パクリタキセル及びパクリタキセル誘導体の少なくともいずれかと、以下のa、b、及びcのいずれかのタンパク質とを有効成分として含むことを特徴とする制癌剤、aジフテリア毒素の一部からなり、該ジフテリア毒素のレセプター結合ドメインを少なくとも含むタンパク質、baのタンパク質のアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質、ca及びbのいずれかのタンパク質を含む複合タンパク質。前記タンパク質が、CRM197、DT52E148K、またはGST-DTである請求項1に記載の制癌剤。前記パクリタキセル及びパクリタキセル誘導体の少なくともいずれかの1日に投与される量が体重1kgあたり0.2~4mgの範囲である請求項1または2に記載の制癌剤。前記タンパク質の1日に投与される量が体重1kgあたり1μg~30mgである請求項1または2に記載の制癌剤。対象が、乳癌、前立腺癌、甲状腺癌、卵巣癌であることを特徴とする請求項1~4のいずれかに記載の制癌剤。本発明は、従来における前記諸問題を解決し、以下の目的を達成することを課題とする。即ち、悪性腫瘍、特に卵巣癌の治療に有効な制癌剤を提供することを目的とする。発明者らは、パクリタキセルPaclitaxelタキソールTaxol又はその誘導体とジフテリア毒素の変異体とを併用すると相乗的効果が得られるとの知見を得て、本発明に至った。すなわち、本発明の前記課題を解決するための手段は以下の通りである。<1>パクリタキセル及びパクリタキセル誘導体の少なくともいずれかと、ジフテリア毒素の変異体であってHB-EGFとEGFレセプターとの結合を阻害する活性を有しかつジフテリア毒素の毒性を実質的に有さないタンパク質とを、有効成分として含むことを特徴とする制癌剤である。<2>タンパク質が、ジフテリア毒素のアミノ酸配列における少なくともレセプター結合ドメインを変異なしに含むことを特徴とする請求項1に記載の制癌剤である。<3>タンパク質が、ジフテリア毒素のアミノ酸配列において1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質である請求項1及び2のいずれかに記載の制癌剤である。<4>タンパク質が、CRM197及びDT52E148Kのいずれかである請求項3に記載の制癌剤である。<5>パクリタキセル及びパクリタキセル誘導体の少なくともいずれかと、ジフテリア毒素の変異体であってHB-EGFとEGFレセプターとの結合を阻害する活性を有しかつジフテリア毒素の毒性を実質的に有さないタンパク質とを、併用することを特徴とする癌治療方法である。本発明によると、悪性腫瘍、特に卵巣癌の治療に有効な制癌剤及び癌治療方法を提供することができる。本発明の第一の態様の制癌剤は、パクリタキセル及びパクリタキセル誘導体の少なくともいずれかと、ジフテリア毒素の変異体であってHB-EGFとEGFレセプターとの結合を阻害する活性を有しかつジフテリア毒素の毒性を実質的に有さないタンパク質とを、有効成分として含むことを特徴とする。前記ジフテリア毒素の変異体とは、ジフテリア毒素のアミノ酸配列において1又は複数のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質を表し、例えば1若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質である。また、ジフテリア毒素の25個のシグナル配列は付いていても付いていなくてもよく、いずれの配列も本発明の範囲に含まれる。また、パクリタキセル誘導体としては、ドセタキセルDocetaxel32575582で記載された方法で得たウサギ網状赤血球EF-2分画に、最終濃度20mMのトリス緩衝液pH7.8、1mMDTTジチオスレイトール、0.1~1μg/mlのフラグメントAあるいは0.1-100μg/mlのADPリボシル化活性を測定したい蛋白質を加え、さらに最終的に370KBq/mlになるように32PNADを加えて混和し、37°Cで10分間反応させる。その反応液に同容量の10-トリクロロ酢酸溶液を加えて蛋白質を沈殿させ、生じた沈殿をグラスフィルターでトラップし、フィルターをさらに5トリクロロ酢酸溶液で洗浄する。最後にフィルターを100エタノールで洗浄し、乾燥させる。フィルターをトルエン-PPOのシンチレーターにつけて、フィルターにトラップされた放射能を液体シンチレーションカウンターで測定する。