【事件の表示】
　特願２０１４−５１９０４９「セルピン融合ポリペプチド及びその使用方法」拒絶査定不服審判事件〔平成２５年　１月　３日国際公開、ＷＯ２０１３／００３６４１、平成２６年　９月１８日国内公表、特表２０１４−５２３９００〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成２４年６月２８日（パリ条約による優先権主張　２０１１年６月２８日　米国、２０１１年１２月１４日　米国、２０１１年１２月１９日　米国、２０１２年４月２５日　米国）を国際出願日とする出願であって、その手続の経緯は以下のとおりである。
　平成２８年　４月２１日付け：拒絶理由通知書
　平成２８年１０月２５日　　：意見書、手続補正書の提出
　平成２９年　２月２７日付け：拒絶査定
　平成２９年　７月　７日　　：審判請求書、手続補正書の提出
　平成３０年　６月１３日付け：拒絶理由通知書
　平成３０年１２月１９日　　：意見書、手続補正書の提出
第２　本願発明
　本願の請求項１に係る発明は、平成３０年１２月１９日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、次のとおりのものである。
　「【請求項１】
　配列番号１、配列番号２、配列番号３２、及び配列番号３３から成る群から選択されるアミノ酸配列を含む、少なくとも１つのヒトα１アンチトリプシン（ＡＡＴ）ポリペプチドを含む単離された融合タンパク質であって、前記ＡＡＴポリペプチドが、配列番号６のアミノ酸配列と少なくとも９８％同一であるアミノ酸配列を含む免疫グロブリンＦｃポリペプチドに作動できるように連結され、前記ＡＡＴポリペプチド及び免疫グロブリンＦｃポリペプチドが、ヒンジ領域、リンカー領域、又はヒンジ領域とリンカー領域の両方を介して作動できるように連結され、前記免疫グロブリンＦｃポリペプチドが、Ｍｅｔ２５２、Ｓｅｒ２５４、Ｔｈｒ２５６、Ｍｅｔ４２８、及びＡｓｎ４３４から成る群から選択される位置において少なくとも１つの突然変異を含み、前記単離された融合タンパク質が、セリンプロテアーゼ阻害活性を示し、そして、ＡＡＴ欠乏、肺気腫、慢性閉塞性肺疾患（ＣＯＰＤ）、急性呼吸窮迫症候群（ＡＲＤＳ）、アレルギー性喘息、嚢胞性繊維症、肺癌、虚血−再潅流損傷、心臓移植後の虚血／再潅流損傷、心筋梗塞、関節リウマチ、敗血症性関節炎、乾癬性関節炎、強直性脊椎炎、クローン病、乾癬、Ｉ型及び／又はＩＩ型糖尿病、肺炎、敗血症、移植片対宿主病（ＧＶＨＤ）、創傷治癒、全身性エリテマトーデス、及び多発性硬化症から成る群から選択される対象における疾患又は障害を治療する方法において使用される、単離された融合タンパク質。」（以下、「本願発明」という。）
第３　当審の拒絶の理由の概要
　本願発明は、本願の優先権主張の日（以下「優先日」という。）前に日本国内又は外国において頒布された下記の引用文献１及び２に記載された発明に基づいて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができない。
　引用文献１：　特表２００７−５０４１４４号公報
　引用文献２：　特表２０１１−５０２１２６号公報
第４　当審の判断
１　引用文献の記載事項
（１）引用文献１
　当審の拒絶の理由で引用された引用文献１には、次の事項が記載されている。なお、下線は当審にて付したものである。
特許請求の範囲
　ア　「【請求項１】
  治療を必要とする対象に、
哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子を示す物質またはそれらの機能的誘導体
哺乳動物における細菌感染を治療するための方法
・・・
【請求項１２】
  1つまたはそれ以上の細菌徴候と関連する痛みおよび/または症状の軽減または阻害が、約10〜20%、30〜40%、50〜60%、または75〜100%の軽減または阻害のオーダーである、請求項1記載の方法。
