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　特願２００５−２９８４１８「ＧＬＰ−１の類似体」拒絶査定不服審判事件〔平成１８年　３月２３日出願公開、特開２００６−　７７０２２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　
　本願は，１９９９年（平成１１年）１２月７日(パリ条約による優先権主張１９９８年１２月７日，米国)を国際出願日とする特願２０００−５８６７７４号の一部を，特許法第４４条第１項の規定により平成１７年１０月１３日に分割出願したものであって，平成１８年１１月２１日付で拒絶理由が通知され，これに対し，平成１９年５月２３日付で意見書とともに特許請求の範囲について手続補正書が提出され，平成２１年４月１３日付で拒絶査定がなされ，これに対し，同年８月１４日に審判請求がなされたものである。
　
　本願発明は，平成１９年５月２３日付手続補正書により補正された明細書の記載からみて，その特許請求の範囲の請求項１乃至６に記載された事項により特定されるとおりのものであるところ，そのうちの請求項１に係る発明（以下，「本願発明１」という。）は以下のとおりである。
　
「【請求項１】
式（Ｉ）の化合物
（Ｒ2Ｒ3）−Ａ7−Ａ8−Ａ9−Ａ10−Ａ11−Ａ12−Ａ13−Ａ14−Ａ15−Ａ16−Ａ17−Ａ18−Ａ19−Ａ20−Ａ21−Ａ22−Ａ23−Ａ24−Ａ25−Ａ26−Ａ27−Ａ28−Ａ29−Ａ30−Ａ31−Ａ32−Ａ33−Ａ34−Ａ35−Ａ36−Ａ37−Ｒ1（Ｉ）
［式中：
Ａ7はＬ−Ｈｉｓ，Ｕｒａ，Ｐａａ，Ｐｔａ，Ｄ−Ｈｉｓ，Ｔｙｒ，３−Ｐａｌ，４−Ｐａｌ，Ｈｐｐａ，Ｔｍａ−Ｈｉｓ，Ａｍｐであるか又は削除され（但し，Ａ7がＵｒａ，Ｐａａ，Ｐｔａ又はＨｐｐａである場合，Ｒ2及びＲ3は削除される）；
Ａ8はＡｌａ，Ｄ−Ａｌａ，Ａｉｂ，Ａｃｃ，Ｎ−Ｍｅ−Ａｌａ，Ｎ−Ｍｅ−Ｄ−Ａｌａ，Ａｒｇ又はＮ−Ｍｅ−Ｇｌｙであり；
Ａ9はＧｌｕ，Ｎ−Ｍｅ−Ｇｌｕ，Ｎ−Ｍｅ−Ａｓｐ又はＡｓｐであり；
Ａ10はＧｌｙ，Ａｃｃ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ又はＰｈｅであり；
Ａ11はＴｈｒ又はＳｅｒであり；
Ａ12はＰｈｅ，Ａｃｃ，Ａｉｃ，Ａｉｂ，３−Ｐａｌ，４−Ｐａｌ，β−Ｎａｌ，Ｃｈａ，Ｔｒｐ又はＸ1−Ｐｈｅであり；
Ａ13はＴｈｒ又はＳｅｒであり；
Ａ14はＳｅｒ，Ｔｈｒ，Ａｌａ又はＡｉｂであり；
Ａ15はＡｓｐ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｓｐ又はＧｌｕであり；
Ａ16はＶａｌ，Ｄ−Ｖａｌ，Ａｃｃ，Ａｉｂ，Ｌｅｕ，Ｉｌｅ，Ｔｌｅ，Ｎｌｅ，Ａｂｕ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ，Ｔｂａ又はＣｈａであり；
Ａ17はＳｅｒ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ，Ａｉｂ，Ａｃｃ又はＴｈｒであり；
Ａ18はＳｅｒ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ，Ａｉｂ，Ａｃｃ又はＴｈｒであり；
Ａ19はＴｙｒ，Ｄ−Ｔｙｒ，Ｃｈａ，Ｐｈｅ，３−Ｐａｌ，４−Ｐａｌ，Ａｃｃ，β−Ｎａｌ，Ａｍｐ又はＸ1−Ｐｈｅであり；
Ａ20はＬｅｕ，Ａｌａ，Ａｃｃ，Ａｉｂ，Ｎｌｅ，Ｉｌｅ，Ｃｈａ，Ｔｌｅ，Ｖａｌ，Ｐｈｅ又はＸ1−Ｐｈｅであり；
Ａ21はＧｌｕ，Ａｌａ又はＡｓｐであり；
Ａ22はＧｌｙ，Ａｃｃ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ，β−Ａｌａ又はＡｉｂであり；
Ａ23はＧｌｎ，Ａｓｐ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ，Ａｉｂ，Ａｃｃ，Ａｓｎ又はＧｌｕであり；
Ａ24はＡｌａ，Ａｉｂ，Ｖａｌ，Ａｂｕ，Ｔｌｅ又はＡｃｃであり；
Ａ25はＡｌａ，Ａｉｂ，Ｖａｌ，Ａｂｕ，Ｔｌｅ，Ａｃｃ，Ｌｙｓ，Ａｒｇ，ｈＡｒｇ，Ｏｒｎ，ＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）n−Ｎ（Ｒ10Ｒ11））−Ｃ（Ｏ）又はＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）e−Ｘ3）−Ｃ（Ｏ）であり；
Ａ26はＬｙｓ，Ａｌａ，３−Ｐａｌ，４−Ｐａｌ，Ａｒｇ，ｈＡｒｇ，Ａｍｐ，ＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）n−Ｎ（Ｒ10Ｒ11））−Ｃ（Ｏ）又はＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）e−Ｘ3）−Ｃ（Ｏ）であり；
Ａ27はＧｌｕ，Ａｌａ，Ｄ−Ａｌａ又はＡｓｐであり；
