(57)【要約】【課題】オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有する抗菌剤及びその製造方法を提供する。【解決手段】オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を含有する材料、例えば、食経験のある鶏、ウズラ、アヒル、ダチョウやエミューなど鳥類の卵に含まれる卵白からオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を精製する工程を有する、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有する抗菌剤及びその製造方法によって解決する。【選択図】図１
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【特許請求の範囲】
【請求項１】
オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）を有効成分として含有することを特徴とする抗菌剤。
【請求項２】
さらに、オボトランスフェリンを含有する、
請求項１に記載の抗菌剤。
【請求項３】
前記オボトランスフェリンがアポ（Ａｐｏ）型である、
請求項２に記載の抗菌剤。
【請求項４】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）又は前記オボトランスフェリンが鳥類の卵に含まれる卵白由来である、
請求項１又は２に記載の抗菌剤。
【請求項５】
前記卵白がエミューの卵由来である、
請求項４に記載の抗菌剤。
【請求項６】
オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）を含有する材料からオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）を精製する工程を有することを特徴とする、
請求項１に記載の抗菌剤の製造方法。
【請求項７】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）の精製が陰イオン交換樹脂を用いて分画した後、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）を含有する画分を塩析することによって行われる、
請求項６に記載の抗菌剤の製造方法。
【請求項８】
さらに、オボトランスフェリンを精製する工程を有する、
請求項６又は７に記載の抗菌剤の製造方法。
【請求項９】
前記精製オボトランスフェリンをアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンに調製する工程を有する、
請求項８に記載の抗菌剤の製造方法。
【請求項１０】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）又は前記オボトランスフェリン含有する材料が鳥類の卵に含まれる卵白である、
請求項６〜９のいずれか１項に記載の抗菌剤の製造方法。
【請求項１１】
前記卵白がエミューの卵由来である、
請求項１０に記載の抗菌剤の製造方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有する抗菌剤及びその製造方法に関する。
【背景技術】
【０００２】
鳥類の卵に含まれる卵白には、様々なタンパク質が存在しており、例えば、鶏卵の卵白に含まれるタンパク質の構成割合は、オボアルブミン（Ｏｖａｌｂｕｍｉｎ）が５４％、オボトランスフェリン（Ｏｖｏｔｒａｎｓｆｅｒｒｉｎ）１３％、オボムコイド（Ｏｖｏｍｕｃｏｉｄ）１１％、オボグロブリン（Ｏｖｏｇｌｏｂｕｌｉｎ）Ｇ２（ＴＥＮＰ）が４％、リゾチーム（Ｌｙｓｏｚｙｍｅ）が３．５％及びその他のタンパク質が１４．５％であることが知られている。
【０００３】
また、それらタンパク質の性質についても詳細に調べられており、リゾチーム（Ｌｙｓｏｚｙｍｅ）やオボトランスフェリン（Ｏｖｏｔｒａｎｓｆｅｒｒｉｎ）が抗菌活性を有することが明らかにされている。例えば、特開２０１０−７０４９３号公報には、リゾチームおよびトリクロサンを含む溶液を乾燥した乾燥物を含有する抗菌剤が開示されており（特許文献１）、特開２００６−５０９３１号公報には、オボトランスフェリンと、乳化剤を含有した食品用日持ち向上剤が開示されている（特許文献２）。
【０００４】
しかしながら、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質については、ニワトリ胚の網膜や脳において一時的に発現するために神経前駆細胞の分化に何らかの役割を果たしているのではないかと考えられているものの、その性質についてはほとんど明らかにされておらず、また、その抗菌性については全く知られていない。
【０００５】
