"HHV7のU95プロモーター。前記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む、請求項1に記載のプロモーター。前記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくともR2領域またはその機能的改変体を含む、請求項1に記載のプロモーター。前記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも16~-304の配列を含む、請求項1に記載のプロモーター。前記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも16~-379の配列を含む、請求項1に記載のプロモーター。前記プロモーターは、R2領域に存在するNF-κB結合モチーフを含む、請求項1に記載のプロモーター。前記プロモーターは、配列番号16に示す配列を含む、請求項1に記載のプロモーター。前記プロモーターは、a配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む、請求項1に記載のプロモーター。少なくとも10の連続するヌクレオチド長を有する、請求項1に記載のプロモーター。前記生物学的活性は、プロモーター活性である、請求項8に記載のプロモーター。請求項1に記載のプロモーターを含む、核酸構築物。前記プロモーターとは異なる由来の外来遺伝子をコードする配列を、前記プロモーターの配列に対して作動可能に連結されて、含む、請求項11に記載の核酸構築物。前記外来遺伝子は、RNAi分子、薬剤、欠損される劣性遺伝子、選択マーカーをコードする、請求項12に記載の核酸構築物。前記選択マーカーは、前記核酸構築物が導入される宿主の培地での選択を可能にする、請求項13に記載の核酸構築物。前記選択マーカーは、前記核酸構築物が導入される宿主での視覚での選択を可能にする、請求項13に記載の核酸構築物。前記選択マーカーは、ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼhprt、または緑色蛍光プロテインGFP、青色蛍光プロテインCFP、黄色蛍光プロテインYFPおよび赤色蛍光プロテインdsRedからなる群より選択される蛍光マーカーを含む、請求項13に記載の核酸構築物。前記選択マーカーは、前記核酸構築物が導入される宿主に対して実質的に毒性を示さない、請求項13に記載の核酸構築物。前記欠損される劣性遺伝子は、ADA遺伝子、PNP遺伝子、γc鎖遺伝子、TAP遺伝子、MHCII遺伝子、X連鎖WASP、CD40リガンド、PI3K類似遺伝子、DNAヘリカーゼからなる群より選択される、請求項13に記載の核酸構築物。前記薬剤は、サイトカイン、ケモカイン、増殖因子、タンパク質ホルモンおよびペプチドホルモンからなる群より選択される、請求項13に記載の核酸構築物。前記プロモーターは、前記外来遺伝子の血球系細胞、特にTリンパ球での特異的発現を誘導する、請求項12に記載の核酸構築物。請求項11に記載の核酸構築物を含む発現ベクター。請求項11に記載の核酸構築物を含む、細胞。前記細胞は、前記プロモーター配列とは異種である、請求項22に記載の細胞。請求項11に記載の核酸構築物を含む、組織。請求項11に記載の核酸構築物を含む、臓器。請求項11に記載の核酸構築物を含む、生物。請求項1に記載のプロモーターおよび抗原をコードする配列を含む、薬学的組成物。DNAワクチンである、請求項27に記載の薬学的組成物。リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物であって、請求項1に記載のプロモーターおよび該処置のための核酸配列を含む、薬学的組成物。前記処置のための核酸配列は、サイトカインをコードする核酸配列、ケモカインをコードする核酸配列、増殖因子をコードする核酸配列、タンパク質ホルモンをコードする核酸配列、ペプチドホルモンをコードする核酸配列、リボザイムおよびRNAiからなる群より選択される配列を含む、請求項29に記載の薬学的組成物。リンパ球特異的にタンパク質を発現させる方法であって、A請求項1に記載のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A請求項1に記載のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A請求項1に記載のプロモーター;およびB該プロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するための方法であって、A請求項1に記載のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A請求項1に記載のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A請求項1に記載のプロモーター;およびB該プロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。タンパク質を生産する方法であって、A請求項1に記載のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。タンパク質を生産するためのキットであって、A請求項1に記載のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。タンパク質を生産するためのキットであって、A請求項1に記載のプロモーター;およびB該プロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。請求項1に記載のプロモーターの、リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物の製造における使用。本発明は、リンパ球などの免疫担当細胞血球系細胞において、選択的に、強力に発現を誘導するプロモーターを提供することを課題とする。上記課題は、本発明において、HHV6のMIEプロモーター、HHV7MIEプロモーターおよびHHV7U95プロモーターが、予想外に、Tリンパ球などの免疫担当細胞血球系細胞において特異的な発現を誘導することを見出したことによって解決された。新テクノロジーとして着目されているDNAワクチン開発においては、強力な発現プロモーターが必要不可欠である。現在までの事例では、ヒトサイトメガロウイルスHCMVの前初期IEプロモーターがDNAワクチンに汎用されている。その根拠は、HCMVIEプロモーターが一般的に種々の細胞において強い活性を示すと考えられていることによる。しかし、リンパ球系細胞での発現効率が低いことや、メチル化による不活化等の現象が見られることも他方では報告されている。また、HHVIEプロモーターのDNAワクチンヘの利用については、種々の制約が実現性を抑制している問題点もある。HCMVは、感染可能な細胞が非常に限られており、繊維芽細胞や血管内被細胞等に感染することが知られている。一方、HHV-6は、ヒトの乳幼児期に感染して、突発性発疹を引き起こすことが明らかとなっており、ヒトのリンパ球系細胞、特にT細胞で良く増殖する事が知られている。本発明者らは本発明において、HCMVと同じヒトヘルペスウイルス属βウイルス亜科に属するHHV-6の主要前初期遺伝子MIEのプロモーターが強い活性を示すことを明らかにした。本発明者らは、このMIE遺伝子プロモーターのDNAワクチンにも利用可能なことを明らかにした。HHV-7もまた、CD4Tリンパ球向性ウイルスであり、そのプロモーターを利用して例えば、DNAワクチンを開発すれば、CD4Tリンパ球に関する疾患の予防または治療に応用可能である。本発明者らは、HHV7MIEプロモーターおよびHHV7U95プロモーターの有用性を本発明において明らかにし、従って、DNAワクチンにも利用可能なことを明らかにした。従って、本発明は、以下を提供する。1HHV6BのMIEプロモーター。2上記プロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む、項目1に記載のプロモーター。3上記プロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、少なくともR3領域またはその機能的改変体を含む、項目1に記載のプロモーター。4上記プロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、転写開始点より少なくとも-574~-427配列番号13の配列を含む、項目1に記載のプロモーター。5上記プロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、転写開始点より少なくとも-1051~-427配列番号14の配列を含む、項目1に記載のプロモーター。6上記プロモーターは、NF-κBおよびAP-1のモチーフを含む、項目1に記載のプロモーター。7上記プロモーターは、配列番号1に示す配列を含む、項目1に記載のプロモーター。8上記プロモーターは、a配列番号1に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号1に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む、項目1に記載のプロモーター。9少なくとも10の連続するヌクレオチド長を有する、項目1に記載のプロモーター。10上記生物学的活性は、プロモーター活性である、項目8に記載のプロモーター。11項目1に記載のプロモーターを含む、核酸構築物。12上記プロモーターとは異なる由来の外来遺伝子をコードする配列を、上記プロモーターの配列に対して作動可能に連結されて、含む、項目11に記載の核酸構築物。13上記外来遺伝子は、RNAi分子、薬剤、欠損される劣性遺伝子、選択マーカーをコードする、項目12に記載の核酸構築物。14上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主の培地での選択を可能にする、項目13に記載の核酸構築物。15上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主での視覚での選択を可能にする、項目13に記載の核酸構築物。16上記選択マーカーは、ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼhprt、または緑色蛍光プロテインGFP、青色蛍光プロテインCFP、黄色蛍光プロテインYFPおよび赤色蛍光プロテインdsRedからなる群より選択される蛍光マーカーを含む、項目13に記載の核酸構築物。17上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主に対して実質的に毒性を示さない、項目13に記載の核酸構築物。18上記欠損される劣性遺伝子は、ADA遺伝子、PNP遺伝子、γc鎖遺伝子、TAP遺伝子、MHCII遺伝子、X連鎖WASP、CD40リガンド、PI3K類似遺伝子およびDNAヘリカーゼからなる群より選択される、項目13に記載の核酸構築物。19上記薬剤は、サイトカイン、ケモカイン、増殖因子、タンパク質ホルモン、ペプチドホルモンインターフェロン[IFN]-α,IFN-γ,インターロイキン[IL]-2,IL-12,顆粒球コロニー刺激因子[G-CSF],顆粒球マクロファージコロニー刺激因子[GM-CSF]からなる群より選択される、項目13に記載の核酸構築物。20上記プロモーターは、上記外来遺伝子の血球系細胞、特にTリンパ球での特異的発現を誘導する、項目12に記載の核酸構築物。21項目11に記載の核酸構築物を含む発現ベクター。22項目11に記載の核酸構築物を含む、細胞。23上記細胞は、上記プロモーター配列とは異種である、項目22に記載の細胞。24項目11に記載の核酸構築物を含む、組織。25項目11に記載の核酸構築物を含む、臓器。26項目11に記載の核酸構築物を含む、生物。27項目1に記載のプロモーターおよび抗原をコードする配列を含む、薬学的組成物。28DNAワクチンである、項目27に記載の薬学的組成物。29リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物であって、項目1に記載のプロモーターおよび上記処置のための核酸配列を含む、薬学的組成物。30上記処置のための核酸配列はサイトカインをコードする核酸配列、ケモカインをコードする核酸配列、増殖因子をコードする核酸配列、タンパク質ホルモンをコードする核酸配列、ペプチドホルモンをコードする核酸配列、リボザイム、RNAiHIV-1gp41:AATAAGACAGGGCTTGGAAAGACACTTTCCAAGCCCTGTCTTATTTTT配列番号33/HIV-1tat:AAGCATCCAGGAAGTCAGCCTACAAGGCTGACTTCCTGGATGCTTTTT配列番号34/HTLV-1tax:GAACATTGGTGAGGAAGGCACAGCCTTCCTCACCAATGTTCTTTTT配列番号35を含む、項目29に記載の薬学的組成物。31リンパ球特異的にタンパク質を発現させる方法であって、A項目1に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。32リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A項目1に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。33リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A項目1に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。34リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するための方法であって、A項目1に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。35リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A項目1に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。36リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A項目1に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。37タンパク質を生産する方法であって、A項目1に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。38タンパク質を生産するためのキットであって、A項目1に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。39タンパク質を生産するためのキットであって、A項目1に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。40項目1に記載のプロモーターの、リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物の製造における使用。41HHV7のMIEプロモーター。42上記プロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む、項目41に記載のプロモーター。43上記プロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、少なくともR2領域またはその機能的改変体を含む、項目41に記載のプロモーター。44上記プロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、少なくとも22~-233の配列を含む、項目41に記載のプロモーター。45上記プロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、少なくとも22~-388の配列を含む、項目41に記載のプロモーター。46上記プロモーターは、R2領域に存在するNF-κB結合モチーフを含む、項目41に記載のプロモーター。47上記プロモーターは、配列番号15に示す配列を含む、項目41に記載のプロモーター。48上記プロモーターは、a配列番号2に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号2に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む、項目41に記載のプロモーター。49少なくとも10の連続するヌクレオチド長を有する、項目41に記載のプロモーター。50上記生物学的活性は、プロモーター活性である、項目48に記載のプロモーター。51項目41に記載のプロモーターを含む、核酸構築物。52上記プロモーターとは異なる由来の外来遺伝子をコードする配列を、上記プロモーターの配列に対して作動可能に連結されて、含む、項目51に記載の核酸構築物。53上記外来遺伝子は、RNAi分子、薬剤、欠損される劣性遺伝子、選択マーカーをコードする、項目52に記載の核酸構築物。54上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主の培地での選択を可能にする、項目53に記載の核酸構築物。55上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主での視覚での選択を可能にする、項目53に記載の核酸構築物。56上記選択マーカーは、ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼhprt、または緑色蛍光プロテインGFP、青色蛍光プロテインCFP、黄色蛍光プロテインYFPおよび赤色蛍光プロテインdsRedからなる群より選択される蛍光マーカーを含む、項目53に記載の核酸構築物。57上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主に対して実質的に毒性を示さない、項目53に記載の核酸構築物。58上記欠損される劣性遺伝子は、ADA遺伝子、PNP遺伝子、γc鎖遺伝子、TAP遺伝子、MHCII遺伝子、X連鎖WASP、CD40リガンド、PI3K類似遺伝子、DNAヘリカーゼからなる群より選択される、項目53に記載の核酸構築物。59上記薬剤は、サイトカイン、ケモカイン、増殖因子、タンパク質ホルモン、ペプチドホルモンIFN-α,IFN-γ,IL-2,IL-12,G-CSF,GM-CSFからなる群より選択される、項目53に記載の核酸構築物。60上記プロモーターは、上記外来遺伝子の血球系細胞、特にTリンパ球での特異的発現を誘導する、項目52に記載の核酸構築物。61項目51に記載の核酸構築物を含む発現ベクター。62項目51に記載の核酸構築物を含む、細胞。63上記細胞は、上記プロモーター配列とは異種である、項目62に記載の細胞。64項目51に記載の核酸構築物を含む、組織。65項目51に記載の核酸構築物を含む、臓器。66項目51に記載の核酸構築物を含む、生物。67項目41に記載のプロモーターおよび抗原をコードする配列を含む、薬学的組成物。68DNAワクチンである、項目67に記載の薬学的組成物。69リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物であって、項目41に記載のプロモーターおよび上記処置のための核酸配列を含む、薬学的組成物。70上記処置のための核酸配列は、サイトカインをコードする核酸配列、ケモカインをコードする核酸配列、増殖因子をコードする核酸配列、タンパク質ホルモンをコードする核酸配列、ペプチドホルモンをコードする核酸配列、リボザイム、RNAiHIV-1gp41:AATAAGACAGGGCTTGGAAAGACACTTTCCAAGCCCTGTCTTATTTTT配列番号33/HIV-1tat:AAGCATCCAGGAAGTCAGCCTACAAGGCTGACTTCCTGGATGCTTTTT配列番号34/HTLV-1tax:GAACATTGGTGAGGAAGGCACAGCCTTCCTCACCAATGTTCTTTTT配列番号35を含む、項目69に記載の薬学的組成物。71リンパ球特異的にタンパク質を発現させる方法であって、A項目41に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。72リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A項目41に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。73リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A項目41に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。74リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するための方法であって、A項目41に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。75リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A項目41に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。76リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A項目41に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。77タンパク質を生産する方法であって、A項目41に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。78タンパク質を生産するためのキットであって、A項目41に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。79タンパク質を生産するためのキットであって、A項目41に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。80項目41に記載のプロモーターの、リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物の製造における使用。81HHV7のU95プロモーター。82上記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む、項目81に記載のプロモーター。83上記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくともR2領域またはその機能的改変体を含む、項目81に記載のプロモーター。84上記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも16~-304の配列を含む、項目81に記載のプロモーター。85上記プロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも16~-379の配列を含む、項目81に記載のプロモーター。86上記プロモーターは、R2領域に存在するNF-κB結合モチーフを含む、項目81に記載のプロモーター。87上記プロモーターは、配列番号16に示す配列を含む、項目81に記載のプロモーター。88上記プロモーターは、a配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む、項目81に記載のプロモーター。89少なくとも10の連続するヌクレオチド長を有する、項目81に記載のプロモーター。90上記生物学的活性は、プロモーター活性である、項目88に記載のプロモーター。91項目81に記載のプロモーターを含む、核酸構築物。92上記プロモーターとは異なる由来の外来遺伝子をコードする配列を、上記プロモーターの配列に対して作動可能に連結されて、含む、項目91に記載の核酸構築物。93上記外来遺伝子は、RNAi分子、薬剤、欠損される劣性遺伝子、選択マーカーをコードする、項目92に記載の核酸構築物。94上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主の培地での選択を可能にする、項目93に記載の核酸構築物。95上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主での視覚での選択を可能にする、項目93に記載の核酸構築物。96上記選択マーカーは、ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼhprt、または緑色蛍光プロテインGFP、青色蛍光プロテインCFP、黄色蛍光プロテインYFPおよび赤色蛍光プロテインdsRedからなる群より選択される蛍光マーカーを含む、項目93に記載の核酸構築物。97上記選択マーカーは、上記核酸構築物が導入される宿主に対して実質的に毒性を示さない、項目93に記載の核酸構築物。98上記欠損される劣性遺伝子は、ADA遺伝子、PNP遺伝子、γc鎖遺伝子、TAP遺伝子、MHCII遺伝子、X連鎖WASP、CD40リガンド、PI3K類似遺伝子、DNAヘリカーゼからなる群より選択される、項目93に記載の核酸構築物。99上記薬剤は、サイトカイン、ケモカイン、増殖因子、タンパク質ホルモン、ペプチドホルモンIFN-α,IFN-γ,IL-2,IL-12,G-CSF,GM-CSFからなる群より選択される、項目93に記載の核酸構築物。100上記プロモーターは、上記外来遺伝子の血球系細胞、特にTリンパ球での特異的発現を誘導する、項目92に記載の核酸構築物。101項目91に記載の核酸構築物を含む発現ベクター。102項目91に記載の核酸構築物を含む、細胞。103上記細胞は、上記プロモーター配列とは異種である、項目102に記載の細胞。104項目91に記載の核酸構築物を含む、組織。105項目91に記載の核酸構築物を含む、臓器。106項目91に記載の核酸構築物を含む、生物。107項目81に記載のプロモーターおよび抗原をコードする配列を含む、薬学的組成物。108DNAワクチンである、項目107に記載の薬学的組成物。109リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物であって、項目81に記載のプロモーターおよび上記処置のための核酸配列を含む、薬学的組成物。110上記処置のための核酸配列は、サイトカインをコードする核酸配列、ケモカインをコードする核酸配列、増殖因子をコードする核酸配列、タンパク質ホルモンをコードする核酸配列、ペプチドホルモンをコードする核酸配列、リボザイム、RNAiHIV-1gp41:AATAAGACAGGGCTTGGAAAGACACTTTCCAAGCCCTGTCTTATTTTT配列番号33/HIV-1tat:AAGCATCCAGGAAGTCAGCCTACAAGGCTGACTTCCTGGATGCTTTTT配列番号34/HTLV-1tax:GAACATTGGTGAGGAAGGCACAGCCTTCCTCACCAATGTTCTTTTT配列番号35を含む、項目109に記載の薬学的組成物。111リンパ球特異的にタンパク質を発現させる方法であって、A項目81に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。112リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A項目81に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。113リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A項目81に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。114リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するための方法であって、A項目81に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。115リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A項目81に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。116リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A項目81に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。117タンパク質を生産する方法であって、A項目81に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法。118タンパク質を生産するためのキットであって、A項目81に記載のプロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B上記核酸構築物を、上記プロモーターが上記タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キット。119タンパク質を生産するためのキットであって、A項目81に記載のプロモーター;およびB上記プロモーターに上記タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キット。120項目81に記載のプロモーターの、リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物の製造における使用。以下に、本発明の好ましい実施形態を示すが、当業者は本発明の説明および当該分野における周知慣用技術からその実施形態などを適宜実施することができ、本発明が奏する作用および効果を容易に理解することが認識されるべきである。本発明によって、Tリンパ球などの免疫担当細胞においてタンパク質の発現を選択的に誘導するプロモーターが提供された。本発明のプロモーターを利用して、先天性免疫不全症候群などの免疫疾患を効果的に予防または治療するための方法および医薬が提供された。本発明はまた、効率よく遺伝子治療を行うための技術を提供する。以下に本発明の好ましい形態を説明する。本明細書の全体にわたり、単数形の表現は、特に言及しない限り、その複数形の概念をも含むことが理解されるべきである。従って、単数形の冠詞例えば、英語の場合はa、an、theなど、他の言語における対応する冠詞、形容詞などは、特に言及しない限り、その複数形の概念をも含むことが理解されるべきである。また、本明細書において使用される用語は、特に言及しない限り、当該分野で通常用いられる意味で用いられることが理解されるべきである。したがって、他に定義されない限り、本明細書中で使用される全ての専門用語および科学技術用語は、本発明の属する分野の当業者によって一般的に理解されるのと同じ意味を有する。矛盾する場合、本明細書定義を含めてが優先する。定義以下に本明細書において特に使用される用語の定義を列挙する。本明細書において使用されるHHVとは、ヒトヘルペスウイルスhumanherpesvirusをいい、そのタイプによって、1型、2型、3型、4型、5型、6型、7型、8型などが存在する。本明細書において使用される場合、用語ヘルペスウイルスとは、HHV-6A、HHV-6B、およびHHV-7の全てを包含し、かつ、特に言及されない限り、これらウイルスの野生型、組換え型のいずれをも含む。また、本明細書において使用される場合、用語HHV-6ヒトヘルペスウイルス6は、HHV-6AおよびHHV-6Bを包含し、かつ、特に言及されない限り、これらウイルスの野生型、組換え型のいずれをも含む。HHV6は、サイトメガロウイルスHHV-5と同じくβ亜科に属し、HHV-6Bは突発性発疹の原因ウイルスであり、日本ではほぼ全員が2歳までに感染するといわれている。本明細書において使用される場合、用語HHV-7ヒトヘルペスウイルス7は、この型のヘルペスウイルスに属する任意のヘルペスウイルスを言う。HHV7も突発性発疹の病原体とされているが、HHV6-Bに比べると、頻度は少なく、感染する年齢もより高い。HHV-6と同じくβ亜科に属し、CD4T細胞に感染、ジベルばら色粃糠疹の発症に関連するともいわれており、日本人では2歳までにほぼ全員が感染するといわれている。本明細書においてヘルペスウイルスの野生株とは、人工的な改変を受けていない、天然より単離されたヘルペスウイルス株をいう。野生株の例としては、JI株が挙げられるが、これに限定されない。本明細書においてHHV-6Aの野生株とは、人工的な改変を受けていない、天然より単離されたHHV-6A株をいう。野生株の例としては、U1102株が挙げられるが、これに限定されない。本明細書において変異株とは、野生株であるウイルス株に、変異誘発、多数回の継代培養などによって変異誘発をしたヘルペスウイルス株をいう。ヘルペスウイルス株に変異誘発する場合、この変異誘発は、ランダムな変異導入であっても、部位特異的変異導入であってもよい。本明細書においてHHV-6Bの野生株とは、人工的な改変を受けていない、天然より単離されたヘルペスウイルス株をいう。HHV-6B野生株の例としては、HST株が挙げられるが、これに限定されない。本明細書において使用される用語タンパク質、ポリペプチド、オリゴペプチドおよびペプチドは、本明細書において同じ意味で使用され、任意の長さのアミノ酸のポリマーをいう。本明細書において使用される用語ポリヌクレオチド、オリゴヌクレオチドおよび核酸は、本明細書において同じ意味で使用され、任意の長さのヌクレオチドのポリマーをいう。他にそうではないと示されなければ、特定の核酸配列はまた、明示的に示された配列と同様に、その保存的に改変された改変体例えば、縮重コドン置換体および相補配列を包含することが企図される。具体的には、縮重コドン置換体は、1またはそれ以上の選択されたまたは、すべてのコドンの3番目の位置が混合塩基および/またはデオキシイノシン残基で置換された配列を作成することにより達成され得るBatzerら、NucleicAcidRes.19:50811991;Ohtsukaら、J.Biol.Chem.260:2605-26081985;Rossoliniら、Mol.Cell.Probes8:91-981994。本明細書において遺伝子とは、遺伝形質を規定する因子をいう。通常染色体上に一定の順序に配列している。タンパク質の一次構造を規定する遺伝子を構造遺伝子といい、その発現を左右する領域を調節エレメントという。本明細書では、遺伝子は、ポリヌクレオチド、オリゴヌクレオチドおよび核酸ならびに/あるいはタンパク質ポリペプチド、オリゴペプチドおよびペプチドをさすことがある。本明細書において遺伝子のオープンリーディングフレームまたはORFとは、遺伝子の塩基配列を3塩基ずつに区切った時の3通りの枠組の1つであって、開始コドンを有し、そして途中に終止コドンが出現せずある程度の長さを持ち、実際にタンパク質をコードする可能性のある読み枠をいう。ヘルペスウイルスゲノムは、その全塩基配列が決定されており、少なくとも101個の遺伝子が同定されており、その遺伝子の各々がオープンリーディングフレームORFを有することが公知である。本明細書においてRNAiとは、RNAinterferenceの略称で、二本鎖RNAdsRNAともいうのようなRNAiを引き起こす因子を細胞に導入することにより、相同なmRNAが特異的に分解され、遺伝子産物の合成が抑制される現象およびそれに用いられる技術をいう。本明細書においてRNAiはまた、場合によっては、RNAiを引き起こす因子と同義に用いられ得る。本明細書においてRNAiを引き起こす因子とは、RNAiを引き起こすことができるような任意の因子をいう。本明細書において遺伝子に対してRNAiを引き起こす因子とは、その遺伝子に関するRNAiを引き起こし、RNAiがもたらす効果例えば、その遺伝子の発現抑制などが達成されることをいう。そのようなRNAiを引き起こす因子としては、例えば、標的遺伝子の核酸配列の一部に対して少なくとも約70の相同性を有する配列またはストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列を含む、少なくとも10ヌクレオチド長の二本鎖部分を含むRNAまたはその改変体が挙げられるがそれに限定されない。ここで、この因子は、好ましくは、3’突出末端を含み、より好ましくは、3’突出末端は、2ヌクレオチド長以上のDNA例えば、2~4ヌクレオチド長のDNAであり得る。理論に束縛されないが、RNAiが働く機構として考えられるものの一つとして、dsRNAのようなRNAiを引き起こす分子が細胞に導入されると、比較的長い例えば、40塩基対以上RNAの場合、ヘリカーゼドメインを持つダイサーDicerと呼ばれるRNaseIII様のヌクレアーゼがATP存在下で、その分子を3’末端から約20塩基対ずつ切り出し、短鎖dsRNAsiRNAとも呼ばれるを生じる。本明細書においてsiRNAとは、shortinterferingRNAの略称であり、人工的に化学合成されるかまたは生化学的に合成されたものか、あるいは生物体内で合成されたものか、あるいは約40塩基以上の二本鎖RNAが体内で分解されてできた10塩基対以上の短鎖二本鎖RNAをいい、通常、5’-リン酸、3’-OHの構造を有しており、3’末端は約2塩基突出している。このsiRNAに特異的なタンパク質が結合して、RISCRNA-induced-silencing-complexが形成される。この複合体は、siRNAと同じ配列を有するmRNAを認識して結合し、RNaseIII様の酵素活性によってsiRNAの中央部でmRNAを切断する。siRNAの配列と標的として切断するmRNAの配列の関係については、100一致することが好ましい。しかし、siRNAの中央から外れた位置についての塩基の変異については、完全にRNAiによる切断活性がなくなるのではなく、部分的な活性が残存する。他方、siRNAの中央部の塩基の変異は影響が大きく、RNAiによるmRNAの切断活性が極度に低下する。このような性質を利用して、変異をもつmRNAについては、その変異を中央に配したsiRNAを合成し、細胞内に導入することで特異的に変異を含むmRNAだけを分解することができる。従って、本発明では、siRNAそのものをRNAiを引き起こす因子として用いることができるし、siRNAを生成するような因子例えば、代表的に約40塩基以上のdsRNAをそのような因子として用いることができる。また、理論に束縛されることを希望しないが、siRNAは、上記経路とは別に、siRNAのアンチセンス鎖がmRNAに結合してRNA依存性RNAポリメラーゼRdRPのプライマーとして作用し、dsRNAが合成され、このdsRNAが再びダイサーの基質となり、新たなsiRNAを生じて作用を増幅することも企図される。従って、本発明では、siRNA自体およびsiRNAが生じるような因子もまた、有用である。実際に、昆虫などでは、例えば35分子のdsRNA分子が、1,000コピー以上ある細胞内のmRNAをほぼ完全に分解することから、siRNA自体およびsiRNAが生じるような因子が有用であることが理解される。本発明においてsiRNAと呼ばれる、約20塩基前後例えば、代表的には約21~23塩基長またはそれ未満の長さの二本鎖RNAを用いることができる。このようなsiRNAは、細胞に発現させることにより遺伝子発現を抑制し、そのsiRNAの標的となる病原遺伝子の発現を抑えることから、疾患の治療、予防、予後などに使用することができる。本発明において用いられるsiRNAは、RNAiを引き起こすことができる限り、どのような形態を採っていてもよい。別の実施形態において、本発明のRNAiを引き起こす因子は、3’末端に突出部を有する短いヘアピン構造shRNA;shorthairpinRNAであり得る。本明細書においてshRNAとは、一本鎖RNAで部分的に回文状の塩基配列を含むことにより、分子内で二本鎖構造をとり、ヘアピンのような構造となる約20塩基対以上の分子をいう。そのようなshRNAは、人工的に化学合成される。あるいは、そのようなshRNAは、センス鎖およびアンチセンス鎖のDNA配列を逆向きに連結したヘアピン構造のDNAをT7RNAポリメラーゼによりインビトロでRNAを合成することによって生成することができる。理論に束縛されることは希望しないが、そのようなshRNAは、細胞内に導入された後、細胞内で約20塩基代表的には例えば、21塩基、22塩基、23塩基の長さに分解され、siRNAと同様にRNAiを引き起こし、本発明の処置効果があることが理解されるべきである。このような効果は、昆虫、植物、動物哺乳動物を含むなど広汎な生物において発揮されることが理解されるべきである。このように、shRNAは、siRNAと同様にRNAiを引き起こすことから、本発明の有効成分として用いることができる。shRNAはまた、好ましくは、3’突出末端を有し得る。二本鎖部分の長さは特に限定されないが、好ましくは約10ヌクレオチド長以上、より好ましくは約20ヌクレオチド長以上であり得る。ここで、3’突出末端は、好ましくはDNAであり得、より好ましくは少なくとも2ヌクレオチド長以上のDNAであり得、さらに好ましくは2~4ヌクレオチド長のDNAであり得る。本発明において用いられるRNAiを引き起こす因子は、人工的に合成した例えば、化学的または生化学的ものでも、天然に存在するものでも用いることができ、この両者の間で本発明の効果に本質的な違いは生じない。化学的に合成したものでは、液体クロマトグラフィーなどにより精製をすることが好ましい。本発明において用いられるRNAiを引き起こす因子は、インビトロで合成することもできる。この合成系において、T7RNAポリメラーゼおよびT7プロモーターを用いて、鋳型DNAからアンチセンスおよびセンスのRNAを合成する。これらをインビトロでアニーリングした後、細胞に導入すると、上述のような機構を通じてRNAiが引き起こされ、本発明の効果が達成される。ここでは、例えば、リン酸カルシウム法でそのようなRNAを細胞内に導入することができる。