【事件の表示】
　上記当事者間の特許第２７３３１３８号発明「抗ＨＣＶ抗体の免疫アッセイに使用するＣ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）抗原の組合せ」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　訂正を認める。
　特許第２７３３１３８号の請求項１ないし１２に係る発明についての特許を無効とする。
　審判費用は、被請求人の負担とする。
【理　由】
Ｉ．手続の経緯
　本件特許第２７３３１３８号の特許請求の範囲請求項１ないし１２に係る発明の出願は、平成３年３月２９日（パリ条約に基づく優先権主張、１９９０年４月４日、米国）に国際出願され、平成９年１２月２６日に設定登録がなされた。
　その後、請求人により平成１３年１０月２２日に本件無効審判が請求され、被請求人は平成１４年５月２１日に答弁書及び訂正請求書を提出して訂正を求め、請求人は平成１４年７月３０日に弁ぱく書を提出しているものである。
　
II．訂正の可否
　平成１４年５月２１日付け訂正請求書による訂正（以下、「本件訂正」という）の可否について以下検討する。
１．本件訂正の内容
＜訂正事項１＞
　特許請求の範囲の請求項１中のただし書き「該組合せは、ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００の組合せではない」を、「該組合せは、ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００との組合せを含まない」に訂正する。
＜訂正事項２＞
　特許請求の範囲の請求項１１中のただし書き「（ａ）および（ｂ）の組合せは、ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００の組合せではない」を、「（ａ）および（ｂ）の組合せは、ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００との組合せを含まない」に訂正する。
　
２．訂正の可否についての判断
　上記訂正事項１および２は、それに先行して記載された第１ＨＣＶ抗原（ａ）と別のＨＣＶ抗原（第２ＨＣＶ抗原）（ｂ）との組合せから、先願の当初明細書（甲第１号証参照）に記載された組合せと重複する組合せを除くためのただし書きの記載を、「○と×、△と×、□と×の組合せではない」と、「〜と〜、」という記載が連続し相互関係が完全に明りょうであるとはいえない記載を、各「〜と〜、」という記載が「〜と〜との組合せ」であることを明りょうにし、かつ、３種類の特定組合せを含まないことを明りょうにしている訂正であるから、明りょうでない記載の釈明を目的として特許請求の範囲の記載を訂正するものと認められる。
　そして、これらの訂正事項は、新規事項には該当しないし、これらの訂正によって、特許請求の範囲が実質上拡張し、又は変更するものでもない。
　なお、訂正事項１および２は、上記２つの特定ペプチド同士の３種類の組合せ以外の、それらに他のペプチドを組み合わせた組合せを含む「ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００とを含む組合せ、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００とを含む組合せ、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００とを含む組合せ」を「含まない」として、さらに第１ＨＣＶ抗原（ａ）と別のＨＣＶ抗原（第２ＨＣＶ抗原）との該組合せから除外している記載とは認められないので、特許請求の範囲の減縮を目的とするものには当たらない。
　
３．まとめ
　したがって、本件訂正は、平成６年法改正前の特許法第１３４条第２項ただし書及び特許法第１３４条第５項において準用する平成６年法改正前の同法１２６条第２項の規定に適合しているので、当該訂正を認める。
　
III．請求人の主張の要点及び証拠方法
　請求人は、概略、次のような無効理由を主張し、証拠方法として甲第１〜１１号証を提出している。
（無効理由その１）
　本件特許請求の範囲に記載された発明は、完成された発明とは言えず、いわゆる未完成発明であって、特許法第２９条第１項柱書きに規定された「産業上利用することができる発明」に該当せず、同法第１２３条第１項第２号の規定により、無効とすべきものである。
（無効理由その２）
　仮に、本件特許請求の範囲に記載された発明が、未完成発明ではないという意味において産業上利用可能な発明であるとしても、本件明細書の発明の詳細な説明には、当業者が容易に発明の実施をすることができる程度に、当該発明の構成及び効果が記載されておらず、また、各請求項の記載は意味不明であって、各請求項には発明の構成に欠くことができない事項のみが記載されておらず、本件特許は、旧特許法（平成２年６月１３日法律第３０号による改正特許法）第３６条第４項及び第５項に規定された要件を具備しない特許出願に対して付与されたものであり、特許法第１２３条第１項第４号の規定により、無効とすべきものである。
（無効理由その３）
　仮に、本件請求項１〜１２に係る各発明が、未完成発明ではないという意味において産業上利用可能な発明であり、しかも、本件明細書の発明の詳細な説明には、当業者が容易に本件請求項１〜１２に係る各発明の実施をすることができる程度に、当該各発明の構成及び効果が記載されていたとしても、本件請求項１〜１２に係る各発明は、甲第１号証に記載された発明と同一であり、特許法第２９条の２の規定に該当し、本件請求項１〜１２に係る各発明に付与された各特許は、同法第１２３条第１項第２号の規定により、無効とすべきものである。
　
＜証拠方法＞
　甲第１号証　　特開平４−２５３９９８号公報（平成４年９月９日公開）
　甲第２号証　　大阪地裁平成１３年（ワ）第２０８７号において被請求人が提出した平成１３年５月３１日付け原告第１準備書面
　甲第３号証　　産業別審査基準「組成物」（特許庁編）
　甲第４号証　カタログ「Ａｎｔｉ−ＨＣＶ　Ｓｅｒｏｃｏｎｖｅｒｓｉｏｎ　Ｐａｎｅｌ（ＰＨＶ９０３）」（平成６年１２月、ボストンバイオメディカ社発行）
