発現系における興味対象の組換えポリペプチドの生成のためのシグナルペプチドの使用であって、前記シグナルペプチドが、式の少なくとも12アミノ酸:iX2X3X4SX5X6X7を含むが、但し、前記シグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、前記興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なり、シグナルペプチドが、MAWVWTLLFLMAAAQSAQAである場合、前記興味対象のポリペプチドは、抗CD23抗体ではなく、細胞外媒体に分泌されるために、いずれの興味対象のポリペプチドも前記シグナルペプチドの1つと結合できる、シグナルペプチドの使用。分泌されるポリペプチドの量が、その天然シグナルペプチドを用いる前記分泌されるポリペプチドの量に少なくとも相当する請求項1に記載のシグナルペプチドの使用。前記普遍的シグナルペプチドが、式:MiX2X3X4SX5X6X7で表される請求項1または2に記載の使用。ペプチドX3が、少なくとも3つの連続ロイシンを含む請求項3に記載の使用。ペプチドX3が、少なくとも3つの非連続ロイシンを含む請求項3に記載の使用。X1、X2およびX4が、請求項1に示す意味を有し、i1、X3が、Lnで表されるロイシンで構成されるペプチドであり、X4が、Ala、Thr、Ser、Gln、Ileから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、X5が、Alaであり、X6が、GlnまたはAsnであり、X7が、Alaであり、前記ペプチドが、以下のアミノ酸配列:X1X2LnX4SAX6Aを含む請求項3または4に記載の使用。X1およびX2が、請求項1に示す意味を有し、i1、X3が、3つの非連続ロイシンを含むペプチドであり、X4が、Ala、Thr、Ser、Gln、Ileから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、X5が、Valであり、X6が、Hisであり、X7が、Cysであり、前記ペプチドが、以下のアミノ酸配列:X1X2X3X4SVHCを含む請求項3または5に記載の使用。X1、X2およびX4が、請求項1と同一の意味を有し、i0、X3が、3つの非連続ロイシンを含むペプチドであり、X5が、Alaであり、X6が、Glnであり、X7が、Alaであり、前記ペプチドが、以下のアミノ酸配列:X2X3X4SAQAを含む請求項3または5に記載の使用。発現系が、高等真核細胞株である請求項1~8のいずれか1項に記載のシグナルペプチドの使用。高等真核細胞株が、SP20、SP20Ag14、NS0、その他のラットミエローマ、例えばIR983F、ヒトの株、例えばNamalwa、Wil2、Jurkat、Molt4、PERC6、HEK293T17、HEK293、HEK2932、Vero、Cos1もしくはCos7、BHK、CHOK1、CHOLec1、CHOLec10、CHOLec13、CHOPro5、CHODXB11およびCHODG44ならびにその他の株、例えばEBx、特にEB66K6H6、およびP3X63Ag8653、YB20、CHOSならびにHEK293Fから選択される請求項9に記載の使用。発現系が、ヤギ、ヒツジ、バイソン、ラクダ、ウシ、ブタ、ウサギ、ウマ、ラット、マウスまたはラマから選択されるトランスジェニック動物である請求項1~8のいずれか1項に記載のシグナルペプチドの使用。興味対象の組換えポリペプチドが、ホルモン、酵素、免疫グロブリン鎖、免疫グロブリン全体もしくは免疫グロブリンに由来する任意のフラグメント、免疫応答に関与するタンパク質、例えばサイトカイン、インターロイキン、補体因子、キメラタンパク質またはその他の治療用タンパク質、例えば凝固因子、細胞外基質タンパク質もしくは可溶性受容体から選択される請求項1~11のいずれか1項に記載の使用。興味対象の組換えポリペプチドの生成のためであって、前記ポリペプチドの1次構造および2次構造が、その天然シグナルペプチドを用いて分泌されるポリペプチドのものと同一である請求項1~12のいずれか1項に記載の使用。式IIIの少なくとも12アミノ酸の配列:X1X2X3X4SX5X6X7を含むシグナルペプチド。式:MX1X2X3X4SX5X6X7のシグナルペプチド。式のシグナルペプチドが、MRWSWIFLLLLSITSANAのアミノ酸配列を含むかまたはそれからなる請求項14または15に記載のシグナルペプチド。請求項14~16のいずれか1項に記載のシグナルペプチドの1つをコードする核酸。以下の配列:MRWSWIFLLLLSITSANAにより表されるペプチドをコードする請求項17に記載の核酸。シグナルペプチドが、式の少なくとも12アミノ酸:iX2X3X4SX5X6X7を含むが、但し、前記シグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なり、シグナルペプチドが、MAWVWTLLFLMAAAQSAQAである場合、興味対象のポリペプチドは、抗CD23抗体ではなく、細胞外媒体に分泌されるために、いずれの興味対象のポリペプチドも前記シグナルペプチドの1つと結合できる、興味対象の組換えポリペプチドの前駆体。シグナルペプチドが、請求項14~16のいずれか1項に記載のシグナルペプチドの1つである請求項19に記載の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体。シグナルペプチドが、以下のアミノ酸配列:X1X2X3X4SVHCを含むペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Glnから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであるを含むが、但し、前記シグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、前記興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なる、請求項19に記載の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体。シグナルペプチドが、以下のアミノ酸配列:X2X3X4SAQAを含むペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Gln、Metから選択される2~5までのアミノ酸を含有するペプチドであるを含むが、但し、前記シグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なり、シグナルペプチドが、MAWVWTLLFLMAAAQSAQAである場合、興味対象のポリペプチドは、抗CD23抗体ではない、請求項19に記載の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体。