"次の式1で表されるアミノ酸配列からなるペプチドを有効成分とするアディポネクチン産生促進剤。HisProIleLysHisGlnGlyLeuProGln式1本発明は、食品の風味や栄養価等を損ない、品質の劣化を引き起こすだけではなく、生体においては疾病や老化等に悪影響を及ぼす活性酸素やフリーラジカル等による生体の酸化的障害を抑制するのに有効な抗酸化作用を有するペプチドを提供することを課題とする。また、本発明は、生体においてアディポネクチンの産生を促進させることにより、動脈硬化を抑制し、肝臓や筋肉における脂肪の燃焼を促進するペプチドを提供することを課題とする。本発明者らは、上記課題を解決すべく鋭意研究を重ねた結果、次の式1~3で表されるいずれかのアミノ酸配列からなるペプチドに抗酸化効果があり、しかも低用量で効果を有することを見出し、本発明を完成するに至った。HisProIleLysHisGlnGlyLeuProGln式1HisProIleLys式2HisGlnGlyLeuProGln式3すなわち、本発明は、上記の式1~3のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチドに関する。また、本発明は、乳タンパク質に由来する式1~3のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチドに関する。さらに、本発明は、式1~3のいずれかで表される1以上のペプチドを有効成分とする抗酸化剤に関する。さらにまた、本発明は、式1~3のいずれかで表される1以上のペプチドを配合した抗酸化用飲食品または飼料に関する。加えるに、本発明者らは、上記の式1で表されるアミノ酸配列からなるペプチドはアディポネクチンの産生を促進する効果があり、しかも低用量で効果を有することを見出し、本発明を完成するに至った。すなわち、本発明は、上記の式1で表されるアミノ酸配列からなるアディポネクチン産生促進作用を持つペプチドに関する。また、本発明は、乳タンパク質に由来する式1で表されるアミノ酸配列からなるアディポネクチン産生促進作用を持つペプチドに関する。さらに、本発明は、式1で表されるペプチドを有効成分とするアディポネクチン産生促進剤に関する。さらにまた、本発明は、式1で表されるペプチドを配合したアディポネクチン産生促進用飲食品または飼料に関する。本発明の式1~3のいずれかで表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチドは、食品の風味や栄養価等を損ない品質の劣化を惹き起こすだけではなく、生体においては疾病や老化等に悪影響を及ぼす、活性酸素やフリーラジカル等による生体の酸化的障害を抑制するのに有効であり、このペプチドを有効成分とする抗酸化剤として、また、このペプチドを配合した抗酸化用飲食品または飼料として有用である。また、本発明の式1で表されるアミノ酸配列からなるアディポネクチン産生促進作用を持つペプチドは、アディポネクチンの産生を促進するのに有効であり、このペプチドを有効成分とするアディポネクチン産生促進剤として、また、このペプチドを配合したアディポネクチン産生促進用飲食品または飼料として有用である。本発明に用いることのできるHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGln、HisProIleLys、あるいはHisGlnGlyLeuProGlnで表されるアミノ酸配列からなるペプチドは、例えばチーズを溶媒に懸濁した後、脱脂、遠心分離によって不溶性物質の除去を行って得ることができる。さらにその得られた画分からタンパク質を除去してもよい。本発明においてチーズを溶媒に懸濁するということは、チーズに溶媒を加えて均質化したり、または溶媒中で破砕したりして、水溶性ペプチド画分を得やすい大きさにすることをいう。溶媒としては、水、リン酸緩衝液等の水性溶媒を用いることができる。その後、透析膜やイオン交換樹脂等によって脱塩を行ってもよいし、さらに、凍結乾燥や噴霧乾燥等によって乾燥させることにより粉末化してもよい。