【事件の表示】
　特願２００１−５８０４３４「タンパク質活性のスクリーニング用タンパク質チップ」拒絶査定不服審判事件〔平成１３年１１月　８日国際公開、ＷＯ０１／８３８２７、平成１６年　４月１５日国内公表、特表２００４−５１１７５３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　本願は、平成１３年５月４日（優先権主張日　平成１２年５月４日、同年７月２７日　米国）を国際出願日とする出願であって、平成２０年５月１日に手続補正がなされ、平成２２年４月３０日付けで拒絶理由が通知され、同年８月１１日に意見書及び手続補正書の提出がなされ、平成２３年１月２８日付けで拒絶理由が通知され、同年５月２日に意見書及び手続補正書の提出がなされた。
　そして、平成２４年２月２８日付けで拒絶理由が通知され、同年６月６日に意見書の提出がなされたが、平成２５年２月２７日付けで拒絶査定がなされ、同査定の謄本は、同年３月５日に請求人に送達された。
　これに対し、同年７月１日に拒絶査定不服審判の請求がなされると同時に手続補正書の提出がなされた。
　その後、前置審査において同年１０月１５日付けで拒絶理由が通知され、平成２６年４月１４日に意見書と手続補正書の提出がなされものである。 
 　 
第２　本願発明 
　本願の請求項１ないし１７に係る発明は、平成２６年４月１４日に提出された手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１ないし１７に記載された事項により特定されるものであって、そのうち請求項１に係る発明は、以下のとおりのものである。（以下、請求項１に係る発明を「本願発明」という。）
　
「【請求項１】
　複数種の異なる物質を固相支持体上に含んでなり、該固相支持体がガラスまたはポリジメチルシロキサンであり、かつ、各々の異なる物質が固相支持体上の異なる位置に存在し、かつ該複数の異なる物質は当該異なる物質を固相支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質である、位置アドレス可能なアレイであって、前記固相支持体上の異なる物質の密度が１ｃｍ２当たり少なくとも１００種の異なる物質から構成されるという密度であり、かつ、複数種の異なる物質が、哺乳動物の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、酵母の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、またはショウジョウバエ（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを含む、上記アレイ。」
　
　なお、平成２５年１０月１５日付けの拒絶理由は、「軽微な記載上の不備の是正、請求項の削除等により拒絶理由が解消されるので、最後の拒絶理由を通知する。」という理由で「最後の拒絶理由通知」として通知されたが、当該拒絶理由は、軽微な記載上の不備の是正、請求項の削除等により拒絶理由が解消されるという内容のものとはいえないから、当該拒絶理由通知は、「最初の拒絶理由通知」として扱うこととして、平成２６年４月１４日提出の手続補正書による補正を受け入れて、本願発明を上記のとおりに認定した。
　
第３　引用刊行物１の記載事項 
　１　原査定の拒絶の理由に引用された、本願優先権主張日前に頒布された刊行物である国際公開第９９／３９２１０号（以下、「引用刊行物１」という。）には、高密度タンパク質アレイに関に関して、次の事項が図面とともに記載されている。 
　ア　第１０８頁下から１０行〜第１０９頁８行
 「57. An array for use in determining the protein profile of a cell, tissue, organ or organism or a biological sample derived therefrom, comprising:
  (i)　 a primary array of proteins a1(Xn Yn) , a2(Xn Yn) , a3(Xn Yn) ・・・・ ,an(Xn,Yn)  comprising a 　multiplicity of protein elements designed to emulate a significant portion of the antigenic diversity of a cell, tissue, organ, organism from which the biological sample is derived, wherein a1,a2,a3・・・・, an  are proteins; Xn is the coordinate of any particular protein along a first dimension of said array; Yn is the coordinate of any particular protein along a second dimension of said array; and wherein n is any positive finite number; and
 (ii) 　a secondary array of monoclonal antibodies and/or antibody variants or  derivatives Ab1 (Xn，Yn) , Ab2( Xn，Yn)  , Ab3(Xn,Yn)  ,・・・・ ,Abn( Xn，Yn)，wherein  Ab1,Ab2,Ab3,・・・・,Abn are monoclonal antibodies and/or antibody variants or derivatives that bind specifically or non-specifically to one or more proteins in the primary array; Xn is the coordinate of any particular monoclonal antibody and/or antibody variant or derivative along a first dimension of said array; Yn is the coordinate of any particular monoclonal anfibody and/or antibody variant or derivative along a second dimension of said array; and wherein n is any positive finite number.」
（日本語訳：［刊行物１記載の国際出願の対応する日本出願の翻訳文による。以下、同様。特表第２００２−５０２０３８号公報参照。］
　【請求項５７】  細胞、組織、器官もしくは生物、又はそれらに由来する生物学的サンプルのタンパク質プロフィールの決定に使用するためのアレイであって、
  （i ）生物学的サンプルが由来する細胞、組織、器官、生物の抗原多様性の有意な部分をエミュレートするよう設計された多数のタンパク質要素を含んで成るタンパク質ａ1(Xn, Yn),ａ2(Xn, Yn),ａ3(Xn, Yn),………,ａn(Xn, Yn)の一次アレイ（ここでａ1，ａ2，ａ3，………,ａnはタンパク質であり；Xnは前記アレイの第１次元に沿ってのいずれか特定のタンパク質の座標であり；Ynは前記アレイの第２次元に沿ってのいずれか特定のタンパク質の座標であり；そしてn はいずれか正の有限数である）；及び
