【解説】ミトコンドリアの融合と分裂
その意義と制御機構

伴匡人，後藤雅史，石原直忠

ミトコンドリアは細胞内のエネルギー生産のみならずさまざ
まな細胞機能に関与する多機能なオルガネラである．ミトコ
ンドリアは細長く枝分かれ構造をもつが，同時に活発な融合と分裂サイクルによりその形態を変化させており，このダイ
ナ ミ ク ス の 制 御 に は 種 を 超 え て 保 存 さ れ た GTPase 群 が 機 能している．近年，哺乳類においてこれらの関連遺伝子の欠損

ダイナミックに変化するミトコンドリアの形態
ミトコンドリアを標識して顕微鏡下で生細胞を観察す
ると細胞内でミトコンドリアが活発に動き，融合と分裂を頻繁に繰り返している様子を観察することができる (1)．

マウスが構築されたことで，初期発生や組織形成への効果な融合と分裂に機能する因子として GTPase 群が単離さど個体における機能が明らかになりつつある．さらに精製タれ，その解析により，ミトコンドリアの融合を抑制する

ンパク質や人工脂質膜小胞を用いた解析により，融合・分裂の 際 の GTPase の 挙 動， 脂 質 膜 形 態 の 変 形 機 構 が 示 さ れ つ つある．また最近ではミトコンドリアの形態制御異常が，神経変性疾患，代謝疾患や老化などに関与することから，融合と分裂の分子機構はさらに大きな注目を集めつつある．ここでと分裂のみが進行し短く独立したミトコンドリアとなる
が，逆に分裂を抑制すると融合により極めて長いミトコ
ンドリアのネットワークが形成されることが示された．
この結果は，ミトコンドリアの形態は融合と分裂のバラは哺乳類を中心にミトコンドリアの形態制御に関する最新のンスのもとに維持されていることを示している（図 1）．

知見を踏まえて概説する．

細胞応答や分化時にはミトコンドリアの形態が大きく変化することが古くから知られているが，これは融合や分裂，あるいは細胞内での移動・配置などが変化することによって，その動的変化が進むと考えられている．ミトコンドリアのさまざまな機能が，融合と分裂に制御されたミトコンドリア形態変化により変化する可能性が考え

Mitochondrial Fusion and Fission: Physiological Role andRegulation Mechanisms
Tadato BAN, Masafumi GOTO, Naotada ISHIHARA, 久留米大学
分子生命科学研究所高分子化学研究部門

化学と生物 Vol. 53, No. 1, 2015

られ，近年活発に解析が進められるようになってきている（図 2）．

27

性疾患である Charcot-Marie-Tooth 病 type 2a の原因遺伝子として同定され，さらに別のミトコンドリア融合因子 Opa1 は，視神経形成異常となる Dominant Optic Atrophy の原因遺伝子として同定された．これらの結果か
ら神経機能維持にミトコンドリア融合が重要な機能をもつことがわかった (1)．その後，ミトコンドリア融合に機能する因子群の欠損マウスが構築され，それぞれが胎生期などの初期発生に重要な機能をもつことが明らかになった．さらに組織特異的欠損マウスの解析が進められることで，さまざまな組織におけるミトコンドリア融合の機能が解析され，現時点では神経・骨格筋・心筋などの組織の機能維持に必須の機能をもつことが明らかに
図 1 ■ 融合と分裂によるミトコンドリアの形態制御
ミトコンンドリアの形態は，融合と分裂のバランスにより制御されている．分裂のみが進むと，断片化したミトコンドリアの数が増加する（左写真）．逆に，融合のみが進むと長いネットワーク構造を形成する（右写真）．写真は，久留米大学の石原玲子博士より提供を受けた．

