横山構造分子生物学研究室
Structural and Molecular Biology Laboratory
主任研究員 横山 茂之
YOKOYAMA, Shigeyuki
生命現象のメカニズムをタンパク質、核酸などの立体構造にもとづいて解明する「構造生物学」(Structural
Biology) は近年急速に発展している。本研究室では、構造解析から生命現象解明にいたる力強いストラテジーの確立をめざして、構造生物学の研究を推進している。主として、「遺伝情報の発現と維持」および「細胞間・細胞内の情報伝達」のメカニズムを、関与するさまざまなタンパク質や核酸・およびそれらの超分子複合体の構造解析と機能解析にもとづいて解明することをめざしている。大型放射光施設 SPring-8 を活用したＸ線結晶解析を推進するとともに、NMR や生化学・分子細胞生物学的手法を駆使した研究を展開する。さらに、タンパク 3000 プロジェクトの一環として、結晶化ロボットの運用や、構造解析のためのソフトウェアの開発も行っている。
さらに、タンパク質立体構造の構築原理の解明の一環として、DSC 装置を活用しての研究と、構造／安定性パラメータの好熱菌蛋白質への適応と、パラメータ精度の向上と普遍的適応に関する研究を行っている。

1. 転写・翻訳関連タンパク質・核酸複合体の構造と機能（横山、新海、Kumarevel*1、関根*2、田中*3、 高 橋 *3、仲村*3、坂本*3、塚崎*4）
RNAポリメラ−ゼ（RNAP）は、DNAの塩基配列をRNAに転写する過程をつかさどる酵素である。細菌や真核生物由来のRNAPは、複数のサブユニットからなる巨大なタンパク質の複合体（分子量 400-500 kDa）である。細菌由来のRNAP
は、α2ββωの 5 つのサブユニットからなるコア酵素と、コア酵素に転写開始因子σが結合したホロ酵素の二つの形態
で細胞内に存在している。RNAPは、ホロ酵素となることに
よって初めてDNA上のプロモーター配列を認識して結合し、転写を開始することができる。通常、1 つの生物に複数種類のσ因子が存在し、σ因子によって認識するプロモーターが異なる。さらに、転写は、転写因子と呼ばれるタンパク質により調節されている場合がある。我々は、転写のメカ
ニズムを分子の立体構造の側面から理解するために、細菌由来のRNAP、及び、転写因子の結晶構造解析及び機能解析を行っている。
今年度は、高度好熱菌 Thermus thermophilus σ様因子
-RNAP コア酵素複合体、及び、T. thermophilus 由来の転写因子の 1 つである、cAMP レセプタータンパク質のＸ線結晶構造解析を試みた。何れのタンパク質も構造解析可能な結晶を得ることはできなかった。
さらに、以下に記す転写因子様機能未知タンパク質のＸ
線結晶構造解析を行った。
T. thermophilus TTHA0807 は、立体構造から判断して、転写因子プリンリプレッサーのホモログであると思われる。本タンパク質が DNA に結合するためには、何らかのリガンドが結合する可能性がある。
大腸菌JW0801 のフォールドは、Mn2+依存性転写抑制因子に類似しているので、Mn2+／Fe2+ 依存性の転写因子、或いは、ジフテリアトキシン制御因子のホモログであると思われる。
*1 特任研究員、*2 客員研究員、*3 協力技術員、*4 研修生
2. 細胞骨格の動態を制御するタンパク質の構造と機能(横山、嶋田、丹羽*1)
細胞運動、細胞分裂、エンドサイトーシス等の生命現象には、アクチン等の細胞骨格タンパク質の動態が重要な役割を果たしている。これらの生命現象は、生体膜の変形等のダイナミックな現象を伴うことも多い。アクチン細胞骨格の制御には、Rho ファミリーの GTP 結合タンパク質が重要な役割を果たしており、その下流には、多数のタンパク質の関与する情報伝達経路が存在する。しかし、これらのタンパク質の機能発現メカニズムには不明な点が多い。
本年度は、Rho ファミリーの GTP 結合タンパク質である
Cdc42 の下流のエフェクター分子である、FBP17 と CIP4 の
EFC ドメインの構造解析を行った。EFC ドメインは、生体膜変形モジュールとして知られている。構造解析の結果、
EFC ドメインは、湾曲した弓形の構造を取っており、結晶中でフィラメントを形成していた。このことから、EFC ド
メインはカーブの内側で生体膜と結合し、生体膜に巻き付くようにフィラメント化することで、生体膜をチューブ化するというメカニズムが示唆された。
近年、細胞骨格の動態は遺伝子の転写にも関与することが示唆されており、真核生物には、アクチンを構成要素として含むクロマチン再編成因子複合体が存在する。このう
ちの 1 つである、高等真核生物のBAF複合体中のサブユニットに含まれるARIDドメインの構造解析を行い、2 つの異なる結晶系について構造を得て、DNAとの結合様式に関して考察した。
*1 協力研究員
3. 構造ゲノム科学(横 山 、 新 海 、 内 藤 、Kumarevel*1、Lobov*2、Rehse*2、
岡崎*3、粂井*3、稲垣*3、高橋*3、坂本*3、Benammar*4)
微生物由来各種タンパク質のＸ線結晶構造解析を行った。代表的な物を以下に記す。
ガラクトキナーゼ（GalK）は、グルコース代謝系に入る
最初の反応を触媒する酵素で、ATP を消費してガラクトー
ス 1-リン酸を生成する。Pyrococcus horikoshii GalK のアポ体、及び、P. horikoshii GalK-ガラクトース-ATP アナ
ログ複合体のＸ線結晶構造を解析した結果、両者ともに、不活性型である“開いた構造”をしていた。これは、本酵
素が、室温では不活性であり、高温で活性を有するという活性測定結果と一致している。他の生物種由来の GalK と播磨研究所 放射光科学総合研究センター
平成 17 年度 研究年報

