(57)【特許請求の範囲】
【請求項１】
ＡＴＴＣ ＨＢ １０６１１から得られる抗体と結合する次の配列からなるペプチド：
Gln-Tyr-Xaa-Gly-Xaa-Gly-Val-Gly
式中、Ｇｌｎはピロリドンカルボン酸であり、位置３にあるＸａａは負に荷電されたアミノ酸であり、そして位置５にあるＸａａは負に荷電されたアミノ酸であるか、またはＰｒｏ、Ｔｒｐ、Ｎｖａ、およびＨｉｓの中から選択されるか、もしくはチオール基を有するアミノ酸であるか、或いはＸａａ−Ｒであり、ここでＸａａはアミノ基またはチオール基を有するアミノ酸でありそしてＲはＸａａとアミノ基またはチオール基を介して結合されている溶質または不溶性物質である。
【請求項２】
位置３にあるＸａａがＧｌｕ、Ａｓｐ、システイン酸、またはα−アミノアジピン酸である、第１項記載のペプチド。
【請求項３】
位置５にあるＸａａが負に荷電されたアミノ酸（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６０）である、第１項記載のペプチド。
【請求項４】
位置５にあるＸａａがＧｌｕ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６６）、Ａｓｐ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７）、システイン酸（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６８）、またはα−アミノアジピン酸（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６９）である、第３項記載のペプチド。
【請求項５】
位置５にあるＸａａがＰｒｏ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０）、Ｔｒｐ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７１）、Ｎｖａ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７２）、およびＨｉｓ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７３）である、第１項記載のペプチド。
【請求項６】
位置５にあるＸａａがチオール基を有するα−アミノ酸（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３）である、第１項記載のペプチド。
【請求項７】
位置５にあるＸａａがシステイン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４）またはホモシステイン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４）である、第６項記載のペプチド。
【請求項８】
次の配列からなる二量体ペプチドである、第６項記載のペプチドの二量体：
0003742434.tif 000082
【請求項９】
位置５にある各々のＸａａが独立してシステインまたはホモシステインである、第８項記載の二量体ペプチド。
【請求項１０】
次の配列からなる第１項記載のペプチド：
0003742434.tif 000083
式中、位置５にあるＸａａはアミノ基またはチオール基を有するアミノ酸残基であり、そしてＲはアミノ基またはチオール基を介してＸａａと結合されている溶質である。
【請求項１１】
溶質が蛋白質またはペプチドである、第１０項記載のペプチド。
【請求項１２】
次の配列からなる第１項記載のペプチド：
0003742434.tif 000084
式中、位置５にあるＸａａはアミノ基またはチオール基を有するアミノ酸残基であり、そしてＲはアミノ基またはチオール基を介してＸａａと結合している不溶性物質である。
【発明の詳細な説明】
発明の分野
本発明は免疫検定法に関しており、そして■型コラーゲンの天然の架橋結合されたアミノ−末端テロペプチドの免疫活性同族体として作用する合成ペプチドを提供する。
発明の背景
■型コラーゲンの架橋結合されたＮ−テロペプチド（ＮＴｘ）は尿中に骨吸収過程の最終生成物として排泄される。これらの代謝物質は、例えばハイブリドーマ１Ｈ１１（ＡＴＴＣ Ｎｏ．ＨＢ １０６１１）により産生されるモノクローナル抗体（ｍＡｂ）１Ｈ１１を使用して、免疫検定により測定して骨吸収活性の正確で且つ特異的な指標を与えることができる。ｍＡｂ １Ｈ１１により認識されるエピトープは、コラーゲンα２（■）Ｎ−テロペプチド配列Ｇｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｋ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ここでＫは架橋結合で具現される）をα１（■）またはα２（■）からの結合された第二テロペプチドと一緒に含む、排泄された架橋結合されたＮ−テロペプチドの形態で具現される。尿中に排泄される主な架橋結合されたＮＴｘ代謝物質を以下に示す：
0003742434.tif 000002
そしてＧｌｎはグルタミン（Ｑ）または完全に環化されたピロリドンカルボン酸（５−オキソ−２−ピロリジンカルボン酸、すなわちピログルタミン酸）（Ｊ）である）。
人のα１（■）またはα２（■）Ｎ−テロペプチド配列に適合するように合成され、そしてＫが単にリシンである線状ペプチド類はｍＡｂ １Ｈ１１によりそれぞれ認識されないかまたは非常に弱くしか認識されない。ＷＯ ９１／０８４７８、Hanson et al., Journal of Bone and Mineral Research, 7(11):1251-1258, 1992.
