日本蛋白質科学会
創立 20 周年記念シンポジウム

講演要旨集

2021
令和 3 年 10 月 5 日(火)大阪大学銀杏会館

主催
日本蛋白質科学会

共催
大阪大学

協賛団体芳名本記念シンポジウムの開催には, 以下の企業からご支援をいただきました。ここに厚く御礼申し上げます。

サーモフィッシャーサイエンティフィック株式会社
株式会社 dotAqua
日本電子株式会社
株式会社マンダム
株式会社ラボ・ソリューション
株式会社リガク(50 音順；2021 年 9 月末現在)

■開催概要
開催名：日本蛋白質科学会 創立 20 周年記念シンポジウム
ハイブリッド方式 ＜対面講演 + ZOOM オンライン＞
日 時：2021 年 10 月 5 日（火）15:00～18:00（予定）
場 所：大阪大学 銀杏会館３階 阪急電鉄・三和銀行ホール（〒565-0871 大阪府吹田市山田丘 2-2, (TEL) 06-6879-3278, 3006～3009）
および オンライン※COVID-19 の感染状況の影響で、学外からの「不要不急の入校自粛」が強く要請されています。
今のところ現地参加は大阪大学の教員・学生および関係者の皆様のみとさせていただきます。
ご不便をおかけいたしますが、その他の参加者の皆様はオンラインにて参加をお願いいたします。
※10 月 1 日以降に大阪府の緊急事態宣言が解除される場合、現地参加基準が緩和される可能性がございます。
緩和された場合には再度、9 月下旬にご連絡いたします。

■プログラム：15:00-15:02

開会挨拶 津本 浩平（日本蛋白質科学会 会長 /東京大学）

15:02-15:05

お祝いビデオメッセージ 1 Amy E, Keating（PS 会長/MIT）

15:05-15:08

お祝いビデオメッセージ 2 James R. Ketudat-Cairns（APPA 会長/Suranaree Univ. of Technology）[第 1 部] 座長 阿久津 秀雄（大阪大学）
15:10-15:50

特別講演：大隅 良典（東京工業大学）「30 数年にわたるオートファジー研究から見えてきた動的細胞像 /Looking at the cell after 30 years of autophagy research」

15:50-16:20

遠藤斗志也（京都産業大学）「タンパク質構造からオルガネラ生合成へ」

16:20-16:50

後藤 祐児（大阪大学）「蛋白質フォールディングとミスフォールディングの統合」

16:50-17:00

休憩[第 2 部] 座長 月原 冨武（大阪大学）
17:00-17:30

三木 邦夫（京都大学）「蛋白質科学／構造生物学／蛋白質結晶学の 20 年」

17:30-18:00

中村 春木（大阪大学）「蛋白質の情報学、物理学、そして工学」

18:00-18:02

閉会挨拶 中川 敦史（日本蛋白質科学会次期会長/大阪大学）

■参加登録費：無料■プログラム・実行委員会：
委員長：井上 豪 (阪大院薬)委 員：栗栖源嗣 (阪大蛋白研)，児嶋長次郎 (横浜国立大)，内山 進 (阪大院工)■ホームページ：

https://www.pssj.jp/news/2021/09/02/pssj-20th-anniversary-symposium.html」■会場への交通:(1)大阪モノレール：阪大病院前駅下車 徒歩 5 分(2)地下鉄御堂筋線：千里中央駅発，阪急バス「阪大本部前行」または「茨木美穂ケ丘行」乗車，「阪大医学部病院前」下車

徒歩 5 分(3)阪急電車千里線：北千里駅下車，東へ徒歩約 20 分
(4)阪急電車京都線：茨木市駅発，近鉄バス「阪大病院・阪大本部前行」乗車，「阪大医学部病院前」下車 徒歩 5 分(5)JR 京都線：茨木駅発，近鉄バス「阪大本部前行」乗車，阪大本部前下車