前記興味対象の組換えポリペプチドが、ホルモン、酵素、免疫グロブリン鎖、免疫グロブリン全体もしくは免疫グロブリンに由来する任意のフラグメント、免疫応答に関与するタンパク質、例えばサイトカイン、インターロイキン、補体因子、キメラタンパク質またはその他の治療用タンパク質、例えば凝固因子、細胞外基質タンパク質もしくは可溶性受容体から選択される請求項19~22のいずれか1項に記載の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体。請求項19~22のいずれか1項に記載の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体の1つをコードする核酸。請求項24に記載の核酸を含有するベクター。式の少なくとも12アミノ酸:iX2X3X4SX5X6X7を含むシグナルペプチドをコードする核酸を、興味対象の組換えポリペプチドをコードする核酸の5端に付加して、前記興味対象の組換えポリペプチドの前駆体をコードする核酸を得ることと先行する段階で得られた人工的核酸を発現ベクターにクローニングして、前記興味対象の組換えポリペプチドの前駆体を発現できるベクターを得ることと、高等真核細胞株を、前記人工的ヌクレオチド配列を含む発現ベクターでトランスフェクションし、前記ヌクレオチド配列を発現させることと、培養培地に分泌された興味対象の組換えポリペプチドを回収することとを含む、興味対象の組換えポリペプチドを生成する方法。真核細胞株が、SP20、、NS0、その他のラットミエローマ、例えばIR983F、ヒトの株、例えばNamalwa、Wil2、Jurkat、Molt4、PERC6、HEK293T17、HEK293、HEK2932、Vero、Cos1もしくはCos7、BHK、CHOK1、CHOLec1、CHOLec10、CHOLec13、CHOPro5、CHODXB11およびCHODG44ならびにその他の株、例えばEBx、特にEB66K6H6、P3X63Ag8653、YB20、CHOSおよびHEK293Fから選択される請求項26に記載の方法。興味対象の組換えポリペプチドが、ホルモン、酵素、免疫グロブリン鎖、免疫グロブリン全体もしくは免疫グロブリンに由来する任意のフラグメント、免疫応答に関与するタンパク質、例えばサイトカイン、インターロイキン、補体因子、キメラタンパク質またはその他の治療用タンパク質、例えば凝固因子、細胞外基質タンパク質もしくは可溶性受容体から選択される請求項27に記載の方法。結果として、高等真核細胞株における組換えタンパク質の発現および分泌を改善することができる普遍的シグナルペプチドを利用可能にすることに対する多大な必要性が存在することになる。本発明は、一方で、本発明者らが設計した異なるシグナルペプチドに結合した抗体の軽鎖と、他方で、IgG全体との分泌能力を本発明者らが研究している間に見出された予期せぬ発見に基づく。実際に、あるいくつかのシグナルペプチドは、免疫グロブリン軽鎖または免疫グロブリン全体の分泌を著しく増加することができる。本発明の主題は、発現系における興味対象の組換えポリペプチドの生成および分泌のためのシグナルペプチドの使用であって、上記のシグナルペプチドを用いて分泌されるポリペプチドの量が、その天然シグナルペプチドを用いて分泌される上記のポリペプチドの量と少なくとも等しく、興味対象のポリペプチドの生物活性が、その天然シグナルペプチドにより生成される興味対象のポリペプチドのものと匹敵するように保持され、上記のシグナルペプチドが、式の少なくとも12アミノ酸:iX2X3X4SX5X6X7X1は、3~6つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、iは、0または1に等しく、X2は、3~9つまでの疎水性アミノ酸を含有するペプチドであり、X3は、少なくとも3つの連続または非連続ロイシンを含む3~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Gln、Ile、Metから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、X5は、AlaまたはValであり、X6は、Gln、AsnまたはHisであり、X7は、AlaまたはCysであるを含むが、但し、上記のシグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、上記の興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なり、シグナルペプチドが、MAWVWTLLFLMAAAQSAQAである場合、上記の興味対象のポリペプチドは、抗CD23抗体ではなく、細胞外媒体に分泌されるために、いずれの興味対象のポリペプチドも上記のシグナルペプチドの1つと結合できる、シグナルペプチドの使用である。シグナルペプチドにより、ポリペプチド鎖を特定の細胞区画に向ける役目を有するかまたはそれが細胞外媒体に向けられることを可能にする、ポリペプチド鎖内に位置する約10~30アミノ酸のペプチド鎖を意味する。本発明による上記のシグナルペプチドは、好ましくは、興味対象のポリペプチドのN末端の端に位置する。シグナルペプチドの使用は、興味対象のポリペプチドの分泌割合を増加させることを可能にする。本発明で用いるシグナルペプチドは、特定のタンパク質と天然に会合しているシグナルペプチドとは異なることに注意されたい。興味対象の組換えポリペプチドにより、培養されている細胞の転写および翻訳機構によりインビトロで生成される、より一般的には上記のポリペプチドをコードする外因性DNAを受容した生細胞により生成されるポリペプチドを意味する。上記のシグナルペプチドは、天然シグナルペプチドを用いて分泌された興味対象の組換えポリペプチドの量と少なくとも等しい量で分泌される該ポリペプチドを生成することを可能にする。さらに、本発明によるシグナルペプチドを用いて生成されるこのような興味対象のポリペプチドは、その天然シグナルペプチドにより生成される興味対象のポリペプチドの生物活性を保持する。本発明によるシグナルペプチドは、興味対象の組換えポリペプチドを、インビトロ発現系、例えば細胞培養において生成することを可能にできる。