【事件の表示】
　特願２０００−５８４０４６「Ｎｏｇｏ遺伝子のヌクレオチド配列およびタンパク質配列，ならびにそれに基づく方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１２年　６月　２日国際公開，ＷＯ００／３１２３５，平成１５年１０月２８日国内公表，特表２００３−５３１５６６〕について，次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は，成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は，平成１１年１１月５日（パリ条約による優先権主張　平成１０年１１月６日　米国）を国際出願日とする出願であって，平成２４年３月１５日付けで拒絶査定がなされたところ，平成２４年７月２０日付けで拒絶査定不服審判の請求がなされ，同日付で手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２４年７月２０日付け手続補正についての補正却下の決定
[結論]
　平成２４年７月２０日付け手続補正を却下する。
　
[理由]
１　補正事項
　平成２４年７月２０日付け手続補正（以下，「本件補正」という。）は，次の[補正事項１]及び[補正事項２]を含むものである。
[補正事項１]　
　補正事項１は，補正前に，
「【請求項１】
　配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する精製タンパク質。」
とあったのを，本件補正により
「【請求項１】
　配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する，
医薬としての使用のための
と補正するものである。
　この補正事項１は，補正前の「精製タンパク質」の用途を「医薬としての使用のため」と限定するものであり，かつ，その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前（以下，「平成１８年改正前」という。）の特許法第１７条の２第４項第２号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
[補正事項２]
　補正事項２は，補正前に
「【請求項１９】
　請求項１〜６のいずれか１項に記載のタンパク質に免疫特異的に結合する，モノクローナル抗体。」
とあったのを，本件補正により
「【請求項５】
　
配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する精製
医薬としての使用のための
と補正するものである。
　この補正事項２は，補正前に「請求項１〜６のいずれか１項に記載のタンパク質」とあったところ，請求項１に記載のタンパク質に限定し，併せて，請求項１を引用を解消して書き下し，加えて，モノクローナル抗体の用途を「医薬としての使用」に限定するものである。
　
　よって，補正事項２は，補正前の請求項１９の発明特定事項を限定するものであり，かつ，その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから，平成１８年改正前の特許法第１７条の２第４項第２号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　そこで，本件補正後の前記請求項１及び請求項５に記載された発明（以下，それぞれ「補正発明１」及び「補正発明５」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前の特許法１７条の２第５項において準用する同法１２６条５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
２　引用刊行物記載の事項
　原査定の拒絶理由で引用され，本願優先日前に頒布された刊行物である
刊行物１：Eur. J. Neurosci.,Vol.9, No.3(1997),p.549-555
刊行物２：特開平４−１１７２９８号公報
には，次の事項が記載されている。
　なお，下線は当審にて付記したものである。以下，同様である。
（１）刊行物１記載の事項
　翻訳は当審によるものである。
（刊１−１）「要約
要約
神経成長因子の存在下における，PC12細胞の
神経突起伸張
阻害
ラットCNSミエリンの250kDa 神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対して産生されたモノクローナル抗体によって中和され得た
ヒトミエリンにおいては，
高分子量タンパク質が，神経突起伸張
における阻害活性に対する原因であることを明らかにした
　
（刊１−２）「モノクローナル抗体（mAbs）が，強力な神経突起の成長抑制性活性を伴うラットCNSミエリンの高分子量分画に対して産生された。 これらの抗体の1つ，
IN-1，
CNSミエリンの神経突起の成長阻害を中和する
ラットの脊髄を損傷させた後，in vivoにおいて，mAb IN-1は，皮質脊髄経路繊維の長距離再生を誘導した
　
（刊１−３）「
PC12神経突起伸張に対する阻害効果は，高分子量ミエリンタンパク質によるものである
ヒトの脊髄ミエリンタンパク質は，SDS 10％(wt / vol)ポリアクリルアミドゲルでの電気泳動によって分離された(図3)。タンパク質が異なった分子量領域(0-100，100-200，200-300の kDa)から溶出されて，そして 
PC12 神経突起伸張分析において阻害活性
ヒトミエリンの200と300 kDaの間の分子量を持っているタンパク質は，PC12細胞に対して強く阻害性であった
