助成番号 140609５－２	 

研	 究	 成	 果	 報	 告	 書	 	 （国立情報学研究所の民間助成研究成果概要データベース・登録原稿）	 
	 研究テーマ	 （和文） ＡＢ	 自然界最古の光合成分子機械の構造と機能解明	 研究テーマ	 （欧文） ＡＺ	 Structural	 and	 functional	 studies	 on	 an	 ancient	 photosynthetic	 machinery	 

研	 ｶﾀｶﾅ	 ＣＣ	  姓）オオトモ	 究氏	 代	 
漢字	 ＣＢ	  大友	 表名	 ﾛｰﾏ字	 ＣＺ	  Seiu	 者	 名）セイウ	 研究期間	 Ｂ	 ２０１４	
 ～	 ２０１６	 年	 征宇	 報告年度	 ＹR	 ２０１６	 年	 Otomo	 研究機関名	 茨城大学	 研究代表者	 ＣＤ	 茨城大学理学部・教授	 所属機関・職名	 概要 ＥＡ (600 字～800 字程度にまとめてください。)	 
	 光合成は太陽の光エネルギーを取り込むことから始まる。今から約 30 億年前に誕生したと考えられる光生物が地球環境の変化に応じて多種多様な光捕集系を進化させてきた。光生物の中で，硫黄光合成細菌由来の光捕集系は最も古いと考えられている。本研究では、米国 Yellow	 Stone 国立公園の温泉から発見された好熱性紅色硫黄光合成細菌由来の光捕集系(LH1)と反応中心(RC)からなる超分子複合体を対象に以下の研究を行った。その成果の概要について述べる。	 
１． キノン分子の定量測定	 光合成細菌の明反応を巡る研究の中で最大の関心事の一つは、キノン分子がいかに RC とキノンプールとの間に輸送されるかである。結晶構造解析から LH1-RC１分子あたりメナキノン(MQ8)とユビキノン(UQ8)をそれぞれ１分子ずつ確認できたが、本研究では HPLC を用いたキノンの抽出定量実験から結晶中の LH1-RC１分子あたり 6 分子の MQ8 と 1.3分子 UQ8 含まれており、結晶化前後でキノン分子の脱離はなかったことがわかった。したがって、現在の分解能(3Å)のLH1-RC の結晶構造では電子密度を確認できないが、より多くの UQ8 が含まれていることが示唆された。	 
２． 金属置換 LH1 の機能と構造解析	 われわれの先行研究から LH1 に 16 個の Ca2+が結合し、Ca2+を他の 2 価イオン(例えば、Sr2+、Ba2+、Mg2+、Cd2+)で置換した場合、LH1 の Qy 遷移がブルーシフトすることが知られている。本研究では、Sr と Ba 置換 LH1-RC を作製し、構造解析を行った。予想に反して、LH1 中における Sr と Ba の結合部位は Ca のものと異なっていたことが判明した。Ca の場合 LH1-αとβ鎖で構成された二重リングの間に Ca イオンが均等に位置し、リンカーとして両リングを架橋して強固な二重リングネットワークを形成しているのに対して、Sr と Ba の場合内側のαリングのみに架橋し、一重のリング構造を形成していることがわかった。これによって Sr と Ba 置換 LH1-RC 中の色素の配置に変化が生じ、LH1 全体の熱安定性が低下するというこれまでの観測結果に対する構造的要因を突き止めた。	 
	 キーワード	 ＦＡ	 光合成	 
	 （以下は記入しないでください。）	 光捕集	 助成財団ｺｰﾄﾞ	 ＴＡ	 	 	 	 	 研究機関番号	 ＡＣ	 	 	 	 	 	 エネルギー移動	 研究課題番号	 ＡＡ	 	 シート番号	 	 -	 1	 -	 	 	 光電変換	 	 	 	 	 	 

	 	  発表文献（この研究を発表した雑誌・図書について記入してください。）	 雑	 誌	 雑	 誌	 論文標題ＧＢ	  Structural basis for the unusual Qy red-shift and enhanced thermostability of the LH1 complexfrom Thermochromatium tepidum	 著者名	 ＧＡ	 Yu, L.-J., et al.	 

