【事件の表示】
　特願２０１０−５０２２４５「グリコＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦを用いた治療方法」拒絶査定不服審判事件〔平成２０年１０月１６日国際公開、ＷＯ２００８／１２４４０６、平成２２年　７月１５日国内公表、特表２０１０−５２３５８２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続きの経緯
　本願は、２００８年４月１日（パリ条約による優先権主張外国庁受理　２００７年４月３日　（ＵＳ）米国、２００７年４月１３日　（ＵＳ）米国、２００７年１１月７日　（ＵＳ）米国）を国際出願日とする出願であって、平成２４年１２月７日付け拒絶理由通知に対して、平成２５年３月１８日付けで意見書及び手続補正書が提出されたが、同年３月２７日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、同年８月２日に拒絶査定不服審判が請求されるとともに、同日付けで手続補正がなされたものである。
第２　平成２５年８月２日付けの手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２５年８月２日付けの手続補正（以下、「本件補正」という。）を却下する。
［理由］
１．本件補正の内容
　本件補正により、特許請求の範囲は、
補正前の
「【請求項１】
ドナーにおける幹細胞産生を増加させる医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であり、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化１】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項２】
　前記高分子修飾基と前記グリコシル連結基は、リンカーを介して共有結合されている請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項３】
前記グリコシル連結基は、修飾されたシアル酸残基を含み、前記修飾されたシアル酸残基は、式
　　【化２】
の構造を有する請求項２に記載の医薬組成物。
（式中、Ｒは前記高分子修飾基であり、前記高分子修飾基は、前記リンカーを介して前記シアル酸残基に付着されている。）
　　【請求項４】
前記修飾されたシアル酸残基は、式
　　【化３】
の構造を有する請求項３に記載の医薬組成物。
（式中、ｎは１〜２０００の整数である。）
　　【請求項５】
前記グリコシル連結基は、式
　　【化４】
を有する修飾されたシアリル残基を含む請求項１に記載の医薬組成物。
（式中、Ｒ2はＨ、ＣＨ2ＯＲ7、ＣＯＯＲ7またはＯＲ7であり、
　Ｒ7はＨ、置換または非置換アルキル、もしくは置換または非置換ヘテロアルキルを表し、
　Ｒ3およびＲ4は、独立してＨ、置換または非置換アルキル、ＯＲ8、およびＮＨＣ（Ｏ）Ｒ9から選択されたメンバーであり、
　Ｒ8およびＲ9は独立して、Ｈ、置換または非置換アルキル、置換または非置換ヘテロアルキル、もしくはシアル酸から選択され、
　Ｌaは結合、置換または非置換アルキル、および置換または非置換ヘテロアルキルから選択されるリンカーであり、
　Ｒ16およびＲ17は、独立して選択される高分子アームであり、
　Ｘ2およびＸ4は、ポリマー部分Ｒ16およびＲ17をＣに接合する独立して選択される連結断片であり、
　Ｘ5は非反応性基である。）
　　【請求項６】
前記Ｇ−ＣＳＦペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列を有する請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項７】
前記アミノ酸残基は、配列番号１の１３４位のスレオニンである請求項６に記載の医薬組成物。
　　【請求項８】
ｑは０である請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項９】
　前記ある量は、１ｍｇから２０ｍｇの範囲である請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項１０】
　前記ある量は、２５μｇ／ｋｇ、５０μｇ／ｋｇ、１００μｇ／ｋｇ、および２００μｇ／ｋｇから選択される単位用量である請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項１１】
骨髄移植に対して適格な対象における顆粒球の数を増加させる医薬組成物であって、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと、ポリ（エチレングリコール）である高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、前記Ｇ−ＣＳＦペプチドは配列番号１のアミノ酸配列を有し、前記高分子修飾基は、１２６位のグリシンから１４３位のセリンに亘る前記Ｇ−ＣＳＦペプチドの領域内で前記Ｇ−ＣＳＦペプチドに共有結合されており、前記高分子修飾基は、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、前記グリコシル
連結基は、
　　【化５】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、
　ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１２】
対象における幹細胞産生を増加させる医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと、ポリ（エチレングリコール）である高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
前記Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化６】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化７】
の構造を有し、式中、ｎは１〜２０００の整数である医薬組成物。
　　【請求項１３】
癌治療に起因する骨髄抑制を予防、治療および軽減する医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化８】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１４】
対象における白血球産生不全を特徴とする状態の治療を必要とする該対象における該状態を治療する医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記ある量は、前記対象における前記状態を改善するのに有効な量であり、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化９】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ1 5は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１５】
哺乳動物における好中球減少症または血小板減少症の治療のための医薬組成物であって、
　医薬として有効な量の、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化１０】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１６】
培養中の造血幹細胞を拡張する方法であって、
　前記幹細胞に、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である有効量のペプチドを投与する工程を含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化１１】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、方法。
　　【請求項１７】
対象における造血を増加させるか、または対象における造血始原細胞の数を増加させる医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である有効量のペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化１２】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１８】
骨髄の安定した生着を提供する方法であって、
（ａ）前記骨髄のドナーに、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドであって、前記高分子修飾基がポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、前記グリコシル連結基が、
　　【化１３】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、前記ペプチドを投与すること、
（２）前記ドナーから前記骨髄を単離すること、および
（３）前記骨髄をレシピエントに注入すること、を含む方法。
　　【請求項１９】
対象における造血始原細胞の数を増加させる医薬組成物であって、
（ａ）１，１’−［１，４−フェニレン−ビス−（メチレン）−ビス−１，４，８，１］
−テトラアザシクロテトラデカン（ＡＭＤ３１００）である、式（１）の化合物を含む第１の組成物と、
（ｂ）顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドであって、前記高分子修飾基がポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、前記グリコシル連結基が、
　　【化１４】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、前記ペプチドを含む第２の組成物と、を含む医薬組成物。
　　【請求項２０】
（ａ）顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと水溶性ポリマーの間の共有結合共役体であるペプチドであって、前記水溶性ポリマーが、ポリ（エチレングリコール）であるともに、インタクトなグリコシル連結基を介して、前記Ｇ−ＣＳＦペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記Ｇ−ＣＳＦペプチドに共有結合されており、前記グリコシル連結基が、
　　【化１５】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、前記ペプチド、
（ｂ）界面活性剤、
（ｃ）脂肪酸、および
（ｄ）腸溶材料、を成分として含む経口剤であって、前記成分（ａ），（ｂ）および（ｃ）は、液相で混合されると共に成分（ｄ）との混合前に凍結乾燥される、経口剤。」
から、
　補正後の
「　【請求項１】
ドナーにおける幹細胞産生を増加させるために使用するための医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化１】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化２】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である医薬組成物。
　　【請求項２】
前記Ｇ−ＣＳＦペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列を有する請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項３】
ｑは０である請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項４】
　前記ある量は、１ｍｇから２０ｍｇの範囲である請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項５】