  （ii）モノクローナル抗体及び／ 又は抗体変異体又は誘導体Ab1(Xn, Yn), Ab2(Xn, Yn), Ab3(Xn, Yn), ………, Abn(Xn, Yn)の二次アレイ（ここでAb1, Ab2, Ab3,………,Ab n は前記一次アレイにおける１又は複数のタンパク質に特異的に又は非特異的に結合するモノクローナル抗体及び/ 又は抗体変異体又は誘導体であり；Xnは前記アレイの第１次元に沿ってのいずれか特定のモノクローナル抗体及び/ 又は抗体変異体又は誘導体の座標であり；Ynは前記アレイの第２次元に沿ってのいずれか特定のモノクローナル抗体及び/ 又は抗体変異体又は誘導体であり；そしてｎはいずれか正の有限数である）を含んで成るアレイ。）
　
　イ　第１頁５行〜１３行 
「The present invention relates generally to high density protein arrays for proteome analysis. More particularly, the present invention provides high-density arrays comprising a primary protein array and a secondary antibody array, wherein the secondary array comprises monoclonal antibodies and/or antibody variants or derivatives that bind specifically or non-specifically to one or more proteins in the primary array, and wherein the latter information allows the secondary array to be used to determine the protein profile of the expression levels of a multiplicity of individual proteins in parallel, from biological extracts derived from a cell, tissue, organ or whole organism or a cellular extract, lysate or protein fraction derived therefrom. 」
（日本語訳： 
　本発明は、一般的にプロテオーム（proteome）分析のための高密度タンパク質アレイに関する。より具体的には、本発明は、一次タンパク質アレイ及び二次抗体アレイを含んで成る高密度アレイを提供し、ここで前記二次アレイは前記一次アレイにおける１又は複数のタンパク質に特異的に又は非特異的に結合する、モノクローナル抗体及び/ 又は抗体変異体又は誘導体を含んで成り、そして後者の情報が細胞、組織、器官又は完全な生物、又はそれらに由来する細胞抽出物、溶解物又はタンパク質画分から複数の個々のタンパク質の発現レベルのタンパク質プロフィールの同時決定のための前記二次アレイの使用を可能にする。）
　
　ウ　第１８頁１２行〜１９行 
「The precise number of proteins or antibodies comprising the primary array and secondary array will depend upon the antigenic diversity of the source cell, tissue, organ or organism to which the proteome relates. Thus, for the presently-described array (i.e. both both the primary and secondary arrays), the value of n will vary depending upon the complexity of the proteome of the species from which the array of the present invention is derived. For example, in the case of a bacterium, there may be approximately 4,000 to 20,000 gene products, compared to 100,000 to 300,000 gene products for the human proteome. 」
（日本語訳：
　 一次アレイ及び二次アレイを構成するタンパク質又は抗体の正確な数は、プロテオームが関連する、細胞、組織、器官又は生物源の抗原多様性に依存するであろう。従って、現在記載されるアレイ（すなわち、一次及び二次アレイ）に関しては、ｎの値は、本発明のアレイが由来する種のプロテオームの複雑性に依存して変化するであろう。たとえば、細菌の場合、それらは、ヒトプロテオームに関して100,000 〜300,000 の遺伝子生成物であるのに比較して、約4,000 〜20,000の遺伝子生成物であり得る。」
　
　エ　第１８頁２６行〜２８行
「However, the larger the number of proteins and antibodies represented in both arrays of the present invention, the greater will be its utility in determining the protein profile of a cell, tissue, organ or whole organism.」
 （日本語訳：
　しかしながら、本発明の両アレイに表されるタンパク質及び抗体の数が多くなるほど、細胞、組織、器官又は完全な生物のタンパク質プロフィールの決定へのその利用性が高くなるであろう。）
　
　オ　第２０頁４行〜１８行
「As used herein, the word protein shall be taken to mean any molecule that comprises a sequence of naturally-occurring and/or glycosylated and/or acylated and/or non- naturally-occurring amino acid residues, including a fusion protein or a fusion molecule that comprises non-amino acid substituents, such as carbohydrates and/or lipids. Also included within the scope of the definition of a protein are recombinant polypeptides, chemically-synthesized peptides (such as produced by Fmoc chemistry), and peptides, oligopeptides and polypeptides derived from a full-length protein by chemical or enzymatic cleavage, using reagents such as CNBr, trypsin, or chymotrypsin, amongst others. 
