【事件の表示】
　特願２０１６−５７０１７１「蛍光ベースの検出方法によるサンプル中の微生物を検出する方法」拒絶査定不服審判事件［平成２７年　８月２７日国際公開、ＷＯ２０１５／１２４３１５、平成２９年　３月１６日国内公表、特表２０１７−５０６９１２］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯、本願発明  
　本願は、平成２７年２月２０日（パリ条約による優先権主張　平成２６年２月２１日　欧州特許庁、２件）を国際出願日とする出願であり、令和１年８月１９日付けで拒絶査定がなされ、同年１２月２３日に拒絶査定不服の審判請求がなされると同時に手続補正書が提出されたものである。
　本願の請求項１〜１５に係る発明は、令和１年１２月２３日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜１５に記載されたものであり、そのうち請求項１０に係る発明（以下、「本願発明」という。）は次のとおりのものと認める。  
「【請求項１０】
　蛍光標識を含むオフレートの遅い修飾アプタマー（SOMAmer）であって、Staphylococcus aureus細胞に特異的なヌクレオチド配列を含み、配列番号１、配列番号２、配列番号３、配列番号４、配列番号５、配列番号６、配列番号７、配列番号８、配列番号９、配列番号１０、配列番号１１および配列番号１２からなる群から選択されるヌクレオチド配列またはそれに少なくとも９０％同一である配列を含むことを特徴とする、前記SOMAmer。」  
  なお、本願発明は、令和１年８月１９日付けでなされた拒絶査定時の特許請求の範囲（平成３１年４月８日付け手続補正書）の請求項１０に係る発明と同じである。
  
第２　原査定の理由  
　令和１年８月１９日付け拒絶査定は、この出願の請求項１〜１５に係る発明は、その出願の日前の外国語特許出願（特許法第１８４条の４第３項の規定により取り下げられたものとみなされたものを除く。）であって、その出願後に国際公開がされた下記１．の外国語特許出願の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲又は図面に記載された発明と同一であり、しかも、この出願の発明者がその出願前の外国語特許出願に係る上記の発明をした者と同一ではなく、またこの出願の時において、その出願人が上記外国語特許出願の出願人と同一でもないので、特許法第２９条の２の規定により、特許を受けることができない（同法第１８４条の１３参照）、という理由を含むものである。  
  
 （外国語特許出願）  
１．ＰＣＴ／ＵＳ２０１５／０１５９７９
（国際公開第２０１５／１２６７６９号、特表２０１７−５０７６６８号公報）
第３　当審の判断  
１．発明者及び出願人
　この出願の発明者（５名）は、その出願前の上記外国語特許出願に係る発明をした者（２名）と同一ではなく、またこの出願の時において、その出願人（２名）が上記外国語特許出願の出願人（１名）と同一でもない。
２．外国語特許出願明細書等の記載
　拒絶査定で引用文献１として引用された、本願優先日前の平成２６年２月１８日に第一の優先権（優先権主張番号61/940,955）を主張する外国語特許出願であって、その出願後に国際公開第２０１５／１２６７６９号として国際公開がされた、外国語特許出願の明細書、特許請求の範囲または図面（以下、「外国語特許出願明細書等」という。）には次の事項が記載されており、同様の事項が上記第一の優先権の書類にも記載されている。なお、外国語特許出願明細書等は英文であるから、国際公開第２０１５／１２６７６９号のパテントファミリーである特表２０１７−５０７６６８号公報の記載を翻訳文として用いる。また、下線は当審が付したものである。
 ア　「発明の概要
　［０００７］  
本開示は、精製した組換または天然タンパク質を用いる多重修飾ＤＮＡライブラリでのＳＥＬＥＸによる、いくつかの黄色ブドウ球菌（Ｓｔａｐｈｙｌｏｃｏｃｃｕｓ  ａｕｒｅｕｓ）細胞表面関連タンパク質に対する新規の遅いオフ速度の修飾アプタマー（ＳＯＭＡｍｅｒ）試薬の生成について記載する