なっている (1)．
一方，これらの融合因子を欠損した多くの細胞あるいは組織では，ミトコンドリアの部分的な呼吸不全やミトコンドリア DNA（mtDNA）の維持不全が観察されることがわかっている (3)．またこれまでの mtDNA の変異を原因としたミトコンンドリア病の病態解析から，ミトコンドリア融合の意義が議論されている．mtDNA 変異などによる機能不全となったミトコンドリアが，ほかの正常なミトコンドリアと融合することでその機能が相補され，その結果，細胞の総呼吸活性が維持される「ミトコンドリア相互作用説」が知られている (4)．しかし実際には，このミトコンドリアの融合がどのようにしてミトコンドリア活性維持に機能するか，その詳細はよく理解されていない．今後，詳細な細胞生物学的・分子生物学的な解析を行うことで，個体内でのミトコンドリアの機
能維持の理解が進展することが期待されている．

図 2 ■ ミトコンドリア融合と分裂が関与する生理機能
融合と分裂を介したミトコンドリアの特性変化は，さまざまな生
命機能の発現に関与すると考えられている．たとえば，分裂による断片化は，神経細胞のおけるミトコンドリアの局所的な配置を促す．また融合によるミトコンドリアの均質化により，変異が蓄積した mtDNA 活性が相補される．

2.

ミトコンドリア分裂の生理機能「ミトコンドリアは分裂して増殖する」との記載をしばしば見かけることがある．ミトコンドリアは細胞内で新規に合成されることがないため，現存するミトコンド
リアが増殖することで量を増やし，細胞分裂時に娘細胞

融合・分裂によるミトコンドリアの形態制御
ミトコンドリア融合の生理機能

1.

にミトコンドリアを分配していくと考えられている．また藻類などを用いたオルガネラ分裂の先駆的な研究か
ら，細胞分裂に同調したミトコンドリア分裂の分子機構

ミトコンドリアの融合に機能する因子 Fzo は，ショウ

解析が進められている (5)．しかし，近年の哺乳動物や酵ジョウバエの雄性不稔変異株の原因遺伝子として単離さ母の研究によると，ミトコンドリアの分裂は必ずしもそれた．Fzo は昆虫特異的に起こると言われている精子形の増殖とは同調していないことがわかっている．出芽酵

成期のミトコンドリア融合に必須の遺伝子であり，その母や哺乳動物（ヒト，マウスなど）の細胞においてミト

変異により精子形成不全となる (2)．一方，哺乳動物細胞

コンドリア分裂因子の機能抑制を行うと，長いミトコンには精子特異的なミトコンドリア融合因子は知られていドリアネットワークが形成される．しかし，この場合にないが，そのホモログとして mitofusin（Mfn）が同定

必ずしもミトコンドリア増殖は減少していない．また多された．その後，Mfn2 は末梢神経に障害をもつ神経変くの哺乳動物培養細胞においては細胞増殖やミトコンド

28

化学と生物 Vol. 53, No. 1, 2015

リア呼吸活性，さらには mtDNA の維持においても，そ患，がん，アルツハイマー病やパーキンソン病などの神れほど大きな影響を与えないことがわかっている (6)．そ経変性疾患などさまざまな疾患に見られる (11, 12)．ミト

れではミトコンドリアの増殖には直接関与しない，このコンドリアは内膜に存在する呼吸鎖複合体において酸素

ミトコンドリアの分裂はどのような意義をもっているのを用いて ATP を産生する際に，その副産物として活性だろうか？

酸 素 種（reactive oxygen species; ROS） を 作 り 出 す．

近年，ミトコンドリア分裂因子 Drp1 の突然変異が重(7)ミトコンドリア自体にはこの有害な ROS を消去する仕

篤な新生児致死の原因となることが報告された ．さら組みが備わっているが，これら消去系の働きが十分でなにわれわれを含めたいくつかのグループが Drp1 の遺伝

くなるか ROS 産生が亢進するとミトコンドリアの機能子欠損マウスを構築し，その生理機能解析が進みつつあ不全を来たし，老化や発がん，動脈硬化の原因になるとる．全身で Drp1 を欠損したマウスは胎生致死となるこ考えられている．また突然変異型 mtDNA 分子種が，糖とからミトコンドリア分裂も初期発生・分化に必須な機尿病，神経変性疾患の患者組織やがん組織，老化個体の(8, 9)．これまでの研究で，組織からも検出される．さらに，ミトコンドリアの品質

神経細胞におけるミトコンドリア分裂の機能解析の理解管理機構の不全や，融合・分裂による形態制御の異常が進んできている．神経細胞で特異的に Drp1 を欠損さと，神経変性疾患発症との関連が示され，ミトコンドリせたマウスを構築すると，このマウスは生まれてくるがアと疾患は多様なつながりをもつことがわかってきた．

能をもつことを明らかにした

生後直後に神経変性により致死となった．このミトコン
ドリア分裂不全となる神経細胞内では，ミトコンドリア

2.

