【事件の表示】
　上記当事者間の特許第４１３２６７７号「完全型副甲状腺ホルモンの測定方法ならびに副甲状腺疾患および慢性腎不全患者の骨状態の識別方法」の特許無効審判事件についてされた平成２５年　１月１７日付け審決（一次審決）に対し，知的財産高等裁判所において審決取消の決定（平成２５年（行ケ）第１０１４７号平成２５年　８月　６日言渡）があったので，さらに審理のうえ，次のとおり審決する。
【結　論】
　訂正を認める。
　特許第４１３２６７７号の請求項１ないし２６に係る発明についての特許を無効とする。
　審判費用は，被請求人の負担とする。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本件特許第４１３２６７７号の出願は，平成１２年　１月１３日（パリ条約による優先権主張　平成１１年１月１４日米国[以下，「第１優先日」という。]，平成１１年６月２６日米国[以下，「第２優先日」という。また，それぞれの優先権主張を「第１優先権主張」及び「第２優先権主張」という。]）を国際出願日とする出願であって，以降の主な経緯は次のとおりである。
　なお，提出された甲各号証，乙各号証及び丙各号証について，例えば甲第１号証を，「甲１」のように，甲，乙，及び丙と番号の組合わせとして略記することとする。
平成１６年　８月　９日付け　拒絶理由通知書
平成１７年　２月　９日　　　手続補正書・意見書　　　
平成１７年　８月　１日付け　拒絶査定
平成１７年１１月　７日　　　拒絶査定不服審判請求書　　　
平成１７年１２月　７日　　　請求理由を補正する手続補正書
平成２０年　３月１４日付け　拒絶理由通知書
平成２０年　３月２８日　　　手続補正書　　　
平成２０年　４月１５日付け　特許すべき旨の審決　　　　
平成２０年　６月　６日　　　特許権の設定登録（請求項の数２７）
平成２４年　１月２６日　　　無効審判請求（請求人）（甲１〜２３）
平成２４年　５月１６日　　　答弁書提出（被請求人）（乙１〜５）
平成２４年　７月２３日付け　審理事項通知書
平成２４年　９月１２日　　　参加申請書（特許法第１４８条第３項の規定
　　　　　　　　　　　　　　に基づく被請求人側への補助参加申請。）
平成２４年　９月１４日　　　口頭審理陳述要領書（請求人）
平成２４年　９月１８日　　　口頭審理陳述要領書（被請求人）（乙６及び
　　　　　　　　　　　　　　７）
平成２４年１０月　２日　　　口頭審理
平成２４年１０月　９日　　　上申書（請求人）
平成２４年１０月　９日　　　上申書（被請求人）
平成２４年１０月２２日　　　参加申請に対する意見書（請求人）
平成２４年１０月２２日　　　上申書（請求人）
平成２４年１０月２９日　　　上申書
平成２４年１１月１９日付け　参加許否の決定（参加を許可する。）
平成２４年１２月２１日付け　審理終結通知
平成２５年　１月１７日付け　審決（特許発明１〜２７を無効とする。）
平成２５年　５月２２日　　　知的財産高等裁判所出訴（平成２５年
　　　　　　　　　　　　　　（行ケ）第１０１４７号）（被請求人）
平成２５年　７月１６日　　　訂正審判請求書（訂正２０１３−３９０１０
　　　　　　　　　　　　　　０号）（被請求人）
平成２５年　８月　６日　　　知的財産高等裁判所審決取消決定（特許法１
　　　　　　　　　　　　　　８１条２項の規定に基づく審決取消し（差戻
　　　　　　　　　　　　　　し））
平成２５年　８月３０日付け　通知書（訂正請求のための期間指定通知（指
　　　　　　　　　　　　　　定期間１０日））の発送
平成２５年　９月１３日　　　訂正請求書（被請求人）（乙８〜乙１０）
平成２５年１１月２２日　　　弁駁書（参加人）（丙１及び丙２）
平成２５年１２月１２日　　　弁駁書（請求人）
　
第２　訂正の適否
　本件訂正請求は，被請求人が平成２５年９月１３日付けで提出した訂正請求書に添付した訂正明細書のとおりに訂正することを請求するものであって，以下の事項を訂正内容とするものである（訂正による変更部分に下線を付した。）。
１　訂正内容
（１）訂正事項１
　訂正前の段落【００１２】に
「までの間のアミノ酸配列を有するペプチドである非ｗ−ＰＴＨペプチド断片は，ｉｎ　ｖｉｖｏで，拮抗物質または阻害物質（ＰＩＮ）の役割をする」
とあるのを，
「までの間のペプチドである
ところの或る大きな
ｗ−ＰＴＨの
　
（２）訂正事項２
　訂正前の請求項１に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
とする
と訂正する。
　
（３）訂正事項３
　訂正前の請求項２に「前記標識された第１の抗体又は抗体断片が，モノクローナル抗体又はポリクローナル抗体，あるいはそれらの断片である請求項１に記載のキット。」
とあるのを
「
ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって
ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ　（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列　に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とするモノクローナル抗体又はポリクローナル抗体，あるいはそれらの断片である，標識された第１の抗体又は抗体断片と
ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とを含み，阻害性の非（１〜８　４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキットであって
ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片をさらに含み，それにより，生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量と，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量とをさらに測定し得る
に訂正する。　
　　　　　　　　　
（４）訂正事項４
　訂正前の請求項６に
「請求項１〜５のいずれかに記載のキット」
とあるのを
「請求項１記載のキット」
に訂正する。
　
（５）訂正事項５
　請求項７に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）のうちの
を
とする
と訂正する。
　
（６）訂正事項６
　補正前の請求項８に
「前記第１の抗体又は抗体断片が，モノクローナル抗体又はポリクローナル抗体，あるいはそれらの断片である請求項７に記載のキット。」
とあるのを
「
ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって
ａ）
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ　（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする
実質的に純粋な第１の抗体又は抗体断片
ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する，標識された第２の抗体又は抗体断片とを含み，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキットであって
ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片
をさらに含み，それにより，生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量と，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量とをさらに測定し得る
と訂正する。
　
（７）訂正事項７
　訂正前の請求項１２に
「請求項７〜１１のいずれかに記載のキット」
とあるのを
「請求項７記載のキット」
と訂正する。
　
（８）訂正事項８
　訂正前の請求項１３に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする
と訂正する。
　
（９）訂正事項９
　訂正前の請求項１４の
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１０）訂正事項１０
　訂正前の請求項１５に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１１）訂正事項１１
　訂正前の請求項１６に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１２）訂正事項１２
　訂正前の請求項１７に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１３）訂正事項１３
　訂正前の請求項１８に
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１４）訂正事項１４
　訂正前の請求項１８に
「識別するための分析方法。」
とあるのを，
「識別するための分析方法
であって
ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法
と訂正する。
　
（１５）訂正事項１５
　訂正前の請求項１９の
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１６）訂正事項１６
　訂正前の請求項１９に
「分析方法。」
とあるのを，
「分析方法
であって
ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法
と訂正する。
　
（１７）訂正事項１７
　訂正前の請求項２０の
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（１８）訂正事項１８
　訂正前の請求項２０に
「分析方法。」
とあるのを，
「分析方法
であって
ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法
と訂正する。
　
（１９）訂正事項１９
　訂正前の請求項２１の
「該初期ペプチド配列中の少なくとも４つのアミノ酸が該抗体又は抗体断片との反応部位の一部である，」
とあるのを
「該初期ペプチド配列中の
Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの
を
とする，第１の
と訂正する。
　
（２０）訂正事項２０
　訂正前の請求項２１に
「分析方法。」
とあるのを，
「分析方法
であって
ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法
と訂正する。
　
（２１）訂正事項２１
　訂正前の請求項２７を削除する。
　
２　訂正の可否についての当審の判断
（１）訂正の目的及び新規事項について
ア　訂正事項１について
　本件特許に係る出願は，特許法第１８４条の４第１項の「外国語特許出願」であるＰＣＴ／ＵＳ２０００／０００８５５（国際公開第２０００／０４２４３７号参照。上記国際出願を，以下「本件外国語特許出願」という。）が，同法第１８４条の３第１項の規定により特許出願とみなされたものである。そうすると，本件訂正請求については，特許法第１８４条の１９の規定により，外国語特許出願に係る法律６３号改正附則第２条第１８項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前（以下，「平成２３年改正前」という。）の第１３４条の２第１項の規定による訂正及び訂正審判の請求については，平成２３年改正前の第１２６条第３項中「外国語書面出願」とあるのは「第１８４条の４第１項の外国語特許出願」と，「外国語書面」とあるのは「第１８４条の４第１項の国際出願日における国際出願の明細書，請求の範囲又は図面」とされる。
　すなわち，平成２３年改正前の第１２６条第３項中「（同項ただし書第二号に掲げる事項を目的とする訂正の場合にあっては，願書に最初に添付した明細書，特許請求の範囲又は図面（外国語書面出願に係る特許にあっては，外国語書面））における，「外国語書面出願」及び「外国語書面」とあるのは，それぞれ第１８４条の４第１項の「外国語特許出願」及び第１８４条の４第１項の「国際出願日における条約第３条（２）に規定する明細書，請求の範囲又は図面」となる。
　以下，「国際出願日における条約第３条（２）に規定する明細書，請求の範囲又は図面」を，「基準明細書等」という。また，条約第３条（２）に規定する明細書，すなわち，国際出願の明細書のみをいう場合は，「基準明細書」という。　
　
　そこで，基準明細書５頁１０〜１３行の記載をみると
「The present invention incorporates a discovery that 
a large
 wPTH
と記載されている。
　そうすると，訂正事項１のとおりの事項が基準明細書等に記載されており，そのように翻訳すべできあったことは明白である。
　
　したがって，訂正事項１は，平成２３年改正前の特許法第１３４条の２（以下，経過規定の記述を省略し単に「特許法第１３４条の２」という。特許法第１３４条の２において準用する同法第１２６条については，平成２３年改正前の同法第１２６条であるが，経過規定の記述を省略し単に同法第１２６条ということとする。）第１項ただし書第２号に掲げる「誤記又は誤訳の訂正」を目的とするものである。
　
　また，訂正事項１は，基準明細書等に記載した事項の範囲内においてしたものといえ，同法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第３項の規定に適合する。
　
イ　訂正事項２について
　訂正前の「該初期ペプチド配列」，すなわち，「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ」を，訂正事項２により，「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）」と配列を長さを短くして限定したものである。
　そして，かかる限定は，本件明細書の段落【００２７】に「特異的ヤギ抗（１〜６）ポリクロナール抗体」との記載からみて，願書に添付した明細書及び図面に記載された事項の範囲内のものであり，特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定を満たすものである。
　加えて，訂正事項２の他の訂正事項は，かかる訂正に伴い表現を整えたものである。
　そうすると訂正事項２は，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮及び同法同条同項ただし書き第３号の明りょうでない記載の釈明を目的とするものである。
　
ウ　訂正事項３について
　訂正前の請求項２において，請求項１を引用していたところ，訂正事項３により請求項の引用をしないものに書き下し，さらに「ｃ）」の規定を加えて，限定したものであり，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。。
　そして，かかる「ｃ）」の規定は，本件明細書の段落【００１４】の記載によるものであって，願書に添付した明細書及び図面に記載された事項の範囲内のものといえ特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定に適合する。
　
エ　訂正事項４について
　訂正事項４は，訂正前の請求項６が引用する請求項を減らすものであって，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　
オ　訂正事項５について
　上記「イ　訂正事項２について」で述べた理由と同様の理由で，訂正事項５は，願書に添付した明細書及び図面に記載された事項の範囲内のものであり，特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定に適合するものである。また，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮及び同法同条同項ただし書き第３号の明りょうでない記載の釈明を目的とするものである。
　
カ　訂正事項６について
　訂正前の請求項８において，請求項７を引用していたところ，訂正事項６により請求項の引用を解除し，さらに「ｃ）」の規定を加えて，限定したものであり，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　そして，かかる「ｃ）」の規定は，本件明細書の段落【００１４】の記載によるものであって，願書に添付した明細書及び図面に記載された事項の範囲内のものといえ特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定に適合する。
　
キ　訂正事項７について
　訂正事項７は，訂正前の請求項１２が引用する請求項を減らすものであって，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　
ク　訂正事項８について
　訂正前の「該初期ペプチド配列」，すなわち，「Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ」を，訂正事項８により，「Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）」と配列の長さを短くして限定したものあって，本件明細書の段落【００２７】の抗ヒトＰＴＨ（１〜６）の抗体である「特異的ヤギ抗（１〜６）ポリクロナール抗体」との記載をラットに適用したものといえ，かかる限定は願書に添付した明細書及び図面に記載された事項の範囲内のものということができ，特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定に適合する。加えて，訂正事項８の他の訂正事項は，かかる訂正に伴い表現を整えたものである。
　そうすると訂正事項８は，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮及び同法同条同項ただし書き第３号の明りょうでない記載の釈明を目的とするものである。
　
ケ　訂正事項９〜１３，１５，１７及び１９について
　上記「イ　訂正事項２について」で述べた理由と同様の理由で，訂正事項９〜１３，１５，１７及び１９は，願書に添付した明細書及び図面に記載された事項の範囲内のものであり，特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定を満たすものである。また，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮及び同法同条同項ただし書き第３号の明りょうでない記載の釈明を目的とするものである。
　
コ　訂正事項１４，１６，１８及び２０について
　訂正事項１４，１６，１８及び２０は，訂正前に，分析に使用する手段の規定がなかったところ，訂正後の請求項２または請求項８に記載のキットを用いるように限定するものであって，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　
サ　訂正事項２１について
　訂正事項２１は，訂正前の請求項２７を削除するものであって，特許法第１３４条の２第１項ただし書き第１号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものである。
　
（２）拡張及び変更について
　訂正事項１〜２１は，実質上特許請求の範囲を拡張するものでも変更するものでもないことは明らかであるから，特許法第１３４条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定に適合する。
　
３　訂正の適否のまとめ
　よって，平成２５年９月１３日付けで請求された訂正を認める。
 
第３　訂正された発明
　上記「第２」で述べたように，平成２５年９月１３日付けの訂正請求は適法なものである。（以下，訂正後の明細書及び図面をまとめて「訂正明細書」という。），訂正後の請求項１〜２６に係る発明（以下，それぞれの発明を「訂正発明１」などということとし，まとめて「訂正発明」という。）
　そして，訂正明細書には，次の発明が記載されている。
　
【請求項１】　ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって，
ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片と，
ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片と
を含み，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキット。
【請求項２】　ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって，
ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ (配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とするモノクローナル抗体又はポリクローナル抗体，あるいはそれらの断片である，標識された第１の抗体又は抗体断片と，
ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とを含み，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキットであって。
ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片をさらに含み，それにより，生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量と，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量とをさらに測定し得るキット。
