光合成研究

32 (2) 2022

光合成研究第 32 巻 第 2 号（通巻 94 号）2022 年 8 月
Vol. 32 NO. 2 August 2022
JOURNAL OF THE JAPANESE SOCIETY OF PHOTOSYNTHESIS RESEARCH

トピックス

チラコイド膜の形成と構造維持に関与する膜リモデリング分子
小川 由 他（岡山大）

64

高林 厚史（北海道大）

76

解説特集 「光化学系 I の構造の多様性と光環境適応」
序文
解説
解説
解説

光環境に適応する光化学系 I－アンテナ超複合体の多彩な構造
菅 倫寛 他（岡山大）

78

篠田 稔行 他（東京理科大）87

クロロフィル f を結合した光化学系 I の構造機能相関
Chl d を持つ Acaryochloris marina の新型光化学系 I 複合体の構造
川上 恵典 他（理化学研究所）95

若林 憲一（東京工業大）107

第 15 回「チェコより帰国しました」

増田 貴子（水産研）

108

報告記事 第 24 回光合成学会若手の会セミナー開催報告

神保 晴彦（東京大）111

松井 啓晃（関西学院大）

112

表紙の紹介

世界最小細胞数の多細胞生物・シアワセモ

若手の会特別企画

報告記事 光合成学会若手の会

第 24 回セミナーに参加して事務局からのお知らせ

113

日本光合成学会会員入会申込書

114

日本光合成学会会則

115「光合成研究」投稿規定

117

幹事会名簿

118

編集後記・記事募集

119「光合成研究」編集委員・日本光合成学会 2022 年度役員

120

賛助法人会員広告63

光合成研究32 (2) 2022

トピックス
チラコイド膜の形成と構造維持に関与する膜リモデリング分子

岡山大学資源植物科学研究所
小川 由、坂本 亘*
光合成における光エネルギー転換反応の場であるチラコイド膜は、葉緑体分化に並行して発生することが知られ、形成された後はその特徴ある構造を維持するが、こうした過程には膜を変形させる、あるいは変形に関与する「チラコイド膜リモデリング分子」の存在が欠かせない。その中でも特に葉緑体研
究者の注目を集める VIPP1 分子のオリゴマー構造が最近決定された。ここでは VIPP1 を中心に、これまで報告されている他の膜リモデリング分子を葉緑体膜輸送因子候補およびチラコイド膜形状維持因子に分類して、最新の知見を交えながらそれらの発見された経緯や役割について解説する。
1. はじめにら分化する時のようにチラコイド膜がダイナ

光合成生物が持つチラコイド膜は、光合成電子

ミックに形成される過程、あるいは、形成された伝達の場として重要なことはもちろんのこと、特チラコイド膜がその独自の構造を維持するメカに陸上植物の葉緑体チラコイド膜の複雑な形状

ニズムについてはまだまだ謎が多い。２１世紀に―ディスク状のグラナが積み重なり扁平なストなり、こうした過程への関与が想定されるタンパ

ロマラメラで整然と繋がれている構造（図 1A）

ク質因子がいくつか同定されている（表１）。本

―は特徴的である。近年、トモグラフィー電子顕

稿では、これら一連の分子を広く「チラコイド膜

微鏡による３次元的なチラコイド膜の観察も進

リモデリング分子」と定義し、最近オリゴマー構

み、そこに内包されるタンパク質超複合体の配置造が明らかになった VIPP1 を中心に、それらのも可視化されるようになってきた。このような構同定された経緯と予想される機能について解説

造解明が進む一方で、葉緑体がプロプラスチドかする。

図1. 陸上植物葉緑体とシアノバクテリアのチラコイド膜(A)シロイヌナズナ葉緑体の電子顕微鏡写真。ディスク状の膜が積み重なったグラナと扁平なストロマラメラ
より成る。
(B) Synechocystis sp. PCC 6803の電子顕微鏡写真。グラナは無く、チラコイド膜が数層細胞膜に平行して並ぶ。
白矢頭が示すように、チラコイド膜の端が細胞膜に向かって収束するconvergence zone (CZ)が存在する。チラ
コイド膜の端は、葉緑体のグラナの端と同様、膜が屈曲している。写真はHeinz et al. (2016)より引用24。
*連絡先 E-mail: saka@okayama-u.ac.jp64光合成研究32 (2) 2022

2. チラコイド膜の形成を担う膜輸送因子の探索

チラコイド膜形成におけるダイナミックな膜輸

陸上植物のチラコイド膜は、プロプラスチドか送を実現させる因子の候補が調べられている。

らの葉緑体への分化に伴って形成されることが最初の候補が報告されたのは 2001 年である 5。

知られており、形成様式は主に包膜からの陥入、

シロイヌナズナで解析された high-chlorophyll

或いは包膜からの小胞輸送の二通りが広く受け

fluorescence (hcf)変異体の一つ hcf155 はチラコイ入れられている 1。前者に関しては、チラコイド

ド膜の発達に異常があり、低温条件で蓄積するは膜―包膜接触点（後述）の観察例が報告されておずの葉緑体小胞が観察されなかったことから、そり 2、特にシロイヌナズナ mgd1 変異体のそれはの原因遺伝子は小胞輸送によるチラコイド膜形

明瞭である 3。後者の小胞については、低温条件

成因子と提唱され、VIPP1 (vesicle-inducing proteinや各種阻害剤の添加により蓄積する小胞の観察

in plastids 1)と名付けられた 5。この遺伝子がコー系が確立されている 2,4。これらの解析に基づき、ドする VIPP1 タンパク質は、1994 年にエンドウ

表１ これまでに報告されているチラコイド膜リモデリング分子タンパク質の情報

参考文献

生物種

ID

シアノバクテリア

sll0617（Synechocystis sp.

28,34,35,39-41,

PCC 6803）

43,44,47-51,53

SynPCC7002_A0294
VIPP1
クラミドモナス（Synechococcus sp. PCC

ESCRTIII スーパーファミ

7002）

リータンパク質Cre13.g583550（VIPP2 は32,33,45,46,54

Cre11.g468050）
シロイヌナズナ

At1g65260

5,30,36-38,42,52
細胞内小胞輸送において小CPSAR1

シロイヌナズナ

胞形成を開始する低分子量At5g18570

G タンパク質 Sar1 のホモ

11,13,14

ログ
細胞内小胞輸送において小胞のターゲット膜への繋留
CPRabA5e

シロイヌナズナに寄与する Rab ファミリー

At1g0581012

低分子量 G タンパク質のホ
モログ

CPSFL1

FZL

クラミドモナス

Cre10.g448051

シロイヌナズナ

At5g63060

クラミドモナス

Cre14.g616600

シロイヌナズナ

At1g03160

シアノバクテリア

slr2070

細胞内小胞輸送において小胞形成に寄与すると考えられる Sec14 のホモログ
ダイナミン様タンパク質

55
15
17
16,18,19

一つの膜貫通ドメインと機AncM

能未知ドメイン DUF1868

26を持つ新規タンパク質

CURT1/
CurT

シアノバクテリア

slr0483

シロイヌナズナ

At4g01150, At2g46820,
At1g52220, At4g38100（ホモログを４つ持つ。)

65

二つの膜貫通ドメインと両24

親媒性ヘリックスを持つ新

20-23

規タンパク質光合成研究32 (2) 2022

葉緑体で報告された分子量約 30 kDa のタンパク

chloroplast-localized Sec14-like protein (CPSFL1)と質 IM30 と同一であり、包膜とチラコイド膜の両名付けられて解析された。シロイヌナズナ cpsfl1

方に局在する特徴から膜機能への関与が以前か

欠損変異体は、cpsar1 変異体と異なり胚発生は正ら示唆されていた 6。しかしながら、VIPP1 が小常だが、チラコイド膜の発達が不十分である。

胞輸送に関与する直接の証拠は現在まで得られ

CPSFL1 は、葉緑体膜輸送因子候補の中で唯一、ておらず、後述するようにチラコイド膜形成と維欠損変異体で低温条件における葉緑体小胞の蓄持に多面的に関わるリモデリング分子と考える

積が見られないことと、当タンパク質が小胞に局べきである。

在することの両方を示している。従って、CPSFL1

VIPP1 は遺伝学的に同定されたが、それとは別は現時点でもっとも葉緑体小胞輸送因子と呼ぶに葉緑体膜輸送因子を探索する試みもなされた。

のに相応しいタンパク質であろう。さらに、cpsfl1

葉緑体では低温条件下やフォスファターゼの阻変異体では未発達なチラコイド膜が包膜と直接害剤 microcystin LR を含む各種阻害剤を加えた時接触していることも報告され、小胞輸送の欠如ににおそらくターゲット膜との融合が阻止されるよるチラコイド膜―包膜の連絡が、両膜間の直接ことで小胞が蓄積するが、これは細胞質膜交通と的な連結で補われている可能性を指摘している。

共通する特徴である 7。そこで、シロイヌナズナ

但し、細胞質膜交通における Sec14 の具体的な役

で葉緑体局在の膜交通因子相同タンパク質がバ割が未だに明らかになっていないこと と、

イオインフォマティクス解析によって調べられ

CPSFL1 と Sec14 はともに脂質（疎水性分子）輸た結果、細胞質膜交通の一つ COPII 経路に相当

送活性を持つ因子であり小胞輸送以外の機能もする膜交通因子が葉緑体に 50 以上見出された考えられることは留意すべき点である。

8,9,10。その中で、小胞形成に関与する Sar1 と小胞とターゲット膜の融合に関与する Rab のそれぞ3. FZL、CURT1/CurT および AncM―チラコイれに相同な GTPase タンパク質、 CPSAR1 とド膜の形状を支える膜リモデリング分子―

CPRabA5e (CP=chloroplast)が実験的に解析されて前項で述べた、膜輸送因子候補とは別に、形成いる 11,12。
CPSAR1 は、
Sar1 よりもむしろリボソー

されたチラコイド膜の特徴的な形状（図 1）を維ムの機能に関与する Obg のファミリーに属する持する働きで注目されるリモデリング分子につとの報告もあるため注意が必要であるが 13,14、シ

いてここでは説明する。

ロイヌナズナ cpsar1 欠損変異体はチラコイド膜が発達せず胚発生にも異常があること、そして、

3.1 FZL (FZO-Like)

CPSAR1 は細胞質の Sar1 と同様に小胞への局在

FZL は、菌類や動物でミトコンドリアの融合をが免疫染色により示されていることは興味深い

媒介するダイナミンタンパク質 FZO の植物にお。一方、CPRabA5e の欠損変異体は野生株と同ける相同タンパク質であり、FZO-like/FZL と名付様の生育を示し、表現型は比較的弱い 12。低温条けられたが、植物細胞では、ミトコンドリアでは件下、及び酸化ストレス下における葉緑体小胞のなく葉緑体局在である 16。FZL がチラコイド膜の数が比較的多いことから小胞輸送への関与も議融合を媒介することは実際に in vivo で示されて論されているが、これのみでは間接的な結果の可いる 17。FZL の葉緑体内でのサブオルガネラ局在能性が否定できない。

は、報告間で FZL-GFP 融合タンパク質で解析し11

これらの因子とは別に、最近 CPSFL1 が報告さていたり、異なる生物種で調べたりしているためれた 15。葉緑体内の膜輸送因子候補を見つけるたか若干異なるが 16-19、筆者らのシロイヌナズナをめに、脂質結合ドメインを持ち、且つ、プロテオー用いた解析では Patil et al. (2018)の免疫染色の結ムデータで葉緑体局在が実験的に確かめられて果と一致して 18、グラナの端、グラナとストロマいるタンパク質が洗い出され、その中で酵母の膜ラメラの境界部或いはグラナマージンへの局在

交 通 因 子 Sec14 と 相 同 の タ ン パ ク 質 がが確認されている（未発表データ）。シロイヌナ

66光合成研究32 (2) 2022

ズナ fzl 欠損変異体は、野生株と同様に生育し、とも言えるエチオプラストのプロラメラボディ

表現型は比較的弱い。クロロフィル蓄積量がややの構造、及びその主な構成要素の一つであるクロ

低く、チラコイド膜の発達自体に影響が出ている

ロフィル合成系酵素 LPOR タンパク質の蓄積量ことも否定できないが、特に目を引くのはチラコに影響を与え、子葉の速やかな緑化過程に寄与す

イド膜の構造の異常である。野生株に比べて、グることも報告された 23。

ラナの膜の積み重なりのずれが大きく、ストロマ

以上は主に陸上植物における CURT1 の機能でラメラを介したグラナ同士の繋がりが不明瞭であるが、CURT1 はチラコイド膜にグラナを持たあることが特徴的である 16,19。この形状の異常かないシアノバクテリアにまで広く保存されていら、FZL はグラナマージンでグラナとストロマラることが知られ、シアノバクテリア Synechocystis

メラの膜を融合し、強固に繋がれたチラコイド

sp. PCC 6803 の CURT1 相同遺伝子 CurT の機能

ネットワークを維持する働きがあると推測されも解析されている 24。野生株のチラコイド膜は、る。しかし、このチラコイド膜の構造の異常が如全体として細胞膜に平行に数層並ぶが、所々でチ何にその機能、ひいては光合成に影響を与えていラコイド膜の端が細胞膜に向かって収束しているかは未解明な部分が多く、筆者らは現在、それる convergence zone (CZ)が特徴的である（図 1B）。

を具体的に明らかにすべく解析を進めている。

一方で CurT-変異体では CZ が無くなり、チラコ
イド膜はもはや細胞膜に沿わない。また、CZ は
光化学系 II の初期アセンブリの場であることが3.2 CURT1 (CURVATURE THYLAKOID1)/CurTCURT1 は、既知の光合成遺伝子と共発現する

知られ biogenesis center とも言われるが 25、この未知遺伝子としてシロイヌナズナで同定された、領域を持たない CurT-変異体では、光化学系 II の膜貫通ドメインと両親媒性ヘリックスをもつ新蓄積及びアセンブリに異常がある 24。CZ は膜が規タンパク質である 20。curt1 欠損変異体は正常

屈曲している領域を含んでおり（図 1B）、以上に生育し、葉緑体の組成も野生株と変わらず、チのことから、CurT はそこで膜を曲げることでラコイド膜の発生自体には問題が無いが、野生型

CZ/biogenesis center を形成し、光化学系 II の生合と比べて半径が大きく平たくなったグラナが特成を促進すると考えられている。但し、CurT は、異的に観察された。CURT1 過剰発現変異体ではCZ に留まらず他のチラコイド膜領域にも局在し、逆に、半径の小さく高く積み重なったグラナが観さらには浸透圧ストレス下で細胞膜に局在を移察された。加えて、CURT1 タンパク質は葉緑体

すことも観察されており、他の機能も持つことも内で FZL と同じくグラナマージンに局在してい示唆されている。

ることと、さらに in vitro において、恐らくその両親媒性ヘリックスにより脂質膜を折り曲げる

3.3 AncM (anchor of convergence membranes)

働きがあることが示されている。以上から、AncM は、Synechocystis sp. PCC 6803CurT-変異

CURT1 はグラナマージンでチラコイド膜を折り体の光合成活性と生育速度の表現型に着目した

曲げることでグラナの半径と高さを決定する因

サプレッサースクリーンで見つけられた新規タ子 で あ る と 結 論 づ け ら れ 、 CURVATURE

ンパク質である 26。AncM はシアノバクテリアのTHYLAKOID1/CURT1 と名付けられた。生理学的中では広く保存されているが、藻類や陸上植物にには、CURT1 は、グラナの半径を保つことで、はその相同タンパク質が存在しない。AncM-変異

ステート遷移や光化学系 II の修復サイクルにお体は、CZ がそのままの形状を残したまま細胞膜ける LHCII や光化学系 II タンパク質のグラナ―から乖離していることが特徴的であり、このこと

ストロマラメラ間の移動、或いは、グラナからスから CZ を細胞膜に繋ぎ止める（anchor）役割を

トロマラメラに渡る電子伝達を最適化している

想定して anchor of convergence membranes/AncMと提唱されている 21,22。さらに最近では、CURT1と名付けられた。近年のクライオ電子顕微鏡トモ

は葉緑体のチラコイド膜のみならず、その前駆体

グラフィーによる観察で、CZ と細胞膜が 2-4 nm

67

光合成研究32 (2) 2022の正体不明の構造を介して連結しているのが確

VIPP1 は当初小胞輸送因子として提唱された認されたが 27、AncM は少なくともその一部を構が、後に、それ以外の多面的機能が報告された。

成しているのではないか、と推測されている。

まず、PspA と同様に、膜タンパク質、特にチラ

AncM-変異体も光化学系 II の生合成に異常を示し、コイド膜タンパク質の挿入や輸送を促進する働

CurT と同様 biogenesis center を正常に保つ働きをきが報告されている。陸上植物においては、エンしているようだが、では何故 CurT-変異体の光合

ドウのチラコイド膜を用いた in vitro の系で成における表現型が AncM 変異により抑制され

VIPP1 が Tat 経路を促進することが示されている

るのか、説明されていない。CZ のような特定の31

チラコイド膜領域の形成とタンパク質複合体生

系 I・II の正常な蓄積・アセンブリに寄与する合成の複雑な関係が示唆される。

Alb3.2 と相互作用することが報告され 32、さらに、。緑藻クラミドモナスでは、VIPP1 が、光化学膜タンパク質の挿入・輸送に関与する他のタンパ
4. VIPP1―Very Important Protein in Plastids!?―

ク質 Alb3.1 と SECA（葉緑体 Sec 経路因子）の欠

最後に、チラコイド膜リモデリング分子の中で如で、VIPP1 の発現量が増加することも示されて最も研究され、最近そのオリゴマー構造も明らかいる 33。シアノバクテリア Synechocystis sp. PCCとなった VIPP1 について解説する。

6803 の VIPP1 も、Ycf48 のような光化学系 II の生合成因子などとの相互作用が認められており

4.1 VIPP1 の進化的由来

34

VIPP1 が同定された経緯は上述の通りで最初、VIPP1-GFP が CZ/biogenesis center にクラス

ターを形成するのも観察されている 35。

はシロイヌナズナで調べられたが、並行してシア

そして、これも PspA と同様であるが、葉緑体ノバクテリア Synechocystis sp. PCC 6803 の VIPP1

膜の保護機能が挙げられる。シロイヌナズナの葉

ノックダウン変異体も解析され、シロイヌナズナ

緑体においても VIPP1-GFP 融合タンパク質が巨と同様チラコイド膜が大きく損なわれることが大なクラスターを形成するのが観察されるが、細示された 28。よって、VIPP1 は、光合成生物に広胞や葉緑体を低張条件下に置くと脱会合し、く共通する、チラコイド膜形成に重要な因子であ