また、式1~3で表されるアミノ酸配列からなるペプチドを得るためのチーズ原料としては、パルメザンチーズ、グリュイエールチーズ、マリボーチーズ、ゴーダチーズ、チェダーチーズ、エメンタールチーズ、エダムチーズ、カマンベールチーズ、ブリーチーズ、マンステールチーズ、ポンレヴェックチーズ、スチルトンチーズ、ダナブルーチーズ、ブルーチーズ等のナチュラルチーズ、及びこれらのナチュラルチーズを原料としたプロセスチーズ等を用いることができるが、熟成度の進んだ乳酸菌熟成型ナチュラルチーズを用いることが望ましい。さらに、チーズを溶媒に懸濁した後、脱脂、不溶性物質の除去及びタンパク質の除去によって得られる式1~3で表されるアミノ酸配列からなるペプチドを含む画分は、C18カラムを用いた逆相クロマトグラフィーによりさらに精製することも可能である。本ペプチドを含む画分をトリフルオロ酢酸TFA等の酸性条件下あるいは蒸留水等の中性条件下でC18カラムに通した時に、抗酸化活性を有する画分は、カラムに吸着されない透過画分と、カラムに吸着されて80アセトニトリルで溶出されてくる画分に主として分かれる。さらに、このペプチドを含む画分を蒸留水で溶解した後、YMCPackODSAカラム46mm×150mm;YMC社を用いて逆相HPLCに供してペプチドを分画する。クロマトグラフィーは、溶媒A液:50mM酢酸アンモニウム水溶液;B液:80アセトニトリル、濃度勾配12B→60B60min、流速08mlmin、検出波長215nmの条件で行うことが望ましい。本発明の式1~3で表されるアミノ酸配列からなるペプチド及び該ペプチドを含む画分は、飲食品に配合して飲食品の品質劣化防止に使用することができる。飲食品に配合する場合は、チーズを水中で摩砕した後、脱脂、遠心分離によって不溶性物質の除去を行って、さらにタンパク質を除去することにより得たチーズの水溶性ペプチドをそのまま配合することができるし、透析膜やイオン交換樹脂等によって脱塩を行ったもの、さらに、凍結乾燥や噴霧乾燥等によって乾燥を行い粉末化したものも配合することができる。また、合成して得られたペプチドについても利用可能である。本発明の式1~3で表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチド及び該ペプチドを含む画分は、経口あるいは非経口的に投与して、生体において活性酸素やフリーラジカル等を消去することにより疾病や老化等の進行を防止することができる。また、本発明の式1で表されるアミノ酸配列からなるアディポネクチン産生促進作用を持つペプチド及び該ペプチドを含む画分は、経口あるいは非経口的に投与して、生体においてアディポネクチン産生を促進することにより動脈硬化を抑制し、肝臓や筋肉における脂肪の燃焼を促進することができる。経口あるいは非経口的に投与する場合、本発明の抗酸化作用あるいはアディポネクチン産生促進作用を持つペプチドの剤形としては、錠剤、カプセル剤、細粒剤、散剤、丸剤、トローチ、舌下剤または液剤等の経口投与用の製剤、あるいは、注射剤、座剤等の非経口投与用の製剤を例示することができる。本発明の式1~3で表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチド、あるいは本発明の式1で表されるアミノ酸配列からなるアディポネクチン産生促進作用を持つペプチドの経口による投与量は、治療や予防の目的、症状、体重、年齢や性別等を考慮して適宜決定すればよいが、通常、成人1日あたり、式1~3で表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチド、あるいは本発明の式1で表されるアミノ酸配列からなるアディポネクチン産生促進作用を持つペプチドとして10μg~500mg投与すれば、疾病や老化等に悪影響を及ぼす活性酸素やフリーラジカル等による生体の酸化的障害を抑制する、あるいは、アディポネクチン産生を促進する効果が得られる。このように本発明は低用量で効果がある。また、本発明の式1~3で表されるアミノ酸配列からなるペプチドは、それらを配合した飲食品または飼料を経口摂取することによって生体内で抗酸化作用あるいはアディポネクチン産生促進作用を発揮するだけでなく、飲食品または飼料に配合した飲食品または飼料自体の酸化による劣化をも防ぐ。