卒中に罹患した疑いのある被験者について、卒中、もしくは卒中の可能性を診断する方法であって、前記被験者から採取した体液サンプル中の、ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択される少なくともひとつのポリペプチドの濃度を測定することを含むことを特徴とする、方法。前記ポリペプチドが、卒中に罹患した被験者の前記体液と、卒中に罹患していない被験者の前記体液とに異なって含まれており、また、前記サンプル中の前記ポリペプチドの濃度が、卒中の診断と合致しているか否かを決定することを含むことを特徴とする、請求項1記載の方法。前記ポリペプチドの抗体を、前記濃度の測定に使用することを特徴とする、請求項1もしくは2に記載の方法。前記体液が、脳脊髄液、血漿、血清、血液、涙液、もしくは尿であることを特徴とする、請求項1~3のいずれか一項に記載の方法。前記ポリペプチド濃度の前記測定が、診断された卒中が虚血性型もしくは出血性型のいずれかであるかを決定することを特徴とする、請求項1~4のいずれか一項に記載の方法。前記被験者から採取した体液サンプルを質量分析法にかけて、前記サンプル中の前記ポリペプチドの試験量を測定するステップであって、卒中に罹患した被験者と、卒中に罹患していない被験者の前記体液中には、前記ポリペプチドが異なって含まれているようなステップと、前記試験量が、卒中の診断と合致するか否かを決定するステップとを含むことを特徴とする、請求項1~5のいずれか一項に記載の方法。前記ポリペプチドが、卒中に罹患した被験者の前記体液中には存在し、また卒中に罹患していない被験者の前記体液中には不在であることによって、体液サンプル中の前記ポリペプチドの存在が卒中の指標になることを特徴とする、請求項1~6のいずれか一項に記載の方法。前記ポリペプチドが、卒中に罹患した被験者の前記体液中には不在であり、また卒中に罹患していない被験者の前記体液中には存在することによって、体液サンプル中の前記ポリペプチドの不在が卒中の指標になることを特徴とする、請求項1~6のいずれか一項に記載の方法。前記質量分析法は、レーザー脱離/イオン化質量分析法であることを特徴とする、請求項6~8のいずれか一項に記載の方法。固定化金属アフィニティーキャプチャーIMAC、ならびに疎水性、ならびに強アニオン性もしくは弱カチオン性のイオン交換表面であって前記ポリペプチドと結合する能力を持つ表面を有するプローブに、前記サンプルが吸着されることを特徴とする、請求項6~9のいずれか一項に記載の方法。前記ポリペプチドを、表面増強レーザ脱離イオン化SELDI飛行時間型質量分析法TOFMSによって定量することを特徴とする、請求項6~10のいずれか一項に記載の方法。前記サンプル中において、複数のペプチドを定量することを特徴とする、請求項1~11のいずれか一項に記載の方法。ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択されるひとつのポリペプチド、またはそれらのポリペプチドの組み合わせの、卒中に関する診断、予後、および治療用途への使用方法。卒中に罹患した被験者の体液中と、卒中に罹患していない被験者の体液中とでは、前記ポリペプチドが異なって含まれていることを特徴とする、請求項13記載の使用方法。ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択されるポリペプチドについて、認識する物質、結合する物質、もしくは親和性を持つ物質の、卒中の診断、予後、治療用途への使用方法。ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択されるポリペプチドについて、認識する物質、結合する物質、もしくは親和性を持つ物質のそれぞれの組み合わせを使用することを特徴とする、請求項15記載の使用方法。前記物質もしくは前記のそれぞれの物質が、抗体もしくは抗体チップであることを特徴とする、請求項15もしくは16に記載の使用方法。前記物質は、ApoCIIIの抗体であることを特徴とする、請求項17記載の使用方法。前記物質は、血清アミロイドAの抗体であることを特徴とする、請求項17記載の使用方法。前記物質は、ApoCIの抗体であることを特徴とする、請求項17記載の使用方法。前記物質は、アンチトロンビンIIIフラグメントの抗体であることを特徴とする、請求項17記載の使用方法。前記物質は、ApoAIの抗体であることを特徴とする、請求項17記載の使用方法。ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択されるポリペプチドについて、認識する物質、結合する物質、もしくは親和性を持つ物質を含んだ箇所を有する固体基材を含むことを特徴とする、卒中診断に用いるための分析装置。前記固体基材が、ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択されるポリペプチドについて、認識する物質、結合する物質、もしくは親和性を持つ物質を含んだ複数の箇所を有することを特徴とする、請求項23記載の分析装置。前記物質は、抗体もしくは抗体チップであることを特徴とする、請求項23もしくは24に記載の分析装置。それぞれの抗体についてのユニークな設置箇所を有することにより、個々のポリペプチドのそれぞれについて分析して読み出すこと、または、ポリペプチドの任意の組み合わせについて分析して読み出すことを特徴とする、請求項25記載の分析装置。