"以下のa~gのいずれかに記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸以下のa~gのいずれかである、請求項1に記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸以下のa~dのいずれかに記載の核酸。a配列番号1、配列番号4又は配列番号8で示される塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸b配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸c配列番号3、配列番号6又は配列番号11で示される塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸d配列番号7又は配列番号12で示される塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸以下のa~gのいずれかに記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母Scerevisiaeのグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素欠損以下、GPAT欠損と記載する場合もあるを相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性以下のa~gのいずれかである、請求項4に記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質。請求項1~5のいずれか1項に記載の核酸を含有する組換えベクター。請求項11に記載の組換えベクターによって形質転換された形質転換体。請求項12に記載の形質転換体を培養して得られる脂肪酸又は脂質を含む脂肪酸組成物。請求項12に記載の形質転換体を培養して得られる培養物から脂肪酸又は脂質を採取することを特徴とする、脂肪酸組成物の製造方法。請求項13に記載の脂肪酸組成物を含む食品。これまでに報告されているGPAT遺伝子は、宿主細胞に導入して発現させても、その基質特異性により、宿主が産生する脂質組成物は限られていた。宿主細胞に導入する又は発現させることで所望の組成の脂肪酸組成物を産生しうる、新規な遺伝子を同定することが求められている。本発明の目的は、宿主細胞で発現又は導入することで、目的とする脂肪酸組成の油脂を製造させたり、目的とする脂肪酸の含有量を増加させたり、貯蔵脂質であるトリアシルグリセロールTG量を増加させたりできるようなタンパク質及び核酸を提供することである。本発明者は、上記課題を解決するために鋭意研究を行った。まず、脂質生産菌Mortierellaalpinaのゲノムを解析し、この中から既知のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素GPAT遺伝子と同一性の高い配列を抽出した。さらに、GPATをコードするオープンリーディングフレームORF全長を取得するため、cDNAライブラリーのスクリーニングあるいはPCRにより全長cDNAをクローニングした。それを酵母等の高増殖能を有する宿主細胞に導入して脂肪酸組成物の産生を試みた発明者は、従来のGPATが発現した宿主が産生する脂肪酸組成物と比較して、異なる脂肪酸組成物を生成させることができる、基質特異性が異なる新規なGPATに関する遺伝子のクローニングに成功し、発明を完成するに至った。すなわち、本発明は以下の通りである。1以下のa~gのいずれかに記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸2以下のa~gのいずれかである、1に記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸3以下のa~dのいずれかに記載の核酸。a配列番号1、配列番号4又は配列番号8で示される塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸b配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸c配列番号3、配列番号6又は配列番号11で示される塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸d配列番号7又は配列番号12で示される塩基配列若しくはその部分配列を含む核酸4以下のa~gのいずれかに記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母Scerevisiaeのグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素欠損以下、GPAT欠損と記載する場合もあるを相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性5以下のa~gのいずれかである、4に記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性6以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質7以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素活性及び/又はグリセロンホスフェートアシル基転移酵素活性を有するタンパク質8以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性9以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、以下のiないしvのいずれかの活性を有するタンパク質i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性iv酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補する活性v前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性10配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質。111~5のいずれか1項に記載の核酸を含有する組換えベクター。1211に記載の組換えベクターによって形質転換された形質転換体。1312に記載の形質転換体を培養して得られる脂肪酸又は脂質を含む脂肪酸組成物。1412に記載の形質転換体を培養して得られる培養物から脂肪酸又は脂質を採取することを特徴とする、脂肪酸組成物の製造方法。1513に記載の脂肪酸組成物を含む食品。本発明のGPATは、従来のGPATとは基質特異性が異なり、従来のGPATが発現した宿主が産生する脂肪酸組成物とは組成が異なる脂肪酸組成物を宿主中に産生させることができる。それにより、所望の特性や効果を有する脂質を提供できるため、食品、化粧料、医薬品、石鹸等に適用できるものとして有用である。また、本発明のGPATは脂肪酸や貯蔵脂質の生産能の向上を図ることができるため、微生物や植物中での高度不飽和脂肪酸の生産性を向上させるものとして、好ましい。本発明は、Mortierella由来の新規なアシル基転移酵素遺伝子とその利用に関する。本発明のアシル基転移酵素は、グリセロール-3-リン酸をアシル化してリゾホスファチジン酸を生成させる、及び/又は、グリセロンホスフェートの水酸基にアシル基を転移させる、ことを特徴とするアシル基転移酵素であってよい。本発明のアシル基転移酵素は、グリセロール-3-リン酸及び/又はグリセロンホスフェートにアシル基を転移させる反応を触媒する酵素である。本発明の酵素のアシル基受容体は、通常、グリセロール-3-リン酸及び/又はグリセロンホスフェートであるが、これらに限定されない。したがって本発明のアシル基転移酵素は、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素GPAT及び/又はグリセロンホスフェートO-アシル基転移酵素GNPATとしての活性を有し得る。しかしながら、本明細書においては本発明の酵素について、実際に有する活性の如何に問わず、便宜的にグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素又はGPATと記載する場合もある。本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素をコードする核酸本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素GPATには、MaGPAT4、MaGPAT4long、及びMaGPAT5が含まれる。MaGPAT4、MaGPAT4long、及びMaGPAT5をコードするcDNA、CDS、ORF及び推定アミノ酸配列の対応関係を以下の表1に整理して記載した。本発明のMaGPAT4に関連する配列として、MaGPAT4のアミノ酸配列である配列番号2、並びに、MaGPAT4のORFの領域を示す配列である配列番号1、及びそのCDS又はcDNAの領域を示す配列である配列番号3があげられる。このうち、配列番号1は配列番号3の第1-2475番目の塩基配列に相当する。本発明のMaGPAT4longに関連する配列として、MaGPAT4longのアミノ酸配列である配列番号5、並びに、MaGPAT4longのORFの領域を示す配列である配列番号4、及びそのCDS又はcDNAの領域を示す配列である配列番号6があげられる。このうち、配列番号4は配列番号6の第1-2643番目の塩基配列に相当する。ここで、上述の表において示したように、MaGPAT4のアミノ酸配列及び塩基配列は、それぞれMaGPAT4longのアミノ酸配列及び塩基配列の一部を構成している。また、本発明のMaGPAT4及びMAGPAT4longをコードするゲノム配列として配列番号7があげられる。MaGPAT4をコードする場合、配列番号7のゲノム配列は、エクソン10個とイントロン9個からなっており、エクソン領域は配列番号7の第596~744番目、第850~924番目、第1302~1396番目、第1480~1726番目、第1854~2279番目、第2370~2632番目、第2724~3299番目、第3390~3471番目、第3575~4024番目、第4133~4248番目である。あるいは、MaGPAT4longをコードする場合、配列番号7のゲノム配列は、エクソン10個とイントロン9個からなっており、エクソン領域は配列番号7の第428~744番目、第850~924番目、第1302~1396番目、第1480~1726番目、第1854~2279番目、第2370~2632番目、第2724~3299番目、第3390~3471番目、第3575~4024番目、第4133~4248番目である。本発明のMaGPAT5に関連する配列として、MaGPAT5のアミノ酸配列である配列番号9、並びに、MaGPAT5のORFの領域を示す配列である配列番号8、そのCDSの領域を示す配列である配列番号10、及びそのcDNAの塩基配列である配列番号11があげられる。このうち、配列番号10は配列番号11の第225-2591番目の塩基配列に相当し、配列番号8は配列番号11の第225-2588番目の塩基配列及び配列番号10の1-2364番目の塩基配列に相当する。また、本発明のMaGPAT5をコードするゲノム配列として配列番号12があげられる。配列番号12のゲノム配列は、エクソン3個とイントロン2個からなっており、エクソン領域は配列番号12の第1~302番目、第457~1676番目、第1754~2598番目である。本発明の核酸とは、一本鎖及び二本鎖のDNAのほか、そのRNA相補体も含み、天然由来のものであっても、人工的に作製したものであってもよい。DNAには、例えば、ゲノムDNAや、前記ゲノムDNAに対応するcDNA、化学的に合成されたDNA、PCRにより増幅されたDNA、及びそれらの組み合わせや、DNAとRNAのハイブリッドがあげられるがこれらに限定されない。本発明の核酸の好ましい態様としては、a配列番号1、配列番号4、若しくは配列番号8で示される塩基配列を含む核酸、b配列番号2、配列番号5、若しくは配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸、c配列番号3、配列番号6、若しくは配列番号11で示される塩基配列を含む核酸、又はd配列番号7若しくは配列番号12で示される塩基配列を含む核酸等があげられる。上記塩基配列を得るためには、GPAT活性を有する生物のESTやゲノムDNAの塩基配列データから、既知のGPAT活性を有するタンパク質と相同性のあるタンパク質をコードする塩基配列を探索することもできる。GPAT活性を有する生物としては、脂質生産菌が好ましく、脂質生産菌としてはMalpinaがあげられるが、これに限定されない。EST解析を行う場合には、まず、cDNAライブラリーを作製する。cDNAライブラリーの作製方法については、MolecularCloningALaboratoryManual3rdedを参照することができる。また、市販のcDNAライブラリー作製キットを用いてもよい。本発明に適するcDNAライブラリーの作製方法としては、例えば以下のような方法があげられる。すなわち、脂質生産菌であるMalpinaの適当な株を適当な培地に植菌し、適当な期間前培養する。この前培養に適する培養条件としては、例えば、培地組成としては、1.8グルコース、1酵母エキス、pH6.0があげられ、培養期間は3~4日間、培養温度は28°Cである条件があげられる。その後、前培養物を適当な条件にて本培養に供する。本培養に適する培地組成としては、例えば、1.8グルコース、1大豆粉、0.1オリーブ油、0.01アデカノール、0.3KH2PO4、0.1Na2SO4、0.05CaCl22H2O、0.05MgCl26H2O、pH6.0があげられる。本培養に適する培養条件としては、例えば、300rpm、1vvm、26°Cで8日間通気攪拌培養する条件があげられる。培養期間中に適当量のグルコースを添加してもよい。本培養中に適時培養物を採取し、そこから菌体を回収して、全RNAを調製する。全RNAの調製には、塩酸グアニジン/CsCl法等の公知の方法を用いることができる。得られた全RNAから市販のキットを用いてpolyARNAを精製することができる。