【事件の表示】
　特願２０１１−２７０２３６「トランスジェニック哺乳動物の乳汁に産生されるＣ１インヒビター」拒絶査定不服審判事件〔平成２４年　３月１５日出願公開、特開２０１２−　５０４６５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は、平成１３（２００１）年１月３１日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　２０００年１月３１日米国（ＵＳ），２０００年１月３１日欧州特許庁（ＥＰ），２０００年３月７日米国（ＵＳ），２０００年３月７日欧州特許庁（ＥＰ））を国際出願日とする特願２００１−５５７９１０号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により平成２３年１２月９日に新たな特許出願としたものであって、本願請求項１〜１６に係る発明は、平成２７年３月２日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜１６に記載された事項により特定されるとおりのものであると認める。そのうち、本願請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という）は、以下のとおりのものである。
「ヒトＣ１インヒビターを含む、非ヒト哺乳動物由来の乳汁であって、　該ヒトＣ１インヒビターが少なくとも０．９の機能性指数を有し、
　該非ヒト哺乳動物は、
　　該哺乳動物に対して異種のヒトＣ１インヒビターをコードするＤＮＡセグメントであって、該哺乳動物の乳腺細胞における該ＤＮＡセグメントの発現を促進させるのに効果的な少なくとも１つの調節配列に対して作動可能に連結されている、ＤＮＡセグメント、および
　　該哺乳動物の乳房細胞において機能するシグナルペプチドをコードするセグメント、
を含み；
　ここで、該ヒトＣ１インヒビターをコードするＤＮＡセグメントが、該哺乳動物の成体形またはその雌の子孫の該乳腺細胞において発現されて、該非ヒト哺乳動物の該乳汁中にヒトＣ１インヒビターを産生し得、
　前記Ｃ１インヒビタータンパク質の濃度が、少なくとも１ｍｇ／ｍｌである、乳汁。」
第２　引用例の記載事項
１．引用例１
　原査定の拒絶理由で引用文献２として引用された、本願の優先日前に頒布された刊行物である、国際公開第９９／５１７２４号（以下、「引用例１」という）には、次の事項が記載されている。なお、翻訳は対応する国内公表公報である特表２００２−５１０４８５号公報を参考にした。
　また、下線は当審にて付記したものである。以下、同様である。
　
（１−ａ）「
ヒト酸性α−グルコシダーゼ精製の方法
ａ）
ヒト酸性α−グルコシダーゼおよび混入するタンパク質を含有するサンプル
ｂ）該陰イオン交換カラムまたはアフィニティーカラムからα−グルコシダーゼの濃縮された溶出液を収集する工程；
ｃ）該溶出液を以下、
  （ｉ）α−グルコシダーゼが該カラムに結合する条件下で疎水性相互作用カラムに適用し、次いで、α−グルコシダーゼのさらに濃縮されたさらなる溶出液を収集する工程、または
  （ｉｉ）α−グルコシダーゼがヒドロキシルアパタイトに結合しない条件下で該溶出液をヒドロキシルアパタイトに接触させ、次いでα−グルコシダーゼの濃縮された未結合の画分を収集する工程
に適用する工程、を含む方法。」（請求項１）
　
（１−ｂ）「請求項１〜１０のいずれか１項に記載の方法であって、ここで
前記サンプルが乳中でα−グルコシダーゼを発現するトランスジェニック哺乳動物により産生される乳である
　
（１−ｃ）「
トランスジェニック動物の乳から異種タンパク質を精製する方法
ａ）異種タンパク質以外の乳タンパク質種の少なくともかなり多くがヒドロキシルアパタイトに結合し、そして異種タンパク質が実質的に未結合のままである条件下で、トランスジェニック乳またはトランスジェニック乳画分をヒドロキシルアパタイトに接触させる工程、および；
ｂ）実質的に未結合の異種タンパク質を取り出す工程、
を含む、方法。」（請求項２９）