・・・
【請求項１８】
  
予防または改善される症状が吸入炭疽の症状であり
敗血症
・・・
【請求項２０】
  
哺乳動物α1-抗トリプシンまたは他のセリンプロテアーゼ阻害因子の物質が融合ポリペプチドの一部であってもよく
背景技術
　イ　「【０００６】
  ・・・通常の15%未満のα1-抗トリプシンの循環レベルを有するヒトは、若い年齢において、肺疾患、例えば、家族性肺気腫の発症に対して感受性である。家族性肺気腫は、セリンプロテアーゼ、特にエラスターゼに対するα1-抗トリプシンの低い割合と関連する。それゆえに、この阻害因子は、セリンプロテアーゼによる攻撃に対する防御メカニズムの重要な部分を担っていると考えられる。
【０００７】
  α1-抗トリプシンは、プロテアーゼ不均衡の臨床的治療のために現在認可されている、天然に存在する少数の哺乳動物セリンプロテアーゼ阻害因子の1つである。治療用α1-抗トリプシンは80年代の中頃以来市販されており、かつ種々の精製方法によって調製されている（例えば、Bollen et al. 米国特許第4,629,567号；Thompson et al., 米国特許第4,760,130号；同第5,616,693号；国際公開公報第98/56821号を参照されたい）。プロラスチンは、α1-抗トリプシンの精製変種の商標であり、現在Bayer社によって販売されている（米国特許第5,610,285号, Lebing et al., 1997年3月11日）。遺伝子組換え方法によって産生されたα1-抗トリプシンの組換え未改変変種または変異体変種もまた公知である（米国特許第4,711,848号）；使用の方法（例えば、α1-抗トリプシン遺伝子治療/送達（French Anderson et al.への米国特許第5,399,346号））もまた公知である。」
発明の開示
　ウ　「【００２５】
　発明の概要
  本発明は、哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子を示す物質またはそれらの機能的誘導体；および薬学的に許容される賦形剤を含む組成物の治療有効量を、治療を必要とする対象に投与する段階を含む、哺乳動物における細菌感染を治療するための方法を提供する。」
　エ　「【００３９】
  別の局面において、本発明は、改善を必要とする対象における炭疽の症状を改善するための方法を提供し、この方法は、哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ阻害因子を示す物質の薬学的有効量を対象に投与する段階を含み、ここで、該哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子の物質が、不活性型の大きなPAから活性型のより小さなPA分子への内因性宿主プロテアーゼの細胞表面プロセシングを阻害する。」
　オ　「【００９０】
  炭疽毒素の作用を無効にする新規なアプローチは、細胞の内部への毒素の接近をブロックすることである。本発明者は、以前の広範囲な実験室研究において（Leland Shapiro et al. Facet 2000 vol. 15: 115-122、およびDr. Leland Shapiroの未公開データ）、細胞表面上に存在するセリンプロテアーゼが、セリンプロテアーゼ機能を阻害するいくつかの型の分子の作用によって中和され得ることを示した。セリンプロテアーゼの最も重要な天然の内因性阻害因子はα1-抗トリプシン（AAT）である。AATレベルがリンパ管で減少していること、ならびに炭疽毒素および疾患の出現がリンパ管中で生じることは注目に値する。AAT量の減少がセリンプロテアーゼ機能の増強に導く微小環境を提供するので、毒素産生がリンパ管組織において起こることが可能である。このような状態は、活性化炭疽毒素の産生を増大することが予測される。それゆえに、
哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子を示す物質の薬学的有効量を対象に投与することは、細胞表面上に存在する宿主由来のセリンプロテアーゼの活性をブロックすることによって、炭疽毒素の活性を減弱または無効にするために役立つ
　カ　「【０１１７】
　本発明の組成物および方法における使用のための融合タンパク質
  本発明の上述の局面および態様の各々において、融合ポリペプチドもまた、本発明で特に企図される。
【０１１８】
  1つの態様において、本発明の融合タンパク質は、組換えDNA技術によって産生される。組換え発現に対する代替として、本発明の融合ポリペプチドが、標準的なペプチド合成技術を使用して化学的に合成され得る。本発明はまた、本発明の融合ポリペプチドおよび薬学的許容される担体、賦形剤、または希釈剤を含む組成物を提供する。
【０１１９】
  上記に列挙された方法の各々において、哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子の物質は融合ポリペプチドであってもよく、ここで、この融合ポリペプチドは、哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子の物質、ならびに哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子の物質に対して相同であるアミノ酸配列を含む。
【０１２０】
  本発明の特定の融合ポリペプチドの中には、例えば、SEQ ID NO：1において以下に示されるα1-抗トリプシンのアミノ酸配列を含む融合タンパク質がある。
【０１２１】
  
本発明の融合タンパク質は、異種アミノ酸配列がヒト免疫グロブリン定常領域、例えば、ヒトIgG1定常領域（改変ヒトIgG1定常領域を含む）などを含むようなものであり、ここで、IgG定常領域はFc受容体に結合せず、および/または抗体依存性細胞性細胞毒性（ADCC）反応を開始しない
【０１２２】
  特に、1つの態様において、融合タンパク質は、免疫グロブリンタンパク質ファミリーのメンバーに由来する配列である異種配列、例えば、ヒト免疫グロブリン定常領域、例えば、ヒトIgG定常領域を含む。融合タンパク質は、例えば、米国特許第5,714,147号、米国特許第5,116,964号、米国特許第5,514,582号、および米国特許第5,455,165号において開示されるように、例えば、
免疫グロブリン定常領域のアミノ末端またはカルボキシ末端と融合された、哺乳動物α1-抗トリプシンまたはセリンプロテアーゼ活性阻害因子のポリペプチドの部分を含み得る
免疫グロブリンのFcR領域は、野生型であってもよいか、または変異してもよいかのいずれかである
（２）引用文献２
　当審の拒絶の理由で引用された引用文献２には、次の事項が記載されている。なお、下線は当審にて付したものである。
特許請求の範囲
　ア　「【請求項１】
　親Ｆｃポリペプチドの抗体またはイムノアドヘシンであって、前記抗体またはイムノアドヘシンは、Ｆｃ領域内に少なくとも１つの修飾を含み、前記抗体またはイムノアドヘシンは、前記親抗体またはイムノアドヘシンと比較すると、ＦｃＲｎへの変性結合を呈し、前記修飾は、２５９Ｉ、３０７Ｓ、３１９Ｆ、３１９Ｌ、および
４３４Ｍ
【請求項２】
　前記Ｆｃ領域は、２４６Ｈ、２４６Ｓ、２４７Ｄ、２４７Ｔ、２４８Ｈ、２４８Ｐ、２４８Ｑ、２４８Ｒ、２４８Ｙ、２４９Ｔ、２４９Ｗ、２５０Ｅ、２５０Ｉ、２５０Ｑ、２５０Ｖ、２５１Ｄ、２５１Ｅ、２５１Ｈ、２５１Ｉ、２５１Ｋ、２５１Ｍ、２５１Ｎ、２５１Ｔ、２５１Ｖ、２５１Ｙ、
２５２Ｑ
２５２Ｙ
２５４Ｈ
２５４Ｌ
２５４Ｎ
２５４Ｔ
２５４Ｖ
２５４Ｎ
２５６Ｅ
２５６Ｖ
