"任意のペプチドのコード核酸を挿入するためのクローニング領域、ペプチドタグのコード核酸および前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーのコード核酸を有することを特徴とする、前記任意のペプチドのコード核酸、前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物と、前記任意のペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物との複合体を形成するための核酸構築物。前記ペプチドタグが、ヒスチジンタグである、請求項1記載の核酸構築物。前記クローニング領域に挿入される前記任意のペプチドのコード核酸、前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物を転写可能であり、前記任意のペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物を翻訳可能である、請求項1記載の核酸構築物。前記核酸構築物が、ベクターである、請求項1または2記載の核酸構築物。前記ベクターが、コールドショック発現系のベクターである、請求項4記載の核酸構築物。前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸が、DNAである、請求項1から4のいずれか一項に記載の核酸構築物。前記ペプチドタグが、ヒスチジンタグであり、前記アプタマーが、下記a、b、cまたはdのいずれかの核酸である、請求項1から6のいずれか一項に記載の核酸構築物。a配列番号17で表わされる塩基配列を含む核酸GGUNnAYUmGGH配列番号17ここで、Nは、A、G、C、UまたはTを表わし、Nnのnは、前記Nの個数であって、1~3の整数を表わし、Yは、U、TまたはCを表わし、Umのmは、前記Uの個数であって、1~3の整数を表わし、Hは、U、T、CまたはAを表わす。b前記aの塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記ヒスチジンタグに結合可能である核酸c配列番号18で表わされる塩基配列を含む核酸GGCGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号18d前記cの塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記ヒスチジンタグに結合可能である核酸前記aの核酸が、配列番号89~104のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸、配列番号1~16のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸、配列番号105~114、配列番号116~124および配列番号127~146のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸、配列番号26~35、配列番号37~45、配列番号65~68、配列番号19~25および配列番号48~56のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸、配列番号2、12、14、15および55のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸、または、配列番号158~2302および配列番号2303~2312のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸である、請求項7記載の核酸構築物。前記aの核酸が、配列番号147で表わされる塩基配列を含む核酸である、請求項7記載の核酸構築物。GGUNnAYUmGGHGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号147ここで、Nは、A、G、C、UまたはTを表わし、Nnのnは、前記Nの個数であって、1~3の整数を表わし、Yは、U、TまたはCを表わし、Umのmは、前記Uの個数であって、1~3の整数を表わし、Hは、U、T、CまたはAを表わす。配列番号147で表わされる塩基配列が、配列番号148で表わされる塩基配列である、請求項9記載の核酸構築物。GGUAUAUUGGCGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号148前記cの核酸が、配列番号2、12、14、15および55のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸である、請求項7記載の核酸構築物。前記ヒスチジンタグにおけるヒスチジン個数が、6~10個である、請求項2から11のいずれか一項に記載の核酸構築物。前記クローニング領域の5’側に、前記ペプチドタグのコード核酸を有し、前記クローニング領域の3’側に、前記アプタマーのコード核酸を有する、請求項1から12のいずれか一項に記載の核酸構築物。さらに、前記T7geneleaderのコード核酸を有する、請求項1から13のいずれか一項に記載の核酸構築物。さらに、前記クローニング領域に前記任意のペプチドのコード核酸が挿入されている、請求項1から14のいずれか一項に記載の核酸構築物。ターゲットに結合可能なペプチドまたはそのコード核酸をスクリーニングするためのスクリーニング用核酸構築物である、請求項1から15のいずれか一項に記載の核酸構築物。任意のペプチドのコード核酸を挿入するためのクローニング領域、ペプチドタグのコード核酸および前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーのコード核酸を有し、前記クローニング領域に前記任意のペプチドのコード核酸が挿入された請求項1から16のいずれか一項に記載の核酸構築物を発現させることを特徴とする、前記任意のペプチドのコード核酸、前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物と、前記任意のペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物との複合体を製造する複合体製造方法。前記ペプチドタグが、ヒスチジンタグである、請求項17記載の複合体製造方法。前記複合体を、invivoで形成させる、請求項17または18記載の複合体製造方法。前記核酸構築物を、invivoで発現させる、請求項17から19のいずれか一項に記載の複合体製造方法。前記核酸構築物を、生細胞内で発現させる、請求項17から20のいずれか一項に記載の複合体製造方法。前記生細胞が、大腸菌である、請求項21記載の複合体製造方法。前記複合体を、invitroで形成させる、請求項17または18記載の複合体製造方法。前記核酸構築物を、invitroで発現させる、請求項17、18または23に記載の複合体製造方法。前記核酸構築物が、ベクターである、請求項17から24のいずれか一項に記載の複合体製造方法。下記A~C工程を含むことを特徴とする、ターゲットに結合可能なペプチドまたは前記ペプチドのコード核酸をスクリーニングするスクリーニング方法。A請求項17から25のいずれか一項に記載の複合体製造方法により複合体を製造する工程B前記複合体と前記ターゲットとを接触させる工程C前記ターゲットに結合した前記複合体を回収する工程前記B工程において、前記ターゲットが、固相に固定化されたターゲットである、請求項26記載のスクリーニング方法。さらに、下記D工程を含む、請求項26または27記載のスクリーニング方法。D前記C工程で回収した複合体における前記任意のペプチドのコード核酸の転写産物を鋳型として、前記任意のペプチドのコード核酸を合成する工程前記D工程において、逆転写-ポリメラーゼチェーンリアクションにより、前記任意のペプチドのコード核酸を合成する、請求項28記載のスクリーニング方法。前記D工程で得られた前記任意のペプチドのコード核酸を、請求項1から16のいずれか一項に記載の核酸構築物の前記クローニング領域に挿入し、再度、前記A、BおよびC工程を行う、請求項28または29記載のスクリーニング方法。前記A、B、CおよびD工程を、繰り返し行う、請求項30記載のスクリーニング方法。さらに、前記D工程で得られた前記任意のペプチドのコード核酸の塩基配列を決定する、請求項28から31のいずれか一項に記載のスクリーニング方法。前記任意のペプチドのコード核酸の塩基配列から、前記ターゲットに結合可能な前記任意のペプチドのアミノ酸配列を決定する、請求項32記載のスクリーニング方法。請求項1から16のいずれか一項に記載の核酸構築物を含むことを特徴とする、請求項17から25のいずれか一項に記載の複合体製造方法に使用するための複合体製造用キット。さらに、前記核酸構築物を導入するための生細胞を含む、請求項34記載の複合体製造用キット。請求項1から16のいずれか一項に記載の核酸構築物を含むことを特徴とする、請求項26から33のいずれか一項に記載のスクリーニング方法に使用するためのスクリーニング用キット。さらに、前記核酸構築物を導入するための生細胞を含む、請求項36記載のスクリーニング用キット。そこで、本発明の目的は、ターゲットに結合可能な候補分子を、簡便にスクリーニングするための新たなツールならびにそれを用いた候補分子のスクリーニング方法を提供することにある。本発明の核酸構築物は、任意のペプチドのコード核酸を挿入するためのクローニング領域、ペプチドタグのコード核酸および前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーのコード核酸を有することを特徴とする、前記任意のペプチドのコード核酸、前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物と、前記任意のペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物との複合体を形成するための核酸構築物である。本発明の製造方法は、任意のペプチドのコード核酸を挿入するためのクローニング領域、ペプチドタグのコード核酸および前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーのコード核酸を有し、前記クローニング領域に前記任意のペプチドのコード核酸が挿入された前記本発明の核酸構築物を発現させることを特徴とする、前記任意のペプチドのコード核酸、前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物と、前記任意のペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物との複合体を製造する複合体製造方法である。本発明のスクリーニング方法は、下記A~C工程を含むことを特徴とする、ターゲットに結合可能なペプチドまたは前記ペプチドのコード核酸をスクリーニングする方法である。A前記本発明の複合体製造方法により複合体を製造する工程B前記複合体と前記ターゲットとを接触させる工程C前記ターゲットに結合した前記複合体を回収する工程本発明の複合体製造用キットは、前記本発明の核酸構築物を含むことを特徴とする、前記本発明の複合体製造方法に使用するためのキットである。また、本発明のスクリーニング用キットは、前記本発明の核酸構築物を含むことを特徴とする、前記本発明のスクリーニング方法に使用するためのキットである。本発明の核酸構築物は、転写された前記アプタマーと翻訳された前記ペプチドタグとの結合を利用して、前記融合転写産物と前記融合翻訳産物との複合体を形成できる。前記複合体において、前記融合転写産物は、前記任意ペプチドのコード配列の転写産物を有し、前記融合翻訳産物は、前記任意ペプチドを有する。このため、前記複合体がターゲットに結合した場合、例えば、前記複合体における前記転写産物の同定により、前記ターゲットに結合可能な前記任意ペプチドを同定できる。このように、本発明によれば、本発明の核酸構築物に前記任意ペプチドのコード核酸を挿入して、前記複合体を形成させ、前記ターゲットと結合した複合体を回収するのみで、容易に、前記ターゲットに結合可能なペプチドならびにそのコード核酸を同定できる。したがって、本発明は、例えば、医療分野等において、タ-ゲットに対する結合分子のスクリーニングに、極めて有用なツールならびに方法といえる。本発明において、以下、前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーをタグアプタマーまたはアプタマー、前記アプタマーのコード核酸をタグアプタマーコード核酸またはアプタマーコード核酸ともいう。前記ペプチドタグのコード核酸をペプチドタグコード核酸またはタグコード核酸ともいう。前記クローニング領域に挿入される前記任意のペプチドのコード核酸を任意コード核酸またはランダムコード核酸という。本発明において、アンチセンス鎖は、二本鎖のうち、転写の鋳型となる鎖をいい、センス鎖は、二本鎖のうち、前記アンチセンス鎖の相補鎖であって、転写の鋳型とならない鎖をいう。転写産物は、前記アンチセンス鎖と相補的であるため、前記センス鎖と同じ配列であるTは、Uに代わる。融合転写産物は、例えば、RNAであり、具体的にはmRNAである。融合翻訳産物は、例えば、融合ペプチドであり、融合タンパク質の意味も含む。本発明において、ペプチドは、例えば、2個以上のアミノ酸残基が結合したものである。本発明において、前記ペプチドは、例えば、いわゆるポリペプチドの意味を含み、前記ポリペプチドは、いわゆる前記オリゴペプチドの意味を含む。一般的に、前記オリゴペプチドは、例えば、アミノ酸残基数10個程度以下のペプチドである。なお、本発明において、ペプチドのアミノ酸残基数は、制限されない。本発明において、5’側は、上流側、3’側は、下流側ともいう。<核酸構築物>本発明の核酸構築物は、前述のように、前記任意コード核酸を挿入するためのクローニング領域、前記ペプチドタグコード核酸および前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーのコード核酸を有することを特徴とする、前記任意コード核酸、前記ペプチドタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物と、前記任意ペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物との複合体を形成するための核酸構築物である。本発明の核酸構築物は、例えば、前記クローニング領域に挿入される前記任意コード核酸、前記ペプチドタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物を転写可能であり、前記任意ペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物を翻訳可能である。本発明の核酸構築物は、例えば、一本鎖でもよいし、二本鎖でもよく、後者が好ましい。本発明の説明において、センス鎖またはアンチセンス鎖という用語を使用するが、これは、本発明の核酸構築物を二本鎖に限定するものではない。これらの用語の使用は、例えば、各コード核酸の配列およびこれらの位置関係等を説明する際、転写の鋳型となるアンチセンス鎖として説明するか、その相補鎖として説明するかを明確にするためである。本発明の核酸構築物において、前記クローニング領域と、前記ペプチドタグコード核酸と、前記アプタマーコード核酸との位置関係は、特に制限されない。前記クローニング領域と前記ペプチドタグコード核酸との位置関係は、例えば、センス鎖において、前記クローニング領域の5’側に、前記ペプチドタグコード核酸を有してもよいし、前記クローニング領域の3’側に、前記ペプチドタグコード核酸を有してもよく、好ましくは前者である。また、前記クローニング領域および前記ペプチドタグコード核酸と前記アプタマーコード核酸との位置関係は、特に制限されない。前記アプタマーコード核酸の位置は、例えば、センス鎖において、前記クローニング領域および前記ペプチドタグコード核酸の5’側でもよいし、3’側でもよく、好ましくは後者である。具体例として、前記クローニング領域、前記ペプチドタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸は、例えば、センス鎖において、前記ペプチドタグコード核酸、前記クローニング領域および前記アプタマーコード核酸が、5’側または3’側から、この順序で配置されていることが好ましく、より好ましくは、5’側から、この順序で配置されている。すなわち、本発明の核酸構築物は、例えば、前記クローニング領域の5’側に前記ペプチドタグコード核酸を有し、前記クローニング領域の3’側に前記アプタマーコード核酸を有することが好ましい。また、前記アプタマーコード核酸は、例えば、転写終結点または転写終結点近傍のステムループ構造に含まれることが好ましい。本発明の核酸構築物において、前記クローニング領域は、例えば、制限酵素の認識部位を有していることが好ましい。前記制限酵素の認識部位は、何ら制限されず、種々の制限酵素の認識部位に基づいて設計できる。本発明の核酸構築物は、前記クローニング領域に前記任意コード核酸を挿入する際、例えば、1箇所のみを切断して、前記任意コード核酸を挿入してもよいし、複数箇所を切断して、前記任意コード核酸を挿入してもよい。後者の場合、前記クローニング領域は、例えば、複数箇所の切断により、その部分配列または全配列が除去されてもよい。すなわち、前記クローニング領域に前記任意コード核酸を挿入する際、例えば、複数箇所を切断して、その部分配列または全配列を除去し、前記任意コード核酸を挿入してもよい。このような場合、前記クローニング領域は、例えば、stuffer配列を有することが好ましい。前記stuffer配列の塩基配列は、特に制限されない。本発明の核酸構築物において、前記クローニング領域に挿入される前記任意コード核酸は、何ら制限されない。前記任意コード配列は、例えば、ランダムに設計した塩基配列でもよいし、目的のアミノ酸配列をコードする塩基配列でもよい。