薬 生 薬 審 発 0703 第 ２ 号
令 和 ２ 年 ７ 月 ３ 日
各都道府県衛生主管部（局）長

殿
厚生労働省医薬・生活衛生局医薬品審査管理課長（公印省略）

医薬品の一般的名称について標記については、｢医薬品の一般的名称の取扱いについて（平成18年3月31日薬食発第0331001号厚生労働省医薬食品局長通知）｣等により取り扱っているところです。今般、我が国における医薬品一般的名称（以下「JAN」という。）について、新たに別添１のとおり定めたので、御了知の上、貴管下関係業者に周知方よろしく御配慮願います。
また、「医薬品の一般的名称について」（平成 30 年７月３日薬生薬審発 0703 第４号厚生労働省医薬・生活衛生局医薬品審査管理課長通知）の別添中、登録番号 29-4-B14の記載内容について、別添 2 のとおり訂正するので御留意願います。

（参照）「日本医薬品一般的名称データベース」https://jpdb.nihs.go.jp/jan/Default.aspx（別添の情報のうち、JAN 以外の最新の情報は、当該データベースの情報で対応することとしています。）

別添 1（別表２）INN に収載された品目の我が国における医薬品一般的名称（平成 18 年 3 月 31 日薬食審査発第 0331001 号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表２）
登録番号301-5-B1

JAN（日本名）：ゲーファピキサントクエン酸塩
JAN（英 名）：Gefapixant Citrate

C14H19N5O4S・C6H8O7
5-[(2,4-ジアミノピリミジン-5-イル)オキシ]-2-メトキシ-4-(プロパン-2-イル)ベンゼン-1-スルホンアミド 一クエン酸塩

5-[(2,4-Diaminopyrimidin-5-yl)oxy]-2-methoxy-4-(propan-2-yl)benzene-1-sulfonamide monocitrate登録番号301-5-B3

JAN（日本名）：ファリシマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Faricimab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合

抗 VEGF-A-L 鎖
DIQLTQSPSSLSASVGDRVTITCSASQDISNYLNWYQQKP

GKAPKVLIYFTSSLHSGVPSRFSGSGSGTDFTLTISSLQPEDFATYYCQQYSTVPWTFGQGTKVEIKRTVAAPSVFIFPP

SDEQLKSGTASVVCLLNNFYPREAKVQWKVDNALQSGNSQESVTEQDSKDSTYSLSSTLTLSKADYEKHKVYACEVTHQGLSSPVTKSFN

RGEC

抗 Ang2-L 鎖
SYVLTQPPSVSVAPGQTARITCGGNNIGSKSVHWYQQKPGQAPVLVVYDDSDRPSGIPERFSGSNSGNTATLTISRVEAG

DEADYYCQVWDSSSDHWVFG

GGTKLTVLSSASTKGPSVFPLAPSSKSTSGGTAALGCLVKDYFPEPVTVSWNSGALTSGVHTFPAVLQSSGLYSLSSVVTVPSSSLGTQTYICNVNHKPSNTKVDKKVEPKSC抗 VEGF-A-H 鎖
EVQLVESGGG

LVQPGGSLRLSCAASGYDFT

HYGMNWVRQAPGKGLEWVGWINTYTGEPTYAADFKRRFTFSLDTSKSTAYLQMNSLRAEDTAVYYCAKYPYYYGTSHWYF

DVWGQGTLVTVSSASTKGPSVFPLAPSSKSTSGGTAALGCLVKDYFPEPVTVSWNSGALTSGVHTFPAVLQSSGLYSLSSVVTVPSSSLGTQTYICNVNHKPSNTKVDKKVEPKSCDKTHTCPPCPAPEAAGGPSVFLFPPKPKDTLMASRTPEVTCVVVDVSHEDPEVKFNWYVDGVEVHNAKTKPREEQYNSTYRVVSVLTVLAQDWLNGKEYKCKVSNKALGAPIEKTISKAKGQPR

