機能解析第２研究チーム
Functomics Biology II Research Team
チームリーダー

海 老 原

章 郎

EBIHARA, Akio
酸素分子は、ヒトを含めた好気性生物の生命維持に最も重要である。スーパーオキシドや過酸化水素などの、好気代謝の副産物として酸素分子から生成する活性酸素種は、様々な生体分子に傷害を与える。遺伝情報が書き込まれているゲノム DNA とその原材料であるヌクレオチドも、活性酸素種による酸化ストレスを絶えず受けている。そのため、生物は、酸化ストレスに対する防御システムと、酸化傷害を受けた DNA やヌクレオチドを分解・修復するシステ
ムを進化の過程で獲得してきた。そこで、一連の生命現象に関係する 3 つのテーマ (1)酸化ストレス防御システム、(2)ヌクレオチド代謝システム、(3)酸化傷害 DNA 修復システムに関して、立体構造情報を最大限活用しつつ、ゲノム全体を対象とする機能研究を行っている。

1. 酸化ストレス防御システム（海老原、飯野、満足）
酸化ストレス防御システムは、活性酸素種を分解す
る複数の酵素で構成された細胞内システムである。今年
度の立体構造解析により、T. thermophilus HB8 に存在する
約 15 種類の候補タンパク質分子のうち、8 種類の構造が明らかになった（スーパーオキシドジスムターゼ、カタラーゼ、ペルオキシダーゼ、チオレドキシン類 2 種類、ペルオキシレドキシン様タンパク質（TTHA0593）、ピリ
ドキシン生合成酵素 2 種類）。他の 7 種類については、ホモログで決定された立体構造を利用することで、活性部位の相同性から、システムを構成する全タンパク質に対する機能発現機構が解析可能な状況が整った。
一重項酸素をクエンチングにより無毒化するピリド
キシンは、2 種類の酵素（TTHA0704、TTHA0707）により生合成される。両酵素は、植物、カビ、古細菌、バクテリアなど極めて多くの生物種で保存されている。これ
らの単体の立体構造を決定した。グルタミンアミドトラ
ンスフェラーゼ（TTHA0707、PdxT）は、3 層の α/β サン
ドイッチ構造を有し、触媒三組み残基（Cys-His-Glu）が分子中央の溝に存在する。ピリドキシン合成酵素（TTHA0704、PdxS）は、8 回繰り返し α/β バレルを基本構造とするサブユニットが 12 量体を形成し、直径約 100Åの筒状構造を作る。筒状構造の外側に、PdxS に対し 1:1の比率で PdxT が結合して複合体を形成し、PdxT により生成された遊離アンモニアが、PdxS の α/β バレル構造の内部に形成された分子トンネルによって、筒状構造の内側に位置する PdxS の活性部位へと受け渡され、ピリドキ
シン合成が行なわれると考えられる。
過酸化水素を分解する酵素として、カタラーゼに加えて、ペルオキシレドキシン・ファミリーに属す
Bacterioferritin comigratory protein (BCP)がある。BCP に対す る 構 造 機 能 相 関 の 一 般 性 を 理 解 す る た め 、 T.
thermophilus HB8 に存在する 2 種類の BCP 様タンパク質（TTHA1300、TTHA0593）のうち、TTHA1300 に対するホモログの立体構造解析を行った。両者とも、典型的なチオレドキシン様フォールドを有する。ホモログ間で完全に保存された N 末端の Cys 残基が活性部位である点は共通だが、Sulfolobus tokodaii 由来の酵素（ST1785）は単量体構造を取るのに対し、Aquifex aeolicus 由来の酵素（aq_488）は 4 量体を形成し、ホモログ間で大きな四次構造の変化が存在することが分かった。
2. ヌクレオチド代謝システム（金川、河合*1、三瓶*1、奥田*2、角田*2、田村*2、中川*1、増井*1）
プリン、ピリミジンヌクレオチドは、ほとんど全ての生物にとって必要不可欠な物質である。これらのヌク
レオチドは、遺伝情報を担う DNA や RNA の前駆体であるばかりでなく、生体反応のエネルギー源や補酵素、細胞内シグナル伝達物質の原材料ともなり、ヌクレオチド
分子プールを適正に保つことは生命維持に不可欠である。
Hypoxanthine-guanine
phosphoribosyltransferase(HGPRT)は、プリンヌクレオチド合成系のサルベージ系で働く酵素で、塩基と5-ホスホリボシル1α-二リン酸からモ
ノヌクレオチドと二リン酸を合成する酵素である。本酵
素は、プリンヌクレオチドの中でもヒポキサンチン、グ
アニンを特異的に認識して、ホスホリボシル基を塩基の9位のNに付加する。この反応は可逆反応であり、HGPRT
