2019年2月15日

最終講義➢分岐鎖アミノ酸（BCAA）研究
1. BCAA代謝調節機構
2. BCAAの生理機能➢現代の栄養学

栄養生化学研究室
下村吉治

経歴

恩師（１）
昭和50年〜昭和53年 東京教育大学・筑波大学（学部・大学院修士課程）
昭和62〜平成4年
筑波大学体育科学系（講師）

故・鈴木 正成 先生
当時・筑波大学体育科学系 教授（東北大学 大学院農学研究科・農学部出身）
運動・スポーツ栄養学の権威
https://yab.yomiuri.co.jp/adv/wol/photo/opinion/society_091228_01.jpg 2019/3/19

2011年11月29日急性心不全でご逝去
2012年 1月21日お別れの会

https://yaserepo.jp/10553 2019/3/19

https://blogs.yahoo.co.jp/pyh8989773/37878986.html 2019/3/15

恩師（２）
昭和53年〜昭和62年 名古屋大学医学部生化学第二教室（大学院博士課程・助手）

故・小澤 高将 先生
当時・名古屋大学医学部生化学第２研究室 教授（2017年1月29日老衰のためご逝去）

ミトコンドリア学（エネルギー代謝と疾病）の権威（「名古屋大学医学部生化学講座 百周年記念誌」より）

2016年8月6日名古屋大学医学部生化学講座100周年記念式典

https://www.med.nagoya-u.ac.jp/biochem/event/index.html

2019/3/19

Dr. Robert Harris, 小澤高将教授, Dr. Keith Byington
in Enzyme Institute, UW, Madison (1966年)（Dr. Harrisからの個人的な寄贈）

恩師（３）
昭和61年1月〜昭和62年1月 米国インディアナ大学医学部生化学講座（昭和61年文部省在外研究員）（昭和61年〜現在：共同研究）

Robert A. Harris 先生
当時・米国インディアナ大学医学部 生化学講座（現、生化学・分子生物学講座） 教授
Chairman
BCAA研究およびピルビン酸脱水素酵素研究の世界的権威

https://i1.rgstatic.net/ii/profile.image/282074524209152-1444263215262_Q128/Robert_Harris6.jpg 2019/3/19

恩師からの多大なる影響に深謝！

分岐鎖アミノ酸(BCAA)の代謝と生理機能

分岐鎖アミノ酸 (BCAA)（ロイシン、イソロイシン、バリン）
Leucine1. 必須アミノ酸 (EAA).
2. 筋タンパク質EAAの約35%.
食物タンパク質EAAの40~50%.

Isoleucine

3. 運動時のエネルギー源.
4. インスリン分泌の刺激（ロイシン）.
Valine5. タンパク質合成の促進と分解の抑制（ロイシン）.

筋組織の遊離アミノ酸濃度

アミノ酸濃度（µmol/L細胞内水）

イソロイシン
ロイシン
バリン
メチオニン
フェニルアラニン
トレオニン
リジン
ヒスチジン

110
225
320
60
85
770
1,110
430

アルギニン
アラニン
アスパラギン酸
アスパラギングルタミン酸
グルタミン
グリシン
オルニチン
セリン
タウリン
チロシン

680
2,860
1,650
420
3,960
19,970 （37%）
1,660
350
900
17,680 （33%）
122

合計（約1%）

53,362

上段に必須アミノ酸を示す。
筋肉の細胞内の水分量は約0.76 L/kg組織である。
Rennie, MJ., (1996) Handbook of Physiology. Exercise: Regulation and Integration of Multiple Systems. 12, 995–1035.