具体的には、例えば、cDNAライブラリー、ランダムな塩基配列を有するランダムDNAライブラリー等の核酸ライブラリーがあげられる。前記任意コード核酸の長さは、特に制限されず、例えば、3の倍数の塩基長であり、下限は、例えば、12塩基長、好ましくは21塩基長、より好ましくは42塩基長、さらに好ましくは60塩基長であり、上限は、例えば、3000塩基長、好ましくは501塩基長、より好ましくは120塩基長であり、その範囲は、例えば、21~3000塩基長、好ましくは42~501塩基長、より好ましくは60~120塩基長である。前記任意コード核酸のライブラリーを作成して、これを前記核酸構築物に挿入する場合、前記任意コード核酸は、例えば、ライブラリー内で共通する共通配列と、ライブラリー内で異なるランダム配列とを有することが好ましい。前記任意コード核酸が前記ランダム配列を有する場合、前記ランダム配列の長さは、例えば、21~180塩基長であり、好ましくは39~120塩基長であり、より好ましくは60~99塩基長である。前記任意コード核酸として、ランダムな塩基配列を有する前記核酸ライブラリーを挿入する場合、前記ランダムな塩基配列は、例えば、その配列途中において、終止コドンの出現確率が低くなるように設計することが好ましい。このため、センス鎖における前記ランダムな塩基配列は、例えば、コドンの3番目に当たる塩基をA以外の塩基とすることが好ましく、具体的には、コドンの配列をNNKとすることが好ましい。ここで、Nは、A、G、C、TまたはUであり、Kは、G、TまたはUである。さらに、終始コドンの出現を防ぐため、センス鎖における前記ランダムな塩基配列は、例えば、コドンの1番目に当たる塩基をT以外の塩基とすることもでき、具体的には、コドンの配列をVNKとすることができる。ここで、Vは、A、GまたはCである。本発明の核酸構築物は、例えば、使用前から、前記クローニング領域に、前記任意コード核酸が挿入されていてもよいし、使用時において、前記クローニング領域に、前記任意コード核酸を挿入してもよい。前者の場合、前記任意コード核酸は、例えば、前記任意ペプチドのアミノ酸配列に従った読み枠となるように配置されており、また、後者の場合、前記任意コード核酸は、例えば、前記任意ペプチドのアミノ酸配列に従った読み枠となるように配置される。前記任意コード核酸は、例えば、開始コドンを含むことが好ましい。また、例えば、前記クローニング領域に前記任意コード核酸が挿入された際に、前記任意コード核酸の5’側に隣接して前記開始コドンが配置されるように、前記クローニング領域が開始コドンを有してもよい。前記ペプチドタグコード核酸の3’側に、前記クローニング領域を有する場合、前記任意コード核酸は、例えば、終止コドンを有することが好ましい。具体例として、例えば、センス鎖において、5’側から、前記ペプチドタグコード核酸、前記クローニング領域および前記アプタマーコード核酸が、この順序で配置されている場合、前記アプタマーコード核酸の翻訳を防止できることから、前記任意コード核酸は、前述のように終止コドンを有することが好ましい。前記任意コード核酸における終止コドンの位置は、例えば、前記任意ペプチドのC末端アミノ酸残基に対するコドンの3’側に隣接していることが好ましい。これによって、例えば、前記任意ペプチドが翻訳された段階で、翻訳を終了できる。また、例えば、前記クローニング領域に前記任意コード核酸が挿入された際に、前記任意コード核酸の3’側に隣接して前記終止コドンが配置されるように、前記クローニング領域が終止コドンを有してもよい。一方、前記ペプチドタグコード核酸の5’側に、前記クローニング領域を有する場合、前記任意コード核酸は、例えば、終止コドンを有さないことが好ましい。具体例として、例えば、前記センス鎖において、5’側から、前記クローニング領域、前記ペプチドタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸が、この順序で配置されている場合、前記任意コード核酸は、前記ペプチドタグコード核酸の翻訳を効率良く行うため、終止コドンを含まないことが好ましい。本発明において、前記ペプチドタグの種類は、特に制限されず、また、前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーの種類も、特に制限されず、両者が結合可能であればよい。前記ペプチドタグとそれに結合可能なアプタマーに設定することで、本発明の核酸構築物により、前記融合転写産物および前記融合翻訳産物が生成された際、前記ペプチドタグと前記アプタマーとの結合により、前記複合体を形成できる。本発明において、ペプチドタグは、例えば、分子の目印として、前記分子に結合または付加させるペプチドを意味する。本発明において、ペプチドタグに結合可能であるは、例えば、前記ペプチドタグに対する結合能を有している、または、前記ペプチドタグに対する結合活性ペプチドタグ結合活性を有しているということもできる。前記アプタマーと前記ペプチドタグとの結合は、例えば、表面プラズモン共鳴分子相互作用解析等により決定でき、前記決定には、例えば、ビアコアX等の装置を使用できる。前記アプタマーの前記ペプチドタグに対する結合活性は、例えば、前記アプタマーと前記ペプチドタグとの解離定数で表わすことができる。本発明において、前記アプタマーの解離定数は、特に制限されない。前記アプタマーは、例えば、前記ペプチドタグに特異的に結合可能であることが好ましく、また、前記ペプチドタグに対する結合力に優れることが好ましい。前記アプタマーは、前記ペプチドタグに対する結合定数KDが、例えば、1×10-9mol/L以下であることが好ましく、より好ましくは、5×10-10mol/Lであり、さらに好ましくは1×10-10mol/Lである。前記ペプチドタグアプタマーは、例えば、単独の前記ペプチドタグに結合する他、前記ペプチドタグを含む融合ペプチドに、前記ペプチドタグを介して結合可能である。前記融合ペプチドは、例えば、N末端側に前記ペプチドタグを含む融合ペプチド、C末端側に前記ペプチドタグを含む融合ペプチド等があげられ、さらに、他のペプチドを含んでもよい。前記ペプチドタグは、例えば、ヒスチジンタグ、FLAGタグ、Xpressタグ、GSTタグ、抗体Fc領域タグ等があげられ、中でもヒスチジンタグが好ましい。前記ペプチドタグの長さは、特に制限されず、例えば、6~330個が好ましく、または、6~30個が好ましく、より好ましくは6~15個であり、さらに好ましくは8~15個である。本発明の核酸構築物において、前記ペプチドタグコード核酸は、例えば、前記ペプチドタグのアミノ酸配列に従った読み枠となるように配置される。また、本発明の核酸構築物において、前記ペプチドタグコード核酸と前記任意コード核酸は、例えば、翻訳された際に、前記任意ペプチドに前記ペプチドタグが付加されるように配置される。翻訳された際、前記ペプチドタグは、例えば、前記任意ペプチドに、直接付加されてもよいし、ペプチド等のリンカーを介して間接的に付加されてもよい。本発明において、以下、ヒスチジンをHis、ヒスチジンタグをHisタグ、前記Hisタグのコード核酸をHisタグコード核酸ともいう。また、前記Hisタグに結合可能なアプタマーをHisタグアプタマーまたはアプタマー、前記Hisタグアプタマーのコード核酸をHisタグアプタマーコード核酸またはアプタマーコード核酸ともいう。前記Hisタグは、通常、複数個の連続するHis、すなわち、Hisペプチドを意味する。本発明において、前記Hisタグは、例えば、複数個のHisが連続したHisペプチドのみからなるペプチドでもよいし、前記Hisペプチドを含むペプチド、すなわち、前記HisペプチドのN末端側およびC末端側の少なくとも一方に、さらに付加配列を有してもよい。前記付加配列は、例えば、1個のアミノ酸残基でもよいし、2個以上のアミノ酸残基からなるペプチドでもよい。本発明の核酸構築物において、前記Hisタグコード核酸がコードする前記Hisタグの長さは、特に制限されない。前記Hisタグのアミノ酸残基数は、例えば、6~30個であり、好ましくは6~15個であり、より好ましくは8~15個である。前記HisタグにおけるHisペプチドのヒスチジンの個数は、例えば、6~10個が好ましく、より好ましくは6~8個である。前記Hisタグコード核酸の配列は、特に制限されず、Hisペプチドをコードする配列以下、Hisペプチドコード配列というを有していればよく、具体的には、Hisのコドンを連続して有していればよい。また、前記Hisタグは、前述のように、Hisペプチドの他に、さらに、前記付加配列を有してもよい。このため、前記Hisタグコード核酸は、例えば、前記付加配列をコードする配列以下、付加コード配列というを、前記Hisペプチドコード配列の5’側および3’側の少なくとも一方に有してもよい。前記付加コード配列は、特に制限されない。具体例として、前記Hisペプチドコード配列の5’側における前記付加コード配列は、例えば、開始コドンを含む配列があげられる。前記開始コドンを含む配列は、例えば、前記開始コドンのみでもよいし、前記開始コドンと、3の倍数の塩基長の配列とを有してもよい。後者の場合、例えば、前記3の倍数の塩基長の配列は、例えば、1以上のアミノ酸残基をコードする配列であり、前記開始コドンの3’側に隣接している。また、前記Hisペプチドコード配列の3’側における前記付加コード配列は、例えば、3の倍数の塩基長の配列が好ましい。中でも、前記Hisタグコード核酸の5’側に、前記クローニング領域を有する場合、例えば、前記3’側の前記付加コード配列は、終止コドンを有することが好ましい。具体例として、例えば、センス鎖において、5’側から、前記クローニング領域、前記Hisタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸が、この順序で配置されている場合、前記アプタマーコード核酸の翻訳を防止できることから、前述のように終止コドンを有することが好ましい。一方、前記Hisタグコード核酸の3’側に、前記クローニング領域を有する場合、前記3’側の前記付加コード配列は、終止コドンを有さないことが好ましい。具体例として、例えば、前記センス鎖において、5’側から、前記Hisタグコード核酸、前記クローニング領域および前記アプタマーコード核酸が、この順序で配置されている場合、前記3’側の前記付加コード配列は、前記クローニング領域に挿入される前記任意コード核酸の翻訳を効率良く行うため、終止コドンを含まないことが好ましい。本発明の核酸構築物において、前記アプタマーコード核酸は、特に制限されず、前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーをコードする核酸であればよい。前記アプタマーコード核酸がコードするアプタマーの具体例は、後述する。本発明の核酸構築物において、前述のように、前記ペプチドタグコード核酸および前記クローニング領域に挿入される前記任意コード核酸は、それぞれ、開始コドンを有することが好ましく、例えば、5’側に位置するいずれか一方のコード核酸のみが開始コドンを有してもよい。本発明の核酸構築物は、例えば、2つ以上のペプチドタグコード核酸を有してもよい。この場合、1つのペプチドタグコード核酸は、前述した、前記アプタマーが結合可能なペプチドタグのコード核酸である。このペプチドタグコード核酸を、以下、主ペプチドタグコード核酸といい、このコード核酸でコードされるペプチドタグを主ペプチドタグという。前記主ペプチドタグおよび前記主ペプチドタグコード核酸は、前述のような前記ペプチドタグおよび前記ペプチドタグコード核酸があげられ、好ましくは、前記Hisタグと前記Hisタグコード核酸である。他方、本発明の核酸構築物において、前記主ペプチドタグコード核酸以外のペプチドタグコード核酸を、以下、副ペプチドタグコード核酸といい、このコード核酸でコードされるペプチドタグを副ペプチドタグという。前記副ペプチドタグおよび前記副ペプチドタグコード核酸は、特に制限されず、例えば、T7gene10leaderおよびT7gene10leaderのコード配列があげられる。本発明の核酸構築物が、前記主ペプチドタグコード配列と前記副ペプチドタグコード配列とを有する場合、本発明の核酸構築物の転写および翻訳により、例えば、前記主ペプチドタグコード核酸、前記副ペプチドタグコード核酸、前記任意コード核酸および前記アプタマーコード核酸を含む塩基配列の融合転写物と、前記主ペプチドタグ、前記副ペプチドタグおよび前記任意ペプチドを含む融合翻訳産物との複合体が形成される。前記副ペプチドタグコード核酸の位置は、特に制限されず、例えば、センス鎖において、前記主ペプチドタグコード核酸と隣接していることが好ましく、前記主ペプチドタグコード核酸の5’側および3’側のいずれに配置されてもよく、より好ましくは、前記主ペプチドタグコード核酸の3’側である。具体例として、本発明の核酸構築物は、例えば、前記主ペプチドタグコード核酸として前記Hisタグコード核酸を有する他に、さらに、前記副ペプチドタグコード核酸を有してもよい。この場合、本発明の核酸構築物の転写および翻訳により、例えば、前記Hisタグコード核酸、前記副ペプチドタグコード核酸、前記任意コード核酸および前記アプタマーコード核酸を含む塩基配列の融合転写物と、前記Hisタグ、前記副ペプチドタグおよび前記任意ペプチドを含む融合翻訳産物との複合体が形成される。前記副ペプチドタグは、例えば、T7gene10leaderが好ましく、本発明の核酸構築物は、前記副ペプチドタグコード核酸として、T7gene10leaderのコード配列を有することが好ましい。前記副ペプチドタグコード核酸の位置は、特に制限されず、例えば、センス鎖において、前記Hisタグコード核酸と隣接していることが好ましく、前記Hisタグコード核酸の5’側および3’側のいずれに配置されてもよく、より好ましくは、前記Hisタグコード核酸の3’側である。本発明の核酸構築物は、例えば、さらに、リンカーをコードする配列以下、リンカーコード配列というを有してもよい。前記リンカーは、例えば、1個のアミノ酸残基でもよいし、2個以上のアミノ酸残基からなるペプチドでもよい。前記リンカーコード配列の位置は、特に制限されず、例えば、前記ペプチドタグコード核酸と、前記クローニング領域もしくは挿入された前記任意コード核酸または前記アプタマーコード核酸との間、前記クローニング領域もしくは挿入された前記任意コード核酸と前記アプタマーコード核酸との間等があげられる。本発明の核酸構築物を用いて転写および翻訳を行った際、前述のように、転写により生成される前記アプタマーコード核酸の転写産物RNAアプタマーは、その配列情報に基づいて、ペプチドに翻訳されないことが望ましい。そこで、本発明の核酸構築物は、例えば、さらに、前記アプタマーの翻訳を防止するための配列を有することが好ましい。前記アプタマーの翻訳防止用の配列は、例えば、前述のような終止コドンがあげられる。前記アプタマーの翻訳防止用の配列は、例えば、センス鎖において、前記ペプチドタグコード核酸および前記任意コード核酸の3’側に前記アプタマーコード核酸が配置されている場合、前記両者と前記アプタマーコード核酸との間に、配置されていることが好ましい。本発明の核酸構築物は、例えば、ヌクレオシドから構成され、具体的には、ヌクレオシドを含むヌクレオチド残基から構成されることが好ましい。前記ヌクレオシドは、例えば、リボヌクレオシドおよびデオキシリボヌクレオシド等があげられる。本発明の核酸構築物は、例えば、リボヌクレオシドとデオキシヌクレオシドのいずれか一方から構成されてもよいし、両方を含んでもよい。本発明の核酸構築物は、例えば、デオキシリボヌクレオシドから構成されるDNAであることが好ましい。本発明の核酸構築物は、塩基として、例えば、天然塩基非人工塩基、非天然塩基人工塩基を含んでもよい。前記天然塩基は、例えば、A、C、G、T、Uおよびこれらの修飾塩基があげられる。前記修飾は、例えば、メチル化、フルオロ化、アミノ化、チオ化等があげられる。前記非天然塩基は、例えば、2’-フルオロピリミジン、2’-O-メチルピリミジン等があげられ、具体例としては、2’-フルオロウラシル、2’-アミノウラシル、2’-O-メチルウラシル、2-チオウラシル等があげられる。本発明の核酸構築物は、核酸として、天然核酸、非天然核酸を含んでもよい。前記天然核酸は、A、C、G、T、Uおよびこれらの修飾塩基を有するヌクレオチド残基があげられる。前記修飾は、例えば、前述と同様である。前記非天然核酸は、例えば、2’-メチル化-ウラシルヌクレオチド残基、2’-メチル化-シトシンヌクレオチド残基、2’-フルオロ化-ウラシルヌクレオチド残基、2’-フルオロ化-シトシンヌクレオチド残基、2’-アミノ化-ウラシルヌクレオチド残基、2’-アミノ化-シトシンヌクレオチド残基、2’-チオ化-ウラシルヌクレオチド残基、2’-チオ化-シトシンヌクレオチド残基等があげられる。本発明の核酸構築物は、例えば、PNAペプチド核酸、LNALockedNucleicAcid等を含んでもよい。本発明の核酸構築物は、例えば、ベクターが好ましい。前記ベクターを、以下、発現ベクターともいう。前記発現ベクターは、例えば、ベクターの基本骨格に、前記クローニング領域、前記ペプチドタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸を挿入することで構築できる。前記ベクターの基本骨格は、特に制限されず、例えば、従来のベクターが使用できる。以下、前記ベクターの基本骨格を、基本ベクターという。前記基本ベクターが、例えば、前記クローニング領域および前記ペプチドタグコード核酸を有している場合、所望の部位に、前記アプタマーコード核酸を挿入することで、前記発現ベクターを構築できる。前記基本骨格となる基本ベクターは、例えば、プラスミドベクター、ウイルスベクター等があげられる。前記プラスミドベクターは、例えば、pColdシリーズ登録商標、タカラバイオ社、pETシリーズMerck社、Invitrogen社他、pRSETシリーズInvitrogen社、pBADシリーズInvitrogen社、pcDNAシリーズInvitrogen社、pEFシリーズInvitrogen社、pBR322、pBR325、pUC118、pUC119等の大腸菌由来プラスミドベクター;pUB110、pTP5等の枯草菌由来のプラスミドベクター;YEp13、YEp24、YCp50等の酵母由来のプラスミドベクター等があげられる。