ｍＡｂ １Ｈ１１を産生するハイブリドーマ  セルラインは１９９０年１１月２０日に米国、２０８５２、メリーランド州、ロックヴィル、パークローン・ドライブ、１２３０１のアメリカン・タイプ・カルチャー・コレクション（ＡＴＣＣ）に寄託番号ＨＢ １０６１１で寄託された。
発明の要約
本発明では、我々はｍＡｂ １Ｈ１１に対する強い結合を示す合成ペプチド類を記載する。本発明のペプチド類は、Ｇｌｎ−Ｔｙｒ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ここで、Ｇｌｎはピロリドンカルボン酸であり、ここで位置２における基ＸａａはＡｓｐ、Ｇｌｕ、または負に荷電された側鎖（Ｒ基）を有する他のα−アミノ酸であり、そして位置５にある基Ｘａａの構造はペプチドがｍＡｂ １Ｈ１１に結合するように架橋結合されたＮＴｘ構造および化学的性質の特徴に類似するものである）により表される。第一の態様では、位置５にあるＸａａはＡｓｐ、Ｇｌｕ、および他の負に荷電されたアミノ酸類から選択される。第二の態様では、位置５におけるＸａａはＰｒｏ、Ｎｖａ（ノルバリン）、Ｔｒｐ、Ｈｉｓ、およびｍＡｂ １Ｈ１１に対する必要な結合度を与える性質の似ている置換基から選択される。第三の態様では、位置５にあるＸａａはチオール基を有しており、その場合にはペプチド類がシステイン架橋を介して二量化していてもよい。第四の態様では、位置５にあるＸａａは担体分子または不溶性物質と結合しているアミノ基またはチオール基を有する。架橋結合されたＮＴｘエピトープのこれらの分子類似物は、一般的には免疫検定標準、固相コーテイング抗原、免疫原、および生物学的サンプル中でＮＴｘを測定するための他の結合分子構造として使用するために合成される。
好適態様の詳細な説明
本発明は架橋結合されたＮＴｘ中でｍＡｂ １Ｈ１１により認識されるエピトープに類似する合成線状ペプチド類を提供する。本発明のペプチド類は、一般式Ｇｌｎ−Ｔｙｒ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ここで、Ｇｌｎはピロリドンカルボン酸であり、位置３における基Ｘａａは負に荷電されており、そして位置５にある基Ｘａａの構造はペプチドがｍＡｂ １Ｈ１１に結合する程度まで架橋結合されたＮＴｘ構造および化学的性質に類似するものである）により表される。ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１−５９により指定されている代表的なペプチド類が、ｍＡｂ １Ｈ１１に対するそれらの相対的な結合親和力と共に以下の表に示されている。
合成されたα２（■）Ｎ−テロペプチド配列Ｇｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｌｙｓ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９）がｍＡｂ １Ｈ１１に対する非常に弱い結合パートナーであるという知見から出発して、ある種のアミノ酸類がリシン（Ｌｙｓ）を置換している一連のペプチド類が合成された。位置５における正に荷電されたＬｙｓ基が負に荷電された側鎖を有するアミノ酸類、特にグルタミン酸（Ｇｌｕ）（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４）およびそれより少ない程度であるがアスパラギン酸（Ａｓｐ）（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３および３１）で置換される時に、ｍＡｂ １Ｈ１１に対する結合力の改善は特に顕著であった。例えば、ペプチドＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（Ｇｌｎがピログルタミン酸であるように合成された）は架橋結合されたＮＴｘ抗原の結合親和力に匹敵するｍＡｂ １Ｈ１１に対する結合親和力を有していた。ＮＴｘ（尿または骨に由来する）およびＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙに関するｍＡｂ １Ｈ１１抑制曲線は本質的に平行であり、合成ペプチドが天然エピトープに類似していることを示している。本発明の当該合成ペプチド類のこのような好適な態様は、架橋結合されたＮＴｘ代謝物（上記のもの）が抗体抑制検定で結合するのと実質的に等モル程度までｍＡｂ １Ｈ１１と結合する。
利用できるデータは、コア配列Ｇｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−ＧｌｙがｍＡｂ １Ｈ１１により認識されるエピトープを発現するのに要求されるサイズを表すことを示唆している。Ｎ−末端Ｇｌｎ−をＧｌｙ−Ｇｌｙ−で置換すること（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４１）または−Ｌｙｓまたは−Ｇｌｙ−Ｌｙｓ−ＬｅｕをＣ−末端に加えること（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４０および４２）がｍＡｂ １Ｈ１１結合を妨害する。
コア配列中の個々のアミノ酸類が、ｍＡｂ １Ｈ１１エピトープ結合に対して必須であると考えられる程度は、下記の通りである。Ｎ−末端Ｇｌｎ（位置１）が環化された形態、すなわちピロリジンカルボン酸（Ｊ）、である時には、コラーゲン鎖中で天然に生じるようにｍＡｂ １Ｈ１１に対する結合が生じる。該コア配列は、位置１におけるピロリドンカルボン酸を用いて最初に位置１にＧｌｕを有するコア配列を配列させ、その後にペプチドをオートクレーブ処理することにより、製造することができる。オートクレーブ処理はＧｌｕのピロリドンカルボン酸への環化を引き起こす。
位置２におけるＴｙｒのヨウ素化またはＰｈｅでの置換（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３６）は、ｍＡｂ １Ｈ１１結合を妨害するため、位置２におけるＴｙｒ基が必須の要件である。
位置３におけるＡｓｐ基も、この位置における負の荷電を排除した置換基がｍＡｂ １Ｈ１１結合を妨害するので、重要であると考えられる（人以外の動物種からの修飾した構造のＮＴｘを用いた結合試験に基づく）。しかしながら、位置３におけるＡｓｐはＧｌｕ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０）または負に荷電されたＲ基を有する他のα−アミノ酸基により置換されていてもよい。
位置４におけるＧｌｙ基は、この位置における性質の似ているＶａｌ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３７）やＡｌａ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２７）の置換によってｍＡｂ １Ｈ１１結合親和力が実質的に失われることから、重要である。
