【事件の表示】
　特願２０１４−１３７８９３「抗メソセリン抗体およびその使用」拒絶査定不服審判事件〔平成２６年１１月２７日出願公開、特開２０１４−２２１０６４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　本願は、平成２０年１１月１９日（パリ条約による優先権主張　２００７年１１月２６日　米国）を国際出願日とする特許出願である特願２０１０−５３５２６９号の一部を、平成２６年７月３日に新たな特許出願としたものであって、その手続の経緯は以下のとおりである。 
  
 　平成２８年　２月１０日　　：誤訳訂正書の提出 
 　平成２９年　４月１１日付け：拒絶理由通知書 
 　平成２９年１０月２０日　　：意見書の提出 
 　平成２９年１０月２７日付け：拒絶査定 
 　平成３０年　３月　５日　　：審判請求書、手続補正書の提出　 
  
第２　平成３０年３月５日にされた手続補正についての補正の却下の決定 
［補正の却下の決定の結論］ 
　平成３０年３月５日にされた手続補正（以下「本件補正」という。）を却下する。 
  
［理由］ 
１　本件補正について 
（１）本件補正後の特許請求の範囲の記載 
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１の記載は、次のとおり補正された。（下線部は、補正箇所である。） 
  
「　　【請求項１】
　メソセリン（配列番号：３７０）に特異的な抗原結合領域を含む、単離されたヒトまたはヒト化抗体あるいはその機能的なフラグメントであって、前記抗体またはその機能的なフラグメントが、メソセリンへの結合において、癌抗原１２５（ＣＡ１２５）と競合せず、メソセリンタンパク質を発現する細胞に内部移行する、抗体またはその機能的なフラグメント
であって、
　
アミノ酸配列
ＥＶＨＬＶＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＲＹＷＭＳＷＶＲＱＡＱＧＫＧＬＥＷＶＡＳＩＫＱＡＧＳＥＫＴＹＶＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＡＫＮＳＬＳＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＡＹＹＹＤＳＡＳＹＹＰＹＹＹＹＹＳＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ
および
ＥＩＶＬＴＱＳＰＧＴＬＳＬＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＳＲＡＴＧＩＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＲＬＥＰＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＳＱＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ
を含むものを除く、前記抗体またはその機能的なフラグメント
（２）本件補正前の特許請求の範囲 
　本件補正前の、平成２８年２月１０日提出の誤訳訂正書において同時に補正された特許請求の範囲の請求項１の記載は次のとおりである。 
「　　【請求項１】
　メソセリン（配列番号：３７０）に特異的な抗原結合領域を含む、単離されたヒトまたはヒト化抗体あるいはその機能的なフラグメントであって、前記抗体またはその機能的なフラグメントが、メソセリンへの結合において、癌抗原１２５（ＣＡ１２５）と競合せず、メソセリンタンパク質を発現する細胞に内部移行する、抗体またはその機能的なフラグメント。」 
２　補正の適否 
