シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回

遺伝情報の産物という側面に注目して蛋白質を観る
伊 藤 維 昭 （いとう これあき）
文科系の学生などへの講義で蛋白質を扱うとき、「“蛋白質”などというものはありません、“人間”という人は存在しなくて、実際に存在するのは個々の皆さん一人一人であることと似ています」という言葉で始めることにしている。
「酵素は身体に大切だからサプリメントとして飲みましょう」という広告を見ると、これだけ科学技術が発展した時代に、蛋白質（≅酵素）は何か？という根本理解が大衆レベルまでは普及していないことを不思議に思う。個々に見ると個性的で、全体で見ると多様・万能である蛋白質たちは、生物が自分の遺伝情報を設計図として、自分の細胞の中で作る・・と言うことくらいは、一般大衆全員が理解している社会になって欲しいものだ。文頭では、文科系と断ったが、実はバイオを謳う学部の２年生くらいでも、半分以上の学生の理解は身についたものになっていないのが現実で、「大腸菌に蛋白質が存在することを初めて知り、驚きました」という学生も希ではない。蛋白質科学会には、このあたりの初歩的な啓蒙活動もする――換言すると、日常用語と学術用語の乖離を少なくする――義務もあるのではないだろうか？

蛋白質の研究とは、生物がもっているそれぞれ過程がわからない実例としてわかりやすい。分泌蛋白の蛋白質自体の構造や機能を調べることであろう。

質が、細胞質から膜を越えて小胞体内腔（真核細胞一方で、そのような蛋白質がどのような過程をへの場合）あるいはペリプラズム（原核細胞の場合）に移て作られるのかと言う問題は生命現象の一環とい行するために働くシグナル配列は、膜透過に伴ってう見方で蛋白質を捉えた場合の根源的な問である。

切り取られるため、最終的には存在せず、完成品を調言うまでもなく、蛋白質はセントラルドグマによべてもわかるはずがない。Sabatini-Blobel の仮説に続る遺伝情報発現の産物であり、生命活動を支えるいて、Milstein による「in vitro 合成した分泌型免疫グ機能素子の主要なものであるが、我々が入手できロブリンには N 末端に余分な配列がついている」ことる「完成品」を調べても、それができてくる過程がの発見[1]を経て、Günter Blobel（1990 年ノーベル賞わかるわけではない。ここでは、上記のような問題受賞）のシグナル仮説[2]によって、蛋白質の局在化と意識を持ちつつ、私が幸運にも携わることができいうパラダイムが確立したのは 1970 年台前半であった蛋白質バイオジェネシスに関する以下の３つのた。シグナル配列を認識して前駆体蛋白質を膜に誘主題について、それらの経緯を簡単に辿ってみた

導する SRP(シグナル認識粒子)の発見は Blobel 研のい。(1)蛋白質の細胞内の居場所決定（局在化）にPeter Walter によって生化学の方法論でなされた。

おける新生蛋白質の膜を越えた移動（膜透過）や膜一方で、大腸菌表層蛋白質にもシグナル配列がへの組込みを支える Sec トランスロコンと関連因存在することがわかり、蛋白質局在化は進化的に保子、(2)蛋白質へのジスルフィド架橋の導入を支え存された基幹的な過程であるという認識もなされ始める細胞の仕組み、（３）遺伝情報の翻訳過程自体がた。大腸菌遺伝学者である Jon Beckwith 達は、E-蛋白質の機能発現と共役したダイナミックなプロgalactosidase と寒天培地を武器に遺伝子融合という戦セスである可能性。

略（遺伝子操作の技術はまだ開発段階にある時代の話）によって、蛋白質分泌やジスルフィド結合形成（後Sec トランスロコンと関連因子述）などの研究に参入した[3]。シグナル配列が実際に in vivo で蛋白質の分泌に必須であることが、遺伝分泌タンパク質は、完成品を調べてもできてくる81シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回

学的な証拠によって初めて示され、また、現在 Sec 因より開拓され子と呼ばれている膜透過で主役を演じる細胞装置のて い っ た [8,側の役者の同定が進んだ[4]。Blobel のシグナル仮説9]。一方、Sec論文に於いて、膜にはポリペプチド透過のための孔トランスロコンが形成されるに違いないと議論されていたが、膜成分の研究では、に関しては Beckwith-Silhavy グループによる遺伝解

