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　特願２０１４−５０８５２４「リポソーム製剤」拒絶査定不服審判事件〔平成２４年１１月　１日国際公開、ＷＯ２０１２／１４９０４５、平成２６年　８月　７日国内公表、特表２０１４−５１８６２０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成２４年４月２５日（パリ条約による優先権主張　２０１１年４月２６日　（ＵＳ）アメリカ合衆国）を国際出願日とする出願であって、以降の手続の主な経緯は以下のとおりである。
　平成２８年　３月　２日付け　拒絶理由通知書
　平成２８年　９月　１日　　　意見書・手続補正書
　平成２９年　１月２６日付け　拒絶査定
　平成２９年　５月３１日　　　審判請求書
　平成３０年　８月１３日付け　拒絶理由通知書
　平成３０年１１月１２日　　　意見書・手続補正書
第２　本願発明
　本願の請求項１ないし２３に係る発明は、平成３０年１１月１２日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１ないし２３に記載された事項により特定されるとおりのものであり、その請求項１に係る発明は、以下のとおりである。
「【請求項１】　水性ビヒクルと、
　リポソームであって、
　　（i）ジミリストイルホスファチジルコリン（「ＤＭＰＣ」）、
　　（ii）ジミリストイルホスファチジルグリセロール（「ＤＭＰＧ」）またはジミリストイルトリメチルアンモニウムプロパン（「ＤＭＴＡＰ」）、あるいはＤＭＰＧおよびＤＭＴＡＰの両方、
　　（iii）少なくとも１種類のステロール、ならびに
　　（iv）インフルエンザＡ　Ｍ２細胞外ドメインの少なくとも１０の隣接した残基を含む第１のポリペプチド配列（その配列は、前記Ｍ２細胞外ドメインにおける天然起源の１つ以上のシステイン残基を除去するように修飾されている）と、インフルエンザＡ　Ｍ２とは異種の天然起源の膜タンパク質の、またはこれに由来する、膜貫通配列を含み、インフルエンザＡ　Ｍ２とは異種である第２のポリペプチド配列と、を含む抗原ポリペプチド、
を含むリポソームと、
を含む組成物であって、
　前記第２のポリペプチド配列は脂質二重層を通過するのに十分な多数の残基を有し、そのうちの少なくとも９の隣接した残基は、０．７以上の疎水性スコアを有するαヘリックスを形成すると予測され、
　前記第１のポリペプチド配列は、前記第２のポリペプチド配列のＮ末端またはＣ末端に直接または間接的に結合されて、水溶性融合ポリペプチドを提供し、前記融合ポリペプチドの前記第１のポリペプチド配列は、前記リポソームの外表面上に提示され、
　１つ以上のシステイン残基が、対象となるシステイン残基（複数可）の別の残基への変異により、または対象となるシステイン残基（複数可）より前の細胞外ドメイン配列のトランケーションにより、インフルエンザＡ　Ｍ２細胞外ドメイン配列から除去され、
　前記第１のポリペプチド配列が、配列番号：１３〜１５のいずれか１つに由来する少なくとも１０の隣接した残基を含むか、または前記第１のポリペプチド配列が配列番号：１６を含み、
　前記第２のポリペプチド配列がチトクロムｂ５、ムチン−４β鎖、トランスフェリン受容体、ＴＮＦＲＳＦ１３Ｂ、アミノペプチダーゼＮ、ジペプチジルペプチダーゼ４、腫瘍壊死因子シンタキシン３、ＢｃｌＸＬ、およびＲ９ＡＰからなる群より選択されるタンパク質の膜貫通配列を含む、
組成物。」（以下、この発明を「本願発明」という。）
第３　拒絶の理由
　平成３０年８月１３日付けの当審が通知した拒絶の理由のうち理由１は、この出願の請求項１ないし２５に係る発明は、その出願前日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない、という理由を含むものである。
　引用例１．米国特許出願公開第２０１０／０２２６９７３号明細書
　引用例２．Vaccine, 2006, Vol.24, pp.5158-5168.
