光合成研究第 18 巻

第 2 号（通巻 52 号）2008 年 8 月

NEWS LETTER

Vol. 18

NO. 2

August 2008

THE JAPANESE ASSOCIATION FOR PHOTOSYNTHESIS RESEARCH******************************************************************************************

日本光合成研究会「08 年活動報告」と「日本光合成学会へと名称変更をする提案」
繁 ···········

38···········

41

山本義治 ···········

42

伊藤2009‐2010 年
トピックス

日本光合成研究会 次期会長選挙 開票結果報告

盗葉緑体により光合成する嚢舌目ウミウシ

シアノバクテリオクロム CcaS は、フィコビリソームのリンカータンパク質
侑 ···········

46

長谷川淳也 ···········

53

鹿内利治 ···········

60

小川晃男 ···········

62

集会案内

································································

63

新刊図書

································································

65

事務局からのお知らせ································································

66

日本光合成研究会会員入会申込書································································

67

日本光合成研究会会則································································

68

幹事会名簿

································································

70································································

71（CpcG2）の発現を誘導する緑色光受容体である
解説

広瀬

紅色細菌光合成反応中心における励起状態と電子移動の量子化学

報告記事
第８回日本光合成研究会シンポジウム報告
OB 会報告日本光合成研究会
賛助法人会員広告

会員名簿

光合成研究18 (2)

2008

日本光合成研究会「08 年活動報告」と「日本光合成学会へと名称変更をする提案」
日本光合成研究会 会長

伊藤 繁

名古屋大学大学院理学研究科 物質理学専攻 物理

どに役立つような形を考えます。

会員の皆様におかれましては、夏の強い日射しや大自然の中で、光合成研究にお励みのことと思います。

４. 会長からの提案：会の名称を「日本光合成学会」

会誌１８巻２号（通巻５２号）をお届けいたします。

に変えませんか？

いかがでしょうか？

ださい。

皆様のご協力に改めて感謝いたします。

本会の名称を「日本光合成学会」に変えるという提―来年の総会までに、ご意見く案を、本年5月29日の公開シンポジウムの際、常任幹事会／幹事会／総会でしました。

１. 次期会長選挙の結果'09-10年の会長として、池内昌彦先生 （東京大これにつき、皆様のご意見を伺いたいと思います。

学）が選出されました。投票総数70のうち上位4名で当日、色々な賛成、反対意見がありました。これも簡49票を得るという激戦の末、選出されました。本年か

単にあげておきます。来年改めて提案し、判断をあら運営に参加いただき、来年から本格的に東大に本おぐ予定です。

会の運営は移ります。事務局は８年続いた、田中歩

ご意見を(photosyn@bio.phys.nagoya-u.ac.jp）、本先生（北大）から鹿内利治先生（京大）に移りました。

会 の ホ ー ム ペ ー ジ （ http://wwwsoc.nii.ac.jp/

今後とも変わらない皆様のご協力をお願いいたしま

photosyn/index.html 中に予定）に、いただければ幸す。会費の納入、住所変更などの連絡もどうぞよろいです。

しくお願いいたします（会長室宛）。
A．提案理由２. 総会、公開シンポジウム

１） これまで、会誌のカラー化、HP の学術情報セン

本年５月の公開シンポジウムには140名の参加と44ターへの移行、団体会員の勧誘、学術会議連絡団のポスター発表があり、別に記事がありますが、新鋭体としての認可など、お金と手間をかけずに、改善研究者7名がポスター賞に輝きました。楽しいことに、する活動をしてきました。この発展として、学会という新しいタイプの光合成研究がこの数年皆様の関心

名称への変更を提案します。

を集めています。変化を感じました。この会も少し変

２） 伝統ある研究会の名称だが、学会の方が活動

わっても良いのかと思いました。

もポスター賞なども通りがよい。団体会員なども獲得しやすい。ポスター発表なども増えているので、会員

３. 出版事業など

相互の理解にも役立つし、ポスター賞なども箔がつ「光合成研究法」：北大 田中歩先生を中心の出く。意見は分かれますが。

版を、来年3月をめざして準備しております。ご協力

３） 実は学会の正式な定義はない。現在の多くのをお願いします。

学会、たとえば生物物理学会なども、任意団体であ日本の光合成研究カタログ：Webでの公開およびり、会長個人が責任を負う形になっている。

会誌での特集をめざした、1-2ページ／グループの４） 文科省は法人化を勧めている。税務調査なども内容紹介を企画中です。共同研究、大学院志望な

当会にすでにきているが、任意団体では個人の財

38

光合成研究18 (2)

2008

産との区別ができない。会費以外の収入は課税対

しょう。多分、予算獲得など、いろいろな活動が象になり得る。

出てきても、会とは少し切り離した形で運営すれ

法人化には、非営利 NPO と免税特権をもつ財団

ばいいのではないでしょうか。）

法人があるが、後者は基本財産の必要性などがあり

３） 学会というのがよくわからない。必要性がわから

現状では無理。前者の基準は現状でほぼ達成してない。

いる。法人化に関しては名称とは別の問題で、少し（私も調べましたが、学会も研究会も定義はあい

ゆっくりやってもいい。

まい。強いていえば、学術会議への登録。文科５） 日本の学会の平均規模は３００名（学術会議の省が専門毎に１学会=非課税認可の公益法人と調査）であり、本会はその平均程度のサイズと実態をいっているが、これは規模の大きな会が対象。）

もつ。学会と称してもおかしくはない。その方が自然

４） 現状を変える必要性を感じない。

とも言える。

５） 窮屈になるのはいや。

６） 国際光合成学会があり、この国内対応学会とい（４−５に関しては、できるだけ自由で、仕事の増

えば、すわりはいい。これまで関係はあるが、光合成えない、格好つけないような形を新会長のもと絶研究会は直接、国際光合成学会と関係していないし、

えず追求するのがいいのではないでしょうか。）
６） 学会にするなら別に作るべきだ。

役員も出していない。不思議な関係だったが、すっきりはする。

（その通りでもあります。形式としてはこの会は発

７） 他の団体に「光合成学会」を名乗られるのはい

展的に解消され、新学会が生まれる形になりまや。

すが、会則変更として研究会の伝統を引き継ぐ

８） では、学会と名称を変えると何が変わるか？

のもいいのではないでしょうか。）

多分、名前以外は当面変わらない。安い１５００円の会費、低い義務を続け、得られるメリットは利用す

以上、一部は、伊藤繁自身の自問自答ですので、ると決めればいい。

まだまだ多様な議論があるかと思います。院生諸君

いわゆる学会活動は最低限をめざす。たいていのも含めて、違う立場からぜひ議論に参加してください。

会員は他の会でやっているのですから、同じことをOpen な議論の場を HP 上に用意したいと思います。

することもない。
既に、会長職、定期的な総会、監査委員、選挙管―――――――――――――――――――――

理委員、会計、事務局、常任幹事会、幹事会、定期

C．資料１：改定提案の具体的内容

刊行物の発行はやっているので、実体はもう学会で会の名称を「日本光合成学会」に変える。このためある。

に会則を一部変更する。

この提案にはある程度の賛成意見がありましたが、皆やや驚きをもって議論に参加していたのも事実で日本光合成研究会会則 → 日本光合成学会会則

した。
第１条 本会は日本光合成学会 （The Japanese
B．これに対して出された反論 （と答え）Society of Photosynthesis Research） と称する。

１） 提案が突然すぎる。
（申し訳ない）第２条 本会は光合成の基礎から応用にわたる広い

２） 学会になって仕事が増えるのはいやだ、今でも分野の研究の発展を促進し、研究者相互の交流を学会は多すぎる。

深めるとともに、光合成の知識と理解の普及、啓蒙（提案者としては仕事を増やさないこと、会費を活動につとめることを目的とする。

上げないことは重要と思う。しかし、既に会員名
簿や会費納入の管理、会誌発行などやっており、―――――――――――――――――――――

このような仕事や会議を増やさないことが大事で

D．資料２：日本光合成研究会の現状、歴史と概要

39

光合成研究18 (2)

2008[会員数] 約 350 名 （110 所属団体）、団体（企東工大すずかけ台キャンパス大学会館
06/5/26-27

業）会員 7 （2008 年 7 月現在）

講演 13; ポスター発表 27; 参加者 152 名[役員等] 会長 １、事務局長 １、常任幹事 8、会計監査 １、幹事 58、事務担当者 2 名[活 動]

第 7 回 広がる光合成研究の世界：多様性、極限環○公開講演会（年１回）、総会（１回）、幹事会（１回）、境、新たなアプローチ
岡山大 50 周年記念館 07/5/25-26

常任幹事会（１−3 回）

講演 9; ポスター発表 38; 参加者 120 名○会誌「光合成研究」の発行（３回）、1991–通巻 52号

第 8 回 光合成を支える多様な分子システム○ボランティアによるワークショップ（0–3 回）

名大野依記念学術交流館 08/05/30-31○書物の出版、その他

講演 12; ポスター発表 44; 参加者 140 名―――――――――――――――――――――
E. 資料３：光合成研究会会史の概略

講演会への参加費は、会員非会員を問わず無料。

1979 年 設立 （歴代会長；宮地重遠、西村光雄、佐ポスター発表は会員に限る（会員になっていただく）。

藤公行、金井龍二、井上頼直、高宮建一郎、

会員には会誌を無料で配布する。団体会員は会誌

村田紀夫、伊藤繁）

への広告料を免除（展示は有料）。

1987 年 会則制定
1991 年 会誌発行―――――――――――――――――――――

2002 年 会則改定 事務局、幹事、常任幹事などのG. 資料５：伊藤の個人的意見

役員の制定、公開講演会などの事業の整７月に会員数50名の小さな学会に参加しました。

備、HP の開設

学生、アマチュアと研究者を含めて40名程度の年会

2003 年 出版：「光合成辞典」 学会出版センター

参加者。なぜこんな小さな学会をつくるのでしょう。

2006 年 日本学術会議連絡団体への認可、HP の国

何かを確認しあい、発信したいのですね。いい会で

立情報学研究所（NII）情報センターへの移した。６月の別の勉強会は、100名弱の参加者。今動

回はオーガナイザーに事情があり、連絡や運営は大2006 年 会誌をカラー化

変。「連絡がなかった」という方もいました。自由でよ2007 年 出版 「植物が地球をかえた！」 化学同人い会なのに連絡がないと来られない。

（日本植物生理学会と協力して出版）

我々は何を発信したいのか？どんな方向にいきた2009 年 出版 「光合成研究法」 北大低温研 予定

いのか？すでに個々に、始めている新しい「光合成研究」を発信したい、語り合いたいと思いました。大―――――――――――――――――――――

きな学会も、始めは小さな会でした。よく育った光合F．資料４：最近の年会と公開講演会の概略

成研究会にもそれなりの形があっていいと思いまし第 5 回 光合成研究入門：地球の未来を語ろう！

た、良いところは残して。

名大野依記念学術交流館 05/05/28-29

今年の総会に集まり、44のポスターの前で生き生

講演 14; ポスター発表 18; 参加者 150 名きと話した広い分野の若者たち、これと渡り合う老荘の先輩、この会誌にのった多彩なレビュー、学会が第 6 回 光合成分子装置とそのバイオジェネシス―似合うと思いました。

光合成細菌から葉緑体へ―

ぜひ皆様のご意見をお寄せください。議論は楽しい！

（高宮建一郎先生追悼）40

光合成研究18 (2)

2008

2009-2010年 日本光合成研究会 次期会長選挙
開票結果報告「日本光合成研究会会則（2002 年 6 月 1 日施行）第 5 条」に基づき、5 月 27 日に選挙管理委員が、オブザーバー（現会長）立ち会いのもとに開票作業を行いました。開票結果は以下の通りです。
開票日時：2008年5月27日（火）午後6：20〜
開票場所：名古屋大学遺伝子実験施設
開票者：岩城雅代、杉田
開票立会人：伊藤

F303室

護

繁

投票総数：７０（有効投票数：７０、無効投票数：０）
得票者氏名および得票数：
氏

名

得 票 数

池内昌彦

１６

三室

守

１４

寺島一郎

１０

横田明穂

９

宮尾光恵

６

佐藤直樹

３

高橋裕一郎

３

久堀

徹

３

小野高明

２

小俣達男

２

浅田浩二

１

田中

１

歩

（同得票数の候補者名は五十音順で表示）
以上の結果から、次期会長として池内昌彦氏が選出されました。
次期会長の任期は 2009 年 1 月 1 日から 2010 年 12 月 31 日の 2 年間です。

