三木生物超分子結晶学研究室
Biological Supramolecular Crystallography Laboratory
主任研究員

三

木

邦

夫

MIKI, Kunio
生命現象を理解するためには，生命を構成する個々の分子が，どのようにお互いに協調して高度に統合された超分子システムを作っているかということを明らかにすることが重要である。当研究室ではこのような視点から，生物学的に重要な種々の生命システムを対象として放射光を利用した X 線結晶構造解析の手法を用いて構造生物学的研究を行っている。対象とする生命システ
ムとして現在，ABC トランスポーターが関与する物質輸送，細胞環境応答，細胞分裂制御，バイオポリエステルの生合成と分解，細胞内シグナル伝達制御，芳香族化合物代謝に焦点を当て，研究を進めている。これらの生命システムに含まれる生体高分子の立体構造を，SPring-8 の特性を最大限に利用した X 線結晶構造解析によって，迅速かつ高精度に決定し，得られた立体構造
情報を基盤とする機能解析を目指している。加えて，その他の物理化学的手法も駆使して，生体分子の分子機構を統括的に理解しようとしている。また，構造ゲノム科学の推進に貢献するために，X 線結晶構造解析の迅速化，そのための新規手法についても開発を進めている。（本年度より研究室名を理論構造生物学研究室から三木生物超分子結晶学研究室へ変更）
1. 生命システムの構造生物学的研究（1）ABC トランスポーター関連タンパク質の構造生物学的研究（竹田 ＊1 ，平野 ＊2 ，三木）ABC トランスポーターは ATP の加水分解エネルギーを利用して各種の物質を輸送する膜タンパク質複合体である。
当研究室では，大腸菌由来の脂質結合タンパク質輸送（Lol）
因子群や高度好熱菌由来の各種 ABC トランスポーターを主な研究対象として ABC トランスポーターの輸送機構の解明に取り組んでいる。変異体の利用や ATP 加水分解の条件の制御により，各種の中間状態を選択的かつ安定に作
り出し，輸送の際の構造変化の原子レベルでの解明を目指す。Lol 因子はグラム陰性細菌に広く見られる因子で，細胞の内膜で脂質修飾されたタンパク質をシグナルによって選別し，外膜に局在化されるべき脂質結合タンパク質を内膜から外膜へ親水的環境であるペリプラズム空間を横切って輸送する。これまでに Lol 因子群の脂質結合タンパク質
特異的分子シャペロン LolA と脂質結合タンパク質受容体
LolB の構造を解明している。本年度は，脂質結合タンパク質の輸送において欠陥を持つ変異体や各種の脂質結合タン
パク質，LolA-脂質結合タンパク質複合体の結晶化，構造解析を行った。LolA（R43L）は結合した脂質結合タンパク質を受容体 LolB に渡すことのできない変異体であるが，結晶構造解析の結果から，脂質結合タンパク質の結合の際に起こる構造変化が，非結合型でもすでに見られることが明らかとなった。
（東京大学分子細胞生物学研究所 徳田教授，
京都大学大学院理学研究科との共同研究）
また，高度好熱菌の ABC トランスポーターの ATP アーゼ
サブユニットを ATP 非結合型，ATP アナログ（AMPPNP）
結合型，ADP 結合型について構造解析し，ATP の結合や加水分解に共役した構造変化を明らかにした。
（2）生物の環境感知・適応システムの研究（宮武，金 ＊3 ，三木）
原核生物が持つ環境感知・適応システムとして，二成分情

理研研究年報報伝達系がよく知られている。二成分情報伝達系では，周囲の環境情報を感知するセンサーキナーゼと，それらから情報を受け取る転写制御因子との 2 つのタンパク質によって，環境情報を転写システムにまで伝達する。我々は，二成分情報伝達系に共通した情報伝達機構を解明するために，
結晶構造解析を中心とした研究を行っている。転写制御因子の二量体化に関する知見を得るため，これまで得られていたものとは異なる晶系の結晶を調製した。現在，分子置
換法による構造解析を進めている。
一方，ラン藻には二成分情報伝達系の原型が多数存在していると考えられており，二成分情報伝達系を進化的な側面からとらえようとする際に興味深い。我々は，ラン藻 Anabaena
sp. PCC 7120 のゲノムにおいてヘム-PAS ドメインの一種である COS（Cyanobacterial oxygen sensor）ドメインを見いだした。これはラン藻で初めて見つかった，酸素センサー機能を有すると推定されるドメインであり，原核生物に見られる酸素センサーの原型と考えられる。この COS
ドメインが含まれているタンパク質は，11 個のドメインか
ら成り，COS ドメインの C 末端側にヒスチジンキナーゼ
ドメイン，N 末端にレスポンスレギュレータードメインと，
OmpR 型 DNA 結合ドメインを持つ，特異なドメイン構造を有していた。このようなマルチドメインタンパク質の酸素感知機構を詳細に解析するために，COS ドメインとヒス
チジンキナーゼドメインからなるトランケート体，およびレスポンスレギュレータードメインと OmpR 型 DNA 結合
ドメインからなるトランケート体をそれぞれ調製した。前者に関しては，酸化状態，還元状態におけるリン酸化能，後者に関しては，アセチルリン酸存在下，非存在下におけるDNA 結合能をそれぞれ測定した。これらの結果から，このタンパク質全体としての酸素感知機構が明らかになりつつある。（東京大学大学院総合文化研究科 池内教授との共同
研究）（3）細胞分裂関連システムの研究（岩崎，三木）