Ａ28はＰｈｅ，Ａｌａ，Ｐａｌ，β−Ｎａｌ，Ｘ1−Ｐｈｅ，Ａｉｃ，Ａｃｃ，Ａｉｂ，Ｃｈａ又はＴｒｐであり；
Ａ29はＩｌｅ，Ａｃｃ，Ａｉｂ，Ｌｅｕ，Ｎｌｅ，Ｃｈａ，Ｔｌｅ，Ｖａｌ，Ａｂｕ，Ａｌａ，Ｔｂａ又はＰｈｅであり；
Ａ30はＡｌａ，Ａｉｂ，Ａｃｃであるか又は削除され；
Ａ31はＴｒｐ，Ａｌａ，β−Ｎａｌ，３−Ｐａｌ，４−Ｐａｌ，Ｐｈｅ，Ａｃｃ，Ａｍｐであるか又は削除され；
Ａ32はＬｅｕ，Ａｌａ，Ａｃｃ，Ａｉｂ，Ｎｌｅ，Ｉｌｅ，Ｃｈａ，Ｔｌｅ，Ｐｈｅ，Ｘ1−Ｐｈｅ，Ａｌａであるか又は削除され；
Ａ33はＶａｌ，Ａｃｃ，Ａｉｂ，Ｌｅｕ，Ｉｌｅ，Ｔｌｅ，Ｎｌｅ，Ｃｈａ，Ａｌａ，Ｐｈｅ，Ａｂｕ，Ｘ1−Ｐｈｅ，Ｔｂａ，Ｇａｂａであるか又は削除され；
Ａ34はＬｙｓ，Ａｒｇ，ｈＡｒｇ，Ａｍｐ，Ｇａｂａ，ＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）n−Ｎ（Ｒ10Ｒ11））−Ｃ（Ｏ），ＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）e−Ｘ3）−Ｃ（Ｏ）であるか又は削除され；
Ａ35はＧｌｙであるか又は削除され；
Ａ36はＬ−又はＤ−Ａｒｇ，Ｄ−又はＬ−Ｌｙｓ，Ｄ−又はＬ−ｈＡｒｇ，Ａｍｐ，ＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）n−Ｎ（Ｒ10Ｒ11））−Ｃ（Ｏ），ＨＮ−ＣＨ（（ＣＨ2）e−Ｘ3）−Ｃ（Ｏ）であるか又は削除され；
Ａ37はＧｌｙであるか又は削除され；
　Ｘ1は，それぞれの出現につき，（Ｃ1−Ｃ6）アルキル，ＯＨ及びハロからなる群から独立して選択され；
　Ｒ1はＯＨ，ＮＨ2，（Ｃ1−Ｃ12）アルコキシ又はＮＨ−Ｘ2−ＣＨ2−Ｚ0であり｛ここでＸ2は（Ｃ1−Ｃ12）炭化水素部分であり，Ｚ0はＨ，ＯＨ，ＣＯ2Ｈ又はＣＯＮＨ2である｝；
　Ｘ3は，
又は−Ｃ（Ｏ）−ＮＨＲ12であり｛ここで，Ｘ4は，それぞれの出現につき独立して，−Ｃ（Ｏ）−，−ＮＨ−Ｃ（Ｏ）−又は−ＣＨ2−であり，及びｆは，それぞれの出現につき独立して，１から２９の整数である｝；
　Ｒ2及びＲ3のそれぞれは，Ｈ，（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，（Ｃ2−Ｃ30）アルケニル，フェニル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ナフチル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ヒドロキシ（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ヒドロキシ（Ｃ2−Ｃ30）アルケニル，ヒドロキシフェニル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，及びヒドロキシナフチル（Ｃ1−Ｃ30）アルキルからなる群から独立して選択されるか；又はＲ2及びＲ3の１つはＣ（Ｏ）Ｘ5であり｛ここで，Ｘ5は（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，（Ｃ2−Ｃ30）アルケニル，フェニル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ナフチル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ヒドロキシ（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ヒドロキシ（Ｃ2−Ｃ30）アルケニル，ヒドロキシフェニル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，ヒドロキシナフチル（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，
又は
であり，ここでＹはＨ又はＯＨであり，ｒは０〜４であって，ｑは０〜４である｝；
　ｅは，それぞれの出現につき独立して，１から４の整数であり；
　ｎは，それぞれの出現につき独立して，１から５の整数であり；及び
　Ｒ10及びＲ11は，それぞれの出現につき，それぞれ独立して，Ｈ，（Ｃ1−Ｃ30）アルキル，（Ｃ1−Ｃ30）アシル，（Ｃ1−Ｃ30）アルキルスルホニル，−Ｃ（（ＮＨ）（ＮＨ2））又は
であり｛但し，Ｒ10が（Ｃ1−Ｃ30）アシル，（Ｃ1−Ｃ30）アルキルスルホニル，−Ｃ（（ＮＨ）（ＮＨ2））又は
である場合，Ｒ11はＨ又は（Ｃ1−Ｃ30）アルキルである｝；及び
　Ｒ12は（Ｃ1−Ｃ30）アルキルである；
但し：