モノクローナル抗体IN-1は，ヒト起源のこれら高分子量ミエリンタンパク質の阻害効果を完全に中和した
  　
（刊１−４）「ラットにおいて，250と35の kDaの分子量の2つの成分が同定された(Caroni and Schwab，1988a)。これらの成分の両方がmAb IN-1によって，非活性化される (Caroni and Schwab，1988b)。我々の実験では，
細胞の拡張，神経突起伸張及び成長円錐の崩壊に対する分析で，mAb IN-1が，完全にヒトの CNS ミエリン阻害活性を中和することが可能であったことを我々は発見した
　
（２）刊行物２記載の事項
（刊２−１）「4.1.1　CNSミエリン関連阻害蛋白の分離及び精製
　
CNSミエリン関連阻害蛋白は，これに限定されないが，鳥又は哺乳動物を含む高等脊椎動物のCNSミエリンから分離できる
・・・
　
代わりに，CNSミエリン関連阻害蛋白は，免疫学的手法を使用して分離かつ精製することもできる
蛋白は35キロダルトン及び／又は250キロダルトンの蛋白に対する抗体による免疫沈澱により分離される。代わりに，CNSミエリン関連阻害蛋白はイムノアフイニテイクロマトグラフィーを使用して分離され，この際，蛋白は可溶化形で抗体カラムに適用される
　
（刊２−２）「4.6.2.治療用途
　4.6.2.1.CNSミエリン関連阻害蛋白
　本発明による
CNSミエリン関連阻害蛋白は，例えばメラノーマ，神経組織の腫瘍(例えば，神経芽細胞腫)などの悪性腫瘍を持つ患者の治療に有用である
　
３　刊行物１記載の発明
　刊行物１には次の２つの発明（以下，「引用発明１」及び「引用発明２」という。）が記載されていると認められる。
　
（１）引用発明１
　刊行物１の「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対して産生されたモノクローナル抗体IN-1」（刊１−１）について，「モノクローナル抗体IN-1は，ヒト起源のこれら高分子量ミエリンタンパク質の阻害効果を完全に中和した。」（刊１−３）と記載されている。
　ここに記載の「ヒト起源のこれら高分子量ミエリンタンパク質」は，「ヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量を持っているタンパク質は，PC12細胞に対して強く阻害性であった」（刊１−３）との記載に対応するから，「ヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量を持っているタンパク質」は，モノクローナル抗体IN-1と結合する。
　さらに，「細胞の拡張，神経突起伸張及び成長円錐の崩壊に対する分析で，mAb IN-1が，完全にヒトの CNS ミエリン阻害活性を中和することが可能であったことを我々は発見した。」（刊１−４）と記載されており，「ヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量を持っているタンパク質」の有する神経突起伸張作用は，モノクローナル抗体IN-1により完全に中和されることがわかる。
　以上の事項に「ラットの脊髄を損傷させた後，in vivoにおいて，mAb IN-1は，皮質脊髄経路繊維の長距離再生を誘導した。」（刊１−２）との記載を加えて整理すると，刊行物１には，
「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対して産生されたモノクローナル抗体IN-1であって，
　PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質に対しても該抗体IN-1は結合し，該ヒトタンパク質の有する神経突起伸張阻害に対する活性を完全に中和することが可能であり，
　また，該抗体IN-1は，ラットの脊髄を損傷させた後，in vivoにおいて，皮質脊髄経路繊維の長距離再生を誘導する作用のある
　モノクローナル抗体IN-1。」
という発明（以下，「引用発明１」という。）が記載されていると認められる。
　
（２）引用発明２
　（刊１−３）の記載からみて，刊行物１には
「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質。」
という発明（以下，「引用発明２」という。）が記載されていると認められる。
　
４　補正発明５に対する独立特許要件の検討
　平成１９年４月５日付け手続補正及び本件補正により補正された明細書を以下，本件明細書という。
　
（１）対比
　補正発明５と引用発明１を対比する。
ア　補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列」を有するタンパク質に関して，本願明細書の【図１３】には，
「【図１３】
　図13: 
ヒトNogo
配列番号29
とアラインしたラットNogo Aのアミノ酸配列
が記載されていることから，補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列」はヒトNogoと呼ばれるタンパク質であることが分かる。
　また，ラットNogoAとヒトNogoの配列のアライメントが取られていることから，ラットNogoAとヒトNogoは対応するタンパク質であることが理解される。
　
　さらに，本願国際出願時の明細書69頁23〜25行の「Nogo A has many properties that support it being the previously described rat NI-250, a major neurite outgrowth inhibitory protein of CNS myelin and the antigen of the IN-1.」（当審訳）「