955

Stationary phase survival protein（SurE）は，真正細菌・古細菌・植物で保存されているタンパク質で，大腸菌においては，定常期の生存に必要であることが知られている。
SurE は金属要求性のホスファターゼ活性を持つが，その生理機能については不明である。現在までに，2 つの生物
種由来の SurE の結晶構造が報告されており，二量体が 2つ会合した四量体を形成していることが判っている。更にSurE の機能について知見を得るため，我々は高度好熱菌由来 SurE（ttSurE）の構造を，数種の異なる空間群に属する結晶を用いて決定した。ttSurE の単量体構造は，球状のド
メインとそこから突出した β シート領域から成っており，既知の構造と同様であった。しかし，ttSurE においては，突出した β シート（このシートを介して四量体を形成する）と球状ドメインとの相対角度に相違が見られた。その結果，
ttSurE の二量体・四量体は，既知の構造とはかなり異なった四次構造を取っていた。ttSurE の溶液中の会合状態について，超遠心分析法により解析した。また，活性測定の結果，ttSurE の基質選択性は，他生物種由来の SurE に比べて非常に高いことが明らかになった。基質選択性の高さは，
ttSurE のユニークな四次構造に起因していると考えられ，
これは，SurE の反応機構を解明する上で，有力な情報である。現在，SurE の生理的な基質の探索および反応機構の解明に向けて，研究を進めている。
（4）バイオポリエステルの生合成・分解システムの研究（久野，三木；土肥（土肥高分子化学研究室））
バイオポリエステルの生合成と分解において重要な働きをするタンパク質群について，構造解析を行い，立体構造に基づいて機能および相互作用様式を明らかにすることを目的として研究を行っている。バイオポリエステル（ポリR-3-ヒドロキシアルカン酸（PHA））の分解には特異的な加水分解酵素が関与している。多くの分解酵素は 3 つの特異的な機能を持つドメインから構成され，固体基質を効率よく分解することができる。触媒ドメインは水溶性基質に対しては非常に高い触媒作用を示すが，ポリエステル固体に対しては，その表面への吸着能がほとんどないため，固体基質に効率的に作用するためには PHA 吸着ドメインの存在が必須である。一方，カビの一種 Penicillium funiculosumが産生する菌体外分泌型の分解酵素は触媒ドメインのみからなるシングルドメイン酵素である。この酵素はポリエス
テルグラニュールに対して十分な分解活性を持っており，単一のドメインに触媒機能および吸着機能を有していると考えられる。本酵素のバイオポリエステル分解機構を解明するため，PHA 分解酵素として初めての立体構造を明らかにした。その結果，本酵素は α/β 加水分解酵素フォールドを持っていることが分かった。このことから，2 つのタイプに区別される触媒ドメインの間は circular permutationの関係で結びつけられ，両者は進化的に祖先が共通である
ことが示唆された。酵素分子表面にはポリエステル鎖が結合するのに都合がよいクレバスが形成されている。その内部には Ser-19, Asp-101, His-135 が活性三つ組残基として配置されていた。Ser-19 をアラニンに置換した変異体が活性を持たないことを生化学的に示し，この残基が実際に触媒作用において重要であることを確認した。また，疎水的なアミノ酸残基が配置され，バイオポリエステルのメチル側鎖と相互作用するために必要と考えられる疎水性ポケッ