森博幸博士

析によっても解明し切れていなかった。私は SecY のを中心に塚同定によって、この問題に貢献することができた。故崎智也さん

野村眞康教授や梨本裕子博士との共同研究により、リや濡木理教

ボソーム蛋白質オペロンの中に蛋白質分泌に関与す授などの構る膜蛋白質の遺伝子（secY と命名）が紛れ込んでいる

造生物学者ことが判明したのである[5]。現在、ポリペプチド鎖透との共同研

過チャネル（トランスロコンとも呼ばれる）が３種類の膜究によって、構造に基づく理解が進んで行ったのはタンパク質（バクテリアでは SecY、E、G、真核細胞で研究者として無上の喜びであった。Sec トランスロコン

は Sec61D、E、J）から構成されることが確立しているの結晶構造は Rapoport らによって 2004 年に初めてが、SecY（Sec61D）はその主成分である。真核細胞の決定され[10]、我々の共同研究[11]も貢献して蛋白質Sec 因 子 も Randyの膜透過と膜組込みの、構造に基づく理解が格段にSchekman (2013 年進展した。Sec トランスロコンは、変性状態のポリペプ

度ノーベル賞受賞)

チド鎖を通すが、イオンの通過は許さないような狭いらによる遺伝学的手狭窄部位をもつ膜横断経路を形成する。このチャネ法により同定された

ルは静止状態では縦方向のゲートが閉じて透過障壁

も の で あ る [6] 。

機能が損なわれないようになっていることに加え、水Forward genetics は、平方向に開くゲートも持つ。後者は、基質の疎水性部

生物現象に活躍す位を脂質層に送り出すことにより、膜蛋白質の形成をる役者（すなわち蛋媒介する。トランスロコンは、翻訳装置あるいは ATP白質）自体を見つけによって駆動されるモーター因子（バクテリアの SecA）

Jon Beckwith 博士てくると言う重要なと 共 役 し て 、 co-translational な 、 あ る い は post-（2007 年、京都にて）役割を発揮したのでtranslational なポリペプチド透過を司る。加えて、バクある。

テリアでは、膜タンパク質 SecDF がプロトン駆動力をSec トランスロコンの模式図

私は、秋山芳展使って膜透過を助けていることも上記の共同研究グル

博士たちと研究室ープによって明らかにされた[12]。最近、塚崎—濡木を立ち上げて SecYグループと千葉志信博士が協力して、膜蛋白質 YidCを中心とした研究をが透過孔によらず、膜内に親水性環境を作り出す新展開した 。疎水性たな戦略によって蛋白質ドメインの膜横断を媒介するの強い SecY 蛋白質という発見もなされている[13]。

を同定すること自体ジスルフィドの導入機構も当時は大変だっ野村眞康博士（2007 年、京都にて）た[7]。SecY を手掛

ジスルフィド結合は、細胞質以外の細胞表層やかりに、膜における小胞体内腔などに局在する蛋白質に見られ、遺伝蛋白質品質管理の情報によって直接的には規定されない蛋白質内部研究が秋山博士に82

シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回の残基間を結ぶ共有結合である。Anfinsen の古典わっていることが現在では明らかになっている的実験では、変性蛋白質は他の因子の助けを借り[20]。生物は細胞のエネルギー代謝系を動員して、ることなく、天然の構造に戻ることができ、ジスルジスルフィド結合導入酵素や架けかえ酵素のレドフィドによる架橋も自発的に起こることになってックス状態を制御しつつ、蛋白質におけるいた。しかし、Beckwith グループと我々のグルー「epigenetic な covalent connectivity」を最適プの神谷重樹さんは独立に、大腸菌ペリプラズム化しているのである。

空間におけるジスルフィド結合の形成は、特異的翻訳伸長の制御と合成途上鎖の働き

因子 DsbA による助けを借りて初めて効率よく起こることを、ジスルフィド結合形成不全変異株の単膜透過駆動因子 SecA は細胞の分泌活性が低下離によって明らかにした[14, 15]。DsbA は基質にすると合成レベルが上昇する。この調節に secA 遺伝供与するジスルフィドを持っているが、この活性子の上流 ORF が関与することが Beckwith 研究室か部位システインペアを酸化状態に保つ膜タンパクら報告されていた。中戸川仁さんは、この ORF が翻

