【事件の表示】
　上記当事者間の特許第４６２０８０４号発明「自己組織化ペプチドおよび高強度ペプチドゲル」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
　審判費用は、請求人の負担とする。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本件特許第４６２０８０４号についての手続の経緯の概要は以下のとおりである。
平成２２年２月１２日　　特許出願
平成２２年１１月５日　　特許権の設定登録
平成２６年１２月１０日　　特許無効審判請求
平成２７年２月１６日　　手続補正書
平成２７年４月２４日　　答弁書
平成２７年１１月２７日　　口頭審理陳述要領書（請求人及び被請求人）
平成２７年１２月１１日　　口頭審理
　
第２　本件特許発明
　本件特許第４６２０８０４号の請求項１に係る発明は、その特許請求の範囲の請求項１に記載された次のとおりのものである（以下、「本件特許発明」という。）。
　「ＲＬＤＬＲＬＡＬＲＬＤＬＲ（配列番号１）、または、ＲＬＤＬＲＬＬＬＲＬＤＬＲ（配列番号２）のアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチド。」
　
第３　当事者の主張の概要
１．請求人の主張
　請求人は、本件特許第４６２０８０４号の特許請求の範囲の請求項１に記載の発明について特許を無効とする、審判費用は被請求人の負担とする、との審決を求め、以下のように主張する。
（無効理由１）本件特許発明は、甲第５号証、甲第２号証、甲第４号証、甲第６号証及び甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
（無効理由２）本件特許発明は、甲第８号証、甲第２号証、甲第４号証、甲第６号証及び甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
（無効理由３）本件特許発明は、甲第７号証、甲第２号証、甲第４号証、甲第６号証及び甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　そして、請求人が提出した証拠方法は、以下のとおりである。 
　甲第１号証：Ｚｈａｎｇ　ｅｔ　ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ　１９９３，９０：３３３４−３３３８
　甲第２号証：米国特許第５，６７０，４８３号明細書
　甲第３号証：Ｚｈａｎｇ　ｅｔ　ａｌ．，Ｂｉｏｐｏｌｙｍｅｒｓ　１９９４，３４：６６３−６７２
　甲第４号証：米国特許第７，１７９，７８４号明細書
　甲第５号証：Ａｌｔｍａｎ　ｅｔ　ａｌ．，Ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｓｃｉｅｎｃｅ　２０００，９：１０９５−１１０５
　甲第６号証：Ｃａｐｌａｎ　ｅｔ　ａｌ．，Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ　２０００，１：６２７−６３１
　甲第７号証：Ｙｏｋｏｉ　ｅｔ　ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ　２００５，１０２：８４１４−８４１９
　甲第８号証：Ｋｉｓｉｄａｙ　ｅｔ　ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ　２００２，９９：９９９６−１０００１
　甲第９号証：Ｃｈａｕ　ｅｔ　ａｌ．，Ｂｉｏｍａｔｅｒｉａｌｓ　２００８，２９：１７１３−１７１９
　甲第１２号証：宣誓書（Ｓｈｕｎｇｕａｎｇ　Ｚｈａｎｇ，Ｐｈ．Ｄ．）
　甲第１３号証：宣誓書（Ｅｕｎ　Ｓｅｏｋ　Ｇｉｌ）
　甲第１４号証：Ｚｈａｎｇ　ｅｔ　ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ　１９９７，９４：２３−２８
　甲第１５号証：Ｎａｇａｉ　ｅｔ　ａｌ．，Ｂｉｏｍａｔｅｒｉａｌｓ　２０１２，３３（４）：１０４４−１０５１
　甲第１６号証：米国特許第８，２９９，０３２号明細書
　甲第１７号証：米国特許出願公開第２０１２／００５８０６６号明細書
　甲第１８号証：Ｄａｄｏ　ｅｔ　ａｌ．，Ｊ．Ａｍ．Ｃｈｅｍ．Ｓｏｃ．　１９９３，１１５，１２６０９−１２６１０
　甲第１９号証：Ａｇｇｅｌｉ　ｅｔ　ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ　１９９７，３８６：２５９−２６２
　甲第２１号証：Ｚｈａｎｇ，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　Ａｄｖａｎｃｅｓ　２００２，２０：３２１−３３９