本発明のRNAiを引き起こす因子としてはまた、mRNAとハイブリダイズし得る一本鎖、あるいはそれらのすべての類似の核酸アナログのような因子も挙げられる。そのような因子もまた、本発明の処置方法および組成物において有用である。本明細書において対応するアミノ酸および核酸とは、それぞれあるポリペプチドおよび核酸分子において、比較の基準となるポリペプチドおよび核酸分子における所定のアミノ酸および核酸と同様の作用を有するか、または有することが予測されるアミノ酸および核酸をいい、例えば、ユビキチンにおいては、リジンとの連結を担う配列例えば、C末端のグリシンと同様の位置に存在し触媒活性に同様の寄与をするアミノ酸およびそれをコードする核酸をいう。例えば、核酸配列であれば、その核酸配列またはそれがコードする特定の部分と同様の機能を発揮する部分であり得る。本明細書において対応する遺伝子例えば、ポリペプチド、核酸分子などとは、ある種において、比較の基準となる種における所定の遺伝子と同様の作用を有するか、または有することが予測される遺伝子をいい、そのような作用を有する遺伝子が複数存在する場合、進化学的に同じ起源を有するものをいう。従って、ある遺伝子の対応する遺伝子は、その遺伝子のオルソログであり得る。したがって、ヘルペスウイルス6B型の配列、癌抗原などの遺伝子に対応する遺伝子は、他の生物ヘルペスウイルス7型などにおいても見出すことができる。そのような対応する遺伝子は、当該分野において周知の技術を用いて同定することができる。したがって、例えば、ある動物における対応する遺伝子は、対応する遺伝子の基準となる遺伝子例えば、ヘルペスウイルス-6AのMIEプロモーター配列の配列をクエリ配列として用いてその動物例えばヘルペスウイルス6Bの配列データベースを検索することによって、またはウェットの実験でライブラリーをスクリーニングすることによって見出すことができる。本明細書において単離された物質例えば、核酸またはタンパク質などのような生物学的因子とは、その物質が天然に存在する環境例えば、生物体の細胞内の他の物質好ましくは、生物学的因子例えば、核酸である場合、核酸以外の因子および目的とする核酸以外の核酸配列を含む核酸;タンパク質である場合、タンパク質以外の因子および目的とするタンパク質以外のアミノ酸配列を含むタンパク質などから実質的に分離または精製されたものをいう。単離された核酸およびタンパク質には、標準的な精製方法によって精製された核酸およびタンパク質が含まれる。したがって、単離された核酸およびタンパク質は、化学的に合成した核酸およびタンパク質を包含する。本明細書において精製された物質例えば、核酸またはタンパク質などのような生物学的因子とは、その物質に天然に随伴する因子の少なくとも一部が除去されたものをいう。したがって、通常、精製された物質におけるその物質の純度は、その物質が通常存在する状態よりも高いすなわち濃縮されている。本明細書において精製されたおよび単離されたとは、好ましくは少なくとも75重量、より好ましくは少なくとも85重量、よりさらに好ましくは少なくとも95重量、そして最も好ましくは少なくとも98重量の、同型の物質が存在することを意味する。本明細書において遺伝子の相同性とは、2以上の遺伝子配列の、互いに対する同一性の程度をいう。従って、ある2つの遺伝子の相同性が高いほど、それらの配列の同一性または類似性は高い。2種類の遺伝子が相同性を有するか否かは、配列の直接の比較、または核酸の場合ストリンジェントな条件下でのハイブリダイゼーション法によって調べられ得る。2つの遺伝子配列を直接比較する場合、その遺伝子配列間でDNA配列が、代表的には少なくとも50同一である場合、好ましくは少なくとも70同一である場合、より好ましくは少なくとも80、90、95、96、97、98または99同一である場合、それらの遺伝子は相同性を有する。本明細書においてストリンジェントなハイブリダイズ条件とは、当該分野で慣用される周知の条件をいう。本発明のポリヌクレオチド中から選択されたポリヌクレオチドをプローブとして、コロニーハイブリダイゼーション法、プラークハイブリダイゼーション法あるいはサザンブロットハイブリダイゼーション法等を用いることにより、そのようなポリヌクレオチドを得ることができる。具体的には、ストリンジェントな条件でハイブリダイズするポリヌクレオチドは、コロニーあるいはプラーク由来のDNAを固定化したフィルターを用いて、0.7~1.0MのNaCl存在下、65°Cでハイブリダイゼーションを行った後、0.1~2倍濃度のSSCsaline-sodiumcitrate溶液1倍濃度のSSC溶液の組成は、150mM塩化ナトリウム、15mMクエン酸ナトリウムであるを用い、65°C条件下でフィルターを洗浄することにより同定できるポリヌクレオチドを意味する。ハイブリダイゼーションは、MolecularCloning2nded.,CurrentProtocolsinMolecularBiology,Supplement1-38、DNACloning1:CoreTechniques,APracticalApproach,SecondEdition,OxfordUniversityPress1995等の実験書に記載されている方法に準じて行うことができる。ここで、ストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列からは、好ましくは、A配列のみまたはT配列のみを含む配列が除外される。ハイブリダイズ可能なポリヌクレオチドとは、上記ハイブリダイズ条件下で別のポリヌクレオチドにハイブリダイズすることができるポリヌクレオチドをいう。ハイブリダイズ可能なポリヌクレオチドとして具体的には、本発明で具体的に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするDNAの塩基配列と少なくとも60以上の相同性を有するポリヌクレオチド、好ましくは80以上の相同性を有するポリヌクレオチド、さらに好ましくは95以上の相同性を有するポリヌクレオチドを挙げることができる。本明細書では塩基配列の同一性の比較および相同性の算出は、配列分析用ツールであるBLASTを用いてデフォルトパラメータを用いて算出される。同一性の検索は例えば、NCBIのBLAST2.2.92004.5.12発行を用いて行うことができる。本明細書における同一性の値は通常は上記BLASTを用い、デフォルトの条件でアラインした際の値をいう。ただし、パラメーターの変更により、より高い値が出る場合は、最も高い値を同一性の値とする。複数の領域で同一性が評価される場合はそのうちの最も高い値を同一性の値とする。本明細書において、検索とは、電子的にまたは生物学的あるいは他の方法により、ある核酸塩基配列を利用して、特定の機能および/または性質を有する他の核酸塩基配列を見出すことをいう。電子的な検索としては、BLASTAltschuletal.,J.Mol.Biol.215:403-4101990、FASTAPearsonLipman,Proc.Natl.Acad.Sci.,USA85:2444-24481988、SmithandWaterman法SmithandWaterman,J.Mol.Biol.147:195-1971981、およびNeedlemanandWunsch法NeedlemanandWunsch,J.Mol.Biol.48:443-4531970などが挙げられるがそれらに限定されない。生物学的な検索としては、ストリンジェントハイブリダイゼーション、ゲノムDNAをナイロンメンブレン等に貼り付けたマクロアレイまたはガラス板に貼り付けたマイクロアレイマイクロアレイアッセイ、PCRおよびinsituハイブリダイゼーションなどが挙げられるがそれらに限定されない。本明細書において、本発明において使用されるプロモーターとしては、このような電子的検索、生物学的検索によって同定された対応する配列も含まれるべきであることが意図される。本明細書において遺伝子、ポリヌクレオチド、ポリペプチドなどの発現とは、その遺伝子などがインビボで一定の作用を受けて、別の形態になることをいう。好ましくは、遺伝子、ポリヌクレオチドなどが、転写および翻訳されて、ポリペプチドの形態になることをいうが、転写されてmRNAが作製されることもまた発現の一態様であり得る。より好ましくは、そのようなポリペプチドの形態は、翻訳後プロセシングを受けたものであり得る。アミノ酸は、その一般に公知の3文字記号か、またはIUPAC-IUBBiochemicalNomenclatureCommissionにより推奨される1文字記号のいずれかにより、本明細書中で言及され得る。ヌクレオチドも同様に、一般に受け入れられた1文字コードにより言及され得る。その文字コードは以下のとおりである。アミノ酸3文字記号1文字記号意味AlaAアラニンCysCシステインAspDアスパラギン酸GluEグルタミン酸PheFフェニルアラニンGlyGグリシンHisHヒスチジンIleIイソロイシンLysKリジンLeuLロイシンMetMメチオニンAsnNアスパラギンProPプロリンGlnQグルタミンArgRアルギニンSerSセリンThrTトレオニンValVバリンTrpWトリプトファンTyrYチロシンAsxアスパラギンまたはアスパラギン酸Glxグルタミンまたはグルタミン酸Xaa不明または他のアミノ酸。塩基記号意味aアデニンgグアニンcシトシンtチミンuウラシルrグアニンまたはアデニンプリンyチミン/ウラシルまたはシトシンピリミジンmアデニンまたはシトシンアミノ基kグアニンまたはチミン/ウラシルケト基sグアニンまたはシトシンwアデニンまたはチミン/ウラシルbグアニンまたはシトシンまたはチミン/ウラシルdアデニンまたはグアニンまたはチミン/ウラシルhアデニンまたはシトシンまたはチミン/ウラシルvアデニンまたはグアニンまたはシトシンnアデニンまたはグアニンまたはシトシンまたはチミン/ウラシル、不明、または他の塩基。本明細書において、フラグメントとは、全長のポリペプチドまたはポリヌクレオチド長さがnに対して、1~n-1までの配列長を有するポリペプチドまたはポリヌクレオチドをいう。フラグメントの長さは、その目的に応じて、適宜変更することができ、例えば、その長さの下限としては、ポリペプチドの場合、3、4、5、6、7、8、9、10、15,20、25、30、40、50およびそれ以上のアミノ酸が挙げられ、ここで具体的に列挙していない整数で表される長さ例えば、11などもまた、下限として適切であり得る。また、ポリヌクレオチドの場合、5、6、7、8、9、10、15,20、25、30、40、50、75、100、200、300、400、500、600、600、700、800、900、1000およびそれ以上のヌクレオチドが挙げられ、ここで具体的に列挙していない整数で表される長さ例えば、11などもまた、下限として適切であり得る。本発明において使用されるポリペプチドは、天然型のポリペプチドと実質的に同一の作用を有する限り、アミノ酸配列中の1以上例えば、1または数個のアミノ酸が置換、付加および/または欠失していてもよく、糖鎖が置換、付加および/または欠失していてもよい。あるアミノ酸を、同様の疎水性指数を有する他のアミノ酸により置換して、そして依然として同様の生物学的機能を有するタンパク質例えば、酵素活性において等価なタンパク質を生じさせ得ることが当該分野で周知である。このようなアミノ酸置換において、疎水性指数が±2以内であることが好ましく、±1以内であることがより好ましく、および±0.5以内であることがさらにより好ましい。疎水性に基づくこのようなアミノ酸の置換は効率的であることが当該分野において理解される。親水性指標もまた、改変体作製において考慮される。米国特許第4、554、101号に記載されるように、以下の親水性指数がアミノ酸残基に割り当てられている:アルギニン3.0;リジン3.0;アスパラギン酸3.0±1;グルタミン酸3.0±1;セリン0.3;アスパラギン0.2;グルタミン0.2;グリシン0;スレオニン-0.4;プロリン-0.5±1;アラニン-0.5;ヒスチジン-0.5;システイン-1.0;メチオニン-1.3;バリン-1.5;ロイシン-1.8;イソロイシン-1.8;チロシン-2.3;フェニルアラニン-2.5;およびトリプトファン-3.4。アミノ酸が同様の親水性指数を有しかつ依然として生物学的等価体を与え得る別のものに置換され得ることが理解される。このようなアミノ酸置換において、親水性指数が±2以内であることが好ましく、±1以内であることがより好ましく、および±0.5以内であることがさらにより好ましい。本発明において、保存的置換とは、アミノ酸置換において、元のアミノ酸と置換されるアミノ酸との親水性指数または/および疎水性指数が上記のように類似している置換をいう。保存的置換の例は、当業者に周知であり、例えば、次の各グループ内での置換:アルギニンおよびリジン;グルタミン酸およびアスパラギン酸;セリンおよびスレオニン;グルタミンおよびアスパラギン;ならびにバリン、ロイシン、およびイソロイシン、などが挙げられるがこれらに限定されない。本明細書において、改変体とは、もとのポリペプチドまたはポリヌクレオチドなどの物質に対して、一部が変更されているものをいう。そのような改変体としては、置換改変体、付加改変体、欠失改変体、短縮truncated改変体、対立遺伝子変異体などが挙げられる。対立遺伝子alleleとは、同一遺伝子座に属し、互いに区別される遺伝的改変体のことをいう。従って、対立遺伝子変異体とは、ある遺伝子に対して、対立遺伝子の関係にある改変体をいう。種相同体またはホモログhomologとは、ある種の中で、ある遺伝子とアミノ酸レベルまたはヌクレオチドレベルで、相同性好ましくは、60以上の相同性、より好ましくは、80以上、85以上、90以上、95以上の相同性を有するものをいう。そのような種相同体を取得する方法は、本明細書の記載から明らかである。オルソログorthologとは、オルソロガス遺伝子orthologousgeneともいい、二つの遺伝子がある共通祖先からの種分化に由来する遺伝子をいう。例えば、多重遺伝子構造をもつヘモグロビン遺伝子ファミリーを例にとると、ヒトとマウスのαヘモグロビン遺伝子はオルソログであるが,ヒトのαヘモグロビン遺伝子とβヘモグロビン遺伝子はパラログ遺伝子重複で生じた遺伝子である。オルソログは、分子系統樹の推定に有用であることから、本発明のオルソログもまた、本発明において有用であり得る。本明細書において機能的改変体とは、基準となる配列が担う生物学的活性特に、プロモーター活性を保持する改変体をいう。本明細書において保存的に改変された改変体は、アミノ酸配列および核酸配列の両方に適用される。特定の核酸配列に関して、保存的に改変された改変体とは、同一のまたは本質的に同一のアミノ酸配列をコードする核酸をいい、核酸がアミノ酸配列をコードしない場合には、本質的に同一な配列をいう。遺伝コードの縮重のため、多数の機能的に同一な核酸が任意の所定のタンパク質をコードする。例えば、コドンGCA、GCC、GCG、およびGCUはすべて、アミノ酸アラニンをコードする。したがって、アラニンがコドンにより特定される全ての位置で、そのコドンは、コードされたポリペプチドを変更することなく、記載された対応するコドンの任意のものに変更され得る。このような核酸の変動は、保存的に改変された変異の1つの種であるサイレント改変変異である。核酸においては、保存的置換は、例えば、プロモーター活性を測定しながら確認することができる。本明細書中において、機能的に等価なポリペプチドをコードする遺伝子を作製するために、アミノ酸の置換のほかに、アミノ酸の付加、欠失、または修飾もまた行うことができる。アミノ酸の置換とは、もとのペプチドを1つ以上、例えば、1~10個、好ましくは1~5個、より好ましくは1~3個のアミノ酸で置換することをいう。アミノ酸の付加とは、もとのペプチド鎖に1つ以上、例えば、1~10個、好ましくは1~5個、より好ましくは1~3個のアミノ酸を付加することをいう。アミノ酸の欠失とは、もとのペプチドから1つ以上、例えば、1~10個、好ましくは1~5個、より好ましくは1~3個のアミノ酸を欠失させることをいう。アミノ酸修飾は、アミド化、カルボキシル化、硫酸化、ハロゲン化、アルキル化、グリコシル化、リン酸化、水酸化、アシル化例えば、アセチル化などを含むが、これらに限定されない。置換、または付加されるアミノ酸は、天然のアミノ酸であってもよく、非天然のアミノ酸、またはアミノ酸アナログでもよい。天然のアミノ酸が好ましい。本明細書において発現されるべきポリペプチドの核酸形態は、そのポリペプチドのタンパク質形態を発現し得る核酸分子をいう。この核酸分子は、発現されるポリペプチドが天然型のポリペプチドと実質的に同一の活性を有する限り、上述のようにその核酸の配列の一部が欠失または他の塩基により置換されていてもよく、あるいは他の核酸配列が一部挿入されていてもよい。あるいは、5’末端および/または3’末端に他の核酸が結合していてもよい。また、ポリペプチドをコードする遺伝子をストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、そのポリペプチドと実質的に同一の機能を有するポリペプチドをコードする核酸分子でもよい。このような遺伝子は、当該分野において公知であり、本発明において利用することができる。このような核酸は、周知のPCR法により得ることができ、化学的に合成することもできる。これらの方法に、例えば、部位特異的変異誘発法、ハイブリダイゼーション法などを組み合わせてもよい。本明細書において、ポリペプチドまたはポリヌクレオチドの置換、付加または欠失とは、もとのポリペプチドまたはポリヌクレオチドに対して、それぞれアミノ酸もしくはその代替物、またはヌクレオチドもしくはその代替物が、置き換わること、付け加わることまたは取り除かれることをいう。このような置換、付加または欠失の技術は、当該分野において周知であり、そのような技術の例としては、部位特異的変異誘発技術などが挙げられる。置換、付加または欠失は、1つ以上であれば任意の数でよく、そのような数は、その置換、付加または欠失を有する改変体において目的とする機能が保持される限り、多くすることができる。例えば、そのような数は、1または数個であり得、そして好ましくは、全体の長さの20以内、10以内、または100個以下、50個以下、25個以下などであり得る。プロモーター本明細書においてプロモーターまたはプロモーター配列とは、遺伝子の転写の開始部位を決定し、またその頻度を直接的に調節するDNA上の領域をいい、通常RNAポリメラーゼが結合して転写を始める塩基配列である。したがって、本明細書においてある遺伝子のプロモーターの働きを有する部分をプロモーター部分という。プロモーターの領域は、DNA解析用ソフトウエアを用いてゲノム塩基配列中のタンパク質コード領域を予測すれば、プロモーター領域を推定することができる。推定プロモーター領域は、構造遺伝子ごとに変動するが、通常構造遺伝子の上流にあるが、これらに限定されず、構造遺伝子の下流にもあり得る。本明細書において、MIEプロモーターとは、主要前初期プロモーターmajorimmediateearlypromoterのプロモーターのことをいい、ウイルス感染後,宿主由来またはビリオン由来の転写因子によって直ちに転写される遺伝子のプロモーターをいう。MIE遺伝子は、シクロヘキシミドCHX処理感染細胞から抽出したRNAを用いたRT-PCRによって同定することができる。本明細書においてU95プロモーターとは、前初期遺伝子U95のプロモーターをいう。このU95もまた、前初期遺伝子であるので、ウイルス感染後,宿主由来またはビリオン由来の転写因子によって直ちに転写される。本発明において、プロモーターの同定方法は、以下の通りである。すなわち、構造遺伝子の周辺の配列をいくつかスクリーニングし例えば、実施例に記載されるような発現カセットを用いる、遺伝子発現促進活性を持つ配列をマッピングする。これによって、有意な促進活性を有する配列を同定することができる。通常は、上流に配置されていることがおおいが、それに限定されない。本明細書においてHHV6BのMIEプロモーターは、配列番号1におけるプロモーター活性を有する任意の配列をいう。好ましくは、配列番号1における転写開始点より-814位~0位を有する。そのような配列は、配列番号1またはそれに対応する配列などが挙げられるがそれらに限定されない。HHV6B遺伝子の発現制御には、転写開始点から上流-574~-427の領域、好ましくは-1051~-427の領域があることが好ましく、その塩基配列としては、配列番号15、16に示される配列などが挙げられる。その中でも、NF-κBおよびAP-1のモチーフ転写開始点を起点とすれば-603~-594がNF-κBモチーフ配列であり、-488~-478、および-249~-239がAP-1のモチーフ配列であるがモチーフとなることが、塩基配列置換の実験から明らかになった。従って、好ましくは、本発明のHHV6BのMIEプロモーターは、a配列番号1に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号1に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む。本明細書においてHHV7のMIEプロモーターとは、配列番号2におけるプロモーター活性を有する任意の配列をいう。