　甲第５号証　　カタログ「オーソＨＣＶ　Ａｂ　ＥＬＩＳＡ　テストＩｒ」
　甲第６号証　　刊行物「臨床病理　第４５巻　第１２号」中の論文「Ｃ型肝炎患者におけるＨＣＶ領域別抗体価の特徴」第１１５６〜１１６２頁（平成９年１２月、臨床病理刊行会発行）
　甲第７号証　　カタログ「オーソＨＣＶ　Ａｂ　ＥＬＩＳＡ　テストIII」
　甲第８号証　「新明解　国語辞典」第６５９頁
　甲第９号証　　本件特許に関し、審査段階で提出された平成９年８月２２日付けの意見書
　甲第１０号証　刊行物「Ｃ型肝炎の最新ガイド」平成６年１１月１５日、（株式会社南江堂発行）
　甲第１１号証　刊行物「化学物質の小事典」（平成１２年１２月２０日、株式会社岩波書店発行）
　　　　　　
IV．被請求人の主張の要点
　被請求人は、上記無効理由に対して、概略、次のように主張して、下記の乙号証を提出している。
（１）特許法第２９条１項柱書違反（未完成発明）について
　請求人の主張は、その悉くが，誤解．独自の推論もしくは解釈、および／または無理矢理の曲解などに基づいており、法的にも科学的にも根拠がない。
　よって、本件特許発明を未完成発明とする請求人の主張は、失当なものであり、この点に関して本件審判請求には理由がない。
（２）特許法第３６条第４項および第５項違反（記載不備）について
　実施可能要件に関する請求人の主張は、本件特許発明を「未完成発明」であるとする主張の単なる焼き直しに過ぎない。
　よって、特許法第３６条に関する請求人の主張は、失当なものであり、この点に関しても本件審判請求には理由がない。
（３）特許法第２９条の２違反（先後願）について
　同日付の訂正請求による訂正後の特許請求の範囲に係る発明は、請求人が主張するような、特許法第２９条の２に違反して特許された発明ではない。
＜乙号証＞
　乙第１号証：　Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏ．１５７：１０５‐１３２（１９８２）
　乙第２号証：　Ａｎｎ．Ｒｅｖ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．４７：２５１‐２７６（１９７８）
　乙第３号証：　Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ １５１：５４０‐５４６（１９８５）
　乙第４号証：　特表平６−５０８０２４号公報
　　
Ｖ．無効理由についての検討
１．本件特許請求の範囲の記載
　訂正された本件特許明細書（以下、単に「訂正明細書」という。）の特許請求の範囲の記載は、次のとおりである。
「１．Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）に対する抗体を含むと思われる哺乳類体成分において該抗体を検出するための、化学合成または組換え発現により生成されるＨＣＶ抗原の組合せを含む物質の組成物であって、
（ａ）ＨＣＶポリタンパク質のＣドメインからのエピトープを含む第ＩＨＣＶ抗原；および
（ｂ）以下からなる群から選択される少なくとも１つの別のＨＣＶ抗原（第２ＨＣＶ抗原）：
（ｉ）ＨＣＹポリタンパク質のＮＳ３ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
（ii）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ４ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
（iii）ＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　　および
（iv）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ５ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原、
　ただし、該組合せは、ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００との組合せを含まない、
を含む、組成物。　
　
２．以下からなる群から選択される第３ＨＣＶ抗原：
　（ｉ）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ３ドメイン由来のエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　（ii）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ４ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　（iii）ＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　および
　（iv）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ５ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原、
をさらに含み、ここで、前記第２ＨＣＶ抗原と該第３ＨＣＶ抗原とは、ＨＣＶポリタンパク質の異なるドメインからのエピトープを含む、請求項１に記載の組成物。　
　
３．前記第２ＨＣＶ抗原が、ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ３ドメインからのエピトープを有する、請求項１または２に記載の組成物。　
　
４．前記第２ＨＣＶ抗原が、ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ４ドメインからのエピトープを有する、請求項１または２に記載の組成物。　
　
５．前記第２ＨＣＶ抗原が、ＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからのエピトープを有する、請求項１または２に記載の組成物。　
　
