(57)【要約】  本発明は、ポリペプチド、ポリペプチドをコードするヌクレオチド、ならびにポリペプチドを生成する方法に関する。本発明はまた、ポリペプチドを含む洗剤組成物、洗濯方法およびポリペプチドの使用にも関する。【特許請求の範囲】
【請求項１】
ＤＮａｓｅ活性を有する少なくとも０．００２ｐｐｍのポリペプチドを含む組成物であって、ポリペプチドは、モチーフＨＸＸＰ（Ｈは、ヒスチジン、Ｐは、プロリン、Ｘは、任意のアミノ酸である）を含み、ここで、前記組成物が、さらに、以下：
（ａ）
ｉ．好ましくは、グリセロール、（モノ、ジ、もしくはトリ）プロピレングリコール、エチレングリコール、ポリエチレングリコール、糖アルコール、ソルビトール、マンニトール、エリスリトール、ズルシトール、イノシトール、キシリトールおよびアドニトールから選択される、１種または複数種のポリオール、
ｉｉ．任意選択で、好ましくは、プロテアーゼ、アミラーゼ、もしくはリパーゼから選択される、１種または複数種の酵素、
ｉｉｉ．任意選択で、好ましくは、アニオン性およびノニオン性界面活性剤から選択される、１種または複数種の界面活性剤、
ｉｖ．任意選択で、１種または複数種のポリマー；
または、
（ｂ）
ｉ．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含むコア、および任意選択で、
ｉｉ．前記コアを取り囲む１つまたは複数の層からなるコーティング
を含む顆粒
を含む組成物。
【請求項２】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下のモチーフ：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）およびＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）から選択される、１つまたは複数のモチーフを含む、請求項１に記載の組成物。
【請求項３】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、前記モチーフ：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項４】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、前記モチーフ：［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項５】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、前記モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項６】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、前記モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項７】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、前記モチーフ：Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項８】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、モチーフ：［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨ（配列番号２０３）を含む、請求項１〜７のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項９】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、ＧＹＳクレードに属し、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含む、請求項１〜８のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１０】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７および配列番号８０からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる、請求項９に記載の組成物。
【請求項１１】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、ＮＡＷＫクレードに属し、且つ、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含む、請求項１〜８のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１２】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる、請求項１１に記載の組成物。
【請求項１３】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、ＫＮＡＷクレードに属し、且つ、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むポリペプチドを含む、請求項１〜８のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１４】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる、請求項１３に記載の組成物。
【請求項１５】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる、請求項１〜８のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１６】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６５のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙ）配列番号８０のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆ）配列番号１０１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌ）配列番号１１９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍｍ）配列番号１２２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎｎ）配列番号１２５のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏｏ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐｐ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑｑ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒｒ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓｓ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔｔ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕｕ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖｖ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗｗ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘｘ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙｙ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚｚ）配列番号１６１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａａ）配列番号１６４のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂｂ）配列番号１６７のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃｃ）配列番号１７０のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄｄ）配列番号１７３のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅｅ）配列番号１７６のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆｆ）配列番号１７９のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇｇ）配列番号１８２のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈｈ）配列番号１８５のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉｉ）配列番号１８８のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊｊ）配列番号１９１のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋｋ）配列番号１９４のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌｌ）配列番号１９７のポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ならびに
ｍｍｍ）以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるポリペプチドの変異体であって、前記変異体が、ＤＮａｓｅ活性を有し、且つ前記変異体が、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０の位置に、１つもしくは複数のアミノ酸置換、および／または１つもしくは複数のアミノ酸欠失、および／または１つもしくは複数のアミノ酸挿入またはそれらの組合せを含む変異体
からなる群から選択される、請求項１〜８のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１７】
前記組成物が、さらに、
ａ）下記の位置：３、４、９、１５、２４、２７、４２、５５、５９、６０、６６、７４、８５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０４、１１６、１１８、１２１、１２６、１２７、１２８、１５４、１５６、１５７、１５８、１６１、１６４、１７６、１７９、１８２、１８５、１８８、１８９、１９３、１９８、１９９、２００、２０３、２０６、２１１、２１２、２１６、２１８、２２６、２２９、２３０、２３９、２４６、２５５、２５６、２６８および２６９の１つもしくは複数に置換を含む、少なくとも０．０１ｐｐｍの１つもしくは複数のプロテアーゼ変異体（前記位置は、国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレットの配列番号１に示されるプロテアーゼの位置に対応する）、または
ｂ）少なくとも０．０１ｐｐｍの、プロテアーゼ親の１つもしくは複数のプロテアーゼ変異体（前記プロテアーゼ変異体は、以下：Ｓ３Ｔ、Ｖ４Ｉ、Ｓ９Ｒ、Ｓ９Ｅ、Ａ１５Ｔ、Ｓ２４Ｇ、Ｓ２４Ｒ、Ｋ２７Ｒ、Ｎ４２Ｒ、Ｓ５５Ｐ、Ｇ５９Ｅ、Ｇ５９Ｄ、Ｎ６０Ｄ、Ｎ６０Ｅ、Ｖ６６Ａ、Ｎ７４Ｄ、Ｎ８５Ｓ、Ｎ８５Ｒ、Ｇ９６Ｓ、Ｇ９６Ａ、Ｓ９７Ｇ、Ｓ９７Ｄ、Ｓ９７Ａ、Ｓ９７ＳＤ、Ｓ９９Ｅ、Ｓ９９Ｄ、Ｓ９９Ｇ、Ｓ９９Ｍ、Ｓ９９Ｎ、Ｓ９９Ｒ、Ｓ９９Ｈ、Ｓ１０１Ａ、Ｖ１０２Ｉ、Ｖ１０２Ｙ、Ｖ１０２Ｎ、Ｓ１０４Ａ、Ｇ１１６Ｖ、Ｇ１１６Ｒ、Ｈ１１８Ｄ、Ｈ１１８Ｎ、Ｎ１２０Ｓ、Ｓ１２６Ｌ、Ｐ１２７Ｑ、Ｓ１２８Ａ、Ｓ１５４Ｄ、Ａ１５６Ｅ、Ｇ１５７Ｄ、Ｇ１５７Ｐ、Ｓ１５８Ｅ、Ｙ１６１Ａ、Ｒ１６４Ｓ、Ｑ１７６Ｅ、Ｎ１７９Ｅ、Ｓ１８２Ｅ、Ｑ１８５Ｎ、Ａ１８８Ｐ、Ｇ１８９Ｅ、Ｖ１９３Ｍ、Ｎ１９８Ｄ、Ｖ１９９Ｉ、Ｙ２０３Ｗ、Ｓ２０６Ｇ、Ｌ２１１Ｑ、Ｌ２１１Ｄ、Ｎ２１２Ｄ、Ｎ２１２Ｓ、Ｍ２１６Ｓ、Ａ２２６Ｖ、Ｋ２２９Ｌ、Ｑ２３０Ｈ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２４６Ｋ、Ｎ２５５Ｗ、Ｎ２５５Ｄ、Ｎ２５５Ｅ、Ｌ２５６Ｅ、Ｌ２５６Ｄ、Ｔ２６８Ａ、およびＲ２６９Ｈからなる群から選択される１つもしくは複数の突然変異を含み、前記位置は、国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレットの配列番号１に示されるプロテアーゼの位置に対応し、前記プロテアーゼ親は、国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレットの配列番号１に示されるプロテアーゼ（Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標））および国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレットの配列番号２に示されるバチルス・アミロリケニファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｃｈｅｎｉｆａｃｉｅｎｓ）プロテアーゼ（ＢＰＮ’）から選択され、前記プロテアーゼ変異体は、国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレットの配列番号１または配列番号２と少なくとも８０％の配列同一性を有する）、
ｃ）以下：
（ｉ）下記の位置：９、２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、１９５、２０２、２０３、２１４、２３１、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３２０、３２３、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４５８、４６１、４７１、４８２、４８４に１つまたは複数の置換を含み、前記位置が、国際公開第２０００／０６００６０号パンフレットの配列番号２の位置に対応する、変異体；
（ｉｉ）国際公開第９６／０２３８７３号パンフレットの配列番号２と少なくとも９０％の同一性を呈示し、１８３および１８４位に欠失を含む変異体；または
（ｉｉｉ）国際公開第２００８／１１２４５９号パンフレットの配列番号３と少なくとも９５％の同一性を呈示し、下記の位置：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２および／もしくはＭ２６１の１つまたは複数に突然変異を含む変異体
からなる群から選択される、少なくとも０．０１ｐｐｍの１つまたは複数のアミラーゼ変異体、または
ｄ）少なくとも０．０１ｐｐｍの１つまたは複数のリパーゼ
を含む、請求項１〜１６のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１８】
前記組成物が、洗濯組成物などの洗剤組成物である、請求項１〜１７のいずれか１項に記載の組成物。
【請求項１９】
ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドであって、前記ポリペプチドが、以下：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）およびＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）からなるモチーフの群から選択される、１つまたは複数のモチーフを含むポリペプチド。
【請求項２０】
モチーフが、［Ｔ｜Ｄ｜Ｓ］［Ｇ｜Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）である、請求項１９に記載のポリペプチド。
【請求項２１】
モチーフが、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）である、請求項１９に記載のポリペプチド。
【請求項２２】
モチーフが、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）である、請求項１９に記載のポリペプチド。
【請求項２３】
モチーフが、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）である、請求項１９に記載のポリペプチド。
【請求項２４】
モチーフが、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）である、請求項１９に記載のポリペプチド。
【請求項２５】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、ＧＹＳクレードに属し、且つ、前記モチーフが、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含む、請求項１９〜２４のいずれか１項に記載のポリペプチド。
【請求項２６】
前記ポリペプチドが、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７４および配列番号７７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される、請求項２５に記載のポリペプチド。
【請求項２７】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、ＮＡＷＫクレードに属し、且つ、前記ポリペプチドが、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含む、請求項１９〜２４のいずれか１項に記載のポリペプチド。
【請求項２８】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３および配列番号１１６に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される、請求項２７に記載のポリペプチド。
【請求項２９】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、ＫＮＡＷクレードに属し、且つ、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含む、請求項１９〜２４のいずれか１項に記載のポリペプチド。
【請求項３０】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８、またはそれと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される、請求項２９に記載のポリペプチド。
【請求項３１】
ＤＮａｓｅ活性を有する前記ポリペプチドが、以下：配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７、またはそれと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される、請求項１９〜２４のいずれか１項に記載のポリペプチド。
【請求項３２】
前記ポリペプチドが、ＤＮａｓｅ活性を有し、且つ前記ポリペプチドが、以下：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも８４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも９１．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉ）配列番号１１９のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも７９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍｍ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎｎ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも７７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏｏ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも７４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐｐ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑｑ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも７１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒｒ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓｓ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔｔ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕｕ）配列番号１６４のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖｖ）配列番号１６７のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗｗ）配列番号１７６のポリペプチドと少なくとも８７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘｘ）配列番号１７９のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙｙ）配列番号１８２のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚｚ）配列番号１８５のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａａ）配列番号１８８のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂｂ）配列番号１９１のポリペプチドと少なくとも８７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃｃ）配列番号１９４のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄｄ）配列番号１９７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ならびに
以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１および配列番号１９７からなる群から選択されるポリペプチドの変異体であって、前記変異体がＤＮａｓｅ活性を有し、且つ、前記変異体が、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０の位置に、１つもしくは複数のアミノ酸置換、および／または１つもしくは複数のアミノ酸欠失、および／または１つもしくは複数のアミノ酸挿入またはそれらの組合せを含む変異体
からなる群から選択される、請求項１９〜３１のいずれか１項に記載のポリペプチド。
【請求項３３】
請求項１９〜３２のいずれか１項に記載のポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。
【請求項３４】
発現宿主において前記ポリペプチドの産生を指令する１つまたは複数の制御配列に作動可能に連結された請求項３３に記載のポリヌクレオチドを含む核酸構築物または発現ベクター。
【請求項３５】
好ましくは、洗濯などのクリーニング工程である、生地などの品目からのバイオフィルムの低減または除去を目的とする、請求項１９〜３２のいずれか１項に記載のポリペプチドの使用。
【請求項３６】
前記ポリペプチドの産生を指令する１つまたは複数の制御配列に作動可能に連結された、請求項３３に記載のポリヌクレオチドを含む、組換え宿主細胞。
【請求項３７】
（ａ）前記ポリペプチドの生成を促す条件下で請求項３６に記載の組換え宿主細胞を培養するステップ；および
（ｂ）前記ポリペプチドを回収するステップ
を含む、請求項１９〜３２のいずれか１項に記載のポリペプチドの生成方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
配列表の参照
本出願は、コンピュータ読み取り可能な形態の配列表を含んでおり、これは本明細書において参照により援用される。
【０００２】
本発明は、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有する新規のポリペプチド、ポリペプチドをコードするヌクレオチド、ならびにポリペプチドを生成する方法に関する。本発明はまた、ＤＮａｓｅを含む洗剤組成物、洗濯方法およびＤＮａｓｅの使用にも関する。
【背景技術】
【０００３】
微生物は、一般に、多くの自然、産業および医療環境における表面に生きたまま付着し、バイオポリマーおよび高分子などの細胞外物質によって被包される。こうして形成される粘性の被包微生物の層はバイオフィルムと呼ばれる。バイオフィルムは、自然環境の細菌の優勢な増殖方法であり、バイオフィルムで増殖する細菌は、独特な生理的特徴を呈示する。浮遊状態で（ｐｌａｎｋｔｏｎｉｃａｌｌｙ）増殖するそれらの対応物と比較して、バイオフィルム内の細菌は、抗生物質、紫外線照射、洗剤および宿主免疫応答に対して、より耐性である。
【０００４】
バイオフィルムは、グラム陽性およびグラム陰性菌、海藻、原生動物、ならびに／または酵母もしくは糸状真菌およびウイルスならびに／またはバクテリオファージなどの１種または複数種の微生物を含み得る。問題となるバイオフィルムの例として、歯垢、医療移植片の感染があるが、船体の初期汚染も含まれる。バイオフィルムは、ヒトにおける多くの感染症の病因となり、露出した表面の生物付着に関しては産業界で重要な問題であり、その場合、バイオフィルムコロニー化は、局在化した生態系の主成分を形成する可能性があり、これによって、産業工程および構成要素が中断および妨害され得る。
【０００５】
Ｔシャツまたはスポーツウエアなどの洗濯品目を使用する場合、これらは、使用者の身体や、それらが用いられるその他の環境からの細菌に曝露される。これらの細菌の一部は、洗濯品目に付着することができ、その品目にバイオフィルムを形成する。細菌の存在は、洗濯品目が、粘着性になり、従って、汚れが粘着性の部分に付着することを意味する。この汚れは、市販の洗剤組成物によって除去し難いことが判明している。さらに、非常に汚れた洗濯品目をあまり汚れていない洗濯品目と一緒に洗浄する場合、洗浄液中に存在する汚れが、バイオフィルムに付着する傾向がある。その結果、洗濯品目は、洗浄前よりも洗浄後の方が「汚れる」ことになる。さらにまた、こうした細菌は、洗濯品目の使用後に発生する悪臭源でもある。悪臭（ｂａｄ  ｏｄｏｒ）（悪臭（ｍａｌｏｄｏｒ））は、除去するのが難しく、洗浄後も残留し得る。この悪臭の理由は、生地表面への細菌の付着である。生地への付着によって、細菌は、洗浄後も残留して、悪臭源となり続ける恐れがある。
【０００６】
国際公開出願：国際公開第２０１１／０９８５７９号パンフレット（Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ  ｏｆ  Ｎｅｗｃａｓｔｌｅ）および国際公開第２０１４／０８７０１１号パンフレット（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）は、デオキシリボヌクレアーゼ化合物およびバイオフィルム破壊および防止のための方法に関する。
【発明の概要】
【課題を解決するための手段】
【０００７】
本発明は、ＤＮａｓｅ（デオキシリボヌクレアーゼ）活性を有する新規のポリペプチド、およびこれらのポリペプチドをコードするポリヌクレオチドに関する。本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有する少なくとも０．００２ｐｐｍのポリペプチドを含む組成物に関し、ポリペプチドは、モチーフＨＸＸＰ（Ｈは、ヒスチジン、Ｐは、プロリン、Ｘは、任意のアミノ酸である）を含み、ここで、組成物は、さらに、以下：好ましくは、グリセロール、（モノ、ジ、もしくはトリ）プロピレングリコール、エチレングリコール、ポリエチレングリコール、糖アルコール、ソルビトール、マンニトール、エリスリトール、ズルシトール、イノシトール、キシリトールおよびアドニトールから選択される、１種または複数種のポリオール、ならびに／または
ｉｉ．任意選択で、好ましくは、プロテアーゼ、アミラーゼ、もしくはリパーゼから選択される、１種または複数種の酵素、
ｉｉｉ．任意選択で、好ましくは、アニオン性およびノニオン性界面活性剤から選択される、１種または複数種の界面活性剤、
ｉｖ．任意選択で、１種または複数種のポリマー
を含む。
【０００８】
本発明の別の態様は、以下：
ｉ．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含むコア、および任意選択で、
ｉｉ．コアを取り囲む１つまたは複数の層からなるコーティング
を含む顆粒に関する。
【０００９】
本発明の一態様では、顆粒は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含み、ここで、ポリペプチドは、以下のモチーフ：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）およびＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）から選択される、１つまたは複数のモチーフを含み、顆粒は、前記ポリペプチドおよびコーティングを含むコアを含む。
【００１０】
一態様において、本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ポリペプチドは、以下のモチーフ：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）およびＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）から選択される、１つまたは複数のモチーフを含む。
【００１１】
一態様において、本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、ＧＹＳクレードに属し、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含む組成物に関する。
【００１２】
一態様において、組成物は、ポリペプチドを含み、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドが、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含み、且つ、ポリペプチドが、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７および配列番号８０からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる。
【００１３】
一態様では、組成物は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドであって、ＮＡＷＫクレードに属し、且つ、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むポリペプチドを含む。
【００１４】
一態様において、組成物は、ポリペプチドを含み、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含み、且つ、ポリペプチドは、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる。
【００１５】
一態様では、組成物は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドであって、ＫＮＡＷクレードに属し、且つ、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むポリペプチドを含む。
【００１６】
一態様において、組成物は、ポリペプチドを含み、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）を含み、且つ、ポリペプチドは、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８からなる群から選択されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、またはそれからなる。
【００１７】
一態様では、組成物は、洗濯または食器洗浄組成物などのクリーニング組成物である。
【００１８】
本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフＨＸＸＰを含み、式中、Ｈは、ヒスチジンであり、Ｐは、プロリンであり、Ｘは、任意のアミノ酸である。
【００１９】
一態様において、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）およびＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）からなるモチーフの群から選択される、１つまたは複数のモチーフを含む。
【００２０】
本発明の一態様において、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＧＹＳクレードに属し、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含む。
【００２１】
一態様において、ポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、および配列番号８０に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【００２２】
本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＮＡＷＫクレードに属し、且つ、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むポリペプチドを含む。
【００２３】
一態様において、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）のいずれかを含み、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９に示されるポリペプチド、ならびにそれと少なくとも９５％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【００２４】
本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＫＮＡＷクレードに属し、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）から選択されるモチーフの一方もしくは両方を含む。
【００２５】
一態様において、ポリペプチドは、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）を含み、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【００２６】
本発明の一態様は、本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドに関する。本発明はさらに、ポリヌクレオチドを含む核酸構築物または発現ベクターに関する。本発明はさらに、本発明のポリペプチドを含む宿主細胞に関する。
【００２７】
一態様は、生地などの品目からバイオフィルムを低減または除去するための本発明のポリペプチドの使用に関し、これは、好ましくは、洗濯などのクリーニング工程である。
【００２８】
一態様は、本発明のポリペプチドを生成する方法に関し、これは、
（ａ）ポリペプチドの生成を促す条件下で組換え宿主細胞を培養するステップ；および
（ｂ）ポリペプチドを回収するステップ
を含む。
【００２９】
本発明は、さらに、以下：
（ａ）配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドと少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド；
（ｂ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列と少なくとも６０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされるポリペプチド；
（ｃ）１つまたは複数の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドの変異体；ならびに
（ｄ）ＤＮａｓｅ活性を有する、（ａ）、（ｂ）もしくは（ｃ）のポリペプチドの断片
に関する。
【００３０】
別の態様では、本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと、好ましくは洗剤補助成分を含む洗剤組成物に関する。本発明の一態様は、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドと少なくとも６０％の配列同一性を有する、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと、洗剤補助剤を含む組成物に関する。
【００３１】
本発明は、さらに、品目をクリーニングまたは洗濯する方法に関し、これは、以下：
ａ．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む洗浄液またはＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む洗剤組成物に品目を曝露するステップ；
ｂ．少なくとも１つの洗浄サイクルを完了するステップ；および
ｃ．任意選択で、品目をすすぐステップ
を含み、
ここで、品目は、生地であり、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、配列番号８、９もしくは１０のポリペプチドと少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【００３２】
加えて、品目のバイオフィルムを防止、低減または除去するためのＤＮａｓｅの使用も特許請求の範囲に記載される。
【００３３】
本発明は、さらに、ポリペプチドをコードするヌクレオチドおよびポリペプチドを生成する方法にも関する。
【００３４】
配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１から得られる配列番号１ＤＮＡ配列
配列番号２は、配列番号１から得られるポリペプチド配列である
バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる配列番号３ＤＮＡ配列
配列番号４は、配列番号３由来のポリペプチド配列である
パエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られる配列番号５ＤＮＡ配列
配列番号６は、配列番号３由来のポリペプチド配列である
配列番号７成熟型ポリペプチドベンゾナーゼＤＮａｓｅ（国際公開第２０１１／０９８５７９号パンフレット）
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１から得られる配列番号２の配列番号８成熟型ポリペプチド
バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる配列番号４の配列番号９成熟型ポリペプチド
パエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られる配列番号６の配列番号１０成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる配列番号１１成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる配列番号１２成熟型ポリペプチド
バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる配列番号１３成熟型ポリペプチド
バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる配列番号１４成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる配列番号１５成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる配列番号１６成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られる配列番号１７成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られる配列番号１８成熟型ポリペプチド
バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られる配列番号１９成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られる配列番号２０成熟型ポリペプチド
バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られる配列番号２１成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られる配列番号２２成熟型ポリペプチド
バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号２３成熟型ポリペプチド
配列番号２４は、バチルス・クラウジイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）分泌シグナルである
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる配列番号２５ＤＮＡ配列
配列番号２５由来の配列番号２６ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる配列番号２７ＤＮＡ配列
配列番号２７由来の配列番号２８ポリペプチド配列
バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる配列番号２９ＤＮＡ配列
配列番号２９由来の配列番号３０ポリペプチド配列
バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる配列番号３１ＤＮＡ配列
配列番号３１由来の配列番号３２ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる配列番号３３ＤＮＡ配列
配列番号３３由来の配列番号３４ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる配列番号３５ＤＮＡ配列
配列番号３５由来の配列番号３６ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られる配列番号３７ＤＮＡ配列
配列番号３７由来の配列番号３８ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られる配列番号３９ＤＮＡ配列
配列番号３９由来の配列番号４０ポリペプチド配列
バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られる配列番号４１ＤＮＡ配列
配列番号４１由来の配列番号４２ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られる配列番号４３ＤＮＡ配列
配列番号４３由来の配列番号４４ポリペプチド配列
バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られる配列番号４５ＤＮＡ配列
配列番号４５由来の配列番号４６ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られる配列番号４７ＤＮＡ配列
配列番号４７由来の配列番号４８ポリペプチド配列
バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号４９ＤＮＡ配列
配列番号４９由来の配列番号５０ポリペプチド配列
バチルス・アルギコーラ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｇｉｃｏｌａ）から得られる配列番号５１ＤＮＡ配列
配列番号５１由来の配列番号５２ポリペプチド配列
配列番号５３は、バチルス・アルギコーラ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｇｉｃｏｌａ）から得られる成熟型ポリペプチドである
キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｊ由来の配列番号５４ＤＮＡ配列
配列番号５４由来の配列番号５５ポリペプチド配列
キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｊから得られる配列番号５６成熟型ポリペプチド
バチルス・ビエトナメンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｖｉｅｔｎａｍｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号５７ＤＮＡ配列
配列番号５７由来の配列番号５８ポリペプチド配列
バチルス・ビエトナメンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｖｉｅｔｎａｍｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号５９成熟型ポリペプチド
バチルス・ファジンポエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｗａｊｉｎｐｏｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号６０ＤＮＡ配列
配列番号６０由来の配列番号６１ポリペプチド配列
バチルス・ファジンポエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｗａｊｉｎｐｏｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号６２成熟型ポリペプチド
パエニバチルス・ムシラギノサス（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｕｃｉｌａｇｉｎｏｓｕｓ）から得られる配列番号６３ＤＮＡ配列
配列番号６３由来の配列番号６４ポリペプチド配列
パエニバチルス・ムシラギノサス（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｕｃｉｌａｇｉｎｏｓｕｓ）から得られる配列番号６５成熟型ポリペプチド
バチルス・インディカス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｎｄｉｃｕｓ）から得られる配列番号６６ＤＮＡ配列
配列番号６６由来の配列番号６７ポリペプチド配列
バチルス・インディカス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｎｄｉｃｕｓ）から得られる配列番号６８成熟型ポリペプチド
バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られる配列番号６９ＤＮＡ配列
配列番号６９由来の配列番号７０ポリペプチド配列
バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られる配列番号７１成熟型ポリペプチド
バチルス・ルシフェレンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｕｃｉｆｅｒｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号７２ＤＮＡ配列
配列番号７２由来の配列番号７３ポリペプチド配列
バチルス・ルシフェレンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｕｃｉｆｅｒｅｎｓｉｓ）から得られる配列番号７４成熟型ポリペプチド
バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られる配列番号７５ＤＮＡ配列
配列番号７５由来の配列番号７６ポリペプチド配列
バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られる配列番号７７成熟型ポリペプチド
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ＳＡ２−６から得られる配列番号７８ＤＮＡ配列
配列番号７８由来の配列番号７９ポリペプチド配列
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ＳＡ２−６から得られる配列番号８０ポリペプチド配列
ピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）から得られる配列番号８１ＤＮＡ配列
配列番号８１由来の配列番号８２ポリペプチド配列
ピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）から得られる配列番号８３成熟型ポリペプチド
ビブリッセア・フラボビレンス（Ｖｉｂｒｉｓｓｅａ  ｆｌａｖｏｖｉｒｅｎｓ）から得られる配列番号８４ＤＮＡ配列
配列番号８４由来の配列番号８５ポリペプチド配列
ビブリッセア・フラボビレンス（Ｖｉｂｒｉｓｓｅａ  ｆｌａｖｏｖｉｒｅｎｓ）から得られる配列番号８６成熟型ポリペプチド
セトスフェリア・ロストラタ（Ｓｅｔｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｒｏｓｔｒａｔｅ）から得られる配列番号８７ＤＮＡ配列
配列番号８７由来の配列番号８８ポリペプチド配列
セトスフェリア・ロストラタ（Ｓｅｔｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｒｏｓｔｒａｔｅ）から得られる配列番号８９成熟型ポリペプチド
エンドフラグミエラ・バルディナ（Ｅｎｄｏｐｈｒａｇｍｉｅｌｌａ  ｖａｌｄｉｎａ）から得られる配列番号９０ＤＮＡ配列
配列番号９０由来の配列番号９１ポリペプチド配列
エンドフラグミエラ・バルディナ（Ｅｎｄｏｐｈｒａｇｍｉｅｌｌａ  ｖａｌｄｉｎａ）から得られる配列番号９２成熟型ポリペプチド
コリネスポラ・カッシイコーラ（Ｃｏｒｙｎｅｓｐｏｒａ  ｃａｓｓｉｉｃｏｌａ）から得られる配列番号９３ＤＮＡ配列
配列番号９３由来の配列番号９４ポリペプチド配列
コリネスポラ・カッシイコーラ（Ｃｏｒｙｎｅｓｐｏｒａ  ｃａｓｓｉｉｃｏｌａ）から得られる配列番号９５成熟型ポリペプチド
パラフォーマ属（Ｐａｒａｐｈｏｍａ  ｓｐ．）ＸＺ１９６５から得られる配列番号９６ＤＮＡ配列
配列番号９６由来の配列番号９７ポリペプチド配列
パラフォーマ属（Ｐａｒａｐｈｏｍａ  ｓｐ．）ＸＺ１９６５から得られる配列番号９８成熟型ポリペプチド
モニリニア・フルクチコーラ（Ｍｏｎｉｌｉｎｉａ  ｆｒｕｃｔｉｃｏｌａ）から得られる配列番号９９ＤＮＡ配列
配列番号９９由来の配列番号１００ポリペプチド配列
モニリニア・フルクチコーラ（Ｍｏｎｉｌｉｎｉａ  ｆｒｕｃｔｉｃｏｌａ）から得られる配列番号１０１成熟型ポリペプチド
クルブラリア・ルナータ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｌｕｎａｔａ）から得られる配列番号１０２ＤＮＡ配列
配列番号１０２由来の配列番号１０３ポリペプチド配列
クルブラリア・ルナータ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｌｕｎａｔａ）から得られる配列番号１０４成熟型ポリペプチド
ペニシリウム・レチクチスポルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌｉｓｐｏｒｕｍ）から得られる配列番号１０５ＤＮＡ配列
配列番号１０５由来の配列番号１０６ポリペプチド配列
ペニシリウム・レチクチスポルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌｉｓｐｏｒｕｍ）から得られる配列番号１０７成熟型ポリペプチド
ペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）から得られる配列番号１０８ＤＮＡ配列
配列番号１０８由来の配列番号１０９ポリペプチド配列
ペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）から得られる配列番号１１０成熟型ポリペプチド
セトフェオスフェリア属（Ｓｅｔｏｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られる配列番号１１１ＤＮＡ配列
配列番号１１１由来の配列番号１１２ポリペプチド配列
セトフェオスフェリア属（Ｓｅｔｏｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られる配列番号１１３成熟型ポリペプチド
アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）ＸＺ２５４５から得られる配列番号１１４ＤＮＡ配列
配列番号１１４由来の配列番号１１５ポリペプチド配列
アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）ＸＺ２５４５から得られる配列番号１１６成熟型ポリペプチド
アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ）から得られる配列番号１１７ＤＮＡ配列
配列番号１１７由来の配列番号１１８ポリペプチド配列
アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ）から得られる配列番号１１９成熟型ポリペプチド
トリコデルマ・リーセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）から得られる配列番号１２０ＤＮＡ配列
配列番号１２１由来の配列番号１２１ポリペプチド配列
トリコデルマ・リーセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）から得られる配列番号１２２成熟型ポリペプチド
カエトミウム・サーモフィルム（Ｃｈａｅｔｏｍｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られる配列番号１２３ＤＮＡ配列
配列番号１２３由来の配列番号１２４ポリペプチド配列
カエトミウム・サーモフィルム（Ｃｈａｅｔｏｍｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られる配列番号１２５成熟型ポリペプチド
シタリディウム・サーモフィルム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られる配列番号１２６ＤＮＡ配列
配列番号１２６由来の配列番号１２７ポリペプチド配列
シタリディウム・サーモフィルム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られる配列番号１２８成熟型ポリペプチド
メタポコニア・スクラスポリア（Ｍｅｔａｐｏｃｈｏｎｉａ  ｓｕｃｈｌａｓｐｏｒｉａ）から得られる配列番号１２９ＤＮＡ配列
配列番号１２９由来の配列番号１３０ポリペプチド配列
メタポコニア・スクラスポリア（Ｍｅｔａｐｏｃｈｏｎｉａ  ｓｕｃｈｌａｓｐｏｒｉａ）から得られる配列番号１３１成熟型ポリペプチド
ダルジニア・フィッサ（Ｄａｌｄｉｎｉａ  ｆｉｓｓａ）から得られる配列番号１３２のＤＮＡ配列
配列番号１３２由来の配列番号１３３ポリペプチド配列
ダルジニア・フィッサ（Ｄａｌｄｉｎｉａ  ｆｉｓｓａ）から得られる配列番号１３４成熟型ポリペプチド
アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２００７から得られる配列番号１３５ＤＮＡ配列
配列番号１３５由来の配列番号１３６ポリペプチド配列
アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２００７から得られる配列番号１３７成熟型ポリペプチド
アクレモニウム・ジクロモスポルム（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｄｉｃｈｒｏｍｏｓｐｏｒｕｍ）から得られる配列番号１３８ＤＮＡ配列
配列番号１３８由来の配列番号１３９ポリペプチド配列
アクレモニウム・ジクロモスポルム（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｄｉｃｈｒｏｍｏｓｐｏｒｕｍ）から得られる配列番号１４０成熟型ポリペプチド
サロクラジウム属（Ｓａｒｏｃｌａｄｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２０１４から得られる配列番号１４１ＤＮＡ配列
配列番号１４１由来の配列番号１４２ポリペプチド配列
サロクラジウム属（Ｓａｒｏｃｌａｄｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２０１４から得られる配列番号１４３成熟型ポリペプチド
メタリジウム属（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｓｐ．）ＨＮＡ１５−２から得られる配列番号１４４ＤＮＡ配列
配列番号１４４由来の配列番号１４５ポリペプチド配列
メタリジウム属（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｓｐ．）ＨＮＡ１５−２から得られる配列番号１４６成熟型ポリペプチド
アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２４１４から得られる配列番号１４７ＤＮＡ配列
配列番号１４７由来の配列番号１４８ポリペプチド配列
アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２４１４から得られる配列番号１４９成熟型ポリペプチド
イサリア・テヌイペス（Ｉｓａｒｉａ  ｔｅｎｕｉｐｅｓ）から得られる配列番号１５０ＤＮＡ配列
配列番号１５０由来の配列番号１５１ポリペプチド配列
イサリア・テヌイペス（Ｉｓａｒｉａ  ｔｅｎｕｉｐｅｓ）から得られる配列番号１５２成熟型ポリペプチド
シタリジウム・チルシナタム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｃｉｒｃｉｎａｔｕｍ）から得られる配列番号１５３ＤＮＡ配列
配列番号１５３由来の配列番号１５４ポリペプチド配列
シタリジウム・チルシナタム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｃｉｒｃｉｎａｔｕｍ）から得られる配列番号１５５成熟型ポリペプチド
メタリジウム・レピジオタエ（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｌｅｐｉｄｉｏｔａｅ）から得られる配列番号１５６ＤＮＡ配列
配列番号１５６由来の配列番号１５７ポリペプチド配列
メタリジウム・レピジオタエ（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｌｅｐｉｄｉｏｔａｅ）から得られる配列番号１５８成熟型ポリペプチド
サーモビスポラ・ビスポラ（Ｔｈｅｒｍｏｂｉｓｐｏｒａ  ｂｉｓｐｏｒａ）から得られる配列番号１５９ＤＮＡ配列
配列番号１５９由来の配列番号１６０ポリペプチド配列
サーモビスポラ・ビスポラ（Ｔｈｅｒｍｏｂｉｓｐｏｒａ  ｂｉｓｐｏｒａ）から得られる配列番号１６１成熟型ポリペプチド
スポロルミア・フィメタリア（Ｓｐｏｒｏｒｍｉａ  ｆｉｍｅｔａｒｉａ）から得られる配列番号１６２ＤＮＡ配列
配列番号１６２由来の配列番号１６３ポリペプチド配列
スポロルミア・フィメタリア（Ｓｐｏｒｏｒｍｉａ  ｆｉｍｅｔａｒｉａ）から得られる配列番号１６４成熟型ポリペプチド
ピクニジオフォーラ  ｃｆ．ディスペラ（Ｐｙｃｎｉｄｉｏｐｈｏｒａ  ｃｆ．ｄｉｓｐｅｒａ）から得られる配列番号１６５ＤＮＡ配列
配列番号１６５由来の配列番号１６６ポリペプチド配列
ピクニジオフォーラ  ｃｆ．ディスペラ（Ｐｙｃｎｉｄｉｏｐｈｏｒａ  ｃｆ．ｄｉｓｐｅｒａ）から得られる配列番号１６７成熟型ポリペプチド
キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｄから得られる配列番号１６８ＤＮＡ配列
配列番号１６８由来の配列番号１６９ポリペプチド配列
キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｄから得られる配列番号１７０成熟型ポリペプチド
キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｏから得られる配列番号１７１ＤＮＡ配列
配列番号１７１由来の配列番号１７２ポリペプチド配列
キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｏから得られる配列番号１７３成熟型ポリペプチド
バッカクキン科（Ｃｌａｖｉｃｉｐｉｔａｃｅａｅ）ｓｐ−７０２４９から得られる配列番号１７４ＤＮＡ配列
配列番号１７４由来の配列番号１７５ポリペプチド配列
バッカクキン科（Ｃｌａｖｉｃｉｐｉｔａｃｅａｅ）ｓｐ−７０２４９から得られる配列番号１７６成熟型ポリペプチド
ウェステルディケラ属（Ｗｅｓｔｅｒｄｙｋｅｌｌａ  ｓｐ．）ＡＳ８５−２から得られる配列番号１７７ＤＮＡ配列
配列番号１７７由来の配列番号１７８ポリペプチド配列
ウェステルディケラ属（Ｗｅｓｔｅｒｄｙｋｅｌｌａ  ｓｐ．）ＡＳ８５−２から得られる配列番号１７９成熟型ポリペプチド
フミコロプシス・セファロスポリオイデス（Ｈｕｍｉｃｏｌｏｐｓｉｓ  ｃｅｐｈａｌｏｓｐｏｒｉｏｉｄｅｓ）から得られる配列番号１８０ＤＮＡ配列
配列番号１８０由来の配列番号１８１ポリペプチド配列
フミコロプシス・セファロスポリオイデス（Ｈｕｍｉｃｏｌｏｐｓｉｓ  ｃｅｐｈａｌｏｓｐｏｒｉｏｉｄｅｓ）から得られる配列番号１８２成熟型ポリペプチド
ネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）から得られる配列番号１８３ＤＮＡ配列
配列番号１８３由来の配列番号１８４ポリペプチド配列
ネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）から得られる配列番号１８５成熟型ポリペプチド
ローソエラ・インターメディア（Ｒｏｕｓｓｏｅｌｌａ  ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａ）から得られる配列番号１８６ＤＮＡ配列
配列番号１８６由来の配列番号１８７ポリペプチド配列
１８７から得られる配列番号１８８成熟型ポリペプチド
プレオスポラ目（Ｐｌｅｏｓｐｏｒａｌｅｓ）から得られる配列番号１８９ＤＮＡ配列
配列番号１８９由来の配列番号１９０ポリペプチド配列
プレオスポラ目（Ｐｌｅｏｓｐｏｒａｌｅｓ）から得られる配列番号１９１成熟型ポリペプチド
フェオスフェリア属（Ｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ）から得られる配列番号１９２ＤＮＡ配列
配列番号１９２由来の配列番号１９３ポリペプチド配列
フェオスフェリア属（Ｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ）から得られる配列番号１９４成熟型ポリペプチド
ディディモスフェリア・フチリス（Ｄｉｄｙｍｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｆｕｔｉｌｉｓ）から得られる配列番号１９５ＤＮＡ配列
配列番号１９５由来の配列番号１９６ポリペプチド配列
ディディモスフェリア・フチリス（Ｄｉｄｙｍｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｆｕｔｉｌｉｓ）から得られる配列番号１９７成熟型ポリペプチド
配列番号１９８モチーフ［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ
配列番号１９９モチーフ［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］
配列番号２００モチーフ［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］
配列番号２０１モチーフ［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］
配列番号２０２モチーフＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］
配列番号２０３モチーフ［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨ
配列番号２０４モチーフ［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］
配列番号２０５モチーフＡＳＸＮＲＳＫＧ
配列番号２０６モチーフ［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ
配列番号２０７モチーフＮＰＱＬ
配列番号２０８モチーフＰ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］
配列番号２０９モチーフ［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ
【００３５】
定義
対立遺伝子変異体：「対立遺伝子変異体」という用語は、同一の染色体座を占有する遺伝子の２つ以上の代替的な形態のいずれかを意味する。対立遺伝子変異は、突然変異を介して自然に生じ、また、個体群に多型性をもたらし得る。遺伝子突然変異は、サイレント（コードされるポリペプチドにおける変化なし）であってもよいし、または、改変されたアミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするものでもよい。ポリペプチドの対立遺伝子変異体は、遺伝子の対立遺伝子変異体によってコードされたポリペプチドである。
【００３６】
バイオフィルム：バイオフィルムは、細胞が、生地、食器類または硬質表面などの表面上に互いに付着している、いずれかの微生物群である。こうした付着細胞は、多くの場合、細胞外高分子物質（ＥＰＳ）の自己生成マトリックス内に包埋されている。バイオフィルムＥＰＳは、一般に、細胞外ＤＮＡ、タンパク質、および多糖から構成された高分子凝集塊である。バイオフィルムは、生存または非生存表面上に形成し得る。バイオフィルム内で増殖する微生物細胞は、同じ生物の浮遊細胞とは生理学的に異なり、浮遊細胞は、対照的に、液体媒体中に浮遊または泳動し得る単細胞である。バイオフィルム内に生存する細菌は、通常フィルムの高密且つ保護された環境によって、これらの細菌が多様な方法で協同および相互作用することが可能になるため、同じ種の浮遊細菌とは極めて異なる特性を有する。このような環境の１つの利点は、高密度の細胞外マトリックスおよび細胞の外層が集団の内部を保護するために、洗剤および抗生物質に対する耐性が増大することである。洗濯の際、細菌を産生するバイオフィルムは、以下の種から見出すことができる：アシネトバクター属（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ  ｓｐ．）、アエロミクロビウム属（Ａｅｒｏｍｉｃｒｏｂｉｕｍ  ｓｐ．）、ブレバンジモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）、ミクロバクテリウム属（Ｍｉｃｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ  ｓｐ．）、ミクロコッカス・ルテウス（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ  ｌｕｔｅｕｓ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｓｐ．）、表皮ブドウ球菌（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ  ｅｐｉｄｅｒｍｉｄｉｓ）、およびステノトロホモナス属（Ｓｔｅｎｏｔｒｏｐｈｏｍｏｎａｓ  ｓｐ．）。
【００３７】
コード配列：「コード配列」という用語は、ポリペプチドのアミノ酸配列を直接規定するポリヌクレオチドを意味する。コード配列の境界は、一般に、オープンリーディングフレームによって決定されるが、これは、ＡＴＧ、ＧＴＧ、またはＴＴＧなどの開始コドンで開始し、ＴＡＡ、ＴＡＧ、またはＴＧＡなどの終止コドンで終了する。コード配列は、ゲノムＤＮＡ、合成ＤＮＡ、またはこれらの組合せのいずれであってもよい。
【００３８】
色差（Ｌ値）：Ｌａｂ色空間は、明度を意味する次元Ｌを有する反対色空間である。Ｌ値、Ｌ＊は、Ｌ＊＝０で、最も暗い黒を示し、Ｌ＊＝１００で、最も明るい白を示す。本発明に関連して、Ｌ値は、色差とも呼ばれる。
【００３９】
制御配列：「制御配列」という用語は、本発明の成熟型ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの発現に必要な核酸配列を意味する。各制御配列は、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドに対して在来（すなわち、同じ遺伝子に由来する）もしくは外来の（すなわち、異なる遺伝子に由来する）ものであっても、または、相互に在来もしくは外来のものであってもよい。このような制御配列としては、これらに限定されないが、リーダ、ポリアデニル化配列、プロペプチド配列、プロモータ、シグナルペプチド配列、および転写ターミネータが挙げられる。少なくとも、制御配列は、プロモータ、ならびに、転写および翻訳終止シグナルを含む。制御配列は、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドのコード領域と制御配列の連結を促進させる特定の制限部位を導入する目的で、リンカーを備えていてもよい。
【００４０】
ディープクリーニング：「ディープクリーニング」という用語は、バイオフィルム、またはバイオフィルム内に存在する多糖、タンパク質、ＤＮＡ、汚れもしくは他の成分などのバイオフィルムの成分の破壊または除去を意味する。
【００４１】
洗剤補助成分：洗剤補助成分は、本発明のＤＮａｓｅとは異なる。こうした追加的補助成分の厳密な性質、ならびにその含有レベルは、組成物の物理的形態およびそれを用いようとする作業の種類に応じて変動し得る。好適な補助成分としては、限定されないが、後述する成分、例えば、界面活性剤、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ  ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、セッケン泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルターおよびコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、および／または顔料が挙げられる。
【００４２】
洗剤組成物：「洗剤組成物」という用語は、生地などの洗浄しようとする品目から不要な化合物を除去する上で有用な組成物を指す。洗剤組成物は、家庭用クリーニングおよび業務用クリーニングの両方の用途で、例えば、生地をクリーニングするために用いることができる。この用語は、特定のタイプの所望のクリーニング組成物および製品の形態（例えば、液体、ゲル、粉末、顆粒、ペースト、またはスプレー組成物）のために選択されるあらゆる材料／化合物を包含し、限定されないが、洗剤組成物（例えば、液体および／または固体洗濯洗剤ならびにデリケート用洗剤；布地フレッシュナ；布地柔軟剤；ならびに生地および洗濯プレスポッター／前処理剤）を包含する。本発明の酵素を含有する以外に、洗剤製剤は、１種または複数種の別の酵素（例えば、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、セルラーゼ、エンドグルカナーゼ、キシログルカナーゼ、ペクチナーゼ、ペクチンリアーゼ、キサンタナーゼ、ペルオキシダーゼ、ハロペルオキシゲナーゼ、カタラーゼおよびマンナナーゼ、もしくはこれらの任意の混合物）、ならびに／または洗剤補助成分、例えば、界面活性剤、ビルダー、キレート剤もしくはキレート化剤、漂白剤系もしくは漂白剤成分、ポリマー、布地コンディショナ、起泡増進剤、セッケン泡抑制剤、染料、香料、色あせ防止剤、光学増白剤、殺菌剤、殺カビ剤、汚染物懸濁剤、腐食防止剤、酵素抑制剤もしくは安定化剤、酵素活性化剤、トランスフェラーゼ、加水分解酵素、酸化還元酵素、青み付け剤および蛍光性染料、酸化防止剤、および溶解剤を含有してもよい。
【００４３】
ＤＮａｓｅ（デオキシリボヌクレアーゼ）：「ＤＮａｓｅ」という用語は、ＤＮＡ骨格において、ホスホジエステル結合の加水分解切断を触媒することにより、ＤＮＡを分解するＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを意味する。「ＤＮａｓｅ」という用語および「ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド」という表現は、本出願全体を通して置き換え可能に用いられる。本発明の対象のために、ＤＮａｓｅ活性は、アッセイＩに記載する手順に従って決定される。一態様では、本発明のポリペプチドは、配列番号２、４もしくは６の、好ましくは配列番号２の成熟型ポリペプチドのＤＮａｓｅ活性の少なくとも２０％、例えば、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、または少なくとも１００％を有する。一実施形態では、本発明のポリペプチドは、向上したＤＮａｓｅ活性を有し、例えば、それによって、ポリペプチドのＤＮａｓｅ活性は、配列番号２、４もしくは６の、好ましくは配列番号２の成熟型ポリペプチドのＤＮａｓｅ活性を基準として、少なくとも１０５％、例えば、少なくとも１１０％、少なくとも１２０％、少なくとも１３０％、少なくとも１４０％、少なくとも１６０％、少なくとも１７０％、少なくとも１８０％、または少なくとも２００％である。
【００４４】
好ましい実施形態では、ポリペプチドのＤＮａｓｅ活性は、アッセイＩに記載する手順に従い決定して、配列番号２の成熟型ポリペプチドのＤＮａｓｅ活性に対して少なくとも２０％、例えば、少なくとも４０％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも１００％、少なくとも１０５％、少なくとも１１０％、少なくとも１２０％、少なくとも１３０％、少なくとも１４０％、少なくとも１６０％、少なくとも１７０％、少なくとも１８０％、または少なくとも２００％である。
【００４５】
酵素洗浄力有益性：本明細書において、「酵素洗浄力有益性」という用語は、酵素を伴わない同一の洗剤と比して、酵素が洗剤に追加し得る有利な効果として定義される。酵素によりもたらされることが可能である重要な洗浄力有益性は、洗浄および／またはクリーニング後に視認可能な汚染物がないかほとんどないしみ除去（再付着防止とも呼ばれる効果である）、洗浄プロセスで遊離した汚染物の再付着の防止または低減（白色化とも呼ばれる効果である）、元々は白色であったが反復的な使用および洗浄の後に灰色がかったもしくは黄色がかった外観となってしまった生地の白色度の完全なまたは部分的な回復である。触媒によるしみ除去もしくは汚染物の再付着防止に直接関係はしない、生地の取り扱いによる有益性（ｔｅｘｔｉｌｅ  ｃａｒｅ  ｂｅｎｅｆｉｔ）もまた酵素洗浄力有益性に重要である。このような生地の取り扱いによる有益性の例は、一の布地から他の布地へ、もしくは、同一の布地の他の部分への移染の防止もしくは低減（移染防止または逆汚染防止とも呼ばれる効果である）；ピル性を低減するための布地表面からの突出繊維もしくは破断繊維の除去、または、既に存在しているピルもしくは毛羽の除去（抗ピルとも呼ばれる効果である）；布地柔軟性の向上；布地の色の清澄化；および、布地もしくは衣服の繊維中に詰まった粒状の汚染物の除去である。酵素漂白はさらなる酵素洗浄力有益性であり、ここで、触媒活性は、一般に、過酸化水素もしくは他の過酸化物などの漂白成分の形成を触媒するために用いられる。
【００４６】
発現：「発現」という用語は、限定するものではないが、転写、転写後修飾、翻訳、翻訳後修飾および分泌物を含むポリペプチドの生成に関与するいずれかのステップを含む。
【００４７】
発現ベクター：「発現ベクター」という用語は、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを含み、また、その発現をもたらす制御配列に作動可能にリンクされている直鎖または環状ＤＮＡ分子を含む。
【００４８】
断片：「断片」という用語は、成熟型ポリペプチドまたはドメインのアミノおよび／またはカルボキシル末端から欠失された１つまたは複数（数個）のアミノ酸を有するポリペプチドを意味し；ここで、断片はＤＮａｓｅ活性を有する。一態様において、断片は、少なくとも２０６個のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸１〜２０６）、少なくとも２０５個のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸２〜２０６）、または少なくとも２０４個のアミノ酸残基（例えば、配列番号２のアミノ酸３〜２０６）を含む。一態様では、断片は、少なくとも２０６個のアミノ酸残基（例えば、配列番号４のアミノ酸１〜２０６）、少なくとも２０５個のアミノ酸残基（例えば、配列番号４のアミノ酸４〜２０６）、または少なくとも２０４個のアミノ酸残基（例えば、配列番号４のアミノ酸３〜２０６）を含む。一態様では、断片は、少なくとも２０６個のアミノ酸残基（例えば、配列番号６のアミノ酸１〜２０６）、少なくとも２０５個のアミノ酸残基（例えば、配列番号６のアミノ酸２〜２０６）、または少なくとも２０４個のアミノ酸残基（例えば、配列番号６のアミノ酸３〜２０６）を含む。
【００４９】
宿主細胞：「宿主細胞」という用語は、本発明のポリヌクレオチドを含む核酸構築物または発現ベクターによる形質転換、形質移入、形質導入等などに対する感受性を有するあらゆる細胞型を意味する。「宿主細胞」という用語は、複製の最中に生じる突然変異のために、親細胞と同じではない親細胞のあらゆる子孫を包含する。
【００５０】
向上した洗浄性能：「向上した洗浄性能」という用語は、本明細書では、酵素を含まない同じ洗剤組成物の洗浄性能に対して、例えば、汚れの除去の増加または再付着の減少による、洗剤組成物の洗浄性能の増加を示す酵素として定義される。「向上した洗浄性能」という用語は、洗濯における洗浄性能を包含する。
【００５１】
単離された：「単離された」という用語は、自然界においては生じない形態または環境にある物質を意味する。単離された物質の非限定的な例としては、（１）いずれかの非天然物質、（２）限定されないが、自然界において関連している天然構成成分の１種または複数種もしくは全てから少なくとも部分的に取り出されたいずれかの酵素、変異体、核酸、タンパク質、ペプチドもしくは補因子を含むいずれかの物質；（３）自然界に見出される物質に対して人為的に修飾されたいずれかの物質；または（４）自然界で関連する他の成分に対して物質量の増加により修飾されたいずれかの物質（例えば、宿主細胞における組換え産生；物質をコードする遺伝子の複数のコピー；ならびに、物質をコードする遺伝子と自然界で関連するプロモータよりも強力なプロモータの使用）が挙げられる。単離された物質は、発酵ブロスサンプル中に存在してもよく；例えば、本発明のポリペプチドを発現するように、宿主細胞を遺伝子改変してもよい。宿主細胞からの発酵ブロスは、単離されたポリペプチドを含み得る。
【００５２】
洗濯する：「洗濯する」という用語は、家庭での洗濯および業務用洗濯の両方に関し、本発明のクリーニングまたは洗剤組成物を含む溶液で生地を処理する工程を意味する。洗濯工程は、例えば、家庭用または業務用洗浄機を用いて実施することもできるし、または手で実施することもできる。
【００５３】
「悪臭」という用語は、清浄な品目に対して望ましくない臭いを意味する。洗浄された品目は、その品目に付着する悪臭がなく、新鮮かつ清浄な臭いがすべきである。悪臭の一例として、微生物によって発生され得る不快な臭いを有する化合物がある。別の例は、ヒトまたは動物と接触していた品目に付着した汗または体臭であり得る不快な臭いである。悪臭の別の例は、品目に付着する香辛料からの臭いである場合もあり、例えば、カレーや、強烈な臭いがする他の外来香辛料がある。品目が悪臭を付着する程度を計測する一方法は、本明細書に開示するアッセイＩＩの使用によるものである。
【００５４】
成熟型ポリペプチド：「成熟型ポリペプチド」という用語は、翻訳およびあらゆる翻訳後修飾、例えば、Ｎ末端プロセシング、Ｃ末端切断、グリコシル化、リン酸化などを経たその最終形態にあるポリペプチドを意味する。一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号２のアミノ酸２９〜２１０、配列番号４のアミノ酸２９〜２１０、または配列番号６のアミノ酸２３〜２０２であり、また、配列番号２のアミノ酸１〜２８、配列番号４のアミノ酸１〜２８、配列番号６のアミノ酸１〜２２は、シグナルペプチドである。
【００５５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号２６のアミノ酸１〜１８２である。
【００５６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号２８のアミノ酸１〜１８２である。
【００５７】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号３０のアミノ酸１〜１８２である。
【００５８】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号３２のアミノ酸１〜１８２である。
【００５９】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号３４のアミノ酸１〜１８２である。
【００６０】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号３６のアミノ酸１〜１８２である。
【００６１】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号３８のアミノ酸１〜１８２である。
【００６２】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号４０のアミノ酸１〜１８３である。
【００６３】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号４２のアミノ酸１〜１８５である。
【００６４】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号４４のアミノ酸１〜１８２である。
【００６５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号４６のアミノ酸１〜１８２である。
【００６６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号４８のアミノ酸１〜１８２である。
【００６７】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号５０のアミノ酸１〜１８２である。
【００６８】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号５２のアミノ酸１〜１８２である。
【００６９】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号５５のアミノ酸１〜１８２である。
【００７０】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号５８のアミノ酸１〜１８２である。
【００７１】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号６１のアミノ酸１〜１８２である。
【００７２】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号６４のアミノ酸１〜１８２である。
【００７３】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号６７のアミノ酸１〜１８２である。
【００７４】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号７０のアミノ酸１〜１８２である。
【００７５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号７３のアミノ酸１〜１８４である。
【００７６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号７６のアミノ酸１〜１８２である。
【００７７】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号７９のアミノ酸１〜１８２である。
【００７８】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号８２のアミノ酸１〜１９１である。
【００７９】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号８５のアミノ酸１〜１９０である。
【００８０】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号８８のアミノ酸１〜１９２である。
【００８１】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号９１のアミノ酸１〜１９２である。
【００８２】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号９４のアミノ酸１〜１９０である。
【００８３】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号９７のアミノ酸１〜１９２である。
【００８４】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１００のアミノ酸１〜１８６である。
【００８５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１０３のアミノ酸１〜１９０である。
【００８６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１０６のアミノ酸１〜１９１である。
【００８７】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１０９のアミノ酸１〜１９１である。
【００８８】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１１２のアミノ酸１〜１９２である。
【００８９】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１１５のアミノ酸１〜１９２である。
【００９０】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１１８のアミノ酸１〜１９２である。
【００９１】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１２１のアミノ酸１〜１８６である。
【００９２】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１２４のアミノ酸１〜１８８である。
【００９３】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１２７のアミノ酸１〜１９０である。
【００９４】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１３０のアミノ酸１〜１８６である。
【００９５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１３３のアミノ酸１〜１９８である。
【００９６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１３６のアミノ酸１〜１８８である。
【００９７】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１３９のアミノ酸１〜１８２である。
【００９８】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１４２のアミノ酸１〜１８８である。
【００９９】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１４５のアミノ酸１〜１８６である。
【０１００】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１４８のアミノ酸１〜１８８である。
【０１０１】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１５１のアミノ酸１〜１８６である。
【０１０２】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１５４のアミノ酸１〜１８４である。
【０１０３】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１５７のアミノ酸１〜１８６である。
【０１０４】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１６０のアミノ酸１〜２２６である。
【０１０５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１６３のアミノ酸１〜１９１である。
【０１０６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１６６のアミノ酸１〜１９３である。
【０１０７】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１６９のアミノ酸１〜１９９である。
【０１０８】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１７２のアミノ酸１〜１９４である。
【０１０９】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１７５のアミノ酸１〜１８６である。
【０１１０】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１７８のアミノ酸１〜１８７である。
【０１１１】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１８１のアミノ酸１〜１９４である。
【０１１２】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１８４のアミノ酸１〜１９０である。
【０１１３】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１８７のアミノ酸１〜１９１である。
【０１１４】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１９０のアミノ酸１〜１９１である。
【０１１５】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１９３のアミノ酸１〜１９２である。
【０１１６】
一態様では、成熟型ポリペプチドは、配列番号１９６のアミノ酸１〜１８９である。
【０１１７】
同じポリヌクレオチドによって発現された宿主細胞が、２つのさらに異なる成熟型ポリペプチド（すなわち、異なるＣ末端および／またはＮ末端アミノ酸を含む）の混合物を産生しうることは当分野において公知である。さらに、異なる宿主細胞は、ポリペプチドを異なる様式でプロセシングするため、あるポリヌクレオチドを発現する１宿主細胞は、同じポリヌクレオチドを発現する別の宿主細胞と比較して、異なる成熟型ポリペプチド（例えば、異なるＣ末端および／またはＮ末端アミノ酸を有する）を産生し得ることも当分野において公知である。配列番号２の成熟型ポリペプチドは、配列番号８であり、配列番号４の成熟型ポリペプチドは、配列番号９であり、かつ配列番号６の成熟型ポリペプチドは、配列番号１０である。
【０１１８】
成熟型ポリペプチドコード配列：「成熟型ポリペプチドコード配列」という用語は、ＤＮａｓｅ活性を有する成熟型ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを意味する。一態様において、成熟型ポリペプチドコード配列は、配列番号１のヌクレオチド８５〜６３０、配列番号３のヌクレオチド８５〜６３０、および配列番号５のヌクレオチド６７〜６０６である。
【０１１９】
核酸構築物：「核酸構築物」という用語は、一本鎖または二本鎖いずれかの核酸分子を意味し、これは、天然の遺伝子から単離されるか、もしくは、そうでなければ自然に存在しないであろう様式で核酸のセグメントを含有するよう修飾されるか、または、合成物であり、これは、１つまたは複数の制御配列を含む。
【０１２０】
作動可能にリンクされた：「作動可能にリンクされた」という用語は、制御配列がコード配列の発現を指令するように、ポリヌクレオチドのコード配列に対して適切な位置に制御配列が配置される構造を意味する。
【０１２１】
医薬補助成分は、医薬化合物を製剤化する上で好適ないずれかの医薬品賦形剤を意味する。
【０１２２】
こうした賦形剤、キャリア、ビヒクルなどは、当業者にはよく知られており、Ｒｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓ  Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，Ｍａｃｋ  Ｐｕｂｌｉｓｈｉｎｇ  Ｃｏ．，Ｅａｓｔｏｎ，Ｐａ．，１９８５といったテキストに記載されている。
【０１２３】
