"第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアと、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む、組成物であって、前記第1の組の表面抗原と前記第2の組の表面抗原とが構造的に異なる、組成物。前記第1の組の表面抗原が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10またはそれより多くのタイプの抗原を含む、請求項1に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原が、2、3、4、5、6、7、8、9、10またはそれより多くのタイプの抗原を含む、請求項1または2に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、第1の感染性の属から得られるまたは誘導される抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、第2の感染性の属から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~3のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の感染性の属と前記第2の感染性の属とが同一である、請求項4に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、第1の感染性の種から得られるまたは誘導される抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、第2の感染性の種から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~5のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の感染性の種と前記第2の感染性の種とが同一である、請求項6に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、第1の感染性の株から得られるまたは誘導される抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、第2の感染性の株から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~7のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の感染性の株と第2の感染性の株とが同一である、請求項8に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、アデノウイルス科Adenoviridae、ピコルナウイルス科Picornaviridae、ヘルペスウイルス科Herpesviridae、ヘパドナウイルス科Hepadnaviridae、フラビウイルス科Flaviviridae、レトロウイルス科Retroviridae、オルトミクソウイルス科Orthomyxoviridae、パラミクソウイルス科Paramyxoviridae、パピローマウイルス科Papillomaviridae、ラブドウイルス科Rhabdoviridae、トガウイルス科Togaviridaeまたはパルボウイルス科Paroviridaeのウイルスから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~9のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、アデノウイルス、コクサッキーウイルス、A型肝炎ウイルス、ポリオウイルス、ライノウイルス、単純ヘルペスウイルス、水痘帯状疱疹ウイルス、エプスタインバーウイルス、ヒトサイトメガロウイルス、ヒトヘルペスウイルス、B型肝炎ウイルス、C型肝炎ウイルス、黄熱病ウイルス、デングウイルス、ウエストナイルウイルス、HIV、インフルエンザウイルス、麻疹ウイルス、流行性耳下腺炎ウイルス、パラインフルエンザウイルス、呼吸器多核体ウイルス、ヒトメタニューモウイルス、ヒトパピローマウイルス、狂犬病ウイルス、風疹ウイルス、ヒトボカウイルスまたはパルボウイルスB19から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項10に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、VI、VII、E1A、E3-19K、52K、VP1、表面抗原、3Aタンパク質、カプシドタンパク質、ヌクレオカプシド、表面突起、膜貫通タンパク質、UL6、UL18、UL35、UL38、UL19、初期抗原、カプシド抗原、Pp65、gB、p52、潜伏性核抗原-1、NS3、エンベロープタンパク質、エンベロープタンパク質E2ドメイン、gp120、p24、リポペプチドGag17-35、Gag253-284、Nef66-97、Nef116-145、Pol325-355、ノイラミニダーゼ、ヌクレオカプシドタンパク質、マトリックスタンパク質、リン酸化タンパク質、融合タンパク質、ヘマグルチニン、ヘマグルチニン-ノイラミニダーゼ、糖タンパク質、E6、E7、エンベロープのリポタンパク質または非構造タンパク質NSから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項11に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ボルデテラ属Bordetella、ボレリア属Borrelia、ブルセラ属Brucella、カンピロバクター属Campylobacter、クラミジア属Chlamydiaおよびクラミドフィラ属Chlamydophila、クロストリジウム属Clostridium、コリネバクテリウム属Corynebacterium、エンテロコッカス属Enterococcus、エシェリキア属Escherichia、フランシセラ属Francisella、ヘモフィルス属Haemophilus、ヘリコバクター属Helicobacter、レジオネラ属Legionella、レプトスピラ属Leptospira、リステリア属Listeria、マイコバクテリウム属Mycobacterium、マイコプラズマ属Mycoplasma、ナイセリア属Neisseria、シュードモナス属Pseudomonas、リケッチア属Rickettsia、サルモネラ属Salmonella、シゲラ属Shigella、スタフィロコッカス属Staphylococcus、ストレプトコッカス属Streptococcus、トレポネーマ属Treponema、ビブリオ属Vibrioまたはエルシニア属Yersinia属の細菌から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~9のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ボルデテラパータシスBordetellapertussis、ボレリアブルグドルフェリBorreliaburgdorferi、ブルセラアボルタスBrucellaabortus、ブルセラカニスBrucellacanis、ブルセラメリテンシスBrucellamelitensis、ブルセラスイスBrucellasuis、カンピロバクタージェジュニCampylobacterjejuni、クラミジアニューモニエChlamydiapneumoniae、クラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatis、クラミドフィラシタッシChlamydophilapsittaci、クロストリジウムボツリヌムClostridiumbotulinum、クロストリジウムディフィシルClostridiumdifficile、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringens、クロストリジウムテタニClostridiumtetani、コリネバクテリウムジフテリエCorynebacteriumdiphtheriae、エンテロコッカスフェカリスEnterococcusfaecalis、エンテロコッカスフェシウムEnterococcusfaecium、エシェリキアコリEscherichiacoli、フランシセラツラレンシスFrancisellatularensis、ヘモフィルスインフルエンザエHaemophilusinfluenzae、ヘリコバクターピロリHelicobacterpylori、レジオネラニューモフィラLegionellapneumophila、レプトスピラインターロガンスLeptospirainterrogans、リステリアモノサイトゲネスListeriamonocytogenes、マイコバクテリウムレプレMycobacteriumleprae、マイコバクテリウムツベルクローシスMycobacteriumtuberculosis、マイコバクテリウムウルセランスMycobacteriumulcerans、マイコプラズマニューモニエMycoplasmapneumoniae、ナイセリアゴノレアNeisseriagonorrhoeae、ナイセリアメニンギティディスNeisseriameningitides、シュードモナスエルギノーサPseudomonasaeruginosa、リケッチアリケッチRickettsiarickettsii、サルモネラチフィSalmonellatyphi、サルモネラチフィリウムSalmonellatyphimurium、シゲラソネイShigellasonnei、スタフィロコッカスアウレウスStaphylococcusaureus、スタフィロコッカスエピデルミデスStaphylococcusepidermidis、スタフィロコッカスサプロフィチカスStaphylococcussaprophyticus、ストレプトコッカスアガラクチアStreptococcusagalactiae、ストレプトコッカスニューモニエStreptococcuspneumonia、ストレプトコッカスピオゲネスStreptococcuspyogenes、トレポネーマパリダムTreponemapallidum、ビブリオコレラエVibriocholeraeまたはエルシニアペスチスYersiniapestisから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項13に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、百日咳毒素PT、繊維状ヘマグルチニンFHA、パータクチンPRN、線毛FIM2/3、VlsE;DbpA、OspA、Hia、PrpA、MltA、L7/L12、D15、0187、VirJ、Mdh、AfuA、L7/L12、外膜タンパク質、LPS、A抗原、B抗原、C抗原、D抗原、E抗原、FliC、FliD、Cwp84、アルファトキシン、シータトキシン、フルクトース1,6-二リン酸アルドラーゼFBA、グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素GPD、ピルビン酸フェレドキシン酸化還元酵素PFOR、伸長因子-GEF-G、機能が未知であるタンパク質HP、Tトキシン、トキソイド抗原、莢膜多糖、プロテインD、Mip、核タンパク質NP、RD1、PE35、PPE68、EsxA、EsxB、RD9、EsxV、Hsp70、リポ多糖、表面抗原、Sp1、Sp2、Sp3、グリセロホスホジエステルホスホジエステラーゼ、外膜タンパク質、シャペロンアッシャータンパク質、莢膜タンパク質F1またはVタンパク質から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項14に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、カンジダ属Candida、アスペルギルス属Aspergillus、クリプトコッカス属Cryptococcus、ヒストプラズマ属Histoplasma、ニューモシスチス属Pneumocystisまたはスタキボトリス属Stachybotrysの真菌から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~9のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、カンジダアルビカンスC.albicans、アスペルギルスフミガーツスAspergillusfumigatus、アスペルギルスフラバスAspergillusflavus、クリプトコッカスネオフォルマンスCryptococcusneoformans、クリプトコッカスラウレンチイCryptococcuslaurentii、クリプトコッカスアルビダスCryptococcusalbidus、クリプトコッカスガッティCryptococcusgattii、ヒストプラズマカプスラーツムHistoplasmacapsulatum、ニューモシスチスジロベシPneumocystisjiroveciiまたはスタキボトリスチャータラムStachybotryschartarumから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項16に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、表面抗原、莢膜糖タンパク質、Yps3P、Hsp60、主要表面タンパク質、MsgC1、MsgC3、MsgC8、MsgC9またはSchS34から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項17に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および第2の組の表面抗原が、乱用物質または嗜癖性物質から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項1~3のいずれか一項に記載の組成物。前記乱用物質または嗜癖性物質がコカインまたはニコチンである、請求項19に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および前記第2の組の表面抗原が同一の表面抗原を含み、前記第1の組の表面抗原のうちの少なくとも1種類の抗原が、前記第2の組の表面抗原で提示されるものとは異なる向きで提示される、請求項1~20のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および前記第2の組の表面抗原が同一の表面抗原を含み、前記第1の組の表面抗原のうちの少なくとも1種類の抗原が、前記第2の組の表面抗原で提示されるものとは異なるコンホメーションで提示される、請求項1~20のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原と前記第2の組の表面抗原の分子構造が異なる、請求項1~20のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または前記第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む、請求項1~23のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または前記第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む、請求項1~24のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原および/または前記第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が10,000Da未満である、請求項25に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、ペプチドを含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、ペプチドを含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である、請求項28に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、タンパク質を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、タンパク質を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である、請求項31に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、オリゴ糖を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、オリゴ糖を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である、請求項34に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、多糖を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、多糖を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である、請求項37に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、小分子を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、小分子を含む表面抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む、請求項24~26のいずれか一項に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である、請求項40に記載の組成物。1種類以上のアジュバントをさらに含む、請求項1~41のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の集合の合成ナノキャリアおよび/または前記第2の集合の合成ナノキャリアが、前記合成ナノキャリアに結合されたアジュバントをさらに含む、請求項42に記載の組成物。前記第1の集合の合成ナノキャリアおよび/または前記第2の集合の合成ナノキャリアが、前記合成ナノキャリアに結合されたアジュバントをさらに含み、前記組成物が、1種類以上の混合アジュバントを含む、請求項42または43に記載の組成物。前記1種類以上のアジュバントが各々、鉱物塩、ミョウバン、腸内細菌のモノホスホリルリピドMPLAと組み合わせたミョウバン、MPL登録商標AS04、AS15、サポニン、QS-21、Quil-A、ISCOMs、ISCOMATRIX商標、MF59商標、Montanide登録商標ISA51、Montanide登録商標ISA720、AS02、リポソームまたはリポソーム製剤、AS01、AS15、合成または特異的に調製した微粒子およびマイクロキャリア、ナイセリアゴノレーN.gonorrheaeまたはクラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatisの細菌由来の外膜小胞、キトサン粒子、デポを形成する作用剤、Pluronic登録商標ブロックコポリマー、特異的に修飾または調製されたペプチド、ムラミルジペプチド、アミノアルキルグルコサミニド4-ホスフェート、RC529、細菌トキソイド、毒素フラグメント、Toll様受容体2、3、4、5、7、8または9のアゴニスト、アデニン誘導体、免疫刺激性DNA、免疫刺激性RNA、イミダゾキノリンアミン、イミダゾピリジンアミン、6,7-縮合シクロアルキルイミダゾピリジンアミン、1,2-架橋イミダゾキノリンアミン、イミキモド、レシキモド、DC表面分子CD40のアゴニスト、I型インターフェロン、polyI:C、細菌のリポ多糖LPS、VSV-G、HMGB-1、フラジェリンまたはその一部または誘導体、CpGを含む免疫刺激性DNA分子、ネクローシス細胞から放出される炎症誘発性刺激物質、尿酸結晶、補体カスケードの活性成分、免疫複合体の活性成分、補体受容体アゴニスト、サイトカインまたはサイトカイン受容体アゴニストを含む、請求項42~44のいずれか一項に記載の組成物。前記アジュバント同士が異なっている、請求項43~45のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の集合の合成ナノキャリアに結合されたアジュバントおよび/または前記第2の集合の合成ナノキャリアに結合されたアジュバントが、TLR-2アゴニスト、TLR-3アゴニスト、TLR-4アゴニスト、TLR-7アゴニスト、TLR-8アゴニストまたはTLR-9アゴニストを含む、請求項43~46のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の集合の合成ナノキャリアに結合された前記アジュバントおよび/または前記第2の集合の合成ナノキャリアに結合された前記アジュバントが、免疫刺激性核酸、イミダゾキノリン、オキソアデニン、MPL、イミキモドまたはレシキモドを含む、請求項47に記載の組成物。前記混合アジュバントが、CpG、AS01、AS02、AS04、AS15、QS-21、サポニン、ミョウバンまたはMPLを含む免疫刺激性核酸である、請求項44~48のいずれか一項に記載の組成物。前記第1および第2の集合の合成ナノキャリアが、被検体において前記第1の組の表面抗原および前記第2の組の表面抗原に対する免疫反応を生じさせるのに有効な量で存在する、請求項1~49のいずれか一項に記載の組成物。前記免疫反応が、前記第1の組の表面抗原および前記第2の組の表面抗原に特異的な抗体価を生じさせることである、請求項50に記載の組成物。1種類以上の別の集合の合成ナノキャリアをさらに含み、別の集合の合成ナノキャリアが各々、前記組成物中の他の複数組の表面抗原とは構造的に異なる一組の表面抗原を含む、請求項1~51のいずれか一項に記載の組成物。前記1種類以上の別の集合の合成ナノキャリアの少なくとも1つが、これに結合したアジュバントをさらに含む、請求項52に記載の組成物。前記1種類以上の別の集合の合成ナノキャリアの前記少なくとも1つに結合した前記アジュバントが、前記組成物中の他のアジュバントとは異なる、請求項53に記載の組成物。各組の表面抗原が、一価または多価oligovalentの組の表面抗原である、請求項1~54のいずれか一項に記載の組成物。前記複数集合の合成ナノキャリアが、各組の表面抗原に対する免疫反応を生じさせるのに有効な量で存在する、請求項52~55のいずれか一項に記載の組成物。前記免疫反応が、各組の表面抗原に特異的な抗体価を生じさせることである、請求項56に記載の組成物。前記第1および/または第2の集合の合成ナノキャリアが、これに結合した普遍的T細胞抗原をさらに含む、請求項1~57のいずれか一項に記載の組成物。前記普遍的T細胞抗原が、ヘルパーT細胞抗原を含む、請求項58に記載の組成物。前記ヘルパーT細胞抗原が、オボアルブミンから得られるまたは誘導されるペプチドを含む、請求項59に記載の組成物。オボアルブミンから得られるまたは誘導される前記ペプチドが、配列番号1に示す配列を含む、請求項60に記載の組成物。前記普遍的T細胞抗原が、カプセル化によって結合される、請求項58~61のいずれか一項に記載の組成物。第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアと、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む、組成物であって、前記第1の組の表面抗原と前記第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる、組成物。前記第1の組の表面抗原が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10またはそれより多くのタイプの抗原を含む、請求項63に記載の組成物。前記第2の組の表面抗原が、2、3、4、5、6、7、8、9、10またはそれより多くのタイプの抗原を含む、請求項63または64に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、第1の感染性の属から得られるまたは誘導される抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、第2の感染性の属から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項63~65のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の感染性の属と前記第2の感染性の属とが同一である、請求項66に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、第1の感染性の種から得られるまたは誘導される抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、第2の感染性の種から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項63~67のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の感染性の種と前記第2の感染性の種とが同一である、請求項68に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原が、第1の感染性の株から得られるまたは誘導される抗原を含み、前記第2の組の表面抗原が、第2の感染性の株から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項63~69のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の感染性の株と第2の感染性の株とが同一である、請求項70に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、アデノウイルス科Adenoviridae、ピコルナウイルス科Picornaviridae、ヘルペスウイルス科Herpesviridae、ヘパドナウイルス科Hepadnaviridae、フラビウイルス科Flaviviridae、レトロウイルス科Retroviridae、オルトミクソウイルス科Orthomyxoviridae、パラミクソウイルス科Paramyxoviridae、パピローマウイルス科Papillomaviridae、ラブドウイルス科Rhabdoviridae、トガウイルス科Togaviridaeまたはパルボウイルス科Paroviridaeのウイルスから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項63~71のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、アデノウイルス、コクサッキーウイルス、A型肝炎ウイルス、ポリオウイルス、ライノウイルス、単純ヘルペスウイルス、水痘帯状疱疹ウイルス、エプスタインバーウイルス、ヒトサイトメガロウイルス、ヒトヘルペスウイルス、B型肝炎ウイルス、C型肝炎ウイルス、黄熱病ウイルス、デングウイルス、ウエストナイルウイルス、HIV、インフルエンザウイルス、麻疹ウイルス、流行性耳下腺炎ウイルス、パラインフルエンザウイルス、呼吸器多核体ウイルス、ヒトメタニューモウイルス、ヒトパピローマウイルス、狂犬病ウイルス、風疹ウイルス、ヒトボカウイルスまたはパルボウイルスB19から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項72に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、VI、VII、E1A、E3-19K、52K、VP1、表面抗原、3Aタンパク質、カプシドタンパク質、ヌクレオカプシド、表面突起、膜貫通タンパク質、UL6、UL18、UL35、UL38、UL19、初期抗原、カプシド抗原、Pp65、gB、p52、潜伏性核抗原-1、NS3、エンベロープタンパク質、エンベロープタンパク質E2ドメイン、gp120、p24、リポペプチドGag17-35、Gag253-284、Nef66-97、Nef116-145、Pol325-355、ノイラミニダーゼ、ヌクレオカプシドタンパク質、マトリックスタンパク質、リン酸化タンパク質、融合タンパク質、ヘマグルチニン、ヘマグルチニン-ノイラミニダーゼ、糖タンパク質、E6、E7、エンベロープのリポタンパク質または非構造タンパク質NSから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項73に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ボルデテラ属Bordetella、ボレリア属Borrelia、ブルセラ属Brucella、カンピロバクター属Campylobacter、クラミジア属Chlamydiaおよびクラミドフィラ属Chlamydophila、クロストリジウム属Clostridium、コリネバクテリウム属Corynebacterium、エンテロコッカス属Enterococcus、エシェリキア属Escherichia、フランシセラ属Francisella、ヘモフィルス属Haemophilus、ヘリコバクター属Helicobacter、レジオネラ属Legionella、レプトスピラ属Leptospira、リステリア属Listeria、マイコバクテリウム属Mycobacterium、マイコプラズマ属Mycoplasma、ナイセリア属Neisseria、シュードモナス属Pseudomonas、リケッチア属Rickettsia、サルモネラ属Salmonella、シゲラ属Shigella、スタフィロコッカス属Staphylococcus、ストレプトコッカス属Streptococcus、トレポネーマ属Treponema、ビブリオ属Vibrioまたはエルシニア属Yersinia属の細菌から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項63~71のいずれか一項に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ボルデテラパータシスBordetellapertussis、ボレリアブルグドルフェリBorreliaburgdorferi、ブルセラアボルタスBrucellaabortus、ブルセラカニスBrucellacanis、ブルセラメリテンシスBrucellamelitensis、ブルセラスイスBrucellasuis、カンピロバクタージェジュニCampylobacterjejuni、クラミジアニューモニエChlamydiapneumoniae、クラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatis、クラミドフィラシタッシChlamydophilapsittaci、クロストリジウムボツリヌムClostridiumbotulinum、クロストリジウムディフィシルClostridiumdifficile、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringens、クロストリジウムテタニClostridiumtetani、コリネバクテリウムジフテリエCorynebacteriumdiphtheriae、エンテロコッカスフェカリスEnterococcusfaecalis、エンテロコッカスフェシウムEnterococcusfaecium、エシェリキアコリEscherichiacoli、フランシセラツラレンシスFrancisellatularensis、ヘモフィルスインフルエンザエHaemophilusinfluenzae、ヘリコバクターピロリHelicobacterpylori、レジオネラニューモフィラLegionellapneumophila、レプトスピラインターロガンスLeptospirainterrogans、リステリアモノサイトゲネスListeriamonocytogenes、マイコバクテリウムレプレMycobacteriumleprae、マイコバクテリウムツベルクローシスMycobacteriumtuberculosis、マイコバクテリウムウルセランスMycobacteriumulcerans、マイコプラズマニューモニエMycoplasmapneumoniae、ナイセリアゴノレアNeisseriagonorrhoeae、ナイセリアメニンギティディスNeisseriameningitides、シュードモナスエルギノーサPseudomonasaeruginosa、リケッチアリケッチRickettsiarickettsii、サルモネラチフィSalmonellatyphi、サルモネラチフィリウムSalmonellatyphimurium、シゲラソネイShigellasonnei、スタフィロコッカスアウレウスStaphylococcusaureus、スタフィロコッカスエピデルミデスStaphylococcusepidermidis、スタフィロコッカスサプロフィチカスStaphylococcussaprophyticus、ストレプトコッカスアガラクチアStreptococcusagalactiae、ストレプトコッカスニューモニエStreptococcuspneumonia、ストレプトコッカスピオゲネスStreptococcuspyogenes、トレポネーマパリダムTreponemapallidum、ビブリオコレラエVibriocholeraeまたはエルシニアペスチスYersiniapestisから得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項75に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、百日咳毒素PT、繊維状ヘマグルチニンFHA、パータクチンPRN、線毛FIM2/3、VlsE;DbpA、OspA、Hia、PrpA、MltA、L7/L12、D15、0187、VirJ、Mdh、AfuA、L7/L12、外膜タンパク質、LPS、A抗原、B抗原、C抗原、D抗原、E抗原、FliC、FliD、Cwp84、アルファトキシン、シータトキシン、フルクトース1,6-二リン酸アルドラーゼFBA、グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素GPD、ピルビン酸フェレドキシン酸化還元酵素PFOR、伸長因子-GEF-G、機能が未知であるタンパク質HP、Tトキシン、トキソイド抗原、莢膜多糖、プロテインD、Mip、核タンパク質NP、RD1、PE35、PPE68、EsxA、EsxB、RD9、EsxV、Hsp70、リポ多糖、表面抗原、Sp1、Sp2、Sp3、グリセロホスホジエステルホスホジエステラーゼ、外膜タンパク質、シャペロンアッシャータンパク質、莢膜タンパク質F1またはVタンパク質から得られるまたは誘導される抗原を含む、請求項76に記載の組成物。前記第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、カンジダ属Candida、アスペルギルス属Aspergillus、クリプトコッカス属Cryptococcus、ヒストプラズマ属Histoplasma、ニューモシスチス属Pneumocystisまたはスタキボトリス属Stachybotrysの真菌から得られるまたしかしながら、現在の多価ワクチンおよびその製造方法には改善が必要である。たとえば、抗原をタンパク質キャリアにコンジュゲートするための現在の手法は複雑で、収率も低い。また、従来のキャリアタンパク質が比較的脆弱であることから、従来の技術ではうまくいかない場合があるため、新たな抗原をキャリアタンパク質にコンジュゲートするのに新たな技術の開発が必要になることも多い。必要なのは、改善された多価ワクチンの得られる組成物および方法である。一態様では、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアと、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的に異なる組成物が得られる。もうひとつの態様では、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアと、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる組成物も得られる。さらにもうひとつの態様では、第1の組の表面抗原を提示するための第1の合成ナノキャリア手段と、第2の組の表面抗原を提示するための第2の合成ナノキャリア手段と、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的に異なる組成物も得られる。