【事件の表示】
　特願２０１１−５２４１３５「ポルフィロモナス・ジンジバリス感染の予防、治療及び診断」拒絶査定不服審判事件〔平成２２年　３月　４日国際公開、ＷＯ２０１０／０２２４６３、平成２４年　１月１２日国内公表、特表２０１２−５００６３３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　
　本願は、平成２１年（２００９年）８月２８日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　２００８年８月２９日　オーストラリア、２００８年１０月２３日　オーストラリア、２００９年２月９日　米国、２００９年６月３０日　オーストラリア）を国際出願日とする出願であって、主な経緯は次のとおりである。
　
平成２６年　２月２７日付け　拒絶理由通知書
平成２６年　９月　２日　　　手続補正書・意見書
平成２７年　２月２５日付け　拒絶査定
平成２７年　６月２９日　　　審判請求書・手続補正書
平成２７年　８月１３日　　　手続補正書（方式）
平成２７年１１月　６日付け　前置報告書
平成２８年　２月１７日　　　上申書
第２　平成２７年６月２９日付けの手続補正についての補正却下の決定
　
［補正却下の決定の結論］
　平成２７年６月２９日付けの手続補正を却下する。
　
［理由］
１．補正後の本願発明
　上記補正により、補正前の平成２６年９月２日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜３０，３２〜５６が補正され、そのうち請求項１は、補正前の
「【請求項１】
　ポルフィロモナス・ジンジバリスに対する免疫応答を誘導するキメラタンパク質又は融合タンパク質であって、該タンパク質が直接又はリンカーを介して第２のペプチド又はポリペプチドと連結する第１のペプチドを含み、
（Ａ）前記第１のペプチドが
　（ｉ）配列番号１で示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
　（ｉｉ）配列番号２で示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列を含み、
（Ｂ）前記第２のペプチド又はポリペプチドが
　（ｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＬｙｓ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子(adhesin)ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
　（ｉｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＡｒｇ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
　（ｉｉｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＨａｇＡ付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列を含む、キメラタンパク質又は融合タンパク質。」から、補正後の
「【請求項１】
　ポルフィロモナス・ジンジバリスに対する免疫応答を誘導するキメラタンパク質又は融合タンパク質であって、該タンパク質が直接又はリンカーを介して第２のペプチド又はポリペプチドと連結する第１のペプチドを含み、
（Ａ）前記第１のペプチドが
　配列番号１〜配列番号３４のうちのいずれか１つで示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列のポルフィロモナス・ジンジバリスのトリプシン様酵素の領域
を含み、
（Ｂ）前記第２のペプチド又はポリペプチドが
　（ｉ）配列番号３５〜配列番号３７及び配列番号４０〜配列番号４３のうちのいずれか１つで示されるポルフィロモナス・ジンジバリスのＬｙｓ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子(adhesin)ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列、
　（ｉｉ）配列番号３８〜配列番号３９及び配列番号４４〜配列番号４６のうちのいずれか１つで示されるポルフィロモナス・ジンジバリスのＡｒｇ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列、
　（ｉｉｉ）配列番号８０〜配列番号８２のうちのいずれか１つで示されるポルフィロモナス・ジンジバリスのＨａｇＡ付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列、及び
　（ｉｖ）配列番号６９〜配列番号７９及び配列番号８３〜配列番号８５のうちのいずれか１つで示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列
からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するポルフィロモナス・ジンジバリスの付着因子(adhesin)ドメイン又はその断片を含む、キメラタンパク質又は融合タンパク質。」へと補正された。
　
　上記補正は、補正前の請求項１に係る発明を特定するために必要な事項である「（Ａ）前記第１のペプチド」を、
「（ｉ）配列番号１で示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
