総イオン駆動力で動く生物モーターの構造とエネルギー変換機構
竹川宜宏 1，本間道夫 2

細菌の主要な運動器官であるべん毛の根本には，直径 50 ナノメートル以下の回転モーターが存在する．べん毛モーターのエネルギー源はプロトンやナトリウムイオンなどのイオン駆動力であり，秒速数百〜千回転以上の速さで回転する．回転を生み出すのは，チャネル様ユニットである固定子と，回転するリング状複合体である回転子との間の相互作用であり，これによってイオン流が機械的な回転力に変換される．しかし，固定子内のイオン透過経路の実態や，固定子の活性化機構，固定子の詳細な構造，回転方向が切り替わるための機構など，詳細なメカニズムに関しては謎が多い．本稿では，べん毛モーターの構造と機能の両面から取り組んだ研究から明らかになった最新の知見について著者らの研究を中心に紹介する．

1.

はじめに能にする（図 1C）3）．ATPase の回転運動は酵素反応過程において副次的に生じるのに対して，べん毛モーターの回転

自然界には，イオン駆動力をエネルギー源として回転す運動はイオン駆動力を純粋に回転力に変換するために行わる分子モーターが 3 種類存在する．一つは F 型 ATPase に代れる現象であり，べん毛モーターは世界最小の回転原動機表される ATP 合成／分解酵素であり，真核生物の細胞小であるといえる．

器官（ミトコンドリア，葉緑体，液胞など）の膜上や原核

べん毛は細菌細胞の表面から生えたらせん繊維状のタン生物の細胞膜上に存在し，イオンの流入と共役して ATP を

パク質複合体で，細菌はこれをスクリューのように回転さ合成し，あるいは逆に ATP を分解するエネルギーを使ってせることで，自身の生存に有利な環境を求めて遊泳する．

イオンの濃度勾配を作る（図 1A）1）．二つ目が，ある種のべん毛モーターは，人類が発明した電気機械モーターと同滑走細菌が持つ運動器官（滑走装置）で，近年，プロトン様に，固定子・回転子・軸受けという三つの部品から構成

2）
駆動力を用いて回転することが発見された（図 1B）．三される．しかし機械モーターと異なり，べん毛モーターはつ目がべん毛モーターであり，真正細菌が持つ運動器官で直径約 50 ナノメートルと非常に小さく，またすべてタン

あるべん毛の基部において膜に埋め込まれる形で存在し，パク質を材料として作られる．回転子が 10 種類以上・200

イオン流によりべん毛を回転させることで細菌の運動を可分子以上のタンパク質からなるのに対して，固定子は 2 種
類のタンパク質からなり，回転子の周囲へと最大で 1 ダー

大阪大学大学院理学研究科高分子科学専攻（〒560‒0043 大
阪府豊中市待兼山町 1‒1）
2名古屋大学大学院理学研究科生命理学専攻（〒464‒8602 愛知県名古屋市千種区不老町）
Structure and energy-conversion mechanism of an ion-driven biological motor
Norihiro Takekawa1 and Michio Homma2 (1 Department of Macromolecular Science, Graduate School of Science, Osaka University,
1‒1 Machikaneyama-cho, Toyonaka, Osaka 560‒0043, Japan, 2 Division of Biological Science, Graduate School of Science, Nagoya University, Furo-cho, Chikusa-ku, Nagoya-shi, Aichi 464‒8602, Japan)
DOI: 10.14952/SEIKAGAKU.2019.910461© 2019 公益社団法人日本生化学会
1

生化学

ス前後の固定子が集合する 4, 5）．固定子はイオンチャネル
として働き，固定子を介したイオンの流入と共役して固定
子の細胞質側領域が回転子と相互作用し，回転力が生み出される．このエネルギー源となる共役イオン［プロトン（H＋），ナトリウムイオン（Na＋）など］の種類は，細菌の種類によってさまざまであり，たとえば大腸菌，サルモネ
ラなどでは H＋が，ビブリオ属細菌や枯草菌などでは Na＋も使用される 3, 6）．近年，ある種の細菌ではカリウムイオン（K＋）やカルシウムイオン（Ca2＋）で駆動されるべん毛モーターも見つかった 7）．
べん毛モーターはその小ささでありながら秒速 200〜