一方、ダチョウについで世界で２番目に大きい走鳥類であるエミュー（Ｄｒｏｍａｉｕｓ  ｎｏｖａｅｈｏｌｌａｎｄｉａｅ）の卵は、鶏の卵の１０倍の大きさを有し、その卵白に含まれるタンパク質の構成割合は、オボトランスフェリン（Ｏｖｏｔｒａｎｓｆｅｒｒｉｎ）が３３％、オボグロブリン（Ｏｖｏｇｌｏｂｕｌｉｎ）Ｇ２（ＴＥＮＰ）が１６％、オボアルブミン（Ｏｖａｌｂｕｍｉｎ）が１５％、オボムコイド（Ｏｖｏｍｕｃｏｉｄ）が７％及びその他のタンパク質が２９％であることが知られている。また、鶏由来の卵の卵白（鶏卵白）及びエミュー由来の卵の卵白（エミュー卵白）に含まれるタンパク質の構成割合を比較すると、エミュー卵白はオボグロブリン（Ｏｖｏｇｌｏｂｕｌｉｎ）Ｇ２（ＴＥＮＰ）とオボトランスフェリン（Ｏｖｏｔｒａｎｓｆｅｒｒｉｎ）の割合が高く、一方でリゾチームを含まないという特徴を有している。
【０００６】
しかしながら、鶏卵白由来のオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質と同様、エミュー卵白由来のオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質の性質は明らかにされておらず、その抗菌性についても全く知られていない。
【先行技術文献】
【特許文献】
【０００７】
【特許文献１】特開２０１０−７０４９３号公報
【特許文献２】特開２００６−５０９３１号公報
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【０００８】
本発明の目的は、卵白に含まれるオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質に着目し、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有する抗菌剤を提供することにある。
【課題を解決するための手段】
【０００９】
本発明者は、上記課題を解決すべく鋭意検討した結果、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質がグラム陽性菌に対して高い抗菌活性を有することを見出し、本発明を完成するに至った。
【００１０】
すなわち、本発明は、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有することを特徴とする抗菌剤を提供するものである。
【００１１】
また、本発明は、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を含有する材料からオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を精製する工程を有する、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有する抗菌剤の製造方法を提供するものである。
【発明の効果】
【００１２】
本発明の抗菌剤は、グラム陽性菌に対して高い抗菌活性を有しており、食品、化粧品や医薬品などに幅広く利用することができる。また、本発明の抗菌剤の製造方法によれば、効率的にオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を精製することができ、該タンパク質を有効成分として含有する抗菌剤を製造することができる。
【図面の簡単な説明】
【００１３】
【図１】エミュー卵白由来精製オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質の抗菌活性を示す図である。
【図２】陰イオン交換カラムを用いたエミュー卵白のクロマトグラフを示す図である。
【図３】エミュー卵白由来精製オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質のＳＤＳ−ＰＡＧＥを示す図である。
【図４】エミュー卵白由来精製オボトランスフェリンのＳＤＳ−ＰＡＧＥを示す図である。
【図５】エミュー卵白由来精製アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリン及び精製ホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンの抗菌活性を示す図である。
【図６】エミュー及び鶏卵白由来精製アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンの抗菌活性を示す図である。
【図７】エミュー及び鶏卵白の抗菌活性を示す図である。
【発明を実施するための形態】
【００１４】
本発明の実施形態について説明する。本実施形態に係る抗菌剤は、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を有効成分として含有するものである。
【００１５】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質は、アレルギーなどの安全性の観点から、食経験のある鶏、ウズラ、アヒル、ダチョウやエミューなど鳥類の卵に含まれる卵白由来のものが好ましい。特に、エミュー卵白はオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質の含有割合が多く、簡単に多量の該タンパク質を精製できることから、エミュー卵白由来のものが好ましい。