錠剤製剤での使用に好適な薬学的に許容される賦形剤として、例えば、炭酸カルシウム、炭酸ナトリウム、ラクトース、リン酸カルシウムまたはリン酸ナトリウムなどの不活性希釈剤；造粒剤および崩壊剤、例えば、トウモロコシデンプン、またはアルギン酸；結合剤、例えば、デンプン、ゼラチンまたはアカシア、ならびに潤滑剤、例えば、ステアリン酸マグネシウム、ステアリン酸またはタルクが挙げられる。錠剤は、素錠であってもよいし、または消化管での崩壊および吸収を遅延させることによって、より長期間にわたって持続的作用をもたらす公知の技術によりコーティングしてもよい。例えば、モノステアリン酸グリセリルまたはジステアリン酸グリセリルなどの時間遅延材料を使用してもよい。
【０１２４】
硬質ゼラチンカプセル製剤の場合には、活性成分を不活性固体希釈剤、例えば、炭酸カルシウム、リン酸カルシウムまたはカオリンと混合することができる。軟質ゼラチンカプセル製剤の場合には、活性成分を水または油媒質、例えば、ピーナッツ油、液体パラフィンもしくはオリーブ油と混合することができる。
【０１２５】
水性懸濁液の製造に好適な賦形剤としては、懸濁剤、例えば、ナトリウムカルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、ヒドロプロピルメチルセルロース、アルギン酸ナトリウム、ポリビニルピロリドン、トラガカントゴムおよびアカシアゴムが挙げられ；分散または湿潤剤は、天然に存在するリン脂質、例えば、レシチン、またはアルキレンオキシドと脂肪酸の縮合物、例えば、ステアリン酸ポリオキシエチレン、またはエチレンオキシドと長鎖脂肪族アルコールの縮合物、例えば、ヘプタデカエチレンオキシエタノール、またはエチレンオキシドと、脂肪酸およびヘキシトールから得られる部分エステルとの縮合物、例えば、ポリオキシエチレンソルビトールモノオレエート、またはエチレンオキシドと、脂肪酸および無水ヘキシトールから得られる部分エステルとの縮合物、例えば、ポリエチレンソルビタンモノオレエートであってもよい。
【０１２６】
水性懸濁液はまた、１種または複数種の防腐剤、例えば、エチルもしくはｐ−ヒドロキシ安息香酸ｎ−プロピルなどの安息香酸塩、１種または複数種の着色料、１種または複数種の香味料、ならびに１種または複数種の甘味料、例えば、スクロースもしくはサッカリンを含有してもよい。
【０１２７】
油性懸濁液は、植物油、例えば、落花生油、オリーブ油、ゴマ油もしくはヤシ油、または液体パラフィンのような鉱油に活性成分を懸濁させることによって製剤化することができる。油性懸濁液は、増粘剤、例えば、蜜蝋、固形パラフィンまたはセチルアルコールを含有してもよい。甘味料および香味料を添加してもよい。これらの組成物は、アスコルビン酸のような抗酸化剤の添加によって保存することができる。
【０１２８】
再発光（Ｒｅｍｉｓｓｉｏｎ）値：洗浄性能は、汚れた布きれの再発光値として表される。洗浄およびすすぎの後、布きれを一面に広げて、室温で一晩空気乾燥させた。洗浄した布きれは全て、洗浄の翌日に評価する。開口部が非常に小さいＭａｃｂｅｔｈ  Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ  ７０００反射光分光計を用いて、布きれの光の反射率評価を実施した。計測は、入射光においてＵＶなしで実施し、４６０ｎｍでの再発光を抽出した。
【０１２９】
配列同一性：２つのアミノ酸配列間または２つのヌクレオチド配列間の関連性は、「配列同一性」というパラメータによって表される。本発明の目的のために、２つのアミノ酸配列間の配列同一性の程度は、好ましくはバージョン５．０．０以降のＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ  Ｅｕｒｏｐｅａｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ  Ｏｐｅｎ  Ｓｏｆｔｗａｒｅ  Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ  ｅｔ  ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ  Ｇｅｎｅｔ．１６：２７６−２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実装されている、Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ−Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ  ａｎｄ  Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３−４５３）を用いて判定される。用いられるパラメータは、１０のギャップオープンペナルティ、０．５のギャップエクステンションペナルティおよびＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。Ｎｅｅｄｌｅ標識された「最長の同一性」（−ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）の出力が同一性割合として用いられ、以下のように算出される：
（同等の残基×１００）／（アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数）
【０１３０】
緊縮条件：「極めて低度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理および修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、ならびに、２５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーションおよびハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、４５℃で１５分間ずつ３回洗浄される。
【０１３１】
「低度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理および修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、ならびに、２５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーションおよびハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、５０℃で１５分間ずつ３回洗浄される。
【０１３２】
「中度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理および修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、ならびに、３５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーションおよびハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、５５℃で１５分間ずつ３回洗浄される。
【０１３３】
「中度−高度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理および修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、ならびに、３５％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーションおよびハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、６０℃で１５分間ずつ３回洗浄される。
【０１３４】
「高度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理および修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、ならびに、５０％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーションおよびハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、６５℃で１５分間ずつ３回洗浄される。
【０１３５】
「極めて高度の緊縮条件」という用語は、長さが少なくとも１００ヌクレオチドのプローブに関して、１２〜２４時間の標準的なサザンブロッティング法に続く、４２℃、５×ＳＳＰＥ、０．３％ＳＤＳ、２００マイクログラム／ｍｌ断片処理および修飾済みのサケ精子ＤＮＡ、ならびに、５０％ホルムアミドでのプレハイブリーダイゼーションおよびハイブリーダイゼーションを意味する。キャリア材料は、最終的に、２×ＳＳＣ、０．２％ＳＤＳを用いて、７０℃で１５分間ずつ３回洗浄される。
【０１３６】
サブ配列：「サブ配列」という用語は、成熟型ポリペプチドコード配列の５’および／または３’末端から欠失された１つまたは複数（例えば、数個）のヌクレオチドを有するポリヌクレオチドを意味し；ここで、サブ配列は、ＤＮａｓｅ活性を有する断片をコードする。一態様において、サブ配列は、少なくとも５５０個のヌクレオチド（例えば、配列番号１、３または５のヌクレオチド８５〜６３０）、少なくとも４００個のヌクレオチド（例えば、配列番号１、３または５のヌクレオチド１００〜５００）、または少なくとも３００個のヌクレオチド（例えば、配列番号１、３または５のヌクレオチド２００〜５００）を含む。
【０１３７】
生地：「生地」という用語は、ヤーン、ヤーン中間物、繊維、不織布材料、天然材料、合成材料などのいずれかの生地材料、およびその他いずれかの生地材料、これらの材料から製造される布地、ならびに布地から製造される製品（例えば、衣服および他の物品）を意味する。生地または布地は、ニット、織物、デニム、不織物、フェルト、ヤーンおよびタオル地の形態であってよい。生地は、綿、亜麻／リンネル、ジュート、ラミー、サイザルもしくはコイアを含む天然セルロース系材料、または、ビスコース／レーヨン、酢酸セルロース繊維（三細胞性）、リオセルもしくはこれらのブレンドを含む人工セルロース系材料（例えば、木材パルプ由来のもの）などのセルロース系材料であってよい。生地または布地はまた、ウール、ラクダ、カシミヤ、モヘア、ウサギおよび絹などの天然ポリアミドなどの非セルロース系材料、または、ナイロン、アラミド、ポリエステル、アクリル、ポリプロピレンおよびスパンデックス／エラスタンなどの合成ポリマー、または、これらのブレンド、ならびに、セルロース系および非セルロース系繊維のブレンドであってよい。ブレンドの例は、綿および／またはレーヨン／ビスコースと、ウール、合成繊維（例えば、ポリアミド繊維、アクリル繊維、ポリエステル繊維、ポリ塩化ビニル繊維、ポリウレタン繊維、ポリウレア繊維、アラミド繊維）、および／またはセルロース含有繊維（例えば、レーヨン／ビスコース、ラミー、亜麻／リンネル、ジュート、酢酸セルロース繊維、リオセル）などの１種または複数種の随伴材料とのブレンドである。布地は、例えば、汚れた家庭ランドリーなどの従来の可洗ランドリーであってよい。布地または衣服という用語が用いられる場合、より広義の生地という用語も含むものとする。本発明に関連して、「生地」という用語は、布地も包含する。
【０１３８】
変異体：「変異体」という用語は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に改変（すなわち、置換、挿入および／または欠失）を含む、親酵素と同じ酵素活性を有するポリペプチド、例えば、本発明に関しては、ＤＮａｓｅ活性を有する本発明の変異体を意味する。置換とは、ある位置を占めるアミノ酸の、異なるアミノ酸による置き換えを意味し；欠失とは、ある位置を占めるアミノ酸の除去を意味し；また、挿入とは、ある位置を占めるアミノ酸に隣接し、この直後に続く１アミノ酸を付加することを意味する。本発明に関連して、同定されたＤＮＡｓｅの変異体は、親の酵素活性、すなわち、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の加水分解切断を触媒する能力（デオキシリボヌクレアーゼ活性）を有する。一実施形態では、変異体のデオキシリボヌクレアーゼ活性は、親ＤＮＡｓｅ、例えば、配列番号２、４または６の成熟型ポリペプチドに対して増加している。一実施形態では、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、変異体は、親ＤＮａｓｅ、例えば、以下：配列番号２、配列番号４、配列番号６、配列番号２６、配列番号２８、配列番号３０、配列番号３２、配列番号３４、配列番号３６、配列番号３８、配列番号４０、配列番号４２、配列番号４４、配列番号４６、配列番号４８、配列番号５０、配列番号５２、配列番号５５、配列番号５８、配列番号６１、配列番号６４、配列番号６７、配列番号７０、配列番号７３、配列番号７６、配列番号７９、配列番号８２、配列番号８５、配列番号８８、配列番号９１、配列番号９４、配列番号９７、配列番号１００、配列番号１０３、配列番号１０６、配列番号１０９、配列番号１１２、配列番号１１５、配列番号１１８、配列番号１２１、配列番号１２４、配列番号１２７、配列番号１３０、配列番号１３３、配列番号１３６、配列番号１３９、配列番号１４２、配列番号１４５、配列番号１４８、配列番号１５１、配列番号１５４、配列番号１５７、配列番号１６０、配列番号１６３、配列番号１６６、配列番号１６９、配列番号１７２、配列番号１７５、配列番号１７８、配列番号１８１、配列番号１８４、配列番号１８７、配列番号１９０、配列番号１９３または配列番号１９６の成熟型ポリペプチドと比較して、増加したＤＮａｓｅ活性を有する。
【０１３９】
洗浄サイクル：「洗浄サイクル」という用語は、本明細書において、生地を洗浄液に浸漬し、汚れを放出すると共に、生地への洗浄液の流入および流出を促進するために、ある種の機械的作用を生地に加え、最後に、余分な洗浄液を除去する、洗浄操作として定義される。１回または複数回の洗浄サイクル後に、一般的に、生地をすすぎ、乾燥させる。
【０１４０】
洗浄液：「洗浄液」という用語は、本明細書において、水と洗剤成分（任意選択で、本発明の酵素を含有する）の溶液または混合物として定義される。
【０１４１】
洗浄時間：「洗浄時間」という用語は、本明細書において、全洗浄工程にかかる時間；すなわち、洗浄サイクルおよびすすぎサイクルの合計時間として定義される。
【０１４２】
白色度：「白色度」という用語は、本明細書において、様々な分野において、また様々な顧客について、異なる意味を有する広義の用語として定義される。白色度の喪失は、例えば、灰色化、黄色化、または蛍光増白剤／色相剤の除去に起因し得る。灰色化および黄色化は、汚れの再付着、身体の汚れ、例えば、鉄および鉄イオン由来の着色料または移染に起因して起こり得る。白色度は、以下に挙げるリストからの１つまたは複数の項目を含みうる：着色料または染料作用；不完全な汚れの除去（例えば、身体の汚れ、皮脂など）；再付着（対象物の灰色化、黄色化、またはその他の変色）（除去した汚れが、汚れた、または汚れていない生地の別の部分に再結合したもの）；使用中の生地における化学変化；ならびに色の明瞭化もしくは白色化。
【０１４３】
命名法
本発明の目的のために、名称［Ｅ／Ｑ］は、この位置のアミノ酸が、グルタミン酸（Ｇｌｕ、Ｅ）またはグルタミン（Ｇｌｎ、Ｑ）であり得ることを意味する。同様に、名称［Ｖ／Ｇ／Ａ／Ｉ］は、この位置のアミノ酸が、バリン（Ｖａｌ、Ｖ）、グリシン（Ｇｌｙ、Ｇ）、アラニン（Ａｌａ、Ａ）またはイソロイシン（Ｉｌｅ、Ｉ）であり得ることを意味し、本明細書に記載する他の組合せも同様である。特に限定のない限り、アミノ酸Ｘは、２０の天然アミノ酸のいずれであってもよいものとして定義される。
【図面の簡単な説明】
【０１４４】
【図１】ＧＹＳクレードに含まれる本発明のポリペプチドのアラインメントを図１に示す。
【図２】ＮＡＷＫクレードに含まれる本発明のポリペプチドのアラインメントを図１に示す。
【図３】ＫＮＡＷクレードに含まれる本発明のポリペプチドのアラインメントを図１に示す。
【発明を実施するための形態】
【０１４５】
本発明は、生地および／または布地などの品目上のバイオフィルムを防止、低減または除去するために用いることができる、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有する新規のポリペプチドに関する。ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドまたはデオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）は、ＤＮＡ骨格中のホスホジエステル結合の加水分解切断を触媒し、これによりＤＮＡを分解する任意の酵素である。ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドおよびＤＮａｓｅという２つの用語は、置き換え可能に使用される。
【０１４６】
ポリペプチド
ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの例は、ＰＦＡＭドメインＤＵＦ１５２４を含むポリペプチドである（ｈｔｔｐ：／／ｐｆａｍ．ｘｆａｍ．ｏｒｇ／），”Ｔｈｅ  Ｐｆａｍ  ｐｒｏｔｅｉｎ  ｆａｍｉｌｉｅｓ  ｄａｔａｂａｓｅ：ｔｏｗａｒｄｓ  ａ  ｍｏｒｅ  ｓｕｓｔａｉｎａｂｌｅ  ｆｕｔｕｒｅ”，Ｒ．Ｄ．Ｆｉｎｎ，ｅｔ．ａｌ．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ（２０１６）Ｄａｔａｂａｓｅ  Ｉｓｓｕｅ  ４４：Ｄ２７９−Ｄ２８５”。ＤＵＦ１５２４ドメインは、ヌクレアーゼに一般に見出される保存ＨＸＸＰ配列モチーフを含有する（Ｍ．Ａ．Ｍａｃｈｎｉｃｋａ，ｅｔ．ａｌ．Ｐｈｙｌｏｇｅｎｏｍｉｃｓ  ａｎｄ  ｓｅｑｕｅｎｃｅ−ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ−ｆｕｎｃｔｉｏｎ  ｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐｓ  ｉｎ  ｔｈｅ  ＧｍｒＳＤ  ｆａｍｉｌｙ  ｏｆ  Ｔｙｐｅ  ＩＶ  ｒｅｓｔｒｉｃｔｉｏｎ  ｅｎｚｙｍｅｓ  ＢＭＣ  Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ，２０１５，１６，３３６）。ＤＵＦは、未知の機能のドメインを意味し、例えば、ＤＵＦを含むポリペプチドファミリーは、Ｐｆａｍデータベース内にまとめて収集されている。Ｐｆａｍデータベースは、配列アラインメント、および収集されたタンパク質ドメインを画定する隠れマルコフ（Ｍａｒｋｏｖ）モデルを提供する。タンパク質ドメインは、タンパク質鎖の残り部分とは独立に進化、機能および存在することができる所与のタンパク質配列および（三次）構造の保存部分である。各ドメインは、密な３次元構造を形成し、多くの場合、独立に安定性であり、折り畳むことができる。多くのタンパク質は、数個の構造ドメインからなる。１つのドメインが、多種多様なタンパク質として出現し得る。
【０１４７】
特定のＤＵＦは、例えば、１５２４などの番号が続く接頭辞ＤＵＦを用いて識別することができる。ＤＵＦ１５２４は、全てがＨＸＸＰモチーフを含むタンパク質のファミリーであり、ここで、Ｈは、アミノ酸ヒスチジンであり、Ｐは、アミノ酸プロリンであり、Ｘは、任意のアミノ酸である。
【０１４８】
本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドは、ＤＵＦ１５２４ドメインを含む。従って、一実施形態によれば、本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＵＦ１５２４ドメインを含み、本発明は、例えば、生地および／または布地などの品目上のバイオフィルムを防止、低減または除去するための、こうしたＤＮａｓｅの使用に関する。本発明は、さらに、ＤＵＦ１５２４ドメイン、例えば、ＨＸＸＰを含む、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物にも関する。こうした組成物は、限定されないが、液体もしくは粉末洗濯組成物、錠剤、単位用量、スプレーまたはセッケンバーであってもよい。
【０１４９】
一実施形態では、本発明のＤＮａｓｅは、１つまたは複数のＤＵＦ１５２４ドメインを含み、例えば、新規モチーフ：［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）；［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）の一方もしくは両方を含み、ここで、Ｔは、トレオニン、Ｄは、アスパラギン酸、Ｓは、セリン、Ｇは、グリシン、Ｎは、アスパラギン、Ｐは、プロリン、Ｑは、グルタミン、Ｌは、ロイシン、Ｙは、チロシン、Ｒは、アルギニン、Ｋは、リシンである。すなわち、アミノ酸は、１文字コードで記載される。括弧は、括弧内の代替アミノ酸を示し、これらは、縦線で隔てられているか、または場合によっては、例えば、［ＴＤＳ］のように線がない。従って、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬは、Ｔ、ＤまたはＳのいずれかが最初の位置にあってよく、ＧまたはＮのいずれかが二番目の位置にあってよく、その次がＰＱＬであってよいことを意味する。次に、モチーフは、ＴＧＰＱＬ、ＴＮＰＱＬ、ＤＧＰＱＬ、ＤＮＰＱＬ、ＳＧＰＱＬまたはＳＮＰＱＬのいずれであってもよい。モチーフ：［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］の場合、保存アミノ酸は、Ｙであり、ＧまたはＴの任意選択的アミノ酸がその前に、またＤまたはＳの任意選択的アミノ酸がその後に位置する。この場合、モチーフは、ＧＹＤ、ＴＹＤ、ＧＹＳまたはＴＹＳであってよい。
【０１５０】
ＤＵＦ１５２４のポリペプチド同士で共有される別のドメインは、［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）であり、これは、バチルス・シービー（Ｂ．ｃｉｂｉ）（配列番号２１）の８７位〜９１位に対応する位置に位置する。Ｈ８８は、ＤＵＦ１５２４の触媒活性に関与する触媒残基であり、ＨＸＸＰモチーフの一部である。Ｈ８８を別のアミノ酸に修飾すると、触媒活性の喪失が起こり得る。
【０１５１】
ＤＮａｓｅ活性を有し、且つこれらのモチーフを含むポリペプチドは、特に優れたディープクリーニング特性を示していることから、ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドは、バイオフィルムの除去または低減に特に有効である。本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）および［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）の１つまたは複数を含む。本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）および［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）の１つまたは複数を含むが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２を含むＤＮａｓｅではないものとする。
【０１５２】
本発明の一実施形態は、ＤＵＦ１５２４ドメインおよびモチーフ：配列番号１９８、配列番号１９９または配列番号２００の１つまたは複数を含み、ＤＮａｓｅは、ディープクリーニング特性を有する、すなわち、ＤＮａｓｅは、布地、生地および／または硬質表面などの品目のバイオフィルムを有効に防止、低減または除去する。
【０１５３】
既述したように、ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドは、ＤＵＦ１５２４の構造ドメインを含み得る。好ましくは本発明のＤＮａｓｅによって共有される別のドメインが同定された。このドメインは、これまで記載されておらず、ＮＵＣ１と称するが、このドメインのポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する以外に、特定のモチーフ、例えば、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）またはＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）の１つまたは複数を含むことを特徴とし；前述したように、文字は、１文字コードでアミノ酸を示し、従って、Ｆは、フェニルアラニン、Ｌは、ロイシン、Ａは、アラニン、Ｎは、アスパラギン、Ｄは、アスパラギン酸、Ｉは、イソロイシン、Ｖは、バリン、Ｈは、ヒスチジン、Ｇは、グリシン、Ｃは、システイン、Ｔは、トレオニン、Ｒは、アルギニンである、などである。括弧は、括弧内のアミノ酸が代替物であることを示す。
【０１５４】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）またはＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号Ｙ）の一方もしくは両方を含む。本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）またはＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）の一方もしくは両方を含み、好ましくは、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）は、配列番号２１の１１０〜１１４位に対応する位置に配置され、および／またはモチーフ：Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］は、配列番号２１の４３〜４６位に対応する位置に配置される。
【０１５５】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）またはＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）の一方もしくは両方を含むが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２を含むＤＮａｓｅではないものとし、好ましくは、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）は、配列番号２１の１１０〜１１４位に対応する位置に配置され、および／またはモチーフ：Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］は、配列番号２１の４３〜４６位に対応する位置に配置される。
【０１５６】
モチーフおよびドメインは、画定された交差界（ｃｒｏｓｓ−ｋｉｎｇｄｏｍ）であり、ドメインおよびモチーフが、真菌および細菌ＤＮａｓｅの両方を含むことを意味する。異なる分類系統に属するＤＮａｓｅが、共通の構造要素を共有し得ることはよく知られており、これは、例えば、アミノ酸配列などの一次構造を比較して、ＤＮａｓｅを配列相同性に従って分類することによって同定することができる。しかし、共有の構造要素は、様々なＤＮａｓｅの三次元（３Ｄ）構造を比較することによって同定することもできる。いずれの手法も本発明で適用されている。
【０１５７】
構造的手法によって、ＤＮａｓｅが同定され、これは、異なる分類系統を有するが、同定された群に共通する構造要素を共有する。例えば、クレードなどの群は、共通の機能性を有し、これは、特定のバイオフィルムなどを選好すると考えられる。
【０１５８】
ＮＵＣ１ドメインから、サブドメインは、本発明者らによって同定されており、このドメインは、ＮＵＣ１＿Ａドメインと称する。前述したドメインのいずれかを含むことに加えて、ＮＵＣ１＿Ａドメインに属するＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、共通のモチーフ：［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨ（配列番号２０３）を共有し、これは、参照ポリペプチド（配列番号２１）のアミノ酸８５〜８８に対応する。配列番号２１の８５位に対応する位置のＤは、触媒金属イオン補因子の結合に関与することが予測されており、これらの文字は、前述した通りにアミノ酸を定義し、括弧は、代替アミノ酸を示す。一実施形態では、本発明は、モチーフ：［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨ（配列番号２０３）を含むポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。一実施形態では、本発明は、モチーフ：［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨ（配列番号２０３）を含むポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有するが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２を含むＤＮａｓｅではないものとする。一実施形態では、本発明は、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨから選択されるモチーフの１つまたは複数を含むポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。一実施形態では、本発明は、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨから選択されるモチーフの１つまたは複数を含むポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有するが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２を含むＤＮａｓｅではないものとする。
【０１５９】
ＤＮａｓｅ活性を有し、且つモチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数または全部を含むポリペプチドは、バイオフィルムを有効に防止、除去または低減し、ＤＮａｓｅは、洗濯および食器洗浄などのクリーニング工程に特に有用である。本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１および配列番号１９７に示されるアミノ酸配列を有するポリヌクレオチド、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択され、ポリペプチドは、さらに、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数または全部を含む。モチーフは、新規であり、これまで記載されていない。従って、本発明のＤＮａｓｅは、新規の共通する発明概念を有する。
【０１６０】
本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］または［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数または全部を含み、ポリペプチドは、以下：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも８４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも９１．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉ）配列番号１１９のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも７９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍｍ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎｎ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも７７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏｏ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも７４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐｐ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑｑ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも７１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒｒ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓｓ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔｔ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕｕ）配列番号１６４のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖｖ）配列番号１６７のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗｗ）配列番号１７６のポリペプチドと少なくとも８７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘｘ）配列番号１７９のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙｙ）配列番号１８２のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚｚ）配列番号１８５のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａａ）配列番号１８８のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂｂ）配列番号１９１のポリペプチドと少なくとも８７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃｃ）配列番号１９４のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄｄ）配列番号１９７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド
からなる群から選択される。
【０１６１】
ＮＵＣ＿１Ａドメインは、本発明で初めて同定され、上に記載する。ドメインは、さらに様々なクレードに分割することができる。クレードは、共通の祖先にさかのぼる相同性に基づいて一緒にクラスター化されたポリペプチドの群である。ポリペプチドクレードは、系統樹として視覚化することができ、クレードは、共通の祖先とその全て直系子孫からなるポリペプチドの１群である。実施例１１に、系統樹の作製を記載する。
【０１６２】
ＧＹＳのクレードまたはＧＹＳクレードは、全て同じ祖先に関連するＤＮａｓｅの１群であり、これらは、共通の特性を有する。ここで、未知のクレードは、系統樹のドメイン、例えば、ＮＵＣ１＿Ａ内に１群を形成するポリペプチドを含み、これらは、共通の特性を有し、同じドメイン内の他のポリペプチドよりも近縁である。
【０１６３】
ＧＹＳクレードのポリペプチドは、保存的モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）を共有し、ここで、これらの文字は、アミノ酸（１文字コード）であり、Ｘは、任意のアミノ酸であり、括弧は、アミノ酸が代替的であることを意味する。さらに、ＧＹＳクレードのポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨのいずれを含んでもよい。
【０１６４】
本発明の一態様は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つまたは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。一態様では、ＡＳＸＮＲＳＫＧモチーフは、配列番号２１の１２５〜１３３位に対応する。一態様では、［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］モチーフは、配列番号２１の２６〜３２位に対応する。
【０１６５】
ＧＹＳクレードは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７および配列番号８０に示されるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む。
【０１６６】
配列番号６５および配列番号８０に示されるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＵｎｉＰｒｏｔアクセッション番号（Ｈ６ＮＡＵ２およびＡ０Ａ０Ｍ２Ｔ１Ｕ６）を有する公開配列である。
【０１６７】
本発明の一態様は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）、ＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つまたは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、および配列番号７７に示されるポリペプチドまたは１〜２５、例えば１〜２０、例えば１〜１５、例えば１〜１０、例えば１〜５のアミノ酸改変（例えば、置換）を有するその変異体のいずれかから選択される。
【０１６８】
本発明の一態様は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］、ＡＳＸＮＲＳＫＧの１つまたは両方を含み、さらに、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つまたは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４および配列番号７７に示されるポリペプチドまたは１〜２５、例えば１〜２０、例えば１〜１５、例えば１〜１０、例えば１〜５のアミノ酸改変（例えば、置換）を有するその変異体のいずれかから選択される。
【０１６９】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有し、且つモチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）、ＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つまたは複数を含むが、但し、ポリペプチドは、配列番号６５または配列番号８０に示されるポリペプチドではない、ＧＹＳクレードのポリペプチドに関する。
【０１７０】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）、ＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含み、ポリペプチドは、以下のポリペプチド：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも８４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド
から選択される。
【０１７１】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）、ＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つまたは複数を含み、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４および配列番号７７またはそれと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【０１７２】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８４％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７３】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７４】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１１に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９２％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７５】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１２に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９２％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７６】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１３に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７７】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１４に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７８】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１５に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１７９】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１６に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８０】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８１】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９０％、例えば少なくとも９１％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８２】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２１）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８９％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８３】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号２０に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９０％、例えば少なくとも９１％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８４】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号２１に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９３％、例えば少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８５】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号２２に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８６】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号２３に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９３％、例えば少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８７】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号５３に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８８】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号５６に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１８９】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号５９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１９０】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つもしくは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号６２に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１９１】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つもしくは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号６８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１９２】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つもしくは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号７１に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１９３】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つもしくは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号７４に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９１％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％もしくは例えば少なくとも１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１９４】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つもしくは複数を含むＧＹＳクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号７７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０１９５】
もう１つの識別可能なクレードは、ＮＡＷＫクレードである。ＮＡＷＫのクレードまたはＮＡＷＫクレードは、全て同じ祖先に関連するＤＮａｓｅの１群であり、これらは、共通の特性を有する。ここで、未知のクレードは、系統樹のドメイン、例えば、ＮＵＣ１＿Ａ内に１群を形成するポリペプチドを含み、共通の特性を有すると考えられ、同じドメイン内の他のポリペプチドよりも近縁である。
【０１９６】
ＮＡＷＫクレードのポリペプチドは、保存モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）を共有し、ここで、これらの文字は、アミノ酸（１文字コード）であり、括弧内のアミノ酸は代替的である。さらに、ＮＡＷＫクレードのポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨのいずれを含んでもよい。
【０１９７】
本発明の一態様は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の１つまたは複数を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。一態様では、［ＶＩ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫモチーフは、配列番号６８の８７〜９４位に対応する。一態様では、ＮＰＱＬモチーフは、配列番号６８の１１４〜１１７位に対応する。
【０１９８】
ＮＡＷＫクレードは、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９に示されるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む。
【０１９９】
配列番号１１９に示されるポリペプチドは、アクセッション番号Ａ０Ａ１７８ＤＭ７５を有するＵｎｉＰｒｏｔ配列のポリペプチドと９９．４８％の配列同一性を共有する。
【０２００】
本発明の一態様は、［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方または両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９に示されるポリペプチドまたは１〜２５、例えば１〜２０、例えば１〜１５、例えば１〜１０、例えば１〜５のアミノ酸改変（例えば、置換）を有するその変異体のいずれかから選択される。
【０２０１】
本発明の一態様は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方または両方を含み、さらに、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つまたは複数を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９に示されるポリペプチド、または１〜２５、例えば１〜２０、例えば１〜１５、例えば１〜１０、例えば１〜５のアミノ酸改変（例えば、置換）を有するその変異体のいずれかから選択される。
【０２０２】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有し、且つモチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の１つまたは複数を含むが、但し、ポリペプチドは、配列番号１１９に示されるポリペプチドではない、ＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関する。
【０２０３】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含み、ポリペプチドは、以下のポリペプチド：
ａ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも８８．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１０１のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも９１．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、ならびに
ｌ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド
から選択される。
【０２０４】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３および配列番号１１６またはそれと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【０２０５】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号８３に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８１％、例えば少なくとも８３％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８７％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２０６】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号８６に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８８．５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２０７】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号８９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２０８】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号９２に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９１％、例えば少なくとも９２％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２０９】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号９５に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９０％、例えば少なくとも９２％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１０】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号９８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９１％、例えば少なくとも９２％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１１】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１０１に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８９％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１２】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号６８）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１０４に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９２％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１３】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１０７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９０％、例えば少なくとも９２％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１４】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１１０に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９１．５％、例えば少なくとも９２％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１５】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１１３に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９３％、例えば少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１６】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１１６に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２１７】
本発明の一実施形態は、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）、ＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１１９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。
【０２１８】
３番目の識別可能なクレードは、ＫＮＡＷクレードである。ＫＮＡＷのクレードまたはＫＮＡＷクレードは、全て同じ祖先に関連するＤＮａｓｅの１群であり、これらは、共通の特性を共有する。ここで、未知のクレードは、系統樹のドメイン、例えば、ＮＵＣ１＿Ａ内に１群を形成するポリペプチドを含み、共通の特性を有すると考えられ、同じドメイン内の他のポリペプチドよりも近縁である。
【０２１９】
ＫＮＡＷクレードのポリペプチドは、保存モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）および［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）を共有し、ここで、これらの文字は、アミノ酸（１文字コード）であり、括弧内のアミノ酸は代替的である。さらに、ＫＮＡＷクレードのポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］または［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨのいずれを含んでもよい。
【０２２０】
本発明の一態様は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）および／または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＮＡＷＫクレードのポリペプチドに関し、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。
【０２２１】
ＫＮＡＷクレードは、以下：配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８に示されるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む。
【０２２２】
配列番号１２２および配列番号１２５に示されるポリペプチドは、公開配列である。
【０２２３】
本発明の一態様は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８に示されるポリペプチド、または１〜２５、例えば１〜２０、例えば１〜１５、例えば１〜１０、例えば１〜５のアミノ酸改変（例えば、置換）を有するその変異体のいずれかから選択される。
【０２２４】
本発明の一態様は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含み、さらに、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つまたは複数を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、以下：配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８に示されるポリペプチドまたは１〜２５、例えば１〜２０、例えば１〜１５、例えば１〜１０、例えば１〜５のアミノ酸改変（例えば、置換）を有するその変異体のいずれかから選択される。
【０２２５】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有し、且つモチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むが、但し、ポリペプチドは、配列番号１２２および配列番号１２５に示されるポリペプチドではなく、且つ国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではない、ＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関する。
【０２２６】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含み、ポリペプチドは、以下のポリペプチド：
ａ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも７９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも７７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも７４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも７１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド
から選択される。
【０２２７】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８、またはそれと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【０２２８】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１２８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９９．５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２２９】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１３１に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９３％、例えば少なくとも９４％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３０】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１３４に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７９％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８６％、例えば少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３１】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１３７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７２％、例えば少なくとも７５％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８６％、例えば少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３２】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１４０に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７７％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８６％、例えば少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３３】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１４３に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７４％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８６％、例えば少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３４】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１４６に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３５】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１４９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７１％、例えば少なくとも７５％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８６％、例えば少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３６】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１５２に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９６％、例えば少なくとも９７％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３７】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１５５に示されるポリペプチドまたはそれと少なくとも７２％、例えば少なくとも７５％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも８６％、例えば少なくとも８８％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９３％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３８】
本発明の一実施形態は、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含むＫＮＡＷクレードのポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、ポリペプチドは、配列番号１５８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。
【０２３９】
本発明の一態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、以下：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも８４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも９８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも９１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも９２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも９１．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉ）配列番号１１９のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも９９．５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも７９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍｍ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎｎ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも７７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏｏ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも７４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐｐ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑｑ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも７１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒｒ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓｓ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも７２％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔｔ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも９３％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕｕ）配列番号１６４のポリペプチドと少なくとも８５％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖｖ）配列番号１６７のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗｗ）配列番号１７０のポリペプチドと少なくとも９９．８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘｘ）配列番号１７３のポリペプチドと少なくとも９７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙｙ）配列番号１７６のポリペプチドと少なくとも８７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚｚ）配列番号１７９のポリペプチドと少なくとも８１％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａａ）配列番号１８２のポリペプチドと少なくとも８９％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂｂ）配列番号１８５のポリペプチドと少なくとも９６％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃｃ）配列番号１８８のポリペプチドと少なくとも８８％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄｄ）配列番号１９１のポリペプチドと少なくとも８７％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅｅ）配列番号１９４のポリペプチドと少なくとも９４％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆｆ）配列番号１９７のポリペプチドと少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチド、ならびに任意選択で、
ｇｇｇ）モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］またはＣ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数
からなる群から選択される。
【０２４０】
本発明の一態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られる。本発明のＤＮａｓｅは、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチド、または配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドに対して少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含み、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。
【０２４１】
前述したＧＹＳクレードに含まれるＤＮａｓｅの群は、前述したような類似の構造および機能特性、例えば、共通のモチーフを共有する。ＧＹＳクレードのＤＮａｓｅは、バチルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）属から取得するのが好ましい。ＧＹＳ群の個々のＤＮａｓｅを以下に詳しく記載する。
【０２４２】
ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−６２４５１から取得することもできる。ＤＮａｓｅは、配列番号２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチドまたはその近縁のポリペプチド、例えば、それと少なくとも６０％、例えば少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％もしくは例えば少なくとも９５％の配列同一性を有するポリペプチドであってもよい。本発明のＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えば、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−６２４５１から得られるものでよく、配列番号８と少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含み得る。配列番号２１（バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られる成熟ポリペプチド）、配列番号２２（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−１８３１８から得られる成熟ポリペプチド）および配列番号２３（バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られる成熟ポリペプチド）を含むポリペプチドは、例えば、配列番号８と少なくとも８０％を有する相同体ポリペプチドである。
【０２４３】
配列番号２１（バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られる成熟ポリペプチド）、配列番号２２（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−１８３１８から得られる成熟ポリペプチド）および配列番号２３（バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られる成熟ポリペプチド）を含むポリペプチドもまた、実施例２に示すように、生地および／または布地などの品目上のバイオフィルムを防止または除去する上で有用である。ＤＮａｓｅは、配列番号２１の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチドまたはその近縁のポリペプチドであってよい。従って、本発明の一態様は、配列番号２１と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号２２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチドまたはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号２２と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号２３の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチドまたはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号２３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ま���くはバチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られる。
【０２４４】
ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、好ましくは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られるものでもよい。ＤＮａｓｅは、配列番号４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチド、例えば、それと少なくとも６０％、例えば少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％もしくは例えば少なくとも９５％の配列同一性を有するポリペプチドであってもよい。本発明のＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えば、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られるものでよく、配列番号９と少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含み得る。配列番号１１（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１２（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１３（バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１４（バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１５（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１６（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１７（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１８（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１９（バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られる成熟型ポリペプチド）または配列番号２０（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られる成熟型ポリペプチド）に含まれる相同体ポリペプチドは、配列番号９と少なくとも８０％の配列同一性を有する相同体ポリペプチドである。配列番号１１（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１２（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１３（バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１４（バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる���熟型ポリペプチド）、配列番号１５（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１６（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１７（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１８（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られる成熟型ポリペプチド）、配列番号１９（バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られる成熟型ポリペプチド）または配列番号２０（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られる成熟型ポリペプチド）を含むポリペプチドもまた、実施例２に示すように、生地および／または布地などの品目上のバイオフィルムを防止または除去する上で有用である。ＤＮａｓｅは、配列番号１１の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。従って、本発明の一態様は、配列番号１１と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１２と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１３の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なく��も７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１４と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１５の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１５と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１６と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なく���も８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１７の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１７と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１８の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１８と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも
９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られる。ＤＮａｓｅは、配列番号１９の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１９と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られる。
【０２４５】
ＤＮａｓｅは、配列番号２０の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号２０と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られる。
【０２４６】
ＤＮａｓｅは、配列番号５３の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号５３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・アルギコーラ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｇｉｃｏｌａ）から得られる。
【０２４７】
ＤＮａｓｅは、配列番号５６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号５６と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはキサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｊから得られる。
【０２４８】
ＤＮａｓｅは、配列番号５９の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号５９と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・ビエトナメンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｖｉｅｔｎａｍｅｎｓｉｓ）から得られる。
【０２４９】
ＤＮａｓｅは、配列番号６２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号６２と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・ファジンポエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｗａｊｉｎｐｏｅｎｓｉｓ）から得られる。
【０２５０】
ＤＮａｓｅは、配列番号６８の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号６８と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・インディカス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｎｄｉｃｕｓ）から得られる。
【０２５１】
ＤＮａｓｅは、配列番号７１の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号７１と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られる。
【０２５２】
ＤＮａｓｅは、配列番号７４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号７４と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・ルシフェレンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｕｃｉｆｅｒｅｎｓｉｓ）から得られる。
【０２５３】
ＤＮａｓｅは、配列番号７７の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドを含むポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号７７と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られる。
【０２５４】
前述したＮＡＷＫクレードに含まれるＤＮａｓｅの群は、前述したような類似の構造および機能特性、例えば、共通のモチーフを共有する。ＮＡＷＫクレードのＤＮａｓｅは、以下に挙げる属および種のいずれから得られるものであってもよい。ＮＡＷＫ群の個々のＤＮａｓｅを以下に詳しく記載する。
【０２５５】
ＤＮａｓｅは、配列番号８３の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号８３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）から得られる。
【０２５６】
ＤＮａｓｅは、配列番号８６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号８６と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはビブリッセア・フラボビレンス（Ｖｉｂｒｉｓｓｅａ  ｆｌａｖｏｖｉｒｅｎｓ）から得られる。
【０２５７】
ＤＮａｓｅは、配列番号８９の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号８９と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはセトスフェリア・ロストラタ（Ｓｅｔｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｒｏｓｔｒａｔａ）から得られる。
【０２５８】
ＤＮａｓｅは、配列番号９２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号９２と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはエンドフラグミエラ・バルディナ（Ｅｎｄｏｐｈｒａｇｍｉｅｌｌａ  ｖａｌｄｉｎａ）から得られる。
【０２５９】
ＤＮａｓｅは、配列番号９５の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号９５と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはコリネスポラ・カッシイコーラ（Ｃｏｒｙｎｅｓｐｏｒａ  ｃａｓｓｉｉｃｏｌａ）から得られる。
【０２６０】
ＤＮａｓｅは、配列番号９８の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号９８と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはパラフォーマ属（Ｐａｒａｐｈｏｍａ  ｓｐ．）ＸＺ１９６５から得られる。
【０２６１】
ＤＮａｓｅは、配列番号１０１の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１０１と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはモニリニア・フルクチコーラ（Ｍｏｎｉｌｉｎｉａ  ｆｒｕｃｔｉｃｏｌａ）から得られる。
【０２６２】
ＤＮａｓｅは、配列番号１０４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１０４と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはクルブラリア・ルナータ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｌｕｎａｔａ）から得られる。
【０２６３】
ＤＮａｓｅは、配列番号１０７の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１０７と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはペニシリウム・レチクチスポルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌｉｓｐｏｒｕｍ）から得られる。
【０２６４】
ＤＮａｓｅは、配列番号１１０の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１１０と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）から得られる。
【０２６５】
ＤＮａｓｅは、配列番号１１３の成熟型ポリペプチド含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドをであってよい。本発明の一態様は、配列番号１１３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはセトフェオスフェリア属（Ｓｅｔｏｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られる。
【０２６６】
ＤＮａｓｅは、配列番号１１６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１１６と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはアルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）ＸＺ２５４５から得られる。
【０２６７】
ＤＮａｓｅは、配列番号１１９の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１１９と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはアルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）から得られる。
【０２６８】
前述したＫＮＡＷクレードに含まれるＤＮａｓｅの群は、前述したような類似の構造および機能特性、例えば、共通のモチーフを共有する。ＮＡＷＫクレードのＤＮａｓｅは、以下に挙げる属および種のいずれから得られるものであってもよい。ＮＡＷＫ群の個々のＤＮａｓｅを以下に詳しく記載する。
【０２６９】
ＤＮａｓｅは、配列番号１２８の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１２８と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはシタリディウム・サーモフィルム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られる。
【０２７０】
ＤＮａｓｅは、配列番号１３１の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１３１と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはメタポコニア・スクラスポリア（Ｍｅｔａｐｏｃｈｏｎｉａ  ｓｕｃｈｌａｓｐｏｒｉａ）から得られる。
【０２７１】
ＤＮａｓｅは、配列番号１３４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１３４と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはダルジニア・フィッサ（Ｄａｌｄｉｎｉａ  ｆｉｓｓａ）から得られる。
【０２７２】
ＤＮａｓｅは、配列番号１３７の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１３７と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはアクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２００７から得られる。
【０２７３】
ＤＮａｓｅは、配列番号１４０の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１４０と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはアクレモニウム・ジクロモスポルム（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｄｉｃｈｒｏｍｏｓｐｏｒｕｍ）から得られる。
