"グリコシルハイドロラーゼファミリー89GH89に属するα-N-アセチルグルコサミニダーゼの糖鎖結合モジュールCBM領域を少なくとも1つ含むポリペプチドからなる、消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。グリコシルハイドロラーゼファミリー89GH89に属するα-N-アセチルグルコサミニダーゼが、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringens、ビフィドバクテリウムビフィダム、ユーバクテリウムドリカムEubacteriumdolichum、またはコリンセラスターコリスCollinsellastercoris由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼである、請求項1に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼのN末端2番目から6番目までのCBM領域を含むポリペプチドからなる、請求項2に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼのN末端2番目から6番目までのCBM様領域のうち少なくとも2つのCBM様領域を含むポリペプチドからなる、請求項3に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼ配列表の配列番号1のN末端934番目から1625番目までのアミノ酸配列を含むポリペプチドからなる、請求項3に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。前記ポリペプチドがα-N-アセチルグルコサミニダーゼの膜貫通領域FIVARを含まないことを特徴とする、請求項3から5に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。本発明は前記の課題を解決するためになされたもので、特異的にピロリ菌増殖を抑制するGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンを効率的に分離抽出するためのタンパク質を提供することを目的として、消化管ムチン、特に胃ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチドを提供することを目的とする。本発明者らは、前記酵素において、触媒領域のみのポリペプチドと全長のタンパク質についての速度論定数を比較検討し、オリゴ糖鎖や合成基質GlcNAcをαで有する糖鎖、GlcNAcα1→4Galβ―RRはパラメトキシフェニルpMPなどやパラニトロフェニルN-アセチルグルコサミンGlcNAc-α-pNPに対してほとんど触媒機能には差がないにもかかわらず、胃ムチンに対しては、後者がより強いGlcNAc遊離活性を有することをつきとめた。したがって、C末端領域にあるCBM領域が、胃ムチンに対して強い親和性をもつのではないかと考えて検討した結果、本発明に到達した。また、上記の特異性を有する酵素およびそのホモログのアミノ酸配列の一次構造の比較から、酵素の触媒領域とCBM様領域の配置がよく似た以下のα-N-アセチルグルコサミニダーゼを見出した図1。それらは共通してN末端領域に一つのCBMと触媒領域、C末端領域に複数のCBM領域。さらにC末端領域には、近年、細胞外タンパク質に共通して存在し、そのタンパク質を細胞外膜上にとどめる役割を果たすのではないかと推定されるFIVAR領域FoundInVariousArchitectureDomainが見られる。以上の情報から、これらのタンパク質は消化管上もしくは消化管内に存在するムチン型糖タンパク質糖鎖と菌体腸内細菌の相互作用を促進させる役割があるものと推察した。すなわち、本発明は、以下の胃ムチン結合ポリペプチドに関する。1グリコシルハイドロラーゼファミリー89GH89に属するα-N-アセチルグルコサミニダーゼの糖鎖結合モジュールCBM領域を少なくとも1つ含むポリペプチドからなる、消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。2グリコシルハイドロラーゼファミリー89GH89に属するα-N-アセチルグルコサミニダーゼが、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringens、ビフィドバクテリウムビフィダム、ユーバクテリウムドリカムEubacteriumdolichum、またはコリンセラスターコリスCollinsellastercoris由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼである、1に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。3クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼのN末端2番目から6番目までのCBM様領域を含むポリペプチドからなる、2に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。4クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼのN末端2番目から6番目までのCBM様領域のうち少なくとも2つのCBM様領域を含むポリペプチドからなる、3に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。5クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼ配列表の配列番号1のN末端934番目から1625番目までのアミノ酸配列を含むポリペプチドからなる、3に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。6前記ポリペプチドがα-N-アセチルグルコサミニダーゼの細胞膜上への推定アンカー領域FIVARを含まないことを特徴とする、3から5に記載の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチド。本発明のCBMタンパク質を、そのまま固定化、もしくは融合体化して担体へ固定化して用いることにより、すでにヒトや家畜が本来有しているGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンに強い親和性を有するので本発明のCBMタンパク質は、結合の強さは少なくともμMレベルKd≒10-6レベルであり、既存のレクチンに比べても糖鎖に対する結合力は強いことが予想される、実施例23、ピロリ菌に対して抗菌的に作用する安全な物質を効果的に得られる。このタンパク質は微生物により大量に調製精製することができるので、工業的生産に適している。このタンパク質は、従来の一般的な糖鎖に親和性を有する、いわゆるレクチン類とは異なり、その糖鎖に対する高い結合力、および遺伝子工学的な利便性を兼ね備えるために、産業上の利用性は高い。さらにCBM独自の利用法としては、例えばGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンが発現するような癌化に伴う病理組織検査や、そのグリカンの構造変化を検出するためのツールとしても用いることができる。また、以下に述べるようなこれらのCBMタンパク、およびそのホモログを有する菌体においては、それらを高発現させた菌体をGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンが発現するような生体内部位へ移行到達させることが可能となりうる。さらに、このようなCBMタンパク質遺伝子を乳酸菌やビフィズス菌といったような善玉菌へ導入することにより、安全性の高い効果的な治療薬あるいは輸送媒体となりうる。本発明により得られたピロリ菌増殖抑制剤を含有する飲食品は、胃疾患を軽減したり治癒したり予防したりするのに有用である。その物質が強いピロリ菌増殖抑制作用を発現するから、飲食品にピロリ菌増殖抑制剤を少量添加するだけで優れた抗ピロリ菌作用を奏する。本発明のピロリ菌増殖抑制剤を含有する医薬製剤は、ピロリ菌に由来する慢性胃炎や胃潰瘍等の胃疾患の治療症状緩和予防に用いられる。また、糖鎖含有物質が強いピロリ菌特異的増殖抑制作用を発現するので、この医薬製剤を少量服用するだけで優れた抗ピロリ菌作用を奏し、副作用が発現せず、内科的治療で胃疾患を治癒するのに有用である。ムチンは、主にヒトやマウスなどの高等生物や一部の動物類の消化器官内に存在する糖蛋白質であり、本発明において胃ムチンとは、ヒトやマウス、およびブタなどの胃や十二指腸に存在する、MUC1、MUC5ACやMUC6を含む混合物である。これらのうち、MUC5ACやMUC6は、O-結合型糖鎖が密集した構造を有していることが特徴であり、MUC5ACとMUC6はお互い混合せずに分離して存在することが示されている。特にMUC6が有するO-結合糖鎖の非還元末端には、以下のようなGlcNAcα1→4Galβ残基が高度に結合しており、シアル酸含量が低いことから、その溶液は中性を示す。またMUC6は、胃体部粘膜下部の副細胞から分泌されるので、結果的にこれらの周辺胃体部粘膜下部、すなわち胃粘膜下の粘膜筋板に近い部位に多く存在することが知られている。本発明において用いるブタ胃ムチンPGMTypeIIIおよび、PGMClassIIIは、GlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンを有するMUC6を比較的多く含有するムチンであることが知られている。本発明において用いられるタンパク質は、クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼのC末端に付随する複数のCBM領域のN末端2番目から6番目までを含む領域が特に好ましいが、複数のCBMをC末端側に有するグリコシルハイドロラーゼファミリー89GH89に属するα-N-アセチルグルコサミニダーゼのホモログは、ビフィドバクテリウムビフィダムやユーバクテリウムドリカムEubacteriumdolichumやコリンセラスターコリスCollinsellastercorisにも見られるので、それらも本法と同様に用いることができる。これらGH89に属するα-N-アセチルグルコサミニダーゼの複数のCBMは、アミノ酸配列比較により、相同性は低いながらも35程度以下すべてCBM32というファミリータンパクであることが推定されている。したがって、これらの複数のCBM領域がタンデムに並んだ部位を持つ上記菌体由来のホモログも、同じ糖タンパク質糖鎖に対して親和性を有する可能性が高い図1。クロストリジウムパーフリンジェンスClostridiumperfringensstrain13由来のα-N-アセチルグルコサミニダーゼのC末端に付随する複数のCBM領域のN末端2番目から6番目までのタンパク質は、特許文献3を参照して、以下の実施例のように調製することができる。