さらに別の態様では、第1の組の表面抗原を提示するための第1の合成ナノキャリア手段と、第2の組の表面抗原を提示するための第2の合成ナノキャリア手段と、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる組成物が得られる。提供されるいずれかの組成物の一実施形態では、第1の組の表面抗原が、1、2、3、4、5、6、7、8、9、10またはそれより多くのタイプの抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、第2の組の表面抗原が、2、3、4、5、6、7、8、9、10またはそれより多くのタイプの抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらにもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原が、第1の感染性の属から得られるまたは誘導される抗原を含み、第2の組の表面抗原が、第2の感染性の属から得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、第1の感染性の属と第2の感染性の属とが同一である。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、第1の感染性の種から得られるまたは誘導される抗原を含み、第2の組の表面抗原が、第2の感染性の種から得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、第1の感染性の種と第2の感染性の種とが同一である。別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、第1の感染性の株から得られるまたは誘導される抗原を含み、第2の組の表面抗原が、第2の感染性の株から得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、第1の感染性の株と第2の感染性の株とが同一である。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、アデノウイルス科Adenoviridae、ピコルナウイルス科Picornaviridae、ヘルペスウイルス科Herpesviridae、ヘパドナウイルス科Hepadnaviridae、フラビウイルス科Flaviviridae、レトロウイルス科Retroviridae、オルトミクソウイルス科Orthomyxoviridae、パラミクソウイルス科Paramyxoviridae、パピローマウイルス科Papillomaviridae、ラブドウイルス科Rhabdoviridae、トガウイルス科Togaviridaeまたはパルボウイルス科Paroviridaeのウイルスから得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、アデノウイルス、コクサッキーウイルス、A型肝炎ウイルス、ポリオウイルス、ライノウイルス、単純ヘルペスウイルス、水痘帯状疱疹ウイルス、エプスタインバーウイルス、ヒトサイトメガロウイルス、ヒトヘルペスウイルス、B型肝炎ウイルス、C型肝炎ウイルス、黄熱病ウイルス、デングウイルス、ウエストナイルウイルス、HIV、インフルエンザウイルス、麻疹ウイルス、流行性耳下腺炎ウイルス、パラインフルエンザウイルス、呼吸器多核体ウイルス、ヒトメタニューモウイルス、ヒトパピローマウイルス、狂犬病ウイルス、風疹ウイルス、ヒトボカウイルスまたはパルボウイルスB19から得られるまたは誘導される抗原を含む。もうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、VI、VII、E1A、E3-19K、52K、VP1、表面抗原、3Aタンパク質、カプシドタンパク質、ヌクレオカプシド、表面突起、膜貫通タンパク質、UL6、UL18、UL35、UL38、UL19、初期抗原、カプシド抗原、Pp65、gB、p52、潜伏性核抗原-1、NS3、エンベロープタンパク質、エンベロープタンパク質E2ドメイン、gp120、p24、リポペプチドGag17-35、Gag253-284、Nef66-97、Nef116-145、Pol325-355、ノイラミニダーゼ、ヌクレオカプシドタンパク質、マトリックスタンパク質、リン酸化タンパク質、融合タンパク質、ヘマグルチニン、ヘマグルチニン-ノイラミニダーゼ、糖タンパク質、E6、E7、エンベロープのリポタンパク質または非構造タンパク質NSから得られるまたは誘導される抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ボルデテラ属Bordetella、ボレリア属Borrelia、ブルセラ属Brucella、カンピロバクター属Campylobacter、クラミジア属Chlamydiaおよびクラミドフィラ属Chlamydophila、クロストリジウム属Clostridium、コリネバクテリウム属Corynebacterium、エンテロコッカス属Enterococcus、エシェリキア属Escherichia、フランシセラ属Francisella、ヘモフィルス属Haemophilus、ヘリコバクター属Helicobacter、レジオネラ属Legionella、レプトスピラ属Leptospira、リステリア属Listeria、マイコバクテリウム属Mycobacterium、マイコプラズマ属Mycoplasma、ナイセリア属Neisseria、シュードモナス属Pseudomonas、リケッチア属Rickettsia、サルモネラ属Salmonella、シゲラ属Shigella、スタフィロコッカス属Staphylococcus、ストレプトコッカス属Streptococcus、トレポネーマ属Treponema、ビブリオ属Vibrioまたはエルシニア属Yersiniaの細菌から得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ボルデテラパータシスBordetellapertussis、ボレリアブルグドルフェリBorreliaburgdorferi、ブルセラアボルタスBrucellaabortus、ブルセラカニスBrucellacanis、ブルセラメリテンシスBrucellamelitensis、ブルセラスイスBrucellasuis、カンピロバクタージェジュニCampylobacterjejuni、クラミジアニューモニエChlamydiapneumoniae、クラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatis、クラミドフィラシタッシChlamydophilapsittaci、クロストリジウムボツリヌムClostridiumbotulinum、クロストリジウムディフィシルClostridiumdifficile、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringens、クロストリジウムテタニClostridiumtetani、コリネバクテリウムジフテリエCorynebacteriumdiphtheriae、エンテロコッカスフェカリスEnterococcusfaecalis、エンテロコッカスフェシウムEnterococcusfaecium、エシェリキアコリEscherichiacoli、フランシセラツラレンシスFrancisellatularensis、ヘモフィルスインフルエンザエHaemophilusinfluenzae、ヘリコバクターピロリHelicobacterpylori、レジオネラニューモフィラLegionellapneumophila、レプトスピラインターロガンスLeptospirainterrogans、リステリアモノサイトゲネスListeriamonocytogenes、マイコバクテリウムレプレMycobacteriumleprae、マイコバクテリウムツベルクローシスMycobacteriumtuberculosis、マイコバクテリウムウルセランスMycobacteriumulcerans、マイコプラズマニューモニエMycoplasmapneumoniae、ナイセリアゴノレアNeisseriagonorrhoeae、ナイセリアメニンギティディスNeisseriameningitides、シュードモナスエルギノーサPseudomonasaeruginosa、リケッチアリケッチRickettsiarickettsii、サルモネラチフィSalmonellatyphi、サルモネラチフィリウムSalmonellatyphimurium、シゲラソネイShigellasonnei、スタフィロコッカスアウレウスStaphylococcusaureus、スタフィロコッカスエピデルミデスStaphylococcusepidermidis、スタフィロコッカスサプロフィチカスStaphylococcussaprophyticus、ストレプトコッカスアガラクチアStreptococcusagalactiae、ストレプトコッカスニューモニエStreptococcuspneumonia、ストレプトコッカスピオゲネスStreptococcuspyogenes、トレポネーマパリダムTreponemapallidum、ビブリオコレラエVibriocholeraeまたはエルシニアペスチスYersiniapestisから得られるまたは誘導される抗原を含む。もうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、百日咳毒素PT、繊維状ヘマグルチニンFHA、パータクチンPRN、線毛FIM2/3、VlsE;DbpA、OspA、Hia、PrpA、MltA、L7/L12、D15、0187、VirJ、Mdh、AfuA、L7/L12、外膜タンパク質、LPS、A抗原、B抗原、C抗原、D抗原、E抗原、FliC、FliD、Cwp84、アルファトキシン、シータトキシン、フルクトース1,6-二リン酸アルドラーゼFBA、グリセルアルデヒド-3-リン酸脱水素酵素GPD、ピルビン酸フェレドキシン酸化還元酵素PFOR、伸長因子-GEF-G、機能が未知であるタンパク質HP、Tトキシン、トキソイド抗原、莢膜多糖、プロテインD、Mip、核タンパク質NP、RD1、PE35、PPE68、EsxA、EsxB、RD9、EsxV、Hsp70、リポ多糖、表面抗原、Sp1、Sp2、Sp3、グリセロホスホジエステルホスホジエステラーゼ、外膜タンパク質、シャペロンアッシャータンパク質、莢膜タンパク質F1またはVタンパク質から得られるまたは誘導される抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらにもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、カンジダ属Candida、アスペルギルス属Aspergillus、クリプトコッカス属Cryptococcus、ヒストプラズマ属Histoplasma、ニューモシスチス属Pneumocystisまたはスタキボトリス属Stachybotrysの真菌から得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、カンジダアルビカンスC.albicans、アスペルギルスフミガーツスAspergillusfumigatus、アスペルギルスフラバスAspergillusflavus、クリプトコッカスネオフォルマンスCryptococcusneoformans、クリプトコッカスラウレンチイCryptococcuslaurentii、クリプトコッカスアルビダスCryptococcusalbidus、クリプトコッカスガッティCryptococcusgattii、ヒストプラズマカプスラーツムHistoplasmacapsulatum、ニューモシスチスジロベシPneumocystisjiroveciiまたはスタキボトリスチャータラムStachybotryschartarumから得られるまたは誘導される抗原を含む。もうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、表面抗原、莢膜糖タンパク質、Yps3P、Hsp60、主要表面タンパク質、MsgC1、MsgC3、MsgC8、MsgC9またはSchS34から得られるまたは誘導される抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、本明細書で提供される感染因子、ウイルス、細菌、タンパク質、ペプチド、ポリペプチド、小分子、多糖またはオリゴ糖のいずれかから得られるまたは誘導される抗原を含む。提供されるいずれかの組成物の別の実施形態では、第1の組の表面抗原および第2の組の表面抗原が、乱用物質または嗜癖性物質から得られるまたは誘導される抗原を含む。一実施形態では、乱用物質または嗜癖性物質がコカインまたはニコチンである。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが同一の表面抗原を含み、第1の組の表面抗原の少なくとも1種類の抗原が、第2の組の表面抗原が提示されるのとは異なる向きで提示される。提供されるいずれかの組成物のさらに他の実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原が同一の表面抗原を含み、第1の組の表面抗原の少なくとも1種類の抗原が、第2の組の表面抗原が提示されるのとは異なるコンホメーションで提示される。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原の分子構造が、異なっている。提供されるいずれかの組成物のさらにもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物の別の実施形態では、第1の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原および/または第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、ペプチドを含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに他の実施形態では、第1の組の表面抗原が、ペプチドを含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む。一実施形態では、第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原が、タンパク質を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらにもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原が、タンパク質を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む。一実施形態では、第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、オリゴ糖を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物の別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、オリゴ糖を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む。一実施形態では、第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、多糖を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに他の実施形態では、第1の組の表面抗原が、多糖を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む。一実施形態では、第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原が、小分子を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、分子量10,000Da未満の表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、第1の組の表面抗原が、小分子を含む表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖および/または小分子を含む表面抗原を含む。一実施形態では、第2の組の表面抗原の少なくとも1種類の表面抗原の分子量が、10,000Da未満である。提供されるいずれかの組成物の一実施形態では、組成物が、1種類以上のアジュバントをさらに含む。一実施形態では、第1の集合の合成ナノキャリアおよび/または第2の集合の合成ナノキャリアが、合成ナノキャリアに結合したアジュバントをさらに含む。もうひとつの実施形態では、第1の集合の合成ナノキャリアおよび/または第2の集合の合成ナノキャリアが、合成ナノキャリアに結合したアジュバントをさらに含み、組成物が、1種類以上の混合アジュバントを含む。一実施形態では、提供されるいずれかの組成物の1種類以上のアジュバント各々が、鉱物塩、ミョウバン、腸内細菌のモノホスホリルリピドMPLAと組み合わせたミョウバン、MPL登録商標AS04、AS15、サポニン、QS-21、Quil-A、ISCOMs、ISCOMATRIX商標、MF59商標、Montanide登録商標ISA51、Montanide登録商標ISA720、AS02、リポソームまたはリポソーム製剤、AS01、AS15、合成または特異的に調製した微粒子およびマイクロキャリア、ナイセリアゴノレーN.gonorrheaeまたはクラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatisの細菌由来の外膜小胞、キトサン粒子、デポを形成する作用剤、Pluronic登録商標ブロックコポリマー、特異的に修飾または調製されたペプチド、ムラミルジペプチド、アミノアルキルグルコサミニド4-ホスフェート、RC529、細菌トキソイド、毒素フラグメント、Toll様受容体2、3、4、5、7、8または9のアゴニスト、アデニン誘導体、免疫刺激性DNA、免疫刺激性RNA、イミダゾキノリンアミン、イミダゾピリジンアミン、6,7-縮合シクロアルキルイミダゾピリジンアミン、1,2-架橋イミダゾキノリンアミン、イミキモド、レシキモド、DC表面分子CD40のアゴニスト、I型インターフェロン、polyI:C、細菌のリポ多糖LPS、VSV-G、HMGB-1、フラジェリンまたはその一部または誘導体、CpGを含む免疫刺激性DNA分子、ネクローシス細胞から放出される炎症誘発性刺激物質、尿酸結晶、補体カスケードの活性成分、免疫複合体の活性成分、補体受容体アゴニスト、サイトカインまたはサイトカイン受容体アゴニストを含む。一実施形態では、アジュバント同士が異なっている。もうひとつの実施形態では、第1の集合の合成ナノキャリアに結合したアジュバントおよび/または第2の集合の合成ナノキャリアに結合したアジュバントが、TLR-2、TLR-3、TLR-4、TLR-7、TLR-8またはTLR-9アゴニストを含む。さらにもうひとつの実施形態では、第1の集合の合成ナノキャリアに結合したアジュバントおよび/または第2の集合の合成ナノキャリアに結合したアジュバントが、免疫刺激性核酸、イミダゾキノリン、オキソアデニン、MPL、イミキモドまたはレシキモドを含む。一実施形態では、混合アジュバントが、CpG、AS01、AS02、AS04、AS15、QS-21、サポニン、ミョウバンまたはMPLを含む免疫刺激性核酸である。提供されるいずれかの組成物の一実施形態では、第1および第2の集合の合成ナノキャリアが、被検体において第1の組の表面抗原および第2の組の表面抗原に対する免疫反応を生じさせるのに有効な量で存在する。一実施形態では、免疫反応が、第1の組の表面抗原および第2の組の表面抗原に特異的な抗体価を生じさせることである。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、組成物が、1種類以上の別の集合の合成ナノキャリアを含み、別の集合の合成ナノキャリア各々が、組成物中のどの組の表面抗原とも構造的に異なる、一組の表面抗原を含む。一実施形態では、1種類以上の別の集合の合成ナノキャリアのうちの少なくとも1つが、これに結合したアジュバントをさらに含む。もうひとつの実施形態では、1種類以上の別の集合の合成ナノキャリアのうちの少なくとも1つに結合したアジュバントが、組成物中の他のアジュバントとは異なっている。提供されるいずれかの組成物のさらにもうひとつの実施形態では、第1の組の表面抗原が、第1の組の一価表面抗原または多価oligovalent表面抗原を含み、第2の組の表面抗原が、第2の組の一価表面抗原または多価oligovalent表面抗原を含む。提供されるいずれかの組成物のさらに別の実施形態では、各組の表面抗原が、一価または多価oligovalentの組の表面抗原である。提供されるいずれかの組成物の別の実施形態では、複数集合の合成ナノキャリアが、各組の表面抗原に対する免疫反応を生じさせるのに有効な量で存在する。一実施形態では、免疫反応が、各組の表面抗原に特異的な抗体価を生じさせることである。提供されるいずれかの組成物の一実施形態では、第1および/または第2の集合の合成ナノキャリアが、これに結合した普遍的T細胞抗原をさらに含む。もうひとつの実施形態では、普遍的T細胞抗原が、ヘルパーT細胞抗原を含む。さらにもうひとつの実施形態では、ヘルパーT細胞抗原が、オボアルブミンから得られるまたは誘導されるペプチドを含む。さらにもうひとつの実施形態では、オボアルブミンから得られるまたは誘導されるペプチドが、配列番号1に記載の配列を含む。別の実施形態では、普遍的T細胞抗原が、カプセル化によって結合している。提供されるいずれかの組成物の一実施形態では、薬学的に許容可能な賦形剤が、保存剤、緩衝液、生理食塩水、リン酸緩衝生理食塩水、着色剤または安定剤を含む。提供されるいずれかの組成物のもうひとつの実施形態では、複数集合の合成ナノキャリア各々の合成ナノキャリアが、脂質ベースのナノ粒子、ポリマーナノ粒子、金属ナノ粒子、界面活性剤ベースのエマルション、デンドリマー、バッキーボール、ナノワイヤ、ウイルス様粒子、ペプチドまたはタンパク質ベースの粒子、脂質-ポリマーナノ粒子、回転楕円形のナノ粒子、直方体形のナノ粒子、角錐形のナノ粒子、長円形のナノ粒子、円柱形のナノ粒子、またはドーナツ形のナノ粒子を含む。一実施形態では、複数集合の合成ナノキャリア各々が、1種類以上のポリマーを含む。もうひとつの実施形態では、1種類以上のポリマーが、ポリエステルを含む。さらにもうひとつの実施形態では、1種類以上のポリマーが、親水性ポリマーに結合したポリエステルを含むまたはさらに含む。さらにもうひとつの実施形態では、ポリエステルが、ポリ乳酸、ポリグリコール酸、ポリ乳酸-co-グリコール酸またはポリカプロラクトンを含む。別の実施形態では、親水性ポリマーが、ポリエーテルを含む。さらに別の実施形態では、ポリエーテルが、ポリエチレングリコールを含む。もうひとつの態様では、提供されるいずれかの組成物を被検体に投与することを含む方法が、得られる。一実施形態では、被検体が、感染症または感染性の疾患に羅患しているまたは羅患するリスクがある。もうひとつの実施形態では、被検体が、がんに羅患しているまたは羅患するリスクがある。さらにもうひとつの実施形態では、被検体が、嗜癖を持っているまたは嗜癖を持つリスクがある。別の実施形態では、組成物が、経口、皮下、経肺、鼻腔内、皮内または筋肉内投与によって投与される。さらにもうひとつの態様では、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアを調製し、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアを調製し、第1の集合の合成ナノキャリアと第2の集合の合成ナノキャリアとを組み合わせて剤形にすることを含み、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的に異なる方法が、得られる。別の態様では、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアを調製し、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアを調製し、第1の集合の合成ナノキャリアと第2の集合の合成ナノキャリアとを組み合わせて剤形にすることを含み、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる方法が、得られる。一実施形態では、この方法が、剤形を被検体に投与することをさらに含む。もうひとつの実施形態では、この方法が、各組の表面抗原に対する免疫反応が生じているか否かを判断することをさらに含む。一実施形態では、免疫反応が、各組の表面抗原に特異的な抗体価を生じさせることである。別の実施形態では、この方法が、各組の表面抗原に対する免疫反応を生じさせるのに有効な量を判断することをさらに含む。さらに別の態様では、組成物の剤形を製造するためのプロセスであって、本明細書に記載の方法のいずれかに定義される方法ステップを含むプロセスが得られる。一実施形態では、提供されるいずれかの組成物が、治療または予防用である。もうひとつの実施形態では、提供されるいずれかの組成物が、本明細書に記載のいずれかの方法で用いられるものである。さらにもうひとつの実施形態では、提供されるいずれかの組成物が、感染症または感染性の疾患を治療または予防する方法で用いられるものである。さらにもうひとつの実施形態では、提供されるいずれかの組成物が、がんを治療または予防する方法で用いられるものである。別の実施形態では、提供されるいずれかの組成物が、嗜癖を治療または予防する方法で用いられるものである。もうひとつの実施形態では、いずれの方法も、経口、皮下、経肺、鼻腔内、皮内または筋肉内投与によっていずれかの組成物を投与することを含む。さらにもうひとつの態様では、本明細書に記載のいずれの方法でも用いられる医薬剤の製造に、提供されるいずれかの組成物を使用することが得られる。本発明について詳細に説明する前に、本発明が、ここに特に例示した、それ自体が言うまでもなく変わり得る材料またはプロセスパラメータに限定されるものではないことを、理解されたい。また、本明細書で使用する技術用語は、本発明の特定の実施形態を説明するだけのためのものであり、本発明を説明するのに別の技術用語を使用するのを制限する意図はない旨も理解されたい。本明細書で引用する刊行物、特許および特許出願についてはいずれも、前述であるか後述するものであるかを問わず、あらゆる目的で、その全体を本明細書に援用する。本明細書および添付の特許請求の範囲で使用する場合、文脈から明らかにそうでないことがわかる場合を除いて、単数形aantheは、同じ名詞の複数形も含む。たとえば、ポリマーといえばそのような分子2つ以上の混合物を含み溶媒といえば2種類または3種類以上のそのような溶媒の混合物を含み、接着剤といえば2種類または3種類以上のそのような材料の混合物を含むといった具合である。緒言本願発明者らは、想定外かつ驚くべきことに、本明細書に開示の本発明を実施することで、上述した課題および制約を回避できることを見出した。特に、本願発明者らは、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアと、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的に異なる組成物を提供することで、従来技術における課題および制約に取り組む発明性のある組成物およびこれに関連する方法を提供できることを、想定外に見出した。もうひとつの態様では、本発明は、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアと、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる組成物を提供するものである。一態様では、本発明は、第1の組の表面抗原を提示するための第1の合成ナノキャリア手段と、第2の組の表面抗原を提示するための第2の合成ナノキャリア手段と、薬学的に許容可能な賦形剤と、を含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的に異なる組成物を提供するものである。一態様では、本発明は、第1の組の表面抗原を提示するための第1の合成ナノキャリア手段と、第2の組の表面抗原を提示するための第2の合成ナノキャリア手段と、薬学的に許容可能な賦形剤とを含む剤形を含む組成物であって、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる組成物を提供するものである。もうひとつの態様では、本発明は、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアを調製し、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアを調製し、第1の集合の合成ナノキャリアと第2の集合の合成ナノキャリアとを組み合わせて剤形にすることを含み、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的に異なる方法を提供するものである。さらにもうひとつの態様では、本発明は、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアを調製し、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアを調製し、第1の集合の合成ナノキャリアと第2の集合の合成ナノキャリアとを組み合わせて剤形にすることを含み、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なる方法を提供するものである。一緒に薬学的に許容可能な賦形剤と組み合わせて剤形を製造できる、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアと、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアを生成できることが見出された。この剤形は、特定の実施形態では、多価ワクチンとして有用なものとなり得る。本願発明者らはさらに、発明性のある剤形を作製することに、特に従来の多価ワクチンよりも利点があることについても注目した。それには、従来の多価ワクチンでは問題であったワクチン量の最小化、非特異的結合と沈殿につながり得る従来のタンパク質キャリア-ハプテン多価ワクチンには存在するタンパク質-タンパク質相互作用の最小化があげられるが、これに限定されるものではない。本発明の別の利点として、複数組の表面抗原を含む異なる複数集合の合成ナノキャリアを組み合わせることで、異なる組の表面抗原を異なる複数集合の合成ナノキャリアに結合させるのに異なる方法を使用できるようになることがあげられる。これは、複数組の表面抗原を複数集合の合成ナノキャリアに結合させるのに両立しないカップリング方法が必要な実施形態で、大きな利点となり得る。一例として、ストレプトコッカスニューモニエStreptococcuspneumonia用のワクチンAlbertaResearchCouncilに付与された米国特許第6,132,723号明細書およびWyethの国際公開第2008/143709号パンフレットが、複数の抗原を含む。結合化学条件がどの多糖抗原国際公開第2008/143709号パンフレットでも同じではないので、すべての表面抗原を単一のカップリング環境で単一集合の合成ナノキャリアに結合させるカップリング方法は望ましくないであろう。異なる複数集合の合成ナノキャリアをまず特定の組の表面抗原に結合させてから組み合わせる本発明の実用性のある実施形態は、従来技術において言及した課題を軽減できるであろう。本発明のこの実施形態から利益が得られるであろう多価ワクチンのもうひとつの例に、多糖ベースで多価であるナイセリアメニンギティディスN.meningitidesに対するワクチンがある。このような実施形態は、ナイセリアメニンギティディスN.meningitidisの血清群AおよびC二価、あるいは血清群A、C、W135およびY四価をターゲットにしたものであってもよい。実施例では、ペプチド、多糖、小分子などを、第1の集合の合成ナノキャリアおよび/または第2の集合の合成ナノキャリアにコンジュゲートする本発明による特定の実施形態を示す。その上で、これらの集合を組み合わせて、本発明による組成物を形成する。以下、本発明について、一層詳細に説明する。定義乱用物質とは、医師が指定した以外の目的あるいは示した以外の方法または量で、被検体ヒトなどが摂取する物質である。乱用物質は、いくつかの実施形態では、嗜癖性物質である。いくつかの実施形態では、ナノキャリアに含ませる乱用物質が、完全分子、類似体またはその一部である。嗜癖性物質とは、強迫観念、強迫行為または物理的依存または心理的依存を引き起こす物質である。いくつかの実施形態では、ナノキャリアに含ませる嗜癖性物質が、完全分子、類似体またはその一部である。アジュバントとは、特定の抗原を構成しないが、投与された抗原同時に投与された抗原などに対する免疫反応の強度と、もちとをブーストする因子を意味する。このようなアジュバントは、Toll様受容体、RIG-1およびNOD様受容体NLRなどのパターン認識受容体の刺激物質、ミョウバンなどの鉱物塩、エシェリキアコリEscherihiacoli、サルモネラミネソタSalmonellaminnesota、サルモネラチフィリウムSalmonellatyphimuriumまたはシゲラフレックスネリShigellaflexneriなどの腸内細菌のモノホスホリルリピドMPLAと組み合わせたミョウバン、あるいは特にMPL登録商標AS04すなわち上述した細菌のMPLAと別々に組み合わせたミョウバン、QS-21、Quil-A、ISCOMs、ISCOMATRIX商標などのサポニン、MF59商標、Montanide登録商標ISA51およびISA720などのエマルション、AS02QS21スクワレンMPL登録商標、AS01、AS15などのリポソームおよびリポソーム製剤、ナイセリアゴノレーN.gonorrheae、クラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatisといった細菌由来の外膜小胞OMVなどの合成または特異的に調製した微粒子およびマイクロキャリア、あるいはキトサン粒子、Pluronic登録商標ブロックコポリマーなどのデポを形成する作用剤、ムラミルジペプチドなどの特異的に修飾または調製されたペプチド、RC529などのアミノアルキルグルコサミニド4-ホスフェート、あるいは細菌トキソイドまたは毒素フラグメントなどのタンパク質を含むものであってもよいが、これに限定されるものではない。複数の実施形態では、アジュバントが、Toll様受容体TLR、特にTLR2、3、4、5、7、8、9および/またはこれらの組み合わせを含むがこれに限定されるものではないパターン認識受容体PRRのアゴニストを含む。他の複数の実施形態では、アジュバントが、Toll様受容体3のアゴニスト、Toll様受容体7および8のアゴニスト、またはToll様受容体9のアゴニストを含み、好ましくは、標記のアジュバントが、R848などのイミダゾキノリン、米国特許第6,329,381号明細書SumitomoPharmaceuticalCompany、Biggadikeらの米国特許出願公開第2010/0075995号明細書またはCamposらの国際公開第2010/018132号パンフレットに開示されているものなどのアデニン誘導体、免疫刺激性DNAまたは免疫刺激性RNAを含む。特定の実施形態では、複数の合成ナノキャリアが、toll様受容体TLR78のアゴニストTLR7/8アゴニストである化合物を、アジュバントとして取り込む。有用なのは、Tomaiらに付与された米国特許第6,696,076号明細書に開示されたTLR7/8アゴニスト化合物であり、一例として、イミダゾキノリンアミン、イミダゾピリジンアミン、6,7-縮合シクロアルキルイミダゾピリジンアミン、1,2-架橋イミダゾキノリンアミンがあげられるが、これに限定されるものではない。好ましいアジュバントは、イミキモドおよびレシキモドR848としても知られるを含む。特定の実施形態では、合成ナノキャリアは、I型インターフェロンの産生を誘導し、T細胞およびB細胞の活性化を刺激して抗体の産生量および細胞傷害性T細胞の応答を増す、CpGなどのtoll様受容体TLR-9のリガンドを取り込むKriegetal.,CpGmotifsinbacterialDNAtriggerdirectBcellactivation.Nature.1995.374:546~549;Chuetal.CpGoligodeoxynucleotidesactasadjuvantsthatswitchonThelper1Th1immunity.J.Exp.Med.1997.186:1623~1631;Lipfordetal.CpG-containingsyntheticoligonucleotidespromoteBandcytotoxicTcellresponsestoproteinantigen:anewclassofvaccineadjuvants.Eur.J.Immunol.1997.27:2340~2344;Romanetal.ImmunostimulatoryDNAsequencesfunctionasThelper-1-promotingadjuvants.Nat.Med.1997.3:849~854;Davisetal.CpGDNAisapotentenhancerofspecificimmunityinmiceimmunizedwithrecombinanthepatitisBsurfaceantigen.J.Immunol.1998.160:870~876;Lipfordetal.,BacterialDNAasimmunecellactivator.TrendsMicrobiol.1998.6:496~500;Kriegらに付与された米国特許第6,207,646号明細書;Tuckらに付与された米国特許第7,223,398号明細書;VanNestらに付与された米国特許第7,250,403号明細書;またはKriegらに付与された米国特許第7,566,703号明細書。