EPQVYTLPPCRDELTKNQVSLWCLVKGFYPSDIAVEWESNGQPENNYKTTPPVLDSDGSFFLYSKLTVDKSRWQQGNVFS

CSVMHEALHNAYTQKSLSLSPGK抗 Ang2-H 鎖
QVQLVQSGAEVKKPGASVKVSCKASGYTFT

GYYMHWVRQA

PGQGLEWMGW

INPNSGGTNYAQKFQGRVTM

TRDTSISTAYMELSRLRSDDTAVYYCARSPNPYYYDSSGYYYPGAFDIWG

QGTMVTVSSA

SVAAPSVFIFPPSDEQLKSGTASVVCLLNNFYPREAKVQWKVDNALQSGNSQESVTEQDS

KDSTYSLSSTLTLSKADYEKHKVYACEVTHQGLSSPVTKSFNRGECDKTHTCPPCPAPEAAGGPSVFLFPPKPKDTLMASRTPEVTCVVVDVSHEDPEVKFNWYVDGVEVHNAKTKPREEQYNSTYRVVSVLTVLAQDWL

NGKEYKCKVSNKALGAPIEKTISKAKGQPR

EPQVCTLPPS

RDELTKNQVSLSCAVKGFYPSDIAVEWESNGQPENNYKTTPPVLDSDGSFFLVSKLTVDKSRWQQGNVFS

CSVMHEALHNAYTQKSLSLS

PGK

抗 Ang2-H 鎖 Q1：部分的ピログルタミン酸；抗 VEGF-A-H 鎖 N303，抗 Ang2-H 鎖 N313：糖鎖結合；
抗 VEGF-A-H 鎖 K453，抗 Ang2-H 鎖 K463：部分的プロセシング
抗 VEGF-A-L 鎖 C214 – 抗 VEGF-A-H 鎖 C226，抗 Ang2-L 鎖 C213 – 抗 Ang2-H 鎖 C236，
抗 VEGF-A-H 鎖 C232 – 抗 Ang2-H 鎖 C242，抗 VEGF-A-H 鎖 C235 – 抗 Ang2-H 鎖 C245，
抗 VEGF-A-H 鎖 C360 – 抗 Ang2-H 鎖 C365：ジスルフィド結合
主な糖鎖の推定構造

模式図

C6506H9962N1724O2041S45（タンパク質部分，4本鎖）
抗 VEGF-A-H 鎖C2230H3393N581O677S16

抗 Ang2-H 鎖 C2262H3468N606O707S19
抗 VEGF-A-L 鎖C1035H1593N273O338S5

抗 Ang2-L 鎖 C979H1518N264O319S5

ファリシマブは，遺伝子組換えヒト化二重特異性モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒト血管内皮増殖因子 A（VEGF-A）抗体及びヒト抗ヒトアンジオポエチン 2（Ang2）抗体の相補性決定部，ヒトフレームワーク部並びに抗 Ang2-L 鎖の CL ドメインと H 鎖の CH1 ドメインが交換されたヒト IgG1 の定常部からなる．抗 VEGF-A-H 鎖の 240，241，259，316，335，360，372 及び 441 番目のアミノ酸残基はそれぞれ Ala，Ala，Ala，Ala，Gly，Cys，Trp 及び Ala に置換されている．抗 Ang2-H 鎖の 250，251，269，326，345，365，382，384，423 及び 451 番目のアミノ酸残基はそれぞれ Ala，Ala，Ala，Ala，Gly，Cys，Ser，Ala，Val 及
び Ala に置換されている．ファリシマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．ファリシマブは，453 個のアミノ酸残基からなる抗 VEGF-A-H 鎖（γ1 鎖）1 本，214 個のアミノ酸残基からなる抗VEGF-A-L 鎖（κ 鎖）1 本，463 個のアミノ酸残基からなる抗 Ang2-H 鎖（γ1-κ 鎖）1 本及び 213 個のアミノ酸残基からなる抗 Ang2-L 鎖（λ-γ 鎖）1 本で構成される糖タンパク質（分子量約 149,000）である．

