"配列表の配列番号2,7,9のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも90以上の同一性を有するアミノ酸配列を有し、かつミトコンドリア膜組織の形成能と共に、ミトコンドリアを管状又は車軸状の形態に誘導する活性を有するタンパク質を有効成分として含む、ミトコンドリアの形態の制御又は調節剤。配列表の配列番号2,7,9のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも90以上の同一性を有するアミノ酸配列を有し、かつミトコンドリア膜組織の形成能を有すると共に、ミトコンドリアを管状又は車軸状の形態に誘導する活性を有するタンパク質をコードする遺伝子を有効成分として含むミトコンドリアの形態の制御又は調節剤。配列表の配列番号2,7,9のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも90以上の同一性を有するアミノ酸配列を有し、かつミトコンドリア膜組織の形成能を有すると共に、ミトコンドリアを管状又は車軸状の形態に誘導する活性を有するタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質が欠損若しくは過剰発現した細胞、又はこれらのタンパク質が添加された細胞であって、ミトコンドリアの形態に異常が生じている細胞に、試験物質を添加して、当該試験物質によるミトコンドリアの形態の変化を測定することからなる、ミトコンドリアの形態を正常化させるために活性な物質をスクリーニングする方法。このように個体の恒常性を維持して上でミトコンドリアの機能は極めて重要であり、ミトコンドリアの有する多種多様な機能を個別に解析する必要もあるが、ミトコンドリアの機能を担っているタンパク質を網羅的に同定解析し、ミトコンドリア膜の形態を調節しかつミトコンドリアの機能を調節するタンパク質群の機能や相互の関連性を解明することが望まれている。本発明は、ミトコンドリアの機能を担っているタンパク質を網羅的に同定解析し、ミトコンドリア膜の形態を調節しかつミトコンドリアの機能を調節するタンパク質群の機能や相互の関連性を解明するための方法を提供し、また本発明の方法によって同定解析された新規なタンパク質及びその用途を提供し、さらにミトコンドリアの機能を調整する方法を提供するものである。本発明者は、ミトコンドリアを簡便にかつ効率的に単離精製する方法を検討し、次いで、得られたミトコンドリア画分から、ミトコンドリアの膜画分とマトリックス画分を分離する方法を検討し、さらに得られた膜画分におけるタンパク質を、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群と、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群に分離する方法を検討した。この結果、本発明者は、大量培養したヒト培養細胞から、細胞破砕後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離し、この画分を比重密度勾配遠心法にて精製することにより、高純度のミトコンドリア画分を得ることができることを見出した。そして、この精製されたミトコンドリア画分を超音波破砕した後、遠心法にて膜画分とマトリックス画分に分離し、得られた膜画分をアルカリ液にて洗浄することにより、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群を分離し、残された膜画分から、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群を得ることができることを見出した。そして、本発明者は、このミトコンドリアの膜に強固に結合するタンパク質群を可溶化し、二次元電気泳動法により、これらのタンパク質を網羅的に解析することができることを見出した。さらに、得られたタンパク質のスポットを分離し、これらのスポットを切り抜き、ゲル内消化後ペプチドを抽出し、質量分析法およびデータベース検索にてこれらのタンパク質を同定することに成功した。即ち、本発明は、配列表の配列番号1~15のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質に関する。より詳細には、本発明は、配列表の配列番号1~12のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質に関する。また、本発明は、配列表の配列番号1~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質が欠損若しくは過剰発現した細胞、又はこれらのタンパク質が添加された細胞であって、ミトコンドリアの形態に異常が生じている細胞に、試験物質を添加して、当該試験物質によるミトコンドリアの形態の変化を測定することからなる、ミトコンドリアの形態を正常化させるために活性な物質をスクリーニングする方法に関する。さらに、本発明は、配列表の配列番号1~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質からなるミトコンドリア膜組織形成剤に関する。また、本発明は、配列表の配列番号1~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質からなるミトコンドリア膜の形態調節剤に関する。さらに、本発明は、配列表の配列番号1~12のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質、及び製薬上許容される担体を含有してなる医薬組成物に関する。また、本発明は、配列表の配列番号23~44のいずれかに記載の塩基配列、又はこれらの塩基配列のうちの連続した少なくとも20塩基の配列からなるオリゴヌクレオチドを用いて、ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質をコードする遺伝子を検出同定する方法に関する。さらに、本発明は、配列表の配列番号1~15のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質に対する抗体に関する。また、本発明は、培養細胞から、細胞破砕後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離し、この画分を比重密度勾配遠心法にて精製することにより、高純度のミトコンドリア画分を製造する方法に関する。より詳細には、本発明は、精製されたミトコンドリア画分を超音波破砕し、次いで遠心法にて膜画分とマトリックス画分に分離し、得られた膜画分をアルカリ液にて洗浄することにより、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群を分離し、残された膜画分から、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群を得ることからなるミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を製造する方法に関する。さらに詳細には、本発明は、培養細胞から、細胞破砕後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離し、この画分を比重密度勾配遠心法にて精製することにより、高純度のミトコンドリア画分を得、次いで得られた精製されたミトコンドリア画分を超音波破砕し、次いで遠心法にて膜画分とマトリックス画分に分離し、得られた膜画分をアルカリ液にて洗浄することにより、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群を分離し、残された膜画分から、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群を得ることからなるミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を製造する方法に関する。また、本発明は、ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料を、可溶化し、二次元電気泳動法により、これらのタンパク質群を網羅的に解析する方法に関する。さらに、本発明は、ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料を、可溶化し、二次元電気泳動法により、これらのタンパク質群の二次元電気泳動による泳動パターンを得、得られた泳動パターンを標準泳動パターンと比較することからなるミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群の異常を検出、同定する方法に関する。本発明をより詳細に説明すれば、本発明は以下の1~28に記載のとおりである。1配列表の配列番号1~15のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質。2配列表の配列番号1~12のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質。3タンパク質が、ミトコンドリアに局在するタンパク質である前記1又は2に記載のタンパク質。4タンパク質が、ミトコンドリアの形態を制御又は調節する機能を有するものである前記1又は2に記載のタンパク質。