ApoCIIIの抗体を含むことを特徴とする、請求項23~26のいずれか一項に記載の分析装置。血清アミロイドAの抗体を含むことを特徴とする、請求項23~26のいずれか一項に記載の分析装置。ApoCIの抗体を含むことを特徴とする、請求項23~26のいずれか一項に記載の分析装置。アンチトロンビンIIIの抗体を含むことを特徴とする、請求項23~26のいずれか一項に記載の分析装置。ApoAIの抗体を含むことを特徴とする、請求項23~26のいずれか一項に記載の分析装置。体液のサンプルを受けて質量分析器内に置くためのプローブを含み、前記サンプル中のポリペプチドの試験量を定量する、卒中の診断に用いるためのキットであって、前記ポリペプチドが、ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAI、またはそれらの任意の組み合わせから選択されることを特徴とする、キット。前記プローブは、前記ポリペプチドを吸着するための吸着剤を含むことを特徴とする、請求項32記載のキット。前記プローブから、結合していない物質、もしくは弱く結合した物質を除去するための洗浄液をさらに含むことを特徴とする、請求項33記載のキット。本発明は、卒中に罹患した疑いのある被験者について、卒中、もしくは卒中の可能性を診断する方法、および、出血性卒中と虚血性卒中とを判別する方法を提供する。本明細書においては、卒中の診断、もしくは卒中に関する診断用途とは、出血性卒中と虚血性卒中との判別をも含むと理解されたい。卒中だけではなく、本発明は他の脳障害疾患の診断も可能にする。ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIの内から選択される特異的ポリペプチドマーカーは、例えばそれらに対する抗体を用いることによって、体液サンプル中で測定される。好適には、マーカーは、ポリペプチドに対する特異抗体を用いて、抗原ポリペプチド/抗体相互作用の程度を測るような免疫分析法イムノアッセイによって測定される。抗体はモノクロナール抗体でも良いし、製造されたキメラ体の抗体でも良い。これらのポリペプチドに対する抗体は公知であって、市販されている。または、一般的なMilstein法を用いて、抗体を作成することもできる。好ましくはないが、抗体はポリクロナール抗体でも良い。本発明の説明においては、抗体antibodyという語は、単一鎖もしくはFabフラグメントのような、抗体の結合フラグメントを含む。任意の公知の免疫分析法を使用することができる。サンドイッチアッセイsandwichassayにおいては、ポリペプチドの抗体例えばポリクロナールを、プラスチックのマイクロタイタープレートのウェル等の固相に結合して、サンプルと、検出すべきポリペプチドに特異的な標識された第二の抗体と共に、温置インキュベートする。別の手法として、抗体捕捉分析法antibodycaptureassay間接免疫分析法indirectimmunoassayとも呼ばれるを用いることもできる。ここでは、試験サンプルが固相に結合された後、抗ポリペプチド抗体ポリクロナールもしくはモノクロナールが加えられて、結合することになる。この文脈においてポリクロナール抗体が使用される場合には、他の形態のポリペプチドとの交差反応性が低いものであるのが望ましい。非結合物質を洗い流した後に、第一の抗体に拮抗する標識された第二の抗体を用いて、固相に結合した抗体の量が測定される。直接分析法は、標識された抗ポリペプチド抗体を用いて行うことができる。試験サンプルを固相に結合して、抗ポリペプチド抗体を加える。非結合物質を洗い流した後、固相に結合している抗体の量を測定する。抗体は、第二の抗体を介してではなく、直接に標識することができる。別の実施形態においては、サンプルと、標識された抗体もしくはそれから誘導されたペプチドとの間で、競合分析法を行うことができ、この二つの抗原は、固体支持体に結合している抗ポリペプチド抗体の限られた量を巡って競合する。標識されたポリペプチドもしくはペプチドを、固相上で抗体と共に前温置することができ、それによって、サンプル中のポリペプチドが、抗体に結合しているポリペプチドの一部もしくはペプチドを置換する。さらに別の実施形態においては、二つの抗原を、抗体と共に単独の共温置にかけて競合させるようにする。非結合抗原を支持体から洗い流して除去した後、支持体に付着している標識の量を測定し、事前に確立した標準滴定曲線を参照して、サンプル中の蛋白質の量を測定する。全体を通して、標識には酵素が好ましい。酵素の基質は、発色性、蛍光性、もしくは化学発光性のものとすることができる。または、標識を、放射性アイソトープもしくは蛍光性とすることができ、例えば共役型蛍光性色素を用いることができる。例えば、酵素は、アルカリホスファターゼ、もしくは西洋ワサビペルオキシダーゼとすることができ、また、比色定量に用いるにあたって便利なものとすることができ、例えばアルカリホスファターゼと共に、リン酸pニトロフェニルを黄色発色基質として用いることが出来る。化学発光分析に対しては、抗体の標識はアクリジニウムエステルもしくは西洋ワサビペルオキシダーゼで行う。後者は増感化学発光分析法enhancedchemiluminescentassayECLassayで用いられる。