(57)【要約】  本開示は、目的の化合物の生産に有用なタンパク質、核酸、ベクター、および宿主分子、ならびにその使用方法を提供する。【特許請求の範囲】
【請求項１】
未修飾のドメインを備える参照ポリケチドと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の修飾されたドメインを備える、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができる、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項２】
酵素活性が改変された２つ以上の修飾されたドメインを備える、請求項１に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項３】
少なくとも１つの修飾されたドメインが、低下した酵素活性を有する、請求項１または２に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項４】
少なくとも１つの修飾されたドメインが、機能的に不活性である、請求項３に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項５】
修飾されたドメインが、β−ケトンプロセシングドメインである、請求項１乃至４のいずれか１項に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項６】
β−ケトンプロセシングドメインが、ケトレダクターゼ、デヒドラターゼ、またはエノイルレダクターゼである、請求項５に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項７】
β−ケトンプロセシングドメインが、配列番号１〜９のいずれか１つの保存された領域に対して少なくとも９０％の配列同一性を有する部分を備える、請求項６に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項８】
β−ケトンプロセシングドメインが、ケトレダクターゼであり、ケトレダクターゼが、（ａ）保存されたＹＡＡＡＮ触媒性モチーフ内のチロシンに対応する位置でチロシン以外のアミノ酸を備え、配列番号１内の保存されたαＦＧヘリックスを備えていないか、（ｂ）配列番号２内のＳ９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのアラニン６６３２に対応する位置でグルタミン酸残基を備えているか（Ｓ９における変化）、または（ｃ）配列番号３のＷＴ  Ｓ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのアミノ酸３３８６から３５１６に対応するアミノ酸を備えていない、請求項６に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項９】
β−ケトンプロセシングドメインが、デヒドラターゼであり、デヒドラターゼが、（ａ）配列番号４の保存されたＨＸＸＸＧＸＸＸＸＰモチーフ内のＳ６７９−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのｐｋｓＢにおける４２８８位のグリシンに対応する位置でアスパラギン酸を備えるか、（ｂ）配列番号５内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦにおける３０６６位から３０７０位に対応する位置の保存されたＬＰＦＸＷモチーフにおける置換を備えるか、（ｃ）配列番号６のＳ６７９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのＰｒｏ６８４４からＴｒｐ６８７４の間の欠失を備えるか、または（ｄ）配列番号７のＡ、Ｂ、Ｃ、およびＤに対応する位置での置換もしくは欠失を備える、請求項６に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項１０】
β−ケトンプロセシングドメインが、エノイルレダクターゼであり、エノイルレダクターゼが、配列番号８内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦの１５４６位に対応する位置でリジンを備えていない、および／または配列番号８もしくは９内のＳ１２−ｐｋｓＢの１５６８位に対応する位置でアスパラギン酸を備えていない、請求項６に記載の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ。
【請求項１１】
（ａ）第１のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域を備える、第１のドメイン、および
（ｂ）第２のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域を備える、第２のドメイン
を備える、ポリケチドシンターゼ。
【請求項１２】
第１のドメインおよび第２のドメインの少なくとも１つが、β−ケトンプロセシングドメインである、請求項１１に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１３】
第１のドメインおよび第２のドメインが、共にβ−ケトンプロセシングドメインである、請求項１１または１２に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１４】
β−ケトンプロセシングドメインが、ケトレダクターゼ、デヒドラターゼ、またはエノイルレダクターゼである、請求項１２または１３に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１５】
第１のドメインおよび第２のドメインの少なくとも１つが、機能的に不活性なドメインである、請求項１１乃至１４のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１６】
第１のドメインおよび第２のドメインの両方が、機能的に不活性なドメインである、請求項１５に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１７】
（ｃ）第３のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域、または第２のポリケチドシンターゼの第２のドメインの保存された領域を備える、請求項１１乃至１６のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１８】
第３のドメインが、機能的に不活性なドメインである、請求項１７に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項１９】
（ｄ）第４のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域、第３のポリケチドシンターゼの第２のドメインの保存された領域、または第２のポリケチドシンターゼの第３のドメインの保存された領域を備える、請求項１１乃至１８のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項２０】
第４のドメインが、機能的に不活性である、請求項１９に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項２１】
機能的に不活性なドメインが、配列番号１〜９のいずれか１つの保存された領域のアミノ酸配列を備える、請求項１５乃至２０のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼ。
【請求項２２】
ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインが、配列番号１０または１１の配列を有するポリケチドシンターゼと比較して修飾されており、前記修飾が、酵素活性の改変をもたらす、キメラポリケチドシンターゼ。
【請求項２３】
少なくとも１つのケトレダクターゼドメインが、（ａ）保存されたＹＡＡＡＮ触媒性モチーフ内のチロシンに対応する位置でチロシン以外のアミノ酸を備え、配列番号１内の保存されたαＦＧヘリックスを備えていないか、（ｂ）配列番号２におけるＳ９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのアラニン６６３２に対応する位置でグルタミン酸残基を備えるか、または（ｃ）配列番号３のＷＴ  Ｓ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのアミノ酸３３８６から３５１６に対応するアミノ酸を備えていない、キメラポリケチドシンターゼ。
【請求項２４】
少なくとも１つのデヒドラターゼドメインが、（ａ）配列番号４の保存されたＨＸＸＸＧＸＸＸＸＰモチーフ内のＳ６７９−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのｐｋｓＢにおける４２８８位のグリシンに対応する位置でアスパラギン酸を備えるか、（ｂ）配列番号５内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦにおける３０６６位から３０７０位に対応する位置の保存されたＬＰＦＸＷモチーフにおける置換を備えるか、（ｃ）配列番号６のＳ６７９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのＰｒｏ６８４４からＴｒｐ６８７４の間の位置に対応する欠失を備えるか、または（ｄ）配列番号７のＡ、Ｂ、Ｃ、およびＤに対応する位置での置換もしくは欠失を備える、キメラポリケチドシンターゼ。
【請求項２５】
少なくとも１つのエノイルレダクターゼドメインが、配列番号８内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦの１５４６位に対応する位置でリジンを備えていない、および／または配列番号８もしくは９内のＳ１２−ｐｋｓＢの１５６８位に対応する位置でアスパラギン酸を備えていない、キメラポリケチドシンターゼ。
【請求項２６】
（ａ）配列番号７、８、もしくは９、（ｂ）配列番号１０、１１、もしくは１２、（ｃ）配列番号１３、１４、もしくは１５、（ｄ）配列番号１６、１７、もしくは１８、（ｅ）配列番号１９、２０、２１、もしくは２２、（ｆ）配列番号２３、２４、２５、もしくは２６、（ｇ）配列番号２７、２８、２９、もしくは３０、または（ｈ）配列番号３１もしくは３２のアミノ酸配列に対して少なくとも８０％の配列同一性を有するドメインを備えるキメラポリケチドシンターゼ。
【請求項２７】
請求項１乃至２６のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼをコードする核酸。
【請求項２８】
核酸がＬＡＬをさらにコードし、ＬＡＬをコードする配列が、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている、請求項２７に記載の核酸。
【請求項２９】
ＬＡＬが異種ＬＡＬである、請求項２８に記載の核酸。
【請求項３０】
ＬＡＬが、配列番号３８に対して少なくとも８０％の同一性を有する部分を備える、請求項２８または２９に記載の核酸。
【請求項３１】
ＬＡＬが、配列番号３８の配列を有する部分を備える、請求項３０に記載の核酸。
【請求項３２】
ＬＡＬが配列番号３８の配列を有する、請求項３１に記載の核酸。
【請求項３３】
ＬＡＬをコードする核酸が、オープンリーディングフレーム内でＴＴＡ阻害コドンを欠いている、請求項２８乃至３２のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３４】
核酸がＬＡＬ結合部位をさらに備え、ＬＡＬ結合部位をコードする配列が、ポリケチドシンターゼをコードする配列に機能可能に連結されている、請求項２７乃至３３のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項３５】
ＬＡＬ結合部位が、配列番号３９の配列に対して少なくとも８０％の配列同一性を有する部分を備える、請求項３４に記載の核酸。
【請求項３６】
ＬＡＬ結合部位が、配列番号３９の配列を有する部分を備える、請求項３５に記載の核酸。
【請求項３７】
ＬＡＬ結合部位が配列番号３９の配列を有する、請求項３６に記載の核酸。
【請求項３８】
ＬＡＬ結合部位が配列ＧＧＧＧＧＴ（配列番号４０）を有する、請求項３４に記載の核酸。
【請求項３９】
ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合が、ポリケチドシンターゼの発現を促進する、請求項３４乃至３８のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項４０】
非リボソームペプチドシンターゼをさらにコードする、請求項２７乃至３９のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項４１】
第１のＰ４５０酵素をさらにコードする、請求項２７乃至４０のいずれか１項に記載の核酸。
【請求項４２】
第２のＰ４５０酵素をさらにコードする、請求項４１に記載の核酸。
【請求項４３】
請求項２７乃至４２のいずれか１項に記載の核酸を備える発現ベクター。
【請求項４４】
人工染色体である、請求項４３に記載の発現ベクター。
【請求項４５】
人工染色体が細菌人工染色体である、請求項４４に記載の発現ベクター。
【請求項４６】
請求項４３乃至４５のいずれか１項に記載の発現ベクターを備える宿主細胞。
【請求項４７】
ポリケチドが宿主細胞に対して異種である、請求項１乃至２６のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼを備える宿主細胞。
【請求項４８】
ＬＡＬを天然に欠く、請求項４６または４７に記載の宿主細胞。
【請求項４９】
ＬＡＬ結合部位を天然に欠く、請求項４６乃至４８のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項５０】
ＬＡＬ結合部位に結合してポリケチドシンターゼの発現を調節することができるＬＡＬを備える、請求項４６乃至４９のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項５１】
ＬＡＬが異種である、請求項５０に記載の宿主細胞。
【請求項５２】
ＬＡＬが、配列番号３８の配列に対して少なくとも８０％の同一性を有する部分を備える、請求項５０または５１に記載の宿主細胞。
【請求項５３】
宿主細胞が細菌である、請求項４６乃至５２のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項５４】
細菌がアクチノバクテリウムである、請求項５３に記載の宿主細胞。
【請求項５５】
アクチノバクテリウムが、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、またはストレプトマイセス・マラエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｍａｌａｙｅｎｓｉｓ）である、請求項５４に記載の宿主細胞。
【請求項５６】
アクチノバクテリウムが、Ｓ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である、請求項５５に記載の宿主細胞。
【請求項５７】
ポリケチドシンターゼの発現を増強させるように修飾されている、請求項４６乃至５６のいずれか１項に記載の宿主細胞。
【請求項５８】
（ｉ）化合物生産タンパク質を発現する内在性遺伝子クラスターの欠失、（ｉｉ）化合物生産タンパク質を発現する異種遺伝子クラスターの挿入、（ｉｉｉ）抗生物質での刺激への宿主細胞の曝露、および／または（ｉｖ）同種プロモーターと比較して化合物の発現を少なくとも２倍増大させる異種プロモーターの導入によって、化合物生産タンパク質の発現を増強させるように修飾されている、請求項５７に記載の宿主細胞。
【請求項５９】
請求項４６乃至５８のいずれか１項に記載の宿主細胞を適切な条件下で培養する工程を備える、ポリケチドを生産する方法。
【請求項６０】
