"下記1の理化学的性質を有するポリペプチド:1作用:アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成するアミノ基転移反応を触媒する。さらに下記2の理化学的性質を有する請求項1のポリペプチド:2基質特異性:aアミノ基供与体:S-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L―アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さない、bアミノ基受容体:ピルビン酸より2-ケトグルタル酸に対し高い活性を示す。さらに以下の3から6の理化学的性質を有する請求項1または2に記載のポリペプチド:3至適pH:7.0~8.0、4至適温度:30~50°C、5熱安定性:30~50°Cで30分間処理したとき、処理前の70以上の残存活性を保持する、6分子量:ドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において、約48kDa。前記ポリペプチドが、アルスロバクター属Arthrobacter属に属する微生物から得られたポリペプチドである、請求項1から3のいずれか1項に記載のポリペプチド。前記ポリペプチドが、アルスロバクターエスピーArthrobactersp.から得られたポリペプチドである、請求項1から3のいずれか1項に記載のポリペプチド。前記ポリペプチドが、アルスロバクターエスピーArthrobactersp.KNK04-25NITEBP-954から得られたポリペプチドである、請求項1から3のいずれか1項に記載のポリペプチド。以下のaからgのいずれかに記載のポリペプチド:a配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、b配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有するポリペプチド、c配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体としてS-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L―アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さず、アミノ基受容体としてピルビン酸より2-ケトグルタル酸に対し高い活性を有するポリペプチド、d配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、至適pHが7.0~8.0であり、至適温度が30~50°Cであり、30~50°Cで30分間処理したとき処理前の70以上の残存活性を保持する、分子量がドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において約48kDaであるポリペプチド、e配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有するポリペプチド、f配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体としてS-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L―アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さず、アミノ基受容体としてピルビン酸より2-ケトグルタル酸に対し高い活性を有するポリペプチド、g配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、至適pHが7.0~8.0であり、至適温度が30~50°Cであり、30~50°Cで30分間処理したとき処理前の70以上の残存活性を保持する、分子量がドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において約48kDaであるポリペプチド。請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチドをコードする塩基配列からなるDNA。下記AからCのいずれかに記載の請求項8に記載のDNA:A配列表の配列番号2に記載の塩基配列からなるDNA、B配列表の配列番号2に記載の塩基配列と相補的な塩基配列からなるDNAとストリンジェントな条件下でハイブリダイズするDNA、C配列表の配列番号2に記載の塩基配列において、1若しくは複数個の塩基が欠失、置換、挿入もしくは付加された塩基配列からなるDNA。請求項8または9に記載のDNAを含むベクター。請求項10に記載のベクターにより宿主細胞を形質転換して得られる形質転換体。ケトン化合物に、アミノ基供与体の存在下、請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチド、または請求項11に記載の形質転換体の培養物を作用させることを特徴とする、光学活性アミノ化合物の製造方法。一般式1:式中、R1及びR2は置換されていてもよいアルキル基、置換されていてもよいアラルキル基もしくは置換されていてもよいアリール基を示し、R1とR2の両者が互いに結合して環を形成していてもよい。但し、R1とR2は構造が異なる。で表されるケトン化合物に、アミノ基供与体の存在下、請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチド、または請求項11に記載の形質転換体の培養物を作用させることを特徴とする、一般式2:式中、R1及びR2は前記式1と同じ。は不斉炭素原子を示す。で表される光学活性アミノ化合物の製造方法。アミノ化合物のエナンチオマー混合物にアミノ基受容体の存在下、請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチド、または請求項11に記載の形質転換体の培養物を作用させることを特徴とする、光学活性アミノ化合物の製造方法。一般式3:式中、R1及びR2は置換されていてもよいアルキル基、置換されていてもよいアラルキル基もしくは置換されていてもよいアリール基を示し、R1とR2の両者が互いに結合して環を形成していてもよい。但し、R1とR2は構造が異なる。で表わされるアミノ化合物のエナンチオマー混合物に、アミノ基受容体の存在下、請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチド、または請求項11に記載の形質転換体の培養物を作用させることにより、一般式4:式中、R1及びR2は前記式3と同じ。は不斉炭素原子を示すで表わされる光学活性アミノ化合物を得ることを特徴とする、光学活性アミノ化合物の製造方法。前記式1で表されるケトン化合物が、1-テトラロン、2-テトラロン、5-メトキシ-2-テトラロン、6-メトキシ-2-テトラロン、7-メトキシ-2-テトラロン、8-メトキシ-2-テトラロン、1-ベンジル-3-ピロリジノン、1-Boc-3-ピロリジノン、1-Cbz-3-ピロリジノン、1-ベンジル-3-ピペリジノン、1-Boc-3-ピペリジノン、1-Cbz-3-ピペリジノン、アセトフェノン、3,4-ジメトキシフェニルアセトン、からなる群から選ばれる1以上のケトン化合物である、請求項13に記載の製造方法。前記式3で表されるアミノ化合物が、1-アミノテトラリン、2-アミノテトラリン、5-メトキシ-2-アミノテトラリン、6-メトキシ-2-アミノテトラリン、7-メトキシ-2-アミノテトラリン、8-メトキシ-2-アミノテトラリン、1-ベンジル-3-アミノピロリジン、1-Boc-3-アミノピロリジン、1-Cbz-3-アミノピロリジン、1-ベンジル-3-アミノピペリジン、1-Boc-3-アミノピペリジン、1-Cbz-3-アミノピペリジン、1-フェネチルアミン、3,4-ジメトキシアンフェタミン、からなる群から選ばれる1以上のアミノ化合物である、請求項15に記載の製造方法。アミノ基供与体が、1-フェネチルアミン、2-ブチルアミン、2-ペンチルアミン、2-ヘプチルアミン、3-ヘプチルアミン、n-エチルアミン、n-プロピルアミン、n-ブチルアミン、n-アミルアミン、イソプロピルアミン、イソブチルアミン、グリシン、アラニン、グルタミン酸、3-アミノ-1-フェニルブタン、ベンジルアミン、β-フェネチルアミン、シクロヘキシルアミンおよびそれらの光学活性体からなる群より選ばれた化合物である、請求項12または13に記載の製造方法。アミノ基受容体が、2-ケトグルタル酸またはピルビン酸である、請求項14または15に記載の製造方法。アミノ基供与体から生成するケトン化合物Xのカルボニル基を他の官能基に変換する活性を持つ少なくとも1つの酵素を、請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチドと同一反応系中で利用することにより、ケトン化合物Yを、アミノ基供与体の存在下、アミノ基が結合する炭素原子が不斉点である対応する光学活性アミノ化合物Zへ変換することを特徴とする、光学活性アミノ化合物の製造方法。下記IからIIIのポリペプチドおよび酵素を同一反応系中で利用することにより、ケトン化合物Yを、アミノ基供与体の存在下、アミノ基が結合する炭素原子が不斉点である対応する光学活性アミノ化合物Zへ変換することを特徴とする、請求項20に記載の製造方法:I請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチド、II還元型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADHもしくは還元型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸NADPHを補酵素とし、前記ポリペプチドIの作用によってアミノ基供与体のα-アミノ酸より生じるケトン化合物Xのα-ケト酸をα-アミノ酸へ還元する能力を有し、かつ前記ケトン化合物Yに対し作用しないα-アミノ酸脱水素酵素、III前記α-アミノ酸脱水素酵素IIの作用によって前記NADHから生じる酸化型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADをNADHに変換する能力、または前記α-アミノ酸脱水素酵素IIの作用によって前記NADPHから生じる酸化型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸NADPをNADPHに変換する能力を有する酵素。前記II、IIIの酵素が、それぞれ下記のII’、III’の酵素である、請求項21に記載の製造方法:II’還元型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADHを補酵素とし、前記ポリペプチドIの作用によってアミノ基供与体のα-グルタミン酸より生じるケトン化合物Xの2ケトグルタル酸をα-グルタミン酸へ還元する能力を有し、かつ前記ケトン化合物Yに対し作用しないα-アミノ酸脱水素酵素、III’前記α-アミノ酸脱水素酵素II’の作用によって前記NADHから生じる酸化型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADをNADHに変換する能力を有する酵素。前記IからIIIのポリペプチドおよび酵素をコードする各DNAを宿主細胞に導入することにより得られる形質転換体および/またはその培養物を酵素源として用いることを特徴とする、請求項21または22に記載の製造方法。