【事件の表示】
　特願２００３−５３２６２９「新規なシクロオキシゲナーゼ変異体とその使用方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　４月１０日国際公開、ＷＯ０３／２９４１１、平成１７年１１月１７日国内公表、特表２００５−５３４２７９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　
　本願は，２００２年（平成１４年）９月２８日（パリ条約による優先権主張２００１年９月２８日，米国；２００２年４月１５日，米国；２００２年４月１６日，米国；２００２年９月１６日，米国）を国際出願日とする出願であって，平成１９年８月２日付で特許請求の範囲を補正する手続補正がなされたが，平成２０年７月２８日付で拒絶査定がなされ，これに対し，平成２０年１０月２８日付で拒絶査定不服審判が請求されるとともに，同年１１月１８日付で特許請求の範囲を補正する手続補正がなされ，さらに同年１１月１９日付で再び特許請求の範囲を補正する手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２０年１１月１８日付の手続補正についての補正却下の決定
　
［補正却下の決定の結論］
　平成２０年１１月１８日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１　平成２０年１１月１８日付の手続補正
（１）本件補正により，特許請求の範囲の請求項１，９及び１０は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項１】　
　ａ）配列番号：１に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｂ）配列番号：３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｃ）配列番号：４に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｄ）配列番号：６に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｅ）配列番号：１０に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｆ）配列番号：１１に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｇ）配列番号：１２に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，及び
　ｈ）配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子
からなる群から選択される単離された核酸分子。」
「【請求項９】
　配列番号：２，５，１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列を含むポリペプチドからなる群から選択される単離又は組換えられたポリペプチド。」及び
「【請求項１０】
　非相同のアミノ酸配列をさらに含む請求項９に記載のポリペプチド。」から，
「【請求項１】
　配列番号：１，配列番号：４，配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２，及び配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子からなる群から選択される単離された核酸分子。」
「【請求項９】
　
請求項１に記載の核酸分子によってコードされる
「【請求項１０】
　請求項９に記載のポリペプチド
をコードする核酸分子
　
（２）本件補正により，特許請求の範囲の請求項２，１５及び１６は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項２】
　ａ）配列番号：２に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子，及び
　ｂ）配列番号：５に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子，
　ｃ）配列番号：１４に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子，
　配列番号：１５に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子，及び
　配列番号：１６に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子
からなる群から選択される単離された核酸分子。」
「【請求項１５】
　ａ）試料を，核酸分子と選択的にハイブリッドを形成する核酸のプローブ又はプライマーと接触させ，次いで
　ｂ）上記核酸のプローブ又はプライマーが試料中の核酸分子と結合して請求項１又は２に記載の核酸分子が試料中に存在することを検出するかどうかを確認する
ことを含んでなる請求項１又は２に記載の核酸分子が試料中に存在することを検出する方法。」及び
「【請求項１６】
　試料がｍＲＮＡ分子を含み，そして試料を核酸プローブと接触させる請求項１５に記載の方法。」から，
「【請求項２】
　配列番号：２に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子，及び配列番号：５に記載のアミノ酸配列を含むポリペプチドをコードする核酸分子，からなる群から選択される単離された核酸分子。」
「【請求項１５】
　ａ）試料を，核酸分子と選択的にハイブリッドを形成する核酸のプローブ又はプライマーと接触させ，次いで
　ｂ）上記核酸のプローブ又はプライマーが試料中の前記核酸分子と結合して前記核酸分子が試料中に存在することを検出するかどうかを確認する
ことを含んでなる請求項１又は２に記載の核酸分子が試料中に存在することを検出する方法。」及び
「【請求項１６】
　
前記
またはプライマーと結合する核酸分子が，ｍＲＮＡ分子である
　
（３）本件補正により，特許請求の範囲の請求項１８及び１９は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項１８】
　ａ）ポリペプチド又はそのポリペプチドを発現する細胞を試験化合物と接触させ，次いで
　ｂ）そのポリペプチドが試験化合物と結合するかどうかを確認する
ことを含んでなる請求項９に記載のポリペプチドに結合する化合物を同定する方法。」及び
「【請求項１９】
　ａ）試験化合物／ポリペプチドの結合の直接検出による結合の検出，
　ｂ）競合結合検定法を利用して行う結合の検出，及び