特定の実施形態では、アジュバントが、DC表面分子CD40のアゴニストであってもよい。特定の実施形態では、耐性ではなく免疫を刺激するために、合成ナノキャリアが、DCの成熟T細胞を刺激するのに必要および抗体の免疫反応および抗ウイルス免疫を刺激する、I型インターフェロンなどのサイトカインの産生を促進するアジュバントを取り込む。複数の実施形態では、アジュバントが、dsRNA、ssRNA、polyI:CまたはpolyI:polyC12UAmpligen登録商標として入手可能、polyI:CおよびpolyI:polyC12UはともにTLR3刺激剤として知られるおよび/またはF.Heiletal.,Species-SpecificRecognitionofSingle-StrandedRNAviaToll-likeReceptor7and8Science3035663,1526~15292004;J.Vollmeretal.,Immunemodulationbychemicallymodifiedribonucleosidesandoligoribonucleotides国際公開第2008033432A2号パンフレット;A.Forsbachetal.,ImmunostimulatoryoligoribonucleotidescontainingspecificsequencemotifsandtargetingtheToll-likereceptor8pathway国際公開第2007062107A2号パンフレット;E.Uhlmannetal.,Modifiedoligcoribonucleotideanalogswithenhancedimmunostimulatoryactivity米国特許出願公開第2006241076号明細書;G.Lipfordetal.,ImmunostimulatoryviralRNAoligonucleotidesandusefortreatingcancerandinfections国際公開第2005097993A2号パンフレット;G.Lipfordetal.,ImmunostimulatoryG,U-containingoligoribonucleotides,compositions,andscreeningmethods国際公開第2003086280A2号パンフレットに開示されているものなどであるがこれに限定されるものではない、免疫刺激性RNA分子を含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、アジュバントが、細菌のリポ多糖LPS、VSV-Gおよび/またはHMGB-1などのTLR-4アゴニストであってもよい。いくつかの実施形態では、アジュバントが、米国特許第6,130,082号明細書、同第6,585,980号明細書、同第7,192,725号明細書に開示されているものを含むがこれに限定されるものではない、フラジェリンまたはその一部または誘導体などのTLR-5アゴニストを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、アジュバントが、ネクローシス細胞から放出される炎症誘発性刺激物質尿酸結晶などであってもよい。いくつかの実施形態では、アジュバントが、補体カスケードの活性成分たとえば、CD21、CD35などであってもよい。いくつかの実施形態では、アジュバントが、免疫複合体の活性成分であってもよい。アジュバントは、CD21またはCD35に結合する分子などの補体受容体アゴニストも含む。いくつかの実施形態では、補体受容体アゴニストが、合成ナノキャリアの内在性の補体オプソニン化を誘発する。いくつかの実施形態では、アジュバントがサイトカインであるが、これは細胞によって放出され、細胞間相互作用、他の細胞のコミュニケーションおよび挙動に対して特定の効果を持つ小さなタンパク質または生物学的因子5kD~20kDの範囲である。いくつかの実施形態では、サイトカイン受容体アゴニストが、小分子、抗体、融合タンパク質またはアプタマーである。複数の実施形態では、投与量の少なくとも一部に相当するアジュバントを合成ナノキャリアと結合させてもよく、好ましくは、投与量の全部に相当するアジュバントが合成ナノキャリアに結合される。他の複数の実施形態では、投与量の少なくとも一部に相当するアジュバントが合成ナノキャリアに結合されない。複数の実施形態では、一投与量に相当するアジュバントが、2以上のタイプのアジュバントを含む。たとえば、限定されることなく、異なるTLR受容体に作用する複数のアジュバントを組み合わせてもよい。一例として、一実施形態では、TLR7/8アゴニストを、TLR9アゴニストと組み合わせてもよい。もうひとつの実施形態では、TLR7/8アゴニストを、TLR4アゴニストと組み合わせてもよい。さらにもうひとつの実施形態では、TLR9アゴニストを、TLR3アゴニストと組み合わせてもよい。投与するまたは投与とは、薬理学的に有用な方法で被検体に物質を与えることを意味する。有効な量とは、1種類以上の所望の免疫反応を生む組成物の量のことである。この量は、invitro目的であってもinvivo目的であっても構わない。invivo目的の場合、この量は、健康に関する専門医が、1種類以上の抗原に特異的な抗体反応の必要な被検体にとって臨床的に利益があると思うであろう量であればよい。抗体反応は、B細胞の産生または刺激および/または抗体の産生につながる免疫反応を意味する。したがって、複数の実施形態では、有効な量とは、健康に関する専門医が、本明細書にて提供する発明性のある組成物の表面抗原に対する抗体反応を生じさせることができると思う量である。有効量については、常法で監視可能である。1種類以上の所望の免疫反応を生じさせるのに有効な量は、所望の治療エンドポイントまたは所望の治療結果を生み出す、本明細書にて提供する組成物の量であっても構わない。したがって、他の実施形態では、有効な量とは、本明細書にて提供する被検体で治療効果予防効果を含むが得られると臨床医が信じる量である。このような被検体は、がん、感染症または感染性の疾患に羅患しているまたは羅患するリスクのある被検体を含む。本明細書にて提供する発明性のある組成物のいずれかの抗原が、実施形態において、有効な量であっても構わない。いくつかの実施形態では、有効な量とは、健康に関する専門医が、本明細書にて提供する組成物の複数組の表面抗原に対する抗体価を生じ得ると思う量である。抗体価は、測定可能なレベルの抗体の産生を意味する。好ましくは、抗体反応または抗体価の発生が、ヒトでのものである。いくつかの実施形態では、抗体が、IgGなどの特定のアイソタイプのものまたはそのサブクラスであってもよい。抗体価を測定するための方法は従来技術において知られており、酵素結合免疫吸着測定法ELISAを含む。また、抗体反応を測定するための方法については、実施例でもいくらか詳しく説明する。好ましくは、抗体反応または抗体価が、一組の表面抗原に特異的なものである。合成ナノキャリアが、抗体反応または抗体価などの特定の免疫反応に対する一組の表面抗原に加えて普遍的抗原も含むいくつかの実施形態では、免疫反応が、その組の表面抗原には特異的であるが、普遍的抗原には特異的でない。もちろん、有効な量は、治療対象となる特定の被検体;症状、疾患または機能障害の重篤度;年齢、健康状態、体格、体重をはじめとする個々の患者のパラメータ;治療期間;同時に行う治療ある場合の性質;健康に関する専門医の知識および専門性の範囲内である特定の投与経路および同様の要因に左右されることになる。これらの要因は当業者間で周知であり、常法の実験だけで対処可能である。通常は、最大投与量すなわち、信頼できる医学的判断で安全だとされる最高投与量を使用するのが好ましい。しかしながら、医療上の理由、心理的な理由または事実上他の何らかの理由から、患者がそれよりも少ない投与量または許容可能な投与量を主張することもある旨は、当業者であれば理解できよう。抗原は、B細胞抗原またはT細胞抗原を意味する。複数の実施形態では、抗原が、合成ナノキャリアに結合される。他の複数の実施形態では、抗原が、合成ナノキャリアに結合されない。複数の実施形態で、抗原を合成ナノキャリアと同時投与する。他の実施形態では、抗原を合成ナノキャリアと同時投与しない。抗原のタイプは、抗原的な特徴が同一または実質的に同一の分子を意味する。投与量の少なくとも一部に相当するは、最大で投与量全部を含む範囲での投与量の少なくとも一部を意味する。リスクのある被検体とは、健康に関する専門医が、感染、感染性の疾患、がんまたは嗜癖を含むがこれに限定されるものではない、本明細書にて提供する疾患または症状に羅患する可能性があると思う被検体のことである。B細胞抗原は、B細胞における免疫反応である、あるいはB細胞における免疫反応によって認識され、これを惹起する抗原を意味するたとえば、B細胞のB細胞受容体によって特異的に認識される抗原。いくつかの実施形態では、T細胞抗原である抗原が、B細胞抗原でもある。他の複数の実施形態では、T細胞抗原が、B細胞抗原ではない。B細胞抗原は、タンパク質、ペプチド、小分子、炭水化物、オリゴ糖、多糖を含むがこれに限定されるものではない。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が非タンパク質抗原を含むすなわち、タンパク質またはペプチド抗原ではない。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が、感染因子に関連する炭水化物、オリゴ糖または多糖を含む。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が、感染因子に関連する糖タンパク質または糖ペプチドを含む。感染因子は、細菌、ウイルス、真菌、原虫または寄生虫であり得る。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が、免疫原性の低い抗原を含む。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が、乱用物質または嗜癖性物質またはその一部または類似物を含む。嗜癖性物質としては、ニコチン、麻薬、鎮咳剤、精神安定剤、鎮静剤があげられるが、これに限定されるものではない。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が、化学兵器または天然起源由来の毒素などの毒素を含む。B細胞抗原は、危険な環境因子を含むこともある。いくつかの実施形態では、B細胞抗原が、自己抗原を含む。他の複数の実施形態では、B細胞抗原同種抗原、アレルゲン、接触感作性物質、変性疾患の抗原、ハプテン、感染性の疾患の抗原、がん抗原、アトピー性疾患の抗原、自己免疫疾患の抗原、嗜癖性物質、異種抗原または代謝疾患酵素またはその酵素産物を含む。結合または結合したまたは結合するなどは、1つの実体部分などが別の実体と化学的に関連することを意味する。いくつかの実施形態では、カップリングが共有結合であり、カップリングが、2つの実体間に共有結合が存在する文脈で起こることを意味する。非共有結合の実施形態では、非共有結合のカップリングが、電荷相互作用、親和性相互作用、金属配位、物理的吸着、ホストゲスト相互作用、疎水性相互作用、チミン同士のスタッキングによる相互作用、水素結合相互作用、ファンデルワールス相互作用、磁気相互作用、静電相互作用、双極子-双極子相互作用および/またはこれらの組み合わせを含むがこれに限定されるものではない、非共有結合の相互作用によってなされる。複数の実施形態では、カプセル化が、カップリングの一形態である。誘導されるは、元の起源から適合されるまたは修飾されることを意味する。たとえば、非限定的な例として、感染性の株から誘導されるペプチド抗原は、感染性の株に見られる元の抗原に認められる天然のアミノ酸残基が置換された、いくつかの非天然のアミノ酸残基を含むことがある。適合または修飾は、特異性の増大、抗原処理の容易化または安定性の改善を含むがこれに限定されるものではない、多岐にわたる理由からなされるものである。複数の実施形態では、天然のペプチドまたは核酸、好ましくは天然のコンセンサスペプチドまたは核酸との配列の相同性がわずか50であるペプチドまたは核酸は、天然のペプチドまたは核酸から誘導されると言われる。他の複数の実施形態では、材料が、実質的に修飾されている。実質的に修飾された材料は、修飾が対象となる材料の化学的または免疫学的特性に有意に影響するよう修飾された材料を意味する。誘導されるペプチドおよび核酸は、前記誘導されるペプチドおよび核酸の化学的または免疫学的特性が、天然のペプチドまたは核酸と比較して変化している場合に、天然のペプチドまたは核酸配列との同一性が50を超える配列を有するものを含み得る。これらの化学的または免疫学的特性は、親水性、安定性、親和性、合成ナノキャリアなどのキャリアと結合する機能を含む。剤形は、被検体への投与に適した媒質、キャリア、賦形剤またはデバイス内で、ワクチンなどの薬理学的および/または免疫学的に活性な材料を意味する。カプセル化するまたはカプセル化されたは、合成ナノキャリア内に封入すること、好ましくは合成ナノキャリア内に完全に封入することを意味する。カプセル化された物質の大半またはすべてが、合成ナノキャリア外の局地環境に曝露されることがない。カプセル化は、物質の大半またはすべてを合成ナノキャリアの表面上において、その物質を合成ナノキャリア外の局地環境に曝露したままにする吸着とは区別される。免疫学的に異なるとは、免疫によって生成された血清が、表面抗原それぞれについて異なる抗体反応スペクトルを生じる場合に、言及できる特定の表面抗原間の差を示す。表面抗原特異的抗体は、特定の組の表面抗原だけを認識し、他の複数組の表面抗原と区別可能な結合パターンで結合する。たとえば、一組の表面抗原Aで免疫すると、生じる抗血清は表面抗原Aの組とは結合するが、表面抗原Bの組とは結合しない。2種類以上の表面抗原を単一の合成ナノキャリアで組み合わせた場合は、2組の表面抗原に対して血清の結合パターンを区別するパニングアッセイを設計すればよい。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが免疫学的に異なっている。他の複数の実施形態では、第1の組の表面抗原、第2の組の表面抗原、第3の組の表面抗原が、いずれも免疫学的に異なっている。感染症または感染性の疾患とは、微生物、病原体あるいは、細菌、真菌、プリオンまたはウイルスなどの他の因子によって生じる症状または疾患である。表面抗原は、本明細書にて提供する発明性のある組成物を、本明細書にて提供する感染症または感染性の疾患を引き起こすものなどの任意の感染因子から得られるまたは誘導できる場合。感染性の属は、被検体に感染できる生物を含む属を意味する。複数の実施形態では、表面抗原が、第1の感染性の属から得られるまたは誘導されるか、第2の感染性の属から得られるまたは誘導されるものであってもよい。複数の実施形態では、第1の感染性の属と第2の感染性の属とが同一である。他の複数の実施形態では、第1の感染性の属と第2の感染性の属とが異なっている。感染性の種は、被検体に感染できる生物を含む種を意味する。複数の実施形態では、表面抗原が、第1の感染性の種から得られるまたは誘導されるか、第2の感染性の種から得られるまたは誘導されるものであってもよい。複数の実施形態では、第1の感染性の種と第2の感染性の種とが同一の属のものである。他の複数の実施形態では、第1の感染性の種と第2の感染性の種も同一である。いくつかの実施形態では、第1の感染性の種と第2の感染性の種とが異なるが、同一の属のものである。他の複数の実施形態では、異なる感染性の種が、異なる属のものである。感染性の株は、被検体に感染できる生物を含む株を意味する。複数の実施形態では、表面抗原が、第1の感染性の株から得られるまたは誘導されるものであってもよいし、第2の感染性の株から得られるまたは誘導されるものであってもよい。複数の実施形態では、第1の感染性の株と第2の感染性の株とが同一種のものである。他の複数の実施形態では、第1の感染性の株と第2の感染性の株も同一である。さらに他の実施形態では、これらが同一種のものであるが、異なる株である。いくつかの実施形態では、第1の感染性の株と第2の感染性の株とが異なる種のものであるが、同一の属のものである。単離された核酸は、その自然な環境から分離され、それを同定または使用できるだけの十分な量で存在する核酸を意味する。単離された核酸は、iポリメラーゼ連鎖反応PCRなどによってinvitroにて増幅されたもの;iiクローニングによって組換え的に作られたもの;iii切断およびゲル分離時に精製されたもの;またはiv化学合成などによって合成されたものであってもよい。単離された核酸は、従来技術において周知の組換えDNA技術によって容易に操作されるものである。よって、5’および3’制限部位が既知であるか、ポリメラーゼ連鎖反応PCRのプライマー配列が開示されているベクターに含まれる塩基配列は単離されているとみなされるが、その自然な状態で天然の宿主に存在する核酸配列は単離されたものではない。単離された核酸は、実質的に精製されたものであってもよいが、そうでなくても構わない。たとえば、クローニングまたは発現ベクター内で単離された核酸は、それが存在する細胞でわずかな割合の材料しか含み得ないという点で、純粋ではない。しかしながら、このような核酸は、当業者らに知られた標準的な技術で容易に操作可能であるため、その表現が本明細書で用いられる形で単離されている。本明細書にて提供するどの核酸を単離してもよい。いくつかの実施形態では、本明細書にて提供する組成物の抗原が、抗原ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質をコードする単離された核酸など、単離された核酸の形で存在する。単離されたペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質は、ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質が、その本来の環境から分離され、同定または使用できるだけの十分な量で存在することを意味する。これは、たとえば、ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質を、i発現クローニングによって選択的に作製またはiiクロマトグラフィまたは電気泳動で精製してもよいことを意味する。単離されたペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質は、実質的に純粋であってもよいが、そうでなくても構わない。単離されたペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質を、製剤調製物中にて薬学的に許容可能なキャリアと混合してもよいため、ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質が、重量比で調製物をわずかな割合しか含まないものであってもよい。それにもかかわらず、このペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質は、生物系でこれが関連することのある物質から分離されているという意味で単離されている、すなわち、他のペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質から単離されている。本明細書にて提供するどのペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質を単離してもよい。いくつかの実施形態では、本明細書にて提供する組成物の抗原が、ペプチド、ポリペプチドまたはタンパク質である。合成ナノキャリアの最大寸法は、合成ナノキャリアのいずれかの軸に沿って測定したナノキャリアの最も大きな寸法を意味する。合成ナノキャリアの最小寸法は、合成ナノキャリアのいずれかの軸に沿って測定した合成ナノキャリアの最も小さな寸法を意味する。たとえば、回転楕円形の合成ナノキャリアの場合、合成ナノキャリアの最大寸法および最小寸法は実質的に等しく、その直径の大きさであろう。同様に、直方体形の合成ナノキャリアの場合、合成ナノキャリアの最小寸法は、高さ、幅または長さが最小であろうが、かたや合成ナノキャリアの最大寸法は、その高さ、幅または長さが最大であろう。一実施形態では、試料中の合成ナノキャリアの総数に対して、試料中の合成ナノキャリアの少なくとも75、好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90の最小寸法が、100nmを上回る。一実施形態では、試料中の合成ナノキャリアの総数に対して試料中の合成ナノキャリアの少なくとも75、好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90の最大寸法が、5μm以下である。好ましくは、試料中の合成ナノキャリアの総数に対して試料中の合成ナノキャリアの少なくとも75、好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90の最小寸法が、110nm以上、より好ましくは120nm以上、より好ましくは130nm以上、なお一層好ましくは150nm以上である。発明性のある合成ナノキャリアの最大寸法と最小寸法とのアスペクト比は、実施形態ごとに変わる場合がある。たとえば、合成ナノキャリアの最大寸法対最小寸法のアスペクト比は、1:1~1,000,000:1、好ましくは1:1~100,000:1、より好ましくは1:1~1000:1、一層好ましくは1:1~100:1、なお一層好ましくは1:1~10:1で変わる場合がある。好ましくは、試料中の合成ナノキャリアの総数に対して試料中の合成ナノキャリアの少なくとも75、好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90の最大寸法が、3μm以下、より好ましくは2μm以下、より好ましくは1μm以下、より好ましくは800nm以下、より好ましくは600nm以下、なお一層好ましくは500nm以下である。好ましい実施形態では、試料中の合成ナノキャリアの総数に対して試料中の合成ナノキャリアの少なくとも75、好ましくは少なくとも80、より好ましくは少なくとも90の最大寸法が、100nm以上、より好ましくは120nm以上、より好ましくは130nm以上、より好ましくは140nm以上、なお一層好ましくは150nm以上である。合成ナノキャリアの大きさの測定値は、合成ナノキャリアを液体通常は水性の媒質に分散させ、動的光散乱を用いるBrookhavenZetaPALS機器を使用するなどことで、得られる。分子量10,000未満は、10,000未満の分子の分子構造を基準に算出される分子量を意味する。得られるは、実質的な修飾なしで起源から取得されることを意味する。実質的な修飾とは、対象となる材料の化学的または免疫学的特性に有意に影響する修飾のことである。たとえば、非限定的な例として、天然のペプチドまたは塩基配列、好ましくは天然のコンセンサスペプチドまたは塩基配列との配列の同一性が90を超える、好ましくは95を超える、好ましくは97を超える、好ましくは98を超える、好ましくは99を超える、好ましくは100であって、天然のペプチドまたは核酸と比較して化学的および/または免疫学的特性が有意に異ならないペプチドまたは核酸が、天然のペプチドまたは塩基配列から得られると言える。これらの化学的または免疫学的特性は、親水性、安定性、親和性、合成ナノキャリアなどのキャリアと結合する機能を含む。複数の実施形態では、得られる材料が、元の起源から取得され、適合または修飾されていないものである。たとえば、複数の実施形態で、ある起源から得られる抗原が、その起源に見られる元のアミノ酸残基配列を含むものであってもよい。他の複数の実施形態では、たとえば、ある起源から得られる抗原が、その起源に見られる元の分子構造を含むものであってもよい。オリゴ糖は、グリコシド結合によって結合された少数一般に2~20の糖単位を含有する糖ポリマーを意味する。糖単位の数が大きくなると、オリゴ糖は多糖を含む場合がある。ペプチド主に隣接するアミノ酸残基のカルボキシル基とアミノ基との間のペプチド結合によって互いに結合されたアミノ酸残基を含み、100以下のアミノ酸残基を有する化合物を意味する。ペプチドのペプチド結合のうちのいくつかを、安定化またはカップリングなどのさまざまな目的で、他の結合タイプと置き換えてもよい。薬学的に許容可能な賦形剤またはキャリアは、標記の合成ナノキャリアと併用して発明性のある組成物を作り出す、薬理学的に不活性な材料を意味する。薬理学的に不活性な材料を発明性のある剤形に添加して、組成物の投与をさらに容易にすることも可能である。薬学的に許容可能な賦形剤は、糖グルコース、ラクトースなど、抗菌剤などの保存剤、再構成助剤、着色剤、生理食塩水リン酸緩衝生理食塩水など、緩衝液などであるが、これに限定されるものではない、従来技術において知られている多岐にわたる材料を含む。限定するものではないが、薬学的に許容可能な賦形剤の例として、炭酸カルシウム、リン酸カルシウム、さまざまな希釈剤、さまざまな糖類および各種のスターチ、セルロース誘導体、ゼラチン、植物油、ポリエチレングリコール、保存剤、さまざまな製剤用キャリア、滅菌生理食塩水、凍結乾燥用安定化剤などがあげられる。組成物を、従来の製薬配合技術で製造して、有用な剤形を得るようにしてもよい。一実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアを、保存剤と一緒に注射用の滅菌生理食塩水溶液に懸濁させる。多糖は、グリコシド結合によって結合された多くの糖単位で構成される糖ポリマーを意味する。糖単位の数が小さいと、多糖がオリゴ糖を含む場合がある。集合は、1種類以上の共通の物理的特徴または化学的特徴を有する合成ナノキャリアの規定の群を意味する。共通の物理的特徴または化学的特徴は、共通の組の表面抗原、結合した共通のアジュバント、バルクナノキャリアを構成する共通の材料、共通の形状、共通の粒度などを有することを含むものであってもよい。複数集合の合成ナノキャリアを同定してもよく、たとえば、第1の集合、第2の集合、第3の集合、第4の集合といった具合である。一実施形態では、3以上の集合の合成ナノキャリアが存在してもよく、好ましくは合成ナノキャリアの各集合が一組の表面抗原を含み、各組の表面抗原が、互いに構造的または免疫学的に異なっている。タンパク質は、一般に分子量が1000ダルトンを超え、主に隣接するアミノ酸残基のカルボキシル基とアミノ基との間のペプチド結合によって互いに結合されたアミノ酸残基を含む化合物を意味する。タンパク質は、二次構造、三次構造などの別の結合構造を含むこともある。タンパク質のペプチド結合のうちのいくつかを、安定化またはカップリングなどのさまざまな目的で、他の結合タイプと置き換えてもよい。一価表面抗原の組は、表面抗原が異ならず、好ましくは構造的および/または免疫学的に異ならない一組の表面抗原を意味する。複数の実施形態では、一価表面抗原の組が、構造的または免疫学的に異ならない一タイプの表面抗原の複数のコピーすなわち、同一抗原の複数のコピーで構成される。いくつかの実施形態では、米国特許出願公開第2003/0223938号明細書に示されているように、この同一抗原の複数コピーをつなげることが可能である。構造的または免疫学的に異ならない一タイプの表面抗原の複数のコピーで構成される一価表面抗原の組は、一組の多価oligovalentまたは多価表面抗原ではない。多価oligovalentまたは多価表面抗原の組は、限られた数すなわち2以上の異なるタイプの表面抗原がある一組の表面抗原を意味し、好ましくは、差が構造的な差および/または免疫学的な差を含む。好ましい実施形態では、組の中の限られた数の表面抗原が、2~15タイプの表面抗原、好ましくは2~10タイプの表面抗原、より好ましくは2~8タイプの表面抗原、より好ましくは2~7タイプの表面抗原、より好ましくは2~6タイプの表面抗原、より好ましくは2~5タイプの表面抗原、より好ましくは2~4タイプの表面抗原、より好ましくは2~3タイプの表面抗原、なお一層好ましくは2タイプの表面抗原を含む。他の複数の実施形態では、多価oligovalentまたは多価表面抗原の組が、少なくとも2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19または20以上のタイプの表面抗原を含む。表面抗原の組は、同定される、好ましくは、その特性、好ましくはその構造的特性および/またはその免疫学的特性に基づく測定および/または予測によって同定される表面抗原の群を意味する。表面抗原の組および/または表面抗原の組を構成する合成ナノキャリアの集合を結合するのに用いられる化学的な方法と一緒に、合成に用いられる化学合成法を使用する予測に基づいて、一組の表面抗原を部分的にまたは全体で同定してもよい。たとえば第1の組、第2の組、第3の組といった具合に、複数組の表面抗原を同定することも可能である。構造的に異なるまたは構造的な差は、B細胞受容体との相互作用のために異なる分子構造を提示することを意味する。複数の実施形態では、一組の表面抗原における提示される抗原の分布およびタイプを、異なる表面抗原の組の提示される抗原の分布およびタイプと比較することで、この差を表すことが可能である。提示される抗原の分布および/またはタイプが組間で異なる場合、複数組の表面抗原が構造的に異なると言うことができる。複数の実施形態では、表面抗原を生じさせるおよび/または表面抗原を合成ナノキャリアの表面に結合させるのに用いられる化学合成戦略および配合戦略を比較することで、提示される抗原の分布および/またはタイプの差を確認可能である。たとえば、一実施形態では、特定の化学物質を用いて一組の表面抗原を生成し、異なる化学物質を用いてもうひとつの表面抗原の組を生成した場合、おの2組の表面抗原が異なることを確認可能であった。異なる実施形態では、3種類の化学物質を用いて表面抗原を生成して3種類の表面抗原の組を形成し、2種類の化学物質を用いて他の表面抗原を生成して2種類の表面抗原の組を形成した場合、2組の表面抗原が異なることを確認可能であった。さらにもうひとつの実施形態では、異ならない化学合成戦略および配合戦略戦略にて--実験誤差内で--異ならない量の材料を用いることを含むを用いて2組の表面抗原を生成し、必要に応じて2組の表面抗原を合成ナノキャリアの表面に結合させ、2組の表面抗原が同一のコンホメーションと向きである場合、この2組の表面抗原は構造的に異ならない可能性が高い。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原との構造的な差が、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とで異なる向きで提示される異ならない組の分子を含む。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原との構造的な差が、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とで異なるコンホメーションで提示される異ならない組の分子を含む。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原との構造的な差が、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原との間で分子構造が異なる分子の組を含む。被検体は、ヒトおよび霊長類などの温血哺乳動物;鳥類;ネコ、イヌ、ヒツジ、ヤギ、ウシ、ウマ、ブタなどの飼育動物または家畜;マウス、ラット、モルモットなどの実験動物;魚;爬虫類;動物園の動物および野生動物などを含む動物を意味する。表面抗原は、合成ナノキャリアの表面上または表面付近で見られる抗原を意味する。好ましい実施形態では、表面抗原がB細胞抗原を含む。複数の実施形態では、表面抗原が合成ナノキャリアの表面に結合される。合成ナノキャリアは、天然には見られず、大きさが5ミクロン以下の少なくとも1つの寸法を有する離散的な物体を意味する。通常、合成ナノキャリアとしてはアルブミンのナノ粒子が含まれるが、特定の実施形態では、合成ナノキャリアがアルブミンのナノ粒子を含まない。複数の実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアが、キトサンを含まない。合成ナノキャリアは、脂質ベースのナノ粒子たとえばリポソーム本明細書では脂質ナノ粒子、すなわち、その構造をなす材料の大部分が脂質であるナノ粒子とも呼ばれる、ポリマーナノ粒子、金属ナノ粒子、界面活性剤ベースのエマルション、デンドリマー、バッキーボール、ナノワイヤ、ウイルス様粒子すなわち、主にウイルスの構造タンパク質で構成されるが、感染性ではないか、感染力が低い粒子、ペプチドまたはタンパク質ベースの粒子本明細書ではタンパク質粒子、すなわち、その構造をなす材料の大部分がペプチドまたはタンパク質である粒子とも呼ばれるアルブミンナノ粒子などおよび/または脂質-ポリマーナノ粒子などのナノ材料の組み合わせを用いて開発されるナノ粒子の1つまたは複数であればよいが、これに限定されるものではない。合成ナノキャリアは、回転楕円形、直方体形、錐形、長円形、円柱形、ドーナツ形などを含むがこれに限定されるものではない、多岐にわたる異なる形状であってもよい。本発明による合成ナノキャリアは、1種類以上の表面を含む。本発明を実施する上で使用できるよう適合させることが可能な合成ナノキャリアの例として、1Grefらに付与された米国特許第5,543,158号明細書に開示された生分解性ナノ粒子、2Saltzmanらの米国特許出願公開第20060002852号明細書のポリマーナノ粒子、3DeSimoneらの米国特許出願公開第20090028910号明細書のリソグラフィ的に構成したナノ粒子、4vonAndrianらの国際公開第2009/051837号パンフレットの開示、5Penadesらの米国特許公開第2008/0145441号明細書に開示されたナノ粒子、6delosRiosらの米国特許出願公開第20090226525号明細書に開示されたタンパク質ナノ粒子、7Sebbelらの米国特許出願公開第20060222652号明細書に開示されたウイルス様粒子、8Bachmannらの米国特許出願公開第20060251677に開示された核酸結合ウイルス様粒子、9国際公開第2010047839A1号パンフレットまたは国際公開第2009106999A2号パンフレットに開示されたウイルス様粒子または10P.Paolicellietal.,Surface-modifiedPLGA-basedNanoparticlesthatcanEfficientlyAssociateandDeliverVirus-likeParticlesNanomedicine.56:843~8532010に開示されたナノ沈殿させたナノ粒子があげられる。複数の実施形態では、合成ナノキャリアのアスペクト比が、1:1、1:1.2、1:1.5、1:2、1:3、1:5、1:7を超える、あるいは1:10を超えるものであってもよい。最小寸法が約100nm以下、好ましくは100nm以下の本発明による合成ナノキャリアは、補体を活性化するヒドロキシル基のある表面を含まないか、本質的に補体を活性化するヒドロキシル基ではない部分からなる表面を含む。好ましい実施形態では、最小寸法が約100nm以下、好ましくは100nm以下の本発明による合成ナノキャリアが、補体を実質的に活性化する表面を含まないか、本質的に補体を実質的に活性化する部分からなる表面を含む。一層好ましい実施形態では、最小寸法が約100nm以下、好ましくは100nm以下の本発明による合成ナノキャリアが、補体を活性化する表面を含まないか、本質的に補体を活性化しない部分からなる表面を含む。複数の実施形態では、合成ナノキャリアが、ウイルス様粒子を除外する。複数の実施形態では、合成ナノキャリアがウイルス様粒子を含む場合、ウイルス様粒子が非天然のアジュバントを含むVLPが、VLPの産生時に生成される天然にj発生するRNA以外のアジュバントを含むことを意味する。複数の実施形態では、合成ナノキャリアのアスペクト比が、1:1、1:1.2、1:1.5、1:2、1:3、1:5、1:7を超える、あるいは1:10を超えるものであってもよい。T細胞抗原は、T細胞において認識され、免疫反応を惹起する抗原を意味するたとえば、クラスIまたはクラスIIの主要組織適合性抗原遺伝子複合体分子MHCに結合した、あるいはCD1複合体に結合した、抗原またはその一部の提示によってNKT細胞またはT細胞上のT細胞受容体に特異的に認識される抗原。