パーキンソン病とミトコンドリアの品質管理機構

が極めて大きくなっており，シナプス形成がほとんど観障害を受け機能不全となったミトコンドリアに，パー察されなかった．正常な神経細胞では，神経突起の中にキンソン病の原因因子 PINK1, Parkin が局在化し，その多数の小さなミトコンドリアが観察されるが，ミトコン

結果選択的なオートファジー分解（マイトファジー）に

ドリア分裂を抑制すると神経突起内に分布するミトコン

より分解される (12, 13)．PINK1 や Parkin は，失活したミ

ドリアがあまり見られなくなり，その結果シナプス形成

トコンドリアを感知することで，マイトファジーが進行が異常になるのではないかと考えられる．これらの結果する．これまで，パーキンソン病関連因子の機能詳細はから，神経突起への局所的なミトコンドリアの配置にミあまり理解されていなかったが，ミトコンドリアに注目

トコンドリア分裂が重要であることが明らかになった．

することで培養細胞を用いた細胞生物学的な解析を進めミトコンドリアが分裂して個々のミトコンドリアが小さられるようになった．その結果，パーキンソン病の発症

くなること，あるいはミトコンドリアの数が増加することマイトファジー機構の破綻による異常ミトコンドリアとが神経形成に重要なのではないかと考えられる．

の蓄積の関連が示され，さまざまなパーキンソン病関連

現時点ではまだ神経以外のミトコンドリア分裂の機能因子の理解が大きく進展するようになった．さらにマイ特性はまだ不明な点が多いが，神経細胞以外の細胞種でトファジーにもミトコンドリア分裂を介した動的構造変も特殊な細胞質内構造をもつような細胞では，この「ミ化が関与していると考えられている．しかし，動的変化

トコンドリア分裂‒細胞内でのミトコンドリア適切配置」

がどのように制御され，ミトコンドリア品質管理に関与が重要な意義をもつ可能性も考えられている．その一例

しているのか，またパーキンソン病を含む神経変性疾患

は心筋であり，マウス Drp1 の点変異導入により心不全にマイトファジーやミトコンドリアダイナミクスがどのが誘導されることが報告されており，筋組織形成とミトような意義をもつのか，などその全容理解はまだ不明なコンドリア分裂の関与も予想されている

(10)

．今後，さ

点が多く残されているため，今こそミトコンドリアに注

まざまな組織におけるミトコンドリア分裂の生理機能を目した研究が求められている．その基盤として期待され解析することで，ミトコンドリア動的変化のみならず，ているのが酵母を用いたマイトファジーの研究である．

ミトコンドリア自体の新しい機能が解明されるのではな

出芽酵母のマイトファジーモデル系が近年確立しておいかと考え，現在も解析を進めている．

り，この網羅的解析が進められつつあるため，これらの知見を基にして哺乳動物の病態・健康に応用が進むこと

ミトコンドリアの形態制御と疾患の発症1.

が期待される (14)．

疾患とミトコンドリア
ミトコンドリア機能の不全は，糖尿病などの代謝疾

化学と生物 Vol. 53, No. 1, 201529

図 3 ■ ミトコンドリア融合の分子機構
A. ミトコンドリア外膜の融合には，外膜の GTPase Mfn が関与する．Mfn には 2 つのアイソフォーム（Mfn1, Mfn2）がある．Mfn1 の GTP
加水分解に依存して，2 つのミトコンドリアが繋留される．Mfn1, Mfn2 は協調的に融合に機能するが，その機能分担は十分に理解されていない．B. 外膜融合後に，Opa1 により内膜融合が起こる．Opa1 は，内膜貫通領域をもつ L-Opa1 と，プロテアーゼにより，膜貫通領域が欠損した S-Opa1 の 2 つのフォームで存在する．「内膜融合時に L-Opa1 と S-Opa1, どちらのフォームが促進・阻害に働くか？」は，議論が分かれている．C. 外膜と内膜の融合により，マトリックス内容物が交換され，均質化が起こる．

神経変性疾患の発症，がん転移とミトコンドリア分3.

