【事件の表示】
　平成１１年特許願第１６５６９４号「デオキシヌクレオシドの酵素製造法」拒絶査定不服審判事件〔平成１３年　２月２０日出願公開、特開２００１−　４６０９７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１．手続の経緯
　本願は、特許法第４１条に基づく優先権主張を伴う平成１１年６月１１日（優先日：平成１１年６月４日、出願番号：特願平１１−１５７２３１号）を出願日とする出願であって、平成２０年１２月２６日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたが、平成２１年１月２２日付で拒絶査定がなされ、これに対し、同年２月２５日付で拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同年３月１６日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２１年３月１６日付の手続補正についての補正却下の決定
　
［補正却下の決定の結論］
　
　平成２１年３月１６日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１．補正後の本願発明 
　上記補正により特許請求の範囲は、補正前の
「【請求項１】
　配列番号１で示されるアミノ酸配列に対応した塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子。
　【請求項２】
　配列番号２で示される塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子。
　【請求項３】
　配列番号２で示される塩基配列において、１個もしくは複数個の塩基が欠失、置換、挿入または付加された塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子。
　【請求項４】
　請求項１または２記載の遺伝子とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子。
　【請求項５】
　ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて塩基受容体とデオキシ糖残基供与体とからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、請求項１〜４のいずれかに記載の遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体から調製した無細胞抽出液を使用することを特徴とする、デオキシヌクレオシドの製造法。」
から
「【請求項１】
　ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて塩基受容体とデオキシ糖残基供与体とからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、配列番号２で示される塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体から調製した無細胞抽出液を使用することを特徴とする、デオキシヌクレオシドの製造法。
【請求項２】
　前記遺伝子が、配列番号２で示される塩基配列において、１個もしくは複数個の塩基が欠失、置換、挿入または付加された塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子である請求項１記載のデオキシリボヌクレオシドの製造法。
【請求項３】
　前記遺伝子が、請求項１記載の遺伝子とストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子である請求項１記載のデオキシリボヌクレオシドの製造法。
【請求項４】
　前記組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体が、大腸菌形質転換体である請求項１〜３のいずれか１項記載のデオキシリボヌクレオシドの製造法。」
へと補正された。
　
２．特許法第１７条の２第４項の規定（補正の目的）について
　上記補正により、「遺伝子」に係る発明である補正前の請求項１〜４は削除された。そして、「製造法」に係る発明は、補正前は、請求項５の一つの発明であったところ、補正後は、請求項１〜４の四つの発明へと増加された。
　請求項を増加する補正は、例外的にｎ項引用形式の請求項をｎ−１以下の請求項に変更する場合に認められている（特許・実用新案審査基準」第III部第III節「最後の拒絶理由通知後の特許請求の範囲についての補正」4.3.1参照）。補正後の請求項１〜３は、補正前の請求項５において引用する請求項２〜４をそれぞれ分けて記載したものであって、それだけをみると上記の例外に該当するが、補正後の請求項４は、補正後の請求項１〜３のいずれか記載のデオキシリボヌクレオシドの製造法において、新たに「組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体が、大腸菌形質転換体である」ことを特定するものであり、実質的に三つの発明を選択肢として包含するものに補正されているから、上記の例外には該当せず、本件補正は実質的に前置審査及び審理の対象となる請求項を追加する補正であり、またこのような補正は、請求項の削除、誤記の訂正又は、明りょうでない記載の釈明の何れかを目的とするものでもないことは明らかであるから、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項の規定に違反するものである。
　
　したがって、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