5タンパク質が、培養細胞を細胞破砕した後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離し、この画分を比重密度勾配遠心法にて精製し単離されたものである前記1又は2に記載のタンパク質。6配列表の配列番号1~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質が欠損若しくは過剰発現した細胞、又はこれらのタンパク質が添加された細胞であって、ミトコンドリアの形態に異常が生じている細胞に、試験物質を添加して、当該試験物質によるミトコンドリアの形態の変化を測定することからなる、ミトコンドリアの形態を正常化させるために活性な物質をスクリーニングする方法。7タンパク質の群が、配列表の配列番号1~15のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質の群である前記6に記載の方法。8タンパク質の群が、配列表の配列番号19~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質の群である前記6に記載の方法。9ミトコンドリアの形態の正常化が、ミトコンドリアの凝集の抑制である前記6~8のいずれかに記載の方法。10配列表の配列番号1~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質からなるミトコンドリア膜組織形成剤。11配列表の配列番号1~22のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質からなるミトコンドリア膜の形態調節剤。12配列表の配列番号1~15、好ましくは配列番号1~12のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質、及び製薬上許容される担体を含有してなる医薬組成物。13配列表の配列番号23~44のいずれかに記載の塩基配列、又はこれらの塩基配列のうちの連続した少なくとも20塩基の配列からなるオリゴヌクレオチドを用いて、ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質をコードする遺伝子を検出同定する方法。14配列表の配列番号1~15、好ましくは配列番号1~12のいずれかに記載のアミノ酸配列、又はこれらのアミノ酸配列と少なくとも80以上の相同性を有するアミノ酸配列を有し、ミトコンドリア膜組織の形成能を有するタンパク質に対する抗体。15抗体が、モノクローナル抗体である前記14に記載の抗体。16培養細胞から、細胞破砕後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離し、この画分を比重密度勾配遠心法にて精製することにより、高純度のミトコンドリア画分を製造する方法。17培養細胞が、ヒト細胞である前記16に記載の方法。18ヒト細胞が、ヒトHeLa細胞である前記17に記載の方法。19精製されたミトコンドリア画分を超音波破砕し、次いで遠心法にて膜画分とマトリックス画分に分離し、得られた膜画分をアルカリ液にて洗浄することにより、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群を分離し、残された膜画分から、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群を得ることからなるミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を製造する方法。20ミトコンドリア画分が、ヒト細胞由来のミトコンドリア画分である前記19に記載の方法。21培養細胞から、細胞破砕後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離し、この画分を比重密度勾配遠心法にて精製することにより、高純度のミトコンドリア画分を得、次いで得られた精製されたミトコンドリア画分を超音波破砕し、次いで遠心法にて膜画分とマトリックス画分に分離し、得られた膜画分をアルカリ液にて洗浄することにより、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群を分離し、残された膜画分から、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群を得ることからなるミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を製造する方法。22培養細胞が、ヒト細胞である前記21に記載の方法。23ヒト細胞が、ヒトHeLa細胞である前記22に記載の方法。24ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料を、可溶化し、二次元電気泳動法により、これらのタンパク質群を網羅的に解析する方法。25ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料が、請求項4~9のいずれかに記載の方法により得られたものである前記24に記載の方法。26ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料を、可溶化し、二次元電気泳動法により、これらのタンパク質群の二次元電気泳動による泳動パターンを得、得られた泳動パターンを標準泳動パターンと比較することからなるミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群の異常を検出、同定する方法。27ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料が、請求項4~9のいずれかに記載の方法により得られたものである前記26に記載の方法。28正常なミトコンドリアの機能を有する細胞から得られたミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質群を含有する試料を、可溶化し、二次元電気泳動法により、これらのタンパク質群の二次元電気泳動による泳動パターン。次に、本発明についてさらに詳細に説明する。本発明におけるミトコンドリアとしては、ミトコンドリアを有している生物種からのものであればよく、動物であっても植物であってもよい。好ましいミトコンドリアとしては、ヒトミトコンドリアが挙げられる。ヒトミトコンドリアを対象にすることにより、ヒトの疾患や健康、老化などの予防や治療又は診断に応用することができる。本発明におけるミトコンドリア膜組織とは、ミトコンドリアの外膜及び/又は内膜に強固に結合する物質群、好ましくはタンパク質群をいう。典型的なミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質としては、少なくとも1個の膜貫通ドメインを持つタンパク質が挙げられる。例えば、外膜におけるミトコンドリア局在化シグナルを認識しているTOM40複合体を形成するTom40,Tom5、Tom6、Tom7、Tom22、また、内膜における膜透過装置を形成するTIM複合体を形成するTim17、Tim22、Tim23などの膜タンパク質が挙げられる。本発明におけるミトコンドリア膜組織形成剤とは、前記した本発明のミトコンドリア膜組織を形成するための物質、好ましくはタンパク質である。ミトコンドリア膜組織には既知及び未知の物質を含めて非常に多くの物質が存在しており、それらが単独で若しくは複合して、又は相互に関連して、ミトコンドリアのATP産生やアポトーシスなどの多種多様な機能を発現させている。したがって、ミトコンドリア膜組織を正常に維持してゆくことは、個体の恒常性を維持して上で極めて重要なことである。本発明のミトコンドリア膜組織形成剤は、正常なミトコンドリア膜組織において機能している物質、好ましくはタンパク質だけでなく、何等かの原因で欠損したり、又は機能不全となった異常なミトコンドリア膜組織を正常な状態に戻すために適用されるものを包含している。本発明における泳動パターンとは、可溶化されたタンパク質群を二次元電気泳動にかけたときにできるこれらのタンパク質群によるスポットにより形成される二次元のスポットによる位置情報である。このような位置情報としては、写真や映像のような画像情報であってもよいし、X軸とY軸における数値情報であってもよい。したがって、本発明における泳動パターンは、目視可能な画像に限定されるものではなく、二次元電気泳動によって得られる位置情報であるということができる。また、本発明の二次元電気泳動における展開方法としては、一次元が等電点電気泳動法で、二次元がSDS-PAGE法による分子量の違いによる展開法が好ましいがこれに限定されるものではない。一次元目及び二次元目の展開方法としては各種の方法を採用することができる。例えば、複合体解析などによく用いられる未変性アクリルアミドゲルを用いた展開法なども採用することもできるが、等電点電気泳動法とSDS-PAGE法による方法の組み合わせが再現性もよく好ましい。本発明におけるその他の用語の意味は、当業者が通常使用している意味で用いられている。次に、本発明をより具体的に説明するが、本発明はこれらの具体例に限定されるものではない。まず、大量培養したヒト培養細胞HeLa細胞を破砕後、遠心分離法にて粗なミトコンドリア画分を分離した。この画分を比重密度勾配遠心法にて、高純度のミトコンドリア画分を精製した。このミトコンドリア画分を超音波破砕した後、遠心法にて膜画分とマトリックス画分に分離した。