Division of Biofunctional Chemistry
The Chemical Society of Japan
Vol. 19, No.1 (2004. 5. 31)

目

◇

巻

次

頭 言

時の流れ･･････････････････････････････････････････････････山内脩

１

分子認識と機能化学････････････････････････････････････････水谷義

２

感磁性自己組織化単分子膜の配向制御････････････････････････小川

智

６

ヘム蛋白質の機能解明･･････････････････････････････････････小崎

紳一 １０

◇

◇

研究紹介部会行事

第 19 回生体機能関連化学シンポジウムのお知らせ･･･････････････････････ １４
若手の会サマーセミナー案内･･････････････････････････････････････････ １５
若手フォーラム案内･･････････････････････････････････････････････････ １６◇

お知らせ平成 16 年度

生体機能関連化学部会役員･･･････････････････････････････ １７

平成 16 年度

生体機能関連化学部会若手の会支部幹事･･･････････････････ １８

第 17 回生物無機化学夏季セミナーの案内･･･････････････････････････････ １９
JournalofPorphyrinsandPhthalocyanines特別号発刊のご案内････････ ２０「生体機能関連化学実験法」の刊行について････････････････････････････ ２３
会員紹介のお願い････････････････････････････････････････････････････ ２４

時の流れ
関西大学工学部

山内脩

１０年一昔といわれるが、１９９０年代を振り返ると、この間の科学技術の進歩にはまことに目覚しいものがあったのを感じる。生命科学の進歩はその中でも際立っており、ポストゲノム時代を迎えた今日、遺伝子情報の活用は様々な観点から注目を集めている。また、生体機能に関連する研究活動は益々広範囲にわたって展開されており、これらの内容をすべて把握することはもはや不可能に近い。
生物無機化学について振り返ってみると、１９９１年には重点領域研究「生物無機化学」研究班が生まれ、３年間の活動を行った。この研究班のメンバーであった故北島さん（当時東工大）の、化学モデルによるヘモシアニンの酸素結合様式の解明はとくに印象深く心に残っている。
これは世界的に大きな反響を呼んだ、すばらしく明快でインパクトのある成果であった。北島
モデルはその後の複核鉄および銅部位による酸素分子の活性化の研究の原点となって今日に至っている。同じ研究班に、ミトコンドリアの呼吸鎖末端酸化酵素であるチトクロム酸化酵素 CcOの結晶化にチャレンジする吉川先生（姫路工大）がおられた。膜タンパク質を取り出して結晶化するという難題に歳月をかけて意欲的に取り組まれ、あと少しでうまく結晶化する、と進捗状況を報告されていたことを思い出す。その努力は結晶化の成功と１９９５年に Science 誌の表紙を飾ったウシ心筋 CcO の構造解析として見事に実ったのである。この頃から北川先生（分子研）が主宰された次の重点領域研究「生体金属分子科学」研究班では、CcO をはじめとする
各種金属タンパク質を中心とした研究が展開され、多くの成果が上げられた。CcO の構造が解明された結果、CcO への酸素の結合と還元などに関する研究が触発され、ヘム鉄−銅複合部位
モデルの研究が盛んに行われている。いずれも大きな成果が関連した研究を活性化することを示す見事な例である。

一方、ある現象が意外な別の現象と関連していることが判明し、新たな注目を浴びている例もある。狂牛病は感染性プリオンにより引き起こされるが、正常細胞に存在する正常型プリオンタンパク質が銅と結合し、銅の運搬への関与が示唆される研究報告が１９９０
年代後半から目立ち始めたことは、お気づきの方も多いと思う。また、アルツハイマー病の原因とされるβÕアミロイドの生成には金属イオンが関与すると考えられていることか
らも分かるように、様々な現象で金属イオンとの関連が指摘されている。これらとは一見関係がないと思われるキノホルム（5-chloro-7-iodo-8-hydroxyquinoline）も最近注目され始めた。キノホルムはスモン病の原因と判明して使用禁止になった医薬品であるが、有効なキレート剤であることから、これを用いてβÕアミロイドから金属イオンを除くことによるアルツハイマー病の治療への可能性が追究されているのである。
やや脈絡のないことを書いてしまったが、過去１０年程を顧みるだけでも、大きな進歩や予期しなかった現象、意外な展開があったことを述べたかったためである。目と心を広く開いて物事を見、柔軟な発想とひらめきを生かすことがいかに大切か、とくに若い研究者の方々が心に留めていただければ幸いである。

1

分子認識と機能化学
同志社大学工学部

水谷義

tmizutan@mail.doshisha.ac.jp
１．はじめに生体機能化学は、有機合成化学、高分子化学、物理化学、触媒化学、錯体化学、-

O2C

分光学、界面化学などに基づく-総合的なアプローチによって、生体機能の化学の理解と新しい-CO2CO2-

O2C

O2C

CO2-

材料開発を目指している。いろ-

O2C

いろな応用に役立つとともに、-それぞれの基礎化学への成果の

O

O

O2C

N
NZn

O

NZn
N

O N

N O

トルを有している。
O

２．水溶性ホストによる分子認O

CO2- O2C

CO2-

O2C

CO2-

O2C

分子認識に利用される相互作

CO2-

-

O 2C

用としては、①水素結合、van der1

Waals 力などの直接のホスト・ゲスト間の相互作用、②溶媒との相互作用変化、③ホスト（および、ゲスト）のコンフォーメ

O

-

識

CO2-

N

N

還元が期待でき、幅広いスペク

CO2-

O

O

PEO
HN
O

PEO
NH

-

O2C

CO2-

-

O 2C

CO2-

O

ーション変化、の３つが重要である。これまでのホスト分子の設計は、ホスト−ゲスト間の相O

N

どの剛直な骨格をもつホスト分

O2C
O

O

針に行われており、環状構造な

O

-

O

補性を意識した事前組織化を指

N
Zn
N

N

N
O

-

N
Zn
N

CO2-

O
N

O2C

CO2-

O

O

O

子が合成されてきた。しかし、
タンパク質などの柔軟な構造をもつレセプターとの構造上や相
O
HN
PEO

互作用の性質の差違は大きい。
相互作用にも空間的、時間的な

O
NH
PEO

2

2

-

O2C

CO2-

-

O 2C

CO2-

3

階層性があり、タンパク質の活性部位のみ、その周辺のモジュール、さらに、大きなサブユニットなどに機能の分担がなされている。
われわれは、ポルフィリンを用いて、溶媒との相互作用変化とホストのコン
フォーメーション変化に注目して研究を行った。ホスト−ゲスト錯体の形成
によるコンフォーメーシ
ョン変化は、会合の平衡定数を減少させるというマ

