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　特願２０００−５４６０３６「修飾エンベロープエスコート蛋白質を含むレトロウイルスベクター」拒絶査定不服審判事件〔平成１１年１１月　４日国際公開、ＷＯ９９／５５８９３、平成１４年　５月２１日国内公表、特表２００２−５１４３８８〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続きの経緯
　本願は，１９９９年４月２８日（優先権主張１９９８年４月２９日，米国）を国際出願日とする出願であって，平成２０年１０月３０日付で拒絶査定がなされたところ，平成２１年２月２日に審判請求がなされるとともに，手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２１年２月２日の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２１年２月２日の手続補正を却下する。
　
［理由］
１．本件補正により，請求項１は，
　「第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質及び少なくとも１つの修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を含む，レトロウイルスベクターであって，
　該第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，
　　（ｉ）受容体結合領域，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，
　該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，
　　（ｉ）受容体結合領域，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，
　該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質の表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基の少なくとも９０％が除去されかつ非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾されており，　該非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドは，コラーゲン結合ドメインである，
レトロウイルスベクター。」
から，
　「第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質及び少なくとも１つの修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を含む，レトロウイルスベクターであって，
　該第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，
　　（ｉ）受容体結合領域，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，
　該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，
モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質であり，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，
　該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質の表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基の少なくとも９０％が除去されかつ非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾されており，
　該非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドは，コラーゲン結合ドメインである，
レトロウイルスベクター。」に補正された。
　
　上記補正は，補正前の請求項１の修飾に先だった修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質（受容体結合領域，超可変ポリプロリン領域，及び本体蛋白質を含むものである。）に限定するものであるので，特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで，本件補正後の前記請求項１に係る発明（以下，「本願補正発明」という。）が，特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるかどうか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するかどうか）について，以下に検討する。
　
２．当審の判断
　上記補正により，修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，（ア）修飾に先だって，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質であること，（イ）（ｉ）受容体結合領域，（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）を含む表面蛋白質を含むこと，（ウ）修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質の表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基の少なくとも９０％が除去されかつ非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾されており，該非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドは，コラーゲン結合ドメインであるものとなった。
