特集：生化学に新たな視点を与える技術の開発とその応用

高速 AFM による F１-ATPase 分子回転の直接可視化
内橋貴之１，飯野亮太２，安藤敏夫１，野地博行２

原子間力顕微鏡（AFM）は，液中にある試料をナノメートルスケールの空間分解能で観察できることから，タンパク質１分子のダイナミクスを可視化できる可能性を持つ装置である．しかし撮影速度が遅く，速い動的な分子過程を追跡できないという大きな問題を長く抱えていた．我々は種々のデバイスの高速化により，撮影速度を飛躍的に向上した高速 AFM を開発
し，その結果，タンパク質の機能動態を直接観察することに成功した．高速 AFM で，回転ナノモーター F１-ATPase の固定子リングを観察したところ，E サブユニットは回転子である J サ
ブユニットがなくても，三つのサブユニットが一方向に順番を守って ATP を加水分解し構造変化することを明らかにした．これにより，F１-ATPase の一方向への回転は固定子リングにより駆動されていることを示し，回転子と固定子リングとの相互作用が協同性の実現に必要不可欠であるとする従来の説を覆した．

個々のタンパク質分子そのものを高い空間・時間分解能で１． はじめに可視化することができれば，タンパク質あるいはその複合体の構造ダイナミクスの詳細をより直接的に知ることがで生体分子は自己集合や分子間相互作用，構造変換といっきると期待される．

たさまざまな動的現象を介して独自の生理的機能を発揮し

１９８６年に発明された原子間力顕微鏡（atomic force mi-ている．生体分子の機能メカニズムを明らかにするために

４）
croscopy：AFM）
は固体表面の形状や物性（弾性，電荷分は生化学的分析により得られる分子のアンサンブル（集合）布等）をナノメートルの解像度でイメージングできる装置

平均としての情報に加えて，１分子スケールの構造とそのとして発展し，今ではナノサイエンス／テクノロジーに欠ダイナミクスを把握することもきわめて重要である．これかせない計測ツールの一つとなっている．AFM の大きなまで，光学顕微鏡技術をベースとした多様な１分子観察手

特徴の一つは観察環境を選ばない点であり，タンパク質・法が開発され，さまざまなタンパク質で大きな成果を収め

核酸・染色体から細胞まで多岐にわたる生体試料の構造観てきている．一方で，光学顕微鏡で観察できるのは，察が行われている５）．生体分子の時間発展イメージングもプローブで標識した分子が発する蛍光像，明視野像，暗視AFM の発明直後から試みられ，１９８９年には血液凝固因子

野像等の軌跡であり，その振る舞いからタンパク質の振るの重合過程の観察例が報告されている６）．その後も，いく舞いを間接的に知ることしかできなかった．機能している

つかの生体試料で AFM による数秒〜分スケールでのダイ

１〜３）

ナミクス観察例がある７〜１１）．しかしながら，脆弱なタンパ
金沢大学理工研究域／バイオ AFM 先端研究センター（〒
９２０―１１９２ 石川県金沢市角間町）
２
東京大学大学院工学系研究科（〒１１３―００３３ 東京都文京区本郷７―３―１）
Direct observation of rotary catalysis of rotorless F１ATPase with high-speed AFM
Takayuki Uchihashi１, Ryota Iino２, Toshio Ando１ and
Hiroyuki Noji２ （１Department of Physics／Bio-AFM Frontier
Research Center, Kanazawa University, Kakuma-machi, Kanazawa, Ishikawa ９２０―１１９２, Japan, ２Department of Applied
Chemistry, The University of Tokyo, ７―３―１ Hongo, Bunkyo,
Tokyo １１３―００３３, Japan）
１

生化学

ク質を壊さず，その構造動態を捉えるほど高速に，かつ１分子の構造変化を検出できる解像度でイメージングすることは非常に困難であった．
我々は１９９３年ごろから AFM の高速化のための技術開発を開始し，２００１年にマイカ基板に吸着したミオシン Vの構造を８０ms／frame で画像化することに成功した１２）．その後も低侵襲かつ高分解能な高速イメージングを実現する
ためのさまざまな装置改良を行い，２００８年ごろにタンパ
ク質の機能を著しく損なうことなく，そのダイナミクス観察を可能にする高速 AFM を完成させた１３）．

