PEPTIDE NEWSLETTER JAPAN2018 年 4 ⽉

No.108

THE JAPANESE PEPTIDE SOCIETY
https://www.peptide-soc.jp/様ペプチドを⽰す語は英語も訳語もまだ定着していないが，共⽣的抗菌ペプチド（symbiotic AMPs）
や AMP 様共⽣ペプチド（AMP-like symbiotic peptide）と呼ばれる。本稿では，前者の呼称を採⽤し，symAMP と略記する。⽣体防御における AMP の主要な役割は微⽣物を殺すことにほかならないが，共⽣系における symAMP の役割は⼀体何なのだろう
か？ 本稿では，筆者らが昆⾍アブラムシに発⾒した
symAMP「BCR」を紹介した後に，多様な共⽣系における symAMP の研究を概観し，symAMP 研究の展望について議論したい。

共⽣的抗菌ペプチド（symAMP）とは？
はじめに
抗 菌 ペ プ チ ド（AntiMicrobial Peptide; AMP）は，多細胞⽣物がもつ⽣体防御のための物質で，⾃然免疫反応によって，侵略してくる微⽣物を攻撃するために⽤いられる分⼦である。近年，⽣体防御とは⼀
重信 秀治
⾒正反対の状況に⾒える「共⽣系」においても，宿主が AMPに似たペプチドを⾼発現していることがわかってきた。例えば，マメ科植物のタルウマゴヤシは，窒素
図４
固定細菌を収納する共⽣器官である根粒で，抗菌ペプチドディフェンシンによく似たペプチドを⼤量に合成している。これら，共⽣の⽂脈ではたらく AMP

アブラムシとブフネラの共⽣系における symAMP BCR
半翅⽬昆⾍アブラムシは栄養分に偏りのある植物の師管液を としているにもかかわらず旺盛な繁殖⼒を持つ。この繁殖⼒を⽀えているのが，細胞内共⽣細菌「ブフネラ」である。ブフネラは必須アミノCD

バクテリオサイト核

バクテリオーム（共生器官）

ブフネラ

核

シンビオソーム
6μm

50μm

2μm

図 1 アブラムシとブフネラの細胞内共⽣。A：エンドウヒゲナガアブラムシ（Acyrthosiphon pisum）。B：アブラムシ後期胚の DNA 染⾊像。⼀対のバクテリオーム（共⽣器官）が観察される。C：バクテリオームを構成する共⽣器官細胞（バクテリオサイト）。D：バクテリオサイトの細胞内構造の模式図。ブフネラは宿主由来のシンビ
オソーム膜に包まれている。

B CR 4
B CR 5
B CR 1B CR 2

M RL LY G FL II MLT IY LSV QD FDP TE FKG PF PT I EI CSK YC - -A VV C NY TS R PC YC V EA AK
M RL LY G FL II MLT IH LSV QD IDP NT LRG PY PT K EI CSK YC E YN VV C G- AS L PC IC V QD AR
M KL LH G FL II MLT MH LSI Q- --- YA YGG PF LT K YL CDR VC - -H KL C G- DE F VC SC I QY KS
M KL LY G FL II MLT IH LSV Q- --- Y- FES PF ET K YN CDT HC - -N KL C G- KI D HC SC I QY HS
*
*
*
* *

B CR 4
B CR 5
B CR 1B CR 2E RD QW F PY CY D
Q LD HW F AC CY DGG PE MLM
L KG LW F PH CP TGK AS VVL HN FLT SP
M EG LW F PH CR TGS AA QML HD FLS NP
*

58
59
53
52

69
77
78
77

図 2 BCR1 ファミリーペプチドのアミノ酸配列のマルチプルアライメント。⽮印は分泌シグナル配列を⽰す。
システイン残基（＊で⽰す）は⾼度に保存されている。

1

酸などの栄養素を合成し宿主昆⾍に供与している。
アブラムシとブフネラは絶対共⽣の関係にあり，お互い相⼿なしでは⽣存することはできない。アブラムシはバクテリオサイトと呼ばれる特殊に分化した共⽣器官の細胞内部にブフネラを収納している（図1）。ブフネラは構造的にも代謝的にも宿主細胞と⾼度に統合化しており，まるでオルガネラのような印象さえ与える。
筆者らは，アブラムシのモデル種としてゲノムが解読されているエンドウヒゲナガアブラムシの共⽣器官細胞（バクテリオサイト）から宿主の mRNAを精製し，次世代シークエンシングによるトランス
クリプトーム解析（RNA-seq）を⾏った。その結果，バクテリオサイトで⾼い発現を⽰す遺伝⼦の中には，アブラムシに種特異的な機能未知遺伝⼦が数多く含まれていた。中でも，分泌シグナルを有し，システイン残基を多く含む⽐較的短いペプチドをコードする特徴的な遺伝⼦群を，バクテリオサイト特異的システインリッチペプチド（Bacteriocyte specific
Cysteine-Rich peptides, BCR）と命名した1 。エンド
ウヒゲナガアブラムシは 8 つの BCR を持っている。
BCR はいずれも，N 末に約 20 アミノ酸の分泌シグ
ナルペプチドをコードし，44〜84 アミノ酸から成る
成熟配列に 6 個もしくは 8 個のシステイン残基を含む。BCR のアミノ酸⼀次配列はお互いあまり似ていないが，BCR1，BCR2，BCR4，BCR5 の 4 つには幾分かの類似性が⾒いだされる（図 2）。シグナルペプ
チド部分は⽐較的よく似ている。成熟ペプチドは極
めてバリエーションに富んでいるが，6 つのシステ
イン残基の間隔は⾼度に保存されており，システイン残基の構造的・機能的な重要性が伺える。少なくとも 3 遺伝⼦についてはゲノム上で 20 kb 以内のクラスター内に存在していることから，タンデム遺伝
⼦重複により⽣じた遺伝⼦ファミリーと考えられる。
BCR 遺伝⼦の発現部位・時期を in situ ハイブリダ
イゼーション法で調べたところ，すべての BCR 遺伝
⼦はアブラムシの⽣活環を通じて，共⽣器官細胞に特異的に発現することがわかった（図 3）。ブフネラ
は，⺟親の卵形成時に次世代の卵細胞（胎⽣においては卵巣内で発⽣する胚）に垂直感染するが，興味深いことに BCR の発現開始時期はブフネラの感染
時期と完全に⼀致していた。これら，ブフネラの存
在と強く相関する発現パターンは BCR がブフネラとの共⽣に重要な役割を果たしていることを⽰唆する。また，いくつかの BCR は⼤腸菌に対して抗菌活性を有することが明らかになった（投稿準備中）。す
なわち，BCR は新規の抗菌ペプチドである。システ
イン残基の多さやペプチド⻑から，ディフェンシン
様抗菌ペプチドに分類することができよう。
アブラムシとブフネラ共⽣系における BCR の機能についてはこれからの研究課題であるが，BCR が抗菌活性を有することや以下に述べるような他の共⽣系での symAMP から類推していくつかの可能性を考えることができる。共⽣のバランスを維持するた
めに BCR がブフネラの細胞数を制御しているかもしれない。また，アブラムシはブフネラ以外にも⼆次共⽣細菌を保有することがあり，BCR はそれら⼆次共⽣細菌に作⽤する可能性もある。これは BCR が複数種類存在することの説明になるかもしれない。当然共⽣細菌以外の望まれざる侵⼊者への武器として機能する可能性も⼗分ある。また，栄養分のやりとりがこの共⽣の要諦であることを考えると，ハンノキの symAMP で提唱されているように（後述）BCR
が細胞膜に作⽤して宿主 – 共⽣細菌間の代謝産物交換に寄与しているという仮説も検討に値するだろう。
マメ科植物と根粒菌の共⽣における symAMP NCR
ディフェンシン様 symAMP は，マメ科植物でも報告されている。α プロテオバクテリアに属する⼟壌細菌である根粒菌は，マメ科植物に共⽣し，根粒と呼ばれる特殊な器官を根に形成し，根粒細胞に内部共⽣する。そして，内部共⽣した根粒菌は⼤気中の窒素を固定し宿主植物に供給する。マメ科植物のモデ
ル⽣物であるタルウマゴヤシのトランスクリプトー
ム解析（EST）により，根粒特異的な発現を⽰す，シグナルペプチドとシステインモチーフからなる短いペプチドをコードする新規遺伝⼦が発⾒され，根粒
特異的システインリッチペプチド（Nodule specific
Cysteine-Rich peptides，NCR）と名付けられた2 。その後 500 を超える遺伝⼦が根粒特異的な発現を⽰す
NCR ファミリーとして同定され，35 のサブグルー
プに分類されている3 。NCR 遺伝⼦は，保存性の⾼いシグナルペプチドと，40〜50 アミノ酸残基からなる成熟ペプチドから構成される。成熟ペプチドは多様性に富んでいるが，4 または 6 のシステイン残基が保存されている。これらの性質は，直接の配列の類似性は⾒出されないものの BCR の特徴を想起させる。
いくつかの NCR については機能解析が進んでおり，根粒共⽣における重要な役割が明らかになっている4 。多くの NCR は，in vitro 実験において，根粒菌のみならずグラム陽性菌からグラム陰性菌まで多様な細菌に対して抗菌活性を呈する。NCR001 は感染細胞に特異的に存在し，根粒菌の内部に局在していることが判明している。NCR001 を培養菌体に添加すると，根粒菌は細胞の伸⻑やゲノムの倍数化とA

