"消化器癌の罹患の有無を識別するために用いられ、血液中に含まれる糖タンパク質から遊離されるN結合型糖鎖であり、該N結合型糖鎖は、下記式1~下記式6で表されるもののうち少なくとも1種であることを特徴とする消化器癌診断用マーカー。前記式1で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2521m/zである請求項1に記載の消化器癌診断用マーカー。前記式2で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2216m/zである請求項1に記載の消化器癌診断用マーカー。前記式3で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2216m/zである請求項1に記載の消化器癌診断用マーカー。前記式4で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2054m/zである請求項1に記載の消化器癌診断用マーカー。前記式5で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2681m/zである請求項1に記載の消化器癌診断用マーカー。前記式6で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が3108m/zである請求項1に記載の消化器癌診断用マーカー。消化器癌が、膵臓癌、食道癌、または胃癌である、請求項1ないし7のいずれかに記載の消化器癌診断用マーカー。請求項1ないし8に記載の消化器癌診断用マーカーを用いて消化器癌の罹患の有無を識別する消化器癌の検査方法であって、前記糖タンパク質から遊離される、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖を検出する検出工程と、前記検出工程の検出結果に基づいて、前記消化器癌の罹患の有無を識別する識別工程とを有することを特徴とする消化器癌の検査方法。前記検出工程において、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖の検出は、MALDI-TOF-MS型分析機による質量分析により行われる請求項9に記載の消化器癌の検査方法。前記質量電荷比[m/z]が2521、2216および2054のうちの少なくとも1つの検出値が、健常人の検出値よりも低い場合に、消化器癌の罹患が疑われると識別する請求項10に記載の消化器癌の検査方法。前記質量電荷比[m/z]が2681および3108のうちの少なくとも1つの検出値が、健常人の検出値よりも高い場合に、消化器癌の罹患が疑われると識別する請求項10に記載の消化器癌の検査方法。本発明の目的は、消化器癌を早期かつ簡便に検査する検査方法に用いることができる消化器癌診断用マーカー、および消化器癌早期かつ簡便に検査し得る消化器癌の検査方法を提供することにある。このような目的は、下記1~12に記載の本発明により達成される。1消化器癌の罹患の有無を識別するために用いられ、血液中に含まれる糖タンパク質から遊離されるN結合型糖鎖であり、該N結合型糖鎖は、下記式1~下記式6で表されるもののうち少なくとも1種であることを特徴とする消化器癌診断用マーカー。2前記式1で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2521m/zである上記1に記載の消化器癌診断用マーカー。3前記式2で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2216m/zである上記1に記載の消化器癌診断用マーカー。4前記式3で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2216m/zである上記1に記載の消化器癌診断用マーカー。5前記式4で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2054m/zである上記1に記載の消化器癌診断用マーカー。6前記式5で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が2681m/zである上記1に記載の消化器癌診断用マーカー。7前記式6で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比が3108m/zである上記1に記載の消化器癌診断用マーカー。8消化器癌が、膵臓癌、食道癌、または胃癌である、上記1ないし7のいずれかに記載の消化器癌診断用マーカー。9上記1ないし8に記載の消化器癌診断用マーカーを用いて消化器癌の罹患の有無を識別する消化器癌の検査方法であって、前記糖タンパク質から遊離される、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖を検出する検出工程と、前記検出工程の検出結果に基づいて、前記消化器癌の罹患の有無を識別する識別工程とを有することを特徴とする消化器癌の検査方法。