“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

業績紹介：ピコ秒時間分解けい光分光法を用いたリポソーム脂質二重膜中の微視的な粘度の見積もり"Viscosity Heterogeneity inside Lipid Bilayers of Single-Component Phosphatidylcholine
Liposomes Observed with Picosecond Time-Resolved Fluorescence Spectroscopy"
Yuki Nojima and Koichi Iwata
J. Phys. Chem. B, 118, 8631-8641 (2014) DOI: 10.1021/jp503921e

岩田耕一（学習院大学・理学部化学科・
A01 公募研究代表者）

膜中には微視的な粘度が 30 から 290 倍異なる二種類の環境が存在することが推測された。回転緩和時間からの見積もりもこの結果を支持した。これまで一種類の脂質からなる脂質二重膜は均一な構造をとると考えられてきた。しかし、今回得られた結果は、一成分の脂質二重膜も微視的な粘度が数十倍異なる複数の環

生体膜は細胞の内外の境界であるだけでなく、光合成などの生化学反応が進行する場でもある。一般に化境を持つような不均一な構造をとり得ることを示している。

学反応の速度は、粘度や極性などの周囲の化学的性質の影響を受ける。そのため、生体膜中で進行する生化
学反応をよりよく理解するためには生体膜を主に構成する脂質二重膜内部の環境を知る必要がある。本研究では、生体膜のモデルであるリポソーム脂質二重膜内部に trans-スチルベンを封入し（図１）、そのけい光寿命と回転緩和時間を測定した。得られたけい光寿命と回転緩和時間の双方から、脂質二重膜内部に封入された trans-スチルベン近傍の微視的な粘度を見積もった。
炭化水素鎖の炭素数と C=C 二重結合の数が異なる六種類の脂質二重膜について調べた。
Trans-スチルベンのけい光寿命  と光異性化反応

図１：trans-スチルベン内封リポソーム脂質二重膜の模式図。

速度定数 kiso の間には次の関係が成り立つ：kiso =1/ – kr (kr: 放射寿命). アルカン中では kiso と溶媒の粘度の間に相関があることが知られている。測定した脂質二重膜中における trans-スチルベンのけい光寿命から

kiso を求め、既知の相関を用いて脂質二重膜内部の微
視的な粘度を見積もった（図２）。
有機溶媒中において trans-スチルベンのけい光減衰
曲線は通常、単一指数関数でよく近似される。しかし
脂質二重膜内部では trans-スチルベンのけい光減衰曲
線は二重指数関数でよく近似された。これは脂質二重膜内部に二種類以上の環境が存在することを示唆する。

図２：trans-スチルベンの光異性化速度定数 kiso

得られたけい光寿命の値から kiso を算出し、脂質二と溶媒の粘度の相関。見積もられた脂質二重膜中

重膜中の微視的な粘度を見積もったところ、脂質二重の微視的な粘度が図中に示されている。

1

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

業績紹介：バクテリオファージ T4 から再構築された
三本鎖ヘリックス針蛋白質の細胞膜貫通反応"Plasma Membrane Translocation of a Protein Needle Based on a Triple-stranded -helix Motif"
Nusrat J. M. Sanghamitra, Hiroshi Inaba, Fumio Arisaka, Dan Ohtan Wang, Shuji Kanamaru,
Susumu Kitagawa and Takafumi Ueno
Mol. BioSyst., 10, 2677–2683, (2014) DOI: 10.1039/c4mb00293h

上野隆史（東京工業大学大学院生命理工学研究科・A02 公募研究代表者）ても直接貫通の割合が減少した。従って、-PN 表面上の電荷配列は細胞膜を直接貫通するために最適化されていることが明らかとなった。本研究はヘリックスの細胞膜貫通反応を実験的に示した初めての例である。
-PN は細胞内分子輸送に応用可能であり、既に外来蛋

細胞は細胞膜によって外界から隔てられており、蛋
白質や核酸といった高分子は通常細胞膜を透過することができない。効率的な細胞内分子輸送を目指し、膜透過ペプチドをはじめとする様々な合成分子が開発されてきた。しかし、その多くがエンドサイトーシス（細胞の飲食作用）によって細胞内に取り込まれるため、白質の輸送を別論文で報告している（Chem. Lett., 43,1505, 2014）。
本研究成果をもとに、本新学術領域内の共同研究も進めている。

(a)(b)
Foldon

直接的に細胞質へ分子を輸送するための設計は未だ困難とされている。
一方、天然の分子機械は、高効率かつ直接的に細胞膜を貫通することができる。バクテリオファージ T4β-helix

8 nm

は、感染の初期段階として gene product 5 (gp5) と呼ば

16 nm

れる針蛋白質を用いて大腸菌の外膜に穴を開ける（図β-helix

1a）。gp5 の C 末端は三重鎖ヘリックスと呼ばれる剛直なモチーフで構成されている。近年他のファージの14 nm

尾部にもヘリックスが確認されており、細胞膜貫通

C-terminal²β-helix

反応に重要な役割を果たすと推定されているものの、実験的に細胞への取り込みを解析した例はなかった。
本論文では、ヘリックスからなる人工針蛋白質
-helical protein needle (-PN) の細胞膜貫通能を明ら

2.4 nmFoldon
2.4 nm(c)

かとした。-PN は gp5 の C 末端のヘリックスにフォ
ルドンドメインを融合して形成される trimer-dimer 構造体である（図 1b）。-PN が（1）エンドサイトーシスを経ない直接的な機構で赤血球に取り込まれること、（2）主に直接的な機構とマクロピノサイトーシスによって HeLa 細胞に取り込まれることを見出した（図1c）。-PN 表面に交互に配列した正電荷（Lys）、負電図 1：(a) バクテリオファージ T4 の尾部に存在する荷（Asp、Glu）を有する残基を化学修飾によって逆のgp5 の結晶構造。 (b) -PN の結晶構造。(c) -PN の細電荷に変換すると、赤血球、HeLa 細胞のどちらにおい

胞膜貫通反応の概略図。

2

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

業績紹介：NMR 法とレプリカ交換分子動力学計算による
糖鎖の 3 次元構造ダイナミクスの描象"Exploration of Conformational Spaces of High-Mannose-Type Oligosaccharides
by an NMR-Validated Simulation"
Takumi Yamaguchi, Yoshitake Sakae, Ying Zhang, Sayoko Yamamoto, Yuko Okamoto,and Koichi Kato
Ang. Chem. Int. Ed., in press (2014), DOI: 10.1002/anie.201406145