感染中のブフネラ

20μm

ブフネラ感染前の卵および胚

B

図3

共生器官

C

BCR4 mRNA の発現パターン。A：アブラム

シ初期胚においてちょうどブフネラが感染する時期に発現を開始する。B：アブラムシ後期胚。バク
テリオサイトに特異的に発現している。C：成⾍のバクテリオサイト。

2

バークホルデリアの共⽣系でも多数の symAMP の存
在が明らかとなった8 。ホソヘリカメムシは消化管に盲嚢と呼ばれる袋状の組織を発達させ，その中で βプロテオバクテリアであるバークホルデリアと共⽣する。細胞外共⽣である点が前述のアブラムシやゾ
ウムシの細胞内共⽣とは異なる。ホソヘリカメムシの EST 解析により，システインを含む 96 種のディ
フェンシン様 AMP の存在が明らかとなった。この
遺伝⼦の多くは，細菌が共⽣する消化管盲嚢部で強く発現していた。
多様な共⽣系で symAMP の情報が蓄積されるにしたがって，symAMP が持つ共通の特徴が⾒えてくる。
構造の共通性については，ペプチドのアミノ酸配列には種を超えて明瞭な類似性は⾒出されないが，それぞれの系統では多数のパラログを持つことが多く，
遺伝⼦重複を起こしやすい遺伝⼦群であると⾔える。
現在のところ報告されている symAMP のほとんど
はシステイン残基を多く含むディフェンシン型 AMPに類するものである。機能の共通性については，多くの場合 in vitro においては抗菌活性を有する。おそらく⽣体内では共⽣細菌の増殖の抑制や，細菌数の制御に関与していると考えられる。symAMP は共⽣
細菌が「暴⾛」しないように宿主が共⽣細菌の集団
サイズをコントロールするために進化させた分⼦かもしれない。また，多くの symAMP は細菌にゲノム
DNA の倍数化を引き起こす。ゲノムの多倍数性やそれに伴う細胞の肥⼤化は多様な共⽣細菌に共通に観察される特徴である。つまり，symAMP が細菌に形態的・⽣理的な「共⽣細菌らしさ」を誘起する役割を担っていると考えられ，その分⼦メカニズムに興味がもたれる。

いった，バクテロイドと呼ばれる共⽣型の表現型を⽰すようになる。これは NCR001 が，⾃由⽣活型から共⽣型へ根粒菌を分化させる機能をもつことを⽰している。NCR035 は根粒菌の分裂装置と相互作⽤
し，菌体の伸⻑と肥⼤化に関与している。このように，NCR は抗菌活性を有するだけでなく，根粒菌と直接相互作⽤して，共⽣細菌を共⽣型へ分化誘導したり，共⽣細菌の数を制御するなど，共⽣系の維持に重要な役割を果たしている。
多様な共⽣系で発⾒される symAMP とその機能
BCR と NCR はそれぞれ動物と植物のまったく異なる⼆つの共⽣系の宿主ゲノムから発⾒されたが，多くの類似性が認められる。このような AMP に類似したペプチド symAMP は他の共⽣系には存在しないのであろうか。最近，類似の例が次々に報告されて来ており（表 1），symAMP が決してアブラムシやタルウマゴヤシなどの⼀部の共⽣系に限定された特殊な事例でないことがわかって来た5 。
ブナ⽬の樹⽊であるハンノキ（Alnus 属）は，マ
メ科植物と同様地下部に根粒を形成し窒素固定細菌と共⽣しているが，マメ科のそれとは遠縁な放線菌の仲間であるフランキアが共⽣のパートナーである。
ハンノキからも symAMP が⾒つかった6 。Ag5 と名付けられたディフェンシン様 AMP は，共⽣細菌にターゲットされ局在する。NCR と同様抗菌活性をもち，共⽣細菌を Ag5 で処理すると細菌は死滅する。
興味深いことに，処理を致死濃度より穏和な条件下
で⾏うと，呼吸活性と窒素固定活性は維持しつつ，細胞膜透過性が向上し，グルタミンやグルタミン酸等アミノ酸の培地中への放出が観察された。著者らは，宿主の Ag5 が共⽣細菌の膜の透過性をコントロール
することによって，代謝産物の宿主＝共⽣細菌間の交換に関わっているではないかと考察している。
昆⾍においても，アブラムシ以外での symAMP が報告されている。ゾウムシ Sitophilus は γ プロテオ
バクテリアに属する細胞内共⽣細菌をバクテリオサ
イトに保有している。バクテリオサイトは抗菌ペプチドであるコレオプテリシン A（ColA）を産⽣し，共⽣細菌を選択的にターゲットし，共⽣細菌の細胞分裂を阻害することにより増殖を制御する7 。そして共⽣細菌はゲノムの倍数化と菌体の巨⼤化を引き起こす。また，機能は未知ながらホソヘリカメムシとおわりに

symAMP の研究はまだ端緒についたばかりである。今後より多くの共⽣系で symAMP が発⾒されると考えられる。symAMP は ORF が短いこと，配列の保存性が低いことなどの理由で，たとえゲノムが解読されたとしても⼀般的な遺伝⼦予測アルゴリ
ズムでは⾒過ごされる傾向にある。実際，われわれが BCR を発⾒した時点では，すでにエンドウヒゲ
ナガアブラムシゲノムは解読されていたにもかかわらず，BCR はコーディング遺伝⼦としてアノテー

表 1 共⽣的抗菌ペプチド（symAMP）が報告されている共⽣システム

宿主

共⽣細菌

共⽣器官

ペプチド

⽂献

Acyrthosiphon（アブラムシ）
Sitophilus（ゾウムシ）
Riptortus（カメムシ）
Medicago（タルウマゴヤシ〔マメ〕）
Aeschynomene（クサネム〔マメ〕）
Alnus（ハンノキ）
Euprymna scolopes（イカ）Buchnera
SodalisBurkholderia
Sinorhizobium
BradyrhizobiumFrankia
VibrioBacteriome
Bacteriome
Gut crypts
NoduleNoduleNoduleCrypts in light-organ

BCR
ColA
CCR
NCR
NCR
ASUP
galaxin

1
7
8
2, 4
9
6
10

3

ションされておらず公共データベースに登録されていなかった。そこで筆者らは，symAMP を効率良く同定する遺伝⼦予測ツールの開発に取り組んでいる。
symAMP の中には，農業的および臨床的にも有⽤なものが含まれると期待される。共⽣系における宿主と微⽣物との緊密な関係は，⾃然免疫における⽣体防御反応とはまた違った，ユニークな相互作⽤分⼦を進化させる事が想像される。昆⾍は地球上に 100万種以上存在しそれぞれが多様な微⽣物と多様な共⽣関係を営んでおり，陸上植物もそのほとんどが⼟壌細菌や真菌と共⽣している。したがって，宿主＝共⽣微⽣物の相互作⽤に関わる分⼦もまた多様であると予想される。新たな⽣理活性ペプチドの探索のターゲットとしても，symAMP は⼤きなポテンシャ
ルを秘めていると考えられる。

Barrière, Q.; Arrighi, J. F.; Mergaert, P. Giraud, E.
Plant Physiol 2015, 169, 1254–1265.
10. Heath-Heckman, E. A. C.; Gillette, A. A.; Augustin, R.; Gillette, M.X.; Goldman, W. E.;
McFall-Ngai, M. J. Environ Microbiol 2014, 16,
3669–3682.
しげのぶ しゅうじ©
ª­ ⾃然科学研究機構 基礎⽣物学研究所 ®
shige@nibb.ac.jp ¬«スワーム型分⼦ロボット
1. 概要
⼈⼯知能（AI）が急速に発展するなか，AI がヒトの知能を超える「技術的特異点（シンギュラリティ）」が話題に上るようになりました。⼀⽅，2016 年度ノーベル化学賞の受賞テーマになるなど「ナノマ
⾓五 彰
シン（分⼦機械）」も注⽬を集めており，⼈知を超えた AI がナノマシンを制御することで，社会に計り知れない
変化をもたらすと予測されています。AI は情報科学分野の研究対象ですが，ナノマシンは化学や⼯学などの応⽤科学分野に属しており，AI によるナノマシンを制御するには，両分野にまたがる新しいア
プローチが必要となります。このような背景から，従来のロボット⼯学の⼿法に倣って，分⼦サイズの部品から分⼦ロボットを組み上げる新しい学術分野「分⼦ロボティクス」が創成されてきました。当研究グループは，ロボット⼯学で最も注⽬される研究対象の⼀つである「群ロボット」を，主に⽣体由来の材
料をビルディングブロックとした分⼦システム（分⼦ロボット）で実現することを⽬指しています。以下にこれまでの取り組みを紹介したいと思います。

謝辞
本研究の遂⾏にあたり，HHMI Janelia 研究所（⽶）の D. Stern 博⼠，A. Korgaonkar 博⼠，⿅児島⼤学の内海俊樹教授，内奈保⼦⽒，CNRS（仏）の P. Mergaert
博⼠，基礎⽣物学研究所の鈴⽊みゆず⽒に感謝申し
上げます。
⽂献

1. Shigenobu, S.; Stern, D.L. Proc Biol Sci 2013, 280,
20121952–20121952.
2. Mergaert, P.; Nikovics, K.; Kelemen, Z.; Maunoury, N.; Vaubert, D.; Kondorosi, A.; Kondorosi,
E. Plant Physiol 2003, 132, 161–173.
3. Nallu, S.; Silverstein, K. A. T.; Samac, D.A.; Bucciarelli, B.; Vance, C. P.; VandenBosch, K. A.
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4. Van de Velde, W.; Zehirov, G.; Szatmari, A.; Debreczeny, M.; Ishihara, H.; Kevei, Z.; Farkas,
A.; Mikulass, K.; Nagy, A.; Tiricz, H.; SatiatJeunemaître, B.; Alunni, B.; Bourge, M.; Kucho,
K.; Abe, M.; Kereszt, A.; Maroti, G.; Uchiumi,
T.; Kondorosi, E.; Mergaert, P. Science 2010, 327,
1122–1126.
5. Mergaert, P.; Kikuchi, Y.; Shigenobu, S.; Nowack,
E. C. M. Trends Microbiol 2017, 25, 703–712.
6. Carro, L.; Pujic, P.; Alloisio, N.; Fournier, P.;
Boubakri, H.; Hay, A. E.; Poly, F.; François, P.;
Hocher, V.; Mergaert, P.; Balmand, S.; Rey, M.;
Heddi, A.; Normand, P. ISME J 2015, 9, 1723–
1733.
7. Login, F. H.; Balmand, S.; Vallier, A.; VincentMonégat, C.; Vigneron, A.; Weiss-Gayet, M.;
Rochat, D.; Heddi, A. Science 2011, 334, 362–
365.
8. Futahashi, R.; Tanaka, K.; Tanahashi, M.; Nikoh,N.; Kikuchi, Y.; Lee, B. L.; Fukatsu, T. PLoS ONE
2013, 8, e64557.
9. Czernic, P.; Gully, D.; Cartieaux, F.; Moulin, L.;
Guefrachi, I.; Patrel, D.; Pierre, O.; Fardoux, J.;
Chaintreuil, C.; Nguyen, P.; Gressent, F.; Da Silva,
C.; Poulain, J.; Wincker, P.; Rofidal, V.; Hem, S.;

