【事件の表示】
　上記当事者間の特許第３３１５５３５号発明「化粧品基材」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　訂正を認める。
　本件審判の請求は、成り立たない。
　審判費用は、請求人の負担とする。
【理　由】
１．手続の経緯
　本件特許第３３１５５３５号の請求項１〜３に係る発明についての出願は、平成６年８月３０日に出願され、平成１４年６月７日にそれらの発明について特許権の設定登録がされた。
　これに対して、請求人は、本件特許の請求項１〜３に係る発明は、甲第４号証又は甲第５号証に記載された発明であり（理由１）、また、甲第４号証〜甲第９号証に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから（理由２）、本件特許の請求項１〜３に係る特許は、特許法第２９条の規定に違反してされたと主張し、証拠方法として甲第１号証〜甲第９号証を提出している。
　被請求人は、平成１５年９月５日に答弁書と同時に訂正請求書（後日取り下げ）を提出し訂正を求めた後、当審の職権による無効理由通知に対する意見書提出の期間内である平成１６年３月５日に再度訂正請求がされた。
　
２．訂正の適否についての判断
（１）訂正事項
ア．訂正事項ア
　請求項１を下記のとおり訂正し、請求項２及び３を削除する。
「【請求項１】側鎖の末端にアミノ基を有する塩基性アミノ酸と、それ以外のアミノ酸とで構成され、かつ、上記側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数が０．５〜１．２であり、それ以外のアミノ酸の数が４．４〜８．８であり、両アミノ酸の合計数が５〜１０である加水分解小麦タンパクペプチド、加水分解ケラチンペプチド、加水分解大豆タンパクペプチドまたは加水分解酵母タンパクペプチドからなるペプチドのアミノ酸側鎖のアミノ基を含む全アミノ基の５７％以上６２％以下に、下記の一般式（Ｉ）
　　
（式中、Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３のうち少なくとも２個は水酸基を示し、残りはメチル基を示す。ａは１または３である）で表されるケイ素原子をただ一つ含む官能基が共有結合したシリル化ペプチドからなることを特徴とする化粧品基材。」
　
イ．訂正事項イ
イ−１．段落【０００１】において、「ペプチドの全アミノ基の５０％以上７５％以下にケイ素原子をただ一つ含む官能基が共有結合したシリル化ペプチド」とあるのを「特定のシリル化ペプチド」と訂正する。
　
イ−２．段落【０００９】において、「ペプチドのアミノ酸側鎖のアミノ基を含む全アミノ基の５０％以上７５％以下に、」とあるのを「側鎖の末端にアミノ基を有する塩基性アミノ酸と、それ以外のアミノ酸とで構成され、かつ、上記側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数が０．５〜１．２であり、それ以外のアミノ酸の数が４．４〜８．８であり、両アミノ酸の合計数が５〜１０である加水分解小麦タンパクペプチド、加水分解ケラチンペプチド、加水分解大豆タンパクペプチドまたは加水分解酵母タンパクペプチドからなるペプチドのアミノ酸側鎖のアミノ基を含む全アミノ基の５７％以上６２％以下に、」と訂正する。
　
イ−３．段落【００１１】、【００１５】において、「（式中、Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３はメチル基または水酸基を示し、これらのＲ１、Ｒ２、Ｒ３はすべて同じでもよく、また、異なっていてもよい。ａは１または３である。）」とあるのを「（式中、Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３のうち少なくとも２個は水酸基を示し、残りはメチル基を示す。ａは１または３である）」と訂正する。
　
イ−４．段落【００１２】、【００１５】、【００４５】（訂正後の【００３９】）、【００４６】（訂正後の【００４０】）、【００４７】（訂正後の【００４１】）（２箇所）および【００４８】（訂正後の【００４２】）および【００８３】（訂正後の【００７０】）において、「ペプチド類」とあるのを「ペプチド」と訂正する。