好ましくは、配列番号2における-493位~22位を有する。そのような配列は、配列番号2またはそれに対応する配列などが挙げられるがそれらに限定されない。HHV7遺伝子の発現制御には、転写開始点から上流-388の領域、好ましくは-493の領域があることが好ましく、その塩基配列としては、配列番号2に示される配列などが挙げられる。その中でも、NF-κBのモチーフ転写開始点を起点とすれば-464~-455、および-359~-350がNF-κBモチーフ配列であるがモチーフとなることが、塩基配列置換の実験から明らかになった。従って、好ましくは、本発明のHHV7のMIEプロモーターは、a配列番号2に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号2に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む。本明細書においてHHV7のU95プロモーターとは、配列番号12におけるプロモーター活性を有する任意の配列をいう。好ましくは、配列番号12における-484位~16位を有する。そのような配列は、配列番号2またはそれに対応する配列などが挙げられるがそれらに限定されない。HHV7遺伝子の発現制御には、転写開始点から上流-379の領域、好ましくは-484の領域があることが好ましく、その塩基配列としては、配列番号2に示される配列などが挙げられる。その中でも、NF-κBのモチーフ転写開始点を起点とすれば-478~-469、および-373~-364がNF-κBモチーフ配列であるがモチーフとなることが、塩基配列置換の実験から明らかになった。従って、好ましくは、本発明のHHV7のU95プロモーターは、a配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む。本明細書において、本発明のプロモーターの発現が構成的constructiveであるとは、生物のすべての組織において、その生物の発生のいずれの段階にあってもほぼ一定の量で発現される性質をいう。具体的には、本明細書の実施例と同様の条件でノーザンブロット分析したとき、例えば、任意の時点で例えば、2点以上例えば、5日目および15日目の同一または対応する部位のいずれにおいても、ほぼ同程度の発現量がみられるとき、本発明の定義上、発現が構成的であるという。構成的プロモーターは、通常の生育環境にある生物の恒常性維持に役割を果たしていると考えられる。これらの性質は、生物の任意の部分からRNAを抽出してノーザンブロット分析で発現量を分析することまたは発現されたタンパク質をウェスタンブロットにより定量することにより決定することができる。本明細書においてエンハンサーは、目的遺伝子の発現効率を高めるために用いられ得る。動物細胞において使用する場合、エンハンサーとしては、SV40プロモーター内の上流側の配列を含むエンハンサー領域が好ましい。エンハンサーは複数個用いられ得るが1個用いられてもよいし、用いなくともよい。プロモーター中のプロモーター活性を強める領域もまたエンハンサーと呼ばれることがある。本明細書において使用する場合、作動可能に連結されたるとは、所望の配列の発現作動がある転写翻訳調節配列例えば、プロモーター、エンハンサーなどまたは翻訳調節配列の制御下に配置されることをいう。プロモーターが遺伝子に作動可能に連結されるためには、通常、その遺伝子のすぐ上流にプロモーターが配置されるが、必ずしも隣接して配置される必要はない。核酸構築物本明細書において、核酸構築物または遺伝子カセットとは、交換可能に用いられ、遺伝子をコードする核酸分子例えば、DNA、RNAと、これに必要に応じて作動可能にすなわち、その核酸の発現を制御し得るように連結された制御配列例えば、プロモーターとを含む核酸配列、ならびに、必要に応じて制御配列例えば、プロモーターと、これに作動可能にすなわち、インフレームに連結された異種遺伝子とを含む核酸分子をいう。このカセットまたは構築物は、必要に応じて他の調節エレメントと組み合わせて使用することもまた、本発明の範囲に含まれる。好ましい発現カセットは、特定の制限酵素で切断され、容易に回収され得る遺伝子カセットまたは核酸構築物である。本明細書において遺伝子について言及する場合、ベクターとは、目的のポリヌクレオチド配列を目的の細胞へと移入させることができるものをいう。そのようなベクターとしては、原核生物細胞、酵母、動物細胞、植物細胞、昆虫細胞、動物個体および植物個体等の宿主細胞において自律複製が可能であるか、または染色体中への組込みが可能で、本発明のポリヌクレオチドの転写に適した位置にプロモーターを含有しているものが例示される。本明細書では、例えば、BACベクターを用いることができる。BACベクターとは、大腸菌のFプラスミドをもとにして作製されたプラスミドで、約300kb以上の巨大なサイズのDNA断片をも大腸菌などの細菌内で安定に保持し増殖させることが可能なベクターである。BACベクターは、少なくともBACベクターの複製に必須の領域を含む。その複製に必須の領域としては、例えば、Fプラスミドの複製開始点であるoriSまたはその改変体が挙げられる。本明細書において使用する場合、選択マーカーとは、核酸構築物、ベクターを含む宿主細胞を選択する指標として機能する遺伝子をいう。選択マーカーとしては、蛍光マーカー、発光マーカー、および薬剤選択マーカーが挙げられるが、これらに限定されない。蛍光マーカーとしては、緑色蛍光プロテインGFP、青色蛍光プロテインCFP、黄色蛍光プロテインYFPおよび赤色蛍光プロテインdsRedのような蛍光タンパク質をコードする遺伝子が挙げられるが、これらに限定されない。発光マーカーとしては、ルシフェラーゼのような発光タンパク質をコードする遺伝子が挙げられるが、これらに限定されない。薬剤選択マーカーとしてはヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼhprt、ジヒドロ葉酸還元酵素遺伝子、グルタミンシンセターゼ遺伝子、アスパラギン酸トランスアミナーゼ、メタロチオネインMT、アデノシンデアミナーゼADA、AMPデアミナーゼAMPD1,2、キサンチン-グアニン-ホスホリボシルトランスフェラーゼ、UMPシンターゼ、P-グリコプロテイン、アスパラギンシンテターゼ、およびオルニチンデカルボキシラーゼ。これら薬剤選択マーカーと使用される薬剤との組み合わせは、例えば、以下のとおりである:ジヒドロ葉酸還元酵素遺伝子DHFRとメソトレキセートMTXとの組み合わせ、グルタミンシンセターゼGS遺伝子とメチオニンスルホキシミンMsxとの組み合わせ、アスパラギン酸トランスアミナーゼAST遺伝子とN-ホスホンアセチル-L-アスパラギン酸N-phosphonacetyl-L-aspartatePALAとの組み合わせ、MT遺伝子とカドミウムCd2との組み合わせ、アデノシンデアミナーゼADA遺伝子とアデノシン、アラノシン、2’-デオキシコホルマイシンとの組み合わせ、AMPデアミナーゼAMPD1,2遺伝子とアデニン、アザセリン、コホルマイシンとの組み合わせ、キサンチン-グアニン-ホスホリボシルトランスフェラーゼ遺伝子と、マイコフェノール酸との組み合わせ、UMPシンターゼ遺伝子と6-アザウリジン、ピラゾフランpyrazofuranとの組み合わせ、P-グリコプロテインP-gp,MDR遺伝子と多剤薬剤との組み合わせ、アスパラギンシンテターゼAS遺伝子とβ-アスパルチルヒドロキサム酸またはアルビジインalbizziinとの組み合わせ、オルニチンデカルボキシラーゼODC遺伝子とα-ジフルオロメチル-オルニチンDFMOなどのタンパク質をコードする遺伝子が挙げられるが、これらに限定されない。本明細書において使用する場合、発現ベクターは、構造遺伝子およびその発現を調節するプロモーターに加えて種々の調節エレメントが宿主の細胞中で作動し得る状態で連結されている核酸配列をいう。調節エレメントは、好ましくは、ターミネーター、薬剤耐性遺伝子例えば、カナマイシン耐性遺伝子、ハイグロマイシン耐性遺伝子などのような選択マーカーおよび、エンハンサーを含み得る。生物例えば、動物の発現ベクターのタイプおよび使用される調節エレメントの種類が、宿主細胞に応じて変わり得ることは、当業者に周知の事項である。本明細書において使用する場合、組換えベクターとは、目的のポリヌクレオチド配列を目的の細胞へと移入させることができるベクターをいう。そのようなベクターとしては、原核細胞、酵母、動物細胞、植物細胞、昆虫細胞、動物個体および植物個体等の宿主細胞において自律複製が可能、または染色体中への組込みが可能で、本発明のポリヌクレオチドの転写に適した位置にプロモーターを含有しているものが例示される。本明細書においてターミネーターは、遺伝子のタンパク質をコードする領域の下流に位置し、DNAがmRNAに転写される際の転写の終結、ポリA配列の付加に関与する配列である。ターミネーターは、mRNAの安定性に関与して遺伝子の発現量に影響を及ぼすことが知られている。ターミネーターとしては、AATAAAを含む配列などが挙げられるが、これに限定されない。本明細書において外来遺伝子とは、ある生物において、その生物には天然には存在しない遺伝子をいう。そのような外来遺伝子は、その生物に天然に存在する遺伝子を改変したものであってもよく、天然において他の生物に存在する遺伝子例えば、ADA遺伝子であってもよく、人工的に合成した遺伝子であってもよく、それらの複合体例えば、融合体であってもよい。そのような外来遺伝子を含む生物は、天然では発現しない遺伝子産物を発現し得る。例えば、欠損される劣性遺伝子例えば、ADA遺伝子、PNP遺伝子、γc鎖遺伝子、TAP遺伝子、MHCII遺伝子、X連鎖WASP、CD40リガンド、PI3K類似遺伝子、DNAヘリカーゼを外来遺伝子として使用することができる。本発明においては、外来遺伝子はサイトカインであっても良い。本明細書において使用されるサイトカインは、当該分野において用いられる最も広義の意味と同様に定義され、細胞から産生され同じまたは異なる細胞に作用する生理活性物質をいう。サイトカインは、一般にタンパク質またはポリペプチドであり、免疫応答の制御作用、内分泌系の調節、神経系の調節、抗腫瘍作用、抗ウイルス作用、細胞増殖の調節作用、細胞分化の調節作用などを有する。本明細書では、サイトカインはタンパク質形態または核酸形態あるいは他の形態であり得るが、実際に作用する時点においては、サイトカインは通常はタンパク質形態を意味する。本明細書において用いられる増殖因子とは、細胞の増殖を促進または制御する物質をいう。増殖因子は、成長因子または発育因子ともいわれる。増殖因子は、細胞培養または組織培養において、培地に添加されて血清高分子物質の作用を代替し得る。多くの増殖因子は、細胞の増殖以外に、分化状態の制御因子としても機能することが判明している。サイトカインには、代表的には、インターロイキン類、ケモカイン類、コロニー刺激因子のような造血因子、腫瘍壊死因子、インターフェロン類が含まれる。増殖因子としては、代表的には、血小板由来増殖因子PDGF、上皮増殖因子EGF、線維芽細胞増殖因子FGF、肝実質細胞増殖因子HGF、血管内皮増殖因子VEGFのような増殖活性を有するものが挙げられる。本発明において、発現されるべき外来遺伝子は、上述の天然型の外来遺伝子と相同性のあるものが使用され得る。そのような相同性を有する外来遺伝子としては、例えば、Blastのデフォルトパラメータを用いて比較した場合に、比較対照の外来遺伝子に対して、少なくとも約30、約35、約40、約45、約50、約55、約60、約65、約70、約75、約80、約85、約90、約95、約99の同一性または類似性を有する核酸配列を含む核酸分子または少なくとも約30、約35、約40、約45、約50、約55、約60、約65、約70、約75、約80、約85、約90、約95、約99の同一性または類似性を有するアミノ酸配列を有するポリペプチド分子が挙げられるがそれらに限定されない。本明細書において遺伝子、ポリヌクレオチド、ポリペプチドなど遺伝子産物の発現とは、その遺伝子などがインビボで一定の作用を受けて、別の形態になることをいう。好ましくは、遺伝子、ポリヌクレオチドなどが、転写および翻訳されて、ポリペプチドの形態になることをいうが、転写されてmRNAが作製されることもまた発現の一形態であり得る。より好ましくは、そのようなポリペプチドの形態は、翻訳後プロセシングを受けたものであり得る。従って、本明細書において遺伝子、ポリヌクレオチド、ポリペプチドなどの発現の減少とは、本発明の因子を作用させたときに、作用させないときよりも、発現の量が有意に減少することをいう。好ましくは、発現の減少は、ポリペプチドの発現量の減少を含む。本明細書において遺伝子、ポリヌクレオチド、ポリペプチドなどの発現の増加とは、本発明の因子を作用させたときに、作用させないときよりも、発現の量が有意に増加することをいう。好ましくは、発現の増加は、ポリペプチドの発現量の増加を含む。本明細書において遺伝子の発現の誘導とは、ある細胞にある因子を作用させてその遺伝子の発現量を増加させることをいう。したがって、発現の誘導は、まったくその遺伝子の発現が見られなかった場合にその遺伝子が発現するようにすること、およびすでにその遺伝子の発現が見られていた場合にその遺伝子の発現が増大することを包含する。本明細書において、遺伝子が特異的に発現するとは、その遺伝子が、植物の特定の部位または時期において他の部位または時期とは異なる好ましくは高いレベルで発現されることをいう。特異的に発現するとは、ある部位特異的部位にのみ発現してもよく、それ以外の部位においても発現していてもよい。好ましくは特異的に発現するとは、ある部位においてのみ発現することをいう。本明細書において使用される場合、組換えベクターの導入方法としては、DNAを導入する方法であればいずれも用いることができ、例えば、塩化カルシウム法、エレクトロポレーション法[Methods.Enzymol.,194,1821990]、リポフェクション法、スフェロプラスト法[Proc.Natl.Acad.Sci.USA,84,19291978]、酢酸リチウム法[J.Bacteriol.,153,1631983]、Proc.Natl.Acad.Sci.USA,75,19291978記載の方法などが例示される。本明細書において使用されるゲノムまたは遺伝子座などを除去する方法において用いられる、Cre酵素の一過的発現、染色体上でのDNAマッピングなどは、細胞工学別冊実験プロトコールシリーズFISH実験プロトコールヒトゲノム解析から染色体遺伝子診断まで松原謙一、吉川寛監修秀潤社東京などに記載されるように、当該分野において周知である。本明細書において遺伝子発現たとえば、mRNA発現、ポリペプチド発現の検出または定量は、例えば、mRNAの測定および免疫学的測定方法を含む適切な方法を用いて達成され得る。分子生物学的測定方法としては、例えば、ノーザンブロット法、ドットブロット法またはPCR法などが例示される。免疫学的測定方法としては、例えば、方法としては、マイクロタイタープレートを用いるELISA法、RIA法、蛍光抗体法、ウェスタンブロット法、免疫組織染色法などが例示される。また、定量方法としては、ELISA法またはRIA法などが例示される。アレイ例えば、DNAアレイ、プロテインアレイを用いた遺伝子解析方法によっても行われ得る。DNAアレイについては、秀潤社編、細胞工学別冊DNAマイクロアレイと最新PCR法に広く概説されている。プロテインアレイについては、NatGenet.2002Dec;32Suppl:526-32に詳述されている。遺伝子発現の分析法としては、上述に加えて、RT-PCR、RACE法、SSCP法、免疫沈降法、two-hybridシステム、インビトロ翻訳などが挙げられるがそれらに限定されない。そのようなさらなる分析方法は、例えば、ゲノム解析実験法中村祐輔ラボマニュアル、編集中村祐輔羊土社2002などに記載されており、本明細書においてそれらの記載はすべて参考として援用される。本明細書において発現量とは、目的の細胞などにおいて、ポリペプチドまたはmRNAが発現される量をいう。そのような発現量としては、本発明の抗体を用いてELISA法、RIA法、蛍光抗体法、ウェスタンブロット法、免疫組織染色法などの免疫学的測定方法を含む任意の適切な方法により評価される本発明ポリペプチドのタンパク質レベルでの発現量、またはノーザンブロット法、ドットブロット法、PCR法などの分子生物学的測定方法を含む任意の適切な方法により評価される本発明のポリペプチドのmRNAレベルでの発現量が挙げられる。発現量の変化とは、上記免疫学的測定方法または分子生物学的測定方法を含む任意の適切な方法により評価される本発明のポリペプチドのタンパク質レベルまたはmRNAレベルでの発現量が増加あるいは減少することを意味する。本発明において使用する場合、用語形質転換、形質導入およびトランスフェクションは、特に言及しない限り互換可能に使用され、宿主細胞への核酸の導入を意味する。形質転換方法としては、宿主細胞にDNAを導入する方法であればいずれも用いることができ、例えば、エレクトロポレーション法、パーティクルガン遺伝子銃を用いる方法、リン酸カルシウム法などの種々の周知の技術が挙げられる。形質転換体とは、形質転換によって作製された細胞などの生命体の全部または一部をいう。形質転換体としては、原核細胞、酵母、動物細胞、植物細胞、昆虫細胞等が例示される。形質転換体は、その対象に依存して、形質転換細胞、形質転換組織、形質転換宿主などともいわれ、本明細書においてそれらの形態をすべて包含するが、特定の文脈において特定の形態を指し得る。原核細胞としては、エシェリヒア属、セラチア属、バチルス属、ブレビバクテリウム属、コリネバクテリウム属、ミクロバクテリウム属、シュードモナス属等に属する原核細胞、例えば、EscherichiacoliXL1-Blue、EscherichiacoliXL2-Blue、EscherichiacoliDH1、EscherichiacoliMC1000、EscherichiacoliKY3276、EscherichiacoliW1485、EscherichiacoliJM109、EscherichiacoliHB101、EscherichiacoliNo.49、EscherichiacoliW3110、EscherichiacoliNY49、EscherichiacoliBL21DE3、EscherichiacoliBL21DE3pLysS、EscherichiacoliHMS174DE3、EscherichiacoliHMS174DE3pLysS、Serratiaficaria、Serratiafonticola、Serratialiquefaciens、Serratiamarcescens、Bacillussubtilis、Bacillusamyloliquefaciens、Brevibacteriumammmoniagenes、BrevibacteriumimmariophilumATCC14068、BrevibacteriumsaccharolyticumATCC14066、CorynebacteriumglutamicumATCC13032、CorynebacteriumglutamicumATCC14067、CorynebacteriumglutamicumATCC13869、CorynebacteriumacetoacidophilumATCC13870、MicrobacteriumammoniaphilumATCC15354、Pseudomonassp.D-0110などが例示される。動物細胞としては、臍帯血単核球、末梢血単核球、およびSupT1細胞などを挙げることができる。本明細書において動物は、当該分野において最も広義で用いられ、脊椎動物および無脊椎動物を含む。動物としては、哺乳綱、鳥綱、爬虫綱、両生綱、魚綱、昆虫綱、蠕虫綱などが挙げられるがそれらに限定されない。本明細書において、生物の組織とは、細胞の集団であって、その集団において一定の同様の作用を有するものをいう。従って、組織は、臓器器官の一部であり得る。臓器器官内では、同じ働きを有する細胞を有することが多いが、微妙に異なる働きを有するものが混在することもあることから、本明細書において組織は、一定の特性を共有する限り、種々の細胞を混在して有していてもよい。本明細書において、器官臓器とは、1つ独立した形態をもち、1種以上の組織が組み合わさって特定の機能を営む構造体を形成したものをいう。動物では、胃、肝臓、腸、膵臓、肺、気管、鼻、心臓、動脈、静脈、リンパ節リンパ管系、胸腺、卵巣、眼、耳、舌、皮膚等が挙げられるがそれらに限定されない。本明細書において、トランスジェニックとは、特定の遺伝子をある生物に組み込むことまたはそのような遺伝子が組み込まれた生物例えば、植物または動物マウスなどを含むをいう。トランスジェニック生物のうち、ある遺伝子が欠失または抑制されているものをノックアウト生物という。本発明の生物が、動物の場合、トランスジェニック生物は、マイクロインジェクション法微量注入法、ウィルスベクター法、ES細胞法胚性幹細胞法、精子ベクター法、染色体断片を導入する方法トランスゾミック法、エピゾーム法などを利用したトランスジェニック動物の作製技術を使用して作製することができる。そのようなトランスジェニック動物の作成技術は当該分野において周知である。