【００１６】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質の含有量は、０．００５ｍＭ未満では抗菌活性が低く、０．４ｍＭ以上では溶解性が低下するため、０．００５〜０．４ｍＭが好ましい。
【００１７】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質は、グラム陽性菌に対して高い抗菌性を示す。
【００１８】
前記グラム陽性菌としては、Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ属細菌、Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ属細菌、Ｅｎｔｅｒｏｃｏｃｃｕｓ属細菌、Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ属細菌、Ｂａｃｉｌｌｕｓ属細菌、Ｃｏｒｙｎｅｂａｃｔｅｒｉｕｍ属細菌、Ｌｉｓｔｅｒｉａ属細菌、Ｐｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ属細菌、Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ属細菌、Ｅｕｂａｃｔｅｒｉｕｍ属細菌、Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ属細菌などを挙げることができる。
【００１９】
本実施形態の抗菌剤は、前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）に加え、さらに、オボトランスフェリンを含有することが好ましい。オボトランスフェリンを添加することにより、本実施形態の抗菌剤の抗菌効果を向上させ、抗菌スペクトルを拡大させることができる。
【００２０】
前記オボトランスフェリンは、アレルギーなどの安全性の観点から、食経験のある鶏、ウズラ、アヒル、ダチョウやエミューなど鳥類の卵に含まれる卵白由来のものが好ましい。特に、エミュー卵白はオボトランスフェリンの含有割合が多く、簡単に多量の該タンパク質を精製でき、また、抗菌活性が高いことから、エミュー卵白由来のものが好ましい。
【００２１】
前記オボトランスフェリンは、鉄イオンが結合しているホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンと鉄イオンが結合していないアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンとの２種類が存在するが、抗菌効果の向上の観点から、鉄イオンが結合していないアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンが好ましい。
【００２２】
前記アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンの含有量は、０．０７５ｍＭ未満では抗菌活性が低く、０．１５ｍＭ以上では溶解性が低下するため、０．０７５〜０．１５ｍＭが好ましい。
【００２３】
前記アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンは、グラム陽性菌に対して高い抗菌性を示すと共に、グラム陰性菌に対しても抗菌性を示す。
【００２４】
前記グラム陰性菌としては、Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ属細菌、Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ属細菌、Ｓｈｉｇｅｌｌａ属細菌、Ｋｌｅｂｓｉｅｌｌａ属細菌、Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒ属細菌、Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ属細菌、Ｘａｎｔｈｏｍｏｎａｓ属細菌、Ｂｒｕｃｅｌｌａ属細菌、Ｌｅｇｉｏｎｅｌｌａ属細菌などを挙げることができる。
【００２５】
本実施形態の抗菌剤は、その抗菌作用を妨げなければ、さらに、他の成分を含有することができる。
【００２６】
本実施形態の抗菌剤の形状は、その抗菌作用を妨げなければ特に限定されず、液体であっても固体や粉末であってもよい。
【００２７】
次に、本実施形態の抗菌剤の製造方法について説明する。
【００２８】
本実施形態において、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を含有する材料からオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を精製する。
【００２９】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質を含有する材料は、特に限定されないが、アレルギーなどの安全性の観点から、食経験のある鶏、ウズラ、アヒル、ダチョウやエミューなど鳥類の卵に含まれる卵白が好ましい。特に、卵白に含まれるオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質の含有割合が多く、簡単に多量の該タンパク質を精製できることから、エミュー卵白が好ましい。