956

トが形成されていた。クレバス近傍の分子表面には疎水的なアミノ酸残基が平面的に配置されていた。これはポリエ
ステルグラニュール表面への結合に都合がよいと考えられる。酵素に結合したグラニュールの表面から Ser-19 までの距離は約 7 Å と推定された。これらのことから，ポリエス
テル鎖が分解される際には，酵素-グラニュール間の疎水的相互作用が働くと同時にポリエステル鎖間相互作用が弱まり，ポリエステル鎖がグラニュール表面から遊離すること
で活性部位まで移動することができると考えられる。
（群馬大学工学部 粕谷助教授，神奈川大学理学部 齋藤教授との共同研究）（5）細胞内シグナル伝達制御機構の研究（吉瀬 ＊3 ，久野，
三木）
細胞内シグナル伝達におけるキナーゼカスケードにはシグナルがクロストークをすることなく効率よく伝わる機構が備わっている。足場タンパク質 JSAP1 は MAP キナー
ゼカスケードにおいてそのようなシグナル伝達の制御を担う中心的な働きをするタンパク質である。このタンパク質は，一連のシグナル伝達に関わる複数のキナーゼと統合してそれらを集積させ，キナーゼ間の効率的な相互作用の場を与えることにより，シグナル伝達制御を行っている。本
研究は足場タンパク質の構造解析を行い，足場タンパク質キナーゼ間相互作用様式を明らかにすることを目的とする。
本タンパク質の大腸菌および昆虫細胞を用いた大量発現系の構築を進めている。足場タンパク質の様々なトランケー
ト体を設計し，大腸菌での発現系を構築した。それらの大量発現系の確立にむけてさらに条件を検討する。
（金沢大学
がん研究所 善岡教授，協和発酵工業との共同研究）（6）芳香族化合物代謝システムの研究（金 ＊3 ，宮武，久野，三木）
微生物による芳香族化合物の代謝は，環境浄化の観点からも重要な生物学的現象である。そうした中で，4-ヒドロキシ
フェニル酢酸の微生物分解においては，4-ヒドロキシフェニ
ル酢酸 3-モノオキシゲナーゼが初発酵素として働く。この酵素は，フラビンを補酵素として一原子酸素の添加反応を触媒するオキシゲナーゼコンポーネントと，フラビン：NADH
酸化還元酵素であるリダクターゼコンポーネントの 2 つの成分から構成されている。リダクターゼコンポーネントはNADH を用いて FAD を還元するが，還元された FAD は酵
素から解離することができ，溶媒中に拡散することによりオキシゲナーゼコンポーネントに受け渡される。このようなフラビン拡散型のオキシゲナーゼシステムは，芳香族化合物を基質とする他の酸素添加酵素にも見られ，two-component
ﬂavin-diﬀusible monooxygenase（TC-FDM）ファミリーを形成している。このファミリーに特徴的な，両コンポーネントにおける FAD の結合・解離機構を酵素の立体構造に基づいて解明するために，高度好熱菌由来の 4-ヒドロキシ
フェニル酢酸 3-モノオキシゲナーゼリダクターゼコンポー
ネント HpaC とその複合体の構造解析を行った。アポ体のHpaC については既に結晶構造を明らかにしており，本年度は HpaC-FAD-NAD，HpaC-FAD 複合体を調製して構造解析し，アポ体との比較を行った。その結果，HpaC-FAD
複合体の活性クレフト中には FAD に対応する明瞭な電子密度は認められなかった。一方，HpaC-FAD-NAD 複合体
結晶においては，FAD および NAD に相当する明瞭な電子

平成 16 年度

密度が活性クレフト中に見られ，NAD のニコチンアミド基と FAD のイソアロキサジン環は電子の受け渡しが可能な距離にあることが分かった。三者複合体の構造は TC-FDM
酵素において初めて得られた情報であり，TC-FDM ファミリーにおける電子伝達機構を詳細に検討することが可能となった。さらに，HpaC の酸化還元活性の測定を行い，本酵素の酸化還元機構を詳細に解明する。
2. 構造ゲノム科学研究（1）高度好熱菌タンパク質の構造決定（宮武，久野，岩崎，金 ＊3 ，吉瀬 ＊3 ，竹田 ＊1 ，三木）ABC トランスポーターの ATP アーゼサブユニット，Stationary phase survival protein（SurE），N -acylamino acidracemase の結晶構造解析を行った。特に ABC トランスポー
ター ATP アーゼサブユニットについては ATP 非結合型，ATP アナログ（AMPPNP）結合型，ADP 結合型について
構造を明らかにした。
（2）タンパク質結晶のヨウ素化法の開発（宮武，金 ＊3 ，三木）
ヨウ素は長波長 X 線領域（>∼ 2 Å）で f  >∼ 12e の異常分散効果を示すことから，Cr-Kα X 線（λ = 2.29 Å）または長波長放射光 X 線をヨウ素化結晶に適用することによって，位相情報を得ることができる。しかし，目的結晶をヨウ素溶液にソーキングする方法では，結晶性が損なわれる場合が多く，占有率も上がりにくい等の問題点がある。
また，ヨウ素化合物をタンパク質結晶に導入する場合でも，目的タンパク質に対して親和性が高い化合物を用いなくてはならず，一般的な方法ではない。我々は，より汎用的にヨウ素を位相決定に利用するため，ヨウ素の気化を利用した，タンパク質結晶をヨウ素化する新規な方法を開発した。
この手法では，ヨウ素分子が結晶中に徐々に浸透していく
ため，結晶性が損なわれることが少なく，また，タンパク質分子中のチロシン残基がヨウ素化されるため，占有率が上がりやすいなどの特長がある。この方法をソーマチン結晶に適用したところ，十分な異常分散効果を生じる結晶が調製でき，分子モデルの自動構築が可能な位相情報を得ることができた。さらに 5 種類の異なるタンパク質結晶に対して同手法を用いたところ，すべての場合において結晶性を損なうことなくヨウ素を導入できた。
（理学電機（株）との共同研究）（3）全自動結晶化・観察ロボットの開発（宮武，金 ＊3 ，三木）
タンパク質の結晶化および観察は構造生物学研究において律速段階の 1 つであり，自動化が強く望まれている。我々
は，タンパク質全自動結晶化・観察ロボット HTS-80 を開発した。さらにオペレーションの高速化を図るため，分注ヘッドのマルチチャンネル化，シーリング方法の改良，観察速度の高速化等によって，全体の性能を向上させた。
（パナソ
ニックファクトリーソリューションズ（株）との共同研究）＊1