　前記ある量は、２５μｇ／ｋｇ、５０μｇ／ｋｇ、１００μｇ／ｋｇ、および２００μｇ／ｋｇから選択される単位用量である請求項１に記載の医薬組成物。
　　【請求項６】
骨髄移植に対して適格な対象における顆粒球の数を増加させるために使用するための医薬組成物であって、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化３】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化４】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数であり、
前記Ｇ−ＣＳＦペプチドは配列番号１のアミノ酸配列を有する医薬組成物。
　　【請求項７】
対象における幹細胞産生を増加させるために使用するための医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと、ポリ（エチレングリコール）である高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化５】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化６】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である医薬組成物。
　　【請求項８】
癌治療に起因する骨髄抑制を予防、治療および軽減するために使用するための医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化７】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化８】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である医薬組成物。
　　【請求項９】
対象における白血球産生不全を特徴とする状態の治療を必要とする該対象における該状態の治療に使用するための医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化９】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化１０】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である医薬組成物。
　　【請求項１０】
哺乳動物における好中球減少症または血小板減少症の治療に使用するための医薬組成物であって、
　医薬として有効な量の、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化１１】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化１２】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である医薬組成物。
　　【請求項１１】
培養中の造血幹細胞を拡張する方法であって、
　前記幹細胞に、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である有効量のペプチドを投与する工程を含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化１３】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化１４】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である、方法。
　　【請求項１２】
対象における造血を増加させるか、または対象における造血始原細胞の数を増加させるために使用するための医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である有効量のペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化１５】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化１６】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である、医薬組成物。
　　【請求項１３】
骨髄の安定した生着を提供する方法に使用するための医薬組成物であって、
　前記医薬組成物は、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化１７】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化１８】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数であり、
　前記方法が、
（ａ）前記骨髄のドナーに、前記Ｇ−ＣＳＦペプチドを投与すること、
（ｂ）前記ドナーから前記骨髄を単離すること、および
（ｃ）前記骨髄をレシピエントに注入すること、を含む、医薬組成物。
　　【請求項１４】
対象における造血始原細胞の数を増加させるために使用するための医薬組成物であって、
（ａ）１，１’−［１，４−フェニレン−ビス−（メチレン）−ビス−１，４，８，１］
−テトラアザシクロテトラデカン（ＡＭＤ３１００）である、式（１）の化合物を含む第１の組成物と、
（ｂ）顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドを含む第２組成物であって、Ｇ−ＣＳＦペプチドが、
　　【化１９】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化２０】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である、前記第２の組成物と、を含む医薬組成物。
　　【請求項１５】
（ａ）顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと水溶性ポリマーの間の共有結合共役体であるペプチドであって、Ｇ−ＣＳＦペプチドが、
