【事件の表示】
　特願２００２−５５８４８１「哺乳類腫瘍感受性遺伝子産物およびその使用法」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　７月２５日国際公開、ＷＯ０２／５７４２７、平成１６年　８月　５日国内公表、特表２００４−５２３５２７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は，平成１４年１月１８日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００１年１月１９日　米国）とする出願であって，平成２０年３月１８日付で手続補正がなされたが，平成２１年３月２４日付で拒絶査定がなされ，これに対して，同年６月２４日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに，同年７月２３日付で手続補正がなされたものである。
２．平成２１年７月２３日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２１年７月２３日付の手続補正を却下する。
［理由］
（１）補正後の本願発明  
　上記補正により特許請求の範囲の請求項１は，補正前の
「【請求項１】TSG101タンパク質のユビキチン化制御ドメインにおけるエピトープにおいて、該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体。」
から，
「【請求項１】
ヒト
であって、該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含み、該抗体は、ユビキチン化制御ドメインに結合することによって、該タンパク質とMDM2との相互作用を調節する、前記モノクローナル抗体。
へと補正された。
（２）判断
　上記補正は，上記補正前の請求項１に記載した発明における「TSG101タンパク質」に代えて，「ヒトTSG101タンパク質」とし，「ヒト」との特定事項を追加し，また，「該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含み」及び「該抗体は、ユビキチン化制御ドメインに結合することによって、該タンパク質とMDM2との相互作用を調節する」との特定事項を追加するものである。
　「該抗体は、ユビキチン化制御ドメインに結合することによって、該タンパク質とMDM2との相互作用を調節する」との特定事項について検討する。当該発明特定事項を追加する補正は、補正前の請求項１において何ら言及していないヒトＴＳＧ１０１とＭＤＭ２との相互作用に関する特定の抗体の機能を新たな発明特定事項として追加するものであって、発明特定事項を概念的により下位の発明特定事項とする補正でも，選択肢として表現されている発明特定事項の一部を削除する補正でもないから，発明を特定するための事項の限定であるとはいえない。よって、上記補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものには該当しない。そして、上記補正は、同法同条同項の他の各号のいずれにも該当するものではない。
　よって，本件補正は平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項の規定に違反するものであるから、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
　さらに，念のため，仮に「該抗体は、ユビキチン化制御ドメインに結合することによって、該タンパク質とMDM2との相互作用を調節する」との特定事項が補正前の請求項１を限定するものであり，平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当すると解釈した場合について，本件補正後の前記請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明１」という。）が、特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について，検討する。
　本願補正発明１は，ヒトTSG101タンパク質のユビキチン化制御ドメインにおけるエピトープにおいて、該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体であって、該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含み、該抗体は、ユビキチン化制御ドメインに結合することによって、該タンパク質とMDM2との相互作用を調節する、前記モノクローナル抗体，に係るものである。
