【事件の表示】
　特願２００６−５００３４４「タンパク質粉末組成物」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年１０月１４日国際公開、ＷＯ２００４／０８６８７９、平成１８年　９月２８日国内公表、特表２００６−５２１７８８〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は，平成１６年３月２６日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　２００３年４月１日，スウェーデン）を国際出願日とする出願であって，平成２０年１１月１４日付けの拒絶理由通知に対して，平成２１年５月２５日に意見書及び手続補正書が提出されたが，同年７月６日付けで拒絶査定がなされ，これに対し，同年１１月１６日に拒絶査定に対する不服審判の請求がなされるとともに，同日付けで手続補正がなされ，同年１２月２４日に審判請求理由に対する手続補正書（方式）が提出され，平成２３年９月２日付けの審尋に対し，平成２４年３月６日に回答書が提出されたものである。
　
第２　平成２１年１１月１６日付けの手続補正についての補正の却下の決定
１　補正の却下の決定の結論
　平成２１年１１月１６日付けの手続補正を却下する。
　
２　理由
（１）補正の内容
　平成２１年１１月１６日付けの手続補正（以下，「本件補正」という。）は，補正前の特許請求の範囲の請求項１である，
「３〜３０％ペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)を含み，前記ペクチンは≧５０％のエステル化の程度を有しているタンパク質粉末組成物。」を，
「３〜３０％ペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)を含み，前記ペクチンは
＞
タンパク質ベースに吸着される
　
（２）補正の目的及び新規事項の判断
補正事項１
　エステル化の程度について，補正前「前記ペクチンは≧５０％」とあったのを，本件補正により「前記ペクチンは＞５０％」と補正するものである。
　該補正は，「ペクチン＝５０％エステル化」が範囲から除かれるものとなったから，範囲を限定するものであり，願書に最初に添付した明細書の記載からみて新規事項を追加するものではなく，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法（以下，「平成１８年改正前特許法」という。）特許法第１７条の２第３項の規定に適合するものであり，その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから，平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
補正事項２
　ペクチンについて，補正前タンパク質との関係について特段特定されていなかったのを，本件補正により「タンパク質ベースに吸着される」と限定したものであり，願書に最初に添付した明細書の記載からみて新規事項を追加するものではなく，平成１８年改正前特許法第１７条の２第３項の規定に適合するものであり，その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから，平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　以上のことから，請求項１に関する上記補正事項は，平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項に規定する補正の目的を満たすものである。
　
　そこで，本件補正後の前記請求項１に記載された発明（以下，「本願補正発明」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する特許法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
（３）独立特許要件の検討
ア　本願補正発明
「３〜３０％ペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)を含み，前記ペクチンは＞５０％のエステル化の程度を有し，タンパク質ベースに吸着されるタンパク質粉末組成物。」