請求項１乃至２６のいずれか１項に記載のポリケチドシンターゼを発現するように遺伝子操作された宿主細胞を、ポリケチドシンターゼがポリケチドを生産するのに適した条件下で培養する工程を備える、ポリケチドを生産する方法。
【請求項６１】
ポリケチドシンターゼの活性を調節する方法であって、
（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸配列を提供する工程、および
（ｂ）親核酸配列の少なくとも１つのコドンを修飾する工程であって、前記コドンが、親ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたモチーフ内の残基を特定し、
前記修飾が、少なくとも１つのドメインの酵素活性または調節活性の改変をもたらす、工程
を備える、方法。
【請求項６２】
化合物を生産する方法であって、
（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、
（ｂ）親核酸の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生成させる工程であって、前記コドンが、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたドメイン内の残基を特定し、前記修飾が、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの酵素活性の改変をもたらす、工程、
（ｃ）修飾された核酸を宿主細胞に導入する工程、および
（ｄ）修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で宿主細胞を培養する工程
を備え、それによって化合物を生産する、方法。
【請求項６３】
化合物を生産する方法であって、
（ａ）化合物を生産することができる親ポリケチドシンターゼを提供する工程、
（ｂ）親ポリケチドシンターゼのアミノ酸配列を決定する工程、
（ｃ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、
（ｄ）親核酸の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸配列を生成する工程であって、前記コドンが、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたドメイン内の残基を特定し、前記修飾が、少なくとも１つのドメインの酵素活性の改変をもたらす、工程、
（ｅ）修飾された核酸を宿主細胞に導入する工程、
（ｆ）修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で宿主細胞を培養する工程、および
（ｇ）修飾されたポリケチドシンターゼによって生産される化合物を回収する工程
を備え、それによって化合物を生産する、方法。
【請求項６４】
化合物を生産する方法であって、
（ａ）親ポリケチドシンターゼの構造を決定する工程、
（ｂ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を生産する工程、
（ｃ）核酸を修飾して、修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生産する工程であって、修飾されたポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインが、親ポリケチドシンターゼと比較して酵素活性が改変される工程、
（ｄ）修飾された核酸配列を宿主細胞に導入する工程、および
（ｅ）修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で宿主細胞を培養する工程
を備え、それによって化合物を生産する、方法。
【請求項６５】
化合物のライブラリーを生産する方法であって、
（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸配列を提供する工程、
（ｂ）親核酸配列の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる第１の修飾されたポリケチドシンターゼをコードする第１の修飾された核酸を生成する工程、
（ｃ）親核酸の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる第２の修飾されたポリケチドシンターゼをコードする第２の修飾された核酸を生成する工程であって、第１および第２の修飾された核酸が異なる、工程、
（ｄ）第１および第２の修飾された核酸配列を１つまたは複数の宿主細胞に導入する工程、および
（ｅ）第１および第２の修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で１つまたは複数の宿主細胞を培養する工程
を備え、それによって化合物のライブラリーを生産する、方法。
【請求項６６】
請求項５９乃至６５のいずれか１項に記載の方法によって生産される化合物。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、化合物の生産のための組成物および方法に関する。
【背景技術】
【０００２】
ポリケチド天然生成物は、他の特注の酵素と組み合わせて、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ：ｐｏｌｙｋｅｔｉｄｅ  ｓｙｎｔｈａｓｅｓ）、例えばＩ型ポリケチドシンターゼによって生合成によって生産される。ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）は、その触媒機能がポリケチドを生産するためのモジュールに組織化されている、大きなマルチドメインタンパク質のファミリーである。ポリケチドシンターゼクラスターの基本的な機能ユニットは、例えばマロニル−ＣｏＡに由来する２炭素からなる伸長ユニットをコードするモジュールである。ポリケチドシンターゼ内に一般に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、およびｉｉｉ）放出モジュールが含まれる。モジュール内で、ポリケチド鎖の伸長および延長に必要な最小ドメインアーキテクチャーには、ケトシンターゼ（ＫＳ：ｋｅｔｏｓｙｎｔｈａｓｅ）ドメイン、アシルトランスフェラーゼ（ＡＴ：ａｃｙｌ−ｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ）ドメイン、およびＡＣＰ（ａｃｙｌ−ｃａｒｒｉｅｒ  ｐｒｏｔｅｉｎ）（アシル担体タンパク質）ドメインが含まれ、各モジュールの特異的な化学は、ＡＴドメインによって、ならびに、β−ケトンプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ：ｋｅｔｏｒｅｄｕｃｔａｓｅ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ：ｄｅｈｙｄｒａｔａｓｅ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ：ｅｎｏｙｌｒｅｄｕｃｔａｓｅ）ドメインの存在によってコードされる。ポリケチドシンターゼの生合成は、２つの鍵となるメカニズム、すなわち、ポリケチドシンターゼ伸長モジュールでのポリケチド鎖の延長、およびモジュール間でのポリケチド中間体の転位によって進む。生産的な鎖の延長は、モジュール内およびモジュール間の両方の、多くの触媒性ドメインの協調した機能に依存する。
【０００３】
コンビナトリアル生合成は、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）遺伝子クラスターを遺伝子操作して新規な薬剤候補を生産するために採用されている、一般的な戦略である（非特許文献１）。これまで、これらの戦略は、モジュール内でのＰＫＳドメインの欠失および／もしくはドメインスワッピングの遺伝子操作に依拠するものであるか、または、モジュール全体を別のクラスターからスワッピングしてキメラクラスターを生産することによるものであった。
【先行技術文献】
【非特許文献】
【０００４】
【非特許文献１】ワイスマンおよびリードレイ（Ｗｅｉｓｓｍａｎ  ａｎｄ  Ｌｅａｄｌａｙ）、Ｎａｔｕｒｅ  Ｒｅｖｉｅｗｓ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、２００５
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【０００５】
このアプローチの課題は、ホールセールドメインの置き換え、挿入、または欠失を介するポリケチドメガシンターゼのタンパク質遺伝子操作が、ＰＫＳの「アセンブリライン」アーキテクチャーを混乱させ得、こうして、合成されるポリケチドの量が大幅に低減することである。
【課題を解決するための手段】
【０００６】
本開示は、進化によってドメインの活性を「オン」または「オフ」にするメカニズムを模倣し、加速させることによって、化合物生産を著しく損なうことなくポリケチドのコンビナトリアル生合成を容易にするために有用な組成物および方法を提供する（図１）。
【０００７】
さらに具体的には、本開示は、酵素活性を制御するβ−ケトンプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ）ドメインにおける短鎖タンパク質配列を利用することによる、ドメインレベルでのＰＫＳ遺伝子操作のための組成物および方法を提供する（図２Ａおよび２Ｂ）。推定上の死滅したドメイン配列を生きたドメインにグラフトしてドメイン活性を不活化し、クラスターによってコードされるポリケチドの化学構造を改変する。ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）発現宿主における修飾されたクラスターの異種発現を次いで使用して、新規な化合物を生産する。このアプローチは、１つのクラスターにおいて複数のドメインレベルの遺伝子操作を行って、遺伝子操作された分子のコンビナトリアルライブラリーを生成させることに、さらに利用することができる。
【０００８】
したがって、一態様では、本開示は、未修飾のドメインを含む参照ポリケチドシンターゼと比較して酵素活性が改変された１つまたは複数の修飾されたドメインを含む、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼであって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で発現された場合にポリケチドを生産することができる、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼを提供する。
【０００９】
一部の実施形態では、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼは、酵素活性が改変された２つ以上の修飾されたドメインを含む。
一部の実施形態では、少なくとも１つの修飾されたドメインは、低下した酵素活性を有する（例えば、少なくとも１つの修飾されたドメインが機能的に不活性である）。
【００１０】
一部の実施形態では、修飾されたドメインは、β−ケトンプロセシングドメイン（例えば、ケトレダクターゼ、デヒドラターゼ、またはエノイルレダクターゼ）である。
別の態様では、本開示は、
（ａ）第１のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域を含む、第１のドメイン、および
（ｂ）第２のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域を含む、第２のドメイン
を含む、ポリケチドシンターゼを提供する。
【００１１】
一部の実施形態では、第１のドメインおよび第２のドメインの少なくとも１つは、β−ケトンプロセシングドメイン（例えば、ケトレダクターゼ、デヒドラターゼ、またはエノイルレダクターゼ）である。一部の実施形態では、第１のドメインおよび第２のドメインは、共にβ−ケトンプロセシングドメインである。
【００１２】
一部の実施形態では、第１のドメインおよび第２のドメインの少なくとも１つは、機能的に不活性なドメインである。一部の実施形態では、第１のドメインおよび第２のドメインの両方は、機能的に不活性なドメインである。
【００１３】
一部の実施形態では、ポリケチドシンターゼは、（ｃ）第３のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域（例えば、機能的に不活性なドメイン）、または第２のポリケチドシンターゼの第２のドメインの保存された領域を含む。
【００１４】
一部の実施形態では、ポリケチドシンターゼは、（ｄ）第４のポリケチドシンターゼのドメインの保存された領域（例えば、機能的に不活性なドメイン）、第３のポリケチドシンターゼの第２のドメインの保存された領域、または第２のポリケチドシンターゼの第３のドメインの保存された領域を含む。
【００１５】
一部の実施形態では、機能的に不活性なドメインは、配列番号１〜９のいずれか１つの保存された領域のアミノ酸配列を含む。
前述のポリケチドシンターゼのいずれかの一部の実施形態では、β−ケトンプロセシングドメインは、配列番号１〜９のいずれか１つの保存された領域に対して少なくとも９０％の配列同一性を有する部分を含む。
【００１６】
配列番号１
ＤＰＤＧＴＶＬＩＴＧＧＳＧＶＲＡＧＡＬＡＲＨＬＶＴＥＲＧＶＲＨＬＬＬＬＳＲＴＴＡＤＥＥＬＬＮＥＬＧＥＬＧＡＲＶＤＴＡＩＣＤＶＳＤＲＡＲＬＡＱＶＬＡＧＶＳＰＥＨＰＬＴＡＶＩＨＴＡＧＡＬＤＤＤＶＶＥＳＬＴＡＱＲＬＤＴＶＬＲＰＫＡＤＧＡＷＨＬＨＥＬＴＲＤＴＤＬＡＡＦＶＭＹＳＳＡＡＧＶＭＧＮＰＧＱＧＮＦＡＡＡＴＡＦＬＤＡＬＡＥＱＲＲＡＥＧＬＰＡＬＡＬＡＷＧＳＳＥＥＴＧＧＬＴＧＬＲＡＩＳＡＥＨＧＭＲＬＦＤＳＡＳＨＲＲＥＰＬＬＶＡＡＳＭＤＰＶＬＡＡＥＶＰＡＬＬＲＳＬＲＲＰＩＡＲＲＡＡＳＡＤＧＶＱＷＬＡＧＬＡＰＥＥＲＡＫＡＬＬＫＶＶＣＤＴＡＡＴＶＬＧＨＡＤＡＲＴＩＰＬＴＧＡＦＫＤＬＧＶＤＳＬＴＡＶＥＬＲＮＳＬＴＫＡＴＧＬＲＬＰＡＴＬＶＦＤＹＰＴＰＴＡＬＡＶＲＬ
配列番号２
ＤＰＤＧＴＩＬＩＴＧＧＳＧＶＬＡＧＩＬＡＲＨＬＡＡＥＨＧＡＲＨＬＬＬＬＳＲＴＡＰＤＥＡＬＩＫＥＬＡＥＬＧＡＲＶＥＴＡＡＣＤＶＳＤＲＡＧＬＡＲＶＬＡＧＶＳＰＥＨＰＬＴＡＶＩＨＴＡＧＡＬＤＤＧＶＶＥＳＬＴＴＱＱＬＤＴＶＬＲＰＫＡＤＧＡＷＨＬＨＥＬＴＲＤＡＤＬＡＡＦＶＶＹＳＳＡＡＡＶＬＧＮＥＧＱＧＮＹＡＡＡＮＡＦＬＤＡＬＡＥＱＲＲＴＱＧＬＰＡＬＡＬＡＷＧＰＷＥＹＴＧＤＬＴＡＱＬＴＧＴＤＱＤＲＩＲＣＳＧＭＲＴＩＴＡＥＤＧＭＲＬＦＤＴＡＳＨＨＧＥＰＬＬＶＰＡＶＬＤＰＴＲＤＧＥＶＰＡＬＬＲＳＬＲＲＰＩＡＲＲＡＡＳＡＤＧＧＶＱＷＬＡＡＬＡＰＡＥＲＥＫＡＬＬＫＬＶＣＤＳＡＡＭＶＬＧＨＡＤＡＲＳＩＰＡＡＧＡＦＫＤＬＧＶＤＳＬＭＡＶＥＬＲＮＧＬＶＫＡＴＧＬＲＬＰＡＴＬＶＦＤＹＰＴＰＴＶＬＡＡＲＬ
配列番号３
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配列番号４
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配列番号５
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配列番号６
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配列番号７
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配列番号８
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配列番号９
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前述のポリケチドシンターゼのいずれかの一部の実施形態では、β−ケトンプロセシングドメインは、（ａ）保存されたＹＡＡＡＮ触媒性モチーフ内のチロシンに対応する位置でチロシン以外のアミノ酸を含み、かつ、配列番号１内の保存されたαＦＧヘリックスを含まない、（ｂ）配列番号２内のＳ９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのアラニン６６３２に対応する位置でグルタミン酸残基を含む（Ｓ９における変化）、または（ｃ）配列番号３のＷＴ  Ｓ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのアミノ酸３３８６から３５１６に対応するアミノ酸を含まない、ケトレダクターゼである。