Faricimab is a recombinant bispecific humanized monoclonal antibody composed of complementarity-determining
regions derived from mouse anti-human vascular endothelial growth factor A (VEGF-A) antibody and human antihuman angiopoietin 2 (Ang2), framework regions and human IgG1 constant regions in which the anti-Ang2, CL
domain in L-chain and CH1 domain in H-chain are exchanged each other. In the anti-VEGF-A-H-chain, the aminoacid residues at position 240, 241, 259, 316, 335, 360, 372 and 441 are substituted by Ala, Ala, Ala, Ala, Gly, Cys, Trpand Ala, respectively. In the anti-Ang2-H-chain, the amino acid residues at position 250, 251, 269, 326, 345, 365, 382,384, 423 and 451 are substituted by Ala, Ala, Ala, Ala, Gly, Cys, Ser, Ala, Val and Ala, respectively. Faricimab is
produced in Chinese hamster ovary cells. Faricimab is a glycoprotein (molecular weight: ca. 149,000) composed of ananti-VEGF-A-H-chain (γ1-chain) consisting of 453 amino acid residues, an anti-VEGF-A-L-chain (κ-chain) consistingof 214 amino acid residues, an anti-Ang2-H-chain (γ1-κ-chain) consisting of 463 amino acid residues and an antiAng2-L-chain (λ-γ-chain) consisting of 213 amino acid residues each.

登録番号301-5-B5

JAN（日本名）：アシミニブ塩酸塩
JAN（英 名）：Asciminib Hydrochloride

C20H18ClF2N5O3・HClN-[4-(クロロジフルオロメトキシ)フェニル]-6-[(3R)-3-ヒドロキシピロリジン-1-イル]-5-(1H-ピラゾール-3イル)ピリジン-3-カルボキシアミド 一塩酸塩

N-[4-(Chlorodifluoromethoxy)phenyl]-6-[(3R)-3-hydroxypyrrolidin-1-yl]-5-(1H-pyrazol-3-yl)pyridine3-carboxamide monohydrochloride登録番号301-5-B6

JAN（日本名）：アバルグルコシダーゼ アルファ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Avalglucosidase Alfa (Genetical Recombination)
改変糖鎖の構造

アバルグルコシダーゼ アルファはアルグルコシダーゼ アルファ糖鎖改変体（分子量：約 124,000）であり，アルグルコシダーゼアルファが酸化され，糖鎖の平均 5～9 個の N-アセチルノイラミン酸部分が5-アセトアミド-3,5,7-トリデオキシ-7-[(E)-(2-オキソ-2-{2-[4-({O-(6-O-ホスホノ-α-D-マンノピラノシル)(1→2)-O-α-D-マンノピラノシル-(1→6)-O-α-D-マンノピラノシル-(1→6)-O-[O-(6-O-ホスホノ-α-D-マンノピラノシル)-(1→2)-O-α-D-マンノピラノシル-(1→3)]-β-D-マンノピラノシル}オキシ)ブタノイル]ヒドラジニル}エトキシ)イミノ]-β-L-arabino-2-ヘプツロ-2,6-ピラノシロン酸基に化学的に変換されている．

Avalglucosidase alfa is a glycoengineered alglucosidase alfa analog (molecular weight: ca. 124,000) which isoxidized and its average of 5-9 N-acetylneuraminic acid portions are chemically modified to 5-acetamido3,5,7-trideoxy-7-[(E)-(2-oxo-2-{2-[4-({O-(6-O-phosphono-α-D-mannopyranosyl)-(1→2)-O-α-D-mannopyranosyl(1→6)-O-α- D -mannopyranosyl -(1→6)-O-[O-(6-O-phosphono-α- D -mannopyranosyl) -(1→2)-O-αD -mannopyranosyl-(1→3)]-β- D -mannopyranosyl}oxy)butanoyl]hydrazinyl}ethoxy)imino] -β- L -arabino-

2-heptulo-2,6-pyranosylonic acid groups.