　
イ　刊行物に記載された事項
　原査定で引用文献１として引用され，本願優先権主張日前に頒布された刊行物である特開昭６２−２４２号公報（以下，「刊行物１」という。），A. Maroziene  C.G. de Kruif　，Food　Hydrocolloids，2000，Vol．14，p．391〜394（以下，「刊行物２」という。）には，次の事項が記載されている。
　また，本願優先権主張日前に頒布された刊行物である，林良純，”特集：食品加工におけるハイドロコロイド　酸性乳ドリンクの製造法”，「食品工業」，株式会社光琳，１９９１年７月３０日号，４１〜５０頁）（以下，「刊行物３」という。）には，以下の事項が記載されている。　
　なお，下線は当審にて付与したものである。以下，同様である。
（ア）刊行物１に記載された事項
（刊１−１）「２．特許請求の範囲
・・・（略）・・・
（３）乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質を含有する水溶性アルカリ型乳蛋白質の水溶液に攪拌下，４５℃以上の液温のもとに酸液を添加し，液のｐＨを４．００〜５．５０に調整することを特徴とする懸濁性乳蛋白質微粒子の製造方法。
（４）懸濁性乳蛋白質微粒子が全粒子に対して８５ｖ／ｖ％以上が０．１μｍ〜１．８μｍの粒径からなる微粒子である特許請求の範囲第３項記載の製造方法。
（５）乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質が，ナトリウム又はカリウムの無機塩及び有機酸塩，アルギン酸ナトリウム，アルギン酸プロピレングリコールエステル，繊維素グリコール酸ナトリウム，ペクチン，カラギーナン，タマリンドガム，グアーガム，ローカストビーンガム，アラビアガム，トラガントガム，ゼラチン，マンナンから選ばれた一種又は二種以上の物質からなる特許請求の範囲第３項記載の製造方法。」（１頁左下欄４行〜右下欄１１行）
　
（刊１−２）「次に，本発明の第二の発明は乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質が添加された水溶性アルカリ型乳蛋白質の水溶液に攪拌下，４５℃以上の液温のもとに酸液を添加し，液のｐＨを４．００〜５．５０に調整することにより全粒子に対して８５ｖ／ｖ％以上が０．１μｍ〜１．８μｍの粒径からなる懸濁性乳蛋白質微粒子を製造する方法にかかるものである。
　工業的に生産されている乳蛋白質は数種の蛋白質の混合物で，それぞれ異なる等電点を有するが，通常酸カゼインはｐＨ４．２〜４．８で等電点沈殿させ分離している。本発明でいう乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質とは，この物質が共存すると等電点沈殿域（上記ｐＨ４．２〜４．８）をより酸性側に移動させるか，同沈殿そのものを妨害させるものをいう。
　この乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質の具体例としては，ナトリウム又はカリウムの無機塩及び有機酸塩（例えば，塩化ナトリウム，塩化カリウム，酢酸ナトリウム；　クエン酸ナトリウムなど），アルギン酸ナトリウム，アルギン酸プロピレングリコールエステル，繊維素グリコール酸ナトリウム，ペクチン，カラギーナン，タマリンドガム，グアーガム，ローカストビーンガム，アラビアガム，トラガントガム，ゼラチン，マンナンから選らばれた一種又は二種以上の物質が挙げられ，これ等の中で特にペクチン，繊維素グリコール酸ナトリウムが好ましい。
　また，上記の物質を２種以上混合して用いる場合には相互反応して凝集又はゲル化しないものがよい。なお相互反応とは，例えばクエン酸ナトリウムとマンナンとを混用した場合にゲル化がおこる現象のように，衆知のことをいう。