いくつかの実施形態では、T細胞抗原である抗原が、B細胞抗原でもある。他の複数の実施形態では、T細胞抗原が、B細胞抗原ではない。T細胞抗原は通常、タンパク質またはペプチドである。T細胞抗原は、CD8T細胞応答、CD4T細胞応答またはその両方を刺激する抗原であってもよい。したがって、いくつかの実施形態では、ナノキャリアが両方のタイプの応答を効果的に刺激する。いくつかの実施形態では、T細胞抗原が普遍的T細胞抗原またはT細胞メモリー抗原であるすなわち、被検体がこれに対してあらかじめ存在するメモリーを有し、無関係のB細胞抗原などの無関係の抗原に対するT細胞の助けをブーストする。普遍的T細胞抗原は、破傷風トキソイドならびに、破傷風トキソイド、エプスタインバーウイルスまたはインフルエンザウイルスから誘導される1種類以上のペプチドを含む。また、普遍的T細胞抗原は、ヘマグルチニン、ノイラミニダーゼまたは核タンパク質などのインフルエンザウイルスの成分またはそこから誘導される1種類以上のペプチドも含む。いくつかの実施形態では、普遍的T細胞抗原が、MHC分子との複合体で提示されるものではない。いくつかの実施形態では、普遍的T細胞抗原が、ヘルパーT細胞への提示用にMHC分子との間で複合体化されることがない。したがって、いくつかの実施形態では、普遍的T細胞抗原がヘルパーT細胞抗原ではない。しかしながら、他の実施形態では、普遍的T細胞抗原がヘルパーT細胞抗原である。複数の実施形態では、ヘルパーT細胞抗原が、破傷風トキソイド、エプスタインバーウイルス、インフルエンザウイルス、呼吸器多核体ウイルス、麻疹ウイルス、流行性耳下腺炎ウイルス、風疹ウイルス、サイトメガロウイルス、アデノウイルス、ジフテリアトキソイドまたはPADREペプチドSetteらの米国特許第7,202,351号明細書の研究から知られているから得られるまたは誘導される1種類以上のペプチドを含むものであってもよい。他の複数の実施形態では、ヘルパーT細胞抗原が、オボアルブミンまたはそこから得られるまたは誘導されるペプチドを含むものであってもよい。好ましくは、オボアルブミンが、受託番号AAB59956、NP990483.1、AAA48998またはCAA2371のアミノ酸配列を含む。他の複数の実施形態では、オボアルブミンから得られるまたは誘導されるペプチドが、以下のアミノ酸配列を含む:H-Ile-Ser-Gln-Ala-Val-His-Ala-Ala-His-Ala-Glu-Ile-Asn-Glu-Ala-Gly-Arg-OH配列番号1。他の複数の実施形態では、ヘルパーT細胞抗原が、α-ガラクトシルセラミドα-GalCer、α結合スフィンゴ糖脂質スフィンゴモナスSphingomonasspp.由来、ガラクトシルジアシルグリセロールボレリアブルグドルフェリBorreliaburgdorferi由来、リポホスホグリカンドノバンリーシュマニアLeishmaniadonovani由来、ホスファチジルイノシトールテトラマンノシドPIM4マイコバクテリウムレプレMycobacteriumleprae由来を含むがこれに限定されるものではない、1種類以上の脂質または糖脂質を含むものであってもよい。ヘルパーT細胞抗原として有用な別の脂質および/または糖脂質については、V.Cerundoloetal.,HarnessinginvariantNKTcellsinvaccinationstrategies.NatureRevImmun,9:28~382009を参照のこと。複数の実施形態では、CD4T細胞抗原が、天然の起源などの起源から得られるCD4T細胞抗原の誘導体であってもよい。このような実施形態では、その起源から得られる抗原に対して、MHCIIに結合するペプチドなどのCD4T細胞抗原の配列の同一性が、少なくとも70、80、90または95であってもよい。複数の実施形態では、T細胞抗原、好ましくは普遍的T細胞抗原またはヘルパーT細胞抗原が、合成ナノキャリアと結合してもよいし、合成ナノキャリアからの結合が解除されてもよい。いくつかの実施形態では、普遍的T細胞抗原またはヘルパーT細胞抗原が、発明性のある組成物の合成ナノキャリアにカプセル化される。表面抗原のタイプ、表面抗原タイプなどは、1種類以上の共通の化学的特徴および/または免疫学的特徴を持つ規定された群の表面抗原を意味する。ワクチンは、特定の病原体または疾患に対する免疫反応を改善する物質の組成物を意味する。ワクチンは一般に、被検体の免疫系を刺激して特定の抗原を異物として認識し、これを被検体の体内から排除する因子を含有する。また、ワクチンは、それを受ける人が抗原に再曝露された際に、これをすみやかに認識して応答するように免疫メモリーを構築する。ワクチンは、予防的病原体による将来の感染を防止するためなどであってもよいし、治療的がん治療用の腫瘍特異的抗原に対するワクチンなどであっても構わない。複数の実施形態では、ワクチンが、本発明による剤形を含むものであってもよい。ナノキャリア集合および複数組の表面抗原複数の実施形態では、複数集合の合成ナノキャリアが、共通の物理的特徴または化学的特徴を有する。複数の実施形態では、このような共通の物理的特徴または化学的特徴が、共通の組の表面抗原、結合した共通のアジュバント、バルクナノキャリアを構成する共通の材料、共通の形状、共通の粒度、共通の表面電荷などを含むものであってもよい。アジュバントのタイプ、材料、形状、粒度については、本出願全体で説明する。複数の実施形態では、集合が、一組の共通の表面抗原を有するものであってもよい。これらの共通の表面抗原を、構造的特性または免疫学的特性などであるがこれに限定されるものではない、共通の物理的特徴または化学的特徴に基づいて分類してもよい。複数の実施形態では、共通の特徴が、共通の向きまたはコンホメーションあるいは、共通の分子構造を有する分子の組またはこれらのすべてを含むものであってもよい。複数の実施形態では、共通の表面抗原が、分子量10,000未満のものを含んでもよい。他の複数の実施形態では、共通の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子であることを含んでもよい。さらに他の実施形態では、共通の表面抗原が、分子量10,000未満のものを含んでもよく、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子であることを含んでもよい。他の複数の実施形態では、共通の表面抗原を、それが得られるまたは誘導される感染性の生物に基づいて分類してもよいし、共通の属、種および/または株を持つものとして分類する。表面抗原の分子量が10,000未満である実施形態では、共通の表面抗原を、化学兵器、環境毒素、嗜癖性または乱用物質、生理的内在性分子ホルモン、脂質および神経伝達物質を含むがこれに限定されるものではないなどの分子のクラスに基づいて分類してもよい。複数の実施形態では、複数組の共通の表面抗原を、抗体反応をinvivoにて誘発する強度で定義してもよい。たとえばある表面抗原の組がinvivoにて高親和性抗体の産生を誘発する機能を有するものであってもよく、かたやもうひとつの組の共通の表面抗原がinvivoにて低親和性抗体の産生を誘発するものであってもよい。複数の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、感染因子から得られるまたは誘導される抗原を含み得る。いくつかの実施形態では、感染因子が、細菌、真菌、ウイルス、原虫または寄生虫である。他の複数の実施形態では、ウイルスが、ポックスウイルス、天然痘ウイルス、エボラウイルス、マールブルグウイルス、麻疹ウイルス実施形態では、抗原を、ヘマグルチニンタンパク質、ヘマグルチニンヌースエピトープ、ヘマグルチニンアミノ酸106~114および/または519~550などから得るまたは誘導することが可能である、デング熱ウイルス、インフルエンザウイルス、インフルエンザA型ウイルス実施形態では、抗原を、HAタンパク質、M2eタンパク質などから得るまたは誘導することが可能である、インフルエンザH5N1ウイルス、インフルエンザH1N1ウイルス、感染性のサケ貧血ウイルス、パラインフルエンザウイルス、呼吸器多核体ウイルス、麻疹ウイルス、ヒト免疫不全ウイルス、ヒトパピローマウイルス、水痘帯状疱疹ウイルス、単純ヘルペスウイルス、サイトメガロウイルス、エプスタインバーウイルス、JCウイルス、ラブドウイルス、ロタウイルス、ライノウイルス、アデノウイルス、パピローマウイルス実施形態では、抗原を、L1またはL2タンパク質から得るまたは誘導することが可能である、パルボウイルス、ピコルナウイルス、ポリオウイルス、流行性耳下腺炎を引き起こすウイルス、狂犬病を引き起こすウイルス、レオウイルス、風疹ウイルス、トガウイルス、オルソミクソウイルス、レトロウイルス、ヘパドナウイルス、コクサッキーウイルス、ウマ脳炎ウイルス、ダニ媒介脳炎、日本脳炎ウイルス、黄熱病ウイルス、リフトバレー熱ウイルス、A型肝炎ウイルス、B型肝炎ウイルス、C型肝炎ウイルス、D型肝炎ウイルス、またはE型肝炎ウイルスである。複数の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、以下の表1に示すような科のウイルスを含むまたはこれから得られるまたは誘導される。もうひとつの実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、以下の表1に示す種のウイルスを含むまたはこれから得られるまたは誘導される。さらにもうひとつの実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、以下の表1に示す抗原を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。他の複数の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、ボレリア属Borreliaの種、バチルスアントラシスBacillusanthracis、ボレリアブルグドルフェリBorreliaburgdorferi、ボルデテラパータシスBordetellapertussis、ボルデテラパラパータシスBordetellaparapertussis、カンピロバクタージェジュニCamphylobacterjejuni、クラミジア属Chlamydiaの種、クラミジアシタッシChlamydialpsittaci、クラミジアトラコマチスChlamydialtrachomatis、クロストリジウム属Clostridiumの種、クロストリジウムテタニClostridiumtetani、クロストリジウムボツリヌムClostridiumbotulinum、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringens、コリネバクテリウムジフテリエCorynebacteriumdiphtheriae、コクシエラ属Coxiellaの種、エンテロコッカス属Enterococcusの種、エーリキア属Erlichiaの種、エシェリキアコリEscherichiacoli、フランシセラツラレンシスFrancisellatularensis、ヘモフィルス属Haemophilusの種、ヘモフィルスインフルエンザエHaemophilusinfluenzae、ヘモフィルスパラインフルエンザHaemophilusparainfluenzae、ラクトバチルス属Lactobacillusの種、レジオネラ属Legionellaの種、レジオネラニューモフィラLegionellapneumophila、レプトスピロシスインテロガンスLeptospirosisinterrogans、リステリア属Listeriaの種、リステリアモノサイトゲネスListeriamonocytogenes、マイコバクテリウム属Mycobacteriumの種、マイコバクテリウムツベルクローシスMycobacteriumtuberculosis、マイコバクテリウムレプレMycobacteriumleprae、マイコプラズマ属Mycoplasmaの種、マイコプラズマニューモニエMycoplasmapneumoniae、ナイセリア属Neisseriaの種、ナイセリアメニンギティディスNeisseriameningitidis、ナイセリアゴノレアNeisseriagonorrhoeae、ニューモコッカス属Pneumococcusの種タイプ6A、6B、3、4、14、19Fなど、シュードモナス属Pseudomonasの種、シュードモナスエルギノーサPseudomonasaeruginosa、サルモネラ属Salmonellaの種、サルモネラチフィSalmonellatyphi、サルモネラエンテリカSalmonellaenterica、リケッチア属Rickettsiaの種、リケッチアリケッチイRickettsiaricketsii、リケッチアチフィRickettsiatyphi、シゲラ属Shigellaの種、スタフィロコッカス属Staphylococcusの種、スタフィロコッカスアウレウスStaphylococcusaureus、ストレプトコッカス属Streptococcusの種、ストレプトコッカスニューモニエStreptococccuspnuemoniae、ストレプトコッカスピオゲネスStreptococcuspyrogenes、ストレプトコッカスミュータンスStreptococcusmutans、トレポネーマ属Treponemaの種、トレポネーマパリダムTreponemapallidum、ビブリオ属Vibrioの種、ビブリオコレラエVibriocholerae、エルシニアペスチスYersiniapestisなどの細菌生物から得られるまたは誘導される抗原を含み得る。複数の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、以下の表2に示す細菌属の細菌を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。もうひとつの実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、表2に示す細菌種を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。さらにもうひとつの実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、表2に示す抗原を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。さらに他の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、アスペルギルス属Aspergillusの種、カンジダ属Candidaの種、カンジダアルビカンスCandidaalbicans、カンジダトロピカリスCandidatropicalis、クリプトコッカス属Cryptococcusの種、クリプトコッカスネオフォルマンスCryptococcusneoformans、エンタモエバヒストリチカEntamoebahistolytica、ヒストプラズマカプスラーツムHistoplasmacapsulatum、リーシュマニア属Leishmaniaの種、ノカルジアアステロイデスNocardiaasteroides、プラスモジウムファルシパルムPlasmodiumfalciparum、トキソプラズマゴンディToxoplasmagondii、トリコモナスバギナリスTrichomonasvaginalis、トキソプラズマ属Toxoplasmaの種、トリパノソーマブルセイTrypanosomabrucei、シストソーママンソニーSchistosomamansoniなどの真菌、原虫および/または寄生虫の生物の抗原から得られるまたは誘導される抗原を含み得る。さらに他の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、O-アルキル<C10、シクロアルキルを含むアルキルMe、Et、n-Prまたはi-Pr-ホスホノフルオリダートサリン:O-イソプロピルメチルホスホノフルオリダート、ソマン:O-ピナコリルメチルホスホノフルオリダートなど、O-アルキル<C10、シクロアルキルを含むN,N-ジアルキルMe、Et、n-Prまたはi-Prホスホルアミドシアニダートタブン:O-エチルN,N-ジメチルホスホルアミドシアニダートなど、O-アルキルHまたは<C10、シクロアルキルを含むS-2-ジアルキルMe、Et、n-Prまたはi-Pr-アミノエチルアルキルMe、Et、n-Prまたはi-Prホスホノチオラートおよび対応するアルキル化またはプロトン化塩VX:O-エチルS-2-ジイソプロピルアミノエチルメチルホスホノチオラートなど、サルファマスタード:2-クロロエチルクロロメチルスルフィド、マスタードガス:ビス2-クロロエチルスルフィド、ビス2-クロロエチルチオメタン、セスキマスタード:1,2-ビス2-クロロエチルチオエタン、1,3-ビス2-クロロエチルチオ-n-プロパン、1,4-ビス2-クロロエチルチオ-n-ブタン、1,5-ビス2-クロロエチルチオ-n-ペンタン、ビス2-クロロエチルチオメチルエーテル、O-マスタード:ビス2-クロロエチルチオエチルエーテル、ルイサイト:ルイサイト1:2-クロロビニルジクロロアルシン、ルイサイト2:ビス2-クロロビニルクロロアルシン、ルイサイト3:トリス2-クロロビニルアルシン、ニトロジェンマスタード:HN1:ビス2-クロロエチルエチルアミン、HN2:ビス2-クロロエチルメチルアミン、HN3:トリス2-クロロエチルアミン、サキシトキシン、リシン、アミトン:O,O-ジエチルS-2-ジエチルアミノエチルホスホロチオラートおよび対応するアルキル化またはプロトン化塩、PFIB:1,1,3,3,3-ペンタフルオロ-2-トリフルオロメチル-1-プロペン、3-キヌクリジニルベンジラートBZ、ホスゲン:カルボニルジクロリド、シアノゲンクロリド、シアン化水素、クロルピクリン:トリクロロニトロメタンなどの毒素から得られるまたは誘導される抗原を含み得る。他の複数の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、以下の表3に示す真菌属の真菌を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。もうひとつの実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、表3に示す真菌種を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。さらにもうひとつの実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、表3に示す抗原を含むまたはこれから得られるまたは誘導される。さらに別の実施形態では、一組の表面抗原第1の組の表面抗原および/または第2の組の表面抗原などが、乱用物質または嗜癖性物質から得られるまたは誘導される抗原を含み得る。いくつかの実施形態では、乱用物質または嗜癖性物質が、不法薬、OTC薬または処方薬などの薬剤である。他の複数の実施形態では、乱用物質または嗜癖性物質に、気分を変える作用があり、したがって、吸入薬および溶媒を含む。他の複数の実施形態では、乱用物質または嗜癖性物質が、気分を変える作用または中毒特性を持たないものであり、したがって、タンパク質同化ステロイドを含む。乱用物質または嗜癖性物質は、カンナビノイドハシッシュ、マリファナなど、抑制剤バルビツレート、ベンゾジアゼピン、フルニトラゼパムRohypnol、GHB、メタカロンquaaludesなど、解離麻酔薬ケタミン、PCPなど、幻覚剤LSD、メスカリン、シロシビンなど、オピオイドおよびモルヒネ誘導体コデイン、フェンタニル、ヘロイン、モルヒネ、アヘンなど、刺激薬アンフェタミン、コカイン、EcstacyMDMA、メタンフェタミン、メチルフェニデートRitalin、ニコチンなど、タンパク質同化ステロイド、吸入薬を含むがこれに限定されるものではない。複数の実施形態では、抗原が、ノルコカインなどのコカイン類似物を含む。他の複数の実施形態では、抗原がコチニンを含む。本発明の実施形態では、各々が一組の表面抗原を含む異なる集合の合成ナノキャリアを組み合わせてもよい。集合間の差は、複数組の表面抗原間の差によるものである。特定の実施形態では、これらの差が、構造的特性または免疫学的特性などであるがこれに限定されるものではない、物理的特徴または化学的特徴の差を含み得る。複数の実施形態では、この差が、表面抗原の向きまたはコンホメーションの差あるいは、複数組の表面抗原間の分子構造の差を含むものであってもよい。さらに他の実施形態では、表面抗原の差が、これらの表面抗原を得たまたは誘導した感染性の生物によるものであってもよく、異なる属、種および/または株からのものとして分類する。表面抗原の分子量が10,000未満である実施形態では、表面抗原が、化学兵器、嗜癖性または乱用物質などの化学的なクラスならびに、ホルモン、脂質、神経伝達物質を含むがこれに限定されるものではない内在性分子に基づいて、異なるものであってもよい。複数の実施形態では、差が、表面抗原の向きまたはコンホメーションの差を含むものであってもよい。たとえば、合成ナノキャリアに対する表面抗原の異なる結合点が、その表面抗原の異なる提示へとつながる。これらの異なる提示によって、表面抗原の異なるエピトープを認識する抗体を産生できる。表面抗原は、異なるコンホメーションで提示されてもよく、これらのコンホメーションを実現するよう合成または修飾されてもよい。たとえば、該当するペプチドまたはタンパク質抗原の修飾後のコンホメーションの変化につながるペプチドまたはタンパク質のトランケーションを実施してもよい。あるいは、ペプチドまたはタンパク質抗原の曝露を変える長さを加える、あるいは特定の向きを安定させるために、アミノ酸または化学的リンカーを加えてもよい。同様に、化学的リンカーを加えるまたは化学的修飾によって、分子量10,000未満などの抗原またはオリゴ糖または多糖を、変化させてもよい。他の複数の実施形態では、複数集合の合成ナノキャリア間の差が、抗原の異なる分子構造および/または分布に基づく複数組の表面抗原間の差によるものであってもよい。いくつかの実施形態では、差が、組間での1種類以上のタイプの表面抗原の分布の差を含むものであってもよい。集合が一価の表面抗原の組を含む実施形態では、その表面抗原の組の分子構造、好ましくは抗原タイプが、もうひとつの集合または他の集合の一価表面抗原の組の分子構造とは異なるものであってもよい。集合が一価の表面抗原の組を含む特定の実施形態では、その表面抗原の組が構成される表面抗原の分布が、もうひとつの集合または他の集合の一価表面抗原の組が構成される表面抗原の分布とは異なるものであってもよい。合成ナノキャリアの集合が一組の多価oligovalentまたは多価表面抗原を含む実施形態では、異なる分布のさまざまな抗原タイプを組内で組み合わせ、このような表面抗原タイプの組み合わせを形成してもよい。よって、合成ナノキャリアの少なくとも1つの集合が一組の多価oligovalentまたは多価表面抗原を含む実施形態では、その組の多価oligovalentまたは多価表面抗原組内での抗原の分布と一緒に各タイプの抗原の分子構造の関数として表現可能であるの分子構造が、もうひとつの集合または他の集合の表面抗原の組の分子構造とは異なる可能性がある。複数の実施形態では、これは、もうひとつの集合が一価の表面抗原の組複数組の表面抗原が定義により異なるを含むことが理由であるか、もうひとつの集合が2組の表面抗原組内の各タイプの抗原の分子構造および/または各抗原タイプの分布として現れるの分子構造が異なる一組の多価oligovalentまたは多価表面抗原を含むことが理由である場合がある。たとえば、複数組の表面抗原を、RおよびSニコチンなどの一組のエナンチオマーで構成することが可能である。エナンチオマーは、同一または異なるナノキャリア上に等量で存在可能であり、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等しくない量で存在可能である。もうひとつの実施形態では、一組の表面抗原が、光学的に純であるかラセミである、コチニンとニコチンなどの構造的に異なるが関連した2つの分子を含むものであってもよい。コチニンおよびニコチンは、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等量で存在可能であり、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等しくない量で存在可能である。また、複数組の表面抗原を、ストレプトコッカスニューモニエStreptococcusPneumoniae血清型4、6B、9V、14、18C、19F、23Fなどに由来する莢膜抗原多糖のいくつかの血清型からなる単一の生物由来の抗原で構成することも可能である。さまざまな抗原が、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等量で存在可能であり、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等しくない量で存在可能である。複数の実施形態では、複数組の表面抗原が、ヒトパピローマウイルスのカプシドタンパク質L1およびL2などの単一の生物由来の異なる抗原のファミリを含み得る。複数組の表面抗原は、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等量で存在可能であり、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等しくない量で存在可能である。複数の実施形態では、複数組の表面抗原が、戦争ガスVX、サリン、ソマンなど、多様な構造のいくつかの小分子を含み得る。異なる化合物は、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等量で存在可能であり、同一または異なる複数集合の合成ナノキャリア上に等しくない量で存在可能である。たとえば、一実施形態では、ある表面抗原の組がVXを50と50のサリンとを含むものであってもよく、もうひとつの表面抗原の組がVXを80と20のサリンとを含むものであってもよい。この場合、表面抗原の存在は、表面抗原の総重量または総モル数に対する重量比であってもモル比であってもよい。複数の実施形態では、複数組の表面抗原の差が、分子量10,000未満および/またはペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子であるタイプ由来の一組の表面抗原を含む合成ナノキャリアの集合を提供した後、分子量10,000未満および/またはペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子であるタイプ由来の異なる表面抗原の組を有する合成ナノ粒子のもうひとつの集合を提供することを含むものであってもよい。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原が分子量10,000未満の表面抗原を含む婆、第2の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子を含むただし、複数の組が構造的または免疫学的に異なるものとする。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原が、ペプチドを含む表面抗原を含む場合、第2の組の表面抗原が、分子量10,000未満のものを含む表面抗原および/またはタンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原が、タンパク質を含む表面抗原を含む場合、第2の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、オリゴ糖、多糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原が、オリゴ糖を含む表面抗原を含む場合、第2の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、タンパク質、多糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原が、多糖を含む表面抗原を含む場合、第2の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、タンパク質、オリゴ糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第1の組の表面抗原が、小分子を含む表面抗原を含む場合、第2の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、タンパク質、オリゴ糖または多糖を含む表面抗原を含むただし、複数の組が構造的または免疫学的に異なるものとする。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が分子量10,000未満の表面抗原を含む場合、第1の組の表面抗原が、ペプチド、タンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子を含むただし、複数の組が構造的または免疫学的に異なるものとする。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が、ペプチドを含む表面抗原を含む場合、第1の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含む表面抗原および/またはタンパク質、オリゴ糖、多糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が、タンパク質を含む表面抗原を含む場合、第1の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、オリゴ糖、多糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が、オリゴ糖を含む表面抗原を含む場合、第1の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、タンパク質、多糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が、多糖を含む表面抗原を含む場合、第1の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、タンパク質、オリゴ糖または小分子を含む表面抗原を含む。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が、小分子を含む表面抗原を含む場合、第1の組の表面抗原は、分子量10,000未満のものを含むおよび/またはペプチド、タンパク質、オリゴ糖または多糖を含む表面抗原を含むただし、複数の組が構造的または免疫学的に異なるものとする。複数集合の合成ナノキャリア間の他の差が、抗原の起源に基づく複数組の表面抗原間の差に基づくものであってもよい。たとえば、一実施形態では、このような差が、表面抗原を得たまたは誘導した感染性の属、種および/または株の差に基づくものであってもよい。たとえば、合成ナノキャリアの一集合が、エシェリキアコリE.Coli、マイコバクテリウムツベルクローシスMycobacteriumtuberculosis、クロストリジウムテタニClostridiumtetaniまたはバチルスアントラシスBacillusanthracisなどの細菌起源から得られるまたは誘導される一組の表面抗原ものであってもよく、かたや、もうひとつの集合が、インフルエンザウイルス、B型肝炎ウイルス、C型肝炎ウイルス、ヒトヘルペスウイルスなどのウイルス起源から得られるまたは誘導される一組の表面抗原を含むものであってもよい。複数の実施形態では、合成ナノキャリアの一集合が、上述したものなどの細菌起源から得られるまたは誘導される一組の表面抗原を含むものであってもよく、かたやもうひとつの集合が、カンジダアルビカンスCandidaalbicansまたはニューモシスチスジロベシpneumocystisjiroveciなどの真菌から得られるまたは誘導される一組の表面抗原を含むものであってもよい。他の複数の実施形態では、合成ナノキャリアの一集合が、ウイルス起源から得られるまたは誘導される一組の表面抗原を含むものであってもよく、かたやもうひとつの集合が、プラスモジウムファルシパルムPlasmodiumfalciparumなどの寄生虫から得られるまたは誘導される一組の表面抗原を含むものであってもよい。上記に示した系列での他の組み合わせやサブコンビネーションも、本発明の範囲内で企図される。他の複数の実施形態では、さまざまな組の表面抗原が、異ならない感染性の属、種または株から得られるまたは誘導されるものであってもよい。複数の実施形態では、これらの差が、感染性の属、種または株内での異なる抗原の選択に起因するものであってもよい。たとえば、ある表面抗原の組が、ひとつのウイルスコートタンパク質から得られるまたは誘導されるものであってもよく、かたやもうひとつの表面抗原の組が、同一ウイルス由来の同一または別のウイルスコートタンパク質からの異なるエピトープから得られるまたは誘導されるものであってもよい。一実施形態では、異なる組の表面抗原が、ひとつのウイルスタンパク質、たとえば、サイトメガロウイルスCMVカプシドタンパク質、または他のCMVタンパク質から得られるまたは誘導されるものであってもよく、これらのタンパク質は、いくつかの別々のエピトープを含むものであってもよい。同様に、異なる組の表面抗原が、ジフテリアまたは破傷風毒素の異なるエピトープから得られるまたは誘導されるものであってもよい。他の複数の実施形態では、複数集合の合成ナノキャリア間の差が、抗原の異なる化学クラスに基づく複数組の表面抗原間の差に基づくものであってもよい。たとえば、分子量10,000未満の分子の場合、このような差は、化学的な骨格または全体としての分子構造またはこのような分子が呈する活性の差に基づくものであってもよい。たとえば、複数組の異なる表面抗原が、モルヒネとヘロインといったオピオイドのように構造は異なるが活性の似ている複数組の表面抗原から得られるまたは誘導されるものであってもよい。他の複数の実施形態では、異なる組の表面抗原が、RおよびSRitalin、あるいはRおよびSニコチンなどのエナンチオマーで例示される、構造は似ているが活性の異なる分子で構成されるものであってもよい。複数の実施形態では、複数組の表面抗原間の差が、テルフェナジンとフェキソフェナジンまたはアステミゾールとノルアステミゾールなど、化合物およびその代謝物を含むものであってもよい。また、複数組の表面抗原間の差が、ニコチンおよびメタンフェタミンなど、化合物の構造の非関連性に基づくものであってもよい。他の複数の実施形態では、複数集合の合成ナノキャリア間の差が、複数組の表面抗原間の免疫学的な差に基づく複数組の表面抗原間の差に基づくものであってもよい。複数の実施形態では、複数組の表面抗原が、免疫反応をinvivoにて誘導するその機能によって定義されるものであってもよい。たとえばある表面抗原の組が、invivoにて対象抗原に対する高レベルの高親和性抗体の産生を誘発する機能を有するものであってもよく、かたや第2の組の表面抗原が、invivoにてその抗原に対する高レベルでの高親和性抗体の産生を誘発しないものであってもよい。もうひとつの例として、第1の組の表面抗原が、第1の組の表面抗原の抗原に特異的な抗体価を生じさせる機能を有するものであってもよく、かたや第2の組の表面抗原が、第2の組の表面抗原の抗原に特異的な抗体価を生じさせる機能を有するものであってもよい。複数の実施形態では、第2の組の表面抗原が、第2の組の表面抗原の抗原に特異的な抗体価を生じさせるが、第1の組の抗原に特異的な抗体価は生じさせない。発明性のある組成物および関連の方法合成ナノキャリアについては、従来技術において知られている多岐にわたる方法で調製すればよい。たとえば、合成ナノキャリアは、ナノ沈殿、流体用の流路を用いるフローフォーカシング、噴霧乾燥、シングルおよびダブルエマルション溶媒蒸発、溶媒抽出、相分離、ミリング、マイクロエマルション法、マイクロファブリケーション、ナノファブリケーション、犠牲層、単純コアセルベーションおよび複合コアセルベーション、当業者間で周知の他の方法などの方法で形成可能なものである。上記に代えてまたは上記に加えて、単分散半導体、導電性ナノ材料、磁性ナノ材料、有機ナノ材料、その他のナノ材料用の水性溶媒および有機溶媒の合成について、記載されているPellegrinoetal.,2005,Small,1:48;Murrayetal.,2000,Ann.Rev.Mat.Sci.,30:545;およびTrindadeetal.,2001,Chem.Mat.,13:3843。別の方法が、文献に記載されているDoubrow,Ed.,MicrocapsulesandNanoparticlesinMedicineandPharmacy,CRCPress,BocaRaton,1992;Mathiowitzetal.,1987,J.Control.Release,5:13;Mathiowitzetal.,1987,ReactivePolymers,6:275;およびMathiowitzetal.,1988,J.Appl.PolymerSci.,35:755、米国特許第5578325号明細書および同第6007845号明細書;P.Paolicellietal.,Surface-modifiedPLGA-basedNanoparticlesthatcanEfficientlyAssociateandDeliverVirus-likeParticlesNanomedicine.56:843~8532010などを参照のこと。