VIPP1-GFP が膨張した包膜へとリクルートされるといえる。

るのが確認される 36。このダイナミックな挙動は、

VIPP1 は、進化的にはバクテリアの PspA タン

細胞膜にストレスが与えられた時の PspA の動き

パク質/Phage shock protein A に由来する 29。PspAと共通するものであり、膜の保護機能が示唆されは、熱、エタノール、浸透圧ストレス、膜孔形成た。関連して、vipp1 ノックダウン変異体では包タンパク質、セクレチン分泌異常、脂質合成異常

膜が膨らんだ葉緑体が観察され、さらに VIPP1-などの細胞膜ストレスに応答して誘導され、細胞

GFP の過剰発現は植物に、酸化ストレス 37 及び膜を保護することで膜を介したプロトン駆動力

熱ストレス 38 に対する耐性を与えることが示さ（PMF）の維持に働く。加えて、Sec 経路や Tat

れている。

経路による膜へのタンパク質の挿入、或いは膜をさらに最近では、VIPP1 がチラコイド膜と包膜介したタンパク質の輸送を促進することも報告の接触を媒介することも示唆された。生体内の特されている 30。
シアノバクテリアが PspA と VIPP1

定分子の存在箇所を高解像度で観察できるの両方を持つことや、VIPP1 特異的に C 末端側

CLEM（光-電子相関顕微鏡法）により、クラミドのアミノ酸配列があること（後述）、相互の相補

モナスにおいて、VIPP1-GFP の分子集合体がチラ実験などから、VIPP1 のみが光合成生物に生じ、コイド膜と包膜の連続領域を囲っているのが観

チラコイド膜形成に関わるようになったと認識察されたのである 39。

されている 29。

では、小胞形成を含め、これらの機能が如何にチラコイド膜の形成や維持に寄与するのか、或い

4.2 VIPP1 の多面的な生理的機能は、いずれが主に重要なのだろうか。現時点では

68

光合成研究32 (2) 2022

明確な答えは得られておらず、系統あるいは種にしろ光化学系の生合成を通じて間接的にチラコ

よって異なることも示唆されている。特にシアノイド膜の形成・維持に寄与している可能性も議論

バクテリアでは、VIPP1 は膜自体の形成よりもむされている 35,40。例えば、Synechococcus sp. PCC

図2. VIPP1分子の立体構造(A)クライオ電子顕微鏡単粒子解析で決定されたシアノバクテリアSynechocystis sp. PCC 6803のVIPP1のオリゴ
マー（C16）の立体構造。異なる色で示されたリングが6段積み重なって中央部が膨らんだ「鳥の巣」のような構造を成す。
(B) VIPP1分子の二次構造。各αヘリックスH1-H7を長方形で示す。
(C)決定されたオリゴマー立体構造中のVIPP1モノマーにおける各αヘリックスの配置。点線で囲まれたH7含
むC末領域はおそらくその天然変性性のため、構造決定に至らなかった。
(D) 14-18回対称のオリゴマー（C14-C18）の立体構造。C14-C16では6段、C17-C18では7段の構造を成す。
(E) (A)のオリゴマーの上から3段目のリングの構造。 リングを構成する各モノマー（それぞれ濃さの異なる青色）の配置を示す。
(F)単粒子解析で得られた電子像から推測された、VIPP1オリゴマーに結合していたヌクレオチド（赤色）と脂質（橙色）およびその配置。ヌクレオチドは1段目と2段目のリングの間に、脂質はVIPP1オリゴマーを裏打ちするH1の疎水性領域を覆うように結合していた。
(G) VIPP1オリゴマーが葉緑体膜（グレー）と結合するモデル。H1の疎水性領域が膜中の酸性脂質（黄色）と結合することで、オリゴマーに膜が引き込まれている。図のVIPP1オリゴマーはリングを4段しか含まないが、さらにモノマーが会合し、リングが積み重なっていくことで、さらに膜の変形が大きくなることが推測される。図はGupta et al. (2021)より一部を改変して引用39。

69

光合成研究32 (2) 2022

7002 の VIPP1 は光化学系 I の生合成に特化してたリング（図 2E）が、C14-16 では 6 段、C17-18いることを示唆する報告がある 41。また、緑藻やでは 7 段積み重なり（図 2D）、それらの内側をシアノバクテリアでは、低温条件においても陸上

H1 が垂直に裏打ちし、外から H6 が支えている

植物のように葉緑体小胞が蓄積しないことが知ような構造である（図 2A,C,E）。積まれたリングられており、類似の膜輸送システムの存在が疑問の半径の不均一性は、各モノマーにおけるヘリッ

視されているが、系統間でチラコイド膜の形成様

クス間領域の柔軟性により実現されている。H7式そのものが異なることも考えられる。

は天然変性性を持つランダムコイルのため構造の決定には至らなかったが、外側の H6 に続いて

4.3 VIPP1 オリゴマー構造の解明いることから、外に突き出ていることが考えられ、

図 2 に示すように、VIPP1 タンパク質は 6 つの実際の VIPP1 オリゴマーは”hairy basket”のよう

α ヘリックス（H1~H6）が連なった構造をしておな形になるのだろう。また、VIPP1 は後述のようり（後述の決定された構造では H4 と H5 は 1 つに、GTP/ATP 分解活性を持つが、この高解像度のヘリックス構造とみなされたので正しくは 5の分子構造の解明は、ヌクレオチド結合領域の予

つのヘリックスであるが、便宜上 6 つとしてい測も可能にした（図 2F）。さらに、リングを裏打る）、PspA とよく似ているが、VIPP1 ではさらちする H 1 は両親媒性の特徴を持ち、この疎水性に C 末端側に特異的な天然変性性の α ヘリック

領域をリングの内腔側に向けて整列するが、そこス（H7）が付加されている（図 2B,C）。膜貫通に脂質の結合も確認された（図 2F）。よって、こドメインは持たず、膜には表在的に結合する 42。

こに膜が入り込むことが示唆されるが（図 2G）、そして VIPP1 タンパク質は 1 MDa 以上の大きな

実際、リポソームを用いた系でそのような構造がホモオリゴマーを形成し、特にシアノバクテリア

確認されている 47。興味深いことに、この VIPP1

Synechocystis sp. PCC 6803 の VIPP1（synVIPP1）のモノマーおよびオリゴマーの構造は、真核生物

ではリング状の構造を取ることがネガティブ染

での多胞体形成やウイルスの出芽、オートファ

色による電子顕微鏡観察で報告されている 43。そジーの膜融合、核膜の保護など多面的に寄与するのリングは、７-22 回の様々な対称性を取り、大膜リモデリング分子 ESCRT-III と似ており、系統

きさは、高さ約 14 nm、半径 25-33 nm である 44。

解析からも VIPP1（光合成生物）と PspA（バクPspA も同じようなリング状の複合体を形成する

テリア）が ESCRT-III（真核生物細胞質）のスーが、9 回対称のものだけであり、リングの大きさ

パーファミリーに属することが明確に示されたの多様性、柔軟性は VIPP1 の特徴と言える。クラ47。

ミドモナスの VIPP1（crVIPP1）では、むしろ棒・チューブ状の構造を取りやすく 45,46、シロイヌナ

4.4 VIPP1 の膜リモデリング機能

ズナの VIPP1（atVIPP1）では球状の構造も観察

以上に述べた ESCRT-III との共通性から VIPP1

されており 38、系統間で VIPP 1 分子の振舞いがが膜のリモデリングに直接関与することが強く異なることが示唆されるが、やはり両者ともに同示唆され、リポソームを用いた in vitro の解析が様のリング状の構造も確認されている 30,46。

盛んに行われている。

昨年、シアノバクテリア Synechocystis sp. PCC

まず結合する膜の選択性について、synVIPP16803 の VIPP1 オリゴマー（14-18 対称のもの、以はチラコイド膜の主要な酸性脂質（PG や SQDG）

下 C14-18）のリング構造がクライオ電子顕微鏡に結合しやすいことが報告されている 48。膜に結単粒子解析で 3.8-5.0 Å の解像度で決定され、中合した syn VIPP1 は Mg2+が存在しない条件下で央部が膨らんだ「鳥の巣」のような構造が明らか

は、膜の流動性を下げ、安定化させる一方で 49、になった 39（図 2A,D）。各モノマーの H2 と H3

Mg2+ の 存 在 下 で は 膜 の 融 合 を 促 進 す る 50 。

のヘアピン構造、そしてそれに続く H4/H5 から

synVIPP1 はリングの対称性に関係無く膜と結合成る棒状の構造（図 2C）が斜めに組まれてできし、融合を媒介するが、膜の結合・融合に伴って70

光合成研究32 (2) 2022

そのリングを解体させる可能性が示唆されていリーにより会合と脱会合の両方が促進されるこる 50。実際に、synVIPP1 はリングの他に、膜を覆とが示されている 46。また、syn VIPP1 は特に強うような高さ 0.7~1.9 nm のカーペット状の構造

光下で DnaK と強く相互作用することが示されを取ることも原子間力顕微鏡（AFM）により確認ており 34、ストレス下に特異的な機能が調節されされている 51。PspA でも膜を覆う足場のようなているのかもしれない。一方で、VIPP1 自体が、構造を組むことで膜を保護することが示唆され

ATP/GTP 分解活性を持つことが報告されておりているが、VIPP1 でも同様のことが言えるのかも52,53しれない。一方で、crVIPP1 は、PG ではなく PIPも示唆されている。他に VIPP1 分子内在的な制（フォスファチジルイノシトールリン酸）に特異

御としては、PspA にはない、VIPP 1 特有の C 末的に結合することが報告されており、結合する脂領域（H7）の役割が興味深い。どの VIPP 1 にお質の選択性が異なるようである 45。PIP は、PG やいてもオリゴマー形成自体に H7 は必要ないが、

SQDG に比べて葉緑体膜には数％しか存在せず、

atVIPP1 と synVIPP1 は、その領域がなくなるとシアノバクテリアには全く存在しないが、前述のリングが凝集する傾向が強くなり、逆に crVIPP1

CPSFL1 を含め、膜の変形に関与する様々な因子の場合は、もはや棒状の構造をつくらず、ちょうが結合する脂質であることが知られている。

ど atVIPP1 や synVIPP1 のようなリングを作るこ

crVIPP1 は前述の通り、リング状よりも一続きのとが示されている 54。

、それによって膜融合活性が調節されること

棒・チューブあるいはらせん状の構造をとりやす

以上、VIPP1 は、光合成生物に広く共通する、

いが、リポソームと混合すると、その内部に膜がチラコイド膜形成に重要性な因子として 2001 年

引き込まれているのが観察されている。これと同に提唱されて以来、遺伝学、生化学、光学・電子様な構造は、CLEM により、in vivo でも確認され顕微鏡観察、構造生物学、リポソームを用いた inている 45。以上から、VIPP1 は生物種による違い

vitro 解析等、様々な手法で研究され多くの知見もありそうだが、ESCRT-III と同様に、直接膜のが集積しつつある。しかしながら、例えば VIPP1

融合及び変形といったリモデリングを媒介するが膜タンパク質の挿入や輸送を促進する具体的機能があることが実際に示された。

な仕組みが未解明であるように、細胞あるいは葉緑体の中で実際に VIPP1 がどのように振舞い、

4.5 VIPP1 による膜リモデリングの機能制御

チラコイド膜の形成と維持に寄与しているのか、

VIPP1 は多面的な機能を持つと共に、GFP 融合

体系的な理解にはまだ至っていない。系統・種間タンパク質の観察や in vitro の解析からも分かるの違いも考慮したさらなる機能解析が待たれる。

ようにダイナミックな挙動を示す。これらの機能の切り替えや挙動はどのように制御されている

5. おわりにのだろうか。synVIPP1 の膜に対する作用が Mg2+

本稿では、葉緑体膜輸送因子候補、チラコイド依存的であることは既に述べたが、このようなス

膜形状維持因子、そして多機能な VIPP1、といっ

トロマ・細胞質のイオン環境の他に、膜側の変化たチラコイド膜リモデリング分子を紹介した。チが VIPP1 に影響を与える可能性もある。例えばラコイド膜形状維持因子は、チラコイド膜の独特

synVIPP1 では、特に曲がり（SCE: Stored Curvatureの形状の意義を探る手がかりになるのはもちろ

Elastic Stress）の入った膜に結合しやすいことがんのこと、特にシアノバクテリアにおける CurT

報告されているが 48、傷んで平らでなくなった膜と AncM が作り上げる biogenesis center のように、を選択的に認識して、保護しているのかもしれな

チラコイド膜上の特定領域の存在およびその役い。他のタンパク質因子による制御に関しては、

割を教えてくれる。一方で、葉緑体膜輸送因子やVIPP1 は熱ショックタンパク質 Hsp70/DnaK と相VIPP１は、小胞の形成、膜の融合などほんの一瞬互作用することが知られており、特に crVIPP1 はで終わってしまう過程に関与するため、その振舞

in vitro で HSP70B-CDJ2-CGE1 シャペロンマシナ

いを捉えるのは困難である。しかしながら、71光合成研究32 (2) 2022

CLEM を始めとする近年の技術革新により、そう

11.

Garcia C, Khan NZ, Nannmark U, Aronsson H. The

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光合成研究32 (2) 2022

解説特集

光化学系 I の構造の多様性と光環境適応

Editor:

高林 厚史（北海道大）

序文
高林 厚史（北海道大）

解説

解説

解説

76

光環境に適応する光化学系 I－アンテナ超複合体の多彩な構造
菅 倫寛、沈 建仁（岡山大）

78

篠田 稔行 他（東京理科大 他）

87

クロロフィル f を結合した光化学系 I の構造機能相関

Chl d を持つ Acaryochloris marina の新型光化学系 I 複合体の構造
川上 恵典 他（理化学研究所 他）

7595

光合成研究32 (2) 2022

解説特集
序文‡

北海道大学 低温科学研究所
高林 厚史*
酸素発生型光合成生物は２つの光化学系（PSI および PSII）を協調して駆動することで効率的な光合
成電子伝達を可能にしている。興味深いことに各光化学系は反応中心クロロフィル以外に集光アンテナを有しており、1 つの反応中心に対して～150 個のアンテナクロロフィルを含んでいる。これは太陽から地球に降り注ぐ光エネルギーが「弱い」からであると考えられており、実際に 1 つのクロロフィ
ルが 1 秒間に補足する光子は 10 個程度であると推定されている 1。つまり、アンテナクロロフィルがなければ、つまり反応中心クロロフィルが光子を補足するのが律速になってしまえば光合成の速度はとても遅くなるため、集光アンテナは光合成に必須である。生育環境によって光の強度も波長も大きく変わることを考えると、集光アンテナの多様性は光合成生物の環境適応能に大きく貢献していると考えられる。光合成生物が砂漠や極圏のような極限環境も含めた地球上の様々な環境で 1 次生産者としてそのエコシステムを支えていることを考え合わせると、この集光アンテナの多様性の理解は極めて重要なことであろう。
また、集光アンテナのタンパク質組成や構造だけでなく、集光アンテナに結合する光合成色素、例えばクロロフィルやカロテノイド色素も多様であることが明らかになっている。クロロフィルに限っても、とりわけシアノバクテリアでは、クロロフィル a 以外にクロロフィル b、クロロフィル d、クロロ
フィル f を用いる種の存在が知られており、特にクロロフィル d や f を持つ光化学系はシアノバクテリ
ア以外には見つかっていないことからも、その光化学系の構造や機能の研究は大変興味深い。
本特集号では、まず岡山大学の菅 倫寛氏と沈 建仁氏に最新の知見に基づいて、PSI－アンテナ超複合体の多様性について、シアノバクテリア、藻類、植物の比較を通じて、その構造の違いがどのような進化的・光環境適応的な意義を持ちえるのかを解説して頂いた。近年の Cryo-EM を用いた構造解析技術の発展により、様々な光合成生物の PSI の構造が報告されており、それら構造についての第一人者によるこのレビューは大変有益で貴重なものである。次に、東京理科大学の篠田 稔行氏らにクロロ
フィル f を持つシアノバクテリア Halomicronema hongdechloris の PSI の構造について解説して頂いた。
クロロフィル f は普遍的なクロロフィル a と比べて吸収帯が長波長シフトしており、遠赤色光を吸収することができる。一方で、クロロフィル f からクロロフィル a へのエネルギー移動は up-hill 反応でありそのエネルギー移動の機構は謎であった。本解説記事では、その構造解析の知見を基にして、PSIの構造、クロロフィル f の結合位置、さらにはクロロフィル f の集光やエネルギー移動の機構について
とても興味深い議論が展開されている。最後に、理化学研究所の川上 恵典氏らにはクロロフィル d を持つシアノバクテリア Acaryochloris marina の PSI の構造について解説して頂いた。クロロフィル d はクロロフィル f と同様にクロロフィル a と比べて吸収帯が長波長シフトしている。しかも Acaryochloris
marina の PSI は集光アンテナだけでなく、反応中心クロロフィル（スペシャルペア）までもがクロロ
フィル a ではなく、クロロフィル d であり、どのようにして弱い光エネルギーで光化学反応を成し得ているのかという興味を持たれてきた。本解説記事では、やはり PSI の構造に基づいて、現在までに‡ 解説特集「光化学系 I の構造の多様性と光環境適応」*連絡先 E-mail: takabayashi@lowtem.hokudai.ac.jp76光合成研究32 (2) 2022

明らかになっていること、現時点での課題、今後の研究展開について議論して頂いた。また、Cryo-EMを用いた構造解析の解析やデータの解釈の際に注意すべきことについても議論されており、この点も含めてとても興味深い内容になっている。
本特集の編集にあたっては、執筆者、査読者の方々には大変お世話になりました。この場を借りて御礼申し上げます。
参考文献
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光合成研究32 (2) 2022

解説
光環境に適応する光化学系 I－アンテナ超複合体の多彩な構造 ‡1

岡山大学異分野基礎科学研究所

2

岡山大学大学院自然科学研究科
菅 倫寛 1,2*、沈 建仁 1,2

光化学系 I（Photosystem I、 PSI）は光合成ではたらく２つの光化学系のうちのひとつであり、光のエ
ネルギーを利用して二酸化炭素を固定する還元力を生み出している。シアノバクテリアにおいて PSIは反応中心とコアアンテナからなる PSI コアとして存在する。高等植物では PSI は PSI コアが光捕集
アンテナ複合体 （I Light Harvesting Complex I、LHCI）に囲まれて PSI-LHCI 超複合体として存在する。
これまでに様々な生物種に由来する PSI コアや PSI-アンテナ複合体の立体構造が報告されている。本稿ではこれらの立体構造を比較して、異なる生物種間での違いを強調して解説する。PSI コアは良く保存されているが、サブユニットの組成や集合状態に差異が見られる。これに対しアンテナ複合体はサ
ブユニット組成や集合状態、結合する集光色素などに大きな差異が見られる。これらの全ての物理構
造の変化は光合成生物が様々な光環境に効率良く適合してきた結果として説明できる。
1. はじめに