　このように，水溶性アルカリ型乳蛋白質の水溶液に乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質が存在すると，乳蛋白質水溶液が白濁を呈し，凝集物を生成しない状態になり，その結果本発明の懸濁性乳蛋白質微粒子が生じるｐＨ値は，ｐＨ４．００〜５．５０，好ましくはｐＨ４．３０〜５．３５であり，第一の発明に比べｐＨ条件は酸性域により広がる。ｐＨ４．００未満では沈殿物（粘着性凝集状）が生成するようになり，ｐＨ５．５０をこえると添加する酸液が不足し，水溶性アルカリ型蛋白質の水溶液は透明感を残しており，乳蛋白質微粒子の生成が充分に行われない。
　また，水溶性アルカリ型乳蛋白質の水溶液と酸液が接触するときの，液温，攪拌等の反応条件は第一の発明と同様に行うことができる。
　第二の発明の懸濁性乳蛋白質微粒子は，第一の発明のものに比べ粒径等の性状は変わらないが，広範囲のｐＨ域で安定な懸濁性を有することから利用性がより高い。さらに製造工程においてもｐＨ域が広いために，作業管理上好都合である。」（４頁左上欄８行〜右下欄２行）
　
（刊１−３）「試験例１
　市販カゼインナトリウム粉末１ｋｇに水を加えて１０ｋｇとし，加温攪拌し十分に溶解する。次に活性炭で処理して異臭を除き，次に１，０００ｇずつを８個のビーカーにとり，その中の一つを無処理区（表１の１区）とし，残りの７個のビーカーは恒温水槽に入れ表１のような液温にそれぞれ保持し，ホモミキサー（イエストラル社製，西独，１４／４０型，シャフトＸ４０／３６，５０Ｈｚ，５０ボルト，５０００ｒ．ｐ．ｍ．）で攪拌しながら２％クエン酸水溶液をポンプで徐々に送り込んだ。なおビーカーには高温度用ｐＨ測定計を設けた。
　無処理区以外のものに，酸液を添加して液のｐＨを５．３６〜５．４０とした。各区のビーカーを室温（約１５℃）に２４時間静置し，液の上層部から採液して下記した方法で白濁度をＬ値で求め，同時に沈殿物有無を調べた。更に各々の残りの液を５℃に１０日間静置して沈殿物の有無を調べた。
　白濁度については，測色計として，スガ試験機（株）製のデジタル測色色差計算機ＡＤＵ−ＣＨ−１型を用い，液巾３０ｍｍ，測定孔３０ｍｍφ，反射測定法によりＬ値を求め，Ｌ値を白濁度の指標とした。
　また各々の液を７人のパネラ−に試飲してもらい，物性的官能検査結果を求めた。更に全ての区の液を凍結真空乾燥法により粉末化して，これらの粉末を２０倍重量の水に加えて，水への分散性を調べた。良好なものは水中に直ちに分散し良くないものはママ粉を形成した。
以上の結果は表１の通りである。
　　　表１（略）
　次に，酸添加直後の表１の３区（３５℃），５区（５５℃），７区（７５℃）の各々から試料液（３区は沈殿物を濾別した上層液をとる）をとり，５３０ｎｍの吸光度（ＯＤ値）が０．９になるよう水でうすめて，上記した粒度分布測定装置により，粒度分布を求めた。その結果は表５の通りであり，３区以外の５区，７区のものは，全粒子に対し８５ｖ／ｖ％以上が０．１μｍ〜１．８μｍの粒径であることがわかった。」（５頁左上欄１０行〜６頁左下欄９行）
　
（刊１−４）「試験例４
　試験例１と同様なカゼインナトリウム液をつくり，それぞれ５００ｇを１４個のビーカーにとり，その２個を対照区（無添加区，デキストリン添加区）とし，他のものに表４に示す物質を，表に示す量添加溶解し，６０℃で，プロペラ式攪拌機で攪拌しながら試験例３に準じて酸液を添加し，各々のビーカー内の液のｐＨが５．２０，５．００，４．８０，４．５０，４．３０，４．００，３．８０に達したときに各々５０ｍｌずつとり，室温（約１５℃）に２４時間静置して，十分な白濁性があり（Ｌ値で５０以上），沈殿物を生じないものを良（○）とし，凝集沈殿物が生じたものを不良（×）として表４に示した。
　　　表４（略）
　このように必要酸液添加量の巾の増加即ち有効ｐＨ域の拡大は添加物質の種類により異なっていた。
　最も有効なものはペクチンでｐＨ４．００まで酸液を加えてもなお白濁液のままで，凝集沈殿を生じなかった。このｐＨ４．３０の液を凍結乾燥し粉末とし，これをｐＨ４．３０のヨーグルトドリンクに添加し，高蛋白質ヨーグルト飲料を造ったが，添加された粉末は長期間（５℃，１０日間）安定に懸濁した。なお乳蛋白質の等電点沈殿に影響を与えない程度のデキストリンを添加したものでは，無添加区と同じ結果を示した。」（８頁左下欄１６行〜９頁左下欄１２行）
　
（刊１−５）「実施例２
　