質 DsbB が Beckwith らによって見出された[16]。

訳伸長のアレストを起こすことを見出し、この蛋白質を一方、我々のグループの小林妙子さんは呼吸鎖成SecM（分泌モニター）と名付けた。立ち止まったリボソ分がジスルフィド結合形成に必要であることを示ームが mRNA の二次構造を変化させて secA の翻訳した[17]。さらに、稲葉謙次博士の研究によって、開始に必要な配列を露出させることにより、遊離のリDsbB がキノン分子から酸化力を受け取ってジスルボソームによる secA の翻訳が促進される[21]。翻訳伸フィド結合を創生して DsbA に与える経路の反応機

長アレストは SecM がもつ特定のアミノ酸配列（アレス構とその構造的基盤が解明された[18]。

ト配列）がリボソーム内部で新生鎖脱出トンネルや一方、誤ったジスルフィド結合は正しい組み合わpeptidyl transferase center に働きかけて自らの翻訳伸せに架けかえられる必要がある。この架けかえを長を一時停止させることによって起こる[22]。SecM 自行うのが、DsbA と同じくペリプラズム蛋白質であ身が Sec 膜透過装置の基質であるが、その完全長蛋る DsbC である。DsbC は膜蛋白質 DsbD によって細白質（ペリプラズムに輸送される）には機能がなく、直胞質から還元力を受け取って、還元型に保たれるちに分解除去される。SecM は、その機能が専らリボソことも Beckwith らによって解明された[19]。真核ームでの合成途上に発揮されるという珍しい蛋白質

細胞の小胞体内腔にも、概念的には類似しているなのである。翻訳アレストは SecM 合成途上鎖ががより複雑なジスルフィド結合導入システムが備大腸菌のジスルフィド結合導入装置の模式図

SecM 合成途上鎖はリボソームにブレーキをかける83

シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回SecA-SecYEG による膜透過反応を受けると解除されえられている。（iv） 蛋白質機能は合成が完了してかる、逆に分泌装置の働きが低下したときにはアレストら発揮されるとは限らず、合成途上で働くポリペプチド状態が長続きし、SecA の合成促進が持続して SecAが存在する。現在、多くの異なる生物種において、合濃度の上昇に至る。一般的なフィードバック機構は産成途上鎖のアミノ酸配列が原因となって翻訳停止を物の蓄積や枯渇などの end results に呼応するのだが、起こすタンパク質が発見されつつあり、これらはSecM は “monitoring substrate” として、システムのRegulatory nascent polypeptides とも呼ばれている。多活性自体を直接、リアルタイムに、モニターして、end様なアミノ酸配列が、それぞれ個別の方式でリボソー

results が出現する前に根元のところを見張っているムと相互作用して、翻訳スピードを制御していることがのである。現在密接な共同研究を行っている千葉志明らかになりつつある[24]。

信博士は、枯草菌の MifM が YidC 膜挿入因子の翻って一般的に、リボソームにおけるポリペプチドmonitoring substrate として働くことを独立に発見した

鎖伸長スピードが一定でないことは、タンパク質が局[23]。

在化、フォールディング、修飾などの成熟過程を的確

SecM や MifM の研究結果は、いくつかの新たなに起こすために必要なのかもしれない。たとえば、フ概念をもたらした。(i) 翻訳伸長は一定のスピードで起ォールディングが co-translational に起こり得ることはこるわけではなく、極端な場合には一時停止を起こす明らかであり、伸長速度にブレーキがかかるとフォーことがある。(ii)合成途上ポリペプチド鎖（“産物”）はリルディングに必要な時間が確保できるかもしれない。

ボソームのトンネル部分や活性中心部分（“生産工タンパク質の構造形成やアセンブリーが効率よく起こ場”）と相互作用することがある。逆に言うと、リボソーるために、翻訳伸長スピードが適切に制御されて変ムは、常に産物である合成途上ポリペプチドのアミノ動することが寄与するという考えが成り立つ。逆に、翻酸配列を吟味している。この相互作用に応じてペプ訳途上鎖がフォールディングを起こすと、物理力が発チド転移反応の速度が制御される。(iii) 翻訳伸長速生して伸長スピードが影響される可能性が SecM や度は、合成途上鎖の動態（SecMの場合なら、Sec膜透MifM の研究から考えられる。フォールディングとポリ過反応への参加）によって制御され得る（SecM の場

