"親水性ドメイン、及び/又は1つ又は複数の膜浸透増強ドメイン、及びS100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなる陽性変力ペプチドであって、前記S100A1タンパク質由来のドメインが、変力モチーフ:Φ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9-Ψ10の4個~9個の連続するアミノ酸からなり、少なくともコアモチーフΦ4-X5-Ψ6-L7式中、Φ及びΨはそれぞれ独立して選択される疎水性の非芳香族アミノ酸であり、Xは任意のアミノ酸であるを含み、該ペプチドが最大100アミノ酸の完全長を有し、該ペプチドが陽性変力作用を示す、陽性変力ペプチド。S100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなる陽性変力ペプチドであって、前記S100A1タンパク質由来のドメインが、変力モチーフ:Φ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9-Ψ10の7個~9個の連続するアミノ酸からなり、少なくともコアモチーフΦ4-X5-Ψ6-L7式中、Φ及びΨはそれぞれ独立して選択される疎水性の非芳香族アミノ酸であり、Xは任意のアミノ酸であるを含むが、ただし、7個~9個の連続するアミノ酸からなる前記S100Aタンパク質由来のドメインのN末端アミノ酸がΦ1であり、該ペプチドが最大100アミノ酸の完全長を有する、陽性変力ペプチド。親水性ドメイン、膜浸透増強ドメイン、1つ又は複数のエピトープタグ、及びペプチド標的化ドメインからなる群から選択される要素のうちの1つ又は複数を更に含む、請求項1又は2に記載のペプチド。前記親水性ドメインのC末端が、直接又は間接的に前記変力ドメインのN末端に連結し、該N末端に連結するアミノ酸が疎水性の非芳香族アミノ酸ではない、請求項1又は3に記載のペプチド。前記親水性ドメインが酸性の、塩基性の、及び/又はそうでなくとも負に若しくは正に荷電したアミノ酸を含む、請求項1又は3~4のいずれか一項に記載のペプチド。前記親水性ドメインが、親水性アミノ酸モチーフ:Λ4-Θ2式中、Λはアスパラギン酸、グルタミン酸、リジン及びアルギニンからそれぞれ独立して選択され、Θはα-ヘリックス遮断因子であり、又はプロリン若しくはグリシンからそれぞれ独立して選択されるを含む、又はそれからなる、請求項1又は3~5のいずれか一項に記載のペプチド。前記親水性ドメインが、アミノ酸配列:[D/E]-[K/R]-[D/E]-[D/E]-[P/G]-[P/G]配列番号3を含む、又はそれからなる、請求項1又は3~6のいずれか一項に記載のペプチド。前記親水性ドメインが、アミノ酸配列:D-K-D-D-P-P配列番号17を含む、又はそれからなる、請求項1又は3~7のいずれか一項に記載のペプチド。前記膜浸透増強ドメインが、タンパク質形質導入ドメイン又は両親媒性ペプチドに由来する膜浸透増強ドメインを含む、請求項1又は3~8のいずれか一項に記載のペプチド。前記膜浸透増強ドメインが、HIVTatペプチド、ペネトラチンペプチド、トランスポータンペプチド、MPG/Pepファミリーの成員のペプチド、又はアルギニンリッチペプチドに由来する膜浸透増強ドメインを含む、請求項1又は3~9のいずれか一項に記載のペプチド。前記コアモチーフが:[V/I/M]-[A/G/S]-[A/V]-L配列番号1である、請求項1~10のいずれか一項に記載のペプチド。前記コアモチーフが、アミノ酸配列V-G-A-L配列番号4、I-A-A-L配列番号5、V-S-V-L配列番号6、M-G-A-L配列番号7、V-A-A-L配列番号8からなる群から選択されるか、又はV-A-A-L配列番号8である、請求項1~11のいずれか一項に記載のペプチド。前記変力モチーフが:[V/I]-[V/I]-[L/M]-[V/I/M]-[A/G/S]-[A/V]-L-[T/A]-[V/A/I]-[A/M/V]配列番号2である、請求項1~12のいずれか一項に記載のペプチド。前記変力モチーフが、アミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9、V-I-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号10、V-V-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号11、I-I-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号12、V-V-L-I-A-A-L-A-A-A配列番号13、V-I-L-V-S-V-L-T-V-A配列番号14、I-I-L-M-G-A-L-T-V-A配列番号15、及びV-V-M-V-A-A-L-T-V-V配列番号16からなる群から選択される、請求項1~13のいずれか一項に記載のペプチド。Ψが、アラニン、メチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリン、又はアラニン、メチオニン、イソロイシン及びバリンからなる群からそれぞれ独立して選択される、請求項1~14のいずれか一項に記載のペプチド。Φが、アラニン、メチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリン、又はメチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリンからなるアミノ酸の群からそれぞれ独立して選択される、請求項1~15のいずれか一項に記載のペプチド。前記S100A1タンパク質由来のドメインが、アミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V配列番号18、V-V-L-V-A-A-L-T配列番号19、V-V-L-V-A-A-L配列番号20、V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号21、V-L-V-A-A-L-T-V配列番号22、V-L-V-A-A-L-T配列番号23、V-L-V-A-A-L配列番号24、L-V-A-A-L-T-V-A配列番号25、及びL-V-A-A-L-T-V配列番号26、L-V-A-A-L-T配列番号27、L-V-A-A-L配列番号28、V-A-A-L-T-V-A配列番号29、V-A-A-L-T-V配列番号30、V-A-A-L-T配列番号31、及びV-A-A-L配列番号8からなる群から選択される、請求項1~16のいずれか一項に記載のペプチド。前記ペプチドが、アミノ酸配列D-K-D-D-P-P-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号32、D-K-D-D-P-P-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号33、D-K-D-D-P-P-V-A-A-L-T-V-A配列番号34、D-K-D-D-P-P-V-V-L-V-A-A-L-T-V配列番号35、D-K-D-D-P-P-V-V-L-V-A-A-L-T配列番号36、及びD-K-D-D-P-P-V-V-L-V-A-A-L配列番号37からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる、請求項1~17のいずれか一項に記載のペプチド。前記S100A1タンパク質由来のドメインが前記ペプチドのC末端に位置する、請求項1~18のいずれか一項に記載のペプチド。前記ペプチドが、S100A1タンパク質の20アミノ酸C末端領域に含まれる9個以下の連続するアミノ酸を含有する、請求項1~19のいずれか一項に記載のペプチド。膜浸透増強ドメイン、1つ又は複数のエピトープタグ、及びペプチド標的化ドメインからなる群から選択される要素のうちの1つ又は複数を更に含む、請求項1~20のいずれか一項に記載のペプチド。マーカー部分を更に含む、請求項1~21のいずれか一項に記載のペプチド。医学的使用のための、請求項1~22のいずれか一項に記載のペプチド。後天性又は先天性の心臓障害又は骨格筋障害の治療又は予防における使用のための請求項1~23のいずれか一項に記載のペプチド、又は請求項1~23のいずれか一項に記載のペプチドと、薬学的に許容可能な添加物、担体及び/又は希釈剤とを含む医薬組成物。前記心臓障害が、虚血後収縮機能不全、急性及び慢性の心臓収縮機能不全及び心臓拡張機能不全、うっ血性心不全、細胞生存障害及び電気的興奮性亢進、心原性ショック、敗血症ショック、心筋梗塞、心筋症、心臓弁の機能不全、並びに心室障害からなる群から選択される、請求項24に記載のペプチド又は医薬組成物。前記骨格筋障害が、筋ジストロフィー、心不全関連の骨格筋機能不全、筋力低下、筋萎縮症、筋炎、セントラルコア病、ネマリン桿状体筋症、中心核筋細管筋症、眼の眼筋麻痺、ミトコンドリア筋症からなる群から選択される、請求項25に記載のペプチド又は医薬組成物。請求項1~24のいずれか一項に記載のペプチドと、薬学的に許容可能な添加物、担体及び/又は希釈剤とを含む医薬組成物。カテコールアミン、β-アドレナリン受容体作動薬及びβ-アドレナリン受容体遮断薬からなる群から選択される活性成分を更に含む、請求項27に記載の医薬組成物。第1の態様では、本発明は、親水性ドメイン、及び/又は1つ又は複数の膜浸透増強ドメイン、及びS100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなる陽性変力ペプチドであって、上記S100A1タンパク質由来のドメインが、変力モチーフ:Φ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9-Ψ10の4個~9個の連続するアミノ酸からなり、少なくともコアモチーフΦ4-X5-Ψ6-L7式中、Φ及びΨはそれぞれ独立して選択される疎水性の非芳香族アミノ酸であり、Xは任意のアミノ酸であるを含み、該ペプチドが最大100アミノ酸の完全長を有し、該ペプチドが陽性変力作用を示す、陽性変力ペプチドを提供する。第2の態様では、本発明は、S100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなる陽性変力ペプチドであって、上記S100A1タンパク質由来のドメインが、変力モチーフ:Φ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9-Ψ10の7個~9個の連続するアミノ酸からなり、少なくともコアモチーフΦ4-X5-Ψ6-L7式中、Φ及びΨはそれぞれ独立して選択される疎水性の非芳香族アミノ酸であり、Xは任意のアミノ酸であるを含むが、ただし、7個~9個の連続するアミノ酸からなる上記S100Aタンパク質由来のドメインのN末端アミノ酸がΦ1であり、該ペプチドが最大100アミノ酸の完全長を有する、陽性変力ペプチドを提供する。第3の態様では、本発明は、医学的使用のための第1又は第2の態様のペプチドに関する。第4の態様では、本発明は、筋機能障害と関連する障害の治療又は予防における治療上の使用のための第1又は第2の態様のペプチドを提供し、好ましくは、該障害は心筋障害及び/又は骨格筋障害であり、好ましくは、該筋機能障害は筋肉細胞におけるカルシウム循環不全及び/又は収縮能力不全と関連する。好ましくは、該ペプチドは、筋肉細胞においてカルシウム循環を増強する及び/又は回復させるための、及び/又は収縮能力を増強する及び/又は回復させるためのものである。心筋障害は虚血後収縮機能不全、うっ血性心不全、心原性ショック、敗血症ショック、心筋梗塞、心筋症、心臓弁の機能不全、及び心室障害からなる群から選択することができ、骨格筋障害は筋ジストロフィー、筋力低下、筋萎縮症、筋炎、セントラルコア病、ネマリン桿状体筋症nemalinerodmyopathy、中心核筋細管筋症centronuclearmyotubularmyopathy、眼の眼筋麻痺、ミトコンドリア筋症からなる群から選択することができる。第5の態様では、本発明は、本発明の第1又は第2の態様のペプチドと、薬学的に許容可能な添加物、担体及び/又は希釈剤とを含む医薬組成物を提供する。好ましい一つの実施の形態では、医薬組成物は、筋機能障害と関連する障害を治療又は予防するためのものである。第6の態様では、本発明は、筋機能障害と関連する障害を治療又は予防する方法であって、それを必要とする個体に対して、上記個体の疾患状態を改善するのに十分な量の本発明によるペプチド又は医薬組成物を投与することを含む、方法を提供する。第7の態様では、本発明は、本発明の第1又は第2の態様によるペプチドと、カテコールアミン、β-アドレナリン受容体作動薬及びβ-アドレナリン受容体遮断薬からなる群から選択される薬物とを含む医薬組成物を提供する。本発明を以下で詳細に説明する前に、本明細書中に記載される特定の方法論、プロトコル及び試薬は変動し得ることから、本発明はこれらに限定されないと理解すべきである。本明細書中で使用される専門用語は、特定の実施形態を説明するためのものにすぎず、添付した特許請求の範囲のみによって限定される本発明の範囲を限定することは意図されないことも理解すべきである。他に規定のない限り、本明細書中で使用される全ての技術用語及び科学用語は、当業者により一般的に理解される意味と同じ意味を有する。以下では、本発明の要素を記載する。これらの要素を特定の実施形態とともに列挙するが、任意の様式及び任意の数でこれらを組み合わせて、更なる実施形態を作り出すことができることを理解すべきである。様々に記載される実施例及び好ましい実施形態は、本発明を明示的に記載される実施形態のみに限定するものと解釈すべきではない。この記載は、明示的に記載される実施形態を任意の数の開示される及び/又は好ましい要素と組み合わせた実施形態を支持及び包含するものと理解すべきである。さらに、本出願において記載される全ての要素の任意の置換及び組合せが、文脈上他に示されない限り、本出願の記載により開示されるものと考えるべきである。例えば、本発明によるペプチドの一実施形態において、変力ペプチドが変力モチーフ[V/I]-[V/I]-[L/M]-[V/I/M]-[A/G/S]-[A/V]-L-[T/A]-[V/A/I]-[A/M/V]の4個~9個の連続するアミノ酸からなるS100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなり、別の実施形態において親水性モチーフが親水性アミノ酸モチーフΛ4-Θ2ここで、Λ及びΘは以下で本明細書中で規定されるようなものであり、親水性モチーフは好ましくは筋機能増強アミノ酸配列に含まれるアミノ酸モチーフのアミノ末端と直接連結するを含む、又はそれからなる場合、アミノ酸配列Λ4-Θ2-[V/I]-[V/I]-[L/M]-[V/I/M]-[A/G/S]-[A/V]-L-[T/A]-[V/A/I]を含むペプチドは本発明によるペプチドの一実施形態である。好ましくは、本明細書中で使用される用語は、AmultilingualglossaryofbiotechnologicaltermsHGWLeuenbergerBNagelandHKoelblEdsHelveticaChimicaActaCH4010BaselSwitzerlandに記載されているように定義される。本発明を実施するために、特に明示のない限り、当該技術分野の文献例えばMolecularCloningALaboratoryManual2ndEditionJSambrooketaledsColdSpringHarborLaboratoryPressColdSpringHarbor1989を参照されたいにおいて説明される、従来の化学、生化学、細胞生物学の方法及び組換えDNA法を利用する。さらに、当該技術分野の文献例えばPracticalMethodsinCardiovascularResearchSDheinetaledsSpringerVerlagBerlinHeidelberg2005を参照されたいでも説明される従来の臨床心臓病学の方法を利用する。以下の本明細書及び添付の特許請求の範囲を通じて、文脈上他の意味に解釈すべき場合を除き、含むという単語、及びその変化形thewordcompriseandvariationssuchascomprisesandcomprisingは、記載された整数若しくは工程又は整数若しくは工程の群を包含することを示唆するが、任意の他の整数若しくは工程又は整数若しくは工程の群を除外することを示唆しないと理解される。本明細書及び添付の特許請求の範囲において使用されるように、数量を特定していない単数形thesingularformsaanandtheは、文脈上他に明確に示されていない限り、複数の指示対象を含む。