の構造比較により、活性化のための構造変化には、GalKにおいてよく保存されている４つのグリシン残基(Gly7,
73, 142, 146)が重要であることが示唆された。
Thermus thermophilus TTHA1431 は、フラビン等のイソ
アロキサジン環を有する分子と結合するタンパク質で、結晶構造は 12 量体を形成している。TTHA1431 と各種金属イ
オンとの共結晶化を行い、構造を解析した結果、3 量体の中心に金属イオンが結合することが明らかとなった。さらに、Na+, K+, Mn2+は結合し得るが、Cs+は結合できないこと、
これらの金属の中ではK+と最も強く相互作用することが示唆された。
P. horikoshii由来の機能未知タンパク質、PH0223 は、溶液中及び結晶中において 6 量体を形成していた。Ｘ線結晶構造を 2.24Åの分解能で解析したが、本構造から機能を推定することは困難であった。
*1 特任研究員、 *2 協力研究員、 *3 協力技術員、 *4 客員
研究員
4．高圧 NMR 法による広い構造空間における蛋白質ダイナ
ミクスの研究 (赤坂*1、北原*2、鎌足*3、前野*4、秦*4、河野*4、横山)蛋白質の構造揺らぎ、すなわち準安定状態や変性状態への構造転移は、蛋白質の機能発現や異常構造転移にどのように関係するのか。高圧NMR法は、圧力下で安定に準安定構造を捕捉しNMR構造解析を可能にする革新的方法であり、これまでに多くの蛋白質について準安定構造を発見した。
「蛋白質の機能デザイン」の観点から、ユビキチンフォー
ルド（UBL）を持つホモログ蛋白質及びドメインを対象に配列、構造、安定性、ダイナミクスの総合的な研究をスタートさせた。これまでの我々の高圧NMR研究から、翻訳後修飾し蛋白質分解に関わるユビキチンには２つの天然状態があることが分かっている。NOEによる距離測定とJカップリングによる主鎖二面角情報をもとに、30 気圧と 3000
気圧下で立体構造解析に成功した。さらに、同じくUBLで細胞周期に関わるNEDD8 は、ユビキチンと同様にE1-E2-E3との相互作用システムを保存している。特筆すべきは、高圧NMR研究により、ユビキチンとNEDDについて共通に保存された中間体が存在することが明らかになった。また「蛋白質凝集」の観点では、SS結合を除いたニワトリリゾチー
ムについて、アミロイドプロトフィブリル形成とモノマーへの圧力解離過程を圧力ジャンプNMRにより研究した。これまでの研究により、モノマー、オリゴマー、プロトフィ
ブリルは可逆的な化学平衡状態にあることが証明され、その活性化体積などの熱力学量の算出を行なった。
*1 客員主幹、*2 学術振興会特別研究員、*3 客員研究員、*4 研修生5. 好熱菌由来蛋白質の安定性と構造相関パラメータの確
立 (油谷、澤野*1、田中*2、新海、横山)
先端タンパク質結晶学研究グループにて既に構造解析が終了しているP. horikoshii由来及び、T. thermophilus
由来タンパク質について、示差走査熱量計（DSC）を用いて、酸性、中性、アルカリ性での安定性の熱力学的パラメータを系統的に求め、構造との相関を確立する研究を進めている。その中で、今年度の特記すべき結果は、これまでに報告されている結果よりも 30 ℃高い 150 ℃近くまで安定な蛋白質の発見とその安定化の原因を明らかにできたことである。その蛋白質はCutA1 蛋白質である。pH 7 での変性温度はT. thermophilus由来のものは 113 ℃であったが、P. horikoshii由来のものは 149 ℃であった。この 2者の立体構造と大腸菌由来のものの構造を比較すること
によって、150 ℃近くまで立体構造を維持できる主な要因
は、分子表面に広く分布しているイオン結合ネットワーク
であることが判明した。これらの異常に高い安定性を有す
る蛋白質の発見とその安定化機構は蛋白質工学並びにバイオテクノロジーの分野での貢献が期待される。
*1 協力研究員、*2 協力技術員
6. 封入体不溶化蛋白質の特性と可溶化法の検索(油谷、澤野*1、横山)
これまで、T. thermophilusの封入体形成蛋白質の中か
ら分子量、等電点、SH基の含量が種々異なるものを 10 種
選んで、可溶化とリフォールディングを試みた。フォール
ディングの有無はDSC測定による過剰熱容量によって判断した。その結果、次のことが明らかになった。①封入体の中にはintactかほぼintactな状態で取り込まれている場
合がある。この場合は、1M Argの溶液かGuHClを加えた溶液(1M Arg + 1M GuHCl, または 1M Arg + 2M GuHCl)で溶出し、溶出溶液でゲル濾過により会合体を除去し、得られた蛋白質は変性、リフォールディングの処理を行わずに、通常の手法で精製する。溶出溶液は可能な限りmildな条件で行う。②封入体中にintactな成分が少ないか、全く含まれていない場合、抽出成分を 5M GuHCl中でゲル濾過を行い、異常な会合体成分を取り除く。5M GuHCl中でモノマーのものに関して、透析か希釈によってリフォールディングさせる。リフォールディングの回収率の悪いものに関しては、
一旦、1M Arg溶液で透析し、硫安塩析で濃縮し、それを集めて、再度 5M GuHCl変性させ、希釈または透析でリフォー
ルディングさせる。③SH基を含まない分子量の小さい蛋白質の場合でもリフォールディングに成功しない場合がある。
*1 協力研究員
7. 結晶化ロボットの運用（横山、内藤、新海、岡崎*1、粂
井*1、田中*1、仲村*1、佐々木*2、安達*2、川村*2、前田*2、
森*2、守屋*2、吉村*2）
オイルバッチ法で結晶化を行うロボット、TERA（TERAⅢ）の、4 ℃での運用を開始した。さらに、ハンギングドロッ
プ法で結晶化を行うクリスタルファインダーの試運転を行った。
*1 協力技術員、*2 客員研究員
8. 結晶構造解析に用いる新しいソフトウェアの開発（横山、Hess*1）
タンパク質結晶のＸ線回折データを処理し、構造のモデ
ルを構築するための新しいソフトウェアの開発を行っている。初心者から上級者まで、使用者各人の能力や必要性に対応できるものを目指している。今年度は、ソフトウェアの設計図となる仕様書の作成を行い、統合開発環境の探索を開始した。
*1 協力技術員