　
イ−５．段落【００１３】において、「ペプチドのアミノ酸側鎖のアミノ基を含む全アミノ基の５０％以上７５％以下（すなわち、ペプチドの末端アミノ基および側鎖のアミノ基の５０％以上７５％以下）に、」とあるのを「側鎖の末端にアミノ基を有する塩基性アミノ酸と、それ以外のアミノ酸とで構成され、かつ、上記側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数が０．５〜１．２であり、それ以外のアミノ酸の数が４．４〜８．８であり、両アミノ酸の合計数が５〜１０である加水分解小麦タンパクペプチド、加水分解ケラチンペプチド、加水分解大豆タンパクペプチドまたは加水分解酵母タンパクペプチドからなるペプチドのアミノ酸側鎖のアミノ基を含む全アミノ基の５７％以上６２％以下（すなわち、ペプチドの末端アミノ基および側鎖のアミノ基の５７％以上６２％以下）に、」と訂正する。
　
イ−６．段落【００１７】において、「また異なっていてもよい。ａは１または３である。）で表されるシリル化合物を反応させることによって得られ、その代表的なものは、たとえば、」とあるのを「また異なっていてもよいが、メチル基が２個以上になることはない。ａは１または３である。）で表されるシリル化合物を反応させることによって得られ、仮りに、ペプチドのアミノ酸側鎖のアミノ基を含む全アミノ基のすべてにシリル化合物が反応したと仮定して、その構造式を示すと、」と訂正する。
　
イ−７．段落【００１９】を「（式中、Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３のうち少なくとも２個は水酸基を示し、残りはメチル基を示す。Ｒ４は側鎖の末端にアミノ基を有する塩基性アミノ酸の末端アミノ基を除く残基を示し、Ｒ５はＲ４が結合するアミノ酸以外のアミノ酸の側鎖を示し、ａは１または３で、ｍは０．５〜１．２、ｎは４．４〜８．８、ｍ＋ｎは５〜１０である（ただし、ｍおよびｎはアミノ酸の数を示すのみで、アミノ酸配列の順序を示すものではない））で表される。」と訂正する。
　
イ−８．段落【００２２】において、「５０％」とあるのを「５７％」に（２箇所）、「７５％」とあるのを「６２％」に（２箇所）、「保存安定性が悪くなるからであるが、シリル官能基とシリル化合物の特性の発揮には、ペプチド部分の鎖長も関与する。これについては、後で詳しく説明する。」とあるのを「保存安定性が悪くなるからである。」と訂正する。
　
イ−９．段落【００２３】において、「一般式（ＩＩ）で表されるシリル化ペプチドにおいて、Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３をメチル基または水酸基に特定しているのは、」とあるのを「本発明のシリル化ペプチドのシリル化合物部分を構成することになる一般式（Ｉ）で表されるケイ素原子をただ一つ含む官能基において、Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３のうち少なくとも２個を水酸基で、残りをメチル基に特定しているのは、」と訂正する。
　
イ−10．段落【００２４】において、「一般式（II）で表されるシリル化ペプチドにおいて、」とあるのを「一般式（Ｉ）で表されるケイ素原子をただ一つ含む官能基において、」に、「たとえば、リシン、アルギニン、ヒスチジン、ヒドロキシリシンなどが挙げられる。また、Ｒ５はＲ４以外のアミノ酸の側鎖を示すが、」とあるのを「たとえば、リシン、アルギニン、ヒドロキシリシンなどが挙げられる。また、Ｒ５はＲ４が結合するアミノ酸以外のアミノ酸の側鎖を示すが、」と訂正する。
　
イ−11．段落【００２５】を「本発明のシリル化ペプチドにおいて、側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数は０．５〜１．２であり、それ以外のアミノ酸の数は４．４〜８．８であり、両アミノ酸の合計数は５〜１０であるが、この側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数の０．５〜１．２は一般式（II）におけるｍが０．５〜１．２に相当し、それ以外のアミノ酸の数の４．４〜８．８は一般式（II）におけるｎが４．４〜８．８に相当し、両アミノ酸の合計数の５〜１０は一般式（III）におけるｍ＋ｎが５〜１０に相当するが、このｍが０．５〜１．２で、ｎが４．４〜８．８で、ｍ＋ｎが５〜１０であることは、次の理由によるものである。」と訂正する。