　ｃ）活性検定法を利用して行う結合の検出
からなる群から選択される方法で，試験化合物のポリペプチドとの結合が検出される請求項１８に記載の方法。」から，
「【請求項１８】
　ａ）ポリペプチド又はそのポリペプチドを発現する細胞を試験化合物と接触させ，次いで
　ｂ）そのポリペプチドが試験化合物と結合するかどうかを確認する
ことを含んでなる請求項９に記載のポリペプチドに結合する化合物を同定する方法。」及び
「【請求項１９】
　ａ）試験化合物／ポリペプチドの結合の
直接検出
　ｂ）競合結合
検定法
　ｃ）活性
検定法
からなる群から選択される方法で，試験化合物のポリペプチドとの結合が検出される請求項１８に記載の方法。」に補正された。
　
（４）本件補正により，特許請求の範囲の請求項２８は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項２８】
　化合物が非ステロイド抗炎症化合物である請求項２７に記載の選択阻害剤。」から，請求項２２〜２７の削除を伴い，請求項２２として，
「【請求項２２】
　
請求項９に記載のポリペプチドを非ステロイド抗炎症剤と接触させることを含む，前記ポリペプチド
方法
　なお，平成１９年８月２日付の特許請求の範囲の請求項２７は，
「【請求項２７】
　ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの活性を選択して阻害する選択阻害剤であって，ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの遺伝子産物の活性を選択して阻害する化合物を含有する選択阻害剤。」というものである。
　
（５）本件補正により，特許請求の範囲の請求項３０は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項３０】
　ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの活性を選択的に阻害する選択阻害剤であって，ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの遺伝子産物の活性を選択して阻害する非ステロイド化合物を含みそしてＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの遺伝子産物の活性を選択して阻害する非ステロイド化合物の性能が，
　ａ）ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａを発現しＣＯＸ−１又はＣＯＸ−２を発現しない遺伝子工学的に処理された細胞を上記化合物と接触させ次いでその細胞を予め定められた量のアラキドン酸に暴露し，
　ｂ）ＣＯＸ−１又はＣＯＸ−２を発現しＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａを発現しない遺伝子工学的に処理された細胞を上記化合物と接触させ次いでその細胞を予め定められた量のアラキドン酸に暴露し，
　ｃ）アラキドン酸の，そのプロスタグランジン代謝産物への変換を測定し，次いで，
　ｄ）上記化合物に暴露された各細胞によって変換された変換アラキドン酸の量を，上記化合物に暴露されなかった対照細胞によって変換されたアラキドン酸の量と比較して，ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの活性を阻害しＣＯＸ−１又はＣＯＸ−２の活性を阻害しない化合物を同定する，
ことによって測定される選択阻害剤。」から，請求項２２〜２７，２９の削除を伴い，請求項２３として，
「【請求項２３】
　
請求項９に記載のポリペプチドの活性を選択的に調節する化合物の同定方法であって，下記ステップを含むもの，
　ａ）
前記ポリペプチド
するが，
第１の
評価対象の
　ｂ）ＣＯＸ−１又はＣＯＸ−２を発現
するが，前記ポリペプチド
第２の
第２の
　ｃ）アラキドン酸のプロスタグランジン代謝産物への変換を
前記第１及び第２の細胞で
　ｄ）上記化合物に暴露された
前記第１及び第２の
する。
　
（６）本件補正により，特許請求の範囲の請求項３１は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項３１】
　ａ）ＣＯＸ−１変異体をコードするＤＮＡをトランスフェクトしてＣＯＸ−１変異体を発現する細胞を調整し
　ｂ）前記細胞を無傷又は破壊された状態で試験化合物と接触させ，次いで
　ｃ）ＣＯＸ−１変異体の活性が試験化合物の存在下減少又は増大するかを確認し，前記ＣＯＸ−１変異体の活性が減少又は増大することは試験化合物がＣＯＸ−１変異体の活性を調節していることの指標であって，
　前記ＣＯＸ−１変異体が，ＣＯＸ−３，ＰＣＯＸ−１ａ，ｈＣＯＸ−３（ｃｓ１），ｈＣＯＸ−３（ｃｓ２）及びｈＣＯＸ−３（ｃｓ３）からなる群から選択されることを含んでなるＣＯＸ−１変異体の活性を調節する化合物の同定方法。」から，請求項２２〜２７，２９の削除を伴い，請求項２４として，
「【請求項２４】
　
請求項９に記載のポリペプチドの活性を選択的に調節する化合物の同定方法であって，下記ステップを含むもの，
　ａ）
前記ポリペプチド
　ｂ）前記細胞を無傷又は破壊された状態で試験化合物と接触させ，次いで
　ｃ）
前記ポリペプチド
前記ポリペプチドの
ると判断する。
　
２　目的要件違反について
（１）上記補正（１）は，補正前の請求項９に係る発明を特定するために必要な事項である「配列番号：２，５，１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列を含むポリペプチド」を，「請求項１に記載の核酸分子によってコードされるアミノ酸配列を含むポリペプチド」に変更するものである。補正後の請求項１には，「配列番号：１，配列番号：４，配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２，配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子」が記載され，配列番号：２及び５のアミノ酸配列は，配列番号：１及び４のヌクレオチド配列によりコードされるものであるから，結局のところ，この補正は，「配列番号：１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列を含むポリペプチド」に代えて，「配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２及び配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子によってコードされるアミノ酸配列を含むポリペプチド」を追加するものであると認められる。