第８６巻第２号，pp. １２７―１３６（２０１４）

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図１ 高速 AFM の原理（a）タッピングモードの模式図．
（b）高速 AFM の回路構成．

バーの振動振幅の変化を光てこ法で検出する．試料ステー
２． 高速 AFM の動作原理

ジを XY 方向にラスター走査しながら，カンチレバーの振動振幅（すなわち，探針が試料を叩く力）を常に一定値にAFM はカンチレバー（片持ち梁）の自由端についた先保つよう，PID フィードバック制御（振動振幅と目標値と鋭な探針を試料表面に接触させ，探針と試料の力学的相互の差分を比例・積分・微分操作した信号を Z ピエゾに印作用に基づいて表面の３次元形状を得る触針型顕微鏡であ加することで，差分がゼロになるように振動振幅を維持す

る．AFM にはいくつかの動作モードが提案されているが，る）により試料ステージを Z 方向（上下方向）に移動さ

基板に弱く吸着した試料や生体分子のように柔らかい試料せる．XY 方向の各ピクセル位置での PID 信号（試料スの観察には通常タッピングモードが使われる．タッピング

テージの Z 方向の移動量に比例する）をコンピュータでモードでは探針が試料表面を軽く叩くように圧電素子によ記録することにより表面形状の３次元像が得られる（図１

りカンチレバーを上下に振動させながら走査するため，探b）．

針と試料間に働く摩擦力を小さくすることができる（図１

AFM の高速イメージングには，試料ステージの２次元a）．探針が試料に間欠的に接触したときに生じるカンチレ

高速走査に加えてカンチレバーの振幅を検出してから試料

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図２ F１-ATPase の結晶構造（a）上から見た構造．（b）横から見た構造． 手前の D サブユニットは消去してある．

ステージの Z 方向の移動までに至る一連のプロセスを高精度かつ高速に行わなければならない．W ×W の領域を走

３． 高速 AFM の F１-ATPase への応用

査線数 N 本の画像として時間 T でイメージングする場合を考えると，X 方向の走査速度 Vs は Vs＝２WN ／T となる．

高速 AFM で観察できるタンパク質のダイナミクスは多試料の表面形状を単純な周期 O のサイン波と仮定すると，

岐にわたる．これまで，バクテリオロドプシンの光励起構

試料表面の空間周波数は f ＝Vs／O［Hz］となる．この周波造変化１５），アクチン線維に沿ったミオシン V の歩行１６），回数を持つ表面形状を探針が正確にトレースする，すなわち転軸のない F１-ATPase で起こる構造変化の回転伝搬１７），セ

探針と試料間に働く力を一定に保つためには，少なくともルロースを分解しながら一方向運動したり交通渋滞したり

Vs／O＝２WN ／T O 以上の周波数で探針と試料間の距離を制御するセルラーゼ１８）などの動態観察に成功している．また，する必要がある．例として，T ＝５０ms，W ＝２５０nm，N ＝天然変性タンパク質のブラウン運動による構造揺らぎ１９）や

１００，O＝１０nm の 条 件 で は１００kHz 以 上 の 動 作 周 波 数

分子の拡散過程や結合・解離２０）といった現象も１分子で追（フィードバック帯域）が必要である．通常の AFM では跡することができる．本稿では，F１-ATPase の観察結果に

このフィードバック帯域は１０kHz 程度である．

ついて詳細に述べ，高速 AFM がタンパク質の働く仕組み

フィードバック帯域を広くし，高速イメージングを実現するには，カンチレバーの振幅変化と Z 圧電素子の応答を１分子レベルで明らかにするのに有用なツールであることを示したい．

速度を上げ，振幅計測器やフィードバック制御回路などの電子回路の遅延を少なくするほかに，圧電素子の高速駆動

１） F１-ATPaseで発生する振動を抑制する必要がある．また，試料の降り

生体内で ATP の合成を担っている FoF１-ATP 合成酵素は勾配でも探針が試料から完全に離れずに軽く叩く状態を維生体内膜に埋もれた Fo 部分と膜の外に突き出た F１ 部分か持する必要がある．さらには，溶液中で試料ステージを Zらなる．膜上下のプロトンの濃度勾配により，プロトンが方向に高速移動すると，カンチレバーと試料表面の間にあFo 部を通過する際のエネルギーを利用して F１ 部分で ATPる水圧の影響で試料の高さ計測にエラーや遅延が生じてしが合成される．この反応 は 可 逆 的 で あ り，F１ 部 分 で のまうため，水圧の影響をできるだけ受けないことも必要で