第 91 巻第 4 号，pp. 461‒471（2019）

説

462

図 1 自然界のイオン駆動型回転モーター（A）
F 型 ATP 合成／分解酵素の模式図．真核生物では主に細胞小器官の膜上に存在する．ミトコンドリアでは内膜に存在し膜間腔からマトリックスへの H＋流入と共役して，葉緑体ではチラコイド膜に存在しルーメンからストロ
マへの H＋流動と共役して回転する．原核生物では細胞膜上に存在しペリプラズムから細胞内への H＋流入と共役して回転する．
（B）Flavobacterium 属細菌の滑走装置の模式図．Gld タンパク質と呼ばれる複数のタンパク質から構成される．その詳細な構造はわかっていないものの，その相同タンパク質であり IX 型分泌装置構成タンパク質として知られる Por タンパク質に関しては構造が明らかになり始めている．内膜に存在するタンパク質複合体を介したH＋の流入と共役して回転する（と考えられている）．
（C）真正細菌のべん毛モーターの模式図．固定子，回転子，軸受けから構成される．一つのモーターに対して最大で十数個の固定子が集合する．固定子を介して H＋や Na＋など（菌種によって異なる）が流入し，それと共役した固定子‒回転子間相互作用の変化によって回転子が回転する．

1000 回転以上という速さで回転し，またトップスピード

これらのリング構造の中で回転力発生のために最も重要なから瞬時に回転方向を切り替えることができる．それでいのが，細胞質に存在する C リングである．C リングは三つて，ほぼ 100％に近いエネルギー変換効率を持つというきのタンパク質 FliG, FliM, FliN からなる 15）．一つのモーター

わめて優れたモーターである．これまで，べん毛モーターに 対 し て，FliG と FliM が そ れ ぞ れ 約 30 分 子，FliN が 100の研究は遺伝学的・生化学的・物理学的・構造学的研究な

分子以上集合する 9, 16, 17）．この C リングの周りへと十数個

どさまざまな角度から行われ，回転特性や回転方向制御機

4, 5）の固定子が集合する（図 1C）．

構，形成機構などが明らかにされた．しかし，最も重要な固定子は，モーターが回転力を発生する際，エネルギー

モーターの回転力発生機構そのものに関しては明らかに変換ユニットとして働く膜タンパク質複合体であり，2 種なっていることは多くない．どうやって固定子は回転子の類のタンパク質 MotA と MotB（あるいは PomA と PomB，

周りに正しく集合し，どうやって固定子内をイオンが流入あるいは MotP と MotS）からなる（図 3A）．PomA と PomB

し，そしてどのような仕組みで固定子と回転子が相互作用

は H＋共役型以外の固定子タンパク質として著者らによっするのか，未解明な部分が多い．本稿では，著者らが発見て同定されたタンパク質である．以下，MotA/PomA/MotP

して研究を進めた海洋性細菌（Vibrio alginolyticus）や超好を A サ ブ ユ ニ ッ ト，MotB/PomB/MotS を B サ ブ ユ ニ ッ ト

熱性細菌（Aquifex aeolicus）の Na＋駆動型べん毛モーターと呼称する．A サブユニットと B サブユニットは 4：2 のの研究の進展を紹介しつつ，最新のべん毛モーター構造とヘテロ六量体を形成し，一つの固定子を形成する 18‒20）．

そのエネルギー変換機構についての知見を概説したい．

A サブユニットは 4 回膜貫通型のタンパク質で，2 番目と 3 番目の膜貫通領域の間に細胞質側ループを持つ（図2.

回転子と固定子

3A）21, 22）．この細胞質側ループ上の保存された荷電残基が回転力発生のための FliG との相互作用において重要であべん毛基部体は，回転子と軸受けを内包したモーター

ると考えられている 23, 24）．B サブユニットは 1 回膜貫通型の大部分を占める部分であり，多くのタンパク質が中心のタンパク質で，カルボキシ末端（C 末端）側に大きなペ軸の周りにリング状に集合して作られる（図 2）．べん毛

リプラズム側領域を持つ 21）（図 3A）．このペリプラズム側基部体を形作るリング構造は，菌体外側から順にそれぞ領域には，ペプチドグリカン結合モチーフが存在し，固定

れ L リング，P リング，MS リング，C リングと呼ばれる子をペプチドグリカン層に固定する働きを担う．

8‒11）（図 2A）．グラム陽性菌では L リングと P リングがなく（図 2B），海洋性ビブリオ菌 V. alginolyticus の極べん毛モー

3.