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平成 17 年度 研究年報

1. Structural and functional studies of biologicalmacromolecules involved in transcription and translation
DNA-dependent RNA polymerase (RNAP) is a key enzyme
in transcription. In some cases, transcription is regulated byprotein called transcription factor. Bacterial RNAP exists as
core, which is composed of α2ββω subunits, and holo (core + σ
factor) enzymes. Only the holoenzyme can recognize and bindpromoter. Several kinds of σ factors have been found in a cell,and the promoter sequence recognized by RNAP is depend on
the σ factor. In order to shed light on mechanism of thetranscription, we have tried to determine the crystal structure of
Thermus thermophilus RNAP core-σE like factor, and atranscription factor, T. thermophilus cAMP receptor protein.
We obtained several crystals, but have not yet determined theirstructures.
We have determined two transcription factor–like proteins, T.
thermophilus TTHA0807 and E. coli JW0801, and discussed
their possibility of transcription factors.
2. Structural and functional studies of proteins involved in
the regulation of cytoskeletal dynamics
Cytoskeletal proteins, such as actin, play an important role incell migration, cell division, and endocytosis. These processes
are often accompanied by membrane deformation. Rho family
GTPases and their downstream effectors play an important rolein the regulation of actin cytoskeleton.
We solved the structures of the EFC domains of FBP17 and
CIP4, which are downstream effectors of Cdc42, a Rho family
member. The EFC domain is known as a membrane
deformation module. The structure of the EFC domain revealed
a gently-curved helical bundle dimer, which is joined end to end
into a filament in the crystals. According to the structure, we
proposed a mechanistic model, in which the EFC filament
winds around the tubular membrane with the concave surfaces
facing the tubular membrane to drive membrane tubulation.
Recently, it has been shown that cytoskeletal dynamics
control gene expression. Interestingly, there are chromatin
remodeling complexes, such as a BAF complex, that containactin as a subunit. We solved the structures of the AT-richinteraction domain of the BAF complex in two different
crystalline forms and obtained insights into the mechanism of
DNA recognition.
3. Structural genomics
We determined the crystal structures of various kinds ofbacterial proteins.
Galactokinase (GalK) is catalyzes the ATP-dependent
phosphorylation of α-D-galactose to α-D-galactose-1-phosphate.
We determined crystal structures of Pyrococcus horikoshii GalK
and the GalK-galactose-ATP analog complex, and found thatthey revealed the inactive open structure. This result is
consistent with that the enzyme is inactive at low temperature.
Four glycine residures, G7, 73, 142, 146, were suggested to be
involved in the conformational change for activation of the
enzyme.
Thermus thermophilus TTHA1431 protein binds
isoalloxazine ring, and it forms dodecamer in the crystal. We
determined the crystal structures of the protein complexed withvarious metal ions, and found that metal ion bound at the centerof the trimer. These structures also suggest that the protein
binds Na+, K+, and Mn2+, but not Cs+, and the most tightly binds
to K+ among these ions.

