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　特願２００２−５５８３８７「コンホメーションエピトープを利用するＨＣＶ感染の予防及び治療」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　７月２５日国際公開、ＷＯ０２／５７３１４、平成１６年１１月１１日国内公表、特表２００４−５３３９９１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は、平成１３年１１月３０日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２０００年１２月１日、米国）とする国際出願であって、その請求項１〜１０に係る発明は、平成１９年５月７日付手続補正により補正された明細書及び図面の記載からみて、その請求項１〜１０に記載された事項により特定されるとおりのものである。
　そのうち、請求項１〜３、８には、以下のとおり記載されている。
　
「【請求項１】　ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸４１１〜６４４を含むペプチド。」（以下、「本願発明１」という。）
　
「【請求項２】　ＨＣＶ １ｂ Ｅ２のアミノ酸４７０〜６４４を含むペプチド。」（以下、「本願発明２」という。）
　
「【請求項３】　ＨＣＶ １ｂ Ｅ２のアミノ酸６４４〜６６１を含むペプチド。」（以下、「本願発明３」という。）
　
「【請求項８】　請求項１〜５いずれか１項に記載のペプチドを含むワクチン。」（以下、「本願発明８」という。）
　
　
第２　引用例
（１）原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用され、本願の優先日前の２０００年５月１１日に頒布された同一出願人の国際出願に係る国際公開第００／２６４１８号（以下、「引用例２」という。）には、以下の事項が記載されている。
　
（ア）「【請求項３】 ＣＢＨ−２、ＣＢＨ−４Ｄ、ＣＢＨ−４Ｂ、ＣＢＨ−４Ｇ、ＣＢＨ−５、ＣＢＨ−７、ＣＢＨ−８Ｃ、ＣＢＨ−８Ｅ、ＣＢＨ−９、ＣＢＨ−１１、及びＣＢＨ−１７なる群より選択されたヒトモノクローナル抗体。」（請求項３）
　
（イ）「ＨＣＶ  Ｅ２に対する１１個のＨＭＡｂｓを生成した。・・・抗体は、ウイルス型及び遺伝子型にわたり保存されているコンフォメーショナルな抗原決定基と結合する。抗体はＨＣＶ  Ｅ２蛋白質の遺伝子型１ａ，１ｂ，２ａ及び２ｂと結合して、１組のこれらの抗体はヒトＣＤ８１とこれらのＥ２蛋白質の相互作用を阻害する。」（第１０頁第８行〜第１８行）
　
（ウ）「抗体を用いて、それと結合するＥ２蛋白質上の構造的抗原決定基を同定することができる。コンフォメーショナルな抗原決定基を同定するためのモノクローナル抗体を用いて、２つの基本的なアプローチを用いることができる。まず第１には、ＨＣＶイソ型の本来の変種又は突然変異分析を用いて、モノクローナル抗体により認識される抗原決定基に関連する領域及び最終的な個々のアミノ酸を同定することができる（・・・）抗体を、多くの異なるＨＣＶ  Ｅ２イソ型に対してスクリーニングして、個々の抗体と選択的に反応しないイソ型を同定する。・・・代わりの方法は、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  ｃｏｍｐａｎｙ  Ｍａｘｙ−Ｇｅｎにより開拓されたＤＮＡシャフリングである。異なるキメラＥ２の異なるモノクローナル抗体との観察される結合反応性を調べることにより、コンフォメーショナルな抗原決定基を形成することにおいてＥ２蛋白質におけるアミノ酸領域を同定することができる。一旦重要な領域が同定されれば、異なる遺伝子型の間で異なる個々のアミノ酸を突然変異させて、反応性Ｅ２配列を生成する。十分な反応性を保持している突然変異体は、抗原決定基を形成することと関連のあるアミノ酸を同定する。
