【事件の表示】
　特願２００７−２９３００８「新しい触媒機能を有するＬ−ラムノースイソメラーゼの用途」拒絶査定不服審判事件〔平成２０年　５月１５日出願公開、特開２００８−１０９９３３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　出願の経緯
　本願は、特許法第４１条に基づく優先権主張を伴う平成１６年１月９日（優先日、平成１５年１月１０日、特願２００３−００５０４１号、平成１５年３月３１日、特願２００３−０９６０４６号、平成１５年８月２２日、特願２００３−２９９３７１号）を出願日とする国際出願である特願２００５−５０７９９２号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により平成１９年１１月１２日に新たな出願としたものであって、平成２０年１１月１８日付けで拒絶査定がなされ、平成２０年１２月２２日付けで拒絶査定に対する審判請求がなされ、平成２１年１月２１日付けで明細書に対する手続補正がなされたものである。
　
第２　本願発明
　本願の請求項に係る発明は、平成２１年１月２１日付手続補正書により、補正前の請求項１及び２を削除する補正がなされた明細書及び図面の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１−３に記載されたとおりのものであるところ、そのうち請求項１の記載は以下のとおりである（以下、「本願発明」という。）。
　
「【請求項１】
　Ｄ−グルコースを異性化してＤ−フラクトースへ導き、そのＤ−フラクトースをエピ化して生産したＤ−プシコースに、配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離されまたは精製されたタンパク質を作用させて、Ｄ−アロースへと異性化することを特徴とするＤ−アロースの生産方法。」
　
第３　引用文献
１．引用文献４
　これに対し、原審の拒絶査定の理由で引用文献４として引用した、本願の優先日前である１９９８年に頒布された刊行物である、Journal of Fermentation and Bioengineering、Vol.85、No.5、p539-541，1998には、以下の事項が記載されている。
　
（ア）「固定化したＬ−ラムノースイソメラーゼを使用した、Ｄ−プシコースからのＤ−アロース生産」（５３９頁標題）
　
（イ）「Ｄ−プシコースは、固定化されたＤ−タガロース　３−エピメラーゼ（Ｄ−ＴＥ）を使用してＤ−フラクトースから生産され、そして、固定化されたＬ−ラムノースイソメラーゼ（Ｌ−ＲＩ）によるＤ−アロース生産の基質として使用された。Ｄ−アロースは、Ｌ−ＲＩによりＤ−プシコースから生産され、当該Ｌ−ＲＩはPseudomonas sp.種ＬＬ１７２変異体から構成的に生産された。」（５３９頁サマリー）
　
（ウ）「Ｄ−フラクトースから生産されたＤ−プシコースは以下の実験で使用された。Ｌ−ラムノースイソメラーゼの構成的産生バクテリアである、Pseudomonas sp.種ＬＬ１７２がこの研究において使用され、当該株は４℃で０．５％肉抽出斜面培養上で維持された。酵素の最適産生のために、当該バクテリアは１ｍＭＭｎＣｌ２含有２％ＴＳＢ培地で、３０℃で１８０ｒｐｍ／ｍｉｎ振とうで培養された。４８時間培養後、細胞は８２００ｇ１０分の遠心分離で集められ、０．０５Ｍグリシン−ＮａＯＨバッファー（ｐＨ９．０）で洗浄された。Ｌ−ＲＩは、以前に記述された手法（参照文献７）により、洗浄された細胞から抽出され、ＭｎＣｌ２処理とポリエチレングリコールフラクショネーション（１０−２０％）により部分精製され、そして各手法は２度行われた。得られた酵素は固定化に使用された。」（５３９頁右欄第２行−第１８行）
　
（エ）「参照文献７．　Ｂｈｕｉｙａｎ，Ｓ．Ｈ．，Ｉｔａｍｉ，Ｙ．，ａｎｄ　Ｉｚｕｍｏｒｉ，Ｋ．：Ｌ−ラムノースイソメラーゼを構成的に発現するPseudomonas属の変異菌株LL172の単離：該酵素の精製及び特徴づけ、J. Ferment. Bioeng. , 84、p319-323、(1997)」（５４１頁Reference欄）
　
　上記（イ）（ウ）の記載より、引用文献４には、「Ｄ−フラクトースをエピ化して生産したＤ−プシコースに、Ｌ−ラムノースイソメラーゼを作用させて、Ｄ−アロースへと異性化することを特徴とするＤ−アロースの生産方法。」について記載されている。また、上記（エ）の記載より、参照文献７は以下の引用文献２であることが読み取れ、上記（ウ）の記載より当該Ｌ−ラムノースイソメラーゼは、引用文献２に記載の手法で調製されることが読み取れる。
　　
２．引用文献２