固定子イオンチャネル

ターはこれらに加え，H リングおよび T リングを持つ（図2C）12, 13）．スピロヘータの一種 Borrelia burgdorferi は “collar

固定子はイオンチャネルとして働き，B サブユニットの（襟）” と呼ばれる特徴的なリング構造を持つ（図 2D）14）．

膜貫通領域と A サブユニットの 3 番目と 4 番目の膜貫通領

生化学

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図 2 さまざまなべん毛モーターの断面図（A）大腸菌，サルモネラなどの標準的なグラム陰性菌のべん毛モーター．L リング，P リング，MS リング，C リングといったリング状構造を有する．（B）グラム陽性菌のべん毛モーター．L リングや P リングが存在しない．（C）
Vibrio 属細菌の極べん毛モーター．T リング，H リング，O リングなどの特異的なリング状構造を有する．（D）Borrelia 属細菌のべん毛モーター．L リングが存在せず，collar と呼ばれる構造物を有する．また，外膜を貫通せず，べん毛繊維はペリプラズム内に位置する．OM：外膜，PG：ペプチドグリカン，IM：内膜．

25‒28）
域でイオンチャネル孔を形成する（図 3B, C）．B サブ

なり，その結果として固定子が回転子の周りへと集合固定

ユニットの膜貫通領域には，共役イオンが結合する保存さできるようになると推測された．実際，A サブユニットのれたアスパラギン酸（Asp, D）残基が存在する 23, 29, 30）．こ細胞質側ループ上の保存された荷電残基（アルギニン残基の Asp 残基をアスパラギン（Asn, N）残基に置き換えた変（Arg, R）およびグルタミン酸残基（Glu, E）は回転力産生

異体ではイオンの流入が妨げられ，べん毛モーター機能においてのみならず，固定子の回転子周囲への集合にも重が完全に阻害される．V. alginolyticus の Na 駆動型モー要である 24, 40）．また，プラグ領域を欠失した固定子を細菌内ターにおいて，PomB 上の保存された Asp 残基（D24）かで大量発現すると細菌の生育が阻害されることが知られていら 2 アミノ酸離れたフェニルアラニン残基（F22）はイオ

る．この生育阻害は，プラグを失った固定子を介して細胞内ン結合ポケットからの Na＋の効率的な放出に重要であるとへと過剰なイオンが流入することによって生じる 35, 36）．

31）＋

考えられている 32）．B サブユニットはペリプラズム側領域

このプラグ欠失固定子を用いることで，非常に簡便に固にプラグ領域と呼ばれる部位を持ち（図 3D），固定子が回

定子のイオン透過活性を測定することができる．著者らは転子の周りに集合していないときにイオン流入を防ぐ働き

プラグ欠失固定子（PomA/PomB ΔL）を大量発現した際のを担っている．固定子 PomA/PomB が回転子の周りへ

細胞内 Na＋濃度を 2 種類の方法（原子吸光およびナトリウと集合するためには環境中の共役イオン（Na ）が必要で

ム蛍光指示薬を用いた顕微鏡イメージング）によって測定あり，また FliG の C 末端ドメイン内のいくつかの変異にし，細胞内 Na＋濃度が 3 倍程度上昇することを発見した．

より固定子の回転子周囲への集合能が低下することから，

この上昇は PomB 上の保存された D24 の変異により完全に

PomA の細胞質側領域と FliG の C 末端ドメインとの間の相抑制され，また細胞内 Na＋濃度上昇量は生育阻害と高い相互作用が，回転力発生のみならず固定子の集合にも重要で関を持つことが示された 31）．つまり細菌の生育を観察すあり，著者らはこの相互作用が PomB のプラグの開閉やペるだけで固定子のイオン透過活性を定量することができ，

リプラズム側領域の構造変化を誘発するというモデルを提これを用いることでイオン透過活性を減弱させる変異や，唱した．これらの構造変化により共役イオンが固定子影響しない変異，または上昇させる変異を容易に見分けら内へと流入してイオン結合ポケットへと結合できるようにれる．これを応用した一例として，回転力発生に直接関係