【００３０】
前記オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）タンパク質の精製は、該タンパク質を含有する材料から抗菌活性を失活させることなく精製できれば特に限定されず、例えば、電気泳動、各種クロマトグラフィー、塩析や限外ろ過等の方法を適用することができるが、該タンパク質を高い収率及び収量で簡単に精製できることから、エミューの卵由来の卵白を用い、該卵白を処理した後、陰イオン交換カラムを用いて分画し、得られた画分を塩析することによって精製することが好ましい。
【００３１】
また、オボトランスフェリンを含有する材料からオボトランスフェリンを精製することができる。
【００３２】
前記オボトランスフェリンを含有する材料は、特に限定されないが、アレルギーなどの安全性の観点から、食経験のある鶏、ウズラ、アヒル、ダチョウやエミューなど鳥類の卵に含まれる卵白が好ましい。特に、卵白に含まれるオボトランスフェリンの含有割合が多く、簡単に多量の該タンパク質を精製できることから、エミュー卵白が好ましい。
【００３３】
前記オボトランスフェリンの精製手段は、該タンパク質を含有する材料から抗菌活性を失活させることなく精製できれば特に制限されず、例えば、電気泳動、各種クロマトグラフィー、塩析や限外ろ過等の方法を適用することができるが、該タンパク質を高い収率及び収量で簡単に精製できることから、エミューの卵由来の卵白を用い、該卵白を処理した後、陰イオン交換カラムを用いて分画することによって精製することが好ましい。
【００３４】
さらに、精製したトランスフェリンからアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンを調製することができる。
【００３５】
前記アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンの調製は、精製オボトランスフェリンにＥＤＴＡなどのキレート剤を作用させ、鉄イオンが結合したホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンから鉄イオンを除去することによって行うことができる。
【００３６】
本実施形態の抗菌剤は、グラム陽性菌に対して高い抗菌活性を有しており、また、オボトランスフェリンを添加した場合にはグラム陰性菌に対する抗菌効果も向上することから、食品、化粧品や医薬品などに幅広く利用することができる。
【実施例】
【００３７】
１．各種卵白の調製
エミュー又は鶏の卵に含まれる卵白２０ｍＬをホモジナイズした後、１０倍量の蒸留水を加えて室温で３０分間撹拌した。これをＨＣｌを用いてｐＨ６．０に調整し、４℃で一晩撹拌した後、遠心分離（８，０００ｒｐｍ、３０分間）して上澄み液を得た。この上澄み液を１Ｍ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ（ｐＨ８．０）を用いてｐＨ８．０に調整した後、ろ紙（Ｎｏ．２）でろ過したものをエミュー卵白又は鶏卵白試料として、以下の試験に供した。
【００３８】
２．オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）の精製
前記１．で調製したエミュー卵白試料を２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ８．０）で平衡化したＤＥＡＥ  Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ  Ｆａｓｔ−Ｆｌｏｗカラム（２．６ｍｍ×３００ｍｍ、流速２．０ｍＬ／ｍｉｎ）に供試し、吸着画分を０．１４Ｍ  ＮａＣｌを含む同緩衝液３００ｍＬによるステップワイズ法で溶出した後、０．１４〜０．５Ｍ  ＮａＣｌを含む同緩衝液６００ｍＬによる直線濃度勾配法で溶出することで分画し、画分（Ｐ３）を得た（図２）。
【００３９】
次に、前記で得た画分（Ｐ３）を塩析（５０％飽和硫酸アンモニウム）によって上澄み画分と沈殿画分とに分画した。また、これら上澄み画分及び沈殿画分をそれぞれグリコペプチダーゼＦを作用させることによって脱糖処理を行った。
【００４０】
前記脱糖処理した上澄み画分及び沈殿画分について、常法に従い、ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動（以下「ＳＤＳ−ＰＡＧＥ」という。）を行ったところ、上澄み画分は二つのバンドが認められたのに対し、沈殿画分は単一のバンドであった。また、当該タンパク質の分子量が５２ｋＤａであり、目的とするオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）であることが分かった（図３）。
【００４１】
このように、上記精製方法によってオボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）を電気泳動的に単一となるまで精製することができた。
【００４２】
３．オボトランスフェリンの精製
