光合成研究第 18 巻

第 3 号（通巻 53 号）2008 年 12 月

NEWS LETTER

Vol. 18

NO. 3

December 2008

THE JAPANESE ASSOCIATION FOR PHOTOSYNTHESIS RESEARCH******************************************************************************************

巻頭言 光合成研究会会長を終えるにあたって
伊藤 繁 ···········
トピックス LysR 型転写因子 CmpR の機能から探るラン藻の CO2 欠乏応答メカニズム西村崇史 ···········
解説 葉緑体タンパク質の分解とオートファジー
石田宏幸、和田慎也 ···········
研究紹介 緑藻クラミドモナスの光化学系 I 複合体の PsaH, I, L, O サブユニットの解析
大西岳人 ···········

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新刊図書
································································ 100
光合成の教科書を振り返る ―「光合成とはなにか」まで―
園池公毅 ··········· 101
事務局からのお知らせ································································ 103
日本光合成研究会会員入会申込書································································ 104
日本光合成研究会会則································································ 105
幹事会名簿································································ 107
編集後記································································ 108
賛助法人会員広告光合成研究18 (3)

2008

巻頭言

日本光合成研究会会長
伊藤繁（名古屋大学大学院理学研究科）

皆様のご協力のおかげで、２期４年間の会長任期を無事終え、09 年 1 月より東大池内昌彦さんに会長職を引き継いでいただきます。この間あまりたいしたことはやりませんでしたが、役にたつ日本光合成研究会をめざして、活動しました。詳しい報告はまたとしてとりあえずご挨拶をさせていただきます。
やったこと。
(1) 各年の総会と公開講演会（名古屋、岡山、東工大、名古屋）東工大での総会は高宮建一郎元会長の追悼会ともなりました。
(2) 総会における、ポスター賞の創設 （会員の相互投票による５−７名の表彰）(3) ポスター発表者は、会員に限らせていただくこととしましたら、新規会員の申し込みが増えました。会員名簿の管理が少し煩雑ですが会費は安いので好評でした。
(4) ワークショップ

１期目は２回（神奈川大での生態学 WS、東大でのシアノバクテリア WS）。

２期目はほかの活動もあり開催できませんでした。
(5) 会誌のカラー化
表裏表紙および、ページの一部をカラー化しました。伝統ある表紙を変えるにあたっては議論もありましたが、一応好評です。写真は私と印刷発行担当の藤田祐一さんが作成。費用がかかりますが、増えた広告収入でまかなえています。
(6) 会誌番号の統一ナンバーへの変更をしました。
(7) 日本学術会議の学術連絡団体としての登録義務などは増えませんが、学会に準じた扱いとなりました。連絡やアンケートなどは、適当に処理しています（あまり対応していない）。
(8) 学術情報センターへの HP の移動
上記により、HP を安定無料なサイトに移動できました。
(9) 常任評議員会、評議員会、総会で承認されたように来期より役員が変わります。2009 年 1 月
より、新委員と入れ替わります。
(10) 北大低温研の田中歩さんを中心にして日本光合成研究会編集で「光合成研究法」という本を作成中、皆様の多大な協力で、来年 3 月に刊行予定です。
(11) できなかったこと。
（進行中のこと）
会の名称を日本光合成学会とする（次の公開シンポジウム総会での議題）
これについての議論をよろしく82

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光合成研究に携わる研究室のカタログの作成（一応決まりましたが進んでいません）

感

想

前任の村田紀夫会長から引き継いだ時には、任せて大丈夫なのかと、多くの方々にご心配頂き、色々と貴重なご助言をいただきました。おかげさまにて、システムがうまく機能して、会長室、事務局、会誌編集と発行、光生物委員会との連絡、公開シンポジウム、HP など、スムーズに会の運営が行えました。関係者の方々、特に常任幹事の皆様方には、大変感謝しております。かなり
任せっぱなしの所もありご苦労をかけましたが、皆様の自主的な活動と適当な連携にて、十分とまではいきませんでしたが、色々な活動ができました。改めてお礼申し上げます。
さらに大きかったのは、会員の皆様のシンポジウムやワークショップへの熱心なご参加です。
ほかの会（例えば光生物委員会、光合成細菌と色素系の勉強会、関西光合成研究会など）との関係も特徴をいかし、うまくいっているようです。境界領域を目指す日本光合成研究会ですのでさらに多彩な方々の参加があればもっと面白くなるようと思います。会員も増え分布も変わりつつあります。大きく世代が代わり、時代が代わり、会も変わる時が来たような予感がします。
若手の方々のご活躍を祈ります。研究費もチャンスも研究課題も仲間も、努力して知恵をしぼって、競い合ったり、助け合ったりする中ででてくるものです。日本光合成研究会（日本光合成学会でもいいとおもいません？）という仕掛けをうまく使ってさらに先に進んでいただければ幸いです。
今インドの Indore で Govindjee さんのための光合成国際シンポジウムの会場でテロのニュースを聞きながら、この文を書いています。大昔の 1960 年代の思い出の写真を見せられながら、インドの学生たちは日本にいったら研究を続けられるのか？職が得られるのか？第２の Govindjee になれるのかと聞いてきます。経済や政治や色々な条件は違いますが、世の中変わっていないとい
えば変わっていない。苦労は一瞬、楽しみは一生、時の経つのは早いもので、私が皆様と遊べるのも、あと少しとなってきました。楽しく、苦しく、急いで、ゆっくり、競い、助けあい、しっ
かり、進んでいきましょう。やりたいことがあればこの会をうまく使ってどんどん進めてください。今後ともよろしく。光合成研究って楽しいと思いません？

2008 年 12 月 1 日

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TOPICS

LysR 型転写因子 CmpR の機能から探るラン藻のCO2 欠乏応答メカニズム名古屋大学

大学院生命農学研究科
西村崇史

1. はじめににおける高い HCO3–濃度を維持するとともに、外界かラン藻は原核生物でありながら植物と共通の光合成ら細胞内への CO2 の浸透速度を高めている 2)。②では機構を持ち、葉緑体の進化的起源と考えられている生細胞質に蓄積した HCO3–は、まずカルボキシゾームと物である。安定な培養系、及び形質転換法が確立され呼ばれるタンパク質性の多面構造体内に入り、内部にているため、ラン藻は光合成研究のモデル生物として局在するカーボニックアンヒドラーゼ（CA）により広く用いられている。ただし、ラン藻と植物では炭酸

CO2 に変換された後、同じく内部に局在するルビスコ

固定の基質である CO2 を環境中から獲得する機構が大（Rubisco）により固定される。ラン藻の Rubisco は植きく異なっている。ラン藻には植物には存在しない独物のものにくらべて O2 に対する CO2 の選択性が低い–

特 の 無 機 炭 素 （ CO2 ま た は HCO3 ） の 濃 縮 機 構

けれども、CCM により Rubisco 周囲の CO2 濃度を高め（Carbon-Concentrating Mechanism; CCM）が備わってることにより高い CO2 固定活性を維持している。カル

おり、効率的な光合成に必要な細胞内無機炭素濃度をボキシゾームや CA、Rubisco は外界の CO2 濃度が高い

1)

維持しているのである 。ラン藻の CCM は大別する

条件下でもある程度発現しているが、BCT1、SbtA、と①輸送体による外界から細胞質への無機炭素の取り

NDH-I3 は CO2 充足環境では発現しておらず、CO2 欠乏

込み、②カルボキシゾーム内部における CO2 固定、の環境にさらすことで速やかに発現が誘導される 3)。こ

二段階から成る（図 1）。①の段階では、細胞膜に存在の CO2 欠乏ストレス応答は遺伝子発現段階での厳密な–する BCT1、SbtA、BicA といった HCO3 輸送体が細胞転写制御によるものであり、我々はこの転写制御機構–

質に HCO3 を能動的に輸送している。また、NDH-I 複の解明を目的に研究を進めている。

–

合体が細胞質の CO2 を HCO3 に変換することで細胞質

図1 ラン藻の無機炭素濃縮機構のモデル図–
ラン藻は外界の無機炭素を複数の機構を使って細胞内に HCO3 の形で取り込む。細胞質に蓄積し–た HCO3 は Carboxysome 内の Carbonic anhydrase（CA）により CO2 に変換され、Rubisco により固–定される。BCT1、SbtA は高親和性 HCO3 トランスポーター、NDH-I3 は高親和性 CO2 取り込み機–
構で、いずれも CO2 欠乏時に発現する。BicA は低親和性 HCO3 トランスポーター、NDH-I4 は低
親和性 CO2 取り込み機構で、これらは構成的に発現している。

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光合成研究2. cmpABCD オペロンの転写制御機構

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測定で、上流側から推定 CmpR 結合部位を順次欠失さABC 型の炭酸水素イオントランスポーターBCT1 をせたところ、cmpI〜cmpVI のうち、2 つの CbbR モチ

コードする cmpABCD オペロン（以下 cmp オペロンとーフが重複した構造（TNA-N7-TNA-N7-TNA）となっ4)略す）は、CO2 欠乏環境で転写量が著しく増加する 。

ている cmpIII と cmpV、および重複した CbbR モチー

この転写制御に関わる因子として、以前に LysR 型タフに似た配列 cmpVI（TNT-N7-TNA-N7-ANA）が低 CO25)ンパク質の CmpR が同定されている 。CmpR は光合応答に関与する可能性が示された。これらの部位に個成細菌・化学合成細菌におけるカルビンサイクル関連

別に塩基置換を導入したところ、いずれの場合も低遺伝子群の転写制御因子である CbbR のホモログで、CO2 応答性が著しく低下した（図 2）。これらのことか

CbbR とアミノ酸配列レベルで約 30%の類似性を持つ。

ら、cmp オペロンの低 CO2 応答には cmpIII、cmpV、

ラン藻において CmpR を欠損させると cmp オペロンのcmpVI のすべてが必要であることが明らかとなった。

5)

CO2 欠乏応答性が著しく低下するが 、一方でカルビ

次に、cmpA 上流領域と CmpR の相互作用の有無を検

ンサイクル遺伝子群の発現には影響しない。したがっ証するため、大腸菌で発現させた CmpR タンパク質とて、CmpR による cmp オペロンの転写制御機構はランcmpA 上流領域の DNA 断片を用いてゲルシフト解析を藻における CO2 応答機構を研究する際のよいモデルと行った（図 3）。CmpR タンパク質を発現させた大腸菌なる。

粗抽出液と cmpA 上流 DNA 断片を混合すると、DNA-ラン藻 Synechococcus elongatus strain PCC 7942（以降タンパク質複合体由来のシフトバンドが観察されたこ

7942 と略す）の cmpA の上流領域は約 0.9kb と比較的とから（図 3B）、cmpA 上流領域に CmpR が特異的に長く、CbbR の DNA 結合認識配列のコア配列である結合することが示された。これにより前述の「cmp オ