33‒36）＋

37）

38, 39）生化学

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図 3 べん毛モーター固定子の概略図（A）固定子タンパク質の模式図．固定子は A サブユニット（MotA, PomA, MotP）と B サブユニット（MotB, PomB,
MotS）の 2 種類のタンパク質からなる．4 分子の A サブユニットと 2 分子の B サブユニットが複合体を形成し，一つの固定子ユニットとなる．PG：ペプチドグリカン，IM：内膜．（B）V. alginolyticus の PomA4PomB2 複合体の膜貫通領域の模式図．赤丸で示した部分がイオン透過経路．（C）V. alginolyticus の固定子のイオン透過経路のモデル
図．保存されたアスパラギン酸残基（D24）がイオン結合部位として働く．（D）固定子のモーターへの集合に伴う構造変化の模式図．モーターに集合していない固定子は縮んだ構造をとり，プラグがイオン透過経路を塞いでいる（左）．固定子は回転子の周囲へと集合すると伸び上がるように構造変化して活性化型に変化し，ペプチドグリカン層に結合・固定され，同時にプラグが開きイオンが流れてモーターが回転する（右）．
（E, F）固定子‒回転子間相互作用界面の模式図．大腸菌などの H＋駆動型モーター（E）に比べ，海洋性ビブリオ菌などの Na＋駆動型モーター（F）
では，多数のアミノ酸残基が回転力発生のための相互作用に寄与する．

生化学

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すると考えられる固定子細胞質側領域の変異によってチャFliG よりも多数の荷電残基をそれらの領域に内包する．そネル活性が影響されることから，イオン透過と固定子構造の荷電残基に変異を導入することで，PomA においては七変化の強い相互関係が見いだされた．最近，著者らは固定

つの，FliG においては六つの荷電残基がモーターの回転子複合体を精製し，固定子の Na＋イオンの結合を分光学的力発生に関与することがわかり，特に PomA-E97 と FliG-

手法によって検出することに成功した．さらに，PomA

K284 間の相互作用が Na＋駆動型モーター特異的に重要での膜貫通領域に存在する Thr 残基の重要性を明らかにしてあることが判明した 49）．また Na＋駆動型モーターでは H＋

いる．べん毛固定子複合体のイオン流入機構解明も間近で駆動型モーターに比べ多くの荷電残基が固定子‒回転子間あると思う．

相互作用に重要であり，固定子‒回転子間の相互作用界面

41）

はこれまで提案されてきたものと比べ，非常に複雑である
4.

べん毛モーターの力発生部位

ことがわかった．モーターの二つの回転方向（反時計回りと時計回り）に対してこれらの荷電残基の寄与を調べたと前述のとおり，べん毛モーターの回転力発生のためにころ，野生型や PomA 上の変異体では両方向の回転速度はは，固定子‒回転子間の相互作用が重要である．固定子

同等なのに対して，FliG 上の K284 や R317 の変異体では反内をイオンが流入することによって，固定子の細胞質側

時計回りのみ著しく回転速度が低下するものがみられ，こ領域の構造が変化し，それにより固定子‒回転子間相互作

れらの残基は反時計回りの回転方向の構造をサポートする用が変化して回転力が生み出される，というモデルが現のに関わっている 50）．

在広く信じられている（パワーストロークモデル） ．大42）

腸菌の H＋駆動型モーターの研究から，MotA の細胞質側5. 固定子の構造と活性化機構

ループおよび FliG の C 末端側のドメイン（C ドメイン）上の保存された荷電残基間の静電的相互作用（MotA-R90

これまで固定子はその分子構造がほとんど明らかになっvs. FliG-D289 間の相互作用，MotA-E98 vs. FliG-R281 間のていなかった．さまざまな細菌に由来する A サブユニット

相互作用）が回転力発生に重要であると考えられているタンパク質を作製しその性質を比較することで，超好熱性（図 3E） ．一方，V. alginolyticus の Na 駆動型モーターで

細菌 Aquifex aeolicus 由来の MotA が安定かつ多量に精製では，それらの保存された荷電残基［PomA の R88, K89, E96,

きることが明らかとなり，化学的架橋実験などから MotA

E97, E99 お よ び FliG の リ シ ン（K）284, R301, D308, D309,

は単独で安定な四量体を形成することがわかった．この四R317］を無電荷残基や逆電荷残基に置き換えてもモー

量体 MotA について電子顕微鏡単粒子解析により構造決定

ターの機能が失われない＋

43）．しかし Na 駆動型キメラ固を行い，界面活性剤の皮膜をまとった膜貫通領域と，トゲ

定 子 PomA/PotB（V. alginolyticus の PomB の ペ リ プ ラ ズ ム状の突起を持つアーチ状の細胞質領域という二つの構造を側領域だけを大腸菌の MotB に置き換えたキメラタンパク

明確に区別して観察することに成功した（図 3D）51）．

44, 45）＋質）による大腸菌べん毛モーター回転能を解析したとこ

固定子が機能するためには，モーターの回転力に負けなろ，モーター機能への保存荷電残基の重要性が確認された

いようにしっかりと回転子の周囲に固定される必要があことから 46），V. alginolyticus の Na＋駆動型モーターにおいる．固定子はモーターに組み込まれるとペプチドグリカては，PomA-FliG 間の保存荷電残基間の相互作用は回転力