は 細 胞 内 の inosine monophosphate (IMP) と guanine
monophosphate (GMP)の濃度調節に関与すると考えられる。
今年度、本酵素に対するIMP複合体とGMP複合体の立体構造を取得した。その結果、それらの複合体では、基質の塩基結合部位の近傍にあるTyr155が塩基方向に覆い被さっているのに対して、単体構造ではTyr155はフリップアウ
トしていた。Tyr155のOHは基質プリン環の2位の近くに位置し、xanthine monophospahte (XMP)の2位のOと反発することが予想され、キサンチンを基質とする活性が低いことが示唆された。
GMP synthase (GuaA)は、プリンヌクレオチド新生合成系のIMPからGMPを生成する2段階反応の後者を触媒する酵素である。その反応は、ATPを利用してグルタミンからアンモニアを脱離させる反応と、生じたアンモニアを
XMPの2位のOに置換してGMPを生成する反応からなる。
本酵素に対するXMP複合体とATP複合体の構造を取得した。GuaAは、アミノトランスフェラーゼドメイン、ATP
ピロフォスファターゼドメイン、2量体化ドメインの3ドメインから構成されていた。単体構造とXMP複合体の比較から、基質結合に伴うループおよびドメインの動きや
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反応中間体の形成が示唆された。
DNA の原料である デオキシヌクレオシド 5'-三リン酸（dNTP）の濃度バランスが崩れると、DNA polymerase による誤った DNA の取り込みが増す。このために dNTPの濃度バランスを保つ酵素が存在すると考えられている。
その候補として我々は dNTPase に着目した。本酵素は、4 種類の dNTP をヌクレオシドと三リン酸に分解する活性を有するが、dNTP が複数種類共存する時にのみ活性を発現する。これまでの酵素化学的解析から、本酵素には、1個の触媒部位と 2 個のヌクレオチド認識部位が存在すると推定された。そのメカニズムを解明するため、立体構
造解析を行った。その結果、本酵素は 6 量体を形成し、各サブユニットの分子内部に進化的に保存された活性部位を持つことが分かった。得られた立体構造を用いて、dATP と Mg との複合体構造をモデリングしたところ、活性部位周辺のヌクレオチドの塩基部分を認識する領域はディスオーダーしていると分かり、本酵素の有する広い
基質特異性を説明できた。本酵素の存在は、ヌクレオチ
ド代謝のシステムレベルでの解析に、生合成系とともに分解系も考慮する必要があることを示している。
3. 酸化傷害 DNA 修復システム（中川*1、増井*1）
好気呼吸などによって生じる活性酸素種は、DNA に
様々な酸化傷害を引き起こす。MutM は、最も主要な酸化傷害のひとつである 8-オキソグアニン塩基を認識し、除 去 す る 。 こ れ ま で に T. thermophilus HB8 MutM
(TTHA1806)-DNA 複合体の立体構造を明らかにしてきた。
この構造に基づいて複数の変異体 MutM を作製し、詳細な反応機構の解析を行った。その結果、Arg253 が初期のDNA 結合に、Lys52 がヌクレアーゼ活性に必要であることが分かった。さらに、認識したグアニン残基を DNA 二本鎖の外側へフリップアウトさせる反応において、Lys52、Arg99、Phe101 が重要な働きをすることも明らかにした。
これらの結果から、MutM による複雑な傷害塩基除去反応を原子レベルで説明することに成功した。
4 機能未知タンパク質の機能発見研究（海老原、飯野、満足、金川、河合*1、三瓶*1、中川*1、増井*1）
T. thermophilus HB8 が有する全タンパク質約 2,200 個のうち、約 500 個は機能未知タンパク質である。その中で、酸化ストレス応答に関与するものを推定し、立体構造を利用した機能解析を進めてきた。
Universal stress protein (Usp)は、酸化ストレスや栄養飢餓等に対する耐性を与えるタンパク質で、真核生物、バ
クテリア、古細菌の幅広い生物種で保存されている。しかし、ストレス耐性を与える Usp の分子機能は未知である。これまでに T. thermophilus HB8 に存在する 5 種類のUsp に 対 し 立 体 構 造 解 析 を 行 い 、 Usp の 一 つ で あ る
TTHA0895 がホモ 2 量体構造を取ることが明らかにした。
今年度、新たに ATP 結合構造を取得でき、ATP 結合に伴う二次構造の変化を見出した。さらに、Usp ドメインが並列に 2 個つながっている別の Usp、TTHA0350 の立体構造を決定した。
*1