山口拓実（自然科学研究機構 分子科学研究所・
A03 計画研究分担者）
加藤晃一（自然科学研究機構 岡崎統合バイオサ
イエンスセンター・A03 計画研究代表者）
岡本祐幸（名古屋大学大学院理学研究科・
A03 計画研究代表者）に関わる糖鎖の 3 次元構造の動態を明らかにした。
糖鎖生合成に関わる複数の遺伝子を破壊した酵母を利用して、均一な化学構造を有する糖鎖に安定同位体標識を施した。さらに調製した糖鎖（M9 および M8B）に原子配置の情報を測るためのプローブとして常磁性金属イオンを化学的に導入し NMR 計測を実施することで、複雑に枝分かれした糖鎖の構造情報を原子レベルで得ることに成功した。さらに、NMR 実験から求めた構造情報と照らし合わせてシミュレーション結果を評価することによって、糖鎖の配座空間の探査を

糖鎖は、タンパク質間のコミュニケーションを制御行った。この際、REMD 法を用いることで、水中でダし、細胞の秩序立った働きを調節する重要な役割を

イナミックに揺らいでいるオリゴ糖鎖の実際の構造を担っている。新生糖タンパク質が小胞体において立体

正しく反映することが可能となった。その結果、3 本構造を形成する際や、固有の立体構造獲得後にゴルジの枝に分岐した糖鎖から末端の糖 1 残基をとり除いた体へと移る際には様々な種類の糖認識タンパク質（レだけで、糖鎖のコンフォメーション空間が顕著に広がクチン）が関与している。また、細胞の中で不要となっることが明らかとなった（図 1）。このように、分子分たタンパク質が分解処理されるプロセスにも多くのレ

光学、計算科学、有機化学、分子生物学などの手技をクチンが関わっている。こうした機構において、糖鎖統合した体系的なアプローチ法を用いることで、糖鎖は、少しずつ化学構造を変えながら分子シャペロンやの物理化学と生物学の基礎的理解を促し、糖鎖を介し積荷輸送体など一連のレクチンに認識されることによて形成される動的秩序系の機能発現メカニズムの解明

り、糖タンパク質の品質管理を司り、その運命の決定が進むことが期待される。

に関わる目印の役割を果たしている。
糖鎖の生物学研究が盛んに進められる一方、その分子科学研究はタンパク質に比べて著しく立ち遅れてきた。これは、糖鎖が、複雑な分岐構造と高い内部運動の自由度をもち、水中では一定の立体構造をとらず揺らいでいることに起因する。そこで我々は、核磁気共鳴（NMR）法と分子シミュレーションを用いた糖鎖の動的構造解析法の開発に取組んできた。本研究では、

図 1：M9（左）および M8B（右）糖鎖の立体構造の重常磁性 NMR 法とレプリカ交換分子動力学計算（REMD）

ね合わせ。中央の枝からマンノース（緑の丸）が 1 つ法を組み合わせることにより、タンパク質の運命決定外れると、糖鎖全体の動きが大きく変化する。

3

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

小胞体の糖鎖マンノーストリミングの分子機構
EDEM2 Initiates Mammalian Glycoprotein ERAD by Catalyzing the First Mannose Trimming
Step
Satoshi Ninagawa, Tetsuya Okada, Yoshiki Sumitomo, Yukiko Kamiya, Koichi Kato,
Satoshi Horimoto, Tokiro Ishikawa, Shunichi Takeda, Tetsushi Sakuma, Takashi Yamamoto,and Kazutoshi Mori
The Journal of Cell Biology, 206, 347-356 (2014) DOI: 10.1083/jcb.201404075
細胞内の糖タンパク質の運命（立体構造形成・輸送・分解）は糖鎖と糖鎖構造の改変に関わる酵素集団および糖鎖を認識するタンパク質群による秩序だった相互作用を通じて決定されている。小胞体内腔の不良品糖タンパ
ク質を分解機構へと導くためには、タンパク質に修飾されている糖鎖のマンノース残基が順次トリミングされ、特定の糖鎖構造へと変換されることが必須である。しかし糖鎖のトリミング過程において何れの酵素がどのような順番で作用しているのか不明であった。本論文では、本過程を担う分子として、酵素なのか、糖鎖認識タンパク質
なのか、長年議論の対象であった EDEM ファミリーに注
目し、近年開発されたゲノム編集法により、それらの遺伝子を破壊したヒト細胞株を作出した。これを用いた糖鎖解析および分子生物学的解析を行った結果、マンノース
残基のトリミングは EDEM2 によって開始され、その酵素活性は細胞内の不良品糖タンパク質の分解に必須である
ことを見いだした。EDEM1、EDEM3 は第二段階目のトリミングに作用することも明らかにした。本研究により、小胞体における糖タンパク質社会の秩序維持において糖鎖分解酵素群が担う機能の一端を解明することが出来た。
（加藤晃一

自然科学研究機構・A03 計画研究代表者、神谷由紀子 名古屋大学・A02 公募研究代表者）

複合糖質のダイナミックな構造・相互作用の NMR 解析（図書）Structural Analysis of Oligosaccharides and Glycoconjugates Using NMR
Yoshiki Yamaguchi, Takumi Yamaguchi, and Koichi Kato
Glycobiology of the Nervous system, pp165-183 (2014) DOI: 10.1007/978-1-4939-1154-7_8
細胞表面に存在する糖脂質などの複合糖質は、細胞間のコミュニケー
ションに不可欠な生命分子である。特に、神経細胞表面において複合糖質が司るダイナミックな分子間の相互作用は、神経システムの秩序だった機能の調節に重要な役割を果たしていることが明らかにされつつある。また、
複合糖質は、アルツハイマー病などの神経変性疾患の発症にも密接に関わっている。本総説は、こうした神経生理機能に関する理解を深めるために、核磁気共鳴（NMR）法を用いて複合糖質の構造や動態、相互作用機構に関する知見を得るための方法論について基礎から応用まで解説している。
アミロイドβタンパク質の糖脂質クラスターへの結合様式など、NMR 法によってタンパク質と複合糖質の相互作用様式を原子レベルで明らかにすることも可能である。このような細胞膜上の複合糖質の分子構造基盤に関する情報は、神経病理学の進展をも促すものと期待される。
（加藤晃一 自然科学研究機構・A03 計画研究代表者、山口拓実

自然科学研究機構・A03 計画研究分担者）

4

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014を骨格に使い、その内外に生体分子を多数配置することで、生体分子のインターフェース（構造が分子レベ
ルで定まった界面）を生み出すことに成功しました。