　［０００８］  
本開示は試料中の微生物の有無の検出方法を記載し
ｃ）該混合物と第二アプタマーを接触させ、ここで該第二アプタマーは該微生物の該第一細胞表面タンパク質または第二細胞表面タンパク質に結合可能であり、及びｄ）アッセイを行って該第二アプタマーを検出し、ここで該第二アプタマーの検出は該微生物が該試料中に存在することを示し、該第二アプタマーの未検出は該微生物が該試料中に存在しないことを示す
　［０００９］  本開示はさらに試料中の微生物の有無の検出方法を提供し、該方法が、以下のことを含む：
　［００１０］  ａ）該試料を固体支持体に接触させ、ここで第一アプタマーは第一タグを介して該固体支持体に結合し、及びここで該第一アプタマーは微生物の第一細胞表面タンパク質に結合して複合体を形成可能であり；ｂ）該固体支持体を洗浄して該複合体に関して混合物を濃縮し、及び／または該固体支持体を洗浄して未結合材料を実質的に除去し；ｃ）該混合物を第二アプタマーと接触させ、ここで該第二アプタマーは該微生物の該第一細胞表面タンパク質または第二細胞表面タンパク質に結合可能であり、かつ第二タグを含み、及びｄ）アッセイを行って該第二アプタマーを検出し、ここで該第二アプタマーの検出は該微生物が該試料中に存在することを示し、該第二アプタマーの未検出は該微生物が該試料中に存在しないことを示す、こと。
　［００１１］  別の態様において、
該第一アプタマー及び該第二アプタマーの該少なくとも１つはさらに少なくとも１つのＣ−５修飾ピリミジンを含む
　［００１２］  別の態様において、該第二アプタマーは増幅可能である。関連の態様において、該第二アプタマーは酵素的増幅（例えばＰＣＲまたはｑＰＣＲによる）用テンプレートである。さらに別の関連の態様において、該第二アプタマーは、該第二アプタマーまたは該第二アプタマーの１以上の領域にハイブリダイズ可能なＰＣＲプライマーによって増幅される。
　［００１３］  別の態様において、該第
二アプタマーは第二タグを含み、ここで該第二タグは、染料、量子ドット、放射標識、ＰＣＲプライマー部位、電気化学官能基、及び酵素に加えて検出可能な酵素基質からなる群より選択される
　［００１４］  別の態様において、該第一タグは、ポリヌクレオチド、ポリペプチド、ペプチド核酸、ロックド核酸、オリゴ糖、多糖、抗体、アフィボディ、抗体模倣物、細胞受容体、リガンド、脂質、ビオチン、ポリヒスチジン、またはこれら構造物の断片もしくは誘導体のいずれかからなる群より選択される。
　［００１５］  別の態様において、固体支持体はビーズ及び基材からなる群より選択される。関連の態様において、該ビーズは、ポリマービーズ、アガロースビーズ、ポリスチレンビーズ、アクリルアミドビーズ、固体コアビーズ、多孔性ビーズ、常磁性ビーズ、ガラスビーズ、マイクロビーズ、及び制御細孔ビーズからなる群より選択される。さらに別の関連の態様において、該基材は、マイクロタイターウェル、シクロオレフィン共重合体基材、膜、プラスチック基材、ナイロン、ラングミュア−ブロジェット膜、ガラス、ゲルマニウム基材、シリコン基材、シリコンウェーハチップ、フロースルーチップ、ナノ粒子、ポリテトラフルオロエチレン基材、ポリスチレン基材、ヒ化ガリウム基材、金基材及び銀基材からなる群より選択される。
　［００１６］  別の態様において、該アッセイは、限定されないが、ＰＣＲ、ｑＰＣＲ、質量分析、配列決定ハイブリダイゼーション等を含む群より選択される。関連の態様において、該アッセイはＰＣＲ及びｑＰＣＲからなる群より選択される。
　［００１７］  別の態様において、該微生物は、限定されないが、細菌細胞、寄生虫及びウイルスを含む群より選択される。  
　［００１８］  別の態様において、該微生物は、細菌細胞である。関連の態様において、該細菌細胞は病原性である。さらに別の関連の態様において、該細菌細胞はブドウ球菌細胞である。別の関連の態様において、
該細菌細胞は黄色ブドウ球菌細胞である
　［００１９］  別の態様において、該第一細胞表面タンパク質及び該第二細胞表面タンパク質は同じタンパク質であるかまたは異なるタンパク質である。  
