【事件の表示】
　特願２００９−２３０３７０「サイトカイン受容体ファミリーのメンバーであるＭＵ−１」拒絶査定不服審判事件〔平成２２年　３月１８日出願公開、特開２０１０−　５７４８９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、平成１１年３月１７日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９８年３月１７日　米国）に出願された特願平１１−５４７２８３号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により平成２１年１０月２日に分割出願したものであって、平成２４年８月１６日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたが、同年１２月１９日付で拒絶査定がなされ、これに対して平成２５年４月２５日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
２．平成２５年４月２５日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２５年４月２５日付の手続補正を却下する。
［理由］
（１）補正後の本願発明
　上記補正により、補正前の請求項２、２７、及び３１〜４７が削除され、請求項１は、補正前の
「【請求項１】
　（ａ）配列番号：１のヌクレオチド配列；
　（ｂ）配列番号：１のヌクレオチド２３６からヌクレオチド１８５２までのヌクレオチド配列；
　（ｃ）配列番号：１のヌクレオチド２９９からヌクレオチド１８５２までのヌクレオチド配列；
　（ｄ）配列番号：１のヌクレオチド２９９からヌクレオチド９４３までまたは２３６からヌクレオチド９４３までのヌクレオチド配列；
　（ｅ）遺伝学的コードの縮重の結果として（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチドとは配列が異なっているヌクレオチド配列；
　（ｆ）厳密な条件下で（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチド配列に対してハイブリダイゼーションしうるヌクレオチド配列；
　（ｇ）配列番号：２の配列の種相同体をコードするヌクレオチド配列；および
　（ｈ）（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチド配列の対立遺伝子変種
からなる群より選択されるヌクレオチド配列を含む単離ポリヌクレオチド。」から、
「【請求項１】
　（ａ）配列番号：１のヌクレオチド配列；
　（ｂ）配列番号：１のヌクレオチド２３６からヌクレオチド１８５２までのヌクレオチド配列；
　（ｃ）配列番号：１のヌクレオチド２９９からヌクレオチド１８５２までのヌクレオチド配列；
　（ｄ）配列番号：１のヌクレオチド２９９からヌクレオチド９４３までまたは２３６からヌクレオチド９４３までのヌクレオチド配列；および
　（ｅ）遺伝学的コードの縮重の結果として（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチドとは配列が異なっているヌクレオチド配列
からなる群より選択されるヌクレオチド配列を含む単離ポリヌクレオチド。」へと補正された。
　
　上記請求項１の補正は、補正前の請求項１に記載した発明を特定するために必要な事項である「（ａ）〜（ｈ）からなる群より選択されるヌクレオチド配列」を「（ａ）〜（ｅ）からなる群より選択されるヌクレオチド配列」へと択一的に記載された要素を削除するものであり、その補正前の請求項１に記載された発明とその補正後の当該請求項１に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、請求項１についての上記補正は平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　そこで、本件補正後の請求項１に記載されている事項により特定される発明（以下、「本願補正発明１」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について、以下に検討する。
　
（２）第３６条第４項
（２−１）実施可能要件 
 本願補正発明１は、ポリヌクレオチドという化学物質に係る発明であり、化学物質に係る発明を当業者が実施することができるよう発明の詳細な説明に記載されているとされるためには、当業者であればその物質を作ることができ、かつ、使用することができるよう、発明の詳細な説明が記載されていなければならない。 
 すなわち、化学物質としてのポリヌクレオチドがコードするポリペプチドにどのような機能があるのかが、発明の詳細な説明に記載され、あるいは発明の詳細な説明の記載から推認できなければ、その化学物質をどのように使用できるかについて記載されていないことになり、当業者が化学物質に係る発明の実施をすることができる程度に、明確かつ十分に発明の詳細な説明が記載されていないことになる。
　
（２−２）本願明細書の記載
　本願明細書の段落【０００２】には、
「発明の背景　