ATP 加水分解により Fo 部分でプロトンを能動輸送するポある．高速 AFM 装置はこれらすべての条件を満たすようンプとしても働く．細菌由来の F１ 部分は D３E３JGH の九つのに設計されており，フィードバック帯域は１００kHz を超え

サブユニットから構成されるが，D３E３J のみでも強い ATPる．たとえば，カンチレバーについては，バネ定数を小さ

加水分解活性を有することから，D３E３J 複合体だけで F１-

く保ちつつ応答速度を上げる（共振周波数を上げる）ため

ATPase とも呼ばれる．F１-ATPase は D と E のサブユニッに，通常のカンチレバーの１／１０程度のサイズ（長さ６〜

トが三つずつ交互にならんで形成されるリング状の D３E３

１０Pm，幅２Pm，厚さ９０nm）になっている．水圧の上昇複合体に，棒状の J サブユニットが突き刺さっている（図を抑えるために，試料ステージの直径は１．
５mm ほどしか２）．ATP との結合に寄与する ア ミ ノ 酸 残 基 は E サ ブ ユ

ない．こういったさまざまな工夫により，探針が試料を叩ニットに存在している．今から３０年以上前に Boyer は，

いたときのカンチレバーの振幅減少を平均でわずか０．
１

生化学的解析に基づき，触媒部位である３か所の E サブ

nm 程度に保ったまま高速イメージングできる．紙面の都ユニット上のヌクレオチド状態がそれぞれ異なっており，

合上，ここではこれ以上の詳細は割愛するが，興味ある方

J サブユニットの回転に伴って三つの E サブユニットの状

は，装置については文献１３）を，基板調製や装置操作に態が順番に変化する回転触媒説を提唱した２１）．すなわちついては文献１４）を参照していただきたい．

F１-ATPase は，三つの E サブユニットが ATP を加水分解す
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ることによりそのヌクレオチド状態と構造を変化させ，かラスチックビーズなどの可視化プローブを結合させて回転

つ協同的に働くことで J サブユニットを一方向に回転させを観察するため J サブユニットを取り除くことができな

る，回転モーターとして働くと予想された．実際に１９９７

い．別の方法として，個々の E サブユニットに蛍光色素年になって１分子観察により，J サブユニットが ATP のを結合させその向きの変化から E サブユニットの構造変加水分解に伴い反時計回りに回転することが証明され化を検出することも原理的には可能である２５）．しかしながた２２，２３）．

ら，近接する三つの E サブユニットに結合させた三つの１９９４年に解かれた F１-ATPase の X 線結晶構造解析から，蛍光色素の向きの変化を同時にモニターするのは容易では

三つの E サブユニットは結合しているヌクレオチドの状ない．そこで，我々は高速 AFM で E サブユニットの構造

態とそれに対応した構造が異なることが明らかになってい変化を直接観察することにより，回転子がなくても F１-

る ．ATP または ADP を結合した二つの E サブユニット

ATPase は

２４）

は

回転

するのかどうか調べた１７）．

閉じた構造 ，ヌクレオチドを結合していない残りのE サブユニットは開いた構造をとっている（図２a）．

２） 高速 AFM 観察

このことから，E サブユニットは ATP の結合により開い

大きく構造変化すると考えられる C 末端側を AFM 観察た構造から閉じた構造へと大きく構造変化し，この構造変するために，E サブユニット N 末端側に Lys タグを付与