The crystal structure of PH0223 from P. horikoshii wassolved to 2.24 Å. The function of this 190 aa long protein is
unknown but it does form a hexameric struction in both theasymmetric unit and in solution. The residues conserved overbacterial species appear to be involved in stabilizing theinteractions of both the dimers and the trimer of dimers.
Although there is some structural relationship to lipases it is too
tenuous to make any functional prediction.
4.
Conformational
Fluctuations
studiedby
Variable-Pressure NMR
Pressure is a fundamental variable for defining
conformational equlibria and reaction rates in proteins. We
study conformational fluctuations of proteins using variable
pressure NMR. We found evolutionally conserved intermediates
between homolog proteins, ubiquitin and NEDD8. Our interests
are also focused on the mechanism of amyloid fibril formationin proteins. The disulfide-deficient variant of hen lysozyme
spontaneously forms protofibrils rich in β-structure under anappropriate solution condition. Pressure-jump NMR to 2 kbar
was used to monitor the time-dependent dissociaiton process ofthe protofibril into monomeric species. The dissociatedmonomers reassociated into protofibril upon decreasing thepressure,
showingthefull
reversibilityofthepressure-dissociation of the protofibril.
5. Mechanism of stabilization of protein from thermophilic
bacteria
In order to elucidate the stabilization mechanism of proteins
related to the conformational changes, we have examined therelationships between thermal stabilities of proteins and their
X-ray crystal structures using a series of proteins from P.
horikoshii and T. thermophilus, which were solved at Advanced
Protein Crystallography Research Group. We found that the
CutA1 protein from P. horikoshii has an unusually high stability
with the denaturation temperature of nearly 150 oC, which
exceeds the highest record determined by a differential scanningcalorimeter by about 30 oC. Its stabilization seemed to becaused by the network of ion pairs which are mainly located on
the surface of the protein.
6. Characterization of inclusion body
We picked up 10 kinds of inclusion body proteins from T.
thermophilus, which are different form each other in molecularweights, isoionic points, and content of SH groups, to examine
the solubilization and the possibility of refolding from inclusion
body. In these studies we found that some of them are
involved in the intact or nearly intact states in inclusion body.
Therefore, these proteins can be solubilized by1 M Arg or/ and1 M GuHCl solution that do not occur protein unfolding.
7. Application of the automatic crystallization robot
We have started to use a TERA (TERA III) at 4 oC.
made a trial run of CrystalFinder.

We

8. Development a new software for X-ray chrystallography
We are developing a new software to build a protein crystal
structure using the low diffraction data, which adapts to theusers level of experience. In this year, we defined thespecification sheet, and started to look for the Integrated
Development Environment.

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平成 17 年度 研究年報

F 61, 609--611 (2005). ＊

Staff
Head
Dr. Shigeyuki YOKOYAMAMembers

Pioszak A. A., Murayama K., Nakagawa N., Ebihara A.,
Kuramitsu S., Shirouzu M., and Yokoyama S. : "Structures ofa putative RNA 5-methyluridine methyltransferase, {¥it
Thermus thermophilus} TTHA1280, and its complex with
S-adenosyl-{¥sc l}-homocysteine", Acta Cryst. F 61, 867--874(2005). ＊Dr. Hisashi NAITOW
Dr. Akeo SHINKAI
Dr. Atsushi SHIMADA
Dr. Thirumananseri KUMAREVEL*1
Mr. Igor LOBOV*2
Dr. Hideaki NIWA
Dr. Peter REHSE*2
Dr. Masahide SAWANO*2
Dr. Katsuhide YUTANI*2*5
Dr. Ryo KITAHARA*3
Mr. Michael HESS*4
Mr. Eiji INAGAKI*4
Ms. Maki KUMEI*4
Mr. Yuuki NAKAMURA*4
Mr. Nobuo OKAZAKI*4
Ms. Hitomi TAKAHASHI*4
Mr. Tomoyuki TANAKA*4
Ms. Keiko SAKAMOTO*4*1 Special Contract Researcher、*2 Contract Researcher、*3
JSPS Research Fellow、*4 Contract Technical Scientist、*5 in
Collaboration with

Umehara T., Otta Y., Tsuganezawa K., Matsumoto T., Tanaka A.,
Horikoshi M., Padmanabhan B., and Yokoyama S. :"Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction
analysis of the histone chaperone cia1 from fission yeast",
Acta Cryst. F 61, 971--973 (2005). ＊Visiting Members

Arai R., Nishimoto M., Toyama M., Terada T., Kuramitsu S.,
Shirouzu M., and Yokoyama S. : "Conserved protein
TTHA1554 from {¥it Thermus thermophilus} HB8 binds toglutamine synthetase and cystathionine $¥beta$-lyase",
Biochim. Biophys. Acta 1750, 40--47 (2005). ＊Dr. Kazuyuki AKASAKA (Fac. Biol. Sci. Tech., Kinki Univ.)
Dr. Takatomo SASAKI (Osaka Univ.)
Dr. Hiroaki ADACHI (Osaka Univ.)
Dr. Youssef BENAMMAR
Dr. Yuji KAMATARI (Gifu Univ.)
Mr. Kiyokazu KAWAMURA (TAKEDA RIKA KOGYO Co.,Ltd.)
Mr. Hiroyuki MAEDA (Nacalai Tesque, Inc.)
Dr. Yusuke MORI (Osaka Univ.)
Mr. Takafumi MORIYA (Nacalai Tesque, Inc.)
Dr. Shun-ichi SEKINE (Univ. Tokyo)
Dr. Dmitry Vassylyev
Dr. Motohide YOSHIMURA (Kobe Univ.)

Trainees
Mr. Kazumi HATA (Fac. Biol. Sci. Tech., Kinki Univ.)
Mr. Ryohei KOUNO (Kinki Univ.)
Mr. Akihiro MAENO (Fac. Biol. Sci. Tech., Kinki Univ.)
Mr. Tomoya TSUKAZAKI (Kyoto Univ.)誌 上 発 表Publications[ 雑誌 ]（原著論文）＊印は査読制度がある論文誌
Rehse P. and Tahirov T. : "Structure of a putative 2'-5' RNAligase from {¥it Pyrococcus horikoshii}", Acta Cryst. D 61,
1207--1212 (2005). ＊Inagaki E., Takahashi H., Kuroishi C., and Tahirov T. :"Crystallization and avoiding the problem of hemihedral
twinning in crystals of $¥Delta^{1}$-pyrroline-5-carboxylate
dehydrogenase from {¥it Thermus thermophilus}", Acta Cryst.