徒歩 2 分30 数年にわたるオートファジー研究から見えてきた動的細胞像 /Looking at the cell after 30 years of autophagy research
大隅 良典（東京工業大学）
私は、セントラルドグマが確立される 1960 年代を大学、大学院生として過ごし、将来分子生物学を専攻したいと思った。研究を大腸菌のタンパク質生合成から開始し、留学中の 2 年間マウスの受精に関わったが、以後 4７年酵母と向き合ってきた。この半世紀を振り返ってみると、生命科学のその凄まじ
いほどの進歩に様々な感慨を覚える。
アメリカ留学から帰国し東大理学部安楽泰宏教授の下で、酵母の液胞膜の解析をテーマに選んだ。ア
ミノ酸やイオンの能動輸送系を見出し、液胞が細胞の恒常性に関わることを示し、液胞の酸性化を担う
プロトンポンプ、V-ATPase を同定することに成功した。1988 年独立を機に、液胞の細胞内分解機能に焦点を当てることにした。液胞もタンパク質分解も当時、多くの人が興味を持つ課題ではなかった。
酵母のオートファジー発見の契機は、窒素源の飢餓状態に置かれた酵母の光学顕微鏡観察であった。
液胞内プロテアーゼ欠損株を用いると、液胞内に飢餓条件下で激しくブラウン運動する球形構造が徐々に蓄積することを見出した。電子顕微鏡観察からそれが細胞質成分を液胞へと輸送する膜構造であることを見出し、その膜動態が動物細胞で知られるオートファジーと同じであることを発見した。オートフ
ァジーに関わる因子を同定すべく酵母の系の優位性を利用して、遺伝学的なアプローチを開始した。その結果、ATG と名付けた１８個の遺伝子が必須であることを示すことに成功した。それらは全てオート
ファゴソーム形成に必須のタンパク質をコードしていた。それらは単独で働くわけではなく、６つの機能単位として新規の膜形成に順次関わっていたためにその機能の同定は容易ではなかった。その後も私は一貫して酵母オートファジー機構解明を歴史的な使命と考えて、未解明の問題の解明を目指した研究を進めている。
酵母における ATG 遺伝子の同定はその後のオートファジー研究に多大な影響を与えた。これらの遺伝子の大半が動植物、人に至るまで保存されていたことから、様々な生物種、細胞、器官、個体におけるオートファジーの研究が世界中で開始され、今日に至るまでその多様な生理機能が報告されている。
さらに現在ガン、神経変性疾患など多くの病態や加齢などとの関係が注目され、最も大きな広がりを見せる領域となった。オートファジー研究を通じて、細胞像はタンパク質、オルガネラの絶え間ない合成と分解の平衡状態にあること、分解は合成の単に逆反応ではない生理機能を持つことが明らかになった。
このように長きにわたって酵母のオートファジーに取り組んでくることを可能にしたのは、この半世紀の解析技術に目覚ましい進歩があり、次々と新しい研究手法を用いた解析が可能であったことが大きな要因であろう。オートファジー研究を一つの例として、基礎科学の発展の課題も議論したい。

タンパク質構造からオルガネラ生合成へ
遠藤 斗志也（京都産業大学）
生命の設計図は DNA であるが，働く主役はタンパク質である。そしてタンパク質の機能を理解するためには，その立体構造を知らなければならない。最近になってやっと，細胞という文脈でタンパク質の機能を構造に基づいて理解できるようになってきたが，その兆しが見え始めたのが 1980年代であった。細胞内で合成されたタンパク質は，サイトゾルだけでなく働くべき細胞内区画、オルガネラに正しく移動してはじめて機能することができる。この移動に際して，しばしばオルガネ
ラを囲む生態膜を通過する必要があるが，このときタンパク質の立体構造がほどけなければならな
い，という論文がスイスの Schatz 研から発表された 1。ほどなくして，細胞内で生まれたタンパク質の立体構造をほどけた状態に保つ因子として Hsp70 が見つかり 2，自発的に進むと考えられていたタンパク質のフォールディングを助ける因子として Hsp60-10/GroEL-ES が見つかった 3。いわゆるシャペロンの発見である。私は当時そうした研究の現場（Schatz 研）にいたが，SDS-PAGE とオートラジオグラフィというプリミティブな手法を駆使して研究を行っていた細胞生物学者が，突然目覚めたかのように細胞内におけるフォールディングやアンフォールディングを語り始めた。精製したタンパク質の試験管内でのフォールディングやアンフォールディングに親しんできた私にとっては，驚きであり，細胞生物学が新たなフェイズに向かって大きく動き始めたことに興奮した。
それ以来，私の研究経歴は細胞生物学とタンパク質科学の融合への道のりと軌を一にする。日本
蛋白質科学会もこうした生命科学の大きな潮流の中を歩んできた。タンパク質の細胞内交通を制御する膜透過装置は複雑な膜タンパク質であり，長い間構造生物学の最先端の手法でも歯が立たなかったが，最近になってクライオ電子顕微鏡の技術革新により構造が決められるようになってきた 4。
巨大分子の構造を決める技術，細胞内構造の詳細を見る技術，さらには AI による立体構造予測の進歩により，タンパク質科学は大きな転換期にさしかかっている。これまでのように構造を手にした一部の研究者のみが，機能研究の美味しいところを独占してしまう時代は終わった。多くの細胞生物学者，生命科学の研究者が精度の高い予測構造に基づいて，ただちに変異体解析や機能解析ができるようになる。貴重なタンパク質の構造情報が一般の生命科学者に広く開放されることにより，真の意味で構造情報入手の格差がなくなろうとしている。細胞内でタンパク質が働く姿を見ることで，生命の本質を理解できる時代は目前に来ている。

