【手続補正書】
【提出日】平成19年12月12日(2007.12.12)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
種々の血管内皮成長因子受容体結合プロフィールを有する二つまたはそれ以上の天然脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドに由来する複数のペプチドサブユニットを含むキメラポリペプチド、すなわち、一つの天然血管内皮成長因子ポリペプチドの少なくとも一つの受容体に結合し、および、天然成長因子ポリペプチドと異なる受容体結合プロフィールを有する、ことを特徴とするキメラポリペプチド。
【請求項２】
天然成長因子ポリペプチドが、血管内皮成長因子Ａ、血管内皮成長因子Ｂ、血管内皮成長因子Ｃ、血管内皮成長因子Ｄ、血管内皮成長因子Ｅ、血小板由来成長因子Ａ、血小板由来成長因子Ｂおよび胎盤成長因子からなるグループから選択される請求項１に記載のキメラポリペプチド。
【請求項３】
式：ＮＨ２-Ｘ１-Ｘ２-Ｘ３-Ｘ４-Ｘ５-Ｘ６-Ｘ７-Ｘ８-Ｘ９-ＣＯＯＨ
［式中、Ｘ１は、配列番号：１２８のアミノ酸３〜１１、および、配列番号：１３７のアミノ酸３〜１１からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ２は、配列番号：１２９および１３８からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ３は、配列番号：１３０および１３９からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ４は、配列番号：１３１および１４０からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ５は、配列番号：１３２および１４１からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ６は、配列番号：１３３および１４２からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ７は、配列番号：１３４および１４３からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ８は、配列番号：１３５および１４４からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ９は、配列番号：１３６および１４５からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
ＮＨ２-Ｘ１-Ｘ２-Ｘ３-Ｘ４-Ｘ５-Ｘ６-Ｘ７-Ｘ８-Ｘ９-ＣＯＯＨは、配列番号：２のアミノ酸３４〜１３５、または、配列番号：２２のアミノ酸１１２〜２１６と同じではなく］
で示されるアミノ酸配列の少なくとも９５％と同一であるアミノ酸配列を含み、および
ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択される少なくとも一つの受容体に結合する、請求項１または２に記載のポリペプチド。
【請求項４】
式：ＮＨ２-Ｘ１-Ｘ２-Ｘ３-Ｘ４-Ｘ５-Ｘ６-Ｘ７-Ｘ８-Ｘ９-ＣＯＯＨ
［式中、Ｘ１は、配列番号：１２８のアミノ酸３〜１１、および、配列番号：１３７のアミノ酸３〜１１からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ２は、配列番号：１２９および１３８からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ３は、配列番号：１３０および１３９からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ４は、配列番号：１３１および１４０からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ５は、配列番号：１３２および１４１からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ６は、配列番号：１３３および１４２からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ７は、配列番号：１３４および１４３からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ８は、配列番号：１３５および１４４からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
Ｘ９は、配列番号：１３６および１４５からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；
ＮＨ２-Ｘ１-Ｘ２-Ｘ３-Ｘ４-Ｘ５-Ｘ６-Ｘ７-Ｘ８-Ｘ９-ＣＯＯＨは、配列番号：２のアミノ酸３４〜１３５、または、配列番号：２２のアミノ酸１１２〜２１６と同じではなく］
で示されるアミノ酸配列の少なくとも９５％と同一であるアミノ酸配列を含み、および
ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択される少なくとも一つの受容体に結合する、ことを特徴とする非天然ポリペプチド。
【請求項５】
式 ＮＨ２-Ｘ１-Ｘ２-Ｘ３-Ｘ４-Ｘ５-Ｘ６-Ｘ７-Ｘ８-Ｘ９-ＣＯＯＨ のアミノ酸配列に結合したシグナルペプチドアミノ酸配列をさらに含む請求項１乃至４のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項６】
式 ＮＨ２-Ｘ１-Ｘ２-Ｘ３-Ｘ４-Ｘ５-Ｘ６-Ｘ７-Ｘ８-Ｘ９-ＣＯＯＨ のアミノ酸配列に結合したタグアミノ酸配列をさらに含む請求項１乃至５のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項７】
配列番号：５１のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：５９のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：６３のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：６７のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：７１のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：７５のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：７７のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１５３のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１５５のアミノ酸１〜１０５、
配列番号：１５７のアミノ酸１〜１０５、
配列番号：１５９のアミノ酸１〜１０５、
配列番号：１６１のアミノ酸１〜１０３、
配列番号：１６３のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：１６５のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１６７のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１６９のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１７１のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１７３のアミノ酸１〜１０４、および、
配列番号：１７５のアミノ酸１〜１０４、からなるグループから選択されたアミノ酸を含む請求項１乃至６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項８】
ＶＥＧＦＲ-３に結合し、かつ、Ｘ４が、配列番号：１４０に記載のアミノ酸配列を含む請求項１乃至６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項９】
Ｘ５が、配列番号：１４１に記載のアミノ酸配列を含む請求項８に記載のポリペプチド。
【請求項１０】
Ｘ８が、配列番号：１４４に記載のアミノ酸配列を含む請求項８または９に記載のポリペプチド。
【請求項１１】
ＶＥＧＦＲ-１に結合し、かつ、Ｘ２が、配列番号：１４０に記載のアミノ酸配列を含む請求項１乃至６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項１２】
Ｘ７が、配列番号：１３４に記載のアミノ酸配列を含む請求項１１に記載のポリペプチド。
【請求項１３】
ＶＥＧＦＲ-３に結合し、かつ、Ｘ４が、配列番号：１４０に記載のアミノ酸配列を含む請求項１１または１２に記載のポリペプチド。
【請求項１４】
Ｘ５が、配列番号：１４１に記載のアミノ酸配列を含む請求項１３に記載のポリペプチド。
【請求項１５】
Ｘ８が、配列番号：１４４に記載のアミノ酸配列を含む請求項１４に記載のポリペプチド。
【請求項１６】
ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択される一つの受容体に結合する請求項１乃至６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項１７】
ヒトＶＥＧＦＲ-１、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３には結合するが、ヒトＶＥＧＦＲ-２には結合しない請求項１乃至６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項１８】
ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３に結合する請求項１乃至６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項１９】
アミノ末端メチオニン残基をさらに含む請求項１乃至１８のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項２０】
プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃシグナルペプチド、プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃアミノ末端ペプチド、および、プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃカルボキシ末端プロペプチドからなるグループから選択される一つまたはそれ以上のアミノ酸配列をさらに含む請求項１乃至１９のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項２１】
式：ＸＮ-Ｖ/ＰＨＤ-ＸＣ
［式中、ＸＮが、配列番号：２のアミノ酸１〜３４、配列番号：２２のアミノ酸１〜１１１、配列番号：１４７のアミノ酸１〜３４、または、これらの断片を含み、
Ｖ/ＰＨＤが、請求項１乃至１９のいずれかに記載のポリペプチドであり、
ＸＣが、配列番号：２のアミノ酸１３６〜１９１、配列番号：２２のアミノ酸２１７〜４１９、配列番号：１４７のアミノ酸１３６〜２３２、または、これらの断片を含み、および、
ＸＮおよびＸＣが、天然のヒトＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃ前駆体タンパク質または天然のヒトＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃアイソフォームのアミノ酸配列と同一である］で表される、ことを特徴とするポリペプチド。
【請求項２２】
配列番号：２のアミノ酸１３６〜１９１、配列番号：２２のアミノ酸２１７〜４１９、配列番号：１４７のアミノ酸１３６〜２３２、および、これらの断片からなるグループから選択されるアミノ酸配列をさらに含む請求項１乃至１９のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項２３】
配列番号：５１のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：６３のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：７１のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１５３のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１６１のアミノ酸１〜１０３、
配列番号：１６３のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：１６５のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１６７のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１７３のアミノ酸１〜１０４、および、
配列番号：１７５のアミノ酸１〜１０４、からなるグループから選択されたアミノ酸配列の少なくとも９５％と同一であるアミノ酸配列を含み、および
ヒト血管内皮成長因子受容体ＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２、および、ＶＥＧＦＲ-３に結合する、ことを特徴とするポリペプチド。
【請求項２４】
配列番号：５１のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：６３のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：７１のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１５３のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１６１のアミノ酸１〜１０３、
配列番号：１６３のアミノ酸１〜１０２、
配列番号：１６５のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１６７のアミノ酸１〜１０４、
配列番号：１７３のアミノ酸１〜１０４、および、
配列番号：１７５のアミノ酸１〜１０４、からなるグループから選択されたアミノ酸配列を含む請求項２３に記載のポリペプチド。
【請求項２５】
ペプチド配列ＴＮＴＦＸｎＰ[Ｘｎは１つ〜７つのアミノ酸を含む］を含み、かつＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃ媒介活性化を阻害する、ことを特徴とするポリペプチド。
【請求項２６】
Ｘｎが、３つのアミノ酸を含む請求項２３に記載のポリペプチド。
【請求項２７】
配列番号：１２０５に記載のヒトＶＥＧＦ-Ｃペプチド配列ＥＦＧＶＡＴＮＴＦＦＫＰＰＣＶＳＶＹＲＣＧ、または、その断片または変異体を含み、かつＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃ媒介活性化を阻害する、ことを特徴とするポリペプチド。
【請求項２８】
請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含むポリヌクレオチド。
【請求項２９】
式：５'-Ｎ１-Ｎ２-Ｎ３-Ｎ４-Ｎ５-Ｎ６-Ｎ７-Ｎ８-Ｎ９-３'
［式中、Ｎ１は、配列番号：３のヌクレオチド７〜３４および配列番号：２３のヌクレオチド７〜３４からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ２は、配列番号：４のヌクレオチド１〜３２および配列番号：２４のヌクレオチド１〜３５からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ３は、配列番号：５のヌクレオチド１〜３１および配列番号：２５のヌクレオチド１〜３１からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ４は、配列番号：６のヌクレオチド１０〜３３および配列番号：２６のヌクレオチド１０〜３３からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ５は、配列番号：７のヌクレオチド１〜３７および配列番号：２７のヌクレオチド１〜３７からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ６は、配列番号：８のヌクレオチド３〜２８および配列番号：２８のヌクレオチド３〜２８からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ７は、配列番号：９のヌクレオチド１〜４６および配列番号：２９のヌクレオチド１〜４６からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；
Ｎ８は、配列番号：１０のヌクレオチド１〜４３および配列番号：３０のヌクレオチド１〜４９からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含み；および、
Ｎ９は、配列番号：１１のヌクレオチド１〜３９および配列番号：３１のヌクレオチド１〜３９からなるグループから選択されたヌクレオチド配列を含む]で示され、
かつ、ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択された少なくとも一つの受容体に結合する請求項２８に記載のポリヌクレオチド。
【請求項３０】
請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチドを含む発現ベクター。
【請求項３１】
請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチドで形質転換または発現した宿主細胞。
【請求項３２】
請求項３０に記載のベクターで形質転換または発現した宿主細胞。
【請求項３３】
請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチドによってコードされたポリペプチドを発現する請求項３１に記載の宿主細胞。
【請求項３４】
請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３０に記載のベクターからなるグループから選択される成分を薬学的に許容される担体内に含む組成物。
【請求項３５】
内皮細胞の増殖に起因する疾患または障害の治療用薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項３６】
哺乳動物の内皮細胞または哺乳動物の内皮前駆細胞の成長を調節する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項３７】
哺乳動物の造血前駆細胞の成長を調節する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項３８】
哺乳動物の内皮細胞の成長を調節する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項３９】
ＶＥＧＦＲ-１を選択的に刺激して哺乳動物を治療する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項４０】
ＶＥＧＦＲ-３を選択的に刺激して哺乳動物を治療する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項４１】
リンパ水腫が関与する症状を緩和する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項４２】
哺乳動物の骨髄造血を調節する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項４３】
ＣＤ３４++前駆細胞の成長を調節する薬剤を製造するための請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチド、請求項２８または２９に記載のポリヌクレオチド、および、請求項３４に記載の組成物の使用。
【請求項４４】
哺乳動物内皮細胞または哺乳動物内皮前駆細胞の成長または分化をin vitroで調節する方法であって、当該細胞と、当該細胞の成長を調節する請求項１乃至２７のいずれかに記載のポリペプチドの有効量とを接触させる工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項４５】
哺乳動物内皮細胞の成長を調節するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを製造する方法であって、当該方法が、以下の工程、すなわち；
少なくとも二つの脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドのアミノ酸断片をコードするポリヌクレオチドを調製し、
ポリヌクレオチドを組み換えてハイブリッドポリヌクレオチドを形成する条件下で、ポリヌクレオチドを混合し、
当該ハイブリッドポリヌクレオチドによってコードされたハイブリッドポリペプチドを製造するために、当該ハイブリッドポリヌクレオチドを発現し、
脊椎動物血管内皮成長因子の受容体に結合するハイブリッドポリペプチドを同定するために、ハイブリッドポリペプチドをスクリーニングし、および
当該スクリーニング工程において受容体に結合するハイブリッドポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを選択する工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項４６】
前記スクリーニング工程が、受容体を発現する細胞にハイブリッドポリペプチドを接触させる工程を含み、当該ハイブリッドポリペブチドによって誘発された細胞の成長または細胞の活動性の変化によって、当該ハイブリッドポリペプチドと当該受容体との結合が示される請求項４５に記載の方法。
【請求項４７】
前記スクリーニング工程が、ヒトＶＥＧＦＲ-１およびヒトＶＥＧＦＲ-３に結合するハイブリッドポリペプチドを同定するためのスクリーニングを含み、および、当該選択工程が、ヒトＶＥＧＦＲ-１およびヒトＶＥＧＦＲ-３に結合するハイブリッドポリペプチドを選択することを含む請求項４５に記載の方法。
【請求項４８】
前記スクリーニング工程が、ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、ヒトＶＥＧＦＲ-３に結合するハイブリッドポリペプチドを同定するためのスクリーニングを含み、および、当該選択工程が、ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、および、トＶＥＧＦＲ-３に結合するハイブリッドポリペプチドを選択することを含む請求項４５に記載の方法。
【請求項４９】
哺乳動物内皮細胞の成長を調節するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを製造する方法であって、当該方法が、以下の工程、すなわち；
ポリヌクレオチド断片の組、すなわち、その各々のポリヌクレオチド断片が、第一哺乳動物血管内皮成長因子のアミノ酸配列の少なくとも４つのアミノ酸をコードするポリヌクレオチドコード断片の第一サブセット、および、その各々のポリヌクレオチド断片が、第二哺乳動物血管内皮成長因子のアミノ酸配列の少なくとも４つのアミノ酸をコードするポリヌクレオチドコード断片の第二サブセットを含むポリヌクレオチド断片の組を調製し、
第一二サブセットおよび第二サブセットからポリヌクレオチドコード断片を組み換えてハイブリッドポリヌクレオチドを形成する条件下で、当該断片の組を含むポリヌクレオチド断片を混合し；
ハイブリッドポリヌクレオチドによってコードされたハイブリッドポリペプチドを製造するために、ハイブリッドポリヌクレオチドを発現させ、
哺乳動物内皮細胞の成長を調節するハイブリッドポリペプチドを同定するために、ハイブリッドポリペプチドをスクリーニングし、および
当該スクリーニング工程において哺乳動物内皮細胞の成長を調節するハイブリッドポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを選択する工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項５０】
前記哺乳動物血管内皮成長因子が、ヒト血管内皮成長因子Ａ(ＶＥＧＦ-Ａ)、ヒト血管内皮成長因子Ｂ(ＶＥＧＦ-Ｂ)、ヒト血管内皮成長因子Ｃ(ＶＥＧＦ-Ｃ)、および、ヒト血管内皮成長因子Ｄ(ＶＥＧＦ-Ｄ)に保存されている８つのシステインを特徴とする受容体結合ドメインを含む請求項４９に記載の方法。
【請求項５１】
前記第一哺乳動物血管内皮成長因子および第二哺乳動物血管内皮成長因子が、ＶＥＧＦ-Ａ、ＶＥＧＦ-Ｂ、ＶＥＧＦ-Ｃ、ＶＥＧＦ-Ｄ、ＶＥＧＦ-Ｅ、ＰｌＧＦ、ＰＤＧＦ-α、および、ＰＤＧＦ-βポリペプチドからなるグループから選択される請求項４９に記載の方法。
【請求項５２】
前記第一哺乳動物血管内皮成長因子および第二哺乳動物血管内皮成長因子が、ヒト由来の成長因子である請求項４９に記載の方法。
【請求項５３】
ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合のモジュレーターをin vitroで同定する方法であって、当該方法が、以下の工程、すなわち；
ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合を可能にする条件下で、被験化合物の存在下および不在下で、ＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦ-Ａとの結合を測定し、および
ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合を変化させ、配列番号：２に記載のアミノ酸配列でのPhe43、Met44、Tyr47、Gln48、Tyr51、Gln105およびMet107の部位においてＶＥＧＦ-Ａと結合するか、または、配列番号：２に記載のアミノ酸配列でのPhe43、Met44、Tyr47、Gln48、Tyr51、Gln105およびMet107のアミノ酸残基とインターフェースするＶＥＧＦＲ-１残基においてＶＥＧＦＲ-１と結合する被験化合物をモジュレーターとして同定する工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項５４】
ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合のモジュレーターをin vitroで同定する方法であって、当該方法が、以下の工程、すなわち；
ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合を可能にする条件下で、被験化合物の存在下および不在下で、ＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦ-Ａとの結合を測定し、および
ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合を変化させ、配列番号：２に記載のアミノ酸配列でのLys42、Phe43、Met44、Tyr47、Gln48、Tyr51、Ile72、Lys74、Asp89、Gly91、Leu92、Gln105、Met107、Ile109、Phe111、His112、Gln115、Ile117、Glu129、Arg131およびPro132の部位においてＶＥＧＦ-Ａと結合するか、または、配列番号：２に記載のアミノ酸配列でのLys42、Phe43、Met44、Tyr47、Gln48、Tyr51、Ile72、Lys74、Asp89、Gly91、Leu92、Gln105、Met107、Ile109、Phe111、His112、Gln115、Ile117、Glu129、Arg131およびPro132のアミノ酸残基とインターフェースするＶＥＧＦＲ-１残基においてＶＥＧＦＲ-１と結合する被験化合物をモジュレーターとして同定する工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項５５】
ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合のモジュレーターをin vitroで同定する方法であって、当該方法が、以下の工程、すなわち；
ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合を可能にする条件下で、被験化合物の存在下および不在下で、ＶＥＧＦＲ-３とＶＥＧＦ-Ｃとの結合を測定し、および
ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合を変化させ、配列番号：２２に記載のアミノ酸配列でのLys120、Ser121、Ile122、Trp126、Arg127、Gln130、Phe151、Lys153、Ser168、Gly170、Leu171、Tyr184、Phe186、Ile190、Pro191、Pro196、Pro198、Arg210、Met212およびSer213の部位においてＶＥＧＦ-Ｃと結合するか、または、配列番号：２２に記載のアミノ酸配列でのLys120、Ser121、Ile122、Trp126、Arg127、Gln130、Phe151、Lys153、Ser168、Gly170、Leu171、Tyr184、Phe186、Ile190、Pro191、Pro196、Pro198、Arg210、Met212およびSer213のアミノ酸残基とインターフェースするＶＥＧＦＲ-３残基においてＶＥＧＦＲ-３と結合する被験化合物をモジュレーターとして同定する工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項５６】
ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合のモジュレーターをin vitroで同定する方法であって、当該方法が、以下の工程、すなわち；
ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合を可能にする条件下で、被験化合物の存在下および不在下で、ＶＥＧＦＲ-３とＶＥＧＦ-Ｃとの結合を測定し、および
ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合を変化させ、配列番号：２２に記載のアミノ酸配列でのThr148、Asn149、Thr150、Phe151およびPro155の部位においてＶＥＧＦ-Ｃと結合するか、または、配列番号：２２に記載のアミノ酸配列でのThr148、Asn149、Thr150、Phe151およびPro155のアミノ酸残基とインターフェースするＶＥＧＦＲ-３残基においてＶＥＧＦＲ-３と結合する被験化合物をモジュレーターとして同定する工程を含む、ことを特徴とする方法。
【請求項５７】
天然リガンドへのＶＥＧＦＲ-１の結合に起因する症状を緩和する薬剤を製造するための請求項５３または５４に記載の方法によって同定されたモジュレーターの使用。
【請求項５８】
天然リガンドへのＶＥＧＦＲ-３の結合に起因する症状を緩和する薬剤を製造するための請求項５５または５６に記載の方法によって同定されたモジュレーターの使用。
【請求項５９】
天然リガンドへのＶＥＧＦＲ-１の結合に起因する症状を緩和する薬剤を製造するための天然リガンドとＶＥＧＦＲ-１との間の結合に関する阻害剤の使用であって、当該阻害剤が、配列番号：２に記載のアミノ酸配列でのPhe43、Met44、Tyr47、Gln48、Tyr51、Gln105およびMet107の部位、および、配列番号：２に記載のアミノ酸配列でのLys42、Phe43、Met44、Tyr47、Gln48、Tyr51、Ile72、Lys74、Asp89、Gly91、Leu92、Gln105、Met107、Ile109、Phe111、His112、Gln115、Ile117、Glu129、Arg131およびPro132の部位からなるグループから選択されるＶＥＧＦＲ-１調節部位に結合する、ことを特徴とする阻害剤の使用。
【請求項６０】
天然リガンドへのＶＥＧＦＲ-３の結合に起因する症状を緩和する薬剤を製造するための天然リガンドとＶＥＧＦＲ-３との間の結合に関する阻害剤の使用であって、当該阻害剤が、配列番号：２２に記載のアミノ酸配列でのLys120、Ser121、Ile122、Trp126、Arg127、Gln130、Phe151、Lys153、Ser168、Gly170、Leu171、Tyr184、Phe186、Ile190、Pro191、Pro196、Pro198、Arg210、Met212およびSer213の部位、および、配列番号：２２に記載のアミノ酸配列でのThr148、Asn149、Thr150、Phe151およびPro155の部位からなるグループから選択されるＶＥＧＦＲ-３調節部位に結合する、ことを特徴とする阻害剤の使用。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【書類名】  明細書
【発明の名称】  ハイブリッド血管内皮成長因子ＤＮＡｓおよびタンパク質に関与する物質および方法
【技術分野】
【０００１】
本願は、天然血管内皮成長因子受容体のための新規ポリペプチド結合分子、および当該新規ポリペプチドをコードし、当該ポリペプチドの組換え発現に有用なポリヌクレオチドに関する。  本願は、2000年５月18日に出願された米国仮特許出願第60/205,331号と、2000年２月25日に出願された米国仮特許出願第60/185,205号の優先権を主張する。  各優先権出願の全文および図面は、何らの予断や放棄を伴わずして、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する。
【背景技術】
【０００２】
ＰＤＧＦ(血小板由来成長因子)タンパク質類およびそれらの受容体類(ＰＤＧＦＲｓ)は、数種の細胞タイプの細胞の成長、生存および移動の調節に関係している。  ＶＥＧＦ(血管内皮成長因子)タンパク質類およびそれらの受容体類(ＶＥＧＦＲｓ)は、早期分化内皮細胞からの胎児脈管構造の発達である脈管形成、および先在血管から新規血管を形成するプロセスである血管新生の両方において重要な役割を果たす[Risau et al., Dev Biol 125：441-450(1988)；Zachary，Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174(1998)；Neufeld et al., FASEB J 13：９-22(1999)；Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)]。  どちらのプロセスも厳密に制御された内皮細胞の増殖、移動、分化および生存に左右される。      【０００３】
内皮細胞調節システムの機能不全は、癌、および、例えば、増殖性網膜症、加齢性筋変性症、慢性関節リウマチおよび乾癬のような血管形成異常に関連する数種の疾患の重要な特徴である。  内皮細胞の調節に関係する中心的存在が果たす特定の生物学的機能を理解できれば、結果としてそのような疾患を治療するためのより効果的な治療適用につながるであろう[Zacchary, Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174(1998)；Neufeld et al., FASEB J 13：９-22(1999)；Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)]。
【０００４】
ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリー
成長因子のＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリーのメンバーには、少なくとも次のものが含まれる：ＰＤＧＦ-Ａ(例えば、GenBank登録番号X06374を参照)、ＰＤＧＦ-Ｂ(例えば、GenBank登録番号M12783を参照)、ＶＥＧＦ(例えば、GenBank登録番号Q16889を参照；本明細書では、明瞭にするためにＶＥＧＦ-Ａまたは特定アイソフォームと称する)、Ｐ１ＧＦ(例えば、GenBank登録番号X54936を参照；胎盤由来成長因子)、ＶＥＧＦ-Ｂ(例えば、GenBank登録番号U48801を参照；ＶＥＧＦ関連因子(ＶＲＦ)としても知られている)、ＶＥＧＦ-Ｃ(例えば、GenBank登録番号X94216を参照；ＶＥＧＦ関連タンパク質(ＶＲＰ)としても知られている)、ＶＥＧＦ-Ｄ(c-fos誘発性成長因子(ＦＩＧＦ)としても知られている；例えば、GenBank登録番号AJ000185を参照)、ＶＥＧＦ-Ｅ(ＮＺ７ ＶＥＧＦまたはＯＶ ＮＺ７としても知られている；例えば、GenBank登録番号S67522を参照)、ＮＺ２  ＶＥＧＦ(ＣＶ ＮＺ７２としても知られている；例えば、GenBank登録番号S67520を参照)、Ｄ１７０１ ＶＥＧＦ様タンパク質(例えば、GenBank登録番号AF106020を参照；Mayer et al., EMBO J 18：363-374)、およびＮＺ10 ＶＥＧＦ様タンパク質(国際出願第PCT/US92/25869号に記載されている)[Stacker and Achen, Growth Factors 17：１-11(1999)；Neufeld et al., FASEB J 13：９-22(1999)；Ferrara，J Mol Med 77：527-543(1999)]。
【０００５】
ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリーのメンバーは、下記の配列によって定義される保存されたＰＤＧＦモチーフを含む多数の構造モチーフを特徴とする：Ｐ-[ＰＳ]-Ｃ-Ｖ-Ｘ(３)-Ｒ-Ｃ-[ＧＳＴＡ]-Ｇ-Ｃ-Ｃ(配列番号：1200)。  角括弧は、ポリペプチド内のこの位置が角括弧内に含まれるアミノ酸のいずれか一つであろうことを示している。  丸括弧内に含まれている数は、「Ｖ」および「Ｒ」残基を分離するアミノ酸の数を示している。  この保存されたモチーフは、一部は分子間および分子内ジスルフィド結合を形成する８個の高度に保存されたシステイン残基によって定義される70〜150アミノ酸の大きなドメイン内に含まれている。  このドメインは、例えば、トランスフォーミング成長因子β(ＴＧＦ-β)のような他のシステインノット成長因子において所見されるものに類似する、二つの隣接βストランド間で共有結合したリング構造を形成する二個のジスルフィド結合と、そのリングに貫通する第三のジスルフィド結合とからなるシステインノットモチーフを形成している[例えば、Muller et al., Structure 5：1325-1338(1997)の図１を参照]。  ＶＥＧＦ-Ｅ以外は全部がよく知られているＰＤＧＦ/ＶＥＧＦタンパク質のアミノ酸配列は、ＰＤＧＦドメインを含有している。  ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリータンパク質類は、主として、それらのサブユニットがアンチパラレル法で配列されているジスルフィド結合もしくは非共有結合ホモダイマーもしくはヘテロダイマーのどちらかを形成する分泌糖タンパク質である[Stacker and Achen, Growth Factors 17：１-11(1999)；Muller et al., Structure 5：1325-1338(1997)]。
【０００６】
ＰＤＧＦサブファミリー
ＰＤＧＦｓは、in vitroで数多くの細胞タイプの細胞の成長、細胞の活動性および化学走化性を調節する[Heldin et al.,  Biochimica et Biophysica Acta 1378：F79-113(1998)]。  ＰＤＧＦ、ＰＤＧＦ-ＡおよびＰＤＧＦ-Ｂを作り上げる二つの鎖は、ＰＤＧＦ-ＡＡ、ＰＤＧＦ-ＡＢまたはＰＤＧＦ-ＢＢの三種のアイソフォームを産生しながらホモダイマー化またはへテロダイマー化することができる。  ＰＤＧＦ-ＡはＰＤＧＦα受容体(ＰＤＧＦＲ-α)にしか結合できないが、他方で、ＰＤＧＦ-Ｂは、ＰＤＧＦ-αと第２ＰＤＧＦ受容体(ＰＤＧＦ-β)の両方に結合することができる。  In vivoにおいて、ＰＤＧＦタンパク質類は、パラクリン(傍分泌)法でそれらの機能を発揮するが、それはＰＤＧＦタンパク質類がしばしばＰＤＧＦ受容体発現間充織に密接に付着している上皮(ＰＤＧＦ-Ａ)または内皮(ＰＤＧＦ-Ｂ)細胞中で発現するからである[Ataliotis et al., Int Rev Cytology 172：95-127(1997)において検討されている]。  ＰＤＧＦｓの過剰発現は、悪性腫瘍、アテローム硬化症および線維増殖性疾患を含む数種の病的状態において観察されている。  In vitroで増殖した腫瘍細胞および細胞株では、ＰＤＧＦｓおよびＰＤＧＦ受容体の共発現は、細胞形質転換のために重要である自己分泌ループを発生させる[Betsholtz et al., Cell 39：447-57(1984)；Keating et al., Science 239：914-6(1988)]。
【０００７】
細胞の成長および細胞の活動性の調節物質としてのＰＤＧＦｓの重要性は、マウスにおいて最近実施された遺伝子標的試験によって明確に証明されている。  ＰＤＧＦ-ＡまたはＰＤＧＦ-Ｂのどちらかに対するホモ接合性ヌル突然変異は、マウスにおいて致死性である。  約50％のホモ接合性ＰＤＧＦ-Ａ欠損マウスは早期致死性表現型を有しており、生き残った動物は不適切な肺胞中隔形成を原因とする肺気腫を伴う複雑な後天性表現型、そして、薄い真皮、奇形毛嚢および薄い毛髪を特徴とする皮膚表現型を有している。  ＰＤＧＦ-Ａはさらにまた、希突起膠細胞の正常な発達および引続いての中枢神経系の髄鞘形成のためにも必要とされる。  ＰＤＧＦ-Ｂ欠損マウスは、腎臓、血液および心血管の異常を発生する；腎臓および心血管欠損は、少なくとも一部には、壁細胞(血管平滑筋細胞、周囲細胞もしくはメサンギウム細胞)から血管への適正な補充現象の欠如を原因とする。
【０００８】
ＶＥＧＦサブファミリー
ＶＥＧＦサブファミリーは、次の配列を特徴とするＶＥＧＦホモロジードメイン(ＶＨＤ)を共有するＰＤＧＦ/ＶＥＧＦメンバーからなる：Ｃ-Ｘ(22-24)-Ｐ-[ＰＳＲ]-Ｃ-Ｖ-Ｘ(３)-Ｒ-Ｃ-[ＧＳＴＡ]-Ｇ-Ｃ-Ｃ-Ｘ(６)-Ｃ-Ｘ(32-41)-Ｃ(配列番号：1201)。  ＶＥＧＦサブファミリーメンバーの解析から決定されたＶＨＤドメインは、ＰＤＧＦモチーフを含んでいるが、さらに特異的である。
【０００９】
ＶＤＧＦ-Ａは、最初は内皮細胞に向かう有糸分裂促進活性に基づいて、および、そのために血管透過性亢進因子(ＶＰＦ)とも呼ばれている微小血管透過性を誘発する能力によって数種の起源から精製された。  ＶＥＧＦ-Ａは、その後、細胞内カルシウムの可動化、プラスミノーゲンアクチベーターおよびプラスミノーゲンアクチベーターインヒビター１合成の誘導、in vitroでの単球移動の促進、内皮細胞における窓形成の誘導、内皮細胞における細胞付着分子発現の促進および酸化窒素媒介性血管拡張および降圧の誘導を含む多数の生物学的プロセスを誘導することが証明されている[Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)；Neufeld et al., FASEB J 13：９-22(1999)；Zacchary, Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174 (1998)]。
【００１０】
ＶＥＧＦ-Ａは、23kDサブユニットからなる分泌ジスルフィド結合ホモダイマー糖タンパク質である。  別個のｍＲＮＡスプライス変種によってコードされた長さが121、145、165、189もしくは206アミノ酸の５種のヒトＶＥＧＦ-Ａアイソフォーム(ＶＥＧＦ121-206)が報告されており、それらはいずれも内皮細胞中で有糸分裂生起を刺激することができる。  しかし、各アイソフォームは、生物学的活性、受容体特性、およびＶＥＧＦ-Ａに対する低親和性受容体として挙動する細胞表面マトリックスおよび細胞外マトリックス関連性ヘパラン硫酸プロテオグリカン類に対する親和性に関しては相違している。  ＶＥＧＦ121はヘパリンにもヘパラン硫酸にも結合しない；ＶＥＧＦ145およびＶＥＧＦ165(GenBank登録番号M32977)はどちらもヘパリンに結合することができる；ＶＥＧＦ189およびＶＥＧＦ206はヘパリンおよびヘパラン硫酸に対して最強の親和性を示す。  ＶＥＧＦ121、ＶＥＧＦ145およびＶＥＧＦ165は可溶形で分泌されるが、ほとんどのＶＥＧＦ165は、細胞表面および細胞外マトリックスプロテオグリカンに限定され、他方、ＶＥＧＦ189およびＶＥＧＦ206は細胞外マトリックスに結び付いたままとなる。  ＶＥＧＦ189およびＶＥＧＦ206はどちらもヘパリンまたはヘパリナーゼを用いた処理によって遊離させることができるが、これはこれらのアイソフォームがプロテオグリカン類によって細胞外マトリックスに結合されていることを示している。  細胞定着ＶＥＧＦ189はさらにまたプラスミンのようなプロテアーゼ類によって分解させることもでき、活性可溶性ＶＥＧＦ110の遊離を生じさせる。  ＶＥＧＦを発現するほとんどの組織は同時に数種のＶＥＧＦアイソフォームを発現することが観察されているが、ＶＥＧＦ121およびＶＥＧＦ165が優勢なアイソフォームであり、他方、ＶＥＧＦ206はめったに検出されない[Ferrara, J Mol Med 77：527-543 (1999)]。  ＶＥＧＦ145は、主として生殖器に由来する細胞中で発現する点で相違している[Neufeld et al., FASEB J 13：9-22(1999)]。
【００１１】
ＶＥＧＦ-Ａ発現のパターンは、ＶＥＧＦ-Ａが正常血管系の発達および維持、ならびに腫瘍増殖および、例えば、慢性関節リウマチのような他の病的状態に関連する血管形成に関係していることを示唆している。  ＶＥＧＦ-Ａは発達中の血管系に関連する胎児組織内で発現するが、極めて多数の腫瘍細胞株によっても分泌される。
【００１２】