受賞報告

このような構造は、細胞膜上の糖鎖クラスターなど、生命現象が発現する場では一般的によく見受けられま佐藤宗太（東北大学 原子分子材料科学
高等研究機構（WPI-AIMR）
・A02 計画研究代表者）

すが、そのモデルとなるような精密構造をもつ人工分子を構築した例はありませんでした。私の研究においては、錯体上に構築した糖鎖のインターフェースを利用して、タンパク質を丸ごと閉じ込めたり、糖鎖を認識するタンパク質との特異的相互作用を発現させたり、さらに、無機ナノ粒子のテンプレート合成への応用を2014 年 9 月 19 日に、「巨大な中空球状錯体を骨格と示すこともできました。また、ペプチドのインターして構築した生体分子インターフェースの開発」に関フェースを使った無機材料の選択認識や、DNA イン

して、平成 26 年度錯体化学会研究奨励賞を受賞いたし

ターフェースによる相補塩基対の認識といった応用例

ました。あわせて、中央大学にて開催された錯体化学を示すことができました。

会第 64 回討論会の中で受賞講演をさせていただく機

最後に、このような栄えある賞をいただけたのは、会を得ました。本受賞に関しまして、科学新聞にて報藤田誠教授をはじめ、強力な同僚である藤田研スタッ

道していただきました。受賞に関連した研究は、前任

フの皆様、なにより、実験現場で一番がんばってくれ

地の東京大学大学院工学系研究科の藤田誠先生のグた学生やポスドクの皆様のおかげです。また、錯体化

ループで主に実施させていただいたものであり、東北学や有機合成化学といった合成化学の領域にとどまら大学に異動した後も、共同研究として続けさせていた

ず、生命分子の領域にもまたがる学際的な研究を展開

だいております。本新学術領域の研究課題にも深く関するにあたって、加藤晃一先生のグループをはじめ、連したものであり、大変光栄に思っております。

多くの研究者の方々と共同研究させていただき、その研究について簡単に紹介させていただきます。藤田

中から新しい発想を得て研究成果につなげることがでグループでは、金属イオンへの結合箇所を複数個もつきました。タンパク質の大きさにも匹敵する、非常に有機分子と遷移金属イオンとを溶液中で混合すること大きな分子システムを持つ分子を人工合成できたこと

で、多成分が自己組織化し、単一の錯体分子を合成すを構造決定により証明し、また、その構造と機能とのる研究を進めてきています。私の研究では、二カ所の相関を明らかにするために、国内外の数々の巨大な共結合箇所をもつ折れ曲がった有機分子(L)を設計して同利用施設を使わせていただき、また、それぞれの専

合成し、Pd2+イオンや Pt2+イオンといった平面四配位性

門分野の研究者の方々に非常に助けていただきました。

の遷移金属イオン(M)との自己組織化によって、中空の改めて、この場を借りて御礼申し上げます。

MnL2n 組成の錯体を合成する手法を確立してきました。
この n の値は、結合部位が余らないように、かつ、対称的に閉じて球状の分子が構築されるように、n = 6,
12, 24, 30, 60 と離散的な値に限定されることがわ
かってきました。有機分子と金属イオン間の結合が可逆であることを鍵として、熱力学的に最安定な構造が得られることで、単一構造の生成物だけが収率 100%で得られます。さらに近年では、有機分子を精密設計す
れば、n が上述の値以外の、対称性が低い構造も速度論的な生成物として得られることがわかってきています。出発物質はそれほど大きな分子ではありませんが、多数の構成成分が一つに集まることで、直径数ナノメートルを超え、分子量が万の単位に達する巨大な分子が得られます。
このような巨大で、構造が厳密にきまった中空分子

授賞式にて。北川進会長と記念撮影させていただきました。

5

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

国際学会参加報告

State Key Laboratory of Supramolecular Structureand Materials は超分子系のトピックスをテーマとす

上野隆史（東京工業大学 大学院生命理工学研究科・A02 公募研究代表者）

る国際シンポジウムを10年程開催しており、今年のテーマがPeptide and Protein Assembly andFunctionalityということで招待されました。Peptide
self-assembly, Protein self-asembly & Protein folding andunforlding, Biomimetic self assembly & Protein
8月24-26日に中国

長春

吉林大学

State Key

Laboratory of Supramolecular Structure and Materials,
College of Chemistry主催のThe 3rd international
Supramolecular System Symposium-Peptide andProtein Assembly and Functionality(http://sssymposium.08k.cn/)に参加してきました。吉林大学の化学科は中国の化学科ランキングでもトップ３に入る高い研究レベルを誇り、そこにはSupramolecular Structure and Materialsを含む３つの化学・合成系State Key Laboratoryがあります。

nano-chennelsの３つのパラレルセッションにより、２つのPlenary lectureと３４のKeynote lectureを含む５０講
演を２日間で行う非常に密度の濃い内容でした。講演者もバイオAFMのhermann Gaub、Diphenylalaninのナノ構造で有名なEhud Gazit、ウイルスケミストリーで新進気鋭のQian Wang、Protein DeliveryのYunfeng Lu、 蛋白
質修飾のMatt. Francisなど中国内外の著名な研究者が多岐にわたる研究を発表し、おおいに盛り上がりました。
その趣旨からプログラムまで、我々動的秩序の研究目的や内容とオーバーラップする部分がほとんどで、シンポジウム構成などでも参考になる部分が多かった３日間でした。

新学術領域「動的秩序と機能」関連シンポジウム及び共催イベントの予定
・自然科学カフェの集い（第 3 回）
「分子の自己集合：なぜ？そしてどうやって？集まるのか」
新宿文化センター4 階第 1 会議室 2014 年 10 月 18 日（土） 15 時 30 分～18 時
http://naturesciencecafe.blog.fc2.com/blog-entry-17.html
・第 3 回国際シンポジウム
合歓の郷（三重県） 2015 年 1 月 10 日（土）～11 日（日）6“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

化・高精密化が顕著に進んでいる様子が印象的でした。
連日、朝早くから夜遅くまで白熱した議論が続くとともに、どこかアットホームな雰囲気もあり、新規方法

国際学会参加報告論の開発で著名な Ad Bax 博士（NIH）の講演では、座長の「この中に彼の恩恵を受けている人は？」の問い
かけに会場中が総立ちになって喝采を送るといった一