６．前記第２ＨＣＶ抗原が、ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ５ドメインからのエピトープを有する，請求項１または２に記載の組成物。　
　
７．前記組合せが、融合ポリペプチドの形態である、請求項１、２、３、４、５、または６に記載の組成物。　
　
８．前記組合せが、前記第１ＨＣＶ抗原および前記第２ＨＣＶ抗原のそれぞれが共通の固体マトリックスに結合した形態である、請求項１、２、３、４、５、または６に記載の組成物。　
　
９．前記組合せが、前記第ＩＨＣＶ抗原と、前記第２ＨＣＶ抗原との混合物の形態である、請求項１、２、３、４、５、または６に記載の組成物。　
　
１０．Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）に対する抗体を含むと思われる哺乳類体成分において、該抗体を検出する方法であって、抗原抗体反応を起こさせる条件下で、該哺乳類体成分を請求項１〜９のいずれかに記載の組成物に接触させる工程；および該抗体と該組成物中のＨＣＶ抗原との免疫複合体の存在を検出する工程、を包含する方法。　
　
１１．Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）に対する抗体を含むと思われる哺乳類体成分において、該抗体を検出する方法であって、
　抗原抗体反応を起こさせる条件下で、該幅乳類体成分を、以下の（ａ）および（ｂ）を含む化学的合成または組換え発現により生成されるＨＣＶ抗原のパネルに接触させる工程：
（ａ）ＨＣＶポリタンパク質のＣドメインからのエピトープを含む第ＩＨＣＶ抗原；および
（ｂ）以下からなる群から選択される少なくとも１つの別のＨＣＶ抗原：
　（ｉ）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ３ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　（ii）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ４ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　（iii）ＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原；
　および
　（iv）ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ５ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原、
ただし、（ａ）および（ｂ）の組合せは、ペプチドｐｌ（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とのｃ１００の組合せを含まない；ならび
に
　該抗体および該ＨＣＶ抗原の免疫複合体の存在を検出する工程、
を包含する方法。　
　
１２．Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）に対する抗体を含むと思われる哺乳類体成分において、該抗体を検出するアッセイを実施するためのキットであって、パッケージされた状態で、
　（ａ）請求項１〜９のいずれかに記載の組成物、
　（ｂ）標準コントロール試薬、および
　（ｃ）該アッセイを実施するための指導書、　　　　　　　　　　　　　　　　
を組合せて含む、キツト。　」
　なお、上記II．１．のように、請求項１および１１の記載を除いて、訂正明細書の記載は、本件特許登録時のままである。
　　
２．無効理由その２について
　無効理由その２について検討する。
（２．１）発明の詳細な説明の記載
　訂正明細書の発明の詳細な説明には、請求人の指摘するように、ＨＣＶポリタンパク質の上記各ドメインのどの部位がエピトープであるかは記載されておらず、以下の記載がある。
（ア）（訂正明細書第３頁１２行〜４頁１５行、本件特許第２７３３１３８号公報（以下、単に「本件公報」という。）５欄３４行〜６欄９行参照）
「発明の開示
　出願人は、ＨＣＶ抗原の血清学的研究をさらに行い、今日までに同定されているシングルＨＣＶポリペプチドは、いずれもすべての血清に対して免疫学的に反応性をもつわけではないことを確認した。ＨＣＶを有する個体からのすべての血清に対して普遍的に反応するシングルポリペプチドがないのは、特に、ＨＣＶエピトーブにおける株間の多様性、個体間での体液応答における多様性、および／または疾病状態の血清学上の多様性に起因する。
　これらのさらなる研究により、いずれのシングルＨＣＶポリペプチドよりもより効果的な、ＨＣＶ抗体の検出を提供するＨＣＶ抗原の組合せの同定が可能になった。
　従って、本発明の１つの局面は、ＨＣＶ抗原の組合せであって、
（ａ）Ｃドメインからの第ＩＨＣＶ抗原、および
（ｂ）以下からなる群から選択される少なくとも１つの別のＨＣＶ抗原、
（ｉ）ＮＳ３ドメインからのＨＣＶ抗原、
（ii）ＮＳ４ドメインからのＨＣＶ抗原、
（iii）ＳドメインからのＨＣＶ抗原、および
（iv）ＮＳ５ドメインからのＨＣＶ抗原
を含む、ＨＣＶ抗原の組合せ。
　１つの実施態様では、・・・抗原の組合せは、個体抗原の混合物の形態である。」
　
　また、「ＨＣＶ抗原」については、エピトープと関連させて、次のように定義されている。
（イ）（訂正明細書第５頁末行〜第６頁９行、本件公報６欄４６行〜７欄７行参照）
「定義
　「ＨＣＶ抗原」は、ＨＣＶの単離体に見いだされるエピトープを決定する、少なくとも５個のアミノ酸、より普通には、少なくとも８個から１０個のアミノ酸のポリペプチドを指す。好ましくは、エピトープは、ＨＣＶに特有である。抗原が、英数字コードで示されるときには、エピトープは、英数字によって特定されるＨＣＶドメインからのものである。」
　
　そして、ＨＣＶ抗原について、次のような説明もされている。
（ウ）（訂正明細書第８頁１３行〜第１０頁５行、本件公報８欄１６行〜９欄１０行参照）