本発明の抗酸化用あるいはアディポネクチン産生促進用飲食品としては、チーズ、バター、乳飲料、清涼飲料、ジュース、ヨーグルト、ゼリー、パン、アイスクリーム、麺、ソーセージ、育児用調製乳や離乳食等を挙げることができる。さらに、本発明の式1~3で表されるアミノ酸配列からなる抗酸化作用を持つペプチドは、各ペプチド1種だけを有効成分として抗酸化剤としたり、1種だけを配合して抗酸化用飲食品または飼料とすることもできるが、各ペプチド1種以上を有効成分として抗酸化剤としたり、1種以上を配合して抗酸化用飲食品または飼料とすることもできる。以下に実施例及び試験例を示し、本発明をより詳細に説明するが、これらは単に例示するのみであり、本発明はこれらによって何ら限定されるものではない。ゴーダチーズのペプチドの調製ゴーダチーズ40gに蒸留水160mlを加え、ワーリングブレンダー日本精機製作所で15分間摩砕した後、ポリトロンホモジナイザーキネマチカ社で30秒間さらに破砕した。破砕時に生じた乳脂肪を取り除き、得られたチーズスラリーから遠心分離6000×g、20min、4°Cで不溶物を除き、上清をろ紙No113;ワットマン社によりろ過した。得られたろ過液にエタノールを70濃度になるように加え、4°Cで一晩静置した後、遠心分離9000×g、20min、4°Cにより不溶物を除去し、エバポレーターでエタノールを除いた後、凍結乾燥してゴーダチーズの水溶性ペプチド画分を得た。この水溶性ペプチド画分を蒸留水で溶解した後、YMCPackODSAカラムYMC社;46mm×150mmを用いて逆相HPLCに供し、水溶性ペプチド精製画分に分画した。クロマトグラフィーは、溶媒A液:50mM酢酸アンモニウム水溶液;B液:80アセトニトリル、濃度勾配12B→60B60min、流速08mlmin、検出波長215nmの条件で行った。結果を図1に示す。分画した画分の抗酸化活性を以下に示す試験例1の方法で測定したところ、クロマトグラムの矢印の画分に強い抗酸化活性が確認された。得られたゴーダチーズのペプチドについて、液体クロマトグラフ質量分析計サーモエレクトロン社を用いて分子量を推定し、ペプチドシークエンサーアプライドバイオシステムズ社でアミノ酸配列を解析したところ、図1の矢印で示される6番がHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnなる配列であることが確認された。このようにして得られたペプチドは、そのまま本発明の抗酸化剤あるいはアディポネクチン産生促進剤として利用可能である。試験例1ペプチドの抗酸化活性測定実施例1で分画したペプチドについて、リノール酸の酸化物がβカロテンを退色させる作用を利用する方法で抗酸化活性を測定した。すなわち、βカロテン溶液1mgmlクロロホルム05ml、リノール酸溶液100mgmlクロロホルム02ml、ツイーン40溶液200mgmlクロロホルム10mlを300m1の三角フラスコに入れ、窒素ガスでクロロホルムを完全に除去した後、100mlの蒸留水を加えて溶解した。さらに、02Mリン酸緩衝液90mlを添加して、リノール酸βカロテン溶液を調製した。次に、あらかじめペプチド画分002mlを分注した98穴マイクロウェルプレートに、上記のリノール酸βカロテン溶液018mlを加え、直ちに490nmの吸光度S0を測定した。なお、リノール酸βカロテン溶液の調製に際しては、S0が12程度になるようにβカロテン溶液の添加量を適宜増減した。S0測定後、直ちにマイクロウェルプレートを50°Cの恒温槽に入れ、30分間インキュベートした。インキュベート終了後、直ちに吸光度を測定し、30分間における490nmの吸光度の低下量、ΔS=S0-S30を算出した。ブランクには試料の代わりに70エタノールを用い、同様の操作を行なった。すなわち、リノール酸βカロテン溶液を加えた直後の吸光度B0、及び50°C、30分間保持した後の吸光度B30を測定し、30分間における490nmの吸光度の低下量、ΔB=B0-B30を求めた。抗酸化活性は次の式に代入し、抗酸化率として表した。なお、ポジティブコントロールとして、筋肉由来抗酸化活性ペプチドであるカルノシンβAlaLHis;ペプチド研究所を001μgml、01μgml、1μgmlに調製したものを用いた。