　一方，本願明細書では，ＴＳＧ１０１がユビキチン化制御ドメインを介してＭＤＭ２と相互作用することは示されているものの、当該ドメイン内にエピトープを有し両者の相互作用を調節するモノクローナル抗体を実際に作製したことは実施例等の具体例をもって示されておらず、また、ユビキチン化制御ドメイン内のエピトープに対するモノクローナル抗体であれば、いずれのものでもＴＳＧ１０１とＭＤＭ２との相互作用を調節するものであることを示す合理的な説明もなされていない。技術常識を考慮すると一般的に抗体による２つのタンパク質の相互作用の調節は抗体が相互作用する両タンパク質の近接を立体的に阻害することにより行われるものと考えられるため，相互作用する両タンパク質の一方に抗体が結合するとしても結合するエピトープの位置によっては結合した抗体が立体的に両者の相互作用に干渉せず，結果として両者の相互作用を調節しないこともあるものと考えられる。しかし，本願明細書においてＴＳＧ１０１とＭＤＭ２が複合体を形成すること並びにＴＳＧ１０１のユビキチン化制御化ドメインの存在によってＭＤＭ２を増加及びＭＤＭ２のユビキチン化を減少させることは示されているが，ＴＳＧ１０１のユビキチン化制御化ドメインとＭＤＭ２がその際に立体的にどのような関係にあるかは不明であり，また，ユビキチン化制御ドメインに結合する抗体のエピトープの位置も不明であることから，両タンパク質の相互作用と抗体のエピトープへの結合の立体構造的関係が不明であり，抗体のエピトープへの結合が立体的に両タンパク質の相互作用に干渉するかどうかは不明であるから，本願出願時の技術常識を考慮すると，ＴＳＧ１０１のユビキチン化制御ドメイン内にエピトープを持つモノクローナル抗体であれば、いずれのものでもＴＳＧ１０１とＭＤＭ２との相互作用を調節する蓋然性が高いと、抗体が両者の相互作用を調整することを示す実施例等の具体例あるいはそれを示す合理的な説明がない本願の発明の詳細案説明全体に基づいて当業者が認識できるものとはいえない。よって、出願時の技術常識に照らしても、本願補正発明１の範囲まで、発明の詳細な説明に開示された内容を拡張ないし一般化できない。
　また，同様の理由により、この出願の発明の詳細な説明は、当業者が上記請求項に係る発明を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されたものでない。
　したがって，本願補正後の請求項１の記載は，特許法第３６条第６項１号及び同第４項に規定する要件を満たしておらず、本願補正発明１は特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　また，本願優先日前に頒布された刊行物であるCancer Research,58,p.2699-2702,1998（以下，「引用例３」という。）には，
(i)「特定の抗TSG101抗体のG1及びS期における細胞の注入は細胞をM期の前で止めた。TSG101の過剰発現は細胞死を誘発する。これらの結果はTSG101タンパクが細胞周期の進行に決定的であるかも知れないことを示唆している。」（第２６６９頁右欄第１３行〜第１６行），
(ii)「GST-TSG101融合タンパク（アミノ酸167-374）に対するマウスポリクローナル抗血清は以前に記載されている(3)。TSG101に対するモノクローナル抗体のパネルはTSG101の同じ部分から生成された（「材料及び方法」参照）。抗体の特異性はラベルしていない全細胞上清を用いたイムノブロッティングで確認された。（中略）モノクローナル抗体の１つ4A10がさらなる研究に用いられた。」（第２７００頁右欄第１４行〜第２２行），
(iii)「これらの結果を合わせて考えると，注入した抗体による内在TSG101の不活性化がG1-S期遷移かG2-M期遷移のどちらかにおいて細胞周期の進行を混乱させるかも知れない。この観察結果は，アンチセンスRNAによるTSG101の不活性化が細胞の形質転換を生じるという以前の結果と適合する。」（第２７０１頁左欄下から第１５行〜下から第１０行），
(iv)「構造情報に基づくと，TSG101はユビキチン結合酵素のグループにユビキチン結合活性部位ではなく，アミノ酸末端領域で類似している。これは，TSG101がユビキチン結合酵素の優性阻害制御因子として作用するという可能性を開いている（6）ユビキチン結合酵素は細胞周期制御の幾つかのステージで重要であることが示されてきている(17)。分裂後期阻害因子のPds1p及びcyclinBのユビキチン依存は分裂中期から分裂後期への進行と分裂終期からG1期への進行にそれぞれ必要である（18-20）。全体的なTSG101のバランスが崩れるとこのタンパク質分解経路の制御が乱されるのだろう。しかしながら，正確な分子レベルでの基盤はまだ生物化学的に検証される必要がある。」（第２７０１頁下から第１４行〜下から第３行），
