【事件の表示】
　特願２０１５−　６００３０「遺伝子組換え動物血清アルブミン、ヘモグロビン−遺伝子組換え動物血清アルブミン複合体、人工血漿増量剤及び人工酸素運搬体」拒絶査定不服審判事件〔平成２８年１０月１３日出願公開、特開２０１６−１７９９５１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は平成２７年３月２３日の出願であって、令和２年１月３０日付け拒絶査定に対して令和２年４月３０日に拒絶査定審判が請求されると同時に手続補正書が提出された。
　本願の請求項１〜１４に係る発明は、令和２年４月３０日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜１４に記載されたものであり、そのうち、請求項２に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、請求項２に記載された次のとおりのものと認める。
「【請求項２】
　コアとしてのヘモグロビンと、
　前記ヘモグロビンに架橋剤を介して結合されたシェルとしての遺伝子組換え動物血清アルブミンと、
を有し、
　前記遺伝子組換え動物血清アルブミンが、ヒトを除く哺乳類動物の血清アルブミンであり、ピキア属酵母由来の細胞を宿主細胞として、遺伝子組換えにより産生される遺伝子組換え動物血清アルブミンであり、
　（ａ）質量分析（ＭＡＬＤＩ−ＴＯＦＭＳ）により得られる分子量が、前記遺伝子組換え動物血清アルブミンと、血液由来の動物血清アルブミンとで同一であり、
　（ｂ）等電点電気泳動法により得られる等電点が、前記遺伝子組換え動物血清アルブミンと、血液由来の動物血清アルブミンとで同一であり、
　（ｃ）円偏光二色性スペクトル分析により得られるαへリックス含量が、前記遺伝子組換え動物血清アルブミンと、血液由来の動物血清アルブミンとで同一であり、
　前記遺伝子組換え動物血清アルブミンの由来となる動物に用いられ、
　前記遺伝子組換え動物血清アルブミンの由来となる動物がイヌ又はネコであり、
　前記遺伝子組換え動物血清アルブミンを平均して３つ有する
ことを特徴とする、ヘモグロビン−遺伝子組換え動物血清アルブミン複合体。」
第２　拒絶査定の概要
　令和２年１月３０日付け拒絶査定は、本願の請求項１〜１５に係る発明は、引用文献４に記載された発明及び周知技術（引用文献１，３，５〜９）に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである、との理由を含むものである。
（引用文献）
１.J. Lab. Clin. Med., 2004, Vol. 143, No. 2, pp. 115-124
３.特開平５−３８２８７号公報
４.国際公開第２０１２／１１７６８８号
５.J. Allergy Clin. Immunol., 1999, Vol. 104, No. 6, pp. 1223-1230
６.特表昭６３−５００６１４号公報
７.特表２０１３−５０９１７０号公報
８.J. Allergy Clin. Immunol., 2000, Vol. 105, No. 2, pp. 279-285
９.特開２００８−４３２８５号公報
第３　当審の判断
１．引用文献の記載
（１）引用文献４
　拒絶査定で引用文献４として引用された本願の出願日前に頒布された刊行物又は電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった文献である国際公開第２０１２／１１７６８８号には次の記載がある。下線は当審が付した。
ア　「[請求項1] 　コアとしてのヘモグロビンと、前記ヘモグロビンに架橋剤を介して結合されたシェルとしてのアルブミンと、を有することを特徴とするヘモグロビン−アルブミン複合体。
