"内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を含む、融合タンパク質。前記第1および第2のペプチド部分が、それぞれ異なる標的物質に結合し得るペプチド部分である、請求項1記載の融合タンパク質。前記第1のペプチド部分のC末端部が前記ポリペプチド部分のN末端部に融合し、前記第2のペプチド部分のN末端部が前記ポリペプチド部分のC末端部に融合している、請求項1または2記載の融合タンパク質。内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分がDpsである、請求項3記載の融合タンパク質。Dpsが、配列番号4または配列番号29のアミノ酸配列に対して90以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなるタンパク質である、請求項4記載の融合タンパク質。第1の標的物質および第2の標的物質が、金属素材、シリコン素材または炭素素材である、請求項1~5のいずれか一項記載の融合タンパク質。金属素材がチタン素材または亜鉛素材である、請求項6記載の融合タンパク質。シリコン素材が、シリコン、またはシリコンの酸化物である、請求項6記載の融合タンパク質。炭素素材がカーボンナノ素材である、請求項6記載の融合タンパク質。融合タンパク質が、配列番号2、配列番号27または配列番号32のアミノ酸配列に対して90以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなるタンパク質である、請求項1記載の融合タンパク質。融合タンパク質の多量体であって、内腔を有し、融合タンパク質が、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を含む、多量体。内腔中に物質を含む、請求項11記載の多量体。複合体であって、請求項11または12記載の多量体、ならびに第1および第2の標的物質を含み、第1の標的物質が、前記融合タンパク質中の第1のペプチド部分に結合し、かつ第2の標的物質が、前記融合タンパク質中の第2のペプチド部分に結合している、複合体。請求項1~10のいずれか一項記載の融合タンパク質をコードするポリヌクレオチド。請求項14記載のポリヌクレオチドを含む発現ベクター。請求項15記載の発現ベクターを含む形質転換体。形質転換体がエスケリシアコリである、請求項16記載の形質転換体。しかしながら、上述した従来の技術では、光触媒活性または電気特性等に優れたデバイスおよび素材等の開発に十分ではない。具体的には、CNT結合ペプチドと酸化チタン結合ペプチドが融合したポリペプチドの使用により、CNTを酸化チタンで被膜させ電気的性質を変化させることは可能であったが、上記ポリペプチドのサイズは小さいため、酸化チタンの表面積を増大させ光触媒活性を向上させることは困難であった。また、CNTと酸化チタンの複合体の内部に金属ナノ粒子を導入し、新たな電気的特性を付与させることも困難であった。本発明者らは、鋭意検討した結果、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を含む融合タンパク質の多量体が、光触媒活性または電気特性等に優れたデバイスおよび素材等の作製等に有用であり得ることなどを見出し、本願発明を完成するに至った。すなわち、本願発明は、以下のとおりである。1内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を含む、融合タンパク質。2前記第1および第2のペプチド部分が、それぞれ異なる標的物質に結合し得るペプチド部分である、1の融合タンパク質。3前記第1のペプチド部分のC末端部が前記ポリペプチド部分のN末端部に融合し、前記第2のペプチド部分のN末端部が前記ポリペプチド部分のC末端部に融合している、1または2の融合タンパク質。4内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分がDpsである、3の融合タンパク質。5Dpsが、配列番号4または配列番号29のアミノ酸配列に対して90以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなるタンパク質である、4の融合タンパク質。6第1の標的物質および第2の標的物質が、金属素材、シリコン素材または炭素素材である、1~5のいずれかの融合タンパク質。7金属素材がチタン素材または亜鉛素材である、6の融合タンパク質。8シリコン素材が、シリコン、またはシリコンの酸化物である、6の融合タンパク質。9炭素素材がカーボンナノ素材である、6の融合タンパク質。10融合タンパク質が、配列番号2、配列番号27または配列番号32のアミノ酸配列に対して90以上のアミノ酸配列同一性を有するアミノ酸配列からなるタンパク質である、1の融合タンパク質。11融合タンパク質の多量体であって、内腔を有し、融合タンパク質が、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を含む、多量体。12内腔中に物質を含む、11の多量体。13複合体であって、11または12の多量体、ならびに第1および第2の標的物質を含み、第1の標的物質が、前記融合タンパク質中の第1のペプチド部分に結合し、かつ第2の標的物質が、前記融合タンパク質中の第2のペプチド部分に結合している、複合体。141~10のいずれかの融合タンパク質をコードするポリヌクレオチド。1514のポリヌクレオチドを含む発現ベクター。1615の発現ベクターを含む形質転換体。17形質転換体がエスケリシアコリである、16の形質転換体。本発明の融合タンパク質、多量体および複合体は、電気特性および/または光触媒活性の向上した新規デバイスの作製、ならびに医療、バイオ研究分野等の分野に有用である。例えば、酸化チタンに結合し得るペプチド部分およびカーボンナノチューブに結合し得るペプチド部分を含む融合タンパク質の使用により、抗菌素材、脱臭素材、大気浄化素材、防汚性素材、水素発生装置、太陽電池、半導体などの提供が可能になる。本発明は、融合タンパク質を提供する。本発明の融合タンパク質は、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を含み得る。用語内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分とは、内部に空間を有する多量体を、ポリペプチド部分の会合によって、形成する能力を有するポリペプチド部分をいう。このようなポリペプチド部分としては、幾つかのタンパク質が知られている。例えば、このようなポリペプチド部分としては、内腔を有する24量体を形成し得るフェリチン、および内腔を有する多量体を形成し得るフェリチン様タンパク質が挙げられる。内腔を有する多量体を形成し得るフェリチン様タンパク質としては、例えば、内腔を有する12量体を形成し得るDpsが挙げられる。内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分は、微生物、植物および動物等の任意の生物に由来する、天然に生じるタンパク質であっても、または天然に生じるタンパク質の変異体であってもよい。以下、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分を、単にポリペプチド部分と称する場合がある。一実施形態では、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分は、Dpsである。本発明で用いられる用語DpsDNA-bindingproteinfromstarvedcellsとは、発明の背景において説明したような、内腔を有する12量体を形成し得るタンパク質をいう。用語Dpsには、天然に生じるDpsまたはその変異体が含まれる。天然に生じるDpsの変異体としては、天然に生じるDpsと同様に、12量体を形成したときに、そのN末端部およびC末端部が12量体の表面に露出し得るものが好ましい。なお、Dpsは、それが由来する細菌の種類によってはNapA、バクテリオフェリチン、DlpまたはMrgAと称呼される場合があり、また、Dpsには、DpsA、DpsB、Dps1、Dps2等のサブタイプが知られているT.HaikarainenandA.C.Papageorgion,Cell.Mol.LifeSci.,2010vol.67,p.341を参照。したがって、本発明では、用語Dpsは、これらの別名で称呼されるタンパク質も含むものとする。Dpsが由来し得る微生物としては、Dpsを産生する微生物である限り特に限定されないが、例えば、リステリアListeria属、スタフィロコッカスStaphylococcus属、バチルスBacillus属、ストレプトコッカスStreptococcus属、ビブリオVibrio属、エスケリシアEscherichia属、ブルセラBrucella属、ボレリアBorrelia属、マイコバクテリウムMycobacterium属、カンピロバクターCampylobacter属、サーモシネココッカスThermosynechococcus属、およびデイノコッカスDeinococcus属、ならびにコリネバクテリウムCorynebacterium属に属する細菌が挙げられる。リステリア属に属する細菌としては、例えば、リステリアイノキュアListeriainnocua、リステリアモノサイトゲネスListeriamonocytogenesが挙げられる。スタフィロコッカス属に属する細菌としては、例えば、スタフィロコッカスアウレウスStaphylococcusAureusが挙げられる。バチルス属に属する細菌としては、例えば、バチルスサブチリスBacillussubtilisが挙げられる。ストレプトコッカス属に属する細菌としては、例えば、ストレプトコッカスピオゲネスStreptococcuspyogenes、ストレプトコッカススイスStreptococcussuisが挙げられる。ビブリオ属に属する細菌としては、例えば、ビブリオコレラVibriocholeraeが挙げられる。エスケリシア属に属する細菌としては、例えば、エスケリシアコリEscherichiacoliが挙げられる。ブルセラ属に属する細菌としては、例えば、ブルセラメリテンシスBrucellaMelitensisが挙げられる。ボレリア属に属する細菌としては、例えば、ボレリアブルグドルフェリBorreliaBurgdorferiが挙げられる。マイコバクテリウム属に属する細菌としては、例えば、マイコバクテリウムスメグマティスMycobacteriumsmegmatisが挙げられる。カンピロバクター属に属する細菌としては、例えば、カンピロバクタージェジュニCampylobacterjejuniが挙げられる。サーモシネココッカス属に属する細菌としては、例えば、サーモシネココッカスエロンガタスThermosynechococcusElongatusが挙げられる。デイノコッカス属に属する細菌としては、例えば、デイノコッカスラディオデュランスDeinococcusRadioduransが挙げられる。コリネバクテリウムCorynebacterium属に属する細菌としては、例えば、コリネバクテリウムグルタミカムCorynebacteriumglutamicumが挙げられる。好ましい実施形態では、Dpsは、リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列に対して70以上の類似性パーセントを示すアミノ酸配列からなるタンパク質であり得る。リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列に対する、Dpsのアミノ酸配列の類似性パーセントは、好ましくは75以上、より好ましくは80以上、さらにより好ましくは85以上、最も好ましくは90以上、95以上、96以上、97以上、98以上または99以上であり得る。Dpsは、二次構造として、5箇所のα-ヘリックス部分を有するA.Ilarietal.,Nat.Struct.Biol.,2000,Vol.7,p.38.、R.A.Grantetal.Nat.StructBiol.1998,Vol5,p.294.、およびR.R.Crichtonetal.,2010,Vol.1800,p.706を参照。Dpsの機能の保持の観点からは、上記二次構造の維持が重要である。したがって、例えば、リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列に対して70以上の類似性パーセントを示すアミノ酸配列からなるタンパク質を作製する場合、上記二次構造が維持されるように、部位特異的変異誘発法等の周知の変異導入法により所望の変異が導入され得る。リステリアイノキュアに由来するDpsを例に挙げて、配列番号4のアミノ酸配列のアミノ酸残基の位置と、上記二次構造等との間の関係を、N末端側から具体的に説明すると、以下のとおりである:i1~8位のアミノ酸残基12量体表面上に露出しているN末端領域;ii9~33位のアミノ酸残基α-ヘリックス;iii39~66位のアミノ酸残基α-ヘリックス;iv75~81位のアミノ酸残基α-ヘリックス;v95~122位のアミノ酸残基α-ヘリックス;vi126~149位のアミノ酸残基α-ヘリックス;vii150~156位のアミノ酸残基12量体表面上に露出しているC末端領域。ここで、内腔を有する多量体を形成する能力の保持には、上記i~viiのうち、ii~viが重要であり得る。