　原審の拒絶査定の理由で引用文献２として引用した、本願の優先日前である１９９７年に頒布された刊行物である、Journal of Fermentation and Bioengineering、Vol.84、No.4、p319-323, 1997には、以下の事項が記載されている。
　
（ア）「Ｌ−ラムノースイソメラーゼを構成的に発現するPseudomonas属の変異菌株LL172の単離：該酵素の精製及び特徴づけ」（第３１９頁、標題）
　
 （イ）「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ（Ｌ−ラムノースケトールイソメラーゼ、ＥＣ　５．３．１．１４）を誘導的に生産し、Ｌ−リキソースで生育できなかった土壌細菌、172a菌株は、唯一の炭素源としてＬ−リキソースを含む無機塩培地中で約４日間培養後、Ｌ−リキソースで生育する能力を獲得した。このＬ−リキソース−資化性変異体（LL172）が単離され、Ｌ−ラムノースイソメラーゼを構成的に生産することがわかった。様々な細菌学的特徴に基づいて、親菌株はPseudomonas属菌株として同定され、変異体はこの親菌株に由来することが確認された。・・・その酵素の見かけ上の分子量はSephadex G-150のゲルろ過によって１５０，０００であると推定された。ドデシル硫酸ナトリウム（SDS）ゲル電気泳動に基づくと、その酵素は分子量約４２，０００の４つの同一のサブユニットからなる可能性が高い。その酵素はｐＨ９．０で至適活性であり、ｐＨ５．０−１１．０の範囲で安定であった。活性のための至適温度は６０℃（１０分、ｐＨ９．０）であり、６０℃（１０分、ｐＨ９．０）まで安定であった。この酵素の等電点は５．１と推定された。酵素の基質特異性は広く、最大活性のためにマンガンイオンを要求した。Ｌ−ラムノースイソメラーゼのＫｍは５５ｍＭであり、Ｖｍａｘは１８２．６Ｕ／ｍｇである。Ｌ−ラムノースとＬ−ラムニュロースの間の平衡比は５５：４５である。」（第３１９頁、要約） 
 　 
 （ウ）「材料と方法 
 材料　DEAE-Toyopearl 650MはTosoh Corp.(Tokyo）から入手した。・・・Centricon-30はAmicon Inc.(USA)から入手した。 
 微生物及び培養条件　本研究において使用された、Ｌ−ラムノースイソメラーゼ産生細菌、親菌株172aは、土壌から単離された。172a菌株は、（別々にオートクレーブした）０．５％の炭水化物を含む無機塩培地（７）中で往復振盪機上で振盪（２６０rpm）しながら、２８℃で好気的に培養された。Ｌ−ラムノースイソメラーゼを構成的に生産する変異株LL172は172aから得られた。LL172菌株の単離は結果に記載される。LL172菌株は酵素の生産を増強する１mM MnCl2を含む２％TSB培地中で培養された。・・・培養は３０℃、５００rpm、及び１．８l/minの割合で通気しながら行われた。４８時間培養後、細胞は、１０分間、９０００rpmの遠心分離によって回収され、０．０５Ｍグリシン−NaOH緩衝液（pH９．０）で洗浄された。洗浄した細胞はその後無細胞抽出物の調製に使用された。 
 　 
 無細胞抽出物の調製　全ての工程は他に述べない限り４℃で実施された。洗浄した細胞はアルミナで粉砕することによって破壊した。酵素は０．０５Ｍグリシン−NaOH緩衝液（ｐＨ９．０）で抽出された。アルミナと細胞の残骸は、３０分間１２０００rpmの遠心分離で除去され、上清溶液は粗製酵素として使用された。グリシン−NaOH緩衝液（０．０５Ｍ、ｐＨ９．０）は他に述べない限り精製工程を通して使用された。 
 　 
 Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性のアッセイ　Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性は０．０５ｍｌの０．５Ｍグリシン−NaOH緩衝液（ｐＨ９．０）、０．０５ｍｌの０．０１Ｍ MnCl2、０．０５ｍｌの０．０５Ｍ L−ラムノース及び適当量の酵素を、最終的な体積０．５ｍｌに含む反応混合物中でアッセイされた。・・・ 
 　 
 酵素の精製 
 ステップ１　Ｍｎ+2処理及びポリエチレングリコール分画　MnCl2の1モル溶液が粗製酵素に対して、ゆっくりと攪拌しながら、０．０１Ｍの終濃度になるまで加えられた。３０分間静置後、結果として生じた沈殿は３０分間、１２０００rpmの遠心分離で除去された。結果として生じた上清液に、ポリエチレングリコール６０００がゆっくりと攪拌しながら、１０％（w/v）の終濃度になるまで加えられ、混合物はさらに１時間攪拌された。混合物は遠心分離（１２０００rpm×３０分）し、沈殿は捨てられた。その上清に、ポリエチレングリコール６０００がゆっくりと攪拌しながら２０％（w/v）の終濃度になるまで加えられた。２時間静置後、沈殿は遠心分離（１２０００rpm×３０分）で回収し、緩衝液に溶解した。 