本発明によるシグナルペプチドは、興味対象の組換えポリペプチドを、インビボ発現系、例えばトランスジェニック動物、例えばヤギ、ヒツジ、バイソン、ラクダ、ウシ、ブタ、ウサギ、ウマ、ラット、マウスまたはラマにおいて生成することも可能にできる。本発明によるシグナルペプチドは、天然シグナルペプチドを有するタンパク質の生成、または融合タンパク質もしくは人工タンパク質のような天然シグナルペプチドを有さないタンパク質の生成において用いることができる。具体的な実施形態において、本発明は、上記のようなシグナルペプチドの使用であって、上記のシグナルペプチドが、式:MiX2X3X4SX5X6X7で表される使用に関する。上記のようなシグナルペプチドの使用の実施形態において、ペプチドX3は、少なくとも3つの連続ロイシンを有する。3つの連続ロイシンにより、次々に連続的かつ直接結合した3つのロイシンを意味する。上記のようなシグナルペプチドの使用の別の実施形態において、ペプチドX3は、少なくとも3つの非連続ロイシンを有する。3つの非連続ロイシンにより、3つのロイシンのうちの少なくとも1つが他の2つのロイシンのうちの1つと直接結合しておらず、ロイシンとは異なる少なくとも1つのアミノ酸が、3つのロイシンのうちの少なくとも2つの間に挿入されていることを意味する。例えば、3つの非連続ロイシンは、互いに直接かつ連続的に結合している2つのロイシンを含むことができ、3つ目のロイシンはこれらの2つのロイシンにロイシンとは異なる少なくとも1つのアミノ酸を介して結合している。例えば、3つの非連続ロイシンは、ロイシンとは異なる少なくとも1つのアミノ酸により互いに分けられていることもできる。言い換えると、これらの3つのロイシンは、各ロイシンの間に位置するロイシンとは異なる少なくとも1つのアミノ酸により互いに結合している。具体的な実施形態において、本発明は、上記のようなシグナルペプチドの使用であって、X1、X2およびX4は、式Iにおいて示す意味を有し、i1、X3は、Lnで表されるロイシンで構成されるペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Gln、Ileから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、X5は、Alaであり、X6は、GlnまたはAsnであり、X7は、Alaであり、上記のペプチドが、次のアミノ酸配列:X1X2LnX4SAX6Aを含む使用に関する。より具体的な実施形態において、本発明は、配列番号1のアミノ酸の配列により表されるシグナルペプチドの使用に関する。別の具体的な実施形態において、本発明は、上記のようなシグナルペプチドの使用であって、X1およびX2は、式Iにおいて示す意味を有し、i1、X3は、3つの非連続ロイシンを含むペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Gln、Ileから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであり、X5は、Valであり、X6は、Hisであり、X7は、Cysであり、上記のペプチドが、次のアミノ酸配列:X1X2X3X4SVHCを含む使用に関する。より具体的な実施形態において、本発明は、配列番号2のアミノ酸の配列により表されるシグナルペプチドの使用に関する。配列番号2の配列により表されるシグナルペプチドは、配列番号28の配列により表される核酸によりコードされる。別の具体的な実施形態において、本発明は、上記のようなシグナルペプチドの使用であって、X1、X2およびX4は、式Iにおいて示す意味を有し、i0、X3は、3つの非連続ロイシンを含むペプチドであり、X5は、Alaであり、X6は、Glnであり、X7は、Alaであり、上記のペプチドが、次のアミノ酸配列:X2X3X4SAQAを含む使用に関する。より具体的な実施形態において、本発明は、配列番号3のアミノ酸配列により表されるシグナルペプチドの使用に関する。配列番号3の配列により表されるシグナルペプチドは、配列番号29の配列により表される核酸によりコードされる。インビトロ発現系は、当業者に既知の任意の発現系、例えば細菌、酵母、昆虫細胞またはその他の真核細胞株における異種タンパク質の発現でありうる。有利には、本発明によるシグナルペプチドの使用は、高等真核細胞株において実行される。より有利には、上記の高等真核細胞株は、SP20、、NS0、その他のラットミエローマ、例えばIR983F、ヒトの株、例えばNamalwa、Wil2、Jurkat、Molt4、PERC6、HEK293T17、HEK293、HEK2932、Vero、Cos1もしくはCos7、BHK、CHOK1、CHOLec1、CHOLec10、CHOLec13、CHOPro5、CHODXB11およびCHODG44ならびにその他の株、例えばEBx、特にEB66K6H6およびP3X63Ag8653およびYB20、CHOSならびにHEK293Fから選択できる。本発明によるシグナルペプチドを用いて生成されるこのような興味対象の組換えポリペプチドは、任意の興味対象のタンパク質、または興味対象のタンパク質の一部分を形成するものでありうる。このような興味対象のポリペプチドは、例えば、ホルモン、免疫グロブリン酵素、免疫グロブリン全体もしくは免疫グロブリンに由来する任意のフラグメント、免疫応答に関与するタンパク質、例えばサイトカイン、インターロイキン、補体因子、キメラタンパク質またはその他の治療用タンパク質、例えば凝固因子、細胞外基質タンパク質もしくは可溶性受容体から選択できる。有利な実施形態において、本発明によるシグナルペプチドは、細胞外媒体において興味対象の組換えポリペプチドを生成することを可能にし、上記のポリペプチドの1次構造および2次構造は、その天然シグナルペプチドを用いて生成されるポリペプチドのものと同一である。本発明の具体的な実施形態において、本発明によるシグナルペプチドMRWSWIFLLLLSITSANAは、細胞外媒体において興味対象の組換えポリペプチドを生成することを可能にし、上記のポリペプチドの1次構造および2次構造は、その天然シグナルペプチドを用いて生成されるポリペプチドのものと同一である。本発明の主題は、式IIIの少なくとも12アミノ酸の配列:X1X2X3X4SX5X6X7を含むシグナルペプチドでもある。上記のシグナルペプチドのh領域中に位置するロイシンは、ロイシンのひと続きを創出することを可能にする。上記のシグナルペプチドにおいて、領域SAX6Aは、ペプチダーゼ認識部位に相当する。X6により表されるアミノ酸は、グルタミンまたはアスパラギンでありうる。有利な実施形態において、本発明によるシグナルペプチドは、式:MX1X2X3X4SX5X6X7に相当する。