　［００２０］  別の態様において、該第一細胞表面タンパク質は細菌細胞表面タンパク質である。
　［００２１］  別の態様において、該第二細胞表面タンパク質は細菌細胞表面タンパク質である。  
　［００２２］  別の態様において、該第一細胞表面タンパク質はＳＰＡ、ＣｌｆＡ、ＣｌｆＢ、ＦｎｂＡ、ＦｎｂＢ、ＩｓｄＡ、ＩｓｄＢ、ＩｓｄＣ、ＩｓｄＨ及びＳａｓＤからなる群より選択される。関連の態様において、該第一細胞表面タンパク質はＳＰＡ及びＣｌｆＡからなる群より選択される。
　［００２３］  別の態様において、該第二細胞表面タンパク質は、ＳＰＡ、ＣｌｆＡ、ＣｌｆＢ、ＦｎｂＡ、ＦｎｂＢ、ＩｓｄＡ、ＩｓｄＢ、ＩｓｄＣ、ＩｓｄＨ及びＳａｓＤからなる群より選択される。関連の態様において、該第二細胞表面タンパク質はＳＰＡ及びＣｌｆＡからなる群より選択される。
　［００２４］  別の態様において、該第一アプタマーはＧＧＣＷＷＣＧＧＧＷＡＣＣＷＡＷＷＡＷＮＧＧＷＷＷＡＧＣＣ（Ｎ）ｎＧＷＣ（配列番号１４）の配列を有する核酸分子を含み、ここでＷがそれぞれの存在について独立してＣ−５修飾ピリミジン、Ｎが非修飾または修飾ヌクレオチドのいずれか、及びｎが０、１、２、３、４または５である。関連の態様において、ｎは２である。関連の態様において、該第一アプタマーの長さが少なくとも約３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９または５０個のヌクレオチドである。さらに別の関連の態様において、該第一アプタマーの長さが約３２〜約１００個のヌクレオチド（または３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、６８、６９、７０、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、７８、７９、８０、８１、８２、８３、８４、８５、８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９もしくは１００個のヌクレオチド）である。
　［００２５］  別の態様において、該第一アプタマーがＡＷＣＷＧＧＷＷＣ（Ｎ）ｎＡＷＣＷＧＧＷＷＷＷＷＡＡＧ（配列番号１５）の配列を有する核酸分子を含み、ここでＷがそれぞれの存在について独立して、Ｃ−５修飾ピリミジン、Ｎが非修飾または修飾ヌクレオチドのいずれか、及びｎが０、１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９または３０である。関連の態様において、ｎは５〜２０（または５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９もしくは２０）である。別の態様において、ｎは１０〜１８（または１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７もしくは１８）である。関連の態様において、ｎは約１６である。さらに別の関連の態様において、該第一アプタマーの長さが少なくとも約１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９または５０個のヌクレオチドである。
 　［００２６］  別の態様において、該第一アプタマーの長さが約１８〜約１００個のヌクレオチド（または１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、６８、６９、７０、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、７８、７９、８０、８１、８２、８３、８４、８５、８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９もしくは１００個のヌクレオチド）である。
　［００２７］  別の態様において、該第一アプタマーが配列番号１〜８及び１０〜１２からなる群より選択される配列を有する核酸分子を含み、ここでＷがＣ−５修飾ピリミジンである。