ン層に結合することで固定される．最大で 1 ダース前後集

産生に関係するものの，他の重要な残基が存在する可能性

合する固定子は，モーターに組み込まれたり外れたりしてが考えられた．Na＋駆動型モーターは H＋駆動型モーター

動的に入れ替わり，モーターから外れた固定子はイオンをより高速回転するため，速い回転を発揮するために他の多流さなくなる．サルモネラの MotB の 119 番目のロイシン

数の荷電残基が必要と思われた（図 3F）．

をプロリンに置換した変異（L119P）は固定子をモーター

V. alginolyticus の Na 駆動型モーターにおいて，PomA 細へと組み込まれやすくし，またモーターに組み込まれてい胞質側ループ上の 131, 132, 135, 136 番目のロイシン，トなくても固定子のイオン透過活性を高いまま維持する 36）．

レオニン，アルギニン，ヒスチジンの変異により，モー

この L119P を導入した固定子は野生型の固定子と比べは

ターは温度感受性の運動能や運動能の低下を示す＋．同るかに強くペプチドグリカンに結合する．X 線結晶構造解

じく PomA 細胞質側にあたる C 末端領域上の変異（R207E,

析と核磁気共鳴（NMR）法を用いることで，MotB ペリプ

R215E, D220K） に よ っ て も， モ ー タ ー 機 能 が 阻 害 さ れ

ラズム側領域の長いαヘリックス（α1）の構造変化を発見る 48）．FliG の C ドメイン上の保存荷電残基の変異を含めし，二重システイン変異を導入したジスルフィド架橋実験たいくつかの変異によっても，固定子の集合能およびべと組み合わせることで，α1 が伸びた構造に変化することん毛モーター機能が低下する 39）．したがって，これらので固定子の一部が伸び上がり，プラグが開くと同時に隠れ変異部位が PomA-FliG 間相互作用に関与しており，Na 駆ていたペプチドグリカン結合部位が露出し，それによって

動型モーターの回転力発生における PomA の細胞質側領域

固定子が細胞壁にしっかり固定されることを明らかにした47）＋と FliG の C ドメインとの間の相互作用の重要性が考えられ

52）（図 3D）．

る．V. alginolyticus の PomA や FliG は大腸菌などの MotA や生化学

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図 4 回転子タンパク質 FliG の構造変化モデル（A）
V. alginolyticus のべん毛基部体模式図（左）と FliG の構造．FliG は N ドメイン・M ドメイン・C ドメインからなり，さらに C ドメインは二つのドメイン（C1 と C2）に分けられる．C ドメインの一つ目のαヘリックス（α1 ヘリックス）を水色の丸で，モーターの回転方向に影響を与える変異導入部位をピンク色の点で示した．（B）
FliG のリングモデル（一部）．FliG の M ドメインが FliM と相互作用する．CheY（走化性シグナルタンパク質）が FliM に結合し，それによって FliM を介して FliG の構造変化が誘起される．
（C）FliG の C ドメインの三状態構造．α1 ヘリックス（水色）が蝶番のように柔軟性に富む．（D）
FliG の M ドメインおよび C ドメインの模式図．M ドメインと C1 ドメイ
ンをつなぐフレキシブルリンカーと，C1 ドメインと C2 ドメインをつなぐα1 ヘリックスの，2 か所の柔軟性によって FliG によるモーター回転方向の決定がなされている．

6.

回転子の回転方向制御機構

メインは三つのα ヘリックスを有する C1 ドメインと，六つのα ヘリックスを有する C2 ドメインから構成され，C2

C リングを構成するタンパク質 FliG, FliM, FliN は互いにドメインの 1 番目のα ヘリックスが C1-C2 ドメイン間をつ相互作用することで，大きなリング状構造を形成する．こなぐ柔軟性に富んだ “蝶番” として働くことで，C ドメインのリング構造が，回転力の発生あるいは回転方向を高速で全体の動的な構造変化を生み出し，モーターの回転方向切り替えるスイッチ機構を制御する．FliG は，アミノ末の変換制御を担っていることが明らかとなった（図 4D）．

端（N 末端）側ドメイン（N ドメイン），中間ドメイン（M他にも，モーターの回転方向に影響する FliG の変異を探ドメイン），C 末端側ドメイン（C ドメイン）から構成され索したところ，214 番目グリシン（G）をセリンに置換したる（図 4A, B）．V. alginolyticus の FliG の C ドメインについ変異（G214S）はモーターの回転の反時計回りへの偏り，て，NMR 法と分子動力学（MD）解析によって構造を調