また、前記ウイルスベクターは、例えば、Charon4A、Charon21A、EMBL3、EMBL4、λgt10、λgt11、λZAP等のλファージベクター;M13KE、pCANTAB5E等の繊維状ファージベクター;T7Selectシリーズ等のT7ファージベクター;レトロウイルス、ワクシニアウイルス、アデノウイルス等の動物DNAウイルスベクターまたはRNAウイルスベクター;バキュロウイルス等の昆虫ウイルスベクター;植物ウイルスベクター等があげられる。これらの基本ベクターの中でも、例えば、コールドショック発現系のベクターであるpColdが好ましい。このようなベクターによれば、例えば、大腸菌等の生細胞中で発現されるペプチドの不溶化を防止して、可溶化を促進できるため、発現したペプチドの回収が容易になる。本発明の核酸構築物は、例えば、前記融合翻訳物が効率良く発現するように、T7プロモーター、コールドショック発現プロモーターcspAプロモーター、trpプロモーター、lacプロモーター、PLプロモーター、tacプロモーター等のプロモーターを有することが好ましい。この他にも、例えば、ターミネーター;エンハンサー等のシスエレメント;ポリアデニル化シグナル;複製起点配列ori;選択マーカー;SD配列、KOZAK配列等のリボソーム結合配列;サプレッサー配列等を有してもよい。前記選択マーカーは、例えば、ジヒドロ葉酸還元酵素遺伝子、アンピシリン耐性遺伝子、ネオマイシン耐性遺伝子等があげられる。本発明の核酸構築物において、前記アプタマーコード核酸の配列は、前述のように、前記ペプチドタグに結合可能な前記アプタマーをコードする核酸であればよい。以下に、前記アプタマーとして、前記Hisタグアプタマーを例示するが、これには制限されない。前記Hisタグアプタマーは、前記Hisタグに結合可能であればよく、その配列は、特に制限されない。前記Hisタグアプタマーの解離定数は、特に制限されず、例えば、1×10-9mol/L以下である。一般的に、Hisタグに対する抗体の解離定数Kdは、1×10-9mol/Lを超えることから、抗体よりも優れた結合性を有している。前記Hisタグアプタマーの解離定数は、好ましくは、5×10-10mol/L以下であり、さらに好ましくは、1×10-10mol/L以下である。前記Hisタグアプタマーは、例えば、単独のHisタグに結合する他、Hisタグを含む融合ペプチドに、前記Hisタグを介して結合可能である。前記融合ペプチドは、例えば、N末端側にHisタグを含む融合ペプチド、C末端側にHisタグを含む融合ペプチド等があげられ、さらに、他のペプチド断片を含んでもよい。前記Hisタグアプタマーの具体例を以下に示す。本発明において、前記アプタマーは、これらの例には制限されない。以下に示す前記Hisタグアプタマーは、例えば、解離定数が1×10-9mol/L以下のアプタマーであり、一般的な抗体よりも、Hisタグに対して優れた結合性を有している。以下に示す配列は、前記Hisタグアプタマーの配列である。前記Hisタグアプタマーのコード核酸の配列は、例えば、以下のHisタグアプタマーの配列に対して、相補的または相同的であり、且つ、UがTに代わった配列である。前記Hisタグアプタマーは、例えば、下記a、b、cまたはdのいずれかの核酸があげられる。a配列番号17で表わされる塩基配列を含む核酸GGUNnAYUmGGH配列番号17ここで、Nは、A、G、C、UまたはTを表わし、Nnのnは、前記Nの個数であって、1~3の整数を表わし、Yは、U、TまたはCを表わし、Umのmは、前記Uの個数であって、1~3の整数を表わし、Hは、U、T、CまたはAを表わす。b前記aの塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸c配列番号18で表わされる塩基配列を含む核酸GGCGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号18d前記cの塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸前記aのHisタグアプタマーは、配列番号17で表わされる塩基配列を含む核酸であればよい。以下、配列番号17で表わされる塩基配列を、結合モチーフ配列ともいう。配列番号17で表わされる結合モチーフ配列において、Nは、A、G、C、UまたはTを表わし、A、G、CまたはUが好ましく、Nnのnは、前記Nの個数であって、1~3の整数を表わし、Yは、U、TまたはCを表わし、UまたはCが好ましく、Umのmは、前記Uの個数であって、1~3の整数を表わし、Hは、U、T、CまたはAを表わし、U、CまたはAが好ましい。前記結合モチーフ配列は、後述する配列番号1~16で表わされる塩基配列等に共通して見出されるコンセンサス配列である。前記結合モチーフ配列において、NnにおけるNの個数nは、特に制限されず、例えば、1個N、2個NNまたは3個NNNのいずれであってもよく、Nは、それぞれ同じ塩基でもよいし、異なる塩基でもよい。前記結合モチーフ配列において、UmにおけるUの個数mは、特に制限されず、例えば、1個U、2個UUまたは3個UUUのいずれでもよい。前記aのHisタグアプタマーは、例えば、下記a1~a4の核酸があげられる。前記aのHisタグアプタマーは、例えば、下記a1の核酸があげられる。a1配列番号89~104のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸これらの配列番号で表わされる塩基配列は、それぞれ、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列を有する。前記a1のアプタマーは、例えば、これらの配列番号のうち、いずれの配列番号で表わされる塩基配列からなる核酸でもよいし、いずれの配列番号で表わされる塩基配列を含む核酸でもよい。下記表1に、配列番号89~104で表わされる塩基配列を示す。下記表において、下線部は、配列番号17で表わされる結合モチーフ配列である。以下、下記表1における各アプタマーは、配列の前に示す名称で示すこともある以下、同様。前記a1のHisタグアプタマーは、具体例として、例えば、下記a1-1の核酸があげられる。a1-1配列番号1~16のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸配列番号1~16で表わされる塩基配列は、それぞれ、前述した配列番号89~104で表わされる塩基配列を含む。前記a1-1のアプタマーは、例えば、配列番号1~16のいずれかで表わされる塩基配列からなる核酸でもよいし、いずれかの塩基配列を含む核酸でもよい。下記表2に、配列番号1~16で表わされる塩基配列を示す。下記表2において、下線部が、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列である。以下、本発明において、下記表2における各アプタマーは、配列の前に示す名称で示すこともある以下、同様。前記aのHisタグアプタマーは、この他に、具体例として、例えば、下記a2の核酸があげられる。a2配列番号105~114、配列番号116~124および配列番号127~146のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸これらの配列番号で表わされる塩基配列は、それぞれ、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列を有する。前記a2のアプタマーは、例えば、これらの配列番号のうち、いずれの配列番号で表わされる塩基配列からなる核酸でもよいし、いずれの配列番号で表わされる塩基配列を含む核酸でもよい。下記表3および表4に、配列番号105~114、配列番号116~124、配列番号127~146で表わされる塩基配列を示す。下記表3および表4において、下線部は、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列である。以下、本発明において、下記表3および表4における各アプタマーは、配列の前に示す名称で示すこともある以下、同様。前記a2のHisタグアプタマーは、具体例として、例えば、下記a2-1の核酸があげられる。a2-1配列番号26~35、配列番号37~45、配列番号65~68、配列番号19~25および配列番号48~56のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸配列番号26~35、配列番号37~45、配列番号65~68、配列番号19~25および配列番号48~56で表わされる塩基配列は、それぞれ、前述した配列番号105~114、配列番号116~124および配列番号127~146で表わされる塩基配列を含む。前記a2-1のアプタマーは、例えば、これらの配列番号のうち、いずれの配列番号で表わされる塩基配列からなる核酸でもよいし、いずれの配列番号で表わされる塩基配列を含む核酸でもよい。下記表5および表6に、配列番号26~35、配列番号37~45、配列番号65~68、配列番号19~25および配列番号48~56で表わされる塩基配列を示す。下記表5および表6において、下線部が、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列である。以下、本発明において、下記表5および表6における各アプタマーは、配列の前に示す名称で示すこともある以下、同様。前記aのHisタグアプタマーは、この他に、具体例として、例えば、下記a3の核酸があげられる。a3配列番号147で表わされる塩基配列を含む核酸GGUNnAYUmGGHGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号147配列番号147で表わされる塩基配列において、GGUNnAYUmGGHは、前述した配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列であり、前述の通りである。また、配列番号147で表わされる塩基配列において、GGHGCCUUCGUGGAAUGUCは、後述する配列番号18で表わされる塩基配列ここで、HはCであり、後述の通りである。配列番号18で表わされる塩基配列は、例えば、アプタマーにおいて、ステムループ構造を形成する領域の塩基配列であり、以下、ステムループモチーフ配列ともいう。配列番号147で表わされる塩基配列において、前記結合モチーフ配列の3’末端の3塩基と、前記ステムループモチーフ配列の5’末端の3塩基とは重複している。配列番号147で表わされる塩基配列は、例えば、配列番号148で表わされる塩基配列があげられる。GGUAUAUUGGCGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号148前記a3のHisタグアプタマーは、具体例として、例えば、下記a3-1の核酸があげられる。a3-1配列番号2、12、14、15および55のいずれかで表わされる塩基配列を含む核酸配列番号2、12、14、15および55で表わされる塩基配列は、それぞれ、前述した配列番号147、具体的には、配列番号148で表わされる塩基配列を含む。前記a3-1のアプタマーは、例えば、これらの配列番号のうち、いずれの配列番号で表わされる塩基配列からなる核酸でもよいし、いずれの配列番号で表わされる塩基配列を含む核酸でもよい。下記表7に、配列番号2、12、14、15および55で表わされる塩基配列を示す。下記表7において、下線部が、配列番号17で表わされる塩基配列であり、四角で囲んだ領域が、配列番号18で表わされる塩基配列である。前記bのHisタグアプタマーは、前述のように、前記aの塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸である。1または複数は、特に制限されず、配列番号17で表わされる塩基配列において、例えば、1~5個であり、好ましくは1~4個であり、より好ましくは1~3個であり、さらに好ましくは1個または2個であり、特に好ましくは1個である。また、前記bのアプタマーは、例えば、前述した、前記aのアプタマーで列挙した各配列番号で表わされる塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸でもよい。この場合、1または複数は、特に制限されず、前記塩基配列において、例えば、1~10個であり、好ましくは1~5個であり、より好ましくは1~4個であり、さらに好ましくは1~3個であり、特に好ましくは1個または2個であり、最も好ましくは1個である。また、前記bのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーの全長塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸でもよい。この場合、1または複数は、特に制限されず、前記全長配列において、例えば、1~10個であり、好ましくは1~5個であり、より好ましくは1~4個であり、さらに好ましくは1~3個であり、特に好ましくは1個または2個であり、最も好ましくは1個である。置換、付加または挿入に使用する塩基は、特に制限されず、例えば、A、C、G、UまたはTがあげられ、この他にも、例えば、修飾塩基、人工塩基等があげられる。前記修飾塩基は、例えば、2’-フルオロピリミジン、2’-O-メチルピリミジン等があげられる。また、塩基の置換、付加または挿入は、例えば、ヌクレオシドまたはヌクレオチドを用いてもよいし、デオキシヌクレオシドまたはデオキシヌクレオチドを用いてもよく、この他に、例えば、PNAペプチド核酸、LNALockedNucleicAcid等を用いてもよい。前記bのHisタグアプタマーは、例えば、前記表3および表5に示す塩基配列を含む核酸があげられる。具体例としては、例えば、配列番号115736または配列番号36736で表わされる塩基配列を含む核酸または前記塩基配列からなる核酸があげられる。配列番号36で表わされる塩基配列は、配列番号115で表わされる塩基配列を含む。また、例えば、配列番号1257009および配列番号467009で表わされる塩基配列を含む核酸または前記塩基配列からなる核酸があげられる。配列番号46で表わされる塩基配列は、配列番号125で表わされる塩基配列を含む。前記表3および表5において、これらの塩基配列の二重下線部は、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列に対応し、四角で囲んだ塩基は、配列番号17で表わされる塩基配列と異なる置換塩基である。また、例えば、配列番号1267062および配列番号477062で表わされる塩基配列からなる核酸または前記塩基配列を含む核酸があげられる。前記表3および表5において、これらの塩基配列の二重下線部は、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列に対応し、四角で囲んだ塩基UUのいずれか一方が、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列のAとは異なる置換塩基である。また、例えば、配列番号143AT5-5および配列番号53AT5-5で表わされる塩基配列からなる核酸または前記塩基配列を含む核酸があげられる。前記Hisタグアプタマーは、例えば、下記eまたはfの核酸でもよい。e前記aの塩基配列において、60以上の相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸f前記aの塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸前記eにおいて、前記相同性以下、同一性ともいうは、例えば、70以上、さらに好ましくは80以上、さらに好ましくは90以上、さらに好ましくは95以上、特に好ましくは99以上である。前記相同性は、例えば、BLAST等を用いてデフォルトの条件で計算することにより、算出できる。前記eのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーにおける配列番号17で表わされる塩基配列において、前記相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記eのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーで列挙した前記各配列番号で表わされる塩基配列において、前記相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。また、前記eのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーの全長塩基配列において、前記相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記fにおいて、ストリンジェントな条件下でハイブリダイズするは、例えば、当該技術分野の当業者において、周知のハイブリダイゼーションの実験条件である。具体的には、ストリンジェントな条件は、例えば、0.7~1mol/LのNaCl存在下、60~68°Cでハイブリダイゼーションを行った後、0.1~2倍のSSC溶液を用い、65~68°Cで洗浄することにより同定することができる条件をいう。1×SSCは、150mmol/LのNaCl、15mmol/Lクエン酸ナトリウムからなる。前記fのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーにおける配列番号17で表わされる塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記fのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーで列挙した前記各配列番号で表わされる塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。