「一般に、ＨＣＶ抗原は、ドメイン全体または切形のドメインを含み、ドメインフラグメントの抗原性は、当業者により容易にスクリーニングされる。組合せに用いられる個体ＨＣＶ抗原は、好ましくは固定されたドメインの免疫優勢部分（すなわち、ポリペプチドの免疫学的反応性に主に関与する部分）を含み得る。Ｃドメインの場合、Ｃドメイン抗原は、このドメインの全配列の大半を含むのが好ましい。Ｃ２２と名付けられた抗原（以下の実施例４を参照）は、特に好ましい。Ｓドメイン抗原は、好ましくは、ドメインのＮ末端の、疎水性サブドメインを含む。この疎水性サブドメインは、図１のアミノ酸１９９位付近からアミノ酸３２８位まで伸びている。Ｓ２と名付けられたＨＣＶ抗原（以下の実施例 ３を参照）は、特に好ましい。この疎水性サブドメインの下流側の配列は、必要に応じて、Ｓドメイン抗原に含まれ得る。
　好ましいＮＳ３ドメイン抗原は、Ｃ８３ｃと名付けられた抗原である。この抗原は、図１のアミノ酸１１９２位から１４５７位を含む。好ましいＮＳ４抗原は、図１のアミノ酸１５６９位から１９３１位を含むＣ１００である。好ましいＮＳ５抗原は、図１のアミノ酸２０５４位から２４６４位を含む。
　ＨＣＶ抗原は、ＨＣＶのアミノ酸配列全体を含むポリペプチドの形態であり得るか、またはＨＣＶに外因性の配列を含み得る（すなわち、外因性配列を含む融合タンパク質の形態であり得る）。組換えによって生産されたＨＣＶ抗原の場合、ＳＯＤ、α因子またはユビキチン等の融合タンパク質として抗原を生産することにより（同一出願人による米国特許・・・）、抗原の発現レベルが増加し、および／または抗原の水溶解性が増加し得る。α因子とユビキチンとの融合のような融合タンパク質は、発現宿主によってプロセシングされ、異種配列が除去される。・・・・の融合タンパク質が作成され得る。例示したドメインからの別のフラグメントも使用され得る。」
（エ）ＨＣＶ抗原の調製（訂正明細書第１０頁６〜８行、本件公報９欄１１〜１３行参照）
「本発明のＨＣＶ抗原は、好ましくは、組換えまたは公知の固相化学合成によって生産される。」
　
　そして、ＨＣＶ抗原ペプチドの作成例が、訂正明細書第１５頁１行〜第２６頁３行（本件公報１２欄１２行〜１７欄３８行参照）に、「実施例１」ではＮＳ３ドメイン由来のアミノ酸配列１１９２位〜１４５７位を含有するＨＣＶ抗原Ｃ３３ｃを、「実施例２」ではＮＳ３ドメインおよびＮＳ４ドメイン由来のアミノ酸配列１５６９位〜１９３１位を含有するＨＣＶ抗原Ｃ１００を、「実施例３」ではＳドメイン由来のアミノ酸配列１９９位〜３２８位を含有するＨＣＶ抗原Ｓ２を、「実施例４」ではＣドメイン由来のアミノ酸配列１位〜１２２位を含有するＨＣＶ抗原Ｃ２２を、「実施例５」ではＮＳ５ドメイン由来のアミノ酸配列２０５４位〜２４６４位を含有するＨＣＶ抗原ポリペプチを、というように由来するＨＣＶのドメインが異なる５種類の抗原ポリペプチドを、それぞれ組み換えにより作成した具体例が記載されている。
　さらに、ＨＣＶに対する抗体のラジオイムノアッセイ（ＲＩＡ）が、訂正明細書第２６頁４行〜第４０頁末行（本件公報１７欄３９行〜２７欄３７行参照）に、「実施例６」として、ＨＣＶを有すると臨床的に診断された個体の血清中、および供給血液から採取した血清中のＨＣＶに対する抗体を検出する能力を、実施例１〜５のＨＣＶ抗原をそれぞれ単独で使用したＲＩＡにより試験した結果が、表１，表２として記載されており、　
　ＨＣＶ抗原の組み合わせを用いたＨＣＶ抗体のＥＬＩＳＡ測定についても、訂正明細書第４１頁１行〜第４２頁１９行（本件公報２７欄３８行〜２８欄３４行参照）に、「実施例７」として、Ｃ２２およびＣ３３ｃ抗原の組み合わせでウエルを被覆したプレートを調製したこと、それを用いて、ＥＬＩＳＡ測定を行うことが記載されている。　
　他のＨＣＶ抗原の組み合わせによるＥＬＩＳＡについても、「実施例７」に引き続き、訂正明細書第４２頁２０〜２３行（本件公報２７欄３５〜３８行参照）に、「同様に、Ｃ２２およびＣ３３ｃ：Ｃ２２、Ｃ３３ｃ、およびＳ２の融合タンパク質、並びにＣ２２およびＣ１００；Ｃ２２およびＳ２；Ｃ２２およびＮＳ５抗原；Ｃ２２、Ｃ３３ｃおよびＳ２；並びにＣ２２、Ｃ１００およびＳ２の組み合わせを用いてＥＬＩＳＡを行いうる。」と記載されている。
　
（２．２）請求項１に記載された「ＨＣＶ抗原」
　本件特許発明における「ＨＣＶ抗原」は、上記記載（イ）の定義によれば、「少なくとも５個のアミノ酸、より普通には、少なくとも８個から１０個のアミノ酸のポリペプチド」を指すが、請求項１に記載された各「ＨＣＶ抗原」は、例えば第１ＨＣＶ抗原についての請求項１の記載「（ａ）ＨＣＶポリタンパク質のＣドメインからのエピトープを含む第ＩＨＣＶ抗原」のように、「ＨＣＶポリタンパク質の××ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」という形式（以下、「請求項１特定形式ＨＣＶ抗原」という。）で記載されているだけであり、一般にポリペプチドを化学物質として特定できるアミノ酸配列を提示して特定されているものではない。
　この請求項１特定形式ＨＣＶ抗原について、さらにそれを定義あるいは説明する記載は訂正明細書にはない。
　
（２．３）過度の実験の要否について
　前記記載（ウ）の第１段落の記載によれば、「一般に、ＨＣＶ抗原は、ドメイン全体または切形のドメインを含み、ドメインフラグメントの抗原性は、当業者により容易にスクリーニングされる。」とある。しかしながら、「ドメインフラグメント」といっても、前記記載（イ）の定義によれば、少なくとも５個のアミノ酸からなるポリペプチドから対象になるので、その抗原性を検討しなければならないが、【第２図】の如く、例えば１０１１個のアミノ酸配列からなるＮＳ５ドメインについては、少なくとも５個のアミノ酸からなる断片（フラグメント）の数は５０万通り以上存在し得る。１個の「ドメインフラグメントの抗原性は、当業者により容易にスクリーニングされる」としても、そのような膨大数の断片の抗原性の確認には、ペプチド断片の化学合成あるいは組換え発現により作製、精製、抗原抗体反応試験と、当業者にとって過大な実験を要する。しかも、本件発明では、抗原性のあるドメインフラグメントを利用するとしても、請求項１にあるように、１種類のＨＣＶ抗原ペプチドだけ使用するものでなく、必要なＨＣＶ抗原の組合せを得るためには、他のドメインについても、ドメインを構成するアミノ酸数がそれぞれ１２０、５９０，３６０、２８０とＮＳ５ドメインよりも少ないとはいえ、Ｃドメイン，ＮＳ３ドメイン、ＮＳ４ドメイン、Ｓドメインの可能性ある約７８００通りから１６万通り以上のドメイン断片についても、同様にその抗原性を確認しなければならず、それらの確認作業は、全体として当業者にとって、過大な実験といわざるをえないものである。
