NSL 講座(１日目)参加レポート
４年Ａ組

西口真悠子

１．概要
2008 年８月 22 日(金)、NSL 講座「タンパク質とは」(講師：奈良女子大学附属中等教育学校教諭 藤澤育子先生)に参加し、タンパク質について学んだので、以下に報告する。
講義：タンパク質やそのタンパク質を構成しているα－アミノ酸の構造や性質などについて、様々な角度から学んだ。
実験：卵白を用いて、構成元素の検出方法や呈色反応、変性の実験を行うことでタンパ
ク質の性質を確認した。
キーワード

タンパク質、アミノ酸、ペプチド結合

２．講義内容れる(ただし、Ｒはいろいろな原子団であ(１)タンパク質とはどんなものかる)。

α－アミノ酸がペプチド結合した形の生体高分子化合物である。核酸(DNA)ととも①アミノ酸の性質についてに生命の根源をなす重要な物質で炭素、水・ グリシン(R－が H)以外のα－アミノ酸素、酸素、窒素、硫黄などの元素を含んでには、不斉炭素原子があるため、光学異おり、身体の大部分や酵素、ホルモン、抗性体がある。天然のタンパク質中のα－体等もタンパク質でできている。

アミノ酸はほぼ一方のＬ体に限られている。

(２) α－アミノ酸とは何か分子内にアミノ基(－NH₂)とカルボキシ基(－COOH)をもつ化合物をアミノ酸※光学異性体：図１のような、互いに鏡像の関係にあり、重ね合わせることのできない構造をもつ鏡像体。という。アミノ酸の一般式は次のように示される。
R－CH(NH₂)－COOH(Ｒ－：炭化水素，水素など)同じ炭素原子に２つの官能基が結合しているアミノ酸をα－アミノ酸という。
α－アミノ酸の構造
式は右のように表さＨ
ｌＲ－Ｃ－ＣＯＯＨｌ
ＮＨ2

図１また、鏡像体は、融点・沸点、密度、溶解性、化学的性質も等しいが、施光性(光の偏光面を回転させる性質)のみが異よって固定されているので、らせん構造なり、生物体に対する作用が異なるのがであるα－へリックス構造をとる。また、一般的である。

分子間の水素結合により形成された構造

・アミノ酸は、極性溶媒の水には溶けやすいが、無極性の有機溶媒には溶けにくい。

はβ－シート構造と呼ばれる平面状の構造となる。

・分子内に酸性のカルボキシ基と塩基性の・３次構造：ポリペプチドの鎖はその側鎖アミノ基をもつため、塩基とも酸とも塩に働く作用やジスルフィド結合などの影をつくる両性化合物である。

響で複雑な立体構造をもつ。

②アミノ酸の検出方法：ニンヒドリン反応(５)タンパク質の性質

アミノ酸にニンヒドリンの水溶液を反応①塩析：水に溶けると親水コロイド溶液とさせると、青紫～赤紫に呈する。遊離しなり、多量の塩類を加えると塩析する。

たアミノ基をもつアミノ酸やタンパク質②変性：加熱や酸によって凝固する性質。の検出に利用される。

これは、ペプチド鎖間の水素結合や相互作用が変化し、タンパク質の構造が変化(３)ペプチド結合とはするために起こる。

アミノ酸のカルボキシ基が別のアミノ基③ビウレット反応：タンパク質水溶液に水と脱水縮合して、アミド結合(－CO－NH酸化ナトリウム水溶液と硫酸銅(Ⅱ)水溶－)を形成することによって、アミノ酸がポ液を加えると、紫色になる反応。これはリマー(高分子化合物)となり、タンパク質

ペプチド結合が２つ以上あるトリペプチを形成する。このアミド結合をペプチド結ド以上に起こる反応でタンパク質の検出合とよぶ。２分子のアミノ酸が縮合してでに用いられる。

きたものをジペプチド、３分子でできたも④キサンプロテイン反応：タンパク質水溶のをトリペプチド、10 個以上でできたもの

液に濃硝酸を加え加熱すると黄色になり、をポリペプチドという。

水酸化ナトリウムを加え、塩基性にすると橙色になる反応。これは、ベンゼン環(４)タンパク質の構造
タンパク質はアミノ酸の重合体(ポリマー)ある。

をもつタンパク質にみられる反応で、ベンゼン環がニトロ化するために起こる現象である。

・１次構造：タンパク質を構成しているア⑤窒素原子の確認方法：タンパク質に濃水

ミノ酸の配列順序。同じ種類のタンパク

酸化ナトリウム水溶液を加え加熱させ、質では、構成するアミノ酸の種類、配列アンモニアを発生させることで、タンパが決まっている。

ク質中の窒素原子の存在が確認できる。

・２次構造：分子のポリペプチドの鎖はペ⑥硫黄原子の確認方法：⑤の反応後に酢酸プチド結合している１つのアミノ酸の－鉛(Ⅱ)水溶液を加え、黒色沈澱である硫CO－基とそのアミノ酸から４番目のア化鉛(Ⅱ)が生じれば、タンパク質中に硫ミノ酸の－NH－基との間の水素結合に黄原子が含まれていることがわかる。