前記IからIIIのポリペプチドおよび酵素をコードする各DNAを別々に含有する複数の組換えベクター、もしくは前記IからIIIのポリペプチドおよび酵素をコードする各DNAの全てを含有する1つの組換えベクターを用いて宿主細胞を形質転換することにより得られる、前記IからIIIのポリペプチドおよび酵素を同一形質転換体内で発現する形質転換体および/またはその培養物を酵素源として用いることを特徴とする、請求項21または22に記載の製造方法。前記IIの酵素がグルタミン酸脱水素酵素であり、前記IIIの酵素がグルコース脱水素酵素もしくはギ酸脱水素酵素である、請求項21から24のいずれか1項に記載の製造方法。前記IIの酵素が、牛肝臓もしくは酵母もしくはバクテリア由来の酵素である、請求項21から25のいずれか1項に記載の製造方法。前記IIIの酵素が、バシラスメガテリウムBacillusmegateriumもしくはチオバシラスエスピーThiobacillussp.に属する微生物由来の酵素である、請求項21から26のいずれか1項に記載の製造方法。下記αからγのポリペプチドおよび酵素を同一反応系中で利用することにより、ケトン化合物Yを、アミノ基供与体の存在下、アミノ基が結合する炭素原子が不斉点である対応する光学活性アミノ化合物Zへ変換することを特徴とする、請求項20に記載の製造方法:α請求項1から7のいずれか1項に記載のポリペプチド、β還元型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADHもしくは還元型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸NADPHを補酵素とし、前記ポリペプチドαの作用によってアミノ基供与体のα-アミノ酸より生じるケトン化合物Xのα-ケト酸を2-ヒドロキシ酸へ還元する能力を有し、かつ前記ケトン化合物Yに対し作用しないα-ケト酸還元酵素、γ前記α-ケト酸還元酵素βの作用によって前記NADHから生じる酸化型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADをNADHに変換する能力、または前記α-ケト酸還元酵素βの作用によって前記NADPHから生じる酸化型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸NADPをNADPHに変換する能力を有する酵素。前記β、γの酵素が、下記β’、γ’の酵素である、請求項28に記載の製造方法:β’還元型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADHを補酵素とし、前記ポリペプチドαの作用によってアミノ基供与体のα-グルタミン酸より生じるケトン化合物Xの2-ケトグルタル酸を2-ヒドロキシグルタル酸へ還元する能力を有し、かつ前記ケトン化合物Yに対し作用しないα-ケト酸還元酵素、γ’前記α-ケト酸還元酵素β’の作用によって前記NADHから生じる酸化型β-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドNADをNADHに変換する能力を有する酵素。前記αからγのポリペプチドおよび酵素をコードする各DNAを宿主細胞に導入することにより得られる形質転換体および/またはその培養物を酵素源として用いることを特徴とする、請求項28または29に記載の製造方法。前記αからγのポリペプチドおよび酵素をコードする各DNAを別々に含有する複数の組換えベクター、もしくは前記αからγのポリペプチドおよび酵素をコードする各DNAの全てを含有する1つの組換えベクターを用いて宿主細胞を形質転換することにより得られる、前記αからγのポリペプチドおよび酵素を同一形質転換体内で発現する形質転換体および/またはその培養物を酵素源として用いることを特徴とする、請求項28または29に記載の製造方法。前記βの酵素がマンデル酸脱水素酵素あるいはヒドロキシイソカプロン酸脱水素酵素であり、前記γの酵素がグルコース脱水素酵素もしくはギ酸脱水素酵素である、請求項28から31のいずれか1項に記載の製造方法。前記βの酵素が、ラクトバチルスカゼイLactobaciluscaseiもしくはワイセラコンフューサWeisselaconfusaに属する微生物由来の酵素である、請求項28から32のいずれか1項に記載の製造方法。前記γの酵素が、バシラスメガテリウムBacillusmegateriumもしくはチオバシラスエスピーThiobacillussp.に属する微生物由来の酵素である、請求項28から33のいずれか1項に記載の製造方法。前記ケトン化合物Yが一般式1:式中、R1及びR2は置換されていてもよいアルキル基、置換されていてもよいアラルキル基もしくは置換されていてもよいアリール基を示し、R1とR2の両者が互いに結合して環を形成していてもよい。但し、R1とR2は構造が異なる。で表され、前記対応する光学活性アミノ化合物Zが一般式2:式中、R1及びR2は前記式1と同じ。は不斉炭素原子を示す。で表される、請求項20から34のいずれか1項に記載の製造方法。本発明の課題は、医薬品や農薬等の中間体として有用な光学活性アミノ化合物を、ケトン化合物から効率よく製造するための方法を提供することにある。本発明者らは、様々な土壌分離菌を対象としたスクリーニングを行なった結果、アミノ基転移触媒活性を持ち、S-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを93e.e.以上の高い光学純度で生成し、かつ、アミノ基供与体として、安価で、溶解度の高いグルタミン酸に高い活性を示す微生物を見出した。また、その微生物から該活性を有するポリペプチドの単離精製に成功した。さらに、該ポリペプチドをコードする遺伝子を遺伝子組換えの手法で取得し、その塩基配列を明らかにした。さらに、該遺伝子を用いて当該酵素を産生する形質転換体を育種することで、より高活性な該形質転換体を作製し、光学活性なアミノ化合物を工業的に製造し得る方法を確立した。即ち、本発明は、下記1から6の理化学的性質を有するポリペプチドである:1作用:アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成するアミノ基転移反応を触媒する。2基質特異性:aアミノ基供与体:S-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L-アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さない。bアミノ基受容体:ピルビン酸より2-ケトグルタル酸に高い活性を示す。3至適pH:7.0~8.0、4至適温度:30~50°C、5熱安定性:pH8.0、30~50°Cで30分間処理したとき、処理前の全活性の70以上の残存活性を保持する。6分子量:ドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において、約48kDa。また、本発明は、配列表の配列番号1に示すアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有するポリペプチドである。または、本発明は、配列表の配列番号1に示すアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体としてS-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L-アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さず、アミノ基受容体としてピルビン酸より2-ケトグルタル酸に高い活性を示すポリペプチドである。または、配列表の配列番号1に示すアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列を有し、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有するポリペプチドである。または、配列表の配列番号1に示すアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列を有し、アミノ基供与体としてS-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L-アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さず、アミノ基受容体としてピルビン酸より2-ケトグルタル酸に高い活性を示すポリペプチドである。また、本発明は、前記ポリペプチドをコードするDNA、該DNAを含むベクター、及び、このベクターにより形質転換された形質転換体でもある。また、本発明は、ケトン化合物に、アミノ基供与体の存在下、前記ポリペプチド、あるいは前記形質転換体の培養物を作用させることを特徴とする、光学活性アミノ化合物の製造方法である。また、アミノ化合物のエナンチオマー混合物にアミノ基受容体の存在下、前記ポリペプチド、または前記形質転換体の培養物を作用させることを特徴とする、光学活性アミノ化合物の製造方法である。本明細書は本願の優先権の基礎である日本国特許出願2010-216546号に記載された全ての内容を包含する。安価で溶解度の高いグルタミン酸に対し高い活性を示し、光学活性アミノ化合物を高い光学純度で生成するポリペプチドを単離、および、該ポリペプチド産生能の高い形質転換体の取得により、目的の光学活性アミノ化合物を安価で効率良く製造することが可能となった。以下、本発明を詳細に説明する。なお、本明細書において記述されている、DNAの単離、ベクターの調製、形質転換等の遺伝子操作は、特に明記しない限り、MolecularCloning2ndEditionColdSpringHarborLaboratoryPress,1989、CurrentProtocolsinMolecularBiologyGreenePublishingAssociatesandWiley-Interscience等の成書に記載されている方法により行なうことができる。また、酵素活性の単位は特に明記しない限り、1分間に1μmolの生成物を与える酵素量を1Uとする。1.本発明のポリペプチドの理化学的諸性質本発明のポリペプチドは、以下の理化学的性質を有するポリペプチドである1作用:アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成するアミノ基転移反応を触媒する。2基質特異性:aアミノ基供与体:S-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L-アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さない。bアミノ基受容体:ピルビン酸より2-ケトグルタル酸に高い活性を示す。3至適pH:7.0~8.0、4至適温度:30~50°C、5熱安定性:pH8.0、30~50°Cで30分間処理したとき、処理前の全活性の70以上の残存活性を保持する。6分子量:ドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において、約48kDa。基質特異性の測定方法-1:S-1-フェネチルアミンに対する活性本発明のポリペプチドは、S-1-フェネチルアミンに対し活性を示す。ここで、活性を示すとは、以下の方法でアミノ基転移活性を測定した場合において、1分間に生成するアセトフェノンの量が粗精製ポリペプチド液1mlに対し0.01μmol以上、好ましくは0.1μmol以上、より好ましくは1μmol以上であることを意味する。上記アミノ基転移酵素活性は、以下の方法により測定することができる活性測定法Aとする。酵素液0.2mLに下記組成を有する基質溶液0.8mLを添加し、30°Cで60分間反応させた後、6規定塩酸を50μL添加して反応を停止させた。