215 番目の G を A に置換した変異（G215A）は時計回りへ

べたところ，FliG の C ドメインは一つに固定された構造にの固定，さらには 144 番目の E を D に置換した変異は頻繁とどまるのではなく，主に 3 種類の構造を形成し，それらな回転方向の切り替えを，それぞれ引き起こすことがわの構造間を動的に行き来することがわかった（図 4C） ．

かった 54, 55）．M ドメインと C ドメインの間にはグリシン残一方，モーターの回転方向が時計回りに固定される FliG

基が並んだ柔軟性に富んだ部分（フレキシブルリンカー）

53）の 282 番目のアラニン（A）を T に置換した変異を導入するが存在し，G214 と G215 がこの部分に相当する．FliG の Mと，そのような複数の構造はみられなかった．FliG の C ド

ドメインと C ドメインについて NMR 法と MD 解析により生化学

第 91 巻第 4 号（2019）467
これら 3 種類の変異の影響を調べたところ，G214S および
G215A 変異により構造の柔軟性が制限されており，フレキシブルリンカーが FliG 構造の柔軟性のために決定的な役割を担っていることがわかった（図 4D）．G214S および
G215A 変異体のモーター構造をクライオ電子顕微鏡を用いて解析したところ，C リング構造に違いがあることが明らかになった（投稿準備中）．一方，E144D 変異体では野生型と類似の構造特性を持つが，外部環境からのシグナルへの応答に対して異常を示す．E144 は FliM との結合部位に存在し（図 4A），FliM を介した走化性シグナルが正しく伝わらないため回転方向の切り替え頻度に影響することがわかった．以上のように，FliG の内在的な動的構造特性および FliG‒FliM 間の綿密な相互作用が，モーター回転方向の瞬時かつ精密な切り替えを可能にしていることが明らか
になった．
7.

V. alginolyticus の Na＋駆動型べん毛に特徴的な構造

前述のとおり V. alginolyticus の Na＋駆動型べん毛は，大腸菌などの H＋駆動型べん毛にはない特徴的な構造を内包する（図 2A, C）．特に L リングと P リングの外側や下側に存在する H リングと T リングは Na＋駆動型モーター特有の高速回転に寄与し，H リングや T リングが形成されない変異体ではモーターは回転しない 12, 56）．T リングは著者らがMotX, MotY と名づけた 2 種類のタンパク質からなり，固定子をモーターに安定に組み込ませるために寄与する．
MotY はべん毛基部体に直接，MotX は MotY を介して基部体に結合する．X 線結晶構造解析から MotY は，基部体および MotX と相互作用する N ドメインと，ペプチドグリカ
ン結合ドメインである C ドメインからなることがわかった
12）（図 5A）．一方 H リングは FlgT や FlgO などのタンパク質から構成される 56）．FlgT の X 線結晶構造は N ドメイン，M
ドメイン，C ドメインの三つのドメインから構成される（図 5B）．M ドメインは基部体と結合し MotX と MotY の集合のための足場として，N ドメインは H リングの外膜部分の形成のために，C ドメインは FlgT が作るリング構造の安定化に，それぞれ寄与する（図 5D）．
著者らは，V. alginolyticus の多べん毛変異体の細胞をク
ライオ電子線トモグラフィーで観察することで，“sheath

図 5 V. alginolyticus のべん毛モーターの構造 I（A）MotY の X 線結晶構造．
（B）
FlgT の X 線結晶構造．（C）
FliL
ペリプラズム側領域の X 線結晶構造（十量体）．
（D）
V. alginolyticus べん毛モーターの集合の模式図．T リングが存在しないとき，固定子（PomA/PomB）はモーターへと集合できない．L・P リングの周りに FlgT が集合し，それを足場としてその他の H
リング構成タンパク質（FlgO など）や T リング構成タンパク質（MotX/MotY）が集合する．T リング形成によって固定子は初めてモーターへと集合できるようになる．一つの固定子の周りには 10 分子の FliL が環状に取り囲み，モーターの高出力回転を補助する．OM：外膜，PG：ペプチドグリカン，IM：内膜．

（鞘）” と呼ばれるべん毛を覆う膜構造の外側に存在する新たな構造を見いだし，O リングと名づけた（図 6A）57）．ま8.