10前記検出工程において、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖の検出は、MALDI-TOF-MS型分析機による質量分析により行われる上記9に記載の消化器癌の検査方法。11前記質量電荷比[m/z]が2521、2216および2054のうちの少なくとも1つの検出値が、健常人の検出値よりも低い場合に、消化器癌の罹患が疑われると識別する上記10に記載の消化器癌の検査方法。12前記質量電荷比[m/z]が2681、および3108のうちの少なくとも1つの検出値が、健常人の検出値よりも高い場合に、消化器癌の罹患が疑われると識別する上記10に記載の消化器癌の検査方法。本発明の消化器癌診断用マーカー、すなわち特定のN結合型糖鎖を、被検者から採取された血液から検出することで、早期の段階での消化器癌の検査を簡便に行うことが可能となる。したがって、かかる消化器癌診断用マーカーを用いた消化器癌の検査方法により、癌の早期の段階での消化器癌の検査を簡便に行うことができ、早期での消化器癌の治療を行うことができる。以下、本発明の消化器癌診断用マーカー、および消化器癌の検査方法について、好適実施形態に基づいて詳細に説明する。<消化器癌診断用マーカー>糖鎖とは、グルコース、ガラクトース、マンノース、フコース、キシロース、N-アセチルグルコサミン、N-アセチルガラクトサミン、シアル酸等の単糖およびこれらの誘導体がグリコシド結合によって鎖状に複数結合した分子の総称である。糖鎖は、非常に多様性に富んでおり、天然に存在する生物が有する様々な機能に関与する物質である。糖鎖は生体内でタンパク質や脂質等に結合した複合糖質として存在することが多く、生体内の重要な構成成分の一つである。生体内の糖鎖は細胞間情報伝達、タンパク質の機能や相互作用の調整等に深く関わっていることが明らかになりつつある。糖鎖を有する生体高分子としては、例えば、細胞の安定化に寄与する植物細胞の細胞壁のプロテオグリカン、細胞の分化、増殖、接着、移動等に影響を与える糖脂質、および細胞間相互作用や細胞認識に関与している糖タンパク質等が挙げられるが、これらの高分子の糖鎖が、互いに機能を代行、補助、増幅、調節、あるいは阻害しあいながら高度で精密な生体反応を制御する機構が次第に明らかにされつつある。さらに、このような糖鎖と細胞の分化増殖、細胞接着、免疫、および細胞の癌化との関係が明確にされれば、この糖鎖工学と、医学、細胞工学、あるいは臓器工学とを密接に関連させて新たな展開を図ることが期待されている。特に細胞表面に存在する糖鎖は、様々な生体反応の足場として重要な役割をしている事が明らかとなってきた。例えば、レセプターとの相互作用異常による疾病の発生、あるいはエイズウイルスやインフルエンザウイルス等の感染、病原性大腸菌O157の毒素やコレラ毒素の細胞への侵入に関わるとされている。さらに、ある種の癌細胞では特異的な糖鎖が細胞表面に現れる等、細胞表面糖鎖は細胞に個性をあたえる重要な分子と考えられている。以上のような糖鎖糖タンパク質のうち、N結合型糖鎖とは、タンパク質のアスパラギン残基が持つ側鎖のアミド基の窒素原子に結合している糖鎖であり、N型糖鎖やアスパラギン結合型糖鎖とも称される。本発明者は、このようなN結合型糖鎖、特に、消化器癌患者の血液サンプルに含まれるN結合型糖鎖に着目し、消化器癌診断用マーカー、および消化器癌の検査方法の開発を試みた。具体的には、同意が得られた膵臓癌患者17例、食道癌患者34例、胃癌患者22例を被検者とし、各被検者より血液を採取し、血漿中のN結合型糖鎖に関して質量分析を行った。その結果、被検者癌患者の血液サンプルにおいて、健常者と比較して、有意に存在量が変化しているN結合型糖鎖以下、単に糖鎖と言うこともある。を同定することに成功し、本発明を完成するに至った。すなわち、同定されたN結合型糖鎖は、消化器癌の罹患の有無を識別するための消化器癌診断用マーカーとして用いられ、血液中に含まれる糖タンパク質から遊離されるものであり、下記式1~下記式6で表されるもののうち少なくとも1種であることを特徴とする。このような糖鎖は、例えば、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析法により同定することができる。具体的には、前記式1で表される前記N結合型糖鎖は、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析を行なったとき、ピークの質量電荷比m/zが2521となるものである。また、前記式2で表される前記N結合型糖鎖は、ピークの質量電荷比m/zが2216となり、前記式3で表される前記N結合型糖鎖は、ピークの質量電荷比m/zが2216となり、前記式4で表される前記N結合型糖鎖は、ピークの質量電荷比m/zが2054となり、前記式5で表される前記N結合型糖鎖は、ピークの質量電荷比m/zが2681となり、さらに前記式6で表される前記N結合型糖鎖は、ピークの質量電荷比m/zが3108となるものである。