細胞及び細胞断片が除去された細胞培養上澄み液に、酸と水からなる溶液を加え、pH値をpH45~pH55の値に調節する工程であって、それによって溶液に二価の陽イオンが実質的にない、工程、pHが調節された細胞培養上澄み液をインキュベートする工程、及びインキュベートされた細胞培養上澄み液から沈殿物を除去する工程であって、それによって免疫グロブリンを生産する、工程、を含む、免疫グロブリンを生産するための方法であって、細胞培養上澄み液が、免疫グロブリンを10mgmlを超えない濃度で含み、加えられた酸の濃度が55moll以下である、方法。少なくとも90の免疫グロブリンが、インキュベートする工程の間溶液にとどまっていることを特徴とする、請求項1記載の方法。インキュベートする工程が、2°C~10°Cの温度で行われることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。pH調節された細胞培養上澄み液をインキュベートする工程が、約4°Cの温度で行われることを特徴とする、請求項3記載の方法。pH調節された上澄み液をインキュベートする工程が、少なくとも約2時間行われることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。インキュベートする工程が、約2時間~約72時間行われることを特徴とする、請求項5記載の方法。インキュベートする工程が、約2時間~約48時間行われることを特徴とする、請求項6記載の方法。インキュベートする工程が、約24時間行われることを特徴とする、請求項7記載の方法。免疫グロブリンがサブクラスIgG1であり、インキュベートする工程が、pH45~pH35のpH値で約2時間~約48時間行われることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。免疫グロブリンがサブクラスIgG4であり、インキュベートする工程が、pH55~pH45のpH値で約2時間~約30時間行われることを特徴とする、請求項1~8のいずれか一項記載の方法。除去する工程が、沈降、デカンテーション、濾過、沈下及び遠心分離から選択される方法によることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。酸が、酢酸、クエン酸、塩酸、及びリン酸から選択されることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。酸の濃度が、15moll~55mollであることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。酸が、15moll~4mollの濃度の酢酸であることを特徴とする、請求項12~13のいずれか一項記載の方法。免疫グロブリンの濃度が、1mgml~5mgmlであることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。細胞がCHO細胞であることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。インキュベートする工程が、約pH5または約pH4のpH値で、約4°Cの温度で約2時間行われることを特徴とする、前記請求項のいずれか一項記載の方法。インキュベートする工程が、約pH5または約pH4のpH値で、約4°Cの温度で約2時間~約48時間行われることを特徴とする、請求項1~16のいずれか一項記載の方法。発明の詳細な説明本明細書では、下記の工程を含む、ポリペプチドを精製するための方法を報告する:ポリペプチドを含む細胞培養上澄み液のpH値をpH35~55のpH値に調節する工程、pHが調節された細胞培養上澄み液をインキュベートする工程、及びインキュベートされた細胞培養上澄み液から沈殿物を除去する工程であって、それによってポリペプチドを精製する、工程。本明細書において報告される方法は、細胞及び細胞片が除去された未精製細胞の発酵上澄み液に対して直接行うことができるが、プロテインAアフィニティクロマトグラフィーなどの一つまたは複数の予備的精製工程の後にも行うことができる。細胞培養上澄み液なる用語は、関心対象のポリペプチドを分泌する細胞の培養によって得られる溶液を意味する。上澄み液は、分泌されたポリペプチドのほかに、使用された細胞培養培地の成分、及び、培養中に細胞により分泌された関心対象のポリペプチド以外の代謝成分、及び、培養中に死細胞から、または細胞からのポリペプチドの回収の間に分解した細胞から遊離した、培養された細胞の他の成分を含む。