　　【化２１】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化２２】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である、前記ペプチド、
（ｂ）界面活性剤、
（ｃ）脂肪酸、および
（ｄ）腸溶材料、を成分として含む経口剤であって、前記成分（ａ），（ｂ）および（ｃ）は、液相で混合されると共に成分（ｄ）との混合前に凍結乾燥される、経口剤。」
と補正された。
　本件補正前後の発明特定事項を対比すると、本件補正後の請求項８は、癌治療に起因する骨髄抑制を予防、治療および軽減するために使用するための医薬組成物の発明であり、これは補正前の請求項１３に対応するものである。
　また、本件補正後の請求項９は、対象における白血球産生不全を特徴とする状態の治療を必要とする該対象における該状態の治療に使用するための医薬組成物であり、これは補正前の請求項１４に対応するものである。
　さらに、本件補正後の請求項１０は、哺乳動物における好中球減少症または血小板減少症の治療に使用するための医薬組成物であり、これは補正前の請求項１５に対応するものである。
　そこで、本件補正前の請求項１３〜１５と補正後の請求項８〜１０をそれぞれ対比すると、本件補正は、本件補正前の請求項１３〜１５における発明を特定するために必要な事項である
「前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化８】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）」
を
「Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化７】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化８】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である」
に補正するものである。
２．本件補正の適否
（１）本件補正の目的について
　本件補正は、補正前の請求項１３〜１５の発明特定事項である「顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチド」を
「前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化８】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）」
ものから
「Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　　【化７】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化８】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である」
ものに限定するものということができるものであり、かつ、本件補正後の請求項８〜１０に記載された発明と本件補正前の請求項１３〜１５に記載された発明とは、産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるので、本件補正は、請求項８〜１０については、特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
（２）独立特許要件について
　そこで、本件補正後の請求項８〜１０に記載された発明（以下、本件補正後の各請求項に記載された発明を「本願補正発明８」のように、本件補正発明に請求項の番号を付していう。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか否か、すなわち、特許法第１７条の２第６項において準用する同法第１２６条第７項に規定する要件を満たすか否か、について検討する。
（２−１）引用例に記載された事項
　原査定の拒絶の理由に引用された、本願優先日前に頒布された刊行物である国際公開第２００６／０７４４６７号（以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている。（引用例１は英語で記載されているため訳文で示す。）
（ア）「顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）は、好中球顆粒球前駆細胞および成熟好中球の生存、増殖、分化、および機能を刺激する糖タンパク質である。臨床的使用における組換えヒトＧ−ＣＳＦの２つの形態は好中球顆粒球形成の強力な刺激因子であり、一部の好中球減少状態の感染性合併症の予防における有効性が明らかにされた。それらは骨髄抑制療法からの好中球回復を加速するために使用されうる。
　Ｇ−ＣＳＦは、熱性好中球減少症の発生率を削減することによって癌化学療法の死亡率、骨髄移植によって支持される高用量化学療法の死亡率、および重篤な慢性好中球減少症者における感染の発生率と持続期間を減少させる。さらに、Ｇ−ＣＳＦは最近、心筋梗塞の発症後に投与されると治療的であることが証明されている。」（段落［０００２］〜［０００３］）
（イ）「【図１】本発明の実施において有用な代表的な修飾シアル酸ヌクレオチドを示す図である。・・・Ｂ．線状ＣＭＰシアル酸ＰＥＧ（例えば、１０ｋＤａ）の構造。
・・・
【図３】非ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦ（Ａ）、化学的ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦ（Ｂ）、および酵素的糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦ（Ｃ）のインビボ滞留寿命の比較を示す図である。
【図４】図３に示されている種の活性の比較を示す図である。」（段落［００２４］〜［００２７］）
（ウ）「略語
 ・・・Ｓｉａ、シアリルまたはＮ−アセチルノイラミニル、・・・およびそれの誘導体と類似体。」（段落［００３０］〜［００３１］）