【０２７４】
ＤＮａｓｅは、配列番号１４３の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１４３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはサロクラジウム属（Ｓａｒｏｃｌａｄｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２０１４から得られる。
【０２７５】
ＤＮａｓｅは、配列番号１４６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１４６と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはメタリジウム属（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｓｐ．）ＨＮＡ１５−２から得られる。
【０２７６】
ＤＮａｓｅは、配列番号１４９の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１４９と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはアクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２４１４から得られる。
【０２７７】
ＤＮａｓｅは、配列番号１５２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１５２と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはイサリア・テヌイペス（Ｉｓａｒｉａ  ｔｅｎｕｉｐｅｓ）から得られる。
【０２７８】
ＤＮａｓｅは、配列番号１５５の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１５５と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはシタリジウム・チルシナタム（Ｓｃｙｔａｌｉｏｄｉｕｍ ｃｉｒｃｉｎａｔｕｍ）から得られる。
【０２７９】
ＤＮａｓｅは、配列番号１５８の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１５８と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはメタリジウム・レピジオタエ（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｌｅｐｉｄｉｏｔａｅ）から得られる。
【０２８０】
以下に挙げるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドもまた、ディープクリーニング、例えば、綿およびポリエステルといった生地などの布地上のバイオフィルムを防止、低減または除去する上で有用である。以下に挙げるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＮＵＣ１およびＮＵＣ１＿ＡドメインならびにＮＵＣ１およびＮＵＣ１＿Ａモチーフを含み、やはりＮＵＣ１およびＮＵＣ１＿Ａドメインならびにモチーフを含むクレードＧＹＳ、ＮＡＷＫおよびＫＮＡＷのいずれかに属するポリペプチドと類似性を有している。
【０２８１】
ＤＮａｓｅは、配列番号１６４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１６４と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはスポロルミア・フィメタリア（Ｓｐｏｒｏｒｍｉａ  ｆｉｍｅｔａｒｉａ）から得られる。
【０２８２】
ＤＮａｓｅは、配列番号１６７の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１６７と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはピクニジオフォーラ  ｃｆ．ディスペラ（Ｐｙｃｎｉｄｉｏｐｈｏｒａ  ｃｆ．ｄｉｓｐｅｒａ）から得られる。
【０２８３】
ＤＮａｓｅは、配列番号１７０の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１７０と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはキサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｄから得られる。
【０２８４】
ＤＮａｓｅは、配列番号１７３の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１７３と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはキサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｏから得られる。
【０２８５】
ＤＮａｓｅは、配列番号１７６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１７６と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはバッカクキン科（Ｃｌａｖｉｃｉｐｉｔａｃｅａｅ）ｓｐ−７０２４９から得られる。
【０２８６】
ＤＮａｓｅは、配列番号１７９の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１７９と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはウェステルディケラ属（Ｗｅｓｔｅｒｄｙｋｅｌｌａ  ｓｐ．）ＡＳ８５−２から得られる。
【０２８７】
ＤＮａｓｅは、配列番号１８２の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１８２と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはフミコロプシス・セファロスポリオイデス（Ｈｕｍｉｃｏｌｏｐｓｉｓ  ｃｅｐｈａｌｏｓｐｏｒｉｏｉｄｅｓ）から得られる。
【０２８８】
ＤＮａｓｅは、配列番号１８５の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１８５と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）から得られる。
【０２８９】
ＤＮａｓｅは、配列番号１８８の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１８８と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはローソエラ・インターメディア（Ｒｏｕｓｓｏｅｌｌａ  ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａ）から得られる。
【０２９０】
ＤＮａｓｅは、配列番号１９１の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１９１と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはプレオスポラ目（Ｐｌｅｏｓｐｏｒａｌｅｓ）から得られる。
【０２９１】
ＤＮａｓｅは、配列番号１９４の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１９４と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはフェオスフェリア属（Ｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られる。
【０２９２】
ＤＮａｓｅは、配列番号１９７の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明の一態様は、配列番号１９７と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅに関し、これは、好ましくはディディモスフェリア・フチリス（Ｄｉｄｙｍｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｆｕｔｉｌｉｓ）から得られる。
【０２９３】
ＤＮａｓｅは、パエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）、好ましくはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られるものであってもよい。ＤＮａｓｅは、配列番号６の成熟型ポリペプチドを含むポリペプチド、またはその近縁のポリペプチドであってよい。本発明のＤＮａｓｅは、パエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られるものであってよく、配列番号１０と、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０２９４】
本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にバチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ビブリッセア・フラボビレンス（Ｖｉｂｒｉｓｓｅａ  ｆｌａｖｏｖｉｒｅｎｓ）から得られ、配列番号８６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アクレモニウム・ジクロモスポルム（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｄｉｃｈｒｏｍｏｓｐｏｒｕｍ）から得られ、配列番号１４０に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バッカクキン科（Ｃｌａｖｉｃｉｐｉｔａｃｅａｅ）ｓｐ−７０２４９から得られ、配列番号１７６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ペニシリウム・レチクチスポルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌｉｓｐｏｒｕｍ）から得られ、配列番号１０７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ピクニジオフォーラ  ｃｆ．ディスペラ（Ｐｙｃｎｉｄｉｏｐｈｏｒａ  ｃｆ．ｄｉｓｐｅｒａ）から得られ、配列番号１６７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、メタポコニア・スクラス��リア（Ｍｅｔａｐｏｃｈｏｎｉａ  ｓｕｃｈｌａｓｐｏｒｉａ）から得られ、配列番号１３１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２００７から得られ、配列番号１３７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、セトスフェリア・ロストラタ（Ｓｅｔｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｒｏｓｔｒａｔａ）から得られ、配列番号８９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、サロクラジウム属（Ｓａｒｏｃｌａｄｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２０１４から得られ、配列番号１４３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、メタリジウム属（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｓｐ．）ＨＮＡ１５−２から得られ、配列番号１４６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、エンドフラグミエラ・バルディナ（Ｅｎｄｏｐｈｒａｇｍｉｅｌｌａ  ｖａｌｄｉｎａ）から得られ、配列番号９２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、フミコロプシス・セファロスポリオイデス（Ｈｕｍｉｃｏｌｏｐｓｉｓ  ｃｅｐｈａｌｏｓｐｏｒｉｏｉｄｅｓ）から得られ、配列番号１８２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、コリネスポラ・カッシイコーラ（Ｃｏｒｙｎｅｓｐｏｒａ  ｃａｓｓｉｉｃｏｌａ）から得られ、配列番号９５に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、パラフォーマ属（Ｐａｒａｐｈｏｍａ  ｓｐ．）ＸＺ１９６５から得られ、配列番号９８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、クルブラリア・ルナータ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｌｕｎａｔａ）から得られ、配列番号１０４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２４１４から得られ、配列番号１４９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、イサリア・テヌイペス（Ｉｓａｒｉａ  ｔｅｎｕｉｐｅｓ）から得られ、配列番号１５２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ローソエラ・インターメディア（Ｒｏｕｓｓｏｅｌｌａ  ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａ）から得られ、配列番号１８８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、シタリジウム・チルシナタム（Ｓｃｙｔａｌｉｏｄｉｕｍ  ｃｉｒｃｉｎａｔｕｍ）から得られ、配列番号１５５���示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、セトフェオスフェリア属（Ｓｅｔｏｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られ、配列番号１５８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）ＸＺ２５４５から得られ、配列番号１１６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）から得られ、配列番号１１９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、メタリジウム・レピジオタエ（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｌｅｐｉｄｉｏｔａｅ）から得られ、配列番号１５８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、プレオスポラ目（Ｐｌｅｏｓｐｏｒａｌｅｓ）から得られ、配列番号１９１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、フェオスフェリア属（Ｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ）から得られ、配列番号１９４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ディディモスフェリア・フチリス（Ｄｉｄｙｍｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｆｕｔｉｌｉｓ）から得られ、配列番号１９７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・ビエトナメンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｖｉｅｔｎａｍｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号５９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・ファジンポエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｗａｊｉｎｐｏｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号６２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｊから得られ、配列番号５６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・インディカス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｎｄｉｃｕｓ）から得られ、配列番号６８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られ、配列番号７１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・ルシフェレンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｕｃｉｆｅｒｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号７４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・マリスフ���ビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られ、配列番号７７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、スポロルミア・フィメタリア（Ｓｐｏｒｏｒｍｉａ  ｆｉｍｅｔａｒｉａ）から得られ、配列番号１６４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ダルジニア・フィッサ（Ｄａｌｄｉｎｉａ  ｆｉｓｓａ）から得られ、配列番号１３４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）から得られ、配列番号８３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ウェステルディケラ属（Ｗｅｓｔｅｒｄｙｋｅｌｌａ  ｓｐ．）ＡＳ８５−２から得られ、配列番号１７９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モニリニア・フルクチコーラ（Ｍｏｎｉｌｉｎｉａ  ｆｒｕｃｔｉｃｏｌａ）から得られ、配列番号１０１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）から得られ、配列番号１８５に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）から得られ、配列番号１１０に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｄから得られ、配列番号１７０に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・アルギコーラ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｇｉｃｏｌａ）から得られ、配列番号５３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、キサンタン・ア
ルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｏから得られ、配列番号１７３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、シタリディウム・サーモフィルム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られ、配列番号１２８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。
【０２９５】
本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、パエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）、特にパエニバシラス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られ、配列番号２、４または６の成熟型ポリペプチド、すなわち配列番号８、９または１０の成熟型ポリペプチドを含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１から得られ、配列番号８のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号９のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、パエニバシラス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られ、配列番号１０のポリペプチド配列のいずれかを含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られ、配列番号１１のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られ、配列番号１２のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号１３のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号１４のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られ、配列番号１５のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られ、配列番号１６のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られ、配列番号１７のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られ、配列番号１８のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られ、配列番号１９のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られ、配列番号２０のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・シビー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られ、配列番号２１のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られ、配列番号２２のポリペプチド配列を含む。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号２３のポリペプチド配列を含む。
【０２９６】
本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１から得られ、配列番号８のポリペプチド配列からなる。本発明の別の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号９のポリペプチド配列からなる。本発明の別の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、パエニバシラス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られ、配列番号１０のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られ、配列番号１１のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られ、配列番号１２のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号１３のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号１４のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られ、配列番号１５のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られ、配列番号１６のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られ、配列番号１７のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られ、配列番号１８のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られ、配列番号１９のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られ、配列番号２０のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・シビー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られ、配列番号２１のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られ、配列番号２２のポリペプチド配列からなる。本発明の好ましい態様では、ＤＮａｓｅは、バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号２３のポリペプチド配列からなる。
【０２９７】
バイオフィルムは、微生物が、ある品目上に存在し、その品目上で互いに付着するとき生地の上に形成され得る。一部の微生物は、生地などの品目の表面に付着する傾向がある。一部の微生物は、こうした表面に付着して、その表面にバイオフィルムを形成する。バイオフィルムは、粘着性であると考えられるため、付着した微生物および／またはバイオフィルムは、除去するのが難しいことがある。さらに、バイオフィルムは、バイオフィルムの粘着性によって、汚れに付着する。市販の洗濯洗剤組成物では、このような微生物またはバイオフィルムは除去されない。
【０２９８】
本発明は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド、および生地などの品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するためのこうしたポリペプチドの使用に関する。本発明の一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、品目の粘着性を防止、低減または除去するために使用される。本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、生地などの品目の白色度を改善する。一実施形態では、Ｎａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドは、生地の色を維持する上で役立つ。生地を繰り返し洗浄すると、それらの色は明るさを失う傾向がある。一実施形態では、ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドは、洗浄を繰り返した後であっても、着色された生地の色を維持する改善された効果を有する。一実施形態では、本発明のポリペプチドはまた、洗浄液中に存在する同じまたは別の生地の非着色部分の着色を低減した。
【０２９９】
ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、さらに、著しい量のバイオフィルムが付着した生地などの生地上の汚れを前処理するために使用することもできる。
【０３００】
ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドはさらに、静電気が蓄積し得る品目から静電気を防止、低減または除去するために使用することもでき、こうした品目は、生地または硬質表面であってよい。ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドはさらに、品目からバイオフィルムを防止、低減および／または除去するために使用することもでき、こうした品目は、例えば、皿、カトラリー、磁器、陶器、瀬戸物などの硬質表面であってよい。従って、一部の態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＡＤＷ（自動食器洗浄）工程で使用され得る。
【０３０１】
加えて、本発明は、洗浄サイクル中の汚れの再付着を防止、低減または除去するためのＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用にも関する。例えば、生地の洗濯のためにポリペプチドを使用する場合、ポリペプチドは、洗浄液中に存在する汚れが生地に付着するのを阻止する。
【０３０２】
さらに、本発明は、品目への汚れの付着を防止、低減または除去するためのＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用にも関する。一実施形態では、上記品目は、生地である。汚れが品目に付着しなければ、その品目はより清浄に見える。従って、本発明は、さらに、品目の白色度を維持または改善するためのＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用にも関する。
【０３０３】
Ｔシャツまたはスポーツウエアなどの品目を使用する場合、これらの品目は、使用者の身体や、それらが用いられるその他の環境からの細菌に曝露される。これによって、品目を洗浄した後も、その品目の悪臭が生じ得る。本発明は、生地に付いた悪臭の除去または低減に関する。この悪臭は、不快な臭いを有する化合物を生成する細菌に起因し得る。こうした不快な臭いがする化合物の一例は、Ｅ−２−ノネナールである。悪臭は、まだ濡れている新しく洗浄した生地に存在し得る。あるいは、悪臭は、新しく洗浄し、後に乾燥させた生地にも存在し得る。また、悪臭は、洗浄後しばらく溜めておいた生地にも存在し得る。本発明は、濡れた、または乾いた生地からのＥ−２−ノネナールなどの悪臭の低減または除去にも関する。
【０３０４】
ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチド、すなわち本発明のＤＮａｓｅは、粉末および液体洗剤において非常に優れたクリーニング性能を有する。配列番号８、９および１０のＤＮａｓｅ、ならびに相同体ＤＮａｓｅ、例えば、ＤＮａｓｅ活性を有し、且つ以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチド配列を有するポリペプチドの有益な効果の例。ディープクリーニング効果は、実施例２および３に示し、１つの効果は、ランドリーの灰色化防止および悪臭の除去である。配列番号８、９および１０を含むポリペプチドは、粉末洗剤および液体洗剤においてディープクリーニング効果を有する、ＤＮａｓｅ活性を有する新規のポリペプチドである。配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１および配列番号１９７を含むポリペプチドもまた、粉末洗剤および液体洗剤においてディープクリーニング効果を有する、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドである。
【０３０５】
ベンゾナーゼ（ＳＩＧＭＡ−Ｅ１０１４）配列番号７）は、市販されているＤＮａｓｅである。本発明者らは、このＤＮａｓｅも、実施例２で認められるように、ディープクリーニング効果を有することを証明する。ディープクリーニング効果は、ランドリーの灰色化を防止すると共に、ランドリーの臭いの除去を助ける。
【０３０６】
また別の実施形態は、ランドリーおよび／または生地からの悪臭を低減するための配列番号７、８、９および１０からなる群から選択されるＤＮａｓｅの使用に関する。別の実施形態は、ランドリーおよび／または生地からの悪臭の低減、再付着防止、ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、配列番号７、８、９および１０からなる群から選択されるＤＮａｓｅの使用にも関する。
【０３０７】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＨＸＸＰモチーフを含み、ここで、Ｈは、アミノ酸ヒスチジン、Ｐは、アミノ酸プロリン、およびＸは、任意のアミノ酸である。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３０８】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］の１つまたは複数を含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３０９】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］の一方または両方を含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１０】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＧＹＳクレードに属し、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の一方もしくは両方を含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１１】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＧＹＳクレードに属し、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７および配列番号８０に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドから選択されるポリペプチドを含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１２】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＮＡＷＫクレードに属し、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の一方もしくは両方を含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１３】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＮＡＷＫクレードに属し、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドから選択されるポリペプチドを含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１４】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＫＮＡＷクレードに属し、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の一方もしくは両方を含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１５】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＫＮＡＷクレードに属し、以下：配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドから選択されるポリペプチドを含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１６】
本発明のある態様は、品目からのバイオフィルムの防止、低減または除去を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドから選択されるポリペプチドを含む。品目は、好ましくは布地、例えば、生地、例えば、綿および／またはポリエステルである。
【０３１７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３１８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３１９】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２０】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１４に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２１】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１５に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２２】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１６に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２３】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１７に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２４】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１８に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２５】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１９に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２６】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号２０に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号２１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号２２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３２９】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号２３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３０】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号５３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３１】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号５６に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３２】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号５９に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３３】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号６２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３４】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号６５に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３５】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号６８に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３６】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号７１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号７４に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号７７に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３３９】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号８０に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４０】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号８３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４１】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号８６に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４２】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号８９に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４３】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号９２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４４】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号９５に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４５】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号９８に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４６】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１０１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１０４に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１０７に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３４９】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１１０に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５０】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１１３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５１】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１１６に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５２】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１１９に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５３】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１２２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５４】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１２５に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５５】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１２８に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５６】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１３１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１３４に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１３７に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３５９】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１４０に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６０】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１４３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６１】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１４６に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６２】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１４９に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６３】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１５２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６４】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１５５に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６５】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１５８に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６６】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１６１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１６４に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１６７に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３６９】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１７０に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７０】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１７３に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７１】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１７６に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７２】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１７９に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７３】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１８２に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７４】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１８５に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７５】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１８８に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７６】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１９１に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７７】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１９４に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７８】
本発明のある態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用に関し、これは、配列番号１９７に示されるアミノ酸配列、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３７９】
本発明の特に好ましい態様は、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）由来のＤＮａｓｅ、例えば、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ＤＮａｓｅ、好ましくはバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−６２４５１、または配列番号８（バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−６２４５１）に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有する、その近縁のＤＮａｓｅ、例えば、バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８およびバチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）からなる群から選択されるＤＮａｓｅに関する。本発明の好ましい態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えばバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ｓｐ−６２４５１から得られるＤＮａｓｅの使用に関し、これは、配列番号８と少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。本発明の好ましい態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えばバチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られるＤＮａｓｅの使用に関し、これは、配列番号２１と少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。本発明の好ましい態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えばバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られるＤＮａｓｅの使用に関し、これは、配列番号２２と少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。本発明の好ましい態様は、ランドリーおよび／もしくは生地からの悪臭の低減、再付着防止ならびに生地の白色度の維持または改善を目的とする、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えばバチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られるＤＮａｓｅの使用に関し、これは、配列番号２３と少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリペプチドを含む。
【０３８０】
前述したように、本発明のＤＮａｓｅポリペプチドは、特定のディープクリーニング力を有し、例えば、本発明のＤＮａｓｅは、バイオフィルム、もしくは多糖、タンパク質、ＤＮＡ、汚れなどのバイオフィルムの成分、またはバイオフィルム中に存在する他の成分の破壊または除去に特に有効である。従って、本発明のＤＮａｓｅポリペプチドは、生地および硬質表面などの品目からバイオフィルムを防止、低減または除去する上で特に有効である。
【０３８１】
ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、好ましくは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られる。本発明は、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドのいずれかに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。本発明は、さらに、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドのいずれかに対して少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、または少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。本発明は、さらに、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２または配列番号２３のポリペプチドのいずれかに対して少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、または少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３８２】
一実施形態では、本発明は、配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０３８３】
一実施形態では、本発明は、配列番号９のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０３８４】
一実施形態では、本発明は、配列番号１０のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０３８５】
一実施形態では、本発明は、配列番号１１のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３８６】
一実施形態では、本発明は、配列番号１２のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３８７】
一実施形態では、本発明は、配列番号１３のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３８８】
一実施形態では、本発明は、配列番号１４のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３８９】
一実施形態では、本発明は、配列番号１５のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９０】
一実施形態では、本発明は、配列番号１６のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９１】
一実施形態では、本発明は、配列番号１７のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９２】
一実施形態では、本発明は、配列番号１８のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９３】
一実施形態では、本発明は、配列番号１９のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９４】
一実施形態では、本発明は、配列番号２０のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９５】
一実施形態では、本発明は、配列番号２１のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９６】
一実施形態では、本発明は、配列番号２２のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９７】
一実施形態では、本発明は、配列番号２３のポリペプチドに対して少なくとも６０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０３９８】
一実施形態では、本発明は、配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０３９９】
一実施形態では、本発明は、配列番号９のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４００】
一実施形態では、本発明は、配列番号１０のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４０１】
一実施形態では、本発明は、配列番号１１のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０２】
一実施形態では、本発明は、配列番号１２のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０３】
一実施形態では、本発明は、配列番号１３のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０４】
一実施形態では、本発明は、配列番号１４のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０５】
一実施形態では、本発明は、配列番号１５のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０６】
一実施形態では、本発明は、配列番号１６のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０７】
一実施形態では、本発明は、配列番号１７のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０８】
一実施形態では、本発明は、配列番号１８のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４０９】
一実施形態では、本発明は、配列番号１９のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１０】
一実施形態では、本発明は、配列番号２０のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１１】
一実施形態では、本発明は、配列番号２１のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１２】
一実施形態では、本発明は、配列番号２２のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１３】
一実施形態では、本発明は、配列番号２３のポリペプチドに対して少なくとも７０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１４】
一実施形態では、本発明は、配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４１５】
一実施形態では、本発明は、配列番号９のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４１６】
一実施形態では、本発明は、配列番号１０のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４１７】
一実施形態では、本発明は、配列番号１１のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１８】
一実施形態では、本発明は、配列番号１２のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４１９】
一実施形態では、本発明は、配列番号１３のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２０】
一実施形態では、本発明は、配列番号１４のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２１】
一実施形態では、本発明は、配列番号１５のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２２】
一実施形態では、本発明は、配列番号１６のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２３】
一実施形態では、本発明は、配列番号１７のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２４】
一実施形態では、本発明は、配列番号１８のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２５】
一実施形態では、本発明は、配列番号１９のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２６】
一実施形態では、本発明は、配列番号２０のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２７】
一実施形態では、本発明は、配列番号２１のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２８】
一実施形態では、本発明は、配列番号２２のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４２９】
一実施形態では、本発明は、配列番号２３のポリペプチドに対して少なくとも８０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３０】
一実施形態では、本発明は、配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４３１】
一実施形態では、本発明は、配列番号９のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４３２】
一実施形態では、本発明は、配列番号１０のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４３３】
一実施形態では、本発明は、配列番号１１のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３４】
一実施形態では、本発明は、配列番号１２のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３５】
一実施形態では、本発明は、配列番号１３のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３６】
一実施形態では、本発明は、配列番号１４のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３７】
一実施形態では、本発明は、配列番号１５のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３８】
一実施形態では、本発明は、配列番号１６のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４３９】
一実施形態では、本発明は、配列番号１７のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４０】
一実施形態では、本発明は、配列番号１８のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４１】
一実施形態では、本発明は、配列番号１９のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４２】
一実施形態では、本発明は、配列番号２０のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４３】
一実施形態では、本発明は、配列番号２１のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４４】
一実施形態では、本発明は、配列番号２２のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４５】
一実施形態では、本発明は、配列番号２３のポリペプチドに対して少なくとも８５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４４６】
一実施形態では、本発明は、配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４４７】
一実施形態では、本発明は、配列番号９のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４４８】
一実施形態では、本発明は、配列番号１０のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４４９】
一実施形態では、本発明は、配列番号１１のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５０】
一実施形態では、本発明は、配列番号１２のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５１】
一実施形態では、本発明は、配列番号１３のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５２】
一実施形態では、本発明は、配列番号１４のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５３】
一実施形態では、本発明は、配列番号１５のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５４】
一実施形態では、本発明は、配列番号１６のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５５】
一実施形態では、本発明は、配列番号１７のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５６】
一実施形態では、本発明は、配列番号１８のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５７】
一実施形態では、本発明は、配列番号１９のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５８】
一実施形態では、本発明は、配列番号２０のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４５９】
一実施形態では、本発明は、配列番号２１のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６０】
一実施形態では、本発明は、配列番号２２のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６１】
一実施形態では、本発明は、配列番号２３のポリペプチドに対して少なくとも９０％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６２】
一実施形態では、本発明は、配列番号８のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４６３】
一実施形態では、本発明は、配列番号９のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４６４】
一実施形態では、本発明は、配列番号１０のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用される。
【０４６５】
一実施形態では、本発明は、配列番号１１のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６６】
一実施形態では、本発明は、配列番号１２のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６７】
一実施形態では、本発明は、配列番号１３のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６８】
一実施形態では、本発明は、配列番号１４のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４６９】
一実施形態では、本発明は、配列番号１５のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７０】
一実施形態では、本発明は、配列番号１６のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７１】
一実施形態では、本発明は、配列番号１７のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７２】
一実施形態では、本発明は、配列番号１８のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７３】
一実施形態では、本発明は、配列番号１９のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７４】
一実施形態では、本発明は、配列番号２０のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７５】
一実施形態では、本発明は、配列番号２１のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７６】
一実施形態では、本発明は、配列番号２２のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７７】
一実施形態では、本発明は、配列番号２３のポリペプチドに対して少なくとも９５％の配列同一性を有し、且つＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関し、ここで、ポリペプチドは、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するために使用することができる。
【０４７８】
本発明の好ましいポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１（配列番号８または配列番号２の成熟型ポリペプチド）由来のＤＮａｓｅおよび配列番号８の成熟型ポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有する近縁のポリペプチドである。同様に特許請求の範囲に記載される相同体ポリペプチドは、バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）、配列番号２１、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８配列番号２２およびバチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）配列番号２３、ならびにそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅである。
【０４７９】
本発明の好ましいポリペプチドは、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）（配列番号９、または配列番号４の成熟型ポリペプチド）由来のＤＮａｓｅおよび配列番号９の成熟型ポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有する近縁のポリペプチドである。同様に特許請求の範囲に記載される相同体ポリペプチドは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０配列番号１１、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０配列番号１２、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）配列番号１３、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）配列番号１４、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０配列番号１５、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０配列番号１６、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８配列番号１７、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５配列番号１８、バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）配列番号１９、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８配列番号２０、ならびにそれらと少なくとも８０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅである。
【０４８０】
本発明の好ましいポリペプチドは、パエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７（配列番号１０、または配列番号６の成熟型ポリペプチド）由来のＤＮａｓｅおよび配列番号１０の成熟型ポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有する近縁のポリペプチドである。
【０４８１】
ＤＮａｓｅ活性を有する配列番号８、９および１０のポリペプチド、ならびに配列番号８、９および１０と少なくとも８０％の同一性を有する相同体ポリペプチドのディープクリーニング効果は、実施例２に示す。
【０４８２】
「ディープクリーニング」という用語は、バイオフィルム、または多糖、タンパク質、ＤＮＡ、汚れなどのバイオフィルムの成分もしくはバイオフィルム中に存在する他の成分の破壊または除去を意味する。
【０４８３】
本発明のポリペプチドは、配列番号８、９もしくは１０に示されるアミノ酸配列またはそれらの対立遺伝子変異体のいずれかのアミノ酸配列を含むか、またはそれからなるのが好ましく；またはＤＮａｓｅ活性を有するそれらの断片である。別の態様では、ポリペプチドは、配列番号２、４または６に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドのいずれかの成熟型ポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明のポリペプチドは、好ましくは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４もしくは配列番号１９７に示されるアミノ酸配列のいずれかのアミノ酸配列またはその対立遺伝子変異体を含むか、またはそれからなるか；あるいは、ＤＮａｓｅ活性を有するその断片である。別の態様では、ポリペプチドは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４もしくは配列番号１９７に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドのいずれかの成熟型ポリペプチドを含むか、またはそれからなる。
【０４８４】
一実施形態では、ポリペプチドは、単離される。
【０４８５】
別の実施形態では、本発明は、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドまたは以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４もしくは配列番号１９７に示されるアミノ酸配列を有する相同体ポリペプチドのいずれかの変異体に関し、これらは、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む。一実施形態では、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４８６】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号８の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号８のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４８７】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号９の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号９のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４８８】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１０の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１０のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４８９】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１１の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１１のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９０】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１２の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１２のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９１】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１３の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１３のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９２】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１４の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１４のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９３】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１５の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１５のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９４】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１６の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１６のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９５】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１７の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１７のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９６】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１８の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１８のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９７】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号１９の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号１９のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９８】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号２０の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２０のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０４９９】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号２１の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２１のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０５００】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号２２の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２２のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０５０１】
別の実施形態では、本発明は、１つまたは複数（例えば、数個）の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む配列番号２３の成熟型ポリペプチドの変異体に関する。一実施形態では、配列番号２３のポリペプチドに導入されるアミノ酸置換、欠失および／または挿入の数は、１０以下、例えば、１、２、３、４、５、６、７、８、９、もしくは１０である。
【０５０２】
アミノ酸変異は、副次的な性質のものであってもよく、すなわち、タンパク質の折り畳みおよび／もしくは活性に顕著に影響しない保存的アミノ酸置換もしくは挿入；典型的には１〜３０アミノ酸の小さな欠失；アミノ−末端メチオニン残基などの小さなアミノ−もしくはカルボキシル−末端伸長；２０〜２５個以下の残基の小さなリンカーペプチド；あるいは、正味電荷、またはポリ−ヒスチジン配列、抗原性エピトープもしくは結合性ドメインなどの他の機能を変化させることによって精製を促進させる小さな伸長であってもよい。
【０５０３】
保存的置換の例は、塩基性アミノ酸（アルギニン、リシンおよびヒスチジン）、酸性アミノ酸（グルタミン酸およびアスパラギン酸）、極性アミノ酸（グルタミンおよびアスパラギン）、疎水性アミノ酸（ロイシン、イソロイシンおよびバリン）、芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、トリプトファンおよびチロシン）、および、小さいアミノ酸（グリシン、アラニン、セリン、スレオニンおよびメチオニン）の群の範囲内である。特異活性を一般に改変しないアミノ酸置換は技術分野において公知であり、例えば、Ｈ．Ｎｅｕｒａｔｈ  ａｎｄ  Ｒ．Ｌ．Ｈｉｌｌ，１９７９，Ｉｎ，Ｔｈｅ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ，Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋに記載されている。頻繁に生じる置換は、Ａｌａ／Ｓｅｒ、Ｖａｌ／Ｉｌｅ、Ａｓｐ／Ｇｌｕ、Ｔｈｒ／Ｓｅｒ、Ａｌａ／Ｇｌｙ、Ａｌａ／Ｔｈｒ、Ｓｅｒ／Ａｓｎ、Ａｌａ／Ｖａｌ、Ｓｅｒ／Ｇｌｙ、Ｔｙｒ／Ｐｈｅ、Ａｌａ／Ｐｒｏ、Ｌｙｓ／Ａｒｇ、Ａｓｐ／Ａｓｎ、Ｌｅｕ／Ｉｌｅ、Ｌｅｕ／Ｖａｌ、Ａｌａ／ＧｌｕおよびＡｓｐ／Ｇｌｙである。
【０５０４】
あるいは、アミノ酸変異は、ポリペプチドの物理化学的特性が改変されるような性質のものである。例えば、アミノ酸変異は、ポリペプチドの熱安定性を向上させ、基質特異性を改変し、至適ｐＨを変化させることであり得る。
【０５０５】
ポリペプチドにおける必須アミノ酸は、部位特異的突然変異誘発またはアラニン走査突然変異誘発（Ｃｕｎｎｉｎｇｈａｍ  ａｎｄ  Ｗｅｌｌｓ，１９８９，Ｓｃｉｅｎｃｅ  ２４４：１０８１−１０８５）などの技術分野において公知である手法に従って同定することが可能である。後者の技術においては、単一のアラニン突然変異が分子中のすべての残基に導入され、得られたミュータント分子が、分子の活性に重要であるアミノ酸残基を同定するためにＤＮａｓｅ活性についてテストされる。また、Ｈｉｌｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９６，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．２７１：４６９９−４７０８を参照のこと。酵素の活性部位または他の生物学的相互作用は、推定上の接触部位アミノ酸の突然変異が併用される、核磁気共嗚、結晶構造解析、電子回折または光親和性標識などの技術によって判定される、構造の物理的分析によって判定されることも可能である。例えば、以下を参照されたい：ｄｅ  Ｖｏｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２，Ｓｃｉｅｎｃｅ  ２５５：３０６−３１２；Ｓｍｉｔｈ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．２２４：８９９−９０４；Ｗｌｏｄａｖｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２，ＦＥＢＳ  Ｌｅｔｔ．３０９：５９−６４．Ｕｓｅ  ｏｆ  ａ  ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ  ｈａｖｉｎｇ  ＤＮａｓｅ  ａｃｔｉｖｉｔｙ  ３：  ５６８−５７６；Ｓｖｅｔｉｎａ  ｅｔ  ａｌ．，２０００，Ｊ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．７６：２４５−２５１；Ｒａｓｍｕｓｓｅｎ−Ｗｉｌｓｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９７，Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．６３：３４８８−３４９３；Ｗａｒｄ  ｅｔ  ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  １３：４９８−５０３；およびＣｏｎｔｒｅｒａｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  ９：３７８−３８１；Ｅａｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８６，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ  ２５：５０５−５１２；Ｃｏｌｌｉｎｓ−Ｒａｃｉｅ  ｅｔ  ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  １３：９８２−９８７；Ｃａｒｔｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｆｕｎｃｔｉｏｎ，ａｎｄ  Ｇｅｎｅｔｉｃｓ  ６：２４０−２４８；ならびにＳｔｅｖｅｎｓ，２００３，Ｄｒｕｇ  Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ  Ｗｏｒｌｄ  ４：３５−４８。
【０５０６】
ポリヌクレオチド
本発明はまた、本明細書に記載するように、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドにも関する。一実施形態では、本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドは、単離されている。別の実施形態では、本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドは、配列番号１、３または５に記載されるポリヌクレオチド配列を含むか、これから構成される。
【０５０７】
別の実施形態では、本発明は、低度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列、または（ｉｉ）（ｉ）の完全長相補体とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する（Ｓａｍｂｒｏｏｋ，ｅｔ  ａｌ．，１９８９，Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｃｌｏｎｉｎｇ，Ａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｍａｎｕａｌ，２ｄ  ｅｄｉｔｉｏｎ，Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ）。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５０８】
別の実施形態では、本発明は、低度−中度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列、または（ｉｉ）（ｉ）の完全長相補体とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５０９】
別の実施形態では、本発明は、中度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列、または（ｉｉ）（ｉ）の完全長相補体とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５１０】
別の実施形態では、本発明は、中度−高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列、または（ｉｉ）（ｉ）の完全長相補体とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５１１】
別の実施形態では、本発明は、高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列、または（ｉｉ）（ｉ）の完全長相補体とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５１２】
別の実施形態では、本発明は、極めて高度の緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列、または（ｉｉ）（ｉ）の完全長相補体とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるＤＮａｓｅ活性を有する、単離されたポリペプチドに関する。一実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５１３】
配列番号１、３もしくは５のポリヌクレオチドまたはそのサブ配列、ならびに配列番号２、４もしくは６のポリペプチドまたはその断片、または配列番号８、９もしくは１０のポリペプチドまたはその断片を用いて、当技術分野でよく知られている方法に従って、異なる属もしくは種の系統からＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを同定およびクローニングするための核酸プローブを設計することができる。特に、このようなプローブは、標準的なサザンブロッティング手順の後に、そこに含まれる対応する遺伝子を同定および単離するために、対象の細胞のゲノムＤＮＡとのハイブリーダイゼーションに用いることできる。このようなプローブは全配列よりもかなり短くてもよいが、長さが、例えば、少なくとも２５、少なくとも３５、または少なくとも７０ヌクレオチドと、少なくとも１５ヌクレオチドであるべきである。好ましくは、核酸プローブは、例えば、長さが少なくとも２００ヌクレオチド、少なくとも３００ヌクレオチド、少なくとも４００ヌクレオチド、少なくとも５００ヌクレオチド、または少なくとも６００ヌクレオチドと、長さが少なくとも１００ヌクレオチドである。ＤＮＡおよびＲＮＡプローブの両方を用いることができる。プローブは、典型的には、対応する遺伝子を検出するために標識化される（例えば、３２Ｐ、３Ｈ、３５Ｓ、ビオチン、またはアビジンで）。このようなプローブは本発明によって包含される。
【０５１４】
