2023 年 3 ⽉ 27 ⽇
報道関係者各位
国⽴⼤学法⼈筑波⼤学
国⽴研究開発法⼈科学技術振興機構（JST）

アミノ酸のホモキラリティ獲得の分⼦機構を解明〜量⼦化学計算で⽣命の起源を探る〜
地球上の⽣物はアミノ酸を重要な構成要素としていますが、鏡像関係にある２つの異性体（L 体と D体）のうち、L 体のアミノ酸のみを使⽤しています（ホモキラリティ）。⼀⽅、アミノ酸を⼈⼯的に化学合成した場合では、L 体と D 体のアミノ酸はそれぞれ同じ量が⽣成されます。しかしながら、実験的検証が不⾜しており、地球上でなぜ L 体のアミノ酸が過剰に⽣成したのか、そのプロセスは明確にされていませんでした。
本問題に関連する有⼒な説として、アミノ酸は宇宙から隕⽯によって原始地球にもたらされたとする宇宙起源説が提唱されています。また、宇宙では円偏光が存在することから、L 体に⽐べて D 体が優先して分解されることで L 体の過剰が⽣じる機構が考えられます。そこで本研究では、これまで不⾜していた実験データを⾼精度量⼦化学計算を⽤いて補完することで、アミノ酸の L 体過剰が⽣成される分⼦機構を検証しました。
その結果、円偏光によるアミノ酸⾃体の L 体過剰⽣成は弱いことが理論的に判明しました。アミノ酸⽣成の前駆体に対して同様の理論検証を⾏った結果、10-11 電⼦ボルト(eV)の光領域において、L 体過剰を強く引き起こすことが明らかになりました。この光領域には、銀河形成の初期に強く放射されるライマンアルファ輝線が存在します。さらにこの輝線は星間の塵（ダスト粒⼦）で散乱し、円偏光化されることが⽰されていることから、今回理論的に検証したアミノ酸前駆体によるホモキラリティ獲得機構は、⽣命の起源を解明する重要な⼿がかりになると期待されます。

研究代表者
筑波⼤学 計算科学研究センター（CCS）
庄司 光男 助教

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研究の背景地球上の⽣物にとって、タンパク質は重要な構成成分であり、⽣命活動に不可⽋です。⽣体を構成するタンパク質は、20 種類のアミノ酸注 1）の組み合わせで作られています。このうち、最も単純な構造を持つグリシン以外の 19 種類のアミノ酸は、鏡像関係（右⼿と左⼿のように、互いに重ね合わせることのできない関係）にある L 体と D 体の２つの異性体（鏡像異性体）を持つキラル分⼦です（図②参照）。鏡像異性体は物理化学的性質が同⼀であるため、⼈⼯的な化学合成では、L 体と D 体は等量ずつ⽣成されます。しかしながら、⽣物は L 体のアミノ酸のみを使⽤しており、⽚⽅の鏡像異性体に偏っている状態（ホモキラリティ）になっています。ホモキラリティは⽣命誕⽣や分⼦進化注 2）にとって不可⽋な過程であるにもかかわらず、どのようにして L 体が選択される状態に⾄ったのか（キラル対称性の破れ）については、未だに明確になっていません。
この問題を紐解く⼀つの説として、宇宙起源説があります。地球上のアミノ酸は宇宙から隕⽯によってもたらされたとする説です。事実、地球上で採取された隕⽯では、天然アミノ酸および⾮天然アミノ酸が検出されており、隕⽯上でアミノ酸が⽣物を全く介さずに合成されたことが⽰唆されています。近年では、探査機はやぶさ２が持ち帰った⼩惑星リュウグウの⼀部から、地上汚染注 3）がない状態でも、アミノ酸や有機物が多数検出されたことが報告されています。⼀部の隕⽯では L 体のアミノ酸が過剰に検出されていることからも、地球上の⽣物が L 体のアミノ酸を選択した理由は、星間空間（地球から離れた宇宙空間）での分⼦進化に起源を持つ可能性があります。
星間空間で⼀⽅の異性体が過剰になる主な要因として、円偏光注 4）による選択的光分解を受けることが考えられます。⼀般的に、分⼦が円偏光を吸収する際の異性体過剰率は、円⼆⾊性吸収（CD）スペクト
ル注 5）から算出できます。しかしながら、アミノ酸では⾼いエネルギーの光領域（10eV 以上）での CD スペクトルデータが実験的に不⾜していること、また、アミノ酸の⼀つであるアラニンにおいて CD スペク
トルから予想される L 体過剰率と実際の円偏光照射によるアラニン合成実験（円偏光は光分解だけでなく⽣成にも寄与する）とでは結果が⼀致しない問題が残されており、L 体過剰が⽣じる詳細な分⼦機構は不明のままでした。
研究内容と成果
本研究では、⾼精度量⼦化学計算（SAC-CI 法注 6））を⽤いることで、不⾜している実験データを補い、⾼エネルギー領域（11eV 領域まで）での CD スペクトルを、多くのキラル化合物で検証することで、アミノ酸の L 体過剰⽣成の分⼦機構の解明を試みました。
まず、実験データが存在するアミノ酸（アラニン、α-アミノ酪酸、バリン、イソバリン）の CD スペクトルが理論計算で再現されることを確認してから、これらアミノ酸の異性体過剰率を算出しました。その結果、意外にも、多くのアミノ酸に共通して、⼗分に L 体過剰を与える光領域は存在しないことが分かりました。
そこで、アミノ酸の代表的な合成⽅法であるストレッカー反応注 7）に注⽬し、その反応中間体として⽣成されるキラルなアミノ酸前駆体であるアミノプロパナールおよびアミノニトリル注 8）に対して、同様の理論検証を⾏いました。その結果、アミノニトリルでは、10-11eV 光領域において、複数のアミノ酸前駆体に共通して、L 体過剰が強く引き起こされることが理論的に明らかになりました。10.2eV 領域には、銀河形成初期に強く放射されるライマンアルファ線が存在し、ダスト粒⼦での光散乱により円偏光化されることが⽰されています。今回理論的に検証したホモキラリティ機構により、⽣命誕⽣に伴う分⼦進化は、銀河形成の影響を受けて加速したというシナリオが⽰唆されました（参考図）。