ここでは、西洋ワサビペルオキシダーゼで標識された抗体は、ルミノール、過酸化基質peroxidesubstrate、および発光の強度と持続性を強化する化合物典型的には、4ヨードフェノール、もしくは4ヒドロキシ桂皮酸と、化学発光反応に関与する。イムノPCR法のような増幅免疫分析法を用いることが出来る。この技術では、抗体がPCRプライマーを含む任意のDNA分子と共有結合し、抗体の付いたDNAがポリメラーゼ連鎖反応によって増幅されるようにする。ERHendricksonetalNucleicAcidsResearch199523522529、または、TSanoetalinMolecularBiologyandBiotechnologyedRobertAMeyersVCHPublishersIncpages458460を参照のこと。信号は前述のように読み出される。ポリペプチド検出のための一つの手法として、酵素結合免疫吸着検定法enzymelinkedimmunosorbentassayELISAを用いることが出来る。AMIの場合のH-FABP検出のために開発された高速微粒子増感比濁免疫分析法rapidmicroparticleenhancedturbidimetricimmunoassayの使用によって、分析時間が特段に短縮された。MRobersetalDevelopmentofarapidmicroparticleenhancedturbidimetricimmunoassayforplasmafattyacidbindingproteinanearlymarkerofacutemyocardialinfarctionClinChem19984415641567を参照のこと。これによって、上記のMRobertsetalによって述べられているHoffmannLaRocheのCOBASTMMIRAPlussystem、もしくはAbbottLaboratoriesのAxSYMTMのような広汎に使用されている臨床化学分析器における全自動化が可能となり、また、卒中の定期臨床診断に用いることも可能となっているはずである。ポリペプチドの濃度は、免疫分析法以外の手段でも測定することができる。例えば、サンプルを2次元ゲル電気泳動にかけ、ゲルの濃度測定、もしくはゲルのブロットの濃度スキャニングによって、ポリペプチドの量を見積もる。しかしながら、患者が迅速に処置されるために、この分析法は素早く行うのが望ましい。われわれの先の出願PCTEP0301462WO03069346に記載しているように、ポリペプチドはまた質量分析法でも測定することが出来る。被験者から採取した体液サンプルを質量分析の対象とし、サンプル中の、卒中に罹患した被験者の体液と、罹患していない被験者の体液とで異なって含まれているようなポリペプチドマーカーの存在もしくは不在を確定する。このポリペプチドマーカーの分子量範囲は、3000から30000、好ましくは3900から29000であり、また、このマーカーの存在/不在が、卒中の指標となる。本発明の特徴は、或るマーカーの存在/不在を、診断された卒中が虚血性型であるか出血性型であるかを確定することに用いることが出来るということである。ポリペプチドという語は、蛋白質、および蛋白質フラグメントを含み、また、例えば炭化水素、リン酸塩、硫酸塩といった非ペプチド残基の添加によって修飾されたペプチド、または他の任意の翻訳後修飾によって修飾されたペプチドを含む。ポリペプチドとプローブ上の吸着物質とが結合する条件の下で、サンプルをプローブに吸着させることが出来る。吸着剤は、好ましくは金属イオンと錯体形成した金属キレート化基を含み、好ましい金属は銅である。ポリペプチド検出の前に、プローブに結合していない物質もしくは弱く結合した物質を洗浄液で除去して、サンプル中のポリペプチドを濃縮する。サンプルは、好ましくは、ポリペプチドを結合する能力を有するような、固定化金属アフィニティーキャプチャーimmobilisedmetalaffinitycaptureIMAC表面、もしくは強アニオン交換SAX表面を持ったプローブ上に吸着される。サンプルは、また、ポリペプチドと結合できる条件の下で、疎水性の、強アニオン交換表面もしくは弱カチオン交換表面を持つプローブ上に吸着させることも出来る。プローブはいくつかの吸着剤ウェルを有するストリップから成り、また、プローブを分光器に挿入した後、その中で動かして各ウェルを順にイオン化手段例えばレーザーによって撃つことで、分光器の読み値が得られる。ポリペプチドは、好適には、表面増強レーザ脱離イオン化SELDI飛行時間型質量分析法TOFMSによって測定される。原則的には、いかなる体液でも診断のサンプルに供するために用いることが出来るが、好適には、脳脊髄液CSF、血漿、血清、血液、尿、もしくは涙液である。或る実施形態においては、分子量が各々約3900、約3970、約3990、約6945、約10070、約14040、および/もしくは約28000であるようなひとつもしくは複数のポリペプチドが測定されて、それらのポリペプチドに対応するピークが、コントロール対照群と比較して増大もしくは減少していることを、卒中の指標とする。卒中の血漿サンプルにおいては、ほとんどの場合、3970のピークおよび3990のピークよりも、3900のピークが高くなる。別の実施例においては、各々分子量約5920、約6660、および/もしくは約7770であるようなひとつもしくは複数のポリペプチドが測定されて、それらのポリペプチドに対応するピークが、コントロールと比較して増大もしくは減少していることを、卒中の指標とする。