1分子からみた細胞

生物体を構成する基本単位は細胞である.ふつう，細胞は細菌(バクテリア)類の原核細胞 とそれ以外の真核細胞 とに分けられる.原核細胞には遺伝物質を納めてい る部分にとくに仕切りがないが， 真核細胞では，核と呼ばれ る構造に遺伝物質が収納されている.それ以外にも，図 1・1に示すように 2つの細胞の構造には著しい違いがあ る.
生 きている 細胞の成分を化学的に分析して みると，細胞の種類によ らず，一般に 水がもっとも 多く含ま れ， その他では，タンパク質，核酸，炭水化物，脂質，無機物などが主な成分である .

葉緑体
(色素体)

ミ 卜コ ンド リア

重体
核I

細胞壁

リボソーム

細胞膜
核膜
リボソ ーム

染色体
小胞体

細胞膜

細胞壁
(非セルロース性)
原核細胞

真核細胞

図 1・1 原核細胞と真核細胞『分子からみた生物学 (改訂版)~(石川統 著 / 裳 華 房)

21. 分子か らみた細胞1‑1 水
ほとんどの細胞では水が全重量の 70% 以上を，極端なものでは 90% 以上を占めている.水分子が細胞内ではたす役割は 3つある.それらは，①化学反応の基質としての役割，② 化学反応 を行う物質の溶媒としての役割，③物質や物体の輸送の媒体としての役割である . これらのなかでも，水の溶媒 としての役割はもっとも重要である.分子やイオンが集合して固形物となっているときには化学反応はほとんど進まず，それらが水に溶けてばらばらになって初めて進行するからである .
タンパク質，脂質司核酸司その他

2% /1%

無機物

2%
脂質13%
水75%

無機物、¥

3%

炭水化物，核酸司その他

2%
植物細胞 (平均)動物細胞 (平均 )図 1・2 細胞を構成する物質

1.
1・l 水分子の構造と極性
水分子は酸素 l原子と水素 2原子が電子を出し合って共有結合した分子なので，イオンとは違って全体としては電子の過不足はない.し かし，分子内の電子の分布には偏りがある.酸素は電子を引き寄せる傾向をもっ 求電子性原子であり，水素は逆に電子をしりぞける傾向の 求核性原子だからである.これが原因となって， 1個の水分子をみると， 2つの水素原子の近くは電気的に⑦を帯び，その逆の方向は θに帯電することになる.水分子の例のように，電子分布に偏りをもっ分子を総称して極性分子 という.
メタン (CH4)は水分子同様，共有結合でできた分子だが，炭素および水素原子への電子の親和性に差がないために，分子内の電子の分布に偏りは生じない.
このような性質の分子は非極性分子 と呼ばれる.

1oyJGゅh19it‑‑‑1.
1 水

¥H1.
1.
2 水素結合水が溶媒としてすぐれているのは， それlが極性分子だからである.たとえば， NaC

オ ン を 引 き つ け る た め で あ る .溶 質 がぢ

Na+イオンを，⑦に帯電する部分に Cl‑ィOllH

θに帯電する部分に‑‑Ho︑y;‑@︐︐が水に溶けるのは，水分子がイオンどうしの静電引力を破壊し，3NaClのように解離性でなくても，極性分子であれば，その+部分と水分子の部分，

図1・
3 水分子と水素結合

Na+

¥/@

および溶質分子の 一部分と水分子の+部分との 聞 に電気的結合が起こる. このCIー

Q

ような結合を 水素結合 という. つまり，極性分子が水に溶けるのは， それと水分子の聞 に水素結合ができるからである.
水素結合は水分子をかいするものばかり

CIー

Na+

ではない.酸素や窒素のように求電子性の高い原子の近くに，求電子性の高い原子と
図1・
4 NaCIの電離共有結合した水素原子が位置すると， その聞には水素結合が生ずる.

1.
1・
3 疎水結合大きな分子には， 1つの分子内に極性部分と非極性部分を併せもつものがある. このような分子を両親媒性分子 という.高級脂肪酸のような両親媒性分子の極性部分は，水と水素結合をつくって分散する傾向 を示す. その結果， 非極，

τ︒

性部 は逆にたがいに接近して配置される. このような構造をミ セル という. '‑の場合，極性部および非極性部は，水に対する挙動の違いにもとづいてそれぞれ親水性基，疎水性基 とも 呼 ばれる.の疎水性基どうしは，分子間引力が働く程度にまでたがいに接近することになる. 」ーヲのようにして形成される疎水性基聞の相互作用 のことを疎水結合， あるいは疎水性相・
5 ミセル
図1窓口

((jミセル 内部性性極極非水分子 としりぞけ合 った 結果，

41.分子か らみた細胞互作用という .
共有結合に比べると，水素結合や疏水結合の結合力は非常に弱いが，タンパク質などの高分子物質の高次構造を保つうえで重要な意味をもっている.

