【事件の表示】
　特願２００２−５７１８１４「チトクロームＰ４５０類及びその使用」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　９月１９日国際公開、ＷＯ０２／７２７５８、平成１６年１０月２１日国内公表、特表２００４−５３２０１４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、２００２（平成１４）年３月８日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　２００１年３月９日　米国、２００１年３月１３日　米国）を国際出願日とする出願であって、平成１７年２月１８日付で特許請求の範囲についての手続補正がなされ、平成２０年８月４日付で拒絶査定がなされ、同年１１月５日付で拒絶査定不服審判の請求がなされ、同年１２月５日付で特許請求の範囲についての手続補正がなされたものである。
　
　
第２　平成２０年１２月５日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　
　平成２０年１２月５日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１．補正後の本願発明
　本件補正は、以下の補正事項ア及びイを含むものである。
　
ア　請求項数を、２０から３９に増加する。
イ　補正前には対応する請求項のない新たな独立請求項である請求項３５（「植物又は植物成分」）、請求項３６（「植物又は植物成分に対し耐病性を付与するための方法」）及び請求項３７（「宿主細胞においてチトクロームＰ４５０ポリペプチドを生成する方法」）を追加する。
　
２．目的要件違反について
　本件補正は、補正前には対応する請求項のない新たな独立請求項が追加される補正事項を含むものであり、本件補正により、請求項数は２０から３９へ増加された。
　このような請求項を増加する補正は、特許法１７条の２第４項（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前のもの。以下、特許法第１７条の２の規定については同様。）に規定されるいずれの目的にも該当しない。例えば、審査基準でもｎ項引用形式請求項をｎ−１以下の請求項に変更する場合を除き、特許請求の範囲の減縮には該当しないとしている（「特許・実用新案審査基準」第III部第III節「最後の拒絶理由通知後の特許請求の範囲についての補正」4.3.1）。本件補正が、ｎ項引用している請求項をｎ−１以下の請求項に変更するものに該当しないことは明らかである。
　
　また、請求項を増加する本件補正が、誤記の訂正、請求項の削除又は明瞭でない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る）を目的とするものでないことも明らかである。
　
　よって、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項の規定に違反するものであり、特許法第１５９条第１項の規定において準用する特許法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。　
　
　
第３　本願発明
　平成２０年１２月５日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１〜２０に係る発明（以下、「本願発明１」等という。）は、平成１７年２月１８日の手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜２０に記載された事項により特定される以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】イソプレノイド化合物を生成するための方法であって、
（ａ）イソプレノイド合成酵素を含む第１の組換えタンパク質及びチトクロームＰ４５０ポリペプチドを含む第２の組換えタンパク質を発現するために適した条件下に宿主細胞を培養し、ここで前記第１及び第２の組換えタンパク質が前記宿主細胞によって正常には生成されないイソプレノイド化合物の形成を触媒するステップと：
（ｂ）前記イソプレノイド化合物を回収するステップと、
を含む前記方法。
【請求項２】前記チトクロームＰ４５０ペプチドが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１のアミノ酸配列を含むポリペプチド、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸配列を含むポリペプチド、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５のアミノ酸配列を含むポリペプチド、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７のアミノ酸配列を含むポリペプチドからなる群から選択される、請求項１に記載の方法。
【請求項３】前記宿主細胞が、アセチルトランスフェラーゼ、メチルトランスフェラーゼ、及び脂肪アシルトランスフェラーゼからなる群から選択される第３の組換えタンパク質を更に含む、請求項１に記載の方法。
【請求項４】前記宿主細胞が内因性又は組換えチトクローム還元酵素を発現する、請求項１に記載の方法。
【請求項５】前記宿主細胞が酵母細胞、細菌細胞、昆虫細胞、又は植物細胞である、請求項１に記載の方法。
【請求項６】組換えイソプレノイド合成酵素及び組換えチトクロームＰ４５０ポリペプチドを発現し、酵母細胞、細菌細胞、昆虫細胞、及び植物細胞からなる群から選択される宿主細胞。