6）「TNA-N7/8-TNA」（CbbR モチーフ ）を含む推定上のペロンの CO2 応答性は CmpR と cmpA 上流領域の相互CmpR 結合部位が複数存在する（図 2、cmpI〜cmpVI）。

作用により形づくられる」という推論がより確かなも

このことから、cmp オペロンの CO2 応答性は CmpR とのとなった。おそらく、CmpR は cmpIII、cmpV、cmpVI

cmpA 上流領域の相互作用によるものと推定された。

の各モチーフに結合し DNA を複雑にベンディングさ

luxAB 遺伝子をレポーターとしたプロモーター活性のせることで転写誘導に貢献していると考えられる。

図2 cmpA上流領域におけるCO2欠乏応答性領域の特定を目的としたレポーターアッセイ
cmpA 上 流 領 域 に luxAB を 繋 い だ 配 列 を ラ ン 藻Synechococcus elongatus strain PCC 7942 のゲノム中に組み込み、高 CO2 条件（白）および低 CO2 条件（灰）におけるプロモーター活性を生物発光により測定した。cmpA 上流領
域図中の数値は開始コドンの A からの距離、黒の逆三角は
転写開始点の位置を表している。丸のシンボルは CbbR モ
チーフを表す（白；TNA-N7-TNA、黒；TNA-N7-TNA-N7-TNA、
灰；TNT-N7-TNA-N7-ANA）。塩基置換を導入した CbbR モ
チーフは×で示した。

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図3 cmpA上流領域とCmpRの相互作用の検証
A. cmpオペロンの構造。ゲルシフト解析に用いたProbeを傍線で示した。
B. ゲルシフト解析。タンパク質は発現ベクター
pTrc99A （ -CmpR ） お よ び pTrc99A/cmpR（+CmpR）を導入した大腸菌の粗抽出画分を用いた。

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響を示した点で特に注目された（図 4B）。RuBP は

3. ラン藻における CO2 欠乏シグナルとは？
CCM 関連遺伝子群の CO2 応答の第一段階は CO2 欠

Rubisco の触媒する 2 つの反応（カルボキシラーゼ反乏ストレスを感受することである。ラン藻が外界の無応；C 反応、オキシゲナーゼ反応；O 反応）の基質で

機炭素濃度の変化を直接感知しているのか、それともあるのに対し、2-PG は O 反応によってのみ生成する

CO2 欠乏により細胞内で起こる 2 次的な変化を感知し分子である。O 反応は Rubisco 周囲の CO2 分圧が低下ているのかは長らく不明であった。現在までのところ、した時（相対的に O2 分圧が上昇）に起こるため、2-PG

環境ストレスシグナル伝達系として一般的な二成分制の細胞内濃度は CO2 欠乏によって上昇すると推定され、御系を介した CCM 関連遺伝子群の転写制御機構は知実際にラン藻を CO2 制限環境に置いた後に細胞内られておらず、CCM 関連遺伝子群の転写に直接関わる

2-PG 濃度が一過的に上昇する現象が Marcus らによっことが確定しているのは CbbR ホモログ（CmpR、て報告されている 11)。また、Woodger らは cmp オペロ

NdhR）のみである（NdhR については後述）。CbbR をンを含む CCM 関連遺伝子群の迅速な CO2 欠乏ストレ含む LysR 型転写因子の特徴として、DNA との結合に

ス応答には空気レベルの O2 の存在、すなわち O 反応

影響を与える co-inducer が存在することが挙げられるが必要であることを報告している 12)。以上の結果を総7)。co-inducer の多くは代謝中間体分子であり、光合成

合すると、ラン藻細胞内では、O 反応によって引き起細菌と化学合成細菌の CbbR では実際に何種かの化合こされる 2-PG 濃度の上昇が CO2 欠乏シグナルとなり、物が同定されている

8, 9, 10)。ラン藻の CbbR ホモログでCmpR と cmpA 上流領域の結合を促進していると推察

も co-inducer を介した標的遺伝子上流領域への結合調される。2-PG と CmpR がどのような相互作用を示す

節が CO2 欠乏ストレス感受機構の実体である可能性がのか、また 2-PG と RuBP 以外に co-inducer となる分子考えられたので、CO2 欠乏によって細胞内濃度が変化が存在するのか現段階では不明であるが、今回の結果すると予想されるいくつかの代謝中間体分子を選び、から推察される「2-PG による細胞内 CO2 濃度感受機

各分子が cmpA オペロン上流領域と CmpR の結合に与構」は、現時点では最も単純かつ合理的なものと思わ

え る 影 響 を 調 べ た 。 NADH 、 NADPH 、 cAMP 、れる。

3-phosphoglycerate（3-PGA）、2-oxoglutarate（2-OG）は添 加 に よ る 影 響 が み ら れ な か っ た が 、 Ribulose

4. CCM 関連遺伝子群の転写制御における CmpR の機

1,5-bisphosphate（RuBP）と 2-phosphoglycolate（2-PG）

能とは？

は添加により顕著な結合促進効果が見られた（図 4A）。

SbtA 、 NDH-I3 を そ れ ぞ れ コ ー ド す る sbtA とRuBP が 1mM 以上の高濃度でのみ効果を示したのに対ndhF3D3chpY（ndhF3 オペロン）は、cmp オペロンとし、2-PG は 10μM 付近の低濃度の狭い範囲で顕著な影同様に CO2 欠乏により転写が著しく誘導される 13)。

図4 RuBPと2-PGがCmpRのDNA結合活性を高める
A. 図3の泳動サンプルにRuBP、3-PGA、2-PGを添加した時のシフトバンドの変化。
B. 2-PGを各終濃度で添加した時のシフトバンドの変化
FはFree probe、C1〜C3はDNA-タンパク質複合体を示す。

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CmpR 欠損株でもこれらの転写誘導が起こったことか藻にも同様に co-inducer による結合部位のスライド機

ら、CmpR はこれらの転写に必須ではないことがわか構が存在するのかもしれない。これらの解明にはさらったが、詳しく見てみるとやはり CmpR が sbtA、なる研究が必要であるが、CmpR には 2-PG 依存性の異ndhF3D3chpY の発現調節に関与することを示唆する結なる二種類の結合配列があり、これらが使い分けられ果が得られた。図 5 は CO2 濃度の異なる条件におけるていることは確実のようである。

sbtA と ndhF3 の発現パターンを半定量的 RT-PCR によって調べたものである。CmpR 欠損株において、sbtA

5. 今後の展望は低 CO2 条件における発現誘導率が低下し、ndhF3 はラン藻の CbbR ホモログは、現在までに 3 つ同定さ高 CO2 条件ですでに一定の発現を示した。どちらの遺れている。1 つは CmpR であり BCT1 をもつラン藻が伝子についても、CmpR の欠損による発現量の変化は持つ。2 つ目は CmpR とよく似た NdhR であり、NDH-I3

結果的には CO2 欠乏ストレス応答性の低下を表していをもつ数種のラン藻で同定されているが 13, 15, 16)、例外

るため、CmpR はラン藻の CCM 関連遺伝子群のグロとして 7942 は NdhR を持っていない。3 つめは Rubisco

ーバルな転写制御因子である可能性が考えられる。

をコードする rbcLS の転写因子と推定されている

sbtA と ndhF3 の各上流領域への CmpR の結合はゲルシ

RbcR である。CmpR と NdhR については転写制御のタ

フトアッセイにより確かめられた（data not shown）。

ーゲットがほぼ明らかになりつつある。上述のように、興味深いことに、ndhF3 に関しては 2-PG 非存在下でもCmpR はラン藻 7942 では cmp オペロンと、おそらくCmpR が転写開始点付近に結合することがわかった。

sbtA、ndhF3D3chpY の転写を制御している。一方、ラ

転写開始点付近への CmpR の結合は転写開始を阻害す

ン藻 Synechocystis sp. PCC 6803（以降 6803 と略す）でる効果をもたらすと推察される。実際、図 5 の CmpR

は CmpR は cmp オペロンの活性化にのみ特化しており

欠損株における ndhF3 の発現パターンは、CmpR が CO2

5)

十分条件下（つまり 2-PG 非存在下）でリプレッサーしている 13, 16)。マイクロアレイ解析と半定量的 RT-PCRとして機能していることを支持している。そうすると解析から、sbtA と ndhF3 の CO2 欠乏応答性は CmpR ま

次に、2-PG は CmpR の ndhF3 に対する抑制効果をど

たは NdhR を破壊しても完全には失われないことが明うやって解除するのか、という疑問が生じてくる。現らかとなっており（図 5 参照）、このことは、ラン藻

在、2-PG、CmpR、ndhF3 上流領域の相互作用を調べ

7942 と 6803 の CCM 関連遺伝子群の転写誘導因子はており、最近になって 2-PG 依存的な CmpR 結合サイ

CmpR と NdhR だけではないことを示している。RbcR

トが ndhF3 上流に存在することを示唆する結果を得た。

はこの未同定の転写因子として有力な候補だが、RbcR

化学合成細菌では co-inducer が CbbR の結合部位を移の完全な欠損株を作ることができず、大腸菌における動させるという現象が報告されているので、NdhR が sbtA、ndhF3D3chpY の転写因子として作用

10, 14)

大量発現も成功していないため、in vitro 系の生化学的、ラン解析もされていない。今後、アンチセンス法による
rbcR の不活性化等の研究を行ってこの遺伝子の機能を解明する必要がある。また、最近になって CO2 欠乏
ストレスによって発現量が増加する non-coding RNAが見つかったため、その機能解析も急務である。これ
らの機能が明らかになり、それが CCM 関連遺伝子群の転写制御に関わるものであれば、ラン藻の CO2 欠乏応答機構の全容解明が大きく近づくであろう。ラン藻
図5 sbtA、ndhF3の半定量的RT-PCR解析
2%CO2 を含む空気で培養したラン藻 7942 株の野生株（WT）と CmpR 欠損株（ΔcmpR）をそれぞれ 2つに分け、一方は引き続き 2%CO2 を含む空気で培養し（HC）もう一方は CO2 を除いた空気で培養した（LC）。CO2 濃度を変えて培養を再開した時点を0min とし、経時的に回収したラン藻細胞から RNAを抽出した。rnpB は構成的発現の指標である。

CCM 研究の究極的な目標は植物への CCM の導入による CO2 固定能力の向上である。本研究をさらに推し進めることで、ラン藻の環境適応機構の知見を深めるとともに、前述の目標達成への一助としたい。

87

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88

in

a

euryhaline,

coastalmarine光合成研究解18 (3)