　
イ−12．段落【００２６】において、「上記のｍ、ｎやｍ＋ｎは、理論的には整数であるが、・・・アミノ酸、ペプチド、アミノ酸またはペプチドのエステルに基づくものである。」とあるのを「前記の側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数、それ以外のアミノ酸の数、両アミノ酸の合計数は、理論的には整数であるが、加水分解ペプチドが分子量の異なるものの混合物として得られるため、測定値は平均値になる。」と訂正する。
　
イ−13．段落【００２７】、【００３０】および【００５５】（訂正後の【００４９】）において、「上記一般式（II）で表される」とあるのを「本発明の」と訂正する。
　
イ−14．段落【００３２】を「（ペプチド）本発明のシリル化ペプチドにおけるペプチド部分を構成するペプチドは、加水分解小麦タンパクペプチド、加水分解ケラチンペプチド、加水分解大豆タンパクペプチドまたは加水分解酵母タンパクペプチドである。」と訂正する。
　
イ−15．段落【００３３】、【００３４】、【００３５】、【００３６】および【００４３】を削除する。
　
イ−16．段落【００３７】（訂正後の【００３３】）において、「上記タンパク質」とあるのを「小麦タンパク、ケラチン、大豆タンパクまたは酵母タンパクからなるタンパク質」に、「アミノ酸重合度を１〜５０の好ましい」とあるのを「アミノ酸重合度を所望の」と訂正する。
　
イ−17．段落【００４２】（訂正後の【００３７】）を「従って、本発明のシリル化ペプチドにおいては、シリル官能基のペプチドのアミノ基への導入率を５７％以上６２％以下にしている。」と訂正する。
　
イ−18．段落【００４４】（訂正後の【００３８】）において、「２〜５０にするのが好ましく、特に３〜３０が好ましい。」とあるのを「５〜１０にするのが適している。」と訂正する。
　
イ−19．段落【００５６】（訂正後の【００５０】）において、「溶液の濃度を示す％はいずれも重量％である。」とあるのを、「溶液の濃度を示す％はいずれも重量％であり、「ｍ」を「側鎖の末端にアミノ基を有する塩基性アミノ酸の数」を表すのに用い、「ｎ」を「それ以外のアミノ酸の数」を表すのに用い、「ｍ＋ｎ」を「両アミノ酸の合計数」を表すのに用いる。」と訂正する。
　
イ−20．段落【００５７】（訂正後の【００５１】）、【００６６】（訂正後の【００６０】）、【００６７】（訂正後の【００６１】）、【００６８】（訂正後の【００６２】）、【００７４】（訂正後の【００６３】）（２箇所）および【０１０３】（訂正後の【００８８】）において、「実施例１」とあるのを「参考例１」と訂正する。
　
イ−21．段落【００６６】（訂正後の【００６０】）において、「７５ｇ」とあるのを「７．５ｇ」と訂正する。
　
イ−22．段落【００６９】、【００７０】、【００７１】、【００７２】、【００７３】、【００７９】、【００８０】、【００８５】、【００８９】および【０１０７】を削除する。
　
イ−23．段落【００８１】（訂正後の【００６８】）および【００８７】（訂正後の【００７３】）において、「実施例１〜７および比較例１〜７」とあるのを「実施例２〜５および比較例２〜５」と訂正する。
　
イ−24．段落【００８３】（訂正後の【００７０】）および【００８６】（訂正後の【００７２】）において、「表１〜２」とあるのを「表１」と訂正する。
　
イ−25．段落【００８４】（訂正後の【００７１】）において、表１中に「ペプチド類」とあるのを「ペプチド」と訂正し、表１から実施例１と比較例１に関する記載を削除する。
　
イ−26．段落【００８６】（訂正後の【００７２】）において、「実施例１〜７」とあるのを「実施例２〜５」に、「比較例１、４および７」とあるのを「比較例４」に、「比較例２、３、５および６」とあるのを「比較例２、３および５」に、「比較例３および６」とあるのを「比較例３」と訂正する。