体内の遊離BCAA濃度
血液：１リットル中に約0.06 g（全身（体重60 kg）の血液中に0.2g以下BCAA）
骨格筋：１kg筋肉中に約0.1 g（全身（体重60 kg）の筋肉中に２〜３g BCAA）

ロイシンによるタンパク質合成促進と分解抑制

ロイシン＋＋＋インスリン＋BCAA(Leu)代謝

mTORC1（ラパマイシン標的タンパク質キナーゼ）

p70S6K

4E-BP1（リボゾームS6タンパク）（eIF4E結合タンパク）遺伝子からのタンパク質発現促進（タンパク質合成促進）

オートファゴソーム形成阻害

タンパク質分解系の阻害（タンパク質分解抑制）

ロイシンはタンパク質合成成分であるとともに、タンパク質代謝およびBCAA代謝を調節する機能も持つ。

ロイシン

A Tumor Suppressor Complex with GAP Activity for the Rag GTPases
That Signal Amino Acid Sufficiency to mTORC1mTORC1
ラパマイシン標的複合体1
プロテインキナーゼ

Sestrin 2

活性型
不活性型

Fig. 5. GATOR1 components are
mutated in cancer and GATOR1null cancer cells are
hypersensitive to the mTORC1
inhibitor rapamycin. H) Model forthe role of the GATOR complex inthe amino acid–sensing branch of
the mTORC1 pathway. GATOR2
is a negative regulator of GATOR1,
which inhibits the mTORC1
pathway by functioning as a GAPfor RagA.

リソゾーム
Sabatini’s group, Science 2013;340(6136):1100-1106

BCAA代謝の特徴

分岐鎖アミノ酸の分解

分岐鎖アミノ酸(Leu, Ile, Val) -ケトグルタル酸
分岐鎖アミノ酸アミノ基転移酵素(BCAT)(Km for BCAAs: 0.6〜3 mM； 筋肉＞＞肝臓)グルタミン酸
分岐鎖 -ケト酸(KIC, KMV, KIV)

CoA-SH

NAD+ATP
［活性型］

ADP
キナーゼ

分岐鎖 -ケト酸脱水素酵素(BCKDH)複合体(Km for BCKAs: 20〜40 µM)

CO2［不活性型］

BCKDH
複合体-PO3
ホスファターゼ

NADH + H+Pi

CoA化合物(IV-CoA, MB-CoA, IB-CoA)

アセチル-CoA
アセト酢酸

スクシニル-CoA（クエン酸回路）（化学と生物 2009; 47: 480-485の図１を改変して引用）

BCKDH複合体の反応（PDH複合体、α-KGDH複合体）
R：残基、TPP：チアミンピロリン酸、Lip：リポ酸（リポアミド脱水素酵素）（アシル基転移酵素）（脱炭酸酵素）Patel & Harris, FASEB J. 1995; 9:1164-1172.

24-mers E2

BCKDH複合体の構造の模式図
BCKDH複合体のE1、E2、E3サブユニットとBCKDHキナーゼとホスプァターゼの結合が示されている。
From Dr. Robert A. Harris.
The figure is referred to Reed & Hackert, J Biol Chem. 1990; 265:8971-8974.

BCKDH複合体の精製法の確立とBDKの単離
ラット肝臓

ラット心臓

Arch Biochem Biophys 1990; 283:293-299

BDK gene (BCKDK) cloning (J Biol Cchem 1992; 267:13127-13130)
Popov KM, Zhao Y, Shimomura Y, Kuntz MJ, Harris RA.
Branched-chain a-ketoacid dehydrogenase kinase: Molecular cloning,expression, and sequence similarity with histidine protein kinases.
（ミトコンドリアprotein kinasesでクローニングされた最初の酵素)（→PDH kinase (4 isomymes）のクローニング）チアミンピロリン酸(TPP)によるBCAA代謝調節（BCKDH活性調節に対するCa2+の影響）

溶液中の遊離Ca2+濃度の調整(at 30℃, pH 7.35)
EGTA buffer: http://maxchelator.stanford.edu/index.html
5 mM EGTA + 4.4 mM CaCl2 → 0.98 µM Ca2+
Ca2+-dependent inhibition of branched-chain α-ketoacid dehydrogenase kinase by thiamine pyrophosphate.
Noguchi S, Kondo Y, Ito R, Katayama T, Kazama S, Kadota Y, Kitaura Y, Harris RA, Shimomura Y.
Biochem Biophys Res Commun (BBRC). 2018 Oct 12;504(4):916-920.