さらなる実施例においては、各々分子量約3900、約3970、約3990、約14040、および/もしくは約28000であるようなひとつもしくは複数のポリペプチドが測定され、それらのポリペプチドに対応するピークが、コントロールと比較して増大もしくは減少していることを、診断された卒中が虚血性型であるかもしくは出血性型であるかの指標とする。一般的に、次のような観察結果が、単独もしくは任意の組み合わせとして、コントロールと比較した出血性卒中の特徴として得られる:約3970のピークの減少;約5920および/もしくは約10070のピークの減少;約6660および/もしくは約6945および/もしくは約7770のピークの増大;ならびに、約14040および/もしくは約28000のピークの減少。一般的に、次のような観察結果が、単独もしくは任意の組み合わせとして、コントロールと比較して虚血性卒中の特徴として得られる:約3970のピークが、約3990のピークよりも大きくなり、且つこの両者ともが約3900のピークよりも小さくなる;約5920および/もしくは約10070のピークの減少;約7770のピークの増大;ならびに、約14040および/もしくは約28000のピークの減少しないこと。さらに他の実施例においては、各々の分子量が約4475、約4634、および/もしくは約4797であるひとつもしくは複数のポリペプチドが測定され、それらのポリペプチドに対応するピークが、コントロールと比較して減少していることを、卒中の指標とする。なおも別の実施例においては、各々の分子量が約6441、および/もしくは約6643であるひとつもしくは複数のポリペプチドが測定され、それらのポリペプチドに対応するピークが、コントロールと比較して増大していることを、卒中の指標とする。さらにまた別の実施例においては、各々の分子量が約11530および/もしくは約11712であるひとつもしくは複数のポリペプチドが測定され、それらのポリペプチドに対応するピークが、コントロールと比較して減少していることを、卒中の指標とする。別の実施例においては、分子量が約28130であるポリペプチドが測定され、このポリペプチドに対応するピークが、コントロールと比較して増大していることを、卒中の指標とする。本発明においては、卒中の診断は、単独のポリペプチド、または2つ以上のポリペプチドの任意の組み合わせの測定から行うことができる。ひとつもしくは複数のポリペプチドの分子量の測定は、質量分析器で行われる。上述の記載で示した分子量は、精度1以内、好ましくは精度約0.1以内で測定することが出来る。ここで、分子量に関する約aboutという語は、示した数値の約1の増減の範囲内を意味し、好ましくは、示した数値の約0.1の増減の範囲内を意味する。本発明は、また、卒中に罹患した被験者の体液と、卒中に罹患していない被験者の体液とで、異なって含まれているひとつもしくは複数の特定のポリペプチドを、診断、予後、および治療用途に用いることにも関する。これには、上述のポリペプチドを認識する物質、もしくは上述のポリペプチドと結合する物質、もしくは上述のポリペプチドとの親和性を有する物質を、調製、および/もしくは使用することが含まれる。このような物質の例としては、抗体、もしくは抗体チップがある。ここで用いている抗体antibodyという語は、ポリクロナール抗血清、モノクロナール抗体、Fabのような抗体フラグメント、および遺伝子操作によって作成された抗体を含む。抗体は、キメラ体とすることも、もしくは複数の単独種のものとすることもできる。上記の予後prognostic用途とは、例えば体液サンプル中の上記ポリペプチドの量を測定することによって、卒中のあり得そうな進行を見極めることを含む。上記の治療therapeutic用途は、例えば、上述のポリペプチドを認識する物質、もしくは上述のポリペプチドと結合する物質、もしくは上述のポリペプチドとの親和性を有する物質を調製して、治療に使用することを含む。この場合には、これらの物質を改変することができ、例えば、抗体と薬剤とを組み合わせて、薬剤を患者の特定の領域に向かわせることができる。本発明に係る方法論は、いかなる種類の卒中にも適用できる。卒中に罹患した被験者と罹患していない被験者からサンプルが準備される。サンプル中のペプチドの種々の保持のための各種の吸着媒体で処理された表面を有するプローブに、サンプルを塗布し、さらに任意に、洗浄液を使って結合していない物質、もしくは弱い結合をしている物質を取り去る。適切であれば、エネルギー吸収物質も用いることができる。次に、プローブを質量分析器に挿入し、分析器をさまざまにセッティングして、種々のサンプル/吸着剤の組み合わせで読み値を得る。所与の条件の組み合わせにおいて、罹患サンプルと非罹患サンプルとを比較し、罹患サンプルと非罹患サンプルとで異なった発現をするようなひとつもしくは複数のポリペプチドを明らかにする。その後、これらのポリペプチドの存在/不在の結果を、同一条件吸着体、分析器のセッティング等の下で行う被験者の体液サンプルの検査において用い、その被験者が罹患しているか否かを決めることが出来る。さらに、一方で出血性卒中サンプルとコントロールとを比較し、他方で虚血性卒中サンプルとコントロールとを比較することによって、同一条件下での患者の体液サンプルの検査により、出血性卒中であるか、もしくは虚血性卒中であるかの可能性を弁別することが可能となる。