41

光合成研究18 (2)

2008

TOPICS

盗葉緑体により光合成する嚢舌目ウミウシ名古屋大学 遺伝子実験施設
山本義治

１．はじめに

２．研究小史ウミウシ（海牛）とは「貝殻を失った巻貝のなかま」であると

囊舌目ウミウシのElysia viridis（図１に近縁種を示した）

よく言われる。広義では後鰓類全般をさしアメフラシやクリは全身濃い緑色の体色をしているが、これから色素としてオネが含まれる。英語ではsea slug（海なめくじ）と呼ばれる。

クロロフィルが抽出された、という報告が1876年になされて色や形は様々で、擬態がうまくなかなか見つけられないくいる1)。1883年にはそのE. viridisから直径2-3.5 μmの生きらい目立たないものから驚くほど派手なものまでいる。愛物（あるいは構造物）が単離されている2)。この観察は緑藻

嬌のある外観*1の種も多く、近年ではダイバーに人気があとの共生を示唆するものであった。

*2

るとのことである 。

1965年に岡山大学の川口四郎らはハワイ大学臨海実験

こんなウミウシであるが、中には盗葉緑体（kleptoplasty）

所があるココナッツ島より採集した囊舌目Placobranchus

を行い光合成する種がいるということで興味を持ち昨年頃属（図２）を持ち帰り、走査型電子顕微鏡観察を行ったとこから研究を開始した。研究体制としては千葉大・海洋バイ
オの平野研、北大・室蘭臨海実験所の本村研、奈良女子
大・理の遊佐研そして著者が所属する小保方研（名大・遺伝子、京都府大・生命環境）の連携で進められている。まだ始めたばかりで材料選定などをしている段階ではあるが、将来的には現代生物学的な解析に持ち込みたいと考えている。高等植物においては成熟した系であるオルガネラ

図１ ヒラミルミドリガイ（Elysia trisinuata）
E. viridis と同属の種。全身緑色であり、餌のミルと同じ色をしている。神奈川県三崎にて採取。体長は２cm。

間相互作用やゲノム間相互作用の初期過程を垣間見る機会を与えてくれるのではないかと筆者らは期待している。
盗葉緑体というのは植物の葉緑体を自身の細胞内に取込み維持する、という現象である。当代で獲得され、次世代には遺伝しない。ウミウシにとってのメリットとしては、光合成によりエネルギーが得られ、また餌の海藻と同じ色になるため保護色になる、という点が挙げられる。実験室で飼育しているのを見ていると、餌が無くても数ヶ月生存す

図２ チドリミドリガイ（Plakobranchus ocellatus）
中央上部に頭（右側）からシッポの方まで切れ込みが走っているが、これは両側から巻き上がっている二枚の側足（羽根状の器官）の合わせ目である。側足を開くと内側は緑色になっている。沖縄県瀬底にて採取。体長２cm。

ることもあるので光合成出来るということで相当助かっているのかも知れない。

*2 ウミウシは専門家が少なく種名が付けられていないものも珍しくないが、そのような場合でもダイバーが付けた俗名が流通していることがある。図鑑に和名があるが学名が添えられていないときはそのような状況である場合もある。

*1 私見によれば体長が 2 cm 程度までなら「可愛い」と思うことに何の抵抗も無いが、5 cm を超えると難しいこともある。20 cmくらいのものになるとグロテスクと言った方がよいような印象である。小さい方で言うと 1 mm のウミウシは水槽にいても「見えない」ので、可愛いかどうかというところまでいかない。ストライ
クゾーンは 3-20 mm といったところであろうか（？）。

42

光合成研究18 (2)

2008

ろ、「ラン藻」が細胞内共生していることを発見し報告して「盗む」という8)。

いる3)。この報告では共生体の種の同定までは出来なかっ上記のように盗葉緑体という現象は広がりを見せつつあたが、構造から見てラン藻であろうと推察している。ところるが、多細胞動物で盗葉緑体を行い光合成する生物としが、同年岡山大学玉野臨海実験所にて採集された囊舌

て知られているのはいまのところ囊舌目ウミウシだけであ目Elysia atroviridis（クロミドリガイ、E. viridisの近縁種）のる。

電子顕微鏡観察を餌である緑藻ミル（Codium fragile）と共に行ったところ、ウミウシ細胞内に存在する共生体はラン、、、藻ではなくミルの葉緑体であろうと推論するに至った4)。こ３．どうやって葉緑体を取り込むのか？

れが盗葉緑体の発見である。

り、これを用いて藻類の細胞に穴を開け細胞質を吸い取

ウミウシの中でも囊舌目は歯舌と呼ばれる歯を持っておその後は主にイギリスで生理学的な研究が進み、1969
14る。餌のミル、ハネモ、イワヅタなどは多核体の大きな細胞-

年には囊舌目Tridachia crispataなどを用いてH CO3 がであるので効率よく吸い取ることが出来る。吸い取られた

光依存的に葉緑体を保持する組織へ取込まれ、還元され葉緑体は胃では消化されずに胃から繋がる中腸腺と呼ば5)た標識炭素が葉緑体を持たない組織に転流すること がれる消化吸収及び栄養輸送を担う網状組織に運ばれ、中報告されている。すなわち、取り込まれた葉緑体は確かに腸腺の細胞内に取り込まれると言われている（図３）。取込

機能しており、光合成により作られた糖分は宿主ウミウシ

みの過程については不明な点が多い。

に供給されていたのである。

ちなみに、ウミウシの中には葉緑体とは別の物を「盗む」

こういった発見に触発されてのことかどうかは不明ではあものもいる。ミノウミウシ類（裸鰓目）の多くの種はイソギン

るが、1969年には哺乳類の細胞への葉緑体導入実験も報チャクやヒドロ虫などが持つ刺胞（防御用の毒を蓄える膜

6)

告されている 。この試みではホウレンソウやスミレから葉構造物）を破裂させずそのままの形で中腸腺から刺胞囊

緑体を調製しマウス繊維芽細胞と共存させたところ、ファゴ細胞に運び、ウミウシの防御に役立てるという。

サイトーシスによって効率よく取り込まれたという。70-90%の繊維芽細胞において細胞あたり１−６個の葉緑体が取り

４．盗葉緑体に用いられる葉緑体の特性込まれ、５日間保持されたそうである。

ウミウシは葉緑体を取込み、自分の細胞内で光合成させ他の生物からオルガネラである葉緑体を奪い取り自分のることが出来るだけでなく、種によっては取り込んだ後、半細胞に取込む、という現象をどう呼ぶか、という事に関して年もの間ウミウシ体内で葉緑体を維持することが出来る。

川口らの初報ではsymbiosisという表現が用いられた。その何故そのようなことが可能なのか議論されてきたが、理由

後chloroplast symbiosis、chloroplast farmingといった用語として挙げられているのは葉緑体を供給する側であるミルが用いられたが、現在ではkleptoplasty、kleptoplastという属、イワヅタ属、フシナシミドロ属等の管状緑藻の葉緑体ことで落ち着いているようである。前者が現象の呼び名での自立性と安定性である。

後者はウミウシ細胞内にいるオルガネラの呼称である。
盗葉緑体は囊舌目ウミウシ以外でも見付かっており、繊毛 虫 Mesodinium rubrum （ ア カ シ オ ウ ズ ム シ ） 及 び
Strombidium

capitatum 、 渦 鞭 毛 藻 Karenia 属 、Karlodinium 属 、 Amphidinium 属 等 、 そ し て 有 孔 虫
Nonionella stellaでの報告がある。また、繊毛虫M. rubrum、（Myrionecta rubraとも）の場合には核もクリプト藻から盗むという現象が2006年に報告されている 7) 。ネイチャー誌の表紙を飾った論文であり御記憶の方もおられると思う。この現象は論文ではkaryoklepty（盗核）と呼ばれている。また、渦鞭毛藻Dinophysis acuminataはクリプト藻由来の盗図３ ミドリアマモウミウシ（Placida sp. sensu Baba,
1986）
体色が透明なので緑色の網状組織（中腸腺）がよく見える。神奈川県三崎にて採取。体長 5 mm。

葉緑体を保持するが、直接クリプト藻を捕食するのではな
く、クリプト藻由来の盗葉緑体を持つM. rubrumからさらに

43

光合成研究18 (2)

2008

まず、自立性というのは核ゲノムへの依存度が低いという験所がある）において囊舌目ウミウシを採集し、まずは意味である。表１に示したように、フシナシミドロの葉緑体

Fv/Fm値によるスクリーニングを行うことにした。現在まで

ゲノムは陸上植物のものと比べるとゲノム退化がそれほど12種の囊舌目を採集・解析し、そのうち8種が活性のあるク

進行しておらず、充実した遺伝子構成を持っている。従っロロフィルを持つことを明らかにした。どの種に光合成活性て、核ゲノムに対する依存度が陸上植物より低いと考えらがあるのか確認しておくことは重要であろうと考えており、れ、核ゲノムから引き離された状態での葉緑体の維持にカタログ化を進めている。今後の実験材料選定の基準としは有利である。

ては、長期間（盗）葉緑体を保持することが出来ること、ウミ安定性に関しては、例えばミルの単離葉緑体は試験管

ウシの入手が容易であること、餌となる海藻が分かってお内で数日間炭酸固定能を保持し（普通は数時間で活性をり培養が容易で出来れば遺伝子操作が可能なこと、等を10)失う）、また浸透圧ストレスにも強いことが確認されている 。

想定している。今後さらに検討を加え、よい実験系を構築

界面活性剤や熱処理、超音波処理に対しても抵抗性があしていきたいと考えている。

るという報告もあり、物理的・化学的に「強い」と言われている。こういった性質も異種宿主での長期間に渡る保持のた

６．最後にめには有利な特徴であると考えられている。

本研究は、はっきりした社会要請を受けて、ということもな

それにしても藻類の核情報なしに半年もの間（最長記録

く好奇心を動機とした自発的な共同研究として少しずつ進

9）では14ヶ月 ）盗葉緑体を維持することが可能であるのはめられている。そんな中、今年５月に行われた光合成研究

不思議である。藻類の核は取り込まれていないことはE.

会年会においてベストポスター賞を頂いたことは小保方研

11)

究室一同並びに共同研究グループにとって大いに励みとchroloticaを用いたサザン解析により確認されてはいるなった。代表してお礼申し上げたい。

が、種によっては盗核が行われている可能性や、また何らかの形で藻類の核の情報がウミウシの細胞へ伝わってい参考文献

る可能性はあるかも知れない。

1. de Negri, A., and de Negri, G. (1876) Farbstoff aus
Elysia viridis, Ber. Deut. Chem. Gesellsch. 9, 84.

５．私たちの活動
日本で発見されたウミウシの盗葉緑体であるが、その後

2. Brandt, K. (1883) Uber die morphologische undの研究は主に英米で進展した。従って私たちが盗葉緑体

physiologische Bedeutung des Chlorophylls bei Thieren,

研究を始めるにあたり、どの種を研究材料に用いることがMitt. Zool. Stn. Neapel 4, 191–302.
3. Kawaguti, S., Yamamoto, M., and Kamishima, Y. (1965)

出来るのか検討する必要があった。そこで、神奈川県三Electron

崎、和歌山県白浜、沖縄県瀬底（いずれも大学の臨海実

microscopy

on

the

symbiosis

betweenblue-green algae and an Opisthobranch, Placobranchus,
表１ フシナシミドロの葉緑体ゲノムの自立性

Proc. Japan Acad. 41, 614–617.
4. Kawaguti, S., and Yamasu, T. (1965) Electron

遺伝子

フシナシミドロタバコ

他の陸上植物

rbcS

+

–

–

psaD

+

–

–

petF

+

–

+

5. Trench, R. K. (1969) Chloroplasts as functional

atpD

+

–

–

endosymbionts in the mollusc Tridachia crispata (Bërgh),

chlB

+

–

+

(Opisthobranchia, Sacoglossa), Nature 222, 1071–1072.

dnaB

+

–

–

6. Nass, M. M. K. (1969) Uptake of isolated chloroplasts

groEL

+

–

–

microscopy on the symbiosis between an Elysioid
Gastropod and chloroplasts of a green alga, Biol. J.
Okayama Univ. 11, 57–65.

by mammalian cells, Science 165, 1128–1131.
7. Johnson, M. D., Oldach, D., Delwiche, C. F., andRumpho らのレビュー9)より抜粋した。“–”の場合は核ゲノム

Stoecker, D. K. (2006) Retention of transcriptionallyにコードされている。フシナシミドロは海産の Vaucheria
litorea。

active cryptophyte nuclei by the ciliate Myurionecta44

光合成研究18 (2)

2008

biology of chloroplast acquisition by Elysia viridis,

rubra, Nature 445, 426–428.
8. Park, M. G., Kim, S., Kim, H. S., Myung, G., Kang, Y. G.,

Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 207, 335–349.

and Yih, W. (2006) First successful culture of the marine

11. Green, B. J., Li, W. Y., Manhart, J. R., Fox, T. C.,

dinoflagellate Dinophysis acuminate, Aquat. Microb.