PSI と PSII はいずれも膜に埋め込まれた色素

地球上では、様々な藻類や植物による酸素発生

タンパク質複合体で、反応中心コアを光捕集アン型光合成が、酸素と有機化合物の主要な生産源とテナ複合体（LHC）が取り囲む構造をしている 2。

なっている。このプロセスでは、太陽からの光エ

LHC は光エネルギーを吸収して PSI や PSII の反ネルギーが様々なタンパク質に結合した様々な応中心コアに伝達し、それを利用して電荷分離や色素に吸収されることによって、電荷分離と一連

電子移動反応が駆動される。25 億年以上の進化の電子移動反応を開始し、最終的に光エネルギーの過程で、PSI と PSII の両コアのタンパク質サブが様々な生命活動の駆動に必要な化学エネル

ユニットや色素などの構成要素はよく保存されギーに変換される 1。光による電子移動反応は、ているが、LHC では、サブユニットの数、構造、

光化学系 I (PSI) と光化学系 II (PSII) という 2 つ

色素組成のすべてにおいて大きな変異が見られの光化学系が担っており、そのうち PSII は水分

る 3,4。これは、水中での弱い光から陸上での強い解と酸素発生反応を触媒し、PSI は PSII の水分解

光までさまざまな環境下で、生物がいかにして効で生じた電子を用いてフェレドキシンを還元す

率よく光エネルギーを利用して適応するか、といる還元力を発生させる 2。PSI が生成する還元電

う光合成の本質的な問いに答えるためのもので位は自然界で最も負の電位であり、 NADP+ をあると思われる。この解説記事では、様々な光合NADPH に還元し、その後の光合成暗反応におけ成生物が生息する様々な光環境に適応するためる炭素固定化を駆動する。

に、PSI コアとその光捕集アンテナ（LHCI）の構
造が進化の過程でどのように変化してきたかを‡

解説特集「光化学系 I の構造の多様性と光環境適応」*連絡先 E-mail: michisuga@okayama-u.ac.jp78

光合成研究32 (2) 2022

見ていきたい。なお本稿は筆者らによる総説を手存された PSI の反応中心コアの構造と電子伝達直ししたものである 5。

鎖が明らかとなり、さらに様々な生物由来の PSI

PSI コアの構造は、シアノバクテリアの PSI の構造の多様性を比較することができるように

X 線結晶構造解析によって初めて解明されていなった。これらの比較は、光合成生物が様々な光る 6。その後、高等植物の LHCI との複合体（PSI-

環境に如何にして適応し、また光エネルギーを最LHCI）の構造が X 線結晶構造解析により解析さ大限に活用するために、PSI-LHCI をどのようにれ、次々と分解能の向上した構造が解析されてい進化させてきたかを知る重要な手がかりとなる。

る 7-9。さらに近年、クライオ電子顕微鏡構造解析
技術の急速な発展により、紅藻 10 や緑藻 2 種を

2. 原核生物 PSI コア

含む数種の真核藻類 11-13 から PSI-LHCI の構造が好熱性ラン藻の PSI コアは、11 種類のタンパ

クライオ電子顕微鏡により決定されている。これ

ク質と 127 種類の補因子から構成されている 6。

らの構造から、酸素発生型光合成生物の全てに保疑似 C2 対称に配置された 2 つの大きな相同膜貫図1 さまざまな生物種のPSIとPSI-LHCI超複合体の立体構造。
(a)シアノバクテリアThermosynechococcus elongatusの三量体PSIコア (PDBコード 1jb0)。図の‘Type 1’はふたつの単量体間の境界面を表す。(b)シアノバクテリアAnabaenaの四量体PSIコア (6jeo). ‘Type 1’と‘Type 2’ はそれ
ぞ れ 2 種 類の 単 量 体間 の 相互 作 用 を表 す 。 (c) 紅 藻 Cyanidioschyzon merolae の PSI-5Lhcrs (5zgb). (d) 緑 藻
Chlamydomonas reinhardtiiのPSI-LHCI-LHCII (7D0J). (e) 高等植物Zea maysのPSI-LHCI-LHCII (5zji). 全てのパネルについてPSIコアのサブユニットは同色で，一文字のアルファベットで表す(例えば‘A’はPsaAサブユニット
を指す)。全ての構造はルーメン側から見たものであり，ストロマ側に存在する3つの表在性サブユニットPsaC,
D, Eは省略した。配色はPsaA (緑), PsaB (シアン), PsaF (灰色), PsaH (黄緑), PsaI (紫), PsaJ (オレンジ), PsaK (ピンク), PsaL (青), PsaM (マゼンタ), PsaN (ライム), PsaO (タール), PsaX (黄), そしてLHCI, LHCIIタンパク質はさまざまな色で塗り分けた。図は参考文献5のものを改変した。

79

光合成研究32 (2) 2022

通タンパク質である PsaA と B を中心として、6

PSI コア単量体のみを形成するが、Anabaena 7120

つの小さな膜貫通サブユニット（PsaF、J、K、L、由来の野生型 psaL 遺伝子を相補したものは 4 量

M、X）が取り囲んでいる。また、ストロマ（細体を、Synechococcus 7002 由来の psaL 遺伝子を相胞質）側には 3 つの表在性サブユニット（PsaC、補したものは 3 量体を形成することを示す実験D、 E）が付着している。ほとんどのシアノバク

結果からも支持される 18。

テリアでは、PSI コアは三つ葉のクローバーの形

興味深いことに配列解析の結果、上述した PSIに似たホモ三量体として四量体形成に特徴的な PsaL 配列がヘテロシスト

存在しており 6,14、PsaL サブユニットの C 末端

形成シアノバクテリア間で保存されていることのモチーフ（VDGIMTGLFN）が三量体の形成にがわかり、これらのシアノバクテリアは PSI 三量必須であることが構造から示唆されている（図 1a）体ではなく、PSI 四量体を持つことが示唆された

6,15。しかし、最近、藍藻 Anabaena sp. PCC 717016

19-20．このことは、様々なシアノバクテリアの PSIや Chroococcidiopsis sp. TS-83217 では四量体の PSIのオリゴマー状態をブルーネイティブ電気泳動の存在が報告され、その立体構造も 2.4-3.3 Å 分で分析した生化学的研究によっても支持されて解能で報告されている 18-19。この構造から、PSI 四

いる 20。現在のところ、シアノバクテリアが異な

量体は二量体が二つ組み合わさって組織化される PSI オリゴマー状態をとることの生理的意義ており、そのため単量体の間には二つの異なる境は明らかにされていない。Anabaena 7120 由来の界面が存在することがわかっている（図 1b）。こPSI 単量体、二量体、四量体の時間分解蛍光スペ

れら境界面の一方は二量体の間にあり（図 1b のクトルでは、730 nm でモニターされる四量体か

タイプ 1、A-モノマーと B-モノマーの間のもの）、

らの蛍光の減衰が単量体や二量体からのそれよ

これらは標準的な PSI 三量体で見られるものとりもわずかに速く、上述の四量体にのみ存在する

似ているがコンパクトな相互作用になっている。

二量体と二量体の境界面がより速いエネルギー

一方、もう一方の境界面は四量体にのみ見られる消光を促進する役割を果たしている可能性が示

新しいものである（図 1b のタイプ 2、A-モノマー

唆されている 19．また、強光条件下で PSI 四量体と B′-モノマーの間）。この第 2 の境界面は、一の含量がわずかに増加することも報告されてい方の単量体の PsaA/PsaK/PsaL と他方の単量体のる 21。これらの知見は、PSI 四量体が高照度条件

PsaB′との間の相互作用によって形成されているへの適応に起因しているのではないかという考（図 1b）。三量体と比較して、四量体ではその中えを支持する。しかし、PSI 四量体の機能的重要

心に大きな空間があり（図 1a、b、2a）、四量体性を明らかにするためには、さらなる詳細な証拠

中の単量体はより緩やかに結合し、それゆえよりが必要である。

容易に分解される可能性があることが示唆されている。

3. 真核生物の PSI コア

構造解析の結果から四量体 PSI を形成するラシアノバクテリアの PSI コアが三量体や四量ン藻の PsaL の N 末端、C 末端領域および中央の体であるのに対し、真核生物の PSI コアはほとん

領域には、PSI 三量体の形成を妨げるかさ高いアどが単量体で存在する。これは、PSI コアの構造

ミノ酸残基があり、その結果、四量体を形成してがシアノバクテリアと比べていくつか変化していることがわかった 19。これらのかさ高い残基にいることに起因している。まず、PsaL の C 末端

は、PsaL-T58、F60、R61、N140、S144 があり、にある 14 残基の短いヘリックス（上記のモチー

これらは PSI 四量体を形成するラン藻では保存フを含む）は、シアノバクテリアの PSI には存在されているが、PSI 三量体を形成するラン藻ではし、PSI の三量体化に重要な役割を果たしている

小さな残基に置き換わっていることが明らかにが、真核藻類や植物の PSI ではこの領域がないかなった。これらの構造に基づく推察は、psaL 遺伝

短くなっており、また三量体形成のためのモチー

子を不活性化した Anabaena 7120 株（ΔpsaL）はフの配列も変化している 15,22,23。次に、PsaM はシ

80

光合成研究32 (2) 2022

表1. さまざまな生物のPSIとPSI-LHCI/PSI-LHCR超複合体のサブユニット組成

アノバクテリアの PSI のみに存在するが、PsaO

会合する親水性タンパク質であるため 26,27、これは紅藻とすべての真核生物の PSI に存在し、シアらが移動して PSI と結合しても、チラコイド膜内ノバクテリアの PSI には存在しない（表 1）。PsaOの PSI コアの構成には影響を与えることはない。

は PsaL

に隣接して存在し（図 1c、d、e）、

このように、PsaH と PsaO サブユニットの出現

シアノバクテリアの PSI 三量体と重ねると（図と、真核生物タイプのステート遷移には関係がみ2b）隣に存在する PSI 単量体の PsaB/PsaM と干られる。

9, 24, 25

渉してしまうため、三量体の形成を阻害している可能性がある。PsaO は高等植物 PSI の結晶構造には見られず、紅藻 PSI や緑藻

4. 光捕集アンテナ

や高等植物

真核生物の PSI コアのほとんどが単量体であの PSI-LHCI-LHCII のクライオ電子顕微鏡構造

るさらに重要な理由は、PSI コアの周囲に様々なに見られることから、PSI コアと緩やかに結合し数の膜貫通型光捕集アンテナタンパク質 LHC をていることが示唆される。最後に、緑色系統の光結合させる必要があるためと考えられる。シアノ合成生物（表 1）では、サブユニット PsaH が見

バクテリアでは、膜貫通型 LHC は存在せず、PSI

つかっており（図 1d、1e）、このサブユコアはアンテナと結合していないか、場合によっニットは PsaL に近い場所に位置している。PsaHては少数の親水性フィコビリタンパク質と結合は、シアノバクテリアの PSI 三量体で隣接する単している。フィコビリタンパク質はチラコイド膜

量体の PsaL サブユニット近くにまで伸びるようの表面に付着しているため、膜内での PSI 三量に結合しており、その存在によって三量体の形成

体または四量体の形成を妨げない。そのようなオが阻害されることが明らかである。興味深いこと

リゴマーの形成では PSI コアの表面積が減るたに、PsaH と PsaO は、PSII が励起されやすいス

め、膜内での安定性が高まる、あるいはモノマー

テ ート遷移 の条件 下で形成 される PSI-LHCI-

間の励起エネルギーの移動が促される可能性が

LHCII 超複合体のうち、リン酸化した LHCII がある。この例外は、シアノバクテリアの鉄欠乏条結合するための部位を提供している（図 1d、1e）

件下で見られる、鉄ストレス誘導型タンパク質 A

24,25。ステート遷移に伴う LHCII の移動は真核生（IsiA）の発現である 28, 29。IsiA は、PSII コアの物のみで見られる現象であり、シアノバクテリア

内在性アンテナサブユニットである CP43 と配列のステート遷移は、一部のフィコビリタンパク質の相同性を持つ膜貫通型アンテナであり、多くのが PSII から PSI へ移動することによって起こる。

クロロフィルを結合する。
複数の IsiA サブユニッ

フィコビリタンパク質はストロマ側の膜表面で

トが発現し、3 量体の PSI コアを取り囲んでいる

25

7-9

10

24

8, 9, 24, 25

81

光合成研究32 (2) 2022

会合状態をとる。最近、Synechocystis sp. PCC 6803

出現し、lhcr 遺伝子によってコードされているとと Synechococcus sp. PCC 7942 から PSI-IsiA 超複考えられている。クライオ電子顕微鏡解析により、合体のクライオ電子顕微鏡構造が解明され、各紅藻の PSI-LHCR 超複合体には 2 つの形態があPSI コア単量体が 18 個の IsiA サブユニットに囲ることがわかった 10．一つは、3 つの Lhcr タンパ

まれ完全に閉じた環を形成していることが明ら

ク質、Lhcr1、Lhcr2、Lhcr3（それぞれ 3 つの遺伝

かになっている 30, 31。これに対して、真核生物で子 CMP142C、
CMN234C、
CMN235C によってコーは、様々な膜貫通型 LHCI サブユニットが PSI コ

ドされている 34）が、植物の PSI-LHCI の Lhca4、アに結合しているため、PSI オリゴマーの形成が

Lhca2、Lhca3 と似ているがわずかにずれた位置妨げられ、PSI コアはもっぱら単量体となる。たで PsaA/F/J 側に結合する PSI-3Lhcr 型である 8,9。

だし、この例外として Chlamydomonas reinhardtii

もう一つは、PSI-3Lhcr 型で観察される 3 つの Lhcrの二量体の電子顕微鏡構造も報告されている 32。

タンパク質の反対側に、Lhcr1*と Lhcr2*という 2

LHC ファミリータンパク質は、真核生物の最つの Lhcr タンパク質が追加で結合している PSI-も原始的な藻類の一つである紅藻類 33 に最初に

5Lhcr 型である（図 1c）。この 2 つの Lhcrs*は、

図2 さまざまな生物種のPSIとPSI-LHCI超複合体の立体構造の比較(a)シアノバクテリアの三量体PSIコア（色付き）と四量体PSIコア（グレー）の比較。(b)シアノバクテリアのPSI
コア（グレー）と紅藻のPSI-5Lhcr（色付き）の比較。紅藻PSI-5Lhcrのみに存在するサブユニットを赤字で，シ
アノバクテリアPSIコアのPsaXサブユニットを黒字でラベルしている。(c)シアノバクテリアのPSIコア（グレー）と高等植物のPSI-LHCI-LHCII（色付き）の比較。高等植物PSI-LHCI-LHCIIにのみ存在するサブユニット
を赤字で、シアノバクテリアのPSIコアのみに存在するサブユニットを黒字でラベルした。(d) 緑藻のPSI-LHCI(6jo5)（グレー）と高等植物のPSI-LHCI-LHCII（色付き）の比較。高等植物PSI-LHCI-LHCIIにのみ存在するサ
ブユニットを赤字で、緑藻PSI-LHCIのみに存在するサブユニットを黒字でラベルした。(e) 紅藻PSI-5Lhcr（グレー）と高等植物PSI-LHCI-LHCII（色付き）の比較。全ての構造はルーメン側から見たものであり，ストロマ側に存在する3つの表在性サブユニットPsaC, D, Eは省略している。色付きのPSIコアの配色は図1と同じである。図は参考文献5のものを改変した。

82

光合成研究32 (2) 2022

シアノバクテリアの三量体において、隣接するか、それとも精製時に部分的に分解された生成物

PSI コア単量体から PsaA と PasL が占めるスペー

なのかは不明である。サイズが大きいにもかかわスに伸びており（図 2b）、これが紅藻や他の真核らず、緑藻類の PSI-LHCI は、4 つの LHCI タン

生物において PSI が単量体を形成する理由の 1 つ

パク質のみと結合する植物の PSI-LHCI と同程度であると考えられる。

の励起エネルギー移動の平均寿命を持つ 35 こと

低照度条件下ではより多くの Lhcr が必要であから、緑藻類の PSI-LHCI では励起エネルギー伝

るため、Lhcr の数が異なる 2 種類の PSI が存在達が非常に効率的であることが示唆される。

することは、紅藻の異なる光強度への適応を示唆

高等植物の PSI では、紅藻や緑藻の PSI で見らする。また、Lhcr1*を追加することで、Lhcr1*かれた 2 つの LHCI が失われ、1 つのベルト構造でら PsaB への励起エネルギー伝達経路を効率的に

4 つの LHCI だけがコアの PsaA/F/J 側に結合する

確保することができる 10。したがって、PSI-5Lhcrs

7-9

は、水生環境下での光強度の低い条件に適応した数は紅藻の 3〜5 個から緑藻の 10 個、そして高等形態である可能性がある。2 つの PSI-LHCR の PSI植物では 4 個に変化していることになる。これら

コアは、Lhcr1*と Lhcr2*の追加の結合を除いて同の変化に付随して、LHCI から PSI コアに至る励

一であり、追加された 2 つの Lhcr*はコアに弱く

起エネルギー伝達の経路にも変化が見られる 6-結合し、光強度の高い条件に適応するために容易13,36に剥離する可能性が示唆された。従って、紅藻細への適応という観点からも説明することができ

胞には 2 つの形態の PSI（それぞれ 3 個の Lhcr とる。紅藻も緑藻も水中で生活しており、多くの場

5 個の Lhcr を持つ）がもともと存在し、その量は合、光強度はかなり変動する。従って、水中での光強度に対応して調節されている可能性も考え生育を確保するためには、陸上の植物よりも原理られる。

的に多くの LHCI が必要となる。原始的な真核藻（図 1e）。これらを合わせると、LHCR/LHCI の。これらの変化は、進化だけでなく、光強度

紅藻の lhcr 遺伝子は、緑色系統の生物では lhca

類のグループとして、紅藻は PSI のアンテナとし遺伝子に変化し、一定の相同性と高度に保存されて 3 つの Lhcr 遺伝子を生みだした。紅藻が採用た構造を持っている。lhca 遺伝子がコードする