参考文献
1. Eilers, M. & Schatz, G. (1986) Nature 322, 228–232
2. Chirico, W.J., Waters, M.G. & Blobel, G. (1988) Nature 332, 805–810; Deshaies, R.J. et al. (1988) Nature
332, 800–805
3. Cheng, M.Y. et al. (1989) Nature 337, 620–625; Goloubinoff, P. et al. (1989) Nature 342, 884–889
4. Araiso, Y. et al. (2019) Nature 575, 395–401; Takeda, H. et al. (2021) Nature 590, 163–169

蛋白質フォールディングとミスフォールディングの統合
後藤 祐児 （大阪大学）
フォールディングは一次元的なポリペプチド鎖が機能を担う特異的な立体構造を形成する過程であり、今日でも重要な基本原理が「アンフィンセ
ンのドグマ」である（図）。1972 年にノーベル化学賞を受賞したアンフィンセンは、生理的条件でのフォールディングはアミノ酸一次配列にコードされた自発的な反応であること、つまり、蛋白質の天然構造
は，熱力学的な自由エネルギー最小状態にあることを示した。以来、フォールディングの仕組みの解明を目標とした多くの研究が行われてきた。
他方、蛋白質の基本的特徴である凝集は、当初、蛋白質研究の障害であったが、2000 年以降、新たな研究分野として台頭した。正に本会 20 年の発展と重なる。フォールディングと対比してミスフォール
ディングという用語が用いられ、現在、アミロイド線
維の原子構造、形成機構、構造物性に関する蛋
白質科学研究が、活発に行われている。特に固体
NMR やクライオ電顕によるアミロイド原子構造の解明が進んでいる。しかしながらフォールディングとミスフォールディングの基本的な関係については不明な点が多い。
本講演では以上の研究の歴史と現状、展望を議論すると共に、演者らが、β２ミクログロブリンやアミロイドβペプチドを用いて行ってきた、①アミロ
イド線維形成のリアルタイム観察、②超音波による線維形成の促進反応、③溶解度と過飽和に基づくフォールディングとミスフォールディングの統合（1）を紹介する。

図：フォールディングとアミロイド線維形成。

今後、さまざまな領域と連携してフォールディングとミスフォールディング研究を推進することによって、ア
ミロイドーシスの予防と治療の確立、蛋白質の構造・物性のより包括的な理解を達成することが期待できる。
これにより、蛋白質研究の地平は大きく広がるであろう。
参考文献
1. Breakdown of supersaturation barrier links protein folding to amyloid formation. Masahiro Noji, et al.
Communications Biology 4, 120 (2021). doi.org/10.1038/s42003-020-01641-6

蛋白質科学／構造生物学／
蛋白質結晶学の 20 年
三木 邦夫
（京都大学）
日本蛋白質科学会が設立された 2001 年から 20 年，構造生物学は飛躍的な発展･成熟を見せた．
図は PDB に登録された生体高分子（主に蛋白質）構造数の推移で，2001 年におよそ 16,000（Ｘ線:
83.9%, NMR: 15.6%）であった登録は，現在 180,000 を超える（Ｘ線: 87.8%, NMR: 7.4%, EM: 4.6%）までになっている．PDB 登録数は，遺伝子工学や放射光利用の汎用化などと相まって，1990 年代
後半から指数関数的な増加を見せた．蛋白質など生体高分子の三次元構造は，それぞれがもつ生物学的機能を理解するために不可欠の情報である．にもかかわらず，長年にわたり構造情報を獲得するための技術的基盤の構築には難しいものがあった．そのような状況のもと，1990 年代後半には，ポストゲノムプロジェクトとして「構造ゲノム学 (Structural Genomics)」の推進が唱えられるようになった．我が国では，2002 年からの 5 年間，文部科学省の「タンパク 3000 プロジェクト」が推進された．国内のおよそ 800 名の蛋白質科学研究者が参画して，看板に掲げた 3000 をはるかに超える数の蛋白質構造が決定された．その結果，大学をはじめ全国の研究機関に蛋白質構造解析の設
備基盤が整備され，それまでは専門家でなければ難しかった構造解析が，生化学者や分子生物学者など広い分野の研究者に普及して，構造生物学に携わる研究者数は急増した．蛋白質の立体構造情報は多くの研究者にとって身近なものになり，蛋白質科学は大きな拡がりを見せた．また，それを基盤にした機能解析の研究も深みを増していくようになった．近年は，膜蛋白質複合体を中心にクライオ EM の構造解析が大きく進歩し，NMR の新しい測定技術，Ｘ線での超高分解能精密構造解
析，Ｘ線と中性子回折との併用など，構造生物学研究は新しい局面を迎えている．このような蛋白質科学における構造生物学の発展を，主に蛋白質結晶学の視点から眺め直してみたい．