標的遺伝子破壊によってＶＥＧＦ-Ａがノックアウトされたマウスの解析は、ＶＥＧＦ-Ａが生存のために極めて重要であること、および心血管系の発達がＶＥＧＦ-Ａ濃度勾配に高度に感受性であることを指摘している。  ＶＥＧＦ-Ａの単一コピーが欠如するマウスは妊娠第11〜12日目に死亡した。  これらのマウス胎児は成長障害および発達中の心血管構造における欠損を含む数種の発達異常を示している。  ＶＥＧＦ-Ａはさらにまた、出生後にも成長、器官発達、成長板形態形成の調節および軟骨内骨形成のために必要とされている。  ＶＥＧＦ-Ａに対する必要は、加齢とともに、特に生後第４週後には減少する。  成体動物では、ＶＥＧＦ-Ａは、主として、例えば、創傷治癒および黄体の発達のようなプロセスにおける活性血管形成のために必要とされる[Neufeld et al., FASEB J 13：9-22(1999)；Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)]。  ＶＥＧＦ-Ａ発現は、主として低酸素状態および多数のホルモン類や上皮成長因子(ＥＧＦ)、TGF-βを含むサイトカイン類、さらに種々のインターロイキン類による影響を受ける。  調節は転写によって、および、さらに、例えば、mＲＮＡ安定性の増加によってのように転写後に発生する[Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)]。
【００１３】
ＶＥＧＦサブファミリーの第二メンバーであるＰ１ＧＦは、ＶＥＧＦ-Ａに比較して血管形成および内皮細胞の成長の不良な刺激因子であり、Ｐ１ＧＦのin vivoでの役割は明確には判明していない。  選択的mＲＮＡスプライシングによって産生するＰ１ＧＦの３種のアイソフォームが報告されている[Hauser et al., Growth Factors 9：259-268 (1993)；Maglione et al., Oncogene 8：925-931 (1993)]。  Ｐ１ＧＦは、ＶＥＧＦ-Ａとのジスルフィド結合ホモダイマーおよびヘテロダイマーの両方を形成する。  Ｐ１ＧＦ-ＶＥＧＦ-Ａヘテロダイマーは、内皮細胞の成長および血管形成を誘導することに関しては、Ｐ１ＧＦホモダイマーより有効である。  Ｐ１ＧＦは、主として胎盤中で発現し、さらにまた傍卵黄嚢の絨毛性巨細胞における早期胎児形成中にはＶＥＧＦ-Ａと共発現する[Stacker and Achen, Growth Factors 17：１-11 (1999)]。
【００１４】
国際公開公報第WO96/26736号および米国特許第5,840,693号および第5,607,918号に詳細に記載されているＶＥＧＦ-ＢはＶＥＧＦ-Ａと約44％のアミノ酸同一性を共有している。      【００１５】
ＶＥＧＦ-Ｂのin vivoでの生物学的機能はまだ完全には判明していないが、血管形成特性を有することは証明されており、さらに細胞付着および移動、および細胞外マトリックスの変性を調節することに関係している可能性がある。  ＶＥＧＦ-Ｂは選択的スプライシングによって産生する167および186アミノ酸配列を有する２種のアイソフォームとして発現する。  ＶＥＧＦ-Ｂ167は、ヘパリン結合ドメインを介して細胞表面もしくは細胞外マトリックスと結び付いているが、他方ＶＥＧＦ-Ｂ186は分泌される。  ＶＥＧＦ-Ｂ167およびＶＥＧＦ-Ｂ186は、どちらもＶＥＧＦ-Ａとともにジスルフィド結合ホモダイマーまたはヘテロダイマーを形成することができる。  ＶＥＧＦ165-ＶＥＧＦ-Ｂ167ヘテロダイマーの細胞表面とのつながりは、ＶＥＧＦ-Ｂコンポーネントによって決定されると思われ、これはＶＥＧＦ-Ａを隔離するためにヘテロダイマー化が重要である可能性を示唆している。  ＶＥＧＦ-Ｂは、主として胎児および成体心臓および骨格筋組織中で発現する[Joukov et al., J Cell Physiol 173：211-215(1997)；Stacker and Achen, Growth Factors 17：１-11(1999)]。  ＶＥＧＦ-Ｂが欠如するマウスは生き残るが、小さな心臓、機能不全の冠血管構造を有しており、さらに心虚血の結果として生じる回復障害を示す[Bellomo et al., Circ Res 2000；Ｅ29-Ｅ35]。
【００１６】
ＶＥＧＦサブファミリーの第４のメンバーであるＶＥＧＦ-Ｃは、ＶＥＧＦ-Ａとアミノ酸レベルで約30％同一性であるＶＨＤを備えている。  ＶＥＧＦ-Ｃは、バルビアニリング３タンパク質に典型的なモチーフ内に縦列反復システイン残基を含有するＣ末端ペプチドとともに、ＶＨＤに隣接する広範囲のアミノ末端およびカルボキシ末端ペプチド配列を有する大きな前駆タンパク質であるプレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃとして発現する。  プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃは、シグナルペプチド、Ｃ末端プロペプチドおよびＮ末端プロペプチドの連続開裂を含む広範囲のタンパク質分解性成熟を受ける。  分泌ＶＥＧＦ-Ｃタンパク質は、その中で各モノマーがＶＨＤを含有している１種の非共有結合ホモダイマーからなる。      【００１７】
部分タンパク質溶解性プロセッシングによって産生するＶＥＧＦ-Ｃの中間体は、ＶＥＧＦＲ-３受容体に対する親和性増加を示し、さらに成熟タンパク質もまたＶＥＧＦＲ-２受容体に結合することができる[Joukov et al., EMBO J., 16：(13)：3898-3911(1997)]。  その中で第156位にある単一システインが別のアミノ酸によって置換されているか欠失している突然変異ＶＥＧＦ-Ｃは、ＶＥＧＦＲ-２に結合する能力を消失しているが、依然としてＶＥＧＦＲ-３に結合して活性化することができることも証明されている[国際公開公報第WO98/33917号]。
【００１８】
マウス胎児では、ＶＥＧＦ-Ｃ ｍＲＮＡは、主として尿膜、頸部領域および後腎において発現する[Joukov et al., J Cell Physiol 173：211-215(1997)]。  ＶＥＧＦ-Ｃは、リンパ管形成の調節に関係している：ＶＥＧＦ-Ｃがトランスジェニックマウスに皮膚中で過剰発現すると、過形成リンパ管網が観察されるが、これはＶＥＧＦ-Ｃがリンパ成長を誘導することを示唆している[Jeltsch et al.,  Science，  276：1423-1425(1997)]。      【００１９】
成体におけるＶＥＧＦ-Ｃの持続的発現は、さらに分化リンパ内皮の維持において重要な役割を果たすことを示している[Ferrara, J Mol Med 77：527-543 (1999)]。  ＶＥＧＦ-Ｃは、さらにまた血管形成特性も示している：ＶＥＧＦ-Ｃは、コラーゲン中のウシ毛細管内皮(ＢＣＥ)細胞の移動を刺激したり、ヒト内皮細胞の成長を促進したりすることができる[例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する国際公開公報第WO98/33917号を参照]。
【００２０】
ＶＥＧＦ-Ｄは、ＶＥＧＦ-Ｃに構造的および機能的に極めて密接に関連している[例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する国際公開公報第WO98/07832号を参照]。  ＶＥＧＦ-Ｃと同様に、ＶＥＧＦ-Ｄは、最初はプレプロ-ペプチドとして発現し、Ｎ-末端およびＣ-末端タンパク質溶解性プロセッシングを受け、非共有結合ダイマーを形成する。  ＶＥＧＦ-Ｄは、in vitroで内皮細胞における有糸分裂誘起反応を刺激する。  胎児形成中に、ＶＥＧＦ-Ｄは複雑な時間的および空間的パターンで発現し、その発現は成体における心臓、肺および骨格筋において存続する。ＶＥＧＦ-ＤΔＮΔＣと指定されているＶＥＧＦ-Ｄの生物学的に活性な断片の単離については、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する国際公開公報第WO98/07832号に記載されている。  ＶＥＧＦ-ＤΔＮΔＣは、親和性タグペプチドFLAG(登録商標)へ連結されたＶＥＧＦ-Ｄの93〜201アミノ酸残基からなる。
【００２１】
ＶＥＧＦサブファミリーのさらに４種のメンバーは、ヒト、ヒツジおよびヤギに感染するポックスウイルスにおいて同定されている。  オルフウイルスをコードするＶＥＧＦ-ＥおよびＮＺ２ ＶＥＧＦは、強力な有糸分裂促進剤であり、透過性強化因子である。  どちらも哺乳類ＶＥＧＦ-Ａとの約25％のアミノ酸同一性を示し、ジスルフィド結合ホモダイマーとして発現する。  これらのウイルスによる感染症は、これらのウイルスＶＥＧＦタンパク質によって誘発される内皮細胞の成長および血管透過性を含む可能性がある嚢胞性皮膚炎を特徴とする[Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)]。  ＶＥＧＦ様タンパク質は、さらにまたオルフウイルスのさらに二つの菌株であるD1701[GenBank登録番号AF106020；Meyer et al., EMBO J 18：363-374(1999)に記載されている]およびＮＺ１０[本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する国際出願第PCT/US99/25869号に記載されている]からも同定されている。
【００２２】
これらのウイルスＶＥＧＦ様タンパク質は、宿主内皮上に存在するＶＥＧＦＲ-２に結合することが証明されており、この結合は感染症の発生および血管形成のウイルス誘導にとって重要である[Meyer et al., EMBO J 18：363-374(1999)；国際出願第PCT/US99/25869号を参照]。
【００２３】
ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦ受容体
ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリーメンバーと相互作用する７種の細胞表面受容体が同定されている。  これらには、ＰＤＧＦＲ-α(例えば、GenBank登録番号NM002606を参照)、ＰＤＧＦＲ-β(例えば、GenBank登録番号NM002609を参照)、ＶＥＧＦＲ-１/Ｆｌｔ-１(ｆｍｓ様チロシンキナーゼ-１；GenBank登録番号X51602；De Vries et al., Science 255：989-991(1992))、ＶＥＧＦＲ-２/ＫＤＲ/Ｆｌｋ-１(受容体/胎児肝キナーゼ-１を含有するキナーゼ挿入ドメイン；GenBank登録番号X59397(Ｆｌｋ-１)およびＬ０４９４７(ＫＤＲ)；Terman et al., Biochem Biophys Res Comm 187：1579-1586 (1992)；Matthews et al., Proc Natl Acad Sci USA 99：9026-9030 (1991)を参照)、ＶＥＧＦＲ-３/Ｆｔ４(ｆｍｓ様チロシンキナーゼ-４；米国特許第5,776,755号およびGenBank登録番号X68203およびS66407；Pajusola et al., Oncogene ９：3545-3555 (1994)を参照)、ニューロピリン-１(GenBank登録番号NM003873)を参照、およびニューロピリン-２(GenBank登録番号NM003872を参照)が含まれる。  ２種のＰＤＧＦ受容体は上記のようにＰＤＧＦｓのシグナリングを媒介する。  ＶＥＧＦ121、ＶＥＧＦ165、ＶＥＧＦ-Ｂ、Ｐ１ＧＦ-１およびＰ１ＧＦ-２はＶＥＧＦ-Ｒ１に結合する；ＶＥＧＦ121、ＶＥＧＦ145、ＶＥＧＦ165、ＶＥＧＦ-Ｃ、ＶＥＧＦ-Ｄ、ＶＥＧＦ-ＥおよびＮＺ２ＶＥＧＦは、ＶＥＧＦ-Ｒ２に結合する；ＶＥＧＦ-ＣおよびＶＥＧＦ-ＤはＶＥＧＦＲ-３に結合する；ＶＥＧＦ165、Ｐ１ＧＦ-２およびＮＺ２ＶＥＧＦは、ニューロピリン-１に結合する；そしてＶＥＧＦ165はニューロピリン-２に結合する[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22 (1999)；Stacker and Achen, Growth Factors 17：１-11 (1999)；Ortrega et al., Fron Biosci ４：141-152 (1999)；Zachary, Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174 (1998)；Petrova et al., Exp Cell Res 253：117-130 (1999)]。
【００２４】
ＰＤＧＦ受容体はそれらの細胞外ドメインに５個の免疫グロブリン様ループを含有するタンパク質チロシンキナーゼ受容体(ＰＴＫｓ)である。  ＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２およびＶＥＧＦＲ-３は、それらの細胞外ドメインに７個のIgドメインおよび細胞質領域内には１個の分断キナーゼドメインが存在することによって特徴付けられるＰＴＫｓのＰＤＧＦサブファミリーのサブグループを備えている。  ニューロピリン-１およびニューロピリン-２は、どちらも非ＰＴＫ-ＶＥＧＦ受容体である。  ＮＰ-１は、ＮＡＭドメイン；凝固因子ＶおよびＶIII、ＭＦＧＰｓおよびＤＤＲチロシンキナーゼに相同性の領域；および２個のＣＵＢ様ドメインを含む細胞外部分を有している。
【００２５】
ＶＥＧＦ受容体類のいくつかは２種以上のアイソフォームとして発現する。  第７Ig様ループ、膜貫通ドメインおよび細胞質領域が欠けているＶＥＧＦＲ-１の可溶性アイソフォームは、ヒト臍静脈内皮細胞中で発現する。  このＶＥＧＦＲ-１アイソフォームは、高度の親和性でＶＥＧＦ-Ａに結合し、ＶＥＧＦ-Ａ誘発性有糸分裂誘起反応を防止することができる[Ferrara, J Mol Med 77：527-543 (1999)；Zachary, Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174 (1998)。  ＶＥＧＦＲ-２から切断されたＣ末端もまた報告されている[Zachary, Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174 (1998)]。  ヒトでは、それらのＣ末端の長さが相違するＶＥＧＦＲ-３タンパク質の３種のアイソフォームがある。  これまでに実施された試験は、長い方のアイソフォームがＶＥＧＦＲ-３の生物学的特性のほとんどの原因となっていることを示唆している。
【００２６】
ＰＤＧＦに対する受容体であるＰＤＧＦα-受容体(ＰＤＧＦＲ-α)およびβ受容体
(ＰＤＧＦＲ-β)は、多数のin vitroで増殖させた細胞株によって発現するが、それらはin vivoでは主として間葉細胞によって発現する([Raines et al., Peptide growth factors and their receptors(ペプチド成長因子およびそれらの受容体)，Heidelberg，Springer-Verlag (1990)の中で検討されている]。  上記のように、ＰＤＧＦ-Ｂは両方のＰＤＧＦＲｓに結合するが、ＰＤＧＦ-Ａは、ＰＤＧＦＲ-αへ選択的に結合する。
【００２７】
マウスにおける遺伝子標的試験は、ＰＤＧＦＲｓのリガンド特異性が重複しているにもかかわらず、ＰＤＧＦ受容体に対して別個の生理学的役割を有することを解明した[Rosenkranz et al., Growth Factors 16：201-16 (1999)]。  ２種のＰＤＧＦ受容体のいずれについてのホモ接合性突然変異は、致死性である。  ＰＤＧＦＲ-α欠損マウスは、胎児形成中に妊娠第10日目で死亡し、不完全な頭部閉鎖、神経堤発達障害、心血管欠損、骨格欠損および水腫を示す。  ＰＤＧＦＲ-β欠損マウスは、腎臓、血液および心血管異常を特徴とするＰＤＧＦ-Ｂが欠損している動物に類似する表現型を発生する；腎臓および心血管欠損は、少なくとも一部には、壁細胞(血管平滑筋細胞、周囲細胞もしくはメサンギウム細胞)から血管への適正な補充現象の欠如が原因である。
【００２８】
ＶＥＧＦＲ-１の発現は、主として血管内皮細胞において発生するが、一部は単球、栄養膜細胞および腎メサンギウム細胞に存在する可能性がある[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22  (1999)]。  高レベルのＶＥＧＦＲ-１ ｍＲＮＡはさらに成体器官中でも検出されており、これはＶＥＧＦＲ-１が細胞の成長に関連しない成熟血管の静止内皮における機能を有することを示唆している。  ＶＥＧＦＲ-１-/-マウスは、子宮内で第8.5〜9.5日の間に死亡する。  これらの動物において、内皮細胞は発達していたが、機能的血管の形成は重度に損傷されており、これはＶＥＧＦＲ-１がおそらく細胞移動に関連する細胞-細胞もしくは細胞-マトリックス相互作用に関係していることを示唆している。  最近、チロシンキナーゼドメインだけが消失している突然変異ＶＥＧＦＲ-１を発現するマウスが正常な血管形成および生存を示すことが証明されたが、これはＶＥＧＦＲ-１のシグナリング能力が必須ではないことを示唆している[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22 (1999)；Ferrara，J Mol Med 77：527-543 (1999)]。
【００２９】
ＶＥＧＦＲ-２発現は、血管内皮において広汎に発現するＶＥＧＦＲ-１の発現に類似しているが、ＶＥＧＦＲ-２発現は、造血幹細胞、巨核球、および腎前駆細胞においても存在する[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22 (1999)]。  ＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２の発現パターンは広範囲に重複するが、これまでに得られた証拠は、大多数の細胞タイプにおいて、ＶＥＧＦｓの大多数がそれらの生物学的活性を発揮することを通してＶＥＧＦＲ-２が主要受容体であることを示唆している。  ＶＥＧＦＲ-２が欠けているマウス胎児の試験は、さらにこの受容体が内皮細胞分化および造血幹細胞の発達の両方のために必要とされることを指摘している[Joukov et al., J Cell Physiol 173：211-215 (1997)]。
【００３０】
ＶＥＧＦＲ-３は、早期胎児形成中に内皮細胞中で広汎に発現する。  発達の後期中、ＶＥＧＦＲ-３の発現はリンパ管を発達させることに制限されるようになる[Kaipainen A. et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92：3566-3570 (1995)]。  成体では、リンパ管内皮および一部の高内皮小葉脈がＶＥＧＦＲ-３を発現し、転移性リンパ節におけるリンパ洞およびリンパ管腫において発現増加が発生する。  ＶＥＧＦＲ-３はさらにまた、過剰発現試験によって証明されたＶＥＧＦ-Ｃの骨髄造血活性を媒介することができるＣＤ３４+造血幹細胞のサブセットにおいても発現する[国際公開公報第WO98/33917号]。  マウス胎児中でのＶＥＧＦＲ-３遺伝子の標的破壊は、主要血管網のリモデリングの不成功、および第9.5日後の胎児死亡を引き起こす[Dumont et al., Science, 282：946-949(1998)]。  これらの試験は、胎児血管構造の発達およびさらにリンパ管形成中におけるＶＥＧＦＲ-３が本質的役割を果たすことを示唆している。
【００３１】
ＶＥＧＦ受容体類の構造解析は、ＧＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２上のＶＥＧＦ-Ａ結合部位が第２および第３Ig様ループに位置することを示している。  同様に、ＶＥＧＦＲ-２およびＶＥＧＦＲ-３上のＶＥＧＦ-ＣおよびＶＥＧＦ-Ｄ結合部位もまた第２Igループ内に含まれている[Taipale et al., Curr Top Microbiol Imunol 237：85-96 (1999)]。  第２Ig様ループは、さらにドメインスワッピング実験によって証明されたようにリガンド特異性を付与する[Ferrara，J Mol Med 77：527-543 (1999)]。
【００３２】
受容体-リガンド試験は、ＶＥＧＦファミリータンパク質によって形成されたダイマー類が２個のＶＥＧＦ受容体分子に結合することができ、それによってＶＥＧＦ受容体類をダイマー化できることを示している。  ＶＥＧＦＲ-１上、およびおそらくはさらにＶＥＧＦＲ-２上の第４Ig様ループはリガンドダイマーに受容体類が結合すると２個の受容体分子を結合させる受容体ダイマー化ドメインとして機能する[Ferrara, J Mol Med 77：527-543(1999)]。  ＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２に結合するＶＥＧＦ-Ａの領域は相当に大きく重複しているが、これまでに実施された試験はＶＥＧＦＲ-１またはＶＥＧＦＲ-２のどちらかと相互作用するＶＥＧＦ-Ａ内の二つの別個のドメイン、ならびにリガンド-受容体相互作用のために決定的に重要であるこれらのドメイン内の特定アミノ酸残基を解明した。  １個の特定ＶＥＧＦ受容体への結合を特異的に防止するどちらかのＶＥＧＦ受容体特異的ドメイン内の突然変異もまた復元されている[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22(1999)]。
【００３３】
ＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２は構造的に類似であり、共通リガンド(ＶＥＧＦ121およびＶＥＧＦ165)を共有しており、さらに発達中に類似の発現パターンを示す。  しかし、同一リガンドによってＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２を通して媒介されるシグナルはわずかに相違しているように思われる。  ＶＥＧＦＲ-２は、ＶＥＧＦ-Ａに反応して自己リン酸化を受けることが証明されているが、同一条件下でのＶＥＧＦＲ-１のリン酸化はほとんど検出されなかった。  ＶＥＧＦＲ-２媒介性シグナルは、この受容体を組換え的に過剰発現するブタ大動脈内皮細胞の形態、アクチン再構成、およびラッフリングにおける著しい変化を惹起する。  これらの細胞では、ＶＥＧＦＲ-２はさらにまたリガンド誘発性化学走化性および有糸分裂誘起性を媒介したが、他方ＶＥＧＦＲ-１トランスフェクト細胞は、ＶＥＧＦ-Ａに対する有糸分裂誘起反応が欠如していた。  ＶＥＧＦＲ-２への結合を破壊するＶＥＧＦ-Ａにおける突然変異は内皮細胞の増殖を誘導することに成功しないが、他方ＶＥＧＦＲ-１への結合能力が欠損しているＶＥＧＦ-Ａ突然変異体はまだ内皮増殖を促進することができる。  同様に、ＶＥＧＦＲ-２だけを発現する細胞のＶＥＧＦ刺激は有糸分裂誘起反応を引き起こすが、他方ＶＥＧＦＲ-１だけを発現する細胞の匹敵する刺激は細胞移動を生じさせるが細胞の成長は誘導しない。  さらに、ＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２と共沈するリンタンパク質類は別個であるので、これは相違するシグナリング分子が受容体特異的細胞内配列と相互作用することを示唆している。
【００３４】
ここで浮上する仮説は、血管形成におけるＶＥＧＦＲ-１の主要機能は、ＶＥＧＦ-Ａに結合し、従ってそれとＶＥＧＦＲ-２との相互作用を防止することによってＶＥＧＦ-Ａの活性をマイナス調節することであり、他方で、ＶＥＧＦＲ-２は内皮細胞におけるＶＥＧＦ-Ａシグナルの主要トランスデューサーであると考えられるというものである。  この仮説を支持して、ＶＥＧＦＲ-１が欠けているマウスは胎児として死亡するが、他方ＶＥＧＦ-Ａには結合できるがチロシンキナーゼドメインが欠けているＶＥＧＦＲ-１受容体を発現するマウスは生き残り、異常な胎児発達または血管形成を示さない。  さらに、ＶＥＧＦＲ-２にだけ結合するＶＥＧＦ-Ａ突然変異体の解析は、それらが内皮細胞内における有糸分裂誘起反応を誘導する能力を保持していることを証明している。  しかし、単球のＶＥＧＦ媒介性移動はＶＥＧＦＲ-１に左右されるので、これはこの受容体を通してのシグナリングが少なくとも一つの生物学的機能のために重要であることを示している。  さらに、樹状細胞の成熟を防止するＶＥＧＦ-Ａの能力もまたＶＥＧＦＲ-１シグナリングに関連しており、これはＶＥＧＦＲ-１が内皮細胞以外の細胞タイプにおいて機能する可能性があることを示唆している[Ferrara，J Mol Med 77：527-543 (1999)；Zachary, Intl J Biochem Cell Bio 30：1169-1174 (1998)]。
【００３５】
ニューロピリン-１は、最初は軸索誘導に関係するタンパク質のコラプシン/セマホリンファミリーに対する受容体としてクローニングされた[Stacker and Achen, Growth Factors 17：１-11 (1999)]。  ニューロピリン-１は、胎児形成中に内皮および特定サブセットのニューロンの両方で発現するので、神経系および血管系の発達を調整することに関係していると思われる。  ニューロピリン-１の活性化は、ＶＥＧＦファミリーチロシンキナーゼ受容体類の不在下で生物学的反応を引き出すとは思われないが、細胞上でのそれらの存在はより効率的なＶＥＧＦ165の結合およびＶＥＧＦＲ-２媒介性反応をもたらす[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22 (1999)]。  ニューロピリン-１が欠如するマウスは胎児心血管系の発達において異常を示す[Neufeld et al., FASEB J 13：９-22 (1999)]。
【００３６】
ニューロピリン-２は発現クローニングによって同定されており、ニューロピリン-１に密接に関連するコラプシン/セマホリン受容体である。  ニューロピリン-２は、ＶＥＧＦ165だけに結合するアイソフォーム特異的ＶＥＧＦ受容体である。  ニューロピリン-１と同様に、ニューロピリン-２は、内皮および特定ニューロンの両方で発現するが、相当に短い細胞内ドメインのために独立して機能するとは予測されていない。  血管発達におけるニューロピリン-２の機能は不明である[Ferrara, J Mol Med 77：527-543 (1999)；国際公開公報第WO99/30157号]。
【００３７】
ＶＥＧＦポリペプチドおよびアンタゴニストに対する治療適用
ＶＥＧＦ-Ａが、血管発達の重要な調節物質であるとの発見は、心血管医学においてＶＥＧＦをベースとする治療的血管形成を使用する積極的な研究ならびにＶＥＧＦアンタゴニストを用いた病理的血管形成を特徴とする疾患の治療を鼓舞してきた。  引続いて追加のＶＥＧＦファミリータンパク質の同定およびそれらが血管信性において果たす役割の解明もまた、これらの成長因子に基づく治療法の発達をもたらしてきた[Ferrara and Alitalo, Nature Med ５：1359-1364 (1999)]。  裸ＤＮＡまたはアデノウイルスベクターを使用した組換えタンパク質もしくは遺伝子導入の適用によって送達されるＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃを使用した後肢虚血および心筋虚血の動物試験の結果は、これらの分子が血管新生を促進し、冠動脈血流量を増加させることを意味している。  これらの前途有望な試験結果は、裸ＤＮＡをコードするＶＥＧＦ165の動脈内または筋内遺伝子導入によって四肢虚血を有する患者が治療される臨床試験を導いた。  心筋虚血またはビュルガー病(閉塞性血栓血管炎)を有する患者にもＶＥＧＦ165プラスミドＤＮＡが局所注射された。      【００３８】
これらの臨床試験はプラセボ対照試験ではなかったが、患者は臨床的改善および虚血性組織における血管形成の証拠を示した。  心筋虚血を有する患者を治療するために、ＶＥＧＦ-Ｃ裸ＤＮＡの遺伝子導入またはアデノウイルスベクターを用いたＶＥＧＦ121による遺伝子療法を使用した臨床試験は、現在フェーズＩが進行中である[Ferrara，J Mol Med 77：527-543 (1999)；Neufeld et al., FASEB J 13：９-22 (1999)；Ferrara and Alitalo, Nature Med ５：1359-1364 (1999)]。  組換えＶＥＧＦ-Ａタンパク質を投与する治療効果についてもまた現在進行中の臨床試験で調査中である。  組換えＶＥＧＦ165の冠動脈内注射によって治療された冠虚血症を有する患者のフェーズＩ試験からの結果は、潅流改善および側副血管形成の証拠を示している。  しかし、引続いてのフェーズII試験では、患者はプラセボ対照群に比較して統計的有意な改善を示さなかった。  ＶＥＧＦ成長因子についての他の潜在的治療使用には、乳癌手術中に腋窩リンパ節が切除された患者におけるリンパ管形成を促進するためのＶＥＧＦ-Ｃの使用が含まれる。  組織中の血管形成を促進するために成長因子の組み合わせを使用する治療法もまた、一定の疾患を治療することに関して望ましいことが証明される可能性がある[Ferrara and Alitalo, Nature Med ５：1359-1364 (1999)]。
【００３９】
ＶＥＧＦ成長因子の活性を阻害することに基づく治療法は現在、病的血管形成を特徴とする疾患状態を治療するために試験中である。  ＶＥＧＦ発現は、原発性乳癌および胃癌を含むヒトの大多数の腫瘍においてアップレギュレーションされる。  マウスにおける試験は、ＶＥＧＦ-Ａに対するモノクローナル抗体を用いて動物を治療することによって腫瘍関連性血管形成および腫瘍細胞の成長を阻害できることを示している。  また別の動物試験は、ＶＥＧＦＲ-２受容体を通してのシグナリングを防止する優勢陰性ＶＥＧＦＲ-２突然変異体の発現、またはＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２受容体の細胞外部分だけを含有する組換えＶＥＧＦＲ-１またはＶＥＧＦＲ-２突然変異体の投与が数種の腫瘍細胞株の増殖を抑制することを証明した。  これらの有望な試験結果は、ＶＥＧＦ-ＡインヒビターとしてＶＥＧＦ-Ａに対するヒト化高親和性モノクローナル抗体類(rhuMAb ＶＥＧＦ)を使用する臨床試験を導いた。  非小細胞肺癌、結腸直腸癌、乳癌および腎細胞癌を治療するためのrhuMAb ＶＥＧＦを使用したフェーズII試験もまた現在進行中である。  ＶＥＧＦ-Ｃ活性の阻害を目標とする化合物もまた癌患者における治療使用について現在試験中である：ＶＥＧＦ-Ｃの小分子インヒビター類はフェーズII臨床試験中であり、ＶＥＧＦ-Ｃに対するモノクローナル抗体類は臨床試験に入りつつある。
【００４０】
糖尿病性網膜症、網膜中心静脈閉塞または未熟児はＶＥＧＦ-Ａのレベル上昇と関連付けられてきた。  ＶＥＧＦ-Ａに対するモノクローナル抗体類または免疫グロブリンγFeドメインへ融合した細胞外ドメインだけを含有する可溶性ＶＥＧＦＲ-１もしくはＶＥＧＦＲ-２突然変異体を使用した動物試験は、網膜血管形成の抑制を証明している。  ＶＥＧＦ-Ａは、さらにまた加齢性黄斑変性症(ＡＭＤ)においても検出されており、その発現はこの疾患における新血管形成の原因であると考えられる。  ＡＭＤを治療するための組換えヒト化抗ＶＥＧＦ-Ａ Ｆａｂ抗体断片の硝子体内送達または２'-フルオロピリミジンＲＮＡオリゴヌクレオチドリガンド(アプタマー)の注射については現在、臨床試験進行中である。  ＶＥＧＦ成長因子の活性を阻害する化合物もまた異常血管形成に関係するその他の疾患状態を治療するために使用できる可能性がある。  これらには、虚血性再潅流関連性脳水腫および脳損傷、例えば、多嚢胞性卵巣症候群、子宮内膜症および卵巣過激刺激症候群のような卵巣の過形成および過剰血管分布に関連する状態が含まれる[Ferrara and Alitalo, Nature Med ５：1359-1364 (1999)]。
【発明の開示】
【発明が解決しようとする課題】
【００４１】
上述の考察から、ＶＥＧＦファミリーの成長因子類、および、それらのインヒビター類が治療薬として極めて大きな可能性を有していることは明白であろう。  例えば、そのような成長因子類およびインヒビター類は、虚血性障害の治療、創傷治癒の促進、または血管形成依存性である新生腫瘍障害の阻害または排除におけるように、必要な場合に血管形成を促進または阻害するために有用である。  しかし、この成長因子ファミリーの様々な天然型メンバーはしばしば多数の受容体に結合し、さらに種々のよく知られている受容体は、複数の細胞タイプ上で発現して発達工程および病的状態の存在もしくは不在に依存して変化する可能性がある発現パターンを有している。  あらゆる特定成長因子の生物学的作用は、受容体依存性、アイソフォーム依存性、および、細胞タイプ依存性である可能性がある。  一つの受容体を通して媒介される望ましい治療作用には別の受容体を通して媒介される望ましくない副作用が付随することがある。  あるいはまた、望ましい治療作用は複数の受容体類の刺激を通して強化できる可能性があるが、これは天然型のよく知られているいずれかの単一の成長因子を用いて刺激することはできない。  このため、固有の受容体結合のユニークなプロフィールおよび受容体刺激活性または受容体阻害活性を備える新規のペプチド成長因子に対する必要が存在する。
【課題を解決するための手段】
【００４２】
本発明は、天然血管内皮成長因子受容体のための新規ポリペプチド結合分子、および、該新規ポリペプチドをコード化し、該ポリペプチドの組換え発現に有用なポリヌクレオチドを提供することによって、前記の要求を満たす。  本発明を説明するために、「血管内皮成長因子」という用語およびその略語「ＶＥＧＦ」(修飾因子なし)は、本明細書において総称的に使用され、血管内皮成長因子-Ａ(ＶＥＧＦ-Ａ)、血管内皮成長因子-Ｂ(ＶＥＧＦ-Ｂ)、血管内皮成長因子-Ｃ(ＶＥＧＦ-Ｃ)、血管内皮成長因子-Ｄ(ＶＥＧＦ-Ｄ)、血小板由来成長因子-Ａ(ＰＤＧＦ-Ａ)、血小板由来成長因子-Ｂ(ＰＤＧＦ-Ｂ)、胎盤成長因子(Ｐ１ＧＦ)、および、ウイルスコード化ＶＥＧＦ様分子を包含するがそれらに限定されない成長因子ポリペプチドのファミリーのいずれかを意味する。
【００４３】
例えば、一つの局面において、本発明は、種々の血管内皮成長因子受容体結合プロフィールを有する二つまたはそれ以上の天然脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドに由来する複数のペプチドサブユニットを含むキメラポリペプチドを提供し、該キメラポリペプチドは、一つの天然血管内皮成長因子ポリペプチドの少なくとも一つの受容体において結合し、および、該キメラポリペプチドは、天然成長因子ポリペプチドと異なる受容体結合プロフィールを有する。
【００４４】
これに関連して、「天然脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチド」という用語は、下記の特性を有するポリペプチドを意味する。
【００４５】
(１)ポリペプチドは、脊椎動物(例えば、爬虫類、両生類、鳥類または哺乳類、好ましくは、鳥類または哺乳類、最も好ましくは哺乳類、特に、有尾猿、無尾猿またはヒトのような霊長類哺乳動物)のゲノムＤＮＡによってコード化されるか、または哺乳動物ポックスウイルスのような脊椎動物病原体のゲノムによってコード化される。
【００４６】
(２)ポリペプチドは、脊椎動物によって発現される(すなわち、脊椎動物のゲノムＤＮＡの転写/翻訳からか、またはウイルス核酸によってコード化されるポリペプチドの場合は、ウイルス誘発転写/翻訳から)アミノ酸配列の全てまたは一部を含む。
【００４７】
(３)ポリペプチドまたは部分は、天然受容体に結合し、アミノ酸モティーフ：Ｃ-Ｘ(18-28)-Ｐ-Ｘ-Ｃ-Ｘ(４)-Ｒ-Ｃ-Ｘ-Ｇ-Ｃ(１-２)-Ｘ(６-12)-Ｃ-Ｘ(30-46)-Ｃ(配列番号：1202)[式中、Ｘは、アミノ酸を表し、括弧内の数字はアミノ酸の許容範囲を表し(例えば、Ｘ(18-28)は18-28アミノ酸のストレッチを表す)；Ｃ(１-２)は一つまたは二つのシステイン残基を表す]によって部分的に特徴づけられる約70〜150アミノ酸のＶＥＧＦ/ＰＤＧＦ相同ドメイン(Ｖ/ＰＨＤ)を含む。  Ｖ/ＰＨＤは、ヒト血管内皮成長因子Ａ、Ｂ、ＣおよびＤ(ＶＥＧＦ-Ａ、-Ｂ、-Ｃおよび-Ｄ)、およびヒト血小板由来成長因子(ＰＤＧＦ)に見られるのと同様のシステインノットモティーフを形成する８つの保存システインを一般に有する。  好ましいポリペプチドまたは部分は、より特徴的なアミノ酸モティーフ：Ｃ-Ｘ(22-24)-Ｐ-[ＰＳＲ]-Ｃ-Ｖ-Ｘ(３)-Ｒ-Ｃ-Ｘ-Ｇ-Ｃ-Ｃ-Ｘ(６)-Ｃ-Ｘ(32-41)-Ｃ(配列番号：1203)[式中、括弧内のアミノ酸(例えば[ＰＳＲ])は、アミノ酸配列における一つの位置における代替物を表す]を特徴とするＶ/ＰＨＤを含む。
【００４８】
(４)ポリペプチドは、脊椎動物の血管またはリンパ管の内表面を形成する内皮細胞、または血管の内表面を形成し、血管を支える周皮/平滑筋細胞において発現される少なくとも一つの細胞表面受容体に結合する。  好ましいポリペプチドは、内皮細胞において発現される少なくとも一つの細胞表面受容体に結合する。
【００４９】
従って、「天然脊椎動物ＶＥＧＦポリペプチド」という用語は、ある特定の構造特性および機能特性を有するポリペプチドを意味する。  これに関連して、該用語は起源を意味するものではない。  従って、前記の基準を満たす組換え産生ポリペプチドは、自然に存在するＶＥＧＦポリペプチドのアミノ酸配列および受容体結合特性を有する故に、「天然」であると考えられる。  ヒト血管内皮成長因子-Ａ(ＶＥＧＦ-Ａ)、血管内皮成長因子-Ｂ(ＶＥＧＦ-Ｂ)、血管内皮成長因子-Ｃ(ＶＥＧＦ-Ｃ)、血管内皮成長因子-Ｄ(ＶＥＧＦ-Ｄ)、血小板由来成長因子-Ａ(ＰＤＧＦ-Ａ)、血小板由来成長因子-Ｂ(ＰＤＧＦ-Ｂ)、胎盤成長因子(Ｐ１ＧＦ)；それらの哺乳類および鳥類オルトログ(「オルトログ」という用語は種相同体を意味する)；および血管内皮成長因子-Ｅ(ＶＥＧＦ-Ｅ)、ＮＺ２ ＶＥＧＦ、およびポックスウイルスにおいて同定された菌株Ｄ１７０１およびＺＮ１０において同定された二つのＶＥＧＦ様タンパク質を包含するがそれらに限定されない多くの例示的天然血管内皮成長因子ポリペプチドが当分野において既に知られている。  天然ヒトＶＥＧＦの使用は、ヒト治療法として有効なキメラ分子を発現させて、ヒトにおいて免疫反応を生じるキメラの発現の可能性を最小限にするのに好ましい。  しかし、多くの場合、特に受容体結合ドメインにおいて、ＶＥＧＦ種オルトログの間に極めて高い相同が存在し、非ヒト天然ＶＥＧＦを使用して、ヒト治療に使用されるキメラ分子を発現させることもできると考えられる。  本明細書において部分的に特にＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃキメラポリペプチドに関して本発明を説明するが、本明細書に記載する二つ、または３つ、または４つ、またはそれ以上のＶＥＧＦ、またはそれらの種オルトログに由来するキメラポリペプチドが特に考えられる。
【００５０】
本発明のこの局面を説明するために使用される「キメラ」という用語は、キメラ分子のアミノ酸配列が、それが由来する各天然ＶＥＧＦからの一つまたはそれ以上のアミノ酸の少なくとも一つのストレッチ(好ましくは、１、２、３、４、５、６、７、８、９、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20またはそれ以上のアミノ酸のストレッチ)を有することを必要とする。  従って、キメラポリペプチドは、二つまたはそれ以上のポリペプチドの「ハイブリッド」または「モザイク」である。  「キメラ」という用語は、本発明のポリペプチドが、あらゆる天然ＶＥＧＦ配列(または自然ＶＥＧＦ配列の断片)と同じでないことを意味する。
【００５１】
本発明のこの局面を説明するために使用される「由来する」(例えば、「二つまたはそれ以上の天然ＶＥＧＦポリペプチドに由来する」)という用語は、キメラポリペプチドおよび二つまたはそれ以上の天然ＶＥＧＦのアミノ酸配列を標準アルゴリズムを使用して整列した場合に、キメラポリペプチドにおける実質的に全てのアミノ酸が、該キメラが由来する一つまたはそれ以上の天然ＶＥＧＦにおける同じ残基と整列することを意味する。  標準タンパク質配列アルゴリズム、例えばクラストラル法(Nucl Acids Res 22；4673-80 (1994))、Jotun-Hein法(Methods Enzymol 183；626-645 (1990))、またはFeng-Doolittle法(J Mol Evol 25；351-360 (1987))を使用して、天然脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドを整列することができ、そのような整列は、Ｖ/ＰＨＤに分布した８つの高保存システインの存在によって円滑に促進される。  従って、一般に認められているタンパク質配列アルゴリズムを使用して整列を行うことによって、キメラポリペプチドが二つまたはそれ以上の天然ＶＥＧＦに「由来する」ことを容易に確認することができる。  標準アルゴリズムを使用して、キメラポリペプチドおよび二つまたはそれ以上の天然ＶＥＧＦのアミノ酸配列を整列した後に、キメラポリペプチドにおける実質的に全てのアミノ酸が、一つまたはそれ以上の天然ＶＥＧＦにおける同じ残基と整列する場合、キメラポリペプチドは天然ＶＥＧＦに由来している。  一つの実施形態において、キメラ分子の全てのアミノ酸がこのように整列する。  しかし、「実質的に全ての」という用語の使用は、キメラポリペプチドを製造する本明細書に記載されている方法は、挿入、欠失または置換のような変異を導入し、親配列への100％の相関を妨げる場合があることを示している。  そのような場合、キメラポリペプチドの残基の少なくとも約90％、92％、94％、95％、96％、97％、98％または99％が、少なくとも一つの天然ＶＥＧＦからの同じ残基と整列する。
【００５２】
キメラポリペプチドが由来した天然ＶＥＧＦポリペプチドと完全にあるいは実質的に整列している本発明のキメラポリペプチドを提示する場合、突然変異(特に保存的変異)をそのキメラポリペプチドに意図的に導入して、また、その受容体結合プロフィールに関してこうした修飾キメラポリペプチドを試験することは、熟練した技術を有する当業者の技術の範囲内にある。  受容体結合プロフィールにおいて実質的な変化を導入することがないキメラポリペプチドの修飾(特に保存的アミノ酸置換)は、本発明の範囲内の等価物と考えられる。
【００５３】
こうしたキメラポリペプチドの文脈では、「複数のペプチドサブユニット」という用語は、二つあるいはそれ以上のペプチドサブユニットを意味する。  本明細書で例示されているのは、それぞれ約８〜16コドンの９つのサブユニットの中に二つの天然ＶＥＧＦ ｃＤＮＡのもの(ヒトＶＥＧＦ-ＡおよびヒトＶＥＧＦ-Ｃ)の中にキメラポリペプチドを断片化して入れ、また、これら断片をその９つのサブユニットの全512の配列(サブユニットの順序を維持して)内に組み込み、また、その結果生じたキメラｃＤＮＡを発現させることにより得られるキメラポリペプチドである。  断片の数とサイズは、一つの非常に重要な特徴であるとは考えられていない。  好適な実施形態では、複数のものは、２、３、４、５、６、７、８、９、10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24あるいは25あるいはそれ以上のサブユニットからなる。  本明細書に例示されているように、「サブユニット」は、ポリペプチド鎖を形成するペプチド結合により結合される。
【００５４】
本発明のキメラポリペプチドあるいは天然ＶＥＧＦポリペプチドの文脈では、「血管内皮成長因子受容体結合プロフィール」の測定は、ポリペプチドが結合するであろう受容体、およびそれが結合しないであろう受容体の測定を意味する。  ＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２、ＶＥＧＦＲ-３を含む公知のＶＥＧＦ受容体は、本明細書中の他の箇所にさらに詳細に説明されている。  公知のＰＤＧＦ受容体はまた、本明細書中の他の箇所でさらに詳細に説明されている。  キメラポリペプチドが天然するＰＤＧＦ配列から一部分得られた場合は、ＰＤＧＦ受容体に結合するためのキメラポリペプチドをスクリーニングすることが、その受容体結合プロフィール測定の一部分として考えられている。  例として、キメラポリペプチドが、ＶＥＧＦＲ-２とＶＥＧＦＲ-３に結合するＶＥＧＦ-Ａから、また、ＶＥＧＦＲ-２とＶＥＧＦＲ-３に結合するＶＥＧＦ-Ｃから獲得された場合には、そのキメラポリペプチドはそれがその３つの受容体のうちの一つのみに結合する場合、あるいはそれが全３つの受容体に結合する場合、あるいはそれがＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦＲ-３には結合するが、ＶＥＧＦＲ-２には結合しない場合には、その親分子のいずれとも異なる受容体結合プロフィールを有する。  一つの好適な実施形態では、本発明は、そのキメラポリペプチドは、天然するその二つあるいはそれ以上の脊椎動物ＶＥＧＦポリペプチドのそれぞれによって結合される少なくとも二つのＶＥＧＦ受容体にキメラポリペプチドが結合し、また、そのキメラポリペプチドが得られたその天然ＶＥＧＦポリペプチドが、その少なくとも二つのＶＥＧＦポリペプチドの一つあるいはそれ以上に結合することには失敗するキメラポリペプチドを提供する。
【００５５】
ＮＰ-１とＮＰ-２の結合を司っているＶＥＧＦ(またその他のファミリーメンバー)のその部分はＶ/ＰＨＤコア領域の外側の部分であるため、そのニューロピリン｛ｎｅｕｒｏｐｉｌ＝ニューロピル＝神経絨｝ＮＰ-１に対して結合するために本発明のポリペプチドをスクリーニングすることは、受容体結合プロフィール測定の一部分としては考えられていない。  ＮＰ-１結合はＶＥＧＦ-Ａに関しては、配列番号：２のアミノ酸残基142〜185により仲介され、また、ＶＥＧＦ-Ｂに関しては、アミノ酸残基138〜182により仲介される[Soker et al., J. Biol. Chem. 271：5761-7 (1996)；Makinen et al., J. Biol. Chem. 274：21217-22 (1999)]。  下記に説明されているように、本発明のキメラポリペプチドに対して上流あるいは下流を付加することが企図され、また、いくつかの付加配列が、ＮＰ-１およびＮＰ-２結合を結果的に生じるよう、企図される。
【００５６】
本発明は、ＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２、ＶＥＧＦＲ-３の全てに結合することができるポリペプチドの最初の開示を提供するものであると考えられる。  この受容体結合プロフィールを有する全てのポリペプチドは、本発明の範囲内にあるものと考えられる。
【００５７】
