"生産生物体における多価不飽和脂肪酸の生合成経路酵素の異種遺伝子発現により多価不飽和脂肪酸を生産するためのプロセスであり、前記生産生物体は、多価不飽和脂肪酸の合成のための前記生合成経路酵素をコードし、発酵性炭素源の存在下において前記生産生物体を成長させる遺伝子集団を含むように遺伝子操作されており、前記遺伝子集団は、エノイルレダクターゼERをコードするドメインと、アシルトランスフェラーゼATをコードするドメインとを含む、プロセスであって、前記遺伝子集団によってコードされた前記アシルトランスフェラーゼは、配列番号30もしくは31、配列番号61もしくは62、配列番号95もしくは96、配列番号129もしくは130、配列番号135もしくは136、および/または配列番号169もしくは170を含む群に含まれる、ドメインIVによってコードされたアミノ酸配列、ならびに、配列番号29、配列番号60、配列番号94、配列番号128、配列番号134、および/または配列番号168を含む群に含まれる核酸配列部分によってコードされたアミノ酸配列に対して、少なくとも22のアミノ酸配列同一性を有するアシルグリセロールホスファートアシルトランスフェラーゼAGPATであることを特徴とするプロセス。請求項1に記載のプロセスにおいて、前記ドメインIVは、配列番号10および/または配列番号41、配列番号72、配列番号106、および/または配列番号146を含む群に含まれるアミノ酸配列に対して少なくとも28のアミノ酸配列同一性を有するPfa3遺伝子生産物をコードする核酸配列に含まれることを特徴とするプロセス。請求項1または2に記載のプロセスにおいて、前記遺伝子集団は、pfa1遺伝子において、5’から3’に、-配列番号13、配列番号44、配列番号75、配列番号109、配列番号133、および/または配列番号149を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも59のアミノ酸配列同一性を有するエノイルレダクターゼをコードするドメインIを含み、-pfa2遺伝子において、5’から3’に、配列番号16、配列番号47、配列番号78、および/または配列番号112を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも57のアミノ酸配列同一性を有するケトシンターゼおよびマロニル-CoA-トランスアシラーゼをコードするドメインIIa、-配列番号19、配列番号50、配列番号81、配列番号115、および/または配列番号155を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも26のアミノ酸配列同一性を有する少なくとも1つのアシルキャリアタンパク質をコードするドメインIIb、-配列番号22、配列番号53、配列番号84、配列番号118、および/または配列番号158を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも47のアミノ酸配列同一性を有するケトレダクターゼおよびデヒドラターゼをコードするドメインIIcを含み、-pfa3遺伝子において、5’から3’に、配列番号25、配列番号56、配列番号87、配列番号121、および/または配列番号161を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも46のアミノ酸配列同一性を有するケトシンターゼおよび鎖伸長因子をコードするドメインIIIa、-配列番号28、配列番号59、配列番号90、配列番号124、および/または配列番号164を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも42のアミノ酸配列同一性を有する少なくとも1つのデヒドラターゼをコードするドメインIIIbを含み、および-前記ドメインIVを含むことを特徴とするプロセス。請求項3に記載のプロセスにおいて、前記遺伝子集団は、配列番号93、配列番号127、および/または配列番号167を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも98のアミノ酸配列同一性を有するアシルトランスフェラーゼATをコードするドメインIVを含み、前記ドメインIVは、ドメインIIIaとIIIbとの間に配置されていることを特徴とするプロセス。請求項1~4のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記遺伝子集団は、配列番号6、配列番号37、配列番号68、配列番号102、配列番号132、および/または配列番号142を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも30のアミノ酸配列同一性を有する前記エノイルレダクターゼをコードするpfa1遺伝子を含むことを特徴とするプロセス。請求項1~5のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記遺伝子集団は、配列番号8、配列番号39、配列番号70、配列番号104、および/または配列番号144を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも30のアミノ酸配列同一性を有するケトシンターゼ、マロニル-CoA-トランスアシラーゼ、アシルキャリアタンパク質、ケトレダクターゼ、およびデヒドラターゼをコードするpfa2遺伝子を含むことを特徴とするプロセス。請求項1~6のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記遺伝子集団は、配列番号10、配列番号41、配列番号72、配列番号106、および/または配列番号146を含む群のアミノ酸配列に対して少なくとも28のアミノ酸配列同一性を有するケトシンターゼ、鎖伸長因子、デヒドラターゼ、および前記アシルグリセロールホスファートアシルトランスフェラーゼAGPATをコードするpfa3遺伝子を含むことを特徴とするプロセス。請求項1~7のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記遺伝子集団は、配列番号1、配列番号32、配列番号63、配列番号97、配列番号137からなる群のDNA配列によってコードされるアミノ酸配列に対して、および/または配列番号131の遺伝子Iから配列番号134を有するドメインIVまで伸長し、配列番号63によって、配列番号97によってコードされた前記アミノ酸配列の1つ以上に対して少なくとも60の同一性を有するアミノ酸配列をコードするDSM23122のゲノムDNAに対して、および/または配列番号137によってコードされた前記アミノ酸配列に対して少なくとも30のアミノ酸配列同一性を有するタンパク質をコードすることを特徴とするプロセス。請求項1~8のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記アミノ酸配列同一性は、少なくとも60、少なくとも85、少なくとも90、または少なくとも95であることを特徴とするプロセス。請求項1~9のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記発酵性炭素源には脂肪酸が無いことを特徴とするプロセス。請求項1~10のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記多価不飽和脂肪酸は、少なくとも3つのエチレン性不飽和基を含むことを特徴とするプロセス。請求項1~11のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記生産生物体は、ガンマ陰性真正細菌、ガンマ陽性真正細菌、粘液細菌、菌類、およびイーストからなる群より選択されることを特徴とするプロセス。請求項1~12のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、1つの多価不飽和脂肪酸は、前記組成に含まれる全ての多価不飽和脂肪酸の総重量に基づいて、少なくとも40wt存在することを特徴とするプロセス。請求項1~13のいずれか1項に記載のプロセスにおいて、前記多価不飽和脂肪酸は、エイコサペンタン酸EPA、ドコサヘキサン酸DHA、γ-リノレン酸、および/またはリノレン酸であることを特徴とするプロセス。本発明の目的は、PUFAを生産するための方法であって、従来技術の方法と比較して利点を有する方法、好ましくは、関連の合成経路酵素を発現する宿主微生物の発酵を用いる生産プロセスを提供することである。本発明は、上記目的を、請求項に記載の生産プロセスにより、特に、PUFAの合成のための合成経路酵素をコードするDNA配列、異種発現のためにこれらのDNA配列を包含するように遺伝子操作された微生物、および、PUFAの合成のための合成経路酵素をコードするDNA配列を包含するように遺伝子操作された微生物を、異種遺伝子発現のために培養することにより1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産するためのプロセスを提供することにより達成され、該プロセスは、好ましくは、i多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団を含む生産生物体を提供するステップであって、該遺伝子集団は、生産生物体とは異なる供給源生物体から由来しており;エノイルレダクターゼをコードする部分配列ERとアシルトランスフェラーゼをコードする部分配列ATとを包含し、該部分配列ATは、部分配列ERの下流に位置しているステップと、ii発酵性炭素源の存在下でiの生産生物体を成長培養とも呼ばれるさせて1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産するステップとを含み、iii発酵液および/または生産生物体から、前記1つ以上の多価不飽和脂肪酸を回収、好ましくは複数の多価不飽和脂肪酸に単離するステップを任意に含む。発明者らは、驚くべきことに、例えば、遺伝子pfa1、pfa2、およびpfa3をそれぞれ包含し、それゆえ、対応するタンパク質Pfa1、Pfa2、およびPfa3をコードする、ソランギウムセルロサムおよびエーテロバクターファスキクラタスAetherobacterfasciculatusから由来の粘液細菌性PUFA生合成遺伝子集団を、PUFAの生産において有利に使用できる、ということを見出した。生合成遺伝子座の解析は、生合成タンパク質における遺伝子の配列、および、触媒ドメインの構成が、種々の他の生物体からのPUFA遺伝子集団の公開された配列とは著しく異なっている、ということを示す。本発明の目的のためには、アミノ酸配列、ペプチド、タンパク質、およびこれらの1つの切片という用語を交換可能に使用することができる。核酸配列によりコードされたアミノ酸配列の機能への言及は、コード化核酸配列への言及を含むことができ、そしてさらに、ドメインの触媒機能への言及は、触媒機能を有するペプチド切片をコードする核酸配列切片への言及としてとらえることができ、この核酸配列切片を、核酸ドメインとも称することができる。ドメインと呼ばれるそれらの配列および切片は、例えばそれらの触媒機能に従って指定される1つ以上の触媒中心または触媒ドメインを含み得る。配列同一性および類似性は、本明細書において説明されるようなClustalWまたはGeneiousアルゴリズムにより決定されるとおりであることが好ましい。遺伝コードの普遍性により、ドメインをコードする核酸配列は、該ドメインのアミノ酸配列により決定され、この場合、該核酸配列は、宿主微生物のコドン利用またはコドンバイアスを有していることが好ましく、該宿主微生物は、遺伝子操作されて、PUFA合成酵素遺伝子集団をコードする異種遺伝子、例えば、遺伝子集団をコードし、宿主微生物のコドン利用を有する核酸配列を含んでいる。一般的に好ましくは、遺伝子pfa1は、エノイルレダクターゼERをコードするヌクレオチド配列を包含するドメインIを有し、遺伝子pfa2は、ケトシンターゼドメインKSをコードし、且つ、マロニル-CoA-トランスアシラーゼドメインMATをコードする、ヌクレオチド配列を包含するドメインIIaと、少なくとも1つ、好ましくは3つ、4つ、または5つのアシルキャリアタンパク質ドメインACPをコードするヌクレオチド配列を包含するドメインIIbと、ケトレダクターゼドメインKRをコードし、且つ、デヒドラターゼドメインDHをコードするヌクレオチド配列を包含するドメインIIcとを有し、遺伝子pfa3は、ケトシンターゼドメインKSをコードし、且つ、鎖伸長因子ドメインCLFをコードするヌクレオチド配列を包含するドメインIIIaと、1つ、好ましくは2つのデヒドラターゼドメインDHをコードするヌクレオチド配列を包含するドメインIIIbと、アシルグリセロールホスファートアシルトランスフェラーゼAGPATをコードするヌクレオチド配列を包含するドメインIVとを有し、この場合、これらのドメインは、それぞれの遺伝子の5’から3’に配置されていることが好ましい。エーテロバクターの合成遺伝子集団において、領域IIIaと領域IIIbとの間に、アシルトランスフェラーゼをコードしているドメインIVが見出されている。したがって、アシルトランスフェラーゼドメインATをコードするヌクレオチド配列を包含する任意のドメインIVは、遺伝子pfa3においてドメインIIIaとドメインIIIbとの間に、特に、EPAおよび/またはDHAの生産のために配置されている。遺伝子集団、例えば、好ましくはpfa3に包含されるドメインIVによってコードされるアシルグリセロールホスファートアシルトランスフェラーゼAGPATは、アシルトランスフェラーゼATの特定の形態である。