【事件の表示】
　上記当事者間の特許第３１１０４５２号発明「エンドグルカナーゼ酵素を含んでなるセルラーゼ調製物」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　訂正を認める。
　本件審判の請求は、成り立たない。
　審判費用は、請求人の負担とする。
理　由
Ｉ．手続の経緯 
　本件特許３１１０４５２号に係る出願は、１９９１年５月８日（優先権主張１９９０年５月９日及び１９９１年４月２２日、デンマーク国）を国際出願日として特許出願され、本件発明は平成１２年９月１４日に特許の設定登録がなされ、この特許に対して、明治製菓株式会社より平成１２年１２月２６日に本件無効審判の請求がなされたところ、訂正請求（後日取下げ）がなされ、これに対して、無効理由通知がなされ、その指定期間内である平成１４年１月４日に訂正請求がなされたものである。
　
II．訂正の可否に対する判断
１．訂正の内容
(1)特許請求の範囲の請求項１に係る記載、
「次の性質：
(ａ)SDS-PAGEにより測定した見かけ分子量が約43kDである；
(ｂ)pH６.０〜１０.０の範囲で活性である；
(ｃ)pH３〜９.５の範囲のpH値において安定である；
(ｄ)非晶質セルロースを分解する；及び
(ｅ)セロビオースβ−ｐ−ニトロフェニルを実質的に分解しない；
を有するフミコーラ（Humicola）属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素。」を、
「次の性質：
(ａ)SDS-PAGEにより測定した見かけ分子量が約43kDである；
(ｂ)pH６.０〜１０.０の範囲で活性である、ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０.５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される；
(ｃ)pH３〜９.５の範囲のpH値において安定である、ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０.５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される；
(ｄ)非晶質セルロースを分解する；
(ｅ)セロビオースβ−ｐ−ニトロフェニルを実質的に分解しない；及び
(ｆ)フミコーラ・インソレンス（Humicola insolens）DSM1800由来の、配列番号２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有し且つSDS-PAGEにより測定した約43kDの見かけ分子量を有するエンドグルカナーゼに対して産生されるポリクローナル抗体と免疫反応性である；
を有するフミコーラ（Humicola）属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素。」と訂正する。(2)明細書４頁１０行の「国際公開第WO89／00069」を「国際出願PCT／DK89／00069（国際公開WO89／09259」と訂正する。  
２．訂正の目的の適否、新規事項の有無及び拡張・変更の存否
　上記訂正事項(1)のうち、(b)及び(c)の「ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０.５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される」という事項は、(b)及び(c)に記載の
pH値を測定する測定法を特定するものであり、また、(f)は、「フミコーラ・インソレンス（Humicola insolens）DSM1800由来の、配列番号２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有し且つSDS-PAGEにより測定した約43kDの見かけ分子量を有するエンドグルカナーゼに対して産生されるポリクローナル抗体と免疫反応性である」という事項を請求項に直列的に付加するものであるから、訂正事項(1)は、特許請求の範囲の減縮に該当する。
　また、訂正事項(2)は、誤記の訂正に該当する。
　そして、これらの訂正は新規事項に該当せず、実質上特許請求の範囲を拡張し、又は変更するものではない。
３．むすび
　以上のとおりであるから、本件訂正請求は、特許法１３４条２項及び同条５項で準用する１２６条２項及び３項の規定に適合するので、請求のとおり当該訂正を認める。
III．当事者の主張
１．請求人の主張
　請求人は、「特許第３１１０４５２号の請求項１ないし７に係る特許発明について、本件特許は無効とすべきものとする、審判費用は被請求人の負担とする、との審決を求める。」とし、証拠方法として下記の甲第１号証乃至甲第31号証を提出して、その理由を概要次のとおり主張している。
Ａ．無効理由１
　本件請求項１乃至７に係る発明の特許は、甲第１号証、甲第３号証，又は甲第４号証に記載された発明であり、特許法２９条１項３号の規定に該当するものである。
Ｂ．無効理由２
　本件請求項１乃至７に係る発明の特許は、甲第１号証、甲第３号証又は／及び甲第４号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法２９条２項の規定に違反してなされたものである。
Ｃ．無効理由３
　本件明細書の記載は、特許法３６条４項及び５項に記載の要件を満たしていない特許出願に対してなされたものである。
　　　　　　　　　　　　記　
　甲第１号証：ＷＯ ８９／０９２５９
　甲第２号証：特表平３−５０４０８０号公報（甲第１号証の翻訳文）
　甲第３号証：S.Hayashida and H.Yoshioka,Agric.Biol.Chem.44,481-487,1980
  甲第４号証：S.Hayashida and H.Yoshioka,Agric.Biol.Chem.44,1721-1728,1980
　甲第５号証：実験報告書−１
　甲第６号証：実験報告書−２
  甲第７号証：実験報告書−３
  甲第８号証：実験報告書−４
  甲第９号証：実験報告書−５
　甲第10号証：実験報告書−６
  甲第11号証：本件特許の出願に対し本件無効審判請求人が平成１２年１月１３日に提出した刊行物等提出書
　甲第12号証：Journal of Biotechnology 67,1999,85-97