天然ＶＥＧＦポリペプチドは一般的には高い親和性をもって、すなわち、これはサブナノモル解離定数をもってそれぞれの受容体を結合させることを意味していることが、この文脈では理解される。  例えば、ＶＥＧＦ-Ａは、それぞれおよそ16pMおよび760pMのKdをもって、ＶＥＧＦ-１とＶＥＧＦＲ-２を結合させ、また、ＶＥＧＦ-Ｃは、それぞれおよそ410pMおよび135pMのKdをもって、ＶＥＧＦＲ-２とＶＥＧＦＲ-３を結合させる。  正常血清濃度を越える濃度を達成するために、治療用の成長因子を投与すること、また、生物学的半減期を増大させるためにこうしたポリペプチドを製剤化することが可能であるため、より小さな受容体親和性(すなわち、より高い解離定数)を有するキメラポリペプチドは、それでもなお、受容体アゴニストおよびアンタゴニストとして有用となる。  キメラポリペプチドの受容体結合を評点する目的で、50ナノモルの解離定数の切り捨てが選択される。  本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するColingan et al., 『タンパク質の科学における現行プロトコル』、第２巻，New York, John Wiley & Sons社刊、A.5A.1〜A.5A.40ページ(1998)に記載されているものなど、当該技術分野で周知の方法により、測定された50ナノモルよりも小さなものの解離定数により受容体を結合させるキメラポリペプチドは、受容体に結合するものとして評点され、また、より低い親和性を有するポリペプチドは、非結合のものとして評点される。
【００５８】
天然ＶＥＧＦのものは、タンパク質分解プロセスを受けるスプライス変異体および/またはプレタンパク質分子および/またはプレプロタンパク質分子として発現される。  本発明のキメラポリペプチドには、前出の段落で説明されているように、キメラ(ハイブリッド)受容体結合ドメインが含まれ、また、任意には、天然循環ＶＥＧＦのものの成熟イソ型に存在している上流および下流配列および/または正常細胞内あるいは細胞外プロセス時に取り除かれる上流あるいは下流プロペプチド配列を含む天然ＶＥＧＦのものから得られる付加的な上流あるいは下流配列が含まれることがある。  説明図により、実施例１に説明されているキメラポリペプチドは、ＶＥＧＦ-Ａの残基34〜135(配列番号：２)を使用して、また、ヒトプレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃ(配列番号：22)の｛残基｝112〜216を使用して調製された。  本発明のキメラポリペプチドには、実際に例示されたペプチドが含まれ、また、配列番号：２あるいは22から得られた上流あるいは下流ＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃ配列により修飾されたこうしたペプチドもまた含まれる。  本明細書に例示されているように、ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃキメラポリペプチドに関しては、天然ＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃイソ型の特徴を有するアミノ-および/またはカルボキシル-末端配列と一致する上流および下流配列の付加が特に企図されている。
【００５９】
イニシエーターであるメチオニンにより、異種シグナルペプチドにより、その他のポリペプチドとの融合など、精製を容易にする一つあるいはそれ以上のタグ配列により、あるいはその他により、タンパク質を組換え的に発現させることもまた、この文脈では周知のことである。  また、糖鎖形成、ポリエチレングリコール化、あるいはその他の修飾によりポリペプチドを修飾することが周知のものであり、安定性、循環半減期を改善するそのうちのあるものは、あるいは(糖鎖形成の場合は)内因性血管内皮成長因子にさらに類似しているポリペプチドを作ることもある。  本発明によるキメラポリペプチドは、二つあるいはそれ以上の天然脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドから得られたアミノ酸配列に対するいずれかのこうした修飾および付加からなることがある。
【００６０】
異なる受領体結合プロフィールを有するキメラ分子に加えて、本発明の付加的な実施態様には、増加する受容体結合親和性を有するキメラ分子が含まれる。  例えば、本発明は、二つあるいはそれ以上の天然脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドから得られた複数のペプチドサブユニットからなるキメラポリペプチドを提供し、そのキメラポリペプチドは、その受容体に対する二つあるいはそれ以上の天然血管内皮成長因子の結合親和性に比較して増大した結合親和性をもって少なくとも一つの天然血管内皮成長因子受容体を結合させる。  天然ＶＥＧＦのものよりも大きな親和性により受容体を結合させるキメラ分子は、たとえキメラ分子に関する受容体結合プロフィールが天然ＶＥＧＦのそれと同じものであっても、本発明の好適なキメラ分子の間にある。  増加した受容体結合親和性は、受容体活性化剤あるいは阻害剤としての大きな力価と相関していることが考えられる。  一般的には、いずれかの受け入れられている手順により測定された解離定数(Kd)は、大きな結合親和性を示す低いKdにより受容体親和性を示す。  特に企図されているのは、そのキメラが得られた天然分子に比べて、並列試験においては、ｐ＜0.05のレベルで統計的に有意なものであるKdで何らかの減少を示すキメラ分子である[例えば、Colingan et al., 『タンパク質の科学における現行プロトコル』、第２巻，New York, John Wiley & Sons社刊、A.5A.1〜A.5A.40ページ(1998)を参照]。  ＶＥＧＦ受容体に関してはKdで20パーセント減少を示すキメラが好ましい。  35％あるいは50％の減少は非常に好ましい。  解離定数の３分の１に減少(例えば、天然ＶＥＧＦの100pM Kdと比べて、キメラポリペプチドの33.3pMというKd値)、５分の１に減少、10分の１に減少、あるいは、20分の１に減少することが非常に好ましい。
【００６１】
キメラ分子に関するもう一つの関連好適クラスとは、そのキメラが由来した天然分子に比較して、並列試験でｐ＜0.05のレベルで統計的に有意なものとなっているＥＣ50濃度において何らかの減少を示す、そういった分子である。  一つのＶＥＧＦ受容体に対してＥＣ50において20パーセントの減少を示す(すなわち、結合親和性の増加を示す)キメラが好ましい。  33％あるいは50％といった減少は非常に好ましい。  ＥＣ50すなわち、50％有効濃度とは、最大効果の50％を産み出す濃度である。  特定受容体に対する推定リガンドのＥＣ50を測定するための一つの例示的なアッセイについては実施例６で以下に詳細に述べる。
【００６２】
以下に述べる実施例は、本発明の非常に数多くの特定ハイブリッドポリペプチドの合成および検査の説明を提供し、その一つ一つがそれ自体、本発明の一つの実施態様と考えられる。  例示されているポリペプチドの中にある、ハイブリッドポリペプチドの一つの好ましいグループは、この式のアミノ酸配列からなるポリペプチドである。  すなわち、ＮＨ2-Ｘ1-Ｘ2-Ｘ3-Ｘ4-Ｘ5-Ｘ6-Ｘ7-Ｘ8-Ｘ9-ＣＯＯＨ、式中、Ｘ1は、配列番号：128のアミノ酸３〜11および配列番号：137のアミノ酸３〜11からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み；Ｘ2は、配列番号：129および138からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ3は、配列番号：130および139からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ4は、配列番号：131および140からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ5は、配列番号：132および141からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ6は、配列番号：133および142からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ7は、配列番号：134および143からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ8は、配列番号：135および144からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ9は、配列番号：136および145からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、ＮＨ2-Ｘ1-Ｘ2-Ｘ3-Ｘ4-Ｘ5-Ｘ6-Ｘ7-Ｘ8-Ｘ9-ＣＯＯＨは、配列番号：２のアミノ酸34〜135または配列番号：22のアミノ酸112〜216と同じではなく、また、ここでは、そのポリペプチドはヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択される少なくとも一つの受容体に結合する。  以下に、さらに詳細に説明されているように、特定アミノ酸配列対のそれぞれ(例えば、配列番号：128と137)が標準的な整列化アルゴリズムを使用して、配列相同性を最大にするためにＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃの受容体結合ドメインが整列化されるときに、それぞれが互いに整列するＶＥＧＦ-Ａ ｃＤＮＡ断片あるいはＶＥＧＦ-Ｃ ｃＤＮＡ断片によりコード化される。
【００６３】
ポリペプチドのハイブリッドの前者の属に関しては、一つの好ましい亜属は、ヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択される正確に一つの受容体に結合するそうしたポリペプチドからなる。  初期スクリーニングでは、以下の特定構築物(以下に詳細に記載されている)は、この基準を満たしていることが示唆される。  すなわち、82〜14、82〜16、22〜３、72〜６、12〜14、12〜16、32〜９、32〜11、32〜14、32〜15、32〜16、52〜９、52〜11、52〜14、52〜15、14〜７、23〜10、23〜12、23〜14、33〜１、33〜３、33〜６、33〜９、53〜１、53〜３、53〜７、62〜８、62〜10、62〜13、63〜３、63〜６、73〜７、73〜15、〜８、74〜10、74〜12、11〜９、11〜13、12〜１、12〜５、81〜９、81〜13、13〜９、13〜11、13〜13、13〜15、14〜１、14〜５、41〜１、43〜１、83〜９、83〜13、83〜15、61〜１、61〜３、62〜１、82〜５、84〜１、84〜５である。
【００６４】
もう一つの好ましい亜属は、ＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦＲ-３には結合するが、ＶＥＧＦＲ-２には結合しないそうしたハイブリッドポリペプチドからなる。  初期スクリーニングでは、以下の特定構築物(以下に詳細に記載されている)はこの基準を満たしていることが示唆される。  すなわち、12〜９、12〜13、14〜９、82〜９、82〜13、84〜９である。
【００６５】
一つの非常に好ましい亜属は、ＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦＲ-２と、ＶＥＧＦＲ-３とを結合させる本発明のハイブリッドポリペプチドからなる。  初期スクリーニングでは、以下の特定構築物(以下に詳細に記載されている)はこの基準を満たしていることが示唆される。  すなわち、12〜７、12〜11、82〜11、84〜11である。
【００６６】
他の亜属には、ＶＥＧＦＲ-１と、ＶＥＧＦＲ-２と(その両方ともＶＥＧＦ-Ａにより結合される)は結合させるが、ＶＥＧＦＲ-３に結合させない、そうしたハイブリッドポリペプチドと、ＶＥＧＦＲ-２とＶＥＧＦＲ-３(その両方とも完全に処理されたＶＥＧＦ-Ｃにより結合される)は結合させるが、ＶＥＧＦＲ-１は結合させない、そうしたハイブリッドポリペプチドと、が含まれる。
【００６７】
以下にさらに詳細に教示されているように、第４断片(Ｘ４)には、ＶＥＧＦＲ-３結合親和性を与えるために重要なものである残基が含まれているようにみえる。  このため、そのハイブリッドポリペプチドのもう一つの好適な属は、Ｘ４が配列番号：140からなるそうしたものであり、また、そのポリペプチドが、ＶＥＧＦＲ-３に結合するそうしたものである。  ＶＥＧＦ-Ｃの断片５と８もまた、ＶＥＧＦＲ-３結合に貢献しているようにみえる。  このように、非常に好適なものであるのは、配列番号：141からなるＸ５、および/または配列番号：144からなるＸ８によりさらに特徴付けられるポリペプチドである。
【００６８】
同様に、以下のデータでは、ＶＥＧＦ-Ａの断片２と７は、ＶＥＧＦ-Ｒ１結合に貢献していることが示唆されている。  したがって、もう一つの好適なハイブリッドポリペプチドの遺伝子は、Ｘ２が配列番号：129からなり、また、そのポリペプチドがＶＥＧＦＲ-１に結合する、そうした遺伝子である。  一つの非常に好適な実施形態では、Ｘ７は配列番号：134からなる。  ＶＥＧＦＲ-３にも結合するこのポリペプチドには非常に望ましいものである一つの実施形態では、一つの好適な構築物はＸ４が配列番号：140からなるものである。  ＶＥＧＦＲ-３結合を付与するためには、Ｘ５にとっては、配列番号：141から構成されることがさらに好適であり、および/またはＸ８にとっては、配列番号：144から構成されることがさらに好適である。
【００６９】
ハイブリッド分子を生成するために以下に説明されている組換え実験は、ＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃあるいはプレタンパク質あるいはプレプロタンパク質配列の自然分泌形態に相当する配列によるのではなく、ヒトＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃの受容体結合ドメインによってのみ実施された。  しかし、Ausubel et al., (編), 『分子生物学におけるプロトコル』，John Wiley & Sons社刊 (1994〜1999)あるいはSambrook et al., (編), 『分子クローニング-研究室マニュアル』, Cold Spring Harbour Laboratory Press社刊、ニューヨーク州 Cold Spring Harbour (1989)に説明されているそうした技術などの日常的な組換えＤＮＡ技術は、自然に発生するタンパク質中の受容体結合ドメインの上流あるいは下流で見つかるＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃ配列、特に、ＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃの自然に発生する分泌および循環形態で見つかる配列をコードするポリヌクレオチドと、そのハイブリッドタンパク質をコードするポリヌクレオチドを結合するのに使用することができる。
【００７０】
したがって、本発明は、式ＸＮ-Ｖ/ＰＨＤ-ＸＣのアミノ酸配列からなるポリペプチドを提供し、ここでは、XNは配列番号：２のアミノ酸１〜34、配列番号：22のアミノ酸１〜111、配列番号：147のアミノ酸１〜34、あるいはそれらの断片からなるグループから選択される。
【００７１】
ここでは、Ｖ/ＰＨＤは本明細書の他の箇所で説明されているキメラポリポリペプチドであり、ここでは、ＸＣは、配列番号：２のアミノ酸136〜191、配列番号：22のアミノ酸217〜419、配列番号：147のアミノ酸136〜232、あるいはそれらの断片からなるグループから選択され、また、
ここでは、ＸＮとＸＣはそれぞれ天然ヒトＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃ前駆体タンパク質あるいは天然ヒトＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃイソ型中のアミノ酸配列に同一である。
【００７２】
一つの特定な変化では、本発明は、上述されているように、ハイブリッドポリペプチドを提供し、ここでは、そのポリペプチドにはさらに、プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃシグナルペプチドと、プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃアミノ末端プロペプチドと、プレプロ-ＶＥＧＦ-Ｃカルボキシ末端プロペプチドとからなるグループから選択される一つあるいはそれ以上のアミノ酸配列が含まれる。
【００７３】
しかし、本発明のハイブリッドポリペプチドの発現は、天然フランキングＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃ配列によってのみの発現に限定されているわけではない。  細菌における本発明のポリペプチドの発現は、ハイブリッドＶＥＧＦ配列の上流にあるイニシエーターであるメチオニンあるいはメチオニン-リジンを含むことにより達成されることもあり、ここでは、哺乳動物細胞における発現と分泌は、少なくともシグナルペプチドを含むことによりもっとも好都合に達成される。  したがって、一つの実施形態では、本発明は、上述のように、ポリペプチドを提供し、ここでは、そのポリペプチドにはさらに、アミノ末端メチオニン残基あるいはアミノ末端Met-Lys配列が含まれる。  もう一つの実施形態では、そのポリペプチドにはさらに、式ＮＨ2-Ｘ1-Ｘ2-Ｘ3-Ｘ4-Ｘ5-Ｘ6-Ｘ7-Ｘ8-Ｘ9-ＣＯＯＨのアミノ酸配列に接続されているシグナルペプチドアミノ酸配列が含まれる。
【００７４】
精製を容易にするタグ配列あるいは、より大きな融合ペプチドの一部分としての発現などのその他の異種配列との融合としての本発明ポリペプチドの発現もまた、企図されている。  このタイプの一つの例示的なタグは、ニッケルキレート化を用いてそのように標識化された化合物の分離を可能にする一般的にはだいたい６つのヒスチジン残基であるポリヒスチジン配列である。  当業者には周知のものであり、また日常的に使用されているＦＬＡＧ(登録商標)タグ(Eastman Kodak社製，ニューヨーク州ロチェスター市)などの他の標識とタグは、本発明により受け入れられる。  例示的な融合には、グルタチオン-Ｓ-転移酵素(ＧＳＴ)融合産物の一部分として、所望されるポリペプチドを発現させる市販されていて入手可能なベクターの使用が含まれる。  所望されるポリペプチドからそのＧＳＴ成分を切断した後、位置-１で付加的グリシン残基が残ることがある。  他のベクターシステムにおける発現から得られる変異体もまた、企図されている。
【００７５】
本明細書に説明されている受容体結合と活性アッセイのため、本適用もまた、本発明のハイブリッドポリペプチドの変異体(類似体)を提供し、ここでは、ハイブリッドペプチドアミノ酸配列の一つあるいはそれ以上のアミノ酸が付加され、欠失され、あるいは別のアミノ酸により置換され、また、ここでは、ハイブリッドは、そのハイブリッドポリペプチドのその受容体結合および/または生物学的活性特性を保持する。
【００７６】
単なる保存的な置換が導入された置換変異体(例えば、本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの修飾により)は、本発明のハイブリッドポリペプチドの等価物と考えられる。  アミノ酸は物理的特性と、２次と３次タンパク質構造により分類することができる。  保存的置換は、当業者には、同様な特性を有する別のアミノ酸に対する一つのアミノ酸の置換として認識される。  アミノ酸側鎖特性に基づいた例示的な保存的置換は、標準的な一文字略語を使用してすぐ下にある表の中に掲載されている。
【００７７】
【表１】
2004507208.tif 000001
代替的には直ぐ下の表に掲載したとおりに、保存的アミノ酸がLehninger、『生化学』，第２版；Worth Publishers刊、ニューヨーク州ニューヨーク市 (1975)、71〜77ページ]の中に記載されているようにグループ化することができる。
【００７８】
【表２】
2004507208.tif 000002
以下の表は、さらにもう一つの代替的な、保存的アミノ酸置換体の例示的セットを提供する。  一文字と三文字略語の両方をともに示す。  すなわち、
【００７９】
【表３】
2004507208.tif 000003
多くのタンパク質について言えることであるが、アミノ酸変化に関するいずれかの個々の基あるいは小さな基の効果は、特にその変化が保存的置換である場合は、その変化が非常に重要な残基では導入されないという条件であれば、有意に生物学的特性を改変するような可能性はない。  本発明のハイブリッドポリペプチドの好適な変異体は、天然ＶＥＧＦのものから得られたアミノ酸配列から全部構成されるハイブリッドと、少なくとも約70％、80％、90％、95％、96％、97％、98％あるいは99％アミノ酸同一性を共有する。
【００８０】
関連核酸分子とポリペプチドの同一性と類似性は、公知の諸方法により容易に計算することができる。こうした諸方法には、Lesk, A.M.編『計算分子生物学』，Oxford University Press社刊、ニューヨーク、1988；Smith, D.W.編『バイオコンピューティング-インフォーマティックスとゲノム計画』、Academic Press社刊、ニューヨーク、1993；Griffin, A.M., Griffin, H.G.編『シーケンスデータのコンピュータ分析』，第１部、Human Press社刊、ニュージャージー州、1994；von Heihje, G., 『分子生物学におけるシーケンス分析』，Academic Press, 1987；Gribskov, M., Devereux, J. 編『シーケンス分析プライマー』，Stockton Press社刊、ニューヨーク州、1991；Carillo et al., SIAM J. Applied Math., 48：1073 (1988)に記載されているそうしたものが含まれるが、それらに限定されるわけではない。
【００８１】
同一性および/または類似性を測定するための好適な諸方法は、試験された配列間で最大適合を与えるように設計される。  同一性と類似性を測定するための諸方法は、公的に入手可能なコンピュータプログラムに記載されている。  二つの配列間の同一性と類似性を測定するための好適なコンピュータプログラムの諸方法には、ＧＡＰ(Devereux et al., Nucl. Acid. Res., 12：387 (1984)；ウィスコンシン大学のGenetics Computer Group，ウィスコンシン州マディソン市)を含むGCGプログラムパッケージ、BLASTP，BLASTN，FASTA(Altschul et al., J. Mol. Biol., 215：403-410 (1990))が含まれるが、それらに限定されるわけではない。  そのBLASTPプログラムは、全米バイオテクノロジー情報センター(National Cenrer for Biotechnology Information (NCBI))とその他の情報源(BLAST マニュアル、Altschul et al., NCB/NMLM/NIH、メリーランド州 20894 Bethesda市；Altschuls et al., 同上掲書)から公的に入手可能である。  周知であるSmith Watermanアルゴリズムはまた、同一性を測定するのにも使用されうる。
【００８２】
ポリペプチド配列比較のための好適なパラメーターには、以下のものが含まれる。
【００８３】
すなわち、アルゴリズム：Needleman et al., J. Mol. Biol., 48, 443-453 (1970)；
比較マトリックス：Henikoff et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 89：10915-10919 (1992)からBLOSUM62
ギャップペナルティ：１２、
ギャップ長さペナルティ：４、
類似性の閾値：０。
【００８４】
核酸分子配列比較のために好適なパラメーターには、以下のものが含まれる。
【００８５】
すなわち、アルゴリズム：Needleman et al., J. Mol. Biol., 48, 443〜453 (1970)；
比較マトリックス：適合＝＋10，不適合＝０、
ギャップペナルティ：50、
ギャップ長さペナルティ：３。
【００８６】
このように、さらにもう一つの実施形態では、本発明は非天然血管内皮成長因子アミノ酸配列からなるポリペプチドを提供し、前記非天然血管内皮成長因子アミノ酸配列は、以下の式のアミノ酸配列に対して少なくとも95％同一であるアミノ酸配列からなる。  すなわち、ＮＨ2-Ｘ1-Ｘ2-Ｘ3-Ｘ4-Ｘ5-Ｘ6-Ｘ7-Ｘ8-Ｘ9-ＣＯＯＨ、式中、Ｘ1は、配列番号：128のアミノ酸３〜11および配列番号：137のアミノ酸３〜11からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ2は、配列番号：129および138からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ3は、配列番号：130および139からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ4は、配列番号：131および140からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ5は、配列番号：132および141からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ6は、配列番号：133および142からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ7は、配列番号：134および143からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ8は、配列番号：135および144からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、Ｘ9は、配列番号：136および145からなるグループから選択されるアミノ酸配列を含み、また、ここでは、そのポリペプチドはヒトＶＥＧＦＲ-１、ヒトＶＥＧＦＲ-２、ヒトＶＥＧＦＲ-３からなるグループから選択される少なくとも一つの受容体に結合する。  一つの好適な実施形態では、ＮＨ2-Ｘ1-Ｘ2-Ｘ3-Ｘ4-Ｘ5-Ｘ6-Ｘ7-Ｘ8-Ｘ9-ＣＯＯＨは、配列番号：２のアミノ酸34〜135または配列番号：22のアミノ酸112〜216と同じでない。
【００８７】
「非天然血管内皮成長因子アミノ酸配列」により、いずれかの公知のものである天然アミノ酸配列、この場合は、公知のものであるＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃ配列から得られる受容体結合ドメインなどの天然アミノ酸配列に対しては同一ではない配列を意味する。
【００８８】
さらに一般的に言うと、本発明は、本発明のいずれかの特定のアミノ酸配列に対して少なくとも約70％、80％、90％、95％、96％、97％、98％、あるいは99％同一であるアミノ酸配列からなり、また、その天然血管内皮成長因子の少なくとも一つを結合させ、また、異なる受容体結合プロフィールあるいは天然成長因子ポリペプチドよりも改善されている受容体結合親和性を有するポリペプチドを提供する。  パーセント同一性評価基準を満たし、また、指示対象ポリペプチドと同じ受容体結合プロフィールを表示するポリペプチドが特に企図されている。  例えば、本発明は、構築物12-７(配列番号：63)、12-11(配列番号：71)、82-11あるいは84-11によりコードされたアミノ酸配列と少なくとも約70％、80％、90％、95％、96％、97％、98％、あるいは99％同一であるアミノ酸配列からなるポリペプチドを提供し、そのポリペプチドのうちの少なくとも一つが、本発明によるポリペプチドであり、そのポリペプチドはＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２、ＶＥＧＦＲ-３を結合させる。
【００８９】
さらにもう一つの実施態様では、本発明は、第二ポリペプチドと会合されている第一ポリペプチドからなる二量体タンパク質分子を提供し、ここではそのポリペプチドの少なくとも一つが本発明によるポリペプチドである。  そのポリペプチドの間の会合は共有結合によるものでありうる(例えば、ジスルフィド結合)、あるいはポリペプチド鎖の非共有結合(例えば、水素結合、安定あるいは誘起双極子-双極子相互作用による結合、疎水性あるいは親水性相互作用による結合、これら結合メカニズムの組み合わせ、など)。
【００９０】
もう一つの実施形態では、本発明は、本発明のポリペプヂトのアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列からなるポリヌクレオチド(例えば、ｃＤＮＡ、真核系における発現を容易にするために導入されたイントロンを備えたｃＤＮＡ、合成ＤＮＡ、ＲＮＡあるいはそれらを組み合わせたもの、一本鎖あるいは二本鎖のもの)を提供する。  精製および分離ポリヌクレオチドが好ましい。  遺伝子コードの周知の縮重により、本発明の各ポリペプチドアミノ酸配列をコードするいくつかのポリヌクレオチド配列が存在する。  こうしたポリヌクレオチドは、本発明の本ポリペプチドを組換え的に発現させるのに有用である。
【００９１】
本発明はまた、ＶＥＧＦ受容体結合ポリペプチドをコードするポリペプチド、また、ＶＥＧＦ受容体結合ポリペプチドをコードする、本明細書に詳細に説明されているそのポリヌクレオチドの完全な非コード鎖あるいは補体に、適度な緊縮性あるいは高い緊縮性条件下でハイブリダイズされるポリヌクレオチドを受け入れる。  ポリヌクレオチドのこの属は、本明細書に詳細に教示されているアミノ酸配列に比して、一つあるいはいくつかのアミノ酸差異(付加、挿入あるいは欠失)を有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを受け入れる。  こうした変化は、部位定方向突然変異誘発を行うことにより、あるいは例えば、本発明のハイブリッドポリペプチドを構築するのに使用されるヒトＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃポリペプチドの断片に、非ヒト相同分子種ＶＥＧＦ-ＡあるいはＶＥＧＦ-Ｃポリペプチドから得た断片を置換することにより、容易に導入される。
【００９２】
例示的な高い緊縮性ハイブリダイゼーション条件とは、以下のようなものである。  すなわち、５×ＳＳＰＥ、５×デンハード溶液、０.５％ＳＤＳ、100mlハイブリダイゼーション溶液当たり２mg音波非相同性ＤＮＡからなるハイブリダイゼーション溶液の中に65℃にて少なくとも12時間ハイブリダイゼーションを行う；２×ＳＳＰＥと０.１％ＳＤＳからなる洗浄溶液の中に室温にて10分間２回洗浄する；引き続いて、２×ＳＳＰＥと０.１％ＳＤＳで65℃にて15分間１回洗浄する；引き続いて、０.１×ＳＳＰＥと０.１％ＳＤＳで65℃にて10分間最終洗浄する。  適度なストリンジェント洗浄は、65℃にて10分間で行う最終洗浄の０.１×ＳＳＰＥの代わりに、０.５×ＳＳＰＥで洗浄することにより達成することができる。  低度のストリンジェント洗浄は65℃にて15分間洗浄１×ＳＳＰＥを使用して、また、最終10分間の洗浄は省略することにより、達成することができる。  等価緊縮性の条件は、Ausubel et al.,(編)『分子生物学におけるプロトコル』，John Wiley & Sons (1994)，6.03〜6.4.10ページに記載されているように、温度と緩衝液、あるいは塩濃度に変化をつけることにより達成することができる。  ハイブリダイゼーション条件における修飾は、経験的に測定するか、あるいはそのプローブのグアノシン/シトシン(ＧＣ)塩基対の長さとパーセンテージに基づいて正確に計算することができる。  そのハイブリダイゼーション条件は、Sambrook et al.,(編)、『分子クローニング-研究室マニュアル』，Cold Spring Harbor Laboratory Press刊：ニューヨーク州 Cold Spring Harbor市 (1998)、9.47〜9.51ページに説明されているように計算することができる。
【００９３】
例えば、本発明は、本発明のいずれかの特定のヌクレオチド配列に、適度のストリンジェントあるいは高いストリンジェントハイブリダイゼーション条件下でハイブリダイズされるヌクレオチド配列からなるポリヌクレオチド、少なくとも一つの天然血管内皮成長因子あるいは血小板由来成長因子を結合するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド、また、異なる受容体結合プロフィールを有し、あるいは天然成長因子ポリペプチドよりも改善された受容体結合親和性を有するポリヌクレオチドを提供する。  そのハイブリダイゼーション評価基準を満たし、また、指示対象であるポリヌクレオチドと同じ受容体結合プロフィールを表示するポリヌクレオチドが特に企図される。  例えば、本発明は、構築物12-７(配列番号：62)，12-11(配列番号：70)，82-11，あるいは84-11に関して本明細書に教示されているヌクレオチド配列に、適度なストリンジェントあるいは高いストリンジェントハイブリダイゼーション条件下でハイブリダイズされるヌクレオチド配列からなるポリヌクレオチドを提供し、ここでは、そのポリヌクレオチドは、ＶＥＧＦＲ-１と、ＶＥＧＦＲ-２と、ＶＥＧＦＲ-３と、を結合させるポリペプチドをコードする。
【００９４】
一つの関連実施形態では、本発明は、本発明のいずれかの特定のヌクレオチド配列に少なくとも80％、85％、90％、95％、97％、98％、あるいは99％同一であるヌクレオチド配列からなるポリヌクレオチド、少なくとも一つの天然血管内皮成長因子あるいは血小板由来成長因子を結合するポリペプチドをコードするポリヌクレオチド、また、異なる受容体結合プロフィールを有し、あるいは天然成長因子ポリペプチドよりも改善された受容体結合親和性を有するポリヌクレオチドを提供する。  そのハイブリダイゼーション評価基準を満たし、また、指示対象であるポリヌクレオチドと同じ受容対結合プロフィールを表示するポリヌクレオチドが特に企図される。  例えば、本発明は、構築物12-７(配列番号：62)、12-11(配列番号：70)、82-11、あるいは84-11に関して本明細書に教示されているヌクレオチド配列に、適度なストリンジェントあるいは高いストリンジェントハイブリダイゼーション条件下でハイブリダイズされるヌクレオチド配列からなるポリヌクレオチドを提供し、ここでは、そのポリヌクレオチドは、ＶＥＧＦＲ-１と、ＶＥＧＦＲ-２と、ＶＥＧＦＲ-３と、を結合させるポリペプチドをコードする。
【００９５】
一つの関連実施形態では、本発明は、本発明のポリヌクレオチドからなるベクターを提供する。  こうしたベクターは、例えば、有用なそれらの品質を作り出すために宿主細胞の中でポリヌクレオチドを増殖するのに有用である。  好適な実施形態では、そのベクターは、本発明のそのポリペプチド発現制御配列からなるポリヌクレオチドに操作可能にリンクされる、発現ベクターである。  本発明のポリヌクレオチドを組み込むプラスミドとウイルスＤＮＡベクターなどの自律的に複製する組換え発現構築物は特に企図される。  発現制御ＤＮＡ配列には、プロモーターと、エンハンサーと、オペレーターが含まれ、また、一般的には、その発現構築物が利用されるべき発現システムに基づいて選択される。      【００９６】
好適なプロモーターとエンハンサー配列は一般的には、遺伝子発現を増加させる能力で選択され、一方、オペレーター配列は一般的には、遺伝子発現を調節する能力で選択される。  本発明の発現構築物にはまた、その構築物を有する宿主細胞の同定を可能にする一つあるいはそれ以上の選択可能なマーカーをコードする配列が含まれる。  発現構築物にはまた、宿主細胞中で、相同性組換えを容易にし、また好適には促進する配列が含まれる。  本発明の好適な構築物にはまた、宿主細胞中での複製に必要な配列が含まれる。
【００９７】
ベクターはまた、本発明のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドが、その対象中の細胞にin vivoにて本発明の本ポリペプチドを発現させる形態で、血管内皮成長因子受容体の調節(刺激あるいは阻害)を含む治療が必要である対象の中に導入される、「遺伝子治療」治療処方計画には有用である。
【００９８】
もう一つの関連実施形態では、本発明は、本発明のポリヌクレオチドあるいは本発明のベクターにより形質転換される、あるいはトランスフェクションされる(安定的にあるいは一過性に)原核細胞および真核細胞を含む宿主細胞を提供する。  本発明のポリヌクレオチドは、円形プラスミドの一部として、あるいは分離タンパク質コード領域あるいはウイルスベクターからなる線形ＤＮＡとして、宿主細胞の中に導入されうる。  当業者には周知の、また、日常的に実施されているＤＮＡを宿主細胞の中に導入するための諸方法には、形質転換、トランスフェクション、電気穿孔、核注入、あるいはリポソーム、ミセル、ゴースト菌体、プロトプラストなどのキャリヤーによる融合が含まれる。  上述されているように、こうした宿主細胞はそのポリヌクレオチドを増幅するのに有用であり、また、そのポリヌクレオチドによりコードされる本発明の本ポリペプチドを発現させるのにも有用である。  こうした宿主細胞は、本明細書に記載されているように、アッセイにおいて有用である。  本発明のポリペプチドの発現に関しては、細菌、酵母、植物、無脊椎動物(例えば、昆虫)、脊椎動物、哺乳動物の宿主細胞を含む、いずれの宿主細胞も受け入れ可能であるが、それらに限定されるわけではない。  治療用調製剤を開発することに関しては、哺乳動物細胞系統、特にヒト細胞系統における発現が好ましい。  本発明の組換え発現産物についての最適生物学的活性を与えるのに望ましいものとなるように、哺乳動物宿主細胞の使用では、こうした翻訳後修飾(例えば、糖鎖形成、切断、脂質化、リン酸化)を用意することが考えられる。  ポリペプチドの糖鎖形成および非糖鎖形成形態は本発明により受け入れられる。  同様に、本発明はさらに、ポリエチレングリコール、ポリオキシエチレングリコール、あるいはポリプロピレングリコールなどの一つあるいはそれ以上の水溶性ポリマー添加物を含むように共有結合的に修飾された上述されているポリペプチドを受け入れる。
【００９９】
本発明のポリペプチドはまた、化学的に合成されうる。
【０１００】
さらにもう一つの関連実施形態では、本発明は、栄養培地中の本発明の宿主細胞を増殖させ、また、その細胞あるいはその培地からそのポリペプチドあるいはその変異体を分離させるステップからなる血管内皮成長因子受容体結合タンパク質を産生するための方法を提供する。  その細胞が増殖されているその細胞からあるいはその培地からそのポリペプチドを分離することは、当業者には公知の精製の諸方法、例えば、免疫親和性クロマトグラフィー、受容体親和性クロマトグラフィー、疎水性相互作用クロマトグラフィー、レクチン親和性クロマトグラフィー、サイズ排除クロマトグラフィー、カチオンあるいはアニオン交換クロマトグラフィー、高速液体クロマトグラフィー(ＨＰＬＣ)、逆相ＨＰＬＣなど通常のクロマトグラフィーの諸方法により達成される。  精製のさらに他の諸方法には、特異的結合パートナーあるいは薬剤により認識される特定タグ、標識あるいはキレート化部分を有する融合タンパク質として、その所望されるタンパク失が発現されまた精製される、そうした方法が含まれる。  その精製タンパク質は、その所望されるタンパク質を産生する、あるいは完全な融合タンパク質として残されるように、切断することができる。  その融合成分の切断により、その切断プロセスの結果として、付加的なアミノ酸残基を有するその所望されるタンパク質の一つの形態を作り出すことが可能である。
【０１０１】
本発明のポリペプチドあるいはポリヌクレチドからなる組成もまた本発明の範囲内にある。  一つの好適な実施形態では、こうした組成物は、製薬的に受け入れられうる(例えば、滅菌および非毒性)希釈液あるいはキャリヤーにより製剤化された本発明の一つあるいはそれ以上のポリヌクレオチドあるいはポリペプチドからなる。  製薬的な賦形剤、補形薬あるいは培地として役に立つ液体、半固体、あるいは固体希釈剤が好ましい。  当業者には公知のいずれの希釈剤も使用されうる。  例示的な希釈剤には、水、食塩水溶液、一ラウリン酸ポリオキシエチレンソルビタン、ステアリン酸マグネシウム、メチル-およびプロピルヒドロキシベンゾエート、タルク、アルギン酸塩、デンプン、ラクトース、スクロース、デキストロース、ソルビトール、マンニトール、グリセロール、リン酸カルシウム、鉱油、ココアバターが含まれるが、それらに限定されるわけではない。  こうした製剤は、例えば、治療計画における哺乳動物(ヒトを含む)対象に対して本発明のポリペプチドあるいはポリヌクレオチドの投与のためには、有用である。
【０１０２】
同様に、本発明は、血管新生形成が望ましい、望ましくない内皮細胞の成長および/または虚血により特徴付けられる障害および/または血管閉塞により特徴付けられる障害を含む、本明細書に記載されている障害の治療に関する医薬品の製造に向けて、本発明のポリペプチドあるいはポリヌクレオチドの使用法を用意しているが、それらに限定されるわけではない。
【０１０３】
一つの関連実施形態では、本発明は、バイアルあるいは瓶などの容器の中にパッケージされた本発明のポリヌクレオチド、ポリペプチド、あるいは組成物からなり、その容器に貼付させた、あるいはその容器と一緒にパッケージされた標識からさらになるキットを提供するが、その標識は本明細書に記載されているように一つあるいはそれ以上の疾患の諸容態を治療するために、その容器の内容物を記載し、また、その容器の内容物の使用法に関する表記および/または指示書を提供する。
【０１０４】
その上さらにもう一つの実施態様では、本発明は、新規なＶＥＧＦ受容体結合および刺激特性を有するポリペプチドを産生する諸方法と、こうしたポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを産生するための諸方法を提供する。例えば、本発明は、哺乳動物内皮細胞あるいは哺乳動物の周皮細胞/平滑筋細胞の増殖を調節するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを作り出すための方法を提供し、本発明は、少なくとも二つの脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチドのアミノ酸断片をコードするポリヌクレオチドを調製する工程と、ポリヌクレオチドがハイブリッドポリヌクレオチドを形成するように組み換える条件下でそのポリヌクレオチドを混合する工程、そのハイブリッドポリヌクレオチドによりコードされるハイブリッドポリペプチドを作り出すためにそのハイブリッドポリヌクレオチドを発現させる工程、脊椎動物血管内皮成長因子に対する受容体に結合するハイブリッドポリペプチドを同定するためにそのハイブリッドポリペプチドをスクリーニングする工程、そのスクリーニングステップでその受容体に結合するそのハイブリッドポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを選択する工程からなる。  その選択されたポリヌクレオチドの発現(所望されるポリペプチドを産生するために)もまた企図される。
【０１０５】
この文脈では、「哺乳動物内皮細胞の増殖を調節する」という語句は、血管内皮細胞上で発現した結合細胞表面受容体により、分裂促進シグナルを誘導することによりこうした増殖を刺激すること、あるいは、こうした増殖を阻害することを意味する。  本明細書の他の箇所で説明されているように、阻害は、血管内皮成長因子受容体の妨害、あるいはその内皮成長因子による内在性受容体の刺激を防ぐ内在性成長因によるヘテロ二量体の形成によることがある。  阻害はまた、ＶＥＧＦ受容体を結合させる本発明のポリペプチドに、細胞毒性薬剤を共役させることにより達成されうる。  例示的な毒素は、当業者には公知のものであり、また、本明細書の他の箇所に記載されている。  細胞の成長を調節する細胞毒性薬剤あるいはその他の薬剤に共役された本発明のポリペプチドは、本発明のもう一つの実施態様として企図される。
【０１０６】
この文脈では、「脊椎動物血管内皮成長因子ポリペプチド」はまた、以下の特徴を有するポリペプチドを意味する。  すなわち、
(１)そのポリペプチドは、脊椎動物(例えば、爬虫類、両生類、鳥、あるいは哺乳動物、好適には、鳥あるいは哺乳動物、もっとも好適には、哺乳動物である；特に、サル、類人猿、あるいはヒト霊長類哺乳動物)あるいは、哺乳動物ポックスウイルスなどの脊椎動物病原体のゲノムＤＮＡによりコードされ、
(２)そのポリペプチドは、脊椎動物により発現されるコード配列の全てあるいは一部分からなり(すなわち、脊椎動物のゲノムＤＮＡの転写/翻訳から、あるいは、ウイルス核酸によりコードされるポリペプチドの場合は、ウイルスにより誘導される転写/翻訳から)、
(３)そのポリペプチドあるいは部分は、天然受容体に結合する約70〜150アミノ酸のＶＥＧＦ相同ドメイン(Ｖ/ＰＨＤ)からなり、そのアミノ酸モチーフ：Ｃ-Ｘ(18-28)-Ｐ-Ｘ-Ｃ-Ｘ(４)-Ｒ-ＣＸＧ-Ｃ(１-２)-Ｘ(６-12)-Ｃ-Ｘ-(30-46)-Ｃにより部分的に特徴付けられ、ここでは、Ｘは、アミノ酸の許容範囲を表わす括弧内のいずれかのアミノ酸および番号を表わしている(例えば、Ｘ(18-28)は、いずれかの18-28アミノ酸の伸長を表わす；Ｃ(１-２)は、一つあるいは二つのシステイン残基を表わす)。  Ｖ/ＰＨＤには、ヒト血管内皮成長因子Ａ，Ｂ，Ｃ，Ｄ(ＶＥＧＦ-Ａ，-Ｂ，-Ｃ，-Ｄとヒト血小板由来成長因子(ＰＤＧＦ))で見つかったものに類似のシステインノットモチーフを形成する８つの保存的システインが含まれる。  好適なポリペプチドあるいは部分は、さらに詳細なアミノ酸モチーフ：Ｃ-Ｘ(22-24)-Ｐ-[ＰＳＲ]-Ｃ-Ｖ-Ｘ(３)-Ｒ-Ｃ-Ｘ-Ｇ-Ｃ-Ｃ-Ｘ(６)-Ｃ-Ｘ(32-41)-Ｃにより特徴付けられるＶＰＨＤからなり、ここでは、括弧内(例えば、[ＰＳＲ])のアミノ酸は、アミノ酸配列における単一位置に対する代替物を表わし、
