【事件の表示】
　上記当事者間の特許第２１３０８６０号発明「ヒト血清アルブミンの製造方法」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　訂正を認める。
　本件審判の請求は、成り立たない。
　審判費用は、請求人の負担とする。
【理　由】
１．手続の経緯
　本件特許第２１３０８６０号に係る出願は、平成１年９月１８日に特許出願され、本件発明は平成９年７月１８に特許の設定登録がなされ、この特許に対して、財団法人　化学及血清療法研究所より平成１４年３月７日に本件無効審判の請求がなされ、平成１４年１２月１６日付けで無効理由通知がなされ、その指定期間である平成１４年１２月２０日に訂正請求がなされたものである。
　
２．訂正の可否に対する判断
（１）訂正の内容
訂正事項ａ．
　特許請求の範囲の請求項１に係る記載
「遺伝子操作により調製されたヒト血清アルブミン産生宿主を培養して得られたヒト血清アルブミンを含む培養上清を、アセチルトリプトファンあるいは炭素数６〜１２の有機カルボン酸またはその塩の存在下に５０〜７０℃で１〜５時間加熱処理することを特徴とするヒト血清アルブミンの製造方法。」を、
「遺伝子操作により調製されたヒト血清アルブミン産生宿主であって、ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌するサッカロマイセス・セレビシエを培養して得られたヒト血清アルブミン及び該プロテアーゼを含む培養上清を、該プロテアーゼを不活化するために、アセチルトリプトファンあるいは炭素数６〜１２の有機カルボン酸またはその塩の存在下に５０〜７０℃で１〜５時間加熱処理することを特徴とするヒト血清アルブミンの製造方法。」と訂正する。
訂正事項ｂ．
　明細書第１９頁２０行〜第２０頁１行（特許公報第５頁第９欄第４９〜５０行）の「本発明において、宿主としては酵母、特にサッカロマイセス属もしくはピキア属が使用される。」とあるのを、「本発明においては、宿主酵母細胞としてサッカロマイセス・セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae)が使用される。」と訂正する。
（２）訂正の目的の適否、新規事項の有無、及び拡張・変更の存否
　上記訂正事項ａ．は、訂正前の請求項1における「宿主」を、特定の宿主「ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌するサッカロマイセス・セレビシエ」に限定するとともに、培養上清が「該ブロテアーゼ」を含むこと、及び加熱処理が「該プロテアーゼを不活化するために」行われるものであることを明りょうにしたものであるから、同訂正事項ａ．は、特許法第１３４条第２項第１号及び第３号に規定する特許請求の範囲の滅縮及び明りようでない記載の釈明を目的とする訂正に相当する。
　訂正事項ｂ．は、訂正事項ａ．の訂正に伴い、特許請求の範囲と整合しなくなった発明の詳細な説明の記載を、特許請求の範囲と整合させるためのものであるから、明りょうでない記載の釈明を目的とする訂正に相当する。
　上記訂正事項ａ．における、「ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌するサッカロマイセス・セレビシエ」は、実施例において使用された宿主に相当するものであり、また、本件発明における加熱が、宿主によって産生分泌された培養上清中の上記特定のプロテアーゼを不活化するために行われるものであることは、明細書第２５頁１２〜１３行（特許公報第６頁第１１欄第４５〜４７行）の記載、及び実施例の記載から明らかであるから、これらの訂正は新規事項に該当せず、実質上特許請求の範囲を拡張し、又は変更するものではない。
（３）むすび
　以上のとおりであるから、本件訂正請求は、特許法第１３４条第２項及び同条第５項で準用する１２６条第２項及び第３項の規定に適合するので、請求のとおり当該訂正を認める。
　
３．当事者の主張
（１）　請求人の主張