TPPによるCa2+依存的BDK活性阻害（0〜50 µM遊離Ca2+ + 1 µM TDP）

No free Ca2+

BDK activity (%)

1007550

1 µM free Ca2+

25
002.5

57.5

10 12.5 50
15TPP (µM)
TPP IC50: 2.5 µM in the presence of 1 µM free Ca2+BBRC (2018) 504(4):916-920.

BDKによるBCKDH-E1αのリン酸化に対する[TPP＋Ca2+]の阻害効果
EGTA(5 mM)
ATP(0.5 mM)
Ca2+(1 µM)
TPP(5 µM)＋－－－＋＋－－＋＋＋＋P-S293-E1αE2E1αE1βBBRC (2018) 504(4):916-920.

TPPによるCa2+依存的BDK活性阻害

BDK activity (%)（0〜25 µM遊離Ca2+ + 5 µM TPP）

No addition of TPP

10075
505 µM TPP added

25000.25 0.5 0.75

125
1.25 1.5

Free Ca2+ (µM)
TPPを介したCa2+によるBCAA代謝調節
BBRC (2018) 504(4):916-920.

ミトコンドリアのエネルギー代謝：基質選択性

PDC

BCKDC

In mitochondria:
Branched-chain α-ketoacid dehydrogenase (BCKDH) complex (BCKDC)
Pyruvate dehudrogenase (PDH) complex (PDC)、
α-Ketoglutarate dehydrogenase complex （α-KGDC） Patel & Harris, FASEB J. 1995; 9:1164-1172.

グルコース、脂肪酸、BCAAの代謝調節
摂食状態

絶食状態

（下村の未発表図）

遊離Ca2+によるミトコンドリア内α-ケト酸脱水素酵素の活性調節（BCKDH複合体とPDH複合体）

不活性型
BCKDH

Phosphatase

KinaseTPP

不活性型
PDH＋－Ca2+

Phosphatase 1
Phosphatase 2

Kinase1-4
TPP

活性型
BCKDH

活性型
PDH

（BCAA代謝促進）（グルコース代謝促進）

グルコース、脂肪酸、BCAAの代謝調節
運動時：グルコースとBCAA代謝の亢進➢ エネルギー代謝↑➢ 筋収縮↑➢ MitへのCa2+流入➢ PDP１活性化→PDH活性化（グルコース代謝↑）➢ TPPによるBDK阻害→BCKDH活性化（BCAA代謝↑）まとめ➢ 骨格筋ではBDK活性が著しく高いため、BCAA代謝が抑制されている。
➢ TPPはBCAA代謝の強力な調節因子である。
➢ Ca2+依存的なTPPによるBCAA代謝調節機構が存在する。（BCAA代謝の新規な調節機構）➢ 筋ジストロフィー→ 細胞（ミトコンドリア）内Ca2+濃度上昇→ 筋線維アポトーシス （BCAA分解亢進？）遺伝子改変マウスを用いたBCAA代謝研究：
脳・中枢神経系への影響

BCKDH キナーゼ (BDK)欠損マウス→ BCAA分解の促進→ 慢性的なBCAA不足

Josh et al Biochem J. 400: 153-162, 2006.

分岐鎖アミノ酸（ロイシン、イソロイシン、バリン）

BCKDH kinase(BDK)
ノックアウトマウス

分岐鎖アミノ酸アミノ基転移酵素(BCAT)

分岐鎖a-ケト酸［活性型］

分岐鎖a-ケト酸脱水素酵素(BCKDH)［不活性型］

X

キナーゼ

BCKDH

CoA-化合物

完全分解（クエン酸回路）

Dr. Robert A. Harris’s group(Indiana Univ. School of Medicine)
Josh et al, Biochem J. 400: 153-162, 2006.

BCKDH キナーゼ (BDK) ノックアウトマウス

血中と脳内のロイシン濃度-/-正常マウス キナーゼ KO

血液 (µM)

149 ± 1271 ± 9脳62 ± 6(µmol/g wet wt.)