矢木真穂（自然科学研究機構 岡崎統合バイ
オサイエンスセンター・特任助教）

幕もありました。また、多くの若手研究者が口頭発表にピックアップされていたり、著名な研究者が学生達と一緒にポスター会場を回るポスターツアーも連日大盛況だったりと、若手育成にも力を入れている印象で
した。

山口拓実
（自然科学研究機構 分子科学研究所・A03 計画研究分担者）

ところで、アメリカ南部に位置する当地は連日 40℃に迫る大変な暑さでした。照りつける日差しの中レス
トランまで足を運ぶと、見知った顔がそこここでテキ
サス風のステーキやメキシコ料理に舌鼓を打ちながら

NMR や EPR などの磁気共鳴法は、タンパク質をは談笑する様子が見られ、私たちも旧交を深めたり新たじめとする生命分子素子の構造・機能解析から、細胞な友人を作ったりと、大きな国際会議ならではの有意や個体の秩序だった働きを描き出すイメージングに至義な時間を過ごすことができました。ICMRBS は隔年

るまで、様々な研究に広く用いられています。こうしの開催で、次回は 2016 年に京都で開かれます。多くのた、生命システムを対象とした磁気共鳴研究者が一同

友人との再開を楽しみにしつつ、更なる成果を発表でに会する国際会議「XXVIth International Conference on

きるように決意を新たにしました。また、Griesinger

Magnetic Resonance in Biological Systems（ICMRBS）」

先生からは、1 月の「動的秩序と機能」第 3 回国際シが、8 月 24〜29 日にかけてテキサス州ダラスで開催さンポジウムを楽しみにしています、とメッセージをいれました。本新学術領域からも評価委員の Griesinger

ただきました。本学会で得た知識やアイディアを、生先生が基調講演をされたほか、A01 班班員の池谷先生、

命分子システムの研究に活かしていきたいと思います。

内藤先生も研究成果発表を行うなど、「動的秩序と機能」との関連も深い学会です。また私たちも、それぞれ「NMR characterization of molecular recognition processof intrinsically disordered proteins associated withneurodegenerative diseases」（矢木）、「Exploration ofconformational dynamics of oligosaccharides by stable
isotope- and lanthanide- assisted NMR approaches」（山口）について成果発表の機会をいただき、著名な先生方や同世代の若手研究者とのディスカッションを通して、学会が行われた Hyatt Regency Hotel (左)と併設されている Reunion tower から見たダラスの街並み(右)。

貴重な経験を積むことができました。
溶液 NMR 法の研究では、近年、大多数の安定構造の中に隠された不安定種をあぶり出し、その機能メカ
ニズムの構造基盤に迫ろうという研究分野が盛り上がりを見せています。本学会でもそうしたアプローチ法を駆使し、タンパク質や核酸を対象とした先端的な研究成果が多く報告されていました。一方、固体 NMRの分野では、高分解能化や多次元計測による精密解析の進展が著しく、複雑な膜系やアミロイド線維に関する驚く程詳細なキャラクタライズが次々と達成されており、興味を引かれました。また、イメージングの研究分野でも、ハードウェアの開発も相まって高感度学会終了後、ダラス観光。内藤晶先生（右端）と Reunion
tower にて。

7

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

加藤班員らの研究成果が新聞に掲載される
A03 計画研究代表者の加藤晃一班員と A02 公募研究代表者の神谷由紀子班員、岡崎統合バイオの蜷川
暁博士、京都大学の森 和俊博士らの共同研究の成果が中日新聞（9 月 3 日）に掲載されました。
以下は中日新聞社提供の情報サイト「つなごう医療

中日メディカルサイト」からの引用です。

http://iryou.chunichi.co.jp/article/detail/20140903155803694#より

8

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

加藤班員らの研究成果が新聞に掲載される
A03 計画研究代表者の加藤晃一班員と研究分担者の山口拓実博士、A03 計画研究代表者の岡本祐幸班員、榮 慶丈博士らの共同研究の成果が科学新聞（9 月 26 日）に掲載されました。
平成 26 年 9 月 26 日

科学新聞

第1面

9

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

最近の動き

Diffusion in a Binary Solvent Mixture”, J.
Phys. Soc. Jpn., 83, 064601-1-9(2014),
http://dx.doi.org/10.7566/JPSJ.83.064601.

雑誌論文

1.

2.

S. Ninagawa, T. Okada, Y. Sumitomo, Y.
Kamiya, K. Kato, S. Horimoto, T. Ishikawa,

7. *T. Takaya, K. Iwata, “Relaxation Mechanism

S. Takeda, T. Sakuma, T. Yamamoto, *K.

of β-Carotene from S2 (1Bu+) State to S1 (2Ag–)

Mori, “EDEM2 Initiates MammalianState: Femtosecond Time-Resolved Near-IR

Glycoprotein ERAD by Catalyzing the First

Absorption and Stimulated Resonance Raman

Mannose Trimming Step,” J. Cell Biol.

Studies in 900–1550 nm Region”, J. Phys.

206(3), 347-356, (2014),

Chem. A, 118(23), 4071–4078 (2014),

10.1083/jcb.201404075

10.1021/jp504272h*Y. Nakamura, A. Yoshimori, R. Akiyama,

8. Y. Nojima, *K Iwata, “Viscosity“Effects of Solvation Structure on Diffusion

Heterogeneity Inside Lipid Bilayers ofof Large Particle in Binary Mixture Studied

Single-Component Phosphatidylcholine

by Perturbation Theory”, J. Mol. Liq., in

Liposomes Observed with Picosecondpress (2014),

Time-Resolved Fluorescence Spectroscopy”,

10.1016/j.molliq.2014.06.021

J. Phys. Chem. B, 118(29), 8631-8641 (2014),
3.

S. Fujihara, *R. Akiyama, “Attractive

10.1021/jp503921e

Interaction between Macroanions Mediatedby Multivalent Cations in Biological Fluids”,

9. *,**K. Igarashi,** T. Uchihashi, T. Uchiyama,

J. Mol. Liq., in press (2014),

H. Sugimoto, M. Wada, K. Suzuki, S. Sakuda,

10.1016/j.molliq.2014.06.022

T. Ando, *T. Watanabe, and M. Samejima,“Two-way Traffic of Glycoside Hydrolase

4.

*R. Akiyama, T. Yamashita, S. Fujihara,

Family 18 Processive Chitinases on“Hidden Peak of Radial Distribution Function

Crystalline Chitin”, Nat. Commun. 5, 3975

and Effective Attraction between(2014), 10.1038/ncomms4975

Like-charged Proteins caused byauthors** Co-first

Translational Motion of Solvent Molecules”,
J. Mol. Liq., in press(2014),
10.1016/j.molliq.2014.06.004

10. A. Nakamura, H. Watanabe, T. Ishida,T. Uchihashi, M. Wada, T. Ando, K. Igarashi,*M. Samejima, “Trade-off between

5.