  コンフォメーショナルな抗原決定基を決定する第２の基本的なアプローチは、ＨＣＶ  Ｅ２の所望の配列をコードする１０〜１５残基の長さの一連のオーバーラッピングペプチドを合成することである。次いで、これらのペプチドを、高濃度の抗体（多くの場合１００μｇ／ｍｌ以上）を用いる抗体に対してスクリーニングする。十分にコンフォメーショナルな抗原決定基を含む個々の領域は、検出することができる抗体との残りの結合活性を保持している。一旦これらの領域が同定されれば、１０〜１５残基のペプチドを含む突然変異の研究を用いて（ペプチドに関連して又はコンフォメーショナル的に無傷なＨＣＶ  Ｅ２蛋白質）、それらを確証させることができる。」（第２１頁第１８行〜第２２頁第１３行）
　
（２）原査定の拒絶の理由で引用文献４として引用され、本願の優先日前の２０００年２月３日に頒布された国際公開第００／５２６６号（以下、「引用例４」という。）には、以下の事項が記載されている。
　
（エ）「上記観察により、認識された決定基が非鎖状的性質であり得ることが示されるため、種々のサンプルの免疫反応性をＩＦアッセイにおいて分析した。試験し、限られた（restricted）決定基配列を同定するために、Ｅ２の種々のドメインを発現するひとそろいのプラスミド（図２を参照のこと）で細胞を形質転換した。Ｅ２タンパク質の断頭ドメインを発現するひとそろいのベクター（図２を参照のこと）によってトランスフェクトされたＬＴＫ細胞に対するＩＦＡにより、得られた２種類のＨＭａｂを反応性について評価した。標準的技術を用い、以前に記載（Sambrook et al., 1989, Nakano et al., 1997）されるように、プラスミドｐＣＩＥ２およびｐＣＩＥ２ｔに関しては、Ｅ２配列をｐｃＤＮＡ３プラスミド（Promega）のＣＭＶプロモーター直下にクローニングするか、あるいはプラスミドｐＳ２Ｓ.Ｅ２Ａ−Ｅに関しては、これをＢ型肝炎ウイルス表面抗原との融合タンパク質として発現させた。全てのＤＮＡ調製物は Qiagen 精製カラム（Qiagen）を用い、製造元の指示書にしたがって作成した。リポフェクタミン（Lipofectamine, Gibco BRL）の存在下、ＤＮＡ１．０μｇを用いてＬＴＫ細胞をトランスフェクトした。感染後４８時間の時点で、以前に記載（Major et al., 1995）されるように、細胞上清および精製されたＨＭＡｂの免疫反応性をＩＦＡによって試験した。ポジティブコントロールではプラスミドｐＣＩＥ２ｔの直接注入によって免疫化されたマウスから作成された反応性過免疫血清を使用した（Nakano et al., 1997）。ネガティブコントロールでは非感染ＬＴＫ細胞ならびに、Ｅ１を発現する組換えＳＶ４０ウイルスで感染させたＣＶ−１細胞を使用した（Fournillier-Jacob et al., 1996）。」（第２９頁第１２行〜第２９頁末行）
　
（オ）「表２：患者の血清の免疫反応性およびＥ２の断頭ドメインに対する精製モノクローナル抗体（ＨＭＡｂ）の免疫反応性
　
a ＬＴＫ細胞を記載のプラスミドによって一時的にトランスフェクトし、Major らによって記載されるように４８時間後にＩＦＡを行った（Major et al., 1995）。ｐS2.SE2A-E プラスミドに関してはNakano ら（Nakano et al., 1997）にしたがう。pcDNA3 プラスミド（Promega）をネガティブコントロールとして用いた。
b 患者の血清は１／２０希釈で試験した；ＬＣＬの上清または精製ＨＭＡｂは、少なくとも２回の独立して行われた実験において１０μｇ／ｍＬまでの濃度で用いた。
c 全ての場合において、プラスミド pCIE2t の直接注入によって免疫化したマウスから得られた反応性過免疫血清を用い、トランスフェクションの効率およびプラスミドの適正な発現を評価した（Nakano et al., 1997）。」（表２）
　
（カ）「　
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　」（図２）
　
（キ）「実施例２：ＨＭＡｂの免疫学的特徴
  種々のアプローチを用いて生産された抗体の免疫反応性を特徴付けした。元の患者の血清、ＬＣＬ由来の上清ならびに精製された抗体を用い、変性条件および、サブタイプ１ａおよび１ｂによって誘導されたＥ２タンパク質を含むタンパク質調製物を用いるウエスタンブロット分析（・・・）を行った。ウエスタンブロット分析では、バキュロウイルスに発現させた遺伝子型１ａおよび１ｂ配列由来のＥ２タンパク質を以前に記載されるように用いた。」（第２８頁下第１１行〜下第４行）