測定された放射能がADPリボシル化活性の程度を示しており、変異を加えないフラグメントAを用いたときの放射能を基準に、変異を加えた蛋白質のADPリボシル化活性の相対活性を求めることができる。また、分泌型HB-EGFとEGFレセプターとの結合を阻害する活性を有するという特徴は、発明者らが、ドメイン情報をもとに、より詳細に検討したところによると、レセプター結合ドメインを含む部分である378番目から535番目のアミノ酸配列を含んでいればよいことがわかった。すなわち、GSTにジフテリア毒素の378番目から535番目までの配列を融合した遺伝子を作成し、これを大腸菌に発現させて、上記の構造を持つ融合タンパク質GST-DTを作成した。GST-DTは、125Iで標識したジフテリア毒素のHB―EGFへの結合を、濃度依存的に阻害した。阻害の程度から、GST-DTはジフテリア毒素と同程度の結合の強さで、HB―EGFに結合することがわかった。したがって、結合に必要なのは、378番目から535番目、すなわち、レセプター結合ドメインを含む部分であることがわかった。ここで、HB-EGFとEGFリセプターの結合を阻害する活性を有するかどうかは、前記のような、125Iで標識したジフテリア毒素のHB―EGFへの結合に対する阻害実験により測定することができる。そこで、HB-EGFとEGFレセプターとの結合を阻害する活性を有しかつジフテリア毒素の毒性を実質的に有さないタンパク質は、レセプター結合ドメインを保持しつつ、触媒作用ドメインに変異を持たせたジフテリア毒素変異体タンパク質や、ジフテリア毒素のレセプター結合ドメインを保持しつつ触媒作用ドメインの一部または全部を欠損させたジフテリア毒素の一部であるタンパク質を作成することにより得ることができる。このような変異体の例としては、CRM197、DT52E148K及びGST-DTが挙げられる。これらはジフテリア毒素の毒性を実質的に持たず、HB-EGFのEGFレセプターへの結合を阻害する。CRM197は、25個のシグナル配列を除いてカウントした場合の52番目のGlyがGluに変異した変異体であり、DT52E148Kは、前記変異に加えてシグナル配列を除いてカウントした場合の148番目のGluがLysに変異した変異体である。また、GST-DTはGSTにジフテリア毒素のシグナル配列を除いてカウントした場合の378番目から535番目を含む蛋白質である。CRM197に関するアミノ酸配列最初の25個の配列がシグナル配列を表すを配列番号3に、それをコードする遺伝子の塩基配列を配列番号4に表す。また、GST-DTのアミノ酸配列配列番号5及びそれをコードする遺伝子の塩基配列配列番号6を図5及び図6に表す。ここで、CRM197については、ジフテリア毒素の毒性を有さない、即ちADPリボシル化活性を有さないとの報告が既になされているTUchidaandAMPappenheimerJrScience175901903。また、148Eに変異を有する148K変異体が極めて弱い活性しか持たないことは知られておりInfectImmun5516471651、52E変異体であるCRM197にさらに148Kの変異を入れたダブルミュータントであるDT52E148Kは、さらに安全な変異体として好ましい。また、これらの変異体の毒性は、前記タンパク質合成阻害実験によってもジフテリア毒素を加えなかった試料の値と有意差がないことが確かめられた。なお、GST-DTがジフテリア毒素の毒性を有しないことは、触媒作用ドメインを完全に欠如することから明らかである。配列番号3MSRKLFASILIGALLGIGAPPSAHAGADDVVDSSKSFVMENFSSYHGTKPGYVDSIQKGIQKPKSGTQGNYDDDWKEFYSTDNKYDAAGYSVDNENPLSGKAGGVVKVTYPGLTKVLALKVDNAETIKKELGLSLTEPLMEQVGTEEFIKRFGDGASRVVLSLPFAEGSSSVEYINNWEQAKALSVELEINFETRGKRGQDAMYEYMAQACAGNRVRRSVGSSLSCINLDWDVIRDKTKTKIESLKEHGPIKNKMSESPNKTVSEEKAKQYLEEFHQTALEHPELSELKTVTGTNPVFAGANYAAWAVNVAQVIDSETADNLEKTTAALSILPGIGSVMGIADGAVHHNTEEIVAQSIALSSLMVAQAIPLVGELVDIGFAAYNFVESIINLFQVVHNSYNRPAYSPGHKTQPFLHDGYAVSWNTVEDSIIRTGFQGESGHDIKITAENTPLPIAGVLLPTIPGKLDVNKSKTHISVNGRKIRMRCRAIDGDVTFCRPKSPVYVGNGVHANLHVAFHRSSSEKIHSNEISSDSIGVLGYQKTVDHTKVNSKLSLFFEIKS配列番号4GTGAGCAGAAAACTGTTTGCGTCAATCTTAATAGGGGCGCTACTGGGGATAGGGGCCCCACCTTCAGCCCATGCAGGCGCTGATGATGTTGTTGATTCTTCTAAATCTTTTGTGATGGAAAACTTTTCTTCGTACCACGGGACTAAACCTGGTTATGTAGATTCCATTCAAAAAGGTATACAAAAGCCAAAATCTGGTACACAAGGAAATTATGACGATGATTGGAAAGAGTTTTATAGTACCGACAATAAATACGACGCTGCGGGATACTCTGTAGATAATGAAAACCCGCTCTCTGGAAAAGCTGGAGGCGTGGTCAAAGTGACGTATCCAGGACTGACGAAGGTTCTCGCACTAAAAGTGGATAATGCCGAAACTATTAAGAAAGAGTTAGGTTTAAGTCTCACTGAACCGTTGATGGAGCAAGTCGGAACGGAAGAGTTTATCAAAAGGTTCGGTGATGGTGCTTCGCGTGTAGTGCTCAGCCTTCCCTTCGCTGAGGGGAGTTCTAGCGTTGAATATATTAATAACTGGGAACAGGCGAAAGCGTTAAGCGTAGAACTTGAGATTAATTTTGAAACCCGTGGAAAACGTGGCCAAGATGCGATGTATGAGTATATGGCTCAAGCCTGTGCAGGAAATCGTGTCAGGCGATCAGTAGGTAGCTCATTGTCATGCATAAATCTTGATTGGGATGTCATAAGGGATAAAACTAAGACAAAGATAGAGTCTTTGAAAGAGCATGGCCCTATCAAAAATAAAATGAGCGAAAGTCCCAATAAAACAGTATCTGAGGAAAAAGCTAAACAATACCTAGAAGAATTTCATCAAACGGCATTAGAGCATCCTGAATTGTCAGAACTTAAAACCGTTACTGGGACCAATCCTGTATTCGCTGGGGCTAACTATGCGGCGTGGGCAGTAAACGTTGCGCAAGTTATCGATAGCGAAACAGCTGATAATTTGGAAAAGACAACTGCTGCTCTTTCGATACTTCCTGGTATCGGTAGCGTAATGGGCATTGCAGACGGTGCCGTTCACCACAATACAGAAGAGATAGTGGCACAATCAATAGCTTTATCGTCTTTAATGGTTGCTCAAGCTATTCCATTGGTAGGAGAGCTAGTTGATATTGGTTTCGCTGCATATAATTTTGTAGAGAGTATTATCAATTTATTTCAAGTAGTTCATAATTCGTATAATCGTCCCGCGTATTCTCCGGGGCATAAAACGCAACCATTTCTTCATGACGGGTATGCTGTCAGTTGGAACACTGTTGAAGATTCGATAATCCGAACTGGTTTTCAAGGGGAGAGTGGGCACGACATAAAAATTACTGCTGAAAATACCCCGCTTCCAATCGCGGGTGTCCTACTACCGACTATTCCTGGAAAGCTGGACGTTAATAAGTCCAAGACTCATATTTCCGTAAATGGTCGGAAAATAAGGATGCGTTGCAGAGCTATAGACGGTGATGTAACTTTTTGTCGCCCTAAATCTCCTGTTTATGTTGGTAATGGTGTGCATGCGAATCTTCACGTGGCATTTCACAGAAGCAGCTCGGAGAAAATTCATTCTAATGAAATTTCGTCGGATTCCATAGGCGTTCTTGGGTACCAGAAAACAGTAGATCACACCAAGGTTAATTCTAAGCTATCGCTATTTTTTGAAATCAAAAGCTGAなお、レセプター結合ドメインを含む断片は、プラスミッドに組み込まれたCRM197をコードする遺伝子を鋳型にして、PCR法にてレセプター結合ドメイン部分のDNA配列を合成して、これをGST融合タンパク質やヒスチジンタグを合成させるための発現ベクターpGEX3X、pQE30のマルチクローニングサイトに挿入し、得られたプラスミッドを大腸菌に組み込み、プラスミッドがコードする遺伝子を大腸菌で合成させることで作成できる。