　ヘマトポイエチンとして知られる種々の調節分子が同定されており、それらは造血細胞または血液細胞の種々の集団の発達および増殖に関与している。大部分のヘマトポイエチンは、標的細胞表面の受容体との相互作用により、特定の生物学的活性を示す。通常には、サイトカイン受容体は１、２または３本の鎖からなっている。多くのサイトカイン受容体およびＩＬ−１２ ｐ４０のごときいくつかのサイトカインは蛋白のなかでもヘマトポイエチン受容体スーパーファミリーのメンバーである。
ヘマトポイエチン受容体スーパーファミリーの新たなメンバーの同定は、造血の調製、免疫応答の調節ならびにサイトカインおよび受容体を包含するヘマトポイエチンスーパーファミリーの他のメンバーの同定において有用でありうる。
　これまで不明であったヘマトポイエチン受容体スーパーファミリーのメンバーのＤＮＡおよび蛋白配列を同定し決定することが望ましいであろう。」と記載されている。
　また、段落【０００５】には、
「好ましい具体例の詳細な説明
 本発明者らは、ＭＵ−１ヘマトポイエチン受容体スーパーファミリー鎖（以下、「ＭＵ−１」または「ＭＵ−１蛋白」という）をコードするポリヌクレオチド（ネズミおよびヒトのＭＵ−１をコードするポリヌクレオチドを包含するが、これらに限らない）を初めて同定し、これを提供した。
  ヒトＩＬ−５受容体（LMTNAFISIIDDLSKYDVQVRAAVSSMCREAGLWSEWSQPIYVGNDEHKPLREWFVIVIMATICFILLIL、配列番号：１）の７０個のアミノ酸からなる領域を用い、ＴＢＬＡＳＴＮアルゴリズムを用いてＧｅｎＢａｎｋ ＥＳＴデータベースを検索した。ヒト染色体１６ｐ１２由来のゲノムＢＡＣクローンＡＣ００２３０３中の配列がこの領域に対して相同性があると同定され、これが新規ヘマトポイエチン受容体をコードしている可能性が示唆された。ヌクレオチド４０８８６の１０００ｂｐ以内の読み枠を調べたところ、GenPeptのBLASTP検索を用いてサイトカイン受容体ファミリーのメンバーが特別に同定された。この読み枠の末端に存在する停止コドンは、エキソン／イントロン境界にまたがるトランジションを示すものと解釈された。
 ついで、染色体１６ｐ１２由来のこのＢＡＣクローン中に含まれる遺伝子からＲＮＡが転写されるかどうかを調べた。サイトカイン受容体ファミリー内で保存されたペプチド配列を含む最大のＯＲＦセグメントに基づいてＰＣＲプライマーを合成した。プライマー
GAGTCCGAGGAGAAAGCTGATCTCA（５ｐ）（配列番号：４）
および
GAAAGATGACCGGGTCACTCCATT（３ｐ）（配列番号：５）
をＰＣＲに使用して、種々のヒト組織由来のファージライブラリー（Clontech）をスクリーニングした。３２Ｐ標識されたオリゴヌクレオチド
ACTCGAGCTATGAGCTGCAGGTGCGGGCA（配列番号：６）
に特異的にハイブリダイゼーションする、期待された１６４ｂｐのサイズのＰＣＲ生成物が肺、腎臓、胎盤および心臓由来のファージにおいて観察された。オリゴヌクレオチド
ACTCGAGCTATGAGCTGCAGGTGCGGGCA（配列番号：７）
を用いて、
全長ｃＤＮＡクローンＮＮ１４−１ｂ（ＭＵ−１）を同定、精製し、配列決定した。ＤＮＡ配列および推定アミノ酸配列をそれぞれ配列番号：１および配列番号：２に示す。その読み枠はヘマトポイエチン受容体ファミリーの新規メンバーをコードする。その配列は、当該ファミリーに特徴的なリーダー配列、保存されたシステインペアー、ＰＰ、およびＷＳＸＷＳ（配列番号：８）モチーフならびに膜貫通ドメインおよび伸長した細胞質ドメインを有する。ついで、GenPeptを用いてこの配列をＦＡＳＴＡ並置比較したところ、ヒトＩＬ−２Ｒｂに関して最大の相同性が示された。
  ＭＵ−１ ｃＤＮＡは１９９８年３月１０日にAmerican type Culture Collectionに寄託され、受託番号ＡＴＣＣ        を付与された。」と記載されている。
　さらに、段落【００１３】〜【００１５】には、
「サイトカインおよび細胞増殖／分化活性
 本発明蛋白はサイトカイン活性、細胞増殖活性（
誘導もしくは阻害
誘導もしくは阻害
  本発明蛋白の活性を、とりわけ、下記方法により測定してもよい：
　　　　　　　　　　・・・（途中省略）・・・
　抗原に対するＴ細胞クローンの応答についてのアッセイ（特に、増殖およびサイトカイン産生を測定することによりＡＰＣ−Ｔ細胞相互作用ならびに直接的なＴ細胞の効果を同定する）は、Current Protocols in Immunology, Ed by J. E. Coligan, A.M. Kruisbeek, D.H. Margulies, E.M. Shevach, W Strober, Pub. Greene Publishing Associates and Wiley-Interscience (Chapter 3, In Vitro assays for Mouse Lymphocyte Function; Chapter 6, Cytokines and their cellular receptors; Chapter 7, Immunologic studies in Humans); Weinberger et al., Proc. Natl. Acad. Sci.  