したアプローチの 1 つは、同じ遺伝子からより多LHCI タンパク質は、紅藻類の PSI で見られるの

くのアンテナタンパク質を発現させることであと同様の 2 つの位置で緑藻類の PSI に結合するる。その結果、紅藻の PSI は、3 つの Lhcr 遺伝子

ことが見出された（図 1c、d、2d）11-13。しかし、から発現した 3 つの Lhcr サブユニットと結合す

緑藻類 PSI の顕著な特徴は、紅藻類や高等植物る形態と、5 つの Lhcr サブユニット（うち 2 つ

PSI に見られる数よりもはるかに多い 10 個のは同じ Lhcr 遺伝子からそれぞれ発現している）

LHCI を含んでいることである。そのうち 2 つはと結合する形態の 2 種類を持つようになった。3

紅藻 PSI の 2 つの Lhcrs*と同様の位置に結合しつの Lhcr サブユニットは PsaA/F/J 側に結合し、ており、8 つは紅藻や高等植物 PSI で見られる

その位置は緑色系統の生物でほぼ維持されていLHCI の主要な四量体のベルト構造と同様に PSIる。一方、追加された 2 つの Lhcr*サブユニット

コアの PsaA/F/J 側で結合して 2 重の四量体のベは、低光量下での光捕集能力を高めるために、PSI

ルト構造を形成している（図 1c、d、2d）。緑藻

コアの反対側に結合している。これらの構造的特

Chlamydomonas reinhardtii では、2 つの LHCI タ

徴は、紅藻における PSI-LHCI 超複合体の原始的ンパク質が PSI コアから容易に解離することがで未熟な形態をよく反映している。緑藻類では、報告されており、10 個の LHCI タンパク質のア

水中の弱く変化する光環境に対応するため、Lhca

センブリーが緑藻類に内在する PSI-LHCI の形態

遺伝子の数が 8-9 に増え 37、LHCI サブユニット

であり、強い光条件下では 2 つの LHCI タンパクの数も PSI コアごとに 10 に増えている 38, 39。陸質が切り離される可能性が示唆される。しかし、上植物に進化すると、光強度は劇的に増加し、特PSI-8 LHCI の形態が緑藻細胞に内在しているのに夏場は光過剰になることもあるため、lhca 遺伝

83

光合成研究32 (2) 2022

子数は 5-6 個に減少し、高等植物の PSI コアは、生物の PSI-LHCI の構造と比較することで進化に

紅藻類や緑藻類の PSI で見られた主要な LHCI ベ

おける変化と適応がさらに明らかになると期待ルトと同様の位置に 4 個の LHCI のみを結合するされる。

ようになった。これらの変化は、PSI-LHCI の構造が様々な光合成生物で大きな多様性を持って謝辞いる理由を説明するものである。

本研究をまとめるにあたり、JSPS 科学研究費

タンパク質の配列や組織の変化だけでなく、（ JP22H04916 [M.S. and J.R.S.] 、 JP20H03226

LHCI の種類ごとに結合している色素の種類や数[M.S.] 、

JP22H04754 [M.S.] ） 、 JST PRESTにも変化が見られる。紅藻はクロロフィル（Chl）

JP18069982 [M.S.]の助成を頂いた。

a のみを合成するため、その Lhcr は Chl a のみを結合し、1 つの Lhcr に 11-13 個の Chl a が存在す

Received Jul 10, 2022; Accepted Jul 15, 2022; Publishedる 10。緑藻類や高等植物は Chl a に加えて Chl b

Aug 31, 2022を持ち、その LHCI も短波長の光を吸収する Chl
b を結合する。また、紅藻の Lhcr に結合する Chlの数は 11〜13 であるのに対し 10、C. reinhardtii では 14〜17、
緑藻 Bryopsis corticulans では 12〜18、高等植物の PSI では 14〜15 と増えている 13。Chlの数や種類の変化は光吸収と励起エネルギー伝
達の特性の変化をもたらし、光環境に対する適応を反映していると考えられる。
5. おわりに
PSI コアの中央部はシアノバクテリアから高等植物まで高度に保存されており、光合成生物全体で不変の光誘起電子伝達系であることが反映されている。この電子伝達の駆動源は太陽光であり、そのスペクトル特性や強度は水中と陸上で大きく異なる。光合成生物は、PSI-LHCI 超複合体の構造を、オリゴマー化状態、サブユニット組成、
PSI コアの構造、LHCI アンテナのサブユニット
数、組成において変化させている。さらに、光捕集アンテナに結合する色素の種類と数にも変化が見られる。これらの変化は、生物によって生息する光環境に対応し、異なる条件下で光エネル
ギーを最適に利用するために生じている。これまで、シアノバクテリア、紅藻、緑藻、高等植物か
ら PSI-LHCI の構造が解明され、さらに最近になって珪藻の PSI-FCPI の構造も解明され、PSI コ
アに結合する FCPI の数と色素にさらに大きな変化があることが示された 40, 41。しかしながら、褐
藻など他の重要な真核藻類からの構造は報告されていない。これらの構造を明らかにして光合成

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Research Institute for Interdisciplinary Science, Okayama University

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光合成研究32 (2) 2022

解説
クロロフィル f を結合した光化学系 I の構造機能相関‡12

東京理科大学大学院理学研究科

高輝度光科学研究センター構造生物学推進室
3

岡山大学異分野基礎科学研究所
4神戸大学大学院理学研究科

5

理化学研究所環境資源科学研究センター

6

筑波大学生存ダイナミクス研究センター

篠田 稔行 1*、加藤 公児 2、長尾 遼 3、秋本 誠志 4、鈴木 健裕 5、
堂前 直 5、沈 建仁 3、秋田 総理 3、宮崎 直幸 6、鞆 達也 1*
クロロフィル (Chl) は光合成の光捕集・エネルギー伝達・電荷分離反応において重要な役割をもつ色素であり多様な種類が存在する。遠赤色光照射時に Chl f を蓄積する糸状性シアノバクテリア
Halomicronema hongdechloris は 2010 年にオーストラリアのストロマトライト内で発見された。Chlf は酸素発生型光合成で機能する Chl 種の中で最も吸収帯が長波長シフトした色素である。H.
hongdechloris から調製した光化学系 I 複合体 (PSI) をクライオ電子顕微鏡により解析したところ、83
分子の Chl a と 7 分子の Chl f の局在部位が同定された。PSI において Chl f は電子伝達鎖には局在せず、PsaA/B サブユニットの周辺部位にアンテナ色素として存在した。遠赤色光下で誘導される一連の光化学系関連遺伝子の発現により、PSI の再構築とともに Chl f が挿入され、Chl f は遠赤色光の捕集と“up-hill”なエネルギー移動を強化するように機能していると考えられる。本解説では、PSI における、
Chl f の局在部位と機能について紹介する。
1. はじめにる。1996 年に宮下らにより Chl a よりも長波長側

酸素発生型光合成においてクロロフィルに吸収極大をもつ Chl d を主要光合成色素とする(Chl) は光の捕集、エネルギー移動や電荷分離、

シアノバクテリア Acaryochloris marina が発見さ電子伝達といった役割を担っている。光合成生物

れ 1、
光化学系 I 複合体 (PSI) おける反応中心 Chl

は、地球上に無尽蔵に降り注ぐ太陽光を用いてエ

種は、Chl d であることが報告された 2,3。光化学

ネルギー変換を行うために、分子構造や吸収領域

系 II おける反応中心 Chl 種は Chl d か a かの議論を変化させた種々の Chl をもつように進化・適応は残っている 4–6。

した。既知の酸素発生型光合成生物では可視光領

これらの Chl 種に加えて、吸収帯をさらに長波域に吸収帯をもつ Chl a、b、c（Prochlorococcus で長シフトした Chl f をもつ糸状性シアノバクテリ

は Chl a、b の代わりに divinyl-Chl a, b、Chl c は

ア Halomicronema hongdechloris がオーストラリ

少なくとも 11 種の多様性がある）が光捕集、エアのハメリンプールに現生するストロマトライ

ネルギー伝達し、初期電子供与体である Chl a で

トから 2010 年に Chen らによって発見された 7。

電荷分離を行い、化学エネルギーへと変換していストロマトライトは、主にシアノバクテリアに‡解説特集「光化学系 I の構造の多様性と光環境適応」*連絡先 E-mail: t.shinor@gmail.com, tomo@rs.tus.ac.jp87光合成研究32 (2) 2022

よって作られる層状の堆積物で鉱物を含む微生物マットである。
Chl f は Chl a のクロリン環の C2 位がメチル基からフォルミル基に変化することで、Chl a より吸収極大が有機溶媒中において 40 nm 程度、低エ
ネルギーシフトし、既知の酸素発生型光合成生物の Chl 類の中で最も低エネルギー光を利用することができる（図 1）。
図 2 に地表に到達する太陽光のスペクトルとシアノバクテリアのモデル生物である
Synechocystis sp. PCC6803 培養液を太陽光が通過
後のスペクトルを示す。この結果から 700 nm よ

図2 地表に到達する太陽光（黒）と一般的なシア
ノバクテリア培養液透過後（青）の太陽光スペク
トルり長波長側の光は一般的なシアノバクテリアはあまり利用しておらず、Chl f 生物は一般的なシアノバクテリアを含むストロマトライト内にお内に位置している PsbA のパラログであると報告

いて十分に太陽光を利用可能なことを示していされている 14。

る。

PSI は、チラコイド膜のルーメン側に位置する

H. hongdechloris の Chl f 蓄積量は、培養時の光

プラストシアニン（またはシトクロム c6）から電質に依存し、白色光 (white) 下で培養したときは子を受け取り、ストロマ側のフェレドキシンへ電

Chl f は検出されないが、遠赤色光 (far-red) 下 (>子伝達を行う還元力を合成する複合体である。

700 nm) においては全 Chl 量の 8〜12.5%蓄積す

PSI コアタンパク質の PsaA および PsaB サブユ

る。また、本研究で用いた以外のいくつかのシア

ニットは、初期電子供与体（P700）として Chl a'

ノバクテリア種においても Chl f をもつ種の存在/Chl a を結合し、電子受容体として A0（Chl）、が報告されている 8–12。これらのシアノバクテリ

A1（キノン）、および Fx（4Fe-4S クラスター）

アは、遠赤色光順化 (far-red light photoacclimation;を結合する。 2018 年に報告された Chl f をもつ

FaRLiP) による遺伝子発現により、Chl f を合成

PSI の分光解析では、Chl f が P700 と A0 の間にあするとともに、PSI、PSII のコアサブユニットおよびフィコビリソームを大幅に再構築する 10,13。
また Chl f 合成酵素は FaRLiP 遺伝子クラスター

る A-1 サイトに存在する可能性があることが提案された 15。しかし PSI での Chl f の局在についての構造生物学的証拠は報告されていなかった。本
研究では、white 光もしくは far-red 光条件下で培養した H. hongdechloris 細胞から単離精製した
PSI コア複合体をそれぞれ white PSI、far-red PSIとし、生化学的解析、分光解析および低温電子顕微鏡法により Chl f を結合した PSI の構造機能相関を明らかにすることを試みた 16。
2．white PSI および far-red PSI の構造
white 光 お よ び far-red 光 下 で 培 養 し た H.
hongdechloris のチラコイド膜をそれぞれ 2% ndodecyl-β-D-maltoside で可溶化し、遠心分画、陰イオンクロマトグラフィー、密度勾配超遠心によ

図1 Chl aとfの分子構造88

光合成研究32 (2) 2022

図4 far-red PSI単量体の構造
青色のstick表示：Chl a、赤色のstick表示：Chl f

図3 white PSI単量体の構造
青色のstick表示：Chl a

り PSI コア標品を単離精製し、諸性質の解析を

SDS-PAGE において検出されたため、PSI コアと行った。

の親和性が低いと推測できる。PsaF および PsaJ

単離精製標品をクライオ電子顕微鏡単一粒子の親和性が低い理由の 1 つは、far-red 光条件下に解析に供し、white、far-red PSI 標品の構造を 2.35

おいて PsaA、PsaB だけでなく PsaF、PsaI、PsaL、Å、2.41 Å の分解能で明らかにした 16（図 3, 4）。

および PsaJ タンパク質が white 光時と置き換わ

両 PSI の全体的な構造は、Chl a 型の好熱性シアること(FaRLiP)に起因する可能性がある 10,13。

ノバクテリア Thermosynechococcus elongatus とよwhite PSI、far-red PSI の両 PSI コアの全体的なく類似していた。ただし、PsaX は遺伝子レベル

構造には大きな類似性があるが、培養光環境にで存在していなかった。white PSI は、単量体あた

よって遺伝子発現が変化し、PSI を構成するサブ

り 5 つの膜貫通サブユニット（PsaA、PsaB、PsaI、ユニットが再構築する。そのため、far-red PSI のPsaL、および PsaM）と 3 つのストロマ側に位置構造にあるいくつかのサブユニットの配列は、するサブユニット（PsaC、PsaD、および PsaE）

white PSI の配列とは異なっている。我々が明らが含まれていた（図 3）。white PSI の PsaF、PsaJ、かにした構造では、white PSI の PsaA_2、PsaB_2、および PsaK の密度マップは、他のサブユニット

PsaI_3、および PsaL_2 が、far-red PSI の PsaA_1、のものと比べてかなり低下していたため、これら3 つのサブユニットは構造から除いてモデル構築を行った。しかし PsaF、PsaJ および PsaK はwhite PSI 溶液試料の SDS-PAGE で存在は確認できている（図 5）。これらのサブユニットと PSIとの親和性が低く、クライオ電子顕微鏡のグリッド調製中に部分的に解離したことにより、密度マップの低下の原因となった可能性がある。
一方で、far-red PSI は、単量体あたりに 6 つの膜貫通サブユニット（PsaA、PsaB、PsaI、PsaK、
PsaL、および PsaM）と 3 つのストロマ側のサブユニット（PsaC、PsaD、および PsaE）が確認できた（図 4）。far-red PSI においても PsaF と PsaJの密度マップは低下していた。これらの 2 つのサ

図5 white, far-red PSI標品のSDS-PAGE
左：CBB染色、右：銀染色

ブユニットは white PSI と同様に PSI 溶液試料の89

光合成研究32 (2) 2022

PsaB_1、PsaI_2、および PsaL_1（それぞれの数字
は別の遺伝子にコードされていることを示す）にそれぞれ置き換わっていた。これら以外のサブユ
ニットは far-red PSI と white PSI 間では同じ遺伝子によってコードされていた 13。H. hongdechloris
では、far-red PSI と white PSI の 4 つのサブユニッ
ト、PsaA、PsaB、PsaI、および PsaL の配列の相同性は、それぞれ 74.6%、80.9%、36.8%、および43.4%であった。H. hongdechloris と同様に FaRLiPを生じることが報告されたシアノバクテリア
Leptolyngbya sp. JSC-1 株および Chroococcidiopsis
thermalis PCC7203 と H. hongdechloris の 4 つのサ
ブユニット(PsaA、PsaB、PsaI、および PsaL)の配図6 white PSIとfar-red PSI単量体の重ね合わせ
水色：white PSI、薄い紅色：far-red PSI、深紅色のstick：Chl f、loop1は青色、loop2～4は赤色で示した。

列について比較すると、white 光または far-red 光
条件下で発現した同じサブユニット同士の相同性は特に PsaA と PsaI で低かった。far-red 光下で損と挿入は、PSI 単量体の構造において多くの発現した PsaB 同士の 3 種間における相同性は

Chl f が位置する PsaA-PsaL 側（図 4）に片寄って

83.9%、white 光下で発現したもの同士では 86.9%

存在していた。loop1 と loop4 はどちらも他のサであり、far-red 光下と white 光下で発現した 3 種

ブユニットと直接相互作用しないが、loop3 は間の相同性は 81.4%とあまり低下していなかっ

PsaA と PsaD 間の境界にまで伸びており、loop2

た。
しかし PsaA についての 3 種間の相同性は far-の構造的安定性に寄与していた。また white PSI

red 光と white 光の条件下で発現したものはそれに存在する Chl a865（以降 a865A と記す、a はぞれ 84.4%と 83.2%であったが、far-red 光と white

Chl a, A は PsaA に結合していることを、数字は光下で発現した PsaA 同士を比較した相同性はPDB に記載した Chl の番号を示す。以降の他の76.2%と低下した。さらに、far-red 光と white 光

Chl 表記も同様である）近傍は、far-red PSI ではの条件下で発現した PsaI に関する 3 種間の相同

loop2 が挿入されてその空間が占有されていた。

性はそれぞれ 65.0%と 51.8%であったが、光質がさらに white PSI で存在した a865A は、far-red PSI

異なるもの同士を比較すると相同性は 38.6%にでは存在しなかった。far-red PSI における loop2

大幅に低下した。

の挿入は明らかに、a865A の結合を妨げているとこのような white 光と far-red 光下で発現する考えられる。この loop2 は、Chl a 型シアノバク

サブユニット間での配列の差異は white PSI、far-

テリアの Synechocystis sp. PCC6803 および T.

red PSI 間の構造の違いにとって重要である。図 6

elongatus の PsaA にも存在せず、H. hongdechlorisに white PSI と far-red PSI とを重ね合わせた構造の white PSI と同様に a865A を結合していた。

を示す。 PsaA において white PSI のルーメン側

loop2 は、Chl f を有する Leptolyngbya sp. JSC-1 株にある loop1（Ala232-Asp244）が far-red PSI で欠および Chroococcidiopsis thermalis PCC7203 にお損していた。またストロマ側では far-red PSI に
loop2（Pro331-Asn338）が挿入されていた。 また、
far-red PSI のルーメン側にアミノ酸配列の挿入

ける far-red 光条件下で発現する psaA 遺伝子でも同様に保存されていたが、white 光条件下で発現される遺伝子には存在しなかったこともこの構（Gly503-Gly528）が確認された。次に PsaL にお造変化が重要なことを示している。

いては、loop3（Thr8-Leu28）と loop4（Gln117-

これらの結果は far-red 光によって発現が誘導

Pro134）が far-red PSI のストロマ側に挿入されてされる psaA、psaB、psaI、および psaL 遺伝子、いた。興味深いことに、これら全ての loop の欠

特に psaA 遺伝子の配列の違いによる far-red 光下

90

光合成研究図7 PSI標品の光励起酸化還元差スペクトル赤線: far-red PSI、黒線: T. elongatus PSI

32 (2) 2022

図8 far-red PSIタンパク質内の長波長側シフトしたChlとそれら近傍のカロテノイドの位置
赤のstick：Chl f、青のstick：Chl a
本文で示した色素を英数字で示した。

で生じた loop 領域の削除と挿入が、PSI の構造変化を引き起こしたことを示している。

loop 領域で生じた構造変化との密接な相関関係を示唆している。

3. Chl f の結合部位と機能
好熱性シアノバクテリア Thermosynechococcus

多くのシアノバクテリアの PSI コアには、初期

elongatus PSI と H. hongdechloris の far-red PSI に

電子供与体 P700 よりも低エネルギーの Chl、red-

ついて、光励起酸化還元差スペクトルを測定した

shifted Chls (red Chls) が存在している。red Chls

ところ、2 つの PSI の初期電子供与体の吸収変化の候補として、a836B-a835B-a834B、a841A-a842A、位置はほぼ同じであった（図 7）。このことは、

a839A-a840A が存在し（図 8）、これらは white

どちらの初期電子供与体も Chl a で構成されていPSI と far-red PSI の両方に保存されていた。特にて、いわゆる P700 であることを示している。

a839A-a840A は f832A、f827A の近傍に存在して

far-red PSI のクライオ電子顕微鏡で得た密度いることから、red Chls a クラスターが 6 つの Chl

マップとその Chl を全て Chl a に割り当てたモデf ネットワークと密接に関係をもち、励起エネル

ルとの差分から Chl f の候補を選び、さらにクラギーを共有している可能性がある。また a840B-

イオ電子顕微鏡で得た white PSI と far-red PSI の

a844A と a810B-a835A も red Chls の候補である。

密度マップとを比較することで、far-red PSI 単量

このうち a844A と a810B は far-red PSI において

体中に 7 分子の Chl f が局在していることを特定

Chl f に置き換わり、f844A と f810B に変更されできた。この中で 5 分子 (f826A、f827A、f830A、ている。その結果、a840B と a835A も Chl f ネッ

f832A、および f844A) は PsaA に、残りの 2 分子

トワークに加わる。
これにより a835A と f844A が(f810B、f825B) は PsaB に帰属する（図 8）。先BCR102I を介して相互作用できるようになる。まの 5 分子のクロリン環同士間の距離は 10.0～13.3

た f825B は他の 6 つの Chl f ネットワークから離Å で Chl f ネットワークを形成していた。さらにれて存在し、4.3 Å の距離で BCR847B (PsaB に結

f810B も PsaA 近傍に位置し、f844A まで距離は合した β-carotene) と相互作用する。この Chl f と18.0 Å であった。これら 2 つの Chl f 分子間には

β-carotene の近接は過剰なエネルギーの消光の機

BCR102I (PsaI に結合した β-carotene) が存在して能を担っていると考えられる。

いる。したがって f810B は Chl f ネットワークの図 9 に PSI 標品の 80 K における定常吸収スペ

一部とみなすことができる。また 7 つの Chl f 分

ク ト ル を 示 す 。 white PSI は Chl a 型 の T.