  甲第13号証：本件特許の特許権者が所有する特許第2728531号に対応する欧州特許第406 314号の異議決定に対する審判部への控訴（控訴ファイル番号T1113/96-334）の審理の過程で1997年２月10日に本件特許権者の代理人によって欧州特許庁に提出された書面
　甲第14号証：中村隆雄著「酵素のはなし」（1986.01.25（初版）、1991.01.25（追補）、学会出版センター発行）110-118頁
　甲第15号証：「生化学実験講座５　酵素研究法（上）」（1975.08.20（第１版第１刷）東京化学同人発行）14-16頁
　甲第16号証：「緩衝液の選択と応用　水素イオン・金属イオン」（1981.01.20（第１刷発行）、2000.07.10（第12刷発行）、講談社サイエンティク発行）61-63頁
　甲第17号証：本件特許に対応する欧州特許出願第91909971.3-2106（EP 531 372）の審判部への控訴において、1998年9月29日に本件特許権者の代理人によって欧州特許庁に提出された書状及びそれに添付された審判請求理由
  甲第18号証：本件特許に対応する欧州特許出願第91909971.3-2106（EP 531 372）の審判部への控訴（控訴ファイル番号T0749/98-334）の審理の過程で2000年１月17日に本件特許権者の代理人によって欧州特許庁に提出された書面
　甲第19号証：特公平３−５７２３５号公報
　甲第20号証：東京高裁　平成１０年（行ケ）第１６４号審決取消請求事件判決
　甲第21号証：平成１３年９月１４日付早石修博士の鑑定書
　甲第22号証：東京工業大学名誉教授大島泰郎博士の鑑定書
　甲第23号証：東京高裁　昭和５６年（行ケ）第３１４号特許権行政訴訟事件判決
　甲第24号証：「糖鎖工学」（1993.4.1産業調査会バイオテクノロジー情報センター発行）18-46頁
　甲第25号証：PNAS Vol.98,No.12,6611-6616
　甲第26号証：Biosci.Biotech.Biochem.,58(2),344-348,1994
　甲第27号証：Methods in Enzymology Vol.160,Biomass Part A Cellulose and Hemicellulose,S.Hayashida,K.Ohta and K.Mo,Cellulases of Humicola insolens and Humicola grisea,323-332,1988,Academic Press
　甲第28号証：Takashima et al.,Biosci.Biotech.Biochem.,60(1),77-82,1996
　甲第29号証：Pure Appl.Chem.,Vol.59,No.2,257-268,1987
　甲第30号証：船津勝編「酵素」（1980.2.20講談社発行）66頁
  甲第31号証：福井ら編「バイオテクノロジー事典」（1987.5.5シーエムシー発行）400頁
２．被請求人の主張
　被請求人は、「本件審判請求は理由が無いものとする、審判費用は請求人の負担とする」との審決を求め、証拠方法として下記の乙第１号証乃至乙第29号証を提出している。
記
　乙第１号証：国際公開WO89/00069パンフレット
　乙第２号証：Timothy Chardの供述書
　乙第３号証：Roittの供述書
　乙第４号証：オークテルルロニー法の結果
　乙第５号証：特許第2598718号公報
　乙第６号証：特許第2838005号公報
　乙第７号証：酵素濃度比較試験結果
　乙第８号証：Biochimica et Biophysica Acta 1426(1999)227-237 
  乙第９号証：Biochimica et Biophysica Acta 1426(1999)297-307
　乙第10号証：Biochem.Soc.Trans.23(1995)180-185
　乙第11号証：「食品工学実験書（上巻）」（昭和52年1月10日養賢堂発行）647-650
　乙第12号証：ノボザイム社作成の分析報告書「CMC-エンドアーゼpH３からpH11の範囲におけるカレザイムおよび明治セルラーゼの活性」
　乙第13号証：New Comprehensive Biochemistry,Vol.8(Elsevir)(1984)436-439
　乙第14号証：「Novo Enzymes Product Sheet“CelluzymeTM”」
　乙第15号証：「IUPAC法に関する実験報告」
　乙第16号証：「安定pH範囲に関する実験報告」
　乙第17号証：東京高裁昭和51年（行ケ）111号事件判決
　乙第18号証：Cellulose Chem.Technol.19(1985)341-355
　乙第19号証：「レーニンジャー 生化学（上）第２版」（昭和57年11月25日共立出版発行）175-176頁
　乙第20号証：船津編「酵素」（1980年2月20日講談社発行）14、53，54頁
　乙第21号証：「特許・実用新案審査基準」（平成５年７月２０日発行）
　乙第22号証：Bioscience,Biotechnology,and Biochemistry,Vol.63(10)(1999)1714-1720
  乙第23号証：Specialerapport(1992.11.)
  乙第24号証：「EGL3と本件発明のエンドグルカナーゼとのアミノ酸配列のアラインメント」
　乙第25号証：J.Biotechnol.50(1996)137-147
　乙第26号証：Biosci.Biotech.Biochem.61(1997)245-250
　乙第27号証：WO99/01544
　乙第28号証：「EG1，EGL2，EGL3及びEGL4のアミノ酸配列のアラインメント」
  乙第29号証：「Cel6Bと本件発明のエンドグルカナーゼとのアミノ酸配列のアラインメント」
IV．本件発明
　訂正後の本件請求項１乃至請求項７に係る発明（以下、「本件発明１乃至７」という。）は、訂正後の明細書の特許請求の範囲の請求項１乃至請求項７に記載された事項により特定されるとおりのものであるところ、本件発明１及び４は次のとおりである。
「【請求項１】次の性質：
(ａ)SDS-PAGEにより測定した見かけ分子量が約43kDである；
(ｂ)pH６.０〜１０.０の範囲で活性である、ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０.５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される；