脱脂乳に塩酸を加えてｐＨ４．５０とし常法により酸カゼイン沈殿物を得た。これをよく水洗したのち，もとの脱脂乳容量の約１／３量の液量になるように水を加えこれに２％の水酸化ナトリウム液を攪拌下に加え沈殿物を十分に溶解させたのち液のｐＨを６．７０に調整した。これにハイメトキシペクチン粉末を液量に対し０．３％量加えて溶解した。これを５０℃に加温し，試験例１と同機種の西独製ホモミキサー（５０Ｈｚ，５０ボルト）で攪拌しながら１％塩酸水溶液を徐々に加えｐＨ４．５０とすると，沈殿物のない安定なＬ値７８の白濁液が得られた。この一部をとり上記した方法で粒度分布測定を行なうと表６の結果が得られた。残りの液は常法により噴霧乾燥して粉末化した。
　
（刊１−６）〔発明の効果〕
　本発明の製造方法により得られる懸濁性乳蛋白質微粒子を中性又は微酸性の水溶液へ懸濁した懸濁液は，一般のアルカリカゼイネートの水溶液に比して，官能的に糊状感を与えることが少なく，しかも長期間安定に懸濁性を保持できる。またこの微粒子粉末を長期間保存してもアルカリ焼臭は生成しない。このように本発明の製造方法により得られる懸濁性乳蛋白質微粒子は，従来使用されていた水可溶性のアルカリカゼイネートに比して優れた特性を有することから，高蛋白質栄養食品や蛋白質含有乳飲料などの蛋白質原料として有用である。」（１２頁左上欄１行〜１３行）
　
（イ）刊行物２に記載された事項
（刊２−１）「抄録
　ミルクの安定化におけるペクチン（低メトキシ−ＬＭ，低メトキシアミド化−ＬＭＡ，高メトキシ−ＨＭ）の影響が，動的光散乱法及び粘度測定法を用いて調査された。ｐＨ６．７で，カゼインミセルの枯渇凝集が観察された。このメカニズムは，コロイド粒子（カゼインミセル）間の空間から，ポリマーペクチン鎖の排除を含み，コロイド粒子間の有効な吸引相互作用を引き起こす。もし，吸引が十分に強力ならば，相分離が理論的予測に一致して起こる。
　
ｐＨ５．３で，ペクチン分子はカゼインミセルに吸着する
ペクチン濃度をさらに増加させると，カゼインミセルは十分に被覆され，粒子間の吸引は低下する。
　
（刊２−２）「
サンプルのｐＨを低下させることによって，ペクチンとカゼインミセルの複合体は形成される。
コロイド粒子(Nsqjper，1983年)上にペクチン分子を吸着することによるとの仮説により一層よく説明されることを見いだした
　
（ウ）刊行物３に記載された事項
（刊３−１）「ペクチンは分子量５〜１５万のポリガラクチュロン酸である。構成糖であるガラクチュロン酸は，フリーの酸として及びメチルエステルとして存在している（図１）。分子を構成しているガラクチュロン酸のうち，メチルエステルとして存在するガラクチュロン酸の割合は，
ＤＥ（＝Degree of Esterification），エステル化度と呼ばれている。
　ペクチン製造時の抽出条件や脱エステル処理の程度によって，そのＤＥは変化する。
ＤＥが５０％以上のものは
ハイメトキシル（ＨＭ）ペクチン
　
酸性乳の安定剤として有効なのは，ＤＥの高い（一般に７０％以上）ものである
　
（刊３−２）「２．ペクチンによる酸性乳安定化のメカニズム
　
牛乳を酸性化するとカゼインミセルは崩れ，カゼインは凝集して酸性カゼイン粒子となる。静置状態で発酵によって徐々に酸性化すると，酸性カゼイン粒子がつながって三次元のネットワーク構造を形成し，いわゆるヨーグルトカードになる。このカードを攪拌して破壊し，ホモゲナイズすると酸性カゼイン粒子はバラバラになって分散する。しかしながらこれを放置すると粒子は徐々に会合して凝集体となり
沈殿を形成するようになる。
　ペクチン(例：GENU Pectin type JMJ)を添加すると，このような酸性カゼイン粒子の凝集は防止されるので，安定な酸性乳ドリンク製品を作ることができる（図４）２）。
　ｐＨ＝４．０のヨーグルトにペクチンを添加し，ホモゲナイズしてから殺菌したヨーグルトドリンクの粘度を図５に示した。
ペクチンの添加量を０．１５％程度まで増すに従って粘度は上昇する。
酸性カゼイン粒子の表面にペクチンが吸着
さらにペクチンの添加量を０．３％まで増すと急激に粘度が低下する。
　
ペクチン分子は，イオン結合，さらには疎水結合によって酸性カゼイン粒子表面へ吸着されるものと考えられている