　請求人は、「第２１３０８６０号特許はこれを無効とする、審判費用は被請求人の負担とする、との審決を求める。」とし、証拠方法として下記の甲第１号証ないし甲第１０号証、及び参考資料１ないし１４を提出して、本件発明は甲第１号証〜甲第１０号証の記載から当業者が容易に想到し得るものであり、特許法第２９第２項の規定により特許を受けることができないものであると主張している。
　　　　　　　　　　　　　　　　記
　甲第１号証：欧州特許出願公開０３２７７９Ａ１
　甲第２号証：特開昭６２−２２４２８４号公報
　甲第３号証：特開昭６３−５６２７７号公報
　甲第４号証：Applied and Environmental Microbiology, Feb. 1987, の目次、及び第３７９−３８４頁
　甲第５号証：欧州特許出願公開０３１２１６４Ａ１
　甲第６号証：Applied and Environmental Microbiology, Feb. 1983, の目次、及び第３９３−４００頁
　甲第７号証：特開昭５６−１４８２９０号公報
　甲第８号証：特公昭５３−１２９６５号公報
　甲第９号証：特公昭５６−１４８２９０号公報
　甲第１０号証：厚生省薬務局監修「生物学的製剤基準１９８５」、昭和６０年１０月１０日社団法人細菌製剤協会発行の表紙、まえがき、目次、第１６０−１６２頁及び奥付
　参考資料１：特開平２−２３８５号公報（甲第１号証に対応する日本特許出願の公開公報）
　参考資料２：特開平２−４７５号公報（甲第５号証に対応する日本特許出願の公開公報）
　参考資料３：The Journal of Biological Chemistry, Vol.263, p.15392-15399, 1988
  参考資料４：青木幸一郎ら編、「血清アルブミン」１８〜２５頁、７１頁、講談社サイエンティフィク、１９８４年１月２０日
　参考資料５：一島英治編、「プロテアーゼ」６０頁、株式会社学会出版センター、１９８３年１０月１０日
　参考資料６：三浦義彰監訳「ハーパー・生化学」１４５〜１５１頁、丸善株式会社、昭和５０年３月３１日、
　参考資料７：岩波生物学辞典第２版、１０７１頁左欄
　参考資料８：E. F. Waltonら著「Molecular and Cell Biology of Yeasts」p169-187, Blackie and Son Ltd., 1989
　参考資料９：「薬学雑誌」第１１７巻、２２０〜２３２頁、１９９７年
　参考資料１０：「応用微生物学Ｉ」１２４頁、朝倉書店、１９７９年１０月２０日、
　参考資料１１：特開平９−４７２９５号公報
　参考資料１２：「S168 14TH INT. CONF. ON YEAST GENETICS AND MOLECULAR BIOLOGY」
  参考資料１３：「生化学辞典」第１版、東京化学同人、４１１頁、１９８４年４月１０日
　参考資料１４：特開平３−８３５９５号公報
（２）被請求人の主張
　被請求人は、「本件審判請求は成り立たない、審判費用は請求人の負担とする」との審決を求め、証拠方法として下記の乙第１号証及び乙第２号証、参考文献１ないし４，資料１、及び技術説明書を提出している。
　　　　　　　　　　　　　　　　記
　乙第１号証：特公昭６２−３６４９３号公報
　乙第２号証：特開昭６２−３２１９４号公報
　参考文献１：lawn, R. M.ら、「Nucleic Acids Res.」(1981)9 : 6103-6114
　参考文献２：Etcheverry, T. ら、「Bio/Technology」(1986)4 : 726-730
　参考文献３：Sleep, Dら、「Bio/Technology」(1990)8 : 42-46
　参考文献４：「生化学辞典」４０５頁、株式会社東京化学同人、１９８７年４月１日第１版
　資料１：「生化学演習」２２，及び５３〜５４頁、株式会社東京化学同人、１９７９年２月２１日
　技術説明書：平成１４年８月１２日付け、大谷渡（発明者）作成。
　参考資料１２の訳文
　
４．本件発明
　訂正後の本件請求項１に係る発明（以下、「本件発明」という。）は、訂正後の明細書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定されるとおりのものであるところ、本件発明は次のとおりである。