【請求項７】前記宿主細胞が組換えアセチルトランスフェラーゼ、組換えメチルトランスフェラーゼ、又は組換え脂肪アシルトランスフェラーゼを更に発現し、内因性又は組換えチトクローム還元酵素を発現する、請求項６に記載の宿主細胞。　
【請求項８】ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸配列と８０％の同一性を有する単離チトクロームＰ４５０ポリペプチド。
【請求項９】ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７のアミノ酸配列と８５％の同一性を有する単離チトクロームＰ４５０ポリペプチド。
【請求項１０】前記ポリペプチドがＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１のアミノ酸配列と９７％の同一性を有する単離チトクロームＰ４５０ポリペプチド。
【請求項１１】ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３、又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１のアミノ酸配列と８０％の同一性を有するポリペプチドをコード化する単離チトクロームＰ４５０核酸分子。
【請求項１２】前記核酸分子がＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１を含む、請求項１１に記載の単離核酸分子。
【請求項１３】前記核酸分子がＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３を含む、請求項１１に記載の単離核酸分子。
【請求項１４】前記核酸分子がＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１を含む、請求項１１に記載の単離核酸分子。
【請求項１５】ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７のアミノ酸配列と８５％の同一性を有するポリペプチドをコード化する単離チトクロームＰ４５０核酸分子。
【請求項１６】前記核酸がチトクロームＰ４５０ポリペプチドをコード化する、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯＳ：２、４、６又は７に記載された配列の補体のいずれか１つに対してきわめて厳格な条件下に特異的にハイブリッド形成する単離核酸分子。
【請求項１７】請求項１１〜１５のいずれか１つの単離核酸分子からなる群から選択される単離核酸分子を含むベクター。
【請求項１８】請求項１１〜１５のいずれか１つの単離核酸分子からなる群から選択される単離核酸分子を含む宿主細胞。
【請求項１９】変化化合物を生成するための方法であって、水酸化、酸化、脱メチル化、メチル化、又は前記化合物の前記酵素活性のいずれかの組合せを可能にする条件下に請求項８又は９の単離ポリペプチドと前記化合物を接触させ、前記変化化合物を回収するステップを含む前記方法。
【請求項２０】請求項８又は９の単離ポリペプチドを含む水酸化剤。」
　
　
第４　原査定の理由
　原査定の拒絶の理由の概要は、以下のとおりである。
　
１．この出願は、特許法第３７条（平成１５年改正前の特許法第３７条。以下同様。）に規定する要件を満たしていない。
２．この出願は、特許請求の範囲の記載が特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしていない。
３．この出願の請求項１、３−７に係る発明は、その出願前に日本国内又は外国において、頒布された下記の刊行物に記載された発明又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
４．この出願は、発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
　
第５　特許法第３７条について
（１）特許法第３７条第２号について
　本願明細書の段落【０００８】には、『「単離ポリペプチド」によって、自然にそれに伴う成分から分離されているＰ４５０ポリペプチド（例えば、ＣＹＰ７１Ｄ２０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１）、ＣＹＰ７１Ｄ２１（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３）、ＣＹＰ７３Ａ２７（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５）、ＣＹＰ７３Ａ２８（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７）、又はＣＹＰ９２Ａ５（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１）ポリペプチド）が意味される。』と記載されている。
　
　そうすると、本願発明８はＣＹＰ７１Ｄサブファミリーに属するポリペプチドに係る発明、本願発明９はＣＹＰ７３Ａサブファミリーに属するポリペプチドに係る発明、本願発明１０は、ＣＹＰ９２Ａ５に係る発明である。
　