【請求項３】　前記標識が，化学発光剤，測色剤，エネルギー移動剤，酵素，蛍光剤，及び放射性同位元素からなる群から選択される請求項１又は２に記載のキット。
【請求項４】　前記第２の抗体又は抗体断片が固相支持体に吸着されている請求項１〜３のいずれかに記載のキット。
【請求項５】　前記固相支持体が，タンパク質結合表面，金属コロイド粒子，ラテックス粒子又はポリマービーズからなる群から選択される請求項４に記載のキット。
【請求項６】　前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンが，前記第１の抗体又は抗体断片及び前記第２の抗体又は抗体断片に結合した後に，該第１の抗体又は抗体断片及び該第２の抗体又は抗体断片の結合部位以外の部位に特異的に結合する第３の抗体又は抗体断片であって，それにより沈殿塊を生成する第３の抗体又は抗体断片をさらに含む請求項１記載のキット。
【請求項７】　ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって，
ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，実質的に純粋な第１の抗体又は抗体断片と，
ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する，標識された第２の抗体又は抗体断片とを含み，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキット。
【請求項８】　ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって，
ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ）（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とするモノクローナル抗体又はポリクローナル抗体，あるいはそれらの断片である，実質的に純粋な第１の抗体又は抗体断片と，
ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する，標識された第２の抗体又は抗体断片と
を含み，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキットであって，
ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片をさらに含み，それにより，生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量と，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量とをさらに測定し得るキット。
【請求項９】　前記第１の抗体又は抗体断片が，固相支持体に吸着されている請求項７または８に記載のキット。
【請求項１０】　前記固相支持体が，タンパク質結合表面，金属コロイド粒子，ラテックス粒子又はポリマービーズからなる群から選択される請求項９に記載のキット。
【請求項１１】　前記標識が，化学発光剤，測色剤，エネルギー移動剤，酵素，蛍光剤，及び放射性同位元素からなる群から選択される請求項７〜１０のいずれかに記載のキット。
【請求項１２】　ヒト完全型副甲状腺ホルモンが前記第１の抗体又は抗体断片及び前記第２の抗体又は抗体断片に結合した後に，該第１の抗体又は抗体断片及び該第２の抗体又は抗体断片の結合部位以外の部位に特異的に結合する第３の抗体又は抗体断片であって，それにより沈殿塊を生成する第３の抗体又は抗体断片をさらに含む請求項７記載のキット。
【請求項１３】　ラット完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって，
ａ）Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ　（配列番号７）からなるラット完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＡｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片と，
ｂ）前記ラット完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号８）を認識する第２の抗体又は抗体断片とを含み，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のラット完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキット。
【請求項１４】　ａ）検査すべき人から得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）のうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，
ｂ）該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップとを含み，該サンプルにおける阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，完全型副甲状腺ホルモン値のみをイムノアッセイ法を用いて決定する，実質的に正常な副甲状腺機能を有する人と副甲状腺機能亢進症の人とを識別するための分析方法。
【請求項１５】　ａ）検査すべき人から得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）のうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，
ｂ）該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップと
を含み，該サンプルにおける阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，完全型副甲状腺ホルモン値のみをイムノアッセイ法を用いて決定する，副甲状腺機能亢進症の治療効果をモニタリングするための分析方法。
【請求項１６】　ａ）検査すべき人から得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，
ｂ）該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップと，
を含み，該サンプルにおける阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，完全型副甲状腺ホルモン値のみをイムノアッセイ法を用いて決定する，正常な骨機能を有する人と副甲状腺関連の骨疾患を有する人とを識別するための分析方法。
【請求項１７】　ａ）検査すべき人から得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，
ｂ）該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップと，を含み，該サンプルにおける阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，完全型副甲状腺ホルモン値のみをイムノアッセイ法を用いて決定する，副甲状腺関連の骨疾患をモニタリングするための分析方法。
【請求項１８】　ａ）試験すべきヒトから得られたサンプルを，ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）のうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるス
テップと，該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４(配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップとを含む，完全型副甲状腺ホルモン値を決定するステップと
ｂ）該サンプルにおける総副甲状腺ホルモン値を，イムノアッセイを用いて決定するステップと，
ｃ）該サンプルにおける完全型副甲状腺ホルモン値，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値，及び総副甲状腺ホルモン値からなる群から選択されるパラメータの少なくとも２つを比較するステップとを含み，
　ステップｃ）において，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を選択する場合には，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を，完全型副甲状腺ホルモン値及び総副甲状腺ホルモン値から計算するステップをさらに含む，実質的に正常な副甲状腺機能を有する人と副甲状腺機能亢進症の人とを識別するための分析方法であって，
　ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法。
【請求項１９】　ａ）試験すべきヒトから得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４(配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップとを含む，完全型副甲状腺ホルモン値を決定するステップとｂ）該サンプルにおける総副甲状腺ホルモン値を，イムノアッセイを用いて決定するステップと，
ｃ）該サンプルにおける完全型副甲状腺ホルモン値，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値，及び総副甲状腺ホルモン値からなる群から選択されるパラメータの少なくとも２つを比較するステップと
を含み，
　ステップｃ）において，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を選択する場合には，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を，完全型副甲状腺ホルモン値及び総副甲状腺ホルモン値から計算するステップをさらに含む，副甲状腺機能亢進症の治療効果をモニタリングするための分析方法であって，
ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法。
【請求項２０】　ａ）試験すべきヒトから得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップとを含む，完全型副甲状腺ホルモン値を決定するステップと
ｂ）該サンプルにおける総副甲状腺ホルモン値を，イムノアッセイを用いて決定するステップと，
ｃ）該サンプルにおける完全型副甲状腺ホルモン値，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値，及び総副甲状腺ホルモン値からなる群から選択されるパラメータの少なくとも２つを比較するステップと
を含み，
　ステップｃ）において，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を選択する場合には，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を，完全型副甲状腺ホルモン値及び総副甲状腺ホルモン値から計算するステップをさらに含む，正常な骨機能を有する人と副甲状腺関連の骨疾患を有する人とを識別するための分析方法であって，
　ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法。
【請求項２１】　ａ）試験すべきヒトから得られたサンプルを，Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，第１の抗体又は抗体断片と接触させるステップと，該サンプルを，前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片とさらに接触させるステップとを含む，完全型副甲状腺ホルモン値を決定するステップと
ｂ）該サンプルにおける総副甲状腺ホルモン値を，イムノアッセイを用いて決定するステップと，
ｃ）該サンプルにおける完全型副甲状腺ホルモン値，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値，及び総副甲状腺ホルモン値からなる群から選択されるパラメータの少なくとも２つを比較するステップと
を含み，
　ステップｃ）において，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を選択する場合には，副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値を，完全型副甲状腺ホルモン値及び総副甲状腺ホルモン値から計算するステップをさらに含む，副甲状腺関連の骨疾患をモニタリングするための分析方法であって，
　ステップａ）及びｂ）を，請求項２または請求項８記載のキットを用いて行うことを特徴とする方法。
【請求項２２】　前記サンプルが，血清，血漿，及び血液のサンプルからなる群から選択される請求項１４〜２１のいずれかに記載の方法。
【請求項２３】　前記完全型副甲状腺ホルモン値が，前記副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値と比較される請求項１８〜２１のいずれかに記載の方法。
【請求項２４】前記完全型副甲状腺ホルモン値が，前記総副甲状腺ホルモン値と比較される請求項１８〜２１のいずれかに記載の方法。
【請求項２５】前記副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値が，前記総副甲状腺ホルモン値と比較される請求項１８〜２１のいずれかに記載の方法。
【請求項２６】前記比較が比率または割合の形態である請求項１８〜２１のいずれかに記載の方法。
　
第４　請求人の主張及び証拠方法
１　請求人の主張
　請求人は，特許第４１３２６７７号の請求項１〜２７に記載の発明について特許を無効とする，審判費用は被請求人の負担とする，との審決を求め，審判請求書において，下記に示した証拠を提出して，無効とすべきものであると主張している。
　
　請求人の主張する無効理由を，審判請求書に沿い，請求人提出の口頭審理陳述要領書３頁１７行〜６頁１８行に記載の誤記の補正，主張の取り下げ，平成２５年１２月１２日提出の弁駁書等を併せて整理すると次のようになる。
　なお，「」で括った箇所は，審判請求書等をそのまま引用したものであり，「」で括っていない箇所は，当審でまとめたものである。
　また，訂正発明１５の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」，訂正明細書の段落【０００１】「非断片化ＰＴＨ１〜８４」，同段落【００１２】「[ＰＴＨ３〜８４]」及び段落【０００４】「（１〜３４）ＰＴＨ」と表現が統一されていない。甲各号証及び乙各号証の表記も証拠方法によりまちまちである。
　そこで，以下訂正明細書及び甲各号証及び乙各号証を摘記するときは，そのままの表現を用いるが，本審決の引用箇所以外においては，副甲状腺ホルモンを「ＰＴＨ」といい，ＰＴＨのＮ末端を「ＰＴＨ（１）」とし，Ｃ末端を「ＰＴＨ（８４）」とし，ＰＴＨの断片の範囲をいうときは「ＰＴＨ（３〜８４）」のようにいうこととする。また，特に断りのない限り「ＰＴＨ」と記す場合は，「ヒトＰＴＨ」をいうものとする。
　
（１）　無効理由１（特許法第１７条の２第３項）
ア　無効理由１−１（審判請求書「（３−４）」の項）
　「配列ＰＴＨ（３４−８４）を結合する抗体の明示はいうまでもなく暗示もない。
　平成２０年３月２８日付けで補正された請求項１に記載の「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体」は，当初明細書等に記載されていない。」（審判請求書２０頁２１〜２５行）
　よって，本件特許は，特許法第１７条の２第３項に規定する要件を満たしていない補正をした特許出願に対してされたものであることから，特許法第１２３条第１項第１号に該当し，無効とすべきである。
　
イ　無効理由１−２（審判請求書「（３−４）」の項）
　「当初明細書には，アミノ酸１−６を認識する第１の抗体とアミノ酸３９−８４を認識する第２の抗体との組み合わせが記載されている。
　第１の抗体及び第２の抗体のそれぞれについて多数の選択肢があるが，上記のアミノ酸１−６を認識する第１の抗体とアミノ酸３９−８４を認識する第２の抗体との組み合わせ以外の特定の選択肢の組み合わせを採用することが，当初明細書等に記載されていない。」
と主張し，
　「さらに請求項に記載の第２の抗体も請求項の残りの構成との組み合わせて開示されていない。明細書は，第２の抗体との組み合わせという意味の第１の抗体を「第２の抗体はＣ末端にて付着する捕捉抗体の役割を果たす」（段落００１３）と記載するにすぎない。
　最後に，請求項に記載の第１の抗体は，４つの工程の方法によって特定され，特許発明には記載されていない，全ＰＴＨを測定する方法の狭い文脈において開示されるにすぎない。したがって，特許発明は，当初明細書の開示からは不当に広いものとなっている。」（審判請求書２１頁１４〜２８行）
　よって，平成２０年３月２８日付けで補正された「請求項１に記載のアミノ酸１−８を認識する第１の抗体とアミノ酸３４−８４を認識する第２の抗体との組み合わせは，当初明細書等に記載されていない。」（審判請求書２１頁２９行〜２２頁２行。）
　ここでいう「４つの工程の方法」は，当初明細書段落【００１３】に対応するものであり，「シグナル抗体または捕捉抗体のいずれかとして使用する場合，存在する全てのｗ−ＰＴＨに結合させるのに十分な抗体を加える「工程１」。次に，第１の抗体を，存在するあらゆるｗ−ＰＴＨに結合させ，それによって複合体を形成させる「工程２」。複合体を，好ましくはｗ−ＰＴＨのＣ末端にて，標識するために，第２の抗体および従来のイムノアッセイ標識，たとえば化学発光剤，測色剤，エネルギー移動剤，酵素，蛍光剤，および放射性同位元素を含む特異的結合標識が使用され，また，第１の抗体と実質的に同時に，あるいは第１の抗体に続いて，加えることができる「工程３」。最終的に，従来の技術を使用して標識複合体の量を測定し，それによって，試料中のｗ−ＰＴＨレベルを算出する「工程４」。」を意味する。（請求人提出の口頭審理陳述要領書３頁末行〜５頁１１行）
　また，「請求項に記載の第１及び第２の抗体は，特許発明の方法のキットの一部又はいかなる他の方法の一部としても記載されていない。」（審判請求書２２頁３〜４行）
　「最後に，認められない補正は，全ての特許発明１〜２７」（審判請求書２２頁５行）にある。
　よって，本件特許発明１〜２７は，特許法第１７条の２第３項に規定する要件を満たしていない補正をした特許出願に対してされたものであることから，特許法第１２３条第１項第１号に該当し，無効とすべきである。
　
（２）　無効理由２（特許法第３６条第６項第１号）
ア　無効理由２−１（審判請求書「（３−１２）」の項）
「実施可能要件に関する（３−５）−（３−８）の主張は，特許発明の広い範囲に対して，明細書には，当業者が特許発明を実施することができるための記載が限られていることを明らかにしていることから，（３−５）−（３−８）事項に基づけば，特許発明は，発明の詳細な説明に記載したものではないことからサポート要件を満たさないことも明らかである。」（審判請求書２８頁２〜６行）
　よって，特許法第３６条第６項第１号の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
イ　無効理由２−２（審判請求書「（３−１３）」の項）
　「特許発明１は，「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体」及び「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体」を含む，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキットに関する。
　上記のとおり，特許発明１の所定の第１の抗体及び第２の抗体の組み合わせは，当初明細書等には，記載されていない。
　よって，特許発明１は，発明の詳細な説明に記載したものではない。」（審判請求書２８頁８〜１５行）
　特許法第３６条第６項第１号の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　　
（３）　無効理由３（特許法第３６条第４項）
ア　無効理由３−１（審判請求書「（３−５）」の項）
　「特許発明がＰＴＨ（１−８４）の３−８，３−９，４−８，５−８，５−９等のアミノ酸から選択されるペプチドが，抗体との反応部位の一部である，第１の抗体を含むことを考慮すると，阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片であるＰＴＨ（７−８４）にも同様に適用することができる。したがって，第１の抗体及び第２の抗体の請求項の組み合わせは，阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片であるＰＴＨ（７−８４）にも結合する。したがって，特許発明は，実施可能ではない発明を含む。」（審判請求書２３頁１３〜１９行）
「このポリクローナル抗体は，１−５，１−７，２−６，２−８，３−８，４−８，５−８，５−９等のようなＰＴＨペプチドにも結合する抗体を含むことになり，これらの　ポリクローナル抗体は，ＰＴＨ（３−８４）及び（７−８４）のような阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片にも結合することになる。本件明細書中には，当業者に本特許発明を過度な努力無しに実施することを可能にするさらなる教示はない。したがって，実施可能要件を満たさない。」（審判請求書２４頁３〜９行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
