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　特願２００８−２３５８５５「新規なポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素」拒絶査定不服審判事件〔平成２１年　３月１２日出願公開、特開２００９−　５０２６４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１  手続の経緯・本願発明 
　本願は、特許法第４１条に基づく優先権主張（優先日２００２年５月２９日　特願２００２−１５６０４９号、優先日２００３年１月１７日　特願２００３−８９３１号）を伴う、平成１５年５月２８日を国際出願日とする出願である特願２００４−５０８２９５号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により平成２０年９月１６日に新たな特許出願としたものであって、その請求項１に係る発明は、平成２４年４月１０日付け手続補正書によって補正された特許請求の範囲の記載からみて、請求項１に記載された以下のとおりのものである。 
 　 
「ＡＭＰからＡＴＰを酵素的に製造する方法であって、
　下記の遺伝子：
　（Ａ）配列番号１に示すアミノ酸配列又は該アミノ酸配列の一若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素をコードする遺伝子；又は
　（Ｂ）配列番号１に示すアミノ酸配列又は該アミノ酸配列の一若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素をコードし、且つ配列番号２に示す塩基配列と９０％以上の相同性を有する遺伝子、
を、当該遺伝子を含む発現ベクターで形質転換した微生物において発現させて組換えポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素を得、
　得られた組換えポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素とアデニレートキナーゼの二種の酵素を使用し、リン酸ドナーとしてポリリン酸を使用する、
ＡＴＰの製造法。」（以下、「本願発明」という。） 
 　  　 
第２　引用例
　当審の拒絶理由通知で引用例２として引用した、本願優先日前の２０００年（平成１２年）に頒布された刊行物である、APPLIED AND ENVIRONMENTAL MICROBIOLOGY,2000,Vol.66,No.5,p.2045-2051（以下、「引用例２」という。）には、以下の事項が記載されている（原文は英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。下線は当審が付与した。）。 
　
（２−１）「Acinetobacter johnsonii 210Aからのポリリン酸：AMPリン酸転移酵素及びアデニレートキナーゼによるポリリン酸及びAMPからのin vitroでのATP再生」（タイトル）
　
（２−２）「in vitroの酵素ベースのATP再生系は、予備的な有機合成及び生体触媒作用のためのATP依存性酵素反応の産生量の改善のために重要である。いくつかの酵素的なATP再生系が記述されてきたが、不利な点を有している。ポリリン酸（polyP）及びAMPを基質としての使用に基づく、ATP再生系におけるAcinetobacter johnsonii 株210Aからのポリリン酸：AMPリン酸転移酵素（PPT）の使用について、我々はここに報告する。我々はPPTの基質特異性を分析し、ATP要求性酵素であるホタルルシフェラーゼ及びヘキソキナーゼをモデルとしてAMP及びpolyPからのATP再生を実証した。PPTはpolyPn＋AMP→ADP＋polyPn-1の反応を触媒する。ADPは、アデニレートキナーゼ（AdK）によりATPに変換することができる。」（要約１〜８行）
　
（２−３）「この研究の焦点は、in vitroでのpolyP及びAMPからのATP再生のための（１６）、Acinetobacter johnsonii 株210A（
１
　
（２−４）「細胞抽出物及びPPT活性フラクションの調製。株210A細胞は、0.5mMのPerfablioc（・・）及びDNaseI（・・）を50μg/mlで含有する破壊緩衝液（・・）に1:1(wt/vol)で懸濁された。細胞は、懸濁液を冷却されたフレンチプレスセルを20,000 lb/in2で２回通過させることにより破壊した。細胞ホモジネートは、細胞の破片を除去するために18,000×gで１h遠心分離され、その結果の粗抽出物は-70℃で凍結されるか直ちに150,000×ｇ（4℃，1.5h）で超遠心された。その可溶性フラクションは、高速上清（HSS）と指定され、さらにフラクションされた。・・・。これらの溶液は、ここに記載される実験に直接使用され、あるいは、YM30再生セルロース膜を備えた撹拌超フィルターセルを用いて濃縮され脱塩された。」（２０４６頁左欄「MATERIALS AND METHODS」の「Preparation of cell extracts and a PPT active fraction.」の項）
　