位置６および８におけるＧｌｙ基は、これらの位置におけるＡｌａ、Ｖａｌ、Ｌｅｕ、Ｐｒｏ、およびＣｙｓを含む種々の置換基がｍＡｂ １Ｈ１１結合親和力の損失をもたらすため、同等に重要である。（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８、３５、４６、４９、５２、５４、および５６参照）。
位置７におけるＶａｌ基は、例えばＬｅｕ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２９）またはＩｌｅ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５）のような性質の似ている他の疎水性置換基による置換によってｍＡｂ １Ｈ１１の要求される結合が失われることから、重要である。
従って、本発明の第一の態様ではＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６０）、（ここで、Ｇｌｎはピロリドンカルボン酸であり、位置３における基Ｘａａは負に荷電されたアミノ酸基であり、そして位置５における基Ｘａａも負に荷電されたＲ基を有するアミノ酸基である）を含んでなるｍＡｂ １Ｈ１１と結合するペプチドを提供する。負に荷電されたＲ基を有する好適なアミノ酸はＧｌｕ、Ａｓｐ、並びに負に荷電されたＲ基、例えばカルボキシル、サルフェート、またはホスフェート基、を有する他の天然および合成α−アミノ酸類である。代表例には、α−アミノアジピン酸（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４）およびシステイン酸（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６）が包含される。
第二の態様では、位置５にあるＸａａ基がＰｒｏ、Ｔｒｐ、Ｎｖａ、およびＨｉｓ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または要求されるｍＡｂ １Ｈ１１結合度を与えるそれらに性質の似ている置換基から選択される。非極性Ｒ基を有する代表的なアミノ酸類には、Ｐｒｏ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３）、Ｔｒｐ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１９）、ノルバリン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３８）、並びに例えばＡｌａ、Ｉｌｅ、Ｌｅｕ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｐｒｏ、Ｔｒｐ、およびＶａｌを特徴づける非極性Ｒ基を有する他の天然および合成α−アミノ酸類が包含される。
位置５におけるＨｉｓの置換（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７）は、さらに制限された１Ｈ１１結合度を与えた。正に荷電されたＲ基を有する他の天然および合成α−アミノ酸類は、本開示に従い簡便に合成および試験することができる。
極性であるが荷電されていないＲ基を有する試験したアミノ酸類の中では、位置５におけるＣｙｓ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２）がｍＡｂ １Ｈ１１に対する優れた結合を与えた。例えばＡｓｎ、Ｃｙｓ、Ｇｌｎ、Ｇｌｙ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、およびＴｙｒを特徴づける極性であるが荷電されていないＲ基を有する、他の天然および合成α−アミノ酸類も適すると考えられる。代表例には、ピリジニルアラニン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２）（ベーケム）およびＲ基がピリジン環を有する他のα−アミノ酸類が包含される。システインおよび他のチオールを有するα−アミノ酸類が、ｍＡｂ １Ｈ１１結合度に関して特に好適な態様である。
したがって、第三の態様では、本発明はＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３）（ここで、Ｇｌｎはピロリドンカルボン酸であり、位置３におけるＸａａは負に荷電されたアミノ酸基であり、そして位置５におけるＸａａはチオール基を有するα−アミノ酸である）を含んでなるｍＡｂ １Ｈ１１と結合するペプチドを提供する。代表例にはシステイン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２）、ホモシステイン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４）、およびＲの炭素数が０−３である関連基が包含される。大気酸素の存在下では、このペプチドは下記の如きＮＴｘエピトープに類似するジスルフィド結合した二量体を形成する：
0003742434.tif 000003
位置５における基Ｘａａの各々は、チオール基を有する側鎖（Ｒ）を有する同一もしくは相異なるα−アミノ酸であってよい。
第四の態様では、尿ＮＴｘ中で具現される天然エピトープは、合成ペプチドＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｘａａ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６５）を溶質または不溶性物質に結合させることにより模倣される。ここで、Ｇｌｎおよび位置３におけるＸａａは先に定義されている通りであり、そして位置５におけるＸａａは側鎖アミノ基またはチオール基を有するα−アミノ酸である。例えば、位置５におけるＸａａはイプシロンアミノ基を有するリシン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９）であってよく、その場合には溶質または不溶性物質に対する結合は、例えば標準的工程を使用しグルタルアルデヒドによりアミノ基を介したものである。この目的のための代表的なＸａａ基は、リシンおよびシステイン（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２）であり、そして例えば牛血清アルブミンに対する結合用の代表的な結合剤は、それぞれグルタルアルデヒドおよびｍ−マレイミドベンゾイル−Ｎ−ヒドロキシスクシンイミドエステル（ＭＢＳ）である。溶質は水溶液中に溶解した分子物質を意味する。この目的のための代表的な溶質には、蛋白質、例えばスカシガイのヘモシアニン（ＫＬＨ）、アルブミン、並びに酵素、ペプチド類、例えばＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｃｙｓ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ（またはＧｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｌｙｓ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−Ｇｌｙ）、並びに他の可溶性分子、例えばビオチン、アビジン、並びに蛍光および化学蛍光団が包含される。代表的な不溶性分子にはラテックス粒子、浸漬棒、マイクロタイターウェル、および不均質免疫検定で使用される他の基材が包含される。上記の標準的結合剤により、例えばＫＬＨに結合されると、Ｇｌｎ−Ｔｙｒ−Ａｓｐ−Ｇｌｙ−Ｌｙｓ−Ｇｌｙ−Ｖａｌ−ＧｌｙペプチドのｍＡｂ １Ｈ１１に対する抗体−結合親和力は約５０倍増加して、天然エピトープの結合親和力に近付く。そのような結合物は、溶液中で競合抗原として使用され、または例えばマイクロタイタープレートキット中のウェルやラテックスまたは自動測定システム中の他の粒子を被覆する固体表面用のコーテイング剤として使用することができる。
