SSH 化学プログラム

参加レポート
５年 C 組 青木沙羅

１．要約
2007 年 8 月 24 日(金)、SSH 化学プログラム「右手分子と左手分子の世界 ―生命活動の源―」（講師：奈良女子大学理学部長 池原健二教授）に参加し、光学異性体について学んだので、以下に報告する。
（午前）講義：人間をはじめとするこの地球上の生物は、アミノ酸や糖などで一対の光学異性体（L 体・D 体）のうちの一方（アミノ酸では L 体、糖では D 体）から構成されている。
生物が光学異性体の一方のみを使う理由は何なのか、また、通常の方法で人工合成した時には一対の光学異性体が等量生成されるのに、なぜ生物は一方のみを合成できるのかを考えた。
（午後）実験：平面偏光が光学活性な有機化合物の溶液中を通過する際、偏光面が回転する性質『旋光性』について学習した。その後、平面偏光が通過するスクロース水溶液の条件を変えることで旋光度がどのように変化するかを実際に測定した。
キーワード 光学異性体、アミノ酸、タンパク質、糖、平面偏光、旋光性

２．講義が水素に置き換わった分子なので、不斉炭(１) 光学異性体とは素原子をもたず光学異性体がないが、それ分子式が同じ、原子同士のつながり方も以外のアミノ酸には全て光学異性体がある。

同じであるが、ぴったり重ねようとすると(２) タンパク質の構成成分がα-アミノ酸重ならない、右手左手の関係をもつ物質のである理由ことを光学異性体と呼んでいる。これは鏡タンパク質はアミノ酸からできている。に映したときの実体と鏡像の関係と同じとアミノ酸はアミノ基とカルボキシ基をもついえる。

ためペプチド結合でタンパク質を構成していく。ペプチド結合には、水素給与性と水素受容性の性質をもつ部分があるので、長い一本鎖が螺旋状に巻いたときに水素結合で鎖をとめることができ、頑丈な螺旋構造をつくることができる。
また、タンパク質はα-アミノ酸のみからつくられている。α-アミノ酸はα-炭素に例えば、上図に示すように、アラニンにアミノ基を有しているので、複数のアミノは D-アラニン、L-アラニンの２種類の光学酸がペプチド結合でつながった際に、ペプ異性体がある。グリシンは上図のメチル基チド結合の平面部分と、単結合の回転可能な部分とを適度にもつことができる。この性体がある。R 体には睡眠・鎮静作用があ

適度な硬さと軟らかさが色々なタンパク質

り S 体には催寄性があるために起こった薬をつくるのに必要となる。

害事件もあった。

(３) 光学異性体がなぜ重要か[１]このように、２つの光学異性体の生体内私たちの体は光学異性体の一方を主に使での作用が異なることから起こる副作用のっている。例えば、タンパク質を構成して危険性など、私たちは光学異性体のことをいるアミノ酸は、不斉炭素原子をもたない理解した上で使い分ける必要がある。

グリシン以外はすべて L 体である。このことは、右巻きの一本鎖螺旋構造をつくるの３．実験「旋光度の測定」に好都合であり、さらに球状構造になって(１)『旋光性』とはどのようなものか出来上がるタンパク質表面の基本的な非対２枚の偏光板を重ね、光源を見ながら片称の構造にも好都合となる。この非対称な方の偏光板を回転させると、あるところで表面をもつタンパク質（酵素）によって化真っ暗になる。これは、光はあらゆる方向学変化が促進されるため、生成される物質に振動しているが、偏光板を通したとき偏もすべて非対称な分子となる。また、酵素

光板の軸と平行な方向の振動のみになり、表面の上側からしか反応しないので、L 体

この平面偏光がさらにもう１枚の偏光板にのみの物質を生成することも可能となる。

よって遮断されるために起こる現象である。

(４) 光学異性体がなぜ重要か[２]この状態で２枚の偏光板の間に光学活性な光学異性体の物質をタンパク質表面に結有機化合物の溶液をはさみ、光を通過させ合させることで、私たちは味やにおいを感ると偏光面が回転し、わずかな光が通過でじることができる。例えば、L-グルタミンきるようになる。このように偏光面を回転

酸は、旨味を感じるタンパク質表面に結合させる性質が旋光性である。

するので旨味を感じることができる。しかし、D-グルタミン酸はこの旨味を感じるタンパク質表面には結合せず、苦味を感じるタンパク質に結合してしまうため、D-グルタミン酸を摂取すると苦く感じてしまう。
また、1960 年前後に国際的な問題となったサリドマイド剤にも下図のような光学異(２)スクロースが示す『旋光度』を測る
スクロース水溶液の濃度・高さによって旋光度が変化することを確認する２つの実験を行った。
実験１「濃度と旋光度の関係」［実験器具］
角砂糖（スクロース）、水、ビーカー、ガラ
ス棒、メスシリンダー、偏光板 2 枚、光源、スクリーン、分度器