一般的に、ドメインIは、配列番号12もしくは13、配列番号43もしくは44、配列番号74もしくは75、配列番号108もしくは109、配列番号132もしくは133、および/または配列番号148もしくは149の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードし;ドメインIIaは、配列番号15もしくは16、配列番号46もしくは47、配列番号77もしくは78、配列番号111もしくは112、および/または配列番号151もしくは152の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードし;ドメインIIbは、配列番号18もしくは19、配列番号49もしくは50、配列番号80もしくは81、配列番号114もしくは115、および/または配列番号154もしくは155の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードし;ドメインIIcは、配列番号21もしくは22、配列番号52もしくは53、配列番号83もしくは84、配列番号117もしくは118、および/または配列番号157もしくは158の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードし;ドメインIIIaは、配列番号24もしくは25、配列番号55もしくは56、配列番号86もしくは87、配列番号120もしくは121、および/または配列番号160もしくは161の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードし;ドメインIIIbは、配列番号27もしくは28、配列番号58もしくは59、配列番号89もしくは90、配列番号123もしくは124、および/または配列番号163もしくは164の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードする。任意のドメインIVは、配列番号92もしくは93、配列番号126もしくは127、および/または配列番号166もしくは167の1つに対して少なくとも85の同一性を有するアミノ酸配列をコードする。遺伝子、領域、および/またはドメインの各々は、本明細書に記載のような各ドメインについてアミノ酸配列の1つ以上に対して少なくとも60、少なくとも85、少なくとも90、そして好ましくは少なくとも95または少なくとも98の同一性を有するアミノ酸配列をコードする、または、本明細書に記載のような各ドメインについて核酸配列によりコードされることが好ましい。ドメインIVは、ドメインIVについて所定のアミノ酸配列の1つ、例えば、配列番号30もしくは31、配列番号61もしくは62を含むもしくはこれらからなる群に含まれるドメインIVアミノ酸配列に対して、ならびに/または配列番号95もしくは96、配列番号129もしくは130、配列番号135もしくは136、および/もしくは配列番号169もしくは170を含むもしくはこれらからなる群に含まれるドメインIVアミノ酸配列に対して、少なくとも2.5、好ましくは少なくとも22もしくは24、より好ましくは少なくとも50、75、もしくは少なくとも84、最も好ましくは少なくとも90、95、もしくは少なくとも97もしくは98の配列同一性を有するアミノ酸配列をコードする、または、ドメインIVをコードする核酸配列切片、例えば、配列番号29、配列番号60を含むもしくはこれらからなる群、ならびに/または配列番号94、配列番号128、配列番号134、および/もしくは配列番号168を含むもしくはこれらからなる群に含まれる核酸配列切片によってコードされることが好ましい。さらに、このドメインIVは、Pfa3遺伝子生産物をコードする、好ましくは配列番号10および/もしくは配列番号41を含むもしくはこれらからなる群、ならびに/または、配列番号72、配列番号106、および/もしくは配列番号146を含むもしくはこれらからなる群に含まれるアミノ酸配列の1つに対して、少なくとも30、少なくとも32.5、または少なくとも35、好ましくは少なくとも40、少なくとも42.5、少なくとも54、より好ましくは少なくとも84、90または95のアミノ酸配列同一性を有するPfa3をコードする核酸配列に含まれていることが好ましい。発明者らは、ソランギウムセルロサム株56Soce56および株377Soce377から、ならびに、エーテロバクターファスキクラタスSBSr002DSM21835、エーテロバクターsp.SBSr008、ミニシスティスロセアSBNa008から、および一部はエーテロバクタールフスSBSr003からの粘液細菌性PUFA生合成遺伝子集団を同定した。これらの供給源生物体の生合成遺伝子座の解析は、生合成タンパク質における遺伝子の配列、および、触媒ドメインの構成が、高相同性ではあるが、種々の生物体からのPUFA遺伝子集団の公開された配列とは著しく異なっている、ということを示す図1参照。本発明の第1観点は、異種遺伝子発現によって1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産するためのプロセスに関し、このプロセスは、i多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団を含む生産生物体を提供するステップであって、該遺伝子集団は、前記生産生物体とは異なる供給源生物体から由来し;エノイルレダクターゼをコードする部分配列ERと、アシルトランスフェラーゼをコードする部分配列ATをと有し、前記部分配列ATは、前記部分配列ERの下流に位置するステップと、ii発酵性炭素源の存在下においてステップiの生産生物体を成長させて1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産するステップとを含み、iii前記1つ以上の多価不飽和脂肪酸を回収するステップを任意に含む。本発明に係るプロセスは、多価不飽和脂肪酸PUFAの生産に有用である。多価不飽和脂肪酸という用語は、当業者に一般的に知られている通りの意味で本願において使用される。好ましくは、多価不飽和脂肪酸は、12個から30個の炭素原子、より好ましくは、18個から24個の炭素原子、特に好ましくは20個または22個の炭素原子を含むモノカルボン酸である。好ましくは、多価不飽和脂肪酸という用語は、少なくとも2つ、好ましくは少なくとも3つ、または少なくとも4つの二重結合を有する18個以上の炭素原子と、末端カルボキシラート基とからなる長い炭化水素鎖を指す。好ましくは、多価不飽和脂肪酸は、互いにコンジュゲートしていないことが好ましい少なくとも2つ、より好ましくは少なくとも3つ、より一層好ましくは少なくとも4つ、少なくとも5つまたは少なくとも6つのエチレン性不飽和基C=C二重結合を含む。本発明の目的のために、多価不飽和脂肪酸という用語は、ヒドロキシ誘導体および/または塩類などの多不飽和カルボキシル酸の誘導体を包含する。当分野において知られているように、脂肪酸は、トリグリセリドおよび/またはリン脂質、ならびに、スフィンゴ脂質を形成するようにエステル化されてもよい。したがって、一実施形態において、本発明は、このようなエステル化された生産物にも関する。さらに、本発明の脂肪酸生産物は、遊離脂肪酸であり得る。遊離脂肪酸は、遊離カルボキシル基を有し、トリアシルグリセリド、リン脂質、またはスフィンゴ脂質を含むなんらかの他の化合物と化学的に結合しておらず、細胞の任意のコンパートメントに遊離して存在し得る。好ましい一実施形態では、エチレン性不飽和基の少なくとも1つ、より好ましくは少なくとも2つ、より一層好ましくは少なくとも3つ、最も好ましくは全てが、シス-配列[Z-配列]を有している。典型的な多価不飽和脂肪酸は、オレイン酸、リノール酸、アルファ-リノレン酸、ガンマ-リノレン酸、ジホモ-ガンマ-リノレン酸、アラキドン酸、5,8,11,14,17-エイコサペンタエン酸EPA、ドコサテトラエン酸、ステアリドン酸、エイコサテトラエン酸ETE、7,10,13,16,19-ドコサペンタエン酸、および4,7,10,13,16,19-ドコサヘキサエン酸DHAである。好ましい多価不飽和脂肪酸は、18:3、18:4、18:5、20:3、20:4、20:5、22:3、22:4、22:5、および22:6からなる群より選択される。特に好ましい一実施形態では、多価不飽和脂肪酸は、ω-3-多価不飽和脂肪酸である。好ましい多価不飽和脂肪酸は、18:3ω-3、18:4ω-3、18:5ω-3、20:3ω-3、20:4ω-3、20:5ω-3、22:3ω-3、22:4ω-3、22:5ω-3、および22:6ω-3からなる群より選択される。ω-3-多価不飽和脂肪酸の好ましい例としては、α-リノレン酸18:3ALA、エイコサ-シス-5,8,11,14,17-ペンタエン酸20:5ω-3EPA、およびドコサ-シス-4,7,10,13,16,19-ヘキサエン酸22:6ω-3DHAが挙げられる。さらに好ましい一実施形態では、オメガ-3不飽和脂肪酸は、エイコサペンタエン酸EPA、ドコサヘキサエン酸DHA、およびこれらの混合物から選択される。これらの化合物は、それぞれEPAについてはチムノドン酸、および、DHAについてはセルボン酸という慣用名でも知られている。特に好ましい一実施形態では、1つ以上の多価不飽和脂肪酸は、ヘキサデカジエン酸16:2、ヘキサデセン酸16:1、ヘキサデカン酸16:0、ヘプタデセン酸17:1ω7、イソ-ヘプタジエン酸イソ-17:2ω5、11、イソ-ヘプタデセン酸イソ-17:1ω5、イソ-ヘプタデカン酸イソ-17:0、イソ-3-ヒドロキシ-ペンタデカン酸イソ-3-OH-15:0、γ-リノレン酸18:3ω6、リノール酸18:2ω6、オクタデセン酸18:1、オクタデカン酸18:0、2-ヒドロキシ-ヘプタデカン酸2-OH-17:0、2-ヒドロキシ-ヘプタデセン酸2-OH-17:1、ヒドロキシ-ヘキサデカン酸2-OH-16:0、3-OH-16:0、イソ-ペンタデカン酸イソ-15:0、およびエイコサジエン酸20:2ω6からなる群より選択される。本発明のプロセスによると、1つ以上の多価不飽和脂肪酸が生産される。したがって、本発明のプロセスは、典型的には、組成物を産出し、この組成物から、前記1つ以上の多価不飽和脂肪酸は、任意のステップiiiに記載のようにそれぞれ回収され、単離され得る。本発明のプロセスは、2つ以上の多価不飽和脂肪酸を含む組成物、例えば、少なくとも2つまたは3つのPUFAの組成物を産出することが好ましく、この場合、1つの特定の多価不飽和脂肪酸が主要成分である。好ましい一実施形態では、1つの特定の多価不飽和脂肪酸の含有量は、組成物に含まれる全ての多価不飽和脂肪酸の総重量に対して少なくとも40wt、より好ましくは少なくとも45wt、より一層好ましくは少なくとも50wt、さらにより一層好ましくは少なくとも55wt、さらになおより一層好ましくは少なくとも60wt、最も好ましくは少なくとも65wt、そして特に、少なくとも70wtとなる。他の好ましい実施形態では、前記特定の多価不飽和脂肪酸の含有量は、組成物に含まれる全ての多価不飽和脂肪酸の総重量に対して少なくとも75wt、より好ましくは少なくとも80wt、より一層好ましくは少なくとも82wt、さらにより一層好ましくは少なくとも84wt、なお一層好ましくは少なくとも86wt、最も好ましくは少なくとも88wt、そして特に、少なくとも90wtとなる。本発明は、異種遺伝子発現による1つ以上の多価不飽和脂肪酸の生産のためのプロセスに関する。異種遺伝子発現という用語は、当業者に知られている。好ましくは、異種遺伝子発現は、宿主生物体生産生物体において、異なる生物体供給源生物体からの遺伝子を担持するベクターによるその生物体の形質転換の結果として、外来タンパク質が合成されること、と定義される。遺伝子発現によって、mRNAへの核酸セグメントの転写、および、タンパク質へのmRNAの翻訳による機能性ポリペプチドの生産が意味されている。異種遺伝子発現によって、一般的には、生産生物体のゲノムには天然では存在していない核酸が、該生産生物体に存在し、該生産生物体においてそれが発現されるような方法で、プロモータおよびターミネーター核酸配列に操作可能に結合している、ということが意味されている。操作可能に結合という用語は、遺伝子が単一の核酸断片におけるその発現を調節する配列と会合することを指している。例えば、プロモータは、暗号配列の発現を調節できる場合、その暗号配列と操作可能に結合している。また、この文脈においては、異種遺伝子発現は、天然に存在する核酸と類似の機能性を有する核酸の存在にさらに関連し、該異種核酸生産物の発現は脂肪酸組成物を変化させる。多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団の異種発現により、いくつかの遺伝子が異種発現されるということが意味されており、その遺伝子生産物は、生産生物体には天然では存在しない、経路におけるステップを構成する。本発明のプロセスのステップiによると、多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団を含む生産生物体が提供される。本明細書では、多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団は、生産生物体により1つ以上の多価不飽和脂肪酸を合成することのできる生合成経路をコードする任意の遺伝子集団を指す。遺伝子集団の異種発現により、いくつかの遺伝子が異種発現され、その遺伝子生産物は、生産生物体には天然では存在しない、経路におけるステップを構成する。遺伝子集団は、単機能性または多機能性のタンパク質および/または酵素を独立してそれぞれコードしてもよい1つ以上の遺伝子を含んでいてもよい。本明細書では、遺伝子は、一般的に、生体系における遺伝の単位とみなされる。それは、通常は、タンパク質の一種、または、生物体において機能性を有するRNA鎖をコードするDNAの伸長である。遺伝子は、制御領域、転写領域、および/または他の機能性配列領域に関連する、遺伝の単位に対応する、ゲノム配列の位置確認可能な領域として定義されることが好ましい。前記遺伝子集団は、少なくとも2つの遺伝子を含むことが好ましく、少なくとも3つの遺伝子を含むことがより好ましい。前記遺伝子集団は、最多で4つの遺伝子を含むことが好ましく、最多で3つの遺伝子を含むことがより好ましい。特に好ましい一実施形態では、前記遺伝子集団は、正確に3つの遺伝子を含む、すなわち、3つの遺伝子からなり、これらの3つの遺伝子間において遺伝物質を任意に含む。