 ステップ２　DEAE-Toyopearlカラムクロマトグラフィー　１０−２０％のポリエチレングリコール分画は緩衝液で平衡化されたDEAE-Toyopearlカラム（４０×９０mm）にロードされた。カラムは３００mlの緩衝液で洗浄され、酵素は同じ緩衝液中の０−０．５Ｍ KClの直線勾配で溶出された。活性分画はプールされ、限外ろ過で濃縮された。 
 ステップ３　Sephadex G-150カラムクロマトグラフィー　濃縮されたDEAE-Toyopearl分画は、緩衝液で平衡化された第一の Sephadexカラム（１２×１０００mm）にアプライされ、酵素は緩衝液で溶出された。分画はプールされ、再び限外ろ過で濃縮された。濃縮溶液は緩衝液で平衡化された第二のSephadexカラムにアプライされた。活性分画は回収され、限外ろ過によって１mgタンパク質／mlになるまで濃縮され、特徴付けのための精製酵素として使用した。」（第３１９頁左欄下から２行〜第３２０頁左欄下から１５行）
 　 
 （エ）「分類学的特徴付け（１５）の結果に基づき、172a及びLL172の両菌株は同じPseudomonas stutzeri（表１）と同定され、変異体は親菌株に由来することを確証する。」（第３２０頁、右欄下から８〜５行） 
 　 
 （オ）「ｐＨと温度の効果　酵素の活性と安定性に対するｐＨの効果は、次の緩衝液（０．０５Ｍ）を用いて調べられた。・・・５０℃での最大活性はｐＨ９．０で得られ、酵素は４℃で２４時間ｐＨ５．０−１１．０の範囲に渡って安定であった（図３Ａ）。 
 　活性の至適温度は０．０５Ｍグリシン−NaOH緩衝液中（ｐＨ９．０、１０分）で約６０℃であり、酵素は６０℃（１０分、ｐＨ９．０）まで安定であり、酵素が比較的熱安定性であることを示す（図３Ｂ）。」（第３２１頁、右欄第９〜２２行） 
 　 
 （カ）「 
  
 　 
 図３　精製されたＬ−ラムノースイソメラーゼの活性及び安定性に対するｐＨ（Ａ）及び温度（Ｂ）の効果。記号：○、活性；●、安定性。（Ａ）次の緩衝液が使用された。；クエン酸緩衝液（ｐＨ３−５）、マレイン酸緩衝液（ｐＨ５−７）、Tris-HCl緩衝液（ｐＨ７−９）、グリシン-NaOH緩衝液（ｐＨ９−１１）、及びリン酸Na緩衝液（ｐＨ６−８）。」（第３２２頁） 
 　 
 （キ）「基質特異性　Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性を測定するために、アルドペントースとアルドヘキソースを基質として用いた。相対的なＬ−ラムノースイソメラーゼの活性は表３に示される。・・・Ｌ−ラムノースとＬ−ラムニュロースの相互変換が調査された。３０℃、０．０５Ｍグリシン-NaOH緩衝液（ｐＨ９．０）中の平衡状態で、Ｌ−ラムノース対Ｌ−ラムニュロースの比は５５：４５であると推定された（図４）。他の基質の場合は、平衡比はおよそ次のとおりである。；それぞれ、Ｌ−マンノース：Ｌ−フラクトース＝３０：７０、Ｌ−リキソース：Ｌ−キシルロース＝７０：３０及びＤ−リボース：Ｄ−リブロース＝７０：３０。」（第３２１頁、右欄第２３行〜第３２２頁、右欄第５行） 
 　 
 　引用文献２の記載事項（ア）〜（キ）によれば、引用文献２には、Pseudomonas stutzeriiのLL172菌株由来のＬ−ラムノースイソメラーゼが、その基質特異性、活性及び安定性に対するｐＨ及び温度の影響、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量等の物理化学的性質とともに記載されている。 
　
第４　対比
　本願発明と引用文献４に記載された発明とを対比すると、両者は、
　「Ｄ−フラクトースをエピ化して生産したＤ−プシコースに、酵素を作用させて、Ｄ−アロースへと異性化することを特徴とするＤ−アロースの生産方法。」
である点で一致し、
　本願発明ではＤ−フラクトースがＤ−グルコースを異性化して導かれたものであるのに対し、引用文献４ではそのような言及がない点（相違点１）
　Ｄ−プシコースからＤ−アロースへと異性化する際の酵素が、本願発明では「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」であるのに対し、引用文献４では「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」である点（相違点２）
で相違する。
　
第５　判断
１．上記相違点１について
　Ｄ−フラクトースを得る手段としてＤ−グルコースを異性化して導く点は、本願優先日前既に周知であり、当業者が容易に想到しうることであるし、この点に格別な特徴は見いだせない。
　
２．上記相違点２について