　ペクチンの添加量が少し不足したとき，酸性カゼイン粒子間の電気的な反発力と重力が釣り合う距離まで全体に少し沈降し，上部に酸性カゼイン粒子を含まない透明なホエー層の現われることがある。」（４２頁右欄８行〜４３頁右欄１７行）
　
（刊３−３）「牛乳を酸性化するとカゼインミセルは会合し，酸性カゼイン粒子になる。酸性乳ドリンクのｐＨは，大体３．６〜４．２の範囲内であり，
カゼインの等電点（約４．６）に近い。そのため，酸性カゼイン粒子のチャージが非常に弱いので電気的な反発力が弱く，普通は凝集し沈殿分離する
　
酸性カゼイン粒子の分散状態を安定に保つために，通常は安定剤の添加が必要となる。
これらはいずれも遊離のカルボキシル基を持ったハイドロコロイドであり，同じような作用機構によって酸性カゼイン粒子を分散安定化するものと推測されている
１）
。これらの中で，現在最も広く使用されている安定剤はペクチンである。ペクチンの中でこのような安定化効果のあるのは，ハイメトキシルペクチンである
　
（刊３−４）「（２）ペクチンの溶液の濃度
　均一な粒子径の酸性カゼイン粒子を得るためには，酸溶液を添加する前にペクチン溶液とミルクを完全に混合しなければならない。ペクチン溶液の濃度が高くなると粘度が増し，混合が不均一になるため安定性は悪くなる（図８）。製品の安定性を良くするためには，ペクチン溶液の濃度は低い方が良く，例えば攪拌機のプロペラの周速が０．７ｍ／ｓｅｃのときは２％以下が好ましい。」（４６頁左欄１〜９行）
　
ウ　刊行物１に記載された発明
　刊行物１の摘示（刊１−５）には，
「
脱脂乳に塩酸を加えてｐＨ４．５０とし常法により酸カゼイン沈殿物を得た。これをよく水洗したのち，もとの脱脂乳容量の約１／３量の液量になるように水を加えこれに２％の水酸化ナトリウム液を攪拌下に加え沈殿物を十分に溶解させたのち液のｐＨを６．７０に調整した。これにハイメトキシペクチン粉末を液量に対し０．３％量加えて溶解した。これを５０℃に加温し，試験例１と同機種の西独製ホモミキサー（５０Ｈｚ，５０ボルト）で攪拌しながら１％塩酸水溶液を徐々に加えｐＨ４．５０とすると，沈殿物のない安定なＬ値７８の白濁液が得られた。この一部をとり上記した方法で粒度分布測定を行なうと表６の結果が得られた。残りの液は常法により噴霧乾燥して粉末化した。
との記載があり，この記載を「粉末化」されたものに着目して整理すると，刊行物１には，
「脱脂乳に塩酸を加えてｐＨ４．５０とし常法により酸カゼイン沈殿物を得，これをよく水洗したのち，もとの脱脂乳容量の約１／３量の液量になるように水を加え，これに２％の水酸化ナトリウム液を攪拌下に加え沈殿物を十分に溶解させたのち液のｐＨを６．７０に調整し，これにハイメトキシペクチン粉末を液量に対し０．３％量加えて溶解し，これを５０℃に加温し，西独製ホモミキサー（５０Ｈｚ，５０ボルト）で攪拌しながら１％塩酸水溶液を徐々に加えｐＨ４．５０とすると，沈殿物のない安定なＬ値７８の白濁液が得られ，この一部をとり粒度分布測定を行なうとともに，残りの液は常法により噴霧乾燥して粉末化した粉末組成物。」（以下，「引用発明１」という。）という発明が記載されていると認められる。
　
エ　対比
　本願補正発明と引用発明１とを対比する。
（ア）タンパク質ベースについて
　引用発明１の「脱脂乳に塩酸を加えてｐＨ４．５０とし常法により酸カゼイン沈殿物を得，これをよく水洗したのち，もとの脱脂乳容量の約１／３量の液量になるように水を加え，これに２％の水酸化ナトリウム液を攪拌下に加え沈殿物を十分に溶解させたのち液のｐＨを６．７０に調整し」たものは，その成分が「酸カゼイン沈殿物」あるいは「酸カゼイン沈殿物」が水酸化ナトリウム液により「水溶性アルカリ型乳蛋白質」となったものである。いずれにせよ，引用発明１のこれらのものは，カゼインという蛋白質であるから，本願補正発明の「タンパク質ベース」に相当する。
　
（イ）カゼインに対するペクチンの含有割合について
　引用発明１は，「脱脂乳に塩酸を加えてｐＨ４．５０とし常法により酸カゼイン沈殿物を得，これをよく水洗したのち，もとの脱脂乳容量の約１／３量の液量になるように水を加え，これに２％の水酸化ナトリウム液を攪拌下に加え沈殿物を十分に溶解させたのち液のｐＨを６．７０に調整し，これにハイメトキシペクチン粉末を液量に対し０．３％量加えて溶解し」たものであり，ハイメトキシペクチンは，脱脂乳に含まれるカゼインに対して，何らかの割合で添加されていることは明白であるが，その含有割合は明記されていない。