DpsのN末端部の12量体表面上への露出には、DpsのN末端部に隣接するα-ヘリックスが12量体の外側に向いている必要があることから、iおよびii、特にiiが重要であり得る。DpsのC末端部の12量体表面上への露出には、DpsのC末端部に隣接するα-ヘリックスが12量体の外側に向いている必要があることから、viおよびvii、特にviが重要であり得る。したがって、上述した重要な領域中に存在するアミノ酸残基を変異させる場合には、保存的アミノ酸置換が好ましい。一方、上述した重要な領域以外の領域中に存在するアミノ酸残基を変異させる場合には、任意の変異が導入され得る。当業者は、これらの指針に基づき、天然に生じるDpsに対して、その機能が保持されるような所望の変異を導入することにより、天然に生じるDpsの変異体を容易に作製できる。アミノ酸配列において変異を導入すべきアミノ酸残基の位置は、上述したとおり当業者に明らかであるが、配列アライメントをさらに参考にして、天然に生じるDpsの変異体を作製してもよい。具体的には、当業者は、1複数のDpsのアミノ酸配列例、配列番号4で表されるアミノ酸配列、および他のDpsのアミノ酸配列を比較し、2相対的に保存されている領域、および相対的に保存されていない領域を明らかにし、次いで、3相対的に保存されている領域および相対的に保存されていない領域から、それぞれ、機能に重要な役割を果たし得る領域および機能に重要な役割を果たし得ない領域を予測できるので、構造機能の相関性を認識できる。したがって、当業者は、上述した二次構造情報単独でも、Dpsのアミノ酸配列において変異を導入すべき位置を特定でき、また、二次構造情報および配列アライメント情報を併用して、Dpsのアミノ酸配列において変異を導入すべきアミノ酸残基の位置を特定できる。一実施形態では、リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列に対して70以上の類似性パーセントを示すアミノ酸配列からなるタンパク質は、リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列において、1または数個のアミノ酸残基の変異例、欠失、置換、付加および挿入を含むアミノ酸配列からなり、かつDpsの機能を保持するタンパク質であり得る。1または数個のアミノ酸残基の変異は、アミノ酸配列中の1つの領域に導入されてもよいが、複数の異なる領域に導入されてもよい。Dpsのアミノ酸残基の変異に関する用語1または数個が示す数は、例えば、1~50個、好ましくは1~30個、より好ましくは1~20個、さらにより好ましくは1~10個、特に好ましくは1、2、3、4または5個である。アミノ酸残基が置換により変異される場合、アミノ酸残基の置換は、保存的置換であってもよい。本明細書中で用いられる場合、用語保存的置換とは、所定のアミノ酸残基を、類似の側鎖を有するアミノ酸残基で置換することをいう。類似の側鎖を有するアミノ酸残基のファミリーは、当該分野で周知である。例えば、このようなファミリーとしては、塩基性側鎖を有するアミノ酸例、リジン、アルギニン、ヒスチジン、酸性側鎖を有するアミノ酸例、アスパラギン酸、グルタミン酸、非荷電性極性側鎖を有するアミノ酸例、グリシン、アスパラギン、グルタミン、セリン、スレオニン、チロシン、システイン、非極性側鎖を有するアミノ酸例、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシン、プロリン、フェニルアラニン、メチオニン、トリプトファン、β位分岐側鎖を有するアミノ酸例、スレオニン、バリン、イソロイシン、芳香族側鎖を有するアミノ酸例、チロシン、フェニルアラニン、トリプトファン、ヒスチジン、ヒドロキシル基例、アルコール性、フェノール性含有側鎖を有するアミノ酸例、セリン、スレオニン、チロシン、および硫黄含有側鎖を有するアミノ酸例、システイン、メチオニンが挙げられる。好ましくは、アミノ酸の保存的置換は、アスパラギン酸とグルタミン酸との間での置換、アルギニンとリジンとヒスチジンとの間での置換、トリプトファンとフェニルアラニンとの間での置換、フェニルアラニンとバリンとの間での置換、ロイシンとイソロイシンとアラニンとの間での置換、およびグリシンとアラニンとの間での置換であってもよい。別の実施形態では、リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列に対して70以上の類似性パーセントを示すアミノ酸配列からなるタンパク質は、配列番号3または配列番号28で表されるヌクレオチド配列に対して相補的なヌクレオチド配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされ、かつDpsの機能を保持するタンパク質であってもよい。ストリンジェントな条件とは、いわゆる特異的なハイブリッドが形成され、非特異的なハイブリッドが形成されない条件をいう。このような条件を明確に数値化することは困難であるが、一例を示せば、相同性例、同一性または類似性が高いポリヌクレオチド同士、例えば70以上、好ましくは80以上、より好ましくは90以上、さらにより好ましくは95、特に好ましくは98以上の相同性を有するポリヌクレオチド同士がハイブリダイズし、それより低い相同性を示すポリヌクレオチド同士がハイブリダイズしない条件である。具体的には、このような条件としては、6×SSC塩化ナトリウム/クエン酸ナトリウム中、約45°Cでのハイブリダイゼーション、続いて、0.2×SSC、0.1SDS中、50~65°Cでの1または2回以上の洗浄が挙げられる。特定の実施形態では、Dpsは、リステリアイノキュアまたはエスケリシアコリ、あるいはコリネバクテリウムグルタミカムに由来するDpsのアミノ酸配列に対して70以上の同一性パーセントを示すアミノ酸配列からなるタンパク質であってもよい。Dpsのアミノ酸配列の同一性パーセントは、好ましくは75以上、より好ましくは80以上、さらにより好ましくは85以上、最も好ましくは90以上、95以上、96以上、97以上、98以上または99以上であってもよい。更に特定の実施形態では、Dpsは、配列番号4または配列番号29で表されるアミノ酸配列に対して90以上の同一性を示すアミノ酸配列からなる、またはそれを含むタンパク質であってもよい。配列番号4または配列番号29で表されるアミノ酸配列に対する、本発明の融合タンパク質のアミノ酸配列の同一性パーセントは、好ましくは95以上、より好ましくは96以上、さらにより好ましくは97以上、特に好ましくは98以上または99以上であってもよい。アミノ酸配列およびヌクレオチド配列の相同性例、同一性または類似性は、例えばKarlinおよびAltschulによるアルゴリズムBLASTPro.Natl.Acad.Sci.USA,90,58731993、PearsonによるFASTAMethodsEnzymol.,183,631990を用いて決定することができる。このアルゴリズムBLASTに基づいて、BLASTP、BLASTNとよばれるプログラムが開発されているのでhttp://www.ncbi.nlm.nih.gov参照、これらのプログラムをデフォルト設定で用いて、アミノ酸配列およびヌクレオチド配列の相同性を計算してもよい。また、アミノ酸配列の相同性としては、例えば、Lipman-Pearson法を採用している株式会社ゼネティックスのソフトウェアGENETYXVer7.0.9を使用し、ORFにコードされるポリペプチド部分全長を用いて、UnitSizetoCompare=2の設定でSimilarityをpercentage計算させた際の数値を用いてもよい。アミノ酸配列およびヌクレオチド配列の相同性として、これらの計算で導き出される値のうち、最も低い値を採用してもよい。用語第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分とは、任意の標的物質に対して親和性を有するペプチドを有し、かつ当該標的物質に対して結合できる部分をいう。第1のペプチド部分および第2のペプチド部分は、同じであっても、互いに異なっていてもよい。標的物質に対して親和性を有する種々のペプチドが知られているので、本発明では、このようなペプチドを有する部分を、上記ペプチド部分として用いることができる。以下、第1のペプチド部分および第2のペプチド部分を、単に、標的物質に結合し得るペプチド部分と称する場合がある。表現標的物質に結合し得るペプチド部分は、用語第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分を包括する表現であり、また、これらの表現は交換可能に使用される。標的物質に結合し得るペプチド部分は、任意の標的物質に対して親和性を有する1個のペプチドのみを有していてもよいし、あるいは任意の標的物質に対して親和性を有する同種または異種の複数例、2個、3個、4個、5個または6個等の数個のペプチドを有していてもよい。例えば、標的物質に結合し得るペプチド部分が、任意の標的物質に対して親和性を有する異種の複数のペプチドを有する場合、当該ペプチド部分としては、カーボンナノ素材と結合し得るP1ペプチド配列番号13と、チタン素材またはシリコン素材に結合し得るR5ペプチド配列番号15との融合ペプチドであるP1R5ペプチドSSKKSGSYSGSKGSKRRILGGGGHSSYWYAFNNKT配列番号21を用いることができる例、M.J.Penderetal.,NanoLett.,2006,vol.6,No.1,p.40-44を参照。標的物質に結合し得るペプチド部分が上記のような複数のペプチドを有する場合、複数のペプチドは、当該ペプチド部分中に任意の順序で融合され得る。融合は、アミド結合を介して達成され得る。融合は、直接的なアミド結合、あるいは1個のアミノ酸残基例、メチオニンまたは数個例えば2~50個、好ましくは2~30個、より好ましくは2~20個、さらにより好ましくは2~15個または2~10個、最も好ましくは2、3、4または5個のアミノ酸残基からなるペプチドペプチドリンカーが介在したアミド結合により達成され得る。種々のペプチドリンカーが知られているので、本発明でも、このようなペプチドリンカーを使用することができる。標的物質あるいは第1または第2の標的物質としては、例えば、無機素材および有機素材、あるいは導体素材、半導体素材および磁性体素材が挙げられる。具体的には、このような標的物質としては、金属素材、シリコン素材、炭素素材、低分子化合物例、ポルフィリン等の生体物質、放射性物質、蛍光物質、色素、薬物、ポリマー例、ポリメチルメタクリレート、ポリスチレン、ポリエチレンオキシドまたはポリL-乳酸等の疎水性有機ポリマーまたは伝導性ポリマー、タンパク質例、オリゴペプチドまたはポリペプチド、核酸例、DNAまたはRNA、あるいはヌクレオシド、ヌクレオチド、オリゴヌクレオチドまたはポリヌクレオチド、糖質例、モノサッカリド、オリゴサッカリドまたはポリサッカリド、脂質が挙げられる。金属素材としては、例えば、金属および金属化合物が挙げられる。金属としては、例えば、チタン、クロム、亜鉛、鉛、マンガン、カルシウム、銅、カルシウム、ゲルマニウム、アルミニウム、ガリウム、カドミウム、鉄、コバルト、金、銀、プラチナ、パラジウム、ハフニウム、テルルが挙げられる。金属化合物としては、例えば、金属の酸化物、硫化物、炭酸化物、砒化物、塩化物、フッ化物およびヨウ化物、ならびに金属間化合物が挙げられる。金属の酸化物としては、種々の酸化物が挙げられる。このような酸化物についてチタンの酸化物を例として説明すると、チタンの酸化物としては、例えば、一酸化チタンCAS番号12137-20-1、二酸化チタンCAS番号13463-67-7、二酸化チタンアナタース、アナターゼ:CAS番号1317-70-0、二酸化チタンルチル:1317-80-2、三酸化二チタンCAS番号1344-54-3が挙げられる。より具体的には、金属化合物としては、上述したようなチタンの酸化物、酸化クロム、酸化亜鉛、酸化鉛、酸化マンガン、ゼオライト、炭酸カルシウム、酸化銅、酸化マンガンカルシウム、酸化ゲルマニウム、酸化アルミニウム、酸化ハフニウム、チタンジルコン酸鉛、砒化ガリウム、硫化亜鉛、硫化鉛、硫化カドミウム、白金鉄、白金コバルト、カドミウムテルルが挙げられる。シリコン素材としては、例えば、シリコンまたはシリコン化合物が挙げられる。シリコン化合物としては、例えば、シリコンの酸化物例、一酸化ケイ素SiO、二酸化ケイ素SiO2、炭化ケイ素SiC、シランSiH4、シリコーンゴムが挙げられる。炭素素材としては、例えば、カーボンナノ素材例、カーボンナノチューブCNT、カーボンナノホンCNH、フラーレンC60、グラフェンシート、グラファイトが挙げられる。標的物質に結合し得るペプチド部分は、上述したような標的物質に対して親和性を有する限り特に限定されない。標的物質に対して親和性を有する種々のペプチドが知られており、また、開発されている。例えば、生体素材および無機素材または有機素材の複合体を作製することを目的として、無機素材または有機素材に対して結合し得るペプチドが、ファージを用いたスクリーニング等の手法により開発されている。このような手法により開発されたペプチドとしては、例えば、チタンおよびチタンの酸化物ならびに銀K.Sanoetal.,Langmuir,2004,vol.21,p.3090.、国際公開第2005/010031号、金S.Brown,Nat.Biotechnol.,1997,vol.15.p.269.、酸化亜鉛K.Kjaergaardetal.,Appl.Environ.Microbiol.,2000,vol.66.p.10.