“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

領域活動を終えるにあたって加藤晃一（自然科学研究機構 生命創成探究センター・A03 計画研究代表者）
5 年間にわたり発行してきたニュースレターも今回で最終号となります。班員ならびに班友の皆様におかれましては、本領域に多大なる貢献をしていただきましたことにあらためて深く感謝申し上げます。
領域としてのオフィシャルな研究活動はこの 3 月で終了していますが、私は現在、佐藤・平岡両班長と協力して研究成果の最終とりまとめを行っています。皆様からいただいたデータをもとに、先般、事後評価報告書を提出し、これに基づいて 9 月 10 日に事後評価
ヒアリングが行われます。年度末にはあらためて研究
成果報告書を提出する運びとなっておりますので、そ出版物や新聞報道の例.領域の枠組みを超えた応用研究へと展開されていますの際は皆様あらためてご協力の程、どうぞよろしくお願い申し上げます。

本領域の活動内容は様々なアウトリーチ活動を通じ5 年前に本領域が発足したのがつい先日のことのよて社会への浸透をはかってまいりました。本領域の女

うにも感じますが、振り返ればこの間に多くの方々と性若手研究者が中心となって企画・開催していただいの出会いがあり、新たな共同研究が生み出され、そした「女子中高生のためのサイエンスカフェて、それが異分野融合の成果として結実していく様子

学で紐解く生命科学の魅力−女性研究者と考えよう−」を目の当たりにしてまいりました。これにより、私自

では、領域内グループの学生・院生の方々も TA とし身も非常に刺激を受け、大いに学ばせていただきまして参加してくださり好評を博しました。

物理や化た。本領域の成果として発表された論文の成果は 1000報を優に超え、領域内共同研究の成果論文は 80 報にのぼります。それらの中には領域内の 3 つあるいは 4
つのグループによる共同研究の成果も見受けられ、領域代表として感に堪えない思いがいたします。
こうした先端研究の成果は、本領域が主催・共催するシンポジウム・ワークショップ・研究会を通じて多様な研究者コミュニティに発信してきました。本領域が擁 する先端計 測技術および理 論的アプロ ーチはBiochimica et Biophysica Acta の 総 説 集 と Journal ofComputer Chemistry, Japan の特集号として刊行され、異分野の研究者にも絶好の入門書となっています。さらに、平成 27 年度より国際活動支援班が設置されたことにより、海外に向けた啓発活動が一気に加速いたし
ま し た 。 若 手 の 海 外 派 遣 は も と よ り 、 Frontier
Bioorganization Forum をはじめとする国際交流活動は
領域終了後もとどまるところを知らない活況を呈しています。

女子中高生を対象としたサイエンスカ
フェを開催し好評を博しました.

1

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

このように本領域は若手の活躍が際立ったことも力量ある研究者が集結した本領域は、メンバーのプ大きな特徴になりました。毎年開催された「動的秩序ロモーション実績も高く、領域活動を基盤とした新たと機能」若手研究会は普段は異なる学会に所属する若な研究プロジェクトの創出に至っています。何人かの手同士が車座で討議する毎年恒例のイベントとして定班員の方々からは「この領域に入って人生が変わりま

着しています。さらに、本領域の若手育成活動の集大した」という声さえいただいています。領域代表にとっ成ともいえる“Germany-Japan Young Scientist Meeting”てまさに望外の喜びとするところです。

をゲッティンゲンの Max Planck Institute で開催し、大

私自身、この 4 月に自然科学研究機構に新たに設立

きな成功を収めたことは記憶にあたらしいところです。

さ れ た 生 命 創 成 探 究 セ ン タ ー (Exploratory Research

こうした交流活動を経て、それが若手研究者同士の新Center on Life and Living Systems = ExCELLS)のセン

たな共同研究プロジェクトへと展開していることは実

ター長に着任し、新たな異分野研究を推進しています。

に頼もしい限りです。

このセンターは、「生きているとは何か？」という人類の根源的な問いに向き合い、異分野融合を通じて生命システムを統合的に理解することを目指すものであり、まさに本新学術領域の精神を受け継いで、その学理の深化に向けた学際的研究の場となりつつあります。
このように新学術領域「動的秩序と機能」は、新たな学理の創出とともに新たな学際的研究者コミュニティを生み出すことに大いに成功したと自信をもって結論することができます。本領域に参加していただいドイツで開催した若手イベントにてた皆様にもう一度御礼を申し上げたいと思います。
本当にどうもありがとうございました！

「動的秩序と機能」若手研究会を開催し、異分野の若手研究者交流を推進しました

平成 29 年度「動的秩序と機能」全体班会議（沖縄）にて

2

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

領域活動を終えるにあたり、本新学術領域研究の総その結果として若い人材もそだっている。総評として、

括班 研究評価グループメンバー4 名の本領域活動の研究内容、研究マネージ、広報活動のすべての面で、成果に対する評価コメントを以下に掲載させていただ

他に例を見ない素晴らしい新学術領域であると考えて

きます。

いる。

増原 宏博士台湾国立交通大学・講座教授

菅原 正博士神奈川大学理学部・特任教授

本領域は、それ自身複雑性を秘めた

まず、このプロジェクトがスタート

生命分子が動的秩序を形成することにした頃に危惧された、生命科学と超分より高次機能を発現する仕組みを、分子化学との連携について触れたい。こ子レベルから解き明かすことを目指し、れら 2 つの領域の融合は、A02 班の佐加藤晃一領域代表の強いリーダーシッ

藤宗太班員の優れた合成力による超構

プのもと、化学・物理学・生命科学な

造分子の創出をはじめ、関連研究者のどにわたる広い分野の研究者が横断的な研究を展開し活躍で、急速に進んだ。しかしながら、生命の本質はてきた。得られた研究成果は膨大な数の論文として発ダイナミクスの階層性にあるので、美しい形の超構造表されており、また積極的に推進された共同研究によ分子の構築に留まることなく、その構造体内部での化り多数の共著論文が出版されている。機能発現を示す

学反応、それにともなう秩序構造の形態変化などの時生体現象の観察・計測・シミュレーション、生体分子・間展開が必要であり、同分野にとって今後さらに挑戦

人工超分子の集合組織化のデザイン、人工細胞のモデ

すべき課題が残されているともいえる。その点で、領ル系の創出などの結果は、この本領域ならではの特徴

域代表（A03 班班長）である加藤晃一領域代表の研究ある研究成果である。なかでも生体分子と人工超分子

成果の 1 つであるプロテアソームの研究は、動的秩序とを組み合わせ、タンパク質の認識機能を有したサイ形成という領域のスローガンからみて象徴的である。

ボーグ超分子の創出は特筆に値する。組織的に展開さプロテアソームは細胞内タンパク質の分解装置であり、れた本領域研究の成果は、初期に設定された目標を大細胞周期の制御などに関わっているとのことだが、単きく超えており、生命科学と有機合成化学が融合し、にタンパク質をユニットとした機能性超分子の形成に

生命と物質をつなぐ新たな新学術研究領域の誕生が可留まらず、サブユニットを 1 個変えるだけで崩壊が始能になったことを示している。

まる点が興味深い。また、A03 班の稲垣直之班員の神学会、討論会、国際会議、セミナーにおける研究成

経軸索延長におけるアクチン細胞骨格とインテグリン

果の発表、メンバーの受賞状況も十分である。また本をつなぐ Shootin タンパク質についての研究において領域が公開シンポジウム、セミナー、国際会議などをも、アクチンの脱重合が重要な働きをしている。この

積極的に開催し、本新学術領域の目標と得られた結果、間、超分子化学としての自己集合化の研究は大幅に進

知見、手法、方法論などを、該当分野の研究者に次々んだが、環境依存型脱重合に関しては今後の宿題といと発信した結果、「生体システムにおける動的秩序形成

えよう。

と高次機能発現」の概念は世界で広く認識されるとこ計測面からみると、A01 班寺嶋班員の開発された時ろとなった。本領域の活動はきちんと組織化され、新間分解拡散係数から、揺らぎと相関のある圧縮率を求しい工夫が試みられ、その運営は極めて合理的で、多め、高分子のダイナミクスを解明する計測法が、合成

くに研究者の注目を集めた。ホームページ、ニュース

超分子系にも適応され、優れた成果が得られた。また、レターは充実しており、改定、発刊回数も多く、本領A01 班の内橋班員が開発された高速 AFM や、A03 班

域の情報はプロジェクト内外にいきわたっている。さの内山班員の超分子質量分析は、生体系と人工超分子

らなる社会への還元としてアウトリーチ活動が実施さ系をつなぐ上で有用な情報を与えている。このように、れ、代表、計画班メンバー、事務局は十分な努力と貢本領域は、生命の高次機能がいかにして発現されるか献を行ってきていた。

を、「動的秩序形成」という切り口で解明することで、私の知る限り最も活発に研究を展開し、共同研究を

新しい生命科学の分野を創出したといえる。これは、推進し、素晴らしい成果を得て、それを最も効果的な

本領域の研究テーマが、新学術というカテゴリーに適広報活動で世に知らせた新学術プロジェクトである。

していたことの証左であり、高く掲げた目標にふさわ

3

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

しい成果が得られたことを皆さんと共に喜びたい。この成功は、領域リーダーの強力な指導力抜きには語れ

Christian Griesinger 博士

ないが、計画班、公募班に限らず、すべての研究者がBiophysical Chemistry・Director, Professor

Max Planck Institute for

自らのテーマに真摯に取り組んだだけでなく、他分野

I would like to congratulate you to theの研究者との共同研究を率先して、かつ楽しげに遂行

outstanding scientific results that were

したことでもたらされたといえる。

shown in most interesting lectures andposters.

桑島 邦博博士The

topicsresearchedbyinternationally renowned experts is broad

東京大学大学院理学系研究科・名誉and it is impressive to observe how well experts in methods

教授
前世紀末に勃興したゲノム科学とand experts in systems collaborate. Koichi Kato has to be

システム生物学の進展により、生命体

congratulated to managing this group of scientists in aを構成する分子素子をノードとする

smooth and effective way and the government of Japan has

網羅的な情報ネットワークの解析がto be applauded for putting together a funding scheme that

進められてきた。本新学術領域研究は、

allows scientists with so vastly different topics as

このような現状を踏まえた上で、これsupramolecular synthetic organic chemistry, protein design,

らの生命素子が自律的に柔軟かつロバストな高次生命

phase separation of biomolecules to neuroscience work with

秩序を形成するメカニズムを、化学・物理学・生物学

experts in techniques such as NMR, X-ray, SAXS, SANS,の分野横断的な連携を通して、解き明かすことを目指

EM, AFM, mass spectrometry and computer science to go

している。したがって、本領域研究を構成する研究者

for a common goal, namely the dynamical ordering forの研究分野は極めて多岐にわたっている。そのため、

creating function. While Germany, my home country, has

当初、私は、領域として目指すべき明確な方向性を示

implemented many funding tools, such a funding tool in

すことが出来るか危惧することもあったが、これは全which scientists from very different areas and working in

くの杞憂であった。領域の評価委員として、領域主催

different locations in Japan can join does not exist. Theの全ての国際シンポジウムと全体班会議に参加したが、closest are “focus area funds” which however in Germany

いずれも非常に活発な討論がなされ、特に、若手研究

are much more focused thematically than I have observed

者間の研究交流と連携が深められてきた。本領域研究

here. Thus I wish you great success with the final year of theの 5 年間の研究期間内に、班員により公表された学術

grant.

論文の総数は、実に 1,000 を越えており、これらの多くが、異なる研究分野間の、共同研究の成果である。
領域代表をはじめとする計画研究メンバーのリーダー
シップによった部分もさることながら、多岐にわたる
研究分野の研究者が共通のテーマを軸に本領研究を進めたことが、これらの多くの共同研究の成果に繋がったと考える。領域研究の後半 2 年間は、ドイツ、台湾、韓国等の海外の研究者との間の国際的な学術研究交流
や、領域研究内の若手研究者の海外派遣支援など、領域研究による国際的な研究活動も多くなされた。新学
術領域研究の目的とするところは、「研究者相互のイン
タラクションに基づき、新たな学問領域を切り開いたり、若手研究者の人材育成を計る、大規模グループ研究を支援する」ことにある。これらの点に鑑み、新学術領域研究「生命分子システムにおける動的秩序形成と高次機能発現」は、「期待以上の成果があった」と評価する。

4

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol.58

July, 2018

業績紹介：脱凝集シャペロン ClpB の機能発現を担う構造ダイナミクスの解明"Dynamic Structural States of ClpB Involved in Its Disaggregation Function"
Takayuki Uchihashi, Yo-hei Watanabe, Yosuke Nakazaki, Takashi Yamasaki, Hiroki Watanabe,
Takahiro Maruno, Kentaro Ishii, Susumu Uchiyama, Chihong Song, Kazuyoshi Murata, Ryota Iino,
and Toshio AndoNat. Commun., 9, 2147, (2018), DOI:10.1038/s41467-018-04587-w

内橋貴之（名古屋大学・A01 公募研究代表者）
飯野亮太（自然科学研究機構 岡崎統合バイ
オサイエンスセンター・A02 公募研
究代表者

ることもわかった（図１a）。 ATP の結合能および加水分解能を阻害した変異体の多量体構造を解析すること
で、多量体構造の形成と構造ダイナミクスにおける、ATP の結合と加水分解が果たす役割について明らかにした（図１b）。
さらに、ClpB の脱凝集活性を抑制あるいは亢進する
変異体を観察し、六量体リングの切断とリングの再形
成が脱凝集活性に重要であることも明らかにした。
高速 AFM による直接観察によって、脱凝集シャペ
ロン ClpB への ATP の結合と加水分解に対する多量体
構造の相関とダイナミクスに関して包括的な描像が得られた（図１c）。

内山進（大阪大学 ExCELLS・
A03 公募代表者）
村田和義（生理学研究所・A03 公募代表者）

バクテリアの ClpB やその出芽酵母のホモログである Hsp104 は、Hsp70 と共同して細胞中で凝集したタン
パク質を脱凝集する分子シャペロンである。
ClpB/Hsp104 はリング状六量体の多量体を形成していることが生化学的解析や電子顕微鏡観察で知られており、六量体リングの中心孔に凝集タンパク質を取り込
み、ATP の加水分解エネルギーによる構造変化で糸通しのように凝集タンパク質を解きほぐしていくと考えられている。 一方、最近の電子顕微鏡単粒子解析によって、六量体はリング状ではなくらせん状の構造をしていることなどが明らかにされたが、脱凝集活性に関連した構造ダイナミクスについて明らかではなかった。 そこで高速 AFM を用いて好熱菌由来 ClpB 六量体の ATP 加水分解に共役した構造変化を可視化した。
高速 AFM と電子顕微鏡、ネイティブ質量分析や超遠心分析などの複合解析から、ClpB 六量体は ATP の加水分解によって、対称リング構造と非対称ならせん
構造、さらにはリングが切断したオープン構造を経時的に遷移していくことが明らかになり、ClpB リング全体が想定されていたよりもダイナミックな動きをしていることが明らかになった。 さらに、構造遷移過程でこれまで知られていなかったねじれ半らせん構造をと

図 1：(a) ClpB 六量体のダイナミクス。 (b) 典型的な
ClpB の六量体構造。 (c)ATP の結合と加水分解に対する ClpB の多量体構造と構造変化の相関図。

5

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

業績紹介：タンパク質ナノブロックによる鎖状複合体超分子ナノ構造の構築"Self-Assembling Supramolecular Nanostructures Constructed fromde Novo Extender Protein Nanobuilding Blocks"
Naoya Kobayashi, Kouichi Inano, Kenji Sasahara, Takaaki Sato, Keisuke Miyazawa, Takeshi Fukuma,
Michael H Hecht, Chihong Song, Kazuyoshi Murata, and Ryoichi AraiACS Synthetic Biology, 7(5), 1381–1394, (2018), DOI: 10.1021/acssynbio.8b00007