従って、本発明のこの第四の態様は、
0003742434.tif 000004
（ここで、Ｇｌｎはピロリドンカルボン酸であり、位置３におけるＸａａは負に荷電されたアミノ酸基であり、位置５におけるＸａａはアミノ基またはチオール基を有するアミノ酸基であり、そしてＲはアミノ基またはチオール基を介して位置５における基Ｘａａと結合されている溶質または不溶性物質である）
を含んでなるｍＡｂ １Ｈ１１と結合する結合ペプチドを提供する。
実施例
合成ペプチド類のｍＡｂ １Ｈ１１との結合試験
本発明の合成ペプチド類は、例えばA. P. Glorr, et al., Synthesis Notes, Novabiochem Catalog and Peptide Synthesis Handbook, La Jolla, CA, pp. S1-S5, 1994-1995にまとめられているような当技術分野で既知の方法により製造される。下記の実験のためには、合成ペプチド類は外部の販売業者から購入したか、または自社でライニン・インスツルメント・カンパニー（マサチュセッツ州、ウォバーン）製のＳｙｍｐｈｏｎｙ／Ｍｕｌｔｉｐｌｅｘ（商標）複合ペプチド合成器を使用して製造した。
１０％以下のペプチド類を純度に関して試験した。試験したものは、逆相ＨＰＬＣによると８０％以上の純度であることが判明した。
製造されたペプチド類のほとんどは、単一の芳香族アミノ酸であるチロシンを有する。我々はチロシンの２８０ナノメートルにおける吸光係数を合成ペプチド類の吸光係数と同じであると仮定した。ペプチド類が別の芳香族基を有する場合には、吸光係数に関する理論的調整を行った。
一般的に、１ｍＬ当たり１ミリグラムのペプチド溶液をＰＢＳで調製した。Ａ２８０における吸収を読み取りそして濃度を確認した。ペプチドを次に例えばＯＳＴＥＯＭＡＲＫ（商標）カリブレーター希釈剤（ＯＳＴＥＯＭＡＲＫ検定、ワシントン州、シアトルのオステックス・インターナショナル）のような緩衝液でペプチドを希釈した。操作強度濃度は１ミリリットル当たり１０〜０．０１マイクログラムの間であった。
ｍＡｂ １Ｈ１１に対する合成ペプチド類の見掛け親和力を試験するために、ＯＳＴＥＯＭＡＲＫ検定をＯＳＴＥＯＭＡＲＫキットおよびモノクローナル抗体１Ｈ１１を含む成分を使用して行った。ＯＳＴＥＯＭＡＲＫカリブレーターを使用して標準曲線を作成した。ペプチドサンプルを一般的には１ｍＬ当たり１０、３、１、および０．０１μＧまでにおいて試験した。標準ＯＳＴＥＯＭＡＲＫ曲線を４パラメーター理論曲線適合プログラム（ニューヨーク州、ニューヨークのメドデータ・インコーポレーテッド）を使用して作成した。ペプチド値を標準曲線に逆適合させ、そして測定値をピコモル骨コラーゲン当量（ＢＣＥ）／ｍＬ（これはナノモルＢＣＥ、すなわちｎＭ ＢＣＥに等しい）で報告した。１Ｈ１１と競合した全てのペプチド類が線状の応答を示したわけではないので、０．５〜１光学濃度単位の測定値を採用しそして平均した。
調製しそして試験した代表的なペプチド類を下記の表に示す。この表中の値は、一定のペプチドのマイクログラムに等しいＢＣＥのナノモル数として報告されている。５００ｎモルＢＣＥより低い抗体結合値は商業的に意味がないと考えられた。
0003742434.tif 000005
0003742434.tif 000006
0003742434.tif 000007
1ｍＡｂ １Ｈ１１と結合するペプチドは下記の単位で表示されている：１μｇ合成ペプチド＝ＸｎモルＢＣＥ、ここでＸは表中の値である。比較用に、天然配列ＪＹＤＧＫＧＶＧ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９）はこの検定で１００の値を示した。
2Ｘ＝システイン酸（２−アミノ−３−スルホプロパン酸）。すなわち、ジスルフィド架橋を妨害するノルマルメルカプト（−ＳＨ）基を置換した亜硫酸塩（−ＳＯ3-2）基を有するシステイン。
3配列ＥＹＤＧＥＧＶＧは１Ｈ１１によって認識されない。ここでは、位置１にあるグルタミン酸をピログルタミン酸に転化させる条件下でこのペプチドをオートクレーブ処理することにより、１Ｈ１１結合における実質的な増加が生じた。従って、Ｎ末端ピログルタミン酸はエピトープの一部である。
4Ｘ＝リシンの側鎖アミノ基が負に荷電されたカルボキシル基により置換されているα−アミノアジピン酸（２−アミノヘキサン二酸化）。
5Ｘ＝ノルバリン。
6Ｘ＝Ｇ−ＮＨ2。位置８にあるＧｌｙ基のカルボキシル基は通常は露呈されている（ペプチド結合中でない）。ここでは、アミノ基がカルボキシル基に付加され（１，２−ジアミノアセトアルデヒドを形成し）、それが認識を妨害する。従って、遊離カルボキシル基はエピトープの一部であると考えられる。
7Ｘ＝４−ヒドロキシプロリン。
8ｎｄ＝測定されなかった。
9Ｘ＝ビオチン化されたリシン（Ｋ）。
10Ｘ＝ビオチン化されたシステイン（Ｃ）。
要約すると、本発明は免疫化学的に例えばｍＡｂ １Ｈ１１により認識される架橋結合された人の骨および尿のＮＴｘの複合エピトープに類似する合成ペプチド類を提供する。これらの合成ペプチド類を使用すると免疫検定キットおよび他の商業用フォーマットの製造が簡素化され、例えば米国特許第５，２１２，０６４号および第５，３６２，６２５号（マイクロジェニックス・コーポレーション）に開示されているような、均質免疫検定システム並びに他の自動化検定システム中での使用のための再現性のあるカリブレーションスタンダードおよび新規な合成抗原調合物を提供することができる。当該合成ペプチド類の免疫検定標準、固相コーテイング抗原、免疫原、および免疫検定用の他の結合分子構造としてのそのような使用は、Principles and Practice of Immunoassay, C. P. Price及びD. J. Newman （Eds.）, Stockton Press, NY, 1991に開示されているような、当技術分野の専門家が入手できる一般的な情報に従う。
本発明の好適な態様を説明しそして記載してきたが、本発明の精神および範囲から逸脱せずに種々の変更を行えることは認識されよう。
配列表
（１）一般情報
