以下のaまたはbの短鎖ペプチド。a配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から54番目までのアミノ酸残基、55番目から67番目までのアミノ酸残基、68番目から79番目までのアミノ酸残基、24番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から58番目までのアミノ酸残基、59番目から67番目までのアミノ酸残基または59番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドb前記aの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド以下のcまたはdの短鎖ペプチド。c配列表の配列番号4で表されるアミノ酸配列のうちの20番目から43番目までのアミノ酸残基、31番目から43番目までのアミノ酸残基、31番目から44番目までのアミノ酸残基または24番目から31番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドd前記cの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド以下のeまたはfの短鎖ペプチド。e配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基、98番目から109番目までのアミノ酸残基または115番目から126番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドf前記eの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド以下のgまたはhの短鎖ペプチド。g配列表の配列番号12で表されるアミノ酸配列のうちの70番目から79番目までのアミノ酸残基または80番目から90番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドh前記gの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド以下のiまたはjの短鎖ペプチド。i配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列のうちの234番目から247番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドj前記iの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチドしかしながら、非特許文献1の短鎖ペプチド配列表の配列番号15GlyProProProGlnGlyGlyArgProGlnの短鎖ペプチドがPacnes以外の細菌に対して増殖抑制活性を有するか否か明らかでなく、また仮に増殖抑制活性を有していたとしてもその活性が十分でない場合もある。本発明者らが検討したところ、特に、歯周病菌として有名なPorphyromonasgingivalisPgingivalisに対しては増殖抑制活性を有していないことが分かった。抗生物質の場合もそうであるが、細菌の種や菌株ごとに効果の有無や多少が必ず生じる。1つの短鎖ペプチドが幅広い抗菌スペクトルを示すことはない。そのため、抗菌成分や殺菌成分として幅広い抗菌作用を得るためには、細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチドをなるべく多く得る必要がある。本発明は前記状況に鑑みてなされたものであり、細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチドを提供することを課題とする。前記課題を解決した本発明は以下のようなものである。1以下のaまたはbの短鎖ペプチド。a列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から54番目までのアミノ酸残基、55番目から67番目までのアミノ酸残基、68番目から79番目までのアミノ酸残基、24番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から58番目までのアミノ酸残基、59番目から67番目までのアミノ酸残基または59番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドb前記aの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド2以下のcまたはdの短鎖ペプチド。c配列表の配列番号4で表されるアミノ酸配列のうちの20番目から43番目までのアミノ酸残基、31番目から43番目までのアミノ酸残基、31番目から44番目までのアミノ酸残基または24番目から31番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドd前記cの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド3以下のeまたはfの短鎖ペプチド。e配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基、98番目から109番目までのアミノ酸残基または115番目から126番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドf前記eの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド4以下のgまたはhの短鎖ペプチド。g配列表の配列番号12で表されるアミノ酸配列のうちの70番目から79番目までのアミノ酸残基または80番目から90番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドh前記gの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド5以下のiまたはjの短鎖ペプチド。i配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列のうちの234番目から247番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドj前記iの中から選択されるいずれか一つの短鎖ペプチドにおいて、1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド本発明によれば、細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチドを提供することができる。本発明では、ペプチド合成により特定のアミノ酸配列を有する短鎖ペプチドを得るためにペプチド合成装置を用い、短鎖ペプチドの奏する効果を評価するために各種の微生物やヒトの培養細胞を用いるものであるが、短鎖ペプチドの合成、各種微生物およびヒトの培養細胞の取り扱いや種々の必要な操作について、発明を実施するための形態および実施例に特に説明がない場合には、JSambrookEFFritschTManiatisMolecularcloningalaboratorymanualColdSpringHarborPressColdSpringHarborNewYorkFMAusubelRBrentREKingstonDDMooreJGSeidmanJASmithKStruhlCurrentProtocolsinMolecularBiologyJohnWileySonsLtdなどの標準的なプロトコール集に記載の方法、あるいはそれを修飾したり、改変した方法を用いることができる。