2. 群れ（スワーム）とは？
⾃然界では様々な構造体が⾃⼰組織化によって作り上げられています。その⾃⼰組織化において，構成要素の間の局所的な相互作⽤が重要な役割を果たしています。印象的な例として，⿃や⿂，細胞やバ
クテリアなどの⽣き物が作り出す “群れ（＝スワーム）” が挙げられます。これらの群れには，統括役
的なリーダーが存在しないにもかかわらず，近接する個体から受ける情報（相互作⽤）を読み取って群の形やサイズを協調的に変化させることができます。
なぜ⽣き物は群れるのでしょうか？ “群れ”を作ることで作業の分担といった“並列性”，また作業を確
実に実⾏させる “頑健性”，さらに状況に合わせて瞬時に対応する “柔軟性” など，1 個体では成し得なかったことが可能になるからだと考えられています。
このような “群れ” の持つ特性に注⽬し “集団で機能する機械的なシステム（群ロボット）” の研究・開発がロボット⼯学の分野で進められてきました。そ4

の群ロボット研究が抱える課題として，個体の「サイズ」と「数」があります。群ロボットを構成する個体のサイズを⼩さくすればするほど，また数が増えれば増えるほど様々な規模に応じ柔軟に対応する “拡張性” が得られることになります。これまでに，その基本ユニットのサイズはセンチメートル単位まで，数は 1000 体まで達成されております。これらの「サイズ」と「数」をさらに向上させるにはどうしたらよいのでしょうか？ この問いに対し，著者らは「分⼦ロボット1 」の開発を通して取り組んできました。

換する機構を有しており，優れたエネルギー変換効率（〜80%）および⾼い⽐出⼒特性（〜10 kW/kg：
⼀般的な電磁モーターの 20 倍）を有しています。そのため⽣体分⼦モーターを動⼒源としたナノデバイ
スやバイオアクチュエーターの研究開発が各国で盛んに⾏われてきました。
DNA は，塩基配列情報に基づく⾼度な分⼦認識能を有する遺伝⼦情報の記憶媒体であります。DNAの化学合成が可能になり様々な⽤途への応⽤に期待が寄せられています3 。現在まで複雑なナノ構造体（DNA 折り紙）やデジタルデーターの記録，また数学的問題を解くことのできる DNA コンピューター（計算機）なども構築されています。この DNA により構築される演算素⼦が分⼦ロボットを制御するプロセッサーとして機能します。
感光性分⼦は DNA 演算素⼦に光スイッチング機
能を付加することができます4 。感光性分⼦としてアゾベンゼン誘導体を DNA 演算素⼦に組み込むことにしました。紫外光照射下では演算素⼦を OFF に可視光照射により ON への切り替えが可能になります。
感光性分⼦は，分⼦ロボットの視覚的なセンサーとしての役割を果たします。

3. 分⼦ロボットの作製
3-1. 分⼦ロボット
分⼦ロボットとは，ロボットに必要な 3 要素，1）
アクチュエーター（動⼒機構），2）プロセッサー（情報処理機構），3）センサー（検出機構）を備えたナノからマイクロメートルサイズの微⼩なシステムとして定義されています。近年の化学分野（⾼分⼦化学，有機化学，超分⼦化学など）の進歩やバイオテ
クノロジー（遺伝⼦⼯学，タンパク質⼯学など），ナ
ノテクノロジー（分⼦アセンブリ，DNA ナノテクノロジー）などの技術の発展により，分⼦ロボットの創成に必要とされる機能性の分⼦素⼦が数多く作られてきました。これらの分⼦素⼦をボトムアップ的な⽅式で微⼩なシステムへと統合することで “群れる分⼦ロボット” を開発しました2 。数ある機能性分⼦のなかから，1）アクチュエーターには “⽣体分⼦モーター” を，2）プロセッサーには “DNA 演算素⼦” を，そして 3）センサーには “感光性分⼦” を選択しています（図 1）。

3-3. 三要素の統合
⽣体分⼦モーターにはリニア型の運動素⼦である
マイクロチューブル/キネシン系を⽤いています。分⼦ロボットの基本ユニットは，マイクロチューブル（ϕ 25 nm × 〜 5 µm）と演算⼦の書き込まれた DNA
鎖とを化学的な⼿法により複合化することで得ております。さらにアゾベンゼン誘導体を DNA 側鎖に導⼊することで光応答性を組み込みました。統合化された分⼦ロボットの運動特性はキネシンがコートされた基板上で評価することができます。マイクロチューブルの単量体となるチューブリンと DNA 鎖の複合⽐（2：1）および DNA 鎖⻑（16 bp）を最適化することで 85% の運動特性（600 nm/sec）を保持した分⼦ロボットの基本ユニットを作製することができます。

3-2. 分⼦ロボットを構成する三要素の特性
分⼦ロボットの動⼒源となる⽣体分⼦モーターは，実働する分⼦機械としては最⼩クラスのもので，バイオテクノロジー技術で合成されます。⽣体分⼦モー
ターは，化学的なエネルギーを⼒学的な仕事へと変

4. 分⼦ロボットによる群れの実演
4-1. DNA 演算素⼦による群れの実⾏
冒頭で述べましたように群れの形成には局所的な相互作⽤が重要な役割を果たします。分⼦ロボットの群れは，DNA の持つ分⼦認識能を局所的な相互作⽤に変換することで実現することができます。実際に DNA を⼊⼒信号として，キネシン上で滑⾛する約500 万体の分⼦ロボットに群れを形成させることに成功しました。⼊⼒される DNA 鎖は，分⼦ロボット
間に相互作⽤をもたらすように設計されております。
群れの中ではどの個体も⽅向性（マイクロチューブ
ルの極性）を えて滑⾛します。群れの形成のみならず解消も DNA を⼊⼒信号として実⾏することができます。群れの解消を指⽰する⼊⼒信号は，分⼦
ロボット間に相互作⽤をもたらす DNA 鎖を鎖置換反応により無効化するよう設計しました。

図 1 （上）スワーム型分⼦ロボットの概略図。ボディである微⼩管は動⼒のキネシンによって駆動する。微⼩管には知能・制御系として DNA を搭載させている。DNA がもつ特異的な分⼦認識能を利⽤することで，コンピューターのような論理回路を組むことができる。DNA にはセンサーとして感光性分⼦を導⼊している。（下）実際に運動して合体する分⼦ロボットの蛍光顕微鏡写真。スケール
バー：5 µm。

5

の低い分⼦ロボット⽤に設計します（この DNA には群れを形成させる情報がエンコードされる）。それにより，並進する群れ，回転する群れ，あるいは並進および回転の両群れを同時にかつ独⽴して実⾏することができます。

4-2. 分⼦ロボットによる論理演算
DNA 演算素⼦を搭載した分⼦ロボットに，適切なプログラミングを与えると論理演算を実⾏することも可能です。⼊⼒した複数の命題（DNA ⼊⼒信号）に対して，いずれも真であることを⽰す理論積（AND ゲート）や，いずれか少なくても⼀つが真であることを⽰す理論積（OR ゲート）に対応した演算結果を，1（真）か 0（偽）で出⼒します。出⼒結果（アウトプット）は分⼦ロボットの群れの形態変化から，あるいは⾚⾊/緑⾊蛍光が修飾された分⼦ロ
ボットが群れることで得られる，蛍光⾊素による混⾊（⻩⾊）から視覚的にも得ることができます。

4-5. 光による群れの ON – OFF スイッチング
感光性分⼦を DNA 演算素⼦に組み込むことで，分⼦ロボットによる群れの形成/解消を光により制御することも可能です5 。紫外光（λ = 365 nm）照射
下では，DNA 演算素⼦は OFF の状態にあり群れは形成されません。可視光（λ = 480 nm）を照射すると，DNA 演算素⼦は ON となり群れの形成が始まります。群れの形成・解消だけでなく上述のように分⼦ロボットの物理特性を調整することで並進性や回転性などの群れの⾏動も光で制御することが可能になっています（図 3）。

4-3. 群れの形態制御
分⼦ロボットによる群れの形態は，DNA を介して導⼊される局所的な相互作⽤だけでなく，基本ユニットの⾻組みとなるマイクロチューブルの⻑さや剛性により多様化させることも可能です。例えば曲げ剛性 60 × 10−24 Nm2 のマイクロチューブルで合成された分⼦ロボットは，紡錘状の群形態を形成し，並進性の⾼い群⾏動を⽰します。⼀⽅，剛性を約 1/2程度に下げると，環状の群形態を形成し，渦巻状の群⾏動へと変化していきます）。マイクロチューブルの剛性は，単量体であるチューブリンの重合条件で制御しました。このような群れの形態変化は，分⼦ロボットの運動持続⻑（Path-Persistent length）と関連することが明らかになっています（図 2）。