「【請求項１】遺伝子操作により調製されたヒト血清アルブミン産生宿主であって、ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌するサッカロマイセス・セレビシエを培養して得られたヒト血清アルブミン及び該プロテアーゼを含む培養上清を、該プロテアーゼを不活化するために、アセチルトリプトファンあるいは炭素数６〜１２の有機カルボン酸またはその塩の存在下に５０〜７０℃で１〜５時間加熱処理することを特徴とするヒト血清アルブミンの製造方法。」
　
５．当審の判断
（１）甲各号証に記載の発明
　甲第１号証には、「しかしながらたいていの場合、酵母中で蛋白質を発現する際に、形成される蛋白質の量が不十分である。しばしば、形成された微生物のバイオマスが上昇するにもかかわらず、成長の定常期早期に到達後、所望の蛋白質の特異的活性が定常期の間に低下するのが認められる。これは、とりわけ宿主特異的プロテアーゼによる、形成された蛋白質に対する蛋白質分解作用に帰因している。・・・本発明の課題は、遺伝子工学的方法で、発育の定常期でも蛋白質を形成することができ、安定に蓄積することができ、それ故醗酵法の収率を高めることのできる、蛋白質の製法を開示することである。・・・ この課題は、真核生物の宿主細胞を所望の蛋白質の遺伝子を含有する組換え体ＤＮＡ分子で形質転換し、細胞を培養し、かつ発現後に遺伝子生産物を単離することにより、蛋白質又は蛋白質含有遺伝子生産物を製造する方法において、宿主細胞として、プロテアーゼＡ及びＢが欠損している酵母株を使用することにより解決される。」（２頁３５〜４８行（参考資料１の２頁右下欄１７行〜３頁左上欄末行））との記載がある。
　甲第２号証には、「本発明の微生物サッカロマイセス　セレビシエＸＭＦＩ１−４４は、液胞中に存在する主要なプロテアーゼ（ＰＥＰ４産物）を欠失しているため、プロテアーゼのレベルが低く、また菌体外のフェニルメチルスルフォニルフルオライド（ＰＭＳＦ）感受性プロテアーゼ（ＳＫ１５産物）を欠失していることに基づき、これを宿主として遺伝子組換え技術により異種蛋白質を生産する場合、類似の酵母菌体に比較して、生産された蛋白質がプロテアーゼによって分解されることが少なく、目的とする蛋白質を収量よく生産することができる。」（２頁右上欄１５行〜左下欄５行）との記載がある。
  甲第３号証には、「しかしながら、先に蛋白質を多量に菌体外に分泌生産する細菌として分離同定したバチルス・ブレビス４７、１４４、４８１、８９９、バチルス・ブロテイホーマンス４４４の５株は、いずれも培地中に牛血清アルブミン(以下、ＢＳＡという。)を添加して生育させるとＢＳＡを分解し、更にバチルス・ブレビス１４４、４３１、８９９、及びバチルス・プロテイホーマンス４４４の４株はカゼイン分解活性も有していることが確認された。・・・そこで、本発明者らは、蛋白質を著量分泌し、かつ、蛋白質分解酵素を菌体外に全く生産しない菌株が見出されれば、遺伝子組換えにおける宿主菌としてすぐれたものであるとの発想から、このような菌株を求めて鋭意選別を行ったところ、各種試料から分離した約１００，０００株のなかから、菌体外に著量の蛋白質を生産するが、蛋白質分解酵素を菌体外に生産しない株を２株単離することに成功したのである。」（２頁左上欄１５行〜右上欄１６行）との記載がある。
　甲第４号証には、ブドウ球菌蛋白質Ａを生産するためのプロテアーゼ欠損枯草菌宿主について、「我々は、極めて低レベルの菌体外プロテアーゼを産生する複数の枯草菌株を構築した。・・・これらの菌株は、ズブチリシンを産生せず、検出可能な菌体外メタロプロテアーゼ活性を示さず、親株の菌体外セリンプロテアーゼレベルの０．５％という低い残存プロテアーゼレベルを示した。これらの菌株は、ブドウ球菌蛋白質Ａの生産のための優れた宿主株となるものであり、従来の枯草菌株よりも高レベルの無傷の蛋白質を蓄積することがわかった。」（３７９頁要約部分）、及び「枯草菌は、後期指数増殖の際に、大量の菌体外プロテアーゼを産生する。外来蛋白質の生産及び分泌のための枯草菌系の開発に対して最近関心が高まり、これらのプロテアーゼが、その多くがプロテアーゼ感受性である外来蛋白質の高レベルの蓄積という目的を阻害するということが認識されるに至っている。例えば、我々は、組換え遺伝子がコードするブドウ球菌蛋白質Ａを分泌する枯草菌株の構築を報告している。蛋白質Ａの収率は、数種の真核蛋白質よりプロテアーゼによる影響が少ないが、無傷の蛋白質Ａの収率は、蛋白質分解のために大幅に制限されている。」（３７９頁左欄１〜１２行）との記載がある。