複数の文献が、本明細書の文章を通じて引用される。本明細書中で引用される文献全ての特許、特許出願、科学的刊行物、製造業者の仕様書、取扱説明書等を含むの各々が、上記のものであるか又は下記のものであるかに関わらず、その全体が引用することにより本明細書の一部を成すものとする。本明細書のどの記載も、本発明が従来の発明に基づくこのような開示に先行する権利を有しないことを認めるものと解釈すべきではない。本発明によるペプチドは、自然発生的なものであっても又は天然のアミノ酸残基の誘導体であってもよく、好ましくはペプチド結合を介して連結されるアミノ酸残基の鎖を表し、ここで該ペプチドは100個以下のアミノ酸残基又はアミノ酸残基の誘導体からなる。アミノ酸という用語は、天然のアミノ酸、及びアミノ酸誘導体を包含する。本発明との関連では低分子アミノ酸は好ましくは、125ダルトン未満の分子量を有するアミノ酸である。好ましくは、本発明との関連では低分子アミノ酸は、アミノ酸グリシン、アラニン、セリン、システイン、トレオニン及びバリン、又はそれらの誘導体からなる群から選択される。本発明との関連では疎水性の非芳香族アミノ酸は好ましくは、0.5より高い、より好ましくは1.0より高い、更により好ましくは1.5より高いカイトドーリトルのヒドロパシーインデックスを有し、芳香族ではない任意のアミノ酸である。好ましくは、本発明との関連では疎水性の非芳香族アミノ酸は、アミノ酸アラニンカイトドーリトルのヒドロパシーインデックス1.8、メチオニンカイトドーリトルのヒドロパシーインデックス1.9、イソロイシンカイトドーリトルのヒドロパシーインデックス4.5、ロイシンカイトドーリトルのヒドロパシーインデックス3.8及びバリンカイトドーリトルのヒドロパシーインデックス4.2、又は上で規定されるようなカイトドーリトルのヒドロパシーインデックスを有するそれらの誘導体からなる群から選択される。本発明との関連では筋肉は、好ましくは横紋筋組織、又は横紋筋組織由来の筋肉細胞、例えば骨格筋細胞/骨格筋組織並びに心筋細胞及び心筋組織を意味する。本発明によれば、筋機能増強アミノ酸配列という用語は、任意の筋肉固有のspecific機能を増強する及び/又は回復させること、例えば筋肉細胞及び筋肉組織の、好ましくは横紋筋組織の、最も好ましくは心筋細胞及び骨格筋細胞及び心筋組織及び骨格筋組織の収縮能力を増強することが可能であるアミノ酸配列を表す。適切な筋機能は筋肉細胞内における機能的なカルシウム処理に密接に依存すると考えられるため、筋機能増強アミノ酸配列という用語は、筋肉細胞、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞におけるカルシウム処理/循環、好ましくは筋小胞体のカルシウム処理/循環を増強する及び/又は回復させることが可能であるアミノ酸配列も表す。筋細胞における収縮能力を、例えばビデオエッジ検出videoedgedetectionVED技法を使用して電場刺激した単一の心筋細胞の収縮性を評価することにより、直接測定することができるMostetal2004JClinInvest114155015631561頁。カルシウム処理を、蛍光カルシウム指示薬を使用してカルシウム過渡応答を評価することにより決定することができるMostetal2004JClinInvest114155015631561頁。本発明との関連では増強するenhancing例えば筋機能、収縮能力及び/又はカルシウム処理を増強するという用語は、特定の機能を、該機能が正常であるか又は不完全であるか、すなわち筋肉細胞が健常であるか又は罹患しているかどうかと無関係に増大させる/増強することを意味する。好ましくは、増強するは、特定の機能を、対照の設定と比較して少なくとも15、好ましくは少なくとも25、好ましくは少なくとも35、より好ましくは少なくとも45、最も好ましくは少なくとも50増強することを意味する。好ましくは対照の設定は、健常患者、又は健常患者の群の平均の筋機能、収縮能力及び/又はカルシウム処理である。本発明との関連では回復させるrestoring例えば筋機能、収縮能力及び/又はカルシウム処理を回復させることという用語は好ましくは、不完全な機能を、正常な機能の少なくとも50まで、好ましくは正常な機能の少なくとも60まで、好ましくは正常な機能の少なくとも70まで、より好ましくは正常な機能の少なくとも80まで、より好ましくは正常な機能の少なくとも85まで、更により好ましくは正常な機能の少なくとも90まで、更により好ましくは正常な機能の少なくとも95まで、最も好ましくは正常な機能の少なくとも100まで戻すことを意味し、ここで正常な機能は、いずれの筋疾患にも罹患していない個体由来の筋肉細胞により示される機能の平均値を意味する。例えば、左心室のカテーテル処置において力の発生を左心室における血圧上昇の一次導関数dp/dt[mmHg/秒]により評価し、心エコー検査において収縮能力をM-Modeでの短縮率FS、又は駆出率の算出値EFにより評価しMostetal2004JClinInvest11415501563、Mostetal2006Circulation11412581268、オンラインでの補遺における材料及び方法、VEDにおいて収縮性を短縮率FS及び収縮速度μm/秒により評価する。カルシウム循環は単一細胞でのみ評価することができ、較正される場合、nM単位の遊離カルシウム濃度で測定される。およそ、麻酔したマウスにおける正常なdp/dtは5000mmHg/秒~8000mmHg/秒の範囲であることがあり、エコー検査の正常なEFは60~80、FSは40~70であり、正常な細胞のFSは5~12の範囲であることがあり、較正したカルシウム過渡応答は200nM~400nMの範囲であることがある。作用剤との関連での変力作用という用語は、上記作用剤が筋肉の種類に関係なく筋肉収縮力に影響を及ぼすことを意味する。陽性変力作用は筋肉収縮力を増大させることを意味し、陰性変力作用は筋肉収縮力を減少させることを意味する。本発明のペプチドは、好ましくはinvitro及びinvivoで、陽性変力作用を示す。作用剤の、例えば本発明の陽性変力ペプチドの変力効果は、例えば試験対象の作用剤/ペプチドの存在下及び非存在下において刺激した筋細胞におけるカルシウム過渡応答を決定することにより、invitroで容易に決定することができる。例えば、カルシウム過渡応答を、落射蛍光デジタル化顕微鏡法を利用してFURA2-AMを負荷し電場刺激した心筋細胞において評価することができるMostetal2004JClinInvest114155015631561頁。Fluoカルシウム指示薬ファミリーの成員、又はRhod-2AMのような任意の蛍光カルシウム指示薬を、FURA-2AMの代わりに使用することができる。根本的な原理principalは同じである。代替的には、パッチクランプ処理したpatchclamped単離心筋細胞におけるカルシウム過渡応答測定KettlewellMostetal2005JMolCellCardiol200900910901頁を使用することもできる。ペプチドの陽性変力効果を、例えばペプチドを投与して及び投与せずに麻酔したマウスにおける左心室のカテーテル処置により収縮能力を決定することにより、invivoで試験することもできる。通常、この実験においては、収縮性を、最大の左心室の血圧上昇の一次導関数dp/dtmaxとして記載するMostetal2004JClinInvest11415501563、Mostetal2006Circulation11412581268。代替的には、心エコー検査Mostetal2006Circulation11412581268を使用することができる。本発明との関連ではカルシウム循環を増強する及び/又は回復させるという用語は、筋細胞におけるカルシウム循環、好ましくは筋小胞体のカルシウム循環を、正常状態/非病的状態下において改善させる、又は病的状態下すなわちカルシウム循環が不完全である場合において上で記載したように正常な機能まで回復させることを意味する。カルシウム循環不全は、筋小胞体におけるカルシウム含有量の低減、興奮収縮連関時における筋小胞体からのカルシウムの放出の低減、静止状態の筋肉細胞における筋小胞体からのカルシウム漏出例えば漏出性のRyR筋小胞体カルシウム放出チャネルによる、カルシウムスパーク頻度の増大、又は収縮後における筋小胞体及び/又はミトコンドリア中へのカルシウムの再取込みの低減/遅延化例えば機能障害を有する若しくは機能しない筋小胞体/小胞体カルシウムATPアーゼSERCAによるの結果として起こるものであり得る。したがって本発明によれば、カルシウム循環を、好ましくは、上記パラメータを改善させること、例えば、筋小胞体のカルシウム含有量を増大させること、興奮収縮連関時における筋小胞体からのカルシウムの放出を増大させること、静止状態の筋肉細胞において筋小胞体からのカルシウム漏出を低減させること、カルシウムスパーク頻度を低減させること、及び/又は筋小胞体若しくはミトコンドリア中へのカルシウムの再取込みを改善させることにより、増強する又は回復させることができる。この理論に拘束されるものではないが、カルシウム循環不全は、筋肉細胞の収縮能力不全、例えば収縮機能不全に関する主要な理由の1つであると考えられる。したがって、カルシウム循環を増強する又は回復させることで、収縮能力も増強する及び/又は回復すると考えられる。本発明との関連では収縮能力という用語は、筋肉収縮、例えば筋肉収縮力又は筋肉収縮時機timingと関連する任意の機能を包含する。骨格筋の場合には、強縮性収縮も、収縮能力という用語の範囲内に入る。収縮能力不全は、正常な/健常な筋肉細胞又は筋肉組織に関する平均値と比較した場合の収縮機能不全を表す。例えば、筋肉細胞又は筋肉組織の収縮能力は、例えば、所与の筋肉細胞又は筋肉組織の収縮力が正常な/健常な筋肉細胞又は筋肉組織に関する平均値から少なくとも10、好ましくは少なくとも20、好ましくは少なくとも30、より好ましくは少なくとも40、最も好ましくは少なくとも50逸脱する場合、不完全であると考えられ、ここで逸脱するという用語は正常な平均値未満の値を、又は正常な平均値より高い値を表すことができ、好ましくは該用語は正常な平均値未満の値を表す。例えば、意識のあるヒトに関しては、心エコー検査による50未満の心臓のEFは、心不全の開始と考えられる。正常な意識のあるヒト心臓のEFはおよそ65~70である。好ましくは、収縮能力を増強する及び/又は回復させるという用語は、筋肉細胞又は筋肉組織、好ましくは骨格筋細胞若しくは骨格筋組織又は心筋細胞若しくは心筋組織の収縮力の増大、及び筋肉細胞収縮の不完全な時機の修正を意味する。この関連では、不完全な時機という用語は、適切に時機制御されないinappropriatelytimed筋肉収縮事象、例えば心筋における不整脈、又は骨格筋組織の振戦若しくは単収縮を表す。本発明によるペプチドとの関連では抗不整脈能Antiarrhythmicpotentialは、ペプチドが、筋細胞における、好ましくは心筋細胞及び心臓組織における適切に時機制御されない筋肉収縮、すなわち不整脈事象を低減させることが可能であることを意味する。本発明のペプチドは好ましくは、例えば致死性の心室性不整脈により不整脈発生による心臓突然死の基礎となる重大な病理機序である、不整脈誘発性のストア過負荷誘導性カルシウム放出SOICRから心筋細胞を保護する。好ましい一実施形態では、本発明によるペプチドは、心筋細胞における不整脈、好ましくはカルシウム誘導性不整脈からの保護と変力作用を関連付ける。当業者は、ペプチドが抗不整脈効力を示すかどうかを、例えば試験対象のペプチドが心筋細胞、好ましくは内腔のカルシウムに感作された漏出性のRyR2を有する心室心筋細胞をβARに誘発される催不整脈性のSOICR及びカルシウム波から保護することが可能であるかどうかを評価することにより、容易に決定することができる。例えば、正常な心室心筋細胞を、潜在的に抗不整脈効力を示すペプチドの存在下及び非存在下において10-7Mのイソプロテレノール及び0.5mMのカフェインで処理し、拡張期のカルシウム濃度に関してモニタリングすることができる。不全心筋細胞において、10-7Mのイソプロテレノール、又は等効果のカテコールアミン例えばドブタミン、ノルアドレナリン、アドレナリン単独での処理を用いて、カルシウム処理との関連での不整脈誘発性の分子変化を明らかにすることができる。加えて、適切な等効果用量の、β-アドレナリン受容体の下流にあるセカンドメッセンジャーである環状アデノシン一リン酸cAMPを増強する他の作用剤、例えばホスホジエステラーゼ阻害剤ロリプラム、エノキシモンを、カフェインの存在下又は非存在下において使用することができる。SOICRを、蛍光カルシウム指示薬を負荷した静止状態の心筋細胞における共焦点顕微鏡によるカルシウム波及びカルシウムスパーク測定により非特許文献2136頁、又は落射蛍光顕微鏡法により蛍光カルシウム指示薬を負荷し電場刺激したMostetal2004JClinInvest11415501563及びパッチクランプ処理したKettlewelletal2005JMolCellCardiol39900910901頁心筋細胞における拡張期のカルシウム波/放出として特定することができる。代替的には、SOICR及びカルシウム波の均等物equivalents、例えば遅延又は早期後収縮を、VEDにより、電場刺激した心筋細胞における拡張期収縮により評価することができるMostetal2004JClinInvest11415501563。本発明との関連では、S100タンパク質のカルボキシ末端アミノ酸という用語は好ましくは、S100タンパク質のカルボキシ末端の20アミノ酸を、例えば配列番号38に示されるアミノ酸配列のアミノ酸75~94、すなわちアミノ酸配列Y-V-V-L-V-A-A-L-T-V-A-C-N-N-F-F-W-E-N-S配列番号39を、より好ましくはS100タンパク質のカルボキシ末端の25アミノ酸を、最も好ましくはS100タンパク質のカルボキシ末端の30アミノ酸を表す。本発明によるペプチドとの関連では細胞膜に浸透することが可能なという用語は、ペプチドが未処理の細胞の細胞膜を横断することができることを意味し、ここで好ましくは該細胞は、脊椎動物の細胞、より好ましくは哺乳動物の細胞、例えばマウス、ラット、ヤギ、ヒツジ、イヌ、ネコ、ブタ、ウシ又はウマ等の細胞、最も好ましくはヒトの細胞である。好ましくは、本発明との関連では細胞は、筋肉細胞、好ましくは骨格筋細胞又は心筋細胞である。したがって、最も好ましくは本発明との関連では細胞は、哺乳動物の筋肉細胞である。当業者は、例えば、上記ペプチドを例えば放射性マーカー又は蛍光マーカーで標識することと、標識したペプチドを未処理の細胞、好ましくは哺乳動物の筋肉細胞、例えばラット心室心筋細胞とともにインキュベートすることと、細胞内において、例えば未処理の細胞の細胞質中において標識したペプチドを、例えば蛍光顕微鏡法により検出することができるかどうかを評価することとにより、ペプチドが細胞膜に浸透することが可能であるかどうかを容易に評価することができるMostetal2005JCellSci118421431422頁、非特許文献2136頁。本発明との関連ではS100カルシウム結合タンパク質は好ましくは、S100カルシウム結合タンパク質A1、S100カルシウム結合タンパク質Z、S100カルシウム結合タンパク質T、S100カルシウム結合タンパク質S及びS100タンパク質α鎖からなる群から選択される。最も好ましくは、本発明との関連ではS100カルシウム結合タンパク質は、S100A1である。本発明との関連ではS100カルシウム結合タンパク質は、任意の種のもの、例えばヒト又は他の霊長類、マウス若しくはラット等のS100タンパク質であってもよく、好ましくはヒト起源のものである。S100カルシウム結合タンパク質の好ましい例は、以下のGenBank又はRefSeqのアクセッション番号:XP_001494920.1、XP_001365057.1、XP_001140144、XP_513820.2、XP_001111052.1、CAI19674.1、XP_537265.1、NP_001092512.1、NP_006262.1、NP_001127319.1、AAB20539.2、NP_001007637.1、NP_035439.1、XP_002196029.1、XP_001332692.1、NP_001082820.1、XP_001504000.2、NP_570128.2、XP_526887.2、XP_226710.1、XP_607154.2、XP_853219.1、NP_001074628.1、NP_001013513.1、AAN63527.1、ACI68060.1及びXP_001344575.2により利用可能なものである。