5. おわりに群ロボット開発における個体の「サイズ」と「数」の問題に対し，著者らは⽣体分⼦モーター，DNA 演
算素⼦，感光性分⼦を統合することで解決の⽬処を⽴ててきました。現在のところ，サイズはこれまでのセンチメートルからナノメートルまでスケールダ
ウンし，数は千から数百万体までボリュームアップ
させることに成功しました。このような情報を処理，保持，発信することのできる分⼦ロボットの⽤途探しが，今後の課題となっています5 。想定される応⽤例として，例えばマイクロサイズの「⼈⼯筋⾁」
や，化学的・物理的な刺激に応じて分⼦ロボットの群
れが変形することで⾃在に画像を描きだす「画像素⼦」，また感知した遺伝情報を，分⼦ロボットが画像を描き出し視覚的に表⽰する「遺伝⼦診断キット」，
分⼦ロボットによるナノ部品の組み上げ⼯程や化学プラントなどの「マイクロリアクタ」などを挙げておきたいと思います。
以上，本誌では，数ある機能性分⼦のなかからある組み合わせを選択，統合したシステムを紹介させて頂きました。今後，より複雑な機能あるいは全く新しい⾻組みをもった分⼦ロボットが，開発されてくるものと期待しています。
本成果は，科研費新学術領域研究「分⼦ロボティ
クス」の助成を受けて⾏われたものであります。また，共同研究者の浅沼浩之博⼠（名古屋⼤学）， ⾕
明紀博⼠（関⻄⼤学）に謝意を表したいと思います。
最後に，本誌へ寄稿する貴重な機会をくださいました鎌⽥瑠泉博⼠（北海道⼤学）に感謝いたします。

4-4. 分⼦ロボットの直⾏性
DNA の⾼い分⼦認識能は，⼊⼒信号を混信させることなく，⽬的とする分⼦にのみ伝えることができます。このような DNA の直⾏性を利⽤することで，分⼦ロボットの群形成を独⽴に制御することが可能になりました。例えば 2 種類の DNA ⼊⼒信号，即ち 1 本は剛性の⾼い分⼦ロボットに，2 本⽬は剛性

⽂献

1. Hagiya, M.; Konagaya, A.; Kobayashi, S.; Saito, H.;
Murata, S. Acc Chem Res 2014, 47, 1681–1690.
2. Keya, J. J.; Suzuki, R.; Kabir, A. M. R; Inoue,D.; Asanuma, H.; Sada, K.; Hess, H.; Kuzuya, A.;
Kakugo, A. Nat Commun 2018, 9, 453.
3. Kuzuya, A.; Sakai, Y.; Yamazaki, T.; Xu, Y.;
Komiyama, M. Nat Commun 2011, 2, 449.
4. Asanuma, H.; Liang, X.; Nishioka, H.; Matsunaga,

図 2 （上）⼊⼒した信号 DNA を認識し，群れを形成する分⼦ロボット。群れは微⼩管の硬さによって，⽅向のそろった直進運動または回転運動する。
スケールバー：25 µm。（下）別の信号 DNA を⼊⼒することによる群れの解除。スケールバー：20 µm。

6

図 3 光照射による分⼦ロボットの群れ形成・解除のコントロール。感光性分⼦を導⼊した DNA を搭載した分⼦ロボットを⽤いている。スケールバー：20 µm。

ました（鎌⽥先⽣がポスドクとして 1 年間在籍）。学
位取得後は，ポスドクとして北海道⼤学の⽟置信之
先⽣［専⾨：光化学］のもとで 1 年間，同じく北海道⼤学の中村貴義先⽣，野呂真⼀郎先⽣［専⾨：錯体化学］のもとで 3 年間お世話になりました。このポス
ドク時代の 4 年間が，糖・ペプチド関連研究の空⽩期間となっております。そして，2017 年 4 ⽉に現所属である⾼知⼤学教育研究部（理⼯学部化学⽣命理⼯学科 専任）の助教に着任しました。以上が研究経歴となります。糖質科学→超分⼦化学→光化学→錯体化学と分野を転々としているため，「専⾨は何？」と聞かれると正直悩むところです。しかし，これからはそれを逆⼿にとり各分野で得た知識やノウハウを融合させた研究をおこなっていきたいと考えています。当⾯は「糖やアミノ酸をパーツとする機能性
超分⼦材料の開発」に取り組む予定です。

D.; Liu, M.; Komiyama, M. Nat Protoc 2007, 2,
203–212.
5. Inoue, D.; Nitta, T.; Kabir, A. M. R.; Sada, K.; Gong,
J. P.; Konagaya, A.; Kakugo, A. Nat Commun 2016,
7, 12557.
かくご あきら©
ª
北海道⼤学理学研究院 ®
­« kakugo@sci.hokudai.ac.jp ¬糖やアミノ酸をパーツとする機能性
超分⼦材料の開発
1. はじめにはじめまして。⾼知⼤学の越智⾥⾹と申します。この度，北海道⼤学の鎌⽥瑠泉先⽣にお声をかけていただき本ニュースレターに寄稿させていただくことになりました。正
直，お引き受けしていいもの
越智 ⾥⾹
かと迷いもありました。なぜなら，学⽣時代にペプチド関連の研究をしていたもののペプチド学会員ではない
ことに加え，ここ数年間はペプチドとは全く縁のない研究をしていたためです。しかしながら，研究室を構えて⾃由に研究テーマを設定できるようになった今，再びペプチドも扱っていきたいと考えています。その旨を鎌⽥先⽣にご相談し，研究経歴，これまでの研究の概要，今後の展望，研究室紹介を書かせていただく運びとなりました。今後ペプチド関連の学会に参加させていただく機会もあるかと思いますので，どうぞ宜しくお願いいたします。

3. これまでの研究の概要
筆者の研究⼈⽣のスタートは⽣命現象〜筋ジスト
ロフィー発症メカニズム〜の解明を指向した糖ペプ
チド合成研究でした。研究に取り組むなかで，糖やアミノ酸を機能性分⼦の構成成分（パーツ）として扱うという⼯学的アプローチにも取り組んでみたくなり，博⼠課程進学時に研究室を異動しました。今回は，博⼠後期課程時代に開発した “糖脂質型およびペプチド型超分⼦ヒドロゲル” について紹介させていただきます。
3-1. 超分⼦ヒドロゲルとは？
「超分⼦」という⾔葉に⽿馴染みがないという⽅もいらっしゃるかと思います。超分⼦とは，複数の分⼦が⽔素結合や疎⽔性相互作⽤などの⾮共有結合性
相互作⽤によって秩序だって集合（⾃⼰組織化）する
ことで形成される分⼦集合体を指します。狭義には，

2. 研究経歴
筆者のこれまでの研究経歴を紹介させていただきます。卒業研究と修⼠課程は，北海道⼤学の⻄村紳⼀郎先⽣，⽐能洋先⽣のご指導のもと「ジストログ
リカン模倣 O-マンノース型糖ペプチドの合成研究」に取り組みました。博⼠後期課程は，京都⼤学の浜地格先⽣，池⽥将先⽣（現 岐⾩⼤学教授）のご指導のもと「糖脂質型およびペプチド型超分⼦ヒドロゲルの開発」に取り組み，2013 年 3 ⽉に学位を取得しました。ちなみに，鎌⽥先⽣とは浜地研で知り合い

図 1 超分⼦ヒドロゲルの形成メカニズム（模式図）

7

い⽔素結合形成能を⽰し，分⼦の⾃⼰組織化を誘発します。よって，糖やペプチドはバイオ応⽤を指向
した機能性超分⼦材料のパーツとして⾮常に有⽤です3,4 。筆者は，糖脂質型およびペプチド型ゲル化剤に「化学反応/酵素反応部位」や「環境応答型⾊素部位」を導⼊することで，外部刺激応答性を⽰す超分⼦ヒドロゲルの開発とそのバイオ応⽤に取り組みました。ちなみに，筆者が開発したゲル化剤およびゲ
ル化剤前駆体の特徴としては，両末端に親⽔性部位を有する “双頭型両親媒性分⼦（bolaamphiphile）”
であることが挙げられます。

⾃⼰組織化することで “個々の分⼦にはない新たな性質や機能”を⽰す分⼦集合体を超分⼦といいます。
実は，超分⼦は⾮常に⾝近な存在です。例えば，⽣体内ではタンパク質，DNA，糖脂質などの⽣体分⼦が相互作⽤し超分⼦集合体を形成することで⽣命活動を維持しています。また，近年では超分⼦化学を基盤とした機能性材料の研究が盛んにおこなわれています。そのような超分⼦材料のひとつに，超分⼦ヒドロゲルがあります。
「超分⼦ヒドロゲル」とは，分⼦量数百程度の両親媒性低分⼦（ゲル化剤）が⽔中で⾃⼰組織化することで繊維状集合体を形成し，さらに絡み合い 3D ネッ
トワークを形成することで得られるゲル状物質です（図 1）。その特徴として，①⽔を豊富に保持しているため⾼い⽣体適合性を⽰すこと，②弱く可逆的である⾮共有結合性相互作⽤をゲル形成の駆動⼒とするために迅速な外部刺激応答性（ゲル – ゾル転移）を⽰すこと，③ゲル化剤分⼦中に化学反応/酵素反応を導⼊することで任意の外部刺激応答性の付与が可能であること，が挙げられます。これらの特徴から，
バイオセンシング材料1 やドラッグリリースシステム
における薬剤担持体2 などへのバイオ応⽤が試みられています。