(４)そのポリペプチドは、脊椎動物の血管あるいはリンパ管を一列に並べる内皮細胞上あるいは血管を一列に並べかつ支持している周皮細胞/平滑筋細胞上で発現させる少なくとも一つの細胞表面受容体に結合する。  好適なポリペプチドは、内皮細胞上で発現させる少なくとも一つの細胞表面受容体に結合する。
【０１０７】
調製工程を実施するための方法がいくつか存在する。  一つの変形例では、哺乳動物ＶＥＧＦポリペプチド配列と国際遺伝子コードの知識に基づき、かつ通常の化学合成技術を使用して、調製される。  下記の実施例１はこうした技術を示しており、ここでは、ヒトＶＥＧＦ-ＡとヒトＶＥＧＦ-Ｃの断片をコードした、一本鎖コヒーシブエンドを有する二本鎖ポリヌクレオチドを調製するために、合成オリゴヌクレオチド対が調製され、また、アニーリングされる。  もう一つの変形例では、天然ＶＥＧＦのものをコードするｃＤＮＡあるいはゲノムＤＮＡ(好適にはｃＤＮＡ)が、一つあるいはそれ以上の制限エンドヌクレアーゼを使用して、ＤＮアーゼＩあるいは、エキソヌクレアーゼIIIを使用して断片化される[例えば、Chang et al., Nature Biotechnology, 17：793-797 (1999)(DNアーゼＩ手順)；Kikuchi et al., Gene，236：159-167 (1999)(制限エンドヌクレア-ゼ手順)；Harayama et al., TIBTＥＣH， 16：76-82 (1998)(総説)；Patten et al., Curr. Opi. Biotechnology, ８：724-733 (1997)(総説、DNアーゼＩ)；Zhang et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 94：4504-09 (1997)(DNアーゼＩ手順)；Stemmer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91：10747-1074 (1997)(DNアーゼＩ手順)；Stemmer，Nature, 370：389-391 (1994)(DNアーゼＩ手順)；Ostermeier et al., 、Nature Biotechnology，17：1205-1209 (1999)(ExoIII手順)、本明細書の一部を構成するものとしてそれらの全内容を援用する、を参照]。  さらにもう一つの変形例では、ｃＤＮＡ(コードあるいは非コード鎖)が、ＤＮＡポリメラーゼと鎖終止試薬を使用して、相補的断片を合成するためにテンプレートとして使用される[例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するLehtovaar et al., Protein Engineering, ２：63-68(1988)を参照]。
【０１０８】
混合工程を実施するための諸方法もまたいくつか存在する。  一つの変形例では、ポリヌレオチドは、ポリヌクレオチドの通常のアニーリングおよびライゲーション条件下で所望の順序で断片のアニーリングを容易にするために、相補的なコヒーシブ一本鎖末端により調製される。  下記の実施例１は、510ヒトＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドを生成するために、この技術の呈示を提供する。  こうした技術はまた、制限エンドヌクレアーゼにより加水分解された二つあるいはそれ以上のＶＥＧＦ ｃＤＮＡの断片混合物をアニ-リングするのに適当でありうる。  代替的には、その混合工程は、そのポリヌクレオチドを混合し、また、それらを、変性、アニーリング、伸長の連続工程を含む自己プライミングＰＣＲ反応を受けさせることにより達成される[例えば、Chang et al., (1999)；Kikuchi et al., (1999)；Patten et al., (1997)；Zhang et al., (1997)；Stemmer, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 91：10747-1074 (1994)；Stemmer, Nature, 370：389-391 (1994)を参照]。  任意には、PCRは、PCR産物に誤り(変異)を導入する条件下で実施される。  こうした変異は付加的な分子変異を導入し、また、生物学的に活性な分子の全体的なパーセンテージを減少させることが予想されるが、また、予想されない、優れた活性を備えた分子を産生することもありうる。
【０１０９】
そのハイブリッドＤＮＡを合成した後、その分子は当業者には公知のいずれかの手段により発現させる。  一つの変形例では、その分子はクローン化して発現ベクターの中に入れ、それを今度はそのポリペプチドを発現させるために、細胞を形質転換あるいはトランスフェクションするのに使用される。  もう一つの変形例では、そのポリヌクレオチドは、スクリーニングのためにクローン化してファージ表示ベクターシステムの中に入れる[例えば、Chang et al., (1999)を参照]。  そのスクリーニングアッセイは、実施例３において以下に説明されるように、直接受容体結合アッセイを伴うことがある。  代替的には、受容体結合は、受容体結合により誘導される生物学的活性に関して測定することにより間接的に測定されうる。  このように、一つの変形例では、スクリーニング工程は、その受容体を発現する細胞にハイブリッドポリペプチドを接触させることからなり、ここでは、そのハイブリッドポリペプチドにより誘導される細胞の成長あるいは細胞の活動性の変化により、そのハイブリッドポリペプチドと受容体の間の結合が示される。
【０１１０】
本方法の一つの好適な変形例では、スクリーニング工程と選択工程は、そのポリペプチドが由来した天然ＶＥＧＦのものにより所有されてはいない新規な受容体結合プロフィールを有するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを選択するように設計されている。  例えば、その方法が実施され、ここでは、スクリーニング工程は、ヒトＶＥＧＦＲ-１とヒトＶＥＧＦＲ-３を結合するハイブリッドポリペプチドを同定するスクリーニングからなり、また、選択工程は、ヒトＶＥＧＦＲ-１と、ヒトＶＥＧＦＲ-２と、ヒトＶＥＧＦＲ-３を結合するハイブリッドポリペプチドを選択することからなる。
【０１１１】
一つの関連実施形態では、本発明は哺乳動物内皮細胞の増殖を調節するポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを作り出すための方法を提供し、本発明は、(ａ)以下の特徴を有するポリヌクレオチド断片のセットを調製し、(ｉ)そのセットには、コードポリヌクレオチド断片の第一サブセットが含まれ、ここでは、第一サブセットの各コードポリヌクレオチド断片が第一哺乳動物血管内皮成長因子のアミノ酸配列の少なくとも４つのアミノ酸をコードし、(ii)そのセットには、コードポリヌクレオチド断片の第二セットが含まれ、ここでは、第一サブセットの各コードポリヌクレオチド断片が第二哺乳動物血管内皮成長因子のアミノ酸配列の少なくとも４つのアミノ酸をコードする工程と、(ｂ)第一と第二サブセットから得られたコードポリヌクレオチド断片が、ハイブリッドポリヌクレオチドを形成するために組み換える工程と、(ｃ)ハイブリッドポリヌクレオチドによりコードされるハイブリッドポリペプチドを作り出すために、そのハイブリッドポリヌクレオチドを発現させる工程と、(ｄ)哺乳動物内皮細胞の増殖を調節するハイブリッドポリペプチドを同定するためにハイブリッドポリペプチドをスクリーニングする工程と、(ｅ)前記スクリーニング工程で哺乳動物内皮細胞の増殖を調節するハイブリッドポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを選択する工程と、からなる。
【０１１２】
ヒト血管内皮成長因子Ａ(ＶＥＧＦ-Ａ)、ヒト血管内皮成長因子Ｂ(ＶＥＧＦ-Ｂ)、ヒト血管内皮成長因子Ｃ(ＶＥＧＦ-Ｃ)、ヒト血管内皮成長因子Ｄ(ＶＥＧＦ-Ｄ)の中に保存されている８つのシステインにより特徴付けられる受容体結合ドメインからなる哺乳動物血管内皮成長因子を使用して、ハイブリッドポリヌクレオチドを生成するこれらの諸方法の実施が好ましい。  例示的な開始分子には、ヒトとその他の哺乳動物のＶＥＧＦ-Ａ、ＶＥＧＦ-Ｂ、ＶＥＧＦ-Ｃ、ＶＥＧＦ-Ｄ、ＶＥＧＦ-Ｅ、ＰＩＧＦ、ＰＤＧＦ-Ａ、ＰＤＧＦ-Ｂポリペプチドが含まれる。  また、成長因子のＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリーの構造的な特徴を有するＥＭＢＬデータベース(受託番号AF091434)(配列番号：149)に開示され、最近記載されたタンパク質には、ファロティンが含まれる。  このように、その他の哺乳動物ＶＥＧＦと一緒にハイブリッドタンパク質を生成する際に、ファロティンを使用することもまた企図されている。
【０１１３】
前者の諸方法のポリヌクレオチドとコードされたポリペプチド産物は、それら自体、本発明の付加的な実施態様であると考えられる。
【０１１４】
本発明のポリペプチドに対して生成されうる抗体、いずれかの天然ＶＥＧＦに対してよりも大きな親和性を備えた本発明のポリペプチドを結合させる抗体もまた、本発明の実施態様として企図される。  こうした抗体の抗原結合断片からなるポリペプチドもまた、本発明の一つの実施態様として企図される。  本発明の本ポリペプチドに結合するが、脊椎動物のＶＥＧＦのものには結合しない抗体が企図される。
【０１１５】
その上さらにもう一つの実施形態では、本発明は、本発明のポリペプチドとポリヌクレオチドを使用する非常に数多くのin vitroとin vivoの諸方法を提供する。  こうした諸方法は、詳細な説明において以下により詳細に説明される。  一般的に言うと、本発明のポリペプチドは、ＰＤＧＦＲ-αと、ＰＤＧＦＲ-βと、ＶＥＧＦ-１と、ＶＥＧＦ-２と、および/またはＶＥＧＦ-３などの受容体のＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリーのいずれかにより仲介される細胞プロセスを調節する(刺激するあるいは阻害する)のに有用である。  これら受容体はある種のプロセスの中に、また、組み合わせの中に、他のプロセスの中にさまざまな程度で単独で含まれうる。  本発明のポリペプチドは多くの異なる受容体結合プロフィールを所有しており、また、本発明の長所の一つは、調節されるように生物学的プロセスの受容体発現プロフィールを適合させる受容体結合プロフィールによりポリペプチドを選択する能力である。
【０１１６】
このように、一つの変形例では、本発明は、細胞の中にあるＰＤＧＦＲ-α、ＰＤＧＦＲ-β、ＶＥＧＦ-１、ＶＥＧＦ-２、および/またはＶＥＧＦ-３の一つあるいはそれ以上のシグナリングを調節する方法を提供し、本発明は、ＰＤＧＦＲ-α、ＰＤＧＦＲ-β、ＶＥＧＦ-１、ＶＥＧＦ-２、および/またはＶＥＧＦ-３の一つあるいはそれ以上を発現させる細胞を本発明のポリペプチドからなる組成物と接触させる工程からなる。  一つの変形例では、シグナリングを活性化させるための調節が企図され、また、その細胞を一つあるいはそれ以上の受容体に結合し、また受容体シグナリングを誘導するのに十分な量で受容体シグナリングを刺激する原発明のポリペプチドと接触させる。
【０１１７】
もう一つの変形例では、シグナリングを阻害するための調節が企図される。  その細胞を、その細胞の環境において内在性に存在する受容体リガンド成長因子ポリペプチドにより誘発されるシグナリングを阻害するのに十分な量でリガンド誘導受容体活性化(あるいは細胞毒素に共役されるポリペプチド)を阻害するポリペプチドと接触させる。  用量反応研究では、用いるポリペプチドの適当な量を正確に測定することが可能である。  有効量は、標的受容体に対するポリペプチドの結合親和性、標的細胞上に存在する受容体の量、予想循環血液量(例えば、in vivo実施形態に関する患者体重と血液量)、ポリペプチドクリアランス速度の測定から推測することができる。
【０１１８】
もう一つの変形例では、本発明は、一つあるいはそれ以上のＰＤＧＦＲ-α、ＰＤＧＦＲ-β、ＶＥＧＦ-１、ＶＥＧＦ-２および/またはＶＥＧＦ-３のシグナリングを調節する方法を提供し、その患者の細胞が、そのポリヌクレオチドにより形質転換あるいはトランスフェクションされ、また、それによってコードされた本発明のポリペプチドを発現させ、ここでは、その発現させたポリペプチドが一つあるいはそれ以上の受容体のシグナリングを調節するという条件下で、一つあるいはそれ以上のこれら受容体のシグナリング調節を必要としている患者に、本発明のポリヌクレオチドからなる組成物を投与する工程からなる。
【０１１９】
以下に論じられているように、そのキメラ受容体結合特性と、ＶＥＧＦ-Ａの配列に関するＶＥＧＦＲ-３リガンドの配列の分析からは、ＶＥＧＦ-Ｃ分子から得た断片４と５は、また、特に、断片４と５内で見つかった残基ＴＮＴＦｘｘｘＰ(配列番号：1204)の配列は、ＶＥＧＦＲ-３結合親和性を与えるためには重要である。  したがって、もう一つの変形例では、本発明は、ＶＥＧＦＲ-３生物学的活性を調節するために、これらコア残基と他の置換基とを使用して設計した分子を提供する。  例えば、一つの実施形態では、本発明は、そのペプチド配列ＴＮＴＦＸnＰ(配列番号：1212)からなる分子を提供し、ここではＸnは一つ〜７つのアミノ酸からなり、またここでは、その分子はＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃ仲介活性化を阻害する。  その分子には、付加的な残基あるいは有機的部分が含まれうる。  一つの変形例では、このエピトープは、非ＶＥＧＦ-Ｃアミノ酸配列により、受容体結合に含まれるほかのエピトープにリンクされるようになり、それによってリガンド結合に含まれる受容体座位と相互作用することができる分子を作り出す。  一つの好適な実施形態では、Ｘnは三つのアミノ酸からなり、それは在来ＶＥＧＦ-Ｃと同じアミノ酸スペーシングを表わしている。
【０１２０】
一つの関連実施形態では、本発明は、ヒトＶＥＧＦ-Ｃペプチド配列ＥＦＧＶＡＴＮＴＦＦＫＰＰＣＶＳＶＶＲＣＧ(配列番号：1205)あるいは一つの断片あるいはその変異体からなる分子を提供し、ここではその分子は、ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃ仲介活性化を阻害する。  一つの変形例では、その断片は、アミノ酸配列ＥＦＧＶＡＴＮＴＦＦＫＰＰＣＶＳＶＶＲＣＧ(配列番号：1205)からなるようなそうしたものである。  もう一つの変形例では、その断片は、その分子が、アミノ酸配列ＴＮＴＦＦＫＰＰ(配列番号：1206)からなるようなそうしたものである。  さらにもう一つの変形例では、その断片あるいは変異体は、アミノ酸配列ＴＮＴＦＦＫＰＰＣＶｘｘｘＲ(配列番号：1207)あるいはアミノ酸配列ＴＮＴＦＦＫＰＰＣＶｘｘｘＲＣＧＧＣＣ(配列番号：1208)からなる。
【０１２１】
本発明の結合特性とキメラ分子の配列に関するデータからはまた、受容体/リガンド相互作用のモジュレーターを合成設計するための重要なアミノ酸標的についての洞察が提供される。  例えば、一つの実施形態では、本発明は、ＶＥＧＦ-Ａに結合するＶＥＧＦＲ-１のモジュレーターを同定するための方法を提供し、本発明は、(ｉ)ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合を可能にする条件下で、試験化合物の存在下でおよび存在しない場合で、ＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦ-Ａの間の結合を測定する工程と、(ii)ＶＥＧＦ-ＡへのＶＥＧＦＲ-１の結合を改変し、また、配列番号：２のPhe43，Met44，Tyr47，Gln48，Tyr51，Gln105，Met107により定義される部位でＶＥＧＦ-Ａを結合させる、あるいは配列番号：２の前記残基と界面上で接続されるＶＥＧＦＲ-１残基の箇所でＶＥＧＦＲ-１を結合させる試験化合物をモジュレーターとして同定する工程と、からなる。  阻害座位として作用し、また、望ましくないあるいは過剰なリガンド仲介受容体活性化により特徴付けられる条件を改善するのには有用であるモジュレーターは、モジュレーターの一つの好適なクラスである。
【０１２２】
一つの関連実施形態では、本発明は、ＶＥＧＦ-Ａに結合するＶＥＧＦＲ-１のモジュレーターを同定するための方法を提供し、本発明は(ｉ)ＶＥＧＦＲ-１のＶＥＧＦ-Ａへの結合を可能にする条件下で、試験化合物の存在下でおよび存在しない場合で、ＶＥＧＦＲ-１とＶＥＧＦ-Ａの間の結合を測定する工程と、(ii)ＶＥＧＦ-ＡへのＶＥＧＦＲ-１の結合を改変し、また、配列番号：２のLys42，Phe43，Met44，Tyr47，Gln48，Tyr51，Ile72，Lys74，Asp89，Gly91，Leu92，Gln105，Met107，Ile109，Phe111，His112，Gln115，Ile117，Glu129，Arg131，Pro132により定義される部位でＶＥＧＦ-Ａを結合させる、あるいは配列番号：２の前記残基と界面上で接続されるＶＥＧＦＲ-１残基の箇所でＶＥＧＦＲ-１を結合させる試験化合物をモジュレーターとして同定する工程と、からなる。
【０１２３】
同様に、本発明は、ＶＥＧＦ-Ｃに結合するＶＥＧＦＲ-３のモジュレーターを同定するための方法を提供し、本発明は、(ｉ)ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合を可能にする条件下で、試験化合物の存在下でおよび存在しない場合で、ＶＥＧＦＲ-３とＶＥＧＦ-Ｃの間の結合を測定する工程と、(ii)ＶＥＧＦ-ＣへのＶＥＧＦＲ-３の結合を改変し、また、配列番号：22のLys120，Ser121，Ile122，Trp126，Arg127，Gln130，Phe151，Lys153，Ser163，Gly170，Leu171，Tyr184，Phe186，Ile190，Pro196，Pro198，Arg210，Met212，Ser213，により定義される部位でＶＥＧＦ-Ｃを結合させる、あるいは配列番号：22の前記残基と界面上で接続されるＶＥＧＦＲ-３残基の箇所でＶＥＧＦＲ-３を結合させる試験化合物をモジュレーターとして同定する工程と、からなる。  本発明はまた、ＶＥＧＦ-Ｃに結合するＶＥＧＦＲ-３のモジュレーターを同定するための方法を提供し、本発明は(ｉ)ＶＥＧＦＲ-３のＶＥＧＦ-Ｃへの結合を可能にする条件下で、試験化合物の存在下でおよび存在しない場合で、ＶＥＧＦＲ-３とＶＥＧＦ-Ｃの間の結合を測定する工程と、(ii)ＶＥＧＦ-ＣへのＶＥＧＦＲ-３の結合を改変し、また、配列番号：22のThr148，Asn149，Thr150，Phe151，Pro155により定義される部位でＶＥＧＦ-Ｃを結合させる、あるいは配列番号：22の前記残基と界面上で接続されるＶＥＧＦＲ-３残基の箇所でＶＥＧＦＲ-３を結合させる試験化合物をモジュレーターとして同定する工程と、からなる。
【０１２４】
本発明の実施態様として企図されているのはまた、前記諸方法により同定されるモジュレーターからなる組成物、特に、製薬的に受け入れ可能なキャリヤー中の実質的に精製されたモジュレーターからなる組成物である。  同様に、異常血管内皮成長因子受容体活性により特徴付けられる疾患状態の治療のための医薬品の製造におけるこうしたモジュレーターの使用法が企図される。
【０１２５】
その上さらにもう一つの変形例では、前記諸方法のいずれかには、任意に、受容体活性の望ましくない値により特徴付けられる疾患状態に対する治療を必要としている患者に、その同定されたモジュレーターを投与するという付加的な工程、あるいはその細胞中の受容体活性値を調節するために、その受容体を発現させる細胞を接触させる工程が含まれる。
【０１２６】
本発明の付加的な実施形態、特長および変形例は、図面と詳細な説明を含む本出願の全体から熟練した技術を有する当業者には自明のものとなり、また、すべてのこうした特長は本発明の実施態様と考えられる。
【０１２７】
同様に、本明細書に記載されている特長は、特長を組み合わせたものが本発明の一つの実施態様あるいは実施形態として詳細に上述されているかどうかには無関係に、また本発明の実施態様として考えられる付加的な実施形態の中で再び組み合わせることができる。      【０１２８】
また、本発明にとって非常に重要なものとして本明細書に記載されているこうした限定のみ、このように考えるべきである。  すなわち、非常に重要なものとして本明細書に記載されなかった限定を欠いている本発明の変形例は、本発明の実施態様として考える。
【０１２９】
集合あるいは属として記載された本発明の実施態様に関しては、その集合あるいは属のすべての個々の要素は、個々が、本発明の一つの実施態様として考えられる。
【０１３０】
加えて、本発明には、一つの付加的な実施態様として、詳細に上述されている変形例よりも、いかなる点でも範囲においてより狭い本発明の全ての実施様態が含まれる。  本出願人(ら)は、本明細書に添付されている請求項の完全な範囲を発明したが、これに添付されている請求項は他の先行技術の仕事をその範囲内に包含することは意図されていない。      【０１３１】
したがって、請求項の範囲内にある制定法上の先行技術が特許庁あるいはその他の企業あるいは個人により、本出願人の注意に及ぶところとなる場合には、本出願人(ら)は、こうした特許請求の範囲から、こうした制定法上の先行技術あるいは制定法上の自明の変形例を詳細に除外するように、こうした請求項の主題を再び定義するために、適用可能な特許法下で補正の権利を行使する権利を留保する。  このような補正により定義された本発明の変形例はまた、本発明の実施態様と考えられる。
【発明の効果】
【０１３２】
本発明によって、ＶＥＧＦファミリーの成長因子類またはそのインヒビター類、すなわち、虚血性障害の治療、創傷治癒の促進、または血管形成依存性である新生腫瘍障害の阻害または排除など、所要の血管形成を促進または阻害する上で有用な治療薬の提供が可能となる。
【発明を実施するための最良の形態】
【０１３３】
本発明は、血管内皮成長因子ポリペプチドのための細胞受容体を結合する新規なポリペプチド、このようなポリペプチドをコードするポリヌクレオシド、ポリペプチドおよびポリヌクレオチドからなる組成物、ならびに前記に関する方法および使用を提供する。
【０１３４】
これらの材料および方法は、前記発明の要約の部分に詳細に説明するが、これによりそれをその全体において詳細な説明に取り込む。  本発明のいくつかのポリペプチドは、既知の天然に生じる血管内皮成長因子に比べて独特の受容体結合特徴を表す。
【０１３５】
ペプチドの調製方法
本発明のペプチドは、発明の要約および実施例に記載するものを含む、種々の方法を用いて合成するとよい。  本発明のペプチドは、慣用の技術に従って溶液内で、または固体支持体上で合成することができる。  種々の自動合成装置が市販で入手可能であり、既知のプロトコルに従って用いることができる。  例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するStewar and Young, Solid Phase Peptide Synthesis, 2d. ed., Pierce Chemical Co., (1984)；Tarn et al., J. Am. Chem. Soc., 105：6442 (1983)；Merrifield, Science, 232：341-347 (1986)；および、Berany and Merrifield, The Peptide, Gross and Meienhofer, eds, Academic Press, New York, １-284；Barany et al., Int. J. Peptide Protein Res., 30, 705-739 (1987)；ならびに、米国特許第5,424,398号を参照するとよい。
【０１３６】
固相ペプチド合成方法は、0.1〜1.0mMolアミン/ｇポリマーを含有するコポリ(スチレン-ジビニルベンゼン)を用いる。  ペプチド合成のためのこれらの方法は、アルファ-アミノ基のブチロキシカルボニル(ｔ-ＢＯＣ)または９-フルオレニルメチロキシ-カルボニル(ＦＭＯＣ)保護を用いる。  両方法とも、一つのアミノ酸をペプチドのＣ末端から始まる各工程で加える工程的合成を含む(Coligan et al., Current Protocols in Immunology, Wiley Interscience, 1991, Unit ９)。  化学的合成を完成するに際しては、ペプチドを脱保護してｔ-ＢＯＣまたはＦＭＯＣアミノ酸ブロッキング基を除去し、温度を下げて酸処理することによりポリマーから開裂するとよい(例えば、０℃で、約0.25〜約１時間、液体ＨＦ-10％アニソール)。  試薬を蒸発後、１％酢酸溶液を用いてポリマーからペプチドを抽出し、次に、粗材料を得るために凍結乾燥する。  通常は、これを溶媒として５％酢酸を用いたSephadex Ｇ-15でのゲル濾過といった技術により精製するとよい。  カラムの適切な画分の凍結乾燥により、均一なペプチドまたはペプチド誘導体を産生し、次にアミノ酸分析、薄層クロマトグラフィー、高速液体クロマトグラフィー、紫外線吸光光度法、モル旋光度、溶解性および固相Ediman分解による定量といった標準的な技術により特徴づけることができる。
【０１３７】
ファージディスプレーライブラリーからペプチドを選択する他の方法を、本明細書に特に記載するペプチドを改良するために得ることができる。  ライブラリーは、本明細書に記載するアミノ酸セットから調製するとよい。  ファージディスプレーは、本発明により有用な結合ペプチド特定において特に有効であろう。  要約すると、４〜約80アミノ酸残基の挿入を表すファージライブラリー(例えば、ｍ１１３、ｆｄまたはラムダファージを用いる)を調製する。  挿入は、例えば、完全な縮重アレイまたは偏向アレイを示すであろう。  次に、標的ＶＥＧＦ受容体に結合する挿入を担持するファージを選択する。  この過程を標的受容体に結合するファージ再選択のいくつかのサイクルを通じて繰り返すとよい。  繰り返しにより特別な配列を担持する豊富なファージに至る。  ＤＮＡ配列分析を行い、発現したポリペプチドの配列を特定してもよい。  標的受容体に結合する配列の最小直線部を決定してもよい。  最小直線部の部分または全体プラスその上流または下流の一つ以上のさらなる縮重残基を含む偏向ライブラリーを用いた操作を繰り返してもよい。  これらの技術により、本明細書ですでに特定したペプチドよりもより大きい受容体結合アフィニティーを有する本発明のペプチドを特定することもありうる。  多重受容体に対する耐性ペプチドをスクリーニングでは、多重受容体結合アフィニティーを有するペプチドを特定するであろう。  Ｙキャスト２ハイブリッドスクリーニング方法を用いて、標的受容体に結合するポリペプチドを特定してもよい。
【０１３８】
あるいは、種々の発現ベクター/宿主系を用いて本発明のキメラペプチドを含ませ、発現させてもよい。  これらには組換えバクテリオファージ、プラスミドまたはコスミドＤＮＡ発現ベクターで形質転換した細菌、酵母発現ベクターで形質転換した酵母、ウイルス発現ベクター(例えば、バキュロウイルス)を感染させた昆虫細胞系、ウイルス発現ベクター(例えば、カリフラワーモザイクウイルスＣａＭＶ、タバコモザイクウイルスＴＭＶ)で感染させた、または細菌発現ベクター(例えば、ＴｉまたはｐＢＲ３２２プラスミド)で形質転換した植物細胞系といった微生物、または動物細胞系が挙げられるが、これらに限定されない。  組換えタンパク質生産において有用な哺乳類細胞には、VERO細胞、HeLa細胞、チャイニーズハムスター卵巣(ＣＨＯ)細胞系、ＣＯＳ細胞(ＣＯＳ-７など)、Ｗ138、BHK、HepG2、3T3、RIN、MDCK、A549、PC12、K562および293細胞が挙げられるが、これらに限定されない。  タンパク質組換え発現についての例示的プロトコルを、本明細書中以下に記載する。
【０１３９】
例えば、市販で入手できる発現系、例えば、Ｐｉｃｈｉａ発現系(Invitrogen, San Diego，CA)を用いて製造者の指示に従って酵母でキメラペプチドを組み換えて発現するとよい。  この系は直接分泌するためのプレプロアルファ配列にもあるが、挿入の転写はメタノールによる誘発の際アルコールオキシダーゼ(ＡＯＸ１)プロモーターにより支配される。
【０１４０】
分泌ペプチドを酵母成長培地から、例えば、細菌および、哺乳類細胞上清からキメラペプチドを精製するために用いられる方法により精製する。
【０１４１】
代替的には、ペプチドをコードするｃＤＮＡをバキュロウイルス発現ベクターｐVL1393(PharMiagen, San Diego, CA)にクローニングするとよい。  次に、このベクター(PharMiagen)を製造者の指示に従って用い、ｓＦ９タンパク質非含有培地中のSpodoptera frugipedaを感染させ、組換えタンパク質を製造する。  タンパク質を精製し、ヘパリン-セファロースカラム(Pharmacia, Piscataway, NJ)、連続分子サイズカラム(Amicon，Berly，MA)を用いて培地から濃縮し、そして、ＰＢＳに再懸濁する。  ＳＤＳ-ＰＡＧＥ分析では単一バンドを示し、タンパク質のサイズを確認し、Porton 2090ペプチドシーケンサーでのEdman配列決定ではそのＮ末端配列を確認する。
【０１４２】
代替的には、ペプチドを昆虫系で発現してもよい。  タンパク質発現のための昆虫系は当業者に周知である。  このような系の一つでは、Autographa californica nuclear polyhedrosis virus (AcNPV)をベクターとして用いてSpodoptera fugiperda細胞またはTrichoplusia larvae内で外来遺伝子を発現する。  配列をコードするペプチドをポリヘドリン遺伝子などのウイルスの非本質的領域にクローニングし、ポリヘドリンプロモーターのコントロール下におく。  ペプチドの挿入が成功すると、ポリヘドリン遺伝子が不活化し、被覆タンパク質被覆を欠いた組換えウイルスが製造される。  次に、組換えウイルスを用いてペプチドが発現するS. frugiperda細胞またはTrichoplusia larvaeを感染する(Smith et al., J Virol 46：584, 1983；Engelhard EK et al., Proc Natl Acad Sci 91：3224-７, 1994)。
【０１４３】
別の実施例では、ペプチドをコードするＤＮＡ配列をＰＣＲにより増幅し、例えば、ｐＧＥＸ-３Ｘ(Pharmacia，Piscataway, NJ)といった適切なベクターにクローニングする。      【０１４４】
ｐＧＥＸベクターを設計してベクターによりコードされるグルタチオンＳトランスフェラーゼ(ＧＳＴ)およびベクターのクローニング部位に挿入されるＤＮＡ断片によりコードされるタンパク質からなる融合タンパク質を製造する。  ＰＣＲのためのプライマーを産生して、例えば、適切な開裂部位を含ませてもよい。
【０１４５】
融合パートナーを単独で用いて発現を容易にするか、さもなくば目的のペプチドへのアタッチメントとして望ましくない場合は、次に、組換え融合タンパク質を融合タンパク質のＧＳＴ部分から開裂するとよい。  ｐＧＥＸ-３Ｘ/キメラペプチド構築物をE. coli ＸＬ-１ブルー細胞(Stratagene，La Jolla, CA)に形質転換し、各形質転換体を単離して成長させた。  各形質転換体からのプラスミドＤＮＡを精製し、自動シーケンサーを用いて部分的に配列決定し、正しい配向での核酸挿入をコードする目的キメラペプチドの存在を確認する。
【０１４６】
本発明の特に好ましいペプチド組成物は、腫瘍壊死因子(ＴＮＦ)といった抗腫瘍ペプチドに接合するものである。  特に好ましい方法では、ＴＮＦ(Novagen)コード配列とフレームがあうように融合したペプチドコード配列を有する組換え融合体としてＴＮＦペプチドキメラを産生する。  ペプチドＴＮＦ ｃＤＮＡをｐＥＴ-11ｂベクター(Novagen)にクローニングし、BL21 E. coli内のＴＮＦペプチド発現をｐＥＴ11bの製造者の指示に従って誘導する。  可溶性ＴＮＦペプチドを硫酸アンモニウム調製、フェニル-セファロース６ファーストフロウでの疎水性相互作用クロマトグラフィー、DEAE-セファロースファーストフロウでの陰イオン交換クロマトグラフィーおよびセファクリルＳ３００ＨＲでのゲル濾過クロマトグラフィーにより細菌溶解物から精製する。
【０１４７】
組換えタンパク質製造を用いてキメラペプチド組成物を製造することも検討する。  例えば、ＧＳＴ/キメラペプチドの誘導を37℃でＬＢ培地中(カルベニシリンを添加している)光学密度を波長600nmで０.４まで形質転換したＸＬ-１ブルー培養を成長させ、その後さらに０.５mMイソプロピルβ-Ｄ-チオガラクトピラノシド(Sigma Chemical Co., St. Louis MO)の存在下４時間インキュベーションすることにより達成する。
【０１４８】
細菌内で不溶性封入体として製造されることが期待される融合タンパク質を以下のように精製するとよい。  細胞を遠心分離により播き、０.１５M NaCl、１０mM  Tris、pH８、１mM EDTAで洗浄し、室温で１５分間０.１mg/mlリゾチーム(Sigma Chemical Co.)で処理する。  ライゼートを音波処理によりきれいにして、細胞残骸を10分間12,000×ｇで遠心分離することによりペレットとする。  ペレットを含む融合タンパク質を50mM Tris pH８および10mM EDTAに再懸濁し、50％グリセロール上に重層し、30分間、6000×ｇで遠心分離する。  ペレットを、Mg++およびCa++を含まない標準的なリン酸緩衝溶液(ＰＢＳ)に再懸濁する。  さらに融合タンパク質を変性したＳＤＳポリアクリルアミドゲル(Sambrook et al.,前記)に再懸濁下ペレットを分画することにより精製する。  ゲルを０.４M KClに浸してタンパク質を可視化し、これを切り出してＳＤＳを欠いたゲル泳動緩衝液で電気溶出する。  ＧＳＴ/キメラペプチド融合タンパク質を可溶性タンパク質として細菌内に製造する場合は、ＧＳＴ精製モジュール(Pharmacia Biotech)を用いて精製してもよい。
【０１４９】
融合タンパク質を消化して本発明のキメラペプチドからＧＳＴを開裂してもよい。  消化反応(20〜40μｇ融合タンパク質、20〜30ユニットのヒトトロンビン(０.５ml ＰＢＳに4000Ｕ/mg(Sigma)))は１６〜４８時間室温でインキュベートし、変性ＳＤＳ-ＰＡＧＥにのせて反応産物を分画する。  ゲルを０.４M ＫＣｌに浸してタンパク質バンドを可視化する。  キメラペプチドの予想分子量に相当するタンパク質バンドの特定は、自動シーケンサー(Applied Biosystems Model 473A, Foster City, CA)を用いてアミノ酸配列分析により確認するとよい。  代替的には、タンパク質のＨＰＬＣおよび/または質量分析を実施することにより確認してもよい。
【０１５０】
代替的には、キメラペプチドをコードするＤＮＡ配列を所望とするプロモーター、および任意にリーダー配列(例えば、Better et al., Science, 240：1041-43，1988を参照のこと)を含むプラスミドにクローニングしてもよい。  この構築物の配列を自動配列決定により確認するとよい。  次に、プラスミドを細菌のCaCl2インキュベーションおよび熱ショック処理(Sambrook et al., 前記)を採用する標準的操作を用いてE. coli株MC1061に形質転換する。  形質転換した細菌をカルベニシリンを添加したＬＢ培地で成長させ、発現したタンパク質の製造を適切な培地で成長させることにより誘導する。  もし存在しておれば、リーダー配列はキメラペプチドの分泌に有効となり、分泌中に開裂するであろう。
【０１５１】
分泌した組換えタンパク質を、以下に記載する方法により細菌培養物から精製する。
【０１５２】
組換えタンパク質の発現のための哺乳類宿主系も、当該技術分野の通常の知識を有する者にはよく知られている。  宿主細胞株を発現したタンパク質を進行させ、または、タンパク質活性を与えるのに有用となる翻訳後修飾をもたらす特別な能力により選択するとよい。  ポリペプチドのこのような修飾としては、アセチル化、カルボキシル化、グリコシル化、リン酸化、脂質化およびアシル化が挙げられるが、これらに限定されない。  ＣＨＯ、ＨｅＬａ、ＭＤＣＫ、２９３、ＷＩ３８などといった異なる宿主細胞は、特異的細胞機構およびこのような修飾後活性について特徴的なメカニズムを有し、誘導される外来タンパク質の正しい修飾および進行を確実とするために選択するとよい。
【０１５３】
形質転換した細胞を長期間、多量のタンパク質製造に用いることが好ましく、このような安定した発現が望ましい。  一旦、このような細胞を所望とする発現カセットと共に選択可能なマーカーを含むベクターで形質転換すると、細胞を選択培地に交換する前に豊富な培地で１〜２日間成長させるとよい。  選択可能なマーカーを設計して選択に対する耐性を与え、その存在により誘導した配列の発現に成功した細胞の成長および回収を可能とする。  適切に形質転換した細胞の耐性株を、細胞に適した組織培養技術を用いて増殖させるとよい。
【０１５４】
多数の選択系を用いて組換えタンパク質製造のために形質転換した細胞を回収することができる。  このような選択系には、それぞれtk-、hgprt-またはaprt-細胞におけるＨＳＶチミジンキナーゼ、ヒポキサチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼおよびアデニンホスホリボシルトランスフェラーゼ遺伝子が挙げられるが、これらに限定されない。  また、抗代謝産物耐性を、メトトレキセートに対する耐性を与えるdhfr、ミコフェノリックアシッドに対する耐性を与えるgpt、アミノグリコシドＧ418に対する耐性を与え、またクロルスルフロンに対する耐性を与えるneo、およびヒグロマイシンに対する耐性を与えるhygroのための選択の基本として用いることもできる。  細胞がトリプトファンの場所にインドールを用いることを可能とするtrpＢ、または細胞がヒスチジンの場所にヒスチノールを用いることを可能とするhisＤといった他の適切な遺伝子も有用であろう。  形質転換体の特定を可視的に指示するマーカーとしては、アントシアン、ベータ-グルクロニダーゼおよびその基質、ＧＵＳ、ならびにルシフェラーゼおよびその基質、ルシフェリンが挙げられる。
【０１５５】
特定の適用には、タンパク質分解による消化に対して耐性のある本発明のペプチドまたはポリペプチドを製造することが望ましいであろう。  このようなペプチドとしては、加水分解不能ペプチド結合、およびＣ末端でアミド(例えば、ＣＯＮＨ2)またはＮ末端でアセチル基といった末端修飾を有するペプチドが挙げられるであろう。  本発明のペプチドを、そのin vivo半減期が増大し、その物質安定性が増大し、in vivo放出速度およびin vivoクリアランスも影響されるように修飾することを検討する。
【０１５６】
加水分解不能なペプチドを調製するために、ライブラリー加水分解不能ペプチドからペプチドを選択してもよく、または修飾を誘導して一つ以上のＤアミノ酸または一つ以上の加水分解不能なペプチド結合連結アミノ酸といったペプチドを選択してもよい。  例えば、望ましい受容体結合特徴を有するペプチドを選択し、次にプロテアーゼによる加水分解のためのポテンシャルを減ずる必要に応じてこのようなペプチドを修飾することができる。  例えば、タンパク質分解による開裂に対する感受性を決定するには、ペプチドを標識し、細胞抽出物または精製プロテアーゼと共にインキュベートして、次に単離してどのペプチド結合がタンパク質分解に対し感受性があるかを、例えば、ペプチドおよびタンパク質断片配列決定により決定するとよい。  代替的には、潜在的に感受性のあるペプチド結合は、本発明のペプチドのアミノ酸配列をプロテアーゼパネルの既知の開裂部位特異性と比較することにより特定されるであろう。  このようなアッセイの結果に基づいて、タンパク質分解に対して感受性のある各ペプチド結合をペプチドのin vitro合成による加水分解不能なペプチドと置き換えることができる。
【０１５７】
多くの加水分解不能なペプチドが、このような結合を含むペプチド合成のための操作と共に当該技術分野で知られる。  加水分解不能な結合としては、-[CH2NH]-還元アミドペプチド結合、-[COCH2]-ケトメチレンペプチド結合、-[CH(CN)NH]-(シアノメチレン)アミノペプチド結合、-[CH2CH(OH)]-ヒドロキシエチレンペプチド結合、-[CH2O]-ペプチド結合、および-[CH2S]-チオメチレンペプチド結合(例えば、米国特許第6,172,043号を参照のこと)が挙げられる。
【０１５８】
本発明において有用なペプチドは直線であればよく、環状または天然または合成方法により環状化していてもよい。  例えば、システイン残基間のジスルフィド結合がペプチド配列を環状化してもよい。  二作用性の試薬を用いてペプチドの二つ以上のアミノ酸間の連結を提供することができる。  Anwer et al.,(Int. J Pep. Protein Res. 36：392-399，1990)およびRiver-Baeza et al.,(Neuropeputides 30：327-333, 1996)といったペプチドの環状化についての他の方法も、当該技術分野では知られている。
【０１５９】
さらに、安定な構造または低減した生分解を提供するペプチドの非ペプチド類似体も検討する。  ペプチド擬似類似体は、非ペプチド部分で一つ以上の残基を置換することにより選択されたペプチドに基づいて調製することができる。  好ましくは、非ペプチド部分は、ペプチドが、その天然のコンホメーションを保持し、または好ましい、例えば、生活性なコンホメーションを安定にする。  ペプチドから非ペプチド擬似類似体を調製する方法の一例が、Nachman et al., Regul. Pept. 57：359-370(1995)に記載されている。  本明細書に記載のペプチドには、前記した全てのものが包含される。
【０１６０】
本発明のポリペプチドは、例えば、グリコシル化、アミド化、カルボキシル化またはリン酸化により、または、酸添加塩、アミド、エステル、特に、Ｃ末端エステルおよびＮ末端アシル誘導体の作成により修飾する。
【０１６１】
また前記したように、本発明は他の部分との共有または非共有複合体を形成することにより修飾されたポリペプチドを包含する。  共有結合した複合体は、化学的部分をペプチドからなるアミノ酸の側鎖上で、またはＮまたはＣ末端で官能基に連結することにより調製することができる。
【０１６２】
特に、前記ペプチドを、蛍光標識、酵素(例えば、クロロメトリックまたはフルオロメトリック反応を触媒するもの)、基質、固体マトリックスまたは担体(例えば、ビオチンまたはアビジン)といった、しかしこれらに限定されない受容体基に接合することができることを見込む。  従って、本発明は二つ以上の血管内皮成長因子ポリペプチド由来の複数のペプチド基質を含むキメラポリペプチドを含む分子であって、キメラポリペプチドは、好ましくは、さらに放射標識，蛍光標識、酵素、基質、固体マトリックスおよび担体からなる群より選択されるレポーター基を含む分子を提供する。  このような標識の使用はよく知られ、例えば、米国特許第3,817,837号、米国特許第3,850,752号、米国特許第3,996,345号および米国特許第4,277,437号に記載されている。  放射活性標識、蛍光標識および化学的発光標識といった他の標識も有用であろうが、これらに限定されない。  このような標識の使用に関する米国特許としては、例えば米国特許第3,817,837号、米国特許第3,850,752号、米国特許第3,939,350号および米国特許第3,996,345号が挙げられる。  本発明のペプチドは、そのいずれもが、一つ、二つまたはそれ以上のこれらの標識のいずれかを含むとよい。
【０１６３】
本発明のポリペプチドを用いる方法
ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦ受容体ファミリー(血管内皮細胞および血管の成長および移動に影響し、リンパ内皮細胞およびリンパ管の成長を促進し、血管浸透性を増大し、かつ骨髄造血に影響することを含むが、これらに限定されない)により媒介される多くの生物活性は、これらの生物活性をモジュレート(刺激または阻害)するためのＶＥＧＦ受容体ファミリーの一つ以上のメンバーを結合することができる本発明のポリペプチドのための多数の診断ならびにin vitroおよびin vivo臨床使用を支持する。
【０１６４】
本発明のどのポリペプチドが成長因子として(すなわち、アゴニストまたは受容体刺激剤)働くかについては、多重メカニズムが存在する。  例えば、ＶＥＧＦ受容体ファミリーの一つ以上のメンバーを結合および活性化するホモ二量体を形成する本発明のポリペプチドは、血管内皮成長因子として有用であろう。  代替的には、内皮成長因子ポリペプチド(ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃまたは他のファミリーメンバー)とヘテロ二量体を形成する本発明のポリペプチドもアゴニストに影響し、こうして形成されたヘテロ二量体が受容体を結合し、活性化してシグナル形質導入を誘導することができるようにする。
【０１６５】
本発明のどのポリペプチドがＶＥＧＦファミリーの成長因子の阻害剤(アンタゴニスト)として機能するかについては、多重なメカニズムが存在する。  一つ以上の受容体に結合するが、刺激しない本発明のポリペプチドは内皮成長因子により受容体の刺激を阻害し、それにより内皮成長因子の阻害剤として働くであろう。
【０１６６】
このように刺激を損ねるのは、全体としてまたは部分的に受容体を二量化できないこと、恐らく本発明のハイブリッドポリペプチドが成長因子ホモ二量体を形成することができないことによるのであろう。  ヘテロ二量体が受容体を結合し損ねたり、ヘテロ二量体が各受容体のみ、または、受容体活性およびシグナル形質導入を妨げるようにヘテロの受容体対に結合した場合には、内皮成長因子ポリペプチドとヘテロ二量体を形成する本発明のポリペプチドはＶＥＧＦファミリー受容体の刺激を阻害するであろう。  いずれのメカニズムにしても、内皮ＶＥＧＦポリペプチド(および活性ホモ二量体を形成しないもの)と活性破壊ヘテロ二量体を形成する本発明のポリペプチドは、天然の内皮ＶＥＧＦ活性のアンタゴニストとして有用である。
【０１６７】
また、受容体を結合するポリペプチドはいずれも、細胞毒性または細胞の成長抑制剤に接合して、このような標的細胞に対する薬剤を送達することができる。  このような薬剤の付着が、ＶＥＧＦポリペプチドが分裂応答を表す細胞の成長を阻害するための別の方法である。  毒素の例としては、化学治療、放射性核種、リシンＡ鎖、コレラ毒素、百日咳毒素などが挙げられる。