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説

葉緑体タンパク質の分解とオートファジー
東北大学大学院農学研究科
石田宏幸、和田慎也

胞に存在すること、葉の老化時に葉緑体数とタンパク

1. はじめに葉が老化するにつれて光合成能力は徐々に低下して質の減少が同時におこること、そして電顕によって葉いく。これは、光合成を行うオルガネラである葉緑体

緑体が液胞に取り込まれているような像がみられるこ自身の機能低下と細胞あたりの葉緑体数の減少によると、などである。しかし、葉の老化過程における Rubisco

ところが大きい。C3 型の草本植物では、葉の全窒素の量の減少と葉緑体数の減少の関係について詳細に調べ

実に 75－80%が葉緑体に分配され、その大部分がタンると、両者は必ずしもパラレルに起こるわけではない。中でも光合（図 1）3,4)。Rubisco は、クロロフィルの分解が進み葉成の律速因子の 1 つである Rubisco は単一タンパク質が黄色くなる、いわゆる「可視的老化」が起こる前にとして葉の全窒素の何と 12－30％を占めている。

盛んに分解される。一方、この老化初期から中期にかRubisco を含めた多くの葉緑体ストロマタンパク質はけての時期には、葉緑体数の減少はわずかであり、細葉の老化時に盛んに分解され、それらを構成していた胞には光合成機能が低下した葉緑体が残ることとなる。

窒素は生長部位へ転流し再利用され、最終的には子実葉緑体数の減少が著しいのは、大部分の Rubisco が分に蓄えられる。またタンパク質の分解により派生する

解された後の老化後期である。よって葉緑体「丸ごと」アミノ酸は呼吸に必要なエネルギー源として重要な炭の分解だけでは Rubisco 分解を説明できず、他にも葉素骨格を供給している。植物にとって葉緑体タンパク

緑体内での分解経路、あるいはタンパク質を特異的に質の分解と窒素のリサイクルは土壌に不足しがちな窒葉緑体外に排出して分解する経路が存在すると考えらパク質として主に光合成を担っている

1)

素を有効利用し、生長の恒常性を確保するとともに、獲得した窒素を次世代へと引き継ぐ重要な機構である。

2. 1980 年代のパイオニア研究－葉緑体と液胞の関係－
液胞は葉緑体とともに植物に特徴的なオルガネラである。葉などの栄養器官では液胞が細胞体積の 80％以上を占めている。実際、顕微鏡を覗くと、葉肉細胞の体積の大半は液胞であり、それに追いやられるかのよ
うに周りを取りまく細胞質の大部分は葉緑体で埋め尽くされている。栄養器官型の液胞は、糖や重金属イオンなど様々な低分子の可溶性物質を貯蔵するとともに、プロテアーゼをはじめ種々の加水分解酵素を蓄積するのも特徴的である。
1980 年代前半に、葉緑体タンパク質は、葉緑体ごと液胞に取り込まれ、分解、リサイクルされるという説
図 1 コムギ第一葉における葉緑体数と Rubisco 量の変動の関係
Mae et al. (1984)3)に基づき著者の許可を得て作図。

が提唱された 2)。その根拠は、細胞を分画して Rubisco
に対する分解活性を測定すると、そのほぼ 100%が液89

光合成研究18 (3)

2008

れてきた。これまでに葉緑体 DNA 結合性タンパク質、種々の加水分解酵素によって分解される。酵母のオー

CND41 が、Rubisco を特異的に分解する葉緑体プロテ

トファジー変異株を用いた分子遺伝学的な解析から、

アーゼとして同定されている

5)。そしてごく最近のレ

これまでに多数のオートファジーの進行に必須な遺伝ビューでも、葉緑体内における特異的な Rubisco 分解

子、ATG 群が同定されている。一方、ミクロオートフ

6)経路の重要性が述べられている 。

ァジーでは液胞膜が陥入することで直接的に基質を取り込み、液胞ルーメン内に放出、分解する。これら 2

3. Rubisco-containing body (RCB) 7)

つのオートファジーは形態学的には区別されるが、それらの進行過程で必要な遺伝子群は大部分重複していそれでは、Rubisco が葉緑体外に排出されて分解さる。

れる可能性についてはどうであろうか。この問題は長らく手付かずのまま残されていた。ダイズの老化葉に植物においても古くから、形態学的にオートファジ

おいて plastoglobli が葉緑体包膜から排出される様子やーの存在が示唆されていた 9)。そして、近年のゲノム

クラミドモナスの葉緑体包膜の突出像を示す電顕像が解析の進展により、酵母で発見された ATG 遺伝子群の発表されたことに刺激され、私達は免疫電顕で老化葉ホモログがモデル植物シロイヌナズナにも存在するこにおける Rubisco の細胞内局在性について調べることと、そしてそれらの遺伝子群は植物においても酵母とにした。その結果、コムギ老化葉では直径 0.5-1 μm の同様に機能していることが明らかにされた 10)。

Rubisco を含む構造体（Rubisco-containing body、RCBと命名）が細胞質や時には液胞に存在し、その数が老5. RCB はオートファジーによって液胞に輸送される 11)

化初期に増加することを見出した。RCB には Rubisco

前教授らは一貫してコムギを材料に Rubisco 分解機のほかに同じくストロマに局在するグルタミン合成酵構の研究をしており、当然、石田（以下、私）もコム

素も含まれていたが、チラコイド膜タンパク質についギ一筋であった。RCB も最初はコムギ老化葉で見つかては調べた限りで含まれていなかった。RCB 内部の電った。次のステップとして RCB とオートファジーの関

子染色の強度は葉緑体ストロマのそれと酷似している係を明らかにしたいと思っていた私は、これまでの電ことから、RCB にはおそらくストロマ成分が非選択的顕観察と生化学的な解析に大きな限界を感じた。しかに取り込まれていると予想された（その意味では RCB

し私には華麗な遺伝学や細胞生物学のバックグラウンという名前は必ずしも適切でない）。また形態観察から、ドは全くなかった。2002 年に初めてモデル植物シロイ

RCB は葉緑体包膜に由来すると思われる二重膜を持

ヌナズナで ATG 遺伝子の欠損変異体に関する論文が、ち、さらに細胞質ではオートファゴソーム（自食胞、オートファジーの総本山である大隅研究室から発表さ後述）によく似た電子密度の低い構造体に囲まれていれた 12)。タイミングが良いことに、基生研で院生向けることがわかった。この結果から、RCB とオートファのバイオサイエンストレーニングコース「オートファ

ジーの関連性が浮かび上がった。

ジーのモニタリング方法」が開かれることを知り、希望者殺到で助手の私は受講できないのでは、と不安な

4. オートファジーのメカニズム

思いで応募した。しかし幸運なことに、このトレーニ

オートファジーは出芽酵母の栄養飢餓時に誘導されングコースへの参加が許され、様々な真核生物のオーる、細胞内のバルクなタンパク質分解を担う経路であトファジーを、最新の可視化技術を使い自分自身の目り、真核生物に普遍的に存在する。膜動態の違いからでモニターすることが出来、非常に新鮮であった。意大きく分けて 2 つの経路が存在し、それらはマクロオ

外にも、このトレーニングコースの純粋な応募者は私ートファジー、ミクロオートファジーと呼ばれる

8)。

1 人だけで、他の受講者は「格好がつかない」という

マクロオートファジーでは、オルガネラを含めた細胞ことで呼ばれた北大の院生の方々であった（大隅先生、質成分が二重膜構造体、オートファゴソームに取り囲談）。さらに私が幸運だったのはこのトレーニングコー

まれ、隔離される。オートファゴソームの外膜は液胞スに参加した 3 ヶ月後、文科省の競争的奨学金により、膜と融合し、液胞内部に放出された内膜とその内容物

留学の機会を与えられたことである。私は迷わず、GFP（合わせてオートファジックボディーと呼ばれる）がを使って植物のオルガネラ動態を解析した先駆者であ90

光合成研究18 (3)

2008

る Hanson 教授にメールを打った。Hanson 研究室ではる形質転換体を作成したところ、両者の蛍光は液胞内

ペチュニア花弁の老化に関わる遺伝子の研究に参画すの小胞において共局在した。すなわち RCB はオートフ

る傍ら、GFP のイロハを学ぶことができた

13)

ァゴソームを介したマクロオートファジーによって液。話がお胞に輸送、分解されているものと結論された。

おきく回顧録にそれてしまったが、こうした経緯で材料をコムギからナズナにかえて得られた結果が以下の

6. 個別暗処理葉では RCB に加え葉緑体のオートファ通りである。

ジーが確認される 14)

葉緑体ストロマに移行する GFP を発現する形質転換体の葉を、液胞の分解活性を抑制するため

一般に、葉の老化は個体や切離葉を暗所におくと誘+

H -ATPase の阻害剤、コンカナマイシン A を加え暗所導されることがよく知られる。しかしシロイヌナズナ

で一晩インキュベートすると、液胞内に GFP 蛍光を持においては着生葉を個別に暗処理した際には明確な老つ直径 1 μm 程度の小胞が蓄積した。この GFP 小胞は化誘導が起こるが、個体全体を暗処理した着生葉ではクロロフィル蛍光を持たず、また二重免疫電顕の観察

逆に老化の進行が阻害される 15)。また個別暗処理葉でから Rubisco を含むことが示された。また Rubisco をはごく短期間に葉緑体のサイズと数の減少が起こるこ

直接 GFP でラベルした場合にも液胞内に GFP 小胞のとが確認されている 16)。そこで和田は、老化のモデル

蓄積がみられた。よって生きた葉でも RCB を可視化で系として個葉暗処理をシロイヌナズナ野生体とオートきることがわかった（図 2）。この in vivo での RCB 可

ファジー変異体に施し、オートファジーと葉緑体分解

視化系を使い、いろいろ解析したところ、RCB は成熟の関係についてより詳しく検証した。個別暗処理葉で葉や老化初期の葉では見られたが展開中の若い葉ではは、野生体とオートファジー変異体の両者で、老化のその蓄積量はわずかであった。そしてオートファジー

遺伝子マーカーである SAG12 や SEN1 の発現が上昇し、に必須の遺伝子 ATG5 の欠損変異体では葉齢に関わらまた RBCS や CAB など光合成関連遺伝子の顕著な発現

ず RCB が全く検出されなかった。またオートファゴソ低下が確認された。また個別暗処理葉では、両植物で、ームのマーカーGFP-ATG8 と、葉緑体ストロマにター

全窒素、可溶性タンパク質、Rubisco、クロロフィルなゲットされる赤色蛍光タンパク質 DsRed を両方発現す

どの量が対照に比べて大きく減少していた。よってオートファジー変異体においても野生体と同様に個葉の暗処理で老化が誘導されることが確認された。すでに報告されているように、野生体においては暗処理開始
から 5 日間で葉緑体のサイズと細胞あたりの数の有意な減少が認められた。一方、オートファジー変異体では暗処理期間を通して葉緑体数は減少せず一定に推移した。また葉緑体サイズについても、処理後 1 日目でデンプン分解によると思われる急激な減少が見られたが、その後は一定に推移し、野生体とは有意な差が見られた。
葉緑体成分の液胞への移行を可視化するため、先に作成した葉緑体ストロマ移行型 DsRed を発現する形質転換体に個葉暗処理を施した。先の石田らの研究では、