（エ）「本発明は、Ｇ−ＣＳＦでのグリカン構造の修飾のための方法を包含する。Ｇ−ＣＳＦは、活性化Ｔ細胞、マクロファージ、内皮細胞、および間質線維芽細胞によって生成されるサイトカインとして当業界で公知である。Ｇ−ＣＳＦは主に骨髄で作用し、炎症性白血球の産生を増大させ、さらに内分泌性ホルモンとして作用し、炎症性機能中に消費される好中球の補充を開始させる。Ｇ−ＣＳＦには化学療法後の骨髄置換における臨床用途もある。」（段落［００７８］）
（オ）「代表的な実施形態において、本発明のＧ−ＣＳＦペプチドが、特定の種類の放射線療法、化学療法、および骨髄移植を受ける癌患者における感染を予防する目的のために患者に投与され、原因にかかわらず、重篤な慢性または相対的白血球減少症の治療にために末梢血前駆細胞移植における収集のための前駆細胞を動員し、かつ急性骨髄性白血病患者の治療を支持しうる。また、本発明のポリペプチドコンジュゲートまたは組成物は、ＡＩＤＳまたは他の免疫不全疾患および細菌感染の治療に使用されうる。」（段落［００８１］）
（カ）「別の代表的な実施形態において、本発明はＧ−ＣＳＦペプチドコンジュゲートを提供するが、ここで修飾グリコシル残基（グリコシル連結基を含む）はＴｈｒ１３３にある（配列がＭｅｔで始まる場合はＴｈｒ１３４）。本実施形態に記載の代表的な式は部分
［式中、Ｌは、０順位リンカー、置換もしくは非置換アルキル、および置換もしくは非置換ヘテロアルキル部分であるリンカーである。代表的なリンカーが天然または非天然アミノ酸のアミドまたはカルバメートである（例えば、−Ｃ（Ｏ）（ＣＨ２）ＳＮＨＣ（Ｏ）−）が、ここで指数ｓは１〜２０の整数を表す。ポリ（エチレングリコール）（ＰＥＧ）部分は、約１００ｋＤまでの分子量を有しうる。代表的なＰＥＧ部分はほぼ１ＫＤａ、２ＫＤａ、５ＫＤａ、１０ＫＤａ、１５ＫＤａ、２０ＫＤａ、２５ＫＤａ、３０ＫＤａ、３５ＫＤａ、４０ＫＤａ、４５ＫＤａ、５０ＫＤａ、５５ＫＤａ、６０ＫＤａ、６５ＫＤａ、７０ＫＤａ、７５ＫＤａ、または８０ＫＤａである。ＰＥＧ部分は、本明細書に記載のものなど線状または分岐ＰＥＧ種である。リンカーに結合されていないＰＥＧ部分の末端は、ＯＨまたは別の部分のいずれか、例えば、Ｏ−（Ｃ１−Ｃ４）置換もしくは非置換アルキル基でありうる。ＯＭｅが現在、好ましい。］を含む。
　さらに代表的な実施形態において、本発明の糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦは基礎構造
［式中、Ｒおよびｎは上記の通りである］を含む。リンカー腕−ＰＥＧカセットは任意の位置でシアル酸に結合されている。炭素５での窒素は現在、好ましいが、炭素９でのヒドロキシルはアミンで置換され、上記の通り官能化されうる。
　上記の図式の各々において、グリコシル化部位は位置１３４でのトレオニンとして表される。図式は、末端のメチオニンを含むＧ−ＣＳＦペプチドに関する。図式は、末端のメチオニンを含むことがないＧ−ＣＳＦペプチドにも関するが、この場合、上記図式の各々Ｔｈｒは適切にＴｈｒ１３３と標識される。」（段落［０１２９］〜［０１３０］）
（キ）「本発明の医薬組成物において使用される活性成分は、糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦ、および刺激顆粒球生成の生物特性を有するその誘導体である。好ましくは、本発明のＧ−ＣＳＦ組成物は、非経口（例えば、ＩＶ、ＩＭ、ＳＣ、またはＩＰ）投与される。有効な投与量は、治療される状態および投与経路によって大幅に変動することが予想されるが、活性材料の約０．１（約７Ｕ）〜１００（約７０００Ｕ）μｇ／ｋｇ体重の範囲であることが予想される。貧血状態の治療のための好ましい用量は、週３回約５０〜約３００単位／ｋｇである。本発明はインビボ滞留時間の増大したＧ−ＣＳＦを提供するため、上記投与量は場合により本発明の組成物が投与されると低下される。」（段落［０３１９］）
（ク）「実施例２
２ポットでの２つの酵素法
　次の実施例では２つの連続ステップにおけるＧ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃ−ＳＡ−ＰＥＧの調製が例示され、ここで各々の中間生成物は次にステップで使用される前に精製される。
ａ．ＧａｌＮＡｃ−Ｔ２を使用するＧ−ＣＳＦおよびＵＤＰ−ＧａｌＮＡｃからのＧ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃ（ｐＨ６．２）の調製
　パッケージされた緩衝液３．２ｍＬ中Ｇ−ＣＳＦ（９６０ｍｃｇ）を、ＵＦフィルター（ＭＷＣＯ５Ｋ）を使用する限外ろ過によって濃縮し、次いで２５ｍＭ  ＭＥＳ緩衝液（ｐＨ６．２、０．００５％ＮａＮ３）１ｍＬで再構成した。ＵＤＰ−ＧａｌＮＡｃ（６ｍｇ、９．２４ｍＭ）、ＧａｌＮＡｃ−Ｔ２（４０μＬ、０．０４Ｕ）、および１００ｍＭ  ＭｎＣｌ２（４０μＬ、４ｍＭ）を次いで添加し、結果として生じる溶液を室温下にインキュベートした。
　２４時間後、ＭＡＬＤＩは、反応が完了したことを示した。反応混合物を直接、ＳＥＣ（Ｓｕｐｅｒｄｅｘ  ７５およびＳｕｐｅｒｄｅｘ  ２００）、およびＰＢＳ（リン酸緩衝生理食塩水、ｐＨ４．９および０．００５％トウィーン（Ｔｗｅｅｎ）８０）を含んで成る溶出緩衝液を使用するＨＰＬＣ精製にかけた。Ｇ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃの採集ピークをセントリコン（Ｃｅｎｔｒｉｃｏｎ）５ＫＤａＭＷＣＯフィルターを使用して約１５０μＬに濃縮し、ＰＢＳ（リン酸緩衝生理食塩水、ｐＨ４．９および０．００５％トウィーン（Ｔｗｅｅｎ）８０）を思量して容積を１ｍＬに調節した。最終タンパク質濃度１ｍｇ／ｍＬ（Ａ２８０）、収率１００％。試料４℃下に保存した。
ｂ．精製Ｇ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃ、ＣＭＰ−ＳＡ−ＰＥＧ（２０ＫＤａ）およびマウスＳＴ６ＧａｌＮＡｃ−１（ｐＨ６．２）を使用するＧ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃ−ＳＡ−ＰＥＧの調製
