薬 生 薬 審 発 0703 第 4 号
平 成 30 年 7 月 3 日
各都道府県衛生主管部（局）長

殿
厚生労働省医薬・生活衛生局医薬品審査管理課長（公印省略）

医薬品の一般的名称について標記については、｢医薬品の一般的名称の取扱いについて（平成 18 年 3 月 31 日薬食発第 0331001 号厚生労働省医薬食品局長通知）｣等により取り扱っているところであるが、今般、我が国における医薬品一般的名称（以下「JAN」という。）について、新たに別添のとおり定めたので、御了知の上、貴管下関係業者に周知方よろしく御配慮願いたい。

（参照）
日本医薬品一般名称データベース：URL http://jpdb.nihs.go.jp/jan/Default.aspx（別添の情報のうち、JAN 以外の最新の情報は、当該データベースの情報で対応することとしています。）

別添（別表２）INN に収載された品目の我が国における医薬品一般的名称（平成 18 年 3 月 31 日薬食審査発第 0331001 号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表２）
登録番号29-4-B6JAN（日本名）：エレヌマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Erenumab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖 QSVLTQPPSV SAAPGQKVTI SCSGSSSNIG NNYVSWYQQL PGTAPKLLIYDNNKRPSGIP DRFSGSKSGT STTLGITGLQ TGDEADYYCG TWDSRLSAVVFGGGTKLTVL GQPKANPTVT LFPPSSEELQ ANKATLVCLI SDFYPGAVTVAWKADGSPVK AGVETTKPSK QSNNKYAASS YLSLTPEQWK SHRSYSCQVTHEGSTVEKTV APTECSH鎖 QVQLVESGGG VVQPGRSLRL SCAASGFTFS SFGMHWVRQA PGKGLEWVAVISFDGSIKYS VDSVKGRFTI SRDNSKNTLF LQMNSLRAED TAVYYCARDRLNYYDSSGYY HYKYYGMAVW GQGTTVTVSS ASTKGPSVFP LAPCSRSTSESTAALGCLVK DYFPEPVTVS WNSGALTSGV HTFPAVLQSS GLYSLSSVVTVPSSNFGTQT YTCNVDHKPS NTKVDKTVER KCCVECPPCP APPVAGPSVFLFPPKPKDTL MISRTPEVTC VVVDVSHEDP EVQFNWYVDG VEVHNAKTKPREEQFNSTFR VVSVLTVVHQ DWLNGKEYKC KVSNKGLPAP IEKTISKTKGQPREPQVYTL PPSREEMTKN QVSLTCLVKG FYPSDIAVEW ESNGQPENNYKTTPPMLDSD GSFFLYSKLT VDKSRWQQGN VFSCSVMHEA LHNHYTQKSLSLSPGKL 鎖 Q1，H 鎖 Q1：部分的ピログルタミン酸；H 鎖 N306：糖鎖結合；H 鎖 K456：部分的プロセシング
L 鎖 C215 – H 鎖 C144，H 鎖 C232 – H 鎖 C232，H 鎖 C233 – H 鎖 C233，
H 鎖 C236 – H 鎖 C236，H 鎖 C239 – H 鎖 C239：鎖間ジスルフィド結合
またはL 鎖 C215 – H 鎖 C144，L 鎖 C215 – H 鎖 C232，H 鎖 C144 – H 鎖 C232，H 鎖 C233 – H 鎖 C233，
H 鎖 C236 – H 鎖 C236，H 鎖 C239 – H 鎖 C239：鎖間ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造
FucGlcNAc Man
Gal0-2

GlcNAc ManMan GlcNAc GlcNAc

C6484H10000N1736O2020S50（タンパク質部分，4 本鎖）
H 鎖 C2240H3440N598O682S20
L鎖C1002H1566N270O328S5

エレヌマブは，ヒトカルシトニン遺伝子関連ペプチド（CGRP）1 型受容体に対する遺伝子組換えヒト IgG2
モノクローナル抗体である．エレヌマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．エレヌマブは，456 個のアミノ酸残基からなる H 鎖（γ2 鎖）2 本及び 216 個のアミノ酸残基からなる L 鎖（λ 鎖）2 本で構成される糖タンパク質（分子量：約 149,000）である．
Erenumab is a recombinant human IgG2 monoclonal antibody against human calcitonin gene-related peptide (CGRP)
type 1 receptor. Erenumab is produced in Chinese hamster ovary cells. Erenumab is a glycoprotein (molecular weight:ca. 149,000) composed of 2H-chains (γ2-chains) consisting of 456 amino acid residues each and 2L-chains (λ-chains)consisting of 216 amino acid residues each.

