、変形および代替実施形態を含む、この特許明細書全体を包含し、これを参照することにより認識されるだろう。