本発明との関連では疾患又は障害を治療するという用語は、疾患の原因が除去されるかどうかとは無関係に疾患状態が改善される、すなわち疾患を有する個体が治癒する、又はその症状のみが減弱することを意味する。したがって、本発明によるペプチドは筋肉細胞においてカルシウム循環/処理を安定化させる及び/又は回復させること、並びにそれにより上記細胞の収縮能力を改善させることによりその治療効果を発揮すると考えられるけれども、このペプチドを、カルシウム循環不全により引き起こされるものではない筋疾患の治療のために使用することもできる。例えば、筋肉細胞におけるカルシウム循環不全により引き起こされるものではない、又はこれと関連するものではない骨格筋障害の症状、例えば筋力低下も、本発明によるペプチドにより減弱する。本発明との関連では個体という用語は好ましくは、動物患者、好ましくは心筋障害若しくは骨格筋障害に罹患している、又はその両方に罹患している動物患者を表す。動物患者は、好ましくは脊椎動物患者、より好ましくは哺乳動物患者、例えば家畜、例えばマウス、ラット、ネコ、モルモット、ウサギ、イヌ、ブタ、ウシ又はウマである。最も好ましくは動物患者はヒト患者であり、個体という用語は、筋障害に、好ましくは心筋障害及び/又は骨格筋障害に罹患しているヒト患者を表す。本発明によるペプチドの機能的特質の評価との関連では、個体という用語は好ましくは、実験動物、例えばマウス、ラット、ウサギ又は霊長類を表し、最も好ましくはこの関連では上記用語は、心不全動物モデル、例えば心筋梗塞後マウスモデル又は心筋梗塞後ラットモデルを表すマウス:Mostetal2006Circulation11412581268補遺;ラット:Mostetal2004JClinInvest11415501563。第1の態様では、本発明は、親水性ドメイン、及び/又は1つ又は複数の膜浸透増強ドメイン、及びS100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなる陽性変力ペプチドであって、上記S100A1タンパク質由来のドメインが、変力モチーフ:Φ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9-Ψ10の4個~9個の連続するアミノ酸からなり、少なくともコアモチーフΦ4-X5-Ψ6-L7式中、Φ及びΨはそれぞれ独立して選択される疎水性の非芳香族アミノ酸であり、Xは任意のアミノ酸であるを含み、該ペプチドが最大100アミノ酸、好ましくは最大10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、30、35、40、45、50、55、60、65、70、75、80、85、90又は95アミノ酸の完全長を有し、該ペプチドが陽性変力作用を示す、陽性変力ペプチドを提供する。第2の態様では、本発明は、S100A1タンパク質由来のドメインを含む、又はそれからなる陽性変力ペプチドであって、上記S100A1タンパク質由来のドメインが、変力モチーフ:Φ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9-Ψ10の7個~9個の連続するアミノ酸からなり、少なくともコアモチーフΦ4-X5-Ψ6-L7式中、Φ及びΨはそれぞれ独立して選択される疎水性の非芳香族アミノ酸であり、Xは任意のアミノ酸であるを含むが、ただし、9個の連続するアミノ酸からなる上記S100Aタンパク質由来のドメインのN末端アミノ酸がΦ1であり、該ペプチドが最大100アミノ酸、好ましくは最大7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、30、35、40、45、50、55、60、65、70、75、80、85、90又は95アミノ酸の完全長を有する、陽性変力ペプチドを提供する。第2の態様の陽性変力ペプチドは好ましくは陽性変力作用を示す。さらに、S100A1タンパク質由来のドメインが9個の連続するアミノ酸からなる実施形態では、アミノ酸はΦ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8-Ψ9である。第2の態様の更に好ましい実施形態では、7個又は8個の連続するアミノ酸からなる上記S100Aタンパク質由来のドメインのN末端アミノ酸がΦ1である、すなわち、S100A1タンパク質由来のドメインがΦ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7-[T/A]8又はΦ1-Φ2-Φ3-Φ4-X5-Ψ6-L7からなることが好ましい。したがって、この条件が7個~9個の連続するアミノ酸からなるS100A1タンパク質由来のドメインに適用されることが好ましい。好ましい一実施形態では、第1の態様のペプチドは、10アミノ酸~80アミノ酸の、より好ましくは10アミノ酸~70アミノ酸の、より好ましくは10アミノ酸~60アミノ酸の、より好ましくは10アミノ酸~50アミノ酸の、更により好ましくは10アミノ酸~40アミノ酸の、更により好ましくは10アミノ酸~30アミノ酸の長さを有し、最も好ましくはペプチドは、10アミノ酸~15アミノ酸の長さを有する。好ましい一実施形態では、ペプチドは、13アミノ酸長、14アミノ酸長又は15アミノ酸長である。好ましい一実施形態では、第2の態様ののペプチドは、7アミノ酸~80アミノ酸の、より好ましくは7アミノ酸~70アミノ酸の、より好ましくは7アミノ酸~60アミノ酸の、より好ましくは7アミノ酸~50アミノ酸の、更により好ましくは7アミノ酸~40アミノ酸の、更により好ましくは7アミノ酸~30アミノ酸の長さを有し、最も好ましくはペプチドは、7アミノ酸~15アミノ酸の長さを有する。好ましい一実施形態では、ペプチドは、7アミノ酸長~9アミノ酸長、すなわち7アミノ酸長、8アミノ酸長又は9アミノ酸長である。好ましくは、第1又は第2の態様で明記されたS100A1タンパク質由来のドメインを除く第1又は第2の態様のペプチドは、S100カルシウム結合タンパク質A1のカルボキシ末端アミノ酸と、好ましくはS100カルシウム結合タンパク質A1、S100カルシウム結合タンパク質Z、S100カルシウム結合タンパク質T、S100カルシウム結合タンパク質S及びS100タンパク質α鎖からなる群から選択されるS100カルシウム結合タンパク質と顕著に異なり、最も好ましくは任意のS100カルシウム結合タンパク質のカルボキシ末端と顕著に異なる。より好ましくは、第1又は第2の態様で明記されたS100A1タンパク質由来のドメインを除く第1又は第2の態様のペプチドは、S100カルシウム結合タンパク質A1のアミノ酸配列と、好ましくはS100カルシウム結合タンパク質A1、S100カルシウム結合タンパク質Z、S100カルシウム結合タンパク質T、S100カルシウム結合タンパク質S及びS100タンパク質α鎖からなる群から選択されるS100カルシウム結合タンパク質と顕著に異なり、最も好ましくは任意のS100カルシウム結合タンパク質のアミノ酸配列と顕著に異なる。顕著に異なるsignificantlydiffersという用語は、アミノ酸配列が少なくとも80異なり、より好ましくは少なくとも85、より好ましくは少なくとも90、更により好ましくは少なくとも95、最も好ましくは100異なることを意味する。配列における差異を、ポリペプチド配列を整列させることにより評価することができる。かかるアライメントツールは当業者に既知であり、例えばワールドワイドウェブ、例えば、ClustalWwwwebiacukclustalw又はAlignhttpwwwebiacukembossalignindexhtmlにおいて標準的な設定好ましくはAlignに関してはEMBOSS::needle、Matrix:Blosum62、GapOpen10.0、GapExtend0.5を用いて取得することができる。2つ以上のポリペプチド配列における残基は、最良の配列アライメントにおいて整列される残基が互いに異なる場合、互いに異なるとされる。2つのポリペプチドの間の最良の配列アライメントは、整列される同一の残基の数が最大となるアライメントと定義される。第1の態様のペプチドの好ましい実施形態では、ペプチドは、1つ又は複数のエピトープタグ、及びペプチド標的化ドメインからなる群から選択される要素のうちの1つ又は複数を更に含む。第1の態様のペプチドが、膜浸透増強ドメインを既に含んでいる場合に親水性ドメインを更に含むか、又は親水性ドメインを既に含んでいる場合に膜浸透増強ドメインを更に含むことも好ましい。これらの更なる要素は、ペプチドの他の要素のN末端又はC末端に、好ましくは親水性ドメイン又は1つ又は複数の膜浸透増強ドメインのN末端に直接又は間接的に連結していてもよい。第2の態様のペプチドの好ましい実施形態では、ペプチドは、親水性ドメイン、膜浸透増強ドメイン、1つ又は複数のエピトープタグ、及びペプチド標的化ドメインからなる群から選択される要素のうちの1つ又は複数、好ましくは親水性ドメイン、膜浸透増強ドメイン又は親水性ドメイン及び膜浸透増強ドメインを更に含む。これらの要素は、S100A1タンパク質由来のドメインのN末端又はC末端、好ましくは、以下に詳細に記載されるようにN末端に直接又は間接的に連結していてもよい。本発明の目的上、本発明の陽性変力ペプチドに含まれる2つの要素は、一方の要素のN末端のアミノ酸と、他方の要素のC末端のアミノ酸との間にペプチド結合が存在する場合に直接連結する。間接的に連結するという用語は、2つの要素のそれぞれのN末端及びC末端の間に1つ又は複数の付加的な要素、好ましくは1つ又は複数のアミノ酸が存在することを意味する。かかる1つ、2つ、3つ、4つ又はそれ以上のアミノ酸は好ましくはリンカーである。リンカーという用語は、柔軟性を与えるアミノ酸のストレッチを表すために当該技術分野で用いられる。当業者はこの文脈で用いられ得る多数のリンカーを認識している。本発明の陽性変力ペプチドの全長を最小限に抑えるためには、リンカーの長さは1アミノ酸、2アミノ酸、3アミノ酸、4アミノ酸又は5アミノ酸を超えないことが好ましい。上記親水性ドメインは、酸性の、塩基性の、及び/又はそうでなくとも負に若しくは正に荷電したアミノ酸を含む。本発明によるペプチドの好ましい特定の実施形態では、親水性ドメインは、アミノ酸モチーフΛ4-Θ2式中、Λはアスパラギン酸、グルタミン酸、リジン及びアルギニンからそれぞれ独立して選択され、Θはα-ヘリックス遮断因子、好ましくはプロリン又はグリシンであるを含む、又はそれからなる。好ましくは、親水性ドメインは、[D/E]-[D/E]-[D/E]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[D/E]-[D/E]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[K/R]-[D/E]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[D/E]-[K/R]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[D/E]-[D/E]-[K/R]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[K/R]-[D/E]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[D/E]-[K/R]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[D/E]-[D/E]-[K/R]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[K/R]-[K/R]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[K/R]-[D/E]-[K/R]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[D/E]-[K/R]-[K/R]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[K/R]-[K/R]-[D/E]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[K/R]-[D/E]-[K/R]-[P/G]-[P/G]、[K/R]-[D/E]-[K/R]-[K/R]-[P/G]-[P/G]、[D/E]-[K/R]-[K/R]-[K/R]-[P/G]-[P/G]及び[K/R]-[K/R]-[K/R]-[K/R]-[P/G]-[P/G]からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる。好ましくは、親水性ドメインは、アミノ酸配列[D/E]-[K/R]-[D/E]-[D/E]-[P/G]-[P/G]配列番号3を含む、又はそれからなる。より好ましくは、親水性ドメインは、D-K-D-D-P-P配列番号17、E-K-D-D-P-P配列番号48、D-R-D-D-P-P配列番号49、D-K-E-D-P-P配列番号50、D-K-D-E-P-P配列番号51、E-R-D-D-P-P配列番号52、E-K-E-D-P-P配列番号53、E-K-D-E-P-P配列番号54、D-R-E-D-P-P配列番号55、D-R-D-E-P-P配列番号56、D-K-E-E-P-P配列番号57、E-R-E-D-P-P配列番号58、E-R-D-E-P-P配列番号59、D-R-E-E-P-P配列番号60、E-K-E-E-P-P配列番号61及びE-R-E-E-P-P配列番号62からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる上記配列におけるP-Pは、G-Gに置き換えてもよい。最も好ましくは、親水性ドメインは、アミノ酸配列D-K-D-D-P-P配列番号17を含む、又はそれからなる上記配列におけるP-PもG-Gであってもよい。好ましくは親水性ドメインは、本発明によるペプチド内において、筋機能増強アミノ酸配列に対してアミノ末端に位置するが、筋機能増強アミノ酸配列に対してカルボキシ末端に位置していてもよい。特に好ましい実施形態では、上記親水性ドメインのC末端が、直接又は間接的に上記変力ドメインのN末端に連結し、好ましくは該N末端に連結するアミノ酸が疎水性の非芳香族アミノ酸ではない。上記膜浸透増強ドメインは、上で記載したように膜に浸透することが可能である任意のアミノ酸配列、例えば細胞浸透ペプチドCCPであり得る。かかるドメインは、上記膜浸透増強ドメインが上記高分子と結合した場合、通常は細胞膜を横断する能力を有しない他の高分子、例えばペプチド、タンパク質又は核酸が未処理の細胞膜に浸透することを可能とし得る。かかる膜浸透増強ドメインは、タンパク質形質導入ドメイン由来のものであってもよく、両親媒性ペプチドであってもよく、又は任意の他の浸透ペプチドであってもよい。例えば、膜浸透増強ドメインは、HIVTatペプチド、例えばG-R-K-K-R-R-Q-R-R-R配列番号63、ペネトラチンペプチド、例えばR-Q-I-K-I-W-F-Q-N-R-R-M-K-W-K-K配列番号64若しくはK-K-W-K-M-R-R-N-Q-F-W-V-K-V-Q-R-G配列番号65、トランスポータンペプチド、例えばG-W-T-L-N-S-A-G-Y-L-L-G-K-I-N-L-K-A-L-A-A-L-A-K-K-I-L配列番号66、MPG/Pepファミリーの成員のペプチド、例えばG-A-L-F-L-G-F-L-G-A-A-G-S-T-M-G-A-W-S-Q-P-K-K-K-R-K-V配列番号67若しくはK-E-T-W-W-E-T-W-W-T-E-W-S-Q-P-K-K-K-R-K-V配列番号68、又はアルギニンリッチペプチド等由来のものであり得るDeshayesetal2005CellMolLifeSci6218391849。かかる膜浸透増強ドメインは、本発明によるペプチド内において、筋機能増強アミノ酸配列に対してアミノ末端に又はカルボキシ末端に位置し得る。さらに、本発明によるペプチドは2つ以上の膜浸透増強ドメインを含んでいてもよく、例えば本発明によるペプチドは2つ、3つ、4つ又は5つのかかるドメインを含有していてもよい。一実施形態では、第1の態様のペプチドは、エピトープタグ複数の場合もあり及び/又はペプチド標的化ドメインを更に含む。別の実施形態では、第1又は第2の態様のペプチドは、親水性ドメイン、膜浸透増強ドメイン、1つ又は複数のエピトープタグ、及びペプチド標的化ドメインからなる群から選択される要素のうちの1つ又は複数、例えば1つ、2つ、3つ又は4つを更に含む。