この反応液を、下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析し、生成したアセトフェノンを定量した以下、活性測定法Aとする。活性測定法A[基質溶液組成]S-1-フェネチルアミン25mM2-ケトグルタル酸25mMピリドキサルリン酸2.5mMトリス塩酸緩衝液pH8.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]カラム:Cosmosil5C8-MS溶離液:蒸留水2000mL/アセトニトリル500mL/メタノール500ml/KH2PO46.1g/H3PO42.5g流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:30°C基質特異性の測定方法-2:ω-アミノ酸に対する活性本発明のポリペプチドは、β-アラニン、4-アミノ酪酸、5-アミノ吉草酸、6-アミノカプロン酸、±2,4-ジアミノ酪酸、L-オルニチン、L-リジンおよびプレットシンをアミノ基供与体とした場合には、実質的に活性を示さない。ここで、実質的に活性を示さないとは、以下の方法によりアミノ基転移活性を測定した場合において、上記アミノ化合物をアミノ基供与体として用いた場合の活性がS-1-フェネチルアミンを用いた場合の1/100以下、好ましくは1/1000以下、更に好ましくは1/10000以下であることを意味する。上記のアミノ基供与体を用いた際のアミノ基転移酵素活性は、以下の方法により測定することができる。酵素液100μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、反応液を400μLに調製する。30°Cで60分間反応させた後、3規定塩酸を20μL加えて反応を停止させる。次に、得られた反応液20μLに0.2M炭酸ナトリウム水溶液80μL、3.3mg/mLダブシルクロリドのアセトン溶液200μLをそれぞれ加え、70°Cで10分間反応させる。この反応液50μLに酢酸20μLを加えて攪拌し、下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析し、ダブシル化したグルタミン酸を定量する。なお、使用する酵素の活性は、本測定方法において、生成グルタミン酸量が2.8mM以下となるように調整する。[基質溶液組成]各種アミノ化合物14mM2-ケトグルタル酸14mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]カラム:YMC-PackProC18RSYMC社製溶離液:アセトニトリル/45mM酢酸緩衝液pH4.1=35/65体積比流速:0.9mL/分検出:254nmカラム温度:30°C基質特異性の測定方法-3:2ケトグルタル酸およびピルビン酸に対する活性本発明のポリペプチドは、2ケトグルタル酸に代えて、ピルビン酸をアミノ基受容体としても活性を示し、ピルビン酸より2-ケトグルタル酸をアミノ基受容体として高い活性を示す。ピルビン酸より2-ケトグルタル酸をアミノ基受容体として高い活性を示すとは、前述の活性測定法Aにおいて、2ケトグルタル酸に換えてピルビン酸をアミノ基受容体として測定した場合のアミノ基転移活性が、2-ケトグルタル酸をアミノ基受容体として測定した活性の1/2以下、望ましくは1/5以下の活性を示すことを言う。基質特異性の測定方法-4:L-アラニンおよびL-グルタミン酸に対する活性本発明のポリペプチドは、L-アラニンよりL-グルタミン酸をアミノ基供与体として高い活性を示す。L-アラニンよりL-グルタミン酸をアミノ基供与体として高い活性を示すとは、以下の方法でアミノ基転移活性を測定した場合において、L-グルタミン酸をアミノ基供与体として測定した場合のアミノ基転移活性が、L-アラニンをアミノ基供与体として測定した活性の2倍以上、望ましくは5倍以上、より望ましくは10倍以上の活性を示すことを言う。上記のアミノ基供与体を用いた際のアミノ基転移酵素活性は、以下の方法により測定することができる。酵素液200μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、反応液を400μLに調製する。30°Cで90分間反応させた後、6規定塩酸を15μL加えて反応を停止させる。次に、得られた反応液を生成した下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析する。[基質溶液組成]1-ベンジル-3-ピロリジノン29mM各種アミノ化合物290mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる分析条件]カラム:FinepakSILC18-T日本分光社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C1-ベンジル-3-ピロリジノンへの立体選択性の測定方法本発明のポリペプチドは、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上、好ましくは95e.e.以上、より好ましくは97e.e.以上、最も好ましくは98e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成するアミノ基転移反応を触媒する活性を示す。上記のアミノ基供与体を用いた際のアミノ基転移酵素活性は、以下の方法により測定することができる。酵素液200μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、反応液を400μLに調製する。30°Cで90分間反応させた後、6規定塩酸を15μL加えて反応を停止させる。次に、得られた反応液を生成した下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析する。[基質溶液組成]1-ベンジル-3-ピロリジノン57mMS-1―フェネチルアミン57mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる分析条件]<定量分析>カラム:FinepakSILC18-T日本分光株社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C<光学純度分析>反応液を適量の炭酸ナトリウムで塩基性にしたのち、ジニトロベンゾイルクロライドで誘導体化した後、以下の条件で分析する。カラム:ChiralcelIAダイセル化学工業社製溶離液:ヘキサン/エタノール/ジエチルアミン/アセトニトリル=800/200/1/5体積比流速:0.8mL/分検出:254nmカラム温度:30°C至適pHアミノ基転移反応の至適pHは、前述の活性測定法Aに記載の方法でアミノ基転移活性を、pH4.0~10の範囲で測定することで決定することができる。ただし、上記測定方法において、測定を行うpHに応じて基質溶液における緩衝液は下記のものを用いる。至適pHとは上記測定にて最も高い活性値を示すpHとする。pH4.0~6.0:0.1M酢酸ナトリウム緩衝液pH6.0~8.5:0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH8.0~9.0:0.1Mトリス-塩酸緩衝液pH9.0~10:0.1M炭酸ナトリウム緩衝液至適温度アミノ基転移反応の至適温度は、前述の活性測定法Aに記載の方法でアミノ基転移活性を、30~70°Cの範囲で測定し、最大の活性値を示した温度と定義する。熱安定性ポリペプチドの熱安定性は、0.5mMピリドキサルリン酸、0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH8.0中、温度30~70°Cそれぞれで30分間処理した後、前述の活性測定法Aに記載の方法でアミノ基転移活性を測定し、熱処理前の活性を100としたとき、熱処理後70以上の残存活性を有する範囲とする。分子量ポリペプチドの分子量は、10ポリアクリルアミドゲルを用いたドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において標準タンパク質の移動度との比較により算出する。2.本発明のポリペプチドの単離本発明の実施形態のポリペプチドは、上記性質を示すポリペプチドであれば、いかなるポリペプチドであっても含まれるが、例えば、アルスロバクターArthrobacter属の微生物から取得できる。本発明の実施形態のポリペプチドの起源となる微生物としては、好ましくは当業者が公的保存機関例えばNBRC等より容易に入手可能なアルスロバクターエスピーArthrobactersp.が挙げられ、さらに好ましくは、アルスロバクターエスピーArthrobactersp.KNK04-25が挙げられる。この、アルスロバクターエスピーArthrobactersp.KNK04-25は、2010年6月11日付けで、受託番号NITEP-954として、独立行政法人製品評価技術基盤機構、特許微生物寄託センター〒292-0818日本国千葉県木更津市かずさ鎌足2-5-8に寄託され、その後、2011年9月12日付で、受託番号NITEBP-954として、NITEP-954より移管された。培地成分本発明のポリペプチドを有する微生物のための培養培地としては、その微生物が増殖する限り、通常の炭素原、窒素原、無機塩類、有機栄養素などを含む液体栄養培地が用いられ得る。なお、前記微生物を培養する際に、本ポリペプチドの誘導物質として、プロピルアミン、1-ブチルアミン、2-ブチルアミン、2-ペンチルアミン、イソプロピルアミン、イソブチルアミン、7-メトキシ-2-アミノテトラリン、1-フェネチルアミン、1-ベンジル-3-アミノピロリジンなどのアミノ化合物を培地に添加し、培養することもできる。前記誘導物質は、単独でまたは2種類以上を混合して用いてもよい。前記誘導物質の添加量は、特に制限されるものではないが、菌の生育阻害などの観点から、通常培地組成中1重量以下が好ましい。また、前記誘導物質の添加時期は、特に制限されるものではなく、培養開始時、または、培養途中のいずれでもよい。また、前記誘導物質の効果を高めるために、前記誘導物質以外の通常の炭素原、窒素原、無機塩類、有機栄養素を少なくすることが有効な場合がある。ポリペプチドの精製本発明の実施形態のポリペプチドを生産する微生物からの該ポリペプチドの精製は、当業者に周知のタンパク質精製法により行ない得る。例えば、当該微生物の培養液から遠心分離、あるいは、濾過により菌体を集め、得られた菌体を、超音波破砕機あるいはグラスビーズ等を用いた物理的手法で破砕した後、遠心分離にて菌体残さを除いて無細胞抽出液を調製し、この無細胞抽出液を、分別沈殿、イオン交換クロマトグラフィー、疎水性クロマトグラフィー、ゲル濾過クロマトグラフィー、逆相クロマトグラフィー、限外濾過等に供することにより、ポリペプチドを単離できる。3.本発明のポリペプチドのアミノ酸配列本発明のポリペプチドとしては以下のa~gのポリペプチドを挙げることができる。