４２８Ｆ
４２８Ｌ
４３４Ａ
４３４Ｆ
４３４Ｈ
４３４Ｌ
４３４Ｍ
４３４Ｑ
４３４Ｓ
４３４Ｙ
発明の概要
　イ　「【００１８】
　本出願は、ポリペプチドのＦｃ領域内の少なくとも１つの修飾を含む、親ポリペプチドのＦｃ変異体を対象とする。さまざまな実施形態では、変異ポリペプチドは、親ポリペプチドと比較して、ＦｃＲｎへの変更された結合を呈する。」
　ウ　「【００４１】
　別の変化では、本発明は、
本出願に記載する修飾に従い、Ｆｃを修飾して抗体およびイムノアデヘシンの半減期を増加させる方法
発明を実施するための形態
　エ　「【００４３】
　本発明は、ＦｃＲｎ受容体への増加した結合を有し、抗体、Ｆｃ融合、および免疫接着に見られるものを含む、Ｆｃドメインの新しい変異体の産出を開示する。本出願に記載するとおり、
ＦｃＲｎへの結合は、より長い血清の生体内の滞留がもたらされる
　オ　「【００９３】
　抗体融合
【００９４】
　一実施形態では、本発明の抗体は、抗体融合タンパク質（本明細書において、「抗体共役体」と称する場合もある）である。抗体融合の１つの種類は、Ｆｃ領域を共役相手に結合させるＦｃ融合を含む。本出願に使用する「Ｆｃ融合」は、１つ以上のポリペプチドが機能し得るようにＦｃ領域に結合される、タンパク質を意味する。本出願において、Ｆｃ融合は、従来の技術（Ｃｈａｍｏｗ  ｅｔ  ａｌ．，１９９６，Ｔｒｅｎｄｓ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ  １４：５２−６０、Ａｓｈｋｅｎａｚｉ  ｅｔ  ａｌ．，１９９７，Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  ９：１９５−２００、ともに参照することによりその全体が組み込まれる）に使用されるとおり、「イムノアドヘシン」、「Ｉｇ融合」、「Ｉｇキメラ」、および「受容体グロブリン」（時々ダッシュがつく）という用語と同義語である。一般的に、
Ｆｃ融合は、免疫グロブリンのＦｃ領域と、いかなるタンパク質または小分子であってもよい融合相手を組み合わせる
タンパク質融合相手は、抗体の可変領域、受容体の標的結合領域、接着分子、リガンド、酵素、サイトカイン、ケモカインまたは別のタンパク質またはタンパク質ドメインをも含むが、それらに限定されない
小分子融合相手は、Ｆｃ融合を治療用標的に誘導するいかなる治療剤を含んでもよい
【００９５】
　Ｆｃ融合の他に、抗体融合は、１つ以上の融合相手（ここでも、いかなる抗体の可変領域も含む）を有する重鎖の定常領域融合を含み、他の抗体融合は、融合相手と実質的または完全に完全長抗体である。一実施形態では、融合相手の役割とは、標的結合を介在することであり、したがって、機能的に、抗体の可変領域に類似する（および、実際類似してもよい）。事実上、いかなるタンパク質または小分子も、Ｆｃに結合して、Ｆｃ融合（または抗体融合）を生成してもよい。タンパク質融合相手は、受容体の標的結合領域、接着分子、リガンド、酵素、サイトカイン、キモカインを含むが、それらに限定されず、いくつかの他のタンパク質またはタンパク質ドメイン小分子融合相手は、Ｆｃ融合を治療標的に誘導するいかなる治療剤を含んでもよい。そのような標的は、いかなる分子、好適には、疾患を担う細胞外受容体であってもよい。
【００９６】
　共役相手は、タンパク質性質または非タンパク質性質であってもよく、一般的に、後者は、抗体および共役相手上の官能基を使用して生成される。例えば、
リンカーは、当該技術分野において周知であり
実施例
　カ　「（実施例８：さまざまなＦｃドメイン内のＦｃＲｎ変異体）
【０２１１】
本発明の変異体は、分子生物学および本出願に記載の精製技術（実施例１に記載の技術を含む）を使用して、いかなる定常領域に組み込まれてもよい。図２に記載するとおりＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４定常ドメインのアミノ酸配列を使用してもよい。」