細胞内でのミトコンドリア融合機構

裂因子
中枢部位の神経細胞は，ミトコンドリアのエネルギー

1.

融合に寄与する GTPase

代謝が高く要求される部位であり，ミトコンドリアの機

ミトコンドリアの膜融合を制御する因子として，酵母

能欠損に影響を受けやすい．以前から進行性神経変性疾から哺乳動物まで広く保存されている高分子量の患において，エネルギー代謝異常が報告されていた．最GTPase が同定されている (1)．これらの GTPase の強制

近，代謝異常に加えて，分裂因子の活性化による直接的発現や抑制により，ミトコンドリアの形態をコントロー

な融合・分裂のバランス異常が，神経変性疾患の初期段

ルできることから，真核細胞内の分泌経路，あるいはウ階に深く関与することが示唆されている

(13)

．アルツハ

イルスの細胞融合にかかわる膜融合因子とは異なるミト

イマー病の発症に深くかかわる β-アミロイドが，細胞内コンドリア独自の膜融合システムが存在すると考えられの NO 産出を促し，それにより S-ニトロシル化された活る．融合にかかわる GTPase は，900 残基ほどの膜貫通性型 Drp1 が分裂を促進し，神経細胞に損傷を与えるこ

領域をもつタンパク質であることから，精製タンパク質とが報告されている．またハンチントン病の原因となるを用いた機能解析や，構造解析はほとんど行われていな

グルタミン鎖が異常に伸長したハンチンチンタンパク質

い．アミノ酸配列のシークエンス解析から，膜変形活性が，Drp1 に結合し，GTPase 活性およびオリゴマー化をもつダイナミンと高い相同性をもつ GTPase ドメインを促進し，結果として過剰なミトコンドリア分裂を誘起と，いくつかの機能ドメインから構成されると考えられすることも報告されている．過剰な Drp1 の分裂活性のる．ダイナミンとは GTPase 以外の相同性は低いが，自増加が，実際の発症の原因となるかどうか議論が分かれ

己会合体を形成することや，GTPase 活性が融合に必要ているが，培養細胞やモデル動物では，不活性型 Drp1

であることから，ほかのダイナミン様タンパク質と同様の発現や，融合因子の過剰発現により，ミトコンドリアに，GTP 加 水 分 解 の エ ネ ル ギ ー に よ る 分 子 内 の コ ン

機能の低下が解消されることが報告されている

(13)

．

また，がんの転移にもミトコンドリアの融合・分裂に

フォメーション変化が，膜融合に寄与すると考えられている (16)．

よる形態変化がかかわることが知られつつある．乳がん細胞株 MDA-MB-231/436 において，ミトコンドリア分2.

外膜融合を制御する GTPase: mitofusin (Mfn)

裂抑制により，転移にかかわる細胞移動能・浸潤能が低

ミトコンドリア外膜の融合には外膜の GTPase, mito-

下し，逆にミトコンドリア融合抑制によって細胞移動

fusin（Mfn, 酵母では Fzo1）が関与している（図 3）．哺能・浸潤能が上昇するとの報告がされている (15)．しか乳類には 2 つの Mfn アイソフォーム（Mfn1, Mfn2）が発し，このような反応は乳がん特異的か，あるいはこの細現しており，それぞれ単独の欠損および発現抑制でミト胞株に特異的な反応か，などまだ疑問点は多い．今後，

コンドリア融合活性が大きく低下する．また両方の遺伝

さまざまな病態でのミトコンドリア形態変化および関連

子欠損で極めて強い融合不全となる．これらはそれぞれ因子の動態・効果を検証することで，疾病の予防や治療のホモオリゴマーや，両方を含むヘテロオリゴマーを形において大きな研究進展が期待される．

