【事件の表示】
　特願２００２−５６４９６３「Ｆｃα受容体（ＣＤ８９）に対するヒトモノクローナル抗体」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　８月２２日国際公開、ＷＯ０２／６４６３４、平成１７年　３月２４日国内公表、特表２００５−５０７６３５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、２００２年（平成１４年）２月１１日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００１年２月１２日　米国、２００１年１１月５日　米国）とする出願であって、平成２０年５月２３日付で手続補正がなされたが、平成２１年４月７日付で拒絶査定がなされ、これに対して、平成２１年８月１３日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で手続補正がなされたものである。
　
２．平成２１年８月１３日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２１年８月１３日付の手続補正を却下する。
［理由］
（１）補正後の本願発明  
　上記補正により、補正前の特許請求の範囲の請求項１〜５８のうち、請求項２〜３、６〜７、１５、２０、５３および５６〜５８が削除されるとともに、特許請求の範囲の請求項１、４〜５、８〜１０、１２〜１４、１７〜１９、２１〜４１、４３〜５２、５４〜５５が補正され、補正前の請求項１〜３及び請求項５８は、
「【請求項１】CDR1、CDR2及びCDR3配列を含む重鎖可変領域と、CDR1、CDR2及びCDR3配列を含む軽鎖可変領域とを含む、単離されたモノクローナル抗体又はその抗原結合断片であって、
　(a)重鎖可変領域CDR3配列が、配列番号2のアミノ酸残基99乃至108、配列番号6のアミノ酸残基99乃至108、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含む、又は
　(b)軽鎖可変領域CDR3配列が、配列番号4のアミノ酸残基89乃至97、配列番号8のアミノ酸残基90乃至99、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
　(c)ヒトCD89に特異的に結合する、
　単離されたモノクローナル抗体又はその抗原結合断片。」
「【請求項２】重鎖可変領域CDR2配列が、配列番号2のアミノ酸残基50乃至66、配列番号6のアミノ酸残基50乃至66、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含み、
　軽鎖可変領域CDR2配列が、配列番号4のアミノ酸残基50乃至66、配列番号8のアミノ酸残基51乃至57、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含む、請求項１に記載の抗体又はその抗原結合断片。」
「【請求項３】重鎖可変領域CDR1配列が、配列番号2のアミノ酸残基30乃至35、配列番号6のアミノ酸残基31乃至35、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含み、
　軽鎖可変領域CDR1配列が、配列番号4のアミノ酸残基24乃至34、配列番号8のアミノ酸残基24乃至35、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含む、請求項２に記載の抗体又はその抗原結合断片。」
「【請求項５８】補体を活性化させない、ヒトCD89に結合する単離されたヒトモノクローナル抗体。」であり、補正後の請求項１は、
「【請求項１】ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３配列を含む重鎖可変領域と、ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３配列を含む軽鎖可変領域とを含む、単離されたモノクローナル抗体又はその抗原結合断片であって、
（ａ）重鎖可変領域ＣＤＲ３配列が、配列番号２のアミノ酸残基９９乃至１０８、及び配列番号６のアミノ酸残基９９乃至１０８からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
（ｂ）軽鎖可変領域ＣＤＲ３配列が、配列番号４のアミノ酸残基８９乃至９７、及び配列番号８のアミノ酸残基９０乃至９９からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