また、触媒作用ドメインに変異を有する変異体は、以下のようにして作成することができる。プラスミッドに組み込まれたCRM197をコードする遺伝子を鋳型にして、変異を持たせたい部位をプライマーとして、PCR法にてCRM197領域を合成する。プライマーは、変異を持つように点突然変異を導入したものを合成し、使用する。合成したDNAを、大腸菌用の遺伝子発現ベクターpET-22bに組み込み、大腸菌に形質導入を行い、変異体を大腸菌で発現させて、作成することができる。本発明の制癌剤は、乳癌、前立腺癌、甲状腺癌、卵巣癌等、悪性腫瘍全般の治療に用いることができるが、好ましくはHB-EGFを発現している悪性腫瘍に用いることができ、特に卵巣癌に好適に用いることができる。本発明の制癌剤は、上記有効成分をそのまま、または、薬学的に許容される医薬用担体と組合せて製剤化することができる。前記制癌剤は、経口的又は非経口的例えば、静脈内、筋肉内、腹腔内、皮下又は皮内等への注射、直腸内投与、経粘膜投与、経気道投与などに投与することができる。卵巣癌等腹腔内に播種する悪性腫瘍に適用する場合には、腹腔内に注射により投与することが、癌細胞に直接運搬される点で好ましい。経口投与に適する医薬組成物としては、例えば、錠剤、顆粒剤、カプセル剤、散剤、溶液剤、懸濁剤、シロップ剤などを挙げることができ、非経口投与に適する医薬組成物としては、例えば、注射剤、点滴剤、坐剤、経皮吸収剤などを挙げることができるが、剤形はこれらに限定されることはない。前記制癌剤の製造に用いられる製剤用添加物の種類は特に限定されず、当業者が適宜選択可能である。例えば、賦形剤、崩壊剤又は崩壊補助剤、結合剤、滑沢剤、コーティング剤、基剤、溶解剤又は溶解補助剤、分散剤、懸濁剤、乳化剤、緩衝剤、抗酸化剤、防腐剤、等張化剤、pH調節剤、溶解剤、安定化剤などを用いることができ、これらの目的で使用される個々の具体的成分は当業者に周知されている。経口投与用の製剤の調製に用いることができる製剤用添加物として、例えば、ブドウ糖、乳糖、D-マンニトール、デンプン、又は結晶セルロース等の賦形剤;カルボキシメチルセルロース、デンプン、又はカルボキシメチルセルロースカルシウム等の崩壊剤又は崩壊補助剤;ヒドロキシプロピルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ポリビニルピロリドン、又はゼラチン等の結合剤;ステアリン酸マグネシウム又はタルク等の滑沢剤;ヒドロキシプロピルメチルセルロース、白糖、ポリエチレングリコール又は酸化チタン等のコーティング剤;ワセリン、流動パラフィン、ポリエチレングリコール、ゼラチン、カオリン、グリセリン、精製水、又はハードファット等の基剤を用いることができる。注射あるいは点滴用の製剤の調製に用いることができる製剤用添加物としては、注射用蒸留水、生理食塩水、プロピレングリコール等の水性あるいは用時溶解型注射剤を構成しうる溶解剤又は溶解補助剤;ブドウ糖、塩化ナトリウム、Dマンニトール、グリセリン等の等張化剤;無機酸、有機酸、無機塩基又は有機塩基等のpH調節剤等の製剤用添加物を用いることができる。前記本発明の制癌剤に含まれる有効成分の量は、制癌剤の製剤形態または投与経路によって異なり、一概に規定することはできないが、通常、最終製剤中に約0.0001から70の範囲から適宜選択して決定することができる。本発明の制癌剤は、ヒトを含む哺乳動物に投与することができる。本発明の制癌剤の投与量は、患者の年齢、性別、体重、症状、及び投与経路などの条件に応じて適宜増減されるべきであるが、成人一日あたりの有効成分の量として、有効成分のひとつであるジフテリア毒素の変異体タンパク質としては、体重1kgあたり1μgから30mg程度の範囲であることが好ましい。また、パクリタキセル又はパクリタキセル誘導体としては、体重1kgあたり02~4mg程度の範囲であることが好ましい。上記投与量の医薬は一日一回に投与してもよいし、数回に分けて投与してもよい。また、数日から数週間に1度又は単発的に投与してもよい。また、ステロイド等、副作用を抑える成分とともに投与することもできる。ジフテリア毒素の変異体タンパク質とパクリタキセル又はその誘導体とは、同時に投与してもよいし、時間差をつけて投与しても良い。