　そこで検討すると，配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２はそれぞれ，大脳皮質由来のヒトＣＯＸ３，肺細胞由来のヒトＣＯＸ３，エキソン１０を欠失した肺細胞由来のヒトＣＯＸ３をコードするヌクレオチド配列であり，配列番号：１３は，これら３つの配列をまとめた共通ヌクレオチド配列である。一方，配列番号：１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列は，配列番号：１３に示される共通ヌクレオチド配列によってコードされる，異なる読み取り枠に対するアミノ酸配列である（段落【０００７】【００４９】）。
　そして，配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２のヌクレオチド配列は，配列番号：１３の共通ヌクレオチド配列と全く同じものではないから，共通ヌクレオチド配列がコードする配列番号：１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列とは異なるアミノ酸配列をコードするものである。特に，配列番号１２は，エキソン１０を欠失しているため，共通ヌクレオチド配列とは明らかに異なるものであり，配列番号：１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列とは異なるアミノ酸配列をコードするものである。
　したがって，補正後の請求項９は，補正前の「配列番号：１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列を含むポリペプチド」に代えて，これとは異なる，「配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２及び配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子によってコードされるアミノ酸配列を含むポリペプチド」を含むように拡張されているから，上記補正（１）は，特許請求の範囲の減縮を目的とするものではない。また，この補正が，請求項の削除，誤記の訂正，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものではないことも明らかである。
　したがって，上記補正（１）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（２）上記補正（１）は，補正前の請求項１０に係る発明を特定するために必要な事項である「請求項９に記載のポリペプチド」を，「請求項９に記載のポリペプチドをコードする核酸分子」にその内容を変更するものである。
　これは，新たな核酸分子を特許請求するものであり，請求項の数を増加させる補正に該当する。そして，ポリペプチドを核酸分子に変更する補正は，特許請求の範囲の減縮を目的とするものではないし，請求項の削除，誤記の訂正，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものでもない。
　したがって，上記補正（１）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（３）上記補正（２）は，補正前の請求項１６に係る発明を特定するために必要な事項である「試料がmRNA分子を含み，そして試料を核酸プローブと接触させる」を，「前記核酸プローブまたはプライマーと結合する核酸分子が，mRNA分子である」に変更するものである。
　すなわち，補正前の請求項１６では，「核酸プローブ」を接触させるものであったのに対し，補正後の請求項１６では，「核酸プローブまたはプライマー」を結合させるものに変更されており，「プライマー」が択一的記載の要素として追加されているから，この補正は，特許請求の範囲を拡張するものである。
　したがって，上記補正（２）は，特許請求の範囲の減縮を目的とするものではない。そして，この補正が，請求項の削除，誤記の訂正，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものではないことも明らかである。
　したがって，上記補正（２）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（４）上記補正（３）は，補正前の請求項１９に係る発明を特定するために必要な事項である，
　「ａ）試験化合物／ポリペプチドの結合の直接検出による結合の検出」を，「ａ）試験化合物／ポリペプチドの結合の直接検出」に，
　「ｂ）競合結合検定法を利用して行う結合の検出」を，
　「ｂ）競合結合検定法」に，
　「ｃ）活性検定法を利用して行う結合の検出」を，
　「ｃ）活性検定法」に変更するものである。
　この補正により，「による結合の検出」，「を利用して行う結合の検出」という文言が削除されたが，このような文言が冗長な表現であるとして拒絶の理由が通知されていたわけではないから，上記補正（３）は，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものではない。
　また，補正後の請求項１９にも「試験化合物のポリペプチドとの結合が検出される」という文言があるから，ａ）〜ｃ）の３つの方法を利用して「結合の検出」が行われることは明らかであり，補正の前後で発明の内容に変更があったとも認められない。したがって，上記補正（３）は，特許請求の範囲の減縮を目的とするものではない。
　さらに，このような補正が，請求項の削除，誤記の訂正を目的とするものではないことも明らかである。
　したがって，上記補正（３）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（５）上記補正（４）は，補正前の請求項２８に係る発明を特定するために必要な事項である，「化合物が非ステロイド抗炎症化合物である・・・選択阻害剤」を，「非ステロイド抗炎症剤と接触させることを含む・・・活性阻害方法」に変更するものである。
　また，上記補正（５）は，補正前の請求項３０に係る発明を特定するために必要な事項である，「ＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａの活性を選択的に阻害する選択阻害剤」を，「請求項９に記載のポリペプチドの活性を選択的に調節する化合物の同定方法」に変更するものである。
　両者とも「剤」という物を「方法」に変更するものであり，このような発明のカテゴリーを変更する補正が，請求項の削除，特許請求の範囲の減縮，誤記の訂正，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものではないことは明らかである。