（１）本願発明における「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」について
　まず、本願発明における「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」について検討する。本願明細書【００２０】中「 L-ラムノースイソメラーゼは、L-ラムノースからL-ラムニュロースへの異性化反応ならびにL-ラムニュロースからL-ラムノースへの異性化を触媒する酵素である。Pseudomonas stutzeri LL172の生産するL-ラムノースイソメラーゼは、D-アロースとD-プシコースの間の異性化にも作用するので、D-プシコースからD-アロースを生産することができる酵素である。ただし、D-プシコースからD-アロースを生産するためには、Pseudomonas stutzeri LL172由来の酵素が必要である。」や、本願明細書【００２１】〜【００２２】中「本発明でいうL-ラムノースイソメラーゼは、Pseudomonas stutzeri LL172由来のL-ラムノースイソメラーゼであって、配列番号１に記載されるアミノ酸配列、またはそのアミノ酸配列の中の１個以上のアミノ酸が他のアミノ酸で置換され、欠失され、１個以上のアミノ酸が付加されてなるアミノ酸配列を有する。本発明でいう遺伝子（DNA）は、上記のL-ラムノースイソメラーゼをコードする塩基配列を有する。すなわち、本発明の対象となるタンパク質としては、配列番号２に示されるアミノ酸配列からなるタンパク質（L-ラムノースイソメラーゼ）や、該配列番号２に示されるアミノ酸配列において、１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつL-ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質を挙げることができる。 また、上記L-ラムノースイソメラーゼ活性としては、好ましくはL-ラムノースからL-ラムニュロースへの異性化反応ならびにL-ラムニュロースからL-ラムノースへの異性化を触媒する酵素活性を挙げることができる。また、D-アロースとD-プシコースの間の異性化を触媒する酵素活性を挙げることができる。D-アロースをD-プシコースから生産できる活性は、Pseudomonas stutzeri LL172由来のL-ラムノースイソメラーゼ以外には報告されていない。」との記載から、本願発明における「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」は、Pseudomonas stutzeri LL172由来のＬ−ラムノースイソメラーゼを指し示すと認められる。さらに、本願明細書の【００１１】「 本発明は、Pseudomonas stutzeri （IPOD FERM BP-08593）の生産するL-ラムノースイソメラーゼをコードする遺伝子配列を提供すること、各種遺伝子工学的手法によりこれまで見いだされていなかった新しい糖異性化反応を触媒する触媒機能を発見すること、ならびに、新規触媒機能を希少糖生産および生理活性探索へ利用することを目的とする。」、【００１２】「 本発明は Pseudomonas stutzeri（IPOD FERM BP-08593） の生産するL-ラムノースイソメラーゼをコードする遺伝子配列を明らかにしたものである。」、【００１９】「  Pseudomonas stutzeri に属する菌株「Pseudomonas stutzeri LL172」は、上記文献に記載された公知菌であり、香川大学農学部生物資源食糧化学科  何森健研究室に保存されている。このたび国際出願をするに際し、本菌株を日本国独立行政法人産業技術総合研究所  特許生物寄託センター（日本国茨城県つくば市東１−１−１  中央第６）に２００４年１月６日に国際寄託している（IPOD FERM BP-08593）。なお、本菌株はLL172aとも表示することがあるが、LL172とLL172aは同一菌��である。」の記載から、本願発明における「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」は、Pseudomonas stutzeri LL172のうち、特にIPOD FERM BP-08593の寄託番号で特定される株に由来するＬ−ラムノースイソメラーゼを指し示すと認められる。
　そして、当該IPOD FERM BP-08593の寄託番号で特定される株に由来するＬ−ラムノースイソメラーゼの物理化学的性質は、本願明細書【００１３】及び図７−９からして、
「（イ）作用