a配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列からなるポリペプチド、b配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有するポリペプチド、c配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体としてS-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L―アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さず、アミノ基受容体としてピルビン酸より2-ケトグルタル酸に対し高い活性を有するポリペプチド、d配列表の配列番号1で示されるアミノ酸配列において、1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、至適pHが7.0~8.0であり、至適温度が30~50°Cであり、30~50°Cで30分間処理したとき処理前の70以上の残存活性を保持する、分子量がドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において約48kDaであるポリペプチド、e配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有するポリペプチド、f配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、アミノ基供与体としてS-1-フェネチルアミンに対し活性を示し、L―アラニンよりL-グルタミン酸に高い活性を示し、かつ、β-アラニン、4-アミノ酪酸に対し実質的に活性を示さず、アミノ基受容体としてピルビン酸より2-ケトグルタル酸に対し高い活性を有するポリペプチド、g配列表の配列番号1に記載のアミノ酸配列と50以上の配列同一性を有するアミノ酸配列からなり、至適pHが7.0~8.0であり、至適温度が30~50°Cであり、30~50°Cで30分間処理したとき処理前の70以上の残存活性を保持する、分子量がドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法において約48kDaであるポリペプチド。本発明のポリペプチドのアミノ酸配列としては、配列表の配列番号2に示す塩基配列によってコードされる、配列表の配列番号1に示すアミノ酸配列を挙げることができる。配列表の配列番号1に示したアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加されたアミノ酸配列からなるポリペプチドはCurrentProtocolsinMolecularBiologyJohnWileyandSons,Inc.,1989等に記載の公知の方法に準じて調製することができ、前述した理化学的諸性質を有するかぎり上記のポリペプチドに包含される。配列表の配列番号1に示したアミノ酸配列において、アミノ酸が欠失、置換、挿入もしくは付加される場所は特に制限されないが、高度保存領域を避けるのが好ましい。ここで、高度保存領域とは、由来の異なる複数の酵素ポリペプチドついて、アミノ酸配列を最適に整列させて比較した場合に、複数の配列間でアミノ酸が一致している位置を表す。高度保存領域は、配列番号1に示したアミノ酸配列と、前述した他の微生物由来のアミノ基転移酵素ポリペプチドのアミノ酸配列とを、GENETYX等のツールを用いて比較することにより確認することができる。欠失、置換、挿入もしくは付加により改変されたアミノ酸配列としては、1種類のタイプ例えば置換の改変のみを含むものであっても良いし、2種以上の改変例えば、置換と挿入を含んでいても良い。また、置換の場合には、置換するアミノ酸は、置換前のアミノ酸と類似の性質を有するアミノ酸同族アミノ酸であることが好ましい。ここでは、以下に挙げる各群の同一群内のアミノ酸を同族アミノ酸とする。第1群:中性非極性アミノ酸Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Pro,Phe第2群:中性極性アミノ酸Ser,Thr,Gln,Asn,Trp,Tyr第3群:酸性アミノ酸Glu,Asp第4群:塩基性アミノ酸His,Lys,Arg。上記の記載で複数個のアミノ酸とは、例えば、60個、好ましくは20個、より好ましくは15個、さらに好ましくは10個、さらに好ましくは5個、4個、3個、または2個以下のアミノ酸を意味する配列表の配列番号1に示したアミノ酸配列との配列同一性は、50以上が好ましいが、70以上がより好ましく、80以上がさらに好ましく、85以上がさらに好ましく、90以上がさらに好ましく、95以上が最も好ましい。アミノ酸配列の配列同一性は、配列表の配列番号1に示したアミノ酸配列と評価したいアミノ酸配列とを比較し、両方の配列でアミノ酸が一致した位置の数を比較総アミノ酸数で除して、さらに100を乗じた値で表される。アミノ基供与体の存在下で1-ベンジル-3-ピロリジノンに作用して光学純度93e.e.以上のS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンを生成する活性を有する限り、配列番号1に記載のアミノ酸配列に、付加的なアミノ酸配列を結合することができる。たとえば、ヒスチジンタグやHAタグのような、タグ配列を付加することができる。あるいは、他のタンパク質との融合タンパク質とすることもできる。また、アミノ基転移の上記活性を有する限り、ペプチド断片であってもよい。4.本発明のポリペプチドをコードするDNAのクローニング本発明のDNAは、上記ポリペプチドをコードするDNAであり、後述する方法に従って導入された宿主細胞内で上記ポリペプチドを発現し得るものであればいかなるものでもよく、任意の非翻訳領域を含んでいてもよい。本発明のDNAは配列表の配列番号2に従い、当業者であれば化学合成法により容易に入手できる。他の方法としては、精製された上記ポリペプチドが取得できれば、当業者であれば公知の方法により、該ポリペプチドの起源となる微生物より上記DNAを取得することができる。以下に、本発明の実施形態のDNAを取得する方法として、上記アルスロバクターエスピーArthrobactersp.KNK04-25を用いた例を記載するが、本発明はこれに限定されない。まず、該微生物の無細胞抽出液より精製した上記ポリペプチドを、適当なエンドペプチダーゼにより消化し、逆相HPLCにより切断された断片を精製後、例えば、PPSQ-33A型全自動タンパク質一次構造分析機島津製作所社製等によりアミノ酸配列の一部または全部を決定する。このようにして得られたアミノ酸配列情報をもとにして、該ポリペプチドをコードするDNAの一部を増幅するためのPCRPolymeraseChainReactionプライマーを合成する。次に、通常のDNA単離法、例えば、Visser等の方法Appl.Microbiol.Biotechnol.,53,4152000により、該ポリペプチドの起源となる微生物の染色体DNAを調製する。この染色体DNAを鋳型として、先述のPCRプライマーを用いてPCRを行い、該ポリペプチドをコードするDNAの一部を増幅し、その塩基配列を決定する。塩基配列の決定は、例えば、ABI3100型DNASequencerAppliedBiosystems社製等を用いて行うことができる。該ポリペプチドをコードするDNAの一部の塩基配列が明らかになれば、例えば、インバースPCR法Nucl.AcidsRes.,16,81861988によりその全体の配列を決定することができる。このようにして得られるポリペプチドのDNAとして、例えば、配列表の配列番号2に示す塩基配列を含むDNAを挙げることができる。以下に、配列表の配列番号2に示す塩基配列について説明する。5.本発明のポリペプチドをコードするDNAの塩基配列本発明のポリペプチドをコードするDNAとしては、例えば、以下のA~CのDNAを挙げることができる。A配列表の配列番号2に記載の塩基配列からなるDNA、B配列表の配列番号2に記載の塩基配列と相補的な塩基配列からなるDNAとストリンジェントな条件下でハイブリダイズするDNA、C配列表の配列番号2に記載の塩基配列において、1若しくは複数個の塩基が欠失、置換、挿入もしくは付加された塩基配列からなるDNA。ここで、配列表の配列番号2に記載の塩基配列と相補的な塩基配列からなるDNAとストリンジェントな条件下でハイブリダイズするDNAとは、配列表の配列番号2に示した塩基配列と相補的な塩基配列からなるDNAをプローブとして、ストリンジェントな条件下にコロニーハイブリダイゼーション法、プラークハイブリダイゼーション法、あるいはサザンハイブリダイゼーション法等を用いることにより得られるDNAを意味する。ハイブリダイゼーションは、MolecularCloning,Alaboratorymanual,secondeditionColdSpringHarborLaboratoryPress,1989等に記載されている方法に準じて行うことができる。ここで、ストリンジェントな条件でハイブリダイズするDNAとは、例えば、コロニーあるいはプラーク由来のDNAを固定化したフィルターを用いて、0.7~1.0MのNaCl存在下、65°Cでハイブリダイゼーションを行った後、2倍濃度のSSC溶液1倍濃度のSSC溶液の組成は、150mM塩化ナトリウム、15mMクエン酸ナトリウムよりなるを用い、65°Cの条件下でフィルターを洗浄することにより取得できるDNAをあげることができる。好ましくは65°Cで0.5倍濃度のSSC溶液で洗浄、より好ましくは65°Cで0.2倍濃度のSSC溶液で洗浄、更に好ましくは65°Cで0.1倍濃度のSSC溶液で洗浄することにより取得できるDNAである。以上のようにハイブリダイゼーション条件を記載したが、これらの条件に特に制限されない。ハイブリダイゼーションのストリンジェンシーに影響する要素としては温度や塩濃度など複数の要素が考えられ、当業者であればこれら要素を適宜選択することで最適なストリンジェンシーを実現することが可能である。上記の条件にてハイブリダイズ可能なDNAとしては、配列番号2に示されるDNAと、配列同一性が70以上、好ましくは75以上、より好ましくは80以上、さらにより好ましくは85以上、最も好ましくは90以上のDNAをあげることができ、コードされるポリペプチドが、上記のアミノ基転移活性を有する限り、上記DNAに包含される。ここで、DNAの配列同一性とは、対比される2つのDNAを最適に整列させ、核酸塩基例えば、A、T、C、G、U、またはIが両方の配列で一致した位置の数を比較塩基総数で除し、そして、この結果に100を乗じた数値で表される。DNAの配列同一性は、例えば、以下の配列分析用ツールを用いて算出し得る:GCGWisconsinPackageProgramManualforTheWisconsinPackage,Version8,1994年9月,GeneticsComputerGroup,575ScienceDriveMedison,Wisconsin,USA53711;Rice,P.1996ProgramManualforEGCGPackage,PeterRice,TheSangerCentre,HinxtonHall,Cambridge,CB101RQ,England、及び、theExPASyWorldWideWeb分子生物学用サーバーGenevaUniversityHospitalandUniversityofGeneva,Geneva,Switzerland。ここで、配列表の配列番号2に記載の塩基配列に1若しくは複数個の塩基が欠失、置換、挿入もしくは付加されたDNAとは、CurrentProtocolsinMolecularBiologyJohnWileyandSons,Inc.,1989等に記載の公知の方法に準じて調製することができる。配列表の配列番号2に示した塩基配列において、塩基が欠失、置換、挿入もしくは付加される場所は特に制限されないが、高度保存領域を避け、フレームシフトが生じないようにするのが好ましい。ここで、高度保存領域とは、由来の異なる複数のポリペプチドについて、塩基配列を最適に整列させて比較した場合に、複数の配列間で塩基が一致している位置を表す。高度保存領域は、配列番号2に示した塩基配列と、公知の微生物由来のアミノ基転移酵素遺伝子の塩基配列とをGENETYX等のツールを用いて比較することで確認することができる。欠失、置換、挿入もしくは付加により改変された塩基配列としては、1種類のタイプ例えば置換の改変のみを含むものであっても良いし、2種類以上の改変例えば、置換と挿入を含んでいても良い。