さらに、市販のキットを用いてcDNAライブラリーを作製することができる。その後、作製したcDNAライブラリーの任意のクローンの塩基配列を、ベクター上にインサート部分の塩基配列を決定できるように設計されたプライマーを用いて決定し、ESTを得ることができる。例えば、ZAPcDNAGigapackIIIGoldCloningKitでcDNAライブラリーを作製した場合は、ディレクショナルクローニングを行うことができる。ゲノムDNAを解析する場合は、GPAT活性を有する生物の細胞を培養し、当該細胞からゲノムDNAを調製する。得られたゲノムDNAの塩基配列を決定し、決定した塩基配列をアッセンブリした。最終的に得られたスーパーコンティグの配列から、既知のGPAT活性を有するタンパク質のアミノ酸配列と相同性のあるアミノ酸配列をコードする配列を探索する。このようなアミノ酸配列をコードするものとしてヒットしたスーパーコンティグの配列からプライマーを作製し、上述したcDNAライブラリーを鋳型としてPCRを行い、得られたDNA断片をプラスミドに組み込み、クローン化する。クローン化されたプラスミドを鋳型として、上述のプライマーを用いてPCRを行うことによりプローブを作製する。作製したプローブを用いてcDNAライブラリーをスクリーニングする。本発明のMaGPAT4及びMaGPAT5の推定アミノ酸配列を、GenBankに登録されているアミノ酸配列に対してBLASTpプログラムで相同性検索を行った。MaGPAT4に対して同一性の高かったアミノ酸配列は、子嚢菌ChaetomiumglobosumCBS14851由来の推定タンパク質のアミノ酸配列GenBankaccessionNoXP001224221であり、同一性は39.3である。また、MaGPAT4はヒト由来のグリセロンホスフェートO-アシル基転移酵素GNPAT;GenBankaccessionNoAAH00450とも相同性があり、アミノ酸同一性は22.6である。さらに、MaGPAT4は、大腸菌Ecoli由来のGPATであるplsBタンパク質GenBankaccessionNoBAE78043とのアミノ酸同一性は、17.6である。一方、MaGPAT5に対して同一性の高かったアミノ酸配列は、担子菌Ustilagomaydis521由来の推定タンパク質のアミノ酸配列GenBankaccessionNoXP759516であり、同一性は15.4である。本発明はまた、上記配列番号1、配列番号4又は配列番号8で示される塩基配列本発明の塩基配列と記載する場合もある、並びに、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列本発明のアミノ酸配列と記載する場合もあるからなるタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸と同等の機能を有する核酸を含む。同等の機能を有するとは、本発明の塩基配列がコードするタンパク質及び本発明のアミノ酸配列からなるタンパク質が、グリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素GPAT活性及び/又はグリセロンホスフェートO-アシル基転移酵素GNPAT活性を有することを意味する。また、同等の機能を有するとは、本発明の塩基配列がコードするタンパク質、又は本発明のアミノ酸配列からなるタンパク質が発現している宿主の脂肪酸組成において、以下:i前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸組成において、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸組成と比較して、パルミチン酸の比率が高く、パルミトレイン酸の比率が低い脂肪酸組成を形成できる活性;ii前記タンパク質を発現させた酵母の脂肪酸含有率が、前記タンパク質を発現していない宿主の脂肪酸含有率と比較して高い含有率を達成する活性;iii前記タンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量が、前記タンパク質を発現していない宿主のTG量と比較して高いTG量を達成する活性;iv酵母Scerevisiaeのグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素欠損GPAT欠損を相補する活性、好ましくは前記GPAT欠損は、酵母のSCT1遺伝子及びGPT2遺伝子両方の欠損によるものである;及び/又はv前記タンパク質をコードする核酸を含有する組換えベクターによって形質転換された宿主におけるアラキドン酸の生産量を、前記ベクターで形質転換されていない宿主における生産量よりも高めることができる活性のいずれかの活性を有することを意味してもよい。このような本発明の核酸と同等の機能を有する核酸としては、以下のa~gのいずれかに記載の塩基配列を含む核酸があげられる。なお、以下に挙げる塩基配列の記載において、本発明の上記活性とは、上記のGPAT活性、GNPAT活性、上記iないしvの活性から選択されるいずれか1以上の活性を意味する。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む。具体的には、配列番号2、配列番号5又は配列番号9に示すアミノ酸配列のうち1個又は複数個好ましくは1個又は数個例えば、1~250個、1~200個、1~150個、1~100個、1~80個、1~75個、1~50個、1~30個、1~25個、1~20個、1~15個、さらに好ましくは10、9、8、7、6、5、4、3、2、又は1個のアミノ酸が欠失したアミノ酸配列、配列番号2、配列番号5又は配列番号9に示すアミノ酸配列のうち1個又は複数個好ましくは1個又は数個例えば、1~250個、1~200個、1~150個、1~100個、1~80個、1~75個、1~50個、1~30個、1~25個、1~20個、1~15個、さらに好ましくは10、9、8、7、6、5、4、3、2、又は1個のアミノ酸が他のアミノ酸で置換したアミノ酸配列、配列番号2、配列番号5又は配列番号9に示すアミノ酸配列において1個又は複数個好ましくは1個又は数個例えば、1~250個、1~200個、1~150個、1~100個、1~80個、1~75個、1~50個、1~30個、1~25個、1~20個、1~15個、さらに好ましくは10、9、8、7、6、5、4、3、2、又は1個の他のアミノ酸が付加されたアミノ酸配列、又は上記~を組み合わせたアミノ酸配列からなるタンパク質であって、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列である。上記のうち、置換は、好ましくは保存的置換である。保存的置換とは、特定のアミノ酸残基を類似の物理化学的特徴を有する残基で置き換えることであるが、もとの配列の構造に関する特徴を実質的に変化させなければいかなる置換であってもよく、例えば、置換アミノ酸が、もとの配列に存在するらせんを破壊したり、もとの配列を特徴付ける他の種類の二次構造を破壊したりしなければいかなる置換であってもよい。保存的置換は、一般的には、生物学的合成系や化学的ペプチド合成で導入されるが、好ましくは、化学的ペプチド合成による。この場合、置換基には、非天然アミノ酸残基が含まれていてもよく、ペプチド模倣体や、アミノ酸配列のうち、置換されていない領域が逆転している逆転型又は同領域が反転している反転型も含まれる。以下に、アミノ酸残基を置換可能な残基ごとに分類して例示するが、置換可能なアミノ酸残基は以下に記載されているものに限定されるものではない。A群:ロイシン、イソロイシン、ノルロイシン、バリン、ノルバリン、アラニン、2-アミノブタン酸、メチオニン、O-メチルセリン、t-ブチルグリシン、t-ブチルアラニン及びシクロヘキシルアラニンB群:アスパラギン酸、グルタミン酸、イソアスパラギン酸、イソグルタミン酸、2-アミノアジピン酸及び2-アミノスベリン酸C群:アスパラギン及びグルタミンD群:リジン、アルギニン、オルニチン、2,4-ジアミノブタン酸及び2,3-ジアミノプロピオン酸E群:プロリン、3-ヒドロキシプロリン及び4-ヒドロキシプロリンF群:セリン、スレオニン及びホモセリンG群:フェニルアラニン及びチロシン非保存的置換の場合は、上記種類のうち、ある1つのメンバーと他の種類のメンバーとを交換することができるが、この場合は、本発明のタンパク質の生物学的機能を保持するために、アミノ酸のヒドロパシー指数ヒドロパシーアミノ酸指数を考慮することが好ましいKyteらJMolBiol1571051311982。また、非保存的置換の場合は、親水性に基づいてアミノ酸の置換を行うことができる。保存的置換及び非保存的置換いずれにおいても、配列番号2における316番目、319番目、及び351番目のアミノ酸に相当するアミノ酸残基は、それぞれ、グリシン、セリン、及びプロリンであることが望ましい。配列番号9については、430番目、432番目、及び465番目のアミノ酸に相当するアミノ酸残基は、それぞれ、グリシン、セリン、及びプロリンであることが望ましい。本明細書及び図面において、塩基やアミノ酸及びその略語は、IUPACIUBCommissiononBiochemicalNomenclatureに従うか、又は、例えば、ImmunologyASynthesis第2版ESGolub及びDRGren監修SinauerAssociates,マサチューセッツ州サンダーランド等に記載されているような、当業界で慣用されている略語に基づく。またアミノ酸に関し光学異性体があり得る場合は、特に明示しなければL体を示す。D-アミノ酸等の上記のアミノ酸の立体異性体、αα-二置換アミノ酸等の非天然アミノ酸、N-アルキルアミノ酸、乳酸、及びその他の非慣用的なアミノ酸もまた、本発明のタンパク質を構成する要素となりうる。なお、本明細書で用いるタンパク質の表記法は、標準的用法及び当業界で慣用されている標記法に基づき、左方向はアミノ末端方向であり、そして右方向はカルボキシ末端方向である。同様に、一般的には、特に言及しない限り、一本鎖ポリヌクレオチド配列の左端は5’端であり、二本鎖ポリヌクレオチド配列の左方向を5’方向とする。当業者であれば、当業界で公知の技術を用いて、本明細書に記載したタンパク質の適当な変異体を設計し、作製することができる。例えば、本発明のタンパク質の生物学的活性にさほど重要でないと考えられる領域をターゲティングすることにより、本発明のタンパク質の生物学的活性を損なうことなくその構造を変化させることができるタンパク質分子中の適切な領域を同定することができる。また、類似のタンパク質間で保存されている分子の残基及び領域を同定することもできる。さらに、本発明のタンパク質の生物学的活性又は構造に重要と考えられる領域中に、生物学的活性を損なわず、かつ、タンパク質のポリペプチド構造に悪影響を与えずに、保存的アミノ酸置換を導入することもできる。当業者であれば、本発明のタンパク質の生物学的活性又は構造に重要であり、同タンパク質のペプチドと類似するペプチドの残基を同定し、この2つのペプチドのアミノ酸残基を比較して、本発明のタンパク質と類似するタンパク質のどの残基が、生物学的活性又は構造に重要なアミノ酸残基に対応するアミノ酸残基であるかを予測する、いわゆる、構造-機能研究を行うことができる。さらに、このように予測したアミノ酸残基の化学的に類似のアミノ酸置換を選択することにより、本発明のタンパク質の生物学的活性が保持されている変異体を選択することもできる。また、当業者であれば、本タンパク質の変異体の三次元構造及びアミノ酸配列を解析することもできる。さらに、得られた解析結果から、タンパク質の三次元構造に関する、アミノ酸残基のアラインメントを予測することもできる。タンパク質表面上にあると予測されるアミノ酸残基は、他の分子との重要な相互作用に関与する可能性があるが、当業者であれば、上記したような解析結果に基づいて、このようなタンパク質表面上にあると予測されるアミノ酸残基を変化させないような変異体を作製することができる。さらに、当業者であれば、本発明のタンパク質を構成する各々のアミノ酸残基のうち、一つのアミノ酸残基のみを置換するような変異体を作製することもできる。このような変異体を公知のアッセイ方法によりスクリーニングし、個々の変異体の情報を収集することができる。それにより、ある特定のアミノ酸残基が置換された変異体の生物学的活性が、本発明のタンパク質の生物学的活性に比して低下する場合、そのような生物学的活性を呈さない場合、又は、本タンパク質の生物学的活性を阻害するような不適切な活性を生じるような場合を比較することにより、本発明のタンパク質を構成する個々のアミノ酸残基の有用性を評価することができる。また、当業者であれば、このような日常的な実験から収集した情報に基づいて、単独で、又は他の突然変異と組み合わせて、本発明のタンパク質の変異体としては望ましくないアミノ酸置換を容易に解析することができる。上記したように、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で表されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質は、MolecularCloningALaboratoryManual3rded、CurrentProtocolsinMolecularBiology、KunkelProcNatlAcadSciUSA8248892、KunkelMethodEnzymol8527636等に記載の部位特異的変異誘発法等の方法に従って調製することができる。このようなアミノ酸の欠失、置換若しくは付加等の変異がなされた変異体の作製は、例えば、Kunkel法やGappedduplex法等の公知手法により、部位特異的突然変異誘発法を利用した変異導入用キット、例えばQuikChangeTMSiteDirectedMutagenesisKitストラタジーン社製、GeneTailorTMSiteDirectedMutagenesisSystemインビトロジェン社製、TaKaRaSiteDirectedMutagenesisSystemMutanK、MutanSuperExpressKm等:タカラバイオ社製等を用いて行うことができる。なお、タンパク質のアミノ酸配列に、その活性を保持しつつ1若しくは複数個のアミノ酸の欠失、置換、若しくは付加を導入する方法としては、上記の部位特異的変異誘発の他にも、遺伝子を変異源で処理する方法、及び遺伝子を選択的に開裂して選択されたヌクレオチドを除去、置換若しくは付加した後に連結する方法があげられる。