３．独立特許要件について
　念のため、仮に、補正後の請求項４は、補正前の請求項５について、菌体が大腸菌であることを特定することにより発明特定事項を限定したもの、すなわち、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当すると解して、補正後の請求項４に記載されている事項により特定される発明（以下、「本願補正発明４」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるかどうか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について、以下検討する。
（１）本件補正発明４
　本件補正発明４は、平成２１年３月１６日付で補正された特許請求の範囲の請求項４に記載された次のとおりのものである。 
「【請求項４】
前記組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体が、大腸菌形質転換体である請求項１〜３のいずれか１項記載のデオキシリボヌクレオシドの製造法。」 
　そして、本件補正発明４において、引用する請求項１には、以下のように記載されている。
「【請求項１】
　ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて塩基受容体とデオキシ糖残基供与体とからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、配列番号２で示される塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体から調製した無細胞抽出液を使用することを特徴とする、デオキシヌクレオシドの製造法。」
　
　本件補正発明４において、請求項１を引用した場合に係る発明、すなわち、
「ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて塩基受容体とデオキシ糖残基供与体とからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、配列番号２で示される塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体から調製した無細胞抽出液を使用することを特徴とする、デオキシヌクレオシドの製造法であって、前記組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体が、大腸菌形質転換体であるデオキシリボヌクレオシドの製造法。」
に係る発明の進歩性について以下に検討する。
　
（２）引用例
ア．原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるThe Journal of Biological Chemistry(1995),Vol.270,No.26,p.15551-15556（以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている（下線は、合議体による。以下、同様）。
（ａ）「分析及びトランスフェラーゼ活性部位濃度の概算
　トランスフェラーゼは、0.1Ｍのリン酸カリウム（pH6.0）及び0.2ユニット／mlのキサンチンオキシダーゼにおいて、1mMの
シトシン
デオキシイノシン
転移反応中にdInoから生じたヒポキサンチン
トランスフェラーゼの１ユニットは、標準分析において、毎分、１μmolのヒポキサンチンの形成を触媒する
　
（ｂ）「９８位のＧｌｕをＡｌａにより置換されたトランスフェラーゼ（Ｅ９８Ａ）の構築
　
クローニングされたｎｔｄ遺伝子
野生型
トランスフェラーゼタンパク質の発現のため
BL21(DE3)を形質転換した
（ｃ）「野生型及び変異トランスフェラーゼタンパク質の精製
　
野生型
トランスフェラーゼタンパク質
大腸菌細胞から精製された
破砕された
野生型
ヌクレオシド転移活性は
1mM dIno±1mM シトシンを含む分析により計測した
　
（ｄ）「ｎｔｄＤＮＡ配列から推定されるトランスフェラーゼのアミノ酸配列は、以下のとおりであった（・・・）。
MPKKTIYFGA GWFTDRQNKA YKEAMEALKE NPTIDLENSY VPLDNQYKGI RVDEHPEYLH DKVWATATYN NDLNGIKTND IMLGVYIPDE EDVGLGMELG YALSQGKYVL LVIPDEDYGK PINLMSWGVS DNVIKMSQLK DFNFNKPRFD FYEGAVY
配列１」（第１５５５４頁右欄脚注２）
　
イ．原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるBiochimica et Biophysica Acta(1979),Vol.568,p.339-347（以下、「引用例２」という。）は、「ラクトバシラス・ヘルベチカス由来のヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ」という表題の論文であり、以下の事項が記載されている。
（ｅ）「酵素　ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼは、ラクトバシラス・ヘルベチカスから抽出し、アフィニティークロマトグラフィにより精製した。」（第３４０頁末行〜第３４１頁２行）
　
（ｆ）「Roush及びBetzの予備的なTris阻害研究により、ラクトバシラス・ヘルベチカスには、二種類のヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼが存在するだろうと結論付けられ、最近、２つの画分が単離された：１つは（プリン塩基＝プリン塩基）転移のみに関与するものであり（ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩ）、