(ｃ)pH３〜９.５の範囲のpH値において安定である、ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０．５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される；
(ｄ)非晶質セルロースを分解する；
(ｅ)セロビオースβ−ｐ−ニトロフェニルを実質的に分解しない；及び
(ｆ)フミコーラ・インソレンス（Humicola insolens）DSM1800由来の、配列番号２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有し且つSDS-PAGEにより測定した約43kDの見かけ分子量を有するエンドグルカナーゼに対して産生されるポリクローナル抗体と免疫反応性である；
を有するフミコーラ（Humicola）属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素。」
「【請求項４】配列番号：２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素。」
Ｖ．当審の判断
Ａ．無効理由１について
（１）甲第１号証について
　甲第１号証には、(い)「本発明のセルラーゼ調製品中に存在するエンドグルカナーゼ成分は、アルカリ条件の下で活性（・・）なものである。更に詳しくは、エンドグルカナーゼ成分は、pH７.５〜１０に至適pHを有する。・・・この特性により、本発明のセルラーゼ調製品は洗浄目的に対し特に有用なものとなり、特に洗剤組成物中の成分として有用なものとなる。」（甲第１号証の翻訳文である甲第２号証３頁左下欄4〜12行）、(ろ)「CMC-エンドアーゼ（エンドグルカナーゼ）活性は、以下の如くCMCの粘度の減少から測定できる：ＰＨ９.０のトリス緩衝液０.１M中に３５ｇ/１のCMC（・・）を含有せしめて基質溶液を調製する。分析すべき酵素試料を同じ緩衝液中に溶解する。１０mlの基質溶液および０.５mlの酵素溶液を混合し、次いで４０℃に設定した粘度計（・・）に移した。混合後直ちに次いで３０分後に粘度計の読みとりを行う。これらの条件で粘度を１／２に減少する酵素の量を、CMC−エンドアーゼ活性の１単位と規定する。」（同３頁右下欄13〜23行）、(は)「エンドグルカナーゼ成分をコードするＤＮＡフラグメントは、例えば、cDNA又はセルラーゼ産生微生物、例えば上記の生物の一種のゲノムライブラリーを確立し、次いで常法、例えばエンドグルカナーゼの完全もしくは部分アミノ酸配列を基礎にして合成されたオリゴヌクレオチドプローブに対しハイブリッド形成により、陽性クローンをスクリーニングするか、又は適当な酵素活性（・・・CMC‐エンドアーゼおよびCAVU活性）を発現するクローンの選択により、又は天然のセルラーゼ（エンドグルカナーゼ）成分に対しての抗体と反応性を有するタンパク質を生産するクローンを選択することによって単離することができる。」（同４頁右下欄末行〜５頁左上欄10行）、(に)「通常、本発明の洗剤組成物の溶液のpHは、７〜１２であり、ある場合には７.０〜１０.５である。他の洗剤用酵素、例えばプロテアーゼ、リパーゼ又はアミラーゼは単独で又は上記の添加物と組合わせて本発明の洗剤用組成物に含有され得る。本発明のセルラーゼ調製品によって得ることのできる柔軟化、よごれ除去および色彩、明澄化は、洗液中、１ｌ当たり５〜200CMC−エンドアーゼ単位のエンドグルカナーゼ活性に対応するセルラーゼ調製品の濃度を一般的に必要とする。」（同５頁右下欄5〜13行）との記載があり、また、(ほ)「実施例」の「例１」には、「フミコラ インソレンス（Humicola insolens）由来のセルラーゼを用いる精製および洗浄実験　Ｈ．インソレンス（・・・）セルラーゼの分画」として、「米国特許4435307の例６に従い、フミコラ インソレンス（・・・）DSM1800を培養することによりセルラーゼを産生する。・・・粗製セルラーゼをDEAE-セファデックスで精製し、次いでpH10でDEAE−セファロースによるアニオン交換クロマトグラフィーにより分離する。非吸着分画（Ｆ１という）は、粗製セルラーゼ又はACxI（・・・）の柔軟作用の約２倍の柔軟作用（タンパク質１mg当り）を有する。濃縮後、F1を２工程(NH4)2SO4沈殿法により分画する：25%飽和での沈殿物を廃棄し、しかる後55%飽和での沈殿物を集め、これをF1P1と称す。これは粗製セルローズよりも約３倍の柔軟力を有している。次いでF1P1をサイズクロマトグラフィー（セファクリル）により分離する。蛋白質は３個の主ピークC1，C2，C3で溶出する。C1は、約80,000の見掛分子量で溶出し、C2は約65,000の分子量で、C3は約40,000の分子量で溶出する。C1の主活性はPNP-セロビオースに対する活性である。C2の主活性はエンドグルカナーゼ活性である。C3分画は主にエキソグルカナーゼ活性を有する。従って、三つの分画の内、F1P1C2のみが本発明の範囲内である。これは粗製セルラーゼの約５倍の柔軟作用を有する。F1P1C2は単一蛋白質約５０％を有し、エンドグルカナーゼＩと称される。これは更に例えばTSKカラムによる調製サイズクロマトグラフィー法により精製できる。・・・（略）・・・表示の如く、粗製セルラーゼのＦ１，F1P1および最後のF1P1C2への分画で、柔軟化力（蛋白質の量当たり）は連続的に増加する。よごれの除去は同様に増加する。本発明の改善された調製品は、エンドグルカナーゼ活性（全蛋白質１mg当たりのCMC-エンドアーゼ）の増加並びにエンドグルカナーゼＩの量の増加の点において従来技術の調製品と区別できる。粗製セルロースは、７８％のCAVU活性を示すことが見出された。分画のCAVU活性は、７５〜９２％の範囲内にある。」（同６頁左上欄10〜左下欄下から8行）、(へ)「「エンドグルカナーゼＩ」の酵素化学的特徴　SDS-PAGEおよびマーカー蛋白質による等電点電気泳動は、それぞれ分子量（MW）及び等電点（ｐ１）の決定に対し好都合の方法である。これらの方法により、エンドグルカナーゼＩは、約65KDのMWおよび約８.５〜９.５のＰ１を有する。上記F1P1C2分画は、約５０％のこのセルラーゼを含有し、更にこれは約50KD及び約５.８のＰ１を有する少量の蛋白質を含有する。高度のグリコシル化のため、SDSゲル中のMW及びＰ１は発酵条件および緩衝液のタイプの差異により精製中に変化しうる。酵素活性を、上記に定義した如きCMC-エンドアーゼおよびCAVU活性と同様に測定した。各々の場合、上記F1P1C2調製品を用い、純粋はエンドグルカナーゼＩの性質を推定した。ａ）全蛋白質１mg当たり50超のCMC-エンドアーゼのエンドグルカナーゼ活性。ｂ）本質的にセロビオヒドラーゼ活性なし（０.５ PNP-Cel/mg）。」（６頁左下欄下から7〜右下欄10行）が、それぞれ記載されている。