　［００２８］  別の態様において、該第二アプタマーがＧＧＣＷＷＣＧＧＧＷＡＣＣＷＡＷＷＡＷＮＧＧＷＷＷＡＧＣＣ（Ｎ）ｎＧＷＣ（配列番号１４）の配列を有する核酸分子を含み、ここでＷがそれぞれの存在について独立して、Ｃ−５修飾ピリミジン、Ｎが非修飾または修飾ヌクレオチドのいずれか、及びｎが０、１、２、３、４、または５である。関連の態様において、ｎは２である。関連の態様において、該第二アプタマーの長さが少なくとも約３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９または５０個のヌクレオチドである。さらに別の関連の態様において、該第二アプタマーの長さが約３２〜約１００個のヌクレオチド（または３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、６８、６９、７０、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、７８、７９、８０、８１、８２、８３、８４、８５、８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９もしくは１００個のヌクレオチド）である。
　［００２９］  別の態様において、該第二アプタマーがＡＷＣＷＧＧＷＷＣ（Ｎ）ｎＡＷＣＷＧＧＷＷＷＷＷＡＡＧ（配列番号１５）の配列を有する核酸分子を含み、ここでＷが、それぞれの存在について独立して、Ｃ−５修飾ピリミジン、Ｎが非修飾または修飾ヌクレオチドのいずれか、及びｎが０、１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９または３０である。関連の態様において、ｎは５〜２０（または５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９もしくは２０）である。別の態様において、ｎは１０〜１８（または１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７もしくは１８）である。関連の態様において、ｎは約１６である。
　［００３０］  別の態様において、該第二アプタマーの長さが少なくとも約１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９または５０個のヌクレオチドである。
　［００３１］  別の態様において、該第二アプタマーの長さが約１８〜約１００個のヌクレオチド（または長さが１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、６８、６９、７０、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、７８、７９、８０、８１、８２、８３、８４、８５、８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９もしくは１００個のヌクレオチド）である。
　［００３２］  別の態様において、
該第二アプタマーが配列番号１〜８及び１０〜１２からなる群より選択される配列を有する核酸分子を含み、ここでＷがＣ−５修飾ピリミジンである
イ　「［００９４］  本発明の１つの目的は、タンパク質シグナルをアプタマーシグナルに変換することである。その結果として、収集／検出されたアプタマーの量は、結合した標的分子量及び試料中の標的分子量の指標となり、またそれらに直接比例し得る。第２分配またはキャッチの後に、第二固体支持体からアプタマー−標的親和性またはアプタマー−標的共有結合複合体を溶出させることなく、多くの検出スキームを用いることができる。以下の検出法の実施形態に加えて、他の検出法が当業者に既知である。
  ［００９５］  
多くの検出法は、検出の前にアプタマーに取り込まれる明示的な標識を必要とする。これらの実施形態において、核酸合成のための標準技術を用いて、合成中または合成後のいずれかに、例えば、蛍光色素または化学発光色素等の標識をアプタマー内に取り込むことができる