本発明の核酸に含まれる塩基配列は、好ましくは、配列番号2、配列番号5又は配列番号9に示されるアミノ酸配列において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、GPAT活性及び/又はGNPAT活性を有するタンパク質をコードする塩基配列である。また、本発明の核酸に含まれる塩基配列には、好ましくは、配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列も含まれる。本発明のタンパク質におけるアミノ酸の変異又は修飾の数、あるいは変異又は修飾の部位は、本発明の上記活性が保持される限り制限はない。本発明のタンパク質のGPAT活性をはじめ、本発明の上記活性は、公知の方法を用いて測定することが可能である。例えば、以下の文献:BiochemJ3553153222001を参照することができる。例えば、本発明のGPAT活性は以下の通り測定してもよい。本発明のGPATを発現させた酵母から、JBacteriology17320262034に記載の方法等によりミクロソーム画分を調製する。そして、反応液である、0.44mMグリセロール-3-リン酸、0.36mMアシル-CoA、0.5mMDTT、1mg/mlBSA、2mMMgCl2、50mMTris-HClpH7.5に上記ミクロソーム画分を添加し、28°Cで適当な時間反応させ、クロロホルム:メタノールを添加して反応を停止させた後、脂質の抽出を行い、得られた脂質を薄層クロマトグラフィー等により分画し、生成したリゾホスファチジン酸量を定量することができる。また、本発明の上記i、ii又はvに示した活性は、例えば以下のようにして、本発明のタンパク質を発現させた宿主細胞例えば、酵母、Malpinaの脂肪酸組成又は脂肪酸含有率を測定することにより測定してもよい。本発明の脂肪酸組成物の製造方法により得られた凍結乾燥した菌体に、適当な比率で調整したクロロホルム:メタノールを添加して攪拌した後、適当な時間、加熱処理をする。さらに遠心分離により菌体を分離して、溶媒を回収することを数回繰り返す。その後、適当な方法を用いて脂質を乾固させてから、クロロホルム等の溶媒を添加して脂質を溶解する。この試料を適当量分取して、塩酸メタノール法により菌体の脂肪酸をメチルエステルに誘導した後に、ヘキサンで抽出し、ヘキサンを留去してから、ガスクロマトグラフィーで分析を行う。本発明の上記iiiに示した活性は、例えば以下のようにして、本発明のタンパク質を発現させた酵母のトリアシルグリセロールTG量を測定することにより測定してもよい。上記のように脂質を菌体から抽出回収した後、例えば薄層クロマトグラフィーTLCを行って分画し、TG画分を回収する。そして、塩酸メタノール法により、回収したTG画分についてTGを構成する脂肪酸をメチルエステルに誘導した後に、ヘキサンで抽出し、ヘキサンを留去してから、ガスクロマトグラフィーで定量する。本発明の上記ivに示した活性は、例えば以下のようにして、導入した本発明のタンパク質が酵母ScerevisiaeのGPAT欠損を相補できるか否かを確認することにより測定してもよい。酵母では、GPAT活性を担う遺伝子としてSCT1とGPT2が知られており、これらを同時に欠失させると致死であることが知られている。すなわち、SCT1遺伝子及びGPT2遺伝子が欠失した酵母は、通常は生育できないが、これらの遺伝子と同等の働きをする遺伝子、すなわちGPAT活性を有するタンパク質を発現させた場合、相補され、生育することが可能になる。ここで、本発明のGPATについて、酵母のGPAT欠損が相補されたことを確認する方法としては、酵母のSCT1遺伝子及びGPT2遺伝子が欠損した株において、本発明のGPAT遺伝子を発現させた場合、当該酵母のGPAT活性が回復されたことを確認する方法であれば、いかなる方法でもよい。例えば、以下の実施例8でも具体的に説明しているように、Δgpt2ホモ接合2倍体酵母において、SCT1遺伝子の対立遺伝子の1つのみを欠損させた異型接合株を作製し、続いて当該異型接合株に本発明のGPAT遺伝子の発現カセットをSCT1が載っている染色体とは別の染色体上に1つ挿入した株、あるいは、当該異型接合株に本発明のGPAT遺伝子の発現カセットを有するプラスミド型ベクターを挿入した株、を作製する。当該菌株を胞子形成培地上に塗布し、子嚢胞子を形成させる。得られた菌体を、ランダム胞子分析、あるいは四分子分析により、胞子由来の1倍体株を得ることができる。このようにして得られた1倍体酵母の遺伝子型を調べ、本来生育できないΔgpt2Δsct1株において、本発明のGPAT遺伝子の発現カセットが存在する場合にのみ生育できることが確認できれば、本発明のGPATが酵母中でGPAT活性を相補できたと判断できる。b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む。上記塩基配列は、当業者に公知の方法で適当な断片を用いてプローブを作製し、このプローブを用いてコロニーハイブリダイゼーション、プラークハイブリダイゼーション、サザンブロット等の公知のハイブリダイゼーション法により、cDNAライブラリー及びゲノムライブラリー等から得ることができる。ハイブリダイゼーション法の詳細な手順については、MolecularCloningALaboratoryManual3rded;特にSection67、CurrentProtocolsinMolecularBiology;特にSection6364、DNACloning1CoreTechniquesAPracticalApproach2nded;ハイブリダイゼーション条件については特にSection210等を参照することができる。ハイブリダイゼーション条件の強さは、主としてハイブリダイゼーション条件、より好ましくは、ハイブリダイゼーション条件及び洗浄条件によって決定される。本明細書におけるストリンジェントな条件には、中程度又は高度にストリンジェントな条件が含まれる。具体的には、中程度にストリンジェントな条件としては、例えばハイブリダイゼーション条件として、1×SSC~6×SSC、42°C~55°Cの条件、より好ましくは、1×SSC~3×SSC、45°C~50°Cの条件、最も好ましくは、2×SSC、50°Cの条件があげられる。ハイブリダイゼーション溶液中に、例えば、約50のホルムアミドを含む場合には、上記温度よりも5ないし15°C低い温度を採用する。洗浄条件としては、0.5×SSC~6×SSC、40°C~60°Cがあげられる。ハイブリダイゼーション及び洗浄時には、一般に、0.05~0.2、好ましくは約0.1SDSを加えてもよい。高度にストリンジェントハイストリンジェントな条件としては、中程度にストリンジェントな条件よりも高い温度及び/又は低い塩濃度でのハイブリダイゼーション及び/又は洗浄を含む。例えば、ハイブリダイゼーション条件として、0.1×SSC~2×SSC、55°C~65°Cの条件、より好ましくは、0.1×SSC~1×SSC、60°C~65°Cの条件、最も好ましくは、0.2×SSC、63°Cの条件があげられる。洗浄条件として、0.2×SSC~2×SSC、50°C~68°C、より好ましくは、0.2×SSC、60~65°Cがあげられる。特に本発明に用いられるハイブリダイゼーション条件としては、例えば、5×SSC、1SDS、50mMTris-HClpH7.5及び50ホルムアミド中42°Cの条件でプレハイブリダイゼーションを行った後、プローブを添加して一晩42°Cに保ってハイブリッド形成させ、その後、0.2×SSC、0.1SDS中、65°Cで20分間の洗浄を3回行うという条件があげられるが、これらに限定されない。また、プローブに放射性物質を使用しない市販のハイブリダイゼーションキットを使用することもできる。具体的には、DIG核酸検出キットロシュダイアグノスティックス社、ECLdirectlabelingdetectionsystemAmersham社製を使用したハイブリダイゼーション等があげられる。本発明に含まれる塩基配列としては、好ましくは、配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズし、かつ、GPAT活性及び/又はGNPAT活性を有するタンパク質をコードする塩基配列があげられる。c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号1、配列番号4又は配列番号8に示される塩基配列に対して少なくとも70以上の同一性を有する塩基配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む。好ましくは、配列番号1、配列番号4又は配列番号8に示される塩基配列に対して少なくとも75以上、さらに好ましくは80以上例えば、85以上、より一層好ましくは90以上、さらには95、98又は99以上の同一性を有する塩基配列を含む核酸であって、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列があげられる。2つの塩基配列の同一性は、視覚的検査や数学的計算により決定することができるが、コンピュータープログラムを使用して2つの核酸の配列情報を比較することにより決定するのが好ましい。配列比較コンピュータープログラムとしては、例えば、米国国立医学ライブラリーのウェブサイト:httpwwwncbinlmnihgovblastbl2seqblshtmlから利用できるBLASTNプログラムJMolBiol21540310:バージョン227、又はWUBLAST20アルゴリズム等があげられる。WUBLAST20についての標準的なデフォルトパラメーターの設定は、以下のインターネットサイト:httpblastwustleduに記載されているものを用いることができる。d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列をコードし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列をコードし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む。本発明の核酸がコードするタンパク質は、本発明の上記活性を有するタンパク質と同等の機能を有する限り、MaGPAT4、MaGPAT4long、又はMaGPAT5のアミノ酸配列と同一性のあるタンパク質でもよい。具体的には、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列と75以上、好ましくは80以上、より好ましくは85、さらに好ましくは90例えば、95、さらには、98以上の同一性を有するアミノ酸配列等があげられる。本発明の核酸に含まれる塩基配列は、好ましくは、配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列をコードし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列である。さらに好ましくは、配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が95以上のアミノ酸配列をコードし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列である。2つのアミノ酸配列の同一性パーセントは、視覚的検査及び数学的計算によって決定することができる。また、コンピュータープログラムを用いて同一性パーセントを決定することもできる。そのようなコンピュータープログラムとしては、例えば、BLAST、FASTAAltschulら、JMolBiol2154034101990、及びClustalW等があげられる。特に、BLASTプログラムによる同一性検索の各種条件パラメーターは、Altschulらに記載されたもので、米国バイオテクノロジー情報センターNCBIやDNADataBankofJapanDDBJのウェブサイトから公的に入手することができるBLASTマニュアル、AltschulらNCBNLMNIHBethesdaMD20894Altschulら。また、遺伝情報処理ソフトウエアGENETYXVer7ゼネティックス、DINASISPro日立ソフト、VectorNTI等のプログラムを用いて決定することもできる。複数のアミノ酸配列を並列させる特定のアラインメントスキームは、配列のうち、特定の短い領域のマッチングをも示すことができるため、用いた配列の全長配列間に有意な関係がない場合であっても、そのような領域において、特定の配列同一性が非常に高い領域を検出することもできる。さらに、BLASTアルゴリズムは、BLOSUM62アミノ酸スコア付けマトリックスを用いることができるが、選択パラメーターとしては、以下のものを用いることができる:A低い組成複雑性を有するクエリー配列のセグメントWootton及びFederhenのSEGプログラムComputersandChemistry1993により決定される;Wootton及びFederhen1996配列データベースにおける組成編重領域の解析AnalysisofcompositionallybiasedregionsinsequencedatabasesMethodsEnzymol26654471も参照されたい、又は、短周期性の内部リピートからなるセグメントClaverie及びStatesComputersandChemistry1993のXNUプログラムにより決定されるをマスクするためのフィルターを含むこと、及びBデータベース配列に対する適合を報告するための統計学的有意性の閾値、又はE-スコアKarlin及びAltschul1990の統計学的モデルにしたがって、単に偶然により見出される適合の期待確率;ある適合に起因する統計学的有意差がE-スコア閾値より大きい場合、この適合は報告されない。e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む。配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質及びハイブリダイズの条件は上記のとおりである。本発明の核酸に含まれる塩基配列としては、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列があげられる。