エピトープは、抗体が結合する分子の一部分である。本発明との関連では、エピトープは好ましくは、ペプチドタグ、例えばヘマグルチニンHAタグ、FLAGタグ、mycタグ又はポリHisタグである。かかるエピトープタグを使用して、例えば本発明のペプチドが細胞膜に浸透する、すなわち細胞膜を横断するかどうかを決定するために、細胞内に本発明のペプチドを位置付けることができ、該タグを、上記ペプチドとともにインキュベートした未処理の細胞の内部で見出すことができる。本発明との関連ではペプチド標的化ドメインは、invivoでペプチドを特定の器官又は特定の細胞に対して標的化するのに好適な任意の部分であり得る。例えば、ペプチド標的化ドメインは、或る特定の細胞又は或る特定の器官に特異的な特定の受容体と特異的に結合するペプチドであり得る。好ましくは、本発明によるペプチド内におけるペプチド標的化ドメインの存在により、該ペプチドが全身投与された患者における細胞又は器官の特異的な標的化が可能となる。好ましい一実施形態では、第1又は第2の態様のペプチドのコアモチーフが[V/I/M]-[A/G/S]-[A/V]-L配列番号1である。好ましくは、上記コアモチーフが、アミノ酸配列V-G-A-L配列番号4、I-A-A-L配列番号5、V-S-V-L配列番号6、M-G-A-L配列番号7、V-A-A-L配列番号8からなる群から選択され、好ましくはV-A-A-L配列番号8である。別の好ましい一実施形態では、第1又は第2のペプチドの変力モチーフが[V/I]-[V/I]-[L/M]-[V/I/M]-[A/G/S]-[A/V]-L-[T/A]-[V/A/I]-[A/M/V]配列番号2である。好ましくは、上記変力モチーフが、アミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9、V-I-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号10、V-V-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号11、I-I-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号12、V-V-L-I-A-A-L-A-A-A配列番号13、V-I-L-V-S-V-L-T-V-A配列番号14、I-I-L-M-G-A-L-T-V-A配列番号15、及びV-V-M-V-A-A-L-T-V-V配列番号16からなる群から選択される。最も好ましくは、上記変力モチーフはV-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9である。第1又は第2の態様のペプチドの変力モチーフのΨは好ましくは、アラニン、メチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリン、好ましくはアラニン、メチオニン、イソロイシン及びバリンからなる群からそれぞれ独立して選択される。第1又は第2の態様のペプチドの変力モチーフのΦは好ましくは、アラニン、メチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリン、好ましくはメチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリンからなる群からそれぞれ独立して選択される。第1又は第2の態様のペプチドの特に好ましい一実施形態では、Φはメチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリンからそれぞれ独立して選択され、Ψはアラニン、メチオニン、イソロイシン及びバリンからそれぞれ独立して選択される。第1又は第2の態様のペプチドの別の好ましい実施形態では、Xは低分子アミノ酸であり、ここで該低分子アミノ酸は好ましくはプロリンではない。好ましくは、Xはグリシン、アラニン、セリン、システイン、トレオニン及びバリンからなるアミノ酸の群から選択され、より好ましくはXはグリシン、アラニン及びセリンからなる群から選択される。第1又は第2の態様のペプチドの特に好ましい一実施形態では、Φはメチオニン、イソロイシン、ロイシン及びバリンからそれぞれ独立して選択され、Ψはアラニン、メチオニン、イソロイシン及びバリンからそれぞれ独立して選択され、Xはグリシン、アラニン、セリン、システイン、トレオニン及びバリンから、好ましくはグリシン、アラニン及びセリンから選択される。好ましい一実施形態では、第1又は第2の態様のペプチドの変力モチーフは、V-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9、V-I-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号10、V-V-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号11、I-I-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号12、V-I-L-V-S-V-L-T-V-A配列番号14、V-V-M-V-A-A-L-T-V-V配列番号16、V-V-L-I-A-A-L-T-V-A配列番号69、V-V-L-M-A-A-L-T-V-A配列番号70、V-V-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号71、V-V-L-V-S-A-L-T-V-A配列番号72、V-V-L-V-A-V-L-T-V-A配列番号73、V-V-L-V-A-A-L-A-V-A配列番号74、V-V-L-V-A-A-L-T-A-A配列番号75、V-V-L-V-A-A-L-T-I-A配列番号76、V-V-L-V-A-A-L-T-V-M配列番号77、V-V-L-V-A-A-L-T-V-V配列番号78、I-I-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号79、I-V-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号80、I-V-L-I-A-A-L-T-V-A配列番号81、I-V-L-M-A-A-L-T-V-A配列番号82、I-V-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号83、I-V-L-V-S-A-L-T-V-A配列番号84、I-V-L-V-A-V-L-T-V-A配列番号85、I-V-L-V-A-A-L-A-V-A配列番号86、I-V-L-V-A-A-L-T-A-A配列番号87、I-V-L-V-A-A-L-T-I-A配列番号88、I-V-L-V-A-A-L-T-V-M配列番号89、I-V-L-V-A-A-L-T-V-V配列番号90、V-I-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号91、V-I-L-I-A-A-L-T-V-A配列番号92、V-I-L-M-A-A-L-T-V-A配列番号93、V-I-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号94、V-I-L-V-S-A-L-T-V-A配列番号95、V-I-L-V-A-V-L-T-V-A配列番号96、V-I-L-V-A-A-L-A-V-A配列番号97、V-I-L-V-A-A-L-T-A-A配列番号98、V-I-L-V-A-A-L-T-I-A配列番号99、V-I-L-V-A-A-L-T-V-M配列番号100、V-I-L-V-A-A-L-T-V-V配列番号101、V-V-M-I-A-A-L-T-V-A配列番号102、V-V-M-M-A-A-L-T-V-A配列番号103、V-V-M-V-G-A-L-T-V-A配列番号104、V-V-M-V-S-A-L-T-V-A配列番号105、V-V-M-V-A-V-L-T-V-A配列番号106、V-V-M-V-A-A-L-A-V-A配列番号107、V-V-M-V-A-A-L-T-A-A配列番号108、V-V-M-V-A-A-L-T-I-A配列番号109、V-V-M-V-A-A-L-T-V-M配列番号110、V-V-L-I-G-A-L-T-V-A配列番号111、V-V-L-I-S-A-L-T-V-A配列番号112、V-V-L-I-A-V-L-T-V-A配列番号113、V-V-L-I-A-A-L-A-V-A配列番号114、V-V-L-I-A-A-L-T-A-A配列番号115、V-V-L-I-A-A-L-T-I-A配列番号116、V-V-L-I-A-A-L-T-V-M配列番号117、V-V-L-I-A-A-L-T-V-V配列番号118、V-V-L-M-G-A-L-T-V-A配列番号119、V-V-L-M-S-A-L-T-V-A配列番号120、V-V-L-M-A-V-L-T-V-A配列番号121、V-V-L-M-A-A-L-A-V-A配列番号122、V-V-L-M-A-A-L-T-A-A配列番号123、V-V-L-M-A-A-L-T-I-A配列番号124、V-V-L-M-A-A-L-T-V-M配列番号125、V-V-L-M-A-A-L-T-V-V配列番号126、V-V-L-V-G-V-L-T-V-A配列番号127、V-V-L-V-G-A-L-A-V-A配列番号128、V-V-L-V-G-A-L-T-A-A配列番号129、V-V-L-V-G-A-L-T-I-A配列番号130、V-V-L-V-G-A-L-T-V-M配列番号131、V-V-L-V-G-A-L-T-V-V配列番号132、V-V-L-V-S-V-L-T-V-A配列番号133、V-V-L-V-S-A-L-A-V-A配列番号134、V-V-L-V-S-A-L-T-A-A配列番号135、V-V-L-V-S-A-L-T-I-A配列番号136、V-V-L-V-S-A-L-T-V-M配列番号137、V-V-L-V-S-A-L-T-V-V配列番号138、V-V-L-V-A-V-L-A-V-A配列番号139、V-V-L-V-A-V-L-T-A-A配列番号140、V-V-L-V-A-V-L-T-I-A配列番号141、V-V-L-V-A-V-L-T-V-M配列番号142、V-V-L-V-A-V-L-T-V-V配列番号143、V-V-L-V-A-A-L-A-A-A配列番号144、V-V-L-V-A-A-L-A-I-A配列番号145、V-V-L-V-A-A-L-A-V-M配列番号146、V-V-L-V-A-A-L-A-V-V配列番号147、V-V-L-V-A-A-L-T-A-M配列番号148、V-V-L-V-A-A-L-T-A-V配列番号149、V-V-L-V-A-A-L-T-I-M配列番号150、V-V-L-V-A-A-L-T-I-V配列番号151、I-I-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号152、I-I-L-I-A-A-L-T-V-A配列番号153、I-I-L-M-A-A-L-T-V-A配列番号154、I-I-L-V-S-A-L-T-V-A配列番号155、I-I-L-V-A-V-L-T-V-A配列番号156、I-I-L-V-A-A-L-A-V-A配列番号157、I-I-L-V-A-A-L-T-A-A配列番号158、I-I-L-V-A-A-L-T-I-A配列番号159、I-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A-V-L-T-V-V配列番号344、V-V-L-M-A-A-L-A-A-A配列番号345、V-V-L-M-A-A-L-A-I-A配列番号346、V-V-L-M-A-A-L-A-V-M配列番号347、V-V-L-M-A-A-L-A-V-V配列番号348、V-V-L-V-G-V-L-A-V-A配列番号349、V-V-L-V-G-V-L-T-A-A配列番号350、V-V-L-V-G-V-L-T-I-A配列番号351、V-V-L-V-G-V-L-T-V-M配列番号352、V-V-L-V-G-V-L-T-V-V配列番号353、V-V-L-V-G-A-L-A-A-A配列番号354、V-V-L-V-G-A-L-A-I-A配列番号355、V-V-L-V-G-A-L-A-V-M配列番号356、V-V-L-V-G-A-L-A-V-V配列番号357、V-V-L-V-G-A-L-T-A-M配列番号358、V-V-L-V-G-A-L-T-A-V配列番号359、V-V-L-V-G-A-L-T-I-M配列番号360、V-V-L-V-G-A-L-T-I-V配列番号361、V-V-L-V-S-V-L-A-V-A配列番号362、V-V-L-V-S-V-L-T-A-A配列番号363、V-V-L-V-S-V-L-T-I-A配列番号364、V-V-L-V-S-V-L-T-V-M配列番号365、V-V-L-V-S-V-L-T-V-V配列番号366、V-V-L-V-S-A-L-A-A-A配列番号367、V-V-L-V-S-A-L-A-I-A配列番号368、V-V-L-V-S-A-L-A-V-M配列番号369、V-V-L-V-S-A-L-A-V-A-V配列番号370、V-V-L-V-S-A-L-T-A-M配列番号371、V-V-L-V-S-A-L-T-A-V配列番号372、V-V-L-V-S-A-L-T-I-M配列番号373、V-V-L-V-S-A-L-T-I-V配列番号374、V-V-L-V-A-V-L-A-A-A配列番号375、V-V-L-V-A-V-L-A-I-A配列番号376、V-V-L-V-A-V-L-A-V-M配列番号377、V-V-L-V-A-V-L-A-V-V配列番号378、V-V-L-V-A-V-L-T-A-M配列番号379、V-V-L-V-A-V-L-T-A-V配列番号380、V-V-L-V-A-V-L-T-I-M配列番号381、V-V-L-V-A-V-L-T-I-V配列番号382、V-V-L-V-A-A-L-A-A-M配列番号383、V-V-L-V-A-A-L-A-A-V配列番号384、V-V-L-V-A-A-L-A-I-M配列番号385、V-V-L-V-A-A-L-A-I-V配列番号386、V-V-L-M-A-A-L-T-A-M配列番号390、V-V-L-M-A-A-L-T-A-V配列番号391、V-V-L-M-A-A-L-T-I-M配列番号392、V-V-L-M-A-A-L-T-I-V配列番号393、及びI-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号394からなる群から選択されたアミノ酸配列を含む。これらのアミノ酸配列は、本発明によるペプチドに含まれる変力モチーフの好ましい特定の実施形態である。好ましい別の実施形態では、変力モチーフは、アミノ酸配列V-[V/I]-L-[V/I]-[A/S]-[A/V]-L-[T/A]-[V/A]-A配列番号387を含む、又はそれからなり、好ましい配列はV-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9であり、好ましくは最大4個、より好ましくは最大3個、更により好ましくは最大2個、最も好ましくは最大1個のアミノ酸が上で記載したように置換される。したがって、特に好ましい一実施形態では、変力モチーフはアミノ酸配列V-[V/I]-L-[V/I]-[A/S]-[A/V]-L-[T/A]-[V/A]-A配列番号387からなり、好ましい配列はV-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9であり、好ましくは最大4個、より好ましくは最大3個、更により好ましくは最大2個、最も好ましくは最大1個のアミノ酸が上で記載したように別のアミノ酸で置換される。好ましい一実施形態では、変力モチーフは、アミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9、V-I-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号10、V-V-M-V-A-A-L-T-V-A配列番号11、I-I-L-V-G-A-L-T-V-A配列番号12、V-V-L-I-A-A-L-A-A-A配列番号13、V-I-L-V-S-V-L-T-V-A配列番号14、I-I-L-M-G-A-L-T-V-A配列番号15及びV-V-M-V-A-A-L-T-V-V配列番号16からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる。これらのアミノ酸配列は、本発明によるペプチドに含まれる変力モチーフの特に好ましい特定の実施形態である。