また、市販の試薬キットや測定装置を用いる場合には、特に説明が無い場合、それらに添付のプロトコールを用いることができる。また、当業者であれば本明細書の記載および前記した標準的なプロトコール集などの記載から容易に本発明を再現することができる。以下、本発明について、幾つかの実施形態を示して詳細に説明する。[第1実施形態]第1実施形態に係る短鎖ペプチドは、配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基GlyProTyrProProGlyProLeuAlaProProGlnProPhe、42番目から54番目までのアミノ酸残基GlyProGlyPheValProProProProProProProTyr、55番目から67番目までのアミノ酸残基GlyProGlyArgIleProProProProProAlaProTyr、68番目から79番目までのアミノ酸残基GlyProGlyIlePheProProProProProGlnPro、24番目から41番目までのアミノ酸残基ArgGlyProArgGlyProTyrProProGlyProLeuAlaProProGlnProPhe、42番目から58番目までのアミノ酸残基GlyProGlyPheValProProProProProProProTyrGlyProGlyArg、59番目から67番目までのアミノ酸残基IleProProProProProAlaProTyrまたは59番目から79番目までのアミノ酸残基IleProProProProProAlaProTyrGlyProGlyIlePheProProProProProGlnProからなる。配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列からなるポリペプチドは、ヒト唾液高プロリンタンパク質P-Bとして知られている。具体的には、IsemuraSSaitohEandSanadaKIsolationandaminoacidsequenceofprolinerichpeptidesofhumanwholesalivaJBiochem86p7986や、IsemuraSandSaitohEMolecularcloningandsequenceanalysisofcDNAcodingfortheprecursorofthehumansalivaryprolinerichpeptidePB1JBiochem115p11011106や、IsemuraSNucleotidesequenceofgenePBIIencodingsalivaryprolinerichproteinPBJBiochem127p393398にて報告され、NCBINationalCenterforBiotechnologyInformationのGenBankにおいてアクセッション番号D29833で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号1は、そのcDNAcomplementaryDNA配列を表したものであり、配列番号2は、その翻訳産物を表したものである。第1実施形態において前記選択肢の中から選択される各短鎖ペプチドは、細菌に対して増殖抑制活性を有している。これは、KABrogdengAntimicrobialpeptidesPoreformersormetabolicinhibitorsinbacteriaNatureRevMicrobiol3p238249や、松橋勝巳:抗菌性ペプチドによる先天性免疫機構:蛋白質核酸酵素46巻14号や、p20602065、LOtvosJrTheshortprolinerichantibacterialpeptidefamilyCMLSCellMolLifeSci59p11381150などで示唆されているように、比較的短いアミノ酸配列からなることと、プロリンなどの疎水性のアミノ酸が複数連続して結合していることから、短鎖ペプチドが細菌の細胞質内に入り込み易かったり、細胞膜に孔を開けたりし易いことによるものと考えられる。つまり、これらの短鎖ペプチド中の親水性部分が、細菌の細胞膜の脂質二重層における外側の親水部と接触した後、短鎖ペプチド中において複数連続して結合した疎水性のアミノ酸例えば、連続して結合したプロリンが脂質二重層の疎水部に入り込み、さらにこれが反転するようにして細胞膜の内側の親水部に短鎖ペプチド中の親水性部分が表れ、そのまま細菌の細胞質内に侵入すると考えられる。細菌の細胞内に侵入した短鎖ペプチドは、菌体内の分子シャペロンや酵素と結合して菌体内の代謝系を撹乱し、その結果、細菌に対する増殖抑制活性を有すると考えられる。また、細菌の細胞膜と接触した短鎖ペプチドは、親水性部分を向き合わせるようにして複数集まり、細胞膜に樽孔状またはドーナツ状の孔を開けたり、多くの短鎖ペプチドが細胞膜に取り込まれると、親水性のアミノ酸が外側に配位されて界面活性作用を発揮し、細胞膜を破壊したりして、細胞内容物が外部に流出することにより、細菌に対する増殖抑制活性を有すると考えられる。細菌に対する増殖抑制活性は、例えば、33.4μMから1.2mMの範囲で増殖抑制活性を得ることができる。また、0.19mg/mL、0.38mg/mL、0.75mg/mL、1.5mg/mLなどでも得ることができる。前記した作用によって奏される増殖抑制活性は、グラム陰性菌、グラム陽性菌、真菌などに対して認められる。このようなグラム陰性菌としては、例えば、Fusobacterium属、Porphyromonas属、Aggregatibacter属、Escherichia属などが挙げられる。Fusobacterium属としては、例えば、Fusobacteriumnucleatum以下、Fnucleatumが挙げられ、その一例としてFnucleatumATCC25586が挙げられる。Porphyromonas属としては、例えば、Porphyromonasgingivalis以下、Pgingivalisが挙げられ、その一例として、PgingivalisJCM8525、PgingivalisATCC33277などが挙げられる。Aggregatibacter属としては、例えば、Aggregatibacteractinomycetemcomitans以下、Aactinomycetemcomitansが挙げられ、その一例として、Aactinomycetemcomitans310aが挙げられる。Escherichia属としては、例えば、Escherichiacoli以下、Ecoliが挙げられ、その一例として、EcoliK12が挙げられる。また、このようなグラム陽性菌としては、例えば、Propionibacterium属、Streptococcus属などが挙げられる。Propionibacterium属としては、例えば、Propionibacteriumacnes以下、Pacnesが挙げられ、その一例として、PacnesJCM6425、PacnesJCM6473などが挙げられる。Streptococcus属としては、例えば、Streptococcusmutans以下、Smutansが挙げられ、その一例として、SmutansJCM5705Tが挙げられる。