f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列は、それぞれ本発明のMaGPAT4及びMaGPAT4long又はMaGPAT5をコードするゲノムDNA配列である。本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む。上記塩基配列は、当業者に公知の方法で適当な断片を用いてプローブを作製し、このプローブを用いて、コロニーハイブリダイゼーション、プラークハイブリダイゼーション、サザンブロット等の公知のハイブリダイゼーション法により、ゲノムライブラリー等から得ることができる。ハイブリダイズの条件は、上記の通りである。g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列を含む核酸本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対して少なくとも70以上の同一性を有する塩基配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む。好ましくは、配列番号7又は配列番号12に示される塩基配列に対して少なくとも75以上、さらに好ましくは80以上例えば、85以上、より一層好ましくは、90以上、さらには95、98又は99以上の同一性を有する塩基配列を含み、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列が挙げられる。2つの塩基配列の同一性は、上述したように決定することができる。また、配列番号7のゲノムDNA配列は、エクソン10個とイントロン9個からなっており、エクソン領域は配列番号7の第428~744番目又は第596~744番目、第850~924番目、第1302~1396番目、第1480~1726番目、第1854~2279番目、第2370~2632番目、第2724~3299番目、第3390~3471番目、第3575~4024番目、及び第4133~4248番目である。そして、配列番号12のゲノムDNA配列は、エクソン3個とイントロン2個からなっており、エクソン領域は配列番号12の第1~302番目、第457~1676番目、及び第1754~2598番目である。別の態様において、本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号7又は配列番号12に示されるゲノムDNA配列において、イントロン領域の塩基配列が配列番号7又は配列番号12に示される配列に対して100同一であり、そして、エクソン領域の塩基配列が配列番号7又は配列番号12に示される配列に対して少なくとも70以上、好ましくは75以上、さらに好ましくは80以上例えば、85以上、より一層好ましくは90以上、さらには95以上、98以上、99以上の同一性を有する塩基配列を含み、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードするエクソンを有する塩基配列が挙げられる。また別の態様において、本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号7又は配列番号12に示されるゲノムDNA配列において、エクソン領域の塩基配列が配列番号7又は配列番号12に示される配列に対して100同一であり、そして、イントロン領域の塩基配列が配列番号7又は配列番号12に示される配列に対して少なくとも70以上、好ましくは75以上、さらに好ましくは80以上例えば、85以上、より一層好ましくは90以上、さらには95以上、98以上、99以上の同一性を有する塩基配列を含み、かつ、スプライシングによりイントロン領域が脱離可能であり、それによりエクソン領域が連結して本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列、が挙げられる。さらに別の態様において、本発明の核酸に含まれる塩基配列は、配列番号7又は配列番号12に示されるゲノムDNA配列において、イントロン領域の塩基配列が配列番号7又は配列番号12に示される配列に対して少なくとも70以上、好ましくは75以上、さらに好ましくは80以上例えば、85以上、より一層好ましくは90以上、さらには95以上、98以上、99以上の同一性を有する塩基配列を含み、そして、エクソン領域の塩基配列が配列番号7又は配列番号12に示される配列に対して少なくとも70以上、好ましくは75以上、さらに好ましくは80以上例えば、85以上、より一層好ましくは90以上、さらには95以上、98以上、99以上の同一性を有する塩基配列を含み、かつ、スプライシングによりイントロン領域が脱離可能であり、それにより連結したエクソン領域が本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする、塩基配列が挙げられる。2つの塩基配列の同一性は、上述した方法により決定することができる。また、本発明の核酸には、配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列において1若しくは複数個の塩基が欠失、置換若しくは付加された塩基配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸も含まれる。具体的には、配列番号1、配列番号4又は配列番号8に示す塩基配列のうち1個又は複数個好ましくは1個又は数個例えば、1~720個、1~600個、1~500個、1~400個、1~300個、1~250個、1~200個、1~150個、1~100個、1~50個、1~30個、1~25個、1~20個、1~15個、さらに好ましくは10、9、8、7、6、5、4、3、2、又は1個の塩基が欠失した塩基配列、配列番号1、配列番号4又は配列番号8に示す塩基配列のうち1個又は複数個好ましくは1個又は数個例えば、1~720個、1~600個、1~500個、1~400個、1~300個、1~250個、1~200個、1~150個、1~100個、1~50個、1~30個、1~25個、1~20個、1~15個、さらに好ましくは10、9、8、7、6、5、4、3、2、又は1個の塩基が他の塩基で置換された塩基配列、配列番号1、配列番号4又は配列番号8に示す塩基配列において1個又は複数個好ましくは1個又は数個例えば、1~720個、1~600個、1~500個、1~400個、1~300個、1~250個、1~200個、1~150個、1~100個、1~50個、1~30個、1~25個、1~20個、1~15個、さらに好ましくは10、9、8、7、6、5、4、3、2、又は1個の他の塩基が付加された塩基配列、又は上記~を組み合わせた塩基配列であって、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質をコードしている塩基配列を含む核酸を用いることもできる。本発明の核酸の好ましい態様としては、以下のa~dのいずれかに記載の塩基配列のフラグメントを含む核酸も含まれる。a配列番号1、配列番号4又は配列番号8で示される塩基配列b配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列c配列番号3、配列番号6又は配列番号11で示される塩基配列d配列番号7又は配列番号12で示される塩基配列a配列番号1、配列番号4又は配列番号8で示される塩基配列、b配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列、c配列番号3、配列番号6又は配列番号11で示される塩基配列については、表1に記載したとおりである。また、配列番号7又は配列番号12で示される塩基配列についても上述の通りである。上記配列のフラグメントとは、上記塩基配列に含まれるORF、CDS、生物学的活性を有する領域、以下に記載するようなプライマーとして用いた領域、プローブとなりうる領域が含まれ、天然由来のものであっても、人工的に作製したものであってもよい。また、本発明の核酸には以下の核酸も含まれる。1以下のa~gのいずれかに記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列を含む核酸d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸、f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする核酸g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が70以上の塩基配列を含む核酸2以下の~gのいずれかである、1に記載の核酸。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸b配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズする核酸c配列番号1、配列番号4又は配列番号8からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列を含む核酸d配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列を含む核酸e配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質をコードする塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズする核酸f配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列に対し相補的な塩基配列からなる核酸と2×SSC、50°Cの条件下でハイブリダイズする核酸g配列番号7又は配列番号12からなる塩基配列と同一性が90以上の塩基配列を含む核酸本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素本発明のタンパク質は、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質及び前記タンパク質と同等の機能を有するタンパク質を含み、天然由来のものであっても、人工的に作製したものであってもよい。配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質については、上記のとおりである。同等の機能を有するタンパク質とは、上記本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素をコードする核酸の項で説明したとおり、本発明の上記活性を有するタンパク質を意味する。本発明において、配列番号2、配列番号5又は配列番号9で示されるアミノ酸配列からなるタンパク質と同等の機能を有するタンパク質としては、以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質があげられる。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質であり、かつ、本発明の上記活性を有するタンパク質上記のうち、配列番号2、配列番号5若しくは配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列、又は、配列番号2、配列番号5若しくは配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列については、上記本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素をコードする核酸の項で説明したとおりである。また、上記本発明の上記活性を有するタンパク質には、配列番号1、配列番号4若しくは配列番号8の塩基配列を含む核酸によってコードされるタンパク質の変異体、又は、配列番号2、配列番号5若しくは配列番号9に示されるアミノ酸配列において1個又は複数個のアミノ酸が置換、欠失若しくは付加等の多くの種類の修飾により変異したタンパク質、あるいはアミノ酸側鎖等が修飾されている修飾タンパク質、他のタンパク質との融合タンパク質であって、かつ、GPAT活性、GNPAT活性及び/若しくは、上記本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素をコードする核酸の項に記載したiの活性、又は上記iiの活性を有するタンパク質も含まれる。また、本発明のタンパク質は、人工的に作製したものであってもよく、その場合は、Fmoc法フルオレニルメチルオキシカルボニル法、tBoc法t-ブチルオキシカルボニル法等の化学合成法によっても製造することができる。また、アドバンスドケムテック社製、パーキンエルマー社製、ファルマシア社製、プロテインテクノロジーインストゥルメント社製、シンセセルーベガ社製、パーセプティブ社製、島津製作所社製等のペプチド合成機を利用して化学合成することもできる。また、本発明のタンパク質には、以下のタンパク質も含まれる。1以下のa又はbのいずれかに記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1若しくは複数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が70以上のアミノ酸配列からなるタンパク質2以下のa又はbのいずれかである、1に記載のタンパク質。a配列番号2、配列番号5又は配列番号9において1~80個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質b配列番号2、配列番号5又は配列番号9からなるアミノ酸配列と同一性が90以上のアミノ酸配列からなるタンパク質本発明の核酸のクローニング本発明のGPATの核酸は、例えば、適切なプローブを用いてcDNAライブラリーからスクリーニングすることにより、クローニングすることができる。また、適切なプライマーを用いてPCR反応により増幅し、適切なベクターに連結することによりクローニングすることができる。さらに、別のベクターにサブクローニングすることもできる。例えば、pBlueScriptTMSK、pGEMT、pAmp、pDirect、pCR21TOPO等の市販のプラスミドベクターを用いることができる。また、PCR反応で増幅する場合、プライマーは、上記の配列番号3、6又は11等に示される塩基配列のいずれの部分も用いることができる。例えば、後述する実施例に記載のプライマーを用いることができる。