第1の態様のペプチドのS100A1タンパク質由来のドメインは、好ましくはアミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V配列番号18、V-V-L-V-A-A-L-T配列番号19、V-V-L-V-A-A-L配列番号20、V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号21、V-L-V-A-A-L-T-V配列番号22、V-L-V-A-A-L-T配列番号23、V-L-V-A-A-L配列番号24、L-V-A-A-L-T-V-A配列番号25、及びL-V-A-A-L-T-V配列番号26、L-V-A-A-L-T配列番号27、L-V-A-A-L配列番号28、V-A-A-L-T-V-A配列番号29、V-A-A-L-T-V配列番号30、V-A-A-L-T配列番号31、及びV-A-A-L配列番号8からなる群から選択される。最も好ましい実施形態では、第1の態様のペプチドは、アミノ酸配列D-K-D-D-P-P-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号32、D-K-D-D-P-P-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号33、D-K-D-D-P-P-V-A-A-L-T-V-A配列番号34、D-K-D-D-P-P-V-V-L-V-A-A-L-T-V配列番号35、D-K-D-D-P-P-V-V-L-V-A-A-L-T配列番号36、及びD-K-D-D-P-P-V-V-L-V-A-A-L配列番号37からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる。別の実施形態では、第2の態様のペプチドのS100A1タンパク質由来のドメインは、アミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V配列番号18、V-V-L-V-A-A-L-T配列番号19、及びV-V-L-V-A-A-L配列番号20からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる。好ましくは、第2の態様のペプチドは、アミノ酸配列V-V-L-V-A-A-L-T-V配列番号18、V-V-L-V-A-A-L-T配列番号19、及びV-V-L-V-A-A-L配列番号20からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む、又はそれからなる。配列番号18~配列番号20によるアミノ酸配列を含む、又はそれからなるこれらのペプチドは各々、上記アミノ酸配列のN末端に連結する親水性ドメインD-K-D-D-P-Pを更に含み得る。第1又は第2の態様のペプチドのS100A1タンパク質由来のドメインは、好ましくは第1又は第2の態様のペプチドのC末端に位置する。より好ましくは、上記ペプチドはS100A1タンパク質の20アミノ酸C末端領域に含まれる9個以下の連続するアミノ酸を含有する。別の実施形態では、第1又は第2の態様のペプチドは、マーカー部分を更に含む。本発明との関連ではマーカー部分は、ペプチドを直接検出することを可能とする任意の部分、例えば蛍光標識、例えばフルオレセイン例えばフルオレセインイソチオシアネートFITC、ローダミン例えば、テトラメチルローダミンTAMRA、又はそのイソチオシアネート誘導体TRITC、スルホローダミン101、及びそのスルホニルクロリド形態であるテキサスレッド商標、及びローダミンレッド、又はアレクサフルオル商標色素、放射標識、例えば放射標識したアミノ酸又はビオチンであり得る。一実施形態では、本発明のペプチドは、親水性モチーフ、好ましくはD-K-D-D-P-P配列番号17、及びマーカー部分、好ましくはFITC又はローダミンを含み、好ましくは筋機能増強アミノ酸配列はV-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号9であり、好ましくは親水性モチーフは筋機能増強アミノ酸配列のアミノ末端と直接連結する。好ましい一実施形態では、本発明によるペプチドのアミノ酸配列は、αヘリックス構造を形成する。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、細胞膜、好ましくは脊椎動物の細胞膜、更により好ましくは哺乳動物の細胞膜、更により好ましくは哺乳動物の筋肉細胞膜、最も好ましくは哺乳動物の骨格筋細胞膜、及び哺乳動物の心筋細胞膜に浸透することが可能である。好ましくは、本発明のペプチドは、生理学的環境中で、例えば培養培地例えば、哺乳動物の組織培養用の培養培地中で、及び/又は体液中で、例えば血液中で、上で規定されるような細胞膜に浸透することが可能である。したがって、最も好ましくは、本発明のペプチドは、非経口の投与経路により、例えば静脈内注射により投与される場合、invivoで細胞膜に浸透することが可能である。本発明の第1の態様の好ましい一実施形態では、S100A1タンパク質由来のドメインは、S100カルシウム結合タンパク質A1、S100カルシウム結合タンパク質Z、S100カルシウム結合タンパク質T、S100カルシウム結合タンパク質S及びS100タンパク質α鎖からなる群から選択されるS100カルシウム結合タンパク質のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有し、ここでS100カルシウム結合タンパク質は好ましくはヒト起源のもの、最も好ましくは任意の種のものである。したがって、好ましくは本発明によるS100A1タンパク質由来のドメインは、好ましくは、S100カルシウム結合タンパク質A1のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質Zのカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質Tのカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質Sのカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100タンパク質α鎖のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質は好ましくはヒト起源のもの、最も好ましくは任意の種のものである。最も好ましい一実施形態では、本発明のS100A1タンパク質由来のドメインは、好ましくはヒト起源の、より好ましくは任意の種の任意のS100カルシウム結合タンパク質のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下、7個以下、6個以下、5個以下又は4個以下の連続するアミノ酸を含有する。本発明の第2の態様の好ましい一実施形態では、S100A1タンパク質由来のドメインは、S100カルシウム結合タンパク質A1、S100カルシウム結合タンパク質Z、S100カルシウム結合タンパク質T、S100カルシウム結合タンパク質S及びS100タンパク質α鎖からなる群から選択されるS100カルシウム結合タンパク質のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有し、ここでS100カルシウム結合タンパク質は好ましくはヒト起源のもの、最も好ましくは任意の種のものである。したがって、好ましくは本発明によるS100A1タンパク質由来のドメインは、好ましくは、S100カルシウム結合タンパク質A1のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質Zのカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質Tのカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質Sのカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100タンパク質α鎖のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有し、S100カルシウム結合タンパク質は好ましくはヒト起源のもの、最も好ましくは任意の種のものである。最も好ましい一実施形態では、本発明のS100A1タンパク質由来のドメインは、好ましくはヒト起源の、より好ましくは任意の種の任意のS100カルシウム結合タンパク質のカルボキシ末端アミノ酸のうちの9個以下、8個以下又は7個以下の連続するアミノ酸を含有する。上で概説したように、本態様では、それぞれのS100カルシウム結合タンパク質の最もC末端のアミノ酸のうち1つ、2つ又は正:or3つがS100A1タンパク質由来のドメインに含まれないことが好ましい。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、筋細胞において、好ましくは骨格筋細胞又は心筋細胞において収縮能力及び/又はカルシウム循環を増強する能力を示す。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、筋細胞に対する、好ましくは心筋細胞に対する抗不整脈能を示し、したがって好ましくは、不整脈から、好ましくはカテコールアミンに誘発される不整脈から、好ましくは心臓突然死の原因であることが多い心室性不整脈から筋細胞及び心臓組織を保護することが可能である。好ましくは、本発明のペプチドは、invitro及びinvivoで抗不整脈能を示す。好ましくは、本発明のペプチドは、致死性の心室性頻脈性不整脈から、好ましくはβ-アドレナリン受容体βARに誘発される致死性の心室性頻脈性不整脈から、好ましくはカテコールアミンに誘発される致死性の心室性頻脈性不整脈から個体を保護する能力を示す。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、invivoで抗不整脈能が観察される。ペプチドの抗不整脈能を、例えばペプチドが上で記載したようなSOICRから心筋細胞を保護するかどうかを検証することにより、invitroで評価することができる。ペプチドの抗不整脈能を、例えば心不全動物モデルにおいて、例えば心筋梗塞後マウスモデルにおいてβARに誘発される頻脈性不整脈によりもたらされる死亡率に対するペプチドでの処理の効果を検証することにより、invivoで評価することができるMostetal2006Circulation11412581268、補遺。例えばペプチドを、好ましくは非経口的に、例えば腹腔内に、静脈内に、又は皮下に、数日間、例えば6日間、7日間、8日間若しくは9日間、最大数週間、例えば2週間、3週間又は4週間、好ましくは2週間毎日、又は隔日で、虚血後収縮機能不全を有するマウスに投与することができる。致死性の心室性頻脈性不整脈を、ペプチドでの或る特定の期間の処理後に、例えば7日後、8日後、9日後、10日後に、又は2週間後に、カフェイン例えば100mg/kg~140mg/kgの範囲の濃度、好ましくは120mg/kgの濃度と組み合わせたエピネフリン例えば1.5mg/kg~2.5mg/kgの範囲の濃度、好ましくは2mg/kgの濃度の投与により、動物において誘発することができる。致死性の心室細動を、遠隔測定ECGによりモニタリングすることができる例えばXiaoetal2007JBiolChem2823482834838を参照されたい。別の好ましい実施形態では、本発明のペプチドは、筋細胞、例えば骨格筋細胞及び心筋細胞において、好ましくは心筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を低減させる能力を有する。好ましくは、本発明のペプチドは、invitro及びinvivoでカルシウムスパーク頻度を低減させる能力を示す。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、invivoでの効果が観察される。この関連では低減させるReducingは好ましくは、ペプチドで処理した筋細胞におけるカルシウムスパーク頻度が、ペプチドで処理していない対照筋細胞と比較して少なくとも15、より好ましくは少なくとも25、更により好ましくは少なくとも30、最も好ましくは少なくとも40低減することを意味する。好ましくは、この能力は、心筋細胞に適用されるペプチドの濃度に依存する。好ましくは、本発明のペプチドは、未処理の心筋細胞が存在する液体に添加される場合、該未処理の心筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を低減させる能力を有する。例えば、本発明のペプチドは好ましくは、50nM~500nMの範囲の濃度で心筋細胞の培地に添加される場合、好ましくは50nM~250nMの範囲の濃度で適用される場合、より好ましくは75nM~150nMの範囲の濃度で適用される場合、最も好ましくは100nMで適用される場合、静止状態の心筋細胞において、例えば培養した静止状態のラット心室心筋細胞において、カルシウムスパーク頻度を低減させるが、600nM以上の濃度で、好ましくは700mM以上の濃度で、より好ましくは800nM以上の濃度で、更により好ましくは900nM以上の濃度で、最も好ましくは1000nM以上の濃度で適用される場合、カルシウムスパーク頻度を増大させる非特許文献2。したがって、当業者は、ペプチドがカルシウムスパーク頻度を低減させる能力を有するかどうかを容易に決定することができる。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、上で記載したように抗不整脈能、及びカルシウムスパーク頻度を低減させる能力を示す。別の好ましい実施形態では、本発明のペプチドは、アポトーシス細胞死から、好ましくはカルシウム誘導性アポトーシス細胞死から、好ましくは筋小胞体のカルシウム漏出に誘発されるアポトーシス細胞死から筋細胞、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞を保護する。したがって、好ましくは、本発明のペプチドは、抗アポトーシス能を示す。好ましくは、本発明のペプチドは、invitro及びinvivoでこの抗アポトーシス効果を示す。好ましくは、本発明のペプチドは、invivoで不全心筋におけるアポトーシス細胞死を防止する、すなわちinvivoでアポトーシス細胞死から不全心筋における心筋細胞を保護する。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、invivoでの保護効果が観察される。この関連では保護するProtectingは、本発明によるペプチドで処理した細胞におけるアポトーシス細胞死の程度が、対照群と比較して少なくとも20、好ましくは少なくとも30、より好ましくは少なくとも40、更により好ましくは少なくとも50、最も好ましくは少なくとも60低減することを意味する。当業者は、例えばペプチドの存在下及び非存在下において長期のカフェイン曝露により内腔のカルシウムに感作された漏出性のRyRカルシウム放出チャネルを有する筋細胞における、好ましくは心室心筋細胞におけるアポトーシスの程度を観察することにより、この特質に関してinvitroで試験することができる。アポトーシスの指標は例えば、例えばDNAラダリングにより検証することができる断片化ゲノムLiuetal2005Circulation1119096、シトクロムc放出又はカスパーゼ3活性であるMostetal2003JBiolChem2784840448412。ペプチドの抗アポトーシス効果を、実験的心不全動物モデルにおいてinvivoで評価することができる。例えば、虚血後収縮機能不全を有するマウスを、ペプチドで処理することができ、処理したマウス及び対照のマウスの心臓組織を、アポトーシス心筋細胞の程度に関して評価することができる。ペプチドを、好ましくは非経口的に、例えば腹腔内に、静脈内に、又は皮下に、数日間、例えば6日間、7日間、8日間若しくは9日間、最大数週間、例えば2週間、3週間又は4週間、好ましくは2週間毎日、又は隔日で、投与することができる。アポトーシス細胞の程度を、TnI及びCD31について対比染色したTnIandCD31counterstained心臓組織切片のTUNEL染色により評価することができるMostetal2006Circulation11412581268。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、上で記載したように抗不整脈能を示し、アポトーシス細胞死から筋細胞を保護する。