、Umetsuetal.,Adv.Mater.,17,2571-25752005、酸化ゲルマニウムM.B.Dickersonetal.,Chem.Commun.,2004,vol.15.p.1776.、硫化亜鉛および硫化カドミウムC.E.Flynnetal.,J.Mater.Chem.,2003,vol.13.p.2414.等の金属素材に結合し得るペプチド;シリコンおよびシリコンの酸化物H.Chenetal.,Anal.Chem.,2006,vol.78,,p.4872、M.J.Penderetal.,NanoLett.,2006,vol.6,No.1,p.40-44、K.Sanoetal.,Langmuir,2004,vol.21,p.3090.、国際公開第2005/010031号等のシリコン素材に結合し得るペプチド;カーボンナノチューブCNT、カーボンナノホンCNH等の炭素素材に結合し得るペプチドS.Wangetal.,Nat.Mater.,2003,vol.2,p.196.および特開2004-121154号公報;ならびに疎水性有機ポリマー等のポリマーに結合し得るペプチド特開2008-133194号公報が挙げられる。したがって、本発明でも、標的物質に結合し得るペプチド部分として、このようなペプチドを使用することができる。なお、金属に結合し得るペプチドは、金属の析出mineralization作用を有し得ること、および金属化合物に結合し得るペプチドは、金属化合物の析出作用を有し得ることが知られているK.Sanoetal.,Langmuir,2004,vol.21,p.3090.、M.Umetsuetal.,Adv.Mater.,2005,vol.17,p.2571.。したがって、標的物質に結合し得るペプチド部分として、金属素材金属または金属化合物に結合し得るペプチドを用いる場合、金属素材に結合し得るペプチドは、このような析出作用を有し得る。ポリペプチド部分、ならびに第1および第2のペプチド部分の融合は、アミド結合を介して達成され得る。融合は、直接的なアミド結合、あるいは1個のアミノ酸残基例、メチオニンまたは数個例えば2~50個、好ましくは2~30個、より好ましくは2~20個、さらにより好ましくは2~15個または2~10個、最も好ましくは2、3、4または5個のアミノ酸残基からなるペプチドペプチドリンカーが介在したアミド結合により達成され得る。種々のペプチドリンカーが知られているので、本発明でも、このようなペプチドリンカーを使用することができる。本発明の融合タンパク質において、ポリペプチド部分、ならびに第1および第2のペプチド部分が融合する順序は、特に限定されず、1ポリペプチド部分のN末端部およびC末端部がそれぞれ第1および第2のペプチド部分のC末端部およびN末端部またはN末端部およびC末端部と融合していてもよいし、あるいは2ポリペプチド部分のN末端部が第1のペプチド部分のC末端部と融合し、かつ当該第1のペプチド部分のN末端部が第2のペプチド部分のC末端部とさらに融合していてもよく、または3ポリペプチド部分のC末端部が第1のペプチド部分のN末端部と融合し、かつ当該第1のペプチド部分のC末端部が第2のペプチド部分のN末端部とさらに融合していてもよい。例えば、ポリペプチド部分としてフェリチンを用いる場合、フェリチンはそのN末端部が多量体の表面上に露出され、そのC末端部は表面上に露出しないことから、好ましくは、フェリチンは、上記2の順序で融合される。一方、ポリペプチド部分としてDpsを用いる場合、DpsはN末端部およびC末端部の両方が多量体の表面上に露出し得ることから、Dpsは、上記1~3のいずれかの順序で融合され得る。好ましい実施形態では、本発明の融合タンパク質は、ポリペプチド部分のN末端側およびC末端側にそれぞれ第1および第2のペプチド部分それぞれ、1個または複数を有し得る。換言すれば、第1のペプチド部分のC末端部は、ポリペプチド部分のN末端部と融合され、かつ、第2のペプチド部分のN末端部は、ポリペプチド部分のC末端部と融合される。第1のペプチド部分は、翻訳開始コドンによりコードされるメチオニン、またはメチオニンをN末端に含む部分を、第1のペプチド部分のN末端側に有するように設計され得る。このような設計により、本発明の融合タンパク質の翻訳が促進され得る。メチオニンをN末端に含むペプチド部分は、数個例えば2~50個、好ましくは2~30個、より好ましくは2~20個、さらにより好ましくは2~15個または2~10個、最も好ましくは2、3、4または5個のアミノ酸残基からなるペプチドであり得る。好ましい実施形態では、本発明の融合タンパク質は、第1および第2のペプチド部分が異なる標的物質に結合し得る。第1および第2のペプチド部分が結合する標的物質の組合せとしては、例えば、無機素材と有機素材との組合せ、2種の無機素材の組合せ、2種の有機素材の組合せが挙げられる。より具体的には、このような組合せとしては、金属素材とシリコン素材との組合せ、金属素材と炭素素材との組合せ、シリコン素材と炭素素材との組合せ、2種の金属素材の組合せ、2種のシリコン素材の組合せ、2種の炭素素材の組合せが挙げられる。したがって、第1および第2のペプチド部分の組合せは、上述したような標的物質に結合し得るペプチド部分の組合せであり得る。より好ましい実施形態では、本発明の融合タンパク質は、第1および第2のペプチド部分の一方が炭素素材に結合し、かつ、他方が金属素材またはシリコン素材に結合し得る。換言すれば、本発明の融合タンパク質は、第1のペプチド部分として、炭素素材に結合し得るペプチド部分を有し、かつ、第2のペプチド部分として、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分を有するか、あるいは、第1のペプチド部分として、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分を有し、かつ、第2のペプチド部分として、炭素素材に結合し得るペプチド部分を有する。炭素素材に結合し得るペプチド部分としては、カーボンナノチューブCNTまたはカーボンナノホンCNH等のカーボンナノ素材に結合し得るペプチド部分が好ましい。このようなペプチド部分としては、例えば、後述する実施例および特開2004-121154号公報に開示されるDYFSSPYYEQLF配列番号6、M.J.Penderetal.,NanoLett.,2006,vol.6,No.1,p.40-44に開示されるHSSYWYAFNNKT配列番号13、ならびに特開2004-121154号公報に開示されるYDPFHII配列番号14、またはそれらの変異ペプチド例、1、2、3、4または5個のアミノ酸残基の保存的置換等の変異、あるいはこのようなアミノ酸配列を1個または複数有するペプチドが挙げられる。金属素材に結合し得るペプチド部分としては、チタンまたはチタン化合物例、酸化チタン等のチタン素材に結合し得るペプチド部分、および亜鉛または亜鉛化合物例、酸化亜鉛等の亜鉛素材に結合し得るペプチド部分が好ましい。チタン素材に結合し得るペプチド部分としては、例えば、後述する実施例および国際公開第2006/126595号に開示されるRKLPDA配列番号8、M.J.Penderetal.,NanoLett.,2006,vol.6,No.1,p.40-44に開示されるSSKKSGSYSGSKGSKRRIL配列番号15、ならびに国際公開第2006/126595号に開示されるRKLPDAPGMHTW配列番号16およびRALPDA配列番号17、またはそれらの変異ペプチド例、1、2、3、4または5個のアミノ酸残基の保存的置換等の変異、あるいはこのようなアミノ酸配列を1個または複数有するペプチドが挙げられる。亜鉛素材に結合し得るペプチド部分としては、例えば、後述する実施例およびUmetsuetal.,Adv.Mater.,17,2571-25752005に開示されるEAHVMHKVAPRPGGGSC配列番号30、またはそれらの変異ペプチド例、1、2、3、4または5個のアミノ酸残基の保存的置換等の変異、あるいはこのようなアミノ酸配列を1個または複数有するペプチドが挙げられる。シリコン素材に結合し得るペプチド部分としては、シリコンまたはシリコン化合物例、シリコンの酸化物に結合し得るペプチド部分が好ましい。このようなペプチド部分としては、例えば、後述する実施例および国際公開第2006/126595号に開示されるRKLPDA配列番号8、M.J.Penderetal.,NanoLett.,2006,vol.6,No.1,p.40-44に開示されるSSKKSGSYSGSKGSKRRIL配列番号15、ならびに国際公開第2006/126595号に開示されるMSPHPHPRHHHT配列番号18、TGRRRRLSCRLL配列番号19、およびKPSHHHHHTGAN配列番号20、またはそれらの変異ペプチド例、1、2、3、4または5個のアミノ酸残基の保存的置換等の変異、あるいはこのようなアミノ酸配列を1個または複数有するペプチドが挙げられる。特定の実施形態では、本発明の融合タンパク質は、配列番号2、配列番号27または配列番号32で表されるアミノ酸配列に対して90以上の同一性を示すアミノ酸配列からなる、またはそれを含むタンパク質であってもよい。配列番号2、配列番号27または配列番号32で表されるアミノ酸配列に対する、本発明の融合タンパク質のアミノ酸配列の同一性パーセントは、好ましくは95以上、より好ましくは96以上、さらにより好ましくは97以上、特に好ましくは98以上または99以上であってもよい。本発明の融合タンパク質は、本発明の融合タンパク質を発現する形質転換体から得ることができる。この形質転換体は、本発明の融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドを含む、本発明の融合タンパク質の発現ベクターを作製し、次いで、この発現ベクターを宿主に導入することにより作製することができる。本発明の融合タンパク質を発現させるための宿主としては、例えば、エスケリシアコリEscherichiacoli等のエスケリシア属細菌、コリネバクテリウム属細菌、およびバチルスズブチリスBacillussubtilisをはじめとする種々の原核細胞、サッカロマイセスセレビシエSaccharomycescerevisiae、ピヒアスティピティスPichiastipitis、アスペルギルスオリゼAspergillusoryzaeをはじめとする種々の真核細胞が挙げられる。形質転換される宿主としてE.coliについて詳述すると、E.coliとしては、例えば、E.coliK12株亜種のE.coliJM109株、DH5α株、HB101株、BL21DE3株が挙げられる。形質転換方法、および形質転換体を選別する方法は、MolecularCloning:ALaboratoryManual,3rdedition,ColdSpringHarborpress2001/01/15などにも記載されている。以下、形質転換されたE.coliを作製し、これを用いて本発明の融合タンパク質を製造する方法を、一例としてより具体的に説明する。本発明の融合タンパク質をコードするDNAを発現させるプロモータとしては、通常E.coliにおける異種タンパク質生産に用いられるプロモータを使用することができ、例えば、T7プロモータ、lacプロモータ、trpプロモータ、trcプロモータ、tacプロモータ、ラムダファージのPRプロモータ、PLプロモータ、T5プロモータ等の強力なプロモータが挙げられる。ベクターとしては、例えば、pUC19、pUC18、pBR322、pHSG299、pHSG298、pHSG399、pHSG398、RSF1010、pACYC177、pACYC184、pMW119、pMW118、pMW219、pMW218、pQE30およびその誘導体が挙げられる。また、本発明の融合タンパク質をコードする遺伝子の下流に、転写終結配列であるターミネータを連結してもよい。このようなターミネータとしては、例えば、T7ターミネータ、fdファージターミネータ、T4ターミネータ、テトラサイクリン耐性遺伝子のターミネータ、大腸菌trpA遺伝子のターミネータが挙げられる。本発明の融合タンパク質をコードする遺伝子をE.coliに導入するためのベクターとしては、いわゆるマルチコピー型のものが好ましく、ColE1由来の複製開始点を有するプラスミド、例えばpUC系のプラスミドやpBR322系のプラスミドあるいはその誘導体が挙げられる。ここで、誘導体とは、塩基の置換、欠失、挿入、付加および/または逆位などによってプラスミドに改変を施したものを意味する。なお、ここでいう改変とは、変異剤やUV照射などによる変異処理、あるいは自然変異などによる改変をも含む。ベクターは、形質転換体の選別のため、アンピシリン耐性遺伝子等のマーカーを有することが好ましい。このようなプラスミドとして、強力なプロモータを持つ発現ベクターが市販されている例、pUC系タカラバイオ社製、pPROK系クローンテック製、pKK233-2クローンテック製。得られた発現ベクターを用いてE.coliを形質転換し、得られたE.coliを培養すると、本発明の融合タンパク質が発現される。培地としては、例えば、M9-カザミノ酸培地、LB培地など、大腸菌を培養するために通常用いる培地が挙げられる。培養および生産誘導等の条件は、用いたベクターのマーカー、プロモータ、宿主菌等の種類に応じて適宜選択することができる。本発明の融合タンパク質を回収するには、以下の方法などがある。本発明の融合タンパク質は、本発明の融合タンパク質を産生する形質転換体を回収した後、形質転換体を破砕例、ソニケーション、ホモジナイゼーションあるいは溶解例、リゾチーム処理することにより、破砕物および溶解物として得ることができる。