本発明によると、前記遺伝子集団は、生産生物体とは異なる供給源生物体に由来している。この文脈において、由来しているは、遺伝子集団が、供給源生物体として天然に生じる生物体野生型または遺伝子操作された生物体を起源としていることを好ましくは意味する。この点に関して、起源としているは、遺伝子集団が供給源生物体によって生合成されていることを必ずしも意味していないが、PCR、および、ホスホアミダイトなどの適切な細胞構築物からのデノボ合成といった生物工学的増幅方法も含むものとする。遺伝子集団が、供給源生物体として遺伝子操作された生物体を起源とする場合、前記遺伝子操作された生物体のゲノムは、その対応の天然発生生物体野生型と少なくとも90、より好ましくは少なくとも92、より一層好ましくは少なくとも94、さらにより一層好ましくは少なくとも96、さらになおより一層好ましくは少なくとも97、最も好ましくは少なくとも98、そして特に、少なくとも99の相同性を有することが好ましい。本発明の目的のためには、相同性の程度は、ZhangZetalJComputBiol7203214にも記載のurlであるhttpblastncbinlmnihgovBlastcgiからのBLASTn2.2.22アルゴリズムを用いる2つの配列の比較に基づくことが好ましい。本発明に係る遺伝子集団を形成する塩基対bpの数は、5,000bpから30,000bp、より好ましくは7,000bpから28,000bp、より一層好ましくは9,000bpから26,000bp、さらにより一層好ましくは11,000bpから24,000bp、最も好ましくは13,000bpから22,00bp、そして特に、15,000bpから20,000bp、または16,200bpから17,300bpの範囲であることが好ましい。本発明によると、遺伝子集団は、エノイルレダクターゼをコードする部分配列ERと、アシルトランスフェラーゼをコードする部分配列ATとを含み、該部分配列ATは、部分配列ERの下流に位置している。この点に関し、遺伝子集団の部分配列は、遺伝子集団上であって解読枠内に位置するDNA配列を意味し、この部分配列は、遺伝子集団のDNA配列全体よりも短い。この点に関し、下流は、DNA配列の3’末端に比較的近いことを好ましくは意味する。したがって、部分配列ATは、部分配列ERよりも3’末端の近くに位置している。当業者は、どのペプチドまたはタンパク質をエノイルレダクターゼおよびアシルトランスフェラーゼとしてそれぞれ認定することができるか、すなわち、生体触媒活性に関してどの要件を満たす必要があるかを知っている。一般的に、エノイルレダクターゼは、エノイル基に作用する酵素の一種である。エノイルレダクターゼは、カテゴリーEC1.3供与体のCH-CH基に作用するオキシドリダクターゼ、サブカテゴリーEC1.3.1受容体としてNADまたはNADPを有するに好ましくは分類される。一般的に、アシルトランスフェラーゼは、アシル基に作用するトランスフェラーゼ酵素の一種である。アシルトランスフェラーゼは、カテゴリーEC2.3に分類され、サブカテゴリーEC2.3.1アミノ-アシル基以外の基を転移するアシルトランスフェラーゼ、EC2.3.2アミノアシルトランスフェラーゼ、およびEC2.3.3転移時にアシル基をアルキル基にアシル基に転換するアシルトランスフェラーゼを含み、これらから、本発明のアシルトランスフェラーゼが選択されることが好ましい。本発明によると、部分配列ERおよび/または部分配列ATは、別個の独立したタンパク質および酵素をそれぞれコードする必要がない。それよりはむしろ、部分配列ERおよび/または部分配列ATは、さらなる生体触媒活性のうち当該生体触媒活性を含む多機能性タンパク質/酵素のドメインをコードするということが可能である。したがって、本明細書では、~をコードするという表現は、任意には他の活性または機能性のうち、~の活性または機能を有するペプチドまたはタンパク質をコードすると同義である。遺伝子集団は、第1遺伝子、第2遺伝子、および第3遺伝子を含み、第2遺伝子は、第1遺伝子よりも下流に位置し;第3遺伝子は、第2遺伝子よりも下流に位置していることが好ましい。好ましい一実施形態では、部分配列ERは、第1遺伝子上に位置し、および/または、好ましくはAGPATである部分配列ATは、第3遺伝子上に位置している。本発明の好ましい一実施形態では、部分配列ERは、さらなる生体触媒活性を示すさらなるドメインを含まない単機能性タンパク質/酵素をコードする。この好ましい実施形態では、部分配列ERは、本明細書では好ましくは遺伝子pfa1とも呼ばれる第1遺伝子上に位置することが好ましい。したがって、生産生物体における遺伝子pfa1の異種発現は、エノイルレダクターゼ活性を示す好ましくは単機能性のタンパク質/酵素を好ましくは産出する。本発明の好ましい一実施形態では、部分配列ATは、多機能性タンパク質/酵素のドメインをコードする。なお、この多機能性タンパク質/酵素は、部分配列ATによってコードされたドメインにおいてアシルトランスフェラーゼ活性を示し、さらに、更なる部分配列によってコードされた更なるドメインにおいて更なる生体触媒活性を示すものである。この好ましい実施形態では、部分配列ATは、本明細書では好ましくは遺伝子pfa3とも呼ばれる第3遺伝子上に位置することが好ましい。したがって、生産生物体における遺伝子pfa3の異種発現は、部分配列ATによってコードされたドメインにおけるアシルトランスフェラーゼ活性と、遺伝子pfa3上に同じく位置する他の部分配列により同様にコードされた他のドメインにおけるさらなる生体触媒活性とを示す好ましくは多機能性タンパク質/酵素を好ましくは産出する。部分配列ERによってコードされたエノイルレダクターゼは、配列番号2および/または配列番号6と少なくとも46、より好ましくは少なくとも48、より一層好ましくは少なくとも50、さらにより一層好ましくは少なくとも52、さらになおより一層好ましくは少なくとも54、最も好ましくは少なくとも56、そして特に、少なくとも58のタンパク質同一性を有していることが好ましい。部分配列AGPATによってコードされたアシルトランスフェラーゼは、配列番号30および/または配列番号31と、例えば、本明細書において指定のような、Geneiousソフトウエアおよび整列ツールGeneiousAlignmentにより決定されるように、少なくとも2.5、より好ましくは少なくとも5.0、より好ましくは少なくとも7.5、より一層好ましくは少なくとも10、さらにより一層好ましくは少なくとも12.5、さらになおより一層好ましくは少なくとも15、最も好ましくは少なくとも17.5、そして特に、少なくとも20、好ましくは少なくとも22のタンパク質同一性を有していることが好ましい。部分配列ERによってコードされたエノイルレダクターゼは、配列番号2および/または配列番号6と、少なくとも66、より好ましくは少なくとも67、より一層好ましくは少なくとも68、さらにより一層好ましくは少なくとも69、さらになおより一層好ましくは少なくとも70、最も好ましくは少なくとも71、特に、少なくとも72のタンパク質類似性を有していることが好ましい。部分配列AGPATによりコードされたアシルトランスフェラーゼは、配列番号66、配列番号72、配列番号31、配列番号62、配列番号96、配列番号130、配列番号136、および/または配列番号170と、本明細書において指定のような、Geneiousソフトウエアおよび整列ツールGeneiousAlignmentにより好ましくは決定される、少なくとも2.5、より好ましくは少なくとも5.0、より好ましくは少なくとも7.5、より一層好ましくは少なくとも10、さらにより一層好ましくは少なくとも15、さらになおより一層好ましくは少なくとも20、好ましくは少なくとも22、最も好ましくは少なくとも25、そして特に、少なくとも27.5のタンパク質類似性を有していることが好ましい。部分配列ERは、配列番号67および/または配列番号63のnt1-1608と、少なくとも60、より好ましくは少なくとも62、より一層好ましくは少なくとも64、さらにより一層好ましくは少なくとも66、さらになおより一層好ましくは少なくとも67、最も好ましくは少なくとも68、そして特に、少なくとも69のDNA対同一性を有していることが好ましい。部分配列AGPATは、配列番号63、nt8309-16219、および、配列番号71および/または配列番号29、配列番号60、配列番号94、配列番号128、配列番号136および/または配列番号170と、本明細書において指定のような、Geneiousソフトウエアと整列ツールClustalWとを用いて好ましくは決定された、少なくとも46、より好ましくは少なくとも48、より好ましくは少なくとも50、より一層好ましくは少なくとも52、さらにより一層好ましくは少なくとも54、さらになおより一層好ましくは少なくとも56、最も好ましくは少なくとも58、そして特に、少なくとも60のDNA対同一性を有していることが好ましい。本明細書では、タンパク質同一性はタンパク質配列同一性と同義であり、DNA対同一性はDNA配列対同一性と同義であり、タンパク質類似性はタンパク質配列類似性と同義である。タンパク質同一性、タンパク質類似性、およびDNA対同一性整列は、一般的に、以下の整列ツール:GeneiousAlignmentDrummondAJAshtonBCheungMHeledJKearseMMoirRStonesHavasSThiererTWilsonAGeneiousProv542httpwwwgeneiouscomから入手可能の1つを用いるGeneiousプログラムhttpwwwgeneiouscomによって好ましくは決定される。あるいは、DNA対同一性は、ツール、ClustalW2011AlignmentThompsonNucleicAcidsRes199446734680を用いて決定されてもよい。タンパク質配列比較用のパラメータ設定は、好ましくは以下の通りである:ClustalWAlignment:コストマトリックス:BLOSUM、ギャップオープンコスト:10、ギャップエクステンドコスト:0.1。DNA配列比較用のパラメータ設定は、好ましくは以下の通りである:AGeneiousAlignment:コストマトリックス:51類似性5.0/-3.0、ギャップオープンペナルティ:12、ギャップエクステンションペナルティ:3、配列タイプ:遊離端ギャップを有するグローバルアライメント、およびBClustalW2011Alignment:コストマトリックス:IUB、ギャップオープンコスト:15、ギャップエクステンドコスト:6.66。好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、ケトシンターゼ以下ではケトシンターゼks1とも呼ばれるをコードする部分配列KS、および/または、デヒドラターゼ以下ではデヒドラターゼdh1とも呼ばれるをコードする少なくとも1つの部分配列DHをさらに含む。好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、ケトシンターゼ以下ではケトシンターゼks1とも呼ばれるをコードする部分配列KS、鎖伸長因子をコードする部分配列CLF、および/または、デヒドラターゼ以下ではデヒドラターゼdh1とも呼ばれるをコードする少なくとも1つの部分配列DHをさらに含む。当業者は、どのペプチドまたはタンパク質をケトシンターゼ、鎖伸長因子、およびデヒドラターゼとしてそれぞれ認定できるか、すなわち、生体触媒活性に関してどの要件を満たす必要があるかを知っている。一般的に、ベータ-ケトアシルシンターゼは、一種のシンターゼ酵素であり、このシンターゼ酵素は、クライゼン縮合の一種である炭素連鎖を合成する。ベータ-ケトアシルシンターゼは、カテゴリーEC2.3.1.41に分類されることが好ましい。一般的に、鎖伸長因子は、合成される脂肪酸の鎖の長さを制御する。鎖伸長因子は、ポリケチド合成においても重要な役割を果たす例えばYtangetalJAmChemSoc2003125127089を参照。一般的に、デヒドラターゼは、水の形態の有機化合物からの酸素および水素の除去脱水を特徴付ける酵素の一種である。デヒドラターゼには4つの等級:3-ヒドロキシアシル-CoAエステル共同因子なしに作用するデヒドラターゼ;2-ヒドロキシアシル-CoAエステルラジカル反応、[4Fe-4S]クラスタ含有に作用するデヒドラターゼ;4-ヒドロキシアシル-CoAエステル[4Fe-4S]およびFAD含有に作用するデヒドラターゼ;および[4Fe-4S]クラスタを活性部位として含むデヒドラターゼアコニターゼ、フマラーゼ、セリンデヒドラターゼがあり、これらの中から本発明のデヒドラターゼが選択されることが好ましい。デヒドラターゼは、EC4.2.1ヒドロリアーゼに分類されることが好ましい。デヒドラターゼの好ましい例は、ヒドロキシ-アシル-デヒドラターゼ、特に、β-ヒドロキシ-アシル-デヒドラターゼである。好ましい一実施形態では、該デヒドラターゼは、クロトノイル-[アシル-キャリア-タンパク質]ヒドラターゼEC4.2.1.58、3-ヒドロキシオクタノイル-[アシル-キャリア-タンパク質]デヒドラターゼEC4.2.1.59、3-ヒドロキシデカノイル-[アシル-キャリア-タンパク質]デヒドラターゼEC4.2.1.60、3-ヒドロキシパルミトイル-[アシル-キャリア-タンパク質]デヒドラターゼEC4.2.1.61、長鎖-エノイル-CoAヒドラターゼEC4.2.1.74、3-ヒドロキシプロピオニル-CoAデヒドラターゼEC4.2.1.116、および4-ヒドロキシブタノイル-CoAデヒドラターゼEC4.2.1.120からなる群より選択される。好ましい一実施形態では、部分配列KS、部分配列CLF、少なくとも1つの部分配列DH、および/または部分配列ATは、同じ遺伝子上に、好ましくは、第3遺伝子すなわちpfa3上に位置し、該第3遺伝子は、少なくとも3つのドメイン、より好ましくは少なくとも4つのドメイン、そして特に好ましくは少なくとも5つのドメインを含む多機能性タンパク質をコードすることが好ましい。