上記のポリペプチドの存在/不在presenceorabsenceという語は、単に、罹患サンプルおよび非罹患サンプルにおいて検出されるポリペプチドの量に、重大な差がある、ということを意味する。したがって、試験サンプル中のポリペプチドの不在には、ポリペプチドが実際には存在してはいるが、比較する試験サンプル中の量と比べて圧倒的に量が少ないという見込みの場合が含まれる。本発明においては、診断をポリペプチドの存在/不在に基づいて行うことができ、これには、比較試験サンプルと比べて、ポリペプチドの存在が圧倒的に少ない、もしくは圧倒的に多いということが含まれる。卒中の診断に使用するためのキット、および分析装置も、本発明の範囲内にある。これらは、ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIから選択された、ひとつもしくは複数の抗体を含むことが出来る。これらの抗体は、患者から採取された体液中の適切なポリペプチドに結合することになる。抗体は、固体支持体上に固定することができる。好ましくは、それぞれの抗体はユニークな設置箇所に配置され、サンプル中の個々のポリペプチドについて、別々に分析して読み出すことができ、また、選択された任意のポリペプチドの組み合わせについて読み出すこともできる。ApoCIII、血清アミロイドA、ApoCI、アンチトロンビンIIIフラグメント、およびApoAIlの分析キットについては、従来技術として開示されている。しかしながら、これらを卒中の診断に用いるということは新規であって、本願明細書において初めて開示されるものである。このようなキットの例を以下に挙げる。Instruchemieprovidekits;DaiichiPureChemicalsCoLtd製。ApoCIII検出用比濁分析法Turbidimetric、およびもしくは検出角度90°の比濁分析法nephelometric、ref241871、われわれが使用したキット、ならびにApoAI検出用比濁分析法、およびもしくは検出角度90°の比濁分析法、ref2611。HumanAporipoproteinLINCOplexKit、カタログ番号APO62Kは、LincoResearchInc製の多重アッセイであり、ApoAI、ApoAII、ApoB、ApoCII、ApoCIII、およびApoEの6つのアポリポ蛋白の任意の組み合わせを同時に定量することが出来る。このキットは、血清、組織抽出液、他の生物学的液体、もしくは組織培養サンプル中の上記のアポリポ蛋白の分析に使用可能である。SAAの測定に関しては、BNSystemsを使った粒子増感免疫比濁分析手段によって、ヒト血清中、またはヘパリンおよびEDTAを添加した血漿中の血清アミロイドASAAの定量測定のための生体外診断試薬を、DadeBehringが提供しているNLatexSAA、カタログ番号OQMP11。ApoAIを検出するための診断キットも、DadeBehringから市販されている。totalアンチトロンビンIIIを検出するキット、もしくはアンチトロンビンIIIの活性を測定するキットは、数多く存在している。DadeBehringは、BNSystemsを用いてヒト血漿中のアンチトロンビンIIIを定量するための、生体外診断試薬を提供しているNAntiserumtoHumanAntithrombinIII、カタログ番号OSAY09。ApoCIに関しては、多くのモノクロナール抗体、もしくはポリクロナール抗体が市販されている。以下の実施例によって、本発明を例示する。[実施例1]本研究の目的は、卒中に罹患した患者の体液脳脊髄液、血漿その他中の特定のポリペプチドを検出することであった。サンプルは、表面増強レーザ脱離イオン化SELDI質量分析MS技術によって分析された。この技術は、種々の保持型のクロマトグラフィーを用いた、蛋白質のマイクロスケールアフィニティーキャプチャー、および、その後の飛行時間型質量分析法による分析を包含する。CiphergenBiosystemPBSIImassspectrometerで分析された所与のサンプルの典型的な蛋白質のプロファイルにそれぞれ対応して、差分マップdifferencemapを生成した。卒中に罹患した患者からの血漿サンプル群について生成したスペクトルを、罹患していないコントロール群と比較して、差分を示すピークを同定した。金属親和性を有する特定のポリペプチドを検出するために、未精製のヒト血漿サンプル2μlを使って、SELDI分析を行った。サンプルから特定のサブセットを選択するために、このアプローチにおいては、固定化銅アフィニティーアレイIMACCuを用いて、銅への親和性を有する蛋白質を捕捉キャプチャーした。捕捉された蛋白質は、thePBSIIProteinChipArrayreaderを用いて、直接検出した。ChromatographicTEDCu吸着剤アレイを使用したProteinChipアレイの処理および分析のために、以下のプロトコルを用いた。TEDとは、エチレンジアミンCu吸着剤を、酸化シリコン被覆ステンレス鋼基材上に被覆したもののことである。まず、表面の各スポットに100mM硫酸銅10μlを載せて、ウェットチャンバー内で15分間温置した。その後、結合していない余剰の銅を取り除くために、チップを脱イオン水で二度に亘って約10秒間、素早く洗浄した。