【事件の表示】
　平成　７年特許願第５２０６２２号「ＩＬ−３変種造血融合蛋白」拒絶査定不服審判事件〔平成　７年　８月１０日国際公開、ＷＯ９５／２１１９７、平成　９年　９月　２日国内公表、特表平　９−５０８５２４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明　
　本願は、１９９５年１月２５日（パリ条約による優先権主張１９９４年２月４日、米国）を国際出願日とする出願であって、その請求項に係る発明は、平成１４年１０月３０日付けの手続補正書により補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜１２に記載されたとおりのものと認められるところ、請求項１の記載は以下のとおりである（以下、これを本願発明という。）。　
「１．以下よりなる群から選択される式を有する融合蛋白：　
Ｒ1−Ｌ−Ｒ2、Ｒ2−Ｌ−Ｒ1、Ｒ1−Ｒ2、またはＲ2−Ｒ1　
式中、Ｒ1は増大した活性を有する以下の式のヒトインターロイキン−３突然変異ポリペプチドである：　
　ＡｌａＰｒｏＭｅｔＴｈｒＧｌｎＴｈｒＴｈｒＳｅｒＬｅｕＬｙｓ　
　１　　　　　　　　　　　　５　　　　　　　　　　　　　１０　
　ＴｈｒＳｅｒＴｒｐＶａｌＡｓｎＣｙｓＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　　　　　　　　　　　　　          １５　　　　　　　　　　　　　２０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　      　　　　　          　　　　　　　２５　　　　　　　　　　　　　３０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＡｓｎＸａａ　
　　　　　　　　　　　　　　３５　　　　　　　　　　　　　４０
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　                       　　　　　　　　　　　　  ４５　　　　　　　　　　　　　５０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　                      　　　　　　　　　　　　   ５５　　　　　　　　　　　　　６０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　                    　　　　　　　　　　　　     ６５　　　　　　　　　　　　　７０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　                      　　　　　　　　　　　　   ７５　　　　　　　　　　　　　８０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　                      　　　　　　　　　　　　   ８５　　　　　　　　　　　　　９０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　                     　　　　　　　　　　　　    ９５　　　　　　　　　　　　１００　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＰｈｅＸａａＸａａＸａａ　
　                   　　　　　　　 　　　　１０５　　　　　　　　　　　　１１０　
　ＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａＸａａ　
　　　　　　　　　　　　　１１５　　　　　　　　　　　　１２０　
　ＸａａＸａａＸａａＧｌｎＧｌｎＴｈｒＴｈｒＬｅｕＳｅｒＬｅｕ　
　                    　　　　　　　　　　　　１２５　　　　　　　　　　　　１３０　
　Ａｌａ Ｉｌｅ Ｐｈｅ　
［配列番号１５］　
式中、　
１７位のＸａａは、Ｓｅｒ、Ｌｙｓ、Ｇｌｙ、Ａｓｐ、Ｍｅｔ、Ｇｌｎ、またはＡｒｇであり；　
（この間、１８〜３８位、４０〜１０６位、及び、１０８〜１２２位のＸａａについて、それぞれ特定の数種のアミノ酸である旨の記載があるが、ここでは省略する）　