The terms recombinant polypeptide and recombinant peptide as used herein shall be taken to refer to any polypeptide or peptide molecules that is produced in a virus particle or a cell by the expression therein of a genetic sequence encoding said polypeptide under the control of a suitable promoter, wherein a genetic manipulation has been performed in order to achieve said expression. 」
（日本語訳：
 　本明細書において使用される場合、用語“タンパク質”とは天然に存在する及び／又はグリコシル化された及び／又はアシル化された及び/ 又は天然に存在しないアミノ酸残基の配列を含んで成るいずれかの分子、たとえば非アミノ酸置換基、たとえば炭水化物及び/ 又は脂質を含んで成る融合タンパク質又は融合分子を意味する。中でも、組換えポリペプチド、化学的に合成されたペプチド（たとえば、Fmoc化学により生成された）、及び化学物質又は酵素分解により、試薬、たとえばCNBr, トリプシン又はキモトリプシンにより、十分な長さのタンパク質から誘導されたペプチド、オリゴペプチド及びポリペプチドが、“タンパク質”の定義の範囲に包含される。
　用語“組換えポリペプチド”及び“組換えペプチド”とは、本明細書において使用される場合、適切なプロモーターの制御下でいずれかのポリペプチド又はペプチド分子をコードする遺伝子配列のウィルス粒子又は細胞における発現により生成される前記分子を意味し、ここで遺伝子操作が前記発現を達成するために行われている。）
　
　カ　第２０頁末行〜第２１頁１２行
「In one exemplification of the present invention, the proteins of the primary array are modified by the addition of one or more amino acids to their amino or carboxyl termini. The added amino acids are particularly useful for coupling the protein to another peptide or polypeptide, to a large carrier protein or to a solid support. Amino acids that are useful for these purposes include but are not limited to tyrosine, lysine, glutamic acid, aspartic acid, cysteine and derivatives thereof. Additional protein modification techniques can be used, e.g., NH 2 -acetylation or COOH-terminal amidation, to provide additional means for coupling the proteins to another polypeptide, protein, or peptide molecule, or a support. Procedures for coupling proteins to each other, or to carrier proteins or solid supports, are well known in the art. Proteins containing the above- mentioned extra amino acid residues at either the carboxyl- or amino-termini and either uncoupled or coupled to a carrier or solid support, are consequently within the scope of proteins used to produce the primary arrays of the present invention.」
（日本語訳： 
　本発明の１つの例示においては、一次アレイのタンパク質は、それらのアミノ又はカルボキシル末端への１又は複数のアミノ酸の付加により修飾される。その付加されたアミノ酸は、もう１つのペプチド又はポリペプチド、大きなキャリヤータンパク質、又は固体支持体へのタンパク質のカップリングのために有用である。それらの目的のために有用であるアミノ酸は、チロシン、リシン、グルタミン酸、アスパラギン酸、システイン及びそれらの誘導体を包含するが、但しそれらだけには限定されない。もう１つのポリペプチド、タンパク質又はペプチド分子又は支持体へのタンパク質のカップリングのための追加の手段を提供するために、追加のタンパク質修飾技法、たとえばNH２−アセチル化又はCOOH−末端アミノ化が使用され得る。タンパク質のお互いへの、又はキャリヤータンパク質又は固体支持体へのカップリングのための方法は、当業界において良く知られている。従って、カルボキシル−又はアミノ−末端のいずれかで上記特別なアミノ酸残基を含み、そしてキャリヤー又は固体支持体にカップリングされていないか又はカップリングされているタンパク質は、本発明の一次アレイを生成するために使用されてるタンパク質の範囲内である。）