細胞培養上澄み液は、細胞片及び/または無傷細胞を含まない。この用語はまた、プロテインAアフィニティクロマトグラフィーなどの単一のクロマトグラフィー精製工程によって処理された、細胞培養上澄み液を含む。ポリペプチドなる用語は、天然に、あるいは合成によって生産されたかによらず、ペプチド結合によって結合されたアミノ酸からなるポリマーを意味する。約20未満のアミノ酸残基のポリペプチドは、ペプチドと呼ばれ得、一方、2以上のポリペプチドからなる分子、または、100より多いアミノ酸残基のポリペプチドを含む分子は、タンパク質と呼ばれうる。ポリペプチドはまた、炭水化物基、金属イオン、またはカルボン酸エステルなどの、非アミノ酸成分を含み得る。非アミノ酸成分は、ポリペプチドが発現する細胞により加えられ得、細胞型で変わり得る。ポリペプチドは、アミノ酸骨格構造またはアミノ酸をコードする核酸に関して、本明細書において定義される。炭水化物基などの付加物は通常特定されないが、それにもかかわらず存在しうる。本明細書で報告される方法の一つの態様では、ポリペプチドは、免疫グロブリン、免疫グロブリン断片、及び免疫グロブリン複合体から選択される。免疫グロブリンなる用語は、免疫グロブリン遺伝子によって実質的にコードされた2以上のポリペプチドからなるたんぱく質を意味する。認識される免疫グロブリン遺伝子は、異なる定常領域遺伝子と同様に、種々の免疫グロブリンの可変領域遺伝子を含む。一般に免疫グロブリンは、二つのいわゆる軽鎖ポリペプチド軽鎖及び二つのいわゆる重鎖ポリペプチド重鎖を含む。重鎖および軽鎖ポリペプチドのそれぞれは、抗原と相互作用することができる結合領域を含む可変ドメイン可変領域一般的に、ポリペプチド鎖のアミノ末端部を含む。重鎖および軽鎖ポリペプチドのそれぞれは、定常領域一般的にカルボキシル末端部を含む。免疫グロブリンの軽鎖または重鎖の可変ドメインは、異なるセグメントを含む。すなわち、四つのフレームワーク領域及び三つの高頻度可変領域である。免疫グロブリンの定常領域は、免疫グロブリンの抗原と結合するのに直接関係ないが、種々のエフェクター機能を示す。重鎖の定常領域のアミノ酸配列に基づいて、免疫グロブリンは、クラスIgA、IgD、IgE、IgG、及びIgMに区分される。これらのクラスのいくつかは、さらにサブクラスアイソタイプに区分される。すなわち、IgGは、IgG1、IgG2、IgG3、及びIgG4に、または、IgAは、IgA1及びIgA2である。免疫グロブリンが所属するクラスによって、免疫グロブリンの重鎖定常領域は、それぞれ、α、δ、ε、γ、及びμと呼ばれる。免疫グロブリン複合体なる用語は、ペプチド結合を通してさらなるポリペプチドと結合した、免疫グロブリンの重鎖または軽鎖の少なくとも一つのドメインを含むポリペプチドを意味する。さらなるポリペプチドは、ホルモン、または、成長受容体、または細胞有毒ペプチド、または補体因子、またはそれと同様のものなどの、非免疫グロブリンペプチドである。一つの態様において、免疫グロブリンは、クラスGの免疫グロブリンである。別の態様では、免疫グロブリンは、クラスGサブクラスIgG1またはサブクラスIgG4またはそれらの変異体である。変異体なる用語は、親ペプチドのアミノ酸配列における一つまたは複数のアミノ酸残基の付加、削除、及び/または置換によって、親ポリペプチドアミノ酸配列とはアミノ酸配列が異なるポリペプチドを意味する。一つの態様において、変異体は、親ポリペプチドアミノ酸配列とアミノ酸配列が少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有し、別の態様では、少なくとも95、さらなる態様では、少なくとも99のアミノ酸配列の同一性を有するであろう。本明細書で使用されるpH値を調節するなる用語は、溶液のpH値をpH70より低いpH値に下げるために、酸を溶液へ添加すること、特に、細胞培養上澄み液への添加を意味する。この調節は、酸性溶液、すなわち酸の添加によって達成されうる。一つの態様において、調節は、塩酸、リン酸、酢酸、及びクエン酸から選択される酸性溶液の添加によって行われる。本明細書で使用されるインキュベートするなる用語は、それぞれの溶液が、セットされたpH値で維持されることを意味する。インキュベートする工程は、特定の時間行われうる。一つの態様では、インキュベートする工程は、約05時間以上行われる。別の態様では、インキュベートする工程は、約05時間~約72時間行われる。