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　平成　６年特許願第５０９８３６号「主要組織適合性抗原クラス▲ＩＩ▼蛋白質を固定化した材料」拒絶査定不服審判事件〔平成　６年　４月２８日国際公開、ＷＯ９４／０９１４８〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明　
　本願は、１９９３年１０月１５日（優先権主張１９９２年１０月１５日、１９９２年１２月２５日、１９９２年１２月２５日、１９９２年１２月２５日、１９９２年１２月２５日、日本国）を国際出願日とする出願であって、その請求項に係る発明は、平成１４年１１月２９日付けの手続補正書により補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜６に記載されたとおりのものと認められるところ、請求項１の記載は以下のとおりである（以下、これを本願発明という。）。　
「（１）主要組織適合性抗原クラスＩＩ蛋白質またはスーパー抗原と親和性を有する、該蛋白質の４０アミノ酸残基以上の長さを有する部分を共有結合により結合した医療用材料。」　
　
２．原査定の理由　
　これに対し、原査定の拒絶の理由は、次のとおりである。　
「この出願の請求項に係る発明は、その出願前日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　　　　　　 　　　　　　　　　　記　
　刊行物１．Ｂｉｏｃｈｅｍ．Ｂｉｏｐｈｙｓ．Ｒｅｓ．Ｃｏｍ．（１９９０）Ｖｏｌ．１６８，Ｎｏ．２，ｐ．６９６−７０１」　
　
３．当審の判断　
　以下、本願発明について、原査定の拒絶の理由が妥当であったか否か、検討する。　
（３−１）引用刊行物に記載された発明　
　刊行物１は、「Ｉ−Ａβｂ領域（６５−８５）はスーパー抗原、ブドウ球菌エンテロトキシンＡの結合部位である」というタイトルの論文であり、　
（３−１−１）６９６頁、要約欄に、　
「
Ｉａ抗原は、スーパー抗原、ブドウ球菌エンテロトキシンＡ（ＳＥＡ）の受容体である。
Ｉ−Ａβｂ（６５−８５）だけが、ＳＥＡのマウスＢ細胞リンパ腫ラインＡ２０（Ｈ−２ｄ）、およびヒト・バーキットリンパ腫ラインＲａｊｉ（ＨＬＡ−ＤＲ）への結合を阻害した。
これらの結果は、Ｉ−Ａβｂ領域（６５−８５）が、Ｉａ分子がスーパー抗原ＳＥＡと相互作用をする上で必要な部位であることを示唆する。
（３−１−２）６９６頁本文１行〜１３行に、　
「主要組織適合性複合体（ＭＨＣ）、抗原、及びＴ細胞受容体間の相互作用のメカニズムは、Ｔ細胞の活性化及び免疫応答の制御を理解することの基礎となるものである。ＭＨＣのペプチド抗原に結合する領域の同定に向けての進歩が、クラスＩＭＨＣ分子の外来抗原結合部位の三次元構造に関する報告書により、最近なされた（１，２）。その結果は、クラスＩＭＨＣの蛋白ないし蛋白フラグメントに対する結合部位が二つのα−ヘリックス間に拡がる、深い、長さ２５Å、幅１０Åの結合溝であるということを示唆した。より最近になって、いかなるクラスＩＩ分子の結晶構造も存在しない状況において、クラスＩの結合部位において観察されたのと同様の構造的特性の支持のもと、これらの分子から証拠が集められた（３）。仮説上のクラスＩＩの外来抗原結合部位は、数多くのクラスＩ及びクラスＩＩのアミノ酸配列の保存され、また多型的な残基のパターンの対比に基づいて、提案された。このモデルは、抗原が外来抗原結合溝の並行するα−ヘリックスの内面と下に横たわる平面状のβ−シートから構成されるクラスＩＩの多型残基と相互作用するであろうことを予言した。」と記載され、　
（３−１−３）６９６頁本文１４行〜６９７頁８行に、　
「この報告書で、我々は、Ｔ細胞への補助細胞の提示に関連するブドウ球菌エンテロトキシンＡ（ＳＥＡ）の結合部位の構成部分として、仮説上のクラスＩＩの外来抗原結合溝の一側面であるＩ−Ａβ鎖のαヘリックス領域（６５−８５）を構築するために、合成ペプチドによるアプローチを用いた。
ＳＥＡは、Ｔ細胞に対する、知られているうちで最も強力な分裂促進剤である
ＳＥＡ活性にとって、抗原提示細胞が必要であり、クラスＩＩのＭＨＣ分子がＳＥＡに対する補助細胞上の特異的な受容体であることが、最近明らかとされた（７，８）。
ＳＥＡが個々のＴ細胞抗原レセプターＶβ領域を有するあらゆるＴ細胞を刺激することができることから、それはスーパー抗原と名付けられることとなった（１３，１４）。
（上記引用箇所中の下線は、当審による。）　
　
（３−２）本願発明と刊行物１に記載された技術的事項との対比・判断　
　本願発明は、上述のとおりのものであり、以下の二つの態様に大別できる。　
（ｉ）「ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質を共有結合により結合した医療用材料」　
（ｉｉ）「スーパー抗原と親和性を有する、ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の４０アミノ酸残基以上の長さを有する部分を共有結合により結合した医療用材料」　