FliL：真核生物のセンサータンパク質との共通構造

た，H リングと MS リングとの距離には多様性があり，H
リングは機械モーターの “ワッシャー” のように可変である

べん毛モーターは単なる運動器官としてだけでなく，べと考えられる．さらに T リングの構造を観察し，13 回回転ん毛へとかかる負荷を感知するセンサー（いわゆるメカノ

対称の構造を持つことがわかった（図 6A）．これらを介すセンサー）としての一面も持つ．つまり，周囲の環境が高ことで V. alginolyticus の Na＋駆動型モーターでは，軸受け

い粘性を持つ場合（たとえばバイオフィルムを形成してい構造が強化されるとともに，固定子はペプチドグリカン層

るときや，宿主の細胞などの表面に固着しているとき），と軸受けに強固に固定される．

液体中などの低い粘性のときに比べ，べん毛モーターは高い出力を出す．この応答は主に，モーターへと集合する固定子の数が制御されることによって行われる．モーターの生化学

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図 6 V. alginolyticus のべん毛モーターの構造 II（A）V. alignolyticus のべん毛モーターの生体内での構造．クライオ電子線トモグラフィー法で得られた像からの 3
次元再構成像 57） を参照した．（B）V. alignolyticus のべん毛モーターの構造モデル．これまで明らかになったべん毛
モーター構成タンパク質の X 線結晶構造および電子顕微鏡構造を重ね合わせた（PDB ID：1LKV, 1O6A, 2ZF8, 3A5I,
3A69, 3AJW, 3E4B, 3HJL, 3W1E, 4FRM, 4YXB, 5B0O, 5TDY, 5WRH, 5Y3Z, 6F2D, EMDB ID：3417, 1887 をそれぞれ改変）．赤色：O リング，緑色：L および P リング，橙色：H リング，黄色：T リング，ピンク色：MS および C リン
グ・ロッド・フック，黄緑色：輸送装置，青色：固定子，紫色：FliL. OM：外膜，PG：ペプチドグリカン，IM：
内膜．

図 7 進化過程におけるべん毛モーターのエネルギー源の変遷のモデル
進化初期に分岐した超好熱性細菌が Na＋駆動型の固定子を持つことから，細菌の祖先は最初に Na＋駆動型のモーターを獲得したと考えられる．進化の比較的初期の段階でモーターは Na＋駆動型から H＋駆動型へと転換され，現在は大腸菌などの多くの細菌において H＋駆動型が主流となっている．一方，ビブリオ菌などの一部の細菌では Na＋型固定子の水平伝播により Na＋駆動型モーターが再獲得されたと考えられる．

高出力回転を生み出すのに必要なべん毛モーター構成因子

固定子の活性制御に関与することがわかった．さらに興味として FliL が知られる．FliL がないとき，多くの場合，細深いことに，FliL は哺乳類の神経細胞や赤血球の中などに菌は高粘性下でのべん毛運動能を損なう．FliL は 1 回膜貫も存在するストマチン様タンパク質と共通の構造を持つこ

通型のタンパク質で，固定子と相互作用してその機能を補とが明らかになった．ストマチン様タンパク質は膜貫通型

助すると考えられており，また FliL は環境中の粘性を感知

あるいは膜結合型のタンパク質ファミリーで，機械刺激やする機能も持つことが知られている．最近，著者らは X 線

酸刺激などのさまざまな外環境からのシグナルを受け取り，結晶構造解析により FliL のペリプラズム側領域の構造を明

多様な膜タンパク質の活性を制御することが知られていらかにし（図 5C），10 分子の FliL が固定子の周囲へと環状る 59）．FliL はこれまで見つかっていなかった新規ストマチに集合して，FliL‒固定子複合体を形成するモデルを提唱

ン様タンパク質であり，この発見は，全生物に保存されたした （図 5D）
．この際，FliL リングの内壁に存在する二ストマチン様タンパク質による膜タンパク質制御の共通メ

つの保存されたバリン残基が，固定子との相互作用およびカニズムの解明のための大きな手がかりとして期待できる．

58）

生化学

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469
9.

