遺伝学のパラダイムシフトを目指して（Ⅲ）

日本遺伝学会第94回大会 Best Papers 賞
Ⅰ
Ⅱ
Ⅲ
Ⅳ
Ⅴ

DDR 複合体による熱活性型レトロトランスポゾンの制御機構
〇牛

小蛍1、陳

（1北海道大学

生命科学院

Ⅷ
Ⅸ
Ⅹ
Ⅺ

生物科学）

〇Hong-Wei Pi1、2、Wen-Hsiung Li2、3（1Ph. D. Program in Microbial Genomics, National Chung Hsing University and Academia Sinica、2Biodiversity Research Center, Academia
Sinica、3Department of Ecology and Evolution, University of Chicago）

細胞の生存は量子効果に支配されている〇安田武嗣1、中島菜花子2、荻朋男3、谷中智子1、後藤孝也4、田嶋克史5（1量子科学技術研究開発機構 量子生命・医学部門 量子生命科学研究所、2量子科学技術研究開発機構
究所、3名古屋大学 環境医学研究所、4大東文化大学 健康科学、5山形県立中央病院 血液内科）

量子生命・医学部門

量子医科学研遺伝子様エピゲノムを獲得したトランスポゾンの発現調節機構〇越阪部晃永1、2、3、山﨑慈恵1、Jamge Bhaghyshree3、田中祐梨子1、小川公美1、Lorkovic Zdravko3、Berger Frederic3、角谷徹仁1（1東京大学大学院

理学系研究科生物科学専攻

遺伝学研究室、2JST

さきがけ、3Gregor Mendel Institute）

細胞内エネルギー環境と DNA 修復経路選択の解析〇辻本

怜1、篠原美紀1、2
農学研究科

バイオサイエンス専攻

分子生物学研究室、2近畿大学

アグリ技術革新研究所）

RNA polymerase II Ser7リン酸化は、転写と共役したヌクレオソーム除去と再構築を促進して転写一時停止を安定化する〇梶谷卓也1、加藤太陽2、沖Lis7、村上洋太8

Ⅶ

理学研究院

Origin and evolution of nitrogen fixation in prokar yotes（1近畿大学大学院

Ⅵ

露1、加藤敦之2、伊藤秀臣2

生命システム科学専攻、2北海道大学大学院

昌也1、木村宏3、大川恭行4、小布施力史5、Damien Hermand6、John（1福井大学 学術研究院工学系部門、2島根大学 医学部、3東京工業大学 生命理工学院、4九州大学 生体防御医学研究所、5大阪大学大学院 理学研究科、6ナミュール大学 Namur Advanced Research College、7コーネル大学 Molecular Biology & Genetics、8北海道大学大学院 理学研究院）

2 種の DNA メチル化間のクロストークが植物エピゲノムパターン形成を駆動する〇藤泰子、山﨑慈恵、小田頌子、富永さやか、竹内俊平、角谷徹仁（東京大学大学院

理学系研究科生物科学専攻）

ショウジョウバエメスの精子保存器官で発現する GAL4ドライバー〇稲井琴梨1、大迫隆史2、都丸雅敏1、3、高野敏行1、3（1京都工芸繊維大学 工芸科学部
伝資源センター）

応用生物学課程、 2京都工芸繊維大学 高等技術支援センター、 3京都工芸繊維大学 ショウジョウバエ遺ゼニゴケの ArfB ホモログ
〇牧野愛子、小山（岡山大学大学院

巧、本瀬宏康、阿保達彦

自然科学研究科

生物科学専攻）

ヒト非コード領域から翻訳される小さいタンパク質に対する機能性配列の探索〇赤瀬太地1、2、橋本陽太1、松本篤樹1、相澤康則1、3（1東京工業大学

生命理工学院

生命理工学コース、2理化学研究所

生命医科学研究センター、3神奈川県立産業技術総合研究所）

IEE がトランスポゼースとともに引き起こす DNA 融合の分子機構の解析〇岸野廉、武藤駿太郎、関根靖彦（立教大学大学院

理学研究科

生命理学専攻）（ローマ数字は原稿受理順を示す。○印は大会における講演発表者を示す。）

Proceedings of the Society
令和 4 年（2022）12月

目

日本遺伝学会幹事会

編集

次

BP 賞受賞者へのお祝いの言葉

BP 賞選考委員長

沖

3

昌也

BP 賞受賞講演の紹介

Ⅰ

DDR 複合体による熱活性型レトロトランスポゾンの制御機構
小蛍4Hong-Wei Pi

5

牛Ⅱ Origin and evolution of nitrogen fixation in prokaryotes
Ⅲ 細胞の生存は量子効果に支配されている
武嗣

6

越阪部晃永

7

辻本

怜

8

卓也

9

安田

Ⅳ 遺伝子様エピゲノムを獲得したトランスポゾンの発現調節機構
Ⅴ 細胞内エネルギー環境と DNA 修復経路選択の解析
Ⅵ ヌクレオソーム除去と再構築を促進して転写一時停止を安定化する
RNA polymerase II Ser7リン酸化は、転写と共役した

梶谷

2 種の DNA メチル化間のクロストークが植物エピゲノムパターン

Ⅶ 形成を駆動する

藤

泰子

10

Ⅷ ショウジョウバエメスの精子保存器官で発現する GAL4ドライバー
稲井

琴梨

11

牧野

愛子

12

赤瀬

太地

13

岸野

廉

14

Ⅸ ゼニゴケの ArfB ホモログ
ヒト非コード領域から翻訳される小さいタンパク質に対するⅩ 機能性配列の探索

IEE がトランスポゼースとともに引き起こす DNA 融合の

Ⅺ 分子機構の解析
BP 賞選考内規15BP 賞受賞者へのお祝いの言葉
沖昌也（BP 賞選考委員長）

BP 賞のご受賞おめでとうございます。日本遺伝学会では、「21世紀の遺伝学を切り開く
意欲あふれる研究を奨励し、日本の遺伝学の発展に資する」ことを願い、才能と情熱を傾けた結果としての発表を選抜褒賞し、研究者育成の一助となることを目指して2001年に Best
Papers（BP）賞が創設されました。BP 賞は一般演題を対象に、幹事、評議委員、編集委
員、座長の投票により決定されます。昨年度までは、BP 賞の受賞者の発表は大会終了後に改めて連絡する形を取っていましたが、大会の熱気が冷めない大会中の発表の方が良いのではないかという幹事会での議論をもとに、今年度は、初めて最終日の総会で受賞者を発表するという形を取らせて頂きました。初めての試みでいろいろと不安要素はありましたが、大きなトラブルもなく終えることが出来ホッとしています。
コロナ禍の影響で日本遺伝学会は、 1 昨年は中止、昨年はオンライン開催でしたが、今
年度第94回大会は遠藤俊徳大会長のもと北海大学（札幌）でハイブリッド開催されました。
会場での、発表者の堂々と発表する姿、活発な議論を目の当たりにし、やはり現地開催の重要性を改めて認識させられました。
本編では、第94回大会で Best Papers（BP）賞に選ばれた 11演題について受賞者の研究紹介記事を掲載しています。今回選ばれた研究分野は、「遺伝子発現・翻訳」、「反復配列・
トランスポゾン」、「分子進化・分子系統／生物情報・遺伝資源」、「変異・修復／染色体構
造・ゲノム再編成」、「DNA 複製・組換え／方法論・技術」、「遺伝子発現・翻訳」、「エピジェネティクス」と多岐に及んでおり、各セッションのレベルの高さを反映している結果であると思います。また、日本遺伝学会は長年台湾との研究交流を行ってきましたが、今回、台湾の学生の発表が BP 賞に選ばれたことは、その成果が形となって現れ大変喜ばしいことだと思います。これを機会に海外との更なる研究の交流が発展することを期待します。
最後になりますが、日本遺伝学会および年次大会は、準備・運営はもちろん、発表や参加に関わった皆様すべての貢献で成り立っています。皆様に厚くお礼申し上げ、巻頭言とさせて頂きます。