精製ペプチド及びポジティブコントロールとしてのカルノシンの抗酸化活性を測定した結果を表1に示す。表1に見られるように、ペプチドを添加すると、濃度依存的な抗酸化活性を示した。以上、本試験例の結果によりHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnで表されるアミノ酸配列からなるチーズ由来のペプチドには抗酸化活性ラジカルスカベンジャー活性が認められ、活性酸素や過酸化脂質による酸化的細胞障害の予防改善に有用であることがわかった。ペプチドの合成上記の式1で表されるアミノ酸配列からなるペプチドについて、ペプチドシンセサイザーにて合成を行った。ペプチドシンセサイザー431Aアプライドバイオシステムズ社により、パラヒドロキシメチルフェノキシメチルポリスチレンHMP樹脂を用い、9-フルオレニルメチルオキシカルボニルFmoc基をアミノ末端の保護基としてC末端側からペプチド鎖を順次延長することにより025mmolスケールで直鎖保護ペプチドを合成した。得られたHMP樹脂結合保護ペプチドをフェノール、1,2-エタンジチオール、チオアニソール存在下、トリフルオロ酢酸TFAによりペプチドのHMP樹脂からの切り離しと保護基の除去を同時に行った。減圧濃縮によりTFAを除去した後、エチルエーテルで粗ペプチドを結晶化させ、これを5酢酸に溶解し凍結乾燥を行った。得られた直鎖粗ペプチドを、YMCPackODSAカラムYMC社;46mm×150mmを用いたHPLCに供した。クロマトグラフィーは、溶媒A液:50mmol酢酸アンモニウム水溶液;B液:80アセトニトリル、濃度勾配12B→60B60min、流速08mlmin、検出波長215nmの条件で行った。得られた直鎖精製ペプチドの純度は、HPLCによる分析の結果98であった。結果を図2に示す。このようにして得られたペプチドは、そのまま本発明の抗酸化剤あるいはアディポネクチン産生促進剤としてとして利用可能である。[試験例2]合成ペプチドの抗酸化活性測定実施例2で得られたペプチドについて試験例1と同様の方法で抗酸化活性を測定した。ポジティブコントロールとして、筋肉由来抗酸化活性ペプチドであるカルノシンβAlaLHis;ペプチド研究所及びカテキン和光純薬工業社を1μm、10μm、100μm、に調製したものを用いた。合成ペプチドの抗酸化活性を評価した結果を表2及び図3に示す。表2及び図3に示されるように、得られた合成ペプチドに強い抗酸化活性が確認された。トリプシン消化物の調製実施例2で得られたペプチドのトリプシン消化物を調製した。実施例2で得られたペプチドおよびトリプシンシグマアルドリッチジャパン社を、それぞれ1mgmlになるように酵素反応溶液50mMTrisHCl、20mMCaCl2、pH80に溶解した。ペプチド溶液500μlに、トリプシン溶液を5μl添加して、37°Cで2時間反応させた後、さらにトリプシン溶液を5μlを加えて、37°Cで18時間反応させてトリプシン消化物を得た。このトリプシン消化物を蒸留水で溶解した後、YMCPackODSAカラムYMC社;46mm×150mmを用いてHPLCに供した。HPLC分析は実施例2のトリプシン消化前のペプチドと同じ条件で行った。結果を図4に示す。図に示されるように2つのピークに分かれた。トリプシンで分解された2つのフラグメント及びHisGlnGlyLeuProGln、ペプチド2に相当する2つのピークを、それぞれ10回分回収し、遠心エバポレーターを用いて乾燥して、トリプシン消化物である2種のペプチドを得た。得られた2種のペプチド及び分画前のトリプシン消化物の抗酸化活性を以下に示す試験例3の方法で測定したところ、図5に示されるように、合成ペプチドに強い抗酸化活性が確認された。このようにして得られた抗酸化作用を持つペプチドは、そのまま本発明の抗酸化剤として利用可能である。[試験例3]ペプチドの抗酸化活性測定実施例3で得られたトリプシン消化物である2種のペプチド及び分画前のトリプシン消化物について試験例2と同様にカロテン退色法を用いて抗酸化活性を測定した。ペプチド濃度はそれぞれのペプチドを500μlの純水に溶解して、MicroBCAProteinassaykitを用いて測定した。