客員、*2 研修生

Molecular oxygen, the most important molecule of aerobic
organisms including Homo sapiens, can generate toxic reactive
oxygen species. The oxidative stress from these oxygen
species has harmful effects on DNA and nucleotides.
Therefore, protection systems against oxidative stress as well
as degradation and repair systems for damaged DNA andnucleotides are essential. Through structural and functional
analyses, this research team aims to understand the cellular
systems responsible for alleviating effects of oxidative stress inT. thermophilus HB8.
1. Protection systems against oxidative stress.
In T. thermophilus HB8, the protection systems against
oxidative stress consist of 15 proteins. As of the end of thisyear, we have determined the structures of eight proteins. By
the use of structures of homologs, we can analyze the functionsof all of the proteins in the systems, on the basis of theirthree-dimensional structures.
T. thermophilus HB8 encodes two enzymes (TTHA0704
and TTHA0707) for the biosynthesis of pyridoxine, which
serves as an important cofactor of vitamin B6 as well as aquencher of singlet oxygen. We determined the crystal
structures of both enzymes. The structure of glutamate
amidotransferase (TTHA0707, PdxT) is an α/β three-layer
sandwich. Its catalytic triad (Cys-His-Gln) is located in acavity of the molecule. The structure of the pyridoxine
biosynthesis enzyme (TTHA0704, PdxS) adopts an α/β8 fold
and forms a dodecamer assembled like a cylinder. PdxT isthought to bind to PdxS with a 1:1 stoichiometry.
Bacterioferritin comigratory protein (BCP) is aperoxiredoxin family member that degrades hydrogen peroxide
and alkyl hydrogen peroxide. To examine the generalrelationship between the structure and the function of BCP, wedetermined the crystal structures of BCP homologs (ST1785
and aq_488). Both structures in common adopt a typicalthioredoxin-fold, but they exhibit large differences in theirquaternary structures.
2. Nucleotide metabolic systems.
Purine and pyrimidine nucleotides are essential for almost
all the organisms. These nucleotides function not only as the
precursors of DNA and RNA, but also as the materials forenergy sources, cofactors, and signaling molecules. Proper
maintenance of the nucleotide pool properly is indispensablefor organisms.
Hypoxanthine-guanine
phosphoribosyltransferase(HGPRT) functions in the salvage pathway of purine
nucleotidebiosynthesis.
HGPRT
transfers
thephosphoribosyl group to the N9 atoms of hypoxanthine andguanine to produce inosine monophosphate (IMP) and guanine
monophosphate (GMP), respectively.
This enzyme isinvolved in regulating the cellular concentration of both
nucleotides. We determined the structures of this enzyme
complexed with IMP and GMP, which reveals that Tyr155 isimportant for substrate-binding.
GMP synthase (GuaA) functions in the de novo pathway ofpurine nucleotide biosynthesis.
This enzyme converts
xanthine monophosphate (XMP) to GMP by the replacementof its 2-keto group with the glutamine’s nitrogen, in a reaction
driven by ATP hydrolysis. We determined the structures ofthis enzyme in complex with XMP and ATP.
To maintain the high-fidelity of DNA replication, the levels
of DNA precursors, deoxyribonucleoside triphosphates
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(dNTPs), must be controlled properly within the cell. The
maintenance is considered to be regulated by nucleotidebiosynthesis, as described above. However, we identified a
new metal-dependent enzyme (dNTPase) that is possibly
involved in the maintenance by degrading dNTPs. This
enzyme has no degrading activity for single dNTPs, but its
activity is induced by the presence of mixed dNTPs containing
dATP and dTTP. We solved the structure of this enzyme, andcreated a model of the dNTPase in complex with Mg2+ anddATP. The loop that putatively recognizes the base moiety ofdATP is flexible, which is consistent with the broad substratespecificity of this enzyme. The identification of this enzyme
indicates that we also need to consider degradation systems inthe systems-analysis of nucleotide metabolism.
3. Base excision repair systems.
Reactive oxygen species cause various forms of oxidative
DNA damage.
A base-excision repair enzyme, MutM,
recognizes and removes 8-oxoguanine in DNA.
We
determined the crystal structure of T. thermophilus MutM
(TTHA1806) complexed with substrate DNA. On the basisof the knowledge obtained from the structural analyses, we
performed detailed functional analyses by constructing various
mutant MutM proteins. These analyses revealed that Arg253
and Lys52 are required for the initial DNA-binding and thenuclease activity, respectively. Our data also showed that
Lys52, Arg99 and Phe101 play important roles in flipping therecognized 8-oxoguanine residue out of double-stranded DNA.
4. Research on functionally-uncharacterized proteins.
The T. thermophilus HB8 genome has about 2,200 genes,
and about 500 of the genes encode hypothetical proteins of
unknown function. Out of them, we have analyzed proteins
possibly involved in the cellular response against oxidative
stress.
The universal stress protein (Usp) superfamily is aconserved domain consisting of 130-160 amino acids, and isfound in bacteria, archaea, and eukaryotes. The possible
physiological function of Usp is to protect the cell from various
stresses.
However, its biochemical mechanism remains
unknown. We solved the crystal structures of the single
domain of Usp in complex with ATP and the two tandem
domains of Usp. Further biochemical studies to analyze thestress resistance are in progress.