（ｃ）重鎖可変領域ＣＤＲ２配列が、配列番号２のアミノ酸残基５０乃至６６、及び配列番号６のアミノ酸残基５０乃至６６からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
（ｄ）軽鎖可変領域ＣＤＲ２配列が、配列番号４のアミノ酸残基５０乃至５６、及び配列番号８のアミノ酸残基５１乃至５７からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
（ｅ）重鎖可変領域ＣＤＲ１配列が、配列番号２のアミノ酸残基３０乃至３５、及び配列番号６のアミノ酸残基３１乃至３５からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
（ｆ）軽鎖可変領域ＣＤＲ１配列が、配列番号４のアミノ酸残基２４乃至３４、及び配列番号８のアミノ酸残基２４乃至３５からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
（ｇ）抗体、又はその抗原結合部分は、ヒトＣＤ８９に特異的に結合し、かつ補体を活性化しない、
単離されたモノクローナル抗体又はその抗原結合断片。」へと補正された。
　
　上記補正前の請求項３は、請求項２を引用し、該請求項２は請求項１を引用していたものであるから、上記補正後の請求項１は、補正前請求項３の発明特定事項から、各々の可変領域ＣＤＲについての択一的な要素である「その保存的アミノ酸置換」を削除し、補正前請求項５８に記載の抗体の機能に関する特定事項である「補体を活性化しない」という機能によって、抗体を限定したものであって、その補正前の請求項３及び５８に記載された発明とその補正後の請求項１に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、補正後の請求項１についての補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、本件補正後の前記請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明１」という。）が、特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について、以下検討する。
　
（２）第２９条第２項について
（２−１）本願補正発明１
　本願補正発明１の（ａ）〜（ｆ)の各々で選択肢により択一的に記載されている、重鎖可変領域又は軽鎖可変領域のＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は、本願明細書の図面の簡単な説明の項に、
「【図１】HuMAb 14.1のVH領域のヌクレオチド配列および対応するアミノ酸配列を示す。CDR領域も描かれている。HuMAb14.1 VH領域に使用された生殖系列セグメントには、VH 3-30.3、D 6-13、およびJH4bが含まれる。
【図２】HuMAb 14.1のVK領域のヌクレオチド配列および対応するアミノ酸配列を示す。CDR領域も描かれている。HuMAb14.1 VK領域に使用された生殖系列セグメントには、VKL18およびJK3が含まれる。
【図３】HuMAb 8D2のVH領域のヌクレオチド配列および対応するアミノ酸配列を示す。CDR領域も描かれている。HuMAb 8D2 VH領域に使用された生殖系列セグメントには、VH 3-30.3、D 7-27、および JH3bが含まれる。
【図４】HuMAb 8D2のVK領域のヌクレオチド配列および対応するアミノ酸配列を示す。CDR領域も描かれている。HuMAb 8D2 VK領域に使用された生殖系列セグメントには、VK A27 およびJK2が含まれる。」と記載され、その図１〜４に示されたアミノ酸配列は、それぞれ配列表の配列番号２、４、６、８のアミノ酸配列と一致する。
　そうすると、本願補正発明１は、本願明細書に記載のヒトモノクローナル抗体、HuMAb 14.1又はHuMAb 8D2のいずれかの重鎖及び軽鎖可変領域の、ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３配列を選択的に含むモノクローナル抗体又はその抗原結合断片であって、ヒトＣＤ８９に特異的に結合し、かつ補体を活性化しない抗体に係るものである。
　そして、本願補正発明１は、（３）で後述するように、実施可能要件を満たさない部分を包含しているが、以下、実施可能要件を満たしているHuMAb 14.1である場合の本願補正発明１について、検討する。
　
（２−２）引用例