1・2 タンパク質
英語ではタンパク質のことを proteinというが，これはスウェーデンの化学者ベルツェリウスが 1837年に造った語でrもっとも重要なもの」という意味0%を占めるが込められている .タンパク質は，動物細胞では乾燥重量のほぼ 5ほど多量に存在するが，その種類も非常に多く，酵素として働くタンパク質だ
けでもばく大な数にのぽる.酵素分子以外にもタンパク質には，ホルモンなどの細胞間情報伝達分子，免疫現象における抗体分子，筋肉などの構造分子，血液凝固成分等々，きわめて多彩な機能をもっ物質が含まれている.タンパク質は約 20種類の アミノ酸 を構成単位としている.

1・2・1 アミノ酸の性質
アミノ酸は， ア ミ ノ 基 (‑N H2) とカルボキシ基 (‑COOI‑I)を併せもっという化学構造を共有する，多数の分子の総称である.とくに，これら 2つの基が同ーの炭素原子に結合しているアミノ酸のことを αーアミ ノ酸 と呼ぶ.タンパク質を構成 しているのはすべてが αーアミノ酸である .アミノ基とカルボキシ基を結合している炭素原子のことを α炭素 という .
α 炭素には上記の 2つの基の他 に，水素原子と Rと略称される原子(団)が結合している .Rは側鎖のことであり，アミノ酸の性質は Rの違いによって決まる.もっとも簡単な構造のアミノ酸は R=I‑I(水素)の場合であり，これはグリシンである.
グリシン以外のアミノ酸では， α 炭素がおのおの異なる 4つの原子団と結合している.このような炭素は不斉炭素と呼ばれ，これへ結合する原子団の配置の違いによって， 2種類の立体異性体を生ずる.これらの異性体はたがいに実像HH¥

N一一一一ハ/'cu̲ ‑cと鏡像の関係にあり，定義によって一方を L型，他方を D型と呼ぶ.グリシン以外のアミノ酸にはすべて L型と D型があるが，天然に存在/ ¥OHHR

するタンパク質を構成しているアミノ酸はすべ

図 1・6 αーア ミノ酸て L型である .なぜ Dーアミノ酸が使われないの1.
2 タンノマク質

COOH

5COOH

NH2HDHアミノ酸

L‑アミノ酸

図 1・7 アミノ酸の立体異性体

か， その 原因 はよくわかっていない.
アミノ基はNH3+<2‑NH2 +1‑1+と解離するのに対して ， カルボ キシ基の解離 は ‑COOl‑
1<2‑COO‑+H+なので，アミノ酸の 2つの基は電気的 に反対に荷電する 傾向 をもっている . このようなアミノ酸の解離の方向 を決めるのは，溶液の pHである. pHが低い，つまり酸性条件では水素イオン (H+)濃NH3+)
度は高いから ，上の 2つの反応は左へ進みやすく ， アミノ酸は RCH(， アミCOOI‑1と正 に荷電する 傾向 をもっ .逆に， pHの高い塩基性条件下で はN1‑Iz)COO‑と負に荷電する 傾 向 をもっ . このように ， アミ ノ酸ノ酸 は RCH(
H に応 じて正 にも負にも 荷電する 両性電解質である . アミノ酸のよは周囲の p
うな両性電解質は，ある pHに達すると 正負の荷電が差引きゼロになる.そのような pHを等電点 といい，分子の種類によって固有の値である .アミノ酸から構成されているタンパク質も両性電解質であるが，この場合には α 炭素と 結合しているアミノ基とカルボキシ基はペプチ ド結合に使 われているので，解離するのは側鎖に含まれるアミノ基やカ /レボ キシ基などである .
R

H2N‑C‑COOH
HCo︒

l lFUl
lu川

ロ川

3UH

酸性 pH

N

H+R+
削 ↓ COOH

中性 pH

図 1・8 アミノ酸の電離R

H2N一 C‑COOH
塩基性 pH61.分子か らみた細 胞￨酸性側鎖をもっアミノ酸 ￨アスパラギン酸 (Asp，D)