　よって，引用発明１の「脱脂乳に塩酸を加えてｐＨ４．５０とし常法により酸カゼイン沈殿物を得，これをよく水洗したのち，もとの脱脂乳容量の約１／３量の液量になるように水を加え，これに２％の水酸化ナトリウム液を攪拌下に加え沈殿物を十分に溶解させたのち液のｐＨを６．７０に調整し，これにハイメトキシペクチン粉末を液量に対し０．３％量加えて溶解し」たことによって調製される，ハイメトキシペクチン（重量／カゼインの重量）と，本願補正発明の「３〜３０％ペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)」とは，「所定の含有割合のペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)」という点で共通する。
　
（ウ）ペクチンのエステル化の程度について
　引用発明１の「ハイメトキシペクチン」は，高い程度でメトキシ，すなわち，高い程度でエステル化されていることは理解されるものの，そのエステル化の具体的程度は不明であり，本願補正発明の「前記ペクチンは＞５０％のエステル化の程度を有」するものとは，「前記ペクチンは所定のエステル化の程度を有」するものという点で共通する。
　
（エ）ペクチンのタンパク質ベースに対する吸着について
　刊行物１には，ペクチンの吸着について記載はなく，引用発明１のハイメトキシペクチンが，本願補正発明のごとく「タンパク質ベースに吸着され」るか不明である。
　
（オ）粉末組成物について
　引用発明１の「粉末組成物」は，上記「第２　２（３）エ（ア）タンパク質ベースについて」に記したように，タンパク質であるカゼインを含むものであるから，本願発明の「タンパク質粉末組成物」に相当する。
　
（カ）小括
　そうすると，両発明は，次の（一致点）及び（相違点１）〜（相違点３）を有する。
　
（一致点）
「所定の含有割合のペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)を含み，前記ペクチンは所定のエステル化の程度を有しているタンパク質粉末組成物。」
　
（相違点１）
　ペクチンの所定のエステル化の程度が，本願補正発明では「＞５０％のエステル化の程度を有」するのに対して，引用発明では，ハイメトキシペクチンであるものの，エステル化の程度が明らかでない点。
　　
（相違点２）ペクチンが，本願補正発明では，「タンパク質ベースに吸着される」のに対し，引用発明１ではそれが明らかでない点。
　
（相違点３）ペクチンの含有割合について，所定の含有割合が，本願補正発明では「３〜３０％」であるのに対して，引用発明１ではそれが明確でない点。
　
オ　判断
（ア）相違点１について
　刊行物２の摘示（刊３−１）に「ＤＥ（＝Degree of Esterification），エステル化度と呼ばれている」「
ＤＥが５０％以上のものは
ハイメトキシル（ＨＭ）
　そして，ハイメトキシペクチンは，上記刊行物３の摘示（刊３−１）の「ＤＥ（＝Degree of Esterification），エステル化度と呼ばれている。」「ＤＥが５０％以上のものはハイエステル（ＨＥ）またはハイメトキシル（ＨＭ）ペクチン」と定義され，摘示（刊３−３）に「これらの中で，現在最も広く使用されている安定剤はペクチンである。ペクチンの中でこのような安定化効果のあるのは，ハイメトキシルペクチンである。」と記載され，さらに摘示（刊３−１）に「酸性乳安定剤として
有効なのはＤＥの高い
ものである
　引用発明１において，ハイメトキシペクチンについて，安定剤としてより高い効果を求めて，＞５０％のエステル化の程度を有するものとすることは，当業者が適宜なし得る単なる設計事項ということができる。
　
（イ）相違点２について
　刊行物２の摘示（刊２−２）に「サンプルの
ｐＨを低下させることによって，ペクチンとカゼインミセルの複合体は形成される
コロイド粒子(Nsqjper，1983年)上にペクチン分子を吸着することによるとの仮説により一層よく説明されることを見いだした