3

Ⅰ

DDR 複合体による熱活性型レトロトランス
ポゾンの制御機構
牛

ぎゅう

転移因子（トランスポゾン）はあらゆる生物に存在する“動く遺伝子”であり、トランスポゾンの転移はゲノムに悪影響を与える可能性がある。そのため、トランスポゾンの転移制御は、宿主にとって自身のゲノムの安定性を守るために重要である。ほとんどのトランスポゾンは DNA のメ
チル化やヒストン修飾などのエピジェネティックな修飾により転写が抑制されているため、その転移制御機構の詳細は明らかになっていない。本申請者が所属している研究室
では、シロイヌナズナにおける熱活性型レトロトランスポ
ゾン ONSEN を同定した（Ito et al., Nature, 2011）。ONSEN
は37℃の熱ストレスで転写が活性化し、染色体外 DNA を産生する。野生型のシロイヌナズナでは、世代を超えた
ONSEN の転移は見られないが、siRNA を介したトランスポ
ゾンの転写制御機構である RNA-directed DNA methylation（RdDM）経路の変異体では、熱ストレスにより ONSEN の世代を超えた転移が見られた（Fig. 1）。
RNA 誘導型 DNA メチル化（RdDM）経路はトランスポゾ
ンのサイレンシング機構において重要な役割を担っている。
DDR 複合体は、DRD1、DMS3、RDM1 からなり、RdDM
経路の重要な構成要素となっている。DDR 複合体は RNA
polymerase V（Pol V）に依存する転写に必要で、Pol V の上流で機能し、Pol V の活性を調節し、クロマチンへのPol V 結合を安定化させることが知られている。本発表では、DDR 複合体による ONSEN の活性制御について解析し

牛 小蛍
Niu Xiaoying

小蛍

しょうえい

北海道大学 生命科学院
ム科学専攻

陳
露
Chen Lu伊藤秀臣
Ito Hidetaka

生命システ

加藤敦之
Kato Atsushi

た。DDR 複合体のいずれかのタンパク質を欠失させると、
ONSEN の転写量が上昇した。48時間の熱ストレス処理をした DDR 複合体の三重変異体で ONSEN の世代を超えた転移が見られた。しかし、DDR 複合体の構成要素である
DRD1、DMS3、RDM1 それぞれの変異体では、drd1 のみ
で ONSEN の転移を観察された。このことから、DRD1 が
DDR 複合体依存的な ONSEN の転移抑制に重要な役割を担っていることを示唆された。
DRD1 は植物に特異的な SNF2 様タンパク質であり、クロマチンリモデリング因子として、遺伝子座への Pol V の
物理的な結合に寄与して、抑制的なヘテロクロマチンを構築することで隣接するトランスポゾンの転写を抑制している。RdDM の上流段階では、Pol II や Pol IV によって作られた転写物が siRNA を生成する。RdDM による DNA のメチル化に対して、Pol V によって作られる lncRNA が重要である。トランスポゾンのサイレンシングは Pol V 転写産物と siRNA の生成の総合効果が必要である。先行研究で Pol Vの機能喪失変異体である nrpe1 において、ONSEN の転移が観察された。また、DRD1 が NRPD1b（NRPE1）の局在に影響を与え、NRPD1a（NRPD1）の活性に影響を与える可能性があり、間接的に siRNA 量の蓄積量を減少させる。
私たちの研究結果と合わせると、DRD1 の欠失により Pol
V と Pol IV の機能が損なわれ、間接的に lncRNA と siRNA

Fig. 1 ONSEN 活性化メカニズムの存在量の減少につながり、RdDM プロセスの完成が損なわれるという仮説を提案する（Fig. 2）。しかし、lncRNA と
siRNA は完全には消失されないため、ONSEN の活性化には長期の環境ストレスが必要である。ONSEN のサイレン
シング機構における lncRNA と siRNA の役割については、
今後研究が必要である。
引用文献
Ito, H., Gaubert, H., Bucher, E. et al.（2011）. An
siRNA pathway prevents transgenerational retrotransposition in plants subjected to stress.
Nature. 472, 115-119. doi: 10.1038/nature09861.

Fig. 24

Ⅱ

Origin and evolution of nitrogen fixationin prokar yotes

Background:
The origin of nitrogen fixation is an important issue inevolutionary biology. While nitrogen is required by all livingorganisms, only a small fraction of bacteria and archaea can
ﬁx nitrogen. The prevailing view is that nitrogen ﬁxation ﬁrst
evolved in archaea and was later transferred to bacteria. The
archaea-first hypothesis was based on the observation thatthe archaea form earliest lineages in the phylogeny of nitrogenases. Although >30,000 prokaryotic genomic sequences,
new isotopic data and new groups of nitrogenases have been
discovered, no research has challenged this long-standing
evolutionary hypothesis.
Purpose and results:
I analyzed 30,238 bacterial and 1,672 archaeal genomes

Hong-Wei Pi

Ph. D. Program in Microbial Genomics,
National Chung Hsing University andAcademia Sinica / Biodiversity
Research Center, Academia Sinica

Wen-Hsiung Li

Hong-Wei Pi

to study the origin and evolution of nitrogen fixation. The
number of nitrogen-fixing species is ~18 times higher inbacteria (1,420 speices) than in archaea (78 speices). Thus,
most known nitrogen-fixing species are bacteria. I further
used their nif (nitrogen-ﬁxing) genes to reconstruct phylogenies of NifH, NifD, NifK, NifE, NifN, and concatenated
NifHDK (Fig. 1). In NifHDK tree, I used only linked HDK
sequences, so that the three genes have the same evolutionary history. Fig. 1 indicates that Group IV is the oldest groupof nitrogenases and bacterial sequences form well-supported
earliest lineages while archaeal sequences are nested insidebacterial sequences. These results suggest that nitrogenasefirst evolved in bacteria. Moreover, I found that while themajority of archaea use WtpABC as the Mo transporter, themajority of nitrogen-ﬁxing archaeal species, like bacteria, use
the ModABC as the Mo transporter (Fig. 2). This finding
strongly supports the bacteria-ﬁrst hypothesis.
Perspective:
This is the ﬁrst study to propose the bacteria-ﬁrst hypothesis. Moreover, this study demonstrates that, using the latest
genomic data, various evolutionary views of microbes can bereexamined and sometimes challenged.

Figure 1．Maximum likelihood phylogenies of the nitrogenase sequences.

Figure 2．The association between Molybdenum transporters (ModABC and WtpABC) and nitrogen fixation.