上記の記載の複数個の塩基とは例えば150個、好ましくは100個、より好ましくは50個、さらに好ましくは20個、10個、5個、4個、3個、または2個以下の塩基、を意味する。6.ベクター本発明の実施形態のDNAを宿主微生物内に導入し、それをその導入された宿主微生物内で発現させるために用いられるベクターDNAとしては、適切な宿主微生物内で該DNAがコードするポリペプチドを発現できるものであればいずれでもよい。このようなベクターDNAとしては、例えば、プラスミドベクター、ファージベクター、コスミドベクターなどが挙げられる。また、他の宿主株との間での遺伝子交換が可能なシャトルベクターも使用され得る。このようなベクターは、作動可能に連結されたプロモーターlacUV5プロモーター、trpプロモーター、trcプロモーター、tacプロモーター、lppプロモーター、tufBプロモーター、recAプロモーター、pLプロモーター等の制御因子を含み、本発明のDNAと作動可能に連結された発現単位を含むベクターとして好適に用いられ得る。例えば、pUC18東洋紡社製、pUC19東洋紡社製、pUCNT国際公開第WO94/03613号公報などが挙げられる。制御因子とは、機能的プロモーター及び、任意の関連する転写要素例えばエンハンサー、CCAATボックス、TATAボックス、SPI部位などを有する塩基配列をいう。また、作動可能に連結とは、遺伝子の発現を調節するプロモーター、エンハンサー等の種々の調節エレメントと遺伝子が、宿主細胞中で作動し得る状態で連結されることをいう。制御因子のタイプ及び種類が、宿主に応じて変わり得ることは、当業者に周知の事項である。各種生物において利用可能なベクター、プロモーター等に関しては、微生物学基礎講座8遺伝子工学共立出版、1987などに詳細に記述されている。7.宿主および形質転換体本発明の実施形態のDNAを発現させるために用いる宿主生物は、各ポリペプチドをコードするDNAを含む発現ベクターにより形質転換され、DNAを導入したポリペプチドを発現することができる生物であれば、特に制限はされない。利用可能な微生物としては、例えば、エシェリヒアEscherichia属、バチルスBacillus属、シュードモナスPseudomonas属、セラチアSerratia属、ブレビバクテリウムBrevibacterium属、コリネバクテリイウムCorynebacterium属、ストレプトコッカスStreptococcus属、及びラクトバチルスLactobacillus属など宿主ベクター系の開発されている細菌、ロドコッカスRhodococcus属及びストレプトマイセスStreptomyces属など宿主ベクター系の開発されている放線菌、サッカロマイセスSaccharomyces属、クライベロマイセスKluyveromyces属、シゾサッカロマイセスSchizosaccharomyces属、チゴサッカロマイセスZygosaccharomyces属、ヤロウイアYarrowia属、トリコスポロンTrichosporon属、ロドスポリジウムRhodosporidium属、ピキアPichia属、及びキャンディダCandida属などの宿主ベクター系の開発されている酵母、ノイロスポラNeurospora属、アスペルギルスAspergillus属、セファロスポリウムCephalosporium属、及びトリコデルマTrichoderma属などの宿主ベクター系の開発されているカビ、などが挙げられる。また、微生物以外でも、植物、動物において様々な宿主ベクター系が開発されており、特に蚕を用いた昆虫Nature315,592-5941985や菜種、トウモロコシ、ジャガイモなどの植物中に大量に異種タンパク質を発現させる系が開発されており、好適に利用できる。これらのうち、導入及び発現効率から細菌が好ましく、大腸菌が特に好ましい。本発明のDNAを含むポリペプチド発現ベクターは、公知の方法により宿主微生物に導入できる。例えば、宿主微生物として大腸菌を用いる場合は、市販のE.coliHB101コンピテントセルタカラバイオ社製を用いることにより、当該ベクターを宿主細胞に導入できる。8.光学活性アミノ化合物の製造方法次に、本発明の実施形態のポリペプチドまたは当該ポリペプチドの生産能を持つ微生物を用いて光学活性アミノ化合物を製造する方法について説明する。本発明の実施形態のポリペプチドの生産能を持つ微生物としては、例えば、前記アルスロバクターエスピーArthrobactersp.KNK04-25、及び、実施形態のDNAを含むベクターを導入された形質転換体が挙げられる。本発明の光学活性アミノ化合物の製造方法としては、目的とするアミノ化合物と同じ骨格のケトン化合物に、アミノ基供与体からアミノ基を転移させ、生成する光学活性アミノ化合物を採取する方法以下、製造方法Iとすると、アミノ化合物のエナンチオマー混合物のうち、一方のエナンチオマーのアミノ基を選択的にアミノ基受容体に転移させ、残存するエナンチオマー光学活性アミノ化合物を採取する方法以下、製造方法IIというが挙げられる。まず、製造方法Iについて説明する。製造方法I製造方法Iは、ケトン化合物に、アミノ基供与体の存在下、本発明のポリペプチド、あるいは本発明のポリペプチドの生産能を持つ形質転換体の培養物を作用させ、光学活性アミノ化合物を製造する方法である。本製造方法は、例えば、一般式1:で表されるケトン化合物に、アミノ基供与体の存在下、前記ポリペプチドあるいは該ポリペプチドの生産能を持つ微生物の培養物を作用させることにより、一般式2:で表される光学活性アミノ化合物の製造方法である。前記式1および2において、R1およびR2は置換されていてもよいアルキル基、置換されていてもよいアラルキル基もしくは置換されていてもよいアリール基を示し、R1とR2の両者が互いに結合して環を形成していてもよい。但し、R1とR2は構造が異なる。R1とR2は、好ましくは炭素数1から20の置換されていてもよいアルキル基、置換されていてもよいアラルキル基もしくは置換されていてもよいアリール基であり、より好ましくは、炭素数1から10の置換されていてもよいアルキル基、置換されていてもよいアラルキル基もしくは置換されていてもよいアリール基である。アリール基としては、フェニル基、ナフチル基、ピリジル基、チエニル基、オキサジアゾリル基、イミダゾリル基、チアゾリル基、フリル基、ピロリル基、フェノキシ基、ナフトキシ基、ピリジルオキシ基、チエニルオキシ基、オキサジアゾリルオキシ基、イミダゾリルオキシ基、チアゾリルオキシ基、フリルオキシ基、ピロリルオキシ基等が挙げられる。アルキル基としては、メチル基、エチル基、プロピル基、ブチル基、ペンチル基、ヘキシル基、イソプロピル基、sec-ブチル基、tert-ブチル基、メトキシ基、エトキシ基、tert-ブトキシ基、メトキシカルボニル基、エトキシカルボニル基、tert-ブトキシカルボニル基、ビニル基、アリル基、シクロペンチル基、シクロヘキシル基、シクロヘプチル基等が挙げられる。アラルキル基としては、ベンジル基等が挙げられる。これらの基は更に置換されていてもよく、その置換基としては、ハロゲン原子、窒素原子、硫黄原子、水酸基、ニトロ基、シアノ基、メトキシ基、エトキシ基、カルボキシル基、カルボキシメチル基、カルボキシエチル基やメチレンジオキシ等が挙げられる。また、環の形成は置換基を介してもよい。上記ケトン化合物の具体的な化合物としては、例えば、1-テトラロン、2-テトラロン、5-メトキシ-2-テトラロン、6-メトキシ-2-テトラロン、7-メトキシ-2-テトラロン、8-メトキシ-2-テトラロン、1-ベンジル-3-ピロリジノン、1-Boc-3-ピロリジノン、1-Cbz-3-ピロリジノン、1-ベンジル-3-ピペリジノン、1-Boc-3-ピペリジノン、1-Cbz-3-ピペリジノン、アセトフェノン、3,4-ジメトキシフェニルアセトンなどが挙げられる。アミノ基供与体アミノ基供与体としては、本発明のポリペプチドが作用するアミン化合物であればいかなるものでも使用できる。具体例としては1-フェネチルアミン、2-ブチルアミン、2-ペンチルアミン、2-ヘプチルアミン、3-ヘプチルアミン、n-エチルアミン、n-プロピルアミン、n-ブチルアミン、n-アミルアミン、イソプロピルアミン、イソブチルアミン、グリシン、アラニン、グルタミン酸、3-アミノ-1-フェニルブタン、ベンジルアミン、β-フェネチルアミン、シクロヘキシルアミンおよびそれらの光学活性体が挙げられる。なかでも、1-フェネチルアミン、特に、安価で、かつ、溶解度が高い点ではグルタミン酸が好ましい。ポリペプチドの形態製造方法Iにおいては、前記ケトン化合物に、アミノ基供与体の存在下、前記本発明のポリペプチドまたは当該ポリペプチドの生成能を有する微生物の培養物を作用させる。ここで、培養物とは、菌体を含む培養液、培養菌体、又はその処理物を意味する。ここでその処理物とは、例えば、無細胞抽出液、凍結乾燥菌体、アセトン乾燥菌体、又はそれら菌体の磨砕物等を意味する。さらにこれらポリペプチド及び培養物は、公知の手段により固定化ポリペプチドあるいは固定化菌体の形態として用いることもできる。固定化は、当業者に周知の方法例えば架橋法、物理的吸着法、包括法等で行なうことができる。反応平衡、生成物阻害の解消による反応性の改善アミノ基転移反応を用いたアミノ化反応は一般的に可逆反応であるため、一般的に平衡点で見かけ上反応が停止する。これらの反応平衡を解消する公知の方法を組み合わせることで本発明のポリペプチドを用いた反応を改善することができる。例えば、WO2007/139055Aに記載のように、アミノ基供与体としてアラニンを用いて、副生成するピルビン酸を乳酸脱水素酵素と補酵素再生用のグルコース脱水素酵素を共役させることでアミノ基転移酵素に作用しない乳酸へ変換し、反応平衡を解消する方法が有効である。同様に、アミノ基供与体としてアラニンを用いて、副生成するピルビン酸を、ピルビン酸デカルボキシラーゼで除く方法WO2007/093372A1、アラニン脱水素酵素を用いる方法US2009/0117627A1,EvonikDegussaGmbH、過酸化水素で除く方法US2008/0213845A1、アセト酪酸合成酵素を用いる方法Biosci.Biotechnol.Biochem.7211,3030-30332008なども有効である。あるいは、アミノ基供与体としてグルタミン酸を用いて、副生成する2-ケトグルタル酸をマンデル酸脱水素酵素あるいはヒドロキシイソカプロン酸脱水素酵素と補酵素再生用のグルコース脱水素酵素もしくはギ酸脱水素酵素を共役させることでアミノ基転移酵素に作用しない2-ヒドロキシグルタル酸へ変換し、反応平衡を解消する方法が有効である。同様に、アミノ基供与体としてグルタミン酸を用いて、副生成する2-ケトグルタル酸をグルタミン酸脱水素酵素と補酵素再生用のグルコース脱水素酵素もしくはギ酸脱水素酵素を共役させることでグルタミン酸へ変換し、反応平衡を解消する方法が有効である。また、反応平衡だけでなく、アミノ基供与体から副生成するケトン化合物による生成物阻害の解消にもこれらの手法は有効な手段となる。基質濃度反応に用いる基質の濃度としては、ケトン化合物は、反応液組成中、0.1~80重量、好ましくは1~50重量であり、また、アミノ基供与体は、キラルアミンの場合は、ケトン化合物に対し、80~1200モル、好ましくは100~600モルの濃度になるように用いることが好ましい。なお、前記アミノ基供与体としてラセミ体のアミノ化合物の場合は、一方の立体が上記の濃度となるように使用することもできる。反応pH本発明のポリペプチドを作用させる際のpHは、ポリペプチドの至適pHの観点から、下限は、好ましくはpH6.0以上であり、より好ましくはpH7.0以上であり、上限は、好ましくはpH9.0以下であり、より好ましくはpH8.0以下であることが望ましい。複数のポリペプチド酵素を共役させる場合には使用する全ての酵素が安定的かつ高活性に作用するpHを選択することが好ましい。