複数の実施形態では、本発明は、複数組の表面抗原、好ましくは複数組の一価または多価oligovalent表面抗原を提示するための合成ナノキャリア手段を含む。発明性のある特定の実施形態は、第1の組の表面抗原を提示するための第1の合成ナノキャリア手段、好ましくは第1の組の一価表面抗原または多価oligovalent表面抗原と、第2の組の表面抗原を提示するための第2の合成ナノキャリア手段、好ましくは第2の組の一価表面抗原または多価oligovalent表面抗原とを含む。表面抗原を提示するためのこのような合成ナノキャリア手段は、本開示全体に開示されており、本明細書に開示の実施形態を包含する。C.Asteteetal.,SynthesisandcharacterizationofPLGAnanoparticlesJ.Biomater.Sci.PolymerEdn,Vol.17,No.3,pp.247~2892006;K.AvgoustakisPegylatedPolyLactideandPolyLactide-Co-GlycolideNanoparticles:Preparation,PropertiesandPossibleApplicationsinDrugDeliveryCurrentDrugDelivery1:321~3332004;C.Reisetal.,NanoencapsulationI.Methodsforpreparationofdrug-loadedpolymericnanoparticlesNanomedicine2:8~212006;P.Paolicellietal.,Surface-modifiedPLGA-basedNanoparticlesthatcanEfficientlyAssociateandDeliverVirus-likeParticlesNanomedicine.56:843~8532010を含むがこれに限定されるものではない多岐にわたる方法を使用して、さまざまな材料を、必要に応じて合成ナノキャリアにカプセル化すればよい。オリゴヌクレオチドなどの材料を合成ナノキャリアにカプセル化するのに適した他の方法を使用してもよく、限定することなく、Ungerに付与された米国特許第6,632,671号明細書2003年10月14日に開示された方法があげられる。特定の実施形態では、ナノ沈殿プロセスまたは噴霧乾燥によって、合成ナノキャリアを調製する。合成ナノキャリアの調製に用いる条件については、所望の大きさまたは特性たとえば、疎水性、親水性、外側の形態、貼り付き度、形状などの粒子が得られるように変えてもよい。合成ナノキャリアを調製する方法および使用する条件たとえば、溶媒、温度、濃度、空気流量などは、合成ナノキャリアに結合させる材料および/またはポリマーマトリクスの組成に左右されることがある。上記の方法のいずれかを使って調製する粒子の大きさの範囲が、所望の範囲から外れる場合、たとえば、ふるい、分画遠心または沈降を利用して、粒子をサイズ分けすることが可能である。免疫的な特徴のある表面を構成する部分、標的部分、ポリマーマトリクス、抗原、アジュバントなど、発明性のある合成ナノキャリアの要素を、たとえば1種類以上の共有結合によって合成ナノキャリアに結合してもよいし、1種類以上のリンカーによって結合してもよい。合成ナノキャリアを官能化するための別の方法を、Saltzmanらの米国特許出願公開第2006/0002852、DeSimoneらの米国特許出願公開第2009/0028910またはMurthyらの国際特許出願公開第国際公開第/2008/127532A1号パンフレットから採用してもよい。上記に代えてまたは上記に加えて、合成ナノキャリアを、免疫的な特徴のある表面を構成する部分、標的部分、アジュバント、抗原および/または他の要素に対して、非共有結合の相互作用によって直接または間接的に結合させることが可能である。非共有結合の実施形態では、非共有結合のカップリングが、電荷相互作用、親和性相互作用、金属配位、物理的吸着、ホストゲスト相互作用、疎水性相互作用、チミン同士のスタッキングによる相互作用、水素結合相互作用、ファンデルワールス相互作用、磁気相互作用、静電相互作用、双極子-双極子相互作用および/またはこれらの組み合わせを含むがこれに限定されるものではない、非共有結合の相互作用によってなされる。このようなカップリングを、発明性のある合成ナノキャリアの外面または内面に配置してもよい。複数の実施形態では、カプセル化および/または吸収が、カップリングの一形態である。多岐にわたる合成ナノキャリアを、本発明に従って使用可能である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、球形または回転楕円形である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、平坦または板状である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが立方体形または直方体形である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、卵形または長円形である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、円柱形、錐形または角錐形である。いくつかの実施形態では、各合成ナノキャリアの特性が、合成ナノキャリアの総数に対して、たとえば合成ナノキャリアの少なくとも80、少なくとも90または少なくとも95の範囲で類似し、最小寸法または最大寸法が、合成ナノキャリアの平均直径または平均寸法の5、10または20に入り得るように、大きさ、形状および/または組成が比較的均一な合成ナノキャリアの集合を用いることが望ましい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアの集合が、大きさ、形状および/または組成の点で、異種であってもよい。合成ナノキャリアは、中実であっても中空であっても構わない。また、1種類以上の層を含むことも可能である。いくつかの実施形態では、各層が、他の層と比較して、組成が一意で特性も一意である。ひとつではない例をあげると、合成ナノキャリアは、コア/シェル構造を持つものであってもよく、この場合、コアが一方の層ポリマーコアなどで、シェルが第2の層脂質の二重膜または単分子膜などである。合成ナノキャリアは、複数の異なる層を含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアは、任意に1種類以上の脂質を含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、リポソームを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、脂質の二重膜を含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、脂質の単分子膜を含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、ミセルを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、脂質層に囲まれたポリマーマトリクスを含むコアを含むものであってもよいたとえば、脂質の二重膜、脂質の単分子膜など。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、脂質層たとえば、脂質の二重膜、脂質の単分子膜などに囲まれた非ポリマーコアたとえば、金属粒子、量子ドット、セラミック粒子、骨粒子、ウイルス粒子、タンパク質、核酸、炭水化物などを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、1種類以上のポリマーを含むことも可能である。いくつかの実施形態では、このようなポリマーを、コーティング層たとえば、リポソーム、脂質の単分子膜、ミセルなどで囲むことが可能である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアのさまざまな要素をポリマーと結合させることが可能である。いくつかの実施形態では、免疫的な特徴のある表面、標的部分、抗原、アジュバントおよび/またはオリゴヌクレオチドを、共有結合的に、ポリマーマトリクスと関連させることが可能である。いくつかの実施形態では、共有結合での関連付けが、リンカーを介在してなされる。いくつかの実施形態では、免疫的な特徴のある表面、標的部分、抗原、アジュバントおよび/またはオリゴヌクレオチドを、非共有結合的に、ポリマーマトリクスと関連させることが可能である。たとえば、いくつかの実施形態では、免疫的な特徴のある表面、標的部分、抗原、アジュバントおよび/またはオリゴヌクレオチドを、ポリマーマトリクス内にカプセル化、ポリマーマトリクスで囲むおよび/またはポリマーマトリクス全体に分散させることが可能である。上記に代えてまたは上記に加えて、免疫的な特徴のある表面、標的部分、抗原、アジュバントおよび/またはヌクレオチドを、疎水性相互作用、電荷相互作用、ファンデルワールス力などによって、ポリマーマトリクスと関連させることが可能である。多岐にわたるポリマーならびに、そこからポリマーマトリクスを形成するための方法が、従来技術において知られている。通常、ポリマーマトリクスは、1種類以上のポリマーを含む。ポリマーは、天然ポリマーであっても非天然の合成のポリマーであってもよい。ポリマーは、ホモポリマーであっても、2種類以上のモノマーを含むコポリマーであってもよい。配列に関しては、コポリマーは、ランダムであってもブロックであってもよく、ランダム配列とブロック配列の組み合わせを含むものであってもよい。通常、本発明によるポリマーは、有機ポリマーである。本発明で使用するのに適したポリマーの例として、ポリエチレン、ポリカーボネートポリ1,3-ジオキサン-2オンなど、ポリ酸無水物ポリセバシン酸無水物など、ポリプロピルフマラート、ポリアミドポリカプロラクタムなど、ポリアセタール、ポリエーテル、ポリエステルポリラクチド、ポリグリコライド、ポリラクチド-co-グリコライド、ポリカプロラクトン、ポリヒドロキシ酸ポリβ-ヒドロキシアルカノアートなどなど、ポリオルトエステル、ポリシアノアクリラート、ポリビニルアルコール、ポリウレタン、ポリホスファゼン、ポリアクリラート、ポリメタクリラート、ポリウレア、ポリスチレン、ポリアミン、ポリリジン、ポリリジン-PEGコポリマー、ポリエチレンイミン、ポリエチレンイミン-PEGコポリマー、ポリホスファジンがあげられるが、これに限定されるものではない。いくつかの実施形態では、本発明によるポリマーが、米国食品医薬品局FDAによって、連邦規則集第21巻177条2600項に準拠して人間での使用が承認されたポリマーを含み、一例として、ポリエステルポリ乳酸、ポリ乳酸-co-グリコール酸、ポリカプロラクトン、ポリバレロラクトン、ポリ1,3-ジオキサン-2オンなど;ポリ酸無水物ポリセバシン酸無水物など;ポリエーテルポリエチレングリコールなど;ポリウレタン;ポリメタクリラート;ポリアクリラート;ポリシアノアクリラートがあげられるが、これに限定されるものではない。いくつかの実施形態では、ポリマーが親水性であり得る。たとえば、ポリマーは、アニオン基リン酸基、硫酸基、カルボン酸基など;カチオン基四級アミン基など;または極性基ヒドロキシル基、チオール基、アミン基などを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、親水性ポリマーマトリクスを含む合成ナノキャリアが、合成ナノキャリア内で親水性の環境を作り出す。いくつかの実施形態では、ポリマーが疎水性であっても構わない。いくつかの実施形態では、疎水性のポリマーマトリクスを含む合成ナノキャリアが、合成ナノキャリア内で疎水性の環境を作り出す。ポリマーに親水性を選択するか疎水性を選択するかで、合成ナノキャリア内に取り込まれるたとえば結合される材料の性質に影響することがある。いくつかの実施形態では、1種類以上の部分および/または官能基でポリマーを修飾してもよい。本発明に従って、多岐にわたる部分または官能基を用いることが可能である。いくつかの実施形態では、多糖から誘導される、ポリエチレングリコールPEG、炭水化物および/または非環式ポリアセタールでポリマーを修飾してもよいPapisov,2001,ACSSymposiumSeries,786:301。Grefらに付与された米国特許第5543158号明細書またはVonAndrianらの国際公開第2009/051837号パンフレットに記載された概略的な教示内容を使用して、特定の実施形態を形成してもよい。いくつかの実施形態では、脂質または脂肪酸基でポリマーを修飾してもよい。いくつかの実施形態では、脂肪酸基は、酪酸、カプロン酸、カプリル酸、カプリン酸、ラウリン酸、ミリスチン酸、パルミチン酸、ステアリン酸、アラキジン酸、ベヘン酸またはリグノセリン酸のうちの1種類以上であってもよい。いくつかの実施形態では、脂肪酸基が、パルミトレイン酸、オレイン酸、バクセン酸、リノール酸、α-リノール酸、γ-リノール酸、アラキドン酸、ガドレイン酸、アラキドン酸、エイコサペンタエン酸、ドコサヘキサエン酸またはエルカ酸のうちの1種類以上であってもよい。いくつかの実施形態では、ポリマーが、本明細書ではPLGAと総称するポリ乳酸-co-グリコール酸およびポリラクチド-co-グリコライドなどの乳酸およびグリコール酸単位を含むコポリマー;本明細書ではPGAと呼ぶグリコール酸単位ならびに、本明細書ではPLAと総称するポリ-L-乳酸、ポリ-D-乳酸、ポリ-D,L-乳酸、ポリ-L-ラクチド、ポリ-D-ラクチド、ポリ-D,L-ラクチドなどの乳酸単位を含むホモポリマーをはじめとするポリエステルであってもよい。いくつかの実施形態では、例としてのポリエステルが、たとえば、ポリヒドロキシ酸;PEGコポリマーならびに、ラクチドおよびグリコライドのコポリマーたとえば、PLA-PEGコポリマー、PGA-PEGコポリマー、PLGA-PEGコポリマー、これらの誘導体があげられる。いくつかの実施形態では、ポリエステルが、たとえば、ポリカプロラクトン、ポリカプロラクトン-PEGコポリマー、ポリL-ラクチド-co-L-リジン、ポリセリンエステル、ポリ4-ヒドロキシ-L-プロリンエステル、ポリ[α-4-アミノブチル-L-グリコール酸]、これらの誘導体を含む。いくつかの実施形態では、ポリマーがPLGAであってもよい。PLGAは、乳酸とグリコール酸の生体適合性かつ生分解性のコポリマーであり、さまざまな形態のPLGAが、乳酸:グリコール酸の比で特徴付けられる。乳酸には、L-乳酸、D-乳酸またはD,L-乳酸が可能である。この乳酸:グリコール酸比を変えることで、PLGAの分解率を変化させることが可能である。いくつかの実施形態では、本発明に基づいて使用されるPLGAが、乳酸:グリコール酸比約85:15、約75:25、約60:40、約50:50、約40:60、約25:75または約15:85であることを特徴とする。いくつかの実施形態では、ポリマーが、1種類以上のアクリルポリマーであってもよい。特定の実施形態では、アクリルポリマーが、たとえば、アクリル酸およびメタクリル酸コポリマー、メタクリル酸メチルコポリマー、メタクリル酸エトキシエチル、メタクリル酸シアノエチル、メタクリル酸アミノアルキルコポリマー、ポリアクリル酸、ポリメタクリル酸、メタクリル酸アルキルアミドコポリマー、ポリメタクリル酸メチル、ポリメタクリル酸無水物、メタクリル酸メチル、ポリメタクリラート、ポリメタクリル酸メチルコポリマー、ポリアクリルアミド、メタクリル酸アミノアルキルコポリマー、メタクリル酸グリシジルコポリマー、アクリル酸ポリシアノ、上記のポリマー1種類以上を含む組み合わせを含む。アクリルポリマーは、アクリル酸エステルおよびメタクリル酸エステルと低含有量の四級アンモニウム基との完全に重合化されたコポリマーを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、ポリマーは、カチオンポリマーであっても構わない。通常、カチオンポリマーは、核酸の負に荷電した鎖DNAまたはその誘導体などを凝縮させるおよび/または保護する。ポリリジンなどのアミン含有ポリマーZauneretal.,1998,Adv.DrugDel.Rev.,30:97;およびKabanovetal.,1995,BioconjugateChem.,6:7、ポリエチレンイミンPEI;Boussifetal.,1995,Proc.Natl.Acad.Sci.,USA,1995,92:7297、およびポリアミドアミンデンドリマーKukowska-Latalloetal.,1996,Proc.Natl.Acad.Sci.,USA,93:4897;Tangetal.,1996,BioconjugateChem.,7:703;およびHaensleretal.,1993,BioconjugateChem.,4:372は、生理学的pHで正に荷電し、核酸との間でイオン対を形成し、多岐にわたる細胞系でのトランスフェクションを媒介する。複数の実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアが、カチオンポリマーを含まないものであってもよいまたは除外するものであってもよい。いくつかの実施形態では、ポリマーが、カチオン側鎖を持つ分解可能なポリエステルであっても構わないPutnametal.,1999,Macromolecules,32:3658;Barreraetal.,1993,J.Am.Chem.Soc.,115:11010;Kwonetal.,1989,Macromolecules,22:3250;Limetal.,1999,J.Am.Chem.Soc.,121:5633;およびZhouetal.,1990,Macromolecules,23:3399。これらのポリエステルの例として、ポリL-ラクチド-co-L-リジンBarreraetal.,1993,J.Am.Chem.Soc.,115:11010、ポリセリンエステルZhouetal.,1990,Macromolecules,23:3399、ポリ4-ヒドロキシ-L-プロリンエステルPutnametal.,1999,Macromolecules,32:3658;およびLimetal.,1999,J.Am.Chem.Soc.,121:5633、ポリ4-ヒドロキシ-L-プロリンエステルPutnametal.,1999,Macromolecules,32:3658;およびLimetal.,1999,J.Am.Chem.Soc.,121:5633があげられる。これらのポリマーおよび他のポリマーの特性ならびに、その調製方法は、従来技術において周知である米国特許第6,123,727号明細書;同第5,804,178号明細書;同第5,770,417号明細書;同第5,736,372号明細書;同第5,716,404号明細書;同第6,095,148号明細書;同第5,837,752号明細書;同第5,902,599号明細書;同第5,696,175号明細書;同第5,514,378号明細書;同第5,512,600号明細書;同第5,399,665号明細書;同第5,019,379号明細書;同第5,010,167号明細書;同第4,806,621号明細書;同第4,638,045号明細書;同第4,946,929号明細書;Wangetal.,2001,J.Am.Chem.Soc.,123:9480;Limetal.,2001,J.Am.Chem.Soc.,123:2460;Langer,2000,Acc.Chem.Res.,33:94;Langer,1999,J.Control.Release,62:7;およびUhrichetal.,1999,Chem.Rev.,99:3181などを参照のこと。さらに一般的には、特定の好適なポリマーを合成するための多岐にわたる方法が、ConciseEncyclopediaofPolymerScienceandPolymericAminesandAmmoniumSalts,Ed.byGoethals,PergamonPress,1980;PrinciplesofPolymerizationbyOdian,JohnWileySons,FourthEdition,2004;ContemporaryPolymerChemistrybyAllcocketal.,Prentice-Hall,1981;Demingetal.,1997,Nature,390:386;および米国特許第6,506,577号明細書、同第6,632,922号明細書、同第6,686,446号明細書、同第6,818,732号明細書に記載されている。いくつかの実施形態では、ポリマーが、直鎖状ポリマーであっても分枝状ポリマーであっても構わない。いくつかの実施形態では、ポリマーがデンドリマーであっても構わない。いくつかの実施形態では、ポリマーが、互いに実質的に架橋されていても構わない。いくつかの実施形態では、ポリマーが、実質的に架橋を含まないものであって構わない。いくつかの実施形態では、ポリマーを、架橋ステップを通すことなく本発明に基づいて使用可能である。また、発明性のある合成ナノキャリアが、ブロックコポリマー、グラフトコポリマー、上記のいずれかおよび他のポリマーのブレンド、混合物および/またはアダクトを含むものであってもよいことは、理解できよう。本明細書に列挙したポリマーが、一例であって包括的ではない、本発明に従って使用可能なポリマーのリストを示すものであることは、当業者であれば認識するであろう。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、1種類以上のポリマーを含む。したがって、ポリマー合成ナノキャリアは、1種類以上の親水性成分を有するものを含むがこれに限定されるものではない、VonAndrianらによる国際公開第2009/051837号パンフレットに記載されたものも含み得る。好ましくは、1種類以上のポリマーが、ポリ乳酸、ポリグリコール酸、ポリ乳酸-co-グリコール酸またはポリカプロラクトンなどのポリエステルを含む。より好ましくは、1種類以上のポリマーが、ポリエーテルなど、親水性ポリマーに結合したポリエステルを含むまたはさらに含む。複数の実施形態では、ポリエーテルが、ポリエチレングリコールを含む。なお一層好ましくは、1種類以上のポリマーが、ポリエステルならびに、ポリエーテルなどの親水性ポリマーに結合したポリエステルを含む。他の複数の実施形態では、1種類以上のポリマーが、1種類以上の抗原および/または1種類以上のアジュバントと結合されている。複数の実施形態では、少なくともいくつかのポリマーが抗原と結合されているおよび/または少なくともいくつかのポリマーがアジュバントと結合されている。好ましくは、2つ以上のタイプのポリマーがある場合、そのうち1つのタイプのポリマーが、抗原に結合される。複数の実施形態では、他のタイプのうちの1タイプのポリマーが、アジュバントに結合される。たとえば、複数の実施形態で、ナノキャリアが、ポリエステルと、ポリエーテルなどの親水性ポリマーに結合されたポリエステルを含む場合、ポリエステルがアジュバントに結合され、かたやポリエーテルなどの親水性ポリマーに結合されたポリエステルが、抗原に結合される。複数の実施形態では、ナノキャリアがヘルパーT細胞抗原などの普遍的T細胞抗原を含む場合、普遍的T細胞抗原をナノキャリアにカプセル化することが可能である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、ポリマー成分を含まない。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、金属粒子、量子ドット、セラミック粒子などを含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、非ポリマーの合成ナノキャリアが、金属原子金原子などの凝集体など、非ポリマー成分の凝集体である。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアは、任意に、1種類以上の両親媒体を含むものであってもよい。いくつかの実施形態では、両親媒体が、安定性が増した合成ナノキャリア、均一性が増した合成ナノキャリアまたは粘度が増した合成ナノキャリアの生成を促進可能である。いくつかの実施形態では、両親媒体が、脂質膜の内面脂質の二重膜、脂質の単分子膜などと関連したものであっても構わない。従来技術において知られている多くの両親媒体が、本発明による合成ナノキャリアの作製に用いるのに適している。このような両親媒体としては、ホスホグリセリド;ホスファチジルコリン;ジパルミトイルホスファチジルコリンDPPC;ジオレイルホスファチジルエタノールアミンDOPE;ジオレイルオキシプロピルトリエチルアンモニウムDOTMA;ジオレオイルホスファチジルコリン;コレステロール;コレステロールエステル;ジアシルグリセロール;ジアシルグリセロールスクシナート;ジホスファチジルグリセロールDPPG;ヘキサンデカノール;ポリエチレングリコールPEGなどの脂肪アルコール;ポリオキシエチレン-9-ラウリルエーテル;パルミチン酸またはオレイン酸などの表面活性脂肪酸;脂肪酸;脂肪酸モノグリセリド;脂肪酸ジグリセリド;脂肪酸アミド;トリオレイン酸ソルビタンSpan登録商標85グリココーラート;モノラウリン酸ソルビタンSpan登録商標20;ポリソルベート20Tween登録商標20;ポリソルベート60Tween登録商標60;ポリソルベート65Tween登録商標65;ポリソルベート80Tween登録商標80;ポリソルベート85Tween登録商標85;モノステアリン酸ポリオキシエチレン;サーファクチン;ポロキサマー;トリオレイン酸ソルビタンなどのソルビタン脂肪酸エステル;レシチン;リゾレシチン;ホスファチジルセリン;ホスファチジルイノシトール;スフィンゴミエリン;ホスファチジルエタノールアミンセファリン;カルジオリピン;ホスファチジン酸;セレブロシド;ジセチルホスファート;ジパルミトイルホスファチジルグリセロール;ステアリルアミン;ドデシルアミン;ヘキサデシル-アミン;パルミチン酸アセチル;リシノール酸グリセロール;ステアリン酸ヘキサデシル;ミリスチン酸イソプロピル;チロキサポール;ポリエチレングリコール5000-ホスファチジルエタノールアミン;ポリエチレングリコール400-モノステアラート;リン脂質;界面活性剤特性の高い合成および/または天然の洗剤;デオキシコーラート;シクロデキストリン;カオトロピック塩;イオンペア試薬;これらの組み合わせがあげられるが、これに限定されるものではない。両親媒体成分は、異なる両親媒体の混合物であってもよい。これが界面活性剤活性を有する物質の一例であって包括的ではないリストであることは、当業者であれば認識するであろう。本発明に従って用いる合成ナノキャリアの製造時には、どのような両親媒体を用いてもよい。いくつかの実施形態では、合成ナノキャリアが、任意に、1種類以上の炭水化物を含むものであってもよい。炭水化物は、天然であっても合成であってもよい。炭水化物は、誘導体化した天然の炭水化物であってもよい。特定の実施形態では、炭水化物が、グルコース、フルクトース、ガラクトース、リボース、ラクトース、スクロース、マルトース、トレハロース、セロビオース、マンノース、キシロース、アラビノース、グルクロン酸、ガラクツロン酸、マンヌロン酸、グルコサミン、ガラクトサミン、ノイラミン酸などであるがこれに限定されるものではない、単糖または二糖を含む。特定の実施形態では、炭水化物が、プルラン、セルロース、微結晶セルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロースHPMC、ヒドロキシセルロースHC、メチルセルロースMC、デキストラン、シクロデキストラン、グリコーゲン、ヒドロキシエチルスターチ、カラギーナン、グリコン、アミロース、キトサン、N,O-カルボキシルメチルキトサン、アルギンおよびアルギン酸、スターチ、キチン、イヌリン、コンニャク、グルコマンナン、プスツラン、ヘパリン、ヒアルロン酸、カードラン、キサンタンなどであるがこれに限定されるものではない、多糖である。複数の実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアが、多糖などの炭水化物を含まないまたは特異的に排除する。特定の実施形態では、炭水化物が、マンニトール、ソルビトール、キシリトール、エリスリトール、マルチトール、ラクチトールを含むがこれに限定されるものではない、糖アルコールなどの炭水化物誘導体を含むものであってもよい。本発明による組成物は、発明性のある合成ナノキャリアを、保存剤、緩衝液、生理食塩水またはリン酸緩衝生理食塩水などの薬学的に許容可能な賦形剤との組み合わせで含む。この組成物を、従来の製薬配合技術で製造して、有用な剤形を得るようにしてもよい。一実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアを、保存剤と一緒に注射用の滅菌生理食塩水溶液に懸濁させる。複数の実施形態では、合成ナノキャリアを、ワクチンで使用する抗原および/またはアジュバント用のキャリアとして調製する場合、抗原および/またはアジュバントを合成ナノキャリアにカップリングする方法が有用な場合がある。抗原および/またはアジュバントが小分子であれば、合成ナノキャリアを構築する前にこの抗原および/またはアジュバントをポリマーに結合させると有利な場合がある。複数の実施形態では、抗原および/またはアジュバントをポリマーに結合した上で、このポリマーコンジュゲートを合成ナノキャリアの作製に用いるのではなく、表面基を用いて抗原および/またはアジュバントを合成ナノキャリアに結合するのに用いられる表面基を有する合成ナノキャリアを調製すると有利な場合がある。表面抗原については、多岐にわたる方法で合成ナノキャリアに結合させることが可能である。複数の実施形態では、表面抗原を合成ナノキャリアの外面に、共有結合的にまたは非共有結合的に結合させる。特定の実施形態では、カップリングを、共有結合リンカーを介したものとすることが可能である。複数の実施形態では、本発明による表面抗原および/またはアジュバントを、外面に、アルキン基を有する表面抗原および/またはアジュバントを有するナノキャリア表面のアジド基の1,3-双極子付加環化反応によって、あるいは、アジド基を含有する表面抗原および/またはアジュバントを有するナノキャリア表面のアルキンの1,3-双極子付加環化反応によって形成される1,2,3-トリアゾールリンカーを介して共有結合的に結合させることが可能である。このような環化付加反応は、好ましくは、好適なCuI-リガンドならびに、CuII化合物を触媒活性CuI化合物に還元するための還元剤とともに、CuI触媒の存在下で実施される。このCuI触媒アジド-アルキン環化付加CuAACも、クリック反応と呼ばれる。また、共有結合のカップリングは、アミドリンカー、ジスルフィドリンカー、チオエーテルリンカー、ヒドラゾンリンカー、ヒドラジドリンカー、イミンまたはオキシムリンカー、尿素またはチオ尿素リンカー、アミジンリンカー、アミンリンカー、スルホンアミドリンカーを含む共有結合リンカーを含むものであってもよい。アミドリンカーは、ペプチドなどの一方の成分のアミンと、ナノキャリアなどの第2の成分のカルボン酸基とのアミド結合によって形成される。リンカーのアミド結合については、好適に保護したアミノ酸またはペプチドとN-ヒドロキシスクシンイミド活性化エステルなどの活性化カルボン酸とを用いる、従来のアミド結合形成反応のいずれかを用いて形成可能である。ジスルフィドリンカーは、たとえばR1-S-S-R2形の2つの硫黄原子間にジスルフィドS-S結合が作られることによって形成される。ジスルフィド結合は、チオール/メルカプタン基-SHを含有する表面抗原および/またはアジュバントと、ポリマーまたはナノキャリア上の別の活性化チオール基とのチオール交換、あるいは、チオール/メルカプタン基を含有するナノキャリアと活性化チオール基を含有する抗原および/またはアジュバントとのチオール交換によって形成可能である。トリアゾールリンカー、特に式中、R1およびR2は、どのような化学的実体であってもよい形態の1,2,3-トリアゾールは、ナノキャリアなどの第1の成分に結合したアジドと抗原および/またはアジュバントなどの第2の成分に結合した末端アルキンとの1,3-双極子付加環化反応によって形成される。1,3-双極子付加環化反応は、触媒を用いてまたは用いずに、好ましくは、1,2,3-トリアゾール官能基によって2つの成分を結合するCuI触媒を用いて実施される。この化学については、Sharplessetal.,Angew.Chem.Int.Ed.4114,2596,2002およびMeldal,etal,Chem.Rev.,2008,1088,2952~3015に詳細に記載され、クリック反応またはCuAACと呼ばれることも多い。複数の実施形態では、ポリマー鎖の末端にアジドまたはアルキン基を含有するポリマーを調製する。その上で、このポリマーを用いて、複数のアルキンまたはアジド基が、ナノキャリアの表面に位置するように合成ナノキャリアを調製する。あるいは、別の経路で合成ナノキャリアを調製した後、アルキンまたはアジド基で官能化することも可能である。アルキンポリマーがアジドを含有する場合またはアジドポリマーがアルキンを含有する場合基の存在下で、抗原および/またはアジュバントを調製する。次に、抗原および/またはアジュバントを1,4-二置換1,2,3-トリアゾールリンカーによって粒子に共有結合的に結合する触媒を使用するか使用せずに、1,3-双極子付加環化反応によって抗原および/またはアジュバントをナノキャリアと反応させる。たとえばR1-S-R2の形態の硫黄-炭素チオエーテル結合を形成することで、チオエーテルリンカーが形成される。チオエーテルについては、抗原および/またはアジュバントなど一成分上のチオール/メルカプタン-SH基とナノキャリアなどの第2の成分上のエポキシドまたはハロゲン化物などのアルキル化基とのいずれかのアルキル化によって形成可能である。チオエーテルリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分上のチオール/メルカプタン基を、マイケル付加反応のアクセプターとしてマレイミド基またはビニルスルホン基を含有するポリマーなどの第2の成分上の電子欠損アルケン基にマイケル付加することによっても形成可能なものである。もうひとつの方法では、チオエーテルリンカーを、抗原および/またはアジュバントなどの一成分上のチオール/メルカプタン基とポリマーまたはナノキャリアなどの第2の成分上のアルケン基とのラジカルチオール-エン反応によって調製することも可能である。ヒドラゾンリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分上のヒドラジド基とナノキャリアなどの第2の成分上のアルデヒド/ケトン基との反応によって形成される。ヒドラジドリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分上のヒドラジン基とナノキャリアなどの第2の成分上のカルボン酸基との反応によって形成される。このような反応は通常、活性化用試薬でカルボン酸を活性化させるアミド結合の形成に似た化学を用いてなされる。イミンまたはオキシムリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分上のアミンまたはN-アルコキシアミンまたはアミノオキシ基とナノキャリアなどの第2の成分上のアルデヒドまたはケトン基との反応によって形成される。尿素またはチオ尿素リンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分とナノキャリアなどの第2の成分上のイソシアナートまたはチオイソシアナート基との反応によって調製される。アミジンリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分とナノキャリアなどの第2の成分上のイミドエステル基との反応によって調製される。アミンリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分とナノキャリアなどの第2の成分上のハロゲン化物、エポキシドまたはスルホン酸エステル基などのアルキル化基とのアルキル化反応によって形成される。あるいは、アミンリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分とナノキャリアなどの第2の成分上のアルデヒドまたはケトン基とを、シアノ水素化ホウ素ナトリウムまたはトリアセトキシ水素化ホウ素ナトリウムなどの好適な還元試薬を用いて還元アミノ化することによっても形成可能である。スルホンアミドリンカーは、抗原および/またはアジュバントなどの一成分とナノキャリアなどの第2の成分上のハロゲン化スルホニル塩化スルホニルまたはフッ化スルホニルなど基との反応によって形成される。スルホンリンカーは、求核剤をビニルスルホンにマイケル付加することで形成される。ビニルスルホンまたは求核剤のいずれかが、ナノ粒子の表面にあるか、抗原またはアジュバントに結合されていてもよい。