本明細書において使用される場合、スクリーニングとは、目的とするある特定の性質をもつ物質、あるいは宿主細胞またはウイルスなどを、特定の操作および/または評価方法で多数の候補から選抜することをいう。本発明では、所望の活性を有するスクリーニングによって得られたウイルスもまた、本発明の範囲内に包含されることが理解される。本明細書においてチップまたはマイクロチップは、互換可能に用いられ、多様の機能をもち、システムの一部となる超小型集積回路をいう。チップとしては、例えば、DNAチップ、プロテインチップ、細胞チップなどが挙げられるがそれらに限定されない。本発明のヘルペスウイルスのプロモーターは、リンパ系または血液系の疾患、免疫系疾患、感染症の処置、予防、および/または治療のための薬学的組成物の成分としても使用することが可能である。本明細書において薬剤の有効量とは、その薬剤が目的とする薬効を発揮することができる量をいう。本明細書において、そのような有効量のうち、最小の濃度を最小有効量ということがある。そのような最小有効量は、当該分野において周知であり、通常、薬剤の最小有効量は当業者によって決定されているか、または当業者は適宜決定することができる。そのような有効量の決定には、実際の投与のほか、動物モデルなどを用いることも可能である。本発明はまた、このような有効量を決定する際に有用である。本明細書において薬学的に受容可能なキャリアは、医薬または動物薬のような農薬を製造するときに使用される物質であり、有効成分に有害な影響を与えないものをいう。そのような薬学的に受容可能なキャリアとしては、例えば、以下が挙げられるがそれらに限定されない:抗酸化剤、保存剤、着色料、風味料、および希釈剤、乳化剤、懸濁化剤、溶媒、フィラー、増量剤、緩衝剤、送達ビヒクル、賦形剤および/または農学的もしくは薬学的アジュバント。本発明の処置方法において使用される薬剤の種類および量は、本発明の方法によって得られた情報例えば、疾患に関する情報を元に、使用目的、対象疾患種類、重篤度など、患者の年齢、体重、性別、既往歴、投与される被験体の部位の形態または種類などを考慮して、当業者が容易に決定することができる。本発明のモニタリング方法を被験体または患者に対して施す頻度もまた、使用目的、対象疾患種類、重篤度など、患者の年齢、体重、性別、既往歴、および治療経過などを考慮して、当業者が容易に決定することができる。疾患状態をモニタリングする頻度としては、例えば、毎日-数ヶ月に1回例えば、1週間に1回-1ヶ月に1回のモニタリングが挙げられる。1週間-1ヶ月に1回のモニタリングを、経過を見ながら施すことが好ましい。本明細書において指示書は、本発明の治療方法などを医師、患者など投与を行う人に対して記載したものである。この指示書は、本発明の医薬などを例えば、放射線治療直後または直前例えば、24時間以内などに投与することを指示する文言が記載されている。この指示書は、本発明が実施される国の監督官庁例えば、日本であれば厚生労働省、米国であれば食品医薬品局FDAなどが規定した様式に従って作成され、その監督官庁により承認を受けた旨が明記される。指示書は、いわゆる添付文書packageinsertであり、通常は紙媒体で提供されるが、それに限定されず、例えば、電子媒体例えば、インターネットで提供されるホームページ、電子メールのような形態でも提供され得る。必要に応じて、本発明の治療では、2種類以上の薬剤が使用され得る。2種類以上の薬剤を使用する場合、類似の性質または由来の物質を使用してもよく、異なる性質または由来の薬剤を使用してもよい。このような2種類以上の薬剤を投与する方法のための疾患レベルに関する情報も、本発明の方法によって入手することができる。本発明で使用される培養方法は、例えば、動物培養細胞マニュアル、瀬野ら編著、共立出版、1993年などに記載され支持されており、本明細書においてこのすべての記載を援用する。ポリペプチドの製造方法本発明のポリペプチドをコードするDNAを組み込んだ組換え体ベクターを保有する微生物、動物細胞などに由来する形質転換体を、通常の培養方法に従って培養し、本発明のポリペプチドを生成蓄積させ、本発明の培養物より本発明のポリペプチドを採取することにより、本発明のポリペプチドを製造することができる。本発明の形質転換体を培地に培養する方法は、宿主の培養に用いられる通常の方法に従って行うことができる。大腸菌等の原核生物あるいは酵母等の真核生物を宿主として得られた形質転換体を培養する培地としては、本発明の生物が資化し得る炭素源、窒素源、無機塩類等を含有し、形質転換体の培養を効率的に行える培地であれば天然培地、合成培地のいずれを用いてもよい。炭素源としては、それぞれの微生物が資化し得るものであればよく、グルコース、フラクトース、スクロース、これらを含有する糖蜜、デンプンあるいはデンプン加水分解物等の炭水化物、酢酸、プロピオン酸等の有機酸、エタノール、プロパノール等のアルコール類を用いることができる。窒素源としては、アンモニア、塩化アンモニウム、硫酸アンモニウム、酢酸アンモニウム、リン酸アンモニウム等の各種無機酸または有機酸のアンモニウム塩、その他含窒素物質、ならびに、ペプトン、肉エキス、酵母エキス、コーンスチープリカー、カゼイン加水分解物、大豆粕および大豆粕加水分解物、各種発酵菌体およびその消化物等を用いることができる。無機塩としては、リン酸第一カリウム、リン酸第二カリウム、リン酸マグネシウム、硫酸マグネシウム、塩化ナトリウム、硫酸第一鉄、硫酸マンガン、硫酸銅、炭酸カルシウム等を用いることができる。培養は、振盪培養または深部通気攪拌培養等の好気的条件下で行う。培養温度は15~40°Cがよく、培養時間は、通常5時間~7日間である。培養中pHは、3.0~9.0に保持する。pHの調整は、無機あるいは有機の酸、アルカリ溶液、尿素、炭酸カルシウム、アンモニア等を用いて行う。また培養中必要に応じて、アンピシリンまたはテトラサイクリン等の抗生物質を培地に添加してもよい。プロモーターとして誘導性のプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときには、必要に応じてインデューサーを培地に添加してもよい。例えば、lacプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはイソプロピル-β-D-チオガラクトピラノシド等を、trpプロモーターを用いた発現ベクターで形質転換した微生物を培養するときにはインドールアクリル酸等を培地に添加してもよい。遺伝子を導入した植物の細胞または器官は、ジャーファーメンターを用いて大量培養することができる。培養する培地としては、一般に使用されているムラシゲアンドスクーグMS培地、ホワイトWhite培地、またはこれら培地にオーキシン、サイトカイニン等、植物ホルモンを添加した培地等を用いることができる。例えば、動物細胞を用いる場合、本発明の細胞を培養する培地は、一般に使用されているRPMI1640培地[TheJournaloftheAmericanMedicalAssociation,199,5191967]、EagleのMEM培地[Science,122,5011952]、DMEM培地[Virology,8,3961959]、199培地[ProceedingsoftheSocietyfortheBiologicalMedicine,73,11950]またはこれら培地にウシ胎児血清等を添加した培地等が用いられる。培養は、通常pH6~8、25~40°C、5CO2存在下等の条件下で1~7日間行う。また培養中必要に応じて、カナマイシン、ペニシリン、ストレプトマイシン等の抗生物質を培地に添加してもよい。本発明のポリペプチドをコードする核酸配列で形質転換された形質転換体の培養物から、本発明のポリペプチドを単離または精製するためには、当該分野で周知慣用の通常の酵素の単離または精製法を用いることができる。例えば、本発明のポリペプチドが本発明のポリペプチド製造用形質転換体の細胞外に本発明のポリペプチドが分泌される場合には、その培養物を遠心分離等の手法により処理し、可溶性画分を取得する。その可溶性画分から、溶媒抽出法、硫安等による塩析法脱塩法、有機溶媒による沈澱法、ジエチルアミノエチルDEAE-Sepharose、DIAIONHPA-75三菱化学等樹脂を用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、S-SepharoseFFPharmacia等の樹脂を用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等の樹脂を用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の手法を用い、精製標品を得ることができる。本発明のポリペプチドが本発明のポリペプチド製造用形質転換体の細胞内に溶解状態で蓄積する場合には、培養物を遠心分離することにより、培養物中の細胞を集め、その細胞を洗浄した後に、超音波破砕機、フレンチプレス、マントンガウリンホモジナイザー、ダイノミル等により細胞を破砕し、無細胞抽出液を得る。その無細胞抽出液を遠心分離することにより得られた上清から、溶媒抽出法、硫安等による塩析法脱塩法、有機溶媒による沈澱法、ジエチルアミノエチルDEAE-Sepharose、DIAIONHPA-75三菱化学等樹脂を用いた陰イオン交換クロマトグラフィー法、S-SepharoseFFPharmacia等の樹脂を用いた陽イオン交換クロマトグラフィー法、ブチルセファロース、フェニルセファロース等の樹脂を用いた疎水性クロマトグラフィー法、分子篩を用いたゲルろ過法、アフィニティークロマトグラフィー法、クロマトフォーカシング法、等電点電気泳動等の電気泳動法等の手法を用いることによって、精製標品を得ることができる。また、本発明のポリペプチドが細胞内に不溶体を形成して発現した場合は、同様に細胞を回収後破砕し、遠心分離を行うことにより得られた沈澱画分より、通常の方法により本発明のポリペプチドを回収後、そのポリペプチドの不溶体をポリペプチド変性剤で可溶化する。この可溶化液を、ポリペプチド変性剤を含まないあるいはポリペプチド変性剤の濃度がポリペプチドが変性しない程度に希薄な溶液に希釈、あるいは透析し、本発明のポリペプチドを正常な立体構造に構成させた後、上記と同様の単離精製法により精製標品を得ることができる。また、通常のタンパク質の精製方法[J.Evan.Sadlerら:MethodsinEnzymology,83,458]に準じて精製できる。また、本発明のポリペプチドを他のタンパク質との融合タンパク質として生産し、融合したタンパク質に親和性をもつ物質を用いたアフィニティークロマトグラフィーを利用して精製することもできる[山川彰夫,実験医学ExperimentalMedicine,13,469-4741995]。例えば、Loweらの方法[Proc.Natl.Acad.Sci.,USA,86,8227-82311989、GenesDevelop.,4,12881990]に記載の方法に準じて、本発明のポリペプチドをプロテインAとの融合タンパク質として生産し、イムノグロブリンGを用いるアフィニティークロマトグラフィーにより精製することができる。また、本発明のポリペプチドをFLAGペプチドとの融合タンパク質として生産し、抗FLAG抗体を用いるアフィニティークロマトグラフィーにより精製することができる[Proc.Natl.Acad.Sci.,USA,86,82271989、GenesDevelop.,4,12881990]。さらに、本発明のポリペプチド自身に対する抗体を用いたアフィニティークロマトグラフィーで精製することもできる。本発明のポリペプチドは、公知の方法[J.BiomolecularNMR,6,129-134、Science,242,1162-1164、J.Biochem.,110,166-1681991]に準じて、invitro転写翻訳系を用いてを生産することができる。上記で取得されたポリペプチドのアミノ酸情報を基に、Fmoc法フルオレニルメチルオキシカルボニル法、tBoc法t-ブチルオキシカルボニル法等の化学合成法によっても本発明のポリペプチドを製造することができる。また、AdvancedChemTech、AppliedBiosystems、PharmaciaBiotech、ProteinTechnologyInstrument、Synthecell-Vega、PerSeptive、島津製作所等のペプチド合成機を利用し化学合成することもできる。精製した本発明のポリペプチドの構造解析は、タンパク質化学で通常用いられる方法、例えば遺伝子クローニングのためのタンパク質構造解析平野久著、東京化学同人発行、1993年に記載の方法により実施可能である。変異型ポリペプチドの作製方法本発明ポリペプチドのアミノ酸の欠失、置換もしくは付加は、出願前周知技術である部位特異的変異誘発法により実施することができる。かかる1もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加は、MolecularCloning,ALaboratoryManual,SecondEdition,ColdSpringHarborLaboratoryPress1989、CurrentProtocolsinMolecularBiology,Supplement1~38,JohnWileySons1987-1997、NucleicAcidsResearch,10,64871982、Proc.Natl.Acad.Sci.,USA,79,64091982、Gene,34,3151985、NucleicAcidsResearch,13,44311985、Proc.Natl.Acad.SciUSA,82,4881985、Proc.Natl.Acad.Sci.,USA,81,56621984、Science,224,14311984、PCTWO85/008171985、Nature,316,6011985等に記載の方法に準じて調製することができる。遺伝子治療特定の実施形態において、抗体またはその機能的誘導体をコードする配列を含む核酸は、本発明のポリペプチドの異常な発現および/または活性に関連した疾患または障害を処置、阻害または予防するために、遺伝子治療の目的で投与される。遺伝子治療とは、発現されたか、または発現可能な核酸の、被験体への投与により行われる治療をいう。本発明のこの実施形態において、核酸は、それらのコードされたタンパク質を産生し、そのタンパク質は治療効果を媒介する。当該分野で利用可能な遺伝子治療のための任意の方法が、本発明に従って使用され得る。例示的な方法は、以下のとおりである。遺伝子治療の方法の一般的な概説については、Goldspielら,ClinicalPharmacy12:488-5051993;WuおよびWu,Biotherapy3:87-951991;Tolstoshev,Ann.Rev.Pharmacol.Toxicol.32:573-5961993;Mulligan,Science260:926-9321993;ならびにMorganおよびAnderson,Ann.Rev.Biochem.62:191-2171993;May,TIBTECH115:155-2151993を参照のこと。遺伝子治療において使用される一般的に公知の組換えDNA技術は、Ausubelら編,CurrentProtocolsinMolecularBiology,JohnWileySons,NY1993;およびKriegler,GeneTransferandExpression,ALaboratoryManual,StocktonPress,NY1990に記載される。治療活性または予防活性の証明本発明の化合物または薬学的組成物は、好ましくは、ヒトでの使用の前にインビトロで、そして次いでインビボで、所望の治療活性または予防活性について試験される。例えば、化合物または薬学的組成物の、治療有用性または予防有用性を証明するためのインビトロアッセイとしては、細胞株または患者組織サンプルに対する化合物の効果が挙げられる。細胞株および/または組織サンプルに対する化合物または組成物の効果は、当業者に公知である技術細胞溶解アッセイが挙げられるがこれらに限定されないを利用して決定され得る。本発明に従って、特定の化合物の投与が示されるか否かを決定するために用いられ得るインビトロアッセイとしては、インビトロ細胞培養アッセイが挙げられ、このアッセイでは、患者組織サンプルが培養物において増殖し、そして化合物に曝されるか、そうでなければ化合物が投与され、そして、組織サンプルに対するそのような化合物の効果が観察される。治療/予防のための投与および組成物本発明は、被験体への有効量の本発明のプロモーターを含む成分または薬学的組成物の投与による処置、阻害および予防の方法を提供する。好ましい局面において、プロモーターを含む成分は実質的に精製されたものであり得る例えば、その効果を制限するかまたは望ましくない副作用を生じる物質が実質的に存在しない状態が挙げられる。被験体は好ましくは、ウシ、ブタ、ウマ、ニワトリ、ネコ、イヌなどの動物が挙げられるがそれらに限定されない動物であり、そして好ましくは哺乳動物であり、そして最も好ましくはヒトである。本発明の核酸分子またはポリペプチドが医薬として使用される場合、そのような組成物は、薬学的に受容可能なキャリアなどをさらに含み得る。本発明の医薬に含まれる薬学的に受容可能なキャリアとしては、当該分野において公知の任意の物質が挙げられる。そのような適切な処方材料または薬学的に受容可能なキャリアとしては、抗酸化剤、保存剤、着色料、風味料、および希釈剤、乳化剤、懸濁化剤、溶媒、フィラー、増量剤、緩衝剤、送達ビヒクル、希釈剤、賦形剤および/または薬学的アジュバント挙げられるがそれらに限定されない。代表的には、本発明の医薬は、単離された多能性幹細胞、またはその改変体もしくは誘導体を、1つ以上の生理的に受容可能なキャリア、賦形剤または希釈剤とともに含む組成物の形態で投与される。例えば、適切なビヒクルは、注射用水、生理的溶液、または人工脳脊髄液であり得、これらには、非経口送達のための組成物に一般的な他の物質を補充することが可能である。本明細書で使用される受容可能なキャリア、賦形剤または安定化剤は、レシピエントに対して非毒性であり、そして好ましくは、使用される投薬量および濃度において不活性であり、例えば、リン酸塩、クエン酸塩、または他の有機酸;アスコルビン酸、α-トコフェロール;低分子量ポリペプチド;タンパク質例えば、血清アルブミン、ゼラチンまたは免疫グロブリン;親水性ポリマー例えば、ポリビニルピロリドン;アミノ酸例えば、グリシン、グルタミン、アスパラギン、アルギニンまたはリジン;モノサッカリド、ジサッカリドおよび他の炭水化物グルコース、マンノース、またはデキストリンを含む;キレート剤例えば、EDTA;糖アルコール例えば、マンニトールまたはソルビトール;塩形成対イオン例えば、ナトリウム;ならびに/あるいは非イオン性表面活性化剤例えば、Tween、プルロニックpluronicまたはポリエチレングリコールPEGなどが挙げられるがそれらに限定されない。例示の適切なキャリアとしては、中性緩衝化生理食塩水、または血清アルブミンと混合された生理食塩水が挙げられる。好ましくは、その生成物は、適切な賦形剤例えば、スクロースを用いて凍結乾燥剤として処方される。他の標準的なキャリア、希釈剤および賦形剤は所望に応じて含まれ得る。他の例示的な組成物は、pH7.0-8.5のTris緩衝剤またはpH4.0-5.5の酢酸緩衝剤を含み、これらは、さらに、ソルビトールまたはその適切な代替物を含み得る。本発明の医薬は、経口的または非経口的に投与され得る。あるいは、本発明の医薬は、静脈内または皮下で投与され得る。全身投与されるとき、本発明において使用される医薬は、発熱物質を含まない、薬学的に受容可能な水溶液の形態であり得る。そのような薬学的に受容可能な組成物の調製は、pH、等張性、安定性などを考慮することにより、当業者は、容易に行うことができる。本明細書において、投与方法は、経口投与、非経口投与例えば、静脈内投与、筋肉内投与、皮下投与、皮内投与、粘膜投与、直腸内投与、膣内投与、患部への局所投与、皮膚投与などであり得る。そのような投与のための処方物は、任意の製剤形態で提供され得る。そのような製剤形態としては、例えば、液剤、注射剤、徐放剤が挙げられる。本発明の医薬は、必要に応じて生理学的に受容可能なキャリア、賦型剤または安定化剤日本薬局方第14版、その追補またはその最新版、Remington’sPharmaceuticalSciences,18thEdition,A.R.Gennaro,ed.,MackPublishingCompany,1990などを参照と、所望の程度の純度を有する糖鎖組成物とを混合することによって、凍結乾燥されたケーキまたは水溶液の形態で調製され保存され得る。本発明の処置方法において使用される糖鎖組成物の量は、使用目的、対象疾患種類、重篤度など、患者の年齢、体重、性別、既往歴、細胞の形態または種類などを考慮して、当業者が容易に決定することができる。本発明の処置方法を被験体または患者に対して施す頻度もまた、使用目的、対象疾患種類、重篤度など、患者の年齢、体重、性別、既往歴、および治療経過などを考慮して、当業者が容易に決定することができる。