[請求項2]　前記ヘモグロビンにおける前記架橋剤との結合部位がリシンであることを特徴とする請求項１に記載のヘモグロビン−アルブミン複合体。
[請求項3]　
前記アルブミンにおける前記架橋剤との結合部位がシステイン３４である
[請求項4]　前記ヘモグロビンと前記架橋剤との結合がアミド結合であり、前記アルブミンと前記架橋剤との結合がジスルフィド結合及びスルフィド結合のいずれかであることを特徴とする請求項１から３のいずれかに記載のヘモグロビン−アルブミン複合体。
[請求項5]　
前記アルブミンの数が１個〜７個である
[請求項6]　前記ヘモグロビンが、ヒトヘモグロビン、ウシヘモグロビン、組換えヒトヘモグロビン、及び分子内架橋ヘモグロビンからなる群から選択される少なくとも１種であることを特徴とする請求項１から５のいずれかに記載のヘモグロビン−アルブミン複合体。
[請求項7]　
前記アルブミンが、ヒト血清アルブミン、ウシ血清アルブミン、及び組換えヒト血清アルブミンからなる群から選択される少なくとも１種である
イ　「[0031]　前記アルブミンとしては、特に制限はなく、目的に応じて適宜選択することができ、例えば、ヒト血清アルブミン、ウシ血清アルブミン、組換えヒト血清アルブミン、などが挙げられる。
　・・・・
[0034] −組換えヒト血清アルブミン−
　前記組換えヒト血清アルブミンとしては、通常の遺伝子組換え操作、培養操作により産生したものである限り、特に制限はなく、目的に応じて適宜選択することができる。
　なお、近年、日本では世界に先駆け、
ピキア酵母を宿主とした組換えヒト血清アルブミン
ウ　「[0043] （実施例１）
−調製例１：メルカプトヒト血清アルブミン（ＨＳＡ−ＳＨ）の調製−
　まず、
メルカプト分率が約２５％と低いヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）におけるシステイン（Ｃｙｓ−３４）の残基を全てチオール基に還元しておく
　まず、サンプル瓶（３０ｍＬ容量）にヒト血清アルブミン（９２０μＭ）１．３ｍＬを入れ、リン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ、１０ｍＭ、ｐＨ７．４）１０．７ｍＬで希釈し、０．１ｍＭ（１２ｍＬ）のヒト血清アルブミン溶液を調製した。
　次に、エッペンドルフチューブ（２ｍＬ容量）にジチオスレイトール（Ｄｉｔｈｉｏｔｈｒｅｉｔｏｌ）（ＤＴＴ、和光純薬社製）１２．３ｍｇを入れ、軽く脱気した後、別途脱気したリン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ）１ｍＬを加えて溶解し、ジチオスレイトール（ＤＴＴ）溶液（８０ｍＭ）１ｍＬを調製した。
　ヒト血清アルブミン溶液（１２ｍＬ）にジチオスレイトール（ＤＴＴ）水溶液３０μＬ（ジチオスレイトール／ヒト血清アルブミン（ＤＴＴ／ＨＳＡ）＝２（ｍｏｌ／ｍｏｌ））を加えてよく振とうし、室温で４０分間静置した。
　その溶液１２．０ｍＬを数本の遠心濃縮器（Ｓａｒｔｏｒｉｕｓ　Ｓｔｅｄｉｍ　Ｂｉｏｔｅｃｈ社製、ＶＩＶＡ　ＳＰＩＮ　２０、限外分子量５ｋＤａ）に分け入れ、それぞれをリン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ、１０ｍＭ、ｐＨ７．４）で希釈後、遠心分離機（ＢＥＣＫＭＡＮ　ＣＯＵＬＴＥＲ社製、Ａｌｌｅｇｒａ　Ｘ−１５Ｒ　Ｃｅｎｔｒｉｆｕｇｅ）を用いて、４０００ｒｐｍ、３０分間、４℃の条件で、約１．０ｍＬまで濃縮した。
　さらに、リン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ）１９ｍＬを添加し、同条件で約１．０ｍＬまで濃縮した。
　この希釈／濃縮操作を３回繰り返すことにより余剰のジチオスレイトール（ＤＴＴ）を除去することができた。