3-3. 熱解離性化学反応を利⽤した昇温駆動型
ヒドロゲルの構築
⼀般的に，超分⼦ヒドロゲルは加熱されることでゾル状態になり，分⼦が⾃⼰集合しはじめる温度（Tgel ）以下に冷却されることでゲルを形成します。⼀⽅，昇温によってゲル形成する例は少なく，その開発は超分⼦ヒドロゲルの刺激応答性のバリエーション拡張における挑戦的課題のひとつになっています。これまでに，昇温に伴う脱⽔和をゲル形成の駆動⼒とする例が報告されていますが，ポリエチレングリコールなどの⽔和－脱⽔和挙動を⽰す構造を導⼊する必要があり分⼦設計に限界がありました5 。これに対し，筆者らは熱応答性解離反応である retro-Diels-Alder（rDA）反応に伴う分⼦構造変化（＝親⽔性と疎⽔性のバランスの変化）を利⽤することで，昇温駆動型
超分⼦ヒドロゲルの構築に成功しました（図 2a）6 。

3-2. 機能性超分⼦材料（超分⼦ヒドロゲル）のパーツとしての糖・アミノ酸
糖やアミノ酸（ペプチド）は，⽣体分⼦であり⾼い⽣体親和性を⽰します。また，糖⾻格中の⽔酸基やペプチド⾻格中のアミド基・カルボキシル基は⾼(a)DA, 低温

+
マレイミド

フラン

rDA, 高温（60oC）

ゲル化剤部位

付加環化体

自己組織化

加熱
rDA
親水性部位
付加環化体

Sol

ゲル化剤
親水性部位

Gel

(b)
rDA

+
DA

(c)

1•2-endo12（付加環化体）（ゲル化剤）（親水性部位）

5h

TEM
0h

TEM

Heat at 60 oC
Gel

Sol

図 2 （a）昇温駆動型超分⼦ヒドロゲルの形成メカニズム，（b）ゲル化剤前駆体 1·2–endo の分⼦構造, （c）加熱に伴う形態変化（TEM 観察結果） [1·2–endo] = 18 mM in 0.2 M HEPES buﬀer (pH 7.2)

8

考え，新たなゲル化剤の開発を試みました7 。分⼦構
造拡張を指向して，DA/rDA 反応部位としてフラン構造（FurTpa）を有するジペプチド型ゲル化剤候補分⼦ライブラリを合成し，ゲル形成能をスクリーニン
グにより評価しました。その結果，ジペプチド構造
としてビフェニルアラニン（⾮天然アミノ酸）– フェ
ニルアラニンを有するゲル化剤 3 が最も優れたゲル形成能を⽰す（CGC = 1.0 mM）ことを⾒出しました（図 3a）。優れたゲル形成能を⽰す要因としては，ペプチド主鎖のアミド結合およびカルボキシル基に起因する⽔素結合形成能に加えて，側鎖のビフェニル基に由来する π – π スタッキング相互作⽤が寄与している可能性が考えられます。ゲル化剤 3 と親⽔性
マレイミド誘導体 4 の DA 反応によりゲル化剤前駆体 3·4–endo を合成しました。前出の 1·2–endo ⽔溶液と同じ濃度条件で調製した 3·4–endo 溶液を 60 ◦Cで加熱した結果，1 時間でゲルを形成しました（図3b）。以上のように，ゲル化剤分⼦の合理的設計によってゲル形成時間の短縮に成功しました。しかしながら，rDA 反応進⾏に 60 ◦C という⾼温を要するという課題が依然として残っています。本系をバイマレイミド基を有する糖脂質型ゲル化剤 1 と親⽔性
フラン誘導体 2 の DA 付加環化反応によって得られたゲル化剤前駆体 1·2–endo は，室温では⽔系溶媒に分散し巨視的にはゾル状態であるのに対し，60 ◦C で
5 時間加熱することでゲルを形成しました（図 2b）。
HPLC 分析から，加熱時間の経過に伴い rDA 反応が進⾏することでゲル化剤 1 が⽣成し，その濃度が最低ゲル化濃度（CGC = 3.6 mM）を上回った時点でゲルを形成することが明らかとなりました。また，加熱前後の試料を電⼦顕微鏡（TEM）観察したところ，
2D ナノシート構造からナノファイバーが絡み合った
3D ネットワークへの形態変換が⽣じていました（図2c）。
以上のように，rDA 反応を利⽤することで昇温駆動型超分⼦ヒドロゲルの構築に成功しました。しかしながら，ゲル形成に 5 時間も要するという課題が残りました。前述のように，ゲルを形成するには rDA反応によって⽣成するゲル化剤の濃度が最低ゲル化
剤濃度を上回る必要があります。よって，ゲル形成時間を短縮するには優れたゲル形成能を⽰す（最低ゲル化濃度が低い）ゲル化剤の利⽤が有効であると

図 3 （a）ゲル化剤前駆体 3·4–endo の分⼦構造，（b）rDA 反応を利⽤した昇温駆動型超分⼦ヒドロゲル[3·4–endo] = 18 mM in 0.2 M HEPES buﬀer (pH 7.2)

図 4 （a）⾊調変化を⽰すゲル化剤群 5（sugar–C11）の分⼦構造，（b）会合状態に依存した⾊調変化およびゲル– ゾル相転移，（c）糖加⽔分解酵素応答性，（d）ゲルアレイセンサ

9オ応⽤へと展開するには，より低温で rDA が進⾏するペアの探索が必要であると考えています。
3-4. 分⼦集合状態および分⼦構造変換に伴って⾊調変化を⽰す超分⼦ヒドロゲル
これまでに，分⼦の集合状態に応じて⾊調変化を⽰す超分⼦オルガノゲル（有機溶媒ゲル）や超分⼦結晶が⾒いだされ，センサ素⼦としての有⽤性が⽰されています。しかしながら，こと超分⼦ヒドロゲルに関しては集合状態に応じて⾊調変化を⽰す例は⾮常に稀であり，そのことを利⽤したセンサとしての応⽤展開はほとんど試みられていません。そのような背景のなか，筆者はゲル化剤分⼦中に外部環境（特に会合状態）に依存して吸収波⻑がシフトする「環境応答型⾊素部位：N-alkyl-2-anilino-3-chloromaleimide（AAC）」を導⼊することで，会合状態に依存して⾊調が変化する糖脂質型超分⼦ヒドロゲル（ゲル化剤
群 5: sugar–C11）を⾒出しました（図 4a）8 。ゲル化剤群 5 は室温下では⾃⼰組織化し⻩⾊のゲルとなりますが，温度を上げると分散して橙⾊のゾルへと変化しました（図 4b）。また，糖⾻格と⾊素部位を連結するグリコシド結合が糖加⽔分解酵素の基質となることに着⽬し，⽬視によって糖加⽔分解酵素を検出することができるセンシング材料としての応⽤展開を図りました。糖加⽔分解酵素は疾病診断マーカーでありその検出ツールの開発は医療分野において重要です。基質（糖構造）に対応する糖加⽔分解酵
素をゲルに添加したところ，ゲル化剤の構造変換および会合状態変化に伴う⾊調変化（⻩⾊→橙⾊）とゾル化が⽬視観察できました（図 4c）。さらに，ゲルをガラス基板上に少量アレイ化することで，⽬視で簡便かつ迅速（〜数分）に糖加⽔分解酵素を検出できるゲルアレイセンサの構築にも成功しました（図4d）。

図 5 和泉・越智研のメンバー

教授）と協⼒しながら和泉・越智研究室の⽴ち上げに取り組んでいます。和泉先⽣のご専⾨は「糖鎖科学・タンパク質合成化学・ケミカルバイオロジー」です。筆者とは主な専⾨分野が異なるということもあり，違った視点からご指摘・アドバイスをいただくことができ，良い研究環境にあると感じております。
2017 年 12 ⽉には記念すべき第 1 期⽣となる学部3 年⽣（和泉研 3 名，越智研 2 名）が仮配属され，研究室が本格的に始動しました（図 5）。グループとしては，“⽣体分⼦の化学” を核として①化学合成したタンパク質や糖鎖をプローブとしたケミカルバイオ
ロジー（和泉研），②糖やアミノ酸をパーツとする機能性超分⼦材料の開発（越智研）という 2 ⼤テーマを掲げて研究活動をおこなっています。まだまだ⼿探りの状態ですが，教育・研究に⼀所懸命取り組ん
でいきたいと思います。
6. 謝辞
本稿で紹介した研究成果（昇温駆動型超分⼦ヒドロゲル）は，浜地格先⽣と池⽥将先⽣の熱⼼なご指導のもと，当時浜地研の学⽣であった栗⽥祐志君，⻄
⽥聖君とともに研究に取り組むなかで得られたものです。この場をお借りして厚く御礼申し上げます。

4. 今後の展望
現在，検討を開始している研究課題のひとつは，前項で紹介した環境応答型⾊素部位を分⼦⾻格に組み込んだ“⾊調変化型超分⼦ゲルセンサ”の開発です。
本システムの応⽤範囲は極めて広く，ゲル化剤に任意の化学反応/酵素反応部位，⾦属配位結合部位，リガンド部位などを導⼊することで，望みのターゲッ
ト分⼦（化学種，酵素，⾦属カチオン，細菌など）の迅速・簡便な検出が期待できます。特に，ペプチドに関連する内容としては，ゲル化剤にがん細胞分泌
加⽔分解酵素（ペプチダーゼ）の基質ペプチド配列を導⼊することで，加⽔分解反応による分⼦構造変化に伴う分⼦集合状態変化に依存して⾊調が変化する “がん細胞検出超分⼦センサ” の開発を⽬指した
いと考えています。ペプチド関連の学会で発表できるよう，学⽣とともに頑張ります。

