【事件の表示】
　平成　３年特許願第５１２９０７号「ヒトマクロファージ炎症性タンパク質２α」拒絶査定不服審判事件〔平成　４年　１月　９日国際公開、ＷＯ９２／００３２７、平成　６年　２月１７日国内公表、特表平　６−５０１３８１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明　
　本願は、平成３年６月２４日（パリ条約による優先権主張１９９０年６月２２日、１９９１年６月１９日、それぞれ米国）に国際出願されたものであって、その請求項１〜１３に係る発明は、特許法第１７条の２第１項第４号の規定に基づき平成１３年３月１５日付の手続補正書により補正された明細書および図面の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜１３に記載されたとおりのものと認められるところ、その請求項２の記載は以下のとおりである。　
「【請求項２】　ヒトＭＩＰ−２α、ヒトＭＩＰ−２αミューテイン及びヒトＭＩＰ−２α融合蛋白質からなる群から選択され、下記アミノ酸配列：　
【化２】（−３４のＭｅｔから７３のＡｓｎまでの１０７個のアミノ酸からなる配列が記載されている。具体的配列は省略）　
を含むｈｕ−ＭＩＰ−２αポリペプチドのアミノ酸配列をコードする、イントロン不含ＤＮＡ配列からなるＤＮＡ分子。」（以下、これを本願発明２という。）　
　
２．拒絶査定の理由　
　一方、拒絶査定の理由の一つは、以下のとおりのものである。　
「Ｉ．この出願の請求項に係る発明は、その出願前日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　　　　　　　　　　　　　　　　記　
　刊行物：国際公開第９０／０２７６２号パンフレット」　
　
３．当審の判断　
　本願発明２が上記拒絶査定の理由により拒絶すべきものであるか否かを、以下検討する。　
３−１．引用刊行物に記載された事項　
　上記引用刊行物は、「マクロファージ由来炎症メデイエーター（ＭＩＰ−２）」という名称の発明に関する国際特許出願の国際公開パンフレットであり、　
　その特許請求の範囲に、「ヘパリンに結合し得る純粋形の蛋白質を含み、皮下投与させたとき多形核細胞浸潤に特徴を有する局所型炎症を誘起し、多形核細胞中でインビトロ化学運動性を殆どまたは全く誘起しないで強いインビトロ走化活性を有し得るが、同化酵素リポ蛋白質リパーゼの活性を抑制し、カケクチン／ＴＮＦ感受性細胞の細胞毒性を生じ、エンドトキシン耐性Ｃ３Ｈ／Ｈｅｊ胸腺細胞の芽球形成を刺激しまたは一次チオグリコレート誘起マウスマクロファージ細胞によるカケクチン／ＴＮＦの産生を誘起する能力は欠如している炎症サイトカイン。」（上記国際公開パンフレットの国内公表公報である特表平４−５００９７０号公報の特許請求の範囲の請求項１、以下同じ）、「前記サイトカインが侵入性刺激を伴い得るような刺激剤物質とインキュベートし得る動物マクロファージ細胞に由来し得る請求の範囲１記載の炎症サイトカイン。」（請求項４）、「第７図に示した７４個のアミノ酸配列に実質的に相同性アミノ酸配列を含む請求の範囲１記載の炎症サイトカイン。」（請求項５）、「第７図で示したｍＭＩＰ−２の７４個のアミノ酸配列と実質的に相同性のアミノ酸配列を含むポリペプチド。」（請求項９）と記載され、　
　その明細書に、「マウスマクロファージ細胞系ＲＡＷ２６４．７およびカケクチン／ＴＮＦ感受性細胞系Ｌ９２９は…入手した。刺激ＲＡＷ２６４．７上清の調製のために、各細胞を…集密状になるまで増殖させた。…上清を…濾過した。ＭＩＰ−２をＭＩＰ−１について従来開示された方法論を用いて（上清から）精製した。」（上記公表公報１５頁右上欄５〜２５行）、「マウスＭＩＰ−２のｃＤＮＡクローニングは次のようであった。ＭＩＰ−２の部分ＮＨ３末端配列のアミノ酸配列９〜１４に相応する縮重オリゴヌクレオチドプローブプールを合成した。…ｃＤＮＡライブラリーは、…Ｅ．ｃｏｌｉリポポリサッカライド刺激ＲＡＷ２６４．７細胞から単離した。…４つの独立の陽性ファージクローンを単離し、これらクローンよりＤＮＡをさらなる分析のために調製した。…挿入物の一つのヌクレオチド配列を決定し、精製天然ＭＩＰ−２のアミノ末端シーケンシングから決定したアミノ酸配列を含む分泌型蛋白質をコードしていることを見いだした。上記ｃＤＮＡクローンの配列及び予想蛋白質配列は第７図に示す。」（同１７頁右上欄２２行〜左下欄２５行）と記載されている。　
