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　平成１１年特許願第１６０２９０号「ファクターＶＩＩＩＣ組成物」拒絶査定に対する審判事件［平成１２年　１月２５日出願公開、特開２０００−　２３６７０］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
　
【１】手続の経緯　
　
　本願は、カイロン　コーポレーションにより昭和６０年１月１１日付で特許出願（優先権主張１９８４年１月１２日、ＵＳ）された特願昭６０−２２６９号をもとの出願として特許法第４４条第１項の規定により分割出願された特願平５−９２７７５号、をもとの出願としてさらに分割出願されたものであり、平成１３年５月２４日付の拒絶査定に対して同年８月２７日付で審判請求されたものである。
　
　
【２】特許請求の範囲の記載　
　
　上記審判請求時に提出された手続補正書の特許請求の範囲には、独立請求項として、第１，９，２１，３８，４９項に、以下のとおり記載されている（以下、一応各々を第１〜５発明という）。
　
「　１．　アミノ酸配列PHE-GLN-LYS-LYS-THR-ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA
-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-METをコードするヌクレオチド配列、またはこれと相補的なヌクレオチド配列を含む、精製された核酸分子であって、該核酸分子が、全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体もコードしない、核酸分子。
　
９．　アミノ酸配列PHE-GLN-LYS-LYS-THR-ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA
-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-METをコードするヌクレオチド配列、またはこれと相補的なヌクレオチド配列を含む精製された核酸分子を含むベクターであって、該核酸分子が、全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体もコードしない、ベクター。
　
２１．アミノ酸配列PHE-GLN-LYS-LYS-THR-ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA
-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-METをコードするヌクレオチド配列、またはこれと相補的なヌクレオチド配列を含む精製された核酸分子を、宿主細胞に導入して組換え宿主細胞を提供し、そして該宿主細胞を増殖することにより調製される、宿主細胞組成物であって、該核酸分子が、全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体もコードしない、宿主細胞組成物。
　
３８．　組換えベクターを調製する方法であって、以下の工程：
　（a）アミノ酸配列ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-METをコードするヌクレオチド配列、またはこれと相補的なヌクレオチド配列を含む核酸分子を提供する工程であって、該核酸分子が、全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体もコードしない、工程；
　（b）ベクターを提供する工程；
　（c）該核酸分子を該ベクターに挿入して、該組換えベクターを提供する工程
、を包含する、方法。
　
４９．　アミノ酸配列PHE-GLN-LYS-LYS-THR-ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA
-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-METを含むポリぺプチドを産生するための方法であって、該方法が、該アミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列を含む精製された核酸分子を宿主細胞に導入する工程を包含し、該核酸分子が、全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体もコードしない、方法。　　　　　　　　　　　　　　　」
　
　
　また、ここで、第１〜３発明、第５発明で規定されるアミノ酸配列
　
 PHE-GLN-LYS-LYS-THR-ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-MET