（ｉｉ）配列番号２で示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列」を含むものから、
「配列番号
１〜配列番号３４のうちのいずれか１つ
アミノ酸配列のポルフィロモナス・ジンジバリスのトリプシン様酵素の領域
　また、上記補正は、補正前の請求項１に係る発明を特定するために必要な事項である「（Ｂ）前記第２のペプチド又はポリペプチド」を、
「（ｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＬｙｓ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子(adhesin)ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
（ｉｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＡｒｇ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
（ｉｉｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＨａｇＡ付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列」を含むものから、
「（ｉ）
配列番号３５〜配列番号３７及び配列番号４０〜配列番号４３のうちのいずれか１つで示される
アミノ酸配列、
（ｉｉ）
配列番号３８〜配列番号３９及び配列番号４４〜配列番号４６のうちのいずれか１つで示される
アミノ酸配列、
（ｉｉｉ）
配列番号８０〜配列番号８２のうちのいずれか１つで示される
アミノ酸配列、及び
（ｉｖ）配列番号６９〜配列番号７９及び配列番号８３〜配列番号８５のうちのいずれか１つで示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列
からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するポルフィロモナス・ジンジバリスの付着因子(adhesin)ドメイン又はその断片
　したがって、請求項１についての上記補正は、特許法第１７条の２第５項第２号に規定する特許請求の範囲の限定的減縮を目的とするものに該当することから、補正後の請求項１に係る発明（以下、「本件補正発明１」という）が、特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（特許法第１７条の２第６項において準用する同法第１２６条第７項の規定に適合するか）について、以下に検討する。
２．特許法第２９条第２項について
（１）引用例１
　原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された、本願優先日前の２００２年４月１６日に頒布された刊行物である特表２００２−５１１８４７号公報（以下、「引用例１」という）には、次の事項が記載されている。
　なお、下線は当審が付与したものである。以下、同様である。
　
（１−ａ）「１．
Porphyromonas gingivalisに対して免疫応答を生じさせる使用のための組成
からなる群から選択される１つのペプチドを含む組成。
２．該組成が少なくとも
からなる群から選択される１つのペプチドを含む請求項１に記載の組成。
３．
該組成が１つ以上のペプチドを含む
４．
該組成が１つ以上の異なるペプチドの多量体を含む
（１−ｂ）「本発明者らは、
P.gingivalisの主要毒性因子（virulence factor）であるシステインプロテイナーゼと接着物の300kDa多タンパク質複合体を精製し、特性を決定した。
C末端接着ドメインをもつ160kDa Arg特異的プロテイナーゼ（PrtRと名付ける）
C末端接着ドメインをもつ163kDa Lys特異的プロテイナーゼ（PrtKと名付ける）
発明の概要
  本発明者は、P.gingivalisに対する主要毒性因子（virulence factor）であるシステインプロテイナーゼおよび接着物の300kDa多タンパク質複合体から、複数の構造的かつ機能的に意味のある配列を同定した。」（８頁９〜２３行目）
（１−ｃ）「該組成が１つ以上のペプチドを含む場合、該ペプチドは該組成中に個々のペプチドとしてまたは多量体の形で存在することができる。
多量体の形が使われる場合、該多量体は同じペプチドの多数コピーを含んでよいが、多量体は異なるペプチドを含むことが好ましい。
（１−ｄ）「実施例２
  プロテイナーゼ活性部位および接着結合モチーフペプチドの合成ならびにマウス病変モデルにおける試験
  表１に掲げたプロテアーゼ活性部位およびそれぞれの接着結合モチーフを代表する次のペプチドを合成し、コンジュゲートし、そしてマウス病変モデル（表２）で試験した。
」（３９頁１１〜１６行目、表２）
（１−ｅ）「
PAS1ペプチドに対する抗血清は、ArgおよびLys両方の特異的タンパク質分解活性を阻害し、したがってこれらのペプチドによる免疫感作により与えられる優れた保護を説明することができる。
同様に、接着結合モチーフ、特にABM1、ABM2およびABM3に対する抗血清は、経口ケア製品およびP.gingivalisの接着およびしたがってコロニー化をブロックするための医薬品に有用であり得る。
」（４３頁２４行目〜４４頁４行目、表３）
　ここで、引用例１記載事項（１−ａ）を整理すると、引用例１には、次の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