　最後に数本のチューブ内の試料をサンプル瓶（８ｍＬ容量）にまとめ、リン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ）で全容量を２．４ｍＬに調整した結果、メルカプトヒト血清アルブミン（ＨＳＡ−ＳＨ）濃度は０．５ｍＭとなった。
　チオール基とジスルフィド結合の交換反応を利用して、ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）のメルカプト分率を定量した。２，２'−ジチオピリジン（２，２'−Ｄｉｔｈｉｏｐｙｒｉｄｉｎｅ）（２，２'−ＤＴＰ）は遊離チオール（ＳＨ）基と反応し、２−チオピリジノン（２−Ｔｈｉｏｐｙｒｉｄｉｎｏｎｅ）（２−ＴＰ）を生じるので、ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）に２，２'−ジチオピリジン（２，２'−ＤＴＰ）を加え、生成した２−チオピリジノン（２−ＴＰ）の量を測ることにより、システイン３４（Ｃｙｓ−３４）におけるチオール（ＳＨ）基の量が定量できた。
　エッペンドルフチューブ（２ｍＬ容量）に２，２'−ジチオピリジン（２，２'−ＤＴＰ）２．２ｍｇを入れ、リン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ）１ｍＬを加えてよく振とうし、２，２'−ジチオピリジン（２，２'−ＤＴＰ）溶液（１０ｍＭ）１ｍＬを調製した。
　まず、分光用石製セル（１ｃｍ）にリン酸緩衝生理食塩水溶液（ＰＢＳ）２．７ｍＬを加え、紫外可視吸収（ＵＶ−Ｖｉｓ．）スペクトル（１９０ｎｍ−７００ｎｍ）を紫外可視分光光度計（商品名：紫外可視分光光度計８４５４、Ａｇｉｌｅｎｔ社製）を用いて測定した（ブランク）。
　次に、石英セルに、メルカプトヒト血清アルブミン（ＨＳＡ−ＳＨ）（５００μＭ）０．３ｍＬを加えてよく振とうし（１０倍希釈となる。ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）濃度＝５０μＭ）、紫外可視吸収スペクトル測定を行った。
　続いて、２，２'−ジチオピリジン（２，２'−ＤＴＰ）溶液（１０ｍＭ）０．０７５ｍＬを添加し（ジチオピリジン／ヒト血清アルブミン（ＤＴＰ／ＨＳＡ）＝５（ｍｏｌ／ｍｏｌ））、よく振とうした。
　３０分間静置した後、紫外可視吸収スペクトル測定を行った。３４２ｎｍの吸光度と２−チオピリジノン（２−ＴＰ）のモル吸光係数（ε342＝８．１×１０3Ｍ-1ｃｍ-1）から、ピリジルジチオ基の濃度を算出した。ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）濃度で割ることにより、
ヒト血清アルブミンのメルカプト分率（還元型システイン３４の割合）を算出したところ、約８０％〜１００％であった
エ　「[0046]（実施例２）
　実施例１における調製例２で、スクシンイミジル−６［３−（２−ピリジルジチオ）プロピオンアミド］ヘキサノエート（Ｓｕｃｃｉｎｉｍｉｄｙｌ−６［３−（２−ｐｙｒｉｄｙｌｄｉｔｈｉｏ）ｐｒｏｐｉｏｎａｍｉｄｏ］ｈｅｘａｎｏａｔｅ）（ＳＰＤＰＨ、ＰＩＥＲＣＥ社製）の代わりに、スルホスクシンイミジル−６［３−（２−ピリジルジチオ）プロピオンアミド］ヘキサノエート（Ｓｕｌｆｏｓｕｃｃｉｎｉｍｉｄｙｌ−６［３−（２−ｐｙｒｉｄｙｌｄｉｔｈｉｏ）ｐｒｏｐｉｏｎａｍｉｄｏ］ｈｅｘａｎｏａｔｅ）（ＳＳＰＤＰＨ、ＰＩＥＲＣＥ社製）を用いた以外は、実施例１における調製例１及び２と同様な方法に従って、ヒトヘモグロビン−架橋剤結合体（Ｈｂ−ＳＳＰＤＰＨ）を調製した。ピリジルジチオ基の濃度を算出し、ヒトヘモグロビン（Ｈｂ）濃度との比率からヒトヘモグロビン１分子当たりのピリジルジチオ基の本数を決定したところ、７〜８本であった。