そして、Malpina菌体から調製したcDNAに、上記プライマー及びDNAポリメラーゼ等を作用させてPCR反応を行う。上記方法は、MolecularCloningALaboratoryManual3rded等に従い、当業者であれば容易に行うことができるが、本発明のPCR反応の条件としては、例えば以下の条件があげられる。変性温度:90~95°Cアニーリング温度:40~60°C伸長温度:60~75°Cサイクル数:10回以上得られたPCR産物の精製には公知の方法を用いることができる。例えば、GENECLEAN、QIAquickPCRpurificationKits、ExoSAPITGEヘルスケアバイオサイエンス等のキットを用いる方法、DEAEセルロース濾紙を用いる方法、透析チューブを用いる方法等がある。アガロースゲルを用いる場合には、アガロースゲル電気泳動を行い、塩基配列断片をアガロースゲルより切り出して、GENECLEANフナコシ、QIAquickGelextractionKits、フリーズスクイーズ法等により精製することができる。クローニングした核酸の塩基配列は、塩基配列シーケンサーを用いて決定することができる。GPAT発現用ベクター構築及び形質転換体の作成本発明はまた、本発明のGPATをコードする核酸を含有する組換えベクターを提供する。本発明は、さらに、上記組換えベクターによって形質転換された形質転換体も提供する。このような組換えベクター及び形質転換体は以下のようにして得ることができる。すなわち、本発明のGPATをコードする核酸を有するプラスミドを制限酵素を用いて消化する。用いる制限酵素としては、例えば、EcoRI、KpnI、BamHI及びSalI等があげられるが、これらに限定されない。なお、末端をT4ポリメラーゼ処理することにより平滑化してもよい。消化後のDNA断片をアガロースゲル電気泳動により精製する。このDNA断片を、発現用ベクターに公知の方法を用いて組み込むことにより、GPAT発現用ベクターを得ることができる。この発現ベクターを宿主に導入して形質転換体を作製し、目的とするタンパク質の発現に供する。このとき、発現ベクター及び宿主は、目的とするタンパク質を発現できるものであれば特に限定されず、例えば、宿主として、真菌や細菌、植物、動物若しくはそれらの細胞等があげられる。真菌として、脂質生産菌であるMalpina等の糸状菌、サッカロミセスセレビシエ等の酵母等があげられる。また細菌として、大腸菌Escherichiacoliやバチルスズブチリス等があげられる。さらに植物としては、ナタネ、ダイズ、ワタ、ベニバナ、アマ等の油糧植物があげられる。脂質生産菌としては、例えば、MYCOTAXONVolXLIVNO2pp257265に記載されている菌株を使用することができ、具体的には、モルティエレラMortierella属に属する微生物、例えば、モルティエレラエロンガタMortierellaelongataIFO8570、モルティエレラエキシグアMortierellaexiguaIFO8571、モルティエレラヒグロフィラMortierellahygrophilaIFO5941、モルティエレラアルピナMortierellaalpinaIFO8568、ATCC16266、ATCC32221、ATCC42430、CBS21935、CBS22437、CBS25053、CBS34366、CBS52772、CBS52872、CBS52972、CBS60870、CBS75468等のモルティエレラ亜属subgenusMortierellaに属する微生物、又はモルティエレライザベリナMortierellaisabellinaCBS19428、IFO6336、IFO7824、IFO7873、IFO7874、IFO8286、IFO8308、IFO7884、モルティエレラナナMortierellananaIFO8190、モルティエレララマニアナMortierellaramannianaIFO5426、IFO8186、CBS11208、CBS21272、IFO7825、IFO8184、IFO8185、IFO8287、モルティエレラヴィナセアMortierellavinaceaCBS23682等のマイクロムコール亜属subgenusMicromucorに属する微生物等があげられる。とりわけ、モルティエレラアルピナMortierellaalpinaが好ましい。真菌類を宿主として用いる場合は、本発明の核酸が宿主中で自立複製可能であるか、若しくは当該菌の染色体上に挿入され得る構造であることが好ましい。それと同時に、プロモーター、ターミネーターを含む構成であることが好ましい。宿主としてMalpinaを使用する場合、発現ベクターとして、例えば、pD4、pDuraSC、pDura5等があげられる。プロモーターとしては、宿主中で発現できるものであればいかなるプロモーターを用いてもよく、例えば、histonH41遺伝子プロモーター、GAPDHグリセルアルデヒド3-リン酸デヒドロゲナーゼ遺伝子プロモーター、TEFTranslationelongationfactor遺伝子プロモーターといったMalpinaに由来するプロモーターが用いられる。Malpina等の糸状菌への組換えベクターの導入方法としては、例えば、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、パーティクルデリバリー法、及び核内へのDNAの直接マイクロインジェクション等があげられる。栄養要求性のホスト株を用いる場合は、その栄養素を欠いた選択培地上で生育する株を選択することで、形質転換株を取得することができる。また、形質転換に薬剤耐性マーカー遺伝子を用いる場合には、その薬剤を含む選択培地にて培養を行い、薬剤耐性を示す細胞コロニーを得ることができる。酵母を宿主として用いる場合は、発現ベクターとして、例えば、pYE22m等があげられる。また、pYESInvitrogen、pESC等の市販の酵母発現用ベクターを、用いてもよい。また本発明に適する宿主としては、SaccharomycescerevisiaeEH1315株trp1MATα等があげられるがこれらに限定されない。プロモーターとしては、例えば、GAPDHプロモーター、gal1プロモーター、gal10プロモーター等の酵母等に由来するプロモーターが用いられる。酵母への組換えベクターの導入方法としては、例えば、酢酸リチウム法、エレクトロポレーション法、スフェロプラスト法、デキストラン仲介トランスフェクション、リン酸カルシウム沈殿、ポリブレン仲介トランスフェクション、プロトプラスト融合、リポソーム中のポリヌクレオチド単数又は複数の被包、及び核内へのDNAの直接マイクロインジェクション等があげられる。大腸菌等の細菌を宿主として用いる場合は、発現ベクターとしては、例えばファルマシア社のpGEX、pUC18等があげられる。プロモーターとしては、例えば、trpプロモーター、lacプロモーター、PLプロモーター、PRプロモーター等の大腸菌やファージ等に由来するプロモーターが用いられる。細菌への組換えベクターの導入方法としては、例えばエレクトロポレーション法や塩化カルシウム法を用いることができる。本発明の脂肪酸組成物の製造方法本発明は、上記形質転換体から、脂肪酸組成物を製造する方法を提供する。すなわち、上記形質転換体を培養して得られる培養物から脂肪酸組成物を製造する方法である。脂肪酸組成物は、1又はそれ以上の脂肪酸の集合体を含む組成物である。ここで、脂肪酸は遊離脂肪酸であってもよく、トリグリセリドやリン脂質等の脂肪酸を含む脂質として存在していてもよい。本発明の脂肪酸組成物は、具体的には、以下の方法で製造することができる。しかし、本製造方法に関しては、当該方法に限られず、一般的な公知の他の方法を用いて行うこともできる。GPATを発現させた生物の培養に用いる培地は、適当なpH及び浸透圧を有し、各宿主の増殖に必要な栄養素、微量成分、血清や抗生物質等の生物材料を含んでいる培養液培地であれば、いかなる培養液も用いうる。例えば、酵母を形質転換してGPATを発現させた場合は、SCTrp培地、YPD培地、YPD5培地等を用いることができるが、これらに限定されない。具体的な培地の組成としてSCTrp培地を例示する:1lあたり、Yeastnitrogenbasewoaminoacids6.7g、グルコース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、ロイシン1.8g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、ウラシル0.6gを混合したもの1.3g。培養条件は、宿主の増殖に適し、かつ生成した酵素が安定に保たれるのに適当な条件であればいかなる条件でもよいが、具体的には、嫌気度、培養時間、温度、湿度、静置培養又は振盪培養等の個々の条件を調節することができる。培養方法は、同一条件での培養1段階培養でもよく、2以上の異なる培養条件を用いる、いわゆる2段階培養若しくは3段階培養でもよいが、大量培養をする場合には、培養効率がよい2段階培養等が好ましい。宿主として酵母を用いて2段階培養を行う場合、本発明の脂肪酸組成物の製造方法は以下のように行うことができる。前培養として、形質転換体のコロニーを、上記のSCTrp培地等に植菌して、30°Cで2日間振盪培養を行う。その後、本培養として、YPD52酵母エキス、1ポリペプトン、5グルコース培地10mlに前培養液を500μl添加し、30°Cで2日間振盪培養を行う。本発明の脂肪酸組成物本発明はまた、本発明のGPATが発現している細胞における1又はそれ以上の脂肪酸の集合体である脂肪酸組成物を提供する。好ましくは、本発明のGPATが発現している形質転換体を培養して得られる脂肪酸組成物である。脂肪酸は、遊離脂肪酸であってもよく、トリグリセリド、リン脂質等の脂肪酸を含む脂質の形で存在していてもよい。本発明の脂肪酸組成物に含まれる脂肪酸としては、長鎖炭水化物の鎖状あるいは分岐状のモノカルボン酸をいい、例えば、ミリスチン酸テトラデカン酸、ミリストレイン酸テトラデセン酸14:1、パルミチン酸ヘキサデカン酸、パルミトレイン酸9-ヘキサデセン酸、ステアリン酸オクタデカン酸、オレイン酸cis-9-オクタデセン酸、バクセン酸11-オクタデセン酸、リノール酸ciscis-912オクタデカジエン酸、α-リノレン酸91215-オクタデカントリエン酸、γ-リノレン酸6912-オクタデカントリエン酸、ステアリドン酸、アラキジン酸イコサン酸、811-イコサジエン酸、ミード酸5811-イコサトリエン酸、ジホモγリノレン酸81114イコサトリエン酸、アラキドン酸581114-イコサテトラエン酸、エイコサテトラエン酸8111417イコサテトラエン酸204、エイコサペンタエン酸58111417イコサペンタエン酸205、ベヘン酸ドコサン酸、7101316ドコサテトラエン酸、710131619ドコサペンタエン酸、47101316ドコサペンタエン酸、4710131619ドコサヘキサエン酸、リグノセリン酸テトラドコサン酸、ネルボン酸cis-15-テトラドコサン酸、セロチン酸ヘキサドコサン酸、等があげられるが、これらに限定されない。なお、上記物質名はIUPAC生化学命名法で定義された慣用名であり、組織名及び、炭素数と二重結合の位置を示す数値を、カッコ内に記載した。本発明の脂肪酸組成物は、上記の脂肪酸のうち、1またそれ以上の脂肪酸の組み合わせであれば、いかなる数のいかなる種類の脂肪酸からなる組成物でもよい。本発明の脂肪酸組成物の組成を測定するには、本明細書中の本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素をコードする核酸の項目で記載した、脂肪酸組成又は脂肪酸含有率の測定方法を利用することができる。本発明の脂肪酸組成物を含む食品等また、本発明は、上記脂肪酸組成物を含む食品を提供する。本発明の脂肪酸組成物は、常法に従って、例えば、油脂を含む食品、工業原料化粧料、医薬例えば、皮膚外用薬、石鹸等の原料の製造等の用途に使用することができる。化粧料組成物又は医薬組成物の剤型としては、溶液状、ペースト状、ゲル状、固体状、粉末状等任意の剤型をあげることができるが、これらに限定されない。また、食品の形態としては、カプセル等の医薬製剤の形態、又はタンパク質、糖類、脂肪、微量元素、ビタミン類、乳化剤、香料等に本発明の脂肪酸組成物が配合された自然流動食、半消化態栄養食、及び成分栄養食、ドリンク剤、経腸栄養剤等の加工形態があげられる。さらに、本発明の食品の例としては、栄養補助食品、健康食品、機能性食品、幼児用食品、乳児用調製乳、未熟児用調製乳、老人用食品等があげられるが、これらに限定されない。本明細書においては、食品とは、固体、流動体、及び液体、並びにそれらの混合物であって、摂食可能なものの総称をいう。栄養補助食品とは、特定の栄養成分が強化されている食品をいう。健康食品とは、健康的な又は健康によいとされる食品をいい、栄養補助食品、自然食品、ダイエット食品等が含まれる。機能性食品とは、体の調節機能を果たす栄養成分を補給するための食品をいい、特定保健用食品と同義である。幼児用食品とは、約6歳までの子供に与えるための食品をいう。老人用食品とは、無処理の食品と比較して消化及び吸収が容易であるように処理された食品をいう。乳児用調製乳とは、約1歳までの子供に与えるための調製乳をいう。未熟児用調製乳とは、未熟児が生後約6ヶ月になるまで与えるための調製乳をいう。これらの食品としては、肉、魚、ナッツ等の天然食品油脂で処理したもの;中華料理、ラーメン、スープ等の調理時に油脂を加える食品;天ぷら、フライ、油揚げ、チャーハン、ドーナッツ、かりん糖等の熱媒体として油脂を用いた食品;バター、マーガリン、マヨネーズ、ドレッシング、チョコレート、即席ラーメン、キャラメル、ビスケット、クッキー、ケーキ、アイスクリーム等の油脂食品又は加工時に油脂を加えた加工食品;おかき、ハードビスケット、あんパン等の加工仕上げ時に油脂を噴霧又は塗布した食品等をあげることができる。しかしながら、本発明の食品は、油脂を含む食品に限定されるわけではなく、例えば、パン、麺類、ごはん、菓子類キャンデー、チューインガム、グミ、錠菓、和菓子、豆腐及びその加工品等の農産食品;清酒、薬用酒、みりん、食酢、醤油、みそ等の発酵食品;ヨーグルト、ハム、ベーコン、ソーセージ等の畜産食品;かまぼこ、揚げ天、はんぺん等の水産食品;果汁飲料、清涼飲料、スポーツ飲料、アルコール飲料、茶等があげられる。本発明のGPATをコードする核酸又はGPATタンパク質を用いた菌株の評価選択方法本発明はまた、本発明のGPATをコードする核酸又はGPATタンパク質を用いて、脂質生産菌の評価や選択を行う方法を提供する。