化が J サブユニットの回転を駆動すると考えられている．

し，さらに観察基板であるマイカ基板をアミノシランで被また，閉じた状態から開いた状態への変化は反応生成物で覆して，グルタルアルデヒドにより両者のアミノ基を架橋

ある ADP やリン酸の解離に伴い起こると考えられていした．これにより D３E３ 固定子リングを方向特異的に基板

る２５〜２７）．回転子である J サブユニットが反時計回りに３６０に固定した．ヌクレオチドなしの条件では，観察されたす

度回転すると，それぞれの E サブユニットは１回の ATP

べての分子で高さが約９nm の疑似６回対称のリング構造

加水分解反応を完了しリセットされる．J サブユニットがが観察された．また，高分解能像（図３b）ではリング内

一方向に回転するためには，三つの E サブユニットの化の三つのサブユニットがほかの三つよりも明るく観察され学反応と構造変化のタイミングが厳密に制御されているこることから，表面側に若干突き出ていることがわかった．

とが必須である ．

J サブユニットを取り除いた結晶構造を剛体球モデルとし

２８）

F１-ATPase の結晶構造を横方向からみてみると，J サブて，コーン状プローブ（先端径０．
５nm）でなぞってシミュユニットのリングを貫く部分は，２本の D ヘリックスがね

レイション像（図３c）を構成したところ，観察像によくじれた剛直なコイルドコイル構造をとっており，閉じた構一致した．シミュレイション像では，リング構造を構成す

造の E サブユニットが剛直な J サブユニットを押しているる六つのサブユニットのうち，E サブユニットに相当する

ようにみえる．他方，開いた構造の E サブユニットは J サ

三つは開いた構造をとっており D サブユニットよりも高ブユニットに押されているようにみえる（図２b）．J サブ

く突き出た構造をみせている．これから AFM 像で高く突ユニットの凹凸と E サブユニットの構造変化が共役して，き出た三つのサブユニットが E であることがわかる．他

あたかもその構造により J サブユニットの向きが支配され方，観察された分子のうち約３０％ は図３d のように観察さているかのようにみえることから，このが化れた．この像は N 末端側を表面にしてシミュレイション

学反応と構造変化のタイミングの制御に重要であるという

押し引きされた AFM 像（図３e）と非常によく一致することから，のがこれまで最も有力な説であった ．このモデルでは一

これらの分子は C 末端側が基板に吸着していると考えら方向への回転の実現には J サブユニットと E サブユニット

れる．

２９）

との相互作用が必須で，非対称な形をした J サブユニット

アデニリルイミド二リン酸（AMPPNP，ATP の非加水の回転角度が決まれば三つの E サブユニットの構造およ分解性類似体で ATP 結合状態の構造をとると言われていびヌクレオチドの状態が自動的に規定される．いわば，Jる）の存在下で観察された C 末端側の AFM 像（図３f）はサブユニットが三つの E サブユニットの化学反応と構造

ヌクレオチドがない場合とは構造が大きく変化していた．

変化のタイミングを支配する

この AFM 像もシミュレイション像（図３g）に非常によく独裁者 （dictator）として振る舞うというモデルである．しかしながら最近，J サブ

一致し，二つの E サブユニットが閉じた（高さの）低いユニットを短くして E サブユニットとの接触点を大きく構造に変化し，一つの E サブユニットのみが開いて高く減らしても F１-ATPase は一方向に回転できるという報告が突き出た非対称な構造をとっていた．すなわち，J サブユ

なされ３０），このモデルが必ずしも正しくはない可能性が示

ニットを持つ D３E３J 複合体と同様の構造である．AMPPNP

唆された．

存在下では三つの E サブユニットがすべて閉じたり，１個

このモデルを確かめるには，J サブユニットのない D３E３だけ閉じたりした構造はまったく観察されなかったことか

固定子リングの三つの E サブユニットが，順番を守ってら，J サブユニットがなくても，三つの E サブユニットのATP を加水分解し構造変化するかを調べれば直接検証でうち二つのみにヌクレオチドが結合し，残り一つには結合きる．しかしながら，光学顕微鏡を用いた F１-ATPase の１

しないことが強く示唆された．また，ヌクレオチドなしや分子リアルタイムイメージングでは，J サブユニットにプ

AMPPNP 存在下では D３E３ 固定子リングの構造は基本的に生化学

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１３１

図３ D３E３ 固定子リングの高速 AFM 像（a，b）ヌクレオチドがない場合の C 末端側の高速 AFM 像（a：１s／frame，b：８０ms／frame）．
（c）結晶構造から構成された C 末端側のシミュレイショ
ン像．
（d，e）N 末端側の（d）高速 AFM 像と（e）シミュレイション像．
（f，g）２mM-AMPPNP 存在下での C 末端側の（f）高速 AFM 像 と（g）シミュレイション像．