１２３位のＸａａは、Ａｌａ、Ｍｅｔ、Ｇｌｕ、Ｈｉｓ、Ｓｅｒ、Ｐｒｏ、Ｔｙｒ、またはＬｅｕであり；　
そして、これはさらに１位のアミノ酸に先行してＭｅｔ−を追加的に有することができ；Ｎ−末端から１〜１４個のアミノ酸が欠失し、および／またはＣ−末端から１〜１５個のアミノ酸が欠失することができ；そして、ここでＸａａで示される１〜３個のアミノ酸は未変性（１−１３３）ヒトインターロイキン−３の対応するアミノ酸とは異なり；　
Ｒ2は、ＧＭ−ＣＳＦ、ＣＳＦ−１、Ｇ−ＣＳＦ、Ｍｅｇ−ＣＳＦ、Ｍ−ＣＳＦ、　
エリスロポエチン（ＥＰＯ）、ＩＬ−１、ＩＬ−４、ＩＬ−２、ＩＬ−５、ＩＬ−６、ＩＬ−７、ＩＬ−８、ＩＬ−９、ＩＬ−１０、ＩＬ−１１、ＩＬ−１２、ＩＬ−１３、ＬＩＦ、ｆｌｔ３／ｆｌｋ２、ヒト成長ホルモン、Ｂ細胞増殖因子、Ｂ細胞分化因子、好酸球分化因子、および幹細胞因子（ＳＣＦ）より選択されるコロニー刺激因子（ＣＳＦ）であり：　
ＬはＲ1とＲ2を結合させることができるリンカーである。」　
　そして、本願発明について、本願明細書には、「これらの融合分子は、融合分子を形成する両方のペプチドの通常の活性を有することを特徴とし、さらにＩＬ−３または第２のコロニー刺激因子のみの存在下での機能の合計より大きい生物活性または生理学的活性を有することを特徴とする。」（公表公報５０頁下６〜３行）、「この融合分子は、予想外にもＩＬ−３または第２コロニー刺激因子またはＩＬ−３変種の存在下で予想される活性またはこれとは異なる活性への作用が増強している。」（同下３〜１行）、「この融合分子はまた、未変性ｈＩＬ−３に関連する好ましくない生物活性が低下していることを含む、改良された活性を有する。」（同下１行〜５１頁１行）、「本発明の融合分子は、未変性ｈＩＬ−３に比較して同程度かより大きな生物活性を有する、または半減期が改善しているかもしくは有害な副作用が低下している、またはこれらの性質の組み合わせを有するという、有用な性質を示す。これらはまた、アンタゴニストとしても有用である。未変性ｈＩＬ−３に比較してほとんどまたは全く活性のない融合分子も、アンタゴニストとして、免疫測定法または免疫療法で使用するための抗体の産生用の抗原として、遺伝的プローブとして、または他の有用なｈＩＬ−３ムテインを作成するための中間体として有用である。」（同公報５９頁下１３〜６行）等と記載され、また、例１（同１２３頁）に、融合分子のための発現プラスミッドの作成について、例２（同１２４頁）に、大腸菌中で屈折体として発現される融合蛋白の発現、抽出、再折り畳みおよび精製について、例３（同１２６頁）に、融合蛋白のインビトロ活性の定量について、それぞれ具体的な手法が記載されているが、具体的にどのようなヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドが本願明細書に記載された上記種々の特性を有するものであったのか、また、具体的にどのようなｈＩＬ−３突然変異ポリペプチドとどのようなコロニー刺激因子との融合蛋白が本願明細書に記載された上記種々の特性を有するものであったのかについては、何ら記載されていない。　
　
２．原査定の理由　
　これに対し、原査定の拒絶の理由は、次のとおりである。　
「１．この出願の請求項に係る発明は、その出願前日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
２．この出願は、明細書及び図面の記載が、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。　
　　　　　　 　　　　　　　　　　記　
　刊行物１．特表平５−５００８０６号公報　
　刊行物２．特表平５−５０２４６３号公報　
　刊行物３．特表平６−５００１１６号公報　
　刊行物４．特表平２−５００３２８号公報　
　刊行物５．特開平４−６３５９５号公報　
　刊行物６．国際公開第９３／０７１７１号パンフレット」　
　
３．当審の判断　
　以下、本願発明について、原査定の拒絶の理由が妥当であったか否か、検討する。　
（３−１）特許法第２９条第２項について　
（３−１−１）引用刊行物に記載された発明　
刊行物１：特表平５−５００８０６号公報
　「ＧＭ−ＣＳＦ及びＩＬ−３を含む融合タンパク質」という名称の発明についての公表公報であり、　