　本件補正は、補正前の請求項１に係る発明を特定するために必要な事項である「抗体またはその機能的なフラグメント」について、上記のとおり特定のアミノ酸配列を含むものを除くという限定を付加するものであって、補正前の請求項１に記載された発明と補正後の請求項１に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、特許法第１７条の２第５項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、本件補正後の請求項１に記載される発明（以下「本件補正発明」という。）が同条第６項において準用する同法第１２６条第７項の規定に適合するか（特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか）について、以下、検討する。 
（１）本件補正発明 
　本件補正発明は、上記１（１）に記載したとおりのものである。 
 
（２）先願１当初明細書等の記載  
　本願の優先日（２００７年１１月２６日）より前の２００７年１０月１日をパリ条約による第１優先権主張日（以下、「先願１第１優先権主張日」という。）とする外国語特許出願（特許法第１８４条の４第３項の規定により取り下げられたものとみなされたものを除く。）であって、本願の出願後に国際公開がされた先願１（ＰＣＴ／ＵＳ２００８／０７８１２３号（国際公開第２００９／０４５９５７号、特表２０１０−５３９９８１号公報））の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲又は図面（以下、「先願１当初明細書等」という。）には、以下の事項が記載されている。また、それとともに、これらの事項と同様の事項は先願１の第１優先権主張の基礎となる米国出願（６０／９７６，６２６）にも記載されている。なお、英文であるから、訳文として先願１の国内公表公報である特表２０１０−５３９９８１号公報の記載事項及び摘記箇所を示す（下線は当審で付した）。　  
  
ア　「【請求項１７】
　（ａ）配列番号１９〜２１からなる群より選択されるアミノ酸配列を含む重鎖可変領域と、
　（ｂ）配列番号２２〜２４からなる群より選択されるアミノ酸配列を含む軽鎖可変領域とを含み、
特異的にヒトメソテリンタンパク質に結合する、単離されたモノクローナル抗体またはその抗原結合部分。
・・・
【請求項２０】
　（ａ）
配列番号２１
　（ｂ）
配列番号２４
イ　「【０１０１】
（遺伝子操作および修飾された抗体）
　本発明の抗体は更に、出発抗体に比して、変化した特性を有する修飾された抗体を遺伝子操作するための出発物質として、１つまたはそれよりも多くの公知の抗メソテリンの抗体ＶＨおよび／またはＶＬ配列を有する抗体を用いて調製され得る。
１つ、またはＶＨおよびＶＬ両方の範囲内の
１つまたはそれよりも多くのフレームワーク領域の範囲内の、１つまたはそれよりも多くのアミノ酸が修飾され得る
・・・
【０１０２】
・・・抗体−抗原相互作用にＣＤＲ配列が最も応答するため、異なる特性の異なる抗体から異なるフレームワーク配列にて連結された特定の自然に発生した抗体から、ＣＤＲ配列を含む発現ベクターを構築することで（当審注「異なる特性の異なる抗体のフレームワーク配列に連結された特定の自然に発生した抗体のＣＤＲ配列を含む発現ベクターを構築することで」の誤訳と認める）、
特定の自然に発生した抗体の特性を模倣する組み換え抗体を発現させることが可能である
・・・
【０１０３】
　従って、本開示のその他の実施形態は、単離されたモノクローナル抗体、または、その抗原結合部分において、それぞれ、配列番号１−
３
６
９
１２
１５
１８
従って、その様な抗体は、これらの抗体からの異なるフレームワーク配列をさらに含み得るモノクローナル抗体３Ｃ１０、６Ａ４、または７Ｂ１の、Ｖ
Ｈ
およびＶ
Ｌ
のＣＤＲ配列を含む。
【０１０４】
　
その様なフレームワーク配列は、
生殖細胞系列抗体の遺伝子配列を含む、公開された参照から得ることが可能である。
・・・
【０１１０】
　本発明の遺伝子操作された抗体は、例えば、抗体の特性を向上させる等の、ＶＨおよび／またはＶＬ内のフレームワークの残基への修飾がなされるものを含む。典型的には、そのようなフレームワーク修飾は、抗体の免疫原性を減少させるためになされる。
１つのアプローチは、１つまたはそれよりも多くのフレームワーク残基を、対応する生殖細胞系列の配列に「突然変異させる」ことである。
【０１１１】
　