【０１６８】
本発明の二つ以上のハイブリッドポリペプチドは混ぜることができ、こうして形成されたヘテロ二量体はその受容体結合および刺激特性に依存するモジュレーターとして有用であることは明らかであろう。  本発明のポリペプチドは、異なる受容体結合特性を有するであろう天然に生じる血管内皮成長因子由来のハイブリッドであるから、ハイブリッドのいくつかは一つ以上の受容体の活性剤として機能するであろうし、いくつかは一つ以上の受容体の阻害剤として働くであろうことが検討される。  本明細書に記載する操作および当該技術分野で知られる他の操作を用いて、本発明のポリペプチドの受容体結合、受容体活性化および受容体阻害特性を決定することができる。
【０１６９】
一つ以上のＶＥＧＦ受容体を結合し、活性化する本発明のポリペプチドは、血管形成および/またはリンパ管形成を促進するのに有用であり、例えば、損傷治癒を促進し、組織移植を容易にし、動脈口狭窄まわりの側副血管の形成を促進し、梗塞形成後の傷ついた組織には虚血を治療する。  他方、内皮ＶＥＧＦタンパク質のアンタゴニストとして機能する本発明のポリペプチドは、血管形成の抑制が望ましい腫瘍形成、網膜症、リウマチ様関節炎および乾癬を治療するための治療学的適用に用いることもできる。
【０１７０】
本発明のポリペプチドは、それらのいくつかがＶＥＧＦ受容体の一つを選択的に結合し、こうして一つの特別なＶＥＧＦ受容体を通して特異的にシグナリングを誘導するために用いることができる点で、天然のＶＥＧＦ受容体リガンドとは異なる。  例えば、単にVEGR-３シグナリングを誘導するポリペプチドを治療学的に用いて、リンパ疾患を患った患者のリンパ内皮を標的とし、このような患者のリンパ管の構造および機能を改善することができる。  またこのようなポリペプチドを用いて、その表面上のＶＥＧＦＲ-３を発現する細胞により特徴付けられる腫瘍形成を標的とすることができる。  ＶＥＧＦによる単球/マクロファージの化学走性[Barleon et al., Blood 87：3336-3343 (1996)]は、ＶＥＧＦＲ-１により媒介される。  このように、特異的にＶＥＧＦＲ-１受容体を標的とする分子を用いて、この特別なＶＥＧＦ受容体上に治療学的影響を及ぼす。  例えば、ＶＥＧＦＲ-１の阻害剤を用いてウイルス性誘発腫瘍形成を予防したり、特異的にＶＥＧＦＲ-１を活性化する分子を用いて単球/マクロファージ移動を高めたりすることができる。  ＶＥＧＦＲ-２は腫瘍形成に必須であり、ウイルス性誘発腫瘍形成にとって充分である。  このように、ウイルス性ＶＥＧＦにより誘導されるような腫瘍形成を阻害するために、ＶＥＧＦＲ-２の阻害剤を用いればよく、ＶＥＧＦＲ-２を刺激する分子は腫瘍形成を促進するために用いることができる。
【０１７１】
本発明のポリペプチドのサブセットは、既知の天然のＶＥＧＦリガンドについては実証されないＶＥＧＦ受容体の組み合わせを結合することができ、全ての３つの既知のＶＥＧＦ受容体ＶＥＧＦＲ-１、Ｒ-２およびＲ-３を結合することができる。  これらのポリペプチドは、ＶＥＧＦ受容体の異なる組み合わせの活性化または阻害を望む治療にとって有用である。
【０１７２】
ＶＥＧＦＲ-３を活性化することができる本発明のポリペプチドを用いて、リンパ管およびリンパ管の損傷、リンパ管の閉塞、リンパ管腫および主要な特発性リンパ水腫、ミルロイ病および早発性リンパ水腫などだけでなく、リンパ節および管の除去、癌、損傷および乾癬の治療における放射治療および手術から生じる二次的リンパ水腫を治療するための組織の内皮機能を促進することができる。  本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドを、リンパ水腫進行のリスクがある患者にリンパ水腫を防ぐための予防的治療として、または、リンパ水腫を患った患者に治療学的処置として、例えば、その症状(例えば、リンパの蓄積による腫れ)を改善する目的で、単純に投与することができるであろう。
【０１７３】
ＶＥＧＦＲ-３を活性化する本発明のポリヌクレオチドおよびポリペプチドを用いて、腋窩のリンパ管が癌治療(例えば、乳ガン)における手術介入の際に除去された患者のリンパ管の再成長または浸透性を促進することができる。  本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドを用いれば、例えば、臓器移植患者における血管新生を治療することができる。  本発明のポリペプチドを含む組成物を、in vivoで移植する前に単離した管のセグメントに直接適用して、移植した材料の拒絶を最小とし、移植材料の血管新生を刺激してもよい。
【０１７４】
ＶＥＧＦ受容体活性を活性化する本発明のポリペプチドを用いて、創傷、手術による切開、傷、および、新血管形成の過程が誘導および/または促進されうる場合には治癒が適当に促進されることが期待される他の症状を治療するとよい。
【０１７５】
前記により詳細に説明し、文献に報告されるように、血管内皮成長因子についての受容体の発現は、造血前駆細胞などの特定の前駆細胞において観察され、ＶＥＧＦ-Ｃは骨髄造血活性を有することが観察されている。  これらの観察は、本発明に従ったポリヌクレオチドまたはポリペプチドを用いて、免疫細胞または造血細胞の増殖、分化および成熟または移動をモジュレートすることにより炎症、感染または免疫疾患を治療または予防してもよいという予見を与える。  また本発明に従ったポリヌクレオチドまたはポリペプチドを用いて、組織およびリンパ管の間の白血球の通行、ならびに胸腺内外の移動を促進または阻害してもよい。
【０１７６】
本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドを、骨髄造血(特に、好中球の成長)を刺激するためまたはそれを阻害するために用いることができる。  このように、本発明は哺乳類患者に骨髄造血のモジュレーションの必要に応じて骨髄造血をモジュレートするのに有効な本発明のポリペプチド量を投与することを含む哺乳類患者における骨髄造血モジュレート方法を含む。  ある実施形態では、顆粒球減少を患った哺乳類患者を選択し、方法は骨髄造血を刺激するのに有効なポリペプチド量を患者に投与することを含む。  特に、本発明のポリペプチドを患者の血液中の好中球カウントを増大するのに有効な量で投与する。
【０１７７】
関連する実施形態では、本発明は患者の細胞内で血液好中球の数を増大する必要に応じて、ＶＥＧＦ受容体によりシグナリングを活性化することができる本発明のポリヌクレオチドをコードするＤＮＡを発現する工程であって、ＤＮＡは動作可能なように細胞内のＤＮＡの発現を促進する他のコントロールまたはプロモーター配列に連結している工程を含む哺乳類患者の血液における好中球の数を増大する方法を含む。  同様に、本発明は哺乳類幹細胞を本発明のポリペプチドと哺乳類内皮細胞の成長をモジュレートするのに有効な量で接触させる工程を含むin vitroまたはin vivoでの好中球顆粒球の成長をモジュレートする方法を含む。
【０１７８】
また本発明は、哺乳類ＣＤ３４+前駆細胞を本発明のポリペプチドと哺乳類内皮細胞の成長をモジュレートするのに有効な量で接触させる工程を含むin vitroまたはin vivoでのＣＤ３４+前駆細胞(特に、造血前駆細胞および内皮前駆細胞)の成長をモジュレートする方法を含む。  in vitro方法では、臍帯血または骨髄から単離したＣＤ３４+前駆細胞を特異的に検討する。  ＣＤ３４+前駆細胞の成長を刺激するための本発明のin vitroおよびin vivo方法はまた、本発明のポリペプチドを造血/骨髄造血または内皮細胞の成長をモジュレートする目的で他のポリペプチドと共に(同時にまたは連続して)採用する方法を含む。  このような他の因子としては、コロニー刺激因子(「ＣＳＦ」、例えば顆粒球-ＣＳＦ(Ｇ-ＣＳＦ)、マクロファージ-ＣＳＦ(ＭＣＳＦ)および顆粒球-マクロファージ-ＣＳＦ(ＧＭ-ＣＳＦ))、インターロイキン-３(ＩＬ-３，マルチコロニー刺激因子ともいわれる)、他のインターロイキン、幹細胞因子(ＳＣＦ)、他のポリペプチド因子、ならびに当該技術分野で記載され、知られるその類似体が挙げられる。  一般的には、The Cytokine Handbook, Second Ed., Angus Thomson (editor), Academic Press (1996)；Callard and Gearing，The Cytokine FactBook, Academic Press Inc. (1994)；およびCowling and Dexter，TIBTECH. 10(10)：349-357 (1992)を参照のこと。  前駆細胞または骨髄造血細胞成長因子または一つ以上の前記因子を有する共因子としての本発明のポリペプチドの使用は、前記因子に欠いた使用が本発明のポリペプチドがなく必要となる一方で、予め最適化しうる骨髄造血効果を高め、および予め影響しうる骨髄造血効果を高めるであろう。
【０１７９】
また、本発明のポリヌクレオチドおよびポリペプチドを肺疾患の治療に用いて、体液蓄積を弱めるように血管浸透性に影響を及ぼすことにより、肺および血流管の肺における血液循環および/またはガス交換を改善し、心不全の場合には心臓への血液循環および酸素ガス浸透性を改善し、慢性閉塞性気道疾患における血流およびガス交換を改善し、および例えば血管浸透性における増大から生じる肺での体液の蓄積に関与する鬱血性心不全といった症状を治療してもよい。
【０１８０】
本発明のポリヌクレオチドおよびポリペプチドを用いて、その血液循環増大および血管浸透性増大活性の結果として腸管での吸収不良性症候群を治療することもできるであろう。
【０１８１】
一つ以上のＶＥＧＦ受容体により結合するが、シグナリングを刺激しない本発明のポリペプチドを用いて、血管浸透性増大、糖尿病に関連する網膜症、リウマチ様関節炎および乾癬により引き起こされる慢性的炎症を治療してもよい。
【０１８２】
一つ以上のＶＥＧＦ受容体の機能を阻害することができる本発明に従ったポリヌクレオチドまたはポリペプチドを用いて、水腫、末梢動脈疾患、カポジ肉腫または成熟前の新生骨における異常な網膜発達を治療することもできる。
【０１８３】
別の実施形態では、本発明は哺乳類内皮細胞の成長をモジュレートするのに有効な量の本発明に従ったポリペプチドに哺乳類内皮細胞をさらす工程を含む哺乳類患者の内皮細胞の成長をモジュレートする方法を提供する。  ある実施形態では、成長のモジュレーションはＶＥＧＦ受容体を発現する宿主細胞内でＶＥＧＦ受容体のチロシンリン酸化を刺激できるポリペプチドを用いることにより影響される。  内皮細胞の成長をモジュレートすることにおいて、本発明は内皮細胞関連疾患のモジュレーションを検討する。  好ましい実施形態では、患者および内皮細胞はヒトである。  内皮細胞は、in vitroおよびin vivoで提供すればよく、これらが組織移植片に含まれていてもよい。  ポリペプチドの有効量は、(細胞倍増時間の顕微的または巨視的可視化および見積または核酸合成アッセイにより決定されるような)細胞成長速度において再生可能な変化を達成するために必要な量である。
【０１８４】
血管新生および新血管新生は腫瘍成長について本質的であるので、血管新生活性の阻害はさらに成長を妨げ、固体腫瘍の後退にすら至ることができる。  さもなくば、リンパ管新生の阻害は転移を予防するのに役立つであろう。  本発明のポリヌクレオチドおよびポリペプチドは、腫瘍血管新生を阻害することにより肉腫、黒色腫、癌腫およびグルムス血管腫といった腫瘍形成を治療するのに有用であろう。
【０１８５】
このように、脳(グリア芽腫、星状細胞腫、乏突起膠腫上衣細胞腫)、肺、肝臓、脾臓、腎臓、リンパ節、膵臓、小腸、血液細胞、大腸、胃、胸、子宮内膜、前立腺、精巣、卵巣、皮膚、心臓および首、食道、骨髄、血液または他の組織の癌といった広い範囲の癌を、本発明のペプチドを用いて治療するとよい。
【０１８６】
多くの場合、腫瘍細胞を殺傷、または通常の細胞死または「アポプトーシス」に被らせるよう誘導することができることは必要ではない。  むしろ、意味のある治療とするために必要な全てとは腫瘍の成長が、ある程度まで示され、または、特異的な領域に位置し、かつ疾患部位まで広がるのを阻害することである。  しかしながら、腫瘍成長は完全に遮断されるか、いくらかの腫瘍退化が達成されるであろう。  「沈静化」および「腫瘍の減少」義務といった臨床的用語も、その通常の用法を与えると考える。  本発明の背景から、治療学的効果は血管新生の阻害および/またはリンパ管新生の阻害から生じるであろう。
【０１８７】
このように、本発明は、細胞内の一つ以上のＶＥＧＦ受容体の発現により特徴付けられる新生疾患を患った哺乳類生物を治療する方法であって、該方法はＶＥＧＦ受容体の発現により特徴付けられる新生疾患を患った哺乳類生物を特定する工程、および、このような治療を必要とする哺乳類生物に組成物を投与する工程を含む、該組成物は細胞のＶＥＧＦ受容体媒介増殖を阻害するのに有効な本発明の一つ以上のポリヌクレオチドまたはポリペプチドを含む方法を含む。  このような治療方法論は、特に沈静期管と結ばれる内皮細胞と相応して、一つ以上のＶＥＧＦ受容体のレベル増大を表す内皮細胞と結ばれる管に関与する新血管新生により特徴付けられる新生疾患状態およびＶＥＧＦ受容体を発現する癌細胞により特徴付けられる疾患状態について示される。  腫瘍想定においてＶＥＧＦＲ-３を標的とすることおよび抗腫瘍治療は、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する2000年４月20日発行に公開されたPCT/US99/23525５(WO 00/21560)に記載されている。  他のＶＥＧＦ受容体(例えば、ＶＥＧＦＲ-１)も、腫瘍血管新生または転移に関係するとみなされている。
【０１８８】
少なくとも成長因子のＶＥＧＦファミリーのＶＥＧＦ-ＣおよびＶＥＧＦ-Ｄが血管の狭窄または再狭窄を予防するのに有用である証拠がある。  本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用する1999年10月26日に出願された国際特許出願第PCT/US99/24054号(WO 00/24412)「再狭窄を予防するためのＶＥＧＦ-ＣまたはＶＥＧＦ-Ｄ遺伝子またはタンパク質の使用」を参照のこと。  また本発明のポリペプチドおよびポリヌクレオチドは、これらの指示についても有用であろう。  このように別の観点では、本発明は血管の狭窄または再狭窄を予防するために哺乳類患者を治療する方法であって、血管の狭窄または再狭窄を予防する処置を必要とする哺乳類患者に本発明の一つ以上のポリペプチドを血管の狭窄または再狭窄を予防するのに有効量投与する工程を含む方法を提供する。  好ましい実施形態では、投与は哺乳類患者において血管内ステントを移植することを含む、ステントが組成物で被覆または植え付けられている。  薬剤被覆または薬剤植え付けステントを構築するための材料の例は前記文献に記載されており、また、Lincoff et al., Circulation，90：2070-2084(1994)に総説されている。  別の好ましい実施形態では、組成物は、その粒子が本発明のポリペプチドを封入するか、ポリペプチドにより植え付けられているＰＧＬＡ、非崩壊性ポリマーまたは生物ポリマー(例えば、デンプン)などの生物崩壊しうるポリマーからなる微粒子を含む。  このような粒子は、例えば、導入血管形成カテーテルを用いて血管内壁に送達される。  局所的な持続性薬物送達を達成するための他の方法は、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するWilensky et al., Trends Caridovaso. Med., ３：163-170(1993)に総説されている。
【０１８９】
血管形成またはバイパス形成に続く一つ以上の血管内導入を介した投与も検討する。  操作部位に本発明のポリペプチドをおくことは、増殖する内皮細胞上のＶＥＧＦ受容体発現により起こる。  さらに局所化は、融合ポリペプチドとして本発明のポリペプチドを組換え発現することにより(例えば、Shin et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA，87：1436-1440 (1990)に記載されているアポリポタンパク質Ｂ-100オリゴペプチドに融合している)容易となる。  本発明のポリヌクレオチドおよびポリペプチドを共投与することも検討する。
【０１９０】
同様に、本発明は血管内または血管ステント、バルーンカテーテル、注入灌流カテーテル、血管外カラー、エラストマー膜などといった循環系疾患を治療するために用いられる手術器具であって、本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドを含でなる装置で被覆、植え付け、付着または封入することにより改善されている器具をも提供する。
【０１９１】
本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドは、狭窄を予防するための予防的治療として、または患者の管の再狭窄を予防する目的で、経皮血管冠動脈形成操作のわずか前におよび/または同時におよび/またはわずか後に単に投与することができる。  別の好ましい実施形態では、ポリヌクレオチドまたはポリペプチドをバイパス操作(例えば、冠動脈バイパス操作)の前、間および/またはわずか後に投与して、移植した管内または付近の狭窄または再狭窄、特には移植片自身の位置での狭窄を予防する。  なおも別の実施形態では、ポリヌクレオチドまたはポリペプチドを、周辺虚血または間欠性跛行を治療するために実施された血管周囲内の血管移植前、間または後に投与する。  狭窄または再狭窄の予防により、このような手術操作でしばしば起こる狭窄または再狭窄の量/重篤性を減少し、および/または実質的に見積る予防的治療となる。  ポリヌクレオチドまたはポリペプチドは、哺乳類患者の血管内ＶＥＧＦ受容体の刺激を促進するのに有効量で組成物に含まれ、これにより血管の狭窄または再狭窄が予防される。
【０１９２】
好ましい実施形態では、哺乳類患者は、ヒト患者である。  例えば、患者は治療的バルーン血管形成(血管内ステントの挿入をしてまたはせずに)操作から、または冠動脈バイパス操作から有益となるであろう候補者として心臓内科医により特定される冠動脈疾患を患ったヒトである。  他の哺乳類患者、特に、ヒトにおいて治療学的効果を実証するためのモデルとして共通して用いられる哺乳類(例えば、霊長類、ブタ、イヌまたはウサギ動物)における本発明の方法の使用も検討する。
【０１９３】
本発明に従ったポリペプチドは、適切な薬学的に許容しうる担体、例えば、薬学的に許容しうる希釈剤、補助薬、賦形剤または担体を用いたいずれの適切な方法においても投与されるであろう。  本発明の方法に従って投与される組成物は、好ましくは、水、食塩水、リン酸緩衝液、グルコースまたは血管内治療を送達するために慣用で用いられる他の担体といった薬学的に許容しうる担体溶液を(ポリヌクレオチドまたはベクターに加えて)含む。  また、組成物が任意に本発明のポリヌクレオチド/ベクターおよび再狭窄を予防するために選択される別のポリヌクレオチド/ベクターの両者を含む場合には、多重遺伝子治療も検討する。  本発明のポリペプチドをコードするトランス遺伝子を用いて共トランスフェクションするための候補遺伝子/ベクターの例としては、前記文献に記載されている、細胞毒因子、内皮成長因子および平滑筋細胞成長/移動阻害剤をコードする遺伝子が挙げられる。
【０１９４】
本方法に従って実施される「投与」は、注射(例えば、静脈内、筋肉内、腹膜内またはカテーテル)、経口摂取、鼻腔内または局所投与などの、しかしこれらに限定されない哺乳類患者の血管への治療的に直接または間接的導入のための医薬的に許容される方法を用いて実施されるであろう。  好ましい実施形態では、本発明のポリヌクレオチドを含む組成物の投与は、静脈、動脈または冠動脈注射といった血管内に行われる。  治療的組成物を多重部位で患者に送達してもよい。  多重投与は、同時にしてもよく、または数時間にわたって投与してもよい。  特定の場合には、治療的組成物の連続フロウを提供することが有益であろう。さらなる治療は、例えば日、週または月ごとの期間で投与するとよい。
【０１９５】
一般的に、ペプチドの治療的送達のための経口投与剤は効き目のためのこのような製剤のために効果がなく、ペプチドを胃腸管の酵素環境から保護しなければならない。  さらに、ペプチドを治療結果に影響する充分な条件で内皮細胞バリアにより容易に吸収されるように製剤化しなければならない。  本発明のペプチドはその効果を増大するように取り込みまたは吸収エンハンサーを有するよう製剤化するとよい。  このようなエンハンサーとしては、例えば、サリチル酸塩、グリココール酸塩/リノール酸塩、グリコール酸塩、アプロチニン、バシトラシン、カプリン酸ＳＤＳなどが挙げられる。  治療的送達のためのペプチドの経口製剤のさらなる記載は、当該技術分野において通常の知識を有する者は、Fis (J. Pharm. Sci., 85(12) 1282-1285, 1996)ならびにOliyai and Stella(Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol., 32：521-544, 1993)を参照する。
【０１９６】
与える投与量におけるペプチド量は、治療する疾患の特徴に加えて、治療を投与する個体のサイズによって変わるであろう。  治療の例としては、約50mg/日、75mg/日、100mg/日、150mg/日、200mg/日、250mg/日を投与することが必要であろう。  これらの濃度は、単一投与剤または多重投与として投与するとよい。
【０１９７】
またポリペプチドを、このようなポリペプチドのin vivo発現により本発明に従って採用してもよく、これはしばしば遺伝子治療を参考とする。  本発明は、微生物または真核生物細胞に挿入することができ、コードするタンパク質を発現することができる本発明のポリペプチドをコードする異種セグメントを含む組換えＤＮＡベクターを提供する。
【０１９８】
非常に好ましい実施形態では、組成物を局所的に投与する。  このように、再狭窄または狭窄を治療する場合、血管形成またはバイパスの部位へ直接投与することが好ましい。      【０１９９】
例えば、投与は哺乳類患者の血管、特に、哺乳類患者の冠動脈へのトランス遺伝子含有組成物のカテーテル媒介トランスファーを含む。  局所送達のための材料および方法の例としては、両者共に本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するLincoff et al., Circulation，90：2070-2084 (1994)；およびWilensky et al., Trends Cardiovasc. med., ３：163-170(1993)に総説されている。  例えば、組成物は冠動脈内薬剤注入についての文献に記載されているように注入灌流バルーンカテーテル(好ましくは微小孔バルーンカテーテル)を用いて投与する。  例えば、米国特許第5,713,860号(注入アレイを有する血管内カテーテル)、米国特許第5,087,244号、米国特許第5,653,689号およびWolinsky et al., J. Am. Coll. Cardiol., 15：475-481 (1990)(Wolinsky注入カテーテル)、およびLambett et al., Coron. Artery Dis., ４：469-475 (1993)であって、これらは、本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用する。  部位直接体細胞遺伝子治療のためのこのようなカテーテルの使用は、例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するMazur et al., Texas Heart Institute Journal，21；104-111 (1994)に記載されている。  本発明のポリペプチドをコードするトランス遺伝子をアデノウイルスベクターにおいて投与する実施形態では、好ましくは、ベクターを107-1013ウイルス粒子の力価で、および、より好ましくは109-1011ウイルス粒子の力価で薬学的に許容しうる担体において投与する。  好ましくは、アデノウイルスベクター組成物を15秒〜30分間、より好ましくは、１〜10分間の期間にわたって注入する。
【０２００】
例えば、冠動脈における単一または多重損傷による狭心症を有し、ＰＴＣＡが主要な冠動脈血管造影図による知見に基づいて予見されている患者では、プロトコルの例として大腿骨アプローチを用いて標準的臨床実施に従って７ＦガイドカテーテルによりＰＴＣＡを実施することが挙げられる。  最適な結果がＰＴＣＡ単独で得られない場合には、次に、血管外ステントも移植する。  (通常の結果は、視覚的見積り、および、ＢまたはＣ型切開によれば管腔の30％より大きい過剰狭窄として定義される。)  バルーン拡張部位での動脈遺伝子トランスファーは、血管形成後すぐではあるがステント移植前に、注入灌流バルーンカテーテルを用いて、本発明のポリペプチドを発現する複製不完全アデノウイルスベクターを用いて実施する。
【０２０１】
カテーテルのサイズは、血管造影図から測定される動脈径にマッチするように選択され、例えば、3.0〜3.5Ｆ径で変わる。  バルーンを最適圧力に膨張させ、遺伝子トランスファーを1.15×1013ウイルスタイターで0.5ml/分の速度で10分間注入して実施する。
【０２０２】
別の実施形態では、他のトランス遺伝子を導入するための文献に記載されているような、ゲル被覆カテーテルを用いた血管内投与を検討する。  例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用する米国特許第5,674,192号(頑強に接着した膨張ヒドロゲルポリマー)；Riessen et al., Human Gene Therapy，４；749-758(1993)；およびSteg et al., Circulation, 96：408-411(1997)および90：1648-1656(1994)を参照のこと。  要約すると、ＤＮＡ溶液(例えば、本発明のポリヌクレオチド)を、ヒドロゲルポリマー(例えば、ハイドロプラスを有するSlider, Mansfield Boaston Science Corp., Watertown, MA)で被覆した炎症血管形成カテーテルバルーンの表面へex vivoで一回以上適用する。      【０２０３】
ハイドロプラス被覆は、バルーンに強く接着した高分子量ハイドロゲルを形成するようにバルーンに架橋する親水性ポリアクリル酸ポリマーである。  ＤＮＡ被覆したハイドロゲルを、バルーンの収縮前に乾燥させる。  血管形成過程におけるバルーンの血管内再膨張は、管壁へのＤＮＡのトランスファーを引き起こす。
【０２０４】
なおも別の実施形態では、バルーン血管形成カテーテルまたはステントを有する総体またはマウントする拡張伸縮膜または類似の構造を採用して、本発明のポリペプチドをコードするトランス遺伝子を送達する。  例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用する米国特許第5,707,385号、第5,697,967号、第5,700,286号、第5,800,507号および第5,776,184号を参照のこと。
【０２０５】
別の変型では、本発明のポリペプチドをコードするトランス遺伝子を含有する組成物を血管外に、例えば、管部分の取り囲みまたは囲みをするための装置を用いて投与する。  例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する国際公開公報WO98/20027には、プラスミドまたはリポソームベクターを介して動脈壁にトランス遺伝子を送達するために動脈外周囲にカラーをおくこと(例えば、バイパス操作中に)が記載されている。
【０２０６】
なおも別の変型では、内皮細胞または内皮前記細胞を本発明のポリペプチドをコードするトランス遺伝子、および、哺乳類患者に投与するようなトランスフェクション細胞を用いてex vivoでトランスフェクションする。  一般的に修飾した内皮細胞を用いて血管移植する操作の例は、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する米国特許第5,785,965号に記載されている。
【０２０７】
好ましい実施形態では、本発明のポリヌクレオチドはさらに遺伝子治療を容易にする追加の配列を含む。  ある実施形態では、本発明のポリペプチドをコードする「裸の」トランス遺伝子(すなわち、ウイルス、リポソームまたは他のトランスフェクションを容易にするベクターを有しない)を遺伝子治療に採用する。  この実施形態では、本発明のポリヌクレオチドは、好ましくは適切なプロモーターおよび/またはエンハンサー配列(例えば、サイトメガウイルスプロモーター/エンハンサー[Lehner et al., J. Clin. Microbil., 29：2494-2502 (1991)；Boshart et al., Cell，41：521-530 (1985)]、ラウス肉腫ウイルスプロモーター[Davis et al., Hum. Gene Ther., ４：151 (1993)]、Tieプロモーター｛Korhonen et al., Blood，86(５)：1828-1835 (1995)]、またはサルウイルス40プロモーター)を標的哺乳類細胞で発現するために含む、プロモーターはポリペプチドコード配列の上流(すなわち、５')に操作可能に連結されている。  また、本発明のポリペプチドは、好ましくは、さらにポリペプチドコード配列の下流(すなわち、３')に操作可能に連結した適切なポリアデニル化配列(例えば、ＳＶ４０またはヒト成長ホルモン遺伝子ポリアデニル化配列)を含む。  また本発明のポリヌクレオチドは、好ましくは、ポリペプチド配列とフレームがあうように融合した分泌シグナルペプチドをコードするヌクレオチドを含む。  分泌シグナルペプチドは、ポリペプチドを発現する細胞による本発明のポリペプチドの分泌を目的とし、分泌したポリペプチドから細胞により開裂される。  シグナルペプチド配列を他の分泌タンパク質のものとすることもでき、または、哺乳類患者の細胞内での分泌を目的とするのに有効な完全合成シグナル配列とすることもできる。
【０２０８】
ポリヌクレオチドは、例えば、さらに複製の細菌オリジンおよび選択可能なマーカーをコードする配列といった、細菌内で、唯一目的とする機能がベクターの大量生産を容易とする配列を任意に含んでもよい。  しかしながら、好ましい実施形態では、このような外来配列は少なくとも本発明の方法に従ったヒトへの投与前に開裂される。  このようなポリヌクレオチドを製造し、投与して、他のトランス遺伝子についての文献に記載されている操作を用いて遺伝子治療の成功に至る。  例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用するIsner et al., Circulation, 91：2687-2692 (1995)；およびInsner et al.,Human Gene Therapy, ７：989-1011 (1996)を参照のこと。
【０２０９】
いずれかの適切なベクターを用いて宿主への本発明のポリペプチドの一つをコードするトランス遺伝子を導入してもよい。  文献に記載されているベクターの例としては、複製不完全レトロウイルスベクターが挙げられ、レンチウイルスベクター[Kim et al., J. Virol., 72(１)：811-816 (1998)；Kingsman ＆ Johnson, Scrip Magazine，1998年10月，pp.43-46]；アデノ関連ウイルスベクター[米国特許第5,474,935号、米国特許第5,139,941号、米国特許5,622,856号、米国特許第5,658,776号、米国特許第5,773,289号、米国特許第5,789,390号、米国特許第5,834,441号、米国特許第5,863,541号、米国特許第5,851,521号、米国特許第5,252,479号；Gnatenko et al., J. Investig. Med., 45：87-98 (1997)]；アデノウイルスベクター[例えば、米国特許第5,792,453号、米国特許第5,824,544号、米国特許第5,707,618号、米国特許第5,693,509号、米国特許第5,670,488号、米国特許第5,585,362号；Quantin et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 89：2581-2584 (1992)；Stratford-Perricadet et al., J. Clin. Invest., 90：626-630 (1992)；およびRosenfeld et al., Cell，68：143-155 (1992)]；アデノウイルス-アデノ関連ウイルスハイブリッド(例えば、米国特許第5,856,152号を参照のこと)またはワクシニアウイルスまたはヘルペスウイルス(例えば、米国特許第5,879,934号、米国特許第5,849,571号、米国特許第5,830,727号、米国特許第5,661,033号、米国特許第5,328,688号を参照のこと)；リポフェクチン媒介遺伝子トランスファー(ＢＲＬ)；リポソーマルベクター[例えば、米国特許第5,631,237号(センダイウイルスタンパク質を含むリポソーム)を参照のこと]；および、それらの組み合わせがある。  前記した文献は、本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用する。  複製不完全アデノウイルスベクターは好ましい実施形態を構成する。
【０２１０】
検討した他の非ウイルス送達メカニズムとしては、リン酸カルシウム沈殿(GrahamおよびVan Der Eb, Virology, 52：456-467, 1993；ChenおよびOkayama, Mol. Cell Biol.,７：2745-2752, 1987；Rippe et al., Mol. Cell Biol., 10：689-695, 1990)、ＤＥＡＥデキストラン(Gopal, Mol. Cell Biol.,５：1188-1190, 1985)、エレクトロポレーション(Tur-Kaspa et al., Mol. Cell Biol.,６：716-718, 1986；Potter et al., Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 81：7161-7165, 1984)、直接のマイクロ注入(HarlandおよびWeintraub, J. Cell Biol., 101：1094-1099, 1985)、ＤＮＡ取り込みリポソーム(NicolauおよびSene, Biochem. Biophys. Acta, 721：185-190, 1982；Fraley et al., Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 76：3348-3352, 1979；Felgner, Sci Am. 276(6))：102-6, 19977；Felgner, Hum Gene Ther, ７(15)：1791-３，1996)、細胞音波処理(Fechheimer et al., Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 84：8463-8467, 1987)、高速マイクロ噴射を用いた遺伝子衝撃(Yang et al., Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 87：9568-9572, 1990)、および、受容体媒介トランスフェクション(WuおよびWu, J Biol. Chem., 262：4429-4432, 1987；WuおよびWu, Biochemistry, 27：887-892, 1988；WuおよびWu, Adv. Drug Delivery Rev., 12：159-167, 1993)が挙げられる。
【０２１１】
本発明の特別な実施形態では、発現構築物(または前記実際のペプチド)をリポソームに取り込んでもよい。  リポソームは、リン脂質二層膜および内部水性液により特徴付けられる小胞構造である。  多重ラメラリポソームは水性液により分離される多重脂質層を有する。  それらは、リン脂質が過剰な水溶液に懸濁されると、自然に形成する。  リン成分は閉鎖構造の形成前に自己再配置をうけ、そして脂質二層間に水および溶解した溶液を取り込む(GhoshおよびBachhawat，「肝臓病、標的診断および特異的受容体およびリガンドを用いた治療」，Wu G， Wu C 編集，New York：Mercel Dekker，pp. 87-104，1991)。      【０２１２】
陽イオン性リポソームへのＤＮＡの添加は、リポソームから光学的に複屈折な液体結晶濃縮小球への位相的移行を引き起こす(Radler et al., Science, 275(5301)：810-4，1997)。  これらのＤＮＡ液体複合体は、遺伝子治療および送達における用途のための有効な非ウイルスベクターである。
【０２１３】
In vitroでの外来ＤＮＡのリポソーム媒介核酸送達および発現は、非常に成功している。  また本発明では、「リポフェクション」技術といった種々の市販によるアプローチも検討している。  本発明の特定の実施形態では、リポソームを赤血球凝集ウイルス(ＨＶＪ)と複合してもよい。  これは細胞膜との融合を容易にし、リポソーム取り囲みＤＮＡの細胞侵入を促進することが示されている(Kaneda et al., Science，243：375-378，1989)。  他の実施形態では、リポソームを核非ヒストン染色体タンパク質(ＨＭＧ-１)との接合で複合または採用するとよい(Kato et al., J. Biol. Chem., 266：3361-3364，1991)。  なおもさらなる実施形態では、リポソームをＨＶＪおよびＨＭＧ-１の両者との接合で複合または採用してもよい。  このような発現では、構築物をin vitroおよびin vivoでの核酸のトランスファーおよび発現に採用するのに成功し、次にそれらを本発明のために適用することができる。
【０２１４】
細胞への治療的遺伝子をコードする核酸を送達するために採用することができる他のベクター送達システムとしては、受容体媒介送達ビークルが挙げられる。
【０２１５】
これらは、ほとんど全ての真核生物細胞での受容体媒介エンドサイトーシスによりマクロ分子の選択的取り込みを有利にする。  種々の受容体の細胞型特異的分布により、送達は非常に特異的にされうる(WuおよびWu，1993，前記)。
【０２１６】
媒介物を標的とする受容体媒介遺伝子は、一般的に二つの成分、すなわち細胞受容体特異的リガンドおよびＤＮＡ結合剤を構成する。  いくつかのリガンドが受容体媒介遺伝子トランスファーに用いられている。  最も広く特徴付けられているリガンドは、アシアロオロソムコイド(ＡＳＯＲ)(WuおよびWu，1987，前記)およびトランスフェリン(Wagner et al., Proc. Natl. Acad Sci. USA, 87(９)：3410-3414, 1990)である。  最近、ＡＳＯＲと同じ受容体を認識する合成新糖タンパク質が、遺伝子送達媒体として用いられており(Ferkol et al., FASEB J., ７：1081-1091, 1993；Perales et al., Proc. Nat. Acad. Sci. USA,，91：4086-4090, 1994)、上皮成長因子(EGF)も扁平上皮腫瘍細胞へ遺伝子を送達するために用いられた(Myers, EPO 0273085)。
【０２１７】
他の実施形態では、送達媒体はリガンドおよびリポソームを含むとよい。  例えば、Nicolauら(Methods Enzymol., 149：157-176, 1987)は、ラクトシルセラミド、ガラクトース末端アシアルガングリオシドをリポソームへ取り込み、肝細胞によりインシュリン遺伝子の取り込みにおける増大を観察した。  このように、治療的遺伝子をコードする核酸をリポソームを用いてまたは用いずにいくつかの受容体リガンドシステムにより特別な細胞型へ特異的に送達してもよい。
【０２１８】
本発明の別の実施形態では、発現構築物は単に裸の組換えＤＮＡまたはプラスミドから構成される。  構築物のトランスファーは、物理的にまたは化学的に細胞膜を浸透させる前記方法のいずれかにより実施するとよい。  これはin vitroでのトランスファーについて特に適用しうるが、in vivo使用についても同様に適用するとよい。  Dubenskyら(Proc. Natl. Acad Sci. USA, 81：7529-7533, 1984)は、CaPO4沈殿の形態のポリオマウイルスＤＮＡを急性ウイルス複製および急性感染を実証した大人および生まれたてのマウスの肝臓および脾臓に注入した。  BenvenistyおよびNeshif(Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 83：9551-9555, 1986)も、CaPO4沈殿プラスミドの直接複腔内注入がトランスフェクションした遺伝子の発現に至ることを実証した。
【０２１９】
細胞に裸のＤＮＡ発現構築物をトランスファーするための本発明の別の実施形態では、粒子衝撃に関するであろう。  この方法は、ＤＮＡ被覆マイクロ噴射が細胞膜を貫通し、それらを殺すことなく細胞侵入させるほどの高速加速能力に依存する(Klein et al., Nature, 327：70-73, 1987)。  小さい粒子を加速するためのいくつかの装置が開発されている。  このような装置の一つは、高電圧放電して電流をだし、次に誘因力を提供する(Yang et al., Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 87：9568-9572, 1990)。  用いたマイクロ噴射は、タングステンまたは金粒子といった生物的内部物質から構成されている。
【０２２０】
ウイルスベクターを採用する実施形態では、好ましいポリヌクレオチドは、さらに前記適切なプロモーターおよびポリアデニル化配列を含む。  さらにこれらの実施形態では、ポリヌクレオチドは、さらに本発明のポリペプチドをコードする配列に動作可能に接続されたベクターポリヌクレオチド配列(例えば、アデノウイルスポリヌクレオチド配列)を含むことが容易にわかるであろう。
【０２２１】
このようにある実施形態では、投与する組成物はベクターを含む、該ベクターは、本発明のポリヌクレオチドを含む。  好ましい実施形態では、ベクターは、アデノウイルスベクターである。  非常に好ましい実施形態では、アデノウイルスベクターは、複製不完全であり、すなわち、アデノウイルスゲノムからの実質的なウイルス複製配列の欠失により哺乳類患者内では複製されえない。  例えば、本発明はベクターが複製不完全アデノウイルスを含む、アデノウイルスがプロモーターに動作可能に接続され、アデノウイルスポリヌクレオチド配列によりいずれかの末端にフランクされた本発明のポリヌクレオチドを含む方法を検討する。
【０２２２】
同様に、本発明はその使用が本発明の方法を実施するのを容易にするようにパッケージとされた本発明の成分または組成物を含むキットを含む。  もっとも単純な実施形態では、このようなキットは本発明の実施に用いられるような本明細書中に記載される成分または組成物を含む(例えば、本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチド)、密封したボトルまたは容器といった入れ物に、パッケージに張り付けたまたは入れた本発明の方法を実施するための成分または組成物の使用を記載するラベルとともにある。  好ましくは、成分または組成物は投与型単位でパッケージとされる。  別の好ましい実施形態では、本発明のキットはステント、カテーテル、血管該カラー、ポリマーフィルムなどといった本発明の方法を実施するのに有用な物的器具と共にパッケージとされたポリヌクレオチドまたはポリペプチドの両者の組成物を含む。  別の実施形態では、本発明のキットはヒドロゲルポリマーまたは微粒子ポリマーまたは患者にポリヌクレオチドまたはポリペプチドを送達するのに有用な本明細書中に記載する他の担体と共にパッケージとされた本発明のポリヌクレオチドまたはポリペプチドの両者の組成物を含む。
【０２２３】
本発明のポリペプチドは、ＶＥＧＦ受容体タンパク質発現を検出するための診断または予知アッセイにおいて有用である。  一つ以上のＶＥＧＦ受容体に結合する本発明のポリペプチドを用いて、例えば医学的イメージ、検出、スクリーニングまたは標的治療といった目的に試料内の特異的受容体タンパク質の存在を検出および測定するとよい。  酵素標識またはビオチン/アビジン系の標識を含む、放射活性または非放射活性標識といった検出可能な標識を用いて、本発明のポリペプチドにタグするとよい。  またポリペプチドを、イメージのための適切なスーパー磁気性、パラ磁気性、電気密度、環境遺伝的または放射活性の剤に共有してまたは共有せずに結合させてもよい。
【０２２４】
また、本発明は、正常なコントロール組織試料に比べてタンパク質の過剰発現が、例えば、異常な細胞成長または分化といった疾患または疾患に対する疑いの存在を検出するので、種々の組織内のＶＥＧＦ受容体タンパク質のレベル変化を検出するための診断アッセイにも関する。  本発明のポリペプチドは、結合アッセイにおける活性受容体またはリガンドの存在について生検材料をアッセイすることまたは本発明の検出可能な標識ポリペプチドを用いたキットにより、将来の転移リスクを定量するために用いることができる。
【０２２５】
本発明に関連する観点は、例えば内皮細胞といった特異的細胞を検出する方法である。      【０２２６】
これらの細胞はin vivoでまたはex vivoで生物組織試料に見い出されるであろう。  検出方法は、例えば内皮細胞を含む生物組織を、ハイブリッドポリペプチドが細胞に結合する条件下、ＶＥＧＦＲに結合することができる本発明によるハイブリッドポリペプチドと接触させる工程、任意に生物組織を洗浄する工程、および生物組織内で細胞に結合したハイブリッドポリペプチドを検出する工程、これにより細胞を検出する工程を含む。  本発明の特定のポリペプチドが一つ以上のＶＥＧＦＲを発現する細胞を検出および/またはイメージするのに有用となり、他のポリペプチドは特別なＶＥＧＦＲを特異的に発現する細胞をイメージするのに有用となることは明らかであろう。
【０２２７】
また本発明は、特異的ＶＥＧＦＲを発現する細胞を含む疑いのある脊椎動物組織をイメージする方法であって、(ａ)脊椎動物組織を特別なＶＥＧＦＲに特異的に結合する本発明のポリペプチドを含む組成物と接触させる工程、および(ｂ)組織に結合したＶＥＧＦＲ結合ポリペプチドを検出することにより組織をイメージする工程を含む方法を目的とする。      【０２２８】