と記載されている。
　本願補正発明１と引用例３記載事項(i)(ii)(iii)によるモノクローナル抗体とを比較すると，両者はヒトTSG101タンパク質の特定のエピトープにおいて，該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体である点で共通する。
　その一方，両者は，本願補正発明１の抗体は，エピトープがユビキチン制御化ドメイン（本願明細書図３Aより1-250位）に存在し，ユビキチン化制御化ドメインに結合することによってTSG101とMDM2との相互作用を調節するのに対し，引用例３に記載の抗体は，エピトープがアミノ酸167-374に存在（記載事項(ii)）し，TSG101に作用して細胞周期を阻害する（記載事項(i)(iii)）点，で一見相違する。なお，「該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含む」との記載は，そもそも位置が決まっている（本願明細書の記載によれば1-250位）ユビキチン化制御ドメインが50-250位を含むものであることを改めて説明しているのみであり，エピトープの位置を50-250位に限定することにはならない。
　上記について検討する。引用例３の記載事項(iv)のように，ユビキチン依存のタンパク分解が細胞周期の進行にとって必要であり，TSG101はユビキチン結合酵素の優性阻害制御因子であることから，TSG101に作用して細胞周期の進行を阻害する引用例３の抗体は，TSG101に結合してTSG101のユビキチン結合結合酵素の優性阻害制御因子としての機能を阻害する抗体であると言える。また，「TSG101のユビキチン結合酵素様ドメインはMDM2のユビキチン化を阻害する」（明細書【０１０２】第１行）ことから，TSG101タンパク質とMDM2の相互作用を調節するとはTSG101のユビキチン結合酵素の優性阻害制御因子としての機能を阻害することに他ならない。よって，本願補正発明１と引用例３に記載の抗体は共にTSG101に結合してTSG101のユビキチン結合酵素の優性阻害制御因子としての機能を阻害するものであるから，ユビキチン制御化ドメインがユビキチン化の阻害能を有し，250-390位の断片はユビキチン化阻害能がみられないとの本願明細書における実験結果（図３）を踏まえると，本願明細書引用例３に記載の抗体のエピトープはユビキチン制御化ドメイン1-250位と重複する167-250位に存在すると考えられる。また，TSG101に結合してTSG101のユビキチン結合酵素の優勢阻害制御因子としての機能を阻害する抗体であれば，TSG101と結合することによって，TSG101のMDM2のユビキチン化阻害を阻害する，すなわち，TSG101とMDM2の相互作用を調節する，といえる。そうすると，本願補正発明１と引用例３に記載の抗体は上記のように一見相違するものの，共にヒトSG101タンパク質のユビキチン化制御ドメインにおけるエピトープにおいて，該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体であって，該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含み，該抗体は，ユビキチン化制御化ドメインに結合することによって，該タンパク質とMDM2との相互作用を調節する，前記モノクローナル抗体であり，同一である。
　また，引用例３記載事項(iv)により，TSG101のアミノ酸末端領域，すなわち，ユビキチン制御かドメインが重要であることが知られており、また，あるエピトープに結合する抗体がある反応をブロックする場合にそれに立体的に近接するエピトープが存在すれば該エピトープに結合する抗体が同様の効果を奏する可能性が高いことは本願優先日前当業者にとって技術常識であるから，引用例３に記載の抗体と同様にTSG101に結合してTSG101のユビキチン結合酵素の優性阻害制御因子としての機能を阻害する抗体を得ることを目的に，優性制御阻害因子にとって重要なユビキチン制御化ドメインの167-250位に近接する位置に結合する抗体を得ようとすることは当業者が容易になし得ることである。また，本願明細書においては実際にTSG101とMDM2をの相互作用を調節するモノクローナル抗体を作製した例が示されていないから，参酌すべき効果も示されていない。
　したがって，本願補正後の請求項１に係る発明は，特許法第２９条第１項第３号に該当するか，あるいは同法第２９条第２項に規定する要件を満たしておらず，本願補正発明１は特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　よって、たとえ当該補正が平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当するとしても，同法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであるから、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
