【事件の表示】
　特願２０１０−１８５４１９「アルブミン融合タンパク質」拒絶査定不服審判事件〔平成２３年　１月２７日出願公開、特開２０１１−　１５６９０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、平成１４年１２月２３日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００１年１２月２１日　米国、他２０件）とする特願２００３−５６０１５８号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により平成２２年８月２０日に新たな特許出願としたものであって、平成２２年１０月２５日付で手続補正がなされたが、平成２５年５月２１日付で拒絶査定がなされ、これに対して、同年９月２７日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
２．平成２５年９月２７日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２５年９月２７日付の手続補正を却下する。
［理由］
（１）補正後の本願発明  
　上記補正により、補正前の特許請求の範囲第１〜１１、１３、１４、及び２２項が削除されるとともに、請求項１は、
「【請求項１】ＨＳＡ／ｋｅｘ２リーダー配列、成熟ヒト血清アルブミン、および成熟Ｇ−ＣＳＦをコードする核酸配列を含んでなる、核酸分子。」ヘと補正された。
　上記請求項１の補正は、平成２２年１０月２５日付手続補正書の対応する補正前の、
「【請求項１２】請求項１〜９のいずれか一項に記載のアルブミン融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドを含んでなる、核酸分子。」という請求項１２を減縮するものではなく、特許請求の範囲を拡張及び実質上変更するものであるのは、以下の理由による。
　
　上記補正前の請求項１２が引用する補正前の請求項１〜９には、以下のとおり記載されており、請求項２〜９は、請求項１を直接的又は間接的に引用しており、請求項２〜９に係る発明は、請求項１に係る発明を技術的に限定又は具体化するものである。
「【請求項１】アルブミンポリペプチドに融合したＧ−ＣＳＦポリペプチドを含んでなるアルブミン融合タンパク質であって、アルブミン融合タンパク質がＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３を含んでなる宿主細胞から生産される、アルブミン融合タンパク質。
【請求項２】グリコシル化されている、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項３】非グリコシル化されている、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項４】宿主細胞が酵母である、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項５】酵母がサッカロマイセス・セレビシエ（Saccharomyces cerevisiae）である、請求項４に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項６】酵母がグリコシル化欠損性である、請求項４に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項７】　酵母がグリコシル化欠損性で、かつ、プロテアーゼ欠損性である、請求項４に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項８】宿主細胞が哺乳動物細胞である、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項９】哺乳動物細胞がＣＯＳ細胞、ＣＨＯ細胞またはＮＳＯ細胞である、請求項８に記載のアルブミン融合タンパク質。」
 
　上記補正前の請求項１に記載の「ＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３」は、下記３．で詳述するが、ＨＳＡ／ｋｅｘ２リーダー配列の下流に、アミノ酸配列のアミノ酸番号２５〜６０９からなるヒト血清アルブミンポリペプチドをコードする核酸配列を、さらにその下流に、アミノ酸配列のアミノ酸番号３１〜２０４からなるＧ−ＣＳＦポリペプチドをコードする核酸配列を、５′側からこの順序で含むものであり、この構築物１６４３で形質転換された宿主細胞から生産される補正前の請求項１に係る融合タンパク質は、リーダー配列がとれて、Ｎ末端側の成熟ヒト血清アルブミンのＣ末端に成熟Ｇ−ＣＳＦが融合したものであり、補正前の請求項２〜９も同様にこの順序で融合されたタンパク質に係るものである。