新井亮一（信州大学繊維学部 / 菌類・微生物ダイナミズム創発研究セン
ター・A02 公募研究代表者）

ヘテロ複合体(esPN-Block)の構築に成功し、直鎖状構造へのダイナミックな構造変換が示されました（図 2）。
さらに、直鎖状複合体に金属イオンを添加して基板上で超分子ナノ構造を構築し、原子間力顕微鏡で観察しました（図 3 右）
。これらは、複数種のタンパク質ナノブロックの組み合わせによる動的秩序構造の形成を示

村田和義（自然科学研究機構 生理学研
究所・A03 公募研究代表者）

した成果です。また当新学術領域における共同研究の機会を活かした成果であり、心より感謝致します。

WA20(PDB: 3VJF)

これまでに当研究グループでは、分子間フォール

分子間フォールディング
柱状２量体構造図 1：人工タンパク質 WA20 の特徴的柱状２量体構造

ディング２量体を形成する 4 本ヘリックスバンドル新多量体

ヘテロ複合体規人工タンパク質 WA20 の特徴的な柱状２量体構造（図 1）を活かしたタンパク質ナノブロックを設計開発し、対称構造を幾何学的に組み合わせることで，多面体型ナノ構造複合体を創出してきました(Kobayashi
ePN-Block (HL4) をタ
et al., JACS, 2015, 137, 11285)。本研究では、WA20
Sample: 61+

ePN-Block
Dilution: x50
Observation method: Negative staining
Magnification: x30k

esPN-BlocksPN-Block

ンデ ムに結合し た新たなタンパ ク質ナノブ ロック

図 2：タンパク質ナノブロック (ePN-Block) の多量体

extender Protein Nanobuilding Block (ePN-Block)を設計

形成、および sPN-Block (WA20) 添加による直鎖状ヘ開発し、鎖状連結した自己集合ナノ構造複合体を構築

テロ複合体形成の模式図することを目指しました（図 2）。この ePN-Block を大腸菌で発現、精製し、Native PAGE を行ったところ、ラ
ダー状のバンドパターンが見られ、自己集合により様々な会合体を形成することが示唆されました。これ
らをサイズ排除クロマトグラフィーにより分画し、多角度光散乱による分子量測定や小角 X 線散乱による解析、電子顕微鏡による観察（図 3 左）等を行ったとこ

100 nmろ、2～5 量体の多量体構造の形成が示されました。次に 、 WA20 (stopper Protein Nanobuilding Block: sPN-

図 3：ePN-Block 多量体の電子顕微鏡写真（左）、およBlock)と混合して変性及びリフォールディングしたとび金属イオン(Ni2+)添加による esPN-Block 複合体超分

ころ、2 種類のタンパク質ナノブロックを再構成した子ナノ構造の原子間力顕微鏡写真（右）6

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol.58

July, 2018

業績紹介：時計タンパク質 Kai の高速 AFM 可視化より明らかにされた複合体形成と頑強性"Revealing Circadian Mechanisms of Integration and Resilience by Visualizing Clock Proteins
Working in Real Time"
Tetsuya Mori, Shogo Sugiyama, Mark Byrne, Carl Hirschie Johnson,
Takayuki Uchihashi, and Toshio AndoNat. Commun., in press

内橋貴之（名古屋大学・A01 公募研究代表者）と KaiA の親和性が KaiC のリン酸化に依存しない場合には、KaiC 六量体に対して KaiA 二量体の濃度が約 2倍になると概日周期が長周期化し、2.5 倍程度の濃度比で振動しなくなった。 一方、PDDA を計算に取り込むと、濃度比 2 倍以上でも長周期化が抑えられ、濃度比

シアノバクテリアの概日時計システムは Kai 遺伝子が 3 倍程度まで安定に発振することがわかった(図１b)。

群がコードする 3 つの Kai タンパク質(KaiA, KaiB,

実際に、概日周期の測定中に KaiA 濃度を急激に上昇

KaiC)を構成因子とする振動体から構成されている。

させて KaiC のリン酸化リズムの変動を計測したとこ

Kai タンパク質システムのユニークな点は、KaiA、KaiB

ろ、計算結果とよく一致した。 この結果から、PDDA

および Kai C と ATP を試験管内で混合するだけで KaiC

は細胞内で安定な概日振動を実現する、Kai タンパクのリン酸化状態が概日周期的に長期間に渡って自律的

質濃度変動の許容範囲を広げ、概日振動の頑強性を担に振動することである。また、3 種類の Kai タンパク保していることが明らかになった(図１c)。

質の濃度変動に対しても概日振動は安定に発振する。
このような Kai タンパク質による概日振動の頑強性の分子メカニズムは明らかではなかった。
高速原子間力顕微鏡(AFM)を用いて、Kai タンパク
質間、特に KaiC と KaiA の複合体形成のダイナミクス
を一分子レベルで観察した結果、KaiA と KaiC の結合と解離が秒スケールで起こり、さらに KaiA と KaiC の親和性が KaiC のリン酸化状態に依存して大きく変化
する、すなわち、KaiA と KaiC の結合と解離が概日周期と同期して振動する事がわかった(図 1a)。 この現象
を Phosphoform Dependent Differential Affinity (PDDA)と名付けて、PDDA が概日周期に与える影響を数理モ
デルで探った。 KaiC の 2 ヶ所のリン酸化部位(Ser-431と Thr-432)のリン酸化及び非リン酸化状態を模倣した
4 種類の変異体(KaiC-AA, AE、DE、DA)に対して、高速 AFM 観察により KaiA の τbound および τunbound を決定し、それらの値と従来から知られていた KaiC の各リ
ン酸化状態のリン酸化および脱リン酸化の反応速度定数を用いて、KaiC のリン酸化リズムをシミュレイショ
ンした。 その結果、PDDA がない場合、つまり KaiC

図 1：(a) KaiC のリン酸化周期と KaiA-KaiC の結合時間。 (b) [KaiA2]/[KaiC6]の変動に対する KaiC のリン酸化リズムの変化（シミュレイション）（c）Kai タンパ
ク質の複合体形成と概日周期の関係。

7

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

業績紹介：光照射固体 NMR と DFT 計算による ppR 中間体のレチナール構造の解明"Retinal Configuration of ppR Intermediates Revealed by Photoirradiation Solid-State NMR
and DFT"
Yoshiteru Makino, Izuru Kawamura, Takashi Okitsu, Akimori Wada, Naoki Kamo, Yuki Sudo, Kazushi,
Kazuyoshi Ueda, and Akira Naito
Biophys. J., 115, 72-83, (2018), DOI: 10.1016/j.bpj.2018.05.030

内藤 晶（横浜国立大学工学研究
院・A01 公募研究代表者）

写真

り、試料管内部から光受容タンパク質に高い効率で光照射することが可能になった（図 2）。
この光照射固体 NMR を用いて、ppR の光反応サイ
クル中に生成する光中間体を定常状態で観測し、その配座構造を化学シフト値と DFT 計算から解析した。この結果、図 1 に示すように ppR の暗状態(G)は緑色光照射により M-中間体(13-cis)に変換し、その後、O-中間

ファラオニスホボロドプシン(ppR)は膜貫通型光受体(13-trans)に緩和することが明らかになった。さらに、

容膜タンパク質であり、負の光走性の信号を伝達する。

O-中間体は N’-中間体と平衡状態にあることが本研究

すなわち、レチナールが光異性化を起こし、これによにより明らかになった。

り ppR の構造変化が誘起される。その構造変化が信号
変換タンパク質(pHtrII)に伝えられ、その信号は最後には鞭毛モーターに伝えられ、菌が光から退避する行動を起こす。この信号伝達系で重要な働きをするのが、
図 1 に示すレチナールの光反応サイクルである。

図 1. ppR の光反応サイクル
光反応サイクルで起こる、レチナールの光中間体の

図 2.光照射固体 NMR 実験の概要

詳細を明らかにするため、光照射固体 NMR 装置を開発した。この装置では固体 NMR の試料管の頭部をガ

本論文は Biophysical Journal 115, 72-83, July 3, 2018 のラス棒で試料を封入した。そのガラス管の上部から緑

ハイライト論文として表表紙（図 2）に掲載された。

色 LED 光を光ファイバーの先から照射した。これによ8

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

よる人工タンパク質設計、(j)計算機デザインによる新規タンパク質フォールドの創出、(k)理想タンパク質構

研究解説：

造のデザイン原理、(l)構造モチーフの繰り返しによるタンパク質デザイン、(m)かご型自己集合タンパク質

人工タンパク質および複合体の複合体設計、(n)分子間表面のデザインによる高次集合
体創製の研究などを主に紹介しました（図 1）。

デザイン・創出に関する総説

今後、これらの人工タンパク質およびタンパク質複合体を設計創出する多彩な研究戦略は、新たな動的秩序系の構築やタンパク質工学的応用、さらには構成的
構造生物学(Synthetic Structural Biology)の発展を加"Hierarchical design of artificial proteins andcomplexes toward synthetic structural biology"
Ryoichi Arai
Biophysical Reviews, 10, 391–410, (2018),
DOI: 10.1016/10.1007/s12551-017-0376-1

速すると期待されます。
ご興味のある方はぜひ御一読頂ければ幸いです。
（もし本総説論文をダウンロードできない場合には、新井まで遠慮なくご連絡頂ければと思います。
E-mail: rarai@shinshu-u.ac.jp）

新井 亮一（信州大学 繊維学部 / 菌類・微生物ダイナミズム創発研究センター・A02 公募研究代表者）
人工タンパク質および人工タンパク質複合体の構造や機能のデザイン・創出は、タンパク質工学や合成生
物学、構造生物学分野等で、今後ますます重要な研究課題となりつつあります。そこで、本総説論文では、これらの学際的研究領域として、いわば“構成的構造
生物学(Synthetic Structural Biology)”を提唱し、人工タンパク質やタンパク質複合体の階層的構造デザインの観点に着目して、主にコンビナトリアルライブラ
リー及びタンパク質工学的アプローチと理論及び計算科学的アプローチに分類しながら、関連研究の進展や最近の動向を幅広く紹介しました（図 1）。
例えば、コンビナトリアルライブラリー及びタンパ
ク質工学的研究戦略例については、(a)ランダム配列ライブラリーからの分子進化、(b)二次構造要素ライブラ
リーの構築、(c)Nanohedara 戦略によるタンパク質複合体創製、(d)バイナリ―パターン法による人工タンパ
ク質の創出、(e)タンパク質ナノブロックによる人工タンパク質創出、(f)金属配位を利用した分子表面再設計、(g)タンパク質-金属-有機分子フレームワーク超分子創製の研究などを主に紹介しました。さらに、理論的及び計算科学的研究戦略例については、(h)αへリックス
コイルドコイルの理論的設計、(i)全自動的配列選択に

図 1 人工タンパク質およびタンパク質複合体創出の階
層的構造デザインに関する多彩な研究戦略の概念図。
横軸はタンパク質構造の階層性を表し、縦軸は設計創出戦略を表す。上半分(a–g)はコンビナトリアルライブラ
リー及びタンパク質工学的戦略、下半分(h–n)は理論及
び計算科学的戦略。(Springer 社の許諾を得て、当該論文より転載)

9

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

ク質の線維化を確認しました。実験を始める前は、微活動報告
アミロイド線維の形成機構に関する宇宙実験加藤晃一（自然科学研究機構 生命創成探究センター・A03 計画研究代表者）
矢木真穂（自然科学研究機構 生命創成探究センター・A03 計画研究 連
携研究者)
谷中冴子
（自然科学研究機構 生命創成探究センター・A03 計画研究 連携
研究者)
前回、領域ニュースレターVol.54 にて紹介させていただきましたが、2017 年 12 月～2018 年 1 月に、我々の「アミロイドタンパク質」が宇宙に打ち上げられ、宇宙滞在（宇宙での実験）を経て、地上に無事に帰還しました。この度、宇宙空間にて形成させたアミロイ

小重力環境下ではアミロイド線維形成がおこらない可能性も考えておりましたが、そうではなく、微小重力環境下でもアミロイド β タンパク質の線維化がおこる
ことが新たにわかりました。
そこで次に、アミロイド線維の伸長速度を調べました。そのために、比較対象として、地上で保管しておいた同じ実験試料を用いて、地上でもアミロイド線維形成を試みました。今回軌道上の実験試料にはあらか
じめ小型の温度計を取り付けており、実際に軌道上における温度変化をモニターしていました。そこで、その情報をもとに地上でも同じ温度条件を再現し、実験
試料を恒温槽に入れ、経時的に取り出して冷凍保存しました。そして、同様に蛍光計測を行い、軌道上の結果と地上の結果を比較しました。その結果、アミロイ
ド β タンパク質の線維伸長の速度は地上に比べて遅い
ことがわかりました。アミロイド線維化が遅くなることで、微小重力空間において地上では得られない高品
質なアミロイド線維が得られる可能性が高まりました。
第 2 回実験では、これらの情報をもとに試料の条件・種類を絞り、大容量で調製したアミロイド β タンパク質溶液を微小重力環境においてアミロイド線維を伸長させ、回収した実験試料を電子顕微鏡等で解析してアミロイド線維の構造を調べることを計画しています。

ド β 線維の解析に関して速報を発表しましたので、報告させていただきます。
今回行われた第 1 回目の実験では、条件を変えた少量のアミロイド β タンパク質溶液について、細胞培養装置（Cell Biology Experiment Facility: CBEF）の恒温槽を使ってアミロイド線維化を試みました。
今回は、まず、アミロイド線維形成の有無を調べました。実験試料にはあらかじめ蛍光色素を一緒にいれておきました。この蛍光色素はアミロイド β タンパク質がアミロイド線維を形成する前には発色せず、アミロイド線維を形成した際にだけ結合して発色します。

アミロイド宇宙実験のロゴ(左上)と「きぼう」船内でそこで、この蛍光色素の発色の強度を調べることに実験中の金井宇宙飛行士（出典：JAXA）

よって、どれくらいアミロイド線維が伸長しているのかを知ることができます。金井宇宙飛行士が、6 時間

なお、本プロジェクトに関して、「ドクター金井の宇

後、1 日後、3 日後、9 日後にインキュベーターから取宙ラボ VOL.1 アミロイド実験（JAXA）」でも詳しくり出して冷凍保存してくださった実験試料を、地上に紹介されております。是非ご覧ください。

て解凍し、蛍光強度を測定しました。

http://iss.jaxa.jp/kiboexp/news/180427_amyloid.html

その結果、微小重力環境下でもアミロイド β タンパ

10

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Forum 2018 と合同開催することができました。

活動報告

本フォーラムは、生体分子科学を中心に、実験と理論の相互理解・協奏的な融合研究発展を目指すととも“Frontier Bioorganization Forum 2018”に、物理・化学・生物の垣根を超えて分野横断的に研究理解を深めること、研究交流を深めて国際共同研究を発展させることを目的として開催しました。さらに、