　
を以下「配列１」、第４発明で規定されるアミノ酸配列
　
 ARG-HIS-TYR-PHE-ILE-ALA-ALA-VAL-GLU-ARG-LEU-TRP-ASP-TYR-GLY-MET
　
を以下「配列２」という。
　
　
【３】原査定の内容　
　
　一方、原査定の拒絶の理由の概要は、各請求項に記載されたアミノ酸配列をコードする核酸の用途が不明であって、当業者が使用することができないものであるから、特許法第３６条第３項に規定される実施可能要件を満たさない、というものである。
　
　
【４】当審の判断　
　
［１］第１発明について　
　
１．本願明細書の記載について　
　
[1-A]　請求項の規定
　
　第１発明に係る核酸分子は、その請求項の記載から明らかなように、
　・配列１に規定されるアミノ酸配列をコードする縮重オリゴヌクレオチド
　またはその相補物を含むものであること、
かつ、
　・全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換
　、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体
　もコードしないものであること、
が規定されているのみであって、例えば、一定の機能を有する特定のタンパク質の全長をコードする旨規定されているわけでもなく、当該特定のタンパク質の一部であることすら規定されているわけでもない。さらに、同核酸分子が例えばプローブとしての用途のものである旨限定されているわけでもなく、勿論、ハイブリダイゼーションによるスクリーニング対象となる特定の遺伝子について限定されているわけでもない。
　しかも、同核酸分子においては、その塩基長や、上記以外の特定の機能・作用、用途等といった点についても何等規定されていない。
　よって、第１発明に係る核酸分子としては、全体の塩基配列や長さ・用途等が異なる非常に多くの種類のヌクレオチドがこれに該当するものと認められる。
　
［1-B］発明の詳細な説明の開示
　
(1)　一方、発明の詳細な説明において、配列１をコードするヌクレオチド配列含有フラグメントとして、
　
　・【０１１３】でクローニングしたとされるゲノムクローン２３Ｄ（配
　　列表Ａのゲノムフラグメント）・同クローン１１、及びそのいずれか
　　由来の４．４ｋｄＥｃｏＲＩ断片
  ・配列表Ｂ、及び、同配列表ＢのｃＤＮＡフラグメントの配列決定に用
　　いられた【０１１９】〜【０１２３】記載のクローンＣ２・クローン
　　２−１１
　
のみについては一応具体的な例示があり、当該フラグメントをヒトファクターVIII：Cの全長をコードする遺伝子をクローニングするためのプローブとして採用することが記載されているものの、結局、ヒトファクターVIII：Cの全長の遺伝子が実際にクローニングされたことを裏付ける記載は、明細書中のいずれの箇所にも見出すことはできない。また勿論、上記の具体的なフラグメント自体が、「全長のヒトファクターVIII:C」もしくは「その機能的に等価な改変体」をコードするものである旨、明細書中で確認されているわけでもない。
　してみれば、本願明細書の記載及び本願第１優先日当時の技術常識からでは、仮に、上記の具体的なフラグメントが、「全長のヒトファクターVIII:C」もしくは「機能的に等価な改変体」をコードする核酸分子をクローニングするためのプローブであることを意図するものであったとしても、それらプローブが「使用できること」について、明細書中で十分に開示されているとすることはできない。
　ましてや、上記フラグメント以外の配列１を含有するフラグメントについては、いかなる配列であるかについての例示すらない。
（なお、本(1)項で述べた点については、後述の２．［2-A］〜［2-C］も参照のこと。）
　
(2)　そして、これら明細書中で一応開示されたクローン核酸分子をはじめとする、第１発明に包含される核酸分子のうちの全てのものについて、たかだか２１個程度のアミノ酸からなるものでしかない配列１をコードする部分を含んでいさえすれば、「全長のヒトファクターVIII：C」またはその「機能的に等価な改変体」以外の、何等かの共通した機能・作用を奏するペプチド／タンパクをコードする核酸分子たり得ることが、明細書中で合理的に説明されているわけでもない。
　また勿論、(1)で述べたヒトファクターVIII：C以外の、何等かの有用な遺伝子をクローニングするためのプローブとしての機能を共有することが説明されているわけでもない。
　
　(3)　しかも、第１発明中で規定されている
　「全長のヒトファクターVIII:C」もしくは「１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体」
をコードする核酸分子とはいかなるものであるのか、明細書中には何等具体的に示されているわけではない。