20 ± 2+/+

平均値 ± SEM (n=5).
From Dr. Robert A. Harris (Indiana Univ. School of Med.)
Joshi, MA, et al. Biochem. J. 400: 153-162 (2006)

In the BDK-KO mice, neurological abnormalities were apparent by hindlimb flexion throughout life and epileptic seizures after 6-7 months of age.

後肢の抱え込みてんかん発作の状態

BCAA は脳の機能を正常に保つために重要である。

From Dr. R.A. Harris (Indiana Univ. School of Med.)
Joshi, MA, et al. Biochem. J. 400: 153-162 (2006)

Exon
1-8

北浦靖之先生作製

筋特異的BDK-KOマウス

Exon
9-12

Bckdk genome(BDK-mKO マウス)
［Conditional Bckdk-KO mice］• En2SA: Splicing Acceptor site
• IRES: Internal Ribosomal Entry Site
• βgal: β-galactsidase gene
• βact:neo: β-actin promoter-neomycin
resistance gene
• pA: poly A sequence（Arrows indicate the numbers of primers
used in PCR.）

Bckdk targetingvector

・ Cre: Cre-recombinase

Bckdk floxed(Neo+)

En2 SAIRESβgalpApA

5’ homology arm

3’ homology arm
17f

1f
En2SA
En2 SA

Exon FRT
1-8

Muscle-specific BDK-KO (BDK-mKO)
mice were produced by the Cre-loxPsystem; BDK-floxed mice were bredwith creatine kinase (CK) promoterCre transgenic mice.
Bckdk floxed

7r

IRE

IRES
SpA
βgal
βgal pA

loxP

BDKflox/flox;CK-Cre mice: BDK-mKO mice
BDKflox/flox mice:Control mice

Muscle Bckdk deleted22f

βact:nepA
pA
βact:neooFRTloxP

Exon
9-12loxP

BDK active site

FLP(Neo-)

Sci Rep. 2017 Jan 4;7:39825

βact:neoCK-Cre27r

Control正常mBDK-KO筋特異的BDK-mKO
BDK-mKO

全身組織BDK-KO
Wholebody
GlobalBDK-KO
BDK-KO
コントロール（正常）、 BDK-mKO、 全身組織(global)BDK-KOマウス
Global BDK-KOマウスは、尾懸垂における後肢の抱え込み動作を示すので、このマウスでは神経的異常を持つと診断される。
一方、BDK-mKOマウスはコントロールマウスと同様にこの動作を示さないので、神経的異常を持たないことが判明した。

IPGTT: Plasma glucose

IPGTT: Plasma glucose

500
400500300

BDK-mKO

400200Control(mg/dL)

耐糖能試験（グルコース負荷試験）(mg/dL)

600**
BDK-KO

300
200100Control

100
Values are means ± SE (n=7-8). *P < 0.05

Values are means ± SE (n=4).
00

Sci Rep. 2017 Jan 4;7:39825.

03060Time (min)90120

03060Time (min)90120

Turkish descentFig. 1. BDK遺伝子の変Egyptian ancestry

異を持つヒトは知的障害と癲癇発作を起こす
自閉症患者
Libyan ancestry●、■：てんかんを伴う自閉症患者(A) Pedigrees 558, 18, and 1435
display first cousin consanguinity
and two affected patients each(filled symbols), some with
unaffected members (unfilledsymbols). Sequencechromatograms correspond to
non-carrier sibling (for 558 and1435) or obligate carrier parent (for18). (B) Schematic of BCKDKprotein with mitochondrial
localization signal (Mito) andKinase domain, depicting p.M74fs,
p.R156* and p.R224P mutations
from Pedigrees 18, 558, and 1435,
respectively. (C) Sequenceconservation of arginine (R)residue throughout evolution. (D)Predicted effect of R>Psubstitution leading from a betasheet (left) to an unfolded domain(right).