Summer, E. J., Kennedy, R. A., Pierce, S. K., andEcol. 45, 101–106.

Rumpho, M. E. (2000) Mollusc-algal chloroplastendosymbiosis.

9. Rumpho, M. E., Dastoor, F. P., Manhart, J. R., and Lee, J.

Photosynthesis,

thylakoidprotein(2006) The kleptoplast, in The structure and function ofmaintenance, and chloroplast gene expression continue

plastids (Wise, R. R., and Hoober, J. K., Eds.) pp

for many months in the absence of the algal nucleus,

451–473, Springer, Dordrecht.

Plant Physiol. 124, 331–342.

10. Gallop, A., Bartrop, J., and Smith, D. C. (1980) The

45

光合成研究18 (2)

2008

TOPICS

シアノバクテリオクロム CcaS は、フィコビリソームのリンカータンパク質（CpcG2）の発現を誘導する緑色光受容体である
東京大学 理学系研究科 池内研究室
広瀬 侑

研究の背景

れのフィトクロムでも、開環テトラピロールが光を受容すると

１．フィトクロムとシアノバクテリオクロム

C～D環間のC15-C16の2重結合のZ-E変換が起こり、これ

フィトクロムとは、植物・細菌・シアノバクテリア・菌類などがタンパク質全体の構造変化を引き起こすことで、シグナに存在する光受容タンパク質である。フィトクロムは赤色光

ルを伝達すると考えられている。近年、放射線耐性菌と光吸収型（Pr）と遠赤色光吸収型（Pfr）の間を可逆的に光変合成細菌のフィトクロムのPASおよびGAFドメイン（Pr）の結換することで赤色光と遠赤色光を感知し、様々な生理反晶構造が報告され、GAFドメインのポケットに埋まっている応に関与する(図１A)。フィトクロムのN末端のPAS, GAF,

色素（ビリベルジン；BV）の詳細な構造が明らかとなった1)。

PHYドメインは、フィトクロムの光変換に必要十分であり、ＢＶと相互作用するGAFドメインのアミノ酸残基は、色素を光受容領域（Photosensory region）と呼ばれている（図１B）。

共有結合するシステイン残基を除き、全てのフィトクロムでこの領域には、４つのピロール環がつながった構造を持つ

高度に保存されていたことから、フィトクロムは共通の赤・開環テトラピロールが色素として結合する（図１C）。その種

遠赤色光受容の分子機構を持つことが示唆された。

類と結合部位は生物種間で微妙に異なっているが、いず

近年、「シアノバクテリオクロム」と呼ばれるフィトクロム様

図１ （A）シアノバクテリアのフィトクロム（Cph1）の吸収スペクトル。
（B）代表的なフィトクロムのドメイン構成と色素結合 Cys 残基。
（C）開環テトラピールの1 種であるフィコシアノビリン（PCB）。

46

光合成研究18 (2)

2008の新規光受容体群がシアノバクテリアから見つかった 2) 。

その後、GrossmanやKehoeらはGroup IIIの補色適応を示

シアノバクテリオクロムは、フィトクロムとは明確に異なるグ

す Fremyella diplosiphon (Calothrix 又 は Tolypothrix

ループの色素結合ＧＡＦドメインを持ち、フィトクロムとは異PCC 7601とも呼ばれる)の補色適応に関わるRcaE、RcaF、なる様々な波長の光を受容する。例えば、単細胞性シアノ

RcaC遺伝子を同定した 9) 。RcaEはシアノバクテリオクロム

バクテリアSynechocystis sp. PCC 6803の正の走光性に関型のGAFドメインとヒスチジンキナーゼドメインを持つ。そわるSyPixJ1は、青色光吸収型（Pb）と緑色光吸収型（Pg）の後の遺伝学的解析によって、RcaEが光を受容し、RcaFの間を可逆的に光変換する2)。その後、シアノバクテリアのを介して転写因子であるRcaCをリン酸化し、赤色光照射

主要な開環テトラピロールであるフィコシアノビリン（PCB）

下のPC遺伝子群の発現制御に関わることが示唆された10)。

を共発現させた大腸菌から精製したSyPixJ1も、似た光可

しかし、RcaEの色素タンパク質としての分光特性や色素種逆変換を示したことから、SyPixJ1の色素はPCBだと考えらは未だ明らかになっていない。また、PE遺伝子群は緑色

3)れた 。しかし、その後、SyPixJと同じ分光性質を持つオル

光感知システムによって主に制御されることが報告されて

ソ ロ グ で あ る Thermosynechococcus elongatus BP-1 のいるが、その受容体は未だに同定されていない。

TePixJの変性スペクトルの解析から、結合したPCBがフィコ

Synechocystis sp. PCC6803 (Synechocystis) はフィコビリ

ビオロビリン（PVB）へと異性化されている可能性が示されソームを構成する色素タンパク質としてPCを持つがPEを

4, 5)。また、近年、Lagariasらのグループが別のTePixJオ持たない。しかし、フィコビリソームのリンカータンパク質をルソログ（Tlr0924）の解析に参入し、その青/緑光変換機

コードするcpcG2は、RcaEと近縁のGAFドメインを持つシた

6)

構について新たなモデルを提唱している 。また、

アノバクテリオクロムであるccaS、また、OmpR型の転写因

Anabaena PCC 7120から緑色光吸収型（Pg）と赤色光吸収子であるccaRとゲノム上でクラスターを形成している（図２型（Pr）の光変換を示すシアノバクテリオクロムAnPixJが見A）。片山らは、（１）cpcG2の発現は550-600 nm付近の波

7)

つかり、結晶構造解析・分光解析が進められている 。この長の光によって最も活性化する、（２）ccaSおよびccaRのう

ように、様々なシアノバクテリオクロムの解析が行なわれてち、どちらを破壊してもcpcG2の発現は非常に低下する、

いるが、その生理的役割は明らかでないものも多く、今後（３）CcaRはcpcG2のプロモーター領域に結合する、ことをの遺伝学・生理学的解析が期待される。

報告し、CcaSがCcaRを介してCpcG2の発現を波長依存的に 制 御 す る モ デ ル を 提 唱 し た 11) （ Katayama M et al.,submitted）。本研究では、CcaSの生化学解析を行い、そ２．シアノバクテリオクロムによるフィコビリソームの発現制
御の分光特性・色素種と結合部位・活性型を明らかにした12)。

シアノバクテリアは、植物と同様に光化学系IIとIを用いてこれによって、シアノバクテリオクロムの吸収する光の波

酸素発生型の光合成を行なうが、集光装置として植物の長・シグナル伝達経路・標的遺伝子の関係が明らかとなっ

LHCとは異なり、フィコビリソームを用いている。フィコビリソ

た。

ームを構成する集光タンパク質は種間で異なるが、ある種のシアノバクテリアは、緑色光（560nm）を吸収する色素タンパク質であるフィコエリスリン（PE）と、赤色光（620nm）を吸収するフィコシアニン（PC）を持つ。これらのシアノバクテ
リアが緑色光の下でPEを蓄積し、赤色光の下でPCを蓄積する能力を持つことは100年以上も前から知られ、「補色適応：Complementary chromatic adaptation」と呼ばれている。
Tandeu de MarsacらはPEとPCを持つ44種のシアノバクテリ
アの補色適応を観察し、その応答が以下の３グループに分けられることを見出した8)。Group I：緑色光や赤色光の下でPEとPCの組成を変化しない、Group II：緑色光の下でPEを増やすが、赤色光の下ではPCを増やさない、Group

図２

III：緑色光の下でPEを増やし、赤色光の下でPCを増やす。

47（A）Synechocystis における ccaS 周辺の遺伝子の配置。
（B）CcaS および CcaR のドメイン構成。

光合成研究18 (2)

2008

結果

nmを吸収ピークとする緑色光吸収型 (Pg)に変換した（図１．色素結合 GAF ドメインの精製・分光解析３C）。Pr－Pgの差スペクトルは672、370、535 nmのピーク

CcaSのGAFドメイン（図２B）を、Synechocystisから発現・を示し、これはSynechocystis から単離したものとよく一致精製した。SDS-PAGEで分離したゲルの、CcaS-GAFの分した（図３B）。これは、CcaS-GAFがPCBをin vivoでも結合子量に対応するバンドが、Zn２＋イオン添加後に強い蛍光することを示唆している。

を発し、開環テトラピロールの共有結合を示唆した（図３A）。
この精製画分の吸収スペクトルは、緑色光と赤色光照射

２．色素結合ペプチドの MS 解析

によって変化した。その差スペクトルは、535nmを吸収極

PCB産生大腸菌から精製したCcaS-GAFをトリプシン消大とする緑色光吸収型(Pg)と672nmを吸収極大とする赤化後、HPLCによって色素が結合したペプチドを精製し、色光吸収型（Pr）の間の光変換を示した（図３B）。次に、同質量分析（MALDI-TOF MS）解析した。精製画分をMS解

じCcaS-GAFタンパク質を、PCBを産生する大腸菌から発析すると、脱離した色素（m/z 587.30）、色素が脱離したペ２＋

イオン添加で強プチド（m/z 2151.23）および色素が結合したペプチド(m/zい蛍光を発した（図３A）。精製したCcaS-GAFの吸収スペ

2736.51)のピークがそれぞれ確認された（図４）。脱離したクトルは、緑色光照射によって672 nmをピークとする赤色

色素のシグナルはプロトン化したPCB又はその異性体

光吸収型(Pr)に変換し、逆に、赤色光照射によって535(m/z 587.28)と一致する。さらに、MS/MS解析によって色現・精製した。CcaS-GAFのバンドはZn

図３ （A）Synechocystis と PCB 産生大腸菌から CcaS-GAF を精製し、SDS-PAGE で分離後、CBB 染色（CBB）と亜鉛蛍光（Zn）を測定した（WT:野生型、CA：Cys141Ala 変異体）。
（B）Synechocystis(上)と PCB 産生
大腸菌（下）から精製した CcaS-GAF の吸収差スペクトル。
（C）PCB 産生大腸菌から精製した CcaS-GAFの吸収スペクトルと Pg・Pr 溶液の写真。

図４ トリプシン処理後に HPLC で精製した色素結合ペプチドの
MALDI-TOF-MS 解析

48

光合成研究18 (2)

2008

素 が 脱 離 し た ペ プ チ ド の 配 列 が
AINDIDQDDIEICLADFVKであることがわかった。これはGAFドメイン内の保存されたシステイン残基(Cys141)を含む。ペプチドのカルバミド化処理後にも関わらず遊離シス
テイン残基（m/z 2151.23）のシグナルが得られたことは、MS処理の途中で色素がペプチドから脱離したことを示しており、これはPCBがCys141とチオエーテル結合していることを示唆している。また、このシステイン残基をアラニンに置換した変異体をPCB産生大腸菌から精製しても色素を結合していないことを確認した（図３A）。これらの結果は、PCBまたはその異性体がCys141に共有結合していることを示唆している。