登録番号 301-5-B7
JAN（日本名）：パドセボニル
JAN（英 名）：Padsevonil

C14H14ClF5N4O2S(4R)-4-(2-クロロ-2,2-ジフルオロエチル)-1-{[2-(メトキシメチル)-6-(トリフルオロメチル)イミダ
ゾ[2,1-b][1,3,4]チアジアゾール-5-イル]メチル}ピロリジン-2-オン(4R)-4-(2-Chloro-2,2-difluoroethyl)-1-{[2-(methoxymethyl)-6-(trifluoromethyl)imidazo[2,1-b][1,3,4]thiadiazol-5yl]methyl}pyrrolidin-2-one

登録番号301-5-B8JAN（日本名）：コンシズマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Concizumab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖
DIVMTQTPLS LSVTPGQPAS ISCKSSQSLL ESDGKTYLNW YLQKPGQSPQLLIYLVSILD SGVPDRFSGS GSGTDFTLKI SRVEAEDVGV YYCLQATHFPQTFGGGTKVE IKRTVAAPSV FIFPPSDEQL KSGTASVVCL LNNFYPREAKVQWKVDNALQ SGNSQESVTE QDSKDSTYSL SSTLTLSKAD YEKHKVYACEVTHQGLSSPV TKSFNRGECH鎖EVQLVESGGG LVKPGGSLRL SCAASGFTFS NYAMSWVRQT PEKRLEWVATISRSGSYSYF PDSVQGRFTI SRDNAKNSLY LQMNSLRAED TAVYYCARLGGYDEGDAMDS WGQGTTVTVS SASTKGPSVF PLAPCSRSTS ESTAALGCLVKDYFPEPVTV SWNSGALTSG VHTFPAVLQS SGLYSLSSVV TVPSSSLGTKTYTCNVDHKP SNTKVDKRVE SKYGPPCPPC PAPEFLGGPS VFLFPPKPKDTLMISRTPEV TCVVVDVSQE DPEVQFNWYV DGVEVHNAKT KPREEQFNSTYRVVSVLTVL HQDWLNGKEY KCKVSNKGLP SSIEKTISKA KGQPREPQVYTLPPSQEEMT KNQVSLTCLV KGFYPSDIAV EWESNGQPEN NYKTTPPVLDSDGSFFLYSR LTVDKSRWQE GNVFSCSVMH EALHNHYTQK SLSLSLGK

H 鎖 N298：糖鎖結合；H 鎖 K448：部分的プロセシング
L 鎖 C219 – H 鎖 C135，H 鎖 C227 – H 鎖 C227，H 鎖 C230 – H 鎖 C230：ジスルフィド結合
主な糖鎖の推定構造

C6462H10004N1712O2046S46（タンパク質部分，4 本鎖）
H 鎖 C2178H3360N580O682S17
L鎖C1053H1646N276O341S6コンシズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒト組織因子経路インヒビター（TFPI）の相補性決定部，ヒトフレームワーク部及びヒト IgG4 の定常部からなり，H 鎖 229 番目のアミノ酸残基が Pro に置換されている．コンシズマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．
コンシズマブは，448 個のアミノ酸残基からなる H 鎖（γ4 鎖）2 本及び 219 個のアミノ酸残基からなる L鎖（κ 鎖）2 本で構成される糖タンパク質（分子量：約 149,000）である．

Concizumab is a recombinant humanized monoclonal antibody composed of complementarity-determining regions
derived from mouse anti-human tissue factor pathway inhibitor (TFPI) monoclonal antibody, human framework
regions and human IgG4 constant regions, whose amino acid residue at position 229 in the H-chain is substituted byPro. Concizumab is produced in Chinese hamster ovary cells. Concizumab is a glycoprotein (molecular weight: ca.
149,000) composed of 2 H-chains (γ4-chains) consisting of 448 amino acid residues each and 2 L-chains (κ-chains)consisting of 219 amino acid residues each.