さらなる態様では、インキュベートする工程は、約2時間~約48時間行われる。さらに別の態様では、インキュベートする工程は、約20時間~約32時間行われる。また別の態様では、インキュベートする工程は、約24時間行われる。一つの態様では、インキュベートする工程は、pH35~pH55のpH値で、特に、pH45~pH55のpH値で、上記で挙げられた態様において定義された特定の時間行われる。本明細書で使用される約なる用語は、直接後続する値が、厳密な値でなくむしろ範囲を意味することを意味する。この範囲は、一つの態様では、その値のプラスマイナス20であり、別の態様では、その値のプラスマイナス10であり、さらなる態様では、その値のプラスマイナス5である。例えば、約24時間なる用語は、192時間~288時間の範囲を意味する。実質的にないなる用語は、溶液に、そのような化合物が添加されていないことを意味する。しかし、その特定の化合物は、溶液に含まれる他の化合物に存在するために、少量存在しうる。一般的に、1mM以下の濃度で、特に、1μM以下の濃度でしかこの化合物が溶液に存在しないとき、溶液には、その化合物は実質的にない。ポリペプチドを生産する方法は当技術分野で公知であり、原核細胞及び真核細胞におけるタンパク質の発現、それに続くポリペプチドの単離及び通常薬学的に許容される純度への精製を含む。例えば、細胞における免疫グロブリンの発現のために、軽鎖及び重鎖をコードする核酸が、標準的な方法によって発現ベクターに挿入される。発現は、CHO細胞、NS0細胞、SP20細胞、HEK293細胞、COS細胞、PERC6細胞、酵母、または、大腸菌Ecoli細胞のような、適切な原核宿主細胞または真核宿主細胞で達成され、免疫グロブリンは、細胞上澄み液または溶解後の細胞から回収される。本出願において用いられる細胞なる用語は、ポリぺプチドを生産するように操作されうるいかなる種類の細胞系をも意味する。一つの態様では、細胞は、哺乳類細胞である。別の態様では、細胞は、HEK細胞及びCHO細胞から選択される。培養された細胞の核酸及び細胞タンパク質は沈殿するが、分泌されたポリペプチドは、細胞培養上澄み液のpH値がpH55未満の値に調節され、続いて溶液がそのpH値で特定の時間インキュベートされるならば、溶液にとどまることが見いだされた。その後、沈殿物と、それに混入した宿主細胞成分が、簡単な物理的分離工程によって除去され得る。本明細書で報告される方法は、いかなる種類の細胞培養上澄み液、すなわち、真核細胞培養上澄み液及び原核細胞培養上澄み液に対しても、用いられうる。一つの態様では、細胞培養上澄み液は、真核細胞培養上澄み液である。さらなる態様では、上澄みは、哺乳類細胞培養上澄み液である。別の態様では、上澄み液は、CHO、HEK、またはSp20細胞培養上澄み液である。今日、ほとんどすべての細胞培養工程が、動物の血清を加えることなく行われる。したがって一つの態様では、細胞培養上澄み液は、血清なしの条件下の細胞の培養から得られる。さらに、動物の血清を加えることがないと、動物の血清中に存在する未知の化合物からの潜在的干渉が除外され、また細胞培養上澄み液中のポリペプチドの濃度が減る。これは、関心対象のポリペプチドの共沈殿が起こりそれに伴って精製工程での収率を減らす精製目的で沈殿を使用する方法においては、一般的に有利である。同じ効果が、培養細胞またはそれからの細胞断片の存在下で観察される。したがって一つの態様では、細胞及び細胞断片は、pH値の調節に先立って、細胞培養上澄み液から除去される。本明細書で報告される方法において精製されるポリペプチドの濃度は10mgmlを超えない。一つの態様では、細胞培養上澄み液のポリペプチドの濃度は01mgml~約10mgmlである。別の態様では、細胞培養上澄み液のポリペプチドの濃度は1mgml~8mgmlである。さらなる態様において、細胞培養上澄み液のポリペプチドの濃度は1mgml~5mgmlである。細胞培養上澄み液のpH値を調節するためには、酸が細胞培養上澄み液に添加されなくてはならない。この酸は、酸が不可逆的にポリペプチドと相互作用しない限り、いかなる酸でもよい。一つの態様では、酸は、塩酸、リン酸、硫酸、ギ酸、酢酸、プロピオン酸、マロン酸、コハク酸、アジピン酸、乳酸、及びクエン酸から選択される。酸は、細胞培養上澄み液に添加されるとき水溶液であることを指摘しておかなければならない。溶液は、遊離酸としての酸及び水のそれぞれからなり、他の物質、特に二価の陽イオンは実質的にない。