　本願発明８〜１０に係る発明は、それぞれ別のチトクロームＰ４５０ファミリーに属するものであって、これらのアミノ酸配列の同一性は低いものであるから（例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１とＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５の同一性は３８％、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１とＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１の同一性は３６％、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５とＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１１の同一性は２９％である。）、本願発明８〜１０から選択される２つの発明はいずれの組み合わせも構成に欠くことができない事項の主要部が同一であるということはできない。
　したがって、本願発明８〜１０は、特許法第３７条第２号に規定する関係を満たすものとはいえない。
　
（２）特許法第３７条第１号について
　本願明細書の段落【０００２】には、背景技術として、
「しかし、本発明までは、
５−エピ−アリストロシェーヌのキャプシジオールへの変換の役割を果たす酵素
　段落【００１４】〜【００１５】には、
「キャプシジオールは、種々の環境刺激に応答して一部のナス科の種により産生される二環式のジヒドロキシル化セスキテルペンである。これは真菌誘発に応答してタバコ（Ｎｉｃｏｔｉａｎａ  ｔａｂａｃｕｍ）において産生される一次抗菌化合物であり、５−エピ−アリストロシェーヌからのイソプレノイド経路を経由して形成される。・・・したがって、
５−エピ−アリストロシェーヌヒドロキシラーゼ活性
と記載されている。
　
　以上の記載から、本願発明８〜１０のポリペプチド自体の発明において、解決しようとする課題であるといい得るのは、５−エピ−アリストロシェーヌヒドロキシラーゼ活性（５ＥＡＨ活性）を有するポリペプチドを提供することである。
　
　そして、本願明細書において、具体的に５ＥＡＨ活性を有することを確認したのは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１のアミノ酸配列からなるＣＹＤ７１Ｄ２０のみであるから（段落【００２２】及び図７参照）、本願発明９又は１０は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１のアミノ酸配列からなるポリペプチドを含む本願発明８と、解決しようとする課題が同一であるとはいえない。
　
　したがって、本願は、特許法第３７条第１号に規定する関係を満たすものとはいえない。
　
（３）特許法第３７条第３号〜第５号について
　本願発明８〜１０が、それぞれの発明間において、特許法第３７条第３〜５号に規定する関係を満たすものでないことは明らかである。
　
（４）他の請求項との関係について
　本願発明１の「イソプレノイド化合物を生成するための方法」に係る発明を特定発明とした場合、請求項１では、チトクロームＰ４５０ポリペプチドを特定のものに限定しておらず、また、本願発明９及び１０が５ＥＡＨ活性を有することは確認されていないから、本願発明９及び１０を本願発明１の方法に使用できるか不明である。
　よって、本願発明８〜１０の、特定のアミノ酸配列からなるポリペプチドはいずれも、本願発明１の方法の実施に直接使用する物の発明であるとは認められない。
　
　さらに他の請求項に記載された発明を特定発明としたところで、本願発明８〜１０のいずれかは、特許法第３７条第１〜５号に規定する関係を満たすものではない。
　
（５）請求人の主張
　請求人による、平成２１年２月１２日付審判請求書の手続補正書における主張は、不明瞭なところが多いが、しいてまとめると、以下のような主張であると思われる。
　
　本願発明のこれらのチトクロームＰ４５０酵素をコードする核酸が従前には、Ｎ．ｔａｂａｃｕｍから単離又はクローン化されていなかったことから、これらの核酸及びそれらがコードするチトクロームＰ４５０酵素は、発明の単一性に必要とされる特別な技術的特徴を構成する、すなわち、先行技術に対する貢献であって、出願時までに未解決であった課題を解決したものである。
　
　しかしながら、ポリペプチド自体の発明において、解決しようとする課題とは、特定の機能や活性を有するポリペプチドを提供することにあるといえ、ある由来からそのポリペプチドを取得することは、ポリペプチドに係る発明における解決しようとする課題であるとは認められない。
　
　念のため、タバコ（Ｎ．ｔａｂａｃｕｍ）由来のチトクロームＰ４５０のクローニングを、本願発明の解決しようとする課題と解した場合について検討する。
　
　ここで、本願明細書の表１には、本願においてクローニングされた「ＣＹＰ８２Ｅ１ｃＤＮＡクローン」は、「ＣＹＰ８２Ｅ１（Ｎ．ｔａｂａｃｕｍ）ＧＥＮ　ＥＭＢＬ　AB015762」と１００％同一であったことが記載されている。
　そして、アクセッション番号AB015762の塩基配列は、本願出願日前の２０００年９月２６日に、「タバコ由来のチトクロームＰ４５０の完全コード配列」として、GenBankに登録されたものである（http://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/AB015762参照）。
　そうすると、タバコ由来のチトクロームＰ４５０のクローニングという課題は、本願出願日前にすでに解決されていたものであるから、本願発明８〜１０は、出願時まで未解決であった発明が解決しようとする課題が同一である発明であるということはできない。
　
　よって、請求人の主張は採用することができない。
　
（６）小活