　タンパク質１ｍｇを含有するＧ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃ溶液を２５ｍＭ  ＭＥＳ緩衝液（ｐＨ６．２、０．００５％ＮａＮ３）へ緩衝液交換し、ＣＭＰ−ＳＡ−ＰＥＧ（２０ＫＤａ）（５ｍｇ、０．２５ｕｍｏｌ）を添加した。溶解後、ＭｎＣｌ２（１００μＬ、１００ｍＭ溶液）およびＳＴ６ＧａｌＮＡｃ−Ｉ（１００μＬ、マウス酵素）を添加し、反応混合物をゆっくり３２℃下に３日間振動させた。反応混合物を限外ろ過（ＭＷＣＯ５Ｋ）によって濃縮し、緩衝液を２５ｍＭ  ＮａＯＡｃ（ｐＨ４．９）で１回交換し、次いで全容積１ｍＬに濃縮した。次いで生成物をＳＰ−セファロース（Ａ：２５ｍＭ  ＮａＯＡｃ＋０．００５％トウィーン８０  ｐＨ４．５、Ｂ：２５ｍＭ  ＮａＯＡｃ＋０．００５％トウィーン８０  ｐＨ４．５＋２Ｍ  ＮａＣｌ）を保持時間１３−１８分、ＳＥＣ（Ｓｕｐｅｒｄｅｘ７５、ＰＢＳ−ｐＨ７．２、０．００５％トウィーン８０）を保持時間８．６分（ｓｕｐｅｒｄｅｘ７５、フロー１ｍＬ／分）で使用して精製した。所望の画分を採集し、０．５ｍＬに濃縮し、４℃下に保存した。」（段落［０３３３］〜［０３３７］）
（ケ）「・・・
【請求項２１】
  顆粒球コロニー刺激因子ペプチドであって、前記ペプチドのアミノ酸残基に結合したグリコシル連結基を含んで成り、前記グリコシル連結基が、式
［式中、
  Ｒ２はＨ、ＣＨ２ＯＲ７、ＣＯＯＲ７、ＣＯＯ−またはＯＲ７であり、
  ここで
      Ｒ７は、Ｈ、置換もしくは非置換アルキル、または置換もしくは非置換へテロアルキルであり、
  Ｒ３およびＲ４は、Ｈ、置換もしくは非置換アルキル、ＯＲ８、ＮＨＣ（Ｏ）Ｒ９から独立して選択されるメンバーであり、
  ここで
      Ｒ８およびＲ９は、Ｈ、置換もしくは非置換アルキル、または置換もしくは非置換へテロアルキル、またはシアル酸から独立して選択され、
  ｓは１〜２０の整数であり、
  ｆは１〜２５００の整数であり、かつ
  ＱはＨおよび置換もしくは非置換Ｃ１−Ｃ６アルキルから選択されるメンバーである］
を有する修飾シアリル残基を含んで成る、顆粒球コロニー刺激因子ペプチド。
【請求項２２】
  前記修飾シアリル残基が式
を有する、請求項２１に記載のペプチド。
・・・
【請求項４２】
  請求項２１に記載の顆粒球コロニー刺激因子ペプチド、および医薬的に許容される担体を含んで成る医薬製剤。」（特許請求の範囲）
（コ）
（ＦＩＧＵＲＥ　１Ｂ）
（サ）
（ＦＩＧＵＲＥ　４）
（２−２）引用発明
　引用例１の記載事項（ケ）によれば、引用例１には、特定の修飾シアリル残基を含んで成る顆粒球コロニー刺激因子ペプチドを含んで成る医薬製剤の発明が記載され、記載事項（カ）によれば、該ペプチドの代表的な実施例として、
が記載され、ここで
はＧ−ＣＳＦペプチドとその１３４位のスレオニンであり、ＰＥＧ部分として２０ｋＤａの分子量のものが記載され、ＰＥＧ部分の末端としてＯＭｅが好ましいことが記載されている。さらに同（カ）によれば、さらに代表的な実施形態として、
なるものが記載され、記載事項（ウ）によれば、ＳｉａはシアリルまたはＮ−アセチルノイラミニルのことであり、記載事項（イ）の図１Ｂの説明及び記載事項（コ）によれば、その化学構造は、
であると認められる。
　そして、記載事項（ク）によれば、上記
の実施例といえるＧ−ＣＳＦ−ＧａｌＮＡｃ−ＳＡ−ＰＥＧを酵素的に調製したことが記載され、記載事項（イ）の図３、４の説明及び（サ）によれば、酵素的糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦが活性を示すことが記載されている。
　そうすると、これら引用例１の記載を総合勘案すれば、引用例１には、以下の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　「医薬製剤であって、前記医薬製剤は、
であって、
はＧ−ＣＳＦペプチド及びその１３４位のスレオニンであり、ＰＥＧ部分、すなわち、−（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｎＣＨ２ＣＨ２ＯＲ部分の分子量は２０ｋＤａであり、ＰＥＧ部分の末端、すなわち、ＯＲのＲはＭｅであり、Ｓｉａは
という構造を有するペプチドを含む、医薬製剤。」
（２−３）本願補正発明８について
（２−３−１）対比
　本願補正発明８と引用発明を対比する。
　最初に、本願補正発明８における用語の意味について確認する。本願補正発明８には、
「Ｇ−ＣＳＦペプチドは、
　
の構造を有し、」
なる発明特定事項が含まれているが、上記構造式は、その構造中にＳｉａ−ＰＥＧなる構造、すなわち、本願補正発明８における高分子修飾基を含むものであるから、上記記載における「Ｇ−ＣＳＦペプチド」は、「顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合体であるペプチド」であると認められる。そこで、以下、「Ｇ−ＣＳＦペプチド」と記載した場合、高分子修飾基を有さないＧ−ＣＳＦのペプチドを意味することとし、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドは、「Ｇ−ＣＳＦ共役体ペプチド」と記載することとする。
　そこで、両者を対比する。
　まず、引用発明における
と本願補正発明８における
は、いずれもＧ−ＣＳＦペプチドとその１３４位のスレオニンを意味するものと認められる。また、引用発明における
である構造は、本願補正発明８における
の、ｑが０で、Ｓｉａ−ＰＥＧにおける