　引用例６．特表２００７−５１３６３４号公報
　引用例７．特表２００６−５１９７７５号公報
　引用例８．特表２００２−５２６４３６号公報
第４　引用例の記載及び引用発明
１　引用例２
　本願優先権主張の日前の２００６年に頒布され、その著者に本願の発明者らが含まれる学術論文（引用例２、Vaccine, 2006, Vol.24, pp.5158-5168.）には以下の事項が記載されている。（引用例２は英語で記載されているので訳文で示す。また、下線は当審で付与した。）
(１)　表題の項
　「リポソームマトリックス２エピトープワクチンによるＨ１、Ｈ５、Ｈ６及びＨ９インフルエンザＡ感染に対する防御」
(２)　Abstract（要約）の項
　「最近、ヒトに病気を引き起こす鳥インフルエンザＡの幾つかのサブタイプ（Ｈ５Ｎ１、Ｈ９Ｎ２及びＨ７Ｎ７）が見つかり、これらのウイルス株の１つが新たなパンデミックを引き起こす恐れがあることから、インフルエンザＡの幾つかのサブタイプに対し防御免疫応答を誘発する新しい技術的アプローチを開発する必要性が力説されている。この要求に応じ、Ｈ１Ｎ１、Ｈ５Ｎ１及びＨ９Ｎ２
インフルエンザウイルス株のマトリックス２タンパク質の細胞外ドメインの一部分（Ｍ２ｅＡ）
(３)　「1. Introduction（序論）」の項
　「この研究では、
インフルエンザの様々なウイルス株に対する防御を提供するＭ２ｅＡの可能性を、抗原を小さな単層リポソーム（直径100nm）の膜に効率的に組み込まれるように設計された我々が所有する疎水性タンパク質ドメイン（ＨＤ）と融合させる新規なワクチン技術プラットフォームを用いて評価した
(４)　「2. Materials and methods（材料と方法）」の項
ア　「2.2 Cloning and purification of influenza M2eA-HD protein（インフルエンザＭ２ｅＡ−ＨＤタンパク質のクローニング及び精製）」
　「ヌクレオチド配列は、
Ｍ２ｅＡ１アミノ酸配列（ＭＳＬＬＴＥＶＥＴＰＩＲＮＥＷＧＣＲＣＮＤＳＳＤ）
各Ｍ２ｅＡ遺伝子を、ＨＤ遺伝子を含む同様に切断された発現プラスミド（例えば、ｐＥＴ２８ａ）に連結した
Ｍ２ｅＡ−ＨＤ遺伝子含有プラスミドを発現のために大腸菌ＢＬ２１ ｐＬｙｓＳ株に形質転換した
Ｍ２ｅＡ−ＨＤタンパク質を
精製した
イ　「2.3. Liposome preparation（リポソーム調製物）」
　「
リポソームは、Ｍ２ｅＡタンパク質の存在下
で、リン脂質、コレステロール及びモノホスホリルリピドＡ
を
溶解することにより調製した
(５)　「3. Results（結果）」の項
ア　「3.1. Construction of the liposomal M2eA-HD vaccines（リポソームＭ２ｅＡ−ＨＤワクチンの構築）」
　「各Ｍ２ｅＡペプチドをコードする遺伝子を、我々が所有する疎水性ドメインをコードする遺伝子の上流にクローニングした。この組換え融合タンパク質は、リポソームの脂質二重層中に安定して含まれるように設計された。サイズ排除カラムクロマトグラフィーを用いて分析した含有率は９５％以上であった。
Ｍ２ｅＡ−ＨＤリポソーム（Ｌ−Ｍ２ｅＡ−ＨＤ）
イ　「3.2. Induction of M2eA-specific antibody response in mice by liposomal M2eA-HD（マウスにおけるリポソームＭ２ｅＡ−ＨＤによるＭ２ｅＡ特異的抗体応答の誘導）」