　一方、補正後の請求項１に記載の、「ＨＳＡ／ｋｅｘ２リーダー配列、成熟ヒト血清アルブミン、および成熟Ｇ−ＣＳＦをコードする核酸配列を含んでなる、核酸分子」には、「成熟ヒト血清アルブミンをコードする核酸配列」と「成熟Ｇ−ＣＳＦをコードする核酸配列」を５′端側からこの順序で含む態様の核酸分子だけでなく、両者を逆の順序で含む核酸分子をも包含されているから、かかる補正は、特許請求の範囲を拡張及び変更するものである。
　このような特許請求の範囲を拡張及び変更しようとする補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものではなく、また、請求項の削除、誤記の訂正、又は明りょうでない記載の釈明の何れかを目的とするものでもないので、よってこの補正は、同法第１７条の２第４項の規定に違反するものである。
　
（２）むすび　
　したがって、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
３．本願発明について
　平成２５年９月２７日の手続補正は上記のとおり却下されたので、本出願に係る発明は、平成２２年１０月２５日付手続補正により補正された明細書及び図面の記載からみて、その請求項１〜２２に記載された事項により特定されるものである。
　そのうち、請求項１〜５に係る発明は、以下のとおりである。
　
「【請求項１】アルブミンポリペプチドに融合したＧ−ＣＳＦポリペプチドを含んでなるアルブミン融合タンパク質であって、アルブミン融合タンパク質がＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３を含んでなる宿主細胞から生産される、アルブミン融合タンパク質。
【請求項２】グリコシル化されている、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項３】非グリコシル化されている、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項４】宿主細胞が酵母である、請求項１に記載のアルブミン融合タンパク質。
【請求項５】酵母がサッカロマイセス・セレビシエ（Saccharomyces cerevisiae）である、請求項４に記載のアルブミン融合タンパク質」
　
　本願請求項５に係る発明は、引用する請求項４及び１の記載を読み込むと、
「アルブミンポリペプチドに融合したＧ−ＣＳＦポリペプチドを含んでなるアルブミン融合タンパク質であって、アルブミン融合タンパク質がＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３を含んでなるサッカロマイセス・セレビシエ（Saccharomyces cerevisiae）である宿主細胞から生産される、アルブミン融合タンパク質。」（以下、「本願発明５」という。）となる。
　
　上記本願発明５の「ＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３」は、本願明細書の表２に記載されており、表２の説明である本願明細書の段落【００５５】には、「第６列
「配列番号Ｙ」は、本発明のアルブミン融合タンパク質の全長アミノ酸配列
細胞によって生成されるアルブミン融合タンパク質（表２の第４列および／または第１１列に示されるリーダー配列を欠く）を含む
　そして、表２の「構築物ＩＤ１６４３」の「配列番号Ｙ」の欄には「２２６」と、「リーダー配列」の欄には「ＨＳＡ／ｋｅｘ２」と記載され、段落【０３１６】には、「ＨＳＡ／ＭＦα−１ハイブリッドシグナル配列（
ＨＳＡ／ｋｅｘ２
　
（１）引用例
　原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前の１９９３年８月５日に頒布された刊行物である国際公開第９３／１５２１１号（以下、「引用例」という。）には、
(i)「（実施例２：ＨＳＡおよびヒトＧ−ＣＳＦ間の翻訳イン・フレーム(in-frame)融合）
Ｅ．２．１．ＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦタイプの翻訳融合
　プラスミドｐＹＧ４０４は、欧州特許出願第361,991号に記載されている。このプラズミドは、Ｓ．セレビシエのＰＧＫ遺伝子の翻訳開始ＡＴＧの上流に、本来隣接して存在する２１個のヌクレオチドによって先行されるプレプロ−ＨＳＡ遺伝子をコードしているHindIII制限断片を含有する。より特別には、この断片は、３個の最も多いＣ−末アミノ酸（ロイシン−グリシン−ロイシン残基）を除いて、プレプロ−ＨＳＡをコードする遺伝子の全部分に対応するHindIII−MstII制限断片を含有する。この断片とプラスミドｐＹＧ１２５５のMstII−HindIII断片との連結は、
成熟Ｇ−ＣＳＦのＢ形が、ＨＳＡ分子のＣ−末端における遺伝的な翻訳イン・フレーム結合によって位置されるキメラタンパク質をコードするプラスミドｐＹＧ１２５９のHindIII断片