具体的な実施形態において、本発明は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドであって、X3は、4つの連続ロイシンを含有するペプチドであり、ペプチドX1は、RWSであり、X2、X4およびX6は、式IIIにおいて示す意味を有し、次の式:RWSX2X3X4SAX6Aに相当するシグナルペプチドに関する。別の具体的な実施形態において、本発明は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドであって、X3は、4つの連続ロイシンを含有するペプチドであり、ペプチドX2は、WIFであり、X1、X4およびX6は、式IIIにおいて示す意味を有し、次の式;X1WIFX3X4SAX6Aに相当するシグナルペプチドに関する。別の具体的な実施形態において、本発明は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドであって、X3は、4つの連続ロイシンを含有するペプチドであり、ペプチドX4は、SITであり、X1、X2およびX6は、式IIIにおいて示す意味を有し、次の式:X1X2X3SITSAX6Aに相当するシグナルペプチドに関する。特に有利な実施形態において、本発明によるシグナルペプチドは、MRWSWIFLLLLSITSANAのアミノ酸配列を含むかまたはそれからなる。本発明の主題は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドの1つをコードする核酸でもある。具体的な実施形態において、本発明による核酸は、式IIIの少なくとも12アミノ酸:X1X2X3X4SX5X6X7を含むシグナルペプチドをコードする。より具体的な実施形態において、本発明による核酸は、式:MX1X2X3X4SX5X6X7のシグナルペプチドをコードする。さらにより具体的な実施形態において、本発明による核酸は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドをコードする。別のさらにより具体的な実施形態において、本発明による核酸は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドをコードする。別のさらにより具体的な実施形態では、本発明による核酸は、式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドをコードする。本発明によるヌクレオチド配列は、本発明によるシグナルペプチドのアミノ酸配列から導き出すことができる。真核生物における各アミノ酸のそれぞれの遺伝子コドンは、当業者に知られている。本発明の特に有利な実施形態において、本発明による核酸は、配列番号1:MRWSWIFLLLLSITSANAの配列により表されるペプチドをコードする。より具体的には、このヌクレオチド配列は、次の配列:5atgcgatggagctggatcttcctgctgctgctgagcatcaccagcgccaacgcc3である。本発明によるシグナルペプチドの1つをコードする核酸は、興味対象のポリペプチドをコードする核酸の5端に、当業者に知られる任意の方法、例えばPCR技術により付加できる。本発明の主題は、興味対象の組換えポリペプチドの前駆体であって、シグナルペプチドが、式の少なくとも12アミノ酸:iX2X3X4SX5X6X7を含むが、但し、上記のシグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、上記の興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なり、シグナルペプチドが、MAWVWTLLFLMAAAQSAQAである場合、上記の興味対象のポリペプチドは、抗CD23抗体ではなく、細胞外媒体に分泌されるために、いずれの興味対象のポリペプチドも上記のシグナルペプチドの1つと結合できる、興味対象の組換えポリペプチドの前駆体でもある。具体的な実施形態において、本発明による前駆体は、上記の式IIIまたは式IVに相当するシグナルペプチドを含む。具体的な実施形態において、本発明による前駆体は、次のアミノ酸配列:X1X2LnX4SAX6Aを含むシグナルペプチドを含む。特に有利な実施形態において、本発明による興味対象のポリペプチドの前駆体は、次のアミノ酸配列:MRWSWIFLLLLSITSANAからなるシグナルペプチドを含む。別の具体的な実施形態において、本発明による前駆体は、次のアミノ酸配列:X1X2X3X4SVHCを含むペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Glnから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであるを含むシグナルペプチドを含むが、但し、上記のシグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、上記の興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なる。特に有利な実施形態において、本発明による興味対象のポリペプチドの前駆体は、次のアミノ酸配列:MRWSWIFLFLLSITASVHCからなるシグナルペプチドを含むが、但し、上記の興味対象のポリペプチドは、抗AMHRII抗体のガンマ鎖とは異なる。別の具体的な実施形態において、本発明による前駆体は、次のアミノ酸配列:X2X3X4SAQAを含むペプチドであり、X4は、Ala、Thr、Ser、Gln、Metから選択される2~5つまでのアミノ酸を含有するペプチドであるを含むシグナルペプチドを含むが、但し、上記のシグナルペプチドが、特定のタンパク質の天然前駆体を起源とする場合、上記の興味対象のポリペプチドは、該タンパク質とは異なる。特に有利な実施形態において、本発明による興味対象のポリペプチドの前駆体は、次のアミノ酸配列:MAWVWTLLFLMAAAQSAQAからなるシグナルペプチドを含むが、但し、上記の興味対象のポリペプチドが、抗CD5抗体のガンマ鎖とは異なり、上記の興味対象のポリペプチドが、抗CD23抗体とは異なることを条件とする。具体的な実施形態において、本発明によるこのような前駆体は、ホルモン、酵素、免疫グロブリン鎖、免疫グロブリン全体または免疫グロブリンに由来する任意のフラグメント、免疫応答に関与するタンパク質、例えばサイトカイン、インターロイキン、補体因子、キメラタンパク質またはその他の治療用タンパク質、例えば凝固因子、細胞外基質タンパク質もしくは可溶性受容体から選択される興味対象の組換えポリペプチドの前駆体である。