Nogo-Aは，それが
ラットNI-250であることを裏付ける多くの性質を有している
　
　そうすると，補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列」を有するタンパク質は，ヒトNogoと呼ばれるものであって，ラットNI-250に対応するタンパク質であることが分かる。
　
　他方，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質」は，「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対して産生されたモノクローナル抗体」(刊１−１)であるmAbsIN-1と結合する(刊１−２）ことからすれば，「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)」(刊１−１)と対応するタンパク質であることは自明なことである。
　
　そうすると，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質」は，「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)」(刊１−１)と，対応するタンパク質であるといえる。
　
　以上の事項を整理すると，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質」と，補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する，・・・精製タンパク質」とは，ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対応する，神経細胞成長抑制活性を有する，ヒトのタンパク質という点で共通する。
　
イ　一般に抗体は免疫特異的に結合する特性を有するから，引用発明の「モノクローナル抗体IN-1」と，補正発明１の「モノクローナル抗体」とは，ラットのNI-250に対応する神経細胞成長抑制活性を有するヒトタンパク質に対して免疫特異的に結合するという点で共通する。
　
ウ　引用発明１の「モノクローナル抗体IN-1」は，「該ヒトタンパク質の有する神経突起伸張阻害に対する活性を完全に中和」し，「ラットの脊髄を損傷させた後，in vivoにおいて，皮質脊髄経路繊維の長距離再生を誘導する作用」があるのだから，医薬として使用し得ることは自明なことであって，補正発明１の「医薬としての使用のためのモノクローナル抗体」に相当する。
　　
　以上のことから，両発明の間には次の（一致点）及び一応の（相違点１）がある。
（一致点）
「ラットのNI-250と対応する神経細胞成長抑制活性を有するヒトタンパク質に免疫特異的に結合する，医薬としての使用のためのモノクローナル抗体。」
　
（相違点１）
  モノクローナル抗体の免疫結合特性を規定するところのラットのNI-250と対応する神経細胞成長抑制活性を有するヒトタンパク質が，補正発明１では「配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列」からなり，「天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない」と特定されているのに対して，補正発明１では，配列も中枢神経系ミエリンを含まないか否かも不明である点で一応相違する。
　
（２）検討・判断
ア　補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列」からなる「神経細胞成長抑制活性を有する」「タンパク質」と，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質」の関係を検討する。
　
イ　補正発明１の「配列番号29のアミノ酸配列」からなるタンパク質は，上記「第２　４（１）ア」に記したようにラットNI-250に対応するヒトNogoタンパク質であって，
本願明細書の
「【００９１】
5.3  Nogo遺伝子産物の同定および精製
  ある特定の態様においては，本発明は，抗原決定基を含む（すなわち，抗体により認識されうる）かまたはさもなくば機能的に活性なNogo（
好ましくはヒトNogo
本明細書で使われる「機能的に活性な」Nogo物質は，全長（野生型）NogoAタンパク質に関連する１つ以上の既知の機能活性を呈する物質を意味
との記載からみて，ラットNI-250に対応するヒトNogoタンパク質の全長配列であると理解される。
　
　他方，上記「第２　４（１）ア」に記したように，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量分画に含まれるヒトタンパク質」は，ラットNI-250に対応するヒトタンパク質，すなわち，ヒトNogoタンパク質であるが，その全長か断片かはわからない。
　
　そうすると，Nogoタンパク質全長配列である補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列」からなるタンパク質と，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量分画に含まれるヒトタンパク質」は，共に同じヒトNogoタンパク質であるといえるが，引用発明１の該タンパク質は，Nogoタンパク質の全長ではなく，その断片である可能性がある。
　