登録番号29-4-B13

JAN（日本名）：クレネズマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Crenezumab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合
L鎖

DIVMTQSPLS LPVTPGEPAS ISCRSSQSLV YSNGDTYLHW YLQKPGQSPQLLIYKVSNRF SGVPDRFSGS GSGTDFTLKI SRVEAEDVGV YYCSQSTHVPWTFGQGTKVE IKRTVAAPSV FIFPPSDEQL KSGTASVVCL LNNFYPREAKVQWKVDNALQ SGNSQESVTE QDSKDSTYSL SSTLTLSKAD YEKHKVYACEVTHQGLSSPV TKSFNRGECH鎖 EVQLVESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS SYGMSWVRQA PGKGLELVASINSNGGSTYY PDSVKGRFTI SRDNAKNSLY LQMNSLRAED TAVYYCASGDYWGQGTTVTV SSASTKGPSV FPLAPCSRST SESTAALGCL VKDYFPEPVTVSWNSGALTS GVHTFPAVLQ SSGLYSLSSV VTVPSSSLGT KTYTCNVDHKPSNTKVDKRV ESKYGPPCPP CPAPEFLGGP SVFLFPPKPK DTLMISRTPEVTCVVVDVSQ EDPEVQFNWY VDGVEVHNAK TKPREEQFNS TYRVVSVLTVLHQDWLNGKE YKCKVSNKGL PSSIEKTISK AKGQPREPQV YTLPPSQEEMTKNQVSLTCL VKGFYPSDIA VEWESNGQPE NNYKTTPPVL DSDGSFFLYSRLTVDKSRWQ EGNVFSCSVM HEALHNHYTQ KSLSLSLG
H 鎖 E1：部分的ピログルタミン酸；H 鎖 L437：部分的アミド化；H 鎖 N289：糖鎖結合
L 鎖 C219 – H 鎖 C126，H 鎖 C218 – H 鎖 C218，H 鎖 C221 – H 鎖 C221：ジスルフィド結合
主な糖鎖の推定構造：
Fuc1-6)( 1-4)GlcNAc1-2)Man  1-6)
Gal0-2( 1-4)GlcNAc1-2)Man1-3)

Man 1-4)GlcNAc 1-4)GlcNAc

C6348H9796N1688O2010S44（タンパク質部分，4 本鎖）
H 鎖 C2112H3260N560O664S16
L鎖C1062H1642N284O341S6

クレネズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒトアミロイドベータペプチ
ド抗体の相補性決定部，ヒトフレームワーク部及びヒト IgG4 定常部からなり，H 鎖の 220 番目のアミノ酸残基は Pro に置換され，C 末端の Lys は除去されている．クレネズマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．クレネズマブは，438 個のアミノ酸残基からなる H 鎖（γ4 鎖）2 本及び 219 個のアミノ酸残基からなる L 鎖（κ 鎖）2 本で構成される糖タンパク質（分子量：約 146,000）である．
Crenezumab is a recombinant humanized monoclonal antibody composed of complementarity-determining regions
derived from mouse anti-human amyloid beta peptide antibody, human framework regions and human IgG4 constantregions, whose amino acid residue at position 220 is substituted by Pro, and C-terminal Lys is deleted in the H-chain.
Crenezumab is produced in Chinese hamster ovary cells. Crenezumab is a glycoprotein (molecular weight: ca. 146,000)
composed of 2 H-chains (γ4-chains) consisting of 438 amino acid residues each and 2 L-chains (κ-chains) consistingof 219 amino acid residues each.