(A) The phylogeny of 487 Nif/Vnf/AnfD and E sequences. (B) The
phylogeny of 476 Nif/Vnf/AnfK and N sequences. (C) The phylogenyof 3,535 Nif/Vnf/AnfH sequences. (D) The phylogeny of 326 concatenated Nif/Vnf/AnfHDK sequences.
The light-independent protochlorophyllide reductase (Bch/Chl) and
chlorophyllide a reductase (Bch) sequences are applied as the outgroup. The protein sequences are classiﬁed into Groups I, II, III, IV,
Vnf and Anf. The scale bar denotes 0.5/0.1 amino acid substitutions
per residue site.

The Venn diagrams of nitrogen-ﬁxing species (red color), modABCgene-harboring species (gray color) and wtpABC-gene-harboring
species (olive green).

Reference:
Pi H-W, Lin J-J, Chen C-A, Wang P-H, Chiang Y-R, Huang C-C,
Young C-C, Li W-H. 2022. Origin and evolution of nitrogen ﬁxation in prokar yotes. Molecular biology and evolution, 39(9),msac181.

5

細胞の生存は量子効果に支配されている

Ⅲ

安田

量子生命科学とは、量子論的視点で生命現象を解明する学問である。理論物理学者のジム・アル＝カリーリと分子生物学者のジョンジョー・マクファーデンによる著書「量1)
子力学で生命の謎を解く」
では、量子論的視点の対象として、光合成、磁気感覚、酵素作用、遺伝などを取り上げている。その一例として、1989年の先行論文では、アルコー
ル脱水素酵素の反応に量子トンネル効果が関わることが、速度論的同位体効果を指標にして示されている2)。量子トンネル効果とは、電子などの小さな粒子（量子）が、古典
力学的には乗り越えられない反応に必要な障壁を、まるで障壁に開いたトンネルを潜り抜けるように通過するという現象である。重水素（D）は水素（H）よりも量子トンネル
効果の確率が低いため、水素が反応に関わる酵素化学反応
では H を D に置き換えると反応速度が低くなるという速度論的同位体効果が現れる（図 1 ）。また、反応温度が高い場
合には量子トンネル効果無しに超えなければならない山（ポテンシャルエネルギー）を超えて反応が起こるため、量子トンネル効果は低下あるいは無くなるという温度依存性があり、これも量子トンネル効果の指標になっている。
我々は、SIRT3 脱アセチル化酵素による DNA 修復酵素
3)
RAD52 の「脱アセチル化反応」、I-SceI による「DNA 切断反応」、アポトーシスに関わるカスパーセ-3による「タンパク質切断反応」に関して、量子トンネル効果が関与することを速度論的同位体効果とその温度依存性によって明らかにした（図 2 ）。酵素化学反応溶液中の H2O を D2O に変えたことにより、これらの酵素化学反応速度は約1/2に減少
し た。一 方、細 胞 を D2O で 作 製 し た 培 養 液 に 晒 す と、
SIRT3 や I-SceI に依存した細胞内の DNA 相同組換え修復がほぼ完全に阻害された（図3A）。相同組換えは、通常の細胞の増殖にも必要であるが、D2O に晒した細胞では、細エネルギーの山（ポテンシャルエネルギー）

武嗣

やす だ

たけ し

谷中智子

反応温度が
低い場合

H

トンネル効果の
確率の違い

中島菜花子

荻

田嶋克史

後藤孝也

安田武嗣

(A)

(B)

DNA二重鎖切断(DSB)（I-SceIによる切断）

x
SIRT3
RAD52
など
が関わる

量子トンネル効果と速度論的同位体効果

アセチル化

Ac Ac

D 2O
H2O
D 2O
H2O
D 2O
H2 O

6

脱アセチル化タンパク質切断

DNA 切断図 2 酵素化学反応の速度論的同位体効果タンパク質の脱アセチル化、タンパク質切断、DNA 切断の酵素
化学反応に関して、反応溶液中の H2O を D2O にすると反応速度が低下する速度論的同位体効
果が検出された。

ヒストン

アセチル化酵素xx

量子トンネル効果は、反応温度が低くポテンシャルエネルギーを超えられない場合に起こる。水素（H）は重水素（D）よりもトンネ
ル効果の確率が高いため、反応速度が速い。

脱アセチル化状態

速度低下

基底状態

図1

朋男

胞死が誘導された。細胞内のヒストンのアセチル化は、アセチル化酵素と脱アセチル化酵素の活性のバランスにより変化し、転写制御に関わる。そして細胞を D2O に晒すと、細胞内のヒストンアセチル化と転写が誘導された（図3B）。
量子効果が関わる細胞への重水の影響は、予想をはるかに超えて大きかった。この原因として、細胞内で連続して起こる酵素反応のそれぞれで起こる同位体効果による速度減少の相乗効果として最終的な影響が現れたから、と考えられる。
「生命の起源」において、生物は地球上の水素のほ
とんどの割合を占める H に最適化されて誕生したのかもしれない。そのため、水素として H のみ存在する環境では量子効果の存在が細胞の生存に表立った悪影響は及ぼさないようになっていると考えられるが、地球上には本来ごく僅かしか存在しない D だけが水素として存在している世界では、量子効果の想定外の影響のために、ヒトを含む生物は生きられないと考えられる。今後は、生命現象がどれほど量子効果によって支配されているのか明らかにしたい。

遷移状態
反応温度が高い場合

D

量子科学技術研究開発機構 量子生
命・医学部門 量子生命科学研究所

DNA

脱アセチル化酵素
D2O による反応抑制

Ac Ac Ac Ac

アセチル化状態

D2O による阻害

相同組換え（HR）修復

図3

転写活性化

重水（D2O）による細胞への影響（A）HR 修復には、SIRT3 による RAD52 の脱アセチル化などが関わる。D2O に晒された細胞では、I-SceI による切断で生じた DSB 部位に対する HR 修復が完全に阻害された。
（B）D2O に晒された細胞では、ヒストンのアセチル化が誘導され、転写が活性化された。

引用文献
1） Al-Khalili and McFadden（2014）Life on the edge: the comingof age of quantum biology. London, UK: Bantam Press
2） Cha et al.,（1989）Science, 243, 1325-1330
3） Yasuda et al.,（2018）Plos Genet, 14, e1007277

Ⅳ

遺伝子様エピゲノムを獲得したトランスポゾ
ンの発現調節機構
越阪部晃永
お さか べ あきひさ

東京大学大学院 理学系研究科
科学専攻 遺伝学研究室／
JST さきがけ

生物

動植物のゲノム中に多量に含まれる可動性 DNA（トランスポゾン）はその発現が宿主ゲノムの恒常性維持にとって有害となることから、通常は DNA やヒストン H3 のメチル化などの抑制型エピゲノム修飾を受けて鎮静化されている。
シロイヌナズナを用いたスクリーニングにより、抑制型エピゲノム修飾を維持する因子として SNF2 型クロマチンリ
モデリング因子をコードする DDM1（Decrease in DNA
Methylation 1）が同定され、DDM1 の機能喪失植物内において抑制型エピゲノム修飾の喪失と大量のトランスポゾンの脱抑制が報告された。しかし、DDM1 によるトランスポ
ゾン鎮静化のメカニズムは永らく不明であった。
我々は、DDM1 が抑制型エピゲノム修飾以外のクロマチン構成因子ヒストンの亜種（バリアント）をターゲットにしていると考え遺伝学および生化学的解析を行った。その結果、DDM1 は種子植物特異的 H2A バリアント H2A.W を
トランスポゾンへ運び込んで鎮静化するという新規機構を
1)。さらに、DDM1 の哺乳類オルソログ
見出した（図 1 ）HELLS も H2A.W と類似した配列を有する H2A バリアント
macroH2A のクロマチン集積に関わることが報告されたことから2)、これらのクロマチンリモデリング因子群は動植物に共通した機構によってトランスポゾンを鎮静化することが示唆された。
一方で、H2A.W 欠失植物では抑制型エピゲノム修飾の喪失は観察されず、ほとんどのトランスポゾンも野生型と同様に鎮静化されていた3)。したがって、DDM1 機能喪失植物内で観察される抑制型エピゲノム修飾の喪失とトランス
ポゾンの脱抑制には、H2A.W の脱離に加えて他の因子が関与することが考えられた。そこでゲノムワイドな解析を