３−２．引用刊行物に記載された発明と本願発明２との対比　
　引用刊行物に記載された発明と本願発明２とを対比すると、本願発明２のｈｕ−ＭＩＰ−２αをコードするＤＮＡは、マウスＭＩＰ−２に対応するヒト蛋白質をコードするものとして、ヒト細胞由来のｃＤＮＡライブラリーからクローニングされたものであるから、両者は「ＭＩＰ−２ポリペプチドのアミノ酸配列をコードする、イントロン不含ＤＮＡ配列からなるＤＮＡ分子」である点で一致し、上記「イントロン不含ＤＮＡ配列からなるＤＮＡ分子」が、引用刊行物においては「第７図の−２６のＭｅｔから７４のＡｓｎまでの１００個のアミノ酸からなるアミノ酸配列を含むマウス由来のＭＩＰ−２ポリペプチドのアミノ酸配列をコードする」ものであるのに対し、本願発明２では「【化２】の−３４のＭｅｔから７３のＡｓｎまでの１０７個のアミノ酸からなるアミノ酸配列を含むｈｕ−ＭＩＰ−２αポリペプチドのアミノ酸配列をコードする」ものである点で相違する。　
３−３．上記相違点についての判断　
　引用刊行物には、上記マウス由来のＭＩＰ−２について、「本発明の炎症サイトカインは高塩濃度下においてもヘパリンに結合する能力を示して皮下投与したとき多形核細胞浸潤に特徴を有する局所型炎症を誘起し、化学運動性活性を殆どまたは全く示さないけれども極めて活性な走化剤である。」（公表公報６頁左上欄８〜１２行）、「本明細書で述べるように、この炎症サイトカインの活性は該炎症サイトカインを組織感染部位に投与して好中球の該部所への伝達を促進することにより利用し得る。」（同１３頁右上欄７〜１０行）、「本発明のサイトカイン…は、適当なキャリアーを含み組織感染又は他の病理学的不順を有する患者にその治療のために種々の方法での投与に有効な強度の薬剤組成物として調製できる。」（同１３頁右上欄１１〜１６行）と、当該ＭＩＰ−２を組織感染等の治療に用い得ることが記載され、また、「本発明の炎症サイトカインは実施例１で記載するようにマウス中で単離し分析した。ヒト炎症サイトカイン（ＭＩＰ−２）は、マウスＭＩＰ−２がヒト好中球に対して効果を有するので、マウスＭＩＰ−２と類似すると推定される。」（同１３頁右上欄４〜７行）と、ヒトにおいてもマウスＭＩＰ−２と類似するヒトＭＩＰ−２が存在するであろうことが推定されている。そして、もしもヒトＭＩＰ−２が存在するならば、それはマウスＭＩＰ−２よりもよりよくヒトに適合するものであろうことは、当業者が当然期待するところである。　
　そうすると、引用刊行物は、当業者が、ヒトの組織感染等の治療等に用いるものとしてヒトＭＩＰ−２を得ようとする、十分な動機付けとなるものといえる。　
　そして、ある哺乳動物において特定の機能を有する蛋白質が知られた場合に、当該タンパク質をコードするＤＮＡ配列に基づきＤＮＡプローブを設計し、当該プローブを用いて他の哺乳動物の適切な細胞由来のｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングすることにより、当該タンパク質に対応する他の哺乳動物の蛋白質をコードする遺伝子を得る手法は、本願優先日当時、当業者によく知られた、代表的な手法の一つであり、本願発明２のＤＮＡ分子を得るために実際に採用された、本願明細書の実施例に記載された手法も、まさにこれによるものである（本願公表公報１３頁右上欄〜右下欄の「例２」参照）。　