このような破砕物および溶解物を、抽出、沈澱、濾過、カラムクロマトグラフィー等の手法に供することにより、精製タンパク質、粗精製タンパク質、または本発明の融合タンパク質含有画分を得ることができる。本発明はまた、本発明の融合タンパク質の作製に用いることができる、上述したような、本発明の融合タンパク質をコードするポリヌクレオチド、および当該ポリヌクレオチドを含む発現ベクター、ならびに当該発現ベクターを含む形質転換体を提供する。本発明のポリヌクレオチドは、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分をコードするポリヌクレオチド部分、ならびに第1の標的物質に結合し得る第1のペプチド部分をコードする第1のポリヌクレオチド部分および第2の標的物質に結合し得る第2のペプチド部分をコードする第2のポリヌクレオチド部分を含み得る。本発明のポリヌクレオチドは、本発明の融合タンパク質をコードするので、本発明の融合タンパク質に関する上述した説明に基づいて、種々の観点から特定することができる。特定の実施形態では、本発明のポリヌクレオチドは、配列番号1、配列番号26または配列番号31で表されるヌクレオチド配列に対して90以上の同一性を示すヌクレオチド配列からなる、またはそれを含むポリヌクレオチドであってもよい。配列番号1、配列番号26または配列番号31で表されるヌクレオチド配列に対する、本発明のポリヌクレオチドのヌクレオチド配列の同一性パーセントは、好ましくは95以上、より好ましくは96以上、さらにより好ましくは97以上、特に好ましくは98以上または99以上であってもよい。本発明はまた、融合タンパク質の多量体を提供する。本発明の多量体は、内腔を有し得る。本発明の多量体を構成する融合タンパク質は、上述したとおりである。本発明の多量体は、本発明の融合タンパク質を発現させることで、自律的に形成され得る。本発明の多量体を構成する単量体単位の数は、本発明の融合タンパク質におけるポリペプチド部分の種類により決定され得る。好ましくは、本発明の多量体は、内腔を有する多量体を形成し得るポリペプチド部分としてDpsを有し得ることから、12量体であり得る。本発明の多量体は、単量体単位として、単一の融合タンパク質から構成されるホモ多量体であってもよいが、異なる複数の種類例、2種、3種、4種、5種または6種の融合タンパク質から構成されるヘテロ多量体であってもよい。本発明の多量体では、多量体形成の観点から、多量体を構成する融合タンパク質中のポリペプチド部分は単一のポリペプチド部分であることが好ましいが、第1のペプチド部分および第2のペプチド部分は、多量体を構成する融合タンパク質間で異なるものであってもよい。例えば、本発明の多量体が2種の融合タンパク質から構成され、かつ当該融合タンパク質中のポリペプチド部分がそのN末端側およびC末端側にそれぞれ融合されたペプチド部分を有する場合、2種の融合タンパク質の組合せとしては、以下が挙げられる:i第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bと、第1のペプチド部分c-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分dとの組合せ;ii第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bと、第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分cとの組合せ;iii第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bと、第1のペプチド部分c-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bとの組合せ;iv第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bと、第1のペプチド部分c-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分aとの組合せ;v第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分aと、第1のペプチド部分b-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分cとの組合せ;vi第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bと、第1のペプチド部分b-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分aとの組合せ;vii第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分aと、第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分bとの組合せ;ならびにviii第1のペプチド部分a-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分aと、第1のペプチド部分b-ポリペプチド部分-第2のペプチド部分aとの組合せ。ここで、a~dは、異なるペプチド部分例、異なる標的物質に結合し得るペプチド部分であることを示す。iは、4種のペプチド部分を利用する態様であり、ii~vは、3種のペプチド部分を利用する態様であり、vi~viiiは、2種のペプチド部分を利用する態様である。具体的には、本発明の多量体が2種の融合タンパク質から構成され、かつ、ペプチド部分として、炭素素材に結合し得るペプチド部分、および金属素材例、チタン素材、亜鉛素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分を少なくとも用いる場合には、本発明の多量体を利用して作製されるデバイスの電気特性等を変化させる観点から、2種の融合タンパク質の組合せとしては、例えば、以下が挙げられる:i-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-第2の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;i-2金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第2の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;i-3炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第2の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;i-4炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、第2の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;i-5第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第2の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;i-6第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第2の他の素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ii-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ii-2炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ii-3金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ii-4金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ii-5第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ii-6第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iii-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iii-2炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iii-3金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iii-4金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iii-5第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iii-6第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iv-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iv-2炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iv-3金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iv-4金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iv-5第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;iv-6第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;v-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;v-2炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;v-3金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;v-4金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;v-5第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;v-6第1の他の素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-第1の他の素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;vi炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;vii-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;vii-2金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;viii-1炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分と、金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-炭素素材に結合し得るペプチド部分との組合せ;ならびにviii-2金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分と、炭素素材に結合し得るペプチド部分-ポリペプチド部分-金属素材またはシリコン素材に結合し得るペプチド部分。異なる複数の種類の融合タンパク質から構成される多量体は、例えば、異なる種類の融合タンパク質を発現する複数のベクター、または異なる種類の融合タンパク質を発現する単一のベクター例、ポリシストロニックmRNAを発現し得るベクターを、単一の宿主細胞に導入し、次いで、異なる種類の融合タンパク質を単一の宿主細胞中で発現させることにより、得ることができる。このような多量体はまた、単一の融合タンパク質から構成される第1の単量体と、単一の融合タンパク質第1の多量体を構成する融合タンパク質とは異なるから構成される第2の単量体とを、同一の媒体例、緩衝液中で共存させ、放置することにより、得ることができる。融合タンパク質の単量体は、例えば、本発明の多量体を、低pHの緩衝液下に放置することにより調製することができる。詳細については、例えば、B.Zhengetal.,Nanotechnology,2010,vol.21,p.445602を参照のこと。本発明の多量体は、内腔中に物質を含んでいてもよい。物質は、錯体または粒子例、ナノ粒子、磁性粒子のような形態で、本発明の多量体中に内包されていてもよい。当業者は、本発明の多量体の内腔のサイズ、および本発明の多量体における物質の取り込みに関与し得る領域例、C末端の領域:R.M.Krameretal.,2004,J.Am.Chem.Soc.,vol.126,p.13282を参照中のアミノ酸残基の電荷特性等を考慮することにより、本発明の多量体に内包され得る物質を適切に選択できる。例えば、ポリペプチド部分としてDpsを有する本発明の多量体の場合、Dpsは、40~60nm3直径約5nmの程度の内腔を有する。