図１．ホスト1, 2と4-アルキルピリジンとの結合の平衡自由エネルギー（水中）の4-アルキル基のメチレン数(n) に対するプロット

イナス面が強調されてきた。しかし、共有結合は分子間力よりも強く、共有結合を形成しうる有機合成を利用することによって不安定なコンフォーメーションをもつ分子をつくることができるので、錯体形成に伴うコンフォーメーション変化を逆に認識の駆動力として利用することが可能である。ホスト 1 は、コンフォーメーションエネルギーを分子認識のエネルギーに利用しうる例となっている。1-2) ホスト 1, 3 では、ホスト−ゲスト間の疎水相互作用は、アニオン反発によって幾分阻害されているが、ホスト 2 のように、中性の親水基に変えると、ゲストとの疎水相互作用は有効に働くようになった。3) 図１は、４−アルキル
ピリジンのアルキル鎖の長さと結合の自由エネルギーをホスト 2 とホスト 3で比較したものである。プロットの傾きより、メチレン基１つあたりの疎水相互作用の自由エネルギーは、ホスト 3 では、1.5 kJ/molであるのに対して、ホスト
2 では、3.5 kJ/molであり、この値は、いろいろな長鎖アルキル基をもつ分子の水と有機溶媒の分配実験から得られたメチレン基１つあたりの自由エネルギー
変化に等しく、ほぼ理想的な疎水相互作用である。疎水相互作用のような溶媒の関与する相互作用においては、剛直な構造をつくって事前組織化するかわりに、アルキル鎖のような柔軟な構造でも十分に大きな自由エネルギーが獲得できる。
コンフォーメーション変化を伴った分子認識は、タンパク質のフォールディング問題とも関わっているが、ホスト−ゲスト間の大きな接触面積で相互作用が起こる場合に、どの程度まで、構造活性相関、分子設計が可能であるのかは、これからの課題である。

3３．機能性分子の設計
３−１．ビリン

ビリンは、ポルフィリンがヘムオキシゲナーゼの作用で酸化解裂して生成する非環状テトラピロールである。光センサータンパク質であるフィ
トクロムなどの補欠分子としても含まれている。われわれは、ビリンの亜鉛錯体（図２）を分子認識によってコンフォーメーション変化が制御できる分子と考え、研究を始めた。4)

図３．情報増幅に関連するビリノン亜鉛錯体二量体におけるコンフォーメション変化

図２．ビリノン亜鉛錯体のらせん構造

分子、特に、高分子のコンフォーメーション変化は、生化学機能の発現と深く関わっている。このような研究を行うときの系を設定するにあたって、コンフォ
ーメーション変化が容易に検出できること、および、変化の平衡定数が１に近いことが重要である。鏡像異性体では、基本的に異性体間の平衡定数は１であり、また、異性体の存在比を円二色性スペクトルやNMRスペクトルで定量することができる。また、図３に示すように、ビリンの２量体を用いることで、アロステ
リック効果による不斉増幅にも成功している。5)
これらのコンフォーメーション変化を、ゲスト分子以外にも、光、電場、磁場、などのいろいろな外場によって制御する可能性について検討を行っている。特に、材料としての応用を考えたときに、界面化学特性を明らかにする必要がある。
３−２．無機反応を触媒する有機分子
バイオセラミックスは、興味深い研究対象である。特に、無機結晶の合成を触媒する有機化合物という観点からみると、いろいろな応用が可能であるように思われる。われわれは、珪酸が重縮合を行って３次元架橋高分子（シリカゲル）になる反応に対するいろいろな有機化合物の触媒効果を検討し、ポリアリルアミン

4

OH

OH
OH

Si

Si(OH)4

OH
Si

-O

O

O-

NH 2+

NH 3+

NH 2 +

NH 3+

Silica-polyaminen

図４．ポリアミンが触媒しテンプレートとなる珪酸の重合反応

やポリリジンなどが高い触媒活性を示すことを見いだした。6-7) 珪藻類も類似の構造・機能のタンパク質をもつことが見いだされている。8)４．おわりに
分子認識の研究では、タンパク質などの分子認識の原理が分かれば、有機合成
化学などをもちいて、タンパク質と同様の機能を有するレセプターを自由につくることができると考えている。また、機能分子の研究では、分子のコンフォーメ
ーション変化のダイナミックスを制御できるような概念と合成化学がうまく組み合わさることで、生体機能に限定しないで、機械、情報、電気などの工学分野でも応用できるような機能分子がつくれるものと考えている。
５．参考文献1) T. Mizutani, K. Wada, and S. Kitagawa, J. Am. Chem. Soc., 2001, 123, 6459.
2) K. Wada, T. Mizutani, H. Matsuoka, and S. Kitagawa, Chem. Eur. J., 2003, 9, 2368.
3) T. Mizutani, K. Kozake, W. Kenji, and S. Kitagawa, Chem. Commun., 2003, 2918.
4) T. Mizutani, S. Yagi, A. Honmaru, and H. Ogoshi, J. Am. Chem. Soc., 1996, 118,
5318.
5) T. Mizutani, N. Sakai, S. Yagi, T. Takagishi, S. Kitagawa, and H. Ogoshi, J. Am.
Chem. Soc., 2000, 122, 748.
6) T. Mizutani, Y. Fukushima, and O. Kamigaito, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1990, 63,618.
7) T. Mizutani, H. Nagase, N. Fujiwara, and H. Ogoshi, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1998,
71, 2017.
8)

J. N. Cha, G. D. Stucky, D. E. Morse, and T. J. Deming, Nature, 2000, 403, 289.

5

感磁性自己組織化単分子膜の配向制御
岩手大学工学部応用化学科 小川 智
e - mail ogawa@iwate - u.ac.jp
はじめに
自己組織化単分子膜(Self-Assembled Monolayers, SAMs) 1)は、Au-SH 系や SiO2-SiCl 3、SiO2-Si(OR)3 系に代表される、金属表面と有機分子との化学的な結合を利用した空気中で安定・強固な単分子膜であり、基板を試薬の希薄溶液に浸漬する、あるいは試薬の蒸気にさらす、といった簡便な操作で作成することができます。この手法を用いることで、電子デバイスや
バイオチップなどの材料をボトムアップで構築することが可能となり、近年盛んに研究が行われています 2)。
最近、我々の研究室では、SAMs について、その膜構造を磁場効果 3)およびドナー・アクセ
プター電荷移動相互作用により制御し、SAMs を用いた有機超薄膜デバイスを構築することを念頭に置いた研究を進めています。ここでは、ドナー型SAM 分子である BTTFを用いたSAMs
についてその電気化学特性や配向制御に関する最近の研究成果を紹介させていただきます。
ドナーS A M 分子の合成
SAMs を作成するにあたってその分子設計は、感磁性部位である芳香環とドナー性が強く、有機伝導体として多くの研究が報告されているテトラチアフルバレン(TTF)骨格を組み込み、さらに、そのアンカー部位には金との相互作用が強いチオール基を用いた分子、BTTF、としました。この BTTF は以下に示すスキームに沿って合成しました 4)。
1) n-BuLi / TMEDA
2) S8

S
S

1

3) LiAlH4 / H3O+
4) CS2 / NaOH aq.