また、前記fのアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーの全長塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。また、前記Hisタグアプタマーは、例えば、前記aのアプタマーで列挙した各配列の部分配列を含む核酸であり、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記部分配列は、例えば、連続する複数の塩基からなる配列であり、好ましくは、連続する5~40個、より好ましくは8~30個、特に好ましくは10~12個の塩基配列である。つぎに、前記cのアプタマーは、前述のように、配列番号18で表わされる塩基配列を含む核酸である。配列番号18で表わされる塩基配列は、前述のように、例えば、前記アプタマーにおいて、ステムループ構造を形成する領域の塩基配列である。GGCGCCUUCGUGGAAUGUC配列番号18前記cのHisタグアプタマーは、例えば、配列番号2、配列番号12、配列番号14、配列番号15および配列番号55で表わされる塩基配列を含む核酸があげられる。前記cのアプタマーは、例えば、これらの配列番号のうち、いずれの配列番号で表わされる塩基配列からなる核酸でもよいし、いずれの配列番号で表わされる塩基配列を含む核酸でもよい。これらの塩基配列は、前記表7に示す通りである。前記dのHisタグアプタマーは、前述のように、前記cの塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸である。1または複数は、特に制限されず、配列番号18で表わされる塩基配列において、例えば、1~5個であり、好ましくは1~4個であり、より好ましくは1~3個であり、さらに好ましくは1個または2個であり、特に好ましくは1個である。また、前記dのアプタマーは、例えば、前述した、配列番号2、配列番号12、配列番号14、配列番号15および配列番号55で表わされる塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸でもよい。この場合、1または複数は、特に制限されず、前記塩基配列において、例えば、1~10個であり、好ましくは1~5個であり、より好ましくは1~4個であり、さらに好ましくは1~3個であり、特に好ましくは1個または2個であり、最も好ましくは1個である。また、前記dのアプタマーは、前記cのアプタマーの全長塩基配列において、1または複数の塩基が、置換、欠失、付加または挿入された塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸でもよい。この場合、1または複数は、特に制限されず、前記全長配列において、例えば、1~10個であり、好ましくは1~5個であり、より好ましくは1~4個であり、さらに好ましくは1~3個であり、特に好ましくは1個または2個であり、最も好ましくは1個である。前記dのアプタマーは、例えば、配列番号18で表わされる塩基配列により形成されるステムループ構造と実質的に同一のステムループ構造を有することが好ましい。置換、付加または挿入に使用する塩基は、特に制限されず、例えば、A、C、G、UまたはTがあげられ、この他にも、例えば、修飾塩基、人工塩基等があげられる。前記修飾塩基は、例えば、2’-フルオロピリミジン、2’-O-メチルピリミジン等があげられる。また、塩基の置換、付加または挿入は、例えば、ヌクレオシドまたはヌクレオチドを用いてもよいし、デオキシヌクレオシドまたはデオキシヌクレオチドを用いてもよく、この他に、例えば、PNAペプチド核酸、LNALockedNucleicAcid等を用いてもよい。前記dのHisタグアプタマーは、例えば、配列番号13、配列番号65~68、配列番号16、配列番号54および配列番号56で表わされる塩基配列からなる核酸または前記塩基配列を含む核酸等があげられる。これらの塩基配列を、前記表7に示す。前記表7に示す配列番号13、配列番号65~68、配列番号16、配列番号54および配列番号56で表わされる塩基配列において、四角で囲んだ塩基が、配列番号18で表わされるステムループモチーフ配列と比較して、同一部位であり、白抜きで示した塩基が、前記ステムループモチーフ配列と比較して、欠失または置換された部位である。前記表7において、欠失部位は、-で示す。前記dのアプタマーは、例えば、配列番号18で表わされるステムループモチーフ配列において、7番目および11番目のUならびに15番目のAが保存されていることが好ましい。前記Hisタグアプタマーは、例えば、下記gまたはhの核酸でもよい。g前記cの塩基配列において、60以上の相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸h前記cの塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能である核酸前記gにおいて、前記相同性は、例えば、70以上、さらに好ましくは80以上、さらに好ましくは90以上、さらに好ましくは95以上、特に好ましくは99以上である。前記gのアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーにおける配列番号2、配列番号12、配列番号14、配列番号15および配列番号55で表わされる塩基配列において、前記相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記gのアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーで列挙した前記各配列番号で表わされる塩基配列において、前記相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。また、前記gのアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーの全長塩基配列において、前記相同性を有する塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記gのアプタマーは、例えば、配列番号18で表わされる塩基配列により形成されるステムループ構造と実質的に同一のステムループ構造を有することが好ましい。前記hにおいて、ストリンジェントな条件下でハイブリダイズするは、例えば、前述の通りである。前記hのアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーにおける配列番号2、配列番号12、配列番号14、配列番号15および配列番号55で表わされる塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記hのアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーで列挙した前記各配列番号で表わされる塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。また、前記hのアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーの全長塩基配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする塩基配列またはその相補的塩基配列を含み、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記hのアプタマーは、例えば、配列番号18で表わされる塩基配列により形成されるステムループ構造と実質的に同一のステムループ構造を有することが好ましい。また、前記Hisタグアプタマーは、例えば、前記cのアプタマーで列挙した各配列の部分配列を含む核酸であり、且つ、前記Hisペプチドに結合可能な核酸でもよい。前記部分配列は、例えば、連続する複数の塩基からなる配列であり、好ましくは、連続する5~40個、より好ましくは8~30個、特に好ましくは10~12個の塩基配列である。前記アプタマーの一例として、図3に、アプタマーshot47配列番号2、701配列番号1、716配列番号3、714配列番号10および746配列番号9の予想される二次構造の模式図を示す。図3において、白抜きの黒四角で示された配列が、これらのコンセンサス配列であり、配列番号17で表わされる前記結合モチーフ配列である。前記結合モチーフ配列は、図3において、ステムの折れ曲がった部分に位置する。本発明は、これには制限されない。前記アプタマーの一例として、図4に、さらに、RNAアプタマーshot47配列番号2、701配列番号1、714配列番号10および746配列番号9の予想される二次構造の模式図を示す。図4において、文字が白抜きの黒四角で示された配列が、配列番号17で表わされるコンセンサス配列であり、前記コンセンサス配列は、ステムの折れ曲がった部分に位置する。本発明は、これには制限されない。前記形態は、特に制限されず、一例として、例えば、Y領域、X領域およびY’領域を含み、5’末端から前記Y領域、前記X領域および前記Y’領域が連結したアプタマーがあげられる。本形態のアプタマーにおいて、前記X領域が、例えば、前記a~hの核酸に含まれる前記塩基配列を有することが好ましい。具体例として、前記X領域は、例えば、前記表1、表3および表4に列挙したいずれかの配列番号で表わされる塩基配列を有することが好ましい。前記アプタマーは、例えば、前記X領域の5’側上流、すなわち前記Y領域、および、前記X領域の3’側下流、すなわち前記Y’領域の少なくとも一方に、プライマーがアニーリング可能なプライマー配列およびポリメラーゼが認識可能なポリメラーゼ認識配列を有することが好ましい。このように、例えば、プライマー配列およびポリメラーゼ認識配列を有することによって、例えば、プライマーおよびポリメラーゼ等を用いた逆転写反応および/または核酸増幅反応により、前記アプタマーを増幅できる。前記ポリメラーゼ認識配列は、例えば、核酸増幅で使用するポリメラーゼの種類に応じて適宜決定できる。前記ポリメラーゼの認識配列は、例えば、DNA依存性RNAポリメラーゼの認識配列以下、RNAポリメラーゼ認識配列ともいうが好ましく、具体例としては、T7RNAポリメラーゼの認識配列であるT7プロモーター等があげられる。本形態のアプタマーがRNAの場合、例えば、5’末端側の前記Y領域は、前記RNAポリメラーゼ認識配列と前記プライマー配列以下、5’末端側プライマー配列ともいうとを、この順序で有することが好ましい。そして、前記Y領域の3’末端側に、前記X領域が連結されていることが好ましい。さらに、前記X領域の3’末端側に、前記Y’領域が連結され、前記Y’領域が、前記プライマー配列以下、3’末端側プライマー配列ともいうを有することが好ましい。前記RNAにおける前記5’末端側プライマー配列は、例えば、前記RNAを鋳型として合成したDNAアンチセンス鎖の3’末端に対して相補的な配列、つまり、前記アンチセンス鎖の3’末端に結合可能なプライマーと同様の配列であることが好ましい。また、本形態のアプタマーは、例えば、前記Y領域と前記X領域、および、前記X領域と前記Y’領域が、それぞれ、直接隣接してもよいし、介在配列を介して間接的に隣接してもよい。前記Y領域およびY’領域は、特に制限されず、例えば、当業者であれば、使用するプライマーおよびポリメラーゼの種類に応じて、適宜設定できる。前記Y領域およびY’領域の塩基配列は、それぞれ、特に制限されず、任意に決定できる。前記Y領域の一例としては、例えば、配列番号149で表わされる塩基配列からなる領域または前記塩基配列を含む領域があげられる。また、前記Y’領域の一例としては、例えば、配列番号150で表わされる塩基配列からなる領域または前記塩基配列を含む領域があげられる。これらの配列は一例であって、本発明を制限するものではない。GGGACGCUCACGUACGCUCA配列番号149UCAGUGCCUGGACGUGCAGU配列番号150前記Y領域、前記X領域および前記Y’領域を有するアプタマーの具体例は、例えば、前記表2、表5および表6に列挙したいずれかの配列番号で表わされる塩基配列からなる核酸または前記塩基配列を含む核酸があげられる。前記各表において、例えば、5’末端側の小文字の配列が、配列番号149で表わされる塩基配列からなる前記Y領域、大文字の配列が、前記X領域、3’末端側の小文字の配列が、配列番号150で表わされる塩基配列からなる前記Y’領域となる。前記X領域の塩基数は、特に制限されず、例えば、10~60塩基であり、好ましくは15~50塩基であり、より好ましくは20~40塩基である。前記Y領域およびY’領域の塩基数は、特に制限されず、それぞれ、例えば、10~50塩基であり、好ましくは15~40塩基であり、より好ましくは20~30塩基である。前記アプタマーの全塩基数は、特に制限されず、例えば、20~160塩基であり、好ましくは30~120塩基であり、より好ましくは40~100塩基である。また、前記アプタマーは、例えば、前述の例示以外にも、例えば、SELEX法や、以下に示す改良SELEX法以下、SELEX-T法というにより、調製することもできる。なお、本発明は、以下の方法には、何ら制限されない。前記SELEX-T法は、例えば、下記i工程~iv工程を含む。iRNAプールを、Hisタグを有する物質、例えば、Hisタグが付加された融合ペプチド以下、Hisタグ-ペプチドというと混合する工程ii前記RNAプールから、前記Hisタグ-ペプチドと結合するRNAを分離する工程iii分離したRNAを、RT-PCR逆転写-ポリメラーゼチェーンリアクションに供し、DNA産物cDNAを合成する工程iv前記DNA産物からRNAポリメラーゼによりRNAを合成する工程前記RNAプールは、例えば、ランダム配列を含むRNAの集団である。前記ランダム配列は、例えば、NA、C、G、UまたはTが10~60個、好ましくは30~50個からなる配列である。また、前記RNAプール中のRNAは、例えば、前記iiiRT-PCR工程や前記ivRNAポリメラーゼによるRNA合成工程を考慮し、前記ランダム配列の両端に、所定のプライマー配列とプロモーター配列またはこれらの相補配列を、機能的に連結したものでもよい。以下に、SELEX-T法の一例について説明する。まず、前記RNAプールと前記Hisタグ-ペプチドを準備する。前記RNAプールは、例えば、核酸の自動合成装置を用いて化学的に合成してもよいし、DNAテンプレートからinvitro転写により合成することもできる。前記Hisタグ-ペプチドは、例えば、市販品でもよいし、生物学的サンプルから単離したものでもよいし、invitroでの転写翻訳により合成したものでもよい。次いで、前記RNAプールを前記Hisタグ-ペプチドと混合する。この際、前記Hisタグ-ペプチドを、担体または支持体に固定化してもよい。前記固定化は、例えば、前記両者を混合する前に行ってもよいし、前記両者を混合した後に行ってもよい。前記固定化には、例えば、ビオチン-アビジン結合、Ni2-Hisタグ結合またはCo2-Hisタグ結合、化学架橋剤による共有結合、核酸ハイブリダイゼーション等を利用できる。前記担体または支持体は、例えば、ビーズ、チップ、レジン等があげられる。前記両者の混合条件は、例えば、前記RNAと前記Hisタグ-ペプチドとが特異的に結合する条件であればよい。条件の具体例は、温度が、例えば、4~40°C、好ましくは20~37°C、pHが、例えば、pH5.0~9.0、好ましくはpH6.5~7.5、塩濃度が、例えば、50~500mmol/L、好ましくは100~150mmol/Lであり、処理時間は、例えば、10分~18時間、好ましくは30分~2時間である。前記両者を混合した後、形成された前記RNAと前記Hisタグ-ペプチドとの複合体を、洗浄、溶出、精製等に供し、前記Hisタグ-ペプチドに結合したRNAを分離する。洗浄は、例えば、一般的なSELEX法またはそれよりも緩和な条件で行うことができる。洗浄方法は、例えば、前記複合体を固定化した担体等を沈殿させて、上清を除去する方法、また、前記上清の除去後、前記複合体を固定化した担体等を、前記担体等の100倍体積の洗浄用バッファーで洗浄する方法等があげられる。洗浄用バッファーによる洗浄回数は、特に制限されず、例えば、1回である。前記溶出は、例えば、所定濃度、例えば、100~300mmol/Lのイミダゾール等を溶出溶媒として用いて行うことができる。また、精製手段は、例えば、フェノールクロロホルム抽出、エタノール沈殿等があげられる。つぎに、精製分離したRNAを、RT-PCRに供し、DNA産物cDNAを合成する。例えば、前記RNAを、dNTPMix、所定のプライマー、逆転写酵素およびDNAポリメラーゼ等を含む反応液に添加し、one-stepRT-PCRに供する。RT-PCRは、例えば、QIAGEN登録商標OneStepRT-PCRKitを用いることができる。RT-PCR条件は、例えば、50°Cで30分、95°Cで10分の処理を行った後、94°Cで1分、56°Cで1分、72°Cで1分の処理を1サイクルとして、合計5サイクル行い、さらに、72°Cで5分の処理があげられる。なお、前記SELEX-T法では、例えば、PCRによるバイアスRNAプールの配列偏向を抑制すべく、通常のSELEX法に比べて、RT-PCRのサイクル数を、例えば、1~10サイクル、好ましくは4~6サイクルとすることが好ましい。次いで、合成したDNA産物をテンプレートとして、RNAポリメラーゼによりRNAすなわち、RNAアプタマーを合成する。RNAポリメラーゼは、特に制限されず、いずれのものも使用可能であり、適宜選択できるが、例えば、耐熱性T7RNAポリメラーゼScriptMAXThermoT7TranscriptionKit、東洋紡社等があげられる。前記耐熱性T7RNAポリメラーゼをRNAポリメラーゼとして用いた場合、例えば、RNAプール作製の際に、前記ランダム配列の一末端にT7プロモーターを連結しておくことで、前記耐熱性T7RNAポリメラーゼによりRNAを合成できる。RNAポリメラーゼによるRNA合成条件は、特に制限されず、例えば、37°C~50°Cで、2時間~6時間があげられる。そして、RNA合成後、得られたRNAをDNaseI処理、ゲル濾過、フェノールクロロホルム抽出、エタノール沈殿等に供し、精製分離する。