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　特願２００３−５５２９２４「ＥＧＶＩエンドグルカナーゼ及びそれをエンコードする核酸」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　６月２６日国際公開、ＷＯ０３／５２０５７、平成１７年　５月１２日国内公表、特表２００５−５１２５３７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．出願の経緯・本願発明
　本願は、平成１４年１０月３０日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００１年１２月１８日　米国）とする出願であって、平成２１年４月２３日付手続補正書により補正された明細書及び図面の記載からみてその請求項１に記載された発明は、以下のとおりのものである。
「真菌源由来の単離ポリヌクレオチドであって、前記ポリヌクレオチドは以下からなる群より選択される核酸配列を含む： 
（ａ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２で表すアミノ酸配列と少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（ｂ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２で表すアミノ酸配列と少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（ｃ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２で表すアミノ酸配列と少なくとも９５％の配列同一性を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（ｄ）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２及び配列番号３で表すアミノ酸配列を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；
（e）エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２として表すアミノ酸配列を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列；及び
（ｆ）配列番号４として表す核酸配列またはその相補的配列。」
　
２．原査定の拒絶の理由
　原査定における拒絶の理由の１つは、本願請求項１に記載された発明は、本願の発明の詳細な説明に記載されたものでなく、この出願は、特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないというものである。
　
３．当審の判断　
（１−１）本願発明について
　本願請求項１に記載された発明は、(ａ）から（ｆ）の選択肢により択一的に記載されたものであり、そのうち選択肢（ｅ）で特定される発明（以下、「本願発明」という。）は、真菌源由来であって、エンドグルカナーゼ活性を有し、及び配列番号２として表すアミノ酸配列を有するポリペプチドをエンコードする核酸配列または相補的な核酸配列を含む単離ポリヌクレオチドに係るものである。
　
（１−２）本願明細書の記載
　これに対して、本願の発明の詳細な説明では、配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチドの機能について、エンドグルカナーゼであると記載されているが、当該ポリペプチドを実際に発現して当該ポリペプチドのエンドグルカナーゼ活性を確認した実施例等の具体例は記載されていない。
　また、その機能に関連する記載として、本願明細書には（ｉ）「図２は図１に示すヌクレオチド配列に基づく典型的なＥＧＶＩポリペプチドの予想アミノ酸配列（配列番号２）を示す。エンコードされるＥＧＶＩポリペプチドの予想分子量は８７．１ｋＤａである。１９アミノ酸の予想シグナルペプチドは図に示すようにＢＧＥＧＶＩの成熟アミノ末端に先行し、ＥＧＶＩポリペプチドが分泌されていることを示唆する（中略）。配列（配列番号２）の最後の３５アミノ酸は多くの真菌分泌セルラーゼ及びヘミセルラーゼ上に存在するセルロース結合ドメインと６５％以下の同一性を有する（中略）。おおよその残基数７４４からおおよその残基数８０１のアミノ酸は、セルロース結合ドメインとセルロース結合ドメインを持つ真菌酵素の触媒領域間に通常見られるセリン−及びトレオニンが豊富な結合領域の性質を有する。」