　
（３）原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用され、本願の優先日前の２０００年１１月に頒布され、本願の発明者の一部が共著者となっている刊行物であるJournal of Virology, 2000, vol.74, p.10407-10416（以下、「引用例１」という。）には、引用例２とほぼ同内容の事項が記載がなされており、表１には、「ＣＢＨ−２、ＣＢＨ−４Ｄ、ＣＢＨ−４Ｂ、ＣＢＨ−４Ｇ、ＣＢＨ−５、ＣＢＨ−７、ＣＢＨ−８Ｃ、ＣＢＨ−８Ｅ、ＣＢＨ−９、ＣＢＨ−１１、及びＣＢＨ−１７」と名付けられた抗体が記載されている。　
　
　
第３　特許法第２９条第１項第３号について
１．本願発明１〜３
　引用例４の上記記載事項（キ）からみて、引用例４には、ＨＣＶ １ｂのＥ２タンパク質が記載されている。
　引用例４に記載されたＨＣＶ １ｂのＥ２タンパク質は、「ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸４１１〜６４４を含むペプチド」、「ＨＣＶ １ｂ Ｅ２のアミノ酸４７０〜６４４を含むペプチド」及び「ＨＣＶ １ｂ Ｅ２のアミノ酸６４４〜６６１を含むペプチド」であるといえるから、本願発明１〜３は、それぞれ物質として引用例４に記載のものと区別ができない。
　
　したがって、本願発明１〜３は、それぞれ引用例４に記載された発明であり、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
　
　
第４　特許法第２９条第２項について
１．本願発明
（１）本願発明１
　平成２１年２月１９日付審判請求書の手続補正書において、請求人は、本願発明１〜３の「含む」は本来「からなる」とする意図であった旨を主張している。
　特許請求の範囲の記載の解釈は、技術常識を参酌しつつ、その記載からなされるべきであって、請求人の本来の意図とは無関係であるから、請求人の主張は採用できない。
　以下、念のため、そのように解した場合、すなわち、本願発明１に含まれる「ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸４１１〜６４４からなるペプチド」に係る発明（以下、「本願発明１’」という。）の進歩性について検討する。
　
　そして、本願明細書の段落【００５９】には、
「４つの競争グループが限定された。グループＩは、５つのＨＭＡｂ、ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１よりなる。このグループの抗体は、ＨＣＶ Ｅ２のＣＤ８１への結合を阻止し、ＨＣＶ Ｅ２のアミノ酸４１１〜６４４に位置限定された保存されたエピトープを認識する。」
と記載されていることから、本願発明１’の「ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸４１１〜６４４からなるペプチド」は、ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体のコンホメーションエピトープを含むものである。
　
（２）引用例の記載
　上記記載事項（ア）によると、引用例２には、「ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体」と名付けられた抗体が記載されている。
　本願と引用例２は、出願人が同一であって、引用例２に記載された「ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体」は、本願の抗体と名称が同一であること、及び、引用例２に記載された抗体は、本願の抗体と同様に、ＨＣＶのＥ２タンパク質に結合するものであること（記載事項（イ））からみて、引用例２に記載された「ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体」は、本願のＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体と同一であると認められる。