さらに、このような真菌としては、Candida属が挙げられる。具体的にはCandidaalbicansCalbicansが挙げられ、より具体的にはCalbicansNBRC1385が挙げられる。なお、第1実施形態において前記選択肢の中から選択される短鎖ペプチドはこれら以外の細菌に対しても増殖抑制活性を有し得ることはいうまでもない。また、配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの68番目から79番目までのアミノ酸残基、42番目から58番目までのアミノ酸残基または59番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドについては、インターロイキン-6IL-6やインターロイキン-8IL-8などのサイトカインの産生を抑制する活性サイトカイン産生抑制活性を有する。サイトカインの産生を抑制すると、炎症の抑制を図ることができる。よって、配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの68番目から79番目までのアミノ酸残基、42番目から58番目までのアミノ酸残基または59番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、かかる活性を得ることを目的として、サイトカインの産生を抑制するために使用することができる。サイトカイン産生抑制活性は、前記したようにして細胞質内に入り込んだ短鎖ペプチドが、サイトカインの産生に至るまでのいずれかの段階で細胞内伝達系を阻害するために得られると考えられる。他方、配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基または42番目から54番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドについては、前記したサイトカインの産生を促進させる活性サイトカイン産生促進活性を有する。サイトカインの産生を促進させると、創傷の治癒や免疫応答の促進を図ることができる。よって、配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基または42番目から54番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、かかる活性を得ることを目的として、サイトカインの産生を促進させるために使用することができる。サイトカイン産生促進活性は、前記したようにして細胞質内に入り込んだ短鎖ペプチドが、サイトカインの産生に至るまでのいずれかの段階で細胞内伝達系を亢進するために得られると考えられる。サイトカイン産生抑制活性またはサイトカイン産生促進活性は、例えば、0.075mM、0.084mM、0.094mM、0.1mM、0.11mM、0.12mM0.13mM、0.16mM、0.17mMなどの濃度で得ることができる。配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から54番目までのアミノ酸残基、55番目から67番目までのアミノ酸残基、68番目から79番目までのアミノ酸残基、24番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から58番目までのアミノ酸残基、59番目から67番目までのアミノ酸残基または59番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドの細菌に対する増殖抑制活性は、例えば、ルシフェリンルシフェラーゼ反応による発光強度を測定することによって確認することができる。ルシフェリンルシフェラーゼ反応は、下記のような反応1によって発せられる光の強度を測定して細菌の増殖度を測定するものである。つまり、生きている細菌のATP量を光の強度に変換して測定するものである。サイトカイン産生抑制活性およびサイトカイン産生促進活性は、LPSLipopolysaccharideにて任意の培養細胞、好ましくはヒト培養細胞、より好ましくはヒト大動脈内皮細胞HAEC;HumanAorticEndothekiakCellsを刺激するとともに、配列表の配列番号2で表されるアミノ酸配列のうちの28番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から54番目までのアミノ酸残基、55番目から67番目までのアミノ酸残基、68番目から79番目までのアミノ酸残基、24番目から41番目までのアミノ酸残基、42番目から58番目までのアミノ酸残基、59番目から67番目までのアミノ酸残基または59番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドを添加し、産生された各種サイトカインを対象としたELISAEnzymeLinkedImmunoSorbentAssayを行うことで確認できる。なお、培養細胞の培養は、培養細胞に応じた適宜の手法により行うことができ、ELISAで用いる一次抗体、酵素標識二次抗体、基質、測定装置は市販のものを用いることができる。[第2実施形態]第2実施形態に係る短鎖ペプチドは、配列表の配列番号4で表されるアミノ酸配列のうちの20番目から43番目までのアミノ酸残基AspSerHisAlaLysArgHisHisGlyTyrLysArgLysPheHisGluLysHisHisSerHisArgGlyTyr、31番目から43番目までのアミノ酸残基ArgLysPheHisGluLysHisHisSerHisArgGlyTyr、31番目から44番目までのアミノ酸残基ArgLysPheHisGluLysHisHisSerHisArgGlyTyrArgまたは24番目から31番目までのアミノ酸残基LysArgHisHisGlyTyrLysArgからなる。配列表の配列番号4で表されるアミノ酸配列からなるポリペプチドは、ヒト唾液に含まれるヒスタチン3histatin3HTN3として知られている。具体的には、SabatiniLMandAzenEAHistatinsafamilyofsalivaryhistidinerichproteinsareencodedbyatleasttwolociBiochemBiophysResCommun160p495502や、vanderSpekJCOffnerGDTroxlerRFandOppenheimFGMolecularcloningofhumansubmandibularhistatinsArchOralBiol35p137143や、vanderSpekJCWyandtHESkareJCMilunskyAOppenheimFGandTroxlerRFLocalizationofthegenesforhistatinstohumanchromosome4q13andtissuedistributionofthemRNAsAmJHumGenet45p381387や、TroxlerRFOffnerGDXuTVanderspekJCandOppenheimFGStructuralrelationshipbetweenhumansalivaryhistatinsJDentRes69p26などで報告され、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_000200で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号3は、そのcDNA配列を表したものであり、配列番号4は、その翻訳産物を表したものである。