加藤晃一

今年 4 月より始動した生命創成探究センターの研究活（生命創成探究センター・A03 計画

動について披露すること、本新学術領域の活動を広く研究代表者）

国際的に啓発することも目的としました。招待講演 35
演題を中心に、4 日間に渡って、非常にハイレベルな矢木真穂

講演と活発な意見交換がなされました。本領域からは、（生命創成探究センター・A03 計画

加藤に加え、秋山修志先生、佐藤啓文先生、内橋貴之

研究分担者）

先生、稲垣直之先生、内山進先生、奥村久士先生にご2018 年 7 月 8 日～11 日、自然科学研究機構生命創成探究センター（岡崎）にて、“Frontier Bioorganization
Forum 2018” を開催しましたので報告させていただきます。本イベントは、本新学術領域の共催のもと、生命創成探究センターおよび分子科学研究所の主催で行われました。
前 回 の “Frontier Bioorganization Forum 2017” ( 領 域
ニュースレター第 46 号にて報告) は、日本と台湾の 2
か国がメインのフォーラムでしたが、今回は台湾中央研究院の Ming-Daw Tsai 先生、Rita P.Y. Chen 先生、および韓国の Weontae Lee 先生 (Yonsei University) とJooyoung Lee 先生 (KIAS) にご協力いただき、日本・
台湾・韓国の 3 か国間のイベントへと発展することができました。また、これまで韓国の生体分子科学関連の研究者と分子研の研究者が中心となり毎年“KoreaJapan Seminars on Biomolecular Science: Experiments andSimulation”を開催してきたのですが、今年でちょうど
10 回目という節目にあたり、Frontier Bioorganization

講演をいただきました。
会期中、講演の合間の休憩時間はもちろんのこと、
懇親会や夕食時、2 次会、3 次会、、、と研究ディスカッ
ションは尽きず、随所において共同研究の話に花を咲かせている光景が見受けられました。
近年、アジア諸国との交流・連携は、個別の研究活動だけでなく、大学院教育や生命科学の発展そのものにおいてもますます重要性が高まっており、さまざまな機会を通じて意識共有を図り、研究ネットワークを広く構築していくことは非常に意義が大きいと考えます。本フォーラムを開催することにより、新たな人的ネットワークを構築するとともに、有機的な国際研究交流を強化し、ライフサイエンスの今後の発展に向けての意見交換、情報共有、異分野融合の芽を見出すことができたものと思います。
次回は韓国にて Frontier Bioorganization Forum 2019を開催予定です。本新学術領域の精神を引き継ぎつつさらに発展的に展開されることを期待します。

集合写真

11

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

平岡グループの Yiyang Zhan さんが日本化学会第 98 春季年会で学生優秀講演賞と第 16 回ホスト・ゲスト超分子化学シンポジウムでポスター賞を受賞

平岡秀一（東京大学 総合文化研究科・
A02計画研究代表者）

この度、我々の研究室の博士課程二年生の Yiyang
Zhan 君が日本化学会第 98 春季年会で学生優秀講演賞と第 16 回ホスト・ゲスト超分子化学シンポジウムでポスター賞を受賞しました。Yiyang Zhan 君は以前のニュースレターにおいて研究業績の欄で紹介してきた
ナノキューブという人工系の自己集合体に関する研究に携わっており、このプロジェクトで中心的な役割を果たしている。ナノキューブは歯車状両親媒性分子(Gear-Shaped Amphiphile: GSA)が水中で主に van der
Waals 力と疎水効果により箱型の六量体へ自己集合した分子である。以前に、ナノキューブの熱安定性が分子の噛み合い、すなわち van der Waals 力に大きく依存することを報告してきた。今回の受賞の対象となった
成果は、ナノキューブの速度論的安定性に関する研究
で、A03 班の内山班員（大阪大学）と前田班友（立命館大学）との 3 グループによる共同研究である。研究の結果、ナノキューブの速度論的安定性は熱安定性と相関があることが明らかになった。また、濃度効果か
らナノキューブが構成要素を互いに交換する機構が明らかになった。さらに、異なるナノキューブを混合す
ると、構成要素間の交換により二種類の構成要素からなるヘテロなナノキューブ変換が観測され、ゲスト分
子が及ぼす効果も明らかとなった。これまで、自己集合体に関する研究は、熱力学的な研究が主に行われており、今回得られたような速度論的特性に関しては、
ほとんど研究が行われてこなかった。これらの成果は、今後、複数種の構成要素からなるナノキューブなど低対称化された自己集合体を形成するための基礎知見となると考えられる。
図 1. Yiyang Zhan 君と日本化学会第 98 春季年会の学生優秀講演賞の賞状(上)、第 16 回ホスト・ゲスト超分子化学シンポジウムでのポスター賞の賞状(中)と副賞(下)12

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

加藤グループの齋藤泰輝さんが ExCELLS Young Scientists Forum 2018 でPoster Presentation Award を受賞
sequence of LAMP-1”で、特定アミノ酸配列による糖鎖

加藤晃一（自然科学研究機構 生命創成探究センター・A03 計画研究代表者）

修飾制御について発表しました。彼の益々の活躍に期待します。
＜齋藤君のコメント＞

加藤グループの齋藤泰輝君（名古屋市立大学・大学

この度、ポスター賞を頂きまして、大変光栄に存じ

院薬学研究科・修士 1 年）が、2018 年 7 月 10 日に生ます。ポスターセッションでは、多くの先生方が私の命創成探究センター（岡崎）で行われた ExCELLS

発表に立ち寄ってくださいました。特に、異分野の方

Young

Posterと議論することができたおかげで、いかに研究内容をPresentation Award を受賞しましたので報告いたし

分かりやすく伝達するか、また、聞き手の理解度を意ます。

識しながら、発表を行うことができました。もちろんScientists

Forum

2018

に て

反省点もありますが、とても良い経験になりました。
ExCELLS Young Scientists Forum 2018 は 、

この受賞を機に、さらに研究に力を注ぎ、魅力的な学

Frontier Bioorganization Forum 2018（2018 年 7 月

会発表ができるように邁進してまいります。常々、親8 日～11 日）の一部として共同開催されました。

身になってご指導くださる研究室の方々にこの場を借ExCELLS 所属の若手研究者や学生が中心となって運りてお礼申し上げます。

営委員を務め、企画・運営を行いました。今回の発表
はすべて助教以下の若手研究者による発表に限定し、当日は 3 件の口頭発表に加え、23 件のポスター発表がなされました。
台湾から 5 件、韓国から 5 件のポスター発表がありました。ポスター賞の審査は、韓国・台湾
からの招待講演者および ExCELLS 所属以外の招待講
演者の先生方にお願いし、ポスドク・学生に限定して審査を行いました。発表者の皆さんは英語でプレゼン
テーションを行い、1 時間半という限られた時間ではありましたが、どれもレベルの高い発表内容で、終始白熱したディスカッションが展開されていました。
齋 藤 君 の 発 表 演 題 は 、“ FUT9-dependent Lewis X
modification is mediated through the specific amino acid

賞状と齋藤君ExCELLS Young Scientists Forum 2018 集合写真

13

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

新井班員の研究成果が掲載される

A02 公募研究代表者の新井亮一班員の研究成果が 2018 年 5 月 19 日付の信濃毎日新聞に掲載されました。また、2018 年 5 月 23 日付の朝日新聞（長野版）にも研究成果が掲載されました。

14

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018加藤領域代表がセンター長を務める生命創成探究センター(ExCELLS)が誕生

加藤センター長のインタビューが 2018 年 4 月 16 日付の中日新聞に掲載されました。ExCELLS の開所式の様子が 2018 年 5 月 29 日付の中日新聞、2018 年 5 月 30 日付の読売新聞に掲載されました。

EcXELLS のロゴ（中日新聞 4 月 16 日）（中日新聞 5 月 29 日）

15

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

7.

K. Shibata, Y. Nakasone, *M. Terazima,“Photoreaction of BlrP1: a Role of Nonlinear
Photo-intensity Sensor”,

雑誌論文

Phys.Chem.Chem.Phys., 20, 8133-8142,

1.

(2018), 10.1039/c7cp08436f

Y. Matsumura, S. Iuchi, *H. Sato, “A Model
Electronic Hamiltonian for the Self-assemblyof an Octahedron-shaped Coordination

8.

*K. Iwata; *M. Terazima; *H. Masuhara ,Capsule”, Phys. Chem. Chem. Phys., 20,“Novel Physical Chemistry Approaches in1164-1172, (2018), 10.1039/c7cp06094g

Biophysical Researches with Advanced
Application of Lasers: Detection and2.

H. Arefi, *T. Yamamoto, “Communication:

Manipulation”, Biochim.Biophys.Acta.(BBA),

Self-assembly of a Model SupramolecularGen. Subj., 1862, 335-357, (2018),

Polymer Studied by Replica Exchange with

10.1016/j.bbagen.2017.11.003

Solute Tempering”, J. Chem. Phys., 147,
211102, (2017), 10.1063/1.5008275

9.

上久保裕生、「連続滴定 X 線溶液散乱測定を志向した μ 流路型自動サンプリング

3.

Y. Matsumura, S. Iuchi, S. Hiraoka,

システムの開発」、Journal of Computer*H. Sato, “Chiral Effects on the Final Step ofChemistry Japan, 17 巻(2018)1 号, 57-64,

an Octahedron-shaped Coordination Capsule(2018), org/10.2477/jccj.2018-0008

Self-assembly”, Phys. Chem. Chem. Phys.,
20, 7383-7386, (2018), 10.1039/C7CP08237A

10. M. Yamaguchi, E. Ohta, T.Muto,
T. Watanabe, T. Hohsaka, Y. Yamazaki,

4.

5.

6.

H. Arefi, *T. Yamamoto, “Self-assembly of aH. Kamikubo, *M. Kataoka, “Statistical

Model Supramolecular Polymer Studied by

Description of the Denatured Structure of a

Replica Exchange with Solute Tempering”, J.

Single Protein, Staphylococcal Nuclease, byChem. Phys. ,(Commun), 147, 211102,

FRET Analysis”, Biophys Rev., 10(2), 145-(2017), 10.1063/1.5008275

152, (2018), 10.1007/s12551-017-0334-y

Y. Nakasone, M. Ohshima, K. Okajima, S.

11. A. Mukaiyama, Y. Furuike, J. Abe,

Tokutomi, *M. Terazima, “Photoreaction

E. Yamashita, T. Kondo, S. Akiyama,

Dynamics of LOV1 and LOV2 of“Conformational Rearrangements of the C1

Phototropin from Chlamydomonas

Ring in KaiC Measure the Timing of

Reinhardtii”, J.Phys.Chem.B, 122, 1801-

Assembly with KaiB”, Sci. Rep., 8, 8803,

1815, (2018), 10.1021/acs.jpcb.7b10266(2018), 10.1038/s41598-018-27131-8

A. Takakado, Y. Nakasone, *M. Terazima,

12. *S. Akiyama, A. Mukaiyama, J. Abe, Y.

“Sequential DNA Binding and Dimerization

Furuike, “Cyanobacterial Circadian Clock

Processes of the Photosensory Protein

System: How and Why can it be so Slow andEL222”, Biochemistry, 57, 1603-1610,

Stable?”, Biological Clocks, proceedings of(2018), 10.1021/acs.biochem.7b01206

the Sapporo Symposium on Biological
Rhythms, 73-77, (2017)16

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

13. *Y. Nakamura, A. Yoshimori, R. Akiyama,3258-3264, (2018), 10.1039/C7CP06811E

T. Yamaguchi “Stick Boundary Condition at
Large Hard Sphere Arising from Effective

19. *R. Ohtani, T. Tokita, T. Takaya, *K. Iwata,

Attraction in Binary Hard-sphere Mixtures”,

M. Kinoshita, N. Matsumori, M. Nakamura,

J. Chem. Phys., 148, 124502 (2018),

L. F. Lindoy, *S. Hayami, “Morphology

10.1063/1.5025202

Controls of Hybrid Liposomes Using Metal
Complex Lipids and Viscosities for Photo-

14. *K. Tokunaga, *R. Akiyama “Basic Cell Sizechemical Reaction in Hydrophobic Fields”,

Dependence of Displacement for a Solvation

Chem. Comm., 53, 13249-13252, (2017),

Motor in a Lennard-Jones Solvent”, J. Comp.

10.1039/C7CC07944C

Chem. Jpn., 17, 80–84, (2018),
10.2477/jccj.2018-0004

20. B. Narayan, K. Nagura, T. Takaya, K. Iwata,
A. Shinohara, H. Shinmori, H. Wang, Q. Li,

15. T. Ikeya, *Y. Ito, “Protein NMR Structure

X. Sun, H. Li, S. Ishihara, *T. Nakanishi,

Refinement Based on Bayesian Inference for“Regioisomeric Effect on Photo-physicalDynamical Ordering of Biomacromolecules”,

Properties of Alkylated-naphthalene Liquids”,

J. Comput. Chem. Jpn., 7 (1), 65-75, (2018),

Phys. Chem. Chem. Phys., 20, 2970-2975,

10.2477/jccj.2018-0009(2018), 10.1039/C7CP05584F（ 2017 PCCP HOT Article, Inside Front

16. *K. Iwata, *M. Terazima, *H. Masuhara,

Cover）“Novel Physical Chemistry Approaches inBiophysical Researches with Advanced

21. T. Mori, S. Sugiyama, M. Byne, *C. H.,

Application of Lasers: Detection andJohnson, *T. Uchihashi, *T. Ando,

Manipulation”, Biochim. Biophys. Acta,“Revealing circadian mechanisms of(BBA), Gen. Subj., 1862, 335-357,

integration and resilience by visualizing clock

10.1016/j.bbagen.2017.11.003

proteins working in real time”, Nat.
Commun., (accepted)

17. *T. Takaya, M. Anan, *K. Iwata, “Vibrational
Relaxation Dynamics of β-carotene and its

22. T. Uchihashi, *Y. Watanabe, Y. Nakazaki, T.

Derivatives with Substituents on Terminal

Yamasaki, H. Watanabe, T. Maruno, K. Ishii,

Rings in Electronically Excited States as

S. Uchiyama, C. Song, K. Murata, *R. Iino,

Studied by Femtosecond Time-resolved*T. Ando, “Dynamic Structural States ofStimulated Raman Spectroscopy in near-IR”,

ClpB Involved in its Disaggregation

Phys. Chem. Chem. Phys., 20, 3320-3327,

Function”, Nat. Commun., 9, 2147, (2018),(2018), 10.1039/C7CP06343A

10.1038/s41467-018-04587-w

18. F. Lu, N. Kitamura, T. Takaya, K. Iwata, *T.
Nakanishi, Y. Kurashige, “Experimental andTheoretical Investigation of Fluorescence
Solvatochromism of Dialkoxyphenyl-pyrene
Molecules”, Phys. Chem. Chem. Phys., 20,

23. M. Shibata, K. Inoue, K. Ikeda, M. Konno,
M. Singh, C. Kataoka, R. Abe-Yoshizumi,*H. Kandorix, *T. Uchihashi, “OligomericStates of Microbial Rhodopsins Determined
by High-speed Atomic Force Microscopy and17