　さらに、そもそも本願第１優先日（１９８４年１月１２日）当時、上記「全長のヒトファクターVIII:C」もしくは「１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体」をコードする核酸分子は公知ではなく、少なくとも当業者にとり技術常識であったとも認められない。
　したがって、上記(1)で述べた具体的にクローニングされているフラグメントが、請求人が第１発明に係る「核酸分子」の例と意図するものであるにしても、これらフラグメントはあくまで例に過ぎず、これら
以外
任意の
　
［1-C］
　
　結局、第１発明に係る「核酸分子」は、機能の不明なタンパク質の一部断片に対応するものでしかなく、第１発明に包含される核酸分子の全てについて、一以上の共通した技術的に意味のある特定の用途が明細書の記載から確認できるとはいえないから、「使用できること」について明細書中に具体的に記載されているとはいえない。
　よって、本願明細書の発明の詳細な説明には、当業者が第１発明を容易に実施することができる程度に明確かつ十分に記載されているとはいえない。
　
　
２．請求人の主張について　
　
　上記１．[1-A]〜[1-C]での検討事項を踏まえ、平成１３年１１月９日付で提出された手続補正書（審判請求の理由の補充書。以下理由補充書という）における請求人の主張について検討する。
　
［2-A］
　
(1)　請求人は理由補充書において、
・第１発明で規定される配列１が「67/70kdフラグメントのアミノ酸配列のＮ末端部分配列」であって、当該配列１について、
　
「　この配列は、本願明細書中でヒトファクターVIII:Cを得るために使用されたプローブの構築に使用されました。すなわち、本願のＤＮＡ配列は、ヒトファクターＶＩＩＩＣを検出するためのプローブとして有用です。
　本願のＤＮＡ配列を用いて構築されたプローブにより、ヒトファクターＶＩＩＩ：ＣをコードするＤＮＡ配列が得られることは、そのＤＮＡ配列をわざわざ発現させてみるまでもなく、本願明細書の記載および本願第１優先権主張日当時の技術水準から、当業者に明らかです。　」                      　　　　　　　　　    　   （理由補充書第２頁第１８〜２５行）
　
と主張する。
　しかしながら、１．[1-B](1)第１段落で述べた、発明の詳細な説明で具体的に得られている核酸分子フラグメントについては、いちおう配列１をコードする部分を含んではいるものの、いずれもヒトファクターVIII：Cをコードする全長のヌクレオチド配列であるとは認められないし、ましてやそれら核酸分子を発現させて組換えヒトファクターVIII：Cタンパクを発現しその活性を確認しているわけでもないことは、既に１．[1-B](1)で述べたとおりである。
　
(2)　また、前項(1)での主張に関し、請求人は以下の甲第１号証：
　
　・甲第１号証：　DNA, 4(5): 333-349 (1985)
　
を提出し、理由補充書において、
「 実際、本願発明の「核酸分子」は、出願後に、明細書の段落【０１２３】〜【０１２６】に記載された方法により、その活性が確認されています（甲第１号証）。 」
とも主張している（第５頁第２４〜２５行）。
　しかしながら、当該甲第１号証は、請求人自身述べているように本願の「出願後」のものであって、決して本願の明細書の記載において具体的に活性が確認されていることを裏付けるものでもない。
　
　なお、甲第１号証の記載をいちおう検討するに、なるほど甲第１号証中では、具体的にヒトファクターVIII：Cの全長（シグナル配列含めアミノ酸２３５１個）をコードするｃＤＮＡが、ゲノムクローン２３Ｄ上の４．３ｋｂＥｃｏＲＩ断片をプローブとしてスクリーニングされており、当該ｃＤＮＡの発現が確認されてもいる（p.342右欄「 expression of active human factor VIII:C from a recombinant DNA clone 」)。
　しかしながら、同甲第１号証には、ヒトファクターVIII：CタンパクのＮ末端側をコードする配列部分を含む部分のクローニングのために、クローン２３Ｄのクローニング及び４．３ｋｂＥｃｏＲＩ断片の再クローニング及び解析を行ったのみならず、「 internal primer 」を用いてｃＤＮＡライブラリーを再構築し、あらたにｃＤＮＡプラスミドｐＦ８−１００及びｐＦ８−１０２をクローニングしたことも記載されている（p.336左欄下から第２行〜同頁右欄第２行、p.342左欄〜同頁右欄「 Isolation and sequence of the entire factor VIII:C cDNA 」）。