(６)タンパク質の分類

れぞれ３ml ずつとった。

・単純タンパク質：加水分解でα－アミノ酸が得られるもの。アルブミン(卵白)、（２）成分元素の検出

ケラチン(髪、爪)、フィブロイン(絹糸)①卵白水溶液 A に水酸化ナトリウムを２，など。

３粒加え、沸騰石を数粒加えて、２～３・複合タンパク質：加水分解でα－アミノ分間煮沸させた後、試験管口に水で湿ら酸、糖、リン酸、色素なども得られるもせたリトマス紙を近づけた。の。ムチン(唾液)、カゼイン(牛乳)、ヘ②次いで、濃塩酸をつけたガラス棒を近モグロビン(血液)など。

づけた。
③冷却後、酢酸鉛(Ⅱ)水溶液を水滴加え(７)酵素た。

酵素とは、生体内の種々の化学反応を触媒する機能をもつタンパク質。主成分はタンパク質。

（３）呈色反応①ビウレット反応
卵白水溶液 B に、６㏖/l 水酸化ナトリ

３．実験「タンパク質の性質」
タンパク質の代表として卵白を用いて、ウム水溶液を１～２滴加えて振り、さらに硫酸銅(Ⅱ)水溶液を１滴加えて振った。

その構成元素や変性、呈色反応などの化②キサントプロテイン反応

学的性質を調べた。

卵白水溶液 C に、沸騰石を数粒加えて、[実験器具]

濃硝酸を 0.5ml 加え加熱する。冷却後、試験管、試験管はさみ、ビーカー(100ml)、６mol/l 水酸化ナトリウム水溶液を加え駒込ピペット、ガラス棒、薬さじ、マッてアルカリ性にした。

チ、沸騰石、ガスバーナー、防護メガネ③ニンヒドリン反応[実験薬品]

卵白水溶液 D に、沸騰石を数粒加え、卵白、塩化ナトリウム、粒状水酸化ナト

0.5mol/l 水酸化ナトリウム水溶液を１ml

リウム、0.5mol/l 酢酸鉛(Ⅱ)水溶液、水加えて、数分間加熱し、さらにニンヒド酸 化 ナ ト リ ウ ム 水 溶 液 ( ６ mol/l 、リン水溶液を数滴加えて穏やかに加熱し、0.5mol/l)、0.5mol/l 硫酸銅(Ⅱ)水溶液、色の変化を観察した。

濃硝酸、濃塩酸、エタノール、１％ニン
ヒドリン水溶液、赤リトマス紙（４）タンパク質の変性[実験操作]①卵白水溶液 E を穏やかに加熱した。

（１） 卵白をビーカーにとり、約６倍の水②卵白水溶液 F～I に酢酸鉛(Ⅱ)水溶液、に加えて激しく攪拌する。これに塩硫酸銅(Ⅱ)水溶液、濃塩酸、エタノール化ナトリウムを少しずつ加えて激をそれぞれ１～２ml ずつ加えて変化を観しく攪拌し、透明な卵白溶液をつり、察した。

この溶液を９本の試験管 A～I にそ[結果]○操作（２）A. 卵白を NaOH で分解後、
実

験操

作

結

果

NH₃＋HCl→NH₄Clという反応が起こったと考えられる。

① リトマス紙を近づける

青色に変化

・操作（３）でのビウレット反応の結果か② 濃塩酸を近づける

白煙が出る

ら卵白のタンパク質中には、トリペプチ③ 酢酸鉛(Ⅱ)を加える

黒色沈澱

ド以上のペプチド結合があると考えられる。また、キサントプロテイン反応から○操作（３）
加えた試薬

結果

はこのタンパク質中にベンゼン環があることがわかる。

B.ビウレッ

NaOH

変化なし

ト反応

CuSO₄

紫色に変化

・操作（４）の結果からタンパク質の変性

C.キサント

HNO₃

黄色に変化

は、強い酸やアルコール、重金属イオン

プロテイ

NaOH

オレンジ色や熱が加えられたときに起こると考えらに変化れる。

ン反応
D.ニンヒドリン反応

ニンヒドリ

薄い黄色→ン水溶液

黒色→透明な黒色作

今回、この講義に参加して、今までよく耳にしていたタンパク質というものがどう○操作(（４）操

４．この講義に参加した感想

結果

E.加熱

白色に凝固

F.酢酸鉛(Ⅱ)

白色に凝固

G.硫酸銅(Ⅱ)

緑色の液体に白色に凝固

H.濃塩酸

白色に凝固

I.エタノール

上が白色に凝固いうものであるか、どんな性質があるのか、何に含まれているのかなど、これからタンパク質について学んでいく上で必要となる知識をたくさん学ぶことができた。
今までタンパク質について学習したことのなかったので、次の日からの発展した講義を聴く上での強い味方となってくれる知識を得られ、さらにもっとタンパク質について学んでいきたいと思える充実した内容の講義だった。
特に、タンパク質の性質を実際に確かめる実験は、机上の学習だけでなく、自分の目で反応を見ることができ、タンパク質の面白さ、化学の面白さを実感することができた。
この講義で感じた、もっと学んでいきた［考察］
・ 操作（２）の結果から、卵白のタンパク質には窒素が含まれており、また②の反応でいという思いを胸に、これからも化学について、タンパク質について学習を進めたいと思った。