協力研究員，＊2 研修生，＊3 連携研究員

Research of our laboratory aims to understand themolecular mechanisms of biological phenomena from view-

理研研究年報point of structural biology. We investigate biologicalmolecules in living organisms to understand how they areintegrated to work cooperatively as a supramolecular system. Our current research targets are: ABC transportermediated transport system, cellular environmental adaptation, regulatory system of cell division, biopolyester
biosynthesis and degradation, cellular signal transduction,
and aromatic compound metabolism. We determined
precise three-dimensional structures of biological macromolecules by means of X-ray crystallography using synchrotron radiation of SPring-8. In addition, we developed
several methodologies concerning protein crystallography
in order to contribute structural genomics.
1. Structural biology of biological systems(1) ABC transporter-mediated transport systems of
biomolecules
ABC-transporters are membrane bound proteincomplexes which transport various compounds with ATPhydrolysis energy. The complexes may be suitable for elucidation the transporting mechanism at atomic resolutions
because of the transient intermediate states can be trappedby means of mutant proteins or ATP analogues. We especially target lipoprotein transporting (Lol) factors from
Escherichia coli and thermostable subunits from Thermus
thermophilus. So far, we reported crystal structures of thelipoprotein carrier LolA and lipoprotein receptor LolB of
the Lol proteins. In addition, mutants of LolA, lipoproteins and LolA-liporotein complex are now used for further
investigation. The crystal structure of the free form of amutant LolA(R43L), which cannot transfer the associatedlipoprotein to LolB, has structural changes expected to occur at the binding of the lipoprotein. For ATPase subunits
from T. thermophilus, structures of nucleotide-free, ATPanalogue (AMPPNP)-bound and ADP-bound states are
determined so as to reveal the structural change upon the
ATP binding and hydrolysis.
(2) Cellular environmental adaptation
Two-component regulatory systems are well known asenvironmental adaptation machineries dominantly foundin prokaryotes. The systems consist of two types of proteins, sensor-kinases that sense environmental information
and response regulators that transmit the information to
the translational proteins. We obtained a new crystal formof the response regulator. We have tried to solve the crystal structure by the molecular replacement technique using
a previously determined model as a probe. On the other
hand, two-component systems of Anabaena sp. PCC 7120
are intriguing in the view of evolutional aspects. We founda candidate for an oxygen sensor domain containing theheme-PAS motif in the genome of this organism. We prepared a recombinant protein with heme-PAS and histidine
kinase domains and analyzed the self-phosphorylation activity in the reduced or oxidized forms. From these studies,a plausible oxygen-sensing mechanism of this protein will
be proposed.
(3) Regulatory system of cell division
Stationary-phase survival protein SurE is distributed
among eubacteria, archaea and plants, and it is necessary
for survival during the stationary phase in E. coli. SurE
has a metal ion-dependent phosphatase activity, but its
physiological role is not clear. We determined the crystal
structures of SurE from T. thermophilus HB8 (ttSurE) ina few diﬀerent space groups. The ttSurE structure consistsof a globular domain and a β-sheet region that mediates
molecular tetramerization as so far reported. However, theangle between the protruding region and the globular do-957

main of ttSurE is diﬀerent. As a result, the dimeric- andtetrameric-structures of ttSurE were quite diﬀerent fromthe known SurE structures. We studied the self-associative
properties of ttSurE in solution using the analytical ultracentrifugation. Phosphatase activity assays are done
and its substrate speciﬁcity seems to be strict comparedto SurE from other species.
(4) Biopolyester biosynthesis and degradation
Biopolyester poly (R-3-hydroxyalkanoate) (PHA) is degraded by a speciﬁc enzyme, PHA depolymerase. Extracellular PHA depolymerases are typically composed of threefunctional domains. Some fungal depolymerases are only
composed of a single domain with an eﬃcient aﬃnity to
PHA substrates and catalysis. We solved the ﬁrst crystal
structure of the PHA depolymerase composed of a single
domain at 1.7 Å resolution. The structure represents an
α/β hydrolase fold with a novel secondary structure topology. This observation indicates that two types of the catalytic domains of depolymerase are evolutionary related
through circular permutation. Catalytic triad residues arelocated at the bottom of a crevice formed on the surface ofthe molecule. The catalytic site with no obvious lid structure is open to bulk solvent. Surface-exposed hydrophobic
residues are located around the catalytic site, which allows
us to propose a degradation mechanism of polyester chains
during degradation of PHA.
(5) Cellular signal transduction regulation
Scaﬀold protein is important for regulation of cellularsignal transduction. JSAP-1 is a scaﬀold protein involvedin the MAP kinase cascade. To obtain suﬃcient amountof the protein for crystallography, various truncated mutants were designed, and an establishment of the E. coli
expression system in large scale is in progress.
(6) Aromatic compound metabolism
Biological metabolism of aromatic compounds by microorganisms is crucial phenomena in the view of environmental clean up. One of the aromatic compounds,
4-phydroxyphenylacetate (4-HPA), is degraded by a twocomponent ﬂavin-diﬀusible monooxygenase, HpaB and
HpaC. In this ﬁscal year, we focused on the studies of
HpaC through the analysis of complexes with FAD alone
and both FAD and NAD. In the catalytic cleft of the HpaCFAD complex, the electron density corresponding to the
FAD is smeared. On the other hand, there are unambiguous electron densities corresponding to the bound FAD
and NAD in the catalytic cleft of the HpaC-FAD-NAD
complex. The structure of the ternary complex is the ﬁrst
observation for the TC-FDM enzymes, which allows us tounderstand precise mechanism of electron transfer.
2. Structural genomics(1) Structure determination of proteins from Thermus
thermophilus HB8
Crystal structures of ATPase subunits of ABC transporters, stationary-phase survival protein SurE, N acylamino acid racemase were determined as the structural
genomics project.
(2) Development of a novel method for iodination ofprotein crystals.
Iodine generates such suﬃcient anomalous scattering
eﬀect in the longer X-ray wavelengths that to determine
phase information by SAD technique. We established anovel eﬀective iodination technique using iodine vapor. We
applied the technique to a native thaumatin crystal, andfound that tyrosine residues in the crystals were successfully iodinated. We could automatically build the molecular model solely by SAD phases. We further applied the958