　甲第５号証には、「ｒＥＢＭＡの精製　精製操作中におけるｒＥＢＭＡの不安定化及び分解に対抗するため、緩衝液は通常フェニルメチルスルホニルフルオリド（ＰＭＳＦ）又はＥＤＴＡのようなプロテアーゼ阻害剤を含有している。・・・１種以上の上記阻害剤を含有する緩衝液は、ｒＥＢＭＡ精製過程の１以上の工程で適用することができる。」（９欄４７行〜１１欄８行（参考資料２の８頁右下欄６行〜９頁右下欄４行））との記載がある。
　甲第６号証には、「ＴＥＡ（注：thin-layer enzyme assay)−培養法により検出された微生物の蛋白質分解活性　１６種類の微生物の株の、吸着された蛋白質に対する蛋白質分解活性を調べた。各菌株を２種の異なる非選択培地と選択培地で培養した。C. albicans株は１種の非選択培地と１種の選択培地で培養した。結果を表１に示す。蛋白質分解活性を有することが知られている株、例えば、Staphylococcus aureusとPseudomonas aeruginosaは非選択及び適当に選択された培地で培養すると基質として使用した蛋白質を分解した。」（３９５頁左欄下から２行〜右欄１１行)との記載があり、また、３９６〜３９７頁の表１には、ＨＳＡ（ヒト血清アルブミン）を含む種々の基質蛋白質に対する、１６種類の微生物の培養液中のプロテアーゼの蛋白質分解活性が示され、ＨＳＡは多くの微生物のプロテアーゼにより分解されることが記載されている。
　甲第７号証には、「微生物細胞から分子内ラクターゼの放出においてプロテアーゼも同時に放出され、このラクターゼ調製物中からプロテアーゼ活性を除去するのが困難であるという問題があった。・・・特に、ラクターゼ調製物中からプロテアーゼ活性を選択的に除去する方法が必要である。」（２頁左下欄１７行〜右下欄１０行)との記載、及び「ラクターゼ含有水−グリセロール溶液はプロテアーゼ活性が本質的に減少するまで加熱する。これに必要な時間は反応温度に依存するが、一般には、６０℃で約３時間〜３５℃で約１０日間であり、５０℃で約６〜１２時間が最適である。この条件下でプロテアーゼ不純物は急速に不活性化され、プロテアーゼ活性は初期の１０％以下になる。・・・加熱中に、不活性化されたプロテアーゼを含む不活性化されたタンパク質の沈殿が出来、これを例えば濾過して除き目的のラクターゼ精製溶液を得る。」（５頁左下欄２行〜１４行)との記載がある。
　甲第８号証には、「本発明は、異物たんぱく質または変性たんぱく質を含むアルブミン溶液から精製アルブミン、特に人体アルブミンを製造する方法において、原料溶液を５２℃から６４℃、好ましくは５６℃〜６０℃の温度で加熱してこれら望ましくない要素を熱凝固する方法を目的としている。この熱凝固は、カプリル酸ナトリウムの重量で現して溶液のたんぱく質重量の１５％〜３０％の間に含まれるカプリル酸量を用い、４．８〜５．２５のＰＨ範囲で、少なくとも３０分行うことが好ましい。」（２欄３６行〜３欄８行)との記載、及び「このようにして行われる熱凝固によってヘモグロビンの大部分を除去し、また変性アルブミンならびに異物たんぱく質を沈殿させることができる。」（３欄２８〜３０行)との記載、「５° アルブミンの精製：沈殿物を水の中に再び溶かして、・・・たんぱく質の割合を２０ｇ／ｌに調整し、この溶液に対してカプリル酸ナトリウムを２．４１・１０−２Ｍ／ｌ（４ｇ／ｌ）の濃度まで加え、次に、たとえば酢酸緩衝液を用いてＰＨを５．０〜５．０５の値に調整する。　この溶液を約１時間、約６０℃に保持する。　このようにして、アルブミン以外の残留たんぱく質が凝固し、これらたんぱく質は、最後の痕跡量のヘモグロビンとアルブミン変性フラクションと共に沈殿物として除去される。溶液中には、実際上純粋なアルブミンのみが残る。」（８欄２〜１６行)との記載がある。