（ｉ）式（Ｉ）の化合物の少なくとも１つのアミノ酸は，非天然アミノ酸であって，ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）ＮＨ2（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：１，２）又はｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）ＯＨ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：３，４）のネーティブ配列と同じではなく；
（ｉｉ）式（Ｉ）の化合物は，１つの位置がＡｌａにより置換された，ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）ＮＨ2（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：１，２）又はｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）ＯＨ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：３，４）の類似体ではなく；
（ｉｉｉ）式（Ｉ）の化合物は，［Ｌｙｓ26（Ｎε−アルカノイル）］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）−Ｅ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：５〜８），［Ｌｙｓ34（Ｎε−アルカノイル）］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）−Ｅ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：９〜１２），［Ｌｙｓ26,34−ビス（Ｎε−アルカノイル）］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）−Ｅ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：１３〜１６），［Ａｒｇ26，Ｌｙｓ34（Ｎε−アルカノイル）］ｈＧＬＰ−１（８−３６又は−３７）−Ｅ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：１７〜２０）又は［Ａｒｇ26,34，Ｌｙｓ36（Ｎε−アルカノイル）］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は３７）−Ｅ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：２１〜２４）），［Ａｉｂ8］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）−Ｅ（ここでＥは−ＯＨ又は−ＮＨ2である）ではなく；
（ｉｖ）式（Ｉ）の化合物は，Ｚ1−ｈＧＬＰ−１（７−３６又は３７）−ＯＨ，Ｚ1−ｈＧＬＰ−１（７−３６又は３７）−ＮＨ2ではなく｛ここでＺ1は以下の群から選択される：
　（ａ）［Ａｒｇ26］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：２５〜２８），［Ａｒｇ34］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：２９〜３２），［Ａｒｇ26,34］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：３３〜３６），［Ｌｙｓ36］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：３７〜４０），［Ａｒｇ26，Ｌｙｓ36］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：４１〜４４），［Ａｒｇ34，Ｌｙｓ36］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：４５〜４６），［Ｄ−Ｌｙｓ36］，［Ａｒｇ36］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：３７〜４０），［Ｄ−Ａｒｇ36］，［Ａｒｇ26,34，Ｌｙｓ36］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：４９〜５２）又は［Ａｒｇ26,36，Ｌｙｓ34］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：２５〜２８）；
　（ｂ）［Ａｓｐ21］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：５３〜５６）；
　（ｃ）［Ａｉｂ8］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：５７〜６０），［Ｄ−Ａｌａ8］及び［Ａｓｐ9］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：６１〜６４）のうち少なくとも１つ；及び
