【事件の表示】
　平成　３年特許願第３４５４７４号「ヒト腫瘍致死因子αに対するモノクローナル抗体」拒絶査定不服審判事件〔平成　５年　１月　８日出願公開、特開平　５−　　　　９６〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
［１］　手続の経緯・本願発明
　
　本願は、平成３年１２月２６日の出願（優先権主張１９９０年１２月２８日、英国）であって、その請求項１に係る発明（以下、「本願発明１」という。）は、平成１３年１２月７日付手続補正書で補正された明細書の特許請求の範囲の請求項１により特定された次のとおりのものである。
　
　「【請求項１】　モノクローナル抗体が、３分子の該抗体と２分子のヒトＴＮＦαとを含みかつ少なくとも４００ｋＤの分子量を有するヒトＴＮＦαと共に形成される最小の抗原−抗体複合体を形成することのできるものであり、ｉｎ　ｖｉｔｒｏにおいてモノクローナル抗体１．３：ヒトＴＮＦα１のモル比でヒト腫瘍致死因子（ＴＮＦ）αを中和することが可能なモノクローナル抗体またはそれらのＦ（ａｂ’）２結合フラグメント。」
　
［２］　原審の拒絶査定の理由
　
　これに対する原審の拒絶査定の理由は、本願発明（本願出願当初の請求項２，８，１０，１６に係る発明。なお、本願発明１は、出願当初の請求項２に係る発明を限定的に減縮したものである。）は引用文献１（FENDLY,BM. et al., Hybridoma, vol.6(4), pp.359-370 (1987)）の記載に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないというものである。
　
［３］　当審の判断
　
　そこで、以下、原審の拒絶査定の理由が妥当であったか否かについて検討する。
　
　引用文献１には、次の事項が記載されている。
　
　（ａ）　４種類のモノクローナル抗体が組換えヒトＴＮＦαに対して作製された。これらのモノクローナル抗体は、１２５Ｉでラベルされた組換えヒトＴＮＦαを免疫沈降し、１２５Ｉでラベルされた組換えヒトＴＮＦαのＬ９２９マウス繊維芽細胞への結合を阻害し、Ｌ９２９マウス繊維芽細胞毒性試験において組換えヒトＴＮＦα及び天然ヒトＴＮＦαのin vitro細胞毒性を中和した。それらは、組換えヒトＴＮＦαの受容体結合部位に密接に関連する、別々のエピトープを認識する。ウエスタン分析において、それらはモノマー及びダイマー両方の組換えヒトＴＮＦαに結合する。別のエピトープを認識する２種類のモノクローナル抗体が、ヒト血清やその他の液体中の組換えヒトＴＮＦαの量を測定するためのサンドイッチ酵素免疫学的試験をするのに用いられた。（第３５９頁要約）
　
　（ｂ）　中和活性を有する抗ヒトＴＮＦモノクローナル抗体の産生については過去にも報告があるが（７，８）、本報は、これらの抗体の生理活性やＴＮＦの受容体結合部位との相互関係についての最初の報告である。（第３５９頁第２１〜２４行）。
　
　（ｃ）　モノクローナル抗体の作製　ＢＡＬＢ／ｃマウスは、ＰＢＳ中５−２０μｇの組換えヒトＴＮＦαを腹腔内又は静脈注射により免疫され、ＰＢＳ中１μｇ組換えヒトＴＮＦαの腹腔内注射で追加免疫され、最終的には、融合の前３日間ＰＢＳ中１μｇ組換えヒトＴＮＦαの腹腔内注射で追加免疫された。細胞融合は、マウスメラノーマ親株ＳＰ２／０Ａｇ１４（１１）と４０％ポリエチレングリコールを用いて行われ、脾臓細胞とＳＰ２／０Ａｇ１４細胞の比は５：１であった（１２）。２日目に、細胞はヒポキサンチン及びアザセリンハイブリドーマ選択培地（１３）で培養された。陽性のものは限界希釈によりクローン化された。（第３６０頁第１１〜１８行）
　