具体的には以下のとおりである。1評価方法本発明の一態様として、本発明のGPATをコードする核酸又はGPATタンパク質を用いて、脂質生産菌の評価を行う方法があげられる。本発明の上記評価方法としては、まず、本発明の塩基配列に基づいて設計したプライマー又はプローブを用いて、被検菌株である脂質産生菌株の本発明の上記活性について評価する方法があげられる。このような評価方法の一般的手法は公知であり、例えば、国際特許出願パンフレットWO01040514号、特開平8205900号公報などに記載されている。以下、この評価方法について簡単に説明する。まず、被検菌株のゲノムを調製する。調製方法は、Hereford法や酢酸カリウム法など、いかなる公知の方法をも用いることができる例えば、MethodsinYeastGeneticsColdSpringHarborLaboratoryPressp130参照。本発明の塩基配列、好ましくは、配列番号1、配列番号4又は配列番号8に基づいてプライマー又はプローブを設計する。上記プライマー又はプローブは本発明の塩基配列のいずれの部分をも用いることができ、またその設計は公知の手法を用いて行うことができる。プライマーとして用いるポリヌクレオチドの塩基数は、通常、10塩基以上であり、15~25塩基であることが好ましい。また、挟み込む部分の塩基数は、通常、300~2000塩基が適当である。上記で作製したプライマー又はプローブを用いて、上記被検菌株のゲノム中に本発明の塩基配列と特異的な配列が存在するか否かを調べる。本発明の塩基配列と特異的な配列の検出は、公知の手法を用いて行うことができる。例えば、本発明の塩基配列に特異的配列の一部又は全部を含むポリヌクレオチド又は上記塩基配列に対して相補的な塩基配列を含むポリヌクレオチドを一つのプライマーとして用い、もう一方のプライマーとしてこの配列よりも上流あるいは下流の配列の一部又は全部を含むポリヌクレオチド、又は上記塩基配列に対して相補的な塩基配列を含むポリヌクレオチドを用いて、例えば、PCR法等によって被検菌株の核酸を増幅し、増幅物の有無、増幅物の分子量の大きさなどを測定することができる。本発明の方法に適するPCR法の反応条件は、特に限定されないが、例えば、以下の条件があげられる。変性温度:90~95°Cアニーリング温度:40~60°C伸長温度:60~75°C、サイクル数:10回以上などの条件である。得られた反応生成物はアガロースゲルなどを用いた電気泳動法等により分離して、増幅産物の分子量を測定することができる。これにより、増幅産物の分子量が本発明の塩基配列と特異的な領域に相当する核酸分子を含む大きさか否かを確認することにより、被検菌株の本発明の上記活性を予測又は評価することができる。また、上記増幅産物の塩基配列を上記方法等で解析することによって、さらに本発明の上記活性をより正確に予測又は評価することができる。なお、本発明の上記活性の評価方法は、上記のとおりである。また、本発明の上記評価方法としては、被検菌株を培養し、配列番号1又は配列番号6等の本発明の塩基配列がコードするGPATの発現量を測定することによって、被検菌株の本発明の上記活性を評価することもできる。なお、GPATの発現量は、被検菌株を適当な条件で培養し、GPATのmRNA又はタンパク質を定量することにより測定できる。mRNA又はタンパク質の定量は、公知の手法を用いて行うことができる。mRNAの定量は、例えば、ノーザンハイブリダイゼーションや定量的RT-PCRによって、タンパク質の定量は、例えば、ウエスタンブロッティングによって行うことができる。2選択方法本発明の他の態様として、本発明のGPATをコードする核酸又はGPATタンパク質を用いて、脂質生産菌の選択を行う方法があげられる。本発明の上記選択方法としては、被検菌株を培養し、配列番号1、配列番号4又は配列番号8等の本発明の塩基配列がコードするGPATの発現量を測定して、目的とする発現量の菌株を選択することにより、所望の活性を有する菌株を選択することができる。また、基準となる菌株を設定し、この基準菌株と被検菌株を各々培養し、各菌株の前記発現量を測定し、基準菌株と被検菌株の発現量を比較して、所望の菌株を選択することもできる。具体的には、例えば、基準菌株及び被検菌株を適当な条件で培養し、各菌株の発現量を測定し、基準菌株よりも被検菌株の方が高発現、又は低発現である被検菌株を選択することにより、所望の活性を有する菌株を選択することができる。所望の活性には、上記のように、GPATの発現量及びGPATが産生する脂肪酸組成物の組成を測定する方法があげられる。また、本発明の上記選択方法としては、被検菌株を培養して、本発明の上記活性が高いか若しくは低い菌株を選択することにより、所望の活性を有する被検菌株を選択することもできる。所望の活性には、上記のように、GPATの発現量及びGPATが産生する脂肪酸組成物の組成を測定する方法があげられる。被検菌株又は基準菌株としては、例えば、上記の本発明のベクターを導入した菌株、上記本発明の核酸の発現が抑制された菌株、突然変異処理が施された菌株、自然変異した菌株などを用いることができるがこれらに限定されない。なお、本発明の上記活性は、例えば本明細書中の本発明のグリセロール-3-リン酸アシル基転移酵素をコードする核酸の項目で記載した方法によって測定することが可能である。突然変異処理としては、例えば、紫外線照射や放射線照射などの物理的方法、EMSエチルメタンスルホネート、N-メチル-N-ニトロソグアニジンなどの薬剤処理による化学的方法などがあげられる例えば、大嶋泰治編著、生物化学実験法39酵母分子遺伝学実験法、p6775、学会出版センターなど参照が、これらに限定されない。なお、本発明の基準菌株、被検菌株として用いる菌株としては、上記の脂質生産菌又は酵母等があげられるが、これらに限定されない。具体的には、基準菌株、被検菌株は、異なる属や種に属するいかなる菌株を組み合わせて用いてもよく、被検菌株は1又はそれ以上の菌株を同時に用いてもよい。以下、実施例により本発明をさらに具体的に説明する。但し、本発明は実施例に限定されるものではない。実施例1:モルティエレラアルピナのゲノム解析Malpina1S4株を100mlのGY2:1培地2グルコース、1酵母エキスpH6.0に植菌し、28°Cで2日間振とう培養した。濾過により菌体を集菌し、DNeasyQIAGENを用いてゲノムDNAを調製した。上記ゲノムDNAの塩基配列を、Roche454GSFLXStandardを用いて決定した。その際、フラグメントライブラリーの塩基配列決定を2ラン分、メイトペアライブラリーの塩基配列決定を3ラン分行った。得られた塩基配列をアッセンブリすることにより、300個のスーパーコンティグが得られた。実施例2:cDNAの合成とcDNAライブラリーの作製Malpina1S4株を4mlの培地2グルコース、1酵母エキス、pH6.0に植菌し、4日間28°Cで培養した。菌体をろ過により回収し、RNeasyplantkitQIAGENを用いてRNAを抽出した。スーパースクリプトファーストストランドシステムforRTPCRインビトロジェンによりcDNAを合成した。また、OligotexdT30mRNAPurificationKitタカラバイオを用いて、トータルRNAからpolyRNAの精製を行った。cDNAライブラリーを、ZAPcDNAGigapackIIIGoldCloningKitSTRATAGENEを用いて作製した。実施例3:GPATホモログの探索まず、大腸菌Escherichiacoli由来のGPATであるplsBのアミノ酸配列GenBankaccessionNoBAE78043を、Malpina1S4株のゲノム塩基配列に対し、tblastnにより検索した結果、配列番号7を含むスーパーコンティグがヒットした。一方、酵母Scerevisiae由来のGPATであるSCT1YBL011W又はGPT2YKR067Wのアミノ酸配列を、Malpina1S4株のゲノム塩基配列に対し、tblastnにより検索した結果、配列番号12、配列番号13、配列番号14、又は配列番号15を含むスーパーコンティグがヒットした。配列番号13はMaGPAT1のゲノム配列、配列番号15はMaGPAT2のゲノム配列WO2008/156026であった。配列番号14は、本発明者らが先に別途同定していたMaGPAT3のゲノム配列であった本願出願時未公開。配列番号7と配列番号12に係る遺伝子は新規のものであると考えられた。配列番号7に係る遺伝子をMaGPAT4、配列番号12に係る遺伝子をMaGPAT5と命名した。実施例4:MaGPAT4及びMaGPAT5のクローニング1MaGPAT4のcDNAのクローン化MaGPAT4のcDNAをクローン化するために、以下のプライマーを作製した。配列番号4を含むスーパーコンティグの塩基配列をBLAST解析し、既知のGPATホモログと比較したところ、配列番号4の4246-4248番目のTAAが終止コドンであると考えられた。一方、開始コドンは、既知のホモログとの比較からでは推定するのが難しかった。そこで、5’-RACE法により、cDNAの5’端のクローン化を試みた。すなわち、GeneRacerKitインビトロジェンを用いて、プライマーGPAT4-S:5’-CAAGGATGTTGTTGATGAGGAAGGCGAAG-3’配列番号16を5’遺伝子特異的プライマーとして、上記プライマーより5’上流のcDNAのクローン化を試みた。その結果、得られた配列は、配列番号3の93番目-595番目の塩基配列を含んでいた。しかしながら、開始コドンと考えられる配列がないことと、他のGPATホモログとの比較から、得られた配列もMaGPAT4の開始コドンを含まない可能性が考えられた。そこで、ゲノム配列である配列番号7と配列番号3の93番目-595番目の配列を比較し、一致する領域の5’上流を詳細に調べたところ、ゲノム配列上のMaGPAT4をコードすると考えられるフレーム上に最初に出現する終止コドンより下流に、開始コドンとなりうるATGが、596-598番目と428-430番目の2箇所見つかった。まず、596-598番目のATGを開始コドンとして、MaGPAT4のCDSをクローン化するために、以下のプライマーを作製した。プライマーSacI-GPAT4-1:5’-GAGCTCATGCCCATCGTTCCAGCTCAGC-3’配列番号17プライマーSal-GPAT4-2:5’-GTCGACTTATAATTTCGGGGCGCCATCGC-3’配列番号18cDNAを鋳型、プライマーSacI-GPAT4-1とプライマーSal-GPAT4-2の組み合わせで、ExTaqタカラバイオを用いて、94°C2分、94°C1分、55°C1分、72°C1分30サイクルのPCR反応を行った。増幅された約2.5kbpのDNA断片をTOPOTAクローニングキットInvitrogenを使ってクローン化し、インサート部分の塩基配列を決定し、配列番号3の塩基配列を有するプラスミドをpCRMaGPAT4とした。MaGPAT4をコードしているCDSの塩基配列を配列番号3、ORFの塩基配列を配列番号1、これらの塩基配列から導かれるMaGPAT4のアミノ酸配列を配列番号2に示した。一方、428-430番目のATGを開始コドンとした場合を、MaGPAT4longと表記する。MaGPAT4longをコードしているCDSの塩基配列を配列番号6、ORFの塩基配列を配列番号4、これらの塩基配列から導かれるMaGPAT4longのアミノ酸配列を配列番号5として示した。2MaGPAT5のcDNAのクローン化MaGPAT5のcDNAをクローン化するために、以下のプライマーを作製した。プライマーGPAT5-1F:5’-TTCCCTGAAGGCGTATCGAGCGACGATT-3’配列番号19プライマーGPAT5-3R:5’-CAAATGTTGACAGCAGCCAGAACG-3’配列番号20上記のとおり作製したライブラリーを鋳型、プライマーGPAT5-1FとプライマーGPAT5-3Rの組み合わせでExTaqタカラバイオを用いて、94°C2分、94°C1分、55°C1分、72°C1分30サイクルのPCR反応を行った。得られた約0.9kbpのDNA断片を、TOPOTAクローニングキットInvitrogenを使ってクローン化し、インサート部分の塩基配列を決定した。配列番号8の1503-2385番目の塩基配列を有するプラスミドをpCRMaGPAT5Pとした。次に、このプラスミドを鋳型として、上記プライマーを用いてPCRによりプローブを作製した。反応には、ExTaqタカラバイオを用いたが、添付のdNTPミックスの代わりにPCRラベリングミックスロシュダイアグノス社を用いて、増幅されるDNAをジゴキシゲニンDIGラベルしたプローブを作製し、MaGPAT5プローブとした。これらのプローブを用いて、cDNAライブラリーをスクリーニングした。ハイブリダイゼーションの条件は、次のとおりである。バッファー:5xSSC、1SDS、50mMTris-HClpH7.5、50ホルムアミド;温度:42°C一晩;洗浄条件:0.2xSSC、0.1SDS溶液中65°Cで、20分間×3回;検出は、DIG核酸検出キットロシュダイアグノス社を用いて行った。スクリーニングによって得られたファージクローンから、invivoエキシジョンにより、プラスミドを切り出し、各プラスミドDNAを得た。MaGPAT5プローブでスクリーニングして得られたプラスミドのうち、最もインサート長の長いものは、配列番号11の塩基配列を含んでおり、プラスミドpBMaGPAT5と名づけた。配列番号11の塩基配列中のORF検索を行った。その結果、配列番号11の225-227番目を開始コドン、2589-2591番目を終止コドンとするCDSが存在した。この配列より導かれるアミノ酸配列のblastp検索の結果などから、このCDSがMaGPAT5をコードしていると考えられた。MaGPAT5をコードする遺伝子のCDSを配列番号10、ORFを配列番号8、これらの塩基配列から導かれるMaGPAT5のアミノ酸配列を配列番号9に示した。3配列解析MaGPAT4遺伝子のゲノム配列配列番号7とCDS配列配列番号3を比較したところ、本遺伝子のゲノム配列は、エクソン10つ、イントロン9つからなり、825個のアミノ酸残基からなるタンパク質をコードしていると考えられた図1及び図2。一方、MaGPAT5遺伝子のゲノム配列配列番号12とCDS配列配列番号10を比較したところ、本遺伝子のゲノム配列は、エクソン3つ、イントロン2つからなり、788個のアミノ酸残基からなるタンパク質をコードしていると考えられた図3、図4。