　
　キ　第２２頁１行〜５行
「Preferably, the primary array will be a high-density protein array. As used herein, the term high density protein array means an array comprising at least about 10 proteins per cm 2 , more preferably at least about 50 proteins per cm 2 , even more preferably at least about 100 protein per cm 2 , and still even more preferably at least about 500 proteins per cm 2 . 」
（日本語訳：
　好ましくは、一次アレイは、高密度タンパク質アレイであろう。本明細書において使用される場合、用語“高密度タンパク質アレイ”とは、少なくとも約１０個のタンパク質／ｃｍ２, より好ましくは少なくとも約５０個のタンパク質／ｃｍ２, さらにより好ましくは少なくとも約１００個のタンパク質／ｃｍ２ そしてさらにより好ましくは少なくとも約５００個のタンパク質／ｃｍ２を含んで成るアレイを意味する。）
　
　ク　第２２頁１５行〜１９行
「Thus, hundreds, preferably thousands, more preferably tens-of-thousands and even more preferably hundreds-of-thousands of proteins may be contained in the primary array. Those skilled in the art will recognise the advantages in terms of time-saving and cost-effectiveness, of providing the primary array in as high a density as is technically- feasible.」
（日本語訳：
　従って、１００、好ましくは１０００、より好ましくは１０，０００、及びさらにより好ましくは１００，０００のタンパク質が、一次アレイに含まれ得る。当業者は、できるだけ技術的に実施可能な高い密度で一次アレイを提供することの利点を、時間の節約及び費用有効性により認識するであろう。）
　
　ケ　第２７頁２３行〜２８行
「In an alternative embodiment, the synthetic peptides will comprise signature amino acid sequences. By signature amino acid sequence is meant an amino acid sequence that is representative of a particular class of protein or enzyme (eg. a phosphatase, kinase, helix-loop-helix protein, zinc-finger(lll) protein, etc) or an amino acid sequence that is representative of a particular region or domain of a protein (eg. DNA-binding domain, activation region of a transcription factor, ATP-binding site, etc).
（日本語訳：
　他の態様においては、合成ペプチドは、特徴的なアミノ酸配列を含むであろう。“特徴的アミノ酸配列”とは、特定種類のタンパク質又は酵素（たとえば、ホスファターゼ、キナーゼ、ヘリックス−ループ−ヘリックスタンパク質、亜鉛−フィンガー（III）タンパク質、等）を表すアミノ酸配列、又はタンパク質の特定領域又はドメイン（たとえば、DNA−結合ドメイン、転写因子の活性化領域、ATP−結合部位、等）を表すアミノ酸配列を意味する。）
　
　コ　第３５頁１７行〜２１行
「The proteins of the primary array are preferably bound to a solid support or matrix to facilitate screening with monoclonal antibodies and/or antibody variants and/or derivatives. The solid support is typically glass or a polymer, the most commonly used polymers being cellulose, polyacrylamide, nylon, polystyrene, polyvinyl chloride or polypropylene.」 