Na1) ZnCl2

2-

DMF2) Et4 NBr

SH

CS 2

S
S
S

S S
Zn
S S

S
S

S
2

2(Et4 N+ )

S

CN

Br

S

S

CN

S

S

CN

S

CH3CN

4

3
4

2 +

6

S

1) CsOH / CH3 OH
2) MeIS

P(OEt) 3

S

120℃

S

S

CN

S

S

S

S

SMe

SMe
5

Hg(OAc)2

S

S

CN

S

SMe
6

S

C8H16 BrO

CHCl3 / AcOH

CN 1) CsOH / THF

SS

2) Br-(CH 2)8 -Br

S

S

7

SMe
8

1) (H2N) 2C=S
2) NaOH aq
83) H+ / H 2O

SSSS C8H16

S

SMe

SH

BTTF

B T T F - S A M s の電気化学特性の評価
BTTF-SAMs の作成は、BTTF の CH2 Cl2 溶液に金基板を浸漬し充分時間が経過した後に引き上げ、過剰に物理吸着している分子を洗い流し、乾燥することによって行いました。

6

得られた BTTF-SAMs の電気化学特性をサイクリックボ
ルタンメトリー(CV)法によって評価したところ、そのボルタモグラムにおいて BTTF の吸着に由来する TTF 部位の可逆な二段階の酸化還元波が観測されました。また、興味深いことに、使用する基板のラフネスの違いにより、観測される波形が異なることが明らかとなりました。この解釈としては、以下のようなことが考えられます。まず、表面のラフネスが高い金多結晶基板の場合では、十分な組織化が行われず、電荷移動部位である TTF 部位が電極表面とじかに接触することが可能となり、そのため電子移動がすばやく起こり、そのボルタモグラムは図のようにほぼ上下対称になります。一方、金(111)配向基板の場合の表面は、ラフネスが非常に小さい、すなわち表面が平滑である
ため、吸着した分子が規則正しく並び、TTF 部位と金表面との間にアルキル鎖による絶縁層が形成され、そのため電子移動が遅れ、そのボルタモグラムでは、酸化波と還元波との間に電位差⊿E が生じるものと考えられます。
このモデルは、図２のようにアルキル鎖長の違う BTTF を用いた SAMs においてその長さが増加するにつれて電位差⊿E1 の値が増加したことからも支持されます。

S

S

S

S

S

SMe

図１．BTTF-SAMs のサイクリック
ボルタモグラム(CH2 )n SH

BTTF (n = 4, 6, 8, 10)

図２．BTTF-SAMs のアルキル鎖長の違いによる電位差⊿E1 の値の比較
B T T F - S A M s の磁場による配向制御
次に、BTTF-SAMs の成膜時に磁場を印加することで、外部磁場による配向制御の検討を行いました。この実験では、感磁性部位である芳香環を３枚に増やしたPhen-TTFを別途合成し、これを用いた SAMs も併せて評価しました。磁場としては１０Tという印加できる磁場としてはかなり強い条件を
S C8 H16 SH
SS
用い、また、磁場の方向も基板に対して垂直もしくは平SSSMe
行に印加しました。この条件で得られた膜の構造評価に
Phen-TTF
は、CV、PM-IRRAS を用いました（図３、表１）。

7図３．様々な磁場中で製膜した Phen-TTF-SAMs の還元脱離ピーク
Phen-TTF では、CV の還元脱離ピーク電位が磁場の印加によりシフトし、PM-IRRAS の測定結果と併せて、強磁場環境が分子の作る集団、すなわちドメインのサイズに影響を及ぼしているということが明らかとなりました。また、BTTF については、還元ピークの半値幅から磁場を印加することによって形成する膜の均質化が行われることが示唆されますが、CV の還元脱離
ピーク電位のシフトは観測されず、磁場効果の詳細な議論は、さらに検討が必要と考えられます。
表１．BTTF-SAMs 及び Phen-TTF-SAMs の磁場による配向制御の比較
PM-IRRAS測定結果(cm-1)
CH2 (s) CH2 (a) CH 3 (a) ピーク電位 (V)

吸着量 (mol/cm2)

2928

2960

-0.93

8.5 10-10

2927

2958

-0.94

7.5 10-10

2928

2957

-0.92

6.9 10-10

0T
2856
Phen-TTF 10T // 2858
10T ⊥ 2856

2928

2958

-0.98

1.6 10-10

2929

2960

-1.06

1.2 10-10

2927

2962

-0.89

2.2 10-10

+
+
+

+
+

BTTF

+

2851
0T
10T // 2854
10T ⊥ 2854

ドナー・アクセプター混合 S A M s の作成とその評価
また、BTTF-SAMs の形成過程にアクセプター分子を存在 アクセプター分子Oさせることで CT 相互作用による膜構造の制御を行いました。
S C8H16 SH
まず、アクセプターSAM 分子として N-Quin-Cl を合成し 5)、
そのアクセプター性および BTTF との電荷移動 (Charge
Cl
O
Transfer, CT) 相互作用を評価しました。残念ながら、
N-Quin-Cl
N-Quin-Cl/BTTF の系では UV-Vis 吸収スペクトルからはCT相互作用を観測することができず、CT 錯体を形成しないとい
C8H17
NC
CN
うことが明らかとなりました。これは、CV において N-Quin-Clの還元電位が負に大きかったこと、すなわちアクセプター性の
NC
CN
C
TCNQ
8
低さに由来すると考えられます。このキノン骨格をよりアクセプ
ター性の高い TCNQ 骨格に変換するのは困難であり、現在のところ合成はできていません。
そこで、アンカー部位を持たない C8 TCNQの合成を行い 6)、これらの分子が実際に CT 錯体を形成するのかを UV-Vis吸収スペクトルより評価しました（図４）。その結果、長波長領域に電荷移動相互作用を示す CT バンドが観測され、溶液中で、実際に CT 錯体を形成することが明らかとなりました。

8これらの分子を用いたドナー・アクセプ
ター混合 SAMs の作成は２つの方法を用いました 7)。一つは BTTF-SAMsを形成させた後、基板を C8 TCNQ 溶液に浸漬し作成する Layer-by-layer (LA)法です。もう一つはあらかじめ BTTF/C8 TCNQ混合溶液を作り CT 錯体を形成した状態でその中に基板を浸漬して作成する
Coadsorption (CA)法です。これらの方法で得られた膜を PM-IRRAS により評価した結果を表２および図５に示します。

表２.

CH3 (a)CH2 (a)CH2 (s)CN (a)

図４．BTTF/C8 TCNQ 混合溶液のUV-vis 吸収スペクトル

BTTF/C8 TCNQ 混合 SAMs の PM-IRRAS 測定結果
(cm-1 )LA 法

CA 法

Reference

2962
2921
2850
2213

2966
2923
2851
2197

2960*12928*1
2851*12222*2*1: BTTF-SAMs*2: C 8TCNQ (bulk)

いずれの方法においても C8TCNQ 由来の
CN 伸縮振動が観測されたことから単分子膜中に C8 TCNQ分子が存在することがわかりました。
また、メチレン基の非対称伸縮振動を表すピー
ク位置が BTTF-SAM と比較して低波数側にシフトしたことから C8TCNQ を存在させることで、よりsolid-like な膜が形成されたことが明らかとなりました。現在、混合膜の構造や特性評価を進めている段階です。
図５．ドナー・アクセプター混合 SAMs の PM-IRRAS スペクトル
文献1) Abraham Ulman, Chem. Rev., Vol. 96, No.4, 96 (1996); 「自己組織化によるナノマテリアルの創成と応用」,
NTS (2002); 「Naonotechnology 」, G. Timp, 廣瀬千秋 翻訳, NTS (2002).
2) 「未来を拓く化学」, L. Fabbrizzi and A. Poggi, 廣瀬千秋 翻訳, 遠藤 剛 監訳, NTS (2001); 「ナノ・Ｉ
Ｔ時代の分子機能材料と素子開発」, 吉野勝美 監修, NTS (2004).
3) Jan Becher et al., Synthesis., March, 407 (1996); Jan Becher et al., Synthesis., August, 809 (1994); Jan Becher et al.,J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1., 783 (1996); Jan Becher et al., J. Chem. Soc.,. Chem Commun., 2715 (1994); G.
Steimecke et al., Phosphrous and Sulfur., Vol. 7, 49 (1979).
4) 「磁気科学」, 北川宏一 監修, IPC (2002).
5) Louis F. Fieser et al., J. Am. Chem. Soc., 71, 3609 (1949).
6) William P. Roberts et al., J. Org. Chem., 52, 2297 (1987).
7) Ryota Yuge et al., J. Phys. Chem. B, 106, 6894 (2002).