サンプルを載せる前に、IMAC3アレイを、05MPBSNaCl05μlを用いて5分間平衡させた。平衡化バッファを取り除いた後に、同一のバッファを3μl加えてから、2μlの血漿を入れた。チップをウェットチャンバー内で20分間温置した。その後サンプルを取り除き、表面を平衡化バッファで3回各5分間洗浄した。水で、最終的な洗浄を素早く2回行った。表面を空気中で乾燥した後、50アセトニトリルおよび05トリフルオロ酢酸中で調製した飽和シナピン酸05μlを加えた。再度チップを空気中で乾燥してから、レーザ脱離/イオン化飛行時間型質量分析法にかけて、各スポットに保持された蛋白質を分析した。蛋白質チップアレイを装置内に挿入し、適切な検出感度で一度分析して、データの自動収集のためのレーザーエネルギーを決定した。得られたスペクトルを、DellDimension4100PC上で走らせたtheBiomarkWizardsoftwareで分析した。複数のスペクトルに関して、統一したピークのセットを生成した。図1~3のように、出血性卒中患者から得た4つの血漿サンプル血漿H1~4と、罹患していない被験者から得た4つの血漿サンプル血漿CTRL1~4についての上記の試験の結果を示した。図1では、出血性のサンプルの3970Da近傍のピークが、健康体のそれと較べて大きく減少していることが示されている。コントロールサンプルでは、約3990に一対のピークが形成されているが、一方、出血性卒中サンプルでは、大きく増大している約3900のピークの後ろのピークがほぼ消失している。図2では、出血性卒中サンプルの5920近傍および10070近傍の二つのピークが、健康体と較べて減少していることが特徴である。また、図2では、出血性卒中サンプルの約6660、約6945、および約7770Daのピークが、健康体と較べて増大している。図3では、出血性卒中サンプルの約14040、および約28000Daのピークが、健康体と較べて強度が減少していることが示されている。[実施例2]虚血性卒中患者から得た4つの血漿サンプル血漿I1~4と、罹患していない被験者からの4つの血漿サンプル血漿CTRL1~4とについて、実施例1の手順を繰り返した。図4~6にその結果を示す。図4では、虚血性卒中サンプルに3970および3990に一対のピークがあって、3970のピークは3990ピークよりも大きいが、コントロールサンプルとは対照的に共に3900のピークの強度よりは低い、ということが示されている。図5では、虚血性卒中サンプルの5920近傍および10070近傍の二つのピークが、健康体と較べて減少していることが特徴である。また、図5では、虚血性卒中サンプルにおいて、7770のピークが増大しているが、その増大の程度は出血性卒中サンプルのそれよりも小さい、ということも示している。図6では、虚血性卒中サンプルと健康なサンプルとの間には、14040近傍および28000近傍のピークの減少はまったく見られず、これは図3の出血性卒中サンプルの場合とは対照的である。[実施例3]21人の卒中患者出血性10人、虚血性10人、および不明1人から得られた血漿サンプルと、21人の健康な患者から得られた血漿サンプルとについて、SELDI技術を用いて、実施例1、2と同様の手順後述する違いを除くで比較研究を行った。SAXProteinChips、およびSPAマトリックスは、この研究でも使用した。図7~9には、42回の試験の内の、4例の卒中のスペクトルと4例の健康な患者のスペクトルとを示した。theBiomarkerWizardマンホイットニー統計分析を用いて、卒中と、健康なコントロール群とでは、7つのピークが異なっていることが明示された。即ち、4475Da、4634Da、および4797Daのピーク信号の減少は、それぞれp値0000138、000224、および00132で卒中の指標となる。また、6443Da、および6641Daのピークの増大は、それぞれp値008950、および002134で卒中の指標となる。また、11530Da、および11712Daのピークの、コントロールと比較しての減少は、それぞれp値000634、および004034で卒中の指標となる。図11には、さらなる2例の卒中のスペクトルと、2例の健康体のスペクトルとを示した。卒中と、健康なコントロールとでは、28130Da近傍のピークが異なった現れ方をしている。則ち、28130Da近傍のピーク信号の増大は、卒中の指標となる。SAXProteinChipsの処理および分析に用いたプロトコルを以下に示す。1hydrophobicpenを用いて、各スポットの輪郭をとるoutine。空気中で乾燥する。210μlの結合バッファ20mMTris5mMNaClpH90を各スポットに加えて、室温の保湿チャンバー内で5分間温置する。スポットを乾燥させてはならない。3活性表面には触らずに、スポットから余分なバッファを取り除く。ステップ2および3をさらに二回繰り返す。4未精製血漿サンプル1μl結合バッファ20mMTris5mMNaClpH902μlを載せる。5保湿チャンバーで30分間温置する。65μlの結合バッファ20mMTris5mMNaClpH90で各スポットを五回洗浄し、その後に水ですばやく二回洗浄する一回あたり5μl。7スポットの周囲を拭いて乾燥させる。濡れてはいないがまだ湿っている状態の各スポットに、05μlのSPA飽和マトリックスを加える。空気中で乾燥する。