第2実施形態において前記選択肢の中から選択される短鎖ペプチドも第1実施形態で説明した細菌のうちの少なくとも1つに対して増殖抑制活性を有する。これは、第1実施形態で説明したのと同様の理由によって得られると考えられる。細菌に対する増殖抑制活性は、例えば、33.4μMから1.2mMの範囲で増殖抑制活性を得ることができる。また、0.19mg/mL、0.38mg/mL、0.75mg/mL、1.5mg/mLなどでも得ることができる。これらの短鎖ペプチドの細菌に対する増殖抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、ルシフェリンルシフェラーゼ反応による発光強度を測定することによって確認することができる。また、細胞膜に孔が開いたり、細胞膜が破壊されたりしたか否かは、diSC3533Dipropylthiadicarbocyanineiodideを用いた蛍光強度の測定により確認することができる。diSC35は、蛍光染料である。従って、一旦、細菌にdiSC35を取り込ませ、測定対象となる物質を添加して蛍光強度が増加するか否かを測定することにより、細胞膜の破壊が起きたか否かを確認することができる。つまり、測定対象となる物質の添加によって細胞膜が破壊されると、菌体内に取り込まれたdiSC35がそこから菌体外に放出されるので、その蛍光強度を測定することで細胞膜に孔が開いたか否かの確認をすることができる。第2実施形態において前記選択肢の中から選択される各短鎖ペプチドは、ImataniTKatoTMinaguchiKandOkudaKHistatin5inhibitsinflammatorycytokineinductionfromhumangingivalfibroblastsbyPorphyromonasgingivalisOralMicrobiolImmunol15p378382によれば、さらに、サイトカイン産生抑制活性を有することが示唆される。[第3実施形態]第3実施形態に係る短鎖ペプチドは、配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基GlyProProProGlnGlyGlyArgProGln、98番目から109番目までのアミノ酸残基GlyGlyHisProProProProGlnGlyArgProGlnまたは115番目から126番目までのアミノ酸残基GlyGlyHisProArgProProArgGlyArgProGlnからなる。配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列からなるポリペプチドは、ヒト高プロリンタンパク質HaeIIIサブファミリー1PRH1として知られている。具体的には、MaedaNKimHSAzenEAandSmithiesODifferentialRNAsplicingandposttranslationalcleavagesinthehumansalivaryprolinerichproteingenesystemJBiolChem260p1112311130にて詳細に報告され、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_006250で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号5は、そのcDNA配列を表したものであり、配列番号6は、その翻訳産物を表したものである。なお、第3実施形態において前記選択肢の中から選択されるいずれの短鎖ペプチドも、ヒト高プロリンタンパク質HaeIIIサブファミリー2PRH2のトランスクリプトバリアント転写産物変異体1およびトランスクリプトバリアント2の翻訳産物における該当部分とアミノ酸配列が共通する。ここで、ヒト高プロリンタンパク質HaeIIIサブファミリー2PRH2のトランスクリプトバリアント1は、WongRSHofmannTandBennickAThecompleteprimarystructureofaprolinerichphosphoproteinfromhumansalivaJBiolChem254p48004808や、IsemuraSSaitohEandSanadaKTheaminoacidsequenceofasalivaryprolinerichpeptidePCanditsrelationtoasalivaryprolinerichphosphoproteinproteinCJBiochem87p10711077や、MaedaNKimHSAzenEAandSmithiesODifferentialRNAsplicingandposttranslationalcleavagesinthehumansalivaryprolinerichproteingenesystemJBiolChem260p1112311130などにて報告され、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_005042で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号7は、そのcDNA配列を表したものであり、配列番号8は、その翻訳産物を表したものである。また、ヒト高プロリンタンパク質HaeIIIサブファミリー2PRH2のトランスクリプトバリアント2も、WongRSHofmannTandBennickAThecompleteprimarystructureofaprolinerichphosphoproteinfromhumansalivaJBiolChem254p48004808や、IsemuraSSaitohEandSanadaKTheaminoacidsequenceofasalivaryprolinerichpeptidePCanditsrelationtoasalivaryprolinerichphosphoproteinproteinCJBiochem87p10711077や、MaedaNKimHSAzenEAandSmithiesODifferentialRNAsplicingandposttranslationalcleavagesinthehumansalivaryprolinerichproteingenesystemJBiolChem260p1112311130などにて報告され、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_001110213で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号9は、そのcDNA配列を表したものであり、配列番号10は、その翻訳産物を表したものである。配列表の配列番号8および配列番号10で表されるポリペプチドは、配列表の配列番号7および配列番号9で表されるそれぞれのcDNA配列をみて分かるように、異なる転写産物から翻訳されたものであるが、同一のアミノ酸配列からなるポリペプチドである。そして、配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基、98番目から109番目までのアミノ酸残基または115番目から126番目までのアミノ酸残基と、配列表の配列番号8および配列番号10で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基、98番目から109番目までのアミノ酸残基または115番目から126番目までのアミノ酸残基とは、前記したように同一のアミノ酸配列からなる。