　キ　「図２ａ　
図２ｂ　
図２ｃ　
」
２　判断
（１）引用発明の認定
　上記１（１）のア、ウ〜オによれば、引用文献１は、哺乳動物α１−抗トリプシン（ＡＡＴ）をセリンプロテアーゼ阻害因子として使用することを特徴とする発明を開示するものであって、同カに記載された態様に基づけば、引用文献１には次のとおりの発明が記載されているということができる。
　「以下に示されるアミノ酸配列のα１−抗トリプシン（ＡＡＴ）ポリペプチドがヒト免疫グロブリン定常領域と連結されてなり、セリンプロテアーゼ阻害活性を示し、細菌感染を治療する方法において使用される、融合タンパク質。
」（以下、「引用発明」という。）
（２）対比
　本願発明において、配列番号２は完全長のヒトＡＡＴポリペプチドのアミノ酸配列であって、その反応部位ループである配列番号１のアミノ酸配列を含むものである（本願明細書の段落【０００８】、【００１０】）。一方、引用発明のＡＡＴポリペプチドのアミノ酸配列は、１〜２３位のアミノ酸配列を余分に含んでいる以外は本願発明の配列番号２と完全に一致するものであり、上記１〜２３位のアミノ酸配列はヒトＡＡＴのリーダー配列であること（必要ならば、特表２００４−５３７９７０号公報の２８頁表１０を参照。）に照らすと、本願発明の配列番号１、２のアミノ酸配列を含むヒトα１アンチトリプシン（ＡＡＴ）ポリペプチドに当たる。そして、引用文献１において引用発明の融合タンパク質は単離されたものと解することができ、本願発明の「免疫グロブリンＦｃポリペプチド」と引用発明の「免疫グロブリン定常領域」は同義であることから、本願発明と引用発明との一致点及び相違点は、次のとおりのものと認められる。
　一致点：　配列番号１、配列番号２のアミノ酸配列を含む、少なくとも１つのヒトα１アンチトリプシン（ＡＡＴ）ポリペプチドを含む単離された融合タンパク質であって、前記ＡＡＴポリペプチドが、免疫グロブリンＦｃポリペプチドに作動できるように連結され、セリンプロテアーゼ阻害活性を示し、疾患又は障害を治療する方法において使用される、単離された融合タンパク質。
　相違点１：　免疫グロブリンＦｃポリペプチドが、本願発明では、「配列番号６のアミノ酸配列と少なくとも９８％同一であるアミノ酸配列を含」み、「Ｍｅｔ２５２、Ｓｅｒ２５４、Ｔｈｒ２５６、Ｍｅｔ４２８、及びＡｓｎ４３４から成る群から選択される位置において少なくとも１つの突然変異を含」むものであるのに対して、引用発明では、ヒト由来のものであると特定されているだけである点。
　相違点２：　本願発明では、「ＡＡＴポリペプチド及び免疫グロブリンＦｃポリペプチドが、ヒンジ領域、リンカー領域、又はヒンジ領域とリンカー領域の両方を介して作動できるように連結され」ているのに対して、引用発明ではそのような特定がなされていない点。
　相違点３：　疾患又は障害が、本願発明では「ＡＡＴ欠乏、肺気腫、慢性閉塞性肺疾患（ＣＯＰＤ）、急性呼吸窮迫症候群（ＡＲＤＳ）、アレルギー性喘息、嚢胞性繊維症、肺癌、虚血−再潅流損傷、心臓移植後の虚血／再潅流損傷、心筋梗塞、関節リウマチ、敗血症性関節炎、乾癬性関節炎、強直性脊椎炎、クローン病、乾癬、Ｉ型及び／又はＩＩ型糖尿病、肺炎、敗血症、移植片対宿主病（ＧＶＨＤ）、創傷治癒、全身性エリテマトーデス、及び多発性硬化症から成る群から選択される」ものであるのに対して、引用発明では「細菌感染」である点。
（３）判断
　ア　相違点１について