好ましい一実施形態では、第3遺伝子は、少なくとも4つ、好ましくは少なくとも5つの異なる機能性を有する多機能性タンパク質をコードし、個々の異なる機能性をコードする部分配列は、アシルトランスフェラーゼをコードする部分配列ATを含み、該部分配列ATは、他の部分配列よりも下流に位置している。好ましい一実施形態では、遺伝子集団、好ましくは第3遺伝子すなわちpfa3は、同一であってもよいし、または異なっていてもよい2つのデヒドラターゼ、すなわちデヒドラターゼdh1およびデヒドラターゼdh2をコードする2つの部分配列を含む。遺伝子集団は、ケトシンターゼ以下ではケトシンターゼks2とも呼ばれるをコードする部分配列KS、マロニル-CoA-トランスアシラーゼをコードする部分配列MAT、アシルキャリアタンパク質以下ではacp1と呼ばれるをコードする少なくとも1つの部分配列ACP、ケトレダクターゼをコードする部分配列KR、および/またはデヒドラターゼ以下ではデヒドラターゼdh3とも呼ばれるをコードする部分配列DHをさらに含むことが好ましい。ケトシンターゼks2は、上記ケトシンターゼks1と同一であってもよいし、または異なっていてもよい。デヒドラターゼdh3は、上記デヒドラターゼdh1およびdh2とそれぞれ同一であってもよいし、または異なっていてもよい。当業者は、どのペプチドまたはタンパク質をマロニル-CoA-トランスアシラーゼ、アシルキャリアタンパク質、およびケトレダクターゼとしてそれぞれ認定できるか、すなわち、生体触媒活性に関してどの要件を満たす必要があるかを知っている。一般的に、マロニル-CoA-トランスアシラーゼ[アシル-キャリア-タンパク質]S-マロニルトランスフェラーゼとも呼ばれるは、コエンザイムAからアシルキャリアタンパク質へのマロニル基の転移を触媒する。マロニル-CoA-トランスアシラーゼは、カテゴリーEC2.3.1.39に分類されることが好ましい。一般的に、アシルキャリアタンパク質は、小さなポリペプチドであり、該ポリペプチドに、成長炭素/またはアシル鎖が、生合成中にチオエステル結合を介して付着するTDHBugginintroductiontoEnzymandCoenzymeChemistry2ed2004BlackwellPublishing。一般的に、ケトレダクターゼは、ケト基を還元する酵素である。ケトレダクターゼは、カテゴリーEC1.1.1.184に分類されることが好ましい。好ましい一実施形態では、部分配列KS、部分配列MAT、少なくとも1つの部分配列ACP、部分配列KR、および/または部分配列DHは、同じ遺伝子上に、好ましくは第2遺伝子すなわち、pfa2上に位置している。好ましい一実施形態では、遺伝子集団、好ましくは第2遺伝子すなわち、pfa2は、同一であってもよいし、または異なっていてもよい2つのアシルキャリアタンパク質、すなわち、アシルキャリアタンパク質acp1およびアシルキャリアタンパク質acp2をコードする少なくとも2つの部分配列ACPを含む。好ましい一実施形態では、アシルキャリアタンパク質をコードする部分配列ACPの合計数は、5以下acp1、acp2、acp3、acp4およびacp5である。これらの5以下のアシルキャリアタンパク質は、同一であってもよいし、または異なっていてもよい。特に好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、第1遺伝子pfa1、第2遺伝子pfa2、および第3遺伝子pfa3を含み、該第2遺伝子は、第1遺伝子よりも下流に任意に位置し、該第3遺伝子は、第2遺伝子よりも下流に任意に位置し;また、該遺伝子集団は、エノイルレダクターゼ活性を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列ER、ケトシンターゼ活性ks2を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列KS2、マロニル-CoA-トランスアシラーゼ活性を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列MAT、アシルキャリアタンパク質機能性を示すペプチドまたはタンパク質をコードする少なくとも1つの部分配列ACP、ケトレダクターゼ活性を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列KR、デヒドラターゼ活性dh3を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列DH3、ケトシンターゼ活性ks1を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列KS1、鎖伸長因子機能性を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列CLF、デヒドラターゼ活性dh1およびdh2を示すペプチドまたはタンパク質をコードする2つの部分配列DH1およびDH2、およびアシルトランスフェラーゼ活性を示すペプチドまたはタンパク質をコードする部分配列ATを含み、該部分配列ERは、第1遺伝子pfa1上に好ましくは位置し;該部分配列KS2、MAT、ACP、KRおよびDH3は、第2遺伝子すなわちpfa2上に位置し;該部分配列KS1、CLF、DH1、DH2、およびATは、第3遺伝子すなわちpfa3上に位置している。部分配列は、遺伝子集団上において上流から下流へ、すなわち5’-3’で以下の順番:ER、KS2、MAT、nACP、KR、DH3、KS1、CLF、DH1、DH2、ATを有していることが好ましい。ただし、nは、ACPの数であり、好ましくは1、2、3、4または5である。好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、タンパク質Pfa1をコードする部分配列を含み、このタンパク質Pfa1は、配列番号2、配列番号6、および/または配列番号33、配列番号37Soce、および/または配列番号64、配列番号68エーテロバクター、および/または配列番号98、配列番号102エーテロバクター、および/または配列番号138、配列番号142エーテロバクターと、本明細書において指定されるような、Geneiousソフトウエアと整列ツールGeneiousAlignmentとを用いて好ましくは決定された、少なくとも30、少なくとも32.5、少なくとも35、少なくとも37.5、少なくとも40、より好ましくは少なくとも42.5、少なくとも44、より一層好ましくは少なくとも45、少なくとも46.5、さらにより一層好ましくは少なくとも47.5、さらになおより一層好ましくは少なくとも49、少なくとも50、少なくとも51.5、最も好ましくは少なくとも52.5、そして特に、少なくとも54、少なくとも55、少なくとも56、少なくとも56.5、より一層好ましくは少なくとも58、少なくとも59、さらにより一層好ましくは少なくとも60、さらになおより一層好ましくは少なくとも62、最も好ましくは少なくとも64、そして特に、少なくとも66のタンパク質同一性を有する。このタンパク質Pfa1は、配列番号5、および/または配列番号36Soce、および/または配列番号67、および/または配列番号101、および/または配列番号141エーテロバクターと、本明細書において指定されるような、Geneiousソフトウエアと整列ツールClustalWとを用いて好ましくは決定された、少なくとも54、より好ましくは少なくとも56、より一層好ましくは少なくとも58、さらにより一層好ましくは少なくとも60、さらになおより一層好ましくは少なくとも62、最も好ましくは少なくとも64、そして特に、少なくとも66の配列同一性を有するDNA配列によってコードされ得る。好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、タンパク質Pfa2をコードする部分配列を含み、このタンパク質Pfa2は、配列番号3、配列番号8、および/または配列番号34、配列番号39Soce、および/または配列番号65、配列番号70エーテロバクター、および/または配列番号99、配列番号104エーテロバクター、および/または配列番号139、配列番号144エーテロバクターと、本明細書において指定されるような、Geneiousソフトウエアと整列ツールGeneiousAlignmentとを用いて好ましくは決定された、少なくとも30、少なくとも32.5、少なくとも35、少なくとも37.5、少なくとも40、より好ましくは少なくとも42.5、少なくとも44、より一層好ましくは少なくとも45、少なくとも46.5、さらにより一層好ましくは少なくとも47.5、さらになおより一層好ましくは少なくとも49、少なくとも50、少なくとも51.5最も好ましくは少なくとも52.5、そして特に、少なくとも54、少なくとも55、少なくとも56、少なくとも56.5より一層好ましくは少なくとも58、少なくとも59、さらにより一層好ましくは少なくとも60、さらになおより一層好ましくは少なくとも62、最も好ましくは少なくとも64、そして特に、少なくとも66のタンパク質同一性を有する。このタンパク質Pfa2は、配列番号7、および/または配列番号38Soce、および/または配列番号69、および/または配列番号103、および/または配列番号143エーテロバクターと、本明細書において指定されるような、Geneiousソフトウエアと整列ツールClustalWとを用いて好ましくは決定された、少なくとも54、より好ましくは少なくとも56、より一層好ましくは少なくとも58、さらにより一層好ましくは少なくとも60、さらになおより一層好ましくは少なくとも62、最も好ましくは少なくとも64、そして特に、少なくとも66の配列同一性を有するDNA配列によってコードされ得る。好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、タンパク質Pfa3をコードする部分配列を含み、このタンパク質Pfa3は、配列番号4、配列番号10、および/または配列番号35、配列番号41Soce、および/または配列番号66、配列番号72エーテロバクター、および/または配列番号100、配列番号106エーテロバクター、および/または配列番号140、配列番号146エーテロバクターと、本明細書において指定されるような、Geneiousソフトウエアと整列ツールGeneiousAlignmentとを用いて好ましくは決定された、少なくとも28、少なくとも31、少なくとも34、少なくとも35、少なくとも37、少なくとも40、より好ましくは少なくとも43、少なくとも46、より一層好ましくは少なくとも48、少なくとも50、さらにより一層好ましくは少なくとも52、さらになおより一層好ましくは少なくとも54または少なくとも56、より一層好ましくは少なくとも58、少なくとも59、さらにより一層好ましくは少なくとも60、さらになおより一層好ましくは少なくとも62、最も好ましくは少なくとも64、そして特に、少なくとも66のタンパク質同一性を有する。このタンパク質Pfa3は、配列番号9、および/または配列番号40Soce、および/または配列番号71、および/または配列番号105、および/または配列番号145エーテロバクターと、本明細書において指定されるような、Geneiousソフトウエアと整列ツールClustalWとを用いて好ましくは決定された、少なくとも49、より好ましくは少なくとも51、少なくとも53.5、少なくとも53.5、より一層好ましくは少なくとも56、少なくとも57、少なくとも58.5、さらにより一層好ましくは少なくとも59、さらになおより一層好ましくは少なくとも61、最も好ましくは少なくとも63.5、そして特に、少なくとも66の配列同一性を有するDNA配列によってコードされ得る。好ましい一実施形態では、本発明の遺伝子集団は、配列番号1と、および/または配列番号32Soceと、および/または配列番号63と、配列番号97と、および/または配列番号137エーテロバクターと、本明細書において指定されるように、Geneiousソフトウエアと整列ツールClustalWとを用いて好ましくは決定されるような、少なくとも49、より好ましくは少なくとも51、より一層好ましくは少なくとも53、より好ましくは少なくとも53.5、さらにより一層好ましくは少なくとも55、より一層好ましくは少なくとも56、さらになおより一層好ましくは少なくとも57、さらにより一層好ましくは少なくとも58.5、最も好ましくは少なくとも59、さらになおより一層好ましくは少なくとも61、最も好ましくは少なくとも63.5、そして特に、少なくとも66のDNA対同一性を有する部分配列を含む。上記部分配列のいずれかにより含まれる遺伝子集団のbpの数は、遺伝子集団のbpの合計数の少なくとも50、より好ましくは少なくとも55、より一層好ましくは少なくとも60、さらにより一層好ましくは少なくとも65、さらになおより一層好ましくは少なくとも70、最も好ましくは少なくとも75、そして特に、少なくとも80であることが好ましい。一般的に、本発明のプロセスに好ましくは採用される生産生物体の種類は、特に限定されない。粘液細菌は、界:バクテリア、門:プロテオバクテリア、綱:デルタプロテオバクテリア、目:ミクソコッカス目に科学的に分類されることが好ましい。本発明の目的のためには、粘液細菌および粘液細菌株という用語は、ミクソコッカス目に属する微生物の任意の種または他のメンバーを指すことが好ましい。用いられるメンバーという用語は、エーテロバクターの相同近縁種であると定義される本発明の任意の粘液細菌株について用いられることが好ましい。本発明の目的のためには、全ての使用される分類学的関係は、BrennerDJらBergeysManualofSystematicBacteriology2ndednNewYorkSpringerに従い、特に、本発明の方法は、この基準を参照している。生産生物体のゲノムは、少なくとも50.0、より好ましくは少なくとも52.5、より一層好ましくは少なくとも55.0、さらにより一層好ましくは少なくとも57.5、さらになおより一層好ましくは少なくとも60.0、最も好ましくは少なくとも62.5、そして特に、少なくとも65.0のGC含有量を有していることが好ましい。