イ　無効理由３−２（審判請求書「（３−６）」の項）
　「全副甲状腺ホルモンを検出するが阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片を検出しない，第１及び第２抗体をどのように作成し，そして選択するかについて実施可能な開示を提供していない。明細書は，どのようにＰＴＨ（１−６）ペプチドに結合する第１のポリクローナル抗体，そして多分どのようにＰＴＨ（１−８）ペプチドに結合する第１のポリクローナル抗体を得るのかを記載するにすぎない（段落００２３−００２７）。上記のように，どのように第１の抗体を全ＰＴＨにのみ結合し，ＰＴＨ（３−８４）又は　（７−８４）のような阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片に結合しない抗体のセットに限定するかについて記載も示唆も無い。」（審判請求書２４頁１３〜２１行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
ウ　無効理由３−３（審判請求書「（３−７）」の項）
　「特許発明１の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく」について，明細書の段落００１２には，「本発明は，（配列番号２［ＰＴＨ3-84]から（配列番号３［ＰＴＨ34-84］）までの間のアミノ酸配列を有するペプチドである大きい非ｗ−ＰＴＨペプチド断片は，in vivoで，ｗＰＴＨ措抗物質または阻害物質（ＰＩＮ）の役割をするという発見を含む（図１２参照）。」と記載している。
　ここで，最も長い阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片は，ＰＴＨ３〜８４であり，ＰＴＨのＮ末端のわずか２アミノ酸を欠く断片である。ｗ−ＰＴＨ（１〜８４）を検出し，この断片（３〜８４）を検出しないためには，ｗ−ＰＴＨの１及び２のアミノ酸を特異的に認識する必要がある。しかし，ｗ−ＰＴＨの１〜８の少なくとも４つのアミノ酸がエピトープである特許発明１の第１の抗体が，ｗ−ＰＴＨの１及び２のアミノ酸を特異的に認識することは，技術的に理解することができない。
　よって，本件の発明の詳細な説明は，当業者が特許発明１に係る発明を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されたものではない。」（審判請求書２４頁２５行〜末行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
エ　無効理由３−４（審判請求書「（３−８）」の項）
　「特許発明は，抗体が，第１の抗体及び第２の抗体が結合する全ＰＴＨ（１−８４）からのみ生じるシグナルを出すことを保証せず，二つの抗体の一つのみが結合した阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片からのシグナルも含む。
　・・・（略）・・・特許発明の第１及び第２の抗体は，二つの抗体の一つのみと結合した分子の除去が可能な程度に記載されていないことから，検出されたシグナルは，適切なサンドイッチＰＴＨ分子及びラベルされた第１の抗体にのみ結合した阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片のようなＰＴＨ断片に由来する。したがって，特許発明は，実施することができない態様を含む。」（審判請求書２５頁１４行〜末行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
オ　無効理由３−５（審判請求書「（３−９）」の項）
　「上記で指摘したとおり，本願は，特定の抗体を，実際に，全ＰＴＨアッセイに用い，明細書に記載の実際のデータを作るために用いたことの記載が無い。
・・・（略）・・・
　よって，本願は，実際のデータを作成するために用いた第１の抗体についてのいかなる情報を何も提供することなく実際の実験結果を開示し議論している。このような必須かつ重要な情報が無くては，当業者は，請求項の技術的及び臨床的効果の信頼性を評価するための根拠が無い。したがって，当業者は，開示された実験データを，技術的課題が解決されたか否か，そして発明が実施可能であるか及びサポートされているか否かのそれぞれを評価するときに，考慮することができないと結論する。」（審判請求書２６頁５行〜２７頁１０行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
カ　無効理由３−６（審判請求書「（３−１０）」の項）
　「全ＰＴＨの短い半減期は，本特許に示されていない更なる説明を必要とする。
　・・・（略）・・・サンプル単離，サンプル調製及びサンプル測定の間の時間における小さな偏差が，サンプルに置かれたままの全ＰＴＨ濃度に大きな影響を与えることから，甲１４で知られるとおり，全ＰＴＨの半減期は，１−３分のオーダーであり，サンプル単離及びＰＴＨ測定の間隔が，全ＰＴＨの定量には重要である。したがって，この問題は，当業者に，たとえば，定量的ＰＴＨ濃度に基づく判断基準の定義に極めて重要であり，本件特許によって実施可能になっていない。」（審判請求書２７頁１２〜２１行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
キ　無効理由３−７（審判請求書「（３−１１）」の項）　
　「当業者は，具体的に記載された結合特性を有する第２抗体を得るために，どの免疫原を使うことができ，どの方法を用いることができるのかを教示されていない。よって，特許発明に記載の第２抗体をどのように調製するかの実施可能な記載はない。」（審判請求書２７頁２３行〜末行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
ク　無効理由３−８（審判請求書「（３−１３）」の項）
　「特許発明１は，「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体」及び「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体」を含む，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定するキットに関する。
　上記のとおり，特許発明１の所定の第１の抗体及び第２の抗体の組み合わせは，当初明細書等には，記載されていない。
　・・・（略）・・・
　よって，本件の発明の詳細な説明は，当業者が特許発明１に係る発明を実施することができる程度に明確かつ十分に記載されたものではない。」（審判請求書２８頁８〜１９行）
　よって，特許法第３６条第４項の規定により特許を受けることができないものであるから，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
（４）　無効理由４（特許法第３６条第６項第２号）
ア　無効理由４−１（審判請求書「（３−１６）」の項）
　「特許発明１３ついては，・・・（略）・・・配列番号８は，明細書中に存在していないことから，第２抗体を特定することができない。」（審判請求書３６頁２６行〜３７頁２行）
　よって，特許法第３６条第６項第２号により特許を受けることができないものであるので，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
イ　無効理由４−２（審判請求書「（３−１４）」の項）
　「特許発明１に記載の「抗体断片」について，明細書に明確な定義もなく，どのような断片を包含し，どのような断片を包含しないかが具体的に把握することができないので，その発明の範囲が明確でない。
　よって，特許発明１は，明確に記載された発明ではない。」（審判請求書２８頁２１〜２４行）
　よって，特許法第３６条第６項第２号により特許を受けることができないものであるので，特許法第１２３条第１項第４号に該当し，無効とすべきである。
　
（５）　無効理由５（特許法第２９条第２項）
　審判請求書３４頁８行〜３７頁２５行及び審判請求書３７頁２６行〜３８頁１８行に，甲８を主体として，本件特許の請求項１〜２７に係る発明（訂正前の本件特許の請求項１〜２７に係る発明を，「特許発明１〜２７」という。）に対する無効理由が記載されている。
　また，請求人提出の口頭審理陳述要領書６頁１４〜１８行の記載からみて，特許発明５，６，１０，１２，１３及び１８〜２７に対する無効理由が記載されている。
　そして，平成２５年１２月１２日提出の弁駁書６頁１１行〜４１頁下から３行には，訂正発明１〜２６に対する無効理由が記載されている。
　以上の請求人の主張を，訂正請求に伴う訂正発明１〜２６に対する無効理由として整理すると，次の２つの無効理由に整理できる。
ア　無効理由５−１
　訂正発明１〜２６は，甲８に記載された発明並びに甲第１〜７号証及び甲第９〜２３号証に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明することができたものであるから，特許法第２９条第２項により特許を受けることができないものであるので，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきである。
　
イ　無効理由５−２
　訂正発明５，６，１０，１２，１３及び１８〜２６は，甲１１に記載された発明並びに甲第１〜１０号証及び甲第１２〜２３号証に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明することができたものであるから，特許法第２９条第２項により特許を受けることができないものであるので，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきである。
　
（６）　無効理由６（特許法第２９条第１項第３号）
　優先権主張の有効性について（審判請求書「（３−１５）」の項）
　「特許発明は，２つの優先権US09/231,422及びUS09/344,639のいずれの利益も享受しない。
　具体的には，「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」は，２つの優先権書類には開示されていない。」（審判請求書２９頁３〜８行）
　訂正発明１〜４，７〜９，１１，１４〜１７は，甲１１に記載された発明であり，新規性がない。よって，特許法第２９条第１項第３号により特許を受けることができないものであるので，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきである。（審判請求書３０頁１８行〜３１頁２７行，口頭審理陳述要領書６頁１４〜１８行）
　よって，特許法第２９条第１項第３号により特許を受けることができないものであるので，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきである。
　
２　証拠方法
甲１　　Rude et al., 1996年8月, Otolaryngologic clinics of 
　　　　North America,, 29(4):663〜79 
甲２　　Horneck et al.,1991,Current Protocols in Immunology, 
　　　　chapter 2.1.1〜2.1.22 
甲３　　John et al., 1999年, The Journal of Clinical Endocrinology 
　　　　Metabolism, 84(11):4287〜4290
　　　　（当審注：月日まで発行日を特定する記載がない。）
甲４　　D'Amour et a.l, 1979, J. Clin. Invest., 63:89〜98
甲５　　D'Amour et al., 1981, the American Physiological Society, 
　　　　241 :E208〜E214 
甲６　　Bringhurst et al., 1988, the American Physiological 
　　　　Society, 255 :E886〜E893 
甲７　　Brossard et al., 1996, Journal of Clinical Endocrinology 
　　　　Metabolism, 81(11):3923〜3929
甲８　　Lepage et al., 1998, Clin. Chem.,44(4): 805〜809
甲９　　Winer et al., 1998, Journal of Clinical Endocrinology and 
　　　　Metabolism, 83(10):3480〜3486
甲１０　Nussbaum et al., 1987, Clin. Chem., 33/8: 1364〜1367
甲１１　Gao et al., 1999 Progran  Abstracts Twenty-First Annual 
　　　　Meeting of the American Society for Bone and Mineral 
　　　　Research America's Center St. Louis, Missouri, USA, 
　　　　September 30-October 4, 1999 , vol.14, SUPPL 1:SU057,S446
　　　　（当審注：月日まで発行日を特定する記載がない。）
甲１２　Blind et al., 1987, Clin. Chem., 33/8:1376〜1381
甲１３　Newman et al., 1988, Ann. Clin. Biochem., 25:654〜660
甲１４　Libutti et al., 1999年12月, Surgery, 126(6):1145〜1151
甲１５　Martin et al., 1997, MEDICINA CLINICA.(Barc)109(6):201〜206
甲１６　米国特許第4, 369, 138号公報
甲１７　Hackeng et al., 1986, Journal of Clinical Endocrinology and 
　　　　Metabolism, 63(2):447〜453 
甲１８　特願2000-593958号の優先権証明書(US 09/231,422) 
甲１９　特願2000-593958号の優先権証明書(US 09/344, 639) 
甲２０　Harman et al, 1999年6月, Arch Surg,134:651〜656
　　　（当審注：1999年6月何日に発行されたか特定する記載がない。）
甲２１　Garner et al., 1999年12月, Surgery 126 : 1132〜1138
甲２２　MacGregor et al., 1986, Bone and Mineral, 1: 41〜50
甲２３　Whole PTH「住友」添付文書，2009年1月改訂（第4版)
　
３　主な甲号証の記載内容
　なお，下線は，当審にて付記したものである。以下同様である。また，翻訳は，請求人によるものである。翻訳が請求人から提出されていない箇所については，当審にて翻訳したものである。
（１）甲８記載の事項
（甲８−１）「
非（１−８４）循環副甲状腺ホルモン（ＰＴＨ）断片は，尿毒症試料におけるインタクトＰＴＨの商業的アッセイ測定に有意に干渉する
　
（甲８−２）「我々は以前，
インタクトな副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）のためのニコルスアッセイ
商業的二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイ
ニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ），およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）
合成ｈＰＴＨ（７−８４）（おそらく非（１−８４）ＰＴＨと関係する断片である）
Ｉ−ＰＴＨ濃度
これらの結果は，ほとんどの二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイは，非（１−８４）ＰＴＨ物質と交差反応することを示唆し，これは，尿毒症を罹患していない被験者よりも，骨病変のない尿毒症患者において報告された
　
（甲８−３）「ヒトインタクト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）のための放射免疫測定二部位アッセイの開発は，腎不全におけるＰＴＨ測定を非常に単純化した（１−４）。この簡素化は，これらのアッセイの特異性の改善による；それらは，インタクトな，生物学的に活性型のホルモンとのみ反応し（５，６），そして腎不全において貯留することが知られている不活性なホルモン断片とは反応しない（７，８）。しかしながら，尿毒症患者において，これらの非常に特異的なアッセイは，健康な被検者と比較してＩ−ＰＴＨの非抑制的両分において２．５倍増加して測定していた（９−１４）。さらに，尿毒症血清において測定されるＩ−ＰＴＨ濃度は，明らかにＰＴＨ関連骨異常を２−２．５倍過大に見積もった（１５）。循環しているＰＴＨの阻害物質の存在が，これらの違いの潜在的原因の一つとして提唱されている。
　我々はすでに，健康な人および尿毒症患者からの血清をＨＰＬＣで分画した場合に，二コルス二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイによって二つの免疫反応性ピークを検出することが出来たことを示している（１８，１９）。１つのピークは，合成ｈＰＴＨ（１−８４）と共に移動することが示され，そして二つ目の，より親水性のピークは，腎不全において貯留し，これらの患者における総免疫反応の４０−６０％を占め，それに比較して健康な人においては１０−２０％である。」（８０５頁本文右欄１０〜３４行）
　
（甲８−４）「アッセイ
三つの商業的二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイを試験した：アレグロインタクトＰＴＨ（ニコルス研究所），Ｎ−タクトＰＴＨ　ＳＰ（インクスター），およびアクティブインタクトＰＴＨ［ダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）]。これら三つのアッセイは，使用される捕捉抗体およびシグナル抗体のタイプ（アフィニティ精製ゴートポリクローナル，
抗カルボキシ末端捕捉抗体および抗アミノ末端シグナル抗体）
125
Ｉ
　
（甲８−５）「しかし，これらは，アフィニティクロマトグラフによって精製したが，この３つのアッセイにおいてシグナル及び捕捉抗体として用いたポリクローナル抗体は，論理的には，ＰＴＨ分子のどちらか一方の末端で少数のアミノ酸を欠いているｈＰＴＨフラグメントと反応する能力を有する。
現在入手可能なアミノ末端が明らかな抗体のほとんどが，ＰＴＨ分子の１４−３４領域に位置する１以上のエピトープに反応する（２１）。１４−３４領域から比較的離れた，ＰＴＨのアミノ末端での少数のアミノ酸の切断は，それゆえに，これらのアッセイにおいて免疫反応性を妨げなかった
どのキットについても，この研究においてテストしたｈＰＴＨ（７−８４）フラグメントのような，まさに最初のＮ末端アミノ酸の欠損したフラグメントをチェックしなかったようだ
　
（甲８−６）「Ｉ−ＰＴＨアッセイの非（１−８４）ＰＴＨとの交差反応性の臨床的意義は，二重にある。
まず，非（１−８４）ＰＴＨピーク中で移動している分子実体は，おそらく，アデニル酸サイクラーゼ活性化に必須である極めて最初のＮ末端アミノ酸の少なくとも幾つかを欠失したものである
レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用し，腎不全の患者でみられる見かけ上のＰＴＨ抵抗性（および随伴するＰＴＨ分泌の増加）に寄与しているかもしれない（７−１２）。更なる研究が，この最後の点を解明することおよび校正物質における違いの効果を評価することが必要である。というのも我々はすでに，大きな非（１−８４）ＰＴＨ断片が，種々のＩ−ＰＴＨアッセイにより異なって測定されるということを示している
　
（甲８−７）「
ＰＴＨの一番端のＮ端部分に対する抗体が，生成されないと考える明らかな理由がないことから，「真の」Ｉ−ＰＴＨアッセイの開発が，望ましい目標として残っている
　
（甲８−８）「図２は，３つのアッセイにおいて２つの異なるＩ−ＰＴＨ濃度(上のクロマトグラムは〜60pmo1/L，下のクロマトグラムは〜100pmo1/L)で観察される典型的なＨＰＬＣプロファイルを示す。３つのアッセイは，免疫学的に反応性のＰＴＨの２つのピークと反応した。大きいほうのより疎水性のピークは，合成ｈＰＴＨ(１−８４)(右矢印)と共に移動した。一方，小さいほうのやや疎水性の低いピークは，ｈＰＴＨ（１−８４）の前，ｈＰＴＨ(７−８４)(左矢印)のすぐ前方で移動した。表２に示すように，非（１−８４）ピークの曲線下面積の割合は，ニコルスアッセイにおいては；45％大きく(P,0.05)，ｈＰＴＨ(１−８４)に相当する面積は他の２つのアッセイよりも15％小さかった。
　
これらの差についてより良い理解を得るために，我々は次に，ｈＰＴＨ（１−８４）及び非（１−８４）ＰＴＨピークと構造的に関連する可能性があり商業的に人手できる分子であるｈＰＴＨ(７−８４)の免疫反応性を分析した
図３に示すように，ｈＰＴＨ（１−８４）及びｈＰＴＨ（７−８４）は，ニコルスアッセイではほぼ等モルで反応した。一方，他の２つのアッセイでは，ｈＰＴＨ（７−８４）は，ｈＰＴＨ（１−８４）のたった1/2の強さであった。
　
（甲８−９）「クロマトグラフィー分離