以下、本発明の実施例について説明するが、本発明はこの実施例に何ら限定されるものではない。実施例1CRM197タンパク質の生成C7β197の溶原菌のストックC7ファージを溶原化したジフテリア菌C7M1としてATCCBacteriacollectionから入手可能を培養し、対数増殖期の後期の菌液を、2の濾過したマルトースを加えたC-Y培地に、最初のOD590が約0.05になるように加える。このODは、約5×107菌体/mlにあたる。フラスコは毎分200回転のロータリーシェーカーに載せ、35°Cで16時間から17時間培養する。ODが10から15になった時点で、培養を終了する。前記C-Y培地は、以下のように調製する。即ち、10gのカサミノ酸、20gの酵母抽出液、5gのKH2PO4を1lの蒸留水に溶かす。2mlの50CaCl22H2Oを加えた後、pHを7.4に調整する。沸騰させた後、濾過する。2mlのMuellerとMillerの溶液IIと1mlのMuellerとMillerの溶液III20gL-シスチン、20ml濃塩酸/100mlH2Oを加える。100mLずつ分注し、オートクレーブをかけることによりC-Y培地を得た。CRMタンパクの精製は、以下のようにして行う。培養液は、10000gで15分間遠心する。培養上清に硫安を65の飽和状態になるように加える。氷室で24から48時間放置する。沈殿物を集めて0.02MのpH7.2のトリス-塩酸バッファーに溶かし、同液にて透析する。遠心して、不溶物を除き、DE52カラムに添加し、0.02MのpH7.2のトリス-塩酸バッファー中のNaClの濃度勾配により溶出する。CRM197は、NaClが0.08Mのところで溶出する。溶出した液を硫安で65飽和状態にする。沈殿物を0.01Mのトリス-塩酸バッファーに溶かし、再び平衡化する。そして、DE52カラムに再び掛け、再度硫安沈殿する。続いて、SephacrylS-200のカラムにかけ、HEPES-NaOH、pH7.2、0.15MNaClの溶液で溶出する。溶出されたCRM197をDeToxiゲルにアプライして、CRM197試料に含まれるLPS類似物質を取り除き、実験に使用する。CRM197の280nmにおける吸収は、1ODが約0.67mg/mlに相当する。細胞株の準備卵巣癌細胞株SKOV-3は、ATCCから入手した。SK-HB-1細胞は、SKOV3細胞に、pRC/CMVベクターInvitrogen社に組み込まれたヒトHB-EGFcDNAをトランスフェクションした。トランスフェクションはLipofectAMINE試薬Invitrogen社を用いて、製品に添付のマニュアルに従って行った。トランスフェクションされた細胞は、400ug/mlG418を含む培養液RPMI1640-10FCSで培養し、生き残った細胞を再度低密度でペトリ皿にまき直し、成長したコロニーを拾って、SK-HB-1細胞を得た。この細胞がHB-EGFを高発現していることは、125Iで標識したジフテリア毒素を細胞に加えて、細胞に結合したジフテリア毒素の放射活性をSKOV3細胞と比較することで、確認した。ヌードマウスを用いた造腫瘍性実験RPMI10FBSで培養した卵巣癌細胞株SKOV-3ATCCから入手可及びSK-HB1を、それぞれ、EDTA/PBS-で洗浄し、0.25トリプシンで回収した。RPMI10FBSで2回、RPMI血清なしで2回洗浄し、5×106細胞ずつRPMI血清あり250μLへ添加し、これをヌードマウスの背部に皮下注射により接種した。一群のヌードマウスについては、SKOV-3又はSK-HB1細胞接種10日後よりCRM197の投与を開始し、腹腔内に図7及び図8に表す量で、週1回、4週に渡って投与した。CRM197を投与しないヌードマウスを対照実験とした。投与時期と腫瘍体積の関係を図7から図8に示す。ここで、腫瘍体積は、できた腫瘍の長径、短径を3~4日ごとに測定し、長径×短径×短径×1/2で求めた。次に、他の群のヌードマウスについては、SKOV-3又はSK-HB1細胞接種7日後よりCRM197及びタキソールブリストル製薬株式会社製を併用して投与を開始し、腹腔内に図9及び図10に表す量で、週1回、4週に渡って投与した。CRM197及びタキソールを投与しないヌードマウスを対照実験とした。投与時期と腫瘍体積の関係を図9から図10に示す。これらの結果から、タキソールとCRM197とを併用することにより、腫瘍の成長の抑制効果が相乗的に高くなることが分かった。