　上記記載によると、甲第１号証には、フミコラ インソレンスから調製した粗製セルラーゼの分画であるＦ１，F1P1及びF1P1C2は、柔軟作用を有し、分画F1P1C2の主活性はエンドグルカナーゼ活性であること、並びに、分画F1P1C2の分子量は約６５,０００であり、これは、エンドグルカナーゼＩと称される単一蛋白質を有し、この分子量は約65KDであることが開示されている。
　しかるに、本件発明１に係る酵素は、「フミコーラ属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素」であるところ、甲第１号証に係る「分画F1P1C2」及び「エンドグルカナーゼＩ」も「フミコーラ属微生物由来のエンドグルカナーゼ酵素」であるから、これらはこの点で一致するが、前者が、「性質(a)」で特定されるように、「SDS-PAGEにより測定した見かけ分子量が約43kDである」のに対し、後２者が、約65KDの分子量である点で相違している。
　したがって、前者は、後２者とは別異の酵素ということになり、また、甲第１号証には、分子量が約43KDであるエンドグルカナーゼについて教示するところは全くないのであるから、結局、本件発明１は、甲第１号証に記載された発明であるとはいえない。
　これに関し、請求人は、「甲第１号証において、F1P1C2セルラーゼの分子量は、約65kDであると記載されているが、甲第５号証乃至甲第７号証（実験報告書−１〜３）から明らかなように、分画F1P1C2のエンドグルカナーゼ活性成分の分子量は、本件発明のエンドグルカナーゼと同じ約43kDである。したがって、分画F1P1C2画分には、本件特許請求の範囲１に記載された、43kDのエンドグルカナーゼが含まれており、F1P1C2セルラーゼと本件請求項１に記載されたエンドグルカナーゼ酵素とは区別することはできない。」（審判請求書21頁14〜21行）と主張している。
　なるほど、甲第５号証には、甲第１号証に示される65kDのタンパク質（エンドグルカナーゼＩ）は、エンドグルカナーゼでないと結論できること、甲第６号証には、CMC-エンドアーゼ活性並びにエンドグルカナーゼ活性は65kD成分には全く検出されず、分画F1P1C2に認められたこれらの活性は50kD成分及び43kD成分に帰するものであり、65kD成分はエンドグルカナーゼではないものと結論されること、並びに甲第７号証には、分画F1P1C2の主要な色澄明化活性（柔軟化活性）を有する酵素成分は43kD成分であると結論されることがそれぞれ記載されている。
　しかし、本件の優先日には、甲第１号証において、エンドグルカナーゼ活性を示す成分は、分子量が約65kDの「分画F1P1C2」或いは「エンドグルカナーゼＩ」であると認識されていたのであって、分子量が43kDの成分については、その存在すら認識されていなかったのである。
　したがって、本件の優先日から遅れること１０年余の、いずれも平成12年12月18日付の実験報告書である甲第５号証乃至甲第７号証により、甲第１号証に記載の分画F1P1C2のエンドグルカナーゼ活性は、分子量が65kDの成分とは別異の43kDの成分に起因することが明らかになったとしても、甲第５号証乃至甲第７号証を根拠に、本件の優先日において、甲第１号証に43kDの成分が開示されていたと解することはできない。
　さらに、請求人は、甲第18号証及び甲第19号証も提出しているが、これらの証拠により、上記判断が左右されることはない。
　また、本件発明４は、「配列番号：２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素」であるところ、甲第１号証には、これについて開示されるところは全くないのであるから、本件発明４は、甲第１号証に記載された発明ではない。
　なお、本件発明２及び本件発明３は、本件発明１を更に限定したものであり、また、本件発明５乃至本件発明７は、本件発明１乃至本件発明４に係る酵素を含有する洗浄組成物に関するものであるから、上記、本件発明１及び本件発明４についての判断と同様の理由により、甲第１号証に記載された発明であるとはいえない。
（２）甲第３号証について
　甲第３号証には、「フミコーラ インソレンスYH-8から得られるセルラーゼの熱安定性に及ぼす炭水化物残基の役割」というタイトルの下、(い)「CMCアーゼはpH３.０−１１.０で、４℃、２４時間安定であった。」（481頁左欄19〜20行）、(ろ)「図１に示すように、アビセラーゼ及びCMCアーゼの炭水化物残基は、マンノース及びN-アセチルグルコサミンからなる。アビセラーゼ及びCMCアーゼは、マンノースを１４.０及び２０.０％、並びに、N-アセチルグルコサミンを１２.１及び１９.０％それぞれ含んでいた。アビセラーゼ及びCMCアーゼ中の炭水化物の全含量はそれぞれ２１.６及び３９.０％であった。両酵素の炭水化物残基は豊富なN-アセチルグルコサミンを有していた。」（482頁右欄11〜20行）、(は)「天然セルラーゼからの炭水化物残基の部分除去　TURBO-グルコシダーゼで消化した両酵素は、1M塩酸でpH３.０に調整し、次いで４℃に終夜放置した。それから、生成した沈殿物を除くため遠心分離した。上澄をアンモニア水でpH５.５に調整し、物質と方法の項で述べたDEAE-セファデックスA-50カラム（・・・）に掛けた。TURBO-グルコシダーゼで消化したアビセラーゼ及びCMCアーゼ活性は、分割No.42-49と分割No.44-57にそれぞれ現れた（図２）。」（482頁右欄下から9行〜483頁左欄下から5行）、(に)「天然及び炭水化物除去したセルラーゼの分子量　天然のアビセラーゼ及びCMCアーゼはそれぞれ72,000と57,000であったが、65％-炭水化物を除去した分子量は、それぞれ60,000と43,000であった。一方、90%炭水化物を除去したセルラーゼは、それぞれ55,000と37,000となった（図３）。」（483頁右欄17〜25行）、(ほ)「４，65%-炭水化物除去CMCアーゼ［分子量43,000］」（483頁右欄図３中の４）、