　「Ｍ２ｅＡセグメントに対する免疫応答を刺激するＬ−Ｍ２ｅＡ１−ＨＤワクチンの能力を確立することを目的とした研究において、ＢＡＬＢ／ｃマウス（一グループが５匹）に、ＭＬＰを含むＭ２ｅＡ１−ＨＤのリポソーム、ＭＬＰを含まないＭ２ｅＡ１−ＨＤのリポソーム、Ｍ２ｅＡ１−ＨＤとＭＰＬの混合物（すなわち、リポソームではない），合成Ｍ２ｅＡ１とＭＰＬの混合物（すなわち、リポソームではなく、また、ＨＤを含まない）、又はＭＬＰを含む対照リポソーム（すなわち、Ｍ２ｅＡ１−ＨＤを含まない）を、０日目に皮下に投与し、８週目に鼻腔内に投与して免疫した。最後のワクチン投与の１週間後に血清を採取し、Ｍ２ｅＡ１特異的抗体の力価を測定した。ＥＬＩＳＡによる抗体滴定の結果、ＭＬＰを含むＭ２ｅＡ１−ＨＤタンパク質のリポソームが、最大の免疫応答を誘発した（図２）。」（５１６２ページ右欄６〜１９行）
ウ　「3.6. Efficacy of liposomes with M2eA peptides homotypic for the putative pandemic strains H5N1 and H9N2（推定パンデミック株Ｈ５Ｎ１及びＨ９Ｎ２に対する同型Ｍ２ｅＡペプチド含有リポソームの有効性）」
　「・・・ＢＡＬＢ／ｃマウスを１５μｇ／１回量（０日目皮下、８週目鼻腔内）のＬ−Ｍ２ｅＡ１−ＨＤ又はＬ−Ｍ２ｅＡ３−ＨＤで免疫し、ブースト［審決注：８週目の鼻腔内投与のこと］の約２週間後に１０ ＬＤ５０のＰＲ／８／３４（Ｈ１Ｎ１）株又は１ ＬＤ５０のＨＫ／１０７３／９９（Ｈ９Ｎ２）株を投与してウイルス感染を誘発した。対照として、対照リポソームで処置したマウス（２グループ）に、上記２つのウイルス株のうちのいずれかを投与して感染を誘発した。マウスの免疫応答を、生存率（％）で評価した。Ｌ−Ｍ２ｅＡ１−ＨＤで免疫し、続いてＰＲ／８／３４株を感染させたマウスは、すべてのマウスが感染により死亡した対照リポソームとは対照的に、１００％生存を示した（図７(Ａ)）。・・・」（５１６５ページ左欄２０〜３１行）
(６)　「4. Discussion（考察）」の項
　「結論として、この研究では、特異的な抗原エピトープを発現する組換えタンパク質と単層リポソーム担体を組み合わせたインフルエンザに対する免疫付与の新しい方法を評価した。タンパク質の
抗原性Ｍ２ｅＡ成分
水に溶解する疎水性タンパク質ドメイン
２　引用例１
　本願優先権主張の日前の２０１０年に頒布された引用例１（米国特許出願公開第２０１０／０２２６９７３号明細書）には以下の事項が記載されている。（引用例１は英語で記載されているので訳文で示す。また、下線は当審で付与した。）
　「特許請求の範囲
１．一つ以上の免疫原性ポリペプチド又は炭水化物を含む組成物であって、
ａ）水性ビヒクル、ｂ）
リポソームであって
ジミリストイルホスファチジルコリン（「ＤＭＰＣ」）
ジミリストイルホスファチジルグリセロール（「ＤＭＰＧ」）
３　引用例７
　本願優先権主張の日前の２００６年に頒布された引用例７（特表２００６−５１９７７５号）には以下の事項が記載されている。（下線は当審で付与。）
(１)　特許請求の範囲
　「【請求項１】　Ａ型インフルエンザウイルスのＭ２タンパク質の細胞外ドメイン由来のアミノ酸配列を有するペプチドを複数含有し、前記複数のペプチドがキャリアタンパク質の表面に共有結合されており、前記結合の各々が、ペプチドの一方の末端と前記タンパク質の表面にある反応部位との間にあり、前記キャリアタンパク質が、ナイセリア・メニンジティディス（Neiserria meningitidis）の外膜タンパク質複合体、・・・からなる群から選択される、Ｍ２ペプチド−タンパク質連結物又は医薬適合性のその塩。」
(２)　発明の詳細な説明