present technique to ﬁve other crystals. They were labeled
by iodine atoms without serious loss of the crystalline orders.
(3) Development of a fully automated crystallization/observation robotic system HTS-80
The HTS-80 system has been improved to fasten thedispensing speed and observation routines. The dispensing
head was multi-channeled to have 8 independent nozzles.
Sealing and data transferring speed are also improved in
the current version of the robotic system.

Staﬀ
Head
Dr. Kunio MIKI

Members
Dr. Hideyuki MIYATAKE
Dr. Tamao HISANO
Dr. Wakana IWASAKI
Dr. Kazuki TAKEDA＊1
Dr. Minoru HAYASHIDA＊1
Dr. Seong-Hoon KIM＊2
Dr. Tomoyasu KICHISE＊2＊1＊2

Contract Researcher
Researcher, Structurome Research Group Projectin collaboration with
Dr. Nobuo KAMIYA (Div. Bio-Crystallogr. Technol.)Dr. Sam-Yong PARK (Div. Bio-Crystallogr. Technol.)Dr. Yoshiharu DOI (Polym. Chem. Lab.)

Visiting Members
Dr. Masahiro FUJIHASHI (Grad. Sch. Sci., Kyoto
Univ.)
Dr. Noriko FUJII (Res. React. Inst., Kyoto Univ.)
Dr. Akiko KITA (Res. React. Inst., Kyoto Univ.)
Dr. Koji NAGATA (Univ. Tokyo)
Dr. Tsuyoshi NONAKA (Grad. Sch. Sci., Kyoto Univ.)
Mr. Nobutaka NUMOTO (Grad. Sch. Sci., Kyoto Univ.)
Dr. Hai PANG (Tsinghua Univ., China)
Dr. Zihe RAO (Tsinghua Univ., China)
Dr. Masaru TANOKURA (Univ. Tokyo)
Dr. Noritake YASUOKA

Trainees
Mr. Yu HIRANO (Grad. Sch. Sci., Kyoto Univ.)
Mr. Daisuke MARUYAMA (Grad. Sch. Sci., Kyoto
Univ.)Mr. Akira NAKAMURA (Grad. Sch. Sci., Kyoto Univ.)
Mr. Satoshi WATANABE (Grad. Sch. Sci., Kyoto Univ.)

平成 16 年度

誌 上 発 表 Publications［雑誌］（原著論文） ＊印は査読制度がある論文
Iwasaki W., Miyatake H., Ebihara A., and Miki K.: “Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of the small form of glucose-inhibited division protein
A from Thermus thermophilus HB8”, Acta Cryst. D 60,
515–517 (2004). ＊Numoto N., Kita A., and Miki K.: “Structure of the C
subunit of V-type ATPase from Thermus thermophilus
at 1.85 Å resolution”, Acta Cryst. D 60, 810–815 (2004).
＊
Kort R., Komori H., Adachi S., Miki K., and Eker
A.: “DNA apophotolyase from Anacystis nidulans: 1.8
Å structure, 8-HDF reconstitution and X-ray induced
FAD-reduction”, Acta Cryst. D 60, 1205–1213 (2004).
＊
Nagata K., Tsutsui S., Lee W. C., Ito K., Kamo M., InoueY., and Tanokura M.: “Crystallization and preliminary
X-ray analysis of carboxypeptidase 1 from Thermus
thermophilus”, Acta Cryst. D 60, 1445–1446 (2004). ＊Nakamura A., Komori H., Kobayashi G., Kita A., Wada
C., and Miki K.: “The N-terminal domain of the replication initiator protein RepE is a dimerization domain
forming a stable dimer”, Biochem. Biophys. Res. Commun. 315, 10–15 (2004). ＊Takeda K., Miyatake H., Park S., Kawamoto M., Kamiya
N., and Miki K.: “Multi-wavelength anomalous diﬀraction method for I and Xe atoms using ultra-high-energy
X-rays from SPring-8”, J. Appl. Cryst. 37, 925–933(2004). ＊Pang H., Bartlam M., Zeng Q., Miyatake H., Hisano T.,
Miki K., Wong L. L., Gao G. F., and Rao Z.: “Crystal structure of human Pirin: an iron-binding nuclear
protein and transcription cofactor”, J. Biol. Chem. 279,
1491–1498 (2004). ＊Nonaka T., Fujihashi M., Kita A., Saeki K., Itoh S.,
Horikoshi K., and Miki K.: “The crystal structure ofan oxidatively stable subtilisin-like alkaline serine protease, KP-43, with a C-terminal β-barrel domain”, J.
Biol. Chem. 279, 47344–47351 (2004). ＊Numoto N., Kita A., and Miki K.: “Crystal structure of
the co-chaperonin Cpn10 from Thermus thermophilus
HB8”, Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 58, 498–500(2004). ＊（その他）
Takeda K. and Miki K.: “Crystal structures of bacterial
lipoprotein localization factors, LolA and LolB”, SPring8 Res. Frontiers 2004, 18–19 (2004).
大島泰郎, 横山茂之, 田之倉優, 三木邦夫: “特集 進む「タンパク 3000 プロジェクト」座談会”, Sci. Technol. J. 14,
10–17 (2005).
［単行本・Proc.］（総 説）
三木邦夫: “タンパク質の X 線結晶構造解析”, ゲノミクス・