　さらに，刊行物３の摘示（刊３−２）に，「これは酸性カゼイン粒子の表面にペクチンが吸着されることによって，・・・ペクチン分子は，イオン結合，さらには疎水結合によって酸性カゼイン粒子表面へ吸着されるものと考えられている。」と記載されているとおり，カゼイン粒子にペクチンが吸着するという現象が本願優先権主張日前から技術常識として知られていたことは，刊行物３からも明らかである。
　
　他方，引用発明１においては，「これにハイメトキシペクチン粉末を液量に対し０．３％量加えて溶解し，これを５０℃に加温し，西独製ホモミキサー（５０Ｈｚ，５０ボルト）で攪拌しながら１％塩酸水溶液を徐々に加えｐＨ４．５０とすると，沈殿物のない安定なＬ値７８の白濁液が得られ」とされている。カゼインは酸性であるｐＨ４．５０におかれ，西独製ホモミキサーで攪拌され砕かれ，最終的に沈殿物のない白濁液，すなわち，懸濁状態となっている。このことから，カゼインは，酸性カゼイン粒子となっていることが理解され，前記技術常識に照らせば，酸性カゼイン粒子には，ペクチンが吸着する。
　よって，上記相違点２は，実質的な相違点とはいえない。
　
（ウ）相違点３について　
　刊行物１の摘示（刊１−２）に
「工業的に生産されている乳蛋白質は数種の蛋白質の混合物で，それぞれ異なる等電点を有するが，通常
酸カゼイン
　この
乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質の具体例として
ペクチン
特にペクチン
好ましい
と記載されているように，ペクチンは，酸カゼインを含む乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害させる物質として添加されているものである。
　ペクチンが，乳蛋白質の等電点沈殿を防止する，すなわち，乳蛋白質に対して作用するのであるから，おのずと，ペクチンと酸カゼインを含む乳蛋白質との割合は，所定の範囲であることが求められることは明白である。
　
　そして，引用発明１が効果とする摘示（刊１−６）記載の「長期間安定に懸濁性を保持できる」，すなわち，沈殿を妨害し，懸濁を保持できるペクチンと酸カゼインを含む乳蛋白質との割合を調べることにより，引用発明１において，ハイメトキシペクチンと沈殿を妨害する対象である酸カゼインとの適度な割合を特定し，相違点３記載の本願補正発明の特定事項のごとく「３〜３０％」というペクチン含有量を特定することは，当業者が容易になし得たことといえる。
　
（エ）本願補正発明の効果について
　本願補正発明に係る効果は，刊行物１及び２に記載された事項，並びに周知の技術から予測されるものであって，格別顕著なものとはいえない。
　
カ　請求人の主張について
　請求人は，審判請求書において下記のように主張している。
「引例１からは，高圧のホモジナイズがタンパク質粉末を得るために行われるとは思われません。単純なペクチンおよびタンパク質含有液体の間での混合が，行われたことの全てです（多かれ少なかれ，本出願の例２および３における参照サンプルの調製のように）。
そのため，引例１の教示がどのようなものであっても，３および３０％ｗ／ｗの間のペクチン　対　タンパク質の吸着が得られる（だろう）ことは明らかに教示されておりません。単純に，混合することの条件は，この効果を得るために十分ではありません。」（平成２１年１２月２４日付け手続補正書（方式）の「４．本願発明が特許されるべき理由」「理由２（進歩性）」の項）
　
　上記主張からは「引例１からは，高圧のホモジナイズがタンパク質粉末を得るために行われるとは思われません。単純なペクチンおよびタンパク質含有液体の間での混合が，行われたことの全てです」，すなわち，刊行物１においては，高圧のホモジナイズが，単純なペクチンおよびタンパク質含有液体の間での混合のために行われているとの主張が読み取れる。
　しかしながら，刊行物１の特許請求の範囲の請求項３は，「
乳蛋白質の等電点の沈殿を妨害する物質
攪拌下
懸濁性乳蛋白質微粒子の製造方法
　そうすると，この請求項３の実施例である引用発明１の「西独製ホモミキサー（５０Ｈｚ，５０ボルト）で攪拌しながら１％塩酸水溶液を徐々に加えｐＨ４．５０とすると，沈殿物のない安定なＬ値７８の白濁液が得られ」との特定事項における，西独製ホモミキサーの使用は，懸濁性乳蛋白微粒子を製造するためであり，単に混合するために行われたものではないことは明らかである。