（ｉ）出願人：エア・ディビッド・Ｒ
クレメンス・Ｊ・ダニエル
オックス・ビンセント・Ｗ
（ii）発明の名称：ＮＴｘの合成ペプチド同族体
（iii）配列の数：７４
（iv）通信住所：
（Ａ）受信人：クリステンセン・オコノール・ジョンソン・アンド・カインドネスＰＬＬＣ
（Ｂ）街路：１４２０、フィフス・アベニュー、スイート ２８００
（Ｃ）市：シアトル
（Ｄ）州：ワシントン
（Ｅ）国：米国
（Ｆ）郵便番号：９８１０１
（ｖ）コンピューター読み取り形式
（Ａ）媒体タイプ：フロッピーディスク
（Ｂ）コンピューター：ＩＢＭ ＰＣ 互換性
（Ｃ）操作システム：ＰＣ−ＤＯＳ／ＭＳ−ＤＯＳ
（Ｄ）ソフトウエア：パテントイン・レリース＃１．０、バージョン＃１．３０
（vi）本出願のデータ：
（Ａ）出願番号：
（Ｂ）出願日：
（Ｃ）分類：
（vii）先行出願のデータ：
（Ａ）出願番号：０８／４４６，２０６
（Ｂ）出願日：１９９５年５月１９日
（viii）弁理士／代理人情報：
（Ａ）氏名：シェルトン・デニス・Ｋ
（Ｂ）登録番号：２６，９９７
（Ｃ）照合／整理番号：ＷＲＯＳ１９４８９
（xi）遠距離通信情報：
（Ａ）電話：２０６ ２２４ ０７１８
（Ｂ）テレファックス：２０６ ２２４ ０７７９
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１：
0003742434.tif 000008
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２：
0003742434.tif 000009
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３：
0003742434.tif 000010
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４：
0003742434.tif 000011
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５：
0003742434.tif 000012
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６：
0003742434.tif 000013
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７：
0003742434.tif 000014
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：８：
0003742434.tif 000015
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
／註＝“アルファ２（■）■型コラーゲン”
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：９：
0003742434.tif 000016
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１０：
0003742434.tif 000017
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１：
0003742434.tif 000018
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１２：
0003742434.tif 000019
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１３：
0003742434.tif 000020
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１４：
0003742434.tif 000021
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１５：
0003742434.tif 000022
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１６：
0003742434.tif 000023
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７：
0003742434.tif 000024
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１８に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１８：
0003742434.tif 000025
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１９：
0003742434.tif 000026
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２０：
0003742434.tif 000027
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２１：
0003742434.tif 000028
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２２：
0003742434.tif 000029
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：７個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３：
0003742434.tif 000030
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：５個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４：
0003742434.tif 000031
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：６個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２５：
0003742434.tif 000032
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１，５．．６
（Ｄ）他の情報：位置１のＸａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：位置５のＸａａはシステイン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２６：
0003742434.tif 000033
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２７：
0003742434.tif 000034