別の好ましい実施形態では、本発明のペプチドは、好ましくは静止状態の筋細胞、例えば骨格筋細胞及び心筋細胞において筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する及び/又は低減させる能力を有する。好ましくは、本発明のペプチドは、invitro及びinvivoでこの効果を示す。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、このinvivoでの効果が観察される。この理論に拘束されるものではないが、本発明のペプチドは、その閉じた立体構造においてRyR筋小胞体カルシウム放出チャネルを安定化させ、それによりこれらのチャネルからのカルシウム漏出を低減させると考えられるMostetal2006Circulation11412581268、非特許文献2。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、上で記載したように抗不整脈能を示し、カルシウム漏出を防止する及び/又は低減させる。別の好ましい実施形態では、本発明のペプチドは、invivoで血行動態機能を回復させる能力を示す。好ましくは、本発明のペプチドは、心不全に罹患している個体において、例えば心筋梗塞時又は心筋梗塞後に血行動態機能を回復させる。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、この効果が観察される。当業者は、例えば実験的マウス心不全モデルを使用することにより、この機能に関してペプチドを容易に試験することができる。例えば、当業者は、ペプチドを投与して及び投与せずに虚血後収縮機能不全を有するマウスにおける心機能及び生存率を決定することができる。ペプチドを、好ましくは非経口的に、例えば腹腔内に、静脈内に、又は皮下に、数日間、例えば6日間、7日間、8日間若しくは9日間、最大数週間、例えば2週間、3週間又は4週間、好ましくは2週間毎日、又は隔日で、投与することができる。実験動物の左心室機能を、シリアル心エコー検査により評価することができるMostetal2003JBioChem2783380933817、Mostetal2006Circulation11412581268。好ましくは、本発明のペプチドは、抗不整脈効力、及びinvivoで血行動態機能を回復させる能力を示す。別の好ましい実施形態では、本発明のペプチドは、骨格筋組織、例えば骨格筋線維において等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力を増強する。好ましくは、本発明のペプチドは、invitro及びinvivoでこの効果を示す。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、このinvivoでの効果が観察される。当業者は、例えばペプチド処理した及び処理していない未処理の筋肉又は筋線維、例えば実験動物から単離した未処理の長指伸筋骨格筋における等尺性張力測定により、所与のペプチドに対してこの機能を容易に評価することができる。例えば、単離した筋肉を、或る特定の期間、例えば30分間~60分間、好ましくは45分間、種々の濃度の、例えば500nM~4μMの範囲の濃度の、好ましくは1μMの濃度のペプチドとともにインキュベートすることができる。単離した筋肉をその後、強縮トレイン例えば125Hzで175ミリ秒間適用されるで刺激することができ、等尺性張力を測定することができるWeislederetal2006JCellBiol174639654。好ましくは、等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力に対する増強効果は、ペプチド好ましくはこのペプチドは非経口投与されたものであるで全身的に処理された実験動物から単離した筋線維に対しても観察される。したがって、好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、全身的に、好ましくは非経口的に、例えば腹腔内に、静脈内に、又は皮下に投与される場合、骨格筋機能不全を減衰させ、invivoで骨格筋細胞において収縮能力を増強する。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、上で記載された、骨格筋細胞において等尺性単収縮力及び強縮性単収縮力を増強する能力、心筋細胞において収縮能力を増大させる能力、並びに抗不整脈能を示す。特に好ましい一実施形態では、本発明のペプチドは、上記の機能、すなわち抗不整脈能、抗アポトーシス能、カルシウムスパーク頻度を低減させる能力、筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する及び/又は低減させる能力、好ましくは心不全に罹患している個体において、血行動態機能を回復させる能力、並びに骨格筋細胞及び/又は骨格筋線維における等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力を増強する能力のうちの1つ又は複数、例えば1つ、2つ、3つ、4つ又は5つ、好ましくは全てを示す。好ましくは、上記機能を、invitro及びinvivoで観察することができる。好ましくは、非経口の投与経路を介してペプチドが投与される場合、上記のinvivoでの効果を観察することができる。当業者は、本発明によるペプチドを製造する方法を十分に認識する。例えば、ペプチドを、例えば液相ペプチド合成若しくは固相ペプチド合成により、化学的に合成することができ、又はペプチドを、組換えDNA技法、及び細胞発現系、例えば細菌例えば大腸菌細胞、酵母細胞、昆虫細胞、哺乳動物細胞等、若しくはinvitro発現系を使用して遺伝子工学的に製造することができる。第3の態様では、本発明は、医学的使用のための本発明の第1又は第2の態様によるペプチドを提供する。第4の態様では、本発明は、筋機能障害と関連する障害、例えば筋症の治療及び/又は予防に関する治療上の使用のための本発明の第1又は第2の態様によるペプチドを提供する。好ましくは、上記障害は、心筋障害及び/又は骨格筋障害である。障害は、後天性又は先天性のものであり得る。この関連では、後天性のacquiredという用語は、医学的状態、すなわち障害が、胎生期後にpostfetally発症したことを意味する。本発明との関連ではかかる後天性障害は心筋梗塞であり得る。後天性骨格筋障害の一例は筋炎である。先天性障害は、遺伝学的異常、形態形成の誤り、又は染色体異常の結果として起こり得る成長中の胎児に対する欠陥を含む。遺伝学的疾患又は障害は、人生の後半まで現れない又は認識されないとしても、全て先天性のものである。本発明との関連では先天性障害は例えば、ネマリン筋症、筋細管筋症又は中心核筋症である。さらに本発明との関連では、心筋障害又は骨格筋障害は、急性又は慢性のものであり得る。例えば、急性心筋障害は急性心不全であり、急性骨格筋障害は横紋筋融解症である。慢性骨格筋障害は例えば皮膚筋炎である。慢性心筋疾患は例えば慢性心不全である。本発明の第4の態様の好ましい一実施形態では、筋機能障害は、筋肉細胞における、好ましくは骨格筋細胞又は心筋細胞におけるカルシウム循環不全及び/又は収縮能力不全と関連する。好ましくは、ペプチドは、筋肉細胞においてカルシウム循環を増強する及び/又は回復させるための、及び/又は収縮能力を増強する及び/又は回復させるためのものである。筋細胞におけるカルシウム循環不全は、筋小胞体におけるカルシウム含有量の低減、興奮収縮連関時における筋小胞体からのカルシウムの放出の低減、筋小胞体からのカルシウム漏出例えば漏出性のRyR筋小胞体カルシウム放出チャネルによる、カルシウムスパーク頻度の増大、又は収縮後における筋小胞体及び/又はミトコンドリア中へのカルシウムの再取込みの低減若しくは遅延化例えば機能障害を有する若しくは機能しない筋小胞体/小胞体カルシウムATPアーゼSERCAによるの結果として起こるものであり得る。この理論に拘束されるものではないが、カルシウム循環不全は、筋肉細胞の収縮能力不全、例えば収縮機能不全に関する主要な理由の1つであると考えられる。したがって、カルシウム循環を増強する又は回復させることは、収縮能力も増強する及び/又は回復させると考えられる。ほとんど全ての心筋及び骨格筋の障害/疾患は、それぞれの筋肉細胞の収縮機能不全の結果として起こるものである。例えば心不整脈においては、心筋収縮が正確に時機制御されない。このことは、致死的な転帰をもたらし得る。骨格筋障害のほとんどでは、収縮能力が低減し、例えば様々な種類のジストロフィーにおけるもののような、筋力低下の転帰をもたらす。本発明の第1の態様によるペプチドは、筋細胞におけるカルシウム循環を増強する及び/又は回復させることが可能であり、それにより収縮能力を増強する及び/又は回復させると考えられる。しかしながら、本発明のペプチドが、筋機能障害と関連する障害該筋機能障害はカルシウム循環不全と関連するを治療するのに好適なだけでなく、カルシウム処理の機能障害に基づくものでない筋疾患を治療するのにも好適であることが強調される。これらの疾患においては本発明のペプチドは、症状、例えば筋力低下を軽減することができる。本発明の第3及び第4の態様の好ましい一実施形態では、ペプチドは、不整脈から、好ましくはカテコールアミンに誘発される不整脈から筋細胞、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞、より好ましくは心臓組織を保護するための、好ましくは心室性不整脈から、好ましくは致死性の心室性頻脈性不整脈から、したがって好ましくは心臓突然死から個体を保護するためのものである。好ましくは上記機能は、好ましくはペプチドを非経口的に適用する場合に、invivoで示され、遺伝子療法を必要としない。本発明の第3及び第4の態様のさらに好ましい一実施形態では、ペプチドは、筋細胞において、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を低減させるための、及び/又は筋細胞、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞の筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する及び/又は低減させるためのものである。好ましくは上記機能は、好ましくはペプチドを非経口的に適用する場合に、invivoで示され、遺伝子療法を必要としない。本発明の第3及び第4の態様のさらに好ましい一実施形態では、ペプチドは、筋肉細胞の、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞の筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する又は低減させるためのものである。好ましくは、ペプチドは、漏出性のRyR筋小胞体カルシウム放出チャネルによる筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する又は低減させるためのものである。好ましくは上記機能は、好ましくはペプチドを非経口的に適用する場合に、invivoで示され、遺伝子療法を必要としない。本発明の第3及び第4の態様の別の好ましい実施形態では、ペプチドは、アポトーシス細胞死から、好ましくはカルシウム誘導性アポトーシス細胞死から、好ましくは筋小胞体のカルシウム漏出に誘発されるアポトーシス細胞死から筋細胞、好ましくは骨格筋細胞及び/又は心筋細胞を保護するためのものである。好ましくは、ペプチドは、不全心筋におけるアポトーシス細胞死を防止する、すなわち不全心筋におけるアポトーシス細胞死から心筋細胞を保護するためのものである。好ましくは上記機能は、好ましくはペプチドを非経口的に適用する場合に、invivoで示され、遺伝子療法を必要としない。本発明の第3及び第4の態様の特に好ましい別の実施形態では、ペプチドは、血行動態機能、例えば心機能、例えば心筋細胞の収縮能力を回復させる及び/又は増強するためのものであり、好ましくはペプチドは、心不全に、例えば心筋梗塞に罹患している又は罹患したことがある個体において血行動態機能を回復させる及び/又は増強するためのものである。好ましくは上記機能は、ペプチドを非経口的に適用する場合に、invivoで示され、遺伝子療法を必要としない。本発明の第3及び第4の態様の別の好ましい実施形態では、ペプチドは、骨格筋細胞において収縮能力を増強する及び/又は回復させるための、好ましくは骨格筋細胞において、好ましくは骨格筋組織において等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力を増強する及び/又は回復させるためのものである。等尺性単収縮力は筋肉の短縮を伴わない張力の発生であり、強縮性単収縮力は最大の等尺性力の発生であり、通常、単収縮は50Hz超の刺激でマージしmerge始める。好ましくは上記機能は、好ましくはペプチドを非経口的に適用する場合に、invivoで示され、遺伝子療法を必要としない。本発明の第1又は第2の態様における本発明によるペプチドの特定の実施形態の機能的特徴に関する開示が、本発明の第3及び第4の態様にも適用されることが強調される。本発明の第4の態様の好ましい一実施形態では、心筋障害は、虚血後収縮機能不全、好ましくは虚血後右心室収縮機能不全及び/又は虚血後左心室収縮機能不全、うっ血性心不全、好ましくは代償性及び/又は非代償性うっ血性心不全、心原性ショック、敗血症ショック、心筋梗塞、心筋症、心臓弁の機能不全、並びに心室障害、例えば急性又は慢性の右心室障害からなる群から選択される。本発明の第4の態様の好ましい一実施形態では、骨格筋障害は、筋ジストロフィー、筋力低下、筋萎縮症、筋炎、セントラルコア病、ネマリン桿状体筋症、中心核筋症、筋細管筋症、中心核筋細管筋症、眼の眼筋麻痺、及びミトコンドリア筋症からなる群から選択される。筋ジストロフィーは、ベッカー型筋ジストロフィー、先天性筋ジストロフィー、デュシェンヌ型筋ジストロフィー、遠位型筋ジストロフィー、エメリドレフュス型筋ジストロフィー、顔面肩甲上腕型筋ジストロフィー、肢帯型筋ジストロフィー、筋強直性筋ジストロフィー及び眼咽頭型筋ジストロフィーからなる群から選択することができる。筋炎は、骨化性筋炎、線維筋炎、特発性炎症性筋症例えば皮膚筋炎、多発性筋炎及び封入体筋炎及び化膿性筋炎からなる群から選択することができる。第5の態様では、本発明は、第1若しくは第2の態様のペプチド、又はその薬学的に許容可能な塩、並びに薬学的に許容可能な添加物、担体及び/又は希釈剤を含む医薬組成物を提供する。薬学的に許容可能な塩という用語は、本発明のペプチドの塩を表す。好適な薬学的に許容可能な塩は、例えば、本発明のペプチドの溶液を、薬学的に許容可能な酸例えば塩酸、硫酸、フマル酸、マレイン酸、コハク酸、酢酸、安息香酸、クエン酸、酒石酸、炭酸又はリン酸の溶液と混合することにより形成することができる酸付加塩を含む。さらに、ペプチドが酸性部分を保有する場合には、好適なその薬学的に許容可能な塩は、アルカリ金属塩例えばナトリウム塩又はカリウム塩;アルカリ土類金属塩例えばカルシウム塩又はマグネシウム塩;及び好適な有機リガンド例えばハロゲン化物イオン、水酸化物イオン、カルボン酸イオン、硫酸イオン、リン酸イオン、硝酸イオン、アルキルスルホン酸イオン及びアリールスルホン酸イオン等の対陰イオンを使用して形成した、アンモニウム陽イオン、四級アンモニウム陽イオン及びアミン陽イオンで形成される塩を含み得る。薬学的に許容可能な塩の例は、酢酸塩、アジピン酸塩、アルギン酸塩、アスコルビン酸塩、アスパラギン酸塩、ベンゼンスルホン酸塩、安息香酸塩、重炭酸塩、重硫酸塩、重酒石酸塩、ホウ酸塩、臭化物塩、酪酸塩、エデト酸カルシウム塩、カンファー酸塩camphorate、カンファースルホン酸塩camphorsulfonate、カンシル酸塩、炭酸塩、塩化物塩、クエン酸塩、クラブラン酸塩、シクロペンタンプロピオン酸塩、ジグルコン酸塩、二塩酸塩、ドデシル硫酸塩、エデト酸塩、エジシル酸塩、エストール酸塩estolate、エシル酸塩esylate、エタンスルホン酸塩、ギ酸塩、フマル酸塩、グルセプト酸塩、グルコヘプトン酸塩、グルコン酸塩、グルタミン酸塩、グリセロリン酸塩、グリコリルアルサニル酸塩glycolylarsanilate、ヘミ硫酸塩、ヘプタン酸塩、ヘキサン酸塩、ヘキシルレゾルシン酸塩hexylresorcinate、ヒドラバミン塩hydrabamine、臭化水素酸塩、塩酸塩、ヨウ化水素酸塩、2-ヒドロキシ-エタンスルホン酸塩、ヒドロキシナフトエ酸塩、ヨウ化物塩、イソチオン酸塩isothionate、乳酸塩、ラクトビオン酸塩、ラウリン酸塩、ラウリル硫酸塩、リンゴ酸塩、マレイン酸塩、マロン酸塩、マンデル酸塩、メシル酸塩、メタンスルホン酸塩、メチル硫酸塩、ムチン酸塩、2-ナフタレンスルホン酸塩、ナプシル酸塩、ニコチン酸塩、硝酸塩、N-メチルグルカミンアンモニウム塩、オレイン酸塩、シュウ酸塩、パモ酸塩エンボン酸塩embonate、パルミチン酸塩、パントテン酸塩、ペクチン酸塩、過硫酸塩、3-フェニルプロピオン酸塩、リン酸塩/二リン酸塩、ピクリン酸塩、ピバル酸塩、ポリガラクツロン酸塩、プロピオン酸塩、サリチル酸塩、ステアリン酸塩、硫酸塩、塩基性酢酸塩、コハク酸塩、タンニン酸塩、酒石酸塩、テオクル酸塩、トシル酸塩、トリエチオジド塩triethiodide、ウンデカン酸塩、吉草酸塩等を含むがこれらに限定されない例えば、SMBergeetalPharmaceuticalSaltsJPharmSci66pp1191977を参照されたい。