より具体的な実施形態において、本発明によるこのような前駆体は、抗体の軽鎖および/または抗体の重鎖から選択される興味対象の組換えポリペプチドの前駆体である。本発明の主題は、本発明による興味対象の組換えポリペプチドの前駆体の1つをコードする核酸である。本発明の主題は、上記の興味対象の組換えポリペプチドをコードする、上記の核酸を含む発現ベクターである。具体的な実施形態において、本発明によるベクターは、遺伝学的手段、特に複製起点、プロモーターも含んで、上記の興味対象の組換えポリペプチドの発現を制御することを可能にする。本発明による上記の発現ベクターは、上記の興味対象の組換えポリペプチドを高等真核細胞株において、一過性または安定的トランスフェクションの後に発現することができ、上記の株は、SP20、、NS0、その他のラットミエローマ、例えばIR983F、ヒトの株、例えばNamalwa、Wil2、Jurkat、Molt4、PERC6、HEK293T17、HEK293、HEK2932、Vero、Cos1もしくはCos7、BHK、CHOK1、CHOLec1、CHOLec10、CHOLec13、CHOPro5、CHODXB11およびCHODG44ならびにその他の株、例えばEBx、特にEB66K6H6およびP3X63Ag8653、YB20、CHOSならびにHEK293Fから有利に選択できる。本発明は、式の少なくとも12アミノ酸:iX2X3X4SX5X6X7を含むシグナルペプチドをコードする核酸を、興味対象の組換えポリペプチドをコードする核酸の5端に付加して、上記の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体をコードする核酸を得ることと先行する段階で得られた人工的核酸を発現ベクターにクローニングして、上記の興味対象の組換えポリペプチドの前駆体を発現できるベクターを得ることと、高等真核細胞株を、上記の人工的ヌクレオチド配列を含む発現ベクターでトランスフェクションし、上記のヌクレオチド配列を発現させることと、培養培地に分泌された興味対象の組換えポリペプチドを回収することとを含む、興味対象の組換えポリペプチドを生成する方法にも関する。組換えポリペプチドの回収は、当業者に知られる任意の方法、例えば沈殿、遠心分離、クロマトグラフィー溶出により行うことができる。この段階は、ポリペプチドの精製の段階を伴うこともできる。本発明による上記のプロセスで利用する発現ベクターは、当業者に知られる任意の発現ベクター、例えば一過性もしくは安定的トランスフェクションで高等真核細胞株においてポリペプチドをインビトロで発現することを可能にするベクターでありうる。本発明による生成方法の具体的な実施形態において、真核細胞株は、SP20、、NS0、その他のラットミエローマ、例えばIR983F、ヒトの株、例えばNamalwa、Wil2、Jurkat、Molt4、PERC6、HEK293T17、HEK293、HEK2932、Vero、Cos1もしくはCos7、BHK、CHOK1、CHOLec1、CHOLec10、CHOLec13、CHOPro5、CHODXB11およびCHODG44ならびにその他の株、例えばEBx、特にEB66K6H6、およびP3X63Ag8653、YB20、CHOSならびにHEK293Fの細胞株から選択される。本発明による生成方法の具体的な実施形態において、興味対象の組換えポリペプチドは、ホルモン、酵素、免疫グロブリン鎖、免疫グロブリン全体または免疫グロブリンに由来する任意のフラグメント、免疫応答に関与するタンパク質、例えばサイトカイン、インターロイキン、補体因子、キメラタンパク質または任意のその他の治療用タンパク質、例えば凝固因子、細胞外基質タンパク質、可溶性受容体から選択される。本発明の具体的な実施形態において、本発明は:シグナルペプチドMRWSWIFLLLLSITSANAをコードする核酸を、免疫グロブリン鎖をコードする核酸の5端に付加して、免疫グロブリン鎖の前駆体をコードする核酸を得ることと、先行する段階で得られた人工的核酸を発現ベクターにクローニングして、免疫グロブリン鎖の前駆体を発現できるベクターを得ることと、PERC6、YB20、CHOSおよびHEK293から選択される高等真核細胞株を、上記の人工的ヌクレオチド配列を含む発現ベクターでトランスフェクションし、上記のヌクレオチド配列を発現させることと、培養培地に分泌された抗体を回収することとを含む、組換え抗体を生成する方法に関する。本発明のより具体的な実施形態において、および抗体の生成の関係において、重鎖の生成のために用いるシグナルペプチドは、軽鎖の生成のために用いるものと同じである。抗体の生成のための本発明のさらにより具体的な実施形態では、シグナルペプチドMRWSWIFLLLLSITSANAを用いて、上記の興味対象の抗体の重鎖および軽鎖の両方を生成する。本発明を、例としてのみ、図面および以下の実施例により説明する。実施例実施例1:材料および方法11分析したペプチドシグナルシグナルペプチドを天然に有するポリペプチド鎖をそれぞれ起源とする7つのシグナルペプチドを選択して、これらの7つの異なるシグナルペプチドの分泌力を分析する。これらの7つのポリペプチド鎖は、それぞれ、抗AMHRII抗体のガンマ鎖、抗CD5抗体のガンマ鎖、抗RhD抗体のガンマ鎖、抗LDL受容体のガンマ鎖、抗CD20抗体のカッパ鎖、T2リンパ球のTCR受容体のα鎖およびヒトエリスロポエチンである。シグナルペプチドの分泌力は、2つの観点、すなわちその指向能力および切断されうる能力に従って評価する。シグナルペプチドの分泌力の説明および予測は、以前に分析されている。シグナルペプチドを、アルゴリズムSignalPV30に、SP融合タンパク質抗Rh抗体T125の軽鎖の形で供した。12抗Rh抗体T125の軽鎖の発現に対するSPの評価のための発現ベクターの構築方法は各SPについて同一であり、これは、2つの一連のPCRにわかれる。第1のPCRは、プライマーP1およびP2を用いて行い、これらは、40~50塩基のSPの合成と、配列の5端でのNheI部位の組み込みとを可能にする。第2のPCRは、プライマーP3およびP2KappaXbaIならびにマトリクスとしてプラスミドRSVintKT1252stpを用いて並行して行う。これは、その後、カッパ鎖へのSPの連結と、3端へのXbaIクローニング部位の組み込みとを可能にする。第3のPCRを、次いで行う。このアセンブリPCRは、プライマーP1およびP2KappaXbaIを用いて行う。ヌクレオチド組み込みの誤りを制限するために、プルーフリーディング酵素をDNA増幅のために用い、サイクル数を制限する。PCRは、以下の条件下で行う。用いたプライマーを以下に示す。