　（ｄ）［Ｔｙｒ7］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：６５〜６８），［Ｎ−アシル−Ｈｉｓ7］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：６９〜７２），［Ｎ−アルキル−Ｈｉｓ7］（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：７３〜７６），［Ｎ−アシル−Ｄ−Ｈｉｓ7］又は［Ｎ−アルキル−Ｄ−Ｈｉｓ7］｝；
（ｖ）式（Ｉ）の化合物は，群（ａ）〜（ｄ）に列挙した置換基のいずれか２つの組み合わせではなく；及び
（ｖｉ）式（Ｉ）の化合物は，［Ｎ−Ｍｅ−Ａｌａ8］ｈＧＬＰ−１（８−３６又は−３７）（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：７７，７８），［Ｇｌｕ15］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：７９，８０），［Ａｓｐ21］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：５３，５４），［Ｐｈｅ31］ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：８１，８２）又は（Ａｉｂ８,３５,Ａｒｇ２６,３４,Ｐｈｅ３１）ｈＧＬＰ−１（７−３６）ＮＨ２ではない］
又はその製剤的に許容される塩。」
　
２．引用例
　
　これに対して，原査定の拒絶の理由に刊行物４として引用された本願優先日前の１９９３年９月２２日に頒布された刊行物である特表平５−５０６４２７号公報（以下，「引用例」という。）には，「糖尿病治療に有用なＧＬＰ−１アナログ」について以下の事項が記載されている。
　
（１）「１．ＩＩ型糖尿病の治療薬として有用なペプチドであって，該ペプチドが，島細胞からのインシュリンの放出を刺激するのに，グルカゴンよりも強力であり，該ペプチドが，実質的に，ＧＬＰ−１（７−３４），ＧＬＰ−１（７−３５），ＧＬＰ−１（７−３６）またはＧＬＰ−１（７−３７）あるいはそのＣ末端アミド形態からなり，以下よりなる群から選択される少なくとも１つの改変を有する，ペプチド： 
 （ａ）２６位および／または３４位のリシンを，中性アミノ酸，アルギニンまたはＤ形リシンに置換，および／または３６位のアルギニンを，中性アミノ酸，リシンまたはＤ形アルギニンに置換； 
 （ｂ）３１位のトリプトファンを，酸化耐性アミノ酸に置換； 
 （ｃ）以下の少なくとも１つの置換： 
 １６位のＶをＹに； 
 １８位のＳをＫに； 
 ２１位のＥをＤに； 
 ２２位のＧをＳに； 
 ２３位のＱをＲに； 
 ２４位のＡをＲに；および 
 ２６位のＫをＱに； 
 （ｄ）以下の少なくとも１つを含む置換： 
 ８位のＡを，他の小中性アミノ酸に； 
 ９位のＥを，他の酸性アミノ酸または中性アミノ酸に； 
 １０位のＧを，他の中性アミノ酸に；および 
 １５位のＤを，他の酸性アミノ酸に；ならびに 
 （ｅ）７位のヒスチジンを，他の中性アミノ酸，あるいはＤまたはＮアシル化またはアルキル化形のヒスチジンに置換， 
 ここで，（ａ），（ｂ），（ｄ）および（ｅ）において，置換するアミノ酸は，必要に応じて，Ｄ形であり得，そして７位に置換するアミノ酸は，必要に応じて，Ｎアシル化またはＮアルキル化形であり得る。」（特許請求の範囲第１項）
　 
 （２）「２．唯一の改変が，請求項１のパラグラフ（ａ）に記載されるものであり，２６位および／または３４位のリシンを置換するアミノ酸が，Ｋ†，Ｇ，Ｓ，Ａ，Ｌ，Ｉ，Ｑ，Ｍ，ＲおよびＲ†からなる群から選択され，そして３６位のアルギニンを置換するアミノ酸が，Ｋ，Ｋ†，Ｇ，Ｓ，Ａ，Ｌ，Ｉ，Ｑ，ＭおよびＲ†からなる群から選択され，
必要に応じて，請求項１のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わされる，請求項１に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第２項）
　
（３）「３．唯一の改変が，請求項１のパラグラフ（ｂ）に記載されるものであり，そして３１位のトリプトファンを置換するアミノ酸が，Ｆ，Ｖ，Ｌ，Ｉ，ＡおよびＹからなる群から選択され，必要に応じて，請求項１のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わさる，請求項１に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第３項）
　