（日本語訳：
　一次アレイのタンパク質は好ましくは、モノクローナル抗体及び／又は抗体変異体又は誘導体によるスクリーニングを促進するために固体支持体又はマトリックスに結合される。前記固体支持体は典型的には、ガラス又はポリマーであり、最も通常使用されるポリマーは、セルロース、ポリアクリルアミド、ナイロン、ポリスチレン、ポリ塩化ビニル、又はポリプロピレンである。）
　
２　引用刊行物１に記載された発明について
　ア　上記記載事項１のアに記載されている多数のタンパク質を含む一次アレイは、同１のコに記載されているように、多数のタンパク質をガラスである固体支持体上に結合して含んでいるものである。
　
　イ　そして、上記記載事項１のアに記載されている一次アレイに含まれる多数のタンパク質は、それぞれ座標（Ｘｎ，Ｙｎ）と共に示されていることから、「多数のタンパク質要素を含む一次アレイ」は、異なるタンパク質が各々固体支持体上の異なる位置に存在している、「位置アドレス可能なアレイ」であることは明らかである。
　
　ウ　また、当該「一次アレイ」に含まれているタンパク質が、融合タンパク質であることも上記記載事項１のオに記載されており、同カ及びコにおける固体支持体への結合に関する記載から明らかなように、当該一次アレイに含まれるタンパク質は、当該一次アレイに含まれるタンパク質を固体支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質を含むものであることが開示されている。
　
　エ　さらに、上記記載事項１のキには、「一次アレイ」が少なくとも約１００ 個のタンパク質／ｃｍ２を含んでなるような高密度で構成されるものであることが記載されている。
　
　オ　そして、上記記載事項１のケには、「一次アレイ」に含まれるタンパク質として特定種類の酵素であるキナーゼを表すアミノ酸配列を含むものが示されている。
　
　カ　以上を前提として引用刊行物１の記載を、本願発明の記載ぶりに倣って整理すると、上記刊行物１には、次の発明が記載されているものと認められる。
　「生物学的サンプルが由来する細胞、組織、器官、生物の抗原多様性の有意な部分をエミュレートするよう設計された多数のタンパク質を固体支持体上の一次アレイに含んでなり、該固体支持体がガラスであり、かつ、異なるタンパク質が各々固体支持体上の異なる位置に存在している位置アドレス可能な一次アレイであって、かつ当該一次アレイに含まれるタンパク質は当該一次アレイに含まれるタンパク質を固体支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質を含むものであり、前記固体支持体上の一次アレイに含まれるタンパク質の密度が１ｃｍ２当たり少なくとも１００個のタンパク質を含んでなるような高密度で構成されるものであり、かつ、当該一次アレイに含まれるタンパク質が、キナーゼを表すアミノ酸配列を含む、上記高密度アレイ。」（以下、この発明を「引用刊行物１発明」という。）
　
第４　対比・判断
　１　対比
　ア　本願発明と引用刊行物１発明とを対比すると、引用刊行物１発明の「生物学的サンプルが由来する細胞、組織、器官、生物の抗原多様性の有意な部分をエミュレートするよう設計された多数のタンパク質」又は「一次アレイに含まれるタンパク質」、「固体支持体」は、本願発明の「複数種の異なる物質」、「固相支持体」に各々相当する。
　
　イ　そして、引用刊行物１発明の「一次アレイ」は、「異なるタンパク質が各々固体支持体上の異なる位置に存在している位置アドレス可能な一次アレイ」であって、さらに、「当該一次アレイに含まれるタンパク質は当該一次アレイに含まれるタンパク質を固体支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質を含むもの」であり、「前記固体支持体上の一次アレイに含まれるタンパク質の密度が１ｃｍ２当たり少なくとも１００個のタンパク質を含んでなるような高密度で構成されるものであ」るところ、本願発明の「アレイ」は、「各々の異なる物質が固相支持体上の異なる位置に存在し、かつ該複数の異なる物質は当該異なる物質を固相支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質である、位置アドレス可能なアレイ」であって、「前記固相支持体上の異なる物質の密度が１ｃｍ２当たり少なくとも１００種の異なる物質から構成されるという密度である」ものであるから、両者は、共に「各々の異なる物質が固相支持体上の異なる位置に存在し、かつ該複数の異なる物質は当該異なる物質を固相支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質である、位置アドレス可能なアレイであって、前記固相支持体上の異なる物質の密度が高密度であ」る点で共通するものといえる。
　
　ウ　引用刊行物１発明の「該一次アレイに含まれるタンパク質が、キナーゼを表すアミノ酸配列を含む」ことと、本願発明の「複数種の異なる物質が、哺乳動物の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、酵母の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、またはショウジョウバエ（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを含む」こととは、上記アにおいて「一次アレイに含まれるタンパク質」と「複数種の異なる物質」が相当関係にあることを考慮すると、両者は共に「複数種の異なる物質がキナーゼを表すアミノ酸配列を含む」点で共通するものといえる。