ベクターRSVintKT1252stpを、NheIおよびXbaIにより消化する。T125の軽鎖をコードするヌクレオチド配列に相当する725塩基のフラグメントを除去する。5028塩基のフラグメントを回収する。このように調製したPCR生成物も、NheIおよびXbaIにより消化する。消化の後のフラグメントを回収し、NuleospinExtractにより精製する。このように消化したPCR生成物を、発現ベクターRSVintKT1252stpにおけるNheI部位とXbaI部位との間に、既に存在する軽鎖の代わりにクローニングする。PCR生成物の正しい挿入を、2つのプライマー:P1およびP2KappaXba1を用いるPCRにより確認する。シグナルペプチドの後の約750~760塩基のアンプリコンが、ベクターが正しく構築された場合に得られるはずである。ベクターへのPCR生成物の正しい挿入は、配列番号27の配列により表されるプライマー2BGHPAを用いる配列決定によっても確認する。13抗Rh抗体T125および抗CD20抗体の発現に対するSPの評価のための発現ベクターの構築以前と同じ原理で、抗AMHRII、抗CD5のSPおよび人工的SPMB7を、抗Rh抗体T125および抗CD20抗体の重鎖および軽鎖に、以下の表に従う研究の最初の部分において作製したフラグメントのアセンブリPCR、従来のPCRまたは単純クローニングにより付加する。評価されるSPと融合した重鎖および軽鎖対のそれぞれを、次いで、図2Aまたは図2Bの図に従って逐次的にベクターHK46325にクローニングする。各軽鎖の可変部分を、上記の表に従って増幅し、次いで、NheIDraIIIにより消化した後に、それ自体がSpeIDraIIIで消化されたベクターにライゲーションする。PCRおよび酵素消化によるスクリーニングを次いで行って、ベクターの形質転換に起因する細菌クローンを同定する。正しく作製されたクローンを次いで操作して、重鎖の可変部分を挿入する。このことは、ライゲーション前のベクターおよびPCR生成物のNheIApaI消化、細菌の変換および追従する細菌クローンを同定するためのスクリーニングにより行う。このように構築された異なるベクターを、次いで、YB20、PERC6、CHOSおよびHEKにおける一過性トランスフェクションまたは株YB20およびPERC6における安定的トランスフェクションにおいて評価した。14一過性トランスフェクションYB20の場合、親の細胞を、トランスフェクションの1日前に2E5cvmlにてフラスコ中のEMS5FCSに播種する。エレクトロポレーションの日に、100μlのバッファーVに採取した4mmキュベットあたり4E6細胞の遠心分離、これをAMAXAにより4μgのプラスミドDNAで、デバイスのプログラムT020を用いてヌクレオフェクションする。細胞を、P6プレートウェルで37°C、7CO2にて3mlのEMS培地5FCS中で培養する。上清をELISAアッセイのためにD5に回収する。接着性PERC6の場合、親の細胞を、トランスフェクションの24時間前に24ウェルプレートに1E6cvmlにて、DMEM10FCS中に播種する。トランスフェクションの日に、62の比率でのFuGENEHDDNA複合体を、DMEM中で15分間、周囲温度にて形成する。複合体を、次いで、細胞上に、250μlのDMEM10新鮮FCSの存在下で置き、37°Cおよび10のCO2にて4時間インキュベートする。この期間の最後に、250μlの完全培地を加え、上清を、培地中に分泌された分子の評価のためにD5に回収する。CHOSの場合、SPを、FreeStyleキットプロトコールに従って一過性トランスフェクションにおいて評価する。親の細胞を、トランスフェクションの24時間前にエルレンマイヤーフラスコ中で6E5細胞mlにてFreeStyleCHOEM中に播種し、120rpm、37°C、8CO2でインキュベートする。トランスフェクションの日に、11の比率でのFreeStyleMAX試薬DNA複合体をOptiProSFM中で形成する。複合体を、次いで、予め遠心分離した細胞に入れ、1E6cmlにてcultiflask中のFreeStyleCHOEMに採取し、200rpm、37°C、8のCO2にてインキュベートする。上清を、培地中に分泌された分子の数の評価のためにD5に回収する。HEK293Fの場合、SPを、FreeStyleキットプロトコールに従って一過性トランスフェクションにおいて評価する。親の細胞を、トランスフェクションの24時間前にエルレンマイヤーフラスコ中で6E5cvmlにてF17293EM培地中に播種し、120rpm、37°C、8CO2にてインキュベートする。トランスフェクションの日に、21の比率での293FectinDNA複合体をOptiProSFM中で形成する。複合体を、次いで、予め遠心分離した細胞に入れ、1E6cmlにてF17293EM中に採取し、200rpm、37°C、8のCO2にてインキュベートする。上清を、培地中に分泌された分子のレベルの評価のためにD5に回収する。15安定的トランスフェクション評価を、トランスフェクタントに対して行って、多数のトランスフェクタントにわたって平均した発現のレベルに基づく異なる構築を比較する。YB20の場合、安定的プール中のトランスフェクションは、次のようにして行う。細胞は、安定的成長を有していなければならず、F150フラスコ中のEMS培地5FCS中で少なくとも4週間融解された。細胞を、1日前に2E5cvmlにてEMS培地5FCS中で継代培養する。エレクトロポレーションの日に、細胞を、GenePulserXcellシステムにより、230Vの電圧および960μFの静電容量で4mmキュベット中で5E6cvからのqsf500μlのエレクトロポレーションバッファーでエレクトロポレーションする。エレクトロポレーションの後に、EMS培地5FCS中で24ウェルプレートに播種を行う。D3に、選択培地に入れて、以下の濃度を得る:EMS5FCSG4181gl1フェノールレッド。D7に、対応する培地を含むプレートに交換する。D10に、ウェルに著しい成長が見られたら、8ウェルの3つのP24プールを作製し、細胞を2E5cvmlにてF25中で継代培養し、最大生成を行い、上清を回収し、FastELYSAを用いてアッセイする。PERC6の場合、親の細胞を、PERC6SF細胞にPermab培地中で馴化させ、3週間、100rpmの撹拌の下で培養する。エレクトロポレーションの2日前に、継代培養した細胞を5E5cvmlに、Permab培地に完全に変えて移す。エレクトロポレーションの日に、各プールを、4mmキュベット中で6E6cvについて8μgの直鎖状プラスミドDNAを用いる5回のエレクトロポレーションにより調製する。