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Circular Dichroic Spectroscopy”, Sci. Rep.,
8, 8262, (2018), 110.1038/s41598-01826606-y
24. T. Umakoshi, H. Udaka, T. Uchihashi,
T. Ando, M. Suzuki, *T. Fukuda, “Quantumdot Antibody Conjugation Visualized at theSingle-molecule Scale with High-speed
Atomic Force Microscopy”, Colloids Surf.,
B., 167, 267-274, (2018),
10.1016/j.colsurfb.2018.04.015
25. *内橋貴之“高速原子間力顕微鏡によるタンパク質の動態可視化と画像解析”, J. Comp.
Chem., Jpn., 17, 20-30, (2018),
10.2477/jccj.2018-0001
26. 内橋貴之,「高速原子間力顕微鏡によるタンパク質の動画撮影」, パリティ 2018-01,
71-73 (2018)27. M. Hosoyamada, *N. Yanai, K. Okumura, T.
Uchihashi, N. Kimizuka, “Translating MOF
Chemistry into Supramolecular Chemistry:
Soluble Coordination Nanofibers Showing
Efficient Photon Upconversion”,
ChemComm., 54, 6828-6831, (2018),
10.1039/C8CC01594E
28. N. Terahara, Y. Inoue, N. Kodera, Y. V.
Morimoto, T. Uchihashi, K. Imada, T. Ando,
K. Namba, *T. Minamino, “Insight into
Structural Remodeling of the FlhA Ring
Responsible for Bacterial Flagellar type III
Protein Export”, Sci. Adv., 4, 7054, (2018),
10.1126/sciadv.aao7054
29. A. Oda, S. Nagao, M. Yamanaka, H.
Watanabe, T. Uchihashi, I. Ueda, N. Shibata,Y. Higuchi, *S. Hirota, “Construction of a
Triangle-Shaped Trimer and a Tetrahedral
Structure Using an α-Helix-Inserted Circular
Permutant of Cytochrome c555”, Chem. Asian.
J., 13, 964-967, (2018),
10.1002/asia.201800252（フロントカバーに採用）
30. H. Tsukamoto, M. Higashi, H. Motoki, H.
Watanabe, C. Ganser, K. Nakajo, Y. Kubo, T.
Uchihashi, *Y. Furutani, “Structural
Properties Determining Low K+ Affinity of

the Selectivity Filter in the TWIK1 K+
Channel”, J. Biol. Chem., 293, 6969-6984,(2018), 10.1074/jbc.RA118.001817
31. T. Maruno, H. Watanabe, T. Uchihashi, S.
Adachi, K. Arai, T. Sawaguchi, *S.
Uchiyama, “Sweeping of Adsorbed
Therapeutic Proteins on Prefillable Syringe
Enhances Subvisible Particles Generation” ,J. Pharm. Sci., 107, 1521-1529 (2018),
10.1016/j.xphs.2018.01.021
32. T. Haruyama, T. Uchihashi, Y. Yamada, N.
Kodera, T. Ando, *H. Konno, “Negatively
Charged Lipids are Essential for Functionaland Structural Switch of Human 2-Cys
Peroxiredoxin II”, J. Mol. Biol., 430, 602-610,(2018), 10.1016/j.jmb.2017.12.020
33. T. Takeda, T. Kozai, H. Yang, D. Ishikuro, K.
Seyama, Y. Kumagai, T. Abe, H. Yamada, T.
Uchihashi, *T. Ando, *K. Takei, “Dynamic
Clustering of Dynamin-amphiphysin Helices
Regulates Membrane Constriction and Fission
Coupled with GTP Hydrolysis”, e-Life, 7,
e3024, (2018), 10.7554/eLife.30246
34. M. Yagi-Utsumi, A. Sikdar, T. Kozai, R.
Inoue, M. Sugiyama, T. Uchihashi, T. Satoh,*K. Kato, “Conversion of Functionally
Undefined Homopentameric Protein PbaA
into a Proteasome Activator by Mutational
Modification of its C-terminal Segment
Conformation”, Protein Eng. Des. Sel., 31,
29-36, (2018), 10.1093/protein/gzx066
35. A. Nakamura, T. Tasaki, Y. Okuni, C. Song,K. Murata, T. Kozai, M. Hara, H. Sugimoto,
K. Suzuki, T.Watanabe, T. Uchihashi, H.
Noji, *R. Iino, “Rate Constants, Processivity,and Productive Binding Ratio of Chitinase A
Revealed by Single-molecule Analysis”,
Phys. Chem. Chem. Phys., 20, 3010-3018,(2018), 10.1039/c7cp04606e
36. *T. Uchihashi, S. Scheuring, “Review:
Applications of High-speed Atomic ForceMicroscopy to Real-time Visualization of
Dynamic Biomolecular Processes”, Biochim.
Biophys. Acta, (BBA), Gen. Subj., 1862, 229-

18

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

2410, (2017), 10.1016/j.bbagen.2017.07.010

42. N. Tanaka, Y.-Y. Zhan, Y. Ozawa, T. Kojima,
T. Koide, T. Mashiko, U. Nagashima, M.

37. K. Iijima, D. Aoki, H. Otsuka, *T. Takata,

Tachikawa, *S. Hiraoka, “Semi-quantitative“Synthesis of Rotaxane Cross-Linked

Evaluation of Molecular Meshing by Surface

Polymers With Supramolecular Cross-Analysis with Varying Probe Radii”, Chem.

Linkers Based on γ-CD and PTHF

Commun., 54, 3335-3338, (2018), (selected

Macromonomers: The Effect of The

as Back Cover), 10.1039/c8cc00695d

Macromonomer Structure on The Polymer
Properties”, Polymer, 128, 392–396, (2017),
10.1016/j.polymer.2017.01.024

43. Y.-Y. Zhan, K. Ogata, T. Kojima, T. Koide, K.
Ishii, T. Mashiko, M. Tachikawa, S. Uchiyama,
and *S. Hiraoka, “Hyperthermostable Cube-

38. J. Sawada, D. Aoki, M. Kuzume, K.

shaped Assembly in Water”, Communications

Nakazono, S. Uchida, H. Otsuka, *T. Takata,

Chemistry, 1, 14, (2018),“Vinylic Rotaxane Cross-linker for10.1038/s42004-018-0014-2

Toughened Network Polymer via Radical
Polymerization of Vinyl Monomers”, Polym.

44. *H. Kato, S. Yoshimoto, A. Ueda, S.

Chem., 8, 1878-1881, (2017),

Yamamoto, Y. Kanematsu, M. Tachikawa, H.

10.1039/C7PY00193B

Mori, J.Yoshinobu, I. Matsuda,“Strong
Hydrogen-Bonds at the interface between

39. *T. Takata, D. Aoki, “Topology-

Proton-Donating and Accepting Self-

Transformable Polymer: Linear–Branched

Assembled Monolayers on Au(111) ”,

Polymer Structure Change Utilizing

Langmuir, 34, 2189-2197, (2018),

Mechanical Linking of Polymer Chains”,

10.1021/acs.langmuir.7b03451

Polymer Journal, 50, 127–147, (2018),
10.1038/pj.2017.60

45. *T. Udagawa, *M. Tachikawa, “Reaction
Mechanism of Hydrogen-tritium Exchange

40. H. Sato, D. Aoki, *T. Takata,“Which One isReactions between Several Organic and HTO

Bulkier: The 3,5-Dimethylphenyl or the 2,6-

Molecules: A role of the second HTO”,

Dimethylphenyl Group? Development of

RSC Advances, 8, 3878-3888, (2018),

Size-Complementary Molecular and10.1039/C7RA13110K

Macromolecular [2]Rotaxanes”, Chem. AsianJ., 13 ,785 –789, (2018),

46. T. Kawatsu, *M. Tachikawa, “The Quantum

10.1002/asia.201800170

Fluctuations of the Fullerene Cage Modulate
the Internal Magnetic Environment”, Phys.

41. *R. Harada, T. Mashiko, M. Tachikawa, S.
Hiraoka, *Y. Shigeta, “Programed Dynamical

Chem. Chem. Phys., 20, 1673-1684, (2018),
10.1039/C7CP06401B

Ordering in the Self-organization Processes ofa Nanocube: A Molecular Dynamics Study”,

47. K. Suzuki, *T. Takayanagi, Y. Kita, M.

Phys. Chem. Chem. Phys., 20, 9115-9122,

Tachikawa, T. Oyamada, “Quantum(2018), 10.1039/C8CP00284C

Dynamics Calculations for e+ + LiH→ Li+ +[H- ; e+] Dissociative Positron Attachment

19

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Using a Pseudopotential Model”, Comput.

Revealed by Photo-irradiation Solid-state

Theo. Chem., 1123, 135-141, (2018),

NMR and DFT”, Biophys. J., 115, 72–83,

10.1016/j.comptc.2017.11.023(2018), 10.1016/j.bpj.2018.05.030（Biophys. J. 115/1(2018) 7 月 3 日号の表

48. S. Kai, V. Marti-Centelles, Y. Sakuma, T.

紙に採用)

Mashiko, T. Kojima, U. Nagashima, M.
Tachikawa, P. J. Lusby, *S. Hiraoka,

53. A. Naito, K. Okushita, K. Nishimura, G. B.

“Quantitative Analysis of Self-Assembly

Boutis, A. Aoki, *T. Asakura, “Quantitative

Process of a Pd2L4 Cage Consisting of Rigid

Analysis of Solid-state Homonuclear

Ditopic Ligands”, Chem. Eur. J., 24, 663-671,

Correlation Spectra of Antiparallel b-sheet(2018), 10.1002/chem.201704285

Alanine Tetramers”, J. Phys. Chem. Chem. B,
122, 2715-2724, (2018),

49. S. Kai, Y. Sakuma, T. Mashiko, T. Kojima,

10.1021/acs.jpcb/b11126

M. Tachikawa, *S. Hiraoka, “The Effect ofSolvent and Coordination Environment of

54. B. Mijiddorj, S. Kaneda, H. Sato,

Metal Source on the Self-Assembly Pathway

Y. Kitahashi, N. Javkhlantugs, A. Naito, K.

of a Pd(II)-mediated Coordination Capsule”,

Ueda, *I. Kawamura, “The Role of D-allo-

Inorg. Chem., 56, 12652-12663, (2017),

isoleucine in the Deposition of the Anti-

10.1021/acs.inorgchem.7b02152

Leishmania Peptide Bombinin H4 as
Revealed by 31P Solid-state NMR, VCD

50. *N. Kungwan, C. Ngaojampa, Y. Ogata, T.

Spectroscopy, and MD Simulation”, BBA-

Kawatsu, Y. Oba, Y. Kawashima, *M.

Proteins and Proteomics, 1866, 789-798,

Tachikawa, “Solvent Dependence of Double(2018), 10.1016/j.bbapap.2018.01.005

Proton Transfer in the Formic Acid
Formamidine Complex: Path Integral

55. 上田和義, *内藤晶, 川村出, “生体幕内でMolecular Dynamics Investigation”, J. Phys.

のペプチドの挙動の分子動力学シミュ

Chem. A, 121 (39), 7324–7334, (2017),

レーション,” 酵素工学ニュース, 79, 27-

10.1021/acs.jpca.7b07010

30, (2018)

51. A. Naito, Y. Tasei, A. Nishiura, T. Asakura,

56. *内藤晶“Unusual Dynamics of Alanine Residues in“固体高分解能 NMR スペクトルに現れる

Polyalaine Region with Staggered Packing

異方性相互作用 –Narrrow is beautifull-” ,Structurevof Samia Cynthia Ricini Silk Fiber

分光研究 67, 13-15, (2018)

in Dry and Hydrated States Studied by 13C
Solid-state NMR and Molecular Dynamics
Simulation”, J. Phys. Chem.B, 122, 65116520, (2018), 10.1027/jacs.jpcb.8b03509
52. Y. Makino, I. Kawamura, T. Okitsu, A. Wada,
N. Kamo, Y. Sudo, K. Ueda, A. Naito,“Retinal Configuration of ppR Intermediates

57. *A. Naito, N. Matsumori, A. Ramamoorthy,“Dynamic Membrane Interactions of
Antibacterial and Antifungal Biomolecules,
and Amyloid Peptides, Revealed by Solidstate NMR Spectroscopy”, Biochim. Biophys.
Acta, (BBA), Gen. Subj., 1862, 307-323,

20

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018(2018), 10.1016/j.bbagen.2017.06.004

Yoshida, M. Morisawa, S. Lin, K. Yamauchi,
K. Sakai, *T. Oishi, “Synthesis and Complete

58. *N. Yoshida, *M. Higashi, H. Motoki, S.

Structure Determination of a Sperm-

Hirota, “Theoretical Analysis of the Domain-

Activating and -Attracting Factor Isolated

swapped Dimerization of Cytochrome c: Anfrom the Ascidian Ascidia Sydneiensis”,

MD and 3D-RISM Approach”, J. Chem.

J. Nat. Prod., 81, 985–997, (2018),

Phys.,148, 025102,(7 pages), (2018),

10.1021/acs.jnatprod.7b01052

10.1063/1.5009785
64. T. Matsufuji, M. Kinoshita, A. Möuts, J. P.
59. 根木秀佳, 吉田紀生, 廣田俊, 東雅大, “シSlotte, *N. Matsumori, “Preparation and

トクロム c の多量体形成に関する理論的Membrane Properties of Oxidized Ceramide

研究,”, J. Comput. Chem. Jpn., 17, 8-13,

Derivatives”, Langmuir, 34, 465-471, (2018),(2018), 10.2477/jccj.2018-0006

10.1021/acs.langmuir.7b02654

60. H. Tsukamoto, M. Higashi, H. Motoki, H.

65. M. Kinoshita, H. Ano, M. Murata, K.

Watanabe, C. Ganser, K. Nakajo, Y. Kubo, T.

Shigetomi, J. Ikenouchi, *N. Matsumori,

Uchihashi, *Y. Furutani, “Structural“Emphatic Visualization of Sphingomyelin-

Properties Determining Low K affinity ofrich Domains by Inter-lipid FRET Imaging

the Selectivity Filter in the TWIK1 K+

Using Fluorescent Sphingomyelins”, Sci.

Channel”, J. Biol. Chem., 293, 6969-6984,

Rep., 7, 16801, (2017),

10.1074/jbc.RA118.001817

10.1038/s41598-017-16361-x+

61. K. Nii, *M. Maruyama, S. Okada, H. Adachi,

66. *R. Ohtani, T. Tokita, T. Takaya, *K. Iwata,

K. Takano, S. Murakami, H. Y. Yoshikawa,

M. Kinoshita, N. Matsumori, M. Nakamura,

H. Matsumura, T. Inoue, M. Imanishi, K.

L. F. Lindoy, *S. Hayami, “The Impact ofTsukamoto, M. Yoshimura, Y. Mori,

Metal Complex Lipids on Viscosity and“Improvement of Metastable Crystal ofCurvature of Hybrid Liposomes”, Chem.

Acetaminophen via Control of Crystal

Commun., 53, 13249-13252, (2017),

Growth Rate”, Appl. Phys. Express., 11,10.1039/c7cc07944c

035501, (2018), 10.7567/APEX.11.035501
67. M. Iwamoto, A. Sumino, E. Shimada, M.
62. Y. Wakamiya, M. Ebine, M. Murayama, H.

Kinoshita, N. Matsumori, *S. Oiki, “Channel

Omizu, N. Matsumori, M. Murata, *T. Oishi,

Formation and Membrane Deformation via“Synthesis and Stereochemical Revision of

Sterol-Aided Polymorphism of Amphidinol

the C31-C67 Section of Amphidinol 3”,3”, Sci. Rep. 7, 10782,

Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 57, 6060-6064,(2017).10.1038/s41598-017-11135-x(2018),
10.1002/anie.201712167

68. *M. Satake, K. Cornelio, S. Hanashima, R.
Malabed, M. Murata, N. Matsumori, H.

63. T. Watanabe, H. Shibata, M. Ebine, H.
Tsuchikawa, N. Matsumori, M. Murata, M.

Zhang, F. Hayashi, S. Mori, J.S. Kim, C.H.
Kim, J.S. Lee, “Structures of the Largest

21

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Amphidinol Homologues from the“Steric Interaction between Neighboring

Dinoflagellate Amphidinium carterae andComponents Favors the Formation of Large

Structure-Activity Relationships”, J. Nat.

Intermediates in the Self-Assembly Process

Prod., 80, 2883-2888, (2017),

of a Pd2L4 Capsule”, Chem. Eur. J, 24, 3965–

10.1021/acs.jnatprod.7b00345

3969, (2018), 1002/chem.201705253(selected as Hot Paper and Cover Feature)

69. *A. Naito, N. Matsumori, A. Ramamoorthy,“Dynamic Membrane Interactions of

75. T. Tateishi, W. Zhu, L. H. Foianesi-

Antibacterial and Antifungal Biomolecules,

Takeshige, T. Kojima, K. Ogata, *S. Hiraoka

and Amyloid Peptides, Revealed by Solid-“Self-assembly of a Pd4L8 Double-walledstate NMR Spectroscopy”, Biochim. Biophys.