　［００９６］　例えば、アプタマーは、試験試料と接触させる前に、上述のように３２Ｐ等の放射性同位元素で標識してもよい。４つの基本的アッセイ、及び上述のようなそのバリエーションのうちのいずれか１つを利用して、アッセイ終了時に第二固体支持体上の放射活性を定量するだけで、アプタマーを検出し得る。放射活性のカウントは、元の試験試料中の標的の量に正比例する。同様に、試験試料と接触させる前に、アプタマーを上述のように蛍光色素で標識すると、第二固体支持体上で直接、単純な蛍光読み取りが可能となる。同様に、アプタマーの溶出を必要とせずに、第二固体支持体からの直接的な読み取りのために、化学発光標識または量子ドットを利用することができる。」
ウ　「［００１０７］  
ＳＯＭＡｍｅｒ：ＳＯＭＡｍｅｒ（またはＳＯＭＡｍｅｒ試薬）という用語は、本明細書で用いる際、そのオフ速度の特徴が改良されているアプタマーを指す。ＳＯＭＡｍｅｒ試薬は、あるいは、遅いオフ速度の（Ｓｌｏｗ  Ｏｆｆ−Ｒａｔｅ）修飾アプタマーとも称され
エ　「［００１６０］  
ＳＯＭＡｍｅｒ（遅いオフ速度の修飾アプタマー）試薬は、一本鎖ＤＮＡ（ｓｓＤＮＡ）からできており、アミノ酸側鎖の模倣物を備えるその５−プライム位置にて修飾されたピリミジン残基を含有し、またきわめて遅い（長い（３０分超））解離速度を有する
実質的にはあらゆるタンパク質をＳＥＬＥＸ（指数的濃縮によるリガンドの系統進化法）に用いて、キネティックチャレンジ（ｋｉｎｅｔｉｃ  ｃｈａｌｌｅｎｇｅ）、分配（ｐａｒｔｉｔｉｏｎｉｎｇ）、及び修飾ｓｓＤＮＡのランダムライブラリからの増幅を用いた選択を複数回行うことにより、特異的な高親和性アプタマーを生成可能である
  ［００１６１］  
遅いオフ速度の修飾アプタマー（ＳＯＭＡｍｅｒ試薬）試薬を、精製組み換えまたは天然タンパク質を使用する多重修飾ＤＮＡライブラリでのＳＥＬＥＸによって、いくつかの黄色ブドウ球菌細胞表面関連タンパク質に対して生成した
蛍光標識したＳｐＡアプタマーも、フローサイトメトリーにおけるその直接的検出剤としての有用性が実証された
オ　「実施例
  実施例１：
黄色ブドウ球菌タンパク質に結合特異性を有するアプタマーの選択及び同定
  ［００２０８］  本実施例では、以下の１０個の黄色ブドウ球菌表面関連タンパク質：ＳｐＡ、ＣｌｆＡ、ＣｌｆＢ、ＦｎｂＡ、ＦｎｂＢ、ＳａｓＤ、ＩｓｄＡ、ＩｓｄＢ、ＩｓｄＣ及びＩｓｄＨに結合特異性を有するアプタマーの選択及び産生のための代表的な方法を提供する。
  黄色ブドウ球菌標的の精製
　［００２０９］  所望の標的または標的ドメインをコードする遺伝子の当該部分を黄色ブドウ球菌ＮＲＳ３８４（ＵＳＡ３００）ゲノムＤＮＡからプライマーを用いてＰＣＲ増幅し、ｐＣＲ−Ｓｃｒｉｐｔ  ＳＫ＋（ストラタジーン）にクローニングした。ｃｌｆＡ、ｃｌｆＢ、ｆｎｂＡ、ｓａｓＤ、ｉｓｄＡ、ｉｓｄＢ、ｉｓｄＣ、及びｉｓｄＨ遺伝子を、ＢａｍＨＩ−ＳａｃＩカセットとしてアミノ末端Ｓｔｒｅｐ−ｔａｇ及びカルボキシ末端Ｈｉｓ１０−ｔａｇを擁する発現ベクターｐＥＴ−５１ｂ（ＥＭＤ−ノバジェン）に移した。標的の１つ、ｆｎｂＢは、ＮｄｅＩ−ＢａｍＨＩ断片としてアミノ末端Ｈｉｓ１０−ｔａｇを擁するｐＥＴ−１４ｂ（ＥＭＤ−ノバジェン）にクローニングした。プラスミドの配列決定を行い、クローニングしたＤＮＡ断片と、Ｈｉｓ−ｔａｇ及びＳｔｒｅｐ  ｔａｇについてベクターがコードする配列との遺伝子同一性及び適切な遺伝子融合を検証した。
  ［００２１０］  組換タンパク質は、大腸菌ＢＬ２１（ＤＥ３）またはＢＬ２１（ＤＥ３）／ｐＬｙｓＥ（ＥＭＤ/ノバジェン）にて過剰発現させた。可溶性タンパク質の最適な発現のための条件として、増殖温度（２５〜３７℃）及び誘導時間（４〜１５時間）を最適化した。０．１〜０．８  ｌの培養物からの細胞を１０ｍｌのＢｕｇＢｕｓｔｅｒ/Ｂｅｎｚｏｎａｓｅ試薬（ＥＭＤミリポア）を用いて溶解した。Ｎｉ−ＮＴＡアガロース及びＳｔｒｅｐ・Ｔａｃｔｉｎ（登録商標）、Ｓｕｐｅｒｆｌｏｗ（商標）アガロース（ＥＭＤミリポア）上での連続親和性クロマトグラフィーによって組換え体、Ｈｉｓ１０/Ｓｔｒｅｐ標識したタンパク質を、可溶性画分から精製した。天然ブドウ球菌タンパク質Ａは、ＶＷＲから購入し、ＮＨＳ−ＰＥＧ４−ビオチン（ピアスバイオテクノロジー）でビオチン化した。タンパク質濃度は、Ｑｕｉｃｋ  Ｓｔａｒｔ  Ｂｒａｄｆｏｒｄタンパク質アッセイキット（バイオラッド）を用いて測定した。