　このうち，（イ）の（ｉ）受容体結合領域を含む表面蛋白質を含むことは，（ウ）が表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基のすくなくとも９０％と，全部を除去することも意味している（請求項１を引用して限定している請求項３の記載からも，全部を除去することも意味していることは明らかである。）ことと矛盾するし，また，（イ）の（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域を含む表面蛋白質を含むことは，審判請求書における「第一に，本願発明におけるコラーゲン結合は，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質の受容体結合領域の少なくとも９０％という大部分を（さらに
超可変ポリプロリン領域の一部または全て
　そうすると，（イ）の要件は，上記補正される前のものと同じく，修飾に先だっての修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質についてのものであると解するほかないが，例えば，
　「該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質であり，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は
修飾に先だって
　　（ｉ）受容体結合領域，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，」とか，
　「該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質で
あって，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，」
とせず，修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質そのものが，上記（イ）の要件を有するものであるかのような補正後の請求項の記載によって，特許を受けようとする発明が明確ではないことになっている。
　したがって，本願補正発明についての特許請求の範囲の記載は，特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしていないので，特許出願の際，独立して特許を受けることができないものである。
　
　また仮に，特許を受けようとする発明が，修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，受容体結合領域，超可変ポリプロリン領域，及び本体蛋白質を含む表面蛋白質を含むものであった場合の発明（以下，「本願補正発明’」という。）についても検討しておく。
　
（１）引用例２
　原査定の拒絶の理由に，引用例２として引用された，本願優先日前に頒布された刊行物である国際公開第９５／２３８４６号（以下，「引用例２」という。）には，
　「本発明は，標的エンベロープの性質により仲介される規定された標的細胞特異性を有するレトロウイルスベクター粒子に関する。この標的エンベロープは，レトロウイルスのエンベロープ蛋白質のカルボキシ末端部分に融合される抗体の抗原結合部位または特異的細胞表面構造(例えば，別のウイルスのレセプター結合ドメイン)に結合する別のペプチドからなるキメラ蛋白質であり得る。標的エンベロープは，レトロウイルス感染の第１段階を仲介する。この段階は，ウイルスの特異的細胞表面レセプターへの結合である。本発明はまた，標的エンベロープに加えて野生型エンベロープを含むレトロウイルス粒子に関する。野生型エンベロープの存在は，機能的膜融合ドメインを改善または補充するヘルパー分子として作用する役割をする。野生型エンベロープに対するレセプターを含まない標的細胞を用いる場合(例えば，SNVはヒト細胞に感染性でない)，野生型エンベロープはレトロウイルス感染の第２段階においてのみ関与する。この段階は，ウイルスと細胞膜との効率的な融合である。本発明はまた，標的エンベロープに加えて野生型エンベロープを含むレトロウイルスベクター粒子の構築に関する。このレトロウイルスベクター粒子は，標的エンベロープのみを有するレトロウイルス粒子で観察される感染力の消失を補い得る。
 １つの実施態様において，本発明は，標的細胞特異性を有するレトロウイルスベクター粒子に関する。このレトロウイルスベクター粒子は，レトロウイルスベクターのエンベロープ蛋白質に融合して標的エンベロープを形成する標的ペプチドを有するレトロウイルスベクターを含む。ここで，標的ペプチドは，天然のウイルスのレセプター結合部位を置換または破壊し，そして標的ペプチドは抗体の抗原結合部位，別のウイルスのレセプター結合ペプチド，または標的の特異的レセプターに特異的に結合するペプチドである。」（４頁２０行〜５頁５行）と記載され，
　用いた修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を発現するプラスミドベクターが図２に，
と記載されるとともに，
　「まず，DNPに対する抗原結合部位を提示する粒子における野生型エンベロープの存在を試験して，DNP結合細胞の感染効率の増加があるか否かを決定した。DNP結合HeLa細胞は，野生型エンベロープのみを含むベクターウイルス粒子に感染し得ないことを見出した。しかし，DNP結合細胞は，抗DNP提示レトロウイルスベクターに非常に低い効率で感染され得た。測定した力価は，1mlの組織培養上清培地あたり約10の感染性単位であった。標的抗DNPエンベロープに加えて野生型エンベロープを含むウイルス粒子は，10〜30倍より効率的に細胞を感染させた。このデータは，野生型エンベロープの存在は標的ベクターの感染効率を増加させ得ることを示す。他の標的分子を用いる２つのさらなる実験のセットを行い，この知見を確認した。」（１３頁２１〜３２行）と記載され，