３．色素種と色素の構造の同定
フ ィ ト ク ロ ム の 色 素 の Pr お よ び Pfr の 構 造 はC5-Z/C10-Z/C15-Z （ ZZZ 型 ） お よ び C5-Z/C10-Z/C15-E（ZZE型）であり（図１C）、酸性尿素（8 M, pH 2.0）で変性させた吸収スペクトルによってこの構造の違いを区別することができる。これを利用し、PCBを色素として結合するフィト
クロムであるCph1をコントロールとして、CcaS-GAFのPgおよびPrの色素の構造を調べた。変性させたCcaS-GAFのPgの吸収ピーク(661 nm)は、Cph1のPrの吸収ピーク(661nm)と一致した（図５A・B）。一方、Cph1は赤色光照射によってPfrを100%にすることができないため、変性させた
CcaS-GAFのPrの吸収ピーク (584 nm)は、Cph1のPfrの吸図５ （A）CcaS-GAF の Pg と Pr の変性スペクトル。
（B）フィトクロム Cph1 の Pr と Pfr の変性スペ
クトル。
（C）CcaS と Cph1 の変性差スペクトル。

収ピーク(593 nm)と完全には一致しなかった。しかし、２つの吸収型の変性差スペクトルは非常によく一致し、Ｃph1とCcaS-GAFの色素の光変換成分は同一であることを示していた（図５C）。これらのことから、CcaS-GAFに結合する色
素はPCBであり、その構造はPgがZZZ型、PrがZZE型であることが示唆された。

４．自己リン酸化とリン酸基転移
CcaSはC末端にヒスチジンキナーゼドメインを持つ。N末
端 の 膜 貫 通 領 域 を 除 い た CcaS （ ⊿ N-CcaS 、 図 ２ Ｂ ） を
Synechocystisから発現・精製した。⊿N-CcaSをPgまたはPrに光変換した後、 32PでラベルされたATPと暗所で反応させると、PrがPgよりも約２．５倍高い自己リン酸化活性を示した（図６A・B）。また、自己リン酸化させた⊿N-CcaSを大腸菌から発現・精製したCcaRと混合すると、リン酸基が転図６ （A）ΔN-CcaS の自己リン酸化活性。（B）A のバンドを数値化。
（C）ΔN-CcaS から CcaR へのリン酸基転移。

移した（図６C）。これらの結果は、CcaSが緑色光によってCcaRをリン酸化することを示している。

49

光合成研究18 (2)

2008

考察

性化され、CcaRへリン酸基を転移した。片山らの報告と合１．CcaS-GAF が緑・赤色光を吸収する機構

わせて、CcaSは緑色光によってCcaRをリン酸化し、リン酸

CcaSは、赤・遠赤色光を吸収するフィトクロムであるCph1

化されたCcaRがcpcG2のプロモーター領域に結合し、と同様にPCBをGAFドメインに結合するが、その吸収波長

cpcG2の発現を誘導するという一連のシグナル伝達経路は大きく異なっている。CcaSおよびその類似GAFドメイン（緑色光→CcaS→CcaR→cpcG2）の存在が明らかとなった。

をフィトクロムのGAFドメインと比較すると、フィトクロムの結CpcG2はフィコビリソームのロッドコアリンカータンパク質で晶構造でZZZ型（Pr）のBVのD環と水素結合を形成していあるCpcG1のパラログであり、ロッドを持つがコアを持たなる His290 残 基 が 、 CcaS 群 に も 保 存 さ れ て い た （ 図 ７ ,い特異なフィコビリソーム（CpcG2-PBS）を形成する14)。蛍

His290）。したがって、CcaSにおいても、このHis残基が光エネルギー伝達の解析によって、CpcG2-PBSは光化学

ZZZ型（Pg）のPCBのD環と水素結合を形成し、D環の配向系Iへエネルギーを特異的に伝達する集光装置である可を決定していると予想される。また、D環近傍の疎水性アミ能性が報告された15)。CcaSのPgの吸収ピーク付近の緑色ノ酸群もCcaSで保存されており、フィトクロムと同様のD環

光は主に光化学系IIを励起することを考えると、緑色光下

疎水ポケットを形成することを示唆している。つまり、テトラでのcpcG2の発現は、光化学系IIがより励起される条件下

ピロールのD環とGAFドメインとの相互作用は、CcaSのPg

で光化学系Iのアンテナを増やす応答であると考えられるとフィトクロムのPrでよく似ていると考えられる。一方、フィト（図８）。このように、SynechocystisはCcaS/CcaRシステムにクロムで高度に保存されたAsp207残基と、His260残基が、よってCpcG2-PBS量を調節し、光化学系Iと光化学系IIのCcaS で は 保 存 さ れ て い な い （ 図 ７ , Asp207 お よ び

励起バランスを取っていると考えられる。

His260）。これらの残基は、フィロクロムの結晶で特定の水分子（ピロール水分子）を介してA～C環と水素結合ネット

３．補色適応との関わり

ワークを形成しており、光変換にも重要な役割を果たして

F. diplosiphonのRcaEのGAFドメインはCcaSと相同性がいることが示唆されている13)。これらのアミノ酸が保存され高いため、CcaSと同様の緑/赤色光変換を示すと考えられていないCcaSでは、PCBのA～C環の平面性が歪み、共る。しかし、CcaSが緑色光でCpcG2の転写を活性化させる

役二重結合系が短くなることで、CcaSの吸収波長がCph1「緑色光受容体」であることが示されたのに対し、RcaEはよりも短波長シフトしているのかもしれない。

赤色光でPC遺伝子群を活性化させる「赤色光受容体」であることが、遺伝学的解析によって示唆されている。つまり、

２．緑色光下における cpcG2 の発現誘導の生理的な意義

両者はどちらも緑/赤色光を吸収するにもかかわらず、そ⊿N-CcaSの自己リン酸化活性は緑色光照射によって活の活性型・制御するフィコビリソームの遺伝子は異なること

図８

図７ フィトクロム DrBphP（Pr）の結晶構造における色素と相互作用するアミノ酸残基（黄線：水素結合、赤玉：ピロール水分子）

50

CcaS による CpcG2-PBS の調節モデル

光合成研究18 (2)

2008

Characterization of cyanobacteriochrome TePixJ from aを示唆している。

thermophilic

Group IIの補色適応を示すNostoc punctiforme PCC

cyanobacterium

Thermosynechococcus

73102（N. punctiforme）にCcaSオルソログ（NpCcaS）が存

elongatus strain BP-1, Plant Cell Physiol 47, 1251–1261.

在し、その遺伝子はccaR, cpcG2らのホモログ遺伝子と遺5. Ishizuka, T., Narikawa, R., Kohchi, T., Katayama, M.,伝子クラスターを形成している。興味深いことに、その遺伝

and Ikeuchi, M. (2007) Cyanobacteriochrome TePixJ of

子クラスターにはPEのロッドリンカータンパク質をコードす

Thermosynechococcus elongatus harbors phycoviolobilin

るcpeC、また、PE遺伝子群の発現の調節因子であるcpeR

as a chromophore, Plant Cell Physiol 48, 1385–1390.

も含まれている。このことは、NpCcaSが緑色光下でcpeC・

6. Rockwell, N. C., Njuguna, S. L., Roberts, L., Castillo, E.,

cpeRの発現誘導を介してPEの蓄積も調節していることをParson, V. L., Dwojak, S., Lagarias, J. C., and Spiller, S.

予想させる。現在、NpCcaSがGroup IIの補色適応におけC. (2008) A second conserved GAF domain cysteine is

るPEの緑色光受容体であるという仮説を立てて検証してrequired

いる。今後、N. punctiforme とF. diplosiphonの解析によっcyanobacteriochromeて、補色適応の分子機構の全容が明らかになるだろう。

Thermosynechococcus

本研究と片山らの研究は、PEを持たないSynechocystisの7304–7316.

for

the

blue/green

photoreversibility
Tlr0924

elongates,

of

from

Biochemistry

47,

フィコビリソーム遺伝子も波長依存的な発現制御を受けて

7. Narikawa, R., Fukushima, Y., Ishizuka, T., Itoh, S., andいることを示し、今までPE/PCを持つシアノバクテリアにの

Ikeuchi, M. (2008) A novel photoactive GAF domain of

み存在すると考えられてきた発現制御機構が、さらにより

cyanobacteriochrome AnPixJ that shows reversible

多くの種に対しても拡張しうる可能性を示した。今後、シア

green/red photoconversion, J. Mol. Biol. 380, 844–855.

ノバクテリアのゲノム解析がさらに進めば、フィコビリソーム

8. Tandeau de Marsac, N. (1977) Occurrence and nature of

遺伝子群の波長依存的な調節機構は、シアノバクテリオク

chromatic adaptation in cyanobacteria, J. Bacteriol. 130,

ロムの分光特性・活性型・シグナル伝達経路・標的フィコビ

82–91.

リソーム遺伝子の違いによって分類されるようになるだろう。

9. Kehoe, D. M., and Grossman, A. R. (1996) Similarity ofa chromatic adaptation sensor to phytochrome andなお、本研究の主要な内容はRef.12として発表した。

ethylene receptors, Science 273, 1409–1412.
10. Kehoe, D. M., and Gutu, A. (2006) Responding to

参考文献
1. Wagner, J. R., Brunzelle, J. S., Forest, K. T., and Vierstra,color: the regulation of complementary chromatic

R. D. (2005) A light-sensing knot revealed by the
structureofthechromophore-binding

domainadaptation, Annu. Rev. Plant Biol. 57, 127–150.

of

11. Kaytayama, M., and Ikeuchi, M. (2006) Perception andphytochrome, Nature 438, 325–331.

transduction of light signals by cyanobacteria (Fujiwara,

2. Yoshihara, S., Katayama, M., Geng, X., and Ikeuchi, M.
(2004)

Cyanobacterial

phytochrome-like

M., Sato, N., and Ishiura, S., Eds.) pp 65-90, Research

PixJ1

Signpost, Kerala, India.

holoprotein shows novel reversible photoconversion

12. Hirose, Y., Shimada, T., Narikawa, R., Katayama, M.,

between blue- and green-absorbing forms, Plant Celland Ikeuchi, M. (2008) Cyanobacteriochrome CcaS is the

Physiol 45, 1729–1737.

green light receptor that induces the expression of

3. Yoshihara, S., Shimada, T., Matsuoka, D., Zikihara, K.,

phycobilisome linker protein, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S.

Kohchi, T., and Tokutomi, S. (2006) Reconstitution of
blue-green
cyanobacterial

reversible

photoconversion

photoreceptor,

phycocyanobilin-producing

PixJ1,

Escherichia

ofA. 105, 9528–9533.

a13. von Stetten, D., Seibeck, S., Michael, N., Scheerer, P.,in

Mroginski, M. A., Murgida, D. H., Krauss, N., Heyn, M.

coli,

P., Hildebrandt, P., Borucki, B., et al. (2007) Highly

Biochemistry 45, 3775–3784.

conserved residues Asp-197 and His-250 in Agp1

4. Ishizuka, T., Shimada, T., Okajima, K., Yoshihara, S.,

phytochrome

Ochiai, Y., Katayama, M., and Ikeuchi, M. (2006)

controltheprotonaffinityofthechromophore and Pfr formation, J. Biol. Chem. 282,51

光合成研究18 (2)

2008

2116–2123.

15. Kondo, K., Ochiai, Y., Katayama, M., and Ikeuchi, M.

14. Kondo, K., Geng, X. X., Katayama, M., and Ikeuchi, M.

(2007) The membrane-associated CpcG2-phycobilisome(2005) Distinct roles of CpcG1 and CpcG2 inin Synechocystis: a new photosystem I antenna, Plant

phycobilisome

Physiol. 144, 1200–1210.

assemblyinthecyanobacterium

Synechocystis sp. PCC 6803, Photosynth. Res. 84,
269–273.