　原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された本願優先日前の２００１年２月８日に頒布された刊行物である国際公開第０１／９１８６号（以下、「引用例２」という。）には、
(i)「二重特異的融合タンパク質を作製するには、本明細書において既に記載の如く、
ＨｕＭＡｂ−マウス（商標）技術を利用して、完全にヒトＣＤ８９ｍＡｂを作製した。このｍＡｂ、即ち、１４Ａ８（１４．１とも呼ぶ）
この１４Ａ８ハブリドーマ・セルラインを、可溶性のＣＤ８９で免疫化したＨｕＭＡｂマウスから得た。
ｍＡｂ１４Ａ８（抗ＣＤ８９）のＦａｂ又はｓｃ−Ｆｖフラグメント
　また、同じく原査定の拒絶の理由で引用文献３として引用された本願優先日前の２００１年２月８日に頒布された刊行物である国際公開第０１／９１９２号（以下、「引用例３」という。）の実施例２には、ヒト抗体産生のために使用するＨＣ０１２トランスジェニックマウスの作製方法が記載されている。
　
（２−３）対比
　本願明細書の段落【００８２】〜【００８３】には、「CD89に対するヒトモノクローナル抗体は、マウス系ではなくヒト免疫系の部分を有するトランスジェニックマウスを用いて作製することができる。これらのトランスジェニックマウスは本願明細書では「HuMab」と呼び、非再編成ヒト重鎖（μおよびγ）ならびにκ軽鎖免疫グロブリン配列とともに、内因性μおよびκ鎖座を不活化する標的突然変異をコードするヒト免疫グロブリン遺伝子小座を含む(Lonberg, et al. (1994) Nature 368(6474): 856-859)。したがって、前記マウスは、マウスIgMまたはκの低発現が見られ、免疫化に応じて、導入したヒト重鎖および軽鎖導入遺伝子にクラススイッチおよび体細胞突然変異が生じて高親和性ヒトIgGκモノクローナルを生じる(Lonberg, N. et al. (1994), supra; reviewed in Lonberg, N. (1994) Handbook of Experimental Pharmacology 113:49-101; Lonberg, N. and Huszar, D. (1995) Intern. Rev. Immunol. Vol. 13: 65-93, and Harding, F. and Lonberg, N. (1995) Ann. N.Y. Acad. Sci 764:536-546)。HuMabマウスの調製は、　…（途中省略）…　; Fishwild, D. et al. (1996) Nature Biotechnology 14: 845-851に記載されている。さらに、引用をもってその全体を本願明細書に援用するすべての開示であるLonberg and Kay, and GenPharm Internationalの米国特許第5,545,806号、5,569,825号、　…（途中省略）…　、1992年3月19日公告のWO 92/03918号を参照。代替的には、例２に記載のHCO12トランスジェニックマウスを用いてヒト抗CD89抗体を作製することができる。
HuMab免疫化
　CD89に対する完全なヒトモノクローナル抗体を作製するために、HuMabマウスをLonberg, N. et al. (1994) Nature 368(6474): 856-859; Fishwild, D. et al. (1996) Nature Biotechnology 14: 845-851 および第WO 98/24884号に記載されるように、CD89抗原および／またはCD89発現細胞の精製もしくは濃縮調製物で免疫してもよい。」と記載されており、さらに本願明細書の段落【０２１２】には、
「例３　ＣＤ８９に対するヒトモノクローナル抗体および二重性の生成
　ヒト抗ＣＤモノクローナル抗体は、組換え可溶性ＣＤ８９抗原でHCO12マウスを免疫することによって作製した。」と記載されており、本願補正発明1のHuMAb 14.1又はHuMAb 8D2は、HuMab（商標）の株の１つであるHCO12トランスジェニックマウスを、可溶性ＣＤ８９で免疫して得られたヒトモノクローナル抗体である。
　そこでまず、本願補正発明１に包含されるHuMAb 14.1と引用例２に記載された事項を比較すると、両者は、可溶性ＣＤ８９で免疫したHuMAbマウスから得られたヒトモノクローナル抗体及びその抗原結合部分であって、その抗体名が１４．１であり、かつヒトＣＤ８９に特異的に結合するものである点で一致する。
　しかしながら、両者は、（イ）１４．１について、前者では、その重鎖及び軽鎖可変領域のＣＤＲ１〜３のアミノ酸配列が特定されているのに対して、後者では、１４．１という抗体名は記載されているが、各ＣＤＲ配列は記載されていない点、及び（ロ）前者では、さらに補体を活性化しないという機能で特定されているのに対して、後者には、補体を活性化しないかどうか具体的に記載されていない点、の２点で相違する。