このようにして、Hisタグに結合可能なアプタマーを得ることができる。また、得られたRNAについて、前記Hisタグ-ペプチドとの混合工程からRNA合成工程まで、反復して行ってもよい。反復回数ラウンド数は、特に制限されず、例えば、5~10回、好ましくは6~8回である。得られたRNAアプタマーとHisタグ-ペプチドとの結合能は、例えば、BiacoreXGEHealthcareUKLtd.社を用いた表面プラズモン共鳴分子間相互作用解析等により決定できる。本発明の核酸構築物は、例えば、ターゲットに結合可能なペプチドまたはそのコード核酸をスクリーニングするためのスクリーニング用核酸構築物であることが好ましい。<複合体の製造方法>本発明の複合体の製造方法は、前述のように、前記任意のペプチドのコード核酸を挿入するためのクローニング領域、前記ペプチドタグのコード核酸および前記ペプチドタグに結合可能なアプタマーのコード核酸を有し、前記クローニング領域に前記任意のペプチドのコード核酸が挿入された本発明の核酸構築物を発現させることを特徴とする、前記任意のペプチドのコード核酸、前記ペプチドタグのコード核酸および前記アプタマーのコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物と、前記任意のペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物との複合体を製造する複合体製造方法である。本発明の複合体製造方法は、前述した、前記任意コード核酸が挿入された本発明の核酸構築物を使用することが特徴であって、その他の工程や条件等は、何ら制限されない。本発明の複合体の製造方法については、以下の本発明のスクリーニング方法において、あわせて説明する。<スクリーニング方法>本発明のスクリーニング方法は、前述のように、下記A~C工程を含むことを特徴とする、ターゲットに結合可能なペプチドまたは前記ペプチドのコード核酸をスクリーニングするスクリーニング方法である。A本発明の複合体製造方法により複合体を製造する工程B前記複合体と前記ターゲットとを接触させる工程C前記ターゲットに結合した前記複合体を回収する工程まず、前記A工程、すなわち、本発明の複合体製造方法について説明する。前記A工程では、前記クローニング領域に前記任意コード核酸が挿入された本発明の核酸構築物を発現させる。これによって、前記任意コード核酸、前記ペプチドタグコード核酸および前記アプタマーコード核酸を含む塩基配列の融合転写産物が転写され、さらに、前記任意ペプチドおよび前記ペプチドタグを含む融合翻訳産物が翻訳される。そして、前記アプタマーは、前記ペプチドタグに結合可能であることから、前記融合転写産物における前記アプタマーが、前記融合翻訳産物における前記ペプチドタグと結合する。これによって、前記融合転写産物と、前記融合翻訳産物との複合体が形成される。前記複合体は、例えば、invivoで形成させてもよいし、invitroで形成させてもよい。前者の場合、例えば、前記核酸構築物をinvivoで発現させればよく、具体的には、例えば、生細胞等の細胞を使用して、前記核酸構築物の発現を行い、前記細胞内で前記複合体を形成することが好ましい。また、後者の場合、例えば、前記核酸構築物をinvitroで発現させればよく、具体的には、例えば、無細胞タンパク質合成系等を使用して、前記核酸構築物の発現を行うことが好ましい。本発明においては、例えば、操作が簡易であることから、前者が好ましい。前記invivoの場合、前記細胞の種類は、特に制限されず、例えば、種々の宿主があげられる。前記宿主は、例えば、大腸菌Escherichiacoli等のエッシェリヒア属、バシラスズブチリスBacillussubtilis等のバシラス属、シュードモナスプチダPseudomonasputida等のシュードモナス属、リゾビウムメリロティRhizobiummeliloti等のリゾビウム属の細菌;サッカロミセスセレビシエSaccharomycescerevisiae、シゾサッカロミセスポンベSchizosaccharomycespombe等の酵母があげられる。また、前記宿主は、例えば、COS細胞、CHO細胞等の動物細胞;Sf9、Sf21等の昆虫細胞等も使用できる。前記宿主は、例えば、前記核酸構築物のベクターの種類に応じて適宜決定できる。本発明において、前記宿主とベクターとの組み合わせは、特に制限されず、例えば、タンパク質等のペプチドの発現誘導、トランスフェクションの効率等に優れるものが好ましい。具体例として、例えば、宿主は、大腸菌が好ましく、前記ベクターは、大腸菌由来のベクターが好ましく、さらに、低温での前記誘導が可能であることから、コールドショック発現系のベクターであるpColdが好ましい。前記コールド発現系のベクターは、前述のように、例えば、大腸菌等の細胞中で発現されるペプチドの不溶化を防止して、可溶化を促進できるため、発現したペプチドの回収が容易である。また、ペプチドの不溶化は、例えば、ペプチドの封入体が形成されることが原因であるため、前記封入体を破壊して、ペプチドを取り出す必要がある。しかしながら、前記ベクターを用いれば、このような処理も不要であるため、例えば、前記封入体の破壊に伴う、前記複合体における前記融合転写産物と前記融合翻訳産物との結合の解離も十分に防止できる。また、前記コールドショック発現系のベクターは、例えば、低温での発現誘導により、宿主由来のタンパク質の発現を抑制できるため、前記核酸構築物由来のタンパク質を効率良く合成できる。前記invivoでの前記核酸構築物の発現は、例えば、前記細胞に、前記核酸構築物をトランスフェクションし、トランスフェクション後の前記細胞について、タンパク質等のペプチドの発現誘導を行うことで実現できる。前記核酸構築物のトランスフェクションの方法は、特に制限されず、例えば、前記細胞の種類、前記ベクターの種類等によって、適宜設定できる。前記トランスフェクションの方法は、例えば、プロトプラスト法、酢酸リチウム法、Hanahan法、エレクトロポレーション法、ウイルスベクター等を用いた感染導入法、リン酸カルシウム法、リポフェクション法、バクテリオファージ等を用いた感染導入法、超音波核酸導入法、遺伝子銃による導入法、DEAE-デキストラン法等があげられる。前記ペプチドの発現誘導の方法は、特に制限されず、例えば、前記トランスフェクション後の細胞の培養によって行うことができる。前記培養条件は、特に制限されず、前記細胞の種類、前記ベクターの種類等によって、適宜決定できる。具体例として、前記細胞が大腸菌の場合、培養条件は、例えば、培養温度20~40°C、培養時間0.5~6時間であることが好ましく、より好ましくは培養温度30~37°C、培養時間1~3時間である。使用する培地は、例えば、LB培地、NZYM培地、TerrificBroth培地、SOB培地、SOC培地、2×YT培地等があげられる。また、前記核酸構築物における前記基本ベクターがpColdの場合、例えば、低温での発現誘導が可能である。このため、発現誘導時の培養条件は、例えば、培養温度4~18°C、培養時間1~24時間とすることが好ましく、より好ましくは培養温度10~16°C、培養時間12~24時間である。また、前記細胞および前記ベクターの種類に応じて、前記培養の際、適宜、発現を誘導する誘導物質を培地に添加してもよい。前記誘導物質は、特に制限されず、例えば、IPTGイソプロピル-1-チオ-β-ガラクトシド等があげられ、培地における前記誘導物質の濃度は、例えば、0.1~2mmol/Lであり、好ましくは0.5~1mmol/Lである。前記細胞には、例えば、前記核酸構築物のライブラリーを導入してもよい。すなわち、それぞれ異なる任意コード核酸を有する、複数の核酸構築物を含むライブラリーを、前記細胞に導入してもよい。具体例としては、例えば、それぞれ異なるランダムな任意コード核酸を有する、複数の核酸構築物を含むライブラリーを、前記細胞に導入してもよい。前記B工程は、前記A工程で得られた前記複合体と、ターゲットとを接触させる工程である。前記複合体は、前述のように、融合転写産物と融合翻訳産物との複合体であり、前記融合翻訳産物における任意ペプチドが前記ターゲットに結合可能であれば、例えば、前記ターゲットに、前記任意ペプチドを介して、前記複合体が結合する。前記A工程において、前記複合体をinvivoで形成させた場合、例えば、前記細胞の内部から前記複合体を回収して、前記ターゲットと接触させればよい。前記細胞からの前記複合体の回収方法は、何ら制限されず、前記細胞の種類に応じて適宜選択できる。また、前記A工程において、前記複合体をinvitroで形成させた場合、例えば、前記無細胞タンパク質合成系等から前記複合体を回収して、前記ターゲットと接触させればよい。前記ターゲットの種類は、何ら制限されず、タンパク質等のペプチド、ホルモン、核酸、低分子化合物、有機化合物、無機化合物、糖類、脂質、ウイルス、細菌、細胞、生体組織等のいずれでもよい。前記ターゲットは、例えば、取扱いが容易であることから、例えば、固相に固定化された固定化ターゲットが好ましい。前記固相は、特に制限されず、例えば、ウェルプレート、マイクロプレート等のプレート、チップ、マイクロスフェア等のビーズ、ゲル、レジン、セルロース膜等のメンブレン、フィルム、試験管、マイクロチューブ、プラスチック容器、前記ターゲットを含む細胞、組織またはパラフィン固定切片、粒子等があげられる。前記ターゲットは、例えば、標的物質または標的分子ともいう。前記固相は、例えば、不溶性であることが好ましい。前記不溶性材料は、特に制限されず、例えば、有機樹脂材料、無機材料等があげられる。前記有機樹脂材料は、例えば、天然物でもよく、合成物でもよく、具体例としては、例えば、アガロース、架橋アガロース、架橋デキストラン、ポリアクリルアミド、架橋ポリアクリルアミド、セルロース、微結晶セルロース、架橋アガロース、ポリスチレン、ポリエステル、ポリエチレン、ポリプロピレン、ABS樹脂、ポリフッ化ビニル、ポリアミンメチルビニルエーテル-マレイン酸共重合体、6-ナイロン、6,6-ナイロン、ラテックス等があげられる。前記無機材料は、例えば、ガラス、シリカゲル、ケイ藻土、二酸化チタン、硫酸バリウム、酸化亜鉛、酸化鉛、ケイ砂等があげられる。前記固相は、例えば、前記不溶性材料のいずれか一種類を含んでもよいし、二種類以上を含んでもよい。前記固相が前記粒子の場合、例えば、磁性粒子が好ましい。前記固相が磁性粒子であれば、例えば、磁力によって、容易に、前記磁性粒子を回収できる。前記ターゲットは、例えば、前記固相に、直接結合してもよいし、間接的に結合してもよい。前記ターゲットの前記固相への固定化は、例えば、物理的な結合でも化学的な結合でもよく、具体例としては、例えば、吸着、共有結合等の化学結合等があげられる。前記複合体と前記ターゲットとの接触条件は、特に制限されず、例えば、前記ターゲットの種類に応じて適宜決定できる。前記接触条件は、例えば、温度4~37°C、pH4~10、時間10分~60分が好ましく、より好ましくは、温度4~20°C、pH6~9、時間15~30分である。前記両者の接触は、例えば、溶媒中で行うことが好ましく、前記溶媒は、例えば、HEPES緩衝液、炭酸緩衝液、リン酸緩衝液等の緩衝液等が使用できる。前記C工程は、前記ターゲットに結合した前記複合体を回収する工程である。前記複合体は、その融合翻訳産物における任意ペプチドを介して、前記ターゲットに結合している。したがって、前記ターゲットに結合した複合体を回収すれば、前記ターゲットに結合可能なペプチドならびに前記ペプチドのコード核酸を選択できる。前記C工程で回収される前記複合体における前記任意ペプチドは、前記ターゲットに結合可能と考えられることから、候補ペプチドともいい、前記候補ペプチドのコード核酸は、候補コード核酸ともいい、前記候補ペプチドを含む前記複合体は、候補複合体ともいう。前記ターゲットに結合した複合体は、例えば、前記ターゲットに結合した状態で回収してもよいし、前記ターゲットから遊離させた状態で回収してもよい。前記ターゲットに結合した複合体の回収は、例えば、前記ターゲットの洗浄により行える。このように、前記ターゲットの洗浄によって、例えば、前記ターゲットに結合しない複合体を除去し、前記ターゲットに結合した複合体のみを回収できる。この場合、前記ターゲットは、前述のように、前記固相に固定化されていることが好ましい。前記固相を洗浄することで、例えば、前記固相に固定化された前記ターゲットに未結合の複合体が除去される。そして、前記固相上には、固定化された前記ターゲットに結合した複合体が残るため、前記ターゲットに結合した状態で前記複合体を回収できる。前記C工程は、例えば、さらに、前記ターゲットから、前記ターゲットに結合した複合体を遊離させる工程を含んでもよい。前記ターゲットからの前記複合体の遊離方法は、特に制限されない。また、前記C工程は、例えば、さらに、前記複合体から、前記複合体を構成する前記複合転写産物を遊離させる工程を含んでもよい。前記複合転写物は、例えば、前記ターゲットから前記複合体を回収した後に遊離させてもよいし、前記ターゲットに結合した前記複合体から遊離させてもよい。前記複合体から前記複合転写産物を遊離させる方法は、何ら制限されず、例えば、フェノール等を含む溶出液が使用できる。前記フェノールを含む溶出液は、例えば、Trizol商品名、invitrogen社等が使用できる。本発明のスクリーニング方法は、さらに、下記D工程を含むことが好ましい。D前記C工程で回収した複合体における前記任意コード核酸の転写産物を鋳型として、前記任意コード核酸を合成する工程このように、さらに、前記ターゲットに結合した前記複合体における前記任意コード核酸の転写産物を鋳型として、前記任意コード核酸を合成することによって、前記ターゲットに結合可能な任意ペプチドならびにそのコード核酸を同定できる。前記合成した前記任意コード核酸は、例えば、クローニングしてから、同定を行ってもよい。前記任意コード核酸について、例えば、塩基配列を同定すれば、間接的に、前記任意ペプチドのアミノ酸配列を同定できる。前記D工程において、前記任意コード核酸の合成は、例えば、RT-PCRにより行うことが好ましい。具体的には、例えば、前記任意コード核酸の転写産物を鋳型として、逆転写反応により前記任意コード核酸を合成し、さらに、合成した前記任意コード核酸を増幅することが好ましい。前記任意コード核酸の転写産物を鋳型とする前記任意コード核酸の合成は、例えば、前記任意コード核酸の転写産物が前記複合体に含まれる状態で行ってもよいし、前記複合体から前記融合転写産物を遊離させた状態で行ってもよい。本発明のスクリーニング方法によれば、前述のように、例えば、前記A、BおよびC工程により、前記ターゲットに結合可能な任意ペプチドおよびそのコード核酸を選択でき、さらに、前記D工程によって、前記任意ペプチドおよびそのコード核酸を同定できる。また、本発明のスクリーニング方法は、例えば、前記D工程で得られた前記任意コード核酸を、再度、本発明の核酸構築物のクローニング領域に挿入し、さらに、前記A、BおよびC工程を実行することが好ましく、より好ましくは、前記A、B、CおよびD工程を2回以上繰り返し行うことが好ましい。前述のように、前記核酸構築物のライブラリーを前記細胞に導入すると、異なる核酸構築物が導入された複数の形質転換体が得られる。そして、前記複数の形質転換体が混在する状態で培養を行うと、前記各形質転換体由来の複合体が混在する複合体ミックスが得られる。この複合体ミックスについて、前記BおよびC工程を実行すると、例えば、前記ターゲットに結合する複数の複合体が回収される。そこで、前記D工程において、前記C工程で回収した複数の複合体について、例えば、それぞれの前記任意コード核酸を合成する。そして、合成した前記任意コード核酸を、再度、本発明の核酸構築物のクローニング領域に挿入し、複数の核酸構築物のライブラリーを作製し、同様に、前記A、BおよびC工程を実行することが好ましい。これによって、前記ターゲットに結合する任意ペプチドならびにそのコード核酸を、さらに濃縮して、前記ターゲットへの結合能に優れる任意ペプチドならびにそのコード核酸を選択可能となる。前記A、B、CおよびD工程を1サイクルとした場合、サイクル数は、特に制限されず、例えば、2サイクル以上が好ましい。また、前記核酸構築物のライブラリーを前記細胞に導入した場合、例えば、複数の形質転換体を、各クローンに分離し、または、数種のクローンを含む複数のグループに分離してから、前記A、BおよびC工程、さらに、前記D工程を行ってもよい。前記クローンまたは前記グループへの分離は、例えば、1サイクルの段階で行ってもよいし、2サイクル以降の段階で行ってもよい。前記ターゲットに対する前記複合体の結合性の評価方法は、特に制限されない。具体例として、例えば、標識物質で標識化した標識抗ペプチドタグ抗体を使用する方法があげられる。この方法では、例えば、前記ターゲットと前記複合体とが結合したものに、前記標識ペプチドタグ抗体を接触させた後、前記標識抗ペプチドタグ抗体の検出を行う。前記標識抗ペプチドタグ抗体の検出によって、ペプチドタグの有無が確認できる。すなわち、前記ターゲットに前記複合体が結合していれば、前記複合体におけるペプチドタグに前記標識抗ペプチドタグ抗体が結合する。このため、前記標識抗ペプチドタグ抗体の検出により、間接的に、前記ターゲットに前記複合体が結合していると判断できる。一方、前記ターゲットに前記複合体が結合していなければ、前記ペプチドタグは存在しない。このため、前記標識抗ペプチドタグ抗体を検出できず、前記ターゲットに複合体は結合していないと判断できる。前記標識抗ペプチドタグ抗体の標識は、例えば、HRPhorseradishperoxidase等があげられ、前記HRPの検出試薬は、例えば、TMB3,3’,5,5’-tetramethylbenzidine等の発色試薬があげられる。また、例えば、前記ターゲットの分子量が増加しているか否かによって、複合体の結合を確認することもできる。本発明のスクリーニング方法において、前記結合性の評価は、例えば、前記C工程において行ってもよいし、前記候補ペプチドおよび前記候補コード核酸を選択した後に、行ってもよい。以下に、本発明のスクリーニング方法の一例について、図12を用いて説明する。