Wakiyama M., Matsumoto T., and Yokoyama S. : "{¥it
Drosophila} U6 promoter-driven short hairpin RNAs
effectively induce RNA interference in Schneider 2 cells",
Biochem. Biophys. Res. Commun. 331, 1163--1170 (2005).
＊
Terazawa Y., Tokmakov A. A., Shirouzu M., and Yokoyama S. :"Molecular cloning and expression analysis of PDK family
genes in {¥it Xenopus laevis} reveal oocyte-specific PDK
isoform", Biochem. Biophys. Res. Commun. 338, No. 4,
pp.1798--1804 (2005). ＊Lee S. J., Ogasahara K., Ma J., Nishio K., Ishida M., Yamagata
Y., Tsukihara T., and Yutani K. : "Conformational changes inthe tryptophan synthase from a hyperthermophile upon$¥alpha$${_{2}}$$¥beta$${_{2}}$ complex formation:
crystal structure of the complex", Biochemistry 44, No. 34,
pp.11417--11427 (2005). ＊Artsimovitch I., Vassylyeva M. N., Svetlov D., Svetlov V.,
Perederina A., Igarashi N., Matsugaki N., Wakatsuki S.,
Tahirov T., and Vassylyev D. G. : "Allosteric modulation of
the RNA polymerase catalytic reaction is an essential
component of transcription control by rifamycins", Cell 122,
No. 3, pp.351--363 (2005). ＊Kurokawa S., Bessho Y., Higashizima K., Shirouzu M.,
Yokoyama S., Watanabe K., and Ohama T. : "Adaptation of
intronic homing endonuclease for successful horizontaltransmission", FEBS J. 272, No. 10, pp.2487--2496 (2005).
＊
Hamada T., Asanuma M., Ueki T., Hayashi F., Kobayashi N.,
Yokoyama S., Michibata H., and Hirota H. : "Solution
structure of vanabin2, a vanadium(IV)-binding protein fromthe vanadium-rich ascidian, {¥it Ascidia sydneiensis samea}",J. Am. Chem. Soc. 127, No. 12, pp.4216--4222 (2005). ＊Kawai R., Kimoto M., Ikeda S., Mitsui T., Endo M., YokoyamaS., and Hirao I. : "Site-specific fluorescent labeling of RNA
molecules by specific transcription using unnatural base pairs",
J. Am. Chem. Soc. 127, No. 49, pp.17286--17295 (2005). ＊Mitsui T., Kimoto M., Harada Y., Yokoyama S., and Hirao I. :"An efficient unnatural base pair for a base-pair-expanded
transcription system", J. Am. Chem. Soc. 127, 8652--8658(2005). ＊播磨研究所 放射光科学総合研究センター
平成 17 年度 研究年報

Asada Y., Sawano M., Ogasahara K., Nakamura J., Ota M.,
Kuroishi C., Sugahara M., Yutani K., and Kunishima N. :"Stabilization mechanism of the tryptophan synthase$¥alpha$-subunit from {¥it Thermus thermophilus} HB:8
X-ray crystallographic analysis and calorimetry", J. Biochem.
138, No. 4, pp.343--353 (2005). ＊Nameki N., Someya T., Okano S., Suemasa R., Hirao M.,
Suetsugu K., Terada T., Shirouzu M., Hirao I., Takaku H.,
Himeno H., Muto A., Kuramitsu S., Yokoyama S., and Kawai
G. : "Interaction analysis between tmRNA and SmpB from{¥it
Thermus thermophilus}", J. Biochem. 138, No. 6, pp.729--739(2005). ＊Watanabe K., Nureki O., Fukai S., Ishii R., Okamoto H.,
Yokoyama S., Endo Y., and Hori H. : "Roles of conserved
amino acid sequence motifs in the SpoU (TrmH) RNA
methyltransferase family", J. Biol. Chem. 280, No. 11,
pp.10368--10377 (2005). ＊Ishii R., Minagawa A., Takaku H., Takagi M., Nashimoto M.,
and Yokoyama S. : "Crystal structure of the tRNA 3'
processing endoribonuclease tRNase Z from {¥it Thermotoga
maritima}", J. Biol. Chem. 280, No. 14, pp.14138--14144(2005). ＊Kuratani M., Ishii R., Bessho Y., Fukunaga R., Sengoku T.,
Shirouzu M., Sekine S., and Yokoyama S. : "Crystal structureof tRNA adenosine deaminase (TadA) from {¥it Aquifex
aeolicus}", J. Biol. Chem. 280, No. 16, pp.16002--16008(2005). ＊Kinebuchi T., Kagawa W., Kurumizaka H., and Yokoyama S. :"Role of the N-terminal domain of the human DMC1 protein
in octamer formation and DNA binding", J. Biol. Chem. 280,
No. 31, pp.28382--28387 (2005). ＊Tanaka Y., Tachiwana H., Yoda K., Matsumoto H., Okazaki T.,
Kurumizaka H., and Yokoyama S. : "Human centromere
protein B induces translational positioning of nucleosomes on$¥alpha$-satellite sequences", J. Biol. Chem. 280, No. 50,
pp.41609--41618 (2005). ＊Fukunaga R. and Yokoyama S. : "Structural basis for
non-cognate amino acid discrimination by the valyl-tRNA
synthetase editing domain", J. Biol. Chem. 280, 29937--29945(2005). ＊Ohashi W., Inouye S., Yamazaki T., Katayama Y., Yokoyama S.,
and Hirota H. : "Backbone ${^{1}}$H, ${^{13}}$C and${^{15}}$N resonance assignments for the
Mg${^{2+}}$-bound form of the Ca${^{2+}}$-binding
photoprotein aequorin", J. Biomol. NMR 31, No. 4,
pp.375--376 (2005). ＊Scott J. A., Pantoja-Uceda D., Koshiba S., Inoue M., Kigawa T.,
Terada T., Shirouzu M., Tanaka A., Sugano S., Yokoyama S.,
and Guentert P. : "Solution structure of the Src homology 2
domain from the human feline sarcoma oncogene Fes", J.
Biomol. NMR 31, 357--361 (2005). ＊Li H., Inoue M., Yabuki T., Aoki M., Seki E., Matsuda T.,
Nunokawa E., Motoda Y., Kobayashi A., Terada T., Shirouzu
M., Koshiba S., Lin Y., Guentert P., Suzuki H., Hayashizaki
Y., Kigawa T., and Yokoyama S. : "Solution structure of themouse enhancer of rudimentary protein reveals a novel fold", J.
Biomol. NMR 32, No. 4, pp.329--334 (2005). ＊Horiuchi T., Takahashi M., Kikuchi J., Yokoyama S., and Maeda
H. : "Effect of dielectric properties of solvents on the quality