USA 77: 6091-6095, 1980; Weinberger et al., Eur. J. Immun. 11: 405-411, 1981; Takai et al., J. Immunol. 137: 3494-3500, 1986; Takai et al., J. Immunol. 140: 508-512, 1988に記載されたものを包含するが、これらに限らない。」との一般的な記載があり、段落【００１６】〜【００２１】には、「免疫刺激または抑制活性」について、段落【００２２】〜【００２３】には、「造血調節活性」について、本願補正発明１の単離ポリヌクレオチドがコードするポリペプチド（以下、「MU-1」という。）の活性を確認するための試験方法が記載され、段落【００２４】〜【００２５】には「研究用途および有用性」、段落【００２６】には「栄養としての用途」が記載されている。
　しかしながら、本願明細書には、可能性のある活性・機能が列挙されているだけであり、MU-1の何らかの具体的な活性を確認した記載はない。
　
（２−３）当審の判断
　上記のとおり、本願明細書には、MU-1の活性・機能について具体的に記載されておらず、MU-1がヘマトポイエチン受容体ファミリーの新規メンバーと推定できることが示されているだけである。
　ここで、原査定の拒絶の理由で引用したCytokine, 1993, Vol.5, No.2, p.95-106には、ヘマトポイエチン受容体ファミリーは、保存されたシステインペアー及びWSXWSモチーフを共通して有し、IL-2R〜IL-7R、IL-9R、GM-CSFR、GHR、EPOR、LIFR等の様々なヘマトポイエチンに対する受容体が包含されることが記載されているが（第９５頁右欄２５〜３３行、Fig.１、第９６頁右欄第５〜８行）、IL-2はT細胞の増殖分化促進活性、EPOは赤血球系細胞増殖刺激活性、またGHは成長促進活性及び蛋白質同化促進活性をそれぞれ有するように（IL-2：「現代化学増刊１８　サイトカイン−免疫応答および細胞の増殖・分化因子−」、１９９０年、株式会社東京化学同人、第１３頁左欄第１〜９行、EPO：同第１０１頁左欄第１〜４行、GH：「生化学辞典（第１版第８刷）」、１９８４年、株式会社東京化学同人、第６８７頁「成長ホルモン」の項参照）、リガンドであるヘマトポイエチンはきわめて多様な生理活性を有しており、各々のヘマトポイエチンを認識しそのシグナルを細胞内に伝達するヘマトポイエチン受容体は、部分構造上の共通性を有する一方、きわめて多様な機能を有することが本願出願時の技術常識である。
　また、ヘマトポイエチン受容体であれば共通した活性・機能を有するという本願出願時の技術常識も存在しないから、MU-1がその部分構造の特徴からヘマトポイエチン受容体ファミリーに属すると推定されたことで、その機能が自ずと推認されるとはいえない。
　また、同じく原査定の拒絶の理由で引用した、本願出願後に頒布された刊行物であるPNAS, 2000, Vol.97, No.21, p.11439-11444には、MU-1とアミノ酸配列が一致するNILRのアミノ酸１１０〜３５０の領域がIL-2Rbと２７％の配列同一性を有していることが記載されているが（第１１４４１頁右欄第２７〜２９行）、本願出願時の技術常識を参酌しても、２７％程度のアミノ酸配列同一性からでは、MU-1とIL-2Rbが同じ機能を有するとは推認できない。
　さらに、「研究用途および有用性」又は「栄養としての用途」は、ポリペプチドが化学物質であることから自ずと有する機能であるから、技術的に意味のある機能とは認められない。
　したがって、本願明細書には、MU-1にどのような活性・機能があるかが記載されておらず、かつ技術常識を参酌してもそれを推認できないから、本願の発明の詳細な説明は、本願補正発明１のMU-1をコードするポリヌクレオチドを使用できるように記載されておらず、本願補正発明１を当業者が実施できる程度に明確かつ十分に記載されていない。
　
（２−４）審判請求人の主張
　審判請求人は平成２５年６月１１日付の審判請求書の手続補正書において、
　「保存されたシステインペアー、ＷＳＸＷＳモチーフ、膜貫通ドメイン、伸長した細胞質ドメインは、サイトカイン受容体ファミリーメンバーであるヒトＩＬ−２Ｒｂが有する構造的特徴であることが本願出願時にすでに知られていた（例えば、Ann. Rev. Immunol. (1996) 14: 179-205（参考文献５として提出）の１８２頁図１、本文２−５行目）。
　上記段落中のヒトＩＬ−２Ｒｂとの最大の相同性の旨の記載もふまえると、上記段落の記載は、本願発明のポリヌクレオチドによりコードされるタンパク質とヒトＩＬ−２Ｒｂとの構造の共通性を述べている。
　タンパク質はポリペプチド高分子であり、その高分子の鎖全体として構成される高次の立体構造により生体内で機能を発揮する。構造に共通性があればその機能にも共通性があると想定される。
　細胞増殖や免疫刺激など、ヒトＩＬ−２Ｒｂの機能は、本願出願時に当業者に知られていた。例えば、Ann. Rev. Immunol. (1996) 14: 179-205（参考文献５）においては、「ＩＬ−２ＲｂとＩＬ−２Ｒｇの細胞膜ドメインにおいてのヘテロ二量体化は、Ｔ細胞増殖のための細胞内シグナルを生じさせ、一方、ＩＬ−２Ｒｂのホモ二量体化が、Ｂ細胞増殖のためのシグナル伝達に十分である」と述べている（参考文献５の１９１ページ２２−２５行）。