　また、引用例１に記載された「ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体」も同様の理由により、本願のＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体と同一であると認められる。
　
（３）対比
　本願発明１’と引用例１又は２に記載された発明を対比すると、ＨＣＶのＥ２タンパク質に関連する点で一致するが、本願発明１’は、ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体のコンホメーションエピトープを含む「ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸４１１〜６４４からなるペプチド」であるのに対し、引用例１又は２には、これらの抗体自体は記載されているが、これらのコンホメーションエピトープを含むペプチドについては特に記載されていない点で相違する。
　
（４）判断
　当該相違点について検討すると、上記記載事項（ウ）に示されるように、引用例２には、当該抗体のコンホメーションエピトープを同定することができる旨が記載されているのであるから、当業者であれば、ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体のコンホメーションエピトープを同定しようとすることは、強く動機付けられることである。
　そして、引用例２の上記記載事項（ウ）に示された方法や、引用例４に記載されたコンホメーションエピトープを含むペプチド領域の決定方法（記載事項（エ）〜（カ））を用いて、ＨＣＶ １ｂのＥ２タンパク質の部分ペプチドを作製し、ＣＢＨ−２、−８Ｅ、−５、−８Ｃ及び−１１抗体のコンホメーションエピトープを含むペプチド領域を決定することは、当業者が容易になし得ることである。
　
　通常、抗体が結合するエピトープの大きさは、直線状エピトープの場合、６〜１０アミノ酸残基程度の短いアミノ酸配列であることは、本願優先日前の技術常識であるから（要すれば、八杉龍一編、「岩波生物学辞典第４版」、株式会社岩波書店、１９９７年４月１０日第４版第３刷発行、第４３０頁「抗原決定基」の項参照）、エピトープが不連続であるコンホメーションエピトープの場合でも、抗体が実際に結合する部分は、不連続な短いアミノ酸配列からなる部分であると認められる。
　しかしながら、本願発明１’のペプチドは、「Ｅ２のアミノ酸４１１〜６４４」の２３４アミノ酸残基からなるペプチドであって、２７８アミノ酸残基からなるＨＣＶ１ｂのＥ２タンパク質の細胞外ドメイン（Ｅ２のアミノ酸３８４〜６６１）（本願明細書の【０１６３】第４行〜第６行参照）の多くの部分を含む長いペプチドであり、本願発明１’は、引用例２に記載された抗体のコンホメーションエピトープである不連続な短いアミノ酸配列が、Ｅ２タンパク質の細胞外ドメインの多くの部分を占める２３４アミノ酸残基もの長いペプチドである「Ｅ２のアミノ酸４１１〜６４４」の中に存在することを確認したものにすぎない。
　そして、本願明細書の記載をみても、それ以上の格別顕著な効果は見いだせず、本願発明１’によって奏される効果は、当業者が予測できない程の格別なものとはいえない。
　
　したがって、本願発明１’及び本願発明１’をその態様として包含する本願発明１は、引用例１、２及び４の記載に基づき、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
２．本願発明３
　平成２１年２月１９日付審判請求書の手続補正書において、請求人は、本願発明１〜３の「含む」は本来「からなる」とする意図であった旨を主張している。
　特許請求の範囲の記載の解釈は、技術常識を参酌しつつ、その記載からなされるべきであって、請求人の本来の意図とは無関係であるから、請求人の主張は採用できない。
　以下、念のため、そのように解した場合、すなわち、本願発明３に含まれる「ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸６４４〜６６１からなるペプチド」に係る発明（以下、「本願発明３’」という。）の進歩性について検討する。
　
　本願明細書の段落【００５９】には、