なお、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析法では、さらに、質量電荷比m/zが2695のピークが認められており、このピークを示すN結合型糖鎖を同定できれば、このN結合型糖鎖も同様に、消化器癌の罹患の有無を識別するための消化器癌診断用マーカーとして用いることができる。また、MALDI-TOF-MSとは、MALDI法を利用して飛行時間を基に質量を測定する方法である。具体的には、MALDI法は、試料をプレート上にスポットした後、マトリクス溶液25Dihydroxybenzoicacidを添加、乾固し、結晶状態にし、パルスレーザー照射により大きなエネルギーをマトリクス上に与え、MH、MNaなどの試料由来イオンとマトリクス由来イオンとを脱離させる方法である。イオンが一定の加速電圧Vで加速される場合、イオンの質量をm、イオンの速度をv、イオンの電荷数をz、電気素量をe、イオンの飛行時間をtとしたとき、イオンの質量電荷比m/zは、m/z=2eVt2/L2で表すことができる。以上のような、被検者癌患者の血液サンプルにおいて、健常者と比較して、有意に存在量が変化している糖鎖消化器癌診断用マーカーを用いて、以下のような、本発明の消化器癌の検査方法により、消化器癌を検査することができる。<消化器癌の検査方法>本発明の消化器癌の検査方法は、血液中に含まれる糖タンパク質から遊離される、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖を検出する検出工程と、検出工程の検出結果に基づいて、消化器癌の罹患の有無を識別する識別工程とを有する。[1]まず、血液中に含まれる糖タンパク質から遊離される、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖を検出する検出工程。[1-1]まず、被験者より血液をサンプルとして採取する。この被検者より採取された血液としては、血液成分を全て含む全血であっても、血液から分離された血清や血漿等であってもよいが、血清や血漿が良く、特に血漿が好ましい。これにより、優れた検出感度でサンプル中からN結合型糖鎖を検出することができる。[1-2]次いで、血液中の糖タンパクから糖鎖を遊離させる。かかる遊離方法としては、特に制限されるものではないが、例えば、N-グリコシダーゼFグリコペプチダーゼ、PNGase、グリカナーゼ、グリコアミダーゼなどとも称されるやグリコペプチダーゼA等を用いた酵素法や、ヒドラジン分解法を挙げることができる。なかでも、N-グリコシダーゼFによる酵素法を好適に用いることができる。これにより、糖タンパク質に連結する糖鎖のうち、N結合型糖鎖を選択的に遊離させることができる。なお、前記酵素法を用いた場合、トリプシン等のプロテアーゼを併用することもできる。[1-3]次いで、血液中において遊離させた糖鎖を精製するかかる精製方法としては、サンプル中の混合物から糖鎖を選択的に捕捉し精製する方法であれば特に制限されないが、MALDI-TOF-MSや高速液体クロマトグラフィーHPLCでの高感度測定用に最適化された糖鎖補足ビーズ捕捉担体であるBlotGlyco登録商標住友ベークライト社製を用いた方法が特に好適である。これにより、優れた精製率で糖鎖をサンプル中から精製することができる。[1-4]次いで、精製された糖鎖のから、前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖を検出する。なお、このような前記式1~前記式6で表されるN結合型糖鎖の検出は、前述したような、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析法により、優れた精度で行うことができる。[2]次に、検出工程の検出結果に基づいて、前記消化器癌の罹患の有無を識別する識別工程。ここで、前述した、膵臓癌患者17例、食道癌患者34例、胃癌患者22例を被検者とした、血漿中のN結合型糖鎖の質量分析では、質量電荷比m/zが、2521、2216、および2054のいずれかを示す糖鎖の検出値は、健常者の検出値よりも、有意に低い結果となっていた。一方、質量電荷比m/zが、2681、および3108のいずれかを示す糖鎖の検出値は、健常者の検出値よりも、有意に高い結果となっていた。したがって、被検者において、質量電荷比[m/z]が2521、2216および2054のうちの少なくとも1つの検出値が、健常者の検出値よりも低い場合、この被検者を、消化器癌の罹患が疑われると識別することができる。また、質量電荷比[m/z]が2681、および3108のうちの少なくとも1つの検出値が、健常者の検出値よりも高い場合、この被検者を、消化器癌の罹患が疑われると識別することができる。