例えば、表Ａは、フレームワーク領域のアミノ酸の位置（カバットナンバリングシステムを用いた）が生殖細胞系列とは異なる領域、およびこの位置が、指定された置換体により生殖細胞系列へどのように復帰突然変異し得るかを示している。
【０１１２】
（表Ａ）
」
ウ　「【実施例】
【０３４７】
（実施例１：
メソテリンタンパク質に対するヒト型モノクローナル抗体の生成
　ヒトの抗体遺伝子を発現するトランスジェニックマウスを用いて以下のように抗メソテリンヒト型モノクローナル抗体を生成した。
【０３４８】
（抗原）
　免疫用の抗原としてメソテリンの可溶性融合タンパク質を用いた。
可溶性融合タンパク質は、Ｃ末端でＨｉｓタグに結合したメソテリン（天然のメソテリンでＧＰＩ結合を介して膜に会合する）の４０ｋＤの部分で構成された。
・・・
【０３５６】
・・・１０の抗体を選択し、試験管内にてクローンで産生され、精製された抗体を用いてそれらの特徴を確認した。３つの抗体、３Ｃ１０（元々のクローンの名称：１３８２．２１０．３Ｃ１０．１．６）と、６Ａ４（元々のクローンの名称：１３８２．２１０．６Ａ４．１．６）と
７Ｂ１
【０３５７】
（実施例２：抗体３Ｃ１０、６Ａ４および７Ｂ１の構造的特性解析）
　実施例１で記載されたように、３Ｃ１０、６Ａ４および
７Ｂ１
・・・
【０３６５】
　既知のヒト生殖系列の免疫グロブリンの重鎖の配列との７Ｂ１の重鎖免疫グロブリンの配列の比較は、７Ｂ１の重鎖が、ヒト生殖系列のＶＨ３〜７のＶＨフラグメントと、ヒト生殖系列Ｄ３〜１０のＤフラグメントとヒト生殖系列ＪＨ６ＢのＪＨフラグメントを利用していることを明らかにした。
さらに、ＣＤＲ領域決定のカバット方式を用いた７Ｂ１のＶ
Ｈ
配列の解析は、それぞれ、図３Ａおよび配列番号３、６および９に示されるような重鎖ＣＤＲ１、ＣＤＲ２およびＣＤＲ３の記載をもたらした。
【０３６６】
　既知のヒト生殖系列の免疫グロブリンの軽鎖の配列との７Ｂ１の軽鎖免疫グロブリンの配列の比較は、７Ｂ１のカッパ軽鎖が、ヒト生殖系列ＶκＡ２７のＶκフラグメントおよびヒト生殖系列Ｊκ２のＪκフラグメントを利用していることを明らかにした。
さらに、ＣＤＲ領域決定のカバット方式を用いた７Ｂ１のＶ
κ
配列の解析は、それぞれ図３Ｂおよび配列番号１２、１５および１８に示されるような軽鎖ＣＤＲ１、ＣＤＲ２およびＣＤＲ３の記載をもたらした。
・・・
【０３６９】
　
図６
７Ｂ１の重鎖可変アミノ酸配列（それぞれ配列番号２１）の配置を示す。
【０３７０】
　
図７
７Ｂ１のカッパ軽鎖可変アミノ酸配列（それぞれ配列番号２４）の配置を示す。
エ　「【０３７２】
（実施例３：
メソテリンモノクローナル抗体の結合特性の特性解析
　この実施例では、フローサイトメトリーによってｍＡｂ、３Ｃ１０，６Ａ４および７Ｂ１の細胞表面のメソテリンへの結合を調べた。・・・
・・・
【０３７４】
　フローサイトメトリー解析の結果を以下の表１に要約するが、それは、４つの異なった細胞株への結合についてのＥＣ５０を示す。
結果は、３つのモノクローナル抗体すべてが細胞表面のヒトのメソテリンに効果的に結合することを明らかにしている。
【０３７５】
（表１）
・・・
【０３８７】
（実施例５：
メソテリン抗体の内在化
　この実施例では、メソテリンを発現する細胞によって内部に取り込まれる３Ｃ１０、６Ａ４および７Ｂ１の抗体の能力を以下のように調べた。
・・・
【０３９１】
（表５）
【０３９２】
　Ｈｕｍ−ＺＡＰアッセイの結果は、６Ａ４抗体は４つの細胞株すべてで内部に取り込まれたことを明らかにしている。
３Ｃ１０および７Ｂ１の抗体はＣＨＯ−メソテリン細胞で内部に取り込まれた。その上さらに、３Ｃ１抗体はＫＢ細胞で内部に取り込まれが、７Ｂ１抗体はほかの２つの抗体よりも少ししかＫＢ細胞で内部に取り込まれなかった
・・・
【０３９４】
（実施例６：
抗メソテリンｍＡｂによるメソテリンのＣＡ１２５への結合の阻害
  メソテリンのＣＡ１２５への結合を阻害する抗メソテリン抗体の能力を調べるために、インビトロの異型細胞付着アッセイを行った。このアッセイでは、ＯＶＣＡＲ３細胞（ＣＡ１２５を発現する卵巣癌細胞株）の細胞表面にメソテリンを発現するように形質移入されたＣＨＯ細胞（ＣＨＯ−メソテリン）への付着を阻害する抗体の能力を調べた。ＯＶＣＡＲ３細胞（実施例３でさらに記載された）のＣＨＯ−メソテリン細胞への付着は、メソテリンのＣＡ１２５との相互作用が介在する。