   図７に太い黒線で示される、Ｄ−グルコースとＤ−フラクトース、Ｄ−アロースとＤ−プシコース、Ｄ−アルトロースとＤ−プシコース、Ｄ−グロースとＤ−ソルボース、Ｌ−グルコースとＬ−フラクトース、Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース、Ｌ−アルトロースとＬ−フラクトース、Ｌ−タロースとＬ−タガトース、Ｌ−ガラクトースとＬ−タガトース、およびＬ−グロースとＬ−ソルボースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応、図８に太い黒線で示される、Ｄ−キシロースとＤ−キシルロース、Ｄ−リキソースとＤ−キシルロース、Ｄ−アラビノースとＤ−リブロース、Ｄ−リボースとＤ−リブロース、Ｌ−リボースとＬ−リブロース、Ｌ−アラビノースとＬ−リブロース、Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース、およびＬ−キシロースとＬ−キシルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応、図９に太い黒線で示される、Ｄ−エリスロースとＤ−エリスルロース、Ｄ−スレオースとＤ−エリスルロース、Ｌ−エリスロースとＬ−エリスルロース、およびＬ−スレオースとＬ−エリスルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応をそれぞれ触媒する。
  （ロ）作用ｐＨおよび至適ｐＨ
  作用ｐＨは７．０〜１０．０であり、至適ｐＨは９．０である。
  （ハ）ｐＨ安定性
  種々のｐＨで４℃、１時間保持した場合、ｐＨ６．０〜１１．０の範囲で安定である。
  （ニ）作用温度および至適温度
  作用温度は４０〜６５℃であり、至適温度は６０℃である。
  （ホ）温度安定性
  ４０℃、１０分では安定しており、５０℃、１０分でも９０％以上残存している。
  （ヘ）キレート剤の影響
  キレート剤であるＥＤＴＡ、ＥＧＴＡを活性測定時に共存させても、ほとんど活性は阻害されない。
  （ト）金属イオンの影響
  １ｍＭのコバルトイオンにより約３０％阻害される。
  （チ）ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量
  約４３、０００である。」
であると認められる。
　
（２）引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」について
　引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」について検討する。上記第３　１．（イ）（ウ）より、当該酵素は Pseudomonas stutzeri LL172由来であり、 上記第３　１．（エ）より、Pseudomonas stutzeri LL172からの調製は引用文献２に記載の手法を用いることが読み取れる。そして、本願明細書の【０００８】【０００９】には、「Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｔｕｔｚｅｒｉｉ ＬＬ１７２の生産するＬ−ラムノースイソメラーゼは、非特許文献３で発表された以下の物理化学的性質を有する公知酵素である。・・・・非特許文献３ 「ジャーナル・オブ・ファーメンテーション・アンド・バイオエンジニアリング（Ｊｏｕｒｎａｌ ｏｆ Ｆｅｒｍｅｎｔａｔｉｏｎ ａｎｄ Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ）」第８５巻、５３９乃至５４１頁（１９９８年）」（合議体注：当該「非特許文献３」は引用文献４のことである）と説明され、また、【００１９】には、「Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｔｕｔｚｅｒｉｉに属する菌株「Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ ｓｔｕｔｚｅｒｉｉ ＬＬ１７２」は、上記文献に記載された公知菌であり、香川大学農学部生物資源食糧化学科 何森健研究室に保存されている。このたび国際出願をするに際し、本菌株を日本国独立行政法人産業技術総合研究所 特許生物寄託センター（日本国茨城県つくば市東１−１−１ 中央第６）に２００４年１月６日に国際寄託している（ＩＰＯＤ ＦＥＲＭ ＢＰ−０８５９３）。」と説明されている。 
 　そして、引用文献４では、Pseudomonas属のLL172菌株の産生するＬ−ラムノースイソメラーゼについて既に発表した参照文献７として、引用文献２が引用されていること、引用文献２及び引用文献４の著者並びに本願発明者には、いずれも香川大学農学部の何森健氏が含まれることから、引用文献４および引用文献２に記載された「Pseudomonas stutzerii LL172菌株」は、本願発明における「Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）菌株」と同一の菌株であると認められる。