図 2 生葉で可視化された RCB
葉緑体ストロマに移行する GFP を発現する形質転換
体の葉をコンカナマイシン A の存在下で暗所、一晩
インキュベートし、共焦点レーザー顕微鏡で葉肉細胞を観察した。GFP は葉緑体に加えて、液胞内をランダムに動く小胞（二重免疫電顕で RCB と判明）にも確認される。写真は GFP 蛍光を緑、クロロフィル
自家蛍光を赤で示した際のマージ画像で、両蛍光を持つ葉緑体は黄色で示される。一方、RCB は GFP
蛍光のみを示し、葉緑体とは明確に区別される。

RCB を可視化するためにはコンカナマイシン A によって液胞の分解活性を抑制する必要があった。しかし
個別暗処理葉では、阻害剤を加えずとも切離直後の葉で RCB が検出された。また液胞内部には一様に DsRed
蛍光がみられ、暗処理で葉緑体成分のオートファジーが活発に起こっていることが推察された。加えて、暗91

光合成研究18 (3)

2008

処理 3 日目以降の葉では、液胞内に葉緑体が確認され

7. オートファジー能が欠損しても Rubisco 分解や窒た。一方、オートファジー変異体では RCB、ストロマ

素転流は正常に起こる

移行 DsRed、葉緑体の液胞への蓄積は、いずれも全く

Rubisco は、PSII の反応中心を構成する D1 タンパク

確認されなかった。以上の結果は、これまで電顕観察

質のように常に活発に代謝回転しているわけではなく、から示唆されてきた葉緑体の液胞への移行を生葉で直葉（葉緑体）の発達時に盛んに合成され、老化ととも

接示すとともに、その経路がオートファジーによるもに分解が始まる 20)。そして、おそらく多くの光合成系のであることを明確に示すものである。同時にオート

ストロマタンパク質の代謝回転も Rubisco と同様であファジーにより葉緑体の一部が小胞 RCB として切りろう。ストロマタンパク質を一様に取り込み、液胞に取られ分解されることが葉緑体サイズの縮小を引き起輸送する RCB 経路は、ストロマタンパク質のバルク分こしている可能性を示唆している（図 3）。

解を担うメカニズムとしてはかなり好都合のように思

酵母では核膜や ER はオートファジーにより部分的える。実際、オートファジー変異体では、自然老化過に分解される例が知られるが、ミトコンドリアやペル程において「可視的老化」、すなわちクロロフィルの分

オキシゾームなどの球形オルガネラは基本的には「丸解が亢進される。また同変異体では窒素飢餓や個体全ごと」分解されると理解されている

17-19)。葉緑体を「部体の暗処理を長期間かけた際の生存率が大きく低下す分的」あるいは「丸ごと」に区別して分解する機構は、る。よって、オートファジーが葉の老化の正常な進行

オートファジーというバルクの分解系を用いながら、や飢餓条件下での葉緑体タンパク質のリサイクルに一非常にユニークな機構であるとも言える。これは植物定程度の貢献をしていることは間違いない。しかし期の独立栄養性を支え、なおかつ光合成以外にも様々な待に反して、オートファジー変異体における Rubisco

代謝にかかわる葉緑体に特異なオートファジーの機構、の消長は、自然老化初期には野生体と比較して若干抑なのかもしれない。

制がかかるものの、老化期全体を通せば大きな変化はない。また変異体では窒素の転流自体も阻害されない。

図 3 個別暗処理葉における オートファジーを介した葉緑体と RCB の液胞への輸送モデル
葉緑体は、RCB の形成に包膜を消費するため、サイズが減少していくと考えられる。また付随して、葉緑体は楕円形から球状に変形することから、内部の骨格となるデンプン顆粒や、チラコイド膜の分解が生じていると思われる。RCB は、細胞質においてオートファゴソームによって隔離され、マクロオート
ファジーによりすみやかに液胞内へ放出される。一方で葉緑体を液胞へ輸送する経路は、これまで観察されてきたオートファゴソームのキャパシティを考慮すると、収縮後の葉緑体であっても取り込みは難しいと考えられる。そのため、葉緑体の輸送は、マクロオートファジーの他に、液胞膜の陥入によるミクロオートファジーによる可能性が考えられる。

92

光合成研究18 (3)

2008

この結果は、野生体の自然老化葉における RCB 経路のin the number and size of chloroplasts during senescence

寄与が、あるとしても非常に小さいか、あるいはオーof primary leaves of wheat grown under different

トファジーを欠損した変異体では、RCB 経路を補完す

conditions, Plant Cell Physiol. 36, 9-17.

る別の分解系が亢進されている、という 2 つの可能性

5. Kato, Y., Murakami, S., Yamamoto, Y., Chatani, H.,を示唆している。

Kondo, Y., Nakano, T., Yokota, A., and Sato, F. (2004)
The DNA-binding protease, CND41, and the degradation

8. おわりにof ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase in

葉の老化は遺伝的なプログラム（aging）のほかに、

senescent leaves of tobacco, Planta 220, 97-104.

栄養飢餓、遮光、その他さまざまな外的要因に影響を6. Feller, U., Anders, I., and Mae, T. (2008) Rubiscolytics:

受け進行する極めて複雑なプロセスである。現在、私fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is

たちは RCB/葉緑体のオートファジーに関わる分子実

terminated, J. Exp. Bot. 59, 1615-1624.

態をさらに詳細に解析すると同時に、様々な条件下に

7. Chiba, A., Ishida, H., Nishizawa, N. K., Makino, A., andおける本経路の定量解析を進めている。しかし、結局

Mae, T. (2003) Exclusion of ribulose-1,5-bisphosphateのところ、葉緑体内の特異的な分解系を含めたすべて

carboxylase/oxygenase from chloroplasts by specificの役者がそろうまで、どの経路がどれだけ葉緑体タン

bodies in naturally-senescing leaves of wheat, Plant Cell

パク質のリサイクルを担っているのか、といった問い

Physiol. 44, 914-921.

に答えることは難しい。せっかく見つけた RCB 経路を

8. Klionsky, D. J., and Ohsumi, Y. (1999) Vacuolar import

大切に思い、育てつつも、「葉の老化とタンパク質分解」

of proteins and organelles from the cytoplasm, Annu. Rev.

の本質にせまる、新たな研究の展開が必要となろう。

Cell Dev. Biol. 15, 1-32.

本稿は、吉本光希博士（理化学研究所）、大隅良典教9. Moriyasu, Y., and Ohsumi, Y. (1996) Autophagy in

授（基礎生物学研究所）、Daniel Reisen 博士（Bitplane

tobacco suspension-cultured cells in response to sucrose

AG）、Maureen Hanson 教授（Cornell 大学）、西澤直子

starvation, Plant Physiol. 111, 1233-1241.

教授（東京大学）ならびに東北大学植物栄養生理学研

10. Yoshimoto, K., Hanaoka, H., Sato, S., Kato, T., Tabata,

究室、千葉啓、泉正範、谷野祐一、牧野周教授、前忠S., Noda, T., and Ohsumi, Y. (2004) Processing of

彦名誉教授、各氏との共同研究の成果について解説し

ATG8s, ubiquitin-like proteins, and their deconjugation

たものである。

by ATG4s are essential for plant autophagy, Plant Cell
16, 2967-2983.

参考文献

11. Ishida, H., Yoshimoto, K., Izumi, M., Reisen, D., Yano,

1. Makino, A., and Osmond, B. (1991) Effects of nitrogenY., Makino, A., Ohsumi, Y., Hanson, M. R., and Mae, T.

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and mitochondria in pea and wheat, Plant Physiol. 96,

fluorescent proteins of chloroplasts to the vacuole by an355-362.

ATG gene-dependent autophagy process, Plant Physiol.

2. Wittenbach, V. A., Lin, W., and Herbert, R. R. (1982)

148, 142-155.

Vacuolar localization of proteases and degradation of

12. Hanaoka, H., Noda, T., Shirano, Y., Kato, T., Hayashi,chloroplasts in mesophyll protoplasts from senescing

H., Shibata, D., Tabata, S., and Ohsumi, Y. (2002) Leaf

primary wheat leaves, Plant Physiol. 69, 98-102.

senescence

3. Mae, T., Kai, N., Makino, A., and Ohira, K. (1984)

andstarvation-induced

chlorosis

areaccelerated by the disruption of an Arabidopsis
autophagy gene, Plant Physiol. 129, 1181-1193.

Relation between ribulose bisphosphate carboxylase
content and chloroplast number in naturally senescing

13. Xu, Y., Ishida, H., Reisen, D., and Hanson, M. R.

primary leaves of wheat, Plant Cell Physiol. 25,(2006) Upregulation of a tonoplast-localized cytochrome333-336.

P450 during petal senescence in Petunia inflate, BMC
Plant Biol. 6, 8.

4. Ono, K., Hashimoto, H., and Katoh, S. (1995) Changes

93光合成研究18 (3)

2008

14. Wada, S., Ishida, H., Izumi, M., Yoshimoto, K., Ohsumi,

Ohsumi, Y. (1992) Autophagy in yeast demonstratedY., Mae, T., and Makino, A. Autophagy plays a role inwith proteinase-deficient mutants and conditions for its

chloroplast

induction, J. Cell Biol. 119, 301-311.

degradation

duringsenescencein

18. Roberts, P., Moshitch-Moshkovitz, S., Kvam, E.,

individually darkened leaves, Submitted.
15. Weaver, L. M., and Amasino, R. M. (2001) Senescence

O'Toole, E., Winey, M., and Goldfarb, D. S. (2003)

is induced in individually darkened Arabidopsis leaves

Piecemeal microautophagy of nucleus in Saccharomyces

but inhibited in whole darkened plants, Plant Physiol.

cerevisiae, Mol. Biol. Cell 14, 129-141.
19. Hamasaki, M., Noda, T., Baba, M., and Ohsumi, Y.

127, 876-886.

(2005)

16. Keech, O., Pesquet, E., Ahad, A., Askne, A., Nordvall,

Starvation

triggersthedeliveryoftheD., Vodnala, S. M., Tuominen, H., Hurry, V.,

endoplasmic reticulum to the vacuole via autophagy inDizengremel, P., and Gardestrom, P. (2007) The different

yeast, Traffic 6, 56-65.

during20. Mae, T., Makino, A., and Ohira, K. (1983) Changes indark-induced senescence in Arabidopsis leaves, Plant

the amounts of ribulose bisphosphate carboxylase

Cell Environ. 30, 1523-1534.

synthesized and degraded during the life span of rice leaf

fates

of

mitochondria

andchloroplasts(Oryza sativa L.), Plant Cell Physiol. 24, 1079-1086.