Square Partly Takes Place through theActa. (BBA), Gen. Subj., 1862, 307-323,

Formation of Kinetically Trapped Species”,(2018), 10.1016/j.bbagen.2017.06.004

Eur. J. Inorg. Chem., 2018, 1192–1197,(2018), 10.1002/ejic.201800037

70. Y. Umegawa, N. Matsumori, *M Murata,“Recent Solid-State NMR Studies of

76. Y. Matsumura, S. Iuchi, S. Hiraoka, *H. Sato,

Hydrated Lipid Membranes”, Annual Reports“Chiral Effects on the Final Step of an

on NMR Spectroscopy, 94, 41-72, (2018),

Octahedron-Shaped Coordination Capsule10.1016/bs.arnmr.2017.12.003

Self-Assembly”, Phys. Chem. Chem. Phys.,
20, 7383–7386, (2018),

71. 松森信明「脂質ラフトの NMR 解析」, 日本核磁10.1039/C7CP08237A(selected as Hot Paper and Back Cover,

気共鳴学会機関紙, 8, 9-16 (2017)
77. T. Tateishi, T. Kojima, *S. Hiraoka,
72. N. Ogawa, Y. Y.Yamamoto, K. Abe, H.

“Multiple Pathways in the Self-assembly

Sekiguchi, Y. C. Sasaki, A. Ishikawa, J.

Process of a Pd4L8 Coordination

Frydman, *M. Yohda, “Time-Resolved

Tetrahedron”, Inorg. Chem., 57, 2686–2694,

Measurement of the ATP-Dependent Motion(2018), 10.1021/acs.inorgchem.7b03085

of the Group II Chaperonin by Diffracted
Electron Tracking”, Int. J. Mol. Sci., 19,

78. Y.-Y. Zhan, K. Ogata, T. Kojima, T. Koide,

E950, (2018), 10.3390/ijms19040950

K. Ishii, T. Mashiko, M. Tachikawa, S.
Uchiyama, *S. Hiraoka, “Hyperthermostable

73. M. Sahlan, T. Zako, *M. Yohda, “Prefoldin, a

Cube-shaped Assembly in Water”, Comms.

jellyfish-like Molecular Chaperone:

Chem., 1, 14, (2018), 10.1038/s42004-018-

Functional Cooperation with a Group II

0014-2Chaperonin and Beyond”, Biophys. Rev., 10,339, (2018), 10.1007/s12551-018-0400-0

79. S. Kai, S. P. Maddala, T. Kojima, S. Akagi,
K. Harano, E. Nakamura, *S. Hiraoka

74. S. Kai, M. Nakagawa, T. Kojima, X. Li, M.

“Flexibility of Components Alters the Self-

Yamashina, M. Yoshizawa, *S. Hiraoka,

assembly Pathway of Pd2L4 Coordination

22

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Cages”, Dalton Trans., 47, 3258–3263,

Self-sorting Take Place in the Formation of(2018), 10.1039/C8DT00112J

Homochiral Pd6L8 Capsules Consisting of(selected as Outside Front Cover [PDF])

Cyclotriveratrylene-based Chiral Tritopic
Ligands?”, Chem. Sci., 9, 4104-4108, (2018),

80. N. Tanaka, Y.-Y. Zhan, Y. Ozawa,

10.1039/C8SC01062E

T. Kojima, T. Koide, T. Mashiko, U.
Nagashima, M. Tachikawa, *S. Hiraoka,

86. Y.-Y. Zhan, N. Tanaka, Y. Ozawa, T.

“Semi-quantitative Evaluation of Molecular

Kojima, T. Mashiko, U. Nagashima, M.

Meshing by Surface Analysis with Varying

Tachikawa, *S. Hiraoka, “Importance ofProbe Radii”, Chem. Commun., 54, 3335–

Molecular Meshing for the Stabilization of

3338, (2018), 10.1039/c8cc00695d

Solvophobic Assemblies”, J. Org. Chem., 83,(selected as Back Cover [PDF])

5132–5137, (2018), 10.1021/acs.joc.8b00495

81. *R. Harada, T. Mashiko, M. Tachikawa, S.

87. Y.-Y. Zhan, T. Kojima, T. Koide, M.

Hiraoka, *Y. Shigeta, “Programed DynamicalTachikawa, *S. Hiraoka. “A Balance

Ordering in the Self-organization Processes

Between van der Waals and Cation-π

of a Nanocube: A Molecular Dynamics

Interactions That Stabilizes Hydrophobic

Study”, Phys. Chem. Chem. Phys., 20, 9115–

Assemblies”, Chem. Eur. J., 83, 5132–5137,

9122, (2018), 10.1039/C8CP00284C(2018), 10.1002/chem.201801376

82. T. Tateishi, T. Kojima, *S. Hiraoka, “Chiral

88. M. Nakagawa, S. Kai, T. Kojima, *S.

Self-sorting Process in the Self-assembly of

Hiraoka, “Energy-Landscape-Independent

Homochiral Coordination Cages fromKinetic Trap of Incomplete Cage in the Self-

Axially Chiral Ligands”, Comms Chem., 1,

assembly of a Pd2L4 Cage”, Chem. Eur. J.,

20, (2018), 10.1038/s42004-018-0020-4

24(35), 8696-8696, (2018),
10.1002/chem.201802740

83. 増子貴子，平岡秀一，長嶋雲兵，*立川(selected as Hot Paper)

仁典, “歯車状両親媒性分子からなるナノキューブの置換基効果と溶媒効果の理論

89. V. E. Pritchard, D. R. Martir, S. Oldknow, S.

的研究”, J. Comp. Chem. Jpn., 17, 31–37,

Kai, S. Hiraoka, N. J. Cookson, *E. Zysman-(2018), 10.2477/jccj.2018-0010

Colman, *M. J. Hardie, “Homochiral SelfSorted and Emissive Ir III Metallo-

84. *S. Hiraoka, “Unresolved Issues that Remain
in Molecular Self-Assembly”, Bull. Chem.

Cryptophanes”, Chem. Eur. J. 23, 6290–6294,(2017), 10.1002/chem.201701348

Soc. Jpn., 91, 957-987, (2018),
10.1246/bcsj.20180008

90. Y. Matsumura, S. Iuchi, S. Hiraoka, *H.

(Vol. 90 Commemorative Accounts: Self-

Sato, “Chiral Effects on the Final Step of an

Organization),

Octahedron-shaped Coordination Capsule
Self-assembly”, Phys. Chem. Chem. Phys.,

85. S. Kai, T. Kojima, F. L. Thorp-Greenwood,

20, 7383-7386, (2018), 10.1039/C7CP08237A

M. J. Hardie, *S. Hiraoka, “How Does Chiral23

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

91. Y. Matsumura, S. Hiraoka, *H. Sato ,“AReaction Model on the Self-assembly Processof Octahedron-shaped Coordination
Capsules”, Phys. Chem. Chem. Phys., 19,20338–20342, (2017),
10.1039/c7cp03493h

FRET Analysis”, Biophys. Rev., 10, 145-152,(2018), 10.1007/s12551-017-0334-y
97. K. Ikemoto, J. Lin, R. Kobayashi, S. Sato,
H. Isobe, “Fluctuating Carbonaceous
Networks with a Persistent Molecular Shape:
A Saddle-Shaped Geodesic Framework of

92. A. Baba, T. Kojima, *S. Hiraoka,

1,3,5-Trisubstituted Benzene (Phenine)”,“Quantitative Analysis of Self-Assembly

Angew. Chem. Int. Ed., 57, in press, (2018),

Process of Hexagonal Pt(II) Macrocyclic

10.1002/anie.201803984

Complexes: Effect of Solvent andComponents”, Chem. Eur. J., 24, 838–847,

98. T. Matsuno, Y. Nakai, S. Sato, Y. Maniwa,(2018), 10.1002/chem.201702955*H. Isobe, “Ratchet-Free Solid-State Inertial( Hot Paper and Front Cover に選出)

Rotation of a Guest Ball in a Tight Tubular
Host”, Nature Commun. 9, 1907, (2018),

93. S. Kai, V. Marti-Centelles, Y. Sakuma, T.

10.1038/s41467-018-04325-2

Mashiko, T. Kojima, U. Nagashima, M.
Tachikawa, P. J. Lusby, and *S. Hiraoka,

99. *Y. Nagata, T. Nishikawa, M. *Suginome,“Quantitative Analysis of Self-Assembly

S. Sato, *M. Sugiyama, L. Porcar, A. Martel,

Process of a Pd2L4 Cage Consisting of Rigid

R. Inoue, N. Sato “Elucidating the Solvent

Ditopic Ligands”, Chem. Eur. J., 24, 663–

Effect on the Switch of the Helicity of671, (2018), 10.1002/chem.201704285

Poly(quinoxaline-2,3-diyl)s:
A Conformational Analysis by Small-Angle

94. S. Kai, T. Shigeta, T. Kojima, *S. Hiraoka,

Neutron Scattering”, J. Am. Chem. Soc., 140,

“Quantitative Analysis of Self-assembly

2722–2726, (2018). 10.1021/jacs.7b11626

Process of a Pd₁₂L₂₄ Coordination Sphere”,
Chem. Asian J., 12, 3203–3207, (2017),
10.1002/asia.201701351

100. S.-T. Pham, K. Ikemoto, K. Z. Suzuki, T.
Izumi, H. Taka, H. Kita, S. Sato, H. Isobe,*S. Mizukami, “Magneto-

95. Y. Mori, *H. Okumura, T. Watanabe, T.

Electroluminescence Effects in the Single-

Hohsaka, “Antigen-dependent Fluorescence

Layer Organic Light-Emitting Devices with

Response of Anti-c-Myc Quenchbody

Macrocyclic Aromatic HydrocarbonsQ”, APL

Studied by Molecular Dynamics

Materials, 6, 026103, (2018),

Simulations”, Chem. Phys. Lett., 698, 223-

10.1063/1.5021711 (Editor's Pick に選出)

226,(2018), 10.1016/j.cplett.2018.03.011
101. N. Miyamoto, Y. Nakazawa, T. Nakamura, K.
96. M. Yamaguchi, E. Ohta, T. Muto, T.

Okano, S. Sato, Z. Sun, H. Isobe, *H.

Watanabe, T. Hohsaka, Y. Yamazaki,

Tokuyama “Synthesis of 9,10-

H. Kamikubo, *M. Kataoka, “Statistical

Diarylanthracenes via Mg(TMP)2·2LiCl-

Description of the Denatured Structure of aMediated Benzyne Generation/[4+2]Single Protein, Staphylococcal Nuclease, byCycloaddition and Deoxygenation of 9,10-24

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Epoxyanthracene Intermediates” , Synlett, 29,

Heterocycles, published online,

513-518, (2017), 10.1055/s-0036-1591510

10.3987/COM-18-S(T)48

102. T. Matsuno, K. Kogashi, S. Sato, *H. Isobe

108. *H. Abe, C. Sato, Y. Ohishi, *M. Inouye,“Enhanced yet Inverted Effects of π-Extension“Metathesis-Based Stapling of a Pyridine-in Self-Assembly of Curved π-Systems with

Acetylene-Phenol Oligomers Having Alkenyl

HelicityA”, Org. Lett., 19, 6456-6459, (2017),

Side Chains after Intermolecular Templation

10.1021/acs.orglett.7b03534

by Native Saccharides”, Eur. J. Org. Chem.,
published online, 10.1002/ejoc.201800531

103. 佐藤宗太，磯部寛之，"大環状芳香族分子のナノ細孔結晶を活用した全固体リチウ

109. I. Sakaguchi, T. Fukasawa, K. Fujimoto,

ムイオン電池の高容量電極材料" 応用物*M. Inouye, “Immobilization of Crosslinked

理（研究紹介）, 2017, vol. 86, No. 12, p.

Peptides that Possess High helical Contents

1065-1068

and their Binding to Target DNAs on Au
Surfaces” , Chem. Lett., 83, 3132, (2018),

104. N. Kobayashi, K. Inano, K. Sasahara, T. Sato,

10.1246/cl.171153

K. Miyazawa, T. Fukuma, M. H. Hecht, C.
Song, K. Murata, *R. Arai, “Self-Assembling

110. A.Yoshizawa, *M. Inouye,

Supramolecular Nanostructures Constructed“A Bis(phenylethynyl)pyrene-Basedfrom de Novo Extender Protein Nanobuilding[3]Rotaxane as an Extremely Photostable

Blocks”, ACS Synth. Biol., 7, 1381-1394,

Fluorescence Probe Suitable for Hard-edged(2018), 10.1021/acssynbio.8b00007

Irradiation Experiments”, ChemPhotoChem.,
2, 353, (2018), 10.1002/cptc.201700223

105. *R. Arai, “Hierarchical Design of Artificial
Proteins and Complexes toward Synthetic

111. Y. Ohishi, H. Abe, *M. Inouye, “Saccharide

Structural Biology”, Biophys. Rev., 10, 391-

Recognition and Helix Formation in Water

410 (2018), 10.1007/s12551-017-0376-1

with an Amphiphilic Pyridine-Phenol
Alternating Oligomer”, Eur. J. Org. Chem.,

106. A. Nakamura , T. Tasaki, Y. Okuni, C. Song,K. Murata, T. Kozai, M. Hara, H. Sugimoto,2017(46), 6975-6979, (2017),
10.1002/ejoc.201701522

K. Suzuki, T. Watanabe, T. Uchihashi,
H. Noji, *R. Iino, “Rate Constants,

112. S. Hirokane, S. Takashima, *H. Abe,

Processivity, and Productive Binding Ratio of*M. Inouye, “Helix-Rotaxane Hybrid

Chitinase A Revealed by Single-molecule

Systems: Rotaxane-Stabilized, Saccharide-

Analysis”, Phys. Chem. Chem. Phys., 20,

induced Chiral Ethynylpyridine Helices by

3010-3018, (2018), 10.1039/C7CP04606E

Thermodynamic Process”, Eur. J. Org.

(裏表紙に採用)

Chem., 762, (2017), 10.1002/ejoc.201601323

107. Y. Oda, *J. Chiba, *M. Inouye, “Synthesis of

113. H. Negishi, *S. Abe, K. Yamashita, K. Hirata,

Alkynyl C-Nucleotide Triphosphates Toward

K. Niwase, M. Boudes, F. Coulibaly, H.

Enzymatic Elongation of Artificial DNA”,

Mori,*T. Ueno,“Supramolecular Protein

25

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Cages Constructed from a Crystalline Protein

120. 安部聡、上野隆史

Matrix”, Chem. Commun., 54, 1988-1991,「超分子タンパク質の分子設計によるバ(2018), 10.1039/C7CC08689J

イオハイブリッド材料の開発」, 有機合成化学協会誌,

114. H. Tabe, H. Takahashi, T. Shimoi, S. Abe, *T.

75 巻, (2017), 12 号, 1264-1273,

Ueno, *Y. Yamada, “Photocatalytic Hydrogen

10.5059/yukigoseikyokaishi.75.1264

Evolution Systems Constructed in Cross-

ACS nano

linked Porous Protein Crystals”, Appl. Catal.,

https://www.youtube.com/watch?v=6hwINO

B, in press, (2018),

5aywk&feature=youtu.be

YouTube にビデオ掲載

10.1016/j.apcatb.2018.01.046
121. *R. Ohtani, T. Tokita, T. Takaya, *K. Iwata,115. S. Ryu, Y. Matsumoto, T. Matsumoto, T.