（２−５）「結論として、PPTは、AdK活性と共に用いられると、AMP及びpolyPからのATP再生のための期待できる生体触媒に思われる。・・・。この研究は、直接的なリン酸化反応、及び、生命工学的に関連したATP要求性酵素の産生を促進するためのATP再生における使用のための、機能的な生体触媒としてのPPTの開発の基礎を提供する。
その蛋白質の精製及び対応する遺伝子のクローニングが、この興味ある酵素の完全な特徴付けのための必要なステップである。
　
（２−６）「Bonting,C.F.C.,G.J.J.Kortstee,and A.J.B.Zehnder.1991.Acinetobacter 株210Aのポリリン酸：AMPリン酸転移酵素の性質，J.Bacteriol.173:6484-6488」 （２０５０頁右欄「REFERENCES」の項「１．」 ）
 
　記載事項（２−１）、（２−２）、（２−４）より、引用例２には以下の発明が記載されている。
「Acinetobacter johnsonii 210Aからのポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素とアデニレートキナーゼを使用し、ポリリン酸及びＡＭＰを基質として、ＡＭＰからＡＴＰを製造する方法。」（以下、「引用発明」という。）
　
　当審の拒絶理由通知で引用例３として引用された、本願優先日前の１９９１年（平成３年）に頒布された刊行物である、JOURNAL OF BACTERIOLOGY,1991,Vol.173,No.20,p.6484-6488（以下、「引用例３」という。）には、以下の事項が記載されている（原文は英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。）。 
　
（３−１）「Acinetocacter 株210Aのポリリン酸：AMPリン酸転移酵素の性質」（タイトル）
　
（３−２）「ポリリン酸：AMPリン酸転移酵素は、ポリリン酸を使ってAMPをADPへのリン酸化を触媒する酵素であるが、ストレプトマイシン硫酸沈殿、Mono-Q、Phenyl Superose及びSuperoseカラムクロマトグラフィーにより、Acinetobacter株210Aから1500倍以上精製された。」（要約１〜３行）
　
（３−３）「性質　最も精製されたフラクションは、アデニレートキナーゼ及びポリホスファターゼ活性のいずれも検出されなかった。そのフラクションは、SDS-PAGEで55kDaの分子量に対応する１つの主要バンドを示した。第２の精製過程において、Phenyl Superose HR5/5カラムの連続するフラクションが、活性についてスクリーンされ、SDS-PAGEに供された。ゲルは、１つは55kDa及び１つは41kDaの、２つのバンドを示した。55kDaバンドを含むフラクションだけが有意なポリリン酸：AMPリン酸転移酵素活性を有していた（図１）。これらの結果から、活性は55kDaのバンドと関連することが導き出される。」（６４８５頁右欄下から１４行目〜３行目）
　
第３　対比　
　本願発明と引用発明とを対比する。
　引用例２の記載事項（２−２）に「PPTはpolyPn＋AMP→ADP＋polyPn-1の反応を触媒する。」と記載されていることから、ポリリン酸（polyP）がＡＭＰに対してリン酸ドナーとして作用していることは明らかである。
　よって、両者の一致点及び相違点は以下のとおりとなる。
一致点：「ＡＭＰからＡＴＰを酵素的に製造する方法であって、
　ポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素とアデニレートキナーゼの二種の酵素を使用し、リン酸ドナーとしてポリリン酸を使用する、
ＡＴＰの製造法。」である点。
相違点：本願発明は、ポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素について、
「下記の遺伝子：
　（Ａ）配列番号１に示すアミノ酸配列又は該アミノ酸配列の一若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素をコードする遺伝子；又は
　（Ｂ）配列番号１に示すアミノ酸配列又は該アミノ酸配列の一若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素をコードし、且つ配列番号２に示す塩基配列と９０％以上の相同性を有する遺伝子、
を、当該遺伝子を含む発現ベクターで形質転換した微生物において発現させて組換えポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素を得」るという工程を備え、「得られた組換え」のものを用いているのに対し、引用発明は、そのような工程を備えていない点。
　
第４　当審の判断
１．本願実施例１によれば、本願発明のアミノ酸配列である「配列番号１」及び塩基配列である「配列番号２」は、それぞれ、Acinetobacter johnsonii 株210A由来の約55kDaの分子量をもつポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素のアミノ酸配列及び塩基配列である。
　
２．有用な化合物の生産に有効な酵素について、それを大量かつ簡便に取得することを可能とするために、当該酵素をコードする遺伝子のクローニングを行い、配列決定することは、本願優先日前の当業者に周知の技術的課題であった。しかも、引用発明の「Acinetobacter johnsonii 210Aからのポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素」について、引用例２には、「精製及び対応する遺伝子のクローニングが、この興味ある酵素の完全な特徴付けのための必要なステップである。」（記載事項（２−５））との記載もある。
