【事件の表示】
　平成　７年特許願第２７４５１０号「Ｃ型肝炎ウイルスの蛋白質に由来するポリペプチド、該ポリペプチドを含有するテストキットおよびＣ型肝炎ウイルス感染予防ワクチン」拒絶査定不服審判事件〔平成　８年１０月２２日出願公開、特開平　８−２７５７８１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は、平成３年１２月２０日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９０年１２月２１日、ドイツ）とする特願平４−５０２４３８号 の一部を特許法第４４項第１項の規定により平成７年１０月２３日に新たな特許出願としたものであって、その請求項１に係る発明は、平成１３年１１月２２日付手続補正書の、特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「Ｃ型肝炎ウイルスのコア（Ｃ）蛋白質由来の、遺伝子工学的に調製され単離されたポリペプチドであって、該ポリペプチドが下記のアミノ酸配列：
　（以下、１２４アミノ酸からなるアミノ酸配列省略）
またはその部分配列からなり、該部分配列はＣ末端において最大でアミノ酸１１５までに短縮することができ、遺伝子工学的に調製された該ポリペプチドは、融合された異種蛋白質に由来するかまたはクローニングベクターに起因する１個以上で１５個よりも少ないアミノ酸を有することを特徴とし、ただし、該ポリペプチドが１２５アミノ酸からなる場合には、１２５番目のアミノ酸がイソロイシンではない、上記ポリペプチド。」（以下、「本願発明」という。）
２．引用例
　原審で刊行物２として引用された本件優先日前の１９９０年９月１９日に頒布された刊行物である欧州特許出願公開第３８８２３２号明細書（以下、「引用例」という。）には、
(i)Ｃ型肝炎ウイルス（以下、「ＨＣＶ」という。）ｃＤＮＡ配列から推定された２,９５５個のアミノ酸からなるＨＣＶプロテインのアミノ酸配列が第１７図に記載されており、第３３頁３１行〜第３４頁１３行には、アミノ酸番号の１番を推定開始メチオニンから始めたことと、そのＨＣＶプロテインの推定ドメインとそのおおよその境界のアミノ酸番号が示され、１−１２０のアミノ酸番号の領域が、Ｃドメイン（本件のコア蛋白質の領域にあたる）であることが記載され、
(ii）図面第２０図に、コンピューター解析により得られた、推定ポリペプチドの親水性／疎水性プロファイルの記録が示されており、第３４頁１９〜３４行には、当該図において、横軸より上側への片寄りが親水性を示し、下側への片寄りが疎水性を示し、ポリペプチド領域が抗原性である可能性は、親水性プロファイルにおいて上側への片寄りがある場合に、増加すると考えられていると記載され、
(iii)第３０頁３９行〜第３２頁２９行には、ＨＣＶｃＤＮＡによってコードされるポリペプチドの大腸菌における発現とその抗原性について記載され、特に第３１頁４６〜５３行には、ＮＡＮＢＨ個体の血清と免疫的に反応するＨＣＶエピトープを有するポリペプチドを大腸菌で発現させたクローンのうち、５つのクローンから発現されたポリペプチドが、多くの異なる個体の血清と反応する免疫原性を有するものであることが記載され、その５つのクローンのうちの２つは、それぞれ推定されたＨＣＶポリペプチドのアミノ酸番号で１−８４のペプチドをコードするクローンＣＡ２７９a及び同９−１７７のペプチドをコードするＣＡ２９０aであることが記載されている。
４．対比・判断
　本願発明は、ＨＣＶ患者血清中の抗体と交差反応し、これを検出することができる抗原ポリペプチドを提供することを目的として遺伝子工学的に調製された、ＨＣＶのコア蛋白質由来のポリペプチドに係るものであり、
(a)該ポリペプチドは本願請求項１に記載の１２４アミノ酸からなる特定のアミノ酸配列を有するか、またはそのＣ末端からアミノ酸１１５までに最大短縮することができるアミノ酸配列を有し、かつ
(b)融合された異種蛋白質に由来するかまたはクローニングベクターに起因する、１個以上で１５個よりも少ないアミノ酸を、更に(a)のアミノ酸配列のＮ末端及び／またはＣ末端に有するもの、であるといえる。　　  