好ましくは、組織はヒト組織であり、かつ方法はさらに接触工程後でイメージ工程前に、組織から組織内でＶＥＧＦＲに結合していないポリペプチドを除去する条件下、組織を洗浄する工程を含む。
【０２２９】
関連する変型では、本発明は脊椎動物体から組織の腫瘍をイメージする方法であって、該方法は(ａ)腫瘍を含む疑いのある脊椎動物組織をＶＥＧＦＲ結合化合物を含む組成物と接触させる工程、および(ｂ)該組織内の細胞に結合したＶＥＧＦＲ結合化合物を検出する工程、および(ｃ)ＶＥＧＦＲ結合化合物により結合した血管内皮細胞を特定することにより固体腫瘍をイメージする工程を含む、該ＶＥＧＦＲを発現している血管が組織内の腫瘍の存在および位置と関連する方法を提供する。
【０２３０】
また本発明は、特別な組織および細胞型についての特異的なマーカーとしてＶＥＧＦＲ受容体に結合する本発明のハイブリッドポリペプチドの使用を目的とする。  例えば、ＶＥＧＦＲ-３を特異的に結合する本発明のこれらのポリペプチドは、リンパ内皮細胞のためのマーカーとして働くことができる。
【０２３１】
同様に、本発明のポリペプチドは単離した細胞または細胞系の成長をモジュレートする能力についてスクリーニングしてもよい。  例えば、特定の新生疾患状態は細胞表面上のＶＥＧＦＲ受容体の出現により特徴付けられる[Valtola et al., Am J Pathl 54：1381-90 (1999)]。  本発明のポリペプチドを、新生細胞の成長をモジュレートするポリペプチドの能力を決定するためにスクリーニングしてもよい。  他の疾患状態が、ＶＥＧＦ受容体における突然変異により特徴付けられることもありうる[Ferrell et al., Hum Mol Genetics ７：2073-78 (1998)]。  天然に生じる動脈内皮成長因子とは異なるようにＶＥＧＦ受容体の変異型の活性をモジュレートする本発明のポリペプチドは、このような疾患状態の症状および重篤性をモジュレートするにも有用であろう。
【０２３２】
In vivoイメージまたは組織生検は、特定の新生細胞が受容体の特別な組み合わせを発現することを表し、これにより発現した受容体セットを結合し、リガンド媒介成長を阻害する本発明のポリペプチドについての指示を提供する。
【０２３３】
このような診断的イメージの使用は、特に、例えば、腫瘍塊または腫瘍塊付近の新血管形成の像を得ることにおいて特に適切である。  本発明のペプチドを、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する米国特許第6,107,046号に開示される抗体に基づく方法に類似の方法でのイメージに採用してもよいことが検討される。
【０２３４】
多くの適切なイメージ剤が当該技術分野で知られ、本発明のペプチドに標識剤を付着する方法と同様である(例えば、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する米国特許第4,965,392号、米国特許第4,472,509号、米国特許第5,021,236号および米国特許第5,037,630号を参照のこと)。  標識したペプチドを薬学的に許容しうる担体において患者に投与し、ＶＥＧＦＲ-３受容体を有する標的部位で蓄積させる。  次に、このペプチドイメージ剤は、標的部位のＸ線、磁気共鳴、超音波またはシンチグラフィーイメージのためのコントラスト剤として働く。  本発明のペプチドは、癌および他のＶＥＧＦＲ-３関連疾患の臨床的調査のための入手可能な医学的イメージツールの保有に加えて、便利かつ重要である。
【０２３５】
本発明のイメージ剤において有用なパラ磁気的イオンとしては、例えば、クロム(III)、マンガン(II)、鉄(III)、鉄(II)、コバルト(II)、ニッケル(II)、銅(II)、ネオジウム(III)、サマリウム(III)、イッテルビウム(III)、ガドリニウム(III)、バナジウム(II)、テルビウム(III)、ジスプロシウム(III)、ホルミウム(III)およびエルビウム(III)が挙げられる。  Ｘ線イメージについて有用なイオンとしては、ランタニューム(III)、金(III)、鉛(II)および特別なビスマス(III)が挙げられるが、これらに限定されない。  臨床適用のための放射性アイソトープとしては、例えば、211アスタチン、14炭素、51クロム、36塩素、57コバルト、67銅、152Ｅｕ、67ガリウム、3水素、123ヨウ素、111インジウム、59鉄、32リン、13レニウム、75セレニウム、35硫黄、99mテクニシウムおよび90イットリウムが挙げられる。
【０２３６】
本発明のペプチドを、当該技術分野の通常の知識を有する者によく知られる技術に従って標識してもよい。  例えば、ペプチドを、ヨウ化ナトリウムまたはカリウムおよび塩酸ナトリウムといった化学的酸化剤またはラクトペルオキシダーゼといった酵素性酸化剤と接触させることによりヨウ化することができる。  ペプチドを、例えば、スズ溶液を用いて過テクネチウム酸塩を還元し、Sephadexカラム上に還元したテクネチウムをキレートし、かつカラムにペプチドをのせることにより、リガンド交換によるテクネチウム-99mで標識してもよい。  タンパク質およびペプチドを標識するこれらのおよび他の技術は、当該技術分野の通常の知識を有する者にはよく知られる。
【０２３７】
新形成障害のための組合せ治療における本発明のポリペプチドの使用
ＤＮＡ損傷剤に対する腫瘍細胞抵抗性は、臨床的腫瘍学における主要な問題を表す。  現在の癌研究の一つの目標は、化学的および放射線治療の効率を改良する道を見出すことにある。  前記したごとく、本発明のペプチドは、化学的-または放射線治療的介入、免疫治療と組み合わせて、または他の抗-血管形成/抗-リンパ管形成治療と組合せて投与することができる。
【０２３８】
本発明の方法および組成物を用い、細胞を殺し、細胞の成長を阻害し、転移を阻害し、血管形成を阻害し、または組合せ治療を介して腫瘍細胞の悪性表現型を逆行または低下させるには、一般に、「標的]細胞または組織(例えば、腫瘍および/またはその血管系)と(ペプチド組成物として、または該ペプチドを発現する発現構築体としての)本発明の治療ペプチドおよび少なくとも一つの他の剤とを接触させ、該他の剤は所望により、本発明のペプチドとコンジュゲートさせる。  これらの組成物は、癌細胞および/または癌細胞を供給し、それを働かさせる血管およびリンパ系管の内皮細胞の増殖を殺傷および/または阻害することによって、癌を殺しまたはその増殖を阻害するのに有効な組合せ量で供されるであろう。  このプロセスは、細胞を、同時にペプチドまたは発現構築体および剤または因子と接触させることを含むことができる。  これは、細胞を、双方の剤を含む単一組成物または薬理学的処方と接触させるか、あるいは、同時に、細胞を二つの区別される組成物または処方と接触させることによって達成することができ、ここに、一つの組成物は、ペプチドまたは発現構築体および第二の剤を含む他のものを含む。
【０２３９】
別法として、本発明のペプチドを使用する治療的処置は、数分乃至数週間の範囲の間隔だけ他の剤の治療より先行するかそれに続くことができる。  他の剤および発現構築体を別々に投与する具体例において、一般に、有意な期間が各送達の時点の間に消滅しないことを保証し、従って、剤およびペプチド-ベースの治療在は、依然として、有利には組合せ効果を発揮させることができるであろう。  そのような例において、相互から約12〜24時間内に、より好ましくは相互から約６〜12時間内に双方の様式を投与することが考えらえ、ただ12時間の遅延時間が最も好ましい。  いくつかの状況では、治療用の期間をかなり延長するのが望ましいが、数日(２、３、４、５、６または７)乃至数週間(１、２、３、４、５、６、７または８)が各投与の間に経過する。  一方のまたは双方の剤での反復された治療が具体的には考えられる。  特別の具体例においては、抗癌治療を送達することができ、これは、癌細胞を殺し、阻害しまたは壊死させるように癌細胞に直接的に攻撃し、加えて、本発明のペプチドに基づく治療組成物を、抗血管形成および/または抗-リンパ管形成効果を有するのに有効な量にて個体に投与される。  他の抗癌剤の前に、あるいは事実、所望により他の剤とコンジュゲートさせた、他の抗癌剤と同時に、ペプチド組成物は、他の抗癌剤に続いて投与することができる。
【０２４０】
組合せ治療での使用に適した剤または因子は、細胞に適用された場合にＤＮＡ損傷を誘導するいずれの化学化合物または治療方法でもある。  そのような剤および因子は、γ-照射、Ｘ線、ＵＶ照射、マイクロ波、電子エミッションなどを誘導する放射線および波を含む。  「化学療法剤」とも記載される種々の化学化合物はＤＮＡ損傷を誘導するように機能し、その全ては、本明細書中に開示する組合せ治療方法で用いられることを意図している。  用いることが考えらえる化学療法在は、例えば、アドリアマイシン、５-フルオロウラシル(５ＦＵ)、エトポシド(ＶＰ-16)、カンプトテシン、アクチノマイシン-Ｄ、マイトマイシンＣ、シスプラチン(ＣＤＤＰ)および過酸化水素さえ含む。  また、本発明は、放射線-ベースのまたは現実の化合物であるかを問わず、シスプラチンとＸ線の使用、またはシスプラチンとエトポシドの使用のごとき、一つ以上のＤＮＡ損傷剤の組合せの使用を含む。
【０２４１】
本発明による癌の治療においては、腫瘍細胞および/または腫瘍欠陥の内皮細胞を、本発明の一つ以上のペプチドを含む治療剤に加えて、剤と接触させる。  これは、局所的腫瘍部位を、Ｘ線、ＵＶ光、ガンマ線またはマイクロ波のごとき放射線を照射することによって達成することができる。  別法として、対象に、アドリアアイシン、５-フルオロウラシル、エトポシド、カンポトテシン、アクチノマイシン-Ｄ、マイトマイシンＣまたはシスプラチンのごとき化合物を含む医薬組成物の治療的に有効な量を投与することによって、腫瘍細胞を剤と接触させることができる。  キナーゼ阻害剤もまた、本発明のペプチドとの組合せ治療で有用であると考えられる。  剤は、それを前記したごとき本発明のキメラペプチドと組み合わせることによって、組合せ治療組成物またはキットとして調製し、使用することができる。
【０２４２】
核酸、特別にはＤＮＡを直接架橋させる剤は、ＤＮＡ損傷を促進すると考えられ、キメラペプチド-ベースの治療との相乗的な抗新形成組合せに導く。  シスプラチンおよび他のＤＮＡアルキル化剤のごとき剤を用いることができる。  シスプラチンは、三コースの全体の間、３週間毎に５日間、20mg/m2の臨床的適用で用いる効果的な用量にて、癌を治療するのに広く用いられてきた。  シスプラチンは経口では吸収されず、従って、静脈内、皮下、筋肉内または腹腔内注射を介して送達されなければならない。
【０２４３】
また、ＤＮＡを損傷する剤は、ＤＮＡ複製、有糸分裂および染色体分離と干渉する化合物も含む。  そのような化学療法化合物はドキソルビシンとしても知られているアドリアマイシン、エトポシド、ベラパミル、ポドフィロトキシン等を含む。  新形成の治療のための臨床的設定で広く使用され、これらの化合物は、アドリアマインシでは21日間隔で25〜75mg/m2の範囲の用量にての静脈内ボーラス注射を介して、エトポシドでは35〜50mg/m2の範囲の用量にて静脈内または静脈内用量の２倍にて経口的に投与される。
【０２４４】
また、核酸前駆体およびサブユニットの合成および忠実度を破壊する剤はＤＮＡ損傷に導く。  多数の核酸前駆体それ自体が開発されてきた。  特に有用なのは、広いテストを受けた剤であり、容易に入手できる。  それ自体、５-フルオロウラシル(５-ＦＵ)のごとき剤は、新形成組織によって優先的に使用され、この剤を、新形成細胞に対して標的化するのに特に有用にする。  かなり毒性ではあるが、５-ＦＵは、局所を含めて、広い範囲の担体中にて適用可能であるが、３乃至15mg/kg/日の範囲の用量での静脈内投与が通常は使用される。
【０２４５】
以下の例は、化学療法剤およびかかる剤の投与によって管理されることが示されてきた癌のリストである。  これらの化学治療剤と本発明のペプチドの組合せは、種々の新形成障害の緩和で有用であることが証明できる。  これらの化合物の例は(ドキソルビシンとしても知られている)アドリアマインシ、(エトポシドとしても知られている)ＶＰ-１６等、(ＤＮＡにインターカレートし、ＤＮＡ指向性ＲＮＡポリメラーゼをブロックし、ＤＮＡ合成を疎外する)ダウノルビシンを含み；(ムタマイシンおよび/またはマイトマイシン-Ｃとしても知られている)マイトマイシンは、抗腫瘍活性を有することが知られているStreptomyces caespitosusのブロスから単離された抗生物質であり；アクチノマイシンＤもまた、本発明のペプチドと組み合わせて使用される有用な薬物であろう。  なぜならば、全身治療に応答しない腫瘍は、時々、放射性治療を増強することが知られているダクチノマイシンでの局所的灌流に応答するからである。  また、それは、一次的外科処置、放射線治療、および他の薬物、特にビンクリスチンおよびシクロホスファミドと組み合わせて用いられ、エーウィン腫瘍、カポシ肉腫、および軟組織肉腫、絨毛癌、転移性精巣癌腫、保持筋病および非-保持筋リンパ腫に対して効果的であることが判明している。
【０２４６】
ブレオマイシンは、Streptomyces verticillusの株から単離された細胞毒性糖ペプチド抗生物質の混合物であり、単一剤として、または当部および首(口、舌、扁桃、鼻咽頭、洞、口蓋、唇、頬粘膜、歯肉、喉頭蓋、口蓋を含む)、皮膚、ペニス、頸部、および外陰部のごとき鱗状細胞癌腫における他の認可された化学療法剤との証明された組合せにおいて、前記新形成の管理で効果的である。  また、それはリンパ腫および精巣癌腫の治療でも用いられてきた。
【０２４７】
シスプラチンは、転移性精巣または卵巣癌腫、進行した膀胱癌、頭部または首部癌、頸癌、肺癌または他の腫瘍のごとき癌を治療するのに広く用いられており、本発明のペプチドとの有用な組合せであろうＶＰ１６(エトポシド)は、ブレオマイシンおよびシスプラチンとの組合せにて、および肺の小細胞癌腫のためにシスプラチンとの組合せにて、精巣腫瘍の治療で主として用いられる。  また、それは、非-保持筋リンパ腫、急性非リンパ系白血病、乳房の癌腫、および後天性免疫不全症候群(ＡＩＤＳ)と関連したカポシ肉腫に対しても活性である。  いくつかの種類の癌細胞を殺し、サイトカインの生産を活性化し、マクロファージおよび肺非細胞を活性化し、コラーゲンおよびコラゲナーゼの生産を促進する腫瘍壊死因子[ＴＮＦ；カシャクチン]糖タンパク質は炎症メディエーターであり、また、敗血症ショックのメディエーターであり、かつ異化、発熱および睡眠を促進する。
【０２４８】
ＴＮＦは、効果的な用量にて単独で用いた場合かなり毒性であり得、従って最適な療法は、おそらくは、それを他の薬物と組み合わせて低用量で用いる。  その免疫抑制作用はγ-インターフェロンによって増強され、従って、組合せは潜在的には危険である。  ＴＮＦおよびインターフェロンαのハイブリッドは、抗癌活性を保有することが判明している。
【０２４９】
タキソール、アッシュツリー、Taxus brevifoliaの皮から元来単離された抗有糸分裂剤、およびその誘導体のパクリタキソールは乳癌に対して有用であることが判明しており、本発明の組合せ療法で用いることができる。
【０２５０】
ビンクリスチンに対する有利な応答は、種々の他の新形成、特に、ウイルムズ腫瘍、神経芽腫、脳腫瘍、横紋筋肉腫、および乳房、膀胱および男性および女性生殖系の癌腫を持つ患者で報告されている。  ビンブラスチンもまた、ビンクリスチンと同一の癌で有用な治療剤として示されている。  ビンブラスチンの最も頻繁な臨床的腫瘍は、転移性精巣腫瘍の治療的処置においてブレオマイシンおよびシスプラチンと共に用いるものである。  それは、カポシ肉腫、神経芽細胞腫およびLetterer-Siwe病(組織球増殖症Ｘ)、ならびに乳房の癌腫および婦人における絨毛腫において活性である。
【０２５１】
アルケラン、Ｌ-フェニルアラニンマスタード、フェニルアラニンマスタード、Ｌ-ＰＡＭまたはＬ-サルコリシンとしても知られているメルファラニンは、窒素マスタードのフェニルアラニン誘導体である。  メルファラニンは、選択的ヒト新形成病気に対して活性な二官能性アルキル化剤である。  メルファランは、ある種の動物腫瘍に対して活性が低く、染色体に対する効果を生じるのに必要な用量はＬ-異性体で必要なものよりも大きい、メドファランとしても知られているＤ-異性体の活性なＬ-異性体である。  メドファランは経口投与に適した形態で入手でき、多発性骨髄腫を治療するのに用いられてきた。  入手できる証拠は、多発性骨髄腫を持つ患者のほぼ１/３乃至１/２が薬物の経口投与に対して好都合な応答を示すことを示唆する。  メドファランは、上皮卵巣癌腫の治療で用いられてきた。
【０２５２】
シクロホスファミドは胃腸間で安定であり、よく許容されており、経口および非経口経路によって効果的であり、局所的な小胞形成、壊死、静脈炎または苦痛でさえ引きおこさない。  クロラムブシルは、選択されたヒト新形成病に対して活性であることが判明している窒素マスタードタイプの二官能性アルキル化剤である。  クロラムブシルは、慢性リンパ系(リンパ球)白血病、リンパ肉腫を含めた悪性リンパ腫、巨大濾胞性リンパ腫および保持菌病の治療において示されている。  それは、これらの障害のいずれにおいても治療できではないが、臨床的に有用な緩和を生じ得る。
【０２５３】
ＤＮＡ損傷を引き起こし、広く用いられてきた他の因子は、ガンマ線、Ｘ線および/または腫瘍細胞に対する放射性同位体の指向された送達として通常知られているものを含む。  マイクロ波およびＵＶ照射のごとき、ＤＮＡ損傷因子の他の形態も考えられる。  これらの因子の全ては、ＤＮＡの前駆体、ＤＮＡの複製および修復および染色体の組み立ておよび維持に対して広い範囲の損傷ＤＮＡを行うようである。  Ｘ-線についての用量範囲は、延長された期間(３乃至４週間)についての50乃至200レントゲンの日用量乃至2000乃至6000レントゲンの単一用量の範囲である。  放射性同位体についての用量範囲は広く変化し、同位体の半減期、照射された放射線の強度およびタイプ、新形成細胞による摂取に依存する(例えば、Remington's Pharmaceutical Sciences、第15版、第33章、特に624〜652頁参照)。  用量におけるいくつかの変形は、治療すべき対象の状態に依存して必然的に起こるであろう。  投与を担うヒトは、いずれにせよ、ここの対象についての適切な用量を決定するであろう。  さらに、ヒトへの投与では、製剤は、FDAのOfficial of Biologics標準によって要求される滅菌性、発熱原性、一般的安全性および純度の標準に適合すべきである。
【０２５４】
キメラペプチドーベースの療法と化学-および放射線療法との組合せに加えて、遺伝子治療との組み合わせが有利であることも考えられる。  例えば、キメラペプチド-ベースの療法およびｐ53またはｐ16突然変異の同時の標的化は改良された抗癌治療を生じるであろう。  ｐ２１、Ｒｂ、ＡＰＣ、ＤＣＣ、ＮＦ-１、ＮＦ-２、ＢＣＲＡ２、ｐ16、ＦＨＩＴ、ＷＴ-１、ＭＥＮ-Ｉ、ＭＥＮ-II、ＢＲＣＡ１、ＶＨＬ、ＦＣＣ、ＭＣＣ、ｒａｓ、ｍｉｃ、ｎｅｕ、ｒａｆ、ｅｒｂ、ｓｒｃ、ｆｉｎｓ、ｊｕｎ、ｔｒｋ、ｒｅｔ、ｇｓｐ、ｈｓｔ、ｂｃｌおよびａｂｌのごとき、いずれの他の腫瘍-関連遺伝子も、概念的には、このように標的化できる。
【０２５５】
前記した抗癌治療剤に加えて、本発明のペプチドは他の欠陥形成疎外剤と組み合わせることができると考えられる。  本発明のペプチドは、抗-リンパ管形成および抗-血管形成特性を共に有すると予測される。  多くの抗-血管形成薬物は抗-リンパ管形成特性も有するであろう。  http://cancertrials.nci.nih.gov/news/angioは、抗-血管形成剤で現在行われている試験についての現在の情報を提供するNational Institute of Healthによって維持されているウエブサイトである。  これらの剤は、例えば、マリマスタット(British Biotech, Annapolis MD；非-小細胞肺、小細胞肺および乳癌で示されている)；ＡＧ３３４０(Agouron, LaJolla, CA；神経膠芽細胞腫多形について)；ＣＯＬ-３(Collagennx, Newtown PA；脳腫瘍について)、ネオバスタット(Neovastat)(Aetema, Quebec, Canada；腎臓および非-小細胞肺癌)；ＢＭＳ-２７５２９１(Bristol-Myers Squibb, Wallingford CT；転移性非-小細胞肺癌)；タリドマイド(Thalidomide)(Celgen；メラノーマ、頭部および首癌、卵巣、転移性前立腺、およびカポシ肉腫；再発性または転移性結直腸癌(アジュバントと共に)；婦人科学肉腫、肝臓癌、多発性骨髄腫；ＣＬＬ、再発性または進行性脳癌、多発性骨髄腫、非-小細胞肺、非転移性前立腺、難治性多発性骨髄腫、および腎臓癌について)；スクアラミン(Squalamine)(Magaimin Pharmaceuticals Plymouth Meeting, PA；非-小細胞癌および卵巣癌について)；エンドスタチン(Endostain)(EnterMEd, Rockville, MD；固体腫瘍について)；ＳＵ５４１６(Sugen, San Francisco, CA；再発性頭部および首、進行した固体腫瘍、IIIbまたはIV工程の乳癌；再発性または進行性脳(小児科)；卵巣、ＡＭＬ；神経膠腫、進行した悪性腫瘍、進行した結直腸、von-Hippel Limdau病、進行した軟組織；前立腺癌、結直腸癌、転移性メラノーマ、多発性骨髄腫、悪性中皮腫；転移性腎臓、進行したまたは再発性頭部および首、転移性結直腸癌について)；ＳＵ６６６８(Sugen, San Francisco, CA；進行した腫瘍について)；インターフェロン-α；抗-ＶＥＧＦ抗体(National Cancer Institute, Bethesda MD；Genentech, San Francisco, CA；難治性個体腫瘍；転移性腎臓細胞癌、未処理の進行した結直腸について)(ＥＭＤ１２１９７４(Merck KCgaA, Damstadt, Germany；ＨＩＶ関連カポシ肉腫、進行性または再発性退生神経膠腫について)；インターロイキン１２(Genetics Institute, Cambridge, MA；カポシ肉腫について)およびＩＭ８６２(Gytran, Kirkland, WA；卵巣癌、結腸および直腸起源の未処理転移性癌およびカポシ肉腫について)を含む。  該剤の後のかっこにいれた情報は、該剤がこれらの試験で持ちいられつつある癌を示す。  これらの障害のいずれも本発明のペプチド単独で、またはリストした剤と組み合わせて治療することができると考えられる。
【０２５６】
本発明のさらなる特徴は以下の実施例から明らかであろう。
【実施例１】
【０２５７】
ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッド分子の構築
ＶＥＧＦファミリーメンバーの受容体結合ドメインのアミノ酸残基は共有された保存モチーフであるが、これらのタンパク質は異なる受容体特異性を呈する。  以下の実験では、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃいずれかの受容体結合ドメインの異なる部分を含有するポリペプチドをコードするＤＮＡ分子を、ユニークな構造および機能的特徴を持つ新規なハイブリッド分子を創製するためのコンビナトリアルアプローチを用いて構築した。
【０２５８】
新規な分子を創製するために、ＶＥＧＦ-Ａおよび成熟ＶＥＧＦ-Ｃのヌクレオチド配列を分析して、合成でき、容易に組換えることができる短いＤＮＡ断片を設計するのに適するであろうヌクレオチド同一性の局所化領域を決定した。  同一性の８つの対応する領域を、(９つの断片への)断片化およびキメラ(ハイブリッド)分子への組換えのための部位として各々の分子において選択した。  これらの断片化部位はヌクレオチド配列に基づいて選択し、これは、得られた断片はＶＥＧＦ-Ａの結晶構造に基づく構造エレメント(例えば、アルファラセン、ループ等)に対応するからである(図１参照)。
【０２５９】
ＶＥＧＦ-Ａの断片化
(配列番号：１のヌクレオチド156乃至461に対応し、配列番号：２のアミノ酸残基34乃至135をコードする)ＶＥＧＦ-Ａの受容体結合ドメインコーディング領域を含む９つのＤＮＡ断片を形成する目的で、ＶＥＧＦ121についてのコーディング配列に基づき、合成ヌクレオチドの９つの対を設計した。  各オリゴヌクレオチド対は、コーディング配列を含む順方向プライマーおよび該順方向プライマーの１部に相補的なヌクレオチド配列を持つ逆方向プライマーよりなって、プライマーを相互に対してアニーリングして二本鎖ＤＮＡ断片とするのを可能とする。  各対の順方向または逆方向プライマーのいずれも、その対となったプライマーのいずれかの配列に相補的でない短い5'および3'ヌクレオチド配列も含む。  これらの短いさらなる配列は、前記したヌクレオチド同一性の局所化領域に対応する。  プライマー対のアニーリングに続き、このさらなる配列は、後記にて非常に詳細に記載するごとく、他の二本鎖のアニールしたプライマー対とのアニーリングと適合する一本鎖突出を形成した。  ＶＥＧＦ-Ａ順方向および逆方向プライマーからのヌクレオチド配列は、各々、表１Ａおよび１Ｂに記載されている。
【０２６０】
【表４Ａ】
2004507208.tif 000004
順方向プライマーＡ１-Ｆ乃至Ａ９-Ｆのヌクレオチド配列は、各々、配列番号：３〜11に記載されている。  リストしたプライマーの各々について、頂部ストランドは、ＤＮＡ配列を示し、底部ストランドは特定のプライマーによってコードされたアミノ酸、すなわち、配列番号：128乃至136のそれぞれを示す。  いくつかの例において、与えられたコドンの二つのヌクレオチドのみが一つのプライマーに含まれ、コドンの残りのヌクレオチドは先行または後行プライマーに含まれる。  これらの例において、アミノ酸は、その特定のコドンの３つのうち二つを含むプライマー下にリストされる。  太文字部分は、タンパク質リンカー領域を構成し、親ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃ分子の１部ではないアミノ酸をコードするヌクレオチドを示し；下線を施したヌクレオチドは、断片のハイブリッド構築体への組み立ての間に除去されるものであり；ロワーケースの文字は、オリゴヌクレオチド対が相互にアニールされて９つの断片を生じる場合に突出を生じるヌクレオチドである。
【０２６１】
【表４Ｂ】
2004507208.tif 000005
逆方向プライマーＡ１-Ｒ乃至Ａ９-Ｒのヌクレオチド配列は、各々、配列番号：12〜20に記載される。  太文字、下線を施した小文字は表１Ａに記載されたごとく用いる。
【０２６２】
９つのＶＥＧＦ-Ａポリヌクレオチド断片は、合成オリゴヌクレオチドプライマーのマッチした対をアニールすることによって組み立てた。  例えば、断片Ａ１は、プライマーＡ１-ＦをプライマーＡ１-Ｒとアニールすることによって創製し、断片Ａ２は、Ａ２-ＦとＡ２-Ｒとをアニールすることによって創製し、等など。  アニーリングは、２ピコモル/μｌの各適当なプライマー、20mM トリス-HCl、２mM MgCl2および50mM NaCl、pH 7.4を95℃にて５分間インキュベートし、続いて溶液を１℃/分の速度で37℃まで冷却することによって達成した。  表１Ａに示すごとく、断片Ａ１は配列番号：２のアミノ酸残基34乃至42、およびアミノ酸43の部分をコードし；断片Ａ２は配列番号：２のアミノ酸43の部分、およびアミノ酸44〜53をコードし；断片Ａ３は配列番号：２のアミノ酸54乃至63、およびアミノ酸64をコードし；断片Ａ４は配列番号：２のアミノ酸64の部分、アミノ酸65乃至71、およびアミノ酸72の部分をコードし；断片Ａ５は配列番号：２のアミノ酸72の部分、アミノ酸73乃至83、および84の部分をコードし；断片Ａ６は配列番号：２のアミノ酸84の部分、アミノ酸85乃至92、およびアミノ酸93の部分をコードし；断片Ａ７は配列番号：２のアミノ酸93の部分、アミノ酸94乃至107、およびアミノ酸108の部分をコードし；断片Ａ８は配列番号：２のアミノ酸108、およびアミノ酸109乃至122をコードし；および、断片Ａ９は配列番号：２のアミノ酸123乃至135をコードする。
【０２６３】
ＶＥＧＦ-Ｃの断片化
同様にして、(配列番号：22のアミノ酸残基112乃至216をコードする配列番号：21のヌクレオチド658乃至999に対応する)ＶＥＧＦ-Ｃの受容体結合ドメインのアミノ酸配列の基づき、オリゴヌクレオチドの９つの対を設計し、合成した。  ９つの順方向プライマーおよび９つの逆方向プライマーのヌクレオチド配列を、各々、表２Ａ(配列番号：23〜31)および表２Ｂ(配列番号：32〜40)に記載される。  ９つの順方向プライマーによってコードされたアミノ酸配列を、配列番号：137乃至145のそれぞれに示している。
【０２６４】
【表５Ａ】
2004507208.tif 000006
【０２６５】
【表５Ｂ】
2004507208.tif 000007
太文字、下線を施したおよび小文字は表１Ａに記載したごとく表２Ａおよび２Ｂで用いる。
【０２６６】
ＶＥＧＦ-Ａについて前記したごとく、プライマー対をアニールして、一緒にＶＥＧＦ-Ｃの受容体結合ドメインをコードし、かつ他の断片へのアニーリングのための適当な一本鎖突出を保有する９つの二本鎖ＤＮＡ断片を形成した。
【０２６７】
断片Ｃ１は配列番号：22のアミノ酸残基112乃至120、およびアミノ酸121の部分をコードし；断片Ｃ２は配列番号：22のアミノ酸121の部分およびアミノ酸122乃至132をコードし；断片Ｃ３は配列番号：22のアミノ酸133乃至142、およびアミノ酸143の部分をコードし；断片Ｃ４は配列番号：22のアミノ酸143の部分、アミノ酸144乃至150、およびアミノ酸151の部分をコードし；断片Ｃ５は配列番号：22のアミノ酸151の部分、アミノ酸152乃至162、およびアミノ酸163の部分をコードし；断片Ｃ６は配列番号：22のアミノ酸163の部分、アミノ酸164乃至171、およびアミノ酸172の部分をコードし；断片Ｃ７は配列番号：22のアミノ酸172の部分、アミノ酸173乃至186、およびアミノ酸187の部分をコードし；断片Ｃ８は配列番号：22のアミノ酸187の部分、アミノ酸188乃至203をコードし；および断片Ｃ９は配列番号：22のアミノ酸204乃至216をコードする。
【０２６８】
ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃの断片の合成に対する考察
かくして、ＶＥＧＦ-Ａのアミノ酸配列から設計したプライマーの９つの対およびＶＥＧＦ-Ｃのアミノ酸配列から設計したプライマーの９つの対を合成し、それをアニールすることによって、18のＤＮＡ断片を創製した。  図２は、９つのＶＥＧＦ-Ａおよび９つのＶＥＧＦ-ＣのＤＮＡ断片の構築を示す模式的ダイアグラムである。  オリゴヌクレオチドを設計して、アニーリングに際してユニークな粘着末端を含む二本鎖ＤＮＡ断片を生じさせた。  ９つのＶＥＧＦ-ＡのＤＮＡ断片を連結すると、ＶＥＧＦ-Ａのアミノ酸34-135をコードする単一の線状二本鎖ＤＮＡを生じ(配列番号：２)、および９つのＶＥＧＦ-ＣのＤＮＡ断片を連結する結果、ＶＥＧＦ-Ｃのアミノ酸112-216をコードする単一のＤＮＡが得られる(配列番号：22)。
【０２６９】
粘着末端の挿入は、所望の順序および向きでの断片の連結を大いに促進したが、断片の連結は粘着末端なしでも達成できることが認識されよう。  平滑末端断片を合成し、それをアニールして、前記した方法を用いてハイブリッドタンパク質を創製することもできる。  平滑末端戦略では、親分子のヌクレオチド配列は、粘着末端の創製を可能とするヌクレオチド同一性の存在につき調べる必要はない。  しかしながら、さらなる連結後スクリーニングが、所望の順序および向きで断片を含むハイブリッドを同定するのに必要であろう。
【０２７０】
合成プライマーおよび二本鎖ＤＮＡ断片についてのいくつかのさらなる詳細は強調するのに値する。  まず、ＦＧＥＦ-Ａ断片Ａ-１およびＶＥＧＦ-Ｃ断片Ｃ１では、最初の二つのコードされたアミノ酸AspおよびProは(作成されたＢａｍＨＩ認識部位によってコードされた)タンパク質リンカーを構成し、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃ配列いずれかに応答しないことは言及に値する。
【０２７１】
第二に、図１および２を参照し、ＶＥＧＦファミリータンパク質の受容体結合ドメイン内の区別される構造エレメントに対応するように断片の多くを設計したことは言及するのに値する。  断片２はＮ-末端ラセンに対応し；断片４はβ２に対応し；断片６はβ３-β４ループに対応し、断片７はβ５に対応し；断片８はβ５-β６ループに対応し；および断片９はβ７に対応する。
【０２７２】
第３に、オリゴヌクレオチドはヒトＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃポリペプチドのコードされたアミノ酸配列を保持するように設計されたという事実に拘わらず、設計された３６のオリゴヌクレオチドは、天然ヒトＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃ ｃＤＮＡ配列(すなわち、天然に生じるヒトｍＲＮＡ配列のＤＮＡカウンターパート)に正確には対応しない。  例えば、オリゴヌクレオチドは、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃ双方についての受容体結合ドメインをコードする天然(内因性)ヒトヌクレオチド配列が新しい制限部位を生じるように、重複が「Ａ」および「Ｃ」断片の間で望まれる場合にヌクレオチド同一性のより長いストレッチを供するように、またはヒト細胞培養における発現用のコドン用法を改良するように修飾される用に設計された。  (天然配列に重要な)全てのヌクレオチド突然変異はサイレントであった。  かくして、(アニーリング断片Ａ１-Ａ９に由来する)ＶＥＧＦ-Ａおよび(アニーリング断片Ｃ１-Ｃ９からの)ＶＥＧＦ-Ｃの受容体結合ドメインのアミノ酸配列は、各親分子のそれと同一である。
【０２７３】
第４に、図２を参照し、９つのＶＥＧＦ-Ａ断片の各々は対応するＶＥＧＦ-Ｃ断片と整列し、かつ他の分子からの隣接断片にアニールする適合粘着末端を有することは言及に値する。  例えば、断片Ａ１およびＣ１は、各々、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃの同一相対的部分に対応し、同一の頂部ストランド粘着末端を有する。  これらの粘着末端は、Ａ１がＡ２またはＣ２いずれかにアニールでき、Ｃ１がやはりＡ２またはＣ２にアニールできるように、双方の断片Ａ２およびＣ２の底部ストランド粘着末端に正確に相補的である。  断片Ａ２およびＣ２はＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃの同一の相対的部分に対応し、各々は、断片Ａ３およびＣ３の頂部ストランド粘着末端に正確に相補的であるもう一つの底部ストランド粘着末端を保有する、等など。  かくして、９つの断片の各組は、その親ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃ分子の隣接末端にアニールするのみならず、他の分子の隣接断片にアニールするように設計された。
【０２７４】
キメラ(ハイブリッド)ＶＥＧＦ分子の組み立て
９つのＶＥＧＦ-Ａおよび９つのＶＥＧＦ-ＣのＤＮＡ断片の、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃ双方からの領域を含むハイブリッドＤＮＡへの組み立ては、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-ＣのＤＮＡ断片の異なる組合せを連結することによって達成された。  全てのＤＮＡ断片は、適当な制限酵素での消化およびQiaex IIビーズ(Qiagen)を用いるゲル電気泳動の後に単離した。  もし断片の適当な順序(１-２-３-４-５-６-７-８-９)が保存されていれば、９つのＶＥＧＦ-Ａ断片および９つのＶＥＧＦ-Ｃ断片は組み替えることができ、５２０の区別されるハイブリッドにアニールにすることができ、その二つは天然に生じる配列(Ａ１-Ａ２-Ａ３-Ａ４-Ａ５-Ａ６-Ａ７-Ａ８-Ａ９およびＣ１-Ｃ２-Ｃ３-Ｃ４-Ｃ５-Ｃ６-Ｃ７-Ｃ８-Ｃ９)を表し、その５１は新規なハイブリッドを表すことは明らかであろう。  すべての512の配列は、以下の３工程プロセスを用いて再構築した。
【０２７５】
まず、図２に示すごとく、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃの受容体結合ドメインを、Ｎ１２３、Ｎ４５、Ｃ６７およびＣ８９と命名された４つのサブドメインに分割した。  Ｎ１２３はＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃ双方の受容体結合ドメインをコードする最初の３つのＤＮＡ断片よりなる。  Ｎ４５、Ｃ６７およびＣ８９は、各々、二つのＤＮＡ断片よりなり、ここに、Ｎ４５は断片４および５を含み、Ｃ６７は断片６および７よりなり、およびＣ８９は断片８および９を含む。
【０２７６】
Ｎ１２３領域に対応する連続ＤＮＡは、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃいずれかからの断片１、２および３を連結し、かくして、図３に模式的に示された８つの可能な異なるＮ１２３のＤＮＡセグメントの全てを生じさせることによって構築した。  同様に、Ｎ４５、Ｃ６７およびＣ８９領域に対応する連続ＤＮＡは、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃからの二つの適当なＤＮＡ断片を連結することによって構築された。  これらの場合において、全ての４つの可能な異なる分子が領域の各々について生じた。  図４は全ての４つな可能なＮ４５のＤＮＡセグメントを示す模式的ダイアグラムであり、図５は全ての４つの可能なＣ６７のＤＮＡセグメントを示し、および図６は全ての４つの可能なＣ８９のＤＮＡセグメントを示す。  これらの分子の全てを、連結反応の１部としてpKO-Scrambler-V912-BXベクター(Lexicon Genetics Inc.)の多重クローニング部位にクローン化した。  全ての連結は、インサートのベクターへのクローニングを可能とする適当な制限酵素で切断され、かつ脱リン酸化された８ナノモル/μｌのベクター；ベクターに挿入されるべき各々８０ナノモル/μｌのＤＮＡ断片；および50mMトリス/HCl、10mM MgCl2、10mM DTT、１mM ATP、25μｇ/ml BSA、および５％PEG-4000、pH 7.5中の５ Weiss単位のＴ４ＤＮＡリガーゼを合わせ、続いて16℃にて12時間インキュベートすることによって行った。  図７Ａ-７Ｄは、断片Ａ１-Ａ９の各々によってコードされたアミノ酸配列を示し；および、８つのＮ１２３構築体(図７Ａ)、４つのＮ４５構築体(図７Ｂ)、４つのＣ６７構築体(図７Ｃ)、および４つのＣ８９構築体(図７Ｄ)を形成する組換えに由来するコードされたペプチドの全ての順列を模式的に示す。
【０２７７】
第二の工程において、Ｎ１２３断片をＮ４５断片と連結し、およびＣ６７断片をＣ８９断片と連結した。  Ｎ１２３乃至Ｎ４５の連結を可能とし、かつ断片３および４の非-タンパク質コーディング領域の除去も達成した制限酵素の消化によって、Ｎ１２３およびＮ４５断片をそれらのｐＫＯ-Scramdler-Ｖ９１２宿主ベクターから除去した(表１Ａ、１Ｂ、２Ａおよび２Ｂ)。  ８つの異なるＮ１２３領域の各々を全ての４つの可能なＮ４５領域に連結することによって、受容体結合ドメインの３２の区別されるＮ-末端部分を得た。  これらのクローンをさらにpSecTagＩベクターに挿入した(配列番号：41)。  pSecTagＩベクターは、pSecTagＡベクター(Invitrogen)を修飾することによって構築された組合せE. coli/哺乳動物発現ベクターである。  pSecTagＡを修飾して、部位特異的突然変異誘発および合成リンカーを用いて特異的制限部位を排除し、ｐICZα-Ａ(Invitrogen)およびｐＴＲＡＣＥＲ-ＣＭＶからのEM７プロモーターを、pSecTagＡのＣＭＶプロモーターの下流に付加した。  pSecTagＩおよびその親ベクターpSecTagＡは共に、適当な細胞系、例えば２９３Ｔ細胞を用いる哺乳動物細胞培養における高レベルの発現、安定にトランスフェクトされた哺乳動物細胞のゼオシン(zeocin)選択を可能とし、発現されたタンパク質の分泌用の哺乳動物シグナルペプチドを含み、かつ発現されたタンパク質の検出、定量および精製のためのＣ-末端mycエピトープおよびポリヒスチジンタグを含む。  pSecTagＩベクターは、E. coliにおける発現が構成的であり、制限部位の修飾がハイブリッド構築体のクローニングを促進した点でpSecTagＡベクターとは異なる。
【０２７８】
Ｃ６７およびＣ８９断片は、やはり断片６および９の非-タンパク質コーディング領域の除去を達成した、適当は制限酵素での消化によってそれらのｐＫＯ-Scrambler-Ｖ９１２宿主ベクターから除去した(表１Ａ、１Ｂ、２Ａおよび２Ｂ参照)。  ４つの異なるＣ６７分子の４つの異なるＣ８９分子への連結により、受容体結合ドメインの１６の区別されるＣ＝末端半体を生じた。  これらの連結の間にＣ６７-Ｃ８９断片はｐＫＯ-Scramblerベクターにクローン化された。  最後に、32の異なるＮ-末端部分および１６の区別されるＣ-末端領域を合わせる512最終連結の結果、その５１０がＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃ双方のアミノ酸残基よりなるハイブリッドである合計512の区別される分子が得られた。  この工程の間に、32の異なるＮ-末端部分を含むpSecTagＩベクターに512の構築体がクローン化された。  残りの二つの分子は、受容体結合ドメインをコードする元々のＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃ配列に対応する。  512個のすべてのハイブリッド分子に関する推定のヌクレオチド配列と、推定のアミノ酸配列を、表２.５にまとめた。
【０２７９】
【表５Ｃ】
2004507208.tif 000008
【０２８０】
【表５Ｄ】
2004507208.tif 000009
【０２８１】
【表５Ｅ】
2004507208.tif 000010
【０２８２】
【表５Ｆ】
2004507208.tif 000011
【０２８３】
【表５Ｇ】
2004507208.tif 000012
【０２８４】
【表５Ｈ】
2004507208.tif 000013
【０２８５】
【表５Ｉ】
2004507208.tif 000014
【０２８６】
【表５Ｊ】
2004507208.tif 000015
【０２８７】
【表５Ｋ】
2004507208.tif 000016
【０２８８】
【表５Ｌ】
2004507208.tif 000017
【０２８９】
【表５Ｍ】
2004507208.tif 000018
【０２９０】
【表５Ｎ】
2004507208.tif 000019
【０２９１】
【表５Ｏ】
2004507208.tif 000020
また、ハイブリッド分子の組み立ては、前記で概説したものよりも少ない連結工程にて達成することもできる。  例えば、Ｎ１２３、Ｎ４５、Ｃ６７およびＣ８９の連結は単一の連結反応で完了することができる。  隣接断片の粘着末端のみを持つ完全な相補体である粘着末端を持つ断片を設計することによって、単一連結反応にて正しい順番で複数断片を連結することが可能である。
【実施例２】
【０２９２】
ハイブリッド分子の発現
512の構築体の各々を２９３Ｔ細胞に別々に一過的にトランスフェクトして、異なるハイブリッド構築体を発現させた。  ダルベッコの修飾イーグル培地(Ｄ-ＭＥＭ)および10％胎児ウシ血清(ＦＢＳ)よりなる培地中での標準的なプロトコルに従い、293Ｔ細胞を増殖させた。  トランスフェクションに24時間先立ち、密集皿を新鮮な培地で６つのウェルに１：10に希釈した。  トランスフェクションに４時間先立ち、培地を交換した。  各構築体につき、リン酸カルシウム-媒介トランスフェクションについての標準的なプロトコルを用い、３μｇのＤＮＡをトランスフェクトした「Sambrok et al., Molecular Cloning. A Laboratory Manual pp.16.33-16.36 (1989)」。  トランスフェクションの２４時間後に、細胞を暖かいＴＢＳで２回洗浄し、２mlの培地を各ウェルに添加した。
【０２９３】
最初の実験を行って、トランスフェクトされた細胞が、ハイブリッドＤＮＡ分子によってコードされたハイブリッドＶＥＧＦポリペプチドを発現しているかを判断した。  かくして、トランスフェクションから４８時間後に、システインおよびメチオニンを欠くＭＥＭ、０.１％ｂｓａ、24μCi35Ｓ-メチオニン-システイン/ml(Redivue PRO-MIX, Amersham)よりなる１.３ml/ウェルの標識培地を用い、35Ｓ-メチオニンおよび35Ｓ-システインでの代謝標識を開始した。  細胞上清をトランスフェクションから７２〜７８時間後に収穫し、遠心によって透明化し、４℃で保存した。
【０２９４】