（４）「４．唯一の改変が，請求項１のパラグラフ（ｃ）に記載されるものであり，２２位のＧをＳに置換すること，２３位および２４位のそれぞれＱおよびＡをＲに置換すること，ならびに２６位のＫをＱに置換することを組合せて行ったが，あるいは１６位のＶをＹで置換すること，および１８位のＳをＫで置換することを行ったが，あるいはこれらの置換と２１位のＥをＤで置換することを行っており，必要に応じて，請求項１のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わされる，請求項１に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第４項）
　
（５）「５．唯一の改変が，請求項１のパラグラフ（ｄ）に記載されるものであり，８位のアラニンを置換する小さい中性アミノ酸が，Ｓ，Ｓ†，Ｇ，Ｃ，Ｃ†，Ｓａｒ，Ａ†，ｂｅｔａ−ａｌａおよびＡｉｂからなる群から選択され，そして９位のグルタミン酸を置換する酸性または中性アミノ酸が，Ｅ†，Ｄ，Ｄ†，Ｃｙａ，Ｔ，Ｔ†，Ｎ，Ｎ†，Ｑ，Ｑ†，Ｃｉｔ，ＭＳＯおよびアセチル−Ｋからなる群から選択され，そして１０位のグリシンを置換する代替の中性アミノ酸が，Ｓ，Ｓ†，Ｙ，Ｙ†，Ｔ，Ｔ†，Ｎ，Ｎ†，Ｑ，Ｑ†，Ｃｉｔ，ＭＳＯ，アセチル−Ｋ，ＦおよびＦ†からなる群から選択され，必要に応じて，請求項１のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わされる，請求項１に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第５項） 
　
（６）「６．唯一の改変が，請求項１のパラグラフ（ｅ）に記載されるものであり，７位のヒスチジンを置換するアミノ酸が，Ｈ†，Ｙ，Ｙ†，Ｆ，Ｆ†，Ｒ，Ｒ†，Ｏｒｎ，Ｏｒｎ†，Ｍ，Ｍ†，Ｎ−ホルミル−Ｈ，Ｎ−ホルミル−Ｈ†，Ｎ−アセチル−Ｈ，Ｎ−アセチル−Ｈ†，Ｎ−イソプロピル−Ｈ，Ｎ−イソプロピル−Ｈ†，Ｎ−アセチル−Ｋ，Ｎ−アセチル−Ｋ†，ＰおよびＰ†からなる群から選択され，必要に応じて，請求項１のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わされる，請求項１に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第６項）
　
（７）「７．以下からなる群から選択される，請求項１に記載のペプチド：
（Ｈ†）７−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｙ）７−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｎ−アセチル−Ｈ）７−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｎ−イソプロピル−Ｈ）７−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ａ†）８−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｅ†）９−ＧＬＰ−（７−３７）
（Ｄ）９−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｄ†）９−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｆ†）１０−ＧＬＰ−１（７−３７）
（Ｓ）２２（Ｒ）２３（Ｒ）２４（Ｑ）２６−ＧＬＰ−１（７−３７），および
（Ｓ）８（Ｑ）９（Ｙ）１６（Ｋ）１８（Ｄ）２１−ＧＬＰ−１（７−３７）。」（特許請求の範囲第７項）
　
（８）「８．ＩＩ型糖尿病の治療薬として有用なペプチドであって，該ペプチドが，ＧＬＰ−１（７−３７）と比較して，プラズマ中での分解耐性が向上しており，該ペプチドが，実質的に，ＧＬＰ−１（７−３４），ＧＬＰ−１（７−３５），ＧＬＰ−１（７−３６）またはＧＬＰ−１（７−３７），あるいはそのＣ末端アミド形からなり，以下からなる群から選択される少なくとも１つの改変を有する，ペプチド：
（ａ）７位のヒスチジンを，Ｄ形中性または酸性アミノ酸，あるいはＤ形ヒスチジンに置換；
（ｂ）８位のアラニンを，Ｄ形アミノ酸に置換；および
（ｃ）７位のヒスチジンを，Ｎアシル化（１−６Ｃ）またはＮアルキル化（１−６Ｃ）形態の代替アミノ酸またはヒスチジンに置換。」（特許請求の範囲第８項）
　
（９）「９．唯一の改変が，請求項８のパラグラフ（ａ）に記載されるものであり，７位のヒスチジンを置換するＤ形アミノ酸が，Ｐ†，Ｄ†，Ｅ†，Ｎ，Ｑ†，Ｌ†，Ｖ†，Ｉ†およびＨ†からなる群から選択され，必要に応じて，請求項８のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わされる，請求項８に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第９項）
　