クルタミン酸 (Glu，E)

o¥o¥

Hi

C‑CH2‑C‑COO‑

f;l￨

Cー CH2‑CH2一C‑COO‑，，CYハ //NH3+

一ノ 一 '
一之一 戸

一酸 一附

一ア一仏
一つ一ン
も 一シ
一

‑A事現 ‑

士昌 ‑

士宮一リ‑ロM

一性一一基一一塩一jハ‑
iNH3+

ヒスチジン (His，H)H

一一「一+‑M‑ NH+H3N ー CH2 CH2 CH2ー CH2 ?‑coo‑
NH3

l‑coo
NH3+

アルギニン (Arg，R)
H+HヌN‑C ‑NH‑CHフ CHフ CH，‑C‑COO‑ー 』 ー ￨H日NHNH ~イソ口イシン (Ile，I)

pU+oo

一2B寸一引一 同)
l HIC‑N川町ρMhh

川パリン (Val，V)pu

NH3+︑/nu

HH

CH3一C‑COO‑︑ン口Ala，A)
アラニン (Hィ ミー/ 3￨
非極性側鎖をもっアミノ酸 ￨H

CH3‑CH2
一CH‑C‑COO‑

CH3‑S CH2
一CH2一C‑COO
ーCH3 NH3+

フ工二ルアラニン (Phe，F)

︒
︒

C+一同
H ClN

HC

3¥/3UHUH
UFU
戸G

メチオニン (Met，M)H

印 2‑1‑coo

NH3+

トリプ卜ファン (Trp，W)

プロリン (Pro，p)‑仁丁τ CH2‑?‑coo+久 + ノ‑COO‑

可レ/\ N ~HNH3NH2￨
電荷をもたない極性側鎖をもっアミノ酸 ￨アス 1¥ラギン (Asn，N)、H

システイン (Cys，C)
HO￨/C CH2‑ c‑coo‑
NH2NH3+

HS‑CH2 C‑COO‑

セリン (Ser，S)

トレオニン (Thr，T)

H
HO‑CH2‑C‑COO‑
NH3+

一グルタミン (Gln，Q)
OミhH￨

C CH2‑CH2 C coo‑/'

NH2NH3+

N H~

チロシン (Tyr，y)H

H

CH3‑CH‑C‑COO‑
OH NH3+

COO
合 川十一+

OH

図 1・9 アミノ酸の種類

NH3

クリシン (Gly，G)
H
H‑C‑COO
NH3+

1‑
2 タンパク質71‑
2・2 アミノ酸の種類
アミノ酸は側鎖 R の性質によって，いくつかに分類することができる.第 1は側鎖が水 となじみにくい，疎水性アミノ酸のグループである.グ リシンを除けば，このグループのアミノ酸は一般に水 に溶けにくい性質をもっている .第2は側鎖が水酸基 (‑OH)のような親水性，かつ 非解離性 の原子団 を含むグループで，これらは一般に水 に溶けやす い.第 3は側鎖 自体が解離基を含むもの
で， 水 に溶げやすく ， タンパク質の等電点 を決めているのは主にこのグループのアミノ酸である.アミノ酸はア ル ファベッ ト3文字で略称されるが，最近 では 1文字表記されることも多い.

3章で述べるように，遺伝子によって配列 を決められるタンパク質 中のアミノ酸は 20種類だが，それ以外 にホスホセ リン， ヒド ロキシプロ リンなどの特殊なアミノ酸を含むタンパク質もある.これらの特殊なアミノ酸はタンパク質が合成された後の修飾 によってできる .

1・2・3 ペプチド結合
タンパク質の性質を決めている基本的要素は，どのようなアミノ酸が，どのような順序で配列 されているかという， 一次構造，すなわち アミノ酸配列であり，それを決めているのは遺伝子である. しかし，アミノ酸配列がどのように燐り合うアミノ酸の 聞 をつなぐしくみは共通で、ある.それは図変わろうとも， I

1・10に示すように， 2つのアミノ酸を 並べておき，一方のカノレボキシ基と 他方のアミノ基から合わせて水分子を l個とり去ることによって 2つをつなぐ縮合というしくみである.この結果できる 2つのアミノ酸聞の結合のことをペプチド結合 という.ペプチ ド結合を次々とつくることによって，多くのアミノ酸が︒
︒
〆¥Cq