　
　エ　したがって、本願発明と引用刊行物１発明とは、つぎの一致点で一致し、各相違点において相違するものと認められる。
　
＜一致点＞
「複数種の異なる物質を固相支持体上に含んでなり、該固相支持体がガラスであり、かつ、各々の異なる物質が固相支持体上の異なる位置に存在し、かつ該複数の異なる物質は当該異なる物質を固相支持体に結合するドメインを含有する融合タンパク質である、位置アドレス可能なアレイであって、前記固相支持体上の異なる物質の密度が高密度であり、かつ、複数種の異なる物質が、キナーゼを表すアミノ酸配列を含む、上記アレイ。」
　
＜相違点１＞
　前記固相支持体上の異なる物質の密度が高密度である点に関して、本願発明が「１ｃｍ２当たり少なくとも１００種の異なる物質から構成されるという密度」であるのに対し、引用刊行物１発明は、「１ｃｍ２当たり少なくとも１００個のタンパク質から構成されるという密度」である点。
　
＜相違点２＞
　「複数種の異なる物質がキナーゼを表すアミノ酸配列を含む」ものである点に関して、本願発明が「哺乳動物の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、酵母の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、またはショウジョウバエ（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを含む」ものであるのに対し、引用刊行物１発明では、「キナーゼを表すアミノ酸配列」を含む「タンパク質」であはあるものの、当該タンパク質が「哺乳動物の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、酵母の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン、またはショウジョウバエ（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを含む」ものであることは特定されていない点。
　
　２　判断
　ア　相違点１について
　上記相違点１について検討するに、タンパク質アレイを用いて分析を行う際に、一つのアレイによりできるだけ数多くの種類のタンパク質に関する情報を得ようとすることは、当然指向されるべき技術的課題である。
　そして、引用刊行物１発明においては、１ｃｍ２当たり少なくとも１００個のタンパク質から構成されるという密度の位置アドレス可能なアレイが開示されているから、当該密度のアレイを用いる場合において、できるだけ数多くの種類のタンパク質に関する情報を得るために、ここのタンパク質をそれぞれ異なるものとして、すなわち１ｃｍ２当たり少なくとも１００種の異なる物質から構成されるという密度とするようなことは、当業者が必要に応じて適宜なし得る程度の事項である。
　
　イ　相違点２について
　（ア）タンパク質の種類について
　引用刊行物１発明の一次アレイに含まれる物質は、「生物学的サンプルが由来する細胞、組織、器官、生物の抗原多様性の有意な部分をエミュレートするよう設計されたタンパク質であって、キナーゼを表すアミノ酸配列を含む」ものではあるが、それが「多数のキナーゼを含む」ものであるとまではいえない。
　一方、引用刊行物の上記記載第３の１のイ及びウによれば、引用刊行物１発明の「タンパク質の高密度アレイ」がプロテオーム分析、すなわち細胞や細胞の集団の細胞内タンパク質及びそれらによって分泌されるタンパク質の全コレクションであるプロテオームまたはプロテオームのいくつかの画分のいずれかの研究または特徴づけを意味する分析に使用されるものであることが記載されている。
　ここで、プロテオーム分析のための複数種の異なるタンパク質を固体支持体上に含んでなるアレイにおいて、固体支持体上のタンパク質を、すべて同一のタンパク質ファミリーのメンバー、例えば特定種類の酵素（キナーゼを含む）とし、該同一のタンパク質ファミリーのメンバーを一つのアレイ上で分析してそれらの機能の特徴付けや薬物開発等に利用することは、本願優先権主張日前に周知の技術である（必要ならば、例えば、国際公開第００／０４３９０号、特に第１頁の「ａ）Field　of　Invention」の項、第１６頁４行〜１３行、及び第６３頁〜第６４頁の請求項２１〜請求項２３等参照）。
　してみると、引用刊行物１発明をプロテオーム分析に用いることが記載されていること以上、その一つの手法として周知の固体支持体上のタンパク質をすべて同一のタンパク質ファミリーのメンバーとし、該同一のタンパク質ファミリーのメンバーを一つのアレイ上で分析するように構成することは、当業者が適宜なし得る程度のことであり、その際に、当該タンパク質を、キナーゼを表すアミノ酸配列を含む同一のタンパク質ファミリーのメンバー、すなわち活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを複数種の異なる物質として含ませ、その特定のタンパク質ファミリーの機能づけを行うプロテオーム分析用の高密度タンパク質アレイとして使用するようにすることも当業者が必要に応じて適宜選択し得ることである。