Staff
Head
Dr. Akio EBIHARA

Members
Dr. Mayumi KANAGAWA
Mr. Hitoshi IINO
Ms. Miho MANZOKU

in collaboration with
Dr. Takehiko SHIBATA (Cellular & Molecular Biology Lab.)
Dr. Tsutomu MIKAWA (Biometal Science Lab.)

Visiting Members
Dr. Ryoji MASUI (Grad. Sch. Sci., Osaka Univ.)
Dr. Gen-ichi SANPEI (Fac. Electro-Commun., Univ.
Electro-Commun.)
Dr. Gota KAWAI (Fac. Technol., Chiba Inst. Technol.)Dr. Hiroki KONDO (Fac. Comput. Sci. Syst. Eng., Kyushu Inst.
Technol.)
Dr. Noriko NAKAGAWA (Grad. Sch. Sci., Osaka Univ.)
Dr. Shinichi YOKOBORI (Pharma. Technol., Tokyo Univ.
Pharma. Life Sci.)
Dr. Seiki BABA (Grad. Sch. Sci., Osaka Univ.)
Dr. Haruhiko SAKURABA (Fac. Eng., Univ. Tokushima)
Dr. Toshihisa OHSHIMA (Grad. Sch. Bioresource Bioenviron.
Sci., Kyusyu Univ.)
Dr. Kiyoshi OKADA (Fac. Electro-Commun., Univ.
Electro-Commun.)Trainees
Mr. Kenji OKUDA (Fac. Electro-Commun., Univ.
Electro-Commun.)
Mr. Satoru TUNODA (Fac. Electro-Commun., Univ.
Electro-Commun.)Ms. Satoko TAMURA (Fac. Technol., Chiba Inst. Technol.)