　引き続き、実施例１における調製例３でヒトヘモグロビン−架橋剤結合体（Ｈｂ−ＳＰＤＰＨ）の代わりにヒトヘモグロビン−架橋剤結合体（Ｈｂ−ＳＳＰＤＰＨ）を用いた以外は、実施例１における調製例３と同様な方法に従って、
ヒトヘモグロビンにヒト血清アルブミンが１、２、３、４つ結合したヘテロクラスター（（Ｈｂ／ＨＳＡ1）ＳＳＰＤＰＨ、（Ｈｂ／ＨＳＡ2）ＳＳＰＤＰＨ、（Ｈｂ／ＨＳＡ3）ＳＳＰＤＰＨ、（Ｈｂ／ＨＳＡ4）ＳＳＰＤＰＨ）を合成し、それぞれを単離した
オ　「産業上の利用可能性
[0063]　
本発明のヘモグロビン−アルブミン複合体を有効成分とする人工酸素運搬体は、生体内に投与する場合も安全度の高い輸血代替物として利用できる
　また、本発明のヘモグロビン−アルブミン複合体を有効成分とする人工酸素運搬体を稀少血液型患者、
動物の手術、などにも適用することができる
（２）引用文献３
　「【０００５】酵母での蛋白質生産においては生産された蛋白質に付加された糖鎖が動物由来の場合と構造が異なっており、そのために本来の活性を示さなかったりあるいは動物に抗原性を与えたりする場合があるが、
血清アルブミンはヒト、ラット、ウシで見る限りＮ−グリコシル化サイトを欠いており
Saccharomyces
cerevisiae
Kluyveromyces
lactis
Pichis
pastoris
（３）引用文献８
　「第２に、
動物（イヌ、ネコ、ウマ、ブタ、及びウシ）のアルブミンは配列、構造及び機能がヒト血清アルブミンと非常に類似
（４）引用文献９
　「【００１４】
　
天然の（野生型）アルブミンは単純蛋白質であるので、真核細胞による糖鎖修飾を受け得る部分アミノ酸配列を有しない
２．引用発明
　上記１．（１）ア〜ウより、引用文献４には次の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　「コアとしてのヘモグロビンと、前記ヘモグロビンに架橋剤を介して結合されたシェルとしてのアルブミンと、を有するヘモグロビン−アルブミン複合体であって、
　前記アルブミンにおける前記架橋剤との結合部位がシステイン３４であり、
　還元型システイン３４の割合が約８０％〜１００％であり
　前記アルブミンの数が１個〜７個であり、
　前記アルブミンがピキア酵母を宿主とした組換えヒト血清アルブミンである、前記ヘモグロビン−アルブミン複合体。」
３．対比
　本願発明と引用発明を対比すると、引用発明の「ピキア酵母を宿主とした組換えヒト血清アルブミン」は、本願発明の「ヒトを除く哺乳類動物」由来であって「動物がイヌ又はネコ」であり、「ピキア属酵母由来の細胞を宿主細胞として、遺伝子組換えにより産生される遺伝子組換え血清アルブミン」である「遺伝子組換え動物血清アルブミン」と、「ピキア属酵母由来の細胞を宿主細胞として、遺伝子組換えにより産生される遺伝子組換え血清アルブミン」である点で共通すると認められる。
　したがって、両者は、　
　「コアとしてのヘモグロビンと、
　前記ヘモグロビンに架橋剤を介して結合されたシェルとしての遺伝子組換え血清アルブミンと、
を有し、
　前記遺伝子組換え血清アルブミンが、ピキア属酵母由来の細胞を宿主細胞として、遺伝子組換えにより産生される遺伝子組換え血清アルブミンである、ヘモグロビン−遺伝子組換え血清アルブミン複合体。」である点で一致し、以下の点で相違すると認められる。
（相違点１）
　遺伝子組換え血清アルブミンの由来が、本願発明では「ヒトを除く哺乳類動物」であって「動物がイヌ又はネコ」に特定され、また、「遺伝子組換え動物血清アルブミンの由来となる動物に用いられ」と記載され、複合体が由来動物に用いられることが特定されているのに対して、引用発明では遺伝子組換え血清アルブミンの由来がヒトであり、複合体はヒトに用いられる点。
（相違点２）
　遺伝子組換え血清アルブミンについて、本願発明では、