　しかも、「エピトープ」を構成するアミノ酸配列は、必ずしも連続したアミノ酸配列により形成される「連続エピトープ」だけではなく、ネイティブなタンパク質抗原のポリペプチド鎖が折り畳まれ互いに近接したアミノ酸残基により形成される「不連続エピトープ」が存在し、タンパク質中の大部分のエピトープが不連続エピトープに相当するものと考えられている（必要ならば、例えばＲ．Ｆ．Ｍａｓｓｅｙｅｆｆ，Ｗ．Ｈ．Ａｌｂｅｒｔ，Ｎ．Ａ．Ｓｔａｉｎｅｓ編　”Ｍｅｔｈｏｄｓ　ｏｆ　Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉｃａｌ　Ａｎａｌｙｓｉｓ”　Ｖｏｌ．１　（１９９３）ｐ．１０４−１１４　等参照）。
　タンパク質がいくつかのペプチドに断片化された際、「不連続エピトープ」を構成しているアミノ酸は分散し、通常、エピトープを構成していた部分はもはや抗体に認識されなくなることが生じる。またタンパク質抗原が断片化されたことにより、ペプチド断片を構成するアミノ酸配列の立体構造は、どのような断片とされたか、その長さなどにより、それがネイティブなタンパク質抗原上に一部分として存在した場合とは異なる立体構造をとる場合があり、ネイティブなタンパク質抗原上ではエピトープを構成する立体構造であっても、断片化された場合ではエピトープとして機能していた立体構造を必ず維持していることが保証されているものでもないし、逆に異なる立体構造をとることにより、ネイティブなタンパク質抗原上ではみられなかったいずれかの抗体のパラトープと結合するようになる反応性を示す可能性も存在する。
　したがって、このような不連続エピトープを考慮すると、各ドメインのアミノ酸配列に基づいて確認の対象となるペプチドの数は、さらに膨大なものとなることは明らかである。
　加えて、前記記載（ウ）の第３段落の記載に「ＨＣＶ抗原は、ＨＣＶのアミノ酸配列全体を含むポリペプチドの形態であり得るか、またはＨＣＶに外因性の配列を含み得る（すなわち、外因性配列を含む融合タンパク質の形態であり得る）」と記載されているように、本件発明で使用される「請求項１特定形式ＨＣＶ抗原」は、外因性の配列を含むポリペプチドをも包含している。
　実施例に記載されたような長い配列に１個や２個の外因性のアミノ酸配列が付加された程度ではその抗原性に対して実質上影響がないとしても、一般的にはポリペプチド断片の末端にアミノ酸が付加されれば、その立体構造は影響を受けるので、該断片の長さに比較して付加されるアミノ酸数が多ければ、付加されるアミノ酸による立体配置への影響も大きいといえる。
　このような外因性配列の付加や割り込みによるアミノ酸配列の立体構造に与える影響を考慮すると、外因性のアミノ酸配列を含む「請求項１特定形式ＨＣＶ抗原」には、その外因性のアミノ酸配列につき特定等がなされているものではないから、「ＨＣＶポリタンパク質の所定ドメインからポリペプチド断片」が遊離状態で有する「ＨＣＶポリタンパク質の所定ドメインからのエピトープ」を、その立体構造を保持したまま有することにより「ＨＣＶ抗原性」であるポリペプチド以外に、「ＨＣＶポリタンパク質の所定ドメインからのポリペプチド断片」が有していた「ＨＣＶポリタンパク質の所定ドメインからのエピトープ」は有さず、該断片配列とは別のアミノ酸配列を含むことで形成される、ＨＣＶポリタンパク質の所定ドメインあるいは別ドメインからの「エピトープを含むＨＣＶ抗原」ポリペプチドが包含されていると認められる。何故なら、「ＨＣＶ抗原」であるか否かは、複数のＨＣＶ肝炎患者血清試料、および対比のための非感染者の血清試料を用いて免疫学的反応性を周知のイムノアッセイ法によって確認するのが常法であって、そのような確認方法では、ＨＣＶポリタンパク質のどのドメインからの「エピトープを含むＨＣＶ抗原」であるかまで確認はできないからである。
　そのような外因性アミノ酸配列を含む「請求項１特定形式ＨＣＶ抗原」を入手することは、同様に「請求項１特定形式ＨＣＶ抗原」から除外されていない、ＨＣＶのポリタンパク質の所定ドメインからの特に抗原性もない任意のアミノ酸断片配列と外因性の配列との融合タンパク質一般から全体として「ＨＣＶポリタンパク質の所定ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」を入手することがそうであるように、そもそも、当業者にとって、過度な実験を要することなく可能なこととは認められない。
　なお、訂正明細書の前記記載（ウ）には、組換え発現で抗原を生産させる場合、発現効率等の関係でＳＯＤ、α因子またはユビキチン等との融合タンパク質の形態で抗原を生産させることは記載されているが、実施例１ではＳＯＤとの融合タンパク質「ＳＯＤ−Ｃ３３ｃ」として抗原Ｃ３３ｃが合成されていても、以降の抗体と実際に反応させた実施例においては、「Ｃ３３ｃ」が抗原として使用されている。そうすると、ＳＯＤは切り離され、融合タンパク質の形態ではＨＣＶ抗原として使用されていないとも考えられるし、そもそもＨＣＶポリタンパク質の各ドメインからの断片に融合する外因性配列が、それら３種に限定されているわけでもないので、上記検討結果に影響しない。
　
（２．４）被請求人の主張
　被請求人は、「請求項１特定形式ＨＣＶ抗原」の取得（作製）について、上記乙第１〜３号証を提出して、次のように主張している。
「本件特許発明におけるＨＣＶ抗原は、「エピトープ」を含むと規定されていても、その取得（作製）に際し、その抗原に含まれる個々のエピトープを特定する必要はない。例えば「Ｃドメイン由来のエビトープを含むＨＣＶ抗原」は、以下に詳述するように、本件特許の優先権主張日当時の技術で容易に取得（作製）し得たのである。