ア　「本発明は、Ａ型インフルエンザウイルスのＭ２タンパク質の細胞外エピトープを含有する複数のペプチドがキャリアタンパク質表面のアミノ酸に連結している、インフルエンザワクチンを提供する。・・・本発明はまた、疾患に対する長期間にわたる防御効果を患者に対して付与し、Ａ型インフルエンザウイルスの感染により起こった症状を軽減する、患者へのワクチン接種方法も提供する。
　ペプチド
　Ａ型インフルエンザウイルスのＭ２タンパク質細胞外部分は通常、そのタンパク質の２４個のＮ末端アミノ酸として認識される。ワクチンにおいて用いるペプチドは、この２４アミノ酸配列中から選択されるアミノ酸配列を有する。そのペプチドの特定の配列は、その２４個全てのアミノ酸配列又は少なくとも７アミノ酸を有し、抗原エピトープを含むその一部であり得る。
　注目すべきは、インフルエンザＭ２タンパク質の最初のアミノ酸がメチオニンであるという点である。本発明のあらゆる実施形態において、終末メチオニンの存在は任意である。
　・・・
　本ペプチドのアミノ酸配列に、
Ｍ２タンパク質の位置１７又は位置１９のシステインが含まれる実施形態において、好ましくは、このシステインをセリンに置換し得る
イ　「キャリアタンパク質
　本明細書中で使用する場合、キャリアタンパク質は、本ペプチドが連結する免疫原性タンパク質を意味する。本分野で様々なキャリアタンパク質が知られており、多糖類−タンパク質連結ワクチンにおいて使用されている。本発明のワクチンにおいて、これら及び他の免疫原性タンパク質も使用することができる。好ましいキャリアタンパク質は、ナイセリア・メニンジティディス（Neisseria meningitidis、髄膜炎菌）の外膜タンパク質複合体（ＯＭＰＣ）、・・・である。」（段落【００４８】
ウ　実施例１
　「ペプチドの調製
　本分野で一般的に実施されている固相化学合成法により、Ｍ２タンパク質配列部分を提示し、Ｃ末端又はＮ末端反応性ブロモアセチル又はマレイミド基を含有する合成ペプチドが生産された。
　例えば、Ｃ末端ブロモアセチル化Ｍ２ １５ｍｅｒ、ＣＴ−ＢｒＡｃＭ２−１５ｍｅｒ・・・を、APPLIED BIOSYSTEMS 430Aペプチドシンセサイザー（・・・）で、保護レジン結合ペプチドとして合成した。・・・
　・・・
　同様にして、他のＣ末端ブロモアセチル化ペプチドの合成を行うことができる。例えば、次のように、APPLIED BIOSYSTEMS 430Aペプチドシンセサイザー（・・・）で、保護レジン結合ペプチドとしてＣ末端ブロモアセチル化Ｍ２ ２３ｍｅｒペプチド、ＣＴ ＢｒＡｃ−Ｍ２−２３ｍｅｒ、Ａｃ−Ｓｅｒ−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−Ｔｈｒ−Ｇｌｕ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ｔｈｒ−Ｐｒｏ−Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ａｓｎ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ｇｌｙ−Ｓｅｒ−Ａｒｇ−Ｓｅｒ−Ａｓｎ−Ａｓｐ−Ｓｅｒ−Ｓｅｒ−Ａｓｐ−Ａｈａ−Ｌｙｓ（Ｎε−ＢｒＡｃ）−ＮＨ２ ＴＦＡ塩、（配列番号３９）を合成した。」（段落【００８９】〜【００９５】）
エ　実施例１１
　「哺乳類に対するワクチンの投与
　マウス感染モデルにおける、Ｍ２ペプチド連結ワクチンの免疫原性及び防御
　Ｍ２ペプチド特異的抗体反応の誘導能及びマウスにおける致死性インフルエンザウイルス感染処理に対する防御力付与能について、４種類の様々なＭ２ペプチド連結物を評価した。試験連結物を次の表に示す。