なお、糖鎖の構造が特定されていない質量電荷比m/zが2695の検出値については、健常者の検出値よりも、有意に高い結果となっていたため、この検出値が、健常者の検出値よりも高い場合、この被検者を、消化器癌の罹患が疑われると識別することも可能である。以上のように、下記式1~下記式6で表されるN結合型糖鎖を、血液中から検出するという単純な作業で、早期の段階での消化器癌の検査を簡便に行うことができ、早期での消化器癌の治療を行うことができるようになる。なお、このような消化器癌の検査方法において、上記糖鎖のうち、複数の糖鎖の検出結果を組み合わせて、消化器癌の検査を行うことにより、その精度を高めることも可能である。さらに、本発明における癌の検査方法を、他の検査方法と組み合わせることにより、消化器癌の検査の精度を高めることも可能である。例えば、本発明者の検討により、以下のような結果が得られている。すなわち、膵臓癌患者および健常者の2群に分けて、採取した血液中に含まれる糖タンパク質から遊離されるN結合型糖鎖を、マススペクトル法を用いてピークの同定を行った。そして、膵臓癌患者に共通するピークを集め、膵臓癌患者および健常者の各ピークの面積を、多変量解析して、2群患者群、健常者群に分離できるピーク組み合わせを求めたところ、質量電荷比m/zが、1326、1892、2054、2172、2216、2257、2334、2375、2521、2639、2681、2695、2703、2725、2827,3030および3108の糖鎖が検出される結果が得られている。したがって、質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108および2695の糖鎖以外に、質量電荷比m/zが、1326、1892、2172、2257、2334、2375、2639、2703、2725、2827および3030の糖鎖の検出値が、健常者の検出値からズレが生じている場合、この被検者は、消化器癌の罹患がさらに疑われると識別することで、消化器癌の検査の精度を高めることができる。なお、MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが1326である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、1326m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、221と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが1892である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、1892m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、2132と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2172である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2172m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、21132と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2257である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2257m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、13132と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2334である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2334m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、31132と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2375である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2375m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、22132と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2639である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2639m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、3432と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2703である