このような他の系統から調製されたゲノムＤＮＡもしくはｃＤＮＡ（ポリペプチドが、イントロンを含む場合）ライブラリは、前述のプローブとハイブリダイズし、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡについてスクリーニングしてもよい。このような他の系統由来のゲノムまたは他のＤＮＡは、アガロースもしくはポリアクリルアミドゲル電気泳動、または、他の分離技術によって分離してもよい。これらのライブラリからのＤＮＡまたは分離されたＤＮＡは、ニトロセルロースもしくは他の好適なキャリア材料に移し、そこに固定化してもよい。配列番号１、３もしくは５またはそのサブ配列とハイブリダイズするクローンもしくはＤＮＡを同定するために、キャリア材料をサザンブロットに用いる。
【０５１５】
本発明の目的に関して、ハイブリーダイゼーションとは、極めて低度の緊縮条件、低度の緊縮条件、低度−中度の緊縮条件、中度の緊縮条件、中度−高度の緊縮条件、高度の緊縮条件から極めて高度までの緊縮条件下で、（ｉ）配列番号１、３もしくは５；（ｉｉ）配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列；（ｉｉｉ）その完全長相補体；または（ｉｖ）そのサブ配列に対応する標識核酸プローブに、ポリヌクレオチドがハイブリダイズすることを意味する。核酸プローブがこれらの条件下でハイブリダイズする分子は、例えば、Ｘ線フィルムまたは当技術分野では公知の他のいずれかの検出手段を用いて検出することができる。
【０５１６】
別の実施形態では、本発明は、配列番号１、３もしくは５の成熟型ポリペプチドコード配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされる、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関する。別の実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５１７】
別の実施形態では、本発明は、配列番号２５、配列番号２７、配列番号２９、配列番号３１、配列番号３３、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３９、配列番号４１、配列番号４３、配列番号４５、配列番号４７、配列番号４９、配列番号５１、配列番号５４、配列番号５７、配列番号６０、配列番号６３、配列番号６６、配列番号６９、配列番号７２、配列番号７５、配列番号７８、配列番号８１、配列番号８４、配列番号８７、配列番号９０、配列番号９３、配列番号９６、配列番号９９、配列番号１０２、配列番号１０５、配列番号１０８、配列番号１１１、配列番号１１４、配列番号１１７、配列番号１２０、配列番号１２３、配列番号１２６、配列番号１２９、配列番号１３２、配列番号１３５、配列番号１３８、配列番号１４１、配列番号１４４、配列番号１４７、配列番号１５０、配列番号１５３、配列番号１５６、配列番号１５９、配列番号１６２、配列番号１６５、配列番号１６８、配列番号１７１、配列番号１７４、配列番号１７７、配列番号１８０、配列番号１８３、配列番号１８６、配列番号１８９、配列番号１９２、配列番号１９５の成熟型ポリペプチドコード配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされる、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドに関する。別の実施形態では、ポリペプチドは、単離されている。
【０５１８】
ポリヌクレオチドの単離またはクローン化に用いられる技術は技術分野において公知であり、ゲノムＤＮＡからの単離、または、これらの組み合わせが含まれる。ゲノムＤＮＡからのポリヌクレオチドのクローン化は、例えば、発現ライブラリの周知のポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）または抗体スクリーニングを用いて共有される構造機構を伴うクローン化されたＤＮＡ断片を検出することにより実施されることが可能である。例えば、Ｉｎｎｉｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９０，ＰＣＲ：Ａ  Ｇｕｉｄｅ  ｔｏ  Ｍｅｔｈｏｄｓ  ａｎｄ  Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ，Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋを参照のこと。リガーゼ連鎖反応（ＬＣＲ）、連結活性化転写（ＬＡＴ）およびポリヌクレオチドベース増幅（ＮＡＳＢＡ）などの他の核酸増幅法が用いられ得る。
【０５１９】
本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの修飾は、ポリペプチドに実質的に類似するポリペプチドを合成するのに必要であり得る。ポリペプチドに「実質的に同様」という用語は、ポリペプチドの非天然形態を指す。これらのポリペプチドは、天然のソースから単離されたポリペプチドとはいくらかの操作法で異なっていてもよく、例えば、特異活性、耐熱性、至適ｐＨなどが異なる変異体である。変異体は、配列番号１、３または５の成熟型ポリペプチドコード配列またはそのサブ配列として表されるポリヌクレオチドに基づいて構築され得、および／または、ポリペプチドのアミノ酸配列に変化をもたらさないが、酵素の生成のために意図される宿主生体のコドン利用に対応するヌクレオチド置換の導入により、または、異なるアミノ酸配列をもたらし得るヌクレオチド置換の導入により構築され得る。ヌクレオチド置換の概要については、例えば、Ｆｏｒｄ  ｅｔ  ａｌ．，１９９１，Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ  ａｎｄ  Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ  ２：９５−１０７を参照のこと。
【０５２０】
核酸構築物
本発明はまた、制御配列に適合する条件下で好適な宿主細胞中にコード配列を発現させる１つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクした本発明のポリヌクレオチドを含む核酸構築物に関する。
【０５２１】
ポリヌクレオチドは、多様な方法で処置されてポリペプチドの発現がもたらされ得る。ベクターへ挿入される前のポリヌクレオチドの処置が、発現ベクターに応じて、望ましいか、または、必要であり得る。組換えＤＮＡ法を利用するポリヌクレオチドを修飾するための技術は技術分野において周知である。
【０５２２】
制御配列は、本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの発現のための宿主細胞によって認識されるポリヌクレオチドであるプロモータであり得る。プロモータは、ポリペプチドの発現を媒介する転写制御配列を含有する。プロモータは、ミュータント、切断およびハイブリッドプロモータを含む宿主細胞において転写活性を示すいずれかのポリヌクレオチドであり得、ならびに、宿主細胞に対して相同性または非相同性である細胞外または細胞内ポリペプチドをコードする遺伝子から得られ得る。
【０５２３】
細菌宿主細胞において本発明の核酸構築物の転写を指令する好適なプロモータの例としては、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）α−アミラーゼ遺伝子（ａｍｙＱ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）α−アミラーゼ遺伝子（ａｍｙＬ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）ペニシリナーゼ遺伝子（ｐｅｎＰ）、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）マルトジェニックアミラーゼ遺伝子（ａｍｙＭ）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）レバンスクラーゼ遺伝子（ｓａｃＢ）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ｘｙｌＡおよびｘｙｌＢ遺伝子、バチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）ｃｒｙＩＩＩＡ遺伝子（ＡｇａｉｓｓｅおよびＬｅｒｅｃｌｕｓ、１９９４、Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ  １３：９７−１０７）、大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）ｌａｃオペロン、大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）ｔｒｃプロモータ（Ｅｇｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８８，Ｇｅｎｅ  ６９：３０１−３１５）、ストレプトマイセス・コエリコロル（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）アガラーゼ遺伝子（ｄａｇＡ）および原核β−ラクタマーゼ遺伝子（Ｖｉｌｌａ−Ｋａｍａｒｏｆｆ  ｅｔ  ａｌ．，１９７８，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ７５：３７２７−３７３１）、ならびに、ｔａｃプロモータ（ＤｅＢｏｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８３，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ８０：２１−２５）から得られるプロモータがある。さらなるプロモータが、「Ｕｓｅｆｕｌ  ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ｆｒｏｍ  ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ  ｂａｃｔｅｒｉａ」，Ｇｉｌｂｅｒｔ  ｅｔ  ａｌ．，１９８０，Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ  Ａｍｅｒｉｃａｎ  ２４２：７４−９４；および、前述のＳａｍｂｒｏｏｋ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９に記載されている。タンデムプロモータの例が、国際公開第９９／４２８３５号パンフレットに開示されている。
【０５２４】
糸状真菌宿主細胞において本発明の核酸構築物の転写を指令する好適なプロモータの例としては、以下：アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）アセトアミダーゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）中性α−アミラーゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）酸安定α−アミラーゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）またはアスペルギルス・アワモリ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ａｗａｍｏｒｉ）グルコアミラーゼ（ｇｌａＡ）、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＴＡＫＡアミラーゼ、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）アルカリ性タンパク分解酵素、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）トリオースリン酸イソメラーゼ、フザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）トリプシン様プロテアーゼ（国際公開第９６／００７８７号パンフレット）、フザリウム・ベネナツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｖｅｎｅｎａｔｕｍ）アミログルコシダーゼ（国際公開第００／５６９００号パンフレット）、フザリウム・ベネナツム・ダリア（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｖｅｎｅｎａｔｕｍ  Ｄａｒｉａ）（国際公開第００／５６９００号パンフレット）、フザリウム・ベネナツム・クイン（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｖｅｎｅｎａｔｕｍ  Ｑｕｉｎｎ）（国際公開第００／５６９００号パンフレット）、リゾムコール・ミエヘイ（Ｒｈｉｚｏｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）リパーゼ、リゾムコール・ミエヘイ（Ｒｈｉｚｏｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）アスパラギン酸プロテイナーゼ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）β−グルコシダーゼ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）セロビオヒドロラーゼＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）セロビオヒドロラーゼＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＩＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＶ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）キシラナーゼＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）キシラナーゼＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）キシラナーゼＩＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）β−キシロシダーゼ、およびトリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）翻訳延長因子、ならびに、ＮＡ２−ｔｐｉプロモータ（非翻訳リーダが、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）トリオースリン酸イソメラーゼ遺伝子由来の非翻訳リーダで置換された、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）中性α−アミラーゼ遺伝子由来の修飾プロモータ；非限定的例としては、非翻訳リーダがアスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）またはアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）トリオースリン酸イソメラーゼ遺伝子由来の非翻訳リーダで置換された、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）中性α−アミラーゼ遺伝子由来の修飾プロモータが挙げられる）の遺伝子から得られるプロモータ；ならびに、その突然変異体、切断およびハイブリッドプロモータがある。他のプロモータは、米国特許第６，０１１，１４７号明細書に記載されている。
【０５２５】
イースト菌宿主において、有用なプロモータは、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）エノラーゼ（ＥＮＯ−１）、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）ガラクトキナーゼ（ＧＡＬ１）、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）アルコール脱水素酵素／グリセルアルデヒド−３−リン酸脱水素酵素（ＡＤＨ１、ＡＤＨ２／ＧＡＰ）、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）トリオースリン酸イソメラーゼ（ＴＰＩ）、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）メタロチオネイン（ＣＵＰ１）およびサッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）３−ホスホグリセリン酸キナーゼの遺伝子から得られる。イースト菌宿主細胞に対する他の有用なプロモータは、Ｒｏｍａｎｏｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２，Ｙｅａｓｔ  ８：４２３−４８８により記載されている。
【０５２６】
制御配列はまた、宿主細胞によって認識されて転写を終結させる転写ターミネータであり得る。ターミネータは、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの３’−末端に作動可能にリンクする。本発明においては、宿主細胞において機能するいずれかのターミネータが用いられ得る。
【０５２７】
細菌宿主細胞の好ましいターミネータは、バチルス・クラウシイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）アルカリ性プロテアーゼ（ａｐｒＨ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）α−アミラーゼ遺伝子（ａｍｙＬ）、および大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉ）リボソームＲＮＡ（ｒｒｎＢ）の遺伝子から得られる。
【０５２８】
糸状真菌宿主細胞の好ましいターミネータは、アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）アセトアミダーゼ、アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）アントラニル酸シンターゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）グルコアミラーゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）α−グルコシダーゼ、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＴＡＫＡアミラーゼ、フザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）トリプシン−様プロテアーゼ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）β−グルコシダーゼ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）セロビオヒドロラーゼＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）セロビオヒドロラーゼＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＩＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）エンドグルカナーゼＶ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）キシラナーゼＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）キシラナーゼＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）キシラナーゼＩＩＩ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）β−キシロシダーゼ、およびトリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）翻訳延長因子の遺伝子から得られる。
【０５２９】
イースト菌宿主細胞の好ましいターミネータは、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）エノラーゼ、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）チトクロムＣ（ＣＹＣ１）およびサッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）グリセルアルデヒド−３−リン酸脱水素酵素の遺伝子から得られる。イースト菌宿主細胞の他の有用なターミネータが、前述のＲｏｍａｎｏｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２に記載されている。
【０５３０】
制御配列は、プロモータの下流で、かつ遺伝子のコード配列の上流のｍＲＮＡ安定化領域であってもよく、これは、遺伝子の発現を増大させる。
【０５３１】
好適なｍＲＮＡ安定化領域の例は、バチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）ｃｒｙＩＩＩＡ遺伝子（国際公開９４／２５６１２号パンフレット）および枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ＳＰ８２遺伝子（Ｈｕｅ  ｅｔ  ａｌ．，１９９５，Ｊｏｕｒｎａｌ  ｏｆ  Ｂａｃｔｅｒｉｏｌｏｇｙ  １７７：３４６５−３４７１）から得られる。
【０５３２】
制御配列はまた、リーダ、すなわち、ｍＲＮＡの非翻訳領域であってもよく、これは、宿主細胞による翻訳にとって重要である。リーダは、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの５’−末端に作動可能にリンクさせる。宿主細胞において機能性であれば、どんなリーダを用いてもよい。
【０５３３】
糸状真菌宿主細胞の好ましいリーダは、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＴＡＫＡアミラーゼおよびアスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）トリオースリン酸イソメラーゼの遺伝子から得られる。
【０５３４】
イースト菌宿主細胞の好適なリーダは、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）エノラーゼ（ＥＮＯ−１）、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）３−ホスホグリセリン酸キナーゼ、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）α−因子およびサッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）アルコール脱水素酵素／グリセルアルデヒド−３−リン酸脱水素酵素（ＡＤＨ２／ＧＡＰ）の遺伝子から得られる。
【０５３５】
制御配列はまた、ポリヌクレオチドの３’−末端に作動可能にリンクし、転写された場合に、ポリアデノシン残基を転写ｍＲＮＡに負荷するシグナルとして宿主細胞により認識される配列であるポリアデニル化配列であり得る。宿主細胞において機能するポリアデニル化配列のいずれかが用いられ得る。
【０５３６】
糸状真菌宿主細胞の好ましいポリアデニル化配列は、アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）アントラニル酸シンターゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）グルコアミラーゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）α−グルコシダーゼ、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＴＡＫＡアミラーゼ、およびフザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）トリプシン様プロテアーゼの遺伝子から得られる。
【０５３７】
イースト菌宿主細胞の有用なポリアデニル化配列が、Ｇｕｏ  ａｎｄ  Ｓｈｅｒｍａｎ，１９９５，Ｍｏｌ．Ｃｅｌｌｕｌａｒ  Ｂｉｏｌ．１５：５９８３−５９９０に記載されている。
【０５３８】
制御配列はまた、ポリペプチドのＮ−末端にリンクしたシグナルペプチドをコードし、および、ポリペプチドを細胞の分泌経路に送るシグナルペプチドコード領域であり得る。ポリヌクレオチドのコード配列の５’−末端は、ポリペプチドをコードするコード配列のセグメントと共に、翻訳読み枠に元々リンクしたシグナルペプチドコード配列を本質的に含有し得る。または、コード配列の５’−末端は、コード配列に対して外来性のシグナルペプチドコード配列を含有し得る。コード配列がシグナルペプチドコード配列を元々含有していない場合には、外来性のシグナルペプチドコード配列が必要とされる場合がある。または、外来性のシグナルペプチドコード配列は単に、ポリペプチドの分泌を増強するために天然シグナルペプチドコード配列を置き換えてもよい。しかしながら、発現ポリペプチドを宿主細胞の分泌経路に送るいずれかのシグナルペプチドコード配列がもちいられてもよい。
【０５３９】
細菌宿主細胞の効果的なシグナルペプチドコード配列は、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ＮＣＩＢ１１８３７マルトジェニックアミラーゼ、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）サブチリシン、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）β−ラクタマーゼ、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）α−アミラーゼ、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）中性プロテアーゼ（ｎｐｒＴ、ｎｐｒＳ、ｎｐｒＭ）および古草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ｐｒｓＡの遺伝子から得られるシグナルペプチドコード配列である。さらなるシグナルペプチドが、Ｓｉｍｏｎｅｎ  ａｎｄ  Ｐａｌｖａ，１９９３，Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｒｅｖｉｅｗｓ  ５７：１０９−１３７に記載されている。
【０５４０】
糸状真菌宿主細胞の効果的なシグナルペプチドコード配列は、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）中性アミラーゼ、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）グルコアミラーゼ、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＴＡＫＡアミラーゼ、フミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｉｎｓｏｌｅｎｓ）セルラーゼ、フミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｉｎｓｏｌｅｎｓ）エンドグルカナーゼＶ、フミコラ・ラヌギノサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）リパーゼおよびリゾムコール・ミエヘイ（Ｒｈｉｚｏｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）アスパラギン酸プロテイナーゼの遺伝子から得られるシグナルペプチドコード配列である。
【０５４１】
イースト菌宿主細胞の有用なシグナルペプチドは、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）α−因子およびサッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）インベルターゼの遺伝子から得られる。他の有用なシグナルペプチドコード配列が、前述のＲｏｍａｎｏｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２により記載されている。
【０５４２】
制御配列はまた、ポリペプチドのＮ−末端でプロペプチド位置をコードするプロペプチドコード配列であり得る。得られたポリペプチドは、酵素原またはプロポリペプチド（または、いくつかの場合においてチモーゲン）として公知である。プロポリペプチドは、一般に非活性であり、プロポリペプチドからのプロペプチドの触媒または自己触媒切断によって活性ポリペプチドに転換されることが可能である。プロペプチドコード配列は、古草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）アルカリ性タンパク分解酵素（ａｐｒＥ）、古草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）中性タンパク分解酵素（ｎｐｒＴ）、ミセリオフトラ・テルモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）ラッカーゼ（国際公開第９５／３３８３６号パンフレット）、リゾムコール・ミエヘイ（Ｒｈｉｚｏｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）アスパラギン酸プロテイナーゼおよびサッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）α−因子の遺伝子から得られ得る。
【０５４３】
シグナルペプチドおよびプロペプチド配列の両方が存在する場合、プロペプチド配列はポリペプチドのＮ−末端に隣接して位置されており、また、シグナルペプチド配列は、プロペプチド配列のＮ−末端に隣接して位置されている。
【０５４４】
宿主細胞の増殖に関してポリペプチドの発現を調節する調節配列を付加することが望ましい場合もある。調節配列の例は、調節化合物の存在を含む化学的または物理的刺激に応じて、遺伝子の発現をオンまたはオフさせるものである。原核系における調節配列としては、ｌａｃ、ｔａｃ、およびｔｒｐオペレータ系が挙げられる。酵母においては、ＡＤＨ２系またはＧＡＬ１系が用いられ得る。糸状真菌においては、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）グルコアミラーゼプロモータ、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＴＡＫＡα−アミラーゼプロモータ、およびアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）グルコアミラーゼプロモータ、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）セロビオヒドロラーゼＩプロモータ、およびトリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）セロビオヒドロラーゼＩＩプロモータが用いられ得る。調節配列の他の例は、遺伝子増幅を可能とするものである。真核系において、これらの調節配列は、メトトレキセートの存在下で増幅されるジヒドロ葉酸レダクターゼ遺伝子、および、重金属を伴って増幅されるメタロチオネイン遺伝子を含む。これらの事例において、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドは、調節配列と作動可能にリンクしているであろう。
【０５４５】
発現ベクター
本発明はまた、本発明のポリヌクレオチド、プロモータ、ならびに、転写および翻訳終止シグナルを含む組換え発現ベクターに関する。種々のヌクレオチドおよび制御配列が一緒になって、このような部位でポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの挿入または置換を可能とするために１つまたは複数の好都合な制限部位を含み得る組換え発現ベクターが生成される。あるいは、ポリヌクレオチドは、ポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドを含む核酸構築物を、発現のための適切なベクターに挿入することにより発現され得る。発現ベクターの形成に際し、コード配列は、コード配列が、発現のための適切な制御配列と作動可能にリンクするようにベクター中に配置されている。組換え発現ベクターは、組換えＤＮＡ法に簡便に供されることが可能であり、ポリヌクレオチドの発現をもたらすことができるいずれかのベクター（例えば、プラスミドまたはウイルス）であってよい。ベクターの選択は、典型的には、ベクターが導入される宿主細胞に対するベクターの適合性に左右されることになる。ベクターは、直鎖プラスミドまたは閉じた環状プラスミドであってもよい。
【０５４６】
ベクターは、例えばプラスミド、染色体外要素、微小染色体または人工染色体といった、自己複製ベクター（すなわち、染色体外のエンティティとして存在し、その複製が染色体複製とは無関係なベクター）であってもよい。ベクターは、自己複製を確実にするための何らかの手段を含有し得る。あるいは、ベクターは、宿主細胞に導入された際に、ゲノム中に統合され、および、中に統合された染色体と一緒に複製されるものであってもよい。さらに、単一のベクターもしくはプラスミド、または、一緒になって、宿主細胞のゲノムに導入される全ＤＮＡを含有する２つ以上のベクターもしくはプラスミド、または、トランスポゾンを用いてもよい。
【０５４７】
ベクターは、形質転換、形質移入、形質導入などを受けた細胞の容易な選択を可能にする１つまたは複数の選択マーカを含有することが好ましい。選択マーカは、その産物が、殺生剤またはウイルス耐性、重金属に対する耐性、栄養要求体に対する原栄養性等などをもたらす遺伝子である。
【０５４８】
細菌性選択マーカの例としては、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）もしくは枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ｄａｌ遺伝子、または、アンピシリン、クロラムフェニコール、カナマイシン、ネオマイシン、スペクチノマイシン、もしくはテトラサイクリン耐性などの抗生物質耐性を賦与するマーカである。酵母宿主細胞の好適なマーカとしては、限定されないが、ＡＤＥ２、ＨＩＳ３、ＬＥＵ２、ＬＹＳ２、ＭＥＴ３、ＴＲＰ１、およびＵＲＡ３が挙げられる。糸状真菌宿主細胞に使用する選択マーカとしては、限定されないが、ａｄｅＡ（ホスホリボシルアミノイミダゾール−スクシノカルボキサミドシンターゼ）、ａｄｅＢ（ホスホリボシルアミノイミダゾールシンターゼ）、ａｍｄＳ（アセトアミダーゼ）、ａｒｇＢ（オルニチンカルバモイルトランスフェラーゼ）、ｂａｒ（ホスフィノトリシンアセチルトランスフェラーゼ）、ｈｐｈ（ハイグロマイシンホスホトランスフェラーゼ）、ｎｉａＤ（硝酸レダクターゼ）、ｐｙｒＧ（オロチジン−５’−リン酸デカルボキシラーゼ）、ｓＣ（硫酸アデニルトランスフェラーゼ）、およびｔｒｐＣ（アントラニル酸シンターゼ）、ならびにこれらの同等物が挙げられる。アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）またはアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ａｍｄＳおよびｐｙｒＧ遺伝子、ならびに、ストレプトマイセス・ハイグロスコピクス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｈｙｇｒｏｓｃｏｐｉｃｕｓ）ｂａｒ遺伝子が、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）細胞での使用に好ましい。ａｄｅＡ、ａｄｅＢ、ａｍｄＳ、ｈｐｈ、およびｐｙｒＧ遺伝子が、トリコデルマ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）細胞での使用に好ましい。
【０５４９】
選択マーカは、国際公開第２０１０／０３９８８９号パンフレットに記載されている二重選択マーカ系であってもよい。一態様では、二重選択マーカは、ｈｐｈ−ｔｋ二重選択マーカ系である。
【０５５０】
ベクターは、宿主細胞のゲノムへのベクターの統合、または、ゲノムとは無関係の細胞中のベクターの自律複製を許容する要素を含有することが好ましい。
【０５５１】
宿主細胞ゲノムへの統合に関して、ベクターは、ポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの配列、または、相同的もしくは非相同的組換えによるゲノムへの統合に係るベクターのいずれかの他の要素に依存し得る。または、ベクターは、染色体における正確な位置での宿主細胞のゲノムへの相同的組換えによる統合をもたらす追加のポリヌクレオチドを含有していてもよい。正確な位置で統合される可能性を高めるために、統合要素は、相同的組換えの確率を高めるために対応する標的配列に対して高度の配列同一性を有する、１００〜１０，０００塩基対、４００〜１０，０００塩基対および８００〜１０，０００塩基対などの十分な数の核酸を含有しているべきである。統合要素は、宿主細胞のゲノム中の標的配列と相同的であるいずれかの配列であり得る。さらに、統合要素は、非コーディングまたはコーディングポリヌクレオチドであり得る。他方で、ベクターは、非相同的組換えにより宿主細胞のゲノムに統合され得る。
【０５５２】
自律複製に関して、ベクターは、対象の宿主細胞におけるベクターの自律的な複製を可能とする複製起点をさらに含んでいてもよい。複製起点は、細胞において機能する自律複製を媒介するいずれかのプラスミドレプリケータであり得る。「複製起点」または「プラスミドレプリケータ」という用語は、インビボでのプラスミドまたはベクターの複製を可能とするポリヌクレオチドを意味する。
【０５５３】
細菌性複製起点の例は、大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）における複製を許容するプラスミドｐＢＲ３２２、ｐＵＣ１９、ｐＡＣＹＣ１７７およびｐＡＣＹＣ１８４の複製起点、ならびに、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）における複製を許容するｐＵＢ１１０、ｐＥ１９４、ｐＴＡ１０６０およびｐＡＭβ１の複製起点である。
【０５５４】
イースト菌宿主細胞において用いられる複製起点の例は、２ミクロン複製起点、ＡＲＳ１、ＡＲＳ４、ＡＲＳ１とＣＥＮ３との組み合わせ、および、ＡＲＳ４とＣＥＮ６との組み合わせである。
【０５５５】
糸状真菌細胞において有用な複製起点の例は、ＡＭＡ１およびＡＮＳ１（Ｇｅｍｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９１，Ｇｅｎｅ  ９８：６１−６７；Ｃｕｌｌｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８７，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．１５：９１６３−９１７５；国際公開第００／２４８８３号パンフレット）である。ＡＭＡ１遺伝子の単離およびＡＭＡ１遺伝子を含むプラスミドまたはベクターの構築は、国際公開第００／２４８８３号パンフレットに開示されている方法に従って達成可能である。
【０５５６】
本発明のポリヌクレオチドの２つ以上のコピーが宿主細胞に挿入されて、ポリペプチドの生成が高められてもよい。ポリヌクレオチドのコピーの数は、配列の少なくとも１つの追加のコピーを宿主細胞ゲノムに統合することにより、または、増幅可能な選択マーカ遺伝子をポリヌクレオチドに含めることにより増加させることが可能であり、ここで、選択マーカ遺伝子の増幅されたコピー、従って、ポリヌクレオチドの追加のコピーを含有する細胞は、適切な選択可能な薬剤中で細胞を培養することにより選択可能である。
【０５５７】
上記の要素を連結して本発明の組換え発現ベクターを構築するために用いられる手法は、当業者に周知である（例えば、前述のＳａｍｂｒｏｏｋ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９を参照のこと）。
【０５５８】
宿主細胞
本発明はまた、本発明のポリペプチドの生成をもたらす１つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクした本発明のポリヌクレオチドを含む組換え宿主細胞に関する。ポリヌクレオチドを含む構築物もしくはベクターは、構築物もしくはベクターが染色体性組み込み体として、もしくは、既述の自己複製余剰−染色体性ベクターとして維持されるよう宿主細胞に導入される。「宿主細胞」という用語は、複製の最中に生じる突然変異により親細胞と同等ではない親細胞のいずれかの子孫を包含する。宿主細胞の選択は、ポリペプチドをコードする遺伝子およびそのソースに大きく依存することとなる。
【０５５９】
宿主細胞は、例えば、原核生物または真核生物といった、本発明のポリペプチドの組換え生成において有用ないずれかの細胞であり得る。
【０５６０】
原核宿主細胞は、グラム陽性またはグラム陰性バクテリアのいずれかであり得る。グラム陽性バクテリアとしては、これらに限定されないが、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、クロストリジウム属（Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ）、エンテロコッカス属（Ｅｎｔｅｒｏｃｏｃｃｕｓ）、ゲオバチルス属（Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、ラクトバチルス属（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、ラクトコッカス属（Ｌａｃｔｏｃｏｃｃｕｓ）、オセアノバチルス属（Ｏｃｅａｎｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、スタフィロコッカス属（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ）、ストレプトコッカス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）およびストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）が挙げられる。グラム陰性バクテリアとしては、これらに限定されないが、カムピロバクター属（Ｃａｍｐｙｌｏｂａｃｔｅｒ）、大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）、フラボバクテリウム属（Ｆｌａｖｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）、フソバクテリウム属（Ｆｕｓｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ）、ヘリコバクター属（Ｈｅｌｉｃｏｂａｃｔｅｒ）、イリオバクター属（Ｉｌｙｏｂａｃｔｅｒ）、ネイッセリア属（Ｎｅｉｓｓｅｒｉａ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、サルモネラ属（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ）およびウレアプラズマ属（Ｕｒｅａｐｌａｓｍａ）が挙げられる。
【０５６１】
細菌宿主細胞は、特にこれらに限定されないが、バチルス・アルカロフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）、バチルス・ブレビス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｂｒｅｖｉｓ）、バチルス・シルクランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｒｃｕｌａｎｓ）、バチルス・クラウシイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）、バチルス・コアグランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｏａｇｕｌａｎｓ）、バチルス・フィルムス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｆｉｒｍｕｓ）、バチルス・ラウツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌａｕｔｕｓ）、バチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｅｎｔｕｓ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）、バチルス・メガテリウム（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍ）、バチルス・プミルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｐｕｍｉｌｕｓ）、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）、古草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）、およびバチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）細胞を含むいずれかのバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）細胞であり得る。
【０５６２】
細菌宿主細胞はまた、特にこれらに限定されないが、ストレプトコッカス・エクイシミリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ  ｅｑｕｉｓｉｍｉｌｉｓ）、化膿レンサ球菌（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ  ｐｙｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトコッカス・ウベリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ  ｕｂｅｒｉｓ）、およびストレプトコッカス・ズーエピデミカス（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ  ｅｑｕｉ  ｓｕｂｓｐ．Ｚｏｏｅｐｉｄｅｍｉｃｕｓ）細胞のいずれかのストレプトコッカス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）細胞を含むいずれかのストレプトコッカス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）細胞であり得る。
【０５６３】
細菌宿主細胞はまた、特にこれらに限定されないが、ストレプトマイセス・アウロモゲネス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｃｈｒｏｍｏｇｅｎｅｓ）、ストレプトマイセス・アベルミチリス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ａｖｅｒｍｉｔｉｌｉｓ）、ストレプトマイセス・コエリコロル（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｃｏｅｌｉｃｏｌｏｒ）、ストレプトマイセス・グリセウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｇｒｉｓｅｕｓ）、およびストレプトマイセス・リビダンス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ  ｌｉｖｉｄａｎｓ）細胞を含むいずれかのストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）細胞であり得る。
【０５６４】
バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）細胞へのＤＮＡの導入は、プロトプラスト形質転換（例えば、Ｃｈａｎｇ  ａｎｄ  Ｃｏｈｅｎ，１９７９，Ｍｏｌ．Ｇｅｎ．Ｇｅｎｅｔ．１６８：１１１−１１５を参照のこと）、コンピテント細胞転換（例えば、Ｙｏｕｎｇ  ａｎｄ  Ｓｐｉｚｉｚｅｎ，１９６１，Ｊ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．８１：８２３−８２９、またはＤｕｂｎａｕ  ａｎｄ  Ｄａｖｉｄｏｆｆ−Ａｂｅｌｓｏｎ，１９７１，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．５６：２０９−２２１を参照のこと）、電気穿孔法（例えば、Ｓｈｉｇｅｋａｗａ  ａｎｄ  Ｄｏｗｅｒ，１９８８，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ  ６：７４２−７５１を参照のこと）、または、接合により（例えば、Ｋｏｅｈｌｅｒ  ａｎｄ  Ｔｈｏｒｎｅ，１９８７，Ｊ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．１６９：５２７１−５２７８を参照のこと）行われ得る。大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）細胞へのＤＮＡの導入は、プロトプラスト形質転換により（例えば、Ｈａｎａｈａｎ，１９８３，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．１６６：５５７−５８０を参照のこと）または電気穿孔法により（例えば、Ｄｏｗｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８８，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．１６：６１２７−６１４５を参照のこと）行われ得る。ストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）細胞へのＤＮＡの導入は、プロトプラスト形質転換電気穿孔法（例えば、Ｇｏｎｇ  ｅｔ  ａｌ．，２００４，Ｆｏｌｉａ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．（Ｐｒａｈａ）４９：３９９−４０５を参照のこと）、接合（例えば、Ｍａｚｏｄｉｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９，Ｊ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．１７１：３５８３−３５８５を参照のこと）、または、形質導入により（例えば、Ｂｕｒｋｅ  ｅｔ  ａｌ．，２００１，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ９８：６２８９−６２９４を参照のこと）行われ得る。シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）細胞へのＤＮＡの導入は、電気穿孔法（例えば、Ｃｈｏｉ  ｅｔ  ａｌ．，２００６，Ｊ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．Ｍｅｔｈｏｄｓ  ６４：３９１−３９７を参照のこと）、または、接合により（例えば、Ｐｉｎｅｄｏ  ａｎｄ  Ｓｍｅｔｓ，２００５，Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．７１：５１−５７を参照のこと）行われ得る。ストレプトコッカス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）細胞へのＤＮＡの導入は、天然コンピテンス（例えば、Ｐｅｒｒｙ  ａｎｄ  Ｋｕｒａｍｉｔｓｕ，１９８１，Ｉｎｆｅｃｔ．Ｉｍｍｕｎ．３２：１２９５−１２９７を参照のこと）、プロトプラスト形質転換（例えば、Ｃａｔｔ  ａｎｄ  Ｊｏｌｌｉｃｋ，１９９１，Ｍｉｃｒｏｂｉｏｓ  ６８：１８９−２０７を参照のこと）、電気穿孔法（例えば、Ｂｕｃｋｌｅｙ  ｅｔ  ａｌ．，１９９９，Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．６５：３８００−３８０４を参照のこと）、または、接合により（例えば、Ｃｌｅｗｅｌｌ，１９８１，Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．Ｒｅｖ．４５：４０９−４３６を参照のこと）行われ得る。しかしながら、ＤＮＡを宿主細胞に導入するための技術分野において公知である方法のいずれかを用いることが可能である。
【０５６５】
宿主細胞はまた、哺乳類、昆虫、植物または真菌細胞などの真核生物であり得る。
【０５６６】
宿主細胞は真菌細胞であってもよい。本明細書において用いられる「真菌」は、子嚢菌門（Ａｓｃｏｍｙｃｏｔａ）、担子菌門（Ｂａｓｉｄｉｏｍｙｃｏｔａ）、ツボカビ門（Ｃｈｙｔｒｉｄｉｏｍｙｃｏｔａ）および接合菌門（Ｚｙｇｏｍｙｃｏｔａ）、ならびに、卵菌門（Ｏｏｍｙｃｏｔａ）およびすべての栄養胞子形成真菌を含む（Ｈａｗｋｓｗｏｒｔｈ  ｅｔ  ａｌ．，Ｉｎ，Ａｉｎｓｗｏｒｔｈ  ａｎｄ  Ｂｉｓｂｙ’ｓ  Ｄｉｃｔｉｏｎａｒｙ  ｏｆ  Ｔｈｅ  Ｆｕｎｇｉ，８ｔｈ  ｅｄｉｔｉｏｎ，１９９５，ＣＡＢ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ，Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ  Ｐｒｅｓｓ，Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ，ＵＫに定義されているとおり）。
【０５６７】
真菌宿主細胞はイースト菌細胞であり得る。本明細書において用いられるところ、「イースト菌」は、子嚢菌酵母（エンドミセス目（Ｅｎｄｏｍｙｃｅｔａｌｅｓ））、担子菌イースト菌を含み、イースト菌は、不完全菌類（不完全酵母菌類（Ｂｌａｓｔｏｍｙｃｅｔｅｓ））に属する。イースト菌の分類は将来において変更される可能性があるため、本発明の目的について、イースト菌は、Ｂｉｏｌｏｇｙ  ａｎｄ  Ａｃｔｉｖｉｔｉｅｓ  ｏｆ  Ｙｅａｓｔ（Ｓｋｉｎｎｅｒ，ＰａｓｓｍｏｒｅおよびＤａｖｅｎｐｏｒｔ編，Ｓｏｃ．Ａｐｐ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．Ｓｙｍｐｏｓｉｕｍ  Ｓｅｒｉｅｓ  Ｎｏ．９，１９８０）に記載されているとおりに定義されるものとする。
【０５６８】
イースト菌宿主細胞は、クルイベロマイセスラクティス（Ｋｌｕｙｖｅｒｏｍｙｃｅｓ  ｌａｃｔｉｓ）、サッカロマイセスカルスベルゲンシス（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃａｒｌｓｂｅｒｇｅｎｓｉｓ）、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）、サッカロマイセス・ジアスタチクス（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｄｉａｓｔａｔｉｃｕｓ）、サッカロマイセス・ドウグラシイ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｄｏｕｇｌａｓｉｉ）、サッカロマイセス・クルイベリ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｋｌｕｙｖｅｒｉ）、サッカロマイセス・ノルベンシス（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｎｏｒｂｅｎｓｉｓ）、サッカロマイセス・オビホルミス（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｏｖｉｆｏｒｍｉｓ）またはヤロウイア・リポリチカ（Ｙａｒｒｏｗｉａ  ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａ）細胞などのカンジダ属（Ｃａｎｄｉｄａ）、ハンセヌラ属（Ｈａｎｓｅｎｕｌａ）、クルイベロマイセス属（Ｋｌｕｙｖｅｒｏｍｙｃｅｓ）、ピチア属（Ｐｉｃｈｉａ）、サッカロマイセス属（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ）、シゾサッカロマイセス属（Ｓｃｈｉｚｏｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ）またはヤロウイア属（Ｙａｒｒｏｗｉａ）細胞であり得る。
【０５６９】
真菌宿主細胞は糸状真菌細胞であり得る。「糸状菌」は、真菌植物門（Ｅｕｍｙｃｏｔａ）および卵菌門（Ｏｏｍｙｃｏｔａ）亜門（前述のＨａｗｋｓｗｏｒｔｈ  ｅｔ  ａｌ．，１９９５で定義されているとおり）のすべてのフィラメント形を含む。糸状菌は、一般に、キチン、セルロース、グルカン、キトサン、マンナンおよび他の複雑な多糖類から組成される菌糸体壁によって特徴付けられる。栄養成長は菌糸の伸展によるものであり、および、炭素異化は絶対好気性である。対照的に、サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）などのイースト菌による栄養成長は単細胞葉状体の出芽によるものであり、および、炭素異化は発酵性であり得る。
【０５７０】
糸状真菌宿主細胞は、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ）、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、アウレオバシジウム属（Ａｕｒｅｏｂａｓｉｄｉｕｍ）、ブエルカンデラ属（Ｂｊｅｒｋａｎｄｅｒａ）、セリポリオプシス属（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ）、クリソスポリウム属（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ）、コプリヌス属（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ）、コリオルス属（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ）、クリプトコッカス属（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）、フィリバシジウム属（Ｆｉｌｉｂａｓｉｄｉｕｍ）、フザリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）、フミコラ属（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）、マグナポルテ属（Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅ）、ムコール属（Ｍｕｃｏｒ）、ミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）、ネオカリマスチクス属（Ｎｅｏｃａｌｌｉｍａｓｔｉｘ）、ニューロスポラ属（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ）、パエシロマイセス属（Ｐａｅｃｉｌｏｍｙｃｅｓ）、ペニシリウム属（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ）、ファネロケーテ属（Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ）、フレビア属（Ｐｈｌｅｂｉａ）、ピロマイセス属（Ｐｉｒｏｍｙｃｅｓ）、プレウロツス属（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ）、シゾフィルム属（Ｓｃｈｉｚｏｐｈｙｌｌｕｍ）、タラロマイセス属（Ｔａｌａｒｏｍｙｃｅｓ）、テルモアスクス属（Ｔｈｅｒｍｏａｓｃｕｓ）、チエラビア属（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ）、トリポクラジウム属（Ｔｏｌｙｐｏｃｌａｄｉｕｍ）、トラメテス属（Ｔｒａｍｅｔｅｓ）またはトリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）細胞であり得る。
【０５７１】
例えば、糸状真菌宿主細胞は、アスペルギルス・アワモリ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ａｗａｍｏｒｉ）、アスペルギルス・フォエティダス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｆｏｅｔｉｄｕｓ）、アスペルギルス・フミガーツス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｆｕｍｉｇａｔｕｓ）、アスペルギルス・ジャポニクス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｊａｐｏｎｉｃｕｓ）、アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）、ヤケイロタケ（Ｂｊｅｒｋａｎｄｅｒａ  ａｄｕｓｔａ）、セリポリオプシス・アネイリナ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ａｎｅｉｒｉｎａ）、セリポリオプシス・カレギエア（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｃａｒｅｇｉｅａ）、セリポリオプシス・ギルベスセンス（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｇｉｌｖｅｓｃｅｎｓ）、セリポリオプシス・パンノシンタ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｐａｎｎｏｃｉｎｔａ）、セリポリオプシス・リブロサ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｒｉｖｕｌｏｓａ）、セリポリオプシス・スブルファ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｓｕｂｒｕｆａ）、セリポリオプシス・スブベルミスポラ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｓｕｂｖｅｒｍｉｓｐｏｒａ）、クリソスポリウム・イノプス（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｉｎｏｐｓ）、クリソスポリウム・ケラチノフィルム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｋｅｒａｔｉｎｏｐｈｉｌｕｍ）、クリソスポリウム・ルクノウェンス（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｌｕｃｋｎｏｗｅｎｓｅ）、クリソスポリウム・メルダリウム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｍｅｒｄａｒｉｕｍ）、クリソスポリウム・パンニコラ（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｐａｎｎｉｃｏｌａ）、クリソスポリウム・クイーンスランジクム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｑｕｅｅｎｓｌａｎｄｉｃｕｍ）、クリソスポリウム・トロピクム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｔｒｏｐｉｃｕｍ）、クリソスポリウム・ゾナツム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｚｏｎａｔｕｍ）、コプリヌス・シネレウス（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ  ｃｉｎｅｒｅｕｓ）、クリオルス・ヒルスツス（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ  ｈｉｒｓｕｔｕｓ）、フザリウム・バクテリジオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｂａｃｔｒｉｄｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・セレアリス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｅｒｅａｌｉｓ）、フザリウム・クロークウェレンス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｒｏｏｋｗｅｌｌｅｎｓｅ）、フザリウム・クルモルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｕｌｍｏｒｕｍ）、フザリウム・グラミネアルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｇｒａｍｉｎｅａｒｕｍ）、フザリウムグラミヌム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｇｒａｍｉｎｕｍ）、フザリウム・ヘテロスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｈｅｔｅｒｏｓｐｏｒｕｍ）、フザリウム・ネグンディ（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｎｅｇｕｎｄｉ）、フザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）、フザリウム・レチクランツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌａｔｕｍ）、フザリウム・ロゼウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｒｏｓｅｕｍ）、フザリウム・サムブシヌム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓａｍｂｕｃｉｎｕｍ）���フザリウム・サルコクロウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓａｒｃｏｃｈｒｏｕｍ）、フザリウムス・ポロトリキオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓｐｏｒｏｔｒｉｃｈｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・スルフレウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓｕｌｐｈｕｒｅｕｍ）、フザリウム・トルロスム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｔｏｒｕｌｏｓｕｍ）、フザリウム・トリコテシオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｔｒｉｃｈｏｔｈｅｃｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・ベネナツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｖｅｎｅｎａｔｕｍ）、フミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、フミコラ・ラヌギノサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）、ムコール・ミエヘイ（Ｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）、ミセリオフトラ・テルモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）、ニューロスポラ・クラッサ（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ  ｃｒａｓｓａ）、ペニシリウム・プルプロゲヌム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｐｕｒｐｕｒｏｇｅｎｕｍ）、ファネロケーテ・クリソスポリウム（Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ  ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ）、フレビア・ラジアタ（Ｐｈｌｅｂｉａ  ｒａｄｉａｔａ）、プレウロツス・エリンギイ（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ  ｅｒｙｎｇｉｉ）、チエラビア・テルレストリス（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ  ｔｅｒｒｅｓｔｒｉｓ）、トラメテス・ビロサ（Ｔｒａｍｅｔｅｓ  ｖｉｌｌｏｓａ）、トラメテス・ベルシコロル（Ｔｒａｍｅｔｅｓ  ｖｅｒｓｉｃｏｌｏｒ）、トリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）、トリコデルマ・コニンギイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｋｏｎｉｎｇｉｉ）、トリコデルマ・ロンギブラキアツム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｌｏｎｇｉｂｒａｃｈｉａｔｕｍ）、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）またはトリコデルマ・ビリデ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｖｉｒｉｄｅ）細胞であり得る。
【０５７２】
真菌細胞は、それ自体公知の様式でのプロトプラスト形成、プロトプラストの形質転換、および、細胞壁の再生を含むプロセスにより形質転換され得る。アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）およびトリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）宿主細胞の形質転換に好適な手法は、欧州特許第２３８０２３号明細書、Ｙｅｌｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８４，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ８１：１４７０−１４７４、ならびにＣｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８８，Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  ６：１４１９−１４２２に記載されている。フザリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）種の形質転換に好適な方法は、Ｍａｌａｒｄｉｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９，Ｇｅｎｅ  ７８：１４７−１５６および国際公開第９６／００７８７号パンフレットに記載されている。イースト菌は、Ｂｅｃｋｅｒ  ａｎｄ  Ｇｕａｒｅｎｔｅ，Ｉｎ  Ａｂｅｌｓｏｎ，Ｊ．Ｎ．ａｎｄ  Ｓｉｍｏｎ，Ｍ．Ｉ．，ｅｄｉｔｏｒｓ，Ｇｕｉｄｅ  ｔｏ  Ｙｅａｓｔ  Ｇｅｎｅｔｉｃｓ  ａｎｄ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ，Ｖｏｌｕｍｅ  １９４，ｐｐ  １８２−１８７，Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，Ｉｎｃ．，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ；Ｉｔｏ  ｅｔ  ａｌ．，１９８３，Ｊ．Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ．１５３：１６３；および、Ｈｉｎｎｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９７８，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ７５：１９２０に記載の手法を用いて形質転換され得る。
【０５７３】
生成方法
本発明はまた：（ａ）ポリペプチドの生成を実施可能な条件下で、野生型形態でポリペプチドを生成する細胞を培養するステップ；および、任意選択で（ｂ）ポリペプチドを回収するステップを含む本発明のポリペプチドを生成する方法に関する一態様において、細胞は、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）細胞である。他の態様において、細胞は、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）６２４５、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７細胞である。
【０５７４】
本発明はまた：（ａ）ポリペプチドの生成を実施可能な条件下で本発明の組換え宿主細胞を培養するステップ；および、任意選択で（ｂ）ポリペプチドを回収するステップを含む本発明のポリペプチドを生成する方法に関する。
【０５７５】
本発明の一態様は、ポリペプチドを生成する方法に関し、ここで、ポリペプチドは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチドからなる群から選択され、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有し、
（ａ）ポリペプチドの生成を促す条件下で組換え宿主細胞を培養するステップ；および
（ｂ）ポリペプチドを回収するステップ
を含む。
【０５７６】
一態様では、細胞は、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）もしくはアスペルギルス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）属または「宿主細胞」のセクションで挙げる宿主細胞のいずれかである。
【０５７７】
宿主細胞は、技術分野において既知である方法を用いてポリペプチドの生成に好適な栄養培地中で培養される。例えば、細胞は、好適な培地中ならびにポリペプチドの発現および／または単離が許容される条件下で、振盪フラスコ培養により、および、実験用もしくは産業用発酵槽における小規模もしくは大規模発酵（連続式、バッチ式、フェドバッチ式または固体状発酵を含む）により培養され得る。培養は、炭素および窒素源および無機塩を含む好適な栄養培地において、技術分野において公知である手法を用いて行われる。好適な媒体は、商業的な供給者から入手可能であるか、または、公開された組成に従って調製され得る（例えば、Ａｍｅｒｉｃａｎ  Ｔｙｐｅ  Ｃｕｌｔｕｒｅ  Ｃｏｌｌｅｃｔｉｏｎのカタログ）。ポリペプチドが栄養培地に分泌される場合、ポリペプチドは培地から直接回収可能である。ポリペプチドが分泌されない場合、細胞ライセートから回収可能である。
【０５７８】
ポリペプチドは、ポリペプチドに特異的な技術分野において公知である方法を用いて検出され得る。これらの検出方法として、限定するものではないが、特定の抗体の使用、酵素産物の形成、または、酵素基質の消失などが挙げられる。例えば、酵素アッセイを用いてポリペプチドの活性を判定してもよい。
【０５７９】
ポリペプチドは技術分野において公知である方法を用いて回収され得る。例えば、ポリペプチドは、特にこれらに限定されないが、収集、遠心分離、ろ過、抽出、噴霧乾燥、蒸発または沈殿を含む従来の手法により栄養培地から回収され得る。一態様において、ポリペプチドを含む発酵ブロスが回収される。
【０５８０】
ポリペプチドは、実質的に純粋なポリペプチドを得るために、特にこれらに限定されないが、クロマトグラフィ（例えば、イオン交換、親和性、疎水性、クロマトフォーカシングおよびサイズ排除）、電気泳動的手法（例えば、分取等電点電気泳動）、較差溶解度（例えば、硫酸アンモニウム沈殿）、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ、または、抽出（例えば、Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ，ＪａｎｓｏｎおよびＲｙｄｅｎ編，ＶＣＨ  Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ，１９８９を参照のこと）を含む技術分野において公知である多様な手法によって精製され得る。
【０５８１】
代替的な態様においては、ポリペプチドは回収されず、ポリペプチドを発現する本発明の宿主細胞がポリペプチドのソースとして用いられ得る。
【０５８２】
一実施形態では、本発明は、さらに、対象の第２ポリペプチド；好ましくは対象の酵素；より好ましくは対象の分泌酵素；さらに好ましくはヒドロラーゼ、イソメラーゼ、リガーゼ、リアーゼ、オキシドレダクターゼ、またはトランスフェラーゼをコードするポリヌクレオチドをさらに含む組換え宿主細胞を培養することによってポリペプチドを生成するステップを含み；分泌酵素は、α−ガラクトシダーゼ、α−グルコシダーゼ、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、アスパラギナーゼ、β−ガラクトシダーゼ、β−グルコシダーゼ、β−キシロシダーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セロビオヒドロラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エンドグルカナーゼ、エステラーゼ、緑色蛍光タンパク質、グルカノ−トランスフェラーゼ、グルコアミラーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、ムタナーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、またはキシラナーゼであるのが、最も好ましい。
【０５８３】
一実施形態では、対象の第２ポリペプチドは、宿主細胞に対して異種または相同性である。
【０５８４】
一実施形態では、組換え宿主細胞は、真菌宿主細胞；好ましくは、糸状真菌宿主細胞；より好ましくは、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ）、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、アウレオバシジウム属（Ａｕｒｅｏｂａｓｉｄｉｕｍ）、ブエルカンデラ属（Ｂｊｅｒｋａｎｄｅｒａ）、セリポリオプシス属（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ）、クリソスポリウム属（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ）、コプリヌス属（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ）、コリオルス属（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ）、クリプトコッカス属（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）、フィリバシジウム属（Ｆｉｌｉｂａｓｉｄｉｕｍ）、フザリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）、フミコラ属（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）、マグナポルテ属（Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅ）、ムコール属（Ｍｕｃｏｒ）、ミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）、ネオカリマスチクス属（Ｎｅｏｃａｌｌｉｍａｓｔｉｘ）、ニューロスポラ属（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ）、パエシロマイセス属（Ｐａｅｃｉｌｏｍｙｃｅｓ）、ペニシリウム属（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ）、ファネロケーテ属（Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ）、フレビア属（Ｐｈｌｅｂｉａ）、ピロマイセス属（Ｐｉｒｏｍｙｃｅｓ）、プレウロツス属（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ）、シゾフィルム属（Ｓｃｈｉｚｏｐｈｙｌｌｕｍ）、タラロマイセス属（Ｔａｌａｒｏｍｙｃｅｓ）、テルモアスクス属（Ｔｈｅｒｍｏａｓｃｕｓ）、チエラビア属（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ）、トリポクラジウム属（Ｔｏｌｙｐｏｃｌａｄｉｕｍ）、トラメテス属（Ｔｒａｍｅｔｅｓ）、またはトリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）細胞；最も好ましくは、アスペルギルス・アワモリ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ａｗａｍｏｒｉ）、アスペルギルス・フォエティダス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｆｏｅｔｉｄｕｓ）、アスペルギルス・フミガーツス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｆｕｍｉｇａｔｕｓ）、アスペルギルス・ジャポニクス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｊａｐｏｎｉｃｕｓ）、アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）、ヤケイロタケ（Ｂｊｅｒｋａｎｄｅｒａ  ａｄｕｓｔａ）、セリポリオプシス・アネイリナ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ａｎｅｉｒｉｎａ）、セリポリオプシス・カレギエア（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｃａｒｅｇｉｅａ）、セリポリオプシス・ギルベスセンス（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｇｉｌｖｅｓｃｅｎｓ）、セリポリオプシス・パンノシンタ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｐａｎｎｏｃｉｎｔａ）、セリポリオプシス・リブロサ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｒｉｖｕｌｏｓａ）、セリポリオプシス・スブルファ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｓｕｂｒｕｆａ）、セリポリオプシス・スブベルミスポラ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｓｕｂｖｅｒｍｉｓｐｏｒａ）、クリソスポリウム・イノプス（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｉｎｏｐｓ）、クリソスポリウム・ケラチノフィルム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｋｅｒａｔｉｎｏｐｈｉｌｕｍ）、クリソスポリウム・ルクノウェンス（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｌｕｃｋｎｏｗｅｎｓｅ）、クリソスポリウム・メルダリウム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｍｅｒｄａｒｉｕｍ）、クリソスポリウム・パンニコラ（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｐａｎｎｉｃｏｌａ）、クリソスポリウム・クイーンスランジクム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｑｕｅｅｎｓｌａｎｄｉｃｕｍ）、クリソスポリウム・トロピクム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｔｒｏｐｉｃｕｍ）、クリソスポリウム・ゾナツム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｚｏｎａｔｕｍ）、コプリヌス・シネレウス（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ  ｃｉｎｅｒｅｕｓ）、コリオルス・ヒルスツス（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ  ｈｉｒｓｕｔｕｓ）、フザリウム・バクテリジオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｂａｃｔｒｉｄｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・セレアリス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｅｒｅａｌｉｓ）、フザリウム・クロークウェレンス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｒｏｏｋｗｅｌｌｅｎｓｅ）、フザリウム・クルモルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｕｌｍｏｒｕｍ）、フザリウム・グラミネアルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｇｒａｍｉｎｅａｒｕｍ）、フザリウム・グラミヌム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｇｒａｍｉｎｕｍ）、フザリウム・ヘテロスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｈｅｔｅｒｏｓｐｏｒｕｍ）、フザリウム・ネグンディ（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｎｅｇｕｎｄｉ）、フザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）、フザリウム・レチクラツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌａｔｕｍ）、フザリウム・ロゼウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｒｏｓｅｕｍ）、フザリウム・サムブシヌム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓａｍｂｕｃｉｎｕｍ）、フザリウム・サルコクロウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓａｒｃｏｃｈｒｏｕｍ）、フザリウム・スポロトリキオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓｐｏｒｏｔｒｉｃｈｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・スルフレウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓｕｌｐｈｕｒｅｕｍ）、フザリウム・トルロスム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｔｏｒｕｌｏｓｕｍ）、フザリウム・トリコテシオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｔｒｉｃｈｏｔｈｅｃｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・ベネナツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｖｅｎｅｎａｔｕｍ）、フミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、フミコラ・ラヌギノサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）、ムコール・ミエヘイ（Ｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）、ミセリオフトラ・テルモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）、ニューロスポラ・クラッサ（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ  ｃｒａｓｓａ）、ペニシリウム・プルプロゲヌム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｐｕｒｐｕｒｏｇｅｎｕｍ）、ファネロケーテ・クリソスポリウム（Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ  ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ）、フレビア・ラジアタ（Ｐｈｌｅｂｉａ  ｒａｄｉａｔａ）、プレウロツス・エリンギイ（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ  ｅｒｙｎｇｉｉ）、チエラビア・テルレストリス（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ  ｔｅｒｒｅｓｔｒｉｓ）、トラメテス・ビロサ（Ｔｒａｍｅｔｅｓ  ｖｉｌｌｏｓａ）、トラメテス・ベルシコロル（Ｔｒａｍｅｔｅｓ  ｖｅｒｓｉｃｏｌｏｒ）、トリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）、トリコデルマ・コニンギイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｋｏｎｉｎｇｉｉ）、トリコデルマ・ロンギブラキアツム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｌｏｎｇｉｂｒａｃｈｉａｔｕｍ）、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）、またはトリコデルマ・ビリデ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｖｉｒｉｄｅ）細胞である。
【０５８５】
一実施形態では、組換え宿主細胞は、細菌宿主細胞；好ましくは、原核宿主細胞；より好ましくは、グラム陽性宿主細胞；さらに好ましくは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、クロストリジウム属（Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ）、エンテロコッカス属（Ｅｎｔｅｒｏｃｏｃｃｕｓ）、ゲオバチルス属（Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、ラクトバチルス属（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、ラクトコッカス属（Ｌａｃｔｏｃｏｃｃｕｓ）、オセアノバチルス属（Ｏｃｅａｎｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、スタフィロコッカス属（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ）、ストレプトコッカス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）、またはストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）宿主細胞；ならびに最も好ましくは、バチルス・アルカロフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）、バチルス・ブレビス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｂｒｅｖｉｓ）、バチルス・シルクランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｒｃｕｌａｎｓ）、バチルス・クラウシイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）、バチルス・コアグランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｏａｇｕｌａｎｓ）、バチルス・フィルムス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｆｉｒｍｕｓ）、バチルス・ラウツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌａｕｔｕｓ）、バチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｅｎｔｕｓ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）、バチルス・メガテリウム（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍ）、バチルス・プミルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｐｕｍｉｌｕｓ）、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）、およびバチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）宿主細胞である。
【０５８６】
一実施形態では、対象の第２ポリペプチドを生成する方法は、対象の第２ポリペプチドの産生を促す条件下で、宿主細胞を培養するステップを含む。
【０５８７】
一実施形態では、本方法は、対象の第２ポリペプチドを回収するステップをさらに含む。
【０５８８】