　
（２−４）当審の判断
　上記（イ）の相違点について検討すると、引用例２に記載のモノクローナル抗体１４．１は、上記記載事項(i)にあるように、ＤＮ１Ｄセグメント及びＪＨ４Ｊセグメントを有する３０．３ＶＨと、ＪＫ３Ｊセグメントを有するＬ１８Ｖｋとからなるのもであり、その１４．１の可変領域を、ＲＴ−ＰＣＲ及びＤＮＡ配列を用いてクローン化且つ特性説明した、と記載されているものの、その可変領域のＣＤＲ配列は記載されていない。
　しかしながら、引用例２には上記記載事項(i)にあるように、モノクローナル抗体１４．１の具体的作製方法として、可溶性のＣＤ８９でＨｕＭＡｂマウスを免疫化することが記載されており、そのようにして、モノクローナル抗体を得ること、あるいは、引用例３にその作製方法が記載されているＨｕＭＡｂマウスの１株であるＨＣ０１２トランスジェニックマウスを用いて可溶性ＣＤ８９で免疫化することは、当業者が容易になし得たことであり、そのようにして得られた抗体の可変領域のＣＤＲのアミノ酸配列を決定することは、当業者が必要に応じて随時行うことであり、そのようにして、本願補正発明１のＣＤＲ配列を有するHuMAb 14.1は得られるものである。
　次に、上記（ロ）の相違点については、引用例２には、モノクローナル抗体１４．１のＦａｂ又はｓｃ−Ｆｖフラグメントである抗原結合断片が記載されており、Ｆａｂ又はｓｃ−Ｆｖフラグメントは定常領域を有さないため補体を活性化しないことは、本願優先日当時の技術常識であるから、上記（ロ）の相違点は、実質的な相違ではない。
　そして、本願補正発明１において奏される効果についても、上記の如く作製したモノクローナル抗体１４．１が本来有する効果にすぎないといえるばかりか、本願補正発明１には、２つのモノクローナル抗体、HuMAb 14.1とHuMAb 8D2のＣＤＲを選択的に有する様々な抗体が包含されているから、そのような抗体の全てが、引用例２、３の記載から当業者が予測できない程の格別な効果を奏するとはいえない。
　したがって、本願補正発明１は、引用例２、３の記載に基づき当業者が容易に発明をすることができるものであり、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際、独立して特許を受けることができるものではない。
　
（２−５）審判請求人の主張
　審判請求人は、平成２１年１０月２３日付で提出した審判請求書の手続補正書中で、「本願新請求項１の発明では、引用例の教示からは自明ではない特定の構造及び機能として、重鎖可変領域及び軽鎖可変領域（CDR1、CDR2及びCDR3配列を含む）を特定したモノクローナル抗体又はその抗原結合断片の構成（新請求項１の構成要素（a）〜（f）に該当）と、抗体又はその抗原結合部分がヒトCD89に特異的に結合し、かつ補体を活性化しない機能（新請求項１の構成要素（g）に該当）が記載されている。
　これに対し、引用例１に記載する発明は、CD89（mAb A77）、HER2/neu（mAb 520C9）、TAG72（mAb CC49）、及びEGF-R（mAb H425）と結合するモノクローナル抗体、並びにこれらの抗体を含む二重及び多重特異性分子を開示している。引用例２に記載する発明は、ヒト免疫系の部分を有するトランスジェニックマウス、すなわち、HuMAb−マウス（商標）を用いて作製されたヒト抗CD89抗体（14A8又は14．1と示す）を開示している。引用例３は、ヒト抗PSMAモノクローナル抗体（4A3、7F12、8A11、16F9及び8C12と示す）を開示している。本願新請求項１の発明とは対照的に、引用例１〜３はいずれも、本願新請求項１で規定した抗体の特定及び当業者が予測できない有利な効果すなわち「補体を活性化しない」という効果を奏することに関して何ら情報を提供していない。」、と主張している。
　しかしながら、上記（２−４）に記載した理由により、本願補正発明１（本願新請求項１に相当）で規定した抗体の、補体を活性化しないという効果は、引用例２に実質的に記載されており、また、本願補正発明１の抗体の可変領域のＣＤＲ配列を決定することは、引用例２、３の記載から当業者が容易になし得ることであるから、審判請求人の上記主張は採用できない。
　
（３）第３６条第４項について
（３−１）本願明細書の記載