もう１つは、（プリン塩基＝ピリミジン塩基）及び（ピリミジン塩基＝ピリミジン塩基）転移を同様に触媒するものである（ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ）
　
ウ．原査定の拒絶の理由で引用文献３として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるEur.J.Biochem.(1976),Vol.62,No.2,p.365-372（以下、「引用例３」という。）には、以下の事項が記載されている。
（ｇ）「215倍精製された、ラクトバシラス・ヘルベチカス由来のプリン（ピリミジン）ヌクレオシド：プリン（ピリミジン）デオキシリボシルトランスフェラーゼ画分の酵素メカニズムを調査するため、速度論研究を実行した。」（要約１行〜３行）
　
（３）対比
ア．引用例１の上記記載事項（ａ）によると、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼは、ピリミジン塩基であるシトシン及びデオキシイノシン（デオキシリボースにプリン塩基であるイノシンが結合したデオキシヌクレオシド）を基質として、ヒポキサンチン（プリン塩基）を生成していることから、もう１つの生成物として、デオキシイノシンのデオキシリボースに結合していたイノシンに代わりシトシンが転移したデオキシシチジン、すなわち、デオキシヌクレオシドが製造されているものといえる。また、この反応は、デオキシリボースに結合していたプリン塩基をピリミジン塩基へと転移していることから、引用例２の記載事項（ｆ）によれば、酵素のタイプは、「ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ」である。
　また、引用例１の上記記載事項（ｃ）に示された、野生型トランスフェラーゼ遺伝子により形質転換された大腸菌を破砕して得られた細胞溶解物は、無細胞抽出液である。
　
　そうすると、引用例１には、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて、シトシンとデオキシイノシンとからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、配列１で示されるアミノ酸配列からなるヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた大腸菌形質転換から調製した無細胞抽出液を使用することが記載されているものと認められる。
　
イ．対比
　本願補正発明４と引用例１に記載された発明を対比する。
　引用例１の「シトシン」、「デオキシイノシン」は、それぞれ本願補正発明４の「塩基受容体」、「デオキシ糖残基供与体」に相当するから、両者は、「ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて塩基受容体とデオキシ糖残基供与体とからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた大腸菌形質転換体から調製した無細胞抽出液を使用することを特徴とする、デオキシヌクレオシドの製造法。」である点で一致し、下記の点で相違する。
　
相違点１：ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩをコードする遺伝子が、本願補正発明４では、配列番号２で示される塩基配列からなる遺伝子であるのに対し、引用例１には、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩのアミノ酸配列は記載されているが、それをコードする遺伝子の塩基配列は特に記載されておらず、本願補正発明４の配列番号２で示される塩基配列がコードするアミノ酸配列と引用例１に記載されたアミノ酸配列は、同一性が７１％である点
　
（４）判断
ア．相違点１について
　本願補正発明４に記載された「配列番号２で示される塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子」は、本願明細書の実施例１の記載によれば、ラクトバシラス・ヘルベチカスからクローニングされたものである。
　一方、引用例１におけるヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼによる反応に関する記載（上記記載事項（ａ））において参照された文献である参照文献２１「The Journal of Biological Chemistry(1990),Vol.265,No.5,p.2682-2683」には、ラクトバシラス・ライヒマンニのヌクレオシド−トランス−Ｎ−デオキシリボシラーゼ遺伝子、すなわち、ｎｔｄ遺伝子がクローニングされ、完全なＤＮＡ配列が決定され、ｎｔｄ遺伝子によりコードされるヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼが大腸菌にて発現されたことが記載されているから（第２６８２頁右欄「実験手順」の項、１行〜４行）、引用例１に記載されたヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼは、ラクトバシラス・ライヒマンニ由来のものである。
　つまり、両遺伝子がコードするアミノ酸配列の相違は、その由来が異なることに起因するものである。
　
