細胞情報伝達研究室
Cellular Signaling Laboratory
主任研究員

横

山

茂

之

YOKOYAMA, Shigeyuki

生命現象のメカニズムをタンパク質，核酸などの立体構造に基づいて解明する「構造生物学」(Structural Biology) は近年急速に発展している。当研究室では，構造解析から生命現象解明にいたる力強いストラテジーの確立をめざして，構造生物学の研究を推進している。とくに，「遺伝情報の発現と維持」および「細胞間・細胞内の情報伝達」のメカニズムを，関与するさまざまなタンパク質や核酸・およびそれらの超分子複合体の構造解析と機能解析に基づいて解明することをめざす。大型放射光施設 SPring-8 を活用した X 線結晶解析を推進するとともに，NMR や生
化学・分子細胞生物学的手法を駆使した研究を展開する。
1. 転 写・翻 訳 関 連 タ ン パ ク 質・核 酸 複 合 体 の 構 造と機能（横山，Vassylyev，新海，関根，嶋田，七里 ＊1 ，Perederina＊1 , Temiakov＊2 ，Anikin＊2 ，Patlan＊2 ，塚崎 ＊3 ）RNA ポリメラーゼは，すべての遺伝子の発現において，DNA の塩基配列を RNA に転写する過程を司る酵素である。細菌や真核生物由来の RNA ポリメラーゼは，複数のサブユニットからなる巨大なタンパク質の複合体（分子量400〜500 K）である。一方，バクテリオファージやミトコ
ンドリア由来の RNA ポリメラーゼは，単一のサブユニッ
トからなる比較的小さなタンパク質である（分子量およそ
100 K）。これらのグループの間には配列や立体構造の明確な類似性はないものの，RNA 合成のメカニズムの本質は共通であると考えられている。転写のサイクルは，大きく分けて開始，伸長，終結，の 3 つのステージからなっており，なかでも転写開始および開始から伸長への推移は最も複雑なプロセスを含んでおり，様々な因子で調節されている。我々は，複雑な転写のメカニズムを分子の立体構造の側面から理解するために，細菌由来およびバクテリオファー
ジ由来の RNA ポリメラーゼ，転写調節因子の結晶構造解
析および機能解析を行っている。
細菌由来の RNA ポリメラーゼ（RNAP）は，コア酵素とホロ酵素の 2 つの形態で細胞内に存在している。コア酵
素は，α2 ββ’ω の 5 つのサブユニットからなるタンパク質の複合体であり，それ自体 RNA 伸長活性をもっているが，プロモーター特異的に転写を開始することができない。コア酵素は転写開始因子である σ サブユニットを結合し，ホロ酵素 (α2 ββ’ωσ) となることによってはじめて，DNA 上のプロモーター配列を認識して結合し，転写を開始することができる。グアノシン四リン酸 (ppGpp) は，アミノ酸の枯渇下において，RNAP に対する負の調節因子として知られている。我々は，Thermus thermophilus HB8 (Tth) のRNAP ホロ酵素と ppGpp との複合体の X 線結晶構造 2.7
Å の分解能で解析し，ppGpp による転写調節メカニズムの解明を試みた。ppGpp は，2 つの二リン酸基が対称となる
ように RNAP の活性中心の近傍に結合していた。結合様式には二通りあり，互いに，RNAP の活性中心に対して非対称的であった。何れの場合も，ppGpp のグアノシンの配向

理研研究年報はフレキシブルであった。ppGpp は，転写開始点の上流にシトシンを持つ遺伝子の転写開始および伸長反応を阻害した。以上の結果，RNAP に結合した ppGpp は，転写開始点上流のシトシンと相補的に結合し，転写反応を阻害していることが強く示唆された。
転写開始反応は，転写因子と呼ばれる DNA 結合タンパク質によって調節されている。したがって，転写反応のメカニ
ズムを理解するためには，各種転写因子の機能を明らかにする必要がある。我々は，高度好熱菌 Thermus thermophilus
HB8 に見いだされた，大腸菌カタボライト活性化タンパク質（ecoCAP）と 20〜30% のホモロジーのあるタンパク質；
TthCAP の機能解析を行った。TthCAP は，ecoCAP と同様に，二量体を形成していることが，ゲルろ過法および光散乱法により明らかとなった。TthCAP は，cAMP の存在下ではプロテアーゼ V8 に対する感受性が変化した。さらに，
TthCAP は，22 bp から成る CAP 結合共通配列に，cAMPに依存して結合した。大腸菌ラクトースプロモーターの上流部分を鋳型として用いた結果，TthCAP は，cAMP に依存して，高度好熱菌由来 RNAP による転写活性を促進した。以上の結果，TthCAP は，ecoCAP と同様の転写因子であることが強く示唆された。
バクテリオファージ T7 由来の RNA ポリメラーゼ（T7RNAP）は，細菌や真核生物由来の RNA ポリメラーゼと同様のプロセスを経て RNA 合成を行う。我々は，RNAP の基質（リボヌクレオチド）選択性のメカニズムを知るために，T7 RNAP に，DNA-RNA ハイブリッドおよび開始ヌ
クレオチドアナログ；α-メチレン ATP（AMPcPP）を結合させた伸長複合体の結晶を作製し，3 Å の分解能で立体構造を解析した。その結果，AMPcPP は，DNA：RNA ハイ
ブリッド分子上の DNA 鎖の相補ヌクレオチドと塩基対を形成し，さらに，T7RNA ポリメラーゼ分子上の Y ヘリックスと呼ばれる部分に結合していた。興味深いことに，本複合体中の T7RNA ポリメラーゼ分子は，非活性型である“開いた” 構造であった。さらに，Tyr639 残基はリボースとデオキシリボースの選別に関与していることが示唆された。すなわち，T7RNA ポリメラーゼは，活性型である “閉じた” 構造へ変化する前に，Y ヘリックス；“プレセレク