また、その他のホモログからのCBMも同様に調製することができる。これらのCBMは、担体へ固定化して用いることにより、上記物質を吸着溶出して、最終的に抗ピロリ菌物質を得ることができる。また、これらのCBMはその他のタンパク質と融合型としても用いることができるので、調製したCBMを担体へ固定化したり、その他の機能性タンパク質との融合タンパク質としても用いることができる。本発明において調製したタンパク質の、GlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンに対する親和性を発揮する条件は、pH4から9の緩衝溶液中であれば用いることができるが、具体的には以下のようになる。溶液は、リン酸緩衝液、炭酸緩衝液、トリス緩衝液などの例を挙げることができ、特にリン酸緩衝化生理食塩水phospahtebufferedsaline,PBSが好ましい。溶液のpHは、中性付近が好ましく、pH6.0からpH8.0が特に好ましい。反応の温度は、15°Cから40°Cが好ましく、25°Cが特に好ましい。反応の時間は、タンパク濃度が数μMから数百μMで数十分から10時間が好ましく、30分~2時間程度が特に好ましい。しかしながらタンパク濃度が数十nM以下では5時間以上で、比較的高く結合させることができる。反応容器においては、系内の温度を制御でき、かつ溶解しているタンパク質や糖質化合物を特に吸着させるものでないかぎり、どのようなものを用いてもよい。また、反応においては、撹拌や振とうを行えば、反応時間を短縮することができる。以下に、本発明の消化管ムチンの糖鎖に特異的に結合するポリペプチドを調製し、その機能を調査した実施例を挙げて具体的に説明するが、本発明を何ら限定するものではない。1.1CBMの調製特許文献3を参考に、ウェルシュ菌のゲノムを鋳型として遺伝子増幅増幅領域と用いたプライマーを図1と表1に示すを行い、制限酵素処理を行った後、タンパク質発現用ベクター市販のコールドショック系タンパク質発現用ベクターのマルチクローニングサイトへグルタチオンSトランスフェラーゼ遺伝子を導入したプラスミドへ、制限酵素サイトで導入し、発現宿主である大腸菌へ形質転換した。これをアンピシリン濃度50μgmlを含有するLB培地中で前培養し、さらに同培養液1000ml中でOD600で06になるまで30°Cで3時間、震盪培養した。その後、IPTGを005mM、グルコース05で添加し、15°C、24時間震盪培養することで、本タンパク質を発現した大腸菌を調製できた。集められた菌体へ、1mgml濃度でリゾチームを添加し、さらにPBS溶液を加え全量を20mlとした。この懸濁溶液を氷上で超音波破砕し、20000×gで10分遠心後、上清を市販のHistagアフィニティーカラムを使った精製法、もしくはグルタチオンビーズGEヘルスケアを使用した精製法により精製した。溶出は200mMイミダゾールHistagによる精製法もしくは20mM還元型グルタチオンGSTtagによる精製法を用いて行った。この溶液を、限外濾過膜を用いることにより、上記精製に用いたイミダゾールもしくは還元型グルタチオン等を除き、結果的に目的タンパク質をリッター培養あたり100200mgで得ることができた。2.1調製したCBMのGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンに対する親和性の調査、ドットブロットによる調査PBSに溶解した種々の糖蛋白質糖鎖および糖鎖ウシ顎下腺ムチンシグマ、TypeI-S、BSM図3、ヒト消化管ムチン和光、HGM図3、ブタ胃ムチンの粗精製物シグマ、TypeIII、PGMTypeIII図3、ブタ胃ムチンTypeIIIムチンの精製物関東化学、PGMClassIII図3、フェツインシグマ、Fetuin図3、アシアロフェツインシグマ、AsialoFetuin図3、コンドロイチン硫酸生化学、C.S.図3、ヘパリン硫酸生化学、H.S.図31μg/μL溶液の10μLをニトロセルロースメンブレンPROTRANBA-80、WHATMANにスポッティングし、60°C、1時間乾燥させた。メンブレンを0.05Tween20含有PBSに溶解した3ウシ血清アルブミンBSAに、室温3時間浸漬することで、ブロッキングした。各CBM-GSTタンパク質をPBSに溶解した溶液1mL1μMを、ブロッキング後のメンブレンに添加し、25°Cで2時間インキュベートした。メンブレンを0.05Tween20含有PBS4mLにて5回洗浄し、1mLの西洋わさび由来のパーオキシダーゼが融合した、抗GSTモノクローナル抗体ナカライテスク、1:25,000を添加した。室温で1時間インキュベート後、メンブレンを0.05Tween20含有PBS4mlにて5回洗浄し、結合した上記モノクローナル抗体を、ケミルミネッセンス試薬ECLプラス、GEヘルスサイエンスによる発光により検出した。結果を図2に示す。以上の結果から、調製したCBMは、ムチン型糖蛋白質に強い結合性を有し、特にCBM4領域を含むGST融合体が、αGlcNAc含有PGMClassIIIムチン、すなわちGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンを有する糖蛋白質糖鎖に強く結合することが示された。また他の糖鎖には結合しにくいこともわかった。