したがって、このような多量体に内包され得る物質のサイズは、例えば60nm3以下、好ましくは40nm3以下、より好ましくは20nm3以下、さらにより好ましくは10nm3以下、最も好ましくは5nm3以下であり得る。また、多量体における物質の取り込みに関与し得る領域中の電荷特性例、正または負に荷電し得る側鎖を有するアミノ酸残基の種類および数を変化させることにより、多量体の内腔中への物質の取り込みをより促進できることが報告されているので例、R.M.Krameretal.,2004,J.Am.Chem.Soc.,vol.126,p.13282を参照、本発明においても、電荷特性が変化された領域を有する融合タンパク質の多量体を用いることができる。本発明の多量体に内包され得る物質としては、例えば、上述した標的物質と同様の無機素材が挙げられる。具体的には、本発明の多量体に内包され得る物質としては、上述したような金属素材やシリコン素材が挙げられる。より具体的には、このような物質としては、酸化鉄、ニッケル、コバルト、マンガン、リン、ウラン、ベリリウム、アルミニウム、硫化カドミウム、セレン化カドミウム、パラジウム、クロム、銅、銀、ガドリウム錯体、白金コバルト、酸化シリコン、酸化コバルト、酸化インジウム、白金、金、硫化金、セレン化亜鉛、カドミウムセレンが挙げられる。本発明の多量体の内腔中への物質の内包は、周知の方法により行うことができ、例えば、フェリチンまたはDps等のフェリチン様タンパク質の多量体の内腔中への物質の内包方法例、I.Yamashitaetal.,Chem.,lett.,2005.vol.33,p.1158を参照と同様にして行うことができる。具体的には、HEPES緩衝液等の緩衝液中に、本発明の多量体または本発明の融合タンパク質および内包されるべき物質を共存させ、次いで適切な温度例、0~37°Cで放置することにより、本発明の多量体の内腔中に物質を内包させることができる実施例3もまた参照のこと。本発明の多量体は、内腔中に物質を含む場合、異なる複数の種類例、2種、3種、4種、5種または6種の物質を含む、異なる複数の種類の多量体のセットとして提供されてもよい。例えば、本発明の多量体が2種の物質を含む2種の多量体のセットとして提供される場合、このようなセットは、各々別々に調製された、第1の物質を内包する第1の多量体と、第2の物質第1の物質とは異なるを内包する第2の多量体とを、組み合せることにより、得ることができる。上述したような融合タンパク質の多様なパターンと、内包物質の多様なパターンとを適宜組み合せることにより、非常に多様性に富む本発明の多量体を得ることができる。本発明はまた、複合体を提供する。本発明の複合体は、本発明の多量体、ならびに第1および/または第2の標的物質を含み得る。本発明の複合体では、第1の標的物質が、融合タンパク質中の第1のペプチド部分に結合し得、かつ第2の標的物質が、融合タンパク質中の第2のペプチド部分に結合し得る。標的物質は、上述したとおりである。第1および第2の標的物質は、好ましくは、異なる標的物質である。標的物質は、他の物質または物体と結合していてもよい。例えば、標的物質は、固相例、ウェルプレート等のプレート、支持体、基板、素子、デバイス上に固定されていてもよい。したがって、本発明の複合体は、本発明の多量体、ならびに第1の標的物質および/または第2の標的物質を含み得る限り、他の物質または物体をさらに含んでいてもよい。本発明の複合体を焼成することで、多孔質構造体を作製することができる。以下、図20A~Eに示される模式図に基づいて、多孔質構造体を説明する。なお、図20A~Eに示される多孔質構造体20は、あくまで模式的なものである。例えば、タンパク質を消滅し得る温度条件下で本発明の複合体を焼成することにより、本発明の多量体が存在していた部位に第1の空孔部32が形成された多孔質構造体10を得ることができる図20A、図20B。第2の空孔部は、第2の標的物質20の析出過程および/または焼成過程において生じ得る空孔部を示している。また、タンパク質、および凝集体を構成する第1の標的物質30例、カーボンナノチューブ等の炭素素材の双方を消滅し得る温度条件下で本発明の複合体を焼成することにより、本発明の多量体が存在していた部位に第1の空孔部32が形成され、かつ第1の標的物質が存在していた部位に第3の空孔部38が形成された多孔質構造体を得ることができる図20D。本発明の複合体を構成する多量体の内腔中に物質例、金属粒子36が内包されていた場合には、第1の空孔部32中に物質例、金属粒子36を残存させることができる図20C、E。本発明の複合体を構成する多量体の内腔中に物質例、金属粒子36が内包されており、かつ当該物質を溶融させた場合には、第1の空孔部32の内側に当該物質からなる皮膜例、金属皮膜36aを形成することができる図20C、E。このように作製された多孔質構造体は、光触媒活性または電気特性等に優れたデバイスおよび素材等の開発に有用である。例えば、多孔質構造体は、光電変換素子例、色素増感太陽電池等の太陽電池、水素発生素子、水浄化素材、抗菌素材、半導体メモリ素子の作製における材料または構成要素として、有用である。以下の実施例により、本発明を詳細に説明するが、これらの実施例により本発明が限定されるものではない。実施例1:融合タンパク質CNHBP-Dps-TBPCDT発現用株の作製N末端にカーボンナノホン結合ペプチドCNHBPと標記;アミノ酸配列DYFSSPYYEQLF配列番号6からなる。国際公開第2006/068250号を参照が融合され、C末端に酸化チタン結合ペプチドTBPと標記;アミノ酸配列RKLPDA配列番号8からなる。国際公開第2005/010031号を参照が融合されたListeriainnocuaの金属内包性タンパク質DpsCNHBP-Dps-TBPあるいはCDTと標記、配列番号1および配列番号2を下記の手順により構築した。はじめに、合成DNA配列番号9、配列番号10の混合溶液を、98°Cで30秒熱した後、速やかに4°Cにすることでアニールさせた。その合成DNA溶液とL.innocuaのDps遺伝子が搭載されたpET20K.Iwahorietal.,Chem.lett.,2007,vol.19,p.3105を参照を各々制限酵素NdeIで完全消化した。それらのDNA産物をT4DNAリガーゼタカラバイオ社、日本でライゲーションし、N末端にCNHBPが融合されたDpsCNHBP-Dps,CDと略すをコードする遺伝子が搭載されたプラスミドpET20-CDを得た。続いて、pET20-CDを鋳型DNA、配列番号11および配列番号12のヌクレオチド配列からなるオリゴヌクレオチドをプライマーとして用いてPCRを行った。得られたPCR産物をWizardSVGelandPCRClean-UpSystemPromega社、USAで精製し、制限酵素DpnIとBamHIで消化した。制限酵素で消化されたPCR産物を、T4DNAリガーゼPromega社、USAを用いてセルフライゲーションさせた。セルフライゲーションされたPCR産物をE.coliJM109タカラバイオ社、日本に形質転換し、N末端にカーボンナノホン結合ペプチド、C末端にチタン結合ペプチドが融合されたDpsCDTをコードする遺伝子が搭載された発現プラスミドpET20-CDTを保持したJM109を構築した。その形質転換株からWizardPlusMiniprepsSystemPromega社、USAを使いpET20-CDTを精製した。最後にBL21DE3invitorogen社、USAをpET20-CDTで形質転換し、タンパク質発現用株BL21DE3/pET20-CDTとした。一方、対照実験に用いるCDの発現株も、同様に作製した。実施例2:融合タンパク質CDTの精製BL21DE3/pET20-CDTを5mLのLB培地100mg/Lアンピシリンを含むにて37°Cで培養した。培養開始18時間後、その培養液を新しいLB培地100mg/Lアンピシリンを含む3Lに植菌し、BMS-10/05ABLE社、日本を用いて37°Cで24時間振とう培養した。得られた菌体を遠心分離5000rpm、5分間により回収し、-80°Cで保存した。冷凍保存された菌体の半分6gを50mMTrisHCl緩衝液pH8.040mLで懸濁した。次に、その懸濁液にDigitalSonifier450Branson社、USAを使い1秒間隔の超音波パルス200W、Duty45を12分間与えることで、菌体を破砕した。その溶液を15000rpmで15分間、遠心分離JA-20、Beckmancoulter社、USAし、上清画分を回収した。回収された溶液を60°Cで20分間加熱し、加熱後は速やかに氷上で冷却した。冷却された溶液を17000rpmで10分間、遠心分離JA-20し、再度、上清を回収約20mLした。その溶液をディスクフィルターMillexGP0.22μm、Millipore社、USAで滅菌した。そして、その溶液をAmicon-Ultra-15NMWL.50000、Millipore社、USAで液量が10mLになるまで限外ろ過濃縮し、タンパク質溶液を得た。続いて、そのタンパク質溶液からゲルろ過クロマトグラフィーを用いて、目的タンパク質であるCDT画分を精製した。すなわち、TrisHCl緩衝液150mMNaClを含む50mMTris-HCl溶液pH8.0で平衡化したHiPrep26/60SephacrylS-300HighresolutionカラムGEhealthcare社、USAにタンパク質溶液10mLを注入し、流速1.4mL/分で分離精製を行い、CDTに相当するフラクションを回収した。その精製されたCDTを用いて以下の実験を行った。また、対照実験として使用したCDも、CDTと同様に遺伝子発現を行い、その菌体を集菌、熱処理を経て、その後、熱処理後の上清に終濃度0.5MとなるようにNaClを加え、6000rpmで5分間、遠心分離JA-20し上清を捨て、沈殿物を50mMTris-HCl緩衝液pH8.0に懸濁した。その作業を3回繰り返してCDを精製した。また、Dpsの精製はK.Iwahorietal.,Chem.Mater.,2007,vol.19.p.3105.に従った。実施例3:融合タンパク質CDTによる金属粒子の内包CDT多量体が、Dps多量体と同様に、金属粒子を内包できることを確かめるために、CDT多量体の内腔中に酸化鉄ナノ粒子を形成させた。すなわち、CDTを含むHEPES緩衝液80mMHEPES-NaOHpH7.5、0.5mg/mLCDT、そして1mM硫酸アンモニウム鉄を各々終濃度で含むを1mL調製し、4°Cで3時間放置した。冷蔵放置後、遠心分離15000rpm、5分間し、上清に含まれるタンパク質を3リンタングステン酸PTAあるいは1金グルコースAu-Glcで染色し、透過型電子顕微鏡JEM2200-FS、200kVで観察を行った。酸化鉄ナノ粒子を形成させた後のCDTをPTA染色で観察したところ、外径9nm程度のCDT多量体の内腔中に直径5nm程度の酸化鉄ナノ粒子が形成されていた図1。また、Au-Glc染色でも、この内腔中に酸化鉄ナノ粒子が形成されることが観察できた図3。一方、酸化鉄ナノ粒子を形成させる前のCDTをPTA染色で電子顕微鏡観察したところ、外径9nm程度の球形タンパク質のみが観察された図2。以上の結果から、CDT多量体が、その内腔中に物質を内包できることが確認された。実施例4:CDT中のCNHBPの結合能の確認CDTのN末端に融合されたカーボンナノホン結合ペプチドCNHBPの活性を調べた。CNHBPはカーボンナノホンCNHばかりでなくカーボンナノチューブCNTを認識することが知られている国際公開第2006/068250号を参照。まず、CDTまたはDpsを含むHEPES緩衝液20mMHEPES-NaOHpH7.5、0.3mg/mLのCDTまたはDps、そして0.3mg/mLCNTSigma社、519308,carbonnanotube,singlewalledを各々終濃度で含むを調製した。その溶液に、DigitalSonifier450Branson社、USAを使い1秒間隔の超音波パルス200W、Duty20を5分間与えた。超音波処理されたタンパク質-CNT混合溶液を遠心分離15000rpm、5分間し、上清に含まれるタンパク質とCNTの複合体を3PTAで染色し、透過型電子顕微鏡JEM-2200FS、200kVで観察を行った。N末にCNHBPを有するCDTを含む溶液では、CNTの周囲にCDTが結合している様子が観察できた図4。一方、CNTを認識できるペプチドを持たないDpsを含む溶液ではCNTとタンパク質の顕著な結合は観察できなかった図5。以上の結果から、CDTに提示されたCNHBPはCNTに結合する活性を保持していることがわかった。実施例5:CDT中のTBPの結合能の確認次に、CDTのC末端に融合された酸化チタン結合ペプチドTBPの活性を調べた。TBPは、チタンおよび酸化チタン、銀、ならびにシリコンおよび酸化シリコンと結合することが知られている国際公開第2005/010031号を参照。今回、CDTとチタンあるいは酸化シリコンとの結合を、チタンセンサーを使った水晶発振子マイクロバランス測定法QCMを用いて測定した。はじめに、洗浄液98w/v硫酸と30w/v過酸化水素水を3対1で混合した溶液50μlを、測定用のチタンセンサー上に乗せ1分間放置した後、水で洗い流すことでチタンセンサー表面を洗浄した。この洗浄を3回行った後、チタンセンサーを本体QCM934、SEIKOEGandG社に取り付けた。チタンセンサーにTBS緩衝液50mMTris-HCl、150mMNaCl、pH8.0500μlを滴下し、3時間室温で放置することで、センサーの周波数値を安定させた。次にTBS緩衝液400μlを除去し、CDTあるいはCDが同じTBS緩衝液に溶解したタンパク質溶液0.1mg/mL400μlを乗せ周波数の変化を測定した。