各スポットへ二度目のSPA飽和マトリックス05μlを加え、再度空気中で乾燥した後、各スポットに保持された蛋白質を、レーザー脱離/イオン化飛行時間型質量分析法で分析する。8蛋白質チップアレイを装置内に挿入し、適切な検出感度で一度分析して、データの自動収集のためのレーザーエネルギーを決定した。[実施例4][SELDIチップのストリッピング、および一次元電気泳動法]陰性コントロール血漿サンプル、もしくは卒中血漿サンプルのいずれかを、SAXSELDIチップ上各8ウェルに載せ、Laemmliバッファを用いてストリップした。ストリップされた蛋白質を、後述するように1DESDSPAGEgel上に載せた。[トリスグリシンゲル]上述のストリップしたサンプル10μlを、変性Laemmliバッファ10μlと混合した[1]。サンプルを95°Cで5分間加熱し、Laemmliの方法に従って15TSDSポリアクリルアミドゲル上に載せた。CoomassieBrilliantBlueR250およびメタノールを含んだ溶液で、ゲルを染色した。脱染は、メタノールおよび酢酸を含んだ溶液中で行った。[トリストリシンゲル]トリストリシンSDSPAGE電気泳動法は、SchaggerandVonJagow[2]に従って、既製の165Tgelsを用いて行った。アノードバッファは02MTrisHClpH89から成り、また、カソードバッファは、01MTrisHCl、01Mトリシン、01SDSpH825から成る。上述のストリップされたサンプルの各10μlずつを、50mMTrisHCl10μl、4SDS、12スクロース、5βメルカプトエタノール、および微量のブロモフェノールブルーpH68と混合した。95°Cで5分間置いて変性させた後、サンプルをゲル上に載せた。ゲルを80Vで3時間泳動させた。電気泳動の後、ゲルを40メタノールおよび10酢酸で30分かけて固定した。その後、ゲルをColloidalcoomassieblueG250で一晩染色し、30メタノールで脱染した。同定するバンドを直ちにカットし、エッペンドルフチュ-ブに入れて、さらなる分析まで4°Cで保存した。見掛けの分子量を、泳動ポリペプチド分子量の基準runningpolypeptidemolecularweightstandardsトリオースリン酸イソメラーゼMW26625ミオグロビンMW16950βラクトアルブミンMW14437アプロチニンMW6512酸化型インシュリンβ鎖MW3496バシトラシンMW1423を用いて定量した。[実施例5][蛋白質消化およびペプチド抽出]従来文献の手順[3]を用いて、トリプシンで蛋白質を消化するために、着目する蛋白質を含んだゲルのコア部分を切り取り、後述するように改変した。まず、100μlの50mM重炭酸アンモニウム、および30アセトニトリルを用いて、ゲル片を15分間室温で脱染した。脱染液を取り除き、代わりに50mM重炭酸アンモニウム塩中に10mM14ジチオエリトリトールを加えた溶液25μlを入れ、56°Cで35分間温置した。その後、14ジチオエリトリトール溶液を取り除き、代わりに50mM重炭酸アンモニウム中に55mMヨードアセトアミドを加えた溶液25μlを入れ、暗所且つ室温で45分間温置した。ゲル片を100μlの50mM重炭酸アンモニウムで10分間洗浄し、さらに100μlの50mM重炭酸アンモニウムおよび30アセトニトリルを用いて10分間洗浄した。その後、ゲル片をHetovacvacuumcentrifugeで30分間乾燥した。625ngμlでトリプシンを含んだ50mM重炭酸アンモニウム溶液5~20μl中に、乾燥したゲル片を4°Cで漬けて、45分間かけて再水和した。37°Cで一晩温置した後、ゲル片を高真空遠心分離にかけて乾燥し、20μlの蒸留水で再水和し、さらにSpeedvacに30分間かけて、最終的に乾燥させた。20μlの01トリフルオロ酢酸TFAを用いて、室温で20分間時々振盪しながらペプチドの抽出を行った。ペプチドを含んだTFA溶液をポリプロピレンチューブに移した。50アセトニトリル中に01TFAを加えた溶液20μlを用いて、室温で20分間、時々振盪しながら二度目の溶出を行った。二度目のTFA溶液を最初のものと共にして保存した。保存した抽出物の体積を、真空中で蒸発させて1~2μlとした。コントロール抽出ブランクコアは、染色した蛋白質を欠いたゲル片を用いて行った。[実施例6][ペプチド質量フィンガープリント分析による蛋白質の同定]MALDI100ウェルターゲットプレートに、15μlのサンプルを入れた。先に入れた消化物に、同量のマトリックス50アセトニトリルおよび01TFAに、10mgmlの□シアノ4ヒドロキシ桂皮酸を加えたものを加えた。サンプルを、真空容器を用いて出来るだけ早く乾燥させた。337nm窒素レーザーを備えたMALDITOFmassspectrometerVoyagerTMEliteandsuperSTRを用いて、溶液から質量分析を行った。分析器は加速電圧20kV、遅延抽出パラメータ100~140ns、低質量ゲート850Daの反射モードで使用した。分子イオンの生成のために、レーザー出力を閾値よりも若干高め閾値より10~15高めとした。10~256回の逐次のレーザー射撃の合計からスペクトルを得た。スペクトルから、最も高かった60個のピークに相当する質量を抽出し、SmartIdentpeptidemassfingerprinttool[4]を用いて蛋白質の同定を行った。