　そして、本願明細書に「ｍＲＮＡは、マクロファージ細胞ラインのようなｈｕ−ＭＩＰ−２αを発現すると信じられる細胞ラインまたは組織から単離される。ｃＤＮＡライブラリー構築のための適当なｍＲＮＡ源は、Ｕ９３７細胞ラインである。」（同７頁左下欄２５〜２８行）と記載され、また、上記「例２」に「ヒト単核白血球様細胞系列Ｕ９３７…細胞を、…ＰＭＡの添加により分化させるために刺激した。ＰＭＡ存在下で２４時間培養した後に、ＬＰＳを…加えて、細胞をさらに３時間３７℃で培養した。全ＲＮＡの調製は本質的には記述されたように行った。」（同１３頁左下欄３〜１２行）と記載されているとおり、本願発明の実施例においてヒトＭＩＰ−２遺伝子をスクリーニングするために用いたｃＤＮＡライブラリーは、引用刊行物において用いられたＬＰＳにより活性化したマウス・マクロファージから得たものと同様に、ＬＰＳにより活性化したヒト・マクロファージから得たライブラリーであり、また、これをスクリーニングするためのプローブは、同じく「例２」に「プローブのＤＮＡはｍＭＩＰ−２ｃＤＮＡから単離した１８６ｂｐのＢａｌＩ−ＢｇｌＩＩ断片だった。…ＢａｌＩ−ＢｇｌＩＩ断片は成熟したｍＭＩＰ−２のアミノ酸配列の大部分をコードするが、３つのＮ末端の及び８つのＣ末端のアミノ酸をコードする塩基対を欠いている。」（同１３頁左下欄２３〜２８行）と記載されているとおり、引用刊行物に記載されたマウスＭＩＰ−２の成熟部分をコードするｃＤＮＡのほぼ全長をそのまま用いたものであり、当該プローブによりスクリーニングした結果、二種類のクローンを得、そのうちの一つが本願においてヒトＭＩＰ−２αと名付けたポリペプチドをコードする【化２】のヌクレオチド配列の全長そのものであった（同１３頁右下欄８〜１５行）のであるから、本願発明において上記周知の手法を適用してこの配列を得るのに格別の工夫や困難性があったものとは認められない。　
　また、本願明細書には、上記【化２】のヌクレオチド配列を用いて発現させたヒトＭＩＰ−２αについて、その活性等の性質を調べた実施例は記載されておらず、当該ヒトＭＩＰ−２αが実際にどのような性質を有し、活性を有するのかについては、何も確認されていないから、ヒトＭＩＰ−２αが引用刊行物に記載された事項から予測しがたい格別の効果を有するものということもできない。　
　してみると、本願発明２の「ｈｕ−ＭＩＰ−２αポリペプチドのアミノ酸配列をコードする、イントロン不含ＤＮＡ配列からなるＤＮＡ分子」は、引用刊行物に記載された発明および本願優先日当時の技術常識に基づいて当業者が容易に得ることができたものであり、予測しがたい格別の効果を有するものでもないから、引用刊行物に記載された発明および本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。　
３−４．これにつき、請求人は、審査段階で提出した平成１２年９月１３日付の意見書において、引用刊行物に開示されたマウスＭＩＰ−２は長さ７４個のアミノ酸の蛋白質であって、マウスＭＩＰ−２一種が知られているに過ぎないのに対し、本願発明によれば、ヒトＭＩＰ−２α及びヒトＭＩＰ−２βが同定され、これらは各々１０７個のアミノ酸を有するものである点を指摘している。　
　しかしながら、請求人の指摘するヒトＭＩＰ−２α及びヒトＭＩＰ−２βの１０７個のアミノ酸はシグナル部分を含めたものであり、成熟部分は７３個であって、引用刊行物のマウスＭＩＰ−２の成熟部分７４個とほぼ同じ大きさであるから、この点で本願発明２と引用刊行物記載の発明とが大きく相違するとはいえない。　
　その上、ヒトＭＩＰ−２α及びヒトＭＩＰ−２βは、上述のとおり、マウスＭＩＰ−２の成熟部分をコードするｃＤＮＡのほぼ全長をそのままプローブとして用いるという、当業者であればまず最初に試みる、ごく普通の手法により得られたものであり、この手法により得られるであろうヒトＭＩＰ−２がマウスＭＩＰ−２と配列が全く同じものではないことはそもそも当初から想定された範囲内のことであり、また、そのような手法により異なる二種類のポリペプチドをコードするＤＮＡが見つかったとしても、そのことのみをもって、格別のことということはできない。　
　
４．むすび　
　以上のとおりであるから、本願発明２は特許法第２９条第２項の規定により特許をすることができないものであり、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本特許出願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。