factor for a beyond 900 MHz cryogenic probe model", J.
Magn. Reson. 174, No. 1, pp.34--42 (2005). ＊Yamasaki K., Kigawa T., Inoue M., Yamasaki T., Yabuki T.,
Aoki M., Seki E., Matsuda T., Tomo Y., Terada T., Shirouzu
M., Tanaka A., Seki M., Shinozaki K., and Yokoyama S. :"Solution structure of the major DNA-binding domain of {¥itArabidopsis thaliana} ehtylene-insensitive3-like3", J. Mol.
Biol. 348, 253--264 (2005). ＊Kato-Murayama M., Bessho Y., Shirouzu M., and Yokoyama S. :"Crystal structure of the RNA 2'-phosphotransferase from {¥it
Aeropyrum pernix} K1", J. Mol. Biol. 348, 295--305 (2005).
＊
Kamatari Y., Yokoyama S., Tachibana H., and Akasaka K. :"Pressure-jump NMR study of dissociation and association ofamyloid protofibrils", J. Mol. Biol. 349, 916--921 (2005). ＊Kunishima N., Asada Y., Sugahara M., Ishijima J., Nodake Y.,
Sugahara M., Miyano M., Kuramitsu S., Yokoyama S., andSugahara M. : "A novel induced-fit reaction mechanism ofasymmetric hot dog thioesterase paal", J. Mol. Biol. 352,
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口

頭

発 表

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Sugano S., Yokoyama S., and Hirota H. : "Structual andKatayama Y., Hayashi F., Kubo S., Yoshitani N., Sato K., Inoue
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Shirouzu M., Terada T., Arakawa T., Carninci P., Kawai J.,

播磨研究所 放射光科学総合研究センター
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深井 周也, 富田 耕造, 石谷 隆一郎, 上田 卓也, 竹内 野乃, Vassylyev D. G., 濡木 理: "CCA付加酵素による鋳型
非依存性RNA重合反応の構造基盤", 第5回日本蛋白質科学会年会 , 福岡 , 6--7月 (2005).

Nakamura Y., Nakano K., Umehara T., Adachi E., Hayashizaki
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澤野 雅英, 黒石 千寿, 横山 茂之, 油谷 克英: "DSCを用いた封入体蛋白質の実態の解明とfold型として可溶化する手法の確立", 第5回日本蛋白質科学会年会 , 福岡 , 6--7
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鎌足 雄司, 横山 茂之, 橘 秀樹, 赤坂 一之: "アミロイドプ
ロトフィラメントの解離・会合を圧力により制御する：
高圧NMRを用いた研究", 第5回日本蛋白質科学会年会 ,福岡 , 6--7月 (2005).

(国内会議)
淺沼 三和子, 濱田 季之, 植木 龍也, 横山 茂之, 道端 斉,
廣田 洋: "ESI-MSを用いたVanabin2のS-S結合様式の同定", 第53回質量分析総合討論会 , (日本質量分析学会), さ
いたま , 5月 (2005).
福沢 世傑, 柴崎 巌, 原田 綾子, 廣田 洋, 横山 茂之, 伏谷伸宏, 橘 和夫: "細胞毒性アルカロイド、リテラジンBの作用機序に関する研究", 第8回マリンバイオテクノロジー学会大会（マリンバイオ熊本2005） , 熊本 , 5月 (2005).
横山 茂之: "「タンパク質の網羅的構造・機能解析」：理研
プロテオミクス研究推進本部（RSGI）の活動 ", 東京大学ファーマコビジネス・イノベーション教室（PBI）特別
セミナー , 東京 , 5月 (2005).
横山 茂之: "タンパク質の網羅的構造・機能解析：理研プロ
テオミクス研究推進本部（RSGI）の活動", 東京大学医科学研究所学友会セミナー , 東京 , 5月 (2005).
新井 亮一, 新野 睦子, 杤尾 広子, 森田 鋭, 加茂 友美, 赤坂 領吾, 衛藤 夕夏, 林崎 良英, 木川 隆則, 寺田 貴帆,
白水 美香子, 横山 茂之: "Enhancer of rudimentary
homologue (ERH) のＸ線結晶構造解析", 第5回日本蛋白質科学会年会 , 福岡 , 6月 (2005).
黒谷 篤之, 外山 光俊, 新屋 直子, 上野 美恵子, 藤倉 由
紀子, 矢吹 孝, 白水 美香子, 木川 隆則, 横山 茂之: "タンパク質構造解析における構造ドメイン予測の高効率化の検討", 第5回日本蛋白質科学会年会 , 福岡 , 6月
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竹内 誠, 水口 峰之, 油谷 克英, 森 佳洋, 篠田 裕之, 河野
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平成 17 年度 研究年報