　実施例１０で述べたように、全てMERCK ALUMを用いて全ての連結物を処方した。筋肉内注射により、１群あたり１０匹のメスBalb/cマウスからなる各動物群に連結物を１００μｌ免疫接種し、３週間後に同じ連結物で一度免疫促進を行った。３種類の様々な投与量、すなわち０．０１μｇ、０．１μｇ及び１μｇ（ペプチド含量に基づく）で、動物において各連結物を試験した。・・・
　同じスケジュールにより、MERCK ALUM中に処方した非連結ＯＭＰＣで対照動物を免疫した。第２週（投与１の後）及び第６週（投与２の後）に、血液試料を回収した。免疫促進から４週間後に、ＬＤ９０（９０％が致死となる投与量）のマウス馴化Ａ／Hong Kong／６８リアソータント（Ａ／ＨＫ／６８由来のＨＡ遺伝子及びＡ／ＰＲ／８／３４由来のＭ２遺伝子）（Ｈ２Ｎ２）（本明細書中で、「Ａ／ＨＫ／６８リアソータント」と呼ぶ。）を用いて、動物の鼻腔内に感染処理を行った。感染処理後、全部で２０日間、マウスの体重減少及び死亡状況を毎日モニタリングした。
　検出抗原として非改変２３アミノ酸 Ｍ２ペプチドを用いて、酵素結合免疫吸着アッセイ（Elisa）により、Ｍ２特異的抗体タイターを調べた。非投薬群及びＯＭＰＣ群の両対照群では、抗Ｍ２抗体タイターは全く検出されなかった。連結物ワクチン接種群の結果を図９に示した。
ＰＤ１及びＰＤ２の両試料において、全ワクチン群で明らかな用量効果が観察された
　致死性のウイルス感染処理後、対照群は、予想通り９０％から１００％の死亡率が示された。一方、
投与量が１μｇのワクチン群では、全ての群で、８０％から１００％の生存率が示された
これにより、試験したワクチンが死亡を防ぐ効果を与え得ることが確証された
この実験において、全てのＭ２ペプチド連結物は、致死性のウイルス感染処理に対して防御力があり、チオール化ＯＭＰＣに対してＣ末端を介して連結しているＭ２ ２３ｍｅｒ（ＳＲＳ）が最も効果的なワクチンであると思われる
４　引用例８
　本願優先権主張の日前の２００２年に頒布された引用例８（特表２００２−５２６４３６号）には以下の事項が記載されている。（下線は当審で付与。）
(１)　特許請求の範囲
　「【請求項１】　免疫原性
リポソーム組成物
　小胞形成脂質と、
　１つ以上の抗原決定基および疎水性ドメインを含む抗原構成物とを含み、疎水性ドメインが前記リポソーム組成物の膜に結合していることを特徴とする免疫原性リポソーム組成物。」
(２)　発明の詳細な説明
ア　「本明細書中で用いる『
疎水性ドメイン（ＨＤ）
ＨＤの例としては、任意の膜貫通（ＴＭ）セグメント
たとえば
チトクロームｂ
５
の疎水性ドメイン
が含まれる
イ　「特に好ましい
リポソーム
ＤＭＰＣ
ＤＭＰＧ
ジミリストイルホスファチジルコリン
ジミリストイルホスファチジルグリセロール
５　引用発明
　引用例２に記載されたＭ２ｅＡ１−ＨＤリポソーム（Ｌ−Ｍ２ｅＡ１−ＨＤ）は平均直径が約１００ｎｍの球状である（前記１(５)ア）ところ、リポソームを形成しないＭ２ｅＡ１−ＨＤや単なる合成Ｍ２ｅＡ１と比較して、Ｍ２ｅＡ１−ＨＤリポソームでは最大の免疫応答を示した（前記１(５)イ）ということから、Ｍ２ｅＡ１−ＨＤリポソームにおいては、抗原ペプチドであるＭ２ｅＡ１は当該リポソームの外表面上に提示されているものと認められる。また、引用例２には、そこに記載された疎水性タンパク質ドメイン（ＨＤ）は水に溶解する（前記１(６)）ものであることから、このＨＤと融合したマトリックス２タンパク質の細胞外ドメインの一部分（Ｍ２ｅＡ）も水溶性融合ポリペプチドであると認められる。