9

ヘムタンパク質の機能解明
山口大学 小崎 紳一
ozaki s@yamaguchi- u.ac.jp
はじめにタンパク質はアミノ酸残基を 3 次元空間に適切に配置することで様々な機能を発揮する. これらの残基はどれも大なり小なり構造上あるいは機能上の役割を担っているが, 類似する他のタンパク質と区別する上で特に重要なアミノ酸残基の種類と位置を突き止めることは, 「タンパク質を機能させるために必要な最低限の要因」
を考える上で重要である. 本稿では, ヘムタンパク質を取り上げ, 機能の発現に深く関わるアミノ酸残基を突き止めた例を紹介する. また, 本来はアミノ酸残基が行うべき役割を基質として加えた外来分子に担わせることで, ヘムタンパク質の機能を回復・改変した例についてもあわせて紹介する.
「一酸素原子添加反応か」それとも「電子引き抜き反応か」を決定するアミノ酸残基
P450 モノオキシゲナーゼは, 酸素分子を還元的に活性化し, 基質に酸素原子を 1つ添加して, 水酸化物, エポキシド, スルフォキシドなどを生成するヘム酵素である. 一方, ペルオキシダーゼは, 過酸化水素を酸化剤として, フェノールなどの基質
から電子を引き抜きラジカルの生成を促進する. 生成過程は異なるものの, いずれにおいて も compound I と呼ばれ るフェリルポルフ ィリンラジカル カチオン
(O=Fe(IV) Por.+, Por はポルフィリンを意味する)に相当する活性種が反応を担っていると考えられるのに, P450 モノオキシゲナーゼにおいては compound I の酸素
原子添加, ペルオキシダーゼにおいては compound I による電子引き抜きと異なるタイプの酸化反応を行うのは何故だろうか(Scheme1).
Cytochrome P450 Reaction Cycle
Peroxidase Reaction CycleO

2–
H+ "pull"

O

Fe

O–

H+

III

O

ferric-peroxy

O

H+

O

III

Fe
ferric superoxy(ferrous oxy)

H

Fe

1e-

H2O2

III

Fe

III

ferric"push"
L
ferric-hydroperoxy

R + H+

H2O

RH

O2
O

Fe

II

ferrous

RH

H2O

ROH
1e-

OH2

Fe

Fe

O
IV

IV

Fe
compound II

compound I
RH

R + H+

III

All catalytic species bear the proximal ligand(L), but L is indicated only in aferric-hydroperoxy species to simplify the
figure.

aquoferric(Scheme 1)

10

私達はこの疑問に答えるために, それぞれの酵素について活性中心（ヘム近傍）の広さを比較することにした. その当時は, 西洋わさびのペルオキシダーゼ(HRP)の結晶化・構造解析が完了していなかったため, フェニルヒドラジンとヘムタンパ
ク質とを反応させるという方法を用いて活性中心の大きさを見積もることにした.
P450 とフェニルヒドラジンとを混合するとヘム鉄とフェニルとの間にσ結合が形成されるのに対し, HRP との反応ではヘム上部の空間が狭くベンゼン環を受け入れる
ことができないので, フェニル複合体は生じないことがわかった（Scheme2）. さらに, HRP とアルキルヒドラジンとを過酸化水素存在下で反応させると, ヘムのδ
メゾ炭素にアルキル基が結合した化合物が生じることも突き止めた（Scheme 3）.
以上の結果から, P450 モノオキシゲナーゼでは活性中心が広く, 基質がフェリルの酸素原子に容易に接近できるのに対し, HRP ではフェリルの酸素原子がヘム近傍のアミノ酸残基によって遮蔽されており, 結果として基質からの電子の引き抜きはヘムのδメゾ炭素で行われているのではないかと考えるに至った.
V
V
N

Fe

N

V

N

N

N

N

P = propionate V = vinyl

VNV

R NHNH2

O

IV N

N

β
N2

γ

P

O
IV

Fe

R

N

N
P

P
V

V

V

Fe

δ

N

(Scheme 2)

V

α

N

Fe

P

N2

P

P

V

NHNH2

N

R

N

H

N

IV

Fe

P

P

O

N

R

N

H

N

N

P

P

III

Fe

III

Fe

R

(Scheme 3)

そこで, この仮説を検証するために, HRP のヘム近傍に存在する嵩高いアミノ酸残基(Phe-41 HRP)を嵩の小さい Leu あるいは Thr に変換した変異体を作成し, モ
ノオキシゲナーゼ活性を測定したところ, 野生型の HRP では不可能であったスチレンのエポキシ化の反応が, F41L や F41T HRP では促進されることが明らかになった. この結果は, HRP のヘム近傍に存在し, 基質がフェリルの酸素原子へ接近するのを妨げる嵩高いアミノ酸残基が, 一酸素原子添加反応ではなく電子引き抜き反応を促進する上で重要であることを意味している. また, 後ほど発表された結晶構
造解析の結果においても, 野生型 HRP の活性中心が P450 よりも狭いことが確認されたことを付言しておく.
「酸素分子の保存か」それとも「過酸化水素の活性化か」を決定するアミノ酸残基
ミオグロビンは, 酸素分子の保存を主な役目としているヘムタンパク質であり酵素ではない. しかし, 過酸化水素が存在すると活性は低いながらもペルオキシダー
ゼのような酸化反応を行うことが知られている. では, ミオグロビンの酸化活性がペルオキシダーゼと比較して低いのはなぜだろうか.
私達はこの疑問に対する手掛かりを掴むために, マッコウ鯨のミオグロビン(sw11Mb)と西洋わさびのペルオキシダーゼ(HRP)の結晶構造を比較することから始めた.
Mb そして HRP ともにヘム鉄近傍には 2 つの His が存在する. 一方はヘム鉄に対する配位子で近位ヒスチジン, もう一方は遠位ヒスチジンと呼ばれている. 私達は,遠位ヒスチジンの位置が Mb において HRP よりもヘム中心に近いことに着目した（Mb の His-64 のΝεとヘム鉄との距離は 4.3Å, HRP の His-42 のΝεとヘム鉄との距離は 6.0Å）(Figure 1). 酸素分子が Mb のヘムポケットに保存される際には, 遠
位ヒスチジン(His-64 Mb)が鉄に配位した酸素分子と 2 本の水素結合を形成し安定化される(Figure 2(a)). 一方, HRP が過酸化水素を活性化して compound I を生成する際には, 遠位ヒスチジン(His-42 HRP)はヘム鉄に配位していない方の酸素原子とのみ水素結合を形成し, O-O 結合の分極化とそれに伴う不均等開裂を促進するものと考えられる(Figure 2(b)). つまり, 酸素分子の保存には都合の良い位置にある
Mb の遠位ヒスチジンは過酸化水素の活性化にとっては有利ではないとの仮説に至った.
His-42 HRP