この膜画分には、膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群と、膜に緩く結合するタンパク質群の二つのタンパク質群が存在し、アルカリ液にて洗浄することにより、これらを分離した。このミトコンドリアの膜に強固に結合するタンパク質群を網羅的に解析するために、まずこれらのタンパク質を可溶化し、二次元電気泳動法にて200以上のタンパク質のスポットを分離した。これらのスポットを切り抜き、ゲル内消化後ペプチドを抽出し、質量分析法にてこれらのタンパク質を同定した。同定されたタンパク質をペプチド配列ターゲッティングPeptidesequencetagging法を用いてデータベース検索を行ない、スポットのタンパク質をすべて同定した。247スポットを解析し、171種類のタンパク質を同定した。上記の方法により網羅的に同定解析されたタンパク質群には、ミトコンドリア膜の形態を調節しかつミトコンドリアの機能を調節するタンパク質が存在すると考えられる。上記の方法により得られたミトコンドリアのマトリックス画分の二次元電気泳動を図1に示す。マトリックス画分と分離された膜画分の二次元電気泳動を図2に示す。そして、膜画分をアルカリ液にて洗浄して得られた膜に緩く結合するタンパク質群の二次元電気泳動を図3に示す。膜貫通ドメインを持つなどの膜に強固に結合する性質を持つタンパク質群の二次元電気泳動を図4に示す。図1~図4の二次元電気泳動の写真の縦方向は分子量を示し、横方向は、pHを示す。これらの二次元電気泳動により展開されたパターン中にはリン酸化されたタンパク質や、各種のアイソフォームを含まれていた。この方法により、ミトコンドリア膜組織を形成するタンパク質の247スポットを解析し、重複を除いた171種のタンパク質を同定した。これらの171種のタンパク質をミトコンドリアの機能に基づいて分類した結果を次の表1に示す。これらの171種のタンパク質を同定した結果、特に、酵素や骨格シャペロンやトランスポーターなど機能の同定されているタンパク質以外のタンパク質として、以下の22種のタンパク質が得られていた。これらのタンパク質のアミノ酸配列を配列表の1~22にそれぞれ記載する。また、これらのタンパク質をコードしている塩基配列を配列表の23~44にそれぞれ記載する。得られたタンパク質のアミノ酸配列に基づいてデータベースを検索したところ、次のA~Cの3群に分けることができた。A群:ゲノム研究においてその配列が推定されていたが、今までに単離され確認されたことが無いタンパク質であって、その機能についても明らかにされていないタンパク質。配列番号1に記載のタンパク質:NP-060336LOC54968hypotheticalproteinLOC54968配列番号2に記載のタンパク質:NP-077027LOC79135hypotheticalproteinLOC79135配列番号3に記載のタンパク質:NP-001001692FLJ45139FLJ45139protein配列番号4に記載のタンパク質:NP-775932LOC285492hypotheticalproteinLOC285492配列番号5に記載のタンパク質:NP-078937LOC79714hypotheticalproteinLOC79714配列番号6に記載のタンパク質:AAQ89151AAQ89151HSAL5836配列番号7に記載のタンパク質:NP-115716c6orf125chromosome6openreadingframe125配列番号8に記載のタンパク質:BAC04486BAC04486unnamedproteinproduct配列番号9に記載のタンパク質:NP-951032E3-3anuclearproteinE33isoforma配列番号10に記載のタンパク質:NP-060282CHCHD3coiledcoilhelixcoiledcoilhelixdomaincontaining3CHCHD3配列番号11に記載のタンパク質:NP-057026CGI-12hypotheticalproteinLOC51001CGI12配列番号12に記載のタンパク質:Q9H078Q9H078SKD3suppressorofpotassiumtransportdefect3SKD3配列番号13に記載のタンパク質:NP-060300OCIAovariancarcinomaimmunoreactiveantigenOCIA配列番号14に記載のタンパク質:AAH01837GBASglioblastomaamplifiedsequenceGBAS配列番号15に記載のタンパク質:NP-149061cateyec52cateyesyndromechromosomeregioncandidate5isoform2precursorB群:機能の一部に関する知見はあるが、ミトコンドリアでの機能が明らかでないタンパク質。配列番号16に記載のタンパク質:NP-006308BASP1brainabundantmembraneattachedsignalprotein1配列番号17に記載のタンパク質:NP-002083GRSF1GrichRNAsequencebindingfactor1C群:ミトコンドリアへの局在が明らかであり、機能の一部に関する知見はあるが、ミトコンドリアの形態への影響に関する知見がないタンパク質。配列番号18に記載のタンパク質:NP-002625PHBprohibitinPHB配列番号19に記載のタンパク質:NP-038470SLP2stomatinlikeprotein2SLP2配列番号20に記載のタンパク質:NP-056195CGI-51CGI51protein配列番号21に記載のタンパク質:NP-006109HAX-1HS1bindingproteinHAX1配列番号22に記載のタンパク質:NP-004484HADH2hydroxyacylCoenzymeAdehydrogenasetypeIIHADH2これらのタンパク質のうち、A群に記載されている15種のタンパク質は、ヒトゲノム解析により、遺伝子の塩基配列は知られることになったが、その機能はもとより、当該タンパク質がどこに存在し、どのような形態で存在しているのか、ということは全く知られておらず、しかもタンパク質自体は未だ人間が入手したことの無いものであり、本発明により初めて単離され、同定されたものである。したがって、これらのタンパク質は人類が初めて取得し、その作用を確認することができた新規なタンパク質である。また、A群の中の配列番号13~15に記載のタンパク質は、ゲノム研究などにおいてその配列が推定されていたが、今までに単離され確認されたことが無いタンパク質ではあるが、ある種の疾患との関連性が推定されていたタンパク質である。しかし、これらのタンパク質自体も未だ人間が入手したことの無いものであり、本発明により初めて単離され、同定されたものである。したがって、これらのタンパク質は人類が初めて取得し、その作用を確認することができた新規なタンパク質である。例えば、配列番号13のNP-060300と命名されているタンパク質は、卵巣癌のcDNAライブラリーから免疫スクリーニング法により染色体4p11に配座する遺伝子であるとされたものであるBiochemBiophysResCommun280401406。また、配列番号14のAAH01837と命名されたタンパク質は、ヒト及びマウスにおける全長が15000以上のcDNAの解析から推定されたものであるProcNatlAcadSciUSA991689916903。さらに、配列番号15のNP-149061と命名されたタンパク質は、ヒトのネコ眼症候群cateyesyndromeのクリティカル領域及びマウスの保存されたシンテニーsyntenyの解析及び第22染色体のセントロメア周辺における候補遺伝子の探索から推定されたものであるGenomeRes1110531070。一方、B群及びC群に分類されているタンパク質は、いずれも単離確認されて、その機能もある程度は明らかにされているものである。例えば、B群の配列番号16に記載のNP-006308と命名されたタンパク質は、軸索末端におけるミリスチン酸でエステル化されるタンパク質であるBASP1ファミリーとして、その一次構造の解析と物理化学的性質の検討も報告されBiochimie79373384、このタンパク質は一過性のリン酸化サイト及びPESTモチーフを有するに膜結合タンパク質である。また、配列番号17に記載のNP-002083と命名されたタンパク質は、保存されたG-リッチエレメントに関連しているポリAmRNA結合タンパク質であるGRSF-1として報告されNucleicAcidsRes2223342343、このタンパク質は細胞質に局在し、スプライシングのされかたによるいくつかの変形が報告されているが、全長についての報告は未だなされていないものである。このようにC群に分類されているタンパク質は、ある程度の機能は既に報告されているが、しかし、これらの機能がミトコンドリア機能と関連していることは未だ報告されていない。C群のタンパク質は、既にミトコンドリアへの局在が明らかにされてきており、機能の一部に関する知見は報告されていきているが、ミトコンドリアの形態に影響を与えるタンパク質であることは報告されていないタンパク質である。これらのタンパク質のアミノ酸配列からそれらのドメイン構造を考察した結果を図5及び図6に示す。図5には配列番号1~12のタンパク質のドメイン構造を示し、図6は配列番号13~23のタンパク質のドメイン構造を示しており、各図の左側の名称はそれぞれの配列番号のタンパク質の名称を示している。