　したがって，上記補正（４）及び（５）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（６）上記補正（６）は，補正前の請求項３１に係る発明を特定するために必要な事項である，「ａ）ＣＯＸ−１変異体をコードするＤＮＡをトランスフェクトしてＣＯＸ−１変異体を発現する細胞を調整し」を，「ａ）前記ポリペプチドを発現する細胞を調整し」に変更するものである。
　この補正により，「ＣＯＸ−１変異体をコードするＤＮＡをトランスフェクトして」という文言が削除されたが，ＣＯＸ−１変異体を発現する細胞を取得する方法は，ＤＮＡをトランスフェクトする方法に限られないから，前記文言の削除は，それ以外の方法で行う態様を含むように，特許請求の範囲を拡張するものである。
　したがって，上記補正（６）は，特許請求の範囲の減縮を目的とするものではない。また，この補正が，請求項の削除，誤記の訂正，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものではないことも明らかである。
　よって，上記補正（６）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
３　小括
　以上のとおりであるから，本件補正は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
　上記のとおり，平成２０年１１月１８日付の手続補正は補正却下されたので，次に，平成２０年１１月１９日付の手続補正について検討する。
　
第３　平成２０年１１月１９日付の手続補正についての補正却下の決定
　
［補正却下の決定の結論］
　平成２０年１１月１９日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１　平成２０年１１月１９日付の手続補正
（１）本件補正により，特許請求の範囲の請求項１，９及び１０は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項１】　
　ａ）配列番号：１に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｂ）配列番号：３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｃ）配列番号：４に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｄ）配列番号：６に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｅ）配列番号：１０に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｆ）配列番号：１１に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｇ）配列番号：１２に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，及び
　ｈ）配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子
からなる群から選択される単離された核酸分子。」
「【請求項９】
　配列番号：２，５，１４，１５もしくは１６のアミノ酸配列を含むポリペプチドからなる群から選択される単離又は組換えられたポリペプチド。」及び
「【請求項１０】
　非相同のアミノ酸配列をさらに含む請求項９に記載のポリペプチド。」から，補正後の，
「【請求項１】
　配列番号：１，配列番号：４，配列番号：１０，配列番号：１１，配列番号：１２，及び配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子からなる群から選択される単離された核酸分子。」
「【請求項９】
　
請求項１に記載の核酸分子によってコードされる
「【請求項１０】
　請求項９に記載のポリペプチド
であって，前記ポリペプチドが配列番号：２又は配列番号：５であるポリペプチド。
　
（２）本件補正により，特許請求の範囲の請求項１８及び１９は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項１８】
　ａ）ポリペプチド又はそのポリペプチドを発現する細胞を試験化合物と接触させ，次いで
　ｂ）そのポリペプチドが試験化合物と結合するかどうかを確認する
ことを含んでなる請求項９に記載のポリペプチドに結合する化合物を同定する方法。」及び
「【請求項１９】
　ａ）試験化合物／ポリペプチドの結合の直接検出による結合の検出，
　ｂ）競合結合検定法を利用して行う結合の検出，及び
　ｃ）活性検定法を利用して行う結合の検出
からなる群から選択される方法で，試験化合物のポリペプチドとの結合が検出される請求項１８に記載の方法。」から，補正後の，
「【請求項１８】
　ａ）ポリペプチド又はそのポリペプチドを発現する細胞を試験化合物と接触させ，次いで
　ｂ）そのポリペプチドが試験化合物と結合するかどうかを確認する
ことを含んでなる請求項９に記載のポリペプチドに結合する化合物を同定する方法。」及び
「【請求項１９】
　ａ）試験化合物／ポリペプチドの結合の
直接検出
　ｂ）競合結合
検定法
　ｃ）活性
検定法
からなる群から選択される方法で，試験化合物のポリペプチドとの結合が検出される請求項１８に記載の方法。」に補正された。
　
（３）本件補正により，特許請求の範囲の請求項３１は，平成１９年８月２日付の，
「【請求項３１】
　ａ）ＣＯＸ−１変異体をコードするＤＮＡをトランスフェクトしてＣＯＸ−１変異体を発現する細胞を調整し
　ｂ）前記細胞を無傷又は破壊された状態で試験化合物と接触させ，次いで
　ｃ）ＣＯＸ−１変異体の活性が試験化合物の存在下減少又は増大するかを確認し，前記ＣＯＸ−１変異体の活性が減少又は増大することは試験化合物がＣＯＸ−１変異体の活性を調節していることの指標であって，
　前記ＣＯＸ−１変異体が，ＣＯＸ−３，ＰＣＯＸ−１ａ，ｈＣＯＸ−３（ｃｓ１），ｈＣＯＸ−３（ｃｓ２）及びｈＣＯＸ−３（ｃｓ３）からなる群から選択されることを含んでなるＣＯＸ−１変異体の活性を調節する化合物の同定方法。」から，請求項２２〜３０の削除を伴い，補正後の請求項２２として，
「【請求項２２】
　ａ）
前記ポリペプチド
　ｂ）前記細胞を無傷又は破壊された状態で試験化合物と接触させ，次いで
　ｃ）
前記ポリペプチド
ポリペプチドの
前記ポリペプチドの
　
前記ポリペプチドの
　
２　目的要件違反について