　請求の範囲に、「以下の式　Ｒ１−Ｒ２，Ｒ２−Ｒ１，Ｒ１−Ｌ−Ｒ２及びＲ２−Ｌ−Ｒ１（式中、Ｒ１はＧＭ−ＣＳＦであり：Ｒ２はＩＬ−３であり：そしてＬはリンカーペプチド配列である）からなる群から選択される式を有する融合タンパク質。」（請求項１）と記載され、　
　明細書に、「本発明の融合タンパク質は、ＧＭ−ＣＳＦ又はＩＬ−３単独、あるいはその組み合わせよりも生物活性が高く、かつＩＬ−３に関して、ＩＬ−３又はＧＭ−ＣＳＦレセプターのみを有する細胞系と比較して、ＧＭ−ＣＳＦ／ＩＬ−３レセプターを有する細胞系との有意に高い結合親和性を有している。」（２頁右下欄９〜１２行）、　
「”ＧＭ−ＣＳＦ”の語は、天然ヒト顆粒球−マクロファージコロニー−刺激因子アミノ酸配列と実質的に同様なアミノ酸配列を有し、かつＧＭ−ＣＳＦレセプターに結合することができ、ＧＭ−ＣＳＦレセプターに結合することよって開始される生物シグナルを形質導入し、或いはＧＭ−ＣＳＦに対して高められた抗−ＧＭ−ＣＳＦ抗体と交差反応することができるという点において、生物活性であるタンパク質をいう。」（３頁左上欄３〜８行）、　
「”ＩＬ−３”の語は、天然ヒトインターロイキン−３アミノ酸配列と実質的に同様なアミノ酸配列を有し、かつＩＬ−３レセプターに結合することができ、ＩＬ−３レセプターに結合することよって開始される生物シグナルを形質導入し、或いはＩＬ−３に対して高められた抗−ＩＬ−３抗体と交差反応することができるという点において、生物活性であるタンパク質をいう。このような配列は、例えば、ヨーロッパ特許公開第２７５，５９８号及び第２８２，１８５号に開示されている。”ＩＬ−３”の語はまた、天然ＩＬ−３と共通の生物活性を少なくともいくつか示すＩＬ−３分子の類似体を含む。ＩＬ−３類似体の例は、ヨーロッパ特許公開第２８２，１８５号に開示されている。本発明に関連してＧＭ−ＣＳＦと融合させることができる特に好ましいＩＬ−３は、ｈｕＩＬ−３［Ｐｒｏ８Ａｓｐ１５Ａｓｐ７０］、ｈｕＩＬ−３［Ｓｅｒ８Ａｓｐ１５Ａｓｐ７０］、及びｈｕＩＬ−３［Ｓｅｒ８］を含む。」（３頁左上欄下１行〜右上欄１１行）と記載され、　
　具体的には、融合タンパク質ｈｕＧＭ−ＣＳＦ［Ｌｅｕ２３Ａｓｐ２７Ｇｌｕ３９］／Ｇｌｙ４ＳｅｒＧｌｙ５Ｓｅｒ／ｈｕＩＬ−３［Ｐｒｏ８Ａｓｐ１５Ａｓｐ７０］を形質転換酵母により産生させたこと（実施例３）、そして、AML193細胞増殖測定法において、当該融合蛋白の増殖活性が、当該ＩＬ−３又はＧＭ−ＣＳＦ単独、或いは当該ＧＭ−ＣＳＦとＩＬ−３を組み合わせて用いた場合と比べて、約１０倍高かったこと（実施例４）、等が記載されている。　
刊行物２：特表平５−５０２４６３号公報
　「ハイブリッド成長因子」という名称の発明についての公表公報であり、　
　請求の範囲に「少なくとも初期骨髄分化活性を有する第１造血分子の部分と、少なくとも後期骨髄分化活性を有する第２造血因子の部分とを含んで成る組み換え造血分子であって、該組み換え造血分子は、前記第１造血分子と関連した初期骨髄分化活性と前記第２造血分子と関連した後期骨髄分化活性を有することを特徴とする組み換え造血分子。」（請求項１）、「第１造血分子が、ＩＬ−３及びＧＭ−ＣＳＦから成る群より選ばれる、請求の範囲１に記載の組み換え造血分子。」（請求項２）、「第２造血分子が、Ｅｐｏ、Ｇ−ＣＳＦ、ＩＬ−５及びＭ−ＣＳＦから成る群より選ばれる、請求の範囲１に記載の組み換え造血分子。」（請求項３）と記載され、　
　明細書に「ＩＬ−３：Ｇ−ＣＳＦハイブリッド成長因子は、２つのサイトカインの混合物よりは大なる程度にＡＭＬ１９３増殖を刺激した。」（１１頁左上欄１４〜１６行）と記載されている。　
刊行物３：特表平６−５００１１６号公報
　「多領域造血刺激因子類」という名称の発明についての公表公報であり、　
　請求の範囲に「式ＩＬ３−ＸまたはＸ−ＩＬ３（式中、Ｘは、ＩＬ３に融合され、ＩＬ３、ＩＬ６、ＩＬ７、ＩＬ９、エリスロポエチンおよびＧＣＳＦから成る群から選択されたリンフォカインである）で示される、他のタンパク質性の物質を実質的に随伴しない融合タンパク質。」（請求項１）と記載され、　
　明細書に「融合分子は、融合分子を形成する両ペプチドの通常の活性をもつことを特徴とし得るかまたは、さらに、単にＩＬ３またはＸの存在という追加的機能をもつよりも大きな生物学的または生理学的活性をもつことを特徴とし得る。」（２頁右上欄４〜７行）と記載されている。　