52

光合成研究解18 (2)

2008

説

紅色細菌光合成反応中心における励起状態と電子移動の量子化学
京都大学工学研究科 合成・生物化学専攻
長谷川淳也

はじめに

このような反応中心の光誘起電子移動は励起状態の生光合成反応中心は太陽光のエネルギーを化学エネル

成・緩和過程であり、まさに量子力学原理が生命現象にギーに変換する光化学過程の第一段階を担っている。反顕著に現れる系と捉えることができる。量子化学者の観点

応中心(図1)では励起された電子が高速かつ経路選択的からは反応中心の電子構造がいかに機能を発現している

1)に高い量子収率で膜を貫通する方向に移動する 。このかに関心が持たれる。本稿では高精度電子状態理論であ機能は対称的な美しい構造から実現されており、構造と機る symmetry-adapted(SAC-CI)法能のかかわりという観点で大変興味深い。
2)

5,6)

cluster-configurationinteraction

を用いて行った光合成反応中心の研究に

Rhodopseudomonas(Rps.) viridis反応中心 (図1)にはバクついて紹介させて頂きたい。SAC-CI法は正確な励起状態

テリオクロロフィル二量体であるスペシャルペア（P）、バクを計算できる理論として1978年に中辻により提案された。

テリオクロロフィル単量体(BL, BM)、バクテリオフェオフィチ

今日では励起状態の理論体系における基幹となる理論でン(HL, HM)が擬C2対称に配列し、最終電子受容体であるあり、数多くの応用計算を通して信頼性の高い理論としてキノンの方向に2つの電子移動経路（L, M鎖）を構成して

確 立 さ れ て き た 6-8) 。 2003 年 に は SAC-CI プ ロ グ ラ ム がいる。電子移動はPの励起により開始され、2つの経路のうGaussian03プログラムに導入された。生体分子系への応

ちL鎖側を選択的に経由し、その量子収率がほぼ100%に用としてはポルフィリン、ヘム、フタロシアニン、クロロフィル

近いことが知られている

1,4)などの励起状態6)から、フィトクロモビリン9)、レチナール蛋。

白質10)、蛍光蛋白質やホタルの生物発光11)などのスペクト
ル・チューニング8)に応用されている。

光合成反応中心の励起状態
反応中心の励起状態に関しては、図2(b)に示すように、観測される励起スペクトル12)には約1.5 eVの範囲に14のピークが現れ、11の色素に由来する複雑な吸収が観られる。
DeisenhoferらのX線構造2)を用い、蛋白質からの静電ポテ
ンシャルを点電荷によりモデル化し、個々の色素の理論ス
ペクトルの重ね合わせにより光合成反応中心の理論スペクトルを得た（図2）13,14)。帰属の根拠を得るためにSAC-CI
波動関数からlinear dichroism (LD)も算出している。例えば、ピークIに関しては遷移モーメントと系の擬C2軸とがな
す角は実験値で90度と見積もられ、Pの第一励起状態の理論値85.1度とよく一致している14)。それに対してBやHの理論値は29~67度であり明らかに異なる。また、Pが酸化さ
図1

れた反応中心や、シトクロムを持たないRhodobactor (Rb.)(a) 光合成細菌 Rps. viridis の光合成反応中心蛋
白質および(b) 内包される色素群 2)。

sphaeroidesのスペクトルと比較して帰属に活用した。反応53

光合成研究18 (2)

2008

中心の第一励起状態はPのhighest occupied molecular

反応中心の電子移動の速度論：経路・効率性と電子的因

orbital (HOMO)からlowest unoccupied molecular orbital

子のかかわり(LUMO)への一電子的な遷移であり、2つのバクテリオクロ

次に反応中心の電子移動における経路選択性と効率

ロフィル単量体間のエキシトン・カップリングによるものであ性の起源に関して、速度論についての解析を行った13,16)。

る。他のピークの帰属に関する詳細は原著 14) を参照されMarcusらによる電子移動速度定数17)たい。このように平均誤差0.14 eV（3 kcal/mol）の誤差で実験結果と矛盾しない帰属を得た14)。また、Rb. sphaeroides

k=のスペクトルについても光吸収スペクトルの帰属を行い同⎛ ( ΔG + λ )2 ⎞
2π
1
2
⎜−
⎟
H IF
exp
1/ 2
⎜
h
4λ RT ⎟⎠
( 4πλ RT )⎝(1)等の精度で実験スペクトルを帰属した15)。
に含まれる電子的因子 H IF

2

（ H IF =I Hˆ F ：トラン

スファー積分）を計算し、競合する電子移動について比較した。 I 、 F はそれぞれ電子移動の始状態、終状態
であり、SAC-CI法で計算された波動関数の積を用いて定義した。 Ĥ は電子ハミルトニアンであるので、 H IF は始状態と終状態間の電子的相互作用であり、状態間の遷移確率を与える。 ΔG と λ はそれぞれ反応の自由エネルギ
ー差、再構成(reorganization)エネルギーであり、これらからなる部分を核因子とよんでいる。核因子は蛋白質や溶媒を合わせた全系に依存しており、これまでの研究では分子動力学シミュレーション18)や静電エネルギー計算19)から見積もられていたが、電子的因子に関しては粗い近似で扱われており20)、結論を導き得る研究は為されていなかった。電子移動が電子状態遷移であることを考えれば、非経験的な電子状態理論による信頼性の高い波動関数を用いることが重要と考えられる。また、実験的に観測することが困難な現象に対しても同様に理論解析することで、その機構を理解する重要な知見が得られると思われる。
Rps. viridisに関しては、図3(a)に示すようにL鎖側の電子移動に関する電子的因子はM鎖側よりも約15倍大きく、実験結果で観測される経路選択性を説明するに十分な非対称性を有していた。更にBからHへの電子移動に関しても、同様にL鎖側の電子的因子がM鎖側より大きいことが分かった。このような非対称性が生じる原因について、トランスファー積分を原子間の相互作用に分割して解析した
16)。その結果、主要な寄与を与える原子間の距離がL鎖側のほうがM鎖側より約0.5Å短いことが分かった。同様のことがBからHへのトランスファー積分についても観られた。
つまり、構造生物学的な要因により蛋白質が色素の空間配置（すなわち電子分布）を規定し、トランスファー積分を

図 2 Rps. viridis 光合成反応中心の(a,b)励起スペクトルと(b,c)linear dichroism スペクトル。

制御することが、経路選択性の電子論的な起源である16)。

54

光合成研究18 (2)

2008

図3 (a)Rps. viridisおよび(b) Rb. sphaeroides光合成反応中心における電子移動速度定数中の電子的因子|HIF|2。
単位は(cm-1)2。L(A)鎖側の励起状態のエネルギー準位は実験結果から見積もられた値3)を用いた。M(B)鎖側は未知であるのでL(A)鎖側の値をそのまま用いた。

図 4 光合成反応中心における P と B の空間配置の比較。
赤色と青色の構造はそれぞれ Rb. sphaeroides と Rps. viridisの構造を示す。

図 5 Rb. sphaeroides における P-BA 間の(1)電子移動と(2)電荷再結合におけるドナー・アクセプター軌道。

異なる紅色細菌であるRb. sphaeroidesについても速度定

反応中心の構造を調査した結果もほぼ同様であった。Bと15)

数における電子的因子の計算を行った 。図3(b)にPからHの距離については、Rps. viridisとRb. sphaeroidesの双方

Hに至る電子移動の電子的因子を示す。Rps. viridisと異で、L(A)鎖側が約0.5Å短くなっており、PDBに登録されてなり、電子移動P→BについてはA鎖側の電子的因子がB

い る 他 の 構 造 デ ー タ で も 確 認で き た 。 ま た 、 PDB には

鎖側より若干大きい程度である。電子移動B→Hについて

Thermochromatium tepidumとBlastchloris viridisについて

はA鎖側がB鎖側より約43倍大きい値となり、Rps. viridisとの 光 合 成 反 応 中 心 も 登 録 さ れ て い る が 、 前 者 は Rb.

同様の結果になった。電子的因子は遷移確率を意味する

sphaeroidesタイプ、後者はRps. viridisタイプに分類されると述べたが、Rb. sphaeroides反応中心ではPからB鎖側のことが分かった。

BBへの電子移動の確率はA鎖側に比肩しうるほど大きい

電荷再結合が起こりにくい理由に関しては、核因子がが、次のステップであるBBからHBへの電子移動の遷移確小さく抑えられた結果と解釈されてきたが、電子的因子に率は極めて小さく抑えられている。Rps. viridisでは電子移関する議論はなされていなかった。我々は電荷再結合B

動P→Bの電子的因子も経路選択性と関連しており異なっ→Pについても同様に電子的因子を計算した結果、Rps.

ている。

viridis と Rb. sphaeroides の 双 方 で 正 方 向 の 電 子 移 動

この結果は反応中心における色素の空間配置を反映し(BL→HL)と比較して、約1/100程度に抑えられていることがたものである。図4はRps. viridisとRb. sphaeroidesのPとBの分かった（図3）。これは図5に示すように、電子の授受に関構造を重ね合わせであるが、青色で示したRps. viridisのP

わるPのHOMOとLUMOの空間分布が大きく異なるからでが電子移動活性なA(L)鎖に位置しているのに対して、赤ある。電子移動におけるドナー軌道であるLUMOはPの中色で示したRb. sphaeroidesのPはほぼ中心に位置する。

央部分に分布するのに対して、電荷再結合におけるアク

Protein Data Bank (PDB)において閲覧できる21の光合成

セプター軌道であるHOMOはBAから空間的に離れた位置

55

光合成研究18 (2)

2008に大きな分布を持つ。即ち、同じ分子間の電子の受け渡が電子移動経路にどのように関わるかに関心が持たれた。

しであるにも関わらず、軌道の空間分布の違いにより、正

また、Rps. viridisにおいては酸化されたPはシトクロム・サ

方向の移動の際には遷移確率が高く、再結合では小さく

ブユニットにより還元されるが、Pとヘムc-559の間にもアミノなることが理解できる。

酸残基が存在する。伊藤、大塚、中辻らはトランスファー
積分を摂動展開して、アミノ酸残基を経由する電子移動の解析を行った21,22)。

超共役(Hyperconjugation)により電子移動を媒介する飽
和炭化水素基F Vˆ Bm Bm Vˆ I
H IF = F Vˆ I + ∑E I − Emm
(2)
F Vˆ Bm Bm Vˆ Bn Bn Vˆ I+∑
+L
( EI − Em )( EI − En )m ,nトランスファー積分の解析を行うと、ドナー・アクセプター
分子中でどの原子間の相互作用が積分値に寄与するかを見出すことができる。Rb. sphaeroides反応中心に関する研究 15) において、PからBA、BBへの電子移動については
双方ともBのメチル基とPのアセチル基の相互作用が最も大きい結果が得られた。π電子系に属する原子よりも飽和

ここで I 、 F はそれぞれ始状態、終状態の電子軌道

炭化水素基であるメチル基が大きな寄与をしている点がであり、 Bn は電子移動を媒介しているアミノ酸残基の軌面白い。これはBのπ電子系とメチル基のσ(C-H)性軌道

道である。

が超共役により相互作用し、メチル基上に軌道分布が生図7にHLからMQの電子移動経路についての結果示す。

じるためである。同様のことはBからHへの電子移動にもみ

M鎖のHMからUQについても仮に電子移動が起きたことをられる。図6ではHのアクセプター軌道(図6(b))に観られる仮定して計算を行った。L, M鎖双方ともドナー・アクセプタ

π軌道とメチル基のσ(C-H)性軌道の超共役と、ドナー軌

ー間の直接的な電子移動よりも一残基を介した電子移動

道(図6(a))のπ軌道との相互作用箇所を示した。即ち、軌経路が主要であり、L側ではTrpM250、M側ではLeuL189

道分布の大きなπ電子系中の原子よりも約1.5Å程度近接が媒介している21)。第2式の解釈を変えて説明すると、ドナした超共役系の原子の方がトランスファー積分に寄与するー軌道がこれらアミノ酸残基に非局在化し、アクセプターという結果であり、一般性のある結果であると考えられる。

軌道と相互作用する様子を示している。同様に、MQからUQへの電子移動に関してもHisM217とHisL190の2残基を介した電子移動経路が主要であった21)。
シトクロム・サブユニットから酸化されたPへの電子移動に
つ い て は 、 第 2 式 を 用 い て 解 析 す る と 、 ヘ ム c559 か ら
TyrL162を経由する経路が主要であった 22) 。このアミノ酸残基に関してはミューテーション実験 23) が行われており、Tyr162Phe、Tyr162Thrの速度定数について、wild typeとの比が1 : 1.81 : 0.074と求められていた。我々の方法で理図 6 Rb. sphaeroides における BA から HA への電子移動に関して、(a) BA のドナー軌道と(b) HA のアクセプター軌道。