である場合の構造に該当するものである。また、引用発明におけるＰＥＧ部分、すなわち−（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｎＣＨ２ＣＨ２ＯＲ部分の分子量は２０ｋＤａであるから、ｎは約４５４となり、本願補正発明８におけるｎは４００〜５００の整数である。してみると、結局、引用発明におけるペプチドの化学構造は、本願補正発明８の医薬組成物が含むペプチドの化学構造に該当することになるから、引用発明にいうペプチドは、本願補正発明８にいう顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合体であるペプチドに該当するものといえる。また、引用発明の医薬製剤が、ある量のペプチドを含み、本願補正発明８の医薬組成物に該当することは、明らかである。
　そうすると、両者は、
　「医薬組成物であって、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドを含み、
　Ｇ−ＣＳＦ共役体ペプチドは、
　　【化７】
の構造を有し、
式中、ｑは０または１であり、
Ｓｉａ−ＰＥＧは、
　　【化８】
の構造を有し、式中、ｎは４００〜５００の整数である医薬組成物。」
である点で一致し、以下の点で相違する。
　医薬組成物の用途が、本願補正発明では、「癌治療に起因する骨髄抑制を予防、治療および軽減するために使用するため」であるのに対し、引用発明には、上記用途が特定されていない点（以下、「相違点」という。）。
（２−３−２）判断
　上記相違点について検討するに、引用例１の記載事項（オ）には、引用発明のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドは、放射線療法、化学療法、および骨髄移植を受ける癌患者における感染を予防する目的のために使用されることが記載され、記載事項（サ）には、酵素的糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦが、白血球数を増大させることを確認した実験結果が記載されている。また、記載事項（ア）及び（エ）には、Ｇ−ＣＳＦは主に骨髄で作用し、炎症性白血球を増大させること、好中球減少状態の感染性合併症の予防に有効であること、骨髄抑制療法からの好中球回復を加速するために使用され得ることが記載されている。そうすると、これら記載に接した当業者であれば、引用発明のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドを含む医薬組成物を、放射線療法、化学療法等の骨髄抑制療法を受ける癌患者において、その骨髄における白血球数を増大させ、感染を予防するためのもの、換言すれば、癌治療に起因する骨髄抑制を予防、治療および軽減するために使用するためのものとすることは、容易に成し得ることである。
　次に、本願補正発明８の効果について検討する。本願の発明の詳細な説明には、実施例１〜３として、本願補正発明８のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドは、従来のＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦに比べて、好中球数やＣＤ３４＋数を増加させる効果に優れることが記載されているが、引用例１の記載事項（イ）及び（サ）によれば、白血球数に対して、酵素的糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦは、非ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦ又は化学的ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦより高い効果を示したことが理解できるから、上記のような本願補正発明８の効果は、当業者が想定し得る範囲内のものであり、当業者の予測を超える格別顕著なものということはできない。
　この点について、審判請求人は、審判請求書において、下記を主張する。
「上記構成のような特定のＧ−ＣＳＦ共役体によれば、明細書中に示すような（特に図１および２参照）驚くべき活性を有するといった有利な効果を奏する。 
 　例えば、本願発明に係る医薬組成物であるＸＭ２２（グリコＰＥＧ−ＧＣＳＦ）は、５０μｇ／ｋｇの用量で、１００μｇ／ｋｇのニューラスタ（登録商標：市販）と比較して、好中球数およびＣＤ３４＋細胞数に関して同等または、より高い効果を示した（明細書の段落［００３８］、実施例１および２、図面の図１および２等参照）。すなわち、本願発明に係るＧ−ＣＳＦ共役体（医薬組成物）は、従来のニューラスタＰＥＧ−Ｇ−ＣＳＦ製剤と比較して、約２倍の薬理効果を有している。 」
　しかしながら、上述のとおり、引用例１の記載事項（イ）及び（サ）によれば、酵素的糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦが化学的ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦより高い活性を示したことが記載されているから、本願補正発明８のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドが、ニューラスタに比較して優れた効果を示すことは、当業者が予測できる範囲のものといわざるを得ない。
　したがって、本願補正発明８は、引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができない。
（２−４）本願補正発明９について
（２−４−１）対比・判断
　本願補正発明９と引用発明を対比すると、両者は、上記（２−３−１）に記載した点と同じ点で一致し、以下の点で相違する。
　医薬組成物の用途が、本願補正発明では、「対象における白血球産生不全を特徴とする状態の治療を必要とする該対象における該状態の治療に使用するため」であるのに対し、引用発明には、上記用途が特定されていない点（以下、「相違点９」という。）。
　上記相違点９について検討するに、引用例１の記載事項（サ）によれば、酵素的糖ＰＥＧ化Ｇ−ＣＳＦが、白血球数を増大させたことが記載されているから、引用発明のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドを含む医薬組成物を、対象における白血球産生不全を特徴とする状態の治療を必要とする該対象における該状態の治療に使用するためのものとすることに格別の創意を要したものとはいえない。