上段 左から、
小川公美、田中祐梨子、越阪部晃永、角谷徹仁
下段 左から、
山﨑慈恵、Bhagyshree Jamge、Zdravko Lorkovic、Frederic Berger

行った結果、DDM1 機能喪失植物内で特定のヒストンバリ
アントへの交換が起こり、トランスポゾンが通常の遺伝子の様なエピゲノム修飾を獲得して転写調節を受けることが今回明らかになった（図 1 ）。
今後は、DDM1 によるヒストンバリアントのダイナミク
スの分子機構、および特定のヒストンバリアント獲得によるエピゲノム修飾の確立機構やそれを起因とした転写調節機構を明らかにしていきたい。
引用文献
1） Osakabe, A. et al., Nat. Cell Biol.（2021）
2） Ni, K. et al., Nat. Commun.（2020）
3） Bourguet, P. et al., Nat. Commun.（2021）

図 1 各変異植物内におけるヒストンバリアントとトランスポゾン発現調節の概略図
野生型植物において、DDM1 は H2A.W（緑）と結合してトランスポゾンへ運び込む（左図）1)。一方で、DDM1 機能喪失植物内では、H2A.W の脱離の代わりに他のヒストンバリ
アント（紫）がトランスポゾンに蓄積するようになる（右図）。さらに、DDM1 の機能を失っても発現が抑制されたままのトランスポゾンには、新たに異なる抑制型エピゲノム
修飾（H3K27me3）が集積していた。

7

細胞内エネルギー環境と DNA 修復経路選択
の解析

Ⅴ

辻本
つじもと

細胞がん化の原因となる遺伝情報の書き換えはゲノム
DNA の変異、転座、欠失・増幅などのゲノム不安定化によってもたらされるが、DNA 修復の正確性が失われることでゲノム不安定化が蓄積すると考えられている。DNA 二本鎖切断（DSB）は最も重篤な DNA 損傷で、真核生物における DSB 修復経路は非相同末端結合（NHEJ）と相同組換え（HR）があり、NHEJ は誤りがちな修復経路である。さらに
NHEJ は Ku と Lig4 に依存的な canonical NHEJ（C-NHEJ）と非依存的な alternative NHEJ（A-NHEJ）経路に分けられる。一方で HR は、DSB 末端の単鎖化（resection）により開始し、無傷の鋳型 DNA の遺伝情報をコピーすることか
ら正確性の高い修復方法である。ATP エネルギー消費の観点から DSB 修復経路を見てみると、NHEJ では DNA リガー
ゼによる末端再結合反応であるため、おそらく 10ATP 以下のエネルギー量で十分であるのに対し、HR ではリコンビ
ナーゼ Rad51 の ATP 加水分解と、さらにクロマチンリモ
デラーや DNA ヘリカーゼも必要なため、100ATP 以上ものエネルギーが必要であるだろうと考えられる。糖代謝による細胞内での ATP 産生経路には嫌気的な解糖系と好気的な酸化的リン酸化の経路が存在し、好気的経路のほうが産生効率がよい。しかし、がん細胞ではワーブルグ効果として知られているように好気条件下においても解糖系を用いたエネルギー代謝が亢進している1)。そこで細胞内のエネル
ギー代謝経路と DNA 修復経路の正確性には何かしらの関係性があるのではないかと考え、解糖系だけで生育可能な

図1

怜
れん

近畿大学大学院 農学研究科 バイオ
サイエンス専攻 分子生物学研究室

辻本

怜

篠原美紀

出芽酵母を用いて好気的 ATP 合成経路を阻害して解糖系に糖代謝経路を偏重させたときに DNA 修復経路に対する影響を解析した。
今回の実験で用いた出芽酵母 SLY19 株は、MAT 遺伝子座に導入される HO エンドヌクレアーゼ誘導性の DSB が通Photo by T. Tamai
常経路の HR で修復される際に鋳型となる HML/HMR 領域
を欠失している。そのためこの DSB は NHEJ でのみ修復可能となり、DSB 導入後の生存率は NHEJ 効率の指標となる2)。SLY19 株のミトコンドリアを破壊した ρ−株と、野生
株に ATP 合成酵素阻害剤 Oligomycin を添加した場合のNHEJ 効率について解析を行った。その結果、ρ−株あるいは Oligomycin 添加群では DSB 導入後の NHEJ 効率が対照群と比較して有意に増加した（図 2 ）。次に修復部位のシーケンス解析を行い、A-NHEJ と C-NHEJ を区別し、さらに修復の際の DSB 末端の resection の有無によって C-NHEJ
経路内の分類を行った3)。その結果、C-NHEJ 経路による産物が有意に増加し、A-NHEJ 経路が減少することがわかった（図 2 ）。また、resection を伴わない C-NHEJ が顕著に増加していたことから、好気的 ATP 合成阻害時は DSB 修
復の resection 開始の段階を抑制する可能性がある。この結果は、好気的 ATP 合成阻害時には resection 開始抑制によって HR を抑制すると同時に正確性の低い NHEJ の亢進を引き起こす事で、全体として DSB 修復の正確性を低下させている可能性を示唆している。今後は、今回の結果が好気的
ATP 合成阻害によるものか、解糖系の亢進によるものかを区別し、さらに糖代謝経路に連携した DSB 修復の resection
開始制御の標的やシグナル経路などを明らかにしてきたいと考えている（図 3 ）。

本研究の狙いRelative survivals after DSB
induction

主たる DNA 二本鎖切断修復経路である NHEJ と HR では修復の正確性と消費するエネルギーが異なる。細胞内で糖代謝による ATP 産生経路が変わると修復経路に影響を与えるだろうか？

図2

1.8
1.6
1.4

A-NHEJ*

C-NHEJ (Res +)C-NHEJ (Res –)

1.2

*

1
0.8
0.6
0.4

図3

0.2
0

Wild typerho-+ Oligomycin

ATP 合成阻害時の NHEJ の効率と経路

棒グラフは SLY19 の野生株（Wild type）、ミトコンドリア欠失株（rho-）と 2µg/ml oligomycin 添加時（＋Oligomycin）での HO エンドヌクレアー
ゼ誘導性 DSB 導入後の細胞生育を指標とした NHEJ 効率と修復経路内
訳、A-NHEJ（赤）、C-NHEJ のうち DSB 末端の単鎖化を伴う（C-NHEJ（Res+）：黄）あるいは伴わない（C-NHEJ（Res – ）：青）修復産物の内訳を示す。*p＜0.05（student's t-test）

8

まとめとモデル

好気的 ATP 産生阻害時には DSB 末端の単鎖化の過程が抑制されること
で NHEJ が亢進している可能性がある。単鎖化に機能する Sae2 や Exo1
は NHEJ を抑制する事が知られていることから糖代謝と DSB 修復連携の標的である可能性がある。

References
1） Koppenol, W. H., et al. Nat Rev Cancer 11, 325-337（2011）.
2） Ma, J. L., et al. Mol Cell Biol 23, 8820-8828（2003）.
3） Iwasaki, D. et al. PLoS Genet 12, e1005942（2016）.