17. Takeshige, K., Baba, M., Tsuboi, S., Noda, T., and94

光合成研究18 (3)

2008

研究紹介

緑藻クラミドモナスの光化学系 I 複合体のPsaH, I, L, O サブユニットの解析
岡山大学大学院自然科学研究科
大西岳人

結合部位の形成しており、PsaJ は PsaF に隣接している。

はじめに
酸素発生型光合成の電子伝達系には２つの光化学系

PsaN はコア複合体のルーメン側に PsaF に近接した位（光化学系１および２）が機能している。高等植物お置に存在する。PsaG と PsaK は PSI コアに結合するよび藻類の光化学系 I (PSI)は、14‐15 のサブユニット

LHCI４量体の両端にそれぞれ存在し、LHCI のコア複から構成されるコア複合体に、4－9 種の集光性アンテ

合体への結合を安定化している 3)。コア複合体の LHCI

ナタンパク（LHCI）が結合し、PSI-LHCI 超分子複合

結合部位の反対側に位置する PsaH、I、L の機能は、体を形成している。これまでにシアノバクテリアの

PSI のダイナミックな構造と機能調節に関与している

PSI 複合体とエンドウの PSI-LHCI 複合体の結晶構造がという興味深い結果が最近の研究から明らかにされつ

解析された

1, 2)

。図１に示したのは、PSI-LHCI のサブつある。PsaH、PsaL、PsaI はそれぞれ 1、3、1 本の膜ユニット構造である。PSI の反応中心の電子伝達成分

貫通へリックスをもち、隣り合って存在する。シアノ

P700、A0、A1、FX は PsaA と PsaB から構成されるヘバクテリアでは、PsaH を欠くこの領域が PSI コア複合

テロ二量体に結合し、最終電子受容体の FA と FB は体の３量体形成に関与していると考えられている 4)。

PsaC に結合する。その他に、高等植物には 11 の小型高等植物では、PsaH と PsaL がステート遷移に伴うサブユニット PsaD、E、F、G、H、I、J、K、L、N が、

LHCII の結合に関与するらしい 5)。さらにシロイヌナ

シアノバクテリアには 9 の小型サブユニット PsaD、E、ズナの PSI 標品で発見された約 10kDa の PsaO は PsaL

F、I、J、K、L、M、X が存在する。PsaC, D, E はコアと化学架橋し、ステート遷移に伴う LHCII の結合に関複合体のストロマ側に配置し、フェレドキシンとの結与することも示唆された 6, 7)。

合部位を形成している。PsaF はプラストシアニンとの我々はゲノム解析が進展し、分子遺伝学や生化学的図 1 エンドウ（Pisum sativum）の PSI の結晶構造 2)
PsaA-G, J, K, N は明るい灰色で、LHCI は濃い灰色で、PsaH は黄で、PsaI は青で、PsaL は赤で表している。左はストロマの上側から見た構造で、右は PsaH, I, L の横側から見た構造。PsaL（赤）と PsaI（青）がコアに隣接し、PsaH（黄）はその外側に存在する。

95

光合成研究18 (3)

2008

な解析が容易なモデル生物である緑藻クラミドモナス(Δ-PsaA/B)のチラコイド膜における PsaO の蓄積量を（Chlamydomonas reinhardtii）を用いて、PSI コア複合調べた。欠損株には PsaH, I, L は検出されなかった

8)。その過程で、（5-10％以下）が、PsaO は野生株の 30％まで減少した

ほとんどすべての PSI と LHCI サブユニットに対するが蓄積していた(図 2)。一般的に、反応中心が欠損する抗体を作製した。今回は、PSI 複合体の構造と機能のと周辺に結合する他の PSI サブユニットは安定に蓄積

ダイナミクスを解析するため、PsaH, I, L, O に着目ししないことが知られている 10)。したがって、クラミドて解析を進めたので報告する。

モナスにおいても PsaO は PSI の構成サブユニットで体の構造と機能の解析を進めてきたあり、反応中心が欠損したことにより不安定になり蓄PsaO の生化学的な解析

積量が大きく減少したと考えられる。しかし、野生株

PsaO の SDS-PAGE における泳動度が PsaN とほぼ同のチラコイド膜をドデシルマルトシドで可溶化し、シじであるため、PSI 標品に PsaO が存在することは見逃

ョ糖密度勾配超遠心でクロロフィルタンパク質を分離されてきた。ところが、シロイヌナズナの PsaN 欠損

すると、PsaO は PSI 複合体が分離される A-3 には検株から単離した PSI 標品のサブユニット組成の解析で出されず、遊離したタンパク質が分離されるショ糖密6)PsaO の存在が初めて見出された 。2 本の膜貫通へリ度勾配の上部に検出された（図３）。この結果は、PsaO

ックスをもつと考えられ、シロイヌナズナの PsaL およ

が PSI サブユニットであるとしても、PSI コアとの結び PsaH 欠損株の解析と化学架橋の実験から、PsaO は

合は弱く、界面活性剤による可溶化の過程で容易に遊7)離することを示している。

PsaL と近接すると考えられている 。しかし、エンド
ウの PSI-LHCI の結晶構造には PsaO の存在部位が明らかにされていない 2)。PSI 複合体の周辺部に存在するため、構造解析ができなかったのかもしれない。もしくは、比較的遊離しやすいサブユニットなので、精製の過程で失われたのかもしれない。
クラミドモナスのゲノムのデータベースには psaO
遺伝子と相同な遺伝子が存在する 9)。そこで、PsaO に

図 3 ショ糖密度勾配超遠心で分離した PSI 標品の分析
チラコイド膜を 1％のドデシルマルトシドで可溶化後、
0.4-1.3M のショ糖密度勾配超遠心でタンパク複合体を分離した。各画分のポリペプチドは SDS-PAGE で分離して、ウェスタン分析を行った。PSI は A-3 の緑のバンドに、PsaO は A-1 の緑のバンド付近の画分に分離する。

対する抗体を用いて、チラコイド膜タンパク質のウェ
スタン分析を行った。その結果、PsaO はチラコイド膜に存在することが分かった（図２）。更に、PSI 欠損株

そこで PsaO の結合強度を調べるために、チラコイ
ド膜をカオトロピック試薬で処理し、サブユニットの遊離を調べた。野生株のチラコイド膜を 2M KSCN で30 分処理してから、遠心でチラコイド膜を回収し、ウ
ェスタン分析で各 PSI サブユニットの蓄積量を調べた（図 4）。PSI 反応中心サブユニットの PsaA は 11 本の膜貫通へリックスを持ち、膜に強固に結合しているので遊離しなかった。PsaI と PsaL は反応中心に安定に結合しているためか、ほとんど遊離しなかった。これに反して、PsaH は KSCN 処理では完全に遊離した。PsaHの疎水領域は PsaI と PsaL と隣接しているが、KSCN

図 2 PsaA/B 欠損株のチラコイドに存在するポリペ
プチドの分析
SDS-PAGE でチラコイド膜のペプチドを分離して PSIの 5 種と PSII の D1 に対する抗体を用いてウェスタン
分析を行った。右は野生株のチラコイドの 100％、75％、50％、25％、10％、5％の希釈系である。

はその結合を容易に切断すると考えられる。PsaO は約50％が遊離し、チラコイド膜への結合はやや弱いことが分かった。

96

光合成研究18 (3)

2008

図 4 カオトロピック試薬 KSCN による PSI サブユニッ
トの遊離
野生株のチラコイド膜を 2M KSCN で 30 分処理、遠心でチラコイド膜画分を回収し、SDS-PAGE でペプチドを分離してウェスタン分析を行った。右は野生株のチラコ
イドの 100％、50％、20％、10％の希釈系である。

図 5 化学架橋による PsaO の存在部位の同定
野生株のチラコイド膜に DSS および DMS で、架橋処理した後、SDS-PAGE で分離して、ウェスタ
ン分析を行った。—は架橋処理をしていないチラコ
イド、+は架橋処理したチラコイドを示す。＊は目的の架橋産物。

以上の結果は、クラミドモナスの PsaO が PSI サブ

クラミドモナスには構造と機能の異なる 2 種類の PSIが存在するユニットであることを示すには不十分である。そこで、PsaO と PSI サブユニットとの化学架橋を試みた。チラ

ステート遷移は、PSI と PSII の間に励起エネルギー

コイド膜を 0.1mg/ml Disuccinimidyl suberate (DSS) おを再分配する機構で、２つの光化学系の活性のバラン

よび 1mg/ml Dimethyl suberimidate-2HCl (DMS)で処理

スを補正し、電子伝達活性を効率化する機構である。

した後、ポリペプチドを可溶化し、SDS-PAGE で分離

アンテナ複合体（LHCII)が PSI と PSII の間を移動し、し、架橋産物をウェスタン分析で同定した(図 5)。両者

２つの光化学系のアンテナサイズを変化させると考えとも架橋距離は約 11Åでタンパクのアミノ基同士をられている 11-13）。ステート遷移の活性が高いクラミド架橋する。DSS を用いると PsaO と PsaL が架橋した産

モナスは、ステート遷移の分子機構を解析する上です

物が検出された。さらに DMS を用いると PsaO と PsaH

ぐれたモデル生物である 14)。

の架橋産物が検出された。したがって、PsaO は PSI

クラミドモナスにおいてステート遷移に関与する

サブユニットである PsaL と PsaH に隣接することが分

PSI サブユニットを解析するため、ステート 1 および 2

かった。カオトロピック試薬で処理したときに、PsaHに固定した細胞から単離したチラコイド膜を可溶化し、が完全に遊離しても PsaO が残っていたので、PsaO はショ糖密度勾配超遠心法分離し、PSI 複合体およびPsaH が遊離しても PSI と結合できる位置に存在するとPsaD と PsaH の分布をウェスタン分析で調べた（図 6）。

考えられる。シアノバクテリアの PSI 複合体には PsaI

ステート 1 のチラコイド膜からは、3 本のクロロフィの近傍に PsaM が存在する。更に、一部の藻類は PsaO

ルタンパク質のバンド（A-1、A-2、A-3）が分離されと PsaM をもつことが知られている。したがって、PsaI

た。A-1 は LHCII、A-2 は PSII コア複合体、A-3 はの近傍に PsaO が存在するとは考えにくい。したがっPSI-LHCI をそれぞれ含む。一方、ステート 2 のチラコて、PsaO の２本の膜貫通へリックスと PsaH の膜貫通イド膜からは上記の 3 本に加えて、PSI-LHCI/II を含む

へリックスの中間に PsaL の膜貫通へリックスが存在

A-3’が A-3 よりショ糖密度が高い画分に分離された 15)。

するのではないかと考えられる。PsaH の膜貫通へリッ

確かに、ステート 1 では PsaD は A-3 にだけ分離する

クスは、PsaI と PsaL のヘリックスの間に位置し、N 末が、ステート 2 では A-3 に加えて A-3’にも分離する。

端側の親水領域は、PsaL の膜貫通領域のストロマ側の

ステート１のチラコイド膜における PsaH の分布を

縁を回り込むように伸び、PsaD の N 末端近傍にまで解析すると、チラコイド膜の可溶化と精製の過程で遊達している（図 1 右）。したがって、PsaO は PsaH の N

離することなく A-3 に分離される PSI 複合体と結合し末端と隣接することになるので、化学架橋されたのでていた。しかし、ステート 2 では PsaH は予想外の分あろう。

布を示すことが分かった。つまり、A-3 には存在せず

97

光合成研究18 (3)

2008

図 6 ステート遷移によるタンパクの大きさの変化
ステート 1 と 2 に固定した細胞から単離したチラコイド膜を 1％のドデシルマルトシドで可
溶化後、0.4-1.3M のショ糖密度勾配超遠心でタンパク複合体を分離した。各画分のポリペプ
チドは SDS-PAGE で分離して、ウェスタン分析を行った。

A-3’にのみ存在した。この結果は、クラミドモナスのに、PsaH, PsaI、PsaL および PsaO が形成するクラスタ

チラコイド膜には少なくとも２種類の PSI 複合体が存

ーは、PSI の構造と機能の制御に大きく関わっている

在することを示している。そして、PsaH を保持すると考えられる。この様な観点から、この部分の構造とPSI 複合体のみが、ステート２のときに LHCII（CP26、機能の解析は、重要となると考えられる。

CP29、Lhcbm5）を結合すると考えられる

15)

。しかし、

ステート 1 の時は、すべての PSI 複合体は LHCII を結

参考文献

合せず A-3 画分に分離されるので、PsaH を保持した

1. Jordan, P. et al. (2001) Three-dimensional structure of

PSI 複合体と PsaH を保持しない PSI 複合体が混在して

cyanobacterial photosystem I at 2.5 A resolution,いると考えられる。この結果は、ステート２のときにNature 411, 909-917.