　審判請求人は、平成１３年１２月７日付で手続補正された審判請求書において、引用文献１の著者らは引用文献１に記載されているモノクローナル抗体を全く寄託等していないばかりか、当該抗体の分譲要請にも全く応じないこと、及び引用文献１の表２にある中和活性の値に合理的な疑いが認められることから、引用文献１に記載の抗体を引用発明とすることはできない旨主張する。
　しかしながら、引用文献１には上記記載（ｃ）のとおり、抗ヒトＴＮＦαモノクローナル抗体を作製する具体的手法が開示されており、引用文献１の上記記載（ｂ）や原審の拒絶の理由において引用した欧州特許出願公開第３５１７８９号公報の記載からも、本願優先日以前に既に中和活性を有する抗ヒトＴＮＦモノクローナル抗体は製造されていたことは明らかである。よって、引用文献１に記載されたハイブリドーマ自体は入手できないとしても、引用文献１に記載された方法で抗ヒトＴＮＦαモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマを作製することは当業者が容易になし得る程度のことである。また、例え得られた抗体に関するデータの一部が疑わしいとしても、抗ヒトＴＮＦαモノクローナル抗体を作製することを妨げるほどのことではない。
　
　したがって、引用文献１には、「ヒトＴＮＦαを中和することが可能なモノクローナル抗体。」という発明が記載されていると認められ、本願発明１が進歩性を有するためには、本願発明１の「モノクローナル抗体が、３分子の該抗体と２分子のヒトＴＮＦαとを含みかつ少なくとも４００ｋＤの分子量を有するヒトＴＮＦαと共に形成される最小の抗原−抗体複合体を形成することのできるものであり、ｉｎ　ｖｉｔｒｏにおいてモノクローナル抗体１．３：ヒトＴＮＦα１のモル比でヒト腫瘍致死因子（ＴＮＦ）αを中和する」という性質が、引用文献１に記載されたような通常の手法で得られたモノクローナル抗体と比較して、格別顕著なものといえることが必要である。
　
　審判請求人は、同審判請求書において「本願発明の抗体は、引用文献１乃至３に記載のモノクローナル抗体に比して、顕著な有用性を有しているのである。」と主張するが、その具体的根拠が不明である。
　むしろ、本願発明１の唯一の実施例であるハイブリドーマ７８により産生されるモノクローナル抗体７８（ｍＡｂ７８）について本願明細書と同様の内容を発表した本願発明者自身の論文（BARBANTI,E et al., Hybridoma, vol.12(1), pp.1-13 (1993))によれば、ｍＡｂ７８はＢＡＬＢ／ｃマウスをヒトＴＮＦαで免疫感作して得られる抗ヒトＴＮＦα抗体として典型的なイディオタイプを有するものにすぎない（要約、図１、及び第８頁DISCUSSIONの第一段落を参照のこと）。さらに、抗ヒトＴＮＦαモノクローナル抗体が過去（本願優先日前）に多数作製されていたが、抗体とヒトＴＮＦαとの相互関係や複合体形成のメカニズムについては知られていなかったのでそれを明らかにしたことが記載されている（第２頁第４〜１８行）。
　上記論文のこれらの記載によれば、本願発明１に係るｍＡｂ７８は、抗ヒトＴＮＦα抗体の典型的一例として抗原との相互作用や複合体形成メカニズムの解析に使用されたにすぎないものと捉えるのが自然である。
　
　したがって、上記した原審の拒絶査定の理由は妥当なものである。
　
　なお、当審では、請求人に対して平成１６年１２月２０日付審尋書において、上記［３］の点を指摘したが、指定期間を過ぎても請求人からは応答がない。
　
［４］　むすび
　
  　以上のとおりであるから、本願発明１は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。