　一方、引用例の第１７図には、ＨＣＶｃＤＮＡから推定された２,９５５のアミノ酸からなるＨＣＶポリペプチドが記載されているが、そのアミノ酸番号１−１２４の配列は、本願請求項１に記載された１２４アミノ酸からなる配列と同一であるので、まず、本願発明において、（イ）ＨＣＶの抗原性を有するポリペプチドとして、上記(a)の１２４アミノ酸からなる、またはそのＣ末端からアミン酸１１５まで最大短縮することができるアミノ酸配列を有するポリペプチドを選択することの容易性について述べ、次いで、（ロ）上記(b)のＮ末端またはＣ末端への由来の異なるアミノ酸の付加の容易推考性について述べることにする。
（イ）ウイルス由来ポリペプチドのアミノ酸配列が知られているときに、多くの患者血清中の抗体と特異的に結合する抗原性断片を特定してこれを遺伝子組換え技術により製造し、ウイルス感染の有無の診断に用いることは、本願優先日前から既に周知慣用の手法である。これを引用例に記載のＨＣＶプロテインに適用するときに、上記２．(iii）に記載の、多くの異なる個体の血清と反応したことが確認された抗原ポリペプチドであるアミノ酸番号で（以下、「アミノ酸番号で」は省略。）１−８４のポリペプチド及び９−１７７のポリペプチド中に良好なＨＣＶエピトープが含有されているのは明らかであるから、このＨＣＶエピトープを含む断片に着目することは当然であり、さらに、上記２．(ii）に記載の親水性／疎水性プロファイルにおいて、１−１２０付近が他の領域に比べ圧倒的に親水性であること、及び上記２．(i)に、１−１２０がＣドメインと推定されるとの記載に基づき、１をＮ末端とし１２０付近をＣ末端とした抗原ポリペプチドを製造してその抗原性、患者血清との交差反応性を確認することは、当業者が容易になし得たことである。そして、Ｃドメインが１−１２０であることはあくまでも推定であること、また、有用なエピトープの一つが１−８４ポリペプチドに存在することからすれば、当該「１２０付近のＣ末端」を「アミノ酸１１５−１２４」の間とすることも適宜なし得たことである。
　そして、そのようにして得られた１−約１２０の抗原ポリペプチドが可溶性であることも、上記２．(ii）に記載の親水性／疎水性プロファイルから十分に期待される範囲のことであり、その抗原ポリペプチドの奏する効果も引用例の記載から予測できるものであるので、上記(a)のポリペプチドは引用例の記載から当業者が容易に得られたものである。また、
（ロ）Protein Engineering(1989)Vol.3,No.1,p.61-66、あるいはFEBS LETTERS(July 1990)Vol.268,No.1,p.301-305にも記載のように、本願優先日前、遺伝子組み換えの宿主として汎用されていた大腸菌を用いて組換え蛋白質を発現させた場合、そのＮ末端に数個のアミノ酸が付加されて発現されることがあることが知られ、また、このように数個のアミノ酸が付加されたときは、付加されないときよりも発現量が多いことから、大腸菌での発現量を増加させるため、故意に組換え蛋白質のＮ末端に数個のアミノ酸を付加させるＤＮＡを用いて遺伝子組換えを行うことは、既に周知の事柄あるいは周知の手段であった。
　したがって、上記（イ）で述べたように、当業者であれば１−約１２０の抗原ポリペプチドは容易に想到できるのであるから、この抗原ポリペプチドを大腸菌により発現させる際に、Ｎ末端へアミノ酸が付加されることは、上記のように偶然起こることもあれば、また上記周知手段を用いて故意に設計することにより、当業者であれば困難なくなし得たことである。
　さらに、引用例においても、１−８４のポリペプチド及び９−１７７のポリペプチドは大腸菌で発現させているので、これらのＮ末端にもアミノ酸が付加されていないとはいえず、いずれにしろ、本願発明の上記(b）のアミノ酸付加は周知の事柄、あるいは周知の手段であり、この点を格別の技術的特徴とすることはできす、また、このような場合に発現量が多くなることも、上述のように既に知られた知見である。
　以上述べたとおりであるから、本願発明は引用例に基づき当業者が容易に発明することができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることはできない。
　なお、当合議体は、平成１７年８月９日付審尋書により審判請求人に対して、上記の点について審尋し、その内容についての意見を求めたが、請求人からは指定期間を過ぎても何らの応答もない。
５．むすび
　以上のとおりであるから、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。