　
イ−27．段落【００８７】（訂正後の【００７３】）および【００９０】（訂正後の【００７５】）において、「表３〜４」とあるのを「表２」と訂正する。
　
イ−28．段落【００８８】（訂正後の【００７４】）において、「表３」とあるのを「表２」と訂正し、表から実施例１と比較例１に関する記載を削除する。
　
イ−29．段落【００９０】（訂正後の【００７５】）において、「酵母タンパクと実施例７のシリル化グリシル−Ｌ−アラニンは、」とあるのを「酵母タンパクは、」に、「生じ、実施例６のシリル化Ｌ−リシンはｐＨ４以下で濁りが生じたが、」とあるのを「生じたが、」と訂正する。
　
イ−30．段落【００９１】（訂正後の【００７６】）を、「また、実施例３のシリル化加水分解ケラチンおよび実施例５のシリル化加水分解酵母タンパクでも、ｐＨ４以上では濁りや沈殿物がみられなかった。加水分解ケラチンや加水分解酵母タンパクは、側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸を多く含むため、ペプチド部分に結合しているシリル官能基が多く、疎水性の性質が現れやすいため、低いｐＨで濁りを生じたものと考えられる。」と訂正する。
　
イ−31．段落【００９２】（訂正後の【００７７】）において、「低い比較例１のシリル化加水分解コラーゲン、比較例４のシリル化加水分解大豆タンパクおよび比較例７のシリル化加水分解グリシル−Ｌ−アラニンは、」とあるのを「低い比較例４のシリル化加水分解大豆タンパクは、」と訂正し、「と比較例６のシリル化加水分解Ｌ−リシン」を削除する。
　
イ−32．段落【００９５】（訂正後の【００８０】）において、「試験液には、実施例１および比較例１で得られたシリル化加水分解コラーゲンの５％水溶液と実施例３」を「試験液には、実施例３」と訂正する。
　
イ−33．段落【００９７】（訂正後の【００８２】）において、「未処理毛と、加水分解コラーゲン（ｍ＋ｎの平均値＝２０）の５％水溶液と加水分解ケラチン」とあるのを「未処理毛と、加水分解ケラチン」に、「表５」とあるのを「表３」と訂正する。
　
イ−34．段落【００９８】（訂正後の【００８３】）において、「表５」とあるのを「表３」に、表中の「比較例３のシリル化加水分解コラーゲン」とあるのを「比較例３のシリル化加水分解ケラチン」と訂正し、表から実施例１と比較例１に関する記載を削除する。
　
イ−35．段落【００９９】（訂正後の【００８４】）を「表３に示すように、実施例３のシリル化加水分解ケラチンで処理した毛髪は未処理毛に対して約１６％引張り強度が増加していた。また、実施例３のシリル化加水分解ケラチンで処理した毛髪は、シリル化していない同じ分子量の加水分解ケラチンで処理した毛髪と比べても、強度の増加が認められ、シリル化ペプチドが毛髪によく吸着し、損傷毛の強度回復に寄与しているのが明らかであった。」と訂正する。
　
イ−36．段落【０１００】（訂正後の【００８５】）を「これに対して、比較例３のシリル化加水分解ケラチンで処理した毛髪は、シリル化していない加水分解ケラチンで処理した毛髪より強度がやや低めの結果となった。これは、比較例３のシリル化加水分解ケラチンでは、シリル官能基の導入率が高すぎてペプチド本来の毛髪への吸着力が減少したためであると考えられる。」と訂正する。
　
イ−37．段落【０１０１】（訂正後の【００８６】）において、「一般式（II）で表される」とあるのを「用いる」と訂正する。
　
イ−38．段落【０１０２】（訂正後の【００８７】）、【０１１０】（訂正後の【００９４】）、【０１１５】（訂正後の【００９９】）および【０１３３】（訂正後の【０１０８】）において、「応用例１」とあるのを「参考応用例１」と訂正する。
　
イ−39．段落【０１０２】（訂正後の【００８７】）および【０１０３】（訂正後の【００８８】）において、「表６」とあるのを「表４」と訂正する。
　
イ−40．段落【０１０２】（訂正後の【００８７】）、【０１０３】（訂正後の【００８８】）、【０１０４】（訂正後の【００８９】）および【０１０６】（訂正後の【００９１】）において、「実施品１」とあるのを「参考品１」と訂正する。
　