His-42 HRP

Lue-29 Mb

His-64 Mb
Phe-43 Mb
His-64 Mb

N

H
N

H
N

N+

N
H

N
H
O

OH

δ+

δ−

O

O
II

O

III

Fe

Fe

(a)

(b)

IV

Fe
H2O

compound I(Figure 2)(Figure 1)

そこで, この仮説を検証するために, Mb の遠位ヒスチジンをヘム鉄から遠ざけた H64L/F43H Mb ならびに H64L/L29HMb を作成し, 結晶構造解析で新たに導入したヒスチジンの位置を確認した. 次に, これら変異体において過酸化水素との反応性を測定したところ, 遠位ヒスチジンがヘム鉄から適切な位置に配置されている H64L/F43H Mb においては反応性が野生型よりも向上しているが, 遠位ヒスチ
ジンが遠すぎる H64L/L29H Mb は過酸化水素を効率よく活性化できないことを突き止めた. さらに, 様々な速度論的解析を行い, 43 番目の位置に導入した His は過酸化水素との反応において一般酸-塩基触媒として効率よく働き, 活性種である
compound I を迅速に生成できるため, ペルオキシダーゼ活性が上昇するということを明らかにした. しかしながら, H64L/F43H Mb の酸化活性は天然型の HRP と比較すると低かった. これらの結果は, 遠位ヒスチジンとヘム鉄との相対的な位置関係がタンパク質の機能を「酸素分子の保存」か「過酸化水素の活性化」かを決定する一つの要因であることを意味している. さらに, 過酸化水素の活性化における遠位ヒスチジンの重要性は, 遠位ヒスチジンを持たない Mb 変異体（H64A, H64L,
H64S）が過酸化水素を酸化剤として用いた場合には活性をほとんど有しないことからも明らかである.


12アミノ酸残基の機能を外来分子で補う試み
遠位ヒスチジンを持たない Mb 変異体（H64A, H64L, H64S Mb）では, 過酸化
水素のかわりにメタクロロ過安息香酸(mCPBA)を用いることで活性種を効率よく生成することができる. ｍCPBA は良好な脱離基を持っているため, 野生型ペルオキシダーゼにおいて遠位ヒスチジンが果たす一般酸として役割がなくても O-O 結
合を不均等に開裂して活性種を生成することができるからである.
また, 近位ヒスチジンを持たない Mb 変異体（H93G Mb）に対しては, イミダ
ゾールを加えることで酸化活性を回復できる. さらに, イミダゾールの様々な置換体を用いることで, 部分的にではあるが活性を制御できることも明らかにした. 例
えば, 2-メチルイミダゾールではイミダゾールの窒素からヘム鉄への電子供与性を増加するため, 過酸化水素との反応性が向上するとの結果が得られている（Scheme
4）.
H2O2

III

+ imidazole

III

Fe

Fe

- imidazole

H93G Mb

N
HN

H2O H

X

(Scheme 4)

最後に, 本来は過酸化水素を利用して酸化反応を行う西洋わさびのペルオキシダーゼ(HRP)が亜硫酸ナトリウム存在下では好気的にスルフォキシデーションを, 僅
かではあるがエポキシデーションも行うことができることを付け加える. この反応
系は P450 モノオキシゲナーゼのように compound I に相当する活性種を経由する
ものではないが, 酵素に加える外来分子に工夫をほどこすことで, 本来の触媒サイ
クルとは異なる反応を進行させることが可能になることを示す一例である.
おわりに
本稿では, カリフォルニア大学(Ortiz de Montellano グループ), 分子科学研究所（渡辺グループ）, 山形大学で実施したヘムタンパク質に関する事柄を纏めました.
関係者の皆様に感謝申し上げます. 現在は, 数ヶ月前に山口大学ではじめて配属になった学生とこれまでとは異なるテーマに取り組んでいるところです.
(参考文献)
HRP については
Ozaki,S.;OrtizdeMontellano,P.JACS.1994,116,4487-4488. 
Ozaki,S.;OrtizdeMontellano,P.R.JACS,1995,117,7056-7064. など
Mb については
Ozaki,S.;Roach,P.M.;Matsui,T.;Watanabe,Y. Accounts ofChemicalResearch,2001,34,818825. とそこでの引用文献
最近の結果は、Kato,S.;Yang,H-J.;Ueno,T.;Ozaki.S.;Phillips,G.N.;Fukuzumi,S,;Watanabe,Y.
JACS2002,124,8506-8507.Yang,HJ.;Matsui,T.;Ozaki,S.;Ueno,T,Kato,S.;Phillips,G.N.Jr.;
Fukuzumi,S.;Watanabe,Y.Biochemistry42,2003,10174-10181.など
外来分子の添加については
Matsui,T.;Ozaki,S.;Watanabe,Y.  JournalofBiologicalChemistry1997,272,32735-32738.
Roach,M.P.;Ozaki,S.;Watanabe,Y.  Biochemistry2000,39,1446-1454.
Ozaki, S.; Watanabe, S.; Hayasaka, S.; Konuma, M.  Journal of Chemical Society Chemical
Communication2001,1654-1655. など

13

「第１９回日本化学会生体機能関連化学部会シンポジウム」
開催のお知らせ実行委員長：東京大学大学院薬学系研究科・長野哲雄
第１９回日本化学会生体機能関連化学部会シンポジウムが、１０月８日（金）、９日（土）の両日
東京大学弥生キャンパス（農学部）で開催されることになりました。主会場として、木の香りに満ち溢れている弥生講堂内の一条ホールを使用致します。
前回の第１８回シンポジウムは、実行委員長の熊本大学谷口先生、九州大学の浜地先生を中心としてバイオテクノロジー部会との共催で行われ、予想を超える多数の参加者を得て、大成功でした。今回は本部会単独の開催ですが、前回同様、多数の参加と活発な質疑討論をお願い申し上げます。本シンポジウムは、現在最も注目されているケミカルバイオロジー、バイオテクノロジ
ー、酵素モデルあるいはケミカルジェネティックスなど２０年前には夢物語であった研究テーマを積極的に取り上げて参りました。その先進性と独創性は高く評価されて然るべきかと思います。この伝統を受け継ぎ、更に２０年後を見越して、新たな学問分野の構築を目指した斬新な研究発表を期待しております。
重要な締め切り日だけを以下にまとめて記載致しました。シンポジウムの詳細等はホームペー
ジをご覧下さい。
ホームページ：http://www.f.u-tokyo.ac.jp/˜tlong/Japanese/sympo/main1.html
発表申し込み締め切り：６月３０日（水）要旨締め切り：８月２８日（土）予約参加登録締め切り：９月３日（金）〜弥生講堂までのアクセス〜
東京メトロ南北線
東京メトロ千代田線