(へ)「表Ｉ．天然及び炭水化物除去したセルラーゼの比活性
　　          　   天然　　65%炭水化物除去　　90%炭水化物除去
  アビセラーゼ　　１７.３　　　１７.４　　　　　　　１１.９
　CMCアーゼ　 　３９.２　　　３９.４　　　　　　　３４.５　」（485頁左欄第１表）、
(と)「天然アビセラーゼ及びCMCアーゼの特徴的な安定性は、含量の多い特徴的にN-アセチルグルコサミン含量の高い炭水化物残基によるものであると、示唆される。」（487頁左欄9〜13行）が、それぞれ記載されている。
　上記(に)乃至(へ)の記載によると、フミコーラ インソレンスYH-8から得られるセルラーゼの１種であるCMCアーゼ（エンドグルカナーゼ）を、TURBO-グルコシダーゼで炭水化物を６５％消化除去した「65%-炭水化物除去CMCアーゼ」（以下、「酵素派生物」という。）は、分子量が４３,０００であり、その比活性は、３４.５であると解される。　ところで、本件発明４は「配列番号：２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素」に係るところ、「配列番号：２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列」（以下、「配列番号２のアミノ酸配列」という。）が、甲第３号証に係る「酵素派生物」のタンパク質部分に存在しなければ、本件発明４は、甲第３号証に記載された発明であるとはいえない。
　よって検討するに、本件発明４に係る酵素は、甲第３号証に記載の酵素と同様、物質的には糖タンパク質に属するところ、糖タンパク質に係る糖鎖（炭水化物残基）とタンパク質との結合様式として、「N-グリコシル化」と「O-グリコシル化」の２種類が存在しており、「「N-グリコシル化」は、タンパク質のアミノ酸配列中に「Asn-Xaa-Thr」又は「Asn-Xaa-Ser」（XaaはProを除く任意のアミノ酸）が存在する場合に、「Asn」の側鎖のアミノ基に糖鎖が結合するものであり、この場合の糖鎖は、幾つかのマンノースユニットにN-アセチルグルコサミンが共有結合したものである。
　O-グリコシル化は、タンパク質のアミノ酸配列中の「Ser」又は「Thr」の側鎖のヒドロキシル基に１〜３個の主としてマンノース（または他の糖）が結合したものである。」（答弁書13頁）ということは、当技術分野では良く知られている事項である。
（請求人は、甲第24号証乃至甲第26号証を提出し、「O-グリコシル化」でもN-アセチルグルコサミンを含有する場合があると主張しているが、甲第24号証には、N-アセチルグルコサミンがセリンやスレオニンに結合するのは、今のところ核と細胞質内にある糖タンパク質に限られる旨の記載（32頁左欄）に照らし、本件のような分泌型の酵素には該当しないと考えられること、甲第25号証は、ヒトのSp1タンパク質に関するものであって微生物に関する記述ではないこと、並びに、甲第26号証は、アスペルギルス属に関する記載であって、フミコラ属の微生物について該当するか不明であることを併せ考えると、上記請求人の主張は採用できない。）
　そこで、「配列番号２のアミノ酸配列」をみると、そこには、「Asn-Xaa-Ser」であるところが１ヶ所ある（179位乃至181位）が、この「Xaa」は「Pro」であるから、上記記載によるとその部位で「N-グリコシル化」する余地はなく、また、「Ser」或いは「Thr」が多数存在し、しかも、本件明細書の「グルコシル化は、　グルコース 10　マンノース 28　と測定され,Mw6,840に相当する。」（特許公報７頁13欄43〜46行）という記載を踏まえると、「配列番号２のアミノ酸配列」にグリコシル化する場合は、「O-グリコシル化」であるといえる。
　一方、甲第３号証に係る「酵素派生物」は、上記(ろ)及び(と)の記載によると、炭水化物残基としてN-アセチルグルコサミン含量が高いので、該「酵素派生物」における糖鎖は、「N-グリコシル化」ということになり、そのタンパク質部分のアミノ酸配列には、「Asn-Xaa-Thr」又は「Asn-Xaa-Ser」の配列が多数存在することになる。
　そうすると、「配列番号２のアミノ酸配列」は、これらの配列を含まないのであるから、「配列番号２のアミノ酸配列」を有する本件発明４に係る酵素は、甲第３号証に係る「酵素派生物」とは別異のものということになる。
　したがって、本件発明４は、甲第３号証に記載された発明ではない。
　また、本件発明１は、「(ｆ)フミコーラ・インソレンス（Humicola insolens）DSM1800由来の、配列番号２に示す１位のアミノ酸から284位のアミノ酸までのアミノ酸配列を有し且つSDS-PAGEにより測定した約43kDの見かけ分子量を有するエンドグルカナーゼに対して産生されるポリクローナル抗体と免疫反応性である」という事項で特定されるところ、上記のように甲第３号証に係る「酵素派生物」は、「配列番号２のアミノ酸配列」とは別異のアミノ酸配列からなるタンパク質部分を有し、しかも、糖鎖部分は本件発明４に係る酵素と異なりN-アセチルグルコサミンを豊富に含有するものであるから、性質(f)における「ポリクローナル抗体」、すなわち「配列番号２のアミノ酸配列」を有し、しかも「O-グリコシル化」である糖鎖を有する「エンドグルカナーゼ」に対し産生される「ポリクローナル抗体」は、甲第３号証に係る「酵素派生物」と免疫反応する可能性はないというべきである。
　したがって、甲第３号証に係る「酵素派生物」に係る分子量が４３,０００であって、本件発明１に係る酵素の分子量と一致するとしても、本件発明１に係る酵素は、その「性質(f)」によって甲第３号証に係る「酵素派生物」と明確に峻別されるものであるから、本件発明１は、甲第３号証に記載された発明であるとはいえない。
　なお、請求人は、「甲第８号証乃至甲第10号証から明らかなように、甲第４号証に記載の林田法による緩衝液で測定したpHは、酸性側にあり、甲第13号証に記載のEP法による緩衝液ではpHは、アルカリ側にシフトすることから判断すると、甲第３号証に記載のエンドグルカナーゼの至適pH（pH５.０）は、本件請求項１に記載の活性pHの範囲（pH６.０〜１０.０）に包含されることに疑いを容れる余地がない。」（審判請求書25頁4〜10行）と主張している。
　しかし、本件発明１及び本件発明４に係る酵素は、甲第３号証に係る「酵素派生物」と、上述のように明確に峻別されるものであるから、「活性pH範囲」或いは「安定pH範囲」の異同について、上記証拠に基づきさらに検討する必要はない。