そのため、配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基、98番目から109番目までのアミノ酸残基または115番目から126番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、配列番号8または配列番号10で表されるポリペプチドの一部であるともいえる。配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基、98番目から109番目までのアミノ酸残基または115番目から126番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドも第1実施形態で説明した細菌のうちの少なくとも1つに対して増殖抑制活性を有する。これは、第1実施形態で説明したのと同様の理由によって得られると考えられる。細菌に対する増殖抑制活性は、例えば、33.4μMから1.2mMの範囲で増殖抑制活性を得ることができる。また、0.19mg/mL、0.38mg/mL、0.75mg/mL、1.5mg/mLなどでも得ることができる。これらの短鎖ペプチドの細菌に対する増殖抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、ルシフェリンルシフェラーゼ反応による発光強度を測定することによって確認することができる。第3実施形態で示される、配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基または98番目から109番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドについては、IL-6やIL-8などのサイトカインの産生を抑制する活性サイトカイン産生抑制活性を有する。サイトカインの産生を抑制すると、炎症の抑制を図ることができる。よって、配列表の配列番号6で表されるアミノ酸配列のうちの148番目から157番目までのアミノ酸残基または98番目から109番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、かかる活性を得ることを目的として、サイトカインの産生を抑制するために使用することができる。サイトカイン産生抑制活性は、例えば、0.075mM、0.084mM、0.094mM、0.1mM、0.11mM、0.12mM0.13mM、0.16mM、0.17mMなどの濃度で得ることができる。これらの短鎖ペプチドのサイトカイン産生抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、LPSで培養細胞を刺激するとともにこれらの短鎖ペプチドを添加し、産生された各種サイトカインを対象としたELISAを行うことで確認することができる。[第4実施形態]第4実施形態に係る短鎖ペプチドは、配列表の配列番号12で表されるアミノ酸配列のうちの70番目から79番目までのアミノ酸残基GlyProProProProProGlyLysProGlnまたは80番目から90番目までのアミノ酸残基GlyProProProGlnGlyGlyAsnLysProGlnからなる。配列表の配列番号12で表されるアミノ酸配列からなるポリペプチドは、ヒト高プロリンタンパク質BstNIサブファミリー2PRB2として知られている。具体的には、IsemuraSSaitohEandSanadaKFractionationandcharacterizationofbasicprolinerichpeptidesofhumanparotidsalivaandtheaminoacidsequenceofprolinerichpeptidePEJBiochem91p20672075や、SaitohEIsemuraSandSanadaKCompleteaminoacidsequenceofabasicpralinerichpeptideofPFfromhumanparotidsalivaJBiochem93p883888や、MaedaNKimHSAzenEAandSmithiesODifferentialRNAsplicingandposttranslationalcleavagesinthehumansalivaryprolinerichproteingenesystemJBiolChem260p1112311130などで報告され、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_006248で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号11は、そのcDNA配列を表したものであり、配列番号12は、その翻訳産物を表したものである。なお、同一のポリペプチド翻訳産物中において、70番目から79番目までのアミノ酸配列と全く同じアミノ酸配列が、131番目から140番目、193番目から202番目、255番目から264番目および317番目から326番目に存在する。また、同一のポリペプチド翻訳産物中において、80番目から90番目までのアミノ酸配列と全く同じアミノ酸配列が、141番目から151番目、203番目から213番目、265番目から275番目および327番目から337番目に存在する。第4実施形態において前記選択肢の中から選択される短鎖ペプチドも第1実施形態で説明した細菌のうちの少なくとも1つに対して増殖抑制活性を有する。これは、第1実施形態で説明したのと同様の理由によって得られると考えられる。細菌に対する増殖抑制活性は、例えば、33.4μMから1.2mMの範囲で増殖抑制活性を得ることができる。また、0.19mg/mL、0.38mg/mL、0.75mg/mL、1.5mg/mLなどでも得ることができる。これらの短鎖ペプチドの細菌に対する増殖抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、ルシフェリンルシフェラーゼ反応による発光強度を測定することによって確認することができる。また、配列表の配列番号12で表されるアミノ酸配列のうちの70番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドについては、IL-6やIL-8などのサイトカインの産生を抑制する活性サイトカイン産生抑制活性を有する。サイトカインの産生を抑制すると、炎症の抑制を図ることができる。よって、配列表の配列番号12で表されるアミノ酸配列のうちの70番目から79番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、かかる効果を得ることを目的として、サイトカインの産生を抑制するために使用することができる。サイトカイン産生抑制活性は、例えば、0.075mM、0.084mM、0.094mM、0.1mM、0.11mM、0.12mM0.13mM、0.16mM、0.17mMなどの濃度で得ることができる。この短鎖ペプチドによるサイトカイン産生抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、LPSで培養細胞を刺激するとともにこれらの短鎖ペプチドを添加し、産生された各種サイトカインを対象としたELISAを行うことで確認することができる。