　本願明細書の段落【００８２】〜【００８３】、段落【０２１２】の記載は、上記（２−３）に記載のとおりであり、また、段落【０２１６】には、「陽性ハイブリドーマを、以下の特性（１）ヒトIgG1κ 抗体の産生、（２）可溶性組換えCD89への結合、および（３）CD89発現免疫細胞への結合、についてスクリーニングし、それに基づいて選択した。３つの陽性クローン7.4 (7F12)、8.2 (8D2) および14.1 (14A8)がこれらの基準に当てはまることがわかった。」と、記載されている。
　さらに、段落【０２４１】〜【０２４４】には、
「II.  ヒトC1q結合研究
　Mab14.1および7.4の、ELISAにおけるおよびCD89発現細胞に結合した場合（FACS解析）におけるhC1qの固定能力を、以下のサブセクションに記載の通りELISAおよびFACSでテストした。
　Mab14.1は、ELISAの場合はhC1qを固定することができ、細胞に結合している場合には弱く固定することができた。Mab7.4はELISAではhC1qを固定できたが、細胞に結合している場合には固定できなかった。これらMabは細胞に結合するとhC1qを固定できず、その状況はin vivoでも同様であるため、たとえば補体カスケードが開始する（その結果標的細胞溶解を引き起こす）のが望ましくない状況など、治療に用いるには特に有用である。
　ELISA解析
　簡単に説明すると、96穴ELISA（平）底プレートを、100μl/ウエルのPBSに入れたヒトIgG（3?μg/ml）（hIgG1、hIgG2、hIgG3およびhIGg4を対照として用いた）でコーティングし、室温で一晩インキュベートしてから空にし、100μl/ウエルのリン酸塩/NaCl/ゼラチン/ツイーンバッファ (C1q-ELISA 希釈剤)で室温で60分間インキュベートした。そのプレートを空にしてから、20μg/ml（100μl/ウエル）をC1a-ELISA希釈剤で希釈したものとともに室温で60分間インキュベートし、C1q-ELISA希釈剤で３回洗浄した。次に、C1q-ELISA希釈剤で希釈したウサギ抗hC1q 100μl/ウエルを入れたプレートを室温で60分間インキュベートしC1q-ELISA希釈剤で３回洗浄し、C1q-ELISA希釈剤で希釈したPO複合ブタ抗Rb IgG-Fc 100μl/ウエルで室温で60分間インキュベートした。そのプレートをC1q-ELISA希釈剤で３回洗浄した。ELISAをABTSで展開し、波長405nmの光学密度をBio-tekリーダーで測定した。
　FACS解析
　C1q-Facsバッファに入れた抗体希釈液25μlを、Facsバッファ＋NaCl（C1q-Facsバッファ） 50μlに入れた50,000個の2a1.6/cd89細胞に加え、4℃で15分間インキュベートし、そこにC1q-Facsバッファに入れたhC1q（20μg/ml）25μlを加えて、4℃で30分間インキュベートした。その細胞を100μl のC1q-Facsバッファで３回洗浄し、ウサギ抗hC1q-Fitcで4℃で30分間インキュベートして、100μl のC1q-Facsバッファで３回洗浄した。その細胞をC1q-Facsバッファ200μlに再懸濁した。蛍光をFacscalibur（ベクトンディキンソン社）で測定した。」と、Mab14.1とMab7.4についての特性解析はなされているが、Mab8.2については、上記特性解析はなされていない。
　
（３−２）判断
　本願補正発明１は、上記（２−１）に記載したとおり、本願明細書に記載のヒトモノクローナル抗体、HuMAb 14.1又はHuMAb 8D2のいずれかの重鎖及び軽鎖可変領域のＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３配列を選択的に含むモノクローナル抗体又はその抗原結合断片であって、ヒトＣＤ８９に特異的に結合し、かつ補体を活性化しない抗体に係るものであるから、本願補正発明１には、６つのＣＤＲ配列をMab14.1由来のものとMab8.2由来のものから各々択一的に選択して組み合わされ、さらに任意のフレームワークやＦｃを組み合わされて成る広範な抗体が包含されている。
　一方、本願明細書には、作製したヒトモノクローナル抗体のうち、HuMAb 14.1及びHuMAb 8D2の重鎖及び軽鎖可変領域のアミノ酸配列を決定し、各ＣＤＲ配列を予測したことが記載されているものの、HuMAb 14.1及びHuMAb 8D2の各ＣＤＲを組合わせた抗体を作製したことは記載されていない。しかも、本願明細書の記載から読み取れるMab14.1とMab8.2の共通点は、ＣＤ８９に結合すること、およびIgG1κ 鎖であることのみであり、両者は結合するエピトープが同一であるともいえないし、ＣＤＲ配列も異なるものであるから、そのような配列を組合わせることによって生じる抗体の技術的意味も不明である。また、本願出願時の技術常識は、同じ抗原と結合する抗体であっても、ＣＤＲ配列の同一性の低いＣＤＲを有する場合、それらを組合わせても、抗原結合性を維持できないというものである。