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ションサイト” で正しいヌクレオチドを識別していると考えられる。一方，T7RNA ポリメラーゼと立体構造上類似している DNA ポリメラーゼ I の場合は，活性型である “閉じた” 構造に変化した際に正しいヌクレオチド（この場合はデオキシリボヌクレオチド）が識別されるので，T7RNA
ポリメラーゼによる RNA 合成のメカニズムと異なる。T7
RNA ポリメラーゼ上の “プレセレクションサイト” に相当すると考えられる部分がマルチサブユニット型 RNA ポリ
メラーゼにも見つかっているので，今回の発見は，生物種を超えた普遍的な転写反応の原子レベルでの理解につながると考えられる。
アミノアシル tRNA 合成酵素 (aaRS) は，tRNA の 3’CCA 末端にアミノ酸を結合させる反応（アミノアシル化反応）を触媒する酵素群で，遺伝暗号の翻訳にとって不可欠である。aaRS は，適切な tRNA とアミノ酸のペアだけを高い精度で選別し，アミノアシル tRNA を合成する。aaRS の厳密な基質認識機構や反応機構の研究は，正確な遺伝暗号翻訳のメカニズムを理解するうえで不可欠であるばかりでなく，生物工学的な応用や抗生物質の創製にとっても重要である。昨年度に引き続き，我々は，グルタミル tRNA 合成
酵素 (GluRS) についてさまざまな基質やリガンド存在下で結晶を作成し，それらの結晶構造を解析した。GluRS : Glu
複合体と GluRS : tRNAGlu : Glu 複合体の構造を比較したと
ころ，アミノ酸の酵素への結合様式は，tRNA の有無によって本質的に異なることが明らかになった。これは，tRNA の
3’ 末端の残基 (A76) がアミノ酸結合ポケットの一部を形成しており，アミノ酸の認識に直接関与しているからである。
したがって，tRNA が GluRS に結合することによってはじめて特異的なアミノ酸認識・結合が達成され，正確なアミノアシル化が可能になることが理解される。また，GluRSの強力な阻害剤の一種である Glu-AMS を結合した複合体の構造解析にも成功し，立体構造に基づいて阻害剤の作用機序を明らかにした。
翻訳伸長因子 EF-P は，リボソームのペプチジル転移反応
を活性化するタンパク質として知られているが，その機能や作用機序の詳細は知られていない。我々は，高度好熱菌由来 EF-P の結晶解析を行い，その立体構造を明らかにした。
EF-P は β シートのみからなるタンパク質で，3 つのドメインで構成されている。EF-P はほぼ 90◦ の折れ曲がりを持
つ L 字形の分子であり，かたちや大きさの点で tRNA と類似している。EF-P と tRNA との構造の類似性から，EF-P
分子が tRNA を模倣してリボソームに直接作用する因子である可能性が示唆された。

ンパク質の励起構造の解析，凝集・分解について研究を進めた。
α-synuclein：パーキンソン病の病理学的な特徴とされているレビー小体（LB, タンパク質封入体）の主構成成分である α-synuclein（A53 T）のアミロイド線維形成の初期過程
を far-UVCD, NMR を用い調べた。このタンパク質は，低温（5◦ C）ではほぼ完全な変性構造をとるが，温度上昇（〜40◦ C）に従い二次構造含量の増加，N 末ドメインと NAC
ドメインにおける疎水クラスターの形成を示す結果を得た。
さらに長時間のインキュベーション（37◦ C）により不可逆的なアミロイド線維の形成が確認された。これらの結果より，α-synuclein のアミロイド形成は，まず N 末ドメインとNAC ドメインによる疎水クラスターの形成が起こり，長い時間スケールで分子間凝集が進みアミロイド線維が形成されるという経路で進行することが明らかになった。
Ubiquitin：細胞内でポリユビキチンを形成しタンパク質分解の信号となるユビキチンは基底構造（天然構造）N1 ，準安定構造 N2 ，局所変性構造 I, 完全変性構造 U の少なくとも 4 つの構造間の平衡状態にあることを明らかにした。静水圧 3,000 気圧下で N1 構造，N2 構造を選択的に安定化し，
1
H - 1 H NOE 情報に基づく座標解析，スピン緩和測定に基づく運動性の解析を行った (PDB: 1V80 (30 bar), 1V81 (3kbar))。N2 構造の特徴は，活性部位を含むタンパク質の C末端側で構造変化が起きている点で，それらは酵素との相互作用部位と一致している。また運動性の解析から，10〜
30 µs の時間スケールで N1 -N2 の 2 つのフォールド構造内を構造変化していることが明らかになった。これらの結果
は，N1 -N2 構造転移が，活性部位周辺に構造変化を生み出し，関連酵素との相互作用を促進することを示唆している。
広い圧力・温度での NMR 測定により，その機能発現や異常構造への転移に直接関係していると考えられる励起構造の存在が明らかにされ，原子レベルでの構造解析が可能となった。またユビキチンにおいては静水圧 3,000 気圧下での原子座標の決定に成功し，その励起状態の立体構造が明らかになった。これは静水圧下で初めてのタンパク質の構造決定例となった。通常生理条件下では，それら励起構造は分布率が低いが，様々な分子間相互作用やアミノ酸変異により構造間の分布バランスが変わり，機能が効率的に発揮されたり，異常構造への転移が引き起こされたりすると考えられる。これまでに高圧 NMR 法により複数のタン
パク質において同様な励起構造の存在が明らかにされており，この考えは全てのタンパク質の機能発現，異常構造への転移機構の解釈に適応できるものと考えられる。

2. 高圧 NMR を用いたタンパク質の励起構造の解析と凝集・分解に関する研究（赤坂 ＊4 ，鎌足 ＊5 ，北原 ＊5 ，横山）タンパク質の構造は，その基底構造（いわゆる天然構造）
から準安定構造や変性構造などの多様な構造との熱力学的平衡状態にある。一般的に天然構造以外の構造（励起構造）
はその存在割合が低く，通常生理的条件下では分光学的に検出することが困難である。圧力は，分子体積を軸に，もともと存在するタンパク質の多様構造間の平衡を部分モル
体積の小さな方へシフトさせる。加圧下で NMR 測定（高圧 NMR 法）を行うことにより，天然状態から逸脱した励
起構造の原子レベルでの研究が可能となった。本年度は，タ

＊1

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協力研究員，＊2 共同研究員，＊3 研修生，＊4 客員主管研究員，＊5 基礎科学特別研究員

1. Structural and functional studies of biological macromolecules involved in transcription andtranslation
In all organisms, important cellular processes as cell
growth and proliferation, response to the environmental
stress, etc. are controlled to a large extent at transcriptional level. DNA-dependent RNA polymerase (RNAP)
is a key enzyme in transcription and a final target for