Science DOI: 10.1126/science.12246312012 REPORT

患者の血漿アミノ酸濃度

BCAA

Fig. 2 Effect of BCKDK p.R156* mutation in affecteds compared with unaffected from Family
558. (A) RT-PCR showing reduced levels of mRNA in affected patients, controlled with GAPDH levels. (B) Western blot probed withBCKDK-specific antibody (arrow). Fibroblast lysates from Family 558 showing undetectable BCKDK protein in affected patients (A, IV-2and IV-3) compared with the unaffected (U, IV-1). WT and Bckdk knockout (KO) mice lysates serve as positive and negative control. (C)Western blot probed with phospho-specific pSer293 antibody of E1alpha subunit of BCKDH enzyme. In the absence of calf intestinal
phosphatase (CIP), a distinct band is present in the unaffected (U), absent in the two affecteds (A), nearly abolished following CIPtreatment. (D) Reduced levels of plasma branched chain amino acids in affected patients (red symbols) compared with parents andunaffected sibling (green symbols). Gray bars represent normalized standard values. (E) Schematic diagram of the BCAA catabolic
pathway. BCAT, branched-chain aminotransferase; BCKA, branched-chain alpha-keto acid; BCKDH, branched-chain alpha-keto aciddehydrogenase; R-CoA, Succinyl-CoA, acetyl-CoA, methylmalonyl-CoA.
Science DOI: 10.1126/science.12246312012 REPORT

脳のアミノ酸濃度

マウス実験

BCKDK欠損マウスの後肢抱え込みとてんかん発作に対する食餌性BCAAの影響
Hindlimb clapingHindlimb claping and seizures（てんかん発作）

7% BCAA diet

2% BCAA dietFig. 3 Bckdk−/− neurological abnormalities rescued by supplementation with BCAAs. (A) Brain amino acid levels in P14 Bckdk−/−
mice. Levels of amino acids were normalized on wet tissue weight and shown as percentage of wildtype littermates (WT n=3, KO, n=4). Error
bars represent s.e. *p<0.05. Right: Schematic of the amino acids transporters expressed in cells of the blood brain barrier. The L- and the y+-typetransporters are responsible for the transport of the BCAAs and other LNAAs. (B) Mice raised on a BCAA-enriched diet (7% BCAA) wereassessed for 2 days for hind limb clasping. Starting on the evening of the second day the mice were fed with a 2% BCAA diet until day 8. Mice
were tested for hind limb clasping twice per day. WT n=1, KO n=2. Error bars represent s.d.. The observer was blinded to the genotype. (C)Bckdk−/− mice neurobehavioral tests for animals fed a 2% BCAA diet (day 1 to day 3) or a BCAA-enriched diet (day 3 to day 7). Mice were testedtwice per day for hind limb clasping (1-2 months old) and seizures (4 to 6 months old). Error bars represent s.d., n=5 for each test.

BCAAは正常な脳の発達に重要である。

Science DOI: 10.1126/science.12246312012 REPORTBCAA代謝と疾病• 先天性BCAA代謝異常 → 脳・神経疾患（カエデ糖尿症）→ 心臓疾患• 肝硬変→ 低BCAA血症（低アルブミン血症）→ インスリン抵抗性→ こむら返りの頻発

・ 肝癌• インスリン抵抗性（肥満・糖尿病） → BCAA代謝の低下（←）• 先天性低BCAA血症→ 自閉症（てんかん発作）

食欲とBCAAの関係（慢性的効果）➢ 慢性のBCAA不足 → 拒食症の原因 (J. Nutr. 131: 851S (2001))➢ 血液人工透析患者（血中BCAA低下）へのBCAA投与 → 食欲低下の改善 (Nephrol. Dial. Transplant. 16: 1856 (2001))➢ 肝硬変患者（血中BCAA低下）へのBCAA投与 →食欲低下の改善(Gastroenterology 124: 1792 (2003))➢ 癌患者へのBCAA投与 → 食欲低下の改善 (J. Natl. Cancer Inst.88:550 (1996))➢ 暑い日の食欲低下 → サッパリした食事➢ タンパク質・アミノ酸(BCAA)不足➢ 筋肉タンパク質の分解促進➢ 夏の食欲低下防止にBCAAは有効？！

遅発性筋肉痛(DOMS)および筋力に対するBCAA摂取の効果
•
•
•
•
•

DOMS is commonly caused byunaccustomed eccentric exercise.