頻度としては、例えば、毎日~数ヶ月に1回例えば、1週間に1回~1ヶ月に1回の投与が挙げられる。1週間~1ヶ月に1回の投与を、経過を見ながら施すことが好ましい。免疫治療本明細書においてワクチンとは、身体中に投与されて、活性な免疫を生成する、通常感染性因子または感染因子のある部分またはそのような因子または部分を生成することができる因子例えば、遺伝子配列などを含む組成物例えば、懸濁液または溶液をいう。ワクチンを構成する抗原性部分は、微生物例えば、ウイルスまたは細菌などまたは微生物から精製された天然の産生物、合成生成物または遺伝子操作したタンパク質、ペプチド、多糖または同様な産生物、あるいはそのようなタンパク質をコードする核酸配列を含む核酸分子であり得る。ワクチンは、中和抗体を生起することによって、その効果を発現する。本明細書において遺伝子ワクチンとは、ワクチンのうち、投与される被験体において発現され、その発現物がワクチンの作用を有するような因子代表的には、核酸分子を含む組成物例えば、懸濁液または溶液などをいう。代表的な遺伝子ワクチンは、抗原性を有する遺伝子産物をコードする核酸配列を含む核酸分子例えば、ベクター、プラスミド、NakedDNAなどであり得る。本明細書においてワクチンの免疫学的な効果は、当該分野において公知の任意の方法を用いて確認することができる。そのような方法としては、例えば、CTL前駆細胞頻度分析、ELISPOT法、テトラマー法、リアルタイムPCR法などが挙げられるがそれらに限定されない。例示的な説明として、CTL前駆細胞頻度分析では、末梢血リンパ球または抗原ペプチドおよびIL-2存在下で培養したリンパ球を限界希釈し、IL-2とフィーダー細胞との共存下で培養し、増殖したウェルをワクチンまたはその候補で刺激し、IFN-γ産生の有無をELISAなどで測定する。ここで陽性ウェルをポアソン分析に従ってCTL前駆細胞の頻度を算出し、ワクチンの効力を評価することができる。ここで、陽性の細胞数が抗原特異的CTL数であり、その数が多いほどワクチンとして効力が高いといえる。本発明は、癌ワクチンとしても使用され得る。そのような場合、癌抗原を外来遺伝子として組み込むことができる。本明細書において癌抗原とは、正常細胞が癌化するに伴って新たに発現するようになる抗原分子をいう。そのような癌抗原としては、例えば、以下のようなものが挙げられるがそれらに限定されない:1癌ウイルス由来抗原例えば、アデノウイルス、ポリオーマウイルス、SV40などのDNA型腫瘍ウイルスに由来するT抗原など。ヒト、マウスのRNA型腫瘍ウイルスでは、ウイルスのエンベロープタンパク質が細胞表面に発現される;2癌特異移植抗原tumorspecifictransplantationantigen,TSTA;この抗原は、同系の癌細胞に対して特異的免疫応答が成立する結果、その癌細胞が拒絶される場合、その標的抗原となるものが該当する。遺伝子変異により、癌細胞内に変異タンパク質が作られると、他の細胞内正常タンパク質と同様に、ペプチド断片として細胞内で、主要組織適合抗原遺伝子複合体MHCの分子と会合し癌細胞表面に発現されるようになる。;3癌関連抗原tumorassociatedantigen,TAA。癌細胞に必ずしも特異的でないが,癌化に伴って特徴的な発現を示す抗原。例えば、肝癌におけるα-フェトプロテイン、腸癌などにおける胎児性癌抗原carcinoembryonicantigen,CEAなどが該当する。これらは、元来は正常の胎児だけに存在するタンパク質であり、成人の組織には認められない。しかし、これらのタンパク質は、癌化に伴って再発現を示すので癌胎児抗原oncofetalantigenと呼ばれる。本明細書において使用される場合、癌抗原としては、どのような形態のものであっても用いることができるが、特に、癌関連抗原と呼ばれる形態のものが好ましく用いられる。MHCとの会合によって、癌細胞の表面に発現されるようになるからである。本明細書においてアジュバントとは、投与された免疫原と混合するとき、免疫応答を増加するか、あるいはそうでなければ変更する物質である。アジュバントは、例えば、鉱物、細菌、植物、合成または宿主の産生物に場合に応じて分類される。本明細書において病原体とは、宿主に対して疾患または障害を発生し得る生物または因子をいう。本明細書において予防prophylaxisまたはpreventionとは、ある疾患または障害について、そのような状態が引き起こされる前に、そのような状態が起こらないように処置することをいう。本明細書において治療とは、ある疾患または障害について、そのような状態になった場合に、そのような疾患または障害の悪化を防止、好ましくは、現状維持、より好ましくは、軽減、さらに好ましくは消長させることをいう。このような治療活性または予防活性は、本発明のワクチンについて判定されるとき、好ましくは、ヒトでの使用の前にインビトロで、そして次いでインビボで試験される。例えば、本発明の遺伝子ワクチンの、治療有用性または予防有用性を証明するためのインビトロアッセイとしては、細胞株または患者組織試料に対するワクチンの特異的結合の効果が挙げられる。そのような試験は、当業者に公知である技術例えば、ELISAなどの免疫学的アッセイを利用して決定され得る。インビボ試験としては、例えば、中和抗体を惹起する能力があるかどうかを試験する方法が挙げられるがそれらに限定されない。本明細書において被験体とは、本発明の処置が適用される生物をいい、患者ともいわれる。患者または被験体は好ましくは、ヒトであり得る。本発明は、被験体への有効量の本発明の遺伝子ワクチンの投与による処置、阻害および予防の方法を提供する。好ましい局面において、本発明の遺伝子ワクチンは実質的に精製されたものであり得る例えば、その効果を制限するかまたは望ましくない副作用を生じる物質が実質的に存在しない状態が挙げられる。本明細書中、投与するとは、本発明のワクチンなどまたはそれを含む医薬組成物を、単独で、または他の治療剤と組み合わせて処置が意図される宿主に与えることを意味する。組み合わせは、例えば、混合物として同時に、別々であるが同時にもしくは並行して;または逐次的にかのいずれかで投与され得る。これは、組み合わされた薬剤が、治療混合物としてともに投与される提示を含み、そして組み合わせた薬剤が、別々であるが同時に例えば、同じ個体へ別々の粘膜を通じての場合投与される手順もまた含む。組み合わせ投与は、第1に与えられ、続いて第2に与えられる化合物または薬剤のうちの1つを別々に投与することをさらに含む。本発明におけるワクチンの投与は、どのような手法を用いて行ってもよいが、好ましくは、針無し注射を用いることが有利である。患者に過度の負担を与えることなく投与を行えるからである。ここで本発明における針無注射器とは、注射針を用いずに、ガス圧または弾性部材の弾力によりピストンを移動させて薬液を皮膚に噴射し、薬剤成分を皮下、より好ましくは皮下の細胞内に投与する医療機器を意味する。具体的には例えば、シマジェットTM島津製作所製、メディジェクタービジョンMedi-JectorVisionTMElitemedical社製、ペンジェットPenJetTMPenJet社製などが市販されている。なお遺伝子銃パーティクルガンとは、DNAを被覆した金やタングステン等の高密度粒子をヘリウム等のガス圧を利用して加速し、invivo遺伝子導入が可能な医療/実験機器である。遺伝子銃の利点は、少量のDNAでも効率良く細胞導入できることと、異なる操作者でも安定した結果が得られることである。具体的には、例えば米国Bio-Rad社製のHeliosGeneGunなどが市販されており、利用することができる。本明細書において指示書は、本発明の医薬などを投与する方法または診断する方法などを医師、患者など投与を行う人、診断する人患者本人であり得るに対して記載したものである。この指示書は、本発明の診断薬、予防薬、医薬などを投与する手順を指示する文言が記載されている。この指示書は、本発明が実施される国の監督官庁例えば、日本であれば厚生労働省、米国であれば食品医薬品局FDAなどが規定した様式に従って作成され、その監督官庁により承認を受けた旨が明記される。指示書は、いわゆる添付文書packageinsertであり、通常は紙媒体で提供されるが、それに限定されず、例えば、瓶に貼り付けられたフィルム、電子媒体例えば、インターネットで提供されるホームページウェブサイト、電子メールのような形態でも提供され得る。本発明の方法による予防処置の終了の判断は、市販のアッセイもしくは機器使用によって惹起される抗体を確認することによって行うことができる。本発明はまた、本発明の医薬を含む容器を備える薬学的パッケージまたはキットを提供する。医薬品または生物学的製品の製造、使用または販売を規制する政府機関が定めた形式の通知が、このような容器に任意に付属し得、この通知は、ヒトへの投与に対する製造、使用または販売に関する政府機関による承認を表す。本明細書において用いられる一般的技術本明細書において使用される技術は、そうではないと具体的に指示しない限り、当該分野の技術範囲内にある、糖鎖科学、マイクロフルイディクス、微細加工、有機化学、生化学、遺伝子工学、分子生物学、微生物学、遺伝学および関連する分野における周知慣用技術を使用する。そのような技術は、例えば、以下に列挙した文献および本明細書において他の場所おいて引用した文献においても十分に説明されている。微細加工については、例えば、Campbell,S.A.1996.TheScienceandEngineeringofMicroelectronicFabrication,OxfordUniversityPress;Zaut,P.V.1996.MicromicroarrayFabrication:aPracticalGuidetoSemiconductorProcessing,SemiconductorServices;Madou,M.J.1997.FundamentalsofMicrofabrication,CRC15Press;Rai-Choudhury,P.1997.HandbookofMicrolithography,Micromachining,Microfabrication:Microlithographyなどに記載されており、これらは本明細書において関連する部分が参考として援用される。本明細書において用いられる分子生物学的手法、生化学的手法、微生物学的手法、糖鎖科学的手法は、当該分野において周知であり慣用されるものであり、例えば、Maniatis,T.etal.1989.MolecularCloning:ALaboratoryManual,ColdSpringHarborおよびその3rdEd.2001;Ausubel,F.M.,etal.eds,CurrentProtocolsinMolecularBiology,JohnWileySonsInc.,NY,101582000;Innis,M.A.1990.PCRProtocols:AGuidetoMethodsandApplications,AcademicPress;Innis,M.A.etal.1995.PCRStrategies,AcademicPress;Sninsky,J.J.etal.1999.PCRApplications:ProtocolsforFunctionalGenomics,AcademicPress;Gait,M.J.1985.OligonucleotideSynthesis:APracticalApproach,IRLPress;Gait,M.J.1990.OligonucleotideSynthesis:APracticalApproach,IRLPress;Eckstein,F.1991.OligonucleotidesandAnalogues:APracticalApproac,IRLPress;Adams,R.L.etal.1992.TheBiochemistryoftheNucleicAcids,ChapmanHall;Shabarova,Z.etal.1994.AdvancedOrganicChemistryofNucleicAcids,Weinheim;Blackburn,G.M.etal.1996.NucleicAcidsinChemistryandBiology,OxfordUniversityPress;Hermanson,G.T.1996.BioconjugateTechniques,AcademicPress;MethodinEnzymology230、242、247、AcademicPress、1994;別冊実験医学遺伝子導入発現解析実験法羊土社、1997などに記載されており、これらは本明細書において関連する部分全部であり得るが参考として援用される。好ましい実施形態の説明以下に好ましい実施形態の説明を記載するが、この実施形態は本発明の例示であり、本発明の範囲はそのような好ましい実施形態に限定されないことが理解されるべきである。当業者はまた、以下のような好ましい実施例を参考にして、本発明の範囲内にある改変、変更などを容易に行うことができることが理解されるべきである。1つの局面において、本発明は、HHV6HHV6AおよびHHV6Bを含み、特に、HHV6B、HHV7のMIEプロモーターおよび/またはHHV7のU95プロモーターを提供する。特に、このHHV6BのMIEプロモーター、HHV7のMIEプロモーターおよびHHV7のU95プロモーターは、予想外に、HCMVのIEプロモーターよりも、リンパ球への選択性が高まっていたことが見出された。特に、付着性細胞293細胞、Vero細胞などでは、HCMVのIEプロモーターの100分の1程度の活性しかMIEプロモーターは示さなかったのに対して、SupT1、U937などのリンパ球系細胞では、数倍高い発現効率が得られた。このような選択性、特異性の高さは、DNAワクチン、遺伝子治療として特にリンパ球をターゲットとした医薬の開発に応用できることを明らかにした。また、インビボにおける発現系では、メチレースの作用によってCMVプロモーターなどの強力な活性を持つものでも活性が減弱されることから、血球系リンパ球系細胞でのインビボでの発現量の確保のために、本発明のプロモーターを用いることができることが理解される。遺伝病、がんの遺伝子治療などにおいて、レトロウイルスベクターが一般的に使用されているが、プロモーターとしてのLTRの活性はあまり強くないことから、発現させようとする遺伝子の上流に本発明のプロモーターを導入することによって、血球系細胞において強い発現を得ることができる。白血病などの血液細胞の疾患をターゲットにした遺伝子治療において本発明は有用である。さらに、遺伝子発現をノックアウトする方法としてRNAiを用いて、ヘアピン型RNA発現ベクターのプロモーターとして本発明のプロモーターを用いることによって、血球系の発現抑制効果をより効率よいものにすることができる。生体の末梢血よりマクロファージまたは樹状細胞などをフローサイトメトリーによって分離精製し、これらの細胞に本発明のプロモーター制御下で癌特異的抗原および腫瘍壊死因子TNF遺伝子などを発現させるように構築したプラスミドをトランスフェクトし、がん抗原の発現を確認した後に元の生体に戻すことによって、クラスI-HLAを介した癌抗原特異的CTLを効率的に活性化させて癌の遺伝子治療を実現することができる。1つの実施形態において、本発明のプロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む。好ましくは、本発明のプロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、少なくともR3領域またはその機能的改変体を含む。さらに好ましくは、本発明のプロモーターは、配列番号1に示す配列のうち、転写開始点を起点として少なくとも-574~-427の配列、さらにより好ましくは、転写開始点を起点として少なくとも-1051~-427の配列を含む。これらの領域にエンハンサー活性がある領域があると予測されるからである。1つの実施形態において、本発明のプロモーターは、NF-κBおよびAP-1のモチーフを含む。好ましい実施形態では、本発明のプロモーターは、配列番号1に示す配列を含み、より好ましくは、配列番号1に示す配列から実質的に構成される。1つの実施形態では、本発明のプロモーターは、a配列番号1に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号1に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む。ここで、この生物学的活性は、プロモーター活性および/またはエンハンサー活性であり得るがそれに限定されない。プロモーター活性およびエンハンサー活性は、当該分野において周知の技法を用いて測定することができ、そのような技法は、本明細書においても記載されており、実施例において例示されている。1つの好ましい実施形態において、本発明のプロモーターは、上記a~dにおいて置換、付加または欠失を含んでいてもよい。このような置換、付加および欠失の数は、限定され得、例えば、50以下、40以下、30以下、20以下、15以下、10以下、9以下、8以下、7以下、6以下、5以下、4以下、3以下、2以下であることが好ましい。より少ない数の置換、付加および欠失が好ましいが、生物学的活性を保持する好ましくは、HHV6BのMIEプロモーターと類似するかまたは実質的に同一の活性を有する限り、多い数であってもよい。好ましい実施形態において、上記a~dのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性は、少なくとも約80であり得、より好ましくは少なくとも約90であり得、さらに好ましくは少なくとも約98であり得、もっとも好ましくは少なくとも約99であり得る。好ましい実施形態において、本発明の核酸分子は、少なくとも8の連続するヌクレオチドであり得る。本発明の核酸分子は、本発明の使用目的によってその適切なヌクレオチド長が変動し得る。より好ましくは、本発明の核酸分子は、少なくとも10の連続するヌクレオチド長であり得、さらに好ましくは少なくとも15の連続するヌクレオチド長であり得、なお好ましくは少なくとも20の連続するヌクレオチド長であり得る。これらのヌクレオチド長の下限は、具体的に挙げた数字のほかに、それらの間の数例えば、9、11、12、13、14、16などあるいは、それ以上の数例えば、21、22、...30、などであってもよい。本発明の核酸分子は、目的とする用途例えば、プロモーターとして使用することができる限り、その上限の長さは、制限されない。ストリンジェンシーは、高くても、中程度であっても、低くてもよく、程度は、当業者が適宜状況に応じて決定することができる。別の実施形態において、本発明のプロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む。好ましくは、本発明のプロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、少なくともR2領域またはその機能的改変体を含む。さらに好ましくは、本発明のプロモーターは、配列番号2に示す配列のうち、転写開始点を起点として少なくとも-388~22の配列、さらにより好ましくは、転写開始点を起点として少なくとも-493~22の配列を含む。これらの領域にエンハンサー活性がある領域があると予測されるからである。1つの実施形態において、本発明のプロモーターは、NF-κB配列番号2における-464~-455、および-359~-350の配列領域。のモチーフを含む。好ましい実施形態では、本発明のプロモーターは、配列番号2に示す配列を含み、より好ましくは、配列番号2に示す配列から実質的に構成される。1つの実施形態では、本発明のプロモーターは、a配列番号2に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号2に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む。ここで、この生物学的活性は、プロモーター活性および/またはエンハンサー活性であり得るがそれに限定されない。プロモーター活性およびエンハンサー活性は、当該分野において周知の技法を用いて測定することができ、そのような技法は、本明細書においても記載されており、実施例において例示されている。1つの好ましい実施形態において、本発明のプロモーターは、上記a~dにおいて置換、付加または欠失を含んでいてもよい。このような置換、付加および欠失の数は、限定され得、例えば、50以下、40以下、30以下、20以下、15以下、10以下、9以下、8以下、7以下、6以下、5以下、4以下、3以下、2以下であることが好ましい。より少ない数の置換、付加および欠失が好ましいが、生物学的活性を保持する好ましくは、HHV7のMIEプロモーターと類似するかまたは実質的に同一の活性を有する限り、多い数であってもよい。好ましい実施形態において、上記a~dのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性は、少なくとも約80であり得、より好ましくは少なくとも約90であり得、さらに好ましくは少なくとも約98であり得、もっとも好ましくは少なくとも約99であり得る。好ましい実施形態において、本発明の核酸分子は、少なくとも8の連続するヌクレオチドであり得る。