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冨田 勝, 横山 茂之, 倉光 成紀: "高度好熱菌のメタボローム解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プ
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村山 和隆, 中川 紀子, 村山 美幸, 海老原 章郎, 倉光 成紀, 白水 美香子, 横山 茂之: "{¥it Thermus thermophilus}
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新海 暁男, 柏原 愛子, 吉良 聡, 倉光 成紀, 横山 茂之:"{¥it Thermus thermophilus} HB8株由来cAMPレセプター
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仲野 徳, 粂井 麻希, 稲垣 栄二, 田中 智之, 新海 ふじ江,倉光 成紀, 瀧尾 擴士, 新海 暁男, 横山 茂之: "{¥it
Thermus thermophilus} HB8由来TT0972タンパク質の構造", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第4回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2005).
岡崎 伸生, 仲野 徳, 粂井 麻希, 佐藤 伸哉, 満足 美穂, 倉光 成紀, 白水 美香子, 新海 暁男, 横山 茂之: "{¥it
Thermus thermophilus} HB8由来機能未知タンパク質
TT1045，およびTT1515のX線結晶構造解析", 理研シンポ
ジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第4回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2005).
保坂 俊彰, 村山 和隆, 村山 美幸, 寺田 貴帆, 白水 美香
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TTHA1846-coenzymeA-Znの結晶構造解析", 理研シンポ
ジウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第4回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2005).
新井 亮一, 西野 綾, 新野 睦子, 房富 絵美子, 長野 佳子,
加茂 友美, 河口 真一, 赤坂 領吾, 吉川 征子, 西本 ま
どか, 外山 光俊, 村山 和隆, 寺田 貴帆, 倉光 成紀, 白
水 美香子, 横山 茂之: "高度好熱菌由来機能未知タンパ
ク質TTHA0516(TT1772)とTTHA1568(TT1639L)のＸ線結晶構造解析", 理研シンポジウム「高度好熱菌丸ごと一匹
プロジェクト」第4回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2005).
伊東 夏織, 新井 亮一, 房富 絵美子, 加茂 友美, 河口 真
一, 赤坂 領吾, 寺田 貴帆, 倉光 成紀, 白水 美香子, 横山 茂之: "高度好熱菌由来機能未知タンパク質
TTHA0727(TT1628)のX線結晶構造解析", 理研シンポジ
ウム「高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト」第4回連携研究会 , 播磨 , 8月 (2005).
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播磨研究所 放射光科学総合研究センター
平成 17 年度 研究年報

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竹内 誠, 水口 峰之, 河野 隆英, 大木 進野, 油谷 克英, 森佳洋, 篠田 裕之, 河野 敬一: "ＮＭＲによる超好熱菌由来のPyrrolidone carboxyl peptidaseのリフォールディング
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Mouse Enhancer of Rudimentary Protein Reveals a Novel
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佐藤 敦子, 武藤 裕, 桑迫 香奈子, 白水 美香子, 寺田 貴帆, 木川 隆則, 井上 真, 永田 崇, 鈴木 咲良, 染谷 龍彦,
津田 健吾, 高橋 征三, 菅野 純夫, 横山 茂之: "Solution
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平成 17 年度 研究年報