　甲第２２号証：米国特許第５，７９８，２４３号明細書
　甲第２３号証：Ｋｏｍａｔｓｕ　ｅｔ　ａｌ．，ＰＬｏＳ　ＯＮＥ　２０１４，９（７）：ｅ１０２７７８
　
２．被請求人の主張
　被請求人は、本件無効審判請求は成り立たない、審判費用は請求人の負担とする、との審決を求め、請求人の主張する無効理由及び証拠によっては、本件特許発明を無効にすることはできないと主張した。
　そして、被請求人の提出した証拠方法は以下のとおりである。
　乙第１号証：ＣＯＲＮＩＮＧ社のウェブサイトの印刷物（印刷日：２０１５年１１月１６日）ウェブアドレスｈｔｔｐ：／／ｃａｔａｌｏｇ２．ｃｏｒｎｉｎｇ．ｃｏｍ／ＬｉｆｅＳｃｉｅｎｃｅｓ／ｊａ−ＪＰ／Ｓｈｏｐｐｉｎｇ／ＰｒｏｄｕｃｔＤｅｔａｉｌｓ．ａｓｐｘ？ｃａｔｅｇｏｒｙｎａｍｅ＝＆ｐｒｏｄｕｃｔｉｄ＝３５４２５０（Ｌｉｆｅｓｃｉｅｎｃｅｓ）
　乙第２号証：上記アドレスのウェブサイトにダウンロード可能な形態でリンクされている技術文献（印刷日：２０１５年１１月１３日）ウェブアドレスｈｔｔｐ：／／ｃｓｍｅｄｉａ２．ｃｏｒｎｉｎｇ．ｃｏｍ／ＬｉｆｅＳｃｉｅｎｃｅｓ／ｍｅｄｉａ／ｐｄｆ／ａｎ＿ＤＬ＿０４１＿Ｓｔｅｍ＿Ｃｅｌｌ＿Ｄｉｆｆｅｒｅｎｔｉａｔｉｏｎ．ｐｄｆ
　乙第３号証：永井祐介氏による実験成績証明書
　乙第４号証：Ｊ．Ｐｅｐｔ．Ｓｃｉ．　２００８，ｌ４（２）：ｌ５２−１６２
　
第４　甲号証の記載事項
　甲第１〜９号証には、以下の事項が記載されている（英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。下線は、当審にて付与したものである。）。
　
１．甲第１号証
（甲１−１）「安定な巨視的膜を形成するための自己相補的なオリゴペプチドの自発的会合
要旨　１６残基のペプチド［（Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ｌｙｓ−Ａｌａ−Ｌｙｓ）２］は、水中で、特徴的なβ−シート円二色性スペクトルを有する。塩の添加により、このペプチドは巨視的膜を形成するように自発的に会合する。膜は、加熱又は酸性若しくはアルカリ性溶液中で溶解せず、グアニジン塩酸、ＳＤＳ／尿素又は種々のタンパク質分解酵素の添加によっても溶解しない。」（第３３３４頁、表題及び要旨第１行〜第７行）
（甲１−２）「この膜は、１％ＳＤＳ中、９０℃にて４時間以上安定である。これらの観察結果は、β−シートのＣＤスペクトルが、ＥＡＫ１６溶液を９０℃で加熱により、又は様々なｐＨ（１．５、３．０、７．０及び１１）により、又は０．１％ＳＤＳ、７Ｍグアニジン塩酸若しくは８Ｍ尿素により、有意に変化しないことを示す他の研究と一致している。」（第３３３５頁左欄第１行〜第６行）
（甲１−３）「塩の効果　この自発的な会合過程において、塩は重要な役割を果たすように思われる。種々のカチオンが試された。膜形成の誘導における有効性は、Ｌｉ＋＞Ｎａ＋＞Ｋ＋＞Ｃｓ＋の順であろう。Ｃｓ＋は、構造的な膜というよりも、ほとんど沈殿を生成した。水溶液中において、Ｌｉ＋は、最も大きな水和半径（３．４Å）を有し、一方、Ｎａ＋（２．７６Å）、Ｋ＋（２．３２Å）及びＣｓ＋（２．２８Å）は、より小さな水和半径を有する（１１）。膜の形成は、一価の金属イオンのエンタルピーの順に相関しているようである（１１）。」（第３３３５頁左欄第１０行〜第１９行）
　
２．甲第２号証
（甲２−１）「発明の概要
　ＥＡＫ１６と名付けられた小ペプチド（ＡＥＡＥＡＫＡＫＡＥＡＥＡＫＡＫ配列番号２の３１０−３２５）は、ミリモル濃度の塩の存在下で安定な巨視的膜に自己組織化することが思いがけなく発見された。この発明は、ペプチドの安定な巨視的膜への自己組織化に関する。膜を形成するペプチドは、両親媒性、すなわち、疎水性及び親水性のアミノ酸残基を交互に有し；１２アミノ酸よりも大きく、そして好ましくは少なくとも１６アミノ酸であり；相補的かつ構造的に互換的であるとして特徴付けられている。相補的とは、その親水性側鎖間で形成するイオン化対及び／または水素結合を通して相互作用するペプチドの能力を指し、そして構造的に互換的とは、そのペプチド骨格間の一定の距離を維持する相補的ペプチドの能力を指す。これらの特性を有するペプチドは、二次構造レベルでのβ−シート及び三次構造レベルでの織り合わされた繊維の形成及び安定化をもたらす分子間相互作用に関与する。」（第１欄第２９行〜第４９行）
（甲２−２）「その親水性側鎖間のイオン化対を形成することが可能なペプチドは、本明細書において、相補的であると参照される。相補対相互作用は、親水性側鎖間の水素結合の結果によっても生じ得る。従って、ＡｓｎまたはＧｌｎは、膜形成ペプチドにおける荷電残基の代わりの親水性アミノ酸として機能し得る。イオン化対相互作用は水素結合よりも強いので、酸性及び／または塩基性アミノ酸側鎖を有するペプチドは、水素結合性側鎖を有するペプチドよりも安定な膜を形成すると予期されるだろう。」（第５欄第１行〜第１１行）