「Porphyromonas gingivalisに対して免疫応答を生じさせる使用のための組成であって、該組成が少なくとも
　FNGGISLANYTGHGSETAWGT;
　LNTGVSFANYTAHGSETAWADP;
　PYQPVSNLTATTQGQKVTLKWDAPSTK;
　SYTYTVYRDGTKIKEGLTATTFEEDGVAA;
　VTLKWDAPNGTPNPNPNPNPNPNPGTTTLSESF;
　WIERTVDLPAGTKYVAFRHY;
　PAEWTTIDADGDGQGW;　および
　EGSNEFAPVQNLTGSAVGQK
からなる群から選択される１つ以上の異なるペプチドの多量体を含む組成。」
（２）引用例２
　原査定の拒絶の理由で引用文献３として引用された、本願優先日前の２００３年６月１７日に頒布された刊行物である特表２００３−５１８９３２号公報（以下、「引用例２」という）には、次の事項が記載されている。
（２−ａ）「【特許請求の範囲】
    【請求項１】  
抗原組成物であって、該組成物は少なくとも1つの組換えタンパク質を含んでなり、該組換えタンパク質は少なくとも1つのエピトープを含んでなり、該エピトープは抗体と反応性があり、該抗体は配列番号３または配列番号５の配列を有するポリペプチドと反応性がある、
    【請求項２】  抗原組成物が配列番号３、配列番号３の残基1-184、配列番号３の残基1-290、配列番号３の残基65-184、配列番号３の残基65-290、配列番号３の残基65-419、配列番号３の残基192-290、配列番号３の残基192-419、配列番号３の残基147-419、配列番号５および配列番号６からなる群から選択される配列を有する組換えタンパク質を含んでなる、請求項１に記載の抗原組成物。
    【請求項３】  抗原組成物がさらにアジュバントを含んでなる、請求項１または請求項２に記載の抗原組成物。
    【請求項４】  
組換えタンパク質がキメラまたは融合タンパク質である、
    【請求項５】  キメラまたは融合タンパク質が配列番号３、配列番号３の残基1-184、配列番号３の残基1-290、配列番号３の残基65-184、配列番号３の残基65-290、配列番号３の残基65-419、配列番号３の残基192-290、配列番号３の残基192-419、配列番号３の残基147-419、配列番号５および配列番号６からなる群から選択される配列を含んでなる、請求項４に記載の抗原組成物。」（請求項１〜５）
（２−ｂ）「実施例３
  44kDa付着因子の断片を使うだけでなく、
1以上の44kDa付着因子の断片を使い、他のP.gingivalisタンパク質由来の他のタンパク質またはタンパク質断片とのキメラタンパク質を構築することができる。
44kDa付着因子の断片（断片６、残基192〜290）を、PG33(Genbank登録番号AF175715)由来の別のポルフィロモナス・ジンジバリスタンパク質断片である95残基C末端断片(残基286〜380)と連結して誘導したものである。このキメラタンパク質は、全体で全194残基を有する。
（２−ｃ）「タンパク質の抗原部位のサイズは様々であるが、約7〜約14個のアミノ酸からなりうる。このように、RgpA44もしくはKgp39は多くの別々の抗原部位を含有しており；従って、多くの部分的遺伝子配列がRgpA44もしくはKgp39の抗原エピトープをコードし得る。これらの配列を構築し、発現系に使用して、高度に抗原性のキメラペプチドまたはオリゴペプチドまたはタンパク質を作製することができる。
2以上のペプチドを組合せると免疫原性が増加し得る。抗原の組合せを使うとき、これらの抗原は関連していてもよい（すなわち、同じ遺伝子からまたは同じ生物由来の密接に関連する遺伝子から）。
（３）対比
　本件補正発明１と引用発明とを対比すると、引用発明の「組成」は、ペプチドを含むことからタンパク質であることは自明であって、引用発明の「Porphyromonas gingivalisに対して免疫応答を生じさせる使用のための組成」は、本件補正発明１の「ポルフィロモナス・ジンジバリスに対する免疫応答を誘導するタンパク質」に相当する。
　そして、両者は「ポルフィロモナス・ジンジバリスに対する免疫応答を誘導するタンパク質」である点で一致し、以下の点で相違する。
相違点：
　本件補正発明１は、キメラタンパク質又は融合タンパク質であって、該タンパク質が直接又はリンカーを介して第２のペプチド又はポリペプチドと連結する第１のペプチドを含み、
（Ａ）前記第１のペプチドが
配列番号１〜配列番号３４のうちのいずれか１つで示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列のポルフィロモナス・ジンジバリスのトリプシン様酵素の領域
を含み、
（Ｂ）前記第２のペプチド又はポリペプチドが
　（ｉ）配列番号３５〜配列番号３７及び配列番号４０〜配列番号４３のうちのいずれか１つで示されるポルフィロモナス・ジンジバリスのＬｙｓ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子(adhesin)ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列、
　（ｉｉ）配列番号３８〜配列番号３９及び配列番号４４〜配列番号４６のうちのいずれか１つで示されるポルフィロモナス・ジンジバリスのＡｒｇ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列、
　（ｉｉｉ）配列番号８０〜配列番号８２のうちのいずれか１つで示されるポルフィロモナス・ジンジバリスのＨａｇＡ付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列、及び