（１−ｄ）「請求項２９〜３３のいずれか１項に記載の方法であって、ここで前記異種タンパク質が、ラクトフェリン、トランスフェリン、ラクトアルブミン、第ＩＸ因子、成長ホルモン、α抗トリプシン、ラクトフェリン、トランスフェリン、ラクトアルブミン、凝集因子（第ＶＩＩＩ因子および第ＩＸ因子）、成長ホルモン、α抗トリプシン、血漿タンパク質（例えば、血清アルブミン、
Ｃ１エステラーゼインヒビター
（１−ｅ）「本発明は、とりわけ
異種タンパク質、好ましくはヒト酸性αグルコシダーゼ
ヒトタンパク質および特にヒト酸性αグルコシダーゼ
（１−ｆ）「（Ｉ．αグルコシダーゼの供給源）
  述べたように、この方法は、トランスジェニック動物の乳汁からヒト酸性αグルコシダーゼを精製するために特に適している。
トランスジェニック動物の乳汁におけるαグルコシダーゼの産生は、ＷＯ９７／０５７７１（全ての目的のためにその全体が参考として援用される）によって記載される。手短に言えば、α−ｓ１−カゼインのような乳腺特異的遺伝子由来の調節性配列を、αグルコシダーゼをコードする配列に作動可能に連結する。次いで、導入遺伝子を胚に導入し、それをトランスジェニック哺乳動物に成長させる。雌性トランスジェニック哺乳動物は、それらの乳腺において導入遺伝子を発現し、そしてヒト酸性αグルコシダーゼを乳汁中へ分泌する。
２．引用例２
　引用例１記載事項（１−ｆ）の中で引用されている、本願の優先日前に頒布された刊行物である、国際公開第９７／０５７７１号（以下、「引用例２」という。）には、次の事項が記載されている。なお、翻訳は対応する国内公表公報である特表２０００−５０１６０２号公報によるものである。
（２−ａ）「乳腺特異的プロモータ；
  乳腺特異的エンハンサー；
  トランスジェニック非ヒト哺乳動物の乳分泌細胞において機能するシグナルペプチドをエンコードする分泌ＤＮＡセグメント；および
  分泌ＤＮＡセグメントに動作可能に結合されて分泌組換えＤＮＡセグメントを形成する、リソソーム性蛋白質をエンコードする組換えＤＮＡセグメントであって、分泌組換えＤＮＡセグメントは、プロモータおよびエンハンサーに動作可能に結合されているところの組換えＤＮＡセグメント；
を含むトランスジーンを有するトランスジェニック非ヒト哺乳動物において、トランスジーンは、非ヒト哺乳動物または非ヒト哺乳動物の雌の子孫の成体において、乳分泌細胞において分泌組換えＤＮＡセグメントを発現して、乳分泌細胞により処理され、かつマンノース6-ホスフェート含有リソソーム性蛋白質としてミルクへ分泌されるリソソーム性蛋白質の一形態を生成することができるところのトランスジェニック非ヒト哺乳動物。」（請求項１）
（２−ｂ）「請求項１記載のトランスジェニック非ヒト哺乳動物からのミルクであって、ホスホリル化したリソソーム性蛋白質を含むところのミルク。」（請求項１６）
第３　引用例１に記載された発明
　引用例１記載事項（１−ａ），（１−ｂ）の下線部分より、引用例１には、ヒト酸性α−グルコシダーゼおよび混入するタンパク質を含有するサンプルの精製方法が記載されており、前記サンプルは乳中でα−グルコシダーゼを発現するトランスジェニック哺乳動物により産生される乳であることも記載されている。また、引用例１記載事項（１−ｅ）の下線部分より、トランスジェニック動物の乳汁におけるαグルコシダーゼの産生方法についてはＷＯ９７／０５７７１に記載されていることが分かる。
　また、引用例１記載事項（１−ｃ）の下線部分「トランスジェニック動物の乳から異種タンパク質を精製する方法」について、引用例１記載事項（１−ｄ）の下線部分より、異種タンパク質としてＣ１エステラーゼインヒビターが記載されていることから、引用例１には、「トランスジェニック動物の乳からＣ１エステラーゼインヒビターを精製する方法」が記載されているといえる。さらに、「Ｃ１エステラーゼインヒビター」が「Ｃ１インヒビター」であること、引用例１記載事項（１−ｅ）の下線部分より、治療的投与のための異種タンパク質がヒトタンパク質であることは自明であるから、引用例１には、「トランスジェニック動物の乳からヒトＣ１インヒビターを精製する方法」が記載されているといえ、そのための「トランスジェニック動物の乳」が記載されているといえる。