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2703m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造は、上記2681m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖のNa付加体と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2725である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2725m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、231132と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが2827である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、2827m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、221232と推定される表1。MALDI-TOF-MS型分析機を用いた質量分析によるピークの質量電荷比m/zが3030である糖鎖とは、MALDI-TOF-MS型分析機よる質量分析の結果、3030m/zマススペクトルピークを呈する糖鎖であり、その構造式は、231232と推定される表1。以上、本発明の消化器癌診断用マーカー、および消化器癌の検査方法を実施形態に基づいて説明したが、本発明はこれらに限定されるものではない。例えば、本発明の消化器癌の検査方法には、必要に応じて任意の工程が追加されてもよい。また、本発明の消化器癌の検査方法を適用する消化器癌としては、特に制限されるものではないが、本発明は、難治性の癌である膵臓癌や食道癌、および発生頻度の高い癌である胃癌において特に有用である。さらに、上記糖鎖を検出する限り、MALDI-TOF-MS型分析機以外の分析機を使用することもできる。イオン源として、例えば、電子イオン化法、化学イオン化法、電界離脱法、高速原子衝突法、エレクトロスプレーイオン化法、大気圧化学イオン化法等を用いることができ、また、分析法としては、例えば、磁場偏向型、四重極型、イオントラップ型、フーリエ変換イオンサイクロトロン共鳴型などの方法を用いることができる。また、本発明においては、上記糖鎖を検出する限り、高速液体クロマトグラフィーを用いることもでき、上記質量分析と高速液体クロマトグラフィーとを組み合わせて用いることもできる。以下、実施例に基づいて本発明をより具体的に説明するが、本発明は以下の実施例に限定されるものではない。実施例11血液の採取インフォームドコンセントの得られた、膵臓癌患者17例、食道癌患者34例、胃癌患者22例の患者、および対照として健常者11例より血液を採取し、血漿を遠心分離した。得られた検体血漿は連結可能匿名化を行った後、-80°Cで凍結保存した。2血液サンプルの作製タンパク質と修飾糖鎖を遊離させる目的で、被検者毎の血漿をN-グリコシダーゼFおよびトリプシンにより処理した。具体的には、100μLの血漿に、純水165μL、1M重炭酸アンモニウム25μL、および120mMジチオスレイトール25μLを加え、60°Cで30分間静置した後、123mMヨードアセトアミド50μLを加え、室温、遮光下で1時間静置した。続いて、トリプシン2000unit、25μLを加え、37°Cで1時間静置した後、80°Cで15分間加熱することによりトリプシンを変性させた。室温まで冷却させた後に、N-グリコシダーゼF10unit、10μLを加え、37°Cでオーバーナイト静置した。80°Cで15分間加熱することにより、酵素を変性させ、最終量400μLの酵素処理血漿サンプルを得た。また、内部標準グルコースオリゴマー1-20生化学工業800111を10mg/mLとなるように純水に溶解し、内部標準糖鎖溶液を作製した。次いで、上記酵素処理血漿サンプル95μLに対し、内部標準糖鎖溶液5μL=50μg相当を添加し、全量100μLの溶液を調製した。このうち、20μLを糖鎖補足ビーズBlotGlyco登録商標forMALDI住友ベークライト社製により処理し、遊離した糖鎖の捕捉、およびラベル化を行った。3糖鎖分析の結果解析糖鎖補足ビーズに捕捉された糖鎖を精製分離し、マトリックス溶液と混合して、MALDI-TOF-MS測定に供した。質量分析器としては、AutoflexIIIsmartbeamTOFTOFBrukerDaltonics社製を用いた。また、データの収集解析には該機器附属のソフトウェアを用いた。また、レーザーイオン化は、通常ポジティブイオンモードで行い、リフレクターモードで検出した。得られたマススペクトルから20~100のピークを同定した。このうち、膵臓癌、胃癌、膵臓癌について、それぞれ、内部標準糖鎖などを除外した6種類の糖鎖を解析対象とし、内部標準と比較することにより各糖鎖の定量化を行った。