（甲２−３）「ペプチドは、完全には相補的または構造的に互換的でないと、核酸のハイブリダイゼーションにおけるミスマッチ塩基対と類似のミスマッチを含有しているとみなすことができる。ミスマッチを含有するペプチドは、ミスマッチ対の破壊力よりもペプチド間相互作用の全体的な安定性の方が支配的な場合は、膜を形成可能である。機能的に、係るペプチドもまた、相補的または構造的に互換的であるとみなすことができる。例えば、ミスマッチアミノ酸対は、両側でいくつかの完全にマッチしたペアに囲まれている場合、寛容であり得る。ミスマッチペプチドは、本明細書記載の方法を用いて、巨視的膜に自己組織化する能力についてテストを受けることができる。」（第６欄第１２行〜第２４行）
（甲２−４）「要約すると、巨視的膜を形成すると予期されるペプチドは、疎水性及び親水性のアミノ酸を交互に有し、１２アミノ酸よりも大きく、そして好ましくは少なくとも１６アミノ酸長であり、相補的かつ構造的に互換性である。疎水性アミノ酸は、Ａｌａ、Ｖａｌ、Ｉｌｅ、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｔｙｒ、Ｔｒｐ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ及びＧｌｙを含む。親水性アミノ酸は、塩基性アミノ酸、例えばＬｙｓ、Ａｒｇ、Ｈｉｓ、Ｏｒｎ；酸性アミノ酸、例えばＧｌｕ、Ａｓｐ；または水素結合を形成するアミノ酸、例えばＡｓｎ、Ｇｌｎであり得る。酸性及び塩基性アミノ酸は、ＥＡＫ１６及びＡＲＤ１６のように、ペプチド上でクラスター化され得る。末端残基のカルボキシル基及びアミノ基は、保護化または非保護化され得る。膜は、自己相補的及び自己互換的なペプチドの均質な混合物中で、または互いに相補的で構造的に互換的なペプチドの不均質な混合物中で形成され得る。上記基準に合致するペプチドは、適切な条件下（下記に記載）で巨視的膜に自己組織化し得る。」（第６欄第２５行〜第４２行）
（甲２−５）「巨視的膜の形成
　ＥＡＫ１６の新規な自己組織化は、仔ウシ血清含有組織培養培地（ダルベッコ改変イーグル培地、ＧｉｂｃｏＢＲＬ、ゲイザースバーグ、メリーランド）中で最初に観察された。膜は、リン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ：１５０ｍＭ　ＮａＣｌ：に１０ｍＭリン酸ナトリウム、ｐＨ７．４）中でもＥＡＫ１６から形成し得る。巨視的膜は、水中では形成しないが、リン酸ナトリウムを水−ペプチド水溶液に終濃度約１００ｍｇ／ｍｌまで添加すると表れる。したがって、塩が、自己組織化プロセスにおいて重要な役割を果たしているようである。」（第６欄第４７行〜第５７行）
　
３．甲第３号証
（甲３−１）「イオン性自己相補的なオリゴペプチドにおける異常に安定なβ−シート形成
要旨　１６残基の両親媒性オリゴペプチド（ＥＡＫ１６）は、一残基おきにアラニンを、そしてまたグルタミン酸及びリジンを含み（Ａｃ−ＮＨ−ＡＥＡＥＡＫＡＫＡＥＡＥＡＫＡＫ−ＣＯＮＨ２）、異常に安定なβ−シート構造を形成しうる。そのβ−シート構造は、水中の極めて低濃度、かつ高温で安定である。そのβ−シート構造は、０．１％ＳＤＳ、７Ｍ塩酸グアニジン又は８Ｍ尿素の存在下でさえ有意な変化を受けない。」（第６６３頁、表題及び要旨第１行〜第７行）
（甲３−２）「ペプチドストック溶液は、水中で約０．５７ｍＭ（１ｍｇ／ｍＬ）の濃度で調製された（ＥＡＫ１６の分子量は１７６０である）。ＥＡＫ１６は、水中で３ｍＭ（約５ｍｇ／ｍＬ）の最大溶解度を有するが、２３％アセトニトリルには、６ｍＭ（約１０ｍｇ／ｍＬ）まで溶解しうる。」（第６６４頁左欄下から第６行〜右欄第１行）
（甲３−３）「
本研究で用いられた交互の両親媒性ペプチドの構造特性
」（第６６８頁、表２）
　
４．甲第４号証
（甲４−１）「もし、荷電した残基が置換された場合、すなわち、正に荷電したリジン残基が正に荷電したアルギニンに置換され、そして負に荷電したグルタミン酸が負に荷電したアスパラギン酸に置換されても、本質的に自己組織化の過程に大きな影響はない。」（第２欄、第４０行〜第４５行）
（甲４−２）「アラニンが、例えば、ロイシン、イソロイシン、フェニルアラニン又はチロシンのような、より疎水的な残基に変換されると、分子は自己組織化するためのより大きな傾向を有し、強化された材料強度でペプチドマトリクスを形成する。」（第２欄、第５０行〜第５３行）
　
５．甲第５号証
（甲５−１）「