反応温度本発明のポリペプチドを作用させる際の温度は、ポリペプチドの至適温度および熱安定性の観点から、好ましくは25°C以上であり、より好ましくは30°C以上であり、好ましくは60°C以下であり、より好ましくは50°C以下である。複数のポリペプチド酵素を共役させる場合には使用する全ての酵素が安定的かつ高活性に作用する反応温度を選択することが好ましい。溶媒反応溶媒は、通常、イオン交換水、緩衝液等の水性媒体を使用するが、有機溶媒を含んだ系でも反応を行なうことができる。有機溶媒としては、例えば、メタノール、エタノール、プロパノール、イソプロパノール、ブタノール等のアルコール系溶媒、ペンタン、ヘキサン等の脂肪族炭化水素系溶媒、ベンゼン、トルエン等の芳香族炭化水素系溶媒、塩化メチレン、クロロホルム等のハロゲン化炭化水素系溶媒、ジエチルエーテル、ジイソプロピルエーテル等のエーテル系溶媒、酢酸エチル、酢酸ブチル等のエステル系溶媒、アセトン、メチルエチルケトン等のケトン系溶媒、その他、アセトニトリル等を適宜使用できる。2相系必要に応じて、上記の有機溶媒を水への溶解度以上に加えて2相系で反応を行なうこともできる。有機溶媒を反応系に共存させることで、選択率、変換率、収率などが向上する場合も多い。反応時間反応は、通常、1時間~1週間、好ましくは1~72時間であり、そのような時間で反応が終了する反応条件を選択することが好ましい。抽出精製上記の反応により、光学活性アミノ化合物が生成する。生成した光学活性アミノ化合物は、反応混合液から抽出、蒸留、再結晶、カラム分離など公知の方法によって単離することができる。例えば、pHを酸性に調節後、ジエチルエーテル、ジイソプロピルエーテル等のエーテル系溶媒、酢酸エチル、酢酸ブチル等のエステル系溶媒、ヘキサン、オクタン、ベンゼン等の炭化水素系溶媒、塩化メチレン等のハロゲン化炭化水素系溶媒等、一般的な溶媒により生成した光学活性アミノ化合物を水相に残したまま、未反応の基質およびアミノ基転移反応により生じたアミノ基供与体に対応するケトン化合物を選択的に除くことができる。生成した光学活性アミノ化合物および未反応のアミノ基供与体は、例えば、pHを塩基性に調節し、同様に一般的な有機溶媒で抽出することができる。生成した光学活性アミノ化合物と未反応のアミノ基供与体は、例えば、蒸留により分離することができる。次に本発明の製造方法IIについて説明する。製造方法II本製造方法は、アミノ化合物のエナンチオマー混合物にアミノ基受容体の存在下、本発明のポリペプチド、または本発明のポリペプチドの生産能を持つ形質転換体の培養物を作用させる光学活性アミノ化合物の製造方法である。本製造方法は、例えば、一般式3:で表わされるアミノ化合物のエナンチオマー混合物に、アミノ基受容体の存在下、前記ポリペプチドあるいは該ポリペプチドの産生能を持つ微生物の培養物を作用させることにより、一般式4:で表わされる光学活性アミノ化合物を得ることができる。前記式3及び4におけるR1、R2は、前記式1及び2におけるR1、R2と同じである。上記光学活性アミノ化合物の具体的な化合物としては、例えば、1-アミノテトラリン、2-アミノテトラリン、5-メトキシ-2-アミノテトラリン、6-メトキシ-2-アミノテトラリン、7-メトキシ-2-アミノテトラリン、8-メトキシ-2-アミノテトラリン、1-ベンジル-3-アミノピロリジン、1-Boc-3-アミノピロリジン、1-Cbz-3-アミノピロリジン、1-ベンジル-3-アミノピペリジン、1-Boc-3-アミノピペリジン、1-Cbz-3-アミノピペリジン、1-フェネチルアミン、3,4-ジメトキシアンフェタミン、などが挙げられる。アミノ基受容体本方法においては、ケトン化合物をアミノ基受容体として用いる。当該ケトン化合物としては、アミノ基受容体としての活性があればいかなるケトン化合物であってもよいが、好ましくは、2-ケトグルタル酸あるいはグリオキシル酸である。製造方法IIにおいては、アミノ化合物のエナンチオマー混合物に、上記アミノ基受容体の存在下、前記本発明のポリペプチドまたは当該ポリペプチドの生成能を有する形質転換体の培養物を作用させる。ここで、アミノ化合物のエナンチオマー混合物とは、エナンチオマーとその鏡像体の混合物を表す。通常は、ラセミ体が安価で入手しやすく、ラセミ体を用いることが好ましい。ただし、ラセミ体に限定されず、例えば、エナンチオマーがその鏡像体よりも若干過剰に含まれる混合物を用いて、製造方法IIにより、その光学純度を高めることも好ましく行い得る。なお、培養物の意味するところは、前述の製造方法Iの場合と同様である。また、アミノ化合物の濃度は、反応液組成中、0.1~80重量、好ましくは1~50重量である。アミノ基受容体の濃度は、アミノ化合物に対し、30~100モル、好ましくは50~60モルで用いることが好ましい。反応pH、反応温度、反応溶媒は製造方法Iと同様の条件が用いられ得る。上記の反応により、光学活性アミノ化合物が生成する。生成した光学活性アミノ化合物は、製造方法Iと同様の方法で反応混合液から単離することができる。以下、実施例により本発明をさらに詳しく説明するが、本発明はこれらの実施例になんら限定されるものではない。実施例1アルスロバクターエスピーArthrobacterspKNK04-25由来アミノ基転移活性を有するポリペプチドの取得、精製S-1-フェネチルアミンをアミノ基供与体として1-ベンジル-3-ピロリジノンをアミノ化する微生物である、アルスロバクターエスピーArthrobacterspKNK04-25NITEBP-954を土壌より分離した。上記の反応を触媒するアミノ基転移活性をもつポリペプチドの精製、その構造遺伝子のクローニング、及び構造遺伝子を含む組換えベクターの構築を行った。以下、本ポリペプチドをTATと記載する。アミノ基転移活性測定方法酵素液0.2mLに下記組成を有する基質溶液0.8mLを添加し、30°Cで60分間反応させた後、6規定塩酸を50μL添加して反応を停止させた。この反応液を、下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析し、生成したアセトフェノンを定量した。本反応条件において、1分間に1μmolのアセトフェノンが生成する活性を、1Uと定義した。[基質溶液組成]S-1-フェネチルアミン25mM2-ケトグルタル酸25mMピリドキサルリン酸2.5mMトリス塩酸緩衝液pH8.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]カラム:Cosmosil5C8-MS溶離液:蒸留水2000mL/アセトニトリル500mL/メタノール500ml/KH2PO46.1g/H3PO42.5g流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:30°C上記アルスロバクターエスピーArthrobactersp.KNK04-25を大試験管に5mLの2YT培地組成:16g/Lトリプトンベクトンディッキンソン社製、10g/Lイーストエキスベクトンディッキンソン社製、5g/LNaClpH7.0に植菌し、30°Cで1日培養し、前培養液を得た。次に、5リットル容ミニジャー中で3.0LのN培地組成:5g/Lポリペプトン日本製薬社製、3g/LD-グルコース、2g/LNaCl、0.2g/Lイーストエキスベクトンディッキンソン社製、6滴アデカノールLG-109日本油脂製、0.5g/LS-1-フェネチルアミンpH7.0に、得られた前培養液を植菌し、通気量0.3vvm、撹拌回転数350rpm、30°Cで27時間培養した。ついで、遠心分離により培養液から菌体を集め、0.5mMジチオトレイトール、0.5mMピリドキサルリン酸、0.1mMフェニルメチルスルホニルフルオリドを含む10mMリン酸緩衝液pH7.0に懸濁した。得られた懸濁液を超音波破砕により破砕した。次に、該破砕物中の固形物を遠心分離により除去し、無細胞抽出液を調製した。得られた無細胞抽出液を60°Cで30分間保持し、ついで生じた沈殿を遠心分離により除去した。この上清に40飽和となるように硫酸アンモニウムを添加し、これを溶解させ、ついで生じた沈殿を遠心分離により除去した。この上清に70飽和となるように硫酸アンモニウムを添加し、これを溶解させて、ついで遠心分離により生じた沈殿を回収した。この沈殿を0.5mMジチオトレイトール、0.5mMピリドキサルリン酸、0.1mMフェニルメチルスルホニルフルオリドを含む10mMリン酸緩衝液pH7.0で溶解させ、さらに同緩衝液に対し透析を行なった。これを、同じ緩衝液で平衡化させたTOYOPEARLDEAE-650M東ソー株式会社製カラム90mLに供し、活性画分を吸着させた。同一緩衝液でカラムを洗浄した後、塩化ナトリウムのリニアグラジエント0.1Mから0.5Mまでにより活性画分を溶出させた。溶出させた活性画分を集めて、これに、終濃度1.5Mとなるように硫酸アンモニウムを溶解し、1.5M硫酸アンモニウム、0.5mMジチオトレイトール、0.5mMピリドキサルリン酸、0.1mMフェニルメチルスルホニルフルオリドを含む10mMリン酸緩衝液pH7.0であらかじめ平衡化したTOYOPEARLButyl-650S東ソー株式会社製カラム20mLに供し、活性画分を吸着させた。同一緩衝液でカラムを洗浄した後、硫酸アンモニウムのリニアグラジエント1.0Mから0.4Mまでにより活性画分を溶出させた。活性画分を集め、PD-10カラムGEヘルスケアジャパン株式会社製を用い0.5mMジチオトレイトール、0.5mMピリドキサルリン酸、0.1mMフェニルメチルスルホニルフルオリドを含む10mMリン酸緩衝液pH7.0に緩衝液交換を行ない、電気泳動的にほぼ単一な精製酵素標品を得た。実施例2TAT遺伝子のクローニングPCRプライマーの作成実施例1で得られた精製TATのN末端アミノ酸配列をPPSQ-33A型全自動タンパク質一次構造分析機島津製作所製社製により決定した。また、上記で得られた精製TATを8M尿素存在下で変性させた後、アクロモバクター由来のリシルエンドペプチダーゼ和光純薬工業社製で消化し、得られたペプチド断片のアミノ酸配列をN末端アミノ酸配列と同様の方法で決定した。このアミノ酸配列から予想される塩基配列を考慮し、TAT遺伝子の一部をPCRにより増幅するためのプライマー1配列表の配列番号3、および、プライマー2配列表の配列番号4を合成した。PCRによるTAT遺伝子の増幅上記アルスロバクターエスピーArthrobacterspKNK04-25の培養液から、Ausubel等の方法CurrentProtocolsinMolecularBiology1987に記載の方法に従って染色体DNAを抽出した。得られた染色体DNAを鋳型に、上記で合成したプライマー1および2を用いてPCRを行った。その結果、遺伝子の一部と考えられる約450bpのDNA断片を取得した。PCRは、DNAポリメラーゼとしてTaKaRaExTaqタカラバイオ社製を用いて行い、反応条件はその取り扱い説明書に従った。このDNA断片を、ABIPRISMDyeTerminatorCycleSequencingReadyReactionKitAppliedBiosystems社製およびABI3100DNASequencerAppliedBiosystems社製を用いてその塩基配列を決定した。その塩基配列を配列表の配列番号5に示した。inverse-PCR法によるTAT遺伝子の全長配列の決定上記で得たアルスロバクターエスピーKNK04-25の染色体DNAを制限酵素AatII、ApaLIまたはPstIを用いて完全消化し、得られた消化物をT4DNAリガーゼタカラバイオ社製を用いて各々分子内環化させた。これを鋳型として用い、上記で判明したTAT遺伝子の部分塩基配列情報をもとに、inverse-PCR法Nucl.AcidsRes.,16,81861988により、染色体DNA上のTAT遺伝子の全塩基配列を決定した。