（段落【０１１２】）、（ｉｉ）「重複のないタンパク質データベースの基本的なＢＬＡＳＴＰサーチ（http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST）は２００１年９月１２日に実施され、ＥＧＶＩアミノ酸配列はＧｅｎＢａｎｋ登録番号ＡＢ０１５５１１（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ ａｃｕｌｅａｔｕｓのアビセラーゼＩＩＩ）と５１％の配列同一性を示し、ＧｅｎＢａｎｋ登録番号ＡＪ２９２９２９（アガリクス・ビスポラスのＣＥＬ６タンパク質）と４９％の配列同一性、ＧｅｎＢａｎｋ登録番号ＡＥ００７６０８（Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ ａｃｅｔａｂｕｔｙｌｉｃｕｍの分泌する可能性があるシアリダーゼ）と３９％の配列同一性、及びＧｅｎＢａｎｋ登録番号ＡＬ０３１５１５（ストレプトマイセスｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒの分泌する可能性があるセルラーゼ）と４０％の配列同一性を示す。これらの配列類似性はＥＧＶＩがグリコシルヒドロラーゼ属７４の一種であることを示す（Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．ａｎｄ Ｂａｉｒｏｃｈ，Ａ．（１９９３）Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｊ．２９３：７８１−７８８）。」（段落【０１１３】）、と記載されている。　
　
（１−３）判断
　本願発明が明細書のサポート要件を満足するためには、本願の発明の詳細な説明に、本願発明のポリペプチドがエンドグルカナーゼ活性を有することを当業者が理解できるように記載されているか、または、その記載がなくとも当業者が出願時の技術常識に照らしてエンドグルカナーゼ活性を有すると認識できる範囲のものでなければならない。
　一方、上記（１−２）に記載の（ｉ）は、「配列（配列番号２）の最後の３５アミノ酸」や「おおよその残基数７４４からおおよその残基数８０１のアミノ酸」といったタンパク質の一部分が、「多くの真菌分泌セルラーゼ及びヘミセルラーゼ上に存在するセルロース結合ドメイン」や「セルロース結合ドメインとセルロース結合ドメインを持つ真菌酵素の触媒領域間」といったある酵素群の構造の一部分と、「６５％以下の同一性を有する」、「通常見られるセリン−及びトレオニンが豊富な結合領域の性質を有する」といったそれぞれ一定の類似性を有することが示されているにすぎず、類似性を有するとされている部分は基質結合部位及び基質結合部位と触媒領域の間の部位であるから、技術常識を考慮しても酵素の特定の機能を決定するのに十分な部位であるとはいえず、また、それぞれの部位の類似の程度についても類似していることのみをもってそれぞれの部位が同等の機能を有すると高い蓋然性を持って言える程度の同一性とはいえない。また、類似しているとする比較対象も「真菌分泌セルラーゼ及びヘミセルラーゼ」と異なる機能を有する複数種の酵素群との比較であるから、その点からも当該比較が高い蓋然性をもってエンドグルカナーゼ活性を推認できるものであるとは言えない。
　また、上記（１−２）に記載の（ｉｉ）には、他の酵素とのアミノ酸配列の同一性から配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドがグリコシルヒドラーゼ属７４に属するとされている。しかし、グリコシルヒドラーゼのアミノ酸配列の類似性による構造に着目した分類においては、例えば、回答書の添付資料１においても「５２の酵素に相当する４８２配列の比較に基づいて、４５ファミリーが現在定義可能であり、そのうちの２２は多特異性である。」（回答書添付資料１　第７８１頁要約右欄第４行〜第６行）とされており、具体的には、例えば、グリコシドヒドラーゼ属５には酵素番号3.2.1.4、3.2.1.58及び3.2.1.74で表される３つの異なる機能を有するグリコシドヒドラーゼが含まれる（回答書添付資料１第７８２頁表１）ように、構造に着目した当該分類においては、同じ属に属する酵素であっても、機能による分類である酵素番号が異なる、つまりは、異なる触媒活性を有する場合があることは本願出願時の技術常識である。よって、（ｉｉ）のように、アミノ酸配列の同一性から、グリコシドヒドラーゼ属７４に属すると構造に着目した分類が同定されたとしても、そのことをもって当該酵素がエンドグルカナーゼ活性を有することを高い蓋然性をもって示したことにはならない。
　そうすると、上記（１−２）に記載のように、エンドグルカナーゼ活性を実験等により具体的に確認した例のない本願の発明の詳細な説明は、配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドがエンドグルカナーゼ活性を有するとの単なる記載があるだけで、技術常識を考慮しても、本願発明のポリペプチドがエンドグルカナーゼ活性を有すると推認できるように裏付けをもって記載されているとはいえない。