遊離酸なる用語は、酸性水素原子が存在する形で酸が存在することを意味し、例えば、異なる陽イオンと交換されないことを意味する。これは、溶液を準備するのに使用される酸の形態もまた、遊離酸であることを含む。同様に、酸が、塩の形態で使用されることは除外される。一つの態様では、酸は、塩酸、リン酸、酢酸、及びクエン酸から選択される。それぞれの溶液における酸の濃度は、一つの態様では、55moll以下である。別の態様では、酸の濃度は1moll~55mollである。さらなる態様では、酸の濃度は15moll~4mollである。または、それぞれの溶液の酸の濃度は、一つの態様では30重量以下である。一つの態様は、酸の濃度は1重量~30重量である。別の態様では、濃度は5重量~25重量である。さらなる態様では、酸の濃度は10重量~20重量である。概して、本明細書で数値範囲が与えられるなら、その範囲は、示された境界点を明確に含む。pH値の調製の後、pH値が調節された細胞培養上澄み液は、特定の時間インキュベートされる。この特定の時間は、一つの態様では、少なくとも約05時間以上である。別の態様では、特定の時間は約05時間~約72時間である。さらなる態様では、特定の時間は約2時間~約48時間である。さらに別の態様では、特定の時間は約20時間~約32時間である。また別の態様では、特定の時間は、約24時間である。一つの態様では、pH調製された細胞培養上澄み液をインキュベートする工程は、1°C~30°Cの温度で行う。別の態様では、pH調製された細胞培養上澄み液をインキュベートする工程は2°C~10°Cの温度で行う。さらなる態様では、pH調製された細胞培養上澄み液をインキュベートする工程は約4°Cの温度で行う。本明細書に報告される方法を用いれば、宿主細胞核酸及び宿主細胞タンパク質は沈殿する。すなわち、生産されたポリペプチドの濃度を減らすことなく、細胞培養上澄み液から除去される。約2時間のインキュベーション時間は、宿主細胞の核酸の大部分を除去するのに十分であり得る。したがって一つの態様では、インキュベートする工程は約2時間である。宿主細胞タンパク質の沈殿のためには、約2時間~約48時間のインキュベーション時間が、調節されたpH値及びポリペプチドに応じて十分であり得る。したがって一つの態様では、インキュベートする工程は、pH値約5、温度約4°Cで、約2時間行われる。別の態様では、インキュベートする工程は、pH値約pH5、温度約4°Cで、約2時間~約48時間行われる。一つの態様では、ポリペプチドは免疫グロブリンである。一つの態様では、免疫グロブリンは、サブクラスIgG1の免疫グロブリンである。別の態様では、インキュベートする工程は、pH値pH45~pH35で、2時間~48時間行われ、免疫グロブリンは、サブクラスIgG1の免疫グロブリンである。特定の態様では、インキュベートする工程は2時間~30時間行われる。一つの態様では、免疫グロブリンは、サブクラスIgG4の免疫グロブリンである。別の態様では、インキュベートする工程は、pH値pH55~pH45で、2時間~48時間行われ、免疫グロブリンは、サブクラスIgG4の免疫グロブリンである。特定の態様では、インキュベートする工程はpH値約pH5で行われる。インキュベートする工程の後、沈殿は除去されなければならない。除去するためには、当業者に公知のいかなる方法を用いてもよい。典型的な例は、濾過、沈降及びデカンテーション、遠心分離及び沈下である。一つの態様では、沈殿は、沈降、濾過、沈下及び遠心分離から選択される方法によって除去される。沈殿を除去した後、例えば、当業者に公知のクロマトグラフィー方法で、ポリペプチドのさらなる精製が行われうる。したがって一つの態様では、本明細書に報告される方法は、クロマトグラフィーの一工程または複数工程を用いて、ポリペプチドを精製する工程を含む。免疫グロブリンの精製には、異なるカラムクロマトグラフィー工程の組み合わせが用いられうる。一つの態様では、プロテインAアフィニティクロマトグラフィーに、一つまたは二つの追加的クロマトグラフィー分離工程、例えば、イオン交換クロマトグラフィー工程が続く。例えば、微生物タンパク質のアフィニティクロマトグラフィー例えば、プロテインAまたはプロテインGのアフィニティクロマトグラフィー、イオン交換クロマトグラフィー例えば、陽イオン交換、陰イオン交換アミノエチル樹脂、及び混合モード交換、親イオウ性吸着例えば、β―メルカプトエタノール及び他のSHリガンドを用いる、疎水性相互作用または芳香族吸着クロマトグラフィー例えば、フェニルセファロース、アザ‐アレノフィリックazaarenophilic樹脂、またはmアミノフェニルボロン酸を用いる、金属キレートアフィニティクロマトグラフィー例えば、Ni及びCu親和性物質を用いる、分子ふるいクロマトグラフィー、及び電気泳動法例えば、ゲル電気泳動、毛細管電気泳動等等の、さまざまな方法が良く確立されており、タンパク質の回収と精製に広く使用されている。