※ JAN 以外の情報は、参考として掲載しました。

別添２
平成 30 年７月 3 日薬生薬審発 0703 第 4 号厚生労働省医薬・生活衛生局医薬品審査管理課長通知の別添
正誤（別表２）

（別表２）

登録番号

登録番号 29-4-B14

29-4-B14

JAN（日本名）：ネモリズマブ（遺伝子組換え）

JAN（日本名）：ネモリズマブ（遺伝子組換え）

JAN（英 名）：Nemolizumab (GeneticalJAN（英 名）：Nemolizumab (GeneticalRecombination)

Recombination)

（略）

（略）

ネモリズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナ

ネモリズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒトインターロイキン-31ル抗体であり，マウス抗ヒトインターロイキン-31受容体モノクローナル抗体の相補性決定部，ヒトフ受容体モノクローナル抗体の相補性決定部，ヒトフレームワーク部及びヒト IgG2 の定常部からなる．

レームワーク部及びヒトIgG2の定常部からなる．H

H 鎖の 135，137，141，142，223，268，355 と 419

鎖の134，136，140，141，222，267，354と418番目番目のアミノ酸残基はそれぞれ Ser，Lys，Gly，のアミノ酸残基はそれぞれSer，Lys，Gly，Gly，Gly，Ser，Gln，Gln と Glu に置換されており，C 末Ser，Gln，GlnとGluに置換されており，C末端のGly

端の Gly と Lys は除去されている．ネモリズマブとLysは除去されている．ネモリズマブは，チャイは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生さニーズハムスター卵巣細胞により産生される．ネモれる．ネモリズマブは，445 個のアミノ酸残基からリズマブは，445個のアミノ酸残基からなるH鎖（γ2なる H 鎖（γ2 鎖）2 本及び 214 個のアミノ酸残基か鎖）2本及び214個のアミノ酸残基からなるL鎖（らなる L 鎖（鎖）2 本で構成される糖タンパク質鎖）2本で構成される糖タンパク質（分子量：約（分子量：約 147,000）である．

147,000）である．

Nemolizumab is a recombinant humanized monoclonal

Nemolizumab is a recombinant humanized monoclonal

antibody composed of complementarity-determining

antibody composed of complementarity-determining

regions derived from mouse anti-human interleukin-31

regions derived from mouse anti-human interleukin-31

receptor antibody, human framework regions and humanreceptor antibody, human framework regions and human

IgG2 constant regions. In the H-chain, amino acidIgG2 constant regions. In the H-chain, amino acidresidues at position 135, 137, 141, 142, 223, 268, 355 andresidues at position 134, 136, 140, 141, 222, 267, 354 and419 are substituted by Ser, Lys, Gly, Gly, Ser, Gln, Gln

418 are substituted by Ser, Lys, Gly, Gly, Ser, Gln, Gln

and Glu, respectively, and Gly and Lys at the C-terminus

and Glu, respectively, and Gly and Lys at the C-terminus

are deleted. Nemolizumab is produced in Chineseare deleted. Nemolizumab is produced in Chinese

hamster ovary cells. Nemolizumab is a glycoprotein

hamster ovary cells. Nemolizumab is a glycoprotein(molecular weight: ca. 147,000) composed of 2 H-chains(molecular weight: ca. 147,000) composed of 2 H-chains(γ2-chains) consisting of 445 amino acid residues each

(γ2-chains) consisting of 445 amino acid residues eachand 2 L-chains (κ-chains) consisting of 214 amino acidand 2 L-chains (κ-chains) consisting of 214 amino acidresidues each.

residues each.
（下線部変更）