類似したＩ−ＰＴＨ濃度の最大５人の患者からのプール血清又は単一の個体からの血清は，Sep-PakPlusC18カートリッジ（ウォーターズ社クロマトグラフ事業部）で抽出され，それから，前述したように（１８−２０），C18μ-Bondapak分析カラム（ウォーターズ社）で，非連続のアセトニトリル勾配(l.0g/Lトリフルオロ酢酸中150-450mL/Lアセトニトリル）を用いて，クロマトグラフが行われた。蒸発濃縮及び凍結乾燥後，各1.5mLの分画を7.0g/Lウシ血清アルブミン又は健常人プール血清で再溶解した。その後，各分画のＩ−ＰＴＨ含有量が，それぞれのキャリブレーション物質で較正された３つのアッセイを用いて測定された。」（８０６頁左欄３６〜４９行）
　
（甲８−１０）８０７頁　図２
（翻訳）
「図２　尿毒症サンプルの２つのプールにおける循環血中Ｉ−ＰＴＨのＨＰＬＣプロファイル（上段；60pmo1/L，下段：100pmo1/L）
　分析：Nichols（−），Incster(．．．），DSL（---）。左矢印は，ｈＰＴＨ（７−８４）標準；右矢印は，ｈＰＴＨ（１−８４）標準。」
　　
（甲８−１１）８０７頁　表２
（翻訳）
「表２　３つのＩ−ＰＴＨ商業アッセイを使用した４つの尿毒症ＰＴＨのＨＰＬＣのパラメトリック評価」
　
（甲８−１２）「
非（１−８４）ＰＴＨ物質は，尿毒症患者試料中の免疫反応性Ｉ−ＰＴＨ全体の40-60％を構成し（１９）
　
（甲８−１３）８０７頁　図３
（翻訳）
「図３　ニコルス，インクスター及びＤＳＬアッセイにおけるｈＰＴＨ（１−８４）（実線）及びｈＰＨＴ（７−８４）（破線）の免疫放射活性」
　
第５　被請求人の主張及び証拠方法
１　被請求人の主張
　特許第４１３２６７７号に対する，本件審判の請求は，成り立たない，審判費用は請求人の負担とする，との審決を求め，下記に示した証拠方法を提出して，請求人の無効の申し立ては理由がない，と反論している。
　
２　証拠方法 
乙１　　被請求人による甲５のＥ２０９頁左欄３３〜４０行の翻訳
乙２　　被請求人による甲７の一部翻訳
乙３　　被請求人による甲１０の一部翻訳
乙４　　被請求人による甲８の一部翻訳
乙５　　高坂唯子等，1988年，核医学，25巻8号，813〜820頁
乙６　　Gerhard Heinrich et al., J Biol.Chem.,Vol.259,No.5, 
　　　　1984年, pp.3320-3329 
乙７　　Gao et al, 1999 Progran Abstracts　Twenty-First Annual 
　　　　Meeting of the American Society for Bone and 
　　　　Mineral Research America's Center St. Louis, Missouri, 
　　　　USA ,September 30-October 4, 1999 , Vol.14, SUPPL 1，
　　　　大英図書館への受入日のラベルが添付してある表紙の複写物
乙８　　生化学辞典（第３版），株式会社東京化学同人，3版2刷，
　　　　1998年11月20日，109頁「アンタゴニスト」の項，
　　　　11〜12頁「アゴニスト」の項
乙９　　Shafaat A. Rabbani et al., Biochemistry, Vol.29, 1990, 
　　　　pp.10080-10089
乙１０　塚本雄介，Annual Review 腎臓，1999巻，43-46頁
　
３　主な乙各号証記載の事項
（１）乙５記載の事項
（乙５−１）「Figure4上段は採決後速やかに血清分離を行い，その後４℃と室温（２５℃）で１〜２日放置した場合のＰＴＨの測定値を示す。採血後直ちに−２０℃で凍結した検体と４℃で２日まで放置した値との間に有意な変化は認められなかったが，室温で放置した場合には１日目では約９％，２日目では約３５％低下することが認められた。」（８１６頁左欄２２〜２８行）　
（２）乙６記載の事項
（乙６−１）ラット副甲状腺ホルモンのヌクレオチド及び推定されるアミノ酸配列−他の種の対応する配列との比較と題する図９において，ラット副甲状腺ホルモンの全アミノ酸配列が記載されている（３３２７頁　図９）
　
（３）乙７記載の事項
（乙７−１）表紙には，「９−ＳＥＰ−１９９９　ＢＳＤＳ」とのラベルが付いており，また，複写物の下段には，「Supplied by The British Library-The world's knowlege」(当審訳：大英図書館によって提供される−「世界の知識」)と記載されている。
　 
（４）乙８記載の事項
（乙８−１）「アンタゴニスト[antagonist]　拮抗薬，遮断薬ともよばれる。受容体（レセプター）に結合してアゴニスト*の効果を阻害するが，それ自体は受容体と結合しても阻害効果を発揮できない物質をいう。・・・（略）・・・」（１０９頁　アンタゴニストの項）
　
（乙８−２）「アゴニスト[agonist]　作動薬，作用薬ともよばれる。受容体（レセプター）との結合により受容体の構造変化をもたらし，つづいて種々の生理作用を示す物質をいう。・・・（略）・・・」（１１〜１２頁　アゴニストの項）
　
（５）乙９記載の事項
　なお，翻訳は被請求人提出の乙９抄訳によるものである。
　図１０Ｃとともに，
（乙９−１）「図１０：甲状腺上皮小体切除ラットへのPTHペプチド注入の効果:組換えhPTH-(3-84)のアンタゴニスト活性の評価。bPTH-(1-84)(1nmol/h）（△）と合成bPTH-(3-34)（10nmol/h）（▲），bPTH（1-84)(1nmol/h）と組換えbPTH-(3-34)（10nmol/h）（■），及び溶媒単独（×）。測定したパラメーターの詳細については図９の説明文及び実験手順を参照されたい。」（１００８８頁　図１０の説明）
　
第６　被請求人側参加人の主張及び証拠方法について
１　参加人の主張
　被請求人側への補助参加を認めた参加人は，本件特許の請求項１〜２６に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものではないので，特許法第１２３条第１項第２号に該当せず，特許とすべきものであると主張し，本件審判請求は成り立たない，審判費用は請求人の負担とする，以下の証拠方法を提出している。
　
２　証拠方法
丙１　2013年3月19日付け，ニットボディーメディカル株式会社　
　　　　　　三浦俊英の「ＰＴＨ測定に関する事情聴取の件」
　　　　　　と題する陳述書
丙２　2013年4月3日付け，やましたクリニック　院長山下弘幸の
　　　　　　「ＰＴＨ測定に関する事情聴取の件」と題する陳述書
　
第７　技術常識及び訂正明細書の用語について
　訂正明細書の特許請求の範囲等に記載された「第１の抗体又は抗体断片」，「第２の抗体又は抗体断片」及び「第３の抗体又は抗体断片」について，それぞれ「第１の抗体等」，「第２の抗体等」及び「第３の抗体等」ということとする。
　
１　抗原決定基の大きさと，それを認識する抗体について
　本件特許の出願に対する拒絶査定不服審判の手続において，被請求人は，平成１７年１２月７日に審判請求理由を補正する手続補正書を提出している。当該手続補正書において，参考資料１３として引用されたQuentin N. Myrvik et al.,廣瀬俊一等監訳, 免疫学　基礎から臨床へ，株式会社メディカル・サイエンス・インターナショナル，第１版第２刷，1990年8月15日，２９頁下から２行〜３０頁１行には「Ｃ．　抗原決定基の性状　
抗原決定基の大きさは多様である
４〜６個のアミノ酸
　
２　ＰＴＨのホルモン活性領域及び受容体結合領域についての技術常識
i)Ｎ末端からアミノ酸数個の領域に，ホルモン活性領域があること
　Ｎ末端から数個のアミノ酸残基の領域が，アデニルシークラーゼ活性領域であり，ホルモン活性に重要であることが，次のように第１優先日前から周知の事項となっていた。
下記刊行物Ａに
「さらにこの（１−３４）フラグメントにおいてＮ末の２〜６個のアミノ酸を欠如したペプチドがＰＴＨアンタゴニスト活性を有することが知られている。」（刊Ａ−１）
下記刊行物Ｂに
「受容体結合性と別のものとして，PTHの合成のNH2-末端短縮断片での体系的な構造・活性研究は，ホルモン作用(２−７）に対して，最初の2つの残基の臨界的な重要性を明らかにした。3-34配列のアナログ，すなわち，
[Nle
8
，Nle
8
，Tyl
34
]bPTH-(3-34)アミドは，完全な1-34または1-84配列と等しい親和性で腎PTH受容体に結合し，そして，1-34領域（４）の放射能でラベルが付けられたアナログによる受容体占有を防ぐ。
下記刊行物Ｃに
「Ｎ末端からアミノ酸２〜６個が除かれたＰＴＨ類似体は，環状ＡＭＰ濃度の変化を生じさせることなくペプチドホルモンレセプターと高親和性でなおも結合する阻害剤を提供することになる
下記刊行物Ｆに
「アミノ末端切断は，PTH刺激されたアデニル酸シクラーゼの拮抗アンタゴニストであるポリペプチドをもたらす。そのため[Tyr.sup.34 ]bPTH (7-34)アミドは，腎臓の PTH 受容体に対する適度な親和性を維持し，いかなるアゴニスト活性も有していない。」（刊Ｆ−１）
　
ii)ＰＴＨ受容体結合領域
　ＰＴＨ受容体結合領域は，ＰＴＨ（２５〜３４）の領域にあることが下記刊行物Ｂ，Ｄ及びＥに記載のように本件特許の第１優先日前から周知の事項となっていた。
　
iii)ＰＴＨ（７〜３４）又はＰＴＨ（７〜８４）はアンタゴニストであること
　下記刊行物Ｃ，Ｆ，Ｇ及びＨには，それぞれ，
「N末端から3〜7つのアミノ酸取り除かれたPTHアナログは，サイクリックAMP濃度の変化を引き起こさずに，ペプチドホルモンレセプターに高親和性で結合する阻害剤を生成する。」（刊Ｃ−１），
「そのため[Tyr34 ]bPTH (7-34)アミドは，腎臓の PTH 受容体に対する適度な親和性を維持し，いかなるアゴニスト活性も有していない。」（刊Ｆ−１），
「PTH / PTHrP アンタゴニストは，PTH (7-34)とそのアミド誘導体である。」（刊Ｇ−１），
「ヒトPTH（7-84）（図2）（SEQ ID NO:24〜31）のような，Ｎ末端のアミノ酸配列を欠いたアンタゴニスト誘導体」（刊Ｈ−１）
と記載されており，第１優先日前から，ＰＴＨ（７〜３４）又はＰＴＨ（７〜８４）がアンタゴニストであることが周知の事項となっていた。
　
iv)ＰＴＨの生物学的作用はＰＴＨ（１〜３４）にある
　ＰＴＨの生物学的作用が，ＰＴＨ（１〜３４）にあることは，
下記刊行物Ａに，「その生物学的作用はＮ末端（１−３４位)・・・のフラグメントで再現できる事が以前より知られ」（刊Ａ−１）ていたと記載され，
下記刊行物Ｂに「in vitro (１，２）及びin vivo（３）における副甲状腺ホルモン(PTH)1作用に関する研究は，NH2末端34アミノ酸が十分な生物学的活性に十分な構造的決定因子を含むことを明らかにした」（刊Ｂ−２）と記載され，
下記刊行物Ｅに「リガンドに関する研究は，当該ホルモンのN末端1-34断片，すなわち，PTH[1-34]が，未変性PTHに効力が等しく，残基25-34が主要な結合領域を構成することを示した(7，8)。」（刊Ｅ−１）と記載され，
下記刊行物Ｆに「PTH（1-34)は，イヌ腎臓膜におけるアデニル酸シクラーゼの活性化に関しては天然の84アミノ酸ホルモンの完全アゴニストである。」（刊Ｆ−１）
と記載されていることから，第１優先日前から周知の事項となっていた。
　
刊行物Ａ：特開平５−２７１２７９号公報
（刊Ａ−１）「
その生物学的作用はＮ末端（１−３４位)
のフラグメントで再現できる事が以前より知られ
さらにこの（１−３４）フラグメントにおいてＮ末の２〜６個のアミノ酸を欠如したペプチドがＰＴＨアンタゴニスト活性を有することが知られている
最近になって３５位以後のＣ末端部のレセプターへの結合能
が明らかにされた
　
刊行物Ｂ：Samuel R. Nussbaum, Michael Rosenblatt, and John T. Potts, Jr. ,Parathyroid Hormone・Renal Receptor Interactions DEMONSTRATION OF TWO RECEPTOR-BINDING DOMAINS , THE JOURNAL OF BIOLWICACLH EMISTRY ,Vol. 255, No. 21. , 1980, pp. 10183-10187
 （刊Ｂ−１）「This analysis indicates that the structural features of the hormone most important for receptor binding are clustered in the COOH-terminal 25-34 domain of the molecule. 
 In addition, these studies will facilitate PTH analogue design through identification of the binding domains within the hormone. Future PTH analogues of biological interest, particularly hormone inhibitors, may result from structural modifications of the 25-34 region.」（１０１８３頁左欄３２〜４１行） 
（当審訳）
「この分析では，
受容体結合のための最も重要なホルモンの構造上の特徴は，分子のCOOH 末端25-34ドメインにクラスタ化されていることを示す
 さらに，これらの研究はホルモン内の結合領域の同定をとおして，
PTHアナログ設計を促進するであろう
 　 
（刊Ｂ−２）「Studies of parathyroid hormone (PTH)1 action in vitro (1, 2)and in vivo (3) demonstrated that the NH2-terminal 34 amino acids contain structural determinants sufficient for full biological activity. More recent direct studies of PTH interaction with receptor sites in renal membranes in vitro (4) indicate that the sequence region 1-34 has avidity for the PTH receptor that is equivalent to the complete 84-amino acid sequence of the native molecule. Systematic structure・activity studies with synthetic NH2-terminally shortened fragments of PTH revealed the critical importance of the first 2 residues to hormone action (2-7)as distinct from receptor binding properties per se. An analogue of the 3-34 sequence, [Nle8,Nle8,Tyl34]bPTH-(3-34)amide,binds to the renal PTH receptor with an affinity equal to that of the full 1-34 or 1-84 sequence and blocks completely receptor occupancy by a radioactively labeled analogue of the 1-34 region (4).」（１０１８３頁左欄本文下から２行〜同頁右欄１４行）
（当審訳） 
「
in vitro (１，２）及びin vivo（３）における副甲状腺ホルモン(PTH)
1
作用に関する研究は，NH
2
末端34アミノ酸が十分な生物学的活性に十分な構造的決定因子を含むことを明らかにした。
配列領域1-34が天然の分子の完全な84のアミノ酸配列と等価なPTH受容体に対する結合活性を持っていることを示す。
[Nle
8
，Nle
8
，Tyl
34
]bPTH-(3-34)アミドは，完全な1-34または1-84配列と等しい親和性で腎PTH受容体に結合し，そして，1-34領域（４）の放射能でラベルが付けられたアナログによる受容体占有を防ぐ
刊行物Ｃ：特開昭６３−３１３８００
（刊Ｃ−１）「 
作用剤活性はＮ末端アミノ酸配列の存在に依存している
　
Ｎ末端からアミノ酸２〜６個が除かれたＰＴＨ類似体は，環状ＡＭＰ濃度の変化を生じさせることなくペプチドホルモンレセプターと高親和性でなおも結合する阻害剤を提供することになる
４頁左上欄１〜１０行）
　
刊行物Ｄ：特表平７−５０９２２８号公報 
 （刊Ｄ−１）「ｈＰＴＨおよびｈＰＴＨｒｐの間の配列相同性は１３のＮ末端残基に大体限定されており，このうち８個が同一である。
ｈＰＴＨのレセプター結合領域（２５−３４）
　
刊行物Ｅ：Maria Pellegrini , Alessandro Bisello ,Michael Rosenblatt ,Michael Chorev, and Dale F. Mierke, Binding Domain of Human Parathyroid Hormone Receptor: From Conformation to Function, Biochemistry, 37 (37), 1998, pp 12737〜12743 
 (刊Ｅ−１)「Studies of the ligand have shown that the N-terminal 1-34 fragment of the hormone, PTH[1-34], is equipotent to native PTH and that residues 25-34 constitute the principal binding domain (7, 8).」（１２７３７頁右欄６〜９行）
（当審訳） 
 「
リガンドに関する研究は，当該ホルモンのN末端1-34断片，すなわち，PTH[1-34]が，未変性PTHに効力が等しく
残基25-34が主要な結合領域を構成することを示した
　
刊行物Ｆ：米国特許第５８４９６９５号明細書
（刊Ｆ−１）「PTH(1-34) is a full agonist of the native 84 amino-acid hormone with respect to adenylate cyclase activation in canine renal membranes (See Ref. 1 below. The letters used are the conventional ones to describe an amino acid sequence). Amino-terminal truncation results in polypeptides that are competitive antagonists of PTH-stimulated adenylate cyclase. Thus [Tyr34 ]bPTH(7-34)amide retains moderate affinity for renal PTH receptors, but does not have any agonist activity. Specific weak receptor binding activity is retained in a fragment as small as PTH(25-34) (Ref. 2). 」（１欄４５〜５５行）
（当審訳)
「
PTH（1-34)は，イヌ腎臓膜におけるアデニル酸シクラーゼの活性化に関しては天然の84アミノ酸ホルモンの完全アゴニストである
アミノ末端切断は，PTH刺激されたアデニル酸シクラーゼの拮抗アンタゴニストであるポリペプチドをもたらす。そのため[Tyr
34
 ]bPTH (7-34)アミドは，腎臓の PTH 受容体に対する適度な親和性を維持し，いかなるアゴニスト活性も有していない
　
刊行物Ｇ：米国特許第５７４４１２８号明細書
（刊Ｇ−１）「A preferred PTH/PTHrP antagonist peptide is PTH (7-34) and its amide derivative.」（８欄３８〜３９行）
（当審訳）
「好ましい
PTH / PTHrP アンタゴニストは，PTH (7-34)とそのアミド誘導体である
　
刊行物Ｈ：米国特許第５８５６１３８号明細書
（刊Ｈ−１）「As to the N-terminal portion lacking human PTH muteins, for example, antagonist derivatives lacking N-terminal amino acid sequences such as Ser-Val-Ser, Ser-Val-Ser-Glu, (amino acids 1-4 of SEQ ID NO:5) Ser-Val-Ser-Glu-Ile (amino acids 1-5)and Ser-Val-Ser-Glu-Ile-Gln (amino acids 1-6 of SEQ ID NO:6 (FIG. 1), genes of human PTH (4-84), human PTH (5-84), human PTH (6-84) and human PTH (7-84) (FIG. 2) (SEQ ID NOs: 24 to 31) are first prepared from synthetic oligomers (FIGS. 3 and 4), and inserted into vectors (FIG. 5).」（５欄４１〜５０行）
（当審訳）
「N末端部分を欠いているヒトPTH 突然変異蛋白質について，例えば，Ser-Val-Ser, Ser-Val-Ser-Glu, (SEQ ID NO:5のアミノ酸1-4 ) Ser-Val-Ser-Glu-Ile (アミノ酸1-5)及びSer-Val-Ser-Glu-Ile-Gln (SEQ ID NO:6 のアミノ酸1-6(図1),ヒトPTH（4-84），ヒトPTH（5-84），ヒトPTH（6-84）及び