MaGPAT4、MaGPAT5と既知のモルティエレラアルピナ由来のGPATホモログとを比較した。CDS配列とCDS配列から導かれるアミノ酸配列の同一性を表2及び表3にそれぞれ示した。MaGPAT4の推定アミノ酸配列配列番号2をGenBanknrに登録されているアミノ酸配列に対してBLASTpにて相同性解析を行ったところ、この配列に対して最もEvalueの低かった、すなわち同一性の高かったアミノ酸配列は、子嚢菌ChaetomiumglobosumCBS14851由来の推定タンパク質のアミノ酸配列GenBankaccessionNoXP001224211であり、同一性は39.3であった。また、動物由来のGlyceronephosphateOacyltransferaseGNPATとも相同性があり、ヒト由来のGNPATGenBankaccessionNoAAH00450とは同一性が22.6であった。さらに、大腸菌Ecoli由来のGPATであるplsBタンパク質とのアミノ酸配列GenBankaccessionNoBAE78043の同一性は、17.6であった。MaGPAT4とこれらのアミノ酸配列とのアライメントを図5に示した。一方、MaGPAT5の推定アミノ酸配列配列番号9をGenBanknrに登録されているアミノ酸配列に対してBLASTpにて相同性解析を行ったところ、この配列に対して最もEvalueの低かった、すなわち同一性の高かったアミノ酸配列は、担子菌Ustilagomaydis521由来の推定タンパク質UM03369のアミノ酸配列GenBankaccessionNoXP759516であり、同一性は15.4であった。MaGPAT5とこれらのアミノ酸配列とのアライメントを図6に示した。MaGPAT4、MaGPAT5ともに、アシル基転移酵素で保存されている領域が保存されており、特にアシル基転移酵素活性に重要であると考えられている印で示したるグリシン残基Gとプロリン残基Pが保存されていた。さらに、G3Pとの結合に重要であると考えられている印で示したセリン残基Sも保存されていた図5及び図6。実施例5:MaGPAT4の機能解析1MaGPAT4の酵母用発現ベクターの構築酵母発現用ベクターpYE22mBiosciBiotechBiochem59122112281995を制限酵素EcoRIとSalIで消化したDNA断片と、プラスミドpCRMaGPAT4を制限酵素EcoRIと制限酵素SalIで消化し、得られた約2.1kbpのDNA断片をligationhighTOYOBOで連結し、プラスミドpYEMaGPAT4を構築した。また、比較のために、MaGPAT1、MaGPAT2及びMaGPAT3についても、酵母用発現ベクターを構築した。MaGPAT1及びMaGPAT2の酵母用発現ベクターについては、WO2008/156026に記載されるように構築し、それぞれpYEMaGPAT1及びpYEMaGPAT2とした。MaGPAT3の酵母用発現ベクターについては、以下のように調製した。MaGPAT1ATCC16266のアミノ酸配列をクエリーとして、上記の実施例1のようにして得られたMalpina1S4株のゲノム塩基配列に対し、tblastnにより検索した結果、MaGPAT1と相同性を有する遺伝子が得られ、これをMaGPAT3と命名した本願出願時未公開。以下のプライマー:EcoMaGPAT3F:5’-GAATTCATGGGTCTCCAGATCTATGACTTCGTCTC-3’配列番号26SalMaGPAT3R:5’-GTCGACTTATGCCTCCTTAGACTTGACTGCATCC-3’配列番号27を作成し、上記の実施例2に記載のcDNAを鋳型として、これらのプライマーでKODPlus東洋紡を用いてPCRをしたところ、約2.2kbpのDNA断片が増幅された。これをZeroBluntTOPOPCRクローニングキットインビトロジェンを用いてクローン化し、得られたプラスミドをpCRMaGPAT3とした。プラスミドpCRMaGPAT3を制限酵素EcoRIとSalIで消化して得られた約2.3kbpのDNA断片を、酵母発現用ベクターpYE22mのEcoRI、SalIサイトに挿入し、プラスミドpYEMaGPAT3を得た。2形質転換株の取得プラスミドpYE22m、pYEMaGPAT4、pYEMaGPAT1、pYEMaGPAT2、pYEMaGPAT3をそれぞれ用いて酢酸リチウム法により、酵母ScerevisiaeEH1315株trp1,MATαApplMicrobiolBiotechnol305155201989を形質転換した。形質転換株は、SCTrp1lあたり、YeastnitrogenbasewoaminoacidsDIFCO6.7g、グルコース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、ロイシン1.8g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、ウラシル0.6gを混合したもの1.3g寒天培地2アガー上で生育するものとして選抜した。3酵母の培養プラスミドpYE22mを用いて形質転換して得られた任意の2株をC-1株、C-2株とし、またプラスミドpYEMaGPAT4を用いて形質転換して得られた任意の2株をMaGPAT41株、MaGPAT42株として、以下の培養実験に供した。また、比較のために、プラスミドpYEMaGPAT1を用いて形質転換して得られた任意の2株をMaGPAT11株、MaGPAT12株とし、プラスミドpYEMaGPAT2を用いて形質転換して得られた任意の2株をMaGPAT21株、MaGPAT22株とし、及びプラスミドpYEMaGPAT3を用いて形質転換して得られた任意の2株をMaGPAT31株、MaGPAT32株として、MaGPAT41株及びMaGPAT42株と同様に以下の培養実験に供した。前培養として、SCTrp培地10mlに酵母をプレートから1白金耳植菌し、30°Cで1日間振とう培養を行った。本培養は、SCTrp培地又はYPD酵母エキス2、ポリペプトン1、グルコース2培地10mlに前培養液を500μl添加し、30°Cで2日間振とう培養を行った。4菌体の脂肪酸分析酵母の培養液を遠心分離することにより、菌体を回収した。10mlの滅菌水で洗浄し、遠心分離により再び菌体を回収し、凍結乾燥した。凍結乾燥菌体にクロロホルム:メタノール2:1を4ml添加し、激しく攪拌した後、70°Cで1時間処理した。遠心分離により菌体を分離し、溶媒を回収した。残った菌体に再度クロロホルム:メタノール2:1を4ml添加し、同様に溶媒を回収した。スピードバックで脂質を乾固したのち、2mlのクロロホルムを添加して脂質を溶解した。この試料のうち、200μlを分取し、塩酸メタノール法により菌体の脂肪酸をメチルエステルに誘導した後、ヘキサンで抽出、ヘキサンを留去し、ガスクロマトグラフィーにより分析を行った。結果を表4、表5、表6及び表7に示す。表4及び表5に示したとおり、MaGPAT4を高発現させた株の菌体内の脂質を構成する脂肪酸組成は、ベクターのみを導入したコントロール株と比較して、パルミチン酸160の比率が上昇し、パルミトレイン酸161の比率が低下していた。この傾向は、モルティエレラアルピナ由来の他のGPATであるMaGPAT1、MaGPAT2、及びMaGPAT3を用いた場合の傾向とは異なる。したがって、本発明のMaGPAT4は他のモルティエレラアルピナ由来のGPATとは異なる基質特異性を有している。また、表6及び表7に示したとおり、菌体内の脂肪酸含有率は、MaGPAT4を高発現させた株では、コントロール株に比べておよそ2倍に上昇していた。実施例6:MaGPAT4long及びMaGPAT4の機能解析1ガラクトース誘導型発現ベクターの構築MaGPAT4long又はMaGPAT4をガラクトースで発現誘導させるために、以下のとおり、ガラクトース誘導型のプロモーターを持つプラスミドを構築した。実施例2で調製したcDNAを鋳型として、プライマーNotMaGPAT4F1とプライマーBamMaGPAT4R、又はプライマーNotMaGPAT4F2とプライマーBamMaGPAT4Rの組み合わせで、ExTaqタカラバイオを用いて、94°C2分、94°C1分、55°C1分、72°C1分30サイクルのPCR反応を行った。増幅された約2.7kbp又は約2.5kbpのDNA断片をTOPOTAクローニングキットInvitrogenを使ってクローン化し、それぞれ、配列番号6のGPAT4longのCDS配列、又は、配列番号3のGPAT4のCDS配列を有することを確認し、それぞれプラスミドpCRMaGPAT4long1又はプラスミドpCRMaGPAT41とした。ベクターpESCTRPストラタジーンを、制限酵素NotIとBglIIで消化して得られた約6.5kbpのDNA断片と、プラスミドpCRMaGPAT4long1又はプラスミドpCRMaGPAT41を制限酵素NotIとBamHIで消化して得られた約2.7kbp又は2.5kbpのDNA断片を、ligationhighTOYOBOを用いて連結し、プラスミドpESCTMaGPAT4long又はプラスミドpESCTMaGPAT4を得た。プライマーNotMaGPAT4F1:5’-GCGGCCGCATGACAACCGGCGACAGTACCG-3’配列番号28プライマーNotMaGPAT4F2:5’-GCGGCCGCATGCCCATCGTTCCAGCTCAG-3’配列番号29プライマーBamMaGPAT4R:5’-GGATCCTTATAATTTCGGGGCGCCATCG-3’配列番号302形質転換株の取得pESCTRP、pESCTMaGPAT4long、pESCTMaGPAT4をそれぞれ用いて酢酸リチウム法により、酵母ScerevisiaeEH1315株を形質転換した。形質転換株は、SCTrp寒天培地上で生育するものとして選抜した。3酵母の培養各プラスミドで形質転換して得られた任意の4株ずつを、前培養として、SDTrp液体培地10mlにそれぞれ植菌し、30°Cで1日間、振とう培養した。本培養として、得られた前培養液のうち1mlを、それぞれSGTrp1lあたり、YeastnitrogenbasewoaminoacidsDIFCO6.7g、ガラクトース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、ロイシン1.8g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、ウラシル0.6gを混合したもの1.3g液体培地10mlに、各株2本ずつ植菌し、30°Cで2日間振とう培養し、MaGPAT4long又はMaGPAT4の発現を誘導した。4脂質分析酵母の培養液を遠心分離することにより、菌体を回収した。10mlの滅菌水で洗浄し、遠心分離により再び菌体を回収し、凍結乾燥した。各株の1本の菌体の脂肪酸を塩酸メタノール法によりメチルエステルに誘導し、ガスクロマトグラフィーにより、菌体内に含まれる総脂肪酸を分析した表8。一方、各株の残りの1本の菌体から、以下のとおり、脂質を抽出した。すなわち、1mlのクロロホルム:メタノール2:1とガラスビーズを加え、ビーズビーターにて菌体を破砕したあと、遠心分離して上清を回収した。残った菌体にさらに1mlのクロロホルム:メタノール2:1を加え、同様にして、上清を回収することを繰り返し、総量4mlのクロロホルム:メタノール2:1で脂質を回収した。スピードバックを使って、溶媒を留去し、残渣を少量のクロロホルムに溶かした。シリカゲル60プレートメルク、展開溶媒ヘキサン:ジエチルエーテル:酢酸70:30:1の条件で薄層クロマトグラフィーを行い、脂質を分画した。プリムリン溶液を噴霧し、紫外線を照射することにより脂質を検出した。トリアシルグリセロールTG画分、遊離脂肪酸FFA画分、ジアシルグリセロールDG画分とリン脂質PL画分をそれぞれかきとって試験管に集め、塩酸メタノール法により脂肪酸をメチルエステルに誘導し、ガスクロマトグラフィーにより、脂肪酸分析を行った表9、図7。以下に、各遺伝子導入株の分析結果を示す。ベクターであるpESCTRP導入株をコントロールとした。総脂肪酸量は、コントロールと比べて、MaGPAT4long又はMaGPAT4を発現させた株では、それぞれ、1.7倍、2.0倍に増加した表8。PLの量は、MaGPAT4long、MaGPAT4を発現させた株でも、コントロールに対して、それぞれ1.1倍、1.2倍と、差がほとんどなかった。一方、TG量は、MaGPAT4long又はMaGPAT4を発現させた株では、コントロールに比べてMaGPAT4long、MaGPAT4を発現させた株で、2.8倍、3.5倍と、大きく増加していた。すなわち、MaGPAT4long又はMaGPAT4を発現させることで、脂肪酸の生合成を活性化し、貯蔵脂質であるTGの生産性を高めることができた。さらに、DGやFFAも、MaGPAT4long、MaGPAT4を発現させた株ではコントロールに比べて増加していた表9。各脂質画分の脂肪酸組成を図7に示した。FFA画分の組成は、コントロールとMaGPAT4long又はMaGPAT4を発現させた株でほとんど差がなかった。これに対し、そのほかの画分では、MaGPAT4long又はMaGPAT4を発現させた株では、飽和脂肪酸が増加し、不飽和脂肪酸が減少する傾向があり、特に16:0パルミチン酸が増加し、16:1パルミトレイン酸が減少していた。なお、本培養として、SGTrp液体培地の代わりに、SCTrp液体培地を使用した場合についても検討した。SCTrp液体培地はガラクトースを含まないため、この培地を使用して本培養を行う場合は、形質転換により導入したMaGPAT4long又はMaGPAT4の発現は誘導されない。SCTrp液体培地を使用した実験では、菌体の総脂肪酸の量、組成とも、コントロールとMaGPAT4long、MaGPAT4導入株間で、差は認められなかった表10、図8。このことからも、MaGPAT4long又はMaGPAT4の発現がガラクトースにより誘導された結果、SGTrp培地においては、菌体内の脂肪酸が増加したといえる。実施例7:酵母ScerevisiaeΔsct1、Δgpt2相補実験酵母Scerevisiaeでは、GPAT活性を担う遺伝子としてSCT1とGPT2が知られており、これらを同時に欠失させると致死であることが知られている。モルティエレラアルピナ由来のMaGPAT4、MaGPAT4longの産物がGPAT活性を有するかどうかを確認するため、Δsct1、Δgpt2の相補実験をおこなった。