消化器癌の検査方法であって、a被検者より採取された血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる工程、b遊離させた糖鎖を精製する工程、およびc精製した糖鎖において、下記iおよびiiの特性を示す糖鎖を検出する工程、を含む方法。iN結合型糖鎖であるiiMALDI-TOF-MS型分析機による質量分析を行った場合、ピークの質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108、2695、1326、1892、2172、2257、2334、2375、2639、2703、2725、2827、および3030のいずれかを示す消化器癌の検査方法であって、a被検者より採取された血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる工程、b遊離させた糖鎖を精製する工程、およびc精製した糖鎖において、下記の少なくともいずれか1つの糖鎖を検出する工程、を含む方法。消化器癌が、膵臓癌、食道癌、または胃癌である、請求項1または2に記載の方法。本発明は、このような状況に鑑みてなされたものであり、その目的は早期に、簡便に、消化器癌を検査しうる方法を提供することにある。本発明者らは、上記課題を解決するために、消化器癌患者の血液サンプルに含まれる糖タンパク質の糖鎖に着目し、消化器癌の新たな検査方法の開発を試みた。具体的には、膵臓癌患者17例、食道癌患者34例、胃癌患者22例より血液を採取し、血漿中のN結合型糖鎖に関して質量分析を行った。その結果、癌患者の血液サンプルにおいて、健常者と比較して、有意に存在量が変化している糖鎖を同定することに成功し、本発明を完成するに至った。すなわち、本発明は、被検者より採取された血液中の特定のN結合型糖鎖を検出することによる、消化器癌の検査方法に関し、より詳しくは、以下の発明を提供するものである。1消化器癌の検査方法であって、a被検者より採取された血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる工程、b遊離させた糖鎖を精製する工程、およびc精製した糖鎖において、下記iおよびiiの特性を示す糖鎖を検出する工程、を含む方法。iN結合型糖鎖であるiiMALDI-TOF-MS型分析機による質量分析を行った場合、ピークの質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108、2695、1326、1892、2172、2257、2334、2375、2639、2703、2725、2827、および3030のいずれかを示す2消化器癌の検査方法であって、a被検者より採取された血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる工程、b遊離させた糖鎖を精製する工程、およびc精製した糖鎖において、下記の少なくともいずれか1つの糖鎖を検出する工程、を含む方法。3消化器癌が、膵臓癌、食道癌、または胃癌である、1または2に記載の方法。本発明によれば、被検者より採取された血液において、特定のN結合型糖鎖を検出することにより、癌の早期の段階で簡便に消化器癌の検査を行うことが可能となる。本発明は、消化器癌の検査方法であって、被検者より採取された血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる工程工程a、遊離させた糖鎖を精製する工程工程b、および、精製した糖鎖において、下記iおよびiiの特性を示す糖鎖を検出する工程工程c、を含む方法を提供する。iN結合型糖鎖であるiiMALDI-TOF-MS型分析機による質量分析を行った場合におけるピークの質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108、2695、1326、1892、2172、2257、2334、2375、2639、2703、2725、2827、および3030のいずれかを示す。本発明の検査方法を適用する消化器癌としては、特に制限されるものではないが、本発明は、難治性の癌である膵臓癌や食道癌、および発生頻度の高い癌である胃癌において特に有用である。本発明の消化器癌の検査方法のサンプルである被検者より採取された血液としては、血液成分を全て含む全血であっても、血液から分離された血清や血漿等であってもよいが、血清や血漿が良く、とくに血漿が特に好ましい。本発明において、血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる方法としては、特に制限されるものではないが、例えば、N-グリコシダーゼFグリコペプチダーゼ、PNGase、グリカナーゼ、グリコアミダーゼなどとも称されるやグリコペプチダーゼA等を用いた酵素法や、ヒドラジン分解法を挙げることができる。なかでも、N-グリコシダーゼFによる酵素法を好適に用いることができる。その際、トリプシン等のプロテアーゼを併用することもできる。本発明において、遊離させた糖鎖を精製する方法としては、試料中の混合物から糖鎖を選択的に捕捉し精製する方法であれば特に制限されないが、MALDI-TOF-MSや高速液体クロマトグラフィーHPLCでの高感度測定用に最適化された糖鎖補足ビーズであるBlotGlyco登録商標住友ベークライト株式会社製を用いた方法が特に好適である。本発明においては、精製した糖鎖において、N結合型糖鎖であって、MALDI-TOF-MS型分析機による質量分析を行った場合におけるピークの質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108、2695、1326、1892、2172、2257、2334、2375、2639、2703、2725、2827、および3030のいずれかを示す糖鎖を検出する。