"グルコースに対する少なくとも2つの結合部位を有する多価レクチンと、コンジュゲートフレークワークに結合した2以上の別々のアフィニティリガンドを含むコンジュゲートとを含む架橋マテリアルであって、該レクチンが、該結合部位の少なくとも1つへの結合に関してグルコースと競合しうる、該レクチンのシステイン残基に共有結合している少なくとも1つのアフィニティリガンドを含み、前記の2以上のアフィニティリガンドが該結合部位における該レクチンへの結合に関してグルコースと競合し、異なるコンジュゲート上のアフィニティリガンドとレクチンとの間の非共有結合相互作用の結果として、コンジュゲートが該マテリアルにおいて架橋されている、架橋マテリアル。該コンジュゲートが、該コンジュゲートフレームワークに結合した薬物を更に含む、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートが、該コンジュゲートフレームワークに結合した検出可能な標識を更に含む、請求項1記載のマテリアル。該レクチンが、レクチン当たりただ1つの共有結合したアフィニティリガンドを含む、請求項1記載のマテリアル。該レクチンが、グルコース結合部位当たり1つの共有結合したアフィニティリガンドを含む、請求項1記載のマテリアル。該レクチンが、部位特異的突然変異誘発により誘導された少なくとも1つのシステイン残基を含有する組換えConAレクチンである、請求項1記載のマテリアル。グルコースに対する結合部位の部分を形成する、野生型ConA配列におけるアミノ酸が、少なくとも1つのシステイン残基により置換されている、請求項6記載のマテリアル。少なくとも1つのシステイン残基が、グルコースに対する結合部位の部分を形成するアミノ酸の一次アミノ酸配列において測定された場合に1~5アミノ酸内に存在する野生型ConA配列内の位置に存在する、請求項6記載のマテリアル。少なくとも1つのシステイン残基が、グルコースに対する結合部位の部分を形成するいずれかのアミノ酸から一次アミノ酸配列において測定された場合に少なくとも1、2、3、4または5アミノ酸により隔てられた野生型ConA配列内の位置に存在する、請求項6記載のマテリアル。該野生型ConA配列が配列番号1のアミノ酸配列である、請求項7~9のいずれか1項記載のマテリアル。配列番号1の12、14、99、100、208および228位のアミノ酸の1以上がグルコースに対する結合部位の部分を形成する、請求項10記載のマテリアル。配列番号1の12、14、99、100、208および228位のアミノ酸のそれぞれがグルコースに対する結合部位の部分を形成する、請求項10記載のマテリアル。レクチンが、配列番号1のアミノ酸配列と少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有する、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号2のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号3のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号4のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号5のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号6のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号7のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号8のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号9のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号10のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号11のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号12のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号13のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号14のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号15のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号16のアミノ酸配列を有し、ただし、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。システインではない各Xが配列番号1からの対応アミノ酸である、請求項14~28のいずれか1項記載のマテリアル。該レクチンが単一のシステインを含む、請求項14~28のいずれか1項記載のマテリアル。X位の1つがシステインであり、全ての他のX位が配列番号1からの対応アミノ酸である、請求項14~28のいずれか1項記載のマテリアル。該レクチンが、配列番号2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15または16のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有し、ただし、これらの配列のそれぞれにおいて、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが、配列番号2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15または16のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有し、該X位のただ1つがシステインであり、全ての他のX位が、コード可能なアミノ酸である、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが、配列番号17のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有し、ただし、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが単一のシステインを含む、請求項34記載のマテリアル。