発酵ブロス配合物または細胞組成物
本発明はまた、本発明のポリヌクレオチドを含む、発酵ブロス配合物または細胞組成物にも関する。発酵ブロス配合物はさらに、発酵工程で使用される追加の成分、例えば、細胞（対象のポリペプチドを生成するのに用いられる、本発明のポリペプチドをコードする遺伝子を含有する宿主細胞）、細胞残屑、バイオマス、発酵培地および／または発酵産物も含む。一部の実施形態では、組成物は、有機酸、死滅細胞および／または細胞残屑、ならびに培地を含有する細胞死滅全ブロスである。
【０５８９】
本明細書で使用される場合、「発酵ブロス」という用語は、回収および／もしくは精製を全く経ないか、または最低限しか経ていない、細胞発酵により生成された調製物を指す。例えば、発酵ブロスは、微生物培養物を飽和まで増殖させ、タンパク質合成（例えば、宿主細胞による酵素の発現）および細胞培地中への分泌を可能にする炭素制限条件下でインキュベートするときに生成される。発酵ブロスは、発酵終了時に得られる発酵材料の非分画または分画内容物を含有し得る。典型的には、発酵ブロスは、非分画であり、遠心分離によって微生物細胞を除去した後に存在する使用済み培地および細胞残屑を含む。一部の実施形態では、発酵ブロスは、使用済み細胞培地、細胞外酵素、ならびに生存可能および／または生存不能微生物細胞を含有する。
【０５９０】
一実施形態では、発酵ブロス形成および細胞組成物は、少なくとも１つの炭素数１〜５の有機酸および／またはその塩を含む第１有機酸成分と、少なくとも１つの炭素数６以上の有機酸および／またはその塩を含む第２有機酸成分とを含む。具体的な実施形態では、第１有機酸成分は、酢酸、ギ酸、プロピオン酸、その塩、またはこれらの２種以上の混合物であり、第２有機酸成分は、安息香酸、シクロヘキサンカルボン酸、４−メチル吉草酸、フェニル酢酸、その塩、またはこれらの２種以上の混合物を含む。
【０５９１】
一態様では、組成物は、有機酸を含み、さらに任意選択で、死滅細胞および／または細胞残屑も含有する。一実施形態では、死滅細胞および／または細胞残屑を細胞死滅全ブロスから除去することにより、これらの成分を含まない組成物を取得する。
【０５９２】
発酵ブロス配合物または細胞組成物は、防腐剤および／または抗菌（例えば、静菌）剤を含有してもよく、こうしたものとして、限定するものではないが、ソルビトール、塩化ナトリウム、ソルビン酸カリウム、ならびに当業者には周知の他のものが挙げられる。
【０５９３】
細胞死滅全ブロスまたは組成物は、発酵終了時に得られる発酵材料の非分画内容物を含有し得る。典型的には、細胞死滅全ブロスまたは組成物は、微生物培養物を飽和まで増殖させ、タンパク質合成を可能にする炭素制限条件下でインキュベートした後存在する使用済み培地および細胞残屑を含む。一部の実施形態では、細胞死滅全ブロスまたは組成物は、使用済み細胞培地、細胞外酵素、ならびに細菌性細胞を含有する。一部の実施形態では、細胞死滅全ブロスまたは組成物に存在する微生物細胞は、当分野で公知の方法を用いて、透過処理および／または溶解させることができる。
【０５９４】
本明細書に記載する全ブロスまたは組成物は、典型的に、液体であるが、不溶性成分、例えば、死滅細胞、細胞残屑、培地成分、および／または不溶性酵素を含有し得る。一部の実施形態では、不溶性成分を除去することにより、清澄にした液体組成物を取得してもよい。
【０５９５】
本発明の全ブロス配合物および細胞組成物は、国際公開第９０／１５８６１号パンフレットまたは国際公開第２０１０／０９６６７３号パンフレットに記載されている方法によって生成することができる。
【０５９６】
組成物
本発明は、本発明のＤＮａｓｅを含む組成物に関する。
【０５９７】
本発明のある態様は、少なくとも０．０２ｐｐｍのＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ポリペプチドは、モチーフＨＸＸＰを含み、ここで、Ｈは、ヒスチジンであり、Ｐは、プロリン、およびＸは、任意のアミノ酸である。
【０５９８】
ＤＮａｓｅの量は、好ましくは、組成物グラム当たり少なくとも０．０２ｐｐｍの酵素タンパク質であるが、組成物グラム当たり少なくとも０．００００８、少なくとも０．０００１、少なくとも０．０００２、少なくとも０．０００５、少なくとも０．０００８、少なくとも０．００１、少なくとも０．００２、少なくとも０．００５、少なくとも０．００８、少なくとも０．０１、少なくとも０．０２、少なくとも０．０５、少なくとも０．０８、少なくとも０．１、少なくとも０．２、少なくとも０．５または少なくとも０．５ｐｐｍの酵素タンパク質であってもよい。ＤＮａｓｅの量は、好ましくは、組成物グラム当たり少なくとも０．０２ｐｐｍの酵素タンパク質であるが、組成物グラム当たり０．００００８〜１００、０．０００１〜１００の範囲、０．０００２〜１００の範囲、０．０００４〜１００の範囲、０．０００８〜１００の範囲、０．００１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．０１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質、０．０１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．０５〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．０２〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、０．０１５〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．０１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．２〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．１〜３０ｐｐｍ酵素タンパク質、好ましくは０．５〜２０ｐｐｍ酵素タンパク質または好ましくは０．５〜１０ｐｐｍ酵素タンパク質であってもよい。
【０５９９】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数を含む。好ましくは、ＤＮａｓｅの量は、組成物グラム当たり少なくとも０．０２ｐｐｍの酵素タンパク質であるが、組成物グラム当たり少なくとも０．００００８、少なくとも０．０００１、少なくとも０．０００２、少なくとも０．０００５、少なくとも０．０００８、少なくとも０．００１、少なくとも０．００２、少なくとも０．００５、少なくとも０．００８、少なくとも０．０１、少なくとも０．０２、少なくとも０．０５、少なくとも０．０８、少なくとも０．１、少なくとも０．２、少なくとも０．５または少なくとも０．５ｐｐｍの酵素タンパク質であってもよい。
【０６００】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数を含むが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではないものとする。好ましくは、ＤＮａｓｅの量は、組成物グラム当たり少なくとも０．０２ｐｐｍの酵素タンパク質であるが、組成物グラム当たり少なくとも０．００００８、少なくとも０．０００１、少なくとも０．０００２、少なくとも０．０００５、少なくとも０．０００８、少なくとも０．００１、少なくとも０．００２、少なくとも０．００５、少なくとも０．００８、少なくとも０．０１、少なくとも０．０２、少なくとも０．０５、少なくとも０．０８、少なくとも０．１、少なくとも０．２、少なくとも０．５または少なくとも０．５ｐｐｍの酵素タンパク質であってもよい。いくつかの態様では、モチーフ［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］［ＲＫＬ］は、配列番号２１の２８〜３１位に対応する。いくつかの態様では、モチーフ［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］は、バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）（配列番号２１）の８７〜９１位に対応する。
【０６０１】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つ、２つ、３つまたは全部を含む。好ましくは、ＤＮａｓｅの量は、組成物グラム当たり少なくとも０．０２ｐｐｍの酵素タンパク質であるが、組成物グラム当たり少なくとも０．００００８、少なくとも０．０００１、少なくとも０．０００２、少なくとも０．０００５、少なくとも０．０００８、少なくとも０．００１、少なくとも０．００２、少なくとも０．００５、少なくとも０．００８、少なくとも０．０１、少なくとも０．０２、少なくとも０．０５、少なくとも０．０８、少なくとも０．１、少なくとも０．２、少なくとも０．５または少なくとも０．５ｐｐｍの酵素タンパク質であってもよい。いくつかの態様では、モチーフ［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）は、配列番号２１の１１０〜１１４位に対応する。
【０６０２】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つ、２つ、３つまたは全部を含み、ここで、括弧内のアミノ酸は、代替的である。好ましくは、ＤＮａｓｅの量は、組成物グラム当たり少なくとも０．０２ｐｐｍの酵素タンパク質であるが、組成物グラム当たり少なくとも０．００００８、少なくとも０．０００１、少なくとも０．０００２、少なくとも０．０００５、少なくとも０．０００８、少なくとも０．００１、少なくとも０．００２、少なくとも０．００５、少なくとも０．００８、少なくとも０．０１、少なくとも０．０２、少なくとも０．０５、少なくとも０．０８、少なくとも０．１、少なくとも０．２、少なくとも０．５または少なくとも０．５ｐｐｍの酵素タンパク質であってもよいが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではないものとする。
【０６０３】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＧＹＳクレードに属し、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）から選択される１つまたは複数のモチーフを含む。
【０６０４】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＧＹＳクレードに属し、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）から選択される一方もしくは両方のモチーフを含み、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７および配列番号８０に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【０６０５】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＮＡＷＫクレードに属し、且つ、ポリペプチドは、［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）から選択される一方もしくは両方のモチーフを含む。
【０６０６】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＮＡＷＫクレードに属し、且つ、ポリペプチドは、モチーフ［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）から選択される一方もしくは両方のモチーフを含み、ここで、括弧内のアミノ酸は、代替的であり、Ｘは、任意のアミノ酸であり、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６および配列番号１１９に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドから選択される。
【０６０７】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＫＮＡＷクレードに属し、ポリペプチドは、モチーフＰ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）から選択される一方もしくは両方のモチーフを含み、ここで、括弧内のアミノ酸は、代替的であり、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【０６０８】
本発明のある態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ＫＮＡＷクレードに属し、ポリペプチドは、モチーフＰ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）から選択される一方もしくは両方のモチーフを含み、ここで、括弧内のアミノ酸は、代替的であり、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５および配列番号１５８、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択されるが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではないものとする。
【０６０９】
本発明のいくつかの態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨから選択される１つまたは複数のモチーフを含み、ここで、括弧内のアミノ酸は、代替的であり、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７、またはそれと少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される。
【０６１０】
本発明のいくつかの態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙ）配列番号８０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆ）配列番号１０１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌ）配列番号１１９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍｍ）配列番号１２２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎｎ）配列番号１２５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏｏ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐｐ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑｑ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒｒ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓｓ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔｔ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕｕ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖｖ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗｗ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘｘ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙｙ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚｚ）配列番号１６１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａａ）配列番号１６４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂｂ）配列番号１６７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃｃ）配列番号１７０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄｄ）配列番号１７３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅｅ）配列番号１７６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆｆ）配列番号１７９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇｇ）配列番号１８２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈｈ）配列番号１８５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉｉ）配列番号１８８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊｊ）配列番号１９１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋｋ）配列番号１９４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌｌ）配列番号１９７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％または１００％の配列同一性を有するポリペプチド
からなる群から選択され、
任意選択で、ポリペプチドは、モチーフ［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］および［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つまたは複数を含み、ならびに任意選択で、組成物は、以下：
ｉ．好ましくは、グリセロール、（モノ、ジ、もしくはトリ）プロピレングリコール、エチレングリコール、ポリエチレングリコール、糖アルコール、ソルビトール、マンニトール、エリスリトール、ズルシトール、イノシトール、キシリトールおよびアドニトールから選択される、１種または複数種のポリオール、
ｉｉ．任意選択で、好ましくは、プロテアーゼ、アミラーゼ、もしくはリパーゼから選択される、１種または複数種の酵素、
ｉｉｉ．任意選択で、好ましくは、アニオン性およびノニオン性界面活性剤から選択される、１種または複数種の界面活性剤、
ｉｉｉ．任意選択で、１種または複数種のポリマー
の１つまたは複数を含む。
【０６１１】
本発明に従って使用されるポリオール（または多価アルコール）は、２個以上のヒドロキシル基を有するアルコール、例えば、多数のヒドロキシル基を有するアルコールである。ポリオールは、典型的に、１０個未満の炭素、例えば、９、８、７、６、５、４、または３個の炭素を含む。分子量は、典型的に、５００ｇ／ｍｏｌ未満、例えば、４００ｇ／ｍｏｌまたは３００ｇ／ｍｏｌである。好適なポリオールの例として、限定されないが、グリセロール、（モノ、ジ、もしくはトリ）プロピレングリコール、エチレングリコール、ポリエチレングリコール（例えば、ＰＥＧ２００−ＰＥＧ８００）、糖アルコール、ソルビトール、マンニトール、エリスリトール、ズルシトール、イノシトール、キシリトールおよびアドニトールが挙げられる。
【０６１２】
本発明はさらに、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドおよび好ましくは洗剤補助成分を含む洗剤組成物にも関する。洗剤組成物は、品目からバイオフィルムを防止、低減または除去する、品目の粘着性を防止、低減または除去する、品目の汚れを前処理する、洗浄サイクル中の汚れの再付着を防止、低減または除去する、品目への汚れの付着を低減または除去する、品目の白色度を維持または改善する、ならびに例えば、アッセイＩＩに記載するＥ−２ノネナールなどの悪臭を品目から防止、低減または除去するために、使用することができる。本発明のポリペプチドを含む洗剤組成物は、従来技術の問題を解決する。
【０６１３】
ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドは、粉末および液体洗剤において有用であり、両タイプの洗剤で高い性能を示す。これは、こうした洗剤の組成物および条件が非常に多様であるため、驚くべきことであり、本発明のポリペプチドの広範な性能範囲を示すものである。
【０６１４】
本発明の一実施形態では、洗剤組成物は、配列番号７、８、９および１０からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅおよび洗剤補助剤を含む。
【０６１５】
本発明の一実施形態では、洗剤組成物は、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも７５％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％の配列同一性を有するＤＮａｓｅおよび洗剤補助剤を含む。
【０６１６】
本発明の一実施形態では、洗剤補助成分は、以下：界面活性剤、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ  ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、セッケン泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルターおよびコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、および／または顔料からなる群から選択される。
【０６１７】
洗剤補助成分は、好ましくは、界面活性剤であってよい。ＤＮａｓｅを含む洗剤組成物中に界面活性剤を含有させる１つの利点は、洗浄性能が向上することである。一実施形態では、洗剤補助成分は、ビルダーである。別の実施形態では、洗剤補助成分は、泥汚れ除去／再付着防止剤である。
【０６１８】
一実施形態では、洗剤補助成分は、酵素である。洗剤組成物は、本発明のＤＮａｓｅ以外に、以下に具体的に挙げるように、１種または複数種の酵素を含んでもよい。１種または複数種の酵素は、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼおよびオキシダーゼからなる群から選択してもよい。本発明の洗剤組成物に適した具体的な酵素は、以下に記載する。
【０６１９】
一実施形態では、洗剤組成物は、以下：アシネトバクター属（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ  ｓｐ．）、アエロミクロビウム属（Ａｅｒｏｍｉｃｒｏｂｉｕｍ  ｓｐ．）、ブレバンジモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）、ミクロバクテリウム属（Ｍｉｃｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ  ｓｐ．）、ミクロコッカス・ルテウス（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ  ｌｕｔｅｕｓ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｓｐ．）、表皮ブドウ球菌（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ  ｅｐｉｄｅｒｍｉｄｉｓ）、およびステノトロホモナス属（Ｓｔｅｎｏｔｒｏｐｈｏｍｏｎａｓ  ｓｐ．）からなる群から選択される細菌の、表面への付着を低減する、またはそれらが付着した表面から細菌を解離させることができる。
【０６２０】
洗濯品目中でのバイオフィルム増殖は、既述したように多くの生物に由来し得る。バイオフィルム中の、１つの特に多量の細菌は、ブレバンジモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ）に由来する。本発明のＤＮａｓｅは、細菌の増殖を抑制すると共に、これらの細菌によって蓄積される悪臭、粘着性および再付着を低減する上で特に効果的である。本発明の一実施形態は、悪臭の低減ならびに粘着性および再付着の低減における、配列番号７、８、９および１０からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅの使用に関する。一実施形態は、配列番号７、８、９および１０からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅの洗濯での使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅは、例えばブレバンジモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ）由来の細菌の付着を低減する。
【０６２１】
本発明の一実施形態は、悪臭、粘着性および／または再付着の低減を目的とする、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％または１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅの使用に関する。本発明の一実施形態は、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅの洗濯での使用に関し、ここで、ＤＮａｓｅは、例えばブレバンジモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ）由来の細菌の付着を低減する。
【０６２２】
本発明の一実施形態では、表面は、生地表面である。生地は、綿、綿／ポリエステル、ポリエステル、ポリアミド、ポリアクリルおよび／または絹から製造されたものでよい。
【０６２３】
一実施形態は、生地を洗濯する方法に関し、これは、以下：
ａ）以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドからなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む洗浄液と生地を接触させるステップ；および
ｂ）任意選択で、生地をすすぐステップ
を含み、ここで、生地は、少なくとも２０％のポリエステルを含む。
【０６２４】
洗剤組成物は、バー、均質錠剤、２つ以上の層を有する錠剤、１つまたは複数のコンパートメントを有するポーチ、通常のもしくは圧縮された粉末、顆粒、ペースト、ゲル、または通常の、圧縮もしくは濃縮液体として配合してもよい。洗剤組成物は、液体洗剤、粉末洗剤または顆粒状洗剤であってよい。
【０６２５】
本発明のＤＮａｓｅは、洗濯などのクリーニング工程での使用に好適である。本発明はさらに、品目を洗濯する方法に関し、この方法は、
ａ．ＤＮａｓｅ活性を有する、配列番号７、８、９および１０を含むポリペプチドからなる群から選択されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む洗浄液、あるいはポリペプチドを含む洗剤組成物に品目を曝露するステップ；
ｂ．少なくとも１つの洗浄サイクルを完了するステップ；ならびに
ｃ．任意選択で、品目をすすぐステップ
を含み、ここで、品目は生地である。
【０６２６】
本発明は、さらに、品目を洗濯する方法に関し、この方法は、
ａ．ＤＮａｓｅ活性を有する、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドからなる群から選択されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む洗浄液、あるいはポリペプチドを含む洗剤組成物に品目を曝露するステップ；
ｂ．少なくとも１つの洗浄サイクルを完了するステップ；ならびに
ｃ．任意選択で、品目をすすぐステップ
を含み、ここで、品目は生地である。
【０６２７】
溶液のｐＨは、１〜１１の範囲、例えば５．５〜１１の範囲、例えば７〜９の範囲、７〜８の範囲または７〜８．５の範囲である。
【０６２８】
洗浄液は、５℃〜９５℃の範囲、または１０℃〜８０℃の範囲、１０℃〜７０℃の範囲、１０℃〜６０℃の範囲、１０℃〜５０℃の範囲、１５℃〜４０℃の範囲、または２０℃〜３０℃の範囲の温度であってよい。一実施形態では、洗浄液の温度は、３０℃である。
【０６２９】
本発明の一実施形態では、品目を洗濯する方法は、洗浄サイクルの完了後に洗浄液または洗浄液の一部を排出するステップをさらに含む。次に、洗浄液を後の洗浄サイクルまたは後のすすぎサイクルで再利用することができる。第１の洗浄サイクル、任意選択で第２または第３の洗浄サイクル中に、品目を洗浄液に曝露させてもよい。一実施形態では、品目を洗浄液に曝露した後すすぐ。水またはコンディショナを含む水で品目をすすぐことができる。
【０６３０】
本発明はさらに、本発明の方法に従って洗浄される品目にも関する。
【０６３１】
ＤＮａｓｅ活性を有する、配列番号７、８、９および１０を含むポリペプチドからなる群から選択されるポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む洗剤組成物は、バイオフィルムを解離させる、もしくはそれを除去するか、またはバイオフィルム形成を防止するために使用することができる。
【０６３２】
ＤＮａｓｅ活性を有する、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドからなる群から選択されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む洗剤組成物は、バイオフィルムを解離させる、もしくはそれを除去するか、またはバイオフィルム形成を防止するために使用することができる。
【０６３３】
本発明のＤＮａｓｅを洗浄液に添加してもよい。
【０６３４】
従って、本発明の一実施形態は、１種または複数種のアニオン性界面活性剤；プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、およびオキシダーゼからなる群から選択される酵素；ならびに、以下：配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるＤＮａｓｅ、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む洗剤組成物に関する。
【０６３５】
一実施形態は、さらに、生地の洗浄方法に関し、これは、
ａ．ＤＮａｓｅを含む洗浄液または少なくとも１種のＤＮａｓｅを含む洗剤組成物に生地を曝露するステップ；
ｂ．少なくとも１つの洗浄サイクルを完了するステップ；ならびに
ｃ．任意選択で、生地をすすぐステップ
を含み、ここで、ＤＮａｓｅは、配列番号７、８、９および１０を含むポリペプチドからなる群から選択されるか、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅである。
【０６３６】
一実施形態は、さらに、生地の洗浄方法に関し、これは、
ａ．ＤＮａｓｅを含む洗浄液または少なくとも１種のＤＮａｓｅを含む洗剤組成物に生地を曝露するステップ；
ｂ．少なくとも１つの洗浄サイクルを完了するステップ；ならびに
ｃ．任意選択で、生地をすすぐステップ
を含み、ここで、ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるか、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅである。
【０６３７】
別の実施形態は、本発明の方法に従って洗浄される生地に関する。
【０６３８】
洗剤液中のＤＮａｓｅの濃度は、典型的には、０．００００４〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、例えば、 ０．００００８〜１００の範囲、０．０００１〜１００の範囲、０．０００２〜１００の範囲、０．０００４〜１００の範囲、０．０００８〜１００の範囲、０．００１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、０．０１〜１００ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、好ましくは０．０５〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、より好ましくは０．１〜５０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、より好ましくは０．１〜３０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、より好ましくは０．５〜２０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲、最も好ましくは０．５〜１０ｐｐｍ酵素タンパク質の範囲である。
【０６３９】
本発明のＤＮａｓｅは、少なくとも０．００２ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、例えば、少なくとも０．００４ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．００６ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．００８ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．０１ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、少なくとも０．１ｍｇのタンパク質、好ましくは少なくとも１ｍｇのタンパク質、より好ましくは少なくとも１０ｍｇのタンパク質、さらに好ましくは少なくとも１５ｍｇのタンパク質、非常に好ましくは少なくとも２０ｍｇのタンパク質、最も好ましくは少なくとも２５ｍｇのタンパク質に対応する量で、洗剤組成物に添加してよい。従って、洗剤組成物は、少なくとも０．００００８％のＤＮａｓｅタンパク質、好ましくは少なくとも０．００２％、０．００３％、０．００４％、０．００５％、０．００６％、０．００８％、０．０１％、０．０２％、０．０３％、０．０５％、０．１％、０．２％、０．３％、０．４％、０．６％、０．７％、０．８％、０．９％または１．０％のＤＮａｓｅタンパク質を含み得る。
【０６４０】
本発明の洗剤に存在する酵素、例えばプロテアーゼは、通常の安定剤、例えば、プロピレングリコールもしくはグリセロールなどのポリオール、糖もしくは糖アルコール、ＮａＣｌもしくはＫＣｌなどの各種塩を用いて、安定化させてもよい。本発明に従って用いられるポリオール（または多価アルコール）は、２つ以上のヒドロキシル基を有するアルコール、例えば、多数のヒドロキシル基を有するアルコールである。ポリオールは、典型的に、１０個未満の炭素、例えば、９、８、７、６、５、４、または３個の炭素を含む。分子量は、典型的に、５００ｇ／ｍｏｌ未満、例えば、４００ｇ／ｍｏｌまたは３００ｇ／ｍｏｌである。好適なポリオールの例として、限定されないが、グリセロール、（モノ、ジ、もしくはトリ）プロピレングリコール、エチレングリコール、ポリエチレングリコール（例えば、ＰＥＧ２００−ＰＥＧ８００）、糖アルコール、ソルビトール、マンニトール、エリスリトール、ズルシトール、イノシトール、キシリトールおよびアドニトールが挙げられる。本発明の洗剤に存在するＤＮａｓｅは、乳酸、ギ酸、ホウ酸、もしくはホウ酸誘導体、例えば、芳香族ホウ酸エステル、または４−ホルミルフェニルボロン酸などのフェニルボロン酸誘導体、またはジ−、トリ−もしくはテトラペプチドアルデヒドなどのペプチドアルデヒドまたはアルデヒド類似体（形態Ｂ１−Ｂ０−Ｒ（式中、Ｒは、Ｈ、ＣＨ３、ＣＸ３、ＣＨＸ２、またはＣＨ２Ｘ（Ｘ＝ハロゲン）、Ｂ０は、単一のアミノ酸残基（好ましくは、任意選択で置換された脂肪族もしくは芳香族側鎖）であり；Ｂ１は、１個もしくは複数個のアミノ酸残基（好ましくは、１、２もしくは３個）から成り、任意選択でＮ末端保護基を含む）、あるいは国際公開第２００９／１１８３７５号パンフレット、国際公開第９８／１３４５９号パンフレットに記載されるもののいずれか）またはＲＡＳＩ、ＢＡＳＩ、ＷＡＳＩ（イネ、オオムギおよびコムギの二官能価αアミラーゼ／サブチリシン阻害剤）またはＣＩ２もしくはＳＳＩなどのタンパク質タイプのプロテアーゼ阻害剤によって安定化させてもよい。組成物は、国際公開第９２／１９７０９号パンフレット、国際公開第９２／１９７０８号パンフレットおよび米国特許第６，４７２，３６４号明細書に記載されるように配合してもよい。一部の実施形態では、本明細書で使用される酵素は、下記のようなイオンを酵素に供給する完成組成物中の亜鉛（ＩＩ）、カルシウム（ＩＩ）および／またはマグネシウム（ＩＩ）イオンの水溶性供給源、ならびに他の金属イオン（例えば、バリウム（ＩＩ）、スカンジウム（ＩＩ）、鉄（ＩＩ）、マンガン（ＩＩ）、アルミニウム（ＩＩ）、スズ（ＩＩ）、コバルト（ＩＩ）、銅（ＩＩ）、ニッケル（ＩＩ）、およびオキソバナジウム（ＩＶ））の存在によって安定される。
【０６４１】
一実施形態では、ペプチドアルデヒドまたはケトンを用いてポリペプチドを安定化させる。好適なペプチドアルデヒドは、国際公開第９４／０４６５１号パンフレット、同第９５／２５７９１号パンフレット、同第９８／１３４５８号パンフレット、同第９８／１３４５９号パンフレット、同第９８／１３４６０号パンフレット、同第９８／１３４６１号パンフレット、同第９８／１３４６２号パンフレット、同第２００７／１４１７３６号パンフレット、同第２００７／１４５９６３号パンフレット、同第２００９／１１８３７５号パンフレット、同第２０１０／０５５０５２号パンフレットおよび同第２０１１／０３６１５３号パンフレットに記載されている。本発明のポリペプチドは、国際公開第９７／０７２０２号パンフレットに開示される洗剤配合物に含有させてもよく、この文献は、参照により本明細書に組み込まれる。
【０６４２】
別の実施形態では、ポリペプチドは、フェニルボロン酸誘導体を用いて安定化され、これは、式：
【化１】
2018535664.tif 000002
を有する４−ホルミルフェニルボロン酸（４−ＦＰＢＡ）である。
【０６４３】
洗剤組成物は、例えば、プロピレングリコール、グリセロール、４−ホルミルフェニルボロン酸およびホウ酸塩からなる群から選択されるものなどの２種以上の安定剤を含んでもよい。
【０６４４】
洗剤組成物は、例えば、プロピレングリコール、グリセロール、４−ホルミルフェニルボロン酸およびホウ酸塩からなる群から選択されるものなどの２種以上の安定剤を含んでもよい。
【０６４５】
安定剤は、好ましくは、０．００１〜約５．０ｗｔ％、０．０１〜約２．０ｗｔ％、０．１〜約３ｗｔ％、または０．５〜約１．５ｗｔ％の量で洗剤組成物中に存在する。
【０６４６】
液体洗剤組成物
本発明のＤＮａｓｅはまた、以下：
ａ）洗剤リットル当たり少なくとも０．００２ｍｇ、好ましくは、少なくとも０．００５ｍｇの活性ＤＮａｓｅタンパク質（ＤＮａｓｅは、配列番号７、配列番号８、配列番号９および配列番号１０からなるリストから選択されるポリペプチド、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅである）
ｂ）２ｗｔ％〜６０ｗｔ％の少なくとも１種の界面活性剤、および／または
ｃ）５ｗｔ％〜５０ｗｔ％の少なくとも１種のビルダー
を含む液体洗濯組成物などの液体洗濯組成物に配合してもよい。
【０６４７】
さらに、本発明のＤＮａｓｅは、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）２ｗｔ％〜６０ｗｔ％の１種もしくは複数種の界面活性剤、および／または
ｃ）５ｗｔ％〜５０ｗｔ％の１種もしくは複数種のビルダー
を含む液体洗濯組成物などの液体洗濯組成物に配合してもよい。
【０６４８】
本発明の一態様は、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％、例えば少なくとも８５％、例えば少なくとも９０％もしくは１００％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）２ｗｔ％〜６０ｗｔ％の１種もしくは複数種の界面活性剤、および／または
ｃ）５ｗｔ％〜５０ｗｔ％の１種もしくは複数種のビルダー
を含むが、但し、ポリペプチドが、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではない、液体洗濯組成物に関する。
【０６４９】
界面活性剤は、前述したように、ノニオン性、アニオン性および／または両性界面活性剤、好ましくは、アニオン性もしくはノニオン性界面活性剤から選択してよいが、両性界面活性剤を使用してもよい。一般に、漂白剤安定性界面活性剤が好ましい。好ましいアニオン性界面活性剤は、硫酸塩界面活性剤であり、とりわけ、アルキルエーテル硫酸塩、特に、Ｃ９〜１５アルコールエーテル硫酸、Ｃ１２〜１５第１級アルコールエトキシレート、Ｃ８〜Ｃ１６エステル硫酸塩およびＣ１０〜Ｃ１４エーテル硫酸塩、例えば、モノドデシルエステル硫酸塩である。アニオン性界面活性剤の非限定的な例としては、硫酸塩およびスルホン酸塩、特に、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＬＡＳ）、ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩（ＡＯＳ）、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−２，３−ジイルビス（硫酸塩）、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩およびジスルホン酸塩、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）などの硫酸アルキル（ＡＳ）、脂肪族アルコール硫酸塩（ＦＡＳ）、第１級アルコール硫酸塩（ＰＡＳ）、アルコールエーテル硫酸塩（アルコールエトキシ硫酸塩または脂肪族アルコールエーテル硫酸塩としても知られるＡＥＳまたはＡＥＯＳまたはＦＥＳ）、第２級アルカンスルホン酸塩（ＳＡＳ）、パラフィンスルホン酸塩（ＰＳ）、スルホン酸エステル、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、スルホン酸メチルエステル（ＭＥＳ）を含むα−スルホ脂肪酸メチルエステル（α−ＳＦＭｅまたはＳＥＳ）、アルキル−またはアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホコハク酸のジエステルおよびモノエステルまたは脂肪酸の塩（セッケン）、ならびにこれらの組み合わせが挙げられる。
【０６５０】
アニオン性界面活性剤は、塩の形態で洗剤に添加するのが好ましい。これらの塩において好適なカチオンは、ナトリウム、カリウムおよびリチウムなどのアルカリ金属イオン、およびアンモニウム塩、例えば、（２−ヒドロキシエチル）アンモニウム、ビス（２−ヒドロキシエチル）アンモニウムおよびトリス（２−ヒドロキシエチル）アンモニウム塩である。ノニオン性界面活性剤の非限定的な例としては、アルコールエトキシレート（ＡＥまたはＡＥＯ）、アルコールプロポキシレート、プロポキシル化脂肪族アルコール（ＰＦＡ）、エトキシル化および／またはプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、または、グルコサミンのＮ−アシルＮ−アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、もしくは脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、ならびに商品名ＳＰＡＮおよびＴＷＥＥＮで入手可能な生成物、ならびにこれらの組み合わせが挙げられる。市販されているノニオン性界面活性剤としては、ＢＡＳＦ製のＰｌｕｒａｆａｃ（商標）、Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（商標）およびＰｌｕｒｏｎｉｃ（商標）レンジ、Ｃｏｇｎｉｓ製のＤｅｈｙｐｏｎ（商標）シリーズならびにＣｌａｒｉａｎｔ製のＧｅｎａｐｏｌ（商標）シリーズがある。
【０６５１】
ビルダーは、リン酸塩、クエン酸ナトリウムビルダー、炭酸ナトリウム、ケイ酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム（ゼオライト）から選択するのが好ましい。好適なビルダーは、アルカリ金属またはアンモニウムリン酸塩、ポリリン酸塩、ホスホン酸塩、ポリリン酸塩、炭酸塩、重炭酸塩、ホウ酸塩、クエン酸塩、およびポリカルボン酸塩である。クエン酸塩ビルダー、例えば、クエン酸およびその可溶性塩（特にナトリウム塩）は、ポリカルボン酸ビルダーである。クエン酸塩は、ゼオライト、ＢＲＩＴＥＳＩＬタイプなどのケイ酸塩、および／または層状ケイ酸塩ビルダーと組み合わせて使用することができる。ビルダーは、約０〜６５重量％、例えば、約５％〜約５０重量％の量で添加するのが好ましい。洗濯洗剤の場合、ビルダーの量は、典型的に、約４０〜６５重量％、特に約５０〜６５重量％、とりわけ、約２０〜５０重量％である。ビルダーおよび／またはコビルダーは、特に、ＣａおよびＭｇとの水溶性錯体を形成するキレート化剤であってもよい。クリーニング洗剤に使用される当技術分野で公知のいずれのビルダーおよび／またはコビルダーを使用してもよい。ビルダーの非限定的な例としては、ゼオライト、二リン酸塩（ピロリン酸塩）、三リン酸ナトリウム（ＳＴＰまたはＳＴＰＰ）などの三リン酸塩、炭酸ナトリウムなどの炭酸塩、メタケイ酸ナトリウムなどの可溶性ケイ酸塩、層状ケイ酸塩（例えば、Ｈｏｅｃｈｓｔ製ＳＫＳ−６）、および（カルボキシメチル）イヌリン（ＣＭＩ）、ならびにこれらの組み合わせが挙げられる。さらにビルダーの非限定的な例としては、クエン酸塩、アミノカルボン酸塩、アミノポリカルボン酸塩およびホスホン酸塩などのキレート剤、ならびにアルキル−またはアルケニルコハク酸が挙げられる。別の具体例としては、２，２’，２’’−ニトリロ三酢酸（ＮＴＡ）、エチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ）、ジエチレントリアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）、イミノジコハク酸（ＩＤＳ）、エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’−ジコハク酸（ＥＤＤＳ）、メチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）、グルタミン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）、１−ヒドロキシエタン−１，１−ジホスホン酸、Ｎ−（２−ヒドロキシエチル）イミノ二酢酸（ＥＤＧ）、アスパラギン酸−Ｎ−一酢酸（ＡＳＭＡ）、アスパラギン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＡＳＤＡ）、アスパラギン酸−Ｎ−モノプロピオン酸（ＡＳＭＰ）、イミノジコハク酸（ＩＤＡ）、Ｎ−（スルホメチル）アスパラギン酸（ＳＭＡＳ）、Ｎ−（２−スルホエチル）アスパラギン酸（ＳＥＡＳ）、Ｎ−（スルホメチルグルタミン酸（ＳＭＧＬ）、Ｎ−（２−スルホエチル）−グルタミン酸（ＳＥＧＬ）、Ｎ−メチルイミノ二酢酸（ＭＩＤＡ）、セリン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＳＥＤＡ）、イソセリン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＩＳＤＡ）、フェニルアラニン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＰＨＤＡ）、アントラニル酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＡＮＤＡ）、スルファニル酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＳＬＤＡ）、タウリン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＴＵＤＡ）およびＮ’−（２−ヒドロキシエチル）エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ，Ｎ’−三酢酸（ＨＥＤＴＡ）、ジエタノールグリシン（ＤＥＧ）、ならびにこれらの組み合わせおよびこれらの塩が挙げられる。
【０６５２】
本明細書での使用に好適なホスホン酸塩としては、１−ヒドロキシエタン−１，１−ジホスホン酸（ＨＥＤＰ）、エチレンジアミンテトラキス（メチレンホスホン酸）（ＥＤＴＭＰＡ）、ジエチレントリアミンペンタキス（メチレンホスホン酸）（ＤＴＭＰＡもしくはＤＴＰＭＰＡもしくはＤＴＰＭＰ）、ニトリロトリス（メチレンホスホン酸）（ＡＴＭＰもしくはＮＴＭＰ）、２−ホスホノブタン−１，２，４−トリカルボン酸（ＰＢＴＣ）、ヘキサメチレンジアミンテトラキス（メチレンホスホン酸）（ＨＤＴＭＰ）が挙げられる。
【０６５３】
組成物は、例えば、約５％〜約３０％といった、０〜５０重量％の洗剤コビルダーを含有してもよい。
【０６５４】
洗剤組成物は、コビルダーを単独で含んでも、または、例えばゼオライトビルダーといったビルダーと組み合わせて含んでもよい。コビルダーの非限定的な例としては、ポリアクリレートのホモポリマーまたはポリ（アクリル酸）（ＰＡＡ）もしくはコポリ（アクリル酸／マレイン酸）（ＰＡＡ／ＰＭＡ）などのそのコポリマーあるいはポリアスパラギン酸が挙げられる。
【０６５５】
さらなる例示的なビルダーおよび／またはコビルダーは、例えば、国際公開第２００９／１０２８５４号パンフレット、米国特許第５，９７７，０５３号明細書に記載されている。
【０６５６】
好ましい一実施形態では、ビルダーは、クエン酸および／またはメチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）および／またはグルタミン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）および／またはこれらの塩などの非リンベースのビルダーである。
【０６５７】
好ましいビルダーが、クエン酸塩および／またはメチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）および／またはグルタミン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）および／またはこれらの塩を含む事例において、洗濯組成物は、リン酸塩を含有しなくてもよい。
【０６５８】
本発明の一実施形態は、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１０を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）
ｂ）１重量％〜１５重量％の１種もしくは複数種の界面活性剤（界面活性剤は、ＬＡＳ、ＡＥＯＳおよび／もしくはＳＬＥＳである）ならびに／または
ｃ）ＨＥＤＰ、ＤＴＭＰＡもしくはＤＴＰＭＰＡから選択される、５重量％〜５０重量％の１種もしくは複数種のビルダー
を含む液体洗濯組成物に関する。
【０６５９】
本発明の一実施形態は、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）１重量％〜１５重量％の少なくとも１種の界面活性剤（界面活性剤は、ＬＡＳ、ＡＥＯＳおよび／もしくはＳＬＥＳである）ならびに／または
ｃ）ＨＥＤＰ、ＤＴＭＰＡもしくはＤＴＰＭＰＡから選択される、５重量％〜５０重量％の少なくとも１種のビルダー
を含む液体洗濯組成物に関する。
【０６６０】
液体洗剤組成物は、典型的には少なくとも２０重量％で、且つ９５％以下の水、例えば、７０％以下の水、５０％以下の水、４０％以下の水、３０％以下の水、または２０％以下の水を含有し得る。これらに限定されないが、アルカノール、アミン、ジオール、エーテルおよびポリオールなどの他のタイプの液体を水性液体洗剤に含有させてもよい。水性液体洗剤は、０〜３０％の有機溶媒を含有し得る。液体洗剤は、非水性であってもよく、その場合、含水率は、１０％未満、好ましくは５％未満である。
【０６６１】
粉末組成物
洗剤組成物は、洗濯または食器洗浄用の顆粒洗剤に配合することもできる。本発明の一実施形態は、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１０を含むポリペプチドから選択されるか、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅである）
ｂ）５ｗｔ％〜５０ｗｔ％のアニオン性界面活性剤、および／または
ｃ）１ｗｔ％〜８ｗｔ％のノニオン性界面活性剤、および／または
ｄ）カルボン酸塩、ゼオライト、リン酸塩ビルダー、カルシウム封鎖ビルダーもしくは錯化剤などの５ｗｔ％〜４０ｗｔ％のビルダー
を含む顆粒洗剤組成物に関する。
【０６６２】
本発明の一実施形態は、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）５ｗｔ％〜５０ｗｔ％のアニオン性界面活性剤、および／または
ｃ）１ｗｔ％〜８ｗｔ％のノニオン性界面活性剤、および／または
ｄ）カルボン酸塩、ゼオライト、リン酸塩ビルダー、カルシウム封鎖ビルダーもしくは錯化剤などの５ｗｔ％〜４０ｗｔ％のビルダー
を含む顆粒洗剤組成物に関する。
【０６６３】
界面活性剤は、前述したように、ノニオン性、アニオン性および／または両性界面活性剤、好ましくは、アニオン性もしくはノニオン性界面活性剤から選択してよいが、両性界面活性剤を使用してもよい。一般に、漂白剤安定性界面活性剤が好ましい。好ましいアニオン性界面活性剤は、硫酸塩界面活性剤であり、とりわけ、アルキルエーテル硫酸塩、特にＣ９〜１５アルコールエーテル硫酸、Ｃ１２〜１５第１級アルコールエトキシレート、Ｃ８〜Ｃ１６エステル硫酸塩およびＣ１０〜Ｃ１４エステル硫酸塩、例えば、モノドデシルエステル硫酸塩である。アニオン性界面活性剤の非限定的な例としては、硫酸塩およびスルホン酸塩、とりわけ、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＬＡＳ）、ＬＡＳの異性体、分岐アルキルベンゼンスルホン酸塩（ＢＡＢＳ）、フェニルアルカンスルホン酸塩、α−オレフィンスルホン酸塩（ＡＯＳ）、オレフィンスルホン酸塩、アルケンスルホン酸塩、アルカン−２，３−ジイルビス（硫酸塩）、ヒドロキシアルカンスルホン酸塩およびジスルホン酸塩、ドデシル硫酸ナトリウム（ＳＤＳ）などの硫酸アルキル（ＡＳ）、脂肪族アルコール硫酸塩（ＦＡＳ）、第１級アルコール硫酸塩（ＰＡＳ）、アルコールエーテル硫酸塩（アルコールエトキシ硫酸塩または脂肪族アルコールエーテル硫酸塩としても知られるＡＥＳまたはＡＥＯＳまたはＦＥＳ）、第２級アルカンスルホン酸塩（ＳＡＳ）、パラフィンスルホン酸塩（ＰＳ）、スルホン酸エステル、スルホン化脂肪酸グリセロールエステル、スルホン酸メチルエステル（ＭＥＳ）を含むα−スルホ脂肪酸メチルエステル（α−ＳＦＭｅまたはＳＥＳ）、アルキル−またはアルケニルコハク酸、ドデセニル／テトラデセニルコハク酸（ＤＴＳＡ）、アミノ酸の脂肪酸誘導体、スルホコハク酸のジエステルおよびモノエステルまたは脂肪酸の塩（セッケン）、ならびにこれらの組み合わせが挙げられる。
【０６６４】
アニオン性界面活性剤は、塩の形態で洗剤に添加するのが好ましい。これらの塩中の好適なカチオンは、ナトリウム、カリウムおよびリチウムなどのアルカリ金属イオン、およびアンモニウム塩、例えば、（２−ヒドロキシエチル）アンモニウム、ビス（２−ヒドロキシエチル）アンモニウムおよびトリス（２−ヒドロキシエチル）アンモニウム塩である。
【０６６５】
ノニオン性界面活性剤の非限定的な例としては、アルコールエトキシレート（ＡＥまたはＡＥＯ）、アルコールプロポキシレート、プロポキシル化脂肪族アルコール（ＰＦＡ）、エトキシル化および／またはプロポキシル化脂肪酸アルキルエステルなどのアルコキシル化脂肪酸アルキルエステル、アルキルフェノールエトキシレート（ＡＰＥ）、ノニルフェノールエトキシレート（ＮＰＥ）、アルキルポリグリコシド（ＡＰＧ）、アルコキシル化アミン、脂肪酸モノエタノールアミド（ＦＡＭ）、脂肪酸ジエタノールアミド（ＦＡＤＡ）、エトキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＥＦＡＭ）、プロポキシル化脂肪酸モノエタノールアミド（ＰＦＡＭ）、ポリヒドロキシアルキル脂肪酸アミド、または、グルコサミンのＮ−アシルＮ−アルキル誘導体（グルカミド、ＧＡ、もしくは脂肪酸グルカミド、ＦＡＧＡ）、ならびに商品名ＳＰＡＮおよびＴＷＥＥＮで入手可能な生成物、ならびにこれらの組み合わせが挙げられる。
【０６６６】
市販されているノニオン性界面活性剤としては、ＢＡＳＦ製のＰｌｕｒａｆａｃ（商標）、Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（商標）およびＰｌｕｒｏｎｉｃ（商標）レンジ、Ｃｏｇｎｉｓ製のＤｅｈｙｐｏｎ（商標）シリーズならびにＣｌａｒｉａｎｔ製のＧｅｎａｐｏｌ（商標）シリーズがある。
【０６６７】
ビルダーは、クエン酸塩、好ましくは、ナトリウム塩および／またはゼオライトのように非リン酸塩であってもよい。ホスホン酸塩ビルダーは、前述したもののいずれであってもよい。
【０６６８】
ビルダーは、前述したように、リン酸塩およびクエン酸ナトリウムビルダー、炭酸ナトリウム、ケイ酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム（ゼオライト）から選択するのが好ましい。好適なビルダーは前述したとおりであり、アルカリ金属またはアンモニウムリン酸塩、ポリリン酸塩、ホスホン酸塩、ポリホスホン酸塩、炭酸塩、重炭酸塩、ホウ酸塩、ポリヒドロキシスルホン酸塩、ポリアセテート、カルボン酸塩、クエン酸塩、およびポリカルボン酸塩を含む。クエン酸塩ビルダー、例えば、クエン酸およびその可溶性塩（特にナトリウム塩）は、ポリカルボン酸塩ビルダーである。ビルダーは、約０〜６５重量％、例えば、約５重量％〜約５０重量％、例えば５〜４０重量％、例えば１０〜４０重量％、例えば１０〜３０重量％、例えば１５〜２０重量％または例えば２０〜４０重量％の量で添加するのが好ましい。ビルダーは、１−ヒドロキシエタン−１，１−ジホスホン酸（ＨＥＤＰ）、エチレンジアミンテトラ（メチレンホスホン酸）（ＥＤＴＭＰＡ）、ジエチレントリアミンペンタキス（メチレンホスホン酸）（ＤＴＭＰＡもしくはＤＴＰＭＰＡ）、ジエチレントリアミンペンタ（メチレンホスホン酸）（ＤＴＰＭＰ）、アミノトリス（メチレンホスホン酸）（ＡＴＭＰ）、２−ホスホノブタン−１，２，４−トリカルボン酸（ＰＢＴＣ）およびヘキサメチレンジアミンテトラ（メチレンホスホン酸）（ＨＤＴＭＰ）をはじめとするホスホン酸塩ビルダーであってもよい。好ましいホスホン酸塩としては、１−ヒドロキシエタン−１，１−ジホスホン酸（ＨＥＤＰ）および／またはジエチレントリアミンペンタキス（メチレンホスホン酸）（ＤＴＭＰＡもしくはＤＴＰＭＰＡ）が挙げられる。ホスホン酸塩は、組成物の約０．０１重量％〜約１０重量％、好ましくは、０．１重量％〜約５重量％、より好ましくは０．５重量％〜３重量％のレベルの量で添加するのが好ましい。
【０６６９】
好ましいビルダーが、クエン酸塩、炭酸塩および／またはアルミノケイ酸ナトリウム（ゼオライト）を含む事例において、洗濯組成物は、リン酸塩を含有しなくてもよい。
【０６７０】
洗剤は、０〜３０重量％、例えば、約１％〜約２０％などの漂白系を含有してもよい。クリーニング洗剤に用いられる、当技術分野で公知の成分を含むいずれの漂白系を使用してもよい。好適な漂白系成分としては、過酸化水素の供給源；過酸の供給源；ならびに漂白触媒または漂白促進剤が挙げられる。
【０６７１】
過酸化水素の供給源：好適な過酸化水素の供給源は、無機過酸塩基であり、こうしたものとして、過炭酸ナトリウムおよび過ホウ酸ナトリウム（通常、一水和物または四水和物）、過酸化水素−尿素（１／１）などのアルカリ金属塩が挙げられる。
【０６７２】
過酸の供給源：過酸は、（ａ）事前に形成された過酸として直接組み込むか、または（ｂ）過酸化水素および漂白活性化剤から洗浄液中にｉｎ  ｓｉｔｕで形成する（過加水分解（ｐｅｒｈｙｄｒｏｌｙｓｉｓ））か、または（ｃ）過酸化水素とペルヒドロラーゼ（ｐｅｒｈｙｄｒｏｌａｓｅ）および後者の好適な基質、例えばエステルから、洗浄液中に形成することができる。
【０６７３】
ａ）好適な事前に形成した過酸としては、これらに限定されないが、ペルオキシ安息香酸およびその環置換誘導体などのペルオキシカルボン酸、ペルオキシ−α−ナフトエ酸、ペルオキシフタル酸、ペルオキシラウリン酸、ペルオキシステアリン酸、ε−フタルイミドペルオキシカプロン酸［フタルイミドペルオキシヘキサン酸（ＰＡＰ）］、およびｏ−カルボキシベンザミドペルオキシカプロン酸；ジペルオキシドデカン二酸、ジペルオキシアゼライン酸、ジペルオキシセバシン酸、ジペルオキシブラシル酸、２−デシルジペルオキシブタン二酸、ならびにジペルオキシフタル酸、ジペルオキシイソフタル酸およびジペルオキシテレフタル酸などの脂肪族および芳香族ジペルオキシジカルボン酸；ペルオキシ一硫酸；ペルオキシ二硫酸；ペルオキシリン酸；ペルオキシケイ酸；ならびに前記化合物の混合物が挙げられる。上に挙げた過酸は、場合によっては、アルカリ金属塩（例えば、Ｏｘｏｎｅ（登録商標））またはアルカリ土類金属塩などの好適な塩として添加するのが最適であることは理解されよう。
【０６７４】
ｂ）好適な漂白活性化剤は、エステル、アミド、イミド、ニトリルまたは無水物のクラスに属するもの、ならびに適用可能であれば、それらの塩を含む。好適な例は、テトラアセチルエチレンジアミン（ＴＡＥＤ）、４−［（３，５，５−トリメチルヘキサノイル）オキシ］ベンゼン−１−スルホン酸ナトリウム（ＩＳＯＮＯＢＳ）、４−（ドデカノイルオキシ）ベンゼン−１−スルホン酸ナトリウム（ＬＯＢＳ）、４−（デカノイルオキシ）ベンゼン−１−スルホン酸ナトリウム、４−（デカノイルオキシ）安息香酸塩（ＤＯＢＡ）、４−（ノナノイルオキシ）ベンゼン−１−スルホン酸ナトリウム（ＮＯＢＳ）、および／または国際公開第９８／１７７６７号パンフレットに開示されているものである。対象の漂白活性化剤の特定のファミリーが欧州特許第６２４１５４号明細書に開示されており、そのファミリーの中でも、クエン酸アセチルトリエチル（ＡＴＣ）が特に好ましい。ＡＴＣまたは短鎖トリグリセリド様トリアセチンは、環境にやさしいという利点を有する。さらに、クエン酸アセチルトリエチルおよびトリアセチンは、貯蔵に際して生成物の良好な加水分解安定性を有しており、これは効果的な漂白活性化剤である。最後に、ＡＴＣは、過加水分解反応中に放出されたクエン酸塩がビルダーとして機能し得るため、多機能性である。
【０６７５】
漂白触媒および促進剤：漂白系は、さらに漂白触媒または促進剤を含んでもよい。本発明の組成物に使用することができる漂白触媒のいくつかの非限定的な例として、シュウ酸マンガン、酢酸マンガン、マンガン−コラーゲン、コバルト−アミン触媒およびマンガントリアザシクロノナン（ＭｎＴＡＣＮ）触媒が挙げられ；特に、１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナン（Ｍｅ３−ＴＡＣＮ）または１，２，４，７−テトラメチル１，４，７−トリアザシクロノナン（Ｍｅ４−ＴＡＣＮ）とマンガンとの錯体、とりわけ、例えば、二核マンガン錯体［（Ｍｅ３−ＴＡＣＮ）Ｍｎ（Ｏ）３Ｍｎ（Ｍｅ３−ＴＡＣＮ）］（ＰＦ６）２、および［２，２’，２’’−ニトリロトリス（エタン−１，２−ジイラザニリリデン−κＮ−メタニリリデン）トリフェノラト−κ３Ｏ］マンガン（ＩＩＩ）などのＭｅ３−ＴＡＣＮである。また、漂白触媒は、鉄またはコバルト錯体などの他の金属化合物であってもよい。
【０６７６】
過酸の供給源が含まれる一部の実施形態において、以下の式：
【化２】
2018535664.tif 000003
（ｉｉｉ）およびこれらの混合物
（式中、各Ｒ１は、独立して、９〜２４個の炭素を含有する分岐アルキル基または１１〜２４個の炭素を含有する直鎖アルキル基であり、好ましくは、各Ｒ１は、独立して、９〜１８個の炭素を含有する分岐アルキル基または１１〜１８個の炭素を含有する直鎖アルキル基であり、より好ましくは、各Ｒ１は、独立して、２−プロピルヘプチル、２−ブチルオクチル、２−ペンチルノニル、２−ヘキシルデシル、ドデシル、テトラデシル、ヘキサデシル、オクタデシル、イソノニル、イソデシル、イソトリデシルおよびイソペンタデシルからなる群から選択される）
のうちの１つを有する有機漂白触媒または漂白促進剤を使用してもよい。
【０６７７】
他の例示的な漂白系は、例えば、国際公開第２００７／０８７２５８号パンフレット、国際公開第２００７／０８７２４４号パンフレット、国際公開第２００７／０８７２５９号パンフレット、欧州特許第１８６７７０８号明細書（ビタミンＫ）および国際公開第２００７／０８７２４２号パンフレットに記載されている。好適な光漂白剤は、例えば、スルホン化亜鉛またはアルミニウムフタロシアニンであってよい。
【０６７８】
一実施形態および既述の実施形態のいずれかによれば、本発明はさらに、以下：
ａ）組成物グラム当たり少なくとも０．００２ｍｇ、好ましくは、少なくとも０．００５ｍｇの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、配列番号７、配列番号８、配列番号９および配列番号１０を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）
ｂ）１０〜５０ｗｔ％のビルダー、および／または
ｃ）少なくとも１種の漂白成分（漂白剤は、過酸化物であり、漂白触媒は、マンガン化合物である）
を含むクリーニング組成物にも関する。
【０６７９】
一実施形態および既述の実施形態のいずれかによれば、本発明はさらに、以下；
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）５〜５０ｗｔ％のビルダー、および／または
ｃ）少なくとも１種の漂白成分（漂白剤は、過酸化物であり、漂白触媒は、マンガン化合物である）
を含むクリーニング組成物にも関する。
【０６８０】
酸素漂白剤は、好ましくは、過炭酸塩およびマンガン触媒、好ましくは１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナンまたは酢酸マンガン（ＩＩＩ）四水和物である。
【０６８１】
一実施形態および既述の実施形態のいずれかによれば、本発明はさらに、以下：
ａ）組成物グラム当たり少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、配列番号７、配列番号８、配列番号９および配列番号１０を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）
ｂ）クエン酸、メチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）および／もしくはグルタミン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）およびこれらの混合物から選択される、１０〜５０ｗｔ％のビルダー、ならびに／または
ｃ）少なくとも１種の漂白成分（漂白剤は、酸素漂白剤であり、漂白触媒は、マンガン化合物である）
を含むクリーニング組成物にも関する。
【０６８２】
一実施形態および既述の実施形態のいずれかによれば、本発明はさらに、以下；
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）クエン酸、メチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）および／もしくはグルタミン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）およびこれらの混合物から選択される、１０〜５０ｗｔ％のビルダー、ならびに／または
ｃ）少なくとも１種の漂白成分（漂白剤は、酸素漂白剤であり、漂白触媒は、マンガン化合物である）
を含むクリーニング組成物にも関する。
【０６８３】
酸素漂白剤は、好ましくは、過炭酸塩およびマンガン触媒、好ましくは１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロ−ノナンまたは酢酸マンガン（ＩＩ）四水和物である。
【０６８４】
一実施形態および既述の実施形態のいずれかによれば、本発明はさらに、以下：
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、配列番号７、配列番号８、配列番号９および配列番号１０を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）
ｂ）クエン酸、メチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）および／もしくはグルタミン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）およびこれらの混合物から選択される、１０〜５０ｗｔ％のビルダー、ならびに／または
ｃ）０．１〜４０ｗｔ％、好ましくは０．５〜３０ｗｔ％の漂白成分（漂白成分は、過酸化物、好ましくは、過炭酸塩および金属含有漂白触媒、好ましくは１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナンまたは酢酸マンガン（ＩＩ）四水和物である）
を含むクリーニング組成物にも関する。
【０６８５】
一実施形態および既述の実施形態のいずれかによれば、本発明はさらに、以下；
ａ）少なくとも０．００２ｐｐｍの活性ＤＮａｓｅ（ＤＮａｓｅは、以下：配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７を含むポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅから選択される）、
ｂ）クエン酸、メチルグリシン−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＭＧＤＡ）および／もしくはグルタミン酸−Ｎ，Ｎ−二酢酸（ＧＬＤＡ）およびこれらの混合物から選択される、１０〜５０ｗｔ％のビルダー、ならびに／または
ｃ）０．１〜４０ｗｔ％、好ましくは０．５〜３０ｗｔ％の漂白成分（漂白成分は、過酸化物、好ましくは、過炭酸塩および金属含有漂白触媒、好ましくは１，４，７−トリメチル−１，４，７−トリアザシクロノナンまたは酢酸マンガン（ＩＩ）四水和物である）
を含むクリーニング組成物にも関する。
【０６８６】
洗剤組成物の選択には、生地ケアの場合、クリーニングする生地の種類、汚れの種類および／または程度、クリーニングが実施される温度、ならびに洗剤製品の配合の考慮が含まれ得る。以下に述べる成分は、具体的な機能性に従い概略的見出しにより分類するが、当業者には理解されるように、以下に記載する例示的な非限定的成分を含め、１つの成分が別の機能性を含む場合もあるため、これを限定として解釈すべきではない。
【０６８７】
ヒドロトロープ
クリーニング組成物は、０〜１０重量％、例えば約０〜５重量％、例えば０．５％〜約５％、または約３％〜約５％のヒドロトロープを含んでもよい。洗剤に用いられる当技術分野において公知の任意のヒドロトロープを使用してよい。ヒドロトロープの非限定的な例としては、ベンゼンスルホン酸ナトリウム、ｐ−トルエンスルホン酸ナトリウム（ＳＴＳ）、キシレンスルホン酸ナトリウム（ＳＸＳ）、クメンスルホン酸ナトリウム（ＳＣＳ）、シメンスルホン酸ナトリウム、アミンオキシド、アルコールおよびポリグリコールエーテル、ヒドロキシナフトエ酸ナトリウム、ヒドロキシナフタレンスルホン酸ナトリウム、エチルヘキシル硫酸ナトリウム、ならびにこれらの組み合わせが挙げられる。
【０６８８】
ポリマー
クリーニング組成物は、０．５〜５％、２〜５％、０．５〜２％または０．２〜１％などの０〜１０重量％のポリマーを含有する。洗剤において用いられる技術分野において公知であるいずれかのポリマーが利用され得る。ポリマーは、上記のとおりコビルダーとして機能し得、または、再汚染防止、繊維保護、汚染物遊離、移染防止、油脂クリーニングおよび／または消泡特性をもたらし得る。いくつかのポリマーは、上記の特性を２つ以上および／または下記のモチーフを２つ以上有している場合がある。例示的なポリマーとしては、（カルボキシメチル）セルロース（ＣＭＣ）、ポリ（ビニルアルコール）（ＰＶＡ）、ポリ（ビニルピロリドン）（ＰＶＰ）、ポリ（エチレングリコール）またはポリ（エチレンオキシド）（ＰＥＧ）、エトキシル化ポリ（エチレンイミン）、カルボキシメチルイヌリン（ＣＭＩ）、および、ＰＡＡなどのポリカルボキシレート、ＰＡＡ／ＰＭＡ、ポリ−アスパラギン酸、および、ラウリルメタクリレート／アクリル酸コポリマー、疎水性修飾ＣＭＣ（ＨＭ−ＣＭＣ）およびシリコーン、テレフタル酸とオリゴマー系グリコールとのコポリマー、ポリ（エチレンテレフタレート）とポリ（オキシエテンテレフタレート）とのコポリマー（ＰＥＴ−ＰＯＥＴ）、ＰＶＰ、ポリ（ビニルイミダゾール）（ＰＶＩ）、ポリ（ビニルピリジン−Ｎ−オキシド）（ＰＶＰＯまたはＰＶＰＮＯ）、ならびに、ポリビニルピロリドン−ビニルイミダゾール（ＰＶＰＶＩ）が挙げられる。さらに例示的なポリマーとしては、スルホン化ポリカルボキシレート、ポリエチレンオキシドおよびポリプロピレンオキシド（ＰＥＯ−ＰＰＯ）およびジクアタニウムエトキシスルフェートが挙げられる。他の例示的なポリマーは、例えば、国際公開第２００６／１３０５７５号パンフレットに開示されている。上記のポリマーの塩もまた予期される。
【０６８９】
布地色調剤
本発明のクリーニング組成物はまた、染料または顔料などの布地色調剤を含んでいてもよく、これは、洗剤組成物に配合された場合に、前記布地が前記洗剤組成物を含む洗浄液と接触させられる際に布地に付着し、これにより、可視光の吸収／反射を介して前記布地の色合いを変えることが可能である。蛍光性白色化剤は少なくともいくらかの可視光を放つ。対照的に、布地色調剤は、可視光スペクトルの少なくとも一部分を吸収することで表面の色合いを変える。好適な布地色調剤としては、染料および染料−クレイ複合体が挙げられ、また、顔料もまた挙げられ得る。好適な染料としては、微小分子染料および高分子染料が挙げられる。好適な微小分子染料としては、例えば国際公開第２００５／０３２７４号パンフレット、国際公開第２００５／０３２７５号パンフレット、国際公開第２００５／０３２７６号パンフレットおよび欧州特許第１８７６２２６号明細書（本明細書において参照により援用される）に記載されている、Ｄｉｒｅｃｔ  Ｂｌｕｅ、Ｄｉｒｅｃｔ  Ｒｅｄ、Ｄｉｒｅｃｔ  Ｖｉｏｌｅｔ、Ａｃｉｄ  Ｂｌｕｅ、Ａｃｉｄ  Ｒｅｄ、Ａｃｉｄ  Ｖｉｏｌｅｔ、Ｂａｓｉｃ  Ｂｌｕｅ、Ｂａｓｉｃ  ＶｉｏｌｅｔおよびＢａｓｉｃ  Ｒｅｄ、または、これらの混合物の染料索引（Ｃ．Ｉ．）分類に属する染料からなる群から選択される微小分子染料が挙げられる。洗剤組成物は、約０．００００３重量％〜約０．２重量％、約０．００００８重量％〜約０．０５重量％またはさらには約０．０００１重量％〜約０．０４重量％の布地色調剤を含むことが好ましい。組成物は、０．０００１重量％〜０．２重量％の布地色調剤を含み得、これは、組成物が単位用量ポーチの形態である場合に特に好ましい場合がある。好適な色調剤はまた、例えば、国際公開第２００７／０８７２５７号パンフレット、および国際公開第２００７／０８７２４３号パンフレットに開示されている。
【０６９０】
酵素
本発明のクリーニング組成物は、例えばラッカーゼ、および／またはペルオキシダーゼといった、プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼ、オキシダーゼなどの１種または複数種の追加の酵素を含み得る。
【０６９１】
一般に、選択された酵素の特性は、選択された洗剤と適合性であるべきであり（すなわち、至適ｐＨ、他の酵素成分および非酵素成分との適合性など）、また、酵素は有効量で存在すべきである。
【０６９２】
セルラーゼ
好適なセルラーゼは、細菌性または真菌性由来のものを含む。化学的に修飾されたミュータントまたはタンパク質改変ミュータントが含まれる。好適なセルラーゼとしては、例えば、米国特許第４，４３５，３０７号明細書、米国特許第５，６４８，２６３号明細書、米国特許第５，６９１，１７８号明細書、米国特許第５，７７６，７５７号明細書および国際公開第８９／０９２５９号パンフレットに開示されている、フミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、ミセリオフトラ・テルモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）およびフザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）から産生される真菌セルラーゼといった、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、フミコラ属（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）、フザリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）、チエラビア属（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ）、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ）由来のセルラーゼが挙げられる。
【０６９３】
特に好適なセルラーゼは、色の取り扱いに関する有益性を有するアルカリ性または中性セルラーゼである。このようなセルラーゼの例は、欧州特許第０，４９５，２５７号明細書、欧州特許第０，５３１，３７２号明細書、国際公開第９６／１１２６２号パンフレット、国際公開第９６／２９３９７号パンフレット、国際公開第９８／０８９４０号パンフレットに記載されているセルラーゼである。他の例は、国際公開第９４／０７９９８号パンフレット、欧州特許第０，５３１，３１５号明細書、米国特許第５，４５７，０４６号明細書、米国特許第５，６８６，５９３号明細書、米国特許第５，７６３，２５４号明細書、国際公開第９５／２４４７１号パンフレット、国際公開第９８／１２３０７号パンフレットおよび国際公開第９９／００１５４４号パンフレットに記載されているものなどのセルラーゼ変異体である。
【０６９４】
他のセルラーゼは、国際公開第２００２／０９９０９１号パンフレットの配列番号２の１位〜７７３位のアミノ酸配列に対して少なくとも９７％同一性の配列を有するエンド−β−１，４−グルカナーゼ酵素、またはファミリー４４キシログルカナーゼ（国際公開第２００１／０６２９０３号パンフレットの配列番号２の４０位〜５５９位のアミノ酸配列に対して少なくとも６０％同一性の配列を有するキシログルカナーゼ酵素である）。
【０６９５】
市販されているセルラーゼとしては、Ｃｅｌｌｕｚｙｍｅ（商標）、およびＣａｒｅｚｙｍｅ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ  Ｐｒｅｍｉｕｍ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ  Ｃｌａｓｓｉｃ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｃｅｌｌｕｓｏｆｔ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｗｈｉｔｅｚｙｍｅ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｃｌａｚｉｎａｓｅ（商標）およびＰｕｒａｄａｘ  ＨＡ（商標）（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｃ．）およびＫＡＣ−５００（Ｂ）（商標）（花王株式会社）が挙げられる。
【０６９６】
プロテアーゼ
好適なプロテアーゼは、細菌、真菌、植物、ウイルスもしくは動物由来、例えば、野菜または微生物由来のものを含む。微生物由来のものが好ましい。化学的に修飾されたミュータントまたはタンパク質改変ミュータントが含まれる。これは、セリンプロテアーゼまたはメタロプロテアーゼなどのアルカリ性プロテーゼであってよい。セリンプロテアーゼは、例えば、Ｓ１ファミリー、例えば、トリプシン、またはスブチリシンなどのＳ８ファミリーのものであってよい。メタロプロテアーゼは、例えば、ファミリーＭ４などからのサーモリシン、またはＭ５、Ｍ７もしくはＭ８ファミリーのものなどの他のメタロプロテアーゼであってよい。
【０６９７】
「スブチラーゼ」という用語は、Ｓｉｅｚｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｎｇｎｇ．４（１９９１）７１９−７３７およびＳｉｅｚｅｎ  ｅｔ  ａｌ．Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｓｃｉｅｎｃｅ  ６（１９９７）５０１−５２３による、セリンプロテアーゼのサブグループを指す。セリンプロテアーゼは、活性部位にセリンを有することを特徴とするプロテアーゼのサブグループであり、これは、基質と一緒に共有結合付加体を形成する。スブチラーゼは、６つの下位区分、すなわち、スブチリシンファミリー、サーミターゼ（Ｔｈｅｒｍｉｔａｓｅ）ファミリー、プロテイナーゼＫ（Ｐｒｏｔｅｉｎａｓｅ  Ｋ）ファミリー、ランチビオチック（Ｌａｎｔｉｂｉｏｔｉｃ）ペプチダーゼファミリー、ケキシン（Ｋｅｘｉｎ）ファミリーおよびピロリシン（Ｐｙｒｏｌｙｓｉｎ）ファミリーにさらに分類することができる。
【０６９８】
スブチラーゼの例は、米国特許第７，２６２，０４２号明細書および国際公開第２００９／０２１８６７号パンフレットに記載されている、例えば、バチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｅｎｔｕｓ）、バチルス・アルカロフィルス（Ｂ．ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）、枯草菌（Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）、バチルス・プミルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｐｕｍｉｌｕｓ）およびバチルス・ギブソニ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｇｉｂｓｏｎｉｉ）などのバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られるもの、ならびに国際公開第８９／０６２７９号パンフレットに記載されているスブチリシン・レンツス（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ  ｌｅｎｔｕｓ）、スブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）Ｎｏｖｏ、スブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）Ｃａｒｌｓｂｅｒｇ、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）、スブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）ＢＮＰ’、スブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）３０９、スブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）１４７およびスブチリシン（ｓｕｂｔｉｌｉｓｉｎ）１６８、ならびに（国際公開第９３／１８１４０号パンフレット）に記載されているプロテアーゼＰＤ１３８である。その他の有用なプロテアーゼの例は、国際公開第９２／１７５１７７号パンフレット、国際公開第０１／０１６２８５号パンフレット、国際公開第０２／０２６０２４号パンフレットおよび国際公開第０２／０１６５４７号パンフレットに記載されているものであり得る。トリプシン様プロテアーゼの例は、トリプシン（例えば、ブタまたはウシ由来）、ならびに国際公開第８９／０６２７０号パンフレット、国際公開第９４／２５５８３号パンフレットおよび国際公開第２００５／０４０３７２号パンフレットに記載されているフザリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）プロテアーゼ、ならびに国際公開第２００５／０５２１６１号パンフレットおよび国際公開第２００５／０５２１４６号パンフレットに記載されているセルモナス（Ｃｅｌｌｕｍｏｎａｓ）から得られるキモトリプシンプロテアーゼである。
【０６９９】
別の好ましいプロテアーゼは、国際公開第９５／２３２２１号パンフレットに記載されているバチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｅｎｔｕｓ）ＤＳＭ５４８３からのアルカリ性プロテーゼ、ならびに国際公開第９２／２１７６０号パンフレット、国際公開第９５／２３２２１号パンフレット、欧州特許第１９２１１４７号明細書および欧州特許第１９２１１４８号明細書に記載されているその変異体である。
【０７００】
メタロプロテアーゼの例は、国際公開第２００７／０４４９９３号明細書（Ｇｅｎｅｎｃｏｒｔ  Ｉｎｔ．）に記載されている中性メタロプロテアーゼ、例えば、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）から得られるものなどである。
【０７０１】
有用なプロテアーゼの例は、国際公開第９２／１９７２９号パンフレット、国際公開第９６／０３４９４６号パンフレット、国際公開第９８／２０１１５号パンフレット、国際公開第９８／２０１１６号パンフレット、国際公開第９９／０１１７６８号パンフレット、国際公開第０１／４４４５２号パンフレット、国際公開第０３／００６６０２号パンフレット、国際公開第２００４／０３１８６号パンフレット、国際公開第２００４／０４１９７９号パンフレット、国際公開２００７／００６３０５号パンフレット、国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレット、国際公開第２０１１／０３６２６４号パンフレットに記載されている変異体であって、特に、ＢＰＮ’番号付けを用いて、以下の１つまたは複数の位置に置換を伴う変異体である：３、４、９、１５、２７、３６、５７、６８、７６、８７、９５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０３、１０４、１０６、１１８、１２０、１２３、１２８、１２９、１３０、１６０、１６７、１７０、１９４、１９５、１９９、２０５、２０６、２１７、２１８、２２２、２２４、２３２、２３５、２３６、２４５、２４８、２５２および２７４。より好ましいスブチラーゼ変異体は、次の突然変異を有し得る：Ｓ３Ｔ、Ｖ４Ｉ、Ｓ９Ｒ、Ａ１５Ｔ、Ｋ２７Ｒ，＊３６Ｄ、Ｖ６８Ａ、Ｎ７６Ｄ、Ｎ８７Ｓ，Ｒ、＊９７Ｅ、Ａ９８Ｓ、Ｓ９９Ｇ，Ｄ，Ａ、Ｓ９９ＡＤ、Ｓ１０１Ｇ，Ｍ，Ｒ  Ｓ１０３Ａ、Ｖ１０４Ｉ，Ｙ，Ｎ、Ｓ１０６Ａ、Ｇ１１８Ｖ，Ｒ、Ｈ１２０Ｄ，Ｎ、Ｎ１２３Ｓ、Ｓ１２８Ｌ、Ｐ１２９Ｑ、Ｓ１３０Ａ、Ｇ１６０Ｄ、Ｙ１６７Ａ、Ｒ１７０Ｓ、Ａ１９４Ｐ、Ｇ１９５Ｅ、Ｖ１９９Ｍ、Ｖ２０５Ｉ、Ｌ２１７Ｄ、Ｎ２１８Ｄ、Ｍ２２２Ｓ、Ａ２３２Ｖ、Ｋ２３５Ｌ、Ｑ２３６Ｈ、Ｑ２４５Ｒ、Ｎ２５２Ｋ、Ｔ２７４Ａ（ＢＰＮ’番号付けを用いて）。
【０７０２】
有用なプロテアーゼの具体的例は、国際公開第９２／１９７２９号パンフレット、国際公開第９６／０３４９４６号パンフレット、国際公開第９８／２０１１５号パンフレット、国際公開第９８／２０１１６号パンフレット、国際公開第９９／０１１７６８号パンフレット、国際公開第０１／４４４５２号パンフレット、国際公開第０３／００６６０２号パンフレット、国際公開第０４／０３１８６号パンフレット、国際公開第０４／０４１９７９号パンフレット、国際公開第０７／００６３０５号パンフレット、国際公開第１１／０３６２６３号パンフレット、国際公開第１１／０３６２６４号パンフレットに記載されている変異体であって、特に、下記の位置：３、４、９、１５、２４、２７、４２、５５、５９、６０、６６、７４、８５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０４、１１６、１１８、１２１、１２６、１２７、１２８、１５４、１５６、１５７、１５８、１６１、１６４、１７６、１７９、１８２、１８５、１８８、１８９、１９３、１９８、１９９、２００、２０３、２０６、２１１、２１２、２１６、２１８、２２６、２２９、２３０、２３９、２４６、２５５、２５６、２６８および２６９の１つまたは複数に置換を伴う変異体であり、ここで、これらの位置は、国際公開第２０１６／００１４４９号パンフレットの配列番号１に示されるバチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  Ｌｅｎｔｕｓ）プロテアーゼの位置に対応する。より好ましいスブチラーゼ変異体は、次の突然変異：Ｓ３Ｔ、Ｖ４Ｉ、Ｓ９Ｒ、Ｓ９Ｅ、Ａ１５Ｔ、Ｓ２４Ｇ、Ｓ２４Ｒ、Ｋ２７Ｒ、Ｎ４２Ｒ、Ｓ５５Ｐ、Ｇ５９Ｅ、Ｇ５９Ｄ、Ｎ６０Ｄ、Ｎ６０Ｅ、Ｖ６６Ａ、Ｎ７４Ｄ、Ｎ８５Ｓ、Ｎ８５Ｒ、Ｇ９６Ｓ、Ｇ９６Ａ、Ｓ９７Ｇ、Ｓ９７Ｄ、Ｓ９７Ａ、Ｓ９７ＳＤ、Ｓ９９Ｅ、Ｓ９９Ｄ、Ｓ９９Ｇ、Ｓ９９Ｍ、Ｓ９９Ｎ、Ｓ９９Ｒ、Ｓ９９Ｈ、Ｓ１０１Ａ、Ｖ１０２Ｉ、Ｖ１０２Ｙ、Ｖ１０２Ｎ、Ｓ１０４Ａ、Ｇ１１６Ｖ、Ｇ１１６Ｒ、Ｈ１１８Ｄ、Ｈ１１８Ｎ、Ｎ１２０Ｓ、Ｓ１２６Ｌ、Ｐ１２７Ｑ、Ｓ１２８Ａ、Ｓ１５４Ｄ、Ａ１５６Ｅ、Ｇ１５７Ｄ、Ｇ１５７Ｐ、Ｓ１５８Ｅ、Ｙ１６１Ａ、Ｒ１６４Ｓ、Ｑ１７６Ｅ、Ｎ１７９Ｅ、Ｓ１８２Ｅ、Ｑ１８５Ｎ、Ａ１８８Ｐ、Ｇ１８９Ｅ、Ｖ１９３Ｍ、Ｎ１９８Ｄ、Ｖ１９９Ｉ、Ｙ２０３Ｗ、Ｓ２０６Ｇ、Ｌ２１１Ｑ、Ｌ２１１Ｄ、Ｎ２１２Ｄ、Ｎ２１２Ｓ、Ｍ２１６Ｓ、Ａ２２６Ｖ、Ｋ２２９Ｌ、Ｑ２３０Ｈ、Ｑ２３９Ｒ、Ｎ２４６Ｋ、Ｎ２５５Ｗ、Ｎ２５５Ｄ、Ｎ２５５Ｅ、Ｌ２５６Ｅ、Ｌ２５６Ｄ、Ｔ２６８Ａ、Ｒ２６９Ｈを有し得る。プロテアーゼ変異体は、国際公開第２０１６／００１４４９号パンフレットの配列番号１に示されるバチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  Ｌｅｎｔｕｓ）プロテアーゼ（Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標））、国際公開第２０１６／００１４４９号パンフレットの配列番号２に示されるバチルス・アミロリケニファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｃｈｅｎｉｆａｃｉｅｎｓ）プロテアーゼ（ＢＰＮ’）の変異体であるのが好ましい。プロテアーゼ変異体は、国際公開第２０１６／００１４４９号パンフレットの配列番号１または配列番号２と少なくとも８０％の配列同一性を有する。
【０７０３】
あるいは、プロテアーゼ変異体から選択されるプロテアーゼは、国際公開第２００４／０６７７３７号パンフレットの配列番号１の１７１、１７３、１７５、１７９または１８０位に対応する１つまたは複数の位置に置換を含み、前記プロテアーゼ変異体は、国際公開第２００４／０６７７３７号パンフレットの配列番号１と少なくとも７５％、且つ１００％未満の配列同一性を有する。
【０７０４】
好適な市販されているタンパク分解酵素としては、商品名：Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｌａｓｅ（商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（商標）、Ｒｅｌａｓｅ（登録商標）、Ｒｅｌａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｂｌａｚｅ、Ｂｌａｚｅ  Ｅｖｉｔｙ（登録商標）１００Ｔ、Ｂｌａｚｅ  Ｅｖｉｔｙ（登録商標）１２５Ｔ、Ｂｌａｚｅ  Ｅｖｉｔｙ（登録商標）１５０Ｔ、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）およびＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）で販売されているもの、商品名：Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ（商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  ＭＡ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  Ｏｘ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  ＯｘＰ（登録商標）、Ｐｕｒａｍａｘ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ（商標）、ＦＮ２（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌｅｎｚ  Ｐ１０００（商標）、Ｅｘｃｅｌｌｅｎｚ  Ｐ１２５０（商標）、Ｅｒａｓｅｒ（登録商標）、Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ  Ｐ１００（商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｒｅｆｅｒｅｎｚ  Ｐ１１０（商標）、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ  Ｐ１０００（商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）（商標）、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ  Ｐ１０５０（商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  Ｏｘ（登録商標）（商標）、Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ  Ｐ２０００（商標）、Ｐｕｒａｆａｓｔ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｏｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）およびＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）（Ｄａｎｉｓｃｏ／ＤｕＰｏｎｔ）、Ａｘａｐｅｍ（商標）（Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｓｅｓ  Ｎ．Ｖ．）、ＢＬＡＰ（米国特許第５３５２６０４号明細書の図２９に示される配列）およびその変異体（Ｈｅｎｋｅｌ  ＡＧ）、およびＫＡＰ（バチルス・アルカロフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）スブチリシン）（花王株式会社製）で販売されているものが挙げられる。
【０７０５】