アミノ酸残基を経由するフェオフィチンからユビキノンへの電子移動経路PからHまでの電子移動に関してはドナー・アクセプター
分子が隣接して配置されており、色素間の直接的な電子移動経路が主要である。しかし、HからUQへの電子移動に関しては、色素間にアミノ酸残基が存在しており、これら

図 7 L, M 鎖におけるアミノ酸残基を媒介する電子移動経路56

光合成研究18 (2)

2008

論計算上でのミューテーションを行い、速度定数比を求め効果を誘電体モデルで追加考慮するとH, MQ, UQ の電

たところ1 : 1.06 : 0.185となり、実験結果を定性的に再現で子親和力はそれぞれ64.3, 76.4, 82.4 kcal/molとなった。こ

22)

れらの結果、近傍残基の水素結合により色素の電子親和きた 。

力が制御されて、電子移動のポテンシャル面を特徴付けていることが示唆された。

バクテリオフェオフィチンからユビキノンへの電子移動：キ

キノンの電子親和力が結合サイトからの水素結合によりノンの電子親和力がポテンシャル面に果たす役割の重要

劇的に増大する理由については、電子を受容する軌道の性
HからMQを経由してUQへ移動する電子移動について分布を観察すると容易に理解できる。図9 にMQとUQのは反応時間がサブマイクロ秒からマイクロ秒程度になり、

電 子 受 容 軌 道 で あ る singly occupied molecular orbital

電子移動のポテンシャルエネルギーや反応座標、構造変(SOMO)を示す。受容した電子の分布はキノンのπ電子系化に関しても研究する必要があった。電子親和力は分子全体に観られるが、酸素原子上に大きな分布を確認できが１電子を受容する際の安定化エネルギーであり、電子る。これらの軌道に分布する電子のエネルギーは水素結

移動のポテンシャルエネルギー面を特徴付ける重要なパ合による正電荷の接近に対して、大きな安定化を得ること

ラメータである。キノンの電子親和力は環境に応じて大きくができるのである24)。

変化することが知られているが、UQ、MQ、Hの電子親和力を比較した際、気相中ではH＞MQ～UQの順になり、電子移動の方向と逆の方向となる。従って、正方向の電子移動が起きるための駆動力の起源、即ち電子親和力を逆転させる原因が興味の対象となった24)。
最初に気相中におけるH, MQ, UQの中性状態の構造における垂直電子親和力について、密度汎関数法を用いて計算したところ、それぞれ47.3, 38.0, 36.2 kcal/molとなり、気相中ではH > MQ > UQの順に電子を受容する能力が

図 9 (a)MQ と(b)UQ の SOMO

高くなった。次に結合サイトにおいて色素が水素結合もし次に、電子移動後の構造緩和効果がポテンシャルエネ

くはπスタッキングしているアミノ酸残基（図8）を含めて計算

ルギーに及ぼす効果を研究した24)。電子移動の反応座標、を行ったところ、H, MQ, UQの垂直電子親和力はそれぞ

電子移動に伴う構造変化を調べるために量子化学と分子れ54.5, 69.0, 72.6 kcal/molとなり、近傍残基の効果により力学に基づく方法論を組み合わせたQM/MM法を用いて、電子親和力は逆転し、正方向の電子移動を説明できる結量子/古典のハイブリッド計算を行い、電子移動の始状態

24)

果が得られた 。更に近傍残基以外の蛋白質などの環境(HL⎯)、中間状態(MQ⎯)、終状態(UQ⎯)の構造を計算し、得られた構造を用いてポテンシャルエネルギーを評価した。
その結果、H→MQ, MQ→UQの電子移動に伴う反応熱は14.2、0.8 kcal/molと見積もられ、実験的に観測される電子移動の反応熱15.0, 1.75 kcal/molとまずまずの一致を示した。算出された反応熱の起源について、色素の垂直電子親和力と構造緩和エネルギーに分割したところ、いずれの電子移動についても垂直電子親和力が主要な寄与を与えていることが分かった。また、最適化構造を観ると、図10に示すようにアニオン状態の色素はより強く水素結合する
ように極性残基の方向に約0.2Å程度移動するが、電子移動に伴う構造変化の効果はあまり大きくないことが分かっ

図 8 Rps. viridis 光合成反応中心における(a)H,(b)MQ, (c)UQ の結合サイト。

た。これらのことから、HからUQへの電子移動のエナジェ
ティクスを決定している駆動力は色素の垂直電子親和力57

光合成研究18 (2)

2008
応中心のような大規模な複雑系の構造やポテンシャル面

であり、結合サイトの水素結合を通して、蛋白質がキノンの24)をまともに計算できる方法論や計算プログラムは開発中の電子親和力を制御するメカニズムが明らかになった 。

研究課題であり、方法論の開発と応用計算を車の両輪のごとく進めていかなくてはならない。今後の量子化学・理論化学の進展に期待していただきたい。
最後に、有意義な共同研究をさせて頂いた中辻博先生（京都大学名誉教授、量子化学研究協会 理事長）に感謝申し上げます。

参考文献
1. Michel-Beyerle, M. E. (Ed.) (1995) The Reaction Center

図 10 QM/MM 法で構造最適化した(a)UQ, (b)MQ サイトの構造。赤、青線で示した構造はそれぞれアニオン、中性状態。黒線は X-線構造(2PRC)。

of Photosynthetic Bacteria, Springer-Verlag, Berlin.
2. Deisenhofer, J., Epp, O., Miki, K., Huber, R., and Michel,H. (1984) X-ray structure analysis of a membrane protein

おわりに
本稿では光合成反応中心の励起状態と電子移動に関complex. Electron density map at 3 Å resolution and a

して、我々がこれまで行ってきた研究についてまとめさせmodel of the chromophores of the photosynthetic reactionて頂いた。光合成系にみられる蛋白質の立体構造や色素

center from Rhodopseudomonas viridis, J. Mol. Biol. 180,

空間配置を眺め、その形から創り出される機能を考えると385–398.

自然のなりたちに深い驚きを感じる。また、目的に合致し3. Zinth, W., Arlt, T., Schmidt, S., Penzkofer, H., Wachtveitl,

た物性を持つ分子を適材適所に用いるに至った自然の最J., Huber, H., Nägele, T., Hamm, P., Bibikova, M.,

適化は不思議そのものであり、まさに想像を絶する過程でOesterhelt, D., Meyer, M., and Scheer, H. (1995) The

あるように思える。

First Femtseconts of Primary Photosynthesis - Theprocesses of the Initial Electron Transfer Reaction, in The

我々は励起状態の電子理論であるSAC-CI法の開発と応用を進めてきており、その立場から反応中心の電子励

Reaction

Center

起スペクトルの帰属や速度論における電子的因子の計算(Michel-Beyerle, M. E., Ed.), Springer-Verlag, Berlin.

を行った。励起スペクトルに関しては、狭いエネルギー領

4. Michel-Beyerle, M. E. (Ed.) (1985) Antennas and域に観測される複雑な吸収の帰属ができ、ほぼ満足のい

Reaction

Centers

く結果が得られた。また電子移動の経路選択性や効率性

Springer-Verlag, Berlin.

ofof

Photosynthetic

Photosynthetic

Bacteria

Bacteria,

5. Nakatsuji, H. (1978) Cluster Expansion of theに関しては、電子的因子の観点から、分子の電子構造に

Wavefunction. Excited States, Chem. Phys. Lett. 59,

立脚する起源についての説明を得ることができた。
光合成反応中心は光生物学において最も重要な蛋白362–364; Nakatsuji, H. (1979) Cluster Expansion of the

質の一つであるが、電子状態の研究者の視点においても、

Wavefunction. Electron Correlations in Ground and

励起状態と電子移動、蛋白質の電子状態、構造と機能な

Excited States by SAC (Symmetry-Adapted-Cluster) and

どは大変魅力的なフィールドである。今後については、励

SAC-CI Theories, Chem. Phys. Lett. 67, 329–333;

起・緩和過程のポテンシャルエネルギー面を正しく計算すNakatsuji,

ることが課題の一つとして認識している。紅色細菌では電Wavefunction. Calculation of Electron Correlations in

子移動が不活性なM(B)鎖側について、酸素発生型光合Ground and Excited States by SAC and SAC-CI Theories,

成生物では励起・電子移動過程についてPS I, IIの違いの

Chem. Phys. Lett. 67, 334–342.

H.

(1979)

Cluster

Expansionofthe

物理化学と生物学的な起源について理解を進めたい。光6. 波田雅彦、中辻博 (2000) SAC-CI法の理論と応用, 季合成の光過程は基本的に電子の遷移と緩和であるから、刊 化学総説 「高精度分子設計と新素材開発」 46,

電子が従う方程式を解く必要があり、単純な古典力場で104–120.
7. Nakatsuji, H. (1996) SAC-CI Method: Theoretical

すべてが記述できるものではない。然しながら、光合成反58

光合成研究18 (2)

2008

Theoretical Study, Chem. Lett. 34, 1242–1243.

Aspects and Some Recent Topics, in Computational

16. Hasegawa, J. and Nakatsuji, H. (1998) Mechanism andChemistry, Revies of Current Trends (Leszczynski, J.,

Unidirectionality of the Electron Transfer in theEd.) pp 62–124, World Scientific, Singapore.
8. Hasegawa, J., and Nakatsuji, H. (2008) Exploring

Photosynthetic Reaction Center of Rhodopseudomonas

Photo-Biology and Bio-Spectroscopy with the SAC-CI

viridis: SAC-CI Theoretical Study, J. Phys. Chem. B 102,

(Symmetry-Adapted Cluster-Configuration Interaction)

10420–10430.
17. Marcus, R. A., and Sutin, N. (1985) Biochim. Biophys.

Method, in Radiation Induced Molecular Phenomena in
Nucleic

Acid:

A

Comprehensive

Theoretical

Acta 811, 265.

and

18. Gehlen, J. N., Marchi, M., and Chandler, D. (1988)

Experimental Analysis (Shukla, M., and Leszczynsk, J.,

Dynamics Affecting the Primary Charge Transfer inEds.) pp 93–124, Springer.

Photosynthesis, Science 263, 499–502.

9. Hasegawa, J., Isshiki, M., Fujimoto, K., and Nakatsuji, H.
(2005) Structure of phytochromobilin in the Pr and Pfr

19. Gunner, M. R., Nicholls, A., and Honig, B. (1996)

forms: SAC-CI theoretical study, Chem. Phys. Lett. 410,

Electrostatic Potentials in Rhodopseudomonas viridis

90–93.

Reaction Centers: Implications for the Driving Force and10. Fujimoto, K., Hasegawa, J., Hayashi, S., and Nakatsuji,H.

(2006)

Onthecolor-tuning

mechanism

Directionality of Electron Transfer, J. Phys. Chem. 100,of

4277–4291.

Human-Blue visual pigment: SAC-CI and QM/MM study,

20. Michel-Beyerle, M. E., Plato, M., Deisenhofer, J.,

Chem. Phys. Lett. 432, 252–256; Fujimoto, K., Hayashi,Michel, H., and Jortner, J. (1988) Unidirectionality ofS., Hasegawa, J., and Nakatsuji, H. (2007) Theoreticalcharge separation in reaction centers of photosynthetic

Studies on the Color-Tuning Mechanism in Retinalbacteria, Biochim. Biophys. Acta 932, 52–70.

Proteins, J. Chem. Theory Comput. 3, 605–618.

21. Ito, H., and Nakatsuji, H. (2001) Roles of Proteins in

11. Nakatani, N., Hasegawa, J., and Nakatsuji, H. (2007)

the Electron Transfer in the Photosynthetic Reaction

Red Light in Chemiluminescence and Yellow-green Light

Centerin Bioluminescence: Color-tuning Mechanism of Firefly,

Bacteriopheophytin to Ubiquinone, J. Comp. Chem. 22,

Photinus pyralis, studied by the SAC-CI method, J. Am.

265–272.