登録番号29-4-B14

JAN（日本名）：ネモリズマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Nemolizumab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合L鎖DIQMTQSPSS LSASVGDRVT ITCQASEDIY SFVAWYQQKP GKAPKLLIYNAQTEAQGVPS RFSGSGSGTD FTLTISSLQP EDFATYYCQH HYDSPLTFGGGTKVEIKRTV AAPSVFIFPP SDEQLKSGTA SVVCLLNNFY PREAKVQWKVDNALQSGNSQ ESVTEQDSKD STYSLSSTLT LSKADYEKHK VYACEVTHQGLSSPVTKSFN RGECH鎖 QVQLVQSGAE VKKPGASVKV SCKASGYTFT GYIMNWVRQA PGQGLEWMGLINPYNGGTDY NPQFQDRVTI TADKSTSTAY MELSSLRSED TAVYYCARDGYDDGPYTLET WGQGTLVTVS SASTKGPSVF PLAPSSKSTS GGTAALGCLVKDYFPEPVTV SWNSGALTSG VHTFPAVLQS SGLYSLSSVV TVPSSNFGTQTYTCNVDHKP SNTKVDKTVE RKSCVECPPC PAPPVAGPSV FLFPPKPKDTLMISRTPEVT CVVVDVSQED PEVQFNWYVD GVEVHNAKTK PREEQFNSTFRVVSVLTVVH QDWLNGKEYK CKVSNKGLPA PIEKTISKTK GQPREPQVYTLPPSQEEMTK NQVSLTCLVK GFYPSDIAVE WESNGQPENN YKTTPPMLDSDGSFFLYSKL TVDKSRWQEG NVFSCSVMHE ALHNHYTQKS LSLSPH 鎖 Q1：部分的ピログルタミン酸；H 鎖 N297：糖鎖結合L 鎖 C214 – H 鎖 C224，H 鎖 C227 – H 鎖 C227，H 鎖 C230 – H 鎖 C230：ジスルフィド結合
主な糖鎖の推定構造：
FucGlcNAc ManGal0-2GlcNAc ManMan GlcNAc GlcNAc

C6384H9814N1678O2034S48（タンパク質部分，4 本鎖）
H 鎖 C2163H3328N566O679S18
L鎖C1029H1583N273O338S6

ネモリズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒトインターロイキン-31 受容体モノクローナル抗体の相補性決定部，ヒトフレームワーク部及びヒト IgG2 の定常部からなる．H 鎖の134, 136, 140, 141, 222, 267, 354 と 418 番目のアミノ酸残基はそれぞれ Ser, Lys, Gly, Gly, Ser, Gln, Gln と Gluに置換されており，C 末端の Gly と Lys は除去されている．ネモリズマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．ネモリズマブは，445 個のアミノ酸残基からなる H 鎖（γ2 鎖）2 本及び 214 個のアミノ酸残基からなる L 鎖（κ 鎖）2 本で構成される糖タンパク質（分子量：約 147,000）である．
Nemolizumab is a recombinant humanized monoclonal antibody composed of complementarity-determining regions
derived from mouse anti-human interleukin-31 receptor antibody, human framework regions and human IgG2 constantregions. In the H-chain, amino acid residues at position 134, 136, 140, 141, 222, 267, 354 and 418 are substituted bySer, Lys, Gly, Gly, Ser, Gln, Gln and Glu, respectively, and Gly and Lys at the C-terminus are deleted. Nemolizumab
is produced in Chinese hamster ovary cells. Nemolizumab is a glycoprotein (molecular weight: ca. 147,000) composedof 2 H-chains (γ2-chains) consisting of 445 amino acid residues each and 2 L-chains (κ-chains) consisting of 214 aminoacid residues each.