本発明のいくつかの態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む洗剤、例えば、クリーニング組成物などの組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択され、組成物は、さらに、下記の位置：３、４、９、１５、２４、２７、４２、５５、５９、６０、６６、７４、８５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０４、１１６、１１８、１２１、１２６、１２７、１２８、１５４、１５６、１５７、１５８、１６１、１６４、１７６、１７９、１８２、１８５、１８８、１８９、１９３、１９８、１９９、２００、２０３、２０６、２１１、２１２、２１６、２１８、２２６、２２９、２３０、２３９、２４６、２５５、２５６、２６８および２６９の１つまたは複数に置換を含む、少なくとも０．０１ｐｐｍの１つまたは複数のプロテアーゼ変異体を含み、これらの位置は、国際公開第２０１１／０３６２６３号パンフレットの配列番号１に示されるプロテアーゼの位置に対応する。
【０７０６】
リパーゼおよびクチナーゼ
好適なリパーゼおよびクチナーゼは、細菌または真菌由来のものを含む。化学的に修飾されたミュータント酵素またはタンパク質改変ミュータント酵素が含まれる。例としては、欧州特許第２５８０６８号明細書および欧州特許第３０５２１６号明細書に記載されている、テルモマイセス属（Ｔｈｅｒｍｏｍｙｃｅｓ）由来、例えば、Ｔ．ラヌギノスス（Ｔ．ｌａｎｕｇｉｎｏｓｕｓ）（以前はフミコラ・ラヌギノサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）と命名されていた）由来のリパーゼ；例えば、Ｈ．インソレンス（Ｈ．ｉｎｓｏｌｅｎｓ）といったフミコラ属（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）由来のクチナーゼ（国際公開第９６／１３５８０号パンフレット）、例えば、Ｐ．アルカリゲネス（Ｐ．ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）またはＰ．シュードアルカリアルカリゲネス（Ｐ．ｐｓｅｕｄｏａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）（欧州特許第２１８２７２号明細書）、Ｐ．セパシア（Ｐ．ｃｅｐａｃｉａ）（欧州特許第３３１３７６号明細書）、シュードモナス属（Ｐ．ｓｐ．）ＳＤ７０５株（国際公開第９５／０６７２０号パンフレットおよび国際公開第９６／２７００２号パンフレット）、Ｐ．ウィスコンシネンシス（Ｐ．ｗｉｓｃｏｎｓｉｎｅｎｓｉｓ）（国際公開第９６／１２０１２号パンフレット）といったシュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）（これらの一部は、現在、バークホルデリア属（Ｂｕｒｋｈｏｌｄｅｒｉａ）と改名されている）株由来のリパーゼ；ＧＤＳＬタイプのストレプトマイセス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）リパーゼ（国際公開第２０１０／０６５４５５号パンフレット）、イネいもち病菌（Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅ  ｇｒｉｓｅａ）（国際公開第２０１０／１０７５６０号パンフレット）、シュードモナス・メンドシナ（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｍｅｎｄｏｃｉｎａ）由来のクチナーゼ（米国特許第５，３８９，５３６号明細書）、サーモビフィダ・フスカ（Ｔｈｅｒｍｏｂｉｆｉｄａ  ｆｕｓｃａ）由来のリパーゼ（国際公開第２０１１／０８４４１２号パンフレット）、ジェオバシラス・ステアロサーモフィラス（Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）リパーゼ（国際公開第２０１１／０８４４１７号パンフレット）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）由来のリパーゼ（国際公開第２０１１／０８４５９９号パンフレット）、ならびにストレプトマイセス・グリセウス（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ ｇｒｉｓｅｕｓ）（国際公開第２０１１／１５０１５７号パンフレット）およびストレプトマイセス・プリスチナエスピラリス（Ｓ．ｐｒｉｓｔｉｎａｅｓｐｉｒａｌｉｓ）（国際公開第２０１２／１３７１４７号パンフレット）由来のリパーゼが挙げられる。
【０７０７】
他の例は、欧州特許第４０７２２５号明細書、国際公開第９２／０５２４９号パンフレット、国際公開第９４／０１５４１号パンフレット、国際公開第９４／２５５７８号パンフレット、国際公開第９５／１４７８３号パンフレット、国際公開第９５／３０７４４号パンフレット、国際公開第９５／３５３８１号パンフレット、国際公開第９５／２２６１５号パンフレット、国際公開第９６／００２９２号パンフレット、国際公開第９７／０４０７９号パンフレット、国際公開第９７／０７２０２号パンフレット、国際公開第００／３４４５０号パンフレット、国際公開第００／６００６３号パンフレット、国際公開第０１／９２５０２号パンフレット、国際公開第０７／８７５０８号パンフレットおよび国際公開第２００９／１０９５００号パンフレットに記載のものなどのリパーゼ変異体である。
【０７０８】
好ましい市販されているリパーゼ酵素としては、Ｌｉｐｏｌａｓｅ（商標）、Ｌｉｐｅｘ（商標）；Ｌｉｐｏｌｅｘ（商標）およびＬｉｐｏｃｌｅａｎ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）、Ｌｕｍａｆａｓｔ（当初、Ｇｅｎｅｎｃｏｒから市販）およびＬｉｐｏｍａｘ（当初、Ｇｉｓｔ−Ｂｒｏｃａｄｅｓから市販）が挙げられる。
【０７０９】
また別の例は、アシルトランスフェラーゼまたはペルヒドロラーゼと呼ばれこともあるリパーゼ、例えば、カンディダ・アンタークティカ（Ｃａｎｄｉｄａ  ａｎｔａｒｃｔｉｃａ）リパーゼＡとの相同体を有するアシルトランスフェラーゼ（国際公開第２０１０／１１１１４３号パンフレット）、マイコバクテリウム・スメグマチス（Ｍｙｃｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ  ｓｍｅｇｍａｔｉｓ）由来のアシルトランスフェラーゼ（国際公開第２００５／５６７８２号パンフレット）、ＣＥ  ７ファミリー由来のペルヒドロラーゼ（国際公開第２００９／６７２７９号パンフレット）、ならびに、Ｍ．スメグマチス（Ｍ．ｓｍｅｇｍａｔｉｓ）ペルヒドロラーゼの変異体、特に、Ｈｕｎｔｓｍａｎ  Ｔｅｘｔｉｌｅ  Ｅｆｆｅｃｔｓ  Ｐｔｅ  Ｌｔｄ製の商品Ｇｅｎｔｌｅ  Ｐｏｗｅｒ  Ｂｌｅａｃｈに使用されているＳ５４Ｖ変異体（国際公開第１０／１０００２８号パンフレット）である。
【０７１０】
本発明のいくつかの態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む洗剤、例えば、クリーニング組成物などの組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択され、組成物は、さらに、以下：
ａ）少なくとも０．０１ｐｐｍの１種または複数種のリパーゼ
を含む。
【０７１１】
アミラーゼ
本発明のＤＮａｓｅと一緒に用いることができる、好適なアミラーゼは、α−アミラーゼまたはグルコアミラーゼであってよく、細菌または真菌由来のいずれであってもよい。化学的に修飾されたミュータントまたはタンパク質改変ミュータントが含まれる。アミラーゼとしては、例えば、英国特許第１，２９６，８３９号明細書にさらに詳細に記載されているバチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）の特殊な系統といった、例えばバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られるα−アミラーゼが挙げられる。
【０７１２】
好適なアミラーゼとしては、国際公開第９５／１０６０３号パンフレットに記載の配列番号２を有するアミラーゼ、またはその配列番号３に対して９０％配列同一性を有する変異体が挙げられる。好ましい変異体は、国際公開第９４／０２５９７号パンフレット、国際公開第９４／１８３１４号パンフレット、国際公開第９７／４３４２４号パンフレットおよび国際公開第９９／１９４６７号パンフレットの配列番号４に記載の変異体、例えば、以下の１つまたは複数の位置に置換を伴う変異体である：１５、２３、１０５、１０６、１２４、１２８、１３３、１５４、１５６、１７８、１７９、１８１、１８８、１９０、１９７、２０１、２０２、２０７、２０８、２０９、２１１、２４３、２６４、３０４、３０５、３９１、４０８、および４４４。
【０７１３】
別の好適なアミラーゼとして、国際公開第０２／１０３５５号パンフレットに記載の配列番号６を有するアミラーゼ、または配列番号６に対して９０％配列同一性を有する変異体が挙げられる。配列番号６の好ましい変異体は、１８１位および１８２位に欠失を有し、１９３位に置換を有するものである。
【０７１４】
好適な他のアミラーゼは、国際公開第２００６／０６６５９４号パンフレットに記載の配列番号６に示されるバチルス・アミロリケファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）から得られるα−アミラーゼの残基１〜３３と、国際公開第２００６／０６６５９４号パンフレットに記載の配列番号４に示されるＢ．リケニホルミス（Ｂ．ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）α−アミラーゼの残基３６〜４８３を含むハイブリッドα−アミラーゼまたはそれらの９０％配列同一性を有する変異体である。このハイブリッドα−アミラーゼの好ましい変異体は、以下の１つまたは複数の位置に置換、欠失もしくは挿入を伴う変異体である：Ｇ４８、Ｔ４９、Ｇ１０７、Ｈ１５６、Ａ１８１、Ｎ１９０、Ｍ１９７、Ｉ２０１、Ａ２０９およびＱ２６４。国際公開第２００６／０６６５９４号パンフレットに記載の配列番号６に示されるＢ．アミロリケファシエンス（Ｂ．ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）から得られるα−アミラーゼの残基１〜３３と、配列番号４の残基３６〜４８３を含むハイブリッドα−アミラーゼの最も好ましい変異体は、以下の置換を有するものである：
Ｍ１９７Ｔ；
Ｈ１５６Ｙ＋Ａ１８１Ｔ＋Ｎ１９０Ｆ＋Ａ２０９Ｖ＋Ｑ２６４Ｓ；または
Ｇ４８Ａ＋Ｔ４９Ｉ＋Ｇ１０７Ａ＋Ｈ１５６Ｙ＋Ａ１８１Ｔ＋Ｎ１９０Ｆ＋Ｉ２０１Ｆ＋Ａ２０９Ｖ＋Ｑ２６４Ｓ。
【０７１５】
好適なさらに別のアミラーゼは、国際公開第９９／１９４６７号パンフレットに記載の配列番号６を有するアミラーゼまたは配列番号６に対して９０％配列同一性を有するその変異体である。配列番号６の好ましい変異体は、以下の１つまたは複数の位置に置換、欠失もしくは挿入を伴う変異体である：Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｈ１８３、Ｇ１８４、Ｎ１９５，Ｉ２０６、Ｅ２１２、Ｅ２１６およびＫ２６９。特に好ましいアミラーゼは、Ｒ１８１およびＧ１８２位、またはＨ１８３およびＧ１８４位に欠失を有するものである。
【０７１６】
用いることができる別のアミラーゼは、国際公開第９６／２３８７３号パンフレットの配列番号１、配列番号３、配列番号２もしくは配列番号７を有するもの、または配列番号１、配列番号２、配列番号３もしくは配列番号７に対して９０％配列同一性を有する変異体である。配列番号１、配列番号２、配列番号３もしくは配列番号７の好ましい変異体は、国際公開第９６／２３８７３号パンフレットの配列番号２を番号付けに用いて、以下の１つまたは複数の位置に置換、欠失もしくは挿入を伴う変異体である：１４０、１８１、１８２、１８３、１８４、１９５、２０６、２１２、２４３、２６０、２６９、３０４および４７６。より好ましい変異体は、１８１、１８２、１８３および１８４から選択される２つの位置、例えば、１８１および１８２、１８２および１８３に欠失を有するものである。配列番号１、配列番号２もしくは配列番号７の最も好ましい変異体は、１８３および１８４位における欠失と、１４０、１９５、２０６、２４３、２６０、３０４および４７６の１つまたは複数の位置に置換を有するものである。
【０７１７】
用いることができる他のアミラーゼは、国際公開第２００８／１５３８１５号パンフレットの配列番号２、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１０を有するアミラーゼ、または国際公開第２００８／１５３８１５号パンフレットの配列番号２に対して９０％配列同一性を有するその変異体、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１０に対して９０％配列同一性を有する変異体である。国際公開第０１／６６７１２号パンフレットの配列番号１０の好ましい変異体は、以下の１つまたは複数の位置に置換、欠失もしくは挿入を伴う変異体である：１７６、１７７、１７８、１７９、１９０、２０１、２０７、２１１および２６４。
【０７１８】
さらに別の好適なアミラーゼは、国際公開第０９／０６１３８０号パンフレットの配列番号２を有するアミラーゼまたはその配列番号２に対して９０％配列同一性を有する変異体である。配列番号２の好ましい変異体は、Ｃ末端の切断および／または以下の１つまたは複数の位置に置換、欠失もしくは挿入を伴う変異体である：Ｑ８７、Ｑ９８、Ｓ１２５、Ｎ１２８、Ｔ１３１、Ｔ１６５、Ｋ１７８、Ｒ１８０、Ｓ１８１、Ｔ１８２、Ｇ１８３、Ｍ２０１、Ｆ２０２、Ｎ２２５、Ｓ２４３、Ｎ２７２、Ｎ２８２、Ｙ３０５、Ｒ３０９、Ｄ３１９、Ｑ３２０、Ｑ３５９、Ｋ４４４およびＧ４７５。配列番号２のより好ましい変異体は、以下の１つまたは複数の位置：Ｑ８７Ｅ，Ｒ、Ｑ９８Ｒ、Ｓ１２５Ａ、Ｎ１２８Ｃ、Ｔ１３１Ｉ、Ｔ１６５Ｉ、Ｋ１７８Ｌ、Ｔ１８２Ｇ、Ｍ２０１Ｌ、Ｆ２０２Ｙ、Ｎ２２５Ｅ，Ｒ、Ｎ２７２Ｅ，Ｒ、Ｓ２４３Ｑ，Ａ，Ｅ，Ｄ、Ｙ３０５Ｒ、Ｒ３０９Ａ、Ｑ３２０Ｒ、Ｑ３５９Ｅ、Ｋ４４４ＥおよびＧ４７５Ｋにおける置換、ならびに／または以下の位置：Ｒ１８０および／もしくはＳ１８１またはＴ１８２および／もしくはＧ１８３における欠失を伴うものである。配列番号２の最も好ましいアミラーゼ変異体は、以下の置換：
Ｎ１２８Ｃ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｇ４７５Ｋ；
Ｎ１２８Ｃ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｆ２０２Ｙ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｄ３１９Ｔ＋Ｇ４７５Ｋ；
Ｓ１２５Ａ＋Ｎ１２８Ｃ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｇ４７５Ｋ；または
Ｓ１２５Ａ＋Ｎ１２８Ｃ＋Ｔ１３１Ｉ＋Ｔ１６５Ｉ＋Ｋ１７８Ｌ＋Ｔ１８２Ｇ＋Ｙ３０５Ｒ＋Ｇ４７５Ｋ
を有するものであり、変異体は、Ｃ末端切断されており、任意選択で、２４３位の置換ならびに／または１８０位および／もしくは１８１位の欠失をさらに含む。
【０７１９】
他の好適なアミラーゼは、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットに記載の配列番号１２を有するα−アミラーゼまたは配列番号１２に対して少なくとも９０％配列同一性を有する変異体である。好ましいアミラーゼ変異体は、国際公開第０１／６６７１２号パンフレットに記載の配列番号１２の以下の１つまたは複数の位置に置換、欠失もしくは挿入を伴う変異体である：Ｒ２８、Ｒ１１８、Ｎ１７４；Ｒ１８１、Ｇ１８２、Ｄ１８３、Ｇ１８４、Ｇ１８６、Ｗ１８９、Ｎ１９５、Ｍ２０２、Ｙ２９８、Ｎ２９９、Ｋ３０２、Ｓ３０３、Ｎ３０６、Ｒ３１０、Ｎ３１４；Ｒ３２０、Ｈ３２４、Ｅ３４５、Ｙ３９６、Ｒ４００、Ｗ４３９、Ｒ４４４、Ｎ４４５、Ｋ４４６、Ｑ４４９、Ｒ４５８、Ｎ４７１、Ｎ４８４。特に好ましいアミラーゼは、Ｄ１８３およびＧ１８４の欠失を有し、且つ、次の置換：Ｒ１１８Ｋ、Ｎ１９５Ｆ、Ｒ３２０ＫおよびＲ４５８Ｋを有する変異体、ならびに以下：Ｍ９、Ｇ１４９、Ｇ１８２、Ｇ１８６、Ｍ２０２、Ｔ２５７、Ｙ２９５、Ｎ２９９、Ｍ３２３、Ｅ３４５およびＡ３３９の群から選択される１つまたは複数の位置に置換をさらに有する変異体であり、これらの位置に置換をさらに有する変異体が最も好ましい。
【０７２０】
他の例は、国際公開第２０１１／０９８５３１号パンフレット、国際公開第２０１３／００１０７８号パンフレットおよび国際公開第２０１３／００１０８７号パンフレットに記載されているものなどのアミラーゼ変異体である。
【０７２１】
市販されているアミラーゼは、Ｄｕｒａｍｙｌ（商標）、Ｔｅｒｍａｍｙｌ（商標）、Ｆｕｎｇａｍｙｌ（商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ  Ｐｌｕｓ（商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（商標）、Ｌｉｑｕｏｚｙｍｅ  ＸおよびＢＡＮ（商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓから）、ならびにＲａｐｉｄａｓｅ（商標）、Ｐｕｒａｓｔａｒ（商標）／Ｅｆｆｅｃｔｅｎｚ（商標）、ＰｏｗｅｒａｓｅおよびＰｒｅｆｅｒｅｎｚ  Ｓ１００（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｃ．／ＤｕＰｏｎｔから）である。
【０７２２】
本発明のいくつかの態様は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む洗剤、例えば、クリーニング組成物などの組成物に関し、ここで、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択され、組成物は、さらに、以下：
ａ）少なくとも０．０１ｐｐｍの１つまたは複数のアミラーゼ変異体
を含み、ここで、変異体は、以下：
（ｉ）下記位置：９、２６、３０、３３、８２、３７、１０６、１１８、１２８、１３３、１４９、１５０、１６０、１７８、１８２、１８６、１９３、１９５、２０２、２０３、２１４、２３１、２５６、２５７、２５８、２６９、２７０、２７２、２８３、２９５、２９６、２９８、２９９、３０３、３０４、３０５、３１１、３１４、３１５、３１８、３１９、３２０、３２３、３３９、３４５、３６１、３７８、３８３、４１９、４２１、４３７、４４１、４４４、４４５、４４６、４４７、４５０、４５８、４６１、４７１、４８２、４８４に１つまたは複数の置換を含み、これらの位置が、国際公開第２０００／０６００６０号パンフレットの配列番号２の位置に対応する、変異体；
（ｉｉ）国際公開第９６／０２３８７３号パンフレットの配列番号２と少なくとも９０％の同一性を呈示し、１８３および１８４位に欠失を含む変異体；または
（ｉｉｉ）国際公開第２００８／１１２４５９号パンフレットの配列番号３と少なくとも９５％の同一性を呈示し、下記位置：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２および／もしくはＭ２６１の１つまたは複数に突然変異を含む変異体
を含む。
【０７２３】
ペルオキシダーゼ／オキシダーゼ
本発明のペルオキシダーゼは、国際生化学分子生物学連合（Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ  Ｕｎｉｏｎ  ｏｆ  Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ  ａｎｄ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ）（ＩＵＢＭＢ）の命名委員会（Ｎｏｍｅｎｃｌａｔｕｒｅ  Ｃｏｍｍｉｔｔｅｅ）により記載されている酵素分類ＥＣ１．１１．１．７に含まれるペルオキシダーゼ酵素、またはそれから得られる、ペルオキシダーゼ活性を呈示するあらゆるいずれかの断片である。
【０７２４】
好適なペルオキシダーゼは、植物、細菌または真菌由来のものを含む。化学的に修飾されたミュータントまたはタンパク質改変ミュータントが含まれる。有用なペルオキシダーゼの例としては、例えば、ウシグソヒトヨタケ（Ｃ．ｃｉｎｅｒｅａ）といったヒトヨタケ属（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ）由来のペルオキシダーゼ（欧州特許第１７９，４８６号明細書）、ならびに、国際公開第９３／２４６１８号パンフレット、国際公開第９５／１０６０２号パンフレットおよび国際公開第９８／１５２５７号パンフレットに記載されているものなどのその変異体が挙げられる。
【０７２５】
本発明のペルオキシダーゼはまた、クロロペルオキシダーゼ、ブロモペルオキシダーゼなどのハロペルオキシダーゼ酵素、およびクロロペルオキシダーゼまたはブロモペルオキシダーゼ活性を呈示する化合物も含む。ハロペルオキシダーゼは、ハロゲン化物イオンに対する特異性に従って分類される。クロロペルオキシダーゼ（ＥＣ１．１１．１．１０）は、塩化物イオンからの次亜塩素酸塩の形成を触媒する。
【０７２６】
一実施形態では、本発明のハロペルオキシダーゼは、クロロペルオキシダーゼである。好ましくは、ハロペルオキシダーゼは、バナジウムペルオキシダーゼ、すなわち、バナジン酸塩含有ハロペルオキシダーゼである。本発明の好ましい方法において、バナジン酸塩含有ハロペルオキシダーゼは、塩化物イオンの供給源と組み合わせる。
【０７２７】
ハロペルオキシダーゼは、多種の真菌、特に、暗色線菌科（ｄｅｍａｔｉａｃｅｏｕｓ  ｈｙｐｈｏｍｙｃｅｔｅｓ）の真菌群、例えば、Ｃ．フマゴ（Ｃ．ｆｕｍａｇｏ）などのカルダリオマイセス属（Ｃａｌｄａｒｉｏｍｙｃｅｓ）、アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ）、例えば、Ｃ．ベルクローサ（Ｃ．ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）およびＣ．イナエクアリス（Ｃ．ｉｎａｅｑｕａｌｉｓ）などのクルブラリア属（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ）、ドレクスレラ属（Ｄｒｅｃｈｓｌｅｒａ）、ウロクラジウム属（Ｕｌｏｃｌａｄｉｕｍ）およびボトリチス属（Ｂｏｔｒｙｔｉｓ）から単離されている。
【０７２８】
ハロペルオキシダーゼはまた、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）、例えば、Ｐ．ピロシニア（Ｐ．ｐｙｒｒｏｃｉｎｉａ）およびストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）、例えば、Ｓ．オーレオファシエンス（Ｓ．ａｕｒｅｏｆａｃｉｅｎｓ）などの細菌からも単離されている。
【０７２９】
好ましい実施形態では、ハロペルオキシダーゼは、クルブラリア属（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｓｐ．）、特に、クルブラリア・ベルクローサ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）およびクルブラリア・イナエクアリス（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｉｎａｅｑｕａｌｉｓ）、例えば、国際公開第９５／２７０４６号パンフレットに記載のＣ．イナエクアリス（Ｃ．ｉｎａｅｑｕａｌｉｓ）ＣＢＳ１０２．４２；または国際公開第９７／０４１０２号パンフレットに記載のＣ．ベルクローサ（Ｃ．ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）ＣＢＳ１４７．６３もしくはＣ．ベルクローサ（Ｃ．ｖｅｒｒｕｃｕｌｏｓａ）ＣＢＳ４４４．７０；または国際公開第０１／７９４５９号パンフレットに記載のドレクスレラ・ハルトレビイ（Ｄｒｅｃｈｓｌｅｒａ  ｈａｒｔｌｅｂｉｉ）、国際公開第０１／７９４５８号パンフレットに記載のデンドリフィエラ・サリナ（Ｄｅｎｄｒｙｐｈｉｅｌｌａ  ｓａｌｉｎａ）、国際公開第０１／７９４６１号パンフレットに記載のファエオトリココニス・クロタラリエ（Ｐｈａｅｏｔｒｉｃｈｏｃｏｎｉｓ  ｃｒｏｔａｌａｒｉｅ）、または国際公開第０１／７９４６０号パンフレットに記載のジェニクロスポリウム属（Ｇｅｎｉｃｕｌｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｓｐ．）から得ることができる。
【０７３０】
本発明のオキシダーゼは、特に、酵素分類ＥＣ１．１０．３．２に含まれるいずれかのラッカーゼ酵素、またはそれから得られる、ラッカーゼ活性を呈示するいずれかの断片、または類似の活性を呈示する化合物、例えば、カテコールオキシダーゼ（ＥＣ１．１０．３．１）、ｏ−アミノフェノールオキシダーゼ（ＥＣ１．１０．３．４）、またはビリルビンオキシダーゼ（ＥＣ１．３．３．５）である。
【０７３１】
好ましいラッカーゼ酵素は、微生物由来の酵素である。酵素は、植物、細菌または真菌（糸状真菌および酵母を含む）から得ることができる。
【０７３２】
真菌由来の好適な例としては、以下の株：アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、ニューロスポラ属（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ）、例えば、Ｎ．クラッサ（Ｎ．ｃｒａｓｓａ）、ポドスポラ属（Ｐｏｄｏｓｐｏｒａ）、ボトリチス属（Ｂｏｔｒｙｔｉｓ）、コリビア属（Ｃｏｌｌｙｂｉａ）、ツリガネタケ属（Ｆｏｍｅｓ）、レンチヌス（Ｌｅｎｔｉｎｕｓ）、ヒラタケ属（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ）、カワラタケ属（Ｔｒａｍｅｔｅｓ）、例えば、フルイカワラタケ（Ｔ．ｖｉｌｌｏｓａ）およびカワラタケ（Ｔ．ｖｅｒｓｉｃｏｌｏｒ）、リゾクトニア属（Ｒｈｉｚｏｃｔｏｎｉａ）、例えば、Ｒ．ソラニ（Ｒ．ｓｏｌａｎｉ）、ヒヨタケ属（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ）、例えば、ウシグソヒトヨタケ（Ｃ．ｃｉｎｅｒｅａ）、ササクレヒトヨタケ（Ｃ．ｃｏｍａｔｕｓ）、ヒメヒトヨタケ（Ｃ．ｆｒｉｅｓｉｉ）、およびヒメヒガサヒトヨタケ（Ｃ．ｐｌｉｃａｔｉｌｉｓ）、ナヨタケ属（Ｐｓａｔｈｙｒｅｌｌａ）、例えば、イタチタケ（Ｐ．ｃｏｎｄｅｌｌｅａｎａ）、ヒカゲタケ属（Ｐａｎａｅｏｌｕｓ）、例えば、ワライタケ（Ｐ．ｐａｐｉｌｉｏｎａｃｅｕｓ）、ミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）、例えば、Ｍ．サーモフィラ（Ｍ．ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）、シタリジウム属（Ｓｃｈｙｔａｌｉｄｉｕｍ）、例えば、Ｓ．サーモフィルム（Ｓ．ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）、ポリポルス属（Ｐｏｌｙｐｏｒｕｓ）、例えばＰ．ピンシツス（Ｐ．ｐｉｎｓｉｔｕｓ）、フレビア属（Ｐｈｌｅｂｉａ）、例えば、Ｐ．ラジアータ（Ｐ．ｒａｄｉａｔａ）（国際公開第９２／０１０４６号パンフレット）、またはコリオルス属（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ）、例えば、Ｃ．ヒルスツス（Ｃ．ｈｉｒｓｕｔｕｓ）（ＪＰ第２２３８８８５号公報）から得られるラッカーゼが挙げられる。
【０７３３】
細菌由来の好適な例としては、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）の株から得られるラッカーゼが挙げられる。
【０７３４】
ヒトヨタケ属（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ）またはミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）由来のラッカーゼ；特に、国際公開第９７／０８３２５号パンフレットに開示のウシグソヒトヨタケ（Ｃｏｐｒｉｎｏｐｓｉｓ  ｃｉｎｅｒｅａ）から得られるラッカーゼ；または国際公開第９５／３３８３６号パンフレットに開示のミセリオフトラ・サーモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）が好ましい。
【０７３５】
洗剤酵素は、１種または複数種の酵素を含有する個別の添加剤を加えることにより、または、これらの酵素のすべてを含む複合添加剤を加えることにより、洗剤組成物に含まれていてもよい。本発明の洗剤添加剤（すなわち、個別の添加剤または複合添加剤）は、例えば、粒質物、液体、スラリーなどとして配合されることが可能である。好ましい洗剤添加剤配合物は、粒質物、特に非発塵性粒質物、液体、特に安定化された液体またはスラリーである。
【０７３６】
他の材料
本発明のクリーニング組成物において用いられる技術分野において公知であるいずれかの洗剤成分もまた利用され得る。他の任意の洗剤成分としては、単独もしくは組み合わせで、耐食剤、収縮防止剤、再汚染防止剤、しわ防止剤、殺菌剤、バインダ、腐食抑制剤、崩壊剤／分解剤、染料、酵素安定化剤（ホウ酸、ホウ酸塩、ＣＭＣ、および／または、プロピレングリコールなどのポリオールを含む）、クレイを含む布地コンディショナ、充填材／加工助剤、蛍光性白色化剤／光学増白剤、起泡増進剤、起泡（セッケンの泡）調節剤、香料、汚染物−懸濁剤、軟化剤、セッケン泡抑制剤、色あせ防止剤、および、ウィッキング剤が挙げられる。洗剤において用いられる技術分野において公知であるいずれかの処方成分が利用され得る。このような処方成分の選択は十分に当業者の技能の範囲内である。
【０７３７】
分散剤
本発明のクリーニング組成物はまた、分散剤を含有することが可能である。特に粉末洗剤が分散剤を含んでいてもよい。好適な水溶性有機材料としては、ホモ−またはコポリマー酸またはその塩が挙げられ、ここで、ポリカルボン酸は、２個以下の炭素原子によって相互に分離された少なくとも２つのカルボキシルラジカルを含む。好適な分散剤は、例えば、Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓ，  Ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ  ｓｃｉｅｎｃｅ  ｓｅｒｉｅｓ  ｖｏｌｕｍｅ  ７１，Ｍａｒｃｅｌ  Ｄｅｋｋｅｒ，Ｉｎｃ．に記載されている。
【０７３８】
移染防止剤
本発明のクリーニング組成物はまた、１種または複数種の移染防止剤を含み得る。好適な高分子移染防止剤としては、これらに限定されないが、ポリビニルピロリドンポリマー、ポリアミンＮ−オキシドポリマー、Ｎ−ビニルピロリドンおよびＮ−ビニルイミダゾールのコポリマー、ポリビニルオキサゾリドンおよびポリビニルイミダゾールまたはこれらの混合物が挙げられる。主題の組成物中に存在する場合、移染防止剤は、組成物の約０．０００１％〜約１０％、約０．０１％〜約５％、または、さらには約０．１％〜約３重量％のレベルで存在し得る。
【０７３９】
蛍光性白色化剤
本発明のクリーニング組成物はまた、好ましくは、蛍光性白色化剤または光学増白剤などのクリーニングされる物品の色合いを変え得る追加の成分を含有するであろう。存在する場合、増白剤は、約０，０１％〜約０，５％のレベルであることが好ましい。ランドリー洗剤組成物での使用に好適であれば、どんな蛍光性白色化剤を本発明の組成物に用いてもよい。最も一般的に用いられる蛍光性白色化剤は、ジアミノスチルベン−スルホン酸誘導体、ジアリールピラゾリン誘導体およびビスフェニル−ジスチリル誘導体のクラスに属するものである。ジアミノスチルベン−スルホン酸誘導体タイプの蛍光性白色化剤の例としては、以下：４，４’−ビス−（２−ジエタノールアミノ−４−アニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−ジスルホネート、４，４’−ビス−（２，４−ジアニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２．２’−ジスルホネート、４，４’−ビス−（２−アニリノ−４（Ｎ−メチル−Ｎ−２−ヒドロキシ−エチルアミノ）−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−ジスルホネート、４，４’−ビス−（４−フェニル−１，２，３トリアゾール−２−イル）スチルベン−２，２’−ジスルホネートおよびナトリウム５−（２Ｈ−ナフト［１，２−ｄ］［１，２，３］トリアゾール−２−イル）−２−［（Ｅ）−２−フェニルビニル］ベンゼンスルホネートのナトリウム塩が挙げられる。好ましい蛍光性白色化剤は、Ｃｉｂａ−Ｇｅｉｇｙ  ＡＧ，Ｂａｓｅｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから市販されているＴｉｎｏｐａｌ  ＤＭＳおよびＴｉｎｏｐａｌ  ＣＢＳである。Ｔｉｎｏｐａｌ  ＤＭＳは、４，４’−ビス−（２−モルホリノ−４−アニリノ−ｓ−トリアジン−６−イルアミノ）スチルベン−２，２’−ジスルホネートの二ナトリウム塩である。Ｔｉｎｏｐａｌ  ＣＢＳは、２，２’−ビス−（フェニル−スチリル）−ジスルホネートの二ナトリウム塩である。また、好ましい蛍光性白色化剤は、Ｐａｒａｍｏｕｎｔ  Ｍｉｎｅｒａｌｓ  ａｎｄ  Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ，Ｍｕｍｂａｉ，Ｉｎｄｉａ製の市販のＰａｒａｗｈｉｔｅ  ＫＸである。Ｔｉｎｏｐａｌ  ＣＢＳ−Ｘは、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウムとしても知られている、４，４’−ビス−（スルホスチリル）−ビフェニルニナトリウム塩である。本発明における使用に好適な他の蛍光剤としては、１−３−ジアリールピラゾリンおよび７−アルキルアミノクマリンが挙げられる。
【０７４０】
好適な蛍光性増白剤レベルは、約０．０１、０．０５、約０．１、または、さらには約０．２重量％の下限レベルから、０．５またはさらには０．７５重量％の上限レベルを含む。
【０７４１】
汚染物遊離ポリマー
本発明のクリーニング組成物はまた、綿およびポリエステル系布地などの布地からの汚染物の除去、特にポリエステル系布地からの疎水性汚染物の除去を補助する１種または複数種の汚染物遊離ポリマーを含み得る。汚染物遊離ポリマーは、例えば、ノニオン性またはアニオン性テレフタレート系ポリマー、ポリビニルカプロラクタムおよび関連するコポリマー、ビニルグラフトコポリマー、ポリエステルポリアミドであり得る（例えばＣｈａｐｔｅｒ  ７，Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔｓ，Ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ  ｓｃｉｅｎｃｅ  ｓｅｒｉｅｓ  ｖｏｌｕｍｅ  ７１，Ｍａｒｃｅｌ  Ｄｅｋｋｅｒ，Ｉｎｃ．を参照のこと）。他のタイプの汚染物遊離ポリマーは、コア構造と、このコア構造に結合した複数のアルコキシレート基とを含む両親媒性アルコキシル化油脂クリーニングポリマーである。コア構造は、国際公開第２００９／０８７５２３号パンフレット（本明細書において参照により援用されている）に詳述されているとおり、ポリアルキレンイミン構造またはポリアルカノールアミン構造を含み得る。さらに、ランダムグラフトコポリマーは、好適な汚染物遊離ポリマーである。好適なグラフトコポリマーは、国際公開第２００７／１３８０５４号パンフレット、国際公開第２００６／１０８８５６号パンフレットおよび国際公開第２００６／１１３３１４号パンフレット（本明細書において参照により援用されている）により詳細に記載されている。他の汚染物遊離ポリマーは、欧州特許第１８６７８０８号明細書または国際公開第２００３／０４０２７９号パンフレット（共に本明細書において参照により援用されている）に記載されているものなどの変性セルロース誘導体などの特に置換セルロース系構造といった置換多糖類構造である。好適なセルロース系ポリマーとしては、セルロース、セルロースエーテル、セルロースエステル、セルロースアミドおよびこれらの混合物が挙げられる。好適なセルロース系ポリマーとしては、アニオン性変性セルロース、ノニオン性変性セルロース、カチオン性変性セルロース、両性イオン性変性セルロース、および、これらの混合物が挙げられる。好適なセルロース系ポリマーとしては、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、エチルセルロース、ヒドロキシルエチルセルロース、ヒドロキシルプロピルメチルセルロース、エステルカルボキシメチルセルロースおよびこれらの混合物が挙げられる。
【０７４２】
再汚染防止剤
本発明のクリーニング組成物としてはまた、カルボキシメチルセルロース（ＣＭＣ）、ポリビニルアルコール（ＰＶＡ）、ポリビニルピロリドン（ＰＶＰ）、ポリオキシエチレンおよび／またはポリエチレングリコール（ＰＥＧ）、アクリル酸のホモポリマー、アクリル酸とマレイン酸とのコポリマー、ならびに、エトキシル化ポリエチレンイミンなどの１種または複数種の再汚染防止剤が挙げられ得る。上記の汚染物遊離ポリマーに記載のセルロース系ポリマーは、再汚染防止剤としても機能し得る。
【０７４３】
レオロジー改質剤
本発明のクリーニング組成物は、粘度降下剤とは異なる、１種または複数種のレオロジー改質剤、構造化剤（ｓｔｒｕｃｔｕｒａｎｔ）または増粘剤を含んでもよい。粘度降下剤は、液体洗剤組成物の水性液体マトリックスにせん断減粘性を付与する、非ポリマー性結晶、ヒドロキシ−機能材料、ポリマー性レオロジー改質剤からなる群から選択される。洗剤のレオロジーおよび粘性は、例えば、欧州特許第２１６９０４０号明細書に示すように、当分野で公知の方法により、改変および調節することができる。
【０７４４】
その他の好適な補助材としては、これらに限定されないが、収縮防止剤、しわ防止剤、殺菌剤、バインダ、キャリア、染料、酵素安定化剤、布地軟化剤、充填材、起泡調節剤、ヒドロトロープ、香料、顔料、セッケン泡抑制剤、溶剤、液体洗剤用構造化剤、および／または、構造弾性化剤が挙げられる。
【０７４５】
抗寄生体／ウイルス化合物
クリーニング組成物は、さらに、抗寄生体化合物を含んでもよく、これは、以下：ベンザゾール、例えば、アルベンダゾール、メベンダゾールおよびチアベンダゾール；アゾール、例えば、メトロニダゾールおよびチニダゾール；大環状化合物、例えば、アムホテリシンＢ、リファンピンおよびイベルメクチン；パモ酸ピランテル；ジエチルカルバマジン；ニクロサミド；プラジカンテル；メラルソプロ；およびエフロルニチンのうちの１つまたは複数であってよい。
【０７４６】
抗ウイルス化合物は、以下：ヌクレオシド類似体逆転写酵素阻害剤、例えば、アシクロビル、ジダノシン、スタブジン、ジドブジン、ラミブジン、アバカビル、エムトリシタビンおよびエンテカビル；脱殻阻害剤、例えば、アマンタジン、リマンタジンおよびプレコナリル；プロテアーゼ阻害剤、例えば、サキナビル、リトナビル、インジナビル、ネルフィナビルおよびアムプレナビル；ザナミビル；オセルタミビル；およびリファンピンのうちの１つまたは複数であってよい。抗菌化合物は、以下：アミノグリコシド、例えば、ゲンタマイシン、カナマイシンおよびストレプトマイシン；β−ラクタム、例えば、ペニシリン、アンピシリンおよびイミペネム；セファロスポリン、例えば、セフタジジム、キノリン、例えば、シプロフロキサシン；マクロリド、例えば、アジスロマイシン、クラリスロマイシン、ジリスロマイシン、エリスロマイシン、ロキシスロマイシンおよびテリスロマイシン；オキサゾリジノン、例えば、リネゾリド；アンサマイシン、例えば、リファマイシン；スルホンアミド；テトラサイクリン、例えば、ドキシサイクリン；グリコペプチド、例えば、バンコマイシン；スルフィソキサゾール、トリメトプリム、ノボビオシン、ダプトマイシンおよびリネゾリドのうちの１つまたは複数であってよい。
【０７４７】
抗真菌化合物は、以下：アゾール、例えば、ミコナゾール、ケトコナゾール、クロトリマゾール、エコナゾール、オモコナゾール、ビフォナゾール、ブトコナゾール、フェンチコナゾール、イソコナゾール、セルタコナゾール、スルコナゾール、チオコナゾール、フルコナゾール、イトラコナゾール、イサブコナゾール、ラブコナゾール、ポサコナゾール、ボリコナゾール、テルコナゾールおよびアバファンギン；大環状化合物、例えば、ナタマイシン、リモシジン、フィリピン、ニスタチン、アンホテリシンＢ、カンジシン、ハマイシン；アリルアミン、例えば、テルビナフィン、ナフチフィンおよびブテナフィン；エキノカンジン、例えば、アンジデュラファンギン、カスポファンギンおよびミカファンギン；またはその他、例えば、ポリゴジアール、シクロピロックス、トルナフテート、安息香酸、ウンデシレン酸、フルシトシンおよびグリセオフルビンのうちの１つまたは複数であってよい。
【０７４８】
マイクロカプセル中へのＤＮａｓｅの配合
本発明のＤＮａｓｅは、マイクロカプセル、またはマイクロカプセルを含む液体洗剤に配合してもよい。本発明の液体クリーニング組成物は、少なくとも３重量％の合計濃度の界面活性剤および洗剤ビルダーと、酵素（ＤＮａｓｅであってよい）含有マイクロカプセルとを含んでよく、ここで、マイクロカプセルの膜は、１ｋＤａ超の分子量を有する多分岐ポリアミンの架橋によって生成される。半透膜を用いたマイクロカプセルにＤＮａｓｅなどの酵素をカプセル化し、これらのカプセル内部の水活性を（液体洗剤への添加の前に）液体洗剤より高くすることによって、カプセルが洗剤に添加されると（部分的に）崩壊を被り（水が流れ出る）、これによって、カプセル内部に含まれる濃度および粘性がより高い酵素が残る。また、膜の崩壊によって、透過性の低下も起こり得る。
【０７４９】
これは、安定剤／ポリマー、特に膜を透過することができないものの添加によっても利用することができる。こうした崩壊およびその結果起こる粘性の増加は、カプセル内への敵対（ｈｏｓｔｉｌｅ）成分（例えば、界面活性剤または隔離剤）の拡散を低減／妨害し、これによって、液体洗剤中のＤＮａｓｅなどの酵素の貯蔵安定性を高める。また、酵素に対して感受性である液体洗剤中の成分（例えば、酵素の基質として作用する成分）も、酵素による分解から保護される。洗浄中、液体洗剤は、水によって希釈されるため、水活性が増加する。このとき、水は、カプセル内に拡散する（浸透）。カプセルは膨潤して、膜が酵素に対して透過性になるため、酵素がカプセルから流出できるようになるか、または単純に破裂することによって酵素を放出するかのいずれかである。このコンセプトは、液体洗剤中の敵対成分に対して本発明のＤＮａｓｅなどの酵素を安定化する上で非常に効率的であり、その逆も、液体洗剤中の酵素感受性成分を酵素から保護する。
【０７５０】
酵素に対して感受性であり、酵素により分解され得る洗剤成分の例として、以下のものが挙げられる（括弧内は、関連酵素）：キサンタンゴム（キサンタナーゼ）、エステル結合を有するポリマー（リパーゼ）、水添ヒマシ油（リパーゼ）、香料（リパーゼ）、メチルエステルスルホン酸塩界面活性剤（リパーゼ）、セルロースおよびセルロース誘導体（例えば、ＣＭＣ）（セルラーゼ）ならびにデキストリンおよびシクロデキストリン（アミラーゼ）。
【０７５１】
また、感受性洗剤成分を本発明のマイクロカプセル中にカプセル化し、これによって、安定化させることもできる。感受性洗剤成分は、貯蔵中に分解しやすい。このような洗剤成分としては、漂白化合物、漂白活性化剤、香料、ポリマー、ビルダー、界面活性剤などがある。
【０７５２】
一般に、本発明のマイクロカプセルを用いて、洗剤中の不適合性成分／化合物を分離することができる。
【０７５３】
洗剤へのマイクロカプセルの添加を用いて、洗剤製品の視覚的外観、例えば、不透明化作用（小型マイクロカプセル）またははっきりと見える粒子（大型マイクロカプセル）の作用に影響を与えることができる。また、マイクロカプセルは着色してもよい。
【０７５４】
マイクロカプセルを用いて、酵素製品の取り扱いおよび加工中の酵素ダストレベルを低減することができる。
【０７５５】
別途記載のない限り、本願全体を通して、パーセンテージは全て、重量パーセント（％ｗ／ｗ）として表示される。
【０７５６】
マイクロカプセル：マイクロカプセルは、典型的に、水と非混和性の連続体中に水滴を形成する、すなわち、典型的には、油中水型乳剤を調製した後、架橋剤の添加による界面重合によって膜を形成することにより生成される。最終的硬化の後、カプセルを回収し、さらにすすいでから、当技術分野で公知の方法により配合することができる。その後、カプセル配合物を洗剤に添加する。
【０７５７】
カプセル化しようとするペイロード、主要膜成分、および最終的追加成分は、水相中に存在する。連続体には、水滴を合体に対して安定化させる成分（乳化剤、乳剤安定剤、界面活性剤など）が存在し、連続体を介して架橋剤も添加される。
【０７５８】
乳剤は、当技術分野で公知の任意の方法、例えば、機械的攪拌、滴下方法、膜乳化法、マイクロフルイディクス、音波処理などによって調製することができる。いくつかの事例では、各相の単純な混合によって自動的に乳剤が得られ、これは往々にして自己乳化と呼ばれる。狭い粒度分布をもたらす方法の使用が有利である。
【０７５９】
典型的にはこれに続いて、架橋剤を、直接、またはより一般的には連続相に可溶性の溶媒中に架橋剤の溶液を調製することによって、乳剤に添加する。乳剤および架橋剤またはそれらの溶液の混合は、当技術分野で使用される従来の方法、例えば、単純な混合、またはインラインミキサーを用いて、乳剤および架橋剤溶液の流れを注意深く制御することによって実施することができる。
【０７６０】
いくつかの事例では、膜形成を完了するために、カプセルの硬化が必要である。硬化は、多くの場合、界面重合反応の停止を可能にする、ある程度の時間にわたってカプセルを単純に攪拌することである。別の事例では、膜形成は、反応クエンチャーの添加によって停止することができる。
【０７６１】
カプセルは、例えば、国際公開第９９／０１５３４号パンフレットに記載されているように、洗剤中の粒子の凝集を妨害または低減するために、成分を膜上で反応させることにより、後修飾してもよい。
【０７６２】
製造されたカプセルは、当技術分野で公知の方法、例えば、カプセル分散液の濾過、遠心分離、蒸留もしくはデカンテーションによって単離または濃縮することができる。
【０７６３】
得られたカプセルは、さらに、例えば、貯蔵、輸送および後の取り扱い、ならびに洗剤への添加について所望の特性を製品に付与するために、界面活性剤の添加によって配合することもできる。他のマイクロカプセル配合物質として、レオロジー改質剤、殺生物剤（例えば、Ｐｒｏｘｅｌ）、ｐＨ調節のための酸／塩基（マイクロカプセル内部も調節する）、および水活性調節のための水が挙げられる。
【０７６４】
カプセル形成工程は、以下のステップを含み得る：
−初期水相および油相の調製、
−油中水型乳剤の形成、
−界面重合による膜形成、
−任意選択の後修飾、
−任意選択の単離および／または配合、
−洗剤への添加。
【０７６５】
この工程は、バッチプロセスまたは連続プロセスもしくは半連続プロセスのいずれであってもよい。
【０７６６】
マイクロカプセルは、均一な膜が周囲を取り囲む微小な水性球体である。マイクロカプセル内部の材料は、コア、内部相、または充填物と呼ばれ、膜は、シェル、コーティング、または壁と呼ばれることがある。マイクロカプセルは、典型的に、０．５μｍ〜２ミリメートルの直径を有する。好ましくは、マイクロカプセルの平均直径は、１μｍ〜１０００μｍの範囲であり、より好ましくは５μｍ〜５００μｍの範囲、さらに好ましくは１０μｍ〜５００μｍの範囲、さらに好ましくは５０μｍ〜５００μｍの範囲、最も好ましくは５０μｍ〜２００μｍの範囲である。あるいは、マイクロカプセルの直径は、０．５μｍ〜３０μｍの範囲；または１μｍ〜２５μｍの範囲である。マイクロカプセルの直径は、重合が完了した後、油相中で計測する。カプセルの直径は、周囲の化学的環境の水活性に応じて変動し得る。
【０７６７】
酵素のマイクロカプセル化は、界面重合によって達成することができ、この場合、重合反応物中の２つの反応体は、界面で遭遇し、急速に反応する。この方法の基本原理は、ポリアミンと酸誘導体、通常、酸ハロゲン化物（架橋剤として作用する）との反応である。ポリアミンは、実質的に水溶性である（遊離塩基形態の場合）のが好ましい。適切な条件下では、薄い柔軟な膜が界面に急速に形成される。重合を実施する１つの方法は、酵素およびポリアミンの水溶液を使用して、これを非水性溶媒（および乳化剤）で乳化した後、酸誘導体を含有する溶液を添加するものである。酵素溶液中には、反応の最中に形成された酸を中和するために、アルカリ剤が存在してもよい。ポリマー（ポリアミド）膜が、乳剤液滴の界面に直ちに形成される。マイクロカプセルのポリマー膜は、典型的に、カチオン性のものであるため、アニオン性の化合物に結合して／これと複合体を形成する。
【０７６８】
マイクロカプセルの直径は、乳剤液滴の粒径によって決定されるが、これは、例えば、攪拌速度によって制御される。
【０７６９】
乳剤：乳剤は、第２液相内の１つの液相の一過性または永続的分散液である。第２液体は、一般に、連続相と呼ばれる。乳剤の形成および安定化を助けるために、界面活性剤が一般に使用される。全ての界面活性剤が同様に乳剤を安定化できるわけではない。界面活性剤の種類および量は、特に乳剤の調製および物理的安定性、ならびに希釈およびさらなる処理の際の安定性に関して、最適な乳剤有用性のために選択する必要がある。物理的安定性とは、乳剤を分散液形態で維持することを指す。合体、凝集、容器壁への吸着、沈殿およびクリーム化などのプロセスは、物理的不安定性の形態であり、回避すべきである。好適な界面活性剤の例は、国際公開第９７／２４１７７号パンフレット、ページ１９〜２１；および国際公開第９９／０１５３４号パンフレットに記載されている。
【０７７０】
乳剤は、分散液相が単純な均質液体である単純な乳剤か、または分散液相が、液相もしくは固相の異種組み合わせである、より複雑な乳剤、例えば、二相乳剤もしくは多相乳剤のいずれかとしてさらに分類することができる。例えば、水相自体が乳化油相をさらに含有する、油中水型二相乳剤または多相乳剤を形成することができるが；このタイプの乳剤は、油中水中油型（ｏ／ｗ／ｏ）乳剤として規定され得る。あるいは、油中水型乳剤は、水相が、往々にして懸濁液−乳剤と呼ばれる分散固相を含有する場合、形成され得る。より複雑な他の乳剤を記載することができる。このような系を説明する上で特有の難しさのために、乳剤という用語は、乳剤の形態、または存在する相のタイプおよび数を必ずしも限定することなく、単純な乳剤および複雑な乳剤の両方を表すのに用いられる。
【０７７１】
ポリアミン：膜の剛性／柔軟性および透過性は、主として、ポリアミンの選択に影響される。本発明のポリアミンは、多分岐ポリアミンである。好ましくは第１級アミノ基で終わる各分枝は、膜ネットワークにおけるテザリング点の役割を果たし、これによって、本発明の好ましい特性がもたらされる。本発明の多分岐ポリアミンは、３つ以上の分岐点と、３つ以上の反応性アミノ基（架橋剤と反応することができる、すなわち第１級および第２級アミノ基）を有するポリアミンである。多分岐ポリアミンは、乳剤を調製する際に、出発材料として用いられ、他の出発材料からｉｎ  ｓｉｔｕで形成されない。魅力的な特性を達成するためには、ポリアミンの多分岐構造が出発材料として存在しなければならない。
【０７７２】
第１級アミンは、常に分枝の末端に位置することから、分岐点の数と第１級アミンの数の間には密接な関係がある：直鎖アミンは、２つの第１級アミンしか含まない可能性がある。仮定としてこのような直鎖ジアミンに導入された各分岐点により、１つまたは複数の第１級アミンが、導入された分枝の末端に導入されることが可能になるであろう。これに関連して、第１級アミノ基は、分枝の一部、すなわち分枝の終端として理解される。例えば、トリス（２−アミノエチル）アミンおよび１，２，３−プロパントリアミンはいずれも、１つの分岐点を有する分子として考えられる。ポリアミンは、少なくとも４つの第１級アミンを有するのが好ましい。分岐点は、脂肪族炭化水素鎖から、例えば、３，３’−ジアミノベンジジンのように不飽和炭素結合から、またはＮ，Ｎ，Ｎ’，Ｎ’−テトラキス−（２−アミノエチル）エチレンジアミンのように第３級アミノ基から導入することができる。
【０７７３】
分岐点の数以外に、反応性アミノ基の密集度も非常に重要である。例えば、Ｎ，Ｎ，Ｎ’，Ｎ’−テトラキス−（１２−アミノドデシル）エチレンジアミンなどの物質は好適ではないであろう。酵素などのペプチドまたはタンパク質のいずれも膜形成には好適ではないであろう。従って、多分岐ポリアミンは、ペプチドまたはタンパク質ではない。
【０７７４】
反応性アミノ基は、多分岐ポリアミンの分子量の少なくとも１５％、例えば、２０％超、または２５％超を占めるのが好ましい。好ましくは、多分岐ポリアミンの分子量は、少なくとも１ｋＤａであり；より好ましくは、多分岐ポリアミンの分子量は、少なくとも１．３ｋＤａである。
【０７７５】
多分岐ポリアミンは、３つ以上の分岐点と３個以上の反応性アミノ基とを有するポリエチレンイミン（ＰＥＩ）、およびその修飾物であり；ここで、反応性アミノ基は、ＰＥＩの分子量の少なくとも１５％、例えば、２０％超、または２５％超を占める。好ましくは、ＰＥＩの分子量は、少なくとも１ｋＤａである。
【０７７６】
マイクロカプセルを調製するために、様々な多分岐ポリアミンの組み合わせを用いることができる。
【０７７７】
マイクロカプセルの有利な特性（例えば、酵素保存安定性、酵素漏出の低減、洗剤成分流入の低減）は、分子量が１ｋＤａ未満の１種または複数種の低分子アミンを添加することによって改善することができる。低分子アミンは、好ましくは、実質的に水溶性であり（遊離塩基形態の場合）、エチレンジアミン、ヘキサメチレンジアミン、ヘキサンジアミン、ジエチレンテトラミン、エチレンテトラミン、ジアミノベンゼン、ピペラジン、テトラメチレンペンタミンまたは、好ましくは、ジエチレントリアミン（ＤＥＴＡ）などの材料であってよい。マイクロカプセルを調製する場合、低分子アミンは、低分子アミンと多分岐ポリアミンの合計含量の５０重量％以下、好ましくは４０重量％以下、３０重量％以下、２０重量％以下、１０重量％以下、または５重量％以下の量で添加してよい。
【０７７８】
架橋剤：本発明で用いられる架橋剤は、アミンと反応して、共有結合を形成することができる、少なくとも２つの基／部位を有する分子である。
【０７７９】
架橋剤は、好ましくは油溶性であり、酸無水物または酸ハロゲン化物、好ましくは酸塩化物の形態であるものでよい。例えば、アジポイルクロリド、セバポイルクロリド、ドデンカン二酸クロリド、フタロイルクロリド、テレフタロイルクロリド、イソフタロイルクロリド、またはトリメソイルクロリドであってよいが；好ましくは、架橋剤は、テレフタロイルクロリドまたはトリメソイルクロリドである。
【０７８０】
液体洗剤組成物は、マイクロカプセルを含んでもよく、従って、これは、液体および粉末洗剤、ならびにセッケンおよび洗剤バーなどのあらゆる形態の任意の洗剤組成物の一部を成し得る。
【０７８１】
前述のように、マイクロカプセルは、０．０００１％〜５％（ｗ／ｗ）の活性酵素タンパク質（ＡＥＰ）；好ましくは０．００１％〜５％、より好ましくは０．００５％〜５％、より好ましくは０．００５％〜４％、より好ましくは０．００５％〜３％、より好ましくは０．００５％〜２％、さらに好ましくは０．０１％〜２％、および最も好ましくは０．０１％〜１％（ｗ／ｗ）の活性酵素タンパク質に対応する量で液体洗剤組成物に添加することができる。
【０７８２】
液体洗剤組成物は、固体（または気体）ではない物理的形態を有する。これは、注加適性液体、ペースト、注加適性ゲルもしくは非注加適性ゲルであってもよい。これは、等方性または構造化のいずれであってもよく、等方性であるのが好ましい。これは、自動洗浄機での洗浄または手洗いに有用な配合物であってもよい。これはまた、シャンプー、歯磨きペースト、またはハンドソープなどのパーソナルケア製品であってもよい。
【０７８３】
マイクロカプセルは、国際公開第２０１４／１７７７０９号パンフレットにさらに詳しく記載されており、この文献は、参照により本明細書に組み込まれる。
【０７８４】
顆粒状の酵素の配合物
非発塵性粒質物は、例えば、米国特許第４，１０６，９９１号明細書および米国特許第４，６６１，４５２号明細書に開示の通りに製造することができ、任意選択で、当技術分野において公知の方法によりコーティングしてもよい。ワックス状コーティング材の例は、１０００〜２００００の平均モル重量を有するポリ（エチレンオキシド）生成物（ポリエチレングリコール、ＰＥＧ）；１６〜５０個のエチレンオキシドユニットを有するエトキシル化ノニルフェノール；アルコールが１２〜２０個の炭素原子を含有し、且つ、１５〜８０個のエチレンオキシドユニットが存在するエトキシル化脂肪族アルコール；脂肪族アルコール；脂肪酸；ならびに、脂肪酸のモノ−およびジ−およびトリグリセリドである。流動床技術による用途に対して好適なフィルム形成性コーティング材の例は英国特許第１４８３５９１号明細書に記載されている。液体酵素調製物は、例えば、確立された方法に従って、プロピレングリコールなどのポリオール、糖質または糖質アルコール、乳酸またはホウ酸を添加することにより安定化され得る。保護された酵素は、欧州特許第２３８，２１６号明細書に開示されている方法に従って調製され得る。
【０７８５】
ＤＮａｓｅは、例えば、１種または複数種の酵素を組み合わせた複合顆粒といった顆粒として配合してもよい。その場合、各酵素は、より多くの顆粒中に存在することになり、洗剤中への酵素のより均質な分布を確実にするであろう。これはまた、様々な粒径による多種酵素の物理的分離も抑制する。洗剤業界用の多酵素複合顆粒を製造する方法は、ＩＰ．ｃｏｍ開示ＩＰＣＯＭ０００２００７３９Ｄに開示されている。
【０７８６】
複合顆粒の使用による酵素の配合の別の例が、国際公開第２０１３／１８８３３１号パンフレットに開示されており、これは、（ａ）多酵素複合顆粒；（ｂ）１０ｗｔ未満のゼオライト（無水物基準）；および（ｃ）１０ｗｔ未満のリン酸塩（無水物基準）を含む洗剤組成物に関し、ここで、前記酵素複合顆粒は、１０〜９８ｗｔ％の水分シンク（ｍｏｉｓｔｕｒｅ  ｓｉｎｋ）成分を含み、組成物は、さらに、２０〜８０ｗｔ％の洗剤水分シンク（ｍｏｉｓｔｕｒｅ  ｓｉｎｋ）成分を含む。国際公開第２０１３／１８８３３１号パンフレットはまた、表面、好ましくは布地表面を処理および／またはクリーニングする方法にも関し、この方法は、（ｉ）前記表面を特許請求の範囲に記載され、また、本明細書に記載される水性洗浄液中の洗剤組成物と接触させるステップ、（ｉｉ）表面をすすぎ、および／または乾燥させるステップを含む。
【０７８７】
本発明の一実施形態は、本発明のＤＮａｓｅを含む酵素顆粒／粒子に関する。顆粒は、コア、および任意選択で、コアを取り囲む１つまたは複数のコーティング（外側層）から構成される。典型的に、顆粒の顆粒／粒子サイズは、同等の球体直径（体積基準の平均粒度）として計測して、２０〜２０００μｍ、特に５０〜１５００μｍ、１００〜１５００μｍまたは２５０〜１２００μｍである。
【０７８８】
コアは、充填材、繊維材（セルロースもしくは合成繊維）、安定剤、可溶化剤、懸濁剤、粘度調節剤、ライトスフィア（ｌｉｇｈｔ  ｓｐｈｅｒｅｓ）、可塑剤、塩、潤滑剤および芳香剤などの追加材料を含んでもよい。
【０７８９】
コアは、合成ポリマー、ワックス、脂肪、または炭水化物などの結合剤を含んでもよい。
【０７９０】
コアは、多価カチオンの塩、還元剤、抗酸化剤、過酸化物分解触媒および／または酸性緩衝剤成分を、典型的には均質なブレンドとして含んでもよい。
【０７９１】
コアは、酵素が内部に吸収される不活性粒子、または例えば、流動層コーティングにより、酵素が表面に塗布される不活性粒子から成るものでもよい。
【０７９２】
コアは、２０〜２０００μｍ、特に５０〜１５００μｍ、１００〜１５００μｍまたは２５０〜１２００μｍの直径を有し得る。
【０７９３】
コアは、例えば、結晶化、沈殿、パンコーティング、流動層コーティング、流動層凝集、回転噴霧、押出、噴射、球形化、破砕方法、ドラム造粒、および／または高せん断造粒などの造粒技術を含む方法によって、成分のブレンドを造粒することにより調製することができる。
【０７９４】
コアを調製する方法は、Ｈａｎｄｂｏｏｋ  ｏｆ  Ｐｏｗｄｅｒ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ；Ｐａｒｔｉｃｌｅ  ｓｉｚｅ  ｅｎｌａｒｇｅｍｅｎｔ  ｂｙ  Ｃ．Ｅ．Ｃａｐｅｓ；Ｖｏｌｕｍｅ  １；１９８０；Ｅｌｓｅｖｉｅｒに見出すことができる。
【０７９５】
例えば、貯蔵安定性を向上させる、取り扱い中の粉塵形成を低減する、または顆粒を着色するために、酵素顆粒／粒子のコアを少なくとも１つのコーティングによって被覆してもよい。任意選択のコーティングとしては、塩コーティング、またはポリエチレングリコール（ＰＥＧ）、メチルヒドロキシ−プロピルセルロース（ＭＨＰＣ）およびポリビニルアルコール（ＰＶＡ）などの他の好適なコーティング材料が挙げられる。複数のコーティングを有する酵素顆粒の例は、国際公開第９３／０７２６３号パンフレットおよび国際公開第９７／２３６０６号パンフレットに示されている。
【０７９６】
コーティングは、コアの少なくとも０．１重量％、例えば、少なくとも０．５％、１％または５％などの量で塗布してよい。この量は、最大１００％、７０％、５０％、４０％または３０％であってよい。
【０７９７】
コーティングは、厚さが少なくとも０．１μｍ、特に少なくとも０．５μｍ、少なくとも１μｍまたは少なくとも５μｍであるのが好ましい。特定の実施形態では、コーティングの厚さは、１００μｍ未満である。より具体的な実施形態では、コーティングの厚さは、６０μｍ未満である。さらに具体的な実施形態では、コーティングの合計厚さは、４０μｍ未満である。
【０７９８】
コーティングは、実質的に連続した層を形成することによって、コアユニットを包膜する必要がある。実質的に連続した層とは、それが包膜する／取り囲むコアユニットが、被覆されていない箇所がほとんどないか、または一切ないように、孔がほとんどないか、または全くないコーティングとして理解すべきである。層またはコーティングは、特に厚さが均一でなければならない。
【０７９９】
コーティングは、さらに、当技術分野で公知の他の材料、例えば、充填材、固着防止剤、顔料、染料、可塑剤および／または結合剤、例えば、二酸化チタン、カオリン、炭酸カルシウムもしくはタルクを含有することができる。
【０８００】
塩コーティングは、少なくとも６０重量ｗ／ｗ％、例えば、少なくとも６５重量％、少なくとも７０重量％、少なくとも７５重量％、少なくとも８０重量％、少なくとも８５重量％、少なくとも９０重量％、少なくとも９５重量％または少なくとも９９重量ｗ／ｗ％の塩を含み得る。
【０８０１】
塩は、塩を完全に溶解させた塩溶液、または微粒子が、１０μｍ未満もしくは５μｍ未満のように、５０μｍ未満である、塩懸濁液から添加してもよい。
【０８０２】
塩コーティングは、単一の塩または３種以上の塩の混合物を含んでもよい。塩は、水溶性であり、特に２０℃で１００ｇの水中で少なくとも０．１グラム、好ましくは、水１００ｇ当たり少なくとも０．５ｇ、水１００ｇ当たり少なくとも１ｇ、例えば、水１００ｇ当たり少なくとも５ｇの溶解度を有する。
【０８０３】
塩は、無機塩、例えば、硫酸塩、亜硫酸塩、リン酸塩、ホスホン酸塩、硝酸塩、塩化物もしくは炭酸塩の塩、またはクエン酸塩、マロン酸塩もしくは酢酸塩などの単純な有機酸（炭素数１０未満、例えば、炭素数６以下）の塩であってもよい。これらの塩のカチオンの例は、アルカリもしくはアルカリ土類金属イオン、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、カルシウム、亜鉛もしくはアルミニウムの第一遷移金属のアンモニウムイオンまたは金属イオンである。アニオンの例としては、塩化物、臭化物、ヨウ化物、硫酸塩、亜硫酸塩、重亜硫酸塩、チオ硫酸塩、リン酸塩、一塩基リン酸塩、二塩基リン酸塩、次亜リン酸塩、ピロリン酸二水素、四ホウ酸塩、ホウ酸塩、炭酸塩、重炭酸塩、メタケイ酸塩、クエン酸塩、リンゴ酸塩、マレイン酸塩、マロン酸塩、コハク酸塩、乳酸塩、ギ酸塩、酢酸塩、酪酸塩、プロピオン酸塩、安息香酸塩、酒石酸塩、アスコルビン酸塩またはグルコン酸塩が挙げられる。特に、硫酸塩、亜硫酸塩、リン酸塩、ホスホン酸塩、硝酸塩、塩化物もしくは炭酸塩のアルカリもしくはアルカリ土類金属塩、またはクエン酸塩、マロン酸塩もしくは酢酸塩などの単純な有機酸の塩を使用することができる。
【０８０４】
コーティング中の塩は、２０℃で６０％超、特に、７０％超、８０％超もしくは８５％超の定湿度を有するか、またはこうした塩の別の水和物形態（例えば、無水物）であってもよい。塩コーティングは、国際公開第００／０１７９３号パンフレットまたは国際公開第２００６／０３４７１０号パンフレットに記載されている通りであってもよい。
【０８０５】
好適な塩の具体的例としては、以下のものがある：ＮａＣｌ（ＣＨ２０℃＝７６％）、Ｎａ２ＣＯ３（ＣＨ２０℃＝９２％）、ＮａＮＯ３（ＣＨ２０℃＝７３％）、Ｎａ２ＨＰＯ４（ＣＨ２０℃＝９５％）、Ｎａ３ＰＯ４（ＣＨ２５℃＝９２％）、ＮＨ４Ｃｌ（ＣＨ２０℃＝７９．５％）、（ＮＨ４）２ＨＰＯ４（ＣＨ２０℃＝９３．０％）、ＮＨ４Ｈ２ＰＯ４（ＣＨ２０℃＝９３．１％）、（ＮＨ４）２ＳＯ４（ＣＨ２０℃＝８１．１％）、ＫＣｌ（ＣＨ２０℃＝８５％）、Ｋ２ＨＰＯ４（ＣＨ２０℃＝９２％）、ＫＨ２ＰＯ４（ＣＨ２０℃＝９６．５％）、ＫＮＯ３（ＣＨ２０℃＝９３．５％）、Ｎａ２ＳＯ４（ＣＨ２０℃＝９３％）、Ｋ２ＳＯ４（ＣＨ２０℃＝９８％）、ＫＨＳＯ４（ＣＨ２０℃＝８６％）、ＭｇＳＯ４（ＣＨ２０℃＝９０％）、ＺｎＳＯ４（ＣＨ２０℃＝９０％）およびクエン酸ナトリウム（ＣＨ２５℃＝８６％）。その他の例としては、ＮａＨ２ＰＯ４、（ＮＨ４）Ｈ２ＰＯ４、ＣｕＳＯ４、Ｍｇ（ＮＯ３）２および酢酸マグネシウムが挙げられる。
【０８０６】
塩は、無水形態であってもよいし、または水和塩、すなわち国際公開第９９／３２５９５号パンフレットに記載されているものなど、結晶化の結合水を含む結晶塩水和物であってもよい。具体的な例としては、無水硫酸ナトリウム（Ｎａ２ＳＯ４）、無水硫酸マグネシウム（ＭｇＳＯ４）、硫酸マグネシウム七水和物（ＭｇＳＯ４・７Ｈ２Ｏ）、硫酸亜鉛七水和物（ＺｎＳＯ４・７Ｈ２Ｏ）、第二リン酸水素ナトリウム七水和物（Ｎａ２ＨＰＯ４・７Ｈ２Ｏ）、硝酸マグネシウム六水和物（Ｍｇ（ＮＯ３）２（６Ｈ２Ｏ））、クエン酸ナトリウム二水和物および酢酸マグネシウム四水和物が挙げられる。
【０８０７】
好ましくは、塩は、例えば、流動層を用いて塩の溶液として適用する。
【０８０８】
従って、別の実施形態では、本発明は、顆粒を提供し、これは、以下：
（ａ）本発明のＤＮａｓｅを含むコア、および
（ｂ）任意選択で、コアを取り囲む１つまたは複数の層からなるコーティング
を含む。本発明のいくつかの態様は、顆粒に関し、これは、以下：
（ａ）ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含むコア（ポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチド、またはそれと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％の配列同一性を有するポリペプチドからなる群から選択される）
ならびに
（ｂ）任意選択で、コアを取り囲む１つまたは複数の層からなるコーティング
を含む。
【０８０９】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］または［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数を含むポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有し、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１０】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］または［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つもしくは複数を含むポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではなく、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１１】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）またはＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）の１つもしくは複数を含むポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有し、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１２】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）またはＮＰＱＬ（配列番号２０７）の１つもしくは複数を含むポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有し、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１３】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の１つもしくは複数を含むポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有し、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１４】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、モチーフ：Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）または［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）の１つもしくは複数を含むポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するが、但し、ポリペプチドは、国際公開第２０１５／１５５３５１号パンフレットの配列番号２に示されるトリコデルマ・ハルジアナム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）ＤＮａｓｅではなく、また、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１５】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、以下：
ａ）配列番号８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂ）配列番号９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃ）配列番号１１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄ）配列番号１２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅ）配列番号１３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆ）配列番号１４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇ）配列番号１５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈ）配列番号１６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉ）配列番号１７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊ）配列番号１８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋ）配列番号１９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌ）配列番号２０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍ）配列番号２１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎ）配列番号２２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏ）配列番号２３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐ）配列番号５３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑ）配列番号５６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒ）配列番号５９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓ）配列番号６２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔ）配列番号６５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕ）配列番号６８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖ）配列番号７１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗ）配列番号７４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘ）配列番号７７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙ）配列番号８０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚ）配列番号８３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａ）配列番号８６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂ）配列番号８９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃ）配列番号９２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄ）配列番号９５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅ）配列番号９８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆ）配列番号１０１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇ）配列番号１０４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈ）配列番号１０７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉ）配列番号１１０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊ）配列番号１１３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋ）配列番号１１６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌ）配列番号１１９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｍｍ）配列番号１２２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｎｎ）配列番号１２５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｏｏ）配列番号１２８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｐｐ）配列番号１３１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｑｑ）配列番号１３４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｒｒ）配列番号１３７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｓｓ）配列番号１４０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｔｔ）配列番号１４３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｕｕ）配列番号１４６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｖｖ）配列番号１４９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｗｗ）配列番号１５２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｘｘ）配列番号１５５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｙｙ）配列番号１５８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｚｚ）配列番号１６１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ａａａ）配列番号１６４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｂｂｂ）配列番号１６７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｃｃｃ）配列番号１７０のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｄｄｄ）配列番号１７３のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｅｅｅ）配列番号１７６のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｆｆｆ）配列番号１７９のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｇｇｇ）配列番号１８２のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｈｈｈ）配列番号１８５のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｉｉｉ）配列番号１８８のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｊｊｊ）配列番号１９１のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｋｋｋ）配列番号１９４のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド、
ｌｌｌ）配列番号１９７のポリペプチドと少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９５％、少なくとも９８％、少なくとも９９％もしくは１００％の配列同一性を有するポリペプチド
からなる群から選択され、ここで、顆粒は、前記ポリペプチドを含むコアとコーティングを含み、任意選択で、ポリペプチドは、モチーフ：［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ、［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］、［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］または［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨの１つまたは複数を含む。
【０８１６】
本発明の一実施形態は、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを含む顆粒に関し、ここで、ポリペプチドは、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチドと少なくとも６０％、例えば７０％、例えば８０％、例えば少なくとも９０％、例えば少なくとも９５％、例えば少なくとも９８％、例えば少なくとも９９％の配列同一性を有し、顆粒は、ポリペプチドを含むコアとコーティングを含む。
【０８１７】
洗剤の配合
洗剤成分は、水溶性ポーチ中のコンパートメントによって互いに物理的に隔離することができる。これによって、成分同士のマイナスの貯蔵相互作用を回避することができる。また、コンパートメント各々の異なる溶解プロフィールによって、洗浄溶液中の選択した成分の溶解を遅延させることもできる。
【０８１８】
洗剤組成物は、単位用量製品の形態を採ってもよい。単位用量製品は、再使用不可能な容器への単回用量のパッケージングである。これは、洗濯用洗剤で使用されることが多くなっている。洗剤の単位用量製品は、１回の洗浄に使用する量の洗剤のパッケージング（例えば、水溶性フィルムから製造されたポーチ中の）である。
【０８１９】
ポーチは、例えば水との接触に先だってポーチからの組成物の漏れが防止される、組成物の保持に好適であれば如何なる形態、形状および材料のものであることも可能である。ポーチは、内部容積を有する水溶性フィルム製のものである。前記内部容積は、ポーチのコンパートメントに分離されていることが可能である。好ましいフィルムは、フィルムまたはシートに形成される好ましくはポリマーである高分子材料である。好ましいポリマー、コポリマーまたはその誘導体は、ポリアクリレート、および、水溶性アクリレートコポリマー、メチルセルロース、カルボキシメチルセルロース、ナトリウムデキストリン、エチルセルロース、ヒドロキシエチルセルロース、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、マルトデキストリン、ポリメタクリレート、最も好ましくはポリビニルアルコールコポリマーおよびヒドロキシプロピルメチルセルロース（ＨＰＭＣ）から選択される。好ましくは、フィルム中のポリマーのレベルは、例えばＰＶＡで少なくとも約６０％である。好ましい平均分子量は、典型的には約２０，０００〜約１５０，０００であろう。フィルムはまた、ポリアクチドおよびポリビニルアルコール（Ｃｈｒｉｓ  Ｃｒａｆｔ  Ｉｎ．Ｐｒｏｄ．Ｏｆ  Ｇａｒｙ，Ｉｎｄ．，ＵＳから市販されている商品名Ｍ８６３０で知られている）などの加水分解により分解性で、水溶性ポリマーのブレンドと、グリセロール、エチレングリセロール、プロピレングリコール、ソルビトールおよびこれらの混合物などの可塑剤とを含むブレンド組成物であってよい。ポーチは、水溶性フィルムにより分離された固体ランドリークリーニング組成物または部分成分および／または液体クリーニング組成物または部分成分を含んでいることが可能である。液体成分用のコンパートメントは、固形分を含有するコンパートメントとは組成が異なっていることが可能である（米国特許出願公開第２００９／００１１９７０号明細書を参照）。
【０８２０】
固形洗濯石鹸
本発明のＤＮａｓｅは、固形洗濯石鹸に添加して、ランドリー、布地および／または生地の手洗いのために用いることができる。「固形洗濯石鹸」と言う用語は、洗濯石鹸、固形石鹸、複合化粧石鹸、合成化粧石鹸および洗剤石鹸を含む。固形石鹸の種類は一般に、それらが含有する界面活性剤の種類が異なり、固形洗濯石鹸と言う用語は、脂肪酸由来の石鹸および／または合成石鹸を含むものを包含する。固形洗濯石鹸は、室温で固体の物理的形態をしており、液体、ジェルまたは粉末ではない。固形と言う用語は、時間が経過しても有意に変化しない物理的形態として定義する。すなわち、固形物（例えば、固形洗濯石鹸）が容器内に配置されていれば、固形物が変化して、それが配置されている容器を充填することはない。固形洗濯石鹸は、典型的に、棒状であるが、丸や楕円形などの別の形状をしていてもよい。
【０８２１】
固形洗濯石鹸は、１つまたは複数の酵素、ペプチドアルデヒド（またはハイドロサルファイト付加物もしくはヘミアセタール付加物）などのプロテアーゼ阻害剤、ホウ酸、ホウ酸塩、ホウ砂および／またはフェニルボロン酸誘導体、例えば、４−ホルミルフェニルホウ酸、１種または複数種の石鹸もしくは合成界面活性剤、グリセリンなどのポリオール、脂肪酸、クエン酸、酢酸および／もしくはギ酸などのｐＨ制御化合物、ならびに／または一価カチオンおよび有機アニオンの塩を含みうるが、ここで、一価カチオンは例えば、Ｎａ＋、Ｋ＋もしくはＮＨ４＋であってよく、また、有機アニオンは、例えば、ギ酸塩、酢酸塩、クエン酸塩もしくは乳酸塩であってよく、従って、一価カチオンと有機アニオンの塩は、例えば、ギ酸ナトリウムであってよい。
【０８２２】
固形洗濯石鹸はまた、ＥＤＴＡおよびＨＥＤＰのような錯化剤、香料および／または別の種類の充填材、界面活性剤、例えば、アニオン系合成界面活性剤、ビルダー、ポリマー系汚れ放出剤、洗剤キレート剤、安定剤、充填材、染料、着色剤、移染防止剤、アルコキシル化ポリカーボネート、泡抑制剤、組織化剤、結合剤、浸出剤、漂白活性化剤、泥汚れ除去剤、再付着防止剤、ポリマー系分散剤、増白材、布柔軟剤、香料および／または当分野では公知のその他の化合物を含んでもよい。
【０８２３】
固形洗濯石鹸は、限定するものではないが、ミキサー、プロッダー（ｐｌｏｄｄｅｒ）（例えば、２段式真空プロッダー）、押出機、カッター、ロゴスタンパー、冷却トンネルおよびラッピング装置などの従来の固形洗濯石鹸製造設備において処理してよい。本発明は、いずれかの単一の方法で固形洗濯石鹸を製造することに限定されない。本発明のプレミックスを工程の様々な段階で石鹸に添加してもよい。例えば、石鹸、ＤＮａｓｅ、任意選択で１種または複数種の別の酵素、プロテアーゼ阻害剤、ならびに一価カチオンと有機アニオンの塩を含有するプレミックスを調製した後、混合物をプロッド（ｐｌｏｄ）する。ＤＮａｓｅと任意選択の別の酵素は、例えば、液状で、プロテアーゼ阻害剤と同時に添加してもよい。混合ステップおよびプロッドステップ以外に、この方法は、粉砕、押出、切断、スタンピング、冷却および／またはラッピングのステップをさらに含んでもよい。
【０８２４】
医薬組成物および使用
本発明は、さらに、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと医薬補助成分を含む医薬組成物にも関し、ここで、ポリペプチドは、ＤＮａｓｅ活性を有する。補助成分は、医薬組成物に好適な任意の賦形剤であってよい。補助剤／賦形剤は、当業者が選択することができる。医薬組成物はさらに、配列番号８、９、１０および１１を含むポリペプチドからなる群から選択されるポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅを含む。医薬組成物は、医療デバイスなどの表面上のバイオフィルムを解離もしくは除去するか、またはバイオフィルム形成を防止するために使用することができる。
【０８２５】
使用は、患者に接触可能な前記デバイスの表面の少なくとも一部が、本発明のＤＮａｓｅを含む医薬組成物でコーティングされていることを特徴とする留置医療デバイスであってもよい。
【０８２６】
デバイスは、中心静脈カテーテル、血管内カテーテル、尿道カテーテル、ヒックマン（Ｈｉｃｋｍａｎ）カテーテル、腹膜透析カテーテル、気管内カテーテルなどのカテーテル、またはデバイスが人工心臓弁である場合、心臓ペースメーカ、動静脈シャント、強膜バックル、人工関節、鼓膜換気チューブ、気管切開チューブ、ボイスプロテーゼ、人工陰茎、人工尿道括約筋、合成恥骨膣スリング、縫合糸、骨アンカー、骨ねじ、眼内レンズ、コンタクトレンズ、子宮内避妊器具、大動脈大腿動脈移植片、血管移植片、ニードル、ルアーロック（Ｌｕｅｒ−Ｌｏｋ）コネクター、ニードルレスコネクターまたは手術器具であってよい。
【０８２７】
医薬組成物は、液体、ローション、クリーム、スプレー、ゲルまたは軟膏として配合することができる。
【０８２８】
医薬組成物は、動物患者への投与用であってよい。動物患者は、哺乳動物患者であってよい。哺乳動物患者は、ヒトであってよい。
【０８２９】
本発明を以下のパラグラフにまとめる：
１．品目からバイオフィルムを防止、低減または除去するための、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドの使用であって、ポリペプチドが、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択されるか、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅであり、ここで、品目が生地である、使用。
２．品目の粘着性を防止、低減または除去するためのパラグラフ１に記載の使用。
３．品目の汚れを前処理するためのパラグラフ１または２のいずれかに記載の使用。
４．洗浄サイクル中の汚れの再付着を防止、低減または除去するためのパラグラフ１〜３のいずれかに記載の使用。
５．品目への汚れの付着を防止、低減または除去するためのパラグラフ１〜４のいずれかに記載の使用。
６．品目の白色度を維持または改善するための先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。
７．ポリペプチドが、パラグラフ４５〜５４に記載のポリペプチドである、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。
８．品目から悪臭を低減または除去する、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。
９．悪臭が、Ｅ−２ノネナールを原因とする、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。
１０．濡れた生地に存在するＥ−２ノネナールの量を低減または除去する、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。
１１．乾いた生地に存在するＥ−２ノネナールの量を低減または除去する、先行するパラグラフのいずれかに記載の使用。
１２．以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７からなる群から選択される、デオキシリボヌクレアーゼ（ＤＮａｓｅ）活性を有するポリペプチド、またはそれと少なくとも８０％の配列同一性を有するＤＮａｓｅ、および洗剤補助成分を含む、洗剤組成物。
１３．ポリペプチドが、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られる、パラグラフ１２に記載の洗剤組成物。