雑誌名	 ＧＣ	 Biochemistry	 ページ	 ＧＦ	 6495～6504	 発行年	 ＧＥ	 2	 0	 1	 6	 

巻号	 ＧＤ	 55	 論文標題ＧＢ	  Spectroscopic and Thermodynamic Characterization of the Metal-Binding Sites in the LH1-RCComplex From Thermophilic Photosynthetic Bacterium Thermochromatium tepidum	 著者名	 ＧＡ	 Kimura, Y., et al.	 

雑誌名	 ＧＣ	 J. Phys. Chem. B	 ページ	 ＧＦ	 12466～12473	 発行年	 ＧＥ	 2	 0	 1	 6	 

巻号	 ＧＤ	 120	 論文標題ＧＢ	  Characterization of the quinones in purple sulfur bacterium Thermochromatium tepidum	 雑	 誌	 著者名	 ＧＡ	 Kimura, Y., et al.	 

雑誌名	 ＧＣ	 FEBS Lett.	 

ページ	 ＧＦ	 1761～1765	 発行年	 ＧＥ	 2	 0	 1	 5	 

巻号	 ＧＤ	 	 発行年	 ＨＤ	 	 	 	 	 総ﾍﾟｰｼﾞ	 ＨＥ	  	 	 発行年	 ＨＤ	 	 	 	 	 総ﾍﾟｰｼﾞ	 ＨＥ	  	 著者名	 ＨＡ	 	 

書名	 ＨＣ	 	 589	 図	 書	 出版者	 ＨＢ	 著者名	 ＨＡ	 	 

書名	 ＨＣ	 	 図	 書	 出版者	 ＨＢ	 	 欧文概要 ＥＺ	 	 	 	 Bacterial photosynthesis provides a simplified model system ideally for studying the basic mechanism of lightenergy conversion. The early events in this process are carried out by two major components, thelight-harvesting (LH) complexes and the reaction center (RC). In this study, quinone distributions in thethermophilic purple sulfur bacterium Thermochromatium (Tch.) tepidum have been investigated at differentlevels of the photosynthetic apparatus. The quinone pool in the intracytoplasmic membrane contains 18ubiquinones (UQ) and 4 menaquinones (MQ) per reaction center (RC) on the average. About one-third of thequinones are retained in the LH1-RC with a similar ratio of UQ to MQ. The numbers of quinones remainessentially unchanged during crystallization of the LH1-RC. There are 1-2 UQ and one MQ associated with theRC-only complex in the purified solution sample. The results suggest that a large proportion of the quinonesare confined to the core complex and at least five UQs are still invisible in the current LH1-RC crystal structure.
On the other hand, we have determined the crystal structures of the Sr- and Ba-substituted LH1-RCs withthe LH1-Qy band at 888 nm. Sixteen Sr2+ and Ba2+ ions are identified in the LH1 complexes. Both the Sr2+ andBa2+ are located at the same positions and these are clearly different from, though close to, the Ca2+-bindingsites. Conformational rearrangement induced by the substitution is limited to the metal-binding sites. Unlike theCa-LH1-RC, only the α-polypeptides are involved in the Sr- and Ba-coordinations in LH1. The difference in thethermostability between these complexes can be attributed to the different patterns of the network formed bymetal-binding. The Sr- and Ba-LH1-RCs form a single-ring network by the LH1 α-polypeptides only, in contrastto the double-ring network composed of both α- and β-polypeptides in the Ca-LH1-RC. Based on the structuralinformation, a combined effect of hydrogen-bonding, structural integrity and charge distribution is considered toinfluence the spectral properties of the core antenna complex.	 

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