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　特願２００３−５５２９２２「ＥＧＶＩＩエンドグルカナーゼ及びそれをエンコードする核酸」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　６月２６日国際公開、ＷＯ０３／５２０５５、平成１７年　５月１２日国内公表、特表２００５−５１２５３５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
 １．出願の経緯・本願発明
　本願は、平成１４年１０月３０日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００１年１２月１８日　米国）とする出願であって、平成２１年４月２３日付手続補正書により補正された明細書及び図面の記載からみてその請求項１に記載された発明は、以下のとおりのものである。
「真菌源由来の単離ポリヌクレオチドであって、前記ポリヌクレオチドは以下からなる群より選択される核酸配列を含む： 
（ａ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２で表すアミノ酸配列と少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（ｂ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２で表すアミノ酸配列と少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（ｃ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２で表すアミノ酸配列と少なくとも９５％の配列同一性を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（ｄ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２及び配列番号３で表すアミノ酸配列を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（e）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２として表すアミノ酸配列を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列又は相補的な核酸配列；及び
（ｆ）配列番号４として表す核酸配列またはその相補的配列。」
　
２．原査定の拒絶の理由
  原査定における拒絶の理由の１つは、本願請求項１に記載された発明は、本願の発明の詳細な説明に記載されたものでなく、この出願は、特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないというものである。
　
３．当審の判断　
（１−１）本願発明について
　本願請求項１に記載された発明は、(ａ）から（ｈ）の選択肢により択一的に記載されたものであり、そのうち選択肢（ｅ）で特定される発明（以下、「本願発明」という。）は、エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２として表すアミノ酸配列を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列を含む単離ポリヌクレオチドに係るものである。
　
（１−２）本願明細書の記載
　これに対して、本願の発明の詳細な説明では、配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチドの機能について、エンドグルカナーゼであると記載されているが、当該ポリペプチドを実際に発現して当該ポリペプチドのエンドグルカナーゼ活性を確認した実施例等の具体例は記載されていない。
　また、その機能に関連する記載として、本願明細書には「重複のないタンパク質データベースの基本的なＢＬＡＳＴＰサーチ（http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST）は２００１年９月１２日に実施され、ＥＧＶＩＩアミノ酸配列はＧｅｎＢａｎｋ登録番号Ｙ１１１１３（Ｈｙｐｏｃｒｅａ　ｊｅｃｏｒｉｎａまたはトリコデルマｒｅｅｓｅｉのエンドグルカナーゼＩＶ）と４６％の配列同一性を示し、ＧｅｎＢａｎｋ登録番号Ｍ８６３５６（アガリクス・ビスポラスのセルロース成長特異タンパク質）と４１％の配列同一性、及びＧｅｎＢａｎｋ登録番号ＡＢ０５５４３２（アスペルギルス・カワチのエンドグルカナーゼＢ）と３７％の配列同一性を示す。これらの配列類似性はＥＧＶＩＩがグリコシルヒドロラーゼ属６１の一種であることを示す（Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．ａｎｄ　Ｂａｉｒｏｃｈ，Ａ．（１９９３）Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｊ．２９３：７８１−７８８）。」（段落【０１１２】）と記載されている。　
　
（１−３）判断
　本願発明が明細書のサポート要件を満足するためには、本願の発明の詳細な説明に、本願発明のポリペプチドがエンドグルカナーゼ活性を有することを当業者が理解できるように記載されているか、または、その記載がなくとも当業者が出願時の技術常識に照らしてエンドグルカナーゼ活性を有すると認識できる範囲のものでなければならない。