理研研究年報プロテオミクスの新展開：生物情報の解析と応用, 今中
忠行 (編), エヌ・ティー・エス, 東京, pp. 592–595 (2004).
口 頭 発 表 Oral Presentations（国際会議等）
Tsutsui S., Lee W. C., Ito K., Inoue Y., Nagata K.,
and Tanokura M.: “Crystal structure of carboxypeptidase 1 from Thermus thermophilus”, 1st Paciﬁc-Rim
Int. Conf. on Protein Science (PRICPS 2004), (Protein
Science Society of Japan and others), Yokohama, Apr.
(2004).
Hisano T., Miyatake H., and Miki K.: “Crystal structure of dihydroneopterin aldolase from Thermus thermophilus HB8”, 1st Paciﬁc-Rim Int. Conf. on Protein
Science (PRICPS 2004), (Protein Science Society ofJapan and others), Yokohama, Apr. (2004).
Nonaka T., Fujihashi M., Kita A., Hagihara H., Ozaki K.,
Itoh S., and Miki K.: “Crystal structures of alkaline
α-amylase, AmyK38 and its complexes with oligosaccharides”, 1st Paciﬁc-Rim Int. Conf. on Protein Science(PRICPS 2004), (Protein Science Society of Japan andothers), Yokohama, Apr. (2004).
Numoto N., Nakagawa T., Kita A., Fukumori Y., and MikiK.: “Crystallographic study of multi hemoglobin systemfrom Oligobrachia mashikoi”, 1st Paciﬁc-Rim Int. Conf.
on Protein Science (PRICPS 2004), (Protein Science Society of Japan and others), Yokohama, Apr. (2004).
Miki K.: “Structural genomics and proteomics in Japanese
university community”, 1st Paciﬁc-Rim Int. Conf. on
Protein Science (PRICPS 2004), (Protein Science Society of Japan and others), Yokohama, Apr. (2004).
Yoshida T., Iizuka R., Shomura Y., Miki K., Maruyama T.,
and Yohda M.: “Structure and functional characerization of the group II chaperonin from hyperthermophilicarchaeum, Thermococcus strain KS-1”, 1st Paciﬁc-Rim
Int. Conf. on Protein Science (PRICPS 2004), (Protein
Science Society of Japan and others), Yokohama, Apr.
(2004).
Miyatake H., Yamano A., Hasegawa T., and Miki K.: “Denovo structure determination by sulfur(S) and iodine(I)SAD phasing using laboratory Cr Kα X-ray equipment”,
1st Paciﬁc-Rim Int. Conf. on Protein Science (PRICPS
2004), (Protein Science Society of Japan and others),
Yokohama, Apr. (2004).
Miki K.: “Structural genomics and proteomics in Japanese
university community”, 9th Symp. on Recent Advances in Biophysics, (Institute of Biological Chemistry
Academia Sinica), Taipei, Taiwan, May (2004).
Pang H., Bartlam M., Zeng Q., Miyatake H., Hisano T.,
Miki K., Wong L., Gao G. F., and Rao Z.: “Crystal structure of human Pirin: an iron binding nuclear
protein and transcription cofactor”, 10th Int. Conf.
on the Crystallization of Biological Macromolecules(ICCBM10), (International Organization for Biological
Crystallization and others), Beijing, China, June (2004).