　そして、引用刊行物１発明において、一次アレイに含まれるタンパク質としてキナーゼがあげられている以上、引用刊行物１発明において、活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを複数種の異なる物質として含ませることが困難であるとも認められない。
　
　（イ）精製について
　高密度タンパク質アレイに含ませる物質を精製して不純物を少なくし、誤った情報やノイズ情報等が生じることを防止することは、分析を行う当業者が普通に行うことであるから、引用刊行物１発明の一次アレイに含まれるタンパク質として精製されたものを用いるようにすることにも格別の困難性はない。
　
　（ウ）タンパク質の種類数についての検討
　ａ　「酵母の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン」について
　本願明細書の段落【０１１８】〜【０１４８】に記載された「ＶＩ．実施例Ｉ：タンパク質チップを用いた酵母プロテインキナーゼの分析」において、
　（ａ）「【０１１９】
酵母のゲノムは配列決定されており、長さが１００コドンを超える約６２００のオープンリーディングフレームを含む。これらのうちの１２２がプロテインキナーゼをコードすると推定される。これらのプロテインキナーゼ遺伝子のうち２４種はこれまで研究されていなかった８。２種のヒスチジンプロテインキナーゼを除いて、全ての酵母プロテインキナーゼがＳｅｒ／Ｔｈｒファミリーのメンバーである。チロシンキナーゼファミリーのメンバーは存在しないが、セリン／トレオニンおよびチロシンをリン酸化する７種のプロテインキナーゼが報告されている８。
【０１２０】
本発明のタンパク質チップ技術の開発により、サッカロミセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）に由来するほぼ全てのプロテインキナーゼの生化学的活性のハイスループット分析を、本明細書に記載されているようにして行なった。用いたタンパク質チップは、顕微鏡用スライドガラスの上面に置いたシリコーンエラストマーシートの３００ｎｌ容ウェルの使い捨てアレイとした。このウェルは高密度で小サイズであるために、多くの個々のサンプルのハイスループットのバッチ処理および同時分析が可能になり、ほんの少量のタンパク質しか必要としない。本発明のタンパク質チップを用いて、サッカロミセス・セレビシエのキナーゼタンパク質（全部で１１９種の異なるキナーゼ）をグルタチオン−Ｓ−トランスフェラーゼ（ＧＳＴ）に融合させ、酵母内で過剰発現させ、精製し、１７種の異なる基質をリン酸化する能力についてアッセイした。これまでに特性決定されていなかった２４種のキナーゼのうちの１８種を含む被験キナーゼのほぼ全部（９３％）が、１種以上の基質について、対照よりも少なくとも５倍高い活性を示した。３２種のキナーゼが１種以上の基質の選択的リン酸化を示した。２７種のキナーゼは、ポリ（Ｔｙｒ−Ｇｌｕ）を容易にリン酸化した。これまでは、これらのキナーゼのうち５種だけが二重機能性キナーゼ（すなわち、Ｓｅｒ／ＴｈｒとＴｙｒの双方をリン酸化する）として分類されていたので、これらの発見から、チロシン残基をリン酸化できるキナーゼについての知見を大きく拡げた。興味深いことに、これらの二重特異性のキナーゼは、触媒領域の近傍に存在する共通するアミノ酸残基を有することが多い。これらの結果から、本発明のタンパク質チップ技術は、タンパク質の生化学的活性のハイスループットスクリーニング、ならびにプロテオーム全体の分析に有用であることが示される。」と、１１９種の異なるキナーゼを融合タンパク質の形でタンパク質アレイとすると、タンパク質の生化学的活性のハイスループットスクリーニング、ならびに当該酵母のプロテオーム全体の分析に有用であることが、
　（ｂ）段落【１２１】〜【１３０】の「Ｂ．方法」についての具体的な記載、及び
　（ｃ）段落【１３１】〜【１３９】の「Ｃ．結果」についての並びに図３，４の具体的な記載を伴って、具体的に記載されている。
　
　ｂ　「哺乳動物の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン」、「ショウジョウバエ（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン」について
　哺乳動物とショウジョウバエについては、
　（ａ）段落【００３３】に「タンパク質」の定義において、由来する生物に哺乳動物と昆虫が含まれることが、
　（ｂ）段落【００５８】に、「種々の特定の実施形態において、本発明は、複数種の異なるタンパク質または該タンパク質の機能性ドメインを含む分子を固相支持体上に含んでなり、各々の異なるタンパク質または分子が固相支持体上の異なる位置に存在する位置アドレス可能なアレイであって、複数種の異なるタンパク質または分子が、生物のゲノム中の同タイプの生物学的活性を有する全ての発現タンパク質の少なくとも５０％、７５％、９０％または９５％から構成される上記アレイである。例えば、そのような生物は、真核生物でも原核生物でもよく、好ましくは、哺乳動物、ヒトまたはヒト以外の動物、霊長類、マウス、ラット、ネコ、イヌ、ウマ、ウシ、ニワトリ、真菌（例えば酵母）、ショウジョウバエ（Ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａ）、線虫（Ｃ． ｅｌｅｇａｎｓ）などである。そのような目的の生物学的活性のタイプは、限定するものではないが、酵素活性（例えばキナーゼ活性、プロテアーゼ活性、ホスファターゼ活性、グリコシダーゼ、アセチラーゼ活性および他の化学基転移酵素活性）、核酸結合性、ホルモン結合性などとすることができる。」と、