　用いた修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を発現するプラスミドベクターが図６に，
と記載されるとともに，
　「 １．抗体-エンベロープ融合タンパク質を含有するウイルス粒子を用いる感染力研究。種々のヒトガン細胞上で発現される細胞表面タンパク質に対する抗体(B6.2，Bird,R.E.ら，1988およびColcher,D.ら，1990)の抗原結合部位を提示するウイルス粒子で，D17細胞，HeLa細胞およびCol-1細胞を感染させた。ベクターウイルス粒子を種々の異なるヘルパー細胞株から採集した(表２)。すべてのウイルス粒子は，細菌性β-ガラクトシダーゼ遺伝子を形質導入するベクターを有した。記載のように(Mikawa,T.ら)，細胞をX-galで染色することにより感染力を測定した。感染後２日〜３日目に青色細胞コロニー数を測定した。以下のウイルス粒子を感染力について試験した：エンベロープを含まないウイルス粒子(「envなし」と名付けた)，野生型エンベロープのみを含むウイルス粒子(wt-env-DSNと名付ける)，抗体-エンベロープ融合タンパク質である標的エンベロープのみを含むウイルス粒子(図６に記載のようにTC24，TC25，およびTC26と名付けた)，そして野生型エンベロープおよび標的エンベロープを含む粒子(TC24+wt-env，TC25+wt-env，およびTC26+wt-envと名付けた)。
  エンベロープを全く含まない粒子は，基本的に非感染性であることが見出された。野生型エンベロープを含む粒子は，野生型SNVに対するレセプターを含むD17細胞にのみ感染性であった。この粒子は，HeLa細胞またはCol-1細胞には感染性でなかった。標的エンベロープのみを含む粒子はD17細胞およびHeLa細胞に感染性であった。D17細胞における感染効率は，野生型エンベロープを含むウイルスの感染効率の５％未満であった。このような粒子はCol-1細胞には非感染性であった。野生型エンベロープの付加は，感染効率を10〜50倍増加させた。さらに，いずれかのエンベロープを単独で含む粒子には感染し得なかったCol-1細胞は，野生型envおよび標的envの両方を含む粒子に感染し得た。このデータは野生型エンベロープが機能を付加して，ウイルス浸透を改善または可能にさえすることを示す(表２)。これらのデータはまた，感染力のレベルは，抗体がエンベロープに融合されるエンベロープ遺伝子内の位置に依存することを示す。
  ２．SNV-MLV-融合タンパク質を含有するウイルス粒子を用いる感染力研究。エコトロピックマウス白血病ウイルスに対するレセプターを発現するCHTG細胞(Albritton,L.M.ら，1989に記載される)およびD17細胞を，標的エンベロープ(SNV-MLV-chi-CおよびSNV-MLV-chi-D)のみを発現する細胞または標的エンベロープおよび野生型エンベロープを発現するヘルパー細胞から採集されたウイルスに感染させた。ウイルス粒子はハイグロマイシンＢ耐性遺伝子を有した。感染した細胞をハイグロマイシン耐性について選択し，そしてハイグロマイシン耐性細胞コロニー数を測定した。標的エンベロープのみを含むレトロウイルスベクター粒子は感染性ではなかった。この粒子は，野生型エンベロープを粒子に付加した後に感染性になった。野生型エンベロープのみを有する粒子はCHTG細胞に対して感染性ではなかった(表３)。」（１３頁３４〜１４頁３６行）と記載されるとともに表２及び表３が，
と記載されている。
　
（２）引用例４
　原査定の拒絶の理由に，引用例４として引用された，本願優先日前に頒布された刊行物であるHum Gene Ther.，１９９７年，Vol.8(18)，p.2183-2192（以下，「引用例４」という。）には，
　「血管の病変への標的化遺伝子導入は，心疾患用の遺伝子治療プロトコルの開発での主な挑戦である。1つのアプローチは，レトロウイルス・ベクターが血管外傷のサイトで蓄積し，かつ局所的なベクター集中を増強することを可能にすることであろう。傷修復の初期のステップは損傷を受けた血管から露出したコラーゲンへの血小板の付着である。したがって，Moloneyマウス白血病ウイルス(MoMLV)外被(env)蛋白質はvon Willebrand凝固因子に由来し，大腸菌，および哺乳類細胞中で表現された高親和性のコラーゲン結合領域を組込むために巧みに計画実行された。コラーゲンにしっかりと結合するキメラenv蛋白質，及びこのコラーゲン結合env蛋白質を備えるビリオンは，野生型の(WT)env蛋白質を表現するビリオンのものに近いウイルス力価を示した。キメラビリオンはコラーゲン・マトリックスに集まり，またそれらは，WT env蛋白質を備えるビリオンが洗い流された条件のもとで感染力を保持した。・・・」（要約の項）と記載され，
　具体的に用いた材料，方法及び結果が，材料と方法の項及び結果の項に記載されている。
　
（３）対比
　引用例２に記載されるレトロウイルスベクターは，具体的には，レトロウイルスであるＳＮＶの野生型エンベロープと，非レトロウイルス蛋白質である単鎖抗体を，標的ペプチドとして，ＳＮＶのエンベロープ蛋白質のＮ末端側の部分と置換した修飾ＳＮＶのエンベロープ蛋白質を含むものである。そして，ＳＮＶの野生型エンベロープは，受容体結合領域，及び本体蛋白質を含む表面蛋白質を含むものであるから，引用例には，受容体結合領域及び本体蛋白質を含む表面蛋白質を含む，第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質であるＳＮＶの野生型エンベロープと，修飾に先だって，受容体結合領域及び本体蛋白質を含む表面蛋白質を含むＳＮＶのエンベロープ蛋白質が，非レトロウイルス蛋白質で置換されるように修飾されている修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を含むレトロウイルスベクターの発明が記載されていることになる。