【０３９５】
　メソテリン／ＣＡ１２５の相互作用の抗体阻害を調べるために、アッセイの２４時間前に、９６穴プレートにウエル当たり４×１０４個／２００μＬの密度でＯＶＣＡＲ細胞を入れ、細胞のやや集密な培養を得た。２４時間後、培地を取り除き、１％ウシ血清アルブミン（ＢＳＡ）を含有する新鮮な培地に加えて１０μｇ／ｍＬの抗体（３Ｃ１０、７Ｂ１、６Ａ４、アイソタイプ対照または抗体なし）をウエルに加えた。３７℃にて５％ＣＯ２と共に細胞を３０分間インキュベートした。ＣＨＯ−Ｓ（親型細胞）およびＣＨＯ−メソテリン細胞をカルセインＡＭ（６×１０６個／ｍＬの細胞について５μＭ）と共に３０分インキュベートし、培地で洗浄し、ＯＶＣＡＲの培養に加え、３７℃にて６０分間インキュベートした。
【０３９６】
　インキュベートに続いて、試料をＰＢＳで４回洗浄し、非付着細胞を取り除いた。１００μＬ／ウエルのＰＢＳを加え、４９４ｎｍ／５１７ｎｍにてシナジーＨＴ蛍光リーダーによりプレートを読み取ることによって付着した細胞を測定した。
【０３９７】
　結果を図８で説明する。結果は、抗体の非存在下ではＯＶＣＡＲ３細胞はＣＨＯ−メソテリン細胞に付着したが、その細胞表面にメソテリンを発現しない対照のＣＨＯ−Ｓ細胞には付着しなかったことを示している。さらに、３Ｃ１０ｍＡｂまたは６Ａ４ｍＡｂの存在は結果として、対照抗体（ＤＴ）と比べて細胞の付着でそれぞれ６８．７％の阻害または８４．８％の阻害を生じた。
対照的に、７Ｂ１ｍＡｂがメソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さなかったということは、７Ｂ１が結合するメソテリン上のエピトープ（３Ｃ１０および６Ａ４のエピトープとは異なる）はメソテリン−ＣＡ１２５の相互作用の領域を遮断しないことを示している。
オ　「【図３Ａ】
【図３Ｂ】
・・・
【図６】
【図７】
」
カ　「【図８】
」
（３）引用発明  
　上記ア、ウ、オのとおり、先願１当初明細書等には、メソテリンタンパク質に対するヒト型モノクローナル抗体７Ｂ１（重鎖可変アミノ酸配列は図６（配列番号２１）に示されるアミノ酸配列であり、カッパ軽鎖可変アミノ酸配列は図７（配列番号２４）に示されるアミノ酸配列であり、重鎖ＣＤＲ１、ＣＤＲ２およびＣＤＲ３は図３Ａ（配列番号３、６および９）に示されるアミノ酸配列であり、軽鎖ＣＤＲ１、ＣＤＲ２およびＣＤＲ３は図３Ｂ（配列番号１２、１５および１８）に示される配列である）が記載され、上記ウ、エ、カから当該７Ｂ１抗体は、以下の特性を備えるものと認められる。
（特性１）
　Ｃ末端でＨｉｓタグに結合したメソテリン（天然のメソテリンでＧＰＩ結合を介して膜に会合する）の４０ｋＤの部分を抗原として得られたもので、細胞表面のヒトのメソテリンに効果的に結合する。
（特性２）
　ＣＨＯ−メソテリン細胞やＫＢ細胞で内部に取り込まれる。
（特性３）
　メソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さない。
　また、上記イのとおり、先願１当初明細書等には、フレームワーク領域のアミノ酸を修飾することで特定の自然に発生した抗体の特性を模倣する組み換え抗体を発現させることが可能であることが記載され、さらに、そのようなフレームワーク修飾として、７Ｂ１抗体の重鎖可変アミノ酸配列におけるＨ３Ｑ、Ｑ４１Ｐ、Ｓ８０Ｙの復帰突然変異が例示されている（表４）。
　ここで、Ｈ３Ｑ、Ｑ４１Ｐ、Ｓ８０Ｙは、それぞれ、図６（配列番号２１）に示される７Ｂ１抗体の重鎖可変アミノ酸配列における、３位のアミノ酸残基Ｈのアミノ酸残基Ｑへの変異、４１位のアミノ酸残基Ｑのアミノ酸残基Ｐへの変異、８０位のアミノ酸残基Ｓのアミノ酸残基Ｙへの変異を意味しているものと理解でき、７Ｂ１抗体の重鎖可変アミノ酸配列のフレームワークにそのような変異を導入した抗体は、７Ｂ１抗体が有する上記特性１〜３を備える蓋然性が極めて高いといえる。