　（ｃ）段落【０１１５】に「全長タンパク質、全長タンパク質の部分、およびペプチド（生物における組換え体の過剰発現から調製されたものでも、長めのタンパク質の断片化により作製されたものでも、化学的に合成されたものでもよい）を本発明において使用して、タンパク質チップを作製する。タンパク質が過剰発現される生物としては、限定するものではないが、細菌、酵母、昆虫、ヒトおよびヒト以外の哺乳動物（例えばマウス、ラット、ネコ、イヌ、ブタ、ウシおよびウマ）が挙げられる。更に、種々の天然または合成のタンパク質の１つに所定のドメインが結合している融合タンパク質が利用できる。」と、の記載があるのみであり、いずれの記載を参酌しても、哺乳動物とショウジョウバエにおけるキナーゼの種類については何ら記載されておらず、哺乳動物とショウジョウバエにおけるキナーゼを１１９種類分析することが、酵母における分析と同様に、プロテオーム分析として意味があるのか否かについて不明であるといわざるを得ない。
　してみると、本願明細書の発明の詳細な説明からは、「哺乳動物」と「ショウジョウバエ」におけるキナーゼを１１９種類分析対象とする技術的意義は不明であると言わざるを得ない。
　
　ｃ　タンパク質の種類数についての検討についてのまとめ
　以上を総合すると、位置アドレス可能なアレイにおける複数種の異なる物質として、「酵母の１１９種の精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメイン」とすることは、酵母の全ゲノムによって分泌されるタンパク質全体の集合であるプロテオームにおけるキナーゼの機能分析において技術的意味があるものであり、具体的なアッセイ結果も記載されているものといえる。
　他方、「哺乳動物」と「ショウジョウバエ」については、精製された活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインが「１１９種」であることは、発明の詳細な説明において開示されておらず、「哺乳動物」と「ショウジョウバエ」におけるキナーゼを１１９種類分析対象とする技術的意義は不明であると言わざるを得ないことは上記のとおりであることからすれば、本願発明において、タンパク質アレイに含まれる「哺乳動物」と「ショウジョウバエ」のキナーゼを１１９種類とすることの技術的意義は、タンパク質アレイに含まれるキナーゼの種類の数を多数にして効率よく分析を行うという程度のものと解するほかない。
　そして、引用刊行物１には、上記記載事項第３の１のエ及びクに記載されているようにタンパク質アレイに表されるタンパク質の数が多くなるほどタンパク質プロフィールの決定への利用性が高くなり、より多くのタンパク質がアレイに含まれ、できるだけ高い密度でタンパク質アレイを提供すると、時間節約及び費用有効性の利点があることが示されている。
　また、哺乳動物であるヒトのプロテオームにおいて、細菌のそれに比べ遺伝子生成物の数が何倍も多いことが上記記載事項第３の１のウにも示され、昆虫であるショウジョウバエも細菌や酵母などの単細胞生物に比較すれば、複数の細胞組織を有する生物であって、より複雑な遺伝子構造を有し数も多い遺伝子生成物を有することは技術常識から明らかであるというべきであるから、刊行物１発明の高密度タンパク質アレイを、哺乳動物やショウジョウバエのプロテオームにおけるキナーゼの機能分析を行うために、１００種を超えた多数の種類である１１９種の活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを含む高密度タンパク質アレイとすることにも、格別困難性は認められない。
　
　（エ）上記のとおり、引用刊行物１発明において、「キナーゼを表すアミノ酸配列を含む同一のタンパク質ファミリーのメンバー、すなわち活性キナーゼもしくはそれらの機能性キナーゼドメインを複数種の異なる物質として含ませ、その特定のタンパク質ファミリーの機能づけを行うプロテオーム分析用の高密度タンパク質アレイとして使用するようにする」とすることは当業者が適宜なしえる程度のことであり、その際、「キナーゼ」を精製することも分析を行う当業者が普通に行うことであるといえる。
　そして、哺乳動物やショウジョウバエのキナーゼの分析においてできるだけ多数のキナーゼの分析を一度に行うために、一次アレイに含まれるキナーゼの種類を１１９種程度とすることに格別の困難性がない以上、引用刊行物１発明の一次アレイに含まれる「多数のタンパク質」を本願発明の相違点２に係るものとすることは当業者が適宜なし得る程度のことというべきであり、それにより奏する効果も当業者が予測し得る程度のことであって、格別のものということはできない。
 　 
第４　むすび 
　以上のとおり、本願発明は、本願優先権主張日前に頒布された引用刊行物１に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。 
　したがって、その余の請求項に係る発明について論及するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。