即ち、前記した配列番号の各タンパク質において、括弧内に示した名称で表示されている。図5及び図6の各ボックスの右側の数字は各タンパク質のアミノ酸数を示している。また、図5及び図6のボックスの長さはアミノ酸長の長さの概要を示し、各ボックスにおける片斜線の部分は弱いミトコンドリアターゲットシグナルweakMTSであることを示し、ハッチング部分はミトコンドリアターゲットシグナルMTSであることを示し、黒塗りつぶし部分原図は青色は強い膜貫通ドメインstrongTMであることを示し、灰色塗りつぶし部分原図は水色は弱い膜貫通ドメインweakTMであることを示す。図5及び図6中のCCはコイルドコイルドドメインであることを示し、mTERFは、ミトコンドリア転写終止因子mitochondrialtranscriptionterminationfactorの保存配列であることを示し、ANKrepは、アンキリンリピート配列であることを示し、ATPaseは、ATP分解酵素保存配列であることを示し、myrは、ミリスチル化部位保存配列であることを示し、PESTは、タンパク質の分解シグナルであるPEST配列であることを示し、RRMは、RNA認識モチーフ配列であることを示し、Bac.SurfaceAgは、バクテリア表面抗原Bacterialsurfaceantigenの保存配列であることをそれぞれ示す。これらのタンパク質の機能をさらに解明するために、A群のタンパク質をコードしている遺伝子を単離し、これにFLAGタグを融合させた遺伝子を真核細胞の発現ベクターにサブクローニングした後、これを培養細胞に導入し、発現する遺伝子産物の局在性やミトコンドリア形態への影響等を免疫染色にて検討した。このためにA群に属するタンパク質であるc6orf125配列番号7、E3-3a配列番号9、及びLOC79135配列番号2をコードする遺伝子を、それぞれFLAGタグを付してHeLa細胞へ導入して発現させ、これをチトクロームCに対する抗体α-cyt.c、及びタグ標識タンパク質α-FLAGを用いて二重染色による免疫染色を検討した。その結果を図7及び図8に示す。図7の左側の写真はそれぞれの細胞におけるミトコンドリアの顕微鏡写真である。左から2番目の写真は、チトクロームCに対する抗体α-cyt.cにより染色赤色したものを示し、左から3番目の写真は、タグ標識タンパク質α-FLAGで染色緑色したものを示し、右側の写真はこれらをマージしたものである。図8の写真は図7の拡大像を示している。この結果、c6orf125配列番号7、E3-3a配列番号9、及びLOC79135配列番号2のタンパク質はいずれもミトコンドリアに局在しており、c6orf125及びE3-3aでは、ミトコンドリアは管状の形態となり、当該を管状の形態のトコンドリアの先端部に局在しており、これらのタンパク質はミトコンドリアの融合や分裂に関与するものであると考えられ、また、LOC79135ではミトコンドリアが車軸状の形態となり、このタンパク質はミトコンドリアを車軸状の形態に誘導する活性があることが示された。また、A群に属するタンパク質のうちのLOC79714配列番号5、CHCHD3配列番号10、及びOCIA配列番号13について、同様に免疫染色にて検討した。その結果を図9に示す。図9の左側の写真はそれぞれの細胞におけるミトコンドリアの顕微鏡写真である。左から2番目の写真は、チトクロームCに対する抗体α-cyt.cで染色赤色したものを示し、左から3番目の写真は、タグ標識タンパク質α-FLAGで染色緑色したものであり、右側の写真はこれらをマージしたものである。この結果、LOC79714配列番号5、CHCHD3配列番号10、及びOCIA配列番号13のいずれのタンパク質もミトコンドリアに局在化しており、LOC79714及びCHCHD3では、ミトコンドリアが細胞核の近辺に凝集しており、これらのタンパク質はミトコンドリアを細胞内で凝集させる活性を有することが示された。次に、C群に属するPHB配列番号18、SLP2配列番号19、HADH2配列番号22、CGI-51配列番号20、及びHAX-1配列番号21の各タンパク質をコードする遺伝子について、同様のFLAGタグをしようして免疫染色を行なった。なお、PHB、SLP2、及びHADH2の免疫染色には、抗体としてチトクロームC抗体cytCに代えて、ミトコンドリア膜間腔内膜と外膜の間に局在するタンパク質OPA1OPTICATROPHY1に対する抗体α-OPA1を用いた。この結果を図10に示す。図10の上の3段は、それぞれPHB、SLP2、及びHADH2の結果を示し、これらはOPA1抗体α-OPA1により緑色に染色され、α-FLAGタグタンパク質により赤色に染色されている。図10の下の2段はCGI-51及びHAX-1の結果を示し、これらはチトクロームCに対する抗体α-cyt.cにより赤色に染色されており、タグ標識タンパク質α-FLAGにより緑色に染色されている。また、図10の左側の写真はそれぞれの細胞におけるミトコンドリアの顕微鏡写真である。左から2番目の写真は、OPA1抗体α-OPA1により染色緑色したもの上3段、又はチトクロームCに対する抗体α-cyt.cにより染色赤色したもの下2段を示し、左から3番目の写真は、タグ標識タンパク質α-FLAGで染色赤色したもの上3段、又はタグ標識タンパク質α-FLAGで染色緑色したもの下2段を示し、右側の写真はこれらをマージしたものである。これらの結果、本発明のC群に属するタンパク質のいずれも、ミトコンドリアの形態を凝集させる活性があることを示した。次に、C群に属するPHB配列番号18及びSLP2配列番号19のタンパク質について、ミトコンドリア膜電位の変化について検討してみた。PHB及びSLP2のそれぞれのカルボキシル末端にFLAGタグを融合させた融合タンパク質をコードする遺伝子をHeLa細胞に強制発現させ、これらの細胞におけるミトコンドリア膜電位を、ミトコンドリア膜電位に依存したミトコンドリア染色マーカーRh123で検出した。その結果を図11に示す。図11の上段はPHBの場合を示し、中段はSLP2の場合を示し、下段の-は遺伝子導入をしていない正常コントロールの細胞の場合を示す。図11の左側の写真はミトコンドリア染色マーカーRh123で染色緑色した場合を示し、右側は顕微鏡写真を示す。これらの結果、SLP2の過剰発現細胞ではミトコンドリアの膜電位の低下が認められなかったものの、PHBの過剰発現細胞ではミトコンドリアの膜電位の低下が認められた図11の上段の左側の写真中の矢印参照。このことは、PHBタンパク質がミトコンドリアにおいて膜電位の調節に関わっている可能性を示しており、本発明におけるタンパク質の中には、ミトコンドリアの形態の制御だけでなく、ミトコンドリアの膜電位の制御に関連しているタンパク質が包含されていることが示された。以上のように、本発明で示された22種のタンパク質はミトコンドリアの形態の制御に関連しており、ミトコンドリアの膜組織を形成するための作用、及び/又はミトコンドリアの形態若しくはミトコンドリア膜の形態を調節制御する作用を有しており、ミトコンドリアの形態の異常や、ミトコンドリア膜の形態の異常や、さらにミトコンドリアの膜構造の異常を修復させ正常化させるための試薬として有用となる。したがって、本発明は、前記したA群に属する新規なタンパク質を提供するものである。本発明のこれらの15種のタンパク質は、それぞれ配列表の配列番号1~15に記載されるアミノ酸配列を有するものであるが、当該アミノ酸配列は、ミトコンドリアの形態を制御又は調節することができる活性を有している範囲において、配列表に各々記載されている全アミノ酸配列における50以下の数のアミノ酸が他のアミノ酸に置換され、同じく100以下の数のアミノ酸が付加され、及び/又は、同じく50以下の数のアミノ酸が欠失してなるアミノ酸配列を有するものであってもよい。本発明のタンパク質としては、配列表の配列番号1~15に記載されているタンパク質、及び当該タンパク質と50以上、好ましくは70以上、又は80以上、より好ましくは90以上のアミノ酸配列における相同性を有するものであって、ミトコンドリアの形態を制御又は調節することができる活性を有しているタンパク質が包含される。また、本発明は、前記したA~C群に属するタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質からなるミトコンドリア膜組織形成剤、及びミトコンドリア膜の形態調節剤を提供するものである。さらに、本発明は、前記したA~C群に属する22種のタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質が欠損若しくは過剰発現した細胞、又はこれらのタンパク質が添加された細胞であって、ミトコンドリアの形態に異常が生じている細胞に、試験物質を添加して、当該試験物質によるミトコンドリアの形態の変化を測定することからなる、ミトコンドリアの形態を正常化させるために活性な物質をスクリーニングする方法を提供するものである。ミトコンドリアは、生体のエネルギー生産に関与しているだけではなく、活性酸素の供給や、アポトーシスにも強い関連性を有しており、拡張型心筋症、骨髄腫、胃癌、糖尿病などの各種の疾患だけでなく、栄養障害や加齢などにより形態変化を起こすことが知られている。このようなミトコンドリアの形態の変化に、本発明の22種のタンパク質は強い関連性を有しており、これらのタンパク質によりミトコンドリアの形態を制御し、調節することも可能となる。