Chem. Soc. 129, 8756–8765.

ofRhodopseudomonas

viridis:22. Ohtsuka, Y., Ohkawa, K., and Nakatsuji, H. (2001)

12. Breton, J. (1985) Orientation of the chromophores inElectron Transfer in the c-Type Cytochrome Subunit of

the reaction center of Rhodopseudomonas viridis.

theComparison of low-temperature linear dichroism spectra

Rhodopseudomonas viridis: Ab Initio Theoretical Study, J.

with a model derived from X-ray crystallography,

Comp. Chem. 21, 521–527.

Biochim. Biophys. Acta 810, 235–245.

Photosynthetic

Reaction

Centerof

23. Dohse, B., Mathis, P., Wachtveilt, J., Laussermair, E.,

13. Nakatsuji, H., Hasegawa, J., and Ohkawa, K. (1998)

Iwata, S., Michel, H., and Oesterhelt, D. (1995) Electron

Excited States and Electron Transfer Mechanism in theTransfer from the Tetraheme Cytochrome to the Special

Photosynthetic Reaction Cente of Rhodopseudomonas

Pair in the Rhodopseudomonas viridis Reaction Center:viridis: SAC-CI Study, Chem. Phys. Lett. 296, 499–504.

Effect of Mutations of Tyrosine L 162, Biochemistry 34,

14. Hasegawa, J., Ohkawa, K., and Nakatsuji, H. (1998)

11335.

Excited States of the Photosynthetic Reaction Center of

24. Hasegawa, J., Ishida, M., and Nakatsuji, H. (2003)

Rhodopseudomonas viridis: SAC-CI Study, J. Phys.

Energetics

Chem. B 102, 10410–10419.

Bacteriophephytin to Ubiquinone in the Photosynthetic

15. Hasegawa, J., and Nakatsuji, H. (2005) Excited States

Reactionand Electron-transfer Mechanism in the PhotosyntheticofCentertheofElectron

Transfer

Rhosopseudomonas

Theoretical Study, J. Phys. Chem. B 107, 838–847.

Reaction Center of Rhodobactor sphaeroides: SAC-CI

59

from

viridis:光合成研究報18 (2)

記

告

2008

事

第８回日本光合成研究会シンポジウム報告
日本光合成研究会事務局

鹿内利治（京都大学）

第８回の光合成研究会シンポジウムは藤田祐一氏（名大）、大岡宏造氏（阪大）と私が世話人となり、
２００８年５月３０日から３１日にかけて名古屋大学野依記念学術交流会館で行なわれました。伊藤繁会長と相談の結果、シンポジウムのタイトルを「光合成を支える多様な分子システム」としました。
各世話人が「光を情報として使う！」（大岡）、「クロロフィル代謝系」（藤田）、「光合成を支える生理機能」（鹿内）のセッションを担当し、１３名に講演を依頼しました。その結果として、ミクロの領域に話題が集中した感はありますが、比較的広い分野の話題が提供されたと思います。植物の代謝の中心にある光合成は様々な生理機能と密接に関わっており、自分の研究の植物科学全体のなかでの位置を確認する良い機会だったと思います。また特に今回は、非会員の演者による講演が多く、多くの聴衆に新鮮な印象を与えたのではないでしょうか。１１０名を越える聴衆を交えて活発な議論が展開されました。また恒例となりつつあるポスター発表の１分間トークも発表者の協力によりスムーズに行
なわれ、４４題のポスターが発表されました。プログラムがタイトで、ポスターを見る時間が充分取れなかったのですが、ポスター賞の選考にこのポスタートークは重要だったように思います。増えつつあるポスター発表にいかに充分な時間を配分できるかが、今後の課題になりそうです。また５社による機器展示も行なわれました。
最後になりましたが、懇親会を含むシンポジウムの運営におきましては、名古屋大学の藤田先生と伊藤会長の研究室のメンバーに大変お世話になりました。この場を借りて御礼を申し上げます。

会場風景

ポスター発表60

光合成研究18 (2)

2008

第 8 回日本光合成研究会シンポジウムポスター賞受賞者
全参加者の投票により、以下の７名の方々（五十音順）の発表がポスター賞を受賞されました。受賞者の方々の研究については、順次、会誌「光合成研究」にて、紹介していく予定です。
大西岳人 （岡山大学大学院・自然科学）
緑藻クラミドモナスの光化学系Ⅰ複合体におけるPsaN, Oサブユニットの存在状態の解析
田邊優貴子 （総合研究大学院大学・極域科学）
夏期の南極湖沼における光の変動と藻類群集の応答 －光合成・光吸収パターンの変化から－
西村崇史 （名古屋大学大学院・生命農学研究科）
ラン藻はどのようにしてCO2欠乏を感受しているか？
野亦次郎 （名古屋大学大学院・生命農学研究科）
光非依存型（暗所作動型）プロトクロロフィリド還元酵素の解析
原田二郎 （立命館大学・理工学部）
緑色硫黄細菌Chlorobium tepidumにおけるgeranylgeranyl還元酵素の同定：BChl aPとChl aPDの生合成経路に関する知見広瀬侑 （東京大学大学院・理学系研究科）
シアノバクテリオクロムSyCcaSはフィコビリソームのリンカータンパク質の発現を制御する緑色
光受容体である
山本義治 （名古屋大学・遺伝子）「盗葉緑体」によって光合成を行う嚢舌目ウミウシの検索受賞者の方々。左から広瀬侑、原田二郎、大西岳人、山本義治、西村崇史、野亦次郎、
田邊優貴子（敬称略）。

61

光合成研究18 (2)

2008

今年２月に光合成研究会の OB 数人のあいだで、「一度集まり、近況を語り合う機会を持ってはどうか。」と云うことが話し合われ、宮地重遠、西村光雄、加藤栄、佐藤公行、村田紀夫の各氏が呼びかけ人となって５月２９日に名古屋厚生年金会館においてOB 会が開かれた。
参加者は浅田浩二、石原邦、泉井桂、岡田光正、小川晃男、加藤栄、加藤哲也、金井龍二、櫻井英博、佐藤公行、杉浦昌弘、辻英夫、西村光雄、檜山哲夫、村上悟、村田紀夫、森川弘道、山下魏の１８名で、佐々木幸子、新勝光、杉山達夫、鈴木浩一、玉井直人、向畑恭男、和田敬四郎の各氏からは近況が寄せられた。参加者全員現役時代よりも元気で人生を楽しんでいる印象を受けた。予算獲得、学生の指導等から解放されたからであろう。

（文責

小川晃男）

１列目左から、小川晃男、西村光雄、加藤栄、加藤哲也、石原邦、檜山哲夫、２列目左から、村田紀夫、櫻井英博、杉浦昌弘、浅田浩二、森川弘道、泉井桂、佐藤公行、３列目左から、金井龍二、岡田光正、村上悟、辻英夫、山下魏（敬称略） 名古屋厚生年金
会館に於いて62

光合成研究18 (2)

2008

大阪大学では平成２０年１０月１４日（火）午後１時～１５日（水）午後４時半に『The Ins and Outsof Chloroplasts～葉緑体のすべてに迫る』と題した葉緑体関連の国際シンポジウムを、大阪大学銀杏会
館にて開催します（参加費無料）。多くの皆様の参加を期待します。
世話人：和田正三（九州大学）・寺島一郎（東京大学）・中井正人（大阪大学）
シンポジウムでは葉緑体に関する生化学／生理・生態学／運動／分裂・分化／蛋白質輸送／シグナ
ル伝達／進化／プロテオーム／応用など多彩な研究を紹介します。招待講演に加え、計３０演題程度のショートトーク・ポスタ－セッションも企画します。採択演題数に限りがありますので、発表を希望される方はお早めに中井までお問い合わせください。
プログラムや参加登録・発表申し込みなどシンポジウムの最新情報はシンポジウムホームページ
http://chloroplast.protein.osaka-u.ac.jpに掲載しておりますのでご確認ください。参加登録者にはシンポジウムの最新情報を配信致します。
ぜひ事前に参加登録してください。
***************************◎招待講演者（予定）Jean-David Rochaix (Switzerland) "Genetic Dissection of State Transition"
Felix Kessler (Switzerland) "Chloroplast Protein Import"
Sacha Baginsky (Switzerland) "Proteomics of Chloroplast"
Michael Goldschmidt-Clermont (Switzerland) "Chloroplast RNA Metabolism"
Barry D. Bruce (USA) "Applied Photosynthesis: Putting Photosystem I to Work"
Jocelyn Bedard (UK) "Chloroplast Protein Import"
皆川 純（北大） "Molecular Remodeling of Photosystem I and II during State Transition"
西山 佳孝（埼大） "Photoinhibition and Repair Mechanisms"
伊福 健太郎（京大） "Chloroplast Protein Differentiation and Evolution"
本橋 令子（静大） "Chloroplast Development and Differentiation"
野口 航（東大） "Metabolic Interaction between Chloroplast and Mitochondrion"
椎名 隆（京府大） "Chloroplasts and Calcium Signaling"
寺島 一郎（東大） "The Role of Green Light in Leaf Photosynthesis"
藤原 誠（東大） "Plastid Division and Dynamics"

63

光合成研究18 (2)

2008

高木 慎吾（阪大） "Organelle Positioning"
和田 正三（九大） "Chloroplast Movement"
菊地 真吾（阪大） "Chloroplast Protein Import"◎ディスカッションリーダー（予定）
坂本 亘（岡大）高橋 裕一郎（岡大）中井 正人（阪大）***************************◎問い合わせ先：中井 正人
大阪大学蛋白質研究所
生体反応統御研究室
５６５－０８７１
吹田市山田丘３－２
０６－６８７９－８６１２
nakai@protein.osaka-u.ac.jp64光合成研究18 (2)

2008

Sulfur Metabolism in Phototrophic Organisms
Series: Advances in Photosynthesis and Respiration, Vol. 27
Hell, R.; Dahl, C.; Knaff, D.; Leustek, Th. (Eds.)
Springer, 2008, XXXVI, 516 p., Hardcover
ISBN: 978-1-4020-6862-1
http://www.springer.com/life+sci/plant+sciences/book/978-1-4020-6862-1
Contents: I. Sulfate activation and reduction, biosynthesis of sulfur containing amino acids; II.
Sulfur in plants and algae; III. Sulfur in phototrophic prokaryotes; IV. Ecology andbiotechnology; V. Specific methods

The Purple Phototrophic Bacteria
Series: Advances in Photosynthesis and Respiration, Vol. 28
Hunter, C.N.; Daldal, F.; Thurnauer, M.C.; Beatty, J.Th. (Eds.)
Springer, 2008, LIV, 1014 p., Hardcover
ISBN: 978-1-4020-8814-8
http://www.springer.com/life+sci/plant+sciences/book/978-1-4020-8814-8
Contents: Part 1. Physiology, evolution and ecology; Part 2. Biosynthesis of pigments,
cofactors and lipids; Part 3. Antenna complexes: structure, function and organization; Part 4.
reaction centre structure and function; Part 5. Cyclic electron transfer components and energy
coupling reactions; Part 6. Metabolic processes; Part 7. Genomics, regulation and signalling;
Part 8. New applications and techniques

Photosynthesis. Energy from the Sun
14th International Congress on Photosynthesis
Allen, J.F.; Gantt, E.; Golbeck, J.H.; Osmond, B. (Eds.)
Springer, 2008, Approx. 1640 p. Hardcover
ISBN: 978-1-4020-6707-5
http://www.springer.com/life+sci/plant+sciences/book/978-1-4020-6707-5
Contents: Bioenergy and photosynthesis; Reaction centers; Structure and function of lightharvesting complexes; Oxygen evolution; Electron transport operation, organisation andregulation; Assembly and repair of pigment—protein complexes; Membrane dynamics andorganization; CO2 diffusion, gas exchange and the role of stomata; CO2-concentrating
mechanisms; CAM and C4; The C3 cycle. Limitation and regulation; Starch and sucrose;
Interactions between electron transport and stromal reactions; Metabolic integration;
Regulation of light harvesting; Metabolite transport and intracellular interactions; Biogenesisof photosynthetic apparatus; Origin and evolution of photosynthetic systems; Organelle
communication; Photosynthesis. A fundamental tool for modern agriculture and forestry;
Artificial photosynthesis; Perception of the environment and signalling; Global climatechange; Photosynthetic mechanisms under stress regulation and improvement; Photosynthesis
education.