　甲第９号証には、「水溶性タンパクを含む抽出液を得る。この抽出液に水溶性有機酸を終濃度が２〜６Ｗ／Ｖ％になるように添加し、加熱処理する。　上記有機酸はアルブミンの熱安定性を増強するが、脂質タンパク並びに糖質タンパクに対しては熱安定化効果を示さないので、５０℃以上に加熱する時、これら夾雑タンパクを沈殿除去することができる。しかし、上記有機酸添加濃度において、６５℃以上の加熱を行うと、アルブミンも熱安定性を失って脂質タンパク及び糖質タンパクと共沈するので好ましくない。・・・　加熱温度は５０〜６５℃、加熱時間は１〜４時間、好ましくは５８〜６０℃、１〜２時間である。この加熱処理によって抽出液中に含まれていた脂質タンパク及び糖質タンパクが沈殿する。・・・本発明方法において使用される有機酸としては、炭素原子数４〜８の有機酸がある。具体的には酪酸、カプリル酸、マンデル酸などである。」（３欄２８行〜４欄２９行)との記載がある。
　甲第１０号証には、「２．３　最終バルク及び加熱　原画分をアセチルトリプトファンナトリウム液又はアセチルトリプトファンナトリウム・カプリル酸ナトリウム液で溶かし、アルブミンの濃度が５ｗ／ｖ％あるいは２０〜２５ｗ／ｖ％となるようにして最終バルクを作り、分注後直ちに加温する。この際、たん白質１ｇにつき、アセチルトリプトファンナトリウムが０．１６ｍｍｏｌ、又はアセチルトリプトファンナトリウム・カプリル酸ナトリウムがそれぞれ０．０８ｍｍｏｌとなるようにする。加温は、６０．０±０．５°で１０時間以上行う。最終バルクについて、３．２の試験を行う。」（１６０頁１６〜２３行)と記載されている。
（２）対比・判断
　本件発明は、上記２．で述べたとおり、ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌するサッカロマイセス・セレビシエを培養して得られたヒト血清アルブミン及び該プロテアーゼを含む培養上清を、該プロテアーゼを不活化するために、特定の化合物の存在下で特定の温度及び時間、加熱処理することを特徴とするヒト血清アルブミンの製造方法である。
　そこで、本件発明と上記甲各号証に記載の発明を対比する。
　甲第１号証及び甲第２号証には、酵母を宿主として遺伝子組換え技術により異種蛋白質を生産する場合、生産された蛋白質の一部がプロテアーゼによって分解されるために目的物の収量が大幅に減少することがあり、これを抑制するためにプロテアーゼ欠損株を使用することが記載されている。
　甲第３号証及び甲第４号証には、バチルス・ブレビス株や枯草菌は異種蛋白質を分解するプロテアーゼを産生分泌するので、プロテアーゼを産生しない菌株等を使用することが好ましいと記載されている。
　甲第５号証には、組換えエプスタイン−バールウイルス膜抗原を精製する際に、宿主プロテアーゼによる膜抗原の分解を抑制するために、プロテアーゼ阻害剤を使用することが記載され、甲第６号証には、ＨＳＡ（ヒト血清アルブミン）を含む多種類の基質蛋白質について、１６種類の微生物の培養液中のプロテアーゼの蛋白質分解活性が示されるとともに、ＨＳＡは多くの微生物のプロテアーゼにより分解されることが記載されており、又、甲第７号証には、酵母が産生したラクターゼ調製物には不純物としてプロテアーゼが含まれており、６０℃で３時間程度加熱することによりこの活性が除去されることが記載されている。