細胞を、製造業者の使用説明に従ってGenePulserXcellによりエレクトロポレーションする。トランスフェクションの48時間後に、選択圧を細胞に加えて、細胞をおよそ4~5週間培養に維持し、培養の容量を適合させて、各継代での3E5cvmlの濃度を維持する。細胞生存率が20まで下落した後に、細胞を撹拌に付す。生存率が約50に到達し85にて、プールの生産性の評価を、D7のバッチにおける培養物に対して行う。各構築について、3つの異なるプールを細胞株および分析により行う。プールの生産性は、ngmlで表す。16分泌された組換えタンパク質のレベルの評価抗Rh抗体T125の遊離カッパ鎖レベルの評価ならびにIgG1、抗CD20または抗RhT12の生成は、酵素結合免疫吸着技術により決定する。培養上清中に存在する遊離カッパ鎖は、96ウェルプレートに吸着させたヤギ抗ヒトカッパ抗体により2時間にわたって捕捉する。捕捉された抗体を、次いで、ビオチン化ヤギ抗ヒトカッパ抗体により顕色し、その後にペルオキシダーゼ結合ストレプトアビジンを加える。各段階の間に4回洗浄を行って、複合体に含まれない反応性が低いタンパク質を除去する。顕色は、酵素基質PDを加え、反応を1NHClで停止することにより行う。読み取りは、分光光度計で492nmにて行う。抗体濃度は、標準範囲内での比較において決定する。一過性および安定的トランスフェクションにおいて生成されたIgG1を、供給業者の使用説明に従ってFastELYSAキットにより評価する。光学密度は、分光光度計で450nmにて読み取る。抗体濃度は、キットに含まれる標準物質範囲との比較において決定する。比較は、本発明によるシグナルペプチドにより分泌された抗Rh抗体T125のカッパ鎖とその天然シグナルペプチドにより分泌されたものとの間で行う。比較は、本発明によるシグナルペプチドの少なくとも1つを用いて生成された抗Rh抗体T125または抗CD20抗体と、それぞれの抗体の天然シグナルペプチドによりそれぞれ生成されたものとの間でも行う。抗Rh抗体T125の軽鎖の天然シグナルペプチドは、配列番号30の核酸によりコードされる。抗Rh抗体T125の重鎖の天然シグナルペプチドは、配列番号31の核酸によりコードされる。抗CD20抗体の軽鎖の天然シグナルペプチドは、配列番号32の核酸によりコードされる。抗CD20抗体の重鎖の天然シグナルペプチドは、配列番号33の核酸によりコードされる。実施例2:抗体軽鎖の分泌に対するシグナルペプチドのインビトロ評価これらの7つのシグナルペプチドの分泌力を、一過性トランスフェクションにおいて、株PERC6、CHOS、YB20においてインビトロで試験する。一過性トランスフェクションの方法は、上のセクションに記載する。21株PERC6における7つのシグナルペプチドの影響4つの異なる週にわたって行った4回の一過性トランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。多重比較を、株PERC6において異なるシグナルペプチドを用いて得られたIg軽鎖生成の平均について行う。平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。2つの同種の群が、Xの列を用いて同定される。各列において、Xを含有するレベルが平均の群を形成し、この中では統計的に有意な差はない。抗体XXII49およびD29の重鎖のシグナルペプチドは、Ig軽鎖の生成において、抗体Cat13、HAVT20およびEPOのSPよりも有意により有効である。異なるSP間で得られた生成における差はわずかだけである。それにもかかわらず、抗体XXII49および抗体D29の重鎖のSPは株PERC6において異なり、抗体XXII49のものについてわずかに有利である。3つの最もよくないペプチドは、抗体Cat13、HAVT20およびEPOのものである。22株YB20における7つのシグナルペプチドの影響5つの異なる週にわたって行った5回のトランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。多重比較を、株YB20において異なるシグナルペプチドを用いて得られたIg軽鎖生成の平均について行う。平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。5つの同種の群が、Xの列を用いて同定される。抗体XXII49の重鎖のSPは、12G4のものを除く全てのその他のペプチドよりも有意に有効である。一方、抗CD20の軽鎖のSPは、HAVT20およびEPOのものとともにSPのうちで最もよくないことがわかる。抗体XXII49、12G4およびD29の重鎖のSPは、最良のSPであることがわかり、XXII49のものが有利である。3つの最もよくないペプチドは、株PERC6において前に観察されたことと同様に、抗体Cat13、HAVT20およびEPOのものである。23株CHOSにおける7つのシグナルペプチドの影響4つの異なる週にわたって行った4回のトランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。多重比較を、株CHOSにおいて異なるシグナルペプチドを用いて得られたIg軽鎖生成の平均について行う。平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。3つの同種の群が、Xの列を用いて同定される。抗体XXII49の重鎖のSPは、抗体D29、Cat13、HAVT20およびEPOのものより有意に有効である。一方、その分泌力は、抗体12G4および5E5の重鎖のものと同様である。抗体XXII49および12G4の重鎖のSPは、最良のSPであり、XXII49のものが有利である。3つの最もよくないペプチドは、株PERC6およびYB20において前に観察されたことと同様に、抗体Cat13、HAVT20およびEPOのものである。実施例3:免疫グロブリン全体の分泌に対するシグナルペプチドのインビトロ実証インシリコおよびインビトロで同定された2つの最良のSPならびに本発明による人工的SPであるMB7を試験して、免疫グロブリンの重鎖および軽鎖と融合したこれらのSPがもたらすことができる抗体全体の生産性における潜在的な増大を評価した。試験した抗体は、抗Rhおよび抗CD20である。異なる分子を、一過性トランスフェクションで株PERC6、YB20、CHOSおよびHEKにおいて、次いで安定的プールに対してPERC6およびYB20において試験した。問題の各株における一過性トランスフェクションおよび安定的トランスフェクションの方法は、上のセクションに記載する。