ペプチド伸長の間にポジティブフィードバックループ合なら翻訳伸長アレストが解除される）。合成途上鎖が形成される可能性である。翻訳伸長の速度はコドンに働きかける物理力が新生鎖-リボソーム相互作用を使用などの mRNA 側の要因によっても影響されること変化させることがこの制御のきっかけになると現在考がわかっている。コドンの同義語変異がタンパク質構84

シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回

造・機能を変化させるという注目すべき報告[25]があり、structure"は今でも忘れられない。バクテリオファージ

フォールディングへの影響という文脈で捉えることがのプラークを観察するだけで、リニアーな遺伝物質が可能である。従来、合成途上鎖は研究対象として本

微細なユニットから構成されていることが組換えから格的に取りあげられることがなかったが、意識して新わかるが、機能単位はシス・トランス試験でわかるなど生鎖の挙動を調べていくこと[26]が、今後重要になっの話、DNA と蛋白質の co-linearity の話など、新しいてくるものと考えている。以上のように、翻訳は機能発概念に触れる喜びを知った。ジャーナルクラブでは現に密接に関わるダイナミックなプロセスなのではな

λファージの調節など、謎解きのおもしろさとともに、いだろうか？翻訳伸長の真の姿を極めることにより、

ｃis-element, trans factor, loss / gain of function など

セントラルドグマによる遺伝情報の発現の理解に新たの分子遺伝学に特有の思考方法を学んだ。先輩が、な視点が導入されるものと考えられる。実際、翻訳伸ロリーポップをなめながら先生に議論をふきかけてい長の全体像を鳥瞰する ribosome profiling という新たる光景にびっくりした。自由な雰囲気の中で、科学のな実験方法が盛んに用いられるようになり[27]、新生事実の前には人間の上下関係も一時棚上げにな鎖をキーワードとする研究が世界的に興隆している。

る・・と言ったことを学ばせてもらうことができた。平賀

我が国においては、科研費の新学術領域として「新壮太先生が常に仮説を立てては、その証明に邁進し生鎖の生物学」が発足してこのような問題に意識的にていたことも研究者のあり方として印象的だった。由取り組むプロジェクトがスタートしている。

良先生を始めとした知の先端を行く先生達がいかに包容力豊かな知的環境をつくり出していたのか、今から思うと自分の幸運に感謝するのみである。石浜明研

エピローグ
遠藤会長から以下のコメントをいただいた。「伊藤究室で「もの」を扱う科学の重要性を学ぶ数年を過ご先生が，なぜ大腸菌の遺伝学というあまりにもオーソさせて頂いたことも自分のなかでは大きな位置を占めドックスな手法を使って，こんなにインパクトのあるパている。因みに、由良先生は現在でも現役科学者をラダイムシフトをいくつも引き起こせたのか，これはぜ貫き、毎日ピペットやシャーレだけでなくハイテク機器ひ若い人に知ってもらいたいことです」。ありがたく身も操っておられ、研究に対する情熱は衰えを知らない。にあまるお言葉だが、そう言ったことが多少でもでき

由良研究室では、熱ショック応答の発見に出くわし、たとしても、意識的に目的とした事ではなく、単に分子シャペロンの概念に結びついていく過程をリア日々を過ごしてきたというのが偽らざるところだ。よいルタイムに経験できた。一方で、自分自身は蛋白質

師、よい環境、よい共同研究者に恵まれたことに尽き局在化や膜が関わる方向を模索する[28]という贅沢る。背景としては、現在よりはより強く生活の中に組みな経験ができたのである。Bill Wickner, Jon Beckwith

込まれていた自然に接するという無意識の経験の中という全く異なる研究室の文化を経験でき、彼らの人で、「生命力」がどこから生じるのだろうという素朴な疑脈の中に入ることができたのも、限りない幸運だった。

問が培われていたということはあったかもしれない。

さて、冒頭に記した「実は蛋白質などという具体的理学部化学科の古色蒼然たる大学時代は、DNA もな単一の物質があるわけではなさそうだ」と言うことにRNA も講義には出てこなかったが、京大ウイルス研に気づいたのは、大学受験勉強の中の何かの素材がきは、そう言った新しい学問があるらしいと風の噂に聞っかけだったと記憶している。これは私にとって目かいた。幸い理学研究科化学専攻からウイルス研に進ら鱗が落ちた経験だ。自分の中の思い込みや既成の学するルートがあった。ウイルス研には国際的雰囲気概念が打ち破られることの喜びは、研究の原動力と言があり、卑近なことで言えば研究室に文房具や実験ってよいだろう。数回の「目から鱗が落ちる経験」をす

データを記録するヘッダーつきの用紙が備わっていることが、研究者人生の目的かも知れない。若い人にたり、テクニシャンの方が居られたりに驚いた。最初に示唆することがあるとすれば、現在与えられたことを聴講した、由良隆先生の大学院講義"Genetic fine

愚直にやり遂げることを基本としつつも、その前提になっている学界の仮説や先生の考え、あるいは自分85シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回

105, 633-645.