成できる．これらの結果から，2 つの Mfn アイソフォー
ムは異なる機能をもちつつ，協調的に融合に機能してい30

化学と生物 Vol. 53, No. 1, 2015

図 4 ■ ミトコンドリア分裂の分子機構（A）哺乳類では，Drp1 が外膜の Mﬀ および Mid タンパク質と複合体を形成し，分裂点に集積する．酵母では，Dnm1 が Mdv1 と Caf4 との結合を介して外膜の Fis1 と複合体を形成する．哺乳類では，Fis1 は，Drp1 のミトコンドリアへの局在化に直接関与しないと考えられている．（B）分裂点での，Drp1/Dnm1 の自己会合体形成に伴い，ミトコンドリア膜の変形が起こる．（C）GTP 加水分解による Drp1/Dnm1 の構造変化により，脂質膜の分裂が促進すると考えられているが，詳細については理解が進んでいない．

ることがわかっている (1)．それぞれのアイソフォームの必要だという報告や (22)，L-Opa1 のプロセシングにより，機能分担に関してはまだ不明な点が多い．Mfn1 は融合

内膜融合活性が促進されるという報告もあり (23)，ミトに先立って 2 つのミトコンドリアの間で複合体を形成すコンドリア機能やダイナミクスにおける L-Opa1 と S-ることで，ミトコンドリア間を結合（繋留）させること

Opa1 の役割に関しては統一的な見解が得られていない．

がわかっている(17, 18)．一方，Mfn2 の驚くべき機能が報

精製タンパク質を用いた研究から膜貫通領域が欠損した

告されている．Mfn2 はミトコンドリアのみならず小胞S-Opa1 は，ミトコンドリア内膜に局在するカルジオリ体（ER）にも一部局在し，この ER の Mfn2 がミトコン

ピンを含むリポソームと特異的に結合し，GTPase 活性

ドリアの Mfn1 または Mfn2 と複合体を形成することで，を促進することや，ダイナミンと同様にリポソーム（人ミトコンドリアと ER が結合するとの報告がなされてい工の脂質膜小胞）のチューブ化を起こすことが報告され．この論文を一つのきっかけとして，現在ミトコている (24)．しかしながら，精製タンパク質を用いた系

ンドリアと ER の接触（MAM）を介したオルガネラ間

では S-Opa1 での膜融合は観察されず，内膜融合に Opa1

交流がさまざまな生命現象に重要な機能をもつのではながどのように機能するか，その分子機構はまだあまり理いかとの報告が相次いでいる．たとえば，細胞内カルシ

解されていない．

る(19)

ウ ム 応 答， 脂 質 合 成， ア ポ ト ー シ ス，ER ス ト レ ス，
オートファゴソーム膜の形成にもこのミトコンドリアと細胞内でのミトコンドリア分裂機構

ER の接触が関与しているとの報告されており，その進展に大きな注目が集まっている．

1.

Drp1 による膜分裂促進機構
ミトコンドリアの分裂には，ダイナミン様タンパク質3.

内膜融合を制御する GTPase: Opa1

Drp1（Dlp1 とも呼ばれる，酵母では Dnm1）が関与しミトコンドリア内膜のダイナミン様 GTPase, Opa1て い る（図 4）． 精 製 タ ン パ ク 質 を 用 い た 研 究 か ら，

（酵母では Mgm1）は内膜の融合と内膜クリステ構造のDrp1 は多量体からなる大きな複合体を形成すること，形 成 に 関 与 し て い る（図 3）． 内 膜 貫 通 領 域 を も つ L-

リポソームにコイル状に巻きついて結合し膜をチューブ

Opa1 はミトコンドリアの失活時に内膜でプロテアーゼ状に変化させること，GTP 加水分解に依存してその直群（AAA プロテアーゼおよび Oma1）によりタンパク