（３）むすび
　以上のとおり，本件補正は平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項の規定に違反し，仮に同法第１７条の２第４項第２号に該当するものとしても同法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであるから、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
３．本願発明について
（１）本願発明
　平成２１年７月２３日付の手続補正は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明１」という。）は，平成２０年３月１８日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される，以下のとおりのものである。
「【請求項１】TSG101タンパク質のユビキチン化制御ドメインにおけるエピトープにおいて、該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体。」
（２）引用例
　原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前に頒布された刊行物である特表２０００−５００３４３号公報（以下，「引用例１」という。）には，
(i)「TSG101の「正常な」配列を配列番号：３に提供する（ヒト）。」（第１０頁第３行〜第４行），
(ii) 「ポリペプチドを抗体産生のために用い、この場合短い断片は特定のポリペプチドに特異的な抗体を提供し、長い断片または遺伝子全体は、ポリペプチドまたは蛋白質の表面を覆う抗体の産生を可能にする。正常型または変異型のTSG101に対する抗体を作製してもよい。蛋白質の高次コイル、ロイシンジッパーおよびプロリンリッチドメインは、エピトープとして、特に発癌性TSG101に認められる共通の変化を認識する抗体の作製に重要である。これらのドメインまたは本来の蛋白質に対応するペプチドを単離するために、抗体を作製してもよい。TSG101を認識する抗体は診断、ヒト腫瘍、例えば乳癌のタイピングおよび病期分類に有用である。
　抗体を従来の方法に従って調製し、この場合発現されたポリペプチドまたは蛋白質は、そのまま、または既知の免疫誘発担体、例えば、KLH、プレ-SHBsAg、その他のウイルス蛋白質または真核細胞蛋白質等に結合させて、免疫原として用いてもよい。一連の注射の際に、適当であれば様々なアジュバントを用いてもよい。モノクローナル抗体に関しては、１回以上の追加免疫注射後、脾臓を単離し、脾細胞を固定し、その後高親和性抗体結合をスクリーニングしてもよい。次に、望ましい抗体を産生する固定化細胞、例えばハイブリドーマを増殖させてもよい。詳述は、モノクローナル抗体：実験マニュアル（Monoclonal Antibodies:A Laboratory Manual）ハーロウ＆レーン（Harlow and Lane）編、Cold Spring Harb or Laboratories，Cold Spring Harbor，New York，1988を参照のこと。必要に応じて、重鎖および軽鎖をコードするmRNAを単離して、大腸菌にクローニングすることによって変異誘発させてもよく、重鎖と軽鎖を混合して抗体の親和性をさらに増強させてもよい。」（第１７頁第１２行〜第１８頁第５行），と記載されており，
(iii)配列番号３としてヒトTSG101の全長配列及びコード領域が示されている。
　また，原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるJ.Mol.Med.，1997年，Vol.75，p.467-469（以下，「引用例２」という。）には，
(i)「TSG101の配列において，UBC活性部位残基がUBCファミリーの幾つかの他のメンバーと同様に置換されていたので，我々は短命な遺伝子産物のユビキチン化の調節におけるTSG101の役割を提案する。」（第４６７頁左欄第１１行〜第１７行），