　引用文献１には、引用発明が、どのような目的でＡＡＴポリペプチドを免疫グロブリン定常領域と連結して融合タンパク質としたのかについて明示的な記載はなく、一態様として、Ｆｃ受容体に結合せず抗体依存性細胞性細胞毒性（ＡＤＣＣ）反応を開始しないような免疫グロブリン定常領域を用いることが挙げられているだけである（上記１（１）カ）。しかし、本願優先日当時、生理活性ポリペプチドの生体内半減期を延長させるために免疫グロブリン定常領域と連結して融合タンパク質とすること、その目的のために用いる免疫グロブリン定常領域はＡＤＣＣなどのエフェクター機能を抑制したものが好ましいことが、当業者に周知であったので（例えば、特表２００７−５３７９９２号公報、特表２００８−５０６６３５号公報及び特表２００７−５０５６４３号公報を参照。）、引用文献１に接した当業者であれば、引用発明はＡＡＴの生体内半減期を延長させる目的で融合タンパク質としたものであると理解するのが自然である。
　一方、引用文献２は、Ｆｃ領域内の特定の位置のアミノ酸に突然変異を導入してＦｃＲｎへの結合親和性を増加させることにより、抗体やイムノアドヘシンといったＦｃ領域を含むタンパク質の生体内半減期を延長させることを開示するものである（上記１（２）ア〜エ）。そして、用いるＦｃ領域として例示されたヒトＩｇＧ４の定常領域のアミノ酸配列（上記１（２）キの配列番号４）は、本願発明の配列番号６のアミノ酸配列と９８．１％の同一性を有し、突然変異を導入する位置として、本願発明の突然変異の位置と一致する２５２位、２５４位、２５６位、４２８位及び４３４位が挙げられ（上記１（２）ア）、それらの位置は上記ヒトＩｇＧ４の定常領域のアミノ酸配列においてそれぞれＭｅｔ、Ｓｅｒ、Ｔｈｒ、Ｍｅｔ及びＡｓｎであることが見て取れる（上記１（２）キの配列番号４）から、引用文献２には、本願発明のうち上記相違点１に係る構成が、イムノアドヘシン（任意のタンパク質とＦｃ領域との融合タンパク質のこと。上記１（２）オ）を形成するＦｃ領域として記載されているといえる。
　上述のとおり、引用発明は、セリンプロテアーゼ阻害活性という生理活性を有するＡＡＴの生体内半減期を延長するためにヒト免疫グロブリン定常領域と連結して融合タンパク質としたものと理解されるのだから、用いるヒト免疫グロブリン定常領域として、それ自体の生体内半減期が延長するように突然変異を導入された引用文献２記載のものを採用することは、当業者が容易に推考し得ることである。
　イ　相違点２について
　生理活性ポリペプチドと免疫グロブリン定常領域とを連結して融合タンパク質にする際に、リンカーやヒンジを介在させることは、周知技術であり（例えば、上記１（２）オ、特表２００７−５３７９９２号公報、特表２００８−５０６６３５号公報及び特表２００７−５０５６４３号公報を参照。）、当業者が必要に応じて適宜変更しうる設計的事項にすぎない。
　ウ　相違点３について
　本願発明は、治療する疾患又は障害として「敗血症」を含むものである。一方、引用発明は「細菌感染」を治療対象とするところ、細菌が炭疽の場合には症状として敗血症が含まれるものであるから（上記１（１）ア）、本願発明と引用発明とは治療対象とする疾患又は障害が「敗血症」の点で重複するといえ、上記相違点３は実質的な相違ではない。
　また、引用文献１自体にも記載されているとおり（上記１（１）イ））、本願優先日当時、ＡＡＴをＡＡＴ欠乏を治療するために用いることは当業者に周知であったのだから、引用文献１に接した当業者にとって、引用発明の融合タンパク質が細菌感染の治療のみならず、ＡＡＴ欠乏にも有用なものであることは自明である。したがって、本願発明において対象とする疾患又は障害が「ＡＡＴ欠乏」の場合についても、当業者が容易に発明をすることができたものであると認める。
　エ　効果について
　本願明細書に記載された実施例は、いずれもＦｃ領域が配列番号３又は４のアミノ酸配列を有するものであって、本願発明の「配列番号６のアミノ酸配列と少なくとも９８％同一であるアミノ酸配列を含む免疫グロブリンＦｃポリペプチド」及び「前記免疫グロブリンＦｃポリペプチドが、Ｍｅｔ２５２、Ｓｅｒ２５４、Ｔｈｒ２５６、Ｍｅｔ４２８、及びＡｓｎ４３４から成る群から選択される位置において少なくとも１つの突然変異を含み」を満たすものではないから、本願明細書から本願発明特有の効果を見出すことはできず、本願発明が引用文献１、２の記載から予測できない効果を有するものとは認めることができない。