抗原またはアジュバントを、非共有結合コンジュゲーション法によってナノキャリアにコンジュゲートすることも可能である。たとえば、負に荷電した抗原またはアジュバントを、静電吸着によって正に荷電したナノキャリアにコンジュゲートすることが可能である。金属リガンドを含有する抗原またはアジュバントを、金属-リガンド複合体によって、金属複合体を含有するナノキャリアにコンジュゲートすることも可能である。複数の実施形態では、抗原またはアジュバントを、合成ナノキャリアの構築前にポリ乳酸-ブロック-ポリエチレングリコールなどのポリマーに結合することが可能であり、あるいは、その表面上の反応性基または活性化可能な基を用いて、合成ナノキャリアを形成することも可能である。後者の場合、合成ナノキャリアの表面によって提示される結合化学と適合する基を用いて、抗原またはアジュバントを調製してもよい。他の複数の実施形態では、好適なリンカーを用いて、ペプチド抗原をVLPまたはリポソームに結合可能である。リンカーとは、2つの分子を結合することが可能な化合物または試薬である。一実施形態では、リンカーが、Hermanson2008に記載されているようなホモ二官能性であってもヘテロ二官能性試薬であっても構わない。たとえば、表面にカルボキシル基を含有するVLPまたはリポソーム合成ナノキャリアを、EDCの存在下にてホモ二官能性リンカーであるアジピン酸ジヒドラジドADHで処理し、ADHリンカーを有する対応する合成ナノキャリアを形成することが可能である。こうして得られたADH結合合成ナノキャリアを、NC上のADHリンカーの他端を介して酸基を含有するペプチド抗原および/またはアジュバントとコンジュゲートし、対応するVLPまたはリポソームペプチドコンジュゲートを形成する。利用可能なコンジュゲーション法の詳細な説明については、HermansonGTBioconjugateTechniques,第2版、AcademicPress,Inc.出版、2008を参照のこと。共有結合での結合に加えて、予め形成した合成ナノキャリアに吸着させることで抗原および/またはアジュバントを結合することが可能であり、あるいは、合成ナノキャリア形成時のカプセル化によってこれらを結合することも可能である。複数の実施形態では、電荷相互作用、親和性相互作用、金属配位、物理的吸着、ホストゲスト相互作用、疎水性相互作用、チミン同士のスタッキングによる相互作用、水素結合相互作用、ファンデルワールス相互作用、磁気相互作用、静電相互作用、双極子-双極子相互作用および/またはこれらの組み合わせを含むがこれに限定されるものではない、さまざまな非共有結合相互作用を利用して、表面抗原を合成ナノキャリアに非共有結合的に結合させることが可能である。複数の実施形態では、カプセル化が、カップリングの一形態である。カップリングによって表面抗原が荷電した場合、合成ナノキャリアの表面に吸着されるようになる界面活性剤の存在下で合成ナノキャリアを形成可能であり、その際に、合成ナノキャリアへの電荷に衝突する。こうして荷電した表面抗原を、電荷間の相互作用によって、荷電した合成ナノキャリアに対して非共有結合的に結合可能であるO’Hagenの国際公開第2000006123A1号パンフレットなどを参照のこと。複数の実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアを、同一の賦形剤または送達系で混合することで、1種類以上のアジュバントと組み合わせることが可能である。このようなアジュバントとしては、ミョウバンなどの鉱物塩などの本明細書にて提供するアジュバント、エシェリキアコリEscherihiacoli、サルモネラミネソタSalmonellaminnesota、サルモネラチフィリウムSalmonellatyphimuriumまたはシゲラフレックスネリShigellaflexneriなどの腸内細菌のモノホスホリルリピドMPLAあるいは、特にMPL登録商標AS04、上述した細菌のMPLAと別々に組み合わせたミョウバン、QS-21、Quil-A、ISCOMs、ISCOMATRIX商標などのサポニン、MF59商標、Montanide登録商標ISA51およびISA720などのエマルション、AS02QS21スクワレンMPL登録商標、AS01、AS15などのリポソームおよびリポソーム製剤、ナイセリアゴノレーN.gonorrheae、クラミジアトラコマチスChlamydiatrachomatisおよびその他の細菌の細菌由来の外膜小胞OMVなどの合成または特異的に調製した微粒子およびマイクロキャリアあるいは、キトサン粒子、Pluronic登録商標ブロックコポリマーなどのデポを形成する作用剤、ムラミルジペプチドなどの特異的に修飾または調製されたペプチド、RC529などのアミノアルキルグルコサミニド4-ホスフェートあるいは、細菌トキソイドまたは毒素フラグメントなどのタンパク質があげられるが、これに限定されるものではない。このような他のアジュバントの投与量については、従来の投与量決定試験を用いて決定可能である。複数の実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアを、アジュバントを使用するか使用せずに、別の送達用賦形剤も用いるか用いないかして異なる時点および/または異なる身体位置および/または異なる免疫経路で別々に投与されたナノキャリアに結合されたものと異なる、類似または同一の他の抗原と組み合わせることが可能であり、あるいは、異なる時点および/または異なる身体位置および/または異なる免疫経路で別々に投与された、別の抗原および/またはアジュバント含有合成ナノキャリアと組み合わせることが可能である。複数集合の合成ナノキャリアを組み合わせて、従来の製剤混合法を用いて本発明による剤形を形成してもよい。これには、各々がナノキャリアの1以上のサブセットを含む2種類以上の懸濁液を直接的に組み合わせるか、希釈剤の入った1つ以上の容器で一緒にする、液体同士の混合を含む。合成ナノキャリアを粉末形態で製造または保管してもよい場合、共通媒質中の2種類以上の粉末の再懸濁液同様に乾燥粉末同士を混合してもよい。ナノキャリアの特性とその相互作用の可能性に応じて、一方または他方の混合経路に利点がある場合がある。合成ナノキャリアを含む一般的な発明性のある組成物は、無機または有機緩衝液リン酸エステル、炭酸エステル、酢酸エステルまたはクエン酸エステルのナトリウム塩またはカリウム塩などおよびpH調整剤塩酸、水酸化ナトリウムまたは水酸化カリウム、クエン酸塩または酢酸塩、アミノ酸およびその塩など酸化防止剤アスコルビン酸、α-トコフェロールなど、界面活性剤ポリソルベート20、ポリソルベート80、ポリオキシエチレン9-10ノニルフェノール、デゾキシコール酸ナトリウムなど、溶液および/または凍結/凍結乾燥用安定化剤スクロース、ラクトース、マンニトール、トレハロースなど、浸透圧調整剤塩または糖など、抗菌剤安息香酸、フェノール、ゲンタマイシンなど、消泡剤ポリジメチルシロゾンpolydimethylsilozoneなど、保存剤チメロサール、2-フェノキシエタノール、EDTAなど、ポリマー安定剤および粘度調整剤ポリビニルピロリドン、ポロキサマー488、カルボキシメチルセルロースなど、共溶媒グリセロール、ポリエチレングリコール、エタノールなどを含むものであってもよい。本発明による組成物は、薬学的に許容可能な賦形剤またはキャリアとの組み合わせで、発明性のある合成ナノキャリアを含む。この組成物を、従来の製薬配合技術で製造して、有用な剤形を得るようにしてもよい。本発明を実施するにあたって用いるのに適した技術を、HandbookofIndustrialMixing:ScienceandPractice、EdwardL.Paul、VictorA.Atiemo-Obeng、SuzanneM.Kresta編l、2004JohnWileySons,Inc.;およびPharmaceutics:TheScienceofDosageFormDesign、第2版、M.E.Auten,2001、ChurchillLivingstone編に見出すことができる。一実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアを、保存剤と一緒に注射用の滅菌生理食塩水溶液に懸濁させる。剤形の投与量には、さまざまな量で本発明による複数集合の合成ナノキャリアが含まれる。発明性のある剤形中に存在する合成ナノキャリアの量は、複数組の表面抗原の性質、達成される治療効果、このような他のパラメータに応じて可変である。複数の実施形態では、投与量決定試験を実施して、剤形中に存在させる合成ナノキャリアの最適な治療量を打ち出すことが可能である。複数の実施形態では、第1および第2の集合が、被検体への投与時に第1の組の表面抗原および第2の組の表面抗原に対する免疫反応を生じさせるのに有効な量で存在する。被検体にて従来の投与量決定試験および技術を用いて、免疫反応を生じさせるのに効果的な、第1、第2および/またはそれ以降の集合の量を判断できる場合がある。発明性のある剤形を、さまざまな頻度で投与してもよい。好ましい実施形態では、薬理学的に関係する反応を生じさせるのに、剤形を少なくとも1回投与するだけで十分である。一層好ましい実施形態では、剤形を少なくとも2回投与、少なくとも3回投与または少なくとも4回投与して、薬理学的に関連する反応を確実に得るようにする。本発明の組成物については、どのような好適な方法で形成しても構わず、本発明は本明細書に記載の方法で形成可能な組成物に何ら限定されるものではない旨を理解されたい。適切な方法を選択するには、関連させる特定の部分の特性に注意しなければならない場合がある。複数の実施形態では、製造方法が、第1の組の表面抗原を含む第1の集合の合成ナノキャリアを調製し、第2の組の表面抗原を含む第2の集合の合成ナノキャリアを調製し、第1の集合の合成ナノキャリアと第2の集合の合成ナノキャリアとを組み合わせて製剤の剤形にすることを含み、第1の組の表面抗原と第2の組の表面抗原とが構造的または免疫学的に異なっている。いくつかの実施形態では、発明性のある合成ナノキャリアを、滅菌条件下で製造するか、定期的に滅菌する。こうすることで、得られる組成物が滅菌されて非感染性となるため、非滅菌組成物よりも安全性の高いものとすることができる。これは、特に合成ナノキャリアを投与される被検体に免疫不全がある、感染しているおよび/または感染の疑いがある場合に、価値のある安全面での対策となる。いくつかの実施形態では、活性を失うことなく長期間にわたる配合戦略に応じて、発明性のある合成ナノキャリアを、凍結乾燥させて懸濁液に入れて保管するか、凍結乾燥粉末として保管してもよい。発明性のある組成物については、非経口皮下、筋肉内、静脈内または皮内など;経口;経鼻、鼻腔内、経粘膜的、舌下、直腸、点眼、経皮transdermal、経皮transcutaneousまたはこれらの経路の組み合わせによるものを含むが、これに限定されるものではない、多岐にわたる投与経路で投与することができる。本明細書に記載の組成物および方法を使用して、免疫反応を誘発、増強、調整、刺激、抑制、指向directまたは再指向redirectすることが可能である。本明細書に記載の組成物および方法を、がんなどの症状、感染性の疾患、代謝疾患、変性疾患、自己免疫疾患、炎症性疾患、免疫疾患または他の機能障害および/または症状の診断、予防および/または治療に使用することが可能である。また、本明細書に記載の組成物および方法を、ニコチンまたは麻薬に対する嗜癖などの嗜癖の予防または治療に用いることも可能である。さらに、本明細書に記載の組成物および方法を、毒素、危険物質、環境毒素または他の有害な作用剤への曝露に起因する症状の予防および/または治療に用いることも可能である。本明細書にて提供する被検体は、乱用物質または嗜癖性物質への嗜癖に羅患し得るまたは乱用物質または嗜癖性物質への嗜癖に羅患するリスクのあり得る被検体であっても構わない。本明細書にて提供する被検体は、がんに羅患し得るまたはがんに羅患するリスクのあり得る被検体であっても構わない。がんとしては、乳がん;胆道がん;膀胱がん;膠芽腫および髄芽腫を含む脳がん;子宮頸がん;絨毛がん;大腸がん;子宮内膜がん;食道がん;胃がん;急性リンパ性白血病および骨髄性白血病を含む血液腫瘍、たとえば、B細胞CLL;T細胞性急性リンパ性白血病/リンパ腫;ヘアリーセル白血病;慢性骨髄性白血病、多発性骨髄腫;エイズ関連白血病および成人T細胞性白血病/リンパ腫;ボーエン病およびパジェット病を含む上皮内腫瘍;肝臓がん;肺がん;ホジキン病およびリンパ球性リンパ腫を含むリンパ腫;神経芽腫;扁平上皮がんを含む口腔がん;上皮細胞、ストローマ細胞、生殖細胞および間葉系細胞から生じるものを含む卵巣がん;膵がん;前立腺がん;直腸がん;平滑筋肉腫、横紋筋肉腫、脂肪肉腫、線維肉腫、骨肉腫を含む肉腫;黒色腫、メルケル細胞がん、カポジ肉腫、基底細胞がん、扁平上皮がんを含む皮膚がん;セミノーマ、非セミノーマ奇形腫、絨毛がん、間質腫瘍、胚細胞性腫瘍などの胚腫瘍を含む精巣がん;甲状腺腺がんおよび髄様がんを含む甲状腺がん;腺がんおよびウイルムス腫瘍を含む腎臓がんがあげられるが、これに限定されるものではない。本明細書にて提供する被検体は、感染症または感染性の疾患に羅患し得るまたは感染症または感染性の疾患に羅患するリスクのあり得る被検体であっても構わない。感染症または感染性の疾患としては、AIDS、水疱瘡水痘、感冒、サイトメガロウイルス感染、コロラドダニ熱、デング熱、エボラ出血熱、手足口病、肝炎、単純ヘルペス、帯状疱疹、HPV、インフルエンザFlu、ラッサ熱、麻疹、マールブルグ出血熱、感染性の単核球症、流行性耳下腺炎、ノロウイルス、ポリオ、進行性多病巣性白質脳症、狂犬病、風疹、重症急性呼吸器症候群、天然痘痘瘡、ウイルス性脳炎、ウイルス性胃腸炎、ウイルス性髄膜炎、ウイルス性肺炎、西ナイル熱、黄熱などのウイルス感染性の疾患;炭疽、細菌性髄膜炎、ボツリヌス中毒、ブルセラ症、カンピロバクター症、猫ひっかき病、コレラ、ジフテリア、発疹チフス、淋病、膿痂疹、レジオネラ症、らい病ハンセン病、レプトスピラ症、リステリア症、ライム病、類鼻疽、リウマチ熱、MRSA感染、ノカルジア症、百日咳Pertussis百日咳、ペスト、肺炎球菌肺炎、オウム病、Q熱、ロッキー山紅斑熱RMSF、サルモネラ症、猩紅熱、細菌性赤痢、梅毒、破傷風、トラコーマ、結核、野兎病、腸チフス、チフス、尿路感染症などの細菌感染性の疾患;アフリカトリパノソーマ症、アメーバ症、回虫症、バベシア症、シャガス病、肝吸虫症、クリプトスポリジウム症、嚢虫症、裂頭条虫症、メジナ虫症、エキノコックス症、蟯虫症、肝蛭症、肥大吸虫症、フィラリア症、自由生活性アメーバ感染、ジアルジア症、顎口虫症、膜様条虫症、イソスポーラ症、黒熱病、リーシュマニア症、マラリア、横川吸虫症、はえ幼虫症、オンコセルカ症、しらみ症、蟯虫感染、疥癬、住血吸虫症、条虫症、トキソカラ症、トキソプラスマ症、旋毛虫症Trichinellosis、旋毛虫症Trichinosis、鞭虫症、トリコモナス症、トリパノソーマ症などの寄生虫感染性の疾患;アスペルギルス症、ブラストミセス症、カンジダ症、コクシジオイデス症、クリプトコッカス症、ヒストプラスマ症、足部白癬足白癬、股部白癬などの真菌感染性の疾患;アルパース病、致死性家族性不眠症、ゲルストマンシュトロイスラーシャインカー症候群、クールー病、異型クロイツフェルトヤコブ病などのプリオン感染性の疾患があげられるが、これに限定されるものではない。実施例単に本発明の特定の態様および実施形態を例示する目的で含まれるものであり、限定ではない以下の実施例を参照することで、本発明について一層容易に理解できよう。本発明の範囲および意図から逸脱することなく、前述の実施形態に対してさまざまな適合および修飾を構成できることは、当業者であればわかるであろう。従来技術において知られている他の好適な技術および方法を、当業者による多数の具体的な様式に、本明細書に記載の本発明の説明を考慮して適用可能である。したがって、本明細書にて具体的に説明した以外の形で本発明を実施することも可能である旨を理解されたい。上記の説明は、例示を意図したものであり限定を意図したものではない。上記の説明を精査すれば、当業者には多くの他の実施形態が自明であろう。したがって、本発明の範囲は、添付の特許請求の範囲を当該特許請求の範囲によって権利を与えられた等価物の範囲全体とともに参照して判断されるものである。実施例1:第1の集合のナノキャリア用の配合机上PLGA-R848コンジュゲートアジュバント、PLA-PEG-N3コンジュゲートペプチド抗原に対するリンカー、ovaペプチドT細胞抗原を含む合成ナノキャリアを、ovaペプチドを合成ナノキャリア内にカプセル化するダブルエマルション法で調製する。合成ナノキャリアの懸濁液PBSpH7.4の緩衝液5mLに入れて10mg/mL、約12.5mgMW:20、000;0.000625mmolのPLA-PEG-N3を含有に、アセチレンリンカー33mgを含むHPVL1-ペプチドを、静かに攪拌しながら加える。アスコルビン酸ナトリウム溶液H2O0.3mLに入れて100mMを加えた後、CuSO4溶液水0.6mLに入れて10mMを加える。得られる明るい黄色の懸濁液を20°Cで15時間攪拌し、さらにCuSO4溶液0.3mLおよびアスコルビン酸ナトリウム溶液0.15mLを加える。この懸濁液を20°Cで5時間攪拌し、PBS緩衝液pH7.4で10mLまで希釈して、遠心処理して上清を除去する。残ったナノキャリアペレットをPBS緩衝液で2回洗浄する。洗浄後のNCをPBS緩衝液5mLに再懸濁し、冷凍保存する。合成ナノキャリアの表面でのL1ペプチドのコンジュゲーションを、消化された合成ナノキャリアのHPLC分析とバイオアッセイで確認する。実施例2:第2の集合のナノキャリア用の配合机上上記実施例1で概説した基本手順を使用して、PLA-R848、PLA-PEG-N3、カプセル化ovaペプチドを含む合成ナノキャリアを調製し、HPVL2ペプチドとコンジュゲートしてL2ペプチドコンジュゲート合成ナノキャリアを得る。実施例3:第1の集合のナノキャリアと第2の集合のナノキャリアとを組み合わせる配合机上上記実施例1および2の合成ナノキャリア調製物を解凍し、PBSに加えて、1ミリリットルあたりナノキャリア5mgの最終濃度まで希釈する。各々の等量のアリコート0.5mLを組み合わせ、HPVL1およびL2ペプチドの両方を含有するナノキャリアの集合を得る。実施例4:ナノキャリアの調製NC-Nic-OVAの調製ラクチド対グリコライドの比が3:1で、コンジュゲートレシキモド含有量が約8.5w/wである、PLGAから形成した約7,000DaのPLGA-R848すなわち、ポリ-D/L-ラクチド-co-グリコライド、4-アミノ-2-エトキシメチル-α,α-ジメチル-1H-イミダゾ[4,5-c]キノリン-1-エタノールアミドを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。PLA-PEG-ニコチンS-642すなわち、約5,000DaのPEGブロックと約21,000DaのPLAブロックを有するポリ-D/Lラクチド-ブロック-ポリエチレングリコール-±-トランス-3’-ヒドロキシメチルニコチンエーテルを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。PLA-PEG-マレイミドすなわち、約22000Daのポリ-D/L-ラクチドPLAブロックと、マレイミド官能基で終端化した約2900DaのポリエチレングリコールPEGブロックとからなるブロックコポリマーを、dl-ラクチドを有するHO-PEG-マレイミドと一緒にdl-ラクチドを開環重合してPLAブロックを形成することで、市販の開始材料から合成した。ポリビニルアルコールPhEur、USP85~89加水分解、粘度3.4~4.6mPa.sをEMDChemicalsInc.480SouthDemocratRoadGibbstown,NJ08027.パーツ番号4-88から購入した。溶液を以下のようにして調製した。溶液1:0.13NHClを精製水に入れた溶液。溶液2:各ポリマーを別々に100mg/mLでジクロロメタンに溶解した後、PLGA-R848溶液2部とPLA-PEG-ニコチン溶液およびPLA-PEG-マレイミド溶液各々1部とを組み合わせて、PLGA-R84850mg/mL、PLA-PEG-ニコチン25mg/mL、PLA-PEG-マレイミド25mg/mLのジクロロメタン溶液を調製した。溶液3:ポリビニルアルコール50mg/mLを100mMで100mMのリン酸緩衝液pH8に入れた溶液。溶液4:70mMのリン酸緩衝液pH8。まず、溶液1および溶液2を用いて、一次W1/Oエマルションを形成した。溶液10.2mLと溶液21.0mLとを小さなガラス製圧力管で組み合わせ、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅50で40秒間超音波処理した。次に、溶液32.0mLを一次エマルションに加え、ボルテックスして粗分散液を形成した後、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅30で40秒間超音波処理して、二次W1/O/W2エマルションを形成した。50mL容の口のあいたビーカーに70mMリン酸緩衝溶液30mLを入れた中に、上記の二次エマルションを加え、室温にて2時間攪拌して、ジクロロメタンを揮発させ、懸濁液中でナノキャリアを形成した。ナノキャリア懸濁液を遠心管に移し、21,000rcfで45分間回転し、上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁することで、懸濁したナノキャリアの一部を洗浄した。この洗浄手順を繰り返した後、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁して、ポリマーベースで公称濃度10mg/mLのナノキャリア懸濁液を得た。このナノキャリア懸濁液をさらに使用するまで-20°Cで冷凍保存した。1上記のように調製した、PEG-ニコチンおよびPEG-MALを表面に有するNC;PBS緩衝液に加えた6.5mg/mLの懸濁液。2OVAタンパク質卵白由来のオボアルブミン:Worthington、ロット番号POK12101、MW:46000。3Traut試薬2-イミノチオラン.HCl:MPBiomedical、ロット番号8830KA、MW:137.64pH8の緩衝液リン酸ナトリウム、20mM、0.5mMEDTAを含む。5pH7の1×PBS緩衝液。OVAタンパク質10mgを、pH8の緩衝液1mLに溶解した。Traut試薬をpH8の緩衝液に入れて新たに作った溶液0.25mL、2mg/mLを、OVAタンパク質溶液に加えた。得られた溶液を暗所でアルゴン下にて1.5時間攪拌した。分画分子量3,000のダイアフィルター付チューブで溶液を濾過透析し、pH8の緩衝液で2回洗浄した。得られたチオール基を有する修飾OVAを、アルゴン下にてpH8の緩衝液1mLに溶解した。NC懸濁液3mL、6.5mg/mLを遠心処理し、上清を除去した。次に、この修飾OVA溶液をNCペレットと混合した。得られた懸濁液を暗所でアルゴンにて室温で12時間攪拌した。次に、NC懸濁液をpH7のPBSで10mLまで希釈し、遠心処理した。得られたNCをpH7のPBSで2×10mLでペレット洗浄した。次に、NC-Nic-OVAコンジュゲートをpH7のPBS約6mg/mL、3mLに再懸濁し、4°Cで保管した。NC-OVAの調製ラクチド対グリコライドの比が3:1で、コンジュゲートレシキモド含有量が約8.5w/wである、PLGAから形成した約7,000DaのPLGA-R848すなわち、ポリ-D/L-ラクチド-co-グリコライド、4-アミノ-2-エトキシメチル-α,α-ジメチル-1H-イミダゾ[4,5-c]キノリン-1-エタノールアミドを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。PLA-PEG-マレイミドすなわち、約22000Daのポリ-D/L-ラクチドPLAブロックと、マレイミド官能基で終端化した約2900DaのポリエチレングリコールPEGブロックとからなるブロックコポリマーを、dl-ラクチドとHO-PEG-マレイミドを開環重合してPLAブロックを形成することで、市販の開始材料から合成した。ポリビニルアルコールPhEur、USP85~89加水分解、粘度3.4~4.6mPa.sをEMDChemicalsInc.480SouthDemocratRoadGibbstown,NJ08027.パーツ番号4-88から購入した。溶液を以下のようにして調製した。溶液1:0.13NHClを精製水に入れた溶液。溶液2:各ポリマーを別々に100mg/mLでジクロロメタンに溶解した後、PLGA-R848溶液1部とPLA-PEG-マレイミド溶液1部とを組み合わせて、PLGA-R84850mg/mLおよびPLA-PEG-マレイミド50mg/mLのジクロロメタン溶液を調製した。溶液3:ポリビニルアルコール50mg/mLを100mMで100mMのリン酸緩衝液pH8に入れた溶液。溶液4:70mMのリン酸緩衝液pH8。まず、溶液1および溶液2を用いて、一次W1/Oエマルションを形成した。溶液10.2mLと溶液21.0mLとを小さなガラス製圧力管で組み合わせ、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅50で40秒間超音波処理した。次に、溶液32.0mLを一次エマルションに加え、ボルテックスして粗分散液を形成した後、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅30で40秒間超音波処理して、二次W1/O/W2エマルションを形成した。50mL容の口のあいたビーカーに70mMリン酸緩衝溶液30mLを入れた中に、上記の二次エマルションを加え、室温にて2時間攪拌して、ジクロロメタンを揮発させ、懸濁液中でナノキャリアを形成した。ナノキャリア懸濁液を遠心管に移し、21,000rcfで45分間回転し、上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁することで、懸濁したナノキャリアの一部を洗浄した。この洗浄手順を繰り返した後、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁して、ポリマーベースで公称濃度10mg/mLのナノキャリア懸濁液を得た。このナノキャリア懸濁液をさらに使用するまで-20°Cで冷凍保存した。1上記のように調製した、PEG-MALを表面に有するNC;PBS緩衝液に加えた6mg/mLの懸濁液。2OVAタンパク質卵白由来のオボアルブミン:Worthington、ロット番号POK12101、MW:46000。3Traut試薬2-イミノチオラン.HCl:MPBiomedical、ロット番号8830KA、MW:137.6。4pH8の緩衝液リン酸ナトリウム、20mM、0.5mMEDTAを含む。5pH7の1×PBS緩衝液。OVAタンパク質20mgを、pH8の緩衝液1mLに溶解した。Traut試薬をpH8の緩衝液に入れて新たに作った溶液0.5mL、2mg/mLを、OVAタンパク質溶液に加えた。得られた溶液を暗所でアルゴン下にて1.5時間攪拌した。分画分子量3,000のダイアフィルター付チューブで溶液を濾過透析し、pH8の緩衝液で2回洗浄した。得られたチオール基を有する修飾OVAを、アルゴン下にてpH8の緩衝液1mLに溶解した。NC懸濁液4mL、6mg/mLを遠心処理し、上清を除去した。次に、この修飾OVA溶液をNCペレットと混合した。得られた懸濁液を暗所でアルゴンにて室温で12時間攪拌した。次に、NC懸濁液をpH7のPBSで10mLまで希釈し、遠心処理した。得られたNCをpH7のPBSで2×10mLでペレット洗浄した。次に、NC-OVAコンジュゲートをpH7のPBS約6mg/mL、4mLに再懸濁し、4°Cで保管した。NC-HA5の調製オボアルブミンペプチド323-339アミド酢酸塩を、BachemAmericasInc.から購入した3132KashiwaStreet,TorranceCA90505.製品コード4065609。ラクチド対グリコライドの比が3:1で、コンジュゲートレシキモド含有量が約8.5w/wである、PLGAから形成した約7,000DaのPLGA-R848すなわち、ポリ-D/L-ラクチド-co-グリコライド、4-アミノ-2-エトキシメチル-α,α-ジメチル-1H-イミダゾ[4,5-c]キノリン-1-エタノールアミドを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。PLA-PEG-マレイミドすなわち、約22000Daのポリ-D/L-ラクチドPLAブロックと、マレイミド官能基で終端化した約2900DaのポリエチレングリコールPEGブロックとからなるブロックコポリマーを、dl-ラクチドとHO-PEG-マレイミドを開環重合してPLAブロックを形成することで、市販の開始材料から合成した。ポリビニルアルコールPhEur、USP85~89加水分解、粘度3.4~4.6mPa.sをEMDChemicalsInc.480SouthDemocratRoadGibbstown,NJ08027.パーツ番号4-88から購入した。溶液を以下のようにして調製した。溶液1:オボアルブミンペプチド323-33920mg/mLを0.13NのHClに入れて室温にて調製した。溶液2:各ポリマーを別々に100mg/mLでジクロロメタンに溶解した後、PLGA-R848溶液1部とPLA-PEG-マレイミド溶液1部とを組み合わせて、PLGA-R84850mg/mLおよびPLA-PEG-マレイミド50mg/mLのジクロロメタン溶液を調製した。溶液3:ポリビニルアルコール50mg/mLを100mMで100mMのリン酸緩衝液pH8に入れた溶液。溶液4:70mMのリン酸緩衝液pH8。まず、溶液1および溶液2を用いて、一次W1/Oエマルションを形成した。溶液10.2mLと溶液21.0mLとを小さなガラス製圧力管で組み合わせ、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅50で40秒間超音波処理した。次に、溶液32.0mLを一次エマルションに加え、ボルテックスして粗分散液を形成した後、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅30で40秒間超音波処理して、二次W1/O/W2エマルションを形成した。50mL容の口のあいたビーカーに70mMリン酸緩衝溶液30mLを入れた中に、上記の二次エマルションを加え、室温にて2時間攪拌して、ジクロロメタンを揮発させ、懸濁液中でナノキャリアを形成した。ナノキャリア懸濁液を遠心管に移し、21,000rcfで45分間回転し、上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁することで、懸濁したナノキャリアの一部を洗浄した。この洗浄手順を繰り返した後、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁して、ポリマーベースで公称濃度10mg/mLのナノキャリア懸濁液を得た。このナノキャリア懸濁液をさらに使用するまで-20°Cで冷凍保存した。1上記のように調製した、PEG-MALを表面に有するNC;PBS緩衝液に加えた6.7mg/mLの懸濁液。2HA5タンパク質:pH7のPBS-tween緩衝液に入れた溶液として供給した組換えヘマグルチニンA/Vietnam/1203/2004、MW:720000.55mg/mL。3Traut試薬2-イミノチオラン.HCl:MPBiomedical、ロット番号8830KA、MW:137.6。4pH8の緩衝液リン酸ナトリウム、20mM、0.5mMEDTAを含む。5pH7の1×PBS緩衝液。HA5タンパク質0.21gをpH7.1のPBS-tween緩衝液0.38mLに入れた溶液を、pH8の緩衝液で0.5mLまで希釈した。Traut試薬をpH8の緩衝液に入れて新たに作った溶液0.02mL、2mg/mLを、このHA5タンパク質溶液に加えた。得られた溶液を暗所でアルゴン下にて1.5時間攪拌した。分画分子量3,000のダイアフィルター付チューブで溶液を濾過透析し、pH8の緩衝液で2回洗浄した。得られたチオール基を有する修飾HA5タンパク質をアルゴン下にてpH8の緩衝液0.5mLに溶解した。NC懸濁液3mL、6.7mg/mLを遠心処理し、上清を除去した。次に、修飾HA5溶液をNCペレットと混合した。得られた懸濁液を暗所でアルゴンにて室温で12時間攪拌した。次に、NC懸濁液をpH7のPBSで10mLまで希釈し、遠心処理した。得られたNCをpH7のPBSで2×10mLでペレット洗浄した。次に、NC-HA5コンジュゲートをpH7のPBS約6mg/mL、3mLに再懸濁し、4°Cで保管した。NC-L2、NC-M2eまたはNC-M2e-L2の調製オボアルブミンペプチド323-339アミド酢酸塩を、BachemAmericasInc.から購入した3132KashiwaStreet,TorranceCA90505.製品コード4065609。ラクチド対グリコライドの比が3:1で、コンジュゲートレシキモド含有量が約8.5w/wである、PLGAから形成した約7,000DaのPLGA-R848すなわち、ポリ-D/L-ラクチド-co-グリコライド、4-アミノ-2-エトキシメチル-α,α-ジメチル-1H-イミダゾ[4,5-c]キノリン-1-エタノールアミドを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。HO-PEG-COOHをアミノ-C6H12-アジドにコンジュゲートした後に、得られたHO-PEG-C6-N3をdl-ラクチドと開環重合してPLAブロックを形成して、PLA-PEG-C6-N3、約23000Daのポリ-D/L-ラクチドPLAブロックと、アジドに対してアミド-コンジュゲートC6H12リンカーで終端化した約2000DaのポリエチレングリコールPEGブロックとからなるブロックコポリマーを合成した。ポリビニルアルコールPhEur、USP85~89加水分解、粘度3.4~4.6mPa.sをEMDChemicalsInc.480SouthDemocratRoadGibbstown,NJ08027.パーツ番号4-88から購入した。溶液を以下のようにして調製した。溶液1:オボアルブミンペプチド323-33920mg/mLを0.13NのHClに入れて室温にて調製した。溶液2:各々を別々に100mg/mLでジクロロメタンに溶解した後、等容量部で組み合わせて、PLGA-R84850mg/mLおよびPLA-PEG-C6-N350mg/mLのジクロロメタン溶液を調製した。溶液3:ポリビニルアルコール50mg/mLを100mMで100mMのリン酸緩衝液pH8に入れた溶液。溶液4:70mMのリン酸緩衝液pH8。まず、溶液1および溶液2を用いて、一次W1/Oエマルションを形成した。溶液10.2mLと溶液21.0mLとを小さなガラス製圧力管で組み合わせ、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅50で40秒間超音波処理した。次に、溶液32.0mLを一次エマルションに加え、ボルテックスして粗分散液を形成した後、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅30で40秒間超音波処理して、二次W1/O/W2エマルションを形成した。50mL容の口のあいたビーカーに70mMリン酸緩衝溶液30mLを入れた中に、上記の二次エマルションを加え、室温にて2時間攪拌して、ジクロロメタンを揮発させ、懸濁液中でナノキャリアを形成した。ナノキャリア懸濁液を遠心管に移し、21,000rcfで45分間回転し、上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁することで、懸濁したナノキャリアの一部を洗浄した。この洗浄手順を繰り返した後、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁して、ポリマーベースで公称濃度10mg/mLのナノキャリア懸濁液を得た。同一のバッチ2つを形成した後、組み合わせて単一の均質な懸濁液を得た。これをさらに使用するまで-20°Cで冷凍保存した。1上記のように調製した、PLGA-R848およびOvaペプチドを含有し、表面PEG-C6-N3を有するナノキャリアをPBSに入れた7mg/mLの懸濁液。2C末端Lysアミノ基に結合したアルキンリンカーで修飾したHPV16L2ペプチド;BachemAmericas,Inc、ロットB06055、MW2595、TFA塩;配列:H-Ala-Thr-Gln-Leu-Tyr-Lys-Thr-Cys-Lys-Gln-Ala-Gly-Thr-Cys-Pro-Pro-Asp-Ile-Ile-Pro-Lys-Val-Lys5-ヘキシノイル-NH2Cys-Cysジスルフィド結合を有する。3触媒:100mMCuSO4脱イオン水溶液;200mMTHPTAリガンド脱イオン水溶液;新たに調製した、200mMアスコルビン酸ナトリウム脱イオン水溶液。4pH7.4のPBS緩衝液。NC懸濁液7mg/mL、4mLを遠心処理し、容量約1mLまで濃縮した。L2ペプチド20mgを2mLのPBS緩衝液に入れた溶液を加えた。0.2mLのCuSO4100mMと0.2mLのTHPTAリガンド200mMとの予め混合した溶液を加えた後、0.4mLのアスコルビン酸ナトリウム200mMを加えた。得られた明るい黄色の懸濁液を暗所にて周囲室温で18時間攪拌した。