　そして、本願補正発明９の効果についても、上記（２−３−２）に記載したとおり、引用例１に記載された発明から、当業者が容易に予測できる範囲内のものに過ぎない。
　したがって、本願補正発明９は、引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができない。
（２−５）本願補正発明１０について
　本願補正発明１０と引用発明を対比すると、両者は、上記（２−３−１）に記載した点と同じ点で一致し、以下の点で相違する。
　医薬組成物の用途が、本願補正発明では、「哺乳動物における好中球減少症または血小板減少症の治療に使用するため」であるのに対し、引用発明には、上記用途が特定されていない点（以下、「相違点１０」という。）。
　上記相違点１０について検討するに、引用例１の記載事項（オ）には、Ｇ−ＣＳＦ共役体ペプチドを白血球減少症の治療に用いられることが記載され、記載事項（ア）にはＧ−ＣＳＦは好中球形成の刺激因子であることが記載されている。そうすると、引用発明のＧ−ＣＳＦ共役体ペプチドを含む医薬組成物を、哺乳動物における好中球減少症または血小板減少症の治療に使用するためのものとすることに格別の創意を要したものとはいえない。
　そして、本願補正発明１０の効果についても、上記（２−３−２）に記載したとおり、引用例１に記載された発明から、当業者が容易に予測できる範囲内のものに過ぎない。
　したがって、本願補正発明１０は、引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができない。
（３）むすび
　よって、本件補正は、特許法第１７条の２第６項において準用する同法第１２６条第７項の規定に違反するものであるから、同法第１５９条第１項で読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
第３　本願発明
　本件補正は、上記のとおり却下されたので、本願に係る発明は、平成２５年３月１８日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜２０により特定されるものであるところ、その請求項１３〜１５に係る発明（以下、「本願発明１３〜１５」という。）は、次のとおりのものである。
「【請求項１３】
癌治療に起因する骨髄抑制を予防、治療および軽減する医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化８】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１４】
対象における白血球産生不全を特徴とする状態の治療を必要とする該対象における該状態を治療する医薬組成物であって、
　顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記ある量は、前記対象における前記状態を改善するのに有効な量であり、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化９】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ1 5は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。
　　【請求項１５】
哺乳動物における好中球減少症または血小板減少症の治療のための医薬組成物であって、
　医薬として有効な量の、顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体であるペプチドを含み、
　前記高分子修飾基は、ポリ（エチレングリコール）であるとともに、グリコシル連結基を介して前記ペプチドのグリコシルまたはアミノ酸残基において前記ペプチドに共有結合されており、
　前記グリコシル連結基は、
　　【化１０】
から選択されるサブ構造を含む（式中、Ｒ15は修飾されたシアル酸残基であり、ｐおよびｑは、独立して０または１から選択される整数である。）、医薬組成物。」
第４　引用例に記載された事項
　引用例１に記載された事項は、上記第２（２）（２−１）に記載したとおりであり、引用例１から認定される引用発明は、上記第２（２）（２−２）に記載したとおりである。
第５　対比・判断
　本願発明１３〜１５は、「顆粒球コロニー刺激因子（Ｇ−ＣＳＦ）ペプチドと高分子修飾基との間の共有結合共役体である、ある量のペプチド」を、本願補正発明８〜１０の上位概念にしたものである。
　そうすると、本願発明１３〜１５の下位概念の発明に相当するといえる本願補正発明８〜１０が、上記第２（２）（２−３）〜（２−５）にて説示したとおり、引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明１３〜１５も、同様に、引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　なお、審判請求人は、当審の審尋に対する回答書の中で、補正案を提示し、補正の機会を与えるよう主張している。
　しかしながら、もとよりそのような補正の機会を与える義務が審判合議体にないことは特許法の各規定に照らし明らかであるし、知的財産高等裁判所においても認められているところである（例えば、平成２０年（行ケ）第１０２７５号判決、平成２２年（行ケ）第１０１９０号判決、平成１９年（行ケ）第１０２７４号判決参照）。
　しかも、上記補正案における補正は、つまるところ、Ｇ−ＣＳＦペプチドの用量を特定するものであるが、引用例１の記載事項（キ）には、有効な投与量として、上記補正案の用量を含む範囲が記載されているから、結局は進歩性がないものとの結論に至る蓋然性が高いと認められる点、付言する。
第６　むすび
　以上のとおり、本願発明１３〜１５は、引用例１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、その余の請求項について論及するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。