  ［００２１１］  大腸菌にて過剰発現させたところ、１０個全ての組換え黄色ブドウ球菌細胞表面タンパク質が可溶性画分に見られた。Ｎｉ−ＮＴＡアガロース及びＳｔｒｅｐｔａｃｔｉｎ  Ｓｅｐｈａｒｏｓｅ上の連続親和性クロマトグラフィーにより０．１〜１．５ｍｇの各タンパク質が９５％超の純度で生じた（図３を参照）。
  アプタマー選択
　［００２１２］ 
 ５−（Ｎ−ベンジルカルボキシアミド）−ｄＵ（ＢｎｄＵ）、５−（Ｎ−ナフチルメチルカルボキシアミド）−ｄＵ（ＮａｐｄＵ）、及び５−（Ｎ−トリプタミノカルボキシアミド）−ｄＵ（ＴｒｐｄＵ）を有する別個のライブラリを、黄色ブドウ球菌タンパク質を用いるＳＥＬＥＸに使用した
  ［００２１３］  ラウンド３〜８における選択ＤＮＡのＤＮＡ再会合キネティック分析（Ｃ０ｔ）を、後のラウンドにおける配列収束評価に使用したところ、いくつかの配列または配列ファミリーの存在度の増加が示された。溶液結合放射能分析試験（下記を参照）において良好な親和性（Ｋｄ≦１０ｎｍｏｌ  ｌ−１）を示したアプタマープールをクローニングし、１プールにつき４８個のクローンの配列を決定した。最高１２個の個別アプタマーを配列パターン並びに多様性に基づいて選び、さらに特性評価のため酵素的に調製した。
  ［００２１４］  合成アプタマーを標準的なホスホラミダイト法により１μｍｏｌスケールで４８〜５０マー（ｍｅｒ）にて調製し、ＨＰＬＣ精製を行った。アプタマーは５’ビオチン−ｄＡまたは５’フルオレセイン−ビオチン−ｄＡ、及び３’〜５’エキソヌクレアーゼに対する安定性を高めるため、３’末端（３’ｉｄＴ）に逆方向ｄＴヌクレオチドを含有させた。
  ［００２１５］  これらタンパク質でのＳＥＬＥＸを、３つの別々のｓｓＤＮＡライブラリを用いて８ラウンド行い、またＣ０ｔ再会合キネティックによって、配列複雑性の低減が示された。プール親和性アッセイによって、ｓｓＤＮＡ  Ｃ−５修飾ヌクレオチド、ＢｎｄＵ、ＮａｐｄＵ、またはＴｒｐｄＵで得られた合計２２個のプールについて、０．１３〜８．９０ｎｍｏｌ  ｌ−１の範囲のプール親和性を有するアプタマーの選択に成功したことが確認された。黄色ブドウ球菌細胞への特異的結合は観察されたが、表皮ブドウ球菌、スタフィロコッカス・ヘモリチカス、化膿性連鎖球菌、大便連鎖球菌、大腸菌、または緑膿菌への特異的結合は観察されなかった。
  ［００２１６］  各プールから４８個のクローンについて決定した配列のアライメントにより、共通配列パターンを有する多コピークローン及びファミリーが示された。
代表的なクローンを親和性アッセイにてスクリーニングにかけたところ、アプタマーのＫｄは０．０３〜２．１７ｎｍｏｌ  ｌ−１の範囲であった（表１）
表１
［００２１７］  
表１のアプタマーの長さは、通常、３９〜４０個のヌクレオチドであり、Ｃ−５修飾ピリミジン（例えば、ＢｎｄＵ、ＴｒｐｄＵまたはＮａｐｄＵ）を含む
  ［００２１８］  
ＳＰＡタンパク質及び別個にＣｌｆＡタンパク質を標的とする選択したクローンのヌクレオチド配列を下表２にあるように同定する
表２
  
＊ 
は、ＳＰＡタンパク質を標的とする配列中のヌクレオチド「Ｗ（下線付き）」がＣ−５修飾ヌクレオチド（特にＮａｐｄＵ）であることを示す
  
+ は、ＣｌｆＡタンパク質を標的とする配列中のヌクレオチド「Ｗ（下線付き）」がＣ−５修飾ヌクレオチド（特にＢｎｄＵ）であることを示す
３．先願明細書発明
　外国語特許出願明細書等には、第一、第二アプタマーを用いて試料中の微生物の有無の検出方法において、検出される微生物が黄色ブドウ球菌であること、使用される第二アプタマーがＣ−５修飾ピリミジンと染料からなる第二タグを含むこと、第二アプタマーが配列番号１〜８及び１０〜１２から選択されるヌクレオチド配列を有する核酸分子であること（上記ア）が記載され、さらに、ＳＥＬＥＸにより、黄色ブドウ球菌タンパク質に結合特異性を有する配列番号１〜８及び１０〜１２として示されるヌクレオチド配列を有するアプタマーが選択及び同定されたこと（実施例１、表２）が記載されていると認められる。
