Michaelis-Menten kinetiği

Burada, sistemden elde edilebilecek en yüksek reaksiyon hızıdır, enzimi doyurucu substrat konsantrasyonunda bu hıza ulaşılır. Michaelis sabiti , reaksiyon hızının 'ın yarısı olduğu substrat konsantrasyonudur. Genelde tek substratlı biyokimya reaksiyonlarının Michaelis–Menten kinetiğine uyduğu varsayılır, modelin varsayımlarına bakılmadan.

Reaksiyon hızı ] ile birlikte artar, asimptotik olarak maksimum hız 'a yaklaşır ('da tüm enzim molekülleri substrata bağlıdır). Dolayısıyla , burada enzim konsantrasyonudur. bir enzim molekülü tarafından bir saniyede substrata dönüştürülen maksimum substrat molekül sayısıdır; dönüşüm sayısı (veya etkinlik sayısı veya turnover sayısı) olarak adlandırılır.

Michaelis sabiti reaksiyon hızının yarı-maksimum olduğu substrat konsantrasyonudur ve substratın enzime bağlanma afinitesinin (ilgisinin) bir ölçüsü sayılır. Küçük bir yüksek bir afinite olduğuna işaret eder, yani reaksiyon hızı 'a daha çabuk ulaşır.

sabiti enzimin substratı ürüne dönüştürmekte ne kadar verimli olduğunun bir göstergesidir. Teorik üst sınırı {nowrap|108 – 1010 /M.s}} 'dır; bu değere yakın olan fumaraz gibi enzimler için "süper verimli" terimi kullanılır.

Bu model, enzim-substrat etkileşimi dışında çeşitli biyokimyasal durumlar için de kullanılır, antijen-antikor bağlanması, DNA-DNA hibridizasyonu, ve protein-protein etkileşimi gibi. Jenerik bir biyokimyasal bir reaksiyonun karakterizasyonu için de kullanılabilir, Langmuir denkleminin biyomoleküler molekül adsorpsiyonu jenerik olarak modellemek için kullanılması gibi. Michaelis-Menten kinetiği biyokimyasal reaksiyonlar dışında çeşitli alanlarda da kullanılmıştır, akciğer alveollerinden toz giderilmesi, popülasyonlarda biyolojik tür sayısının zenginliği, kan alkolünün giderilmesi, ve bakteriyel faj enfeksiyonu gibi.

Bu mekanizmada E enzimi, sadece reaksiyonu kolaylaştıran bir katalizördür, dolayısıyla onun serbest ve bağlı halleri için toplam konsantrasyonu, , bir sabittir. Bu koruma yasası yukarıdaki ikinci ve üçüncü denklemlerin toplanmasıyla da elde edilebilir.

Denklemin türetmesindeki ilk adım, kütle etkisi kanununu kullanır, ki bu serbest difüzyona dayalıdır. Oysa, canlı bir hücrenin içinde yüksek bir protein konsantrasyonu vardır, sitoplazma sıvıdan çok bir jel gibi davranır, bu yüzden molekül hareketleri sınırlıdır ve reaksiyon hızları bundan etkilenir. Kütle etkisi kanunu heterojen ortamlar için geçerli olsa da, sitoplazmanın sınırlı hareket kinetiği özelliğinin bir fraktal olarak modellenmesi daha uygun bulunmuştur.

teriminin küçük olması gerekmektedir. Dolayısıyla, onun geçerli olması için enzim konsantrasyonu substratınkinden çok daha az olmalıdır. Bu şart sağlanmasa dahi, eğer büyükse bu yaklaştırma geçerlidir.

Hem Michaelis-Menten hem Briggs-Haldane analizinde, küçüldükçe yaklaştırmanın kalitesi iyileşir. Ancak, enzim reaksiyonlarının modellemesinde, varsayımlar gözden geçirilmeden genelde Michaelis-Menten kinetiğinin kullanılma eğilimi vardır.

ve sabitlerinin belirlenmesi için tipik yöntem, farklı substrat konsantrasyonlarında () bir seri enzim ölçümü yapılması ve reaksiyon ilk hızının ölçülmesidir. Burada 'ilk' teriminden kasıt, reaksiyon hızının başlangıçtan sonraki nispeten kısa bir süre içinde ölçülmesidir, bu süre zarfında enzim-substrat kompleksinin oluşmuş olduğu ama, substrat konsantrasyonun yaklaşık sabit olduğu, ve dolayısıyla denge veya kararlı hâlimsilik yaklaştırmasının geçerli olduğu varsayılır. Reaksiyon hızını konsantrasyona göre grafikleyince ve Michaelis-Menten denklemi ile doğrusal olmayan regresyon yaparak, parametreler elde edilebilir.

Doğrusal olmayan regresyon yapmak için, eskiden bilgisayarlar mevcut değilken, denklemin doğrusallaştırılmasını sağlayan grafik yöntemler kullanılırdı: Eadie–Hofstee çizimi, Hanes–Woolf grafiği ve Lineweaver–Burk grafiği bunlardan bazılarıdır; Hanes–Woolf grafiği en hatasızıdır. Ancak, görselleştirme için faydalı olsalar da, her üç yöntem de verilerdeki hata dağılımını bozduğu için, doğrusal olmayan regresyonla sabitlerin bulunması kadar sağlıklı değildir. Buna rağmen, modern literatürde bu grafik yöntemler hâlâ kullanılmaktadır.

Michaelis ve Menten, tek substratlı ve tersinmez ürün oluşumlu basit reaksiyonların kinetiğini incelediler. Bu teori daha sonra genişletilmiştir, kararlı hâlimsilik yaklaştırmasını daha karmaşık sistemler için de uygulayarak. Bazı örnekler aşağıda verilmiştir.