【００１７】
前述のポリケチドシンターゼのいずれかの一部の実施形態では、β−ケトンプロセシングドメインは、（ａ）配列番号４の保存されたＨＸＸＸＧＸＸＸＸＰモチーフ内のＳ６７９−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのｐｋｓＢにおける４２８８位のグリシンに対応する位置でアスパラギン酸を含む、（ｂ）配列番号５内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦにおける３０６６位から３０７０位に対応する位置の保存されたＬＰＦＸＷモチーフにおける置換を含む、（ｃ）配列番号６のＳ６７９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのＰｒｏ６８４４からＴｒｐ６８７４の間の欠失を含む、または（ｄ）配列番号７のＡ、Ｂ、Ｃ、およびＤに対応する位置での置換もしくは欠失を含む、デヒドラターゼである。
【００１８】
前述のポリケチドシンターゼのいずれかの一部の実施形態では、β−ケトンプロセシングドメインは、配列番号８内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦの１５４６位に対応する位置でリジンを含まない、および／または配列番号８もしくは９内のＳ１２−ｐｋｓＢの１５６８位に対応する位置でアスパラギン酸を含まない、エノイルレダクターゼである。
【００１９】
別の態様では、本開示は、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインが、配列番号１０または１１の配列を有するポリケチドシンターゼと比較して修飾されており、修飾が、酵素活性の改変をもたらす、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
【００２０】
配列番号１０
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配列番号１１
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別の態様では、本開示は、少なくとも１つのケトレダクターゼドメインが、（ａ）保存されたＹＡＡＡＮ触媒性モチーフ内のチロシンに対応する位置でチロシン以外のアミノ酸を含み、かつ、配列番号１内の保存されたαＦＧヘリックスを含まない、（ｂ）配列番号２におけるＳ９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのアラニン６６３２に対応する位置でグルタミン酸残基を含む、または（ｃ）配列番号３のＷＴ  Ｓ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのアミノ酸３３８６から３５１６に対応するアミノ酸を含まない、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
【００２１】
別の態様では、本開示は、少なくとも１つのデヒドラターゼドメインが、（ａ）配列番号４の保存されたＨＸＸＸＧＸＸＸＸＰモチーフ内のＳ６７９−ｐｋｓＢ  ＯＲＦのｐｋｓＢにおける４２８８位のグリシンに対応する位置でアスパラギン酸を含み、（ｂ）配列番号５内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦにおける３０６６位から３０７０位に対応する位置の保存されたＬＰＦＸＷモチーフにおける置換を含み、（ｃ）配列番号６のＳ６７９−ｐｋｓＡ  ＯＲＦのＰｒｏ６８４４からＴｒｐ６８７４の間の位置に対応する欠失を含み、または（ｄ）配列番号７のＡ、Ｂ、Ｃ、およびＤに対応する位置での置換もしくは欠失を含む、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
【００２２】
別の態様では、本開示は、少なくとも１つのエノイルレダクターゼドメインが、配列番号８内のＳ１２−ｐｋｓＢ  ＯＲＦの１５４６位に対応する位置でリジンを含まない、および／または配列番号８もしくは９内のＳ１２−ｐｋｓＢの１５６８位に対応する位置でアスパラギン酸を含まない、キメラポリケチドシンターゼを提供する。
【００２３】
別の態様では、本開示は、（ａ）配列番号１２、１３、もしくは１４、（ｂ）配列番号１５、１６、もしくは１７、（ｃ）配列番号１８、１９、もしくは２０、（ｄ）配列番号２１、２２、もしくは２３、（ｅ）配列番号２４、２５、２６、もしくは２７、（ｆ）配列番号２８、２９、３０、もしくは３１、（ｇ）配列番号３２、３３、３４、もしくは３５、または（ｈ）配列番号３６もしくは３７のアミノ酸配列に対して少なくとも８０％の配列同一性を有するドメインを含むキメラポリケチドシンターゼを提供する。
【００２４】
配列番号１２：
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配列番号１３：
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配列番号１４：
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配列番号１５：
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配列番号１６：
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配列番号１７：
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配列番号１８：
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配列番号１９：
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配列番号２１：
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配列番号２３：
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配列番号２４：
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配列番号２５：
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配列番号２６：
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配列番号２７：
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配列番号２８：
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配列番号２９：
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配列番号３０
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配列番号３１：
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配列番号３２：
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配列番号３３：
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配列番号３４：
ＣＣＧＴＡＧＣＧＴＣＧＣＣＧＣＧＣＣＧＧＴＡＣＣＧＴＧＧＡＡＣＴＧＣＡＣＣＣＧＡＧＴＣＣＡＧＴＣＧＧＣＧＧＣＣＧＧＴＧＴＣＧＣＧＴＣＣＧＧＡＴＧＣＡＧＧＡＧＧＡＡＧＣＣＧＧＣＣＧＧＧＧＴＧＣＣＧＴＣＣＧＣＧＡＴＧＴＧＣＡＧＧＧＧＴＴＣＧＣＣＡＣＣＣＧＣＧＡＡＧＧＣＣＧＧＣＡＧＴＧＡＣＧＣＧＣＣＧＧＧＡＣＣＧＡＴＧＧＴＧＧＣＧＧＴＧＡＣＧＴＧＣＴＧＧＡＴ
配列番号３５：
ＣＴＧＧＡＡＡＣＣＧＴＣＧＴＧＧＣＡＣＴＧＣＣＣＧＧＣＡＣＣＧＡＣＧＧＧＧＴＧＧＣＡＣＴＧＡＣＣＧＧＣＣＧＡＡＴＣＴＣＡＣＧＴＣＡＧＧＡＣＧＧＴＣＣＧＧＴＴＣＴＧＴＣＣＧＴＴＧＣＧＧＣＴＴＴＣＧＴＴＧＡＡＡＴＧＧＣＧＴＴＣＧＣＧＧＣＴＧＣＴＧＧＴＧＧＴＣＧＣＣＣＧＡＴＣＣＧＴＧＡＡＣＴＧＴＣＴＧＴＴＧＡＣＧＣＧＣＴＧＣＴＧＴＡＣＡＴＣＣＣＧＧＡＣＧＡＣＧＧＣＡＣＣＧＣＧＧＡＡＣＴＧＣＡＧＡＣＣＴＧＧＧＴＣＴＣＴＧＡＡＣＡＣＣＧＴＣＴＧＡＣＣＡＴＣＣＡＣＧＣＡＣＧＴＴＡＣＣＧＴＧＡＣＡＣＣＧＡＡＣＣＧＴＧＧＡＣＣＣＧＴＣＴＧＧＣＧＡＣＣＧＣＣＧＣＴＣＴＧＧＡＣＡＣＣＡＣＣＧＣＧＣＣＴＧＣＧＡＣＧＡＣＣＣＡＣＡＣＣＣＣＧＣＡＣＣＣＴＧＧＴＣＴＧＡＴＣＡＣＣＡＣＧＧＣＧＣＴＧＡＣＣＣＴＧＡＣＣＧＧＴＧＡＣＧＡＡＧＣＡＣＣＧＧＣＧＡＴＣＴＧＧＡＣＴＣＧＧＧＴＧＣＡＧＴＴＣＣＡＣＧＧＴＡＣＣＧＧＣＧＣＧＧＣＧＡＣＧＣＴＡＣＧＧＧＴＣＧＣＧＧＴＧＡＣＣＣＣＧＧＣＧ
一部の実施形態では、本発明のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのエノイルレダクターゼは、配列番号３５〜３６のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされている。
【００２５】
配列番号３６：
ＧＡＡＣＡＧＧＧＣＧＡＧＣＡＡＣＴＣＧＧＴＣＡＴＧＡＴＣＴＣＧＣＧＧＡＧＣＣＧＧＴＣＧＴＧＧＣＣＧＧＣＡＴＣＣＡＴＣＡＧＧＧＴＧＡＡＧＧＣＡＴＧＧＴＡＧＧＴＧＧＣＡＴＣＣＧＧＧＡＴＣＴＧＡＧＣＧＧＣＧＴＣＧＣＧＧＡＴＧＴＣＧＧＴＣＴＧＧＣＣＣＡＴＣＴＣＧＡＴＧＡＡＣＣＧＧＣＣＧＣＣＧＴＣＧＡＣＣＡＧＣＡＧＧＴＣＧＡＧＧＧＡＧＧＣＧＴＣＧＡＴＧＡＡＣＴＣ
配列番号３７：
ＧＡＡＣＡＧＧＧＣＧＡＧＣＡＡＣＴＣＧＧＴＣＡＴＧＡＴＣＴＣＧＣＧＧＡＧＣＣＧＧＴＣＧＴＧＧＣＣＧＧＣＡＴＣＣＡＴＣＡＧＧＴＧＧＡＡＧＧＣＡＴＧＧＴＡＧＧＴＧＧＣＡＴＣＣＧＧＧＡＴＣＴＧＡＧＣＧＧＣＧＴＣＧＣＧＧＡＴＧＴＣＧＧＴＧＣＣＣＡＴＣＴＣＧＡＴＧＡＡＣＣＧＧＣＣＧＣＣＧＴＣＧＡＣＣＡＧＣＡＧＧＴＣＧＡＧＧＧＡＧＧＣＧＴＣＧＡＴＧＡＡＣＴＣ
別の態様では、本開示は、前述のポリケチドシンターゼのいずれかをコードする核酸を提供する。
【００２６】
本発明の一部の実施形態では、核酸は、配列番号３８のアミノ酸配列に対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含むＬＡＬをさらにコードする。一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号３８の配列を有する部分を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号３８の配列を有する。一部の実施形態では、核酸は、少なくとも１つのオープンリーディングフレーム内でＴＴＡ調節性コドンを欠く。
【００２７】
配列番号３８：ＭＰＡＶＥＳＹＥＬＤＡＲＤＤＥＬＲＲＬＥＥＡＶＧＱＡＧＮＧＲＧＶＶＶＴＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＳＤＡＩＴＬ
ＲＡＶＣＳＥＥＥＲＡＬＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＶＡＳＱＬＰＤＰＶＳＭＡＬＰＧＥＨＬＳＰＥＡＥＮＲＬＲＧＤＬＴＲＴＬＬＡＬＡＡＥＲＰＶＬＩＧＩＤＤＭＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＧＰＡＲＩＡＭＶＬＴＥＬＲＲＬＴＰＡＨＳＱＦＨＡＥＬＬＳＬＧＨＨＲＥＩＡＬＲＰＬＧＰＫＨＩＡＥＬＡＲＡＧＬＧＰＤＶＤＥＤＶＬＴＧＬＹＲＡＴＧＧＮＬＮＬＧＨＧＬＩＫＤＶＲＥＡＷＡＴＧＧＴＧＩＮＡＧＲＡＹＲＬＡＹＬＧＳＬＹＲＣＧＰＶＰＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＱＳＡＮＴＴＬＶＲＷＩＳＧＬＮＡＤＡＶＧＥＡＴＥＩＬＴＥＧＧＬＬＨＤＬＲＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＮＤＬＳＡＲＥＲＲＲＬＨＲＳＡＬＥＶＬＤＤＶＰＶＥＶＶＡＨＨＱＡＧＡＧＦＩＨＧＰＫＡＡＥＩＦＡＫＡＧＱＥＬＨＶＲＧＥＬＤＡＡＳＤＹＬＱＬＡＨＨＡＳＤＤＡＶＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＬＤＥＬＴＶＡＡＲＡＧＬＬＳＬＥＨＡＡＬＭＩＲＷＬＡＬＧＧＲＳＧＥＡＡＥＶＬＡＡＱＲＰＲＡＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＡＡＥＶＳＬＡＬＶＳＰＧＡＳＧＶＳＰＧＡＳＧＰＤＲＲＰＲＰＬＰＰＤＥＬＡＮＬＰＫＡＡＲＬＣＡＩＡＤＮＡＶＩＳＡＬＨＧＲＰＥＬＡＳＡＥＡＥＮＶＬＫＱＡＤＳＡＡＤＧＡＴＡＬＳＡＬＴＡＬＬＹＡＥＮＴＤＴＡＱＬＷＡＤＫＬＶＳＥＴＧＡＳＮＥＥＥＧＡＧＹＡＧＰＲＡＥＴＡＬＲＲＧＤＬＡＡＡＶＥＡＧＳＡＩＬＤＨＲＲＧＳＬＬＧＩＴＡＡＬＰＬＳＳＡＶＡＡＡＩＲＬＧＥＴＥＲＡＥＫＷＬＡＥＰＬＰＥＡＩＲＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＲＧＱＹＣＬＡＴＧＲＨＥＳＡＹＴＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＮＷＧＶＤＶＰＧＬＳＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＨＧＲＤＲＤＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＴＨＡＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＶＱＡＡＹＳＰＱＡＱＲＶＤＬＬＥＥＡＡＤＬＬＬＳＣＮＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＳＥＡＦＳＡＬＲＨＨＳＲＡＲＧＬＬＲＱＡＲＨＬＡＡＱＣＧＡＴＰＬＬＲＲＬＧＡＫＰＧＧＰＧＷＬＥＥＳＧＬＰＱＲＩＫＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＳＬＡＡＧＧＱＴＮＲＶＩＡＤＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶ
ＫＧＲＱＨＬＰＡＥＬＡＮＡＥ
一部の実施形態では、核酸は、ＬＡＬ結合部位、例えば、配列番号３９の配列（ＣＴＡＧＧＧＧＧＴＴＧＣ）に対して少なくとも８０％（例えば、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の同一性を有するＬＡＬ結合部位をさらに含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号３９の配列を含む。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号３９の配列を有する。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号４０の配列（ＧＧＧＧＧＴ）を含む。
【００２８】
一部の実施形態では、核酸は、ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するように位置しているオープンリーディングフレームをさらに含む。一部の実施形態では、オープンリーディングフレームは、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）をコードする。
【００２９】
一部の実施形態では、核酸は、非リボソームペプチドシンターゼをさらにコードする。一部の実施形態では、核酸は、第１のＰ４５０酵素をさらにコードする。一部の実施形態では、核酸は、第２のＰ４５０酵素をさらにコードする。
【００３０】
一部の実施形態では、発現ベクターは、前述の核酸のいずれかを含む。一部の実施形態では、発現ベクターは、人工染色体（例えば、細菌人工染色体）である。