（１）上記補正（１）は，上記「第２　２（１）」で検討したのと同様のものであり，請求項の削除，特許請求の範囲の減縮，誤記の訂正，明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものに該当しない。
　したがって，上記補正（１）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（２）上記補正（１）は，補正前の請求項１０に係る発明を特定するために必要な事項である「非相同のアミノ酸配列をさらに含む請求項９に記載のポリペプチド」を，「請求項９に記載のポリペプチドであって，前記ポリペプチドが配列番号：２又は配列番号：５であるポリペプチド」に変更するものである。
　補正前のポリペチドは，例えば，配列番号：２のアミノ酸配列を含むポリペプチドにおいて，非相同のアミノ酸配列をさらに含むものである。一方，補正後のポリペプチドは，「前記ポリペプチドが配列番号：２・・・であるポリペプチド」と特定されているように，非相同のアミノ酸配列を含まず，配列番号：２そのものからなるポリペプチドである。
　してみると，前者は非相同のアミノ酸配列や配列番号：２以外のアミノ酸配列を含む点で，後者よりも長い異なるポリペプチドであるから，上記補正（２）は，発明の内容を変更する補正であり，請求項の削除，特許請求の範囲の減縮，請求項の削除，誤記の訂正又は明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）のいずれを目的とするものにも該当しない。
　したがって，上記補正（１）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（３）上記補正（２）は，上記「第２　２（４）」で検討したのと同様のものであり，請求項の削除，特許請求の範囲の減縮，請求項の削除，誤記の訂正又は明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものに該当しない。
　したがって，上記補正（２）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
（４）上記補正（３）は，上記「第２　２（６）」で検討したのと同様のものであり，請求項の削除，特許請求の範囲の減縮，請求項の削除，誤記の訂正又は明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る。）を目的とするものに該当しない。
　したがって，上記補正（３）は，補正の目的要件を満たしていない。
　
３　小括
　以上のとおりであるから，本件補正は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第４　本願発明について
　
　平成２０年１１月１８日付の手続補正，及び平成２０年１１月１９日付の手続補正はいずれも上記のとおり却下されたので，本願の請求項に係る発明は，平成１９年８月２日付で手続補正された特許請求の範囲の請求項１〜５２に記載された事項により特定されるものであり，そのうち請求項１，３１及び４８に係る発明（以下，「本願発明１」等という。）は，以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】　
　ａ）配列番号：１に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｂ）配列番号：３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｃ）配列番号：４に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｄ）配列番号：６に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｅ）配列番号：１０に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｆ）配列番号：１１に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，
　ｇ）配列番号：１２に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子，及び
　ｈ）配列番号：１３に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子
からなる群から選択される単離された核酸分子。」　
　
「【請求項３１】
　ａ）ＣＯＸ−１変異体をコードするＤＮＡをトランスフェクトしてＣＯＸ−１変異体を発現する細胞を調整し
　ｂ）前記細胞を無傷又は破壊された状態で試験化合物と接触させ，次いで
　ｃ）ＣＯＸ−１変異体の活性が試験化合物の存在下減少又は増大するかを確認し，前記ＣＯＸ−１変異体の活性が減少又は増大することは試験化合物がＣＯＸ−１変異体の活性を調節していることの指標であって，
　前記ＣＯＸ−１変異体が，ＣＯＸ−３，ＰＣＯＸ−１ａ，ｈＣＯＸ−３（ｃｓ１），ｈＣＯＸ−３（ｃｓ２）及びｈＣＯＸ−３（ｃｓ３）からなる群から選択されることを含んでなるＣＯＸ−１変異体の活性を調節する化合物の同定方法。」
　
「【請求項４８】
　ａ）各々治療剤に関連する複数の基準発現プロファイルを提供し，
　ｂ）被検者から得た核酸を提供し，
　ｃ）その核酸を請求項４２，４３，４４，４５，４６，又は４７のうちのいずれか一つに記載のアレーに接触させ，
　ｄ）上記核酸が複数のアドレスの各アドレスに結合するのを検出して被検者の発現プロファイルを提供し，
　ｅ）上記被検者の発現プロファイルに最も類似している基準プロファイルを選択して治療剤を選択する
ことを含んでなる治療剤の選択方法。」
　ここで，請求項４８で引用される，例えば，請求項４２は，
「【請求項４２】
　複数のアドレスを有する基質を含むアレーであって，前記複数のアドレスのうちの少なくとも一つのアドレスがＣＯＸ−１変異体の核酸又は前記ＣＯＸ−１変異体の核酸のフラグメントに特異的に結合できる捕獲プローブを備えているアレーであって，前記ＣＯＸ−１変異体が，ＣＯＸ−３，ＰＣＯＸ−１ａ，ｈＣＯＸ−３（ｃｓ１），ｈＣＯＸ−３（ｃｓ２）及びｈＣＯＸ−３（ｃｓ３）からなる群から選択されるアレー。」というものである。
　なお，「ｈＣＯＸ−３」は，ヒト由来のＣＯＸ−３を表す（段落【０００７】）。
　
第５　原査定の理由
　
１　特許法第３６条第６項第１号違反
　原査定の拒絶の理由の１つは，本願は，特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないというものであり，平成１９年３月２８日付の拒絶理由通知には，具体的に次のように記載されている。