PsaH と LHCII が化学架橋するという報告と一致する

2. Amunts, A., Drory, O., and Nelson, N. (2007) The

16)。

structure of a photosystem I supercomplex at 3.4A

クラミドモナスにおいて一部の PSI 複合体に PsaH

resolution, Nature 447, 58-63.

が存在しないのは、PsaH の合成が PSI 複合体の合成に

3. Moseley, J. L., Allinger, T., Herzog, S., Merchant, S.,

比べて遅いからであると考えることができる。もしそand Hippler, M. (2002) Adaptation to Fe-deficiency

うであるなら、PSI 複合体の活発な合成が終了した培

requires remodeling of the photosynthetic apparatus,

養の定常期の細胞では、PsaH の蓄積量が追いつくはず

EMBO J. 21, 6709-6720.

である。しかし、対数増殖期と定常期の細胞の PsaH

4. Chitnis, V. P., and Chitnis, P. R. (1993) PsaL subunit isをウェスタン分析により解析したところ、蓄積量に差

required for the formation of photosystem I trimers inは認められなかった（data not shown）。したがって、

the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803,

PsaH の蓄積量を少なく調節する分子機構がクラミド

FEBS Lett 336, 330-334.

モナスには備わっているのかもしれない。この様な調

5. Lunde, C., Jensen, P. E., Haldrup, A., Knoetzel, J., and節機構の存在を調べることは今後の興味深い課題であScheller, H. V. (2000) The PSI-H subunit ofる。

photosystem I is essential for state transitions in plant
photosynthesis, Nature 408, 613-615.

まとめ6. Knoetzel, J., Mant, A., Haldrup, A., Jensen, P. E., and

強光下では代謝回転の速い PSII 複合体に比べ、PSI

Scheller, H. V. (2002) PSI-O, a new 10-kDa subunit of

複合体の構造は安定で変化しないと考えられてきた。

eukaryotic photosystem I, FEBS Lett. 510, 145-148.

しかし、PSI はステート遷移に伴い、LHCII を可逆的

7. Jensen, P. E., Haldrup, A., Zhang, S., and Scheller, H. V.

に結合したり、直線的電子伝達系と循環的電子伝達系(2004) The PSI-O subunit of plant photosystem I isの切り替え機能を果たしたりするため、その構造と機

involved in balancing the excitation pressure between

能がダイナミックに変化することが分かってきた。特

the

98

two

photosystems,

J.

Biol.

Chem.

279,

光合成研究18 (3)

2008

photosynthetic complexes, FEBS Lett. 529, 34-38.

24212-24217.
8. 高橋 裕, 福澤 秀 (2000) モデル生物として注目さ

13. Rochaix, J. D. (2007) Role of thylakoid protein kinasesれる緑藻クラミドモナス, 蛋白質 核酸 酵素 45,

in photosynthetic acclimation, FEBS Lett. 581,

1937-1945.

2768-2775.

9. Merchant, S. S. et al. (2007) The Chlamydomonas

14. Delepelaire, P., and Wollman, F. A. (1985) Correlations

Genome Reveals the Evolution of Key Animal andbetween Fluorescence and Phosphorylation Changes in

Plant Functions, Science 318, 245-251.

Thylakoid Membranes of Chlamydomonas-Reinhardtii
Invivo - a Kinetic-Analysis, Biochimica Et Biophysica

10. Girard-Bascou, J., Choquet, Y., Schneider, M., Delosme,

Acta 809, 277-283.

M., and Dron, M. (1987) Characterization of aof

15. Takahashi, H., Iwai, M., Takahashi, Y., and Minagawa,

Chlamydomonas reinhardtii, Curr. Genet. 12, 489-495.

J. (2006) Identification of the mobile light-harvesting

11. Finazzi, G. (2005) The central role of the green alga

complex II polypeptides for state transitions inchloroplast

mutation

Chlamydomonas

in

the

reinhardtii

psaA2

in

gene

revealing

Chlamydomonas reinhardtii, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S.

the

A. 103, 477-482.

mechanism of state transitions, J. Exp. Bot. 56,

16. Zhang, S., and Scheller, H. V. (2004) Light-harvesting383-388.

complex II binds to several small subunits of

12. Rochaix, J. D. (2002) Chlamydomonas, a model systemforstudying

theassemblyanddynamics

photosystem I, J. Biol. Chem. 279, 3180-3187.

of99光合成研究18 (3)

2008

Photosynthesis. Energy from the Sun
14th International Congress on Photosynthesis
Allen, J.F.; Gantt, E.; Golbeck, J.H.; Osmond, B. (Eds.)
Springer, 2008, XXXVIII, 1602 p. In 2 volumes, not available separately, Hardcover
ISBN: 978-1-4020-6707-5
http://www.springer.com/life+sci/plant+sciences/book/978-1-4020-6707-5
Table of contents:
Bioenergy and photosynthesis.- Reaction centers.- Structure and function of light harvesting
complexes.- Oxygen evolution.-Electron transport operation, organisation and regulation.- Assembly
and repair of pigment–protein complexes.- Membrane dynamics and organization.- CO2 diffusion, gas
exchange and the role of stomata.- CO2–concentrating mechanisms.- CAM and C4.- The C3 cycle
Limitation and regulation.- Starch and sucrose.- Interactions between electron transport and stromal
reactions.- Metabolic integration.- Regulation of light harvesting.- Metabolite transport andintracellular interactions.- Biogenesis of photosynthetic apparatus.- Origin and evolution ofphotosynthetic systems.- Organelle communication.- Photosynthesis A fundamental tool for modern
agriculture and forestry.- Artificial photosynthesis.- Perception of the environment and signalling.Global climate change.- Photosynthetic mechanisms under stress regulation and improvement.Photosynthesis education.

Photosynthetic Protein Complexes
A Structural Approach
Fromme, Petra (Ed.)
Wiley-VCH, Weinheim, 2008, XXVI, 360 Pages, HardcoverISBN-10: 3-527-31730-9
ISBN-13: 978-3-527-31730-1
http://www.wiley-vch.de/publish/en/books/forthcomingTitles/LS00/3-527-31730-9/?sID=5e7f
5ea6d660ea82f7652adb94212f71
Contents:
Overview on Photosynthesis (Fromme, Grotjohann); Structure and Function of Cyanobacterial
Photosystem I (Krauß); A Glimpse into the Atomic Structure of Plant Photosystem I (Amunts, Drory,
Nelson); Structure and Function of Photosystem II (Shen, Henmi, Kamiya); Current Models andMechanism of Water Splitting (McCarrick, Britt); Supercomplexes of Photosystem I and II with
External Antenna Complexes in Cyanobacteria and Plants (Dekker, Boekema); Structure,
Spectroscopy, and Function of the Cytochrome b6f Complex: Heme cn and n-side Electron and Proton
Transfer Reactions (Cramer, Baniulis, Yamashita, Zhang, Zatsman, Hendrich); Plastocyanin and
Cytochrome c6: the Soluble Electron Carriers between the Cytochrome b6f Complex and Photosystem
I (Díaz-Quintana, Hervás, Navarro, De la Rosa); The Structure of the H+-ATP-Synthase from
Chloroplasts (Böttcher, Gräber); Structure of the Light Harvesting Complex II (Liu, Chang); Structureof the Phycobilisome Antennae in Cyanobacteria and Red Algae (Adir); Reaction Centers from Purple
Bacteria (Allen, Williams); Anoxygenic type I Photosystems and Evolution of Photosynthetic Reaction
Centers (Hohmann-Marriott, Blankenship); The Structure of Purple Bacterial Antenna Complexes(Cogdell, Gardiner, Gabrielsen, Southall, Roszak, Isaacs, Fujii, Hashimoto); Ferrodoxin in
Photosynthesis (Fromme).

100

光合成研究光合成とはなにか－生命システムを支える力－

園池公毅 (著)ブルーバックス B-1612
講談社 ￥ 987（税込）

ISBN: 978-4-06-257612-3

18 (3)

2008

東京大学大学院新領域創成科学研究科 園池公毅
この９月に出版した「光合成とはなにか」という本に引き込まれていく中で相対性理論や量子力学が紹介について著者の口上を述べよ、との野口編集長の仰せされるが、本書では、しゃべる形容詞の８割が"cool"

なので、それにこと寄せて、少し昔の教科書を振り返という男の子（中学生ぐらいか？）が、電子となってってみることにした。

光合成の電子伝達の世界を経験するというもので海外では、Hall と Rao によGovindjee や John Whitmarsh の名前が助言者としてる”Photosynthesis” (Cambridge

載っている。主人公がシトクロム b6/f 複合体上を通る

University Press, 1999)などの際に、一度目はＱサイクルによってプラストキノンプ

正統的な教科書の他に、一般向けールに戻ってしまい、二度目にようやくプラストシアの面白い本がいくつか出ている。

ニンに行くというところなど、尋常ではないこだわり

例えば SF 作家として有名なアイぶりが細部に見られる。一体このような本を誰が読む

ザ ッ ク ・ ア シ モ フ に よのか、という疑問は禁じ得ないが、このような本が出る”Photosynthesis”(Basic版されるところが懐の深さだろう。

Books)。この人は、「銀河帝国の興亡」といった SF か

一方、日本では、やはり正ら、「黒後家蜘蛛の会」などのミステリ、そして科学解

統的な教科書が主流である。

説書を山ほど書いた人であるが、ボストン医科大学の古いところから田宮博著「光生化学の准教授でもあった。1968 年に書かれたこの本

合成の機作」。これは岩波書店

は、エネルギーによって物質が循環するという側面かから戦前の 1943 年に出た本で、ら光合成を一般向けに解説したもので、おそらくは高内容よりもまずその文体が今校生ぐらいから読める素晴らしい本で、その平易な語となっては興味深い。
「光合成