　よって、引用発明の「Acinetobacter株210A由来のポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素」を遺伝子工学的な手法により大量かつ簡便に取得するため、該酵素のアミノ酸配列及び塩基配列を決定する十分な動機があるものといえる。
　 
３．他方、精製されたタンパク質について、エドマン分解法や質量分析法等のアミノ酸配列を決定する種々の手法が既に本願優先日前の慣用技術であったと認められ、電気泳動後のゲルから得た精製タンパク質をエドマン分解法等により部分配列を決定する手法までもが慣用技術であったといえる（要すれば、特開２００１−４６０７５号公報の段落【００１４】、【００２９】、国際公開０２／００４６２５号１３頁下から８行〜１４頁６行、特開２００１−３４８３９９号の段落【００３５】、特開２００１−１５１７９５号の段落【０００２】〜【０００３】、国際公開０１／０１１３６６号の実施例１０等参照。）。そして、決定された部分配列に基づいてプライマーやプローブを設計し、ゲノムライブラリー又はｃＤＮＡライブラリーからクローニングを行って、当該タンパク質をコードする遺伝子の塩基配列決定を行い、それを含むベクターを構築し形質転換した微生物において発現させて目的のタンパク質を得ることも慣用技術であったと認められる。
　
４．引用発明の「Acinetobacter johnsonii 210Aからのポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素」は、引用例２の記載事項（２−３）において「Acinetobacter johnsonii 210A（
１
　
５．そして、上記のようにして得られた塩基配列及びアミノ酸配列は、上記「１．」で述べたように本願発明の配列のもととなる「Acinetobacter johnsonii株210A」と由来が同じであるのだから、それぞれ本願発明のアミノ酸配列である「配列番号１」及び塩基配列である「配列番号２」となることは明白である。
　仮に何らかの理由で塩基配列が相違するとしても、その差は若干であり、本願発明の「（Ａ）配列番号１に示すアミノ酸配列・・の一若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素をコードする遺伝子」乃至「（Ｂ）配列番号１に示すアミノ酸配列・・の一若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなるポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素をコードし、且つ配列番号２に示す塩基配列と９０％以上の相同性を有する遺伝子」の範囲に包含されるといえる。
　
６．以上のことから、本願発明は、引用発明において、遺伝子工学的に大量の「Acinetobacter johnsonii 210Aからのポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素」を取得すべく、その塩基配列及びアミノ酸配列を単に調べただけのものであり、何の創作性もなくなしえたことといえる。
　
７．そして、本願発明が、引用例２、３、及び、周知・慣用技術から、予測し得ない有利な効果を奏するとは認められない。
　
８．よって、本願発明は、引用例２、３に記載された発明、及び、周知・慣用技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
第５　請求人の主張
　請求人は、平成２６年９月１日付け意見書で以下の点を主張している。
　
　引用例３の精製酵素の収率は非常に低く、本願出願以前には、Acinetobacter株210Aから解析に必要な量のポリリン酸：ＡＭＰリン酸転移酵素（ＰＡＰ）を取得することすら容易ではなかった、引用例２の刊行された２０００年の時点でも、２１０Ａ株からのＰＡＰの濃縮・精製技術すら十分に確立されていなかった、電気泳動を行ったとしても配列決定に必要な量の精製ＰＡＰ蛋白質を回収することは極めて困難であった、よって、エドマン分解法や質量分析法等のアミノ酸配列決定手法等の周知技術をAcinetobacter株210AのＰＡＰの取得に適用することは容易なことではなかった。そして、ＰＡＰ遺伝子のクローニングは、本願発明者らが構築したスクリーニング系によって、初めて成功した。
　　
　請求人の主張について検討する。
　
　引用例３の最終的な精製酵素の収率が低くとも、Acinetobacter株210Aを増殖し大量の酵素精製の出発材料を得ることが可能なことは明らかであるから、クローニングをなし得ないことの根拠とはならない。
　
　よって、請求人の主張は採用することができない。
　
第６　まとめ
　以上のとおり、請求項１に係る発明は、引用例２、３に記載された発明、及び、周知・慣用技術に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないから、本願は、その余の請求項について論及するまでもなく、拒絶すべきものである。 
　よって、結論のとおり審決する。