撹拌しつつ、175μｌの試料上清を100μｌ ＩＰミックス(１.５％BSA、０.０５％Tween 20および12μｌ/ml抗-ペンタヒスチジン抗体を含むＰＢＳ)と、４℃にて、一晩混合することによって、上清を抗-ペンタヒスチジン抗体(Qiagen)で免疫沈殿させた(pSecTagＩ発現ベクターを作成して、ポリヒスチジンタグを持つハイブリッドＶＥＧＦタンパク質の各々を発現させた)。  免疫沈殿したタンパク質を収集するために、ＰＢＳ中の50μｌの30％プロテインＡセファロース(ＰＡＳ、Pharmacia)スラリーを添加し、少なくとも１.５時間４℃にて撹拌下でインキュベートした。  標準緩衝液免疫沈殿試料に添加し、95℃にて５分間沸騰させ、その間に免疫沈殿したタンパク質はプロテインＡセファロースから解離する。  遠心後、10μlの各試料を、還元条件下で15％ＳＤＳ-ＰＡＧＥで分析した。  ゲルを乾燥し、ホスホルイメージャープレート上で12時間、またはＸ線フィルム上で４週間露出した。  これらの実験の結果を、発現につき「EXP」の印をつけた欄にて、以下の表３に示す。  「Yes」を伴う表に示すごとく、ハイブリッド構築体のほとんど大部分を発現させようとする最初の試みは成功した。  弱い発現(「weak」)および発現なし(「none」)が予備実験で観察された構築体を示す。  最初の実験において発現を達成できないのは完全性のために報告し、非-生存率または他の確認された問題の結論を反映する意図のものではない。  しかしながら、非-発現構築体の内、ほとんど全てが、断片-３がＶＥＧＦ-Ａに由来し、断片７がＶＥＧＦ-Ｃに由来するキメラ分子であったことは注目に値する。  これらの二つの断片の間の物理的関係の分析は、これらの二つの断片からの残基が、ＶＥＧＦ-Ａ結晶構造から判断して原子レベルで相互にまれにしか接触しないことを示す。  ＶＥＧＦ-Ａからの断片-３およびＶＥＧＦ-Ｃからの断片７の不適合性は分子の正しくない折り畳みから起こり、おそらくは、分子が小胞体に出現する場合にＶＥＧＦ-Ｃ-由来断片７の迅速なグリコシル化によって部分的には引き起こされた。  ＶＥＧＦ-Ａ内のグリコシル化部位は受容体結合ドメインから一定の距離のところに位置し、他方、ＶＥＧＦ-Ｃ内のグリコシル化部位は、受容体の第３のドメインと接触を形成することが予測される断片３によって形成された分子の領域により近く位置する。  また、炭水化物残基はリガンドおよび受容体の間の相互作用に関与するであろう。
【実施例３】
【０２９５】
可溶性ＶＥＧＦ受容体-Fc融合タンパク質に関するハイブリッド分子の結合アッセイ
２９３Ｔ細胞で発現されたハイブリッドタンパク質(実施例２および表１参照)を、可溶性ＶＥＧＦ受容体-Ｆｃ融合タンパク質に結合する能力につきテストした。  全ての３つのＶＥＧＦ受容体、ＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２およびＶＥＧＦＲ-３に対するハイブリッドタンパク質の結合を同様に分析した。  例示的な結合アッセイは、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用するArchen et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95：548-53(1998)に記載されている。
【０２９６】
結合アッセイは、限定されるものではないが、天然で受容体を発現する、または受容体を発現するように組換え修飾されている全細胞；受容体の切形された可溶化細胞外リガンド結合ドメイン；アルカリ性ホスファターゼ(例えば、Cao et al., J. Biol. Chem. 271：3154-62 (1996)に記載されたＶＥＧＦＲ-２-ＡＰ)または免疫グロブリン配列のごとき他のタンパク質に融合した受容体細胞外ドメインを含む融合；および、抗体でまたは個体支持体でタンパク質を捕獲するのに有用なタグ配列(例えば、ポリヒスチジンタグ)に融合した受容体細胞外ドメインを含む融合；およびCNBr-活性化セファロースビーズのごとき固体支持体に化学的に結合した受容体細胞外ドメインを含めた、それらの各リガンドに結合する能力を保持する天然に生じるＶＥＧＦ受容体のいずれかの形態で行うことができるのは認識されよう。
【０２９７】
本実験では、受容体結合は、免疫グロブリン定常領域鎖に融合したＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２またはＶＥＧＦＲ-３の細胞外ドメインを含む構築体を用いてアッセイした。
【０２９８】
ＶＥＧＦＲ-１の最初の３つのIgドメインを、シグナル-ｐIgPlusベクター(Ingenius/Novagen/R&D Systems)からのＦｃ断片に融合させた。  この構築体(ＶＥＧＦＲ-１-Ｆｃ)はDrosophila Schneider２(Ｓ２)細胞で安定に発現され、プロテインＡセファロースを用いて精製された。  純度はＰＡＧＥゲルの銀染色によって分析し、融合タンパク質の機能性は、35Ｓ-標識ＶＥＧＦタンパク質に結合するその能力によってテストした。  ＶＥＧＦＲ-２-Ｆｃ受容体は、ｐIgベクター中のＦｃ断片に融合した(Genbenk登録番号第X61656号のヌクレオチド64-972によってコードされた)ＶＥＧＦＲ-２の最初の３つのIgドメインを含む。  ＶＥＧＦＲ-３-Ｆｃ受容体は、ｐIgベクターのＦｃ断片に融合した(Genbenk登録番号第X68203号のヌクレオチド20-1005によってコードされた)ＶＥＧＦＲ-３の最初の３つのIgドメインより同様になる。  ＶＥＧＦＲ-２-FcおよびＶＥＧＦＲ-３-Fcタンパク質を２９３Ｔ細胞で発現させ、ＶＥＧＦＲ-１-Ｆｃについて記載したごとく精製した。
【０２９９】
結合アッセイの手法は、免疫沈殿(ＩＰ)ミックスの組成とは別に、実施例２に記載されたペンタヒスチジン抗体を用いる免疫沈殿と同一であった。  受容体結合分析で用いたＩＰミックスは以下の通りであった：ＶＥＧＦＲ-１結合アッセイでは、ＩＰミックスは、１.５ＢＳＡ、０.０６％ Tween 20、３μg/mlヘパリンおよび400ng/ml ＶＥＧＦＲ-１-Fc融合タンパク質を含有するリン酸緩衝化生理食塩水(ＰＢＳ)であり(このＩＰミックスの100μｌを200μｌの試料上清に添加した)；ＶＥＧＦＲ-２結合アッセイでは、ＩＰミックスは、５％ＢＳＡ、0.2％ Tween 20および10μｇ/mlヘパリンを含む１８％ＰＢＳ溶液を含む混合物中で、ＶＥＧＦＲ-２-Ｆｃ融合タンパク質を一過的に発現する２９３Ｔ細胞からの82％条件細胞上清であった(250μｌのＩＰミックスを200μｌの試料上清に添加した)；およびＶＥＧＦＲ-３結合アッセイでは、ＩＰミックスは、５％ＢＳＡ、０.２％Tween 20および10μｇ/mlヘパリンを含む18％ＰＢＳ中でＶＥＧＦＲ-３-Ｆｃ融合タンパク質を一過的に発現する２９３Ｔ細胞からの82％条件細胞上清であった(250μｌのＩＰミックスを200μｌの試料上清に添加した)。  少数の選択した構築体(クローン12-１、12-５、12-７、12-９、12-11、12-13、12-14、14-９、23-１、32-14、52-15、53-３、82-７、82-９、82-11、82-13、83-15、84-９および84-11)を一回を越えて調べた。
【０３００】
35Ｓ標識ハイブリッドタンパク質を用いる結合アッセイからの結果を以下の表３にまとめる。  検出されたタンパク質の見掛けの分子量は18および27kDの間であった。  通常、二つのバンドが異なるバンド強度にて目に見えた。  時々、第二のバンドのみが長い露出後に検出できた。  二つのバンドの存在は、調べたハイブリッドタンパク質の断片７および９の起源と相関する。  断片７は、それがＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃに由来するか否かとは無関係に潜在的なＮ-グリコシル化部位を含み、他方、断片９のみがそれがＦＥＧＦ-Ｃに由来すればＮ-グリコシル化部位を含む。  かくして、複数のバンドは、分析すべきハイブリッドタンパク質の異なるグリコシル化によるものらしい。  以下のものはグリコシル化部位の異なる組合せについての予測されるバンドである。
【０３０１】
(１)ＶＥＧＦ-Ａに由来する断片７およびＶＥＧＦ-Ａからの断片９は、〜18および〜22kDの二つのバンドを生じる。
【０３０２】
(２)ＶＥＧＦＲ-Ａに由来する断片７およびＶＥＧＦ-Ｃからの断片９は、〜26kDバンドを生じる(〜22kDの第二のバンドは時々失われ、〜18kDの第３のごく弱いバンドは時々目に見える)。
【０３０３】
(３)ＶＥＧＦ-Ｃに由来する断片７およびＶＥＧＦ-Ａからの断片９は、〜22kDバンドを生じる(〜18kDの第二のバンドは時々失われる)。
【０３０４】
(４)ＶＥＧＦ-Ｃに由来する断片７およびＶＥＧＦ-Ｃからの断片９は、〜23kDの一つのバンドを生じる。
【０３０５】
結合アッセイの結果は、もし当方のグリコシル化部位がＶＥＧＦ-Ｃに由来するならば。  異種グリコシル化が観察されるのは少ないことを示す。  ＶＥＧＦ-Ａからの断片７およびＶＥＧＦ-Ｃからの断片７双方を含む分子は人工的な高グリコシル化を促進するようである。  断片７に含まれたＶＥＧＦ-Ａグリコシル化部位もまた不完全なグリコシル化の傾向がある。
【０３０６】
結合アッセイデータは、ハイブリッド分子のいくつかが新規な結合特性を呈することを示す。  分析は定量的ではなかったが、ハイブリッド分子のいくつかは異なる相対的シグナル強度を示す。  例えば、クローン72-10は、ＶＥＧＦＲ-２に対するその親和性の保持しつつ、ＶＥＧＦＲ-３に対するその親和性の多くを喪失してしまったように見える。  これらの結果は、親タンパク質(ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃ)いずれかの受容体特異性を保持するハイブリッドタンパク質の中で、いくつかが、対応する受容体に対するそれらの結合親和性の異なる変化を受けることができることを示唆する。
【０３０７】
以下の表３において、欄１は調べた構築体をリストする。  欄２は続いて各構築体の９つの断片をリストし、ここに、Ａ＝ＶＥＧＦ-Ａからの断片、およびＣ＝ＶＥＧＦ-Ｃからの断片である。  「EXP」と記した欄３は、実施例２に記載したごく２９３Ｔ細胞において構築体を発現させた実験からの結果をリストする。  この欄において、「none」は、検出可能なタンパク質が発現されなかったことを示し；「weak」は弱い発現が検出可能であることを示し；および「yes」は発現されたタンパク質が容易に検出可能であることを示す。  最後の３つの欄は実施例３に記載した受容体結合アッセイからの結果をリストし、ここに、ＶＥＧＦＲ-１-Ｆｃ、ＶＥＧＦＲ-２-ＦｃおよびＶＥＧＦＲ-３-Ｆｃへの結合を調べた。  これらの最後の３つの欄では、「あり」は結合を示し、「なし」は受容体への結合はないことを示し、および「０」は、この構築体が２９３Ｔ細胞で発現されず、かくして、結合アッセイで使用できなかったことを示す。
【０３０８】
【表６Ａ】
2004507208.tif 000021
【０３０９】
【表６Ｂ】
2004507208.tif 000022
【０３１０】
【表６Ｃ】
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【０３１１】
【表６Ｄ】
2004507208.tif 000024
【０３１２】
【表６Ｅ】
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【０３１３】
【表６Ｆ】
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【０３１４】
【表６Ｇ】
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【０３１５】
【表６Ｈ】
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【０３１６】
【表６Ｉ】
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【０３１７】
【表６Ｊ】
2004507208.tif 000030
【０３１８】
【表６Ｋ】
2004507208.tif 000031
【０３１９】
【表６Ｌ】
2004507208.tif 000032
【０３２０】
【表６Ｍ】
2004507208.tif 000033
【０３２１】
【表６Ｎ】
2004507208.tif 000034
【０３２２】
【表６Ｏ】
2004507208.tif 000035
【０３２３】
【表６Ｐ】
2004507208.tif 000036
【０３２４】
【表６Ｑ】
2004507208.tif 000037
【０３２５】
【表６Ｒ】
2004507208.tif 000038
【０３２６】
【表６Ｓ】
2004507208.tif 000039
【０３２７】
【表６Ｔ】
2004507208.tif 000040
【０３２８】
【表６Ｕ】
2004507208.tif 000041
【０３２９】
【表６Ｖ】
2004507208.tif 000042
【０３３０】
【表６Ｗ】
2004507208.tif 000043
受容体結合特性は、発現された構築体についてのみ分析した。  もしクローンが弱く発現されれば、その受容体結合特性は、そのサイズが内因性ＶＥＧＦ-Ａ発現からの区別を可能とする場合、あるいはもしそのアミノ酸組成が、受容体結合のアッセイに先だってモノクローナル抗-ＶＥＧＦ-Ａ抗体を用いる内因性ＶＥＧＦ-Ａの除去を可能とする場合のみ分析した。  この抗-ＶＥＧＦ-Ａ抗体によって認識されたエピトープは特徴付けされていないが、我々の予備的結果によれば、該エピトープはＶＥＧＦ-Ａの断片２、３、４、７または９のうちの一つ以上内に位置することが示されている。  かくして、内因性ＶＥＧＦ-Ａの抗体沈殿を、断片２、３、４、７および９がＶＥＧＦ-Ｃに由来する全ての構築体について行った。  この抗体のエピトープのさらなるマッピングは、さらなる構築体の同様な実験を可能とするであろう。  例えば、もし引き続いての分析が、エピトープが断片２に存在しないことを示せれば、断片２がＶＥＧＦ-Ａに由来する構築体もこの方法によって分析することができる。  ＶＥＧＦＲ-１またはＶＥＧＦＲ-２への結合に対してこの手法を行って、どのようにして、多くの低い親和性結合ハイブリッド分子が、内因性ＶＥＧＦとの干渉により検出されないかを評価した。  受容体結合アッセイにおって、シグナルを検出できないか、または弱いシグナルの検出は、受容体結合親和性の欠如、または低い受容体結合親和性を結論的に示すものではない。  実験の固有の設定は、弱く発現されるＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２の低い親和性バインダーの検出か可能としない。      【０３３１】
かくして、結合アッセイは、弱く発現されたハイブリッドタンパク質のいくつかについてＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-２の低い親和性バインダーを検出しなかったであろう。
【０３３２】
このアッセイにおいて、低レベルで発現されたハイブリッド分子のみかけの低い受容体結合親和性は、内因性ＶＥＧＦとのヘテロ二量体化によるものであろう。  例えば、もしハイブリッドタンパク質が受容体-親和性それ自体を有しないが、内因性ＶＥＧＦ-Ａとで二量体化できれば、そのようなヘテロダイマーは、低い親和性をもって、より多くの受容体のうちの一つに結合できるであろう。  (例えば、mycまたはHAタグ配列いずれかを認識する抗体での免疫アフィニティークロマトグラフィーを用い)および受容体結合アッセイにおいて精製されたポリペプチドを用いる本発明のキメラポリペプチドの精製は、条件培地中で内因性ＶＥＧＦ-Ａによって引き起こされたいずれの曖昧さも解決するであろう。      【０３３３】
あるいは、ハイブリッドタンパク質が昆虫細胞、例えば、Ｓ９の細胞で発現されて、内因性ＶＥＧＦ-Ａでの汚染を回避するであろう。
【０３３４】
特定の構築体の発現の欠如または低いレベルの発現は、ハイブリッドタンパク質それ自体の特性、ＤＮＡ質の変化によるものであろう、あるいはハイブリッドクローンの構築の間に獲得されたＤＮＡの突然変異を反映するものであろう。  この場合において、最初の連結工程の後に全ての構築体を配列決定し、第二の連結工程の後に、選択されたクローンを配列決定した。  これらの配列の分析は、第一の工程の間に突然変異は起こらず、および構築体の第二の工程後に調べて配列で突然変異を含むものはなかったことを示した。  かくして、最終クローンに存在するいずれの突然変異も、最も有り得るのは、最終連結工程の間に起こった。
【０３３５】
512のクローンの内、36を配列決定して、アミノ酸レベルで変化をもたらしたクローンの構築の間に構築体が突然変異を獲得した頻度を決定した。  配列決定された構築体はクローン11〜１(配列番号：42〜43)、11〜16(配列番号：44〜45)、22〜１(配列番号：46〜47)、22〜16(配列番号：48〜49)、12〜１乃至12〜16(配列番号：50〜81)、および31〜１乃至31〜16(配列番号：82〜113)であった。  36のクローンの内、二つのみ(12〜13および12〜16)が、予測された配列から偏りを示した。  クローン12〜16は、Ｎ４５およびＣ６７の間の連結接合において二つの塩基対の喪失を受け、その結果、断片Ｃ５のＲＣＧトリプレットおよびそれからただ数個のコドン後の停止コドンの後にフレームシフト突然変異が得られた。  クローン12〜13は、このハイブリッドタンパク質の最後のＣ-末端アミノ酸におけるAspのAsnによる置換をもたらす点突然変異を獲得した。
【０３３６】
調べた512のハイブリッド構築体から、配列決定して、ハイブリッドタンパク質の構築および最初の結果を確認するための結合アッセイの反復の間にいずれかの突然変異が起こったかを決定することを含めたさらなる分析のため４つを選択した。  これらの４つの特定のハイブリッドタンパク質：構築体12-13、12-11、12-９および12-７の結合アッセイからの結果は、それらが、公知のＶＥＧＦ受容体リガンドによって呈されない新規な結合パターンを示すことを示す。  12-９および12-13は、ＶＥＧＦＲ-１およびＶＥＧＦＲ-３に対する結合を示すが、ＶＥＧＦＲ-２に対する結合は示さず、他方、12-７および12-11は全ての３つのＶＥＧＦ受容体に対する結合を呈する。
【０３３７】
これらの結果は、それが、修飾された特性を有するＶＥＧＦ-関連成長因子を供するコンビナトリアルアプローチによって可能であることを示す。  いくつかの場合に構築された新規分子は、それらの野生型先祖と比較して修飾された生物学的効果を有することが示されており、かくして、生物学的効果の特異性および微妙なチューニングが必要である適用で用いることができる。  特に、これらの実験は、全ての３つの公知のＶＥＧＦＲに結合し、従って、血管増殖の誘導においてユニークに優れているはずであるクローン12〜７および12〜11のごとき「スーパー-ＶＥＧＦ」を構築することができることを示す。
【実施例４】
【０３３８】
ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃ受容体結合エピトープの調査
ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質を用いて、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃとそれらの受容体との間の相互作用を調べることができる。  表３および実施例３に記載したもののごとき受容体結合アッセイからの結果の分析は、これらの二つのＶＥＧＦ成長因子の受容体-結合エピトープの注意深い調査を可能とする。  ＶＥＧＦ受容体の内の一つに結合する特定のハイブリッドタンパク質の能力は、親分子の一つに由来する一つ以上の特定の断片の存在に相関するであろう。  そのようなデータは、特異的ＶＥＧＦ受容体への結合に重要なアミノ酸残基を規定するのを助けることができる。  特定のＶＥＧＦタンパク質の正確な受容体結合エピトープの知識は、治療目的で有用な阻害性分子の設計を促進することができる。
【０３３９】
ＶＥＧＦＲ-１と相互作用することで重要な２１のＶＥＧＦ残基を大きな太文字で示す。
【０３４０】
【化１】
2004507208.tif 000044
キメラ実験からのデータは、Ｎ-末端螺旋に対応する断片２からの残基およびストランドβ５に対応する断片７からの残基が、ＶＥＧＦＲ-１特異性を付与するのに特に重要に見えることを示す。  図８は、ＶＥＧＦ-Ａダイマーと二つのＶＥＧＦＲ-１分子との相互作用の三次元モデルである。  二つのＶＥＧＦ-Ａモノマーは、各々、緑色および青色の色を付す。  二つのＶＥＧＦＲ-１受容体のドメイン２は灰色で示す。  赤色は、ＶＥＧＦＲ-１インターフェーシングで重要なＶＥＧＦ-Ａモノマー内の残基の位置を表す。  これらの残基はＶＥＧＦダイマーも二つの端部でクラスターとなっており、Ｎ-末端ラセンおよびβ５鎖の一部を含む。
【０３４１】
同様にＶＥＧＦＲ-３への調和に関与するＶＥＧＦ-Ｃ中の対応する２１の残基を大きな太文字で以下に示す。
【０３４２】
【化２】
2004507208.tif 000045
興味深いことに、キメラ実験からの受容体パターンの分析は、ＶＥＧＦ-Ｃ-由来の断片４(分子のβ２ストランドを含有)は、ＶＥＧＦＲ-３結合特異性に絶対的に必要であることを示す(β３ストランドを含む)断片５は、ＶＥＧＦＲ-３結合のための二つの他の重要なＦＥＦＧ-Ｃ断片を表すようである。  ＶＥＧＦ-Ｃ断片４および５のアミノ酸配列を、以下に示す。
【０３４３】
【化３】
2004507208.tif 000046
ＴＮＴＦｘｘｘＰクインテッドの残基(配列番号：1204)は特に注目に値する。  なぜならば、これらの残基はヒト、ウズラおよびウシＶＥＧＦ-ＣおよびヒトＶＥＧＦ-Ｄ(このすべてがＶＥＧＦＲ-３に結合する)で保存されているからである。  ＶＥＧＦＲ-３に結合しないヒトＶＥＧＦ-Ａ中の類似の残基は異なる：ＩＥＹＩｘｘｘＳ(配列番号：1211)。  図10は、ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦＲ-１モデルから外挿された、ＶＥＧＦ-Ｃダイマーの部分および単一ＶＥＧＦＲ-３分子の間の相互作用の三次元モデルである。  青色および緑色は二つのＶＥＧＦ-Ｃモノマーを表し、灰色はＶＥＧＦＲ-３を表す。  緑色ＶＥＧＦ-Ｃモノマーの断片５はオレンジ色で示し、同一モノマーの断片４は白色で示す。  赤色の残基は、受容体に恐らくは接触している断片４または５内に位置したものである。
【０３４４】
図９は、ＶＥＧＦＲ-３特異性に重要であるらしい断片によって形成された溝を示す三次元モデルである。  この溝は、ＶＥＧＦＲ-３受容体のドメイン２および３の間のリンカー領域を収容すると推定される。  この溝の入り口および側面は、ＶＥＧＦＲ-３特異性を付与するのに重要であるらしい断片によって形成される。  緑色および青色は二つのＶＥＧＦ-Ｃモノマーを示し、灰色はＶＥＧＦＲ-３受容体分子を示す。  ＶＥＧＦＲ-３への結合に参画すると考えられＶＥＧＦ-Ｃ残基を黄色で示す。
【０３４５】
断片６および９はＶＥＧＦ受容体との相互作用に関与するが、これらの断片は受容体特異性の決定に関与するように見えない。
【実施例５】
【０３４６】
ハイブリッドＶＥＧＦタンパク質による受容体活性化および阻害の分析
ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質は、一つ以上のＶＥＧＦ受容体の阻害のいずれかの活性化が望まれる治療適用で用いることができる。  例えば、その活性化が細胞の活動性に必要な特定のＶＥＧＦ受容体を発現する安定な細胞系に候補ハイブリッドを添加することができる。  細胞系の生存は、候補ハイブリッドタンパク質がその特定のＶＥＧＦ受容体に結合し、それを活性化できることを示す。  他方、細胞系の死滅は、候補ハイブリッドタンパク質が受容体を活性化できないことを示す。  そのような細胞-生存アッセイノ例示的な例は、本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する国際公開公報第WO98/07832およびAchen et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95：584-553(1998)に記載されている。  このアッセイは、ＶＥＧＦＲ-２の細胞外ドメインおよびエリスロポエチン受容体(ＥｐｏＲ)の細胞質ドメインよりなるキメラ受容体をコードするプラスミドでトランスフェクトされているＢａ/Ｆ３プレ-Ｂ細胞であるＢａ/Ｆ３-ＮＹＫ-ＥｐｏＲ細胞を使用する。  これらの細胞は、インターロイキン-３(ＩＬ-３)中でルーティン的に継代され、ＩＬ-３の不存在下では死滅するであろう。  しかしながら、もしシグナリングが、キメラ受容体の細胞質ドメインから誘導されれば、これらの細胞は、ＩＬ-３の不存在下で生存し、増殖する。  そのようなシグナリングは、キメラ受容体のＶＥＧＦＲ-２細胞外ドメインに結合するリガンドによって誘導される。  例えば、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-ＤのＶＥＧＦＲ-２細胞外ドメインへの結合は、細胞がＩＬ-３の不存在下で生存し、増殖するようにする。  キメラ受容体を欠く親Ｂａ/Ｆ３細胞は、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄいずれかによって誘導されて、ＩＬ-３の不存在下で増殖するということなはく、これは、これらのリガンドに対するＢａ/Ｆ３-ＮＹＫ-ＥｐｏＲ細胞の応答が、全体としてキメラ受容体に依存することを示す。
【０３４７】
ＩＬ-３の不存在下での細胞の活動性をアッセイすることによって、ＶＥＧＦＲ-２細胞外ドメインへの結合、引き続いてのキメラ受容体の活性につき候補ハイブリッドタンパク質を試験することができる。  他方、細胞外ドメインに対する、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-ＤのごときＶＥＧＦＲ-２リガンドの結合に、または細胞質ドメインの活性化に干渉するハイブリッドタンパク質は、ＩＬ-３の不存在下で細胞死滅を引き起こすであろう。
【０３４８】
細胞を必要となるまでＩＬ-３の存在下で培養し、次いで、リン酸緩衝化生理食塩水(ＰＢＳ)中で３回洗浄し、無ＩＬ-３細胞培養基(胎児子ウシ血清(10％)、Ｌ-グルタミン(１％)、ゲネチシン(１mg/ml)、ストレプトマイシン(100μｇ/ml)およびペニシリン(60μg/ml)を補足したダルベッコの修飾イーグル培地(ＤＭＥＭ))に再懸濁し、ほぼ100細胞/ウェルの密度にて72-ウェル培養プレート(Nunc、デンマーク)中で再度平板培養した。  受容体活性についてアッセイするために、候補ハイブリッドタンパク質を培養ウェルに10-10乃至10-5Ｍの最終濃度にて添加し、10％CO2中で37℃にて１時間インキュベートした。  ＶＥＧＦＲ-２/ＥｐｏＲ受容体の活性化を疎外する候補ハイブリッドタンパク質の能力をアッセイするためには、組換えＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄをハイブリッドタンパク質含有ウェルに、Ｂａ/Ｆ３-ＮＹＫ-ＥｐｏＲ細胞の最大近くの生存を生じる濃度(通常は500ng/ml)にて添加する。  陽性対照培養はＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄ上清単独いずれかを、陽性対照培養はハイブリッドタンパク質も成長因子も含まない。  次いで、細胞を48時間培養にて増殖させ、その時点の後、３-(３,４-ジメチルチアゾール-２-イル)-２,５-ジフェニルテトラゾリウムブロマイドの溶液(ＭＴＴ；500μg/ml)を培養に添加し、さらに30分間インキュベートする。  ミトコンドリアによってＭＴＴを青色ホルマザン生成物に変換し、かくして、生細胞を青色に染色する。  活性化(ハイブリッドタンパク質単独)または疎外(ハイブリッドタンパク質＋ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄ)いずれかをアッセイした実験において生存する青色細胞を、倒立オプティックスを備えた顕微鏡下(1000×倍率)で計測し、陽性対照(ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄのみ)ウェルにおける細胞の活動性と比較する。  陰性対照における生存が０に設定され(典型的には、陰性対照では生きた細胞は見られない)、他方、陽性対照での生存が100％に設定される(典型的には300〜400細胞/ウェル)用に、細胞の活動性を正規化する。
【０３４９】
ハイブリッドタンパク質単独(受容体の結合および活性化をアッセイするため)、またはＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄ単独(陽性対照)と共にハイブリッドタンパク質＋ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｄ(受容体活性化の阻害をアッセイするため)の個々の培養の間の差につきテストするためにその後に行ったBonferroni多重比較にて、片側偏差分析(ＡＮＯＶＡ)によってデータを分析する。
【０３５０】
異なるキメラ受容体(例えば、ＶＥＧＦＲ-３/ＥｐｏＲ)でトランスフェクトした細胞を用いる同一アッセイの反復は、異なるＶＥＧＦＲの活性化についてのスクリーニングを可能とする。
【０３５１】
ＶＥＧＦＲ-２(ＫＤＲ)およびＶＥＧＦＲ-３(Ｆｌｔ４)自己リン酸化アッセイ
活性の別のインジケートとして、特定のＶＥＧＦ受容体の自己リン酸化を刺激するハイブリッドタンパク質の能力を調べることもできる。  特定のＶＥＧＦ受容体を発現する細胞に候補ハイブリッドタンパク質を添加する。  次いで、細胞を溶解させ、抗-ＶＥＧＦ受容体抗血清で免疫沈殿させ、抗-ホスホチロシン抗体を用いるウエスタンブロッティングによって分析して、ＶＥＧＦ受容体のハイブリッドタンパク質-誘導リン酸化を測定する。
【０３５２】
本発明のハイブリッドＶＥＧＦ分子をコードするポリヌクレオチドを含む発現ベクターを、リン酸カルシウムトランスフェクション方法を用いて、適当な宿主細胞(例えば、293-ＥＢＮＡ細胞)にトランスフェクトする。  トランスフェクションの約48時間後に、トランスフェクトされた細胞の増殖培地を(例えば、胎児子ウシ血清を欠くＤＭＥＭ培地)に変更し、細胞を(例えば、さらに36時間)インキュベートして条件培地を供する。  条件培地を収集し、5000×ｇにて20分間遠心し、上清を濃縮する。
【０３５３】
濃縮された条件培地を用いて、ＶＥＧＦ受容体を発現する細胞を刺激する。  例えば、ＰＡＥ-ＫＤＲ細胞(Pajusola et al., Oncogene, ９：3545-55(1994)；Waltonberger et al., J. Biol. Chem.，269：26988-26995(1994))をハムのＦ１２培地-10％胎児子ウシ血清(FCS)中で増殖させ、あるいはＶＥＧＦＲ-３を発現する密集ＮＩＨ３Ｔ３細胞をＤＭＥＭ培地中で増殖させる。  ＤＭＥＭ培地または0.2％ウシ血清アルブミン(ＢＳＡ)を補足したハムのＦ１２中で細胞を一晩飢餓状態とし、次いで、濃縮されていない、２倍、５倍および/または10倍濃縮した条件培地と共に５分間インキュベートする。  組換えヒトＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃおよびモック-トランスフェクト細胞からの条件培地は例示的対照である。  条件培地に加えて、精製されたハイブリッドポリペプチドを、このアッセイまたは本明細書中に記載した他のアッセイで使用することができる。
【０３５４】
条件培地での刺激の後、100mMオルトバナジン酸ナトリウムを含有する氷冷トリス-緩衝化生理食塩水(ＴＢＳ)で細胞を２回洗浄し、１mMフッ化フェニルメチルスルホニル(ＰＭＦＳ)、0.1Ｕ/mlアプロチニンおよび１mMオルトバナジン酸ナトリウムを含有するＲＩＰＡ緩衝液中で溶解させた。  溶解物を音波処理し、16,000×ｇにて20分間遠心することによって透明化し、ＶＥＧＦＲ-３またはＶＥＧＦＲ-２に特異的な３〜５μlの抗血清と共に氷上で３〜６時間インキュベートする。  免疫沈殿を、プロテインＡ-セファロースに結合させ、そして、１mM PMSF、１mMオルトバナジン酸ナトリウムを含有するＲＩＰＡ緩衝液で３回洗浄し、10mMトリス-ＨＣｌ(pH 7.4)で２回洗浄し、７％ゲルを用いるＳＤＳ-ＰＡＧＥに付す。  ウエスタンブロッティングによってポリペプチドをニトロセルロースに移し、PY20ホスホチロシン-特異的モノクローナル抗体(Transduction Laboratories)または受容体-特異的抗血清およびＥＣＬ検出方法(Amersham Corp.)を用いて分析する。
【０３５５】
(抗-ホスホチロシン抗体を用いて検出された)自己リン酸化を刺激するハイブリッドポリペプチドの能力を、受容体の刺激としてスコア取りする。  ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃの既知濃度に対するハイブリッドポリペプチドの種々の濃度について観察された刺激のレベルは、受容体刺激の能力の尺度を提供する。  受容体に結合することが示されているが、受容体リン酸化を刺激することができないポリペプチドは阻害剤として認定される。  組換えＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃのような公知の受容体アゴニストと培地単独、または濃縮された調製培地と混合することによって、阻害活性をさらにアッセイして、濃縮された調製培地がＶＥＧＦ-Ａ-媒介またはＶＥＧＦ-Ｃ-媒介受容体リン酸化を阻害するかを決定することができる。
【０３５６】
ＶＥＧＦＲ-２またはＶＥＧＦＲ-３に結合する選択されたハイブリッド分子によって媒介されたＶＥＧＦＲ-２およびＶＥＧＦＲ-３のチロシンリン酸化を調べる最初の実験において、テストしたすべてのハイブリッドタンパク質は受容体のリン酸化を誘導することができるが、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃによって媒介されたものよりは程度が低いことが観察された。  タンパク質を生じさせるのに用いたバキュロウイルス系におけるハイブリッドタンパク質の発現レベルのさらなる調査は、タンパク質が全ては匹敵する量では発現されないことを示す。  ハイブリッドタンパク質の異なる発現レベルは、ＶＥＧＦＲ-２およびＶＥＧＦＲ-３のチロシンリン酸化を刺激するそれらの能力のアッセイにおいてこれらのタンパク質によって呈されたより低い活性のいくつかを説明することができる。      【０３５７】
加えて、この特別のアッセイを用いて測定されたこれらのハイブリッド分子によって誘導されたリン酸化の程度は、in vivoでの生物学的活性とは相関しないであろう。
【実施例６】
【０３５８】
ハイブリッドタンパク質の受容体結合親和性の分析
512のハイブリッドタンパク質の予備的分析は、それらの多数が一つ以上のＶＥＧＦＲに結合できることを示す。  加えて、これらの実験からの結果は、いくつかは、一つ以上のＶＥＧＦＲに対する異なる結合親和性を示すことを示唆する。  これらの実験では、ハイブリッドタンパク質が昆虫細胞系、例えば、S9細胞で発現されて、哺乳動物細胞で見出された内因性ＶＥＧＦ-Ａでの汚染を排除する。  選択されたハイブリッドタンパク質の相対的結合親和性を測定するために、ＥＬＩＳＡ-タイプの方法を用いる。  例えば、ＶＥＧＦＲ-１に対する結合親和性を調べるために、競合するＶＥＧＦＲ-１-IgＧ融合タンパク質およびＭＹＣエピトープでタグを付した飽和下濃度の候補ハイブリッドタンパク質の系列希釈を、ＶＥＧＦＲ-１を被覆したマイクロタイタープレートに添加し、平衡が確立されるまでインキュベートする。  次いで、プレートを洗浄して未結合タンパク質を除去する。  ＶＥＧＦＲ-１被覆プレートに結合したままであるハイブリッド分子を、容易に検出可能な標識、例えば、ホースラディッシュペルオキシダーゼにコンジュゲートした抗-ｍｙｃ抗体を用いて検出する。  結合親和性(ＥＣ50)は、最大の半分の結合をもたらす競合ＶＥＧＦＲ-IgＧ融合タンパク質の濃度として計算することができる。  これらの値を、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃの分析から得られたものと比較して、一つ以上のＶＥＧＦＲの結合親和性の変化を決定することができる。  同様に、ＶＥＧＦＲ-２に対する結合はＶＥＧＦＲ-２-IgＧ融合タンパク質を用いて達成され、ＶＥＧＦＲ-３に対する結合はＶＥＧＦＲ-３-IgＧ融合タンパク質を用いて測定される。
【実施例７】
【０３５９】
ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質によって媒介されたコラーゲンゲル中の内皮細胞移動
ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃは共にコラーゲンゲル中の内皮細胞移動を刺激する。
【０３６０】
本発明のハイブリッドタンパク質を調べて、それらがコラーゲンゲル中の内皮細胞移動を刺激でき、かくして、生物学的活性のもう一つの指標を供することができるかを決定する。  そのような細胞移動の例は、本明細書を構成するものとしてその内容を援用する国際公開公報第WO98/33917号に記載されている。  簡単に述べれば、ウシ毛細血管内皮細胞(ＢＣＥ)を、組織培養プレート中のコラーゲン層の頂部に蒔く。  候補ハイブリッドタンパク質を生産する発現ベクターでトランスフェクトされた細胞からの条件培地を、付着したＢＣＥ細胞の位置からほぼ４mm離れたコラーゲンゲル中で作成されたウェルに入れる。      【０３６１】
次いで、ハイブリッドタンパク質を含有するウェルに向けて、コラーゲン中の付着の元来の領域から移動したＢＣＥ細胞の数をカウントして、細胞移動を誘導するハイブリッドタンパク質の能力を評価する。
【０３６２】
ＢＣＥ細胞(Folkman et al., Proc. Natl. Acad. Sci. (USA), 76：5217-5221(1979))は、Pertovaara et al., J. Biol. Chem., 269：6271-74(1994)に記載されている。  コラーゲンゲルは、Ｉ型コラーゲンストック溶液(１mM ＨＣｌ中５mg/ml)を、等容量の２×ＭＥＭおよび２容量の10％新生児子ウシ血清を含有するMEMと混合することによって調製する。  組織培養プレート(５cm直径)を溶液の約１mm厚みの層で被覆し、これは37℃での重合を可能とする。  ＢＣＥ細胞をこの層の頂上に蒔く。
【０３６３】
移動アッセイでは、最初のコラーゲン層の頂部に置かれたプラスティックリング(１cm直径)の内部に細胞を付着させる。  30分後、リングを取り出し、未付着細胞をすすいで除去する。  0.75％低融点寒天(FMC BioProdcts, Rockland，ME)によって固化したコラーゲンの第二の層および増殖培地(５％新生児子ウシ血清(ＮＣＳ))の層を添加する。  ４mMの距離に置いて細胞スポットの両側の全ての層を通してウェル(３mm直径)をパンチし、ハイブリッドＶＥＧＦポリペプチドを含有する培地(または、対照として供するための培地単独またはＶＥＧＦ-ＡもしくはＶＥＧＦ-Ｃを含有する培地)をピペットで毎日ウェルに入れる。  スポットのエッジから外に移動する細胞の顕微鏡写真を、例えば、６日後に、相-コントラストオプティックスを備えたオリンパスＣＫ２倒立顕微鏡を通して撮る。  蛍光色素ビスベンズイミド(１mg/ml，Hoechst 33258，Sigma)での核染色の後に移動する細胞をカウントする。
【０３６４】
非-トランスフェクト(対照)またはトランスフェクトされた(モック；ハイブリッド；ＶＥＧＦ-Ｃ：またはＶＥＧＦ-Ａ)細胞によって条件付けされた培地を含有する細胞に向けて、付着の元来の領域から異なる距離において移動する細胞の数を、培地の添加から６日後に測定する。  付着の元のリングから外に移動する細胞の数を、蛍光顕微鏡にて、顕微鏡接眼レンズグリッドおよび10×倍率を用い、５つの隣接する０.５mm×０.５mm角でカウントする。  ０.５mmよりさらに移動する細胞を、０.５mm工程でグリッドを取り出すことによって同様にカウントする。
【０３６５】
ＢＣＥ細胞の移動を誘導するハイブリッドポリペプチドの能力は、受容体アゴニストの活性の指標である。  ハイブリッドタンパク質-対-同様な濃度のＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃの存在下における移動細胞の数は、アゴニスト活性の能力の指標を提供する。  ＢＣＥ細胞で発現された受容体に結合することが示されているが、移動を刺激することができないポリペプチドを潜在的疎外剤として認定する。  組換えＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃのような公知の受容体アゴニストと、培地単独と、または濃縮された調製培地と混合することによって、阻害活性をさらにアッセイして、濃縮された調製培地がＶＥＧＦ-Ａ-媒介またはＶＥＧＦ-Ｃ-媒介(ＢＣＥ移動を阻害するかを決定することができる)。
【実施例８】
【０３６６】
ハイブリッドタンパク質の脈管透過性誘発能力の分析
ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃは、共に脈管の透過性を高める能力を有する。  本発明のハイブリッドタンパク質を試験にかけ、両タンパク質のいずれが、この生物活性を有し、いずれが、それを阻害するかを決定する。  たとえば、脈管透過性の検定には、MilesおよびMilesの方法(本明細書を構成するものとしてその内容を援用するJ. Physiol. 118：228-257(1952))が使用される。  その概要を説明すると、まず、実験動物、たとえばモルモットにポンタミン・スカイ・ブルーのような生体色素を静脈注射し、その後で試験候補であるハイブリッドタンパク質を含む組成物を皮内注射する。  比較対照として、培養液単独か、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃを含む培養液を同様に注射する。  所定の時間が経過したのち、皮膚の注射部位に蓄積した色素量を測定する。  透過性を高めるこれらのハイブリッドタンパク質は、脈管透過性を誘発しないハイブリッドタンパク質と比べて、注射部位に蓄積する色素量を増加させる。
【０３６７】
この試験法の変法によれば、まず、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃのインヒビターではないかと疑われるハイブリッドタンパク質に、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃを比率を変えて混合し(たとえば、５０：１、１０：１、５：１、２：１、１：１、１：２、１：５、１：１０)、それら混合物を実験動物の皮内に注射する。  このようにして、ハイブリッドタンパク質が、ＶＥＧＦ-ＡまたはＶＥＧＦ-Ｃがそれぞれ仲介する脈管透過性を阻害する能力を検定する。
【実施例９】
【０３６８】
内皮細胞の成長試験
ハイブリッドタンパク質の分裂促進活性は、例えば、Breier et al (Dev. 114：521-532 (1992))が記載している内皮細胞の成長試験を使って検査することができる。  ハイブリッドタンパク質は、哺乳動物細胞系、たとえばＣＯＳ細胞に発現される。  培養物上清を集め、それをウシ大動脈内皮(ＢＡＥ)細胞に添加して、ＢＡＥ細胞に対する分裂活性を検定する。  ３日後、トリプシンで細胞を切り離し、細胞数計数計を使って、ＢＡＥ細胞の増殖に対するハイブリッドタンパク質の効果の有無を決定する。  ネガテイブな対照としては、10％FCSを添加したＤＭＥＭおよびベクターを移入していないＣＯＳ細胞またはベクターを移入したＣＯＳ細胞からの条件調整した培養液を単独で使用することができる。
【０３６９】
また、ポジテイブな対照としては、ＢＡＥ細胞の増殖を誘発することが証明されているタンパク質(たとえばＶＥＧＦ-Ａ)を発現する構築体を移入した細胞上清を使用することができる。
【実施例１０】
【０３７０】
ヒトＫ１４ケラチン・プロモーターを通して発現されるハイブリッドタンパク質が、トランスジェニック・マウスの皮膚にリンパ管の成長を誘発する能力試験
組織内にハイブリッドタンパク質を過度に発現する特異的効果を分析するための試験を、トランスジェニック・マウスを使って行う。  生体内での生理的効果は、受容体の活性化/阻害プロフィールの指標となるばかりでなく、ハイブリッドタンパク質が有する治療作用の可能性を示す指標ともなる。  一例を挙げれば、重層扁平上皮の基底細胞中で活性を示すヒトＫ１４ケラチン・プロモーター(Vassar et al., Proc. Natl. Acad. Sci. (USA), 86：1563-1567 (1989))を、組換えハイブリッドタンパク質導入遺伝子の発現制御要素として使用することができる。  Ｋ１４ケラチン・プロモーターを含むベクターは、Vassar et al., Genes Dev., ５：714-727 (1991)およびNelson et al., J. Cell Biol. 97：244-251 (1983)に記載されている。
【０３７１】
Ｋ１４プロモーター、ハイブリッドタンパク質ｃＤＮＡおよびＫ１４ポリアデニル化シグナルを含むＤＡＮ断片を合成し、分離後、ＦＶＢ-ＮＩＨマウス系の受精卵母細胞に注入する。  注入した接合子を疑似妊娠したＣ５７ＢＬ/６×ＤＢＡ/２Ｊハイブリッド・マウスの卵管に移植する。  このようにして作製したファウンダー・マウスの導入遺伝子を、該当するプライマーを使ったテイルＤＮＡのポリメラーゼ連鎖反応か、サザン分析法によって分析する。
【０３７２】
つぎに、これらのトランスジェニック・マウスに対して、脈管形成またはリンパ管形成、例えば、ＶＥＧＦ-Ｃを過度に発現するリンパ管形成(国際公開公報第WO98/33917号を参照)を示す証拠がないか検査する。  Ｋ１４-ＶＥＧＦ-Ｃトランスジェニック・マウスの組織を調べた結果、野生型同腹子の皮膚と比較して、背部の真皮は萎縮し、そして結合組織は、赤色細胞を持たない大裂孔で置き換えられ、薄い内皮層で覆われていることがわかった。  これらの拡張した脈管類似の構造は、ヒトのリンパ管腫に見られる構造と似ていた。  皮膚付属器と毛嚢の数は減少した。  口吻部では脈管数が増えていることもわかった。
【０３７３】
血管またはリンパ管に特定のタンパク質を認識する抗体を使ってトランスジェニック・マウスの皮膚の脈管を調べたところ、これらの脈管が同一であることも確認された。  タイプIVおよびXVIIIコラーゲン(Muragaki et al., Natl. Acad. Sci. USA, 92：8763-8766 (1995))およびラミニンは脈管内皮細胞に発現されるのに対して、デスモプラキンIおよびII(プロゲン)はリンパ管内皮細胞に発現される。  Schmerz et al., Differentiat
ion, 57：97-117 (1994)を参照。
【実施例１１】
【０３７４】
骨髄造血の促進または抑制におけるハイブリッドタンパク質の分析
Ｋ１４-ＶＥＧＦ-Ｃトランスジェニック・マウスの皮膚におけるＶＥＧＦ-Ｃの過度な発現は、白血球集団の明確な変化と相関性を示す(国際公開公報第WO98/33917号を参照)。      【０３７５】
トランスジェニック・マウスで好中球の顕著な増加が認められたことは注目に値する。      【０３７６】
特異的白血球集団に発現するタンパク質を認識する抗体を使用する蛍光活性化細胞選別分析法によって、造血に対するハイブリッドタンパク質の効果を分析することができる。      【０３７７】