　次いで、引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」の物理化学的性質について検討する。上述のように、引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」は、引用文献２と同様の「Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）菌株」から同様の手法を用いて得られるものであるから、引用文献２の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」と同一の物質であると認められる。同一物質であれば同一の各種物理化学的性質を示すこととなるから、引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」の物理化学的性質、すなわち引用文献２の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」の物理化学的性質について以下に検討する。
　引用文献２の記載事項（キ）に記載された「Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース」の相互変換作用、並びに「Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース」及び「Ｄ−リボースとＤ−リブロース」の相互変換作用は、本願発明に係る「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離されまたは精製されたタンパク質」、すなわちＬ−ラムノースイソメラーゼの上記物理化学的性質の「（イ）作用」のうち、「第７図に太い黒線で示される・・・からなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応」及び「第８図に太い黒線で示される・・・からなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応」の触媒作用に相当する。  　 
 　また、引用文献２の記載事項（オ）及び（カ）には、酵素の活性の至適ｐＨが９．０であり、ｐＨ７．０〜１１．０の範囲で活性が認められること（図Ａの○のデータ）、４℃で２４時間ｐＨ５．０〜１１．０の範囲で安定であること（図Ａの●のデータ）、酵素の至適温度が６０℃であり、約４０〜６５℃の範囲で約４０〜１００％程度の活性を示すこと（図Ｂの○のデータ）、ｐＨ９．０、１０分の条件で０〜６０℃の範囲で約９０％以上の活性を示すこと（図Ｂの●のデータ）が記載されている。 
 　そして、本願発明における（ロ）〜（ホ）の物理化学的性質で特定される、作用及び安定性を示す条件の範囲は、全て引用文献２に記載された作用及び安定性を示す条件の範囲に含まれる範囲である。  　 
 　さらに、引用文献２の記載事項（イ）によれば、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による酵素の分子量が「約４２、０００」であったと記載されているが、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法では、目的とする分子の移動度を分子量マーカーの移動度と目視によって比較し、凡その分子量を推定するものであり、厳密な分子量の測定がなされるものでないことは技術常識であるから、引用文献２に記載された分子量「約４２、０００」は、本願発明における「ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量　約４３、０００」に相当するものといえる。 
　
（３）本願発明の「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」と引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」の異同について
　本願発明の「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離又は精製された蛋白質」と引用文献４に記載の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」（すなわち引用文献２に記載の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」）とは、 