(ii)「むしろ，我々はTSG101のN末端領域が配列においてユビキチン結合酵素E2の活性ドメイン（UBC）及びUBC関連DNA結合タンパクに類似していることを見つけた。我々は，TSG101とUBC分子は同一の機能を有しているわけではないようだが（以下参照），相同体（共通の進化上の祖先を有する遺伝子）であると考える。ヒトTSG101の近い相同体（オルソログと思われる）が酵母にも存在する。これらの結果はTSG101のモジュラー構造についての知見を与え，TSG101の潜在的なユビキチン化の制御因子としての核の役割を示唆する。我々は，第三者が独立に同様の結論に到達したことに気づいた[３]。」（第４６７頁中欄第２２行〜第４２行）（なお，当該記載で参照文献３とされているKoonin EV et al.,1997,TSG101, a gene mutated in human breast cancer, may be the prototype of a class of dominant negative regulators of the ubiquitin pathway, Nat Genet (in press)は，Nat Genet,16,p.330-331,1997であって，該参照文献３には，引用例２に言及しつつ「TSG101様タンパクはユビキチン、標的タンパクやユビキチン機構の他の要素と非生産性複合体を形成することでユビキチンカスケードを阻害する細胞周期制御因子の新たなクラスに属するかも知れない。　校正時の追記：我々は第三者（Ponting,C.P., Cai,Y.-D., Bork,P. J.Mol.Med., in the press）が独立に同様の結論に到ったことに最近気づいた。」（第３３１頁右欄第７行〜第１８行）と記載されている。），
(iii)「CROC-1とのアナロジー及びヘテロ二量体を形成するUBC相同体の知られている性質を考慮すると，TSG101はUBC相同体であるRad6とも結合するDNA結合タンパクのRad18と同様にUBC及びDNA結合機能を有するかも知れない。他の潜在的な結合相手は，ユビキチン，ユビキチン相同体，ユビキチン活性化酵素及びユビキチン転移酵素である。あるいは，UBC活性が失われていても多結合部位が維持されており，TSG101ノックアウト細胞形質転換体によって、p53のような腫瘍抑制因子やc-junやc-fosのような転写制御因子の分解の制御における顕著な役割が示唆されるかも知れない。」（第４６９頁左欄下から第４行〜中欄第１６行），と記載され，
(iv)図２（第４６９頁）のヒトTSG101のドメイン図にはUBC様ドメインの位置が記載されている。
（３）対比
　本願発明１と，引用例１記載事項(i)(ii)(iii)によって当業者が把握できる抗体とを比較すると，記載事項(ii)で「短い断片は特定のポリペプチドに特異的な抗体を提供」とされている抗体はTSG101のある特定の部分におけるエピトープにおいて結合する抗体であるから，両者は，TSG101タンパク質の特定の部分におけるエピトープにおいて、該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体，である点で共通する。
　その一方，両者は，TSG101タンパク質においてモノクローナル抗体の結合するエピトープの存在する部分が，本願発明１ではユビキチン化制御ドメインであるのに対し，引用例１では特段特定されていない点，で相違する。
（４）判断
　上記（３）の相違点について検討する。引用例２記載事項(i)(ii)(iii)(iv)により，TSG101のUBC様ドメインがユビキチン化によるタンパク質分解の制御に役割を果たすことが示唆されており，このUBC様ドメインは本願発明１のユビキチン化制御ドメインに相当する。一般的に，タンパク質のある部分が関心ある機能を有するとされる時、さらなる機能解析等の当該部分のさらなる研究のために当該部分の存否を検出したり，その機能をブロックすることが可能なモノクローナル抗体を当該部分を免疫原として作製することは本願優先日前において当業者にとって周知技術である。そうすると，引用例１のTSG101タンパク質の特定の部分におけるエピトープにおいて、該タンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体の提供において，その特定の部分として，引用例２記載事項(i)(ii)(iii)(iv)のように，そのユビキチン化によるタンパク質分解の制御における潜在的な役割に関心が示されているTSG101のユビキチン化制御ドメインを選ぶことは当業者が容易になし得ることである。
　そして、本願の発明の詳細な説明には実際にモノクローナル抗体を得たことが実施例等の具体例として記載されていないから，本願発明１のモノクローナル抗体が引用例１及び２から予測される以上の格別の効果を奏するものともいえない。
　したがって，本願発明１は，引用例１及び２の記載から当業者が容易になし得たものであるから，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができるものではない。
（５）審判請求人の主張
（５−１）ユビキチン化ドメインの選択