自身の思い込みなどを何とかひっくり返して、新しい7.

概念に行き着きたいという姿勢が重要だろう。そのたAkiyama, Y. and Ito, K. (1985), The SecY Membrane

めには、複雑に見えることを、なるべく単純なことに還component of the bacterial protein export machinery -元して行く思考方法は重要である。一方で、科学はanalysis by new electrophoretic methods for integral

継承の学問であり、よほどの天才ででもない限りは、membrane-proteins. EMBO J. 4, 3351-3356.
8.

文献情報の把握も必須である。そして自分がどのようIto, K. and Akiyama, Y. (2005), Cellular functions,な位置にいるのかを把握しつつ、「還元」だけではな

mechanism of action, and regulation of FtsH protease.

く、「総合」という方向も意識することができればよいの

Annu Rev Microbiol 59, 211-231.
9.

ではないだろうか。研究は、自分からの発信があってKroos, L. and Akiyama, Y. (2013), Biochemical and初めて有機的なサイクルの一部として世界の知識にstructural insights into intramembrane metalloprotease

組み込まれていく。そのために必要な英語の力は、

mechanisms. Biochim Biophys Acta 1828, 2873-2885.

好むと好まざると必須である。最後に変わり映えのな

10. ｖan den Berg, B., Clemons, W.M., Jr., Collinson, I.,

い助言になってしまったが、皆さん自分の持ち味を最Modis, Y., Hartmann, E., Harrison, S.C., and Rapoport,

大限に生かして、大小の発見を新概念の提出にまでT.A. (2004), X-ray structure of a protein-conducting

持って行くことを目指して頂きたい。

channel. Nature 427, 36-44.
11. Tsukazaki, T., Mori, H., Fukai, S., Ishitani, R., Mori, T.,
Dohmae, N., Perederina, A., Sugita, Y., Vassylyev, D.G.,
Ito, K., and Nureki, O. (2008), Conformational transitionof Sec machinery inferred from bacterial SecYE

文 献
1.

structures. Nature 455, 988-991.
12. Tsukazaki, T., Mori, H., Echizen, Y., Ishitani, R., Fukai,Milstein, C., Brownlee, G.G., Harrison, T.M., andS., Tanaka, T., Perederina, A., Vassylyev, D.G., Kohno,Mathews, M.B. (1972), A possible precursor ofT., Maturana, A.D., Ito, K., and Nureki, O. (2011),

immunoglobulin light chains. Nat New Biol 239, 117-Structure and function of a membrane component SecDF

120.
2.

that enhances protein export. Nature 474, 235-238.

Blobel, G. and Dobberstein, B. (1975), Transfer of

13. Kumazaki, K., Chiba, S., Takemoto, M., Furukawa, A.,proteins across membranes. I. Presence of proteolytically

Nishiyama, K., Sugano, Y., Mori, T., Dohmae, N., Hirata,processed and unprocessed nascent immunoglobulinK., Nakada-Nakura, Y., Maturana, A.D., Tanaka, Y.,

light chains on membrane-bound ribosomes of murine

Mori, H., Sugita, Y., Arisaka, F., Ito, K., Ishitani, R.,

myeloma. J Cell Biol 67, 835-851.
3.

Tsukazaki, T., and Nureki, O. (2014), Structural basis ofBeckwith, J. (2013), Fifty years fused to lac. Annu Rev

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Microbiol 164, 497-504.
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Identification of a protein required for disulfide bondIto, K., Wittekind, M., Nomura, M., Shiba, K., Yura, T.,

formation in vivo. Cell 67, 581-589.