本発明の核酸分子は、本発明の使用目的によってその適切なヌクレオチド長が変動し得る。より好ましくは、本発明の核酸分子は、少なくとも10の連続するヌクレオチド長であり得、さらに好ましくは少なくとも15の連続するヌクレオチド長であり得、なお好ましくは少なくとも20の連続するヌクレオチド長であり得る。これらのヌクレオチド長の下限は、具体的に挙げた数字のほかに、それらの間の数例えば、9、11、12、13、14、16などあるいは、それ以上の数例えば、21、22、...30、などであってもよい。本発明の核酸分子は、目的とする用途例えば、プロモーターとして使用することができる限り、その上限の長さは、制限されない。ストリンジェンシーは、高くても、中程度であっても、低くてもよく、程度は、当業者が適宜状況に応じて決定することができる。別の実施形態において、本発明のプロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくとも8の連続するヌクレオチド配列を含む。好ましくは、本発明のプロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、少なくともR2領域またはその機能的改変体を含む。さらに好ましくは、本発明のプロモーターは、配列番号12に示す配列のうち、転写開始点を起点として少なくとも-379~16の配列、さらにより好ましくは、転写開始点を起点として少なくとも-484~16の配列を含む。これらの領域にエンハンサー活性がある領域があると予測されるからである。1つの実施形態において、本発明のプロモーターは、NF-κB配列番号12における-478~-469、および-373~-364の配列領域。のモチーフを含む。好ましい実施形態では、本発明のプロモーターは、配列番号12に示す配列を含み、より好ましくは、配列番号12に示す配列から実質的に構成される。1つの実施形態では、本発明のプロモーターは、a配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列またはそのフラグメント配列を有するポリヌクレオチド;b配列番号12に記載の塩基配列もしくはそれに対応する塩基配列の対立遺伝子変異体またはそのフラグメントである、ポリヌクレオチド;ca~bのいずれか1つのポリヌクレオチドにストリンジェント条件下でハイブリダイズし、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド;またはda~cのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性が少なくとも70である塩基配列からなり、かつ、生物学的活性を有するポリヌクレオチド、を含む。ここで、この生物学的活性は、プロモーター活性および/またはエンハンサー活性であり得るがそれに限定されない。プロモーター活性およびエンハンサー活性は、当該分野において周知の技法を用いて測定することができ、そのような技法は、本明細書においても記載されており、実施例において例示されている。1つの好ましい実施形態において、本発明のプロモーターは、上記a~dにおいて置換、付加または欠失を含んでいてもよい。このような置換、付加および欠失の数は、限定され得、例えば、50以下、40以下、30以下、20以下、15以下、10以下、9以下、8以下、7以下、6以下、5以下、4以下、3以下、2以下であることが好ましい。より少ない数の置換、付加および欠失が好ましいが、生物学的活性を保持する好ましくは、HHV7のU95プロモーターと類似するかまたは実質的に同一の活性を有する限り、多い数であってもよい。好ましい実施形態において、上記a~dのいずれか1つのポリヌクレオチドまたはその相補配列に対する同一性は、少なくとも約80であり得、より好ましくは少なくとも約90であり得、さらに好ましくは少なくとも約98であり得、もっとも好ましくは少なくとも約99であり得る。好ましい実施形態において、本発明の核酸分子は、少なくとも8の連続するヌクレオチドであり得る。本発明の核酸分子は、本発明の使用目的によってその適切なヌクレオチド長が変動し得る。より好ましくは、本発明の核酸分子は、少なくとも10の連続するヌクレオチド長であり得、さらに好ましくは少なくとも15の連続するヌクレオチド長であり得、なお好ましくは少なくとも20の連続するヌクレオチド長であり得る。これらのヌクレオチド長の下限は、具体的に挙げた数字のほかに、それらの間の数例えば、9、11、12、13、14、16などあるいは、それ以上の数例えば、21、22、...30、などであってもよい。本発明の核酸分子は、目的とする用途例えば、プロモーターとして使用することができる限り、その上限の長さは、制限されない。ストリンジェンシーは、高くても、中程度であっても、低くてもよく、程度は、当業者が適宜状況に応じて決定することができる。別の局面において、本発明は、本発明のプロモーターHHV-6のMIEプロモーター、HHV-7のMIEプロモーター、HHV-7のU95プロモーターなどを含む核酸構築物を提供する。ここで、このような核酸構築物は、リンパ球特異的な発現を誘導させる性質を有しており、その有用性は高く、ヒトサイトメガロウイルスHCMVのIEプロモーターに比べて予想外に高い選択性を示す。従って、1つの実施形態において、本発明の核酸構築物は、本発明のプロモーターとは異なる由来の外来遺伝子をコードする配列を、本発明のプロモーターの配列に対して作動可能に連結されて、含む。このような外来遺伝子としては、例えば、RNAi分子、薬剤、欠損される劣性遺伝子、選択マーカーをコードするものが挙げられるがそれらに限定されない。好ましくは、本発明において使用される選択マーカーは、本発明の核酸構築物が導入される宿主の培地での選択を可能にするものが好ましく、例えば、この選択マーカーは、前記核酸構築物が導入される宿主での視覚での選択を可能にするものであってもよく、例示的には、ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼhprt、または緑色蛍光プロテインGFP、青色蛍光プロテインCFP、黄色蛍光プロテインYFPおよび赤色蛍光プロテインdsRedなどを挙げることができる。本発明の核酸構築物において含まれる選択マーカーは、好ましくは、本発明の核酸構築物が導入される宿主に対して実質的に毒性を示さないものであることが有利である。治療、予防目的で本発明を用いる場合、有害作用は皆無であることが好ましいからである。本発明の核酸構築物において含まれるものとしては、例えば、欠損される劣性遺伝子がある。ここで欠損される劣性遺伝子とは、欠損されると疾患状態を呈示する任意の劣性遺伝子をいい、例えば、ADA遺伝子重症複合免疫不全症SCIDに関連する、PNP遺伝子重症複合免疫不全症SCIDに関連する、γc鎖遺伝子重症複合免疫不全症SCIDに関連する、TAP遺伝子MHCI欠損症に関連する、MHCII遺伝子MHCII欠損症に関連する、X連鎖WASPWiskott-Aldrich症候群に関連する、CD40リガンドX連鎖性高IgM症候群に関連する、PI3K類似遺伝子毛細血管拡張性失調症に関連する、DNAヘリカーゼBloom’s症候群が関連するなどを挙げることができる。好ましい実施形態では、本発明の核酸構築物において含まれる薬剤は、サイトカイン、ケモカイン、増殖因子、タンパク質ホルモン、ペプチドホルモンIFN-α,IFN-γ,IL-2,IL-12,G-CSF,GM-CSF等のタンパク質性の薬剤であり得る。1つの実施形態では、本発明の核酸構築物では、本発明のプロモーターは、外来遺伝子の血球系細胞、特にTリンパ球での特異的発現を誘導するために用いられる。他の局面において、本発明は、本発明の核酸構築物を含む発現ベクターを提供する。このような発現ベクターには、本発明の核酸構築物に存在していないかもしれない、発現に必須のエレメント、例えば、ターミネーター、エンハンサー配列などをいずれも作動可能に連結された状態で含み、宿主での発現を可能にする。別の好ましい実施形態では、選択マーカーは、不死化遺伝子例えば、bcl-2であり得る。あるいは、選択マーカーは、ヒポキサンチンホスホリボシルトランスフェラーゼHPRT、毒性産物をコードする遺伝子、自殺基質と組合せて条件により活性な毒性遺伝子産物例えば、アシクロビルacyclovirと組合せた単純ヘルペスウイルスチミジンキナーゼHSV-TKであり得る。別の局面において、本発明は、本発明の核酸構築物を含む、細胞を提供する。このような細胞は、リンパ球である場合、外来遺伝子にコードされたタンパク質の発現が亢進されている。好ましくは、本発明の細胞は、本発明のプロモーター配列とは異種の細胞であることが有利である。異種であってもプロモーター活性を有することは驚くべき効果のひとつといってもよい。本発明の核酸分子を細胞に導入する方法は、当該分野において周知であり、本明細書において上記節において詳述されている。あるいは、そのような細胞は、細胞を含むサンプル中において、その核酸分子を含む細胞をスクリーニングすることによって、同定することができる。本発明の核酸分子を含む細胞は、好ましくは、未分化状態であり得る。本発明の核酸分子が発現している細胞は、通常未分化状態である。したがって、そのような核酸分子が制御可能に発現されるように導入された細胞は、その未分化状態を制御することができる。あるいは、そのような細胞を用いて、本発明の核酸分子を大量に生産することができる。そのような生産方法は、当該分野において周知であり、本明細書において記載された文献に記載されている。別の局面において、本発明は、本発明の核酸構築物を含む、組織を提供する。そのような核酸配列は、制御配列に作動可能に連結されることが好ましい。そのような組織は、動物組織であってもよく、他の生物例えば、植物の組織であってもよい。あるいは、そのような組織を用いて、本発明の核酸分子を大量に生産することができる。そのような生産方法は、当該分野において周知であり、本明細書において記載された文献に記載されている。他の局面において、本発明は、本発明の核酸構築物を含む、臓器を提供する。そのような核酸配列は、制御配列に作動可能に連結されることが好ましい。そのような臓器または器官は、動物臓器または器官であってもよく、他の生物例えば、植物の臓器または器官であってもよい。あるいは、そのような臓器または器官を用いて、本発明の核酸分子を大量に生産することができる。そのような生産方法は、当該分野において周知であり、本明細書において記載された文献に記載されている。なお他の局面において、本発明は、本発明の核酸構築物を含む、生物を提供する。そのような生物は、動物であってもよく、他の生物例えば、植物であってもよい。あるいは、そのような生物を用いて、本発明の核酸分子を大量に生産することができる。そのような生産方法は、当該分野において周知であり、本明細書において記載された文献に記載されている。別の局面において、本発明は、本発明のプロモーターおよび抗原をコードする配列を含む、薬学的組成物を提供する。ここで、抗原としては、宿主に免疫反応を惹起することが所望される任意のタンパク質を使用することができる。そのような抗原としては、例えば、がん抗原などを挙げることができるがそれらに限定されない。従って、本発明の薬学的組成物は、好ましくはDNAワクチンであり得る。他の局面において、本発明は、リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物であって、本発明のプロモーターおよび該処置のための核酸配列を含む、薬学的組成物を提供する。ここで、この薬学的組成物のターゲットとしては、リンパ球特異的な処置が所望される任意の疾患、障害、状態などが適切であり、例えば、先天性免疫不全症候群を例示することができる。先天性免疫不全症候群としては、例えば、重症複合免疫不全症SCID、MHCI欠損症、MHCII欠損症、Wiskott-Aldrich症候群、X連鎖性高IgM症候群、毛細血管拡張性失調症、Bloom’s症候群などを挙げることができるがそれらに限定されない。理論に束縛されないが、先天性免疫不全症候群は、何らかの劣性遺伝子の欠損によっておこるここでは、欠損される劣性遺伝子ともいう。患者から採取した骨髄細胞にこの欠損遺伝子を導入して再び患者に戻してやる体細胞遺伝子治療somaticgenetherapyを実施することが可能である。この際、本発明のHHV6BMIEプロモーターを利用して、T細胞、マクロファージなどに分化した細胞での遺伝子発現効率の上昇が見込める。このような遺伝子構築物の導入は、例えば、レトロウイルスなどによって行うことができる。好ましい実施形態では、本発明において使用されるべき処置のための核酸配列は、サイトカインをコードする核酸配列、ケモカインをコードする核酸配列、増殖因子をコードする核酸配列、タンパク質ホルモンをコードする核酸配列、ペプチドホルモンをコードする核酸配列、リボザイム、RNAiHIV-1gp41:AATAAGACAGGGCTTGGAAAGACACTTTCCAAGCCCTGTCTTATTTTT配列番号33/HIV-1tat:AAGCATCCAGGAAGTCAGCCTACAAGGCTGACTTCCTGGATGCTTTTT配列番号34/HTLV-1tax:GAACATTGGTGAGGAAGGCACAGCCTTCCTCACCAATGTTCTTTTT配列番号35を含む。別の局面において、本発明は、リンパ球特異的にタンパク質を発現させる方法であって、A本発明のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する。本発明はまた、リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A本発明のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キットを提供する。本発明はさらに、リンパ球特異的にタンパク質を発現させるキットであって、A本発明のプロモーター;およびB該プロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キットを提供する。別の局面において、本発明は、リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するための方法であって、A本発明のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法を提供する。本発明はまた、リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A本発明のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キットを提供する。本発明はさらに、リンパ球特異的にタンパク質を発現させることを必要とする疾患、障害または状態を処置または予防するためのキットであって、A本発明のプロモーター;およびB該プロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キットを提供する。別の局面において、本発明は、タンパク質を生産する方法であって、A本発明のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製する工程;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する工程、を包含する、方法を提供する。本発明はまた、タンパク質を生産するためのキットであって、A本発明のプロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物;B該核酸構築物を、該プロモーターが該タンパク質をコードする核酸配列の発現を誘導させる条件下に配置する手段、を包含する、キットを提供する。本発明はさらに、タンパク質を生産するためのキットであって、A本発明のプロモーター;およびB該プロモーターに該タンパク質をコードする核酸配列を作動可能に連結させた核酸構築物を作製するための手段;を包含する、キットを提供する。別の局面において、本発明は、本発明のプロモーターの、リンパ球特異的な処置が所望される疾患、障害または状態を処置するための薬学的組成物の製造における使用を提供する。本明細書において引用された、科学文献、特許、特許出願などの参考文献は、その全体が、各々具体的に記載されたのと同じ程度に本明細書において参考として援用される。以上、本発明を、理解の容易のために好ましい実施形態を示して説明してきた。以下に、実施例に基づいて本発明を説明するが、上述の説明および以下の実施例は、例示の目的のみに提供され、本発明を限定する目的で提供したのではない。従って、本発明の範囲は、本明細書に具体的に記載された実施形態にも実施例にも限定されず、特許請求の範囲によってのみ限定される。以下の実施例で用いた動物の取り扱いは、大阪大学において規定される基準を遵守した。実施例1:HHV6Bプロモーターの探索とDNAワクチンの開発HHV-6の前初期タンパク質immediateearlyproteinのプロモーター大きさの異なる9U、20U、MIE、U95、MIE/3K、U95/3Kについて、その活性をサイトメガロウイルスCMVプロモーターと比較した。方法は、pGL3-BasicVectorPromegaのルシブェラーゼ遺伝子の上流に各プロモーター領域を挿入し、各種の細胞にトランスフェクションしてルシフェラーゼ活性を指標に活性を比較した。以下に材料および方法の詳細を記載する。材料および方法概略HHV-6BのMIE遺伝子のプロモーター領域約1.2Kbpをクローニングし、さらにその下流に日本脳炎ウイルス北京-1株の外皮糖タンパク遺伝子cDNAを連結したプラスミドp9u/JEVenvを構築した。緑色蛍光タンパク質発現プラスミドpEGFP-N1は市販のものを使用したClontechから入手可能。pcDNA3.1ZeoベクターのHCMV-IEプロモーター下流にJEVenvを連結したプラスミドpcDNA3.1/JEVenvを対照に構築した。緑色蛍光タンパク質発現プラスミドpEGFP-N1は市販のものBDBiosciencesから入手可能を使用した。また、ルシフェラーゼ発現プラスミドは既に構築したものを用いたpGL3-Basic;Promegaから入手可能。これらプラスミドを293細胞ヒト腎臓由来、Vero細胞サル腎臓由来、SupT1細胞ヒトTリンパ球由来、U937細胞ヒト単球由来等これらの細胞は、アメリカンタイプカルチャーコレクションATCC、理化学研究所の細胞バンク、遺伝子バンクなどから入手可能。にリポフェクション法で導入した。細胞内での外皮糖タンパクの発現は、抗JEVポリクローナル抗体を用いた間接蛍光抗体法、細胞抽出液のウエスタンブロット法で検討した。HHV-6MIEプロモータ領域をルシフェラーゼベクターpGL3-Basicプロメガのホタルルシフェラーゼ遺伝子上流に挿入したプラスミドp9uを基にし、MIEプロモーター領域の上流からMungBeanExonucleaseで塩基を削ることによって短縮ミュータントを作製した。これらの短縮ミュータントとトランスフェクション効率補正用のウミシイタケルシフェラーゼ発現プラスミドphRL-SV40をVero細胞に、リポフェクション法でトランスフェクションした。トランスフェクションから24時間後に細胞を回収し、細胞溶解液を加えた。次いでこのライセート中の、ホタルルシフェラーゼおよびウミシイタケルシフェラーゼの発光量を測定した。なお、トランスフェクションの効率を補正するために、ホタルルシフェラーゼによる発光量をウミシイタケルシフェラーゼによる発光量で除した。1細胞プロモーター活性測定には、以下の8種類の細胞株を用いた。1Vero細胞サル腎臓由来2HEL細胞ヒト胎児繊維芽細胞3L929細胞マウス繊維芽細胞由来4293細胞ヒト腎臓由来5U373細胞ヒトグリオーマ由来6THP-1細胞ヒト単球由来7SupTl細胞ヒトT細胞由来8U937細胞ヒト単球由来これらの細胞は、それぞれアメリカンタイプカルチャーコレクションATCCから入手可能である。。2プロモーター活性測定用プラスミドプロモーター活性の測定には、ホタルルシフェラーゼ遺伝子を持つpGL3-BasicPromegaを用いた。このプラスミドは、真核細胞のプロモーター配列とエンハンサー配列を持たないため、種々の塩基配列をルシフェラーゼ遺伝子の上流に挿入し、発現したルシフェラーゼ量を測定することにより挿入配列のプロモーター活性を測定することができる。3pGL3-Basicに組み込んだプロモーター配列測定には、以下に示すように、HHV-6MIEプロモーター領域、HHV-6の前初期遺伝子であるU95遺伝子のプロモーター領域および市販の発現ベクターに使用されているHCMVMIEプロモーター領域を用いた。HHV-6のプロモーター領域はPCRで増幅したものをpGL3-Basicに挿入した。