該レクチンが配列番号17のアミノ酸配列を有し、ただし、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号17のアミノ酸配列を有し、100位のXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。101位のXがリシンである、請求項37記載のマテリアル。該レクチンが配列番号17のアミノ酸配列を有し、101位のXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。100位のXがチロシンである、請求項39記載のマテリアル。該レクチンが、配列番号18のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有し、ただし、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが単一のシステインを含む、請求項41記載のマテリアル。該レクチンが配列番号18のアミノ酸配列を有し、ただし、少なくとも1つのXがシステインである、請求項6記載のマテリアル。117位のXがシステインである、請求項43記載のマテリアル。120位のXがヒスチジンである、請求項44記載のマテリアル。120位のXがシステインである、請求項43のマテリアル。117位のXがアスパラギンである、請求項46記載のマテリアル。117位のXがシステインであり、120位のXがシステインである、請求項43記載のマテリアル。該レクチンが配列番号19のアミノ酸配列を有する、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号20のアミノ酸配列を有する、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが配列番号21のアミノ酸配列を有する、請求項6記載のマテリアル。該レクチンが、野生型ConAと実質的に同じアフィニティでグルコースに結合する、請求項6~51のいずれか1項記載のマテリアル。該レクチンが生理的条件下で多量体を形成する、請求項6~51のいずれか1項記載のマテリアル。該レクチンがグリコーゲンの存在下でゲルを形成する、請求項6~51のいずれか1項記載のマテリアル。該レクチンに共有結合しているアフィニティリガンドが糖を含む、請求項1記載のマテリアル。該糖がグルコースである、請求項55記載のマテリアル。該糖がマンノースである、請求項55記載のマテリアル。該レクチンに共有結合しているアフィニティリガンドが糖およびリンカーを含み、該糖がアノマー炭素を介して該リンカーに共有結合している、請求項55記載のマテリアル。該アノマー炭素がアルファアノマーである、請求項58記載のマテリアル。該システイン残基のスルフヒドリル基と反応する末端マレイミド基を有する反応性リンカーを使用して該アフィニティリガンドが該レクチンに共有結合された、請求項58記載のマテリアル。式:[式中、XLは、共有結合または2価の直鎖状または分枝状の飽和または不飽和の所望により置換されていてもよいC1-100炭化水素鎖であり、ここで、XLのメチレン単位の1以上は、所望により且つ独立して、-O-、-S-、-NR’-、-CO-、-COO-、-OCO-、-NR’CO-、-CONR’-、-SO-、-SO2-、-NR’SO2-、-SO2NR’-、炭素環基、複素環基、アリール基またはヘテロアリール基により交換されていてもよい;各場合のR’は、独立して、水素、適当な保護基またはアシル部分、アリールアルキル部分、脂肪族部分、アリール部分、ヘテロアリール部分またはヘテロ脂肪族部分である]の反応性リンカーを使用して、該アフィニティリガンドが該レクチンに共有結合された、請求項60記載のマテリアル。XLの、1~5個のメチレン単位が、所望により且つ独立して交換されていてもよい、請求項61記載のマテリアル。XLがC1-20炭化水素鎖から構成される、請求項61記載のマテリアル。XLのメチレン単位の1以上が炭素環基により交換されている、請求項61記載のマテリアル。XLのメチレン単位の1以上がシクロヘキシル基により交換されている、請求項61記載のマテリアル。XLのメチレン単位の1以上がベンゼン環により交換されている、請求項61記載のマテリアル。XLのメチレン単位の1以上が-CO-により交換されている、請求項61記載のマテリアル。XLのメチレン単位の1以上が-CONR’-により交換されている、請求項61記載のマテリアル。XLのメチレン単位の1以上が-O-により交換されている、請求項61記載のマテリアル。XLがPEG部分を含有する、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがここで、nは2、4、6、8、12または24であるである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項61記載のマテリアル。XLがである、請求項64記載のマテリアル。該コンジュゲートのアフィニティリガンドが糖を含む、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートのアフィニティリガンドが、グルコース、マンノース、グルコサミン、マンノサミン、メチルグルコース、メチルマンノース、エチルグルコースおよびエチルマンノースから選択される糖を含む、請求項84記載のマテリアル。該コンジュゲートのアフィニティリガンドがビマンノースまたはトリマンノースを含む、請求項84記載のマテリアル。該コンジュゲートのアフィニティリガンドがアミノエチルグルコースAEG、アミノエチルマンノースAEM、アミノエチルビマンノースAEBMまたはアミノエチルトリマンノースAETMを含む、請求項84記載のマテリアル。該コンジュゲートのアフィニティリガンドが糖およびリンカーを含み、該糖がアノマー炭素を介して該リンカーに共有結合している、請求項84記載のマテリアル。