　上記（１−２）には、他の酵素とのアミノ酸配列の同一性から配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドがグリコシルヒドラーゼ属６１に属するとされている。しかし、グリコシルヒドラーゼのアミノ酸配列の類似性による構造に着目した分類においては、例えば、段落【０１１２】において言及されている文献（Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．ａｎｄ　Ｂａｉｒｏｃｈ，Ａ．（１９９３）Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｊ．２９３：７８１−７８８）において「５２の酵素に相当する４８２配列の比較に基づいて、４５ファミリーが現在定義可能であり、そのうちの２２は多特異性である。」（同文献　第７８１頁要約右欄第４行〜第６行）とされており、具体的には、例えば、グリコシドヒドラーゼ属５には酵素番号3.2.1.4（セルラーゼ）、3.2.1.58（グルカン-1,3-ベータグルコシダーゼ）及び3.2.1.74（グルカン-1,4-ベータグルコシダーゼ）で表される３つの異なる機能を有するグリコシドヒドラーゼが含まれる（同文献第７８２頁表１）ように、構造に着目した当該分類においては、同じ属に属する酵素であっても、機能による分類である酵素番号が異なる、つまりは、異なる触媒活性を有する場合があることは本願出願時の技術常識である。また、発明者等の本願出願後の文献（J.Biol.Chem,278(34）,p.31988-31997)にもグリコヒドラーゼファミリー属５にはエンド-1,4-グルカナーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼの異なる酵素が属することが記載されている（p.31991　表１）。よって、（１−２）のように、アミノ酸配列の同一性から、グリコシドヒドラーゼ属６１に属すると構造に着目した分類が同定されたとしても、そのことをもって当該酵素がエンドグルカナーゼ活性を有することを高い蓋然性をもって示したことにはならない。
　そうすると、上記（１−２）に記載のように、エンドグルカナーゼ活性を実験等により具体的に確認した例のない本願の発明の詳細な説明は、配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドがエンドグルカナーゼ活性を有するとの単なる記載があるだけで、技術常識を考慮しても、本願発明のポリペプチドがエンドグルカナーゼ活性を有すると推認できるように裏付けをもって記載されているとはいえない。
　以上により、本願の発明の詳細な説明には、本願発明のポリペプチドについて、技術常識を考慮しても、当業者がエンドグルカナーゼ活性を推認できるように裏付けをもって記載されているとはいえず、本願発明は本願の発明の詳細な説明に記載されているとはいえないから、特許法３６条６項１号の規定する要件を満たしていない。
　
（１−４）審判請求人の主張
（１−４−１）エンドグルカナーゼ活性に関するデータの提出
　請求人は、平成２３年８月８日付の回答書において、「出願人により測定されたＥＧＶＩＩポリペプチドのエンドグルカナーゼ活性を証明した写真を添付いたします（添付資料１）。下線の「GE７」が本願発明のＥＧＶＩＩに相当するものであります。ＣＭＣ基質においてハロが確認されていることでＥＧＶＩＩに活性があることが分かります。」（第２頁第８行〜第１１行）として、エンドグルカナーゼ活性を示す旨主張している。
　しかし、上記（１−３）に記載のとおり、本願明細書の記載からは本願出願時の技術常識を参酌しても配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドのエンドグルカナーゼ活性を推認できるとは認められないから、そのような後出しの上記データを参酌することはできず、請求人の上記主張は採用できない。
　なお、当該実験結果に関しては、実験者、条件、時間、場所等の事項が特定されておらず、実験成績証明書としての体裁をなしているとはいえない。
（１−４−２）Cel61Aとの触媒ドメインにおける相同性に基づいた主張
　請求人は「また、トリコデルマｒｅｅｓｅｉの　EGVII（またEG7及びCel61Bとも呼ばれる）は、グリコシルヒドロラーゼ属６１に属するトリコデルマｒｅｅｓｅｉのCel61Aと触媒ドメイン配列が４９％同一である。相同的にそしてイースト菌又はピヒア　パストリス（Pichia pastoris)で発現させた場合、H.jeconia Cel61Aにエンドグルカナーゼ活性が観察されること、及びAspergillus kawachii (AB055432/Q96WQ9)のCel61Aもエンドグルカナーゼ活性を持つことについては、添付資料Eの記載を参照願いたい（関連箇所には下線を付した）。また、Cel61Aについては、添付資料（資料A-D参照、関連箇所には下線などの印を付した）にも詳細な記載がある様にそのエンドグルカナーゼ活性が確認されている。」（平成２１年４月２３日付け手続補正書第４頁第２０行〜第２８行）としている。
　しかし、上記（１−３）に記載のとおり、本願明細書の記載からは本願出願時の技術常識を参酌しても配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドのエンドグルカナーゼ活性を推認できるとは認められないから、そのようなCel61Aに関する後出しの文献を参酌することはできない。
　また、たとえCelA1に関する文献を参酌したとしても、上記（１−３）のとおり、グリコシルヒドラーゼ６１属に属するとしても、それはあくまで構造上類似のものとしての分類を特定しただけであって、そのことのみをもってエンドグルカナーゼ活性が高い蓋然性をもって示されるということはできず、また、エンドグルカナーゼ活性を有するCel61Aと触媒ドメイン配列が４９％同一であるという構造類似性のみをもって配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドが高い蓋然性をもってエンドグルカナーゼ活性を有すると認めることはできない。
　したがって、請求人の上記主張は採用できない。
　
４．結論
  以上のとおり、本願は、特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしておらず、特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明については言及するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。