イ−41．段落【０１０４】（訂正後の【００８９】）および【０１０６】（訂正後の【００９１】）において、「表７」とあるのを「表５」と訂正する。
　
イ−42．段落【０１０８】（訂正後の【００９２】）および【０１０９】（訂正後の【００９３】）において、「表８」とあるのを「表６」と訂正する。
　
イ−43．段落【０１１０】（訂正後の【００９４】）、【０１１１】（訂正後の【００９５】）および【０１１２】（訂正後の【００９６】）において、「表９」とあるのを「表７」と訂正する。
　
イ−44．段落【０１１３】（訂正後の【００９７】）および【０１１４】（訂正後の【００９８】）において、「表１０」とあるのを「表８」と訂正する。
　
イ−45．段落【０１１５】（訂正後の【００９９】）、【０１１６】（訂正後の【０１００】）および【０１１７】（訂正後の【０１０１】）において、「表１１」とあるのを「表９」と訂正する。
　
イ−46．段落【０１２１】〜【０１２９】を削除する。
　
イ−47．段落【０１３０】（訂正後の【０１０５】）において、「応用例７」とあるのを「応用例５」と訂正する。
　
イ−48．段落【０１３０】（訂正後の【０１０５】）および【０１３１】（訂正後の【０１０６】）において、「表１４」とあるのを「表１０」と訂正する。
　
イ−49．段落【０１３０】（訂正後の【０１０５】）および【０１３３】（訂正後の【０１０８】）において、「実施品８および比較品１０〜１１」とあるのを「実施品５および比較品７〜８」と訂正する。
　
イ−50．段落【０１３１】（訂正後の【０１０６】）、【０１３５】（訂正後の【０１１０】）および【０１３６】（訂正後の【０１１１】）において、「実施品８」とあるのを「実施品５」に、「比較品１０」とあるのを「比較品７」に、「比較品１１」とあるのを「比較品８」と訂正する。
　
イ−51．段落【０１３４】（訂正後の【０１０９】）、【０１３５】（訂正後の【０１１０】）および【０１３６】（訂正後の【０１１１】）において、「表１５」とあるのを「表１１」と訂正する。
　
イ−52．段落【０１３７】（訂正後の【０１１２】）において、「実施品８」とあるのを「実施品５」に、「比較品１１」とあるのを「比較品８」と訂正する。
　
（２）訂正の目的の適否、新規事項の有無及び拡張・変更の存否
　上記訂正事項アは、請求項１に係る発明の構成に欠くことのできない事項である「ペプチド」を「側鎖の末端にアミノ基を有する塩基性アミノ酸と、それ以外のアミノ酸とで構成され、かつ、上記側鎖の末端にアミノ基を有するアミノ酸の数が０．５〜１．２であり、それ以外のアミノ酸の数が４．４〜８．８であり、両アミノ酸の合計数が５〜１０である加水分解小麦タンパクペプチド、加水分解ケラチンペプチド、加水分解大豆タンパクペプチドまたは加水分解酵母タンパクペプチドからなるペプチド」に限定し、ペプチドのシリル化率「５０％以上７５％以下」を「５７％以上６２％以下」に限定し、さらに、シリル基上の置換基（Ｒ１、Ｒ２、およびＲ３）を「Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３のうち少なくとも２個は水酸基を示し、残りはメチル基を示す。」と限定し、請求項２および３を削除するものであるから、特許請求の範囲の減縮を目的とした明細書の訂正に該当し、また、上記訂正事項イ−１〜イ−52は、発明の詳細な説明の記載を上記訂正事項アと整合させるためのもの又は明らかな誤記を訂正するものであるから、明りょうでない記載の釈明又は誤記の訂正を目的とした明細書の訂正に該当し、いずれも、明細書に記載した事項の範囲内のものであり、実質的に特許請求の範囲を拡張又は変更するものではない。
　
（３）むすび
　したがって、平成１６年３月５日付けの訂正は、特許法第１３４条第２項ただし書及び同条第５項の規定によって準用する特許法第１２６条第２〜３項の規定に適合するので、当該訂正を認める。
　
３．本件発明
　上記２．のとおり訂正が認められるので、本件特許の請求項１に係る発明は、訂正明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１に記載されたとおりのものである。（上記２．の訂正事項ア参照。以下、これを「本件特許発明」ということがある。）
　