糖鎖の存在量の総シグナル量を計算して、それぞれの糖鎖の比率で補正をした。さらに、健常者と膵臓癌、健常者と食道癌、健常者と胃癌のそれぞれ2群間に対してT-testを行い、有意差を示す糖鎖の特定を試みた。その結果、膵臓癌および食道癌については、質量電荷比m/zが、2521、2216、2054、2681、3108、および2695を示す糖鎖が、胃癌については、質量電荷比m/zが、2521、2216、および2054を示す糖鎖が特定された図1~3参照。。なお、ピーク面積/ピーク総面積は、質量電荷比m/zが、2521、2216、または2054を示す糖鎖では、癌患者において有意に低く、2681、3108、または2695を示す糖鎖では、癌患者において有意に高かった。また、2521m/z糖鎖、および2216m/z糖鎖を用いた場合の正答率を、6つの分類器CompoundCovariatePredictor、DiagonalLinearDiscriminantAnalysis、1NearestNeighborPredictor、3NearestNeighborPredictor、NearestCentroidPredictor、SupportVectorMachinePredictorにより算出した。その結果、膵臓癌については、平均88程度の正答率が得られた。また、質量分析の結果得られたシグナルから糖鎖の構造式を予測した。その結果、質量電荷比m/zが2521を示す糖鎖は、構造が、と予想され、質量電荷比m/zが2216を示す糖鎖は、構造が、または、と予想され、質量電荷比m/zが2054を示す糖鎖は、構造が、と予想され、質量電荷比m/zが2681を示す糖鎖は、構造が、と予想され、質量電荷比m/zが3108を示す糖鎖は、構造が、と予想された。なお、質量電荷比m/zが2695を示す糖鎖は、その構造を予測することができなかった。実施例21血液の採取インフォームドコンセントの得られた、膵臓癌患者17例、および対照として健常者11例より血液を採取し、血漿を遠心分離した。得られた検体血漿は連結可能匿名化を行った後、-80°Cで凍結保存した。2血液サンプルの作製タンパク質と修飾糖鎖を遊離させる目的で、血漿をN-グリコシダーゼFおよびトリプシンにより処理した。具体的には、100μLの血漿に、純水165μL、1M重炭酸アンモニウム25μL、および120mMジチオスレイトール25μLを加え、60°Cで30分間静置した後、123mMヨードアセトアミド50μLを加え、室温、遮光下で1時間静置した。続いて、トリプシン2000unit、25μLを加え、37°Cで1時間静置した後、80°Cで15分間加熱することによりトリプシンを変性させた。室温まで冷却させた後に、N-グリコシダーゼF10unit、10μLを加え、37°Cでオーバーナイト静置した。80°Cで15分間加熱することにより、酵素を変性させ、最終量400μLの酵素処理血漿サンプルを得た。また、内部標準グルコースオリゴマー1-20生化学工業800111を10mg/mLとなるように純水に溶解し、内部標準糖鎖溶液を作製した。次いで、上記酵素処理血漿サンプル95μLに対し、内部標準糖鎖溶液5μL=50μg相当を添加し、全量100μLの溶液を調製した。このうち、20μLを糖鎖補足ビーズBlotGlyco登録商標forMALDI住友ベークライト社製により処理し、遊離した糖鎖の捕捉、およびラベル化を行った。3糖鎖分析の結果解析糖鎖補足ビーズに捕捉された糖鎖を精製分離し、マトリックス溶液と混合して、MALDI-TOF-MS測定に供した。質量分析器としては、AutoflexIIIsmartbeamTOFTOFBrukerDaltonics社製を用いた。また、データの収集解析には該機器附属のソフトウェアを用いた。また、レーザーイオン化は、通常ポジティブイオンモードで行い、リフレクターモードで検出した。得られたマススペクトルから20~100のピークを同定した。膵臓癌患者に共通するピークを集め、膵臓癌患者および健常者の各ピークの面積を、多変量解析ソフトSIMCA-P/PUMETRICS社製を用いて解析し、2群患者群、健常者群に分離できるピーク組み合わせを求めた。その結果、上記2群分離を与える糖鎖ピークとして、質量電荷比m/zが、1326、1892、2054、2172、2216、2257、2334、2375、2521、2639、2681、2703、2725、2827,3030および3108の糖鎖が検出された図4、表1。なお、表1中の記号の意味は、下記の通りである。δmass測定値mz理論値mz:の右側に示された構造が基本構造であり、左側に示された構造が付加構造である。HexhexoseHexNAcNacetylhexosamineDeoxyhexosefucoseManmannoseGlcNAcNacetylglycosamineNeuAcNacetylneuraminicacidなお、図1~4および表1に示した質量電荷比m/zの値は、±1以内の測定誤差が生じうることを理解されたい。"