そうしてみると、前記１に摘記した引用例２の記載より、引用例２には、「リポソームであって、リン脂質、コレステロール、モノホスホリルリピドＡ、及び、疎水性タンパク質ドメイン（ＨＤ）遺伝子を含む発現プラスミド（ｐＥＴ２８ａ）に連結されたＭ２ｅＡ１遺伝子含有プラスミドの発現によって得たＭ２ｅＡ１−ＨＤタンパク質を含むリポソームを含む組成物であって、前記Ｍ２ｅＡ１は前記ＨＤに結合されて水溶性融合ポリペプチドを提供し、前記融合ポリペプチドの前記Ｍ２ｅＡ１は、前記リポソームの外表面上に提示され、前記Ｍ２ｅＡ１のアミノ酸配列がＭＳＬＬＴＥＶＥＴＰＩＲＮＥＷＧＣＲＣＮＤＳＳＤである、組成物。」についての発明（以下、組成物を「引用発明」という。）が記載されているものと認められる。
第５　対比・判断
(１)　対比
　本願発明と引用発明を対比する。引用発明におけるＭ２ｅＡは、インフルエンザＡウイルスのマトリックス２タンパク質の細胞外ドメインの一部分である（前記第４の１(２)）。また、本願明細書の段落【００２０】には、配列番号：１６で示されるアミノ酸配列は「ＳＬＬＴＥＶＥＴＰＩＲＮＥＷＧＳＲＳＮＤＳＳＤ」であることが、段落【００２４】には、「リポソームはまた、当技術分野でよく知られた１つ以上の追加の構成成分、例えば・・・モノホスホリルリピドＡ・・・を含むことができる。」と記載されている。そうしてみると、両者は、「水性ビヒクルと、リポソームであって、リン脂質、コレステロール、モノホスホリルリピドＡ、及び、インフルエンザＡウイルスのマトリックス２タンパク質（Ｍ２）の細胞外ドメインの一部分である第１のポリペプチド配列と、第２のポリペプチド配列を含む抗原ポリペプチドを含むリポソームとを含む組成物であって、前記第１のポリペプチド配列は、前記第２のポリペプチド配列に結合されて、水溶性融合ポリペプチドを提供し、前記融合ポリペプチドの前記第１のポリペプチド配列は、前記リポソームの外表面上に提示された、組成物。」である点において一致し、
リポソームを構成するリン脂質が、本願発明では、（i）ジミリストイルホスファチジルコリン（「ＤＭＰＣ」）、（ii）ジミリストイルホスファチジルグリセロール（「ＤＭＰＧ」）又はジミリストイルトリメチルアンモニウムプロパン（「ＤＭＴＡＰ」）、あるいはＤＭＰＧ及びＤＭＴＡＰの両方と特定されているのに対し、引用発明では、リポソームを構成するリン脂質は具体的に記載されておらず（相違点Ａ）、第１のポリペプチド配列が、本願発明では、配列番号：１６（ＳＬＬＴＥＶＥＴＰＩＲＮＥＷＧＳＲＳＮＤＳＳＤ）を含むものであり、Ｍ２細胞外ドメインにおける天然起源の１つ以上のシステイン残基を除去するように修飾されているのに対し、引用発明では、ＭＳＬＬＴＥＶＥＴＰＩＲＮＥＷＧＣＲＣＮＤＳＳＤであり（相違点Ｂ）、第２のポリペプチド配列は、本願発明では、チトクロムｂ５、ムチン−４β鎖、トランスフェリン受容体、ＴＮＦＲＳＦ１３Ｂ、アミノペプチダーゼＮ、ジペプチジルペプチダーゼ４、腫瘍壊死因子シンタキシン３、ＢｃｌＸＬ、およびＲ９ＡＰからなる群より選択されるタンパク質の膜貫通配列を含み、当該ポリペプチド配列は、脂質二重層を通過するのに十分な多数の残基を有し、そのうちの少なくとも９の隣接した残基は、０．７以上の疎水性スコアを有するαヘリックスを形成すると予測されるのに対し、引用発明では、疎水性タンパク質ドメイン（ＨＤ）である点（相違点Ｃ）において相違する。
(２)　判断
ア　相違点Ａ
　本願発明において特定された「ジミリストイルホスファチジルコリン（ＤＭＰＣ）」及び「ジミリストイルホスファチジルグリセロール（ＤＭＰＧ）」はリポソームを構成するリン脂質として通常の成分である。（必要であれば、前記第４の２及び前記第４の４(２)イを参照。）そうしてみると、引用発明において、リン脂質にＤＭＰＣ及びＤＭＰＧを使用したリポソームを用いることは当業者であれば格別の創意を要する事項とは認められない。