本発明においては、ピークの質量電荷比m/zが、2521または2216を示す糖鎖を検出することが、特に好ましい。なお、質量電荷比m/zの上記値には、±1以内の測定誤差が生じうることを理解されたい。ここでN結合型糖鎖とは、糖タンパク質の糖鎖のうち、タンパク質のアスパラギン残基が持つ側鎖のアミド基の窒素原子に結合している糖鎖であり、N型糖鎖やアスパラギン結合型糖鎖とも称される。また、MALDI-TOF-MSとは、MALDI法を利用して飛行時間を基に質量を測定する方法である。MALDI法は、試料をプレート上にスポットした後、マトリクス溶液25Dihydroxybenzoicacidを添加、乾固し、結晶状態にし、パルスレーザー照射により大きなエネルギーをマトリクス上に与え、MH、MNaなどの試料由来イオンとマトリクス由来イオンとを脱離させる方法である。イオンが一定の加速電圧Vで加速される場合、イオンの質量をm、イオンの速度をv、イオンの電荷数をz、電気素量をe、イオンの飛行時間をtとしたとき、イオンの質量電荷比m/zは、m/z=2eVt2/L2で表すことができる。本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2521である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2521m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、と推定される。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2216である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2216m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、またはと推定される。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2054である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2054m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、と推定される。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2681である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2681m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、と推定される。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが3108である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、3108m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、と推定される。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが1326である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、1326m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、221と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが1892である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、1892m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、2132と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2172である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2172m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、21132と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2257である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2257m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、13132と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2334である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2334m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、31132と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2375である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2375m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、22132と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2639である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2639m