　オ　小括
　以上のとおりであるから、本願発明は引用文献１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
（４）請求人の主張について
　請求人が審判請求書又は平成３０年１２月１９日付け意見書においてする主張とそれに対する合議体の判断は、次のとおりである。
　ア　請求人の主張
　（ア）本願優先日当時、血清由来ＡＡＴと同等の活性や薬理学的特性を有する組換えＡＡＴの製造は成功していなかったところ、本発明者らは、従来の精製法における低ｐＨ処理が不活性化をもたらすことを見出し、中性付近のｐＨにおける精製法を開発して、血清由来と同等の組換えＡＡＴを初めて提供した。いずれの引用文献にも適切な活性を有する組換えＡＡＴが製造できることの具体的な示唆がないのだから、当業者といえども本願発明の融合タンパク質に想到することは極めて困難である。
　（イ）引用文献１には、Ｆｃ受容体と相互作用しない免疫グロブリン融合タンパク質を利用することが望ましいことが記載されている。
　イ　判断
　上記主張（ア）について
　本願発明は、「融合タンパク質」という物の発明であって、その精製法が限定されているわけではなく、活性に関しては「セリンプロテアーゼ阻害活性を示し、そして、ＡＡＴ欠乏、肺気腫、慢性閉塞性肺疾患（ＣＯＰＤ）、急性呼吸窮迫症候群（ＡＲＤＳ）、アレルギー性喘息、嚢胞性繊維症、肺癌、虚血−再潅流損傷、心臓移植後の虚血／再潅流損傷、心筋梗塞、関節リウマチ、敗血症性関節炎、乾癬性関節炎、強直性脊椎炎、クローン病、乾癬、Ｉ型及び／又はＩＩ型糖尿病、肺炎、敗血症、移植片対宿主病（ＧＶＨＤ）、創傷治癒、全身性エリテマトーデス、及び多発性硬化症から成る群から選択される対象における疾患又は障害を治療する方法において使用される」という特定を有するにすぎないものである。
　引用発明の融合タンパク質や引用文献２に記載された任意のタンパク質とＦｃ領域との融合タンパク質は、いずれもＦｃ領域に融合する前のタンパク質の活性が保たれるものであることが前提であって、当業者であれば引用発明の免疫グロブリン定常領域として引用文献２記載のものを採用した場合であっても、ＡＡＴの活性が保たれると考えるのが自然である。実際、従来の中性付近のｐＨでの精製法であっても一定程度の「セリンプロテアーゼ活性を示」す融合タンパク質が得られることは、本願の図１Ｆからも明らかである。そして、引用文献１の記載（上記１（１）オ）に照らすと、セリンプロテアーゼ活性を示すのであれば、炭疽感染による「敗血症」などの治療効果が発揮されるものである。したがって、請求人の主張（ア）は採用の限りでない。
　上記主張（イ）について
　上記１（３）アのとおり、引用文献１における、Ｆｃ受容体と相互作用しない免疫グロブリン融合タンパク質を利用することが望ましい旨の記載は、ＡＤＣＣなどのエフェクター機能を抑制したものが好ましいことを意味するのであって、引用発明と引用文献２記載の発明とを組み合わせる動機を与えこそすれ、妨げるものではない。引用文献２に記載されたＦｃＲｎはＦｃ領域と相互作用する受容体ではあるが、ＡＤＣＣなどのエフェクター機能ではなく、生体内半減期に関与するものであって、引用文献１で意図されるＦｃ受容体ではない。したがって、請求人の主張（イ）は、本願発明が容易想到でないことの理由にはならない。
第５　むすび
　以上のとおり、本願発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、その余について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。