　一般に、タンパク質は、水性溶液中では、その疎水性部分を内側に、親水性部分を外側に向ける。このため、外側に露出されている親水性部分がエピトープとなり得る。したがって、ＨＣＶポリタンパク質のアミノ酸配列に基づいて、タンパク質のアミノ酸配列上の疎水性／親水性の解析（Ｋｙｔｅ‐Ｄｏｏｌｉｔｔｌｅの方法；乙第１号証）および／または二次構造の解析（Ｃｈｏｕ‐Ｆａｓｍａｎの方法；乙第２号証）等によって、当該アミノ酸配列中のおおよその抗原性領域（抗原と結合し得る部位［すなわち、エピトープ］を有する配列）は容易に同定可能である。この同定手段は、敢えて明細書に記載するまでもなく、本件優先権主張日当時において、当業者に自明の技術であった。実際、本件優先権主張日当時には既に、上記解析法に基づくコンピュータプログラムも存在し（乙第３号証）、当業者は、容易に、アミノ酸配列に基づいて、（エピトープの正確な位置を同定する必要なく）当該配列中の抗原性領域を特定し得たのである。
　よって、「エピトープを特定していないから、本件明細書は、当業者が容易に本件特許発明を実施できる記載になっていない」という請求人の主張は、当該分野における本件優先権主張日当時の技術常識を無視したことに起因し、失当である。」
　
　しかしながら、各ドメインの全配列を有するポリペプチド上における「エピトープ」となり得る可能性の高い親水性領域を上記のような解析によってある程度推測可能であり、これにより当業者が実験すべき対象の数がある程度減少するとしても、残された対象の数は依然として膨大であり、当業者に過度の負担を要求するものである点に変わりはない。抗体検出用の抗原として元の抗原をペプチド断片化した場合、必ずしも元の完全な状態のタンパク質抗原上における立体構造と同じであることが保証されているわけではないし、上記の解析方法は、どのような長さの配列にすれば実際に断片化をしても、その立体構造を失うことがないかまで教示しているものではない。（実際、Ｃｅｌｌ，２８巻３号（１９８２）４７７〜４８７頁には、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨＡ１分子において、その７５％（「エピトープ」が全く存在しないとは考えられない範囲の配列領域を明らかにカバーしている）に相当する、化学合成された２０ペプチドについて抗体との反応性を調べたにもかかわらず、完全ヘマグルチニンに対して作られた抗体は２０個のペプチドのどれとも反応しなかったことが報告されている。）
　したがって、被請求人の主張は認められない。
　
（２．５）無効理由その２についての結論
　以上検討した点は、請求項１ないし１２に係る発明すべてに共通する。したがって、請求項１ないし１２に係る発明において使用される、第１ＨＣＶ抗原を始めとするＨＣＶ抗原については、訂正明細書の発明の詳細な説明に当業者がそれを容易に入手して発明を容易に実施できる程度に記載されていないと認められるので、本件請求項１ないし１２に係る特許は、平成５年改正前の特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
４．無効理由その３について
（４−１）本件特許発明
　本件訂正請求は、上記II．のとおり訂正が認められるものであるから、本件特許発明は、訂正明細書に記載された上記１．のとおりのものである。
　
（４−２）甲第１号証先願当初明細書の記載
　甲第１号証（特開平４−２５３９９８号公報、平成４年９月９日公開）は、特願平２−４１８２４０号（パリ条約に基づく優先権主張、１９９０年１１月７日、米国）（以下、単に「先願」という。）の願書に添付された明細書及び図面の内容を公開したもので、次の記載がある。
（１ａ）請求項１（甲第１号証公報第１欄第２〜１２行）
「【請求項１】流体サンプル中におけるＨＣＶ抗原に対して免疫学的に反応性の抗体の存在を認識するためのアッセイであって、抗体をポリペプチドに結合するために適切な条件下で、ｐ１、ｐ３５、ｐ９９、ｐ１１９２、ｐ１２２３、ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、ｐ１８９９、ｐ３８０、ｐ３８０．ＬＧ、ｐ４４７、ｐ６０７、ｐ６４３ａ、ｐ６４３ｂ、ｐ６６６、ｐ６９１及びｐ２３０２から構成される群から選択されるＨＣＶ抗原の少なくとも１個のエピトープを含むポリペプチドにサンプルを接触させる段階と、抗体−ポリペプチド複合体を検出する段階とを含むアッセイ。」
（１ｂ）請求項３（同第１欄第１６〜２９行）
「【請求項３】抗体をポリペプチドに結合するために適切な条件下でＨＣＶ抗原の少なくとも１個のエピトープから成るポリペプチドにサンプルを接触させ、抗体−ポリペプチド複合体を検出することにより、流体サンプル中におけるＨＣＶ抗原に対して免疫学的に反応性の抗体の存在を検出するためのコンビネーションアッセイであって、全体に共通する結合組換ポリペプチドＣ１００−３と、ｐ１、 ｐ３５、ｐ９９、ｐ１１９２、ｐ１２２３、ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、ｐ１８９９、ｐ３８０、ｐ３８０．ＬＧ、ｐ４４７、ｐ６０７、ｐ６４３ａ、ｐ６４３ｂ、ｐ６６６、ｐ６９１及びｐ２３０２から構成される群から選択されるポリペプチドとを有する固体支持体にサンプルを接触させる段階を含むアッセイ。」
（１ｃ）請求項６（同第１欄第４９行〜第２欄１２行）
「【請求項６】抗体をポリペプチドに結合するために適切な条件下でＨＣＶ抗原の別個のエピトープ夫々含む少なくとも２個のポリペプチドに同時にサンプルを接触させ、複合体を呈色試薬と反応させることにより抗体−ポリペプチドを検出することにより、流体サンプル中におけるＨＣＶ抗原に対して免疫学的に反応性の抗体の存在を検出するためのイムノドットアッセイであって、ｐ１、 ｐ３５、ｐ９９、ｐ１１９２、ｐ１２２３、ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、ｐ１８９９、ｐ３８０、ｐ３８０．ＬＧ、ｐ４４７、ｐ６０７、ｐ６４３ａ、ｐ６４３ｂ、ｐ６６６、ｐ６９１、ｐ２３０２及び固体支持体に結合したＣ１００−３から構成される群から選択されるポリペプチドを使用する段階を含むアッセイ。」