謝辞

べん毛モーターの進化

名古屋大学理学部分子生物学科の分子第 4 講座から，今上述のように，べん毛モーターの研究は大腸菌やサルモは，大学院理学研究科生命理学専攻生体膜機能グループと

ネラ，ビブリオなどを含めたいくつかの細菌においてよく

名前は変わったが，多くの共同研究者や学生がナトリウム

研究されているが，その機能についてより一般的かつ詳細

駆動型のべん毛研究に携わってくれた．この最近の成果をに解析するためには，より多岐に及んだ細菌種へと視野を支えてくれた紹介できなかった論文も多くある．名古屋大

広げなければならない．アクウィフェクス門（Aquiﬁcae）

学のすばらしい研究環境と共同研究者に感謝したい．

の細菌は温泉や海底火山周辺に生息する細菌であり，16S

文

リボソーム RNA の解析から真正細菌の進化系統上で最も初期に分岐した細菌であると知られている．Aquifex aeolicus は代表的なアクウィフェクス門の細菌であり，その生育可能温度は 67〜95°C（至適生育温度は 85°C）という超好熱性の細菌である 60）．A. aeolicus の全ゲノム配列はすでに報告されており 61），そのリコンビナントタンパク質は構造解析の材料としてよく用いられている（Protein
Data Bank には A. aeolicus 由来のタンパク質構造が 508 件登録：2019 年 6 月現在）
．A. aeolicus の近縁種である Aquifex
pyrophilus は，細胞の極に複数本のべん毛を持つことが報告されている 62）．著者らは A. aeolicus を 85°C で培養，光学
顕微鏡および電子顕微鏡を用いて観察し，A. aeolicus が細胞の極に生えた 1 本のべん毛を使って，高温環境で速い速度で泳ぐことを観察した（低温環境では非常にゆっくりと63）
しか泳がない）．この A. aeolicus が持つべん毛モーターの回転メカニズムの詳細を明らかにするため，菌体の調製が容易な大腸菌と組み合わせることで A. aeolicus の固定子の機能評価を行った．A. aeolicus と大腸菌の固定子を融合させたキメラ型固定子を大腸菌内で発現させたところ，
A. aeolicus の固定子は Na＋流を駆動力としており，原始細菌のべん毛モーターは Na＋を使用していたことが示唆された．さまざまな細菌の固定子の遺伝子配列を比較した系統
学的解析から，細菌の祖先は Na＋を使ってモーターのエネ
ルギー変換を行っていたこと，そのエネルギー変換機構は細菌の祖先から現在まで統一されていること，進化の過程において Na＋駆動型の固定子が一部の細菌へと水平伝播されたことなどがわかった（図 7）
．
10.

おわりに

著者の一人である本間が，東京大学植物学教室の飯野徹
雄先生の研究室で細菌べん毛の研究をスタートして 40 年が過ぎようとしている．
「べん毛が理解できたときは生命を理解できたときだ」というのが，べん毛を “回転する生命” という見地から研究を行っていた飯野先生の言葉である．そのべん毛研究において，タンパク質で作られたナノ回転モーターをもう少しで原子レベルの構造解析ができそ
うなところまで来ている．共著者の竹川は，本間の研究室に所属して学位をとり，現在，大阪大学で助教としてべん毛研究を進めている．イオン流を回転エネルギーに変換する生物マシンの構造と機能の解明は間近であると思う．

生化学

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著者寸描●竹川 宜宏（たけかわ のりひろ）
大阪大学大学院理学研究科助教．博士（理学）．
■略歴 1988 年愛知県に生る．2011 年名古屋大学理学部卒業．
15 年同大学院理学研究科博士後期課程修了．同年同研究科日本学術振興会特別研究員（PD）．16 年大阪大学大学院理学研究科
同特別研究員（PD）．19 年より現職．
■研究テーマと抱負 細菌のべん毛の構築と機能に関するタン
パク質の構造・変異体の研究を行っている．

生化学

●本間

道夫（ほんま みちお）
名古屋大学大学院理学研究科教授．理学博士．
■略歴 1955 年新潟県に生る．79 年国際基督教大学教養学部卒業，85 年東京大学
大学院理学研究科植物学教室博士課程修了．同年 4 月米国エール大学分子生物物
理生化学科博士研究員．88 年 9 月名古屋大学付属病態制御研究施設講師．92 年 9月名古屋大学理学研究科助教授．97 年 11月より現職．
■研究テーマと抱負 大学院から，べん毛モーター回転機構解明を目指して研究を始めた．学位を取得した後，米国に留学した．名古屋大学医学部に職を得て，病原性酵母の研究を行ったが，理学部に移ることができ，べん毛研究を再開した．あと定年まで約 1 年半，最後までアクティブに研究を進めたい．
■ウェブサイト http://bunshi4.bio.nagoya-u.ac.jp/~bunshi4/fourth.
html■趣味 サイエンス，水泳，フルート（最近は吹いていない）．

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