刊行物４：特表平２−５００３２８号公報
　「ヒトインターロイキン−３とそのミューテイン」という名称の発明についての公表公報であり、　
　請求の範囲に、「次式：Ｘ（Ｐｒｏ）−Ｘ（Ｍｅｔ）−…−Ｗ（Ｐｒｏ）−…−Ｘ（Ｐｈｅ）（式中、Ｘ（Ｓｅｒ）は、Ｓｅｒ、Ｃｙｓ、Ｔｈｒ、ＧｌｙまたはＡｓｎを表し、…Ｗ（Ｍｅｔ）は、Ｍｅｔ、Ｐｈｅ、Ｉｌｅ、ＶａｌまたはＬｅｕを表し、そして、Ｗ（Ｔｒｐ）は、Ｔｒｐを表す。）で表される、１０箇所まで置換されていてよいが、アミノ酸１０〜３２（両端を含む）、４７〜６０（両端を含む）、７１〜８６（両端を含む）および９５〜１１３（両端を含む）で規定される領域では全部で３箇所より多くは置換されていない、グリコシル化された又はグリコシル化されていないポリペプチドからなる、コロニー刺激因子活性を有する蛋白質。」（請求項１）と記載され、　
　明細書には、「天然のポリペプチドのミューテインは様々な状況下で望まれ得る。特に、副作用が望ましい活性の部位と異なる部位に起因する場合は、例えば、ある種のミューテインによってその望ましからぬ副作用が緩和される可能性がある。」（９頁右上欄８〜１２行）と記載されている。　
刊行物５：特開平４−６３５９５号公報
　「ヒトインターロイキン３誘導体」という名称の発明についての公開公報であり、　
　特許請求の範囲に「下記のアミノ酸配列を有するヒトインターロイキン３ポリペプチドの一部のアミノ酸が、他のアミノ酸で置換された変異型のヒトインターロイキン３誘導体。　Ｍｅｔ  Ａｌａ　…　Ｐｈｅ」（請求項１）と記載され、　
　発明の詳細な説明に「本発明の課題は、ｈＩＬ−３よりもさらに比活性の高い変異型のｈＩＬ−３誘導体を安価に大量に提供する点にある。」（２頁右下欄下６〜４行）と記載されている。　
刊行物６：国際公開第９３／０７１７１号パンフレット
　「ヒトＩＬ−３変種」という名称の発明についてのＰＣＴ国際公開パンフレットであり、　
　請求の範囲に「ｈＩＬ−３の予測される”Ｄ”（すなわち４番目の予測される）αらせん中のまたはこれに隣接する、１つまたはそれ以上のアミノ酸が別のアミノ酸で置換されている、ヒトＩＬ−３変種または突然変異体。」（請求項１）と記載され、　
「ＩＬ−３突然変異体のＩＬ−３（Ａｌａ１０１，Ｖａｌ１１６）が生理活性が最も（１５−２０倍）上昇しており、これは結合親和性の上昇に相関していた（１６倍）。」（対応する国内公表公報である特表平７−５０１５２０号の５頁左下欄下３〜１行）と記載されている。　
（３−１−２）本願発明と刊行物１に記載された発明との対比　
　本願発明と上記引用刊行物１に記載された発明を対比すると、両者は、　
「式Ｒ1−Ｌ−Ｒ2、Ｒ2−Ｌ−Ｒ1、Ｒ1−Ｒ2、またはＲ2−Ｒ1を有し、　
　式中、Ｒ1はヒトインターロイキン−３活性を有するポリペプチドであり、　
　Ｒ2は、ＧＭ−ＣＳＦであり、　
　ＬはＲ1とＲ2を結合させることができるリンカーである、　
融合蛋白。」である点で一致するが、　
　本願発明では、Ｒ1が、ヒトインターロイキン−３（以下、ヒトＩＬ−３という。）の１７〜３８位、４０〜１０７位、及び１０９〜１２３位のアミノ酸のうちの１〜３個がそれぞれ特定の数種類のアミノ酸から選択されるアミノ酸に置換され、かつ、増大した活性を有する、ヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドであり、あるいはそのＮ末端の１〜１４個のアミノ酸ないしＣ末端の１〜１５個のアミノ酸が欠失したもの等であるのに対し、刊行物１では、天然のヒトＩＬ−３もしくは天然ＩＬ−３と共通の生物活性を少なくともいくつか示す、例えばｈｕＩＬ−３［Ｐｒｏ８Ａｓｐ１５Ａｓｐ７０］などのＩＬ−３分子の類似体、である点で相違する。　
（３−１−３）相違点についての判断　