ニットは表面に突起がみられる．そこで，１分子の画像で静的で，観察のあいだ変化しなかった．
一方，ATP の存在下で８０ms／frame のイメージング速度

最も高輝度のピクセル位置をフレームごとにトレースし，で観察したところ，AMPPNP の存在下と同様に一つの E

その位置の分子の中心位置に対する累積回転角度をグラフ

サブユニットのみが開いた非対称な構造をみせただけでな化した（図４b）．反時計回りの角度変化を正にとると，累く，E サブユニットの開閉のダイナミックな構造変化が観積回転角度は時間とともに増加し，E サブユニットの開閉察された（図４a）．特筆すべきは，開いた構造の E サブユ

が時間の経過とともに反時計回りに遷移していくようすがニットが閉じると，反時計回り方向にある閉じた構造の E

明確にみられた．

サブユニットが同時に開くという協同的な構造変化がみら

高さの解析だけでなく画像相関による解析も行った．

れた点である．前述したように，開いた構造の E サブユ

D３E３ 固定子リング内の一つの E サブユニットに対して，開生化学

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図４ ２PM ATP 存在下での高速 AFM 観察と累積角度解析（a）８０ms／frame で取得された一連の高速 AFM 像．フレーム内で最も輝度が高いピクセ
ル位置（開いた構造の E サブユニットの位置）は●で示してある．
（b）最高輝度位置の分子の中心位置に対する回転角度（反時計回りを正にとった累積角度）．挿入図では AFM
像に最高輝度位置の軌跡を重ねて示している．

いた構造の E をリファレンス画像としてフレームごとの２が ８２％， OOC

次元相関係数を計算した．２次元相関係数のヒストグラム

０．
５％ であった．開いた構造が閉じるまでの時間をヒストを作ると明確な二つのピークがみられた（図５a）．これかグラムにすると，単一指数関数でフィッテイングできたら，２次元相関係数により開いた構造と閉じた構造が明確（図５c）．開いた状態の寿命の長さは ATP 濃度に反比例に区別できることがわかる．図５b に三つの E サブユニッ

し，さらに，ATP 加水分解速度の逆数（時定数）とよい

が １４．
５％， CCC

が ３％， OOO

がトに対して２次元相関係数の時間変化をプロットしたグラ

一致をみせた（図５d）．これにより，E サブユニットの構

フを示す．背景が白色は開いた構造で灰色は閉じた構造の造変化は ATP 加水分解反応と共役して起こっていること

時間帯を示している．基本的には同じ時間では，三つの Eが示された．

サブユニットのうち一つの E のみが開いた構造をとって

図６はCCO 状態の時間変化をグラフ化したものでいるが，ときおりそれ以外の状態もみられた．すべての観あり，開いた構造の E が反時計回りに移動したときには察されたフレーム（８，７４６フレーム，ATP は２〜４PM）に＋１，時計回りに移動したときには１を差し引いている．

対して三つの E サブユニットの状態を調べたところ，開●印はいた構造（ O ）と閉じた構造（ C ）の割合はる．右肩上がりのグラフは明確に開いた構造の E が反時

CCO

生化学

CCO 状態，×印はそれ以外の状態を示してい第８６巻第２号（２０１４）

１３３

図５ 高速 AFM 像の２次元相関係数解析（a）開いた E サブユニットをリファレンス画像として，フレームごとに三つの E サブユニット画像の２次元相関係数を計算しヒストグラム化してある．
（b）三つのサブユニットに対する２次元相関係数の時間変化．白色の背景は開いた構造，灰色は閉じた構造を示している．
（c）ATP 濃度を変えたときの，開いた構造をとる E サ
ブユニットの滞留時間のヒストグラム．
（d）ATP 加水分解速度（○）と開いた構造（□）の速度定数の比較．

計回りに遷移していることを示している． CCO 以外の構造的な基盤は D３E３ 固定子リング自体に内蔵されており，状態（×印）は主に遷移直前にみられた．多くの場合は，回転子である J サブユニットとの相互作用は必須でないこ