　以上のとおり、本願は、特許法第３７条第１〜５号に規定する関係を満たすものではない。
　
　
第６　特許法第３６条第６項第２号について
　特許法第３６条第６項第２号は、「特許を受けようとする発明が明確であること」を規定するものであるが、本号の趣旨からみれば、一の請求項から一の発明が明確に把握できることが必要である。また、請求項の制度の趣旨に照らせば、一の請求項に記載された事項に基づいて、一の発明が把握されることが必要である。
　
　本願請求項２は、「前記チトクロームＰ４５０ペプチドが、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１のアミノ酸配列を含むポリペプチド、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸配列を含むポリペプチド、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５のアミノ酸配列を含むポリペプチド、及びＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７のアミノ酸配列を含むポリペプチドからなる群から選択される、請求項１に記載の方法。」というものである。　
　これらの選択肢で記載されたポリペプチドのアミノ酸配列のうち、少なくとも「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸配列を含むポリペプチド」、「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５のアミノ酸配列を含むポリペプチド」及び「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７のアミノ酸配列を含むポリペプチド」は、上記「第５」で述べたように、それぞれが別の発明であるから、本願請求項２には、複数の発明が記載されており、一の発明を把握することができない。
　
　よって、本願は、請求項２の記載が、特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしているとはいえない。
　
　
第７　特許法第２９条第２項について
１．本願発明６
　本願発明６は、「組換えイソプレノイド合成酵素及び組換えチトクロームＰ４５０ポリペプチドを発現し、酵母細胞、細菌細胞、昆虫細胞、及び植物細胞からなる群から選択される宿主細胞。」というものである。
　
２．引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるArch. Biochem. Biophys. (1996) vol.326, p.8-14（以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている。
　
ア　「アブラツノザメの精巣型チトクロームＰ４５０ｃ１７（ＣＹＰ１７）をコードするｃＤＮＡは酵母（ピキア・パトリス）での機能的な酵素の直接異種発現に使用された。このタンパク質は２つの酵素活性：１７α水酸化酵素及びＣ１７、２０のリアーゼ反応を有する。チトクロームＰ４５０ｃ１７は、生殖腺組織における性ステロイドの生成及び副腎組織におけるのコルチゾール生成のための重要なステロイド産生酵素である。この研究は、組換えアブラツノザメチトクロームＰ４５０ｃ１７の培養条件及び酵素活性について述べている。サメ酵素は内在性の酵母ＮＡＤＰＨ−チトクロームＰ４５０還元酵素と適合し、生きている酵母細胞内において生理活性を有していた。・・・プロゲステロンとプレグネノロンは共に、それぞれのアンドロゲン(アンドロステンジオン及びデヒドロエピアンドロステロン)に完全に代謝された。・・・」（要約）
　
イ　「最近、アブラツノザメの精巣型チトクロームＰ４５０ｃ１７（ＣＹＰ１７）をコードするｃＤＮＡが単離された（１）」（第８頁右欄第１行〜第２行）
　
３．対比
　引用例１の記載事項イには、アブラツノザメの精巣型チトクロームＰ４５０ｃ１７（ＣＹＰ１７）をコードするｃＤＮＡが単離されたことが参照文献１「J.Exp.Zool.,1995, Vol.272, p.25-33」と共に記載されており、当該参照文献１には、そのＤＮＡ配列が記載されている。
　そうすると、引用例１に記載されたチトクロームＰ４５０ｃ１７（ＣＹＰ１７）をコードするｃＤＮＡは本願優先日前には既に知られていたのであるから、引用例１には、ＣＹＰ１７を発現する酵母細胞（記載事項ア）が当業者が製造し得るように記載されている。
　そして、引用例１に記載された「チトクロームＰ４５０ｃ１７（ＣＹＰ１７）」は、本願発明６の「チトクロームＰ４５０ポリペプチド」に含まれるものであるから、引用例１には、組換えチトクロームＰ４５０ポリペプチドを発現した酵母細胞が記載されていると認められる。
　
　本願発明６と引用例１に記載された発明を対比すると、両者は、組換えチトクロームＰ４５０ポリペプチドを発現した酵母細胞である点で一致し、本願発明６は、「組換えイソプレノイド合成酵素」をも発現するものであるのに対し、引用例１には、その点については特に記載されていない点で相違する。
　
４．判断
（１）相違点について
　引用例１は、ＣＹＰ１７をコードする核酸分子により形質転換された酵母において、基質である「プロゲステロン又はプレグネノロン」が、ＣＹＰ１７によるヒドロキシラーゼ及びリアーゼ作用により、イソプレノイド化合物である「アンドロステンジオン又はデヒドロエピアンドロステロン」へと代謝されることを確認したものである。