Ⅵ

RNA polymerase II Ser7 リン酸化は、転写と共役したヌクレオソーム除去と再構築を促進して転写一時停止を安定化する
梶谷
かじたに

【背景】
真核生物の細胞内で、DNA はヒストンタンパク質に巻き付いたヌクレオソーム構造を形成し核内にコンパクトに収納されている。一方で、ヌクレオソーム構造は、転写装置
RNA polymerase II（RNAPII）による DNA の読み取りを阻害する立体障害の側面もある。そこで、RNAPII は転写進行に伴い、立体障害であるヌクレオソームを弛緩させて通過し、転写後には正確に再構築する必要がある（図 1 ）。しかし、転写と共役したヌクレオソーム除去と再構築の制御機構は明らかではない（図 1 「？」）。
RNAPII は加速と一時停止（pausing）を繰り返しながらDNA 上を転写する。近年、転写開始点直下の一時停止はス
トレスやホルモンなど、広義の環境応答遺伝子を転写直前で待機させる即応機構であることが明らかになった。興味深いことに、転写開始点直下の一時停止は、ヌクレオソー
ム密度の高い領域で起きやすいことが示唆されており、先に述べた転写と共役したヌクレオソーム除去と再構築が一時停止維持と解除にも重要であると予想される。
RNAPII は、酵素活性ドメインとは別に、特定の構造を取らずに複合体から突出した C 末端領域（CTD）を有する。
CTD は YSPTSPS の 7 アミノ酸が多数（酵母では26回、哺乳類では52回）反復する特徴的配列である。CTD を構成す
るアミノ酸残基は転写中に高度にリン酸化され、転写制御の重要な指標である（図 2 ）。
そこで我々は、転写と共役したヌクレオソーム除去と再図 1 ．転写と共訳したヌクレオソーム除去・再構築と転写一時停止の概念図

図 2 ．RNAPII の構造と CTD リン酸化の転写調節機能一覧図

梶谷卓也

卓也

福井大学

加藤太陽

沖

学術研究院工学系部門

たく や

小布施力史 Damien Hermand

昌也

John Lis

木村

宏

大川恭行

村上洋太

構築機構の解明を目指し、分裂酵母においてヌクレオソー
ム密度の高い転写開始点直下の一時停止部位をモデル領域と設定し、ゲノミクス解析（ChIP-seq、PRO-seq、ATACseq）を突破口にこの仕組みの解明を目指した。
【結果】
これまで機能の解明が遅れていた RNAPII-CTD Ser7 リン
酸化が、以下の仕組みで転写と共役したヌクレオソーム弛
緩と再構築を行い、転写一時停止を安定化させることを見出した（図 3 ）。
1 ）CTD-Ser7 リン酸化は、一時停止部位周辺で高度にリン酸化される。
2 ）CTD-Ser7 リン酸化は、ヒストンシャペロンおよびリモデリング因子と相互作用し、これらをヌクレオソー
ム密度の高い一時停止部位に集積させる。
3 ）シャペロンおよびリモデリング因子が転写と共役したヌクレオソーム弛緩と再構築を行い、一時停止を安定化する。
4 ）CTD-Ser7 リン酸化は、H2A.Z を含まないヌクレオソー
ムを再構築する。
5 ）CTD-Ser7 リン酸化は、SAGA 複合体と協調的にヌクレ
オソームを再構築する。
【今後の展望】
我々の取得した変異株の解析から、転写と共役したヌク
レオソーム除去と再構築の破綻が引き起こす興味深い現象を見出した。今後は、分子機構から生理的機能に視野を拡大して研究を進めていきたい。

図 3 ．CTD-Ser7 リン酸化による転写と共訳したヌクレオソーム除去・再構築機

9Ⅶ

2 種の DNA メチル化間のクロストークが植物エピゲノムパターン形成を駆動する
藤
とうトランスポゾン（TE）は、脊椎動物や陸上植物のゲノムの大部分をしめ、ゲノム進化に大きく貢献する。その一方で、TE はその潜在的な転移能力からゲノム安定性の脅威となる。このため、ヒストン修飾や DNA メチル化など複数のエピジェネティック機構により抑制されている。しかし、植物が TE において特異的に抑制修飾を構築する仕組みには不明な点が多かった。
植物のゲノムにおいては、DNA メチル化による抑制が重要である。植物では、CG 配列のメチル化（mCG）に加えて非 CG 配列も多くメチル化される（mCH; H は A, T, ある
いは C）。mCG は、CG メチル化酵素である MET1（哺乳類 DNMT1 のオーソログ）により維持される。一方 mCHは、植物特異的な CH メチル化酵素 CMT2 および CMT3
（以下、CMTs）によって触媒される。CMTs は、ヒストン
H3K9 のメチル化（H3K9me）を多く含む領域にリクルー
トされ、また、H3K9me を修飾する酵素 SUVHs は mCH を多く含む領域にリクルートされる。こうした修飾酵素の相互依存的関係から、植物の mCH は、H3K9me と正のフィードバックループを形成し、維持、増強される。このように、
mCG と mCH（および H3K9me）はほぼ独立に継承されることが知られるが、この両者が共に TE を多く含むヘテロ
クロマチン領域に集中する仕組みは不明であった。
植物において DNA メチル化の確立に、RNAi 経路が重要であることが古くから示されてきた。RNAi 経路の下流で働く新規 DNA メチル化酵素 DRM2 は、CG、CH 両配列において新規メチル化する活性があり、植物において新規
DNA メチル化に必須であると考えられてきた。我々の先行研究で、配列ごとに DNA メチル化の確立動態を調べた結果においても、TE における mCG の確立は RNAi 依存的であることが示されている。しかし一方で、mCH については、RNAi 経路非依存的に確立する経路が存在することを見出していた（Ref1）。
今回我々は、DNA メチル化が新たに確立する際には、これら 2 種の DNA メチル化が相互促進的に働くことを見出した（図 1 、Ref2）。mCG をゲノムワイドに減少させる
met1 変異下において mCH の構築動態を調べたところ、TEにおける mCH 構築は mCG の喪失により抑制されたことから、mCH 構築が mCG 依存的であることが示された。また、遺伝子から抑制修飾を除去する IBM1 の非存在下では、遺伝子に局在する mCG も、mCH 構築を促進する効果があり、mCG 依存的な mCH 構築が潜在的に起きていることが示された。このように、mCG は局所的に mCH 構築を促進すると言える。
意外なことに、mCG がゲノム全体で低下した条件では、この経路が強力に働く（図 2 、Ref2）。すなわち、mCH の書き込み力は、局所的な mCG の量ではなくゲノム相対的な mCG 量に規程されていることが示唆された。このことは、ゲノム全体の mCG 量が減少した際に、mCH 書き込み

10

泰子
たい こ

東京大学大学院
科学専攻

理学系研究科

生物

富永さやか

角谷徹仁
竹内俊平
山﨑慈恵
藤

小田頌子
泰子

力を負に制御し、ゲノムの mCH 量を一定に保とうとする
はたらきがあることを示唆する。
以上より、 2 種の DNA メチル化間には、局所的に相互確立促進する正のフィードバック制御と、ゲノム包括的な
負のフィードバック制御が存在し、これらが植物のエピゲ
ノムパターン構築に貢献すると考える。
DNA メチル化や H3K9me による抑制を仲介する因子の多くが植物のみならず動物にも保存されている。本研究により明らかとなった機構は、他の生物にも保存されている可能性がある。今後、この新たな経路のさらなる分子機構
解明が、大きな波及効果を持つと期待される。

図 1 トランスポゾンと遺伝子の両者において mCG は
mCH/H3K9me の新規確立に必要である

図2

ゲノム包括的な負の制御が mCH 恒常性を補償する

1） To et al., 2020, Nature Plants, 6: 1455-1467.
2） To et al., 2022, Nature Commun, 13: 861.