イ　相違点Ｂ
　引用例７には、インフルエンザウイルスに対するワクチンとして、インフルエンザＡ型ウイルスのＭ２タンパク質の細胞外ドメイン由来のアミノ酸配列を有するペプチドと髄膜炎菌の外膜タンパク質複合体（ＯＭＰＣ）のＭ２ペプチド−タンパク質連結物が記載されており、当該Ｍ２ペプチド中の２つのシステインをセリンに置換したもの（「ＣＴ Ｂｒ−Ａｃ−２３ｍｅｒ（ＳＲＳ）−ＯＭＰＣ」）が記載されている（前記第４の３(２)エ）。このように、インフルエンザＡ型ウイルスのＭ２タンパク質の細胞外ドメインをインフルエンザウイルスに対するワクチンの免疫原として使用する場合に、そこに含まれるシステイン残基について、別の残基への変異により当該細胞外ドメイン配列から除去することは、本願の優先日前に公知であったと認められるところ、引用例７の実施例１１には、「ＰＤ１［審決注：第２週に回収した血液試料］及びＰＤ２［審決注：第６週に回収した血液試料］の両試料において、全ワクチン群で明らかな用量効果が観察されたことから、本ワクチンが適切な用量範囲で試験されていることが示された。全連結物が顕著なＭ２特異的抗体反応を誘発し得た。」と記載されており（前記第４の３(２)エ）、このようなシステインの除去により、Ｍ２タンパク質細胞外ドメインの免疫原性には大きな変化を与えないことが示されている。
　そうしてみると、リポソームに組み込まれたＭ２ｅＡとＨＤの融合物がインフルエンザウイルスに対するワクチンとして有効であること記載する引用発明に接した当業者であれば、そのＭ２ｅＡについて、引用例７に示されている、Ｍ２タンパク質細胞外ドメインにおけるシステイン残基を別の残基に置換し当該ドメインから除去したものであって、ＳＬＬＴＥＶＥＴＰＩＲＮＥＷＧＳＲＳＮＤＳＳＤ（配列番号：３９）のアミノ酸配列を有するポリペプチドを使用することに、格別の創意は認められない。
ウ　相違点Ｃ
　本願明細書の実施例１、「インフルエンザＡウイルス材料および方法」の項には、「ＩＡＶＭ２ｅ１−ＨＤ ｐＥＴ２８ａプラスミド設計は以前に記載されている[Ernst et al., 2006]。」と記載されている（段落【０１３０】）ところ、この「Ernst et al., 2006」は段落【０１７９】の「参考文献」の項によれば、引用例２のことである。そして、引用例２の「2.2. インフルエンザＭ２ｅＡ−ＨＤタンパク質のクローニング及び精製」の項には、ｐＥＴ２８ａプラスミドが当該ＨＤ遺伝子を含むものとして記載されている（前記第４の１(４)ア）ことから、引用発明におけるＨＤと本願の実施例に記載されたＨＤは同じポリペプチドと認められる。そうしてみると、当該ＨＤは、本願発明において特定された「チトクロムｂ５、ムチン−４β鎖、トランスフェリン受容体、ＴＮＦＲＳＦ１３Ｂ、アミノペプチダーゼＮ、ジペプチジルペプチダーゼ４、腫瘍壊死因子シンタキシン３、ＢｃｌＸＬ、およびＲ９ＡＰからなる群より選択されるタンパク質の膜貫通配列を含む」ものであって、「脂質二重層を通過するのに十分な多数の残基を有し、そのうちの少なくとも９の隣接した残基は、０．７以上の疎水性スコアを有するαヘリックスを形成すると予測され」るものと認められる。したがって、相違点３を本願発明と引用発明の相違点ということはできない。