　「本願の発明の詳細な説明には，COX-3を昆虫細胞で発現させアセトアミノフェン等幾つかのNSAIDに対する阻害試験を行い，COX-1及びCOX-2と比べて感受性の違いがあることは記載されているものの（特に，表１，図１３），PCOX-1については機能が何ら具体的に記載されていない。また，一般にタンパク質においてアミノ酸を欠失，置換等した場合の効果を予測することは困難であるという本願出願当時の技術常識を勘案すると，PCOX-1の何らかの機能が公知であったとも認められない。
　そうすると，PCOX-1を含む請求項１−１３，１８−２０に係る発明の範囲まで，発明の詳細な説明に開示された内容を拡張ないし一般化できるとはいえないので，請求項１−１３，１８−２０に係る発明は，発明の詳細な説明に記載されたものではない。」
　
　また，平成２０年７月２８日付の拒絶査定には，具体的に次のように記載されている。
　「上記拒絶理由通知書でも指摘したとおり，ＰＣＯＸ−１はＣＯＸ１変異体であり，一般にタンパク質においてアミノ酸を欠失，置換等した場合の効果を予測することは困難であるという本願出願当時の技術常識，及び，単に公知のタンパク質と類似のモチーフを持つことをもって，何ら具体的な結果の記載されていないＰＣＯＸ−１が，ＰＩＯＸと同様に，脂肪酸オキシゲナーゼ活性を有するものとは認められず，上記主張は採用できない。
　してみると，ＰＣＯＸ−１を含む請求項１−５０に係る発明の範囲まで，発明の詳細な説明に開示された内容を拡張ないし一般化できるとはいえないので，請求項１−５０に係る発明は，発明の詳細な説明に記載されたものではない。」
　
２　特許法第３６条第６項第２号違反
　原査定の拒絶の理由の１つは，本願は，特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしていないというものであり，平成２０年７月２８日付の拒絶査定には，具体的に次のように記載されている。
　「請求項３１，３８−４２，４５，４９に記載のＣＯＸ−１変異体とは，具体的にいかなる塩基配列のものを意味しているのか不明確である。同項を引用する他の請求項についても同様である。」
　
３　特許法第２９条第１項柱書違反
　原査定の拒絶の理由の１つは，この出願の請求項に係る発明は，特許法第２９条第１項柱書に規定する要件を満たしていないというものであり，平成２０年７月２８日付の拒絶査定には，具体的に次のように記載されている。
　「請求項４８，５０の「治療剤の選択」は医師の行う医療行為であるから，依然として特許法第２９条第１項柱書の規定により，特許を受けることができない。」
　
第６　特許法第３６条第６項第１号について
　
１　本願明細書の記載
（ア）「本発明は，新規な哺乳類シクロオキシゲナーゼ（ＣＯＸ）ポリペプチドをコードする新規な核酸及びその使用方法に関する。本発明はさらにＣＯＸの活性を調節する化合物及びこのような化合物を同定する方法に関する。」（段落【０００１】）
（イ）「シクロオキシゲナーゼの活性を調節する化合物及びこのような化合物の同定法の開発に対する要望が増大している。したがって，分子レベルで，既存の抗炎症医薬の有効性を試験し及び可能性がある抗炎症剤の有効性を評価する方法の改良法並びにこのような方法に使用する試薬が要望されている。」（段落【０００６】）
（ウ）「シクロオキシゲナーゼのアイソザイムは，医薬として重要な治療剤の例えばアスピリン，イブプロフェン及びナプロキセンを含む非ステロイド系抗炎症医薬（ＮＳＡＩＤ）の細胞標的である。本発明は新規なＣＯＸ−１変異体の酵素を提供するものである。脂肪酸オキシゲナーゼの活性は，シクロオキシゲナーゼによるプロスタグランジン，トロンボキサン，ヒドロキシー及びヒドロペルオキシ脂肪酸の産生が主要なものであり，そして病原体誘発性脂肪酸オキシゲナーゼ（ＰＩＯＸ）と呼称される，植物中の酵素の類縁グループによって共有されている。現在のデータは，ＰＩＯＸ様酵素が自然に広く見られることを示している。ＰＩＯＸはヒドロペルオキシ脂肪酸とその誘導体を生成する。したがって，本発明のＣＯＸ−１変異体は，ＰＩＯＸと同様に，脳及び他の組織の中で，重要な酸素化脂肪酸由来のメッセンジャーを合成するために必要な重要なアミノ酸残基を含んでいる。」（段落【００３９】）
（エ）「ＣＯＸ−１変異体の１例として，そのアミノ末端にイントロン−１が挿入されているのに加えて重要な（２１９個のアミノ酸）が欠失しているのを示すＰＣＯＸ−１ａがある。この酵素は，ヘムに結合し，ペルオキシダーゼ活性を有しそしてＰＩＯＸ類と同様に脂肪酸を酵素化する構造モチーフをもっている。このことは，ＣＯＸ−１及びＣＯＸ−２とは異なり，ＰＣＯＸ−１ａがシクロペンタンリングを含有するプロスタグランジン類などの産物を産生しそうにないことを意味する。というのは，このような産物が生成するには，脂肪酸と，ＰＣＯＸ−１ａには欠失している疎水性残基との相互作用が必要だからである。代わりに，ＰＣＯＸ−１ａはＰＩＤＸ類と同様に脂肪酸のモノ酵素化されたヒドロペルオキシ誘導体又はヒドロキシ誘導体を生成するようである。」（段落【０２１０】）
（オ）「ＣＯＸ一次構造の膜結合ドメインのカルボキシ末端側に触媒ドメインがあり，このドメインはそのタンパク質の８０％（約４８０個のアミノ酸）を構成し二つの明白な酵素活性部位を含有している。その第一部位はペルオキシターゼ（ＰＯＸ）活性部位である。ＣＯＸアイソザイムの全触媒ドメインは球形で二つの明白な絡みあったローブ（lobe）をもっている。これらローブの界面は，ペルオキシダーゼ活性部位が配置されそしてヘムが結合されている該酵素の上面（すなわち前記膜から最も離れている面）に浅いクレフトをつくっている。上記ヘムの配位は，ヒツジＣＯＸ−１のＨｉｓ３８８を含む鉄−ヒスチジン結合によって行われる。また，プロトポルフィリン間の他の重要な相互作用が起こり，ＰＧＧ２を配位する際に機能する特異的アミノ酸が確認されている。ヘム結合の形態は，ＰＧＧ２及び他の過酸化脂質と相互に作用するペルオキシダーゼ活性部位の開放クレフトに暴露されたヘムの一方の側の大部分を残している。」（段落【０１４５】）