　一方、引用例１記載事項（１−ｃ）に関して、上記「トランスジェニック動物の乳」の産生については引用例１に具体的な記載はないものの、引用例１記載事項（１−ｄ）に異種タンパク質としてＣ１エステラーゼインヒビターとともに「α−グルコシダーゼ」が記載されていること、引用例１にはヒト酸性αグルコシダーゼ以外の異種タンパク質を含むトランスジェニック乳の産生に関して摘記すべき特別な記載が存在しないことも考慮すれば、異種タンパク質についてもヒト酸性αグルコシダーゼの場合と同様に、「トランスジェニック動物の乳」の産生についてはＷＯ９７／０５７７１によって記載されていると解するのが自然である。
　そうすると、引用例１記載事項（１−ｆ）の「手短に言えば・・・」を参酌し、引用例２記載事項（２−ａ），（２−ｂ）を援用して、引用例１記載事項（１−ｃ）〜（１−ｅ）とともに整理すると、引用例１には、次の発明（以下、「引用発明」という）が記載されていると認められる。
「トランスジェニック非ヒト哺乳動物からのミルクであって、 
 　該トランスジェニック非ヒト哺乳動物は、 
 　乳腺特異的プロモータ； 
 　乳腺特異的エンハンサー； 
 　トランスジェニック非ヒト哺乳動物の乳分泌細胞において機能するシグナルペプチドをエンコードする分泌ＤＮＡセグメント；および 
 　分泌ＤＮＡセグメントに動作可能に結合されて分泌組換えＤＮＡセグメントを形成する、ヒトＣ１インヒビターをエンコードする組換えＤＮＡセグメントであって、分泌組換えＤＮＡセグメントは、プロモータおよびエンハンサーに動作可能に結合されているところの組換えＤＮＡセグメント； 
を含むトランスジーンを有するトランスジェニック非ヒト哺乳動物において、トランスジーンは、非ヒト哺乳動物または非ヒト哺乳動物の雌の子孫の成体において、乳分泌細胞において分泌組換えＤＮＡセグメントを発現して、乳分泌細胞により処理され、かつヒトＣ１インヒビターとしてミルクへ分泌されるヒトＣ１インヒビターの一形態を生成することができるところのトランスジェニック非ヒト哺乳動物、
からのミルクであって、ヒトＣ１インヒビターを含むところのミルク。」 
第４　対比
　本願発明と引用発明を対比する。
　引用発明の「非ヒト哺乳動物、からのミルクであって、ヒトＣ１インヒビターを含むところのミルク」は、本願発明の「ヒトＣ１インヒビターを含む、非ヒト哺乳動物由来の乳汁」に相当する。
　また、引用発明の「ヒトＣ１インヒビターをエンコードする組換えＤＮＡセグメント」は、本願発明の「該哺乳動物に対して異種のヒトＣ１インヒビターをコードするＤＮＡセグメント」に相当し、
　引用発明の「乳腺特異的プロモータ」及び「乳腺特異的エンハンサー」は、本願発明の「該哺乳動物の乳腺細胞における該ＤＮＡセグメントの発現を促進させるのに効果的な少なくとも１つの調節配列」に相当し、引用発明の「動作可能に結合されているところの組換えＤＮＡセグメント」は、本願発明の「作動可能に連結されている、ＤＮＡセグメント」に相当し、
　引用発明の「トランスジェニック非ヒト哺乳動物の乳分泌細胞において機能するシグナルペプチドをエンコードする分泌ＤＮＡセグメント」は、本願発明の「該哺乳動物の乳房細胞において機能するシグナルペプチドをコードするセグメント」に相当し、
　引用発明の「非ヒト哺乳動物または非ヒト哺乳動物の雌の子孫の成体において、乳分泌細胞において分泌組換えＤＮＡセグメントを発現して、乳分泌細胞により処理され、かつヒトＣ１インヒビターとしてミルクへ分泌されるヒトＣ１インヒビターの一形態を生成する」は、本願発明の「該ヒトＣ１インヒビターをコードするＤＮＡセグメントが、該哺乳動物の成体形またはその雌の子孫の該乳腺細胞において発現されて、該非ヒト哺乳動物の該乳汁中にヒトＣ１インヒビターを産生し得」にそれぞれ相当する。
　そうすると、両者は、
「ヒトＣ１インヒビターを含む、非ヒト哺乳動物由来の乳汁であって、　