生産生物体は、グラム陰性真正細菌、グラム陽性真正細菌、菌類、およびイーストからなる群より選択されることが好ましい。本発明のプロセスによると、生産は、生産生物体における異種遺伝子発現により行われ、この生産生物体は、該生産生物体とは異なる供給源生物体から由来の遺伝子集団を含んでいる。この要件を満たすための最低条件は、生産生物体が、供給源生物体として機能する野生型の生物体、すなわち、同定される遺伝子集団の起源である供給源生物体と同一ではないことである。好ましい一実施形態では、生産生物体および供給源生物体は、微生物である。分類学的な関連の程度に関する限り、生産生物体および供給源生物体は、好ましくは、異なる種または属;より好ましくは、異なる下族、亜族、または族;より一層好ましくは、異なる下科、亜科、または科;さらにより一層好ましくは、異なる亜目、または目;さらになおより一層好ましくは、異なる亜群、または群;最も好ましくは、異なる亜綱、または綱;そして特に、異なる亜門、門、界、またはドメインに属する。好ましい一実施形態では、生産生物体は、グラム陰性真正細菌およびグラム陽性真正細菌から好ましくは選択された、原核生物の生物体である。好ましいグラム陰性真正細菌は、バクテリア、プロテオバクテリア、ガンマプロテオバクテリアプセウドモナス属、エシェリヒア属、ミクソコッカス属を含むを含み;特に好ましいのは、プチダ菌プロテオバクテリア、ガンマプロテオバクテリア、プセウドモナス目、プセウドモナス科、プセウドモナス、大腸菌プロテオバクテリア、ガンマプロテオバクテリア、エンテロバクター目、エンテロバクター科、エシェリヒア属、ミクソコッカスキサンタスプロテオバクテリア、デルタプロテオバクテリア、ミクソコッカス目、シストバクター亜目、ミクソコッカス科、ミクソコッカスである。好ましいグラム陽性真正細菌は、アクチノバクテリアを含み;特に好ましいのは、コリネバクテリウム属、ロドコッカス属、ストレプトマイセス属、バシラス属のメンバー、コリネバクテリウムグルタミカムバクテリア、アクチノバクテリア、アクチノバクテリア亜綱、アクチノマイセス目、コリネバクテリウム亜目、コリネバクテリウム科、コリネバクテリウム、ロドコッカスジョスティイバクテリア、アクチノバクテリア、アクチノバクテリア亜綱、アクチノマイセス目、コリネバクテリウム亜目、ノカルディア科、ロドコッカス、ストレプトマイセスセリカラーバクテリア、アクチノバクテリア、アクチノバクテリア亜綱、アクチノマイセス目、ストレプトマイセス亜目、ストレプトマイセス科、ストレプトマイセスである。他の好ましい実施形態において、生産生物体は、菌類およびイーストから好ましくは選択される真核性の生物体である。好ましい菌類およびイーストは、ピキアパストリス子嚢菌門、サッカロミセス綱、サッカロミセス亜綱saccharomycetidae、ピキア科pichiaceae、ピキア、サッカロミセスセレビシエ子嚢菌門、サッカロミセス綱、サッカロミセス亜綱、サッカロミセス科、サッカロミセス属、ハンゼヌラ種の子嚢菌門、サッカロミセス綱、サッカロミセス亜綱、サッカロミセス科、トルラスポラ種の子嚢菌門、サッカロミセス綱、サッカロミセス亜綱、サッカロミセス科、ヤロウィアリポリティカ菌類;ディカリア;子嚢菌門;サッカロミセス門;サッカロミセス亜門;サッカロミセス綱;サッカロミセス目;ジポドアスクス科dipodascaceaeその無性段階、カンジダリポリチカを含むを含む。好ましい一実施形態では、生産生物体は、メチロトローフのまたは疎水性のイースト、すなわち、メタノール上での成長を可能にし、通常は多くの脂肪酸を蓄積してエネルギーも貯える生理機能を有するイーストである。好ましいのは、ハンゼヌラ属、ピチア属、カンジダ属、トルロプシス属、ヤロウイア属および、担子菌イーストであるロドトルラ属である。典型的には、生産生物体は、GRASステータスを有し、すなわち、一般的には安全と認識されている。本発明のプロセスによると、遺伝子集団は、供給源生物体から由来している。供給源生物体は、多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団を含む任意の生物体であればよく、この遺伝子集団は、エノイルレダクターゼをコードする部分配列ERと、アシルトランスフェラーゼをコードする部分配列ATとを含み、該部分配列ATは、部分配列ERよりも下流に位置している。供給源生物体は、粘液細菌から選択されることが好ましい。粘液細菌は、ミクソコッカス目、プロテオバクテリアにおけるデルタ亜群における生物体の単系統群として発生したと考えられている。現在のところ、3つの亜目シストバクター亜目、ナノシスティス亜目、およびソランギウム亜目が粘液細菌において認識されている[ReichenbachHOrderVIIIMyxococcalesTchanPochonandPrevot1948398ALInBrennerDJetalBergeysManualofSystematicBacteriology2ndednvol2partCpp10591072NewYorkSpringer]。これらの亜目は、6つの科、すなわち、シストバクター科、ミクソコッカス科、ナノシスティス科、コフレリア科、ポリアンギウム科、およびフェーズリシスティス科に分割される。ミクソコッカス科は、ミクソコッカス属、コラロコッカス属、およびピキシディコッカス属で構成される。関連するシストバクター科では、5つの属シストバクター属、アルカンジウム属、ヒアランギウム属、メリトタンジウム属、およびスティグマテラ属が知られている。ナノシスティス亜目のナノシスティス科は、ナノシスティスと2つの海洋の属エンハイグロミクサおよびプレシオシスティスとを含む。その関連するコフレリア科は、陸性のコフレリア属および海洋性のヘリアンギウム属で構成される。ポリアンギウム科は、ヤーネラ属、コンドロマイセス属、ポリアンギウム属、ビソボラックス属、およびソランギウム属を含む。今までのところ、後ろの2つだけが、この目のうちでセルロース分解性の属として知られている;ほとんどのその他の分類群は、単離および培養が困難である。最近発見されたフェーズリシスティス属は、最近設立されたフェーズリシスティス科の唯一の属である[GarciaROetalIntJSystEvolMicrobiol5915241530]。現在のところ、20の属が承認できており、粘液細菌として妥当に記述されて、全ての既知の土壌および海洋単離株をカバーしている。ミクソコッカス目は、以下の例示的な亜目を含み、これらの亜目は、同様に、以下の例示的な科、例示的な属、および、例示的な種を含む。供給源生物体は、以下の種のいずれかから選択されることが好ましい。亜目科属種好ましい例シストバクター亜目シストバクター科アルカンジウム属シストバクター属ヒアランギウム属メリトタンジウム属スティグマテラ属ミクソコッカス科アナエロミクソバクター属コラロコッカス属ミクソコッカス属ピクシディオコッカスPyxidiococcus属ナノシスティス亜目ハリアンギウム科コフレリア科ハリアンギウム属ナノシスティス科ナノシスティス属プレシオシスティス属エンハイグロミクサ属エンハイグロミクササリナソランギウム亜目フェーズリシスティス科フェーズリシスティス属ポリアンギウム科ポリアンギウム属ヤーネラ属コンドロマイセス属ビソボラックス属ビソボラックスクルエンタエーテロバクター属エーテロバクターファスキクラタスDSM21835エーテロバクタールフスDSM23122エーテロバクターsp.DSM23098ソランギウム属ソランギウムセルロサム生存可能な培養物が実在する代表的な属および種の16SrDNA配列データの比較から推測される系統発生学的関係を、図5に示す。好ましい一実施形態では、遺伝子集団は、ミクソコッカス目のソランギウム亜目に属する粘液細菌株から由来している。他の好ましい実施形態では、遺伝子集団は、ミクソコッカス目のポリアンギウム科に属する粘液細菌株から由来している。好ましい一実施形態では、粘液細菌株は、エーテロバクターファスキクラタスDSM21835、エーテロバクタールフスDSM23122、およびエーテロバクターsp.DSM23098株から選択される。他の好ましい実施形態では、粘液細菌株は、ソランギウムセルロサムSoce56である。好ましい一実施形態では、遺伝子集団は、多価不飽和脂肪酸を含む組成物を生産する粘液細菌株から由来し、オメガ-3多価不飽和脂肪酸の含有量は、該組成物の総細胞脂肪酸含有量の少なくとも10重量、好ましくは少なくとも15重量である。供給源生物体の所望の遺伝子集団を一旦同定し、単離したら、それを、生産生物体において発現させることができる。生産生物体においてこのような遺伝子集団を異種発現させるために、それを、標準クローン化技術または標準インビトロ手順、例えばPCRによる融合を用いて、プロモータおよびターミネーター配列と結合させる。プロモータは、遺伝子の発現を制御することができるDNA配列を指す。対象の遺伝子集団を含む構築物を、標準技術により生産生物体に導入することができる。これらの技術は、形質転換、例えばS.セレビシエにおける、酢酸リチウム形質転換、スフェロプラスト、およびkar115変種の使用GeorgievaBetalMethEnzymol35027889、プロトプラスト融合、リポフェクション、トランスフェクション、トランスダクション、共役、感染、弾道衝撃bolisticimpact、電気穿孔法、または、外来性DNAを生産生物体細胞に導入する任意の他の方法を含む。簡単化するために、このようなやり方で操作された生産生物体を形質転換された、組換型のまたは遺伝子操作されたと呼ぶ。生産生物体に導入される構築物は、発現カセットに加えて、標識遺伝子を含むことが好ましく、これにより、形質転換された細胞を同定することができ、染色体外発現の場合には、細胞がその構築物を失うのも防止する。本発明のプロセスのステップiiは、発酵性炭素源の存在下においてステップiの生産生物体を成長させて、1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産することを含む。典型的には、生産生物体を、発酵性炭素源およびタンパク様物質を含む栄養培地において発酵させる。好ましい炭素源は、グルコース、赤砂糖、スクロース、グリセロール、デンプン、コーンスターチ、ラクトース、デキストリン、糖蜜などを含む。好ましい窒素源は、綿実粉、コーンスティープリカー、イースト、乳固形分を含む自己消化醸造イースト、大豆粉、綿実ミール、コーンミール、乳固形分、カゼインの膵液消化物、蒸留固体産物、動物ペプトンリカー、肉および骨の端材などを含む。これらの炭素源と窒素源との組み合わせを有利に用いることができる。微量金属、例えば亜鉛、マグネシウム、マンガン、コバルト、鉄などを発酵培地に加える必要はない。なぜなら、水道水および未精製の成分を培地成分として用いるからである。発酵性炭素源には、脂肪酸が無いことが好ましく、発酵性炭素源は、単糖類、オリゴ糖類、多糖類、メタノールおよび炭素含有アミンからなる群より選択されることが好ましい。生産培養のための大規模発酵は、約18°Cを上回り32°C未満の、好ましくは約28°Cの、生産生物体の良好な成長につながる任意の温度で誘導できる。通常、化合物は、約2~8日間の発酵、好ましくは4~5日間の発酵で最適に生産される。生産は、振とうフラスコでも、固形培地および撹拌発酵槽でも行うことができる。成長を振とうフラスコまたは大きい容器およびタンクで行う場合、接種する生産生物体は胞子の形態よりも栄養形態で用いることが好ましい。このことにより、PUFA化合物の生産の著しい遅延と、装置の付随する非効率的な利用とが回避される。よって、水性栄養培地に土培養または斜面培養からのアリコートを接種することにより、この培地中に栄養型接種材料を生産することが望ましい。若く活発な栄養型接種材料が確保されたら、これを、他の振とうフラスコまたは生産生物体の発酵に適するその他のデバイスに無菌的に移す。栄養型接種材料を生産する培地は、微生物の適切な成長が得られる限りは、化合物の生産に用いられる培地と同じであってもよいし、または異なっていてもよい。一般的に、撹拌容器中の液内好気発酵での細菌株の播種ならびに化合物の発酵および生産が用いられる。生産は、用いられる容器、発酵槽およびスターター手順に依存しない。化合物は、振とうフラスコ培養、または、エアーリフトもしくはBiowave発酵タンクのようなその他の特別に設計された容器により得ることもできる。大容量発酵のために、栄養型接種材料を用いることが好ましい。栄養型接種材料は、小容量の培養培地に生物体の胞子の形態または凍結乾燥ペレットを接種することにより調製される。次に、栄養型接種材料を発酵容器へ移し、ここで、適切なインキュベーション時間の後に、化合物が最適な収率で生産される。液内好気培養プロセスにおいて慣例になっているように、滅菌空気を培養培地に分散させる。生物体の効率的な成長のために、用いられる空気の容量は、約0.25vvm~約0.5vvmの範囲である。10lの容器における最適速度は、約240rpmで回転する通常の撹拌翼により撹拌した状態で約0.3vvmである。発泡が問題になるならば、発酵培地にシリコーンなどの消泡剤を少量すなわち1ml/l加えることが必要である。微好気性生物体について、バイオマス生産を後押しするために曝気をさらに低減することが好ましいことがある。発酵は、通常、バッチ形態で行われるが、よりよい成長および生産収率の増加を達成するために、流加回分発酵を、元来の培養培地中で必要な栄養源が一旦枯渇したら、それを成長している培養物に供給することにより行うことができる。所望の生産物は、通常、発酵された細菌株のバイオマスの中に大抵は存在するが、それらが過剰生産された場合、発酵液の培養濾過物にも存在することがある。培養液は、フィルタプレス上でろ過することにより分離できる。本発明のプロセスのステップiiiは、単に任意的なものであり、ステップiiにおいて生産された1つ以上の多価不飽和脂肪酸を回収することを含む。脂肪酸を回収するための適切な方法は、当業者に知られており、抽出、クロマトグラフィーなどを含む。