表11に、以下のとおり作製した株の遺伝子型をまとめた。1GP-1株の作製YeastknockoutstraincollectionオープンバイオシステムズのΔgpt2ホモ接合2倍体酵母カタログNoYSC1021663938のSCT1遺伝子を以下のとおり破壊した。まず、ScerevisiaeS288C株の菌体から、Genとるくん酵母用タカラバイオを用いてDNAを抽出した。これを鋳型として、プライマーXba1DesSCT1F:5’-TCTAGAATGCCTGCACCAAAACTCAC-3’配列番号31とプライマーXba1DesSCT1R:5’-TCTAGACCACAAGGTGATCAGGAAGA-3’配列番号32で、KODPlusを用いてPCTをし、SCT1遺伝子の部分配列を増幅した。増幅された約1.3kbpのDNA断片を、ZeroBluntTOPOPCRクローニングキットインビトロジェンを用いてクローン化し、得られたプラスミドをpCRSCT1Pとした。続いて、プラスミドYEp13を制限酵素SalIとXhoIで消化して得られたLEU2遺伝子のCDSを含む約2.2kbpのDNA断片と、プラスミドpCRSCT1PをSalIで消化して得られた約4.4kbpのDNA断片を、ligationhighにより連結し、SCT1遺伝子に対してLEU2遺伝子が逆向きに挿入されたプラスミドをpCRΔsct1:LEU2とした。これを制限酵素XbaIで消化し、上記Δgpt2ホモ接合2倍体酵母を酢酸リチウム法により形質転換して、SDLeu1Lあたり、Yeastnitrogenbasewoaminoacids6.7g、グルコース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、トリプトファン1.2g、ウラシル0.6gを混合したもの1.3g寒天培地2アガーで生育できるものを選抜した。得られた形質転換株の菌体から上述の方法でDNAを抽出した。aプライマーSCT1outORFF:5’-AGTGTAGGAAGCCCGGAATT-3’配列番号33とプライマーSCT1inORFR:5’-GCGTAGATCCAACAGACTAC-3’配列番号340.5kbp、bプライマーSCT1outORFFとプライマーLEU2inORFF:5’-TTGCCTCTTCCAAGAGCACA-3’配列番号351.2kbpの組み合わせでPCRを行うことで遺伝子型を確認、すなわち、SCT1/Δsct1:LEU2であることを確認し、GP-1株とした。2URA3をマーカーとするガラクトース誘導型発現ベクターの構築ベクターpESCURAを、制限酵素NotIとBglIIで消化して得られた約6.6kbpのDNA断片と、プラスミドpCRMaGPAT4long1又はプラスミドpCRMaGPAT41を制限酵素NotIとBamHIで消化して得られた約2.7kbp又は2.5kbpのDNA断片を、ligationhighTOYOBOを用いて連結し、プラスミドpESCUMaGPAT4long又はプラスミドpESCUMaGPAT4を得た。3形質転換株の取得pESCURA、pESCUMaGPAT4long又はpESCUMaGPAT4をそれぞれ用いて酢酸リチウム法により、酵母GP-1株を形質転換した。形質転換株は、SCUra1Lあたり、Yeastnitrogenbasewoaminoacids6.7g、グルコース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、トリプトファン1.2g、ロイシン1.8gを混合したもの1.3g寒天培地2アガーで生育できるものを選抜した。pESCURAで形質転換して得られた株を、CD株、pESCUMaGPAT4long、pESCUMaGPAT4で形質転換して得られた株を、それぞれMaGPAT4longD株、MaGPAT4D株とした。4胞子形成と四分子分析CD株とMaGPAT4longD株、MaGPAT4D株をそれぞれYPD寒天培地に塗布し、30°Cで1日間培養した。生育した菌体を、胞子形成用寒天培地0.5酢酸カリウム、2アガーに塗布し、20°Cで7日間培養した。得られた菌体を適当量掻きとって、100μlのザイモリアーゼ溶液0.125mg/mlザイモリアーゼ100T、1Mソルビトール、40mMリン酸カリウムバッファーpH6.8に懸濁し、室温で30分間インキュベートしたあとチューブを氷中に移した。顕微鏡下で、子嚢胞子が形成されていることを確認した後、YPGal酵母エキス2、ペプトン1、ガラクトース2寒天培地上でマイクロマニピュレーションにより4個の子嚢胞子を分離し、30°Cで2日間インキュベートし、それぞれの胞子に由来するコロニーを得た。得られた胞子クローンを、SGUra1Lあたり、Yeastnitrogenbasewoaminoacids6.7g、ガラクトース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、トリプトファン1.2g、ロイシン1.8gを混合したもの1.3g寒天培地2アガー、及びSGLeu1Lあたり、Yeastnitrogenbasewoaminoacids6.7g、ガラクトース20g、アミノ酸パウダーアデニン硫酸塩1.25g、アルギニン0.6g、アスパラギン酸3g、グルタミン酸3g、ヒスチジン0.6g、リジン0.9g、メチオニン0.6g、フェニルアラニン1.5g、セリン11.25g、チロシン0.9g、バリン4.5g、スレオニン6g、トリプトファン1.2g、ウラシル0.6gを混合したもの1.3g寒天培地2アガーにレプリカし、30°Cで3日間インキュベートして、ウラシル要求性とロイシン要求性を調べた。ウラシル要求性を示す場合、導入したプラスミドが脱落したものと考えられたので、以下の解析からは除いた。CD株から分離した4個の子嚢胞子のうち、YPGal寒天培地上で生育できたものは、いずれも2個で、すべての株がロイシン要求性であった。一方、MaGPAT4longD株とMaGPAT4D株から分離した4個の子嚢胞子は、いずれも4個ともYPGal寒天培地上で生育できた。ロイシン要求性を調べたところ、ロイシン要求性株とロイシン非要求性株がそれぞれ2個ずつであった。得られた株の遺伝子型を調べるため、、菌体より上述のとおりDNAを抽出し、aプライマーSCT1outORFFとプライマーSCT1inORFR、bプライマーSCT1outORFFとプライマーLEU2inORFFの組み合わせでPCRを行った。その結果、ロイシン非要求性株ではaではPCRによる増幅がみられずbでは増幅がみられたことから、これらの株はΔsct1:LEU2アレルを有する株であることが確認できた。また、ロイシン要求性株ではaではPCRによる増幅がみられbでは増幅がみられなかったことから、これらの株はSCT1アレルを有する株であることが確認できた。さらに、MaGPAT4longD株とMaGPAT4D株から分離した4個の子嚢胞子由来の株をYPD寒天培地上に塗布すると、生育のよい株と著しく生育の悪い株がそれぞれ2個ずつであり、生育の悪い株はΔsct1:LEU2アレルを有するロイシン非要求性株と一致していた。これらのことから、酵母のGPAT活性を担う2つの遺伝子を破壊したΔsct1、Δgpt2株は致死であるが、MaGPAT4longあるいはMaGPAT4を発現させることで、生育が可能になることが確認できた。すなわち、MaGPAT4longタンパク質及びMaGPAT4タンパク質はGPAT活性を有することが強く示唆された。実施例8:モルティエレラアルピナにおけるGPAT4の過剰発現1Malpina用発現ベクターの構築GPAT4をMalpinaで発現させるために、以下のとおり、ベクターを構築した。まず、ベクターpUC18を制限酵素EcoRIとHindIIIで消化し、オリゴDNAMCSforpUC18F2とMCSforpUC18R2をアニーリングさせたアダプターを挿入し、プラスミドpUC18RF2を構築した。MCSforpUC18F2:5’-AATTCATAAGAATGCGGCCGCTAAACTATTCTAGACTAGGTCGACGGCGCGCCA-3’配列番号36MCSforpUC18R2:5’-AGCTTGGCGCGCCGTCGACCTAGTCTAGAATAGTTTAGCGGCCGCATTCTTATG-3’配列番号37Malpinaのゲノムを鋳型として、プライマーNot1GAPDHtFとプライマーEcoR1Asc1GAPDHtRを使って、KODplusTOYOBOを用いたPCRで増幅した約0.5kbpのDNA断片を、ZeroBluntTOPOPCRCloningKitインビトロジェンにてクローン化した。インサート部分の塩基配列を確認したあと、制限酵素NotIとEcoRIで消化して得られた約0.9kbpのDNA断片をプラスミドpUC18RF2のNotI、EcoRIサイトに挿入し、プラスミドpDG1を構築した。プライマーNot1GAPDHtF:5’-AGCGGCCGCATAGGGGAGATCGAACC-3’配列番号38プライマーEcoR1Asc1GAPDHtR:5’-AGAATTCGGCGCGCCATGCACGGGTCCTTCTCA-3’配列番号39Malpinaのゲノムを鋳型として、プライマーURA5gF1とプライマーURA5gR1を使って、KODplusTOYOBOを用いたPCRで増幅したDNA断片を、ZeroBluntTOPOPCRCloningKitインビトロジェンにてクローン化した。インサート部分の塩基配列を確認したあと、制限酵素SalIで消化して得られた約2kbpのDNA断片をプラスミpDG1のSalIサイトに挿入し、URA5遺伝子の5’側がベクターのEcoRI側になる向きで挿入されたものをプラスミドpDuraGとした。プライマーURA5gF1:5’-gtcgaccatgacaagtttgc-3’配列番号40プライマーURA5gR1:5’-GTCGACTGGAAGACGAGCACG-3’配列番号41続いて、Malpinaのゲノムを鋳型プライマーhisHpURA5FとプライマーhisHpMGtFを使って、KODplusTOYOBOを用いたPCRで増幅した約1.0kbpのDNA断片と、pDuraGを鋳型として、プライマーpDuraSCGAPtFとプライマーURA5gDNAFを使って、KODplusTOYOBOを用いたPCRで増幅した約5.3kbpのDNA断片を、InFusion登録商標AdvantagePCRCloningKitタカラバイオを使って連結し、プラスミドpDUraRhGを得た。プライマーhisHpURA5F:5’-GGCAAACTTGTCATGAAGCGAAAGAGAGATTATGAAAACAAGC-3’配列番号42プライマーhisHpMGtF:5’-CACTCCCTTTTCTTAATTGTTGAGAGAGTGTTGGGTGAGAGT-3’配列番号43プライマーpDuraSCGAPtF:5’-TAAGAAAAGGGAGTGAATCGCATAGGG-3’配列番号44プライマーURA5gDNAF:5’-CATGACAAGTTTGCCAAGATGCG-3’配列番号45プラスミドpDUraRhGを鋳型として、プライマーpDuraSCGAPtFとプライマーpDurahGhispRを使って、KODplusTOYOBOを用いたPCRで約6.3kbpのDNA断片を増幅した。プライマーpDurahGhispR:5’-ATTGTTGAGAGAGTGTTGGGTGAGAGTG-3’配列番号46プラスミドpCRMaGPAT41を鋳型として、プライマーMaGPAT4hispFとプライマーMaGPAT4MGtRを使って、KODplusTOYOBOを用いたPCRで約2.5kbpのDNA断片を増幅した。プライマーMaGPAT4hispF:5’-CACTCTCTCAACAATATGACAACCGGCGACAGTACCGC-3’配列番号47プライマーMaGPAT4MGtR:5’-CACTCCCTTTTCTTATTATAATTTCGGGGCGCCATCGC-3’配列番号48得られた2.5kbp断片を、上記6.3kbpのDNA断片と、InFusion登録商標AdvantagePCRCloningKitタカラバイオを使って連結し、プラスミドpDUraRhGGPAT4を得た。2Malpina形質転換株の取得特許文献WO2005019437、発明の名称:脂質生産菌の育種方法に記載の方法にしたがってMalpina1S4株より誘導したウラシル要求性株Δura-3を宿主としてパーティクルデリバリー法で、プラスミドpDUraRhGGPAT4を用いて、それぞれ形質転換を行った。形質転換株の選択には、SC寒天培地YeastNitrogenBasewoAminoAcidsandAmmoniumSulfateDifco0.5、硫酸アンモニウム0.17、グルコース2、アデニン0.002、チロシン0.003、メチオニン0.0001、アルギニン0.0002、ヒスチジン0.0002、リジン0.0004、トリプトファン0.0004、スレオニン0.0005、イソロイシン0.0006、ロイシン0.0006、フェニルアラニン0.0006、寒天2を用いた。3形質転換Malpinaの評価得られた形質転換株を、GY培地4mlに植菌し、28°Cで2日間振とう培養を行った。菌体をろ過により回収し、RNeasyplantkitQIAGENを用いてRNAを抽出した。スーパースクリプトファーストストランドシステムforRTPCRインビトロジェンによりcDNAを合成した。導入したコンストラクトからの各遺伝子の発現を確認するため、以下のプライマーの組み合わせでRTPCRを行った。プライマーGPAT4RT1:5’-gagtgcttcatcgagggcacC-3’配列番号49プライマーGPAT4RT2:5’-TCCTTCACTGTCAACCTCGATCAC-3’配列番号50過剰発現を確認できた株のうち、1株について、GY培地グルコース2、酵母エキス110mlに植菌し、28°C、300rpmで3日間振とう培養した。これをGY培地500mlに全量移し、28°C、120rpmで振とう培養した。ここから3日後、7日後、10日後、12日後にそれぞれ5ml、10mlずつ分取し、濾過した。菌体を120°Cで乾燥させ、塩酸メタノール法により、脂肪酸をメチルエステルに誘導し、ガスクロマトグラフィーにより、脂肪酸分析を行った。乾燥菌体あたりのアラキドン酸生産量の経時変化を調べた。なお、形質転換の宿主であるΔura-3株をコントロールとした。結果を図9に示す。GPAT4をMalpinaで過剰発現させた場合、菌体あたりのアラキドン酸AA量が、コントロールに比べて増加していた。"