平成 15 年度

many regulatory pathways that control gene expression.
RNAPs can be divided into two classes: multi-subunit(bacteria, eukaryotes) and single-subunit (some phages,
mitochondria) enzymes. We have been interested in structural studies of the enzymes from both classes, as they
carry the transcription cycle in an identical manner, andthus, the obtained results would contribute to understanding of the general principles of transcription. Transcription
cycle could be divided into three steps: initiation, elongation and termination. Among these, initiation and its transition to a stable elongation is the first and most complicated step, which is poorly understood in view of absenceof the detailed structural information. Therefore, our structural studies of transcription have been primarily focusedon this important stage of transcription cycle.
Guanosine-tetraphosphate (ppGpp) is a major regulator of stringent control, an adaptive response of bacteria
to amino acid starvation. The 2.7 Å resolution structureof the Thermus thermophilus RNA polymerase (RNAP)
holoenzyme in complex with ppGpp reveals that ppGppbinds to the same site near the active center in both independent RNAP molecules in the crystal, but in strikingly
distinct orientations. Binding is symmetrical with respect
to the two di-phosphates of ppGpp, and is relaxed withrespect to the orientation of the nucleotide base. Diﬀerent modes of ppGpp binding are coupled with asymmetryof the active site configurations. The results suggest thatbase pairing of ppGpp with cytosines in the non-template
DNA strand might be an essential component of transcription control by ppGpp. We present experimental evidence
highlighting the importance of base-specific contacts between ppGpp and specific cytosine residues during bothtranscription initiation and elongation.
DNA binding proteins called transcription factor regulate transcription. We have analyzed the function of anovel transcription factor-like protein from Thermus thermophilus HB8, which shows 20-30% homology to thecatabolite gene activator protein from E. coli (ecoCAP).
The novel protein; tthCAP was a dimer molecule as ecoCAP is. Protease sensitivity of tthCAP changed in thepresence of cAMP, furthermore, ttCAP bound to consensus DNA sequence against ecoCAP in cAMP dependent
manner. In the presence of cAMP, tthCAP enhanced thetranscription reaction of Tth RNAP using upstream regionof E. coli lactose operon including the CAP binding siteand promoter as a template.
The mechanism by which nucleotide polymerases selectthe correct substrate is of fundamental importance to thefidelity of DNA replication and transcription. During thenucleotide addition cycle pol I DNA polymerases undergo
the transition from a catalytically inactive “open” to an
active “closed” conformation. All known determinants ofsubstrate selection are associated with the “closed” state.
To elucidate if this mechanism is conserved in homologous
singlesubunit RNAPs, we have determined the structureof T7 RNAP elongation complex with the incoming substrate analog. Surprisingly, the substrate specifically binds
to RNAP in the “open” conformation, where it is basepaired with the acceptor template base, while Tyr639 provides discrimination of ribose vs deoxyribose substrates.
The structure therefore suggests a novel mechanism, inwhich the substrate selection occurs prior to the isomerization to the catalytically active conformation. Modeling ofmultisubunit RNAPs suggests that this mechanism might
be universal for all RNAPs.
Aminocyl-tRNA synthetases (aaRSs) catalyze aminoacylation of their cognate tRNA molecules with cognate

理研研究年報amino acids with high specificity, and thereby primarily maintain the fidelity of genetic code translation. EachaaRS is indispensable for cell viability, and therefore thisclass of the enzymes is an attractive target for drug design.
We determined crystal structures of glutamyl-tRNA synthetase (GluRS) from Thermus thermophilus in complex
with various substrates and/or ligands. A comparison of
the enzyme catalytic-site structures between GluRS : Glu
and GluRS : tRNAGlu : Glu complexes indicated that themanner of Glu binding by GluRS diﬀers in a tRNAdependent manner. This is because the 3’ terminus of thetRNA (A76) is directly involved in the Glu binding toachieve strict amino-acid recognition and correct aminoacylation. We also determined the structure of the GluRS
in complex with tRNA and a strong GluRS inhibitor, GluAMS, to elucidate the structural basis of its action.
Translation elongation factor P (EF-P) is a protein that
stimulates the activity of peptidyltransferase on 70S ribosome. We determined a crystal structure of EF-P from
Thermus thermophilus HB8 at 1.65 Å. The structure consists of three domains, and all of these domains are composed of several β strands. Unexpectedly, the overall structure is similar to the L-shaped structure of tRNA, implyingthat EF-P functions where tRNA function on the ribosome.
2. High pressure NMR study of conformationaltransitions of proteins
Unlike in crystals, protein in solution is a thermodynamic entity existing as a mixture of conformers fromfolded to unfolded within several kcal/mol. Understanding
mechanisms of protein function and conformational diseases require the knowledge not only of the lowest energy“native” conformer but also of the higher energy conformers. We have presented the variable pressure NMR technique, that is capable of detecting and analyzing structures of the higher energy conformers. Because the conformational order of a globular protein normally decreases inparallel with its partial molar volume, pressure can shift
the population distribution to a less ordered conformer
with increasing pressure. This year, we have investigatedaggregation of α-synuclein, which is a cause of Parkinson’s
disease and the structure of the higher energy conformerof ubiquitin controlling proteolysis of damaged proteins.
Temperature dependent conformational changes of recombinant human α-synuclein(A53T）were studied using
far-UV CD and 15 N/1 H NMR spectroscopies. This study
showed that the initial step of aggregation of α-synuclein is
the formation of hydrophobic cluster by the N-terminal helical and the NAC regions of the polypeptide chain, whichleads to intermolecular association and then amyloid formation of the protein.
Ubiquitin structures were determined at 30 bar and 3kbar, based on the NOE distance and torsion angle constraints, giving “NMR snap shots” of a fluctuating protein
structure in solution. The result reveals that the conformational changes take place mostly around interaction-sites
with target enzymes, which would provide open surface
for enzyme binding. Spin relaxation analysis indicated thefrequency range of the conformational fluctuation to be 10
microsecond.
The presence of higher energy conformers has been revealed in several other proteins as well by the variable pressure NMR technique. The presence of the higher energy
conformers is likely to be directly related to protein function or in certain cases to be responsible for aggregation.

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Research Subjects and Members of Cellular
Signaling Laboratory
1. Structural and functional studies of biological macromolecules involved in transcription and translation
2. Protein structures and dynamics using high pressure
NMR spectroscopy

Head
Dr. Shigeyuki YOKOYAMAMembers
Dr. Dmitry VASSYLYEVDr. Akeo SHINKAI
Dr. Shun-ichi SEKINE
Dr. Atsushi SHIMADADr. Yuji KAMATARI＊1
Dr. Ryo KITAHARA＊1
Dr. Kayo MAEDA＊2
Dr. Anna PEREDERINA＊2
Ms. Mika SHICHIRI＊2＊1＊2

Special Postdoctoral Researcher
Contract Researcher

in collaboration with
Dr. Tahir H. TAHIROV (Protein Crystal Structure
Team2, Highthroughput Factory)
Dr. Takehiko SHIBATA (Cellular & Molecular Biology
Lab.)
Dr. Shukuko IKAWA (Cellular & Molecular Biology
Lab.)