[第5実施形態]第5実施形態に係る短鎖ペプチドは、配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列のうちの234番目から247番目までのアミノ酸残基GlyArgProProArgProAlaGlnGlyGlnGlnProProGlnからなる。配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列からなるポリペプチドは、ヒト唾液高プロリンタンパク質前駆体PRB4として知られている。具体的には、SaitohEIsemuraSSanadaKCompleteaminoacidsequenceofabasicrolinerichpeptidePDfromhumanparotidsalivaJBiochem93p495502や、MaedaNKimHSAzenEAandSmithiesODifferentialRNAsplicingandposttranslationalcleavagesinthehumansalivaryprolinerichproteingenesystemJBiolChem260p1112311130にて報告され、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号K03207で登録されている。本明細書に記載した配列表の配列番号13は、そのcDNA配列を表したものであり、配列番号14は、その翻訳産物を表したものである。配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列のうちの234番目から247番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドも第1実施形態で説明した細菌のうちの少なくとも1つに対して増殖抑制活性を有する。これは、第1実施形態で説明したのと同様の理由によって得られると考えられる。細菌に対する増殖抑制活性は、例えば、33.4μMから1.2mMの範囲で増殖抑制活性を得ることができる。また、0.19mg/mL、0.38mg/mL、0.75mg/mL、1.5mg/mLなどでも得ることができる。この短鎖ペプチドの細菌に対する増殖抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、ルシフェリンルシフェラーゼ反応による発光強度を測定することによって確認することができる。また、配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列のうちの234番目から247番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、IL-6やIL-8などのサイトカインの産生を抑制する活性サイトカイン産生抑制活性を有する。サイトカインの産生を抑制すると、炎症の抑制を図ることができる。よって、配列表の配列番号14で表されるアミノ酸配列のうちの234番目から247番目までのアミノ酸残基からなる短鎖ペプチドは、かかる効果を得ることを目的として、サイトカインの産生を抑制するために使用することができる。サイトカイン産生抑制活性またはサイトカイン産生促進活性は、例えば、0.075mM、0.084mM、0.094mM、0.1mM、0.11mM、0.12mM0.13mM、0.16mM、0.17mMなどの濃度で得ることができる。この短鎖ペプチドによるサイトカイン産生抑制活性は、第1実施形態で説明したのと同様、LPSで培養細胞を刺激するとともにこれらの短鎖ペプチドを添加し、産生された各種サイトカインを対象としたELISAを行うことで確認することができる。以上の第1実施形態から第5実施形態で説明した各短鎖ペプチドには、それぞれの実施形態で説明した短鎖ペプチドのアミノ酸残基のうちの1若しくは数個のアミノ酸残基が欠失、置換または付加されたアミノ酸配列からなり、かつ細菌に対して増殖抑制活性を有する短鎖ペプチドと実質的に同一の増殖抑制活性を有する短鎖ペプチド、さらにはこれに加えてサイトカイン産生抑制活性またはサイトカイン産生促進活性を有する短鎖ペプチドも含まれる。以上に説明した第1実施形態から第5実施形態に係る短鎖ペプチドは、全て市販のペプチド合成装置にて製造することができる。そして、合成した短鎖ペプチドは、市販の高速液体クロマトグラフにて適宜の条件で精製することができる。本発明に係る短鎖ペプチドはいずれもアミノ酸残基の数が少ないので、容易かつ安価にこれを製造することができる。合成して精製された第1~5実施形態に係る短鎖ペプチドは、口腔ケア用品、衛生保健用品、食料品、飲料品、化粧品類などに、抗菌成分として添加することができる。次に、本発明の効果を確認した実施例について説明する。表1に示すNo.1~18で表される各アミノ酸配列からなる短鎖ペプチドをペプチド合成装置Thuramed社製Tetras106を用いて合成し、カラムAkzonobel社製KromasilC18を装着したHPLCSHIMADZU社製10Asystemにて下記精製条件で精製した。なお、No.1~8の短鎖ペプチドは、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号D29833で登録されているcDNA配列とその翻訳産物のアミノ酸配列に基づいて設計した。No.9~12の短鎖ペプチドは、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_000200で登録されているcDNA配列とその翻訳産物のアミノ酸配列に基づいて設計した。No.13~15の短鎖ペプチドは、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_006250、NM_005042またはNM_001110213で登録されているcDNA配列とその翻訳産物のアミノ酸配列に基づいて設計した。No.16、17の短鎖ペプチドは、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号NM_006248で登録されているcDNA配列とその翻訳産物のアミノ酸配列に基づいて設計した。No.18の短鎖ペプチドは、NCBIのGenBankにおいてアクセッション番号K03207で登録されているcDNA配列とその翻訳産物のアミノ酸配列に基づいて設計した。なお、表1中の短鎖ペプチドのアミノ酸配列については、アミノ酸を三文字記号で表している。《精製条件》溶媒A:0.1質量トリフルオロ酢酸を含むアセトニトリル溶媒B:0.1質量トリフルオロ酢酸を含む水流速:1.0mL/min波長:220nmインジェクション容量:20μLグラジエント条件:0.01min溶媒A10、溶媒B90→25.0min溶媒A35、溶媒B65→25.1min溶媒A100、溶媒B0→30minSTOP1No.1~8、13~18の短鎖ペプチドの抗菌性まず、表1に示すNo.1~18の短鎖ペプチドのうち、No.1~8、13~18のアミノ酸配列からなる短鎖ペプチドについて、EcoliK12、PacnesJCM6425、PacnesJCM6473、SmutansJCM5705T、CalbicansNBRC1385、PgingivalisJCM8525に対する抗菌スペクトルを作成した。抗菌スペクトルは次のようにして作成した。