り口は今回の本を書くにあたって大いに参考になった。

は生物によって行なはれるもそしてとてつもなく異色なののであるに違ひないが、自然科學者はこれを玄妙不可が Wilbert Veit, Jr.という人の書

思議な「生命」現象として祭壇に祭り上げる必要は毛い た ”The Music of Sunlight”

頭ない」、「然し吾々の解析が進むにつれて未知の事實(Sunlight Books) と い う 本 で あは次々と現はれ、自然は愈々その技術の諜察を拒むがる。2000 年に出版された本で、如く見える」といった調子である。内容的にも、よう

内容は、光合成におけるトムキン

やく Hill 反応が発見されたばかりで Z スキームもカル

スものといった感じである。ガモビン回路もわかっていなかった時代の本である。記述

フの有名な物語では、良識あるトされていることが、現在の何に対応するのかもよくわ

ムキンス氏が奇妙な物理の世界

からない場合が少なくない。

101

光合成研究18 (3)

2008

同じ「光合成の機作」というておきたい本であった。他に、朝倉書店の植物生理学

題名の本が共立出版から藤茂講座のシリーズがあるが、これは、皆さんおなじみだ

宏先生などの編集で 1979 年にと思うので、特に内容には触れない。これらの日本語出ているが、こちらは当時の最教科書はいずれも読者の対象は大学院生か、せいぜい先端の研究を網羅した和文総専門学部生以上であろう。そこで、大学１，２年生か説集である。20 のトピックが取らすらすら読めることを目指して書かれたのが「光合り上げられており、今、そのト成の科学」（東京大学出版会、2007 年）である。東京

ピックを見ると、村田紀夫先生

大学の佐藤直樹さんが音頭を取って、駒場の先生を中による「クロロフィルの存在状態とクロロフィルフォ

心にとして出版された。筆者も著者の一人であるが、ーム」、山下魏先生による「トリス処理をめぐる諸問題」「学生が一人で読める教科書」としては成功したのでなど、当時の研究の興味の方向性が思い出されてなつはないかと思っている。

かしい。ちょうど筆者が大学院生のころに、高橋裕一

一方、一般向けの光合成の本郎さんなどのおなじ加藤研究室の大学院生に、当時研となると、過去に唯一あったの究室の助手だった佐藤和彦さんと山岸明彦さん、隣のが岩波洋造先生の「光合成の世

村田研究室の宮尾光恵さん、東京理科大学の榎並勲さ界」（講談社ブルーバックス、んも加えてこの本を輪講したものだった。

1970 年）である。40 年近く前

藤茂先生の本といえば、裳華の本でありながら、一般向けの房から 1973 年に出た「光合成」

啓蒙書として読む限りにおいておよび UP Biology から 1982

はそれほど古い印象を与えない。

年に出た「光合成」がある。前

岩波先生は写真を趣味にしていたそうで、光化学反応

者は実は読んでいないのだが、と酵素反応の温度依存性の違いを、写真の感光の反応

後者は愛読した。その副題にと現像の反応にたとえて説明するところなどは、なる「明反応研究の流れ」とあるよ

ほどと感心させる。内容自体はかなり多岐にわたり、

うに研究の歴史的展開を主軸

光合成を縦軸に、植物の生き方をさまざまに切り取っにしていて面白い。
「藤茂節」とでも呼びたい独特の調ている。

子が全編を貫いている。おもて表紙の見返しには光合

しかし、40 年前の情報に基成研究の「系統樹」が載せられていて楽しい。UP

づいた本しかないというのは、Biology には西田晃二郎先生が 1986 年に「光合成の暗いかんせん寂しいということ反応」を書いておられ、こちらは正統的で、発見の歴で、今年、同じ講談社ブルーバ

史的経緯を踏まえたわかりやすい教科書であった。

ックスから出したのが「光合成

この他、加藤栄先生の「光とはなにか」という本である。

合成入門」（共立出版、1973

高校生でも読める文章で、かつ、年）が光合成全般を扱った教教科書として基本的な事実は科書の中では良く項目が整理

押さえること、というのが編集されており、極めて平易でわ

部からの要請であった。上記の教科書の語り口を参考

かりやすい。一方、これと対にしながら取り組んだが、やはりこの二つの両立は難極にあるのが、西村光雄先生

しく、結局、高校生にはやや難しい本に仕上がったかの「光合成」（岩波書店、1987

も知れない。ただ、内容的にはその分、かなり書き込

年）で、その内容の詳細なことは他の教科書と比べてんだので、学部の講義に使ってもよいような内容となも群を抜いているように思う。生物物理的な側面も比っている。千円札でお釣りが来る教科書とも言えるの較的詳しく書き込んであり、学部学生には歯が立たな

で、一度ご覧頂ければ幸いである。

いかも知れないが、研究室にリファレンスとして置い102

光合成研究18 (3)

2008*** Information ***事務局からのお知らせ

第９回日本光合成研究会シンポジウム・総会のお知らせ
第９回日本光合成研究会シンポジウム及び総会を、2009 年 5 月 29 日（金）～30 日（土）、
東大駒場キャンパスにて行います。総会では、日本光合成研究会から日本光合成学会への移行の是非について議論を行う予定です。皆様、是非ご参加下さい。

★日本光合成研究会役員の退任のお知らせ
平成２０年１２月付けで、大岡宏造（大阪大学）、藤田祐一（名古屋大学）、野口巧（筑波大学）、

鈴木祥弘（神奈川大学）、高橋裕一郎（岡山大学）が任期満了に付き常任幹事を退任いたします。
★入会案内
本会へ入会を希望される方は、会費（個人会員年会費：¥1,500、賛助法人会員年会費：¥50,000）
を郵便振替（加入者名：日本光合成研究会、口座番号：00140-3-730290）にて送金の上、次ページの申し込み用紙、または電子メールにて、氏名、所属、住所、電話番号、ファックス番号、電子
メールアドレス、入会希望年を事務局までお知らせください。
★会費納入のお願い
宛名シールの下に、会費未納の年が印字されています。お手元の封筒の宛名シールに記載された年をご確認の上、会費納入にご協力をお願いいたします。

記事 募集
日本光合成研究会では、会誌に掲載する記事を会員の皆様より募集しています。募集する記事の項
目は以下の通りです。
○トピックス：光合成及び関連分野での纏まりのよいトピックス的な記事。
○解説：光合成に関連するテーマでの解説記事。
○研究紹介：最近の研究結果の紹介。特に、若手、博士研究員の方々からの投稿を期待しています。
○集会案内：研究会、セミナー等の案内。
○求人：博士研究員、専門技術員等の募集記事。
○新刊図書：光合成関係、または会員が執筆・編集した新刊図書の紹介。書評も歓迎いたします。
記事の掲載を希望される方は、会誌編集担当まで御連絡下さい。

103

光合成研究18 (3)

2008

日本光合成研究会会員入会申込書
平成

年

月

日

日本光合成研究会御中
私は日本光合成研究会の趣旨に賛同し、平成年より会員として入会を申し込みます。

[]内に会員名簿上での公開承諾項目に○印をつけてください[] 氏名（漢字）（必須）
氏名（ひらがな）
氏名（ローマ字）

[

] 所属

[

] 住所 1〒[] 住所 2（自宅の方または会誌送付先が所属と異なる場合にのみ記入）〒[] TEL1[] TEL2

[

] FAX

[

] E-mail(必要な方のみ記入）

個人会員年会費

1,500 円

(会誌、研究会、ワークショップなどの案内を含む）

賛助法人会員年会費

50,000 円(上記と会誌への広告料を含む）（振込予定日：平成年月日）（会員資格は１月１日～１２月３１日を単位とします）＊ 複数年分の会費を先払いで振り込むことも可能です。その場合、通信欄に（何年度～何年度分）とお書き下さい。
連絡先〒464-8602 名古屋市千種区不老町
名古屋大学理学部物理教室 光生体エネルギー研内
日本光合成研究会
TEL/FAX: 052-789-2883
E-mail: photsyn@bio.phys.nagoya-u.ac.jp
郵便振替口座 00140-3-730290

104光合成研究18 (3)

2008

日本光合成研究会会則
第１条

名称

本会は日本光合成研究会（The Japanese Association for Photosynthesis Research）と称する。
第２条

目的

本会は光合成の基礎および応用分野の研究発展を促進し、研究者相互の交流を深めることを目
的とする。
第３条

事業

本会は前条の目的を達成するために、シンポジウム開催などの事業を行う。
第４条

会員

１．定義
本会の目的に賛同する個人は、登録手続を経て会員になることができる。また、団体、機関は、賛助会員になることができる。
２．権利会員および賛助会員は、本会の通信および刊行物の配布を受けること、本会の主催する行事に参加することができる。会員は、会長を選挙すること、役員に選出されることができる。
３．会費
会員および賛助会員は本会の定めた年会費を納めなければならない。
第５条

組織および運営

１．役員
本会の運営のため、役員として会長１名、事務局長１名、会計監査１名、常任幹事若干名をおく。役員の任期は２年とする。会長、常任幹事は連続して二期を越えて再任されない。
事務局長は五期を越えて再任されない。会計監査は再任されない。
２．幹事
幹事数名をおく。幹事の任期は４年とする。幹事の再任は妨げない。
３．常任幹事会
常任幹事会は会長と常任幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。常任幹事会
は本会の運営に係わる事項を審議し、これを幹事会に提案する。事務局長と会計監査は、オブザーバーとして常任幹事会に出席することができる。
４．幹事会
幹事会は役員と幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。幹事会は、常任幹事会が提案した本会の運営に係わる事項等を審議し、これを決定する。
５．事務局
事務局をおき、事務局長がこれを運営する。事務局は、本会の会計事務および名簿管理を行う。
６．役員および幹事の選出
会長は会員の直接選挙により会員から選出される。事務局長、会計監査、常任幹事は会長

105

光合成研究18 (3)

2008

が幹事の中から指名し、委嘱する。幹事は常任幹事会によって推薦され、幹事会で決定される。会員は幹事を常任幹事会に推薦することができる。
第６条

総会

１．総会は会長が招集し、出席会員をもって構成する。議長は出席会員から選出される。
２．幹事会は総会において次の事項を報告する。
１）前回の総会以後に幹事会で議決した事項
２）前年度の事業経過
３）当年度および来年度の事業計画
３．幹事会は総会において次の事項を報告あるいは提案し、承認を受ける。
１）会計に係わる事項
２）会則の変更
３）その他の重要事項
第７条