特に、発酵液からPUFA化合物を単離し、精製するために、例えば、クロマトグラフィー吸着法の後に適切な溶媒を用いる溶出、カラムクロマトグラフィー、分配クロマトグラフィー、超臨界流体抽出、およびこれらの方法の組み合わせにより、種々の手順を採用することができる。本発明のさらなる観点は、本明細書において説明するようなPUFA合成のための生合成経路酵素をコードする遺伝子の異種遺伝子発現により1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産するための方法に関し、この方法は、i多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子集団を含む生産生成物を提供するステップであり、前記遺伝子集団は、生成生物体とは異なる供給源生物体から由来し、第1部分配列および/または第2部分配列を含み、前記第1部分配列によりコードされるタンパク質は、Pfa1のアミノ酸配列と、本明細書においてさらに詳細に指定されるように、Geneiousソフトウエアと整列ツールGeneiousAlignmentとを用いて好ましくは決定される、少なくとも46、より好ましくは少なくとも48、より一層好ましくは少なくとも50、さらにより一層好ましくは少なくとも52、さらになおより一層好ましくは少なくとも54、最も好ましくは少なくとも56、そして特に、少なくとも58のタンパク質同一性を有し;および/またはPfa2のアミノ酸配列と、少なくとも2.5、より好ましくは少なくとも5.0、より好ましくは少なくとも7.5、より一層好ましくは少なくとも10、さらにより一層好ましくは少なくとも12.5、さらになおより一層好ましくは少なくとも15、最も好ましくは少なくとも17.5、そして特に、少なくとも20のタンパク質同一性を有するタンパク質をコードし;および/または前記第2部分配列によりコードされるタンパク質は、Pfa3のアミノ酸配列と、本明細書でさらに詳しく指定されるように、Geneiousソフトウエアと整列ツールGeneiousAlignmentとを用いて好ましくは決定される、少なくとも2.5、より好ましくは少なくとも5.0、より好ましくは少なくとも7.5、より一層好ましくは少なくとも10、さらにより一層好ましくは少なくとも12.5、さらになおより一層好ましくは少なくとも15、最も好ましくは少なくとも17.5、そして特に、少なくとも20のタンパク質同一性を有しているステップと、ii発酵性炭素源の存在下においてステップiの生産生物体を成長させて1つ以上の多価不飽和脂肪酸を生産するステップとを含み、iii前記1つ以上の多価不飽和脂肪酸を回収するステップを任意に含むことが好ましい。第1部分配列は、上述のような部分配列ERであり、および/または、第2部分配列は、上述のような部分配列ATであることが好ましい。本発明の第1観点本発明のプロセスに関係して説明した全ての好ましい実施形態は、本発明の本観点本発明の方法も同様に言及するものであり、したがって、これ以下で繰り返さない。本発明のさらなる観点は、本発明のプロセスおよび本発明の方法それぞれによって入手可能な少なくとも2つの異なる多価不飽和脂肪酸を含む組成物に関する。系統発生学は、粘液細菌の形態学的特徴および生理的特徴に従う。最も重要なことには、細胞脂肪酸含量のGC-MS解析から推測される脂肪酸プロファイルは、一般的に用いられ、粘液細菌および細菌性生物体の多くのその他の群の分類学的分離について容認できると考えられている。なぜなら、脂肪酸プロファイルは、標準化された方法を用いた場合には少なくとも、一定の特徴であることが見出されているからである。この技術は、1989年の初期に最初に用いられた[TornabenetGMethodsinMicrobiology18209234]。よって、このようなGC-MSまたはGCに基づく脂肪酸プロファイルは、細菌の系統発生学および分類学において広く用いられている。したがって、異なる個々の競合種、すなわち、PUFAを生産することのできる異なる種から由来する遺伝子集団は、異なる組成の生産物、すなわち、異なるPUFAを含む、および/または、PUFAの量が異なる生産物を産出する。したがって、異なるプロセスによって得られる生産物は、互いに区別される個別の特徴を有している。本発明のさらなる一観点は、上で定義したような多価不飽和脂肪酸の生合成経路をコードする遺伝子を含む形質転換された生産生物体に関する。次に、本発明を、図を参照して例を用いて詳しく説明する。しかしながら、これらの例は、請求の範囲を限定すると解釈されない。現在はSBSr002とも呼ばれるエーテロバクターファスキクラタスを、ブダペスト条約に従って、DSMZ、DeutscheSammlungvonMikroorganismenundZellkulturenGmbHInhoffenstr7B38124BraunschweigGermanyに、2008年8月27日に、寄託番号DSM21835の下に寄託した。現在はSBSr003とも呼ばれるエーテロバクタールフスを、DSMZに、寄託番号DSM23122の下に寄託し、現在はSBSr008とも呼ばれるエーテロバクターspを、DSMZに、寄託番号DSM23098の下に、2009年11月12日にDSMZに寄託した。A.ファスキクラタスDSM21835は、グラム陰性でほっそりした桿形状の栄養細胞の特徴的なスウォーミング、子実体形成、および溶菌活性を示すことにより、粘液細菌の綱、ミクソコッカス目のメンバーとして同定された。この株は、好気性~条件的好気性で、化学従属栄養性であり、種々の抗生物質に対しての耐性も示す。主要な脂肪酸は、C22:6ドコサヘキサエン酸、イソ-C15:0、アンテ-イソC17:0、およびC20:5エイコサペンタエン酸である。ゲノムDNAのGC含量は、68.9molである。16SrDNA配列は、セルロース分解性ビソボラックスクルエンタと96の同一性、ソランギウムセルロサムと95の同一性を示す。このことは、この株がミクソコッカス目のソランギウム亜目に属することを明確に示す。さらに、形態学的成長段階および新規な脂肪酸プロファイルにおける独特性は、DSM21835が新規なエーテロバクター属および新規なA.ファスキクラタスの種に属するように分類されると提案される新しい分類群に属することを明確に意味する。実施例1:PUFAの生産のためのコード化のための生合成遺伝子集団のための発現構築物の生成aPUFA遺伝子のサブクローニングおよび発現構築物の構築:PUFA遺伝子を、PUFA生産粘液細菌株の染色体から、ゲノムライブラリーを例えば、コスミド、フォスミド、YAC、またはBACベクターを用いて生成することにより、または、PCR後にPCR生産物をサブクローニングしてPUFA遺伝子またはその断片を増幅することにより、サブクローニングした。あるいは、PUFA遺伝子を、組み換え、例えば、Red/ET組み換え技術ZhangYNatGenet199820123128ZhangYNatBiotechnol20001813141317、または、イースト中での組み換えKouprinaNNatureProtocols20083371377LarionovVPNatlAcadSciUSA199693491496WolfgangMCProcNatlAcadSciUSA200310084848489に依存した方法を用いてサブクローニングした。他のアプローチでは、PUFA遺伝子の天然のまたは人工のDNA配列を、デノボで化学的に例えば、商業的に利用可能な遺伝子合成により合成した。pfa1、pfa2、pfa3の遺伝子集団全体を含む好ましいプラスミドを図2に示す。遺伝子集団に隣接するIRエレメントは、任意であり、遺伝子集団と隣接IRエレメントとを含むプラスミド切片が、同じまたは別の核酸構築物に含まれていてもよいトランスポザーゼをコードする遺伝子と共形質転換するためには好ましい。PUFA遺伝子を動かすために、発現構築物を、異種宿主における転移、伝播、および発現の制御を可能にする遺伝因子によって改質した。共役を介した転移のために、転移の開始点oriTを発現構築物に追加する。宿主細胞におけるPUFA遺伝子の伝播のために、宿主株において機能性である複製開始点を発現構築物に付加した、または、発現構築物を多様な方法を用いて宿主染色体に統合した。転位によって宿主染色体にPUFA遺伝子をランダムに統合するためにFuJNucleicAcidsRes200836el13、適切な選択マーカーと共に生合成遺伝子集団に、逆位反復エレメントIRを隣接させ、発現構築物は、マリナートランスポゾンpMycoMarからのトランスポザーゼを含む図2参照RubinEJPNatlAcadSciUSA19999616451650。宿主染色体への直接的統合を、相同性組み換えによって、または、専用インテグラーゼにより触媒される、宿主特定のファージ付着部位例えば、粘液細菌におけるMx8もしくはMx9付着部位MagriniVJBacteriol199918140504061JulienBJBacteriol200318563256330、もしくはアクチノミセス類におけるΦC31付着部位KieserTPracticalStreptomycesGeneticsNorwichEnglandTheJohnInnesFoundation2000を介して行った。bPUFA生合成遺伝子集団の改質:異種発現を可能にする、および/または、最適化するために、転写/翻訳に関与する遺伝因子を操作例えば、プロモータまたはリボソーム結合部位を操作すること、または、異種宿主のコドン利用を目的としてPUFA遺伝子コドンを適応させることにより、PUFA生合成遺伝子集団を改質した。粘液細菌における異種発現のために、天然のプロモータ構造をPT7A1、Pm、Ptet図2参照、tn5-誘導nptプロモータ、または他のプロモータ例えば、天然の二次代謝物経路の発現を誘導するプロモータと交換した。PUFA生産プロファイルを最適化するために、生合成遺伝子を改質することにより、粘液細菌性PUFA生合成機構の操作例えば、触媒的ドメインの変異/挿入/欠失/交換を行った。実施例2:PUFAの異種生産のための宿主生物体への遺伝子集団の転移粘液細菌性PUFA生合成遺伝子集団の発現構築物を、電気穿孔法、共役、または他の形質転換方法例えば、プロトプラスト/スフェロブラスト形質転換、または、自然の適格性の使用によって、異種宿主株へ転移した。形質転換体を、PUFA遺伝子含有構築物の存在および、正しい統合について遺伝子型で解析した。粘液細菌性PUFA生合成遺伝子集団を含む宿主株を、適切な条件下例えば、M.キサンタスについては:2~4日間30°CでのCTT媒体で培養した。PUFA生産を、FAME方法、例えば、脂肪酸メチルエステル化の解析を用いるガスクロマトグラフィー質量分析法GC-MSによって解析した。実施例3:慣例のクローン化方法によるエーテロバクターファスキクラタスDSM21835からのPUFA生合成遺伝子集団のための発現構築物の生成エーテロバクターファスキクラタスDSM21835からのPUFA生合成遺伝子集団を、染色体DNAからPCRにより増幅した。このため、遺伝子集団を、複数の領域に分割し、適切な制限部位をプライマー配列と共に導入しながら、これらの領域を、個別に増幅した。合計で7つの断片:天然のプロモータ配列を有していない完全な遺伝子pfa11、SwaI-SpeI-pfa1-HpaI、遺伝子pfa2の5’末端2、HpaI-5’pfa2-HindIII、遺伝子pfa2の中心部3、HindIII-CRpfa2-NheI、遺伝子pfa2の3’末端4、NheI-3’pfa2-AseI、遺伝子pfa3の5’末端5、AseI-5’pfa3-HindIII、遺伝子pfa3の中心部6、HindIII-CRpfa3-NheI、および遺伝子pfa3の3’末端7、NheI-3’pfa3-SspI-PacIをPCRによって増幅した。次に、PCR生産物を、慣例の制限およびライゲーション方法によって、ハイコピークローニングベクター例えば、pUC18誘導体へとサブクローニングした。断片1のサブクローニングは、プラスミドpPfa1となり、同じベクターへの断片2~4のサブクローニングは、プラスミドpPfa2を生成し、同じベクターへの断片5~7のサブクローニングは、プラスミドpPfa3をもたらした。次のステップでは、3つのPUFA生合成遺伝子pfa1、pfa2、およびpfa3を、同じプラスミド上にサブクローニングした。このために、遺伝子pfa2およびpfa3を、構築物pPfa1-2-3を生成する遺伝子pfa1を持つpPfa1プラスミドへライゲートした。異種宿主プロモータ配列、調節遺伝子、リボソーム結合部位におけるpfa遺伝子の発現のために必要な遺伝因子を、断片1から誘導されたSwaI-SpeI制限部位を介してライゲートした。宿主染色体における転移および複製または統合に必要なカセットを、プラスミドpPfa1-2-3の独自制限部位を介して導入した。実施例4:遺伝子組換技術によるエーテロバクターファスキクラタスDSM21835からのPUFA生合成遺伝子集団のための発現構築物の生成PUFA生合成遺伝子集団を、組換技術によってA.ファスキクラタスDSM21835からの染色体DNAから直接サブクローニングした。このため、ゲノムDNA断片の混合物を示すPUFA生合成遺伝子集団の隣接領域に割り込む制限酵素によって、ゲノムDNAを消化した。複製開始点および選択マーカー例えば、pACYC184からのp15Aori-cmRまたはpACYC177からのp15Aori-ampRを含むカセットを、PCRにより増幅し、PUFA生合成遺伝子集団を持つゲノムDNA断片の両端へのホモロジーアームを、プライマー配列と共に導入した。さらに、転移カセットの後のサブクローニングのための独自制限部位例えば、PacIを、遺伝子集団の3’末端のホモロジーアームと共に導入した。次に、PUFA生合成遺伝子集団を持つゲノムDNA断片を、インビボでの二重相同性組み換えによって、PCR生産物へサブクローニングした。組換型構築物を、第2二重相同性組み換えステップによってさらに改質して、PCRにより増幅され、2つのホモロジーアームにより隣接された耐性遺伝子と、制限部位例えば、SwaIおよびSpeIとを、PUFA生合成遺伝子集団の5’末端において統合させた。