１４．配列番号７、８、９もしくは１０のポリペプチドが、それぞれバチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られ、配列番号１１が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られ、配列番号１２が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２５２０から得られ、配列番号１３が、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号１４が、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）から得られ、配列番号１５が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られ、配列番号１６が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１６８４０から得られ、配列番号１７が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２６６８から得られ、配列番号１８が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１３３９５から得られ、配列番号１９が、バチルス・ホルネッキアエ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｎｅｃｋｉａｅ）から得られ、配列番号２０が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１１２３８から得られ、配列番号２１が、バチルス・シービー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｂｉ）から得られ、配列番号２２が、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８３１８から得られ、配列番号２３が、バチルス・アイドリエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｄｒｉｅｎｓｉｓ）から得られるか、または以下のうちの１つである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ビブリッセア・フラボビレンス（Ｖｉｂｒｉｓｓｅａ  ｆｌａｖｏｖｉｒｅｎｓ）から得られ、配列番号８６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アクレモニウム・ジクロモスポルム（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｄｉｃｈｒｏｍｏｓｐｏｒｕｍ）から得られ、配列番号１４０に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バッカクキン科（Ｃｌａｖｉｃｉｐｉｔａｃｅａｅ）ｓｐ−７０２４９から得られ、配列番号１７６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ペニシリウム・レチクチスポルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌｉｓｐｏｒｕｍ）から得られ、配列番号１０７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ピクニジオフォーラ  ｃｆ．ディスペラ（Ｐｙｃｎｉｄｉｏｐｈｏｒａ  ｃｆ．ｄｉｓｐｅｒａ）から得られ、配列番号１６７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、メタポコニア・スクラスポリア（Ｍｅｔａｐｏｃｈｏｎｉａ  ｓｕｃｈｌａｓｐｏｒｉａ）から得られ、配列番号１３１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２００７から得られ、配列番号１３７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、セトスフェリア・ロストラタ（Ｓｅｔｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｒｏｓｔｒａｔａ）から得られ、配列番号８９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、サロクラジウム属（Ｓａｒｏｃｌａｄｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２０１４から得られ、配列番号１４３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、メタリジウム属（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｓｐ．）ＨＮＡ１５−２から得られ、配列番号１４６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、エンドフラグミエラ・バルディナ（Ｅｎｄｏｐｈｒａｇｍｉｅｌｌａ  ｖａｌｄｉｎａ）から得られ、配列番号９２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、フミコロプシス・セファロスポリオイデス（Ｈｕｍｉｃｏｌｏｐｓｉｓ  ｃｅｐｈａｌｏｓｐｏｒｉｏｉｄｅｓ）から得られ、配列番号１８２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、コリネスポラ・カッシイコーラ（Ｃｏｒｙｎｅｓｐｏｒａ  ｃａｓｓｉｉｃｏｌａ）から得られ、配列番号９５に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、パラフォーマ属（Ｐａｒａｐｈｏｍａ  ｓｐ．）ＸＺ１９６５から得られ、配列番号９８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、クルブラリア・ルナータ（Ｃｕｒｖｕｌａｒｉａ  ｌｕｎａｔａ）から得られ、配列番号１０４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ  ｓｐ．）ＸＺ２４１４から得られ、配列番号１４９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、イサリア・テヌイペス（Ｉｓａｒｉａ  ｔｅｎｕｉｐｅｓ）から得られ、配列番号１５２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ローソエラ・インターメディア（Ｒｏｕｓｓｏｅｌｌａ  ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａ）から得られ、配列番号１８８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、シタリジウム・チルシナタム（Ｓｃｙｔａｌｉｏｄｉｕｍ ｃｉｒｃｉｎａｔｕｍ）から得られ、配列番号１５５に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、セトフェオスフェリア属（Ｓｅｔｏｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られ、配列番号１５８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ  ｓｐ．）ＸＺ２５４５から得られ、配列番号１１６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、アルテルナリア属（Ａｌｔｅｒｎａｒｉａ）から得られ、配列番号１１９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、メタリジウム・レピジオタエ（Ｍｅｔａｒｈｉｚｉｕｍ  ｌｅｐｉｄｉｏｔａｅ）から得られ、配列番号１５８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、プレオスポラ目（Ｐｌｅｏｓｐｏｒａｌｅｓ）から得られ、配列番号１９１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、フェオスフェリア属（Ｐｈａｅｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｓｐ．）から得られ、配列番号１９４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ディディモスフェリア・フチリス（Ｄｉｄｙｍｏｓｐｈａｅｒｉａ  ｆｕｔｉｌｉｓ）から得られ、配列番号１９７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・ビエトナメンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｖｉｅｔｎａｍｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号５９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・ファジンポエンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｗａｊｉｎｐｏｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号６２に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｊから得られ、配列番号５６に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・インディカス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｉｎｄｉｃｕｓ）から得られ、配列番号６８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られ、配列番号７１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・ルシフェレンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｕｃｉｆｅｒｅｎｓｉｓ）から得られ、配列番号７４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・マリスフラビ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍａｒｉｓｆｌａｖｉ）から得られ、配列番号７７に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、スポロルミア・フィメタリア（Ｓｐｏｒｏｒｍｉａ  ｆｉｍｅｔａｒｉａ）から得られ、配列番号１６４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ダルジニア・フィッサ（Ｄａｌｄｉｎｉａ  ｆｉｓｓａ）から得られ、配列番号１３４に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）から得られ、配列番号８３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ウェステルディケラ属（Ｗｅｓｔｅｒｄｙｋｅｌｌａ  ｓｐ．）ＡＳ８５−２から得られ、配列番号１７９に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、モニリニア・フルクチコーラ（Ｍｏｎｉｌｉｎｉａ  ｆｒｕｃｔｉｃｏｌａ）から得られ、配列番号１０１に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）から得られ、配列番号１８５に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、ペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）から得られ、配列番号１１０に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｄから得られ、配列番号１７０に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、バチルス・アルギコーラ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｇｉｃｏｌａ）から得られ、配列番号５３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドは、キサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｏから得られ、配列番号１７３に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。本発明の一態様では、ＤＮａｓｅ活性を有するポリ
ペプチドは、シタリディウム・サーモフィルム（Ｓｃｙｔａｌｉｄｉｕｍ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ）から得られ、配列番号１２８に示されるポリペプチドを含むか、またはそれからなる。
１５．ポリペプチドが、パラグラフ４５〜５４に記載のポリペプチドである、先行するパラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
１６．洗剤補助成分が、以下：界面活性剤、ビルダー、凝集助剤、キレート化剤、移染防止剤、酵素、酵素安定剤、酵素阻害剤、触媒材料、漂白活性化剤、過酸化水素、過酸化水素の供給源、事前形成された過酸（ｐｒｅｆｏｒｍｅｄ  ｐｅｒａｃｉｄ）、ポリマー分散剤、泥汚れ除去／再付着防止剤、増白剤、セッケン泡抑制剤、染料、香料、構造弾性化剤、布地柔軟剤、キャリア、ヒドロトロープ、ビルターおよびコビルダー、布地色相剤、消泡剤、分散剤、加工助剤、および／または顔料からなる群から選択される、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
１７．組成物が、以下：プロテアーゼ、リパーゼ、クチナーゼ、アミラーゼ、カルボヒドラーゼ、セルラーゼ、ペクチナーゼ、マンナナーゼ、アラビナーゼ、ガラクタナーゼ、キシラナーゼおよびオキシダーゼからなる群から選択される１種または複数種の酵素をさらに含む、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
１８．酵素が、動物、植物または微生物由来のプロテアーゼである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
１９．プロテアーゼが、化学的に修飾されているか、またはタンパク質改変されている、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２０．プロテアーゼが、セリンプロテアーゼまたはメタロプロテアーゼ、好ましくはアルカリ微生物プロテアーゼまたはトリプシン様プロテアーゼである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２１．プロテアーゼが、以下：バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、例えば、スブチリシン・ノボ（Ｎｏｖｏ）、スブチリシン・カールスバーグ（Ｃａｒｌｓｂｅｒｇ）、スブチリシン３０９、スブチリシン１４７、スブチリシン１６８、ウシ由来のトリプシン、ブタ由来のトリプシン、およびフサリウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）プロテアーゼからなる群から選択される、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２２．洗剤組成物が、以下：アシネトバクター属（Ａｃｉｎｅｔｏｂａｃｔｅｒ  ｓｐ．）、アエロミクロビウム属（Ａｅｒｏｍｉｃｒｏｂｉｕｍ  ｓｐ．）、ブレバンジモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）、ミクロバクテリウム属（Ｍｉｃｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ  ｓｐ．）、ミクロコッカス・ルテウス（Ｍｉｃｒｏｃｏｃｃｕｓ  Ｌｕｔｅｕｓ）、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｓｐ．）、表皮ブドウ球菌（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ  ｅｐｉｄｅｒｍｉｄｉｓ）、およびステノトロホモナス属（Ｓｔｅｎｏｔｒｏｐｈｏｍｏｎａｓ  ｓｐ．）からなる群から選択される細菌の、表面への付着を低減する、またはそれらが付着した表面から細菌を解離させることができる、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２３．表面が、生地表面である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２４．生地が、綿、綿／ポリエステル、ポリエステル、ポリアミド、ポリアクリルおよび／または絹から製造されたものである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２５．洗剤組成物が、バー、均質錠剤、２つ以上の層を有する錠剤、１つまたは複数のコンパートメントを有するポーチ、通常または圧縮粉末、顆粒、ペースト、ゲル、または通常、圧縮もしくは濃縮液体である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２６．組成物が、液体洗剤、粉末洗剤または顆粒状洗剤である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
２７．品目を洗濯する方法であって、以下：
ａ．パラグラフ４５〜５４に記載のポリペプチドを含む洗浄液またはパラグラフ１２〜２６のいずれかに記載の洗剤組成物に、品目を曝露するステップ；
ｂ．少なくとも１つの洗浄サイクルを完了するステップ；および
ｃ．任意選択で品目をすすぐステップ
を含み、
ここで、上記品目は生地である、方法。
２８．洗浄液のｐＨが、１〜１１の範囲である、パラグラフ２７に記載の方法。
２９．洗浄液のｐＨが、５．５〜１１の範囲、例えば、７〜９の範囲、７〜８の範囲または７〜８．５の範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３０．洗浄液の温度が、５℃〜９５℃の範囲、または１０℃〜８０℃の範囲、１０℃〜７０℃の範囲、１０℃〜６０℃の範囲、１０℃〜５０℃の範囲、１５℃〜４０℃の範囲または２０℃〜３０℃の範囲である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３１．洗浄液の温度が、３０℃である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３２．方法が、洗浄サイクルの完了後に洗浄液または洗浄液の一部を排出するステップをさらに含む、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３３．第１洗浄サイクル、および任意選択で第２または第３洗浄サイクル中に、品目を洗浄液に曝露する、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３４．洗浄液に曝露した後、品目をすすぐ、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３５．水またはコンディショナを含む水で品目をすすぐ、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３６．品目の粘着性が低減される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３７．パラグラフ４５〜５４に記載のポリペプチドまたはパラグラフ１２〜２６のいずれかに記載の洗剤組成物で、品目に存在する汚れを前処理する、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３８．汚れの再付着が低減される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
３９．品目に対する汚れの付着が低減または除去される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
４０．品目の白色度が維持または改善される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
４１．品目から悪臭が低減または除去される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
４２．悪臭が、Ｅ−２ノネナールを原因とする、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
４３．濡れた、もしくは乾いた生地に存在するＥ−２ノネナールの量が低減または除去される、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
４４．洗浄液中のポリペプチドの濃度が、洗浄液１リットル当たり、少なくとも１ｍｇのＤＮａｓｅタンパク質、例えば、少なくとも５ｍｇのタンパク質、好ましくは少なくとも１０ｍｇのタンパク質、より好ましくは少なくとも１５ｍｇのタンパク質、さらに好ましくは少なくとも２０ｍｇのタンパク質、非常に好ましくは少なくとも３０ｍｇのタンパク質、最も好ましくは少なくとも４０ｍｇのタンパク質である、先行する方法パラグラフのいずれかに記載の方法。
４５．以下：
ａ．配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドと少なくとも６０％の配列同一性を有するポリペプチド、または以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４および配列番号１９７に示されるポリペプチドと少なくとも８０％の配列同一性を有するポリペプチド；
ｂ．低度の緊縮条件下で、
ｉ．配列番号１の成熟型ポリペプチドコード配列、または
ｉｉ．（ｉ）もしくは（ｉｉ）の完全長相補体
とハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド；
ｃ．配列番号１、３もしくは５；または配列番号２５、配列番号２７、配列番号２９、配列番号３１、配列番号３３、配列番号３５、配列番号３７、配列番号３９、配列番号４１、配列番号４３、配列番号４５、配列番号４７、配列番号４９、配列番号５１、配列番号５４、配列番号５７、配列番号６０、配列番号６３、配列番号６６、配列番号６９、配列番号７２、配列番号７５、配列番号７８、配列番号８１、配列番号８４、配列番号８７、配列番号９０、配列番号９３、配列番号９６、配列番号９９、配列番号１０２、配列番号１０５、配列番号１０８、配列番号１１１、配列番号１１４、配列番号１１７、配列番号１２０、配列番号１２３、配列番号１２６、配列番号１２９、配列番号１３２、配列番号１３５、配列番号１３８、配列番号１４１、配列番号１４４、配列番号１４７、配列番号１５０、配列番号１５３、配列番号１５６、配列番号１５９、配列番号１６２、配列番号１６５、配列番号１６８、配列番号１７１、配列番号１７４、配列番号１７７、配列番号１８０、配列番号１８３、配列番号１８６、配列番号１８９、配列番号１９２、配列番号１９５の成熟型ポリペプチドコード配列と少なくとも８０％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによりコードされるポリペプチド
ｄ．１つまたは複数の位置に置換、欠失および／もしくは挿入を含む、配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドの変異体、または１つまたは複数の位置に置換、欠失および／もしくは挿入を含む、配列番号８、９もしくは１０の成熟型ポリペプチドの変異体；ならびに
ｅ．ＤＮａｓｅ活性を有する（ａ）、（ｂ）、（ｃ）、または（ｄ）のポリペプチドの断片
からなる群から選択されるＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド。
４６．配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドまたは配列番号８、９もしくは１０の成熟型ポリペプチドに対して、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有する、パラグラフ４５に記載のポリペプチド。
４７．低度の緊縮条件、低度−中度の緊縮条件、中度の緊縮条件、中度−高度の緊縮条件、高度の緊縮条件、または極めて高度の緊縮条件下で、
ｉ．配列番号１の成熟型ポリペプチドコード配列、または
ｉｉ．（ｉ）もしくは（ｉｉ）の完全長相補体
にハイブリダイズするポリヌクレオチドによりコードされる、パラグラフ４５または４６に記載のポリペプチド。
４８．配列番号１、３もしくは５またはの成熟型ポリペプチドコード配列に対して、少なくとも６０％、例えば、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、または１００％の配列同一性を有するポリヌクレオチドによってコードされる、パラグラフ４５〜４７のいずれかに記載のポリペプチド。
４９．配列番号８、９もしくは１０または配列番号２、４もしくは６の成熟型ポリペプチドを含むか、またはこれから構成される、パラグラフ４５〜４８のいずれかに記載のポリペプチド。
５０．１つまたは複数の位置に置換、欠失、および／または挿入を含む、配列番号８、９もしくは１０の成熟型ポリペプチドの変異体である、パラグラフ４５〜４９のいずれかに記載のポリペプチド。
５１．断片がＤＮａｓｅ活性を有する配列番号２、４もしくは６の断片、または断片がＤＮａｓｅ活性を有する配列番号９の断片である、パラグラフ５０に記載のポリペプチド。
５２．パラグラフ４５〜５１のいずれかに記載のポリペプチドをコードするポリヌクレオチド。
５３．発現宿主において、ポリペプチドの産生を指令する１つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクされたパラグラフ５２に記載のポリヌクレチドを含む、核酸構築物または発現ベクター。
５４．ポリペプチドの産生を指令する１つまたは複数の制御配列に作動可能にリンクされたパラグラフ５２〜５３に記載のポリヌクレチドを含む、組換え宿主細胞。
５５．パラグラフ４５〜５１のいずれかに記載のポリペプチドを生成する方法であって、その野生型形態でポリペプチドを産生する細胞を、ポリペプチドの産生を促す条件下で培養するステップを含む、方法。
５６．ポリペプチドを回収するステップをさらに含む、パラグラフ５５に記載の方法。
５７．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドを生成する方法であって、ポリペプチドの産生を促す条件下で、パラグラフ５６に記載の宿主細胞を培養するステップを含む、方法。
５８．ポリペプチドを回収するステップをさらに含む、パラグラフ５７に記載の方法。
５９．パラグラフ５２に記載のポリヌクレオチドに作動可能にリンクされたタンパク質をコードする遺伝子を含む組換え宿主細胞を、タンパク質の産生を促す条件下で培養するステップを含むタンパク質の生成方法であって、遺伝子が、プロペプチドをコードするポリヌクレオチドに対して外来性である、方法。
６０．タンパク質を回収するステップをさらに含む、パラグラフ５９に記載の方法。
６１．パラグラフ４５〜５１のいずれかに記載のポリペプチドを含む全ブロス配合物または細胞培養組成物。
６２．パラグラフ２７〜４４のいずれかに記載の方法に従って洗濯される品目。
６３．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドと、医薬補助成分とを含む医薬組成物であって、ポリペプチドが、細菌供給源から得られる医薬組成物。
６４．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）から得られる、パラグラフ６３に記載の医薬組成物。
６５．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−６２４５１、バチルス・ホリコシー（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｈｏｒｉｋｏｓｈｉｉ）またはパエニバチルス属（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ）ｓｐ−１８０５７から得られる、パラグラフ６３〜６４に記載の医薬組成物。
６６．ポリペプチドが、パラグラフ４５〜５１のいずれかに記載のポリペプチドである、パラグラフ６３〜６５のいずれかに記載の医薬組成物。
６７．組成物が、歯磨きペースト、液体歯磨き剤、うがい薬、トローチまたは歯肉マッサージ軟膏として配合される、パラグラフ６３〜６６のいずれかに記載の医薬組成物。
６８．抗細菌化合物、抗寄生体化合物、抗真菌化合物および抗ウイルス化合物などの１種または複数種の抗菌化合物をさらに含む、パラグラフ６３〜６６のいずれかに記載の医薬組成物。
６９．患者に接触可能なデバイスの表面の少なくとも一部が、パラグラフ６３〜６８のいずれかに記載の医薬組成物でコーティングされていることを特徴とする留置医療デバイス。
７０．前記デバイスが、中心静脈カテーテル、血管内カテーテル、尿道カテーテル、ヒックマン（Ｈｉｃｋｍａｎ）カテーテル、腹膜透析カテーテル、気管内カテーテルなどのカテーテル、またはデバイスが人工心臓弁である場合、心臓ペースメーカ、動静脈シャント、強膜バックル、人工関節、鼓膜換気チューブ、気管切開チューブ、ボイスプロテーゼ、人工陰茎、人工尿道括約筋、合成恥骨膣スリング、縫合糸、骨アンカー、骨ねじ、眼内レンズ、コンタクトレンズ、子宮内避妊器具、大動脈大腿動脈移植片、血管移植片、ニードル、ルアーロック（Ｌｕｅｒ−Ｌｏｋ）コネクター、ニードルレスコネクターまたは手術器具である、パラグラフ６９に記載のデバイス。
７１．パラグラフ４５〜５１のいずれかに記載のポリペプチドを生成する方法であって、ポリペプチドの産生を促す条件下で、パラグラフ５４に記載の宿主細胞を培養するステップを含む、方法。
７２．ポリペプチドを回収するステップをさらに含む、パラグラフ７１に記載の方法。
７３．対象の第２ポリペプチド；好ましくは対象の酵素；より好ましくは対象の分泌酵素；さらに好ましくはヒドロラーゼ、イソメラーゼ、リガーゼ、リアーゼ、オキシドレダクターゼ、またはトランスフェラーゼをコードするポリヌクレオチドをさらに含み；分泌酵素は、α−ガラクトシダーゼ、α−グルコシダーゼ、アミノペプチダーゼ、アミラーゼ、アスパラギナーゼ、β−ガラクトシダーゼ、β−グルコシダーゼ、β−キシロシダーゼ、カルボヒドラーゼ、カルボキシペプチダーゼ、カタラーゼ、セロビオヒドロラーゼ、セルラーゼ、キチナーゼ、クチナーゼ、シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、デオキシリボヌクレアーゼ、エンドグルカナーゼ、エステラーゼ、緑色蛍光タンパク質、グルカノトランスフェラーゼ、グルコアミラーゼ、インベルターゼ、ラッカーゼ、リパーゼ、マンノシダーゼ、ムタナーゼ、オキシダーゼ、ペクチン分解酵素、ペルオキシダーゼ、フィターゼ、ポリフェノールオキシダーゼ、タンパク質分解酵素、リボヌクレアーゼ、トランスグルタミナーゼ、またはキシラナーゼであるのが最も好ましい、パラグラフ５４に記載の組換え宿主細胞。
７４．対象の第２ポリペプチドが、宿主細胞に対して異種または相同性である、パラグラフ７３に記載の組換え宿主細胞。
７５．真菌宿主細胞；好ましくは、糸状真菌宿主細胞；より好ましくは、アクレモニウム属（Ａｃｒｅｍｏｎｉｕｍ）、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）、アウレオバシジウム属（Ａｕｒｅｏｂａｓｉｄｉｕｍ）、ブエルカンデラ属（Ｂｊｅｒｋａｎｄｅｒａ）、セリポリオプシス属（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ）、クリソスポリウム属（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ）、コプリヌス属（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ）、コリオルス属（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ）、クリプトコッカス属（Ｃｒｙｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）、フィリバシジウム属（Ｆｉｌｉｂａｓｉｄｉｕｍ）、フザリウム属（Ｆｕｓａｒｉｕｍ）、フミコラ属（Ｈｕｍｉｃｏｌａ）、マグナポルテ属（Ｍａｇｎａｐｏｒｔｈｅ）、ムコール属（Ｍｕｃｏｒ）、ミセリオフトラ属（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ）、ネオカリマスチクス属（Ｎｅｏｃａｌｌｉｍａｓｔｉｘ）、ニューロスポラ属（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ）、パエシロマイセス属（Ｐａｅｃｉｌｏｍｙｃｅｓ）、ペニシリウム属（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ）、ファネロケーテ属（Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ）、フレビア属（Ｐｈｌｅｂｉａ）、ピロマイセス属（Ｐｉｒｏｍｙｃｅｓ）、プレウロツス属（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ）、シゾフィルム属（Ｓｃｈｉｚｏｐｈｙｌｌｕｍ）、タラロマイセス属（Ｔａｌａｒｏｍｙｃｅｓ）、テルモアスクス属（Ｔｈｅｒｍｏａｓｃｕｓ）、チエラビア属（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ）、トリポクラジウム属（Ｔｏｌｙｐｏｃｌａｄｉｕｍ）、トラメテス属（Ｔｒａｍｅｔｅｓ）、またはトリコデルマ属（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ）細胞；最も好ましくは、アスペルギルス・アワモリ（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ａｗａｍｏｒｉ）、アスペルギルス・フォエティダス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｆｏｅｔｉｄｕｓ）、アスペルギルス・フミガーツス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｆｕｍｉｇａｔｕｓ）、アスペルギルス・ジャポニクス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｊａｐｏｎｉｃｕｓ）、アスペルギルス・ニズランス（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｄｕｌａｎｓ）、アスペルギルス・ニガー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｎｉｇｅｒ）、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）、ヤケイロタケ（Ｂｊｅｒｋａｎｄｅｒａ  ａｄｕｓｔａ）、セリポリオプシス・アネイリナ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ａｎｅｉｒｉｎａ）、セリポリオプシス・カレギエア（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｃａｒｅｇｉｅａ）、セリポリオプシス・ギルベスセンス（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｇｉｌｖｅｓｃｅｎｓ）、セリポリオプシス・パンノシンタ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｐａｎｎｏｃｉｎｔａ）、セリポリオプシス・リブロサ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｒｉｖｕｌｏｓａ）、セリポリオプシス・スブルファ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｓｕｂｒｕｆａ）、セリポリオプシス・スブベルミスポラ（Ｃｅｒｉｐｏｒｉｏｐｓｉｓ  ｓｕｂｖｅｒｍｉｓｐｏｒａ）、クリソスポリウム・イノプス（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｉｎｏｐｓ）、クリソスポリウム・ケラチノフィルム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｋｅｒａｔｉｎｏｐｈｉｌｕｍ）、クリソスポリウム・ルクノウェンス（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｌｕｃｋｎｏｗｅｎｓｅ）、クリソスポリウム・メルダリウム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｍｅｒｄａｒｉｕｍ）、クリソスポリウム・パンニコラ（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｐａｎｎｉｃｏｌａ）、クリソスポリウム・クイーンスランジクム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｑｕｅｅｎｓｌａｎｄｉｃｕｍ）、クリソスポリウム・トロピクム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｔｒｏｐｉｃｕｍ）、クリソスポリウム・ゾナツム（Ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ  ｚｏｎａｔｕｍ）、コプリヌス・シネレウス（Ｃｏｐｒｉｎｕｓ  ｃｉｎｅｒｅｕｓ）、クリオルス・ヒルスツス（Ｃｏｒｉｏｌｕｓ  ｈｉｒｓｕｔｕｓ）、フザリウム・バクテリジオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｂａｃｔｒｉｄｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・セレアリス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｅｒｅａｌｉｓ）、フザリウム・クロークウェレンス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｒｏｏｋｗｅｌｌｅｎｓｅ）、フザリウム・クルモルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｃｕｌｍｏｒｕｍ）、フザリウム・グラミネアルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｇｒａｍｉｎｅａｒｕｍ）、フザリウム・グラミヌム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｇｒａｍｉｎｕｍ）、フザリウム・ヘテロスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｈｅｔｅｒｏｓｐｏｒｕｍ）、フザリウム・ネグンディ（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｎｅｇｕｎｄｉ）、フザリウム・オキシスポルム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｏｘｙｓｐｏｒｕｍ）、フザリウム・レチクラツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｒｅｔｉｃｕｌａｔｕｍ）、フザリウム・ロゼウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｒｏｓｅｕｍ）、フザリウム・サムブシヌム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓａｍｂｕｃｉｎｕｍ）、フザリウム・サルコクロウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓａｒｃｏｃｈｒｏｕｍ）、フザリウム・スポロトリキオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓｐｏｒｏｔｒｉｃｈｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・スルフレウム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｓｕｌｐｈｕｒｅｕｍ）、フザリウム・トルロスム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｔｏｒｕｌｏｓｕｍ）、フザリウム・トリコテシオイデス（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｔｒｉｃｈｏｔｈｅｃｉｏｉｄｅｓ）、フザリウム・ベネナツム（Ｆｕｓａｒｉｕｍ  ｖｅｎｅｎａｔｕｍ）、フミコラ・インソレンス（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｉｎｓｏｌｅｎｓ）、フミコラ・ラヌギノサ（Ｈｕｍｉｃｏｌａ  ｌａｎｕｇｉｎｏｓａ）、ムコール・ミエヘイ（Ｍｕｃｏｒ  ｍｉｅｈｅｉ）、ミセリオフトラ・テルモフィラ（Ｍｙｃｅｌｉｏｐｈｔｈｏｒａ  ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌａ）、ニューロスポラ・クラッサ（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ  ｃｒａｓｓａ）、ペニシリウム・プルプロゲヌム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｐｕｒｐｕｒｏｇｅｎｕｍ）、ファネロケーテ・クリソスポリウム（Ｐｈａｎｅｒｏｃｈａｅｔｅ  ｃｈｒｙｓｏｓｐｏｒｉｕｍ）、フレビア・ラジアタ（Ｐｈｌｅｂｉａ  ｒａｄｉａｔａ）、プレウロツス・エリンギイ（Ｐｌｅｕｒｏｔｕｓ  ｅｒｙｎｇｉｉ）、チエラビア・テルレストリス（Ｔｈｉｅｌａｖｉａ  ｔｅｒｒｅｓｔｒｉｓ）、トラメテス・ビロサ（Ｔｒａｍｅｔｅｓ  ｖｉｌｌｏｓａ）、トラメテス・ベルシコロル（Ｔｒａｍｅｔｅｓ  ｖｅｒｓｉｃｏｌｏｒ）、トリコデルマ・ハルジアヌム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｈａｒｚｉａｎｕｍ）、トリコデルマ・コニンギイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｋｏｎｉｎｇｉｉ）、トリコデルマ・ロンギブラキアツム（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｌｏｎｇｉｂｒａｃｈｉａｔｕｍ）、トリコデルマ・レエセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）、またはトリコデルマ・ビリデ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｖｉｒｉｄｅ）細胞である、パラグラフ７３または７４に記載の組換え宿主細胞。
７６．細菌宿主細胞；好ましくは、原核宿主細胞；より好ましくは、グラム陽性宿主細胞；さらに好ましくは、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ）、クロストリジウム属（Ｃｌｏｓｔｒｉｄｉｕｍ）、エンテロコッカス属（Ｅｎｔｅｒｏｃｏｃｃｕｓ）、ゲオバチルス属（Ｇｅｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、ラクトバチルス属（Ｌａｃｔｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、ラクトコッカス属（Ｌａｃｔｏｃｏｃｃｕｓ）、オセアノバチルス属（Ｏｃｅａｎｏｂａｃｉｌｌｕｓ）、スタフィロコッカス属（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ）、ストレプトコッカス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｃｏｃｃｕｓ）、またはストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）；ならびに最も好ましくは、バチルス・アルカロフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｌｋａｌｏｐｈｉｌｕｓ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）、バチルス・ブレビス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｂｒｅｖｉｓ）、バチルス・シルクランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｉｒｃｕｌａｎｓ）、バチルス・クラウシイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）、バチルス・コアグランス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｏａｇｕｌａｎｓ）、バチルス・フィルムス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｆｉｒｍｕｓ）、バチルス・ラウツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌａｕｔｕｓ）、バチルス・レンツス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｅｎｔｕｓ）、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）、バチルス・メガテリウム（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｅｇａｔｅｒｉｕｍ）、バチルス・プミルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｐｕｍｉｌｕｓ）、バチルス・ステアロテルモフィルス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｔｅａｒｏｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｓ）、枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）、およびバチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）宿主細胞である、パラグラフ７３または７４に記載の組換え宿主細胞。
７７．パラグラフ７１〜７２のいずれかに記載の対象の第２ポリペプチドを生成する方法であって、対象の第２ポリペプチドの産生を促す条件下で、パラグラフ７３〜７６のいずれかに記載の宿主細胞を培養するステップを含む、方法。
７８．対象の第２ポリペプチドを回収するステップをさらに含む、パラグラフ７７に記載の方法。
７９．洗剤補助成分が、界面活性剤である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
８０．洗剤補助成分が、ビルダーである、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
８１．洗剤補助成分が、泥汚れ除去／再付着防止剤である、先行する組成物パラグラフのいずれかに記載の洗剤組成物。
８２．組成物が液体洗剤組成物であり、これは、合計濃度が少なくとも３重量％の界面活性剤および洗剤ビルダー、ならびに洗剤酵素含有マイクロカプセルを含み、ここで、マイクロカプセルの膜は、１ｋＤａ超の分子量を有する多分岐ポリアミンの架橋によって生成される、パラグラフ１２〜２６に記載の洗剤組成物。
８３．多分岐ポリアミンの反応性アミノ基が、分子量の少なくとも１５重量％を占める、パラグラフ７９〜８２のいずれかに記載の洗剤組成物。
８４．マイクロカプセルが、架橋剤として酸塩化物を用いることにより生成される、パラグラフ７９〜８３のいずれかに記載の洗剤組成物。
８５．マイクロカプセルの直径が、少なくとも５０マイクロメートル、またはそれ以上である、パラグラフ７９〜８４のいずれかに記載の洗剤組成物。
８６．マイクロカプセルが、少なくとも１重量％の活性酵素を含有する、パラグラフ７９〜８５のいずれかに記載の洗剤組成物。
８７．ポリオールなどのアルコールをさらに含む、パラグラフ７９〜８６のいずれかに記載の洗剤組成物。
８８．界面活性剤が、アニオン性界面活性剤である、パラグラフ７９〜８７のいずれかに記載の洗剤組成物。
８９．液体洗濯組成物である、パラグラフ７９〜８８のいずれかに記載の洗剤組成物。
９０．９０重量％未満の水を含有する、パラグラフ７９〜８９のいずれかに記載の洗剤組成物。
９１．洗剤酵素が、ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチド、プロテアーゼ、アミラーゼ、リパーゼ、セルラーゼ、マンナーゼ、ペクチナーゼ、またはオキシドレダクターゼである、パラグラフ７９〜９０のいずれかに記載の洗剤組成物。
９２．プロテアーゼが、メタロプロテアーゼまたはアルカリセリンプロテアーゼ、例えば、スブチリシンである、パラグラフ７９〜９１のいずれかに記載の洗剤組成物。
９３．ＤＮａｓｅ活性を有するポリペプチドが、請求項４５〜５１のいずれかに記載のポリペプチドである、パラグラフ７９〜９２のいずれかに記載の洗剤組成物。
９４．マイクロカプセルが、架橋剤として酸塩化物を用いる界面重合によって生成される、パラグラフ７９〜９３のいずれかに記載の洗剤組成物。
９５．多分岐ポリアミンが、ポリエチレンイミンである、パラグラフ７９〜９４のいずれかに記載の洗剤組成物。
９６．マイクロカプセルが、Ｍｇ２＋、Ｃａ２＋、またはＺｎ２＋の難溶性塩などのＭｇ２＋、Ｃａ２＋、またはＺｎ２＋イオンの供給源を含む、パラグラフ７９〜９５のいずれかに記載の洗剤組成物。
【０８３０】
アッセイおよび洗剤組成物
洗剤組成物
以下に挙げる洗剤組成物を本発明の酵素と組み合わせて使用することができる。
【０８３１】
Ｂｉｏｔｅｘ  ｂｌａｃｋ（液体）
５〜１５％アニオン性界面活性剤、＜５％ノニオン性界面活性剤、香料、酵素、ＤＭＤＭおよびヒダントイン。
【０８３２】
Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｒの組成物（液体洗剤組成物）
水、アルコールエトキシ硫酸塩、アルコールエトキシレート、アミノオキシド、クエン酸、Ｃ１２〜１８抜頭（ｔｏｐｐｅｄ）パーム核脂肪酸、プロテアーゼ、グリコシダーゼ、アミラーゼ、エタノール、１，２−プロパンジオール、ギ酸ナトリウム、塩化カルシウム、水酸化ナトリウム、シリコーン乳剤、トランス−硫酸化ＥＨＤＱ（成分は、降順で記載する）。
【０８３３】
ＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａモデル洗剤の組成物（粉末）
成分：直鎖アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム８．８％、エトキシル化脂肪族アルコールＣ１２〜１８（７  ＥＯ）４．７％、ナトリウムセッケン３．２％、消泡ＤＣ２−４２４８Ｓ３．９％、ケイ酸アルミニウムナトリウムゼオライト４Ａ  ２８．３％、炭酸ナトリウム１１．６％、アクリル酸およびマレイン酸からのコポリマーのナトリウム塩（Ｓｏｋａｌａｎ  ＣＰ５）２．４％、ケイ酸ナトリウム３．０％、カルボキシメチルセルロース１．２％、Ｄｅｑｕｅｓｔ  ２０６６  ２．８％、光学増白剤０．２％、硫酸ナトリウム６．５％、プロテアーゼ０．４％。
【０８３４】
モデル洗剤Ａの組成物（液体）
成分：１２％ＬＡＳ、１１％ＡＥＯ  Ｂｉｏｓｏｆｔ  Ｎ２５−７（ＮＩ）、７％ＡＥＯＳ（ＳＬＥＳ）、６％ＭＰＧ（モノプロピレングリコール）、３％エタノール、３％ＴＥＡ、２．７５％ココアセッケン、２．７５％ダイズセッケン、２％グリセロール、２％水酸化ナトリウム、２％クエン酸ナトリウム、１％ナトリウムホルミエート（ｆｏｒｍｉａｔｅ）、０．２％ＤＴＭＰＡおよび０．２％ＰＣＡ（パーセンテージは全てｗ／ｗである）
【０８３５】
Ａｒｉｅｌ  Ａｃｔｉｌｉｆｔの組成物（液体）
成分：５〜１５％アニオン性界面活性剤；＜５％ノニオン性界面活性剤、ホスホン酸塩、セッケン；酵素、光学増白剤、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、香料、α−イソメチルイオノン、シトロネロール、ゲラニオール、リナロール。
【０８３６】
Ａｒｉｅｌ  Ａｃｔｉｌｉｆｔ  Ｃｏｌｏｕｒ＆Ｓｔｙｌｅの組成物（液体）
成分：５〜１５％アニオン性界面活性剤；＜５％ノニオン性界面活性剤、ホスホン酸塩、セッケン；酵素、香料、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、α−イソメチルイオノン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、シトロネロール、ゲラニオール、リナロール。
【０８３７】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｓｍａｌｌ  ＆  Ｍｉｇｈｔｙの組成物（液体）
成分：１５〜３０％のアニオン性界面活性剤、ノニオン性界面活性剤、５〜１５％のセッケン、＜５％のポリカルボキシレート、香料、ホスホン酸塩、光学増白剤。
【０８３８】
Ｐｅｒｓｉｌ  ２  ｉｎ  １  ｗｉｔｈ  Ｃｏｍｆｏｒｔ  Ｐａｓｓｉｏｎ  Ｆｌｏｗｅｒ  Ｐｏｗｄｅｒ
硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ベントナイト、炭酸ナトリウム過酸化水素化物、ケイ酸ナトリウム、ゼオライト、水、クエン酸、ＴＡＥＤ、Ｃ１２〜１５パレス（Ｐａｒｅｔｈ）−７、ステアリン酸、香料、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、セルロースゴム、加工トウモロコシデンプン、塩化ナトリウム、エチドロン酸四ナトリウム、カルシウムナトリウムＥＤＴＭＰ、アニリノモルホリノトリアジニルアミノスチルベンゼンスルホン酸二ナトリウム、重炭酸ナトリウム、フェニルプロピルエチルメチコン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ステアリン酸グリセリル、炭酸カルシウム、ポリアクリル酸ナトリウム、α−イソメチルイオノン、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、セルロース、プロテアーゼ、リモネン、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、スクロース、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、ＣＩ１２４９０、ＣＩ４５１００、ＣＩ４２０９０、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ６１５８５。
【０８３９】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｐｏｗｄｅｒ
スクロース、ソルビトール、ケイ酸アルミニウム、ポリオキシメチレンメラミン、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、ＣＩ６１５８５、ＣＩ４５１００、リパーゼ、アミラーゼ、キサンタンゴム、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ＣＩ１２４９０、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ４２０９０、マンナナーゼ、ＣＩ１１６８０、エチドロン酸、四ナトリウムＥＤＴＡ。
【０８４０】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｔａｂｌｅｔｓ
炭酸ナトリウム、炭酸ナトリウム過酸化水素化物、重炭酸ナトリウム、ゼオライト、水、ケイ酸ナトリウム、ラウリル硫酸ナトリウム、セルロース、ＴＡＥＤ、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ヘミセルロース、リグニン、ラウリルグルコシド、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、ベントナイト、塩化ナトリウム、香料、エチドロン酸四ナトリウム、硫酸ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ジメチコン、アニリノモルホリノトリアジニルアミノスチルベンゼンスルホン酸二ナトリウム、ドデシルベンゼンスルホン酸、トリメチルシロキシケイ酸、炭酸カルシウム、セルロース、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、プロテアーゼ、加工トウモロコシデンプン、スクロース、ＣＩ１２４９０、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、チオ硫酸ナトリウム、アミラーゼ、カオリン。
【０８４１】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｃｏｌｏｕｒ  Ｃａｒｅ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｐｏｗｄｅｒ
スブチリシン、イミダゾリジノン、ヘキシルシンナマル、スクロース、ソルビトール、ケイ酸アルミニウム、ポリオキシメチレンメラミン、ＣＩ６１５８５、ＣＩ４５１００、リパーゼ、アミラーゼ、キサンタンゴム、ヒドロキシプロピルメチルセルロース、ＣＩ１２４９０、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ４２０９０、マンナナーゼ、ＣＩ１１６８０、エチドロン酸、四ナトリウムＥＤＴＡ。
【０８４２】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｃｏｌｏｕｒ  Ｃａｒｅ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｔａｂｌｅｔｓ
重炭酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、ゼオライト、水、ケイ酸ナトリウム、ラウリル硫酸ナトリウム、セルロースゴム、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ラウリルグルコシド、塩化ナトリウム、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、香料、チオグリコール酸ナトリウム、ＰＶＰ、硫酸ナトリウム、エチドロン酸四ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ジメチコン、ベントナイト、ドデシルベンゼンスルホン酸、トリメチルシロキシケイ酸、炭酸カルシウム、セルロース、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、プロテアーゼ、加工トウモロコシデンプン、スクロース、チオ硫酸ナトリウム、アミラーゼ、ＣＩ７４１６０、カオリン。
【０８４３】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｄｕａｌ  Ａｃｔｉｏｎ  Ｃａｐｓｕｌｅｓ  Ｂｉｏ
ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、Ｃ１２〜１５パレス−７、ジプロピレングリコール、水、エチドロン酸四ナトリウム、ポリビニルアルコール、グリセリン、アジリジン、エトキシル化ホモポリマー、プロピレングリコール、香料、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸ナトリウム、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、エタノールアミン、スブチリシン、グリコール、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、ヘキシルシンナマル、リモネン、リナルール、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、α−イソメチルイオノン、ゲラニオール、アミラーゼ、ポリマーブルー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｂｌｕｅ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｙｅｌｌｏｗ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、タルク、塩化ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、マンナナーゼ、安息香酸デナトニウム。
【０８４４】
Ｐｅｒｓｉｌ  ２  ｉｎ  １  ｗｉｔｈ  Ｃｏｍｆｏｒｔ  Ｓｕｎｓｈｉｎｙ  Ｄａｙｓ  Ｐｏｗｄｅｒ
硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、ベントナイト、炭酸ナトリウム過酸化水素化物、ケイ酸ナトリウム、ゼオライト、水、クエン酸、ＴＡＥＤ、Ｃ１２〜１５パレス−７、香料、ステアリン酸、ナトリウムアクリル酸／ＭＡコポリマー、セルロースゴム、加工トウモロコシデンプン、塩化ナトリウム、エチドロン酸四ナトリウム、カルシウムナトリウムＥＤＴＭＰ、アニリノモルホリノトリアジニルアミノスチルベンゼンスルホン酸二ナトリウム、重炭酸ナトリウム、フェニルプロピルエチルメチコン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ステアリン酸グリセリル、炭酸カルシウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ゲラニオール、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、セルロース、プロテアーゼ、ＰＥＧ−７５、二酸化チタン、デキストリン、スクロース、ポリアリールスルホン酸ナトリウム、ＣＩ１２４９０、ＣＩ４５１００、ＣＩ４２０９０、チオ硫酸ナトリウム、ＣＩ６１５８５。
【０８４５】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｓｍａｌｌ  ＆  Ｍｉｇｈｔｙ  ２  ｉｎ  １  ｗｉｔｈ  Ｃｏｍｆｏｒｔ  Ｓｕｎｓｈｉｎｙ  Ｄａｙｓ
水、Ｃ１２〜１５パレス−７、ドデシルベンゼンスルホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、水添ヤシ脂肪酸ナトリウム、トリエタノールアミン、グリセリン、ＴＥＡ−水添ヤシ脂肪酸ナトリウム、香料、塩化ナトリウム、ポリクオタニウム−１０、ＰＶＰ、ポリマーピンク着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｐｉｎｋ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、硫酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ブチルフェニルメチルプロピオナール、スチレン／アクリレートコポリマー、ヘキシルシンナマル、シトロネロール、オイゲノール、ポリビニルアルコール、酢酸ナトリウム、イソプロピルアルコール、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｙｅｌｌｏｗ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、ラウリル硫酸ナトリウム。
【０８４６】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｓｍａｌｌ  ＆  Ｍｉｇｈｔｙ  Ｂｉｏ
水、ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、ラウレス硫酸ナトリウム、Ｃ１２〜１５パレス−７、ＴＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、ＭＥＡ−クエン酸塩、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ＭＥＡ−エチドロン酸塩、トリエタノールアミン、香料、アクリレートコポリマー、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、亜硫酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ブチルフェニルメチルプロピオナール、スチレン／アクリレートコポリマー、シトロネロール、硫酸ナトリウム、ペプチド、塩、発酵（工程）からの糖、スブチリシン、グリセリン、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、ゲラニオール、ペクチン酸リアーゼ、アミラーゼ、ラウリル硫酸ナトリウム、マンナナーゼ、ＣＩ４２０５１。
【０８４７】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｓｍａｌｌ  ＆  Ｍｉｇｈｔｙ  Ｃａｐｓｕｌｅｓ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ
ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、Ｃ１２〜１５パレス−７、ジプロピレングリコール、水、グリセリン、ポリビニルアルコール、香料、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、エタノールアミン、スブチリシン、グリオール、ブチルフェニルメチルプロピオナール、ヘキシルシンナマル、デンプン、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、リモネン、リナルール、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、α−イソメチルイオノン、ゲラニオール、アミラーゼ、タルク、ポリマーブルー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｂｌｕｅ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、塩化ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、安息香酸デナトニウム、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｙｅｌｌｏｗ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、マンナナーゼ。
【０８４８】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｓｍａｌｌ  ＆  Ｍｉｇｈｔｙ  Ｃａｐｓｕｌｅｓ  Ｃｏｌｏｕｒ  Ｃａｒｅ
ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、Ｃ１２〜１５パレス−７、ジプロピレングリコール、水、グリセリン、ポリビニルアルコール、香料、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸ナトリウム、プロピレングリコール、ＭＥＡ−硫酸塩、エタノールアミン、ＰＶＰ、ソルビトール、ブチルフェニルメチルプロピオナール、スブチリシン、ヘキシルシンナマル、デンプン、リモネン、リナルール、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、α−イソメチルイオノン、ゲラニオール、タルク、ポリマーブルー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｂｌｕｅ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）、安息香酸デナトニウム、ポリマーイエロー着色剤（Ｐｏｌｙｍｅｒｉｃ  Ｙｅｌｌｏｗ  Ｃｏｌｏｕｒａｎｔ）。
【０８４９】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｓｍａｌｌ  ＆  Ｍｉｇｈｔｙ  Ｃｏｌｏｕｒ  Ｃａｒｅ
水、ＭＥＡ−ドデシルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、ラウレス硫酸ナトリウム、Ｃ１２〜１５パレス−７、ＴＥＡ−水添ヤシ脂肪酸塩、ＭＥＡ−クエン酸塩、エトキシル化アジリジンホモポリマー、ＭＥＡ−エチドロン酸塩、トリエタノールアミン、香料、アクリレートコポリマー、ソルビトール、ＭＥＡ−硫酸塩、亜硫酸ナトリウム、グリセリン、ブチルフェニルメチルプロピオナール、シトロネロール、硫酸ナトリウム、ペプチド、塩、発酵（工程）からの糖、スチレン／アクリレートコポリマー、スブチリシン、ボロン酸、（４−ホルミルフェニル）、ゲラニオール、ペクチン酸リアーゼ、アミラーゼ、ラウリル硫酸ナトリウム、マンナナーゼ、ＣＩ６１５８５、ＣＩ４５１００。
【０８５０】
Ｆａｉｒｙ  Ｎｏｎ  Ｂｉｏの組成物（液体）
成分：１５〜３０％アニオン性界面活性剤、５〜１５％ノニオン性界面活性剤、セッケン、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、香料。
【０８５１】
モデル洗剤Ｔの組成物（粉末）
成分：１１％ＬＡＳ、２％ＡＳ／ＡＥＯＳ、２％セッケン、３％ＡＥＯ、１５．１５％炭酸ナトリウム、３％ケイ酸ナトリウム、１８．７５％ゼオライト、０．１５％キレート剤、２％クエン酸ナトリウム、１．６５％ＡＡ／ＭＡコポリマー、２．５％ＣＭＣおよび０．５％ＳＲＰ（パーセンテージは全てｗ／ｗである）。
【０８５２】
モデル洗剤Ｘの組成物（粉末）
成分：１６．５％のＬＡＳ、１５％のゼオライト、１２％の二ケイ酸ナトリウム、２０％の炭酸ナトリウム、１％のソカラン、３５．５％の硫酸ナトリウム（パーセンテージは全てｗ／ｗである）。
【０８５３】
Ａｒｉｅｌ  Ａｃｔｉｌｉｆｔ  Ｃｏｌｏｕｒ＆Ｓｔｙｌｅの組成物（粉末）
成分：５〜３０％アニオン性界面活性剤、＜５％ノニオン性界面活性剤、ホスホン酸塩、ポリカルボキシレート、ゼオライト；酵素、香料、ヘキシルシンナマル。
【０８５４】
Ａｒｉｅｌ  Ａｃｔｉｌｉｆｔの組成物（粉末）
成分：５〜１５％アニオン性界面活性剤、酸素系漂白剤、＜５％ノニオン性界面活性剤、ホスホン酸塩、ポリカルボキシレート、ゼオライト、光学増白剤、酵素、香料、ブチルフェニルメチルプロピオナール、クーマリン、ヘキシルシンナマル。
【０８５５】
Ｐｅｒｓｉｌ  Ｍｅｇａｐｅｒｌｓの組成物（粉末）
成分：１５〜３０％の下記成分：アニオン性界面活性剤、酸素系漂白剤およびゼオライト、５％未満の下記成分：ノニオン性界面活性剤、ホスホン酸塩、ポリカルボキシレート、セッケン、その他の成分：香料、ヘキシルシンナマル、サリチル酸ベンジル、リナロール、光学増白剤、酵素およびシトロネロール。
【０８５６】
Ｇｒａｉｎ  Ｌｉｑｕｉｄ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ：
成分：水、アルコールエトキシ硫酸塩、ジエチレングリコール、アルコールエトキシレート、エタノールアミン、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、クエン酸、ボラックス（Ｂｏｒａｘ）、ナトリウムクメンスルホン酸塩、プロピレングリコール、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ジプロピルエチルテトラミン、水酸化ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ジメチコン、アミラーゼ、プロテアーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）、水添ヒマシ油、芳香剤。
【０８５７】
Ｔｉｄｅ  Ｌｉｑｕｉｄ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ：
成分：直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、クエン酸、水酸化ナトリウム、ボラックス、エタノールアミン、エタノール、アルコール硫酸塩、ポリエチレンイミンエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、プロテアーゼ、ジエチレングリコール、ラウレス−９、アルキルジメチルアミンオキシド、芳香剤、アミラーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ＤＴＰＡ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ポリエチレングリコール４０００、マンナナーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン。
【０８５８】
Ｌｉｑｕｉｄ  Ｔｉｄｅ、Ｆｒｅｅ  ａｎｄ  Ｇｅｎｔｌｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、プロピレングリコール、ボラックス、エタノール、直鎖アルキルベンゼンスルホンナトリウム、塩、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、トランス硫酸化およびエトキシル化ヘキサメチレンジアミン、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ塩、ギ酸ナトリウム、アルキル硫酸ナトリウム、ＤＴＰＡ、アミンオキシド、ギ酸カルシウム、二ナトリウムジアミノスチルベン、ジスルホン酸塩、アミラーゼ、プロテアーゼ、ジメチコン、ベンズイソチアゾリノン。
【０８５９】
Ｔｉｄｅ  Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ  Ｌｉｑｕｉｄ、Ｆｒｅｓｈ  Ｓｃｅｎｔ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、エタノールアミン、クエン酸、ボラックス（Ｂｏｒａｘ）、硫酸アルコール、水酸化ナトリウム、ポリエチレンイミン、エトキシレート、ナトリウム脂肪酸、エタノール、プロテアーゼ、ラウレス−９、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ラウラミンオキシド、ナトリウムクメン、スルホン酸塩、芳香剤、ＤＴＰＡ、アミラーゼ、二ナトリウム、ジアミノスチルベン、ジスルホン酸塩、ギ酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸カルシウム、ポリエチレングリコール４０００、マンナナーゼ、ペクチナーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン。
【０８６０】
Ｔｉｄｅ  ＴＯＴＡＬＣＡＲＥ（商標）Ｌｉｑｕｉｄ，Ｃｏｏｌ  Ｃｏｔｔｏｎ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、プロピレングリコール、ナトリウム脂肪酸、塩化ラウトリモニウム、エタノール、水酸化ナトリウム、クメンスルホン酸ナトリウム、クエン酸、エタノールアミン、ジエチレングリコール、シリコーンポリエーテル、ボラックス、芳香剤、ポリエチレンイミンエトキシレート、プロテアーゼ、ラウレス−９、ＤＴＰＡ、ポリアクリルアミドクオタニウム塩化物、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｏｒａｎｇｅ、ジプロピルエチレンテトラアミン、ジメチコン、セルラーゼ。
【０８６１】
Ｌｉｑｕｉｄ  Ｔｉｄｅ  Ｐｌｕｓ  Ｂｌｅａｃｈ  Ａｌｔｅｒｎａｔｉｖｅ（商標），Ｖｉｖｉｄ  Ｗｈｉｔｅ  ａｎｄ  Ｂｒｉｇｈｔ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ  ａｎｄ  Ｃｌｅａｎ  Ｂｒｅｅｚｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、アルキル硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミン  エトキシレート、エタノール、ナトリウム脂肪酸、エタノールアミン、ラウラミンオキシド、ボラックス、ラウレス−９、ＤＴＰＡ、クメンスルホン酸ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム塩、硫酸アルコール、水酸化ナトリウム、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、芳香剤、アミラーゼ、プロテアーゼ、マンナナーゼ、ペクチナーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン、ジプロピルエチルテトラアミン。
【０８６２】
Ｌｉｑｕｉｄ  Ｔｉｄｅ  ＨＥ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ  Ｓｃｅｎｔ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、アルキル硫酸ナトリウム、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＭＥＡ塩、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ボラックス、ポリエチレンイミン、エトキシレートプロポキシレート、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、芳香剤、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン／ポリジメチルシリコーン。
【０８６３】
Ｔｉｄｅ  ＴＯＴＡＬＣＡＲＥ  ＨＥ  Ｌｉｑｕｉｄ，ｒｅｎｅｗｉｎｇ  Ｒａｉｎ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、アルコールエトキシレート、クエン酸、エタノールアミン、ナトリウム脂肪酸、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、水酸化ナトリウム、ボラックス、ポチエチレンイミンエトキシレート、シリコーンポリエーテル、エタノール、プロテアーゼ、クメンスルホン酸ナトリウム、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ラウレス−９、芳香剤、アミラーゼ、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、マンナナーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｏｒａｎｇｅ、ジメチコン、ポリアクリルアミドクオタニウム塩化物、セルラーゼ、ジプロピルエチルテトラアミン。
【０８６４】
Ｔｉｄｅ  Ｌｉｑｕｉｄ  ＨＥ  Ｆｒｅｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ジエチレングリコール、クエン酸モノエタノールアミン、ギ酸ナトリウム、プロピレングリコール、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、エタノールアミン、エタノール、ポリエチレンイミンエトキシレート、アミラーゼ、ベンズイソチアゾリン、ボラックス、ギ酸カルシウム、クエン酸、ジエチレントリアミン五酢酸ナトリウム、ジメチコン、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ラウレス−９、マンナナーゼ、プロテアーゼ、クメンスルホン酸ナトリウム、ナトリウム脂肪酸。
【０８６５】
Ｔｉｄｅ  Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ  ＨＥ  Ｌｉｑｕｉｄ，Ｆｒｅｓｈ  Ｓｃｅｎｔ：
水、アルコールエトキシ硫酸塩、ＭＥＡクエン酸塩、硫酸アルコール、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩ＭＥＡ、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ボラックス、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、芳香剤、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、プロテアーゼ、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン。
【０８６６】
Ｔｉｄｅ  ｆｏｒ  Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ  ＨＥ  Ｆｒｅｅ  Ｌｉｑｕｉｄ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム塩、アルコールエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ＭＥＡ塩、ナトリウム脂肪酸、ポリエチレンイミンエトキシレート、ジエチレングリコール、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、ボラックス、プロテアーゼ、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、アミラーゼ、クエン酸、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ジメチコン。
【０８６７】
Ｔｉｄｅ  Ｓｉｍｐｌｙ  Ｃｌｅａｎ  ＆  Ｆｒｅｓｈ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩ナトリウム／ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、ジエチレングリコール、ギ酸ナトリウム、エタノール、ボラックス、ナトリウム脂肪酸、芳香剤、ラウラミンオキシド、ＤＴＰＡ、ポリエチレンアミンエトキシレート、ギ酸カルシウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ジメチコン、テトラミン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。
【０８６８】
Ｔｉｄｅ  Ｐｏｄｓ，Ｏｃｅａｎ  Ｍｉｓｔ，Ｍｙｓｔｉｃ  Ｆｏｒｅｓｔ，Ｓｐｒｉｎｇ  Ｍｅａｄｏｗ：
直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、Ｃ１２〜１６パレス−９、プロピレングリコール、アルコールエトキシ硫酸塩、水、ポリエチレンイミンエトキシレート、グリセリン、脂肪酸塩、ＰＥＧ−１３６ポリ酢酸ビニル、エチレンジアミンジコハク酸塩、モノエタノールアミンクエン酸塩、亜硫酸水素ナトリウム、ジエチレントリアミン五酢酸ナトリウム、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸カルシウム、マンナナーゼ、エキシログルカナーゼ、ギ酸ナトリウム、水添ヒマシ油、ナタラーゼ、色素、テルマミル、スブチリシン、ベンズイソチアゾリン、香料。
【０８６９】
Ｔｉｄｅ  ｔｏ  Ｇｏ：
脱イオン水、ジプロピレングリコールブチルエーテル、アルキル硫酸ナトリウム、過酸化水素、エタノール、硫酸マグネシウム、アルキルジメチルアミンオキシド、クエン酸、水酸化ナトリウム、トリメトキシ安息香酸、芳香剤。
【０８７０】
Ｔｉｄｅ  Ｓｔｒａｉｎ  Ｒｅｌｅａｓｅ  Ｌｉｑｕｉｄ：
水、アルキルエトキシレート、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過酸化水素、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、エタノールアミン、ジスチリルビフェニルジスルホン酸二ナトリウム、テトラブチルエチリジンビスフェノール、Ｆ＆ＤＣ  Ｙｅｌｌｏｗ  ３、芳香剤。
【０８７１】
Ｔｉｄｅ  Ｓｔｒａｉｎ  Ｒｅｌｅａｓｅ  Ｐｏｗｄｅｒ：
過炭酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、水、アルキルベンゼンスルホン酸塩、ＤＴＰＡ、ポリエチレングリコール、パルミチン酸ナトリウム、アミラーゼ、プロテアーゼ、加工デンプン、Ｆ＆ＤＣ  Ｂｌｕｅ  １、芳香剤。
【０８７２】
Ｔｉｄｅ  Ｓｔｒａｉｎ  Ｒｅｌｅａｓｅ，Ｐｒｅ  Ｔｒｅａｔｅｒ  Ｓｐｒａｙ：
水、アルキルエトキシレート、ＭＥＡホウ酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、プロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、塩化カルシウム酵素、プロテアーゼ、エタノールアミン、ベンズイソチアゾリノン、アミラーゼ、クエン酸ナトリウム、水酸化ナトリウム、芳香剤。
【０８７３】
Ｔｉｄｅ  ｔｏ  Ｇｏ  Ｓｔａｉｎ  Ｅｒａｓｅｒ：
水、アルキルアミンオキシド、ジプロピレングリコールフェニルエーテル、過酸化水素、クエン酸、エチレンジアミンジコハク酸ナトリウム塩、アルキル硫酸ナトリウム、芳香剤。
【０８７４】
Ｔｉｄｅ  ｂｏｏｓｔ  ｗｉｔｈ  Ｏｘｉ：
重炭酸ナトリウム、炭酸ナトリウム、過炭酸ナトリウム、アルコールエトキシレート、塩化ナトリウム、マレイン酸／アクリリル酸コポリマー、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、硫酸ナトリウム、着色剤、ジエチレントリアミン五酢酸ナトリウム塩、水和アルミノケイ酸塩（ゼオライト）、ポリエチレングリコール、アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム、パルミチン酸ナトリウム、デンプン、水、芳香剤。
【０８７５】
Ｔｉｄｅ  Ｓｔｒａｉｎ  Ｒｅｌｅａｓｅ  ｂｏｏｓｔ  Ｄｕｏ  Ｐａｃ：
液体部分と粉末部分が充填されている、ポリビニルアルコールポーチフィルム：
【０８７６】
液体成分：ジプロピレングリコール、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、水、グリセリン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｏｒａｎｇｅ、粉末成分：過炭酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、炭酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、アミノケイ酸ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、アルキルベンゼンスルホン酸ナトリウム、マレイン酸／アクリル酸コポリマー、水、アミラーゼ、ポリエチレングリコール、パルミチン酸ナトリウム、加工デンプン、プロテアーゼ、グリセリン、ＤＴＰＡ、芳香剤。
【０８７７】
Ｔｉｄｅ  Ｕｌｔｒａ  Ｓｔａｉｎ  Ｒｅｌｅａｓｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム／ＭＥＡ塩、ＭＥＡクエン酸塩、プロピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、プロテアーゼ、ボラックス、クメンスルホン酸ナトリウム、ＤＴＰＡ、芳香剤、アミラーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ギ酸カルシウム、ギ酸ナトリウム、グルコナーゼ、ジメチコン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、マンナナーゼ。
【０８７８】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ｗｉｔｈ  ａ  Ｔｏｕｃｈ  ｏｆ  Ｄｏｗｎｙ（登録商標）Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ａｐｒｉｌ  Ｆｒｅｓｈ／Ｃｌｅａｎ  Ｂｒｅｅｚｅ／Ａｐｒｉｌ  Ｅｓｓｅｎｃｅ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ベントナイト、水、過炭酸ナトリウム、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、アルキル硫酸塩、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、ＤＴＰＡ、ポリエチレングリコール４０００、シリコーン、エトキシレート、芳香剤、ポリエチレンオキシド、パルミチン酸、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、プロテアーゼ、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｒｅｄ、ＦＤ＆Ｃ  Ｂｌｕｅ  １、セルラーゼ。
【０８７９】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ｗｉｔｈ  ａ  Ｔｏｕｃｈ  ｏｆ  Ｄｏｗｎｙ  Ｃｌｅａｎ  Ｂｒｅｅｚｅ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミン、プロポキシエトキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、硫酸アルコール、ジメチコン、芳香剤、ボラックス、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、プロテアーゼ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、アミラーゼ、グルコナーゼ、ヒマシ油、ギ酸カルシウム、ＭＥＡ、スチレンアクリレートコポリマー、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。
【０８８０】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ｗｉｔｈ  Ｄｏｗｎｙ  Ｓｕｎ  Ｂｌｏｓｓｏｍ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、ポリエチレンイミンエトキシレート、硫酸アルコール、ジメチコン、芳香剤、ボラックス、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、プロテアーゼ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、アミラーゼ、ヒマシ油、ギ酸カルシウム、ＭＥＡ、スチレンアクリレートコポリマー、プロパンアンミウムプロパンアミド、グルコナーゼ、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。
【０８８１】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ｗｉｔｈ  Ｄｏｗｎｙ  Ａｐｒｉｌ  Ｆｒｅｓｈ／Ｓｗｅｅｔ  Ｄｒｅａｍ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、プロピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、硫酸アルコール、ジメチコン、芳香剤、ボラックス、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、プロテアーゼ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、アミラーゼ、グルコナーゼ、ヒマシ油、ギ酸カルシウム、ＭＥＡ、スチレンアクリレートコポリマー、プロパンアミニウムプロパンアミド、ギ酸ナトリウム、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ。
【０８８２】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  Ｆｒｅｅ  Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、アルキル硫酸塩、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、水、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、エトキシレート、過炭酸ナトリウム、ポリエチレングリコール４０００、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、セルラーゼ。
【０８８３】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｃｌｅａｎ  Ｂｒｅｅｚｅ／Ｓｐｒｉｎｇ  Ｌａｖｅｎｄｅｒ／ｍｏｕｎｔａｉｎ  Ｓｐｒｉｎｇ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、硫酸ナトリウム、過炭酸ナトリウム、水、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、パルミチン酸、プロテアーゼ、シリコーン、セルラーゼ。
【０８８４】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ＨＥ（ｈｉｇｈ  Ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ）  Ｐｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｃｌｅａｎ  Ｂｒｅｅｚｅ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、水、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、ポリアルキル硫酸ナトリウム、ケイ酸塩、過炭酸ナトリウム、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、パルミチン酸、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、プロテアーゼ、シリコーン、セルラーゼ。
【０８８５】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  Ｃｏｌｄｗａｔｅｒ  Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｆｒｅｓｈ  Ｓｃｅｎｔ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、過炭酸ナトリウム、アルキル硫酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、水、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、ＤＴＰＡ、芳香剤、ナタラーゼ、パルミチン酸、プロテアーゼ、二ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸塩、ＦＤ＆Ｃ  Ｂｌｕｅ  １、シリコーン、セルラーゼ、アルキルエーテル硫酸塩。
【０８８６】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ｗｉｔｈ  ｂｌｅａｃｈ  Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｃｌｅａｎ  Ｂｒｅｅｚｅ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過炭酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、水、ケイ酸塩、ポリアクリル酸ナトリウム、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、パルミチン酸、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、ＦＤ＆Ｃ  Ｂｌｕｅ  １、セルラーゼ、アルキルエーテル硫酸塩。
【０８８７】
Ｕｌｔｒａ  Ｔｉｄｅ  ｗｉｔｈ  Ｆｅｂｒｅｅｚｅ  Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ（商標）Ｐｏｗｄｅｒｅｄ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ，Ｓｐｒｉｎｇ  Ｒｅｎｅｗａｌ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過炭酸ナトリウム、アルキル硫酸塩、水、ポリアクリル酸ナトリウム、ケイ酸塩、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、エトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、ＤＴＰＡ、芳香剤、セルラーゼ、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、ＦＤ＆Ｃ  Ｂｌｕｅ  １。
【０８８８】
Ｌｉｑｕｉｄ  Ｔｉｄｅ  Ｐｌｕｓ  ｗｉｔｈ  Ｆｅｂｒｅｅｚｅ  Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ−Ｓｐｏｒｔ  ＨＥ  Ａｃｔｉｖｅ  Ｆｒｅｓｈ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ＭＥＡ塩、アルコールエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、プロピレングリコール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、ボラックス、芳香剤、ＤＴＰＡ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、マンナナーゼ、セルラーゼ、アミラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン／ポリジメチルシリコーン。
【０８８９】