（カ）「ＰＣＯＸ−１ａは，ＣＯＸ−３タンパク質の，エキソン５〜８に相当する触媒ドメイン中の２１９個のアミノ酸が欠失していることを除いてＣＯＸ−３と同一である。ＰＣＯＸ−１ａは，アラキドン酸からプロスタグランジン類をつくることができないことによって分かるように，検出可能なシクロオキシゲナーゼ活性を欠いている。その欠失部分は，ＣＯＸ−１とＣＯＸ−２に形成されている構造へリックスＨＥ，Ｈ１，Ｈ２，Ｈ３，Ｈ５及びＨ６の一部を含んでいる。これらへリックスのうちのＨ２とＨ５は，コアペルオキシダーゼの触媒部位の一部を形成している。ＰＣＯＸ−１は，Ｈ２とＨ５を欠いているので検出可能なペルオキシタダーゼ活性を欠いている可能性が大きい。このように，ＰＣＯＸ−１は，ペルオキシダーゼ活性を欠いている植物のＰＩＯＸ酵素類及びギューマノミセス・グラミニス（Gaeumannomyces graminis）のリノレエートジオールシンターゼ（ＬＤＳ）に類似している。しかしこれらの酵素は，機構がシクロオキシゲナーゼのオキシゲナーゼ活性に類似している脂肪酸オキシゲナーゼの活性を有し，ＣＯＸ−１とＣＯＸ−２に見られるのと類似の配列を含有している。図１４は，ＰＩＯＸ類とＬＤＳを有するＣＯＸ−１とＣＯＸ−２の共通配列由来のＨ２，Ｈ５及びＨ８（Ｔｙｒ３８５と近似ヒスチジンを含有するへリックス）のアラインメントを示す。」（段落【０２４７】）
（キ）「シクロオキシゲナーゼのペルオキシダーゼ活性は，シクロオキシゲナーゼの反応に使用されるタンパク質ラジカルをつくる必要があるが，連続するペルオキシダーゼ活性は連続するシクロオキシゲナーゼ活性に対して不可欠なものではない。シクロオキシゲナーゼは，一回のペルオキシダーゼ反応によって活性化された後，基質の酵素化反応を触媒し続けることができる。というのはチロシンラジカルが各酵素化反応の後，再生されるからである。また，シクロオキシゲナーゼに対するこの活性化機構はＰＩＯＸ類とＬＤＳによって働くようである。シクロオキシゲナーゼの活性部位のチロシンと近似ヒスチジンはＰＩＯＸ類とＬＤＳ内に保存されている。これらの酵素は，シクロオキシゲナーゼと類似していることから，ＣＯＸに類似した反応機構をもっていると考えられる。したがって，これらの酵素類は，検出できないけれどもシクロオキシゲナーゼ類を活性化してオキシゲナーゼ活性を生成するのに十分な低レベルのペルオキシダーゼ活性を保持しているようである。」（段落【０２４８】）
（ク）「ＣＯＸ−１とＣＯＸ−２にシクロオキシゲナーゼ活性を得るためにペルオキシダーゼ活性部位の代謝回転（turnover）は一回しか必要でないので，ＰＣＯＸ−１タンパク質中に，それらタンパク質を活性化するのに十分な残留ペルオキシダーゼ活性がある。しかし，我々はＰＣＯＸ−１ａがシクロオキシゲナーゼ活性をもっていないことを示した。ＰＩＯＸ類との比較に基づいて，ＰＣＯＸ−１タンパク質が，ＰＩＯＸ類の脂質オキシゲナーゼ活性に類似の脂質オキシゲナーゼ活性を保持している可能性がある。ＰＣＯＸ−１タンパク質の基質が何であるか確認するにはさらなる試験が必要である。」（段落【０２４９】）
　
２　当審の判断
　本願発明の課題は，シクロオキシゲナーゼ活性を調節する化合物及びその同定方法の開発を視野に入れて，新規な哺乳類シクロオキシゲナーゼ（ＣＯＸ）ポリペプチド（ＣＯＸ−１変異体）をコードする核酸分子を提供することである（上記記載事項（ア）（イ）（ウ））。このような課題を解決するためには，前記核酸分子がコードするポリペプチドの活性を理解し，利用することが不可欠であり，発明の詳細な説明において，そのような活性が明らかにされている必要がある。そして，本願発明１に記載された核酸分子の１つは「配列番号：４に記載のヌクレオチド配列を含む核酸分子」というものであり，これは，イヌ由来のＰＣＯＸ−１ａのｃＤＮＡヌクレオチド配列であるから（段落【００１０】），本願発明の課題が解決されていると認めるためには，ＰＣＯＸ−１ａの活性が発明の詳細な説明に基づいて理解できることが必要である。
　ところが，原査定の拒絶の理由では，ＰＣＯＸ−１ａの活性が理解できないと判断されているので，以下，その点について検討する。
　
（１）シクロオキシゲナーゼ活性について
　ＰＣＯＸ−１ａは，ＣＯＸ−３のエキソン５〜８に相当する触媒ドメイン中の２１９個のアミノ酸が欠失したものであり（図１１），それ以外のアミノ酸はＣＯＸ−３と同一のものである（上記記載事項（カ））。なお，イヌ由来のＣＯＸ−３は全長で６３３個のアミノ酸からなるものである（配列番号：２）。
　一般に，全長の３分の１に相当するアミノ酸が失われ，しかも触媒ドメインを構成する大部分のアミノ酸が失われれば，元の活性を保持していないと考えるのが自然である。したがって，ＰＣＯＸ−１ａは，ＣＯＸ−３活性を保持するものではない。実際，発明の詳細な説明には，ＰＣＯＸ−１ａが，ＣＯＸ−３と異なり，アラキドン酸からプロスタグランジン類を合成することができず（図１２），検出可能なシクロオキシナーゼ活性は失われていると記載されている（上記記載事項（カ））。
　したがって，ＰＣＯＸ−１ａがシクロオキシゲナーゼ活性を有するものでないことは明らかである。
　
（２）ペルオキシダーゼ活性について
　発明の詳細な説明によれば，ＣＯＸの触媒ドメインには，シクロオキシゲナーゼ活性のほか，ペルオキシダーゼ活性が含まれていると記載されている（上記記載事項（オ））。
　しかし，発明の詳細な説明には，ＰＣＯＸ−１ａで失われている部分は，ＣＯＸ−１とＣＯＸ−２に形成されている構造へリックスＨＥ，Ｈ１，Ｈ２，Ｈ３，Ｈ５及びＨ６の一部を含むものであり，これらへリックスのうち，Ｈ２とＨ５はコアペルオキシダーゼの触媒部位の一部を形成しているので，Ｈ２とＨ５を欠いているＰＣＯＸ−１ａは，検出可能なペルオキシタダーゼ活性を失っている可能性が高いと記載されている（上記記載事項（カ））。
　したがって，ＰＣＯＸ−１ａは，シクロオキシゲナーゼ活性だけでなく，ペルオキシダーゼ活性も失っているものと認められる。
　
（３）脂肪酸オキシゲナーゼ活性について　
　発明の詳細な説明には，ＣＯＸ−１変異体が，ＰＩＯＸ（病原体誘発性脂肪酸オキシゲナーゼ）と同様に，重要な酸素化脂肪酸由来のメッセンジャーを合成するために必要なアミノ酸残基を含んでいること（上記記載事項（ウ）），ＰＣＯＸ−１ａにはヘムが結合し，ペルオキシダーゼ活性を有し，ＰＩＯＸ類と同様に，脂肪酸を酸素化する構造モチーフを有し，脂肪酸がモノ酸素化されたヒドロペルオキシ誘導体等を生成すること（上記記載事項（エ））が記載されている。
　しかし，このような記載はすべて推論であり，実際に，ＰＣＯＸ−１ａが脂肪酸オキシゲナーゼ活性を有し，ヒドロペルオキシ誘導体等を生成したことは，発明の詳細な説明において何ら具体的に記載されていない。
　他方，発明の詳細な説明には，植物のＰＩＯＸ酵素類と，ＣＯＸ−１及びＣＯＸ−２とは，Ｈ２，Ｈ５及びＨ８（３８５位のチロシンと近似のヒスチジン）という構造モチーフを有する点で共通するものがあることは示されているが（図１４），上記のとおり，ＰＣＯＸ−１ａはＨ２及びＨ５を欠くものであるから，植物のＰＩＯＸ酵素類とは全く構造が異なるものであり，脂肪酸オキシゲナーゼ活性を有している蓋然性が高いとは認められない。