　以上のことから、先願１当初明細書等には、次の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。  
 　  
 「Ｃ末端でＨｉｓタグに結合したメソテリン（天然のメソテリンでＧＰＩ結合を介して膜に会合する）の４０ｋＤの部分を抗原として得られ、細胞表面のヒトのメソテリンに効果的に結合する、単離されたヒト型モノクローナル抗体であって、メソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さず、ＣＨＯ−メソテリン細胞やＫＢ細胞で内部に取り込まれる抗体であって、
　その重鎖可変領域が、図６（配列番号２１）に示される７Ｂ１抗体の重鎖可変アミノ酸配列において、３位のアミノ酸残基Ｈのアミノ酸残基Ｑへの変異、４１位のアミノ酸残基Ｑのアミノ酸残基Ｐへの変異、あるいは、８０位のアミノ酸残基Ｓのアミノ酸残基Ｙへの変異を有し、その軽鎖可変領域が、図７（配列番号２４）に示される７Ｂ１抗体の軽鎖アミノ酸配列である抗体。」 
  
（４）対比 ・判断
　本件明細書の段落【０００２】には、「メソセリン前駆ポリペプチドは、グリコホスファチジルイノシトール（ＧＰＩ）に固定され、グリコシル化された細胞表面タンパク質であって、このタンパク質は、３０ｋＤａのＮ末端分泌ポリペプチドおよび４０ｋＤａのＣ末端ポリペプチドにタンパク質切断され、これは主に、膜に結合したＧＰＩアンカー型形態で生じ・・・、本明細書においてメソセリンと称される。」と記載され、段落【００３７】には、「ヒトモノクローナル抗体、その抗原結合抗体フラグメント、ならびに抗体およびフラグメントのバリアントであって、本明細書で「メソセリン」と呼ばれる、メソセリン前駆ポリペプチドの４０ｋＤａのＣ末端ドメイン（配列番号：３７０）に特異的に結合するものが提供される。」と記載されていることから、本件補正発明の「メソセリン（配列番号：３７０）」は、メソセリン前駆ポリペプチドの４０ｋＤａのＣ末端ドメインであり、ＧＰＩにより固定される細胞表面タンパク質である。
　そして、引用発明は「Ｃ末端でＨｉｓタグに結合したメソテリン（天然のメソテリンでＧＰＩ結合を介して膜に会合する）の４０ｋＤの部分を抗原として得られ、細胞表面のヒトのメソテリンに効果的に結合する、単離されたヒト型モノクローナル抗体」であるから、本件補正発明における「メソセリン（配列番号：３７０）に特異的な結合領域を含む、単離されたヒトまたはヒト化抗体」に相当するものである。
　また、引用発明は「メソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さ」ないのであるから、引用発明は本件補正発明と同じく「メソセリンへの結合において、癌抗原１２５（ＣＡ１２５）と競合」しないものである。
　さらに、引用発明は「ＣＨＯ−メソテリン細胞やＫＢ細胞で内部に取り込まれる」ものであるところ、上記エの表１、【０３９４】の記載からみて、「ＣＨＯ−メソテリン細胞やＫＢ細胞」は、メソセリンタンパク質を発現する細胞であるから、引用発明は本件補正発明と同じく「メソセリンタンパク質を発現する細胞に内部移行する」ものである。
　加えて、引用発明は、「その重鎖可変領域が、図６（配列番号２１）に示される７Ｂ１抗体の重鎖可変アミノ酸配列において、３位のアミノ酸残基Ｈのアミノ酸残基Ｑへの変異、４１位のアミノ酸残基Ｑのアミノ酸残基Ｐへの変異、あるいは、８０位のアミノ酸残基Ｓのアミノ酸残基Ｙへの変異」を有するものであるから、本件補正発明において除かれる特定のアミノ酸配列を含む抗体でもない。
　よって、本件補正発明と引用発明に相違点はない。
（５）審判請求人の主張について  
　審判請求人が平成２９年１０月２０日に提出した意見書及び平成３０年３月５日に提出した審判請求書においてする主張と、それに対する合議体の判断は次のとおりである。
ア　審判請求人の主張  
（ア）上記意見書での主張  