４．甲各号証記載の概要
（１）甲第１号証（特許第３３１５５３５号登録原簿の写し）
　本件特許の特許登録原簿中の記録事項について認証されている。
　
（２）甲第２号証（特許第３３１５５３５号公報）
　本件特許公報である。
　
（３）甲第３号証（請求人の登記簿の履歴事項全部証明書の写し）
　請求人の登記簿中の記録事項について証明されている。
　
（４）甲第４号証（特開平５−１４８１１９号公報）
　化粧料原料組成物に係る発明について開示されており、プロテインアミノ基にシリコンを共有的に結合させたプロテイン−シリコン共重合体は、皮膚や毛髪のコンディショニング作用において、従来のプロテインとシリコンとを単に混合しただけの混合物では得ることのできなかったプロテインとシリコンの両方の特性を示すことが記載されている。
　
（５）甲第５号証（欧州特許公開第５４０３５７号明細書）
　化粧品分野で使用される新規プロテイン−シリコーン共重合体に係る発明について開示されており、当該共重合体は、シリコーン部分がプロテインのアミノ基に共有結合しており、シリコーン部分の少なくとも一部が異なるプロテイン鎖間に交叉結合を形成したものであることが記載されている。
　
（６）甲第６号証（特開平３−２２３２０７号公報）
　ペプチド変性シリコン誘導体からなる化粧品基材に係る発明について開示されており、一般式（Ｉ）（式は省略）で示されるペプチド変性シリコン誘導体が、シリコーンオイルの有する優れた特性とポリペプチドの有する優れた特性を発揮し、毛髪に艶、潤いを付与し、毛髪のくし通りを改善すること等が記載されいる。
　
（７）甲第７号証（Cosmetics  Toiletries, Vol.108, March 1993, pp.97-104）
　加水分解小麦プロテイン−ポリシロキサン共重合体について開示されており、当該共重合体は、加水分解小麦プロテインと比較的短鎖のシリコノール（ケイ素原子の数が２〜４）がプロテインのアミノ基を介して共有結合したものであり、毛髪のコンディショニング作用が優れていることが記載されている。
　
（８）甲第８号証（SPC, April 1992, pp.33-34）
　プロテイン−シリコーン共重合体について開示されており、当該共重合体がヘアケア用に有用であることが記載されている。
　
（９）甲第９号証（泉屋信夫他「ペプチド合成の基礎と実験」、丸善株式会社、平成３年６月１５日発行、第６〜７頁）
　各種アミノ酸の分子量及び残基量が記載されている。
　
５．当審の判断
（１）理由１（特許法第２９条第１項第３号）について
ア．甲第４号証について
　請求人は、甲第４号証に記載されているプロテイン−シリコン共重合体からなる化粧料原料組成物は、本件特許発明の化粧品基材と同一であると主張するので、この点について検討する。
　甲第４号証には、当該プロテイン−シリコン共重合体について、「この共重合物は、長いポリマー分子を得るためにプロテインのアミノ基に有機機能性シラン／シリコンを共有的に結合させて得られる。さらにシラノール基が縮重合し、結果として、交叉結合が生じる共重合体もこの発明においては含まれる。」（段落【００１１】）と記載されており、あたかもシラノール基が縮重合していない（交叉結合が生じていない）共重合体のみからなる組成物が包含されるように記載されている。
　しかし、プロテインとの反応に使用する有機機能シリコンについて「プロテイン鎖の末端基及び／又は、プロテイン側鎖のアミノ基と反応する機能性基を有していなければならない。このような反応基グループとしては、アシルハロゲン化物、スルホハライド、非水系及びエポキサイド機能を含むものが例示される。’シリコン’とはシロキサン結合（Ｓｉ−Ｏ−Ｓｉ）を含む化合物又は一般式１（化１）にて示す縮合反応によりシロキサン結合する能力のあるシラン基をもつもの、或いは、一般式２（化２）で示すように加水分解して各々のシラノール基を生成し、前記した縮合によりシロキサン結合を作製するアルコキシシランなどを示す。」（段落【００１６】）と記載されていること、また、有機機能性シリコンとプロテインの反応について「有用な有機機能性シリコン／シランは、反応させるためプロテインと共通の溶媒に溶解しなければならない。