Ｔｉｄｅ  Ｐｌｕｓ  Ｆｅｂｒｅｅｚｅ  Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ  Ｓｐｒｉｎｇ  ＆  Ｒｅｎｅｗａｌ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ナトリウム／ＭＥＡ塩、ＭＥＡクエン酸塩、プロピレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレート、芳香剤、エタノール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンプロポキシエトキシレート、プロテアーゼ、硫酸アルコール、ボラックス、ナトリウム脂肪酸、ＤＴＰＡ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、ＭＥＡ、マンナナーゼ、グルコナーゼ、ギ酸ナトリウム、ジメチコン、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、テトラミン。
【０８９０】
Ｌｉｑｕｉｄ  Ｔｉｄｅ  Ｐｌｕｓ  ｗｉｔｈ  Ｆｅｂｒｅｅｚｅ  Ｆｒｅｓｈｎｅｓｓ，Ｓｐｏｒｔ  ＨＥ  Ａｃｔｉｖｅ  Ｖｉｃｔｏｒｙ  Ｆｒｅｓｈ：
水、アルコールエトキシ硫酸ナトリウム、ＭＥＡクエン酸塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、ナトリウム塩、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩：ＭＥＡ塩、アルコールエトキシレート、ナトリウム脂肪酸、プロピレングリコール、ジエチレングリコール、ポリエチレンイミンエトキシレートプロポキシレート、ジクオタニウムエトキシ硫酸塩、エタノール、クメンスルホン酸ナトリウム、ボラックス、芳香剤、ＤＴＰＡ、亜硫酸水素ナトリウム、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、マンナナーゼ、セルラーゼ、ギ酸ナトリウム、ギ酸カルシウム、ラウラミンオキシド、Ｌｉｑｕｉｔｉｎｔ（商標）Ｂｌｕｅ、ジメチコン／ポリジメチルシリコーン。
【０８９１】
Ｔｉｄｅ  Ｖｉｖｉｄ  Ｗｈｉｔｅ  ＋  Ｂｒｉｇｈｔ  Ｐｏｗｄｅｒ，Ｏｒｉｇｉｎａｌ：
炭酸ナトリウム、アルミノケイ酸ナトリウム、硫酸ナトリウム、直鎖アルキルベンゼンスルホン酸塩、過炭酸ナトリウム、ノナノイルオキシベンゼンスルホン酸塩、アルキル硫酸塩、水、ケイ酸塩、ポリアクリル酸ナトリウムエトキシレート、ポリエチレングリコール４０００、芳香剤、ＤＴＰＡ、パルミチン酸、プロテアーゼ、ジアミノスチルベンジスルホン酸二ナトリウム、シリコーン、ＦＤ＆Ｃ  Ｂｌｕｅ  １、セルラーゼ、アルキルエーテル硫酸塩。
【０８９２】
ＨＥＹ  ＳＰＯＲＴ  ＴＥＸ  ＷＡＳＨ  Ｄｅｔｅｒｇｅｎｔ
水、ドデシルベンゼンスルホンサウーレ（ｄｏｄｅｃｙｌｂｅｎｚｅｎｅｓｕｌｆｏｎｓａｅｕｒｅ）、ラウレス−１１、ｐｅｇ−７５、ラノリン、プロピレングリコール、変性アルコール、ダイズカリウム（ｐｏｔａｓｓｉｕｍ  ｓｏｙａｔｅ）、水酸化カリウム、ココアンホジ酢酸二ナトリウム、エチレンジアミン三酢酸ココサルキル（ｃｏｃｏｓａｌｋｙｌ）アセトアミド、香料、リシノール酸亜鉛、塩化ナトリウム、ベンズイソチアゾリノン、メチルイソチアゾリノン、ｃｉ１６２５５、ベンジルアルコール。
【０８９３】
Ｔｉｄｅ、Ａｒｉｅｌ、ＧａｉｎおよびＦａｉｒｙと称する製品は、Ｐｒｏｃｔｅｒ  ＆  Ｇａｍｂｌｅにより供給される市販の製品である。Ｐｅｒｓｉｌと称する製品は、Ｕｎｉｌｅｖｅｒ  ａｎｄ  Ｈｅｎｋｅｌにより供給される市販の製品である。Ｈｅｙ  Ｓｐｏｒｔと称する製品は、Ｈｅｙ  Ｓｐｏｒｔにより供給される市販の製品である。
【０８９４】
【表１】
2018535664.tif 000004
【０８９５】
【表２】
2018535664.tif 000005
【０８９６】
【表３】
2018535664.tif 000006
【０８９７】
【表４】
2018535664.tif 000007
【０８９８】
【表５】
2018535664.tif 000008
【０８９９】
【表６】
2018535664.tif 000009
【０９００】
酵素レベルは全て、洗剤組成物１００ｇ当たりのｒｕｇ活性酵素タンパク質として表される。界面活性剤成分は、ＢＡＳＦ，Ｌｕｄｗｉｇｓｈａｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ（Ｌｕｔｅｎｓｏｌ（登録商標））；Ｓｈｅｌｌ  Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ，Ｌｏｎｄｏｎ，ＵＫ；Ｓｔｅｐａｎ，Ｎｏｒｔｈｆｉｅｌｄ，ＩＩＩ，ＵＳＡ；Ｈｕｎｔｓｍａｎ，Ｈｕｎｔｓｍａｎ，Ｓａｌｔ  Ｌａｋｅ  Ｃｉｔｙ，Ｕｔａｈ，ＵＳＡ；Ｃｌａｒｉａｎｔ，Ｓｕｌｚｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙ（Ｐｒａｅｐａｇｅｎ（登録商標））から入手することができる。
【０９０１】
トリポリリン酸ナトリウムは、Ｒｈｏｄｉａ，Ｐａｒｉｓ，Ｆｒａｎｃｅから入手することができる。ゼオライトは、Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ  Ｚｅｏｌｉｔｅ（ＵＫ）  Ｌｔｄ，Ｇｒａｙｓ，Ｅｓｓｅｘ，ＵＫから入手することができる。クエン酸およびクエン酸ナトリウムは、Ｊｕｎｇｂｕｎｚｌａｕｅｒ，Ｂａｓｅｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから入手することができる。ＮＯＢＳは、Ｅａｓｔｍａｎ，Ｂａｔｅｓｖｉｌｌｅ，Ａｒｋ．，ＵＳＡにより供給されるノナノイルオキシベンゼンスルホン酸ナトリウムである。
【０９０２】
ＴＡＥＤは、Ｐｅｒａｃｔｉｖｅ（登録商標）という商品名で、Ｃｌａｒｉａｎｔ  ＧｍｂＨ，Ｓｕｌｚｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙにより供給されるテトラアセチルエチレンジアミンである。
【０９０３】
炭酸ナトリウムおよび重炭酸ナトリウムは、Ｓｏｌｖａｙ，Ｂｒｕｓｓｅｌｓ，Ｂｅｌｇｉｕｍから入手することができる。
【０９０４】
ポリアクリレート、ポリアクリレート／マレエートコポリマーは、ＢＡＳＦ，Ｌｕｄｗｉｇｓｈａｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙから入手することができる。
【０９０５】
Ｒｅｐｅｌ−Ｏ−Ｔｅｘ（登録商標）は、Ｒｈｏｄｉａ，Ｐａｒｉｓ，Ｆｒａｎｃｅから入手することができる。
【０９０６】
Ｔｅｘｃａｒｅ（登録商標）は、Ｃｌａｒｉａｎｔ，Ｓｕｌｚｂａｃｈ，Ｇｅｒｍａｎｙから入手することができる。過炭酸ナトリウムおよび炭酸ナトリウムは、Ｓｏｌｖａｙ，Ｈｏｕｓｔｏｎ，Ｔｅｘ．，ＵＳＡから入手することができる。
【０９０７】
エチレンジアミン−Ｎ，Ｎ’−ジコハク酸のナトリウム塩、（Ｓ，Ｓ）異性体（ＥＤＤＳ）は、Ｏｃｔｅｌ，Ｅｌｌｅｓｍｅｒｅ  Ｐｏｒｔ，ＵＫにより供給された。
【０９０８】
ヒドロキシエタンジリン酸塩（ＨＥＤＰ）は、Ｄｏｗ  Ｃｈｅｍｉｃａｌ，Ｍｉｄｌａｎｄ，Ｍｉｃｈ．，ＵＳＡにより供給された。
【０９０９】
酵素：Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）Ｕｌｔｒａ、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｌｕｓ、Ｌｉｐｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｌｅｘ（登録商標）、Ｌｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）、Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）、Ｃａｒｅｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎａｔａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）、Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（登録商標）Ｐｌｕｓ、Ｔｅｒｍａｍｙｌ（登録商標）、Ｔｅｒｍａｍｙｌ（登録商標）ｕｌｔｒａ、およびＭａｎｎａｗａｙ（登録商標）は、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ，Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋから入手することができる。
【０９１０】
酵素：Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、ＦＮ３、ＦＮ４およびＯｐｔｉｓｉｚｅは、Ｇｅｎｅｎｃｏｒ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｃ．，  Ｐａｌｏ  Ａｌｔｏ，  Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ，ＵＳから入手することができる。
【０９１１】
Ｄｉｒｅｃｔ  ｖｉｏｌｅｔ  ９および９９は、ＢＡＳＦ  ＤＥ，Ｌｕｄｗｉｇｓｈａｆｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙから入手することができる。Ｓｏｌｖｅｎｔ  ｖｉｏｌｅｔ  １３は、Ｎｉｎｇｂｏ  Ｌｉｘｉｎｇ  Ｃｈｅｍｉｃａｌ  Ｃｏ．，Ｌｔｄ．Ｎｉｎｇｂｏ，Ｚｈｅｊｉａｎｇ，Ｃｈｉｎａから入手することができる。増白剤は、Ｃｉｂａ  Ｓｐｅｃｉａｌｔｙ  Ｃｈｅｍｉｃａｌｓ，Ｂａｓｅｌ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄから入手することができる。
【０９１２】
別に記載のない限り、パーセンテージは全て、重量基準で計算する。別に記載のない限り、パーセンテージおよび比は全て、全組成物に基づいて計算する。本明細書全体を通して付与されるあらゆる最大数値限界は、より低い数値限界が明記されているものとして、こうしたより低い数値限界を全て包含することを理解すべきである。本明細書全体を通して付与されるあらゆる最小数値限界は、より高い数値限界が明記されているものとして、こうしたより高い数値限界を全て包含することになる。本明細書全体を通して付与されるあらゆる数値範囲は、こうしたより狭い数値範囲が本明細書に明記されているものとして、こうしたより広い数値範囲に含まれるより狭い数値範囲を全て包含することになる。
【０９１３】
洗浄アッセイ
Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）モデル洗浄システム
Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）は、２０以下の異なる洗浄条件を同時にテストするために適用することができる中規模モデル洗浄システムである。ＬＯＭは、基本的に、大きな温度制御ウォーターバスであり、その内部に、回転する２０個の密閉された金属ビーカを備える。各ビーカは、１つの小さな洗浄機を構成し、実験の間、各々が、テストしようとする特定の洗剤／酵素系の溶液を、テスト対象の汚れた布地および汚れていない布地と一緒に含む。機械的ストレスは、ウォーターバス内で回転させるビーカにより、ならびにビーカ内に金属ボールを導入することにより達成される。
【０９１４】
ＬＯＭモデル洗浄システムは、主に、欧州洗浄条件での洗剤および酵素の中規模テストに使用されている。ＬＯＭ実験において、汚れに対するバラストの比や洗浄液に対する布地の比などの係数は、変動し得る。このように、ＬＯＭは、ＡＭＳＡおよびミニ洗浄などの小規模実験と、フロントローダ式洗浄機を用い、より多くの時間がかかる実物実験とをつなげる役割を果たす。
【０９１５】
Ｍｉｎｉ  Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＭｉｎｉＬＯＭ）モデル洗浄システム
ＭｉｎｉＬＯＭは、Ｌａｕｎｄｅｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）の改良された小型洗浄システムであり、２０以下の異なる洗浄条件を同時にテストするために適用することができる中規模モデル洗浄システムである。ＬＯＭは、基本的に、大きな温度制御ウォーターバスであり、その内部に、回転する２０個の密閉された金属ビーカを備える。各ビーカは、１つの小さな洗浄機を構成し、実験の間、各々は、テストしようとする特定の洗剤／酵素系の溶液を、テスト対象の汚れた布地および汚れていない布地と一緒に含む。機械的ストレスは、ウォーターバス内で回転させるビーカにより、ならびにビーカ内に金属ボールを導入することにより達成される。
【０９１６】
ＬＯＭモデル洗浄システムは、主に、欧州洗浄条件での洗剤および酵素の中規模テストに使用されている。ＬＯＭ実験において、汚れに対するバラストの比や洗浄液に対する布地の比などの係数は、変動し得る。このように、ＬＯＭは、ＡＭＳＡおよびミニ洗浄などの小規模実験と、フロントローダ式洗浄機を用い、より多くの時間がかかる実物実験とをつなげる役割を果たす。
【０９１７】
ｍｉｎｉＬＯＭの場合、洗浄は、Ｓｔｕａｒｔローテータ内に配置した５０ｍｌ試験チューブ中で実施する。
【０９１８】
Ｔｅｒｇ−Ｏ−ｔｉｍｅｔｅｒ（ＴＯＭ）洗浄アッセイ
Ｔｅｒｇ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＴＯＭ）は、１２以下の異なる洗浄条件を同時にテストするために適用することができる中規模モデル洗浄システムである。ＴＯＭは、基本的に、大きな温度制御ウォーターバスであり、その中に浸漬させた１２個以下の開放金属ビーカを備える。各ビーカは、１つの小さなトップローダ式洗浄機を構成し、実験の間、それらの各々は、特定の洗剤／酵素系の溶液と、その性能をテストする対象の汚れた布地および汚れていない布地を含有する。機械的ストレスは、回転攪拌アームによって達成され、このアームは、各ビーカ内の液体を攪拌する。ＴＯＭビーカには蓋がないので、洗浄中のオンライン情報のためにＴＯＭ実験およびアッセイ中にサンプルを抜き取ることが可能である。
【０９１９】
ＴＯＭモデル洗浄システムは、主に、米国またはＬＡ／ＡＰ洗浄条件での洗剤および酵素の中規模テストに使用されている。ＴＯＭ実験において、汚れに対するバラストの比や洗浄液に対する布地の比などの係数は、変動し得る。このように、ＴＯＭは、ＡＭＳＡおよびミニ洗浄などの小規模実験と、トップローダ式洗浄機を用い、より多くの時間がかかる実物実験とをつなげる役割を果たす。
【０９２０】
設備：１２個のスチール製ビーカと、５００または１２００ｍＬの洗剤溶液容量を有するビーカにつき１つの回転アームとを備えるウォーターバス。温度範囲は、５〜８０℃である。ウォーターバスには、脱イオン水を充填しなければならない。回転速度は、７０〜１２０ｒｐｍ／分以下に設定することができる。
【０９２１】
Ｔｅｒｇ−Ｏ−Ｔｏｍｅｔｅｒの温度を設定し、ウォーターバス内の回転を開始する。温度が調節される（誤差は、＋／−０．５℃）のを待つ。ビーカは全て清浄であり、微量の以前のテスト材料を含まないものとする。
【０９２２】
所望の量の洗剤、温度および水硬度を有する洗浄溶液をバケツ中に調製する。１０分間の磁気攪拌の間に洗剤を溶解させる。洗浄溶液は、調製後３０〜６０分以内に使用すべきである。
【０９２３】
８００ｍｌの洗浄溶液をＴＯＭビーカに添加する。洗浄溶液を１２０ｒｐｍで攪拌した後、任意選択で、１種または複数種の酵素をビーカに添加する。布切れ、続いてバラスト負荷をビーカに導入する。布切れとバラストをビーカに添加したとき、時間測定を開始する。布切れを２０分間洗浄した後、攪拌を停止する。続いて、洗浄負荷をＴＯＭビーカから篩に移して、常温の水道水ですすぐ。汚れた布切れをバラスト負荷から分ける。汚れた布切れは、５分間水を流しながら、常温の水道水を含む５Ｌビーカに移す。バラスト負荷は、次の不活性化のために、分けたままにしておく。布切れを手で穏やかに絞って排水し、紙で覆ったトレイの上に置く。もう１枚の布を布切れの上に置く。布切れを一晩乾燥させた後、本明細書に記載するＣｏｌｏｒ  Ｅｙｅを用いた色の強度の計測などの分析に付す。
【０９２４】
酵素アッセイ
アッセイＩ：ＤＮａｓｅ活性のテスト
ＤＮａｓｅ活性をＤＮａｓｅ  Ｔｅｓｔ  Ａｇａｒ  ｗｉｔｈ  Ｍｅｔｈｙｌ  Ｇｒｅｅｎ（ＢＤ，Ｆｒａｎｋｌｉｎ  Ｌａｋｅｓ，ＮＪ，ＵＳＡ）で決定したが、これは、供給業者のマニュアルに従って調製した。手短には、２１ｇの寒天を５００ｍｌの水に溶解させた後、１２１℃で１５分間オートクレーブ処理した。オートクレーブ処理した寒天をウォーターバス中で４８℃に温度調節した後、２０ｍｌの寒天をペトリ皿に注ぎ込み、室温でのインキュベーションｏ／ｎにより凝固させた。凝固した寒天プレート上に、５μｌの酵素溶液を添加し、班点状の酵素溶液周辺の無色領域としてＤＮａｓｅ活性を観察した。
【０９２５】
アッセイＩＩ
Ｅノーズを用いた、生地のＥ−２ノネナールの分析。
【０９２６】
生地に付いた悪臭の存在をテストする一方法は、Ｅ−２ノネナールが、ランドリーの悪臭に寄与することから、この化合物を悪臭のマーカとして用いるものである。
【０９２７】
Ｅ−ノネナールの溶液を５ｃｍ×５ｃｍの布切れに添加してから、布切れをＧＣ分析用の２０ｍＬガラスバイアル中に配置して、バイアルにキャップをする。４０℃で２０分のインキュベーション後に、Ａｌｐｈａ  Ｍ．Ｏ．Ｓ．Ｆｒａｎｃｅ製のＨｅｒａｃｌｅｓ  ＩＩ  Ｅｌｅｃｔｒｏｎｉｃ  ｎｏｓｅ（２ＦＩＤを有する二重カラムガスクロマトグラフィー、カラム１：ＭＸＴ５およびカラム２：ＭＸＴ１７０１）により、キャップしたバイアルからの５ｍＬヘッドスペースを分析する。
【実施例】
【０９２８】
方法
ＰＣＲ、クローニング、ヌクレオチドの連結などの一般的方法は、当業者にはよく知られており、例えば、以下の文献に見出すことができる：“Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  ｃｌｏｎｉｎｇ：Ａ  ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  ｍａｎｕａｌ”，Ｓａｍｂｒｏｏｋ  ｅｔ  ａｌ．（１９８９），Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ  ｌａｂ．，Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ，ＮＹ；Ａｕｓｕｂｅｌ，Ｆ  Ｍ．  ｅｔ  ａｌ．（ｅｄｓ．）；“Ｃｕｒｒｅｎｔ  ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ”，Ｊｏｈｎ  Ｗｉｌｅｙ  ａｎｄ  Ｓｏｎｓ，（１９９５）；Ｈａｒｗｏｏｄ，Ｃ．Ｒ．，ａｎｄ  Ｃｕｔｔｉｎｇ，Ｓ  Ｍ．（ｅｄｓ．）；“ＤＮＡ  Ｃｌｏｎｉｎｇ：Ａ  Ｐｒａｃｔｉｃａｌ  Ａｐｐｒｏａｃｈ，Ｖｏｌｕｍｅｓ  Ｉ  ａｎｄ  ＩＩ”，Ｄ．Ｎ．Ｇｌｏｖｅｒ  ｅｄ．（１９８５）；“Ｏｌｉｇｏｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ  Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ”，Ｍ．Ｊ．Ｇａｉｔ  ｅｄ．（１９８４）；“Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄ  Ｈｙｂｒｉｄｉｚａｔｉｏｎ”，Ｂ．Ｄ．Ｈａｍｅｓ  ＆  Ｓ．Ｊ．Ｈｉｇｇｉｎｓ  ｅｄｓ（１９８５）；“Ａ  Ｐｒａｃｔｉｃａｌ  Ｇｕｉｄｅ  Ｔｏ Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｃｌｏｎｉｎｇ”，Ｂ．Ｐｅｒｂａｌ，（１９８４）。
【０９２９】
実施例１．細菌性ＤＮａｓｅのクローニングおよび発現
ＤＮａｓｅは、標準的微生物学的単離技術により環境サンプルから単離した細菌株から得た。１６Ｓリボソーム遺伝子のＤＮＡ配列決定に基づいて、株を同定し、分類系統を付与した（表１）。
【０９３０】
【表７】
2018535664.tif 000010
【０９３１】
染色体ＤＮＡは、Ｑｉａｇｅｎ（Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）製のＤＮｅａｓｙ  Ｂｌｏｏｄ  ＆  Ｔｉｓｓｕｅ  Ｋｉｔを用いて、個々の株の純粋な培養物から単離した後、Ｉｌｌｕｍｉｎａ技術を用いた全ゲノム配列決定に付した。ゲノム配列決定、続くリードのアセンブリおよび遺伝子探索（すなわち、遺伝子機能のアノテーション）は、当業者には周知であり、サービスは、市販のものを購入することができる。
【０９３２】
ゲノム配列は、ＰＦＡＭデータベースファミリーＰＦ１４０４０およびＰＦ０７５１０（Ｒ．Ｄ．Ｆｉｎｎ  ｅｔ  ａｌ．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ（２０１４），４２：Ｄ２２２−Ｄ２３０）からの推定ＤＮａｓｅについて分析し、この分析によって、推定ＤＮａｓｅをコードする１６の遺伝子を同定した後、これらをクローニングし、組換えにより枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）に発現させた。ＰＦ０７５１０は、ＤＵＦ１５２４ドメインに対応する。
【０９３３】
ＤＮａｓｅをコードする遺伝子をＰＣＲにより増幅し、調節エレメント、アフィニティ精製タグ、および枯草菌（Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ゲノムへの組換えのための相同性領域と融合させた。線状組込み構築物は、ＳＯＥ−ＰＣＲ融合生成物（Ｈｏｒｔｏｎ，Ｒ．Ｍ．，Ｈｕｎｔ，Ｈ．Ｄ．，Ｈｏ，Ｓ．Ｎ．，Ｐｕｌｌｅｎ，Ｊ．Ｋ．ａｎｄ  Ｐｅａｓｅ，Ｌ．Ｒ．（１９８９）Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ  ｈｙｂｒｉｄ  ｇｅｎｅｓ  ｗｉｔｈｏｕｔ  ｔｈｅ  ｕｓｅ  ｏｆ  ｒｅｓｔｒｉｃｔｉｏｎ  ｅｎｚｙｍｅｓ，ｇｅｎｅ  ｓｐｌｉｃｉｎｇ  ｂｙ  ｏｖｅｒｌａｐ  ｅｘｔｅｎｓｉｏｎ  Ｇｅｎｅ  ７７：６１−６８）であり、これは、強力なプロモータおよびクロラムフェニコール耐性マーカと一緒に、２つの枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）染色体領域同士の遺伝子の融合により作製された。ＳＯＥ  ＰＣＲ法は、特許出願国際公開第２００３／０９５６５８号パンフレットにも記載されている。
【０９３４】
遺伝子は、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）αアミラーゼ遺伝子（ａｍｙＬ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）α−アミラーゼ遺伝子（ａｍｙＱ）、および安定化配列を含むバチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）ｃｒｙＩＩＩＡプロモータからのプロモータからなる三重プロモータ系（国際公開第９９／４３８３５号パンフレットに記載されている通り）の制御下で発現させた。
【０９３５】
遺伝子は、天然分泌シグナルに代わる、バチルス・クラウシイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）分泌シグナルをコードする（アミノ酸配列：ＭＫＫＰＬＧＫＩＶＡＳＴＡＬＬＩＳＶＡＦＳＳＳＩＡＳＡ（配列番号２４）をコードする）ＤＮＡと融合させた。さらに、発現構築物により、６個の連続したヒスチジン残基から成るカルボキシ−末端ポリヒスチジンテールの付加が達成される。
【０９３６】
ＳＯＥ−ＰＣＲ生成物を枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）に形質転換し、ペクチン酸リアーゼ遺伝子座への相同組換えによって染色体に組み込んだ。続いて、組み込まれた発現構築物を含有する組換え枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）クローンを液体培地中で増殖させた。培養ブロスを遠心分離（２００００×ｇ、２０分）した後、沈殿物から上清を注意深くデカントして、酵素の精製のために使用するか、あるいは、滅菌濾過上清をアッセイに直接使用した。
【０９３７】
実施例２．ＭｉｎｉＬＯＭ液体洗剤
ランドリー特異的細菌株の単離
ランドリーから単離したブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）の１株を本実施例で使用した。ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ）種を試験中に単離し、試験では、１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後、ランドリー中の細菌多様性を調べた。試験は、デンマークの家庭から収集したランドリーについて行った。各々の洗浄について、２０ｇのランドリー品目（ティータオル、タオル、皿拭き用ふきん、よだれ掛け、Ｔシャツ脇部分、Ｔシャツ襟部分、ソックス）を４：３：２：２：１：１：１の範囲で使用した。洗浄は、１５、４０および６０℃でＬａｕｎｄｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）により実施した。１５および４０℃での洗浄の場合、Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｒを使用し、６０℃で洗浄の場合にはＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤を使用した。Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｒは、５．１ｇを計量し、水道水を１０００ｍｌまで添加した後、５分間攪拌することにより調製した。ＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤（ＷＦＫ  Ｔｅｓｔｇｅｗｅｂｅ  ＧｍｂＨから入手可能である）は、５ｇを計量し、水道水を１３００ｍｌまで添加した後、１５分間攪拌することにより調製した。洗浄は、１５、４０および６０℃でそれぞれ１時間ずつ実施した後、１５℃の水道水で２０分間のすすぎを２回行った。
【０９３８】
１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後直ちにランドリーを取り出した。２０ｇのランドリーに、ストマッカーバッグ中で、０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ（１．０６４０４；Ｍｅｒｋ，Ｄａｍｓｔａｄｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を０．５％（ｗ／ｗ）ｔｗｅｅｎ  ８０と共に１：１０希釈を達成するように添加した。中間の速度で２分間ストマッカー（Ｓｔｏｍａｃｈｅｒ）を用いて、混合物を均質化した。均質化後、１０倍希釈物を０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ中で調製した。３０℃で好気的に５〜７日間インキュベートしたトリプシンダイズ寒天（Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ＴＳＡ）（ＣＭ０１２９，Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，Ｈａｍｐｓｈｉｒｅ，ＵＫ）上で細菌を数えた。酵母およびカビの増殖を抑制するために、０．２％ソルビン酸（３５９７６９，Ｓｉｇｍａ）および０．１％シクロヘキシミド（１８０７９；Ｓｉｇｍａ）を添加した。細菌コロニーを計数可能なプレートから選択して、ＴＳＡ上で２回再ストリークすることにより精製した。長期貯蔵のために、精製済み単離物を−８０℃の２０％（ｗ／ｖ）グリセロールを含有するＴＳＢ（４９７７９；Ｓｉｇｍａ）中で保存した。
【０９３９】
バイオフィルムの付いた布切れの調製
ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）を、３０℃のトリプシンダイズ寒天（Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ＴＳＡ）（ｐＨ７．３）（ＣＭ０１３１；Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，ＵＫ）上で２〜５日間事前に増殖させた。単一コロニーから、ループ一杯分（ｌｏｏｐ−ｆｕｌｌ）を１０ｍＬのＴＳＢに移した後、振盪（２４０ｒｐｍ）しながら、３０℃で１日インキュベートした。増殖後、遠心分離（Ｓｉｇｍａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ  ６Ｋ１５）（２１℃、３０００ｇで、７分）によりブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ）種をペレット化してから、水で２倍希釈した１０ｍＬのＴＳＢに再懸濁させた。分光光度計（ＰＯＬＡＲｓｔａｒ  Ｏｍｅｇａ（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ，Ｏｒｔｅｎｂｅｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、６００ｎｍでの光学密度（ＯＤ）を計測した。水で２倍希釈した新鮮なＴＳＢに０．０３のＯＤ６００ｎｍまで接種してから、１．６ｍＬを１２ウェルポリスチレン平底マイクロプレート（３５１２；Ｃｏｒｎｉｎｇ  Ｉｎｃｏｒｐｏｒａｔｅｄ，Ｃｏｒｎｉｎｇ，ＮＹ，ＵＳＡ）の各ウェルに添加し、そこに、滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａの丸い布切れ（直径２ｃｍ）を配置した。インキュベーション（振盪（１００ｒｐｍ）しながら、１５℃で２４時間）後、布切れを０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌで２回すすいだ。
【０９４０】
洗浄実験
計量後、硬度１５°ｄＨの水を含む水に洗剤を溶解させて、液体モデル洗剤Ａの洗浄液を調製した。モデル洗剤Ａの使用量は、３．３３ｇ／Ｌであった。顔料汚れ（Ｐｉｇｍｅｎｔｓｃｈｍｕｔｚ  ０９Ｖ，ｗｆｋ，Ｋｒｅｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）（０．７ｇ／Ｌ）を洗浄液に添加した。ＤＮａｓｅ（０．５ｐｐｍ）を洗浄液に添加した。対照として、ＤＮａｓｅを含まない洗浄液を作製した。洗浄液（１０ｍｌ）を５０ｍｌの試験チューブに添加し、チューブ中に、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）バイオフィルムの付いた５枚のすすぎ済布切れと５枚の滅菌ポリエステル（ＷＦＫ３０Ａ）布切れを配置した。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ＭｉｎｉＬＯＭ）内に３０℃で１時間配置した。布切れを水道水で２回すすいだ後、ろ紙上で一晩乾燥させた。Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ  Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ  ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を計測した。計測は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ  Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。色差（Ｌ値、Ｌ＊）は、Ｌ＊＝０で最も暗い黒、またＬ＊＝１００で最も明るい白を示す。データは、デルタＬ値として表し、これは、ＤＮａｓｅを用いて洗浄した布切れのＬ値からＤＮａｓｅなしで洗浄した布切れのＬ値を差し引いたものを意味する。
【０９４１】
【表８】
2018535664.tif 000011
【０９４２】
【表９】
2018535664.tif 000012
【０９４３】
【表１０】
2018535664.tif 000013
【０９４４】
表２、３および４は、試験した全てのＤＮａｓｅが、「ディープクリーニング」効果を有することを示し、これは、これらが、液体洗剤中のバイオフィルムまたはバイオフィルム布切れの成分を破壊、低減もしくは除去することを意味する。
【０９４５】
以下に、ＤＮａｓｅ活性を有する別のポリペプチドである、ベンゾナーゼ（配列番号７）のクリーニング効果を示す。
【０９４６】
【表１１】
2018535664.tif 000014
【０９４７】
表５は、ベンゾナーゼＤＮａｓｅも液体洗剤中でディープクリーニング効果を有することを示している。
【０９４８】
実施例３．粉末洗剤を用いたＭｉｎｉＬＯＭ洗浄
ランドリー特異的細菌株の単離
ランドリーから単離したブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）の１株を本実施例で使用した。ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）は、試験中に単離し、試験では、１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後、ランドリー中の細菌多様性を調べた。試験は、デンマークの家庭から収集したランドリーについて行った。各々の洗浄について、２０ｇのランドリー品目（ティータオル、タオル、皿拭き用ふきん、よだれ掛け、Ｔシャツ脇部分、Ｔシャツ襟部分、ソックス）を４：３：２：２：１：１：１の範囲で使用した。洗浄は、１５、４０または６０℃でＬａｕｎｄｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）により実施した。１５および４０℃での洗浄の場合、Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｒを使用し、６０℃で洗浄の場合にはＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤を使用した。Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｒは、５．１ｇを計量し、水道水を１０００ｍｌまで添加した後、５分間攪拌することにより調製した。ＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤（ＷＦＫ  Ｔｅｓｔｇｅｗｅｂｅ  ＧｍｂＨから入手可能）は、５ｇを計量し、水道水を１３００ｍｌまで添加した後、１５分間攪拌することにより調製した。洗浄は、１５、４０および６０℃でそれぞれ１時間ずつ実施した後、１５℃の水道水で２０分間のすすぎを２回行った。
【０９４９】
１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後直ちにランドリーをサンプリングした。２０グラムのランドリーに、ストマッカーバッグ中で、０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ（１．０６４０４；Ｍｅｒｋ，Ｄａｍｓｔａｄｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を０．５％（ｗ／ｗ）ｔｗｅｅｎ  ８０で１：１０希釈を達成するように添加した。ストマッカー（Ｓｔｏｍａｃｈｅｒ）を用い、中間速度で２分間混合物を均質化した。均質化後、１０倍希釈物を０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ中で調製した。３０℃で好気的に５〜７日間インキュベートしたトリプトンダイズ寒天（ＴＳＡ：Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ＣＭ０１２９，Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，Ｈａｍｐｓｈｉｒｅ，ＵＫ）上で細菌を数えた。酵母およびカビの増殖を抑制するために、０．２％ソルビン酸（３５９７６９，Ｓｉｇｍａ）および０．１％シクロヘキシミド（１８０７９；Ｓｉｇｍａ）を添加した。細菌コロニーを計数可能なプレートから選択して、ＴＳＡ上で２回再ストリークすることにより精製した。長期貯蔵のために、２０％（ｗ／ｖ）グリセロールを含有するＴＳＢ（４９７７９；Ｓｉｇｍａ）中で、精製済み単離物を−８０℃で保存した。
【０９５０】
バイオフィルムの付いた布切れの調製
ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）を、３０℃のトリプトンダイズ寒天（ＴＳＡ：Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ｐＨ７．３）（ＣＭ０１３１；Ｏｘｏｉｄ  Ｌｔｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，ＵＫ）上で２〜５日間事前に増殖させた。単一コロニーから、ループ一杯分（ｌｏｏｐ−ｆｕｌｌ）を１０ｍＬのＴＳＢに移した後、振盪（２４０ｒｐｍ）しながら、３０℃で１日インキュベートした。増殖後、遠心分離（Ｓｉｇｍａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ  ６Ｋ１５）（２１℃、３０００ｇで、７分）によりブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）をペレット化してから、水で２倍希釈した１０ｍＬのＴＳＢに再懸濁させた。分光光度計（ＰＯＬＡＲｓｔａｒ  Ｏｍｅｇａ（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ，Ｏｒｔｅｎｂｅｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、６００ｎｍで光学密度（ＯＤ）を計測した。水で２倍希釈した新鮮なＴＳＢに０．０３のＯＤ６００ｎｍまで接種してから、１．６ｍＬを１２ウェルポリスチレン平底マイクロプレート（３５１２；Ｃｏｒｎｉｎｇ  Ｉｎｃｏｒｐｏｒａｔｅｄ，Ｃｏｒｎｉｎｇ，ＮＹ，ＵＳＡ）の各ウェルに添加し、そこに、滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａの丸い布切れ（直径２ｃｍ）を配置した。インキュベーション（振盪（１００ｒｐｍ）しながら、１５℃で２４時間）後、布切れを０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌで２回すすいだ。
【０９５１】
洗浄実験
漂白剤なしの粉末モデル洗剤Ｔおよび漂白剤を含む粉末モデル洗剤Ｔの洗浄液は、洗剤を計量し、硬度１５°ｄＨの水を含む水に溶解させることによって調製した。漂白剤なしのモデル洗剤Ｔおよび漂白剤モデル洗剤を含むモデル洗剤Ｔの添加は、５．３０ｇ／Ｌであった。漂白剤なしのモデル洗剤Ｔおよび漂白剤を含むモデル洗剤ＴのＡＥＯ  Ｂｉｏｓｏｆｔ  Ｎ２５−７（ＮＩ）（０．１６ｇ／ｌ）成分は個別に添加した。顔料汚れ（Ｐｉｇｍｅｎｔｓｃｈｍｕｔｚ  ０９Ｖ，ｗｆｋ，Ｋｒｅｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）（０．７ｇ／Ｌ）を洗浄液に添加した。ＤＮａｓｅ（０．５ｐｐｍ）を洗浄液に添加した。対照として、ＤＮａｓｅを含まない洗浄液を作製した。洗浄液（１０ｍｌ）を５０ｍｌの試験チューブに添加し、チューブ中に、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）バイオフィルムの付いた５枚のすすぎ済布切れと５枚の滅菌ポリエステル（ＷＦＫ３０Ａ）布切れを配置した。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ＭｉｎｉＬＯＭ）内に３０℃で１時間配置した。布切れを水道水で２回すすいだ後、ろ紙上で一晩乾燥させた。Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ  Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ  ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を計測した。計測は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ  Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。色差（Ｌ値、Ｌ＊）は、Ｌ＊＝０で最も暗い黒、またＬ＊＝１００で最も明るい白を示す。データは、デルタＬ値として表し、これは、ＤＮａｓｅを用いて洗浄した布切れのＬ値からＤＮａｓｅなしで洗浄した布切れのＬ値を差し引いたものを意味する。
【０９５２】
【表１２】
2018535664.tif 000015
【０９５３】
実施例４．細菌性ＤＮａｓｅのクローニングおよび発現
ＤＮａｓｅは、標準的微生物学的単離技術により環境サンプルまたは混合細菌集団から単離した細菌株から得た。１６Ｓリボソーム遺伝子のＤＮＡ配列決定に基づいて、単離した純粋な株を同定し、分類系統を付与した（表７）。
【０９５４】
【表１３】
2018535664.tif 000016
【０９５５】
染色体ＤＮＡは、Ｑｉａｇｅｎ（Ｈｉｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）製のＤＮｅａｓｙ  Ｂｌｏｏｄ  ＆  Ｔｉｓｓｕｅ  Ｋｉｔを用いて、個々の株の純粋な培養物、またはキサンタン・アルカリン・コミュニティ（Ｘａｎｔｈａｎ  ａｌｋａｌｉｎｅ  ｃｏｍｍｕｎｉｔｙ）Ｊ、ＤおよびＯの場合には混合培養集団のいずれかから単離した後、Ｉｌｌｕｍｉｎａ技術を用いた全ゲノム配列決定に付した。ゲノム配列決定、続くリードのアセンブリおよび遺伝子探索（すなわち、遺伝子機能のアノテーション）は、当業者には周知であり、サービスは、市販のものを購入することができる。
【０９５６】
株：パエニバチルス・ムシラギノサス（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｕｃｉｌａｇｉｎｏｓｕｓ）３０１６、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ＳＡ２−６およびサーモビスポラ・ビスポラ（Ｔｈｅｒｍｏｂｉｓｐｏｒａ  ｂｉｓｐｏｒａ）ＤＳＭ  ４２８３３のゲノム配列は、Ｇｅｎｂａｎｋデータベースにおいてそれぞれアクセッション番号ＮＣ＿０１６９３５．１、ＮＺ＿ＬＡＹＹ００００００００．１およびＮＣ＿０１４１６５．１で一般に入手可能である。
【０９５７】
ゲノム配列は、ＰＦＡＭデータベースファミリーＰＦ１４０４０およびＰＦ０７５１０（Ｒ．Ｄ．Ｆｉｎｎ  ｅｔ  ａｌ．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ（２０１４），４２：Ｄ２２２−Ｄ２３０）からの推定ＤＮａｓｅについて分析し、この分析によって、推定ＤＮａｓｅをコードする２９の遺伝子が同定され、続いて、これらをクローニングし、組換えにより枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）に発現させた。ＰＦ０７５１０は、ＤＵＦ１５２４ファミリーに対応する。
【０９５８】
ＤＮａｓｅをコードする遺伝子は、ＰＣＲにより増幅するか、または、パエニバチルス・ムシラギノサス（Ｐａｅｎｉｂａｃｉｌｌｕｓ  ｍｕｃｉｌａｇｉｎｏｓｕｓ）３０１６、バチルス属（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｐ．）ＳＡ２−６およびサーモビスポラ・ビスポラ（Ｔｈｅｒｍｏｂｉｓｐｏｒａ  ｂｉｓｐｏｒａ）の場合には、合成遺伝子として配列させた後、調節エレメント、アフィニティ精製タグ、および枯草菌（Ｂ．ｓｕｂｔｉｌｉｓ）ゲノムのｐｅｌ遺伝子座への組換えのための相同性領域と融合させた。線状組込み構築物は、ＳＯＥ−ＰＣＲ融合生成物（Ｈｏｒｔｏｎ，Ｒ．Ｍ．，Ｈｕｎｔ，Ｈ．Ｄ．，Ｈｏ，Ｓ．Ｎ．，Ｐｕｌｌｅｎ，Ｊ．Ｋ．ａｎｄ  Ｐｅａｓｅ，Ｌ．Ｒ．（１９８９）Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ  ｈｙｂｒｉｄ  ｇｅｎｅｓ  ｗｉｔｈｏｕｔ  ｔｈｅ  ｕｓｅ  ｏｆ  ｒｅｓｔｒｉｃｔｉｏｎ  ｅｎｚｙｍｅｓ，ｇｅｎｅ  ｓｐｌｉｃｉｎｇ  ｂｙ  ｏｖｅｒｌａｐ  ｅｘｔｅｎｓｉｏｎ  Ｇｅｎｅ  ７７：６１−６８）であり、これは、強力なプロモータおよびクロラムフェニコール耐性マーカと一緒に、２つの枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）染色体領域同士の遺伝子の融合により作製された。ＳＯＥ  ＰＣＲ法は、特許出願：国際公開第２００３／０９５６５８号パンフレットにも記載されている。
【０９５９】
遺伝子は、バチルス・リケニホルミス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ）αアミラーゼ遺伝子（ａｍｙＬ）、バチルス・アミロリケファシエンス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ａｍｙｌｏｌｉｑｕｅｆａｃｉｅｎｓ）α−アミラーゼ遺伝子（ａｍｙＱ）、および安定化配列を含むバチルス・チューリンゲンシス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｔｈｕｒｉｎｇｉｅｎｓｉｓ）ｃｒｙＩＩＩＡプロモータからのプロモータからなる三重プロモータ系（国際公開第９９／４３８３５号パンフレットに記載されている通り）の制御下で発現させた。
【０９６０】
遺伝子は、天然分泌シグナルに代わる、バチルス・クラウシイ（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｃｌａｕｓｉｉ）分泌シグナルをコードする（アミノ酸配列：ＭＫＫＰＬＧＫＩＶＡＳＴＡＬＬＩＳＶＡＦＳＳＳＩＡＳＡ（配列番号２４）をコードする）ＤＮＡと融合させた。さらに、発現構築物により、６個の連続したヒスチジン残基から成るカルボキシ−末端ポリヒスチジンテールの付加が達成される。
【０９６１】
ＳＯＥ−ＰＣＲ生成物を枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）に形質転換し、ペクチン酸リアーゼ遺伝子座への相同組換えによって染色体に組み込んだ。続いて、組み込まれた発現構築物を含有する組換え枯草菌（Ｂａｃｉｌｌｕｓ  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）クローンを液体培地中で増殖させた。培養ブロスを遠心分離（２００００×ｇ、２０分）した後、沈殿物から上清を注意深くデカントして、酵素の精製のために使用するか、あるいは、滅菌濾過上清をアッセイに直接使用した。
【０９６２】
実施例５．真菌性ＤＮａｓｅのクローニングおよび発現
株
ＴＩＡＮＧＥＮ（ＴＩＡＮＧＥＮ  Ｂｉｏｔｅｃｈ  Ｃｏ．Ｌｔｄ．，Ｂｅｉｊｉｎｇ，Ｃｈｉｎａ）から購入した大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉ）Ｔｏｐ−１０株を用いて、発現ベクターを増殖させた。ホスホリパーゼ活性を有するポリペプチドと相同性を有するポリペプチドをコードする遺伝子の相同発現のために、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＭＴ３５６８株を使用した。Ａ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）ＭＴ３５６８は、Ａ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）ＪａＬ３５５（国際公開第０２／４０６９４号パンフレット）のａｍｄＳ（アセタミダーゼ）破壊遺伝子誘導体であり、この誘導体において、ｐｙｒＧ遺伝子によるＡ．オリゼー（Ａ．ｏｒｙｚａｅ）アセタミダーゼ（ａｍｄＳ）遺伝子を破壊することにより、ｐｙｒＧ栄養要求性が回復された。
【０９６３】
培地
ＹＰＭ培地組成：１０ｇの酵母エキス、２０ｇのＢａｃｔｏ−ペプトン、２０ｇのマルトース、および１０００ｍｌまでの脱イオン水。
１０ｇのＢａｃｔｏ−トリプトン、５ｇの酵母エキス、１０ｇの塩化ナトリウム、１５ｇのＢａｃｔｏ−寒天、および１０００ｍｌまでの脱イオン水から構成されるＬＢプレート。
１ｇのＢａｃｔｏ−トリプトン、５ｇの酵母エキス、１０ｇの塩化ナトリウム、および１０００ｍｌまでの脱イオン水から構成されるＬＢ培地。
ＣＯＶＥスクロースプレートは、３４２ｇのスクロース、２０ｇの寒天粉末、２０ｍｌのＣＯＶＥ塩溶液、および１リットルまでの脱イオン水から構成された。
培地は、１５ｐｓｉで１５分間のオートクレーブ処理により滅菌した。次に、培地を６０℃まで冷却してから、１０ｍＭアセトアミド、１５ｍＭ  ＣｓＣｌ、ＴｒｉｔｏｎＸ−１００（５０μｌ／５００ｍｌ）を添加した。
単離用ＣＯＶＥ−２プレート／チューブ：３０ｇ／Ｌのスクロース、２０ｍｌ／ＬのＣＯＶＥ塩溶液、１０ｍＭアセトアミド、３０ｇ／Ｌのノーブル寒天（Ｄｉｆｃｏ，Ｃａ＃２１４２２０）。
２６ｇのＭｇＳＯ４・７Ｈ２Ｏ、２６ｇのＫＣＬ、２６ｇのＫＨ２ＰＯ４、５０ｍｌのＣＯＶＥ微量金属溶液、および１０００ｍｌまでの脱イオン水から構成されるＣＯＶＥ塩溶液。
０．０４ｇのＮａ２Ｂ４Ｏ７・１０Ｈ２Ｏ、０．４ｇのＣｕＳＯ４・５Ｈ２Ｏ、１．２ｇのＦｅＳＯ４・７Ｈ２Ｏ、０．７ｇのＭｎＳＯ４・Ｈ２Ｏ、０．８ｇのＮａ２ＭｏＯ４・２Ｈ２Ｏ、１０ｇのＺｎＳＯ４・７Ｈ２Ｏ、および１０００ｍｌまでの脱イオン水から構成されるＣＯＶＥ微量金属溶液。
【０９６４】
１０００ｍｌの蒸留水に４２．０５ｇの「ＤＮａｓｅ  Ｔｅｓｔ  Ａｇａｒ  Ｂａｓｅ  ｗ／メチルグリーン」（ＨｉＭｅｄｉａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ  Ｐｖｔ．Ｌｔｄ．Ｉｎｄｉａ）を懸濁させることによってメチルグリーンＤＮＡ試験寒天プレートを作製した後、オートクレーブ処理により滅菌した。
【０９６５】
実施例６．真菌性ＤＮａｓｅのクローニング、発現および発現
ＤＮａｓｅは、標準的微生物学的単離技術により環境サンプルから単離した真菌株から得た。ＤＮＡ配列決定に基づいて、株を同定し、分類系統を付与した（表６）。
【０９６６】
【表１４】
2018535664.tif 000017
【０９６７】
ＱＩＡａｍｐ  ＤＮＡ  Ｂｌｏｏｄ  Ｍｉｎｉ  Ｋｉｔ（Ｑｉａｇｅｎ，Ｈｉｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）によって、個々の株（表６）から染色体ＤＮＡを単離した。Ｉｌｌｕｍｉｎａ技術を用いた全ゲノム配列決定のために、５μｇの染色体ＤＮＡを送った。これらの株からゲノムＤＮＡを単離した後、標準的方法により、または市販のサービスを購入して、ゲノム配列を決定し、アセンブリングおよびアノテーションを行った。
【０９６８】
ゲノム配列は、ＰＦＡＭデータベースファミリーＤＵＦ１５２４（Ｒ．Ｄ．Ｆｉｎｎ  ｅｔ  ａｌ．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  ４２：Ｄ２２２−Ｄ２３０）からの推定ＤＮａｓｅについて分析した。この分析によって、推定ＤＮａｓｅをコードする２９の遺伝子が同定され、続いて、これらをクローニングし、組換えによりアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）に発現させた。
【０９６９】
これらの２９の遺伝子は、前述の単離した真菌ゲノムＤＮＡからＰＣＲにより増幅した。精製したＰＣＲ生成物は、製造者の指示に従って、ＩＮＦＵＳＩＯＮ（商標）ＣＦ  Ｄｒｙ−ｄｏｗｎ  Ｃｌｏｎｉｎｇ  Ｋｉｔ（Ｃｌｏｎｔｅｃｈ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ，Ｉｎｃ．，Ｍｏｕｎｔａｉｎ  Ｖｉｅｗ，ＣＡ，ＵＳＡ）との連結により、発現ベクターｐＣａＨｊ５０５にクローニングした。連結混合物を用いて、大腸菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）ＴＯＰ−１０ケミカルコンピテントセル（「株」に記載されている）を形質転換した。ＤＮａｓｅを含有する正しいコロニーを選択し、ＤＮＡ配列決定（ＳｉｎｏＧｅｎｏＭａｘ  Ｃｏｍｐａｎｙ  Ｌｉｍｉｔｅｄ，Ｂｅｉｊｉｎｇ，Ｃｈｉｎａによる）によって確認した。ｍｌ当たり１００μｇのアンピシリンを添加した３ｍｌのＬＢ培地中で、ＤＮａｓｅを含むコロニーを一晩培養した。Ｑｉａｇｅｎ  Ｓｐｉｎ  Ｍｉｎｉｐｒｅｐキット（Ｃａｔ．２７１０６）（ＱＩＡＧＥＮ  ＧｍｂＨ，Ｈｉｌｄｅｎ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、製造者の指示に従い、プラスミドＤＮＡを精製した。ＳｉｇｎａｌＰプログラムｖ．３（Ｎｉｅｌｓｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９７，Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ  １０：１−６）を用いて、シグナルペプチド、それに応じて成熟型ポリペプチドを予測した。
【０９７０】
国際公開第９５／０２０４３号パンフレットに従って、アスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＭＴ３５６８のプロトプラストを調製した。１００μｌのプロトプラストをそれぞれ、ＤＮａｓｅを含む２．５〜１０μｇの各アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）発現ベクターならびに２５０μｌの６０％ＰＥＧ４０００、１０ｍＭＣａＣｌ２、および１０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣＬｐＨ７．５と混ぜ、穏やかに混合した。混合物を３７℃で３０分間インキュベートし、プロトプラストを選択のためにＣＯＶＥスクロースプレート上に広げた。３７℃で４〜７日間のインキュベーション後、４つの形質転換体の胞子を３ｍｌのＹＰＭ培地中にインキュベートした。３０℃で３日の培養後、Ｎｏｖｅｘ（登録商標）４〜２０％  Ｔｒｉｓ−Ｇｌｙｃｉｎｅ  Ｇｅｌ（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ，Ｃａｒｌｓｂａｄ，ＣＡ，ＵＳＡ）を用いたＳＤＳ−ＰＡＧＥにより培養ブロスを分析して、それぞれ推定される成熟ポリペプチドサイズを有する組換えＤＮａｓｅを最大量産生する形質転換体を同定した。
【０９７１】
アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）形質転換体により産生されるＤＮａｓｅの加水分解活性を、メチルグリーンＤＮＡ試験寒天プレートを用いて調べた。様々な形質転換体、または緩衝剤（負の対照）からの培養ブロスの２０μｌアリコートを直径３ｍｍの穿孔に配分し、３７℃で１時間インキュベートした。次に、ホスホリパーゼ活性に対応する、孔周辺の白色ゾーンの存在または非存在についてプレートを調べた。単一コロニーを単離するために、これらの２つの基準に基づいて、最良の形質転換体の胞子を再単離用のＣＯＶＥ−２プレート上に広げた。次に、胞子形成まで、単一コロニーをＣＯＶＥ−２チューブ上に広げた。最もよく発現された形質転換体からの胞子を、８０ｒｐｍでの攪拌下、温度３０℃で、３日間振盪フラスコ内の２４００ｍｌのＹＰＭ培地中で培養した。０．２μｍフィルタ装置を用いたろ過により、培養ブロスを回収した。ろ過した発酵ブロスを酵素特性決定のために使用した。
【０９７２】
実施例７．金属イオンアフィニティクロマトグラフィー（ＩＭＡＣ）による組換えＤＮａｓｅの精製
実施例７で回収した培養ブロスを硫酸アンモニウム（８０％飽和）で沈殿させた。沈殿物を５０ｍｌの２０ｍＭ  ＰＢＳ  ｐＨ７．０に再溶解させた後、０．４５μｍフィルタを介してろ過した。ろ過した粗タンパク質溶液を２０ｍＭ  ＰＢＳ  ｐＨ７．０で平衡させた５０ｍｌセルフパックＮｉセファロースエクセルアフィニティカラム（ＧＥ  Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ，Ｂｕｃｋｉｎｇｈａｍｓｈｉｒｅ，ＵＫ）に適用した。線形０〜０．５Ｍイミダゾール勾配でタンパク質を溶離した。Ｍｉｎｉ−ＰＲＯＴＥＡＮ  ＴＧＸ  Ｓｔａｉｎ−Ｆｒｅｅ  ４−１５％Ｐｒｅｃａｓｔ  Ｇｅｌ（Ｂｉｏ−Ｒａｄ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ，ＣＡ，Ｕｎｉｔｅｄ Ｓｔａｔｅｓ）を用いたＳＤＳ−ＰＡＧＥにより、画分を分析した。ｐＨ８．０、４０℃のＢＤ  Ｄｉｆｃｏ（商標）ＤＮａｓｅ  Ｔｅｓｔ  Ａｇａｒ  ｗｉｔｈ  Ｍｅｔｈｙｌ  Ｇｒｅｅｎ（Ｂｅｃｔｏｎ，Ｄｉｃｋｉｎｓｏｎ  ａｎｄ  Ｃｏｍｐａｎｙ，Ｎｅｗ  Ｊｅｒｓｅｙ，Ｕｎｉｔｅｄ  Ｓｔａｔｅｓ）で、画分のＤＮａｓｅ活性を評価した。組換えタンパク質バンドを含有し、且つ正の活性を示す画分をプールした。次に、プールした溶液を限外ろ過により濃縮した。
【０９７３】
実施例８：疎水性相互作用クロマトグラフィー（ＨＩＣ）による組換えＤＮａｓｅの精製
実施例７で回収した培養ブロスを硫酸アンモニウム（８０％飽和）で沈殿させた。沈殿物を５０ｍｌの２０ｍＭ  ＰＢＳ  ｐＨ７．０に再溶解させてから、最終濃度が１．８Ｍになるように硫酸アンモニウムを再度添加した。粗タンパク質溶液を０．４５μｍフィルタでろ過した後、２０ｍＭ  ＰＢＳ  ｐＨ７．０および１．８Ｍ硫酸アンモニウム緩衝液で平衡させた２０ｍｌプレパックＨｉｐｒｅｐ  Ｐｈｅｎｙｌ  ＨＰ  １６／１０カラム（ＧＥ  Ｈｅａｌｔｈｃａｒｅ，Ｂｕｃｋｉｎｇｈａｍｓｈｉｒｅ，ＵＫ）に適用した。線形１．８Ｍ〜０Ｍ硫酸アンモニウム勾配でタンパク質を溶離した。Ｍｉｎｉ−ＰＲＯＴＥＡＮ  ＴＧＸ  Ｓｔａｉｎ−Ｆｒｅｅ  ４−１５％Ｐｒｅｃａｓｔ  Ｇｅｌ（Ｂｉｏ−Ｒａｄ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ，ＣＡ，Ｕｎｉｔｅｄ  Ｓｔａｔｅｓ）を用いたＳＤＳ−ＰＡＧＥにより、画分を分析した。ｐＨ８．０、４０℃のＢＤ  Ｄｉｆｃｏ（商標）ＤＮａｓｅ  Ｔｅｓｔ  Ａｇａｒ  ｗｉｔｈ  Ｍｅｔｈｙｌ  Ｇｒｅｅｎ（Ｂｅｃｔｏｎ，Ｄｉｃｋｉｎｓｏｎ  ａｎｄ  Ｃｏｍｐａｎｙ，Ｎｅｗ  Ｊｅｒｓｅｙ，Ｕｎｉｔｅｄ  Ｓｔａｔｅｓ）で、画分のＤＮａｓｅ活性を評価した。組換えタンパク質バンドを含有し、且つ正の活性を示す画分をプールした。次に、プールした溶液を限外ろ過により濃縮した。
【０９７４】
実施例９：ＤＮａｓｅのクローニング、発現および発酵
様々な供給源から得られた真菌株からＤＮａｓｅをクローニングした。ピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）は、デンマークで単離され、コペンハーゲン大学（Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ  ｏｆ  Ｃｏｐｅｎｈａｇｅｎ）から受け取ったが、これは、成熟型ポリペプチド配列番号８３の供給源である。ペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）は、日本の土壌サンプルから単離したが、これは、配列番号１１０の成熟型ポリペプチドの供給源である。トリコデルマ・リーセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）株ＲＵＴ−Ｃ３０は、ラトガース大学（Ｒｕｔｇｅｒｓ  Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ）から取得したが、これは、ＡＴＣＣ（マナサス、バージニア州、米国）からＡＴＣＣ５６７６５として入手可能であり、配列番号１２２の成熟型ポリペプチドの供給源である。ネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）株ＣＢＳ１１７２６５は、ＣＢＳ−ＫＮＡＷ  Ｆｕｎｇａｌ  Ｂｉｏｄｉｖｅｒｓｉｔｙ  Ｃｅｎｔｒｅ（ユトレヒト、オランダ）から購入したが、これは、配列番号１８５の成熟型ポリペプチドの供給源である。これらの株からゲノムＤＮＡを単離し、ゲノム配列を決定し、標準的方法により、または市販のサービスを購入して、アセンブリングおよびアノテーションを行った。ＮＵＣ１＿Ａドメインを有する推定ＤＮａｓｅについて、アノテーション付きのゲノムを検索した。配列番号８２、１０９、１２１、および１８４を有する予測ペプチドが、ＮＵＣ１＿Ａドメインを有することが判明し、配列番号８１、１０８、１２０、および１８３で、これらをコードする対応するＤＮＡ配列を、ピレノカエトプシス属（Ｐｙｒｅｎｏｃｈａｅｔｏｐｓｉｓ  ｓｐ．）、ペニシリウム・ケルセトルム（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ  ｑｕｅｒｃｅｔｏｒｕｍ）、トリコデルマ・リーセイ（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｅｉ）およびネオサルトリア・マッサ（Ｎｅｏｓａｒｔｏｒｙａ  ｍａｓｓａ）から単離したゲノムＤＮＡからＰＣＲ増幅した後、アスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）発現ベクターｐＭＳｔｒ５７（国際公開第０４／０３２６４８）にクローニングした。発現ベクターにクローニングされたＮＵＣ１＿Ａコード遺伝子の配列を確認し、発現構築物をアスペルギルス・オリゼー（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ）ＭＴ３５６８（国際公開第１１／０５７１４０号パンフレット）に形質転換した。プロトプラストからの再生中に、形質転換体をアセトアミド上で選択した後、選択に従って再単離した（Ｃｈｒｉｓｔｅｎｓｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８８，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  ６，１４１９−１４２２および国際公開第０４／０３２６４８号パンフレット）。組換えＤＮａｓｅの産生のために、各ＤＮａｓｅについて単一のアスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）形質転換体を選択し、１５０ｍｌのＤＡＰ−４Ｃ−１培地を含む５００ｍｌのバッフル付きフラスコ内で形質転換体を培養した（国際公開第１２／１０３３５０号パンフレット）。１５０ＲＰＭ、３０℃の回転テーブル上で培養物を４日間振盪させた。培養ブロスを０．２２ｕｍフィルタに通過させて、細胞材料から分離した。
【０９７５】
実施例１０：組換えＤＮａｓｅのクロマトグラフィー精製
ろ過したサンプルのｐＨをｐＨ７．５前後に調節してから、１．８Ｍ硫酸アンモニウムを添加した。サンプルをＡｋｔａ  Ｅｘｐｌｏｒｅｒ上の５ｍｌＨｉＴｒａｐ（商標）Ｐｈｅｎｙｌ（ＨＳ）カラムに塗布した。ロードする前に、５カラム体積（ＣＶ）の５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ＋１．８Ｍ  ＡＭＳ  ｐＨ７中でカラムを平衡させた。非結合材料を除去するために、カラムを５ＣＶの５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ＋１．８Ｍ  ＡＭＳ  ｐＨ７で洗浄した。５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ＋２０％イソプロパノールｐＨ７を用いて、標的タンパク質をカラムから１０ｍｌループ中に溶出させた。ループから、３ＣＶの５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ＋１００ｍＭ  ＮａＣｌ  ｐＨ７．０で平衡させておいた脱塩カラム（ＨｉＰｒｅｐ（商標）２６／１０Ｄｅｓａｌｔｉｎｇ）にサンプルをロードした。標的タンパク質を５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ＋１００ｍＭ  ＮａＣｌ  ｐＨ７．０で溶出させた後、クロマトグラムに基づいて関連画分を選択し、プールした。流量は、５ｍｌ／分であった。２８０ｎｍでの吸光度を測定することにより、最終サンプル中のタンパク質濃度を推定した。
【０９７６】
実施例１１．系統樹の構築
ＮＵＣ１ドメインは、ＤＮａｓｅ活性を有する本発明のポリペプチドを包含し、ＮＵＣ１＿Ａドメインならびにクレードなどのクラスターを含む。
【０９７７】
ＰＦＡＭ（ＰＦ０７５１０，Ｐｆａｍ  ｖｅｒｓｉｏｎ  ３０．０Ｆｉｎｎ（２０１６）．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ，Ｄａｔａｂａｓｅ  Ｉｓｓｕｅ  ４４：Ｄ２７９−Ｄ２８５）に定義されているように、ＤＵＦ１５２４ドメインを含むポリペプチド配列の系統樹を構築した。系統樹は、少なくとも１つのＤＵＦ１５２４ドメインを含む成熟型ポリペプチド配列の多重アラインメントから構築した。ＭＵＳＣＬＥアルゴリズムバージョン３．８．３１（Ｅｄｇａｒ，２００４．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  ３２（５）：１７９２−１７９７）を用いて配列をアラインメントし、系統樹は、ＦａｓｔＴｒｅｅ  ｖｅｒｓｉｏｎ  ２．１．８（Ｐｒｉｃｅ  ｅｔ  ａｌ．，２０１０，ＰｌｏＳ  ｏｎｅ  ５（３））を用いて構築し、ｉＴＯＬ（Ｌｅｔｕｎｉｃ  ＆  Ｂｏｒｋ，２００７．Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ  ２３（１）：１２７−１２８）を用いて視覚化した。
【０９７８】
ＤＵＦ１５２４ドメインから成るポリペプチドは、数個のモチーフを含み、１例は、Ｂ．シービー（Ｂ．ｃｉｂｉ）（配列番号２１）の８７〜９１位に対応する位置に位置する［Ｅ／Ｄ／Ｈ］Ｈ［Ｉ／Ｖ／Ｌ／Ｆ／Ｍ］Ｘ［Ｐ／Ａ／Ｓ］（配列番号２００）である。Ｈ８８は、ＤＵＦ１５２４の触媒活性に関与した触媒残基、およびＨＸＸＰモチーフの一部である。残基Ｎ１２８（配列番号２１）は、触媒金属イオンと結合することが予測される。本発明のポリペプチドが含むと考えられる別のモチーフは、［Ｔ／Ｄ／Ｓ］［Ｇ／Ｎ］ＰＱＬ（配列番号１９８）であり、ここで、Ｑは、ＨＸＸＰモチーフの骨格の安定化に関与する。また別のモチーフは、配列番号２１の２８〜３１位に対応する［Ｇ／Ｔ］Ｙ［Ｄ／Ｓ］［Ｒ／Ｋ／Ｌ］（配列番号１９９）であり、ここで、Ｒ３１は、以下に記載するように、ＧＹＳクレードの触媒モチーフの一部である。
【０９７９】
ＤＵＦ１５２４のポリペプチドを個別のサブクラスターに分離し、モチーフ：［Ｆ／Ｌ／Ｙ／Ｉ］Ａ［Ｎ／Ｒ］Ｄ［Ｌ／Ｉ／Ｐ／Ｖ］（配列番号２０１）を含むサブクラスターをファミリーＮＵＣ１として示した。このモチーフは、配列番号２１の１１０〜１１４位に対応する位置に位置している。このドメインに特徴的な別のモチーフは、Ｃ［Ｄ／Ｎ］Ｔ［Ａ／Ｒ］（配列番号２０２）であり、これは、（配列番号２１）の４３〜４６位に対応する位置に位置している。
【０９８０】
ＮＵＣ１＿Ａドメインの作製
上に定義したように、ＮＵＣ１ドメインを含むポリペプチド配列から系統樹を構築した。系統樹は、少なくとも１つのＮＵＣ１ドメインを含む成熟型ポリペプチド配列の多重アラインメントから構築した。ＭＵＳＣＬＥアルゴリズムバージョン３．８．３１（Ｅｄｇａｒ，２００４．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  ３２（５）：１７９２−１７９７）を用いて配列をアラインメントし、系統樹は、ＦａｓｔＴｒｅｅ  ｖｅｒｓｉｏｎ  ２．１．８（Ｐｒｉｃｅ  ｅｔ  ａｌ．，２０１０，ＰｌｏＳ  ｏｎｅ  ５（３））を用いて構築し、ｉＴＯＬ（Ｌｅｔｕｎｉｃ  ＆  Ｂｏｒｋ，２００７．Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ  ２３（１）：１２７−１２８）を用いて視覚化した。ＮＵＣ１のポリペプチドは、少なくとも個別のサブクラスターに分類することができ、その際、ＮＵＣ１＿Ａを明示した。この亜群に特徴的なモチーフは、参照ポリペプチド（配列番号２１）のアミノ酸８５〜８８に対応するモチーフ［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨ（配列番号２０３）である。配列番号２１の８５位に対応する位置のＤは、触媒金属イオン補因子の結合に関与することが予測される。
【０９８１】
系統樹の作製
上に定義されているように、ＮＵＣ１＿Ａを含むポリペプチド配列の系統樹を構築した。系統樹は、少なくとも１つのＮＵＣ１＿Ａドメインを含む成熟型ポリペプチド配列の多重アラインメントから構築した。ＭＵＳＣＬＥアルゴリズムバージョン３．８．３１（Ｅｄｇａｒ，２００４．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  ３２（５）：１７９２−１７９７）を用いて配列をアラインメントし、系統樹は、ＦａｓｔＴｒｅｅ  ｖｅｒｓｉｏｎ  ２．１．８（Ｐｒｉｃｅ  ｅｔ  ａｌ．，２０１０，ＰｌｏＳ  ｏｎｅ  ５（３））を用いて構築し、ｉＴＯＬ（Ｌｅｔｕｎｉｃ  ＆  Ｂｏｒｋ，２００７．Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ  ２３（１）：１２７−１２８）を用いて視覚化した。ＮＵＣ１＿Ａポリペプチドは、複数の個別のサブクラスター、またはクレードに分類することができ、その際、以下に挙げるクレードを明示した。各クレードについての個別のモチーフを以下に詳しく記載する。
【０９８２】
（ａ）ＧＹＳクレード
ＧＹＳクレードは、ＤＮａｓｅ活性を有するＮＵＣ１＿Ａポリペプチド、主としてバチルス属（ｂａｃｉｌｌｕｓ）の細菌クラスを含む。このクレードのポリペプチドは、数個のモチーフを含み、１例は、配列番号２１の１２５〜１３３位に対応する、ＡＳＸＮＲＳＫＧ（配列番号２０５）であり、ここで、Ｒ（配列番号２１の１２９位に対応する）は、ＧＹＳクレードに十分に保存されている。このモチーフは、タンパク質の表面上に位置し、ＤＮＡ結合に関与すると推定される。Ｎ（配列番号２１の１２８位に対応する）は、触媒金属イオン結合に関与すると予測される。ＧＹＳクレード内のモチーフに関する別の例は、配列番号２１の２６〜３２位に対応する、［Ｄ／Ｍ／Ｌ］［Ｓ／Ｔ］ＧＹＳＲ［Ｄ／Ｎ］（配列番号２０４）である。配列番号２１の３１位に対応する位置に位置するＲは、ＧＹＳクレードの触媒モチーフの一部である。このクレードに含まれる本発明のポリペプチドのアラインメントを図１に示す。
【０９８３】
（ｂ）ＮＡＷＫクレード
このクレードは、ＤＮａｓｅ活性を有すると共に、主として、特にクロイボタケ綱（Ｄｏｔｈｉｄｅｏｍｙｃｅｔｅｓ）のクラスに由来する真菌性ＤＮａｓｅを含むポリペプチドを含む。このクレードのポリペプチドは、１つまたは複数のモチーフを含み、そうしたモチーフの例として、［Ｖ／Ｉ］ＰＬ［Ｓ／Ａ］ＮＡＷＫ（配列番号２０６）およびＮＰＱＬ（配列番号２０７）がある。このクレードに含まれる本発明のポリペプチドのアラインメントを図２に示す。
【０９８４】
（ｃ）ＫＮＡＷクレード
このクレードのポリペプチドは、主として、例えば、フンタマカビ綱（Ｓｏｒｄａｒｉｏｍｙｃｅｔｅｓ）分類群などの真菌供給源に由来するポリペプチドを含む。このクレードのポリペプチドは、１つまたは複数のモチーフを含む。そうしたモチーフの例として、Ｐ［Ｑ／Ｅ］Ｌ［Ｗ／Ｙ］（配列番号２０８）があり、これは、カルシウム結合に関与すると予測される。別のモチーフは、［Ｋ／Ｈ／Ｅ］ＮＡＷ（配列番号２０９）である。
【０９８５】
隠れマルコフモデル（Ｈｉｄｄｅｎ  Ｍａｒｋｏｖ  Ｍｏｄｅｌ）（ＨＭＭ）：
隠れマルコフモデルを形成する戦略は以下に記載する通りである。実験により確認された機能性ＮＵＣ１＿Ａエンドヌクレアーゼのポリペプチド配列を、ＨＭＭＥＲソフトウェアパッケージ（ｈｔｔｐ：／／ｈｍｍｅｒ．ｏｒｇから入手可能；プロフィールＨＭＭの背後にある理論は、以下に記載されている：Ｒ．Ｄｕｒｂｉｎ，Ｓ．Ｅｄｄｙ，Ａ．Ｋｒｏｇｈ、およびＧ．Ｍｉｔｃｈｉｓｏｎ，Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌｓｅｑｕｅｎｃｅ  ａｎａｌｙｓｉｓ：ｐｒｏｂａｂｉｌｉｓｔｉｃ  ｍｏｄｅｌｓ  ｏｆ  ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  ｎｕｃｌｅｉｃ  ａｃｉｄｓ，Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ  Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ  Ｐｒｅｓｓ，１９９８；Ｋｒｏｇｈ  ｅｔ  ａｌ．，１９９４；Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．２３５：１５０１−１５３１）を用いて、ＨＭＭＥＲから入手可能なユーザガイド（Ｊａｎｅｌｉａ  Ｆａｒｍ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｃａｍｐｕｓ，Ａｓｈｂｕｒｎ，Ｖａ．，ｈｔｔｐ：／／ｈｍｍｅｒ．ｏｒｇ）に従い分析した。隠れマルコフ（Ｍａｒｋｏｖ）モデルは、タンパク質の分類を目的とするいくつかのデータベースで使用されており、論評については、Ｂａｔｅｍａｎ  Ａ  ａｎｄ  Ｈａｆｔ  Ｄ  Ｈ（２００２）Ｂｒｉｅｆ  Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍ  ３；２３６−２４５を参照されたい。ＨＭＭＥＲ  ｈｍｍｂｕｉｌｄソフトウェアプログラムの出力は、入力配列を特性決定するプロフィール隠れマルコフモデル（プロフィールＨＭＭ）である。ユーザガイドに記載されているように、プロフィールＨＭＭは、多重配列アラインメントのコンセンサスの統計的記述である。これらは、アミノ酸（またはヌクレオチド）の位置特異的スコア、挿入もしくは欠失の開始および伸長についての位置特異的スコアを使用する。他のプロフィールに基づく方法と比較して、ＨＭＭは、形式的確率基準を有する。多数のタンパク質ファミリーについてのプロフィールＨＭＭは、ＰＦＡＭデータベース（Ｊａｎｅｌｉａ  Ｆａｒｍ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｃａｍｐｕｓ，Ａｓｈｂｕｒｎ，Ｖａ．）で一般に入手可能である。
【０９８６】
プロフィールＨＭＭは、以下のようにして構築した。
【０９８７】
ステップ１．配列アラインメントの構築
デフォルトパラメータを有するＭＵＳＣＬＥアルゴリズムバージョン３．８．３１（Ｅｄｇａｒ，Ｒ．Ｃ．（２００４）．Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ，３２（５），１７９２−１７９７）を用いて、以下：配列番号８、配列番号９、配列番号１１、配列番号１２、配列番号１３、配列番号１４、配列番号１５、配列番号１６、配列番号１７、配列番号１８、配列番号１９、配列番号２０、配列番号２１、配列番号２２、配列番号２３、配列番号５３、配列番号５６、配列番号５９、配列番号６２、配列番号６５、配列番号６８、配列番号７１、配列番号７４、配列番号７７、配列番号８０、配列番号８３、配列番号８６、配列番号８９、配列番号９２、配列番号９５、配列番号９８、配列番号１０１、配列番号１０４、配列番号１０７、配列番号１１０、配列番号１１３、配列番号１１６、配列番号１１９、配列番号１２２、配列番号１２５、配列番号１２８、配列番号１３１、配列番号１３４、配列番号１３７、配列番号１４０、配列番号１４３、配列番号１４６、配列番号１４９、配列番号１５２、配列番号１５５、配列番号１５８、配列番号１６１、配列番号１６４、配列番号１６７、配列番号１７０、配列番号１７３、配列番号１７６、配列番号１７９、配列番号１８２、配列番号１８５、配列番号１８８、配列番号１９１、配列番号１９４、配列番号１９７に示されるポリペプチドをアラインメントし、この多重配列アラインメントから、ソフトウェアプログラムｈｍｍｂｕｉｌｄバージョン３．１ｂ２（ｈｔｔｐ：／／ｈｍｍｅｒ．ｏｒｇから入手可能）を用いてＨＭＭを構築した。ｈｍｍｂｕｉｌｄは、ＭＵＳＣＬＥにより作製された多重配列アラインメントファイルを読み取り、新たなプロフィールＨＭＭを構築し、プロフィールＨＭＭをＨＭＭＥＲプロフィールファイルにセーブする。プロフィールＨＭＭは、ＨＭＭＥＲプロフィールファイルに完全に記述され、このファイルは、ＨＭＭをパラメータ化するために用いられる全ての確率を含む。ＮＵＣ１＿ＡポリペプチドのセットについてのプロフィールＨＭＭ。
【０９８８】
ステップ２．構築されたプロフィールＨＭＭの特異性および感受性の試験
デフォルト設定を有するｈｍｍｓｅａｒｃｈバージョン３．１ｂ２ソフトウェアプログラムを用いて、プロフィールＨＭＭを評価した。このプログラムは、プロフィールＨＭＭを読み取り、有意に類似する配列マッチについて配列ファイルを検索する。検索された配列ファイルは、ＤＵＦ１５２４のアノテーション付きＵｎｉｐｒｏｔ配列（Ｐｆａｍ  ＤＵＦ１５２４、信頼（Ｔｒｕｓｔｅｄ）ドメインカットオフ２１．２ＰｆａｍファミリーＰＦ０７５１０、データベースバージョン３０．０ＵｎｉＰｒｏｔアノテーション付き１４１２配列）を全て含んだ。検索の間、データベースのサイズ（Ｚパラメータ）を１０億に設定した。このサイズ設定は、現在のデータベースに対する有意なＥ値が、しばらくの間有意なままであることを確実にする。ｈｍｍｓｅａｒｃｈ  ｄｏｍＴ信頼（Ｔｒｕｓｔｅｄ）カットオフは、１５７．０に設定した。
【０９８９】
プロフィールＨＭＭと共に、ｈｍｍｓｅａｒｃｈを用いたｈｍｍｅｒ検索によって、６４ＮＵＣ１＿Ａ実験活性エンドヌクレアーゼのアラインメントから、１５７．０の信頼（Ｔｒｕｓｔｅｄ）ドメインカットオフを超えるＵｎｉＰｒｏｔにおいてマッチした２９６６配列が得られ；これらは全て、ＰｆａｍドメインＤＵＦ１５２４とマッチし、全て、ＮＵＣ１＿Ａモチーフ［Ｄ／Ｑ］［Ｉ／Ｖ］ＤＨを含んだ。この結果は、ＮＵＣ１＿Ａファミリーのメンバーが、有意な配列類似性を有することを示している。１５７の信頼（Ｔｒｕｓｔｅｄ）ドメインカットオフを用いたｈｍｍｅｒ検索を使用して、ＮＵＣ１＿Ａを他のタンパク質から分離した。
【０９９０】
実施例１２：洗浄アッセイ：
バイオフィルム布切れの調製
ポリエステル布切れにブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）を２日間にわたり増殖させることによって、バイオフィルム布切れを調製した。バイオフィルム布切れを水で２回すすぎ、空気流の下で１時間乾燥させた後、小さな円形に切り抜き、後の使用のために４℃で保存した。
【０９９１】
洗浄実験
切り抜いたバイオフィルム布切れをディープウェル９６フォーマットプレートに配置した。９６ウェルプレートをハミルトン（Ｈａｍｉｌｔｏｎ）ロボット内に配置し、次の条件を用いた洗浄シミュレーションプログラムに供した：振盪速度：１０００ｒｐｍで３０秒。洗浄サイクルの時間：振盪しながら３０分；温度３０℃；洗浄液の量（合計）：ウェル当たり０．５ｍｌ。（４９０洗浄液＋１０ｕｌのサンプル）。ＷＴ  ＤＮａｓｅの洗浄性能のスクリーニングのために、硬度１５°ｄＨの水に溶解させたモデル洗剤Ａ（３．３ｇ／Ｌ）を使用した。続いて、０．７ｇ汚れ／Ｌ（ＷＦＫ０９Ｖ顔料汚れ）の濃度に達するまで汚れを添加した。９６ウェルプレートを各酵素サンプルで充填し、ロボットによりプログラムを開始した。ＤＮａｓｅは、濃度０．０５ｐｐｍで試験した。ブランクは、酵素を添加しないバイオフィルム布切れから構成された。洗浄シミュレーションサイクルの完了後、切り抜いた布切れを洗浄液から取り出し、ろ紙上で乾燥させた。乾燥させた布切れを走査のために白い紙の上に固定した。走査画像は、さらにソフトウェアカラーアナライザーと共に使用した。各サンプルは、カラーアナライザーソフトウェア分析から、強度測定値を有することになり、これを用いて、酵素なしのブランクの強度を差し引くことにより、デルタ強度（再発光）を算出する。７０を超える値は、ヒトの肉眼で見える。
【０９９２】
ＫＮＡＷについてのデータ
【０９９３】
【表１５】
2018535664.tif 000018
【０９９４】
ＮＡＷＫについてのデータ
【０９９５】
【表１６】
2018535664.tif 000019
【０９９６】
ＮＵＣ１＿Ａについてのデータ
【０９９７】
【表１７】
2018535664.tif 000020
【０９９８】
実施例１３．ＭｉｎｉＯＭ液体洗剤
ランドリー特異的細菌株の単離
ランドリーから単離したブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）の１株を本実施例で使用した。ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）は、試験中に単離し、試験では、１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後、ランドリー中の細菌多様性を調べた。試験は、デンマークの家庭から収集したランドリーについて行った。各々の洗浄について、２０ｇのランドリー品目（ティータオル、タオル、皿拭き用ふきん、よだれ掛け、Ｔシャツ脇部分、Ｔシャツ襟部分、ソックス）を４：３：２：２：１：１：１の範囲で使用した。洗浄は、１５、４０または６０℃でＬａｕｎｄｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）により実施した。１５および４０℃での洗浄の場合、Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｕｒを使用し、６０℃で洗浄の場合にはＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤を使用した。Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｕｒは、５．１ｇを計量し、水道水を１０００ｍｌまで添加した後、５分間攪拌することにより調製した。ＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤（ＷＦＫ  Ｔｅｓｔｇｅｗｅｂｅ  ＧｍｂＨから入手可能）は、５ｇを計量し、水道水を１３００ｍｌまで添加した後、１５分間攪拌することにより調製した。洗浄は、１５、４０および６０℃でそれぞれ１時間ずつ実施した後、１５℃の水道水で２０分間のすすぎを２回行った。
【０９９９】
１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後直ちにランドリーをサンプリングした。２０グラムのランドリーに、ストマッカーバッグ中で、０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ（１．０６４０４；Ｍｅｒｋ，Ｄａｍｓｔａｄｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を０．５％（ｗ／ｗ）ｔｗｅｅｎ  ８０と共に１：１０希釈を達成するように添加した。ストマッカー（Ｓｔｏｍａｃｈｅｒ）を中間速度で２分間用いて、混合物を均質化した。均質化後、１０倍希釈物を０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ中で調製した。３０℃で好気的に５〜７日間インキュベートしたトリプトンダイズ寒天（ＴＳＡ：Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ＣＭ０１２９，Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，Ｈａｍｐｓｈｉｒｅ，ＵＫ）上で細菌を数えた。酵母およびカビの増殖を抑制するために、０．２％ソルビン酸（３５９７６９，Ｓｉｇｍａ）および０．１％シクロヘキシミド（１８０７９；Ｓｉｇｍａ）を添加した。細菌コロニーを計数可能なプレートから選択して、ＴＳＡ上で２回再ストリークすることにより精製した。長期貯蔵のために、２０％（ｗ／ｖ）グリセロールを含有するＴＳＢ（４９７７９；Ｓｉｇｍａ）中で、精製済み単離物を−８０℃で保存した。
【１０００】
バイオフィルムの付いた布切れの調製
ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）を、３０℃のトリプトンダイズ寒天（ＴＳＡ：Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ｐＨ７．３）（ＣＭ０１３１；Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，ＵＫ）上で２〜５日間事前に増殖させた。単一コロニーから、ループ一杯分（ｌｏｏｐ−ｆｕｌｌ）を１０ｍＬのＴＳＢに移した後、振盪（２４０ｒｐｍ）しながら、３０℃で１日インキュベートした。増殖後、遠心分離（Ｓｉｇｍａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ  ６Ｋ１５）（２１℃、３０００ｇで、７分）によりブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）をペレット化してから、水で２倍希釈した１０ｍＬのＴＳＢに再懸濁させた。分光光度計（ＰＯＬＡＲｓｔａｒ  Ｏｍｅｇａ（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ，Ｏｒｔｅｎｂｅｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、６００ｎｍでの光学密度（ＯＤ）を計測した。水で２倍希釈した新鮮なＴＳＢに０．０３のＯＤ６００ｎｍまで接種してから、１．６ｍＬを１２ウェルポリスチレン平底マイクロプレート（３５１２；Ｃｏｒｎｉｎｇ  Ｉｎｃｏｒｐｏｒａｔｅｄ，Ｃｏｒｎｉｎｇ，ＮＹ，ＵＳＡ）の各ウェルに添加し、そこに、滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａの丸い布切れ（直径２ｃｍ）を配置した。インキュベーション（振盪（１００ｒｐｍ）しながら、１５℃で２４時間）後、布切れを０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌで２回すすいだ。
【１００１】
洗浄実験
液体モデル洗剤Ａの洗浄液は、洗剤を計量し、硬度１５°ｄＨの水を含む水に溶解させることによって調製した。液体モデル洗剤Ａの添加は、３．３３ｇ／Ｌであった。顔料汚れ（Ｐｉｇｍｅｎｔｓｃｈｍｕｔｚ  ０９Ｖ，ｗｆｋ，Ｋｒｅｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）（０．７ｇ／Ｌ）を洗浄液に添加した。ＤＮａｓｅ（０．５ｐｐｍ）を洗浄液に添加した。対照として、ＤＮａｓｅを含まない洗浄液を作製した。洗浄液（１０ｍｌ）を５０ｍｌの試験チューブに添加し、チューブ中に、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）バイオフィルムの付いた５枚のすすぎ済布切れと５枚の滅菌ポリエステル（ＷＦＫ３０Ａ）布切れを配置した。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ＭｉｎｉＬＯＭ）内に３０℃で１時間配置した。布切れを水道水で２回すすいだ後、ろ紙上で一晩乾燥させた。Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ  Ｃｏｌｏｒ  Ｅｙｅ  ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を計測した。計測は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ  Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。色差（Ｌ値、Ｌ＊）は、Ｌ＊＝０で最も暗い黒、またＬ＊＝１００で最も明るい白を示す。データは、デルタＬ値として表し、これは、ＤＮａｓｅを用いて洗浄した布切れのＬ値から、ＤＮａｓｅなしで洗浄した布切れのＬ値を差し引いたものを意味する。
【１００２】
【表１８】
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【１００３】
実施例１４．粉末洗剤を用いたＭｉｎｉＬＯＭ洗浄
ランドリー特異的細菌株の単離
ランドリーから単離したブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）の１株を本実施例で使用した。ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）は、試験中に単離し、試験では、１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後、ランドリー中の細菌多様性を調べた。試験は、デンマークの家庭から収集したランドリーについて行った。各々の洗浄について、２０ｇのランドリー品目（ティータオル、タオル、皿拭き用ふきん、よだれ掛け、Ｔシャツ脇部分、Ｔシャツ襟部分、ソックス）を４：３：２：２：１：１：１の範囲で使用した。洗浄は、１５、４０または６０℃でＬａｕｎｄｒ−Ｏ−Ｍｅｔｅｒ（ＬＯＭ）により実施した。１５および４０℃での洗浄の場合、Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｕｒを使用し、６０℃で洗浄の場合には、ＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤を使用した。Ａｒｉｅｌ  Ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｗｈｉｔｅ  ＆  Ｃｏｌｏｕｒは、５．１ｇを計量し、水道水を１０００ｍｌまで添加した後、５分間攪拌することにより調製した。ＷＦＫ  ＩＥＣ−Ａ＊モデル洗剤（ＷＦＫ  Ｔｅｓｔｇｅｗｅｂｅ  ＧｍｂＨから入手可能）は、５ｇを計量し、水道水を１３００ｍｌまで添加した後、１５分間攪拌することにより調製した。洗浄は、１５、４０および６０℃でそれぞれ１時間ずつ実施した後、１５℃の水道水で２０分間のすすぎを２回行った。
【１００４】
１５、４０および６０℃でそれぞれ洗浄した後直ちにランドリーをサンプリングした。２０グラムのランドリーに、ストマッカーバッグ中で、０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ（１．０６４０４；Ｍｅｒｋ，Ｄａｍｓｔａｄｔ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を０．５％（ｗ／ｗ）ｔｗｅｅｎ  ８０と共に１：１０希釈を達成するように添加した。中間速度で２分間ストマッカー（Ｓｔｏｍａｃｈｅｒ）を用いて、混合物を均質化した。均質化後、１０倍希釈物を０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌ中で調製した。３０℃で好気的に５〜７日間インキュベートしたトリプトンダイズ寒天（ＴＳＡ：Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ＣＭ０１２９，Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，Ｈａｍｐｓｈｉｒｅ，ＵＫ）上で細菌を数えた。酵母およびカビの増殖を抑制するために、０．２％ソルビン酸（３５９７６９，Ｓｉｇｍａ）および０．１％シクロヘキシミド（１８０７９；Ｓｉｇｍａ）を添加した。細菌コロニーを計数可能なプレートから選択して、ＴＳＡ上で２回再ストリークすることにより精製した。長期貯蔵のために、２０％（ｗ／ｖ）グリセロールを含有するＴＳＢ（４９７７９；Ｓｉｇｍａ）中で、精製済み単離物を−８０℃で保存した。
【１００５】
バイオフィルムの付いた布切れの調製
ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）を、３０℃のトリプトンダイズ寒天（ＴＳＡ：Ｔｒｙｐｔｏｎｅ  Ｓｏｙａ  Ａｇａｒ）（ｐＨ７．３）（ＣＭ０１３１；Ｏｘｏｉｄ，Ｂａｓｉｎｇｓｔｏｋｅ，ＵＫ）上で２〜５日間事前に増殖させた。単一コロニーから、ループ一杯分（ｌｏｏｐ−ｆｕｌｌ）を１０ｍＬのＴＳＢに移した後、振盪（２４０ｒｐｍ）しながら、３０℃で１日インキュベートした。増殖後、遠心分離（Ｓｉｇｍａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ  ６Ｋ１５）（２１℃、３０００ｇで、７分）によりブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）をペレット化してから、水で２倍希釈した１０ｍＬのＴＳＢに再懸濁させた。分光光度計（ＰＯＬＡＲｓｔａｒ  Ｏｍｅｇａ（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ，Ｏｒｔｅｎｂｅｒｇ，Ｇｅｒｍａｎｙ）を用いて、６００ｎｍでの光学密度（ＯＤ）を計測した。水で２倍希釈した新鮮なＴＳＢに０．０３のＯＤ６００ｎｍまで接種してから、１．６ｍＬを１２ウェルポリスチレン平底マイクロプレート（３５１２；Ｃｏｒｎｉｎｇ  Ｉｎｃｏｒｐｏｒａｔｅｄ，Ｃｏｒｎｉｎｇ，ＮＹ，ＵＳＡ）の各ウェルに添加し、そこに、滅菌ポリエステルＷＦＫ３０Ａの丸い布切れ（直径２ｃｍ）を配置した。インキュベーション（振盪（１００ｒｐｍ）しながら、１５℃で２４時間）後、布切れを０．９％（ｗ／ｖ）ＮａＣｌで２回すすいだ。
【１００６】
洗浄実験
漂白剤なしの粉末モデル洗剤Ｔおよび漂白剤を含む粉末モデル洗剤Ｔの洗浄液は、洗剤を計量し、硬度１５°ｄＨの水を含む水に溶解させることによって調製した。漂白剤なしの洗剤Ｔおよび漂白剤モデル洗剤を含むモデル洗剤Ｔの添加は、５．３０ｇ／Ｌであった。漂白剤なしのモデル洗剤Ｔおよび漂白剤を含むモデル洗剤ＴのＡＥＯ  Ｂｉｏｓｏｆｔ  Ｎ２５−７（ＮＩ）（０．１６ｇ／ｌ）成分は個別に添加した。顔料汚れ（Ｐｉｇｍｅｎｔｓｃｈｍｕｔｚ  ０９Ｖ，ｗｆｋ，Ｋｒｅｆｅｌｄ，Ｇｅｒｍａｎｙ）（０．７ｇ／Ｌ）を洗浄液に添加した。ＤＮａｓｅ（０．５ｐｐｍ）を洗浄液に添加した。対照として、ＤＮａｓｅを含まない洗浄液を作製した。洗浄液（１０ｍｌ）を５０ｍｌの試験チューブに添加し、チューブ中に、ブレブンディモナス属（Ｂｒｅｖｕｎｄｉｍｏｎａｓ  ｓｐ．）バイオフィルムの付いた５枚のすすぎ済布切れと５枚の滅菌ポリエステル（ＷＦＫ３０Ａ）布切れを配置した。試験チューブをＳｔｕａｒｔローテータ（ＭｉｎｉＬＯＭ）内に３０℃で１時間配置した。布切れを水道水で２回すすいだ後、ろ紙上で一晩乾燥させた。Ｃｏｌｏｕｒ  Ｅｙｅ（Ｍａｃｂｅｔｈ  Ｃｏｌｏｕｒ  Ｅｙｅ  ７０００反射分光光度計）を用いて、色差（Ｌ値）を計測した。計測は、入射光においてＵＶなしで実施し、ＣＩＥ  Ｌａｂ色空間からのＬ値を抽出した。色差（Ｌ値、Ｌ＊）は、Ｌ＊＝０で最も暗い黒、またＬ＊＝１００で最も明るい白を示す。データは、デルタＬ値として表し、これは、ＤＮａｓｅを用いて洗浄した布切れのＬ値から、ＤＮａｓｅなしで洗浄した布切れのＬ値を差し引いたものを意味する。
【１００７】
【表１９】
2018535664.tif 000022
【図１】
2018535664.tif 000023
【図２】
2018535664.tif 000024
【図３】
2018535664.tif 000025
【配列表】
2018535664000001.app
【国際調査報告】
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2018535664.tif 000028
2018535664.tif 000029
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