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、3432と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2703である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2703m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造は、上記2681m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖のNa付加体と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2725である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2725m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、231132と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2827である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2827m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、221232と推定される表1。また、本発明において、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが3030である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、3030m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、231232と推定される表1。従って、本発明は、消化器癌の検査方法であって、被検者より採取された血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる工程工程a、遊離させた糖鎖を精製する工程工程b、および、精製した糖鎖において、上記構造式からなる少なくともいずれか1つの糖鎖を検出する工程工程cを含む方法をも提供するものである。本発明においては、上記糖鎖を検出する限り、MALDI-TOF-MS型分析機以外の分析機を使用することもできる。イオン源として、例えば、電子イオン化法、化学イオン化法、電界離脱法、高速原子衝突法、エレクトロスプレーイオン化法、大気圧化学イオン化法等を用いることができ、また、分析法としては、例えば、磁場偏向型、四重極型、イオントラップ型、フーリエ変換イオンサイクロトロン共鳴型などの方法を用いることができる。また、本発明においては、上記糖鎖を検出する限り、高速液体クロマトグラフィーを用いることもでき、上記質量分析と高速液体クロマトグラフィーとを組み合わせて用いることもできる。工程cにおける糖鎖の検出の結果は、必要に応じて、対照値例えば、健常者における検出値、癌患者における検出値と比較される。本実施例において、膵臓癌患者、食道癌患者、および胃癌患者において、MALDI-TOF-MS型分析機による質量分析を行った場合におけるピークの質量電荷比m/zが、2521、2216、および2054のいずれかを示す糖鎖の検出値は、健常者の検出値よりも、有意に低いことが明らかとなった。従って、被検者において、これらの糖鎖の検出値が、健常者の検出値よりも有意に低い場合、あるいはこれら癌患者の検出値と近似している場合、被検者は、これら癌の疑いがあると判定される。一方、本実施例において、膵臓癌患者および食道癌患者において、MALDI-TOF-MS型分析機による質量分析を行った場合におけるピークの質量電荷比m/zが、2681、3108、および2695のいずれかを示す糖鎖の検出値は、健常者の検出値よりも、有意に高いことが明らかとなった。従って、被検者において、これらの糖鎖の検出値が、健常者の検出値よりも有意に高い場合、あるいはこれら癌患者の検出値と近似している場合、被検者は、これら癌の疑いがあると判定される。本発明における癌の検査においては、上記糖鎖のうち、複数の糖鎖の検出結果を組み合わせて、癌の検査を行うことにより、その精度を高めることも可能である。さらに、本発明における癌の検査方法を、既に公知の他の癌の検査方法と組み合わせることにより、癌の検査の精度を高めることも可能である。以下、実施例及び比較例に基づいて本発明をより具体的に説明するが、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。実施例11血液の採取インフォームドコンセントの得られた、膵臓癌患者17例、食道癌患者34例、胃癌患者22例の患者、および対照として健常者11例より血液を採取し、血漿を遠心分離した。得られた検体血漿は連結可能匿名化を行った後、-80°Cで凍結保存した。2血液サンプルの作製タンパク質と修飾糖鎖を遊離させる目的で、血漿をN-グリコシダーゼF及びトリプシンにより処理した。具体的には、100μLの血漿に、純水165μL、1M重炭酸アンモニウム25μL、及び120mMジチオスレイトール25μLを加え、60°Cで30分間静置した後、123mMヨードアセトアミド50μLを加え、室温、遮光下で1時間静置した。続いて、トリプシン2000unit、25μLを加え、37°Cで1時間静置した後、80°Cで15分間加熱することによりトリプシンを変性させた。室温まで冷却させた後に、N-グリコシダーゼF10unit、10μLを加え、37°Cでオーバーナイト静置した。80°Cで15分間加熱することにより、酵素を変性させ、最終量400μLの酵素処理血漿サンプルを得た。