「（ａ）質量分析（ＭＡＬＤＩ−ＴＯＦＭＳ）により得られる分子量が、前記遺伝子組換え動物血清アルブミンと、血液由来の動物血清アルブミンとで同一であり、
　（ｂ）等電点電気泳動法により得られる等電点が、前記遺伝子組換え動物血清アルブミンと、血液由来の動物血清アルブミンとで同一であり、
　（ｃ）円偏光二色性スペクトル分析により得られるαへリックス含量が、前記遺伝子組換え動物血清アルブミンと、血液由来の動物血清アルブミンとで同一であり」と記載され、遺伝子組換え血清アルブミンが、血液由来の血清アルブミンと、質量分析による分子量、等電点電気泳動法による等電点、及び円偏光二色性スペクトル分析によるαへリックス含量において同一であることが特定されているのに対して、引用発明では特定されていない点。
（相違点３）
　複合体が有する組換え血清アルブミンの数を、本願発明では「平均して３つ有する」と特定しているのに対して、引用発明では「１個〜７個」である点。
４．判断
（相違点１）について
　引用文献４には、ヒトだけでなくウシのような哺乳動物の複合体を作成することや、複合体を動物の手術時の輸血代替物として使用することについても開示されているところ、イヌやネコは、ヒトやウシと同様に、手術時に輸血が必要となる場合があることは技術的に明らかであるから、引用発明において、「ピキア酵母を宿主とした組換えヒト血清アルブミン」に替えて、「ピキア酵母を宿主とした組換えイヌ血清アルブミン」や「ピキア酵母を宿主とした組換えネコ血清アルブミン」を調製し、これらを用いた複合体を作成すること、そうして作成された複合体をイヌやネコに用いることは当業者が容易になし得ることである。
（相違点２）について
　血清アルブミンは糖鎖修飾を持たないことが周知である（例えば引用文献３、９）から、血清アルブミンは、血液由来であっても組み換え由来であっても、分子量やアミノ酸配列に基づく立体構造、等電点などにおいて相違しないと考えられる。このことについては、本願明細書の＜遺伝子組換え動物血清アルブミンの評価＞の項にも、ピキア酵母を宿主とした組換えイヌ血清アルブミンは、血液由来のものと、質量分析による分子量、等電点電気泳動法による等電点、及び円偏光二色性スペクトル分析によるαへリックス含量において同一であることが記載されているとおりである。
　一方、上記（相違点１）について で検討したとおり、ピキア酵母を宿主とした組換えイヌ血清アルブミンや組換えネコ血清アルブミンを調製することは、当業者が容易になし得ることであるところ、相違点２に係る、血液由来の血清アルブミンと、質量分析による分子量、等電点電気泳動法による等電点、及び円偏光二色性スペクトル分析によるαへリックス含量において同一であることは、ピキア酵母を宿主とした組換えイヌ血清アルブミンや組換えネコ血清アルブミンであれば自ずと満足される性質であると認められる。
　したがって、相違点２は相違点１と同様に当業者が容易になし得ることである。
（相違点３）について
　引用文献４の実施例２には、ヘモグロビンにヒト血清アルブミンが１、２、３、４つ結合したヘテロクラスターを合成し、それぞれを単離したことが記載されており、引用発明において血清アルブミンの数を１、２、３、４つ有する複合体を合成し、そこから血清アルブミンが例えば３つ結合した複合体を単離して得ることは当業者が適宜なし得るといえ、血清アルブミンが３つ結合した複合体は、「平均して３つ有する」ものに該当する。
　ここで、引用文献４の実施例２に記載の複合体は、ヘモグロビンにヒトの血清アルブミンが結合したものであるが、イヌやネコなどの動物由来の血清アルブミンもヒト血清アルブミンと構造が類似するものであり（例えば引用文献８）、血清アルブミンが糖鎖修飾を持たないこと（例えば引用文献３、９）を考慮すると、ヒトの血清アルブミンと動物由来の血清アルブミンの間の構造の類似は、組み換え動物血清アルブミンの場合も同様であると考えられるから、ヘモグロビンに組み換え動物血清アルブミンを１、２、３、４つ結合した複合体を合成することができるといえる。　