誌 上 発 表Publications[ 雑誌 ]（原著論文）＊印は査読制度がある論文誌
Ishikawa H. ,Nakagawa N. ,Kuramitsu S. ,and Masui R. :"Crystal structure of TTHA0252 from Thermus thermophilus
HB8, a RNA degradation protein of the metallo-β-lactamasesuperfamily", J. Biochem. 140, 535--542 (2006). ＊Okada K. ,Matsuda T. ,Sakamoto T. ,Muto Y. ,Yokoyama
S. ,Kanai A. ,and Kawai G. : "1H, 13C and 15N resonanceassignments of the 2'-5' RNA ligase-like protein from
Pyrococcus furiosus", J. Biomol. NMR 36, No. 5, p.16
(2006). ＊Okada K. ,Takahashi M. ,Sakamoto T. ,Kawai G. ,Nakamura
K. ,and Kanai A. : "Solution structure of a GAAG tetraloop
in helix 6 of SRP RNA from Pyrococcus furiosus",
Nucleosides Nucleotides Nucleic Acids 25, No. 4-6,
pp.383--395 (2006). ＊Sakai C. ,Sugiura I. ,Ebihara A. ,Tamura T. ,Sugio S. ,andInagaki K. : "The crystal structure of hypothetical
methyltransferase from Thermus thermophilus HB8",
Proteins 64, 552--557 (2006). ＊Ebihara A. ,Yao M. ,Masui R. ,Tanaka I. ,Yokoyama S. ,and
Kuramitsu S. : "Crystal structure of hypothetical protein
TTHB192 from Thermus thermophilus HB8 reveals a newprotein family with an RNA recognition motif-like domain",Protein Sci. 15, 1494--1499 (2006). ＊Yoshikawa S. ,Arai R. ,Kinoshita Y. ,Kamo T. ,Wakamatsu
T. ,Akasaka R. ,Masui R. ,Terada T. ,Kuramitsu S. ,Shirouzu
M. ,and Yokoyama S. : "Structure of archaeal glyoxylate
reductase from Pyrococcus horikoshii OT3 complexed with
nicotinamide adenine dinucleotide phosphate", Acta Cryst. D
63, No. 3, pp.357--365 (2007). ＊Kondou N. ,Nakagawa N. ,Ebihara A. ,Chen L. ,Liu Z. ,Wang
B. ,Yokoyama S. ,Kuramitsu S. ,and Masui R. : "Structure ofdNTP-inducible dNTP triphosphohydrolase: insight into
broad specificity for dNTPs and triphosphohydrolase-typehydrolysis", Acta Cryst. D 63, 230--239 (2007). ＊Okazaki N. ,Kumei M. ,Manzoku M. ,Kuramitsu S. ,Shirouzu
M. ,Shinkai A. ,and Yokoyama S. : "Structure of a