枚の偏光板の間に溶液を置き、偏光板を回したときの角度、269°との差（回した角度）を表にまとめると以下の通りになった。
濃度角度

回した角度

もとの溶液

247°

22°

２倍希釈

257°

12°

４倍希釈

263°

6°

溶液の濃度と回した角度の関係をグラフにすると以下のようになり、これらには比図 旋光度測定装置

例関係があることが分かった。

［方法］① ビーカーに角砂糖 62.9ｇを入れ、水を加えた。よく攪拌して角砂糖を全て溶かした後、溶液をメスシリンダーに移し、全量を 160ml にした。
② 容器に①の溶液全てを移した。
③ 上写真の装置で、光源から出た光を１枚目の偏光板を通過させて平面偏光にし、２枚目の偏光板を回転させて光を完全に遮断した。このとき、回転させた偏光板の角度を分度器で測定した。
④ ２枚の偏光板の間に②の溶液を置き、実験２「溶液の高さと旋光度の関係」③と同様２枚目の偏光板を回転させて［実験器具］実験１と同様。

完全に光が遮断したときの角度を測っ

［方法］

た。

実験１と同じ方法で、⑤のみを以下のよう⑤ 次に、容器内の溶液を半分捨てて、そな操作に変更した。

こに同じ量の水を加えることで、２倍⑤容器内の溶液を半分捨てた後、水を加え希釈の溶液を調製し、操作③、④を行ることなく溶液の高さを 1/2 にして操作③、った。

④を行い、さらに 1/4 にして同様の操作を⑥ 操作⑤をもう一度行い、４倍希釈の溶行った。

液についても操作③、④を行った。

［結果］
偏光板のみの角度は 269°であった。２［結果］偏光板のみの角度は 269°であった。２枚の偏光板の間に溶液を置き、偏光板を回したときの角度、269°との差（回した角度）

を表にまとめると以下の通りになった。

していない内容だったが、身近な具体例を取り入れての講義だったので、とても分か溶液の高さ

角度回した角度りやすく、理解することができた。
本プログラムで特に印象に残った内容は、

もとの溶液

290°

21°

1/2 の高さ

280°

11°

生体内で一方の光学異性体しか生成されな1/4 の高さ

274°

5°

いことに酵素などのタンパク質が深く関わっているということである。また、タンパ溶液の高さと回した角度の関係をグラフ

ク質表面でこのような特異的な反応が起こにすると以下のようになり、これらには比るのも、タンパク質を構成しているアミノ例関係があることが分かった。

酸がすべてα-アミノ酸であることに起因していることも知った。
講義や実験の中で、池原先生はよく「学ぶことの面白さ」を口にされていた。
「試験勉強のための勉強ではなく、『なぜそうなるのか？』を考えながら勉強し、それが分かったときの面白さが研究につながっていく」と話される池原先生のお姿に、研究に対する情熱を垣間みさせていただいた。私も楽しみながら化学の研究を進めてみたいと心から思った。

［考察］
２つの実験結果から、２枚の偏光板の間

５．参考文献・サイトにスクロース水溶液を置くと、決まって右[1]「化学大事典」、大木道則、大沢利昭、回りに平面偏光が回転した。このことから、

田中元治、千原秀昭編

水に溶けているスクロースには旋光性があ(1989)

り、しかも右旋光性をもつ分子のみの集合[2]「マクマリー有機化学上 第３版」
、JOHNであるということが分かった。

McMURRY 著、児玉三明ら訳、東京化学同人

さらに、実験１、実験２とも比例関係に東京化学同人（1995）

あることから、旋光度は濃度と高さに比例[3]「高等学校化学Ⅰ 改訂版」、齋藤烈、することもわかった。これは、偏光板を通山本隆一編、新興出版社啓林館（2006）った光が次の偏光板を通過するまでに衝突[4]「高等学校化学Ⅱ」、坪村宏、齋藤烈、するスクロース分子の粒子数に比例してい山本隆一編、新興出版社啓林館（2003）

るからだと思われる。

[5]大阪教育大学附属高等学校天王寺校舎、
岡博昭の HP

４．化学プログラムの参加した感想
今回学んだ光学異性体はまだ学校で学習

http://www.tennoji-h.oku.ed.jp/tennoji/oka/okaindex.html