65

光合成研究18 (2)

2008*** Information ***事務局からのお知らせ★日本光合成研究会役員の異動のお知らせ
平成２０年５月付けで田中歩氏（北海道大学）が事務局長を退任し、代わって鹿内利治氏（京都大学）が新事務局長に着任いたしました。これにより、鹿内利治氏は常任幹事を退任いたしました。
★会費納入のお願い
本年の常任幹事会／幹事会／総会において、会費の納入率がかなり低いことが指摘されました。
この指摘を受けまして、この号（通巻 52 号）より、宛名シールの下に印字する年を、会費未納の年に変更いたします（これまでは納入された年を印字）。お手元の封筒の宛名シールに記載された年をご確認の上、皆様のご協力をお願いいたします。会費納入時には、会誌にはさまれている振込用紙をご利用ください。なお、振込用紙は会誌すべてにはさみこんでおりますので、すでにお支払いの方はご容赦お願いいたします。
★入会案内
本会へ入会を希望される方は、会費（個人会員年会費：¥1,500、賛助法人会員年会費：¥50,000）
を郵便振替（加入者名：日本光合成研究会、口座番号：00140-3-730290）にて送金の上、次ページの申し込み用紙、または電子メールにて、氏名、所属、住所、電話番号、ファックス番号、電子
メールアドレス、入会希望年を事務局までお知らせください。

記事 募集
日本光合成研究会では、会報に掲載する記事を会員の皆様より募集しています。募集する記事の項
目は以下の通りです。
○トピックス：光合成及び関連分野での纏まりのよいトピックス的な記事。
○解説：光合成に関連するテーマでの解説記事。
○研究紹介：最近の研究結果の紹介。特に、若手、博士研究員の方々からの投稿を期待しています。
○会議報告：国際会議、シンポジウムなどの簡単な報告記事。
○集会案内：研究会、セミナー等の案内。
○求人：博士研究員、専門技術員等の募集記事。
○新刊図書：光合成関係、または会員が執筆・編集した新刊図書の紹介。書評も歓迎いたします。
記事の掲載を希望される方は、会報編集担当、野口（tnoguchi@ims.tsukuba.ac.jp）まで御連絡下さい。

66

光合成研究18 (2)

2008

日本光合成研究会会員入会申込書
平成

年

月

日

日本光合成研究会御中
私は日本光合成研究会の趣旨に賛同し、平成年より会員として入会を申し込みます。

[]内に会員名簿上での公開承諾項目に○印をつけてください[] 氏名（漢字）（必須）
氏名（ひらがな）
氏名（ローマ字）

[

] 所属

[

] 住所 1〒[] 住所 2（自宅の方または会報送付先が所属と異なる場合にのみ記入）〒[] TEL1[] TEL2

[

] FAX

[

] E-mail(必要な方のみ記入）

個人会員年会費

1,500 円 (会報、研究会、ワークショップなどの案内を含む）

賛助法人会員年会費

50,000 円（振込予定日：平成年

月(上記と会報への広告料を含む）
日）（会員資格は１月１日～１２月３１日を単位とします）＊ 複数年分の会費を先払いで振り込むことも可能です。その場合、通信欄に（何年度～何年度分）とお書き下さい。
連絡先〒464-8602 名古屋市千種区不老町
名古屋大学理学部物理教室 光生体エネルギー研内
日本光合成研究会
TEL/FAX: 052-789-2883
E-mail: photsyn@bio.phys.nagoya-u.ac.jp
郵便振替口座 00140-3-730290

67光合成研究18 (2)

2008

日本光合成研究会会則
第１条

名称

本会は日本光合成研究会（The Japanese Association for Photosynthesis Research）と称する。
第２条

目的

本会は光合成の基礎および応用分野の研究発展を促進し、研究者相互の交流を深めることを目
的とする。
第３条

事業

本会は前条の目的を達成するために、シンポジウム開催などの事業を行う。
第４条

会員

１．定義
本会の目的に賛同する個人は、登録手続を経て会員になることができる。また、団体、機関は、賛助会員になることができる。
２．権利会員および賛助会員は、本会の通信および刊行物の配布を受けること、本会の主催する行事に参加することができる。会員は、会長を選挙すること、役員に選出されることができる。
３．会費
会員および賛助会員は本会の定めた年会費を納めなければならない。
第５条

組織および運営

１．役員
本会の運営のため、役員として会長１名、事務局長１名、会計監査１名、常任幹事若干名をおく。役員の任期は２年とする。会長、常任幹事は連続して二期を越えて再任されない。
事務局長は五期を越えて再任されない。会計監査は再任されない。
２．幹事
幹事数名をおく。幹事の任期は４年とする。幹事の再任は妨げない。
３．常任幹事会
常任幹事会は会長と常任幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。常任幹事会
は本会の運営に係わる事項を審議し、これを幹事会に提案する。事務局長と会計監査は、オブザーバーとして常任幹事会に出席することができる。
４．幹事会
幹事会は役員と幹事から構成され、会長がこれを招集し議長となる。幹事会は、常任幹事会が提案した本会の運営に係わる事項等を審議し、これを決定する。
５．事務局
事務局をおき、事務局長がこれを運営する。事務局は、本会の会計事務および名簿管理を行う。
６．役員および幹事の選出
会長は会員の直接選挙により会員から選出される。事務局長、会計監査、常任幹事は会長

68光合成研究18 (2)

2008

が幹事の中から指名し、委嘱する。幹事は常任幹事会によって推薦され、幹事会で決定される。会員は幹事を常任幹事会に推薦することができる。
第６条

総会

１．総会は会長が招集し、出席会員をもって構成する。議長は出席会員から選出される。
２．幹事会は総会において次の事項を報告する。
１）前回の総会以後に幹事会で議決した事項
２）前年度の事業経過
３）当年度および来年度の事業計画
３．幹事会は総会において次の事項を報告あるいは提案し、承認を受ける。
１）会計に係わる事項
２）会則の変更
３）その他の重要事項
第７条

会計

本会の会計年度は１月１日から１２月３１日までとする。当該年度の経理状況は、総会に報告され、その承認を受ける。経理は、会計監査によって監査される。本会の経費は、会費および寄付金による。
付則
第１ 年会費は個人会員 1,500 円、賛助会員一口 50,000 円とする。
第２ 本会則は、平成１４年６月１日から施行する。
第３ 本会則施行後第一期の会長、事務局長、常任幹事にはそれぞれ、第５条に定める規定にかかわらず、平成１４年５月３１日現在の会長、事務局担当幹事、幹事が再任する。本会則施行後第一期の役員および幹事の任期は、平成１４年１２月３１日までとする。

日本光合成研究会の運営に関する申し合わせ
1. 幹事会：
幹事は光合成及びその関連分野の研究を行うグループの主催者である等、日本の光合成研究の発展に顕著な貢献をしている研究者とする。任期は 4 年とするが、原則として再任されるものとする。
2. 事務局：
事務局長の任期は 2 年とするが、本会の運営を円滑に行うため、約 5 期（10 年）を目途に再任されることが望ましい。
3. 次期会長：
会長の引き継ぎを円滑に行うため、次期会長の選挙は任期の 1 年前に行う。
4. 常任幹事会：
常任幹事会の運営を円滑におこなうため、次期会長は常任幹事となる。

69

光合成研究18 (2)

2008

幹事会名簿
浅田浩二 福山大学生命工学部

田中

歩 北海道大学低温科学研究所

池内昌彦 東京大学大学院総合文化研究科

都筑幹夫 東京薬科大学生命科学部

池上勇 帝京大学薬学部

寺島一郎 東京大学大学院理学系研究科

泉井桂 近畿大学生物理工学部生物工学科

徳富(宮尾)光恵

伊藤繁 名古屋大学大学院理学系研究科

農業生物資源研究所
光合成研究チーム

井上和仁 神奈川大学理学部

豊島喜則 関西学院大学理工学部

臼田秀明 帝京大学医学部

南後

守 名古屋工業大学応用化学科

榎並

野口

巧 筑波大学大学院数理物質科学研究科

勲 東京理科大学理学部

大岡宏造 大阪大学大学院理学研究科

長谷俊治 大阪大学蛋白質研究所

大杉林

立 東京大学大学院農学生命科学研究科

秀則 愛媛大学

大政謙次 東京大学大学院農学生命科学研究科

無細胞生命科学工学研究センター

小川健一 岡山県生物科学総合研究所

原登志彦 北海道大学低温科学研究所

小野高明 茨城大学工学部生体分子機能工学科

彦坂幸毅 東北大学大学院生命科学研究科

小俣達男 名古屋大学大学院生命農学研究科

久堀

垣谷俊昭 名城大学理工学部教養教育/

檜山哲夫 埼玉大学理学部（名誉教授）

総合学術研究科

福澤秀哉 京都大学大学院生命科学研究科

徹 東京工業大学資源化学研究所

金井龍二 埼玉大学（名誉教授）

藤田祐一 名古屋大学大学院生命農学研究科

坂本

前亘 岡山大学資源生物科学研究所

忠彦 東北大学大学院農学研究科

櫻井英博 早稲田大学（名誉教授）

牧野

佐藤和彦 兵庫県立大学大学院生命理学研究科

松浦克美 首都大学東京都市教養学部

佐藤公行 岡山大学（名誉教授）

三室

佐藤直樹 東京大学大学院総合文化研究科

宮地重遠 海洋バイオテクノロジー研究所

佐藤文彦 京都大学大学院生命科学研究科

村田紀夫 基礎生物学研究所

鹿内利治 京都大学大学院理学研究科

山本重岡

山谷知行 東北大学大学院農学研究科

成 近畿大学農学部

島崎研一郎 九州大学大学院理学研究院

泰 岡山大学大学院自然科学研究科

バイオサイエンス研究科

建仁 岡山大学大学院自然科学研究科

杉浦昌弘 名古屋市立大学
大学院システム自然科学研究科
杉田守 京都大学大学院地球環境学堂

横田明穂 奈良先端科学技術大学院大学

嶋田敬三 首都大学東京都市教養学部
沈

周 東北大学大学院農学研究科

護 名古屋大学遺伝子実験施設

杉山達夫 中部大学生命健康科学研究所
鈴木祥弘 神奈川大学理学部
園池公毅 東京大学大学院新領域創成科学研究科
高市真一 日本医科大学生物学教室
高橋裕一郎 岡山大学大学院自然科学研究科

70

光合成研究18 (2)

2008

編集後記
20 年程前に光合成細菌の反応中心蛋白質の結晶構造が解明され、その対称性の美しさと、その中に潜む非対称性は、精密な物理化学研究の魅力的なテーマとなってきました。今回の解説記事では、京大の長谷川さんに、最先端の量子化学計算手法を駆使した光合成電子移動反応の研究について綴っていただきました。トピックスのお二人は、この春のシンポジウムでのポスター賞受賞者です。葉緑体を盗んで使う生物がいるなんてシンポジウムで聞くまで全く知りませんでした。驚きました。光受容体も色々なものが見つかってきました。光合成の調節機構の全貌が明らかになる日も近いかもしれま
せん。
＜筑波大学

野口

巧＞

******************************************************************************************

日本光合成研究会

2007-2008 年役員

会長

伊藤 繁（名古屋大学）

事務局

鹿内利治（京都大学）

常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事
常任幹事

池内昌彦（東京大学）（次期会長）
大岡宏造（大阪大学）（日本光生物学協会）
藤田祐一（名古屋大学）（会報担当）
野口 巧（筑波大学）（会報担当）
鈴木祥弘（神奈川大学）（ホームページ担当）
高橋裕一郎（岡山大学）（企画担当）
高市真一（日本医科大学）（企画担当）
小川健一（岡山県生物科学総合研究所） （企画担当）

会計監査小池裕幸（中央大学）

庶務

中村洋子（名古屋大学）******************************************************************************************
光合成研究 第 18 巻 第 2 号 （通巻 52 号） 2008 年 8 月 28 日発行

日

本

光

合

成

研

究

会

名古屋大学理学部物理教室
光生体エネルギー研内〒464-8602

名古屋市千種区不老町

FAX: 052-789-2883
E-mail:photosyn@bio.phys.nagoya-u.ac.jp
http://wwwsoc.nii.ac.jp/photosyn/index.html
郵便振替口座加入者名：日本光合成研究会

口座番号：00140-3-730290

81