さらに、各CBM-GSTの比較から、少なくともCBM4領域がGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカン、すなわち非還元末端のαGlcNAcへの結合に必要であることもわかった。またCBM4-5-GSTはへパリンに結合することもわかった。これは、へパリンはGlcNAcα-もしくはGlcN-SO4残基を有することから、CBM4領域がへパリンの結合にも関与することが考えられる。2.2調製したCBMのGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンに対する親和性の調査、サンドイッチイライザによる調査PBS溶液に溶解させたブタ胃ムチンTypeIII,シグマの0.5溶液100μLを、GlcNAcがαで結合した糖鎖に特異的に結合するモノクローナル抗体HIK1083を固定化したサンドイッチエライザキット関東化学のエライザプレートの各ウェルに注入した。プレートを37°Cで2時間静置した後、各ウェルを0.05Tween20含有PBSの400μLにて5回洗浄した。次に、100μLの西洋わさび由来のパーオキシダーゼHRPが融合した、抗GSTモノクローナル抗体ナカライテスク、1:25,000を添加した。室温で1時間インキュベート後、各ウェルを0.05Tween20含有PBS400μLにて5回洗浄し、結合した上記モノクローナル抗体を、キットに付属したHRP反応試薬を添加後30分静置した後停止し、マイクロプレートリーダーで検出420nmした。結果を図4に示す。結果から、CBM2-6-GSTが強くGlcNAcα1→4Galβ残基含有糖蛋白質へ結合することが、有意差を持って示された。尚、実施例2で示されたドットブロットの結果により、CBM2-4-GST,CBM2-5-GST,およびCBM2-6-FIVAR-GSTもプレート上のGlcNAcα1→4Galβ残基に結合していると考えられるが、本方法においてはCBM2-6-GSTに比較して、有意差を持って示されなかった。以上の結果より、本発明により提供されたCBM2-6タンパク質がピロリ菌増殖抑制作用を有する糖蛋白質へ結合することが示された。また、これらの結果から、C末端領域に複数のCBM32もしくはFA58C領域を含むGH89ファミリーのα―N―アセチルグルコサミニダーゼにおいては、その触媒領域よりもC末端方向に存在する複数のCBM領域を含むタンパク質がαGlcNAc含有ムチンに結合することが推定された。すなわち、この領域を含むタンパク質の調製が、ピロリ菌増殖抑制作用を有する糖蛋白質調製にとって重要であることがわかった。2.3調製したCBMの蛍光基を含有したGalβ1→4GlcNAc-R化合物への結合力の検証N-アセチルラクトサミンGalβ1→4GlcNAc―Rの還元末端Rを、ポリエチレングリコールを介してテトラメチルローダミン基に結合させた化合物LAcNAc-TMR、MW;1141.4をPBSに溶解させ、調製した各種CBM-GSTCBM2-3―GST、CBM3-4―GST、CBM4-5―GST、CBM5-6―GST、CBM2-6―GST、CBM3-6―GST、CBM4-6―GST、GSTをPBSに終濃度1nMから1μMで添加し、その時の拡散時間をオリンパスMF-20により測定した。この結果により、LAcNAc-TMRへの結合力の比較により、CBM3-6―>CBM2-6―>CBM5-6->CBM4-5->CBM4-6->GST>CBM3-4-と推定された。以上の結果とドットブロット等実施例2.1および実施例2.2の結果より、CBM2とCBM5が少なくともガラクトースGalへの結合に関与することが推察された。さらに、上記の方法において、同時に蛍光偏光度mPを蛋白質の濃度変化とともに測定することで、CBM2-3-GSTおよびCBM2-6-GSTのLAcNAc-TMRへの結合力を、解離定数Kdとしてそれぞれ、1.422μM、4.007μMであることを算出することができた図5。αGlcNAc残基を安定発現しているAGS細胞非特許文献5およびコントロール細胞に対するCBMタンパクの結合性を調べた。12Well細胞培養プレートの中に入れたスライドガラス上において細胞を一晩培養した。スライドガラスをPBSで一回洗浄した後、3.7Paraformaldehyde溶液に10分間浸漬して細胞を固定化した。さらにPBSで一回洗浄した後、0.1TritonX―100溶液に5分間浸漬した。PBSにて3回洗浄した後、1BSA溶液を用いて30分間ブロッキングを行った。0.4μgmlのCBM2-3-GST溶液およびCBM2-5-GST溶液100μlをスライドガラス上に載せ、室温で一時間反応させた。PBSで3回洗浄した後、一次抗体である抗GST-tag抗体0.5μgmlを一時間反応させ、さらにPBSで3回洗浄したあと、二次抗体である抗マウスIgG-FITC抗体に対して、CBM2-5-GSTタンパクが強く結合することが明らかとなった図6。実施例1を参考に、ビフィズス菌BifidobacteriumbifidumJCMのゲノムを鋳型にして遺伝子増幅C末端領域にある5つのCBMをコードする領域を行い、制限酵素処理後、タンパク質発現ベクターpET23a、Takaraへ組み込み、実施例3と同様に目的タンパク質を発現誘導させ、精製した。このリコンビナントタンパク質を用いて、実施例2と同様の検討を行った結果、消化管ムチン、特にGlcNAcα1→4Galβ残基含有O-グリカンを有する糖蛋白質糖鎖に強く結合することが示された。また同様に他の糖鎖には結合しにくいこともわかった。"