したがって、本発明のミトコンドリア膜組織形成剤、及びミトコンドリア膜の形態調節剤は、ミトコンドリアの形態異常に起因する各種の疾患や、栄養障害や加齢などによるミトコンドリアの形態の異常を修復するための有効成分として、ミトコンドリアの形態異常に起因する各種の疾患を治療予防するための医薬組成物の成分として有用なだけでなく、栄養障害や加齢などによる体力の減退を予防回復するための有効成分として有用である。本発明の医薬組成物は、前記した本発明のA~C群に属するタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質、及び製薬上許容される担体を含有してなるものである。本発明の医薬組成物における有効成分としてのタンパク質は、タンパク質自体であってもよいが、必要により当該タンパク質に対する抗体、当該タンパク質をコードする遺伝子、頭蓋タンパク質の発現を抑制するためのアンチセンスなどであってもよい。本発明の医薬組成物における製薬上許容される担体としては、賦形剤、希釈剤、増量剤、崩壊剤、安定剤、保存剤、緩衝剤、乳化剤、芳香剤、着色剤、甘味剤、粘稠剤、矯味剤、溶解補助剤あるいはその他の添加剤等が挙げられる。本発明の医薬組成物は、必要により、前記した製薬上許容される担体の一種以上を用いることにより、錠剤、散剤、顆粒剤、注射剤、液剤、カプセル剤、トローチ剤等の形態に製剤化することができる。本発明の医薬組成物は、経口又は非経口、好ましくは非経口投与される。非経口投与のための剤型としては、注射剤や粘膜投与剤などが挙げられる。本発明の医薬組成物の投与量は、患者の年齢、性別、体重及び症状、治療効果、投与方法、処理時間、あるいは該医薬組成物に含有される有効成分前記したタンパクや、その抗体などの種類などにより異なるが、通常成人一人当たり、有効成分の量として一回につき1μgから100mgの範囲で投与される。本発明のスクリーニング方法としては、次の1から4、1前記したA~C群に属する22種のタンパク質の群から選ばれる1種又は2種以上のタンパク質が欠損若しくは過剰発現した細胞、又はこれらのタンパク質が添加された細胞を培養し、2当該培養された細胞におけるミトコンドリアの形態に異常を生じさせ、3ミトコンドリアの形態に異常が生じている細胞に、試験物質を添加して、4当該試験物質による、当該細胞におけるミトコンドリアの形態の変化を観察測定する、ことからなるものである。この方法における細胞としては、ヒトの細胞、サルの細胞、マウスの細胞、ラットの細胞などの動物細胞、大腸菌、酵母などの微生物細胞などを使用することができる。また、これらの細胞に目的タンパク質を過剰発現させる方法としては、1又は2以上のコピー数を有する遺伝子を用いて形質転換する方法が挙げられる。形質転換方法としては当業者によく知られている通常の手法を採用することができる。また、抗体を用いて目的のタンパク質の機能を障害させたり、遺伝子を欠損させて目的のタンパク質の発現を抑制することもできる。欠損させる方法としては、突然変異法やターゲッティング法などを採用することができる。さらに、細胞種によっては、培養系に目的のタンパク質を添加することにより、目的のタンパク質の過剰発現系と同種の状況を形成してもよい。ミトコンドリアの形態の変化を観察測定する方法としては、顕微鏡により観察する方法、目的のタンパク質の抗体による免疫染色法、タグタンパク質による方法、GFPなどの蛍光法などの各種の方法を採用することができる。本発明のミトコンドリアの形態を正常化させるために活性な物質をスクリーニングする方法により、活性を有すると判定された物質は、ミトコンドリアの各種の機能障害に対する有効成分として有用な物質である。これらの有効性が確認された物質は、医薬の有効成分として、また化粧品や機能性食品における成分として有用である。本発明の前記した各タンパク質に対する抗体を製造することもできる。したがって、本発明は、前記した本発明の22種のタンパク質に対する抗体、好ましくは特異的抗体を提供するものである。本発明のこれらの抗体は、公知の一般的な製造方法によって製造することができる。例えば、本発明のタンパク質又はその一部のアミノ酸配列からなるタンパク質を免疫原抗原として、必要に応じてフロイントアジュバントFreundsAdjuvantとともに、哺乳動物、好ましくは、マウス、ラット、ハムスター、モルモット、ウサギ、ニワトリ、ネコ、イヌ、ブタ、ヤギ、ウマあるいはウシ、より好ましくはマウス、ラット、ハムスター、モルモットまたはウサギに免疫することにより製造できる。ポリクローナル抗体は、当該免疫感作動物から得た血清から取得することができる。またモノクローナル抗体は、当該免疫感作動物から得た抗体産生細胞脾臓、リンパ節、骨髄あるいは扁桃等、好ましくは脾臓のB細胞と自己抗体産生能のない骨髄腫系細胞ミエローマ細胞からハイブリドーマを調製し、該ハイブリドーマをクローン化し、哺乳動物の免疫に用いた抗原に対して特異的親和性を示すモノクローナル抗体を産生するクローンを免疫学的測定法ELISAなどにより選択することによって製造することができる。本発明は、ミトコンドリアの機能や形態を制御又は調節するタンパク質を網羅的に同定する手法を提供するものであり、本発明の方法によりミトコンドリアの形態を制御又は調節する機能を有するタンパク質を初めて単離し特定することが可能となった。したがって、本発明は、ミトコンドリアの形態を制御又は調節する機能を有する新規なタンパク質を提供するものであり、本発明によりミトコンドリアの形態を制御又は調製するためのミトコンドリア膜組織形成剤及びミトコンドリア膜の形態調節剤が提供される。本発明のミトコンドリア膜組織形成剤及びミトコンドリア膜の形態調節剤は、ミトコンドリアの形態を正常化させることにより、ミトコンドリアの機能を正常化させ、ミトコンドリアの異常に起因する各種の疾患の治療や予防を可能とするだけでなく、栄養障害や加齢に伴うミトコンドリアの機能の減退を回復し、また当該機能を維持することを可能とするものである。以下、実施例により本発明をより具体的に説明するが、本発明はこれら実施例により何ら限定されるものではない。ミトコンドリア膜画分の単離と検定DMEMに10FBSを添加した培養液を用いて培養した5x108から1x109個のHeLa細胞をトリプシン処理した後に回収し、PCVpackedcellvolumeを測定した。細胞塊を10xPCV量の低張液で懸濁したのち、ポッター型ホモゲナイザーでホモゲナイズした後、ショ糖液にて等張とした。これを高速冷却遠心機にて600gで、10分間、4°Cにて遠心分離し、上清を細胞質画分とした。得られた細胞質画分を、さらに高速冷却遠心機にて10000gで、10分間、4°Cにて遠心分離し、沈殿をミトコンドリア粗画分とした。この沈殿を、等張ショ糖液で懸濁後、密度勾配遠心法に用いた。密度勾配遠心は、OptiPrepTMInvitrogen社製を用いて、その35及び13、並びに6PercolDifco社製の段階的傾斜濃度stepgradientを用いて、20000rpmで、16時間、4°Cの遠心分離を施行した後、ミトコンドリアのバンドを得た。これを等張ショ糖液で洗浄し、純ミトコンドリア画分とした。得られた純ミトコンドリア画分を超音波で破砕した後、冷却ミクロ遠心機にて15000rpmで、10分遠心分離して非破砕ミトコンドリアを沈殿として取り除いた後、上清を卓上超遠心機にて100000rpmで、20分、4°Cにて遠心分離し、沈殿を粗なミトコンドリア膜画分Aとし、その上清をマトリックス画分Bとした。粗な膜画分をアルカリ液にて処理したのち、この条件で超遠心分離を行い、沈殿をミトコンドリア膜に強固に結合するタンパク質群Cとし、その上清をミトコンドリア膜に弱く結合するタンパク質群Dとした。これらの各ミトコンドリア画分の分画の可否を検討するために、それぞれの精製段階で二次元電気泳動にて検討した。二次元電気泳動は以下の方法で実施した。まず各々の画分約200mgのタンパク質をTCA沈殿法で精製し、7M尿素及び2Mチオ尿素を含むサンプル用緩衝液で可溶化した。これをpH3-10のレンジの非線形の等電点電気用ゲルImmobilineTMDryStrippH310NLAmershamBiosciencesを用いて一次元電気泳動法を施行後、ヨードアセトアミドにてアルキル化処理して、二次元目の電気泳動に供した。二次元目の電気泳動は10または12のSDS-PAGEを施行し、銀染色またはCBB染色にてタンパク質のスポットを検出した。図1は粗なミトコンドリア膜画分Aを用いて、また図2はマトリックス画分Bを用いて、前述の二次元電気泳動法を用いて展開した図である。二次元目には10SDS-PAGEを施行し、銀染色にてタンパク質のスポットを検出した。その結果、図1と図2の二つのサンプルを比較すると、マトリックス画分には可溶性のタンパク質例えばHSP60:図1及び図2中の矢印参照が多くみられ、超音波破細と超遠心法による分離はよく行なわれていることがわかった。図3は、同様の方法でミトコンドリア膜に強固に結合するタンパク質群Cについて検討した結果であり、図4は同様にミトコンドリア膜に弱く結合するタンパク質群Dについて検討した結果である。なお、ゲルの染色はCBB染色法を用いた。その結果、膜タンパク質例えばATP合成酵素dサブユニット:図3及び図4中の矢印参照は膜に強固に結合するタンパク質群Cに多く見られることなどから、アルカリ洗浄法による精製はよく行なわれたことがわかった。