本明細書中で使用される場合の添加物という用語は、例えば担体、結合剤、滑剤、増粘剤、界面活性剤、保存料、乳化剤、緩衝液、香料又は着色料等の、活性成分ではない、医薬製剤中の全ての物質を示すことが意図される。好ましい一実施形態では、本発明の医薬組成物は、本発明の第4の態様における本発明のペプチドに関して上で記載したような筋機能障害と関連する障害を治療又は予防するためのものである。別の好ましい実施形態では、本発明の医薬組成物は、本発明の第4の態様における本発明によるペプチドに関して上で記載したように、不整脈から筋細胞を保護する、心室性不整脈から、好ましくは致死性の心室性頻脈性不整脈から、したがって好ましくは心臓突然死から個体を保護するための、筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を低減させるための、筋細胞の筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する及び/又は低減させるための、アポトーシス細胞死から筋細胞を保護する、好ましくは不全心筋におけるアポトーシス細胞死から心筋細胞を保護するための、血行動態機能を回復させる及び/又は増強する、好ましくは心不全に罹患している個体において血行動態機能を増強するための、及び/又は骨格筋細胞において収縮能力を増強する及び/又は回復させるための、好ましくは骨格筋細胞において等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力を増強する及び/又は回復させるためのものである。本発明の対象となる医薬組成物を、当業者に既知の様々な方法で配合することができる。例えば、本発明の医薬組成物は、液体形態で、例えば溶液、乳濁液又は懸濁液の形態であり得る。好ましくは、本発明の医薬組成物を、非経口投与用に、好ましくは静脈内投与、筋肉内投与、皮下投与、経皮投与、肺内投与、腹腔内投与、心臓内投与用に、又は粘膜を介した投与用に、好ましくは静脈内投与、皮下投与若しくは腹腔内投与用に製剤化する。好ましくは、本発明の医薬組成物は、他の物質、例えば溶液を血液と等張にするのに十分な塩又はグルコースを含有し得る無菌水溶液の形態である。水溶液は好適には、必要に応じて、緩衝化好ましくは3~9のpHまで、より好ましくは5~7のpHまでするものとする。医薬組成物は、好ましくは単位投与形態である。かかる形態では、医薬組成物は、適切な量の活性成分を含有する単位用量に細分類される。単位投与形態は包装された調製物であってもよく、該包装は例えばバイアル又はアンプルのように分離した量の医薬組成物を含有する。第6の態様では、本発明は、筋機能障害と関連する障害を治療又は予防するための医薬組成物の調製のための本発明の第1又は第2の態様によるペプチドの使用を提供し、ここで上記障害は好ましくは本発明の第4の態様において上で記載したようなものである。好ましい一実施形態では、ペプチドの使用は、本発明の第4の態様における本発明によるペプチドに関して上で記載したように、不整脈から筋細胞を保護する、心室性不整脈から、好ましくは致死性の心室性頻脈性不整脈から、したがって好ましくは心臓突然死から個体を保護するための、筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を低減させるための、筋細胞の筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する及び/又は低減させるための、アポトーシス細胞死から筋細胞を保護する、好ましくは不全心筋におけるアポトーシス細胞死から心筋細胞を保護するための、心不全に罹患している個体において血行動態機能を回復させる及び/又は増強するための、及び/又は骨格筋細胞において収縮能力を増強する及び/又は回復させるための、好ましくは骨格筋細胞において等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力を増強する及び/又は回復させるための医薬組成物の調製のためのものである。本発明の第6の態様の好ましい一実施形態では、該使用は、筋障害、好ましくは骨格筋障害及び/又は心筋障害と関連する疾患状態を改善するための医薬組成物の調製のためのものであり、ここで疾患状態を改善するという用語は、本発明の第7の態様に関して定義されるようなものである。第7の態様では、本発明は、筋機能障害と関連する障害を治療又は予防する方法であって、それを必要とする個体に対して、上記個体、好ましくは患者の疾患状態を改善するのに十分な量の本発明の第1又は第2の態様のペプチド、又は本発明の第5の態様の医薬組成物を投与することを含む、方法を提供する。この関連では疾患状態を改善するは、例えば、ペプチド若しくは医薬組成物が患者に投与された後、或る特定の期間の後に個体が改善の主観的感覚を有すること、又は本発明のペプチド若しくは医薬組成物での治療後に罹患した筋肉の機能が測定可能な程度まで改善されていることを意味する。例えば、収縮能力、例えば筋肉組織、例えば罹患した心筋又は罹患した骨格筋の収縮力が、正常な収縮機能の平均値から50逸脱していた場合、治療後に、上記筋肉組織の収縮能力が、対応する健常な筋肉組織の正常な収縮機能の平均値から50未満、例えば40未満、30未満、20未満、10未満逸脱していれば、又は全く逸脱していなければ、治療により疾患状態が改善されている。収縮能力は、健常な心臓組織の平均的な心機能と比較して改善することもある。それを必要とする個体という用語は好ましくは、上で規定されるような動物患者を、より好ましくは哺乳動物患者を、最も好ましくはヒト患者を表す。筋機能障害と関連する障害は好ましくは、本発明の第4の態様に関して規定されるようなものである。好ましい一実施形態では、本発明の第7の態様による方法は、本発明の第4の態様における本発明によるペプチドに関して上で記載したように、不整脈から筋細胞を保護する、心室性不整脈から、好ましくは致死性の心室性頻脈性不整脈から、したがって好ましくは心臓突然死から個体を保護するための、筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を低減させるための、筋細胞の筋小胞体からのカルシウム漏出を防止する及び/又は低減させるための、アポトーシス細胞死から筋細胞を保護する、好ましくは不全心筋におけるアポトーシス細胞死から心筋細胞を保護するための、心不全に罹患している個体において血行動態機能を回復させる及び/又は増強するための、及び/又は骨格筋細胞において収縮能力を増強する及び/又は回復させるための、好ましくは骨格筋細胞において等尺性単収縮力及び/又は強縮性単収縮力を増強する及び/又は回復させるためのものである。本発明の第6及び第7の態様において記載されるように筋機能障害と関連する障害を治療又は予防するために、本発明によるペプチド又は医薬組成物を、動物患者、好ましくは哺乳動物患者、好ましくはヒト患者に対して、好ましくは非経口の投与経路を介して、例えば静脈内に、筋肉内に、皮下に、経皮的に、肺内に、腹腔内に、心臓内に、又は粘膜を介して、好ましくは静脈内に、皮下に、若しくは腹腔内に投与することができる。投与は、点滴若しくは古典的な注射によるもの、例えばカニューレを使用するもの、又は無針注射技法によるものであり得る。第8の態様では、本発明は、筋機能障害と関連する疾患、好ましくは骨格筋疾患、より好ましくは心筋疾患を治療又は予防するために通常投与される別の薬物と組み合わせて本発明の第1又は第2の態様によるペプチドを含む、又はそれからなる組成物を提供する。好ましくは、上記組成物は、1つ又は複数の薬学的に許容可能な希釈剤、担体及び/又は添加物も含み得る医薬組成物である。好ましい一実施形態では、上記薬物は、好ましくは心筋細胞に対して、催不整脈能を示す。本発明の本態様の好ましい一実施形態では、本発明によるペプチドは、上記薬物の催不整脈能を低減させる。好ましくは上記薬物は、カテコールアミン、例えば直接β-模倣剤mimetics、例えば内因性若しくは合成のカテコールアミン、又は間接β-模倣剤、例えばホスホジエステラーゼ阻害剤β-模倣剤、又はRyR2のカルシウム感受性を増強する別の作用剤、例えばカフェイン、又は類似の化学物質、例えばプリンアルカロイド若しくはジメチルキサンチンである。本発明の第8の態様の好ましい一実施形態では、上記薬物は、カテコールアミン、β-アドレナリン受容体作動薬及びβ-アドレナリン受容体遮断薬からなる群から正:from選択される。一実施形態では、上記薬物は、カテコールアミン、例えばドブタミン、ノルアドレナリン、アドレナリン、ドーパミン又はイソプレナリン、好ましくはドブタミン、ノルアドレナリン又はアドレナリンである。別の実施形態では、上記薬物は、β-アドレナリン受容体作動薬、例えばイソプロテレノール、サルブタモール、フェノテロール、ホルモテロール、メタプロテレノール、サルメテロール、テルブタリン、クレンブテロール、アルブタミン、ベフノロール、ブロモアセチルアルプレノロールメンタンbromoacetylalprenololmenthane、ブロキサテロール、シマテロール、シラゾリン、デノパミン、エピネフリン、エチレフリン、ヘキソプレナリン、ヒゲナミン、イソエタリン、イソクスプリン、マブテロール、メトキシフェナミン、ニリドリン、オキシフェドリン、ピルブテロール、プレナルテロール、プロカテロール、ラクトパミン、レプロテロール、リミテロール、リトドリン、トレトキノール、トルブテロールtolubuterol、キサモテロール、ジルパテロールzilpaterol又はジンテロール、好ましくはイソプロテレノール、サルブタモール、フェノテロール、ホルモテロール、メタプロテレノール、サルメテロール、テルブタリン、クレンブテロール、より好ましくはイソプロテレノールである。別の実施形態では、上記薬物は、β-アドレナリン受容体遮断薬、例えばメトプロロール、アテノロール、ビソプロロール、ネビボロール、エスモロール、ベタキソロール、アセブトロール、セリプロロール、ブプラノロール、プロプラノロール、チモロール、カルベジロール、ソタロール、ピンドロール、オクスプレノロール又はアルプレノロール、好ましくはメトプロロール、アテノロール、ビソプロロール、ネビボロール、エスモロール又はベタキソロール、最も好ましくはメトプロロールである。本発明の第8の態様による組成物は、本発明の第1又は第2の態様によるペプチドと組み合わせて、同じ分類の又は異なる分類の1つ又は複数の、例えば1つ、2つ、3つ又は4つの異なる薬物を含み得る。本発明者らは驚くべきことに、本発明による短縮ペプチドは、そのサイズが大幅に減少しているにもかかわらず、機能的である、すなわち本明細書全体を通じて記載したような筋機能障害と関連する障害を治療又は予防するために有用であること、本発明によるペプチドが薬物、例えばカテコールアミン、β-アドレナリン受容体作動薬又はβ-アドレナリン受容体遮断薬の催不整脈能をそれらの有益な効果を打ち消すことなく低減させる能力を有すること、及び上記ペプチドのこれらの治療効果が、ペプチドが非経口的に、好ましくは静脈内、腹腔内又は皮下の投与経路を介して投与される場合であっても発揮され、遺伝子療法による遺伝子修飾を必要とせず、主な副作用を引き起こすことがないことを見出した。実施例は、本発明を更に説明するために設計され、より良い理解に役立つ。実施例は、本発明の範囲を限定するものと解釈されるものでは決してない。実施例1:透過処理した心筋細胞及び骨格筋線維に対するS100A1タンパク質、及びS100A1のC末端の20merペプチドの変力効果。成体ウサギ心室心筋細胞を、以前に記載されたように4匹の異なる動物から単離しLoughreyCMetal2004JPhysiol556919934、β-エスチン0.1mg/mlを使用して透過処理した。透過処理した細胞を、ローダミン標識したヒトS100A1タンパク質0.1μM、又は親水性リンカーと融合したFITC標識したS100A1のC末端の20merペプチド0.1μM親水性要素D-K-D-D-P-P配列番号17と融合したヒトS100A1のアミノ酸75~94とともに1分間インキュベートした。細胞を、Bio-Rad2000レーザー走査型共焦点顕微鏡LSCMを使用してモニタリングした。リアノジン染色パターンに類似する線状の染色パターンを観察することができる図4。さらに、S100A1タンパク質、又は親水性要素と融合したS100A1のC末端の20merペプチドで処理した透過処理した細胞においてCa2スパーク頻度を評価し、全長タンパク質及びC末端断片の両方が、透過処理した心筋細胞においてカルシウムスパーク頻度を減少させることが示された図5及び図6。単離した心筋細胞を、擬似mock細胞内溶液で灌流し、β-エスチン0.1mg/mlを使用して透過処理した。灌流溶液中に存在するFluo-3遊離酸10μMを488nmKrレーザーで励起させ、×60-1.2NAの水浸型対物レンズを備えた倒立顕微鏡の落射蛍光光学系epifluorescenceopticsを適用して515nm超で測定した。ラインスキャンモードにおいて2ミリ秒/ラインで蛍光を取得した。ピクセル寸法は0.3μmであった512ピクセル/スキャン;ズーム=1.4。スキャンするレーザーラインを、長軸と平行に配向させ、確実に核領域がスキャンラインに含まれないようにするために、細胞の外縁及び核単数又は複数からおよそ等距離となるように配置した。この出力波形を遊離カルシウム濃度[Ca2]に変換することができるように、各Ca2スパーク測定期間の終了時に、10mMのEGTAを組み込んだ一連の較正溶液を使用した。Ca2スパークに関する全ての実験において、試験溶液中の[Ca2]は145nM~160nMであった。Fluo-3を含有する溶液において記録されたCa2スパークを、自動検出及び測定アルゴリズムを使用して定量化した。全てのCa2スパーク測定を、細胞の透過処理後7分~8分以内に行った。この時間を標準化して、可溶性タンパク質の損失を最小限に抑えた。S100A1タンパク質又はS100A1-ctペプチドを、重力供給型灌流システムを使用して擬似溶液中に適用した。効果を、S100A1を添加していない擬似溶液で灌流した透過処理した対照心筋細胞と比較した。各動物由来の最大4個の異なる細胞をCa2スパーク測定に対して使用した。筋線維調製及び実験溶液全ての動物を、ハイデルベルク大学の動物実験委員会animalcarecommitteeの指針に従って取り扱った。雄性BALB/cマウス3ヶ月齢~6ヶ月齢を二酸化炭素の過剰投与により屠殺し、以前に記載されたFinkRHandStephensonDG1987PflugersArchEurJPhysiol409374380、MakabeMetal1996PflugersArchEurJPhysiol432717726ように筋線維調製を実施した。EDL長指伸筋又はヒラメ筋を単離し、2つ~4つの単線維直径80μm~150μm及び長さ3mm~4mmを含有する小線維束をパラフィン油中で切り出した。線維調製物を、力変換ピンforcetransducerpinAE801、SensoNoras、HortonNorwayとマイクロメートル加減ネジmicrometeradjustablescrewとの間に接着したglued。全ての実験を室温23°C~25°Cで実施した。全ての溶液をpH7.0に調整した。遊離イオン濃度を、GLSmithGlasgowScotlandからのコンピュータプログラムREACTバージョン2.0を用いて算出した。表Iは実験に使用した溶液の濃度を示す。表1総濃度角括弧内のものは遊離濃度LR、低弛緩溶液;HR、高弛緩溶液;HA、高活性化溶液;SK、スキニングskinning溶液;LS、ローディングloading溶液。