　また，Ｈ２とＨ５を欠いているＰＣＯＸ−１ａにおいては，ヘムポケット周辺の環境が元のＣＯＸ３のものと変わっていることが予想され，Ｈ２にある遠位グルタミン及びヒスチジン（ヘムに配位すると認められるもの）も失われているから，Ｈ８にある活性部位チロシン及び近位ヒスチジンのみで，実際にヘムが結合するかどうかは予測がつかないものである。仮にヘムがＰＣＯＸ−１ａに結合するとしても，ヘムタンパク質には，血中タンパク質，酸化還元酵素，電子伝達系に関わるタンパク質等，様々な活性を有するものがあるから，ヘムが結合するというだけで，ＰＣＯＸ−１ａが脂肪酸オキシゲナーゼ活性を有するとは認められない。　
　さらに，発明の詳細な説明には，１回のペルオキシダーゼ反応によって活性化された後は，チロシンラジカルが酸素化反応後によって再生されることになるので，ＰＩＯＸ類は低レベルのペルオキシダーゼ活性を持つようであり，ＰＣＯＸ−１ａにも十分な残留ペルオキシダーゼ活性があるとも記載されているが（上記記載事項（キ）（ク）），これはＰＣＯＸ−１ａがＰＩＯＸ類と同様に脂肪酸オキシゲナーゼ活性を持つという前提でなされた推論であり，上記のとおり，ＰＣＯＸ−１ａは脂肪酸オキシゲナーゼ活性を有する蓋然性が高いとは認められないから，ＰＣＯＸ−１ａが残留ペルオキシダーゼ活性を有するものであり，ヒドロペルオキシ誘導体等を生成するものであるとは認められない。
　
（４）その他の活性について
　上記のとおり，ＰＣＯＸ−１ａは２１９個のアミノ酸が失われたものである。このように多くのアミノ酸が失われたタンパク質の欠失体について，元の活性とは別に，具体的にどのような活性を有するのかを予測することは通常困難であり，実際に試験して活性を確認してみなければわからないといえるものである。したがって，ＰＣＯＸ−１ａについても同様に，どのような活性を有するかは実際に試験してみなければわからないと認められる。　
　さらに，ＰＣＯＸ−１ａが何らかの酵素活性を持つのであれば，基質が何であるのかが特定される必要があるところ，発明の詳細な説明には，ＰＣＯＸ−１ａの基質が何であるのか確認するにはさらなる試験が必要であると記載されており（上記記載事項（ク）），基質が不明である点も，ＰＣＯＸ−１ａが具体的にどのような酵素活性を持つのか理解することを困難にしている。
　
　以上のとおり，発明の詳細な説明には，ＰＣＯＸ−１ａの活性が具体的に開示されておらず，本願出願時の技術常識を参酌しても，その活性を当業者が理解できるとは認められないから，本願発明１の範囲まで，発明の課題が解決できることを当業者が認識することはできない。したがって，本願発明１は，発明の詳細な説明に記載されたものではない。
　よって，本願は，本願発明１について，特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていない。
　
第７　特許法第３６条第６項第２号について
　
　本願の請求項３１には，「前記ＣＯＸ−１変異体が，ＣＯＸ−３，ＰＣＯＸ−１ａ，ｈＣＯＸ−３（ｃｓ１），ｈＣＯＸ−３（ｃｓ２）及びｈＣＯＸ−３（ｃｓ３）からなる群から選択される」と記載されている。
　しかし，本願明細書の段落【０２２４】【０２２６】等にあるように，ＣＯＸ−３，ＰＣＯＸ−１ａは，本願で初めて同定された，イントロン１を含む新規な核酸分子であり，本願出願時の技術常識を参酌しても，その具体的な構造（例えば塩基配列）を当業者が理解できるものではない。
　また，本願出願時の技術常識を参酌すると，ＣＯＸ−１変異体，すなわち，ＣＯＸ−１のスプライシングバリアントには，様々なものが本願出願前に知られており（Archives of Biochemistry and Biophysics, 1995, Vol.316, No.2, pp.856-863，The Journal of Biological Chemistry, 1992, Vol.267, No.15, pp.10816-10822，Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 2000, Vol.278, pp.G820-G827，Carcinogenesis, 2001 Jun., Vol.22, No.6, pp.869-874），本願のＣＯＸ−３又はＰＣＯＸ−１ａを，既知のＣＯＸ−１変異体と区別して記載するためには，その塩基配列によって特定することが必要であると認められる。
　したがって，塩基配列によって特定されていない，本願発明３１の「ＣＯＸ−１変異体」は，化学物質として十分に特定して記載されていないから，本願は，本願発明３１について，特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしていない。
　
第８　特許法第２９条第１項柱書について
　
　本願の請求項４８には，「ａ）各々治療剤に関連する複数の基準発現プロファイルを提供し，ｂ）被検者から得た核酸を提供し，ｃ）その核酸を請求項４２・・・のアレーに接触させ，ｄ）上記核酸が複数のアドレスの各アドレスに結合するのを検出して被検者の発現プロファイルを提供し，ｅ）上記被検者の発現プロファイルに最も類似している基準プロファイルを選択して治療剤を選択することを含んでなる治療剤の選択方法。」と記載されている。
　ここで，上記「被検者」が人間を意味することは明らかであり，使用するアレーにヒト由来のＣＯＸ−３が含まれることからみても，そのことがうかがえるものである。
　また，被検者の発現プロファイルは，被検者毎に異なるものであり，複数ある基準発現プロファイルと全く同じものでないことは，「最も類似している基準プロファイル」という文言からみても明らかである。
　そして，それぞれ異なる被検者の発現プロファイルと，複数ある基準プロファイルとを比較して，最も類似している基準プロファイルを選択することは，医師等の専門的な知識に基づく判断を必要とするものであり，しかも，選択された基準プロファイルに基づいて，どのような治療剤を用いるか，すなわち治療計画が具体的に選択されることになるから，上記発明特定事項は，医療行為そのものを特定していると認められる。
　したがって，本願発明４８は，「人間を手術，治療又は診断する方法」に該当し，産業上利用することができる発明に該当しないから，特許法第２９条第１項柱書に規定する要件を満たしていない。
　
第９　むすび
　
　以上のとおりであるから，本願は，本願の請求項１，３１に係る発明について，特許法第３６条第６項第１号，同条同項第２号に規定する要件をそれぞれ満たしておらず，本願の請求項４８に係る発明は，特許法第２９条第１項柱書に規定する要件を満たしていないから，特許を受けることができない。そして，他の請求項に係る発明については検討するまでもなく，本願は拒絶をすべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。