Experiment: crossover double-blind design(A factor inhibiting exercise performance)
Subjects: untrained 16 female students
Squat exercise：２０ squat / set x ７ sets with 3 min intervals between sets
BCAAs：５ g（V : L : I = 1.2 : 2.3 :1) at 15 min before squat exercise
Muscle soreness was measured using a visual analogue scale (VAS).

8Control

7BCAA

6Muscle force

筋肉痛 (0-10 at sitting)

954＊＊

32＊

1＊0BefAft 2nd 3rd 4th 5th(Exercise)(Days after exercise)
Values are means ± SE.
＊P < 0.05 Control vs BCAA[% of force under the conditions with no pain]

10120

#100
80
60
40
200ControlBCAA◆ DOMS induced by squat exercise showed a peak on Day 2 and 3 in both trials.
◆ Muscle soreness between Day 2 and 5 was significantly lower in the BCAA trial.

J Nutr 136: 529S-532S, 2006
Int J Sport Nutr Exerc Metab 20: 236-244, 2010

◆ Muscle force measured on Day 3 was significantly higher in the BCAA trial.

非代償性肝硬変患者に対する経口栄養剤のLES投与３カ月のこむらがえりの頻度等

P<0.0102.0

P<0.050（－） （＋）

Serum cholin esterase
activity (IU/L)

100

Serum albumin (g/dL)

Total ketone bodies(mmol/L)Child B/C= 4/4, 4例：試験前投与なし 2例：LESとして1包追加 2例：昼間投与をLES投与に変更
200
4.0
100n=8n=8n=750

P<0.050（－） （＋）

Paired Student’s
t-test（－） （＋）

１週間のこむら返りの発生頻度

150
1000n=8n=8Fisher’s ratio

Blood ammonia(mg/dL)

200

N.S.

（－） （＋）

102.0

P<0.050（－） （＋）

Frecuency of muscle
cramp (/wewk)

4.0

n=8P<0.005

50（－） （＋）

Sako, K. et al; Hepatology Research, 26, 327‐329, 2003

現代の栄養学
厚生労働省と農林水産省の共同により平成１７年６月に策定

https://www.mhlw.go.jp/bunya/kenkou/eiyou-syokuji.html 2019/3/19

日本人の食事摂取基準（2015）： 指標の目的と種類
 エネルギーの指標
エネルギー摂取の過不足の回避を目的とする指標を設定する。
 栄養素の指標
３つの目的からなる５つの指標で構成する。具体的には、摂取不足の回避を目的とする 3 種類の指標、過剰摂取による健康障害の回避を目的とする指標、及び生活習慣病の予防を目的とする指標から構成する。
＜目的＞

＜種類＞

摂取不足の回避推定平均必要量、推奨量＊これらを推定できない場合の代替指標：目安量

過剰摂取による健康障害の回避

耐容上限量

生活習慣病の予防

目標量

栄養素の指標の目的と種類
https://www.mhlw.go.jp/file/04-Houdouhappyou-10904750-Kenkoukyoku-Gantaisakukenkouzoushinka/0000041955.pdf p.2 2019/3/19

栄養補助食品（サプリメント）の有効活用• アミノ酸・タンパク質（BCAA)→筋肉の維持・増加• ビタミン（総合ビタミン剤）→生体調節因子の確保• 難消化性糖（フラクトオリゴ糖、 →腸内フローラの改善
ケストース）• 抗酸化食品（ポリフェノール）→老化予防

体内でのVDの生成［コレステロール］

榊、安田; ビタミンD生成と代謝
食と医療, ５：１３-19, 2018

H（体温）

（皮膚）

腎臓
肝臓（活性型）［食品］
腎臓

ビタミンDの生理機能の多様性

腸管
皮膚（Ca吸収）

骨形成（角化細胞増殖・分化）

がん抑制

VD

免疫機能（炎症抑制）

心血管機能

脳神経機能
骨格筋機能

Hypponen E. Lancet 2001; 358: 1500–1503
Intake of vitamin D and risk of type 1 diabetes: a birth-cohort study
幼児・児童への2000 IU(50µg)/日ビタミンD投与 → １型糖尿病発症率の有意な低下（日本人の食事摂取基準：ビタミンD目安量＝2〜6 µg/日全ての年齢） → Not enough!