SWISSPROTdatabaseおよびTrEMBLdatabaseを用いて研究を行った。クエリはヒト蛋白に限定し、合致する質量の最小の数を4、トリプシンのオートリシス生成物を用いた内部キャブレーション後の質量の最大許容量を50ppmとし、トリプシン処理ペプチドの開裂失敗数の許容数は最大でひとつとし、また、許容する修飾はシステインのヨードアセトアミドによるカルボキシメチル化、およびメチオニンの人為的な酸化とした。[実施例7][ペプチド断片化分析法による蛋白質の同定QTOFおよびMALDITOFTOF][QTOF]nanoLC分離に先立ち、溶液を含んだペプチドの体積を、01蟻酸水溶液を加えて7μlに調節した。サンプルをTriathlonautosamplerにかけた。各実験ごとに、溶液を含んだ5μlのペプチドを、内径75μmのC18逆相カラムに注入した。SunFlowpumpsを用いて、01蟻酸の存在下、アセトニトリル成分でペプチドを溶出した。分流器を用いて、ポンプ以降の流量を200μlminから04μlminまで減少させた。ペプチドをQTOFmassspectrometerで分析した。thenanoelectrospraycapillaryに2700Vの電圧をかけた。アルゴンを衝突ガスとして用いた。衝突エネルギーは、前駆体イオン質量の関数として計算した。MS/MSスペクトルは、MSモードとMS/MSモードを自動的に切り替えることで得られた。得られたMS/MSデータは、ProteinLynxsoftwareによって、互換性のあるフォーマットDTAファイルに変換し、MASCOTsearchengineを用いてSWISSPROT、TrEMBL、NCBInr、およびESTdatabasesで分析した。MS/MSデータを手動で解釈する場合には、PROWLのProteinInfosearchengineを用いてシーケンスのみの検索をして、同定を行った。[MALDITOFTOF]また、MS分析、およびMS/MS分析は、200HzNdYAGレーザーを355nmで用いて、AppliedBiosystemsVoyagerTOFTOFTMWorkstationを使用しても行われた。MS/MS分析中には、空気を衝突ガスとして用いた。スペクトルは、逐次の200回~2000回のレーザー射撃の合計として得た。ピークの収集は、DataExplorersoftwareを使って自動的に行った。ピークの分解もDataExplorersoftwareを使って行ったが、ベースラインの補正は生データに対して行った。クエリは、合致する質量の組の最小の数を4として、ウシ種について行った。トリプシンのオートリシス生成物を用いた内部キャブレーション後の質量の最大許容量を50ppmとし、トリプシン処理ペプチドの開裂失敗数の許容数は最大でひとつとし、また、許容する修飾はカーバミドメチルシステイン類carbamidomethylcysteines、およびメチオニンの人為的な酸化とした。SWISSPROTTrEMBLdatabasesを検索に用いた。MSTAGもしくはMSPatterntoolsを、PMF研究について従来に記載されているものと同一のパラメータで、調査のタイプに合わせて使用して、MS/MS調査を行った。前駆体ピークの誤差を50~100ppmに設定して、フラグメント許容値を500~1500ppmとした。MS/MSデータには、内部キャリブレーションを行っていない。[実施例8][ApoCIIIの比濁免疫分析法による検出]COBASMIRAplusautomateを使用して、ApoCIIIの定量を行ったApoCIIIAutoNDaiichikit。コントロール30人、および卒中29人出血性14人、虚血性13人、不明2人を含むの血漿サンプルを試験した。図10にその結果を示す。統計的studentttestでは、卒中とコントロールの血漿サンプルを識別することは出来なかった。しかしながら、14例の出血性と13例の虚血性とでApoCIIIの量を比較したところ、p値00342で、ApoCIIIの発現に有意な差が群間に見られた。65mgdLカットオフ値以上においては、感度923、特異性714で虚血性卒中を診断することが可能である。[実施例9][SAAの比濁免疫分析による検出]卒中サンプルおよびコントロールサンプルのSAAの血漿中量の定量分析を行うために、immunonephelometrickitを用いた。試験は、IMMAGEImmunochemistrysystem上で実行した。分析は、卒中血漿25例、健康なコントロール血漿25例について行った。SAAの血漿中量は、全体的に、コントロール群平均値=3266mgLの方が、卒中群平均値=2179mgLに較べて高くなっている。[参照文献]1LaemmliUKNature197022768052SchaggerHandVonJagowGAnalBiochem1987166368793BienvenutWVSanchezJCKarmimeARougeVRoseKetalAnalChem199971480074GrasRMullerMGasteigerEGaySBinzPAetalElectrophoresis199920353550上記で引用した文献のそれぞれは、本明細書に参照された程度に応じて本願に含まれる。図1~9および11において、横軸はDa単位m/z比の分子量を示し、また、縦軸は信号強度、即ち、所与の分子量を有する物質の量を表す。