ポジティブコントロールとして、試験例2と同様に、カルノシンβAlaLHis;ペプチド研究所及びカテキン和光純薬工業社を用いた。各フラグメントについて1ngml、10ngml、100ngmlの希釈系列を調製し、βカロテン退色法を用いて抗酸化活性を評価した。トリプシン消化ペプチドの抗酸化活性を評価した結果を図5に示す。図5に示されるように、得られたトリプシン消化ペプチドに強い抗酸化活性が確認された。[試験例4]ペプチドの脂肪細胞投与実験実施例1で得られたチーズから分離されたペプチドについて、初代培養内蔵脂肪細胞への投与実験を行った。ラットの初代培養内臓脂肪細胞及び内蔵脂肪細胞分化誘導培地を用いて実験を行った。セルガレージ社のプロトコルに従って凍結保存した細胞を融解し、24穴プレートに播種した日をday0とし、day2、day5、day7に合成ペプチドを溶解した培地を加え、8日間培養した。day5、day7、day8に培養上清を回収し、アディポネクチン濃度を測定した。また、day8に細胞を回収し、細胞内のグリセロール3リン酸脱水素酵素GPDH酵素活性及び各ウエルのDNA量、細胞内蓄積脂肪量を測定した。GPDHはグルコースからトリグリセリドを合成する際に働く酵素で、成熟脂肪細胞が発現する。今回の培養系では、脂肪前駆細胞を分化させると同時に本発明のペプチドを投与してその影響を見た。DNA量は、セルガレージ社のDNA定量キットを用い、定量を行った。細胞内のグリセロール3リン酸脱水素酵素GPDH酵素活性は、セルガレージ社のGPDH活性測定キットを用い、セルガレージ社プロトコルに従って測定を行った。測定結果は各ウエルから抽出したDNA量で標準化した。アディポネクチン濃度の測定は、大塚製薬社のアディポネクチンELISAキットを用い、培養上清中のアディポネクチン濃度を測定した。測定結果は各ウエルから抽出したDNA量で標準化した。細胞内蓄積脂肪の定量は、セルガレージ社の脂肪染色キットを用い、オイルレッド0による脂肪染色および吸光度測定による蓄積脂肪定量を行った。ペプチドの脂肪細胞投与実験結果各ウエルの細胞由来DNAを定量した結果、Studentsttestでは、本発明ペプチド無添加群と添加群の細胞DNA量に有意差は検出されなかった。GPDH活性を測定した結果、各ウエルの細胞DNA量で標準化したGPDH活性において、ペプチド無添加群よりも本発明ペプチド10μMまたは50μM添加群で有意に高い活性が見られた。ペプチド100μM添加群と、無添加群との有意な差は検出されなかった。培養日数によるアディポネクチン濃度変化の測定結果では、培養7日目でアディポネクチン産生量は最大になるが、8日目では急激に減少することがわかった。培養上清中のアディポネクチン濃度が最も高かったday7で、投与したペプチド濃度の違いによるアディポネクチン産生量の違いを図6に示す。ペプチド無添加で培養した細胞よりもペプチドを添加した細胞のほうが、アディポネクチンを有意に多く産生していた。この傾向は、特にペプチド濃度10μMもしくは50μMで添加したものにおいて顕著に見られた。培養8日目に、オイルレッド0による脂肪染色および吸光度測定による蓄積脂肪量の定量を行った結果を図7に示す。脂肪細胞の染色には固定が必要であるため、脂肪定量を行ったウエルの細胞数を定量することはできない。しかし、同じ条件で培養した細胞のDNA定量結果から、ペプチド添加による細胞数への影響が見られなかったことから、各ウエルにはほぼ同数の細胞が存在すると推測される。Studentsttestでは、ペプチド無添加で培養したものと、ペプチドを加えて培養したものの脂肪蓄積量に有意な差は見られなかったが、ペプチドを100μM添加した細胞では、図7に示されるように脂肪蓄積量がやや減少する傾向が見られた。ペプチドの脂肪細胞投与実験まとめ脂肪前駆細胞に本発明のペプチドを10~50μM添加して培養すると1GPDH活性が上がり、2アディポネクチン産生量も増加するが、3脂肪蓄積量には変化がなかった。この場合、ペプチド添加によって脂肪前駆細胞から脂肪細胞への分化が促進されているか、もしくは分化した熟成脂肪細胞における脂肪合成活性が促進されていると考えられる。