　したがって、当業者は本願明細書に基づき、請求項１に記載のポリヌクレオチドによりコードされるタンパク質は、本願出願時にすでに機能が知られているヒトＩＬ−２Ｒｂと類似の機能を示すと想定できる。すなわち本願発明は、当業者が明細書の記載に基づき、有用なものであるとして産業上利用可能であるように使用できるものである。」（主張１）
　「本願発明のＭＵ−１タンパク質が有用であることは、平成２４年８月１６日（提出日）付意見書にて述べた、ＭＵ−１（ＩＬ−２１Ｒ）−Ｆｃの関節リウマチモデルマウスおよびループスモデルマウスに対する活性（参考文献１−３）および、抗ＩＬ−２１Ｒ抗体のループスモデルマウスに対する活性（参考文献４）において実験によっても確認されている。」（主張２）
と主張している。
　上記主張１について検討する。保存されたシステインペアー、WSXWSモチーフ、膜貫通ドメイン等の部分構造は、IL-2Rbを含むヘマトポイエチン受容体スーパーファミリーに共通する構造的特徴であり、かつ、ヘマトポイエチン受容体スーパーファミリーはきわめて多様な機能を有するメンバーを包含していることが本願出願時の技術常識であるから、共通する構造的特徴からMU-1の具体的な機能が推認できるとはいえず、また、MU-1はIL-2Rbとのアミノ酸配列同一性が２７％であっても、本願出願時の技術常識を参酌すると２７％程度のアミノ酸配列同一性から両者が同じ機能を有すると推認されないことは上記（２−３）で述べたとおりであり、審判請求人の主張１は採用することができない。
　次に主張２について検討する。審判請求人が平成２４年８月１６日付の意見書に添付した、本願出願後に頒布された参考資料１〜４には、MU-1(IL-21R)-Fcの関節リウマチモデルマウスやループスモデルマウスに対する活性が記載されている。
　しかしながら、本願明細書には、MU-1がIL-21Rであるとの記載はないし、インターロイキン受容体がそれぞれ異なる活性・機能を有することは、本願出願時の技術常識である。
　したがって、参考文献１〜４のような本願出願後に頒布された刊行物の記載を参酌することは、本願明細書の記載の不備を出願後に補うものであるから、上記主張２も採用できない。
　
（３）むすび
　以上のとおり、本件補正は平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第1項の規定により却下すべきものである。
　
３．本願発明について
　平成２５年４月２５日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本出願に係る発明は、平成２４年８月１６日付手続補正書により補正された請求項１〜４７により記載された事項により特定されるとおりのものであり、そのうち請求項１には以下のとおり記載されている。
「【請求項１】
　（ａ）配列番号：１のヌクレオチド配列；
　（ｂ）配列番号：１のヌクレオチド２３６からヌクレオチド１８５２までのヌクレオチド配列；
　（ｃ）配列番号：１のヌクレオチド２９９からヌクレオチド１８５２までのヌクレオチド配列；
　（ｄ）配列番号：１のヌクレオチド２９９からヌクレオチド９４３までまたは２３６からヌクレオチド９４３までのヌクレオチド配列；
　（ｅ）遺伝学的コードの縮重の結果として（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチドとは配列が異なっているヌクレオチド配列；
　（ｆ）厳密な条件下で（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチド配列に対してハイブリダイゼーションしうるヌクレオチド配列；
　（ｇ）配列番号：２の配列の種相同体をコードするヌクレオチド配列；および
　（ｈ）（ａ）〜（ｄ）のいずれかに示すヌクレオチド配列の対立遺伝子変種
からなる群より選択されるヌクレオチド配列を含む単離ポリヌクレオチド。」(以下、「本願発明１」という。)
　
４．原査定の理由
　原査定の拒絶の理由の１つは、本願の発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないというものである。
　
５．第３６条第４項について
　本願発明１は、本願補正発明１をその一態様として包含するものである。
　そして、本願補正発明１について、本願が、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たさないのは、上記２．（２−３）に記載した理由のとおりである。
　したがって、本願発明１についても同様の理由により、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
６．むすび
　以上のとおりであるから、本願は、本願請求項１に記載の発明について、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしておらず、特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。