別の態様では、本開示は、前述のベクターまたはポリケチドシンターゼのいずれかを含む宿主細胞を提供する。一部の実施形態では、ポリケチドシンターゼは、宿主細胞に対して異種である。
【００３１】
本発明の一部の実施形態では、宿主細胞（例えば、ＬＡＬおよび／またはＬＡＬ結合部位を天然に欠く宿主細胞）は、組換えＬＡＬ（例えば、異種ＬＡＬ）を発現するように遺伝子操作されている。一部の実施形態では、ＬＡＬは、構成的に活性である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ＬＡＬ結合部位を核酸内に挿入することによって遺伝子操作されている。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位への組換えＬＡＬの結合は、核酸（例えば、ポリケチドシンターゼなどの化合物生産タンパク質をコードする核酸）の転写を促進する。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、ＬＡＬに対して異種である。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、ＬＡＬに対して内在性である。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、配列ＧＧＧＧＧＴ（配列番号４０）を含む。
【００３２】
一部の実施形態では、宿主細胞は、異種ＬＡＬ結合部位へのＬＡＬの結合がオープンリーディングフレームの発現を促進するようにオープンリーディングフレームに機能可能に連結している異種ＬＡＬ結合部位を含む核酸を含む。一部の実施形態では、異種ＬＡＬ結合部位は、合成ＬＡＬ結合部位である。一部の実施形態では、異種ＬＡＬ結合部位は、オープンリーディングフレームに機能可能に連結している内在性ＬＡＬ結合部位よりも大きな発現を促進する。一部の実施形態では、異種ＬＡＬ結合部位は、Ｃ１−Ｔ２−Ａ３−Ｇ４−Ｇ５−Ｇ６−Ｇ７−Ｇ８−Ｔ９−Ｔ１０−Ｇ１１−Ｃ１２（配列番号３９）の少なくとも８つの連続的なヌクレオチドを含み、このうち、いずれのヌクレオチドも任意の他のヌクレオチドによって置き換えられていないか、または、Ｇ４、Ｇ５、Ｇ６、Ｇ７、Ｇ８、Ｔ９、およびＴ１０のいずれか３つのヌクレオチド（例えば、Ｇ４、Ｇ７、およびＴ９；Ｇ５、Ｇ８、およびＴ１０；またはＧ６、Ｇ７、およびＧ８）以外の最大６つのヌクレオチドが、任意の他のヌクレオチドによって置き換えられている。
【００３３】
一部の実施形態では、組換えＬＡＬは、配列番号３８の配列に対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、または少なくとも９９％）の配列同一性を有する部分を含む。一部の実施形態では、組換えＬＡＬは、配列番号３８の配列を有する部分を含む。一部の実施形態では、組換えＬＡＬは、配列番号３８のアミノ酸配列を有する。
【００３４】
一部の実施形態では、宿主細胞は、細菌（例えば、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、またはストレプトマイセス・マラエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｍａｌａｙｅｎｓｉｓ）などのアクチノバクテリウム）である。一部の実施形態では、アクチノバクテリウムは、Ｓ１３９１、Ｓ１４９６、またはＳ２４４１である。
【００３５】
一部の実施形態では、宿主細胞は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の発現を増強させるように修飾されている。例えば、一部の実施形態では、宿主細胞は、（ｉ）化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）を発現する内在性遺伝子クラスターの欠失、（ｉｉ）化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）を発現する異種遺伝子クラスターの挿入、（ｉｉｉ）抗生物質刺激への宿主細胞の曝露、および／または（ｉｖ）同種プロモーターと比較して化合物の発現を少なくとも２倍増大させる異種プロモーターの導入によって、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の発現を増強させるように修飾されている。ポリケチドの発現を増強させるためのさらなる方法は、培地条件を成長のために最適化することである。これには、発酵が液体培地で行われても固体培地で行われても培地の具体的な化学組成および栄養組成、発酵の時間的経過、ならびに発酵ランの容積／スケールが含まれる。
【００３６】
別の態様では、本開示は、前述の宿主細胞のいずれかを適切な条件下で培養する工程を含む、ポリケチドを生産する方法を提供する。
別の態様では、本開示は、前述のポリケチドシンターゼのいずれかを発現するように遺伝子操作された宿主細胞を、ポリケチドシンターゼがポリケチドを生産するのに適した条件下で培養する工程を含む、ポリケチドを生産する方法を提供する。
【００３７】
別の態様では、本開示は、ポリケチドシンターゼの活性を調節する方法であって、（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸配列を提供する工程、および（ｂ）親核酸配列の少なくとも１つのコドンを修飾する工程であって、コドンが、親ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたモチーフ内の残基を特定し、修飾が、少なくとも１つのドメインの酵素活性または調節活性の改変（例えば、ドメインを不活性にする改変）をもたらす、工程を含む、方法を提供する。
【００３８】
別の態様では、本開示は、化合物を生産する方法であって、（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、（ｂ）親核酸の少なくとも１つのコドン（例えば、β−ケトンプロセシングドメインをコードする核酸の部分内のコドン）を修飾して、化合物を生産することができる修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生成させる工程であって、コドンが、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたドメイン内の残基を特定し、修飾が、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの酵素活性の改変をもたらす、工程、（ｃ）修飾された核酸を宿主細胞に導入する工程、および（ｄ）修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で宿主細胞を培養する工程を含み、それによって化合物を生産する、方法を提供する。
【００３９】
別の態様では、本開示は、化合物を生産する方法であって、（ａ）化合物を生産することができる親ポリケチドシンターゼを提供する工程、（ｂ）親ポリケチドシンターゼのアミノ酸配列を決定する工程、（ｃ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を提供する工程、（ｄ）親核酸の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸配列を得る工程であって、コドンが、ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたドメイン（例えば、β−ケトンプロセシングドメイン）内の残基を特定し、修飾が、少なくとも１つのドメインの酵素活性の改変（例えば、活性が低下する）をもたらす、工程、（ｅ）修飾された核酸を宿主細胞に導入する工程、（ｆ）修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で宿主細胞を培養する工程、および（ｇ）修飾されたポリケチドシンターゼによって生産される化合物を回収する工程を含み、それによって化合物を生産する、方法を提供する。
【００４０】
別の態様では、本開示は、化合物を生産する方法であって、（ａ）親ポリケチドシンターゼの構造を決定する工程、（ｂ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸を生産する工程、（ｃ）核酸を修飾して、修飾されたポリケチドシンターゼをコードする修飾された核酸を生産する工程であって、修飾されたポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメイン（例えば、β−ケトンプロセシングドメイン）が、親ポリケチドシンターゼと比較して酵素活性が改変される（例えば、酵素活性が低下する）工程、（ｄ）修飾された核酸配列を宿主細胞に導入する工程、および（ｅ）修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で宿主細胞を培養する工程を含み、それによって化合物を生産する、方法を提供する。
【００４１】
別の態様では、本開示は、化合物のライブラリーを生産する方法であって、（ａ）親ポリケチドシンターゼをコードする親核酸配列を提供する工程、（ｂ）親核酸配列の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる第１の修飾されたポリケチドシンターゼをコードする第１の修飾された核酸を生成する工程、（ｃ）親核酸の少なくとも１つのコドンを修飾して、化合物を生産することができる第２の修飾されたポリケチドシンターゼをコードする第２の修飾された核酸を生成する工程であって、第１および第２の修飾された核酸が異なる、工程、（ｄ）第１および第２の修飾された核酸配列を１つまたは複数の宿主細胞に導入する工程、および（ｅ）第１および第２の修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の発現を可能にするのに適した条件下で１つまたは複数の宿主細胞を培養し、それによって、化合物のライブラリーを生産する工程を含む、方法を提供する。
【００４２】
別の態様では、本開示は、前述の方法のいずれかによって生産された化合物を提供する。
定義
用語「ドメインの保存された領域」は、本明細書において使用する場合、活性な同一タイプの全てのドメインにおいて実質的に同一であるポリケチドシンターゼのドメインの部分を指す。
【００４３】
本明細書において使用する場合、用語「遺伝子操作されたポリケチドシンターゼ」は、その設計および／または生産が人の手を加えることを伴う、非天然のポリケチドシンターゼを記載するために使用される。例えば、一部の実施形態では、「遺伝子操作された」ポリケチドシンターゼは、ポリケチドシンターゼをコードする非天然ポリヌクレオチドの生産によって調製される。
【００４４】
「含有するように遺伝子操作された」および／または「発現するように遺伝子操作された」細胞は、細胞内で天然に生じないタンパク質を含有するおよび／または発現するように修飾されている細胞を指す。細胞は、例えば、核酸を含むベクターの導入によってタンパク質をコードする核酸を導入することによって、タンパク質を含有するように遺伝子操作され得る。
【００４５】
用語「機能的に不活性な」は、本明細書において使用する場合、活性を有さない、または検出点を下回る活性を有する、ポリケチドシンターゼのドメインを指す。
用語「低分子を生産する遺伝子クラスター」は、本明細書において使用する場合、１つまたは複数の化合物生産タンパク質をコードする遺伝子のクラスターを指す。
【００４６】
用語「異種」は、本明細書において使用する場合、天然に存在しない２つ以上のタンパク質、核酸、化合物、および／または細胞の間の関係を指す。例えば、配列番号３８の配列を有するＬＡＬは、Ｓ１８  ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）株において天然に生じ、したがって、その株に対して同種であり、したがって、Ｓ１２  Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株に対して異種である。
【００４７】
本明細書において使用される用語「同種の」は、天然に存在する２つ以上のタンパク質、核酸、化合物、および／または細胞の間の関係を指す。例えば、配列番号３８の配列を有するＬＡＬは、Ｓ１８  Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ株において天然に生じ、したがって、その株に対して同種である。
【００４８】
用語「修飾されたドメイン」は、本明細書において使用する場合、少なくとも１つのアミノ酸残基が参照配列から改変されているポリケチドシンターゼのドメインを指す。
「ポリケチドシンターゼ」は、ポリケチドを生産することが可能なマルチドメイン酵素のファミリーに属する酵素を指す。ポリケチドシンターゼは、細菌、真菌、植物、または動物で天然に発現され得る。
【００４９】
用語「組換えの」は、本明細書において使用する場合、合成方法を使用して生産されるタンパク質を指す。
本明細書において使用する場合、用語「参照ポリケチドシンターゼ」は、修飾されているドメインの配列に対しては除いて、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼの配列に対して少なくとも８０％の同一性（例えば、少なくとも８５％の同一性、少なくとも９０％の同一性、少なくとも９５％の同一性、少なくとも９９％の同一性、または１００％の同一性）を有する配列を有するポリケチドシンターゼを指す。
【図面の簡単な説明】
【００５０】
【図１】ポリケチドシンターゼによるポリケチドの生合成を描写する画像。
【図２Ａ】ポリケチドシンターゼのドメインによるマロニルβ−ケトンの修飾を描写する画像。
【図２Ｂ】ポリケチドシンターゼのドメインによるマロニルβ−ケトンの修飾を描写する画像。
【図３】ポリケチドの生合成を描写する画像。
【図４Ａ】ポリケチドシンターゼ内の不活性なドメインを生じさせる突然変異を描写する配列アラインメント。
【図４Ｂ】ポリケチドシンターゼ内の不活性なドメインを生じさせる突然変異を描写する配列アラインメント。
【図５Ａ】ケトレダクターゼドメインの失活を描写する画像。
【図５Ｂ】修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の生成を描写する画像。
【図５Ｃ】修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の生成を描写する画像。
【図６Ａ】修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の生成を描写する画像。
【図６Ｂ】修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の生成を描写する画像。
【図６Ｃ】修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の生成を描写する画像。
【図７】図７（Ａ）は、修飾されたポリケチドシンターゼによって生成された化合物の画像であり、図７（ｂ）は、修飾されたポリケチドシンターゼによる化合物の生成を描写するグラフであり、図７（Ｃ）は、ＣＥＰ２５０への化合物の結合を描写する画像であり、図７（Ｄ）は、ＣＥＰ２５０への化合物の結合を描写するグラフ。
【図８Ａ】粗抽出物における化合物のアッセイに使用するための、ｔａｒｇｅｔ−ＩＤ法を描写する画像。
【図８Ｂ】ＣＥＰ２５０およびＣＢＹ１への化合物の結合を描写する画像。
【図９Ａ】ポリケチドシンターゼ内のケトレダクターゼドメインの失活を描写する画像。
【図９Ｂ】ポリケチドシンターゼ内のケトレダクターゼドメインの失活による、環が拡大した化合物の生成を描写する画像。
【発明を実施するための形態】
【００５１】
本発明者らは、失活したβ−ケトンプロセシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（ＫＲ）ドメイン、デヒドラターゼ（ＤＨ）ドメイン、およびエノイルレダクターゼ（ＥＲ）ドメインをもたらす、ポリケチドシンターゼ内の短鎖タンパク質配列を、別のポリケチドシンターゼ内の生きたドメインにグラフトして、ドメインの活性を失活させ、ポリケチドシンターゼによって生産されるポリケチドの化学構造を改変することができるということを発見した。