　引用例２及び３には、ラクトバシラス・ヘルベチカスはヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを産生することが記載されているのであるから、当業者であれば、当該酵素をコードする遺伝子をクローニングしようとすることは、容易に想起することであり、この点は、請求人も認めるところである（審判請求の理由３．（４））。
　ところで、ある微生物から目的タンパク質の遺伝子をクローニングするときに、例えば、同属微生物由来の同種タンパク質のアミノ酸配列を基に設計したプローブやプライマーを用いて、ＤＮＡライブラリー等をスクリーニングする方法は本願優先日前における周知の手法である。
　そして、引用例１には、ラクトバシラス・ヘルベチカスと同属であるラクトバシラス・ライヒマンニ由来のヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼ遺伝子をクローニングしたことが記載されており（上記記載事項（ｂ））、当該酵素のアミノ酸配列が記載されている（上記記載事項（ｄ））のであるから、引用例１に記載されたアミノ酸配列を基に、引用例２及び３に記載されたラクトバシラス・ヘルベチカス由来の当該酵素の遺伝子を取得することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　また、単離されたタンパク質の部分アミノ酸配列を決定して、それを基にプローブやプライマーを設計して、目的遺伝子をクローニングすることは本願優先日前における周知技術である。そして、引用例２及び３には、ラクトバシラス・ヘルベチカスから、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを精製したことが記載されていることから、例えば、周知のラクトバシラス・ヘルベチカスATCC8018菌株から（要すれば、例えば、特開平７−２３６４８４号公報の【００４２】、特開平２−２６８１９８号公報の第１表参照。）、上記周知技術により、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ遺伝子を取得することは、当業者が容易に想到し得ることであるともいえる。
　
イ．効果について
　本願明細書の段落【００４３】表２において「本発明」として示された「ＪＭ１０９［ｐＴｒｃ−Ｔ２Ｆ４］」は、乳酸菌ラクトバシラス・ヘルベチカスATCC8018株と比べて酵素生産性が高いことが示されている。
　ここで、「ＪＭ１０９［ｐＴｒｃ−Ｔ２Ｆ４］」とは、段落【００３８】の「ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ高発現用組換えべクターの作製　ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ生産用組換えベクターｐＴｒｃ−Ｔ２Ｆ４を以下の方法で作製した（図３参照）。」及び段落【００３９】の「連結反応液を用いて大腸菌ＪＭ１０９株を形質転換し，得られたアンピシリン耐性形質転換体より，ｐＴｃ９９Ａの発現用ｔｒｃプロモーターの直後にヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ構造遺伝子が挿入された組換えベクター、ｐＴｒｃ−Ｔ２Ｆ４を単離した。得られた形質転換体をＪＭ１０９［ｐＴｒｃ−Ｔ２Ｆ４］と命名した。」という記載によると、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ構造遺伝子を挿入した高発現ベクターにより形質転換された大腸菌ＪＭ１０９株を意味するものである。
　すなわち、表２に示された「ＪＭ１０９［ｐＴｒｃ−Ｔ２Ｆ４］」は、遺伝子工学的手法による異種タンパク質の生産に適した大腸菌ＪＭ１０９株を宿主細胞として、高発現ベクターにより形質転換されているのであるから、乳酸菌であるラクトバシラス・ヘルベチカスATCC8018株よりも酵素生産性が優れていることは当然の効果であって、格別顕著なものとは認められない。
　
　以上のとおりであるから、本願補正発明４は、引用例１〜３に記載された事項に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
ウ．請求人の主張
　請求人は、審判請求の理由及び平成２３年３月２９日付回答書において、以下のように主張している。
主張（ア）
　引用例１〜３には、ラクトバシラス・ヘルベチカス由来のヌクレオシドデオキシリボシルトランスフェラーゼについては記載されているが、その遺伝子のクローニングについては全く記載されていない。
　
主張（イ）
　本願補正発明４においては、本願発明で初めてクローニングされた遺伝子を用いて組換えＤＮＡ法にて得られた菌体の無細胞抽出液を用いて、塩基受容体とデオキシ糖供与体とを反応させるという構成を採用することにより、元の乳酸菌由来の酵素を用いた場合の最大の欠点であるデアミナーゼやホスホリラーゼの共存に基づく副反応によるデオキシヌクレオシドの収率低下及び純度低下が顕著に改善され、目的とするデオキシヌクレオシドが高収率で得られるという格別顕著な効果を奏するものである（本願明細書段落【００４４】〜【００５０】参照）。
　また、本願補正発明４で用いる形質転換体の酵素生産性は極めて高く（（表２）参照）、結果としてデオキシヌクレオシドの生産性が４５００倍も向上する。
　
主張（ア）について
　ラクトバシラス・ヘルベチカス由来のヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼ酵素タンパク質をコードする遺伝子のクローニングは当業者が容易になし得ることである点は、上記ア．で述べたとおりである。
　
主張（イ）について