次に、得られた構築物を、慣例クローン化方法によりさらに操作して、転移および異種発現に必要なカセットを導入した:異種宿主プロモータ配列、調節遺伝子、リボソーム結合部位におけるpfa遺伝子の発現のために必要な遺伝因子を、SwaI-SpeI制限部位を介してライゲートし、宿主染色体における転移および複製または統合のために必要なカセットを、独自制限部位を介して、PUFA生合成遺伝子集団の3’末端において導入した。実施例5:宿主生物体へのエーテロバクターファスキクラタスDSM21835からのPUFA生合成遺伝子集団の形質転換および異種発現M.キサンタスを、CTT媒体10g/Lのカジトン、10ml/Lのトリス緩衝液、1mL/Lのリン酸カリウム緩衝液pH7.6;86mL1MK2HPO413.4mL1MKH2PO4、10mL/Lの0.8M硫酸マグネシウムにおいて、30°Cで、0.5のOD600に達するまで成長させた。10mLの細菌性培養物を、4°Cで13,000rpmで遠心分離し、細胞ペレットを、氷のように冷たい蒸留水で2回洗浄し、最終的に、40μLの氷のように冷たい水の中に再懸濁させた。次に、細胞懸濁液を、氷のように冷たい0.1cmの電気穿孔キュベットにおいて発現構築物による電気穿孔を以下の条件:8ミリ秒~9ミリ秒のパルス長を達成するための400Ω、25μF、および650Vで行った。次に、1mLのCTT媒体を添加し、細胞を、30°Cで18時間インキュベートした。50mg/mLカナマイシンを25μL含む3mLのCTT軟寒天CTT媒体と7.5g/Lの寒天を、培養物に添加し、混合物を、CTT寒天平板CTT媒体と15g/Lの寒天の表面上に注いだ。平板を、30°Cで3日間、変異コロニーが現れるまでインキュベートした。次に、形質転換体を、遺伝子型と表現型とで解析した。実施例6:PUFAの異種生産PUFA生合成遺伝子集団を持つM.キサンタス変異体を、50μg/mLカナマイシンを補足したCTT媒体中で、3~5日間30°Cで成長させた。媒体物を、遠心分離し、PUFAを抽出した。細胞脂肪酸を、FAME方法[BodeHBetalJBacteriol18865246528RingMWetalJBiolChem2813669136700]を用いて抽出した。アリコート1μLの抽出物を、GC-MSにより解析した。EPAおよびDHAを含む細胞脂肪酸の同定:オメガ-3PUFAEPAおよびDHAを含む細胞脂肪酸を、断片化パターンと持続時間とに基づいて同定した。これらの脂肪酸FAを、37脂肪酸メチルエステルを含むFAMEミックス標準品SigmaAldrich社と比較した。DHAおよびEPAの存在を、SigmaAldrich社の標準品シス-4,7,10,13,16,19-DHA、シス-5,8,ll,14,17-EPAを用いて確定した。ソランギウムセルロサムSoce56からのPUFA生合成遺伝子集団の異種発現のための核酸構築物を、真正細菌における、または、他の粘液細菌、例えば、ミクソコッカスキサンタスDK1622における合成遺伝子生産物の異種発現のために使用することができる。図3は、図2の核酸構築物からのSoce56配列番号1の遺伝子集団pfa1、pfa2、pfa3を含むM.キサンタスによるPUFA生産の分析結果を示す。異種発現のためのPfa1、Pfa2、およびPfa3をコードする遺伝子集団を含むように遺伝子操作された生産微生物を用いるPUFAの生産のためのさらなる実施例として、M.キサンタスを、エーテロバクターSBSr002配列番号63、または代替として、配列番号67、配列番号69、および配列番号71からクローン化されたpfa1、pfa2、pfa3を含む、図4に示すような核酸構築物によって形質転換させた。詳細には、DSM21835のゲノムDNAを、ゲノムDNA断片の混合物を示すPUFA生合成遺伝子集団の隣接領域に割り込むScaIによって消化した。p15A複製開始点と、アンピシリン耐性遺伝子pACYC177からのp15Aori-ampRとを含むカセットを、PCRによって増幅し、PUFA生合成遺伝子集団を持つゲノムDNA断片の両端へのホモロジーアームを、プライマー配列と共に導入した。さらに、転移カセットの後のサブクローニングのための独自PacI制限部位を、遺伝子集団の3’末端のホモロジーアームと共に導入した。次に、PUFA生合成遺伝子集団を持つゲノムDNA断片を、インビボでの二重相同性組み換えによりPCR生産物へとサブクローニングした。組換型構築物を、第2二重相同性組み換えステップによって、さらに改質して、カナマイシン耐性遺伝子、および、PCRにより増幅され、2つのホモロジーアームにより隣接されるPtetプロモータを、PUFA生合成遺伝子集団の5’末端において統合した。次に、構築物を、慣例のクローン化方法によりさらに操作した:ゼオシン耐性遺伝子と、宿主染色体における統合のための対応するファージ付着部位attPを有するMx9インテグラーゼをコードする遺伝子とを含むzeoR-mx9カセットを、独自Pad制限部位を介して、PUFA生合成遺伝子集団の3’末端において導入した。次に、PUFA発現構築物を、M.キサンタスDK1622に形質転換した。形質転換体を、遺伝子型および表現型で解析した。PUFA生合成遺伝子集団を持つM.キサンタス形質転換体を、60μg/mLカナマイシンおよび20μg/mLゼオシンを補足したCTT媒体中で2~3日間30°Cで成長させた。培養物を、遠心分離し、PUFAを抽出し、エステル化し、GC-MSによって解析した。本発明のプロセスにおける生産生物体を培養することによるPUFAの生産についての更なる一実施例として、10L撹拌バイオリアクターBiostatE、BraunMelsungen社を使用して、Soce56のPUFA遺伝子集団を持つM.キサンタス株と、別個に、エーテロバクターファスキクラタスのPUFA遺伝子集団を持つM.キサンタスとを、本明細書でそれぞれ説明したように、2L/分の曝気で、120rmpで撹拌して、28°Cで、5~7日間適切な媒体中で培養した。接種のために、72時間、振とうフラスコプレカルチャーを使用したメチル化PUFAの解析は、各株に対して0.4~1.6のγ-リノレン酸、および、乾燥バイオマスにおけるA.ファスキクラタス遺伝子集団を発現するM.キサンタスに対して0.6のDHAを示した。実施例7:配列比較新規の粘液細菌性PUFAシンターゼの範囲内の触媒的ドメインを、以下の部分に記載のような様々なバイオインフォマティックツールを用いて注釈した。ただし、ER=エノイルレダクターゼ、KS=β-ケトアシルシンターゼ、MAT=マロニル/アセチルトランスフェラーゼ、ACP=アシルキャリアタンパク質、KR=β-ケトアシルレダクターゼ、DH=β-ヒドロキシアシルデヒドラターゼ:Pfa1ERドメインは、シュワネラsp.SCRC-2738、モリテーラマリーナMP-1、フォトバクテリウムプロファンダムSS9、およびシゾキトリウムsp.ATCC_20888の対応する配列との整列により注釈された。Pfa2_KS-MAT-ACPs-KRは、JacquesRavelのPKS/NRPS解析ウェブサイトhttpnrpsigsumarylandedunrpsにより注釈された。Pfa2_DHは、シュワネラsp.SCRC-2738、モリテーラマリーナMP-1、フォトバクテリウムプロファンダムSS9、およびシゾキトリウムsp.ATCC_20888の対応する配列との整列により注釈された。Pfa3_KS-CLF-DH-DHは、PfamSequenceSearchhttppfamsangeracukにより注釈された。Pfa3_ATは、シュワネラsp.SCRC-2738、モリテーラマリーナMP-1、フォトバクテリウムプロファンダムSS9、およびシゾキトリウムsp.ATCC_20888の対応する配列と整列させることにより注釈された。BlastPNationalCancerInstituteUSAhttpblastncbinlmnihgovBlastcgiPAGEProteinsおよびPfamSequenceSearchVersion240TheWellcomeTrustSangerInstituteCambridgeUKhttppfamsangeracukにおいては、最も顕著な的中は、ATドメインを表しているが、それが他の機能性を果たしているということかもしれない。現在は同定されていない追加のドメインが、本明細書に記載の遺伝子においてコードされてもよい。遺伝子集団間の組織的差異に加えて、図1に示すような粘液細菌性遺伝子集団における比較の機能性領域は、タンパク質およびDNAレベルにおいて、図2および図3に示すような既知のPUFA生合成遺伝子表1に対して予想外に低いレベルの配列同一性を示す。本発明の粘液細菌性PUFA遺伝子間の配列類似性は、全体的に比較的高い表4参照。表1:PUFA-シンターゼをコードする比較の既知の生合成遺伝子集団ソランギウムセルロサムSoce56のBLAST受入番号:YP001611457.1ソランギウムセルロサムSorangiumcellulosumSoce56=Soce56のPUFA遺伝子集団からのからの粘液細菌性ドメインIVAGPAT、およびエーテロバクターファスキクラタスAetherobacterfasciculatusDSM21835=AfasciculatusのAGPATと、比較微生物であるメチリビウムペトロレイフィラムMethylibiumpetroleiphilumPM1各ボックスの第1行、クロストリジウムClostridiumsp.7_2_43FAA各ボックスの第2行、タラロマイセススティピタトゥスTalaromycesstipitatusATCC10500各ボックスの第3行、およびプチダ菌PseudomonasputidaGB-1各ボックスの第4行の対応する配列との以下の配列比較は、それぞれ、DNAおよびタンパク質レベルの双方において重要な配列差異を示す。表2:ドメインIVと既知のドメインとの配列比較上側のブロック:Soce56対比較微生物下側のブロック:Afasciculatus対比較微生物既知の生物体の機能的に類似したドメインに対する、ソランギウムおよびエーテロバクターのドメインIVの比較的低い同一性および類似性は、本発明において使用される合成遺伝子が事前に知られている遺伝子とは著しく異なることを示す。-粘液細菌性PUFA遺伝子ドメインおよびタンパク質ドメインと、比較細菌性PUFA遺伝子/タンパク質との比較-本発明のPUFA遺伝子のドメインと既知の微生物の相同性ドメインとの表3の配列比較は、本発明の遺伝子と既知の遺伝子との間の、DNAおよびタンパク質レベル双方における重要な配列差異を示す。表3:比較遺伝子との配列比較上側のブロック:シュワネラ各ボックスの第1行、モリテーラマリーナ各ボックスの第2行、フォトバクテリウムプロファンダム各ボックスの第3行のPUFA遺伝子と比較したSoce56下側のブロック:シュワネラ各ボックスの第1行、モリテーラマリーナ各ボックスの第2行、フォトバクテリウムプロファンダム各ボックスの第3行のPUFA遺伝子と比較したA.ファスキクラタス†本明細書に記載のように整列はGeneiousプログラムによって行われた。††整列された領域の定義:一般的に、SoceおよびエーテロバクターSBSr002からの遺伝子集団のドメインは、配列表の簡単な説明において記載の通りである。ドメインIDNA配列比較:Soce56からのpfa1およびA.ファスキクラタスSBSr002からのpfa1の完全な遺伝子配列を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1/30730-32361ntからのpfaD=orf8、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2/27119-28735ntからのorf11、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1/23166-24800ntからのpfaDの完全な遺伝子配列に対して整列させた。ドメインIタンパク質配列比較:Soce56からのPfa1またはA.ファスキクラタスからのPfa1の完全なタンパク質配列を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81126.1/1-543aaからのPfaD=orf8、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89385.1/1-538aaからのOrf11、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01063.1/1-544aaからのPfaDの完全なタンパク質配列に対して整列させた。ドメインIlaDNA配列比較:Soce56からの遺伝子pfa2およびA.ファスキクラタスからの遺伝子pfa2を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1からの遺伝子pfaA=orf5、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2からの遺伝子orf8、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1からの遺伝子pfaAに対して整列させた。ドメインIlaタンパク質配列比較:Soce56からのタンパク質Pfa2およびA.ファスキクラタスからのタンパク質Pfa2を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81123.1からのタンパク質PfaA=orf5、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89382.2からのタンパク質Orf8のN末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01060.1からのタンパク質PfaAのN末端に対して整列させた。