開いた E が閉じる前に，その反時計回りに位置する閉じとが明らかになった．結晶構造からわかるように，D３E３ 固た構造の E が開いた構造になり，わずかの間だけ

OOC

定子リングにある三つの E サブユニットは互いに直接に状態になっていた．これは，開いた構造の E に ATP が結は相互作用していないので，おそらくは D サブユニット

合する前に，反時計位置にある E から ADP が解離する可との相互作用を介して化学反応と構造変化のタイミングが能性を示している．

制御されているのだと思われる．実際に，ひとつの D ま

以上の結果から，F１-ATPase の一方向への回転を支える生化学

たは E サブユニットがイメージング中に探針からの力に

第８６巻第２号（２０１４）

１３４

図６ 三つの E サブユニットが CCO 状態にある累積数
開いた構造の E サブユニットが反時計回りに遷移するときは＋１を加算し，時計回りのときは１を差し引いている．三つの E サブユニットが CCO 状態のときは●印，それ以外の状態は×印で示してある．

より解離すると，E サブユニットの構造変化の頻度は極端によって視覚的証拠として一目瞭然に検証できるだけでなに低下するとともに（図７），一方向への構造変化の遷移

く，そこから新しい事実の発見も可能である．

はみられなくなる．一方で，残った D サブユニットをは

最近では，高速 AFM を導入した各国の研究グループかさんだ二つの E サブユニット間で，開いた構造と閉じたらもさまざまなタンパク質や DNA への応用例が報告され構造がシーソーのように遷移することも観察されたので，つつある．また，高速 AFM の機能を拡張し，タンパク質D サブユニットを介した若干の協同性は残るものと考えらの１分子観察にとどまらず細胞や細菌のダイナミクス観察れる．また，D３E３ 固定子リングの一方向への回転の効率への応用３１）や１分子蛍光との同時観察も可能な複合機の開（９０％ 弱）や速度（２PM

ATP の条件で０．
２Hz）は，J サ

発も進んでいる３２）．今後，ユーザーの増加とともに生命科

ブユニットのある場合（１００％，約１０Hz）に比べ低下し学の一つの研究ツールとして成熟していくことを期待すていることも確かであった．このことは，正確で速い回転

る．

触媒反応の実現には，固定子リングのサブユニット間の相互作用だけでなく，回転子である J サブユニットとリング

謝辞
高速 AFM の開発は安藤研究室の多くの学生諸君の協力との相互作用も同等に重要であると考えられる．

で進められてきたものである．また，F１-ATPase の研究で
４． まとめは谷川原瑞恵博士（現 塩野義製薬），山下隼人博士（現慶應義塾大学），飯野理恵氏，奥野大地博士（現 理化学研

回転ナノモーター F１-ATPase の固定子リングを高速原子究所）に多大な協力をいただいた．厚くお礼申し上げる．

間力顕微鏡により観察することで，固定子リングにおいて文

トルクを発生する E サブユニットは回転子である J サブユ
ニットがなくても，三つのサブユニットが一方向に順番を守って ATP を加水分解し構造変化することを明らかにした．これにより，F１-ATPase の一方向への回転は固定子リングにより駆動されていることを示し，回転子と固定子リングとの相互作用が協同性の実現に必要不可欠であるとす
る従来の説を覆した．
高速 AFM はこれまでアンサンブル平均あるいは静止画としてしか観測できなかった生体分子の構造をリアルタイ
ムで可視化できる唯一の技術である．これまで生化学的手法や１分子計測など，さまざまな解析手法を駆使して明らかにされてきた事実や仮説が高速 AFM による１回の観察
生化学

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第８６巻第２号（２０１４）

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図７ D３E３ 固定子リングにおけるサブユニットの解離（a）高速 AFM 観察中に矢印位置の E サブユニットが欠損するようす．
（b）最高輝度位置の累積角度の時間変化．破線で示した時
間で E サブユニットが失われている．
（c）高速 AFM 観察中に矢印位置の D サブユニットが欠損するようす．
（d）最高輝度位置の累積角度の時間変化．破線で示した時間で D サブユニットが失われている．
（a）
，
（c）
中のスケールバーは５nm.