7. 参考⽂献

1. Ikeda, M.; Ochi, R.; Hamachi, I. Lab Chip 2010, 10,3325–3334.
2. Ikeda, M.; Ochi, R.; Wada, A.; Hamachi, I. ChemSci 2010, 1, 491–498.
3. Delbianco, M.; Bharate, P.; Varela-Aramburu, S.;
Peter H. Seeberger. P. H. Chem Rev 2016, 116,
1693–1752.
4. Du, X.; Zhou, J.; Shi, J.; Xu, B. Chem Rev 2015,
115, 13165–13307.
5. Moon, K. -S.; Kim, H. -J.; Lee, E.; Lee, M. Angew
Chem Int Ed 2007, 119, 6931–6934.
6. Ikeda, M.; Ochi, R.; Kurita, Y.; Pochan, D. J.;
Hamachi, I. Chem Eur J 2012, 18, 13091–13096.
7. Ochi, R.; Nishida, T.; Ikeda, M.; Hamachi, I. J Mater
Chem B 2014, 2, 1464–1469.
8. Ochi, R.; Kurotani, K.; Ikeda, M.; Kiyonaka, S.;

5. 研究室紹介
最後に研究室紹介をさせていただきます。筆者は2017 年 4 ⽉に⾼知⼤学理⼯学部化学⽣命理⼯学科⽣
命化学分野の助教に着任し，同分野の教授であられる和泉雅之先⽣（2017 年 4 ⽉着任，前 ⼤阪⼤学准10Institute（NCI）に属しており，その他のさまざまな
Institutes がまとめられ，National Institutes of Health（NIH）と呼ばれています。NIH の⼤部分は，⾸都のワシントン DC から地下鉄で 20 分程度の Maryland
州の Bethesda campus に置かれています。敷地内はHamachi, I. Chem Commun 2013, 49, 2115–2117.
おち りか
©
ª
­
®
⾼知⼤学教育研究部総合科学系­®
­®
複合領域科学部⾨­®
­ （理⼯学部化学⽣命理⼯学科 専任） ®
­®
ochi@kochi-u.ac.jp«¬

禁酒禁煙で，悲しいことにお酒の持ち込みすらできません。またセキュリティもとても厳しく，訪問時には X 線⼿荷物検査がありますし，相当数の警察官も巡回しています。そのため，⽶国内で最も安全な場所の⼀つだと⾔えるかもしれません。
研究環境に関しては，研究者各⾃が，効率的に様々な実験を⾏えるように配慮されています。私たちの研究グループに関係するところでは，DNA シーク
エンス，蛍光顕微鏡，電⼦顕微鏡，プロテオミクス，
マウス管理は，Core facility の専⾨家が随時相談に乗ってくれ，新しい実験系も⽐較的スムーズに始めることができます（スムーズに良い結果が出るかは別として）。また LCMB の特徴としては，研究分野の異なる 6 ⼈の PI を含めたメンバー全員が，部屋同⼠が繋がった環境で研究をしていることが挙げられます。そのため，何かを思いついたり，迷ったりした時には，⼤抵の場合，⾃分より詳しい⼈とすぐに議論ができます。このように，多くの⼈とゆるく繋がっている LCMB の雰囲気は，たまに会う親戚同⼠で話をするような感じに似ており，とても⼼地よいです。それ以外には，各 Institute をまたいだ共同研
究もおこなわれており，私も異なる Institute の研究
者と共同研究を⾏っています。とは⾔っても，異なる Institute も同じ敷地内なので，徒歩数分で⾏くことができます。

留学体験記
1. はじめに
私は，北海道⼤学総合化学
院にて坂⼝和靖教授のご指導のもと，2016 年 3 ⽉に博⼠号を取得しました。博⼠課程では，ペプチドを⽤いて，癌抑制タンパク質 p53 の四量体構造に関する研究を⾏いました。
和⽥ 隼弥
その後，ポスドク先を探している時に，坂⼝先⽣の NIH（⽶国
国⽴衛⽣研究所）時代のボスであった Ettore Appella
先⽣からご紹介をいただき，2016 年 5 ⽉より，T細胞のシグナル伝達を研究されている Lawrence E.
Samelson 先⽣のラボにてポスドクをしております（図 1，2）。両先⽣は，同じフロアで研究されており，
廊下に貼ってある写真には，若かりし頃の坂⼝先⽣の姿もあります。そのため，事あるごとに，国際的な研究者ネットワークの重要性とその恩恵を感じています。本留学体験記では，こちらでの研究内容と研究環境および⽣活について紹介します。

3. ラボ全体および⾃⾝の研究について
Samelson’s group 全体の研究紹介および⾃⾝の担当しているプロジェクトの紹介をしたいと思います（ペプチドはほとんど出てきませんが，お付き合いください）。Samelson 先⽣は，⽣体が免疫反応を引き起こす際に必要な T 細胞に関する研究を⻑年続けられています。とくに 1998 年，T 細胞膜上の重要な膜タンパク質である Linker for Activation of T-cells（LAT）を発⾒されて以降は，LAT を中⼼とした T 細胞活性化のシグナル伝達に関して精⼒的に研究をされています。T 細胞の活性化は，B 細胞の抗体産⽣，
および細胞障害性 T 細胞とマクロファージの活性化

2. ラボの所属および研究環境について
私達のグループの所属は，LCMB/NCI/NIH と明記される事が多いです。⽇々の活動を共にする Samelson’s group は 13 ⼈のチームで，週⼀回のペースで
ミーティングがあります。そして，同様なグループが 6 つ集まり，全体で 55 ⼈の Laboratory of Cellular& Molecular Biology（LCMB）を形成しています。
Samelson 先⽣は，LCMB 全体のまとめ役である Lab
chief も兼任されています。週⼆回のセミナーおよびプレゼンテーション，各種イベントなどは，このメン
バーで⾏います。さらに，LCMB は National Cancer

図 1 Aerial view of the clinical center (Photo from

NIH Image Gallery)

図 2 Samelson’s Lab のメンバー

11

を誘導するなど，適応免疫応答の中でも重要な事象の⼀つであり，その分⼦メカニズム解明が強く望まれています。
研究スタイルは T 細胞活性化に関わるタンパク質について，以下のように異なる視点からアプローチ
しています。

るバンド演奏や，プレゼント交換，今年⼀番 “やってしまった” ⼈を表彰する Screwed Up Award などがあり，アルコールはありませんが盛り上がります（1〜2 年⽬のポスドクは，準備と後⽚付けも担当します）。その他には，不定期に⾏われるボスの家でのホームパーティーや，異動する PI やポスドクの歓送会など，平均すると⽉ 1 回程度，何らかのイベントがあります。
⽇常⽣活で印象的なのは，週 1 回程度，Group のメンバーが適当に参加する Coﬀee time です。カフェ
で 1 時間雑談をするだけなのですが，話される内容
は研究と関係のないものばかりで，こちらの⽂化や流⾏のテレビドラマなどを知らない⾃分には，雑学を仕⼊れる良い機会になっています（適当なことを吹き込まれることもよくありますが）。住宅や⾷事に関しては，⽇本と⽐較すると家賃も⾼めですし，⾷事のレパートリーも多くはありません。しかし，研究所周辺の Bethesda や Rockville には，それなりに家賃を抑えられるシェアハウスもありますし，それなりの⽇本⾷を扱うスーパーやレストランもあります。
現在，LCMB には⽇本⼈ポスドクが僕⼀⼈なので，ラボ内で⽇本語を話す機会はありません。しかし NIH 内には，「NIH ⾦曜会」と呼ばれる⽇本⼈コ
ミュニティがあります。⽉ 1 回程度の⽇本⼈研究者による⽇本語でのセミナーと懇親会，不定期で⾏われる BBQ は，⽇常⽣活のちょっとした不便を解消す
る情報交換や，帰国の際に家具や⾞を個⼈売買するための良い機会となっています。
最後に，英語学習についてですが，NIH には the

1. ノックアウトマウスにより，標的タンパク質の⽣理的な重要性を明らかにする
2. 超解像顕微鏡観察により，標的タンパク質の細胞内でのダイナミックな挙動を明らかにする
3. 標的タンパク質および関連するペプチドを，発現・精製あるいは化学合成し，分⼦レベルの相互作⽤を明らかにする
これまでの研究成果から，T 細胞活性化の分⼦機構として，次のようなモデルを提唱しています（図3）。
提⽰された抗原が T 細胞レセプターに認識されると，細胞膜近傍において種々のキナーゼによるリン酸化が起こり，シグナルタンパク質複合体が形成される。これらは PLC-g1，LAT，Grbs，Sos，Gads，
SLP-76，Itk，Nck，Vav などから構成されており，それらにより活性化された PLC-g1 が，細胞膜中のホ
スファチジルイノシトール 4,5 ⼆リン酸（PIP2）を加⽔分解，ジアシルグリセロール（DAG）とイノシ
トール 1,4,5 三リン酸（IP3）を産⽣することで下流のシグナル経路を活性化する。
現在私は，上で述べたなかでも，タンパク質およびペプチドを⽤いるアプローチで⾃⾝のプロジェク
トを進めています。具体的には，T 細胞活性化に関連するタンパク質を発現・精製し，等温滴定カロリ
メトリーなどの解析⼿法を⽤いて，タンパク質間の相互作⽤の強さを評価しています。今後は，より多くの種類のタンパク質およびペプチドを⽤いた複雑な解析を実施していく予定です。

Foundation for Advanced Education in the Sciences（FAES）と呼ばれるカレッジが併設されており，希4. ラボ内外での⽇常⽣活やイベントについて
LCMB では，年 2 回，⼤きなイベントがあります。
夏のピクニックと冬のクリスマスです（図 4）。これ
らはどちらともポトラックと呼ばれる，参加者が⼀⼈⼀品⾷べ物を持ち寄る形式のもので，各種⼯夫を凝らした料理が並びます。美味しいメインディッシュ
やデザートを持ち込んだ⼈は，皆から料理についての質問攻めに合います。またラボメンバー有志によ

図 4 LCMB のクリスマスパーティーの様⼦

図 3 T 細胞活性化のモデル

12

望者はレベル別に分かれた様々なコース（会話，発⾳，発表，論⽂・グラント書きなど）を受講することができます。⾃分も初⼼者クラスを受講しましたが，基本的なことを，気兼ねなく質問できるので，⾮常にためになりました。