前記１．で調製したエミュー卵白試料を２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ緩衝液（ｐＨ８．０）で平衡化したＤＥＡＥ  Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ  Ｆａｓｔ−Ｆｌｏｗカラム（２．６ｍｍ×３００ｍｍ、流速２．０ｍＬ／ｍｉｎ）に供試し、非吸着画分（Ｐ１）を得た（図１）。
【００４３】
前記ＤＥＡＥ  Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ  Ｆａｓｔ−Ｆｌｏｗカラムを用いて分画した非吸着画分について、常法に従い、ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動（以下「ＳＤＳ−ＰＡＧＥ」という。）を行ったところ、単一のバンドが得られた。また、当該タンパク質の分子量が７８ｋＤａであり、目的とするオボトランスフェリンであることが分かった（図４）。
【００４４】
このように、上記精製方法によってオボトランスフェリンを電気泳動的に単一となるまで精製することができた。
【００４５】
４．アポ（Ａｐｏ）型及びホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンの調製
前記３．で精製したオボトランスフェリンを０．１Ｍクエン酸を含む０．１％ＥＤＴＡ溶液（ｐＨ４．５）に溶解した後、同溶液に対して４８時間透析を行い、オボトランスフェリンに結合している鉄イオンを遊離させ、その後、蒸留水に対して４８時間透析を行うことで鉄イオンが結合していないアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンを調製した。
【００４６】
一方、前記で精製したオボトランスフェリンと塩化鉄（ＩＩＩ）のモル比が１：４となるように混合し、４℃で一晩撹拌した後、蒸留水に対し４８時間透析を行うことでホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンを調製した。
【００４７】
５．抗菌活性の測定
（１）検定菌
抗菌活性の測定に用いた検定菌は、グラム陰性菌として大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉ  ＴＯＰ１０及びＪＣＭ１８４２６（Ｏ１５７））及びサルモネラ菌（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ  ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ  ＴＡ１５３５）を用い、グラム陽性菌としてミクロコッカス菌（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ  ｌｕｔｅｕｓ  ＮＲＩＣ１０９４）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ  ＮＲＩＣ１０１６）及び乳酸菌（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃａｓｅｉ  ＮＲＩＣ１９６９）を使用した。
【００４８】
（２）抗菌活性の測定
抗菌活性の測定は、以下の方法によって行った。すなわち、前記検定菌を常法に従って培養し、対数増殖中期における菌体を菌体濃度（Ｏ．Ｄ.６７５ｎｍ）が０．０２となるように培地で希釈した。この希釈菌体培養液５０μＬと試料５０μＬとを混合し、３７℃で１時間保持した後、この混合液全量（１００μＬ）をあらかじめ用意した寒天培地に塗布して３７℃で一晩培養することで寒天培地に生じたコロニーの数（Ａ）を計数することで抗菌活性を算出した。なお、抗菌活性の算出にあたっては、試料の代わりに培地を用いて同様に行った場合のコロニーの数（Ｂ）についても計数し、コロニー数（Ａ）及びコロニー数（Ｂ）から試料によって死滅した菌体の割合（％ｋｉｌｌｅｄ）＝（Ｂ−Ａ）／Ｂ×１００を算出し、この値を抗菌活性値として表示した。
【００４９】
６．オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）
（１）オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）の抗菌活性
前記２．で調製したエミュー卵白由来の精製オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）０．４ｍＭ溶液を用いて各種検定菌に対する抗菌活性を調べた。また、その結果を図１に示した。
【００５０】
図１に示した通り、エミュー卵白由来の精製オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）は、グラム陽性菌であるミクロコッカス菌（ＭＬ）に対しては抗菌活性が約６９％であり、枯草菌（ＢＳ）に対しては約４３％であった。一方、グラム陰性菌である大腸菌（ＥＣ）に対しては約８％、サルモネラ菌（ＳＴ）に対しては約６％であった。このように、エミュー卵白由来の精製オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）は、グラム陽性菌に対する抗菌活性が高く、一方でグラム陰性菌に対する抗菌活性が低いことが分かった。