　即ち、甲第１号証においては、全長のヒトファクターVIII：CをコードするｃＤＮＡを特定するまでに、本願明細書の開示内容を超えるさらなるクローニング工程を要したことが記載されているのであって、このような、さらなるクローニング工程を付加することが必要な程度の開示しかなされていない本願明細書の記載を以て、全長のヒトファクターＶＩＩＩ：ＣをコードするｃＤＮＡが具体的に単離されたこと、或いは単離されたに等しいこと、が開示されているとは到底いえない。
　よって、この点からみても、本願明細書で具体的に採用されたフラグメントが、「全長のヒトファクターＶＩＩＩ：Ｃまたはその機能的に等価な改変体をコード」する遺伝子をクローニングするためのプローブとしての有用性を有する、という上記(1)の請求人の主張を裏付ける事項が、同明細書の記載から十分に読み取れるということはできない。
　
(3)　結局、上の請求人の主張は、第１発明で規定されるヒトファクターVIII：Cのごく一部のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列もしくはその部分配列をプローブとして用いれば、ハイブリダイゼーション試験により全長のファクターVIII：Cをコードする核酸分子の一部としてより長鎖のものが得られ、それを手がかりにさらに同様のスクリーニング、クローニング工程を繰り返せば、いずれはヒトファクターVIII：Cの全長をコードする核酸分子が特定できるであろう、という可能性もしくは希望を述べたものに過ぎないものである。
　
［2-B］
　
(1)　さらに、請求人は甲第１号証に加え以下の甲第２〜１８号証：　
　
　・甲第２号証：　Genetic Engineering 4, Academic Press (1983)
　・甲第３号証：　Molecular Cloning - A Laboratory Manual,
　　　　　　　　　Cold Spring Harbor Laboratory (1982)
　・甲第４号証：　DNA, 2(4): 329-335 (1983)
　・甲第５号証：　Pro. Natl. Acad. Sci. USA, 78: 3478-3482 (1981)
　・甲第６号証：　Pro. Natl. Acad. Sci. USA, 80: 4000-4002 (1981)
　・甲第７号証：　Mol. Cell. Biol., 2: 161-170 (1982)
　・甲第８号証：　J. Mol. Biol., 98:503-517 (1975)
　・甲第９号証：　Pro. Natl. Acad. Sci. USA, 72: 3961-3965 (1975)
　・甲第１０号証：Pro. Natl. Acad. Sci. USA, 74: 5463-5467 (1977)
　・甲第１１号証：Mol. Cell. Biol., 3: 280-289 (1983)
　・甲第１２号証：Meth. Enzym., 65: 826-839 (1980)
　・甲第１３号証：Nucleic Acids Res., 11: 1295-1308 (1983)
　・甲第１４号証：Thromb. Diasthesis Haemorr., 7: 215-219 (1962)
　・甲第１５号証：Pro. Natl. Acad. Sci. USA, 77: 3249-3253 (1980)
　・甲第１６号証：Basic Life Sci., 19: 305-329 (1982)
　・甲第１７号証：Biochemistry, 22: 3580-3582 (1983)
　・甲第１８号証：スチーブン　ローゼンバーグ博士の
　　　　　　　　米国特許法第1.132条の規定による宣誓書（2001年）
　
を提出し、
　
「　本願第１優先権主張日当時の技術水準に照らせば、当業者は、本願明細書に記載のプローブを用いて、全長ヒトファクターVIIICを容易に得ることができました。　」　　　（理由補充書第８頁第３〜５行）
「　本願明細書の開示および本願第１優先日当時の技術水準に基づけば、当業者は、全長ヒトファクターＶＩＩＩＣおよびその機能的に等価な改変体を、過度な実験を要することなく得ることが可能でした。　」
　　　　　　　　　　　　（理由補充書第８頁第１４〜１６行）
　
とも主張している。
　
(2)　しかしながら、甲第２〜１３号証は、いずれも単に一般的な遺伝子のクローニング法が記載されているにとどまり、本願出願後ヒトファクターVIII：Cをコードする遺伝子のクローニングに成功した甲第１号証記載の具体的な各工程と同一の工程が記載されているものではない。
　甲第１４号証は、ファクターVIII：Cのアッセイ法について開示するものであって、遺伝子のクローニングについて具体的に述べたものではない。
　甲第１５〜１７号証も、いずれもアミノ酸配列の欠失、置換、付加改変の技術について述べたものであり、やはりヒトファクターVIII：Cの機能的に等価な改変体の作製について具体的に言及されたものではない。