　（ｉｖ）配列番号６９〜配列番号７９及び配列番号８３〜配列番号８５のうちのいずれか１つで示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有するアミノ酸配列
からなる群から選択されるアミノ酸配列を有するポルフィロモナス・ジンジバリスの付着因子(adhesin)ドメイン又はその断片を含むのに対して、
　引用発明は、以下のアミノ酸配列
　FNGGISLANYTGHGSETAWGT;
　LNTGVSFANYTAHGSETAWADP;
　PYQPVSNLTATTQGQKVTLKWDAPSTK;
　SYTYTVYRDGTKIKEGLTATTFEEDGVAA;
　VTLKWDAPNGTPNPNPNPNPNPNPGTTTLSESF;
　WIERTVDLPAGTKYVAFRHY;
　PAEWTTIDADGDGQGW;　および
　EGSNEFAPVQNLTGSAVGQK
からなる群から選択される１つ以上の異なるペプチドの多量体を含む点。
（４）当審の判断
　引用発明のペプチドのアミノ酸配列について、引用例１記載事項（１−ｄ）の表２をみると、
「FNGGISLANYTGHGSETAWGT」で示されるアミノ酸配列で示されるペプチドは、PrtR45(426-446)（PAS1(R45)）と称されるものであり、引用例１記載事項（１−ｂ）より、これはArg特異的プロテイナーゼの活性部位ペプチドであって、本願の配列番号３４で示されるアミノ酸配列と１００％の配列同一性を有している。
　このことから、上記ペプチドは、本願補正発明１の「
配列番号３４
　同様に、「LNTGVSFANYTAHGSETAWADP」で示されるアミノ酸配列で示されるペプチドは、PrtK48(432-453)（PAS1(K48)）と称されるものであり、これはLys特異的プロテイナーゼの活性部位ペプチドであって、本願の配列番号３０で示されるアミノ酸配列と１００％の配列同一性を有している。
　このことから、上記ペプチドは、本願補正発明１の「
配列番号３０
　さらに、「PYQ
PVSNLTATTQGQKVTLKWDAPST
　このことから、上記ペプチドは、本願補正発明１の「（ｉｖ）
配列番号６９
　同様に、「S
YTYTVYRDGTKIKEGLTATTFEEDGVA
A/E
AE
　このことから、上記ペプチドは、本願補正発明１の「（ｉｖ）
配列番号７８
　また、「VTLKWDA
PNGTPNPNPNPNPNPNPGTTTLSESF
　このことから、上記ペプチドは、本願補正発明１の「（ｉｖ）
配列番号７９
　さらに、「WIERTVDLPAGTKYVAFRHY」で示されるアミノ酸配列で示されるペプチドは、PrtK44(1296-1315)（ABM4(K44)）と称される接着結合モチーフペプチドであり、
「PAEWTTIDADGDGQGW」で示されるアミノ酸配列で示されるペプチドは、PrtR15(1154-1169)（ABM5(R15)）と称される接着結合モチーフペプチドであり、
「EGSNEFAPVQNLTGSAVGQK」で示されるアミノ酸配列で示されるペプチドは、PrtR44(919-938)（ABM6(R44)）と称される接着結合モチーフペプチドである。
　以上を考慮した上で、引用発明のペプチドの活性について検討すると、引用例１記載事項（１−ｅ）の下線部分及び表３より、ABM1(R45)、ABM2(K39)、ABM3(R44)、PAS1(R45)及びPAS1(R48)が、免疫感作によりP.gingivalisによる最大病変サイズを有意に低下させるペプチドであり、ABM4(K44)、ABM5(R15)及びABM6(R44)については最大病変サイズの低下において有意差がないことが理解できる。
　そうすると、当業者であれば、免疫感作によりP.gingivalisによる最大病変サイズを有意に低下させるペプチドである、ABM1(R45)、ABM2(K39)、ABM3(R44)、PAS1(R45)又はPAS1(R48)を用いると考えられ、このうちABM1(R45)及びABM2(K39)は、本願補正発明１の「第１のペプチド」に相当するものであり、ABM3(R44)、PAS1(R45)及びPAS1(R48) は、本願補正発明１の「第２のペプチド又はポリペプチド」に相当するものである。
　また、引用発明は「１つ以上の異なるペプチドの多量体を含む」ことが規定されており、引用例１記載事項（１−ｃ）の下線部分には、多量体の形が使われる場合、該多量体は同じペプチドの多数コピーを含んでよいが、多量体は異なるペプチドを含むことが好ましいことが記載されている。
　異なるペプチドを含む多量体の形態としての、キメラタンパク質又は融合タンパク質は、本願優先日前における当業者に周知であって、実際に、引用例２記載事項（２−ａ）の下線部分のとおりキメラ又は融合タンパク質が記載されており、引用例２記載事項（２−ｂ）の下線部分のとおり、P.gingivalis 由来の44kDa付着因子の断片と同じP.gingivalis 由来のPG33タンパク質断片と連結してキメラタンパク質を構築したことが記載されている。
　さらに、引用例２記載事項（２−ｃ）には、2以上のペプチドを組合せると免疫原性が増加し得ること、さらに組み合わせる抗原は同じ遺伝子からまたは同じ生物由来の密接に関連する遺伝子からのものを使ってもよいことも記載されている。