【００５２】
化合物
本発明の方法で生産され得る化合物には、限定されないが、エリスロマイシンなどのポリケチドおよびポリケチドマクロライド系抗生物質；ラパマイシンおよびＦＫ５０６などのハイブリッドポリケチド／非リボソームペプチド；ゲンタマイシン、カナマイシン、ネオマイシン、トブラマイシンなどのアミノグリコシド系抗生物質を含む炭水化物；ベンゾフラノイド；ベンゾピラノイド；フラボノイド；バンコマイシンを含むグリコペプチド；ダプトマイシンを含むリポペプチド；タンニン；リグナン；多環芳香族天然生成物、テルペノイド、ステロイド、ステロール、リネゾリドを含むオキサゾリジノン；ポリミキシン、非リボソームペプチド、カルバペネム、セファロスポリン、およびペニシリンを含むβ−ラクタム系抗生物質を含む、アミノ酸、ペプチド、およびペプチド系抗生物質；プリン、プテリジン、ポリピロール、テトラサイクリン、キノロン、およびフルオロキノロン；ならびにスルホンアミドが含まれる。
【００５３】
タンパク質
ポリケチドシンターゼ
ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）は、ポリケチドを生産するマルチドメイン酵素のファミリーである。Ｉ型ポリケチドシンターゼは、モジュールに組織化されたいくつかのドメインを含む、大きなモジュラータンパク質である。ポリケチドシンターゼ内に一般に存在するモジュールには、ｉ）ローディングモジュール、ｉｉ）伸長モジュール、およびｉｉｉ）最終ポリケチドが直鎖状であるかまたは環状であるかに応じて放出モジュールおよび／または環化モジュールが含まれる。モジュール内で一般に見られるドメインは、アシルトランスフェラーゼ、アシル担体タンパク質、ケトシンターゼ、ケトレダクターゼ、デヒドラターゼ、エノイルレダクターゼ、メチルトランスフェラーゼ、スルフヒドロラーゼ、およびチオエステラーゼである。
【００５４】
ポリケチド鎖およびスターター基は、チオエステル連結を介してケトシンターゼドメイン（ポリケチド鎖）およびアシルトランスフェラーゼドメイン（ローディング基およびマロニル伸長ユニット）内の活性部位システインのチオール基に一般に結合している。アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）への結合は、ＡＣＰのセリンヒドロキシルに結合しているホスホパンテテイニル基のチオールが介在して、成長しているポリケチド鎖へのチオエステル連結を形成する。成長しているポリケチド鎖は、１つのチオール基から別のチオール基へトランスアシル化によって引き渡され、加水分解または環化による合成の後に放出される。
【００５５】
ポリケチドの合成は、ローディングモジュールにおけるアシルトランスフェラーゼによって触媒される、ＰＫＳのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされているスターターユニットによって開始される。伸長ユニット、例えばマロニル−ＣｏＡは、別のアシルトランスフェラーゼドメインによって触媒される現モジュールのアシル担体タンパク質ドメイン上にローディングされる。ポリケチド鎖は次いで、モジュールｎのアシル担体タンパク質ドメインからｎ＋１モジュールのケトシンターゼドメインに渡された後、次の伸長モジュールによって延長される。アシル担体タンパク質が結合した伸長ユニットは、ケトシンターゼドメインに結合したポリケチド鎖と反応してＣＯ２を排出して、アシル担体タンパク質に結合した伸長したポリケチド鎖を生産する。付加された伸長ユニットの各々は、次いで、β−ケトプロセッシングドメイン、すなわち、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）によって修飾され得る。ポリケチドの合成が完了したら、放出モジュール内のチオエステラーゼドメインは、完成したポリケチド鎖を、最後の伸長モジュールのアシル担体タンパク質から加水分解する。ＰＫＳから放出された化合物は、次いで、他のタンパク質、例えば、非リボソームペプチドシンターゼによってさらに修飾され得る。ＰＫＳによるポリケチドの合成の例を図３において描写する。一部のケースでは（例えば、化合物１をコードするクラスターであるラパマイシンおよびＸ１）、生合成クラスターは、ポリケチドメガシンターゼおよび非リボソームペプチドシンターゼ（ＮＲＰＳ）を内在させている。このハイブリッドアーキテクチャーは、ハイブリッドＰＫＳ／ＮＲＰＳと呼ばれる。ラパマイシンおよび化合物１のケースでは、ＮＲＰＳモジュールは、分子のＦＫＢＰ１２結合領域内にピペコレート部分を挿入する（図３）。
【００５６】
β−ケトンプロセシングドメイン
β−ケトンプロセシングドメインは、ポリケチドの合成の間に付加された延長基の修飾をもたらす、ＰＫＳ内のドメインである。各β−ケトンプロセシングドメインは、延長基の酸化状態を変化させ得る。β−ケトンプロセシングドメインには、ケトレダクターゼ（これは、延長基のカルボニルをヒドロキシに還元する）、デヒドラターゼ（これは、Ｈ２Ｏを排出してアルケンを生産する）、およびエノイルレダクターゼ（これは、アルケンを還元して飽和炭化水素を生産する）が含まれる。
【００５７】
非機能的なドメイン
β−ケトン修飾ドメインの包括的分析は、ポリケチドの最終的な構造に影響しない非機能的なβ−ケトン修飾ドメインの存在を示した。これらのドメインは、「死んでいる」可能性が高い（図３）。鋳型として機能的に関連するドメインの結晶構造を使用するホモロジーモデリングと組み合わせた、タンパク質配列アラインメントは、これらの機能的でないドメインが、鍵となる触媒性モチーフおよび基質結合モチーフに、それらを不活性にする突然変異を有することを明らかにした（図４Ａおよび４Ｂ）。それでも、これらの「死んだ」ドメインは、進化を経て遺伝子クラスター内に保持されており、このことは、これらのドメインがその代わりに構造的役割を有すること、すなわち、効率的なアセンブリラインポリケチド合成のためにモジュール内の触媒性ドメインの適切な空間的組織化を維持していることを示唆する。ドメインの活性は、進化によって選択的に「オフ」にされている可能性があり、天然生成物の化学構造、タンパク質の標的の係合、および進化した分子の生理化学的特性を修飾している。
【００５８】
ケトレダクターゼドメインレベルでの遺伝子操作では、３つのＫＲ死滅ドメインが分析されている：Ｓ９のＫＲ３、ＫＲ６−Ｓ３０３、およびＫＲ３−Ｓ３９９。Ｓ９のＫＲ３は、保存された触媒性ＹＡＡＡＮモチーフの近くにＡｌａからＧｌｕへの単一の置換を含む。理論に拘束はされないが、ホモロジーモデリング（ＰＤＢ  ２ＦＲＯを使用する）は、この位置のグルタミン酸が近くのアルギニンと塩橋を形成できること、および得られた塩橋が基質キャップ領域（αＦＧ）の可動性をブロックし、ポリケチド基質へのケトレダクターゼ活性部位のアクセスを防止することを示唆した。Ｓ３０３死滅ＫＲ６ドメインおよびＳ３９９死滅ＫＲ６ドメインは、より顕著な損傷を含む。Ｓ３０３では、触媒性ＴｙｒはＰｈｅによって置き換えられ、αＦＧヘリックスは欠失していた。Ｓ３９９では、触媒性残基および基質結合残基を包含する、より大きな１５０残基の欠失が存在する。
【００５９】
一部の実施形態では、本発明のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのケトレダクターゼドメインは、配列番号１２〜２３のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされる。
【００６０】
デヒドラターゼドメインレベルでの遺伝子操作では、４つの「死滅した」ＤＨドメインが分析された：Ｓ６７９−ＤＨ７、Ｓ１２−ＤＨ６、Ｓ１２−ＤＨ７、Ｓ６７９−ＤＨ４、およびＳ１２−ＤＨ２。ＤＨドメインの必須の活性部位残基は、４つの鍵となる保存されたモチーフ：ＨＸＸＸＧＸＸＸＸＰ、ＧＹＸＹＧＰＸＦ、ＤＸＸＸ（Ｑ／Ｈ）、およびＬＰＦＸＷにわたって分布している。Ｓ６７９−ＤＨ７は、ポリケチド基質を脱プロトン化させて脱水反応を開始させるＨｉｓ残基を含有するＨＸＸＸＧＸＸＸＸＰモチーフにおいて、ＧｌｙからＡｓｐへの単一の置換を有する。Ｓ１２−ＤＨ６およびＳ１２−ＤＨ７は、ＬＰＦＸＷモチーフ内に置換を有する。Ｓ６７９−ＤＨ４は著しい内部欠失を含有し、Ｓ１２−ＤＨ２は、ＤＨ活性部位を含む４つの鍵となるモチーフの全てにおいて突然変異を内在させている。ラパマイシンなどのハイブリッドＰＫＳ／ＮＲＰＳクラスターは、大環状化のためにヒドロキシルを要し、したがって、Ｓ１２−ＤＨ２「死滅」ＤＨドメインは、環化および生物学的活性について不活性であり続けるに違いない。
【００６１】
一部の実施形態では、本発明のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのデヒドラターゼドメインは、配列番号２４〜３５のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされる。
【００６２】
エノイルレダクターゼドメインレベルでの遺伝子操作では、Ｓ１２およびＳ６１からの２つのＥＲドメインを分析した。両死滅ＥＲドメインは、各クラスターのローディングモジュール内に位置しており、したがって、スターターユニットの化学と関連しており、マロニル由来のポリケチド鎖の化学とは関連していない。両死滅ドメインにおいて、不変のＬｙｓ−Ａｒｇ二分子は置換されているかまたは欠失している。
【００６３】
一部の実施形態では、本発明のポリケチドシンターゼの少なくとも１つのエノイルレダクターゼドメインは、配列番号３６または３７に対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされる。
【００６４】
ＬＡＬ
ＬＡＬは、３つのドメイン、すなわち、ヌクレオチド結合ドメイン、誘導因子結合ドメイン、およびＤＮＡ結合ドメインを含む。ＬＡＬを含む調節タンパク質の構造的クラスの決定的な特徴は、ＡＡＡ＋ＡＴＰａｓｅドメインの存在である。ヌクレオチドの加水分解は、タンパク質における大きな立体構造の変化、および／または多量体化と結び付き、ヌクレオチドの結合および加水分解は、ＬＡＬの活性（例えば、ＬＡＬの活性時間）を制御する「分子タイマー」に相当する。ＬＡＬは、誘導因子結合部位への低分子リガンドの結合によって活性化される。ほとんどのケースでは、ＬＡＬのアロステリック誘導因子は未知である。関連するタンパク質ＭａｌＴのケースでは、アロステリック誘導因子はマルトトリオースである。ＬＡＬタンパク質の考えられる誘導因子には、化合物（例えば、ポリケチド）の生合成を引き起こす環境において見られる低分子が含まれる。ＬＡＬの調節は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の生産を制御し、外部環境刺激の存在下での化合物（例えば、ポリケチド）生産の活性化をもたらす。したがって、株内に存在する一方で、（ｉ）ＬＡＬが活性化されていない、（ｉｉ）株がコンセンサスと異なるＬＡＬ結合部位を有している、（ｉｉｉ）株がＬＡＬ調節因子を欠いている、または（ｉｖ）ＬＡＬ調節因子が実験室条件下であまり発現しない可能性があるもしくは発現しない、という理由から化合物を生産しない、低分子を生産する遺伝子クラスター（例えば、ＰＫＳ遺伝子クラスター）が存在する。既知のＰＫＳ  ＬＡＬのＬＡＬのＤＮＡ結合領域が高度に保存されているため、既知のＬＡＬは、それらが天然に調節するもの以外のＰＫＳ遺伝子クラスターを活性化するために、区別せずに使用することができる。一部の実施形態では、ＬＡＬは融合タンパク質である。
【００６５】
一部の実施形態では、ＬＡＬは、非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインを含むように修飾され得、これによって、ＬＡＬヌクレオチド結合ドメインおよび非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインを含む融合タンパク質を形成する。ある特定の実施形態では、非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインは、プロモーターのタンパク質結合部位へのＤＮＡ結合ドメインの結合が目的の遺伝子（例えば、本明細書において記載される、化合物生産タンパク質をコードする遺伝子）の発現を促進するように位置しているタンパク質結合部位を含むプロモーターに結合し得る。非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインには、当技術分野において知られているあらゆるＤＮＡ結合ドメインが含まれ得る。一部の場合では、非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインは、転写因子ＤＮＡ結合ドメインである。非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインの例には、限定されないが、塩基性ヘリックス−ループ−ヘリックス（ｂＨＬＨ）ドメイン、ロイシンジッパードメイン（例えば、塩基性ロイシンジッパードメイン）、ＧＣＣボックスドメイン、ヘリックス−ターン−ヘリックスドメイン、ホメオドメイン、ｓｒｆ様ドメイン、ペアードボックスドメイン、ウィングドヘリックスドメイン、ジンクフィンガードメイン、ＨＭＧ−ボックスドメイン、Ｗｏｒ３ドメイン、ＯＢ−フォールドドメイン、免疫グロブリンドメイン、Ｂ３ドメイン、ＴＡＬエフェクタードメイン、Ｃａｓ９  ＤＮＡ結合ドメイン、ＧＡＬ４  ＤＮＡ結合ドメイン、および当技術分野において知られているあらゆる他のＤＮＡ結合ドメインが含まれる。一部の場合では、プロモーターは、融合タンパク質がプロモーターに結合することができ、目的の遺伝子の発現を誘発または阻害することができるように、目的の遺伝子の上流に位置している。ある特定の場合では、プロモーターは、目的の遺伝子を含有する核酸（例えば、染色体、プラスミド、フォスミド、または当技術分野において知られているあらゆる他の核酸構築物）に導入された異種プロモーターである。他の場合では、プロモーターは、目的の遺伝子の上流に位置する既存のプロモーターである。プロモーター内のタンパク質結合部位は、例えば、非ＬＡＬタンパク質結合部位であり得る。ある特定の実施形態では、タンパク質結合部位は非ＬＡＬ  ＤＮＡ結合ドメインに結合し、これによって、同族のＤＮＡ結合ドメイン／タンパク質結合部位対を形成する。
【００６６】
一部の実施形態では、ＬＡＬは、配列番号４１〜６２のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する核酸によってコードされるか、または、配列番号６３〜７３のいずれか１つに対して少なくとも７０％（例えば、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９９％）の配列同一性を有する配列を有する。
【００６７】
配列番号４１：
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配列番号４２
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配列番号４３
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配列番号４４
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配列番号４５
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配列番号４６
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配列番号５２
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配列番号５３
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配列番号５９
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配列番号６２
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配列番号６３
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配列番号６４