第 50 回若⼿ペプチド夏の勉強会開催のお知らせ

2018 年 8 ⽉ 5 ⽇（⽇）から 8 ⽉ 7 ⽇（⽕）までの 2 泊 3 ⽇で、第 50 回若⼿ペプチド夏の勉強会を
静岡県浜松市にて開催いたします。今回の主会場は、⼤河ドラマでおなじみの⼥城主 井伊直虎と深いつながりのある「臨済宗⽅広寺派⼤本⼭ ⽅広寺」です。
この勉強会では、若⼿ペプチド研究者が中⼼となって、ペプチド研究の基礎から始まりケミカルバイオ
ロジー、創薬などの⾼度な研究領域に挑戦している
先輩先⽣⽅との活発な討論を通じて、今後のペプチド研究を担う若⼿研究者を育成することを⽬的としており、現在準備を鋭意進めております。⽇々の研究の「楽しさ」を分かち合い、⼤切な仲間をつくる
ことができる貴重な場です。皆様のご参加を楽しみにしております。
⽇時：2018（平成 30）年 8 ⽉ 5 ⽇（⽇）〜7 ⽇（⽕）
場所 1：
えんてつホール〒430–0927 静岡県浜松市中区旭町12–1
遠鉄百貨店新館 8F
TEL：053–454–2323
URL：http://hall.entetsu.co.jp/index.html
場所 2：
臨済宗⽅広寺派⼤本⼭ ⽅広寺〒431–2224 静岡県浜松市北区引佐町奥⼭1577–1
TEL：053–543–0003, FAX：053–543–0249
URL：http://www.houkouji.or.jp/index.html（5 ⽇⼣⽅までは JR 浜松駅前えんてつホールにて実施し、貸切バスで⽅広寺まで移動します）
ホームページ：

5. おわりに
本留学体験記を書くにあたって，2 年間の海外⽣活
で⾃分⾃⾝が進歩した点を改めて考えることができました。最初のうちは，慣れない環境や同僚の早い英語などに対応するだけで精⼀杯なことが多かったのですが，最近では，少し複雑なコミュニケーショ
ンも取れるようになってきました。これらは，現地での研究だけでなく，今後の⼈⽣にも，何らかの良い影響を与えてくれるのではないかと思います。
末筆ではありますが，今回の留学体験記を執筆する機会を頂きました鎌⽥瑠泉先⽣はじめ PNJ 編集委
員の先⽣⽅に，深く感謝申し上げます。また，⼀例
ではありますが，海外でのポスドクなどを考えておられる学⽣の⽅が，この⽂章を読んだ時に，海外でのポスドク⽣活を少しでも⾝近に感じてもらえれば，幸いです。

わだ じゅんや©
ª­ Laboratory of Cellular & Molecular Biology, ®
­®
­National Cancer Institute, ®®
­­National Institutes of Health ®®
­junya_wd@frontier.hokudai.ac.jp ¬«訃報⽇本ペプチド学会名誉会員下⻄康嗣先⽣（81 才）（⼤阪⼤学名誉教授，元 ⼤阪⼤学蛋⽩質研究所所⻑・
元 ⻑浜バイオ⼤学学⻑）におかれましては，本年 4
⽉ 6 ⽇（⾦）にご逝去されました。ここに謹んでお悔やみを申しあげますとともに⽇本ペプチド学会会
員の皆様にお知らせいたします。
下⻄康嗣先⽣は世界に先駆けて質量分析を蛋⽩質の⼀次構造解析に応⽤し，その有⽤性を⽰され，現在のプロテオミクス研究の隆盛を築かれました。また⼀⽅で，ペプチドの合成研究，並びに，構造機能研究においても⼤きな功績を残されました。中でも，様々な病原性細菌の産⽣する毒素ペプチドの構造決
定と化学合成を精⼒的に⾏われ，その受容体に対する作⽤機序を解明されました。
下⻄先⽣は，⽇本ペプチド学会創成期の主要メン
バーのおひとりで，第 28 回（1990 年）ペプチド化学討論会，そして第 1 回国際ペプチドシンポジウム（1997 年，京都）を主催されるとともに，第 5 期（1998〜2000 年）のペプチド学会会⻑を務められました。
⽇本ペプチド学会に多⼤なご貢献をして頂きました
下⻄先⽣へ⼼よりご冥福をお祈り申し上げます。

https://wwp.shizuoka.ac.jp/peptide-summer50/
世話⼈：
佐藤浩平（静岡⼤学 ⼯学部）
鳴海哲夫（静岡⼤学 ⼯学部）
＊参加⽅法等の詳細に関しては，追ってメールにてお知らせいたします。
（お問い合わせは E-mail：wakatepep50@gmail.com
までお願いいたします）

第 10 回国際ペプチドシンポジウム∕
第 55 回ペプチド討論会
⽇時：2018 年 12 ⽉ 3 ⽇（⽉）〜12 ⽉ 7 ⽇（⾦）
場所：
ロームシアター京都，みやこめっせ（京都府京都市）
ホームページ：

http://www.aeplan.co.jp/10thips/
2018 年 1 ⽉発⾏の Peptide Newsletter Japan 107 号（https://www.peptide-soc.jp/files/newsletter/PNJ107.
pdf ）でもご紹介しましたように，第 55 回ペプチド討論会は第 10 回国際ペプチドシンポジウム（10th⽇本ペプチド学会会⻑ 三原 久和13

IPS）として開催されます。基調講演，招待講演に加Deadline:
June 30, 2018

え，皆様からの⼝頭発表，ポスター発表を広く募集致します。また，若⼿研究者，学⽣の⽅を対象に，
若⼿⼝頭発表枠（20 枠程度）を設けるとともに，ポスター賞（20 名程度）の授与も⾏います。詳細に関しては，上記シンポジウムホームページをご参照下
さい。世界の⼀線で活躍するペプチド研究者との交流を深めるとともに，⽇本のペプチド研究の成果を世界に向けて発信する契機としたく思っております。
皆様奮っての参加・発表をお待ちしております。
なお，最近，京都のホテルは予約が取れにくい状態が続いておりますので，ホテルの確保はお早⽬にお願いいたします。

平成 30 年度⽇本ペプチド学会「奨励賞」候補者推薦募集
平成 30 年度⽇本ペプチド学会「奨励賞」候補者を奨励賞選考規程および内規に従って募集します。下
記の「推薦書の作成要領」に従って，会⻑宛の推薦書
類（推薦書および添付の主要論⽂ 3 編からなる）を作成し，⽇本ペプチド学会事務局まで郵送ください。
また，同時に，郵送書類の PDF ファイルを電⼦メールで送付してください。
書式（Microsoft Word ファイル）は以下の URL からダウンロードしてください。

参加・発表申込等に関する重要な期限：
早期参加登録期限：9 ⽉ 5 ⽇（⽔）午後 5 時
⼝頭発表申込期限：7 ⽉ 31 ⽇（⽕）午後 2 時
ポスター発表申込期限：9 ⽉ 5 ⽇（⽔）午後 2 時
早期参加登録費：
⼤学等公的研究機関：55,000 円
企業・⼀般：70,000 円
学⽣：20,000 円
バンケット（12 ⽉ 7 ⽇）：12,000 円（早期参加登録期限以降は割増となります）
問い合わせ先：第 10 回国際ペプチドシンポジウム事務局
株式会社 エー・イー企画内
TEL：06–6350–7163，FAX：06–6350–7164
E-mail：10ips@aeplan.co.jp

https://www.peptide-soc.jp/file/form/award/shorei.doc
書類の送付先：〒562–8686 箕⾯市稲 4–1–2
⽇本ペプチド学会事務局
⽇本ペプチド学会 平成 30 年度「奨励賞」
候補者受付
PDF ファイルの送付先：
⽇本ペプチド学会事務局
E-mail：jps@peptide-soc.jp
締切：
2018（平成 30）年 5 ⽉ 31 ⽇（郵送分は消印有効）
申し込み後 1 週間経っても事務局から受け取りのメールが届かない場合には，事務局宛に必ず確認のメールをくださるようにお願いいたします。

Akabori Memorial Award 2018
Call for Nomination

推薦書の作成要領：
1. 所定の様式に従って，A4 判⽤紙に作成のこと。
2. 1 ⾴⽬に，推薦者および被推薦者とも，⽇本ペプチド学会会員番号を明記すること。
3. 1 ⾴⽬に，被推薦者の⽣年⽉⽇および年齢を明記し，奨励賞選考規程および内規に準じていることを明⽰すること。
4. 推薦者は 1 ⾴⽬に⽒名を記⼊し，捺印した書類を郵送，送付すること。ただし，PDF ファイルでは捺印無しのものを送付しても良い。
5.「推薦理由」は 2,000 字程度で記載すること。
6. 対象の研究業績リストは，新しい年代のものか
ら順に番号を付して記し，主要論⽂ 3 編には番号の前に◎印を付すこと。なお，主要論⽂ 3 編のコピー（各 1 部）を添付すること。電⼦メー
ルで送付の書類では，各論⽂の PDF ファイルを同時に添付して送付すること。
7. ペプチド討論会での発表リストは，新しい年代のものから順に番号を付して記し，本⼈が発表のものには番号の前に○印を付すこと。

We are now calling for Nominations for the Akabori
Memorial Award 2018. Please send a set of the relevant documents by June 30, 2018. The recipient of
the Akabori Memorial Award 2018 is required to givehis/her Award Lecture at the 10th International Peptide
Symposium, the 55th Japanese Peptide Symposium,
which will be held in Kyoto, Japan, from December
3rd to 7th in 2018.
How to submit a nomination:
Please prepare following documents in PDF format
and send them by E-mail.
1. A brief statement of nomination (no more than
1,000 words).
2. The nominee’s Curriculum Vitae and List of Publications.
3. One additional recommendation letter in support
for the nominee.
4. No more than 5 selected reprints (PDF files).
The documents should be sent to:
The Japanese Peptide Society,4-1-2 Ina, Minoh-shi, Osaka 562-0015
E-mail: jps@peptide-soc.jp