　以上の検討結果を総合すると、引用発明において、免疫感作によりP.gingivalisによる最大病変サイズを有意に低下させるペプチドとして機能する、ABM1(R45)、ABM2(K39)、ABM3(R44)、PAS1(R45)及びPAS1(R48)の５つのペプチドを用いて１つ以上の異なるペプチドの多量体としてのキメラタンパク質又は融合タンパク質を製造すること、その際に、高々５つしかないペプチドのうち、ABM1(R45)とABM2(K39)の２つのペプチド（本願補正発明１の「第１のペプチド」）から選択したものと、ABM3(R44)、PAS1(R45)及びPAS1(R48) の３つのペプチド（本願補正発明１の「第２のペプチド又はポリペプチド」）から選択したものとでキメラタンパク質又は融合タンパク質を製造する程度のことは、当業者であれば容易になし得るものである。
　そして、本願補正発明１において奏される効果について、引用例２記載事項（２−ｃ）をみても、キメラタンパク質又は融合タンパク質にすることで免疫原性が増加し得るという当業者の予想し得る程度のものであって、格別顕著な効果を奏するものともいえない。 
　したがって、本願補正発明１は引用例１及び２の記載から当業者が容易になし得るものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
（５）審判請求人の主張
　
　審判請求人は、平成２７年８月１３日付け手続補正書（方式）において、以下のように主張している。
　
「引用文献１〜３はいずれも、ポルフィロモナス・ジンジバリスに対する免疫応答を誘導するのに有効であるキメラ/融合タンパク質を作成するために、どのペプチド又はポリペプチドを具体的に選択し、それらをどのように組み合わせるかについては、何ら指標を提示していません。」
　
　しかしながら、ABM1(R45)、ABM2(K39)、ABM3(R44)、PAS1(R45)及びPAS1(R48)の５つのペプチドを用いたキメラタンパク質又は融合タンパク質の製造において、２つペプチドの組み合わせでも高々５Ｃ２＝１０通りしかなく、そのうち２×３＝６通りが本願補正発明１に包含されることになる。そして、本願の発明の詳細な説明をみても、具体的な開示があるのは「ＫＡＳ２−ＫＬＡ１」及び「ＫＡＳ１−ＫｓＡ１」と称される組み合わせのみであって、本願補正発明１で規定する「トリプシン様酵素の領域」及び「付着因子(adhesin)ドメイン又はその断片」を任意に組み合わせたキメラタンパク質又は融合タンパク質が格別顕著な効果が奏するものともいえない以上、審判請求人の上記主張は採用できない。
（６）結び
　以上のとおり、平成２７年６月２９日付けの手続補正は、特許法第１７条の２第６項において準用する同法第１２６条第７項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
第３　本願発明
　平成２７年６月２９日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願請求項１に係る発明（以下、「本願発明１」という）は、平成２６年９月２日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「【請求項１】
　ポルフィロモナス・ジンジバリスに対する免疫応答を誘導するキメラタンパク質又は融合タンパク質であって、該タンパク質が直接又はリンカーを介して第２のペプチド又はポリペプチドと連結する第１のペプチドを含み、
（Ａ）前記第１のペプチドが
　（ｉ）配列番号１で示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
　（ｉｉ）配列番号２で示される配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列を含み、
（Ｂ）前記第２のペプチド又はポリペプチドが
　（ｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＬｙｓ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子(adhesin)ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
　（ｉｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＡｒｇ−Ｘ−プロテイナーゼの付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列、又は
　（ｉｉｉ）ポルフィロモナス・ジンジバリスのＨａｇＡ付着因子ドメインの配列と同じであるか若しくは少なくとも９０％以上の配列同一性を有する５から４０アミノ酸残基の配列を含む、キメラタンパク質又は融合タンパク質。」
　
１．特許法第２９条第２項について
　
　本願発明１は、本件補正発明１の「（Ａ）前記第１のペプチド」及び「（Ｂ）前記第２のペプチド又はポリペプチド」に関して、特定の配列番号による限定事項が解除され、「ポルフィロモナス・ジンジバリスのトリプシン様酵素の領域」及び「ポルフィロモナス・ジンジバリスの付着因子(adhesin)ドメイン又はその断片」という構成要件を削除したものである。
　そうすると、本願発明１の構成要件をすべて含み、さらに他の構成要件を付加したものに相当する本件補正発明１が、「第２　２．（４）当審の判断」に記載したとおり、引用例１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明１も同様の理由により、引用例１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。　
第４　結び
  以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。