ヒトPTH（7-84）（図2）（SEQ ID NO:24〜31）のような，Ｎ末端のアミノ酸配列を欠いたアンタゴニスト誘導体
　
３　第１の抗体等の役割について
　訂正明細書には，
　「図２に示す通り，一般に，Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体が選択され，標識抗体は，
アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的である
との記載に照らし，訂正発明の「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）」と反応する第１の抗体等は，アデニル酸サイクラーゼ活性ドメインであるｗ−ＰＴＨ先端部分を認識する役割を果たすものと理解される。
　そして，下記「８　阻害物質（ＰＩＮ）のＮ末端について」で述べるように，訂正明細書の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」，すなわち，ＰＩＮのＮ末端は，ＰＴＨ（７）であり，ＰＩＮの一つであるとされるＰＴＨ（７〜８４）断片のような断片は，ＰＴＨ（１〜６）の領域を有していないから，訂正発明の「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）」と反応する第１の抗体等と結合しないことは明白である。
　
　よって，訂正発明の「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）」と反応する第１の抗体等は，訂正発明の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出すること」がないという機能を担っている。
　　
４　第２の抗体等の役割について　
　訂正明細書の段落【００１８】，【図２】及び【図３】を参酌すると，それぞれ次のようなものが図面に記載されている。
i)【図２】記載の事項
　図面に記載の認識部位からしてＮ末端に結合する第１の抗体等に相当する標識（１８）の結合したシグナル抗体（１６），及び，固体支持体（１４）に付着させた第２の抗体等に相当する捕捉抗体（１２）がｗ−ＰＴＨと結合している状態が記載されている。
ii)【図３】記載の事項
　図面に記載の認識部位からしてＮ末端に結合する第１の抗体等に相当する固体支持体（１４）に付着させた第１の抗体等に相当する捕捉抗体（１２），及び，第２の抗体等に相当する標識（１８）の結合したシグナル抗体（１６）がｗ−ＰＴＨと結合している状態が記載されている。
　
　このように第２の抗体等は，ｗ−ＰＴＨアッセイの線図である【図２】及び【図３】に記載されているように，第１の抗体等と共に用いられ，ｗ−ＰＴＨをアッセイするのに用いられるものである。
　
　また，ｗ−ＰＴＨアッセイについて記載された「シグナル抗体を使用する場合，第１の抗体は以前としてＮ末端にて付着するが，
第２の抗体はＣ末端にて付着する捕捉抗体の役割を果たす
　
　さらに，訂正発明の「ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列
３４から８４（配列番号３）を認識する
ＰＴＨ（７〜８４）
　
　以上のことから，第２の抗体等の役割はｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識することであるといえ，訂正発明の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出すること」がないという機能を持つものではない。
　
５　ｗ−ＰＴＨ値について
　訂正明細書には
「シグナル抗体または捕捉抗体のいずれかとして使用する場合，存在する全てのｗ−ＰＴＨに結合させるのに十分な抗体を加える。次に，
第１の抗体を，存在するあらゆるｗ−ＰＴＨに結合させ
第２の抗体および従来のイムノアッセイ標識
が使用され
最終的に，従来の技術を使用して標識複合体の量を測定し，それによって，試料中のｗ−ＰＴＨレベルを算出す
「［
ｗ−ＰＴＨイムノアッセイ
　本発明の好ましい態様は，
図２
示す
と記載され，図２には，訂正発明のアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体等に相当する「捕捉抗体（１２）」と，訂正発明の（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする第１の抗体等に相当する「シグナル抗体（１６）」の両者と結合するものをｗ−ＰＴＨ値として検出している状態が図示されている。
　
　このことからすると，訂正発明の第１の抗体等と第２の抗体等の両者に結合するものをｗ−ＰＴＨ値として検出していることが理解される。
　
６　総ＰＴＨ値及びＰＩＮ値について
　訂正明細書には，総ＰＴＨについて，
　「（本発明では，「総ＰＴＨ」は，
ｗ−ＰＴＨ
とＰＩＮ
和を指す
総ＰＴＨアッセイは
配列番号４ではなく，ＰＴＨのＮ末端を検出することにより，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者を検出する
ＰＴＨのアミノ酸７〜３８を検出することにより，このアッセイは，両者を検出することができる
と記載されている。なお，下記「８　阻害物質（ＰＩＮ）のＮ末端について」で言及するようにこの箇所には誤訳がある。
　そうすると，総ＰＴＨとは，ｗ−ＰＴＨとＰＩＮの和であり，ＰＴＨ（７〜３８）を検出することにより得られた値をいうものと解される。
　
　また，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者を検出するために，「配列番号４ではなく，ＰＴＨのＮ末端を検出する」具体例として，「ＰＴＨのアミノ酸７〜３８を検出する」ことが記載されており，「配列番号４ではなく，ＰＴＨのＮ末端を検出する」ことは，「ＰＴＨのアミノ酸７〜３８を検出する」ことであると解される。
　
　このことから，訂正発明２等の「ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片」とは，ＰＩＮのＮ末端領域，すなわち，前記ＰＴＨ（７〜３８）を認識する抗体等であると解される。
　
　また，ＰＩＮ値は，
「ＰＩＮを測定する際に，ＰＩＮを直接測定することもでき，あるいは間接的に測定することもできる。最初にｗ−ＰＴＨを測定し，次いで総ＰＴＨを測定することにより，間接的測定を行うことができる。
ｗ−ＰＴＨ値を総ＰＴＨ値から減算することにより，ＰＩＮ値が得られる
と記載されていることから，直接又は間接的に測定できるが，間接的に測定する場合は，ｗ−ＰＴＨ値を総ＰＴＨ値から減算することにより，ＰＩＮ値が得ることができる。
　
７　阻害物質（ＰＩＮ）の意味について
　訂正明細書には，ＰＩＮについて次のような記載がある。
「本発明は，（配列番号２［ＰＴＨ3〜84］）から（配列番号３［ＰＴＨ34〜84］）までの間のペプチドであるところの或る大きな非ｗ−ＰＴＨペプチド断片は，ｉｎ　ｖｉｖｏで，ｗ−ＰＴＨの
拮抗物質または阻害物質（ＰＩＮ）
ｗ−ＰＴＨのＰＴＨ受容体への結合およびその後の生物学的活性は，このＰＩＮペプチド断片の存在による影響を受ける
ＰＴＨ結合部位が遮断されるという点で
ＰＴＨ受容体を阻害することができる
「
ＰＩＮ
結合拮抗物質
　図１２には，■で表されるＰＴＨ（７〜８４）断片がインバースアゴニストとしての作用を有することが理解される。
　
　このことからすると，ＰＩＮとは，ＰＴＨ受容体に結合する阻害性の拮抗物質の総称と理解され，ＰＴＨ受容体の阻害についてしか訂正明細書に規定されていないから，インバースアゴニストとしての作用は有さないアンタゴニスト，すなわち，ＰＴＨ受容体結合拮抗物質もＰＩＮに含まれ得る。
　
８　阻害物質（ＰＩＮ）のＮ末端について
　訂正明細書には，ＰＩＮについて次のような記載がある。
「（本発明では，「総ＰＴＨ」は，ｗ−ＰＴＨ（天然の主たるＰＴＨ受容体結合作動物質）とＰＩＮ（天然の主たるＰＴＨ受容体結合拮抗物質）との和を指す。）
総ＰＴＨアッセイは，配列番号４ではなく，ＰＴＨのＮ末端を検出することにより，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者を検出する。ＰＴＨのアミノ酸７〜３８を検出することにより，このアッセイは，両者を検出することができる
　ここで，「総ＰＴＨアッセイは，配列番号４ではなく，
ＰＴＨのＮ末端
　
i)配列番号４は，ｗ−ＰＴＨのＮ末端からの８個のアミノ酸配列であり，「配列番号４ではなく，ＰＴＨのＮ末端を検出する」との記載において，「ＰＴＨのＮ末端」をｗ−ＰＴＨのＮ末端と解すると矛盾が生じる。
　
ii)上記「６　総ＰＴＨ値について」で述べたように総ＰＴＨとは，ｗ−ＰＴＨとＰＩＮの和であり，ＰＩＮは，ｗ−ＰＴＨのＮ末端を有していないから，「ＰＴＨのＮ末端を検出することにより，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者を検出する」の「ＰＴＨのＮ末端」をｗ−ＰＴＨのＮ末端と解するとＰＩＮを検出できないことは明白である。
　
iii)訂正明細書には「ＰＴＨのアミノ酸７〜３８を検出することにより，このアッセイは，両者を検出することができる」と記載されており，ＰＴＨ（７〜３８）により，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者，すなわち，総ＰＴＨを検出できる断片である。このＰＴＨ（７〜３８）は，ｗ−ＰＴＨのＮ末端，すなわち，ＰＴＨ（１〜６）を欠いており，「ＰＴＨのＮ末端を検出することにより，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者を検出する」の「ＰＴＨのＮ末端」がｗ−ＰＴＨのＮ末端をいうものでないことは明白である。
　ここに，ＰＴＨ（７〜３８）によりＰＩＮが検出できるとする記載があるから，ＰＩＮのＮ末端の限界はＰＴＨ（７）であると解される。
　
iv)前記段落【００１４】に対応する基準明細書の記載は
「A total PTH assay detects both PIN and wPTH by detecting the N-terminal end of PTH not at SEQ ID No. 4, the very end of the N-terminal.」（基準明細書６頁１９〜２１行）
であり，
「総ＰＴＨアッセイは，配列番号４ではない，すなわち，Ｎ末端のギリギリの終端ではないＰＴＨのＮ末端を検出することにより，ＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者を検出する。」（当審訳）
と記載されている。配列番号４のようなｗ−ＰＴＨのＮ末端のギリギリの終端ではないようなＰＴＨのＮ末端を検出することによりＰＩＮとｗ−ＰＴＨの両者が測定されることが記載されている。（なお，上記「第２　２（１）ア　訂正事項１について」で述べたように，「条約第３条（２）に規定する明細書，すなわち，国際出願の明細書を「基準明細書」という。また，「国際出願日における条約第３条（２）に規定する明細書，請求の範囲又は図面」を，「基準明細書等」という。以下，同様である。）
　
（小括）
　以上のことを総合すると，ＰＴＨ（７〜８４）がＰＩＮであることを示す図１２が訂正明細書に記載されているように，Ｎ末端がＰＴＨ（７）であるＰＩＮのデータが実際に示されていることに加え，「ＰＴＨのアミノ酸７〜３８を検出することにより，このアッセイは，両者を検出することができる。」（訂正明細書の段落【００１４】）とＰＴＨ（７〜３８）によりＰＩＮが検出できるとする記載があるから，ＰＩＮのＮ末端の限界はＰＴＨ（７）であると解される。
　
　そして，「総ＰＴＨアッセイは，配列番号４ではなく，
ＰＴＨのＮ末端
　
第８　無効理由１に対する当審の判断
　平成２３年法律６３号改正附則第２条第１８項によりなお従前の例によるとされる（以下，「平成２３年改正前」という。）特許法第１２３条第１項第１号には，「特許出願（外国語書面出願を除く。）」とあるから，これを理由として無効とすることはできない。
　
　なお，請求人の無効理由は，同法同条同項第５号に該当するとの主張とも解することができるので，念のため，これについても検討する。
　
１　無効理由１−１について
　本件特許に係る外国語特許出願に係る国際出願日における国際出願の明細書，及び特許請求の範囲又は図面，すなわち，基準明細書等には，次の事項が記載されている。
　なお，翻訳は当審で翻訳したものであり，参考までに，特許明細書の対応する段落番号を付すこととする。
　
　基準明細書等には，
「シグナル抗体を使用する場合，第１の抗体は以前としてＮ末端にて付着するが，
第２の抗体はＣ末端にて付着する捕捉抗体の役割を果たす
と記載されており，基準明細書等からは，上記「第７　４　第２の抗体等の役割について」で言及したのと同様に，第２の抗体等の役割はｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識するにあることが把握される。
　
　基準明細書等には，実施例として，
「｛固相ヤギ抗（３９〜８４）ＰＴＨ抗体｝--｛ｗ−ＰＴＨ｝--｛１２５−Ｉ−ヤギ免疫化学反応ヤギ抗（１〜６）抗体｝」（基準明細書１０頁下から４行〜下から３行　段落【００２２】）
が記載されており，第２の抗体等に相当するｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識する｛固相ヤギ抗（３９〜８４）ＰＴＨ抗体｝と第１の抗体等に相当する｛１２５−Ｉ−ヤギ免疫化学反応ヤギ抗（１〜６）抗体｝により，ｗ−ＰＴＨが検出されていることが示されている。
　このことから，少なくとも基準明細書等には，ｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識する抗体として，ＰＴＨ（３９〜８４）を認識する抗体が記載されている。
　ＰＴＨ（３９〜８４）を認識する抗体は，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片として基準明細書等（例えば，【図１２】）に記載されたＰＴＨ（７〜８４）を認識することは自明なことであり，ｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識する抗体のみでは，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出すること」がないという機能を持っていないことは明らかである。
　
　他方，第１の抗体等については，
　「図２に示す通り，一般に，Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体が選択され，標識抗体は，
アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的である
と記載されており，アデニル酸サイクラーゼ活性化ドメイン，すなわち，ＰＴＨの活性化部位を含むｗ−ＰＴＨのＮ末端先端部分のペプチド配列に特異的な抗体として第１の抗体等が記載されている。
　「アデニル酸サイクラーゼ活性化ドメイン」は，ＰＴＨの活性に関与する領域であって，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」がこの領域を含むことはあり得ない。よって，第１の抗体等は「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」が有していない領域を認識する抗体であるといえ，訂正発明の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」を検出しないという機能は，第１の抗体が担っていることは明白である。
　
　そうすると，ｗ−ＰＴＨのＮ末端を認識する第１の抗体等とｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識する第２の抗体等を使用する「ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイ」において，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン」を認識する機能を有するのは第１の抗体等のみであって，第２の抗体は，ｗ−ＰＴＨであれば必ず有しているＣ末端を認識するためのものと解される。
　
　そうであるなら，基準明細書等に第２の抗体等の態様として記載された，ＰＴＨ（３９〜８４）を認識する抗体を，訂正発明のごとく，「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」としたところで，ｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識するという機能に変わりは無く，新たな技術的事項を導入することにはならない。
　
　以上のことから，訂正発明の「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」とする事項は，基準明細書等に記載された事項の範囲内の補正であって，平成２３年改正前の特許法第１２３条第１項第５号の規定により無効とすることはできない。
　
２　無効理由１−２について
（１）　第１の抗体等について
　本件訂正請求により，第１の抗体等は，訂正発明１〜１２及び訂正発明１４〜２６は，「ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片」
と訂正され，訂正発明１３は，
「ａ）Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ　（配列番号７）からなるラット完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＡｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１ 〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片」
と訂正された。
　よって，訂正前の請求項１にあったようなアミノ酸１−８，すなわち，ＰＴＨ（７）やＰＴＨ（８）を含む領域を認識するような実施例にない選択肢は削除された。
　よって，訂正発明１〜２６は，第１の抗体等について基準明細書等に記載の実施例のとおりのものとなったので，無効とすることはできない。
　
（２）　第２の抗体等について
　上記「第８　１　無効理由１−１について」で言及したように，「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」とする事項は，基準明細書等に記載された事項の範囲内の補正であって，無効とすることはできない。
　
（３）　第１の抗体等と第２の抗体等の組合せについて
　基準明細書等は，
「本発明の好ましい態様は，図２および３に示す，しばしばサンドイッチアッセイと呼ばれる放射免疫測定法（ＩＲＭＡ）である。このようなアッセイ（１０）で使用される要素としては，固体支持体（１４）に付着させた捕捉抗体（１２），およびそれに付着させた，標識（１８）を有するシグナル抗体（１６）を含む。図２に示す通り，一般に，
Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体
標識抗体は，アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的
と記載されているように，図２及び３をみれば，訂正発明の第１の抗体等に相当する「アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的」な「標識抗体」と，訂正発明の第２の抗体等に相当する「Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体」を組合わせることは基準明細書等に記載されていることは明白である。
　そして，上記「（１）　第１の抗体等について」及び「（２）　第２の抗体等について」で言及したように，これらの抗体等に含まれる選択肢について基準明細書等に記載された事項の範囲内の補正であるのだから，第１の抗体等と第２の抗体等を組合わせに含まれる選択肢もまた，基準明細書等に記載の範囲内のものといえる。
　
　さらに，基準明細書等には，
「人間において，生物学的に活性な循環しているＰＴＨレベルの測定が行われてきた。１つの重大な問題は，ＰＴＨが，通常は１０〜６５ｐｇ／ｍｌという低レベルで存在することである。極めて循環レベルが低いことに加えて，ＰＴＨが不均質性であることおよびその多くの循環断片があるという問題がある。多くの場合，イムノアッセイは，循環ＰＴＨ断片による実質的且つ有意な阻害に直面している。たとえば，
幾つかの市販されているＰＴＨキット
と記載されている。
　訂正発明１〜２６は，このＰＴＨキットの改良であるから，キットとしての態様が基準明細書等に記載されていることは明らかである。
　
　よって，訂正発明１〜２６は，第１の抗体等について基準明細書等に記載された事項の範囲内のものであり，無効とすることはできない。
　
第９　無効理由３に対する当審の判断
１　無効理由３−１について
　訂正発明１〜１２及び訂正発明１４〜２６の第１の抗体等は
「ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片」
であり，訂正発明１３の第１の抗体等は
「ａ）Ａｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ　（配列番号７）からなるラット完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＡｌａ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片」
である。