子のうち、f826A、f832A、f844A の 3 分子は loop2–

elongatus の三量体 PSI の吸収スペクトルとよく4 の近くに局在し、Chl a から Chl f への置換は一致していた。また両 PSI は Chl a の Qy 帯の吸91

光合成研究32 (2) 2022
Nürnberg らの分光解析により、Chl A-1 サイトに
Chl f が結合することが提案 14 されていたが、本研究において 7 つの全ての Chl f 分子は、PSI コ
アの周辺領域と、PSI 単量体間の境界領域に局在し（図 10）、初期電子供与体 Chl や初期電子受容体 Chl A0 およびそれらの間に位置する Chl A-1 には Chl a が位置していることが明らかとなった。
これらの結果は、Chl f 分子が電荷分離や電子伝達反応には直接関与せず、“up-hill” なエネル
ギー移動および（または）消光の役割で機能することを示している。

図9 PSI標品の80 K定常吸収スペクトル
赤線：far-red PSI、青線：white PSI、黒線：T. elongatus
PSI

4 おわりに
本研究では、酸素発生型光合成でもっとも長波

収極大 (680 nm 近傍) に加えて、710 nm 付近に

長側に吸収極大を位置する Chl f を結合した光化

吸収帯を有し、これらの帰属は red Chls に由来す

学系 I の構造を示すことができた。初期電子供与る。一方で、far-red PSI は、これらの red Chls の体が Chl a であるため、アンテナ色素としてはた

吸収帯よりも長波長側の 737 nm、752 nm、795 nm

らく Chl f から Chl a への励起エネルギーは“up-に少なくとも 3 成分の Chl f に由来すると考えらhill”な移動が生じる必要がある。また、多くの生れる吸収帯が存在した。また 77 K における定常物の光化学系 I は Chl a が red Chl として存在しおよび時間分解蛍光スペクトル測定からは redている。この熱力学的に不利な長波長シフトした

Chl a から Chl f への迅速な励起エネルギー移動

Chl の一部はクラスターを形成することにより互が観測され 16-18、このことは生理温度においてはいにエネルギーを共有していることを構造から

Chl f から red Chl a への“up-hill”なエネルギー

読み解くことができた。300 K における kBT は 25

移動が生じることを示唆している。

meV であることから、このエネルギー差より小さい吸収シフトを積み重ねることにより、低エネ
ルギーでもアンテナ色素として機能することが明らかとなった。
謝辞
本稿執筆の機会をくださりました本誌編集委
員の皆様に御礼申し上げます。また、適切なご指摘を迅速にくださった査読者の方にも感謝申し上げます。
本研究はオーストラリア、シドニー大学の Min
Chen 博士とロシア科学アカデミーの Suleyman I.
Allakhverdiev 教授との共同研究により得られたものであり、御礼申し上げます。この研究の一部
は文部科学省科学研究費補助金新学術領域研究「光合成分子機構の学理解明と時空間制御によ

図10 far-red PSI三量体の構造
単量体それぞれを別の色で示した。Chl fを赤色に、他の色素を緑および灰色で示した。

る革新的光－物質変換系の創製」の補助を受けて
います。

92

光合成研究11.

32 (2) 2022

Airs, R. et al. Chlorophyll f and chlorophyll d are
produced in the cyanobacterium Chlorogloeopsis

Received Jun 30, 2022; Accepted Jul 25, 2022; Publishedfritschii when cultured under natural light and near-Aug 31, 2022

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93

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analyzed

Halomicronemabytime-resolved

光合成研究32 (2) 2022

Structure-function relationship of photosystem I bound with chlorophyll f
Toshiyuki Shinoda1*, Koji Kato2, Ryo Nagao3, Seiji Akimoto4, Takehiro Suzuki5, Naoshi Domae5, JianRen Shen3, Fusamichi Akita3, Naoyuki Miyazaki6, Tatsuya Tomo1*
12
3Graduate School of Science, Tokyo University of Science

Overview of Structural Biology Division, Japan Synchrotron Radiation Research Institute (JASRI)

Research Institute for Interdisciplinary Science and Graduate School of Natural Science and Technology,
Okayama University
4
5

6

Graduate School of Science, Kobe University

Biomolecular Characterization Unit, RIKEN Center for Sustainable Resource Science (Wako)

Life Science Center for Survival Dynamics, Tsukuba Advanced Research Alliance, University of Tsukuba

94

光合成研究32 (2) 2022

解説
Chl d を持つ Acaryochloris marina の新型光化学系 I 複合体の構造‡1

理化学研究所 放射光科学研究センター
23

名古屋大学大学院 理学研究科

兵庫県立大学大学院 理学研究科

川上 恵典 1*、伊藤 繁 2、菓子野 康浩 3*
植物、藻類、シアノバクテリアの酸素発生型光合成で働く光化学反応ではクロロフィル（Chl）a が反応中心として働いている。唯一の例外は、約 25 年前に日本の研究者により発見された Chl d を使うシ
アノバクテリア Acaryochloris の仲間である。Acaryochloris は、遠赤色光も吸収できる Chl d を主色素として光合成を行う。Chl d の励起によって得られる遠赤色光のエネルギーは、他の酸素発生型光合成生物が用いる Chl a が吸収する赤色光のエネルギーより 80mV も低い。しかし、Acaryochloris marinaの持つ光化学系 I、II 反応中心の構造や、その中で光化学反応がどのように働き他の酸素発生型光合成と同等の機能を発揮するかの詳しい仕組みは明らかではなかった。我々の共同研究グループは、冷陰
極電界放出型の電子銃を備えた新型の国産クライオ電子顕微鏡 CRYOARM300 を用いて、A. marina のもつ二つの光化学系のうち、光化学系 I の原子レベルでの構造を 2.6 オングストローム分解能での決定に成功した。その詳細を報告する。
1. はじめにフィル(BChl)を結合している。しかし、本稿で扱植物、藻類、シアノバクテリアおよび光合成細うシアノバクテリア Acaryochloris marina は、新菌が営む光合成は、タイプ I とタイプ II と呼ばれタイプの色素 Chl d を主要色素としてもつ酸素発る２種類の光化学反応系で駆動される。反応中心

生型光合成生物として、1996 年に宮下らにより構造はタイプ I 同士、タイプ II 同士である程度似

パラオで発見された 4。Chl d は、可視光だけでなている。しかし結合する色素は各々で違い、タン

く 700–750 nm 領域の遠赤色光も吸収できる。そパク質のアミノ酸配列もかなり違い、弱い相同性

れまで藻類の一部が Chl d を少量含有する事が知しか示さない。高等植物や藻類、シアノバクテリられていたが、これは他のクロロフィルの分解産

アの酸素発生型光合成ではそれぞれタイプ I とタ物だと考えられていた。しかし、A. marina は Chl

イプ II に属する光化学系 I（PSI）と光化学系 IId を 95%以上含むので、当初この光合成系の発見（PSII）が直列に働く 1。PSI2、PSII3 反応中心は、は、可視光のみを吸収する Chl a を使う「酸素発可視光のみを吸収する Chl a を主要色素として結生型光合成」と、近赤外光も吸収できるバクテリ

合し、Chl b, c やフィコビリン色素などは周辺のオクロロフィルを使う「光合成細菌の非酸素発生

アンテナ複合体に結合する。一方、非酸素発生型型光合成」を、橋渡しするミッシングリンクの発の光合成細菌は、タイプ I かタイプ II のどちらか見であるとも考えられた。

の反応中心だけをもち、主として 800–900 nm のChl d の Qy 吸収帯の極大波長は有機溶媒中で領域の近赤外光を吸収するバクテリオクロロ

は 686 nm（生体中では 700–750 nm）で、Chl a の‡hyogo.ac.jp

解説特集「光化学系 I の構造の多様性と光環境適応」*連絡先 E-mail: kawakami.k@spring8.or.jp, kashino@sci.u-95

光合成研究32 (2) 2022

661 nm（生体中では 670–700 nm）よりも 25 nm 長

とんどのシアノバクテリアの系 I、ヘリオバクテ

い。このため、Chl d が吸収し光化学反応に利用

リアや緑色硫黄光合成細菌のような光合成細菌

できる光の最低エネルギーは Chl a よりも 80 mVの I 型反応中心、Chl f を持つシアノバクテリア

低いことになる。この低い光エネルギーで A.

の系 I、Chl d を持つシアノバクテリアの系 I の４

marina の PSI、PSII が Chl a 型と同様の光化学反種に大きく分けられる。これらのうち、前３者の応を如何に駆動するのかは、長い間の疑問であっ構造がすでに解析ずみである。これらは、お互いた。

に色素の種類、数、性質も異なる。もっとも早く

A. marina は、パラオ諸島のホヤから単離され構造が解明されたのは、Chl a を主要色素とする

た Acaryochloris 6 種の一つで、試験管内で培養、好熱性シアノバクテリア Thermosynechococcus

同定された。発見以降、その低光エネルギー駆動

elongatus の PSI 反応中心の構造２で、これがタイの光合成のメカニズムを明らかにすべく、多くの

プ I 型反応中心の全体像の解明にも大きく貢献し研究が行われてきた。A. marina は Chl d 以外にた。さらに高等植物の PSI 構造も解明された 13。

5%程度の Chl a を持つので、Chl d が光を集める

最近 2020 年には他の特異なシアノバクテリア種、だけのアンテナ色素なのか、それとも Chl a のよHalomicronema hongdechloris および Fischerella

うに光化学反応も担うのかははっきりせず、Chlthermalis の PSI 構造も、明らかにされた 14,15。こd の機能が詳細に検討されてきた。単離された

れらの種は、Chl d よりも少し長波長の遠赤色光

PSI のポリペプチド組成は Chl a 型光合成系の PSIを吸収する別種のクロロフィル Chl f を遠赤色光とほぼ同じであったが 5、光で誘起される酸化還条件下で作る。遠赤色光のみの室内培養では、Chl

元差スペクトルの吸収極大波長は 740 nm で、既f をクロロフィル全体の 10％程度蓄積し、PSI 複

知の PSI 反応中心の示す極大 700 nm より 40 nm

合体に結合する 90 分子のクロロフィルのうち 7も長波長であった 5。既知の PSI の反応中心色素

分子が Chl f であった 14。可視光下では Chl f は作

（Chl a- Chl a’ スペシャルペア）は 700nm に吸らない。Chl f は PSI 周縁部のみに偏在すると推収極大を示し、P700 と呼ばれていた。これにあ定され、残り 83 分子は Chl a である 14,15。反応中

わせて、A. marina の PSI 反応中心色素は P740 と心色素は P700 で、Chl f が吸収した光エネルギー

名づけられた 5。これで A. marina の PSI では反応

は、アップヒルのエネルギー移動により P700 に中心にも Chl d が使われていることが示された。

渡された後、光化学反応に利用される。一方 2017

P700 が Chl a と a’のヘテロダイマーであること

年に構造が明らかにされた BChl g を主要色素とから 2,6,7、P740 は Chl d と d’のヘテロダイマーとする光合成細菌、Heliobacterium modesticaldum16

推測された 8–10。

のタイプ I 反応中心は、800 nm を中心にした近このように、A. marina の PSI は Chl a 型の PSI

赤外光を利用する。2021 年に構造解明されたとは色素に相違があるものの、他の電子伝達成分

BChl a を主要色素とする緑色硫黄光合成細菌（3 種の鉄硫黄センターやキノンなど）や、反応

Chlorobaclum tepidum の I 型反応中心 17 はさらに中心色素の酸化還元電位などの、生化学的、分光

長波長の 840 nm を中心に近赤外光を利用する。

学的性質にはあまり相異はなかった 5–8,11,12 した

したがって、A. marina PSI は、Chl a 型のタイプ

がって、遠赤色光の弱い光子エネルギーで、どのI 反応中心と、光合成細菌のタイプ I 反応中心のようにして Chl a 型の光合成生物と同じような光間に位置する。我々は、クライオ電子顕微鏡によ

化学反応を行えるのかという、もっとも基本的でり、A. marina PSI の構造を 2.6 Å の分解能で解析重要な疑問はまだ完全には解決されていない。

したので 18、ここに簡単に紹介する。

PSI、II 反応中心の構造解明がこの解決に役立つと期待されてきた。

2. A. marina PSI の全体構造とサブユニット組成、現在までに知られているタイプ I 反応中心複合

新規サブユニット Psa27 の同定

体は、Chl a を主色素とする高等植物、藻類、ほ96

光合成研究32 (2) 2022

Cryo-EM によって解析された A. marina PSI のも存在しなかった。一方、興味深い点として、こ全体構造は、他のシアノバクテリア（Chl a タイ

れもゲノムの通り、ほとんどの PSI が持つ PsaI がプ）の PSI2,12,13,16 と同様に三量体を形成し、その見つからず、３量体型 PSI では単量体間の境界面

単量体は 11 個のサブユニット（PsaA, PsaB, PsaC,にある PsaI の位置に、A. marina PSI では Psa27 がPsaD, PsaE, PsaF, PsaJ, PsaK, PsaL, PsaM, Psa27）

同定された。これまでの A. marina PSI の研究で、で構成されていた（図 1A–D）。すでに報告されPsa27 が PsaI の代わりに PSI の構造安定化に寄与ている Chl a タイプの PSI 構造と比較するためにしていることが示唆されていたが、その配置を明

平均二乗偏差（RMSD）を見積もったところ、そ確に同定できていなかった 20。しかし本研究にの 値 は 1.09 Å (T. elongatus PSI) 、 1.05 Å

よって、Psa27 のアミノ酸残基の側鎖と cryo-EM(Synechocystis sp. PCC 6803 PSI) 、 1.11 Å (H.

マップの形状が一致したことから、初めて A.

hongdechloris PSI)となった。これらの値から、A.

marina PSI 内の Psa27 の配置が特定された（図marina PSI の全体構造は他の Chl a タイプの PSI

1C）。

とのずれがあるものの、類似した構造であること

ここで、A. marina PSI 内の Psa27 を例として、がわかった。しかし、ゲノム 19 の通り、A. marina

cryo-EM によるタンパク質複合体内の新規サブ

PSI では T. elongatus PSI に存在する PsaX が無く、ユニット同定の流れについて紹介する。まず、新また高等植物由来 PSI に存在する PsaG と PsaH

規サブユニットを同定するには「その候補となる

図1 A. marina PSIの全体構造とサブユニット組成。
(A) ルーメン側から見たA. marina PSIのcryo-EMマップ。
(B) 図1Aを90°回転させて膜平面から見たA. marina PSIのcryo-EM map。(C) cryo-EMマップに基づいて同定したA. marina PSIのサブユニットとその配置。(D) 図1Cを90°回転させたA. marina PSIのサブユニットとその配置。

97

光合成研究32 (2) 2022

アミノ酸配列情報」と「アミノ酸残基の側鎖を評の PSII の X 線結晶構造解析を例に挙げると、3.0価できる分解能」が必要となる。次に、Psa27 を– 3.8 Å 分解能では未同定もしくは間違って配置

A. marina PSI 内で同定する際、モデルの構築や修同定されたサブユニットが複数存在した 22–24。そ正作業に用いるプログラム Coot21 でアラニンモ

して、たとえ分解能が高くてもサブユニットのアデルを構築し、Tyr や Phe、Arg といった側鎖をミノ酸配列情報がなければ、未同定サブユニット

判別しやすいアミノ酸残基の配置を cryo-EM

として登録するほかない 24–26。タンパク質構造解マップから探索した（図 2）。その後、α-helix の析において『分解能の数値』は非常に重要である

折り返しやねじれ構造をつくる Pro の配置と、そが、アミノ酸配列や架橋実験によるサブユニットの他の特徴的なアミノ酸の側鎖（Met や Ile など）

間の相互作用といった立体構造解析以外の情報の配置を探索しつつ、個々のアミノ酸残基のラマも、立体構造を解析する上でサブユニットの配置

チャンドラン・プロットや rotamer、周辺環境とやその相互作用を明らかにするために重要であの接触具合（clash score）を評価し、cryo-EM マッ

ることを留意してもらいたい。

プに合うようにアミノ酸残基の変換処理・精密化を行った。

3. A. marina PSI で同定された補欠分子

新規サブユニットを同定する場合、3.0 Å を下

A. marina PSI 単量体内において、70 分子の Chl

回る分解能ではアミノ酸の側鎖の特徴的な形状

d、1 分子の Chl d’、12 分子の α-カロテン（Car）、を判別できず、同定困難になることが多い。過去

2 分子のフェオフィチン (Pheo) a、2 分子のフィ

図2 A. marina PSIのサブユニットであるPsa27の同定手順。
(A) Psa27のアミノ酸配列。側鎖の形状を判断しやすいアミノ酸残基を青色（Met, Ile）と赤色（Pro, Phe, Tyr, Arg）で示す。 (B) Cryo-EMマップの形状からアミノ酸残基（Pro, Ile）の配置を評価する。(C) Cryo-EMマップの形状からアミノ酸残基（Phe, Tyr, Arg）の配置を評価する。

98

光合成研究32 (2) 2022

ロキノン（PhyQ）、3 個の鉄硫黄クラスター（FX、W3）を同定することができた（図 3）。これらの

FA、FB）が同定され、脂質として 2 分子のホス

水分子は周辺のアミノ酸残基（Y601/A, S605/A,

ファチジルグリセロール（PG）と 1 分子のモノ

N608/A, S741/A, Y745/A）および１分子の Chl d とガラクトシルジアシルグリセロール（MGDG）、水素結合を形成しており、その相互作用は T.