」（第１０９６頁、表１）
（甲５−２）「同様に、ペプチドＤＡＲ１６−ＩＶ、ＤＡＲ１６−ＩＶ＊及びＤＡＲ３２−ＩＶはすべてＮ末端に向けて負に荷電した残基のクラスターを有する。ＤＡＲ１６−ＩＶ及びＤＡＲ１６−ＩＶ＊の両方はまた、β−シートからα−ヘリックスへ二次構造の変換を起こしうる。」（第１０９７頁左欄第３０行〜第３３行）
（甲５−３）「ＤＡＲ１６−ＩＶの場合は、ｐＨ１〜２でらせん状の構造を形成し、ｐＨ３で移行して、ｐＨ５以上でβ−シートに変化する。ＥＡＫ１２−ｄは、ｐＨ１〜３でβ−シートを形成し、ｐＨ４で移行して、ｐＨ５以上でよりらせん状の構造に変化する。」（第１１００頁右欄第５行〜第９行）
（甲５−４）「β−シート構築の推定構造
　伸長したβ−シート主鎖（β−ストランド）をもつ単量体ペプチドは、本質的に不安定であり、それ故、両方の面で会合体を形成するように安定化されなければならない。
自己相補的イオン性ペプチド
　
６．甲第６号証
（甲６−１）「ファンデアワールス引力に比較して静電反発力の解放により支配されるβ−シートタンパク質の自己会合
　三次元マトリクス生体材料へ自己会合し得る一群のペプチドの代表例である、合成オリゴペプチド、ｎ−ＦＫＦＥＦＫＦＥＦＫＦＥ−ｃ（ＫＦＥ１２）を用いて、我々は、自己会合が、ＤＬＶＯ理論に従って、溶液条件が、電気二重層反発力をフアンデアワールス引力よりも低下させるときに起こることを示す。この理論は、対イオンの臨界凝集濃度が会合を許すために必要であり、この濃度は、対イオンの価数の６乗に反比例することを予測する。我々の実験結果は、ＫＦＥ１２が、低ｐＨにおいて、ＫＣｌ、Ｋ２ＳＯ４及びＫ３Ｆｅ（ＣＮ）６の３つの異なる塩溶液のそれぞれについて臨界凝集濃度を示し、これらの臨界濃度の相対値はアニオンの価数に予測された依存性に従うことが示す。この理論は、オリゴペプチドが、外因性の塩の非存在下でさえ、電気的に中性の場合に、自己組織化すべきであることをさらに予測する。我々の実験結果は、ＫＦＥ１２がＮａＯＨで中和されたときに、確かにゲルを形成することを示す。したがって、我々は、この種のオリゴペプチドに基づく生体材料の会合をいかにコントロールするかについての基礎的理論的な理解を獲得した。」（第６２７頁、表題及び要約）
（甲６−２）「ＫＦＥ１２（図１に示される）と称される特定のオリゴペプチドは、ズオチン（Ｚｕｏｔｉｎ）タンパク質中にＺｈａｎｇらによって最初に発見された配列の誘導体であって、疎水性側鎖のフェニルアラニンと、荷電した側鎖のリジン及びグルタミン酸を交互に有する。十分な濃度の塩の添加により、弾性ゲルとして挙動する線維状のネットワークが形成される５。我々の目的は、人体の外では可溶性状態（粘性のある溶液を形成）から、人体に注入されるとゲルに転移を起こす材料を製造することである。」（第６２７頁左欄第１１行〜第２０行）
（甲６−３）「我々は、ＫＦＥ１２は、疎水性効果（水のエントロピーが疎水性側鎖と接触しないときにより大きくなること）により会合するが、この会合は荷電した面からの同種の電荷の反発力によって妨げられるであろうと仮定する。それ故、オリゴペプチドは、同種の電荷の反発力が疎水性効果を上回っているときは会合せずにいるが、静電反発力のエネルギーが疎水性引力のそれより小さくなったとき、自己会合が起こるであろう。」（第６２８頁左欄第６行〜第１４行）
　
７．甲第７号証
（甲７−１）「
ＲＡＤＡ１６−Ｉ
（甲７−２）「
」（第８４１５頁、図１）
（甲７−３）「
」（第８４１５頁、図２）
（甲７−４）「足場ヒドロゲルは完全に透明であり、これは、３次元組織細胞培養における正確な画像作成に重要な要件である。」（第８４１５頁右欄第１０行〜第１３行）
（甲７−５）「ＡＦＭ画像により、ナノファイバーは、超音波処理前に、数百ナノメートルから数ミクロンの長さの範囲であることが判明した。」（第８４１６頁左欄第２２行〜第２４行）
（甲７−６）「生物学的材料としてのいくつかのペプチド及びタンパク質のナノファイバー構造は広く研究されてきたが、自己アセンブリ及びリアセンブリのその分子機序は依然として明らかではない。我々はここで、明確に定義されたナノファイバー骨格を形成するイオン性
自己相補性ペプチドＲＡＤＡＲＡＤＡＲＡＤＡＲＡＤＡ（ＲＡＤＡ１６−Ｉ）
　
８．甲第８号証
（甲８−１）「
（Ａ）単一の
ＫＬＤ−１２自己組織化ペプチド
（甲８−２）「
ペプチドＫＬＤ−１２
ＡｃＮ−ＫＬＤＬＫＬＤＬＫＬＤＬ−ＣＮＨ
２
　
９．甲第９号証