ドメインIIbDNA配列比較:Soce56からの遺伝子pfa2をシュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1からの遺伝子pfaA=orf5の中心部、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2からの遺伝子orf8、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1からの遺伝子pfaAに対して整列させた。ドメインIIbタンパク質配列比較:Soce56からのタンパク質Pfa2を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81123.1/1244-1747aaからのタンパク質PfaA=orf5の中心部、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89382.2/1251-1734aaからのタンパク質Orf8の中心部、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01060.1/1227-1700aaからのタンパク質PfaAの中心部に対して整列させた。ドメインIIcDNA配列比較:Soce56からの遺伝子pfa2およびA.ファスキクラタスからの遺伝子pfa2を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1/19147-22176nt、遺伝子pfaA=orf5の3’末端、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2/15213-17969ntからの遺伝子orf8の3’末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1/12554-15175ntからの遺伝子pfaAの3’末端に対して整列させた。ドメインIIcタンパク質配列比較:Soからのタンパク質Pfa2およびA.ファスキクラタスからのタンパク質Pfa2を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81123.1/1748-2756aaからのタンパク質PfaA=orf5のC-末端、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89382.2/1735-2652aaからのタンパク質Orf8のC-末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01060.1/1701-2573aaからのタンパク質PfaAのC-末端に対して整列させた。ドメインIIIaDNA配列比較:Soce56からの遺伝子pfa3およびA.ファスキクラタスからの遺伝子pfa3の5’末端を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1/24518-27868ntからの遺伝子pfaC=orf7の5’末端、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2/20847-24044ntからの遺伝子orf10の5’末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1/17271-20528ntからの遺伝子pfaCの5’末端に対して整列させた。ドメインIIIaタンパク質配列比較:Soce56からのタンパク質Pfa3およびA.ファスキクラタスからのタンパク質Pfa3を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81125.1/1-1117aaからのタンパク質PfaC=orf7のN-末端、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89384.1/1-1066aaからのタンパク質Orf10のN-末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01062.1/1-1086aaからのタンパク質PfaCのN-末端に対して整列させた。ドメインIIIbDNA配列比較:Soce56からの遺伝子pfa3およびA.ファスキクラタスからの遺伝子pfa3を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1/27869-30532ntからの遺伝子pfaC=orf7の3’末端、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2/24045-26882ntからの遺伝子orf10の3’末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1/20529-23147ntからの遺伝子pfaCの3’末端に対して整列させた。ドメインIIIbタンパク質配列比較:Soce56からのタンパク質Pfa3およびA.ファスキクラタスからのタンパク質Pfa3を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81125.1/1118-2004aaからのタンパク質PfaC=orf7のC-末端、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89384.1/1067-2011aaからのタンパク質Orf10のC-末端、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01062.1/1087-1958aaからのタンパク質PfaCのC-末端に対して整列させた。ドメインIVDNA配列比較:Soce56からのpfa3およびA.ファスキクラタスからの遺伝子pfa3の3’末端を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号U73935.1/22176-24518ntからのpfaB=orf6、モリテーラマリーナMP-1受入番号AB025342.2/18126-20723ntからのorf9、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AF409100.1/15175-17274ntからのpfaBの完全な遺伝子配列に対して整列させた。ドメインIVタンパク質配列比較:Soce56からのタンパク質Pfa3およびA.ファスキクラタスからのタンパク質Pfa3を、シュワネラsp.SCRC-2738受入番号AAB81124.1/1-780aaからのPfaB=orf6、モリテーラマリーナMP-1受入番号BAA89383.1/1-865aaからのOrf9、および、フォトバクテリウムプロファンダムSS9受入番号AAL01061.1/1-699aaからのPfaBの完全なタンパク質配列に対して整列させた。図1は、上記で定義した領域I、Ila、lib、lie、Ilia、IV、該当する場合は領域IllbおよびIVを示す。同様に、Soce56およびエーテロバクターからのPUFA遺伝子のドメインとシゾキトリウムからのPUFA遺伝子のドメインとの比較は、PUFA合成の既知の遺伝子に対する本発明の遺伝子の非常に低い配列相同性を示す。表4:シゾキトリウムsp.からのPUFA遺伝子/タンパク質に対する粘液細菌性PUFA遺伝子/タンパク質の配列比較上側のブロック:Soce56対シゾキトリウムsp.下側のブロック:A.ファスキクラタス対シゾキトリウムsp.††整列されたドメインの定義:Soce56およびエーテロバクターSBSr002からの集団遺伝子のドメインは、配列表の簡単な悦名において記載の通りである。シゾキトリウムの比較ドメインは:ドメインIaDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378328.2/4500-6180ntからの遺伝子orfB=サブユニットBの3’末端。ドメインIaタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72880.2/1500-2059aaからのタンパク質OrfB=サブユニットBのC-末端。ドメインIbDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378329.2/2848-4509ntからの遺伝子orfC=サブユニットCの3’末端。ドメインIbタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72881.2/950-1502aaからのタンパク質OrfC=サブユニットCのC-末端。ドメインIIaDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378327.2/1-3699ntからの遺伝子orfA=サブユニットAの5’末端。ドメインIIaタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72879.2/1-1233aaからのタンパク質OrfA=サブユニットAのN-末端部分。ドメインIIbDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378327.2/3700-6198ntからの遺伝子orfA=サブユニットA。ドメインIIbタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72879.2/1234-2066aaからのタンパク質OrfA=サブユニットA。ドメインIIcDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378327.2/6199-8733ntからの遺伝子orfA=サブユニットAの3’末端。ドメインIIcタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72879.2/2067-2910aaからのタンパク質OrfA=サブユニットAのC-末端部分。ドメインIIIaDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378328.2/1-3150ntからの遺伝子orfB=サブユニットBの5’末端。ドメインIIIaタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72880.2/1-1050aaからのタンパク質OrfB=サブユニットBのN-末端部分。ドメインIIIbDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378329.2/1-2847ntからの遺伝子orfC=サブユニットCの5’末端。ドメインIIIbタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72881.2/1-949aaからのタンパク質OrfC=サブユニットCのN-末端部分。ドメインIVDNA配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AF378328.2/3151-4497ntからの遺伝子orfB=サブユニットBの中央領域を、ソランギウムのドメインIV、ならびにエーテロバクターのドメインIVおよびIVとそれぞれ比較した。ドメインIVタンパク質配列比較:シゾキトリウムsp.ATCC_20888受入番号AAK72880.2/1051-1499aaからのタンパク質OrfB=サブユニットBの中央領域を、ソランギウムのドメインIV、ならびにエーテロバクターのドメインIVおよびIVとそれぞれ比較した。DNAおよびタンパク質レベルのPUFA遺伝子間の配列比較は、本発明のドメイン、遺伝子、および遺伝子集団間で、特に、ソランギウムのドメイン、遺伝子、および遺伝子集団の群の範囲内、ならびに、エーテロバクターのドメイン、遺伝子、および遺伝子集団の群の範囲内それぞれにおいて、顕著な配列相同性を示す。以下の表5は、エーテロバクターSBSr002およびSBSr008上側のブロックのドメイン、エーテロバクターSBSr002およびSBSr003中央のブロックのドメイン、ならびにエーテロバクターSBSr008およびSBSr003下側のブロックのドメインについての配列比較の結果を示す。以下の表6は、ソランギウム、Soce56およびSoce377のドメインについての配列比較の結果を示す。これらの比較において使用されるドメインは、配列表に記載のものである。表5:エーテロバクターの粘液細菌性PUFA遺伝子/タンパク質の比較表6:ソランギウムの粘液細菌性PUFA遺伝子/タンパク質の比較これらの解析は、ソランギウムの遺伝子の群について、および、エーテロバクターの遺伝子の群について、ソランギウムとエーテロバクターとの間において、特に、ドメインIVに関して見出された著しい程度の配列同一性との組み合わせで、PUFA遺伝子集団ドメインの顕著な程度の同一性をそれぞれ示す。さらに、ソランギウムおよびエーテロバクターのPUFA合成遺伝子集団のドメインは、以下の表7に示すような高いタンパク質同一性および類似性を有し、これは、例えば、既知の生物体の関連領域およびドメイン、例えば、表3に示すようなシュワネラ、モリテーラマリーナ、およびフォトバクテリウムプロファンダムの機能的に類似したドメイン、および、表4に示すようなシゾキトリウムに対するソランギウムおよびエーテロバクターのそれぞれのタンパク質同一性および類似性よりも著しく高い。表7:ソランギウムおよびエーテロバクターの粘液細菌性PUFA遺伝子/タンパク質の比較したがって、本発明のPUFA合成経路酵素は、AGPAT活性を有するドメインとアミノ酸配列とを含み、アミノ酸配列は、本明細書に記載のようなソランギウムおよび/またはエーテロバクターのドメインIVの少なくとも1つのアミノ酸配列と少なくとも22、好ましくは少なくとも24、より好ましくは少なくとも29または31、最も好ましくは少なくとも50、85、90または少なくとも95の同一性があるものとする。"