そして 84 分子の水が同定された。同定された補elongatus PSI のものと大きく異なっていた。この欠分子の配置は他の Chl a タイプの PSI のものとような相互作用の違いは、Chl d のホルミル基と、概ね同じであった。しかし、その組成や水分子のPA 周辺のアミノ酸残基の相異によるものである。

配置、そして各補欠分子周辺のアミノ酸残基組成

一方、PB（Chl d）側には PA 側のような水分子をには、他の Chl a タイプの PSI との違いがみられ介した水素結合ネットワークは存在しなかった

た。この違いは、A. marina PSI が Chl a ではなく

ものの、PB から少し離れた部位で、T. elongatus

Chl d をもつことによる構造的な特徴であり、Chl

PSI とは異なるアミノ酸残基と水分子との水素結d を利用した光捕集・電子伝達反応を理解する上

合ネットワークを見つけることができた。これは、で重要な発見である。

T. elongatus PB 近傍の T597/B と H601/B が、A.

A. marina PSI のスペシャルペア P740（PA/PB）

marina PSI ではそれぞれ V594/B と N598/B になっは、Chl d と d’のヘテロダイマーと同定された。

ているためである。PSI のスペシャルペアの電荷

そして、PA（Chl d’）側では、3 つの水分子（W1–

分布比（PA˙+/ PB˙+）は周辺のタンパク質環境の図3 A. marina PSIの電子伝達反応に関与する補欠分子とその周辺の構造。
(A) 電子伝達反応に関与する補欠分子の配置。(B) P740の配置とその周辺構造。(C) 図5Bを疑似C2軸側から見た図。(D) P740の酸化還元電位に影響を与えるアミノ酸残基の配置。A. marina PSI（PDB code: 7COY）とT.
elongatus PSI（PDB code: 1JB0）の構造モデルを重ね合わせている。

99

光合成研究32 (2) 2022
合ネットワークの違いは、Chl 組成の異なる PSIの機能を理解する上で重要な情報である。
A. marina PSI の色素分析で検出された Chl の多
くは Chl d であったが、わずかながら Chl a も確認された（図 4）。従来の研究では A. marina PSI
では Chl a が電子伝達鎖成分の１つ（A0）として機能していると提案されていた 28,29。しかし、Chla と Chl d の構造的な違いは Chl のクロリン環の第 3 位にある官能基（Chl a: ビニル基, Chl d: ホルミル基）であり（図 5A）、今回得られた cryoEM マップの精度ではビニル基由来の炭素（C）とホルミル基由来の酸素（O）を区別することはできない。このため、本研究では A. marina PSI の
Chl は全て Chl d と同定した。また、多くの Chl aタイプの PSI はカロテノイドとして β-Car を含んでいるが、A. marina PSI では β-Car の代わりに αCar を含んでいることが以前より報告されていた
30,31。本研究の色素分析結果からも A. marina PSI

内のカロテノイドは α-Car であった（図 4）。β図4 A. marina PSIの色素分析。
A. marina PSI三量体から色素を抽出し、HPLCで分析した。430 nmのクロマトグラムを示した。α-Car,
α-carotene; Chl, chlorophyll; Phe, pheophytin; Zea,
zeaxanthin。下の表は、HPLC分析による各色素のChl d’に対するモル比を示したものである。括弧内
は、標準誤差（n = 5）。

Car と α-Car の構造的な違いは分子両端のリング影響を受けていると考えられるため 27、2 つの生告では知られていないカロテノイドが見出され物種で見られたこれらのアミノ酸構成と水素結た。リテンションタイムと吸収スペクトルの標準構造にあり（β-Car: 2 個の β 環, α-Car: β 環と ε 環）
（図 5B）、ビニル基とホルミル基の区別ができなかったことと同様に、今回得られた cryo-EM
マップの精度では β 環と ε 環を区別することはできなかった。また、色素分析の結果、従来の報図5 色素の分子構造。
(A) クロロフィル（Chl）の分子構造。Chl aは第三位の官能基がビニル基であるのに対し、Chl dではホルミル基である。(B) カロテノイドの分子構造。β-カロテンの２つのリング構造は両方ともβ環であるのに対し、α-カロテンでは片方のリング構造はε環である。

100

光合成研究32 (2) 2022

色素との比較によりゼアキサンチン（zeaxanthin）

では、Chl の Mg2+の配位子となるアミノ酸残基がと同定され、反応中心当たり１分子が結合していT. elongatus のような Met ではなく Leu（L665/B）

る可能性がある。ゼアキサンチンは構造変化や熱となっており、Chl の Mg2+が配位子と結合できる放散など、光合成の制御に重要な働きをする分子構造環境ではなかった。一方の A-branch 側の A0A

なので、もし結合しているなら、その結合部位のに近接するアミノ酸残基は T. elongatus PSI と同

特定は興味深いところである。しかし、ゼアキサ

じく Met であったものの、先に述べた通り A0A にンチンは、β-Car の分子両端のリングに OH 基がは Mg2+由来のマップは検出されなかった。そし付加された分子構造であり、結合していたとしてて、A. marina PSI の色素分析の結果、1 分子の Chl

も今回得られた cryo-EM マップの精度では、やd’あたり約 2 分子の Pheo a を見積もることがで

はり β-Car/α-Car と区別することはできない。こき、さらに Pheo d が検出されなかった。これら

れらのことから、本研究で検出した A. marina PSIのことから、私達は A. marina PSI の A0（A0A と内のカロテノイドは全て Unknown ligand (Ligand

A0B）を Pheo a と同定した。
当初私達は、3.3 Å 分解能のマップを得て、A.

ID: UNL)と同定してある。
タンパク質の立体構造解析において、原子の区

marina PSI の構造解析を進めつつ、さらなる分解

別や水素結合及び水素の位置を決定することは能向上に取り組んでいた。3.3 Å 分解能でも A0 が極めて困難な課題である。X 線が原子の周りの電Pheo a であることを cryo-EM マップから強く示子雲に散乱されたことによって検出される電子唆できていた。しかし、中分解能レベルのマップ

密度を見ている X 線結晶構造解析に対し、電子精度で補欠分子の同定を行うことは、光合成研究

顕微鏡構造解析では電荷分布の情報を含む、分子分野にミスリードを与える可能性があると判断のクーロンポテンシャルを見ている（故に、電子し、より高分解能の 2.6 Å の cryo-EM マップを取

顕微鏡構造解析で得られた cryo-EM マップが電得して A0 の正確な評価を行った。つまり、登録

子密度マップと表現されているのを時々見かけされた PDB（構造モデル）のみを見ても、そのモるが、これは間違いである）。電子線は負電荷をデルがどの程度正確に構築・評価されたのかを判持つため、同じ原子でも電荷状態が異なれば、分断することは難しい。このため、タンパク質の構解能に依存してその電子線散乱因子は大きく変造モデルを見る際は、モデルのみでなくそのマッ化する 32。特に、負電荷を持つ酸素の低分解能領プも取得し（電子顕微鏡構造解析の場合は実空間域での電子線散乱因子は負の値となる。このため、の 3D マップで、X 線結晶構造解析の場合は構造今後、この特性を利用した電子線構造解析とその因子）、登録された構造モデルを研究者自ら評価・評価を行っていくことで、例えば Chl a と Chl d

議論する必要があろう。

の判別で今回問題となったような炭素（C）と酸では、なぜ多種生物の PSI と異なり、A. marina

素（O）を区別することも可能になると期待されPSI では A0 は Pheo a なのだろうか？この疑問にる。

ついて、各補欠分子（Chl a, Chl d, Pheo a）の酸化
還元の中間電位（Em）と、各スペシャルペアの励

4. A. marina PSI の電子伝達鎖 A0 の同定と、その起状態（P740*と P700*）の還元力の違いから考察機能についての考察してみた。各補欠分子（Chl a, Chl d, Pheo a）のア

A. marina PSI の補欠分子の中で最も興味深い

セトニトリル中での Em はそれぞれ-1100 mV、-のは、電子伝達鎖にある第一次電子受容体 A0910 mV、-750 mV であり、Pheo a の Em が最も高

（A0A と A0B）の両方が Pheo a であったことであい。そして、P740 の励起状態（P740*）の還元力る。先に述べた通り、従来、A. marina PSI の A0

は 1.68 eV と、Chl a タイプの PSI の P700*の還元

は Chl a と考えられていた。しかし、cryo-EM マッ

力（1.77 eV）と比べて 0.09 eV 低くなっている 33,34。

プには、Chl の Mg2+由来のマップが全く検出されこれらのことから、Chl d を主成分として電子伝なかった（図 6）。加えて、B-branch 側の A（A00B）

達反応を行う A. marina PSI は、Pheo a を A0 とし

101

光合成研究32 (2) 2022

図6 P740とA0、アクセサリーChl（Acc）の配置とその周辺構造。
(A) P740 (PA/PB)とA0 (A0AとA0B)のcryo-EMマップとそれらの構造モデル。PA（Chl d’）のメチルエステル基はPB（Chl d）のものとは逆向きになっている。そして、A0AとA0BにはChlに存在するMg2+由来のマップが検出されず、色素分析の結果も踏まえてPheo aと同定した。(B) A-branch側のA0A、AccA、および周囲のタンパク質環境の配置。(C) B-branch側のA0B、AccB、および周囲のタンパク質環境の配置。

て利用するのがより適切であると考えられる。しに伝達される。A. marina PSI の色素配置は Chl a

かし、A0 が Pheo a であると、第二次電子受容体

タイプの PSI のものと類似していたが（図 7A）、

PhyQ からの逆電子移動反応が起こる可能性が高

各色素周辺のアミノ酸残基の相異や色素配置のくなると考えられるものの、これまでの研究では、

微細なずれ、さらにはいくつかの色素の欠如が確*

P740 から A0、PhyQ への電子移動速度は、P700認された。いくつかの Chl d のホルミル基は、そから A0、PhyQ への電子移動速度と同じであるこの周辺のアミノ酸残基と水素結合を形成していとが報告されている 。このように、A. marina PSI

ることが確認され、そして Chl d 38、52、53 との A0 （Pheo a）については解決すべき点が残さ

Car4007 のリング（α 環または ε 環）の配置は T.

れている。今後、A. marina PSI の各補欠分子のよ

elongatus PSI のものと異なっていた。これら A.

り正確な Em 測定、そして変異体解析や理論研究

marina PSI の特徴的な構造は、今後の A. marina

といった様々な研究手法を用いて、A. marina PSIPSI の光捕集研究の着眼点になると思われる 35。

の電子移動反応において A0 が Pheo a である物理

一方、当初同定することができていなかった T.

*

29

化学的意義を調べていく必要がある。

elongatus PSI の Chl a 11 (1105/A)、14(1108/A)、17(1111/A)、18 (1112/A)、26 (1120/A)、56 (1210/B)、

5. A. marina PSI の光捕集に関与する Chl d と α-

86 (1301/F) に対応する 7 つの Chls が、A. marina

Car の配置

PSI でも存在している可能性が出てきた（図 7B）

A. marina PSI では、Chl d と α-Car が光エネル

35

ギーを吸収し、そのエネルギーは最終的に P740。
当初の研究でこれらの Chl d を同定できなかったのは、おそらく試料調製・グリッド作製での部

102

光合成研究32 (2) 2022

分的解離によるものと考えられる。また、私達にため、A. marina PSI に結合している Chl 分子数

遅 れて Xu らが A. marina PSI で 同定 し 、 T.

は、T. elongatus PSI よりもやはり少ないとみられ

elongatus PSI には対応する Chl a が存在しない 2る。以上のことから、今回同定した Chl d 数につつの Chl 配置（Chl d 1802 と 2601）について 36、

いては未だ問題が残されているものの、本研究に私達のその後の解析で Chl d 2601 についてはそ

よって A. marina PSI 内の色素周辺のアミノ酸残の差マップを確認することができた 35。このよう基の変化と色素配置の微細な変化を明らかにすに、主に複合体の外縁部に位置する Chl d が同定ることができた。

されつつあり、結合 Chl d 分子数は今後、70 分子
よりも増える可能性がある。しかし、T. elongatus

6. おわりに

PSI の Chl a 88（配位子は H39/J）に対応する部位

このように、本研究によって A. marina PSI のは、その配位子に相当するアミノ酸残基が F49/J

ユニークな立体構造とその機能の詳細が明らかであるためにこの部位に Chl d があるとは考えらになってきた一方で、（1）A. marina PSI 内にあれず（図 7C）、また T. elongatus PSI の Chl a 95

る A0 （Pheo a）の電位とその電子伝達メカニズ（配位子は A23/X）に相当する Chl d についても、

ムはどのようになっているのか？、（2）Chl a は

A. marina PSI にはそもそも PsaX は存在しないた

A. marina PSI 内に含まれていて電子伝達反応にめこの部位にも Chl d は無いと考えられる。この

関与しているのか？、（3）インタクトな A. marina

図7 A. marina PSIの色素配置とその評価。
(A) ルーメン側から見たA. marina PSIの色素配置。Chlの番号はAdolphs et al.37に基づいてナンバリングしている。(B) A. marina PSI (PDB code: 7COY)内で存在している可能性があるChlの配置。図内のモデルはT. elongatus
PSIを示している。(C) PsaJ周辺の構造。T. elongatus PSIではH39/JがChl a 88の配位子であるのに対し、A. marina
PSIではこのアミノ酸残基はF49/Jとなっており、Chlの配位子にはならない。

103

光合成研究32 (2) 2022

PSI の Chl 数とその配置は？、といった多くの疑辺と A0 の構成を変化させることで構造の最適化問がまだ残されている。（1）については、今回を行ったと推察される。

得られた構造情報に基づいて機能解析・理論研究

可視光型の反応中心と、800–900 nm の光を使を進めていくことで、その詳細を明らかにするこう反応中心との間に位置する反応中心の全体像とができると期待される。（2）については、本を理解するためには、A. marina PSII の構造が明稿で述べた通り、現状の分解能では Chl d（ホルらかになるのを待つ必要があろう。しかし、我々

ミル基）と Chl a（ビニル基）を区別することはのグループが解明した A. marina PSI の構造は、できない。例え 2.0 Å 分解能を超える cryo-EM

光合成機構というものが想像以上に柔軟である

マップを取得できたとしても、通常の構造解析手

ことを示す。実際に理論モデル上で Chl a と Chl

法では炭素と酸素を区別することは容易ではな

d を相互に入れ替えると機能もほぼ入れ替わり、い。しかし、前述のように、負電荷を持つ酸素のそれぞれの反応中心は効率よい光捕集機能を示

電子線散乱因子の特性を利用した構造解析を行す 35。このようなことを明らかにすることができ

うことで、
今後、
電子顕微鏡構造解析によって Chl

たのは、宮下英明氏らの慎重綿密な探査・研究にd（ホルミル基）と Chl a（ビニル基）を区別でき

より Chl d を持つ A. marina が自然界から単離さる可能性がある。（3）については、単粒子解析

れ、純粋培養されていたおかげである。これは、が行われている全ての生体試料に当てはまるこ「自然界に存在するあらゆる藻類を網羅的に収とだが、試料調製やグリッドの作製時にタンパク集し、その全体像を明らかにするとともに遺伝子質複合体内のサブユニットや補欠分子の部分的資源を保存しよう」という宮地重遠氏らの構想で脱離が起こりやすい。
本研究で解析した A. marina

設立された釜石マリンバイオテクノロジー研究

PSI の Chl d と α-Car の数は Xu らが報告したも所（三陸津波で消滅）を中心として行われた、当のと異なっており 36、その後の私達のマップと構時としては先進的な研究の賜物であり、ここに深造モデルを再評価することにより、一部の色素がく敬意を表します。

脱離してしまっている兆候を確認した 35。また、未同定の脂質や界面活性剤などもある 35。よりイ

謝辞

ンタクトな A. marina PSI の構造・機能を明らか

個々のデータ取得に関わった方の名前を挙げにするためには、試料調製・グリッド作製方法のませんでしたが、上記の研究成果は多くの共同研

改良を行うとともに、様々な解析法を駆使して研究者や学生のご協力によるものであり、ここに感究を進めていく必要があると考えている。

謝申し上げます。

本研究によって、未解明だった A. marina PSI の
Chl d を用いた光捕集・電荷分離・電子伝達反応

Received Jul 31, 2022; Accepted Aug 2, 2022; Publishedの仕組みが明らかとなってきた。A. marina PSI 上

Aug 31, 2022

での Chl d から P740 へのエネルギー移動の励起子理論モデルによる解析も可能になった 35 。A.
marina PSI の全体構造と補欠分子の配置、および参考文献

その相互作用の多くは Chl a タイプの PSI と類似

1.

Nelson, N. & Junge, W. Structure and energy transfer

していたが、Chl a ではなく Chl d であることで、

in photosystems of oxygenic photosynthesis. Annu.

周辺のアミノ酸環境とそれらとの相互作用、そしRev. Biochem. 84, 659–683 (2015).
2.

て水分子の配置の違いが生じていることを確認

Jordan, P. et al. Three-dimensional structure of
cyanobaoterial photosystem I at 2.5 Å resolution.

することができた。そして、最も興味深い点は A.

Nature 411, 909–917 (2001).

marina PSI の A0 が Pheo a であったことで、A.

3.

Umena, Y., Kawakami, K., Shen, J. R. & Kamiya, N.

marina PSI は低エネルギーの遠赤色光を用いた

Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at

電荷分離・電子伝達反応を行うために、P740 周

a resolution of 1.9Å. Nature 473, 55–60 (2011).

104

光合成研究4.