PCRは、TaKaRaLATaqHSタカラバイオ社製を用いて行い、反応条件はその取り扱い説明書に従った。決定した塩基配列を配列表の配列番号2に示した。また、該塩基配列がコードするアミノ酸配列を配列表の配列番号1に示した。実施例3TAT遺伝子を含む組換えプラスミドの作製実施例2で決定した塩基配列に基づき、TAT遺伝子の開始コドン部分にNdeI部位を付加したプライマー3配列表の配列番号6と、TAT遺伝子の終始コドンの直後にEcoRI部位を付加したプライマー4配列表の配列番号7とを合成した。実施例2で得たアルスロバクターエスピーKNK04-25の染色体DNAを鋳型とし、これらのプライマーを用いてPCRを行い、TAT遺伝子の開始コドン部分にNdeI部位を付加し、かつ終始コドンの直後にEcoRI部位を付加した二本鎖DNAを取得した。PCRは、PrimeSTARHSタカラバイオ社製を用いて行い、反応条件はその取り扱い説明書に従った。このDNAをNdeI及びEcoRIで消化し、プラスミドpUCNTWO94/03613のlacプロモーターの下流のNdeI認識部位とEcoRI認識部位の間に挿入し、組換えベクターpNTTATを得た。実施例4組換え大腸菌の作製実施例3で得た組換えプラスミドpNTTATを用いて、大腸菌E.coliHB101タカラバイオ社製を形質転換し、組換え大腸菌E.coliHB101pNTTATを得た。比較例として、上記プラスミドpUCNTを用いて、大腸菌E.coliHB101タカラバイオ社製を形質転換し、組換え大腸菌E.coliHB101pUCNTを得た。実施例5組換え大腸菌を用いたTAT遺伝子の発現実施例4で得た形質転換体E.coliHB101pNTTAT、および、比較例であるE.coliHB101pUCNTを、200μg/mlのアンピシリンを含む2YT培地組成:16g/Lトリプトンベクトンディッキンソン社製、10g/Lイーストエキスベクトンディッキンソン社製、5g/LNaClpH7.0で培養し、集菌後、100mMリン酸緩衝液pH7.0に懸濁し、超音波破砕した後、遠心分離により菌体残渣を除去し、無細胞抽出液を得た。この無細胞抽出液のトランスアミナーゼ活性を実施例1に示したS-1-フェネチルアミンと2-ケトグルタル酸を基質とした活性測定法により測定した。その結果、E.coliHB101pNTTATの無細胞抽出液では、5.0U/mlの活性が見られた。E.coliHB101pUCNTの無細胞抽出液では活性は見られなかった。実施例6TATの理化学的性質1実施例5で得た無細胞抽出液を用いて、TATの1-ベンジル-3-ピロリジノンに対する活性と生成S-1-ベンジル-3-アミノピロリジンの光学純度について調べた。1-ベンジル-3-ピロリジノンに対する活性と生成S-1-ベンジル-3-アミノピロリジンの光学純度測定方法光学活性S-1-フェネチルアミンと1-ベンジル-3-ピロリジノンとに作用してアセトフェノンとS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンとを生成するアミノ基転移反応を触媒する活性を調べた。実施例5で得られた無細胞抽出液に、最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加した。30°Cで2時間反応させた後、反応液を下記条件のHPLCにて分析した。その結果、変換率100でS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンが生成し、その光学純度は100e.e.であった。[基質溶液組成]1-ベンジル-3-ピロリジノン57mMS-1―フェネチルアミン57mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]<定量分析>カラム:FinepakSILC18-T日本分光社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C<光学純度分析>反応液を適量の炭酸ナトリウムで塩基性にしたのち、ジニトロベンゾイルクロリドで誘導体化した後、以下の条件で分析する。カラム:ChiralpakIAダイセル化学工業株式会社製溶離液:ヘキサン/エタノール/ジエチルアミン/アセトニトリル=800/200/1/5体積比流速:0.8mL/分検出:254nmカラム温度:30°C実施例7TATの理化学的性質2実施例5で得た無細胞抽出液を用いて、TATのアミノ基転移活性について、実施例1に示したS-1-フェネチルアミンと2-ケトグルタル酸を基質とした活性測定法により測定した。1至適pH:pH4.0~10の範囲で、上記と同様にしてアミノ基転移活性を測定し、TATの至適pHを調べたただし、測定するpHに応じて緩衝液は下記のものを用いた。その結果、pH7での反応が最も活性が高く、pH7.0を100としたときの相対活性で70以上の値を示したpHはpH7.0およびpH8.0であった。[緩衝液]pH4.0、5.0の場合:0.1M酢酸ナトリウム緩衝液pH6.0、7.0の場合:0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH8.0の場合:0.1Mトリス-塩酸緩衝液pH9.0、10の場合:0.1M炭酸ナトリウム緩衝液2至適温度:温度30、40、50、60、70°Cの範囲で、前記の活性測定方法と同様にアミノ基転移活性を測定し、TATの至適温度を調べた。その結果、40°Cでの反応が最も活性が高く、40°Cを100としたときの相対活性で70以上の値を示した温度は30、40、50°Cであった。3熱安定性:酵素液を、0.5mMピリドキサルリン酸、0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH8.0中、温度30、40、50、60、70°Cで30分間処理した後、前記の活性測定方法でアミノ基転移活性を測定し、TATの熱安定性を調べた。その結果、処理前を100としたときの相対活性で70以上の値を示した温度は30、40、50°Cであった。実施例8TATの理化学的性質3実施例5で得た無細胞抽出液を用いて、TATの分子量について調べた。10ポリアクリルアミドゲルアトー社製を用い、ドデシル硫酸ナトリウム-ポリアクリルアミドゲル電気泳動法を行った。標準タンパク質としてPerfectProteinMarkersNovagen社製を用い、この標準タンパク質の移動度と比較し、TATの分子量は約48kDaと算出した。実施例9TATの理化学的性質4:アミノ基供与体特異性実施例5で得た無細胞抽出液を用いて、TATのアミノ基供与体に対する基質特異性について調べた。酵素液100μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH7.0で反応液の体積を400μLに調製した。30°Cで60分間反応させた後、3規定塩酸を20μL加えて反応を停止させた。次に、得られた反応液20μLに0.2M炭酸ナトリウム水溶液80μL、3.3mg/mLダブシルクロリドのアセトン溶液200μLをそれぞれ加え、70°Cで10分間反応させた。この反応液50μLに酢酸20μLを加えて攪拌し、下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析し、ダブシル化したグルタミン酸を定量した。なお、使用する酵素の活性は、本測定方法において、生成グルタミン酸量が2.8mM以下となるように調製した。その結果を、ベンジルアミンをアミノ基供与体として用いたときの活性を100とした相対活性として表1に示す。表1に示すように、ベンジルアミン、±2ブチルアミン、n-ブチルアミンに活性を示した。[基質溶液組成]各種アミノ化合物14mM2-ケトグルタル酸14mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]カラム:Cosmosil5C8-MS溶離液:蒸留水2000mL/アセトニトリル500mL/メタノール500ml/KH2PO46.1g/H3PO42.5g流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:30°C実施例10TATの理化学的性質5:アミノ基供与体特異性2実施例5で得た無細胞抽出液を用いて、TATについて代表的なω―アミノ酸トランスアミナーゼの基質に対する反応性について調べた。酵素液100μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH7.0で反応液の体積を400μLに調製した。30°Cで60分間反応させた後、3規定塩酸を20μL加えて反応を停止させた。次に、得られた反応液20μLに0.2M炭酸ナトリウム水溶液80μL、3.3mg/mLダブシルクロリドのアセトン溶液200μLをそれぞれ加え、70°Cで10分間反応させた。この反応液50μLに酢酸20μLを加えて攪拌し、下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析し、ダブシル化したグルタミン酸を定量した。なお、使用する酵素の活性は、本測定方法において、生成グルタミン酸量が2.8mM以下となるように調整した。その結果を、S-1-フェネチルアミンをアミノ基供与体として用いたときの活性を100とした相対活性として表2に示す。表2に示すように、本ポリペプチドはβ-アラニン、4-アミノ酪酸、5-アミノ吉草酸、6-アミノカプロン酸、±2,4-ジアミノ酪酸、L-オルニチン、L-リジンおよびプトレッシンに対し活性を示さなかった。[基質溶液組成]各種アミノ化合物14mM2-ケトグルタル酸14mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]カラム:YMC-PackProC18RSYMC社製溶離液:アセトニトリル/45mM酢酸緩衝液pH4.1=35/65体積比流速:0.9mL/分検出:254nmカラム温度:30°C実施例11TATの理化学的性質6:アミノ基供与体特異性3実施例5で得られた無細胞抽出液を用いて、TATのアミノ基供与体に対する基質特異性について調べた。酵素液200μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH7.0で反応液の体積を400μLに調製した。30°Cで90分間反応させた後、6規定塩酸を15μL加えて反応を停止させる。次に、得られた反応液を生成した下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析した。その結果を、L-アラニンをアミノ基供与体として用いたときの活性を100とした相対活性として表3に示す。表3に示すように、L-アラニンよりL-グルタミン酸に対し高い活性を示した。[基質溶液組成]1-ベンジル-3-ピロリジノン29mM各種アミノ化合物290mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる定量分析条件]<定量分析>カラム:FinepakSILC18-T日本分光社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C<光学純度分析>反応液を適量の炭酸ナトリウムで塩基性にしたのち、ジニトロベンゾイルクロライドで誘導体化した後、以下の条件で分析した。カラム:ChiralcelIAダイセル化学工業社製溶離液:ヘキサン/エタノール/ジエチルアミン/アセトニトリル=800/200/1/5体積比流速:0.8mL/分検出:254nmカラム温度:30°C実施例12TATの理化学的性質7:アミノ基受容体特異性実施例5で得た無細胞抽出液を用いて、TATのアミノ基受容体に対する基質特異性について調べた。