該アノマー炭素がアルファアノマーである、請求項88記載のマテリアル。該薬物が抗糖尿病薬である、請求項2記載のマテリアル。該薬物がインスリン分子である、請求項2記載のマテリアル。該薬物がインスリン増感物質である、請求項2記載のマテリアル。該薬物がインスリン分泌促進物質である、請求項2記載のマテリアル。該コンジュゲートフレームワークが重合体である、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートフレームワークが非重合体である、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートフレームワークが分枝状または超分枝状である、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートフレームワークが多糖を含む、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートが一般式:[式中、Rxは水素または所望により置換されていてもよいC1-6アルキルである;Z1は、所望により置換されていてもよい2価C1-10炭化水素鎖であり、ここで、Z1の、1、2、3、4または5個のメチレン単位は、所望により且つ独立して、-S-、-O-、-NRa-、-C=NRa-、-C=O-、-S=O-、-S=O2-、-CRb=CRb-、-N=N-、所望により置換されていてもよいアリーレン部分または所望により置換されていてもよいヘテロアリーレン部分から選択される1以上の基で交換されていてもよく、ここで、Raは水素、所望により置換されていてもよい脂肪族、所望により置換されていてもよいヘテロ脂肪族、所望により置換されていてもよいアリール、所望により置換されていてもよいヘテロアリールまたは適当なアミノ保護基であり、Rbは水素、所望により置換されていてもよい脂肪族、所望により置換されていてもよいヘテロ脂肪族、所望により置換されていてもよいアリールまたは所望により置換されていてもよいヘテロアリールである;X1の各存在は、独立して、-ORcまたは-NRd2であり、ここで、Rcは水素、所望により置換されていてもよい脂肪族、所望により置換されていてもよいヘテロ脂肪族、所望により置換されていてもよいアリール、所望により置換されていてもよいヘテロアリール、適当なヒドロキシル保護基、カチオン基またはアフィニティリガンドであり、各Rdは、独立して、水素、所望により置換されていてもよい脂肪族、所望により置換されていてもよいヘテロ脂肪族、所望により置換されていてもよいアリール、所望により置換されていてもよいヘテロアリール、適当なアミノ保護基またはアフィニティリガンドであり、ただし、X1の、少なくとも2つの存在は、アフィニティリガンドを含む;Y1は水素、ハロゲン、所望により置換されていてもよい脂肪族、所望により置換されていてもよいヘテロ脂肪族、所望により置換されていてもよいアリール、所望により置換されていてもよいヘテロアリール、-OReまたは-SReであり、ここで、Reは水素、所望により置換されていてもよい脂肪族、所望により置換されていてもよいヘテロ脂肪族、所望により置換されていてもよいアリールまたは所望により置換されていてもよいヘテロアリールである;rは5~255および25を含むの整数である;W1は薬物または検出可能な標識である;ならびには、単または二重共有結合に対応する]を有する、請求項1記載のマテリアル。該コンジュゲートが一般式:[式中、[[A]-T]の各存在は該コンジュゲート内の可能な分枝を表す;[A]-Tの各存在は該コンジュゲートの分枝内の可能な反復を表す;[A]の各存在は、独立して、共有結合、炭素原子、ヘテロ原子であるか、またはアシル、脂肪族、ヘテロ脂肪族、アリール、ヘテロアリールおよび複素環からなる群から選択される所望により置換されていてもよい基である;Tの各存在は、独立して、共有結合、または2価の直鎖状もしくは分枝状の飽和もしくは不飽和の所望により置換されていてもよいC1-30炭化水素鎖であり、ここで、Tの、1以上のメチレン単位は、所望により且つ独立して、-O-、-S-、-NR-、-CO-、-COO-、-OCO-、-NRCO-、-CONR-、-SO-、-SO2-、-NRSO2-、-SO2NR-、複素環基、アリール基またはヘテロアリール基により交換されていてもよい;Rの各存在は、独立して、水素、適当な保護基またはアシル部分、アリールアルキル部分、脂肪族部分、アリール部分、ヘテロアリール部分またはヘテロ脂肪族部分である;-Bは-T-LB-Xである;Xの各存在は、独立して、アフィニティリガンドである;LBの各存在は、独立して、共有結合、またはXへのTの共有結合から誘導される基である;-Dは-T-LD-Wである;Wの各存在は、独立して、薬物または検出可能な標識である;LDの各存在は、独立して、共有結合、またはWへのTの共有結合から誘導される基である;kは2~112および11を含むの整数であり、該コンジュゲート内の少なくとも2つのk分枝を定める;qは1~41および4を含むの整数である;kqは3~123および12を含むの整数である;pの各存在は、独立して、1~51および5を含むの整数である;nの各存在は、独立して、0~50および5を含むの整数である;mの各存在は、独立して、1~51および5を含むの整数である;vの各存在は、独立して、0~50および5を含むの整数である;ただし、各k分枝内で、nの、少なくとも1つの存在は、>1であり、vの、少なくとも1つの存在は、>1である。]を有する、請求項1記載のマテリアル。各XおよびWの非存在下の該コンジュゲートの分子量が10,000Da未満である、請求項98または99記載のマテリアル。各XおよびWの非存在下の該コンジュゲートの分子量が約300~約5,000Daの範囲である、請求項100記載のマテリアル。各XおよびWの非存在下の該コンジュゲートの分子量が約300~約800Daの範囲である、請求項100記載のマテリアル。Xの、少なくとも2つの存在が、糖を含むアフィニティリガンドを含む、請求項100記載のマテリアル。