Miyashita, H. et al. Chlorophyll d as a major pigment.

18.

Nature 383, 402 (1996).
5.

6.

19.

expansion

Acad. Sci. USA 95, 13319–13323 (1998).

cyanobacterium Acaryochloris marina. Proc. Natl.

Kobayashi, M. et al. Chlorophyll a’/P-700 and

Nakamura, A., Tanaka, S. & Watanabe, T. Normal-

MBIC 11017. J. Biol. Chem. 283, 18198–18209

phase HPLC separation of possible biosynthetic(2008).
21.

Murshudov, G. N. Current approaches for the fitting

Itoh, S. et al. Function of chlorophyll d in reaction

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Graduate School of Science, Nagoya University
3
Graduate School of Science, University of Hyogo106

光合成研究32 (2) 2022

表紙の紹介
世界最小細胞数の多細胞生物・シアワセモ
東京工業大学科学技術創成研究院化学生命科学研究所
若林憲一

テ ト ラ バ エ ナ (Tetrabaena socialis) は 、 モ デ ル 単 細 胞 緑 藻 ク ラ ミ ド モ ナ ス (Chlamydomonas
reinhardtii)に似た 4 つの細胞が四角に並んだ形態の多細胞緑藻である。クラミドモナスの栄養状態が悪くなって集合した姿ではないかという議論もあったが、2013 年に 4 細胞で 1 個体のれっきとした多細胞生物であることが報告され 1、このときにシアワセモという可愛らしい和名がつけられた。細胞が４つ（シ）合わさって（アワセ）いること、幸運にして初めて多細胞化したこと…
など、いくつかの意味が込められたようだ。現時点で「世界最小細胞数の多細胞生物」である。
テトラバエナやクラミドモナスが属す緑藻綱ボルボックス目の生物群は、クラミドモナス型単細胞祖先生物が多細胞化して進化した。2 億年前に最初の多細胞種として 4 細胞平板状のテトラバエナが分岐し、その後 8~16 細胞平板状のゴニウム、8~16 細胞球状のパンドリナ、16~32 細胞球状のユードリナ…と形態を変えながら徐々に巨大化した種が次々に分岐し、5 千万年前に約 2 千細胞のボルボックス(Volvox carteri)が分岐したと考えられている。2 億年前といえば地上では既に哺乳類が出現していた。この生物群は、このように比較的「最近」多細胞化を始めたことから、化石ではなく現存生物によって多細胞化進化の歴史を紐解くことができるというユニークな特徴をもつ。
私のグループは主にクラミドモナスの光行動（光走性や光驚動反応）の調節機構を研究しているが、この生物群の特徴を活かそうと、しばらく前から多細胞種も扱い始めた。ボルボックスは、光を浴びたときの繊毛（鞭毛）の制御の様式はクラミドモナスと全く異なるが、個体としては同じ光行動を示すことが分かった 2。では最初に多細胞化したテトラバエナはどちらに近い繊毛制御を行うだろうか。さまざまな光刺激方法を試しながら運動観察をした結果、なんとテトラバエナ
はそもそも光行動を示さないということが分かった。光行動は遊泳性光合成微生物の生存に必須だと考えられてきた。ではテトラバエナはどうやって生き残ってきたのだろう？テトラバエナの光合成活性を調べると、クラミドモナスに比べ強光下で阻害されにくく、NPQ(qE)がクラミドモナ
スのように誘導性ではなく常に発現状態にあり、かつその値がクラミドモナスに比べ顕著に高かった。つまり、テトラバエナは泳ぐのが下手な代わりに、高い強光耐性を獲得することで生き残ってきたことが示唆された 3。
藻類の光行動は古くから知られるが、その具体的な生理的意義に踏み込んだ研究は少ない。ク
ラミドモナスとテトラバエナの間に見られた光行動能と強光耐性の負の相関は、私達にその切り口を与えてくれた。テトラバエナとの出会いは私達にとってシアワセだった。
文献
1. Arakaki, Y. et al. The simplest integrated multicellular organism unveiled. PLoS One. 8, e81641 (2013).
2. Ueki, N. & Wakabayashi, K. Detergent-Extracted Volvox model exhibits an anterior-posterior gradientin flagellar Ca2+ sensitivity. Proc Natl Acad Sci USA. 115, E1061-E1068. (2018).
3. Tanno, A., et al. The four-celled Volvocales green alga Tetrabaena socialis exhibits weak photobehavior
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107

光合成研究32 (2) 2022

若手の会特別企画：若手研究者の海外留学レポート！

第 15 回「チェコより帰国しました」
国立研究開発法人水産研究・教育機構
水産資源研究所 海洋環境部
主任研究員 増田 貴子

2022 年 5 月より水産研究・教育機構水産資源研究所海洋環境部で新しい生活を始めました、増田貴子です。2010 年に東京大学大学院農学生命科学研究科で博士号を取得した後、2013 年 9 月から 2022
年 4 月まで Institute of Microbiology, Czech Academy of Sciences の Ondřej Prášil 教授の研究室でポスド
クおよびアソシエート研究員として研究を行ってきました。この度は機会を頂き、私がチェコに行くことになったきっかけおよび帰国のきっかけについて紹介させていただきます。
博士課程では海洋の植物プランクトンが地球の炭素や窒素の循環にどのような影響を与えているのかという視点から、海洋植物プランクトンの栄養塩利用能が増殖に与える影響を窒素に注目して調べました。窒素だけでなく炭素の代謝を理解する必要性を感じていたところ 2012 年に国際学会の発表を見てくださった Ondřej Prášil 教授にポスドクとしてお誘いを頂いたのが留学のきっかけとなりました。始めは Carbon Concentration Mechanism の研究に関わって欲しいとのことだったのですが、私のバックグラウンドでは戦っていけないとお断りし、翌年に窒素固定生物と光合成の関係を調べるグラントを獲って下さったのでありがたく伺うことにしました。始めは 2 年間のつもりで行き、ちょうど2 年が終わる頃に日本のポスドクのポジションのお誘いを頂いていたのですが実際に帰ってくるまでに 8 年半かかってしまいました。
私のいた Centre Algatech (https://www.alga.cz/en/) はチェコ科学アカデミー微生物研究所のブランチの一つで、Třeboň という南ボヘミア地方にある人口 7000 人の小さな町からほど近い森の中にあります。研究者とテクニシャン、事務方を併せて 100 人程度の小さな研究所ですが 1960 年に設立されて以来、微細藻類、シアノバクテリア、光合成細菌の基礎、応用研究を精力的に行っています。私が行った 2013 年当時は EU グラントが採択されて外国人を受け入れ始めたばかりで研究所内でも外国人はマイノリティでしたが、現在はポスドクのほとんどが外国人ですし外国から来る学生さんも多く外国人の方がチェコ人よりも多いかもしれません。おかげでテクニシャンや事務方も英語を話してくれるようになりました。私が Třeboň の研究所に行って一番驚いたのは PI やグループリーダー達が本当に仲が良いことです。仕事を離れても休日を一緒にすごしたり (スキーやハイキングに行ったり)していました。ポスドクや学生も研究所全員お友達といった感じで皆仲が良いです。グループ間の風通しが良いので、私は自分のボスであり生物物理 (クロロフィル蛍光測定) を専門とする Ondřej Prášil
教授だけでなく、クロロフィル合成研究に注力されている Josef Komenda 教授や Roman Sobotka 博士、色素タンパク質の細胞内分布に着目されている Radek Kaňa 博士をはじめとして、自分のグルー
プ (Ecophysiology of algae) 外の仲間達とも日々一緒に仕事をすることが出来ました。チェコに行った
当時はまさか自分がクロロフィル合成研究の一端に触れるとは想像もしませんでしたが、光合成と窒素固定の関係を調べていくうちに面白い現象が発見され、周りの人達に助けを求めながら進め最終的に自分にとって新しい分野の仕事にも携われたことは貴重な経験になりました。小さな研究所にも関わらず助けを求められる専門家と、彼らが拵えた機械が揃っておりとても恵まれた研究環境でした。
研究所にない大型装置は共同利用の装置の利用が簡単にできるので困ることはありませんでした。学会参加や共同研究も自由に取り組ませて頂き、家族のイベントにも何度も参加させてくれた Ondřej
Prášil 教授に感謝してもしきれません。
プライベートでも充実した日々を過ごしました。夏は 22 時頃まで陽が落ちないので仕事が終わってから友人達と連れ立って湖に泳ぎに行ったり、音楽学校に通ってフルートを習ったり、乗馬を習っ

108

光合成研究32 (2) 2022

たり、(コロナ禍が始まる前は)週末に様々なお城や美術館に行ったり、ハイキングにもよく行きました。
私はチェコで初めて光合成の研究に取り組んだこともあり、結果が成果 (論文) となるのに時間がかかりました。始めてチェコの成果が公表できたのは移動してから 5 年目(2018 年)です。時間がかかりましたがじっくり研究に集中でき実りの多い時間でした。帰国するきっかけも学会で知り合った方のご紹介がきっかけでした 。振り返ると学会からは共同研究も始まり、重要なターニングポイントとなっています。帰国は予定外のことでしたが留学前の理想 (生理学的視点で生物海洋学に取り組みたい) を思い出し、自分を一番活かせるのも日本だと考えてチャレンジしてみることにしました。や
はり自分の力を一番簡単に発揮できるのは文化と常識を共有しサポートネットワークのある環境だと思います。海外で活躍されている諸先輩方には尊敬するばかりです。私はチェコで自分の力を全然発揮できないところから 60%程まで出せるようになって帰国したという感覚です。チェコ語は日常会話ができる程度には勉強しましたが、それでも入ってくる情報量が圧倒的に少ないです。そのため普段は研究に集中できて良いのですが、ローカルの人たちに頼らなくてはいけないシチュエーションが出てくると外国人として邪魔している身分だと感じました。
若い方達へ。もし興味があり状況が許すのでしたら海外での研究生活もチャレンジしてみて欲しいと思います。特に女性は海外で大活躍されている女性研究者たちの様子を見て勇気をもらうかもしれません。自分のグラントを持っていけばホストは喜んで受け入れて下さると思いますし、現地で雇用されるとプロジェクト期間内に成果を出さないといけないのでしっかり鍛えてくださるでしょう。海外の研究室では頻繁にポスドクや学生さんを募集していますので (例えば、
https://www.arabidopsis.org/news/jobs.jsp) 興味がありましたら CV を送ってみてください。もちろん大109

光合成研究32 (2) 2022

変なこともありましたが自分の常識が通用しない環境で過ごしてきたことで本当に大切なことを意識するようになり、長い目で見ると自分の成長には重要な経験だったと思います。また、様々なバックグラウンドを持つ友人やメンターたちと同じ時間を過ごせたことがこの海外生活から得られた一番の宝だったと思います。彼らから、小さなことに関する価値観は様々異なっても本当に大切なことは凡そ同じ: 健康・家族・友人 (+美味しい食べ物) だと学びました。様々な価値観の友人やメンターを持つのも悪くありません (こちらで否定されてもあちらで受け入れられる可能性があります) 。これからも彼らとの関係を大事に育てていきたいです。
これから 10 年ぶりに航海に参加します。久しぶりの海がどのように見えるか楽しみです。海洋の植物プランクトンの研究に興味のある方がいらっしゃいましたら是非お知らせください(https://www.takakomasuda.org/)。
参考 URL
1) Centre Algatech, Institute of Microbiology, The Czech Academy of Sciences
https://www.alga.cz/en/
2) Job Postings in The Arabidopsis Information Resource (TAIR)
https://www.arabidopsis.org/news/jobs.jsp
3) 個人 HP
https://www.takakomasuda.org/

110光合成研究32 (2) 2022

報告記事
第 24 回光合成学会若手の会セミナー開催報告東京大学 大学院総合文化研究科
神保 晴彦
第 24 回光合成若手の回セミナーを、本会 2 日目（5 月 21 日）の夜に交流会、そして翌 22 日にセミナーを行いました。今回のセミナーでは、コロナの感染状況が落ち着いてきたことを考慮し、関東（東京大学）会場と関西（神戸大学）会場にそれぞれ集まり、オンラインで中継するというハイブリッド形式によって行いました。これまで長い間、飲食を伴う交流が持てなかったことから、交流会では久しぶりの再会に大いに盛り上がりました。
セミナーには、関東会場・関西会場、及びオンラインでの参加を合わせると全部で 51 名の参加があり、オンラ
インで気軽に参加できる利点と、対面で発表者の熱意を肌で感じることのできる良さの両方を生かすことができました。
今回、セミナーには新進気鋭の若手研究者として、関東会場からは三宅敬太さん（東京大学）、前田海成さん（東京工業大学）、河合繁さん（JAMSTEC）、関西会場からは、吉田江里菜さん（神戸大学）、井上龍星さん（関西学院大学）の 5 名の方に発表をお願いしました。時間は超過してしまいましたが、活発な議論が行われました。また、恒例となっている若手の会特別企画「PI に聞いてみよう！」には、関西学院大学の松田先生をお招きしました。松田先生の研究者人生録に、参加者は多く刺激を受けました。今回、我々幹事も松田先生の「是非、若手の人には多くの場で積極的に手を挙げてほしい」という情熱に感化され、普段は、若手の会幹事からセミナー参加記事の執筆を依頼するのですが、セミナー参加者からの挙手という形で、執筆者を決定いたしました。その中でも、真っ先に連絡をいただいた、松井啓晃さんに参加報告記事の執筆を依頼いたしました。
セミナーの様子の詳しい内容については、どうかそちらをご覧ください。
光合成学会若手の会は、光合成生物に関わる若手研究者間の活発な議論の促進と若手研究者が抱える悩みなどの相談窓口として活動の幅を広げております。こんな企画がやってみたいという方や、若手にはこん
な活動をしてほしいという要望を随時受け付けておりますので、お気兼ねなく HP からご連絡ください。また、幹事として活動をサポートしたい、企画に深く関わりたいといった方も、是非ご連絡ください。

関西会場（神戸大学）

関東会場（東京大学）（写真）セミナー会場にお越しいただいた参加者の方々（関西会場・東京会場）

111

光合成研究32 (2) 2022

報告記事
光合成学会 若手の会 第 24 回セミナーに参加して関西学院大学大学院 理工学研究科
PD 松井 啓晃

2022 年 5 月 22 日（日）第 24 回光合成若手の会セミナーが、久々となるオンサイトとオンラインのハイブリット
形式にて行われました。全体を通して活発な討論が行われ、オンラインとはまた違った学会の熱さを感じることができました。若手研究者のご講演では、総勢５名の方に研究をご紹介いただきました。やや微細藻類に偏った内容となりましたが、熱心な質問が飛び交い、予定発表時間を超えてしまうこともしばしば。聴講者の中には学部生や修士学生も見受けられ、実は陸上植物に興味があったそうですが、逆に知らない世界で面白かったと漏らしていたことから、藻類の深淵な世界に引きずり込まれるのもそう長くないかもしれません。
本セミナーの PI 講演者は、松田祐介教授（関西学院大学・生命環境学部・生物科学科）であり、私も学生時代からのスーパーバイザーとして現在もお世話になっております。講演タイトルは「捨てる神あれば、拾う神あり」と人生の格言的な内容かと思いきや、若き頃の松田教授の波乱万丈な研究生活についての貴重なお話をしていただきました。修了後に企業内定を断っての博士課程進学、カナダのヨーク大学ポスドク時代の苦労、そして日本に帰国してから現在の関西学院大学に所属するに至ったお話など、現在では日本にとどまらず世界の珪藻研究の第一人者となるに至った原点を感じました。常に新しいことを追い求め、人とは違うことを貫くスタンスは若手研究者時代から培われてきたようです。個人的には “捨てる神”についてもお話を伺いたかったで
すが、時間のご都合で省略、いつの日か松田教授のご趣味であるワインと共にお話を伺える機会を楽しみにしております。講演終盤に、松田教授より若手研究者に向けて「拾う神に見初められるには、目の前のやるべきことを明確にし、コツコツ努力をする、そして学会や研究会運営に積極的に参加することで縁が広がる」とお言葉をいただき、私も深く肝に銘じた次第です。
最後に、まだまだ課題の多い状況下で今回のセミナー開催を行ってくださった方々に心より感謝すると共に、やはり学会の空気を直に共有することは自分に新鮮な発見をもたらすと再認識できました。今後さらなる移動の解禁により、多くの学会や研究会で知欲の交流が再開されることを期待しています。

（写真）神戸大会場における松田教授の講演112

光合成研究32 (2) 2022

事務局からのお知らせ★入会案内
本会へ入会を希望される方は、会費（個人会員年会費：￥1,500、賛助法人会員年会費：￥50,000）を郵便振替（加入者名：日本光合成学会、口座番号：00140-3-730290）あるいは銀行振込（ゆうちょ銀行、０１９店(ゼロイチキュウと入力)、当座、0730290 名前：ニホンコ
ウゴウセイガッカイ）にて送金の上、次ページの申し込み用紙、または電子メールにて、氏
名、所属、住所、電話番号、ファックス番号、電子メールアドレス、入会希望年を事務局まで
お知らせください。
★会費納入のお願い
学会の運営は、皆様に納めていただいております年会費によりまかなわれております。当該年度の会費が未納の場合、光合成研究が送られてくる封筒に、会費未納が印字されています。ご都合のつくときに、会費を納入ください。１年間会費を滞納された場合、次年度よりお名前が会員名簿から削除され、光合成研究は届かなくなります。再入会される場合は、未納の分もあわせてお支払いいただきます。会費納入状況などにつきましては、ご遠慮なく事務局（sonoike@waseda.jp）までお問い合わせください。会員の皆様のご理解とご協力をお願い申し上げます。

113

光合成研究32 (2) 2022

日本光合成学会会員入会申込書
年月日

日本光合成学会御中
私は日本光合成学会の趣旨に賛同し、[年より会員として入会を申し込みます。

] 内に会員名簿上での公開非承諾項目に×印をつけてください

氏名（必須）

振り仮名
漢字表記
ローマ字表記

[

]

所属

[

]

所属住所（学生の方は、なるべく研究室名までお願いします）〒
会誌送付先住所（必須）□ 所属先住所と同じ □ 以下の住所に送付

[

]

〒

[

]

連絡先電話番号[] E-mail（必須）□ 会費納入済み（振り込み年月日）□ 会費振り込み予定（振り込み予定年月日）

年
年

月
月

日
日

個人会員年会費
1,500 円 （会誌、研究会、ワークショップなどの案内を含む）
賛助法人会員年会費
50,000 円 （上記と会誌への広告料を含む）（会員資格は１月１日～１２月３１日を単位とします）＊ 複数年分の会費を先払いで振り込むことも可能です。その場合、通信欄に（何年度～何年度分）とお書き下さい。