　上記相違点について検討すると、本願明細書には、本願発明の融合蛋白について、上述のとおり、「この融合分子はまた、未変性ｈＩＬ−３に関連する好ましくない生物活性が低下していることを含む、改良された活性を有する。」（同下１行〜５１頁１行）、「本発明の融合分子は、未変性ｈＩＬ−３に比較して同程度かより大きな生物活性を有する、または半減期が改善しているかもしくは有害な副作用が低下している、またはこれらの性質の組み合わせを有するという、有用な性質を示す。これらはまた、アンタゴニストとしても有用である。未変性ｈＩＬ−３に比較してほとんどまたは全く活性のない融合分子も、アンタゴニストとして、免疫測定法または免疫療法で使用するための抗体の産生用の抗原として、遺伝的プローブとして、または他の有用なｈＩＬ−３ムテインを作成するための中間体として有用である。」（同公報５９頁下１３〜６行）等と記載されており、これらの記載中の「未変性ｈＩＬ−３」は「未変性ヒトＩＬ−３」と同義であるから、これらの記載から見て、本願発明において、ヒトＩＬ−３活性を有するポリペプチドとして、本願発明に規定する特定の範囲のヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドを用いるのは、本願発明に当該突然変異ポリペプチドについて「増大した活性を有する」と規定されていることをも考慮すると、未変性のヒトＩＬ−３に比較してより大きなヒトＩＬ−３の生物活性を有し、あるいは更に半減期の改善、有害な副作用の低下等の有用な性質をも有する突然変異ポリペプチドを用いることにより、融合蛋白にもそれに伴う有用な性質を具備させることを目的としているものと解される。　
　これにつき、ある有用な生理活性等の性質を有するタンパク質が得られた際に、当該タンパク質と化学構造が類似するタンパク質の中に、当該生理活性等の性質が同等ないしより優れたものがあること、あるいは付随する有用な性質を有するものがあることを期待し、これを得ようとすることは、本願優先日当時には当業者が通常行うことであり、そのような有用な類似タンパク質を得るための手法として、当該タンパク質のアミノ酸配列に対し１〜数個のアミノ酸を欠失、置換ないし付加した配列を有する変異タンパク質を種々作成し、これらについて、それらの有用な性質を有するか否かを、生理活性試験等により確かめる手法は、本願優先日当時には当業者に周知の手法であったと認められる。　
  そして、ヒトＩＬ−３についても、例えば上記刊行物４〜６に記載されているように、実際にそのような類似体を得ることが行われ、実際にもとのヒトＩＬ−３よりも活性の大きい類似体が得られていたものである。　
　してみると、ヒトＩＬ−３とＧＭ−ＣＳＦとの融合蛋白が有する効果にその構成要素であるヒトＩＬ−３とＧＭ−ＣＳＦのそれぞれが有する効果が影響を与えることは容易に予想されることであるから、当該融合蛋白を作成するにあたり、その活性をより高めることを期待して、ヒトＩＬ−３としてより活性の高いヒトＩＬ−３の変異体を用いること、そしてそのために上記周知技術を用いて活性の高いヒトＩＬ−３の変異体を得ようとすることは、当業者が容易に想起し得たことであるというべきである。　
　そして、本願発明に規定する特定の範囲の突然変異はヒトＩＬ−３について考え得るあらゆる置換の態様に比べて限定された範囲のものであり、また、上述のとおり、本願明細書に、この範囲の変異体について、「未変性ｈＩＬ−３に比較してほとんどまたは全く活性のないものであっても、アンタゴニストとしてあるいは抗体産生用の抗原等として有用である」旨の記載があることからみて、これらの変異体のすべてが「増大した活性」を有するものというわけではないから、本願発明でＲ１として用いられる「増大した活性を有するヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチド」は、このような範囲で作成されたそれぞれの変異ポリペプチドについてそのヒトＩＬ−３活性を試験により確認することにより得ようとするものと考えられるが、上述のとおり、本願明細書には、そのうちの具体的にどのようなヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドが本願明細書に記載された上記種々の特性を有するものであったのかについては何ら記載されていないから、このような範囲の変異体の中に格別に優れた効果を有するものがあったということはできず、本願発明に規定する上記特定の範囲が、増大した活性を有する変異体を得るための範囲として、格別の技術的意義を有するものであるということもできない。　