（甲９−１）「本研究では、我々は、細胞応答リガンドを含むナノファイバー状のヒドロゲルを合成するための新規な自己組織化ペプチド鋳型を考案した。特に、アルギニン−アラニン−アスパラギン酸−アラニン（ＲＡＤＡ）の、自己組織化構成要素の中に、マトリクスメタロプロテアーゼ−２（ＭＭＰ−２）感受性ヘキサペプチドの挿入を調べた。　ＭＭＰ−２ヘキサペプチド基質の位置と、ＲＡＤＡブロックの長さを変えた、一連のペプチドを、平行合成によって調製した。それらの自己組織化能を、円偏光二色性スペクトル及び動的機械的分析によって比較して特徴づけた。すべての異なる挿入パターンの中で、中央部に位置したＭＭＰ−２基質の両端に３つのＲＡＤＡ単位を含む配列は、（ＲＡＤＡ）４単独で構築された固有の材料と同等な機械的特性及びナノファイバー形態を有するヒドロゲルマトリクスに自己組織化した。」（第１７１３頁、要旨第２行〜第９行）
（甲９−２）ＣＤスペクトルに示されるように、［３，３］及び［４，４］は、他のＰＶＧＬＩＧ含有ペプチドよりも高いβ−シート含量を有する。我々は、秩序ある二次構造の優占度は、水中でのナノファイバー形成と、その後の塩誘導性ゲル化のために必要であると予測する。」（第１７１５頁右欄下から第９行〜第５行）
（甲９−３）「
図１　水中の０．１％ペプチド溶液のＣＤスペクトル：（ａ）β−シート構造が大部分を占めるＰＶＧＬＩＧ含有ペプチド。」（第１７１６頁、図１及びその説明）
（甲９−４）「
」（第１７１６頁、表１）
（甲９−５）「レオロジー的及びＣＤ特性を特徴付け、そして比較することにより、［３，３］ペプチドが至適な自己組織化及び機械的特性を有することが分かった。ＭＭＰ基質の両端に隣接して、３つの反復ＲＡＤＡを有することで、（ＲＡＤＡ）３ＰＶＧＬＩＧ（ＲＡＤＡ）３又は略して［３，３］は、３０アミノ酸からなり、おおよそ１０ｎｍの長さの伸長したアミド主鎖を有する。巨視的には、目視観測及びＤＭＡの両方により、このペプチドからヒドロゲルの形成を観測した。」（第１７１６頁右欄第２１行〜第２８行）
（甲９−６）「図３．［３．３］ペプチドについて提唱されたβ−シート集合モデル。ＲＡＤＡ集合体の間にＰＶＧＬＩＧのランダムコイル領域（青色バンド）を有するペプチド鎖は、エネルギー的に好都合の相互作用（ピンク矢印）を介して逆平行方向に整列する。４個のβ一鎖を有する単一シートを明示する。」（第１７１８頁、図３の説明）
　
第５　当審の判断
１．無効理由１について
（１）甲第５号証に記載された発明
　上記記載事項（甲５−１）及び（甲５−４）によると、甲第５号証には、「ＡＤＡＤＡＤＡＤＡＲＡＲＡＲＡＲのアミノ酸配列からなる自己相補的ペプチド」の発明（以下、「甲５発明」という。）が記載されていると認められる。
　
（２）本件特許発明と甲５発明との対比
　本件特許発明のうちの、ＲＬＤＬＲＬＡＬＲＬＤＬＲ（配列番号１）のアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドに係る発明（以下、「本件特許発明１」という。）と甲５発明とを対比する。甲５発明の「自己相補的ペプチド」は、本件特許発明１の「自己組織化ペプチド」に相当する。
　本件特許発明１の６〜８位のＬＡＬのアミノ酸配列が、甲５発明の７〜９位のＡＤＡのアミノ酸配列に対応するように、両アミノ酸配列を対応させて、本件特許発明１のアミノ酸の位置番号に基づいて対比させると、両者は、９及び１３位にＲを、３位にＤを有するアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドである点で一致し、以下の点で相違する。
（相違点１）２、４、６、８、１０及び１２位のアミノ酸が、本件特許発明１はＬであるのに対し、甲５発明はＡである点。
（相違点２）７位のアミノ酸が、本件特許発明１はＡであるのに対し、甲５発明はＤである点。
（相違点３）１及び５位のアミノ酸が、本件特許発明１はＲであるのに対し、甲５発明はＤである点。
（相違点４）１１位のアミノ酸が、本件特許発明１はＤであるのに対し、甲５発明はＲである点。
（相違点５）甲５発明は、さらにＮ末端に１アミノ酸（Ａ）、Ｃ末端に２アミノ酸（ＡＲ）を有するのに対し、本件特許発明１は、そのようなアミノ酸を有しない点。
　
　また、本件特許発明のうちの、ＲＬＤＬＲＬＬＬＲＬＤＬＲ（配列番号２）のアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチド（以下、「本件特許発明２」という。）についても、７位のアミノ酸がＬである点を除き同様の対比ができる。
　
（３）相違点についての検討
　相違点１について検討する。
　上記記載事項（甲４−２）から、自己組織化ペプチドにおいて、アラニンをロイシンに置換することの示唆があるといえるから、甲５発明の２、４、６、８、１０及び１２位のＡ（アラニン）を、Ｌ（ロイシン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　次に、相違点２について検討する。