東大前駅
根津駅

徒歩１分
徒歩１０分

※東京メトロ丸ノ内線本郷三丁目駅からは１５分以上かかりますので、ご注意下さい。

14

第１６回生体機能関連化学若手の会サマースクール−蛋白ࡐを中心としたケミカルバイオロジー−
主催

生体機能関連化学൉会

若手の会

共

催

日本化学会

会

期

平成１６年７月１６、１７日（金、土）会場

三河ハイツ（☎０５６４−６２−１７５１、愛知県額田郡幸田町大字荻字遠望峰１０）

生体機能関連化学若手の会サマースクールでは、生体関連物ࡐを中心とした幅広い分野の若い研究者を対象としており、自由な討論や意見交換を通して相互の親睦を図るため、毎年夏に行われています。
本年は下記の先生方に講演をお։いする予定ですので、ふるって御参加ください。また同時に１６日の懇親会前にポスター発表を企画しております。学生の方は、できるだけこちらの方への参加もよろしく
お։い致します。
７月１６日（金）13:30˜14:30w­¡´ から² へ:機能性分子০‫ڐ‬による¥®³°³ への¡´° x
京ற大学エネルギー理工学研究所

森井孝

14:45˜15:45「蛋白ࡐの折り畳みダイナミクスの研究：生物と物ࡐの違いの理ӕに向けて」
大޸大学蛋白ࡐ研究所‫ݗ‬橋聡

16:00˜17:00ポスター発表者のショートプレゼンテーション＆ポスター発表
18:30˜20:30懇親会
７月１７日（土）7:30˜朝॒
9:30˜10:30「NMR による蛋白ࡐ研究法の最‫ؼ‬の進歩と、翻訳後修飾の構造生物学」
横浜市総理

廣明秀一

東大院薬

菊地和也

北陸先端大材料科学

芳坂貴弘

10:45˜11:45「細胞機能の可視化と不活化のケミカルバイオロジー」

12:00˜昼॒
13:00˜14:00「Ћ伝暗号を拡張した人工タンパクࡐ合成システムの開発」

14:15˜15:15w光架橋性೪天然¥酸の൉位特異的導入を利用した²´ࡐの¥²³­膜透過機構のӕ析x
名大院理

西川周一

16:00˜ӕ散

参加申込締切平成１６年６月８日（火）までに、水野（toshitcm@nitech.ac.jp）まで。氏名、所属、連絡先（住所、஢話、E-mail）、ポスター発表の有無等をメールにてお知らせ下さい。
参加費

一般

１３０００円，学生

９０００円

代表世話人：水野稔久（名工大院工）toshitcm@nitech.ac.jp，☎：０５２−７３５−５２３７、世話人：吉岡資གྷ（分子研）yoshioka@ims.ac.jp，☎：０５６４−５９−５５７６15

第 19 回生体機能関連化学シンポジウム若手フォーラム開催案内
東京工業大学大学院生命理工学研究科
高橋剛（平成 16 年度若手の会代表幹事、関東地区幹事）

生体機能関連化学部会若手の会では、例年秋のシンポジウム開催の前日に「若手の会フォーラム」と題し、現在第一線でご活躍の先生方による講演会と若手主体によるポス
ターセッションを行っています。本年度は、部会のシンポジウムが 10 月 8 日（金） 9日（土）に東京大学で開催されることに合わせて、その前日の 10 月 7 日（木）に東京
工業大学すずかけ台キャンパスのすずかけホールにて行うことと致しました。
本年度は、ポストゲノム時代といわれる現在、以前にも増して注目されている「タンパク質」に深く関わってご研究をされている 5 人の先生方、木寺詔紀先生（横浜市立大学）、津本浩平先生（東北大学）、市川和彦先生（北海道大学）、猪飼篤先生（東京工業大学）、小澤昌岳先生（東京大学）にご講演いただくことになりました。また、若手の先生方、学生を中心にしたポスター発表を行い、今年も昨年と同様に学生の中から 1 名にポスター賞を授与する予定です。是非、先生方にはお近くの若手の研究者および学生の方々に声をかけて参加を呼びかけていただけると幸いです。
フォーラムのプログラムにつきましては、次号のニュースレターに掲載させていただ
く予定です。最後になりましたが、このような若手フォーラム案内の場を与えていただ
きました生体機能関連化学部会に深く感謝致します。
会期 平成 16 年 10 月 7 日(木) 13:30 – 19:00
会場 東京工業大学すずかけ台キャンパスすずかけホール（横浜市緑区長津田町 4259）[交通] 東急田園都市線「すずかけ台」駅下車徒歩 10 分
発表申込締切 9 月 3 日(金)予稿原稿締切 9 月 10 日(金)参加登録予約申込締切 9 月 22 日(水)発表形式 招待講演、ポスター発表 (30 件程度募集、学生を対象にポスター賞あり)
発表申込方法 発表題目、所属、発表者氏名（講演者に○）、連絡先（住所、電話、e- mail）、
講演概要（200 字程度）を明記の上、e-mail または FAX にて申込下さい。折り返し予稿
原稿ファイルを e-mail で送信します。
参加費 一般 2000 円、学生 1000 円（要旨集代、懇親会費込）
参加登録予約申込 氏名、所属、連絡先を明記の上、e- mail または FAX にて申込下さい。
申込先 〒226-8501 横浜市緑区長津田町 4259-B-40 東京工業大学大学院生命理工学
研究科 高橋剛 電話:045-924-5758、FAX:045-924-5833、e-mail: ttakahas@bio.titech.ac.jp16平成１６年度【部会長】
長野

生体機能関連化学部会役員

哲雄（東大院薬）【副部会長】
青山 安宏（京大院工）久枝 良雄（九大院工）

原田

【幹事】
秋吉 一成（東京医歯大生体研）
市川 和彦（北大院地球環境）
梅澤 喜夫（東大院理）岡畑 恵雄（東工大院生命理工）小田島和徳（名市大院薬）
栗原 和枝（東北大多元研）
成田 吉徳（九大先導物質研）
浜地
格（九大先導物質研）
末永 智一（東北大院環境）村上 裕人（長崎大工）和田 健彦（阪大院工）
【監査】
加納
杉浦

明（阪大院理）伊東忍（阪市大院理）
岩下孝（サントリー生有研）
依馬正（岡山大工）小倉 克之（千葉大工）
功刀
滋（京工繊大繊維）
小夫家芳明（奈良先端大物質）
橋口 昌平（武田薬品創薬研）
増田 秀樹（名工大院工）三原 久和（東工大院生命理工）矢野 重信（奈良女大院人間文化）
渡辺 芳人（名大院理）

航治（同志社大工）幸雄（京大化研）

新海

17

征治（九大院工）平成１６年度

生体機能関連化学部会若手の会支部幹事【北海道・東北支部】
新倉 謙一（北大院理）梅津光央（東北大多元研）

田畠健治（東工大生命理工）吉岡資郎（分子研統合バイオ）伊藤光博（武田薬品医薬第二研）【中国・四国支部】
宇都 義浩（徳島大工）灰野岳晴（広島大院薬）【九州支部】
王子田彰夫（九大先導物質研）

藤田典史（九大院工）【関東支部】
高橋剛（東工大院生命理工）古澤 宏幸（東工大院生命理工）【東海支部】
水野 稔久（名工大院工）【関西支部】
三宅 弘之（阪市大院理）北山隆（近畿大農）18