31株PERC6におけるシグナルペプチドの影響311一過性トランスフェクション4つの異なる週にわたって行った4回の一過性トランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。本発明によるシグナルペプチドMB7を用いるR593抗体の平均分泌は、それ自体のシグナルペプチドに結合したR593抗体のものに対して180の係数で増加する。シグナルペプチド12G4およびシグナルペプチドXXII49も、株PERC6におけるR593抗体の分泌割合をそれぞれ171および158の係数で増加できる。表7において、平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。312安定的トランスフェクションPERC6細胞を、セクション15に記載するようにして、安定的プールを作製するためにトランスフェクションした。これらのトランスフェクションは、3週間にわたって反復して、一過性トランスフェクションにおいて得られた結果と比較した。結果を表8および図7に示す。表8において、平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。バッチ生成を、3つの安定的プールに対して7日間にわたって行い、試料をFastELYSAによりアッセイした。D7における生成の結果を統計学的に分析して、IgG1の分泌に対するシグナルペプチドの影響を比較した。統計分析は、抗CD20抗体および抗Rhの両方についてシグナルペプチドMB7と天然ペプチドとの間の有意な差を示す。抗Rh抗体について、シグナルペプチド12G4も、天然シグナルペプチドのものと有意に異なる平均を示す。図7は、最適化シグナルペプチドと天然シグナルペプチドとの間の平均生成の比率を示す。あるレベルの生成が観察され、これは、MB7R603の場合に13の係数でより大きく、MB7R593の場合に12の係数でより大きい。このことは、よって、シグナルペプチドMB7が、生産性において真の増大をもたらすことを示す。シグナルペプチド12G4を含有する抗Rh抗体について、多重範囲検定により示される平均の有意な差は、115の係数で増加した生産性において反映される。細胞生存率に対するシグナルペプチドの影響も、抗CD20抗体の生成または抗Rh抗体の生成について、PERC6細胞株において研究した。抗CD20抗体について、トランスフェクションおよび選択圧の付加の後の生存率の回復は、天然ペプチドの存在下よりもシグナルペプチドMB7の存在下においてわずかにより迅速に生じることが観察される。このことは、安定的プールの確立において時間についてのわずかな利益をもたらす。なぜなら、MB7を含有する細胞を、天然シグナルペプチドを含有する細胞よりも1~2日間前に撹拌に再び供することができるからである。抗CD20抗体は、細胞に蓄積し、細胞に対して毒性の影響を生じる。シグナルペプチドMB7は、抗体の分泌を増加させることにより、この毒性の影響を低減し、よって、細胞の回復を促進する。この効果は、抗CD20よりもよい生産性を有し、よって細胞内の抗体の蓄積によるこの毒性に供されない抗Rh抗体を用いて観察されない。32株YB20におけるシグナルペプチドの影響321一過性トランスフェクション3つの異なる週にわたって行った3回の一過性トランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。表9において、平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。本発明によるペプチドMB7を用いるR603抗体の平均分泌は、それ自体のシグナルペプチドに結合したR603抗体のものに対して175の係数で増加する。シグナルペプチド12G4およびシグナルペプチドXXII49も、株YB20におけるR603抗体の分泌割合をそれぞれ165および242の係数で増加できる。322安定的トランスフェクションYB20細胞を、セクション15に記載するようにして、安定的プールを作製するためにトランスフェクションした。これらのトランスフェクションは、3週間にわたって反復して、一過性トランスフェクションにおいて得られた結果と比較した。バッチ生成を、3つの安定的プールに対して7日間にわたって行い、試料をFastELYSAによりアッセイした。D7における生成の結果を統計学的に分析して、IgG1の分泌に対するシグナルペプチドの影響を比較した。シグナルペプチドMB7は、YB20細胞において、その天然シグナルペプチドのものと同じレベルのR603抗体の生産性を与える。33株CHOSにおけるシグナルペプチドの影響3つの異なる週にわたって行った3回の一過性トランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。表10において、平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。本発明によるペプチドMB7を用いるR593抗体の平均分泌は、それ自体のシグナルペプチドに結合したR593抗体のものに対して21の係数で増加する。シグナルペプチド12G4およびシグナルペプチドXXII49も、株CHOSにおけるR593抗体の分泌割合をそれぞれ175および17の係数で増加できる。34株HEK293におけるシグナルペプチドの影響3つの異なる週にわたって行った3回の一過性トランスフェクションから得られた結果により、SP間の著しい違いを観察することができる。表11において、平均同士を区別するために今回用いた方法は、フィッシャーの最小有意差手順である。多重範囲検定は、950LSD法を用いて行う。これらの対は、950信頼レベルにて統計的に有意な差を有する。本発明によるペプチドMB7を用いるR593抗体の平均分泌は、それ自体のシグナルペプチドに結合したR593抗体のものに対して135の係数で増加する。シグナルペプチド12G4およびシグナルペプチドXXII49も、株HEK293におけるR593抗体の分泌割合をそれぞれ145および144の係数で増加できる。35生成される分子の1次構造に対するシグナルペプチドの変化の影響シグナルペプチドの変化が分泌される抗体の1次構造に何らかの影響を有するかを調べるために、物理化学的分析を質量分析およびエドマン法によるN末端配列決定により、YB20およびPERC6における抗Rhおよび抗CD20生成物の重鎖および軽鎖のレベルで、安定的トランスフェクションにおいて行った。表12にまとめる質量分析の結果は、分析した16種の抗体について観察される質量が、シグナルペプチドの有効な切断について予測される理論的質量に相当することを示す。よって、シグナルペプチドの改変は、生成される抗体のタンパク質配列に影響を有さない。