　訂正明細書記載の実施例（段落【００２６】参照）のごとく，これらのＰＴＨ（１〜６）を免疫原として使用すれば当業者に過度な実験を強いることなく簡単に取得できる。そして，第１の抗体等は，上記「第７　８　阻害物質（ＰＩＮ）のＮ末端について」に記したように，ＰＩＮのＮ末端の限界はＰＴＨ（７）であり，例えば阻害性非（１−８４）副甲状腺ホルモン断片であるＰＴＨ（７−８４）等のＰＩＮに結合することが無いことは明らかである。
　よって，訂正発明は実施可能ではない発明を含むものではなく，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　
２　無効理由３−２について
　上記「第９　１　無効理由３−１について」で言及したように，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」，すなわち，ＰＩＮを検出しない第１の抗体等は訂正明細書に実施可能な程度に記載されているといえるから，第１の抗体等及び第２の抗体等のセットもまた，訂正明細書に実施可能な程度に記載されているといえ，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　
３　無効理由３−３について
　上記「第９　１　無効理由３−１について」で言及したように，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」，すなわち，ＰＩＮを検出せず，ＰＴＨ（１〜６）を特異的に認識する第１の抗体等は，訂正明細書に実施可能な程度に記載されているといえ，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　
４　無効理由３−４について
　上記「第９　１　無効理由３−１について」で言及したように，訂正明細書の記載に基づき，ｗ−ＰＴＨ（１〜８４）を検出し，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」，すなわち，ＰＩＮを検出しない第１の抗体又は抗体断片を得ることは可能である。そうであるなら，「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」と組み合わせて用いることにより，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定する」ことは，可能であるといえる。
　よって，訂正明細書は，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　
５　無効理由３−５について
　上記「第９　１　無効理由３−１について」で言及したように，訂正発明の第１の抗体等の作成方法は，訂正明細書に実施可能なように記載されている。
　そして，第１の抗体等が得られるのであれば，その抗体が認識する抗原決定基からみて，全ＰＴＨアッセイに用いた場合，技術課題が解決されることが予期され，そして，その効果も予測できるといえる。
　加えて，訂正明細書の【図１１】において示されるように，訂正発明１によるｗ−ＰＴＨアッセイが，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片であるＰＴＨ（７〜８４）を検出しないことが示されている。
　さらに，実際にヒトの血清を用いた実験が訂正明細書の段落【００２９】に示されている。この実験は，健常者の血清試料（ｗ−ＰＴＨ（１〜８４）と阻害物質（ＰＩＮ）である，ＰＴＨ（７〜８４）を含む。）を使用し，ＰＩＮを検出してしまう従来技術であるＩ−ＰＴＨアッセイと，訂正発明に係るｗ−ＰＴＨアッセイの検出値を比較した対比実験であり，その結果は，【図５】に記載されているように，全ての試料で，従来のＩ−ＰＴＨアッセイに比較して，訂正発明に係るｗ−ＰＴＨアッセイが低い値となっている。これは，訂正明細書の段落【０００９】記載の阻害物質（ＰＩＮ）を検出する従来のアッセイによる問題点が，訂正発明に係るｗ−ＰＴＨアッセイにより解消されたことを示すものである。
　　
　したがって，訂正発明の第１の抗体等についての情報及び実験は，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たす程度に訂正明細書に記載されているといえる。
　
６　無効理由３−６について
　請求人は「全ＰＴＨの短い半減期」について言及するが，本件明細書の【図５】では，ｗ−ＰＴＨが□の記号で示されており，特許発明１に係るｗ−ＰＴＨアッセイにより，全ＰＴＨ，すなわち，ｗ−ＰＴＨが測定されていることがわかる。
　全ＰＴＨの半減期が短いことにより起きえる不都合は，従来のＩ−ＰＴＨアッセイにおいても起きる現象であり，従来のＩ−ＰＴＨアッセイの手法を参考に適宜工夫すれば，請求人の主張するような「サンプル単離，サンプル調製及びサンプル測定の間の時間における小さな偏差」があるとしても，実施できることは明白である。
　よって，訂正発明は，訂正明細書の発明の詳細な説明に実施できる程度に記載されているのであるから，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　　
７　無効理由３−７について
　免疫原として「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）」を認識する抗体が第２の抗体であるから，免疫原として「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）」を使うことは自明な事項である。
　
　そして，アフィニティ精製を含む第１の抗体の作成手法について訂正明細書の段落【００２３】〜【００２７】に記載があり，当業者がその手法を参酌すれば第２の抗体を作成できることは明白である。
　よって，訂正発明は，訂正明細書の発明の詳細な説明に実施できる程度に記載されているといえ，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　
８　無効理由３−８について
　訂正明細書には，
「本発明の好ましい態様は，図２および３に示す，しばしばサンドイッチアッセイと呼ばれる放射免疫測定法（ＩＲＭＡ）である。このようなアッセイ（１０）で使用される要素としては，固体支持体（１４）に付着させた捕捉抗体（１２），およびそれに付着させた，標識（１８）を有するシグナル抗体（１６）を含む。図２に示す通り，一般に，
Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体
標識抗体は，アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的
と記載されている。
　よって，訂正発明の第１の抗体等に相当する「アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的」な「標識抗体」と，訂正発明の第２の抗体等に相当する「Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体」を組合わせたものが記載されていることは，図２及び図３をみても明らかである。
　よって，第１の抗体等と第２の抗体等を組合わせることは訂正明細書の発明の詳細な説明に記載されていることから，特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものである。
　
第１０　無効理由２に対する当審の判断
１　無効理由２−１について
　請求人の主張する特許法第３６条第６項第１号に関する無効理由の根拠は，「実施可能要件に関する（３−５）−（３−８）の主張」（審判請求書２８頁２行）に基づくものである。
　これらは，上記「第４」において，「無効理由３−１」〜「無効理由３−４」として整理した無効理由の主張に相当し，これらの無効理由により無効とすることができないことは，上記「第９　１　無効理由３−１について」〜「第９　４　無効理由３−４について」で述べたとおりである。
　よって，特許法第３６条第６項第１号により，本件特許を無効とすることはできない。
　
２　無効理由２−２について
　訂正明細書には，
「本発明の好ましい態様は，図２および３に示す，しばしばサンドイッチアッセイと呼ばれる放射免疫測定法（ＩＲＭＡ）である。このようなアッセイ（１０）で使用される要素としては，固体支持体（１４）に付着させた捕捉抗体（１２），およびそれに付着させた，標識（１８）を有するシグナル抗体（１６）を含む。図２に示す通り，一般に，
Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体
標識抗体は，アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的
と記載されている。
　よって，訂正発明の第１の抗体等に相当する「アデニル酸サイクラーゼ活性化用ドメイン（２４）を含むｗ−ＰＴＨ先端部分のペプチド配列に特異的」な「標識抗体」と，訂正発明の第２の抗体等に相当する「Ｃ末端断片（２２）に特異的な捕捉抗体」を組合わせたものが記載されていることは，図２及び図３をみても明らかである。
　よって，第１の抗体等と第２の抗体等を組合わせることは訂正明細書の発明の詳細な説明に記載されており，特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たすものである。
　
第１１　無効理由４に対する当審の判断
１　無効理由４−１について
　訂正発明１３について，特許請求の範囲に記載の「配列番号８」が本件明細書に記載されておらず，また，ラット３４〜８４の配列がどのようなものかも本件明細書に記載がない。
　しかしながら，乙６の（乙６−１）に記載されているように，ラットＰＴＨの全配列は技術常識となっていたものといえ，ラット３４〜８４の配列が訂正明細書に記載されていなくとも訂正発明１３は，特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たすものといえる。
　
２　無効理由４−２について
　「抗体断片」という用語は，例えば，下記刊行物Ｉに記載のように，本件特許の出願前から広く使用されている用語であって，定義が訂正明細書にないからといって，明確性を欠くというものではない。
　よって，抗体断片を特定事項として含む訂正発明は，特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たすものといえる。
　
刊行物Ｉ：特表平１０−５００５７５号公報
（刊Ｉ−１）「
特定のエピトープを認識する抗体断片
　
第１２　無効理由５−１に対する当審の判断
　上記したように無効理由１〜４は，いずれも理由がなく，訂正発明１〜２６は，上記「第３　訂正された発明」に記載したとおりの事項により特定される発明であると認めることができる。
　
１　訂正発明１について
（１）甲８記載の発明
　甲８に
「我々は以前，
インタクトな副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）のためのニコルスアッセイ
商業的二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイ
ニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ），およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）
と記載されている。
　このことから，甲８の目的が，ニコルスアッセイ，ＰＴＨの非（１−８４）分子型と反応することが知られており，これが，他のインクスター（ＩＴ），およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）のキットでも起きえるかを調べることを目的としていることが把握できる。
　ここで，「ニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ）およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）のアッセイキット」は，「尿毒症患者の血清サンプルのＨＰＬＣプロファイル上で検出した」とあるから，尿毒症患者，すなわち，ヒトを測定対象としており，検出されるＰＴＨは，ヒトＰＴＨであることは自明な事項である。
　
　また，
「これら三つのアッセイは，使用される捕捉抗体およびシグナル抗体のタイプ（アフィニティ精製ゴートポリクローナル，
抗カルボキシ末端捕捉抗体および抗アミノ末端シグナル抗体
125
Ｉ
と記載されていることから，抗カルボキシ末端捕捉抗体と抗アミノ末端シグナル抗体から構成され，抗アミノ末端シグナル抗体は，125Ｉのシグナルで標識されていることが理解される。
　
　また，測定されるデータは摘記（甲８−２）に「１１２の尿毒症試料における三つのアッセイで測定された
Ｉ−ＰＴＨ濃度
Ｉ−ＰＴＨの
　
　以上の事項を整理すると，甲８には，次の発明（以下，「甲８発明」という。）が記載されていると認められる。
「インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）をアッセイするニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ）およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）のアッセイキットであって，
ａ）125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体と
ｂ）抗カルボキシ末端捕捉抗体
を含み，
尿毒症患者試料中のインタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定するキット。」
　
（２）　対比
　訂正発明１と甲８発明を対比する。
ア　ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットについて
　甲８発明の「インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）」の「インタクト」とは，「そのままの」という意味であるから，切断などされていないそのままのヒト副甲状腺ホルモンと解されるが，甲８に「これらの結果は，ほとんどの二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイは，非（１−８４）ＰＴＨ物質と交差反応することを示唆」（甲８−２）すると記載されているように，訂正発明１の「ヒト完全型副甲状腺ホルモン」といえないような断片も検出される。
　よって，甲８発明の「インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定するキット」と，訂正発明の「ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキット」とは，ヒト副甲状腺ホルモンをアッセイするキットという点で共通する。
　
イ　第１の抗体等について
　甲８発明の「ａ）125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」は，「抗アミノ末端」と記載されているから，ＰＴＨのＮ末端側の配列を認識する抗体であるといえるが，甲８に，「現在入手可能なアミノ末端が明らかな抗体のほとんどが，ＰＴＨ分子の１４−３４領域に位置する１以上のエピトープに反応する（２１）」（甲８−５）及び「図３に示すように，ｈＰＴＨ（１−８４）及びｈＰＴＨ（７−８４）は，ニコルスアッセイではほぼ等モルで反応した。」（甲８−８）と記載されているように，訂正発明１の「Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）」と反応するものでは無いことは明白である。
　よって，甲８発明の「ａ）125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」と，訂正発明１の「ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片」とは，「所定のＮ末端側配列に結合する標識された第１の抗体又は抗体断片」という点で共通する。
　
ウ　第２の抗体等について
　訂正発明１の「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）」は，「
第２の抗体はＣ末端にて付着する捕捉抗体の役割を果たす
　
　よって，甲８発明の「ｂ）抗カルボキシ末端捕捉抗体」と，訂正発明１の「ｂ）前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」とは，「所定のカルボキシ末端側を認識する第２の抗体又は抗体断片」という点で共通する。
　
エ　生物学的サンプルについて
　甲８発明の「尿毒症患者試料」は，訂正発明１の「生物学的サンプル」に相当することは明白である。
　
オ　ヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定することについて
　上記「ア　ヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットについて」で言及したように，甲８発明の「インタクトなヒト副甲状腺ホルモン」が訂正発明１の「ヒト完全型副甲状腺ホルモン」ではないことを除き，甲８発明は「インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定する」ことは，ホルモン濃度をホルモン量に換算できるから，訂正発明１の「生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定する」ことに相当する。
　
カ　阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することがないことについて
　訂正発明１の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」のアミノ酸配列の範囲は，上記「第７　８　阻害物質（ＰＩＮ）のＮ末端について」で述べたように，ＰＴＨ（２５〜３４）の領域を必ず含み，Ｃ末端は，ＰＴＨ（７〜８４）断片のようにＣ末端はＰＴＨ（８４）であってもよく，Ｎ末端の限界はＰＴＨ（７）である。　
　
　他方，甲８発明の「キット」は，
「現在入手可能なアミノ末端が明らかな抗体のほとんどが，
ＰＴＨ分子の１４−３４領域に位置する１以上のエピトープに反応する
ＰＴＨのアミノ末端での少数のアミノ酸の切断は，それゆえに，これらのアッセイにおいて免疫反応性を妨げなかった
及び
「図３に示すように，ｈＰＴＨ（１−８４）及びｈＰＴＨ（７−８４）は，ニコルスアッセイではほぼ等モルで反応した。」（甲８−８）
との記載からみて，ＰＴＨ（７〜８４）のような，「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片」も検出してしまうことは明白である。
　
　よって，甲８発明の「キット」は，訂正発明１の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出すること」がないという特性を備えていない。
　
キ　小括
　以上の事項を総合すると，両発明の間には，次の（一致点）並びに（相違点１）及び（相違点２）がある。
　
（一致点）
「ヒト副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットであって，
ａ）所定のＮ末端側配列に結合する標識された第１の抗体又は抗体断片と，
ｂ）所定のカルボキシ末端側を認識する第２の抗体又は抗体断片と
を含み，
生物学的サンプル中のヒト副甲状腺ホルモン量を測定するキット。」
　
（相違点１）
　所定のＮ末端側配列に結合する第１の抗体等及びヒト副甲状腺ホルモンのアッセイするためのキットが，訂正発明１では「ａ）Ｓｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ（配列番号４）からなるヒト完全型副甲状腺ホルモンの初期ペプチド配列に特異的な第１の抗体又は抗体断片であって，該初期ペプチド配列中のＳｅｒ−Ｖａｌ−Ｓｅｒ−Ｇｌｕ−Ｉｌｅ−Ｇｌｎ（（１〜６）ＰＴＨ）と反応し，かつ（１〜６）ＰＴＨのうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする，標識された第１の抗体又は抗体断片」であり，当該第１の抗体等が「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出すること」がない，「ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアッセイするためのキット」であるのに対して，甲８発明は，「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」であり，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出してしまい，厳密にはヒト完全型副甲状腺ホルモンをアッセイするためのキットとはいえない点。
　
（相違点２）
　所定のカルボキシ末端側配列に結合する第２の抗体等が，訂正発明１では「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する第２の抗体又は抗体断片」であるの対して，甲８発明は，「抗カルボキシ末端捕捉抗体」ではあるが，アミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識するか不明な点。
　
（３）検討
ア　（相違点１）について
（ア）甲８発明の解決すべき課題
　甲８には
「レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用し，腎不全の患者でみられる見かけ上のＰＴＨ抵抗性（および随伴するＰＴＨ分泌の増加）に寄与しているかもしれない（７−１２）。更なる研究が，この最後の点を解明することおよび校正物質における違いの効果を評価することが必要である。というのも我々はすでに，大きな非（１−８４）ＰＴＨ断片が，種々のＩ−ＰＴＨアッセイにより異なって測定されるということを示している。」（甲８−６）