　そうすると、外国語特許出願明細書等には次の発明（以下、「先願明細書発明」という。）が記載されていると認められる。
　「試料中の黄色ブドウ球菌（Staphylococcus aureus）の検出において第二アプタマーとして使用されるアプタマーであって、アプタマーはＣ−５修飾ピリミジンを含み、第二タグを含み、ＳＥＬＥＸで選択及び同定されたものであり、黄色ブドウ球菌タンパク質に結合特異性を有し、表２に配列番号１〜８及び１０〜１２として示されるヌクレオチド配列を有する核酸分子から選ばれる、アプタマー。」
４．対比
　本願発明において、アプタマーが配列番号３のヌクレオチド配列である場合と、先願明細書発明において、アプタマーが表２に配列番号２として示されるヌクレオチド配列である場合の発明を対比する。
　外国語特許出願明細書等の「ＳＯＭＡｍｅｒ（遅いオフ速度の修飾アプタマー）試薬は、一本鎖ＤＮＡ（ｓｓＤＮＡ）からできており、アミノ酸側鎖の模倣物を備えるその５−プライム位置にて修飾されたピリミジン残基を含有し、またきわめて遅い（長い（３０分超））解離速度を有する」、「遅いオフ速度の修飾アプタマー（ＳＯＭＡｍｅｒ試薬）試薬を、精製組み換えまたは天然タンパク質を使用する多重修飾ＤＮＡライブラリでのＳＥＬＥＸによって、いくつかの黄色ブドウ球菌細胞表面関連タンパク質に対して生成した。」（上記エ）の記載から、引用発明のＣ−５修飾ピリミジンを含み、ＳＥＬＥＸで選択及び同定されたものであるアプタマーは、本願発明にいう「オフレートの遅い修飾アプタマー（SOMAmer）」に該当すると認められる。
　また、先願明細書発明の配列番号２のヌクレオチド配列［ＷＣＧＧＣＷＷＣＧＧＧＷＡＣＣＷＡＷＷＡＷＣＧＧＷＷＷＡＧＣＣＣＡＧＷＣＡＧＡＡ］（ＷはＣ−５修飾ヌクレオチド）は、本願発明の配列番号３のヌクレオチド配列［ＴＣＧＧＣＴＴＣＧＧＧＴＡＣＣＴＡＴＴＡＴＣＧＧＴＴＴＡＧＣＣＣＡＧＴＣＡＧＡＡ］（ＴはＣ−５修飾ピリミジン）と同じであると認められる。
　さらに、引用発明の「第二タグ」は、本願発明の「蛍光標識」と「標識」である点で共通する。
　したがって、両者は、
　「標識を含むオフレートの遅い修飾アプタマー（SOMAmer）であって、Staphylococcus aureus細胞に特異的なヌクレオチド配列を含み、配列番号２のヌクレオチド配列またはそれに少なくとも９０％同一である配列を含むことを特徴とする、前記SOMAmer。」
である点で一致し、次の点で一応相違すると認められる。
（一応の相違点）
　アプタマーが含む標識が、本願発明では蛍光標識であるのに対して、先願明細書発明では「第二タグ」である点。
　
５．判断
（一応の相違点）について
　先願明細書発明における「第二タグ」は、染料、量子ドット、放射標識、ＰＣＲプライマー部位、電気化学官能基、及び酵素に加えて検出可能な酵素基質からなる群より選択されるものであり（［００１３］）、蛍光色素は染料に該当するものであるところ、外国語特許出願明細書等には「多くの検出法は、検出の前にアプタマーに取り込まれる明示的な標識を必要とする。これらの実施形態において、核酸合成のための標準技術を用いて、合成中または合成後のいずれかに、例えば、蛍光色素または化学発光色素等の標識をアプタマー内に取り込むことができる。」（上記イ）、「蛍光標識したＳｐＡアプタマーも、フローサイトメトリーにおけるその直接的検出剤としての有用性が実証された。」（上記エ）と記載されており、アプタマーを蛍光標識することが記載されているから、先願明細書発明における「第二タグ」としての蛍光標識は外国語特許出願明細書等に記載されているに等しい事項である。
（本願発明に特定される他のヌクレオチド配列について）