会計

本会の会計年度は１月１日から１２月３１日までとする。当該年度の経理状況は、総会に報告され、その承認を受ける。経理は、会計監査によって監査される。本会の経費は、会費および寄付金による。
付則
第１ 年会費は個人会員 1,500 円、賛助会員一口 50,000 円とする。
第２ 本会則は、平成１４年６月１日から施行する。
第３ 本会則施行後第一期の会長、事務局長、常任幹事にはそれぞれ、第５条に定める規定にかかわらず、平成１４年５月３１日現在の会長、事務局担当幹事、幹事が再任する。本会則施行後第一期の役員および幹事の任期は、平成１４年１２月３１日までとする。

日本光合成研究会の運営に関する申し合わせ
1. 幹事会：
幹事は光合成及びその関連分野の研究を行うグループの主催者である等、日本の光合成研究の発展に顕著な貢献をしている研究者とする。任期は 4 年とするが、原則として再任されるものとする。
2. 事務局：
事務局長の任期は 2 年とするが、本会の運営を円滑に行うため、約 5 期（10 年）を目途に再任されることが望ましい。
3. 次期会長：
会長の引き継ぎを円滑に行うため、次期会長の選挙は任期の 1 年前に行う。
4. 常任幹事会：
常任幹事会の運営を円滑におこなうため、次期会長は常任幹事となる。

106

光合成研究18 (3)

幹事会名簿
浅田浩二 福山大学生命工学部

田中

歩 北海道大学低温科学研究所

池内昌彦 東京大学大学院総合文化研究科

都筑幹夫 東京薬科大学生命科学部

池上勇 帝京大学薬学部

寺島一郎 東京大学大学院理学系研究科

泉井桂 近畿大学生物理工学部生物工学科

徳富(宮尾)光恵

伊藤繁 名古屋大学大学院理学系研究科

農業生物資源研究所
光合成研究チーム

井上和仁 神奈川大学理学部

豊島喜則 関西学院大学理工学部

臼田秀明 帝京大学医学部

南後

守 名古屋工業大学応用化学科

榎並

野口

巧 筑波大学大学院数理物質科学研究科

勲 東京理科大学理学部

大岡宏造 大阪大学大学院理学研究科

長谷俊治 大阪大学蛋白質研究所

大杉林

立 東京大学大学院農学生命科学研究科

秀則 愛媛大学

大政謙次 東京大学大学院農学生命科学研究科

無細胞生命科学工学研究センター

小川健一 岡山県生物科学総合研究所

原登志彦 北海道大学低温科学研究所

小野高明 茨城大学工学部生体分子機能工学科

彦坂幸毅 東北大学大学院生命科学研究科

小俣達男 名古屋大学大学院生命農学研究科

久堀

垣谷俊昭 名城大学理工学部教養教育/

檜山哲夫 埼玉大学理学部（名誉教授）

総合学術研究科

福澤秀哉 京都大学大学院生命科学研究科

徹 東京工業大学資源化学研究所

金井龍二 埼玉大学（名誉教授）

藤田祐一 名古屋大学大学院生命農学研究科

坂本

前亘 岡山大学資源生物科学研究所

忠彦 東北大学大学院農学研究科

櫻井英博 早稲田大学（名誉教授）

牧野

佐藤和彦 兵庫県立大学大学院生命理学研究科

松浦克美 首都大学東京都市教養学部

佐藤公行 岡山大学（名誉教授）

三室

佐藤直樹 東京大学大学院総合文化研究科

宮地重遠 海洋バイオテクノロジー研究所

佐藤文彦 京都大学大学院生命科学研究科

村田紀夫 基礎生物学研究所

鹿内利治 京都大学大学院理学研究科

山本重岡

山谷知行 東北大学大学院農学研究科

成 近畿大学農学部

島崎研一郎 九州大学大学院理学研究院

泰 岡山大学大学院自然科学研究科

バイオサイエンス研究科

建仁 岡山大学大学院自然科学研究科

杉浦昌弘 名古屋市立大学
大学院システム自然科学研究科
杉田守 京都大学大学院地球環境学堂

横田明穂 奈良先端科学技術大学院大学

嶋田敬三 首都大学東京都市教養学部
沈

周 東北大学大学院農学研究科

護 名古屋大学遺伝子実験施設

杉山達夫 中部大学生命健康科学研究所
鈴木祥弘 神奈川大学理学部
園池公毅 東京大学大学院新領域創成科学研究科
高市真一 日本医科大学生物学教室
高橋裕一郎 岡山大学大学院自然科学研究科

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2008

光合成研究18 (3)

2008

会報、そして会誌「光合成研究」の編集を終えるにあたって
日本光合成研究会
野口

巧（筑波大学常任幹事・会誌担当

大学院数理物質科学研究科）

日本光合成研究会会報、そして会誌となった「光合成研究」の編集を担当して 4 年が過ぎましたが、この号をもって任期満了となり、後任の編集委員にバトンタッチすることになりました。
4 年前の今頃、伊藤会長からの電話で「君は編集がいいかい、それとも企画がいいかい」と聞かれて、思わず「それじゃ編集で」と答えたのが始まりでした。そのときは、これほど大変な仕事とは思っておらず、「まあ何とかなるだろう」程度の気持ちでしたが、前任者の園池さんから引き継ぎを受けてから、一人で編集のすべてをやっていることがわかり（印刷、発送は別担当）、「さて、どうしたものか」と考え始めました。
それまでの会報は、文章だけのいかにも同人誌という感じで、それはそれでとても趣があってよかったのですが、ちょっと時代の流れにそぐわないな、と常々感じていました。そこで、一切、冊子体のものはやめてしまって、電子媒体でニュースや記事を送る形式にするか、冊子体は残して、研究報
告や総説を中心の会誌風にするか、という選択を考えました。結局、まず少なくとも一年は後者でやってみて、様子を見てから、改めてどういう形式にするかを考えようということになりました。この
際、読みやすい紙面づくりを心掛け、基本的にすべての記事に写真や図表を入れることにしました。
他の常任幹事の方々に執筆者を紹介してもらうなど、ずいぶん助けていただいたことで、一年後には何とか会報作りも軌道に乗り、このまま冊子体でやっていっていくことに方向性を決めました。しかしながら、私はどうしても「会報」というのが気に入りませんでした。執筆者の先生方や学生さん
達は、原稿を依頼すると、一生懸命によい記事にしようと努力してくれます。しかし、それが掲載されるのが研究会の「会報」であっては、せっかくよい解説記事や研究紹介記事を書いても、文献として引用するのはなかなか困難です。そこで、会報ではなく、会誌として何か名前をつけ、きちんと引用できるように巻号・ページの形式を整えようと考えました。会長や他の常任幹事の方々と相談した
ところ、オーソドックスに「光合成研究」がいいだろうということになりました。それからついでに、表紙をカラー化しようということに話がまとまり、そちらは、印刷担当の藤田さんが引き受けてくだ
さり、伊藤会長と一緒にデザインを考えてくれることになりました。こうして、会報は、2006 年の 8月号より「光合成研究」として生まれ変わることとなりました。その後、記事の写真・図、広告も順
次カラー化し、遂には全カラー化して現在に至っています。表紙も毎回違う写真で、編集側としては、
毎回、どんな表紙になってできあがるかが楽しみでもあります。光合成研究の魅力の一つは、やはり植物、藻類、バクテリアが持つ色素の美しさですから、全カラー化に踏み切ったのは正解だと思っています。
日本光合成研究会も近いうちに学会化しようという動きが出ています。上のようないきさつで生まれ、変遷していった「光合成研究」が、新生日本光合成学会の学会誌として、さらにどのように生ま108光合成研究18 (3)

2008

れ変わり、成長していくのかを、楽しみにして見ていきたいと思います。最後に、会報、そして会誌「光合成研究」の編集を終えるにあたり、この 4 年間に記事を執筆してくださった多くの執筆者の方々、いろいろと教えてくださった前任者の園池さん、協力をしてくださった会長及び常任幹事の方々にお礼を申し上げたいと思います。

「光合成研究会会報」から「光合成研究」への 4 年間
日本光合成研究会
藤田祐一（名古屋大学

常任幹事・会誌担当

大学院生命農学研究科）

2005 年（通巻 42 号）から今号までの 4 年間、会報の印刷製本・発送を担当させていただきました。
基本的な作業は、編集の野口氏から送られてくる原稿の印刷製本を手配し、発送作業（発送シール作
成、封筒詰め、宅急便手配など）をするというものでしたが、多くの方に手伝っていただきました。
名簿のエクセルファイルから発送用シールの作成を含め作業内容全般を教えていただいた前任者の小俣達男氏、発送当日に、会報を封筒に入れ発送シールを貼るという実作業（300 部以上発送しておりま
すので、それなりに大変です）を手伝っていただいた名古屋大学農学部の植物分子生理学研究分野のスタッフ厚味智子さん、永尾佐織さん、それに学生さん達、どうもありがとうございました。この場を借りてお礼申し上げます。
2006 年 8 月号（通巻 46 号）からは、会報の名称が「光合成研究」へと変わり、表紙のカラー化を実現することができました。これに伴い、印刷製本に先だって、表紙のレイアウトを行うという新たな作業を伊藤繁会長とともに担当させていただきました。毎号会報の顔になるものなので、できるだけ魅力的な写真を使ってレイアウトしました（下図参照）。時には、印刷ゲラの段階で色合いが予想外に鮮やかではなかったため印刷屋に色調調整をお願いしたり（「こんな色あせた緑で光合成研究の表紙にできるか？！」）、締め切り直前になってようやく写真とレイアウトが決まったり（これはほとんど毎回かも）、それぞれの表紙には思い出深いものがあります。写真の多くは、伊藤会長から提供していた
だきました。どうもありがとうございました。
おかげさまで、刷り上がって製本されたきたできたてほやほやの会報を、最初に手に取って見ることができるというちょっとうれしい経験をさせていただきました。これが最後だと思うと少し寂しい
気もしますが、来年から新しく会報担当される東大の皆様、どうかよろしくお願いします。

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2008******************************************************************************************

日本光合成研究会

2007-2008 年役員

会長

伊藤 繁（名古屋大学）

事務局

鹿内利治（京都大学）

常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事

池内昌彦（東京大学）（次期会長）
大岡宏造（大阪大学）（日本光生物学協会）
藤田祐一（名古屋大学）（会誌担当）
野口 巧（筑波大学）（会誌担当）
鈴木祥弘（神奈川大学）（ホームページ担当）
高橋裕一郎（岡山大学）（企画担当）
高市真一（日本医科大学）（企画担当）
小川健一（岡山県生物科学総合研究所） （企画担当）

会計監査小池裕幸（中央大学）

庶務

中村洋子（名古屋大学）******************************************************************************************
光合成研究 第 18 巻 第 3 号 （通巻 53 号） 2008 年 12 月 25 日発行

日

本

光

合

成

研

究

会

名古屋大学理学部物理教室
光生体エネルギー研内〒464-8602

名古屋市千種区不老町

FAX: 052-789-2883
E-mail:photosyn@bio.phys.nagoya-u.ac.jp
http://wwwsoc.nii.ac.jp/photosyn/index.html
郵便振替口座加入者名：日本光合成研究会

口座番号：00140-3-730290

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