登録番号 29-5-B4JAN（日本名）：フェブキソスタット水和物
JAN（英 名）：Febuxostat Hydrate

CH3
N

CO2H
SH3C

• ½H2OO
CH3

CN

C16H16N2O3S • ½H2O
2-[3-シアノ-4-(2-メチルプロポキシ)フェニル]-4-メチルチアゾール-5-カルボン酸 ヘミ水和物
2-[3-Cyano-4-(2-methylpropoxy)phenyl]-4-methylthiazole-5-carboxylic acid hemihydrate登録番号29-5-B5JAN（日本名）：アニフロルマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Anifrolumab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合
L鎖EIVLTQSPGT LSLSPGERAT LSCRASQSVS SSFFAWYQQK PGQAPRLLIYGASSRATGIP DRLSGSGSGT DFTLTITRLE PEDFAVYYCQ QYDSSAITFGQGTRLEIKRT VAAPSVFIFP PSDEQLKSGT ASVVCLLNNF YPREAKVQWKVDNALQSGNS QESVTEQDSK DSTYSLSSTL TLSKADYEKH KVYACEVTHQGLSSPVTKSF NRGECH鎖 EVQLVQSGAE VKKPGESLKI SCKGSGYIFT NYWIAWVRQM PGKGLESMGIIYPGDSDIRY SPSFQGQVTI SADKSITTAY LQWSSLKASD TAMYYCARHDIEGFDYWGRG TLVTVSSAST KGPSVFPLAP SSKSTSGGTA ALGCLVKDYFPEPVTVSWNS GALTSGVHTF PAVLQSSGLY SLSSVVTVPS SSLGTQTYICNVNHKPSNTK VDKRVEPKSC DKTHTCPPCP APEFEGGPSV FLFPPKPKDTLMISRTPEVT CVVVDVSHED PEVKFNWYVD GVEVHNAKTK PREEQYNSTYRVVSVLTVLH QDWLNGKEYK CKVSNKALPA SIEKTISKAK GQPREPQVYTLPPSREEMTK NQVSLTCLVK GFYPSDIAVE WESNGQPENN YKTTPPVLDSDGSFFLYSKL TVDKSRWQQG NVFSCSVMHE ALHNHYTQKS LSLSPGKH 鎖 E1：部分的ピログルタミン酸；H 鎖 N297：糖鎖結合；H 鎖 K447：部分的プロセシング
L 鎖 C 215 – H 鎖 C220，H 鎖 C226 – H 鎖 C226，H 鎖 C229 – H 鎖 C229：ジスルフィド結合
主な糖鎖の推定構造
Fuc1-6)( 1-4)GlcNAc1-2)Man  1-6)
Gal0-2( 1-4)GlcNAc1-2)Man1-3)

Man 1-4)GlcNAc 1-4)GlcNAc

C6444H9964N1712O2018S44 (タンパク質部分，4 本鎖)
H 鎖 C2194H3392N576O673S17
L 鎖 C1028H1606N280O336S5

アニフロルマブは，I 型インターフェロン受容体 1 （インターフェロン アルファ，ベータ及びオメガ受容体 1）に対する遺伝子組換えヒト IgG1 モノクローナル抗体であり，H 鎖 234，235 と 331 番目のアミノ酸残基はそれぞれ Phe，Glu と Ser に置換されている．アニフロルマブは，マウスミエローマ（NS0）細胞により産生される．アニフロルマブは，447 個のアミノ酸残基からなる H 鎖（γ1 鎖）2 本及び 215 個のアミノ酸残基からなる L 鎖（κ 鎖）2 本で構成される糖タンパク質（分子量：約 148,000）である．
Anifrolumab is a recombinant human IgG1 monoclonal antibody against type I interferon receptor 1 (interferonalpha, beta and omega receptor 1), whose amino acid residues at position 234, 235 and 331 are substituted by Phe,Glu and Ser, respectively, in the H-chain. Anifrolumab is produced in mouse myeloma (NS0) cells. Anifrolumab is aglycoprotein (molecular weight: ca. 148,000) composed of 2 H-chains (γ1-chains) consisting of 447 amino acidresidues each and 2 L-chains (κ-chains) consisting of 215 amino acid residues each.

登録番号29-5-B8

JAN（日本名）：ブロルシズマブ（遺伝子組換え）
JAN（英 名）：Brolucizumab (Genetical Recombination)
アミノ酸配列及びジスルフィド結合

MEIVMTQSPS TLSASVGDRV IITCQASEII HSWLAWYQQK PGKAPKLLIYLASTLASGVP SRFSGSGSGA EFTLTISSLQ PDDFATYYCQ NVYLASTNGANFGQGTKLTV LGGGGGSGGG GSGGGGSGGG GSEVQLVESG GGLVQPGGSLRLSCTASGFS LTDYYYMTWV RQAPGKGLEW VGFIDPDDDP YYATWAKGRF
TISRDNSKNT LYLQMNSLRA EDTAVYYCAG GDHNSGWGLD IWGQGTLVTV
SSC1164H1768N310O372S8
ブロルシズマブは，遺伝子組換え一本鎖抗体（scFv）であり，2-111 番目はヒト化抗ヒト血管内皮増殖因子（VEGF）モノクローナル抗体の L 鎖の可変領域，133-252 番目はヒト化抗ヒト VEGF モノクローナル
抗体の H 鎖の可変領域からなる．ブロルシズマブは，252 個のアミノ酸残基からなるタンパク質である．
Brolucizumab is a recombinant single-chain antibody (scFv) composed of variable regions of an L-chain derived
from humanized anti-human vascular endothelial growth factor (VEGF) monoclonal antibody at positions 2-111, andan H-chain derived from humanized anti-human VEGF monoclonal antibody at positions 133-252. Brolucizumab is aprotein consisting of 252 amino acid residues.

※ JAN 以外の情報は、参考として掲載しました。