M. Kinoshita, N. Matsumori, M. Nakamura,

Ueno, Y. R. Silberberg, *C. Nakamura,

L. F. Lindoy, *S. Hayami, “The Impact of“Improved Efficiency of Nanoneedle

Metal Complex Lipids on Viscosity andInsertion by Modification with a Cell-

Curvature of Hybrid Liposomes”, Chem.

puncturing Protein”, Jpn. J. Appl. Phys., 57,

Commun., 53, 13249-13252, (2017),

03EB02, (2018), 10.7567/JJAP.57.03EB02

10.1039/C7CC07944C

116. T. K. Nguyen, *T. Ueno, “Engineering of122. *T. Katayama, K. Kasho, H. Kawakami, “TheProtein Assemblies within Cells”, Curr. Opin.

DnaA cycle in Escherichia coli: Activation,

Struct. Biol., 51, 1-8, (2018),

Function and Inactivation of the Initiator10.1016/j.sbi.2017.12.005

Protein”, Front. Microbiol., 8, 2496, (2017),
10.3389/fmicb.2017.02496

117. S. Abe, B. Maity, T. Ueno, “Functionalizationof Protein Crystals with Metal Ions,123. *Y. Kamiya, Y. Arimura, H. Ooi, K. Kato,

Complexes and Nanoparticles”, Curr. Opin.

X.G. Liang, *H. Asanuma, “Development ofChem. Biol., 43, 68-76, (2017),

Visible Light-responsive RNA Scissors Based10.1016/j.cbpa.2017.11.015

on the 10-23 DNAzyme”, ChemBioChem., ,19, 1305-1311, (2018), accepted118. H. Inaba, T. Ueno, “Artificial bionanomachines Based on Protein Needles

124. *Y. Kamiya, Y. Yamada, T. Muro,

Derived from Bacteriophage T4”, Biophys.

K. Matsuura, *H. Asanuma, “DNARev., 10, 641–658, (2017), 10.1007/s12551-

Microcapsule for Photo-triggered Drug

017-0336-9

Release System”, ChemMedChem., 12, 20162021, (2017), 10.1002/cmdc.201700512

119. S. Abe, K. Atsumi, K. Yamashita, K. Hirata,
H. Mori, T. Ueno, “Structure of in Cell

（フロントカバーイラストレーションに採用）

Protein Crystals Containing Organometallic
Complexes”, Phys. Chem. Chem. Phys., 20,125. H. Minato, M. Murai, T. Watanabe,

2986-2989, (2017), 10.1039/C7CP06651A

S. Matsui, M. Takizawa, *T. Kureha,*D. Suzuki, “The Deformation of Hydrogel

26

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Microspheres at the Air/Water Interface”,

the Methyl-sensitivity of MazF RNA

Chem. Commun., 54, 932-935, (2018),

Endonuclease”, Chem. Commun., 53, 12930,

10.1039/C7CC09603H(2017), 10.1039/c7cc07699a126. S. Minami, T. Watanabe, *D. Suzuki,

132. K. Shinoda, S. Tsuji, S. Futaki, *M. Imanishi,*K. Urayama, “Viscoelasticity of Dense“Nested PUF Proteins: Extending Target

Suspensions of Thermosensitive Microgel

RNA Elements for Gene Regulation”,

Mixtures Undergoing Colloidal Gelation”,

ChemBioChem., 19, 171, (2018),

Soft Matter, 14, 1596-1607, (2018),

10.1002/cbic.201700458

10.1039/C7SM02411H
133. K. Sakagami, T. Masuda, K. Kawano, *S
127. M. Takizawa, Y. Sazuka, K. Horigome, Y.

Futaki, “Importance of Net Hydrophobicity in

Sakurai, S. Matsui, H. Minato, T. Kureha,

the Cellular Uptake of All-hydrocarbon*D. Suzuki, “Self-organization of Soft

Stapled Peptides”, Mol. Pharm., 15, 1332,

Hydrogel Microspheres during the(2018), 10.1021/acs.molpharmaceut.7b01130

Evaporation of Aqueous Droplets”,
Langmuir, accepted (2018),
10.1021/acs.langmuir.8b00230

134. M. Iwamoto, M.A. Elfaramawy, M.
Yamatake, T. Matsuura, S. Oiki,“Concurrent
In Vitro Synthesis and Functional Detection

128. T. Kureha, *D. Suzuki, “Nanocomposite
Microgels for the Selective Separation of
Halogen Compounds from Aqueous
Solution”, Langmuir, 34, 837-846, (2018),
10.1021/acs.langmuir.7b01485（Invited article for special issue,“Early
Career Authors in Fundamental Colloid andInterface Science に選出）
129. T. Kureha, D. Aoki, S. Hiroshige, K. Iijima,
D. Aoki, *T. Takata, *D Suzuki, “Decoupled
Thermo-and pH-responsive Hydrogel
Microspheres Cross-linked by Rotaxane
Networks”, Angew. Chem. Intl. Ed., 56,
15393-15396, (2017),
10.1002/ange.201709633(Very Important Paper に選出)
130. *D. Suzuki, “Control of Spatio-temporal
Structures for Polymeric Hydrogel
Microspheres”,高分子, 66, 6, (2017)131. *M. Imanishi, S. Tsuji, A. Suda, S. Futaki,“Detection of N6-methyladenosine Based onof Nascent Activity of the KcsA Channel
under a Membrane Potential”, ACS Synth
Biol, 7, 1004-1011, (2018),
10.1021/acssynbio.7b00454
135. T. Suzuki, M. Kajino, S. Yanaka, T. Zhu, H.
Yagi, T. Satoh, T. Yamaguchi, *K. Kato,“Conformational Analysis of a HighMannose-type Oligosaccharide Displaying
Glucosyl Determinant Recognised by
Molecular Chaperones Using NMR-validated
Molecular Dynamics Simulation”,
ChemBioChem., 18, 396-410, (2017),
10.1002/cbic.201600595
136. T. Yoshimura, A. Hayashi, M. Handa-Narumi,
H. Yagi, N. Ohno, T. Koike, Y. Yamaguchi,
K. Uchiyama, K. Kadomatsu, J. Sedzik, K.
Kitamura, K. Kato, B.D. Trapp, H. Baba, *K.
Ikenaka, “GlcNAc6ST-1 Regulates Sulfationof N-glycans and Myelination in the
Peripheral Nervous System”, Sci. Rep.7,

27

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 201842257, (2017), 10.1038/srep42257
137. M. Nagae, S. K. Mishra, M. Neyazaki, R. Oi,

12, 968-972, (2017), 10.1002/asia.201700202
142. T. Kato, K. Kikuta, A. Kanematsu, S. Kondo,

A. Ikeda, N. Matsugaki, S. Akashi,

H. Yagi, K. Kato, *E. Y. Park, “Alteration of

H. Manya, M. Mizuno, H. Yagi, K. Kato, T.

a Recombinant Protein N-glycan Structure in

Senda, T. Endo, T. Nogi, *Y. Yamaguchi, “3D

Silkworms by Partial Suppression of N-

structural Analysis of Protein O-mannosyl

acetylglucosaminidase Gene Expression”,

Kinase, POMK, a Causative Gene Product ofBiotechnol. Lett., 39, 1299-1308, (2017),

Dystroglycanopathy”, Genes Cells, 22, 348-

10.1007/s10529-017-2361-y

359, (2017), 10.1111/gtc.12480
143. H. Yagi, H. Tateno, K. ayashi, T. Hayashi, K.
138. S. Sawaguchi, S. Varshney, M. Ogawa, Y.

Takahashi, J. Hirabayashi, K. Kato,

Sakaidani, H. Yagi, K. Takeshita,*M. Tsuboi, “Lectin Microarray Analysis ofT. Murohara, K. Kato, S. Sundaram,

Isolated Polysaccharides from Sasa Veitchii”,

P. Stanley, *T. Okajima, “GlcNAc on

Biosci. Biotechnol. Biochem., 81, 1687-1689,

NOTCH1 EGF Repeats Regulates Ligand-(2017), 10.1080/09168451.2017.1340089

induced Notch Signaling and Vascular
Development in Mammals”, eLife, 6, e24419,(2017), 10.7554/eLife.24419

144. R. Yogo, S. Yanaka, H. Yagi, A. Martel, L.
Porcar, Y. Ueki, R. Inoue, N. Sato, M.
Sugiyama, *K. Kato,

139. E. Kurimoto, T. Satoh, Y. Ito, E. Ishihara, K.

“Characterization ofConformational Deformation-coupledOkamoto, M. Yagi-Utsumi, K. Tanaka, *K.

Interaction between Immunoglobulin G1 Fc

Kato, “Crystal Structure of Human

Glycoprotein and a Low-affinity Fcγ

Proteasome Assembly Chaperone PAC4

Receptor by Deuteration-assisted Small-angle

Involved in Proteasome Formation”,

Neutron Scattering”, Biochem. Biophys. Rep.,

Protein Sci., 26, 1080-1085, (2017),

12, 1-4, (2017), 10.1016/j.bbrep.2017.08.004

10.1002/pro.3153
145. T. Satoh, C. Song, T. Zhu, T. Toshimori, K.
140. T. Kato, N. Kako, K. Kikuta, T. Miyazaki, S.

Murata, Y. Hayashi, H. Kamikubo, T.

Kondo, H. Yagi, K. Kato, *E. Y. Park, “N-

Uchihashi, *K. Kato, “Visualisation of a

Glycan Modification of a RecombinantFlexible Modular Structure of the ER

Protein via Coexpression of Human

Folding-sensor Enzyme UGGT”, Sci. Rep. 7,

Glycosyltransferases in Silkworm Pupae”,

12142, (2017), 10.1038/s41598-017-12283-w

Sci. Rep., 7, 1409, (2017),
10.1038/s41598-017-01630-6

146. S. Kitazawa , M. Yagi-Utsumi , K. Kato, *R.
Kitahara, “Interactions Controlling the Slow

141. G. Yan, T. Yamaguchi, T. Suzuki, S. Yanaka,

Dynamic Conformational Motions of

S. Sato, M. Fujita, *K. Kato, “Hyper-

Ubiquitin”, Molecules, 22, 1414, (2017),

assembly of Self-Assembled Glycoclusters

10.3390/molecules22091414

Mediated by Specific Carbohydrate–
carbohydrate Interactions”, Chem. Asian J.,

147. S. Yanaka , T. Yamazaki , R. Yogo , M.

28

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Noda , S. Uchiyama , H. Yagi, *K. Kato,

153. M.Yagi-Utsumi, A. Sikdar, T. Kozai, R.

“NMR Detection of Semi-specific Antibody

Inoue, M. Sugiyama, T. Uchihashi, H. Yagi,

Interactions in Serum Environments”,

T. Satoh, d *K. Kato, “Conversion of

Molecules, 22, 1619, (2017),

Functionally Undefined Homopentameric

10.3390/molecules22101619

Protein PbaA into a Proteasome Activator by
Mutational Modification of its C-terminal

148. Y. Sakae, T. Satoh, H. Yagi, S. Yanaka, T.

Segment Conformation”, Protein Eng. Des.

Yamaguchi, Y. Isoda, S. Iida, Y. Okamoto,Sel., 31, 29-36, (2018),*K. Kato, “Conformational Effects of N-

10.1093/protein/gzx066

glycan Core fucosylation of Immunoglobulin
G Fc Region on its Interaction with Fcγ154. J. Kicuntod, K. Sangpheak, M. Mueller, P.

Receptor IIIa”, Sci. Rep., 7, 13780, (2017),

Wolschann, H. Viernstein, S. Yanaka, *K.

10.1038/s41598-017-13845-8

Kato, W. Chavasiri, P. Pongsawasdi, N.
Kungwan, T. Rungrotmongkol, “Theoretical

149. T. Takenaka, T. Nakamura, S. Yanaka, M.

and Experimental Studies on Inclusion

Yagi-Utsumi, M. S. Chandak, K. Takahashi,Complexes of Pinostrobin and β-

S. Paul, K. Makabe, M. Arai, K. Kato, *K.

Cyclodextrins”, Sci. Pharm., 86, 5, (2018),

Kuwajima, “Formation of the Chaperonin

10.3390/scipharm86010005

Complex Studied by 2D NMR
Spectroscopy”, PLOS ONE, 12, e0187022,(2017), 10.1371/journal.pone.0187022

155. H. Yagi, D. Takakura, L. T. Roumenina, W.
H. Fridman, C. Sautès-Fridman, N.
Kawasaki, *K. Kato, “Site-specific N-

150. T. Kozai, T. Sekiguchi, T. Satoh, H. Yagi, K.

glycosylation Analysis of Soluble Fcγ“Two-step Process for

Receptor IIIb in Human Serum”, Sci. Rep., 8,

Disassembly Mechanism of Proteasome α72719, (2018), 10.1038/s41598-018-21145-yKato, *T. Uchihashi,

Homo-tetradecamer by α6 Revealed by Highspeed Atomic Force Microscopy”, Sci. Rep. 7,

156. K. Kato, T. Furuhashi, K. Kato, A. Oda, *E.

15373, (2017), 10.1038/s41598-017-15708-8

Kurimoto, “The Assembly Mechanism of
Coiled-coil Domains of the Yeast Cargo

151. 矢木宏和，*加藤晃一, 「NMR を利用しReceptors Emp46p/47p and the Mutationalて糖タンパク質糖鎖の構造動態と相互作

Alteration of pH-dependency of Complex

用を観る」, 医学のあゆみ，262, 467-473,

Formation”, J Biochem., 163, 441-446,(2017)(2018), 10.1093/jb/mvy011

152. H. Yagi, G. Yan, T. Suzuki, S. Tsuge, T.
Yamaguchi, *K. Kato, “Lewis X-carrying

157. R. Yogo, S. Yanaka, *K. Kato, “Backbone 1H,C, and 15N Assignments of the Extracellular

13

Neoglycolipids Evoke Selective Apoptosis in

Region of Human Fcγ Receptor IIIb”,

Neural Stem Cells”, Neurochem. Res., 43,

Biomol. NMR Assign., 12. 201-204, (2018),

212-218, (2018),

10.1007/s12104-018-9809-4

10.1007/s11064-017-2415-5
158. K. Mukaigasa, T. Tsujita, V. Thanh Nguyen,

29

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

L. Li , H. Yagi, Y. Fuse, Y. Nakajima-Takagi,

ERMES between Membranes”, J. Cell Biol.,K. Kato, M.Yamamoto, *M. Kobayashi,

217, 959-974, (2018),“Nrf2 Activation Attenuates Genetic

10.1083/jcb.201704119

Endoplasmic Reticulum Stress Induced by a
Mutation in the Phosphomannomutase 2164. S. Tsukamoto, Y. Sakae, Y. Itoh, T. Suzuki,

Gene in Zebrafish”, Proc. Natl. Acad. Sci.

*Y. Okamoto, “Computational Analysis for

USA, 115，2758-2763, (2018),

Selectivity of Histone Deacetylase Inhibitor

10.1073/pnas.1714056115

by Replicaexchange Umbrella Sampling
Molecular Dynamics Simulations”, J. Chem.

159. S. Yanaka, H. Yagi, R. Yogo, M. YagiUtsumi, *K. Kato, “Stable Isotope LabelingPhys., 148, 125102 , (6 pages), (2018),
10.1063/1.5019209

Approaches for NMR Characterization of
Glycoproteins Using Eukaryotic Expression

165. S. Ito, D.G. Fedorov, *Y. Okamoto, *S. Irle,

Systems”, J. Biomol. NMR, in press, (2018),“Implementation of Replica-exchange

10.1007/s10858-018-0169-2

Umbrella Sampling in GAMESS”, Comput.
Phys. Commun., 228, 152-162, (2018),

160. T. Ikeya, D. Ban, D. Lee, Y. Ito, K. Kato,

10.1016/j.cpc.2018.01.014*Christian Griesinger, “Solution NMR Views
of Dynamical Ordering of166. K. Abe, H. Katsuno, M. Toriyama, K. Baba,

Biomacromolecules”, Biochim. Biophys.