Visiting Members
Dr. Kazuyuki AKASAKA (Fac. Biol. Sci. Tech., Kinki
Univ.)
Dr. Michael ANIKIN (State Univ. New York, USA)
Dr. Vsevolod PATLAN (Togliatti Polytechnic Inst.,
Russia)Dr. Dmitry TEMIAKOV (State Univ. New York, USA)

Trainees
Mr. Tomoya TSUKAZAKI (Fac. Sci., Kyoto Univ.)誌 上 発 表 Publications［雑誌］（原著論文） ＊印は査読制度がある論文
Kim J. H., Saito K., and Yokoyama S.: “Chimeric receptor
analyses of the interactions of the ectodomains of ErbB1 with epidermal growth factor and of those of ErbB4 with neuregulin”, Eur. J. Biochem. 269, 2323—2329(2002). ＊Hori H., Suzuki T., Sugawara K., Inoue Y., Shibata T.,
Kuramitsu S., Yokoyama S., Oshima T., and Watanabe

898

K.: “Identification and characterization of tRNA(Gm18)
methyltransferase from Thermus thermophilus HB8: domain structure and conserved amino acid sequence motifs”, Genes Cells 7, 259—272 (2002). ＊Kitabatake M., Ali K., Demain A., Sakamoto K.,
Yokoyama S., and Soll D.: “Indolmycin resistance ofStreptomyces coelicolor A3(2) by induced expression of
one of its two tryptophanyl-tRNA synthetases”, J. Biol.
Chem. 277, 23882—23887 (2002). ＊Akanuma S., Kigawa T., and Yokoyama S.: “Combinatorial mutagenesis to restrict amino acid usage in an enzyme to a reduced set”, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99,
13549—13553 (2002). ＊Temiakov D., Tahirov T. H., Anikin M., MacAllister W.
T., Vassylyev D. G., and Yokoyama S.: “Crystallizationand preliminary crystallographic analysis of T7 RNApolymerase elongation complex”, Acta Cryst. D 59,
185—187 (2003). ＊Kaminishi T., Sakai H., Hori-Takemoto C., Terada T.,
Nakagawa N., Maoka N., Kuramitsu S., Shirouzu M.,
and Yokoyama S.: “Crystallization and preliminary Xray diﬀraction analysis of ribosomal protein L11 methyltransferase from Thermus thermophilus HB8”, Acta
Cryst. D 59, 930—932 (2003). ＊Wada T., Shirouzu M., Terada T., Ishizuka Y., Matsuda
T., Kigawa T., Kuramitsu S., Park S., Tame J. R.,
and Yokoyama S.: “Structure of a conserved CoAbinding protein synthesized by a cell-free system”, Acta
Cryst. D 59, 1213—1218 (2003). ＊Vassylyeva M. N., Sakai H., Matsuura T., Sekine S.,
Nishiyama M., Terada T., Shirouzu M., Kuramitsu S.,
Vassylyev D. G., and Yokoyama S.: “Cloning, expression, purification, crystallization and initial crystallographic analysis of the lysine biosynthesis LysX proteinfrom Thermus thermophilus HB8”, Acta Cryst. D 59,
1651—1652 (2003). ＊Lokanath N. K., Shiromizu I., Nodake Y., Sugahara
M., Yokoyama S., Kuramitsu S., Miyano M.,
and Kunishima N.: “Crystallization and preliminary
X-ray crystallographic studies of NADP-dependent 3hydroxyisobutyrate dehydrogenase from Thermus thermophilus HB8”, Acta Cryst. D 59, 2294—2296 (2003).
＊
Kobayashi A., Kokubo T., Ota Y., and Yokoyama S.:“Promoter-specific function of the TATA element in undiﬀerentiated P19 cells”, Biochem. Biophys. Res. Commun. 310, 458—463 (2003). ＊Mitsui T., Kimoto M., Sato A., Yokoyama S., and Hirao
I.: “An unnatural hydrophobic base, 4-propynylpyrrole2-carbaldehyde, as an eﬃcient pairing partner of 9methylimidazo[(4,5)-b]pyridine”, Bioorg. Med. Chem.
Lett. 13, 4515—4518 (2003). ＊Ishitani R., Nureki O., Nameki N., Okada N., NishimuraS., and Yokoyama S.: “Alternative tertiary structure oftRNA for recognition by a posttranscriptional modifica-

平成 15 年度

tion enzyme”, Cell 113, 383—394 (2003). ＊Okabe M., Tomita K., Ishitani R., Ishii R., Takeuchi N.,
Arisaka F., Nureki O., and Yokoyama S.: “Divergent
evolutions of trinucleotide polymerization revealed by anarchaeal CCA-adding enzyme structure”, EMBO J. 22,5918—5927 (2003). ＊Sakata E., Yamaguchi Y., Kurimoto E., Kikuchi J.,
Yokoyama S., Yamada S., Kawahara H., Yokosawa
H., Hattori N., Mizuno Y., Tanaka K., and Kato K.:“Parkin binds the Rpn10 subunit of 26S proteasomes
through its ubiquitin-like domain”, EMBO Rep. 4, 301—
306 (2003).
Ito N., Nureki O., Shirouzu M., Yokoyama S.,
and Hanaoka F.: “Crystal structure of the Pyrococcus
horikoshii DNA primase-UTP complex: implications forthe mechanism of primer synthesis”, Genes Cells 8, 913—
923 (2003). ＊Mitsui T., Kitamura A., Kimoto M., To T., Sato A.,
Hirao I., and Yokoyama S.: “An unnatural hydrophobic
base pair with shape complementarity between pyrrole2-carbaldehyde and 9-methylimidazo[(4,5)-b]pyridine”,
J. Am. Chem. Soc. 125, 5298—5307 (2003). ＊Wada T., Kuzuyama T., Sato S., Kuramitsu S., YokoyamaS., Unzai S., Tame J. R., and Park S.: “Crystal structureof 4-(cytidine 5’-diphospho)-2-C-methyl-D -erythritol kinase, an enzyme in the non-mevalonate pathway of isoprenoid synthesis”, J. Biol. Chem. 278, 30022—30027(2003). ＊Ishitani R., Nureki O., and Yokoyama S.: “Crystal structure of the tRNA processing enzyme RNase PH from
Aquifex aeolicus”, J. Biol. Chem. 278, 32397—32404(2003). ＊Sato K., Tokmakov A. A., He C., Kurokawa M., Iwasaki T.,
Shirouzu M., Fissore R. A., Yokoyama S., and Fukami
Y.: “Reconstitution of Src-dependent phospholipase Cγ
phosphorylation and transient calcium release by using membrane rafts and cell-free extracts from Xenopus
eggs”, J. Biol. Chem. 278, 38413—38420 (2003). ＊Tawaramoto M. S., Park S., Tanaka Y., Nureki O.,
Kurumizaka H., and Yokoyama S.: “Crystal structureof the human centromere protein B(CENP-B) dimerization domain at 1.65-Å resolution”, J. Biol. Chem. 278,
51454—51461 (2003). ＊Kato M., Shirouzu M., Terada T., Yamaguchi H.,
Murayama K., Sakai H., Kuramitsu S., and Yokoyama
S.: “Crystal structure of the 2’-5’ RNA ligase from Thermus thermophilus HB8”, J. Mol. Biol. 329, 903—911(2003). ＊Sakai H., Vassylyeva M. N., Matsuura T., Sekine S., Gotoh
K., Nishiyama M., Terada T., Shirouzu M., Kuramitsu
S., Vassylyev D. G., and Yokoyama S.: “Crystal structure of a lysine biosynthesis enzyme, LysX, from Thermus thermophilus HB8”, J. Mol. Biol. 332, 729—740(2003). ＊Hoseki J., Okamoto A., Masui R., Shibata T., Inoue Y.,