Ⅷ

ショウジョウバエメスの精子保存器官で発現する GAL4 ドライバー稲井
いな い

メスの生殖管は精子の通り道というだけでなく、精子の成熟、保存、そして選抜のための場である。しかし、メスが精子を保存し、受精に有効に使うメカニズムはよく理解されていない。そこで私たちは、メス生殖管と精子の相互作用、特にメスによる精子選択の方法を解明するための第一歩として、管状受精嚢と受精嚢という特殊な精子保存器官をもつショウジョウバエ（図 1 ）を使い、メス生殖管での GAL4ドライバーの発現部位を調査した。
調査のための GAL4 ドライバーは管状受精嚢での発現が高い遺伝子などから合計100系統を選抜した。調査の結果、メスの生殖管のいずれかで発現しているもの68系統、管状受精嚢で発現しているもの55系統を得た。子宮や受精嚢などを含む、生殖管全体で発現しているドライバーに加え（図 1 右）、限定的な部位でのみ発現しているドライバー系
統もあった。例えば、脂肪体でのみ発現しているもの、神図 1 ショウジョウバエメスの生殖管の模式図と GAL4 ドラ
イバーの発現パターンの一例。一度の交尾でメスは 3 週間ほどをかけ〜400の受精卵を産む。そのためにメスは長期にわたり管状受精嚢（SRp、SRd）と受精嚢（SP）に精子を保存することになる。右図は put ドライバーの発現パターン。

琴梨

京都工芸繊維大学 工芸科学部
生物学課程

こと り

大迫隆史

稲井琴梨

高野敏行

応用

都丸雅敏

経細胞で発現しているもの、管状受精嚢の近位側もしくは遠位側でのみ発現しているドライバーなどである。これらの多様なドライバー系統はこの先、部位特異的にノックダウンさせたいときになど様々な研究において役に立つことが期待される。
メスは精子を保存するだけでなく、受精障害を引き起こすような不良な精子を認識し、保存器官から排出する仕組みも持っているかもしれない。実際に、Neprilysin 4（Nep4）
遺伝子が欠損したオスの精子は交尾後、一旦は正常に管状1)
受精嚢に入るが、すみやかに排出されてしまう（図 2 ）。
私たちは今回得られた GAL4 ドライバーを用いて、この不良精子の認識に関わる遺伝子を同定しようと研究を進めている。
そのためメスの生殖管で広範に発現している put ドライ
バー系統を用いて、RNAi による遺伝子のノックダウンス
クリーニングを行っている。スクリーニングする遺伝子は、雌の生殖管で発現している102の膜受容体遺伝子である。それぞれの遺伝子をノックダウンしたメスを Nep4
欠損オスと掛け合わせ、精子がメスの管状受精嚢からすみやかに排出されるか調べている。現在までに10遺伝子をスクリーニングし、不良精子の認識の関与が期待できる遺伝子をひとつ発見している。今後、残りの92遺伝子のスクリー
ニングを行い、不良精子を認識している候補遺
伝子を詳しく研究していく予定である。
引用文献
1）Ohsako, T. et al.（2021）Genes Genet. Syst. 96,
177-186.

図 2 プロテアーゼをコードする Nep4 変異体のオスの精子は交尾後、一旦は正常に管状受精嚢に進入するが交尾24時間後には精子はほぼ消失する。また、精子は卵に進入したとしても核の脱凝縮が起きず、受精を完了できない。

11

Ⅸ

ゼニゴケの ArfB ホモログ

翻訳終結には終止コドンが必要不可欠であるが、細胞内では終止コドンのない mRNA（non-stop mRNA）が頻繁に生じ、翻訳を正常に終結できずにその 3 ' 末端まで到達して停滞したリボソームが蓄積する。停滞したリボソームの蓄
積は翻訳活性の低下を惹起するため解消する必要がある。
実際、真核、原核を問わず、細胞には停滞したリボソーム
をレスキューするシステムが備わる。
原核生物型リボソームレスキュー因子の一つ、大腸菌
ArfB（altenative ribosome rescue factor B）は翻訳終結因子のホモログで、停滞したリボソームに作用して終止コドン
非依存的にペプチジル tRNA の加水分解を行い、翻訳を強制終了する活性を持つ。ArfB を含む翻訳終結因子はペプチ
ジル tRNA の加水分解に必要な GGQ モチーフと呼ばれる共通配列を持つ。
葉緑体は細胞質よりも原核生物型に近い翻訳機構を持ち、葉緑体におけるリボソームレスキュー機構も原核生物型に

図 1 ．翻訳終結とリボソームレスキュー
翻訳が終結するとリボソームはリサイクルされ、次の翻訳へと利用される。翻訳活性の維持には non-stop mRNA の 3 ' 末端で立ち往生したリボソームをレスキューする必要がある。

牧野
まき の

阿保達彦

愛子
あい こ

岡山大学大学院
物科学専攻

牧野愛子

自然科学研究科

生

小山

巧

本瀬宏康

近いと考えられる。実際にシロイヌナズナには葉緑体に局在する ArfB ホモログ、AtArfB が存在する。しかし、AtArfBは大腸菌翻訳系でリボソームレスキュー活性を示すものの、
AtArfB 欠損株は顕著な表現型を示さない。そこで本研究では ArfB 欠損による表現型を見出すことを目的として、シロイヌナズナ以外の植物種としてゼニゴケを選び、AtArfBのホモログを探索した。得られた ArfB ホモログ MpARFBはゼニゴケ細胞内で葉緑体に局在し、大腸菌翻訳系で GGQ
モチーフ依存的にリボソームレスキュー活性を示した。さらに、MpARFB 変異株を作出し表現型を探索したところ、通常の生育条件では明瞭な表現型を示さないものの、バーミキュライト土壌で遠赤色光により誘導される生殖器が形成不全となることを見出した。
葉緑体 ArfB を欠損するシロイヌナズナやゼニゴケがはっきりとした表現型を示さない理由として、他のリボソーム
レスキュー因子の存在が考えられる。そこでさらに探索を行い、GGQ モチーフと N 末端の葉緑体移行シグナルをもつゼニゴケ候補遺伝子を得た。現在、そのレスキュー活性を検証するとともに、MpARFB との二重欠損の影響を解析している。