その結果、CDT溶液を載せたほうが、CD溶液を載せたときよりも、大きな周波数の変化が観察された。すなわち、TBPを有するCDTの方がCDよりも多くのタンパク質がチタンセンサーに結合していることが示唆された図6中、測定開始3分後付近での矢印CDTと矢印CDの差異。周波数の変化が安定した後、TBS緩衝液でセンサーを洗浄しセンサーに結合しなかったタンパク質を除去した。続いて、脱水縮合反応により酸化シリコンとなるテトラメチルオキシシランTEMOS、信越シリコーン社水溶液をセンサーに乗せ、周波数の変化を測定した。TEMOS水溶液は1mMHCl143μlとTEMOS液25μlをよく混合し、5分間室温で放置した後、TBS緩衝液に10倍希釈することで調製した。TEMOS水溶液をセンサーへ乗せることで、周波数の減少が観察され酸化シリコンの析出mineralizeが観察された図6中、測定開始25分後付近、矢印TEMOSを参照。次に、酸化シリコンが析出したセンサーをTBS緩衝液でセンサーを洗浄した後、タンパク質溶液を乗せた。その結果、CDT溶液を乗せたときには周波数の減少が観察されたが、CD溶液を乗せた場合には周波数の減少は観察されなかった図6中、測定開始40分後付近、矢印CDTと矢印CDを参照。すなわち、TBPを持たないCDは酸化シリコンと結合することができなかったが、TBPを有するCDTは酸化シリコンと結合できることが示唆された。以上の結果から、CDTに提示されたTBPは酸化チタンと酸化シリコンに結合する活性を保持していることがわかった。実施例6:Dpsのアミノ酸配列の相同性解析他の細菌に由来するDpsのアミノ酸配列表1に示されるGenBankアクセッション番号で特定されるアミノ酸配列を、ListeriainnocuaおよびEscherichiacoliに由来するDpsのアミノ酸配列に対する相同性解析に付した。相同性解析は、遺伝子情報解析ソフトGenetyx株式会社ゼネティックスを用いて行った。このソフトのアルゴリズムは、Lipman-Pearson法Lipman,D.J.andPearson,W.R.1985.Rapidandsensitiveproteinsimilaritysearches.Science227:1435-1441.に基づいていた。Listeriainnocuaに由来するDpsのアミノ酸配列に対する解析結果同一性および類似性を、表2および図7に示す。Escherichiacoliに由来するDpsのアミノ酸配列に対する解析結果同一性および類似性を、表3および図8に示す。また、ListeriainnocuaおよびEscherichiacoliに由来するDpsに対する類似性の解析結果を、表4および図9に示す。実施例7:標的物質に対する融合タンパク質CDTの結合における結合速度定数および解離速度定数の測定1DT発現用株の作製C末端にTBPが融合されたListeriainnocuaの金属内包性蛋白質DpsDps-TBPあるいはDTと標記を構築するために、pET20-CDTを鋳型DNAとして、および以下のヌクレオチド配列からなるオリゴヌクレオチドをプライマーとして用いてPCRを行った。TTTCATATGTATATCTCCTTCTTAAAGTTAAAC配列番号22TTTCATATGATGAAAACAATCAACTCAGTAG配列番号23得られたPCR産物をWizardSVGelandPCRClean-UpSystemPromega社、USAで精製し、制限酵素DpnIとNdeIで消化した。制限酵素で消化されたPCR産物を、T4DNAリガーゼPromega社、USAを用いてセルフライゲーションさせた。セルフライゲーションされたPCR産物でE.coliJM109タカラバイオ社、日本を形質転換し、DTをコードする遺伝子が搭載された発現プラスミドpET20-DTを保持したJM109を構築した。その形質転換株からWizardPlusMiniprepsSystemPromega社、USAを用いてpET20-DTを精製した。最後に、BL21DE3Invitorogen社、USAをpET20-DTで形質転換し、蛋白質発現用株BL21DE3/pET20-DTを得た。DTの発現は、CDTと同様にして行った。2CDT、CDおよびDTの精製QCM解析用のタンパク質を調製するために、BL21DE3/pET20-CDT、ならびにBL21DE3/pET20-DT、およびBL21DE3/pET20-CDを、それぞれ1mLのLB培地100mg/Lアンピシリンを含むにて37°Cで培養した。培養開始18時間後、その培養液を新しいLB培地100mg/Lアンピシリンを含む100mLに植菌し、容量500mLフラスコを用いて37°Cで24時間振とう培養した。得られた菌体を遠心分離6000rpm、5分間により回収し、50mMTrisHCl緩衝液pH8.05mLで懸濁した。その菌液に超音波をかけ、菌体を破砕した。その溶液を6000rpmで15分間、遠心分離し、上清画分を回収した。回収された溶液を60°Cで20分間加熱し、加熱後は速やかに氷上で冷却した。冷却された溶液を6000rpmで15分間、遠心分離し、再度、上清を回収約5mLした。その溶液をディスクフィルターMillexGP0.22μm、Millipore社、USAで滅菌した。そして、その溶液をAmicon-Ultra-15NMWL.50000、Millipore社、USAで限外ろ過濃縮し、タンパク質が溶解している緩衝液をTrisHCl-Salt緩衝液150mMNaClを含む50mMTrisHCl溶液、pH8.0に置換し、タンパク質溶液2.5mlを得た。得られたタンパク質溶液からCDT、CDおよびDTを精製した。まず、CDTとDTの精製には、ゲルろ過および陰イオン交換クロマトグラフィーを用いた。すなわち、TrisHCl-Salt緩衝液150mMNaClを含む50mMTrisHCl溶液、pH8.0で平衡化したHiPrep26/60SephacrylS-300HighresolutionカラムGEhealthcare社、USAに粗抽出溶液2.5mlを注入し、流速1.4ml/分で分離精製を行い、各蛋白質に相当する画分を回収した。続いて、得られた各蛋白質溶液を限外ろ過濃縮することで、蛋白質溶液の緩衝液を50mMTrisHCl緩衝液pH8.0に置換した。その蛋白質溶液2.5mlを、50mMTrisHCl緩衝液pH8.0で平衡化されたHiLoard26/10Q-SepharoseHighPerformanceカラムGEhealthcare社、USAに注入した。そして、流速4.0ml/分、0mMから500mMNaClを含む50mMTrisHCl緩衝液pH8.0で塩濃度勾配をかけることで、分離精製を行い、各蛋白質に相当する画分を回収した。CDは塩析により精製を行った。3CDTとCNTの結合速度定数および解離速度定数の測定CDTとCNTの結合速度定数および解離速度定数をQCM法により測定した。はじめに、洗浄液98w/v硫酸と30w/v過酸化水素水を3対1で混合した溶液50μlを、測定用の金センサー上に乗せ5分間放置した後、水で洗い流すことでセンサー表面を洗浄した。また、透過型電子顕微鏡で蛋白質と複合体形成が確認できたCNTCarbonnanotube,single-walled,519308,Aldrichを1mg/mLとなるように1SDS溶液と混合し、30分間超音波処理調製されたCNT溶液2μLを金電極上にマウントし、室温で自然乾燥した。乾燥後、水で2回洗浄し、結合しなかったCNTを洗い流した。さらに、リン酸緩衝液A50mMリン酸カリウム緩衝液。0.001w/vtween-20を含む。pH7.0で1回洗浄した。そのCNTセンサーを本体AffinixQNμ、Initium社に取り付け、CNTセンサーにリン酸緩衝液Aを滴下し、30分から一時間室温で放置することで、センサーの周波数値を安定させた。周波数値が安定した後、反応溶液量が500μl、終濃度が0.5mg/lから10mg/lとなるようにCDTあるいはCDを添加し、周波数の変化を測定した。そして得られた周波数の変化が、以下の関係に則ると仮定して、解析ソフトAQUAInitium社を用いて蛋白質とCNTの結合速度定数konと解離速度定数koffを求めた。CDTとCDは各々12量体を形成しているとして、各分子量は246kDaと236kDaとして計算に用いた。S:蛋白質とセンサーの複合体の濃度MP:反応に用いた蛋白質の濃度Mkon:結合速度定数M-1sec-1koff:解離速度定数sec-1t:反応時間secSmax:平衡到達時の蛋白質とセンサーの複合体の濃度MKd:解離定数Mその結果、CDTとCDのkbosと蛋白質濃度の関係は、図10のとおりであった。その図10の直線から求めることのできた各蛋白質のkonとkoffは、表5のとおりであった。すなわち、CDTはCDと同等の強さでCNTに結合できることがわかった。これらのCNTへの結合能力はCNTBPによるものであると考えられた。4CDTと酸化チタンの結合速度定数および解離速度定数の測定CDTと酸化チタンの結合速度定数および解離速度定数をQCM法により測定した。酸化チタンセンサーはInisium社製のものを使用した。はじめに、酸化チタンセンサーの上に1SDS溶液を載せ、ピペッティングによりセンサーを洗浄した後、余分なSDS溶液を水で5回洗い流した。この洗浄作業を2回行った。そして、リン酸緩衝液B50mMリン酸カリウム緩衝液。pH7.0で1回洗浄した。その酸化チタンセンサーを本体AffinixQNμ、Initium社に取り付け、センサー上にリン酸緩衝液Bを滴下し、30分から一時間室温で放置することで、センサーの周波数値を安定させた。周波数値が安定した後、反応溶液量が500μl、終濃度が0.5mg/lから10mg/lとなるようにCDTあるいはDTを添加し、周波数の変化を測定した。そして得られた周波数の変化から、CNTへの結合定数を求めたのと同様に、解析ソフトAQUAInitium社を用いて蛋白質と酸化チタンの結合速度定数konと解離速度定数koffを求めた。DTは12量体を形成しているとして、分子量は226kDaとして計算に用いた。その結果、CDTとCDのkbosと蛋白質濃度の関係は、図11のとおりであった。その図11の直線から求めることのできた各蛋白質のkonとkoffは、表6のとおりであった。すなわち、CDTはDTと同等の強さで酸化チタンに結合できることがわかった。これらの酸化チタンへの結合能力はTBPによるものであると考えられた。そして、表5と表6からCDTはCNTと酸化チタンの両方への結合能力を持つことがわかった。実施例8:融合タンパク質CcDTの調製1CcDT発現用株の作製CDTと同様の性質を有する変異蛋白質をCorynebacteriumglutamicum由来のDpsを用いて構築した。ListeriainnocuaおよびEscherichiacoliに由来するDpsのアミノ酸配列に対する、Corynebacteriumglutamicumに由来するDpsのアミノ酸配列解析結果同一性および類似性を、表7に示す。先ず、CorynebacteriumglutamicumのゲノムDNAを鋳型として、および以下のヌクレオチド配列からなるオリゴヌクレオチドをプライマーとして用いてPCRを行った。tttcatAtggactacttctcttctccgtactacgaacagctgtttATGGCAAACTACACAGTC配列番号24tttGAATTCttaCGCATCCGGAAGTTTGCGCATCTCTTGGATGTTTCCGTC配列番号25得られたPCR産物をWizardSVGelandPCRClean-UpSystemPromega社、USAで精製し、制限酵素NdeIそしてEcoRIで消化した。一方で、pET20bプラスミドMerck社、ドイツを制限酵素NdeIそしてBamHIで消化した。制限酵素で消化されたPCR産物とプラスミドを、T4DNAリガーゼPromega社、USAを用いて結合させた。そのDNAでE.coliJM109タカラバイオ社、日本を形質転換し、N末端にカーボンナノホン結合ペプチドCNHBP、C末端にチタン結合ペプチドTBPが融合されたCorynebacteriumglutamicum由来のDpsCcDT、配列番号26および配列番号27をコードする遺伝子が搭載された発現プラスミドpET20-CcDTを保持したJM109を構築した。その形質転換株からWizardPlusMiniprepsSystemPromega社、USAを使いpET20-CcDTを精製した。最後にBL21DE3invitorogen社、USAをpET20-CDTで形質転換し、タンパク質発現用株BL21DE3/pET20-CcDTとした。2CcDTの精製CcDTタンパク質を得るために、BL21DE3/pET20-CcDTを1mLのLB培地100mg/Lアンピシリンを含むにて37°Cで培養した。培養開始18時間後、その培養液を新しいLB培地100mg/Lアンピシリンを含む100mLに植菌し、容量500mLフラスコを用いて37°Cで24時間振とう培養した。得られた菌体を遠心分離6000rpm、5分間により回収し、50mMTrisHCl緩衝液pH8.05mLで懸濁した。その菌液に超音波をかけ、菌体を破砕した。その溶液を6000rpmで15分間、遠心分離し、上清画分を回収した。回収された溶液を60°Cで20分間加熱し、加熱後は速やかに氷上で冷却した。冷却された溶液を6000rpmで15分間、遠心分離し、再度、上清を回収約5mLした。その溶液をディスクフィルターMillexGP0.22μm、Millipore社、USAで滅菌した。