　外国語特許出願明細書等の表２の記載からみて、先願明細書発明の配列番号１、３〜８、１０〜１２のヌクレオチド配列は、本願発明の配列番号２、４〜９、１０〜１２のヌクレオチド配列と同じであり、また、表１に標的タンパク質ＳＰＡのクローン番号4531-56として示されるアプタマーは、本願発明の配列番号１（本願明細書の表３に標的：ＳｐＡ、Seq   no：4534-56として示されている。）のヌクレオチド配列のアプタマーと同じものであると認められる。
６．審判請求人の主張について
　審判請求人は審判請求書において請求項１０に係る発明について、以下の点を主張している。
　「請求項１０，１１に記載のＳＯＭＡｍｅｒの構成要件（例えば、ＳＯＭＡｍｅｒが具体的なヌクレオチド配列を含むこと、当該配列がＳ．ａｕｒｅｕｓ細胞に特異的であること、および、ＳＯＭＡｍｅｒが蛍光標識を含むこと）がそれぞれ、引用文献１に記載されているとしても、引用文献１には、これらの構成要件の各々が全体として必須要件として記載されておらず（例えば、ＳＯＭＡｍｅｒに含まれるヌクレオチド配列は全てＳ．ａｕｒｅｕｓ細胞に特異的とすべきことや、請求項１０または１１に係る１つの発明とすることは示唆されていない）、その構成要件全体としての効果（段落番号００８５を参照）も教示されていませんので、本願発明のＳＯＭＡｍｅｒは、発明全体として引用文献１に開示されていません。」
　しかし、上記４．のとおり、外国語特許出願明細書等には、ＳＯＭＡｍｅｒの具体的なヌクレオチド配列や、当該配列がＳ．ａｕｒｅｕｓ細胞に特異的であることが記載され、ＳＯＭＡｍｅｒが標識を含むことも記載されている。また、上記５．のとおり、ＳＯＭＡｍｅｒを蛍光標識することも、外国語特許出願明細書等に記載されているに等しいといえる。
　審判請求人は本願明細書の段落００８５に記載される
　「この実験は、S.aureusのフローサイトメトリーによる検出に対する本発明に係るSOMAmerの遅いオフレート特性の利点を証明する：高い結合／検出効率は、極めて短い時間枠内で、より低い試薬濃度で達成され得る。」という効果が外国語特許出願明細書に開示されていないと主張しているが、先願明細書発明は、本願発明と同じく「オフレートの遅い修飾アプタマー（SOMAmer）」に関するものであるから、審判請求人の主張する効果は本願発明においてのみ奏されるものではなく、先願明細書発明でも奏される効果であるといえる。
　なお、審判請求人が提出した令和２年９月１４日付け上申書には、「令和１年１２月２３日付審判請求書において主張したとおり、原審における拒絶理由は全て解消されましたので、原査定を取り消す、本願は特許するものとする、との審決を賜るものと確信しますが、前置審査官殿による前置報告がなされたこともあり、審判合議体において、万が一、本願発明の特許性につきなお疑義が払しょくできないとされる場合には、本審判請求人は、さらなる補正の用意もあることから、合議体による拒絶理由通知に基づく補正の機会を与えていただき、また必要に応じその前後において合議体との面接の機会を頂戴したく、ここに希求する次第であります。」と記載されているが、合議体は本願に係る発明の内容を十分に理解でき、また、審判請求人から具体的な補正案などが提示されている訳でもないから、新たに拒絶理由を通知することはしない。
７．小括 
　したがって、本願発明は、その出願の日前の外国語特許出願であって、その出願後に国際公開がされた外国語特許出願の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲又は図面に記載された発明と同一であり、しかも、この出願の発明者がその出願前の外国語特許出願に係る上記の発明をした者と同一ではなく、またこの出願の時において、その出願人が上記外国語特許出願の出願人と同一でもないので、特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができない。
  
  
 第４　むすび  
　以上のとおり、この出願の請求項１０に係る発明は特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明について言及するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。  
 　よって、結論のとおり審決する。