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配列番号６５
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配列番号６６
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配列番号６８
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配列番号６９
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配列番号７０
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配列番号７１
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配列番号７２
ＭＹＳＧＴＣＲＥＧＹＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＩＬＱＲＳＬＥＱＡＳＳＧＱＧＶＶＶＴＶＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＤＡＡＡＡＫＡＥＡＩＩＬＲＡＶＣＡＰＥＥＲＡＭＰＹＡＭＩＧＱＬＩＤＤＰＡＬＡＨＲＡＰＧＬＡＤＲＩＡＱＧＧＱＬＳＬＲＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＡＬＡＶＨＲＰＶＬＩＧＶＤＤＶＨＨＡＤＴＡＳＬＮＣＬＬＨＬＡＲＲＶＲＰＡＲＩＳＭＩＦＴＥＬＲＳＬＴＰＴＱＳＲＦＫＡＥＬＬＳＬＰＹＨＨＥＩＡＬＲＰＦＧＰＥＱＳＡＥＬＡＲＡＡＦＧＰＧＬＡＥＤＶＬＡＧＬＹＫＴＴＲＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＳＤＶＲＥＡＬＡＮＧＥＳＡＦＥＡＧＲＡＦＲＬＡＹＬＳＳＬＹＲＣＧＰＶＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＴＴＬＶＲＲＬＳＧＬＳＡＥＴＩＤＲＡＴＫＩＬＴＥＧＧＬＬＬＤＱＱＦＰＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＱＥＲＲＧＬＨＴＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＶＥＶＬＡＨＨＱＶＧＡＧＬＩＨＧＰＫＡＡＥＭＦＡＫＡＧＫＡＬＶＶＲＮＥＬＧＤＡＡＥＹＬＱＬＡＨＲＡＳＤＤＶＳＴＲＡＡＬＲＶＥＡＶＡＩＥＲＲＲＮＰＬＡＳＳＲＨＭＤＥＬＳＡＡＧＲＡＧＬＬＳＰＫＨＡＡＬＡＶＦＷＬＡＤＧＧＲＳＧＥＡＡＱＶＬＡＳＥＲＰＬＡＴＴＤＱＮＲＡＨＬＲＦＶＥＶＴＬＡＬＦＳＰＧＡＦＧＳＤＲＲＰＰＰＬＴＰＤＥＬＡＳＬＰＫＡＡＷＱＣＡＶＡＤＮＡＡＭＴＡＬＨＧＨＰＥＬＡＴＡＱＡＥＴＶＬＲＱＡＤＳＡＡＤＡＩＰＡＡＬＩＡＬＬＹＡＥＮＴＥＳＡＨＩＷＡＤＫＬＧＳＭＮＡＧＶＳＮＥＡＥＡＧＹＡＧＰＣＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＡＴＡＦＥＡＧＳＴＶＬＤＤＲＳＬＰＳＬＧＩＴＡＡＬＬＬＳＳＫＴＡＡＡＶＲＬＧＥＬＥＲＡＥＫＬＬＡＥＰＬＰＮＧＶＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＹＧＱＹＳＬＡＭＧＲＹＥＳＡＨＲＡＦＲＴＣＧＥＲＭＲＳＷＤＶＤＶＰＧＬＡＬＷＲＶＤＡＡＥＡＬＬＳＬＤＲＮＥＧＱＲＬＩＤＥＱＬＴＲＰＭＧＰＲＳＲＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＬＰＲＴＫＲＩＰＬＬＨＥＡＡＥＬＬＬＰＣＰＤＰＹＥＱＡＲＶＬＡＤＬＧＤＴＬＳＡＬＲＲＹＳＲＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＴＱＣＧＡＶＰＬＬＲＲＬＧＧＥＰＧＲＩＤＤＡＧＬＰＱＲＳＴＳＬＴＤＡＥＲＲＶＡＡＬＡＡＡＧＱＴＮＲＥＩＡＥＱＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＳＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＴＡＬＡＤＶＥＱＴ
配列番号７３
ＭＲＡＩＮＡＳＤＴＧＰＥＬＶＡＲＥＤＥＬＧＲＶＲＳＡＬＮＲＡＮＧＧＱＧＶＬＩＳＩＴＧＰＩＡＣＧＫＴＥＬＬＥＡＡＡＳＥＶＤＡＩＴＬＲＡＶＣＡＡＥＥＲＡＩＰＹＡＬＩＧＱＬＩＤＮＰＡＬＧＩＰＶＰＤＰＡＧＬＴＡＱＧＧＲＬＳＳＳＡＥＮＲＬＲＲＤＬＴＲＡＬＬＴＬＡＴＤＲＬＶＬＩＣＶＤＤＶＱＨＡＤＮＡＳＬＳＣＬＬＹＬＡＲＲＬＶＰＡＲＩＡＬＶＦＴＥＬＲＶＬＴＳＳＱＬＲＦＮＡＥＬＬＳＬＲＮＨＣＥＩＡＬＲＰＬＧＰＧＨＡＡＥＬＡＲＡＴＬＧＰＧＬＳＤＥＴＬＴＥＬＹＲＶＴＧＧＮＬＳＬＳＲＧＬＩＤＤＶＲＤＡＷＡＲＧＥＴＧＶＱＶＧＲＡＦＲＬＡＹＬＧＳＬＨＲＣＧＰＬＡＬＲＶＡＲＶＡＡＶＬＧＰＳＡＴＳＶＬＶＲＲＩＳＧＬＳＡＥＡＭＡＱＡＴＤＩＬＡＤＧＧＬＬＲＤＱＲＦＴＨＰＡＡＲＳＶＶＬＤＤＭＳＡＥＥＲＲＳＶＨＳＬＡＬＥＬＬＤＥＡＰＡＥＭＬＡＨＨＲＶＧＡＧＬＶＨＧＰＫＡＡＥＴＦＴＧＡＧＲＡＬＡＶＲＧＭＬＧＥＡＡＤＹＬＱＬＡＹＲＡＳＧＤＡＡＴＫＡＡＩＲＶＥＳＶＡＶＥＲＲＲＮＰＬＶＶＳＲＨＷＤＥＬＳＶＡＡＲＡＧＬＬＳＣＥＨＶＳＲＴＡＲＷＬＴＶＧＧＲＰＧＥＡＡＲＶＬＡＳＱＨＲＲＶＶＴＤＱＤＲＡＨＬＲＶＡＥＦＳＬＡＬＬＹＰＧＴＳＧＳＤＲＲＰＨＰＬＴＳＤＥＬＡＡＬＰＴＡＴＲＨＣＡＩＡＤＮＡＶＭＡＡＬＲＧＨＰＥＬＡＴＡＥＡＥＡＶＬＱＱＡＤＡＡＤＧＡＡＬＴＡＬＭＡＬＬＹＡＥＳＩＥＶＡＥＶＷＡＤＫＬＡＡＥＡＧＡＳＮＧＱＤＡＥＹＡＧＩＲＡＥＩＡＬＲＲＧＤＬＴＡＡＶＥＴＡＧＭＶＬＤＧＲＰＬＰＳＬＤＩＴＡＴＬＬＬＡＧＲＡＳＶＡＶＲＬＧＥＬＤＨＡＥＥＬＦＡＡＰＰＥＤＡＦＱＤＳＬＦＧＬＨＬＬＳＡＨＧＱＹＳＬＡＴＧＲＰＥＳＡＹＲＡＦＲＡＣＧＥＲＭＲＤＷＧＦＤＡＰＧＶＡＬＷＲＶＧＡＡＥＡＬＬＧＬＤＲＮＥＧＲＲＬＩＤＥＱＬＳＲＴＭＡＰＲＳＨＡＬＴＬＲＩＫＡＡＹＭＰＥＰＫＲＶＤＬＬＹＥＡＡＥＬＬＬＳＣＲＤＱＹＥＲＡＲＶＬＡＤＬＧＥＡＬＳＡＬＧＮＹＲＱＡＲＧＶＬＲＱＡＲＨＬＡＭＲＴＧＡＤＰＬＬＲＲＬＧＩＲＰＧＲＱＤＤＰＤＰＱＰＲＳＲＳＬＴＮＡＥＲＲＡＡＳＬＡＡＴＧＬＴＮＲＥＩＡＤＲＬＦＶＴＡＳＴＶＥＱＨＬＴＮＶＦＲＫＬＧＶＫＧＲＫＱＬＰＡＥＬＤＤＭＥ
ＬＡＬ結合部位
一部の実施形態では、遺伝子クラスター（例えば、ＰＫＳ遺伝子クラスター）は、１つまたは複数のＬＡＬ結合部位を含む１つまたは複数のプロモーターを含む。ＬＡＬ結合部位は、ポリヌクレオチドコンセンサスＬＡＬ結合部位配列（例えば、本明細書において記載される）を含み得る。一部の場合では、ＬＡＬ結合部位は、コアＡＧＧＧＧＧ（配列番号７４）モチーフを含む。ある特定の場合では、ＬＡＬ結合部位は、配列番号３９に対して少なくとも８０％（例えば、８０％、８５％、９０％、９５％、９７％、９８％、９９％、または１００％）の相同性を有する配列を含む。ＬＡＬ結合部位は、コンセンサスまたは最適化されたＬＡＬ結合部位の配列にマッチするように修復されている突然変異部位を含み得る。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位は、合成ＬＡＬ結合部位である。一部の実施形態では、合成ＬＡＬ結合部位は、（ａ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数個の合成核酸を提供する工程、（ｂ）少なくとも８つのヌクレオチドを含む複数個のヌクレオチドの１つまたは複数を、１つまたは複数のＬＡＬと接触させる工程、（ｃ）工程（ａ）の核酸と工程（ｂ）のＬＡＬとの間の結合親和性を判定する工程であって、合成核酸とＬＡＬとの間の親和性がＸよりも大きければ、合成核酸を合成ＬＡＬ結合部位であると同定する、工程によって同定され得る。同定された合成ＬＡＬ結合部位は、次いで、化合物生産クラスター（例えば、ＰＫＳクラスター）の宿主細胞内に導入され得る。
【００６８】
一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位と異種ＬＡＬとの対、または、異種ＬＡＬ結合部位と、天然の対と比較して発現が増大したＬＡＬとの対は、（ａ）１つまたは複数のＬＡＬ結合部位を提供する工程、（ｂ）ＬＡＬ結合部位の１つまたは複数と、１つまたは複数のＬＡＬとを接触させる工程、（ｃ）ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性を判定する工程であって、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の親和性が、ＬＡＬ結合部位と、その同種ＬＡＬおよび／またはその同種ＬＡＬ結合部位にあるＬＡＬとの間の親和性よりも大きければ、発現が増大した対が同定される、工程によって同定され得る。一部の実施形態では、ＬＡＬ結合部位とＬＡＬとの間の結合親和性は、ＬＡＬおよびＬＡＬ結合部位の両方を含む細胞によるタンパク質または化合物の発現を判定することによって判定される。
【００６９】
構成的に活性なＬＡＬ
一部の実施形態では、組換えＬＡＬは、構成的に活性なＬＡＬである。例えば、ＬＡＬのアミノ酸配列は、改変されたＬＡＬがその同族結合部位に係合し、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の転写を活性化するために、誘導因子化合物の存在を要しないように、修飾されている。宿主細胞への構成的に活性なＬＡＬの導入は、化合物生産タンパク質（例えば、ポリケチドシンターゼ）の発現を増大させ、ひいては、対応する化合物（例えば、ポリケチド）の生産を増大させる可能性が高い。
【００７０】
一方向性ＬＡＬの遺伝子操作
ＦｋＰｈＤ遺伝子クラスターは、ＬＡＬ結合部位であると推定される保存された（単一または複数の、互いに反転されたおよび／または直接的に反復している）ＧＧＧＧＧＴ（配列番号４０）モチーフを内在させている複数の二方向性プロモーター−オペレーターによって駆動されるマルチシストロン性アーキテクチャーで整理される。二方向性のＬＡＬプロモーターは、対立するプロモーターの１つを戦略的に欠失させるがタンデムＬＡＬ結合部位は維持することによって、一方向性のＬＡＬプロモーター（ＵｎｉＬＡＬ）に変換され得る（ＭａｌＴについて実証されたように、ネイティブプロモーターにおけるＬＡＬの結合が協調的であるケースにおいて）。機能的に、これは、アンチセンス鎖上に存在する保存されたＧＧＧＧＧＴ（配列番号４０）モチーフの全ての３’配列（−３５プロモーター配列および−１０プロモーター配列を含有する可能性が高い）を除去するが、センス鎖上の全配列は無傷のまま残すことによって達成される。この欠失の結果、転写は、一方向のみで活性化される。このフィード−フォワードサーキットアーキテクチャーの利点は、ストレプトマイセス属の栄養成長条件および発酵成長条件の複雑なライフサイクルの間のＬＡＬの発現を調和させるおよび／または最大化することである。
【００７１】
宿主細胞
一部の実施形態では、宿主細胞は、アクチノバクテリウムなどの細菌である。例えば、一部の実施形態では、宿主細胞は、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ストレプトマイセス・アヌラトス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｎｕｌａｔｕｓ）、ストレプトマイセス・アンチバイオティカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｎｔｉｂｉｏｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・ペウセティウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）種ＡＴＣＣ  ７００９７４、ストレプトマイセス・カヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ノドサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎｏｄｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、ストレプトアロテイクス・ヒンダスタヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ  ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・アベルミティリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・ビリドクロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｉｒｉｄｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・ベルティシラス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｅｒｔｉｃｉｌｌｕｓ）、ストレプトマイセス・チャルトルエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｈａｒｔｒｕｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、サッカロトリックス・ムタビリス（Ｓａｃｃｈａｒｏｔｈｒｉｘ  ｍｕｔａｂｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・ハルステディイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈａｌｓｔｅｄｉｉ）、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）、ストレプトマイセス・ベネズエラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｅｎｅｚｕｅｌａｅ）、ストレプトマイセス・ロゼオクロモゲネス（Ｓｔｒｔｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｏｓｅｏｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、アミコラトプシス・オリエンタリス（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｏｒｉｅｎｔａｌｉｓ）、ストレプトマイセス・クラブリゲルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｌａｖｕｌｉｇｅｒｕｓ）、ストレプトマイセス・リシリエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｉｓｈｉｒｉｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・ラベンデュラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ）、ストレプトマイセス・ロゼオスポルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｏｓｅｏｓｐｏｒｕｓ）、ノノムラエア（Ｎｏｎｏｍｕｒａｅａ）種、ストレプトマイセス・ペウセティウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｅｕｃｅｔｉｕｓ）、サッカロポリスポラ・エリスラエア（Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ  ｅｒｙｔｈｒａｅａ）、ストレプトマイセス・フィリピネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｆｉｌｉｐｉｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ミクロモノスポラ・プルプレア（Ｍｉｃｒｏｍｏｎｏｓｐｏｒａ  