　上記甲各号証によれば、組換え宿主においては、異種蛋白質を効率良く取得又は精製するためにプロテアーゼの作用を抑制する必要のある場合があり、そのために、プロテアーゼ欠損株を使用したり、プロテアーゼ阻害剤を使用したり、或いはプロテアーゼを失活化させたりすることは必要に応じて適宜なされている手段であると認められるところ、上記甲各号証のいずれにも、ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌するサッカロマイセス・セレビシエを培養して得られる培養上清中の該プロテアーゼを不活化することについては、何も記載されていないし、また、これを示唆する記載もない。殊に、本件発明においてその作用を抑制しなければならないプロテアーゼは、培養時には組換えＨＳＡの分解を生じず、培養上清をｐＨ４．０に調整し室温に一昼夜放置して始めてその分解が観察されるという、特定の性質を示すプロテアーゼであるところ（答弁書第９頁２３〜２６行）、上記甲各号証には、このような特定のｐＨに調整した場合に分解活性を生じるようなプロテアーゼの存在、及び、かかる特定のプロテアーゼを分泌する特定の宿主については、何らの記載もない。
　このため、上記したとおり、例え、酵母等において異種蛋白質を発現させる場合に、プロテアーゼの作用を抑制する必要のある場合があることが一般的に知られており、また、甲第８号証ないし甲第１０号証に、ヒト血清アルブミンについて、その熱に対する安定性を高めて加熱による変性を抑制しつつ、夾雑蛋白質については凝固等により失活又は変性させるという、アセチルトリプトファン等の特定の化合物の存在下における特定条件下での加熱処理方法が知られていたとしても、上記の特定のプロテアーゼを不活化することを、当業者が容易に想到し得たということはできない。
　一方、本件明細書の実施例（第６頁第１２欄第２２行以下）の記載によれば、加熱処理前の培養上清液中の低分子化率は０であり、アセチルトリプトファン及びカプリル酸ナトリウムを添加して６０℃で３時間加熱した後にｐＨ４．０で一昼夜放置した場合にも低分子化したものの割合は０であるのに対して、かかる加熱処理をすることなく、該ｐＨで一昼夜放置すると５５．２％のものが低分子化されるということから分かるように、本件発明によれば、培養上清中の上記特定の性質を有するプロテアーゼを実質的に不活化し、それにより異物の生成を抑制できるから、このような特定のプロテアーゼを産生するような宿主を用い、また上記の特定のｐＨでの処理を必要とする組換えヒト血清アルブミンの製造、殊に工業的規模の製造においては、本件発明は目的物質のヒト血清アルブミンを効率よく取得し得るという顕著な効果を奏し得ることは明らかである。
　したがって、本件発明は上記甲第１号証ないし甲第１０号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
　なお、請求人は、平成１４年８月３０日付け上申書において、「被請求人はプロテアーゼの存在及びｒＨＳＡが低ｐＨにおいてプロテアーゼにより激しく分解されるという事実が始めて見出された旨主張するが、この点はいずれも当業者が容易に予測し得ることであり、また被請求人自身が当然認識していたはずである。」（第２頁５〜８行）と主張し、その理由として、（１）一般に酵母の培養はｐＨ５〜６で行われるにもかかわらず本件特許の実施例ではそれより高いｐＨ６〜７で酵母の培養を行っていること、及び（２）本件特許出願より後の出願においても培地のｐＨを６．５〜８．５に保持する方法が前例のないものであると説明されていることを挙げている。
　しかしながら、上記請求人の主張は、あくまで本件発明の内容を知った後の推論にすぎないものであり、請求人の主張するｐＨ６〜７における培養が直ちに、「ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌する」ということを示唆するものではないから、この点に関する請求人の主張は採用することができない。
　又、請求人は、同上申書の「１．２．プロテアーゼの存在の容易予測について」（第３頁１８行〜第４頁２４行）の項で、参考資料１２及び参考資料１４について言及しているが、これらの資料のいずれにも、本件発明の「ｐＨ４．０でヒト血清アルブミンを分解するプロテアーゼを菌体外に分泌する」ということは記載されておらず、また示唆もされていないから、上記判断は左右されない。
　
６．まとめ
　以上のとおりであるから、請求人の主張する理由及び証拠方法によっては、本件発明についての特許を無効とすることはできない。
　よって、結論のとおり審決する。