酵素液100μLに最終濃度が下記基質溶液組成となるように各試薬を添加し、0.1Mリン酸カリウム緩衝液pH7.0で反応液の体積を400μLに調製した。30°Cで60分間反応させた後、6規定塩酸を50μL添加して反応を停止させた。この反応液を、下記条件による高速液体クロマトグラフィーで分析し、生成したアセトフェノンを定量した。その結果を、2-ケトグルタル酸をアミノ基受容体として用いたときの活性を100とした相対活性として表4に示す。表4に示すように、2ケトグルタル酸に高い活性を示し、グリオキシル酸、ピルビン酸にも活性を示した。[基質溶液組成]各種ケトン化合物14mMS-1-フェネチルアミン14mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]カラム:Cosmosil5C8-MS溶離液:蒸留水2000mL/アセトニトリル500mL/メタノール500ml/KH2PO46.1g/H3PO42.5g流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:30°C実施例13ラクトバシラスパラカゼイサブエスピーパラカゼイLactobacillusparacaseisubsp.paracaseiJCM1181由来D-ヒドロキシイソカプロン酸脱水素酵素遺伝子RLCのクローニングラクトバシラスパラカゼイサブエスピーパラカゼイLactobacillusparacaseisubsp.paracaseiJCM1181より、α-ケト酸還元酵素の一つであるD-ヒドロキシイソカプロン酸脱水素酵素以下RLCと略すの遺伝子を、以下の方法でクローニングした。このラクトバシラスパラカゼイサブエスピーパラカゼイLactobacillusparacaseisubsp.paracaseiJCM1181株は、独立行政法人理化学研究所バイオリソースセンター〒351-0198埼玉県和光市広沢2-1より当業者が入手可能である。このRLCは、本発明のα-ケト酸還元酵素βの一実施例である。PCRプライマーの作成遺伝子データバンクに登録されている既知のD-ヒドロキシイソカプロン酸脱水素酵素の遺伝子配列情報GenebankM26929を参考に、RLC遺伝子の開始コドン部分にNdeI部位を付加したプライマー5配列表の配列番号8と、RLC遺伝子の終始コドンの直後にKpnI部位を付加したプライマー6配列表の配列番号9を合成した。また、RLC遺伝子内部に存在するNdeI部位を破壊するために165番目のAをGに置換したプライマー7配列表の配列番号10と8配列表の配列番号11を合成した。PCRによるRLC遺伝子の増幅上記ラクトバシラスパラカゼイサブエスピーパラカゼイLactobacillusparacaseisubsp.paracaseiJCM1181の培養液から、Ausubel等の方法CurrentProtocolsinMolecularBiology1987に記載の方法に従って染色体DNAを抽出した。得られた染色体DNAを鋳型に、上記で合成したプライマー5および7を用いてPCRを行った。その結果、遺伝子の一部と考えられる約200bpのDNA断片を取得した。さらに、プライマー6および8を用いてPCRを行った。その結果、遺伝子の一部と考えられる約1800bpのDNA断片を取得した。ついで、上記PCR断片2種類をQIAquickPCRpurificationKitQIAGEN社の取り扱い説明書に従い精製し、混合してPCRを実施した。その結果、全長遺伝子に制限酵素部位を付加し、NdeI部位を破壊したと考えられる約2000bpのDNA断片を取得した。PCRは、DNAポリメラーゼとしてTaKaRaPrimeSTARタカラバイオ社製を用いて行い、反応条件はその取り扱い説明書に従った。このDNA断片を、ABIPRISMDyeTerminatorCycleSequencingReadyReactionKitAppliedBiosystems社製およびABI3100DNASequencerAppliedBiosystems社製を用いてその塩基配列を決定した。その塩基配列を配列表の配列番号12に示した。実施例14RLC遺伝子を含む組換えプラスミドの作製実施例13で得たPCR断片を鋳型とし、前記プライマー5配列表の配列番号8とプライマー6配列表の配列番号9を用いてPCRを行い、RLC遺伝子の開始コドン部分にNdeI部位を付加し、終始コドンの直後にKpnI部位を付加し、かつRLC遺伝子内部のNdeI部位を破壊した二本鎖DNAを取得した。PCRは、PrimeSTARタカラバイオ社製を用いて行い、反応条件はその取り扱い説明書に従った。このDNAをNdeI及びKpnIで消化し、プラスミドpUCNTWO94/03613のlacプロモーターの下流のNdeI認識部位とKpnI認識部位の間に挿入し、組換えベクターpNTLCを得た。実施例15RLCを発現する組換え大腸菌の作製実施例14で作成した組換えプラスミドpNTLCを用いて、大腸菌E.coliHB101タカラバイオ社製を形質転換し、組換え大腸菌E.coliHB101pNTLCを得た。上記の形質転換体E.coliHB101pNTLCを200μg/mlのアンピシリンを含む2YT培地組成:16g/Lトリプトンベクトンディッキンソン社製、10g/Lイーストエキスベクトンディッキンソン社製、5g/LNaClpH7.0で培養し、集菌後、100mMリン酸緩衝液pH7.0に懸濁し、超音波破砕した後、遠心分離により菌体残渣を除去し、無細胞抽出液を得た。この無細胞抽出液を、100mMリン酸緩衝液pH6.5に、2-ケトグルタル酸を終濃度20mM、補酵素NADHを終濃度0.25mMとなるよう調製した溶液に添加し、30°Cで1分間反応を行った際の、当該反応液の波長340nmにおける吸光度の減少速度から算出した。本反応条件において、1分間に1μmolのNADHをNADに酸化する活性を、1Uと定義した。その結果、E.coliHB101pNTLCの無細胞抽出液では、30U/mlの活性が見られた。実施例16製造方法Iによる光学活性1-ベンジル-3-アミノピロリジンの製造L-グルタミン酸と1-ベンジル-3-ピロリジノンを基質としてS-1-ベンジル-3-アミノピロリジンとを生成するアミノ基転移反応を触媒する活性を調べた。反応1実施例5で得たTATポリペプチド無細胞抽出液を最終濃度がTAT5U/mLになるよう調製し、この酵素液に最終濃度が下記基質溶液組成1となるように各試薬を添加した。30°Cで2時間反応させた後、反応液を下記条件のHPLCにて分析した。反応2実施例5で得たTATポリペプチド無細胞抽出液、実施例15で得たRLC酵素無細胞抽出液と市販グルコース脱水素酵素天野エンザイム社製を最終濃度がTAT5U/mL、RLC2U/mL、市販グルコース脱水素酵素8U/mLとなるように混合し、この酵素液に、最終濃度が下記基質溶液組成2となるように各試薬を添加した。30°Cで2時間反応させた後、反応液を下記条件のHPLCにて分析した。その結果を、反応1で生成したS-1-ベンジル-3-アミノピロリジン量を100とした相対生成量として表5に示す。表5に示すように、TATポリペプチドにRLC酵素とグルタミン酸脱水素酵素を共役させた場合反応2では、反応1の約2倍の生成量を示した。[基質溶液組成1]1-ベンジル-3-ピロリジノン57mML-グルタミン酸ナトリウム171mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[基質溶液組成2]1-ベンジル-3-ピロリジノン57mML-グルタミン酸ナトリウム171mMD-グルコース57mMNADH0.6mMピリドキサルリン酸0.5mMリン酸カリウム緩衝液pH7.00.1M[高速液体クロマトグラフィーによる測定条件]<定量分析>カラム:FinepakSILC18-T日本分光社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C実施例17製造方法Iによる光学活性1-ベンジル-3-アミノピロリジンの製造2実施例4で得たE.coliHB101pNTTAT株を200μg/mlのアンピシリンを含む2×YT培地トリプトン1.6、イーストエキス1.0、NaCl0.5、pH7.0で培養し、集菌した。また、実施例15で得たE.coliHB101pNTLC株を、200μg/mlのアンピシリンを含む2×YT培地トリプトン1.6、イーストエキス1.0、NaCl0.5、pH7.0で培養し、集菌した。基質である1-ベンジル-3-ピロリジノン150mg、L-グルタミン酸ナトリウム1.6g、D-グルコース150mg、NADH6mgを入れたフラスコに、上記菌体懸濁液と市販グルコース脱水素酵素天野エンザイム社製を最終濃度がTAT5U/mL、RLC2U/mL、市販グルコース脱水素酵素8U/mLとなるように混合し、ピリドキサルリン酸2mg、1Mリン酸カリウム緩衝液pH7.51.5mLを入れて、脱イオン水を加えて全体積を30mLとした。これを、30°Cで、水酸化ナトリウムでpH7.5に調整しながら24時間攪拌しながら反応させた。反応終了後、反応液をHPLCにて下記条件で分析した。その結果、1-ベンジル-3-アミノピロリジンが変換率36で生成していた。その立体配置はS体で光学純度は99e.e.であった。[高速液体クロマトグラフィーによる定量分析条件]<定量分析>カラム:FinepakSILC18-T日本分光社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C<光学純度分析>反応液を適量の炭酸ナトリウムで塩基性にしたのち、ジニトロベンゾイルクロライドで誘導体化した後、以下の条件で分析した。カラム:ChiralcelIAダイセル化学工業社製溶離液:ヘキサン/エタノール/ジエチルアミン/アセトニトリル=800/200/1/5体積比流速:0.8mL/分検出:254nmカラム温度:30°C実施例18製造方法Iによる光学活性1-ベンジル-3-アミノピロリジンの製造3実施例4で得たE.coliHB101pTTAT200μg/mlのアンピシリンを含む2×YT培地トリプトン1.6、イーストエキス1.0、NaCl0.5、pH7.0で培養し、集菌した。基質である1-ベンジル-3-ピロリジノン150mg、L-グルタミン酸ナトリウム1.6g、リン酸二アンモニウム110mg、D-グルコース150mg、NADH6mgを入れたフラスコに、上記菌体懸濁液を最終濃度がTAT5U/mL、市販グルタミン酸脱水素酵素mpbio社2U/mL、市販グルコース脱水素酵素天野エンザイム社製3U/mLとなるように混合し、ピリドキサルリン酸2mg、1Mリン酸カリウム緩衝液pH7.51.5mLを入れて、脱イオン水を加えて全体積を30mLとした。これを、30°Cで、水酸化ナトリウムでpH7.5に調整しながら24時間攪拌しながら反応させた。反応終了後、反応液をHPLCにて下記条件で分析した。その結果、1-ベンジル-3-アミノピロリジンが変換率35で生成していた。その立体配置はS体で光学純度は99e.e.であった。[高速液体クロマトグラフィーによる定量分析条件]<定量分析>カラム:FinepakSILC18-T日本分光社製溶離液:蒸留水945mL/アセトニトリル555mL/KH2PO47.5g/SDS2.16gH3PO4でpH3.6に調製流速:1mL/分検出:254nmカラム温度:40°C<光学純度分析>反応液を適量の炭酸ナトリウムで塩基性にしたのち、ジニトロベンゾイルクロライドで誘導体化した後、以下の条件で分析した。カラム:ChiralcelIAダイセル化学工業社製溶離液:ヘキサン/エタノール/ジエチルアミン/アセトニトリル=800/200/1/5体積比流速:0.8mL/分検出:254nmカラム温度:30°C本明細書で引用した全ての刊行物、特許、及び特許出願をそのまま参考として本明細書に取り入れるものとする。"