【００５１】
（２）最小生育阻止濃度
また、前記２．で調製したエミュー卵白由来の精製オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）を用いて、最小生育阻止濃度（ＭＩＣ）について調べたところ（表１）、枯草菌に対してはＭＩＣが０．０４ｍＭ、ミクロコッカス菌に対してはＭＩＣが０．０１ｍＭ、乳酸菌に対してはＭＩＣが０．００５ｍＭであった。
【００５２】
【表１】
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【００５３】
７．オボトランスフェリン
（１）アポ（Ａｐｏ）型及びホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンの抗菌活性
前記４．で調製したエミュー卵白由来の精製アポ（Ａｐｏ）型又はホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリン１５０μＭ溶液を用いて各種検定菌に対する抗菌活性をそれぞれ調べた。また、その結果を図５に示した。
【００５４】
図５に示した通り、アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリン（ａｐｏ−ＯＴＦ）は、全ての場合において、ホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリン（ｈｏｌｏ−ＯＴＦ）と比べ、高い抗菌活性を示し、グラム陽性菌である乳酸菌（ＬＣ）に対しては約７５％、ミクロコッカス菌（ＭＬ）に対しては約４９％の抗菌活性を示した。また、グラム陰性菌である大腸菌（ＥＣ）に対しては約３８％、サルモネラ菌（ＳＴ）に対しては約２８％の抗菌活性を示した。
【００５５】
一方、ホロ（Ｈｏｌｏ）型オボトランスフェリンは、乳酸菌（ＬＣ）に対しては約７％、ミクロコッカス菌（ＭＬ）に対しては約９％やサルモネラ菌（ＳＴ）に対しては約４％と抗菌活性は低い値であったが、大腸菌（ＥＣ）に対しては約２６％の抗菌活性が認められた。
【００５６】
（２）エミュー卵白及び鶏卵白由来のアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリンの抗菌活性
前記４．で調製したエミュー卵白又は鶏卵白の精製アポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリン１５０μＭ溶液を用いて各種検定菌に対する抗菌活性をそれぞれ調べた。また、その結果を図６に示した。
【００５７】
図６に示した通り、エミュー卵白由来のアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリン（ｅｍｕ  ａｐｏ−ＯＴＦ）は、全ての場合において、鶏卵白由来のアポ（Ａｐｏ）型オボトランスフェリン（ｃｈｉｃｋｅｎ  ａｐｏ−ＯＴＦ）と比べ、高い抗菌活性を示し、グラム陽性菌である乳酸菌（ＬＣ）に対しては約７６％、サルモネラ菌（ＳＴ）に対しては約２８％、ミクロコッカス菌（ＭＬ）に対しては約４９％の抗菌活性を示した。また、大腸菌であるＴＯＰ１０株（ＥＣ）及びＯ１５７株に対してはそれぞれ約３０％及び約４７％の抗菌活性を示した。
【００５８】
８．卵白
（１）エミュー卵白及び鶏卵白の抗菌活性
前記１．で調製したエミュー卵白及び鶏卵白試料を用いて各種検定菌に対する抗菌活性をそれぞれ調べた。また、その結果を図７に示した。なお、エミュー卵白及び鶏卵白には、オボグロブリンＧ２（ＴＥＮＰ）やオボトランスフェリンなどのタンパク質が含まれる。
【００５９】
図７に示した通り、エミュー卵白（ｅｍｕ  ＥＷ）は、大腸菌であるＴＯＰ１０株（ＥＣ）及びＯ１５７株に対する抗菌活性がそれぞれ約６２％及び約７２％と、鶏卵白（ｃｈｉｃｋｅｎ  ＥＷ）と比べて高い値を示した。一方、サルモネラ菌（ＳＴ）及びミクロコッカス菌（ＭＬ）に対しては、抗菌活性がそれぞれ約４０％及び約６４％と、鶏卵白の場合の約７９％及び約９６％の場合と比べて低い値を示した。他方、枯草菌（ＢＳ）及び乳酸菌（ＬＣ）に対しては、エミュー由来卵白と鶏由来卵白とはほぼ同様の抗菌活性を示し、約８１〜９５％であった。
【図１】
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【図２】
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【図３】
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【図４】
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【図５】
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【図６】
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【図７】
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