ｐｕｒｐｕｒｅａ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・ナルボネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎａｒｂｏｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・カナマイセティカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｋａｎａｍｙｃｅｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・コリヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｌｌｉｎｕｓ）、ストレプトマイセス・ラサリエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌａｓａｌｉｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・リンカネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｉｎｃｏｌｎｅｎｓｉｓ）、ダクトスポランギウム・アウランティアカム（Ｄａｃｔｏｓｐｏｒａｎｇｉｕｍ  ａｕｒａｎｔｉａｃｕｍ）、ストレプトマイセス・トキシトリシニ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｔｏｘｉｔｒｉｃｉｎｉ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・プリカタス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｌｉｃａｔｕｓ）、ストレプトマイセス・ラベンデュラエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌａｖｅｎｄｕｌａｅ）、ストレプトマイセス・ガーナエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｈａｎａｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・シンナモネンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｉｎｎａｍｏｎｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・アウレオファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｕｒｅｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・ナタレンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎａｔａｌｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・チャタノオゲンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｈａｔｔａｎｏｏｇｅｎｓｉｓ）  Ｌ１０、ストレプトマイセス・ライディカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｙｄｉｃｕｓ）  Ａ０２、ストレプトマイセス・フラディアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｆｒａｄｉａｅ）、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・テンダエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｔｅｎｄａｅ）、ストレプトマイセス・ノウルセイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｎｏｕｒｓｅｉ）、ストレプトマイセス・アベルミティリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・リモーサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｉｍｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス・ウェッドモレンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｗｅｄｍｏｒｅｎｓｉｓ）、ストレプトマイセス・カカオイ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃａｃａｏｉ）、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）、ストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）、アクチノプラネス（Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ）種ＡＴＣＣ  ３３０７６、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ルシェバリエリア・アエロコロニゲネス（Ｌｅｃｈｅｖａｌｉｅｒｉａ  ａｅｒｏｃｏｌｏｎｅｇｅｎｅｓ）、アミコラトプシス・メディテラネイ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｍｅｄｉｔｅｒｒａｎｅｉ）、アミコラトプシス・ルリダ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｌｕｒｉｄａ）、ストレプトマイセス・アルブス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｌｂｕｓ）、ストレプトマイセス・グリセオルス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｏｌｕｓ）、ストレプトマイセス・スペクタビリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｐｅｃｔａｂｉｌｉｓ）、サッカロポリスポラ・スピノサ（Ｓａｃｃｈａｒｏｐｏｌｙｓｐｏｒａ  ｓｐｉｎｏｓａ）、ストレプトマイセス・アムボファシエンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｍｂｏｆａｃｉｅｎｓ）、ストレプトマイセス・スタウロスポレウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｓｔａｕｒｏｓｐｏｒｅｕｓ）、ストレプトマイセス・グリゼウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）（複数種）、ストレプトマイセス・アクロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｃｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・ツクバエンシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｔｓｕｋｕｂａｅｎｓｉｓ）、アクチノプラネス・テイコマイセチクス（Ａｃｔｉｎｏｐｌａｎｅｓ  ｔｅｉｃｈｏｍｙｃｅｔｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス・グロセッセンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｌａｕｃｅｓｃｅｎｓ）、ストレプトマイセス・リモーサス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｒｉｍｏｓｕｓ）、ストレプトマイセス・キャトルヤ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃａｔｔｌｅｙａ）、ストレプトマイセス・アズレウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｚｕｒｅｕｓ）、ストレプトアロテイカス・ヒンダスタヌス（Ｓｔｒｅｐｔｏａｌｌｏｔｅｉｃｕｓ  ｈｉｎｄｕｓｔａｎｕｓ）、ストレプトマイセス・チャートレウシス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｈａｒｔｒｅｕｓｉｓ）、ストレプトマイセス・フラディアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｆｒａｄｉａｅ）、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・ハイグロスコピカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）、ストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）種１１８６１、ストレプトマイセス・バージニアエ（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｉｒｇｉｎｉａｅ）、アミコラトプシス・ジャポニカム（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｊａｐｏｎｉｃｕｍ）、アミコラトプシス・バルヒマイシニ（Ａｍｙｃｏｌａｔｏｐｓｉｓ  ｂａｌｈｉｍｙｃｉｎｉ）、ストレプトマイセス・アルブス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｌｂｕｓ）  Ｊ１０７４、ストレプトマイセス・コエリカラー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）  Ｍ１１４６、ストレプトマイセス・リビダンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｉｖｉｄａｎｓ）、ストレプトマイセス・インカーネイト（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｉｎｃａｒｎａｔｅｓ）、ストレプトマイセス・バイオラセオルバー（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｖｉｏｌａｃｅｏｒｕｂｅｒ）、またはストレプトマイセス・グリセオフュスカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｏｆｕｓｃｕｓ）である。一部の実施形態では、宿主細胞は、エシェリキア・コリ（Ｅｓｃｈｅｒｉｃ��ｉａ  ｃｏｌｉ）などのエシェリキア（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、バチルス・サブティリス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）などのバチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、シュードモナス・プチダ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｐｕｔｉｔｄａ）などのシュードモナス（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）株である。一部の実施形態では、宿主細胞は、ミクソコッカス・キサンタス（Ｍｙｘｏｃｏｃｃｕｓ  ｘａｎｔｈｕｓ）などのミクソコッカス（Ｍｙｘｏｃｏｃｃｕｓ）株である。
【００７２】
方法
本発明のタンパク質、核酸、ベクター、および宿主細胞は、化合物（例えば、ポリケチド）の生産のために使用することができる。タンパク質への異種ドメインの導入によって、タンパク質によって生産されるポリケチドの化学構造の改変が可能になる。
【００７３】
異種ドメインの導入
β−ケトンプロセシングドメインの活性は、他のポリケチドシンターゼのドメインの配列を導入することによって改変することができる。複数の異種配列を、発現するポリケチドの量を劇的に低減させることなく特異的なドメインの活性を改変するそれらの能力について試験することができる。ポリケチドシンターゼの新規な変異体を、厳しい品質管理に供することができる（目的の領域のサンガーシーケンシング、クラスターの完全性を確認するためのＰＣＲに基づく「タイリング」、およびＢＡＣ全体をシーケンシングするためのイルミナシーケンシング）。ＢＡＣを次いで、２つの最適化されたＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ生産株にコンジュゲートすることができ、固相抽出された（ＳＰＥ：ｓｏｌｉｄ−ｐｈａｓｅ  ｅｘｔｒａｃｔｅｄ）試料を、精製されたＦＫＢＰ１２タンパク質と共にトップダウン質量分析に供して、生産された化合物を同定することができる。
【００７４】
キメラポリケチドシンターゼから化合物を生成するためのワークフローの代表例には、１つのポリケチドシンターゼのドメイン、例えばケトレダクターゼドメインの短鎖ペプチド配列を、別のポリケチドシンターゼ上に、ホモロジーに基づくクローニングを使用してグラフトすることが含まれる。例えば、１つのケトレダクターゼの触媒性ＴｙｒをＰｈｅで置き換えることができ、活性部位αＦＧループもまた欠失させてドメインを不活性化させることができる。得られたクローンは次いで、Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ発現宿主内にコンジュゲートし、発酵させることができる。化合物は次いで、分画されていないＳＰＥ試料の比較ＬＣ−ＴＯＦ分析を使用して同定され得る。トップダウン質量分析もまた、精製されたネイティブＦＫＢＰ１２および修飾されたポリケチドシンターゼから得られる化合物を、未修飾のポリケチドシンターゼから得られる化合物と共に注入することによって行うことができる。この分析は、ドメインの活性の変化と一致する２つの化合物間の質量の差、例えば、不活化したケトレダクターゼドメインについての２つの間の差を示し得る。
【００７５】
複数の構造的変化を有する化合物は、ＫＲ単一変異体、ＤＨ単一変異体、またはＥＲ単一変異体の組み合わせを使用して生成され得る。
遺伝子操作されたポリケチドシンターゼのライブラリーの生産
コンビナトリアルドメインレベルでの遺伝子操作は、単一タンパク質骨格上の複数のドメインレベルでの変異体を組み合わせ、こうして、薬剤開発のための多様なＰＫＳ／ＮＲＰＳ分子のライブラリースケールでの構築を可能にすることによって行うことができる。
【００７６】
あるいは、マルチプレックス並行遺伝子操作（例えば、部位特異的突然変異生成による）を使用して、薬剤開発のための遺伝子操作されたＰＫＳ／ＮＲＰＳ分子のライブラリーを生産することができる。例えば、親ポリケチドシンターゼをコードするポリヌクレオチドの部位特異的突然変異生成を使用して、並行して、複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼをコードする複数個のポリヌクレオチドを生成することができる。一部の実施形態では、複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼの各々は、親ポリケチドシンターゼと比較して少なくとも１つのコドン修飾（例えば、親ポリケチドシンターゼの少なくとも１つのドメインの保存されたモチーフにおける残基を特定するコドン）を含む。
【００７７】
単一分子の長鎖読み取りシーケンシングによる遺伝子操作されたＰＫＳライブラリーの特徴付け