図12は、invivoで複合体を形成させたスクリーニング方法の概略を示す模式図である。この例において、本発明の核酸構築物は、ベクターとし、前記ペプチドタグは、前記Hisタグとした。まず、図12Aに示すように、前記Hisタグコード核酸Hと前記アプタマーコード核酸Aとを有するベクターに、前記任意コード核酸として、ランダムペプチドをコードするランダムDNAを挿入して、組換えベクターを作製する図12B。この際、Hisタグコード核酸Hと、ランダムDNAとは、正しい読み枠となるように配置される。そして、前記組換えベクターを宿主に導入して、形質転換を行う図12C。続いて、得られた形質転換体を増幅させ図12D、さらに、ペプチドの発現誘導を行う図12E。図12Eに示すように、発現誘導によって、まず、前記組換えベクターにおける前記Hisタグコード核酸Hと前記ランダムDNAと前記アプタマーコード核酸Aとから、それぞれの転写産物を含む融合転写産物融合mRNAが形成され、さらに、前記融合転写産物に基づいて、前記Hisタグと前記ランダムDNAがコードするランダムペプチドとを含む融合翻訳産物融合ペプチド:His-pepが形成される。そして、前記融合mRNAにおけるRNAアプタマーは、前記Hisタグに結合可能であることから、図12Fに示すように、前記融合mRNAにおけるRNAアプタマーが、前記融合ペプチドにおけるHisタグに結合し、複合体が形成される。続いて、前記形質転換体の内部から、前記複合体およびその他のタンパク質を取り出し、固相に固定化したターゲットと接触させる。その結果、前記複合体における前記ランダムペプチドが前記ターゲットに結合可能であれば、前記ランダムペプチドを介して、前記複合体が、前記固定化ターゲットに結合する図12G。ここで、前記固定化ターゲットに結合した前記ランダムペプチドには、Hisタグが結合しており、前記Hisタグには、前記アプタマーを介して、前記融合mRNAが結合している。この融合mRNAにおける前記ランダムDNAの転写産物は、前記固定化ターゲットに結合したランダムペプチドをコードするmRNAである。したがって、前記固定化ターゲットに結合した前記複合体における前記融合転写産物図12Hを選択することにより、前記固定化ターゲットに結合するランダムペプチドならびにそのコード核酸の情報を得ることができる。具体的には、前記複合体における前記融合転写産物を鋳型として、RT-PCRを行い、ランダムDNAのmRNAに基づきcDNAを合成する図12I。これによって、前記ターゲットに結合可能なペプチドのコード核酸の塩基配列、ならびに、前記ペプチドのアミノ酸配列の情報が得られる。また、RT-PCRにより得られるcDNAを、再度、前記ベクターに導入して図12A、一連の処理を繰り返すことによって、前記ターゲットに結合可能なペプチドのコード核酸を、さらに選択できる。つぎに、本発明のスクリーニング方法について、前記細胞が大腸菌であり、前記核酸構築物として、ランダムDNAを有するプラスミドライブラリーを導入して、スクリーニングを行う一例をあげて説明する。なお、以下の方法は、あくまでも一例であって、本発明は、これには制限されない。まず、プラスミドライブラリーをエレクトロポレーション等により大腸菌に導入し、振盪培養する。前記培養の培地は、例えば、アンピシリンを含むLB培地があげられる。前記大腸菌の培養は、例えば、OD600nmの吸光度が0.5~0.6になるまで行うことが好ましい。そして、前記プラスミドライブラリーのベクターが、前記コールドショック発現系のベクターの場合は、例えば、15°Cで18時間、0.5~1mmol/LIPTG存在下で、コールドショック発現誘導を行うことが好ましい。つぎに、培養した大腸菌を遠心により集菌し、10mmol/LEDTAを含む生理食塩水50mLに懸濁して、再度、遠心により集菌する。回収した大腸菌を、20スクロース、1mmol/LEDTAを含む20mmol/LHEPES緩衝液5mLに懸濁し、10mgのリゾチームを加え、氷上で1時間インキュベートすることにより、細胞壁を溶解する。続いて、終濃度2mmol/LになるようにMg2を加え、遠心により、集菌する。そして、0.1mmol/L酢酸マグネシウムを含む生理食塩水50mLに懸濁し、再度、遠心することにより、スフェロプラストを回収する。前記回収したスフェロプラストを、0.05~0.5Triton登録商標-X100、0.1mmol/L酢酸マグネシウム、0.1mg/mLtRNA、0.1HSAまたはBSARNasefree、プロテアーゼインヒビターを含む20mmol/LHEPES緩衝液2.5~5mLに速やかに懸濁し、溶菌させた後、機械的剪断、またはDNaseIにより、大腸菌のゲノムDNAを細断する。そして、終濃度150mmol/LになるようにNaClを加えて5分放置し、遠心により、前記複合体を含む上清を得る。前記上清は、例えば、ターゲットに対する結合の評価を行うまで、例えば、-80°Cで保管できる。前記複合体を含む上清を、ターゲットに接触させ、4°Cで10~30分間インキュベートする。前記ターゲットは、前述のように、前記固相に固定化されていることが好ましい。前記ターゲットが固定化された固相は、例えば、前記ターゲットが固定されたゲル、前記ターゲットが固定されたプラスチック容器、または、前記ターゲットを含む細胞または組織があげられる。前記ターゲットが固定化された固相は、例えば、前記溶菌の際に添加したのと同じ、HSAまたはBSAにより、予めブロックキングしておくことが好ましい。続いて、前記固相を洗浄液により洗浄して、前記ターゲットに未結合の複合体を除去する。前記洗浄液は、例えば、0.05~0.5Triton登録商標-X100、0.1mmol/L酢酸マグネシウム、100~150mmol/LNaClを含む20mmol/LHEPES緩衝液があげられる。つぎに、前記固相に固定化された前記ターゲットから、前記溶出液により、前記複合体を遊離して回収する。前記溶出液は、例えば、Trizolinvitrogen社、IsogenWako社、8mol/Lurea、6mol/Lguanidine、1SDS等の変性剤を含む緩衝液、前記変性剤の他に、さらに、例えば、0.05~0.5Triton登録商標-X100、1~10mmol/LEDTAを含む緩衝液があげられる。前記緩衝液は、特に制限されず、例えば、Tris緩衝液があげられる。つぎに、得られた複合体から、融合転写産物RNAを精製する。前記RNAの精製は、例えば、Trizol商品名、invitrogen社等が使用できる。また、エタノール沈澱の場合は、例えば、tRNA、グリコーゲン、Ethatinmate商品名、Nippongene社等の沈殿補助剤を使用することが好ましい。前記RNAの精製においては、例えば、RNasefreeのDNaseを用いて、37°Cで30分間インキュベートしてから、フェノールクロロホルム抽出、エタノール沈殿を行うのが好ましい。続いて、精製したRNAを鋳型として、RT-PCRによりcDNAを合成する。合成したcDNAは、例えば、相補的な二本鎖を形成させるために、さらに、PCRを行うことが好ましい。任意コード核酸として複数のランダムDNAを使用した場合、例えば、前記RT-PCRによって、前記任意コード核酸における5’側領域と3’側領域とが共通し、中間領域の配列が異なる複数のcDNAが合成され、ヘテロの二本鎖cDNAが形成される場合がある。そこで、RT-PCRにより合成したcDNAについて、さらに、PCRを行うことによって、相補鎖を伸長し、相補的な二本鎖cDNAを増幅することが好ましい。前記相補的な二本鎖cDNAを増幅する方法は、特に制限されず、例えば、前記RT-PCRの反応液に、さらに、フォワードプライマーおよびリバースプライマーを添加し、熱変性の後、アニーリング反応および伸長反応を繰り返し行うことで実行できる。前記反応液に添加するプライマーの量は、特に制限されず、例えば、各プライマーを、終濃度10mmol/Lとなるように添加することが好ましい。また、熱変性は、例えば、95°Cで30秒処理した後、94°Cで3分間処理することが好ましく、アニーリング反応は、例えば、63.2°Cで3分間、伸長反応は、例えば、72°Cで3分間であり、前記アニーリング反応と前記伸長反応を、例えば、5回繰り返すことが好ましい。このようにして、相補的な二本鎖cDNAを得ることができる。得られた二本鎖cDNAは、再度、前述したプラスミド等のベクターに挿入して、前述した一連の工程を繰り返し行うことが好ましい。これによって、ターゲットに結合可能な任意プラスミドを、さらに選択できる。また、選択効率を向上させるため、例えば、大腸菌に、前記核酸構築物を導入した後、前記大腸菌を、マルチウェルプレートに分注し、クローンの限定を行ってもよい。具体的には、前記プレート内で前記大腸菌の増殖を行い、培養した大腸菌の一部を保存した後、発現誘導と溶菌を行う。前記溶菌は、例えば、前記プレートにおいて、大腸菌を集菌した後、0.05~0.5Triton登録商標-X100、1mmol/LEDTA、2mg/mLリゾチームおよび1mg/mLDNaseを含む20mmol/LHEPES緩衝液を加えることによって行える。このようにして調製した溶菌液を、前記ターゲットを固定したプレートに添加して、前記溶菌液中の複合体と、前記ターゲットとを結合させる。その後、前記プレートを、0.05~0.5Triton登録商標-X100および1mmol/LEDTAを含む20mmol/LHEPES緩衝液で洗浄した後、前記ターゲットに結合した複合体を、前述のように、HRP標識抗Hisタグ抗体等を用いて検出する。これによって、前記ターゲットに結合する複合体を形成するクローンを多く含むウェルを特定する。そして、予め保存した大腸菌から、対応するウェルのものを選択して増殖させ、引き続き、一連の処理により、選択を行う。<キット>本発明の複合体製造用キットは、前記本発明の複合体製造方法に使用するためのキットであり、本発明の核酸構築物を含むことを特徴とする。本発明の複合体製造用キットは、本発明の核酸構築物を含むことが特徴であって、その他の構成等は、何ら制限されない。本発明のスクリーニング用キットは、前記本発明のスクリーニング方法に使用するためのキットであり、本発明の核酸構築物を含むことを特徴とする。本発明のスクリーニング用キットは、本発明の核酸構築物を含むことが特徴であって、その他の構成等は、何ら制限されない。本発明の各キットは、さらに、前記核酸構築物を導入するための生細胞を含んでもよい。また、本発明の各キットは、例えば、前記核酸構築物を生細胞に導入するための試薬、使用説明書等を含んでもよい。つぎに、本発明の実施例について説明する。ただし、本発明は、下記実施例により制限されない。市販の試薬は、特に示さない限り、それらのプロトコールに基づいて使用した。[実施例1]アプタマーを作製し、その結合能を確認した。1.材料と方法1試薬モノクローナル抗体については、抗GFP抗体JL-8は、タカラバイオ社より、抗His-tag抗体は、QIAGENGmbH社より、抗MIF抗体MAB289は、RDSystemsInc社より購入した。HRP-抗MIF抗体は、RDsystemsInc.社より購入した。2RNAアプタマー前記表2および表5に示す、配列番号1~12および配列番号26~47で表わされるRNAアプタマーを合成した。前記表2および表5において、小文字で示す配列を、共通配列といい、大文字で示す配列を、ランダム配列という。前記RNAアプタマーについて、予想された二次構造の模式図を、図3および図4に示す。図3は、RNAアプタマーshot47配列番号2、701配列番号1、714配列番号10、716配列番号3および746配列番号9の図であり、図4は、小型化アプタマー47s配列番号12の図である。これらの二次構造は、GENETYX-MACソフトウェアによって予測した。図3および図4において、配列番号17で表わされるコンセンサス配列を、文字が白抜きの黒四角で示した。図3および図4に示すように、これらのRNAアプタマーは、ステムが折れ曲がった部分に、前記コンセンサス配列を有していると推測された。さらに、前記各アプタマーの二次構造、特に、図3に示すshot47と714の情報に基づいて、配列番号12~16、配列番号54~56および配列番号65~68で表わされる、小型化したRNAアプタマー以下、小型化RNAアプタマーというを合成した。3標的タンパク質標的タンパク質として、図6に示す、タグ領域とマクロファージ遊走阻止因子MIF:MacrophagemigrationInhibitoryFactorとを含む融合タンパク質、および、タグ領域とGFPとを含む融合タンパク質を準備した。図6は、調製した6種類の融合タンパク質His-MIF、HTX、HT、H、TXおよびTの構造の概略を示す図である。図6において、Hisは、6個のHisが連結したHisペプチドを含むHisタグ11アミノ酸残基であり、Tは、10アミノ酸残基のT7gene10leaderを含むペプチドタグ11アミノ酸残基、Xpressは、14アミノ酸残基のXpressTMEpitope以下、Xpresstagともいうであり、これら全体をタグ領域という。また、図6において、MIFは、115アミノ酸残基のMIFであり、GFPは、242アミノ酸残基のGFPである。なお、Xpressの配列は、N末端から9番目と10番目のアミノ酸の間で、エンテロキナーゼにより切断可能である。図6に示す各融合タンパク質のN末端領域のアミノ酸配列および対応する塩基配列、具体的には、タグ領域とMIFまたはGFPとの塩基配列およびアミノ酸配列を、下記表8に示す。下記表8において、MIFまたはGFPの塩基配列およびアミノ酸配列は、5’末端の9塩基長およびN末端の3アミノ酸残基のみを記載した。HisタグとMIFとの融合タンパク質であるHis-MIFは、ATGenCo.,Ltd.社より購入した。Hisタグを有さないMIFは、前記His-MIFを、エンテロキナーゼで処理し、前記Hisタグ切断することによって作製した。GFPを含む融合タンパク質HTX、HT、H、TXおよびTは、それぞれ以下の方法により調製した。まず、HisタグのコードDNA、T7gene10leaderのコードDNAおよびXpresstagのコードDNAを有するpRSET発現ベクターを鋳型として、プライマーセットを用いたPCRにより、前記表8に示す各融合タンパク質のタグ領域のDNA断片を増幅した。得られた各DNA断片とGFP遺伝子とを、pColdIV発現ベクターに組み込み、この組換えベクターを、さらに、大腸菌BL21スターに導入して、形質転換を行った。そして、前記pColdIV発現ベクターの標準的な使用方法に従って、大腸菌の形質転換体を、1mmol/Lイソプロピルβ-D-1-チオガラクトピラノシドを含む培地において、15°Cで18時間培養し、融合タンパク質を発現させた。培養後、菌体を遠心分離により回収し、1Triton登録商標-X100を含む20mmol/LHEPESpH7.2に懸濁した。この懸濁液について、凍結融解を2回繰り返して行った後、300mmol/L塩化ナトリウムおよび0.2mmol/L酢酸マグネシウムを含む20mmol/LHEPESpH7.2を等量加え、遠心分離を行った。そして、得られた上清を、融合タンパク質溶液とした。前記融合タンパク質溶液における前記融合タンパク質の濃度は、段階希釈した試料および抗GFP抗体を用いたウェスタンブロットの結果から推定した。4分子間相互作用解析各RNAアプタマーと前記融合タンパク質との分子間相互作用、すなわち、前記RNAアプタマーの前記融合タンパク質に対する結合能を、表面プラズモン共鳴により解析した。前記結合能の解析には、BiacoreXGEHealthcareUKLtd.社を使用し、使用説明書に従って行った。具体的には、まず、RNAアプタマーの3’末端に20塩基のポリアデニンを付加して、ポリアデニン付加RNAアプタマーを調製し、これを95°Cで5分間加熱した後、氷上で急冷した。そして、5’末端をビオチン化した20塩基のビオチン化ポリチミンを結合させたストレプトアビジンチップSensorchipSA,GEHealthcareUKLtd.のフローセルに、ランニングバッファーを用いて、前記ポリアデニン付加RNAアプタマーを導入した。ここで、前記ポリアデニン付加RNAアプタマーのポリAと、前記ビオチン化ポリチミンのポリチミンとの相補的な結合により、前記ポリアデニン付加RNAアプタマーを、前記ビオチン化ポリチミンを介して、前記チップに固定化した。前記ポリアデニン付加RNAアプタマーは、共鳴単位RUresonanceunit;1RU=1pg/mm2が700RUになるまで、結合させた。続いて、所定濃度の融合タンパク質を含むHBSHepesBufferedSalineを、前記ランニングバッファーを用いて、前記チップに導入し、シグナルRUの測定を行った。なお、前記ランニングバッファーの組成は、10mmol/LHEPES4-2-hydroxyethyl-1-piperazineethanesulfonicacid、150mmol/L塩化ナトリウム、0.1mmol/L酢酸マグネシウム、0.01Tween登録商標20pH7.2とした。また、コントロールとして、前記ポリアデニン付加RNAアプタマーを固定化していない、前記ビオチン化ポリチミンを結合させた前記チップを使用し、前述と同様にして、融合タンパク質の導入ならびにシグナル測定を行った。5RNAアプタマーを用いたELISA改良法各種抗体抗GFP抗体、抗His-tag抗体または抗MIF抗体を96穴プレートに吸着させ、1のウシ血清アルブミンでブロッキングを行った。次いで、前記プレートに、50μLの融合タンパク質、20mmol/LHEPES、150mmol/L塩化ナトリウム、0.1mmol/L酢酸マグネシウムおよび0.5Triton登録商標-X100を加えて、室温で3時間インキュベートし、前記プレートに前記融合タンパク質を結合させた。インキュベート後、前記プレートをHBS-Tで3回洗浄した。なお、コントロールは、50μLの融合タンパク質に代えて、50μLの前記HBS-Tを添加して、同様に、インキュベートならびに洗浄を行った。次いで、RNAアプタマーの3’末端に20塩基のポリアデニンポリAを付加して、ポリアデニン付加RNAアプタマーを調製した。