「４つの競争グループが限定された。・・・グループＩＶは、１つの抗体ＣＢＨ−１７よりなり、これは、ＨＣＶ Ｅ２のアミノ酸６４４〜６６１に位置限定されたエピトープを認識した。」
と記載されており、
　本願明細書の段落【０１６２】には、
「第四の競争グループは、直線的エピトープを認識するパネル中の唯一の抗体であるＣＢＨ−１７により形成される。」
と記載されていることから、本願発明３’の「ＨＣＶ １ｂのＥ２のアミノ酸６４４〜６６１からなるペプチド」は、ＣＢＨ−１７抗体の直線的エピトープを含むものである。
　
　引用例１及び２には、「ＣＢＨ−１７抗体」と名付けられた抗体が記載されており、上記１．（２）で述べたのと同様に、この抗体は、本願のＣＢＨ−１７抗体と同一の抗体であると認められる。
　そして、上記記載事項（ウ）に示されるように、引用例２には、当該抗体のエピトープを同定することができる旨が記載されているのであるから、当業者であれば、ＣＢＨ−１７抗体のエピトープを同定しようとすることは、強く動機付けられることである。
　そして、引用例２の上記記載事項（ウ）に示された方法や、引用例４に記載されたエピトープを含むペプチド領域の決定方法（記載事項（エ）〜（カ））を用いて、ＣＢＨ−１７抗体の直線的エピトープを含むペプチド領域を決定することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　そして、本願発明３’によって奏される効果は、当業者が予測できない程の格別なものとはいえない。
　
　したがって、本願発明３’及び本願発明３’をその態様として包含する本願発明３は、引用例１、２及び４の記載に基づき当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
３．審判請求人の主張
（１）審判請求人は、審判請求書の請求の理由において、下記のとおり主張している。
　
主張１：「引用例３で免疫沈降法により特定された（引用例３第３７頁右欄第６〜１０行のＥ２タンパク質のコンホメーションエピトープマッピング（引用例３図２、引用例４図２）の位置（Ａ３８４−４４３、Ｂ４４４−５０３、Ｃ５０４−５５６、Ｄ５５７−６０７、Ｅ６０９−６７４）は全て本願発明の位置とは異なる。これは、本願発明のコンホメーションエピトープの特定が、通常の方法では困難であったことを意味する。引用例４も同様であるので、引用例３、４には本願発明は記載されていない。」
　
主張２：「優先日において、当業者が引用例３、４と異なるコンホメーションエピトープを特定することには、技術的な困難性があったことを下記に説明する。
　ＨＣＶＥ２タンパク質に関するエピトープ解析においては、ＨＣＶは、イン・ビトロで確実に増殖させられないので、真核細胞で発現される組換えエンベロープタンパク質を利用して、ＨＣＶタンパク質に対する強い力価を有する個人を同定し、かつ、上記エンベロープタンパク質が本来有する立体的構造に起因したコンホメーションエピトープに対する抗体の検出を可能にする方法を選択する必要があった（本件明細書「０１２１」）。従って、本願発明では、アセトン固定した細胞を利用し、ＨＣＶＥ２タンパク質に対する血清反応性を検査して、最高の全体的反応性を示す個人（ＨＣＶ ２ａ）を発見している（本件明細書「０１２３」〜「０１２５」図５の右側等）。」
　
主張３：「このようにして特定されたコンホメーションエピトープ部位を利用することにより、本願発明では患者がＨＣＶ感染に関して強い抗ウイルス免疫応答を有するかどうかを検査することが可能となり、遺伝子型を認識することにより、少量の抗体で、擬陰性が少なく高感度でＨＣＶ感染を同定できる効果を奏する（本件明細書「０１４６」〜「０１５０」実施例８）。」
　
主張４：「殆どのＨＣＶ感染した個人は、推定の中和活性を有する低レベルの血清抗体により特徴付けられ、「低レベルの」ＣＢＨ−２又はＣＢＨ−７様ＨＭＡｂを有する個人でも、単純な阻止アッセイを利用して同定することができるため、ＣＢＨ−２及びＣＢＨ−７の治療的利用は、これらの個人において、価値がある可能性を有している（本件明細書「０１７０」〜「０１７４」実施例１０）。このように、本願発明のペプチドは優れた効果を有しており、このような効果は当業者の予測を超えたものであった。」
　
（２）当該主張について検討する。　
（２−１）主張１について