７）Kasas, S., Thomson, N.H., Smith, B.L., Hansma, H.G., Zhu,
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２１）Gresser, M.J., Myers, J.A., & Boyer, P.D. （１９８２） J. Biol.
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第８６巻第２号（２０１４）

１３６３０）Furuike, S., Hossain, M.D., Maki, Y., Adashi, K., Suzuki, T.,
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３１）Watanabe, H., Uchihashi, T., Kobashi, T., Shibata, M., Nishiyama, J., Yasuda, R., ＆ Ando, T.（２０１３）Rev. Sci. Instrum.,

８４, ０５３７０２―０５３７０２―１０.
３２）Fukuda, S., Uchihashi, T., Iino, R., Okazaki, Y., Yoshida, M.,
Igarashi, K., ＆ Ando, T. （２０１３） Rev. Sci. Instrum., ８４,
０７３７０６―０７３７０６―８.

著者寸描●内橋貴之（うちはし たかゆき）
金沢大学理工研究域准教授．博士（工学）．
■略歴 １９９３年広島大学理学部卒業．９５
年同大学院理学研究科修士修了．９８年大阪大学大学院工学研究科博士修了．同年
アトムテクノロジー研究体博士研究員．
２０００年姫路工業大学工学部助手．０２年ダブリン大学トリニティカレッジ研究員．
０４年金沢大学大学院自然科学研究科助
手．０６年同助教授．０８年より現職．
■研究テーマと抱負 高速 AFM の開発と生体試料への応用．
高速 AFM を生命科学の汎用装置になれるように仕上げたい．
■ホ−ムペ−ジ http:／／www.s.kanazawa-u.ac.jp／phys／biophys／index.htm■趣味 テニスと音楽鑑賞．
●飯野亮太（いいの りょうた）東京大学大学院工学系研究科応用化学専攻准教授．博士（理学）．
■略歴 １９９５年京都大学工学部卒業．９７
年同大学院工学研究科修士修了．２０００年
名 古 屋 大 学 理 学 研 究 科 博 士 修 了．同 年
JST-ERATO 研究 員．０５年 大 阪 大 学 産 業
科学研究所特任助手，助手，助教．１１年
東京大学大学院工学系研究科講師．１３年より現職．
■研究テーマと抱負 生体分子機械の１分子計測，物理化学，
メカノケミストリー，改造，創製．新しい分子機械を創って生き物に戻し操作したい．
「分子機械デザイン学」と「生体操作学」を目指しています．
■ホ−ムペ−ジ https:／／sites.google.com／site／ryotaiinophd／■趣味 家族で電車見学．

生化学●安藤敏夫（あんどう としお）
金沢大学理工研究域教授，金沢大学理工研究域バイオ AFM 先端研究センターセンター長．博士（理学）．
■略 歴 １９７４年 早 稲 田 大 学 理 工 学 部 卒
業．８０年同大学大学院理工学研究科博士課程修了．同年カリフォルニア大学サンフランシスコ校博士研究員．８３年同大学
サンフランシスコ校助手．８６年金沢大学
理学部講師．９２年同大学理学部助教授．
９６年同大学理学部教授．２００８年より現職．
■研究テーマと抱負 新技術は新発見に導くというのが研究の信条．独自に開発した高速 AFM 装置による分子動態の直視を通してタンパク質（特に広義のモータタンパク質）の詳細な機能発現機序の解明を現在進めている．
■ホ−ムペ−ジ http:／／www.s.kanazawa-u.ac.jp／phys／biophys／index.htm■趣味 園芸，音楽．
●野地博行（のじ ひろゆき）
東京大学大学院工学系研究科応用化学専攻教授．博士（理学）．
■略歴 １９９３年東京工業大学生命理工学部卒業．９５年同大学院総合理工学研究科
修士課程修了．９７年同博士課程修了，９８
年科学技術振興事業団 CREST 研究員．
２０００年科学技術振興事業団さきがけ研究員．０１年東京大学生 産 技 術 研 究 所 助 教
授．０５年大阪大学産業科学研究所教授．
１１年より現職．
■ホ−ムペ−ジ http:／／www.nojilab.t.u-tokyo.ac.jp／

第８６巻第２号（２０１４）