【事件の表示】
　昭和６３年特許願第５０２４８６号「ウシインタ‐ロイキン‐１β」拒絶査定に対する審判事件〔（昭和６３年９月２２日国際公開ＷＯ８８／０６８４３、平成２年１０月４日国内公表特許出願公表平２−５０３１４４号）について、次のとおり審決する。
【結論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理由】
Ｉ．本件出願の請求項１〜１４に係る発明は、平成９年１月３０日付で手続補正された特許明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜１４に記載された事項により特定される以下のとおりのものと認める（以下、それぞれ本願第１〜第１４発明という。）。
「１．以下のアミノ酸配列：
を有するウシインターロイキン−１β（ｂＩＬ−Ｉβ）タンパク質、あるいは上記アミノ酸配列から１または２以上の置換、欠失または挿入によって変化しており、かつウシＩＬ−１αの生物活性を有する、ｂＩＬ−１βと実質的に相同なタンパク質をコードするＤＮＡセグメント。
２．以下のヌクレオチド配列
を有する、請求項１に記載のＤＮＡセグメント。
３．請求項２に記載したヌクレオチド配列のすぐ上流に、さらにＡＴＧコドンを含む、請求項２に記載のＤＮＡセグメント。
４．請求項１ないし３のいずれかに記載のＤＮＡセグメントを含む組換え発現ベクター。
５．請求項４に記載のベクターで形質転換された宿主細胞を含む、組換え発現システム。
６．発現を引き起こす条件下で請求項５のシステムを培養することを含む、精製組換えｂＩＬ−１β、またはｂＩＬ−１βと実質的に同じ組換えタンパク質を調製するための方法。
７．以下のアミノ酸配列：
を有する、実質的に均質なｂＩＬ−１βタンパク質、あるいは上記アミノ酸配列から１または２以上の置換、欠失または挿入によって変化している、ｂＩＬ−１βと実質的に同じ実質的に均質なタンパク質。
８．さらに、以下のアミノ酸配列：
をＮ端側に有する、請求項７に記載のタンパク質。
９．請求項１ないし３のいずれか１項に記載されたＤＮＡセグメントによってコードされる、請求項７または８に記載のタンパク質。
１０．請求項６に記載の方法によって製造される、請求項７ないし９のいずれか１項に記載のタンパク質。
１１．有効量の請求項７ないし１０のいずれか１項に記載のタンパク質、並びに適当な希釈剤またはキャリヤーを含むワクチンアジュバント組成物。
１２．有効量の請求項１１に記載の組成物を投与することを含む、哺乳動物のウシにおいて抗原に対する免疫応答を増強するための方法。
１３．治療上有効な量の請求項７ないし１０のいずれか１項に記載のタンパク質、並びに適当なキャリアーもしくはビヒクルを含む創傷治療用組成物。
１１．治療上有効な量の請求項１３の組成物を投与することを含む、哺乳動物のウシにおける創傷癒合を促進するための方法。」
ＩＩ．これに対する原査定の拒絶の理由の概要は、本願第１〜第１４発明が、いずれも引用文献１（Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，８１［１９８４］ｐ．７９０７−７９１１）、引用文献２（Ｎｕｃｌｅｉｃ　Ａｃｉｄｓ　Ｒｅｓ．，１３［１９８５］ｐ．５８６９−５８８２）、引用文献３（Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，１３７［１９８６］ｐ．３６４４−３６４８）及び引用文献４（Ｒ．Ｗ．オールド／Ｓ．Ｂ．プリムローズ著「遺伝子操作の原理」第３版［Ｓ６２．４．２０］培風館、特にｐ．２１８−２４０，ｐ．１１５）の記載に基づいて当業者が容易になし得たものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないというものである。
ＩＩＩ．そこで、各引用文献の記載を検討する。
　引用文献１には、ヒトインターロイキン−１（ＩＬ−１）のｃＤＮＡをクローニングし、配列決定したことが記載されている。ここで、引用文献１には当該ヒトＩＬ−１がヒトＩＬ−１βである旨の記載はないが、引用文献３、および同文献で引用されている「Ｎａｔｕｒｅ３１５，６４１（１９８５）」を参酌すれば、明らかにヒトＩＬ−１βであるといえる。