　当該反応は、コレステロールを出発物質とした、性ステロイド生合成経路における中間反応の一部を構成するものであることは、本願優先日前における技術常識であることを考慮すると（特表２０００−５１１４０４号公報の図３参照）、当該生合成経路において、ＣＹＰ１７による反応の前段階又は後段階の反応を行う酵素である、本願優先日前に周知のイソプレノイド合成酵素をコードする遺伝子（要すれば、例えば、Gene,1997, Vol.185, p.217-222、 Gene,1997, Vol.187, p.123-129、 J.Biol.Chem., 1993, Vol.268, p.12964-12969及びSteroids, 1997, Vol.62, p.143-147参照）をさらに引用例１に記載された形質転換酵母細胞に導入して、引用例１に記載された反応の前段階の反応物（例えば、コレステロール）を基質としたり、後段階の反応物（例えば、テストステロン）を目的物とすることは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　そして、そもそも、本願明細書中には、組換えチトクロームＰ４５０ポリペプチドと共に、組換えイソプレノイド合成酵素が発現した宿主細胞を用いて、イソプレノイド化合物を生成したことが具体的に記載されているわけではないから、本願発明６が引用例１からは予期できない顕著な効果を奏するものであるとも認められない。
　
（２）請求人の主張
　請求人は、平成２１年２月１２日付審判請求書の手続補正書において、概ね以下のように主張している。
　
　引用例１はＮｉcｏｔｉａｎａ ｔａｂａｃｕｍからのチトクロームＰ４５０の単離及びクローニングを開示又は提案するものではなく、また核酸配列がＮ．ｔａｂａｃｕｍから単離されクローン化された特定のチトクロームＰ４５０酵素を開示又は示唆するものではない。そして、引用例に記載されたチトクロームＰ４５０酵素は、本発明の特定のＰ４５０酵素と酵素活性が異なるものである。
　
　
　しかしながら、本願発明６において、「チトクロームＰ４５０ポリペプチド」がタバコ由来の特定のアミノ酸配列からなるものに限定されているわけではないから、当該主張は、請求項の記載に基づかない主張であって、採用することはできない。
　
５．小活
　以上のとおりであるから、本願発明６は、引用例１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
　
第８　特許法第３６条第４項について
１．本願発明８
　本願発明８は、「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸配列と８０％の同一性を有する単離チトクロームＰ４５０ポリペプチド。」というものである。
　
　本願発明８の「チトクロームＰ４５０ポリペプチド」という記載は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１のアミノ酸配列からなるチトクロームＰ４５０ポリペプチドが有する「５ＥＡＨ活性」という特定の酵素活性を限定するための記載であると解釈した場合について検討する。
　
　「ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１又はＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３のアミノ酸配列と８０％の同一性を有する」ポリペプチドは、膨大な種類のポリペプチド分子を含むものであり、その中には、５ＥＡＨ活性をもたないものも含まれることになる。そのようなポリペプチドの中から、実際に、５ＥＡＨ活性を有するものを選択するには、当業者に期待しうる程度を超える負担が必要である。
　
　そもそも、「チトクロームＰ４５０ポリペプチド」とは、還元型のＰ４５０が一酸化炭素と結合すると４５０ｎｍの波長に吸収スペクトラムのピークが来ることから命名された鉄イオンを配位したヘム蛋白のことであり、多種多様な酵素添加反応を行う一群の酵素の総称であって、基質や活性が異なる酵素を包含するものである（要すれば、例えば、日経バイオテク編、「日経バイオ最新用語辞典　第四版」、日経ＢＰ社、第４版、１９９５年６月３０日発行、第３０３頁〜３０４頁「シトクロムＰ４５０」の項参照）。そして、植物のチトクロームＰ４５０は、多くの種類が存在するが、現在でも機能が不明なものも多い（要すれば、例えば、フリー百科事典Wikipedia、「シトクロムＰ４５０」、インターネット、URL:http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%B7%E3%83%88%E3%82%AF%E3%83%AD%E3%83%A0P450[平成２３年９月２０日検索]参照）。そうすると、本願発明８において、単に「チトクロームＰ４５０ポリペプチド」と特定しただけでは、有用性が不明であるものも含まれるものと認められる。
　
　よって、本願の発明の詳細な説明は、本願発明８を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されているとはいえない。
　
　
第９　むすび
　したがって、本願は、特許法第３７条に規定する要件を満たしておらず、本願は、特許法第３６条第４項に規定する要件、及び同条第６項第２号に規定する要件を満たしておらず、また、本願の請求項６に係る発明は、特許法２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものであるから、本願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。