　そこで、以下、本願発明の上記二つの態様について、それぞれ、刊行物１に記載された技術的事項と対比、判断する。　
（３−２−１）「ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質を共有結合により結合した医療用材料」について　
（３−２−１−１）対比　
　刊行物１には、（３−１−３）で上述したとおり、スーパー抗原であるＳＥＡが、補助細胞上の主要組織適合性複合体（ＭＨＣ）クラスＩＩを受容体とし、これに特異的に結合することが記載されている。　
　そこで、本願発明の上記態様と引用刊行物１に記載された上記技術的事項を対比すると、　
　両者は、「ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質」に関するものである点で一致するが、　
　本願発明は、当該「ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質」を「共有結合により結合した医療用材料」であるのに対し、引用刊行物には、「ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質」が「スーパー抗原の受容体であり、スーパー抗原がこれに特異的に結合する」ものであることは記載されているが、当該ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質を担体に共有結合させ、医療用材料とすることについては記載されていない点で、相違する。　
（３−２−１−２）相違点についての判断　
　これにつき、刊行物１に記載されたスーパー抗原であるＳＥＡはブドウ球菌が産生する腸内毒素であり、また、刊行物１には、スーパー抗原が本来特定の抗原により特異的に刺激されるはずの個々のＴ細胞を非特異的に刺激し、分裂を促進させることが記載され（３−１−３）、一般にスーパー抗原が体内の免疫異常をもたらすことが示唆されているといえるから、ＳＥＡなどのスーパー抗原が生体に対し有毒物質となり得ることは、刊行物１の記載から直ちに導かれることであるところ、例えば本願優先日前に頒布された特開昭６４−６８３９８号公報（特に６頁右上欄）、特開平３−３２７４０号公報、特開平３−２３６８５７号公報などにも記載されているように、一般に医療などの分野で、血液などの体液中の除去すべき成分に対し特異的結合能を有する蛋白質分子を固体担体に共有結合により固定した吸着剤を用いて、体液中の当該成分を吸着除去する手法は、本願優先日には、当業者に周知の技術であったと認められる。　
　また、ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質は、例えば本願優先日前に頒布されたＰｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，Ｖｏｌ．８７，ｐｐ．４１３４−４１３８（１９９０）（以下、参考文献１という。）に記載された、これを発現する哺乳動物細胞から入手する手法等により、当業者が容易に入手できたものである。　
　してみると、スーパー抗原に対し特異的結合能を有するＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質を担体に共有結合させ、体液中のスーパー抗原を吸着除去する等の目的で使用する医療用材料とすることは、当業者が、刊行物１及び本願優先日当時の技術常識に基づいて容易に想到し得たことである。　
　そして、本願明細書をみても（実施例６の、Ｂ細胞より抽出したＭＨＣクラスＩＩをアミノ基を有するウェルに触媒としてカルボジイミドを用いて固定化した態様）、これにより得られる効果は、上記刊行物の記載及び本願優先日当時の技術常識から予測される範囲内のことであり、予測しがたい格別の効果が得られたものとは認められない。　
（３−２−２）「スーパー抗原と親和性を有する、ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の４０アミノ酸残基以上の長さを有する部分を共有結合により結合した医療用材料」について　
（３−２−２−１）対比　
　刊行物１には、（３−１−１）で上述したとおり、マウスのＭＨＣクラスＩＩ抗原であるＩａ蛋白について、そのβ鎖の部分ペプチドのうち、Ｉ−Ａβｂ（６５−８５）だけが、ＳＥＡがＭＨＣクラスＩＩ抗原を発現する細胞に結合することを阻害することが見いだされ、このことから、当該ペプチドの部位が、Ｉａ分子がスーパー抗原ＳＥＡと相互作用をする上で必要な部位であることが示唆されたことが記載されている。　
　そこで、本願発明の上記態様と引用刊行物１に記載された上記技術的事項を対比すると、　
　両者は、「スーパー抗原と親和性を有する、ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の部分」に関するものである点で一致するが、　