　これにつき、請求人は、平成１５年６月３０日付けで提出した審判請求書の手続補正書に添付して、参考資料１及び２（本願発明の発明者により２０００年から２００１年にかけて発表された融合蛋白に関する論文）を提出し、「参考資料１及び２には、本願発明の融合蛋白が、特定のアミノ酸を置換したヒトインターロイキン−３突然変異ポリペプチドと特定のコロニー刺激因子とを「融合」させたことで、ヒトインターロイキン−３突然変異ポリペプチド、又はＧ−ＣＳＦ等の特定のコロニー刺激因子単独、又はこれらの組合せによる場合に比べ、特定の活性について予想し得ない顕著な効果を奏することが明確に示されている。一方、このような特定のヒトインターロイキン−３突然変異ポリペプチドと特定のコロニー刺激因子とが相互作用によって、特定の活性について、本来各刺激因子が有していた活性以上の活性を有するという顕著な効果は、何れの引用文献にも記載も示唆もない。よって、本願発明は、各引用文献を如何に組合せても、当業者が容易に想到し得るものではない、と確信する。」と主張する。　
　しかしながら、当該参考資料は本願優先日から７、８年も経ってから頒布されたものであるうえ、融合蛋白がそれぞれ単独、またはこれらの組み合わせに比べて優れた活性を有するという、刊行物１〜３にも記載された事項を確認したものである。そして、仮に当該参考資料に記載された個別の事例（ＩＬ−３受容体Ｎ末端及びＣ末端が切り取られ、５０アミノ酸残基で、グルタミン酸がアスパラギン酸に置換されたＩＬ−３受容体アゴニストと、Ｇ−ＣＳＦ類似体とがＩｇＧ２ｂのヒンジ領域と結合した融合蛋白「レリヂステム」）が本願請求項１に記載された融合蛋白に含まれ得るものであり、かつ、当該事例における活性の程度がこれらの刊行物の記載から予測しがたいほどのものであったとしても、本願請求項に記載された多数の選択肢の中で、特にそのような個別の態様が格別に優れたものであることは、本願明細書の記載から読み取ることはできないから、本願発明の容易推考性を判断するにあたって、当該参考資料に記載された当該個別の事例の効果を参酌することはできない。　
　請求人は、また、上述の審判請求書の手続補正書において、　
「本願発明は、本願明細書中で引用するＷＯ９４／１２６３９パンフレット（特表平８−５０３４８９）に記載のＩＬ−３異性体を、特定のコロニー刺激因子と融合させた融合蛋白であることは、当該公報を参照すれば明白であり、当業者が、本願発明の融合蛋白のＩＬ−３異性体に関する事項として、当該公報の記載をそのまま含め解釈できることは疑問の余地のないところである。本願の如く引用した文献との対応関係に疑義が生じない場合には、引用されている他の文献の内容を本願明細書中に含めて理解することが、技術文献としての実情に合致し、出願人と第３者との利益の調和においても妥当なものと思料する。」と主張する。　
　しかしながら、当該文献は、本願優先日後の１９９４年６月９日に国際公開されたものであり、本願の出願当初の明細書には、米国特許出願ＰＣＴ／ＵＳ９３／１１１９７号として記載されていたものであるが、当該出願に関する本願明細書の記載からは、単に当該出願の明細書に本願のＲ１についての記載があることが窺えるだけであり、具体的にどのような記載があるのかは、全く不明である。　
　従って、仮に当該出願明細書に、本願のＲ１に該当するものであって「増大した活性」を有するものが具体的に記載されているとしても、このような単に出願名（文献名）を引用したに等しい記載のみでは、これにより、本願の発明の詳細な説明において当該事項が記載されていたことにはならないから、当該出願明細書の記載も、本願発明の容易推考性を判断するにあたって、参酌することはできない。　
　してみると、本願明細書の記載からみて、本願発明に規定する特定の範囲のヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドの中から格別に優れたヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドが得られたものともいえず、従って、本願発明において、ヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチドの変異を特定の範囲のものとしたことにより、「増大した活性を有するヒトＩＬ−３突然変異ポリペプチド」がより効率的にスクリーニングできたということでもないから、上記相違点に係る構成の付加は、当業者が刊行物１〜６に記載された発明および本願優先日当時の技術常識に基づいて適宜行うことができた程度のものであり、これにより、本願発明が、刊行物１〜６に記載された事項から予測しがたい格別の効果を奏するものということはできないといわざるを得ない。　
（３−１−４）まとめ　