（１０）「１０．唯一の改変が，請求項８のパラグラフ（ｂ）に記載されるものであり，８位のＤ形アミノ酸が，Ｐ†，Ｖ†，Ｌ†，Ｉ†およびＡ†からなる群から選択され，必要に応じて，請求項８のもう１つの別のパラグラフに記載の改変と組合わされる，請求項８に記載のペプチド。」（特許請求の範囲第１０項）
　
（１１）「１４．以下からなる群から選択される，請求項８に記載のペプチド：
（Ｈ†）７−ＧＬＰ−１（７−３７），
（Ｎ−アセチル−Ｈ）７−ＧＬＰ−１（７−３７），
（Ｎ−イソプロピル−Ｈ）７−ＧＬＰ−１（７−３７），
（Ｎ−アセチル−Ｋ）７−ＧＬＰ−１（７−３７），および
（Ａ†）８−ＧＬＰ−１（７−３７）。」（特許請求の範囲第１４項）
　
（１２）「本発明は，ＧＬＰ−１（７−３４）；（７−３５）；（７−３６）もしくは（７−３７）ヒトペプチドの改変型またはこれらのＣ末端がアミド化された形態の改変型を提供する。天然ペプチドは，
７　　　　　１０ 　　　　　　　　１５　　　　　　　　２０　　　　　
 Ｈ−Ａ−Ｅ−Ｇ−Ｔ−Ｆ−Ｔ−Ｓ−Ｄ−Ｖ−Ｓ−Ｓ−Ｙ−Ｌ−Ｅ−Ｇ−Ｑ
　　　２５　　　　　　　　３０　　　　　　　　　　　　　　　　３７
−Ａ−Ａ−Ｋ−Ｅ−Ｆ−Ｉ−Ａ−Ｗ−Ｌ−Ｖ−Ｋ−（Ｇ）−（Ｒ）−（Ｇ） 　
 のアミノ酸配列を有しており，この配列中の（Ｇ），（Ｒ）および（Ｇ）が存在するかどうかは，指示された鎖長による。 
 　改変型では，天然の構造に１箇所またはそれ以上の改変が加えられており，治療に有用な能力が向上している。これらの改変型では，グルカゴンよりもインスリン分泌を促進するための有効性が高いか，もしくは血漿中での安定性が向上しているか，またはその両方である。この有効性および向上した安定性は，以下に記載するように分析され得る。 
 　アミノ酸には標準一文字略記コードを使用する。 
 　インスリン刺激特性の向上を呈する本発明のアナログは，前記の配列またはそのＣ末端アミド化物に，以下からなる群から選択される少なくともひとつの改変を加えた配列を有する： 
 （ａ）・・・
 （ｂ）・・・
 （ｃ）・・・
 （ｄ）・・・ 
 （ｅ）・・・
 （ａ），（ｂ），（ｄ）および（ｅ）の改変に関しては，置換するアミノ酸は，Ｄ型であり得る。これは，例えばＣ†などのように上付き文字†で示される。７位において置換するアミノ酸はＮアシル化またはアルキル化型でもあり得る。 
 　したがって，本発明は，そのひとつの局面において，上記のように向上したインスリン刺激特性を有し，上述のＧＬＰ−１（７−３４）からＧＬＰ−１（７−３７）までの切断型と相同性のあるペプチドに関する。」（第４頁左上欄第９行〜左下欄第１０行） 
 　
（１３）「ある種のよく見られるアミノ酸は，遺伝子コードでコードされない。
このようなアミノ酸としては，例えば，β−アラニン（β−ａｌａ），または３−アミノプロピオン酸，４−アミノ酪酸などの他のω−アミノ酸，α−アミノイソ酪酸（Ａｉｂ），サルコシン（Ｓａｒ），オルニシン（Ｏｒｎ），シトルリン（Ｃｉｔ），ホモアルギニン（Ｈａｒ），ｔ−ブチルアラニン（ｔ−ＢｕＡ），ｔ−ブチルグリシン（ｔ−ＢｕＧ），Ｎ−メチルイソロイシン（Ｎ−ＭｅＩｌｅ），フェニルグリシン（Ｐｈｇ），およびシクロへキシルアラニン（Ｃｈａ），ノルロイシン（Ｎｌｅ），システイン酸（Ｃｙａ）並びにメチオニンスルホキシド（ＭＳＯ）がある。これらもまた，適切に特定のカテゴリーに属する。
上記の定義に基づいて，
Ｓａｒおよびβ−ａｌａは中性／非極性／小型であり；
ｔ−ＢｕＡ，ｔ−ＢｕＧ，Ｎ−ＭｅＩｌｅ，ＮｌｅおよびＣｈａは，中性／非極性／大型／非芳香族であり；
ＨａｒおよびＯｒｎは塩基性／非環式であり；
Ｃｙａは酸性であり；
Ｃｉｔ，アセチルＬｙｓ，およびＭＳＯは，中性／極性／大型／非芳香族であり；そして，
Ｐｈｇは，中性／非極性／大型／芳香族である。・・・
種々のω−アミノ酸は，サイズによって，中性／非極性／小型（β−ａｌａ，即ち，３−アミノプロピオン酸，４−アミノ酪酸）または大型（その地全てのω−アミノ酸）に分類される。」（第９頁左上欄第２０行〜右上欄第２０行）
　　
（１４）「実施例２　ＧＬＰ−１アナログの向上した安定性
・・・ 
Ｄ．ＨＰＬＣによる，アナログのプロテアーゼ耐性
ＧＬＰ−１（７−３７）と比較した場合の，様々なアナログの分解耐性もまた，上記のように，ＨＰＬＣによってテストした。血漿中でのインキユベーションを６０分間行い，この後，分解は観察されなかった。すなわち分解は完了した。その結果を表２に示す。」（第１２頁左下欄第４行〜第１３頁左上欄第４行）
　
（１５）「表２
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　」（第１３頁右上欄） 
　
　以上の記載から，引用例１には，ＩＩ型糖尿病の治療薬として有用な，ＧＬＰ−１（７−３４），ＧＬＰ−１（７−３５），ＧＬＰ−１（７−３６）またはＧＬＰ−１（７−３７）あるいはそのＣ末端アミド形態からなり，少なくとも１つのアミノ酸残基の改変を有するペプチドであって，改変は非天然アミノ酸への置換であってもよいこと，改変型では，グルカゴンよりもインスリン分泌を促進するための有効性が高いか，もしくは血漿中での安定性が向上しているか，またはその両方であることが記載されている。