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２８：
0003742434.tif 000035
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２９：
0003742434.tif 000036
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３０：
0003742434.tif 000037
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３１：
0003742434.tif 000038
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３２：
0003742434.tif 000039
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは（ペプチドのオートクレーブ処理により）ピログルタミン酸に転化されたGluである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３３：
0003742434.tif 000040
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは２−アミノアジピン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３４：
0003742434.tif 000041
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３５：
0003742434.tif 000042
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３６：
0003742434.tif 000043
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３７：
0003742434.tif 000044
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３８する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Valはノルバリンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３８：
0003742434.tif 000045
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３９：
0003742434.tif 000046
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：９個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４０：
0003742434.tif 000047
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：９個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４１：
0003742434.tif 000048
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：１１個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２：
0003742434.tif 000049
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４３：
0003742434.tif 000050
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：８
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは１，２−ジアミノアセトアルデヒドである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４４：
0003742434.tif 000051
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４５：
0003742434.tif 000052
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４６：
0003742434.tif 000053
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７：
0003742434.tif 000054
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８：
0003742434.tif 000055
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９：
0003742434.tif 000056
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５０：
0003742434.tif 000057
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５１：
0003742434.tif 000058
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５２：
0003742434.tif 000059
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５３：
0003742434.tif 000060
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５４：
0003742434.tif 000061
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５５：
0003742434.tif 000062
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５６：
0003742434.tif 000063
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは４Ｈｙｐである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５７：
0003742434.tif 000064