　そうすると、上記（相違点１）について で検討したとおり、引用発明において、「ピキア酵母を宿主とした組換えヒト血清アルブミン」に替えて、「ピキア酵母を宿主とした組換えイヌ血清アルブミン」や「ピキア酵母を宿主とした組換えネコ血清アルブミン」を用いることは当業者が容易になし得ることであり、その際に、ヘモグロビンにイヌやネコの遺伝子組換え血清アルブミンが１、２、３、４つ結合した複合体を合成し、これらを単離して、イヌやネコの遺伝子組換え血清アルブミンが３つ結合したものを得ることも当業者が適宜なし得ることである。
　
　そして、本願発明において、引用文献４及び周知技術から予測できない効果が奏されたとも認められない。
５．審判請求人の主張について
　審判請求人は審判請求書において、本願発明（請求項２に係る発明、本願発明２）について概ね次の点を主張している。
　引用文献４には、単にアルブミン数が１〜４個の複合体を「合成し、単離した」ことが記載されているだけであり、「安全で大量生産可能」とするためにはどのような個数が最適かといったことも何ら記載も示唆もされていない。
　本願発明２のヘモグロビン−アルブミン複合体は、副作用が少なく、使用が容易であり、従って、「安全で大量生産可能な、ヘモグロビン−遺伝子組換え動物血清アルブミン複合体、人工血漿増量剤及び人工酸素運搬体を提供することができる」（本願明細書［００２３］）という有利な効果を有しており、当該効果は、本願発明２の複合体がアルブミンを「平均して３つ有する」という発明特定事項を備えるがために得られる格別な効果である。
　複合体中のアルブミンが平均して２つ以下と少ない場合には、複合体の血管透過性が上がるため、複合体を投与した際に複合体中のヘモグロビンが血管中の一酸化窒素（ＮＯ）に結合することにより血管収縮が起こり、血圧が上昇する等の副作用が起こる可能性が高まり、アルブミンが平均して４つ以上と多い場合には、粘度が高くなり、製品として使用しにくいものとなる。
　そこで、上記主張について検討する。
　本願明細書の実施例の項には、複合体が有するアルブミンの数に関して、実施例３に「ｒＣＳＡ／ＨｂＢｖ比は３．０となり、ＨｂＢｖにｒＣＳＡが
平均３つ結合した
平均３つ結合した
　むしろ、実施例４〜１１、実施例１３〜１６には、引用文献４の実施例と同様に、ヘモグロビンにアルブミンが１，２，３，４つ結合した複合体を合成してそれぞれを単離したことが記載されており、審判請求人が主張する「安全で大量生産可能」とするためにはどのような個数が最適かといったことが本願明細書に示されているとはいえない。
　したがって、審判請求人の主張は採用できない。
　なお、審判請求人が主張する「アルブミンが平均して２つ以下と少ない場合」や「アルブミンが平均して４つ以上と多い場合」の複合体の欠点については、本願明細書に記載された事項ではなく、また、何らかの具体的な証拠に基づくものでもないから採用できない。
　また、審判請求人は本願の請求項１に係る発明に関して、
「血清アルブミンの種類による還元化の違いについて、本願発明者らは、鋭意研究の結果、イヌ又はネコの血清アルブミンでは、システイン３４だけでなく、αヘリックス構造の安定化に重要なジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ結合）を形成している他のシステインも、ヒト血清アルブミンと比べて還元化剤により還元されやすく、上記ジスルフィド結合が切断されやすいという性質を見出しました。これは、本願発明者らにより初めて認識し得た知見です。システインの還元化にこのような違いが生じる原因としては、種による血清アルブミンの構造の違いが挙げられます。」、