本発明の一部の実施形態では、単一分子の長鎖読み取りシーケンシング技術（例えば、ＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングまたはＳＭＲＴシーケンシング）を使用して、本明細書において記載される方法のいずれかによって生産される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼまたは非リボソームペプチドシンターゼのライブラリーを特徴付けることができる。特に、単一分子の長鎖読み取りシーケンシング（例えば、ＮａｎｏｐｏｒｅシーケンシングまたはＳＭＲＴシーケンシング）を使用して、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼまたは非リボソームペプチドシンターゼのコンビナトリアルライブラリーまたはマルチプレックスライブラリー（例えば、並行遺伝子操作によって生成するマルチプレックスライブラリー）を特徴付ける（例えば、デコンボリューションする）ことができる。単一分子長鎖読み取りシーケンシングによって、コンビナトリアルライブラリーに組み込まれている１つまたは複数のモジュールの同定が可能になる。これによってさらに、得られた複数個の遺伝子操作されたポリケチドシンターゼまたは非リボソームペプチドシンターゼの化学を予測することが可能になる。予測された酵素化学は、したがって、遺伝子操作されたポリケチドシンターゼまたは非リボソームペプチドシンターゼによって生産された化合物に結び付けることができる。得られた化合物は、当業者に知られている化学的分析方法（例えば、質量分析または高速液体クロマトグラフィー）によって同定することができる。さらに、予測される酵素化学は、得られた化合物の機能（例えば、標的タンパク質への結合、または細胞に基づく表現型などの表現型の誘発）に結び付けることができる。したがって、遺伝子によってコードされた分子の長鎖読み取りシーケンシングは、遺伝子型−表現型の連結を可能にし得る。
【００７８】
単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術は、単一分子のバイオポリマー（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのポリヌクレオチド）のシーケンシングを可能にする、および２キロベースを超える（例えば、５キロベースを超える、１０キロベースを超える、２０キロベースを超える、５０キロベースを超える、または１００キロベースを超える）長さの読み取りを可能にする、あらゆるシーケンシング技術を含むと見なされ得る。単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術によって、ＤＮＡまたはＲＮＡの複数の単一分子を並行してシーケンシングすることが可能になり得る。単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術には、シーケンシング対象のＤＮＡまたはＲＮＡの各分子の個々の区画化に依拠するシーケンシング技術が含まれ得る。
【００７９】
Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングは、本明細書において記載される方法のいずれかによって調製される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼまたは非リボソームペプチドシンターゼのライブラリーを特徴付けるために使用することができる典型的な単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術である。Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングによって、単一分子のバイオポリマー（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのポリヌクレオチド）の長鎖読み取りシーケンシングが可能になる。Ｎａｎｏｐｏｒｅシーケンシングは、耐電性ポリマー膜内にセットされたタンパク質ナノポアに依拠する。イオン電流が、この膜に電圧をかけることによってナノポアを通過する。分析物（例えば、ＤＮＡまたはＲＮＡなどのバイオポリマー）がポアまたはその開口部の近くを通過すれば、この事象は、特徴的な電流崩壊を生じさせる。ナノポアの表面全体にわたる電流密度の程度は、ナノポアを占めるＤＮＡまたはＲＮＡの組成（例えば、具体的な塩基）に依存する。したがって、電流の測定は、問題となっている分子の配列の同定を可能にする。
【００８０】
単一分子リアルタイム（ＳＭＲＴ：ｓｉｎｇｌｅ  ｍｏｌｅｃｕｌｅ  ｒｅａｌ−ｔｉｍｅ）シーケンシング（ＰａｃＢｉｏ）は、本明細書において記載される方法のいずれかによって調製される遺伝子操作されたポリケチドシンターゼまたは非リボソームペプチドシンターゼのライブラリーを特徴付けるために使用することができる、典型的な単一分子長鎖読み取りシーケンシング技術である。ＳＭＲＴは、並行化された単一分子ＤＮＡシーケンシング方法である。ＳＭＲＴは、ゼロモードウェーブガイド（ＺＭＷ：ｚｅｒｏ−ｍｏｄｅ  ｗａｖｅｇｕｉｄｅ）を利用する。単一ＤＮＡポリメラーゼ酵素は、ＺＭＷの底に、鋳型である単一分子のＤＮＡと共に固定される。ＺＭＷは、ＤＮＡポリメラーゼによって組み込まれる単一ヌクレオチドのＤＮＡのみを観察するために十分小さい、明るく照らされた観察容積を生じさせる構造である。４つのＤＮＡ塩基の各々に、４つの異なる蛍光色素の１つを付着させる。ヌクレオチドがＤＮＡポリメラーゼによって組み込まれると、蛍光タグは切り落とされ、蛍光がもはや観察され得ない場所であるＺＭＷ観察区域の外側に拡散する。検出器は、ヌクレオチドの組み込みの蛍光シグナルを検出し、ベースコールが、色素の対応する蛍光に従って作成される。
【００８１】
（実施例）
実施例１．ケトレダクターゼドメインの不活化
Ｓ３０３−ＫＲ６の短鎖ペプチド配列を、ホモロジーに基づくクローニングを使用してＸ１−ＫＲ６にグラフトした。触媒性ＴｙｒをＰｈｅで置き換え（赤で示す）、活性部位αＦＧループ（青で示す）も欠失させる（図５Ａ）。得られたクローンをＳｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ発現宿主内にコンジュゲートし、発酵させた。化合物１およびＣ１６ケト化合物１の分画されていないＳＰＥ試料の比較ＬＣ−ＴＯＦ分析は、新規な化合物が６０８．３５という所望のＭ＋Ｈ質量を有していることを示した（図５Ｂ）。本発明者らは次いで、精製されたネイティブＦＫＢＰ１２および化合物１またはＣ１６ケト化合物１を共注入することによってトップダウン質量分析を行った。この分析もまた、ヒドロキシルのＣ１６でのケトンへの変換と一致する、２つの間の質量差を示した（図５Ｃ）。Ｃ１６ケト化合物１を大規模に再発酵させ、精製して均質にし、構造をＮＭＲ分光法によって確認した。
【００８２】
実施例２．デヒドラターゼドメインおよびエノイルレダクターゼドメインの不活化
実施例１のプロトコールを使用して、化合物１を生産するＰＫＳ内のＤＨドメインおよびＥＲドメインを、図６Ａに示すように成功裏に失活させた。
【００８３】
実施例３．複数のドメインの同時の不活化
実施例１のプロトコールを使用して、図６Ｂで示すように、２つのドメインを同時に失活させた。
【００８４】
さらに、モジュール６のＫＲドメインを不活化することによって生成する化合物であるＣ１６ケト化合物１であるＥ−０６（ＫＲ６＊）、およびモジュール４のＤＨドメインを不活化することによって生成するヒドロキシ化合物１類似体であるＥ３６（ＤＨ４＊）の発現プロファイルを比較した。確証されたＫＲおよびＤＨの修飾を単一の構築物に組み合わせると、得られたコンビナトリアル化合物Ｅ−７４（ＫＲ６＊−ＤＨ４＊）は、トップダウンアッセイによって検出すると、６２５．３６の予想化合物質量を高収率で生産した（図６Ｃ）。
【００８５】
実施例４．定常領域の遺伝子操作
ラパマイシン／ＦＫ５０６の「定常領域」は、ＦＫＢＰ１２を結合するマクロライド環の保存された部分である。化合物１を生産するＰＫＳ内のＤＨ８を、ＬＰＦＸＷモチーフを突然変異させることによって不活化させて、定常領域のピラン環にヒドロキシルを有する化合物２を生成した（図７Ａ）。６１１．３８という予想質量（図７Ｂ）がトップダウンアッセイによって観察され、このことによって、化合物２がＦＫＢＰ１２結合親和性を保持していることが確認された。ＦＫＢＰ１２：化合物２：ＣＥＰ２５０複合体の構造（図７Ｃ）を結晶化によって明らかにした。構造によって、（１）ＦＫＢＰ１２：ＣＥＰ２５０界面が、ピラン環へのヒドロキシルの付加を融通し得ること、（２）新たに取り付けられた−ＯＨ基の立体化学、および予想した通り、（３）ＣＥＰ２５０の結合もまた保持されていることが確認された。ＴＲ−ＦＲＥＴによって測定される、ＦＫＢＰ１２に依存する、化合物２へのＣＥＰ２５０の結合は、化合物２と比較して増大した（図７Ｄ）。
【００８６】
上記のデータは、生物学的機能（すなわち、標的タンパク質の結合）を保持するＰＫＳ天然生成物の化学的に新規な誘導体を生成するためのドメインレベルでの遺伝子操作の利用性を確立する。
【００８７】
実施例５．コンビナトリアルドメインの遺伝子操作
粗抽出物における化合物のタンパク質標的の同定を可能にする、ＦＫＢＰ１２親和性の強化およびトリプシンペプチドのＬＣ−ＭＳ／ＭＳシーケンシングに基づく最適化されたＴａｒｇｅｔ−ＩＤアッセイを開発した（図８Ａ）。Ｔａｒｇｅｔ−ＩＤ分析によって、化合物１がＣＥＰ２５０およびＣＢＹ１  Ａｉｎ  ２９３Ｔ溶解物の両方を結合する一方で、化合物１のコンビナトリアル化合物誘導体である化合物３は、ＣＢＹ１を選択的に結合し、ＣＥＰ２５０は結合しないことが確認された。質量分析に基づくＴａｒｇｅｔ−ＩＤの結果は、ＴＲ−ＦＲＥＴデータで確証された。ＴＲ−ＦＲＥＴアッセイによって、ＣＢＹ１が化合物１に結合することが確認された（図８Ｂ）。このデータによって、化合物３がＣＢＹ１に特異的であり、ＣＥＰ２５０をもはや係合できないことも確認された。さらに、化合物２（図７Ａ）はＣＥＰ２５０に特異的であり、ＣＢＹ１には特異的でない。化合物３の構造をＮＭＲによって確認し、これは、上記のドメインレベルでの遺伝子操作アプローチを介するＫＲ６ドメイン、ＤＨ４ドメイン、およびＥＲ５ドメインの成功裏の不活化を示した。化合物２はまた、定常領域において第３のカルボニルを欠いており、このことは、化合物１の生合成における最後のテーラリング工程であるＣｙｐＢが、化合物２を生産基質として利用できなかったことを示唆する。
【００８８】
上記のデータは、ドメインレベルでの遺伝子操作が、「リプログラミングされた」または改変された標的結合を有する化合物を生じさせること、ひいては、ドメインの遺伝子操作が新規な潜在的生物学的機能を有する分子を生成するために利用され得ることを実証する。
【００８９】
実施例６．ケトレダクターゼの失活によって生じる環の拡大
化合物１を生産するＰＫＳ内のモジュール３〜６内の各ＫＲドメインを、体系的に失活させた。６つの配列を、ＫＲドメインを不活化するそれらの能力について試験した（図９Ａ）。予想外に、化合物の質量が４４増えた化合物４が観察され、これを精製し、構造をＮＭＲによって決定した。構造は、ＫＲ５の不活化によってケトを取り付けることよりも、化合物４の環のサイズは、ＰＫＳ鎖の伸長を介するマロニル組み込みのさらなるラウンドに対応する２つの炭素によって拡大することを示した（図９Ｂ）。化合物４をもたらした、化合物１を生産するＰＫＳにおけるドメインレベルでの化合物変異体は、保存された触媒性ＹＡＡＡＮモチーフの近くのＫＲ５における単一のＡｌａからＧｌｕへの置換であった。この突然変異は、ケトレダクターゼ活性部位のアクセスを防ぎ得、そうすることによって、次のサイクルのポリケチド延長におけるモジュール内ドメイン−ドメインハンドオフとモジュール間移動との間の動態バランスを改変することができる。このモデルによって、モジュールの繰り返しが、ＫＲ５突然変異の結果、有利であり、これにより、さらなるマロニル組み込み事象および環のサイズの拡大が生じることが予測される。
【００９０】
他の実施形態
本開示をその詳細な説明と共に記載してきたが、先の記載は、本開示を説明するためのものであり、添付の特許請求の範囲によって定義される本開示の範囲を限定するものではないことを理解されたい。他の態様、利点、および改変は、以下の特許請求の範囲の範囲内である。
【００９１】
当業者であれば、本明細書において記載される発明に従って、具体的な実施形態の多くの同等物を認識しているか、または通常の実験のみを使用して確認することができる。本発明の範囲は、上記の詳細な説明に限定されるものではなく、むしろ、添付の特許請求の範囲で説明されるものである。
【００９２】
特許請求の範囲において、「ａ」、「ａｎ」、および「ｔｈｅ」などの冠詞は、逆の事実が示されない限りまたは文脈から明らかでない限り、１つまたは２つ以上を意味し得る。グループの１つまたは複数のメンバー間の「または」を含む請求項または記載は、逆の事実が示されない限りまたは文脈から明らかでない限り、グループメンバーの１つ、２つ以上、または全てが、所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連するならば、十分であると見なされる。本発明は、グループの厳密に１つのメンバーが所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連する、実施形態を含む。本発明は、グループメンバーの２つ以上または全てが所与の生成物もしくはプロセスにおいて存在する、所与の生成物もしくはプロセスにおいて採用される、または所与の生成物もしくはプロセスに関連する、実施形態を含む。
【００９３】
また用語「備える」は、非限定であることが意図され、さらなる要素または工程を含むことを許容するが必須ではないことにも留意されたい。用語「備える」が本明細書において用いられる場合、用語「からなる」も包含され、開示される。
【００９４】
領域が示される場合、終点が含まれる。さらに、別段の指示がない限り、または文脈および当業者の知識から明らかでない限り、範囲として表される値は、文脈から別段のことが明らかに示されない限りその範囲の下限の単位の１０分の１までの、異なる本発明の実施形態における言及された範囲内の任意の具体的な値または部分範囲であることを理解されたい。
【００９５】
さらに、先行技術の範囲内にある本発明の任意の特定の実施形態は、請求項の任意の１つまたは複数からも明確に除外され得ることを理解されたい。このような実施形態は当業者に既知であると見なされるため、これらの実施形態は、除外されることが本明細書において明確に説明されていなくても、除外され得る。本発明の組成物の任意の特定の実施形態（例えば、任意のポリヌクレオチドまたはそれによってコードされるタンパク質、任意の生産方法、任意の使用方法）は、先行技術の存在に関連していてもいなくても、いかなる理由によっても、任意の１つまたは複数の請求項から除外され得る。
【図１】
2020501519.tif 000002
【図２Ａ】
2020501519.tif 000003
【図２Ｂ】
2020501519.tif 000004
【図３】
2020501519.tif 000005
【図４Ａ】
2020501519.tif 000006
【図４Ｂ】
2020501519.tif 000007
【図５Ａ】
2020501519.tif 000008
【図５Ｂ】
2020501519.tif 000009
【図５Ｃ】
2020501519.tif 000010
【図６Ａ】
2020501519.tif 000011
【図６Ｂ】
2020501519.tif 000012
【図６Ｃ】
2020501519.tif 000013
【図７】
2020501519.tif 000014
【図８Ａ】
2020501519.tif 000015
【図８Ｂ】
2020501519.tif 000016
【図９Ａ】
2020501519.tif 000017
【図９Ｂ】
2020501519.tif 000018
【手続補正書】
【提出日】平成30年9月4日(2018.9.4)
【手続補正１】
【補正対象書類名】図面
【補正対象項目名】図４Ａ
【補正方法】変更
【補正の内容】
【図４Ａ】
2020501519.tif 000019
【手続補正２】
【補正対象書類名】図面
【補正対象項目名】図４Ｂ
【補正方法】変更
【補正の内容】
【図４Ｂ】
2020501519.tif 000020
【手続補正３】
【補正対象書類名】図面
【補正対象項目名】図５Ａ
【補正方法】変更
【補正の内容】
【図５Ａ】
2020501519.tif 000021
【国際調査報告】
2020501519.tif 000022
2020501519.tif 000023
2020501519.tif 000024
2020501519.tif 000025