理研研究年報Yokoyama S., and Kuramitsu S.: “Crystal structure ofa family 4 uracil-DNA glycosylase from Thermus thermophilus HB8”, J. Mol. Biol. 333, 515—526 (2003). ＊Tanaka T., Kuroda Y., and Yokoyama S.: “Characteristics and prediction of domain linker sequences in multidomain proteins”, J. Struct. Funct. Genom. 4, 79—85(2003). ＊Sasaki H., Fukuzawa S., Kikuchi J., Yokoyama S., Hirota
H., and Tachibana K.: “Cholesterol doping induced enhanced stability of bicelles”, Langmuir 19, 9841—9844(2003). ＊Polycarpo C., Ambrogelly A., Ruan B., Tubula-Hansen D.,
Ataide S. F., Ishitani R., Yokoyama S., Nureki O., Ibba
M., and Soll D.: “Activation of the pyrrolysine suppressor tRNA requires formation of a ternary complex withclass I and class II Lysyl-tRNA synthetases”, Mol. Cell
12, 287—294 (2003). ＊Kobayashi T., Nureki O., Ishitani R., Yaremchuk A.,
Tukalo M., Cusack S., Sakamoto K., and Yokoyama S.:“Structural basis for orthogonal tRNA specificities oftyrosyl-tRNA synthetases for genetic code expansion”,
Nat. Struct. Biol. 10, 425—432 (2003). ＊Kurumizaka H., Enomoto R., Nakada M., Eda K.,
Yokoyama S., and Shibata T.: “Region and amino acidresidues required for Rad51C bindig in the human Xrcc3
protein”, Nucleic Acids Res. 31, 4041—4050 (2003). ＊Takai K. and Yokoyama S.: “Roles of 5-substituents oftRNA wobble uridines in the recognition of purineending codons”, Nucleic Acids Res. 31, 6383—6391(2003). ＊Seto A., Shirouzu M., Terada T., Murayama K.,
Kuramitsu S., and Yokoyama S.: “Crystal structure ofa hypothetical protein, TT1725, from Thermus thermophilius HB8 at 1.7Å resolution”, Proteins: Struct.,
Funct., Genet. 53, 768—771 (2003). ＊Handa N., Terada T., Kamewari Y., Hamana H., Tame
J. R., Park S. Y., Kinoshita K., Ota M., Nakamura H.,
Kuramitsu S., Shirouzu M., and Yokoyama S.: “Crystal
structure of the conserved protein TT1542 from Thermus thermophilus HB8”, Protein Sci. 12, 1621—1632(2003). ＊Takahashi H., Inagaki E., Fujimoto Y., Kuroishi C.,
Nodake Y., Nakamura Y., Arisaka F., Yutani K.,
Kuramitsu S., Yokoyama S., Yamamoto M., Miyano M.,
and Tahirov T. H.: “Structure and implications for thethermal stability of phosphopantetheine adenylyltransferase from Thermus thermophilus”, Acta Cryst. D 60,
97—104 (2004). ＊Sengoku T., Nureki O., Dohmae N., Nakamura A.,
and Yokoyama S.: “Crystallization and preliminary Xray analysis of the helicase domains of Vasa complexedwith RNA and an ATP analogue”, Acta Cryst. D 60,
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Yokoyama S., and Vassylyev D. G.: “Structural basis899

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赤沼哲史, 木川隆則, 横山茂之: “コンビナトリアルミュー
タジェネシスによる酵素中のアミノ酸組成の単純化”, 第3 回日本蛋白質科学会年会, 札幌, 6 月 (2003).
斉藤講平, 木川隆則, 小柴生造, 松尾洋, 白水美香子, 矢吹孝, 布川絵未, 関英子, 松田貴意, 青木雅昭, 井上真, 寺田
貴帆, 小原收, 中山学, 田仲昭子, 横山茂之: “Structuralsimilarity of CAP-Gly domain to SH3 domain”, 第 3 回
日本蛋白質科学会年会, 札幌, 6 月 (2003).
黒田裕, 福島径, 小柴生造, 木川隆則, 菊地淳, 横山茂之:“Apoptosis にかかわる DFF45/ICAD の新規ドメイン
DFF-C (DFF45 DFF-C Chaperone-like activity) の発見とその構造解析について報告する”, 第 3 回日本蛋白質科学会年会, 札幌, 6 月 (2003).
鈴木咲良, 畠中秀樹, 木川隆則, 寺田貴帆, 白水美香子, 関
原明, 篠崎一雄, 横山茂之: “シロイナズナ由来仮想ステ
ロイド結合蛋白質の立体構造”, 第 3 回日本蛋白質科学会
年会, 札幌, 6 月 (2003).
染谷龍彦, 行木信一, 細井晴子, 鈴木咲良, 畠中秀樹, 藤井倫子, 寺田貴帆, 白水美香子, 井上頼直, 柴田武彦, 倉光成紀, 横山茂之, 河合剛太: “高度好熱菌 tmRNA 結合タンパク質, SmpB, の立体構造”, 第 3 回日本蛋白質科学会
年会, 札幌, 6 月 (2003).
菊地淳, 前田秀明, 根本暢明, 木吉司, 和田仁, 横山茂之:“磁場強度依存的 NMR 情報の抽出―異方的構造情報の場
合―”, 第 3 回日本蛋白質科学会年会, 札幌, 6 月 (2003).
矢吹孝, 木川隆則, 井上真, 松田貴意, 青木雅昭, 元田容子,
松田夏子, 齋藤深雪, 藤倉由紀子, 布川絵未, 平川典子,
小林敦夫, 松尾洋, 林崎良英, Research P. G., 篠崎一雄,
関原明, 田仲昭子, 横山茂之: “無細胞タンパク質合成系を核としたハイスループットタンパク質構造解析”, 第 3回日本蛋白質科学会年会, 札幌, 6 月 (2003).