図 3 ．MpARFB 欠損株が示す生殖器形成不全表現型
図 2 ．大腸菌 ArfB、シロイヌナズナ AtArfB、ゼニゴケ
MpARFB の配列
AtArfB、MpARFB の N 末端には葉緑体移行シグナルが存在する。
翻訳終結因子によるペプチジル tRNA 加水分解に必須の GGQ（GlyGly-Gln）モチーフを赤字で示した。

12

バーミキュライト上で生育し、遠赤色光により生殖器の形成を誘導した。MpARFB 欠損株は雌雄株ともに生殖器形成不全の表現型を
示す。

参考文献
Nagao et al.,（2020）Genes Genet. Syst. 95: 119-131

Ⅹ

ヒト非コード領域から翻訳される小さいタン
パク質に対する機能性配列の探索
赤瀬
あか せ

近年、ヒトゲノムの非コード領域と推定されていた領域
から、長さ100アミノ酸未満の小さいタンパク質が数千種類翻訳されている可能性が高くなってきました。しかしその一方で、これら小タンパク質の中で細胞内機能が実験的に報告されているものはごく僅かです。このような状況ではアミノ酸配列からの機能予測が求められます。長いタンパ
ク質の場合はドメインを構造および機能の単位として捉え、ドメインの組み合わせからタンパク質の機能予測がなされるのが一般的です。しかし小タンパク質の多くが、天然変性タンパク質あるいは、その大部分が天然変性領域である
ことが示唆されているため、ドメインではなく、もっと小さいアミノ酸モチーフが機能単位である可能性が高いと考えられます。そこで私たちはこの仮説を検証する一端として、ヒト小タンパク質の細胞内局在を担うシグナル配列の探索を行いました。
RefSeq に登録されたヒト 5 ' 非翻訳領域の塩基配列をもとに、30コドン以上の ORF を40,000個以上抽出し、そのアミノ酸配列をマウスのホモログと比較することで、アミノ酸配列が高度に保存された128個の小タンパク質を選定しました。これらは哺乳類種内で類似の機能をもつ可能性の高い小タンパク質だといえます。選定した128個の小タンパク
質の細胞内局在性を調べるため、それぞれの小タンパク質

図1

細胞内局在性を示した小タンパク質43個の分類観察を行った128個のうち、43個の小タンパク質が細胞内小器官への局在性を示しました。細胞内小器官の判定は、既知の局在性タン
パク質やマーカー分子（MitoTracker 等）との共染色によって実施しました。

欠損変異体の作成

太地
たい ち

東京工業大学 生命理工学院 生命理工学コース／理化学研究所 生命医科学研究センター

左：橋本陽太、上：相澤康則、右：松本篤樹、
下 : 赤瀬太地に蛍光タンパク質（GFP）を C 末端に融合した状態で発現させた際の細胞内分布を共焦点蛍光顕微鏡で観察しました。
観察の結果、128個の小タンパク質から、核やミトコンドリ
アといった細胞内小器官に局在する小タンパク質43個を同定するに至りました。
次に、細胞内局在性を示した小タンパク質からシグナル
配列領域を特定するため、ミトコンドリアに局在する17個の小タンパク質それぞれに対し、アミノ酸配列を末端から10アミノ酸ずつ欠損させた変異体を作成、それらの細胞内局在性を観察することでシグナル配列の特定を目指しました。その結果、特定した17個のシグナル配列のうち 8 つは、N 末端に存在し、α ヘリックス構造を形成しやすく、かつ
正電荷アミノ酸が多く含まれるような典型的なシグナル配列であることが分かりました。一方で残りの 9 つは、C 末
端や配列内部に存在するものや、負電荷アミノ酸を多く含むものなど、非典型的なシグナル配列であり、一般的なミトコンドリアタンパク質とは異なる相互作用で局在している可能性が示唆されました。
今後は、小タンパク質ミトコンドリアシグナル配列の特性の解析と、アミノ酸モチーフの探索を進め、小タンパク
質内の短いモチーフが、どのような分子間相互作用に関与するのかを明らかにしていきたいと考えています。

顕微鏡観察

ミトコンドリア小タンパク質

ミトコンドリア

野生型
10 aa

変異体A
変異体B
変異体C

シグ ナ ル配 列

ミトコンドリア
ミトコンドリア
局在なし

図2

欠損変異体を用いたシグナル配列の特定法

末端から10アミノ酸ずつ欠損させた変異体を作成し、その顕微鏡観察を行いました。図は C 末端側の欠損変異体を使用したシグナル配列探索の例を示します。黄緑で示す部分は欠失することで局在性を消失する配列（シグナル配列）を示します。同様の実験を N 末端側の欠損に対しても実施しました。

13

Ⅺ

IEE がトランスポゼースとともに引き起こす
DNA 融合の分子機構の解析
岸野
きし の生物のゲノムにはトランスポゾンが普遍的に存在している。DNA 型のトランスポゾンは、転移に伴って隣接領域の欠失や逆位などのさまざまな DNA 組換えを引き起こす。
IS-Excision Enhancer（IEE）は、DNA 型トランスポゾンである Insertion Sequence（IS）にコードされたトランスポ
ゼース（Tnp）の存在下で IS-excision（IS の切り出し）を誘発する因子として、腸管出血性大腸菌 O157:H7 Sakai 株から見つかった1)。我々は、IEE と Tnp が IS-excision だけ
でなく、プラスミドが大腸菌染色体上の IS 隣接領域へ挿入することにより両分子の融合体が生じる現象を発見した。
この融合体の配列を解析したところ、DNA 融合の際に生じる 2 つの組換え点の各々に配列上の特徴を見出し、それぞれの箇所で IEE と Tnp が別々に働いていると考えられた（図 1 ）。IS の 末 端 に は Tnp の 結 合 領 域 で あ る inverted
repeat（IR）が存在する。融合体における IR に近い方の組
換え点（図 1 の組換え点 A）付近のプラスミド由来配列には IR に似た領域（疑似 IR）が見られた。そこでプラスミ
ド側に新たに真正 IR を導入したところ、染色体上に存在す
る疑似 IR とプラスミドの真正 IR が隣り合う形の融合体が生じていた。また、融合体形成頻度は著しく上昇しており、これは疑似 IR が染色体上に多数存在するためだと考えられる。IS の転移過程では Tnp による IS の両端の IR 間での鎖交換が起こるが、融合体形成においては同様の反応が異なる分子上の IR の間で起こること、この場合 Tnp による IR
認識は厳密ではないことが示された。融合体のもう一方の組換え点（図 1 の組換え点 B）には、1-3 bp の短い相同配列（microhomology）が存在していた。IEE が DNA 末端のmicrohomology をアニーリングさせ、ポリメラーゼ活性によって 2 つの DNA を繋ぐ microhomology-mediated end joining（MMEJ）活性を持つと予想し、精製 IEE タンパク質を用いた in vitro 反応系で解析したところ、IEE は 8 bp の