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倉谷 光央, 石井 亮平, 別所 義隆, 福永 流也, 仙石 徹, 白
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アミナーゼ (TadA) のX線結晶構造解析", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
川添 将仁, 堀 千重, 上西 達也, 末次 京子, 白水 美香子,
横山 茂之: "{¥it Aeropyrum pernix} K1のBrixドメインタ
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石井 亮平, 皆川 麻子, 高久 洋暁, 高木 正道, 梨本 正之,
横山 茂之: "{¥it Thermotoga maritima}由来tRNase ZのX線
結晶構造解析", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 ,12月 (2005).
黒谷 篤之, 外山 光俊, 新屋 直子, 上野 美恵子, 藤倉 由
紀子, 矢吹 孝, 白水 美香子, 木川 隆則, 横山 茂之: "タンパク質構造解析における構造ドメイン予測の高効率化の検討", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月(2005).
斉藤 講平, 井上 真, 小柴 生造, 長瀬 隆弘, 小原 收, 木川隆則, 横山 茂之: "ヒトIQGAP1のC末端ドメインについてのNMR解析", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 ,12月 (2005).
香川 亜子, 香川 亘, 柴田 武彦, 胡桃坂 仁志, 横山 茂之:"ヒトRad52タンパク質のhomologous pairingのメカニズム", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
皿井 直敬, 香川 亘, 田中 耕三, 宮川 清, 胡桃坂 仁志, 横山 茂之: "ヒトRad54Bタンパク質の機能解析", 第28回日
本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
榎本 りま, 杵渕 隆, 佐藤 真, 八木 秀司, 胡桃坂 仁志, 横山 茂之: "ヒトTBPIP/Hop2-Mnd1複合体によるDNA鎖交
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鈴木 咲良, 武藤 裕, 栃尾 尚哉, 井上 真, 木川 隆則, 寺田
貴帆, 白水 美香子, 菅野 純夫, 横山 茂之: "ヒトミトコ
ンドリアリボソームL17の溶液構造", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
津田 健吾, 武藤 裕, 白水 美香子, 寺田 貴帆, 井上 真, 木
川 隆則, 菅野 純夫, 横山 茂之: "ヒト由来CUG-BP1におけるRBD3のNMR法による立体構造解析", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
笹沼 麻貴, 胡桃坂 仁志, 横山 茂之: "ヒト由来ヒストン
H2AXを用いたヌクレオソームの再構成", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
三上 暁, 小林 富成, 横山 茂之, 今高 寛晃: "ヒト由来細胞を用いた無細胞タンパク質合成による糖タンパク質合成の効率化", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月(2005).
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伊良波 史枝, 坂本 健作, 横山 茂之: "遺伝暗号拡張のための大腸菌内在性チロシルtRNA合成酵素の置換", 第28回
日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
西本 まどか, 別所 義隆, 村山 美幸, 中山 亮子, 寺田 貴帆, 白水 美香子, 横山 茂之: "古細菌におけるtRNAスプ
ライシングの基質認識機構", 第28回日本分子生物学会年
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董 雪松, 別所 義隆, 柴田 理恵, 白水 美香子, 倉光 成紀,
横山 茂之: "高度好熱菌 {¥it Thermus thermophilus} HB8
由来のPseudouridine synthase I （TruA）のX線結晶構造解析", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
舛谷 真美子, 森野 重信, 久武 幸司, Sonenberg N., 横山 茂之, 今高 寛晃: "真核細胞翻訳開始因子eIF3の再構成", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
坂本 健作, 松元 明子, 横山 茂之: "動物細胞におけるサプ
レッサーtRNAの誘導発現系", 第28回日本分子生物学会
年会 , 福岡 , 12月 (2005).
樋野 展正, 小林 隆嗣, 松元 明子, 坂本 健作, 横山 茂之:"動物細胞内での非天然型アミノ酸のタンパク質への部
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平松 久和, 大野 敏, 横川 隆志, 伊良波 史枝, 坂本 健作,
横山 茂之, 細谷 孝充, 平松 俊行, 鈴木 正昭, 田中 信
忠, 中村 和郎, 芳本 忠, 西川 一八: "部位特異的ブロモ
チロシン導入7-$¥alpha$HSDHの大腸菌生細胞内での発現と立体構造解析", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 ,12月 (2005).
小林 富成, 三上 暁, 横山 茂之, 今高 寛晃: "無細胞タンパ
ク質合成系を用いたウイルスの生合成", 第28回日本分子生物学会年会 , 福岡 , 12月 (2005).
坂本 健作, Chumpolkulwong N., 松元 明子, 伊良波 史枝,
新屋 直子, 松田 夏子, 木賀 大介, 漆畑 晶子, 白水 美
香子, 木川 隆則, 横山 茂之: "無細胞翻訳系におけるレア・コドンの翻訳効率の解析", 第28回日本分子生物学会
年会 , 福岡 , 12月 (2005).
岡崎 伸生, 菅原 光明, 仲村 勇樹, 田中 智之, 粂井 麻希,
宮野 雅司, 横山 茂之: 第6回計測自動制御学会システム
インテグレーション部門講演会(SI2005) , 熊本県西合志
町 , 12月 (2005).
淺田 征彦, 澤野 雅英, 小笠原 京子, 中村 順司, 太田 元規, 黒石 千寿, 菅原 光明, 油谷 克英, 国島 直樹: "X線
構造解析と示差走査熱量測定(DSC)を用いた高度好熱菌{¥it Thermus thermophilus} HB8 由来トリプトファン合成酵素$¥alpha$サブユニットの安定化機構の検討", 日本結晶学会2005年度年会および総会 , 姫路 , 12月 (2005).

播磨研究所 放射光科学総合研究センター
平成 17 年度 研究年報

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村山 和隆, 村山 美幸, 中川 紀子, 海老原 章郎, 倉光 成紀, 白水 美香子, 横山 茂之: "Trans-editing enzyme ProX
におけるアミノ酸認識機構の解明", 日本結晶学会2005年
度年会および総会 , 姫路 , 12月 (2005).
岡崎 伸生, 仲野 徳, 粂井 麻希, 佐藤 伸哉, 満足 美穂, 倉光 成紀, 白水 美香子, 新海 暁男, 横山 茂之: "{¥it
Thermus thermophilus} HB8由来機能未知タンパク質
TT1045、および TT1515のX線結晶構造解析", 日本結晶学会2005年度年会および総会 , 姫路 , 12月 (2005).
保坂 俊彰, 村山 和隆, 村山 美幸, 寺田 貴帆, 白水 美香
子, 倉光 成紀, 横山 茂之: "高度好熱菌（{¥it Thermus
thermophilus}）由来TTHA1846-coenzyme A-Znの結晶構造解析", 日本結晶学会2005年度年会および総会 , 姫路 ,12月 (2005).
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播磨研究所 放射光科学総合研究センター
平成 17 年度 研究年報