ウ　引用発明１の該タンパク質が，全長のNogoタンパク質であれば，引用発明１の「モノクローナル抗体IN-1」は，補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列」からなる全長Nogoタンパク質に「免疫特異的に結合する」「モノクローナル抗体」といえることは明らかである。
　また，引用発明１の該タンパク質が，Nogoタンパク質の断片であったとしても，引用発明１の「モノクローナル抗体IN-1」は，この断片に結合するのであるから，該断片を部分として含む補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列」からなる全長のNogoタンパク質に「免疫特異的に結合する」ことは自明なことである。
　
　そうすると，免疫結合特性に照らして，引用発明１の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質に対して」結合する「モノクローナル抗体IN-1」と，補正発明５の「
配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する精製
　
　よって，実質的に両発明は相違するものではなく，補正発明５は，刊行物１に記載された発明であるから，特許法第２９条第１項第３号に該当し，特許を受けることができない。
　
５　補正発明１に対する独立特許要件の検討
（１）対比
　補正発明１と引用発明２を対比する。
ア　上記「第２　４（１）ア」で検討したのと同様の理由で，引用発明２の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量分画に含まれるヒトタンパク質」は，補正発明１の「配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する，・・・精製タンパク質」とは，ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対応する，神経細胞成長抑制活性を有する，ヒトのタンパク質という点で共通する。
　
イ　引用発明２の「ヒトタンパク質」と，補正発明１の「医薬としての使用のための精製タンパク質」とは，「ヒトのタンパク質」という点で共通する。
　
　以上のことから，両発明の間には次の（一致点）及び（相違点２）がある。
（一致点）
「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対応する，神経細胞成長抑制活性を有する，ヒトのタンパク質。」
　
（相違点２）
　神経細胞成長抑制活性を有するヒトのタンパク質が，補正発明１では「天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含ま」ず，「医薬として使用し得る」ものであり，そのアミノ酸配列が「配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列」であるのに対して，引用発明２では，アミノ酸配列が不明であり，また，医薬用途に使用できる神経細胞成長抑制活性があることは明らかであるが，医薬として使用できるか不明である点。
　
（１）検討
ア　刊行物１の「ラットCNSミエリンの250kDa神経突起成長-阻害タンパク質(NI-250)に対して産生されたモノクローナル抗体IN-1」（刊１−１）について，「モノクローナル抗体IN-1は，ヒト起源のこれら高分子量ミエリンタンパク質の阻害効果を完全に中和した。」（刊１−３）と記載されている。
　ここに記載の「ヒト起源のこれら高分子量ミエリンタンパク質」は，「ヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量を持っているタンパク質は，PC12細胞に対して強く阻害性であった」（刊１−３）との記載に対応するから，引用発明２の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量分画に含まれるヒトタンパク質」は，モノクローナル抗体IN-1と結合する。
　
イ　ところで，刊行物２の（刊２−２）に，「CNSミエリン関連阻害蛋白は，例えばメラノーマ，神経組織の腫瘍(例えば，神経芽細胞腫)などの悪性腫瘍を持つ患者の治療に有用である。」ことが記載されている。
　引用発明２の「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量分画に含まれるヒトタンパク質」も，CNSミエリン関連阻害タンパク質であるから，該ヒトタンパク質を医薬として用いようとすることは誰もが考えることである。
　そして，医薬用途で物質を使用する場合，不純物を含まないようにすることが好ましいことは言うまでもないことである。
　
ウ　また，刊行物２の（刊２−１）には，「CNSミエリン関連阻害蛋白」の精製方法が記載されており，「鳥又は哺乳動物を含む高等脊椎動物のCNSミエリンから分離できる。」との記載もあるのだから，刊行物２記載の精製方法に従えば，高等脊椎動物のいずれからもCNSミエリンから分離，すなわち，ミエリンを含まない形態で分離し得ることは明らかである。
　
エ　その精製方法の一つとして刊行物２には，
「CNSミエリン関連阻害蛋白は，免疫学的手法を使用して分離かつ精製することもでき」「蛋白は35キロダルトン及び/又は250キロダルトンの蛋白に対する抗体による免疫沈澱により分離される。代わりに，CNSミエリン関連阻害蛋白はイムノアフイニテイクロマトグラフィーを使用して分離され，この際，蛋白は可溶化形で抗体カラムに適用される」（刊２−１）