「上記種による還元化の違いを鑑みて、本願では、イヌ及びネコの遺伝子組換え血清アルブミンに対して、還元化剤であるジチオスレイトール（ＤＴＴ）を０．５倍モル量加えて反応させています（本願明細書の段落［００８９］参照）。このＤＴＴ量を、例えば、引用文献４の段落［００４３］に記載のヒト血清アルブミンにおけるのと同じ２倍モル量にしてイヌ及びネコの遺伝子組換え血清アルブミンを還元化処理した場合には、システイン３４以外のシステインも多く還元されてジスルフィド結合が切断され、アルブミンの立体構造が破壊されてしまい、本願発明１のイヌ及びネコの遺伝子組換え血清アルブミンは得られません。
　より詳細には、イヌ、ネコ、及びヒトの血清アルブミンにＤＴＴを加えると、まずシステイン３４の酸化体（他の低分子メルカプト化合物とジスルフィド結合を形成している）が選択的に還元されます。更に過剰の還元剤を加えると、上記１７個のジスルフィド結合を形成しているシステインが徐々に還元されていきます。上述したように、イヌ、ネコ、及びヒトの血清アルブミンにおいて、１７個のジスルフィド結合の周辺の分子環境はそれぞれ異なるため、個々のジスルフィド結合の還元されやすさ（反応性）は相違します。」、
「従って、イヌ又はネコの遺伝子組換え血清アルブミンにおいては、システイン３４以外のシステインも還元化されて不安定な立体構造となったものが存在しないようにしつつ、引用文献４に記載のヒト血清アルブミンと同様の１００％に近い高メルカプト分率のものを安定して効率よく生産するのは困難であり、還元剤量を極めて微妙に調節する等の必要が生じます。本願発明１のメルカプト分率が６０％〜８０％であるイヌ又はネコの遺伝子組換え血清アルブミンは、こうした問題を解決すべく本願発明者が鋭意検討し、システイン３４のみが還元化されたイヌ又はネコの遺伝子組換え血清アルブミンの安定で効率的な生産と、高いメルカプト分率とのバランスを図った結果得られたものであり、それが、「安全で大量生産可能であるとともに血液由来の動物血清アルブミンと代替可能な、遺伝子組換え動物血清アルブミンを提供することができる」（本願明細書［００２３］）という本願の効果に繋がっています。」とも主張している。
　
　しかし、引用文献４には、架橋剤によりヘモグロビンと結合する血清アルブミンの部位がシステイン３４であり、血清アルブミンにおける還元型システイン３４の割合を約８０％〜１００％とすることが記載されているところ、この割合は請求項１に係る発明に特定される６０〜８０％と「８０％」の点で重複しており、もし、引用文献４に具体的に記載された反応条件では、システイン３４以外のシステインも還元されることでイヌやネコの遺伝子組換え血清アルブミンが不安定な立体構造となるなどして、該血清アルブミンがその機能を正常に保つことができなかったとしても、血清アルブミンとしての機能が正常に保持されていなければ複合体を人工血漿増量剤等として使用できないことは明らかであるから、当業者であれば還元反応の条件を検討することによりイヌやネコの遺伝子組換え血清アルブミンの機能を正常に保ったままで還元型システイン３４の割合を約８０％〜１００％とすることができるといえるから、上記審判請求人の主張も採用できない。
６．小括
　本願発明は引用文献４に記載された発明及び周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができない。
第４　むすび
　以上のとおり、本願の請求項２に係る発明は、特許法２９条２項の規定により特許を受けることができないから、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶されるべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。