120u[HHV-6MIEプロモーター領域139381←140624:1243bpを挿入したもの]配列番号529u[HHV-6MIEプロモーター領域139381←140427:1046bpを挿入したもの]配列番号63MIE[HHV-6MIEプロモーター領域139457←140211:754bpを挿入したもの]配列番号74U95[HHV-6U95遺伝子のプロモーター領域141823→142578:756bpを挿入したもの]配列番号85CMV[市販の発現ベクターpcDNA3.1から切り出したHCMVMIEプロモーターを挿入したもの:750bp]配列番号96MIE/3K[HHV-6MIEプロモーター領域139443←142578:3136bpを挿入したもの]配列番号107U95/3K[HHV-6MIEプロモーター領域139443→142578:3136bpを挿入したもの]配列番号11なおコントロールとして塩基配列を挿入していないインタクトのpGL3-Basicを用いた。さらに、種々の欠失改変体を作製した。これらの模式図は、図5に示す。改変体としては、図5に示されるように、以下の物を調製した。19u:-1051~1配列番号529u-d2-7:-814~1配列番号1739u-d1-4:-574~1配列番号1849u-d1-5:-427~1配列番号1959u-d1-7:-350~1配列番号2069u-d3-7:-276~1配列番号2179u-d5:-240~1配列番号2289u-d6:-212~1配列番号2399u-d7:-116~1配列番号24109u-d8:-77~1配列番号25。4細胞へのプラスミドのトランスフェクショントランスフェクションは、SuperFectQIAGENを用いたリポフェクション法により行なった。トランスフェクション効率の補正のために、β-ガラクトシダーゼの発現プラスミドpCH110、Pharmaciaを同時に細胞に導入し、β-ガラクトシダーゼ活性を測定した。pCH110は、SV40初期プロモーターの制御下に、β-ガラクトシダーゼを発現する。pGL3construct8μlとpCH1100.2μlを混合し、Superfect試薬8μlを加えてトランスフェクションを行なった。5ルシフェラーゼ活性の測定ルシフェラーゼ活性の測定には、LuciferaseAssaySystemPromegaを用いた。pGL3constructおよびpCH110をco-transfectし48時間後に細胞を回収した。PBSで2回洗浄した後、細胞溶解液150μlに溶解した。細胞溶解液の上清20μlにルシフェラーゼ基質液100μlを添加し、30秒後にルミノメー夕ーで発光量を測定した。6β-ガラクトシダーゼ活性の測定β-ガラクトシダーゼ活性の測定は、β-galreportersystemClontechを使用した。ルシフェラーゼ活性測定と同様に調製した細胞溶解液の上清20μlに発光基質液100μlを添加し、1時間後にルミノメーターで発光量を測定した。7TPAで細胞を活性化した条件下でのプロモーター活性の測定Vero細胞とL929細胞にプラスミドをトランスフェクションし、24時間後にTPA25ng/ml存在下または非存在下で、さらに24時間培養した。その後に細胞を回収して、ルシフェラーゼおよびβ-ガラクトシダーゼの活性を測定した。結果1HHV-6MIE領域のプロモーター活性HHV-6MIE領域のプロモーター活性およびHCMVMIEプロモーター活性は上皮様の接着細胞とリンパ球系細胞で異なった挙動を示した。1接着細胞でのプロモーター活性の比較図1HHV-6MIE領域のプロモーター配列は、接着細胞において、HCMVと比べると弱いが、ある程度のプロモーター活性を示した。HHV-6の前初期遺伝子であるU95のプロモーターには、あまり活性が認められなかった。一方、HCMV、MIEプロモーターは、接着細胞においてはHHV-6MIEプロモーターの約10倍から50倍の活性を示した。特にHCMV増殖許容細胞である、HEL細胞およびU373細胞では強い活性を示した。HHV-6MIE領域のプロモーター活性は、プロモーター領域の長さが、0.7kbから1.2kbまではほぼ同じ活性を示したが、3kbの配列では活性の減少が認められた。2リンパ球系細胞でのプロモーター活性の比較図2HHV-6の増殖許容細胞であるリンパ球系細胞では、HHV-6MIE領域はHCMVの約10倍のプロモーター活性を示した。特に、単球のマクロファージ系の細胞株であるTHP-1およびU937で強い活性を示した。HCMVMIEプロモーターはリンパ球系細胞では、あまり強い活性を示さなかった。HHV-6MIE領域のプロモーター活性は、プロモーター領域が0.7kbから1.2kbと長くなるに従って活性が増強したが、3kbの長さではプロモーター活性が低下した。2TPAで細胞を刺激した場合のHHV-6MIE領域のプロモーター活性図3~4Vero細胞を12-O-テトラデカノイルホルボール13-アセテートTPA刺激して、HHV-6MIEプロモーター活性を測定したところ、すべてのプロモーター活性は.上昇し、HCMVMIEプロモーターとほぼ同程度の活性を示した図3。しかし、L929細胞では、TPA刺激による細胞活性化でのプロモーター活性の上昇は、見られなかった図4。これは、細胞種によるTPAの反応性が異なる事によると考えられた。Vero細胞では、TPAにより、種々の転写活性化因子が、多量に誘導されることによりHHV-6MIEプロモーター活性が上昇したと考えられた。則ち、HHV-6MIEプロモーターの最大活性は、HCMVMIEプロモーターとほぼ同程度であると思われる。従って、本発明のプロモーターの特異性、選択性が実証された。このように、本発明において、Vero細胞、HEL細胞、L929細胞、293細胞、U373細胞の付着性の細胞では、CMVプロモーターの方がHHV-6のプロモーターより10倍以上強い活性を示した図1。しかし、THP-1細胞、SupT1細胞、U937細胞のヒト由来リンパ球系の細胞では数倍HHV-6プロモーターの方が活性が強く、しかも短いものの方が強い傾向が認められた図2。HHV-6の有望なプロモーターが確認でき、これらの結果からこのプロモーターは、DNAワクチンムンプスMumpsワクチンに応用することができ、非常に有望であることが理解される。HCMVのIEプロモーターをコントロールにして、本発明者らのクローニングしたHHV-6BのMIEプロモーターの活性をルシフェラーゼ発現系で比較検討した。その結果、293細胞、Vero細胞など付着性の細胞では、HHV-6MIEプロモーターはHCMHEプロモーターの1/10程度の活性しか示さなかった。しかし、SupTIやU937等のリンパ系細胞においては数倍高い発現効率が得られた。そこで、このプロモーター下流にJEVcDNAを連結したp9u/JEVenvによるJEVの外皮糖タンパクの発現を検索したところ、トランスフェクション48時間後の付着性細胞、浮遊リンパ系細胞の何れにおいてもJEVタンパクの発現が検知されなかった。他方、HCMVのIEプロモーターを用いたpCDNA3.1/JEVenvではJEVタンパク質の発現が確認された。また、陽性対照としたJEV感染Vero細胞では、外皮糖タンパクが容易に検出された。原因解明のため、GFPタンパク発現プラスミドを用いてトランスフェクション効率の確認を行った。その結果、SupT1細胞での導入効率は0.1以下と低い値であったが、付着性の293細胞とVero細胞ではそれぞれ45、20と高い導入効率であった。クローニングされたHHV-6MIEプロモーターが、リンパ系細胞でHCMVMIEプロモーターの数倍の発現活性を示した。しかし、発現遺伝子をJEVの外皮糖蛋白遺伝子に変換するとその活性が検出されなかった。クローニングされたHHV-6MIEプロモーターがリンパ系細胞でHCMV-IEプロモーターの数倍の発現活性を示したことは興味深い。しかし、発現遺伝子をレポーター遺伝子からJEVの外皮糖タンパク遺伝子に変換したときに、その活性が検出されなかった点は不可解な結果であった。そこで、発現JEVタンパク質がフィードバックして、逆にプロモーター活性が抑制されたのか、発現抗原がこれらの細胞では不安定なのか、原因の解明に努めた。本実施例をまとめると以下のようになる。1HHV-6MIEプロモーターは、リンパ球系細胞、特に、単球/マクロファージ系細胞でHCMVMIEプロモーターの10倍程度の活性を示した。2上皮系の接着細胞では、HHV-6MIEプロモーター活性は、HCMVMIEプロモーター活性の約1/10であった。3HHV-6MIEプロモーターは、種々の転写活性化因子が、多量に誘導された条件下においては、HCMV、MIEプロモーターと同程度の活性を示すことが示唆された。以上のように、本実施例では、レポータープラスミドとして、HHV-6Bの主要前初期MIE遺伝子の上流約12kbp6MIEPとU95遺伝子の上流約700bp6U95Pを、pGL3BasicベクターPromegaのルシフェラーゼ遺伝子上流に挿入したものを用いた。従来のプロモーターと比較して、これらのIEプロモーターのDNAワクチンヘの利用の可能性を検討するために、ヒトサイトメガロウイルスHCMVのIEエンハンサープロモーターCMVPとの活性の比較を、血球系細胞を用いて行った。本実施例では、ヒトヘルペスウイルス6BHHV-6Bがコードする前初期IEプロモーターは血球系細胞において非常に高い活性を持つことを実証した。4さらに、図7に示すように、各々のフラグメントでの活性を調べたところ、少なくとも開始点から上流の-574~-427、特に-1051~-427が強力なプロモーター活性に好ましいエンハンサー活性があることが明らかになった。-427~1の部位はプロモーター活性に必要であるが、特異性を担保するためには、このエンハンサー活性が必要であるようである。上記エンハンサー活性をになう部分には、NF-κBおよびAP-1のモチーフがあることが明らかになった。従って、これらのモチーフを有することが、リンパ球での特異性を強めるのに役割を果たしているようである。実施例2:HHV-7のMIEおよびU95プロモーター次に、HHV-7のプロモーターに関する実験を行った。HHV-7の2種類の前初期プロモーター7MIEP、7U95Pの活性を、サイトメガロウイルスCMVプロモーターとHHV-6のIEプロモーター9U、U95の活性と比較した。比較の方法はpGL3BasicベクターPromegaのルシフェラーゼ遺伝子の上流にIEプロモーター領域を挿入し、各種の細胞にトランスフェクションしてルシフェラーゼ活性を測定することによって行った。また各プロモーター上流に存在するR2領域の影響を検討するために、各々欠失変異体を作製し、プロモーター活性を測定した。概要レポータープラスミドとして、HHV-7のMIEとu95遺伝子のそれぞれの上流約500bp7MIEPと7U95Pを、pGL3BasicベクターPromegaのルシフェラーゼ遺伝子上流に挿入したものを用いた。T細胞株であるJurkat、Molt3、SupT1と骨髄系細胞株であるSAS413にリポフェクション法によって、また末梢血単核球にエレクトロポレーション法によって、レポータープラスミドを導入し、ルシフェラーゼの活性を測定した。その結果、HCMVMIEプロモーターとの比較では、T細胞株では概ねHHV7MIEプロモーターとHHV7U95プロモーターの方が数倍高い活性を示したが、SAS413細胞ではHCMVMIEプロモーター活性の方が10倍以上高かった。3ロットのPBMCに導入した実験では、HHV7MIEプロモーターおよびHHV7U95プロモーターの方が活性が低かった。HHV6のIEプロモーターとの比較では、いずれの細胞種においてもHHV7の両プロモーターの方が活性が低かった。またHHV7MIEプロモーターおよびHHV7U95プロモーターのそれぞれの欠失変異体を用いた実験によって、細胞種によって程度の差はあるもののR2領域が両プロモーターに対して主要なエンハンサー活性を担っていることも明らかとなった。本実施例では、ヒトヘルペスウイルス7がコードする前初期プロモーターは血球系細胞において非常に高い活性を持つことを実証した。以下に材料および方法の詳細を記載する。材料および方法1細胞プロモーター活性測定には、以下の5種類の細胞を用いた。1Jurkat細胞ヒトT細胞由来2Molt-3細胞ヒトT細胞由来3SupT1細胞ヒトT細胞由来4SAS-413細胞ヒト骨髄細胞由来5末梢血単核球PBMC2プロモーター活性測定用プラスミドプロモーター活性の測定には、ホタルルシフェラーゼ遺伝子を持つpGL3BasicPromegaを用いた。3pGL3Basicに挿入したプロモーター配列HHV-7MIE遺伝子プロモーター領域7MIEPおよびHHV-7U95遺伝子プロモーター領域7U95Pの各々約500bpをPCRによって増幅し、各々について欠失変異体を作製した。これらの模式図は図8に示す。17MIEP-493[HHV-7MIE遺伝子の転写開始点より上流493bpから下流22bpまでを挿入したもの]配列番号2627MIEP-388[HHV-7MIE遺伝子の転写開始点より上流388bpから下流22bpまでを挿入したもの]配列番号2737MIEP-233[HHV-7MIE遺伝子の転写開始点より上流233bpから下流22bpまでを挿入したもの]配列番号2847U95P-484[HHV-7U95遺伝子の転写開始点より上流484bpから下流16bpまでを挿入したもの]配列番号2957U95P-379[HHV-7U95遺伝子の転写開始点より上流379bpから下流16bpまでを挿入したもの]配列番号3067U95P-304[HHV-7U95遺伝子の転写開始点より上流304bpから下流16bpまでを挿入したもの]配列番号31なおコントロールとしてプロモーター配列を挿入していないpGL3Basicを用いた。4細胞へのプラスミドのトランスフェクショントランスフェクションは、Jurkat細胞、Molt-3細胞、SupT1細胞、およびSAS-413細胞に対してはLipofectamine2000Invitrogenを用いたリポフェクション法により行い、PBMCに対してはNucleofectoramaxaを用いたエレクトロポレーション法により行った。トランスフェクション効率の補正のために、ウミシイタケルシフェラーゼの発現プラスミドpRL-TK、Promegaを同時に細胞に導入し、ウミシイタケルシフェラーゼ活性を測定した。pRL-TKは単純ヘルペスウイルスのチミジンキナーゼTKプロモーターの制御下に、ウミシイタケルシフェラーゼを発現する。1.2μgのpGL3レポーターと50ngのpRL-TKを混合し、2μlのLipofectamine2000を加えてトランスフェクションを行った。5ルシフェラーゼ活性の測定ルシフェラーゼ活性の測定には、Dual-LuciferaseReporterAssaySystemPromegaを用いた。トランスフェクション後16時間後に細胞を回収し、細胞溶解液100μlに溶解した。細胞溶解液の上清5μlにホタルルシフェラーゼ基質液25μlを添加し、直後にルミノメーターで発光量を測定した。次に、測定後のサンプルにウミシイタケルシフェラーゼ基質液25μlを添加し、直後にルミノメーターで発光量を測定した。結果1HHV-7MIEプロモーター領域の活性4種類の細胞株を用いた実験の結果、CMVプロモーターの活性と比較した場合、7MIEP-493は、Molt-3細胞およびSupT1細胞では約6~7倍高く、Jurkat細胞では同等、SAS-413細胞では約1/11の活性であった。またHHV-6のIEプロモーター9U、U95と比較した場合、いずれの細胞種においても7MIEP-493の方が活性が低かった。図93ロットのPBMCを用いた実験の結果、7MIEP-493の活性はCMVプロモーターおよび9Uと同等か、やや低く、またHHV-6U95と同等か、やや高い活性を示した。図102HHV-7U95プロモーター領域の活性4種類の細胞株を用いた実験の結果、CMVプロモーターの活性と比較した場合、7U95P-484は、Jurkat細胞で2.5倍、Molt-3細胞で4倍、SupT1細胞で20倍高い活性を示したが、SAS-413細胞では約1/8の活性であった。またHHV-6のIEプロモーターと比較した場合、SupT1細胞ではU95よりも若干高い活性を示したものの、9Uの活性の約1/2に留まり、またそれ以外の細胞でも7U95P-484の方が活性が低かった。図93ロットのPBMCを用いた実験では、7U95P-484は他のプロモーターの約1/2~1/4の活性に留まった。図103R2領域のプロモーター活性への影響7MIEPおよび7U95Pの各欠失変異体を4種類の細胞株に導入して実験を行った結果、R2の欠失によってプロモーター活性が低下するかどうかは、細胞株に依存することが明らかとなった。具体的には、7MIEPはJurkat細胞ではR2欠失による影響を示さなかったが、それ以外の細胞株では活性が約1/5~1/2まで減少した。また7U95PはSAS-413細胞ではR2欠失による影響を示さなかったが、それ以外の細胞株では活性が約1/7~1/2まで減少した。図11総括本実験例をまとめると以下のようになる。17MIEP-493、7U95P-484ともに、T細胞株においては概ねCMVプロモーターよりも強い活性を示したが、骨髄系細胞株であるSAS-413細胞では逆に活性が低かった。PBMCでは、7MIEP-493はCMVプロモーターとほぼ同等の活性を示し、7U95P-484はCMVプロモーターより活性が低かった。2HHV-6のIEプロモーターとの比較では、いずれの細胞種においても概ねHHV-6の2種類のIEプロモーター9U、U95の方が、7MIEP-493および7U95P-484よりも高い活性を示した。3R2領域は、多くの細胞で7MIEPと7U95Pに対して、エンハンサーとして機能していることが明らかとなった。R2領域に結合する転写因子は未同定であるが、HHV-6のR3領域がNF-κBを結合してU95プロモーターのエンハンサーとして機能していることを考慮すると、R2領域内に繰り返し存在するNF-κB結合モチーフがR2領域のエンハンサー活性を担っている可能性が高い。図8実施例3:特異的欠失システムの構築血球系細胞における遺伝子発現のノックアウトをIEプロモーターおよびRNAi法を使用して実施する。IEプロモーターは血球系細胞で発現量が非常に多いため、解析に有利である。1細胞の調製マクロファージの場合健常人末梢血を採取し、FicollHypaqueを使用した密度勾配によりPBMCを分離精製する。AIMVserummediumLifeTechnologiesに100U/mlのM-CSFRDSystemsを加えて上記PBMCを培養する。培地は、3日ごとに交換し、培養6または7日後のマクロファージを実験に使用する。2siRNA発現レトロウイルスベクターの作製ヘアピン型RNAを発現させるためにセンス鎖標的配列、ループ配列、アンチセンス鎖標的配列およびターミネーター配列を含む合成オリゴDNAを作製する。このようなセンス鎖標的配列、ループ配列、アンチセンス標的配列、ターミネーター配列は、当該分野において周知の技術を用いて実現することができる。当業者は、実際に使用する場合は、その状況に応じて適切な配列を採用することができることが理解され得る。IE配列下流に上記オリゴDNAを繋ぎ、レトロウイルスの複製に必要なgag、polおよびenvを欠失させ、NeoR遺伝子を含んだプラスミドベクターに制限酵素配列等を利用して上記DNAを組み込む。作製したプラスミドベクター10μlを100μlのコンピテントセルに加え形質転換し、LBAmpプレートにまき37°Cで16時間培養する。形質転換により得られたコロニーをLBAmp液体培地で37°Cで16時間培養し、培養液より常法にてプラスミドを抽出精製する。gag、po1およびenvを発現しているレトロウイルスパッケージング細胞を直径10cmのシャーレに播き、トランスフェクション試薬を開いて、10μgの上記プラスミドをトランスフェクションする。24~48時間後、細胞をG418含有培地500μg/mlに段階希釈後、継代する。3~4日ごとにG418培地を交換し約2週間培養する。コロニーを回収し、6ウエルプレートにコンフルエントに生育したところで、G418を含まない培地に交換し、24時間後、上清を回収する。また、細胞はストックする。上清中に含まれるレトロウイルスベクターを段階希釈し、NIH/3T3細胞に感染させ、生育したコロニーをカウントすることにより、感染価を算出する。3レトロウイルスベクターを用いた遺伝子導入実験1で調製したマクロファージ等血球系細胞にレトロウイルスベクターを感染させる。洗浄後ただちに、0.5~2.5×104細胞/cm2となるようにプレートに播く。感染後24時間でG418含有培地と交換し、3~4日ごとに培地を交換する。約2週間後、遺伝子導入細胞を得る。この細胞を使用し、目的ノックアウト遺伝子の発現量を確認する。これらの実験を行うことによって、遺伝子導入後、実際に本発明のプロモーターでのリンパ球特異的外来遺伝子発現がノックアウトされることが確認される。実施例4:特異的発現実施例3におけるRNAiに代えて発現が所望される遺伝子例えば、TGFβなどのサイトカインをコードする核酸分子を導入する。その結果、実施例3と同様の実験を行うことによって、遺伝子導入後、実際に本発明のプロモーターがリンパ球特異的外来遺伝子発現を誘導することが確認される。以上のように、本発明の好ましい実施形態を用いて本発明を例示してきたが、本発明は、特許請求の範囲によってのみその範囲が解釈されるべきであることが理解される。本明細書において引用した特許、特許出願および文献は、その内容自体が具体的に本明細書に記載されているのと同様にその内容が本明細書に対する参考として援用されるべきであることが理解される。"