Y . Kawabata, *R. Akiyama, “Choice of theProcessivity and Hydrolytic Velocity

Center of Water Molecules in Calculations ofof Cellobiohydrolases at the Surface ofPartial Molar Volume of Single Ions

Crystalline Cellulose”, J. Am. Chem. Soc. 136,

Immersed in Water: A Molecular Simulation

4584-4592 (2014), 10.1021/ja4119994

Study”, J. Mol. Liq., in press(2014),
10.1016/j.molliq.2014.05.022

11. *N. Kungwana, Y. Ogata, S. Hannongbua,*M. Tachikawa, “Nuclear Quantum Effect

6. Y. Nakamura, *A. Yoshimori, R. Akiyama,“Perturbation Theory of Large-Particle

and Temperature Dependency on the
Hydrogen-bonded Structure of 7-azaindole10

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

Dimer”, Theor. Chem. Acc., in press (2014),
10.1007/s00214-014-1553-y

17. *T. Oyamad, *M. Tachikawa,“Multi-component Molecular Orbital Sudy on
Positron Attachment to Alkali-metal Hydride
Molecules: Nature of Chemical Bonding and12. *T. Udagawa, T. Ishimoto, *M. Tachikawa,

Dissociation Limits in [LiH; e+]”, Eur. Phys.

“H/D Isotope Effect on Structures, Binding

J. D, in press, (2014),

Energies, and Basis Set Superposition Errors

10.1140/epjd/e2014-40708-4

in F-(H2O) n (n = 1-3) Clusters”, Chem. Phys.,.

in press (2014),

18. T. Udagawa, T. Tsuneda, *M. Tachikawa,“Electron-nucleus Correlation Functional for13. *M. Tachikawa, “Positron-attachment toMulticomponent Density-functional Theory”,

Acetonitrile, Acetaldehyde, and Acetone

Phys. Rev. A, 89, 052519 (5pages) (2014),

Molecules: Vibrational Enhancement of

10.1103/PhysRevA.89.052519

Positron Affinities with Configuration
Interaction Level of Multi-component

19. Y. Kanematsu, *M. Tachikawa,

Molecular Orbital Approach”,“Development of Multicomponent Hybrid

J.Phys.Conf.Ser., 488, 012053 (7pages)

Density Functional Theory with Polarizable(2014), 10.1088/1742-6596/488/1/012053

Continuum Model for the Analysis of Nuclear
Quantum Effect and Solvent Effect on NMR

14. T. Mashiko, K. Yamada, S. Hiraoka, U.

Chemical Shift”, J. Chem. Phys., 140, 164111

Nagashima, *M. Tachikawa, “Molecular(7pages),

Dynamics Simulations of Self-assembled(2014), 10.1063/1.4872006

Nanocubes in Methanol”, Mol. Sim., (2014),
in press, 10.1080/08927022.2014.940523

20. K. Yamada, Y. Kawashima, *M. Tachikawa,“Accurate Prediction of Hyperfine Coupling

15. K. Yamada, Y. Kawashima, *M. Tachikawa,

Constants in Muoniated and Hydrogenated“Quantum Simulation for Muoniated andEthyl Radicals: Ab Initio Path Integral

Deuterated Methyl Radicals in Implicit Water

Simulation Study with Density Functional

Solvent: Combined Ab Initio Path Integral

Theory Method”, J. Chem. Theor. Comput.,

Molecular Dynamics and the Polarizable

10(5), 2005-2015, (2014), 10.1021/ct500027z

Continuum Model Simulation Study”, Mol.
Sim., in press. (2014),
10.1080/08927022.2014.938070

21. *Y. Kita, M. Tachikawa, “Theoretical
Investigation of the Binding of a Positron toVibrational Excited States of Hydrogen

16. Y. Yamada, *Y. Kita, M. Tachikawa,

Cyanide Molecule”, Eur. Phys. J. D, 68,“Theoretical Prediction of the Binding of a116-122, (2014),

Positron to a Formaldehyde Molecule Using a

10.1140/epjd/e2014-40799-9

First-principles Calculation”, Phys. Rev. A, 89,
062711 (5pages) (2014),

22. Y. Yamada, *Y. Kita, M. Tachikawa, M.

10.1103/PhysRevA.89.062711

Towler, R. J. Needs, “Quantum Monte Carlo.

and High-level Ab Initio Molecular Orbital11

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

Investigation of Dissociation Channels of the6960-6964 (2014),

Positronic Alkali-metal Hydrides, [XH;e ] (X10.1002/anie.201309258+= Li, Na, and K)”, Eur.Phys.J.D, 68, 63-68,(2014), 10.1140/epjd/e2014-40734-2

28. A. Kira, N. Javkhlantugs, T. Miyamori, Y.
Sasaki, M. Eguchi, I. Kawamura, K. Ueda, A.

23. Y. Oba, *M. Tachikawa, “Theoretical

Naito*, “Interaction of Extracellular Loop II

Investigation of a Positron Binding to anof k-Opioid Receptor (196-228) with Opioid

Aspartame Molecule Using the ab Initio

Peptide Dynorphin in Membrane

Multicomponent Molecular Orbital

Environments as Revealed by Solid State

Approach”, Int.J.Quant.Chem.,114(17),

Nuclear Magnetic Resonance, Quartz Crystal

1146-1149,(2014), 10.1002/qua.24641

Microbalance and Molecular Dynamics

24. *Y. Kawashima, *M. Tachikawa, “An Ab

9604-9612, (2014), 10.1021/jp505412j

Simulation”, J. Phys. Chem. B, 118,
Initio Path Integral Molecular Dynamics
Study of the Nuclear Quantum Effect on
Out-of-plane Ring Deformation of Hydrogen

29. J. Fujita, Y. Maeda, C. Nagao, Y. Tsuchiya, Y.
Miyazaki, M. Hirose, E. Mizohata, Y.

Maleate Anion”, J. Chem. Theor. Comput.,

Matsumoto, T. Inoue, K. Mizuguchi, *H.