次に、この懸濁液をPBS緩衝液で10mLまで希釈し、遠心処理して上清を除去した。NC-L2コンジュゲートをさらに10mLのPBS緩衝液で2回ペレット洗浄し、pH7.4の緩衝液に最終濃度約6mg/mL約4mLで再懸濁して、4°Cで保管した。1上記のように調製した、PLGA-R848およびOvaペプチドを含有し、表面PEG-C6-N3を有するナノキャリアをPBSに入れた7mg/mLの懸濁液。2C末端Glyに結合したアルキンリンカーで修飾したM2eペプチド;CSBioCo、カタログ番号CS4956、ロット:H308、MW2650、TFA塩;配列:H-Met-Ser-Leu-Leu-Thr-Glu-Val-Glu-Thr-Pro-Thy-Arg-Asn-Glu-Trp-Glu-Cys-Arg-Cys-Ser-Asp-Gly-Gly-NHCH2CCH。3触媒:100mMCuSO4脱イオン水溶液;200mMTHPTAリガンド脱イオン水溶液;新たに調製した200mMアスコルビン酸ナトリウム脱イオン水溶液。4pH7.4のPBS緩衝液。NC懸濁液7mg/mL、4mLを遠心処理し、容量約1mLまで濃縮した。M2eペプチド20mgを2mLのPBS緩衝液に入れた溶液を加えた。0.2mLのCuSO4100mMと0.2mLのTHPTAリガンド200mMとの予め混合した溶液を加えた後、0.4mLのアスコルビン酸ナトリウム200mMを加えた。得られた明るい黄色の懸濁液を暗所にて周囲室温で18時間攪拌した。次に、この懸濁液をPBS緩衝液で10mLまで希釈し、遠心処理して上清を除去した。NC-M2eコンジュゲートを10mLのPBS緩衝液でさらに2回ペレット洗浄し、pH7.4の緩衝液に最終濃度約6mg/mL約4mLで再懸濁して、4°Cで保管した。1上記のように調製した、PLGA-R848およびOvaペプチドを含有し、表面PEG-C6-N3を有するナノキャリアをPBSに入れた7mg/mLの懸濁液。2C末端Lysアミノ基に結合したアルキンリンカーで修飾したHPV16L2ペプチド;BachemAmericas,Inc、ロットB06055、MW2595、TFA塩;配列:H-Ala-Thr-Gln-Leu-Tyr-Lys-Thr-Cys-Lys-Gln-Ala-Gly-Thr-Cys-Pro-Pro-Asp-Ile-Ile-Pro-Lys-Val-Lys5-ヘキシノイル-NH2Cys-Cysジスルフィド結合を有する。3C末端Glyに結合したアルキンリンカーで修飾したM2eペプチド;CSBioCo、カタログ番号CS4956、ロット:H308、MW2650、TFA塩;配列:H-Met-Ser-Leu-Leu-Thr-Glu-Val-Glu-Thr-Pro-Thy-Arg-Asn-Glu-Trp-Glu-Cys-Arg-Cys-Ser-Asp-Gly-Gly-NHCH2CCH。4触媒:100mMCuSO4脱イオン水溶液;200mMTHPTAリガンド脱イオン水溶液;新たに調製した200mMアスコルビン酸ナトリウム脱イオン水溶液。5pH7.4のPBS緩衝液。NC懸濁液7mg/mL、2mLを遠心処理し、容量約0.5mLまで濃縮した。L2ペプチド5mgとM2eペプチド5mgとを1mLのPBS緩衝液に入れた混合物を加えた。0.2mLのCuSO4100mMと0.2mLのTHPTAリガンド200mMとの予め混合した溶液を加えた後、0.4mLのアスコルビン酸ナトリウム200mMを加えた。得られた明るい黄色の懸濁液を暗所にて周囲室温で18時間攪拌した。次に、この懸濁液をPBS緩衝液で10mLまで希釈し、遠心処理して上清を除去した。NC-M2e-L2コンジュゲートを10mLのPBS緩衝液でさらに2回ペレット洗浄し、pH7.4の緩衝液に最終濃度約6mg/mL約2mLで再懸濁して、4°Cで保管した。実施例5:2種類の一価抗原ナノキャリアで免疫すると、両方の抗原に対する免疫反応が生じるようになる非免疫マウスと、NC-NicおよびNC-OVA実施例4で調製したようなものを注射した5匹/群;皮下、注射1回あたり各NC100μg、3週間間隔で2回マウスにおいて、抗ニコチン濃い灰色のバーおよび抗オボアルブミン薄い灰色のバーの抗体価を測定した。NCでの免疫後の33日間の力価を図1に示すポリリジン-ニコチンまたはオボアルブミンタンパク質に対するELISA群1:非免疫;群2:NC-NicおよびNC-OVAで免疫。100μgのNC-Nic外面にニコチンを提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-OVA外面にオボアルブミンを提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアとを、3週間間隔0日目および21日目でマウスに注射皮下、後肢した。血清抗ニコチンおよび抗オボアルブミンの抗体価を、NCでの免疫後33日目に測定した。ポリリジン-ニコチンまたはオボアルブミンタンパク質に対するELISAで測定した場合の抗ニコチンおよび抗オボアルブミンの抗体価EC50を示す図1。対照の非免疫マウスの力価も示す。これらの結果から、2種類の一価抗原ナノキャリアNC-NicおよびNC-OVAの組み合わせで免疫したマウスでは、両方の抗原に対して抗体が生じることがわかる。実施例6:一価と二価の抗原ナノキャリアで免疫すると、3種類の抗原すべてに対する免疫反応が生じるようになる非免疫マウスと、NC-L2実施例4で調製したようなものを注射した5匹/群;皮下、注射1回あたり各NC100μg、3週間間隔で2回マウスにおいて、抗ニコチン、抗オボアルブミン、抗L2ペプチドの抗体価と、NC-Nic-OVAの抗体価を測定した。NCでの免疫後の33日間の力価を図2に示すポリリジン-ニコチン、オボアルブミンタンパク質またはPLA-PEG-L2ペプチドに対するELISA群1:非免疫;群2:NC-Nic-OVAおよびNC-L2で免疫。100μgのNC-Nic-OVA外面にニコチンおよびオボアルブミンを提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-L2外面にHPVL2ペプチドaa17-36を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアとを、3週間間隔0日目および21日目でマウスに注射皮下、後肢した。血清抗ニコチン、抗オボアルブミン、抗L2ペプチドの抗体価を、NCでの免疫後33日目に測定した。ポリリジン-ニコチン、オボアルブミンタンパク質、L2ペプチドに対するELISAで測定した場合の抗ニコチン、抗オボアルブミン、抗L2ペプチドの抗体価EC50を示す図2。対照の非免疫マウスの力価も示す。これらの結果から、一価抗原ナノキャリア1種類と二価抗原ナノキャリア1種類NC-Nic-OVAおよびNC-L2との組み合わせで免疫したマウスでは、3種類の抗原すべてに対して抗体が生じることがわかる。実施例7:2種類の二価抗原ナノキャリアで免疫すると、4種類の抗原すべてに対する免疫反応が生じるようになる非免疫マウスと、NC-Nic-OVAおよびNC-M2e-L2実施例4で調製したようなものを注射した5匹/群;皮下、注射1回あたり各NC100μg、3週間間隔で2回マウスにおいって、抗ニコチン、抗オボアルブミン、抗M2eペプチド、抗L2ペプチドの抗体価を測定した。NCでの免疫後の33日間の力価を図3に示すポリリジン-ニコチン、オボアルブミンタンパク質、PLA-PEG-M2eペプチドまたはPLA-PEG-L2ペプチドに対するELISA群1:非免疫;群2:NC-Nic-OVAおよびNC-M2e-L2で免疫。100μgのNC-Nic-OVA外面にニコチンおよびオボアルブミンを提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-M2e-L2外面にインフルエンザM2eペプチドaa2-27およびHPVL2ペプチドaa17-36を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアとを、3週間間隔0日目および21日目でマウスに注射皮下、後肢した。血清抗ニコチン、抗オボアルブミン、抗M2eペプチド、抗L2ペプチドの抗体価を、NCでの免疫後33日目に測定した。ポリリジン-ニコチン、オボアルブミンタンパク質、M2eペプチド、L2ペプチドに対するELISAで測定した場合の抗ニコチン、抗オボアルブミン、抗M2eペプチド、抗L2ペプチドの抗体価EC50を示す図3。対照の非免疫マウスの力価も示す。これらの結果から、2種類の二価抗原ナノキャリアNC-Nic-OVAおよびNC-M2e-L2の組み合わせで免疫したマウスでは、4種類の抗原すべてに対して抗体が生じることがわかる。実施例8:2種類の一価ペプチド抗原ナノキャリアで免疫すると、両方のペプチド抗原に対する免疫反応が生じるようになる非免疫マウスと、NC-M2eおよびNC-L2実施例4で調製したようなものを注射した5匹/群;皮下、注射1回あたり各NC100μg、3週間間隔で2回マウスにおいて、抗M2eペプチドおよび抗L2ペプチドの抗体価を測定した。NCでの免疫後の33日間の力価を図4に示すPLA-PEG-M2eペプチドまたはPLA-PEG-L2ペプチドに対するELISA群1:非免疫;群2:NC-M2eおよびNC-L2で免疫。100μgのNC-M2e外面にインフルエンザM2eペプチドaa2-27を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-L2外面にHPVL2ペプチドaa17-36を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアとを、3週間間隔0日目および21日目でマウスに注射皮下、後肢した。血清抗M2eペプチド抗L2ペプチドの抗体価を、NCでの免疫後33日目に測定した。M2eペプチドおよびL2ペプチドに対するELISAで測定した場合の抗M2eペプチド抗L2ペプチドの抗体価EC50を示す図4。対照の非免疫マウスの力価も示す。これらの結果から、2種類の一価ペプチド抗原ナノキャリアNC-M2eおよびNC-L2の組み合わせで免疫したマウスでは、両方のペプチド抗原に対して抗体が生じることがわかる。実施例9:2種類の一価タンパク質抗原ナノキャリアで免疫すると、両方のタンパク質抗原に対する免疫反応が生じるようになる非免疫マウスと、NC-HA5およびNC-OVA実施例4で調製したようなものを注射した5匹/群;皮下、注射1回あたり各NC100μg、3週間間隔で2回マウスにおいて、抗HA5タンパク質および抗オボアルブミンタンパク質の抗体価を測定した。NCでの免疫後の33日間の力価を図5に示すH5N1HAタンパク質またはオボアルブミンタンパク質に対するELISA群1:非免疫;群2:NC-HA5およびNC-OVAで免疫。100μgのNC-HA5タンパク質外面にインフルエンザH5N1HAタンパク質を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-OVA外面にオボアルブミンを提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアとを、3週間間隔0日目および21日目でマウスに注射皮下、後肢した。血清抗HA5および抗オボアルブミンの抗体価を、NCでの免疫後33日目に測定した。H5N1HAタンパク質およびオボアルブミンタンパク質に対するELISAで測定した場合の抗HA5および抗オボアルブミンの抗体価EC50を示す図5。対照の非免疫マウスの力価も示す。これらの結果から、2種類の一価タンパク質抗原ナノキャリアNC-HA5およびNC-OVAの組み合わせで免疫したマウスでは、両方のタンパク質抗原に対して抗体が生じることがわかる。実施例10:2種類の一価抗原ナノキャリアと1種類の二価抗原ナノキャリアで免疫すると、4種類の抗原すべてに対する免疫反応が生じるようになる非免疫マウスと、NC-HA5、NC-OVA、NC-M2e-L2実施例4で調製したようなものを注射した5匹/群;皮下、注射1回あたり各NC100μg、3週間間隔で2回マウスにおいて、抗HA、抗オボアルブミン、抗M2eペプチド、抗L2ペプチドの抗体価を測定した。NCでの免疫後の33日間の力価を図6に示すHAタンパク質、オボアルブミンタンパク質、PLA-PEG-M2eペプチドまたはPLA-PEG-L2ペプチドに対するELISA群1:非免疫;群2:NC-HA5、NC-OVA、NC-M2e-L2で免疫。100μgのNC-HA5タンパク質外面にインフルエンザH5N1HAタンパク質を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-OVA外面にオボアルブミンを提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアと、100μgのNC-M2e-L2外面にインフルエンザM2eペプチドaa2-27およびHPVL2ペプチドaa17-36を提示し、OP-IIヘルパーペプチドおよびR848アジュバントをNCに含有するナノキャリアとを、3週間間隔0日目および21日目でマウスに注射皮下、後肢した。血清抗HA、抗オボアルブミン、抗M2eペプチド、抗L2ペプチドの抗体価を、NCでの免疫後33日目に測定した。HAタンパク質、オボアルブミンタンパク質、M2eペプチド、L2ペプチドに対するELISAで測定した場合の抗HA、抗オボアルブミン、抗M2eペプチド、抗L2ペプチドの抗体価EC50を示す図6。対照の非免疫マウスの力価も示す。これらの結果から、2種類の一価抗原ナノキャリアと1種類の二価抗原ナノキャリアNC-HA5、NC-OVA、NC-M2e-L2で免疫したマウスでは、4種類の抗原すべてに対して抗体が生じることがわかる。実施例11:2種類の一価抗原ナノキャリアおよび1種類の二価抗原ナノキャリアで免疫すると、4種類の抗原すべてに対する免疫反応が生じるNC-M2e、NC-L2ペプチド、NC-ニコチン-オボアルブミン実施例4で調製したようなものの組み合わせで免疫したマウスにおける抗体価を測定した。NC-M2eおよびNC-L2ペプチドは、OP-IITヘルパーペプチドそれぞれ2.0および2.4を含有し、R848アジュバントそれぞれ3.6および4.3;NC-ニコチン-オボアルブミンはR848アジュバント4.2を含有していた。図7の各バーは、抗原に対する力価を示す。1群あたり動物5匹に、3週間間隔で2回、注射1回あたり各NCを120μg皮下注射して免疫した。初回の免疫から33日後の力価を示すそれぞれ、PLA-PEG-M2e、PLA-PEG-L2、オボアルブミン、ポリリジン-ニコチンに対して実施したELISA。これらの結果から、各々が異なるペプチド抗原を有する2種類のNCの組み合わせを、別の2種類の抗原を有するNCと併用して免疫すると、4種類のNC被保持抗原すべてに対して抗体が生じることがわかる。3種類のNCすなわち、インフルエンザA型ウイルス由来の表面M2eペプチドM2マトリックスタンパク質の外部ドメイン、アミノ酸2~27を含有する第1のナノキャリア、HPVウイルス由来の表面L2ペプチドHPV-16のL2カプシドタンパク質由来のアミノ酸17~36を含有する第2のナノキャリア、表面ニコチンおよびオボアルブミンタンパク質を有する第3のナノキャリアを等量で用いて動物を免疫すると、すべての動物で、4種類のNC-結合抗原すべてに対して強い体液性反応が誘発された図7。免疫前マウスの血清で反応は検出されなかった。実施例12:立体の向きの異なる抗原を有する2種類の一価ナノキャリアで免疫すると、両方の向きで免疫反応が生じるようになるNC-3’-ニコチンの調製オボアルブミンペプチド323-339アミド酢酸塩をBachemAmericasInc.から購入した3132KashiwaStreet,TorranceCA90505.製品コード4065609。ラクチド対グリコライドの比が3:1で、コンジュゲートレシキモド含有量が約8.5w/wである、PLGAから形成した約7,000DaのPLGA-R848すなわち、ポリ-D/L-ラクチド-co-グリコライド、4-アミノ-2-エトキシメチル-α,α-ジメチル-1H-イミダゾ[4,5-c]キノリン-1-エタノールアミドを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。PLA-PEG-ニコチンS-642すなわち、約5,000DaのPEGブロックと約21,000DaのPLAブロックを有するポリ-D/Lラクチド-ブロック-ポリエチレングリコール-±-トランス-3’-ヒドロキシメチルニコチンエーテルを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。ポリビニルアルコールPhEur、USP85~89加水分解、粘度3.4~4.6mPa.sをEMDChemicalsInc.480SouthDemocratRoadGibbstown,NJ08027.パーツ番号4-88から購入した。溶液を以下のようにして調製した。溶液1:オボアルブミンペプチド323-33920mg/mLを0.13NのHClに入れて室温にて調製した。溶液2:各ポリマーを別々に100mg/mLでジクロロメタンに溶解した後、PLGA-R848溶液2部とPLA-PEG-ニコチン溶液およびPLA溶液各々1部とを組み合わせて、PLGA-R84850mg/mL、PLA-PEG-ニコチン25mg/mL、PLA25mg/mLのジクロロメタン溶液を調製した。溶液3:ポリビニルアルコール50mg/mLを100mMで100mMのリン酸緩衝液pH8に入れた溶液。溶液4:70mMのリン酸緩衝液pH8。まず、溶液1および溶液2を用いて、一次W1/Oエマルションを形成した。溶液10.2mLと溶液21.0mLとを小さなガラス製圧力管で組み合わせ、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅50で40秒間超音波処理した。次に、溶液32.0mLを一次エマルションに加え、ボルテックスして粗分散液を形成した後、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅30で40秒間超音波処理して、二次W1/O/W2エマルションを形成した。50mL容の口のあいたビーカーに70mMリン酸緩衝溶液30mLを入れた中に、上記の二次エマルションを加え、室温にて2時間攪拌して、ジクロロメタンを揮発させ、懸濁液中でナノキャリアを形成した。ナノキャリア懸濁液を遠心管に移し、21,000rcfで45分間回転し、上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁することで、懸濁したナノキャリアの一部を洗浄した。この洗浄手順を繰り返した後、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁して、ポリマーベースで公称濃度10mg/mLのナノキャリア懸濁液を得た。このナノキャリア懸濁液をさらに使用するまで-20°Cで冷凍保存した。NC-1’-ニコチンの調製オボアルブミンペプチド323-339アミド酢酸塩をBachemAmericasInc.から購入した3132KashiwaStreet,TorranceCA90505.製品コード4065609。ラクチド対グリコライドの比が3:1で、コンジュゲートレシキモド含有量が約8.5w/wである、PLGAから形成した約7,000DaのPLGA-R848すなわち、ポリ-D/L-ラクチド-co-グリコライド、4-アミノ-2-エトキシメチル-α,α-ジメチル-1H-イミダゾ[4,5-c]キノリン-1-エタノールアミドを、PrincetonGlobalSynthesis300GeorgePattersonDrive206,Bristol,PA19007でカスタム製造した。PLA-PEG-1’-Nicすなわち、約23000Daのポリ-D/L-ラクチドPLAブロックと、ニコチン上の1’アミノ基への4-炭素リンケージを介してニコチンにコンジュゲートした約2000DaのポリエチレングリコールPEGブロックとからなるブロックコポリマーを合成した。簡単に説明すると、1’位にブチルアルコールリンカーを有するニコチンを、酸化エチレンとの重合によってHO-PEG-1’-Nicにした後、HO-PEG-1’-Nicとdl-ラクチドの開環重合によってPLAの伸長を生じさせた。固有粘度0.22dL/gのPLAを、SurModicsPharmaceuticalsから購入した756TomMartinDrive,Birmingham,AL35211.製品コード100DL2A。ポリビニルアルコールPhEur、USP85~89加水分解、粘度3.4~4.6mPa.sをEMDChemicalsInc.480SouthDemocratRoadGibbstown,NJ08027.パーツ番号4-88から購入した。溶液を以下のようにして調製した。溶液1:オボアルブミンペプチド323-33920mg/mLを0.13NのHClに入れて室温にて調製した。溶液2:各ポリマーを別々に100mg/mLでジクロロメタンに溶解した後、PLGA-R848溶液2部とPLA-PEG-1’-Nic溶液およびPLA溶液各々1部とを組み合わせて、PLGA-R84850mg/mL、PLA-PEG-1’-Nic25mg/mL、PLA25mg/mLのジクロロメタン溶液を調製した。溶液3:ポリビニルアルコール50mg/mLを100mMで100mMのリン酸緩衝液pH8に入れた溶液。溶液4:70mMのリン酸緩衝液pH8。まず、溶液1および溶液2を用いて、一次W1/Oエマルションを形成した。溶液10.2mLと溶液21.0mLとを小さなガラス製圧力管で組み合わせ、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅50で40秒間超音波処理した。次に、溶液32.0mLを一次エマルションに加え、ボルテックスして粗分散液を形成した後、BransonDigitalSonifier250を用いて振幅30で60秒間超音波処理して、二次W1/O/W2エマルションを形成した。50mL容の口のあいたビーカーに70mMリン酸緩衝溶液30mLを入れた中に、上記の二次エマルションを加え、室温にて2時間攪拌して、ジクロロメタンを揮発させ、懸濁液中でナノキャリアを形成した。ナノキャリア懸濁液を遠心管に移し、21,000rcfで45分間回転し、上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁することで、懸濁したナノキャリアの一部を洗浄した。この洗浄手順を繰り返した後、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水に再懸濁して、ポリマーベースで公称濃度10mg/mLのナノキャリア懸濁液を得た。このナノキャリア懸濁液をさらに使用するまで-20°Cで冷凍保存した。免疫誘導と結果NC-3’-ニコチンおよびNC-1’-ニコチン組み合わせで免疫したマウスの抗体価を測定した。NC-3’-ニコチンおよびNC-1’-ニコチンは、OP-IITヘルパーペプチド2.1およびR848アジュバント4.2を含有していた。図8の各バーは、抗原に対する力価を示す。1群あたり動物5匹に、3週間間隔で2回、注射1回あたり各NCを120μg皮下注射して免疫した。初回の免疫後33日の力価を示すそれぞれ、ポリリジン-ニコチンに対して実施したELISA。これらの結果から、各々が同一の抗原を有するが立体の向きが異なるNCの組み合わせで免疫すると、これら同一抗原の異なる向きの両方に対する抗体が生じることがわかる。2種類のNCすなわち、3’位でNCに結合した表面ニコチンを含有する第1のナノキャリアと、1’位でNCに結合した第2のナノキャリアを等量で用いて動物を免疫すると、すべての動物で、ニコチンの両方の向きに対して強い体液性反応が誘発された図8。免疫前マウスの血清で反応は検出されなかった。実施例13:ポリマーおよびナノキャリアの調製PLGA-R848の調製HBTUなどのカップリング剤の存在下、以下のようにして酸末端基を含有するPLGAポリマーをR848と反応させて、PLGA-R848を調製した。PLGALakeshoresPolymers、MW約5000、7525DLG1A、酸数0.7mmol/g、10g、7.0mmolとHBTU5.3g、14mmolとの無水EtOAc160mL混合溶液を、室温でアルゴン下にて50分間攪拌した。化合物R8482.2g、7mmolを加えた後、ジイソプロピルエチルアミンDIPEA5mL、28mmolを加えた。この混合物を室温で6時間攪拌した後、50~55°Cで一晩約16時間攪拌した。冷却後、混合物をEtOAc200mLで希釈し、飽和NH4Cl溶液2×40mL、水40mL、ブライン溶液40mLで洗浄した。この溶液をNa2SO420gで乾燥させ、ゲル状の残渣になるまで濃縮した。次に、イソプロピルアルコールIPA300mLを加え、ポリマーコンジュゲートを溶液から析出させた。次に、ポリマーをIPAで洗浄4×50mLし、残った試薬を除去して、真空下で35~40°C、3日間乾燥させて、白色粉末10.26g、GPCでのMW5200、HPLCでのR848ローディング12を得た。同様にして、PLA-CO2H酸末端基を有するポリラクチドをR848と反応させてPLA-R848を調製した。PLA-PEG-CO2Hの調製HO-PEG-CO2HMW:2000、1.0g、0.5mmol、dl-ラクチド10.8g、75mmol、Na2SO415gを100mL容の丸底フラスコに入れた混合物を、真空下にて60°Cで2日間、乾燥させた。無水トルエン30MLを加え、混合物を還流するまでアルゴン下で加熱した。SnOct20.162mL、0.5mmolを加えた。混合物をアルゴン下にて一晩還流し、周囲室温まで冷却した。混合物をCH2Cl2200mLで希釈し、セライトのパッドで濾過した。濾液を粘着性で濃い残渣になるまで濃縮した。10MeOHのジエチルエーテル200mL溶液を加え、強く攪拌しながらポリマーを析出させた。このポリマーを、10MeOHのエーテル100mL溶液でさらに洗浄し、真空下にて30°Cで乾燥させてPLA-PEG-CO2Hコポリマーをオフホワイトの泡状固体として得た10.0g、CDCl3でのHNMRで、ポリマーのMWが21000であることがわかった。PLA-PEG-NH2の調製HO-PEG-NH2.HClMW:3500、1.0g、0.28mmol、dl-ラクチド6.1g、42mmol、Na2SO410gを100mL容の丸底フラスコに入れた混合物を、真空下にて60°Cで1日間乾燥させた。無水トルエン30MLを加え、混合物をアルゴン下にて90°Cまで加熱した。SnOct20.1mL、0.28mmolを加えた。混合物をアルゴン下にて一晩還流し、周囲室温まで冷却した。混合物を酢酸エチル200mLで希釈し、セライトのパッドで濾過した。濾液を粘着性で濃い残渣になるまで濃縮した。10MeOHのt-ブチルメチルエーテルMTBE200mL溶液を加え、強く攪拌しながらポリマーを析出させた。このポリマーを、5MeOHのMTBE50mL溶液およびMTBE50mLでさらに洗浄し、真空下にて30°Cで乾燥させてPLA-PEG-NH2.HClコポリマーをオフホワイトの泡状固体として得た5.0g、CDCl3でのHNMRで、ポリマーのMWが18000であることがわかった。PLA-PEG-PEG3-N3の調製SnOct2などの触媒の存在下、以下のようにしてHO-PEG-アジドとdl-ラクチドの開環重合でPLA-PEG-N3ポリマーを調製した。DCCMW206、0.117g、0.57mmolおよびNHSMW115、0.066g、0.57mmolを乾燥DCM10mLに入れた混合物の存在下、HO-PEG-CO2HMW3500、1.33g、0.38mmolをNH2-PEG3-N3MW218.2、0.1g、0.458mmolで一晩処理した。不溶性の副生物DCC-尿素を除去するための濾過後、溶液を濃縮し、続いてエーテルで希釈してポリマーであるHO-PEG-PEG3-N31.17gを析出させた。乾燥後、HO-PEG-PEG3-N3MW3700、1.17g、0.32mmolをdl-ラクチドEtOAcから再結晶化、MW144、6.83g、47.4mmolおよびNa2SO410gと100mL容のフラスコで混合した。固体混合物を真空下にて45°Cで一晩乾燥させ、乾燥トルエン30mLを加えた。得られた懸濁液をアルゴン下にて110°Cまで加熱し、SnOct2MW405、0.1mL、0.32mmolを加えた。混合物を18時間還流加熱し、室温まで冷却した。混合物をDCM50mLで希釈し、濾過した。油性の残渣になるまで濃縮した後、MTBE200mLを加えてポリマーを析出させ、これを10MeOHのMTBE溶液100mLとMTBEを50mLで1回洗浄した。乾燥後、PLA-PEG-PEG3-N3を白色の泡沫として得た7.2g、平均MW:HNMRで23,700。PLA-PEG-C6-N3の調製DCCMW206、0.118g、0.57mmolおよびNHSMW115、0.066g、0.57mmolを乾燥DCM10mLに入れた混合物の存在下、HO-PEG-CO2HMW3500、1.00g、0.29mmolを6-アジド-1-ヘキシルアミンH2N-C6-N3MW142、0.081g、0.57mmolで一晩処理した。不溶性の副生物DCC-尿素を除去するための濾過後、溶液を濃縮し、続いてMTBEで希釈してポリマーを析出させ、これをMTBEで2回洗浄し、真空下にて30°Cで一晩乾燥させて、HO-PEG-C6-N3ポリマー1.1gを得た。HO-PEG-C6-N3ポリマー1.1g、0.29mmolとdl-ラクチド6.5g、45mmolを乾燥トルエン60mL中で混合した。混合物を還流するまで加熱しつつ、トルエン30mLを共沸蒸留で除去した。得られた溶液を100°Cまで冷却し、SnOct20.095mL、0.29mmolを加えた。この溶液をアルゴン下にて一晩還流加熱し、室温まで冷却した。次に、溶液を150mLの2-プロパノールに加えてポリマーを析出させ、これを2-プロパノール100mLで洗浄し、真空下にて30°Cで2日間乾燥させて、PLA-PEG-C6-N3コポリマーをオフホワイトの固体として得た6.8g、GPCによるMWは27000、DPI1.5である。PLA-PEG5K-CONH2NH2の調製HO-PEG5k-CO2HJenKemTechnology、USAMW:5000、1.0g、0.2mmol、カルバジド酸tert-ブチルBoc-ヒドラジドMW:132、0.053g、0.4mmol、DCCMW206、0.083g、0.4mmol、N-ヒドロキシスクシンイミドNHSMW115、0.05g、0.4mmolを乾燥DCM15mLに入れた混合物を、室温にて25時間攪拌した。不溶性のDCC-尿素を濾過によって除去し、濾液を濃縮した。残渣を50mLのMTBEに加えてポリマーを析出させ、これを40mLのMTBEで2回洗浄し、真空下にて2日間乾燥させて、HO-PEG5k-CONHNHtBocを白色の粉末1.07gとして得た。HO-PEG5k-CONHNHtBocポリマー1.07g、0.20mmolとdl-ラクチド4.32g、30mmolを乾燥トルエン70mL中で混合した。混合物を還流するまで加熱しつつ、トルエン50mLを共沸蒸留で除去した。得られた溶液を100°Cまで冷却し、SnOct20.065mL、0.20mmolを加えた。この溶液をアルゴン下にて22時間還流加熱し、室温まで冷却した。次に、溶液を150mLの2-プロパノールに加えてポリマーを析出させ、これを2-プロパノール60mLで洗浄し、真空下にて30°Cで2日間乾燥させて、PLA-PEG5k-CONHNHtBocコポリマーを白色の固体チャンクとして得た。ポリマーを乾燥DCM50mLに溶解し、氷水で冷却した。トリフルオロ酢酸TFA15mLを加え、得られた溶液を室温にて一晩攪拌した。黄色っぽい溶液を乾燥するまで濃縮した。残渣を2-プロパノール200mLに加えてポリマーを析出させ、これを2-プロパノール100mLで洗浄した。ポリマーを30°Cで真空下にて乾燥させ、所望のポリマーをPLA-PEG5k-CONHNH23.4g、NMRによるMW:24000として得た。PLA-PEG-MALの調製HO-PEG3K-マレイミドHO-PEG-MALLaysanBio,IncMW:3000、0.6g、0.2mmolを、100mL容のフラスコでdl-ラクチドEtOAcから再結晶化、MW144、4.32g、30mmolおよびNa2SO44gと混合した。固体の混合物を真空下にて60°Cで一晩乾燥させ、乾燥トルエン20mLを加えた。得られた懸濁液をアルゴン下にて110°Cまで加熱し、SnOct2MW405、0.065mL、0.2mmolを加えた。混合物を20時間還流加熱し、室温まで冷却した。混合物をDCM50mLで希釈して濾過した。油性の残渣になるまで濃縮後、10MeOHのエチルエーテル80mL溶液を加えてポリマーを析出させ、これを10MeOHのエーテル溶液80mLおよびエーテル60mLで1回洗浄した。30°Cで真空下にて一晩乾燥後、PLA-PEG3K-MALを白色の泡沫3.26g、平均MW:HNMRで24,000として得た。PLA-PEG-SHの調製机上文献NishaC.Kalarickal,etal;Macromolecules2007,40:1874~1880に従って、PLA-PEG-SHコポリマーを調製する。簡単に説明すると、以下のステップを実施する。ステップ-1。tBuS-PEGの調製:無水THF22mL、カリウムナフタレン0.2MのTHF溶液、12mL、tBu-SH0.54mL、4.8mmolを密閉した100mL容の丸底フラスコに仕込む。内容物を少なくとも15分間攪拌して、チオラートを形成し、この時点で、双頭針を使って液体酸化エチレンEO11.5mL、0.230molを加える。重合反応を48時間実施し、生成物を冷ジエチルエーテルでの沈殿によって回収する。GPCによるポリマーのMWは約2100である。ステップ-2。PEG-S2の調製:ステップ-1で得られたtBu-S-PEG1.0gをDMSO19mLに溶解した後、TFA106mL、15/85v/vを加えて最終ポリマー濃度を8mg/mLにする。反応物を20分間攪拌した後、回転蒸発によってTFAを除去する。残渣を冷ジエチルエーテルで2回沈殿させ、粗PEGジスルフィドを除去する。粗PEG-S2を分画沈殿によってさらに精製する。よって、ポリマー1.0gをジクロロメタン100mLに溶解した後、沈殿物が見えるまで攪拌しながら冷ジエチルエーテルを段階的に加える。溶液をさらに30分間攪拌し、沈殿した塊を濾過によって単離し、真空乾燥させる。2~3回の分画沈殿の終了時におけるPEGジスルフィド、PEG-S2の回収率は55~60の範囲である。ステップ-3。dl-ラクチドの開環重合によるPLA-b-PEG-S2の調製:PEG-S20.4g、0.10mmolとdl-ラクチド4.32g、30mmolを乾燥トルエン70mL中で混合する。混合物を還流するまで加熱しつつ、トルエン50mLを共沸蒸留で除去する。得られた溶液を100°Cまで冷却し、SnOct20.065mL、0.20mmolを加える。この溶液をアルゴン下にて18~20時間還流加熱し、室温まで冷却する。次に、この溶液を2-プロパノール150mLに加えてポリマーを析出させ、これを2-プロパノール60mLおよびエーテル60mLで洗浄し、真空下にて30°Cで2日間乾燥させて、PLA-PEG-S2約4.0g、MW:46000を得る。ステップ-4。PLA-PEG-S2の還元によるPLA-PEG-SHの調製:ステップ-3で得られたPLA-PEG-S23.2g、0.07mmolを脱酸素化THF25mLに溶解し、Bu3P1.7mL、7.0mmol、ジスルフィド単位に対して100当量を加える。反応混合物をアルゴン下にて室温で一晩攪拌する。還元されたチオラートポリマーを冷ジエチルエーテルでの沈殿によって回収した後アルゴン雰囲気下にて濾過し、真空下にてさらに乾燥させてPLA-PEG-SHをオフホワイトの塊のある固体約3.0、MW:23000として得る。カプセル化されたOvaペプチドを含有する表面PEG-Xを有するナノキャリアの調製ovaペプチドを含有するPLGA-R848、PLA-PEG-Xを有するナノキャリアX=カルボン酸CO2H、アミンNH2、C6-アジドC6-N3またはPEG3-アジドPEG3-N3、ヒドラジドCONHNH2、マレイミドMAL、チオールSHおよびニトリロ三酢酸基NTAであるを、ovaペプチドをナノキャリアにカプセル化するダブルエマルション法で調製した。ポリビニルアルコールMw=11KD~31KD、87~89部分加水分解されているをJTBakerから購入した。オボアルブミンペプチド323-339、配列:H-Ile-Ser-Gln-Ala-Val-His-Ala-Ala-His-Ala-Glu-Ile-Asn-Glu-Ala-Gly-Arg-NH2、酢酸塩、ロット番号B06395をBachemAmericasInc.3132KashiwaStreet,TorranceCA90505から入手し、酸末端基を有するPLA100DL2AをSurModicsPharmaceuticals756TomMartinDrive,Birmingham,AL35211から入手した。PLGA-R848、PLA-PEG-Xコンジュゲートについては、この同一の例で上述したようにして調製した。上記の材料を使用して、以下の溶液を調製した。1.PLGA-R848コンジュゲートの塩化メチレン溶液100mg/mL2.PLA-PEG-Xの塩化メチレン溶液100mg/mL3.PLA100DL2Aの塩化メチレン溶液100mg/mL,4.オボアルブミンペプチド323-339の0.13NHCl溶液70mg/mL5.ポリビニルアルコールの100mMリン酸緩衝液pH8溶液50mg/mL。