という精製方法が記載されており，高い精製が行えることが技術常識となっているイムノアフィニティークロマトグラフィー等の免疫学的な精製手法について示されている。
　上記「第２　３（１）引用発明１」で述べたように，刊行物１には，PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質に対して結合するモノクローナル抗体IN-1が記載されているのだから，この抗体を用いれば「PC12細胞の神経突起伸張阻害をもたらすヒトミエリンの200と300kDaの間の分子量領域に含まれるヒトタンパク質」の免疫学的な精製ができ，不純物から分離できることは明らかである。
　
オ　以上のことを総合すると，CNSミエリンを含む精製の出発原料には，必ず，完全長のNogoタンパク質が含まれていることは明らかであって，引用発明２において，刊行物２記載の「患者の治療に有用である」という教示に従い医薬として使用すべく，ヒトのCNSミエリンを含む原料から刊行物１記載のモノクローナル抗体IN-1を用いて刊行物２記載の前記免疫学的な精製を行い，本願優先日前から常套手段となっていたアミノ酸配列の決定手段を用いて配列決定することで，完全長のNogoタンパク質である補正発明１の精製タンパク質を取得することは，当業者であれば難なくできたものといえる。
　
カ　そして，補正発明１の効果は，刊行物１及び刊行物２から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものとはいえない。
　
キ　よって，補正発明１は，刊行物１及び刊行物２記載の発明に基いて，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
６　補正却下のむすび
　以上のとおり，補正発明１及び補正発明５は，いずれも特許出願の際独立して特許を受けることができないものであるから，本件補正は，平成１８年改正前の特許法１７条の２第５項で準用する同法１２６条５項の規定に違反するものであり，同法１５９条１項で準用する同法５３条１項の規定により却下されるべきものである。　
　
第３　本願発明
　本件補正は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１〜２７に係る発明は，平成２３年１０月５日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜２７に記載された事項により特定されるとおりのものと認める。
　そのうち，請求項１及び請求項１９に係る発明（以下，それぞれ「本願発明１」及び「本願発明１９」という。）は，次の事項により特定される発明である。
　
「【請求項１】
　配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する精製タンパク質。」
　
「【請求項１９】
　請求項１〜６のいずれか１項に記載のタンパク質に免疫特異的に結合する，モノクローナル抗体。」
　
１　引用刊行物記載の事項
　原査定の拒絶の理由に引用された引用刊行物及びその記載事項は，前記「第２　２　引用刊行物記載の事項」に記載したとおりである。
　また，刊行物１には前記「第２　３　刊行物１記載の発明」に記したように，引用発明１及び引用発明２が記載されている。　
　
２　対比・判断
（１）本願発明１について
　本願発明１は，補正発明１の「精製タンパク質」についての限定事項である「医薬としての使用のための」という用途を省いたものである。
　そうすると，本願発明１の構成要件をすべて含み，さらに他の構成要件を付加したものに相当する補正発明１が，前記「第２　５　補正発明１に対する独立特許要件の検討」で述べたように，刊行物１及び２記載の発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，本願発明１も同様の理由により，刊行物１及び２記載の発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものである。
　よって，本願発明１は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
（２）本願発明１９について
　本願発明１９は，補正発明５の「配列番号29のアミノ酸配列の全長にわたって90％より高い同一性を有するアミノ酸配列からなり，天然では結合している全ての中枢神経系ミエリン物質を含まない，神経細胞成長抑制活性を有する精製タンパク質」を「請求項１記載のタンパク質」として引用形式の記載にするとともに，「請求項１〜６のいずれか１項に記載のタンパク質」と拡張したものである。
　加えて，本願発明１９は，補正発明５の「モノクローナル抗体」についての用途の限定事項である「医薬としての使用」という事項を省いたものである。
　そうすると，本願発明１９の構成要件をすべて含み，さらに他の構成要件を付加したものに相当する補正発明５が，前記「第２　４　補正発明５に対する独立特許要件の検討」で述べたように，補正発明５は，刊行物１に記載された発明であるといえるから，本願発明１９は，特許法第２９条第１項第３号に該当し特許を受けることができない。
　
第４　むすび
　以上のとおり，本願発明１は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，また，本願発明１９は，特許法第２９条第１項第３号に該当し特許を受けることができないものであるから，他の請求項に係る発明について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　よって，結論のとおり審決する。