　また、仮に、本願の実施例に記載されたＨＤと引用発明のＨＤが相違するとしても、引用例８には、本願発明や引用発明と同様の、小胞形成脂質と、１つ以上の抗原決定基及び疎水性ドメインを含む抗原構成物とを含み、疎水性ドメインがリポソーム組成物の膜に結合している免疫原性リポソーム組成物についての発明（請求項１）が記載されているところ、疎水性ドメインの例として、チトクロームｂ５が記載されている（前記第４の４(２)ア）。そうしてみると、引用発明における疎水性タンパク質ドメインとして、チトクロームｂ５に由来する膜貫通配列を採用することは、当業者であれば格別の創意を要するものとは認められない。そして、チトクロームｂ５に由来する膜貫通配列は、本願発明の第２のポリペプチド配列であることから、当該ポリペプチドの少なくとも９の隣接した残基は、０．７以上の疎水性スコアを有するαヘリックスを形成すると予測されるものと認められ、前記相違点Ｃは、当業者が容易に想到可能なものである。
エ　本願発明の効果について
　本願の明細書には、「第１の研究では、ＢＡＬＢ／ｃマウスを、材料および方法セクションにおいて記載されるように、オリジナルＬ−ＬＤＲ−ＩＡＶＭ２ｅ１−ＨＤ（ｐＥＴ２８ａ）、・・・およびＬ−ＩＡＶＭ２ｅ１（Ｃ１６Ｓ、Ｃ１８Ｓ）−ＨＤで免疫化した。この実験では、・・・二重突然変異体ＩＡＶＭ２ｅ１（Ｃ１６Ｓ、Ｃ１８Ｓ）タンパク質をオリジナルＩＡＶＭ２ｅ１タンパク質と比較した。
１５μｇのオリジナル製剤（ｐＥＴ２８ａ由来）
で免疫化したマウスは７２％生存の良好な免疫防御応答を示した
Ｌ−対照を受け、その後誘発されたマウスはすべて、９日までに死亡した
１５μｇのＬ−ＩＡＶＭ２ｅ１（Ｃ１６Ｓ、Ｃ１８Ｓ）−ＨＤを受けたマウスは
４２％生存しか示さなかった
オ　請求人の主張について
　審判請求人は、引用例１の[0155]に「・・・only MPR-reactive antibodies of the appropriate confirmation would be boosted, minimizing antibodies directed against irrelevant MPR structures.」と記載されており、一般的な技術常識として、抗体作成のためのポリペプチドについて、天然の多量体構造を保っていることが望ましいと考えられていると主張する。引用例１の上記記述は、請求人がいう一般的な技術常識とは関係しないものであるが、仮に、抗体作成のためのポリペプチドは天然の多量体構造を保っていることが望ましいという一般論があるとしても、引用例７には、インフルエンザＡ型ウイルスのＭ２タンパク質の位置１７及び位置１９のシステインをセリンに置換したものが連結されたワクチンである「ＣＴ Ｂｒ−Ａｃ−２３ｍｅｒ（ＳＲＳ）−ＯＭＰＣ」が、「顕著なＭ２特異的抗体反応を誘発し」、「試験したワクチンが死亡を防ぐ効果を与え得る」ことが記載されており（前記第４の３(２)）、インフルエンザＡ型ウイルスのＭ２タンパク質の細胞外ドメインの場合、天然の多量体構造を保たなくとも、抗体が産生され、ワクチンとしてインフルエンザウイルス感染を防御できたことが示されている。そして、上記２３ｍｅｒのアミノ酸配列は、本願発明において特定された第１のポリペプチド配列であって、配列番号：１６で示されるアミノ酸配列と同じものである。そうしてみると、請求人の上記主張により、本願発明が進歩性を有するということはできない。
第６　むすび
　以上のとおりであるから、本願発明は、その出願前に日本国内又は外国において、頒布された又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった引用例２に記載された発明及び引用例１、引用例７並びに引用例８に記載された事項に基づいて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、他の請求項について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。