No.1~8、13~18の短鎖ペプチドは、濃度が1.2mMとなるように各菌体の培養培地に加えて培養した。ここで、EcoliK12は、LB培地1L中、ポリペプトン10.0g、酵母エキス5.0g、塩化ナトリウム10.0g、pH7.5を用いて好気条件下、37°Cで4~6時間静置培養した。PacnesJCM6425およびPacnesJCM6473は、GAM培地1L中、ペプトン10.0g、ダイズペプトン3.0g、プロテオーゼペプトン10.0g、消化血清末13.5g、酵母エキス5.0g、肉エキス2.2g、肝臓エキス1.2g、ブドウ糖3.0g、リン酸二水素カリウム2.5g、塩化ナトリウム3.0g、溶性デンプン5.0g、L-システイン塩酸塩0.3g、チオグリコール酸ナトリウム0.3g、pH7.1を用いて好気条件下、37°Cで24時間静置培養した。SmutansJCM5705Tは、BHI培地1L中、仔ウシ脳浸出物12.5g、ウシ心筋浸出物5.0g、プロテオースペプトン10.0g、ブドウ糖2.0g、塩化ナトリウム5.0g、リン酸水素二ナトリウム2.5g、pH7.4を用いて好気条件下、37°Cで6~12時間静置培養した。CalbicansNBRC1385は、YM培地1L中、ポリペプトン10.0g、酵母エキス3.0g、モルトエキス3.0g、pH6.2を用いて好気条件下、25°Cで24~40時間静置培養した。PgingivalisJCM8525は、変法GAM培地1L中、ペプトン5.0g、ダイズペプトン3.0g、プロテオーゼペプトン5.0g、消化血清末10.0g、酵母エキス2.5g、肉エキス2.2g、肝臓エキス1.2g、ブドウ糖0.5g、溶性デンプン5.0g、L-トリプトファン0.2g、L-システイン塩酸塩0.3g、チオグリコール酸ナトリウム0.3g、L-アルギニン1.0g、ビタミンK15mg、ヘミン10mg、リン酸二水素カリウム2.5g、塩化ナトリウム3.0g、pH7.3を用いて嫌気条件下、37°Cで48~54時間静置培養した。なお、各菌体について、培養培地に短鎖ペプチドを添加しないで同様の条件で静置培養し、これをコントロールControlとした。前記条件で培養した後、各培養培地から100μL分取して96ウェルマイクロプレートの各ウェルに加えた。次いで、添付の説明書に従い、ルシフェールATP消去試薬セットKikkoman社製を用いて試料中に含まれる細胞外ATPアデノシン三リン酸を消去した。次いで、添付の説明書に従い、BacTiter‐GloTMPromega社製を用いて生菌数を測定した。なお、BacTiter‐GloTMは、生菌のATP量に基づいてルシフェリンルシフェラーゼ反応により生菌数を測定することのできるキットである。発光強度は、マイクロプレートリーダーARVOTMPerkinElmer社製を用いて測定した。図1~5に、No.1~8、13~18の各短鎖ペプチドを添加して培養した菌体について、コントロールのルシフェラーゼ活性を100とした場合の相対発光量RLU[]をグラフにして示した。なお、いずれの図においても縦軸はRLU[]を示す。図1に示すとおり、CalbicansNBRC1385については、No.1~8、13、15、18の短鎖ペプチドに増殖抑制活性が認められた。また、図2に示すとおり、PacnesJCM6425については、No.7の短鎖ペプチドに増殖抑制活性が認められた。図3に示すとおり、PacnesJCM6473については、No.1~7、13~18の短鎖ペプチドに増殖抑制活性が認められた。図4に示すとおり、SmutansJCM5705Tについては、No.1~8、13~18のすべての短鎖ペプチドに増殖抑制活性が認められた。図5に示すとおり、PgingivalisJCM8525については、No.5、15の短鎖ペプチドに増殖抑制活性が認められた。2No.1~4の短鎖ペプチドの抗菌性ここでは、FnucleatumATCC25586と、PgingivalisATCC33277と、Aactinomycetemcomitans310aを用いてNo.1~4の短鎖ペプチドの抗菌性について調べた。No.1~4の短鎖ペプチドの濃度が1.5mg/mLとなるように各菌体の培養培地を調製した。そして、これを用いて1/2倍希釈0.75mg/mL、1/4倍希釈0.38mg/mLおよび1/8倍希釈0.19mg/mLした培養培地を調製するとともに、短鎖ペプチドを添加しない0mg/mL便宜上、0倍希釈という。の培養培地も調製した。さらに、溶媒の影響を確認するため、短鎖ペプチドの入っていない溶媒を前記希釈倍率に応じて添加したコントロールControlに係る培養培地も調製した。調製した各培養培地を用いて各菌体を培養した。なお、FnucleatumATCC25586は、ToddHewitt培地1L中、牛心臓抽出物500g、ペプトン20g、ブドウ糖2g、塩化ナトリウム2gを用いて嫌気条件下、37°Cで2晩41時間または3晩65時間培養した。PgingivalisATCC33277は、ヘミンおよびビタミンK3を添加したTrypticasesoybroth培地1L中、カゼイン17g、酵素分解大豆エキス3g、ブドウ糖2.5g、塩化ナトリウム5g、ビタミンK15mg、ヘミン10mg、pH7.4を用いて嫌気条件下、37°Cで1晩17時間培養した。Aactinomycetemcomitans310aは、酵母エキス添加ToddHewitt培地1L中、牛心臓抽出物500g、ペプトン20g、ブドウ糖2g、塩化ナトリウム2g、酵母エキス10gを用いて嫌気条件下、37°Cで1晩17時間培養した。前記条件で培養した後、マイクロプレートリーダーモレキュラーデバイス社製SpectraMaxM5を用いて各培養培地の濁度OD650を測定した。図6~9に、No.1~4の各短鎖ペプチドの希釈倍率と濁度OD650を示す。なお。いずれの図も横軸は短鎖ペプチドの希釈倍率を示し、縦軸は濁度を示す。図6は、FnucleatumATCC25586を2晩培養した場合についての増殖抑制活性を示している。図6に示すとおり、No.1~4のいずれの短鎖ペプチドについても、短鎖ペプチドの添加濃度が高くなるにつれて細菌の増殖が抑制され、濁度が低下した。つまり、増殖抑制活性が認められた。特に、No.4の短鎖ペプチドについては、低い添加濃度から高い増殖抑制活性が認められた。図7は、FnucleatumATCC25586を2晩培養した場合についての増殖抑制活性を示している。図7に示すとおり、No.4の短鎖ペプチドについては、0.38~0.75mg/mLの間で濁度が大きく低下した。つまり、高い増殖抑制活性が認められた。No.1~3の短鎖ペプチドも1.5mg/mLの濃度で添加することにより、No.4の短鎖ペプチドと同程度の増殖抑制活性を得ることができた。図8は、PgingivalisATCC33277を1晩培養した場合についての増殖抑制活性を示している。図8に示すとおり、No.1~4のいずれの短鎖ペプチドも添加濃度が高くなるにつれて、濁度が同様に低下した。つまり、いずれの短鎖ペプチドにおいても増殖抑制活性が認められた。図9は、Aactinomycetemcomitans310aを1晩培養した場合についての増殖抑制活性を示している。図9に示すとおり、No.1~4のいずれの短鎖ペプチドも添加濃度が高くなるにつれて、濁度が同様に低下した。つまり、いずれの短鎖ペプチドにおいても増殖抑制活性が認められた。3サイトカイン産生抑制活性次に、表1に示すNo.1~18の短鎖ペプチドのうち、No.1~8、13、14、16、18のアミノ酸配列からなる短鎖ペプチドについて、サイトカイン産生抑制活性の有無について確認した。