　そうすると，本願補正発明’と引用例１に記載される発明は，「第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質及び少なくとも１つの修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を含む，レトロウイルスベクターであって，該第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，受容体結合領域，及び本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）を含む表面蛋白質を含み，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，受容体結合領域，及び本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）を含む表面蛋白質を含み，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾されているレトロウイルスベクター。」である点で一致しているが，以下の点で相違している。
　
　相違点１：本願補正発明’におけるレトロウイルスベクターの，第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質，及び修飾に先だって修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質の両者が，超可変ポリプロリン領域を含むものであるのに対し，引用例２に記載されるものは，いずれもＳＮＶのエンベロープであり，超可変ポリプロリン領域を含んでいないものである点，
　
　相違点２：本願補正発明’における修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質であるのに対し，引用例２に記載されるものは，ＳＮＶのエンベロープ蛋白質である点，
　
　相違点３：本願補正発明’においては，修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質の表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基の少なくとも９０％が除去されかつ非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾されているのに対し，引用例２に記載される標的ペプチドとして融合したＳＮＶのエンベロープ蛋白質が，表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基の何パーセントを除去したものであるか明記されていない点。
　
　相違点４：非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドが，本願補正発明’においてはコラーゲン結合ドメインであるのに対し，引用例２に記載されるものでは，単鎖抗体である点。
　
（３）判断
（相違点１及び２について）
　引用例４や，本願明細書の段落００３４にも記載されるように，レトロウイルスベクターとして，モロニーマウス白血病ウイルスを用いる試みは多くなされ，周知のこととなっている。そして，モロニーマウス白血病ウイルスは，引用例２に記載されるＳＮＶと同じくレトロウイルスに属するもので，ウイルスにとって重要な機能である感染の機構も，モロニーマウス白血病ウイルスとＳＮＶは同様のものであると推察されるので，引用例２に記載されるＳＮＶに換えて，引用例４にも記載されるモロニーマウス白血病ウイルスとしても，同様に標的化されたレトロウイルスベクターが得られると予想される。そうであるから，当業者であれば容易に，引用例２に記載されるＳＮＶに換えて，引用例４にも記載されるモロニーマウス白血病ウイルスとすることができる。そしてそのとき，ＳＮＶに換えてモロニーマウス白血病ウイルスとするのであるから，その表面蛋白質は超可変ポリプロリン領域を含むことになるし，修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質になるものである。
　
（相違点３について）
　引用例２には，標的ペプチドは，天然のウイルスのレセプター結合部位を置換または破壊し，そして標的ペプチドは抗体の抗原結合部位，別のウイルスのレセプター結合ペプチド，または標的の特異的レセプターに特異的に結合するペプチドであること（５頁２〜５行）が記載されているのであるから，受容体結合領域のアミノ酸残基の少なくとも９０％が除去されかつ非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾する程度のことは当業者が容易になしえることにすぎない。
　
（相違点４について）
　遺伝子治療の対象となる組織や細胞は様々であるから，当業者であれば当然に，様々な細胞にレトロウイスルベクターを標的化してみたいと想到するものである。そして，引用例２と同じく，レトロウイルスベクターの標的化に関する引用例４に，血管の病変へ標的化するために，コラーゲン結合ドメインを用いることが記載されているのであるから，当業者であれば容易に，引用例２に記載される標的ペプチドとして，引用例４に記載されるコラーゲン結合ドメインを用いることができる。
　
（本願補正発明’における効果について）
　本願補正発明’の具体例が記載される実施例１の記載をみても，明細書の段落００６３及び００６４に，ＮＩＨ３Ｔ３細胞への感染をＸ−ガル染色で評価したことが記載されているが，評価結果が何ら示されておらず，野生型のエンベロープ蛋白質だけを持つレトロウイルスベクターと比較して，本願補正発明の修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を含ませることにより奏される効果が何ら明らかになっておらず，本願補正発明’が格別顕著な効果があるものと認めることができない。
　
（請求人の主張）
　本願補正発明’の効果について，請求人は，
　第一に，本願補正発明’におけるコラーゲン結合は，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質の受容体結合領域の少なくとも９０％という大部分を（さらに超可変ポリプロリン領域の一部または全てもまた）除去し，これらの領域をコラーゲン結合ドメインで置換した後でも，完全に残存し（本願明細書［００６６］および図１），この効果は，当業者により予測し得ないこと，