　また、第１発明に係る、特定の生理活性タンパクをコードする核酸分子のような、物の有する機能・特性等とその物の構造との関連性を予測することが困難な技術分野における物の発明について、全長アミノ酸２３５１個のうちたかだか５０％程度（配列表Ｂは、Ｎ末端から１５番目のアミノ酸（Ａｒｇ）〜Ｃ末端のアミノ酸（１２８４番目：Ｇｌｕ）までの部位において、例えば特許第２７９９３３８号（特許権者：ジエネンテク，インコーポレイテツド）の明細書及び図面に開示された全長ヒトファクターVIII：Cアミノ酸配列（第１０図のアミノ酸２３５１個からなる配列Ｓ１〜２３３２（シグナル配列部分Ｓ１〜Ｓ１９含む）参照）中の一部（アミノ酸第７００位〜１９６９位までの１２６９個）に相当するに過ぎず、全長のヒトファクターVIII：Cを構成するとされるアミノ酸２３５１個中のたかだか半分程度（１２６９／２３５１≒５４％）をカバーするに過ぎない）、しかも全長のヒトファクターVIII：Cと同等の機能を有しているとはいえない配列の情報しかない明細書の開示に基づき、全長のコード配列を得るために、甲第１号証に記載されるようなさらなるクローニング工程を課することは、例え甲第２〜１７号証に例示される本願出願時の技術常識を考慮したとしても、当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤等を課することというべきである。
　
(3)　そして、要するに甲第１８号証も、その全容からみて、(1)の請求人の主張及びその根拠がほぼまとめられ繰り返し説明されたものに過ぎず、上の(2)で述べた、当業者にとり過度な試行錯誤等を課するものである点を解消するほどの、十分な釈明を補足するものであるとはいえない。
　
(4)　なお、甲第１８号証の宣誓書において、請求人の社員であるローゼンバーグ博士は、以下のように述べている。
　
「９．
'062明細書はゲノムクローン「23D」を提供しています。
　
１０．…'062明細書を読んだ当業者は、開示された縮重プローブを使用してファクターVIII：CＣＤＮＡをクローニングしようとは試みなかったでしょう。カイロン社がこの研究を行う前には、実際のヒトファクターVIII：C配列は入手可能ではありませんでした。したがって、
縮重プローブは実際のヒト配列を得るための単なる出発材料に過ぎません。当業者には、このような出発材料を使用して062明細書に報告された実験を繰り返す理由がありません。'062明細書を読めば、当業者は、寄託されたクローン23DのEcoRIインサートをプローブとして使用しました。
（抄訳文第４頁第２１行〜第５頁第１５行。なお、「'062明細書」は、本願の優先権主張の基となっている出願の一であるUS84/570062（1984年１月12日）の明細書を意味するものである。）
　
　ところが、そもそも第１発明に係る核酸分子は、上のクローン２３Ｄそのものに特定されているわけでもなく、上の１．［1-B］(1)で述べた明細書中に一応記載のある各クローン群のいずれかにすら特定されているわけでもなく、配列１をコードするヌクレオチド配列もしくはその相補配列を含む、クローン２３Ｄ以外にもはるかに多数のヌクレオチド配列もしくはその相補配列が同第１発明に含まれることは既に１．[1-A]で述べたとおりであるし、しかも当該配列１は、明細書【００８８】〜【００９１】において縮重プローブの作製に利用したとされている、甲第１８号証でいうところの上記「67kdおよび70kdのファクターVIII：Cポリペプチド…のＮ末端」の配列そのものである。
　即ち、第１発明は、甲第１８号証中で「実際のヒト配列を得るための単なる出発材料」に過ぎないものと自ら主張するところの「縮重プローブ」の基となる配列１を規定したものに過ぎない、ということになる。
　よって、上の宣誓書の文言を借りれば、当業者は、第１発明の実施に際し、配列１で規定される情報を基にしてなる縮重プローブを「出発材料」として採用し、当該「出発材料」を使用して「'062明細書に報告された実験を繰り返」し、クローン２３Ｄで開示される以外のような、配列１をコードする部分を含むクローンフラグメントを得る必要があり、さらに、そのようにして得られるクローンフラグメントが２３Ｄであるか否かにかかわらず当該得られたクローンフラグメントを利用して、少なくとも甲第１号証について［2-A］(2)で述べたような、さらなるクローニング工程を行う必要があるのである。
　このような、「出発材料」の基となる配列情報のみで規定される任意の核酸分子を用いてヒトファクターVIII：Cをコードする遺伝子をクローニングするには、当業者にとり許容し得る程度を超える試行錯誤等が要されることは明らかであり、クローン２３Ｄが明細書中に例示されているからといって、その他のクローンフラグメントを得ることが当業者にとり容易に理解かつ実施できるとは到底いえない。また仮に、たまたまクローン２３Ｄに相当するフラグメントが得られたとしても、上の[2-A](2)で述べた更なる試行錯誤が要されるものである。