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UPF0150-family Protein from Thermus thermophilus HB8",
Acta Cryst. F 63, No. 3, pp.173--177 (2007). ＊Kanaujia S. P. ,Ranjani C. V. ,Jeyaraman J. ,Baba S. ,Chen
L. ,Liu Z. ,Wang B. ,Nishida M. ,Ebihara A. ,Shinkai
A. ,Kuramitsu S. ,Shiro Y. ,Sekar K. ,and Yokoyama S. :"Crystallization and preliminary crystallographic analysis ofmolybdenum-cofactor biosynthesis protein C from Thermus
thermophilus", Acta Cryst. F 63, 27--29 (2007). ＊Kanaujia S. P. ,Ranjani C. V. ,Jeyaraman J. ,Baba S. ,Kuroishi
C. ,Ebihara A. ,Shinkai A. ,Kuramitsu S. ,Shiro Y. ,Sekar
K. ,and Yokoyama S. : "Cloning, expression, purification,
crystallization and preliminary X-ray crystallographic studyof DHNA synthetase from Geobacillus kaustophilus", Acta
Cryst. F 63, 103--105 (2007). ＊Fukui K. ,Kosaka H. ,Kuramitsu S. ,and Masui R. : "Nucleaseactivity of the MutS homologue MutS2 from Thermus
thermophilus is confined to the Smr domain", Nucleic Acids
Res. 35, No. 3, pp.850--860 (2007). ＊（総説）
海老原 章郎 ,新海 暁男 ,中川 紀子 ,増井 良治 ,三木
邦夫 ,横山 茂之 ,倉光 成紀 : "高度好熱菌丸ごと一匹
プロジェクト：構造ゲノム科学からシステム生物学へ",
日本結晶学会誌 48, No. 6, pp.403--410 (2006).
口 頭 発 表 Oral Presentations(国際会議等)
Mega R . ,Kondou N . ,Nakagawa N . ,Masui R . ,and Kuramitsu
S . : "Domain analysis of dNTP triphosphohydrolase from
Thermus thermophilus HB8", 20th IUBMB International
Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th
FAOBMB Congress , Kyoto , June (2006).
Fukui K . ,Masui R . ,and Kuramitsu S . : "Functional Analysis ofa MutS Paralogue, MutS2", 20th IUBMB International
Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th
FAOBMB Congress , Kyoto , June (2006).
Kondou N . ,Masui R . ,Nakagawa N . ,and Kuramitsu S . :"Functional analysis of dNTP triphosphohydrolase", 20th
IUBMB International Congress of Biochemistry andMolecular Biology and 11th FAOBMB Congress , Kyoto ,June (2006).
Ochiumi M . ,Fukui K . ,Masui R . ,and Kuramitsu S . :"Functional analysis of MutL from Thermus thermophilus
HB8", 20th IUBMB International Congress of Biochemistry
and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress ,Kyoto , June (2006).
Morita R . ,Nakagawa N . ,Masui R . ,and Kuramitsu S . :"Functional analysis of
O6-methylguanine-DNA-methyltransferase from Thermus
thermophilus HB8", 20th IUBMB International Congress ofBiochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMBCongress , Kyoto , June (2006).
Saito I . ,Nakagawa N . ,Masui R . ,and Kuramitsu S . :"Nucleotide Excision Repair of Thermus thermophilus
HB8", 20th IUBMB International Congress of Biochemistry
and Molecular Biology and 11th FAOBMB Congress ,Kyoto , June (2006).
Ebihara A . ,Kanagawa M . ,Kuroishi C . ,Nakagawa N . ,Masui
R . ,Terada T . ,Shirouzu M . ,Miki K . ,Yokoyama S . ,and
Kuramitsu S . : "Progress in the Whole Cell Project of a
Model Organism, Thermus thermophilus HB8", 20th
IUBMB International Congress of Biochemistry andMolecular Biology and 11th FAOBMB Congress , Kyoto ,June (2006).
Wakamatsu T . ,Nakagawa N . ,Masui R . ,and Kuramitsu S . :"Structural analysis of a Nudix protein that hydrolyzes FAD
and ADP-ribose ", 20th IUBMB International Congress ofBiochemistry and Molecular Biology and 11th FAOBMBCongress , Kyoto , June (2006).
Ishikawa H . ,Nakagawa N . ,Masui R . ,and Kuramitsu S . :"Structural and functional analysis of TTHA0252 from