筑波大学（敬称略、旧姓表示）

名古屋工業大学（敬称略、旧姓表示）

鈴木正成

斎藤慎一

岡野五郎

鳥居知宏

前田 憲松尾昌幸

屋代正範

田神一美

田崎洋佑

塩沢清光

松本 恵

横井宏高

千葉啓子

佐藤雄二

吉武 裕

山本祐子

清水綾子

大橋雅代

徳山薫平

田村具博

七海範子

河瀬神輔

村松雄治

万年由希子

西内久人

鈴木 隆

栁田昌彦

浅井陽介

杉森翔一

中西裕紀

林 基元

金 永範

吉岡真由美

渡邊聡子

稲熊麻美

安田優子

藤井久雄

松尾達博

竹内弘幸

鹿野理恵

永田宏樹

前川卓摩

高戸良之

村上太郎

中井直也

武久昌嗣

服部達規

野沢 潤

山本和美
藤木理代
中村幸代

碓井映子
岩下 聡
芦沢典子

石橋正澄
天野修一

藤田裕子
小寺佑佳
高瀬弘嗣

安田琢磨
石原陽介

金原拓紀
小川恵未

お茶の水女子大学大学院
小林留美

名古屋大学生 命農学研究科 栄養生 化学研究室（敬称略 、旧姓表示）
准教授

小田裕昭

講 師

北浦靖之

事務補佐員 吉川恵里

技術補佐員 栗田優香子

2009年度

2012年度PD
M2

Gustavo
BAJOTTO
市川 礼奈

名工大M2 藤田裕子
名工大M2 安田琢磨
UG4
UG4

加藤真由美
張 一華

2014年度

2016年度

2018年度

M2

井上花菜

M2

安 美珠

PD門田吉弘

M2

片山貴裕

M2

森岡峻志

M2

M2

松本知大

M2

豊田隆成

M2

Jussiaea V.
BARIUAN
寺井智勇

M2

金城悠希菜

M2

加藤里奈

M2

研究生

長谷川穂菜実

M2

佐久間衣里

UG4
UG4

特別研究員 金 多恩
特別研究員 半澤史聡
D3

孫 淑敏

太田美樹

D2

劉 暢

M2

森下由佳子

D1

渡辺彩子

松下なほみ

M2

伊藤里奈

M2

今井智史

佐々木珠慧

M2

加藤佑奈

M2

小川達也

UG4

Izza D. P.

M2

神尾里奈

M2

加賀清美

M2

山田靖子

2010年度M2

白井伸太朗

UG4

羽田政司

2013年度

UG4

土本 隼

研究生

望月 美佳

D3

甄 红敏

D3

徐 旻珺

M1

千田壮志

M2

金城悠希菜

M2

近藤雄介

M2

清水初実

M1

山田みのり

M2

河東直規

M2

石川卓弥

M2

小濱智也

M1

森佑美子

M2

山田三志郎

M2

三木 瞳

M2

新土大地

M1

中島俊介

M2

犬飼彩美

M2

橋本尚央子

M2

山中郁弥

M1

鈴木竜成

2011年度

2015年度

2017年度

M2

ThomasLAURENT
風間駿輔

M2

片岡裕太郎

M2

伊丹雄也

M2

田中 萌

UG4

佐野仁志

M2

小林 悟

M2

笠原康晴

M2

高橋基毅

UG4

荒木由希

M2

坪井麻帆

M2

新美将史

M2

野口晴右

UG4

坂本みずほ

M2

中村浩一

UG4

今枝翔子

M2

本郷 彩

UG4

水澤杏南M2

高柳 洋

UG4

山本美月

UG4

池村桃佳

UG4

横山 聖

UG4

澤崎史博

D3