　
　そうすると、甲第１８号証第２１頁第７行において、「単なる出発材料」となる部分アミノ配列を含む旨規定するに過ぎない第１発明規定の核酸分子の全てのものが、宣誓書中でいうような「ヒトファクターＶＩＩＩＣを検出するためのプローブとして有用」であることが、発明の詳細な説明中で十分に説明されているとは到底いえない。
　以上の点からみても、甲第１８号証に基づく請求人の主張は認容し得るものではない。
　
［2-C］
　
　しかも、これまた請求人自身、理由補充書中の第６頁第８〜９行で述べているように、そもそも本願明細書において、クローン２３Ｄを用いたさらなるクローニング工程により決定したとされている第２表のアミノ酸配列において、Ｎ末端の１４個のアミノ酸配列からなる部分は、現実のヒトファクターVIII：C中の対応する部位のアミノ酸配列とは異なるものである。
　即ち、具体的には、本願明細書の第２表のＮ末端のアミノ酸配列が
　
　　　ValTyrGlyPheTrpGlyAlaThrThrGlnThrPheGlySer
　
であるのに対し、例えば特許第２７９９３３８号明細書及び図面（特許権者：ジエネンテク，インコーポレイテツド）に開示された全長ヒトファクターVIII：Cアミノ酸配列（第１０図）の該当箇所（６８６〜６９９番目）は
　
　　　GlyLeuTrpIleLeuGlyCysHisAsnSerAspPheArgAsn
　
となっている。　
　この点に関し、請求人は、
　
「このようなクローニングの途中で取得されるクローンのＮ末端に存在する誤った配列は、さらにクローニングを続けることによって完全に修正され、完全なヒトファクターＶＩＩＩＣのアミノ酸配列が確実に得られます。」（理由補充書第６頁第９〜１４行）
　
と主張しているが、このような「クローニングを続けることによって完全に修正され」ることを要する配列の核酸分子に係る情報を含む本願明細書の記載から、「全長のヒトファクターVIII:Cまたはその機能的に等価な改変体」をコードするという機能（有用性）を具備する全長の、しかも正しい配列の核酸分子が容易に製造できるとは到底いえない。
　よって、この点からみても、同第２表に規定される配列のフラグメントについて、「全長のヒトファクターＶＩＩＩ：Ｃまたはその機能的に等価な改変体をコード」する遺伝子をクローニングするためのプローブとしての十分な有用性を有する、とする根拠は不十分と言わざるを得ない。
　
　
［２］第２〜５発明について　
　
　第２，３，５発明は、各々第１発明に規定される核酸分子と同一のものを発明の構成に欠くことのできない事項とするものであるから、上記［１］で述べたと同様の理由により、本願明細書の発明の詳細な説明には、当業者が第２，３，５の各発明を容易に実施することができる程度の明確かつ十分な記載がなされているとはいえない。
　
　また、第４発明に規定される配列２は、明らかに第１発明に規定される配列１の一部であるから、やはり同様の理由により、本願明細書の発明の詳細な説明には、当業者が第４発明を容易に実施することができる程度の十分な記載がなされているとはいえない。
　
　なお、第５発明については、
「全長のヒトファクターVIII:Cも、１もしくはそれ以上のアミノ酸の置換、付加、および／または欠失により作製されるその機能的に等価な改変体もコードしない」核酸分子によってコードされるアミノ酸配列から構成されるペプチド／タンパクであって、上の配列１のアミノ酸配列さえ含んでいれば、その全てのペプチド／タンパクについてヒトファクターVIII：Ｃに関連する何らかの活性が共通して存在するとは認められないし、またその他の共通の有用性が存在することも確認できない。
　結局、第５発明に係る方法によって産生されるポリペプチドの全てのものについては、いかなる用途を有するのか明細書中に何等明らかにされておらず、どのように使用できるかについて明細書中に記載されているとはいえない。
　よって、第５発明については、この点においても、当業者が容易に実施できる程度の明確かつ十分な記載がなされているとはいえない。
　
　
［３］上申書について　
　　
　請求人はまた、平成１４年１０月１１日付の上申書中で特許請求の範囲の補正案を提出し、同補正案に基づく補正の機会が与えられることを希望しているが、上記［１］、［２］の判断は同上申書の内容により左右されるものではない。
　　
　　
［４］むすび　
　
　以上述べたとおり、本願においては依然として原査定で指摘した明細書の不備が解消していないから、特許法第３６条第３項の規定に違反しており、特許を受けることはできない。
　よって、結論のとおり審決する。