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５８に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはビオチン化Ｌｙｓである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５８：
0003742434.tif 000065
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはビオチン化Ｃｙｓである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５９：
0003742434.tif 000066
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６０：
0003742434.tif 000067
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：ＸａａはＰｒｏ，Ｔｒｐ，Ｎｖａ，又はＨｉｓである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１：
0003742434.tif 000068
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピリジニルアラニンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２：
0003742434.tif 000069
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはチオール基を有するα−アミノ酸残基である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３：
0003742434.tif 000070
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはホモシステインである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４：
0003742434.tif 000071
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６５に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは側鎖アミノ−又はチオール基を有するα−アミノ酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６５：
0003742434.tif 000072
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６６に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはグルタミンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６６：
0003742434.tif 000073
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはアスパルギン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７：
0003742434.tif 000074
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６８に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはシステイン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６８：
0003742434.tif 000075
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６９に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはα−アミノアジピン酸である
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６９：
0003742434.tif 000076
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはプロリンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０：
0003742434.tif 000077
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７１に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはトリプトファンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７１：
0003742434.tif 000078
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７２に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはノルバリンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７２：
0003742434.tif 000079
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７３に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはヒスチジンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７３：
0003742434.tif 000080
（２）ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４に関する情報：
（ｉ）配列特性：
（Ａ）長さ：８個のアミノ酸
（Ｂ）型：アミノ酸
（Ｃ）鎖の数：
（Ｄ）トポロジー：直鎖状
（ii）配列の種類：ペプチド
（ｖ）フラグメント型：Ｎ−末端
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：１
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはピログルタミン酸である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：３
（Ｄ）他の情報：Ｘａａは負に荷電したアミノ酸残基である
（ix）配列の特徴：
（Ａ）名称／キー：雑種タイプ
（Ｂ）位置：５
（Ｄ）他の情報：Ｘａａはヒスチジンである
（xi）配列：ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４：
0003742434.tif 000081