　以上により、本願の発明の詳細な説明には、本願発明のポリペプチドについて、技術常識を考慮しても、当業者がエンドグルカナーゼ活性を推認できるように裏付けをもって記載されているとはいえず、本願発明は本願の発明の詳細な説明に記載されているとはいえないから、特許法３６条６項１号の規定する要件を満たしていない。
　なお、意見書と共に提出された平成２０年８月２７日付の手続補足書で添付資料として本願出願後の２００７年に頒布された文献を提出、配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドがキシログルカナーゼ（酵素番号3.2.1.151）であることが実験例をもって具体的に示されている（添付資料第３５６頁要約）。当該ポリペプチドは、エンドグルカナーゼの活性も示すもののキシログルカナーゼ活性と比較してごくわずかに過ぎない（添付資料第３５９頁表２）ため、当該ポリペプチドは酵素としてはエンドグルカナーゼ（酵素番号3.2.1.4）ではなくキシログルカナーゼ（酵素番号3.2.1.151）であることが示されている。
　
（１−４）審判請求人の主張
（１−４−１）エンドグルカナーゼ活性に関するデータの提出
　請求人は、審判請求書において、エンドグルカナーゼ活性に係るデータであって出願時の実験において集積したものであるとして、当該データが示すように本願発明に係るEGVIは高いエンドグルカナーゼ活性を示す旨主張している。
　しかし、上記（１−３）に記載のとおり、本願明細書の記載からは本願出願時の技術常識を参酌しても配列番号２のアミノ酸配列を有するポリペプチドのエンドグルカナーゼ活性を推認できるとは認められないから、そのような後出しの上記データを参酌することはできず、請求人の上記主張は採用できない。
　念のため、データを検討しても、本願発明のポリペプチドの有無のみの差である+5mg/G XYNと+5mg/G EG6におけるキシラン変換率の差とグルカン変換率の差の絶対値が同程度であることから、その差が有意なものであるか不明であり、また、グルカン変換率が有意に向上していたとしてもグルコースの遊離によって生じるグルカン変換率の向上のみをもってエンドグルカナーゼの基質特異性が示されているということはできないから、当該データが有意なエンドグルカナーゼを示すものであるということはできない。
　したがって、請求人の上記主張は採用できない。
（１−４−２）活性があることが発明の詳細な説明で十分に明らかにされている旨の主張
　請求人は「しかしながら、本願発明に係るｅｇｌ６の核酸配列に基づく予想アミノ酸配列中には、成熟アミノ末端にシグナルペプチドが確認されており、ＥＧＶＩペプチドが分泌されていることは明らかであるものと思われます（明細書段落０１１２）。更に、同段落には、本願のEGVIポリペプチドの７７４乃至８１０位付近のアミノ酸配列がセルロース結合ドメインを持つ真菌酵素の触媒領域間に通常見られるセリン及びトレオニンが豊富な結合領域を有することが記載されております。更に、段落【０１１３】には、EGVIのアミノ酸配列が既知のエンドグルカナーゼに対して所定の配列同一性を有することが記載されております。これらの配列類似性は必ずしも高い値ではございませんが、Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．及びＢａｉｒｏｃｈ，Ａ．によれば、グリコシルヒドロラーゼ属７４の一種に分類されることが出願当時の当業者の技術常識であると思われます。更に、Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．及びＢａｉｒｏｃｈ，Ａ．には該文献に記載の方法によれば、酵素活性を知る前にタンパク質等の分類が可能であると記載されております（添付資料１：Ｈｅｎｒｉｓｓａｔ，Ｂ．ａｎｄ　Ｂａｉｒｏｃｈ，Ａ．，７８６頁、ＤＩＳＣＵＳＳＩＯＮ参照）。これらのことを考慮すると、ｅｇｌ６の核酸配列がコードするポリペプチドに活性があることは発明の詳細な説明において充分に明らかにされているのものと思料いたします。」（回答書第２頁第１行〜第１７行）
　しかし、上記（１−３）のとおり、本願発明のポリペプチドが分泌ペプチドであり、かつ、グリコシルヒドラーゼ７４属に属するとしても、それはあくまで構造上類似のものとしての分類を特定しただけであって、そのことのみをもってエンドグルカナーゼ活性を有することが高い蓋然性をもって示されているということはできない。
　したがって、請求人の上記主張は採用できない。
　
４．結論
以上のとおり、本願は、特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしてないから、他の請求項に係る発明については言及するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。