Xの、少なくとも2つの存在が、グルコース、マンノース、グルコサミン、マンノサミン、メチルグルコース、メチルマンノース、エチルグルコースおよびエチルマンノースからなる群から選択される糖を含むアフィニティリガンドを含む、請求項100記載のマテリアル。Xの、少なくとも2つの存在が、ビマンノースまたはトリマンノースを含むアフィニティリガンドを含む、請求項100記載のマテリアル。Xの、少なくとも2つの存在が、アミノエチルグルコースAEG、アミノエチルマンノースAEM、アミノエチルビマンノースAEBMまたはアミノエチルトリマンノースAETMから選択されるアフィニティリガンドを含む、請求項100記載のマテリアル。Xの、少なくとも2つの存在が、糖およびリンカーを含むアフィニティリガンドを含む、該糖がアノマー炭素を介して該リンカーに共有結合している、請求項100記載のマテリアル。該アノマー炭素がアルファアノマーである、請求項107記載のマテリアル。該マテリアルが、150mMNaClを含有しグルコースを含有しないpH7の25mMHEPESバッファー中で37°Cで配置された場合に不溶性である、請求項1記載のマテリアル。グルコースの濃度に依存した速度または度合で該マテリアルからコンジュゲートが放出される、請求項109記載のマテリアル。該マテリアルが、USP溶解試験法IIを50rpmで用いて、150mMNaClおよび100mg/dLグルコースを含有するpH7の25mMHEPESバッファー中で37°Cで6時間配置された場合に、実質的に不溶性のままである、請求項110記載のマテリアル。USP溶解試験法IIを50rpmで用いて、150mMNaClおよび100mg/dLグルコースを含有するpH7の25mMHEPESバッファー中で37°Cで6時間配置された場合に、該マテリアルの10未満が溶解する、請求項110記載のマテリアル。USP溶解試験法IIを50rpmで用いて、150mMNaClおよび400mg/dLグルコースを含有するpH7の25mMHEPESバッファー中で37°Cで6時間配置された場合に、該マテリアルの少なくとも50が溶解する、請求項110記載のマテリアル。USP溶解試験法IIを50rpmで用いて、150mMNaClおよび400mg/dLグルコースを含有するpH7の25mMHEPESバッファー中で37°Cで6時間配置された場合に、該マテリアルの100が溶解する、請求項110記載のマテリアル。請求項1~114のいずれか1項記載のマテリアルを患者に投与することを含む方法。該マテリアルを皮下注射により投与する、請求項115記載の方法。該コンジュゲートが、該フレームワークに結合したインスリン分子を含む、請求項115記載の方法。該患者が糖尿病患者である、請求項117記載の方法。該インスリン分子の平均1日量が10~200Uの範囲となるように該マテリアルを投与する、請求項117記載の方法。該マテリアルを毎日投与する、請求項119記載の方法。該マテリアルを毎週投与する、請求項119記載の方法。該マテリアルを毎月投与する、請求項119記載の方法。該患者がインスリン増感物質の投与も受けている、請求項119記載の方法。該患者がインスリン分泌促進物質の投与も受けている、請求項119記載の方法。Iaグルコースに対する少なくとも2つの結合部位を有する多価レクチンここで、該レクチンは、該結合部位の少なくとも1つへの結合に関してグルコースと競合しうる、該レクチンのシステイン残基に共有結合している少なくとも1つのアフィニティリガンドを含み、該レクチンは、第2標識に接近すると測定可能な応答を生成する第1標識を含む、およびbアフィニティリガンドと第2標識とを含むコンジュゲートを混合し、II多価レクチンとコンジュゲートとの混合物にサンプルをさらし[ここで、aグルコースが該サンプルに存在しない場合には、該コンジュゲートは該多価レクチンへのアフィニティ結合により該レクチンと架橋マテリアルを形成して、測定可能な応答を生成し、bグルコースが該サンプル中に存在する場合には、該サンプルからのグルコースが該多価レクチン上の結合部位に関して該コンジュゲートと競合する結果として、架橋マテリアルの形成が抑制されるため、該応答は低下する]、III該サンプル中のグルコースの存在および所望により量を決定するために、センサーで該応答を検出し、所望によりそれを測定する工程を含む方法。Iaグルコースに対する少なくとも2つの結合部位を有する多価レクチンここで、該レクチンは、該結合部位の少なくとも1つへの結合に関してグルコースと競合しうる、該レクチンのシステイン残基に共有結合している少なくとも1つのアフィニティリガンドを含む、b第2標識に接近すると測定可能な応答を生成する第1標識とアフィニティリガンドとを含む分子の第1グループ、ならびにcアフィニティリガンドと第2標識とを含む分子の第2グループを混合し、II多価レクチンならびに分子の第1および第2グループの混合物にサンプルをさらし[ここで、aグルコースが該サンプルに存在しない場合には、分子の第1および第2グループのメンバーが該多価レクチンへのアフィニティ結合により接近して、結合性複合体および測定可能な応答を生成し、bグルコースが該サンプル中に存在する場合には、該サンプルからのグルコースが該多価レクチン上の結合部位に関して第1および第2分子と競合する結果として、該結合性複合体の形成が低下するため、該応答は低下する]、III該サンプル中のグルコースの存在および所望により量を決定するために、センサーで該応答を検出し、所望によりそれを測定する工程を含む方法。Ia複数のアフィニティリガンドを含むコンジュゲート、およびbグルコースに対する少なくとも2つの結合部位を有する多価レクチンここで、該レクチンは、該結合部位の少なくとも1つへの結合に関してグルコースと競合しうる、該レクチンのシステイン残基に共有結合している少なくとも1つのアフィニティリガンドを含むを準備し、II該コンジュゲートおよび多価レクチンを混合しここで、生じる混合物の粘度は該コンジュゲートとレクチンとの結合によるものである、III該レクチンからコンジュゲートを脱離させ粘度の濃度依存的減少を引き起こすグルコースを含有するサンプルと該混合物を接触させ、IV該サンプル中のグルコースの存在および所望により量を決定するために、粘度における生じた変化を検出し、所望により測定する工程を含む方法。グルコースに対する結合部位の部分を形成する野生型ConA配列におけるアミノ酸の代わりにシステインを含む組換えConAポリペプチド。