平成 15 年度

横山茂之: “理化学研究所構造プロテオミクス研究”, 第 3 回
日本蛋白質科学会年会, 札幌, 6 月 (2003).
横山茂之, 菊地淳, 前田秀明: “溶液 NMR 法によるタンパ
ク質の立体構造・機能の解析―タンパク 3000 プロジェク
トを中心として―”, 日本化学会講演会「1GHz 級 NMRの化学研究利用の展望」, 東京, 6 月 (2003).
寺田貴帆, 横山茂之: “Protein 3000 プロジェクトとその展
望”, 第 4 回ニップンテクノクラスタ・テクニカルセミナー「タンパク質結晶化とデータ処理の新しいアプローチ」,
東京, 7 月 (2003).
Rehse P., 前川圭美, 溝口みか, 菅原眞由美, 倉光成紀, 横山
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高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュ
ローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
稲垣栄二, 前川圭美, 黒石千寿, 倉光成紀, 横山茂之, 宮野
雅司, Tahirov T. H.: “Crystal analysis of β-KetoacylACP synthase from Thermus thermophilus”, 高度好熱菌
丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
稲垣栄二, 徳永由美, 都築千鶴, 松本隆, 倉光成紀, 横山茂之,
宮野雅司, Tahirov T. H.: “Crystal analysis of chorismate
mutase from Thermus thermophilus”, 高度好熱菌丸ごと
一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会,(理研), 播磨, 8 月 (2003).
別所 義隆, 柴田 理恵, 酒井 宏明, 村山 和隆, 関根 俊一,
堀-竹本千重, 白水美香子, 倉光成紀, 横山茂之: “Crystal basis for the tmRNA-SmpB tagging and ribosomal rescue system”, 高 度 好 熱 菌 丸 ご と 一 匹 プ
ロ ジェク ト 第 2 回 ス ト ラ ク チュロ ー ム 連 携 研 究 会,(理研), 播磨, 8 月 (2003).
白水美香子, 井高美紀, 加藤 (村山) 美幸, 新野睦子, 瀬戸
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一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会,(理研), 播磨, 8 月 (2003).
中間崇, 濡木理, 倉光成紀, 横山茂之: “Crystal structure ofcysteinyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus
HB8”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラ
クチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
Lokanath N. K., 白水郁也, 野嶽勇一, 菅原光明, 横山茂之,
倉光成紀, 宮野雅司, 国島直樹: “Crystal structure ofNADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenasefrom Thermus thermophilus HB8”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
Bagautdinov B., 松永笑子, 菅原眞由美, 花村徹, 倉光成紀,
横山茂之, 宮野雅司, Tahirov T. H.: “Crystal structureof pantothenate synthetase from Thermus thermophilus
HB8”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラ
クチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
Bagautdinov B., 浮田陽子, 高橋直子, 岡崎伸生, 倉光成紀,
横山茂之, 宮野雅司, Tahirov T. H.: “Crystal structure ofphosphomethylpyrimidine kinase (ThiD) from Thermus

理研研究年報thermophilus HB8”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト
第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月(2003).
上西達也, 酒井宏明, 堀-竹本千重, 中川紀子, 真岡伸子, 倉光成紀, 白水美香子, 横山茂之: “Crystal structure of ribosomal protein L11 methyltransferase PrmA”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連
携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
半田徳子, 寺田貴帆, 亀割友紀, 濱名宏章, Tame J. R., 朴
三用, 木下賢吾, 太田元則, 中村春木, 倉光成紀, 白水
美香子, 横山茂之: “Crystal structure of the conserved
protein TT1542 from Thermus thermophilus HB8”, 高度
好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュロー
ム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
Bagautdinov B., 竹田あずさ, 都築千鶴, 田中智之, 倉光成紀, 横山茂之, 宮野雅司, Tahirov T. H.: “Crystal structure of the divalent cation tolerence protein(CutA) from
Thermus thermophilus HB8”, 高度好熱菌丸ごと一匹プ
ロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研),
播磨, 8 月 (2003).
瀬戸あづさ, 村山和隆, 外山光俊, 海老原章郎, 中川紀子,
倉光成紀, 白水美香子, 横山茂之: “Crystal structure of
TT1252 from Thermus thermophilus”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
寺田貴帆, 白水美香子, 木川隆則, 井上みお, 五島美絵,
津金沢恵子, 牛越亮子, 龍口文子, 亀割友紀, 濱名宏章,
大林尚美, 宇田広子, 田中秀明, 木下由紀子, 井高美紀,
加藤 (村山) 美幸, 山口（平藤）真智子, 渡部暁, 野村直子,
中川紀子, 増井良治, 倉光成紀, 横山茂之: “Large-scale
preparation system for structural analysis of new functional proteins and proteins involved in transcription
and translation of Thermus thermophilus HB8”, 高度
好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュロー
ム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
Rehse P., 石嶋小由里, 倉光成紀, 横山茂之, 宮野雅司,
Tahirov T. H.: “Structure of osmotically inducible protein C from Thermus thermophilis HB8”, 高度好熱菌丸
ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
高橋ひとみ, 稲垣栄二, 藤本弥生, 黒石千寿, 仲村勇樹,
Arisaka F., 油谷克英, 倉光成紀, 横山茂之, 宮野雅司,
Tahirov T. H.: “The crystal structure of adenylytransferase from Thermus themophilus”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
高橋ひとみ, 徳永由美, 黒石千寿, Babayeva N., 倉光成紀,
横山茂之, 宮野雅司, Tahirov T. H.: “The crystal structure of succinyl-CoA synthetase α-subunit from Thermus themophilus”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト
第 2 回ストラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月(2003).
酒井宏明, Vassylyeva M. N., 松浦孝範, 関根俊一, 後藤和美,
西山真, 寺田貴帆, 白水美香子, 倉光成紀, Vassylyev D.
G., 横山茂之: “Crystal structure of a lysine biosynthesis903