Miura, A., and Nashimoto, H. (1983), A Temperature-

15. Kamitani, S., Akiyama, Y., and Ito, K. (1992),

Sensitive Mutant of Escherichia- ｃoli Exhibiting Slow

Identification and characterization of an Escherichia coli

Processing of Exported Proteins. Cell 32, 789-797.
6.

gene required for the formation of correctly folded

Deshaies, R.J. and Schekman, R. (1987), A yeast mutant

alkaline phosphatase, a periplasmic enzyme. EMBO J.

defective at an early stage in import of secretory protein

11, 57-62.

precursors into the endoplasmic reticulum. J Cell Biol

16. Bardwell, J.C., Lee, J.O., Jander, G., Martin, N., Belin,86シリーズ「わが国の蛋白質科学研究発展の歴史」第13回

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Y., and Abo, T. (2011), Nascentome analysis uncovers

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futile protein synthesis in Escherichia coli. PLoS One 6,

17. Kobayashi, T., Kishigami, S., Sone, M., Inokuchi, H.,

e28413.

Mogi, T., and Ito, K. (1997), Respiratory chain is

27. Ingolia, N.T., Ghaemmaghami, S., Newman, J.R., andrequired to maintain oxidized states of the DsbA-DsbB

Weissman, J.S. (2009), Genome-wide analysis in vivo ofdisulfide bond formation system in aerobically growing

translation with nucleotide resolution using ribosome

Escherichia coli cells. Proc Natl Acad Sci U S A 94,

profiling. Science 324, 218-223.
28. Ito, K., Sato, T., and Yura, T. (1977), Synthesis

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and

18. Inaba, K., Murakami, S., Suzuki, M., Nakagawa, A.,assemblyofmembraneproteins

inEscherichia coli. Cell 11, 551-559

Yamashita, E., Okada, K., and Ito, K. (2006), Crystal
structure of the DsbB-DsbA complex reveals amechanism of disulfide bond generation. Cell 127, 789-

校正時追加： 翻訳伸長のスピードが、合成途上鎖に加わ801.

る物理力によって変化することが、光ピンセットを

19. Hatahet, F., Boyd, D., and Beckwith, J. (2014), Disulfide

使った一分子実験で証明され、in vivo ではリボソ

bond formation in prokaryotes: history, diversity andームから出た直後の合成途上鎖のフォールディン

design. Biochim Biophys Acta 1844, 1402-1414.

グの力によって、翻訳伸長速度のブレーキが解除

20. Sato, Y. and Inaba, K. (2012), Disulfide bond formation

されることも示された [29]。「翻訳とフォールディ

network in the three biological kingdoms, bacteria, fungi

ングは微妙なダンスを踊っている」とは、解説記事

and mammals. FEBS J. 279, 2262-2271.の標題である [30]。遺伝情報の翻訳とタンパク質21. Nakatogawa, H. and Ito, K. (2001), Secretion monitor,の構造形成が双方向に影響し合うことが具体的にSecM, undergoes self-translation arrest in the cytosol.

示された意義は大きいと思い、追加させていただ

Mol Cell 7, 185-192.

いた。

22. Nakatogawa, H. and Ito, K. (2002), The ribosomal exit

29. Goldman, D.H., Kaiser, C.M., Milin, A., Righini,tunnel functions as a discriminating gate. Cell 108, 629-M., Tinoco, I., Jr., and Bustamante, C. (2015),

636.

Ribosome. Mechanical force releases nascent
chain-mediated ribosome arrest in vitro and in

23. Chiba, S., Lamsa, A., and Pogliano, K. (2009), Avivo. Science 348, 457-460.

ribosome-nascent chain sensor of membrane proteinbiogenesis in Bacillus subtilis. EMBO J. 28, 3461-3475.

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24. Ito, K. and Chiba, S. (2013), Arrest peptides: cis-acting

delicate dance of translation and folding.
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伊藤維昭先生 ご略歴：
1943 年 静岡県に生まれる。
1966 年 京都大学理学部化学科卒業
1971 年 京都大学大学院理学研究科博士課程修了、理学博士
1971 年 京都大学助手（ウイルス研究所）
1978 年 カリフォルニア大学ロサンゼルス校研究員
1979 年 ハーバード大学医学部研究員
1980 年 京都大学助手（復職）1988 年 京都大学教授（ウイルス研究所）
2006 年 大阪大学招聘教授（蛋白質研究所）
2007 年 京都大学名誉教授
2007 年 近畿大学非常勤講師
2008 年 京都大学ウイルス研究所非常勤研究員
2009 年 京都産業大学工学部教授
2010 年 京都産業大学総合生命科学部教授
2014 年 京都産業大学シニアリサーチフェロー88