　したがって，請求人の主張は前提において誤っている。
　
　そして，乳蛋白微粒子にペクチンが吸着することは，「第２　２（３）オ（イ）相違点２について」で言及したように明らかであり，その「３〜３０％」というペクチン対タンパク質の割合も「第２　２（３）オ（ウ）相違点３について」に記したように，当業者が適宜特定した程度のものにすぎない。
　よって，請求人の主張は根拠のないものであり，採用することができない。
　
キ　まとめ
　以上のとおり，本願補正発明は，刊行物１及び２に記載された発明，並びに，周知の技術に基づき当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により，特許出願の際，独立して特許を受けることができるものではない。
　したがって，上記補正は，平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので，この補正を含む本件補正は，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明
　平成２１年１１月１６日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので，本願請求項１〜２３に係る発明は，平成２１年５月２５日付けの手続補正書により補正された明細書の特許請求の範囲の請求項１〜２３に記載された事項により特定されるとおりのものであり，請求項１に係る発明（以下，同項記載の発明を「本願発明」という。）は，下記のとおりである。
　
「３〜３０％ペクチン(重量／タンパク質内容物の重量)を含み，前記ペクチンは≧５０％のエステル化の程度を有しているタンパク質粉末組成物。」
　
第５　原査定の理由
　拒絶査定における拒絶理由（平成２０年１１月１４日付けの「理由２」）の概要は，本願発明は，その出願前に頒布された下記刊行物に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができるものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない，というものである。
刊行物１：特開昭６２−２４２号公報
刊行物２：A. Maroziene  C.G. de Kruif　，Food　Hydrocolloids，2000，Vol．14，p．391〜394
　
第６　引用刊行物の記載事項及び記載された発明
　上記拒絶理由で引用された上記刊行物１及び２記載の事項は，「第２　２（３）イ　刊行物に記載された事項」に記したとおりである。
　また，刊行物１に記載された発明は，「第２　２（３）ウ　刊行物１に記載された発明」に記したとおりである。
　
第７　対比及び判断
　本願発明は，本願補正発明の「タンパク質ベースに吸着される」という事項を削除し，また，「前記ペクチンは＞５０％のエステル化の程度を有し」の「＞」を「≧」とすることで，その範囲を拡張したものに相当する。
　本願発明と引用発明１を対比すると，上記（相違点３）で相違し，その他の点で一致する。
　そうすると，本願発明の構成要件をすべて含み，さらに他の構成要件を付加したものに相当する本願補正発明が，上記「第２　２　（３）　オ　判断」に記すように，刊行物１及び２に記載された発明，並びに，周知の技術的事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから，本願発明も同様の理由により，刊行物１及び２に記載された発明，並びに，周知の技術的事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
第８　むすび
　以上のとおり，本願発明は，本願優先権主張日前に頒布された刊行物１及び２に記載された発明，並びに，周知の技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることはできないので，本願は，その余の請求項に係る発明を検討するまでもなく，拒絶すべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。