10(1), 153-163, (2014), 10.1021/ct4007986

Matsumura, “Crystal Structure of FtsA from
Staphylococcus Aureus” FEBS Lett., 588(10),25. *T. Udagawa, *M. Tachikawa, “Why is
N...Be Distance of NH3H ...DBeH Shorter+

1879-1885, (2014),
10.1016/j.febslet.2014.04.008

than that of NH3D ...HBeH? Paradoxical+

Geometrical Isotope Effects for Partially

30. Y. Yamamoto, Y. Abe, K. Moriya, M. Arita, K.

Isotope-substituted Dihydrogen-bonded

Noguchi, N. Ishii, H. Sekiguchi, Y. C. Sasaki,

Isotopomers”, J. Comput. Chem.

*(Communication), 35(4), 271-274, (2014),

Dispensable in the Reaction Cycle of Group10.1002/jcc.23505

II Chaperonins” J. Mol. Biol. 426(14),

M. Yohda, “Inter-ring Communication is2667-2678, (2014),
26.

K. Yamada, Y. Kawashima, *M. Tachikawa,

10.1016/j.jmb.2014.05.013“Muon-Electron Hyperfine Coupling
Constants of Muoniated Ethyl Radical: a Path

31. A. Tamura, Y. Fukutani, T. Takami, M. Fujii,

Integral Simulation Study with Semiempirical

Y. Nakaguchi, Y. Murakami, K. Noguchi, M.

Molecular Orbital Method”, Chin. J. Phys.,

Yohda, *M. Odaka, “Packaging Guest

52, 126-137 (2014). 10.6122/CJP.52.126

Proteins into the Encapsulin
Nanocompartment from Rhodococcus

27. H. Yomoda, Y. Makino, Y. Tomonaga, T.
Hidaka, I. Kawamura*, T. Okitsu, A. Wada, Y.

erythropolis N771”, Biotechnol. Bioeng., inpress (2014), 10.1002/bit.25322

Sudo*, A. Naito*, “Color-Discriminating
Retinal Configurations of Sensory Rhodopsin

32. Y. Shibafuji, A. Nakamura, T. Uchihashi, N.

I by Photo-Irradiation Solid-State NMR

Sugimoto, S. Fukuda, H. Watanabe, M.

Spectroscopy” Angew. Chem. Int. Ed. 53,

Samejima, T. Ando, H. Noji, A. Koivula, K.

12

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

Igarashi, *R. Iino, “Single-molecule Imaging
Analysis of Elementary Reaction Steps ofTrichoderma reesei Cellobiohydrolase I

38. H. Tabe, S. Abe, T. Hikage, S. Kitagawa, *T.

(Cel7A) Hydrolyzing Crystalline Cellulose Iα

Ueno, “Porous Protein Crystals as Catalytic

and IIII”, J. Biol. Chem., 289, 14056-14065,

Vessels for Organometallic Complexes”(2014), 10.1074/jbc.M113.546085

Chem. Asian J.,9, 1373-1378, (2014),(Selected as a Cover Picture)

33. T. Ikeda, R. Iino, *H. Noji, “Real-time

10.1002/asia.201301347

Fuorescence Visualization of Slow
Tautomerization of Single Free-base

39. H. Inaba, S. Kitagawa, *T. Ueno,“ProteinPhthalocyanines under Ambient Conditions”,

Needles as Molecular Templates for Artificial

Chem. Commun., 50, 9443-9446, (2014),

Metalloenzymes” Isr. J. Chem., in press.

10.1039/C4CC02574A
40. *T. Sawada, A. Matsumoto, *M. Fujita,
34. T. Ikeda, T. Tsukahara, R. Iino, M. Takeuchi,“Coordination-Driven Folding and Assembly*H. Noji, “Motion Capture and Manipulationof a Short Peptide into a Protein-likeof Single Synthetic Molecular Rotors by

Two-Nanometer-Sized Channel” Angew.

Optical Microscopy”, Angew. Chem. Int. Ed.,

Chem. Int. Ed., 53 (28), 7228-7232, (2014),

53, 10082–10085, (2014),

10.1002/anie.201403506

10.1002/anie.201403091
41. T. Sawada, H. Hisada, *M. Fujita, “Mutual
35. *R. Iino, Y. Minagawa, H. Ueno, M. Hara, K.

Induced Fit in a Synthetic Host–Guest

Murata, “Molecular Structure and Rotary

System”, J. Am. Chem. Soc., 136 (12),Dynamics of Enterococcus hirae V1-ATPase”

4449-4451, (2014), 10.1021/ja500376x

IUBMB Life, online, (2014),
10.1002/iub.1311

42. *D. Suzuki, C. Kobayashi“Raspberry-shaped Composite Microgel

36. N. J. M. Sanghamitra, H. Inaba, F. Arisaka, D.

Synthesis by Seeded Emulsion-O. Wang, S. Kanamaru, *S. Kitagawa, *T.

Polymerization with Hydrogel Particles”

Ueno, “Plasma membrane translocation of aLangmuir, 30(24), 7085-7092 (2014),

protein needle based on a triple-stranded

10.1021/la5017752

β-helix motif” Mol. BioSyst.,10, 2677-2683
43. *D. Suzuki, T. Kureha, T. Sato,(2014), 10.1039/C4MB00293H“Relationship between Temperature-Induced
37. H. Inaba, N. J. M. Sanghamitra, T. Fukai, T.

Changes in Internal Microscopic Structures

Matsumoto, K. Nishijo, S. Kanamaru, F.

of Poly(N-isopropylacrylamide) Microgels

Arisaka, *S. Kitagawa, *T. Ueno,

and Organic Dye Uptake Behavior”“Intracellular Protein Delivery System with

Langmuir, 30(29), 8717-8725 (2014),

Protein Needle-GFP Construct”,

10.1021/la501838c

Chem.

Lett.,43(9), 1505-1507 (2014),
10.1246/cl.140481

44. Y. Azuma, T. Kükenshöner, G. Ma, J.

13

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

Yasunaga, M. Imanishi, G. Tanaka, I. Nakase,“Identification of Giant Unilamellar Vesicles

T. Maruno, Y. Kobayashi, *K. M. Arndt, *M.

with Permeability to Small Charged

Matsuoka, *S. Futaki. “Controlling

Molecules”,

Leucine-zipper Partner Recognition in Cells(2014), 10.1039/c4ra05332j

RSC. Advances, 4, 35224,

Through Modification of a-g Interactions”,
Chem. Commun., 50, 6364-6867, (2014),
10.1039/c4cc00555d

50. Y. Kazuta, T. Matsuura, N. Ichihashi, *T.
Yomo, “Synthesis of Milligram Quantities ofProteins Using a Reconstituted in Vitro

45. *I. Nakase, K. Osaki, G. Tanaka, A. Utani, *S.