第 1 7 回生物無機化学夏季セミナーのご案内
主催

生物無機化学研究会

協賛

日本化学会

本年も例年通り、生物無機化学夏季セミナーを開催いたします。生物無機化学は、生体内における必須微量元素である各種遷移金属イオンの重要性を認識して、１）その作用する機構のエッセンスを解明する、２）特殊な能力を取り出した人工の機能性金属錯体を創造する、３）金属錯体を医学、薬学の分野に応用する、の３つを目指していると考えています。今回のセミ
ナーではそれらの重要性を再認識するとともに、さらに今後の展開について有意義かつ十分な意見交換を行うために、この分野に関心を持つ数多くの研究者の皆様のご参加を心よりお待ちいたしております。
会期
会場

8 月 7 日（土） 9 日（月）シャレー中西（岐阜県大野郡丹生川村日影 48）〔交通〕JR 高山本線高山駅から R158 バ
スにて 30 分「日影」下車徒歩 1 分。ホームページ：http://www.c-nakanishi.co.jp/

参加申込締切7 月 20 日（火）（定員 80 名になり次第締切）

講演内容
1. 錯体化学に基づく生体可視化蛍光センサー 亜鉛イオンの生細胞内の可視化とランタノイド蛍光錯体の蛍光強度制御（東大院薬）
菊地 和也
2. 金属にできる事？金属錯体による分子認識と高機能性金属錯体の構築（同志社大工）小寺 政人
3. 生物無機化学を基盤とする医薬品開発研究 インスリン様作用を持つ金属錯体の探索の現状と将来（京都薬大）
桜井 弘
4. 分子構造を基盤に金属酵素の機能を理解する（理研播磨）
城 宜嗣
5. 人工亜鉛フィンガータンパク質の設計と機能（京大化研）
杉浦 幸雄
6. 電気化学法を用いた金属タンパク質機能の解明＝生物無機化学への電気化学法の応用と役
割
（熊大工）
谷口 功
7. 生物無機化学における電子移動化学と展望（阪大院工）
福住 俊一
8. ニトロゲナーゼとラン色細菌による光生物的水素生産（神奈川大理、早大学理工総研）
増川 一
9. 金属酵素活性中心はモデル研究でどこまで迫れるか？（名工大院工）増田 秀樹
10.ヘムを中心とする金属酵素の創成：有機金属酵素への展開を目指して（名大院理）
渡辺 芳人
11.参加者全員によるポスターセッションを予定しておりますので、準備をよろしくお願いいたします。
参加費 学生 22,000 円、一般 28,000 円。（宿泊、食費、懇親会費全て含む。）
参 加 申 込 方 法 1)氏名、2)所属機関、3)連絡先（郵便番号、住所、電話番号、E‑mail アドレス）を明記して、E‑mail、FAX、郵便のいずれかの方法で下記の申込先にお申し込み下さい。
申 込 先 〒466‑8555 名古屋市昭和区御器所町 名古屋工業大学大学院 おもひ領域 工学研
究科 舩橋 靖博 TEL & FAX：052‑735‑5259
E‑mail: funahashi.yasuhiro@nitech.ac.jp

19

JournalofPorphyrinsandPhthalocyanines特別号発刊のご案内
JPPGuestEditor
九州大学大学院工学研究院
応用化学൉๖
林
Journalof

Porphyrins

‫ݗ‬史

and

Phthalocyanines（略して JPP）は、
ご存じのようにポルフィリンおよびフタロシアニン色素に関する唯一の国際ジャーナルです。

本ジャーナ

ルは、ポルフィリン・フタロシアニ
ン及びその་縁体について、そのユニークな物性、構造、反応性の観点から、物理化学、量子化学、無機化
学、分析化学、有機化学、生物化学
まで幅広くۗ及し、応用分野においても材料科学、触媒化学、バイオテ
クノロジー、医薬にまで、ポルフィ
リン、フタロシアニンに関連したものを取り扱っています。
本分野においては、我が国はきわめて精力的に取り組んでおり、世界的にもイニシアティブをとっているとۗえます。

たとえば、第２回ポルフィリン・

フタロシアニン国際会議(ICPP-2)は 2002 年６月に京றで開催し（組織委員ସ：生Ѡ久๦京ற大学名誉教授）、６８０名（うち海外から約３８０名）の参加者を‫ڗ‬え、成功裡におさめ、我が国の本分野における実力が‫ݗ‬く評価されました。
さらに、本年７月に米国ニューオリンズで開催される第３回国際会議(ICPP-3)においても、２００名‫ؼ‬い日本人が参加すると聞いています。
このように本分野に対する日本の‫ݗ‬い貢献度への評価とともに、これまで我が国 の本分野 をリード しかつ 栄えある 1stHansFischerCareer Awardin
PorphyrinChemistry を 2000 年にフランスで受ऩされた京ற大学名誉教授生Ѡ

20

久๦先生（元生体機能関連൉会ସ）に敬意を表して、JPP の編集委員ସかつポ
ルフィリン・フタロシアニンの国際学会(SPP)会ସである米国ヒューストン大
学の KarlM.Kadish 教授から、昨年秋に生Ѡ久๦先生の冠の着いた JPPSpecial
Issue編集の要請を受けました。

ちょうど、本年７月に第３回の国際会議(ICPP-3)がニューオリンズで開催されるため、それにあわせて、本分野の第一線で活๥する国内外の研究者２７人を選び、それぞれの専๖分野を中心とした総説を依頼し、６月末を目標に出版の準備を進めております。

本特別号に寄

稿いただいた研究者の方々のお名前を本稿の最後に以下に示します。

カバー

した内容は、ポルフィリンおよび་縁体の合成、金属ポルフィリンの合成と反応性、ポルフィリンを用いたଵ分子化学、ポルフィリンの物理化学と分光学、
ヘムタンパクࡐの機能ӕ明と変換、ビタミン B12‫ݏ‬素等です。
なお、本特集号は、通常の年間購読者のみでなく、広く一般の方にも見ていただきたく、単独販売をすることになりました。

フランス(Dijon)にあります出版事務局のホームページにて購入申込みができますので、御興味のあります方は是೪、このウェブサイトを御覧いただけましたら幸いに存じます。

ち

なみに、１冊１００ドル＋ຆ送料１５ドルの価格に০定されております。

なお、本件に関しまして、ごࡐ問等ございましたら、メールにてお問い合わせください。
JPPホームページ
http://www.u-bourgogne.fr/jpp/base̲article/index.php
問い合わせ先thayatcm@mbox.nc.kyushu-u.ac.jp（九大院工atabard@u-bourgogne.fr林）(Dr.A.Tabard JPP 編集オフィス)「JPPspecialissuededicatedtoProfessorH.Ogoshi,Vol.8,No.1–3」
執筆者一覧(アルファベット順・敬称略)
correspondingauthor所属国名 

IvanoBertini

Univ.ofFlorence

Italy

JohannW.Buchler

DarmstadtUniv.ofTech.

Germany21HenryCallot

Univ.ofLouisPasteur

FranceJohnH.Dawson

Univ.ofSouthCarolina

USA

Juergen-HinrichFuhrhop

FreieUniversitatBerlin

Germany

ShunichiFukuzumi

OsakaUniv.