　　
３．対比・判断
（１）対比
　本願発明１について，明細書の段落【０００５】には，「ＧＬＰ−１は代謝的に不安定であり，in vivo での血漿半減期（ｔ1/2）は１〜２分にすぎない。・・・従って，ネーティブなＧＬＰ−１より活性であるか又はより代謝的に安定であるＧＬＰ−１類似体に対するニーズが存在するのである。」と記載されているから，本願発明１の課題は，ネーティブなＧＬＰ−１より活性であるか又はより代謝的に安定であるＧＬＰ−１類似体を提供することであると認める。
　また，本願明細書段落【０００１】の「本発明は，グルカゴン様ペプチド−１のペプチド類似体，その製剤的に許容される塩，・・・に向けられている。」との記載，段落【００２６】〜【００２７】の「式（Ｉ）の最も好ましい化合物は，・・・[Ｄ−Ａｌａ８，Ａｌａ１７，２２，２３，２７，３−Ｐａｌ１９，３１，Ｇａｂａ３４]−ＧＬＰ−１（７−３４）ＮＨ２・・・」との記載，及び段落【００４８】の「本発明のペプチドはまた，本明細書では別の形式により，例えば［Ａ５ｃ8］ｈＧＬＰ−１（７−３６）ＮＨ2（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１３０）と示されるが，ここでは天然の配列から置換されたアミノ酸が最初の括弧のなかに配置される（例えば，ｈＧＬＰ−１のＡｌａ8に対するＡ５ｃ8）。略号ＧＬＰ−１はグルカゴン様ペプチド−１を意味し，ｈＧＬＰ−１はヒトグルカゴン様ペプチド−１を意味する。括弧内の数字はこのペプチドに存在するアミノ酸の位数を意味する（例えば，ｈＧＬＰ−１（７−３６）（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３）は，ヒトＧＬＰ−１のペプチド配列のアミノ酸７位〜３６位である）。」との記載から，本願発明１の式（Ｉ）の化合物は，ヒトグルカゴン様ペプチド−１（ＧＬＰ−１）類似体であり，Ａ７等はそれぞれ天然のＧＬＰ−１の配列の７番目のアミノ酸等を意味していると認められる。
　そこで，本願発明１と引用例に記載された事項を比較すると，両者は，ネーティブなＧＬＰ−１より活性であるか又はより代謝的に安定であるＧＬＰ−１類似体を提供することを課題とするものであって，式（Ｉ）の化合物で表されるＧＬＰ−１の類似体であり，式（Ｉ）の化合物の少なくとも１つのアミノ酸は，非天然アミノ酸であって，ｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）ＮＨ2（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：１，２）又はｈＧＬＰ−１（７−３６又は−３７）ＯＨ（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯＳ：３，４）のネーティブ配列と同じではない点で共通し，以下の点で相違する。
　
ア．ＧＬＰ−１の少なくとも１つのアミノ酸残基の置換について，本願発明１においては，７番目から３４番目，３６番目において置換する際の選択肢として特定の天然あるいは非天然アミノ酸残基が記載されているのに対し，引用例には各種の置換位置及び置換後のアミノ酸残基についての記載はあるが，本願発明１に包含されるそれ以外の類似体についての記載はない点。
　
（２）当審の判断
　上記相違点について検討する。
　相違点アについて，引用例には，培養物中の単離されたラット島細胞からのインスリン放出を測定するインビトロでのアッセイでグルカゴンよりも高い有効性を呈すること，もしくは，血漿中での安定性の向上を示すこと，またはこれらの両方である改変体を取得するためにＧＬＰ−１（７−３４），（７−３５），（７−３６）または（７−３７）に１箇所またはそれ以上の改変を加えることが記載されている（記載事項（１２））。
　そして，本願優先日前，生理活性タンパク質において，より活性の高いタンパク質，あるいは，生体内で分解されにくい安定なタンパク質を取得する目的で，天然アミノ酸を欠失あるいは置換することは周知の技術的課題であった。また，安定性を向上させる目的でタンパク質のアミノ酸を非天然アミノ酸に置換することも周知の技術的事項であった（例えば国際公開第９７／２６２７９号，国際公開第９７／３４６１７号等参照）。
　このような技術常識をふまえると，引用例に記載されたＧＬＰ−１（７−３４），（７−３５），（７−３６）または（７−３７）において，より活性であるか又はより代謝的に安定であるものを取得する目的で，上記記載事項（１），（８）に置換することが示された位置以外のアミノ酸についても，他の天然アミノ酸あるいは非天然アミノ酸に置換すること，そのうち少なくとも１つを非天然アミノ酸とすることは容易に想到し得たものである。