Protein Synthesis System”, J. Biosci. Bioeng.,

Futaki. “Molecular Interplays Involved in thein press, (2014), 10.1016/j.jbiosc.2014.04.019

Cellular Uptake of Octaarginine on Cell
Surfaces and the Importance of Syndecan-4

51. S. Fujii, T. Matsuura, T. Sunami, T.

Cytoplasmic V Domain for the Activation of

Nishikawa, Y. Kazuta, *T. Yomo, “Liposome

Protein Kinase Cα”. Biochem. Biophys. Res.

Display for in Vitro Selection and Evolution

Commun., 446, 857-862, (2014),

of Membrane Proteins”, Nature protocols, 9,10.1016/j.bbrc.2014.03.018

1578-1591 (2014), 10.1038/nprot.2014.107

46. *T. Takeuchi, H. A. Popiel, S. Futaki, K.

52. S. G. Itoh, *H. Okumura, “Dimerization

Wada, *Y. Nagai. “Peptide-based Therapeutic

Process of Amyloid-β(29-42) Studied by theApproaches for Treatment of the

Hamiltonian Replica-permutation Molecular

Polyglutamine Diseases”, Curr. Med. Chem.,

Dynamics Simulations”, J. Phys. Chem. B,

21(23), 2575-2582, (2014),

online, (2014), 10.1021/jp505984e

10.2174/0929867321666140217124038
53. *H. Okumura, S. G. Itoh, “Amyloid Fibril
47. H. Soga, S. Fujii, T. Yomo, Y. Kato, H.

Disruption by Ultrasonic Cavitation:

Watanabe, *T. Matsuura, “In Vitro Membrane

Nonequilibrium Molecular Dynamics

Protein Synthesis Inside Cell-sized Vesicles

Simulations”, J. Am. Chem. Soc. 136(30),

Reveals the Dependence of Membrane

10549-10552, (2014), 10.1021/ja502749f

Protein Integration on Vesicle Volume”, ACS
Synth. Biol., 3, 372-379 (2014),
10.1021/sb400094c

54. Y. Mori, *H. Okumura, “Molecular
Dynamics Study on the Structural Changes of
Helical Peptides Induced by Pressure”,

48. T. Okano, T. Matsuura, H. Suzuki, *T. Yomo,

Proteins, online, (2014), 10.1002/prot.24654“Cell-free Protein Synthesis in a
Microchamber Revealed the Presence of an

55. M. Minoshima, T. Matsumoto, *K. Kikuchi,

Optimum Compartment Volume for“Development of Fluorogenic Probe based on

High-order Reactions”, ACS Synth. Biol.,3,a DNA Staining Dye for Continuous

347-352 (2014), 10.1021/sb400087e

Monitoring of the Histone Deacetylase
Reaction”, Anal. Chem., 86(15), 7925-7930,

49. K. Nishimura, T. Matsuura, T. Sunami, S.

(2014), 10.1021/ac501881s

Fujii, K. Nishimura, H. Suzuki, *T. Yomo,

14

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

56. S. Okada, S. Mizukami, T. Sakata, Y.
Matsumura, Y. Yoshioka, *K. Kikuchi,“Ratiometric MRI Sensors Based on
Core-Shell Nanoparticles for Quantitative pH
Imaging”, Adv. Mater., 26(19), 2989-2992,(2014), 10.1002/adma.201305018
57. H. Matsushita, S. Mizukami, F. Sugihara, Y.
Nakanishi, Y. Yoshioka, *K. Kikuchi,“Multifunctional Core-shell Silica
Nanoparticles for Highly Sensitive 19F MRI”,
Angew. Chem. Int. Ed., 53(4), 1008-1011,(2014), 10.1002/anie.201308500
58. A. Yoshimura, S. Mizukami, Y. Mori, Y.
Yoshioka, *K. Kikuchi, “1H MRI Detectionof Gene Expression in Living Cells by Using
Protein Tag and Biotinylation Probe”, Chem.
Lett., 43, 219-221, (2014), 10.1246/cl.130942
59. S. Mizukami, Y. Hori, *K. Kikuchi,

62. T. Yorimitsu, K. Sato, *M. Takeuchi,“Molecular Mechanisms of Sar/Arf GTPases
in Vesicular Trafficking in Yeast and Plant.”,
Front.Plant Sci. 5, 411, (2014),
10.3389/fpls.2014.00411
63. C. Kodera, T. Yorimitsu, *K. Sato, “Sec23
Homolog Nel1 is a Novel GTPase-activating
Protein for Sar1 but Does Not Function as a
Subunit of the COPII Coat.”, J. Biol. Chem.
289, 21423-21432, (2014),
10.1074/jbc.M114.553917
64. K. Ebine, T. Inoue, J. Ito, E. Ito, T. Uemura, T.
Goh, H. Abe, K. Sato, A. Nakano, *T. Ueda,“Plant Vacuolar Trafficking Occurs throughDistinctly Regulated Pathway.”, Curr. Biol.
24(12), 1375-1382, (2014),
10.1016/j.cub.2014.05.004
65.

*E. Chatani, H. Imamura, N. Yamamoto, *M.
Kato, “Stepwise Organization of the
β-structure Identifies Key Regions Essential
for the Propagation and Cytotoxicity of
Insulin Amyloid Fibrils”, J. Biol. Chem., 289,
10399-10410, (2014),
10.1074/jbc.M113.520874

66.

*E. Chatani, Y. Tsuchisaka, Y. Masuda, *R.
Tsenkova “Water Molecular System
Dynamics Associated with Amyloidogenic
Nucleation as Revealed by Real Time Near
Infrared Spectroscopy and Aquaphotomics”,
PLos One 9, e101997, (2014),
10.1371/journal.pone.0101997“Small-Molecule-Based Protein-LabelingTechnology in Live Cell Studies:
Probe-Design Concepts and Applications”,
Acc. Chem. Res., 47(1), 247–256, (2014),
10.1021/ar400135f
60. H. Shinohara, M. Behar, K. Inoue, M.
Hiroshima, T. Yasusda, T. Nagashima, S.
Kimura, H. Sanjo, S. Maeda, N. Yumoto, S.
Ki, S. Akira, Y. Sako, A. Hoffman, T.
Kurosaki,* M. Okada-Hatakeyama, “Positive
feedback within a kinase signaling complex
functions as a switch mechanism for NF-
activation” Science, 344, 760-764, (2014),
10.1126/science.1250020
61. T. Inanami, T. P. Terada, *M. Sasai,“Coupling of Lever Arm Swing and Biased
Brownian Motion in Actomyosin”,
Proc.Natl.Acad.Sci.,USA, in press, (2014),
10.1371/journal.pcbi.1003552