そして、その溶液をAmicon-Ultra-15NMWL.50000、Millipore社、USAで限外ろ過濃縮し、タンパク質が溶解している緩衝液をTrisHCl緩衝液50mMTrisHCl溶液、pH8.0に置換してタンパク質溶液2.5mlを得た。得られたタンパク質溶液からCcDTを精製するために、陰イオン交換クロマトグラフィーを用いた。すなわち、そのタンパク質溶液2.5mlを50mMTrisHCl緩衝液pH8.0で平衡化されたHiLoard26/10Q-SepharoseHighPerformanceカラムGEhealthcare社、USAに注入した。そして、流速4.0ml/分、0mMから500mMNaClを含む50mMTrisHCl緩衝液pH8.0で塩濃度勾配をかけることで、分離精製を行い、CcDTを含む画分を回収した。実施例9:CcDT多量体の形成の確認得られたCcDTを3PTAリンタングステン酸染色し、透過型電子顕微鏡解析を行った。その結果、CcDTは、CDTと同様に、直径9nm程度のカゴ状の多量体を形成していることがわかった図12。実施例10:融合タンパク質CcDTとカーボンナノチューブとの結合の確認CcDTとCNTの結合をQCM法により測定した。はじめに、洗浄液98w/v硫酸と30w/v過酸化水素水を3対1で混合した溶液50μlを、測定用の金センサー上に乗せ5分間放置した後、水で洗い流すことでセンサー表面を洗浄した。また、CNTを1mg/mLとなるように1SDS溶液と混合し、30分間超音波処理調製されたCNT溶液2μLを金電極上にマウントし、室温で自然乾燥した。乾燥後、水で2回洗浄し、結合しなかったCNTを洗い流した。さらに、リン酸緩衝液A50mMリン酸カリウム緩衝液。0.001w/vtween-20を含む。pH7.0で1回洗浄した。そのCNTセンサーを本体AffinixQNμ、Initium社に取り付け、CNTセンサーにリン酸緩衝液Aを滴下し、30分から一時間室温で放置することで、センサーの周波数値を安定させた。周波数値が安定した後、反応溶液量が500μl、終濃度が1mg/lとなるようにCcDTを添加し、周波数の変化を測定した。その結果、CNHBPを有するCcDTは、CNHBPを有しないDTよりも、多くのCNTに結合することが観察できた図13。すなわち、CcDTは、DTよりも強いCNTへの結合能力を持つことがわかった。このCcDTのCNTへの結合能力はCNHBPによるものであると推測された。実施例11:融合タンパク質CcDTと酸化チタンとの結合の確認CcDTと酸化チタンの結合をQCM法により測定した。はじめに、洗浄液98w/v硫酸と30w/v過酸化水素水を3対1で混合した溶液50μlを、測定用の酸化チタンセンサー上に乗せ5分間放置した後、水で洗い流すことでセンサー表面を洗浄した。その酸化チタンセンサーを本体AffinixQNμ、Initium社に取り付け、酸化チタンセンサーにリン酸緩衝液B50mMリン酸カリウム緩衝液。pH7.0を滴下し、30分から一時間室温で放置することで、センサーの周波数値を安定させた。周波数値が安定した後、反応溶液量が500μl、終濃度が1mg/lとなるようにCcDTを添加し、周波数の変化を測定した。その結果、TBPを有するCcDTは、TBPを有しないCDよりも、多くの酸化チタンに結合することが観察できた図14。すなわち、CcDTは、CDよりも強い酸化チタンへの結合能力を持つことがわかった。このCcDTの酸化チタンへの結合能力はTBPによるものであると推測された。実施例12:金属粒子を内包した融合タンパク質CDTとCNTとの結合はじめに、CDT多量体の内腔中に酸化鉄ナノ粒子を形成した。すなわち、CDTを含むHEPES緩衝液80mMHEPES-NaOHpH7.5、0.5mg/mLCDT、1mM硫酸アンモニウム鉄を各々終濃度で含むを1mL調製し、4°Cで3時間放置した。放置後、遠心分離15000rpm、5分間して、タンパク質を含む上清を回収した。そして、その上清をAmicon-Ultra-15NMWL.50000、Millipore社、USAで限外ろ過濃縮し、酸化鉄ナノ粒子を内腔に持つCDT多量体Fe-CDT溶液の緩衝液を水に置換してタンパク質溶液を得た。そのタンパク質溶液を用いて、酸化鉄ナノ粒子を内腔に持つCDT多量体とCNTとを含むリン酸カリウム緩衝液50mMリン酸カリウムpH6.0、0.3mg/mLのFe-CDT、0.3mg/mLCNTを各々終濃度で含むを調製した。調製された溶液に、DigitalSonifier450Branson社、USAを用いて氷上で、3秒間隔で1秒間の超音波パルス処理200W、Duty20を合計5分間行った。超音波パルス処理されたFe-CDT-CNT混合溶液を遠心分離15000rpm、5分間して、多数のCDT多量体がCNTに結合したCNT/Fe-CDT複合体を得た。結果を図15に示す。図15は、酸化鉄ナノ粒子を内腔に持つCNHBP-Dps-TBPCDT多量体とCNTとの複合体の透過型電子顕微鏡像を示す図である。透過型電子顕微鏡像は、サンプルを3TPA染色して撮影された。結果として、酸化鉄ナノ粒子を内腔に持つCNHBP-Dps-TBPCDT多量体とCNTとの複合体CNT/Fe-CDT複合体が得られていることが確認できた。実施例13:CNT/Fe-CDT/Ti複合体の調製例得られたCNT/Fe-CDT複合体溶液に、終濃度2.5wtとなるようにチタン前駆体TitaniumIVbisammoniumlactatodihydroxideSIGMA社、388165を加え、室温24°Cで放置した。反応を開始して30分後と15時間後のサンプルを遠心分離15000rpm、5分間して、沈殿を回収した。その沈殿を水で3回洗浄して、最後に水に懸濁することでCNT/Fe-CDT/Ti水溶液を得た。図16は、酸化鉄ナノ粒子を内腔に持つCNHBP-Dps-TBPCDT多量体とCNTとの複合体にチタン前駆体を添加して得られた黒い析出物の透過型電子顕微鏡像を示す図である。CNT/Fe-CDT/Ti水溶液を無染色でTEM解析したところ、図16に示されるように、黒いロッド状の構造体の中に、酸化鉄ナノ粒子を内腔に内包したCDT多量体を観察することができた。この黒いロッド状の構造体は、EDS解析の結果からチタンを含有するものと推測できた。このTEM像から、CDT多量体により増大したと考えられる、チタンナノロッド構造体の表面積について解析した。すなわち、図16のTEM像から、長尺方向の長さが102nmであり、長尺方向と直交する方向の直径が31nmであるチタンナノロッド構造体の中に64個のCDT多量体が内包されていると推定できた。チタンナノロッド構造体の表面積は、1.1×104nm2である。そして、直径9nmであるCDT多量体の表面積は、254nm2であることから、CDT多量体64個分の表面積の合計は1.6×104nm2である。すなわち、今回観察されたCDT多量体を内包するチタンナノロッド構造体の長尺方向の長さ100nm当りの表面積は2.6×104nm2であり、CDT多量体が内包されていない場合の同様のチタンナノロッド構造体の長尺方向の長さ100nm当りの表面積である1.1×104nm2よりも2.4倍大きいことが推定できた。また、CDT多量体に内包された酸化鉄ナノ粒子をチタン膜に導入することができたことから、CDT多量体に内包させ得ると予測されるニッケル、コバルト、マンガン、リン、ウラン、ベリリウム、アルミニウム、硫化カドミウム、セレン化カドミウム、パラジウム、クロム、銅、銀、ガドリウム錯体、白金コバルト、酸化シリコン、酸化コバルト、酸化インジウム、白金、金、硫化金、セレン化亜鉛、カドミウムセレンなどの金属ナノ粒子のCNTを被膜するチタン膜、酸化チタン膜への導入が期待される。続いて、CNT/Fe-CDT/Ti水溶液10μlを、UV/オゾン処理115°C、5分間、1ml/minされた、厚さが10nmのSiO2膜で被膜されているシリコン基板に載せ、450°Cで30分間加熱した。その後、室温で放置して冷却し、走査型電子顕微鏡SEMで解析した。結果を図17に示す。図17は、酸化チタンで被膜されたCNHBP-Dps-TBPCDT多量体とCNTとの複合体を加熱して得られた構造体の走査型電子顕微鏡像を示す図である。結果として、繊維状に観察されるCNTの周囲を粒子状の構造体、膜状の構造体が覆っている様子が観察された。また、EDSによる分析から、CNTを被膜している構造体が酸化チタンにより構成されていることが示唆された。実施例14:CNT/TiO2複合体の調製例はじめに、50mMリン酸カリウム緩衝液pH6.0に終濃度0.3mg/mlCDT及び0.3mg/mlCNTSigma社、519308,carbonnanotube,singlewalledを加えた。得られた溶液40mlに氷上でDigitalSonifier450Branson社、USAを用いて、1秒間超音波200W、25処理して、3秒間超音波を停止するサイクルで、超音波処理する時間が計5分間となるように処理した。超音波処理には直径10mmの太い素子を用いた。超音波処理後、容量50mlのチューブに溶液を移し変え、8500rpm、10分間遠心分離することで、CDT多量体と結合しなかったCNTを除去した。その溶液に、終濃度が2.5wtとなるようにTitaniumIVbisammoniumlactatodihydroxideSIGMA社、388165を加え、室温で2時間放置した。ここで、凝集体の沈殿が観察された。その後、容量50mlの遠沈管で8500rpmで、10分間遠心分離して、沈殿を回収することで、CNT/CDT/Ti複合体を精製した。さらに、水を40ml加え、遠心分離することで洗浄し、最後に水を0.8ml加え、容量1.5mlのマイクロチューブに移した。得られたCNT/CDT/Ti複合体を含む溶液200μlを、石英ボードに載せ、450°Cから800°Cの範囲で500°C、600°C、700°C及び800°Cの各温度で、30分間加熱した昇温速度50°C分。各温度で焼成された黒い粉体を3PTA染色し、TEM解析した。結果を図18に示す。図18A、図18B、図18C及び図18Dは、酸化チタンで被膜されたCNHBP-Dps-TBPCDT多量体とCNTとの複合体を加熱して得られた構造体の透過型電子顕微鏡像を示す図である。図18Aに示されるように500°Cで焼成した場合には、多数の線状の構造体を観察することができた。図18Bに示されるように600°Cで焼成した場合には、線状の構造体はほとんど観察できなかった。図18C及び図18Dに示されるように700°C以上で焼成した場合には線状の構造体はまったく観察できなかった。さらに、得られた黒い粉体の結晶状態を調べるために、450°Cで加熱された黒い粉体をX線回折XRDにより解析した。結果を図19に示す。図19は、酸化チタンで被膜されたCNHBP-Dps-TBPCDTとCNTとの複合体を450°Cで焼成して得られた構造体のXRD分析の結果を示す図である。図19に示されるように、アナターゼ型TiO2結晶の101面、200面に特有のピークを観察することができた。しかしながら、アナターゼ型TiO2結晶以外のピークも観察されたことから、TiOが混合していると推定された。同様にして、500°C、600°Cで焼成された黒い粉体についてもXRD解析したところ、同様のピークパターンを示した。よって、少なくとも600°C以下で焼成された黒い粉体には、光触媒活性を持つアナターゼ型TiO2結晶が含まれていることが示唆された。実施例15:光電変換素子色素増感太陽電池の製造例実施例14で得られたCNT/CDT/Ti複合体を光電変換素子色素増感太陽電池の光電変換層の材料として用い、色素増感太陽電池の特性に与える影響を評価した。色素増感太陽電池の作製方法はSOLARONIX社のプロトコールを改変して行った。はじめに、上記方法にて、CNTSWNT/CDT/Tiを反応溶液1ml分合成し、水で洗浄後、エタノール溶液に懸濁した。そのCNTSWNT/CDT/Ti複合体を酸化チタンペーストTi-NanoxideD、SOLARONIX社に練りこみ、色素増感太陽電池の材料とした。光電変換層を形成するために、25mmx25mmにカットされた透明電極基板であるFTO基板fluorine-dopedtinoxide、SOLARONIX社の両端に、5mmにカットされ2重に貼り合わされたメンディングテープ3M社、厚さ100μm程度をそれぞれ貼り付けた。テープ同士間の距離は10mmとした。テープ同士の間にCNTSWNT/CDT/Ti複合体を含有する酸化チタンペーストを載せ、スライドガラスを用いて平らに伸ばし、30°Cで30分間放置することで、酸化チタンペーストを乾燥させた。酸化チタンペーストを載せた基板を焼成炉にいれ、450°Cで30分間焼成した。昇温速度は、90°C/minとして行った。焼成後に自然冷却で100°C以下に冷却した。焼成された基板に、0.2g/lルテニウムRu増感色素溶液N719、無水エタノール溶解液、SOLARONIX社を1mlつけ、室温で24時間放置した。24時間放置することで赤く染まった電極基板をエタノールで洗い、酸化チタン表面に吸着しなかった色素を除去し、ドライヤーで乾燥させて光電極とした。フッ素ドープ酸化スズFTO膜の表面を厚さ50nmの白金PtでコーティングしたPt電極対向電極と、上記光電極を備えた構造体とを用いて色素増感太陽電池を作製した。封止材として封止シートSX1170-25、SOLARONIX社を用い、ホットプレートを用いて、120°Cで5分間加熱した。さらに、完全に封止されていない接着面に、エポキシ系接着剤であるアラルダイトラピッド昭和高分子社をつけ、30°Cで2時間放置することで密封した。最後にヨウ素電解液SOLARONIX社を入れて色素増感太陽電池を得た。