　第二に，本願補正発明’におけるウイルス力価は，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質の受容体結合領域の少なくとも９０％という大部分を（さらに超可変ポリプロリン領域の一部または全てもまた）除去し，これらの領域をターゲッティングドメインで置換した後でも，高いまま残存し，本願の修飾レトロウイルス粒子の力価は，野生型レトロウイルスエンベロープの力価と遜色ないこと（本願明細書実施例３），
　第三に，腫瘍細胞の表面ではなく，細胞外マトリックス蛋白質に対してターゲッティングされた本願発明のレトロウイルス粒子は，腫瘍細胞の形質導入をもたらし（本願明細書［００４８］），この効果は，当業者により予測し得ないこと，
を主張している。
　
　第一の点について，モロニーマウス白血病ウイルスエンベロープ蛋白質は，コラーゲン結合ドメインをそもそも有しないものであるから，その受容体結合領域の少なくとも９０％という大部分を除いたとしても，コラーゲン結合に変化が生じる理由もなく，図１に示される結果は，コラーゲン結合ドメインで置換したことにより当然に生じるものであり，当業者により予測し得ないような効果とはいえない。
　
　第二の点について，本願補正発明’のレトロウイルスベクターは，野生型のエンベロープ蛋白質をも含んでいるのであるから，野生型のレトロウイルスが感染する細胞に対して，本願補正発明’の修飾レトロウイルス粒子の力価が遜色がないとしても，当業者が予測できないような格別顕著な効果とは認められない。
　また，本願の実施例３におけるＫＳＹ１カポジ肉腫細胞を用いた例は，本願補正発明とは異なり，ＣＡＥのエンベロープ蛋白質を用いたもので，野生型ＣＡＥよりも形質導入効率が増加することが示されてはいる。ところが，感染効率は，感染する細胞の表面にある，野生型のエンベロープ蛋白質が結合する受容体や，修飾エンベロープ蛋白質の標的の量に大きく影響されるものであろうから，実施例３において示される効果は，野生型ｅｎｖのものよりウイルス力価が向上していることが示されている，引用例２の表２及び３の記載から，予測できない程の格別顕著な効果とは認められない。
　
　第三の点について，明細書の段落００４８の記載は，具体例に裏付けられたものでなく，単に可能性を示すにとどまり，該記載を根拠に，当業者が予測し得ないほどの効果が本願補正発明’にあるものと認められない。そもそも，請求人が主張するように，腫瘍細胞の表面ではなく，細胞外マトリックス蛋白質に対してターゲッティングされた本願発明のレトロウイルス粒子は，腫瘍細胞の形質導入をもたらしたことが予測し得ないことであれば，そのような結果が得られたことは，十分な裏付けを持って発明の詳細な説明に記載すべきところ，そのような記載がないことは前述の通りである。
　
（小括）
　したがって，本願補正発明’は，引用例２及び４に記載された発明に基づいて，当業者が容易に発明できたものであり，特許法第２９条第２項の規定により特許出願の際，独立して特許を受けることができないものである。
　
（４）むすび
　したがって，本件補正は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明について
　平成２１年２月２日の手続補正は，上記のとおり却下されたので，本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明」という。）は，平成２０年６月３日の手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された次のとおりのものである。
　
　「第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質及び少なくとも１つの修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質を含む，レトロウイルスベクターであって，
　該第一レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，
　　（ｉ）受容体結合領域，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，
　該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は修飾に先だって，
　　（ｉ）受容体結合領域，
　　（ｉｉ）超可変ポリプロリン領域，及び
　　（ｉｉｉ）本体蛋白質（ｂｏｄｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ）
を含む表面蛋白質
を含み，
　該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質は，該修飾レトロウイルスエンベロープ蛋白質の表面蛋白質の受容体結合領域のアミノ酸残基の少なくとも９０％が除去されかつ非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドで置換されるように修飾されており，　該非レトロウイルス蛋白質又は非レトロウイルスペプチドは，コラーゲン結合ドメインである，
レトロウイルスベクター。」
　
第４　当審の判断
　本願発明は，前記「第２」において特許法第２９条第２項について検討した本願補正発明’を，その態様として含むものである。
　したがって，特許法第２９条第２項について，前記「第２　２．当審の判断」におけると同様の理由により，本願発明は，引用例２及び４に記載された発明に基づいて，当業者が容易に発明できたものである。
　
第５　むすび
　以上のとおりであるから，本願発明は，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができない。
　したがって，本願に係るその他の請求項について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。