　そして、甲第27号証に関しても、同様に検討する必要はない。
　また、請求人は、甲第12号証に係るエンドグルカナーゼは、本件発明に係る酵素のアミノ酸配列と９８.４％同一であるから、フミコーラ属の微生物が産生するCMCアーゼは、本件発明１に係る酵素に含まれることが強く示唆される、と主張している。
　しかし、甲第12号証に、本件発明１に係る酵素と相同性の高い酵素が開示されていても、甲第12号証は、本件の優先日後に頒布された刊行物であるから、本件の優先日に、本件発明１に係る酵素と相同性の高い酵素が知られていたことにはならない。
　したがって、上記請求人の主張は失当である。
　また、本件発明２及び本件発明３は、本件発明１を更に限定したものであり、また、本件発明５乃至本件発明７は、本件発明１乃至本件発明４に係る酵素を含有する洗浄組成物に関するものであるから、上記、本件発明１及び本件発明４についての判断と同様の理由により、甲第３号証に記載された発明であるとはいえない。
（３）甲第４号証について
　甲第４号証は、「フミコーラ インソレンスYH-8の熱安定性セルラーゼの生産と精製」に係り、「精製した両酵素の色々な緩衝液（・・・）に溶解し、４℃、２４時間放置した。pH処理の後、酵素はpH５.５に調整し、アビセラーゼとCMCアーゼの残存活性を５０℃、２４時間反応後に決定した。図９．に示すように、アビセラーゼとCMCアーゼはそれぞれ、pH３.５〜９.５、pH３.０〜１１.０で安定であった。同様な酵素調製品を色々な緩衝液に溶解し、色々なｐＨ値にてその活性を決定した。両酵素の５０℃における至適pHは、それぞれ５.３と５.０であった。」（1727頁左欄9〜28行）、「図９．に示すように、アビセラーゼとCMCアーゼはそれぞれ、pH３.５〜９.５、pH３.０〜１１.０で安定であった。」（1727頁左欄21〜23行）、「特に、精製したCMCアーゼ調製品は熱、酸性及びアルカリ性で安定で、４５％の残存活性を示した。」（1727頁右欄31〜34行）が、それぞれ記載されている。
　ところで、甲第３号証と甲第４号証とは、著者が「Shinsaku HAYASHIDA」及び「Hajime YOSHIOKA」、並びに、酵素を調製するために供した微生物が「Humicola insolensYH-8」といずれも両者で共通しており、また、雑誌への投稿日が前者が1979年4月9日、後者が1979年6月26日と日時が接近していることを併せ考えると、甲第４号証に係るCMCアーゼは、甲第３号証に係るCMCアーゼ、すなわち、分子量が５７,０００である酵素と同一のものといえる。
　そして、甲第４号証には、分子量４３,０００のCMCアーゼについて開示されるところはないから、上記（２）での判断と同様の理由により本件発明１及び本件発明４は、甲第４号証に記載された発明であるとはいえない。
　なお、本件発明２及び本件発明３は、本件発明１を更に限定したものであり、また、本件発明５乃至本件発明７は、本件発明１乃至本件発明４に係る酵素を含有する洗浄組成物に関するものであるから、上記、本件発明１及び本件発明４についての判断と同様の理由により、甲第４号証に記載された発明であるとはいえない。
Ｂ．無効理由２について
　甲第１号証には、フミコラ インソレンスから調製した粗製セルラーゼの分画であるＦ１，F1P1及びF1P1C2が柔軟作用を有し、分画F1P1C2の主活性はエンドグルカナーゼ活性であること、並びに、分画F1P1C2の分子量は約６５,０００であり、これは、エンドグルカナーゼＩと称される単一蛋白質を有し、この分子量は約65KDであることが記載されているものの、本件発明１のような約43kDの分子量を有するエンドグルカナーゼについて開示されておらず、示唆すらされていない。
　しかも、甲第１号証には、「F1P1C2は単一蛋白質約５０％を有し、エンドグルカナーゼＩと称される。」（摘示事項(ほ)）及び「エンドグルカナーゼＩは、約65KDのMWおよび約８.５〜９.５のＰ１を有する。上記F1P1C2分画は、約５０％のこのセルラーゼを含有し、更にこれは約50KD及び約５.８のＰ１を有する少量の蛋白質を含有する。」（摘示事項(へ)）との記載があり、この記載に接した当業者は、「分画F1P1C2」のエンドグルカナーゼ活性は、「エンドグルカナーゼＩ」によるものであると理解するだけで、この分画中にさらに約43kDの分子量を有するエンドグルカナーゼが存在するなどとは予想だにしないといえる。したがって、本件発明１が、甲第１号証に記載の事項に基づき当業者が容易に想到し得たとは到底いえない。
　また、「配列番号２のアミノ酸配列」を有する本件発明４も、甲第１号証に記載の事項から当業者が容易に想到し得るとはいえない。
　甲第３号証には、フミコーラ インソレンスYH-8から得られるセルラーゼの１種であるCMCアーゼ（エンドグルカナーゼ）を、TURBO-グルコシダーゼで炭水化物を６５％消化除去した「酵素派生物」は、分子量が４３,０００であり、その比活性は、３４.５を示し、炭水化物残基として、N-アセチルグルコサミン含量が高いことが開示されているものの、「Ａ．（２）」で検討したように、甲第３号証に係る「酵素派生物」は、本件発明１及び本件発明４に係る酵素と、そのタンパク質部分及び糖鎖部分において、大きく相違しているから、甲第３号証に記載の事項から、当業者が容易に想到し得たとはいえない。
　甲第４号証には、分子量４３,０００のCMCアーゼについて開示されるところはなく、また、示唆すらされていないから、本件発明１及び本件発明４は、甲第４号証に記載された事項に基づき当業者が容易に想到し得たとはいえない。
　そして、甲第１号証，甲第３号証及び甲第４号証に記載された事項を組み合わせても、本件発明１或いは本件発明４に係る酵素が導き出せるとはいえない。
　したがって、本件発明１及び本件発明４は、甲第１号証，甲第３号証及び甲第４号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
　また、本件発明２及び本件発明３は、本件発明１を更に限定したものであり、本件発明５乃至本件発明７は、本件発明１乃至本件発明４に係る酵素を含有する洗浄組成物に関するものであるから、上記、本件発明１及び本件発明４についての判断と同様の理由により、甲第１号証，甲第３号証及び甲第４号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