　以上のとおりであるから、本願発明は、原査定で引用した刊行物１〜６に記載された発明並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　
（３−２）特許法第３６条第４項について　
　本願発明は、本願請求項１の規定により導かれる増大した活性を有するヒトＩＬ−３変異ポリペプチドとコロニー刺激因子の組み合わせという、様々な選択肢を含む融合蛋白に係るものである。しかしながら、発明の詳細な説明には、具体的に、ヒトＩＬ−３変異ポリペプチドを含む融合蛋白を調製し、その活性を確認したことについて、何ら記載されておらず、また、本願発明の融合蛋白の構成要素であるヒトＩＬ−３変異ポリペプチドについても、同様に、これを調製し、その活性を確認したことについて、何ら記載されていない。　
　そして、本願発明における「増大した活性」について、本願明細書には必ずしも明確に定義されていないが、上記（３−１−３）項の前段で述べたとおり、本願明細書の記載から見れば、ヒトＩＬ−３の本来の活性が格別に向上するような変異体や、更に他の有用な性質を付け加えるような変異体をも包含するものであると解される。　
　これにつき、一般に生理活性タンパク質はそのあらゆる部分が活性に関与するわけではないから、１ないし数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加し、その本来の活性を維持する程度の変異体であれば容易に得られるとしても、本来の活性が格別に向上するような変異体や、更に他の有用な性質を付け加えるような変異体については、これを得るためには、特にそれに関連する情報がない限りは、実際に様々な変異体を網羅的に作成し、その活性を個々に確認するしかないと認められる。　
　従って、そのような格別の「増大した活性」を有するヒトＩＬ−３変異ポリペプチドを含む融合蛋白を取得するためには、本願発明に規定する範囲の変異体について上記網羅的なスクリーニングを行う必要があり、当業者に過度の実験を要するものであると認められる。　
　また、本願のような限定された範囲の変異体の中に、実際にそのような格別の「増大した活性」を有するものがあるか否かも定かではなく、上記スクリーニングを行っても当該格別の「増大した活性」を有するものが得られるか不明である点からも、本願発明は実施可能要件を欠くものである。　
　これにつき、請求人は、上述のとおり、「本願明細書中で引用するＷＯ９４／１２６３９パンフレット（特表平８−５０３４８９）の記載内容を本願明細書中に含めて理解することが妥当なものと思料する。」と主張しており、さらに、「引用されている上記文献の参照が認められるならば、本願の実施可能要件違反が解消することは明らかである。」旨、主張している。　
　しかしながら、上述のとおり、当該文献（本願優先日後に国際公開、本願の当初明細書には、米国特許出願ＰＣＴ／ＵＳ９３／１１１９７号として記載）に関する本願明細書の記載からは、単に当該出願の明細書に本願のＲ１についての記載があることが窺えるだけであり、具体的にどのような記載があるのかは、全く不明であって、仮に当該出願明細書に、本願のＲ１に該当するものであって格別の「増大した活性」を有するものが具体的に記載されているとしても、このような単に出願名（文献名）を引用したに等しい記載のみでは、これにより、本願の発明の詳細な説明において当該事項が記載されていたことにはならない。　
　よって、本願明細書に上記出願が引用されていることをもって、本願の発明の詳細な説明において本願発明が十分に開示されているということにはならない。　
　したがって、本願明細書の発明の詳細な説明は、本願発明について、当業者が容易にその実施をすることができる程度に、その目的、構成及び効果が記載されているとはいえないから、この出願は、特許法第３６条第４項の規定を満たさないものである。　
　
４．むすび　
　以上のとおり、本願発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、また、本特許出願は、本願発明について、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。　
　したがって、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本特許出願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。