　請求人は，回答書において「引用文献１は、本願発明に記載のユビキチン制御ドメインを特定していません。また、ユビキチン化ドメイン（ユビキチン化領域（UBC様）と記載）が記載された引用文献２は、ユビキチン化ドメインが、TSG101に対する抗体を作製する上で標的とするには最も考えにくいドメインであり、TSG101のユビキチン化ドメインが機能的でないように記載されています： 
（英文省略）「さらに、TSG101の近接のホモローグが2つの酵母S. Cerevisiae および S. Pastorianusに存在する。しかしながら、これら４つの分子のそれぞれは、ユビキチンを結合できるとは考えにくい。これはE2酵素においてユビキチンの可逆的結合を媒介するシステイン残基が、これらの分子では置換されているためである（Fig 1, 2）。これまでにはっきりと示唆されてはいないものの、不活性なUBCホモローグはめずらしくないように見える」（引用文献２第469頁左欄第23-31行目）。」（回答書第８頁下から第５行〜第９頁第１２行）ことから，ユビキチン化ドメインを選択することは当業者が容易になし得ることではないと主張している。しかし，引用例２記載事項(i)(ii)(iii)のように，引用例１では請求人の指摘するシステイン残基の置換を踏まえたうえで，TSG101のUBC様ドメインがユビキチン化によるタンパク質分解の制御に役割を果たすことを示唆している。よって，引用例１にユビキチン制御ドメインが特定されていないとしても，また，当該置換を踏まえたうえでも，上記（４）に記載のように当業者にとってユビキチン化ドメインを抗体の結合対象として選択する動機付けは存在する。
　また，請求人は知財高裁判決例が定立した進歩性判断の規範に基づいて当業者が引用文献１および２に記載の発明に基づいて本願発明に容易に想到し得たものではない旨主張している（回答書第９頁下から第５行〜第１１頁第１６行）が，上記（４）に記載のように引用例１及び２には当業者が技術常識を参酌して把握できる本願発明１の特徴点に到達するためにしたはずであるという示唆が存在し十分な動機付けがあるといえる。
　よって、請求人の上記主張を採用することはできない。
（５−２）50〜250位の選択
　請求人は，回答書において50〜250位を選択することが当業者にとって容易でない旨主張しているが，「該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含む」ことは本願発明１の発明特定事項となっていないことから請求人の上記主張を採用することはできない。
　なお，「該ユビキチン化制御ドメインは該タンパク質のアミノ酸残基50位〜250位を含む」との記載は，そもそも位置が決まっているユビキチン化制御ドメインが50位〜250位を含むものであることを改めて説明しているのみであり，エピトープの位置を50位〜250位に限定することにはならない。
（５−３）引用文献１における３つのドメインの特定
　請求人は，意見書において，「第二に、引用文献1は、エピトープについて3つの領域を特定し「蛋白質の高次コイル、ロイシンジッパーおよびプロリンリッチドメインは、エピトープとして、特に発癌性TSG101に認められる共通の変化を認識する抗体の作製に重要である」（引用文献１第17頁第15〜17行目）と記載していますが、引用文献２のFigure2を見ると、ヒトのユビキチン化ドメイン（ユビキチン化領域（UBC様）と記載）は、プロリンリッチドメイン、コイルドコイルドメイン、ロイシンジッパードメインの「上流」に示されており、これらの領域とは別個であるように見えます。これらのことより、当業者が引用文献２によってTSG101のユビキチン結合ドメインに結合する抗体に導かれる根拠はないものと考えられます。」（意見書第２頁下から第１４行〜下から第６行）と主張している。
　しかし，上記（４）に記載のように引用例２を見た当業者であればUBC様ドメインの機能の重要性を認識するから，十分な動機付けが存在する。また，請求人が上記で言及している３つのドメインはあくまで発癌性TSG101に認められる共通の変化を認識する抗体の作製に重要なドメインとして特定されているものであるところ，上記（４）に記載のようにユビキチン化制御ドメインの潜在的な機能に注目をしてそれに結合する抗体を得ようとする異なる目的での異なるドメインに対する抗体の取得を阻害する要因にはならない。
　よって、請求人の上記主張を採用することはできない。
４．むすび
  以上のとおりであるから，本願請求項１に係る発明は，特許法第２９条２項の規定により特許を受けることができないので，他の請求項に係る発明については検討するまでもなく，本願は拒絶をすべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。