また、内部標準グルコースオリゴマー1-20生化学工業800111を10mg/mLとなるように純水に溶解し、内部標準糖鎖溶液を作製した。上記酵素処理血漿サンプル95μLに対し、内部標準糖鎖溶液5μL=50μg相当を添加し、全量100μLの溶液を調製した。このうち、20μLを糖鎖補足ビーズBlotGlyco登録商標forMALDI住友ベークライト株式会社製により処理し、遊離した糖鎖の捕捉、及びラベル化を行った。3糖鎖分析の結果解析ビーズに捕捉された糖鎖を精製分離し、マトリックス溶液と混合して、MALDI-TOF-MS測定に供した。質量分析器としては、AutoflexIIIsmartbeamTOFTOFBrukerDaltonics社製を用いた。また、データの収集解析には該機器附属のソフトウェアを用いた。また、レーザーイオン化は、通常ポジティブイオンモードで行い、リフレクターモードで検出した。得られたマススペクトルから20~100のピークを同定した。このうち、膵臓癌、胃癌、膵臓癌について、それぞれ、内部標準糖鎖などを除外した6種類の糖鎖を解析対象とし、内部標準と比較することにより各糖鎖の定量化を行った。糖鎖の存在量の総シグナル量を計算して、それぞれの糖鎖の比率で補正をした。さらに、健常者と膵臓癌、健常者と食道癌、健常者と胃癌のぞれぞれ2群間に対してT-testを行い、有意差を示す糖鎖の特定を試みた。その結果、膵臓癌および食道癌については、質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108、および2695を示す糖鎖が、胃癌については、質量電荷比m/zが、2521、2216、および2054を示す糖鎖が特定された図1~3。なお、ピーク面積/ピーク総面積は、質量電荷比m/zが、2521、2216、または2054を示す糖鎖では、癌患者において有意に低く、2681、3108、または2695を示す糖鎖では、癌患者において有意に高かった。また、2521m/z糖鎖、及び2216m/z糖鎖を用いた場合の正答率を、6つの分類器CompoundCovariatePredictor、DiagonalLinearDiscriminantAnalysis、1NearestNeighborPredictor、3NearestNeighborPredictor、NearestCentroidPredictor、SupportVectorMachinePredictorにより算出した。その結果、膵臓癌については、平均88程度の正答率が得られた。また、質量分析の結果得られたシグナルから糖鎖の構造式を予測した。その結果、質量電荷比m/zが2521を示す糖鎖は、構造が、と予想され、質量電荷比m/zが2216を示す糖鎖は、構造が、またはと予想され、質量電荷比m/zが2054を示す糖鎖は、構造が、と予想され、質量電荷比m/zが2680を示す糖鎖は、構造が、と予想され、質量電荷比m/zが3108を示す糖鎖は、構造が、と予想された。実施例21血液の採取インフォームドコンセントの得られた、膵臓癌患者17例、および対照として健常者11例より血液を採取し、血漿を遠心分離した。得られた検体血漿は連結可能匿名化を行った後、-80°Cで凍結保存した。2血液サンプルの作製タンパク質と修飾糖鎖を遊離させる目的で、血漿をN-グリコシダーゼF及びトリプシンにより処理した。具体的には、100μLの血漿に、純水165μL、1M重炭酸アンモニウム25μL、及び120mMジチオスレイトール25μLを加え、60°Cで30分間静置した後、123mMヨードアセトアミド50μLを加え、室温、遮光下で1時間静置した。続いて、トリプシン2000unit、25μLを加え、37°Cで1時間静置した後、80°Cで15分間加熱することによりトリプシンを変性させた。室温まで冷却させた後に、N-グリコシダーゼF10unit、10μLを加え、37°Cでオーバーナイト静置した。80°Cで15分間加熱することにより、酵素を変性させ、最終量400μLの酵素処理血漿サンプルを得た。また、内部標準グルコースオリゴマー1-20生化学工業800111を10mg/mLとなるように純水に溶解し、内部標準糖鎖溶液を作製した。上記酵素処理血漿サンプル95μLに対し、内部標準糖鎖溶液5μL=50μg相当を添加し、全量100μLの溶液を調製した。このうち、20μLを糖鎖補足ビーズBlotGlyco登録商標forMALDI住友ベークライト株式会社製により処理し、遊離した糖鎖の捕捉、及びラベル化を行った。3糖鎖分析の結果解析ビーズに捕捉された糖鎖を精製分離し、マトリックス溶液と混合して、MALDI-TOF-MS測定に供した。質量分析器としては、AutoflexIIIsmartbeamTOFTOFBrukerDaltonics社製を用いた。また、データの収集解析には該機器附属のソフトウェアを用いた。また、レーザーイオン化は、通常ポジティブイオンモードで行い、リフレクターモードで検出した。得られたマススペクトルから20~100のピークを同定した。膵臓癌患者に共通するピークを集め、膵臓癌患者および健常者の各ピークの面積を、多変量解析ソフトSIMCA-P/PUMETRICS社製を用いて解析し、2群患者群、健常者群に分離できるピーク組み合わせを求めた。その結果、上記2群分離を与える糖鎖ピークとして、質量電荷比m/zが、1326、1892、2054、2172、2216、2257、2334、2375、2521、2639、2681、2703、2725、2827、3030および3108の糖鎖が検出された図4、表1。なお、表1中の記号の意味は、下記の通りである。δmass測定値mz理論値mz:の右側に示された構造が基本構造であり、左側に示された構造が付加構造である。HexhexoseHexNAcNacetylhexosamineDeoxyhexosefucoseManmannoseGlcNAcNacetylglycosamineNeuAcNacetylneuraminicacid