　エピトープの特定が困難であるか否かにかかわらず、上記第３にて述べたように、引用例４には、そもそも本願発明１〜３に係るペプチドが物として製造可能に記載されていており、新規性を有さないものであるから、当該主張は採用できない。
　また、引用例４に記載された抗体は、本願の抗体と異なる抗体であるから、Ｅ２タンパク質上のエピトープの位置が異なることは、むしろ当然のことであるといえる。そして、エピトープを特定することが容易である以上、単に両者のエピトープの位置が異なるという事実が、引用例２に記載された本願抗体のコンホメーションエピトープの特定が困難であったことの根拠にはならない。
　よって、請求人の当該主張は採用できない。
　
（２−２）主張２について
　請求人は、アセトン固定した細胞を利用し、ＨＣＶＥ２タンパク質に対する血清反応性を検査して、最高の全体的反応性を示す個人（ＨＣＶ ２ａ）を発見したこと（本願明細書段落【０１２３】〜【０１２５】等）を根拠に、当業者が引用例３、４と異なるコンホメーションエピトープを特定することには、技術的な困難性があった旨を主張する。
　しかしながら、引用例２の実施例２には、ＨＣＶ　Ｅ２タンパク質を発現するアセトン固定細胞を利用して、Ｅ２タンパク質に対する血清反応性を検査して、最高の全体反応性を示した個人（ＨＣＶ２ａ）を同定したことが記載されている。
　さらに、引用例２には、当該個人から、ＣＢＨ−２等の１１個の抗体を作製したことが記載されており（実施例３及び表３参照）、これらの抗体が、本願の抗体と同一であることは、上記１．及び２．で述べたとおりである。
　そうすると、本願において発見した最高の全体的反応性を示す個人（ＨＣＶ ２ａ）は、引用例２に記載されたと個人（ＨＣＶ ２ａ）と同一人であり、請求人が主張する技術的困難性は引用例２において既に解決済みであるから、当該個人を発見したことに基づく請求人の主張は採用することができない。
　
（２−３）主張３について
　請求人は、本願明細書の実施例８の結果を根拠に、本願発明の効果を主張する。
　しかしながら、上記第３にて述べたように、そもそも本願発明１〜３は、新規性を有さないものであるから、その効果を参酌する余地はない。
　念のため、当該主張について検討すると、引用例２の実施例８には、本願明細書の実施例８とほぼ同内容の事項が記載されているから、本願明細書の実施例８の結果に基づく本願発明の効果は、引用例２の記載から予測し得る範囲のものである。
　さらにいうと、本願明細書の実施例８は、ＣＢＨ−４Ｇ等のモノクローナル抗体が、ＨＣＶアッセイ等に利用することができることを記載したものであって、請求人が主張するような、コンホメーションエピトープ部位を利用することにより、患者がＨＣＶ感染に関して強い抗ウイルス免疫応答を有するかどうかを検査することが可能であることを示したものではない。また、本願明細書の他の記載をみても、コンホメーションエピトープ部位を利用した検査に関する具体的な記載は見あたらない。
　よって、コンホメーションエピトープを含むペプチドである本願発明１〜３により奏される格別な効果を本願明細書の記載から確認することはできない。
　
（２−４）主張４について
　請求人の主張は、ＣＢＨ−２及びＣＢＨ−７という特定の抗体が奏する効果についての主張であって、本願発明１〜３のペプチドが奏する効果ではないため、本願発明１〜３の進歩性を判断するにあたり参酌することはできない。
　なお、上記１．及び２．で述べたとおり、引用例２には、本願と同一のＣＢＨ−２、−７抗体が記載されているのであるから、ＣＢＨ−２、−７抗体自体は、新規性を有さないものであり、抗体として、予測を超えた効果とはいえない。
　
４．小括
　したがって、本願発明１及び３は、引用例１、２及び４に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
　
第５　特許法第３６条第４項について
１．拒絶の理由の概要
　原査定の拒絶の理由の１つは、本願が、明細書及び図面の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないというものであり、具体的には、平成１８年１０月３１日付拒絶理由通知書に以下のように記載されている。
　