　請求人は、乳酸菌由来の酵素を用いた場合の最大の欠点であるデアミナーゼやホスホリラーゼの共存に基づく副反応によるデオキシヌクレオシドの収率低下及び純度低下が改善される旨の効果を主張するが、目的酵素であるヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼをコードする遺伝子により形質転換された大腸菌は、当該目的酵素を生産し、乳酸菌における副反応の原因となる酵素は生産しないのであるから、この主張は、遺伝子工学的手法を採用することにより当然予測される効果にすぎない。
　また、表２に基づいて、酵素生産性が高い旨を主張するが、この点は、上記イ．で述べたとおり、格別顕著な効果であるとは認められない。
　
　よって、請求人の主張は採用することができない。
　
（５）小括
　以上の理由により、本願補正発明４は、引用例１〜３に記載された事項に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　
４．むすび
　以上のとおりであるから、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項の各号に掲げるいずれの事項を目的とするものにも該当しないものであるが、仮に、特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当するものであっても、特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであるから、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
　なお、仮に、本件補正が補正の目的要件を満たすものであっても、本件補正後の請求項１に係る発明は、補正前の請求項５において、請求項２を引用した場合に係る発明と同一である。そして、補正前の請求項５において請求項２を引用した場合に係る発明は、以下の「第３　１．（２）」にて述べるとおり、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものであるから、本件補正後の請求項１に係る発明も同様に、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものである。
　
第３　本願発明について 
１．本願発明
　平成２１年３月１６日付の手続補正は、上記のとおり却下されたので、本願の請求項２及び５に係る発明（以下、「本願発明２」及び「本願発明５」という。）は、平成２０年１２月２６日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項２及び５に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「【請求項２】
　配列番号２で示される塩基配列からなり、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子。」
「【請求項５】
　ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩを用いて塩基受容体とデオキシ糖残基供与体とからデオキシヌクレオシドを製造する方法において、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩの酵素源として、請求項１〜４のいずれかに記載の遺伝子を用いて組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体から調製した無細胞抽出液を使用することを特徴とする、デオキシヌクレオシドの製造法。」
　
（１）本願発明２について
ア．原査定の拒絶の理由に引用された引用例１〜３の記載事項は、上記「第２　３．（２）」に記載したとおりである。
　
イ．対比
　本願発明２と引用例１に記載された発明を対比すると、両者は、ヌクレオシド・デオキシリボシルトランスフェラーゼＩＩ活性を有する酵素タンパク質をコードする遺伝子である点で一致し、本願発明２は、当該遺伝子が配列番号２で示される塩基配列からなるものであるのに対し、引用例１には、当該酵素タンパク質のアミノ酸配列は記載されているが、それをコードする塩基配列は特に記載されておらず、本願発明２の配列番号２で示される塩基配列がコードするアミノ酸配列と引用例１に記載されたアミノ酸配列は、同一性が７１％である点で相違する。
　
ウ．判断
　上記相違点は、上記「第２　３．（４）判断」にて検討した相違点と同じであって、本願補正発明４と同様の理由により、当業者が容易に想到し得るものである。
　したがって、本願発明２は、引用例１〜３に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
（２）本願発明５について
　本願発明５において、請求項２を引用した場合に係る発明について検討する。
　本願発明５は、本願補正発明４において、「前記組換えＤＮＡ手法にて得られた菌体が、大腸菌形質転換体である」という限定を省いたものである。
　そうすると、本願発明５の発明特定事項をすべて含み、さらに他の発明特定事項を付加したものに相当する本願補正発明４が、上記「第２　３．」で示したとおり、引用例１〜３に記載された事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明５も同様の理由により、引用例１〜３に記載された事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
 第４　むすび　 
 　以上のとおりであるから、本願発明２及び５は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、本願は拒絶すべきものである。 
 　
 　よって、結論のとおり審決する。