T. Mori, T. Hakoshima Y. Kanemura,Acta, (BBA), Gen. Subj., 1862, 287-306

R. Watanabe, *N. Inagaki, “Grip and slip of(2018), 10.1016/j.bbagen.2017.08.020

L1-CAM on Adhesive Substrates Direct
Growth Cone Haptotaxis”, Proc. Natl. Acad.

161. K. Kurihara, M. Matsuo, *T. Yamaguchi, *S.
Sato, “Synthetic Approach to biomolecularSci. USA, 115, 2764-2769, (2018),
10.1073/pnas.1711667115

science by cyborg supramolecular chemistry,”
Biochim. Biophys. Acta, (BBA), Gen. Subj.,

167. T. Uchihashi, YH. Watanabe, Y. Nakazaki, T.

1862, 358, (2018),

Yamasaki, H. Watanabe, T. Maruno, K. Ishii,

10.1016/j.bbagen.2017.11.002

S. Uchiyama, C. Song, K. Murata, *R. Iino,
T. Ando, “Dynamic Structural States of ClpB

162. K. Matsuzaki, K. Kato, *K. Yanagisawa,

Involved in its Disaggregation function”, Nat.

“Ganglioside-mediated Assembly of Amyloid

Commun., 9, 2147, (2018),

β-protein: Roles in Alzheimer's Disease”,

10.1038/s41467-018-04587-w

Prog. Mol. Biol. Transl. Sci., 156, 413-434,(2018), 10.1016/bs.pmbts.2017.10.005

168. Y. Zhan, K. Ogata, T. Kojima, T. Koide, K.
Ishii, T. Mashiko, M. Tachikawa, S.

163. S. Kawano, Y. Tamura, R. Kojima, S. Bala, E.

Uchiyama, *S. Hiraoka, “Hyperthermostable

Asai, A.H. Michel, B. Kornmann, I. Riezman,

Cube-shaped Assembly in Water”, Commun.

H. Riezman, Y. Sakae, Y. Okamoto, *T. Endo,

Chem., 1, 1-14, (2018),“Structure-function Insights into

10.1038/s42004-018-0014-2

Phospholipid Transfer by Mmm1-Mdm12 of30

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

169. R. Kim, S. Kanamaru, T. Mikawa, C. Prévost,175. M. Kalathingal, T. Sumikama, T. Mori, S.

K. Ishii, K. Ito, S. Uchiyama, M. Oda, H.

Oiki, S. Saito, ”Structure and Dynamics ofIwasaki, S. K Kim, *M. Takahashi、“RecA

Solvent Molecules Inside Polytheonamide B

Requires Two Molecules of Mg2+ ions for its

Channel in Different Environments: A

Optimal Strand Exchange Activity in Vitro”,

Molecular Dynamics Study”, Phys.

Nucleic Acids Res., 46, 2548–2559, (2018),

Chem. Chem. Phys.,20, 3334-3348, (2017),

10.1093/nar/gky048

10.1039/c7cp06299k

170. T. Maruno, H. Watanabe, S. Yoneda, T.

176. 炭竈享司, 老木成稔, “チャネルの入口がUchihashi, S. Adachi K. Arai, T. Sawaguchi,

イオンの透過速度を決める”,* S. Uchiyama, “Sweeping of Adsorbed

58,(1),

Therapeutic Protein on Prefillable Syringes
Promotes Micron Aggregate Generation”, J.
Pharm. Sci., 107, 1521-1529, (2018),
10.1016/j.xphs.2018.01.021
171. 石井健太郎、*内山

012-016, (2018),

10.2142/biophys.58.012
177. Y. Mori, *H. Okumura, T. Watanabe, and T.
Hohsaka, “Antigen-dependent Fluorescence

進, “タンパク質のネイティブ質量分析―動的なタンパク質
複合体形成機構の解明にむけて―”, ぶんせき, 10, 472-475, (2017)172. M. Iwamoto, M.A. Elfaramawy, M.
Yamatake, T. Matsuura, S.Oiki, “Concurrent
in vitro Synthesis and Functional Detection of
Nascent Activity of the KcsA Channel under
the Membrane Potential”,

生物物理

ACS Synth. Biol.,

7 (4), 1004-1011, (2018),
10.1021/acssynbio.7b00454
173. S. Kojima, M. Iwamoto, S. Oiki, S. Tochigi,
H. Takahashi, “Thylakoid Membranes
Contain a Non-selective Channel Permeable
to Small Organic Molecules”, J. Biol.
Chem., .,293, 7777-7785, (2018),
10.1074/jbc.RA118.002367
174. S. Oiki, M. Iwamoto, “Channel-Membrane
Interplay in Lipid Bilayer Membranes
Manipulated through Monolayer
Technologies”, Biol. Pharm. Bull., 41, 303311, (2018), 10.1248/bpb.b17-00708

Response of Anti-c-Myc Quenchbody
Studied by Molecular Dynamics
Simulations”, Chem. Phys. Lett., 698, 223,(2018), 10.1016/j.cplett.2018.03.01
178. H. Nishizawa, *H. Okumura, “ClassicalMolecular Dynamics Simulation to
Understand Uole of a Zinc Ion for
Aggregation of Amyloid-β Peptides”, J.
Comput. Chem. Jpn., 17, 76, (2018),
10.2477/jccj.2018-0005
179. Y. Hori, N. Otomura, A. Nishida, M.
Nishiura, M. Umeno, I. Suetake,
K. Kikuchi*, “Synthetic-Molecule/Protein
Hybrid Probe with Fluorogenic Switch forLive-Cell Imaging of DNA Methylation”, J.
Am. Chem. Soc., 2018, 140, 1686-1690,
10.1021/jacs.7b09713
180. Y. Matsui, Y. Funato, H. Imamura, H. Miki,*S. Mizukami, *K. Kikuchi, “Visualization ofLong-term Mg2+ Dynamics in Apoptotic Cells
with a Novel Targetable Fluorescent Probe”,
Chem. Sci., 8, 8255-8264, (2017),
10.1039/c7sc03954a

31

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

181. S. Magi, K. Iwamoto, N. Yumono, M.

186. K. Okamoto., M. Hiroshima, *Y Sako,

Hiroshima, T. Nagashima, R. Ohki, A.

“Single-molecule Fluorescence Based

Garcia-Munoz, N. Volinsky, A. Von

Analysis of Protein Conformation,

Kriegsheim, Y. Sako, K. Takahashi, S.

Interaction, and Oligomerization in Cellular

Kimura, B. N. Kholodenko, *M. Okada-

Systems”, Biophys. Rev., 10(2), 317-326,

Hatakeyama、“Transcriptionally Inducible(2017), 10.1007/s12551-017-0366-3

Pleckstrin Homology-like Domain Family A
Member 1 Attenuates ErbB Receptor Activity

187. N. Takada, T. Naito, T. Inoue, K. Nakaama,by Inhibiting Receptor Oligomerization”, J.

H. Takatsu, *H.-W. Shin, “Phospholipid-

Biol. Chem., 293, 2206, (2018),
10.1074/jbcM117.778399
182. R. Maeda, T. Sato, K. Okamoto, M.
Yanagawa, *Y. Sako, “Lipid-protein Interplay
in Dimerization of the Juxtamembrane
Domains of Epidermal Growth Factor
Receptor”, Biophys. J., 114, 893, (2018),
10.1016/j.bpj.2017.12.029
183. M. Hiroshima, C.-g. Pack, K. Kaizu, K.
Takahashi, M. Ueda, *Y. Sako, “Transient
Acceleration of Epidermal Growth Factor
Receptor Dynamics Produces Higherorder
Signaling Clusters”, J. Mol. Biol., 430(9),1386-1401, (2018),
10.1016/j.jmb.2018.02.018
184. *Y. Shindo, Y. Kondo, *Y. Sako, “Inferring a
Nonlinear Biochemical Network Model froma Heterogeneous Single-cell Time Course
Data”, Sci. Rep., 8, 6790
10.1038/s41598-018-25064-w
185. R. Maeda, M. Hiroshima, T. Yamashita, A.
Wada, Y. Sako, Y. Shichida, *Y. Imamoto,“Shift in Conformational Equilibrium
Induces Constitutive Activity of G-Protein
Coupled Receptor, Rhodopsin”, J. Phys.
Chem. B, 122, 4838-4843,
10.1021/acs.jpcb.8b02819

Flipping Activity of P4-ATPase Drives
Membrane Curvature”, EMBO J., 37, e97705,(2018), 10.15252/embj.201797705
188. *Y. Nagata, T. Nishikawa, *M. Suginome, S.
Sato, *M. Sugiyama, L. Porcar, A. Martel, R.
Inoue, N. Sato, “Elucidating the Solvent
Effect on the Switch of the Helicity ofPoly(quinoxaline-2,3-diyl)s: A
Conformational Analysis by Small-Angle
Neutron Scattering”, J. Am. Chem. Soc., 140,
2722–2726, (2018), 10.1021/jacs.7b11626
189. M. Yagi-Utsumi, A. Sikdar, T. Kozai, R.
Inoue, M. Sugiyama, T. Uchihashi, H. Yagi,
T. Satoh, K. Kato, “Conversion of
Functionally Undefined HomopentamericProtein PbaA into a Proteasome Activator by
Mutational Modification of its C-terminal
Segment Conformation”, Protein Eng.
Des.Sel., 31, 29-36, (2018),
10.1093/protein/gzx066
190. Z. Peng, M. Takeshita, N. Shibata, H. Tada,
Y. Tanaka, *J. Kaneko, “Rim Domain Loopsof Staphylococcal β-pore Forming Bicomponent Toxin S-components 3 Recognize
Target Human Erythrocytes in a CoordinatedManner”, J. Biochem., Accepted (2018),
10.1093/jb/mvy030

32

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

191. *T. Uchida, T. Funamizu, M. Chen,

10.1038/s41598-017-18390-y

Y. Tanaka, K. Ishimori, “Heme Binding toPorphobilinogen Deaminase from Vibrio

197. A. Nitani, H. Muta, M. Adachi, M. So, K.

cholerae Decelerates the Formation of 1-

Sasahara, K. Sakurai, E. Chatani, K. Naoe,

Hydroxymethylbilane”, ACS Chem. Biol., 13,

H. Ogi, D. Hall, *Y, Goto, “Heparin-

750-760, (2018),

dependent Aggregation of Hen Egg White

10.1021/acschembio.7b00934

Lysozyme Reveals two Distinct Mechanismsof Amyloid Fbrillation”, J. Biol. Chem.,

192. *S. Kato, T. Matsui, C. Gatsogiannis,*Y. Tanaka, “Molluscan Hemocyanin:

292(52), 21219-21230, (2017),
10.1074/jbc.M117.813097

Structure, Evolution, and Physiology”,
Biophys. Rev., 10, 191-202 (2018),
10.1007/s12551-017-0349-4

198. E. Chatani, N. Yamamoto, “Recent Progress
on Understanding the Mechanisms of
Amyloid Nucleation”, Biophys. Rev., 10, 527-

193. M. Chen, M. Kubo, K. Kato, Y. Tanaka, Y.

534, (2017), 10.1007/s12551-017-0353-8

Liu, F. Long, W. Whitman, P, Lill, C.
Gatsogiannis, S. Raunser, N. Shimizu, A.

199. *T. Teramoto, C. Azai, K. Terauchi, M.

Shinoda, A. Nakamura, I. Tanaka, *M. Yao,

Yoshimura, T. Ohta, “Soft X-ray Imaging of“Structural basis for tRNA-dependent

Cellular Carbon and Nitrogen Distributions incysteine biosynthesis”, Nature Commun., 8,

Heterocystous Cyanobacterium”, Plant

1512, (2017), 10.1038/s41467-017-01543-y

Physiology, 177, 52-61, 10.1104/pp.17.01767

194. 加藤早苗，松井崇，*田中良和, “3.8MDa

200. K. Oyama, C. Azai, J. Matsuyama,の超巨大酸素運搬蛋白質ヘモシアニン会* K. Terauchi, “Phosphorylation at Thr432

合体の結晶構造,” 生化学, 90，238-243,

Induces Structural Destabilization of the CII（2018）,

Ring in the Circadian Oscillator KaiC”, EBS

10.14952/SEIKAGAKU.2018.900238

Lett., 592, 36–45, (2018),
10.1002/1873-3468.12945

195. N. Yamamoto, S. Ito, M. Nakanishi,
E. Chatani, K. Inoue, H. Kandori, K.

201. C. Azai, N. Kobayashi, T. Mizoguchi, H.

Tominaga, “Effect of Temperature andTamiaki, K. Terauchi, *Y. Tsukatani, “Rapid

Hydration Level on Purple Membrane

C8-vinyl Reduction of Divinyl-

Dynamics Studied Using Broadband

chlorophyllide a by BciA from Rhodobacter

Dielectric Spectroscopy from sub-GHz tocapsulatus”, J. Photochem. Photobiol. A:

THz Regions”, J. Phys. Chem. B, 122, 1367-

Chemistry, 353, 661-666, (2018),

1377, (2018),

10.1016/j.jphotochem.2017.09.010

10.1021/acs.jpcb.7b10077

196. N. Yamamoto, S. Tsuhara, A. Tamura,*E. Chatani, “A Specific Form of Prefibrillar
Aggregates that Functions as a Precursor of
Amyloid Nucleation”, Sci. Rep. 8, 62, (2018),

202. C. Wille, T. Eiseler, S. T. Langenberger, J.
Richter, K. Mizuno, P. Radermacher, M.
Huber-Lang, T. Seufferlein, S. Paschke,33

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

“PKD Regulates Actin Polymerization,
Neutrophil Deformability andTransendothelial Migration in Response tofMLP and Trauma”, J. Leukocyte Biol., inpress, (2018), 10.1002/JLB.4A0617-251RRDNA Compaction in Cyanobacteria by Highvoltage Cryo-electron Tomography”, J. Visual.
Exper., in press, (2018)
208. N. Kobayashi, K. Inano, K. Sasahara, T. Sato,K. Miyazawa, T. Fukuma, M. Hecht, C. Song,K. Murata, R. Arai, “Self-Assembling

203. S. Fujiwara, T. Matsui, K. Ohashi, S.
Deguchi, *K. Mizuno, “Solo, a RhoAtargeting Guanine Nucleotide Exchange

Supramolecular Nanostructures Constructedfrom de Novo Extender Protein Nanobuilding
Blocks”, ACS Synth Biol., 7, 1381-1394,(2018), 10.1021/acssynbio.8b00007

Factor, is Critical for Hemidesmosome
Formation and Acinar Development inEpithelial Cells”, PLoS One, 13, e0195124,(2018), 10.1371/journal.pone.0195124
204. R. Nishimura, K. Kato, S. Fujiwara, K.