enzyme LysX from Thermus thermophilus HB8”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム
連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
岸下誠一郎, 龍口文子, 牛越亮子, 寺田貴帆, 倉光成紀, 朴
三用, Tame J. R., 木下賢吾, 中村春木, 白水美香子, 横山
茂之: “Crystal structure of the conserved hypotheticalprotein TT1751 from Thermus thermophilus HB8 at 2.0
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Wang H., 関根俊一, 堀-竹本千重, 村山和隆, 寺田貴帆,
白水美香子, 倉光成紀, 横山茂之: “Crystallization andpreliminary X-ray diﬀraction analysis of ribosomeassociated factor EF-G-2 from Thermus thermophilus
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ラクチュローム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
新井亮一, 西本まどか, 斉藤由美, 外山光俊, 堀-竹本千重,
寺田貴帆, 倉光成紀, 白水美香子, 横山茂之: “Proteomics
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携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
柴田理恵, 別所義隆, 川添将仁, 堀-竹本千重, 酒井宏明, 村山
和隆, 関根俊一, 白水美香子, 倉光成紀, 横山茂之: “Purification and crystallzation of SmpB a tmRNA-binding
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好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュロー
ム連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
Reay P., 山崎和彦, 寺田貴帆, 倉光成紀, 白水美香子, 横山
茂之: “Structural and sequence comparisons arisingfrom the solution structure of the transcription elongation factor NusG from Thermus thermophilus”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム
連携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
末次 (塙) 京子, 関根俊一, 酒井宏明, 堀-竹本千重, 寺田貴帆,
倉光成紀, 白水美香子, 横山茂之: “The Crystal structureof Thermus thermophilus elongation factor P”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 2 回ストラクチュローム連
携研究会, (理研), 播磨, 8 月 (2003).
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中川紀子, 新海暁男: “網羅的解析プログラム：研究成果の例 (1) RNA ポリメラーゼ（ウイルス型および細菌型）”,
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横山茂之, 斉藤講平: “網羅的解析プログラム：研究成果の例 (2) 上皮成長因子受容体”, タンパク 3000 プロジェク
ト公開シンポジウム, (文部科学省), 東京, 9 月 (2003).
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木邑智恵子, 志鷹裕司, 前田佳代, 三木正雄: “カルシウム結合解離に伴う細いフィラメント上のトロポニン T の動きの速度”, 第 46 回日本神経化学会年会・第 41 回日本生物物理学会年会合同年会, 新潟, 9 月 (2003).
田中剛範, 黒田裕, 横山茂之: “タンパク質分子内部における疎水性アミノ酸側鎖の分布パターンの解析”, 第 46 回
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松浦圭益, 木邑智恵子, 前田佳代, 三木正雄: “蛍光エネル
ギー移動法でみる TnC 分子内，及び Tn 複合体内部での構造変化”, 第 46 回日本神経化学会年会・第 41 回日本生物物理学会年会合同年会, 新潟, 9 月 (2003).
北原亮, 横山茂之, 赤坂一之: “高圧 NMR 法によるユビキ
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横山茂之: “Structure-based design of non-natural geneticcode systems”, 第 76 回日本生化学会大会, 横浜, 10 月
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吉谷直栄, 佐藤万仁, 畠中秀樹, 齋藤一樹, 廣田洋, 横山茂之:“網羅的タンパク質構造・機能解析プログラムにおける低分子リガンドスクリーニング”, Biacore Symp. Japan 2003,(ビアコア株式会社), 東京, 11 月 (2003).
鈴木 咲良, 青木 雅昭, 畠中 秀樹, 井上 真, 木川 隆則,
寺田貴帆, 白水美香子, 林崎良英, 理研ゲノムセンター
遺伝子グループ Phase1, 横山茂之: “Mouse structuralproteomics: Solution structure of the PCI domain of
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Lopez-Mendez B., Pantoja-Uceda D., 富澤忠, 小柴生造,
白水美香子, 寺田貴帆, 木川隆則, 井上真, 矢吹孝, 青木雅昭, 関英子, 松田貴意, 廣田洋, 好田真由美, 田仲昭子,
長内隆, 関原明, 篠崎一雄, 横山茂之, Guentert P.: “NMR
structure of the ENTH-VHS-like domain At3g16270
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井上匡子, 好田真由美, 八田玲子, 林文晶, 白水美香子, 寺田
貴帆, 木川隆則, 井上真, 矢吹孝, 青木雅昭, 関英子, 松田
貴意, 廣田洋, 田仲昭子, 長内隆, 松尾洋, 荒川貴博,
Carninci P., 河合純, 林崎良英, 横山茂之: “Solution
structure of the DEP domain of mouse pleckstrin”, 第42 回 NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月
(2003).
小林直宏, 小柴生造, 井上真, 白水美香子, 寺田貴帆, 矢吹
孝, 青木雅昭, 松田貴意, 関英子, 布川絵未, 松田夏子, 碇正臣, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆, 田仲昭子, 荒川貴博,
Carninci P., 河合純, 林崎良英, 木川隆則, 横山茂之: “インテラクティブな NMR 解析ツール Kujira，および NOE
自動帰属モジュール CYANA による結晶構造に迫る高精平成 15 年度

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NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
長島敏雄, 林文晶, 白水美香子, 寺田貴帆, 木川隆則, 井上真,矢吹孝, 青木雅昭, 関英子, 松田貴意, 廣田洋, 好田真由美,
田仲昭子, 長内隆, 松尾洋, 小原收, 長瀬隆弘, 菊野玲子,
中山学, 横山茂之: “ヒト構造プロテオミクス：C2 ドメインの構造解析”, 第 42 回 NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
遠藤弘, 八田玲子, 林文晶, 好田真由美, 清宮恭子, 白水
美香子, 寺田貴帆, 木川隆則, 井上真, 矢吹孝, 青木雅昭,
関英子, 松田貴意, 廣田洋, 田仲昭子, 長内隆, 松尾洋, 荒川
貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 横山茂之: “マウス構造プロテオミクス：BAG domain の構造解析”, 第 42 回
NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
宮本和英, 井上真, 小柴生造, 白水美香子, 寺田貴帆, 宇田
広子, 矢吹孝, 青木雅昭, 松田貴意, 関英子, 布川絵未, 藤倉
由紀子, 柴田真希, 宮本瑞夕, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆,
田仲昭子, 荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 木川隆則, 横山茂之: “マウス構造プロテオミクス：Growth
Arrest Spesific 2 タンパク質の C 末端ドメインの溶液構造”, 第 42 回 NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田,
11 月 (2003).
栃尾尚哉, 小柴生造, 小林直宏, 白水美香子, 寺田貴帆, 矢吹
孝, 青木雅昭, 松田貴意, 関英子, 布川絵未, 鞆康子, 元田容子, 小林敦夫, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆, 田仲昭子,
荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 木川隆則, 横山
茂之: “マウス構造プロテオミクス：MARK3 C 末端 KA1
ドメインの溶液構造”, 第 42 回 NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
富澤忠, 小柴生造, 井上真, 白水美香子, 寺田貴帆, 矢吹
孝, 青木雅昭, 松田貴意, 関英子, 布川絵未, 平川典子,
佐藤深雪, 安田聡子, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆, 田仲昭子, 荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 木川隆則,
横山茂之: “マウス構造プロテオミクス：Transgelin のCalponin Homology ドメインの溶液構造”, 第 42 回 NMR
討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
李華, 富澤忠, 小柴生造, 井上真, 白水美香子, 寺田貴帆,
矢吹孝, 青木雅昭, 松田貴意, 関英子, 布川絵未, 齋藤深雪,
渡辺恵, 平戸麻里, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆, 田仲昭子,
荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 木川隆則, 横山
茂之: “マウス構造プロテオミクス：hypothetical protein
2610208M17Rik N 末端ドメインの溶液構造”, 第 42 回
NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
趙晨華, 小柴生造, 井上真, 白水美香子, 寺田貴帆, 濱名宏章,
矢吹孝, 青木雅昭, 松田貴意, 関英子, 布川絵未, 坂上紀子,
廣安文子, 鞆康子, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆, 田仲昭子,
荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 木川隆則, 横山
茂之: “マウス構造プロテオミクス：広範に保存された新規の ubiquitin-fold タンパク質の溶液構造”, 第 42 回 NMR
討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
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木川隆則, 武藤裕, 林文晶, 畠中秀樹, 山崎和彦, 山崎俊夫,