　また，引用例に記載の発明において挙げられた各置換位置を，引用例には具体的に記載されていない他の天然アミノ酸あるいは他の非アミノ酸残基に置換してみること，そのうち少なくとも１つを非天然アミノ酸とすることも，当業者が適宜なし得たことである。
　そして，本願発明１には，７〜３７番目のアミノ酸のうち一残基のみを置換したものも包含され，例えば，７番目や８番目のアミノ酸残基のみを置換した類似体は引用例にも同じ位置が置換された改変体が記載され，しかも非天然アミノ酸に置換されているから（記載事項（７）（１１）（１５）），本願発明１のうち一残基のみを置換した類似体について，引用例に記載された位置のアミノ酸を他の非天然アミノ酸に置換させること，その種類を決定することは，引用例の記載からきわめて容易に想到し得たことである。
　
　そして，本願発明１の効果について，本願出願時の明細書には，何ら実験データが示されておらず，本願発明１の化合物の活性や安定性がどの程度であるか不明であるから，引用例に記載の発明と比較して格別な効果を奏するものであるとすることはできない。 
　
（３）小括
　したがって，本願発明１は引用例の記載ならびに上記周知技術に基づいて当業者が容易に発明することができたものであり，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
４．審判請求人の主張について
　審判請求人は，平成１９年５月２３日付意見書において，本願発明の化合物は少なくとも１つの遺伝コードでコードされていない非天然アミノ酸を有すること，引例４（上記引用例に相当する）は，ネーティブなＧＬＰ−１と異なるアミノ酸であって，遺伝コードでコードされていない非天然アミノ酸として用いるもの及びその置換位置が，本願発明１と異なること，ＧＬＰ−１類似体をアミノ酸の置換により得る際には，１つまたは複数のどの位置のアミノ酸を，どのようなアミノ酸に置換させるかによって，無数のＧＬＰ−１類似体の組み合わせが考えられ，その全てにおいてアミノ酸配列の構成が異なる引用例に基づき，本願発明のＧＬＰ−１類似体を得ることは当業者が容易に想到出来たことではなく出願時の技術常識からは非常に困難であったこと，その作用もＧＬＰ−１と類似するものであり，新たなＧＬＰ−１類似体を提供するものであることを主張している。
　
　しかし，引用例において，本願発明１の化合物において非天然アミノ酸に置換する位置の全ては記載されてはいないものの，７，８，１０，２６，３１，３４，３６番目については非天然アミノ酸に置換することが記載されており，本願発明１の化合物は，これらの位置のみが置換されたものも包含しているので，これらの位置を非天然アミノ酸に置換することは当業者が容易に想到することである。また，他の位置のアミノ酸を引用例に具体的に記載されていない他の天然アミノ酸あるいは他の非アミノ酸残基に置換してみることも当業者が適宜なし得たことであることは３（２）において述べた通りである。
　また，引用例には，７又は８位の天然アミノ酸をＤアミノ酸で置換することにより，類似体の安定性が向上したことが記載されており（記載事項（１５）），３（２）において述べたように，非天然アミノ酸で置換することでタンパク質の安定性を向上させることも周知の技術的事項であるから，引用例に記載されたＧＬＰ−１について非天然アミノ酸で置換することは当業者が通常行う範囲のことである。
　また，置換位置及びどのようなアミノ酸で置換するか決定することについて，置換を行うことで特に顕著な効果を示す改変体については選択することが困難であるかもしれないが，それ以外の改変体については置換する位置及び置換するアミノ酸は適宜決定し得た範囲といわざるを得ず，実際に特定の位置に置換を有するものが，顕著な効果を奏することは本願明細書に示されていない。そして，予測できない効果が記載されていない本願発明１については当業者は引用例を基礎として，困難を伴うことなく，本願発明１に至ることができるものと判断される。（知財高裁平成２３年１２月２６日判決言渡（平成２２年（行ケ）第１０３６７号）参照）。
　
 　したがって，審判請求人の主張はいずれも採用できない。 
　
５．むすび
　
　以上のとおりであるから，本願請求項１に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができないものであるから，他の請求項に係る発明について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。
　
６．付言
　なお，請求項１に記載の式（Ｉ）の化合物には，Ａ７がＤ−Ｈｉｓであり，Ａ８〜Ａ３７は天然アミノ酸である化合物が包含され（（ｉｖ）（ｄ）で除かれているのは，［Ｎ−アシル−Ｄ−Ｈｉｓ７］と［Ｎ−アルキル−Ｄ−Ｈｉｓ７］のみである），該化合物は引用例の記載事項（７）及び（１１）に記載された（Ｈ†）７−ＧＬＰ−１（７−３７）と区別できない。
　よって，本願の請求項１に係る発明は，特許法第２９条第１項第３号に該当するので，特許を受けることができないものであるともいえることを付言する。