連絡先〒226-8503 横浜市緑区長津田町 4259 番地 R1-8
東京工業大学 科学技術創成研究院 化学生命科学研究所

久堀徹 研究室内

日本光合成学会
TEL : 045-924-5234, FAX : 045-924-5268, ホームページ: http://photosyn.jp/
郵便振替口座銀行振込の場合

加入者名：日本光合成学会

口座番号：00140-3-730290

ゆうちょ銀行、０１９店(ゼロイチキュウと入力)、当座、0730290
名前：ニホンコウゴウセイガッカイ

114

光合成研究32 (2) 2022

日本光合成学会会則
第１条 名称及び所在地
本会は日本光合成学会（The Japanese Society of Photosynthesis Research）と称する。会の住所を会長の所属所在地とする。
第２条 目的本会は光合成の基礎および応用分野の研究発展を促進し、研究者相互の交流を深めることを目的とする。
第３条 事業本会は前条の目的を達成するために、シンポジウム開催、学術誌の発行などの事業を行う。
第４条 会員
１．定義
本会の目的に賛同する個人は、登録手続を経て会員になることができる。また、団体、機関は、賛助会員になることができる。
２．権利会員および賛助会員は、本会の通信および刊行物の配布を受けること、本会の主催する行事に参加することができる。会員は、会長を選挙すること、役員に選出されることができる。
３．会費
会員および賛助会員は本会の定めた年会費を納めなければならない。
第５条 組織および運営
１．役員
本会の運営のため、役員として会長１名、事務局長 1 名、会計監査１名、常任幹事若干名をおく。役員の任期は２年とする。会長、常任幹事は連続して二期を越えて再任されない。事務局長は五期を越えて再任されない。会計監査は再任されない。
２．幹事
本会の運営のため、幹事をおく。幹事の任期は 4 年とする。幹事の再任は妨げない。
３．編集委員会
本会の発行する学術誌の編集のため編集委員会を置く。編集委員会については別に定める。
４．常任幹事会
常任幹事会は会長と常任幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。常任幹事会は本会の運営に係わる事項を審議し、これを幹事会に提案する。事務局長と会計監査は、オブザーバーとして常任幹事会に出席することができる。
５．幹事会
幹事会は役員と幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。幹事会は、常任幹事会が提案した本会の運営に係わる事項等を審議し、これを決定する。
６．事務局
事務局をおき、本会の会計事務、サーバー管理および名簿管理を行う。
７．役員および幹事の選出
会長は会員の直接選挙により会員から選出される。事務局長、会計監査、常任幹事は会長が幹事の中から指名し、委嘱する。幹事は常任幹事会によって推薦され、幹事会で決定される。会員は幹事を常任幹事会に推薦することができる。
８．選挙管理委員会
本会の選挙を公正に実施するため、選挙管理委員会を置く。選挙管理委員会については別に定める。
９．関連組織学会に、光合成に密接にかかわる関連組織を置くことができる。関連組織については別に定める。
第６条 総会
１．招集・構成・議長
総会は会長が招集し、出席会員をもって構成する。議長は出席会員から選出される。
２．報告事項
幹事会は総会において次の事項を報告する。
１）前回の総会以後に幹事会で議決した事項
２）前年度の事業経過115

光合成研究32 (2) 2022

３）当年度および来年度の事業計画
３．承認事項
幹事会は総会において次の事項を報告あるいは提案し、承認を受ける。
１）会計に係わる事項
２）会則の変更
３）その他の重要事項
第７条 会計
本会の会計年度は 1 月 1 日から 12 月 31 日までとする。当該年度の経理状況は、総会に報告され、その承認を受ける。経理は、会計監査によって監査される。本会の経費は、会費および寄付金による。
付則
第１ 年会費は個人会員 1,500 円、賛助会員一口 50,000 円とする。
第２ 本会則は、平成 14 年 6 月 1 日から施行する。
第３ 本会則施行後第一期の会長、事務局長、常任幹事にはそれぞれ、第５条に定める規定にかかわらず、平成 14 年 5 月 31 日現在の会長、事務局担当幹事、幹事が再任する。本会則施行後第一期の役員
および幹事の任期は、平成 14 年 12 月 31 日までとする。
第４ 本会則の改正を平成 21 年 6 月 1 日から施行する。
第５ 本会則の改正を平成 30 年 5 月 27 日から施行する。
第６ 本会則の改正を令和 3 年 5 月 29 日から施行する。
日本光合成学会の運営に関する申し合わせ
１．幹事会：
幹事は光合成及びその関連分野の研究を行うグループの主宰者である等、日本の光合成研究の発展に顕著な貢献をしている研究者とする。任期は 4 年とするが、原則として再任されるものとする。
２．事務局：
事務局長の任期は 2 年とするが、本会の運営を円滑に行うため、約 5 期（10 年）を目途に再任されることが望ましい。
３．次期会長：会長の引き継ぎを円滑に行うため、次期会長の選挙は任期の 1 年前に行う。
４．常任幹事会：
常任幹事会の運営を円滑におこなうため、次期会長は常任幹事となる。
日本光合成学会役員選出に関する申し合わせ
平成 27 年 5 月 27 日 幹事会
平成 30 年 5 月 26 日 幹事会
１．選挙管理委員会
本会の選挙を公正に実施するため、選挙管理委員会を置く。選挙管理委員 2 名は常任幹事会が幹事会に推薦し、決定する。選挙管理委員の任期は 2 年とし、再任を妨げない。選挙管理委員の互選により委員長を選出する。
２．会長 ［会則第 5 条第 6 項］
（１）幹事および常任幹事による若干名の候補者の推薦方法
幹事は、会長選挙に推薦する候補者としてふさわしい会員を 3 名連記で投票する。投票結果が上位の会員について、常任幹事会は、本人の意向を確認した上で、若干名を推薦候補者として決定する。
選挙事務は事務局長が執り行う。
（２）会長選挙
会長選挙の実施に当たっては、会員に推薦候補者を提示し、全会員による単記無記名投票を実施する。最高得票者を、次期会長とする。得票数が同数の場合は、抽選により決定する。選挙事務は選挙管理委員会が執り行う。

116

光合成研究「光合成研究」
総則
1. 「光合成研究」（本報）は光合成に関連する諸分野における記事を掲載する。投稿論文として下記の 3 つのタイプを受け付ける。
「解説」：国際学術誌などに発表された該当分野の研究に関して近年の動向をより網羅的に広い視点で紹介する総説「トピックス」：国際学術誌などに発表された研究内容で「解説」より狭い範囲の研究に焦点を当て紹介する総説「研究紹介」：国際学術誌などの専門誌に掲載された原著論文の研究内容を原著論文の筆者が紹介する記事
2. 1 年に 3 回（4 月、8 月、12 月号）冊子体として発行し、電子版を光合成学会のホーム
ページ上に公開する。
3. 原稿が E-mail において受付処理をされた日を以て受付日とし、編集委員が掲載可と判断した日を採択日とする。ただし原稿が本規定に合わない場合受け付けないことがある。
4. 投稿された原稿について、編集委員会は査読の可否を判断する。査読可と判断された原稿については、編集委員が適切な査読者を選んで査読を依頼し、査読結果に基づいて編集委員が掲載の可否を判断する。編集委員会が不適切と判断した場合には、査読なしで投稿された原稿を却下することがある。
5. 過去に査読を受けて掲載不可と判断された原稿を改訂して再投稿する場合には、編集委員と査読者宛に、各査読コメントを改訂稿にどのように反映したか、また反映しなかった
場合はその理由を明確に記載し、投稿する原稿に添付する必要がある。
6. 掲載論文の著作権（冊子体および電子版）
は日本光合成学会に属する。
7. 図やそこで使われる写真が過去論文として発表したものもしくは発表されたものであった場合は、それらの著作権問題を著者ら自身でクリアする必要がある。
8. 投稿に当たっては、全ての著者が投稿に同意し、かつ原稿の内容について責任を持たなければならない。また、全ての著者は代表著者が全著者を代表して原稿の掲載に関する事
項を執り行うことに同意するものとする。

32 (2) 2022

投稿規定
紹介」は 4 ページ程度を目安にする。1
ページ当りの文字数は、図表を含めて 1800
字程度。日本語は MS 明朝、英数字はTimes New Roman とする。
(2) 本文の最初に、日本語および英語での論文
題名、著者所属機関名、氏名を記載する。
(3) 句読点は「 、 」「 。 」に統一する。
(4) 300 字程度の日本語要旨を作成すること。
(5) 参考文献、表、図のキャプションは、本文の後ろにつける。
(6) 本文中に図の大体の位置を指示する。（図を貼り付けてもよい。）
参考文献(1) 参考文献は、本文中の該当箇所に、右上付
きで、1、1,2、1–3 のように示す。
(2) 参考文献の表記は下記のとおりとする。著者が 5 名を超える際は、筆頭著者を記載しそれ以降の著者は et al.とすること。
雑誌例
1. Berthold, D. A., Babcock, G. T. & Yocum, C.
F. A highly resolved, oxygen-evolving
photosystem II preparation from spinachthylakoid membranes. EPR and electrontransport properties. FEBS Lett. 134, 231-234(1981).
2. Nanba, O. & Satoh, K. Isolation of aphotosystem II reaction center consisting of D1 and D-2 polypeptides and cytochrome b-559.
Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84, 109-112(1987).
書籍例
3. Diner, B.A. & Babcock, G.T. In Oxygenic
Photosynthesis: The Light Reactions (eds Ort,
D.R. and Yocum, C.F.) 213-247 (Kluwer,
1996)
図／写真
(1) 図、写真はグレースケールでも良い場合には、グレースケールで作成する。カラーの図や写真を希望する場合には、カラーの図や写真を送付すること。図や写真の枚数によっては、編集委員会との相談により、PDF 版ではカラーになるが、冊子体ではグレーになる場合がある。
(2) jpg あるいは tiff 形式等で本文とは別ファイルとして送付すること。解像度は 300 dpi程度とする。

一般的事項(1) Microsoft Word ファイルを基本とする。字数制限は設けないが、「解説」は A4 サイ
ズ 6〜8 ページ、「トピックス」、「研究日本光合成学会「光合成研究」編集委員会
2021 年 7 月 22 日改訂

117

光合成研究32 (2) 2022

幹事会名簿
秋本 誠志

神戸大学大学院理学研究科

高林 厚史

北海道大学低温科学研究所

粟井 光一郎静岡大学学術院理学領域

田中 歩

北海道大学低温科学研究所

池内 昌彦

東京大学大学院総合文化研究科

田中 寛

東京工業大学化学生命科学研究所

石北 央

東京大学大学院工学研究科

田中 亮一

北海道大学低温科学研究所

泉井 桂

近畿大学生物理工学部生物工学科

谷口 光隆

名古屋大学大学院生命農学研究科

伊藤 繁

名古屋大学

民秋 均

立命館大学総合理工学院

井上 和仁

神奈川大学理学部

田茂井 政宏近畿大学農学部生物機能科学科

伊福 健太郎京都大学大学院農学研究科

都筑 幹夫

東京薬科大学生命科学部

梅名 泰史

名古屋大学シンクロトロン光研究セン

出羽 毅久

名古屋工業大学大学院工学研究科

ター

寺内 一姫

立命館大学生命科学部

得平 茂樹

東京都立大学院理工学研究科

寺島 一郎

東京大学大学院理学系研究科

大岡 宏造

大阪大学大学院理学研究科

鞆 達也

東京理科大学理学部

太田 啓之

東京工業大学生命理工学院

仲本 準

埼玉大学大学院理工学研究科

大友 征宇

茨城大学理学部

永島 賢治

神奈川大学

大政 謙次

東京大学大学院農学生命科学研究科

成川 礼

東京都立大学大学院理学研究科

小川 健一

岡山県農林水産総合センター生物科学研

南後 守

大阪市立大学大学院理学研究科

究所

西田 生郎

埼玉大学大学院理工学研究科

小俣 達男

名古屋大学大学院生命農学研究科

西山 佳孝

埼玉大学大学院理工学研究科

垣谷 俊昭

名古屋大学

野口 航

東京薬科大学生命科学部

菓子野 康浩

兵庫県立大学理工学部

野口 巧

名古屋大学理学研究科

柏山 祐一郎

福井工業大学環境情報学部

長谷 俊治

大阪大学蛋白質研究所

金井 龍二

埼玉大学

林 秀則

愛媛大学プロテオサイエンスセンター

神谷 信夫

大阪市立大学複合先端研究機構

華岡 光正

千葉大学大学院園芸学研究科

木下 俊則

名古屋大学トランスフォーマティブ生命

原 登志彦

北海道大学低温科学研究所

分子研究所

彦坂 幸毅

東北大学大学院生命科学研究科

熊崎 茂一

京都大学大学院理学研究科

久堀 徹

東京工業大学研究院化学生命科学研究所

栗栖 源嗣

大阪大学蛋白質研究所

日原 由香子

埼玉大学大学院理工学研究科

小池 裕幸

中央大学理工学部

福澤 秀哉

京都大学大学院生命科学研究科

小林 康一

大阪府立大学高等教育推進機構

藤田 祐一

名古屋大学大学院生命農学研究科

小林 正美

筑波大学大学院数理物質科学研究科

古本 強

龍谷大学農学部

坂本 亘

岡山大学資源植物科学研究所

牧野 周

東北大学大学院農学研究科

佐賀 佳央

近畿大学理工学理学科

増田 真二

東京工業大学生命理工学院

櫻井 英博

早稲田大学

増田 建

東京大学大学院総合文化研究科

佐藤 公行

岡山大学

松浦 克美

東京都立大学都市教養学部

佐藤 直樹

東京大学大学院総合文化研究科

松田 祐介

関西学院大学理工学部

鹿内 利治

京都大学大学院理学研究科

真野 純一

山口大学農学部

篠崎 一雄

理化学研究所植物科学研究センター

皆川 純

基礎生物学研究所

嶋田 敬三

東京都立大学

宮尾 光恵

東北大学大学院農学研究科

沈 建仁

岡山大学異分野基礎科学研究所

宮下 英明

京都大学大学院地球環境学堂

杉浦 美羽

愛媛大学プロテオサイエンスセンター

宗景 (中島) ゆり

関西学院大学生命環境学部

杉田 護

名古屋大学大学院情報学研究科

村田 紀夫

基礎生物学研究所

鈴木 祥弘

神奈川大学理学部

本橋 健

京都産業大学総合生命科学部

園池 公毅

早稲田大学教育学部

本橋 令子

静岡大学学術院農学領域

高市 真一

東京農業大学生命科学部

山本 善治

岐阜大学応用生物科学部

高橋 俊一

琉球大学熱帯生物圏研究センター

矢守 航

東京大学大学院農学生命科学研究科

高橋 裕一郎

岡山大学異分野基礎科学研究所

和田 元

東京大学大学院総合文化研究科

118

光合成研究32 (2) 2022

編集後記
今号の表紙は“世界最小細胞数の多細胞生物”であるテトラバエナ（和名：シアワセモ）の写真を東京工業大学の若林さんに提供いただきました。4 つの細胞で１個体というとてもユニークな生物で、泳ぐのが下手というエピソードも興味をそそられます。本編では、前回の表紙を飾った「鳥の巣」のような立体構造をとる VIPP1 (vesicle-inducing protein in plastids 1) を中心としたチラコイド膜リモデリング
分子についてのトピックス記事、「光化学系 I の構造の多様性と光環境適応」の 3 報の解説特集を掲載
しています。5 月に開催された第 12 回日本光合成学会年会はオンラインを生かして最先端研究を牽引する海外の研究者に講演いただき、また各セッションでの議論も活発でとても有意義な会となりました。一方、若手の会は、関東会場と関西会場に分かれて集まりオンラインで結ぶハイブリッド形式という斬新な方法で開催され、若手が直に交流できる良い機会となりました。この報告記事も掲載しています。
「光合成研究」では、研究紹介や解説記事を随時受け付けておりますので、奮ってご投稿ください。
また表紙の写真や絵も募集していますので是非ご投稿ください。みなさまに様々な話題をお届けできるよう努めてまいります。本誌に関するご意見やご要望がございましたらご連絡ください。
編集長・宗景 ゆり（関西学院大学）

記事募集
日本光合成学会では、会誌に掲載する記事を会員の皆様より募集しています。募集する記事の項目は以下の通りです。
 トピックス：光合成及び関連分野での纏まりのよいトピックス的な記事。
 解説：光合成に関連するテーマでの解説記事。
 研究紹介：最近の研究結果の紹介。特に、若手、博士研究員の方からの投稿を期待しています。
 集会案内：研究会、セミナー等の案内。
 求人：博士研究員、専門技術員等の募集記事。
 新刊図書：光合成関係、または会員が執筆・編集した新刊図書の紹介。書評も歓迎します。
記事の掲載を希望される方は、編集長の宗景（munekage@kwansei.ac.jp）までご連絡ください。

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32 (2) 2022

光合成研究

「光合成研究」編集委員会
編集長
編集委員

宗景 ゆり（関西学院大学）
高林 厚史（北海道大学）

編集委員
編集委員

古本 強（龍谷大学）
高橋 俊一（琉球大学）

日本光合成学会 2022年度役員
会長
事務局長
事務局
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事

久堀 徹（東京工業大学）
園池 公毅（早稲田大学）
高林 厚史（北海道大学）
IT担当
菓子野 康浩（兵庫県立大学）
矢守 航（東京大学）
藤田 祐一（名古屋大学）
沈 建仁（岡山大学）

常任幹事
常任幹事

彦坂 幸毅（東北大学）
野口 航（東京薬科大学）

常任幹事
常任幹事

増田 真二（東京工業大学） 年会 2022年, 光生物学協会
粟井 光一郎（静岡大学）
年会 2021年, WEB担当

常任幹事
常任幹事

成川 礼（東京都立大学）
年会 2021年, 前編集長
宗景 ゆり（関西学院大学） 編集長

会計監査
選挙管理委員小俣達男（名古屋大学）
和田 元（東京大学）・増田 建（東京大学）

光合成研究

日

本

光

第 32 巻 第 2 号

合

成

学

（通巻 94 号）

2022 年 8 月 31 日発行

会〒226-8503 横浜市緑区長津田町 4259 番地 R1-8
東京工業大学 科学技術創成研究院 化学生命科学研究所
TEL : 045-924-5234
FAX : 045-924-5268
e-mail : jspr@photosyn.jp
ホームページ : http://photosyn.jp/

久堀徹 研究室内

郵便振替口座 加入者名：日本光合成学会 口座番号：00140-3-730290
銀行振込の場合 ゆうちょ銀行、０１９店 (ゼロイチキュウと入力)、当座、0730290
名前：ニホンコウゴウセイガッカイ

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