『（６）「コンホメーションエピトープを含むＨＣＶ Ｅ２のペプチド断片」が「ワクチン」としての薬理効果を有すると当業者が推認できる程度の具体的な記載（薬理試験など）が発明の詳細な説明にはないので、発明の詳細な説明は、上記請求項に係る発明を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されているとは認められない。』
　
２．当審の判断
　本願発明８は「ワクチン」に係る発明である。ワクチンに関する発明については、該ワクチンが生体に投与された際に病原体に有効な中和抗体を産生することができる旨を発明の詳細な説明中に記載するか、またはそれと同視すべき程度の記載をしてその用途を裏付ける必要がある。
　
　本願発明８に係るワクチンについて、発明の詳細な説明には、本願発明１〜３のペプチドがワクチンとして機能するとの薬理データ等の具体的な記載はない。このような明細書の記載に基づいては、当業者が過度な実験を要することなく有効なワクチンを得ることができるものとは認められない。
　
　出願人は平成１９年５月７日付意見書において、本願明細書の段落【００８２】の記載を根拠に、モノクローナル抗体に対する特異的親和性を有し且つコンホメーション的に完全なＥ２タンパク質のエピトープとそれ自身で又はＥ１と複合体形成することにより競争するペプチド及び他の小分子を、診断アッセイにおいてワクチンとして利用し、遺伝子型を限定するための競争アッセイにおいて、特異的ＨＣＶエピトープに対する抗体の製造のための免疫化に利用することは、当業者に広く知られていることから、本願発明のペプチド断片が「ワクチン」としての薬理効果を有すると当業者が推認できる程度の「具体的な」記載は必要なく、本願の発明の詳細な説明は、請求項８に係る発明を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されている旨を主張している。
　
　上記主張について検討する。
　そもそも、本願出願日当時、ＨＣＶに対するワクチンは開発が困難な状況にあったところ（要すれば、例えば、「滝川真吾ら、日本臨床,２００１年７月Vol.59, No.7, p.1379-1383」参照。）、請求人が当該主張の根拠として挙げた本願明細書の段落【００８２】は、モノクローナル抗体のコンホメーションエピトープを免疫化に利用することができることを単に示唆しているにすぎない。そして、中和抗体で認識される抗原が、中和抗体を含む能動免疫を誘導するかどうかは不明であることは、本願出願日前における技術常識であるから、本願発明１〜３に係る、コンホメーションペプチドを含むＥ２の部分ペプチドがワクチンとして機能するかは不明である。
　さらに、請求人の主張の根拠である当該段落【００８２】において参照された文献である「Puntoriero等、1998 EMBO J.17:3521-3533」、「Meola等、1995 J.Immunol.154:3162-3172」及び「Tafi等、1997 Biol.Chem.378:495-502」はいずれも、本願発明１〜３に係るペプチドに関するものではなく、本願発明１〜３に係るペプチドがワクチンとして機能することを裏付ける根拠とはなり得ない。
　よって、請求人の主張は採用できない。
　
　したがって、本願の発明の詳細な説明は、当業者が本願発明８を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されておらず、本願は、発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
　
第６　むすび
　以上のとおりであるから、本願請求項１〜３に係る発明は、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができないものであり、本願請求項１及び３に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、また、本願請求項８に記載の発明について、本願は、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしておらず、特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。