14平成 30 年度 JPS トラベルアワード候補者推薦募集

第 15 回中国国際ペプチドシンポジウム
第 15 回中国国際ペプチドシンポジウム（15th Chinese International Peptide Symposium，http://www.
cps-international.cn/）（2018 年 7 ⽉ 4〜7 ⽇）に参加して研究発表する，2018 年 4 ⽉ 1 ⽇現在で 35 歳
以下の若⼿研究者 2 名程度に参加⽀援⾦ 2 万円（/1⼈）を⽀給します。
希望者は締切⽇までに，所定の書式に必要事項を記⼊した Word 形式のファイルを作成し，PDF ファ
イルとして電⼦メールで申し込んでください。学会に提出したアブストラクトはこの書式に貼付してください。なお，添付するアブストラクトには必ず発表者全員の⽒名をご記⼊下さい。選考は学会賞等選
考委員会で⾏い，理事会での承認を得たのち，結果をお知らせします。
書式（Microsoft Word ファイル）は以下の URL からダウンロードしてください。

第 22 回韓国ペプチドタンパク質学会シンポジウム
第 22 回韓国ペプチドタンパク質学会シンポジウム（22nd Korean Peptide and Protein Symposium）（2018
年 6 ⽉ 25〜26 ⽇）に参加して研究発表する，2018
年 4 ⽉ 1 ⽇現在で 35 歳以下の若⼿研究者 2 名程度に参加⽀援⾦ 2 万円（/1 ⼈）を⽀給します。
希望者は締切⽇までに，所定の書式に必要事項を記⼊した Word 形式のファイルを作成し，PDF ファ
イルとして電⼦メールで申し込んでください。学会に提出したアブストラクトはこの書式に貼付してください。なお，添付するアブストラクトには必ず発表者全員の⽒名をご記⼊下さい。選考は学会賞等選
考委員会で⾏い，理事会での承認を得たのち，結果をお知らせします。
書式（Microsoft Word ファイル）は以下の URL からダウンロードしてください。

https://www.peptide-soc.jp/file/form/award/jps_
travel_award_201801.docx

https://www.peptide-soc.jp/file/form/award/jps_
travel_award_201801.docx

送信する必要書類：
所定の書式に以下の必要事項を記載した
PDF ファイル
1. 推薦者⽒名，会員番号，所属，E-mail アドレス
2. トラベルアワード候補者について• ⽒名，会員番号• ⽣年⽉⽇および年齢（2018 年 4 ⽉ 1 ⽇現在
で 35 歳以下であること）• 所属および⾝分（学⽣は学年）• 所属先住所，電話番号，FAX 番号，E-mailアドレス• 発表演題および発表カテゴリー• シンポジウムでの発表形式（⼝頭，あるいはポスター）
3. 研究概要，アピールポイント（500 字以内）
4. 受賞以降の研究の進展状況（過去トラベルアワー
ドを受賞された⽅のみ，500 字以内）
5. 提出したアブストラクト（必ず発表者全員の⽒名をご記⼊下さい）
申し込み先：
⽇本ペプチド学会事務局
E-mail：jps@peptide-soc.jp
締切：
2018（平成 30）年 6 ⽉ 17 ⽇（⽇）

送信する必要書類：
所定の書式に以下の必要事項を記載した
PDF ファイル
1. 推薦者⽒名，会員番号，所属，E-mail アドレス
2. トラベルアワード候補者について• ⽒名，会員番号• ⽣年⽉⽇および年齢（2018 年 4 ⽉ 1 ⽇現在で 35 歳以下であること）• 所属および⾝分（学⽣は学年）• 所属先住所，電話番号，FAX 番号，E-mailアドレス• 発表演題および発表カテゴリー• シンポジウムでの発表形式（⼝頭，あるいはポスター）
3. 研究概要，アピールポイント（500 字以内）
4. 受賞以降の研究の進展状況（過去トラベルア
ワードを受賞された⽅のみ，500 字以内）
5. 提出したアブストラクト（必ず発表者全員の⽒名をご記⼊下さい）
申し込み先：
⽇本ペプチド学会事務局
E-mail：jps@peptide-soc.jp
締切：
2018（平成 30）年 5 ⽉ 18 ⽇（⾦）

申し込み後 1 週間経っても事務局から受け取りのメールが届かない場合には，事務局宛に必ず確認のメールをくださるようにお願いいたします。

申し込み後 1 週間経っても事務局から受け取りのメールが届かない場合には，事務局宛に必ず確認のメールをくださるようにお願いいたします。

応募にあたってのご注意：• 本トラベルアワードは，⽇本ペプチド学会員のみ応募できます。
• 上記シンポジウムよりトラベルアワードを受賞された際には，当学会のトラベルアワードはご辞退ください。

応募にあたってのご注意：• 本トラベルアワードは，⽇本ペプチド学会員のみ応募できます。
• 上記シンポジウムよりトラベルアワードを受賞された際には，当学会のトラベルアワードはご辞退ください。

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ての担当となる 108 号は，様々な分野で活躍されている若⼿の先⽣⽅特集として，4 名の先⽣⽅に研究紹介や留学体験記をお願いしました。執筆をお願いした先⽣⽅，編集委員の先⽣⽅のご協⼒を頂戴し，無事
108 号を発⾏することができました。この場をお借りして厚く御礼申し上げます。さらには，今年度開催される第 10 回国際ペプチドシンポジウム∕第 55
回ペプチド討論会世話⼈の⼆⽊史朗先⽣，松崎勝⺒
先⽣および若⼿ペプチド夏の勉強会世話⼈の佐藤浩
平先⽣，鳴海哲夫先⽣より開催のご案内をいただきました。お忙しい中，ご執筆頂き感謝申し上げます。
105 号よりニュースレターに関するアンケートを実施しております。今後のニュースレター作成のために参考にさせていただきたいと思いますので，ご協⼒のほどよろしくお願いいたします。

《2018（平成 30）年度⾏事予定》
平成 30 年 8 ⽉ 5 ⽇（⽇）〜 8 ⽉ 7 ⽇（⽕）
第 50 回若⼿ペプチド夏の勉強会
場 所：えんてつホール，⽅広寺（静岡県浜松市）
世話⼈：佐藤浩平，鳴海哲夫（静岡⼤学）
平成 30 年 12 ⽉ 1 ⽇（⼟）（予定）
⽇本ペプチド学会市⺠フォーラム
場 所：未定世話⼈：⼆⽊史朗，松崎勝⺒（京都⼤学）
平成 30 年 12 ⽉ 3 ⽇（⽉）
第 98 回理事会・第 37 回評議会合同会議
平成 30 年 12 ⽉ 3 ⽇（⽉）〜 12 ⽉ 7 ⽇（⾦）
第 10 回国際ペプチドシンポジウム∕
第 55 回ペプチド討論会
場 所：ロームシアター京都，みやこめっせ（京都府京都市）世話⼈：⼆⽊史朗，松崎勝⺒（京都⼤学）

108 号アンケートフォーム URL：
https://goo.gl/forms/54b2wkKXP7OuCZNj2（編集委員：鎌⽥ 瑠泉）

平成 30 年 12 ⽉ 5 ⽇（⽔）
平成 30 年度⽇本ペプチド学会通常総会
平成 30 年 12 ⽉ 8 ⽇（⼟）
第 24 回ペプチドフォーラム
場 所：京都⼤学化学研究所（京都府宇治市）
世話⼈：⼆⽊史朗（京都⼤学）
中瀬⽣彦（⼤阪府⽴⼤学）
Jaehoon Yu（ソウル⼤学）
PEPTIDE NEWSLETTER JAPAN
編集・発⾏：⽇本ペプチド学会〒562-8686 箕⾯市稲 4-1-2
⼀般財団法⼈蛋⽩質研究奨励会内
発 ⾏ ⽇：2018（平成 30）年 4 ⽉ 30 ⽇

平成 31 年 1 ⽉（予定）
第 99 回理事会

編集委員
坂⼝ 和靖（担当理事）（北海道⼤学⼤学院理学研究院）
TEL 011-706-2698，FAX 011-706-4683
E-mail：kazuyasu@sci.hokudai.ac.jp
中瀬 ⽣彦（⼤阪府⽴⼤学⼤学院理学系研究科）
TEL・FAX 072-254-9895
E-mail：i-nakase@21c.osakafu-u.ac.jp
北條 恵⼦（神⼾学院⼤学薬学部分⼦薬学部⾨）TEL 078-974-4005，FAX 078-974-5689
E-mail：hojo@pharm.kobegakuin.ac.jp
⼤⽯ 真也（京都⼤学⼤学院薬学研究科）
TEL 075-753-9268，FAX 075-753-4570
E-mail：soishi@pharm.kyoto-u.ac.jp
鎌⽥ 瑠泉（北海道⼤学⼤学院理学研究院）
TEL 011-706-2721，FAX 011-706-4683
E-mail：kamadar@sci.hokudai.ac.jp
林 良雄（東京薬科⼤学薬学部薬品化学教室）
TEL・FAX 042-676-3275
E-mail：yhayashi@toyaku.ac.jp

新編集委員
この度，新たに編集委員として加わることになりました。
編集委員を通して，ペプチド学会の⼀層の発展のため微⼒ながら尽⼒する所存です。どうぞよろしくお願い申し上げ
ます。
鎌⽥ 瑠泉

編集後記
新年度を迎え，北海道にもようやく春が訪れる季節となり，少しずつ暖かい⽇が増えてきました。春の訪れを喜ぶとともに，スキーシーズンの終わりが近づき寂しさも感じています。編集担当として初め（本号編集担当：鎌⽥ 瑠泉）

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