また反応と交叉結合を適切に行うために、プロテインと有機機能性シリコン／シランの反応条件は注意深く設定される」（段落【００１８】）と記載されていることからみて、プロテイン−シリコン共重合体として、交叉結合を有するものを含有する組成物が意図されていることは明らかであり、このことは「この発明に係るプロテイン−シリコン共重合物の化学構造は複雑であり、明確な１つの構造に限定されるものではない。しかしながら、プロテイン−シリコン共重合物のシリコン成分はシリコンが交叉結合又はプロテインの終末基のみに結合するので、一般式７（化７）及び一般式８（化８）に示す簡単な構造で示される。」（段落【００２０】）と記載されているように、プロテイン鎖間に交叉結合を有する一般式７で表される構造のものが含有される組成物であること、および、実施例１〜３に具体的に記載されている共重合体は、いずれも、上記一般式７及び一般式８に対応する一般式で示される構造物の両方を含有しており、交叉結合したものを必ず含有しているものであることによっても裏付けられる。さらに、甲第４号証の対応欧州特許出願に係る甲第５号証において（甲第４号証において記載されている上記実施例１〜３は、全て甲第４号証においても実施例として記載されている。）、プロテイン−シリコーン共重合体は、少なくとも一部が、異なるプロテイン鎖間に交叉結合を形成していると記載されていることからも上記解釈の妥当性が裏付けられる。
　したがって、甲第４号証に記載されているプロテイン−シリコン共重合体からなる化粧料原料組成物は交叉結合を有するものを必ず含有したものであると解せられる。
　他方、本件特許発明は、交叉結合を有さないシリル化ペプチドからなる化粧品基材であるから、本件特許発明が、甲第４号証に記載されているプロテイン−シリコン共重合体からなる化粧料原料組成物に該当するということはできない。
　
イ．甲第５号証について
　請求人は、甲第５号証に記載されている化粧品分野で使用されるプロテイン−シリコーン共重合体は、本件特許発明の化粧品基材において使用されているシリル化ペプチドと同一であると主張するので、この点について検討する。
　甲第５号証には、当該プロテイン−シリコーン共重合体について、上記アに記載したとおり、「共重合体は、シリコーン部分がプロテインのアミノ基に共有結合し、シリコーン部分の少なくとも一部が、異なるプロテイン鎖間に交叉結合を形成していることを特徴とする。」（第１頁丸５７）と記載されており、また、「この発明に係るプロテイン−シリコーン共重合体の化学構造は複雑であり、一つの一般的構造式で表すことはできない。プロテイン−シリコーン共重合体のシリコーン部分は、シリコーン部分が交叉結合を形成しているか、または、一方の端でプロテインに結合しているかにより、以下の単純な構造Ｖ及びＶＩで表される。」（第４頁第４１〜４４行）と記載されているように、プロテイン鎖間に交叉結合を有する構造Ｖのものが含有されるものであるとされていることからみて、甲第５号証に記載されている化粧品分野で使用されるプロテイン−シリコーン共重合体は交叉結合したものを必ず含有しているものといえる。
　他方、本件特許発明は、交叉結合を有さないシリル化ペプチドからなる化粧品基材であるから、本件特許発明が、甲第５号証に記載されている化粧品分野で使用されるプロテイン−シリコーン共重合体に該当するということはできない。
　
　請求人は、平成１６年１月１６日付上申書において、「被請求人が製造したシリル化ペプチドは、シリル官能基の両側にプロテイン鎖が結合する交叉結合を形成している」と主張している。
　しかるに、本件特許発明が、ペプチド間に交叉結合を有するものをその技術的範囲に包含しないものであることは上記のとおり明らかであるから、シリル官能基の両側にプロテイン鎖が結合する交叉結合を有するものも本件特許発明に包含されるということを前提とした請求人の主張は採用できない。　なお、仮に、請求人が、本件特許発明は、ペプチド間に交叉結合を有するものはその技術的範囲に包含しないものであることを前提として、本件特許明細書において製造されているシリル化ペプチドは、ペプチド間に交叉結合を有するものを必ず含んでおり、ペプチド間に交叉結合を有さないシリル化ペプチドのみからなる化粧品基材は製造されていないという点を主張するとしても（この点は審判請求書において無効理由として主張されていない。）、甲第４号証の段落【００１８】（上記参照。）においても示唆されているように、プロテインとシリル化剤の反応、その後の交叉反応は反応条件によりそれぞれ制御可能なものであるから、シリル官能基の両側にプロテイン鎖が結合する交叉結合を形成したものを含まない共重合体を製造することは技術的に不可能であるとまではいうことができないので、この点に関する請求人の主張は採用できない。