と記載されているように，非ＰＴＨ（１−８４）がアンタゴニストとして作用する可能性も含めて，更なる研究が必要とされていることが理解される。そして，
「大きな非ＰＴＨ（１−８４）断片が商業的入手可能な３つのＩ−ＰＴＨアッセイにより測定されている」（甲８−６）
と記載されており，しかも，非ＰＴＨ（１−８４）断片の患者血清中有の量は，
「我々はすでに，健康な人および尿毒症患者からの血清をＨＰＬＣで分画した場合に，二コルス二部位Ｉ−ＰＴＨアッセイによって二つの免疫反応性ピークを検出することが出来たことを示している（１８，１９）。１つのピークは，合成ｈＰＴＨ（１−８４）と共に移動することが示され，そして二つ目の，より親水性のピークは，腎不全において貯留し，
これらの患者における総免疫反応の４０−６０％を占
と，決して少ない量ではないことが理解される。
　
　このような問題を解決し，
「「真の」Ｉ−ＰＴＨアッセイの開発が，望ましい目標」（甲８−７）
という望ましい目標に到達することが，甲８発明の解決すべき課題であることが甲８から把握できる。
　
　また，
「
現在入手可能なアミノ末端が明らかな抗体のほとんどが，ＰＴＨ分子の１４−３４領域に位置する１以上のエピトープに反応する（２１）。１４−３４領域から比較的離れた，ＰＴＨのアミノ末端での少数のアミノ酸の切断は，それゆえに，これらのアッセイにおいて免疫反応性を妨げなかった
ｈＰＴＨ（７−８４）フラグメントのような
まさに最初のＮ末端アミノ酸の欠損したフラグメントをチェックしなかったようだ
と記載されており，甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」が，「ｈＰＴＨ（７−８４）フラグメントのような，まさに最初のＮ末端アミノ酸の欠損したフラグメント」を検出しないという問題についても甲８から認識できる。
　
（イ）図２の記載
　甲８には，図２（甲８−１０）において，尿毒症患者の血清で，標準として添加された左矢印のＰＴＨ（７〜８４）の位置付近から高速クロマトグラフィーの検出値が得られている。この図２からは，標準として加えられた合成ＰＴＨ（７〜８４）の位置付近から検出値が得られたというだけで，高速クロマトグラフィーで検出されたものが，ＰＴＨ（７〜８４）とまではいえない。
　また，図２のグラフは，標準として加えられた合成ＰＴＨ（７〜８４）の位置からピークが若干ずれている。
　
　しかしながら，甲８の図３に，ニコルス，インクスター及びＤＳＬのいずれのアッセイも，ｈＰＴＨ（７−８４）と反応することが示されており，
「どのキットについても，この研究においてテストした
ｈＰＴＨ（７−８４）フラグメントのような
まさに最初のＮ末端アミノ酸の欠損したフラグメントをチェックしなかったようだ
と特にｈＰＴＨ（７〜８４）に注目した記載があり，
「まず，
非（１−８４）ＰＴＨピーク中で移動している分子実体は，おそらく，アデニル酸サイクラーゼ活性化に必須である極めて最初のＮ末端アミノ酸の少なくとも幾つかを欠失したものである
と記載されているのであるから，甲８に接した当業者であれば，患者血清にＰＴＨ（７〜８４）が存在するかもしれないという強い示唆を受けるものといえる。
　
　そして，　甲８には，　
「レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用し，腎不全の患者でみられる見かけ上のＰＴＨ抵抗性（および随伴するＰＴＨ分泌の増加）に寄与しているかもしれない（７−１２）。
更なる研究が，この最後の点を解明することおよび校正物質における違いの効果を評価することが必要である
と記載され，「更なる研究」の必要性が示されている。
　
　以上のことを総合すると，甲８からは，患者血清中にＰＴＨ（７〜８４）が含まれているとまでいえないとしても，患者血清にＰＴＨ（７〜８４）が存在するかもしれないという示唆に基づき，更に研究し，そのとおりであったことを確かめることは，当業者が何の創作性もなくなし得る，単なる確認事項に過ぎない。
　
（ウ）甲８発明の「抗アミノ末端シグナル抗体」の改良
　甲８には，
「レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用し，腎不全の患者でみられる見かけ上のＰＴＨ抵抗性（および随伴するＰＴＨ分泌の増加）に寄与しているかもしれない（７−１２）。」（甲８−６）
と記載されており，非（１−８４）ＰＴＨがＰＴＨの生理学的アンタゴニストになるかもしれないという可能性が示唆されており，かつ，腎不全患者の見かけ上のＰＴＨ抵抗性という病態についての寄与への可能性も示唆されている。実際，上記「第７　２　iii)ＰＴＨ（７〜３４）又はＰＴＨ（７〜８４）はアンタゴニストであること」に記したように，第１優先日前から，ＰＴＨ（７〜８４）がアンタゴニストであることが周知の事項となっていた。
　
　さらに，甲８には，
「
現在入手可能なアミノ末端が明らかな抗体のほとんどが，ＰＴＨ分子の１４−３４領域に位置する１以上のエピトープに反応する（２１）。１４−３４領域から比較的離れた，ＰＴＨのアミノ末端での少数のアミノ酸の切断は，それゆえに，これらのアッセイにおいて免疫反応性を妨げなかった
と記載されているように，甲８発明の「ニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ）およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）のアッセイキット」の問題が「抗アミノ末端シグナル抗体」にあるという認識があり，
「
ＰＴＨの一番端のＮ端部分に対する抗体が
望ましい目標として残っている
とＰＴＨの一番端のＮ端部分に対する抗体を作成するという，甲８発明の「ニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ）およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）のアッセイキット」が有する課題を解決するための手段の示唆までなされている。
　
　以上のことから，甲８発明において，甲８から把握される患者血清にＰＴＨ（７〜８４）が存在するかもしれないという示唆に基づきそれを確かめ，ＰＴＨの一番端のＮ端部分に対する抗体を作成するという示唆に基づき，
i)アンタゴニストであることが周知のＰＴＨ（７〜８４）と反応することなく，
ii)「「真の」Ｉ−ＰＴＨ」とのみ，すなわち，ＰＴＨ（１〜８４）とのみ反応する，
という特性を有する抗体を作成すべく，ＰＴＨ（７〜８４）が有しておらず，ＰＴＨ（１〜８４）のみが有する領域であるＰＴＨ（１〜６）に注目して，ＰＴＨ（１〜６）に対する抗体を甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」とすれば，
該抗体は，抗原決定基の大きさは，アミノ酸４〜６個であるという技術常識（上記「第７　１　抗原決定基の大きさと，それを認識する抗体について」参照）に鑑み，ＰＴＨ（１〜６）と反応し，かつＰＴＨ（１〜６）のうちの少なくとも４つのアミノ酸を反応部位の一部とする抗体となることは自明なことであるから，
当業者にとって，（相違点１）に記した訂正発明１の特定事項のごとくすることは，容易になし得たことといえる。
　
イ　（相違点２）について
　訂正明細書には，訂正発明の「前記ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４」から認識する第２の抗体等の役割は上記「第７　４　第２の抗体等の役割について」で述べたように，ｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識することであるといえる。そして，第２の抗体等がアミノ酸配列３４からの配列を認識するある点について，臨界的技術的意義が記載されておらず，第１優先日当時の技術常識を参酌しても，ｗ−ＰＴＨのＣ末端を認識するということを超えて格別な技術的意義があるとは認められない。
　
　他方，甲８には
「図２は，３つのアッセイにおいて２つの異なるＩ−ＰＴＨ濃度(上のクロマトグラムは〜60pmo1/L，下のクロマトグラムは〜100pmo1/L)で観察される典型的なＨＰＬＣプロファイルを示す。３つのアッセイは，免疫学的に反応性のＰＴＨの２つのピークと反応した。
大きいほうのより疎水性のピークは，合成ｈＰＴＨ(１−８４)(右矢印)と共に移動した
と記載されており，甲８発明の「ニコルス（ＮＬ），インクスター（ＩＴ）およびダイアグノスティックシステムラボラトリーズ（ＤＳＬ）のアッセイキット」のいずれもが，非（１−８４）ＰＴＨも検出してしまうが，ｈＰＴＨ(１−８４)は，確実に検出していると理解され，甲８発明の「抗カルボキシ末端捕捉抗体」は，真の意味での完全型副甲状腺ホルモン，すなわち，ＰＴＨ（１〜８４）を検出できている。
　
　そして，上記「ア（相違点１）について」で述べたように，甲８発明において，ＰＴＨ（１〜６）に対する抗体を甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」とすることにより，訂正発明１のごとく「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出すること」のないものとなるから，甲８発明の「抗カルボキシ末端捕捉抗体」は，完全型副甲状腺ホルモンであれば必ず有するＰＴＨのカルボキシ末端であるＰＴＨ（８４）を含む適宜な領域を捕捉する抗体であればよいこととなる。
　
　そうすると，甲８発明において，完全型副甲状腺ホルモンであれば必ず有するＰＴＨのカルボキシ末端を捕捉すべく，甲８発明の「抗カルボキシ末端捕捉抗体」を，訂正発明１のごとく「ヒト完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４（配列番号３）を認識する」ものとすることは，当業者が適宜案出し得る設計的事項といえる。
　
ウ　訂正発明１の効果について
　訂正明細書から，次のような効果が把握できる。
（効果１）
「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片を検出することなく，生物学的サンプル中のヒト完全型副甲状腺ホルモン量を測定する」（訂正発明１の発明特定事項）ことができる。
（効果２）
「本発明は，副甲状腺機能亢進等の副甲状腺疾患の患者を，正常状態または非罹病状態と識別する」（段落【０００１】）ことができる。
（効果３）
図７及び段落【００３０】からみて，慢性尿毒症患者の診断に寄与することができる。
（効果４）
非ｗ−ＰＴＨペプチド断片の値と，ｗ−ＰＴＨの値と，またはこれらの値の組み合せとのいずれかの値を比較するか，またはこれらを独立に使用することにより，副甲状腺および
骨関連の疾患状態を識別する
（効果５）
図１２に，ＰＴＨ（７〜８４）のみを加えた（■）のグラフが記載されおり，ｗ−ＰＴＨであるＰＴＨ（１−８４）を加えなくともカルシウムの変化が起きていることが把握できる。これは，ＰＴＨ（７〜８４）がインバースアゴニスト活性を有していることを示すものである。
（なお，被請求人は，平成２５年９月１３日付け訂正請求書３８頁１行〜３９頁２３行において強調している。）　
　　
（ア）（効果１）について
　「第１２　１（３）ア　（相違点１）について」で言及したように，甲８発明において，甲８から把握される患者血清にＰＴＨ（７〜８４）が存在するかもしれないという示唆，ＰＴＨの一番端のＮ端部分に対する抗体を作成するという示唆に基づき，アンタゴニストであることが周知のＰＴＨ（７〜８４）と反応することなく，インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）とのみ反応する，ＰＴＨ（１〜６）に対する抗体を甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」とすれば，抗体の特性からみて，（効果１）のごとくの効果が奏されることは明らかである。
　そうすると，（効果１）は，甲８及び周知の事項から当業者が予測できる範囲内のものといえる。
　
（イ）（効果２）〜（効果４）について
　甲８発明は，インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）をアッセイするものであり，例えば，甲１に「ＰＴＨ濃度の直接決定が，副甲状腺機能の最良の試験である」（甲１−１）との記載にあるように，副甲状腺機能の診断にＰＴＨ濃度を測定することが周知の事項であるから，（効果２）のように，副甲状腺機能亢進等の副甲状腺疾患の患者を，正常状態または非罹病状態と識別するのに適用し得ることは明白である。
　また，甲８発明は，「尿毒症患者試料中のインタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定する」ものであるから，（効果３）のような尿毒症の患者の診断に適用できることは，自明なことである。
　さらに，ＰＴＨと骨関連の疾患との関係は，例えば下記刊行物Ｊに記載のように第１優先日前から周知であって，（効果４）のように，骨関連の疾患状態を識別できることは，甲８に接した当業者であれば予測し得るものである。
　
刊行物Ｊ：特開平１０−２３６９７７号公報
（刊Ｊ−１）「【０００２】
【従来の技術】副甲状腺ホルモン（ＰＴＨ）は骨代謝における重要なホルモンの一つとして知られている。」
　
（ウ）（効果５）について
　確かに，訂正明細書の図１２からみて，ＰＴＨ（７〜８４）がアンタゴニストではなく，インバースアゴニストであることが解明されている。
　しかしながら，上記「第１２　１（３） ア　（相違点１）について」に記したように，ＰＴＨ（１〜６）に注目して，ＰＴＨ（１〜６）に対する抗体を甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」とすることで，（相違点１）に記した訂正発明１の発明特定事項のごとく構成すれば，ＰＴＨ（７〜８４）のような断片が検出されなくなることは自明なことである。
　
　甲８において，「ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用」（甲８−６）するものとして示唆されたＰＴＨ（７〜８４）がインバースアゴニストであることが判明しようがしまいが，両者は阻害剤であることには違いは無く，前記したように甲８発明を構成すれば，ＰＴＨ（７〜８４）は検出されないのだから，診断等に影響を与えることはない。
　
　せいぜい，（効果５）は、阻害の機作がアンタゴニストではなくインバースアゴニストであったことを解明しただけのものである。
　
（エ）小括
　よって，（効果１）〜（効果４）は，甲８及び周知の事項から当業者が予測できる範囲内のものといえ，格別顕著なものともいえない。
　また，（効果５）は，訂正発明１の特定事項と何ら関連しない事項である。
　
（４）訂正発明１についてのむすび
　以上のことから，訂正発明１は，甲８に記載された発明及び上記周知の技術的事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
２　訂正発明２について
（１）対比
　訂正発明２と甲８発明を対比すると，上記「第１２　１　訂正発明１について（２）　対比」に記した対比事項に加えて，次の対比事項がある。
　
ア　モノクローナル抗体又はポリクローナル抗体について
　甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」は，モノクローナルともポリクローナルとも甲８に記載されていない。
　しかしながら，抗体試薬は，ポリクローナル抗体又はモノクローナル抗体としてしか，取得する手法がないから，甲８発明の「125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」が，これらのいずれかであることは自明なことであって，訂正発明２の第１の抗体等が「モノクローナル抗体又はポリクローナル抗体」に相当することは明白である。
　
イ　第３抗体等について
　上記「第７　総ＰＴＨ値及びＰＩＮ値について」で述べたように，訂正明細書の総ＰＴＨアッセイは，配列番号４ではなく，
ＰＴＨのＮ末端
ＰＩＮ
　
　訂正発明２の「ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片」とは，訂正発明２の「生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量と，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量ＰＩＮ値を検出する」との機能及び上記段落【００１４】の記載に照らし，「ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＰＩＮのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片」と解することができる。
　
　そうすると，甲８発明は，訂正発明２の第３の抗体等を具備していないことは明白である。
　
ウ　生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量について
　上記「第７　６　総ＰＴＨ値及びＰＩＮ値について」に記したように，訂正発明２の「生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量」，すなわち，総ＰＴＨは，訂正発明の第３抗体等で検出される値であるから，第３の抗体等を具備していない甲８発明が，これを測定していないことは明白である。
　
エ　阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量について
　甲８発明は，訂正発明２の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量」を直接測定していないし，また，上記「第７　６　総ＰＴＨ値及びＰＩＮ値について」で述べたように，ｗ−ＰＴＨ値を総ＰＴＨ値から減算することにより間接的に得るものでもない。
　
オ　小括
　以上のことを総合すると，両発明は，上記「第１２　１（２）キ　小括」に記した（相違点１）及び（相違点２）に加えて，（相違点３）を有する。
　
（相違点３）
　訂正発明２が，「ｃ）配列番号４ではないヒト副甲状腺ホルモンのＮ末端領域を認識する第３の抗体又は抗体断片をさらに含み」，「それにより，生物学的サンプル中の総ヒト副甲状腺ホルモン量と，阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量とをさらに測定」するのに対して，甲８発明は，かかる構成を具備していない点。
　
（２）検討
　（相違点１）及び（相違点２）については，「第１２　１（３）検討」で述べたとおりである。
　
ア　相違点３について
　また，（相違点３）について検討すると，甲８において，
「どのキットについても，この研究においてテストした
ｈＰＴＨ（７−８４）フラグメントのような
まさに最初のＮ末端アミノ酸の欠損したフラグメントをチェックしなかったようだ
とＰＴＨ（７〜８４）の断片に特に注目しており，
　甲８には，
「
レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用
と記載されているように，非（１−８４）ＰＴＨがアンタゴニストになるとの可能性が示唆されている。かつ，腎不全患者の見かけ上のＰＴＨ抵抗性という病態についての寄与への可能性も示唆されており，実際，上記「第７　２iii)ＰＴＨ（７〜３４）又はＰＴＨ（７〜８４）はアンタゴニストである」に記したように，第１優先日前から，ＰＴＨ（７〜３４）及びＰＴＨ（７〜８４）は共にアンタゴニストであることが周知の事項となっていた。
　　　
　乙８に「アンタゴニスト[antagonist]　拮抗薬，遮断薬ともよばれる。受容体（レセプター）に結合してアゴニスト*の効果を阻害するが，それ自体は受容体と結合しても阻害効果を発揮できない物質をいう。・・・（略）・・・」（乙８−１）と記載されているように，アンタゴニストは，体内のｗ−ＰＴＨと拮抗して受容体を奪い合い，ｗ−ＰＴＨの作用を阻害するものであるから，ｗ−ＰＴＨの濃度とアンタゴニストであるＰＴＨ（７〜８４）の濃度が，病態に影響を与えることは自明なことである。
　また，アンタゴニストは，前記したように体内のｗ−ＰＴＨと拮抗して受容体を奪い合うものであるから，ｗ−ＰＴＨとアンタゴニストであるＰＴＨ（７〜８４）の濃度比もまた，病態に影響を与えることは自明なことである。
　そうすると，アンタゴニストであるＰＴＨ（７〜８４）の濃度を測定すること，並びに，ｗ−ＰＴＨの濃度，アンタゴニストの濃度及びそれらの比を得ようとするとする動機があることは明白である。
　
　以上のことから，甲８発明において，ＰＴＨのアンタゴニストを測定するため，アンタゴニストであることが周知の甲８に記載の「ｈＰＴＨ（７−８４）」（甲８−５）に注目し，そのＮ末端を検出できるような抗体を作成し，アンタゴニストの濃度を測定し，ｗ−ＰＴＨの濃度，アンタゴニストの濃度を得ることで，（相違点３）に記した訂正発明２の特定事項のごとく構成することは，当業者が容易になし得たことといえる。
　
イ　効果について
　被請求人は，平成２５年９月１３日付け訂正請求書３８頁１行〜３９頁２３行において，ＰＴＨ（７〜８４）がインバースアゴニストである，すなわち，上記「第１２　１（３）ウ　訂正発明１の効果について」で述べた（効果５）を強調する。
　
　訂正発明２の発明特定事項からみて，訂正発明２の「阻害性の非（１〜８４）副甲状腺ホルモン断片量とをさらに測定」する，すなわち，ＰＴＨ（７〜８４）の
量が測定される
　