　なお、請求人の提出した甲第11号証に記載の事項を検討しても、上記判断は左右されない。
Ｃ．無効理由３について
　請求人の本件特許出願が特許法３６条４項及び５項に規定の要件を満たしていないという主張は次のとおりである。
（１）請求項１記載の性質(b)の活性pH範囲、性質(c)の安定pH範囲は、（ｉ）その測定法が明細書に記載されておらず、また（ii）何を基準にしてどの程度まで酵素が活性或いは安定である場合に酵素が活性或いは安定であるというのか、その程度も明細書に記載されていないから、性質(b)及び(c)は、本件発明の酵素を特定するための性質とはなり得ない。
（２）性質(f)の免疫反応性は、極めて定性的な表現を含むものであって酵素の特定には使用できないものである。
（３）本件発明に係る酵素は、モノクロナール抗体「F41」を用いる免疫アフィニティー精製により単離しているが、「F41」を産生するハイブリドーマは寄託されていないので、当業者は、本件発明を容易に実施することができない。
（１）の（ｉ）について検討する。
　訂正前の請求項１の記載によると、性質(b)及び(c)は、
「(ｂ)pH６.０〜１０.０の範囲で活性である；
　(ｃ)pH３〜９.５の範囲のpH値において安定である」であって、その測定法については何ら記載されていなかったところ、平成１４年１月４日付訂正請求により、請求項１に係る性質(b)及び(c)は、
「(ｂ)pH６.０〜１０.０の範囲で活性である、ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０.５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される；
(ｃ)pH３〜９.５の範囲のpH値において安定である、ここで酵素活性は、(イ)３５ｇ／ＬのCMCを含む基質溶液と測定されるべき酵素溶液とを、基質溶液１０mlと酵素溶液０.５mlの体積比で混合し、(ロ)反応混合物を４０℃に温度調節した粘度計に移し、(ハ)混合直後に反応混合物の粘度を測定し、(ニ)前記混合の３０分後に反応混合物の粘度を測定し、そして(ホ)粘度を１／２に低下させる酵素活性を１酵素活性単位と定義することにより決定されるCMC−エンドアーゼ活性により決定される」と訂正されたことにより、性質(b)及び(c)に係る各pHは、当初の明細書（３頁20行〜４頁３行）に記載されていた(イ)乃至(ホ)から成る測定法（以下、「粘度法」ということがある。）によることが明らかとなった。
　したがって、上記無効理由（１）の（ｉ）は解消したというべきである。
　次に（ii）について検討するに、請求項１記載の性質(b)の活性pH範囲に関し、本件明細書には、「この酵素は約５０℃で最大活性を示すと共にｐＨ６.０と１０.０との間で活性である。」（特許公報７頁14欄21〜22行）との記載があるものの、この範囲のpH値が何を基準にして導き出されたかについて具体的に開示されるところはない。
　ところで、乙第12号証には、本件発明の実施品である「カレザイム」について、ｐＨ３からｐＨ１１の範囲にわたり、セルラーゼ活性をCMCの粘度を低下させる粘度法にて測定した場合、ｐＨ３，４，５，６，７，８，９，１０及び１１では、各々、３３，４１，１１７，１１６，１５１，１７６，１２８，５９，１７CMC-endoase単位／mgであったという実験結果が記載されている。
　しかるに、請求項１記載の性質(ｂ)には、「pH６.０〜１０.０の範囲で活性である」との記載があるところ、乙第12号証によると、ｐＨ値１０.０では「５９CMC-endoase単位/mg」の活性があり、この活性値は、本件明細書の「本発明のセルラーゼ調製物は、そのエンドグルカナーゼ成分が総合タンパク質当たり少なくとも約５０CMCエンドアーゼ単位のCMCエンドアーゼ活性を示す有益なものである。」（特許公報２頁4欄13〜16行）との記載を踏まえると、「ｐＨ１０.０」が活性pH範囲の上限となるｐＨ値であることを示しているといえる。
　一方、ｐＨ値６.０に関し、乙第12号証には、「１１６CMC-endoase単位/mg」の活性値が示されているものの、性質(b)に記載のｐＨ値の範囲外であるｐＨ５においても、「１１７CMC-endoase単位/mg」の活性値が示されており、しかも、この活性値は、上記本件明細書に記載の「約５０CMCエンドアーゼ単位」より遙かに高い数値であるから、請求項１記載の性質(b)において、活性pH値の下限値がなぜ「６.０」であるのか、乙第12号証の記載を参酌しても明らかでない。
　しかし、乙第12号証によると、活性pH範囲の「６.０〜１０.０」においては、５９〜１７６CMC-endoase単位/mgといういずれも「約５０CMCエンドアーゼ単位」を越える活性値を示していること、並びに、「ｐＨ６.０〜１０.０」という活性pH範囲は、当初の明細書（１９頁12〜13行）に記載されていたのであるから、被請求人は、当初から「ｐＨ６.０」を活性pH値の下限値と認識していたと解されること（乙第12号証は、本件優先日後の「2001年10月11日」に作成されたものである。）を併せ考えると、請求項１記載の性質(b)のｐＨの下限値として「６.０」と記載したことは、当業者として拙速であったという誹りは免れないものの、この記載を根拠に、特許法３６条５項の規定に違反しているとまではいえない。
　次に、請求項１記載の性質(c)の安定pH範囲に関し、本件明細書には、「この酵素はｐＨ３と９.５との間で安定である。」（特許公報７頁14欄13行）との記載があるのみで、これ以外にこの事項について触れるところはない。                                  
　しかるに、乙第16号証は、ｐＨ３〜ｐＨ１１の範囲内における本件発明の実施品である「カレザイム」の安定性についての実験報告であって、そこには、残存CMC-エンドアーゼ活性をCMC-粘度低下セルラーゼアッセイで定量したところ、ｐＨ３.００〜ｐＨ１０.２２の全試験範囲内で同様の残存活性を示したことが記載されている。
　すると、請求項１記載の性質(c)の安定pH範囲は、「ｐＨ３〜９.５」であるのに、このpH値では、上限値において乙第16号証の記載と齟齬をきたしている。