下記の実施例及び図面は、本発明の理解を助けるために提供され、その真の範囲は、添付の特許請求の範囲に述べられている。本発明の精神から離れない限り、述べられた方法において修正がなされうることが理解される。実施例1材料及び方法抗体本明細書で報告される方法は、WO2008017963に報告されたantiEGFR抗体を用いて説明される。別の典型的な免疫グロブリンは、WO2006099698に報告されたantiPLGF抗体である。別の典型的な免疫グロブリンは、WO2005100402に報告されたantiPselectin抗体である。別の典型的な免疫グロブリンは、PCTEP2010070062に報告されたantiHER3抗体である。DNA残留するDNA濃度は、QPCRによって、測定した。したがって、試料中のDNAを変性させるため、試料を高温でインキュベートした。DNAは、シリカマトリックスによって溶液から捕捉し、製造者の指示に従ってそこから緩衝液で溶出した。抽出のために、QIAampViralRNAKitを含むQIAcubeロボット両方とも、Qiagen、Hilden、ドイツを使用した。したがって、試料、溶解バッファー、及び担体RNAを混合し、10分間インキュベートした。エタノールを各チューブに加え、QIAampViralRNAKitのカラムに試料‐エタノール溶液をロードし、遠心分離した。その後洗浄溶液をカラムに適用し、再度カラムを遠心分離した。その後異なる洗浄溶液をカラムに適用し、カラムを再度遠心分離した。溶出バッファーを適用したのち、カラムは二度遠心分離される。DNAの定量化のために、LightCycler20が使用される。表1には、PCRパラメーターの概要を示す。表1PCRパラメーター工程の間、染料で標識された1対のDNA鎖は、DNA単鎖に結合する。増幅の間、DNAの量に比例して蛍光が増加する。HCPマイクロタイタープレートのウェルの壁は、血清アルブミン及びストレプトアビジンの混合物でコーティングされている。HCPに対するヤギ由来のポリクローナル抗体が、マイクロタイタープレートのウェルの壁に結合している。洗浄工程の後、マイクロタイタープレートの異なるウェルが、異なる濃度のHCP較正用配列及び試料溶液を用いてインキュベートされる。インキュベーションの後、非結合試料材料が、緩衝溶液で洗浄され除去される。検出のために、ウェルは、結合宿主細胞タンパク質を検出するための抗体ペルオキシダーゼ複合体とともにインキュベートされる。固定化されたペルオキシダーゼの活性は、ABTSとのインキュベーション及び405nmでの検出で検出される。SECASI100HPLCシステムのTosohHaasTSK3000SWXLカラムで、クロマトグラフィーを行った。溶出のピークは、UVダイオードアレイ検出器によって、280nmでモニターした。濃縮された試料を1mgmlに溶解したのち、200mMリン酸二水素カリウム及び250mMの塩化カリウムからなるpH70の緩衝液で、安定したベースラインが達成されるまでカラムを洗浄した。分析ランは、05ml分の流速で30分、室温で、均一濃度の条件下で行った。ChromeleonDionex、Idstein、ドイツを用い、クロマトグラムを手動で積分した。IECイオン交換クロマトグラフィーを用いて、タンパク質の電荷不均一性を解析した。陽イオン交換DionexProPacクロマトグラフィーカラムをDionexChromeleonHPLCシステムで使用した。タンパク質決定クロマトグラフィー方法を、試料中に存在する抗体の量を定量化するのに使用した。抗体のFc領域と結合するPorosAカラムを使用した。抗体はカラムに結合し、続いて低いpH条件で溶出される。タンパク質の濃度は、320nmの参照波長で、アミノ酸配列に基づいて計算されたモル吸光係数を用いて、280nmでの光学濃度を決定することによって決定された。実施例2手法試料は、個々の抗体を分泌する株化細胞の培地から直接得た。細胞及び細胞片の除去後、培養上澄み液をそれぞれ200mlのいくつかのアリコットに分け、それぞれに10または20の酢酸を加えることによって、pH値をpH40、pH50、pH60に調節した。