れん

関根靖彦

立教大学大学院
学専攻

岸野

廉

理学研究科

生命理

武藤駿太郎

microhomology があるときに MMEJ 活性を示した（図 2 ）。
また、MMEJ 活性は低下するがポリメラーゼ活性は低下しない変異 IEE を産生する大腸菌において融合体形成頻度が低下したことから、IEE による microhomology のアニーリ
ングが DNA 融合に重要であることが示唆された。
IEE と Tnp による DNA 融合は、数 kbp の外来 DNA が配列の厳密な特異性によらず染色体に挿入される現象である。IEE は外来 DNA を染色体に取り込むことにより新しい遺伝子の獲得に寄与する可能性が考えられる。実際に大腸菌ゲノムを比較すると、IEE によって染色体に挿入されたであろう菌株特異的な配列の存在を見出すことができる。
IEE はバクテリア界に幅広く保存されているため、今後はIEE と Tnp がバクテリアのゲノム進化にどの程度影響しているのかを明らかにしていきたい。また、IEE の生化学的活性や相互作用因子の解析にも引き続き取り組み、IEE に
よる DNA 組換えの詳細な分子機構を明らかにしたいと考えている。
1） Kusumoto M., et al., Nat. Commun., 2: 152（2011）

図 1 ．IEE が Tnp とともに誘起する DNA 融合の分子機構モデル
DNA 融合反応の過程は 2 段階に分けられる。① Tnp による異なる分子上の IR 間での鎖交換。一方の IR は真正 IR との相違が許される疑似 IR であり、したがって様々な部位で組換えが起こる。② IEE による 2 つの DNA 末端の結合（MMEJ）。
短い相同配列のアニーリングとそれに続くポリメラーゼ反応の結果、DNA 末端が連結される。

14

廉

図 2 ．IEE による MMEJ 活性の検出
microhomology が 0-10 bp となるように設計した DNA 基
質（上段）を用いて、IEE の MMEJ 活性を検証したところ、microhomology が 8 bp のときに IEE の MMEJ 活性を確認できた。in vivo で起こった融合体産物の配列解析で見られる microhomology は1-3 bp であるため、細胞内には
IEE の MMEJ 活性の促進因子が存在すると考えられる。

BP 賞 選 考 内 規
１

概

要

２

BP 賞投票権者

３

BP 賞選考委員

４

投票方法

Best Papers（BP）賞の選考には BP 賞選考委員が当たる。選考委員会は、以下の規定による BP 賞投票権者の投票結果を集計し、その得票数に従って、BP 賞受賞講演を選考する。選考結果は、オブザーバーとして選考委員会に出席する遺伝学会会長と大会準備委員長の承認を経て、正式なものとされる。
評議委員会メンバー（会長、幹事、役員、評議委員）、編集委員と編集顧問および各セクションの座長を投票権者とする。
BP 賞選考委員に任命されても投票権は失わないものとする。
BP 賞選考委員は、本部企画として企画・集会幹事が発議し、毎年幹事会内に設置する。委員は、学会長と大会準備委員
長の承諾を得て企画・集会幹事が選考し、幹事会の承認をもって正式なものとする。委員会の構成は通常以下のようなものとする。
1 ）各幹事と大会準備委員会メンバー若干名（プログラム委員が望ましい）。
2 ）必要な場合は、評議委員や編集委員からも委員を選考することができる。
3 ）学会長と大会準備委員長はオブザーバーとする。
4 ）委員長は、会長と大会準備委員長の承認を得て、委員のなかから選ばれる。
1 ）投票用紙：投票は記名投票として、投票用紙には「投票者氏名欄」「全ての講演番号」「チェック欄」「推薦欄」「備考欄」を入れる。
2 ）投票用紙の配布：BP 賞投票権者には BP 賞選考内規と投票用紙を前もって本会から郵送する。紛失した場合などは、大会事務局で代わりをもらうことができる。
3 ）評議会メンバー・編集委員・編集顧問の投票（一般投票）：聴講した講演はチェック欄に“レ”印を入れる。その中で、特に優れた講演を◎、優れた講演を○で、推薦欄に記す。◎と○は、合わせて 1 割程度とする。なお、投票者
自身が共著者になっている講演は、備考論に「キ」と記し、それを推薦することはできない。
4 ）座長の投票（座長推薦）：司会した講演にチェック欄に“ザ”を記す。その中から、特に優れた講演を◎、優れた講演を○で、推薦欄に記す。該当無しでも構わないが、必ず投票すること。この投票を「座長推薦」とする。また、座長は、聴講した講演に対しても投票することができる。この投票は、上述 3 ）一般投票の方法に準拠する。
5 ）重複推薦：評議委員会メンバー・編集委員・編集顧問が座長となった場合は、上記 4 ）座長の投票に準拠する。
6 ）投票箱の設置：大会本部に投票箱を設置する。投票終了は大会全日程終了後とし、それ以後の投票は認めない。

５

集計と選考の方法
1 ）開票：投票終了後、複数の選考委員立会いのもとで、直ちに開票する。
2 ）集計方法：一般投票と座長推薦は別々に集計する。一般投票に関しては、聴講数と推薦数を別々に集計し、それぞれの講演の「得票率」を計算する。また、「座長推薦」された講演のリストを作成する。
3 ）選考方法：一般投票による得票率順を明らかにした上で、分野別のバランスを考慮し、座長推薦の結果を適当な比率で換算し得票率に加算する。この合計得票率順に BP 賞受賞候補講演を選考する。座長推薦の比率は選考委員会で協議して決める。
4 ）BP 賞受賞講演の承認： 3 ）の結果を、オブザーバーとして参加している会長と大会準備委員長に諮り、その承認を経て正式な BP 賞受賞候補講演とする。
5 ）BP 賞受賞講演数：10講演程度を目安に選考するが、分野間のバランスなどを考慮し、ある程度の増減はできるも
のとする。

６

選考の公正および選考委員・オブザーバーの辞任

７

BP 賞の発表

８雑附1 ）集計が終わった段階で、選考委員およびオブザーバー自身が共同発表者となっている講演が、受賞講演予定数の 3倍以内の順位にノミネートされていた場合、直ちに選考委員およびオブザーバーを辞任する。この処置により、選考委員が激減する場合は、選考委員会は新たな委員を招聘することが出来るものとする。
2 ）なお、辞任した選考委員およびオブザーバーに関しては、その氏名をそれ以後のサーキュラー、学会ホームページ、
大会ホームページ等からは削除する。
3 ）こうした処置により、選考委員やオブザーバーになっていても、BP 賞の受賞チャンスを失うことがないようにする。
1 ）選考委員会で正式決定した BP 賞候補の筆頭講演者には、その旨通知するとともに原稿を依頼する。
2 ）期限内に原稿を受理した BP 賞候補のみを正式な BP 賞と認め、その筆頭講演者に講演者全員の名前を記した賞状を発送するとともに、受理した原稿を本会記事やサーキュラー、学会ホームページ、あるいは大会ホームページ等に掲載する。
3 ）期限内に原稿を受理できなかった BP 賞候補に関しては、受賞を辞退したと見なし、BP 賞のリストから削除する。

則

この内規に定めるもののほか、この内規の施行については必要な事項は、日本遺伝学会幹事会・評議会の合意をもって定める。

則

この内規は、平成19年度遺伝学会岡山大会から施行する。
2022年 9 月16日 一部改正（ 7 ．BP 賞の発表の 2 ）。

15

遺伝学のパラダイムシフトを目指して（Ⅲ）
2022年12月20日発行 非売品
発 行 者 岩崎 博史
印 刷 所 レタープレス株式会社
Letterpress Co., Ltd. Japan
〒739-1752

発行所

広島市安佐北区上深川町809-5番地
電話 082（844）7500
FAX 082（844）7800

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Genetics Society of Japan
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振替口座・00890-1-217316
加入者名・日本遺伝学会）

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乱丁，落丁はお取替えします．

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