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今後の展開⼀部の隕⽯中では、アミノ酸の異性体過剰率は 10%を超えていますが、円偏光による異性体過剰率は最⼤ 1%程度にしかならないことから、最終的なホモキラリティ化にはまだ未解明である増幅機構も不可⽋であると考えられます。増幅過程には結晶化の成⻑速度が関連していると考えられており、今後、増幅機構の解明が進むことで、さらに地球外でのホモキラリティ獲得機構が明らかとなり、これに基づいた⽣命の起源が解き明かされていくと期待されます。
参考図

図 地球外での L 体アミノ酸過剰⽣成機構概略図
銀河中⼼から円偏光化されたライマンアルファ線（図①、⻩⾊線）が放射されることで、ダスト粒⼦上のアミノ酸前駆体（アミノニトリル）は選択的光分解反応を起こし、D 体に⽐べて L 体が増加する（図②、＊はキラル中⼼の炭素原⼦）。ダスト粒⼦が集積し、⼩惑星となり温度が上昇すると、アミノニトリル前駆体はキラリティを保ったままアミノ酸に加⽔分解される（図③）。⼩惑星間の衝突により、軌道が変わり、地球に落下した⼩天体（隕⽯）中にアミノ酸が保存されていることで、原始地球に L 体過剰のアミノ酸がもたらされる（図④）
。
⽤語解説
注１）

アミノ酸

アミノ基（-NH2）とカルボキシ基（-COOH）を持ち、カルボキシ基に隣接する炭素原⼦（α炭素）に⽔素原⼦と原⼦団（側鎖）が結合した構造を持つ化合物。側鎖が⽔素原⼦であるグリシン以外のアミノ酸は、α炭素にキラル中⼼を持つ。本研究で理論計算を⾏ったアミノ酸のうち、アラニンとバリンは天3

然アミノ酸、α-アミノ酪酸とイソバリンは⾮天然アミノ酸であり、隕⽯中での⾮天然アミノ酸の存在は⾮⽣物的合成の根拠となる。
注２）分⼦進化

単純な分⼦からより複雑な分⼦が合成されるに⾄った、その変化の過程のこと。さまざまな化学種の⽣成および変化の歴史。
注３）

地上汚染

隕⽯が地球に落下した際に地球上に存在した成分が混⼊してしまうこと。
注４）

円偏光

光の電場および磁場の振動⽅向が右回りもしくは左回りに回転しながら進⾏する電磁波を、右円偏光および左円偏光という。
注５）

円ニ⾊性吸収（CD）スペクトルキラル分⼦では、右および左円偏光に対する吸収度合いが異なるため、分⼦吸光係数の差を波⻑依存性に対してプロットしたもの。
注６）

SAC-CI（Symmetry Adapted Cluster-Configuration Interaction）法

分⼦の電⼦励起状態を⾼精度に計算できる電⼦状態計算法。
注７）

ストレッカー反応

アルデヒドまたはケトンとアンモニア、シアン化⽔素との反応によりアミノ酸を合成する反応。
注８）

アミノニトリル

アミノ酸のカルボキシ基（-COOH）がニトリル基（-CN）に置換されている化学種。
研究資⾦
本研究は、JST さきがけ 「量⼦技術を適⽤した⽣命科学基盤の創出」領域(JPMJPR19G6、研究課題名:⽣体内量⼦多体系における特異的化学反応の機構解明)、⽇本学術振興会科学研究費(19H00697,20H05453, 20H05088, 22H00347, 22H04916)、筑波⼤学計算科学研究センター学際共同利⽤プログラムの⽀援により⾏われました。
掲載論⽂【題 名】 Enantiomeric Excesses of Aminonitrile Precursors Determine the Homochirality of AminoAcids（アミノ酸のホモキラリティはアミノニトリル前駆体の異性体過剰に起因する）【著者名】 Mitsuo Shoji, Yuya Kitazawa, Akimasa Sato, Natsuki Watanabe, Mauro Boero, Yasuteru
Shigeta, Masayuki Umemura【掲載誌】 The Journal of Physical Chemistry Letters【掲載⽇】 2023 年 3 ⽉ 28 ⽇
【DOI】10.1021/acs.jpclett.2c03862

問合わせ先【研究に関すること】
庄司 光男（しょうじ みつお）
筑波⼤学 計算科学研究センター（CCS） 助教
URL: https://www2.ccs.tsukuba.ac.jp/people/mshoji/index.html
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筑波⼤学 計算科学研究センター 広報・戦略室
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保⽥ 睦⼦（やすだ むつこ）
科学技術振興機構 戦略研究推進部 ライフイノベーショングループ
TEL: 03-3512-3524
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