製造された色素増感太陽電池に、キセノンランプで100mW/cm2の強さの光を照射して評価を行った。色素増感太陽電池の特性として、開放電圧VocV、短絡電流密度JscmA/cm2、フィルファクターFF及び光電変換効率ηを評価した。なお、太陽電池において、照射光による入射エネルギーのうち、電力に変換された割合を、光電変換効率ηと呼ぶ。そして、電圧0V時に計測される電流密度を短絡電流密度Jsc、電流が流れていないときの電圧を開放電圧Vocと呼ぶ。また、光電変換効率η=Jsc×Voc×FFの関係が成り立ち、FFをフィルファクターと呼ぶ。結果を表8に示す。表8から明らかな通り、酸化チタンペーストのみで形成された光電極を備える色素増感太陽電池デバイス2-では、短絡電流密度が12mA/cm2であったのに対し、CNTSWNT/CDT/Ti複合体を練りこんだ酸化チタンペーストを光電極の機能性材料として用いた色素増感太陽電池デバイス1では、短絡電流密度が15mA/cm2であり、CNTSWNT/CDT/Ti複合体を電極の機能性材料として用いたことにより、電流量が25増加していた。さらに、光電変換効率ηは、CNTSWNT/CDT/Ti複合体を練りこんだ酸化チタンペーストを光電極の機能性材料として用いることで1.4倍向上していた。実施例16:光電変換素子色素増感太陽電池の製造例実施例14で得られたCNT/CDT/Ti複合体を光電変換素子色素増感太陽電池の光電変換層の材料として用い、色素増感太陽電池の特性に与える影響を評価した。色素増感太陽電池の作製方法はSOLARONIX社のプロトコールを改変して行った。はじめに、上記方法にて、CNTSWNT/CDT/Tiを反応溶液1ml分合成し、水で洗浄後、エタノール溶液に懸濁した。そのCNTSWNT/CDT/Ti複合体の終濃度が焼成後の酸化チタン電極中に0.2重量で含有されるように酸化チタンペーストTi-NanoxideD、SOLARONIX社に練りこみ、色素増感太陽電池の材料とした。光電変換層を形成するために、25mmx25mmにカットされた透明電極基板であるFTO基板fluorine-dopedtinoxide、SOLARONIX社を40mM四塩化チタン水溶液に80°Cで30分間つけ、そのFTO基板の両端に、5mmにカットされ2重に貼り合わされたメンディングテープ3M社、厚さ100μm程度をそれぞれ貼り付けた。テープ同士間の距離は5mmとした。テープ同士の間に上記CNTSWNT/CDT/Ti複合体を含有する酸化チタンペーストを載せ、スライドガラスを用いて平らに伸ばし、30°Cで30分間放置することで、酸化チタンペーストを乾燥させた。酸化チタンペーストを載せた基板を焼成炉にいれ、450°Cで30分間焼成した。昇温速度は、90°C/minとして行った。焼成後に自然冷却で100°C以下に冷却した。焼成後、FTO基板上の酸化チタン部分を5mmx10mm角にカットし、その基板を0.2g/lルテニウムRu増感色素溶液N719、無水エタノール溶解液、SOLARONIX社に1mlつけ、室温で24時間放置した。24時間放置することで赤く染まった電極基板をエタノールで洗い、酸化チタン表面に吸着しなかった色素を除去し、室温で乾燥させて光電極としたデバイス11。また、対照として、酸化処理により合成されたCNT/酸化チタン複合体を0.2重量含有する酸化チタン電極で光電極を作製したデバイスデバイス12、0.2重量でCNTを含有する酸化チタン電極で光電極を作製したデバイスデバイス13、CNTを含有しない酸化チタン電極で光電極を作製したデバイスデバイス14をそれぞれ作製した。酸化処理によるCNT/酸化チタン複合体の合成は参考文献W.Wangetal.2005JournalofMolecularCatalysisA:Chemical,235,194-199.の方法を参考にした。すなわち、エタノール200ml中に、チタンブトキシド溶液34ml0.1molを加え、室温で30分間攪拌した。その後、硝酸35重量を28ml加え、続いてCNTを適当量添加し、ゲル状になるまで一晩室温にて攪拌した。その後、沈殿物を遠心回収し、80°Cで一晩放置することで乾燥させCNT酸化チタン複合体を得た。フッ素ドープ酸化スズFTO膜の表面を厚さ50nmの白金PtでコーティングしたPt電極対向電極と、上記光電極を備えた構造体とを用いて色素増感太陽電池を作製した。封止材として封止シートSX1170-25、SOLARONIX社を用い、ホットプレートを用いて、120°Cで5分間加熱した。さらに、完全に封止されていない接着面に、エポキシ系接着剤であるアラルダイトラピッド昭和高分子社をつけ、30°Cで2時間放置することで密封した。最後にヨウ素電解液SOLARONIX社を入れて色素増感太陽電池を得た。製造された色素増感太陽電池に、キセノンランプで100mW/cm2の強さの光を照射して評価を行った。色素増感太陽電池の特性として、開放電圧VocV、短絡電流密度JscmA/cm2、フィルファクターFF及び光電変換効率ηを評価した。結果を表9に示す。表9から明らかな通り、酸化チタンペーストのみで形成された光電極を備える色素増感太陽電池デバイス14よりも、ナノ素材を含有する酸化チタンペーストで形成された光電極を備える色素増感太陽電池デバイス11、デバイス12、およびデバイス13では、大きな短絡電流密度が計測された。特に、CNTSWNT/CDT/Ti複合体を電極の機能性材料として用いることで、短絡電流量は180増加していた。さらに、CDTを用いて合成されたCNTと酸化チタンの複合体を電極の機能性材料として用いたデバイスデバイス11の短絡電流密度は、CNT単独で極の機能性材料として用いたデバイスデバイス13の短絡電流密度や酸化処理により合成されたCNTと酸化チタンの複合体を電極の機能性材料として用いたデバイスデバイス12の短絡電流密度よりも大きかった。まず、CNTが酸化チタン電極に導入されることで短絡電流密度が向上した理由として、CNTが発生したキャリアの通り道となり、キャリアが再結合し電流量が低下する前に導電膜に移動できたためと考えられた。また、CDT処理や酸化処理によりCNTと酸化チタンの複合体を形成させることで、CNTと酸化チタンを密着させることができ、CNTと酸化チタン間の抵抗が低くなったと考えられた。そのため、無処理のCNTを酸化チタンペースト内に導入した場合よりも、酸化チタン周囲で発生したキャリアが効率よくCNTへと移動したと考えられた。酸処理により合成されたCNT/酸化チタン複合体では、酸よりCNTの構造が一部破壊され、CNT内のキャリアの移動が阻害されると考えられている。しかし、蛋白質CDTを用いればCNTの構造を傷つけることなくCNTと酸化チタンの複合体を合成することができる。さらに、CDT由来の空孔により表面積が向上し、より多くの色素を担持できたと考えられた。そのため、酸処理により合成されたCNT/酸化チタン複合体よりも、CDTを用いて合成されたCNT/酸化チタン複合体の方が、発生するキャリアの量が多く、さらにCNT内のキャリアの移動速度も維持されており、大きな短絡電流が観察されたと考えられた。短絡電流密度が向上した結果、CNTSWNT/CDT/Ti複合体を練りこんだ酸化チタンペーストを光電極の機能性材料として用いたデバイスデバイス11での光電変換効率ηは、CNTを含有しない酸化チタンペーストを光電極の機能性材料として用いたデバイスデバイス14での光電変換効率ηの2.2倍に向上していた。そして、今回作製されたデバイスのうち、CNTSWNT/CDT/Ti複合体を練りこんだ酸化チタンペーストを光電極の機能性材料として用いたデバイスでもっとも高い光電変換効率が計測された。すなわち、CDTを用いて、緩やかな条件で合成されたCNTと酸化チタンの複合体を用いることで、太陽電池の性能を向上させうることがわかった。なお、FTO基板の四塩化チタン処理やCNTSWNT/CDT/Ti複合体を終濃度0.2重量にて酸化チタン電極に練り込むことにより、実施例15で製造されたデバイスに比べ、短絡電流密度や光電変換効率ηの向上が認められることも確認された。実施例17:融合タンパク質CNHBP-Dps-ZnO1’CDZ発現用株の作製N末端にカーボンナノホン結合ペプチドCNHBPと標記;アミノ酸配列DYFSSPYYEQLF配列番号6からなる。国際公開第2006/068250号を参照が融合され、C末端に酸化亜鉛析出ペプチドZnO1’と標記;アミノ酸配列EAHVMHKVAPRPGGGSC配列番号30からなる。Umetsuetal.,Adv.Mater.,17,2571-25752005を参照が融合されたListeriainnocuaの金属内包性タンパク質DpsCNHBP-Dps-ZnO1’あるいはCDZと標記、配列番号31および配列番号32を下記の手順により構築した。はじめに、pET20-CDTを鋳型DNA、配列番号11のヌクレオチド配列およびtttGGATCCttaAcaACTAccTccAccAggAcGTggAgcAacTttAtgcatTacAtgTgcTtcttctaatggagcttttc配列番号33のヌクレオチド配列からなるオリゴヌクレオチドをプライマーとして用いてPCRを行った。得られたPCR産物をWizardSVGelandPCRClean-UpSystemPromega社、USAで精製し、制限酵素DpnIとBamHIで消化した。制限酵素で消化されたPCR産物を、T4DNAリガーゼPromega社、USAを用いてセルフライゲーションさせた。セルフライゲーションされたPCR産物をE.coliBL21DE3ニッポンジーン社、日本に形質転換し、N末端にカーボンナノホン結合ペプチド、C末端に酸化亜鉛析出ペプチドが融合されたDpsCDZをコードする遺伝子が搭載された発現プラスミドpET20-CDZを保持したBL21DE3を構築した。実施例18:融合タンパク質CDZの精製BL21DE3/pET20-CDZをLB培地100mg/Lアンピシリンを含む100mLに植菌し、容量500mLフラスコを用いて37°Cで24時間振とう培養した。得られた菌体を遠心分離6000rpm、5分間により回収し、50mMTrisHCl緩衝液pH8.05mLで懸濁した。その菌液に超音波をかけ、菌体を破砕した。その溶液を6000rpmで15分間、遠心分離し、上清画分を回収した。回収された溶液を60°Cで20分間加熱し、加熱後は速やかに氷上で冷却した。冷却された溶液を6000rpmで15分間、遠心分離し、再度、上清を回収約5mLした。その溶液をディスクフィルターMillexGP0.22μm、Millipore社、USAで滅菌した。そして、その溶液をAmicon-Ultra-15NMWL.50000、Millipore社、USAで限外ろ過濃縮し、タンパク質が溶解している緩衝液をTrisHCl緩衝液50mMTrisHCl溶液、pH8.0に置換してタンパク質溶液2.5mlを得た。得られたタンパク質溶液からCDZを精製するために、陰イオン交換クロマトグラフィーを用いた。すなわち、そのタンパク質溶液2.5mlを50mMTrisHCl緩衝液pH8.0で平衡化されたHiLoard26/10Q-SepharoseHighPerformanceカラムGEhealthcare社、USAに注入した。そして、流速4.0ml/分、0mMから500mMNaClを含む50mMTrisHCl緩衝液pH8.0で塩濃度勾配をかけることで、分離精製を行い、CDZを含む画分を回収した。さらに、その回収された溶液を、Amicon-Ultra-15NMWL.50000、Millipore社、USAで限外ろ過濃縮し、タンパク質が溶解している緩衝液を純水に置換してCDZ溶液を得た。実施例19:CDZ多量体の形成の確認緩衝液が純水置換される前の50mMTrisHCl緩衝液pH8.0に溶解したCDZを3PTAリンタングステン酸染色し、透過型電子顕微鏡解析を行った。その結果、CDZは、CDTと同様に、直径9nm程度のカゴ状の多量体を形成していることがわかった図21。実施例20:CDZによる硫酸亜鉛水溶液からの白色沈殿形成促進はじめに、0.1M硫酸亜鉛水溶液に、純水に溶解したCDZ、CDTあるいはCDをそれぞれ終濃度が0.1mg/mlとなるように添加した。その溶液を一時間室温で放置した後、600nmの光を用いて濁度を測定した。その結果を図22に示す。CDZが添加された溶液では、顕著な白色沈殿が生じた。この白色沈殿は、水酸化亜鉛あるいは酸化亜鉛と考えられる。一方、タンパク質を加えなかった溶液ではまったく沈殿が生じなかった。水酸化亜鉛は125°C程度で加熱されることで酸化亜鉛になることが知られている。以上のことから、CDZは亜鉛化合物を沈殿させる活性があることが示唆された。実施例21:CDZ中のCNHBPの結合能の確認CDZのN末端に融合されたカーボンナノホン結合ペプチドCNHBPの活性を調べた。リン酸カリウム緩衝液50mM、pH6.0に終濃度が0.3mg/mLとなるようにCDZとCNTSigma社、519308,carbonnanotube,singlewalledを各々加えた。その溶液に、DigitalSonifier450Branson社、USAを使い1秒間の超音波パルス200W、Duty20を3秒間の間隔を空けながら計5分間与えた。超音波処理されたCDZ-CNT混合溶液を遠心分離15000rpm、5分間し、上清に含まれるタンパク質とCNTの複合体を3PTAで染色し、透過型電子顕微鏡JEM-2200FS、200kVで観察を行った。その結果、N末にCNHBPを有するCDZを含む溶液では、CNTの周囲にCDZが結合している様子が観察できた図23。すなわち、CDZはCNTに結合する活性を保持していることがわかった。"