参照のアリコットに関しては、必要である場合pH値をおおよそpH7に調節した。アリコットは4°Cで貯蔵し、2、24、及び48時間後に各アリコットから試料を採取した。貯蔵の間、異なるレベルの沈殿形成が、異なるpH値で観察された。沈殿は、沈降によって除去した。または、沈殿は、濾過または遠心分離によって分離することができる。沈殿の除去後、澄んだ液相は、宿主細胞DNA含有量、宿主細胞タンパク質含有量、及びタンパク質量について分析された。表2本明細書で報告された方法で得られたantiEGFR抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞DNA含有量表3本明細書で報告された方法で得られたantiEGFR抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞タンパク質含有量表4本明細書で報告された方法で得られたantiEGFR抗体発酵培養液上澄みにおける抗体含有量表5本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞DNA含有量第一回目のデータセット表5a本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞DNA含有量第二回目のデータセット表5b本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みの沈降物における宿主細胞DNA含有量第二回目のデータセット表6本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞タンパク質含有量第一回目のデータセット表6a本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞タンパク質含有量第二回目のデータセット表6b本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みの沈降物における宿主細胞タンパク質含有量第二回目のデータセット表7本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みにおける抗体含有量表7a本明細書で報告された方法で得られたantiPLGF抗体発酵培養液上澄みにおける抗体含有量表8本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞DNA含有量第一回目のデータセット表8a本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞DNA含有量第二回目のデータセット表8b本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みの沈降物における宿主細胞DNA含有量第二回目のデータセット表9本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞タンパク質含有量第一回目のデータセット表9a本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞タンパク質含有量第二回目のデータセット表9b本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みの沈降物における宿主細胞タンパク質含有量第二回目のデータセット表10本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みにおける抗体含有量第一回目のデータセット表10a本明細書で報告された方法で得られたantiPselectin抗体発酵培養液上澄みにおける抗体含有量第二回目のデータセット表11本明細書で報告された方法で得られたantiHER3抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞DNA含有量表11a本明細書で報告された方法で得られたantiHER3抗体発酵培養液上澄みの沈降物における宿主細胞DNA含有量表12本明細書で報告された方法で得られたantiHER3抗体発酵培養液上澄みにおける宿主細胞タンパク質含有量表12a本明細書で報告された方法で得られたantiHER3抗体発酵培養液上澄みの沈降物における宿主細胞タンパク質含有量表13本明細書で報告された方法で得られたantiHER3抗体発酵培養液上澄みにおける抗体含有量