 「以下の（イ）〜（ホ）及び（チ）の物理化学的性質によって特定されるPseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593） 由来のL-ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質。 
 （イ）作用 
 　第７図に太い黒線で示される、Ｄ−グルコースとＤ−フラクトース、Ｄ−アロースとＤ−プシコース、Ｄ−アルトロースとＤ−プシコース、Ｄ−グロースとＤ−ソルボース、Ｌ−グルコースとＬ−フラクトース、Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース、Ｌ−アルトロースとＬ−フラクトース、Ｌ−タロースとＬ−タガトース、Ｌ−ガラクトースとＬ−タガトース、およびＬ−グロースとＬ−ソルボースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応、 
 第８図に太い黒線で示される、Ｄ−キシロースとＤ−キシルロース、Ｄ−リキソースとＤ−キシルロース、Ｄ−アラビノースとＤ−リブロース、Ｄ−リボースとＤ−リブロース、Ｌ−リボースとＬ−リブロース、Ｌ−アラビノースとＬ−リブロース、Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース、およびＬ−キシロースとＬ−キシルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応、をそれぞれ触媒する。 
 （ロ）作用ｐＨおよび至適ｐＨ 
 　作用ｐＨは７．０〜１０．０であり、至適ｐＨは９．０である。 
 （ハ）ｐＨ安定性 
 　種々のｐＨで４℃、１時間保持した場合、ｐＨ６．０〜１１．０の範囲で安定である。  （ニ）作用温度および至適温度 
 作用温度は４０〜６５℃であり、至適温度は６０℃である。 
 （ホ）温度安定性 
 ４０℃、１０分では安定しており、５０℃、１０分でも９０％以上残存している。 
 （チ）ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量 
 　約４３、０００である。」
という点で両者は一致し、 
 本願発明では、タンパク質のアミノ酸配列が特定されるとともに、 
 「（イ）作用 
 　第９図に太い黒線で示される、Ｄ−エリスロースとＤ−エリスルロース、Ｄ−スレオースとＤ−エリスルロース、Ｌ−エリスロースとＬ−エリスルロース、およびＬ−スレオースとＬ−エリスルロースからなる群のアルドースとケトース間の異性化反応を触媒する。」、 
 「（ヘ）キレート剤の影響 
 キレート剤であるＥＤＴＡ、ＥＧＴＡを活性測定時に共存させても、ほとんど活性は阻害されない。」及び 
 「（ト）金属イオンの影響 
 １ｍＭのコバルトイオンにより約３０％阻害される。」の物理化学的性質が特定されているのに対し、引用文献４に記載の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」（すなわち引用文献２に記載の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」）にはこれらの特定がない点で、一応相違する
　しかしながら、両者は、同様の由来から同様の調製により得られた、同様の物理化学的性質を有するものであるから、同一の物質であると認められ、「アミノ酸配列」及び本願発明で特定された「物理化学的性質」は、Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593） 由来のL−ラムノースイソメラーゼが本来有するものであるから、引用文献４には開示されない新たな情報を付加しても、それによって特定されるタンパク質自体は何ら変わるものではない。また、本願発明の「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなる単離されまたは精製されたタンパク質」が引用文献４の「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」と異なる物質であることをうかがわせる具体的事実も存在しない。  
　
 （４）小括
　以上のとおり、上記相違点２は実質的な相違点ではない。
　
３．本願発明の効果についての検討
  本願明細書を参酌しても、本願発明のようにＤ−フラクトースをＤグルコースを異性化して導くような構成とすることに、格別な効果を見いだすことはできない。
　
第６　まとめ
　以上のとおりであるから、本願の請求項１に係る発明は、引用文献４、２に記載された発明および本願優先日前の周知技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。