Thermus thermophilus HB8", 20th IUBMB International
Congress of Biochemistry and Molecular Biology and 11th
FAOBMB Congress , Kyoto , June (2006).
Nakagawa N . ,Ebihara A . ,Kanagawa M . ,Kuroishi C . ,Masui
R . ,Terada T . ,Shirouzu M . ,Miki K . ,Yokoyama S . ,and
Kuramitsu S . : "Progress in the Whole Cell Project of a
Model Organism, Thermus thermophilus HB8", 4th ISGOInternaional Conference on Structural Genomics(ICSG2006) , Beijing , China , Oct. (2006).
Imagawa T . ,Iino H . ,Kanagawa M . ,Ebihara A . ,Kuramitsu
S . ,and Tsuge H . : "Crystal structure of the hypotheticalprotein TTHB029 from Thermus thermophilus HB8", 5th
East Asian Biophysics Symposium and 44th Annual
Meeting of the Biophysical Society of Japan (EABS and
BSJ 2006) , Okinawa , Nov. (2006).
Ebihara A . ,Kanagawa M . ,Kuroishi C . ,Nakagawa N . ,Masui
R . ,Terada T . ,Shirouzu M . ,Miki K . ,Yokoyama S . ,and
Kuramitsu S . : "Progress in the Whole Cell Project of a
Model Organism, Thermus thermophilus HB8", Joint
Conference of the Asian Crystallographic Association and
the Crystallographic Society of Japan (AsCA'06/CrSJ) ,Tsukuba , Nov. (2006).
Kikuchi K . ,Kondo H . ,Juan E . ,Adachi W . ,Masui
R . ,Kuramitsu S . ,Suzuki K . ,Sekiguchi T . ,and Takenaka
A . : "Structural study on full-size acetyltransferase (E2p) of
pyruvate dehydrogenase complex from Thermus
thermophilus", Joint Conference of the Asian
Crystallographic Association and the Crystallographic
Society of Japan (AsCA'06/CrSJ) , Tsukuba , Nov. (2006).
(国内会議)
福井 健二,増井 良治,倉光 成紀: "MutS パラログ，MutS2 の分子機能解析", 第6回日本蛋白質科学会年会 , 京都 , 4
月 (2006).
木田 宗志,飯野 均,中川 紀子,久野 玉雄,藤橋 雅宏,喜田 昭
子,三木 邦夫: "フェニル酢酸の異化に関わるPaaタンパ
ク質群の結晶学的研究", 第6回日本蛋白質科学会年会 ,京都 , 4月 (2006).
海老原 章郎,金川 真由美,黒石 千寿,中川 紀子,増井 良治,
寺田 貴帆,白水 美香子,三木 邦夫,横山 茂之,倉光 成
紀: "高度好熱菌 Thermus thermophilus HB8 をモデル生物とした「丸ごと一匹プロジェクト」の進捗状況", 第6回日本蛋白質科学会年会 , 京都 , 4月 (2006).
富山 理恵,藤田 咲子,中川 紀子,増井 良治,倉光 成紀: "酸化傷害 DNA 修復酵素の反応機構の解析", 第6回日本
蛋白質科学会年会 , 京都 , 4月 (2006).
永田 宏次,大塚 淳,飯野 均,海老原 章郎,田之倉 優: "独特の4ヘリックスバンドル構造を有する推定金属依存性加
水分解酵素TT2238の結晶構造解析", 第6回日本蛋白質科学会年会 , 京都 , 4月 (2006).
富山 理恵,藤田 咲子,中川 紀子,増井 良治,倉光 成紀: "酸化傷害 DNA 修復酵素 MutM の反応機構の解析", 第53回日本生化学会近畿支部例会 , 大津 , 5月 (2006).
伊藤 寛啓,吉良 聡,中川 紀子,倉光 成紀,三瓶 嚴一,河合 剛
太: "高度好熱菌ゲノム情報および発現解析による新規
低分子 RNA の検索", 第8回日本RNA学会年会第8回
RNAミーティング , 淡路 , 7月 (2006).
甲斐 健太郎,宮原 郁子,中川 紀子,倉光 成紀,神谷 信夫: "時間分割X線結晶構造解析の標的：高度好熱菌HB8由来
ADP-Ribose Pyrophosphatase", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播
磨 , 8月 (2006).
富山 理恵,中川 紀子,増井 良治,倉光 成紀: "酸化傷害DNA
修復酵素MutMの反応機構の解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2006).

播磨研究所

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馬場 清喜,金川 真由美,中川 紀子,海老原 章郎,河合 剛太,
三瓶 嚴一: "Geobacillus kaustophilus 由来 PurDタンパ
ク質の結晶構造解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌
丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播磨 , 8
月 (2006).
金川 真由美,馬場 清喜,中川 紀子,海老原 章郎,河合 剛太,
三瓶 嚴一: "Aquifex aeolicus VF5由来PurKタンパク質の結晶構造解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと
一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播磨 , 8月
(2006).
金 成勲,久野 玉雄,竹田 一旗,岩崎 わかな,海老原 章郎,三木 邦夫: "高度好熱菌由来4-ヒドロキシフェニル酢酸3モノオキシゲナーゼのオキシゲナーゼ・コンポーネント(HpaB)の構造解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播磨 , 8月
(2006).
角田 悟,奥田 健司,馬場 清喜,金川 真由美,中川 紀子,河合剛太,三瓶 嚴一: "Thermus thermophilus HB8由来PurKタ
ンパク質の結晶構造解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播磨 ,8月 (2006).
木田 宗志,飯野 均,中川 紀子,久野 玉雄,藤橋 雅宏,喜田 昭
子,三木 邦夫: "フェニル酢酸の好気的代謝に関わる Paa
タンパク質の結晶学的研究", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播
磨 , 8月 (2006).
妻鹿 良亮,近藤 直幸,中川 紀子,増井 良治,倉光 成紀: "高度好熱菌 Thermus thermophilus HB8 由来 dNTP
triphosphohydrolase のドメインおよびサブユニット解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第5回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2006).
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平成 18 年度 研究年報