前記ポリアデニン付加RNAアプタマーを変性した後、5’末端をビオチン化した20塩基のビオチン化ポリチミン、tRNA100μg/mLおよびRNaseインヒビターと混合してから、前記ポリアデニン付加RNAアプタマーのポリAと、前記ビオチン化ポリチミンのポリチミンとの相補的な結合により、ビオチン標識RNAアプタマーを作製した。このビオチン標識RNAアプタマーを、前記プレートに添加し、4°Cで30分間インキュベートした。続いて、前記プレートを洗浄し、0.1μg/mLのHRP-ストレプトアビジンを加えて発色させ、450nmにおける吸光度を測定した。6プルダウンアッセイ前記5と同様にして、ビオチン標識RNAアプタマーを作製した。前記ビオチン標識RNAアプタマー50μLと、融合タンパク質を含む溶液とを、同量で混合し、4°Cで15分間インキュベートした。これによって、前記ビオチン標識RNAアプタマーと、前記融合タンパク質を含むサンプルとを結合させた。前記融合タンパク質を含むサンプルは、His-MIFを終濃度10μg/mLとなるように添加した前記HBS-T200μg/mLtRNAを含む、His-MIFを終濃度10μg/mLとなるように添加したウサギの腎由来細胞株RK-13細胞株の培養上清5ウシ胎児血清含有、His-GFPHTを発現させた大腸菌の抽出液を使用した。次いで、前記混合液に、ストレプトアビジン-セファロースGEHealthcare社5μLを加えて、4°Cで1時間インキュベートし、前記ビオチン標識RNAアプタマーを前記セファロースに結合させた。インキュベート後、前記セファロースを前記HBS-Tで3回洗浄し、SDS-ポリアクリルアミド電気泳動用のサンプルバッファーを加え、95°Cで5分間の熱処理を行うことにより、ストレプトアビジンとビオチンとの結合を介して前記セファロースに結合していた融合タンパク質を溶出した。前記溶出したタンパク質を15SDS-ポリアクリルアミド電気泳動に供し、前記タンパク質をPVDF膜Immobilon-P、Millipore社に転写した。転写後の前記膜を5スキムミルクでブロッキングし、1μg/mLの抗体を加えて、室温で3時間結合させた。前記抗体は、抗MIF抗体または抗His-tag抗体を使用した。さらに、前記膜を洗浄した後、HRP-抗マウスIgG抗体GEHealthcare社を結合させた。そして、洗浄した後、ECL化学発光試薬GEHealthcare社を用いて、前記融合タンパク質の存在を確認した。7ノースウェスタンブロッティング段階希釈した融合タンパク質を非還元SDS-ポリアクリルアミド電気泳動に供し、前記6と同様にして、前記融合タンパク質をPVDF膜にブロッティングした後、前記膜のブロッキングを行った。そして、前記膜に、前記6と同様にして準備したビオチン標識RNAアプタマーを、前記抗体抗MIF抗体または抗His-tag抗体の代わりに添加した。さらに、HRP-ストレプトアビジンを加えて、前記6と同様にして、ECL化学発光試薬GEHealthcare社を用いて、前記融合タンパク質の存在を確認した。2.結果1分子間相互作用解析1-1各種RNAアプタマーのHis-MIFへの結合前記チップに導入する前記HBS-TにおけるHis-MIF濃度を600nmol/Lとした以外は、前記分子間相互作用解析により、融合タンパク質His-MIFに対するRNAアプタマーの結合能を解析した。前記RNAアプタマーは、5’側および3’側に20塩基長の共通配列を有する配列番号1~11、配列番号26~47を使用した。これらのうち、RNAアプタマー701配列番号1、shot47配列番号2、716配列番号3、727配列番号4、704配列番号5、713配列番号6、708配列番号7、718配列番号8、746配列番号9、714配列番号10、733配列番号11を用いた結果を、図1に示す。図1は、Biacoreを用いて検出したシグナルのセンサーグラムであり、図1において、縦軸は、前記BIACOREXで測定したシグナル強度RUを示し、横軸は、解析時間秒を示す。横軸において、0秒~45秒が、前記融合タンパク質を導入した時期である。また、図1には、比較例として、前記RNAアプタマーに代えて、融合タンパク質His-MIFとは結合不可であるRNA以下、N40を使用した結果を、あわせて示す。N40は、5’側および3’側に、前記RNAアプタマーと同じ20塩基長の共通配列を有し、前記共通配列の間に、40塩基長のランダム配列を有するRNAとした。図1に示すように、いずれのRNAアプタマーも、His-MIFに対する結合能を示し、中でも、shot47は、極めて優れた結合能を示した。なお、図示していないが、この他、配列番号26~配列番号47のRNAアプタマーについても、His-MIFに対する結合能が確認できた。1-2shot47の結合能前記チップに導入する前記HBS-TにおけるHis-MIFの濃度を、0、19、38、75、150、300および600nmol/Lとした以外は、前述と同様にして、RNAアプタマーshot47配列番号2について、分子間相互作用解析を行った。また、比較例として、前記RNAアプタマーに代えて、前記N40を使用した以外は、同様にして分子間相互作用解析を行った。そして、これらの結果から、RNAアプタマーshot47について、結合速度定数Ka、解離速度定数Kdならびに解離定数KD=Kd/Kaを求めた。これらの結果を、図2に示す。図2は、Biacoreを用いて検出したシグナルのセンサーグラムであり、縦軸および横軸は、前記図1と同様である。図2に示すように、分子間相互作用解析により、shot47は、結合速度定数Kaが2.02×104mol/L-1s-1、解離速度定数Kdが7.64×10-8s-1ならびに解離定数KDが3.78×10-12mol/Lであることがわかった。RNAアプタマーshot47の結合力は、市販のHisタグに対する抗体の解離定数が1×10-9mol/LQIAexpressDetectionandAssayHandbookQIAGENGmbHHildenGermanyOct2002p.15.であることから、極めて結合力に優れるアプタマーであることがわかった。1-3小型化RNAアプタマーのHis-MIFへの結合前記分子間相互作用解析により、融合タンパク質His-MIFに対する小型化RNAアプタマーの結合能を解析した。前記小型化RNAアプタマーは、RNAアプタマーshot47配列番号2を小型化した、47s配列番号12、47sT配列番号13、shot47sss配列番号14、47sssT配列番号16を使用した。これらの結果を、図5に示す。図5は、Biacoreを用いて検出したシグナルのセンサーグラムであり、縦軸および横軸は、前記図1と同様である。また、図5には、小型化していないRNAアプタマーshot47を使用した結果を、あわせて示す。図5に示すように、いずれの小型化RNAアプタマーも、His-MIFに対する結合能を示した。中でも、47sおよびshot47sssは、図4に示すshot47のステムループ構造を壊さないように設計された小型化アプタマーであり、shot47と同等の効果を示した。このことから、前記ステムループ構造が、アプタマーにとって、重要な構造であると推測される。また、47sおよびshot47sssは、その他の小型化RNAアプタマーよりも優れた結合能を示した。その他の小型化RNAアプタマー、47sT配列番号13、47sssT配列番号16は、前記表7に示すように、47sの塩基配列の四角で囲んだ配列番号18の配列において、7番目のU、11番目のU、および、15番目のAのいずれかが欠損または置換されている。このため、配列番号18において、ループ構造における7番目のU、11番目のU、および、図4に示すように、ステム構造の折れ曲がり部分の15番目のAが保存されていることが重要であると推測される。2ELISA改良法2-1shot47のHis-GFPにおける結合部位RNAアプタマーshot47が、融合タンパク質のどの部位に結合するかを、前述のELISA改良法により確認した。融合タンパク質は、前述した図6に示す融合タンパク質のうち、GFPを含むHTX、HT、H、TX、Tの5種類の融合タンパク質を使用した。また、前記ELISA改良法における前記プレートには、抗GFP抗体を固定化した。また、比較例として、前記shot47に代えて、前記N40を使用した以外は、同様にして、結合を確認した。これらの結果を、図7に示す。図7は、RNAアプタマーshot47の融合タンパク質に対する結合能を示すグラフである。図7において、縦軸は、結合能RNAアプタマーの結合を示す450nmの吸光度であり、3回の測定に基づく平均値±偏差SDを示す。横軸は、融合タンパク質の種類を示し、白抜きバーは、N40の結果であり、黒いバーは、shot47の結果である。また、図7内の右上の写真は、使用した融合タンパク質のウェスタンブロットの結果であり、前述のような形質転換体からの調製により、各種タンパク質が得られていることは、確認済みである。図7のグラフに示すように、shot47は、Hisタグを有する融合タンパク質HTX、HTおよびHには、結合能を示したが、Hisタグを有していない融合タンパク質TXおよびTには、結合しなかった。前記融合タンパク質は、すべてGFPを有することから、shot47は、GFPに結合しているのではないことが明らかとなった。融合タンパク質のうちHTは、XpressXpressTMEpitopeを欠損し、Hは、TT7gene10leaderを欠損した融合タンパク質であることから、shot47が、Hisタグに結合していることが明らかとなった。また、shot47の結合能は、HTX≒HT>Hとなることから、Hisタグの他に、XpressXpressTMEpitopeまたはTT7gene10leader等のタグをさらに有するほど、結合能が高いことがわかった。2-2shot47のHis-MIFへの結合RNAアプタマーshot47の融合タンパク質His-MIFおよびHisタグを有さないMIFに対する結合能を、前述のELISA改良法により確認した。前記ELISA改良法における前記プレートには、抗MIF抗体および抗His-tag抗体を固定化した。比較例として、前記shot47に代えて、前記N40を使用した以外は、同様にして、結合を確認した。コントロールとして、His-MIFの前記プレートへの結合を確認するため、前記RNAアプタマーに代えてHRP標識抗MIFポリクローナル抗体抗MIFpAbを添加し、同様に基質を添加して、450nmにおける吸光度の測定を行った。これらの結果を、図8に示す。図8は、RNAアプタマーshot47の融合タンパク質His-MIFに対する結合能を示すグラフである。図8において、縦軸は、RNAアプタマーの結合能を示す450nmの吸光度であり、3回の測定に基づく平均値±偏差SDを示す。図8において、白抜きバーは、N40の結果であり、黒いバーは、shot47の結果であり、グレーのバーは、HRP標識抗MIFポリクローナル抗体で検出した結果である。また、左側は、抗MIF抗体を固定化したプレートにおけるHis-MIFの結果であり、中央は、抗His-tag抗体を固定化したプレートにおけるHis-MIFの結果であり、右側は、抗MIF抗体を固定化したプレートにおけるMIFの結果である。また、図8において、前記グラフの下に、結合形態の模式図を示す。図8に示すように、固定化抗MIF抗体と、Hisタグを有さないMIFとを結合させた結果、抗MIFポリクローナル抗体でHisタグを有さないMIFが検出されていることから、固定化MIF抗体にMIFが結合していることは確認できたが、shot47の結合は確認されなかった。これに対して、固定化抗MIF抗体と、融合タンパク質His-MIFとを結合させた結果、shot47の結合が確認された。この結果から、shot47は、Hisタグを認識しており、このため、Hisタグを有する融合タンパク質であれば、shot47による検出が可能であることがわかった。また、固定化抗His-tag抗体と、融合タンパク質His-MIFとを結合させた結果、前記固定化抗MIF抗体を使用した場合と比較して、shot47の結合が低下した。これは、固定化抗His-tag抗体が、shot47がターゲットとするHisタグに結合しているため、shot47が結合し難くなったためと考えられる。2-3shot47およびshot47sssのHTへの結合RNAアプタマーshot47およびshot47sssについて、HisHisタグ、TT7gene10leaderおよびGFPからなる融合タンパク質HTの結合能を、前述のELISA改良法により確認した。前記ELISA改良法における前記プレートには、抗GFP抗体を固定化した。また、比較例として、前記shot47に代えて、前記N40を使用した以外は、同様にして、結合を確認した。これらの結果を、図9に示す。図9は、RNAアプタマーshot47およびshot47sssの融合タンパク質HTに対する結合能を示すグラフである。図9において、縦軸は、結合能RNAアプタマーの結合を示す450nmの吸光度であり、3回の測定に基づく平均値±偏差SDを示す。横軸は、RNAアプタマーの種類を示し、白抜きバーは、N40の結果であり、黒いバーは、shot47の結果であり、グレーのバーは、shot47sssの結果である。図9のグラフに示すように、shot47およびshot47sssは、ともに、Hisタグを有する融合タンパク質HTに、結合能を示した。3プルダウンアッセイ3-1shot47の融合タンパク質への結合RNAアプタマーshot47について、融合タンパク質HisMIFおよびHisGFPとの結合を、前述のプルダウンアッセイおよびノースウェスタンブロッティングにより確認した。また、比較例として、前記shot47に代えて、前記N40を使用した以外は、同様にして、結合を確認した。プルダウンアッセイの結果を、図10に示す。図10は、shot47と融合タンパク質His-MIFおよびHTとの結合を示すプルダウンアッセイの写真である。図10において、バッファー中は、His-MIF含有HBS-Tを使用した結果であり、5FBS中は、His-MIF含有培養上清を使用した結果であり、細胞溶解物中は、HTを発現させた大腸菌の抽出液を使用した結果である。また、図10のアプタマーの欄において、Nは、RNAアプタマーN40の結果であり、47は、RNAアプタマーshot47の結果であり、His-MIFの欄において、は、前記サンプル中の融合タンパク質がHis-MIFであることを示し、HTは、前記サンプル中の融合タンパク質がHTであることを示し、-は、前記サンプル中に両融合タンパク質を含まないことを示す。図10に示すように、RNAアプタマーshot47により、融合タンパク質His-MIFおよびHTをプルダウンできた。また、図10の細胞溶解物中の結果に示すように、大腸菌のホモジェネートからでも、RNAアプタマーshot47により、HTをプルダウン可能であった。ノースウェスタンブロッティングの結果を、図11に示す。図11において、各レーンの数値は、His-MIFのレーンあたりの濃度μg/レーンを示す。図11に示すように、ブロッティングした融合タンパク質についても、RNAアプタマーshot47により、ノースウェスタンブロッティングによる検出が可能であった。[実施例2]核酸構築物として、HTMCSshot/pColdベクターまたはHTBSNshot/pColdv3ベクターを構築し、これにランダムDNAを有する任意コードDNAを挿入して、プラスミドライブラリーを作製した。HTMCSshot/pColdベクターpCold登録商標IVタカラバイオ社のNdeI-XbaI部位に、HisタグコードDNA、T-tagコードDNA、stuffer配列およびアプタマーコードDNAからなる二本鎖DNAを挿入して、HTMCSshot/pColdベクターを作製した。前記二本鎖DNAのセンス鎖の配列を、下記表9の配列番号57に示す。下記配列において、HisタグコードDNAおよびT7geneleaderは、pRSETインビトロゲン社に由来する。下記配列において、stuffer配列は、pFLAG-CMV1シグマ社のマルチクローニングサイトに由来し、5’側の矢印は、BamHIの切断部であり、3’側の矢印は、NotIの切断部である。下記配列中のアプタマーコードDNAは、表1に示す25塩基長のshot47sss配列番号102:gguauauuggcgccuucguggaaugに対応するDNA配列を有する配列とした。HTBSNshot/pColdv3ベクターpCold登録商標IVタカラバイオ社のNdeI-転写終結点部位に、HisタグコードDNA、T-tagコードDNA、stuffer配列およびアプタマーコードDNAを挿入して、HTBSNshot/pColdv3ベクターを作製した。前記アプタマーコードDNAは、pColdIVの転写終結点配列の内部に挿入した。pColdIVの3’UTR付近の配列を、下記配列番号58に示す。配列番号58の配列において、5’側の下線部が、終止コドンであり、3’側の下線部が、転写終結点配列transcriptionterminatorであり、小文字のttの部位に、前記アプタマーコードDNAを置換挿入した。pColdIVの部分配列配列番号585’-CATATGCGGGGTTCTCATCATCATCATCATCATGGTATGGCTAGCATGACTGGTGGACAGCAAATGGGATCCCCCGGGAGCGGCCGCTAATCTAGATAGGTAATCTCTGCTTAAAAGCACAGAATCTAAGATCCCTGCCAttTGGCGGGGATT-3’前記各配列を挿入した後の前記pColdIVのセンス鎖の部分配列を、下記配列番号59に示す。下記配列において、HisタグコードDNAおよびT7geneleaderは、pRSETインビトロゲン社に由来する。下記配列において、stuffer配列内の5’側の矢印は、BamHIの切断部であり、中央の矢印は、SmaIの切断部であり、3’側の矢印は、NotIの切断部である。また、下記配列において、pColdIV由来配列内の下線部は、転写終結点配列を示す。下記配列中のアプタマーコードDNAは、表1に示す25塩基長のshot47sss配列番号102:gguauauuggcgccuucguggaaugに対応するDNA配列を有する配列とした。プラスミドライブラリー160塩基長のランダム配列N60を有するポリヌクレオチドLib60Fと、前記Lib60Fの3’領域にアニーリング可能なポリヌクレオチドLib60Rとを合成した。