959

Fukusawa S., Umano K., Kita A., and Miki K.: “Development of a protein crystallization observation support
system”, 10th Int. Conf. on the Crystallization of Biological Macromolecules (ICCBM10), (International Organization for Biological Crystallization and others), Beijing,
China, June (2004).
Miyatake H., Kim S., Motegi I., Matsuzaki H., Kitahara
H., Higuchi A., and Miki K.: “Development of fullautomated macromolecular crystallization: Observation
robot system”, 10th Int. Conf. on the Crystallization of
Biological Macromolecules (ICCBM10), (International
Organization for Biological Crystallization and others),
Beijing, China, June (2004).
Kim S., Miyatake H., Ueno T., Nagao T., and Miki K.:“Electric charge-separation of the protein for X-ray crystallography using the free-ﬂow isoelectric focusing”, 10th
Int. Conf. on the Crystallization of Biological Macromolecules (ICCBM10), (International Organization for
Biological Crystallization and others), Beijing, China,
June (2004).
Iwasaki W., Miyatake H., and Miki K.: “Crystal structure of the small form of glucose-inhibited division protein A from Thermus thermophilus HB8”, 6th Conf.
of the Asian Crystallographic Association (AsCA’04),
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Kuramitsu S., Ebihara A., Kanagawa M., Kuroishi C.,
Sato S., Agari Y., Iino H., Kashihara A., Kira S.,
Yanai H., Imagawa T., Nakagawa N., Masui R.,
Bessho Y., Hori-Takemoto C., Handa N., Kishishita S.,
Niino-kukimoto M., Kaminishi T., Wang H., Mizohata
E., Shibata R., Kato-Murayama M., Kawazoe M., Arai
R., Toyama M., Kunishima N., Tahirov T., Sekine S.,
Shinkai A., Vassylyev D. G., Murayama K., Terada T.,
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Sato S., Agari Y., Maoka N., Iino H., Kashihara A.,
Inoue Y., Terada T., Shirouzu M., Masui R., Miki K.,

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増井良治, 黒川顕, 中川紀子, 寺田貴帆, 白水美香子, 小山
芳典, 徳永史生, 大島泰郎, 安永照雄, 三木邦夫, 横山茂之,
倉光成紀: “高度好熱菌 Thermus thermophilus HB8 の比較ゲノム解析”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3回連携研究会, (理研), 播磨, 7–8 月 (2004).
加茂昌之, 工藤紀雄, 李愚哲, 本島浩之, 田之倉優: “Thermus thermophilus HB8 株由来 Peptide deformylase の結晶構造解析”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回
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HB8 由来 Glucose-inhibited division protein A の small
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播磨, 7–8 月 (2004).
久野玉雄, 佐藤伸哉, 三木邦夫: “ジヒドロネオプテリンア
ルドラーゼの結晶構造”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェ
クト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
飯野均, 中川紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 甲角幸秀, 佐藤
伸哉, 上利佳弘, 柳楽武志, 矢内久陽, 今川貴仁, 有馬登志,
揖場朱香, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 真岡伸子, 上利(住口) 和子, 柏原愛子, 井上由美子, 吉良聡, 松本香代子,
大森美和, 石戸恵美, 西田雅美, 新海ふじ江, 堀田佳子,
木山知美, 満足美穂, 黒石千寿, 頼永優, 浮田陽子, 伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 松本隆, 高尾史野, 福田佐江,
三木邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “タンパク質結晶化”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
真岡伸子, 甲角幸秀, 黒石千寿, 上利 (住口) 和子, 柳楽武志,
松本香代子, 木山知美, 柏原愛子, 石戸恵美, 揖場朱香,松本隆, 中川紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 佐藤伸哉,
上利佳弘, 飯野均, 井上由美子, 吉良聡, 大森美和, 西田