　上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）から、甲第９号証には、（ＲＡＤＡ）３−ＰＶＧＬＩＧ−（ＲＡＤＡ）３の自己組織化ペプチドが記載されているといえる。そして、この自己組織化ペプチドは、親水性のアミノ酸残基（Ｒ、Ｄ）、疎水性のアミノ酸残基（Ａ）を交互に有するアミノ酸配列が、交互配列ではない非交互配列（ＰＶＧＬＩＧ）の両端に存在するペプチドである。
　一方、甲５発明は、ＡＤＡＤＡＤＡＤＡＲＡＲＡＲＡＲのアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドであり、交互配列のアミノ酸配列のみで構成されるペプチドである。
　上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）をみても、甲第９号証の「ＰＶＧＬＩＧ」という６アミノ酸配列を中央部分に含むアミノ酸配列の記載から、甲５発明の交互配列のアミノ酸配列のみで構成されるペプチドにおいて、中央部ではない７位の親水性のアミノ酸残基であるＤ（アスパラギン酸）の１アミノ酸残基のみを、疎水性のアミノ酸残基であるＡ（アラニン）に置換することの動機付けとなるような記載はなく、上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）の他、上記記載事項（甲２−１）〜（甲２−５）、（甲４−１）〜（甲４−２）、（甲６−１）〜（甲６−３）、（甲９−２）、（甲９−３）及び（甲９−５）に基づいても、甲５発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ａ（アラニン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
　次に、相違点３及び相違点４について検討する。
　上記記載事項（甲２−４）から、Ｄ（アスパラギン酸）もＲ（アルギニン）も親水性アミノ酸であるから、甲５発明の１及び５位のＤ（アスパラギン酸）を、Ｒ（アルギニン）に置換すること、甲５発明の１１位のＲ（アルギニン）を、Ｄ（アスパラギン酸）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　最後に、相違点５について検討する。
　上記記載事項（甲９−４）から、非交互配列の両端に結合する交互配列からなる自己組織化ペプチドの長さは、同じであることが望ましいことが理解されたとしても、甲５発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ａ（アラニン）に置換すること、すなわち、非交互配列を設けることは、当業者であっても容易に想到し得ることとはいえないので、交互配列の長さを同じ長さにすることの動機付けは存在しないことになるから、甲５発明のＮ末端から１アミノ酸（Ａ）を欠失させ、Ｃ末端から２アミノ酸（ＡＲ）を欠失させることは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
　また、本件特許発明２も、本件特許発明１の相違点２において検討したように、甲５発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ｌ（ロイシン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
（４）本件特許発明の効果について
　本件明細書の実施例８の記載及び乙第３号証（実験成績証明書）から、本件特許発明は、中性領域で沈殿することなく安定なゲルを形成し得るという、甲５発明に比べて格別顕著な効果を奏するといえる。
　
（５）まとめ
　したがって、本件特許発明は、甲第５号証、甲第２号証、甲第４号証、甲第６号証及び甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるとはいえない。
　
２．無効理由２について
（１）甲第８号証に記載された発明
　上記記載事項（甲８−１）及び（甲８−２）によると、甲第８号証には、「ＫＬＤＬＫＬＤＬＫＬＤＬのアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチド。」の発明（以下、「甲８発明」という。）が記載されていると認められる。
　
（２）本件特許発明と甲８発明との対比
　本件特許発明１と甲８発明とを対比すると、両者は、２、４、６、８、１０及び１２位にＬを、３及び１１位にＤを有するアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドである点で一致し、以下の点で相違する。
（相違点１）１、５及び９位のアミノ酸が、本件特許発明１はＲであるのに対し、甲８発明はＫである点。