　該非ヒト哺乳動物は、
　　該哺乳動物に対して異種のヒトＣ１インヒビターをコードするＤＮＡセグメントであって、該哺乳動物の乳腺細胞における該ＤＮＡセグメントの発現を促進させるのに効果的な少なくとも１つの調節配列に対して作動可能に連結されている、ＤＮＡセグメント、および
　　該哺乳動物の乳房細胞において機能するシグナルペプチドをコードするセグメント、
を含み；
　ここで、該ヒトＣ１インヒビターをコードするＤＮＡセグメントが、該哺乳動物の成体形またはその雌の子孫の該乳腺細胞において発現されて、該非ヒト哺乳動物の該乳汁中にヒトＣ１インヒビターを産生し得る、乳汁。」
である点で一致し、以下の２点で相違する。
　
相違点１：本願発明のヒトＣ１インヒビターは少なくとも０．９の機能性指数を有するのに対して、引用発明はかかる特定を有しない点。
　
相違点２：本願発明のヒトＣ１インヒビタータンパク質の濃度は少なくとも１ｍｇ／ｍｌであるのに対して、引用発明はかかる特定を有しない点。
　
　
第５　当審の判断
　
　上記相違点１，２について検討する。
　
相違点１について：
　本願発明は「ヒトＣ１インヒビターを含む、非ヒト哺乳動物由来の乳汁」の発明であって、乳汁の中に０．９の機能性指数を有するヒトＣ１インヒビターが含まれていればよいという特定に過ぎず、乳汁全体からみてヒトＣ１インヒビターが０．９の機能性指数を有する必要はないので、何ら意味のない特定である。
　一方、本願の発明の詳細な説明には、機能的指数の説明として、「機能的に活性なＣ１インヒビターと総Ｃ１インヒビター抗原との間の比として規定される機能的指数Ｆ．Ｉ．」（【００８９】）と記載されており、
　表５（【００９０】）には、
「Ｃｅｔｏｒ（登録商標）」（特徴付け研究においてコントロールとして用いた、プールしたヒト血漿から精製したＣ１インヒビター（【００８８】））のＦ．Ｉ．が
１．０７
「２９７２ｐ」、「２９７２ｑ」、「２９７７ｑ」（トランスジェニックウサギ乳汁由来のＣ１インヒビター（【００８７】））のＦ．Ｉ．が
１．１５、１．０７及び０．９１
であったことが示されている。
　以上のことから、本願発明の「少なくとも０．９の機能性指数」に臨界的意義が存在するとはいえず、単に活性があるヒトＣ１インヒビターであることを意味する程度の指標であると認められる。
　そして、引用発明は、ヒトＣ１インヒビターの一形態を生成することができるところのトランスジェニック非ヒト哺乳動物からのミルクであって、ヒトＣ１インヒビターを含むところのミルクである以上、ヒトＣ１インヒビターとして活性を有するのは当然であって、そのことを確認しただけの特定に過ぎない。
　よって、上記相違点１は、実質的な相違点ではないか、あるいは、相違点であるとしても、機能性指数を確認する程度のことは当業者であれば適宜なし得ることに過ぎない。
相違点２について：
　「ヒトＣ１インヒビタータンパク質の濃度」は、ヒトＣ１インヒビタータンパク質の乳汁中の濃度を意味していると認められる。
　一方、引用例１記載事項（１−ｅ）には、αグルコシダーゼの供給に関して、マウスでは１リットルあたり４ｇまでのレベルを、そしてウサギでは１リットルあたり７ｇまでのレベルを獲得し得ると記載されており、１リットルあたり７ｇまでのレベルは、７ｍｇ／ｍｌの濃度であることを意味する。
　そうすると、引用発明において、異種タンパク質であるヒトＣ１インヒビタータンパク質の濃度についても、αグルコシダーゼの供給に準じて少なくとも１ｍｇ／ｍｌ以上の濃度を達成する程度のことは当業者であれば適宜なし得ることに過ぎない。
　そして、本願発明が引用例１の記載から予測できない程の格別な効果を奏するものともいえない。 
　したがって、本願発明は、引用例１の記載に基づいて当業者が容易に発明し得たものである。
第６　結び　
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明について論及するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。