　先願１当初明細書等に記載された実施例６は、「抗メソテリンモノクローナル抗体による、メソセリンのＣＡ１２５への結合の阻害」と題されてはいるものの、その実験の構成は、ＣＡ１２５を発現するＯＶＣＡＲ−３細胞と、メソセリンを形質導入されたＣＨＯ細胞の、「細胞接着」に対する各抗体の効果を確認した試験にすぎない。当該実施例６においては、３７℃で細胞をインキュベーションする工程が含まれているため、実施例６に示された結果のより自然な解釈は、抗体３Ｃ１０および抗体６Ａ４がメソセリンの細胞内移行を誘導した結果、細胞表面のメソセリンが欠乏し、ＣＡ１２５／メソセリン依存性の細胞接着が阻害されたという理解であり、これは、先願１当初明細書等の実施例５の表５において、抗体３Ｃ１０および抗体６Ａ４に比較して、抗体７Ｂ１はメソセリンタンパク質を細胞内へ移行する能力が低いことが示されていることとも整合する。さらに、実施例６の実験において、メソセリンと相互作用する分子がＣＡ１２５のみであることも示されておらず、ＣＨＯ細胞で発現されるメソセリンは他のパートナー分子と相互作用することが考えられる。
　したがって、先願１当初明細書等に、抗体７Ｂ１を含めて、「メソセリンに特異的な抗原結合領域を含む、単離されたヒト抗体又はその機能的なフラグメントであって、前記抗体又はその機能的なフラグメントが、メソセリンへの結合において、癌抗原１２５（ＣＡ１２５）と競合せず、メソセリンタンパク質を発現する細胞に内部移行する、前記抗体又はその機能的なフラグメント」が開示されているとはいえない。
（イ）上記審判請求書での主張  
　本件補正発明において、先願１当初明細書等に記載される抗体７Ｂ１の重鎖可変領域および軽鎖可変領域のアミノ酸配列を有する抗体およびそのフラグメントは、発明の範囲から明示的に除外されているため、本件補正発明は、先願１当初明細書等に記載された発明と同一のものではない。
イ　判断
（ア）審判請求人の主張（ア）について  
　上記（２）エのとおり、先願１当初明細書等の実施例６においては、メソテリンのＣＡ１２５への結合を阻害する抗メソテリン抗体の能力を調べるために、ＯＶＣＡＲ３細胞（ＣＡ１２５を発現する卵巣癌細胞株）と、細胞表面にメソテリンを発現するように形質移入されたＣＨＯ細胞（ＣＨＯ−メソテリン）との付着を阻害する抗体の能力を調べ、その結果が図８として示されている。そして、当該図８に示される結果の説明として、「結果は、抗体の非存在下ではＯＶＣＡＲ３細胞はＣＨＯ−メソテリン細胞に付着したが、その細胞表面にメソテリンを発現しない対照のＣＨＯ−Ｓ細胞には付着しなかったことを示している。さらに、３Ｃ１０ｍＡｂまたは６Ａ４ｍＡｂの存在は結果として、対照抗体（ＤＴ）と比べて細胞の付着でそれぞれ６８．７％の阻害または８４．８％の阻害を生じた。対照的に、７Ｂ１ｍＡｂがメソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さなかったということは、７Ｂ１が結合するメソテリン上のエピトープ（３Ｃ１０および６Ａ４のエピトープとは異なる）はメソテリン−ＣＡ１２５の相互作用の領域を遮断しないことを示している。」と記載されている。
　ここで、図８の記載からは、７Ｂ１抗体を加えた場合、抗体を加えなかった場合（ＣＨＯ−Ｍｅｓｏ）や対照抗体を加えた場合（ＤＴ）とほぼ同じ結果が得られたことが理解できる。仮に、７Ｂ１抗体が、メソセリンへの結合において、ＣＡ１２５と競合するものであれば、７Ｂ１抗体を加えることで、ＯＶＣＡＲ３細胞とＣＨＯ細胞（ＣＨＯ−メソテリン）との相互作用に何らかの影響が生じるはずであり、図８に示されるように、抗体を加えなかった場合（ＣＨＯ−Ｍｅｓｏ）や対照抗体を加えた場合（ＤＴ）とほぼ同じ結果が得られるとは考えにくい。
　したがって、図８の結果を「７Ｂ１ｍＡｂがメソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さなかった」と説明する先願１当初明細書等の記載は妥当なものであるといえる。
　審判請求人は、「実施例６に示された結果のより自然な解釈は、抗体３Ｃ１０および抗体６Ａ４がメソセリンの細胞内移行を誘導した結果、細胞表面のメソセリンが欠乏し、ＣＡ１２５／メソセリン依存性の細胞接着が阻害されたという理解」である旨述べているが、当該理解は「抗体３Ｃ１０および抗体６Ａ４」が細胞接着を「阻害した」メカニズムに関するいくつかの仮説の１つにすぎない。そして、前述のとおり、図８の結果を「７Ｂ１ｍＡｂがメソテリンのＣＡ１２５との相互作用を阻害する能力を示さなかった」と説明する先願１当初明細書等の記載は妥当なものであるから、審判請求人の指摘はこれを否定する合理的な根拠にはならない。