（１ｄ）請求項８（同第２欄第２９〜３７行）
「【請求項８】ｐ１、 ｐ３５、ｐ９９、ｐ１１９２、ｐ１２２３、ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、ｐ１８９９、ｐ３８０、ｐ３８０．ＬＧ、ｐ４４７、ｐ６０７、ｐ６４３ａ、ｐ６４３ｂ、ｐ６６６、ｐ６９１及びｐ２３０２から構成される群から選択されるＨＣＶ抗原の少なくとも１個のエピトープを含むポリペプチドと、１種以上のサンプル調整用試薬と、１種以上の検出及び信号発生用試薬とを含むイムノアッセイキット。」
（１ｅ）サンプル、固体支持体材料（同第７欄４０行〜第８欄１行）
「サンプルは全血、血清、血漿、大脳液、精髄液及びリンパ液又は細胞培養物上清のような種々の生物学的サンプルから得られる。固体支持体材料は、セルロース材料（例えば紙及びニトロセルロース）、天然及び合成ポリマー材料（例えばポリアクリルアミド、ポリスチレン及び綿）、多孔質ゲル（例えばシリカゲル、アガロース、デキストラン及びゼラチン）及び無機材料（不活性アルミナ、硫酸マグネシウム及びガラス）を含み得る。適切な固体支持体材料は、微量滴定ウエル、試験管、ビーズ、ストリップ、膜及び微粒子を含む種々の周知の物理的形態としてアッセイで使用されうる。」
（１ｆ）合成ペプチドの固相化（同第２１欄１５行〜第２２欄２行）
「確定アッセイにおいては、Ｃ１００−３と、合成ペプチドｐ１６８４，ｐ１６９４またはｐ１８６６とを別々にポリスチレンビーズ上にコーティングする。所望であれば、ポリスチレンビーズ上にコーティングされた合成ペプチドの組合せを使用することもできる。まずポリスチレンビーズを・・・洗浄し、次いで・・・適当な０．１Ｍ緩衝液中の、０．１〜２０．０μｇ／ｍｌに希釈した粗または精製ＨＣＶ合成ペプチドと一緒にインキュベートした。・・・コーティングはうまく行われた。」
（１ｇ）ＨＣＶ抗原のパネル（同第３０欄３０〜３６行）
「イムノドットアッセイ系では、ニトロセルロース固体支持体に一列に配置された精製された合成ポリペプチドのパネルを使用する。このように調製した固体支持体をサンプルと接触させ、ＨＣＶ抗原に対する特異的抗体を捕捉する。捕捉した抗体を結合特異的反応によって検出する。」
　
（４−３）請求項１について
　先願当初明細書に記載された「ｐ１、ｐ３５、ｐ９９」は、「ＨＣＶポリタンパク質のＣドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」であり、「ｐ１１９２、ｐ１２２３」は「ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ３ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」であり、「ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、ｐ１８９９」は「ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ４ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」であり、「ｐ２３０２」は「ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ５ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」であり、「Ｃ１００」は「ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ３ドメイン及びＮＳ４ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」であり、「ｐ２３０２」は「ＨＣＶポリタンパク質のＮＳ５ドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」である。
　上記先願記載（１ａ）、（１ｂ）のように、先願当初明細書に記載されたサンプルと接触させるＨＣＶ抗原の組合せには、ｐ１、ｐ３５、またはｐ９９という本件請求項１における(ａ)の「第１ＨＣＶ抗原」と、ｐ１１９２またはｐ１２２３という同（ｂ）（ｉ）や、ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、またはｐ１８９９という同（ｂ）（ii）や、ｐ２３０２という（ｂ）（iv）や、Ｃ１００という（ｂ）（ｉ）及び（ii）の「第２ＨＣＶ抗原」との組合せという、本件請求項１に記載された組合せも記載されている。そして、請求項１の記載は、これらの組合せから、「ただし、該組合せは、ペプチドｐ１（アミノ酸１位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ３５（アミノ酸３５位〜７５位）とｃ１００との組合せ、ペプチドｐ９９（アミノ酸９９位〜１２６位）とｃ１００との組合せを含まない」と特定の組合せについては除外しているが、本件請求項１における(ａ)の「第１ＨＣＶ抗原」に当たるｐ１、ｐ３５、またはｐ９９（以下、「先願（ａ）抗原」という。）と、同（ｂ）（ｉ）のＨＣＶ抗原に当たるｐ１１９２またはｐ１２２３との組合せ、あるいは先願（ａ）抗原と同（ｂ）（ii）の第２ＨＣＶ抗原に当たるｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、またはｐ１８９９との組合せ、あるいは先願（ａ）抗原とｐ２３０２という同（ｂ）（iv）の第２ＨＣＶ抗原との組合せ、さらには、それらの組合せにさらにＣ１００抗原を組み合せた組合せや、先願（ａ）抗原とｐ１１９２とｐ１２２３との組合せ、あるいは先願（ａ）抗原とｐ１１９２またはｐ１２２３と、ｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６およびｐ１８９９からなる群から選択されたポリペプチドとの組合せ、あるいは先願（ａ）抗原とｐ１６８４、ｐ１６８９、ｐ１６９４、ｐ１８６６、またはｐ１８９９とｐ２３０２との組合せなど、いまだ先願当初明細書に記載された組合せと重複する組合せがすべて除外されていない。