径が小さくなることなどがわかっている．Drp1 のリン質切断を受けることにより膜結合ドメインを消失し，S-

グ状複合体はダイナミンによるものよりも直径が大きOpa1 となる．ヒトでは Opa1 は少なくとも 8 種類のスプ

く，二重膜のミトコンドリアの切断に適していると考え

ライスバリアントとして発現しており，このスプライシられる．さらに，X 線結晶構造解析から得られた Drp1

ングにより切断様式が変動する．膜電位消失時に失活しの 立 体 構 造 と， ダ イ ナ ミ ン の 立 体 構 造 の 比 較 か ら，たミトコンドリアは L-Opa1 の切断を介して S-Opa1 を産

GTP 加水分解により，ミドルドメインのコンフォメー

出することにより，融合活性が制御される．これによりション変化が誘起されることが示唆されている (25)．こ失活したミトコンドリアが細胞内のミトコンドリアのれらの特徴は，これまでに提唱されているダイナミンのネットワークから選択的に排除され，細胞内のミトコン

シナプス小胞形成挙動とよく似ており，Drp1 はミトコ

ドリアの品質が管理されるのではないかと考えられていンドリア分裂点でミトコンドリアをくびり取るのではな

る (20, 21)．一方，内膜融合には L-Opa1 と S-Opa1 の両者がいかと考えられている（図 4）．シナプス小胞の形成時

化学と生物 Vol. 53, No. 1, 201531

には，ダイナミンは脂質膜結合部位である PH ドメイン

トコンドリアは二重膜の構造体であり，内膜は陥入しクや，ほかのタンパク質との相互作用に必要なプロリン

リステと呼ばれる構造を形成している．クリステの形成

リ ッ チ ド メ イ ン を 介 し て 膜 分 裂 反 応 を 促 進 す る が，起点の形成にかかわると考えられる内膜タンパク質複合

Drp1 にはこれらの機能ドメインは保存されていない．

体（MICOS）が同定されつつあり，内膜構造の形成機

現時点では，Drp1 が実際に膜を分裂する瞬間を示した構の理解も少しずつ進んでいる (29)．この MICOS 複合体

研究例はなく，また細胞質に存在する Drp1 が，ミトコ

は，Mitoﬁlin などの内膜タンパク質のみならず，外膜タ

ンドリア外膜への局在に必要とされる Mﬀ などのアダプ

ンパク質とも複合体を形成すると考えられており，今後

タータンパク質（下記）の寄与が考慮されておらず，分その詳細解析が期待されている．このように，さまざま裂時の分子機構については，まだよくわかっていないこ

な膜形態制御因子により，ミトコンドリア膜構造がダイとが多い．

ナミックに変化しながら，細胞の変化に伴ってその特性を変化させていると考えられている．

Drp1 のミトコンドリアへの局在化

2.

酵母では Drp1 のホモログである Dnm1 とともに，ミ

おわりにトコンドリア分裂に機能する因子として Fis1 と Mdv1,
Caf4 が同定されている（図 4）．Fis1 は外膜のタンパク

このように，マウスを用いた解析を中心として，哺乳質であり，その細胞質にある TPR 様ドメインが Mdv1

動物のミトコンドリアの動的構造変化が発生・分化，さや Caf4 との結合を介して Dnm1 と結合する．これらのらには神経変性を含むさまざまな病態に関与しているこ

システムは Dnm1 を細胞質からミトコンドリア分裂点にとが明らかになりつつある．しかし，これまでの研究の運ぶレセプターであると考えられている．

多くは，GTPase タンパク質群およびその関連因子の，一方，Fis1 は Drp1 とともに種を超えて広く保存され発現または抑制による実験が中心であり，その分子機構ており，Drp1 のレセプターとして機能するとの報告もの詳細や，細胞による制御の機構にはまだ疑問点が多くされていたが，最近の研究により哺乳動物では Fis1 は残されている．現在の最大の問題は，既知の関連因子がDrp1 とは独立の機能をもっていることがわかってき

まだあまりにも少ないことであろう．酵母・藻類・植物

た (26, 27)．哺乳類では Drp1 のミトコンドリア局在化に機などで同定されたミトコンドリア形態制御因子群の中能する複数の外膜タンパク質が報告されている．ミトコ