（イ）審判請求人の主張（イ）について  
　上記（３）で述べたとおり、先願１当初明細書等には、抗体７Ｂ１のみならず、引用発明も記載されており、上記（４）で述べたとおり、本件補正発明は引用発明と相違点がない。
（ウ）上記（ア）、（イ）のとおりであるから、審判請求人の主張は採用することができない。  
  
（６）まとめ  
　以上のとおり、審判請求人の主張はいずれも採用できず、本件補正発明は、引用発明と同一であり、しかも、この出願の発明者が先願１に係る上記の発明をした者と同一ではなく、またこの出願の時において、その出願人が先願１の出願人と同一でもないので、特許法第２９条の２の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである（同法第１８４条の１３参照）。 
３　小括 
　以上のとおり、本件補正は、特許法第１７条の２第６項において準用する同法１２６条第７項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。 
　よって、上記補正却下の決定の結論のとおり決定する。 
第３　本願発明 
　平成３０年３月５日にされた手続補正は、上記第２のとおり却下されたので、本願の請求項１−１２に係る発明は、平成２８年２月１０日に提出された誤訳訂正書において補正された特許請求の範囲の請求項１−１２に記載された事項により特定されるものであるところ、その請求項１に係る発明（以下「本願発明」という。）は、その請求項１に記載された事項により特定される、前記第２［理由］１（２）に記載のとおりのものである。 
第４　原査定の拒絶の理由 
　原査定の拒絶の理由１は、この出願の請求項１−１２に係る発明は、下記先願１の国際出願日における明細書、特許請求の範囲、又は図面に開示された各発明と（実質）同一のものと認められる、というものである。 
  
１．ＰＣＴ／ＵＳ２００８／０４５９５７号（国際公開第２００９／０４５９５７号、特表２０１０−５３９９８１号公報） 
 （当審注：上記国際公開番号、公表番号に対応する国際出願番号は、ＰＣＴ／ＵＳ２００８／０７８１２３号であるから、原査定に記載の上記「ＰＣＴ／ＵＳ２００８／０４５９５７号」は、「ＰＣＴ／ＵＳ２００８／０７８１２３号」の明らかな誤記である。また、審判請求人は、上記意見書及び審判請求書において、「ＰＣＴ／ＵＳ２００８／０７８１２３号」の当初明細書等の記載に基づいて意見を述べている。）
第５　理由１（特許法第２９条の２）について 
１　先願１当初明細書等の記載  
　原査定の拒絶の理由で引用された先願１当初明細書等の記載事項は、前記第２［理由］２（２）に記載したとおりである。 
  
２　対比・判断 
　そうすると、本願発明の発明特定事項を全て含み、さらに他の事項を付加したものに相当する本件補正発明が、前記第２の［理由］２に記載したとおり、先願１当初明細書等に記載された発明と同一であるから、本願発明も、先願１当初明細書等に記載された発明と同一である。
３　まとめ
　よって、本願発明は、先願１当初明細書等に記載された発明と同一であり、しかも、この出願の発明者が先願１に係る上記の発明をした者と同一ではなく、またこの出願の時において、その出願人が先願１の出願人と同一でもないので、特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができないものである（同法第１８４条の１３参照）。 
第６　むすび  
　以上のとおり、本願発明は、特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができないから、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶されるべきものである。  
　よって、結論のとおり審決する。