サイトカイン産生抑制活性の有無は次のようにして確認した。48ウェルプレートTissueCultureTreatedPolystyreneIWAKI社製の各ウェルに分注したHuMedia-EG2KURABO社製にて、KURABO社製ヒト大動脈内皮細胞凍結HAECHumanAorticEndothelialCells;細胞ストレイン番号496286または5C1143を培養した。培養は、当初5×103Cells/cm2となるように細胞をまき、37°C、5CO2の条件下、1週間程度培養した。そして、コンフルエントな状態であることを確認した後、AactinomycetemcomitansY4株から精製したLPSLipopolysaccharideを10ng/mLから10μg/mL用いて前記培養細胞を刺激するとともに、No.1~8、13、14、16、18の短鎖ペプチドをそれぞれ表2に示す終濃度となるよう添加して、ELISAによりサイトカインであるインターロイキン-6IL-6の濃度[pg/mL]を測定した。なお、ELISAは、Endogen登録商標HumanIL-6ELISAkitThermoScientific社製を用いて行った。ELISAによる一連の操作を終えた後、マルチモードマイクロプレートリーダーSpectraMaxM5モレキュラーデバイス社製を用いて450nmの吸光度OD450を測定した。図10に、No.1~8、13、14、16、18の各短鎖ペプチドのサイトカイン産生抑制活性の有無を示す。なお、図10は、短鎖ペプチドの効果について、LPSのみを添加したHAECのIL-6濃度を100とした場合における相対値[]で示している。なお、図10において縦軸はIL-6濃度の相対値[]を示す。図10に示すように、No.4、6~8、14、16、18の短鎖ペプチドにサイトカイン産生抑制活性が認められた。他方、No.1~3、5の短鎖ペプチドにサイトカイン産生促進活性が認められた。4No.9~12の短鎖ペプチドの抗菌性表1に示すNo.1~19のうち、No.9~12の短鎖ペプチドについて、CalbicansNBRC1385とPgingivalisJCM8525に対する抗菌性を調べた。まず、CalbicansNBRC1385に対する抗菌性について説明する。YM培地にてCalbicansNBRC1385をプレ培養し、OD650が1.0になったら80μL分取し、No.9~12の短鎖ペプチドを200μMとなるように添加したYM培地10mLに植菌して好気条件下、25°Cで36時間静置培養した。そして、前記1と同様の条件でルシフェリンルシフェラーゼ活性を測定し、短鎖ペプチドを添加しないコントロールControlの発光量を100とした場合における相対発光量RLU[]を求めた。その結果を図11に示す。なお、図11において縦軸はRLU[]を示す。図11に示すとおり、No.9~12の短鎖ペプチドは、いずれもCalbicansNBRC1385に対して増殖抑制活性を有していた。具体的には、RLUの比率で比較すると、コントロールと比較してNo.9の短鎖ペプチドは83.8、No.10の短鎖ペプチドは76.4、No.11の短鎖ペプチドは84.6、No.12の短鎖ペプチドは51.4減じることができた。次いで、PgingivalisJCM8525に対する抗菌性について説明する。変法GAM培地にてPgingivalisJCM8525をプレ培養し、OD650が1.0になったら80μL分取した。そして、No.9の短鎖ペプチドについては、濃度が0μM、12.5μM、25μM、50μM、100μM、200μMとなるように、No.10の短鎖ペプチドについては、濃度が0μM、50μM、100μM、200μM、400μM、800μMとなるように、No.11の短鎖ペプチドについては、濃度が0μM、2.5μM、5μM、10μM、20μM、40μMとなるように、No.12の短鎖ペプチドについては、濃度が0μM、50μM、100μM、200μM、400μM、800μMとなるように添加した変法GAM培地を調整し、それぞれの培地0.1mLに前記分取した80μLのプレ培養液を添加して、嫌気条件下、37°Cで48~54時間静置培養した。そして、前記1と同様の条件でルシフェリンルシフェラーゼ活性を測定し、それぞれの場合について、短鎖ペプチドを添加しない0μMの発光量を100とした場合における相対発光量RLU[]を求めた。その結果を図12~図15に示す。図12は、No.9の短鎖ペプチドのPgingivalisJCM8525に対する増殖抑制活性を示すグラフであり、図13は、No.10の短鎖ペプチドのPgingivalisJCM8525に対する増殖抑制活性を示すグラフであり、図14は、No.11の短鎖ペプチドのPgingivalisJCM8525に対する増殖抑制活性を示すグラフであり、図15は、No.12の短鎖ペプチドのPgingivalisJCM8525に対する増殖抑制活性を示すグラフである。なお、図12~図15において、横軸は濃度[μM]を示し、縦軸はRLU[]を示す。図12~図15に示すとおり、No.9、11、12の短鎖ペプチドは、添加濃度が高くなるに連れてRLUが低下した。つまり、PgingivalisJCM8525に対する増殖抑制活性があった。5No.9~12の短鎖ペプチドの細胞膜分極作用PgingivalisJCM8525を変法GAM培地で嫌気条件下、37°Cで48~54時間静置培養した。培養後、遠心分離を行い、デカンテーションで上清を除去し、沈殿物を4mMのリン酸緩衝液4mMNaH2PO4/Na2HPO4、30mMNaCl、pH7.01mLで懸濁した。次いで、diSC3533Dipropylthiadicarbocyanineiodideを添加し、400秒経過したところでNo.9~12の短鎖ペプチドをそれぞれ33.4μMとなるように添加し、60秒経過したときの蛍光強度任意単位auを測定した。また、比較のため、短鎖ペプチドに替えて、ペプチド系抗生物質であるGramicidinDMPBiomedicals社製101901を過剰量となる50μMで添加した。そして、60秒経過したときの蛍光強度を測定した。その結果を図16に示す。なお、図16において縦軸は蛍光強度を示す。単位は任意単位auである。図16に示すように、No.9~12の短鎖ペプチドの添加により、細胞膜分極作用が認められた。つまり、細胞膜を破壊することが認められた。具体的には、GramicidinDを100した場合に、No.9の短鎖ペプチドでは約49の蛍光強度であり、No.10の短鎖ペプチドでは約10の蛍光強度であり、No.11の短鎖ペプチドでは約26の蛍光強度であり、No.12の短鎖ペプチドでは約22の蛍光強度であった。同様の実験を、4mMのリン酸緩衝液に替えて、ヒト唾液のpH7.2とイオン強度を模倣したグッド緩衝液5mMHEPES、20mMGlucose、pH7.2にて行った。その結果を図17に示す。なお、図17において縦軸は蛍光強度を示す。単位は任意単位auである。図17に示すように、図16で示したものよりも若干効率は劣るものの、No.9~12の短鎖ペプチドは細胞膜分極作用が認められた。つまり、細胞膜を破壊することが認められた。具体的には、GramicidinDを100した場合に、No.9の短鎖ペプチドでは約25の蛍光強度であり、No.10の短鎖ペプチドでは約4の蛍光強度であり、No.11の短鎖ペプチドでは約12の蛍光強度であり、No.12の短鎖ペプチドでは約11の蛍光強度であった。