　そうすると、本願補正発明１に包含される広範な「モノクローナル抗体又はその抗原結合断片」の中から、「ヒトＣＤ８９に特異的に結合」し、かつ「補体を活性化しない」ものを選択するためには、当業者であっても過度の実験、試行錯誤を要することは明らかである。
　したがって、本願の発明の詳細な説明には、本願補正発明１の全般にわたり当業者が実施することができる程度に明確かつ十分に記載されておらず、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしておらず、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　
（５）むすび
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
３．本願発明について
　平成２１年８月１３日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本出願に係る発明は、平成２０年５月２３日付手続補正書により補正された明細書及び図面の記載からみて、その請求項１〜５８に記載された事項により特定されるとおりのものであり、そのうち請求項１〜３には、以下のとおり記載されている。
「【請求項１】CDR1、CDR2及びCDR3配列を含む重鎖可変領域と、CDR1、CDR2及びCDR3配列を含む軽鎖可変領域とを含む、単離されたモノクローナル抗体又はその抗原結合断片であって、
　(a)重鎖可変領域CDR3配列が、配列番号2のアミノ酸残基99乃至108、配列番号6のアミノ酸残基99乃至108、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含む、又は
　(b)軽鎖可変領域CDR3配列が、配列番号4のアミノ酸残基89乃至97、配列番号8のアミノ酸残基90乃至99、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、
　(c)ヒトCD89に特異的に結合する、
　単離されたモノクローナル抗体又はその抗原結合断片。」
「【請求項２】重鎖可変領域CDR2配列が、配列番号2のアミノ酸残基50乃至66、配列番号6のアミノ酸残基50乃至66、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含み、
　軽鎖可変領域CDR2配列が、配列番号4のアミノ酸残基50乃至66、配列番号8のアミノ酸残基51乃至57、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含む、請求項１に記載の抗体又はその抗原結合断片。」
「【請求項３】重鎖可変領域CDR1配列が、配列番号2のアミノ酸残基30乃至35、配列番号6のアミノ酸残基31乃至35、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含み、
　軽鎖可変領域CDR1配列が、配列番号4のアミノ酸残基24乃至34、配列番号8のアミノ酸残基24乃至35、及びその保存的アミノ酸置換からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含む、請求項２に記載の抗体又はその抗原結合断片。」（以下、「本願発明３」という。）
　
　上記請求項３は、請求項２を引用し、該請求項２は請求項１を引用しているから、本願発明３は、本願補正発明１から、モノクローナル抗体又はその抗原結合断片の補体を活性化しないという機能の特定を削除したものである。
　そうすると、本願発明３は、引用例２と上記（２−３）に記載した、「（イ）１４．１について、前者では、その重鎖及び軽鎖可変領域のＣＤＲ１〜３のアミノ酸配列が特定されているのに対して、後者では、１４．１という抗体名は記載されているが、各ＣＤＲ配列は記載されていない点」でのみ相違し、この相違点については、上記（２−４）に記載した理由により、当業者が容易になし得るものであるから、本願発明３は、本願補正発明１と同様の理由により、引用例２、３の記載に基づき当業者が容易に発明をすることができるものであり、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができない。
　
４．むすび
  以上のとおりであるから、本願請求項３に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。