しかしながら、ペプチド無添加の細胞と脂肪蓄積量には差がなかったことから、何らかの別の分子メカニズムにより、合成された脂肪は分解されている可能性がある。アディポネクチンは、成熟脂肪細胞から分泌される善玉サイトカインであり、本発明のペプチド添加によってこのアディポネクチン産生促進効果が確認された。以上のことから、本発明のペプチドには、脂肪前駆細胞から脂肪細胞への機能的分化を促し、アディポネクチンの産生量を増加させる作用があることが認められ、また、細胞への脂肪蓄積は抑制する効果がある可能性が示唆された。アディポネクチンには動脈硬化抑制作用などのほかに、肝臓や筋肉における脂肪燃焼を促進する効果があると言われている。本発明のペプチドには、アディポネクチンを産生しやすい脂肪細胞をつくり、メタボリックシンドロームを予防する働きがあることが考えられる。一方、脂肪前駆細胞に本発明のペプチドを100μM添加して培養すると1GPDH活性には変化がなく、2アディポネクチン産生量は増加し、3脂肪蓄積量には変化がない有意な差はないが、減少傾向が見られるようである。これらの結果から、脂肪細胞に対する本発明のペプチドの効果には濃度によって違いがあり、至適濃度が存在する可能性が示唆された。いずれにしても、本発明のペプチド添加により、アディポネクチン産生量を促進する作用が確認された。また、脂肪蓄積量抑制効果があることには違いなく、本発明ペプチドにメタボリックシンドローム予防効果がある可能性が示された。なお、このHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnで表されるアミノ酸配列からなるペプチドのトリプシン分解物であるHisProIleLys及びHisGlnGlyLeuProGlnで表されるアミノ酸配列からなるペプチドについても、同様のアディポネクチン産生量を促進する作用が確認された。錠剤の製造実施例1で得られた抗酸化ペプチドHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGln20重量、乳糖DMV社46重量、結晶セルロース和光純薬工業社31重量、水3重量部を十分混合した後、打錠機富士薬品機械社製により打錠し、本発明の抗酸化用錠剤を製造した。果汁飲料の製造表3に示した組成で各成分を混合し、容器に充填した後、加熱殺菌して、本発明の実施例2で得られた合成抗酸化ペプチドHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnを配合した本発明の抗酸化用果汁飲料を製造した。清涼飲料水の製造表4に示した組成で各成分を混合し、容器に充填した後、加熱殺菌して、本発明の実施例3で得られたトリプシン消化ペプチドを配合した本発明の抗酸化用清涼飲料水を製造した。清涼飲料水の製造表5に示した組成で各成分を混合し、容器に充填した後、加熱殺菌して、本発明の実施例3で得られたトリプシン消化ペプチドを配合した本発明の抗酸化用清涼飲料水を製造した。ビスケットの製造表6に示す組成のドウを作成し、成形した後、焙焼して本発明の実施例1で得られたペプチドHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnを配合した本発明の抗酸化用ビスケットを製造した。イヌ飼育用飼料の製造表7に示す組成で各成分を混合し、本発明の実施例1で得られた抗酸化ペプチドHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnを配合した本発明のイヌ飼育用飼料を製造した。錠剤の製造実施例1で得られた抗酸化ペプチドHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGln20重量、乳糖DMV社46重量、結晶セルロース和光純薬工業社31重量、水3重量部を十分混合した後、打錠機富士薬品機械社により打錠し、本発明のアディポネクチン産生促進用錠剤を製造した。果汁飲料の製造表8に示した組成で各成分を混合し、容器に充填した後、加熱殺菌して、本発明の実施例2で得られた合成ペプチドHisProIleLysHisGlnGlyLeuProGlnを配合した本発明のアディポネクチン産生促進用果汁飲料を製造した。"