理研研究年報Guentert P., 前田秀明, 好田真由美, 廣田洋, 白水美香子,
田仲昭子, 荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 関
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北原亮, 横山茂之, 赤坂一之: “静水圧 3000 気圧下の蛋白質の構造とダイナミクス：ユビチキンのもう一つのフォールド構造の解明”, 第 42 回 NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
廣田洋, 前田秀明, 山崎俊夫, 武藤裕, 木川隆則, 白水美香子,
田仲昭子, Guentert P., 畠中秀樹, 林文晶, 好田真由美,
横山茂之: “理研 GSC における NMR 施設・装置・測定法・解析法の高度化”, 第 42 回 NMR 討論会, (日本核磁気共鳴学会), 吹田, 11 月 (2003).
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質・核酸・糖鎖・生体膜の磁場配向とその NMR 解析”, 第
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溝端栄一, 酒井宏明, 寺田貴帆, 渡部暁, 倉光成紀, 白水
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滝沢由政, 杵渕隆, 香川亘, 横山茂之, 柴田武彦, 胡桃坂仁志:“ヒト Rad51 Tyr-315 残基の機能解析”, 第 26 回日本分子生物学会年会, 神戸, 12 月 (2003).
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小林隆嗣, 斎藤千夏, 高橋征三, 滝村哲雄, 西村暹, 坂本健作,
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斉藤講平, 木川隆則, 小柴生造, 松尾洋, 白水美香子, 高木哲雄, 矢吹孝, 布川絵未, 関英子, 松田貴意, 青木雅昭,
井上真, 寺田貴帆, 小原収, 中山学, 田仲昭子, 横山茂之:“CYLD タンパク質の CAP-Gly ドメインは MEMO/IKKのプロリンリッチ配列に結合する”, 第 26 回日本分子生物学会年会, 神戸, 12 月 (2003).
栗本一基, 武藤裕, 大林尚美, 白水美香子, 寺田貴帆, 木川隆則, 矢吹孝, 青木雅昭, 関英子, 松田貴意, 奥村浩美, 田仲昭子, 樫川真樹, 柴田典人, 阿形清和, 横山茂之: “Crystal structure of the N-terminal RecA-like domain of a
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何発虎, 武藤裕, 牛越亮子, 小柴生造, 白水美香子, 寺田貴帆,
木川隆則, 井上真, 矢吹孝, 青木雅昭, 関英子, 松田貴意,
廣田洋, 好田真由美, 小林直宏, 田仲昭子, 長内隆, 松尾洋, 荒川貴博, Carninci P., 林崎良英, 横山茂之: “Solution
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回日本分子生物学会年会, 神戸, 12 月 (2003).
永田崇, 武藤裕, 速水信弘, 宇田広子, 白水美香子, 寺田貴帆,
木川隆則, 井上真, 矢吹孝, 青木雅昭, 関英子, 松田貴意,
廣田洋, 好田真由美, 小林直宏, 田仲昭子, 長内隆, 松尾洋, 荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 横山茂之:“Structural analysis of Mouse Poly(A)-specific Ribonuclease”, 第 26 回日本分子生物学会年会, 神戸, 12 月 (2003).
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新井亮一, 西本まどか, 斉藤由美, 外山光俊, 寺澤ゆみこ,
伊東夏織, 寺田貴帆, 堀-竹本千重, 倉光成紀, 白水美香子,
横山茂之: “タンパク質構造・機能解析：高度好熱菌 Thermus thermophilus HB8 タンパク質の機能解析及びプロ
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鈴木咲良, 畠中秀樹, Tame J. R., 林文晶, 井上真, 矢吹孝, 谷
一寿, 寺田貴帆, 白水美香子, 青木雅昭, 関英子, 松田貴意,
木川隆則, 廣田洋, 好田真由美, 長内隆, 松尾洋, 田仲昭子,
荒川貴博, Carninci P., 河合純, 林崎良英, 横山茂之: “マウス COP9 複合体サブユニット 4 の PCI ドメインの立体構造”, 第 26 回日本分子生物学会年会, 神戸, 12 月 (2003).
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大竹和正, 森久保典子, 小林隆嗣, 坂本健作, 星野力, 横山
茂之: “人工遺伝暗号システムの酵素触媒機構解析への応用”, 第 26 回日本分子生物学会年会, 神戸, 12 月 (2003).
藤川乃り映, 胡桃坂仁志, 濡木理, 寺田貴帆, 白水美香子,
片山勉, 横山茂之: “大腸菌 DnaA domain4 と DnaA box
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林明子, 坂本健作, 樋野展正, 岡崎有羽子, 小林隆嗣, 新井亮一, 白水美香子, 横山茂之: “培養細胞における非天然型アミノ酸のタンパク質への部位特異的導入”, 第 26 回
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横田英幸, 岡村哲至, 大谷安見, 栗山透, 高橋雅人, 菊地淳,
堀内崇, 横山茂之, 前田秀明: “920MHz NMR プローブの高感度化に向けた 4.5K 冷却システム”, 第 69 回 2003 年
秋季低温工学・超電導学会, 松江, 12 月 (2003).
竹本愛, 木村圭志, 横山茂之, 花岡文雄: “ヒトコンデンシンの機能を制御する M 期特異的なリン酸化の解析”, 第 21回染色体ワークショップ, 熱海, 1 月 (2004).
胡桃坂仁志, 杵渕隆, 香川亘, 柴田武彦, 横山茂之: “減数分
裂期の染色体組換えに働くヒト Dmc1 タンパク質の分子構造”, 第 21 回染色体ワークショップ, 熱海, 1 月 (2004).
横山茂之: “構造プロテオミクスプロジェクトとタンパク質情報学”, 文科省科研費補助金特定領域研究「ゲノム情報
科学の新展開」公開ワークショップ GenProC2004「タンパク質の立体構造がわかると何が進むか？」, 東京, 2 月(2004).
横山茂之: “疾患関連タンパク質の構造と創薬プロテオミクス”, 日本薬学会第 124 年会, 大阪, 3 月 (2004).
土田 有紀, 大久保 征治, 原 太志, 田代 櫻子, 鈴木 咲良,
畠中秀樹, 横山茂之, 田中弘文, 安田秀世, 神藤平三郎:“SUMO リガーゼ PIAS1 の p53 結合ドメインの立体構造解析”, 日本薬学会第 124 年会, 大阪, 3 月 (2004).

平成 15 年度