　そして、複数の抗原ポリペプチドの組合せを共通の固体支持体に固相化する際には、上記記載（１ｆ）にも記載されているように、複数の抗原ポリペプチドの溶液という形態の「組成物」が使用されることになる。また、ミクロタイターウエル（微量滴定ウエル）や試験管の固体表面、シート、膜状物の固体表面に複数種のＨＣＶ抗原が固定化された形態のものは、その固体表面を構成する成分が１つにまとまって偏在しているので「組成物」と認められるものではないが、上記記載（１ｅ）にもある、受身凝集アッセイで慣用のラテックスまたはゼラチン粒子などの微小粒子状の固体支持体（固体マトリックス）に異なるＨＣＶ抗原の組合せが固定されているものは、適当な分散溶剤に混合された形態になるので、全体として「組成物」として認められるものである。
　そうすると、本件請求項１に係る「組成物」の発明は、先願当初明細書に記載された発明と区別できず同一である。
　
（４−４）請求項２について
　前記（４−３）における検討からも明らかなように、請求項１における（ｂ）（ｉ）〜（iv）で特定されたＨＣＶ抗原からなる群から選択される第３ＨＣＶ抗原をさらに使用する組成物の発明である請求項３に係る発明も、先願当初明細書に記載された発明と重複する部分がすべて除かれていないので、結局は先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−５）請求項３，４，６について
　前記（４−３）における検討からも明らかなように、請求項１における第２ＨＣＶ抗原が、それぞれ（ｂ）（ｉ）、（ｂ）（ii）、（ｂ）（iv）のものであると特定された請求項３、４，６に係る発明も、結局は先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−６）請求項５について
　先願当初明細書には、ＨＣＶ抗原として、そのアミノ酸配列がＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからの配列とＮＳ１ドメインからの配列とにまたがる「ｐ３８０（３８０−４３６）」も記載されており、該ＨＣＶ抗原は、ＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからの配列を含む以上、「ＨＣＶポリタンパク質のＳドメインからのエピトープを含むＨＣＶ抗原」といえるものであるから、請求項５に係る発明については、先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−７）請求項７について
　ＨＣＶ抗原の組合せが「融合ポリペプチドの形態である」ことは、先願当初明細書には記載されていないので、その点を特定している請求項７に係る発明は、先願当初明細書に記載された発明と同一であるということはできない。
　
（４−８）請求項８，９について
　前記（４−３）において検討したとおり、異なるＨＣＶ抗原の組合せが、それぞれのＨＣＶ抗原が共通の固体マットリックスに結合した形態のものも、混合物の形態のものも、上記記載（１ｅ）、（１ｆ）に記載されているものであり、請求項８，９に係る発明も先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−９）請求項１０について
　請求項１〜９に記載の組成物が、上記（４−３）〜（４−８）で検討したとおりであり、先願当初明細書には方法の発明について、上記記載（１ａ）、（１ｂ），（１ｅ）もあるので、請求項１〜９のいずれかに記載の組成物を用いてＨＣＶ抗体を検出する方法に関する請求項１０に係る発明も、結局のところ、先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−１０）請求項１１について
　異なるＨＣＶ抗原のパネルに哺乳類体成分を接触させＨＣＶ抗体を検出する方法は、上記記載（１ｃ）、（１ｅ）、（１ｇ）に記載されており、使用するＨＣＶ抗原とＨＣＶポリタンパク質の各ドメインとの関係については、上記（４−３）で検討したとおりである。
　そうすると、請求項１１に係る発明も、先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−１１）請求項１２について
　先願当初明細書には、ＨＣＶ抗体を検出するためアッセイを実施するためのＨＣＶ抗原の組成物を含むイムノアッセイキットに、「標準コントロール試薬」および「該アッセイを実施するための指導書」をパッケージされた状態で組み合せて含むことは記載されていないが、抗体検出用のイムノアッセイキットにおいて、パッケージされた状態で抗原試薬に「標準コントロール試薬」および「該アッセイを実施するための指導書」を組み合せて含ませることは、先願優先権主張日前に免疫測定における技術常識にすぎず、先願優先権主張日前の免疫測定における技術水準を勘案すれば、先願当初明細書に記載されていたに等しい事項であるから、請求項１２に係る発明も、先願当初明細書に記載された発明と同一である。
　
（４−１２）２９条の２について
　先願当初明細書に記載された発明の発明者は、本件特許出願に係る発明者と同一ではないし、本件特許出願の時にその出願人と当該先願の出願人とが同一の者でもない。
　したがって、上記（４−３）〜（４−１１）で検討したとおり、請求項１〜６，８〜１２に係る発明は、特許法第２９条の２第１項の規定により、特許を受けることができないものである。
　
VI．むすび
　以上のとおりであるから、本件請求項１ないし１２に係る特許は、平成５年改正前の特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないものであり、また、本件特許１ないし６，８ないし１２に係る特許は、特許法第２９条の２第１項の規定に違反してなされたものであるから、平成５年改正前の特許法第１２３条第１項第３号及び第１号に該当し、その特許を無効とすべきものである。
　審判に関する費用については、特許法第１６９条第２項の規定で準用する民事訴訟法第６１条の規定により、被請求人が負担すべきものとする。
　よって、結論のとおり審決する。