（ａ）本願発明では、当該「スーパー抗原と親和性を有するＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の部分」が、「スーパー抗原と親和性を有する、ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の４０アミノ酸残基以上の長さを有する部分」であるのに対し、引用刊行物１では、「β鎖のアミノ酸６５−８５からなる２１アミノ酸残基の部分ペプチド（Ｉ−Ａβｂ（６５−８５））」である点、　
（b）本願発明は、当該「スーパー抗原と親和性を有するＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の部分」を「共有結合により結合した医療用材料」であるのに対し、引用刊行物１には、上記部分ペプチドを底に物理吸着したウエルにおいて、スーパー抗原が特異的に吸着されたことは記載されているが、当該部分ペプチドを担体に共有結合させ、医療用材料とすることについては記載されていない点、　
で、相違する。　
（３−２−２−２）相違点についての判断　
　上記（ａ）の点を検討すると、刊行物１には、上述のとおり、スーパー抗原であるＳＥＡが、補助細胞上の主要組織適合性複合体（ＭＨＣ）クラスＩＩを受容体とし、これに特異的に結合することが記載されており、このことと、当該受容体蛋白のβサブユニットの２１アミノ酸残基からなる部分ペプチドであるＩ−Ａβｂ（６５−８５）がスーパー抗原ＳＥＡに特異的に結合するという刊行物１に記載された事実からすれば、ＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の上記βサブユニットの２１アミノ酸残基からなる部分ペプチドを含む４０アミノ酸残基以上の長さを有する部分（これには、βサブユニット自体も含まれる）の中には、スーパー抗原ＳＥＡに特異的に結合するものがあることは、当業者が容易に予測し得ることであり、特に、より本来のＭＨＣクラスＩＩにおける形状に近いことが想定される全長のβサブユニット自体に対しスーパー抗原ＳＥＡがより強く結合することは容易に予測し得ることであると認められる。　
　そして、（ｂ）については、（３−２−１−２）で検討したとおり、スーパー抗原が生体に対し有毒物質となり得ることは刊行物１の記載から直ちに導かれることであるところ、一般に医療などの分野で、血液などの体液中の除去すべき成分に対し特異的結合能を有する蛋白質分子を固体担体に共有結合により固定した吸着剤を用いて、体液中の当該成分を吸着除去する手法は、本願優先日には、当業者に周知の技術であったと認められる。　
　してみると、スーパー抗原と親和性を有するＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質の４０アミノ酸残基以上の長さを有する部分を担体に共有結合させ、体液中のスーパー抗原を吸着除去する等の目的で使用する医療用材料とすることは、当業者が、刊行物１及び本願優先日当時の技術常識に基づいて容易に想到し得たことである。　
　そして、本願明細書の部分ペプチドに関する唯一の実施例である実施例６の結果を図示した図５によれば、スーパー抗原ＳＥＡの吸着性は、哺乳動物細胞から採取したＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質を担体に共有結合させたものが最も高く、大腸菌で発現させたβサブユニット全体を用いたものがこれに次ぐが、その吸着性ははるかに劣り、ペプチド合成したβサブユニットの５０ｍｅｒと３０ｍｅｒは、これよりも更に劣る弱い吸着性を示すに過ぎない。　
　これにつき、審判請求人は、図５の５０ｍｅｒが３０ｍｅｒより若干高い吸着性を示したことをもって、刊行物１の２０ｍｅｒより長い本願ペプチドがこれより優れることを示すものであり、刊行物１からそのようなことは導けない旨、主張するが、これらの吸着性は、どちらも刊行物１の記載から吸着性を有することが導けるＭＨＣ抗原クラスＩＩ蛋白質自体を担体に共有結合させたものに比べてはるかに劣るものであり、いずれにしても格別のものとはいえず、これらの本願発明の効果は、刊行物１の記載から予測される範囲を超えるものとはいえない。　
　従って、本願発明の態様（ｉｉ）が、予測しがたい格別の効果を奏するものということはできない。　
　
（３−３）まとめ　
　以上のとおりであるから、本願発明は、上述の（ｉ）、（ｉｉ）いずれの態様も、原査定で引用した刊行物１に記載された技術的事項及び本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。　
　
４．むすび　
　以上のとおり、本願発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本特許出願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。