　他方，上記「ア　相違点３について」で述べたように，甲８発明において，甲８に記載の「ｈＰＴＨ（７−８４）」（甲８−５）に注目し，そのＮ末端を検出できるような抗体を作成し，アンタゴニストの濃度を測定すべく構成すれば，ｈＰＴＨ（７−８４）を測定できるのであって，検出される対象物がインバースアゴニストであることが解明されたところで，検出される対象物が変わるものではないし，その測定される量が変わるものでもない。
　そして，上記「第１２　１（３）ア　（相違点１）について」で述べたように，甲８には，ＰＴＨ（７〜８４）が，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用しているかもしれないとの示唆があり，アンタゴニストもインバースアゴニストも阻害剤という点では共通するから，ｈＰＴＨ（７−８４）の阻害の機作がどうあれ，「「真の」Ｉ−ＰＴＨ」（甲８−７）の量と阻害性のｈＰＴＨ（７−８４）の量が，副甲状腺機能亢進症等の疾病患者におけるそれらの濃度と関連するという点において変わらない。
　副甲状腺機能亢進症等の疾病の診断においては，多数の患者や健常者におけるそれらの濃度から診断基準となる濃度は決められ，ｈＰＴＨ（７−８４）がアンタゴニストであろうがインバースアゴニストであろうが，診断基準となるこれらの診断基準となる濃度に違い生ずるものでもない。
　
　そうすると，訂正明細書に記載のようにｈＰＴＨ（７−８４）が，インバースアゴニストであることが判明したとしても，甲８及び上記周知の事項から予想されるところを超えた格別な作用効果が奏されるとはいえず，（効果５）は、せいぜい，阻害の機作がアンタゴニストではなくインバースアゴニストであったことを解明しただけのものにすぎない。
　
（３）訂正発明２のむすび
　よって，訂正発明２は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
３　訂正発明３について
　上記「第１２　１　訂正発明１について」に記した理由に加えて，甲８発明は，「125Ｉ」を標識とするものであるから，訂正発明３の「標識」が「放射性同位元素からからなる」ものに相当する。
　よって，訂正発明３は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
４　訂正発明４及び訂正発明５について
　上記「第１２　１　訂正発明１について」に記した理由に加えて，抗体試薬をタンパク質結合表面，金属コロイド粒子，ラテックス粒子又はポリマービーズ等の固相支持体に結合して用いることは，例示するまでもなく第１優先日前から周知技術である。
　よって，訂正発明４及び訂正発明５は，甲８に記載された発明及び上記周知技術に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
５　訂正発明６について
　上記「第１２　１　訂正発明１について」に記した理由に加えて，Ｎ末端，Ｃ末端に加えて中間部分のペプチドを認識する抗体を用いる測定方法は，第１優先日前から，例えば，下記刊行物Ｋに記載のように周知技術であって，抗体の結合により沈殿が起きることは技術常識である。
　よって，訂正発明６は，甲８に記載された発明及び上記周知技術に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
刊行物Ｋ：特開平１０−８２７８７号公報
（刊Ｋ−１）「【００１２】本発明でヒトカルシトニンを測定する場合には，標識抗体としてヒトカルシトニンペプチドのＣ末端部と反応する抗体とＮ末端部と反応する抗体とを組み合わせて用いることができ，固相抗体としては，例えばこのＣ末端部とＮ末端部との
中間部ペプチドを認識する抗体を組み合わせて用いる
　
６　訂正発明７について
　上記「第１２　１　訂正発明１について」に記した理由に加えて，訂正発明７と甲８発明を対比すると，更に次の点で相違する。
（相違点４）第１の抗体等が，訂正発明７では「実質的に純粋」なのに対して，甲８発明は，それが不明な点。
（相違点５）第２の抗体等が，訂正発明７では標識されているのに対して，甲８発明では，抗アミノ末端シグナル抗体に標識がなされており，抗カルボキシ末端捕捉抗体には，標識がなされていない点。
　
　しかしながら，甲８発明において，抗体が純粋でなければ検出感度が落ちることは技術常識であって，（相違点４）は，単なる設計的事項に過ぎない。
　また，（相違点５）は，甲８発明が，両抗体の結合をもって検出することから，どちらに標識があってもよいことは明らかであって，単なる設計的事項に過ぎない。
　よって，訂正発明７は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
７　訂正発明８〜１２について
　上記「第１２　１　訂正発明１について」に記した理由及び「第１２　２　訂正発明２について」〜「第１２　５　訂正発明６について」に記した理由と同様の理由により，訂正発明８〜１２は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
８　訂正発明１３について
　訂正発明１３と甲８発明を対比すると，上記「第１２　１（２）キ　小括」記載の（相違点１）及び（相違点２）に加えて，次の（相違点６）を有する。
（相違点６）
　キットが訂正発明１３では，「ラット完全型副甲状腺ホルモンをアッセイ」するものであり，それに伴い，第１の抗体等が，ラットのＰＴＨ（１〜８）に相当する「Ala-Val-Ser-Glu-Ile-Gln-Leu-Met（配列番号７）に特異的」なものであり，また，第２の抗体等が「ラット完全型副甲状腺ホルモンのアミノ酸配列３４から８４」を認識するものであるのに対して，甲８発明は，インタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）をアッセイするものである点で相違する。
　しかしながら，上記「第１２　１　訂正発明１について」に記した理由に加えて，ヒトで得られた知見をラットに応用することは当業者が難なくなし得ることであって，それに伴い，甲８発明の「ａ）125Ｉのシグナルで標識された抗アミノ末端シグナル抗体」の特異性と「ｂ）抗カルボキシ末端捕捉抗体」の認識する配列を，上記相違点に記載の訂正発明１３の特定事項のごとくすることは当業者が容易になし得たことといえる。
　よって，訂正発明１３は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
９　訂正発明１４について
（１）対比
　訂正発明１４と甲８発明を対比すると，上記「第１２　１（２）キ　小括」記載の（相違点１）及び（相違点２）に加えて，次の（相違点７）を有する。
　
（相違点７）
　訂正発明１４が「実質的に正常な副甲状腺機能を有する人と副甲状腺機能亢進症の人とを識別するための分析方法」であるのに対いて，甲８発明は，「尿毒症患者試料中のインタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定する」分析方法であって，尿毒症患者を対象とするものである点。
　
（２）検討
　例えば，甲１に「ＰＴＨ濃度の直接決定が，副甲状腺機能の最良の試験である」（甲１−１）との記載にあるように，副甲状腺機能の診断にＰＴＨ濃度を測定することは，第１優先日前から周知の事項である。
　したがって，甲８発明において，副甲状腺機能を測定すべく，（相違点７）に記載の訂正発明１４の発明特定事項のごとく構成することは当業者が容易になし得たことといえる。
　
　また，訂正発明１４の効果は，甲８及び周知の事項から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものともいえない。
　
　よって，訂正発明１４は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１０　訂正発明１５について
（１）対比
　訂正発明１５と甲８発明を対比すると，上記「第１２　１（２）キ　小括」記載の（相違点１）及び（相違点２）に加えて，次の（相違点８）を有する。
　
（相違点８）
　訂正発明１５が「副甲状腺機能亢進症の治療効果をモニタリングするための分析方法」であるのに対いて，甲８発明は，「尿毒症患者試料中のインタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定する」分析方法であって，尿毒症患者を対象とするものであり，治療効果のモニタリングもしていない点。
　
（２）検討
　例えば，甲１に「ＰＴＨ濃度の直接決定が，副甲状腺機能の最良の試験である」（甲１−１）との記載にあるように，副甲状腺機能の診断にＰＴＨ濃度を測定することは，第１優先権日前から周知の事項である。
　したがって，甲８発明において，副甲状腺機能の治療効果をモニタリングすべく，（相違点８）に記載の訂正発明１５の特定事項のごとく構成することは当業者が容易になし得たことといえる。
　
　また，訂正発明１５の効果は，甲８及び周知の事項から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものともいえない。
　
　よって，訂正発明１５は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１１　訂正発明１６について
（１）対比
　訂正発明１６と甲８発明を対比すると，上記「第１２　１（２）キ　小括」記載の（相違点１）及び（相違点２）に加えて，次の（相違点９）を有する。
　
（相違点９）
　訂正発明１６が「正常な骨機能を有する人と副甲状腺関連の骨疾患を有する人とを識別するための分析方法」であるのに対いて，甲８発明は，「尿毒症患者試料中のインタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定する」分析方法であって，尿毒症患者を対象とするものである点。
　
（２）検討
　ＰＴＨと骨関連の疾患との関係は，例えば，上記「第１２　１　（３）ウ（イ）（効果２）〜（効果４）について」に記した刊行物Ｊに記載のように第１優先日前から周知の事項である。
　また，病気の診断で正常な人のデータと対比することとは，第１優先日前から普通に行われていることである。
　したがって，甲８発明において，副甲状腺関連の骨疾患を有する人とを識別するため，（相違点９）に記載の訂正発明１６の特定事項のごとく構成することは当業者が容易になし得たことといえる。
　
　また，訂正発明１６の効果は，甲８及び周知の事項から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものともいえない。
　
　よって，訂正発明１６は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１２　訂正発明１７について
（１）対比
　訂正発明１７と甲８発明を対比すると，上記「第１２　１（２）キ　小括」記載の（相違点１）及び（相違点２）に加えて，次の（相違点１０）を有する。
　
（相違点１０）
　訂正発明１７が「副甲状腺関連の骨疾患をモニタリングするための分析方法」であるのに対いて，甲８発明は，「尿毒症患者試料中のインタクトなヒト副甲状腺ホルモン（Ｉ−ＰＴＨ）濃度を測定する」分析方法であって，尿毒症患者を対象とするものであり，治療効果のモニタリングもしていない点。
　
（２）検討
　ＰＴＨと骨関連の疾患との関係は，例えば，上記「第１２　１　（３）ウ（イ）（効果２）〜（効果５）について」に記した刊行物Ｊに記載のように第１優先日前から周知の事項である。
　また，病状の変化を調べるために時間をおいて測定する等，モニタリングを行うことは第１優先日前から普通に行われていることである。
　したがって，甲８発明において（相違点１０）に記載の訂正発明１５の特定事項のごとく構成することは当業者が容易になし得たことといえる。
　
　また，訂正発明１７の効果は，甲８及び周知の事項から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものともいえない。
　
　よって，訂正発明１７は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１３　訂正発明１８について
　上記「第１２　２　訂正発明２について」に記した理由に加えて，上記「第１２　９　訂正発明１４について」に記した理由により，訂正発明１８は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
（被請求人の主張について）
　被請求人は，平成２５年９月１３日付け訂正請求書３８頁１行〜３９頁２３行において，ＰＴＨ（７〜８４）がインバースアゴニストであることを強調する。
　確かに，図１２に，ＰＴＨ（７〜８４）のみを加えた（■）のグラフが記載されており，ｗ−ＰＴＨであるＰＴＨ（１−８４）を加えなくともカルシウムの変化が起きていることが把握できる。これは，ＰＴＨ（７〜８４）がインバースアゴニスト活性を有していることを示すものである。
　
　しかしながら，訂正発明１８は，「副甲状腺ホルモン阻害性ペプチド断片値」を測定対象の一つとして含み，「実質的に正常な副甲状腺機能を有する人と副甲状腺機能亢進症の人とを識別する」ものである。
　
　甲８は，上記「第１２　１（３）ア　（相違点１）について」で述べたように，ＰＴＨ（７〜８４）のような非（１−８４）ＰＴＨは，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用しているかもしれないことを示唆するものであり，上記「第１２　２（２）イ　効果について」に記したように，ＰＴＨ（７〜８４）が，アンタゴニストであれ，インバースアゴニストあれ，阻害剤であるには違いは無く，ＰＴＨ（７〜８４）がインバースアゴニストであることが解明されたところで，「実質的に正常な副甲状腺機能を有する人と副甲状腺機能亢進症の人とを識別する」判断に影響を与えることもなく，甲８及び上記周知の事項から予想されるところを超えた格別な作用効果が奏されるものではない。
　せいぜい，阻害の機作がアンタゴニストではなくインバースアゴニストであったことを解明しただけのものにすぎない。
　
１４　訂正発明１９について
　上記「第１２　２　訂正発明２について」に記した理由に加えて，上記「第１２　１０　訂正発明１５について」に記した理由により，訂正発明１９は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１５　訂正発明２０について
　上記「第１２　２　訂正発明２について」に記した理由に加えて，上記「第１２　１１　訂正発明１６について」に記した理由により，訂正発明２０は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１６　訂正発明２１について
　上記「第１２　２　訂正発明２について」に記した理由に加えて，上記「第１２　１２　訂正発明１７について」に記した理由により，訂正発明２１は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１７　訂正発明２２について
　上記「第１２　９　訂正発明１４について」〜「第１２　１３　訂正発明１８について」に記したいずれかの理由に加えて，甲８に「アッセイ」（甲８−４）の項目で，「各々のアッセイを，それら自身の校正物質を用いて，製造者の手順に従い行った。約三分の二のサンプルを，二回繰り返して行った；三分の一は，
血清
血清のプールを用いても試験した
　
　よって，訂正発明２２は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
１８　訂正発明２３〜２６について
　上記「第１２　９　訂正発明１４について」〜「第１２　１３　訂正発明１８について」に記したいずれかの理由に加えて，甲８において，
「どのキットについても，この研究においてテストした
ｈＰＴＨ（７−８４）フラグメントのような
まさに最初のＮ末端アミノ酸の欠損したフラグメントをチェックしなかったようだ
とＰＴＨ（７〜８４）の断片に特に注目しており，
　甲８には，
「
レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用
と記載されているように，非（１−８４）ＰＴＨがアンタゴニストになるとの可能性が示唆されている。実際，上記「第７　２iii)ＰＴＨ（７〜３４）又はＰＴＨ（７〜８４）はアンタゴニストである」に記したように，第１優先日前から，ＰＴＨ（７〜３４）及びＰＴＨ（７〜８４）は共にアンタゴニストであることが周知の事項となっていた
　
　アンタゴニストは，体内のｗ−ＰＴＨと拮抗して受容体を奪い合い，ｗ−ＰＴＨの作用を阻害するものであるから，ｗ−ＰＴＨの濃度とアンタゴニストであるＰＴＨ（７〜８４）の濃度が，病態に影響を与えることは自明なことである。
　また，アンタゴニストは，前記したように体内のｗ−ＰＴＨと拮抗して受容体を奪い合うものであるから，ｗ−ＰＴＨとアンタゴニストであるＰＴＨ（７〜８４）の濃度比もまた，病態に影響を与えることは自明なことである。
　そうすると，アンタゴニストであるＰＴＨ（７〜８４）の濃度を測定すること，並びに，ｗ−ＰＴＨの濃度，アンタゴニストの濃度及びそれらの比を得ようとするとする動機があることは明白である。
　
　以上のことから，甲８発明において，訂正発明２３〜２６のごとく構成することは，当業者が容易になし得たことといえる。
　
　また，訂正発明２３〜２６の効果は，甲８及び周知の事項から当業者が予測し得るものであって，格別顕著なものともいえない。
　
　よって，訂正発明２３〜２６は，甲８に記載された発明及び上記周知の事項に基づいて当業者が容易に発明できたものであって，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効とすべきものである。
　
第１３　参加人の主張について
　参加人は，次のような主張をする。
「両丙号証における陳述内容から，副甲状腺分野の専門医及び診断薬メーカーの開発担当者の間で甲８は広く知られており，『従来のIntactＰＴＨ測定が会社によって（即ち，３社のアッセイキット間で）測定値が異なっている事や，その原因が非（１−８４）ＰＴＨなるものによるものらしいとの印象を得てい』たものの（丙第１号証第１頁第２５〜２７行，丙第２号証第１１〜１３行），臨床医の間では，『ｗＰＴＨのneutral antagonistとして働き，その存在量はｗＰＴＨの機能に実質的な影響を与える程度ではない』と考えられており，従って，『従来のｉＰＴＨ測定でも臨床には影響がないので問題なく使用できる』と判断されていたし（丙第２号証第１５〜１８行），診断薬の開発担当者の間でも，『IntactＰＴＨの測定は臨床上では同じキットを用いて診断や経過観察を行』うので，『この論文を読んでも診断薬の開発者として特に新たなキットの開発が必要であるとは思』われていなかったのである（丙第１号証１頁第２８〜３０行）。」（参加人弁駁書４頁２２〜３４行）
　
１　参加人の主張について
　甲８には，　
「レセプターに結合することにより，非（１−８４）ＰＴＨは，それゆえ，ＰＴＨの生理学的アンタゴニストとして作用し，腎不全の患者でみられる見かけ上のＰＴＨ抵抗性（および随伴するＰＴＨ分泌の増加）に寄与しているかもしれない（７−１２）。
更なる研究が，この最後の点を解明することおよび校正物質における違いの効果を評価することが必要である
と記載され，「更なる研究」の必要性が示されている。
　三浦俊秀は，丙１において
「これらのことからLepageの論文の信憑性については疑義があるのではと思った次第です。」（丙１の２頁２〜３行）
と述べている。一般的に信憑性についての疑義がある場合，科学的な根拠もなく誤りであると断じることはあり得ず，追試して確かめることが行われている。信憑性に疑念を持ったのであれば，甲８の研究に沿い，信憑性を確かめるべく実験を行い，更に研究を行う動機となることはあるにせよ，甲８記載の上記「更なる研究」をあきらめ，
「
ＰＴＨの一番端のＮ端部分に対する抗体が，生成されないと考える明らかな理由がないことから，「真の」Ｉ−ＰＴＨアッセイの開発が，望ましい目標として残っている
との目標に向かう研究を断念する理由にはならない。
　
　また，山下幸弘は，丙２において
「従来のｉＰＴＨ測定でも臨床には影響がないので問題なく使用できると判断していました」（丙２の１５〜１８行）
と述べるが，影響があるかないかは，前記甲８記載の「更なる研究」によって明らかになることである。
　かえって，「また，PTH7-84の量が，患者によって一律ではなく，PTHが高い患者でPTH7-84が高い場合もあれば，低い場合もあること，またIntactPTHで測定した結果では，正常域であってもiPTHを指標とした際には誤って過剰治療を行う可能性があることを認識しました。」（丙２の１９〜２４行）
と述べるように，確かめもせずに「問題なく使用できる」と判断するのは，非常に危険なことである。「臨床には影響がないので問題なく使用できる」と臨床医が思い込むような状態にあったことを当業者が知ったのであれば，前記危険に鑑み，なおさら，本当に臨床に影響なく使用できるかどうかを確かめるはずである。
　
　そして，参加人の前記主張に
「両丙号証における陳述内容から，
副甲状腺分野の専門医及び診断薬メーカーの開発担当者の間で甲８は広く知られており
その原因が非（１−８４）ＰＴＨなるものによるものらしいとの印象を得てい
とあるように，第１優先日前から，広く当業者にそのような印象が広まっていたのであるから，甲８記載の前記「更なる研究」をしようと，甲８に接した当業者が思うことは明白である。
　
　よって，参加人の主張を採用することはできない。
　
第１４　結語
　以上のとおりであるから，訂正発明１〜２６は，第１優先日前に頒布された刊行物である甲８に記載された発明，及び，周知の事項に基づいて，当業者が容易に発明することができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり，特許法第１２３条第１項第２号に該当し，無効理由５−２及び無効理由６について検討するまでもなく，訂正発明１〜２６は，無効とすべきものである。
　
　また，審判に関する費用については，特許法第１６９条第２項の規定で準用する民事訴訟法第６１条の規定により，被請求人の負担とすべきものとする。
　よって，結論のとおり審決する。