　
（２）理由２（特許法第２９条第２項）について
　請求人は、本件特許発明が、甲第４号証に基づいて、または、甲第５号証に基づいて、または、甲第６号証〜甲第８号証に基づいて、当業者が容易に発明することができたものであると主張するので、この点について検討する。
ア．甲第４号証、甲第５号証について
　甲第４号証に、プロテイン鎖間に交叉結合を有さないプロテイン−シリコン共重合体のみからなる組成物が化粧品原料組成物として有用であることについて記載されていないことは、上記（１）アに記載したとおりである。
　他方、本件特許発明は特定のペプチドを選択し、ペプチド間に交叉結合を有さないシリル化ペプチドのシリル化率を特定することにより、本件特許明細書の表１及び表２（訂正前の表３）に記載されているように（特に、実施例３と比較例３、実施例５と比較例５の対比を参照。）、シリル化率が本件特許発明の上限より高いものと比較し、保存安定性、ｐＨ安定性の点で優れ、本件特許明細書の表９（訂正前の表１１）に記載されているように、シリル化率が本件特許発明の下限より低いものと比較し、処理後の毛髪の外観・触感の点で優れた効果を奏するものである。
　したがって、本件特許発明が、甲第４号証に記載の発明に基づいて容易に発明することができたものということができない。
　
　また、本件特許発明と甲第５号証の対比においても上記と同様のことがいえる。
　
イ．甲第６号証〜甲第８号証について
　甲第６号証には、ペプチド変性シリコン誘導体からなる化粧品基剤について記載されているが、その特許請求の範囲第１項に記載の一般式（Ｉ）で表されるペプチド変性シリコン誘導体には、形式的にはケイ素原子をただ一つ含む官能基が共有結合したものも含まれるが具体的に記載されているのはケイ素原子を２以上含むものであることに加え、ケイ素原子上の置換基は、炭素数１〜３の低級アルキル基またはフェニル基であり、本件特許発明の一般式（Ｉ）で表されるケイ素原子をただ一つ含み、ケイ素原子上の置換基が少なくとも２個が水酸基で、残りがメチル基である官能基が共有結合したシリル化ペプチドについては記載されていないことに加え、シリル化率の好ましい範囲についての記載はなく、具体的に製造されているものは８０％以上のものである。
　また、甲第７号証には、加水分解小麦プロテイン−ポリシロキサン共重合体（ＨＷＰＰＣ）について記載されているが、当該ＨＷＰＰＣには、プロテイン鎖間に交叉結合を有するものが形成されることが前提とされており（第９９頁左欄下から１１行〜右欄第１行）、また、甲第８号証には、甲第７号証に記載のＨＷＰＰＣと同様のプロテイン−シリコーン共重合体について記載されているが、いずれにも本件特許発明の一般式（Ｉ）で表されるケイ素原子をただ一つ含む官能基が共有結合し、ペプチド間に交叉結合を有さないシリル化ペプチドのみからなる化粧品基材については記載も示唆もされてない。
　他方、本件特許発明は、一般式（Ｉ）で表されるケイ素原子をただ一つ含む官能基のペプチドへの導入率（シリル化率）、ペプチドを構成するアミノ酸の数等を特定することにより、上記（２）アに記載した特有の効果を奏するものであるから、本件特許発明が、甲第６号証〜甲第８号証に記載の発明に基づいて当業者が容易に発明することができたものということができない。
　
　なお、当審の職権による無効理由通知で指摘した特許請求の範囲中の不整合は再度の訂正請求により解消した。
　
６．むすび
　以上のとおりであるから、請求人の主張及び証拠方法によっては、本件特許を無効とすることはできない。
　審判に関する費用については、特許法第１６９条第２項の規定で準用する民事訴訟法第６１条の規定により、請求人が負担すべきものとする。
　よって、結論のとおり審決する。