（相違点２）７位のアミノ酸が、本件特許発明１はＡであるのに対し、甲８発明はＤである点。
（相違点３）本件特許発明１は、さらにＣ末端に１アミノ酸（Ｒ）を有するのに対し、甲８発明は、そのようなアミノ酸を有しない点。
　
　また、本件特許発明２についても、７位のアミノ酸がＬである点を除き同様の対比ができる。
　
（３）相違点についての検討
　相違点１について検討する。
　上記記載事項（甲４−１）から、自己組織化ペプチドにおいて、リジンがアルギニンに置換されても本質的に自己組織化に大きな影響はないといえるから、甲８発明の１、５及び９位のＫ（リジン）を、Ｒ（アルギニン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　次に、相違点２について検討する。
　上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）から、甲第９号証には、（ＲＡＤＡ）３−ＰＶＧＬＩＧ−（ＲＡＤＡ）３の自己組織化ペプチドが記載されているといえる。そして、この自己組織化ペプチドは、親水性のアミノ酸残基（Ｒ、Ｄ）、疎水性のアミノ酸残基（Ａ）を交互に有する交互配列が、交互配列ではない非交互配列（ＰＶＧＬＩＧ）の両端に存在するペプチドである。
　一方、甲８発明は、ＫＬＤＬＫＬＤＬＫＬＤＬのアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドであり、交互配列のアミノ酸配列のみで構成されるペプチドである。
　上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）をみても、甲第９号証の「ＰＶＧＬＩＧ」という６アミノ酸配列を中央部分に含むアミノ酸配列の記載から、甲８発明の交互配列のアミノ酸配列のみで構成されるペプチドにおいて、中央部ではない７位の親水性のアミノ酸残基であるＤ（アスパラギン酸）の１アミノ酸残基のみを、疎水性のアミノ酸残基であるＡ（アラニン）に置換することの動機付けとなるような記載はなく、上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）の他、上記記載事項（甲２−１）〜（甲２−５）、（甲４−１）〜（甲４−２）、（甲６−１）〜（甲６−３）、（甲９−２）、（甲９−３）及び（甲９−５）に基づいても、甲８発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ａ（アラニン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
　最後に、相違点３について検討する。
　上記記載事項（甲９−４）から、非交互配列の両端に結合する交互配列からなる自己組織化ペプチドの長さは、同じであることが望ましいことが理解されたとしても、甲８発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ａ（アラニン）に置換すること、すなわち、非交互配列を設けることは、当業者であっても容易に想到し得ることとはいえないので、交互配列の長さを同じ長さにすることの動機付けは存在しないことになるから、甲８発明のＣ末端から１アミノ酸（Ｒ）を付加させることは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
　また、本件特許発明２も、本件特許発明１の相違点２において検討したように、甲８発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ｌ（ロイシン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
（４）本件特許発明の効果について
　本件明細書の実施例８の記載及び乙第３号証（実験成績証明書）から、本件特許発明は、中性領域で沈殿することなく安定なゲルを形成し得るという、甲８発明に比べて格別顕著な効果を奏するといえる。
　
（５）まとめ
　したがって、本件特許発明は、甲第８号証、甲第２号証、甲第４号証、甲第６号証及び甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるとはいえない。
　
３．無効理由３について
（１）甲第７号証に記載された発明
　上記記載事項（甲７−１）及び（甲７−６）によると、甲第７号証には、「ＲＡＤＡＲＡＤＡＲＡＤＡＲＡＤＡのアミノ酸配列からなる自己相補性ペプチド。」の発明（以下、「甲７発明」という。）が記載されていると認められる。
　
（２）本件特許発明と甲７発明との対比
　本件特許発明１と甲７発明とを対比する。甲７発明の「自己相補性ペプチド」は、本件特許発明１の「自己組織化ペプチド」に相当する。