グルコースに対する結合部位の部分を形成するアミノ酸の一次アミノ酸配列において測定された場合に1~5アミノ酸内に存在する野生型ConA配列内の位置にシステインを含む組換えConAポリペプチド。該野生型ConA配列が配列番号1のアミノ酸配列である、請求項128または129記載の組換えConAポリペプチド。配列番号1の12、14、99、100、208および228位のアミノ酸の1以上がグルコースに対する結合部位の部分を形成する、請求項130記載の組換えConAポリペプチド。配列番号1の12、14、99、100、208および228位のアミノ酸のそれぞれがグルコースに対する結合部位の部分を形成する、請求項130記載の組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号2のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号3のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号4のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号5のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号6のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号7のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号8のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号9のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号10のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号11のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号12のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号13のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号14のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号15のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、配列番号16のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。システインではない各Xが配列番号1からの対応アミノ酸である、請求項133~147のいずれか1項記載の組換えConAポリペプチド。該レクチンが単一のシステインを含む、請求項133~147のいずれか1項記載の組換えConAポリペプチド。X位の1つがシステインであり、全ての他のX位が配列番号1からの対応アミノ酸である、請求項133~147のいずれか1項記載の組換えConAポリペプチド。配列番号2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15または16のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチドであって、これらの配列のそれぞれにおいて、各Xが、コード可能なアミノ酸であり、少なくとも1つのXがシステインである、組換えConAポリペプチド。配列番号2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12、13、14、15または16のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチドであって、該X位のただ1つがシステインであり、全ての他のX位が、コード可能なアミノ酸である、組換えConAポリペプチド。少なくとも1つのXがシステインである、配列番号17のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。該組換えConAポリペプチドが単一のシステインを含む、請求項153記載の組換えConAポリペプチド。少なくとも1つのXがシステインである、配列番号17のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。該組換えConAポリペプチドが配列番号17のアミノ酸配列を有し、100位のXがシステインである、請求項155記載の組換えConAポリペプチド。101位のXがリシンである、請求項156記載の組換えConAポリペプチド。該組換えConAポリペプチドが配列番号17のアミノ酸配列を有し、101位のXがシステインである、請求項155記載の組換えConAポリペプチド。100位のXがチロシンである、請求項158記載の組換えConAポリペプチド。少なくとも1つのXがシステインである、配列番号18のアミノ酸配列に対して少なくとも90同一であるアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。該組換えConAポリペプチドが単一のシステインを含む、請求項160記載の組換えConAポリペプチド。少なくとも1つのXがシステインである、配列番号18のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。117位のXがシステインである、請求項162記載の組換えConAポリペプチド。120位のXがヒスチジンである、請求項163記載の組換えConAポリペプチド。120位のXがシステインである、請求項162記載の組換えConAポリペプチド。117位のXがアスパラギンである、請求項165記載の組換えConAポリペプチド。117位のXがシステインであり、120位のXがシステインである、請求項162記載の組換えConAポリペプチド。配列番号19のアミノ酸配列を有する組換えConAポリペプチド。"