ミトコンドリア膜に強固に結合するタンパク質群の2次元展開とタンパク質の網羅的同定前記した実施例1で得られたミトコンドリア膜に強固に結合するタンパク質群Cを網羅的に解析するために、この画分を改めて12SDS-PAGEを用いて二次元電気泳動法を行い、CBB染色の染色性を高めてタンパク質を検出したところ、合計247スポットを検出した図3参照。これらのスポットをすべて切り出し、トリプシンにてゲル中での消化ingeldigestionを行った後、ペプチドを精製し、これをLC-MS/MSナノLCとしてParadigmMS-4と、MS/MSとしてFiniganLTQとを組み合わせて用いた。にて分析し、ペプチド配列タギングPeptidesequencetagging法を用いてデータベース検索を行ない、各スポットのタンパク質をすべて同定した。247個のスポットを解析し、重複を排除して171種類のタンパク質を同定した。その結果を分類したものを表1に示した。以上の結果から、同定されたタンパク質がミトコンドリアタンパク質であり、実施例1に記載したミトコンドリアの精製標品の純度が高いことが示された。表1で同定されたタンパク質の中で、新たにミトコンドリアの形態や機能の調節に関与する可能性のあるタンパク質に着目し、各々のタンパク質の生物学的情報の程度により以下のA~Cの3群に分類した。A.機能が明らかにされていないタンパク質群。B.機能の一部に関する知見はあるが、ミトコンドリアでの機能が明らかでないタンパク質群。C.ミトコンドリアへの局在が明らかであり、機能の一部に関する知見はあるが、ミトコンドリアの形態への影響に関する知見がないタンパク質群。これらのタンパク質の中のA群に属する15種A-1~A-15、B群に属する2種B-1~B-2、及びC群に属する5種C-1~C-5の合計22種のタンパク質について、同定した結果と一致するアミノ酸配列を有するものをデーターベースにより検索した結果を以下に示す。これらのタンパク質群の各タンパク質の検索結果に基づくアミノ酸配列と、その合致した部分アミノ酸配列以下のアミノ酸配列中で下線が付されている部分。を以下に示す。以下の表示では各アミノ酸はアミノ酸の1文字表記で示されている。1タンパク質A-1配列番号1に記載のタンパク質:検索結果:NP_060336hypotheticalproteinLOC54968AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:10.00検索されたアミノ酸配列とその一致部分mlflalgspwavelplcgrrtalcaaaalr1gprasvsrassssgpsgpvagwstgpsgaa31rllrrpgraqipvywegyvrflntpsdkse61dgrliytgnmaravfgvkcfsystsliglt91flpyiftqnnaisesvplpiqiifygimgs121ftvitpvllhfitkgyvirlyheattdtyk151aitynamlaetstvfhqndvkipdakhvft181tfyaktksllvnpvlfpnredyihlmgydk211eefilymeetseekrhkddk241260下線部分は、配列合致部分を示す。以下同じ。2タンパク質A-2配列番号2に記載のタンパク質:検索結果:NP_077027hypotheticalproteinLOC79135AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:13.13検索されたアミノ酸配列とその一致部分mfkviqrsvgpaslslltfkvyaapkkdsp1pknsvkvdelslysvpegqskyveearsql31eesisqlrhycepyttwcqetysqtkpkmq61slvqwgldsydylqnappgffprlgvigfa91gliglllargskikklvyppgfmglaasly121ypqqaivfaqvsgerlydwglrgyiviedl151wkenfqkpgnvknspgtk1811983タンパク質A-3配列番号3に記載のタンパク質:検索結果:NP_001001692FLJ45139proteinAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:4.41検索されたアミノ酸配列とその一致部分mkkrfynaktvsillvkqqnnwaissqlhh1qlmpnlesiwlrmekeslprslnfdhhgiy31mnwqtkfmlllktvsiprsqaiftqpglgs61gtpqgykqshsalgwaatlscwgkdgsrql91swvtagssfhksdlis1211364タンパク質A-4配列番号4に記載のタンパク質:検索結果:NP_775932hypotheticalproteinLOC285492AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:10.86検索されたアミノ酸配列とその一致部分mrlpgapalpdadflvhlhflvqtswficn1flvripwasalpdapallvilektfpehat31crgcwvsgylcwtapgncicsanvgflkie61ntyrqihhthmhrhththtdksithtctdt91htqsqrhrltsralrlfilnaitdtskfga121avffyvyclfadsvykffpflppfr1511755タンパク質A-5配列番号5に記載のタンパク質:検索結果:NP_078937hypotheticalproteinLOC79714AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:13.16検索されたアミノ酸配列とその一致部分mtrtlcspgpsqpgekrpeevalglhhrlp1algralghsiqqratstaktwwdryeefvg31lnevreaqgkvteaekvfmvarglvreare61dlevhqaklkevrdrldrvsredsqylela91tlehrmlqeekrlrtaylraedserekfsl121fsaavreshekertraertknwsligsvlg151aligvagstyvnrvrlqelkallleaqkgp181vslqeaireqassysrqqrdlhnlmvdlrg211lvhaagpgqdsgsqagspptrdrdvdvlsa241alkeqlshsrqvhscleglreqldglektc271sqmagvvqlvksaahpglvepadgampsfl301leqgsmilalsdteqrleaqvnrntiystl331vtcvtfvatlpvlymlfkas3613806タンパク質A-6配列番号6に記載のタンパク質:検索結果:AAQ89151HSAL5836AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:31.46検索されたアミノ酸配列とその一致部分mhsalatallllipllllrrffdgsalreg1gsrekpgpsrrrwaghspepwrsptlrsgp31gfpsyplgvpafvfispgpspsqwalpcl61897タンパク質A-7配列番号7に記載のタンパク質:検索結果:NP_115716chromosome6openreadingframe125AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:53.13検索されたアミノ酸配列とその一致部分maasryrrflklceewpvdetkrgrdlgay1lrqrvaqafregentqvaepeacdqmyesl31arlhsnyykhkyprprdtsfsglsleeykl61ilstdtleelkeidkgmwkklqekfapkgp91eedhka1211268タンパク質A-8配列番号8に記載のタンパク質:検索結果:BAC04486unnamedproteinproductAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:18.60検索されたアミノ酸配列とその一致部分mksklpppsgrlcshswrtgsgaapggsag1aaegffagtvqqaardktarqrpmargsse31pespaarrfsipgsvqghldavgksrsgdi61gsslrveagdkrtqasperqphcgahdaqg91ehheaqeig1211299タンパク質A-9配列番号9に記載のタンパク質:検索結果:NP_951032nuclearproteinE33isoformaAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:35.33検索されたアミノ酸配列とその一致部分matalalrslyrarpslrcppvelpwaprr1ghrlspaddelyqrtrisllqreaaqamyi31dsynsrgfmingnrvlgpcallphsvvqwn61vgshqditedsfslfwlleprieivvvgtg91drterlqsqvlqamrqrgiavevqdtpnac121atfnflchegrvtgaalipppggtsltslg151qaaq18118410タンパク質A-10配列番号10に記載のタンパク質:検索結果:NP_060282coiledcoilhelixcoiledcoilhelixdomaincontaining3CHCHD3AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