これらの配列を、以下の配列番号60および61に示す。下記配列において、下線部が、前記両ポリヌクレオチドにおける相補的な配列である。Lib60F配列番号60CACGGATCCGGTGGAGGCGGGTCTGGGGGCGGAGGTTCAGLib60R配列番号61CGTCTAGCGGCCGCCTGAACCTCCGCCCCCAGAそして、100μmol/LLib60F1μLと、100μmol/LLib60R10μLとを混合し、HotStarTaqQiagen社を用いて、合計100μLの反応液で、伸長反応を行った。伸長反応の条件は、まず、95°Cで15分反応させた後、60°Cで3分および72°Cで3分を1サイクルとして5回繰り返し行い、最後に、72°Cで10分反応させた。前記反応液からエタノール沈殿により増幅産物を精製し、BamHIとNotIで消化した後、フェノールクロロホルム抽出およびエタノール沈殿により、精製した。これを、60塩基長のランダム配列N60を有する二本鎖の任意コードDNAとした。そして、前記任意コードDNAを、前記HTMCSshot/pColdベクターに、T4DNAリガーゼを用いて結合させた。前記HTMCSshot/pColdベクターは、予め、BamHIとNotIとで消化し、アガロースゲル電気泳動およびゲル抽出により精製したものを使用した。得られたライブラリーを、プラスミドライブラリー1とした。プラスミドライブラリー22カ所に21塩基長のランダム配列MNN7を有するポリヌクレオチドLib787R、Lib747RまたはLib727Rまたは1カ所に42塩基長のランダム配列MNN14を有するポリヌクレオチドLib707Rと、前記各ポリヌクレオチドの3’領域にアニーリング可能なポリヌクレオチドLib707Fとを合成した。これらの配列を、以下の配列番号62~64、81および82に示す。下記配列において、下線部が、前記両ポリヌクレオチドにおける相補的な配列である。Lib707F配列番号62CAAATGGGATCCGAATCTGGTLib787R配列番号63CTTAGCGGCCGCT7AGAAGCTTTACCGTTAATGCTACC7ACCAGATTCGGATCCCATTTGM=AまたはCLib747R配列番号64CTTAGCGGCCGCT7TTTACCGTTAAT7ACCAGATTCGGATCCCATTTGM=AまたはCLib727R配列番号81CTTAGCGGCCGCT7ACCCGG7ACCAGATTCGGATCCCATTTGM=AまたはCLib707R配列番号82CTTAGCGGCCGCT14ACCAGATTCGGATCCCATTTGM=AまたはCそして、100μmol/LLib707F2.5μLと、100μmol/LLib787R1μL、100μmol/LLib747R1μL、100μmol/LLib727R1μLまたは100μmol/LLib707R1μLとを使用した以外は、前記プラスミドライブラリー1と同様にして、PCRを行い、増幅産物を精製した。前記増幅産物を、BamHIとNotIとで消化した後、フェノールクロロホルム抽出および限外濾過膜商品名アミコンYM-30により、精製した。これを、アンチセンス鎖に21塩基長のランダム配列MNN7を有する二本鎖の任意コードDNAとした。なお、センス鎖においては、2カ所に21塩基長のランダム配列NNK7または1カ所に42塩基長のランダム配列NNK14を有することとなるK=G、TまたはU。そして、前記任意コードDNAを、前記HTBSNshot/pColdv3ベクターに、T4DNAリガーゼを用いて結合させた。前記HTBSNshot/pColdv3ベクターは、予め、BamHI、NotIおよびSmaIで消化し、フェノールクロロホルム抽出および限外濾過膜商品名アミコンYM-50により精製したものを使用した。それぞれのプラスミドを等量ずつ混合し、これをプラスミドライブラリー2とした。プラスミドライブラリー35’側から3カ所に、6塩基長のランダム配列MNN2、18塩基長のランダム配列MNN6および21塩基長のランダム配列MNN7を有するポリヌクレオチドsFBG762Rと、前記sFBG762Rの3’領域にアニーリング可能なポリヌクレオチドsFBG762Fとを合成した。これらの配列を、以下の配列番号83および84に示す。下記配列において、下線部が、前記両ポリヌクレオチドにおける相補的な配列である。sFBG762F配列番号83CAAATGGGATCCGAAATCAAAsFBG762R配列番号84TTAGCGGCCGCTCTGATA2GCC6ATACAGGCCATC7TTTGATTTCGGATCCCATTTGM=AまたはCそして、100μmol/LのsFBG762F2.5μLと100μmol/LのsFBG762R1μLとを使用した以外は、前記プラスミドライブラリー1と同様にして、PCR、増幅産物の制限酵素処理および精製を行った。これを、アンチセンス鎖の3カ所にランダム配列MNN2、MNN6およびMNN7を有する二本鎖の任意コードDNAとした。なお、センス鎖においては、5’側から3カ所に、21塩基長のランダム配列NNK7、18塩基長のランダム配列NNK6および6塩基長のランダム配列NNK2を有することとなるK=G、TまたはU。そして、前記任意コードDNAを、前記プラスミドライブラリー2と同様にして、前記HTBSNshot/pColdv3ベクターに結合させた。これをプラスミドライブラリー3とした。[実施例3]前記実施例2で作製した各種プラスミドライブラリーを大腸菌DH5α株に導入した。この大腸菌を、100μg/mLのアンピシリンを含むLB培地100mLで、OD600nmの吸光度が0.5~0.6になるまで振盪培養した。その後、培養液に、さらに0.5mmol/LになるようにIPTGを添加し、15°C、18時間培養を行うことにより、コールドショック発現誘導を行った。前記培養液を遠心して、大腸菌を回収し、10mmol/LEDTAを含む生理食塩水50mLに懸濁して、再度、遠心により集菌した。前記大腸菌を、20スクロースおよび1mmol/LEDTAを含む20mmol/LHEPES緩衝液5mLに懸濁し、10mgのリゾチームを加え、氷上で1時間培養した。さらに、終濃度2mmol/LになるようにMg2を加え、遠心により沈澱物を回収した後、0.1mmol/L酢酸マグネシウムを含む生理食塩水50mLに懸濁し、再度遠心することによって、スフェロプラストを回収した。回収したスフェロプラストを、0.1Triton登録商標-X100、0.1mmol/LMg2、0.1mg/mLtRNA、0.1HSARNasefree、プロテアーゼインヒビター商品名completeminiEDTAfree、ロシュ社を含む20mmol/LHEPES緩衝液4mLに速やかに懸濁し、溶菌させた後、機械的剪断により大腸菌ゲノムDNAを細断した。そして、終濃度150mmol/LになるようにNaClを加えて5分放置し、遠心により上清を回収した。これらの操作は、4°Cで行った。得られた溶菌液を、ターゲットとしてウサギIgGまたはマウスIgGを固定した固相96穴マイクロタイタープレートに加え、4°Cで30分間インキュベートし、前記ターゲットに前記溶菌液に含まれる複合体を結合させた。前記固相は、予め、前記溶菌液に加えたHSAにより、ブロッキングしたものを使用した。そして、前記固相を、洗浄液で洗浄し、前記ターゲットに未結合の複合体を除去した。前記洗浄液は、0.05~0.5Triton登録商標-X100、0.1mmol/L酢酸マグネシウム、100~150mmol/LNaClを含む20mmol/LHEPES緩衝液を使用した。そして、洗浄後の前記固相に、溶出液を添加して、前記固相から、前記ターゲットに結合した複合体のRNAおよびペプチドを分離して、回収した。前記溶出液は、RNA分離試薬商品名Trizol登録商標、invitrogen社を用いた。つぎに、前記溶出液からRNAを精製し、得られたRNAを、RNasefreeのDNaseIPromega社で、37°C、30分間処理した後、フェノールクロロホルム抽出、エタノール沈殿を行い、精製した。精製RNAについて、OneStepRT-PCRKit商品名、QIAGEN社を用いたRT-PCRにより、cDNAを合成した。前記PCRにおけるプライマーのアニーリング条件は、温度63.2°Cとし、PCRのサイクル数は、26または34サイクルとした。また、プライマーは、下記フォワードプライマーshotPCRF2と、下記リバースプライマーshotPCRR2とを使用した。shotPCRF2配列番号85GGCTAGCATGACTGGTGGACAGCAAAshotPCRR2配列番号86CTGACATTCCACGAAGGCGCCAATAさらに、サイクル数34の各RT-PCR反応液について、相補的二本鎖を形成させるための反応を行った。まず、前記各RT-PCR反応液に、終濃度が10μmol/Lとなるように、前記フォワードプライマーと、前記リバースプライマーとを、それぞれ添加した。そして、95°Cで5分間熱変性を行った後、63.2°Cで3分間のアニーリング反応および72°Cで3分間の伸長反応を1サイクルとして5回繰り返し行い、最後に、72°Cで7分間反応させた。これによって、RT-PCRで合成したcDNAについて、相補的な二本鎖が形成された。続いて、前記RT-PCRのみを行った前記RT-PCR反応液、および、相補的二本鎖を形成させるための反応を行った前記RT-PCR反応液から、それぞれ、エタノール沈澱により増幅産物を回収し、これらを電気泳動に供した。前記電気泳動の結果を図13に示す。図13において、各レーンは、以下の通りである。M1:分子量マーカー100bpラダーマーカーLane1:マウスIgGサイクル数26のRT-PCR反応液Lane2:マウスIgGサイクル数34のRT-PCR反応液Lane3:マウスIgGサイクル数34のRT-PCR反応後、相補的二本鎖を形成させるための反応を施した反応液Lane4:ウサギIgGサイクル数26のRT-PCR反応液Lane5:ウサギIgGサイクル数34のRT-PCR反応液Lane6:ウサギIgGサイクル数34のRT-PCR反応後、相補的二本鎖を形成させるための反応を施した反応液M2:分子量マーカー200bpラダーマーカー図13に示すように、前記RT-PCR反応液を電気泳動した結果、実際の正しい分子サイズ172bpより高分子側に泳動された。しかしながら、前記RT-PCR反応液に、相補的二本鎖を形成させるための反応を施すことによって、レーン3およびレーン6に示すように、172bpにバンドが確認できた。このことから、前述のような、ヘテロの二本鎖cDNAが減少し、相補的な二本鎖cDNAが得られたことがわかる。[実施例4]前記実施例3で調製した増幅産物を、BamHIとNotIで消化した後、フェノールクロロホルム抽出およびエタノール沈殿により精製した。これを、前記実施例3と同様にして、前記HTMCSshot/pColdベクターに挿入した。以下、前記実施例3と同様に、大腸菌培養、コールドショック発現誘導、大腸菌の溶菌を行い、再度、溶菌液を得た。前記実施例3で得られた1回目の溶菌液を、セレクションを行っていないラウンド1の溶菌液、本例で得られた2回目の溶菌液を、セレクションを行ったラウンド2の溶菌液とした。ターゲットとして、ウサギIgGTarget01またはマウスIgGTarget02を、吸着により96穴マイクロタイタープレートに固定し、BSAでブロッキングした。そして、前記ラウンド1の溶菌液およびラウンド2の溶菌液を、それぞれ、各ウェルに加え、室温で2時間反応させた。次に、0.1Tween登録商標20、0.9NaClを含む20mmol/LTris緩衝液pH7.5以下、TBSTというにより前記プレートを洗浄し、さらに、0.2BSAを含むTBSTで希釈したHRP標識抗His-tag抗体Quagen社を加え、室温で2時間反応させた。反応後、前記プレートを前記TBSTで洗浄した後、1-stepUltraTMB基質を加えて発色させ、450nmにおける吸光度を測定した。また、ブランクとして、BSAのみを固定化したプレートを使用して、同様に各溶菌液を使用して、反応および吸光度測定を行った。Target01を使用した結果を、実施例4-1、Target02を使用した結果を、実施例4-2として、図14に示す。図14は、溶菌液のターゲットに対する結合能を示すグラフである。図14において、縦軸は、ターゲットへのペプチドの結合を示す450nmの吸光度を示し、値が高い程、ターゲットに結合したペプチド量が多いことを示す。図14において、白抜きのバーは、ラウンド1の溶菌液の結果であり、黒塗りのバーは、ラウンド2の溶菌液の結果である。図14に示すように、ターゲットとして、ウサギIgGおよびマウスIgGのいずれを使用した場合も、ブランクよりも高い吸光度を示し、各ラウンドの溶菌液に、前記各ターゲットに結合するペプチドが含まれていることがわかった。さらに、ラウンド1の溶菌液と比較して、ラウンド2の溶菌液の方が、高い吸光度を示し、前記各ターゲットに結合するペプチド量が多いことがわかった。これは、セレクションによって、ターゲットに特異的に結合するペプチドが溶菌液中で増加していることを示し、すなわち、ターゲットに特異的に結合するペプチドのクローンが濃縮されていることを意味する。[実施例5]前記実施例1の1.3で作製した、融合タンパク質HTを発現するプラスミドHTGFP/pColdを準備した。前記プラスミドは、前述のように、HisタグのコードDNA、T7gene10leaderのコードDNA、GFPのコードDNAが挿入されたプラスミドであって、アプタマーのコードDNAは含まない。また、pColdIVのNdeI-XbaI部位に、HisタグのコードDNA、T7gene10leaderのコードDNA、GFPのコードDNA、アプタマーのコードDNAを、この順序で挿入したプラスミドHTGFPshot/pColdを作製した。そして、これらのプラスミドを、それぞれ大腸菌DH5α株に導入し、以下、前記実施例3と同様に、大腸菌培養、コールドショック発現誘導、大腸菌の溶菌を行い、溶菌液を得た。ターゲットとして抗GFP抗体を、吸着により固相96穴マイクロタイタープレートに固定し、HSAでブロッキングした。そして、前記各溶菌液を、それぞれ、各ウェルに加え、4°Cで30分間インキュベートし、前記ターゲットに、前記溶菌液に含まれる複合体を結合させた。以下、前記実施例3と同様に、洗浄、溶出、RNA精製、RT-PCRを行い、cDNAを合成した。なお、前記PCRにおけるプライマーのアニーリング条件は、温度60°Cとし、PCRのサイクル数は30サイクルとした。また、プライマーは、下記フォワードプライマーpColdF2と、下記リバースプライマーpColdRとを使用した。pColdF2配列番号87GTAAGGCAAGTCCCTTCAAGAGpColdR配列番号88GGCAGGGATCTTAGATTCTGそして、前記RT-PCRの反応液をサンプルとして、電気泳動に供した。陰性対照として、RNA無添加とした以外は、同様にして、前記RT-PCRを行った反応液についても、サンプルとして電気泳動を行った。また、陽性対象として、前記抗GFP抗体と接触させる前の溶菌液からRNAを精製し、これを鋳型として、同様に、RT-PCRによってDNAを合成し、前記RT-PCRの反応液についても、サンプルとして電気泳動を行った。これらの結果を図15に示す。図15は、前記溶菌液に含まれるmRNA-GFP複合体と抗GFP抗体との結合を示す、前記RT-PCRの反応液の電気泳動写真である。図15において、陰性対照は、RNA無添加でRT-PCRを行った反応液の結果であり、陽性対照は、各溶菌液に含まれるRNAをそのまま鋳型としてRT-PCRを行った反応液の結果である。サンプルのうち、抗GFP抗体-は、抗GFP抗体に代えて、HSAを固定化した固相を使用した結果であり、また、抗GFP抗体は、抗GFP抗体を固定化した固相を使用した結果である。アプタマーは、HTGFPshot/pColdの使用により、アプタマーが付加されたmRNAを発現させた結果であり、アプタマー-は、HTGFP/pColdの使用によりアプタマーが付加されていないmRNAを発現させた結果である。図15のレーン4に示すように、アプタマーが付加されたmRNAを発現させた場合、HSAを固定化した固相では、非特異的に吸着したわずかな量のmRNA-GFP複合体しか回収されなかった。また、レーン6に示すように、アプタマーが付加されていないmRNAを発現させた場合、mRNA-GFP複合体が形成されず、抗GFP抗体を固定化した固相でも、非特異的に吸着したわずかな量のmRNAしか回収されなかった。これに対して、レーン5に示すように、アプタマーが付加されたmRNAを発現させ、且つ、抗GFP抗体を固定化した固相を使用した場合、抗GFP抗体に特異的に吸着したmRNA-GFP複合体を、より多く回収できた。これは、アプタマーのコード核酸の転写産物を含むmRNAと、前記mRNAから翻訳されたHisタグ-GFPとが複合体を形成したこと、前記複合体が、固相に固定化された抗GFP抗体に結合したこと、前記抗GFP抗体に結合したペプチドのコード核酸のRNAが特異的に回収されたことを示している。このため、回収した前記RNAまたはそれに対応するDNAの配列を、シークエンス等の従来技術により解析することで、前記抗GFP抗体に結合する候補ペプチドのコード核酸配列および前記候補ペプチドのアミノ酸配列を解析できることは、明らかである。このように、本発明によれば、前記ペプチドタグとそれに対するアプタマーとの結合を利用することで、ターゲットに結合する候補ペプチドのコード核酸情報を容易に解析でき、その解析結果から、前記候補ペプチドのアミノ酸配列を決定できる。このため、本発明によれば、例えば、免疫法等による抗体の取得のように、多大な時間および労力を費やすことなく、候補ペプチドの選択を行うことができる。以上、実施形態を参照して本願発明を説明したが、本願発明は、上記実施形態に限定されるものではない。本願発明の構成や詳細には、本願発明のスコープ内で当業者が理解しうる様々な変更をすることができる。この出願は、2010年4月1日に出願された日本出願特願2010-085545を基礎とする優先権を主張し、その開示の全てをここに取り込む。"