図．PDB における構造登録数の推移．横軸：年，縦軸：登録数（■: 各年，■: 累計）．

蛋白質の情報学、物理学、そして工学
中村 春木（大阪大学）
日本蛋白質科学会は、2001 年 4 月 1 日に日本蛋白工学会、蛋白質構造討論会、蛋白質立体構造構
築原理研究会が母体となって発足し、今年で 20 周年を迎えるまでに発展いたしました。
私は、1987 年に森川耿右博士のお誘いを受け、それまで助手として勤めておりました東京大学工学部物理工学科を辞して大阪吹田の株式会社蛋白工学研究所に移動し、故池原森男所長の元で蛋白質の分子設計・蛋白質工学の研究を始めました。実際に設計に成功した蛋白質はあまりなくデザイ
ナーとしては失格だったと思いますが、蛋白質の立体構造モデリングやその後の構造バイオインフォマティクスの礎を作り、専門家の方々が多く育っていったことは嬉しく思っています。その後
1999 年に私は大阪大学蛋白質研究所に移動しましたが、以前、日本蛋白工学会の設立にも関わったこともあり、また、重点領域研究「タンパク質立体構造の構築原理」の班友として蛋白質立体構造
構築原理研究会にも参画しておりましたので、2001 年の日本蛋白質科学会（PSSJ）の設立にも協力いたしました。さらに 2012 年〜2014 年には日本蛋白質科学会の会長を務めて学会の一般社団法人化を行うとともに、ちょうど同期間に The Protein Society (TPS)の Council member となっていたこともあり、PSSJ と TPS および APPA との連携を強めてまいりました。
阪大蛋白研では JST-BIRD（バイオインフォマティクス推進センター）の支援により PDB のデータ収集と公開事業を、のちに PDBj と称する事になる組織によって日本で実施してまいりました。2003
年には、米国ラトガース大学の H. M. Berman 教授と英国 EBI の K. Henrick 博士と私の 3 者で wwPDBという国際組織を立ち上げることとなり、実施者はそれぞれの組織で代替わりをしているものの、現在に至るまで最も成功している国際連携によるバイオのデータベースの一つとして運営されています 1)。また、2005 年の PSSJ の年会から、毎年恒例のように PDBj ランチョンセミナーを実施してまいりました。
シンポジウムでは、これらの活動を通して学んできた、観測される現象・データの裏に潜む物理学的原理の解明の姿勢を紹介します 2）。経験論だけからでは困難な 100%の完璧性が求められる工学の達成も、物理学的原理が確立していればこそ到達可能と信じているからです。
参考文献
1) 中村春木・栗栖源嗣 (2018) 「データサイエンスと日本蛋白質構造データバンク PDBj の活動」
生物物理 vol. 58, 71-77. DOI: 10.2142/biophys.58.071
2) 中村春木 (2020) 「リレーエッセイ：私が影響を受けた論文（3）蛋白質の二次構造傾向性の物
理学」生物物理 vol. 60, 190-191. DOI: 10.2142/biophys.60.190

クライオ電子顕微鏡法によるタンパク質構造解析
単粒子解析から電子線トモグラフィー、Micro-ED まで
幅広い構造解析ソリューション

Achieving better than 3 Å resolution by single particle cryo-EM at 200 keV. Mark A. Herzik, Jr.*, Mengyu Wu*, Gabriel C.
Lander, Scripps Research Institute, USA, bioRxiv preprint first posted online May 25, 2017. http://dx.doi.org/10.1101/141994

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Tel 03-3740-0970
Fax 03-3740-0975〒140-0002 東京都品川区東品川4-12-2
品川シーサイドウエストタワ-１F© 2021 FEI Company. All rights reserved. All trademarks are the property of Thermo Fisher
Scientific and its subsidiaries unless otherwise specified. A4 AD018-04-2021

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2021/07/09 17:40

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食品衛生
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エネルギー

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メタノールとギ酸製造（親水化・接着）（酸化反応）

新素材

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の消毒、
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N 末端ドメインが上方に大きく回転し伸長した構造でのみ、ATP がアクセス可能となる。

Detector distance (mm) 40
0.01

Resolution (Å)

Inf. – 1.75

Rint (%)

13.5%

Completeness (%)

98.1%

Total dose time (sec.)

4

R-factor / R-free (%)

17.70 (21.90)

AlphaFold2で得られたモデルを元に分子置換deu elPs barr
β-αC

ud
Pse relβ-barαC

ポピュレーション

Exposure time (sec.)

Ｘ線溶液散乱（BioMAXS）

C-lobeC-lobeディスオーダーも活性化エネルギー
10 ミリ秒露光（全露光時間 4秒）

原子種の違いもエネルギー

分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼキナーゼ（MAP2K4）のＸ線小角散乱を用いた動的構造解析