　しかし、甲第14号証には、「一般に、酵素の安定なｐＨ域の幅は、活性−ｐＨ曲線にみられる活性なｐＨ域の幅より広くなる。」（115頁下から6〜5行）との記載があり、事実、本件発明１においても、安定pH範囲は、「ｐＨ３〜９.５」という比較的広い範囲であり、しかも、請求項１記載の性質(c)の「９.５」と乙第16号証に係る「１０.２２」とは、「０.７２」の差であって、これは上記の広いpH範囲に比べ僅かなものであるから、この程度の相違があることをもって、特許法３６条５項に規定する要件を具備しないとはいえない。
　ところで、請求人は、請求項１記載の性質(b)の活性pH範囲を画するものとしてのｐＨ６.０及びｐＨ１０.０，並びに性質(c)の安定pH範囲を画するものとしてのｐＨ３及びｐＨ９.５に関しては、これらの数値がどのような根拠に基づいて判定されたのか、また臨界的意義を有するのか不明であると主張している。（平成１３年９月２８日付口頭審理陳述要領書７頁；甲第14号証乃至甲第16号証、甲第30号証、甲第31号証）
　よって検討するに、本件明細書には、有益なCMCエンドアーゼ活性として、「約５０CMCエンドアーゼ単位」が示されており、これは、性質(b)に係る活性pH範囲のｐＨ値を判定する根拠になることは明らかで、また、性質(c)に係る安定pH範囲に関しては、乙第16号証に記載の「考察」によると、どの試験ｐＨでも活性損失の傾向は存在しなかったのであるから、本件発明に係る酵素に関していえば、安定pH範囲のpH値を判定する根拠が明示されていなくても不明確であるとはいえない。
　そして、性質(b)の活性pH範囲である「ｐＨ６.０〜１０.０」においては、乙第12号証によると、いずれのｐＨ値においても有益なCMCエンドアーゼ活性値である約５０CMCエンドアーゼ単位を上回る活性値を示しており、また、性質(c)の安定pH範囲である「ｐＨ３〜９.５」においては、上記のように、どの試験ｐＨでも活性損失の傾向は存在しないのであるから、性質(b)記載の「ｐＨ６.０〜１０.０」の範囲内では「活性」、及び性質(c)記載の「ｐＨ３〜９.５」の範囲内では「安定」であることが実証されていることになる。したがって、「活性」乃至「安定」のpH範囲を画するｐＨ値の意味について直接言及するところがないので、望ましい明細書の記載とはいえないものの、特許法３６条４項の規定に違反するとまではいえない。
　なお、請求人は、「臨界的意義を有するのか不明」とも主張しているが、「臨界的意義」とは、「その数値限定の内と外で効果上顕著な差異があること」（審査基準第II部第２章２.８(3)）であると解されるところ、本件発明の実施品である「カレザイム」のｐＨ−活性曲線（乙第12号証）では、特定のｐＨ値の内と外で活性に顕著な差異が見出せるところはない。
　しかし、酵素の活性−pH曲線は、通常は至適pHを頂点とする釣鐘状の曲線、すなわち、滑らかな曲線を示し（請求人も、平成１３年９月２８日付口頭審理陳述要領書29頁6〜7行で同旨の主張をしている。）、特定のｐＨ値の内外で顕著な差異があることは少ないのであるから、本件酵素のｐＨ−活性曲線に、「臨界的意義」が見出せないとの理由だけで、特許法３６条４項の規定に違反するとはいえない。
（２）について検討する。
　上記「Ａ．（２）」で検討したように、請求項１記載の「性質(f)」により、本件発明１に係る酵素は、甲第３号証に係る「酵素派生物」から明確に峻別されるものであるから、本件発明の酵素を特定するための性質となり得るというべきである。
（３）について検討する。
　モノクロナール抗体「F41」に関して、本件明細書には、「得られた画分F1P1C2をマウスの免疫感作に使用した。免疫感作は２週間の間隔で５回行い、各毎にフロイントアジュバントを含むタンパク質25μg使用した。・・・に記載されるようにハイブリドーマ細胞系を樹立した。・・・再クローン化されたハイブリドーマ細胞系を樹立した。これらの細胞系によって産生される抗体を、スクリーニングし、市販のマウスモノクローナルタイピングキッド（・・・）を使用してIgG1サブクラスに属するものについて選んだ。次に、常用のELISAによりF1P1C2との反応性について陽性抗体をスクリーニングしたところ、SDS-PAGEで粗フミコーラ インソレンスDSM1800セルラーゼを使用するイムノブロッティングに異なる応答を示し、次いでウェスタンブロットによりそれらが異なるエピトープを認識することを示すことが見出されたが、それらのすべてがELISA応答に非常に良好であるようなF4、F15およびF41の選択物を得た。これら３種の抗体は、CRBF1マウスの腹水中に多量に産生されていた。セファロースに結合したプロテインＡ（・・・）を使用するプロテインＡ精製法により腹水からマウスγグロブリンを精製した。」（６頁11欄16〜47行）、「最も高いELISA応答は、モノクロナール抗体F41で得られたので、それを免疫アフィニティー精製工程で使用した。」（６頁12欄9〜11行）が記載されている。
　上記記載によると、分画F1P1C2と反応する抗体として、F4、F15及びF41という三種のものが得られており、このうち最も高いELISA応答は、「F41」に対してであることが分かる。
　そうすると、分画F1P1C2と反応する抗体が、常用の方法により、ただ一種ではなく三種も調製されていることを踏まえると、「F41」を産生するハイブリドーマが寄託されていなくても、本件明細書には、本件発明を当業者が容易に実施し得る程度の記載があるというべきである。
　すなわち、本件明細書に記載の調製法にしたがえば、「F41」に比べ若干性能が劣るとしても本件発明に係る酵素を精製するに足る抗体が取得できるといえる。
　なお、本件明細書には、本件発明に係る酵素について、「配列番号２のアミノ酸配列」が開示されているのであるから、このアミノ酸配列に対応する塩基配列から適当な塩基配列の断片を調製し、これをプローブとして、フミコーラ インソレンスDSM1800から本件発明に係る酵素のｃ-DNAを採取し、これを適宜発現し、本件発明に係る酵素を取得することは、本件の優先日において当業者が容易に実施し得ること、すなわち、取得することが担保されているといえるから、この観点からも、モノクローナル抗体「F41」を産生するハイブリドーマが寄託されていなくても、これがために本件明細書の記載が不備であるとはいえない。
　請求人は、甲第21号証（早石修博士の鑑定書）及び甲第22号証（大島泰郎博士の鑑定書）を提出しているが、これらに記載された上記判断と異なる意見は、当審の採用するところではない。
VI．まとめ
　以上のとおりであるから、請求人の主張する理由及び証拠方法によっては、本件発明１乃至７についての特許を無効とすることができない。
　よって、結論のとおり審決する。