209. KK. Asare, M. Sakaguchi, AB. Lucky, M.
Asada, S. Miyazaki, Y. Katakai, S. Kawai, S.
Song, K. Murata , K. Yahata, O. Kaneko,“The Plasmodium Knowlesi MAHRP2
Ortholog Localizes to Structures Connecting
Sinton Mulligan's Clefts in the Infected

Ohashi, *K. Mizuno, “Solo and Keratin

Erythrocyte”, Parasitol Int., 67, 481-492,

Filaments Regulate Epithelial Tubule

10.1016/j.parint.2018.04.005

Morphology”, Cell Struc. Funct., 43, 95-105,(2018), 10.1247/csf.18010

210. *K. Okamoto, N. Miyazaki, HKN. Reddy, MF.
Hantke, FRNC. Maia, DSD. Larsson, C.
Abergel, JM. Claverie, J. Hajdu, *K. Murata,

205. K. Takahashi, T. Nagai, S. Chiba, K.

M. Svenda, “Cryo-EM Structure of a

Nakayama, *K. Mizuno, “Glucose

Marseilleviridae Virus Particle Reveals a

Deprivation Induces Primary Cilium

Large Internal Microassembly”, Virology, 516,

Formation through mTORC1 Inactivation”, J.
Cell Sci., 131, jcs208769, (2018),
10.1242/jcs.208769

239–245, (2018), 10.1016/j.virol.2018.01.021（ハイライトに採用）
211. 宋 致宖，*村田 和義、「クライオ電子顕微鏡によるタンパク質の動的構造解析」,

206. T. Uchihashi, Y. Watanabe, Y. Nakazaki, T.
Yamasaki, H. Watanabe, T. Maruno, K. Ishii,

J. Comput. Chem. Japan, 17(1), 38-45,(2018), 10.2477/jccj.2018-0007

S. Uchiyama, C. Song, K. Murata, R. Iino, T.
Ando “Dynamic Structural States of ClpB

212. A. Nakao, N. Miyazaki, K. Ohira, H.

Involved in Its Disaggregation Function”,

Hagihara, T. Takagi, N. Usuda, S. Ishii,

Nature Commun., 9, 2147, (2018),

K. Murata, *T. Miyakawa, “Immature

10.1038/s41467-018-04587-w

Morphological Properties in Subcellular-scale
Structures in the Dentate Gyrus of Schnurri-2

207. *K. Murata, Y. Kaneko, “Visualization of

Knockout Mice: a Model for Schizophrenia

34

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

and Intellectual Disability”, Mol Brain, 10,「基板上で遊走•増殖する細胞集団のモデ

60, (2017), 10.1186/s13041-017-0339-2

リ ン グ 」 J. Comput. Chem. Japan 17, 14,(2018), 10.2477/jccj.2018-0003

213. A. Nakamura, T. Tasaki, Y. Okuni, C. Song,K. Murata, T. Kozai, M. Hara, H. Sugimoto,
K. Suzuki, T. Watanabe, T. Uchihashi,
H. Noji, *R. Iino, “Rate Constants,
Processivity, and Productive Binding Ratio of
Chitinase A Revealed by Single-molecule
Analysis”, Phys. Chem. Chem. Phys., 20,3010-3018, (2017), 10.1039/C7CP04606E
214. 岡本健太，*村田和義,「巨大ウイルスの構造解析：クライオ電子顕微鏡の新たな挑戦，」

特集「クライオ電子顕微鏡で見えた生命のかたちとしくみ」，実験医学, 36, No.8 P.1344-1348（2018）羊土社
215. 片山和彦，芳賀

慧，藤本

陽，戸田玲

子，村上耕介，村田和義，中西章「ノロウイルス研究の最新知見」

感染制御と予防衛生, 1 No.1, P.4-11,（2017）,
メディカルレビュー社
216. C. Shih, J. J. Molina, *R. Yamamoto, “Fieldinduced Dipolar Attraction between Likecharged Colloids”, Soft Matter, 12, 914-924,(2018), 10.1039/C8SM00395E
217. M. Shakeel, A. Hamid, A. Ullah, J. J. Molina,*R. Yamamoto, “Direct Numerical
Simulations of Correlated Settling particles”,
J. Phys. Soc. Japan, 87, 064402, (2018),
10.7566/JPSJ.87.064402
218. M. Tarama, *R. Yamamoto, “Mechanics ofcell crawling by means of force-free cyclic
motion”, J. Phys. Soc. Japan, 87, 044803,(2018), 10.7566/JPSJ.87.044803
219. *R. Yamamoto, J.J. Molina, S.K. Schnyder,220. R. Harada, T. Mashiko, M. Tachikawa, S.
Hiraoka, *Y. Shigeta, “Programmed
Dynamical Ordering in Self-organization
Processes of Nano-cube: A Molecular
Dynamics Study”, Phys. Chem. Chem. Phys.,
20, 9115-9122, (2018), 10.1039/C8CP00284C
221. R. Sato*, R. Harada, Y. Shigeta*, “Thebinding structure and affinity ofphotodamaged duplex DNA with members of
the photolyase/cryptochrome family: A
computational study”, Biophysics andPhysicobiology 15, 18-27 (2018),
10.2142/biophysico.15.0_18
222. *R. Harada, *Y. Shigeta, “Self-Avoiding
Conformational Sampling (SACS) Based on
Histories of Past Conformational Searches”,
J. Chem. Inf. Model., 57, 3070-3078, (2017),
10.1021/acs.jcim.7b00573
223. Y. Sasano, R. Sato, Y. Shigeta, N. Yasuda,*H. Maeda, “H-aggregated π-systems basedon disulfide-linked dimers of
dipyrrolyldiketone boron complexes”, J. Org.
Chem., 82, 11166–11172, (2017),
10.1021/acs.joc.7b02185
224. *R. Harada, Y. Shigeta, “An Assessment of
Optimal Time Scale of Conformational
Resampling in Parallel Cascade Molecular
Dynamics”, Molecular Simulation, 44, 206202, (2017),
10.1080/08927022.2017.1362696
225. A. Furukawa, S. Nakayama, K. Yoshikaie, Y.
Tanaka, *T. Tsukazaki T. “Remote Coupled
Drastic β-Barrel to β-Sheet Transition of theProtein Translocation Motor,” Structure 26,
485–489, (2018), 10.1016/j.str.2018.01.002
226. *T. Tsukazaki. “Structure-based Working
Model of SecDF, a Proton-driven Bacterial
Protein Translocation Factor,” FEMS

35

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Microbiol. Lett., 365, 12, (2018),

Programmed Control of Interfacial Growth”,
ACS Nano, 10, 8796–8802, (2016),

10.1093/femsle/fny112

10.1021/acsnano.6b04535
227. Y. Nagata,* T. Nishikawa, M. Suginome,* S.
Sato, M. Sugiyama,* L. Porcar, A. Martel, R.

232. R. M. Gorgoll, *K. Harano, *E. Nakamura,

Inoue, N. Sato, “Elucidating the Solvent“Nanoscale Control of Polymer Assembly on

Effect on the Switch of the Helicity ofa Synthetic Catalyst-Bilayer System”, J. Am.

Poly(quinoxaline-2,3-diyl)s: A

Chem. Soc., 138, 9675–9681, (2016),

Conformational Analysis by Small-Angle

10.1021/jacs.6b05414

Neutron Scattering”, J. Am. Chem. Soc., 140,
233. S. Kaname, Y. Haketa, N. Yasuda,

2722, (2018), 10.1021/jacs.7b11626*H. Maeda, “Cyclic Anion-Responsive π228. *Y. Zhen, K. Inoue, Z. Wang, T. Kusamoto,Electronic Molecules That Overcome Energy

K. Nakabayashi, S. Ohkoshi, W. Hu, *Y.

Losses Induced by Conformation Changes” ,Guo, *K. Harano, *E. Nakamura, “Acid-

Org. Lett., 20 (11), 3268-3272 (2018),

Responsive Conductive Nanofiber of

10.1021/acs.orglett.8b01138

Tetrabenzoporphyrin Made by Solution
Processing”, J. Am. Chem. Soc., 140, 62-65,

234. G. Hirata, *H. Maeda, “Pyrrole-Based(2018), 10.1021/jacs.7b10575

Anion-Responsive π-Electronic Molecules as(Cover picture に採択)

Hydrogen-Bonding Catalysts”, Org. Lett., 20(10), 2853-2856, (2018),

229. S. Kai, S. P. Maddala, T. Kojima, S. Akagi,

10.1021/acs.orglett.8b00855

K. Harano, E. Nakamura, *S. Hiraoka,“Flexibility of Components Alters the Self-

235. *H. Maeda, Y. Takeda, Y. Haketa, Y.

assembly Pathway of Pd2L4 Coordination

Morimoto, N. Yasuda, “Ion-Pairing

Cages”, Dalton Trans., 47, 3258-3263,

Assemblies of π-Electronic Anions Formed(2018), 10.1039/C8DT00112J

by Intramolecular Hydrogen Bonding”,(Front Cover に採択)

Chem. Eur. J., 24, in press,(2018) ,10.1002/chem.201801375

230. S. Okada, S. Kowashi, L. Schweighauser, K.
Yamanouchi, *K. Harano, *E. Nakamura,

236. N. Oka, *F. Ito, Y. Haketa, *H. Maeda, T.

“Direct Microscopic Analysis of Individual

Miyano, N. Tohnai, S. Ito, H. Miyasaka, S.

C60 Dimerization

andOzeki, “Dynamic Polymorph Formation

Mechanisms”, J. Am. Chem. Soc. 139, 18281-

During Evaporative Crystallization from18287 (2017), 10.1021/jacs.7b09776

Solution: The Key Role of Liquid-like

Events:Kinetics

Clusters as “Crucible” at Ambient231. P. Bairi, *K. Minami, J. P. Hill, W. Nakanishi,

Temperature”, Chem. Eur. J., 24(17), 4343-*L. K. Shrestha, C. Liu, K. Harano, E.

4349, (2018), 10.1002/chem.201705356

Nakamura, *K. Ariga, “SupramolecularDifferentiation for Constructing Anisotropic
Fullerene Nanostructures by Time-

237. Y. Haketa, *H. Maeda, “DimensionControlled π-Electronic Ion-Pairing

36

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Assemblies”, Bull. Chem. Soc. Jpn., 91(3),420-436, (2018), 10.1246/bcsj.20170434

図書
1. 光熱変換現象の時間分解検出と化学反応解析への応用238. R. Yamakado, M. Hara, S. Nagano, T. Seki,*寺嶋正秀、分光研究, 67, 22-34, (2018)*H. Maeda, “Complexation of AnionResponsive π-Electronic System with AlkylSubstituted Azobenzene Carboxylate

2.

Ryo Akiyama, “Theoretical Studies of Strong
Attractive Interaction Between Macro-anions

Providing Ion-Pairing Assemblies”, Chem.

Mediated by Multivalent Metal Cations andLett., 47(4), 404-407, (2018),

Related Association Behavior: Effective

10.1246/cl.171128

Interaction Between ATP-Binding Proteins
Can Be Regulated by Hydrolysis”,
The Role of Water in ATP Hydrolysis Energy
Transduction by Protein Machinery, M.
Suzuki ed., Chapter 4, Springer Nature
Singapore Pte Ltd., (2018), 53-67,
10.1007/978-981-10-8459-1_4
3.

T. Ikeya, *Y. Ito, “Advances in NMR Data
Acquisition and Processing for Protein
Structure Determination, Experimental
Approaches of NMR Spectroscopy Methodology and Application to Life Scienceand Materials Science”, Springer, 63-99,(2018)

4.

T. Uchihashi, H. Watanabe and N. Kodera“Optimum Substrates for Imaging Biological
Molecules with High-speed Atomic ForceMicroscopy”, Methods Mol. Biol. (in press).

5.

T. Uchihashi“High-Speed Atomic Force Microcopy”,
Compendium of Surface and Interface
Analysis (The Surface Science Society ofJapan, Eds) (Springer), pp. 263-267 (2018),
10.1007/978-981-10-6156-1

6.

功刀

滋, 内藤

晶, “生命科学のための

物理化学 15 講,” 講談社サイエンティ
フィク

編集,

pp 1-244, (2018),

ISBN978-4-06-153898-6
7.

*I. Kawamura, K. Norisada, A. Naito.
“Structure Determination of Membrane
Peptides and Proteins by Solid-state NMR”,

37

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

Experimental Approaches of NMR

and Peters ed,T.), RSC Publishing

Spectroscopy. Methodology and Application(Cambridge), 161-178, (2017),

of Life Science and Materials Science, The
NMR Society of Japan. Ed. Springer, pp 135170, (2018), 10.1007/978-981-10-5966-7_9
8.

N. Matsumori, *M. Murata, “NMR Studies
on Natural Product—Stereochemical
Determination and Conformational Analysis
in Solution and in Membrane”, Experimental
Approaches of NMR Spectroscopy, The
Nuclear Magnetic Resonance Society ofJapan (eds), pp 383-414, Springer(Singapore), 2018, 10.1007/978-981-10-

9.

10.1039/9781782623946-00161
13. K. Kato, H. Yagi, *Y. Yamaguchi, “NMR
Characterization of the Dynamic
Conformations of Oligosaccharides”, Modern
Magnetic Resonance, 2nd Edition,(G.A.Webb ed.), Springer International
Publishing, in press, (2018),
10.1007/978-3-319-28275-6_35-1
14. K. Kato, S. Yanaka, H. Yagi, “Technical basis
for nuclear magnetic resonance approach for

5966-7_14

glycoproteins”, Experimental Approaches of*A. Nakamura, R. Iino, “Visualization of

Resonance Society of Japan ed.), Springer

functional structure and kinetic dynamics ofcellulases Glycobiophysics”, K.Kato, Y.
Yamaguchi, editors, Springer, 2018 in press
10. *T. Katayama,“Initiation of DNA Replication at the
Chromosomal Origin of E. coli, oriC”, DNA
Replication: From Old Principles to New
Discovery, H. Masai and M. Foiani ed.
SpringerNature, Singapore, 79-98, (2017),
10.1007/978-981-10-6955-0
11. Y. Yamaguchi, H. Yagi, *K. Kato, “Stable
Isotope Labeling of Glycoproteins for NMR
Study”, NMR in Glycoscience and
Glycotechnology”, (K.Kato and T.Petersed.), RSC Publishing (Cambridge), 194-207,

NMR Spectroscopy (The Nuclear Magnetic
International Publishing, in press, (2018)15. 奥村久士、「In Silico 創薬」、第 4 章第 1節「高速計算プログラム GEMB による分子動力学シミュレーションの実際」、技
術情報協会, 317-327, 2018,
ISBN: 978-4-86104-688-9
16. H. Higuchi and C. Shingyoji, “Measuring theMotile Properties of Single Dynein
Molecules,” In Handbook of Dynein, K.
Hirose ed., Chapter 5 (Pan Stanford
Publishing Pte. Ltd.), (2018), in press
17. S. Fujiwara, *K. Mizuno, “Role ofIntermediate Filaments in Cell Locomotion,”
In: eLS (Encyclopedia of Life Sciences),(2017), 10.1039/9781782623946-00194

A26365, John Wiley & Sons, Ltd.,

12. M. Yagi-Utsumi, T. Yamaguchi, Y. Uekusa,

10.1002/9780470015902.a0026365

Chichester, (2017),*K. Kato, “NMR Characterization of the
Conformations, Dynamics, and Interactionsof Glycosphingolipids”, NMR in
Glycoscience and Glycotechnology, (Kato,K.

38

“Dynamical Ordering & Integrated Functions”
Newsletter Vol. 58

July, 2018

受賞報告
1.

岩田耕一
2018 年 5 月に平成 30 年度 日本分光学会
学会賞を受賞
https://www.bunkou.or.jp/prize/h30.html

2.

杉安和憲
2018 年に Friedrich Wilhelm Bessel
Research Award、the Alexander von
Humboldt Foundation（2018）を受賞

3.

鈴木大介
2018 年 1 月 26 日に平成 30 年度 公益社団法人日本化学会 コロイド界面化学部
会 科学研究奨励賞を受賞
https://colloid.csj.jp/awards/h30_en_winner/

4.

矢木真穂
2018 年 3 月 25 日に平成 30 年度日本薬学会奨励賞を受賞
http://www.pharm.or.jp/prize/award18.shtml

5.

澤田知久
2018 年 1 月に日本化学会 第 67 回進歩賞（日本化学会）
http://www.chemistry.or.jp/news/information/
29-7.html（今回は平成 30 年 6 月までに頂いた情報を掲載しています。前回掲載分もページの追加など新たな情報を頂いたものは掲載しています。
）

39