溶液No.10.50mL、溶液No.20.25mL、溶液No.30.25mLを組み合わせ、溶液No.4を0.13NHCl0.1mLに入れたものを小さな容器で加えて、混合物をBransonDigitalSonifier250で振幅50で40秒間超音波処理した。このエマルションに、溶液No.52.0mLを加え、BransonDigitalSonifier250で振幅30で40秒間の超音波処理を第2のエマルションに対して実施した。これをpH8で70mMのリン酸緩衝液溶液30mLが入った攪拌ビーカーに加え、この混合物を室温にて2時間攪拌し、ナノキャリアを形成した。ナノキャリアを洗浄するには、ナノキャリア分散液の一部26.5mLを50mLの遠心管に移し、4°Cにて9500rpm13,800gで1時間回転させた。上清を除去し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水26.5mLに再懸濁させた。遠心手順を切り返し、ペレットをリン酸緩衝生理食塩水の8.3gに再懸濁させて、カプセル化されたovaペプチドを含有する約10mg/mLの最終ナノキャリア分散液とした。カプセル化されたOvaペプチドを含有しない表面PEG-Xを有するナノキャリアの調製すぐ上で説明した手順と同様にして、ovaペプチドを含まないナノキャリアを調製した。ここでは、溶液No.4を調製から除外した。実施例14:得られた抗原を有するナノキャリアと、誘導された抗原を有するナノキャリア机上PTHを有するナノキャリア:表面PEG-CONHNH2ヒドラジド基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。PTH副甲状腺ホルモンタンパク質を、EDCの存在下にて4-ホルミル-安息香酸を用いてリジンアミノ基によってアシル化する。HClとNHSを用いてPTH含有ベンズアルデヒド基を形成する。分画分子量1,000のフィルタを用いる濾過透析による精製後、PBS緩衝液pH8~9中にて、修飾PTHを、表面にヒドラジドを含有するNCとコンジュゲートする。PBS緩衝液でのペレット洗浄による精製後、得られたNC修飾PTHコンジュゲートをpH7.4の緩衝液に懸濁させる。修飾PTHを有するナノキャリア:表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄し、未反応のEDC/NHSを除去する。次に、得られたNC懸濁液に、同一のPBS緩衝液に溶解した修飾PTHを加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC修飾PTHコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。2種類のナノキャリアを等しい量で組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例15:感染因子の同一の属由来の抗原を有する一価ナノキャリアおよび二価ナノキャリア机上表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、得られたNC懸濁液に、pH6.0の緩衝液に溶解したヒトインフルエンザA型ウイルスのHAタンパク質三量体およびHAM2eタンパク質を加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-HAタンパク質三量体/M2eタンパク質コンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。同様にして、モノマーヒトインフルエンザA型ウイルスのHAタンパク質を使用して、NC-HAモノマータンパク質コンジュゲートを調製する。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例16:感染因子の異なる属由来の抗原を有する一価ナノキャリアおよび二価ナノキャリア机上表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、得られたNC懸濁液に、pH6.0の緩衝液に溶解したヒトインフルエンザA型ウイルスのHAタンパク質三量体およびHAM2eタンパク質を加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-HAタンパク質三量体/M2eタンパク質コンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。同様にして、不活性化させた感染性のサケ貧血ウイルスを使用して、NC感染性のサケ貧血ウイルスコンジュゲートを調製する。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例17:感染因子の同一種由来の抗原を有する一価ナノキャリア机上表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。麻疹ヘマグルチニン抗原麻疹ヘマグルチニン免疫優性領域すなわちアミノ酸106~114および519~550を含有する組換えフラグメントをpH6.0の緩衝液に溶解した後、得られたNC懸濁液に加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC麻疹ヘマグルチニンコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。同様にして、麻疹融合タンパク質のフラグメント麻疹L融合タンパク質のアミノ酸399~525に対応する組換えフラグメントを使用して、NC麻疹融合抗原コンジュゲートを調製する。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例18:感染因子の異なる種由来の抗原を有する一価ナノキャリア机上表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、得られたNC懸濁液に、pH6.0の緩衝液に溶解したヒトインフルエンザA型ウイルスのHAタンパク質三量体を加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、以後の試験用に、得られたNC-HAタンパク質三量体コンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。ストレプトコッカスニューモニエStreptococcuspneumonia多糖PnPs6Bを代表的なPnPs血清型として選択する。精製しただけでそのままのすなわち、精製後にサイズ縮小していないPnPs-6Bを2MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化PnPs-6B溶液を、pH9の緩衝液で実施例13で上述したようにして調製した表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するNCに加える。得られたNCおよびPnPs-6B懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PnPs-6BコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例19:感染因子の同一株由来の抗原を有する一価ナノキャリア机上表面にPEG-Xを有するナノキャリアを以下のように調製する。ovaペプチドを含有するPLGA-R848、PLA-PEG-XX=カルボン酸CO2H、アミンNH2、C6-アジドC6-N3またはPEG3-アジドPEG3-N3、ヒドラジドCONHNH2、マレイミドMALおよびチオールSHを含む単分散PRINTナノキャリアPRINTNCを、文献1DirectFabricationandHarvestingofMonodisperse,ShapeSpecificNano-Biomaterials;Rolland,J.P.;Maynor,B.W.;Euliss,L.E.;Exner,A.E.;Denison,G.M.;DeSimone,J.MJ.Am.Chem.Soc.2005,127,10096;2TheComplexRoleofMultivalencyinNanoparticlesTargetingtheTransferrinReceptorforCancerTherapiesJinWang,ShaominTian,RobbyA.Petros,MaryE.NapierandJosephM.DeSimone;J.Am.Chem.Soc.,2010,13232,pp11306~11313に記載されているようなParticleReplicationinNon-wettingTemplatesPRINT法で調製する。表面PEG-CO2H基を有するPRINT-NCを、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、得られたNC懸濁液に、pH6.0の緩衝液に溶解した肺炎球菌表面タンパク質APspAを加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PsPAコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。精製しただけでそのままのPnPs-6Bを2MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化PnPs-6B溶液を、pH9の緩衝液で上述したようにして調製した表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するPRINTNCに加える。得られたNCおよびPnPs-6B懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PnPs-6BコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例20:感染因子の異なる株由来の抗原を有する一価ナノキャリア机上精製しただけでそのままのPnPs-6Bを2MのNaClにする。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化PnPs-6B溶液を、pH9の緩衝液で実施例13で上述したようにして調製した表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するNCに加える。得られたNCおよびPnPs-6B懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PnPs-6BコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。精製しただけでそのままのPnPs14を2MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化PnPs14溶液を、pH9の緩衝液で上述したようにして調製した表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するPRINTNCに加える。得られたPRINTNCおよびPnPs14懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたPRINTNC-PnPs14コンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。表面PEG-XX=カルボン酸CO2H、アミンNH2、アジドN3、ヒドラジドCONHNH2、アルデヒドCHOを有する金NCを以下のようにして調製する。ステップ-1。金NCAuNCの形成:冷却器を取り付けた1L容の丸底フラスコで、500mLの1mMHAuCl4水溶液を、強く攪拌しながら還流するまで10分間加熱する。次に、この攪拌溶液に、40mMのクエン酸三ナトリウムの溶液50mLをすみやかに加える。得られた深いワインレッドの溶液を25~30分間還流状態に保ち、熱を除いて溶液を室温まで冷却する。次に、この溶液を0.8μmの膜フィルタで濾過し、AuNC溶液を得る。可視分光法と透過型電子顕微鏡を用いてAuNCをキャラクタライズする。AuNCは、直径約20nmでクエン酸塩にキャップされ、吸収ピークが520nmにある。ステップ-2。HS-PEG-Xを用いてPEG-Xで官能化したAuNC:AuNCをHS-PEG-XMW範囲:1500~5000X=カルボン酸CO2H、アミンNH2、アジドN3、ヒドラジドCONHNH2およびアルデヒドCHOで以下のようにして官能化する。HS-PEG-Xの150μlの溶液10mMのpH9.0炭酸塩緩衝液中10μMを直径20nmのクエン酸塩キャップ金ナノキャリア1.16nM1mLに加え、チオール対金のモル比を2500:1にする。この混合物を室温でアルゴン下にて1時間攪拌し、チオールと金ナノキャリア上のクエン酸塩を完全に交換する。次に、表面にPEG-Xを有するAuNCを12,000gで30分間遠心して精製する。上清をデカントし、AuNC-PEG-Xを含有するペレットを適切なPBS緩衝液に再懸濁して、生体分子とさらにバイオコンジュゲーションする。精製しただけでそのままのPnPs-19Fを2MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化PnPs-19F溶液を、pH9の緩衝液で上述したようにして調製した表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するAuNCに加える。得られたAuNCおよびPnPs-19F懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたAuNC-PnPs-19FコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例21:向きの異なる同一抗原を有する一価ナノキャリア机上上述したようなトランス-3’-ヒドロキシメチルニコチン3-HO-MeNic、PLGA-R848、ovaペプチドから誘導されるPLA-PEG-3-HO-MeNicコポリマーから、3’位で結合された表面ニコチン類似物を有するPRINTNCを調製する。表面3’置換ニコチン類似物を含有する、得られたPRINTNCを、pH7.4の緩衝液に懸濁させる。同様にして、上述したような1’-ブチルニコチン1-ブチル-Nic、PLGA-R848、ovaペプチドから誘導されるPLA-PEG-1-ブチル-Nicコポリマーから、1’位で結合された表面ニコチン類似物を有するPRINTNCを調製する。表面1’置換ニコチン類似物を含有する、得られたPRINTNCを、pH7.4の緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例22:コンホメーションの異なる同一抗原を有する一価ナノキャリア机上表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、pH6.0の緩衝液に溶解した麻疹ウイルスヘマグルチニンヌースエピトープHNE、H379-410、ジスルフィドインタクトを、得られたNC懸濁液に加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-HNEコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。麻疹ウイルスの高度に保存されたヘマグルチニンヌースエピトープHNE、H379-410は、3つのシステイン残基を含有し、このうち2つCys386およびCys394がジスルフィド架橋を形成する。ジスルフィド架橋を含むHNEペプチドをジチオスレイトールDTTのPBS緩衝液溶液で還元し、還元HNEを得る。表面PEG-CO2H基を有するNCを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、pH6.0の緩衝液に溶解した還元HNEを、アルゴン下にてDTTの存在下で得られたNC懸濁液に加える。4°Cで一晩、アルゴン下にてコンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC還元HNEコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例23:異なる構造の小分子抗原を有する一価ナノキャリアおよび二価ナノキャリア机上表面PEG-CO2H基を有するAuNCを、上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、AuNCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。市販の4-コチニンカルボン酸米国特許出願公開第2007/0129551A1号明細書をpH6.0の緩衝液に加えた溶液から調製したトランス-3’-アミノメチルニコチンを、活性化後のAuNCに加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたAuNC-ニコチンコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。CuAACクリック化学用のアジドまたはアルキンなどの表面官能基を有するVLPを、文献SurfaceFunctionalizationofVirus-LikeParticlesbyDirectConjugationUsingAzide-AlkyneClickChemistry,KedarG.PatelandJamesR.Swartz;BioconjugateChem.,2011,223,pp376~387に記載されているようにして調製する。アルキンまたはアジドリンカーを含有するコカイン類似物ならびに、アルキンまたはアジドリンカーを含有するメタンフェタミン類似物を、表面B細胞抗原エピトープとして文献に記載の手順で調製する。アジドリンカーを有するメタンフェタミン類似物とコカイン類似物の等モル量の混合物を、標準的なCuAAC条件下で、表面アルキン基を含有するVLPで処理し、VLP-コカイン-メタンフェタミンコンジュゲートを得る。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例24:異なる構造のオリゴ糖抗原を有する二価ナノキャリア机上希酸を用いて、あるいは超音波処理によって、精製PnPs-6Bをサイズ縮小してオリゴマーのPnPs-6Bを得て、これを2MのNaClに溶解する。同様に、希酸を用いて、あるいは超音波処理によって、精製PnPs-3をサイズ縮小してオリゴマーのPnPs-3を得て、これを2MのNaClに溶解する。これらの溶液から、オリゴマーのPnPs-6BとPnPs-3の等モル量の混合溶液を調製する。この混合PnPs溶液に、1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.5mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化オリゴマーのPnPs-6B/PnPs-3溶液を、pH9の緩衝液で上述したようにして調製した表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するAuNCに加える。得られたAuNCおよび活性化PnPs-6B/PnPs-3懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたAuNC-PnPs-6B/3コンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。表面にカルボン酸CO2H基を含有するVLPを、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、活性化させる。次に、活性化後のVLPをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。希酸を用いて、あるいは超音波処理によって、精製PnPs-4をサイズ縮小してオリゴマーのPnPs-4を得て、これを2MのNaClに溶解する。同様に、希酸を用いて、あるいは超音波処理によって、精製PnPs-19Fをサイズ縮小してオリゴマーのPnPs-19Fを得て、これを2MのNaClに溶解する。これらの溶液から、オリゴマーのPnPs-4とPnPs-19Fの等モル量の混合溶液を調製する。この混合PnPs溶液に、1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.5mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、アジピン酸ジヒドラジドADHリンカーの緩衝液pH9溶液を、活性化後の混合PnPs-4/19F溶液に加える。得られた溶液を1時間混合し、2Mのグリシン溶液で急冷し、透析で精製する。次に、ADHリンカーを有する精製オリゴマーのPnPs-4/19Fの緩衝液pH6.0溶液を、活性化VLPの緩衝液pH6.0溶液に加え、得られた懸濁液を4°Cで一晩混合し、透析で精製またはペレット洗浄して、以後の試験用にVLP-PnPs-4/19Fコンジュゲートを得る。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例25:異なる構造の多糖抗原を有する二価ナノキャリア机上精製しただけでそのままのPnPs-6Bを2MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、アジピン酸ジヒドラジドADHリンカーをpH9の緩衝液に入れた溶液を、活性化PnPs-6B溶液に加える。得られた溶液を1時間混合し、透析で精製する。ADHリンカーを有する精製PnPs-6Bを、NCコンジュゲーション用にpH6.0の緩衝液に溶解する。精製ナイセリアメニンギティディスN.meningitidisA群血清型髄膜炎菌NmAを1MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/NmA比:1.5mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、アジピン酸ジヒドラジドADHリンカーをpH9の緩衝液に入れた溶液を、活性化NmA溶液に加える。得られた溶液を1~2時間混合し、透析で精製する。ADHリンカーを有する精製NmAを、NCコンジュゲーション用にpH6.0の緩衝液に溶解する。表面PEG-CO2H基を有するNCを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。ADHリンカーを有するPnPs-6BとADHリンカーを有するNmAとをpH6.0の緩衝液に入れた等モル量の混合溶液を、活性化NC溶液に加え、得られた懸濁液を4°Cで一晩混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PnPs6B/NmAコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。精製しただけでそのままのPnPs-19Fを2MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.0mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、アジピン酸ジヒドラジドADHリンカーをpH9の緩衝液に入れた溶液を、活性化PnPs-19F溶液に加える。得られた溶液を1時間混合し、透析で精製する。ADHリンカーを有する精製PnPs-19Fを、NCコンジュゲーション用にpH6.0の緩衝液に溶解する。精製ナイセリアメニンギティディスN.meningitidisC群血清型髄膜炎菌NmCを1MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/NmC比:1.5mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、アジピン酸ジヒドラジドADHリンカーをpH9の緩衝液に入れた溶液を、活性化NmC溶液に加える。得られた溶液を1~2時間混合し、透析で精製する。ADHリンカーを有する精製NmCを、NCコンジュゲーション用にpH6.0の緩衝液に溶解する。表面PEG-CO2H基を有するNCを、実施例13で上述したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。ADHリンカーを有するPnPs-19FとADHリンカーを有するNmCとをpH6.0の緩衝液に入れた等モル量の混合溶液を、活性化NC溶液に加え、得られた懸濁液を4°Cで一晩混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PnPs-19F/NmCコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例26:向きの異なる小分子抗原を有する二価ナノキャリアおよび一価ナノキャリア机上表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジドを有するナノキャリアを実施例13で上述したようにして調製し、4°CでpH6.0の緩衝液に懸濁させる。コカイン類似物GNC6-2R,3S-3-ベンゾイルオキシ-8-メチル-8-アザビシクロ[3.2.1]オクタン-2-カルボニルオキシ-ヘキサン酸を、報告された手順CocaineAnalogCoupledtoDisruptedAdenovirus:AVaccineStrategytoEvokeHigh-titerImmunityAgainstAddictiveDrugsMartinJHicks,etal,MolTher2011,19:612~619に従って調製する。この化合物をEDC/NHSのDMF溶液で活性化させ、活性化GNC-NHSエステルを単離してNCコンジュゲーション用に精製する。もうひとつのコカイン類似物であるAI1を、報告された手順Positionallinkereffectsinhaptensforcocaineimmunopharmacotherapy,AkiraIno,TobinJ.Dickerson,andKimD.Janda;BioorganicMedicinalChemistryLetters1720074280~4283に従って調製し、EDC/NHSで上記のように活性化する。NC表面PEG-ヒドラジドを超える各活性化コカイン類似物を、等モルでpH6.0の緩衝液中にてNCと混合する。得られた懸濁液を4°Cで一晩混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-GNC/AI1コカインコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。ノルコカインを無水コハク酸で処理し、コハク酸リンカーSNCを含有するコカインを得た後、報告された手順FoxBS,KantakKM,EdwardsMAetal.Efficacyofatherapeuticcocainevaccineinrodentmodels.Nat.Med.210,1129~11321996に従ってEDC/NHSで活性化させる。表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジドを有するNCを実施例13で上述したようにして調製し、4°CでpH6.0の緩衝液に懸濁させる。過剰量の活性化コカイン類似物SNCをNCに加える。得られた懸濁液を4°Cで一晩混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-SNCコカインコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例27:異なる結合を持つペプチド抗原を有する二価ナノキャリアおよび一価ナノキャリア机上表面PEG-アジドPEG-N3を有するナノキャリアを、実施例13に従って調製し、アルゴンとともに脱気したpH7の緩衝液に懸濁させる。標準的な固相ペプチド合成によってC末端プロパルギルアミド基C-アルキン基を有するオボアルブミン325-336ペプチドを調製し、得られた精製Ova325-336-C-アルキンペプチドをアルゴン下にてpH7の緩衝液に溶解する。5-ヘキシン酸でアシル化したN末端アミンN末端アルキン基を有するオボアルブミン325-336ペプチドを標準的な固相ペプチド合成で調製し、得られた精製Ova325-336-N-アルキンペプチドをアルゴン下にてpH7の緩衝液に溶解する。表面PEG-N3を有するNCを、アルゴン下にてpH7の緩衝液中、等モル量で各ova-C-アルキンおよびN-アルキンペプチドと混合し、得られた懸濁液を、報告されたプロトコールAnalysisandoptimizationofcopper-catalyzedazide-alkynecycloadditionforbioconjugation,HongV,PresolskiSI,MaC,FinnMG.;AngewChemIntEdEngl.2009;4852:9879~83に従ってCuAACクリック反応に供する。得られたNC-Ovaペプチド-C-結合/Ovaペプチド-N-結合コンジュゲートをpH7の緩衝液でペレット洗浄して精製し、pH7の緩衝液に懸濁させる。組換えウイルス様粒子VLPを標準的な手順で調製する。特に、MatthewPeacey,etal.1PeaceyM,WilsonS,BairdMA,WardVK.VersatileRHDVvirus-likeparticles:incorporationofantigensbygeneticmodificationandchemicalconjugationBiotechnolBioeng;2007;98:968~77;2PeaceyM,WilsonS,PerretR,RoncheseF,WardVK,YoungV,YoungS,Baird,MA.Virus-likeparticlesfromrabbithemorrhagicdiseaseviruscaninduceananti-tumorresponseVaccine;2008;26:5334~5337に記載されているように、ウサギ出血性疾患ウイルス由来のVLPを調製し、スルホスクシンイミジル4-N-マレイミドメチルシクロヘキサン-1-カルボキシラートSulfo-SMCCなどのヘテロ二官能性リンカーを用いてOva323-339ペプチドとコンジュゲートする。得られたVLP-ovaペプチドコンジュゲートを精製し、pH7の緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例28:タンパク質上の異なる結合点で結合したタンパク質抗原を有する一価ナノキャリア活性化対タンパク質タグ机上表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で説明したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。次に、pH6.0の緩衝液に溶解した麻疹ヘマグルチニンタンパク質MHPを、得られたNC懸濁液に加える。4°Cで一晩、コンジュゲーションを進行させる。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-MHPコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。Ni-Hisタグ複合化用の表面PEG-NTA基を有するナノキャリアを、実施例13で説明したようにして調製する。次に、NCをNiCl2の結合用緩衝液50mMリン酸緩衝液系、300mMNaCl、10mMイミダゾール、pH8.0溶液で処理し、表面NTA-Ni複合体を有するNCを形成する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNCをアルゴン下にて結合用緩衝液に懸濁させる。His6-タグ付組換え麻疹ヘマグルチニンタンパク質の結合用緩衝液溶液をNC懸濁液に加え、懸濁液を4°Cで一晩アルゴン下にてインキュベートする。得られたNC-NTA-His6-MHPコンジュゲートをpH7の緩衝液でペレット洗浄し、PBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例29:異なる結合点で結合したオリゴ糖抗原を有する一価ナノキャリア活性化ヒドロキシル基対リンカー机上表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するナノキャリアを、実施例13で説明したようにして調製し、pH9の緩衝液にアルゴン下にて懸濁させる。希酸を用いて、あるいは超音波処理によって、精製PnPs-6Bをサイズ縮小し、オリゴマーのPnPs-6Bを得て、これを2MのNaClに溶解する。PnPs-6B溶液に、1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/PnPs比:1.5mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、得られた活性化オリゴマーのPnPs-6B溶液を、表面PEG-CONHNH2PEG-ヒドラジド基を有するNCに加える。得られたNCおよび活性化PnPs-6B懸濁液を1時間振盪し、2Mのグリシン溶液で急冷する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-PnPs-6BコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。表面PEG-CO2H基を有するナノキャリアを、実施例13で説明したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。3-アミノプロピルリンカーを有するオリゴPnPs-6Bを、報告された方法Synthetic6BDi-,Tri-,andTetrasaccharide-ProteinConjugatesContainPneumococcalType6Aand6BCommonand6B-SpecificEpitopesThatElicitProtectiveAntibodiesinMice,JansenWTM,etal.InfectImmun.2001;692:787~793で調製する。オリゴマーPnPs-6B-3-プロピルアミンをpH6の緩衝液に入れた溶液を、活性化NCに加える。得られた懸濁液を4°Cで一晩、アルゴン下にて混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、NC-PnPs-6BコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。実施例30:多糖上の異なる結合点で結合される多糖抗原を有する一価ナノキャリア机上NmAをCDAP活性化ヒドロキシル基によって複数の結合点を持つNCに結合する。精製ナイセリアメニンギティディスN.meningitidisA群血清型髄膜炎菌NmAを1MのNaClに溶解する。1-シアノ-4-ジメチルアミノピリジニウムテトラフルオロホウ酸CDAPのCH3CN溶液100mg/mLを加えるCDAP/NmA比:1.5mg/mg。得られた溶液のpHを0.2MのEt3N水溶液またはNaOH溶液の希釈液で9に調整する。3~4分後、アジピン酸ジヒドラジドADHリンカーをpH9の緩衝液に入れた溶液を、活性化NmA溶液に加える。得られた溶液を1~2時間混合し、透析で精製する。ADHリンカーを有する精製NmAをNCコンジュゲーション用にpH6.0の緩衝液に溶解する。表面PEG-CO2H基を有するNCを、実施例13で説明したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。ADHリンカーを有するNmAをpH6.0の緩衝液に入れた溶液を活性化NC溶液に加え、得られた懸濁液を4°Cで一晩混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-NmAコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。NmAを末端アミノ基でNCに結合する。表面PEG-CO2H基を有するNCを、実施例13で説明したようにして調製する。次に、過剰なEDC/NHSのPBS緩衝液pH6溶液を用いて4°Cで1~2時間、NCを活性化させる。次に、活性化後のNCをpH6.0の緩衝液でペレット洗浄して未反応のEDC/NHSを除去し、pH6.0の緩衝液に懸濁させる。報告された手順Developmentandphase1clinicaltestingofaconjugatevaccineagainstmeningococcusAandC,CostantinoP,VitiS,PoddaA,VelmonteMA,NencioniL,RappuoliR.Vaccine.1992;1010:691~8に従って、精製NmAをpH7の緩衝液中にてNH4Clおよびシアノ水素化ホウ素ナトリウムNaCNBH3で還元アミノ化し、アミノ-NmAを得る。次に、アミノ-NmAを活性化NC懸濁液に加え、得られた懸濁液を4°Cで一晩混合する。PBS緩衝液でのペレット洗浄後、得られたNC-NmAコンジュゲートをpH7.4のPBS緩衝液に懸濁させる。これらのナノキャリアを組み合わせ、以後の試験用のNC懸濁液を形成することが可能である。"