Japan

HiroyukiFuruta

KyushuUniv.

Japan

BernardT.Golding

Univ.ofNewcastle

UK

HarryB.Gray

CaltechUSA

JohnT.Groves

PrincetonUniv.

USA

RogerGuilard

Univ.deBourgogne

FranceAndrewD.Hamilton

YaleUniv.

USA

TakashiHayashi

KyushuUniv.

Japan

KarlM.Kadish

Univ.ofHouston

USA

KojiKano

DoshishaUniv.

Japan

YoshiakiKobuke

NaraInst.ofSci.&Tech. Japan

JamesKincaid

MarquetteUniv.

USA

DanielMansuy

Univ.Paris5

FranceTadashiMizutani

DoshishaUniv.

Japan

AtsuhiroOsuka

KyotoUniv.

Japan

Jean-PierreSauvage

UniversiteLouisPasteur

FranceJonathanL.Sessler

Univ.ofTexasatAustin

USA

Jun-ichiroSetsune

KobeUniv.

Japan

KevinM.SmithLouisianaStateUniv.

USA

KennethS.Suslick

Univ.ofIllinois

USA

YoshihitoWatanabe

NagoyaUniv.

Japan

BradfordB.Wayland

Univ.ofPennsylvania

USA

22

部会編『生体機能関連化学実験法』の刊行について
同志社大学工学部

加納航治

2003 年 9 月に標記の実験書を日本化学会生体機能関連化学部会が編集することにより化学同人から出版いたしました。本書には２つの出版目的があります。その 1 つは，部会員のみならずこれ
から化学の研究を目指す若い人たちに、信頼できる実験データを得る方法を、生体機能関連化学部
会として提供することです。合成化学とは異なり、生体機能関連化学においては、種々の測定から各種パラメータを決定し、議論を進めることが必要です。このような実験で求まるパラメータは、
従来各研究室の伝承により受け継がれた方法で決定されてきました。しかし、学会発表の中にはし
ばしば実験データの処理方法をめぐっての質疑応答に時間をとられ、本質的な議論に至る前に時間切れとなる例が数多見受けられます。これでは学会発表の意味が薄れます。そこで、部会として信頼できるデータの取り方についての実験書を刊行しようと考えました。実験の理論に重きをおくよ
りも、本書を読めば、実際にデータを出しそれを解析できるという実用面に力点を置きました。そのために、著者の方々には現在使用しておられる解析ソフトの公開をお願いしたり、市販ソフトの使い方を丁寧に解説していただいたり、かなり多くのご無理をお願いいたしました。このような実
験上のノウハウは、従来各研究室の宝と考えられ、あまり公開されてこなかったのですが、本書の執筆者の皆様（ほとんどは部会員）は快くその趣旨を理解してくださいましたので、最大限の協力を得ることができました。その意味からしますと、本書で取り扱えた範囲は限られてはおりますが、まさしく宝がつまった珠玉の書と申せます。
本書の第２の目的は、部会の経常的な収入源の確保にありました。日本化学会本体の経済状態はまさに危機的であり、年々部会への補助は削られてまいりました。本部の経済問題はそう簡単に解決できるものではありませんし、本部を頼らずに自立できる道を部会として探る必要があります。
幸い本部とは異なり、部会は所帯があまり大きくありませんので、少し頑張れば相当な経済的改善が望めます。そこで本書を１つのモデルとして、部会の収入源を増やすことを考えました。大学の研究室には年々新しい学生が配属されてまいりますので、これらの学生必携の書とすれば、部会編の本書の印税はすべて部会に入りますので、予算的には結構潤うだろうというもくろみでした。初
年度は思惑通りに事がはこびました．しかし２年目からが問題です。本書の価値からしますと、もっと販売部数が増えてもよさそうなのですが、現在売れ行きは伸び悩んでいると聞いております。
研究室に１冊あればそれでよいという状況にあるのではないかと考えています。部会の先生方，企業の研究室責任者の方々におかれましては、新たに配属されました学生や若手企業人に、必ず購入し手元におくようおすすめください。
本書は執筆者の方々のすばらしいボランティア精神、部会を大切にする気持ちによって出版することができました。本書の執 筆者へのお礼は出来上がりました本書１冊のみでした。印税はすべて部会に入ります。この場を拝借いたしまして、すべての執筆者および編集者の方々に心よりの御礼を申し述べます。本書の売れ行き次第では、第２巻、第３巻と巻を重ねていくことも可能です。本書で取り上げられなかった実験法の解説を順次公開していくことができれば、執筆者、編集者の大きな喜びと成ります。部会員の皆様におかれましては是非本書の趣旨をご理解いただき、本書を多くの若者に広めていただき、本部会のレベルの一層の向上と、部会の発展にご協力いただきますよ
う切にお願い致します。

23

生体機能関連化学部会の会員紹介のお願い
生体機能関連化学部会

部会長

長野哲雄

会員の皆様には益々ご清祥の事とお慶び申し上げます。日頃は、生体機能関連化
学部会の発展のためにご尽力頂き、誠に有り難うございます。
さて、生体機能関連化学部会は１９８５年、日本化学会の第３番目の部会として設立された比較的若く、部会シンポジウム、若手サマースクール、先端テーマを取り上げる講習会など、魅力あるプログラムで活発に活動しています。その会員数は２００３年末現在、約７５０名です。本部会のますますの発展を期するためにはより一層の会員増強を図ることが肝心と考えます。
会員各位の皆様には周囲の未だ会員でない方に入会をお勧め頂けると幸いです。
入会申込書を添付しておりますので、何卒よろしくお願い申し上げます。
記

生体機能関連化学部会の会費
正部会員
日本化学会会員
年額 ３,０００円
日本化学会非会員
年額 ４,０００円
学生部会員 日本化学会会員
年額 ２,０００円
日本化学会非会員
年額 ２,０００円
法人部会員
年額 １口 ５０,０００円で１口以上入会ご希望の方には、入会申込書にご記入の上、下記まで郵送または FAX でお送り頂けますようお願い申し上げます。
〒１０１—８３０７

東京都千代田区神田駿河台１—５（社）日本化学会 生体機能関連化学部会係
FAX ０３—３２９２—６３１８24生体機能関連化学部会への入会申込書
フ リ ガ ナ職種

お 名 前

（学生の場合
には学年）
勤務先住所

-

〒

勤務先名称
TEL:

FAX:

e-mail:
自宅住所

-

〒

TEL:
連絡先

FAX:

□：勤務先

□：ご自宅

会員番号

（日本化学会会員の方はご記入下さい）

ご記入の上、下記までお送り下さい。

〒101-8307

東京都千代田区神田駿河台１−５（社）日本化学会

生体機能関連化学部会係

FAX03-3292-6318

25

ニュースレター Vol.19,No.1

2004 年 5 月 31 日発行

事務局：101-8307東京都千代田区神田駿河台 1-5,日本化学会生体機能関連化学部会
OfficeoftheSecretary;TheChemicalSocietyofJapan,1-5Kanda-Surugadai,Chiyodaku,Tokyo101-8307,Japan
URL:http://seitai.chemistry.or.jp/mailto:seitai@chemistry.or.jp
編集委員：増田秀樹，栗原和枝，依馬 正