で，GTPase 以外に保存されたものはほとんど知られてンドリア外膜に，Mﬀ, MiD49, MiD51 との 3 つのタンパ

おらず，種によってその制御は大きく異なっているらしク質が存在しており，それらが Drp1 のミトコンドリア

い．この点は，ミトコンドリアが共生後，細胞制御と関局在化に主要にかかわる因子であることが明らかになっ連しながら生物が進化する過程にもかかわる，たいへんている（図 4）
．これらのタンパク質のミトコンドリア

興味深い点でもある．今後，哺乳類細胞における関連因

形態制御における機能分担はまだ明確になっていない子の同定と解析を進めることで，生理機能および病態へが，これらの新規因子群の同定・解析をきっかけにしの影響を理解するのみならず，真核生物の成り立ち自体て，ミトコンドリア分裂制御の理解の大きな発展が期待にも迫る知見が得られることも期待される．細菌共生をされる．

起源とする興味深いミトコンドリアの研究に多くの研究者が興味をもち，社会に役立てる研究が進展することをそのほかのミトコンドリアの形態制御，移動
これまで議論してきた融合と分裂のみならず，ミトコ
ンドリアはさまざまな制御を受けながらその形態を動的に変化させている．神経細胞では，細胞体から突起の中をミトコンドリアは移動していくが，その過程にはいく
つかのキネシンモータタンパク質が機能している（Kif1B, Kif5B, KLP6）．またその移動を制御する因子として，ミトコンドリア外膜の GTPase タンパク質 Miroと，その関連因子 Milton が機能している (28)．これらが神経細胞以外でどのような機能をもつかも興味深い．ミ

32

期待している．
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26) K. Onoue, A. Jofuku, R. Ban-Ishihara, T. Ishihara, M.
Maeda, T. Koshiba, T. Itoh, M. Fukuda, H. Otera, T. Oka:, 126, 176 (2012).
27) H. Otera, C. Wang, M. M. Cleland, K. Setoguchi, S. Yokota, R. J. Youle & K. Mihara:, 191, 1141 (2010).
28) T. Z. Schwarz:, 5,a011304 (2013).
29) N. Pfanner, M. van der Laan, P. Amati, R. A. Capaldi, A.
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化学と生物 Vol. 53, No. 1, 2015

プロフィル
伴 匡 人（Tadato BAN）
＜略歴＞2000 年京都工芸繊維大学工芸学
部物質工学科卒業／2002 年大阪大学理学
研究科高分子化学専攻博士前期課程修了／
2005 年同大学理学研究科高分子化学専攻
博士後期課程修了，博士（理学）／同年日本学術振興会特別研究員，大阪大学／2006
年日本学術振興会特別研究員（再申請）産業技術総合研究所／2008 年日本学術振興会海外特別研究員，カリフォルニア工科大学／2010 年福井大学重点研究高度化推進本部特命助教／2011 年久留米大学分子生
命科学研究所助教／2014 年同講師，現在に至る＜研究テーマと抱負＞精製タンパク質を使ったミトコンドリア膜の形態制御機能の解明＜趣味＞プラモデル作製後藤 雅史（Masafumi GOTO）＜略歴＞2009 年久留米大学医学部医学科卒業／同年国立病院機構九州医療センター
にて初期臨床研究/ 2011 年久留米大学整形外科学入局／2012 年同大学大学院医学研究科入学，現在に至る＜研究テーマと抱負＞ミトコンドリアダイナミクスが，「がん（特に肉腫）」の転移抑制に及ぼす効果＜趣味＞海外旅行，映画鑑賞，弓道
石原 直忠（Naotada ISHIHARA）＜略歴＞1993 年九州大学理学部生物学科卒業／1998 年同大学大学院医学系研究科
博士課程修了，博士（理学）．その後，九州大学助手，東京医科歯科大学講師等を経て，2010 年より現所属，教授＜研究テー
マと抱負＞私たちと一緒にミトコンドリアの研究を進めてくれる大学院生を募集しています（mitochondria.jp）
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