　そうすると、両者は、１、５、９及び１３位にＲを、３及び１１位にＤを有するアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドである点で一致し、以下の点で相違する。
（相違点１）２、４、６、８、１０及び１２位のアミノ酸が、本件特許発明１はＬであるのに対し、甲７発明はＡである点。
（相違点２）７位のアミノ酸が、本件特許発明１はＡであるのに対し、甲７発明はＤである点。
（相違点３）甲７発明は、さらにＣ末端に３アミノ酸（ＡＤＡ）を有するのに対し、本件特許発明１は、そのようなアミノ酸を有しない点。
　
　また、本件特許発明２についても、７位のアミノ酸がＬである点を除き同様の対比ができる。
　
（３）相違点についての検討
　相違点１について検討する。
　上記記載事項（甲４−２）から、自己組織化ペプチドにおいて、アラニンをロイシンに置換することの示唆があるといえるから、甲７発明の２、４、６、８、１０及び１２位のＡ（アラニン）を、Ｌ（ロイシン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　次に、相違点２について検討する。
　上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）から、甲第９号証には、（ＲＡＤＡ）３−ＰＶＧＬＩＧ−（ＲＡＤＡ）３の自己組織化ペプチドが記載されているといえる。そして、この自己組織化ペプチドは、親水性のアミノ酸残基（Ｒ、Ｄ）、疎水性のアミノ酸残基（Ａ）を交互に有する交互配列が、交互配列ではない非交互配列（ＰＶＧＬＩＧ）の両端に存在するペプチドである。
　一方、甲７発明は、ＲＡＤＡＲＡＤＡＲＡＤＡＲＡＤＡのアミノ酸配列からなる自己組織化ペプチドであり、交互配列のアミノ酸配列のみで構成されるペプチドである。
　上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）をみても、甲第９号証の「ＰＶＧＬＩＧ」という６アミノ酸配列を中央部分に含むアミノ酸配列の記載から、甲７発明の交互配列のアミノ酸配列のみで構成されるペプチドにおいて、中央部ではない７位の親水性のアミノ酸残基であるＤ（アスパラギン酸）の１アミノ酸残基のみを、疎水性のアミノ酸残基であるＡ（アラニン）に置換することの動機付けとなるような記載はなく、上記記載事項（甲９−１）、（甲９−４）及び（甲９−６）の他、上記記載事項（甲２−１）〜（甲２−５）、（甲４−１）〜（甲４−２）、（甲６−１）〜（甲６−３）、（甲９−２）、（甲９−３）及び（甲９−５）に基づいても、甲７発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ａ（アラニン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
　最後に、相違点３について検討する。
　上記記載事項（甲９−４）から、非交互配列の両端に結合する交互配列からなる自己組織化ペプチドの長さは、同じであることが望ましいことが理解されたとしても、甲７発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ａ（アラニン）に置換すること、すなわち、非交互配列を設けることは、当業者であっても容易に想到し得ることとはいえないので、交互配列の長さを同じ長さにすることの動機付けは存在しないことになるから、甲７発明のＣ末端から３アミノ酸（ＡＤＡ）を欠失させることは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
　また、本件特許発明２も、本件特許発明１の相違点２において検討したように、甲７発明の７位のＤ（アスパラギン酸）を、Ｌ（ロイシン）に置換することは、当業者が容易に想到し得ることとはいえない。
　
（４）本件特許発明の効果について
　本件明細書の実施例８の記載及び乙第３号証（実験成績証明書）から、本件特許発明は、中性領域で沈殿することなく安定なゲルを形成し得るという、甲７発明に比べて格別顕著な効果を奏するといえる。
　
（５）まとめ
　したがって、本件特許発明は、甲第７号証、甲第２号証、甲第４号証、甲第６号証及び甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるとはいえない。
　
第６　むすび　
　以上のとおり、請求人の主張するいずれの無効理由にも理由がない。
　
　審判に関する費用については、特許法第１６９条第２項の規定で準用する民事訴訟法第６１条の規定により、請求人が負担すべきものとする。
　
　よって、結論のとおり審決する。