平成 16 年度

雅美, 新海ふじ江, 矢内久陽, 今川貴仁, 堀田佳子, 有馬
登志, 満足美穂, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 頼永優, 浮田
陽子, 伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 高尾史野, 福田佐江,
三木邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “タンパク質発現”, 高度
好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨,
7–8 月 (2004).
金成勲, 宮武秀行, 上野朋行, 長尾卓也, 三木邦夫: “フリーフロー等電点電気泳動法における 3 次構造解析向けの新規の両性電解質バッファーの開発”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
金川真由美, 中川紀子, 海老原章郎, 甲角幸秀, 佐藤伸哉,
上利佳弘, 飯野均, 柏原愛子, 吉良聡, 矢内久陽, 今川貴仁,
北村吉章, 中山仁志, 真岡伸子, 上利 (住口) 和子, 井上
由美子, 松本香代子, 大森美和, 石戸恵美, 西田雅美, 新海
ふじ江, 柳楽武志, 堀田佳子, 有馬登志, 木山知美, 揖場
朱香, 満足美穂, 筧教代, 黒石千寿, 頼永優, 浮田陽子, 伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 松本隆, 高尾史野, 福田佐江,
三木邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “構造機能解析”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8
月 (2004).
竹田一旗, 三木邦夫: “高度好熱菌 T. thermophilus HB8 由
来 ABC トランスポーターのヌクレオチド結合タンパク質 (TT2939) の結晶構造解析”, 高度好熱菌丸ごと一匹プ
ロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
上利佳弘, 吉良聡, 中川紀子, 海老原章郎, 真岡伸子, 井上
由美子, 甲角幸秀, 佐藤伸哉, 飯野均, 柏原愛子, 金川
真由美, 上利 (住口) 和子, 柳楽武志, 松本香代子, 大森
美和, 石戸恵美, 西田雅美, 新海ふじ江, 満足美穂, 筧教代,
矢内久陽, 今川貴仁, 北村吉章, 堀田佳子, 有馬登志, 木山
知美, 揖場朱香, 中山仁志, 黒石千寿, 頼永優, 浮田陽子,
伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 松本隆, 高尾史野, 福田
佐江, 三木邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “高度好熱菌 Thermus thermophilus HB8 に関する実験情報を管理・共有するためのデータベースシステム”, 高度好熱菌丸ごと一匹
プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
吉瀬智康, 竹田一旗, 久野玉雄, 三木邦夫: “高度好熱菌
Thermus thermophilus HB8 由来 short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) の結晶学的研究”, 高度好熱菌丸
ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月(2004).
山口瞳, 和田啓, 山形敦史, 高橋康弘, 福山恵一: “高度好熱菌 Thermus thermophilus HB8 由来 endonuclease V の結晶化”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
沼本修孝, 喜田昭子, 三木邦夫: “高度好熱菌由来 V-type
ATPase C サブユニットの結晶構造”, 高度好熱菌丸ごと
一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
宮武秀行, 金成勲, 茂木逸郎, 松崎浩文, 北原秀吉, 樋口朗,
三木邦夫: “生体高分子全自動結晶化・観察ロボットシス
テム HTS-80 の開発”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェク
ト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8 月 (2004).
新海ふじ江, 真岡伸子, 佐藤伸哉, 井上由美子, 大森美和,
西田雅美, 満足美穂, 堀田佳子, 黒石千寿, 頼永優, 浮田
陽子, 伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 松本隆, 高尾史野,
中川紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 甲角幸秀, 上利佳弘,

理研研究年報上利 (住口) 和子, 飯野均, 柏原愛子, 吉良聡, 松本香代子,
石戸恵美, 柳楽武志, 矢内久陽, 今川貴仁, 有馬登志, 木山
知美, 揖場朱香, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 福田佐江,
三木邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “精製レポート 1”, 高度
好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨,
7–8 月 (2004).
大森美和, 西田雅美, 真岡伸子, 佐藤伸哉, 井上由美子, 新海
ふじ江, 満足美穂, 堀田佳子, 黒石千寿, 頼永優, 浮田陽子,
伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 松本隆, 高尾史野, 中川
紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 甲角幸秀, 上利佳弘, 上利(住口) 和子, 飯野均, 柏原愛子, 吉良聡, 松本香代子, 石戸
恵美, 柳楽武志, 矢内久陽, 今川貴仁, 有馬登志, 木山知美,
揖場朱香, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 福田佐江, 三木
邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “精製レポート 2”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8
月 (2004).
井上由美子, 満足美穂, 真岡伸子, 佐藤伸哉, 大森美和, 西田
雅美, 新海ふじ江, 堀田佳子, 黒石千寿, 頼永優, 浮田陽子,
伊東紀子, 松永笑子, 藤本弥生, 松本隆, 高尾史野, 中川
紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 甲角幸秀, 上利佳弘, 上利(住口) 和子, 飯野均, 柏原愛子, 吉良聡, 松本香代子, 石戸
恵美, 柳楽武志, 矢内久陽, 今川貴仁, 有馬登志, 木山知美,
揖場朱香, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 福田佐江, 三木
邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “精製レポート 3”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8
月 (2004).
松永笑子, 藤本弥生, 黒石千寿, 頼永優, 浮田陽子, 伊東紀子,
松本隆, 高尾史野, 真岡伸子, 佐藤伸哉, 井上由美子, 大森
美和, 西田雅美, 新海ふじ江, 満足美穂, 堀田佳子, 中川紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 甲角幸秀, 上利佳弘, 上利(住口) 和子, 飯野均, 柏原愛子, 吉良聡, 松本香代子, 石戸
恵美, 柳楽武志, 矢内久陽, 今川貴仁, 有馬登志, 木山知美,
揖場朱香, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 福田佐江, 三木
邦夫, 横山茂之, 倉光成紀: “精製レポート 4”, 高度好熱菌丸ごと一匹プロジェクト第 3 回連携研究会, 播磨, 7–8
月 (2004).
伊東紀子, 浮田陽子, 黒石千寿, 頼永優, 松永笑子, 藤本弥生,
松本隆, 高尾史野, 真岡伸子, 佐藤伸哉, 井上由美子, 大森
美和, 西田雅美, 新海ふじ江, 満足美穂, 堀田佳子, 中川紀子, 海老原章郎, 金川真由美, 甲角幸秀, 上利佳弘, 上利(住口) 和子, 飯野均, 柏原愛子, 吉良聡, 松本香代子, 石戸
恵美, 柳楽武志, 矢内久陽, 今川貴仁, 有馬登志, 木山知美,
揖場朱香, 北村吉章, 筧教代, 中山仁志, 福田佐江, 三木
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金川真由美, 中川紀子, 海老原章郎, 甲角幸秀, 佐藤伸哉,
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平成 16 年度