　引用文献２には、ウサギ肺胞マクロファージ由来ｃＤＮＡライブラリーを用いてウサギＩＬ−１前駆体の完全長をクローニングしたこと、及び当該ｃＤＮＡをプローブとして用いてヒトＩＬ−１のｃＤＮＡを単離したことが記載されていると共に、ウサギ及びヒトのＩＬ−１をコードする塩基配列及び対応するアミノ酸配列が記載され、両者間のアミノ酸配列の相同性が６４％（ヌクレオチド配列で７７％）であることも記載されている。
　また、引用文献３には、ヒトＩＬ−１βのｃＤＮＡをプローブとしてマウスのＩＬ−１βのｃＤＮＡをクローニングして配列決定したこと、及び、ＩＬ−１βがヒト・マウス間で６７％（アミノ酸配列）と高い相同性があるが、マウス同士のＩＬ−１α・ＩＬ−１β間の相同性は２２％という低い値であることが記載され、さらに、「ＩＬ−１は刺激されたマクロファージから放出されるサイトカインであり、免疫システムの制御に関わっている。」（第３６４４頁左欄本文１〜３行）と記載されている。
　引用文献４には、「あるタンパク質をコードする核酸の配列は種間の核酸ハイブリダイゼーションが可能な程度に進化においても保存されている」ので、「ある実験系で生物学上の特別の利点があって遺伝子を分離したとすると、次にその配列を他の生物のそれに対応する遺伝子のプローブにすることができることを意味する。」ことが記載されている。
ＩＶ．一般にＩＬ−１等各種リンホカイン類は、哺乳動物の種それぞれの体内において、免疫関連細胞間の相互作用を媒介するタンパク質であるが、それぞれの体内での作用は種間で類似しており、しかも遺伝子の配列の保存性も高い（即ち、相同性が高い）ものであるからこそ、マウスは種としてヒトと隔たりがあるにもかかわらず、マウス由来のリンホカインがまず取得されてそれをプローブとしてヒト由来のものをクローニングしたり、マウスリンホカインのマウス体内での作用を研究解析の対象とする場合が多いものであるといえる。
　そして、引用文献３に記載されるように、ＩＬ−１βにおいても、ヒトＩＬ−１βに対応するＩＬ−１βがネズミ（マウス）にも存在し、ヒト１Ｌ−１βのｃＤＮＡをプローブとして、引用文献４に記載される「種間の核酸ハイブリダイゼーション法」により取得できたのであるから、典型的な哺乳動物の１種であるウシにおいても、ネズミと同様にＩＬ−１βが存在すると期待し、ヒトＩＬ−１βｃＤＮＡをプローブとする上記「種間の核酸ハイブリダイゼーション法」を適用しそのｃＤＮＡを取得しようとすることは、当業者が容易になし得ることにすぎない。
　その際のｃＤＮＡライブラリーを作成するためのｃＤＮＡ採取源としては、引用文献１のヒトと同様にウシの単核白血球細胞を選択すればよく、ウシ肺胞マクロファージを選択した点にも、そもそもＩＬ−１が刺激されたマクロファージから放出される免疫系サイトカインであり、肺胞は外界と接触し免疫系が活発に働く場所であること、さらには引用文献２でウサギＩＬ−１ｃＤＮＡを採取するためのｃＤＮＡライブラリーとして、ウサギ肺胞マクロファージが採用されたことを考慮すれば、格別の困難性を見いだせない。
　そして、ウシ体内の免疫システムの一員としてのウシＩＬ−１βが、ヒト由来のヒトＩＬ−１βよりもウシの胸腺細胞に対する増殖活性能が高いことは、当業者であればむしろ当然に予測することであり、明細書の記載を検討しても、他に格別の効果が奏せられたということもできない。
　なお、この点については平成１０年１２月２８日付で請求人に審尋したが、指定期間内の応答がなかった。
　また、ヒトとウシの相同性が低いことを根拠とする「種間の核酸ハイブリダイゼーション法」を適用することの困難性の主張は、同引用文献３においてヒト由来プローブを用いてアミノ酸レベルで６５％の相同性のマウスＩＬ−１β遺伝子をつり上げることができたことを勘案すると採用できない。
　そうであるから、本願第１発明は引用文献１〜４に記載された事項から当業者が容易に想到し得るものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることはできない。
Ｖ．結語
　以上述べたとおりであるから、前記本願第２〜１１発明を検討するまでもなく、本願は拒絶されるべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。