(ii)「例えば、ｐＹＧ１２５９のHindIII制限断片は、発現プラスミドｐＹＧ１０５のHindIII制限部位中に生産性の方向にクローン化され、それによって発現プラスミドｐＹＧ１２６６（図３）が作出される。」（第１５頁第１５行〜第１７行）、
(iii)「（実施例４：酵母の形質転換）
　
クリヴェロミセス属の酵母
(iv)「同定においては、例えば、酵母ＣＢＳ２９３．９１によって分泌されるＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦタンパク質の配列決定（Applied Biosystem）は、ＨＳＡの期待されたＮ−末配列（Asp-Ala-His…）、を示し、それは、ＨＳＡの“プロ”領域（図１）の二重のArg-Arg残基の隣接Ｃ−末端側におけるキメラの正確な成熟を示している。」（第１８頁第９行〜第１４行）、
(v)「この試験において、キメラＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦ（ｐＹＧ１２６６）の比活性（好中球形成ユニット／注射モル）は、参照標準Ｇ−ＣＳＦのそれと同一である（図８）。」（第１９頁第９行〜第１１行）、と記載されている。
　そして、図１には、配列番号１として、プラスミドｐＹＧ１２５９のHindIII断片のヌクレオチド配列、及びその対応するタンパク質で全長７８３アミノ酸からなるアミノ酸配列、及び
Ｎ末端がAsp-Ala-His（一文字表記ではＤＡＨ）であるキメラＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦの７５９アミノ酸からなるアミノ酸配列
　
　そうすると、引用例には、「配列番号１の７５９アミノ酸からなるアミノ酸配列を有するキメラＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦであって、クリヴェロミセス属の酵母である宿主細胞から生産される、キメラＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦ」の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　
（２）対比・判断
　上記３．に記載したとおり、本願発明５の「ＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３を含んでなるサッカロマイセス・セレビシエである宿主細胞から生産される、アルブミン融合タンパク質」のアミノ酸配列は、本願の「配列番号２２６の２５番目のアミノ酸Ｄから始まる７５９アミノ酸からなるアミノ酸配列」であり、このアミノ酸配列は、引用発明の「配列番号１の７５９アミノ酸からなるアミノ酸配列」と１００％同一である。
　そこで、本願発明５と引用発明とを対比すると、本願発明５のアルブミン融合タンパク質と引用発明のキメラＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦは、アミノ酸配列が同一のタンパク質であり、酵母を宿主細胞として生産される形質転換体であるから、両者は、「アルブミンポリペプチドに融合したＧ−ＣＳＦポリペプチドを含んでなるアルブミン融合タンパク質であって、アルブミン融合タンパク質がＡＴＣＣ受託番号ＰＴＡ−３７６６に含まれる構築物１６４３を含んでなる酵母宿主細胞から生産される、アルブミン融合タンパク質」である点で一致する。
　一方、酵母宿主細胞が、本願発明５では、サッカロマイセス・セレビシエであるのに対して、引用発明では、クリヴェロミセス属の酵母である点で相違する。
　
　しかしながら、本願優先日前、酵母宿主細胞として、サッカロマイセス・セレビシエは代表的なものであり、その特性も詳細に解明されていたから、引用発明のクリヴェロミセス属の酵母に代えてサッカロマイセス・セレビシエを宿主細胞とすることは、当業者が必要に応じて適宜なし得たことであり、引用例に記載の発現プラスミドｐＹＧ１２６６でサッカロマイセス・セレビシエを形質転換することで、本願発明５のアルブミン融合タンパク質は当業者が容易に得られるものである。
　そして、引用発明のキメラＨＳＡ−Ｇ．ＣＳＦは、参照標準Ｇ−ＣＳＦと同一の比活性を有することが、上記引用例記載事項(v)に記載されており、本願発明５のアルブミン融合タンパク質において奏される効果が、引用例の記載から予測できない程の格別なものとはいえない。
　したがって、本願発明５は、引用例の記載から当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができない。
　
４．むすび
  以上のとおりであるから、本願請求項５に係る発明について、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものであるので、その他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。