:39.21検索されたアミノ酸配列とその一致部分mggttstrrvtfeadenenitvvkgirlse1nvidrmkesspsgsksqrysgaygasvsde31elkrrvaeelaleqakkesedqkrlkqake61ldreraaaneqltrailrericseeeraka91khlarqleekdrvlkkqdafykeqlarlee121rssefyrvtteqyqkaaeeveakfkryesh151pvcadlqakilqcyrenthqtlkcsalatq181ymhcvnhakqsmlekgg21122711タンパク質A-11配列番号11に記載のタンパク質:検索結果:NP_057026hypotheticalproteinLOC51001CGI12AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:41.25検索されたアミノ酸配列とその一致部分malsaqqiprwfnsvklrslinaaqltkrf1trpartllhgfsaqpqissdncflqwgfkt31yrtsslwnssqstssssqennsaqssllps61mneqsqktqnissfdselfleeldelppls91pmqpiseeeaiqiiadpplppasftlrdyv121dhsetlqklvllgvdlskiekhpeaanlll151rldfekdikqmllflkdvgiednqlgaflt181knhaifsedlenlktrvaylhsknfskadv211aqmvrkapfllnfsverldnrlgffqkele241lsvkktrdlvvrlprlltgslepvkenmkv271yrlelgfkhneiqhmitripkmltankmkl301tetfdfvhnvmsiphhiivkfpqvfntrlf331kvkerhlfltylgraqydpakpnyisldkl361vsipdeifceeiakasvqdfekflktl39141712タンパク質A-12配列番号12に記載のタンパク質:検索結果:Q9H078suppressorofpotassiumtransportdefect3SKD3AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:30.41検索されたアミノ酸配列とその一致部分MLGSLVLRRKALAPRLLLRLLRSPTLRGHG1GASGRNVTTGSLGEPQWLRVATGGRPGTSP31ALFSGRGAATGGRQGGRFDTKCLAAATWGR61LPGPEETLPGQDSWNGVPSRAGLGMCALAA91ALVVHCYSKSPSNKDAALLEAARANNMQEV121SRLLSEGADVNAKHRLGWTALMVAAINRNN151SVVQVLLAAGADPNLGDDFSSVYKTAKEQG181IHSLEDGGQDGASRHITNQWTSALEFRRWL211GLPAGVLITREDDFNNRLNNRASFKGCTAL241HYAVLADDYRTVKELLDGGANPLQRNEMGH271TPLDYAREGEVMKLLRTSEAKYQEKQRKRE301AEERRRFPLEQRLKEHIIGQESAIATVGAA331IRRKENGWYDEEHPLVFLFLGSSGIGKTEL361AKQTAKYMHKDAKKGFIRLDMSEFQERHEV391AKFIGSPPGYVGHEEGGQLTKKLKQCPNAV421VLFDEVDKAHPDVLTIMLQLFDEGRLTDGK451GKTIDCKDAIFIMTSNVASDEIAQHALQLR481QEALEMSRNRIAENLGDVQISDKITISKNF511KENVIRPILKAHFRRDEFLGRINEIVYFLP541FCHSELIQLVNKELNFWAKRAKQRHNITLL571WDREVADVLVDGYNVHYGARSIKHEVERRV601VNQLAAAYEQDLLPGGCTLRITVEDSDKQL631LKSPELPSPQAEKRLPKLRLEIIDKDSKTR661RLDIRAPLHPEKVCNTI69170713タンパク質A-13配列番号13に記載のタンパク質:検索結果:NP_060300ovariancarcinomaimmunoreactiveantigenOCIAAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:13.47検索されたアミノ酸配列とその一致部分mngradfrepnaevprpiphigpdyiptee1errvfaecndesfwfrsvplaatsmlitqg31liskgilsshpkygsipklilacimgyfag61klsyvktcqekfkklensplgealrsgqar91rssppghyyqkskydssvsgqssfvtspaa121dniemlphyepipfsssmnesaptgitdhi151vqgpdpnleespkrknityeelrnknresy181evsltqktdpsvrpmhervpkkevkvnkyg211dtwde24124514タンパク質A-14配列番号14に記載のタンパク質:検索結果:AAH01837glioblastomaamplifiedsequenceGBASAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:9.44検索されたアミノ酸配列とその一致部分maarvlrargaawaggllqraapcsllprl1rtwtsssnrsredswlkslfvrkvdprkda31hsnllakketsnlyklqfhnvkpecleayn61kicqevlpkihedkhypctlvgtwntwyge91qdqavhlwryeggypaltevmnklrenkef121lefrkarsdmllsrknqlllefsfwnepvp151rsgpniyelrsyqlrpgtmiewgnywarai181rfrqdgneavggffsqigqlymvhhlwayr211dlqtredirnaawhkhgweelvyytvpliq241emesrimiplktsplq27128615タンパク質A-15配列番号15に記載のタンパク質:検索結果:NP_149061cateyesyndromechromosomeregioncandidate5isoform2precursorAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:3.87検索されたアミノ酸配列とその一致部分maawgcvaalgaarglcwraaraaaglqgr1parrcyavgpaqspptfgflldidgvlvrg31hrvipaalkafrrlvnsqgqlrvpvvfvtn61agnilqhskaqelsallgcevdadqvilsh91spmklfseyhekrmlvsgqgpvmenaqglg121frnvvtvdelrmafplldmvdlerrlkttp151lprndfpriegvlllgepvrwetslqlimd181vllsngspgaglatppyphlpvlasnmdll211wmaeakmprfghgtfllcletiyqkvtgke241lryeglmgkpsiltyqyaedlirrqaerrg271waapirklyavgdnpmsdvyganlfhqylq301kathdgapelgaggtrqqqpsasqscisil331vctgvynprnpqstepvlgggeppfhghrd361lcfspglmeashvvndvneavqlvfrkegw391ale42142316タンパク質B-1配列番号16に記載のタンパク質:検索結果:NP_006308brainabundantmembraneattachedsignalprotein1AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:76.21検索されたアミノ酸配列とその一致部分mggklskkkkgynvndekakekdkkaegaa1teeegtpkesepqaaaepaeakegkekpdq31daegkaeekegekdaaaakeeapkaepekt61egaaeakaeppkapeqeqaapgpaaggeap91kaaeaaaapaesaapaageepskeegepkk121teapaapaaqetksdgapasdskpgsseaa151pssketpaateapsstpkaqgpaasaeepk181pveapaansdqtvtvke21122717タンパク質B-2配列番号17に記載のタンパク質:検索結果:NP_002083GrichRNAsequencebindingfactor1AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:13.92検索されたアミノ酸配列とその一致部分magtrwvlgallrgcgcncsscrrtgaacl1pfysaasypalrasllpqslaaaaavptrs31ysqeskttyledlppppeyelapskleeev61ddvfliraqglpwsctmedvlnffsdcrir91ngengihfllnrdgkrrgdaliemeseqdv121qkalekhrmymgqryvevyeinnedvdalm151kslqvksspvvndgvvrlrglpyscnekdi181vdffaglnivditfvmdyrgrrktgeayvq211feepemanqallkhreeignryieifpsrr241nevrthvgsykgkkiasfptakyitepemv271feehevnediqpmtafesekeielpkevpe301klpeaadfgttsslhfvhmrglpfqanaqd331iinffaplkpvritmeysssgkatgeadvh361fethedavaamlkdrshvhhryielflnsc391pkgk42142418タンパク質C-1配列番号18に記載のタンパク質:検索結果:NP_002625prohibitinPHBAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:29.04検索されたアミノ酸配列とその一致部分maakvfesigkfglalavaggvvnsalynv1daghravifdrfrgvqdivvgegthflipw31vqkpiifdcrsrprnvpvitgskdlqnvni61tlrilfrpvasqlpriftsigedydervlp91sitteilksvvarfdagelitqrelvsrqv121sddlteraatfglilddvslthltfgkeft151eaveakqvaqqeaerarfvvekaeqqkkaa181iisaegdskaaelianslatagdglielrk211leaaediayqlsrsrnitylpagqsvllql241pq27127219タンパク質C-2配列番号19に記載のタンパク質:検索結果:NP_038470stomatinlikeprotein2SLP2AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:41.01検索されたアミノ酸配列とその一致部分mlaraargtgalllrgsllasgraprrass1glprntvvlfvpqqeawvvermgrfhrile31pglnilipvldriryvqslkeivinvpeqs61avtldnvtlqidgvlylrimdpykasygve91dpeyavtqlaqttmrselgklsldkvfrer121eslnasivdainqaadcwgirclryeikdi151hvpprvkesmqmqveaerrkratvlesegt181resainvaegkkqaqilaseaekaeqinqa211ageasavlakakakaeairilaaaltqhng241daaasltvaeqyvsafsklakdsntillps271npgdvtsmvaqamgvygaltkapvpgtpds301lssgssrdvqgtdasldeeldrvkms33135620タンパク質C-3配列番号20に記載のタンパク質:検索結果:NP_056195CGI51proteinAA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:9.38検索されたアミノ酸配列とその一致部分mgtvharsleplpssgpdfgglgeeaefve1vepeakqeilenkdvvvqhvhfdglgrtkd31diiiceigdvfkaknlievmrkshearekl61lrlgifrqvdvlidtcqgddalpngldvtf91evtelrrltgsyntmvgnnegsmvlglklp121nllgraekvtfqfsygtketsyglsffkpr151pgnfernfsvnlykvtgqfpwsslretdrg181msaeysfpiwktshtvkwegvwrelgclsr211tasfavrkesghslksslshamvidsrnss241ilprrgallkvnqelagytggdvsfikedf271elqlnkqlifdsvfsasfwggmlvpigdkp301ssiadrfylggptsvrgfsmhsigpqsegd331ylggeaywagglhlytplpfrpgqggfgel361frthfflnagnlcnlnygegpkahirklae391cirwsygagivlrlgniarlelnycvpmgv421qtgdricdgvqfgagirfl45146921タンパク質C-4配列番号21に記載のタンパク質:検索結果:NP_006109HS1bindingproteinHAX1AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:18.64検索されたアミノ酸配列とその一致部分mslfdlfrgffgfpgprshrdpffggmtrd1edddeeeeeeggswgrgnprfhspqhppee31fgfgfsfspgggirfhdnfgfddlvrdfns61ifsdmgawtlpshppelpgpesetpgerlr91egqtlrdsmlkypdshqprifggvlesdar121sespqpapdwgsqrpfhrfddvwpmdphpr151tredndldsqvsqeglgpvlqpqpksyfks181isvtkitkpdgiveerrtvvdsegrtettv211trheadssprgdpesprppalddafsildl241flgrwfrsr27127922タンパク質C-5配列番号22に記載のタンパク質:検索結果:NP_004484hydroxyacylCoenzymeAdehydrogenasetypeIIHADH2AA’によるアミノ酸配列の一致率proteincoveragebyAAs:46.36検索されたアミノ酸配列とその一致部分maaacrsvkglvavitggasglglataerl1vgqgasavlldlpnsggeaqakklgnncvf31apadvtsekdvqtalalakgkfgrvdvavn61cagiavasktynlkkgqthtledfqrvldv91nlmgtfnvirlvagemgqnepdqggqrgvi121intasvaafegqvgqaaysaskggivgmtl151piardlapigirvmtiapglfgtplltslp181ekvcnflasqvpfpsrlgdpaeyahlvqai211ienpflngevirldgairmqp241261これらのタンパク質の中のA群に属する15種A-1~A-15、B群に属する2種B-1~B-2、及びC群に属する5種C-1~C-5の合計22種のタンパク質についての検索結果に基づいたアミノ酸配列を配列表の配列番号1~22に示し、その塩基配列を配列番号23~44に示す。これらのタンパク質のドメイン構成を、それぞれのタンパク質についてSIBSwissInstituteofBioinformaticsのプロテオミクスサーバーであるExPASyExpertProteinAnalysisSystemにアクセスして、各種の予測ツールでドメイン構成を予測した。この結果を図5及び図6に示す。これらの結果から、同定された多くのタンパク質が予測上のミトコンドリア標的シグナルMTSや膜貫通ドメインなどを持つタンパク質であることが明らかとなった。ミトコンドリア膜タンパク質群のcDNAの単離と細胞への過剰発現によるミトコンドリアへの効果の検討実施例1及び2において単離され同定されたタンパク質群のそれぞれのcDNAをPCR法により単離し、当該タンパク質のカルボキシル末端にFLAGタグなどのタグタンパク質を融合させるような融合タンパク質をコードする遺伝子を構築し、これを動物細胞用発現ベクターに挿入したプラスミドを作製した。これらの遺伝子をHeLa細胞に導入し、発現させた。これらの発現細胞を免疫細胞染色法にて、タグ標識タンパク質とミトコンドリアのタンパク質としてチトクロームCcyt.Cに対する抗体を用いて、二重染色を行なった。これを共焦点レーザー顕微鏡で観察した。結果を図7に示す。この結果の拡大図を図8に示す。この結果、c6orf125およびE3-3aは、管状の形態をもつミトコンドリアの先端部に位置し、ミトコンドリアの融合や分裂に関与する可能性がある。また、LOC79135はミトコンドリアが車軸状の形態をとるように誘導する活性があることが示された。また、タンパク質としてLOC79714、OCIA、及びCHCHD3を同様に行った結果を図9に示す。この結果、OCIAおよびCHCHD3のタンパク質はミトコンドリアに局在すること、LOC79714およびCHCHD3は、ミトコンドリアを凝集させる活性が存在することが示された。タンパク質として、PHB、SLP2、及びHADH2、並びにCGI-51、及びHAX-1を用いて、実施例3と同様の免疫染色を行なった。なお、PHB、SLP2、及びHADH2については、ミトコンドリアのマーカーとしてcyt.Cに代えてOPA1の抗体を用いた。この結果を図10に示す。この結果、いずれのタンパク質も、ミトコンドリアの形態を凝集させる活性があることが示された。ミトコンドリアの膜電位に与える影響についてC群に属するタンパク質であるPHB及びSLP2のカルボキシル末端にFLAGタグを融合させた融合タンパク質をコードする遺伝子をHeLa細胞に強制発現させ、ミトコンドリア膜電位に依存したミトコンドリア染色マーカーRh123でミトコンドリアの膜電位を検出した。結果を図11に示す。その結果、SLP2の過剰発現細胞ではミトコンドリアの膜電位の低下が認められなかったものの、PHBの過剰発現細胞ではミトコンドリアの膜電位の低下が認められた図11の矢印。このことは、PHBタンパク質がミトコンドリアにおいて膜電位の調節に関わっている可能性を示している。"