67. K. Ohashi, K. Sampei,, M. Nakagawa, N.
Uchiumi, T. Amanuma, S. Aiba, M. Oikawa,*K. Mizuno, “Damnacanthal, an Effective
Inhibitor of LIM-kinase, Inhibits Cell
Migration and Invasion”, Mol. Biol. Cell, 25,
828-840, (2014), 10.1091/mbc.E13-09-0540
68. T. Nagai, *K. Mizuno, "Multifaceted Roles of
Furry Proteins in Invertebrates andVertebrates", J. Biochem., 155, 137-146,

15

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014(2014), 10.1093/jb/mvu001

による次元制御型集合体の創製」高分子（トピックス）, 63 (12), in press (2014)

69. Y. Homma, S. I. Kanno, K. Sasaki, M. Nishita,
A. Yasui, T. Asano, K. Ohashi, *K. Mizuno,“Insulin Receptor Substrate-4 Binds to

図書

Slingshot-1 and Promotes Cofilin

1. Y. Yamaguchi, T. Yamaguchi, K. Kato

Dephosphorylation”, J. Biol. Chem., 289,

“Structural analysis of oligosaccharides and26302-26313, (2014),

glycoconjugates using NMR”

10.1074/jbc.M114.565945

Glycobiology of the Nervous System, R. K.
Yu and C.-L. Schengrund ed. Springer New

70.

T. Oda, S. Chiba, T. Nagai, *K. Mizuno,

York, pp.165-183,(2014),“Binding to Cep164, but not EB1, is Essential

DOI:10.1007/978-1-4939-1154-7_8

for Centriolar Localization of TTBK2 and its
Function in Ciliogenesis”, Genes Cells, in

2. 岩田耕一,“光化学の事典” 3-2 節「さまざまpress (2014)

な光化学反応」③「結合解離反応」, (2014)
光化学の事典編集委員会編，（朝倉書店, 東京,

71.

*H. Maeda, T. Nishimura, A. Tsujii, K.

日本）（分担執筆）

Takaishi, M. Uchiyama, A. Muranaka,“Helical π-Systems of Bidipyrrin-Metal

3.

A. Naito*, I. Kawamura, “PhotoactivatedComplexes”, Chem. Lett., 43, 1078-1080,

Structural Changes in Photoreceptor(2014), 10.1246/cl.140260

Membrane Proteins as Revealed by in situ
Photoirradiation Solid-State NMR

72.

R. Sekiya, Y. Tsutsui, W. Choi, T. Sakurai, *S.

Spectroscopy”n Chater 20 in “Advances in

Seki, Y. Bando, *H. Maeda, “Ion-based

Biological Solid-State NMR”, (2014), Eds. F.

assemblies of planar anion complexes andSeparovic, A. Naito, (Royal Society ofChemistry, UK)IIcationic Pt complexes”, Chem. Commun., 50,
10615-10618, (2014), 10.1039/c4cc04565c

4. 飯野亮太,“化学フロンティア 23 1 分子ナノ73.

矢木宏和，矢木-内海真穂，加藤晃一, “糖鎖バイオ計測：分子から生命システムを探る革新

構造生物学の最前線”,ファルマシア, 50,

的技術”
III 部 Topics 5 “デジタル PCR とデジタル

746-750（2014）

ELISA,
74.

(2014), 野地博行編,（化学同人,京都、日本）*佐々木茂貴, 二木史朗. “薬学における生命指
向型化学 (生命の謎を探る化学の力)” 薬学雑誌, 134, 499-500, (2014),

5. 内橋貴之, 飯野亮太, 安藤敏夫, 野地博行,“高速 AFM による F1-ATPase 分子回転の直接可10.1248/yakushi.13-00251-F
75.

前田大光, 「刺激応答性円偏光発光を示すπ電子系」光化学（レビュー）, 45 (2), 58–63 (2014)76.

前田大光, 「電荷を有するπ電子系の規則配列

視6.

化”生化学．86, 127-136 (2014)

二木史朗,“膜透過ペプチドを利用する細胞内デリバリー”,遺伝子医学 MOOK 別冊次世代ペプ
チド医薬創製, 第 2 章 1 節（pp 68-72）(2014)
赤路健一編（メディカルドゥ, 大阪、日本）

16

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 14

October, 2014

7.

Pack, C.-G., Jung, M.-K., Song,

ISBN: 978-3-319-04866-6

M.-R., Kim, J.-S., Han, S.-S., Y. Sako,“Use of engineered nanoparticle-based

12. H. Maeda, “Supramolecular Assemblies

fluorescence methods for live-cell

Based on Interionic Interactions”,In Synergy

phenomena”

in Supramolecular Chemistry; Nabeshima, T.

Fluorescence Microscopy: Super-Resolution

Ed.; CRC Press, in press, (2014)

and ther Novel Techniques, pp.153-170,

ISBN: 978-1466595026(2014),
Cornea, and Conn, P. M. eds. (Elsevier, theNetherlands)（今月は平成２６年９月２２日までに頂いたデー

8. 佐甲靖志、廣島通夫、日比野佳代, “細胞内情タを掲載しております。
）

報処理反応の１分子計測：蛋白質ダイナミクスと分子認識”,「１分子ナノバイオ計測、分子から生命システムを探る革新的技術」,pp.180-189, (2014),野地博行編, (化学同人, 京都, 日本)

9.

N. Tokuda, M. Sasai“Modeling of genomes” Coarse-Grained
Modeling of Biomolecules 第 21 章 in press
Garegin A. Papoian 編, (Taylor & Francis
Books, UK)

10. *K. Ohashi, K. Mizuno, "A novel pair of split
venus fragments to detect protein-protein
interactions by in vitro and in vivo
bimolecular fluorescence complementation
assays" in "Methods in Molecular Biology,
Exocytosis and Endocytosis II", Ed. by A. I.
Ivanov, Humana Press, New York, 1174,
247-262, (2014),
DOI: 1007/978-1-4939-0944-5_17
11.

H. Maeda, “Ion-Based Liquid Crystals: From
Well-Defined Self-Organized Nanostructures
to Applications”

In Nanoscience with

Liquid Crystals: From Self-Organized
Nanostructures to Applications; Li, Q. Ed.;
Springer, Ch. 9, 281-299, (2014),
DOI:10.1007/978-3-319-04867-3_9,17