〆
川門﹄

o+cグ¥

2

図 1・10 ペプチド結合

00

ペプチド結合

一 2
Hlic‑
‑R

N1iH

OHHC

川q

M川u+

OO

一J¥
Cqu

M川u川+

UH‑‑FUll口Hic‑‑RHl

Hlic‑
‑R

M川

3UH++

81. 分子か らみた細胞

H OH OHOH1il，. 1il. 1il .， J グ
HN‑CC‑N‑C C‑‑‑‑‑‑‑‑‑‑‑，N
一 C‑C‑N一 C‑C+"，
.
3ーR1ー

H R2

H R‑1IIH RIIU¥ハC末端N末端

図 1・11 N 末端と C 末端重合してできる分子のことを ポリペフチド という . タンパク質には単一のポ リペプチ ドでできているものと，複数のポ リペプチ ドからなるものとがある .遊
剛 のアミノ基をもっポ リペプチ ドの末端 をアミノ (N)末端， 遊離のカ ルボ キシC)末端 という.とくに断らない限りは ， N末端を基をもっ末端 を力ルボキシ (左， C末端 を右に配置 してポ リペプチ ドを表示するのがふつうである .ペプチド結合によって少数のアミノ酸がつながってできた分子は オリゴペプチド と呼ぶ

1.
2・4 タンパ ク質の二次構造
タンパク質はどのようなアミノ酸配列 をもつかによって ， それぞれに固有の立体構造をもっており ， その構造の違いによってFUM 川口

O O@ O o

生体内 ではたす機能が決まる . タンパク質の立体構造はその種類に 応 じてきわめて多HnuuH

砕きほぐしてみると ，共通様だが， それを jにみられる基本構造が含まれていることが多い. この基本構造を二次構造 という .二次構造のおもなものは αらせん と β 構 造(β シート )である .α らせんはポ リペプチドの鎖が右巻きのらせん構造を形成している部分で，一般に ，側鎖が小 さくて ，非解離性 のアミノ酸を多く含む部分がこの二次構造をとりやすい.ただし ， グ リシンは側鎖が小 さすぎて ，かえって α らせんの形成
図 1・1
2 α らせんと水素結合(点線)にむかないし ， プロ リンは特殊な構造であ1.
2 タ ンパ ク質

R9R

R日構造

Rるため，その部分で α らせんは途切れる .α らせんを安定に保っているのは，らせん軸の方向 に向かつて多数に形成される水素結合である .
β 構造は， α らせんをむりに号￨き伸ばした構造に似ているが， α らせんの場合よりも 側鎖はさらに小さく，やはり 非解離性 のアミノ酸を多く含むタンパク質部分がこの二次構造をとる.典型的な β 構造をとっていることで知られる，絹0% 以上が側鎖、の小 さいグリタンパク質のフィブロインでは，構成アミノ酸の 8シン，アラニンおよびセリンである.

1.
2・5 三次構造と四次構造
このような二次構造からなるポリペ プチドが，空間的にどのように 折り たたまれているかを意味するのは三次構造 である. ふつうの酵素タンパク質のように水に溶けて存在する必要のあるタンパク質は，外側に親水性の側鎖が露出され，水と接触しない内側 に疎水性側鎖がかたまり合って疎水結合しているのが， 三次構造形成のときの基本原則である.タンパク質はおのおののアミノ酸配列に応じて，この原則 にもっともよく合うように折りたたまれている.タンパク質がいくつの，どのようなポリペプチドから構成されているかを意味す

図 1・14 ミオクロビンの三次構造(
Dickerson.1964より )101. 分子からみた細胞① 分子シャペ口ン

ポリペプチドのアミノ酸配列は遺伝子の塩基配列によって決められているが，アミノ酸配列が決まればポリペプチドの三次構造も決まるので，遺伝子はポリ ペ プチドの折りたたみ方も決めていることになる. しかし，細胞内で合成されるとき，ポリペプチドは自動的に正しく折りたたまれるわけではない.これには分子シャペロンと呼ばれる介添え役のタンパク質が必要である.この理由は 2つ考えられる.ポリ ペ プチドの一部だけが合成された段階で折りたたみが行われると，全体としてあるべき三次構造をとるさいの妨げになることが多い.また，細胞のなかの物質濃度は非常に高いために，合成途上のポリペプチドは近隣のポリペプチドと分子問相互作用を起こし，個々の分子の折りたたみの妨げとなる.これらの理由により，合成途上のポリペプチドには一時的に分子シャぺ口ンが結合し，合成が完了したときに正しい構造をとれるよう介添えをしている.分
子シャペロンには，この他にもさまざまなタイフがあり，タンパク質の 四次構造の形成や膜を介してのタンパク質の移動などにも介添えの役をはたしている.

リボソーム

シャぺ 口ン

メッセンジャー R
NA(裳筆房「視覚のメカ ニズム」より)