高弛緩溶液及び高活性化溶液は遊離のCa2を緩衝する50mMのEGTAを含有するものであったが、低弛緩溶液は、0.5mMのEGTA、及び49.5mMの1,6-ジアミノヘキサン-N,N,N,N-四酢酸HDTAEGTAと対照的に、Ca2に対する親和性が非常に低いを含有するものであった。スキニング溶液は、低弛緩溶液に対する50μg/mlのサポニンの添加により得られる。放出溶液は、5mMのカフェインを添加した低弛緩溶液からなるものであった。ローディング溶液は、遊離のCa2を0.4μMpCa6.4までクランプするために50mMのEGTAを含有するものであった。pCa-力の関係を測定するための溶液を、高弛緩溶液を適量の高活性化溶液、及び添加された5mMのカフェインと混合することにより得た。全ての実験を、ストリップチャートレコーダーを使用して記録し、同時に、AxonInstrumentsのDigidata1200インターフェースボードboardandinterfaceAxotapeソフトウェア、バージョン2.0を使用するによりデジタル変換した。筋線維調製及び力測定に関しては、WeislederNetal2006JCellBiol174639645も参照されたい。骨格筋線維におけるCa2誘導性等尺性単収縮力及びCa2過渡応答の評価。全長S100A1タンパク質及びC末端断片の両方が、透過処理したマウス骨格筋線維において等尺性単収縮力を増強する効力を有することが示された図7。ヘリウム-ネオンレーザーの回折パターンを使用してサルコメア長を2.6μm±0.1μmに調整しつつ、筋線維をスキニング溶液中で5分間スキニングした。SRをローディング溶液pCa6.4により1分間ローディングする前に、線維を、放出溶液及び高弛緩溶液中に短時間浸漬し、その後低弛緩溶液中で2分間平衡化した。その後、調製物を高弛緩溶液中に1秒間、更に低弛緩溶液中に2分間浸した。初期の力の過渡応答が静止時のresting力のレベルに戻るまで、線維を5mMのカフェインを含有する放出溶液に曝露した。最大の力は、pCa4.28の高活性化溶液及び5mMのカフェイン下で測定された。その後線維を、Ca2を緩衝するために高弛緩溶液中で1分間弛緩させた。幾つかの対照過渡応答を記録した後、線維をS100A1タンパク質又はS100A1ペプチド混合物N/H/C又はC末端20merに単独で曝露し、実験を上で概説したように繰り返した。S100A1タンパク質又はペプチドを、放出前及び放出時に低弛緩溶液に、並びに高活性化溶液に添加した。S100A1処置0.001μM~10μMへの応答におけるpCa-力の関係を、6つの異なるCa2濃度EDL、pCa9.07、5.91、5.72、5.49、5.17及び4.28各々が5mMのカフェインを含有するで測定した。EC50及びヒル係数を、ヒル型フィッティングHilltypefitから得た。EC50値は、収縮装置のCa2感受性の尺度としての、最大値の半分の等尺性力の活性化に必要とされるCa2濃度を示す。ヒル係数は、シグモイド曲線の最大の峻度の指標を与える。相関係数を、フィッティングの精度を決定するために算出した。力の過渡応答を、以前に記載されたようにCa2の指標として個々のpCa2-力の関係を使用すること、及び力の過渡応答の各点を対応する遊離Ca2レベルへと変換することreversingにより、対応する遊離Ca2過渡応答へと変換した。Ca2調節タンパク質の感受性、及び対応する力の発生により直接、遊離の筋原線維Ca2の尺度が得られるという事実に基づき、pCa-力の関係は、遊離Ca2と力とを関連付けるものである。したがって、SRからのCa2放出に由来するかなり緩やかな力の過渡応答を見掛けのCa2過渡応答へと変換するpCa-力の関係を、バイオアッセイとして使用することができる。実施例2:S100A1ct6/11ペプチドの細胞透過性ローダミン標識したS100A1タンパク質も、親水性モチーフ、例えばD-K-D-D-P-P配列番号17を有する又は有しないFITC標識したS100A1のC末端の20merペプチドも、未処理の成体の心筋細胞の細胞膜に浸透することができない。しかしながら、本発明者らは驚くべきことに、S100A1ct6/11と称される配列D-K-D-D-P-P-Y-V-V-L-V-A-A-L-T-V-A配列番号42を有するペプチドが細胞透過性を有することを見出した。FITC標識したS100A1ct6/11を未処理のラット心室心筋細胞とともに15分間インキュベートした後、細胞を共焦点レーザー走査型顕微鏡法を使用してモニタリングした。内在性S100A1タンパク質を、従来の免疫蛍光プロトコルを使用して染色した。FITC標識したS100A1ct6/11の細胞内染色パターンは、内在性S100A1の細胞内染色パターンに類似している図8。実施例3:心筋細胞におけるS100A1ct6/11ペプチドの機能的特性決定S100A1ct6/11ペプチドの機能的特性決定のために行った全ての実験を、未処理の、すなわち透過処理していない心筋細胞正:cardiomyocytesに対して行った。S100A1ct6/11ペプチドは刺激した単離心室心筋細胞に対して陽性変力効果を発揮する図9が、その断片図10、又はS100A4若しくはS100Bのカルボキシ末端由来の対応するペプチド図11はこの能力を示さないことが示された。カルシウム過渡応答を、落射蛍光デジタル化顕微鏡法を利用してFURA2-AMを負荷し電場刺激した心筋細胞において評価し、筋小胞体のカルシウム負荷を決定した図12。心筋細胞におけるCa2過渡応答、及びSRのCa2負荷の較正及び測定。マウス心室心筋細胞の細胞内Ca2過渡応答を、以前に記載されたように較正及び測定したRemppisAetal2002BasicResCardiol97I56I62。簡潔に述べると、単離した細胞を、HEPES改変培地199M199Sigma中で洗浄し、2μMのFura2-AMを含む1mlのM1992mM[Ca2]e中で室温で20分間インキュベートした。較正及び蛍光測定を、モノクロメータPolychromeII、TILLPhotonicsGmbH、Germanyと接続されたUVフィルタを備えたオリンパス株式会社の倒立inverse顕微鏡Ix70を使用して実施した。細胞を、1Hzで電気刺激し、340nm/380nmで励起させた。蛍光放出を、510nmで検出し、デジタル化し、TILLのVISIONソフトウェアバージョン3.3で解析した。5つの連続する定常状態の過渡応答由来のベースラインデータを、過渡振幅Ca2振幅nM、ピークとなる時間ミリ秒、及び50低下する時間ミリ秒の解析のために平均化した。50個の細胞に対するFura2-AMを負荷したマウス心室筋細胞に関する較正により最小の比Rmin0.38±0.05、及び最大の比Rmax3.36±0.21が得られ、β及びKdはそれぞれ5.21±0.24nM及び236±29nMの量と推測された。遊離細胞内Ca2濃度[Ca2]iを、Grynkiewiczetalの式GrynkiewiczGetal1985JBiolChem26034403450により算出した。Ca2過渡応答を、1Hzの電気刺激及び2mM[Ca2]eM199中下において、ベースラインで及び段階的に増大するイソプロテレノール濃度10-9M~10-5Mに対して調査した。SRのCa2負荷を、標準カフェインパルスプロトコルを使用して評価した。2分の電気刺激1Hzの後、筋細胞を、カフェイン10mMを含む0Na/0Ca2溶液に急遽曝露した。カフェイン誘導性Ca2過渡応答のピークを、SRのCa2負荷の指標として使用した。筋細胞収縮パラメータ。単離した心室筋細胞の収縮性研究を、ビデオエッジ検出システムCrescentElectronics、SandyUTを用いて、近年記載されたように行ったMostPetal2001ProcNatlAcadSciUSA981388913894。簡潔に述べると、筋細胞をM199中、室温で、1Hzで電気刺激して収縮させた。エッジ検出の測定値を、基本条件下及び漸増イソプロテレノール濃度10-9M~10-5M下で取得した。5つの連続する定常状態の単収縮のデータを、細胞の短縮率CS、短縮速度-dL/dtμm/s及び再伸長速度dL/dtμm/sの解析のために平均化した。実施例4:S100A1ct6/11は、β-アドレナリン受容体シグナル伝達を変化させず、不整脈誘発性のストア過負荷誘導性カルシウム放出SOICRから心筋細胞を保護するS100A1ct6/11の変力効果は、β-アドレナリン刺激に対して相加的でありかつこれと独立している図13。心室心筋細胞を上で記載したように単離し、カルシウム過渡振幅を、イソプロテレノールの存在下及び非存在下で、並びにS100A1ct6/11ペプチドの存在下又は非存在下で、それぞれ評価した。さらに、S100A1ct6/11ペプチドは、不整脈誘発性のストア過負荷誘導性カルシウム放出SOICRから心筋細胞を保護する図15。カルシウムスパークを、Ventuccietal2007CircRes100105111に記載されたように、対照及びβAR10-7Mのイソプロテレノール0.5mMのカフェイン条件下で、Fluo-3AMを負荷した心筋細胞において評価した。S100A1ct6/11の保護効果は、SRのカルシウム負荷の増強により心筋細胞において変力作用を発揮する濃度100nM及び1000nMで効果的であることに留意することが重要である。したがって、SRのCa再隔離に対するそれ自身の増強効果に関わらず、S100A1ct6/11はβARに誘発されるSOICRを効果的にアンタゴナイズし、変力作用を抗不整脈効力と関連付ける特有の分子プロファイルを強調する。実施例5:正常な心臓及び罹患した心臓におけるS100A1ct6/11ペプチドの機能的特性決定。S100A1ct6/11ペプチドは、基本条件及びβAR刺激条件下で収縮能力の増強をもたらす有意なinvivoでの血行動態効果を発揮する図18。これらの血行動態効果は、β1AR遮断薬メトプロロールへの応答に効果的である図19及び図20。さらに、S100A1ct6/11ペプチドは、実験的心不全マウスモデルにおいて血行動態機能を回復させ図21、上記マウスモデルにおいて不全心筋におけるアポトーシス細胞死を防止する図22invivoでの有意な治療効果を発揮する。さらに、S100A1ct6/11ペプチドは、βARに誘発される致死性の心室性頻脈性不整脈から心不全マウスを保護する図22。経胸壁心エコー検査。2次元誘導guidedM-モード及びドップラー心エコー検査を、以前に記載されたように、覚醒マウスにおいてHDI5000心エコー検査装置ATL、BothellWAを使用して実施したKohoutetal2001Circulation10424852491。3回の独立した心エコー検査の測定値を、両方のモードで取得した。収縮終期の左室腔直径LVESD、及び拡張終期の左室腔直径LVEDD、心室中隔厚IVSth、拡張終期の左室後壁厚LVPth、並びにLV短縮率FSを、乳頭筋のレベルで短軸M-モードビューMmodeviewにおいて決定した。FS=[LVEDD-LVESD/LVEDD]×100。LV駆出時間LVET、及び大動脈弁ドップラー測定から取得した心拍数bpmを使用して、心拍数で補正した円周方向線維短縮の平均速度を評価した:平均Vcfc=FS/ET×√60/bpm×10周circ/秒。心臓カテーテル処置及び血行動態評価。自発呼吸する軽く麻酔したanesthesizedマウストリブロモエタノール/アミレン水和物;アバチン;2.5wt/vol、8μl/gIPにおける経胸壁2次元心エコー検査TTEを、偽マウス及び梗塞マウスの両方において12MHzプローブを用いて行った。MモードでのTTEを、外科処置の前後7日及び28日に傍胸骨の短軸において実施して、LV直径及び引き続き短縮率FS=[LVEDD-LVESD/LVEDD]×100を評価した。同じ麻酔下で、1.4フレンチマイクロマノメータが先端に付いたカテーテルSPC-320、MillarinstrumentsIncを、右頚動脈中に挿入した後、LV中まで進めた。心拍数回/分、LV拡張終期圧LVEDP、並びにLV圧の最大一次導関数LVdp/dtmax及び最小一次導関数LVdp/dtminを含む血行動態解析を行った。心筋の組織病理学検査及びアポトーシスLV組織を、凍結して切り出しcryosectioned5μm、ヘマトキシリン-エオシンHEで染色して、LVの遠隔の非梗塞性領域において筋細胞の幅を測定し、NIH画像ソフトウェアImageJ1.34、httprsbinfonihgovijを使用して、長軸方向に切り出した筋細胞において核のレベルでの尺度を取得した。末端デオキシヌクレオチジルトランスフェラーゼ媒介性dUTPニック末端標識TUNEL染色を、製造業者のプロトコルRoche、11684795001に従って実施した。遠隔領域におけるTUNEL陽性心筋細胞核の数を、オリンパス株式会社のIX70倒立顕微鏡TILLVisionソフトウェア、バージョン3.3を用いて計測し、同じ切片においてHE染色により特定された105個の総核数当たりの数値に正規化した。心臓起源の細胞又は物体bodiesを特定するために、切片を、心臓特異的抗トロポニンC抗体SantaCruz、sc-8117、希釈率1:50、及びロバ抗ヤギアレクサフルオル568MolecularProbes、1:100の対応する対で二重染色したデータは示していない。心筋組織におけるカスパーゼ3活性を、カスパーゼ-GloアッセイキットPromegaを使用して測定した。簡潔に述べると、発光前proluminescent基質がカスパーゼ3により切断される。カスパーゼによる切断の後、ルシフェラーゼに対する基質アミノルシフェリンが放出され、ルシフェラーゼ反応、及び発光シグナルの産生をもたらす。心臓組織由来の細胞質抽出物を、プロテアーゼ阻害剤混合物1錠/5mlRoche;MiniコンプリートEDTAフリープロテアーゼ阻害剤を含有する低張抽出緩衝液25mMHEPESpH7.5、5mMMgCl2、1mMEGTA中における均質化により調製した後、遠心分離した15分、13000rpm、4°C。上清のタンパク質濃度を、抽出緩衝液により1mg/mlに調整し、-80°Cで保存した。等体積の試薬、及び10μg/mlの細胞質タンパク質を、白色の壁の96ウェルプレートに添加し、室温で1時間インキュベートした。各試料の発光を、プレートリーディングルミノメーターにおいて三連で測定した。不整脈誘発プロトコルは、WayneChen及び共同研究者らにより以前に公開されたプロトコルXiaoetal2007JBiolChem2823482834838から修正したものである。実施例6:正常な骨格筋におけるS100A1ct6/11ペプチドの機能的特性決定S100A1ct6/11ペプチドは、正常な及び罹患した骨格筋において等尺性単収縮力を有意に増強する図24。骨格筋線維における等尺性単収縮力を評価するのに使用したプロトコルを、実施例1に記載している。S100A1ct6/11ペプチドの実験のために、未処理の透過処理していない長指伸筋EDL骨格筋線維を使用した。単離した筋線維の単収縮力は、ペプチドを単離した筋線維とともにインキュベートしたかどうか図24A、又は筋線維を単離する前にペプチドを全身投与したかどうか図24Bに関係なく、S100A1ct6/11処理により増強された。実施例7:S100A1ct6/11ペプチドの変力効果は、より短いペプチドによっても発揮される。親水性要素D-K-D-D-P-P、配列番号17と融合したヒトS100A1のアミノ酸76~85からなるペプチドは、S100A1ct6/11ペプチドと同じ変力機能を発揮する図25。カルシウム過渡振幅を評価するためのプロトコルを、上に記載している。疎水性要素単独、ビヒクル単独、又はアミノ酸76以降のmorethanアミノ酸を欠くアミノ末端欠失ペプチドは、変力効果を示さない。この実験により、76位のチロシンがS100A1ct6/11ペプチドの変力機能及び細胞透過性のために必須ではないことが実証される。実施例8:そのN末端で6merペプチドD-K-D-D-P-Pと結合する、一次ヒトS100A1タンパク質配列のaa79~82のコアモチーフを包含するペプチドは、S100A1ct6/11ペプチドの細胞内効果を完全に模倣する。ラット心室心筋細胞を、本発明者らにより以前に公開されたような標準手順MostetalJClinInvest2004114155063を用いて単離し、培養した。20mMのTRIS-HCLpH7.0と50のDMSOとの混合物に溶解したペプチドを、FURA2-AMを負荷した細胞に、カルシウム過渡応答の評価の30分前に添加した。2Hzでの電界刺激カルシウム過渡応答の測定を行い、本発明者らにより詳細に記載されたように解析したPlegerandMostetalCirculation2007May15115250615。"