白血球集団の分析は、実施例13に記載のＦ１トランスジェニック・マウスおよびそれらと同腹の非トランスジェニック・マウスから採取した血液で行う。
【実施例１２】
【０３７８】
In VitroにおけるヒトＣＤ３４+前駆細胞の増殖および分化に対するハブリット・タンパク質の効果
臍帯血液のＣＤ３４+細胞の細胞培養物にＶＥＧＦ-Ｃを添加すると細胞の成長が誘発される。  ＧＭ-ＣＳＦ、ＩＬ-３またはＧＭ-ＣＳＦ＋ＳＣＦとＶＥＧＦ-Ｃとを共培養すると脊髄細胞の比率が増加する(国際公開公報第WO98/33917号を参照)。  本発明のハイブリッドタンパク質が、ＣＤ３４+前駆細胞の増殖をin vitroで誘発する能力を調べることもできる。  ヒトＣＤ３４+前駆細胞(ＨＰＣ、10×103)は、骨髄または臍帯血液単核球から、ＭＡＣＳ ＣＤ３４前駆細胞分離キット(Miltenyi Biotec, Bergish Gladbach, ドイツ)を使用し、製造者の使用説明書に従って分離し、Ｌ-グルタミン(2.5mM)、ペニシリン(125IE/ml)、ストレプトマイシン(125μｇ/ml)およびプールした10％臍帯血液(ＣＢ)血漿を添加したＲＰＭＩ １６４０培養液中、10ng/ml乃至乃至１μg/mlの濃度範囲でハイブリッドタンパク質の存在下または不在下に、５％CO2含有調湿雰囲気中、37℃で数日間培養する。  数日間経過後、各培養物についてそれぞれ全細胞数を決定する。
【０３７９】
組換えヒト幹細胞因子(ｒｈＳＣＦ、２０ｎｇ/ml PreproTech, Rocky Hill, NY)単独か、顆粒細胞マクロファージコロニー刺激因子(ｒｈＧＭ-ＣＳＦ、１００ｎｇ/ml、サンド、バーゼル、スイス)＋ＳＣＦの組み合わせ、のいずれかを添加した培養物中におけるハイブリッドタンパク質の共刺激効果を調べることもできる。  ＧＭ-ＣＳＦ単独か、ＩＬ３(ｒｈＩＬ-３、１００Ｕ/ml、Behring AG、マールブルク、ドイツ)単独か、ＧＭ-ＣＳＦ＋ＩＬ-３の組み合わせの、いずれかを添加したＣＢ ＣＤ３４+ＨＰＣ細胞の血清不含培養物の全細胞収率に対する、ハイブリッドタンパク質の共刺激効果を分析する実験も行うことができる。
【０３８０】
上記の血漿を添加した細胞(７日)についても、早期顆粒単細胞マーカー分子リゾチーム(ＬＺ)およびミエロペルオキシダーゼ(ＭＰＯ)、ならびに糖脂質(ＬＰＳ)受容体ＣＤ１４の発現が、免疫蛍光法によて分析される。
【０３８１】
別の実験シリーズでは、50ng/ml Ｍ-ＣＳＦを添加し、100ng/mlハイブリッドタンパク質を含む、または、含まない培養液中でＣＤ３４+細胞を７日間培養する。  ７日後に培養物を分析にかけ、ＣＤ３４+細胞百分率と平均蛍光強度を決定する。
【実施例１３】
【０３８２】
ＣＡＭアッセーによるハイブリッドタンパク質の分析
In vivoにおける脈管形成因子の効果を調べるには、例えば、Oh et al., Dev. Biol. 188：96-109(1997)(本明細書の一部を構成するものとしてその内容を援用する)に記載の尿漿膜(ＣＡＭ)アッセーが広く使用されている。  このアッセーを使って、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃの両者を含め、ＶＥＧＦ成長因子が、血管の形成を誘発することが明らかにされている(Oh et al., Dev. Biol. 188：96-109(1997))。  このように、ハイブリッドタンパク質の血管形成特性を研究するために、この方法を使用することができる。
【０３８３】
実験方法の概要を述べれば、成長過程の４日目にニワトリまたはウズラの卵の殻に窓を切り開ける。  胚が正常に成長していることを検査し、殻の窓をセロテープでふさぎ、それから発育13日目まで卵を保温する。  あらかじめ直径約５mmの円板に切って乾燥させたThermanoxカバースリップ(Nime社、Naperville, IL)に蒸留水５μｌに溶かしたハイブリッドタンパク質約3.3μｇを加える。  対照にはタンパク質を加えない円板を使用する。      【０３８４】
次に、乾燥した円板を上記卵の尿漿膜(ＣＡＭ)上に当てがう。  ３日後に円板を取り去り、３％グルタルアルデヒドおよび２％ホルムアルデヒド中で固定し、0.12Mカコジル酸ナトリウム緩衝液ですすぐ。  固定された標本を写真撮影し、半切片(0.75μm)および超薄切片(70nm)を作製するために、エプソン樹脂(Serva社、ドイツ)中に埋め込む。  Ultracut Ｓ(Leika社、ドイツ)半薄切片および超薄切片を切り出す。  超薄切片をＥＭ１０(Zeiss社、ドイツ)で分析する。  標本は、毛細血管が新たに成長しているか否かの証拠を得るために分析され、もし証拠が得られれば、試験対象であるハイブリッドタンパク質が血管形成を刺激しうることが示唆される。
【実施例１４】
【０３８５】
ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質の同種間または異種間での二量化の分析
チロシン・受容体の活性化には、多くの場合、リガンドによって誘発される受容体の二量化が介在する。  ＶＥＧＦとＶＥＧＦＲ-２の間の相互作用の研究から、受容体の二量化は、両受容体が、ホモ二量体またはヘテロ二量体を構成する二つのリガンドタンパク質のそれぞれの部分を結合する、リガンドの二量化を経由して行われることが示唆される。      【０３８６】
ＶＥＧＦＲ-２に結合することができても、二量化することのできない突然変位ＶＥＧＦは、受容体を活性化することはできない(Fuh et al., J. Biol. Chem. 273：11197-11204(1998))。  ＶＥＧＦファミリーに属するメンバーは、すべて同種および/または異種間で二量化することができる。  ＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃは、互いに異種間で二量化することはできない。  しかし、ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質の一部は、場合によっては、相互に二量することができるかもしれず、また、母体分子の一方または両方と二量化することができるかもしれない。  さらに、ハイブリッドタンパク質は、同種間で二量化することができるかもしれない。  次に述べるプロトコルは、本発明のハイブリッドタンパク質が二量化できる能力があることを確認できるように作成されている。  候補となるハイブリッドタンパク質は、異なるハイブリッドタンパク質と共発現されるか、ある細胞系統、例えば、２９３Ｔ細胞またはＳ９細胞の母体分子の一つと共発現される。  これらの細胞から抽出物を調製し、それを、検査対象である二種類のタンパク質の一方だけを認識する抗体を使う免疫沈殿に使用する。  次に、免疫沈殿によって沈殿したタンパク質をＳＤＳ-ＰＡＧＥにかけて分析する。  両タンパク質をゲル上で検出する場合は、検査対象である二つのタンパク質間でヘテロ二量化が起こった。  それに対して、免疫沈殿法で使用された抗体で認識されるタンパク質のみが検出される場合は、両タンパク質間で二量化は起こらなかった。  二量化は、受容体の活性化にきわめて重要であるように思われるため、受容体を結合しても、それ自身同士で、または細胞によって内因的に発現される天然のＶＥＧＦ成長因子とは、二量化しないハイブリッドタンパク質は、内因性脈管内皮成長因子の活性の阻害剤となることが期待される。
【０３８７】
本発明の一つのポリペプチドと、本発明の残りのポリペプチドまたは成長因子のＶＥＧＦファミリーの天然に存在するメンバーと、を含むヘテロ二量体は、基本的には、Cao et al., J. Biol. Chem. 271：3154-62(1996)に記載されているようにして生成させることができよう。  簡潔に説明すると、組換えによって形成されるハイブリッドポリペプチドを、ＶＥＧＦ-Ａ、ＶＥＧＦ-Ｂ、ＶＥＧＦ-Ｃ、ＶＥＧＦ-Ｄ、ＰｌＧＦ、ＰＤＧＦα、ＰＤＧＦβまたはｃ-ｆｏｓによって誘発される成長因子ポリペプチドなど、組換えによって形成される別の対象ハイブリッドペプチドと混合する(例えば、Collins et al., Nature, 316：748-750 (1985)を参照)(ＰＤＧＦ-β、GenBank登録番号第X02811号)；Claesson-Welsh et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 86(13)：4917-4921 (1989)(ＰＤＧＦ-α、GenBank登録番号第M22734号)；Claesson-Welsh et al., Mol. Cell. Biol. 8：3476-3486(1988)(ＰＤＧＦ-β、GenBank登録番号第M21616号)；Olofsson et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93：2576-2581 (1996)(ＰＤＧＦ-β、GenBank登録番号第U48801号)；Maglione et al., Proc. Natl. Acad. Sci. (USA), 88(20)：9267-9271 (1996)(Ｐ１ＧＦ、GenBank登録番号第X54936号)；Heldin et al., Growth Factors, ８：245-252 (1993)；Folkman, Nature Med.１：27-31 (1995)；Friesel et al., FASEB J. ９：919-25 (1995)；Mustonen et al., J. Cell. Biol. 129：895-98 (1995)；Orlandini, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 93(21)：11675-11680 (1996)；および、本明細書で引用したその他の参照文献)。  混合したポリペプチドを、グアニジン塩酸塩およびＤＴＴの存在下に保温する。  つづいて、チオール基をＳ-スルホン化によって保護し、タンパク質を、まず尿素/グルタチオン-ＳＨ、グルタチオン-Ｓ-Ｓ-グルタチオンに対して、それから20mM Tris-HClに対して一晩透析をする。
【０３８８】
ＶＥＧＦ/ＰＤＧＦファミリー(特に、ＶＥＧＦＲ-１、ＶＥＧＦＲ-２、および、ＶＥＧＦＲ-３)の受容体に対する結合親和性および受容体を刺激する能力を決定する(例えば、関係受容体を表面に発現する細胞中で行われる、二量体刺激受容体のリン酸化を検定する)ため、ヘテロ二量体をスクリーニングにかける。  結合アッセーは、本明細書および従来技術に記載されている競争的結合アッセーであってもよい。  最初の結合アッセーでは、上記ＶＥＧＦＲ-２およびＶＥＧＦＲ-３に対する実施例に記載したように、受容体の細胞外ドメインを含む、組換えによって形成されるタンパク質を使用することができる。  受容体を結合し、これを刺激するヘテロ二量体は、組換え成長因子ポリペプチドとして有用である。  それに対して、受容体を結合しても、これを刺激しないヘテロ二量体は、成長因子拮抗体として有用である。  スクリーニング・アッセーで作動活性または拮抗活性を示すヘテロ二量体は、さらに内皮細胞移動アッセー、脈管透過性アッセーおよびin vivoアッセーなどの検定法を使ってスクリーニングされる。  二種類のＶＥＧＦ-Ｃポリペプチドを含む二量体(すなわち、同じＶＥＧＦ-Ｃポリペプチドの二量体でも、異なるＶＥＧＦ-Ｃポリペプチドの二量体でも)の作動活性および拮抗活性が同じアッセーを使って有利にスクリーニングされることも、上記実施例から明らかであろう。
【実施例１５】
【０３８９】
ＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質の生物学的半減期の決定
ある化合物のin vivoでの生物学的半減期を明らかにすることは治療に応用する上で重要なことである。  ハイブリッドタンパク質のin vivoでの半減期は、決定されていないが、in vitroでの予備的な結果によると、上に記載したＶＥＧＦ-Ａ/ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッドタンパク質の半減期はさまざまであることが示唆されている。  特定のハイブリッドタンパク質を含む上清を、４℃に、約２か月間保温すると、各ハイブリッドタンパク質で異なるタンパク質安定性を示す。  in vivoでの生物学的半減期は、ヨウ素で標識したハイブリッドタンパク質を動物に注射することによって決定することができる。  その概要を簡単に述べると、まず、ＩＯＤＯ-ＧＥＮ(Pierce社)を使用し、製造者の指示に従って、ハイブリッドタンパク質50μｇをヨウ素化し、約２〜10μCi/μｇタンパク質の比放射能を得る。  ＰＤ-１０ Sephadex(ファルマシア社)を使用し、製造者の指示に従って、ヨウ素化したタンパク質を精製する。  使用する12〜16週齢のマウス(体重20〜25ｇ)は、実験中ペントバルビタールナトリウム(１mg/マウスの体重20ｇ)で麻酔する。  滅菌食塩水100μｌで希釈した放射能標識タンパク質５〜10pmolを尾部血管に30秒間かけて注入する。  所定の時間(１、２、４、８、15、30、60および120分)に40〜50μｌの血液を眼窩周辺部から出血させて採血するか、尾部動脈から採血する。  各血液試料から血漿フラクション25μｌをワットマンの濾紙上にスポットし、10％トリクロロ酢酸(ＴＣＡ)で沈殿させ、それからエタノールですすぐ。  ガンマ線カウンターで放射能を測定して、血漿フラクション中に存在する放射能標識タンパク質の量を定量する。  天然に存在するＶＥＧＦより半減期が向上したポリペプチドは、本発明のポリペプチドの中でも好ましい部類に入る。  とりわけ、天然に存在するＶＥＧＦより25％、50％、75％または100％半減期が向上したポリペプチドは特に好ましい。
【実施例１６】
【０３９０】
他のＶＥＧＦまたはＰＤＧＦファミリーのタンパク質を使用するハイブリッドタンパク質の構築
実施例１に記載した手順を拡張し、ＰＤＧＦ/ＶＥＧＦ成長因子のどれを使用してもハイブリッド分子を作り出すことができる。  少なくともＶＥＧＦ-Ａ(配列番号：１および２)、Ｐ１ＧＦ(配列番号：114および115)、ＶＥＧＦ-Ｂ(配列番号：116および117)、ＶＥＧＦ-Ｃ(配列番号：21および22)、ＶＥＧＦ-Ｄ(配列番号：118および119)、ＶＥＧＦ-Ｅ(配列番号：120および121)、およびＮ２２ ＶＥＧＦ(配列番号：122および123)、Ｄ１７０１ ＶＥＧＦ(配列番号：150および151)、ＮＺ１０ ＶＥＧＦ(本明細書の一部を構成するものとしてその全内容を援用する国際出願第PCT/US99/25869号の配列番号：11に記載されている)、ＰＤＧＦ-Ａ(配列番号：124および125)、ＰＤＧＦ-Ｂ(配列番号：126および127)およびファロテイン(配列番号：148および149)を含むＰＤＧＦ/ＶＥＧＦファミリーのメンバーは、受容体を結合するドメイン内に十分な同族関係を共有しているため、ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃに関して実施例１が教える独特な接着末端を有するオリゴヌクレオチドの設計が可能である。  そして、実施例１〜３に記載の成功例から分かるように、３〜６塩基の短い接着末端であっても接着末端を有する二重らせんの断片が得られるよう設計されたオリゴヌクレオチドであれば、新規ハイブリッド分子への組換えは十分可能である(意図に反する変異はきわめて少ない)。
【０３９１】
接着末端が存在すると、望む順序で望む方向に断片を結合することがきわめて容易になるが、接着末端がなくても、断片の結合は実現可能であることが理解できよう。  上に記載する方法に従い、平滑末端の断片を合成し、アニールさせてハイブリッドタンパク質を作り出すこともできる。  平滑末端を使用する方法の場合、接着末端の形成を可能にするヌクレオチドの同一性が存在するか否か、母体分子の塩基配列を調べる必要はない。  しかし、望む順序で望む方向に断片を含むハイブリッドを確認するには、結合後の追加的なスクリーニングが必要になるかもしれない。
【０３９２】
以上の指針に基づき、実施例１の記載に従ってオリゴヌクレオチド対を設計しアニールして、二個以上のＶＥＧＦタンパク質のドメインを結合するための受容体ＤＮＡ断片を得る。  各種ＤＮＡ断片をコンビナトリアル的に結合させて新規ハイブリッドタンパク質を合成し、それらを、受容体との結合、および生物学的な特性、たとえば内皮細胞の増殖と移動の促進または抑止能力および脈管透過性変調能力などに関して、スクリーニングにかける。
【実施例１７】
【０３９３】
ＰＣＲによって推進されるＤＮＡシャッフリング法を使用するハイブリッド分子の創出
次に記載するプロトコルは、ハイブリッド脈管内皮成長因子をコードするポリヌクレオチドおよびポリペプチドを合成するための別法、「ＤＮＡシャッフリング」法である。        【０３９４】
文献には、酵素、具体的には抗生物質抵抗性を与えるタンパク質や少数の別のタンパク質ファミリーのためのＤＮＡシャッフリング法が記載されている。  (例えば、Chang et al., Nature Biotechnology, 17：793-797 (1999)；Kikuchi et al., Gene，236：159-167 (1999)；Harayama et al., TIBTECH, 16：76-82 (1998)；Carmeri et al., Nature，391：288-291 (1998)；Patten et al., Curr. Opin. Biotechnology，８：724-733 (1997)；Zhang et al., Proc．Natl. Acad. Sci. USA，94：4505〜09 (1997)；Stemmer，Proc．Natl. Acad. Sci. USA，91：10747〜1074 (1994)、および、Stemmer，Nature，370：389〜391 (1994)を参照。  本明細書の一部を構成するものとしてこれら文献の全内容を援用する。)。
【０３９５】
最初に、二個以上のｃＤＮＡをコードする脈管内皮成長因子ポリペプチドをクローニングし、増幅させる。    好ましい実施形態では、ＶＥＧＦ受容体を結合する最小ドメインをコードするｃＤＮＡの該当する部分のみと、随意に、ｃＤＮＡからの小さい５'および３'追加配列とを増幅する。
【０３９６】
精製および分離したｃＤＮＡを、制限エンドヌクレアーゼおよび/またはデオキシリボヌクレアーゼIで約10〜75塩基対の断片分解し、この所期サイズ範囲の断片を(例えば、
アガロースゲル電気泳動法、電気溶離法およびエタノール沈殿法によって)精製し単離する。
【０３９７】
二個以上のＶＥＧＦから得られた精製分離した断片を混合し、自己開始ポリメラーゼ連鎖反応にかけ、断片を、新規ハイブリッド分子を形成するためにシャッフルする。  模範的なプロトコルが、Kikuchi et al (1999)およびStemmer (1994)に記載されている。    元のｃＤＮＡ間の配列の一致度に基づいて、ＰＣＲ反応におけるアニール温度を調整し、適合が不完全な異種配列のアニーリングを可能にする。  プライマーなしでＰＣＲを25〜50回行ったのち、ＰＣＲ反応から一部を選択し、それを、元のｃＤＮＡの５'および３'配列に基づくプライマーによる第二ラウンドＰＣＲのテンプレートとして使用する。  得られる第二ラウンドＰＣＲ産生物を発現ベクターにクローニングするのを助けるためには、制限エンドヌクレアーゼ認識配列をプライマーに組み込むことが好ましい。
【０３９８】
作製したクローンを発現ベクターに連結して形質転換させるか、宿主細胞に移入し、(もしあれば)それによってコードされた新規ハイブリッドＶＥＧＦポリペプチドを発現する。  上記実施例で述べた受容体結合法および/または活性アッセーを使ってタンパク質をスクリーニングし、望ましい受容体作動体/拮抗体プロフィールを持つポリペプチドをコードするクローンを選び出す。
【０３９９】
配列表の目次
配列番号：１および２は、ＶＥＧＦ-Ａの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４００】
配列番号：３〜11は、ＶＥＧＦ-Ａの正プライマーである。
【０４０１】
配列番号：12〜20は、ＶＥＧＦ-Ａの逆プライマーである。
【０４０２】
配列番号：21および22は、ＶＥＧＦ-Ｃの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４０３】
配列番号：23〜31は、ＶＥＧＦ-Ｃの正プライマーである。
【０４０４】
配列番号：32〜40は、ＶＥＧＦ-Ｃの逆プライマーである。
【０４０５】
配列番号：41は、pSecTagＩの塩基配列である。
【０４０６】
配列番号：42および43は、クローン11-１の塩基配列およびアミノ酸配列である。  ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン(ＶＥＧＦ-ＡおよびＶＥＧＦ-Ｃから誘導)は、配列番号：43のアミノ酸１〜102に対応する。
【０４０７】
配列番号：44および45は、クローン11-16の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：45のアミノ酸１〜104)。
【０４０８】
配列番号：46および47は、クローン22-１の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：47のアミノ酸１〜103)。
【０４０９】
配列番号：48および49は、クローン22-16の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：49のアミノ酸１〜105)。
【０４１０】
配列番号：50〜51は、クローン12-１の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：51のアミノ酸１〜102)。
【０４１１】
配列番号：52〜53は、クローン12-２の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：53のアミノ酸１〜102)。
【０４１２】
配列番号：54〜55は、クローン12-３の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：55のアミノ酸１〜102)。
【０４１３】
配列番号：56〜57は、クローン12-４の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：57のアミノ酸１〜102)。
【０４１４】
配列番号：58〜59は、クローン12-５の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：59のアミノ酸１〜102)。
【０４１５】
配列番号：60〜61は、クローン12-６の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：61のアミノ酸１〜102)。
【０４１６】
配列番号：62〜63は、クローン12-７の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：63のアミノ酸１〜102)。
【０４１７】
配列番号：64〜65は、クローン12-８の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：65のアミノ酸１〜102)。
【０４１８】
配列番号：66〜67は、クローン12-９の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：67のアミノ酸１〜104)。
【０４１９】
配列番号：68〜69は、クローン12-10の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：69のアミノ酸１〜104)。
【０４２０】
配列番号：70〜71は、クローン12-11の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：71のアミノ酸１〜104)。
【０４２１】
配列番号：72〜73は、クローン12-12の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：73のアミノ酸１〜104)。
【０４２２】
配列番号：74〜75は、クローン12-13の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：75のアミノ酸１〜104)。
【０４２３】
配列番号：76〜77は、クローン12-14の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：77のアミノ酸１〜104)。
【０４２４】
配列番号：78〜79は、クローン12-15の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：79のアミノ酸１〜104)。
【０４２５】
配列番号：80〜81は、クローン12-16の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：81のアミノ酸１〜54)。
【０４２６】
配列番号：82〜83は、クローン3112-１の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：８３のアミノ酸１〜103)。
【０４２７】
配列番号：84〜85は、クローン31-２の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：85のアミノ酸１〜103)。
【０４２８】
配列番号：86〜87は、クローン31-３の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：87のアミノ酸１〜103)。
【０４２９】
配列番号：88〜89は、クローン31-４の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：89のアミノ酸１〜103)。
【０４３０】
配列番号：90〜91は、クローン31-５の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：91のアミノ酸１〜103)。
【０４３１】
配列番号：92〜93は、クローン31-６の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：93のアミノ酸１〜103)。
【０４３２】
配列番号：94〜95は、クローン31-７の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：95のアミノ酸１〜103)。
【０４３３】
配列番号：96〜97は、クローン31-８の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：97のアミノ酸１〜103)。
【０４３４】
配列番号：98〜99は、クローン31-９の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：99のアミノ酸１〜105)。
【０４３５】
配列番号：100〜101は、クローン31-10の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：101のアミノ酸１〜105)。
【０４３６】
配列番号：102〜103は、クローン31-11の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：103のアミノ酸１〜105)。
【０４３７】
配列番号：104〜105は、クローン31-12の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：105のアミノ酸１〜105)。
【０４３８】
配列番号：106〜107は、クローン31-13の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：107のアミノ酸１〜105)。
【０４３９】
配列番号：108〜109は、クローン31-14の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：109のアミノ酸１〜105)。
【０４４０】
配列番号：110〜111は、クローン31-15の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：111のアミノ酸１〜105)。
【０４４１】
配列番号：112〜113は、クローン31-16の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：113のアミノ酸１〜105)。
【０４４２】
配列番号：114および115は、Ｐ１ＧＦの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４３】
配列番号：116および117は、ＶＥＧＦ-Ｂの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４４】
配列番号：118および119は、ＶＥＧＦ-Ｄの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４５】
配列番号：120および121は、ＶＥＧＦ-Ｅの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４６】
配列番号：122および123は、VＮＺ２ ＶＥＧＦの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４７】
配列番号：124および125は、ＶＥＧＦ-Ａの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４８】
配列番号：126および127は、ＶＥＧＦ-Ｂの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４４９】
配列番号：128〜136は、Ａ１〜Ａ９断片のアミノ酸配列である。
【０４５０】
配列番号：137〜145は、Ｃ１〜Ｃ９断片のアミノ酸配列である。
【０４５１】
配列番号：146および147は、ＶＥＧＦ-Ａの232アミノ酸がイソ型の塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４５２】
配列番号：148および149は、falloteinの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４５３】
配列番号：150および151は、D1701 ＶＥＧＦの塩基配列およびアミノ酸配列である。
【０４５４】
配列番号：152および153は、クローン14-９の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：153のアミノ酸１〜104)。
【０４５５】
配列番号：154および155は、クローン23-10の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：155のアミノ酸１〜105)。
【０４５６】
配列番号：156および157は、クローン32-14の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：157のアミノ酸１〜105)。
【０４５７】
配列番号：158および159は、クローン52-15の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：159のアミノ酸１〜105)。
【０４５８】
配列番号：160および161は、クローン53-３の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：161のアミノ酸１〜103)。
【０４５９】
配列番号：162および163は、クローン82-７の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：163のアミノ酸１〜102)。
【０４６０】
配列番号：164および165は、クローン82-９の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：165のアミノ酸１〜104)。
【０４６１】
配列番号：166および167は、クローン82-11の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：167のアミノ酸１〜104)。
【０４６２】
配列番号：168および169は、クローン82-13の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：169のアミノ酸１〜104)。
【０４６３】
配列番号：170および171は、クローン83-15の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：171のアミノ酸１〜104)。
【０４６４】
配列番号：172および173は、クローン84-９の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：173のアミノ酸１〜104)。
【０４６５】
配列番号：174および175は、クローン84-11の塩基配列およびアミノ酸配列である(ＶＥＧＦ受容体結合ドメイン＝配列番号：175のアミノ酸１〜104)。
【０４６６】
配列番号：176〜1199は、実施例１の表２.５に記載の配列である。
【０４６７】
配列番号：1200は、P-[PS]-C-V-X(３)-R-C-[GSTA]-G-C-Cの式で表される配列である。
【０４６８】
配列番号：1201は、C-X(22-24)-P-[PSR]-C-V-X(３)-R-C-[GSTA]-G-C-C-X(６)-C-X(32-41)-Cの式で表される配列である。
【０４６９】
配列番号：1202は、C-X(18-28)-P-X-C-X(４)-R-C-X-G-C(１-２)-X(６-12)-C-X(30-46)-Cの式で表される配列である。
【０４７０】
配列番号：1203は、C-X(22-24)-P-[PSR]-C-V-X(３)-R-C-X-G-C-C-X(６)-C-X(32-41)-Cの式で表される配列である。
【０４７１】
配列番号：1204は、TNTFxxxPの式で表される配列である。
【０４７２】
配列番号：1205は、EFGVATNTFFKPPCVSVYRCGの配列である。
【０４７３】
配列番号：1206は、TNTFFKPPの配列である。
【０４７４】
配列番号：1207は、TNTFFKPPCVxxxRの式で表される配列である。
【０４７５】
配列番号：1208は、TNTFFKPPCVxxxRCGGCCの式で表される配列である。
【０４７６】
配列番号：1209は、VEGFR-１の結合に関与するVEGF領域の配列である。
【０４７７】
配列番号：1210は、VEGFR-３の結合に関与するVEGF-Ｃ領域の配列である。
【０４７８】
配列番号：1211は、IEYIxxxSの式で表される配列である。
【０４７９】
配列番号：1212は、TNTFXnPの式で表される配列である。
【０４８０】
本明細書で引用したすべての文献および特許は、それら全体を参考までに本明細書に組み込む。
【産業上の利用可能性】
【０４８１】
本発明は、ＶＥＧＦファミリーの成長因子類またはそのインヒビター類、すなわち、虚血性障害の治療、創傷治癒の促進、または血管形成依存性である新生腫瘍障害の阻害または排除など、所要の血管形成を促進または阻害する治療薬の有効成分として有用である。
【０４８２】
具体的な実施例に沿って本発明を説明してきたが、当業者が様々な変更態様を想到できることは容易に理解されよう。  従って、特許請求の範囲に記載の制限のみが、本願発明に付加されるべきである。
【図面の簡単な説明】
【０４８３】
【図１】  選択２次構造要素が同定されるＶＥＧＦ-Ａ単量体の３次元モデルの斜視図である。  ＶＥＧＦ-Ａ-コードポリヌクレオチドは、ＶＥＧＦ-Ａ／ＶＥＧＦ-Ｃキメラの構築物に関して、９つのセグメントに分けられ、また、標識１〜９が、その９つのセグメントのそれぞれによりコードされるペプチドの位置を同定する。
【図２】  ＶＥＧＦ-Ａ／ＶＥＧＦ-Ｃハイブリッド分子を構築するために使用された９つのＶＥＧＦ-Ａと９つのＶＥＧＦ-Ｃ ＤＮＡ断片の略図である。  これら断片は、上面に１から９まで番号が振られている。  断片のＮ123、Ｎ45、Ｃ67、Ｃ89グループもまた表記されている。  Ｎ123は３つのＶＥＧＦ-Ａ断片と３つのＶＥＧＦ-Ｃ断片と(断片１〜３)からなり、一方、Ｎ45(断片４〜５)、Ｃ67(断片６〜７)、Ｃ89(断片８〜９)は、それぞれ、二つのＶＥＧＦ-Ａ断片と、二つのＶＥＧＦ-Ｃ断片からなる。  選択された制限エンドヌクレアーゼ部位もまた描かれている。
【図３】  ＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃから断片４と５の異なる組み合わせを結合させることから結果的に生じたＣ67領域に相当する全ての４つの可能性のあるＤＮＡ分子の模式図である。
【図４】  ＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃから断片４と５の異なる組み合わせを結合させることから結果的に生じたＮ45領域に相当する全ての４つの可能性のあるＤＮＡ分子の模式図である。
【図５】  ＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃから断片６と７の異なる組み合わせを結合させることから結果的に生じたＣ67領域に相当する全ての４つの可能性のあるＤＮＡ分子の模式図である。
【図６】  ＶＥＧＦ-ＡとＶＥＧＦ-Ｃから断片８と９の異なる組み合わせを結合させることから結果的に生じたＣ89領域に相当する全ての４つの可能性のあるＤＮＡ分子の模式図である。
【図７】  ボックスの中に、ＤＮＡ断片Ａ１〜Ａ９(配列番号：128〜136)と、Ｃ１〜Ｃ９(配列番号：137〜145)によりコードされているアミノ酸配列を描き、また、より長くコードされているアミノ酸配列がＮ123ライゲーションにおける断片Ａ１〜Ａ３とＣ１〜Ｃ３の結合により形成されたやり方を描いており(図７Ａ)、Ｎ45ライゲーションにおける断片Ａ４〜Ａ５とＣ４〜Ｃ５の結合により形成されたやり方を描いており(図７Ｂ)、Ｃ67ライゲーションにおける断片Ａ６〜Ａ７とＣ６〜Ｃ７の結合により形成されたやり方を描いており、Ｃ89ライゲーションにおける断片Ａ８〜Ａ９とＣ８〜Ｃ９の結合による形成過程の模式図である。  各図では、矢印は、適合性ＤＮＡ断片の適当なライゲーションから結果的に生じるコードアミノ酸配列間のペプチド結合と、結果的に連結したＤＮＡの翻訳を表わしている。
【図８】  ＶＥＧＦ-Ａ二量体の二つのＶＥＧＦＲ-１分子との相互作用を示す３次元モデルである。  ＶＥＧＦＲ-１と界面上で接続するために重要なＶＥＧＦ−Ａ単量体内の残基は、ＶＥＧＦ-Ａ二量体の二つの端部でクラスター化され、また、Ｎ末端へリックスとβ５鎖の一部分を含む。
【図９】  ＶＥＧＦ-Ｃ二量体により形成された溝を描いている３次元モデルである。  この溝の入口と両側は、実施例４で説明されている断片により形成され、ＶＥＧＦＲ-３特異性を与えるために重要であると考えられている。
【図１０】  ＶＥＧＦ-Ｃ二量体と、単一ＶＥＧＦＲ-３分子との間の相互作用についての３次元モデルであり、ＶＥＧＦ-Ａ／ＶＥＧＦＲ-Ａモデルから補外されたものである。
【配列表フリーテキスト】
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<223> 人工配列の説明：種々の脊椎動物の血管内皮成長因子から得た人工のキメラオリゴヌクレオチド配列
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<223> 人工配列の説明：ｐＳｅｃＴａｇＩベクター
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<210> 1200
<223> ＰＤＧＥモチーフ
<222> (2)..(2)
<223> Xaaは、プロリンまたはセリンである。
<222> (5)..(7)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (10)..(10)
<223> Xaaは、アルギニン、セリン、トレオニン、または、アラニンである。
<210> 1201
<223> ＶＥＧＦホモロジードメインモチーフ
<222> (2)..(23)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (24)..(25)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
<222> (27)..(27)
<223> Xaaは、プロリン、セリン、または、アルギニンである。
<222> (30)..(32)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (35)..(35)
<223> Xaaは、グリシン、セリン、トレオニン、または、アラニンである。
<222> (39)..(44)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (46)..(77)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (78)..(86)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
<210> 1202
<223> ＶＥＧＦ/ＰＤＧＦホモロジードメインモチーフ
<222> (2)..(19)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (20)..(29)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
<222> (31)..(31)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (33)..(36)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (39)..(39)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (42)..(42)
<223> Xaaは、システイン、または、無アミノ酸である。
<222> (43)..(48)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (49)..(54)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
<222> (56)..(85)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (86)..(101)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
<210> 1203
<223> ＶＥＧＦ/ＰＤＧＦホモロジードメインモチーフ
<222> (2)..(23)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (24)..(25)
<223> Xaaは、公知のアミノ酸、または、無アミノ酸である。
<222> (27)..(27)
<223> Xaaは、プロリン、セリン、または、アルギニンである。
<222> (30)..(32)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (35)..(35)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (39)..(44)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (46)..(77)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (78)..(86)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
<210> 1204
<223> ＶＥＧＦ-Ｃ断片
<222> (5)..(7)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<210> 1205
<223> ＶＥＧＦ-Ｃ断片
<210> 1206
<223> ＶＥＧＦ-Ｃ断片
<210> 1207
<223> ＶＥＧＦ-Ｃ断片
<222> (11)..(13)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<210> 1208
<223> ＶＥＧＦ-Ｃ断片
<222> (11)..(13)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<210> 1209
<223> ＶＥＧＦ残基
<210> 1210
<223> ＶＥＧＦ残基
<210> 1211
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<210> 1212
<222> (5)..(5)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸である。
<222> (6)..(11)
<223> Xaaは、公知または未知のアミノ酸、あるいは、無アミノ酸である。
【配列表】
S E Q U E N C E  L I S T I N G
<110> LUDWIG INSTITUTE FOR CANCER RESEARCH
LICENTIA OY
<120> MATERIALS AND METHODS INVOLVING HYBRID VASCULAR ENDOTHELIAL GROWTH
FACTOR DNAs AND PROTEINS
<140> JP 2001-561752
<141> 2001-02-26
<150> PCT/US01/06113
<151> 2001-02-26
<150> US 60/205,331
<151> 2000-05-18
<150> US 60/185,205
<151> 2000-02-25
<160> 1212
<170> PatentIn Ver. 3.2
<210> 1
<211> 990
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (57)..(629)
<400> 1
cagtgtgctg gcggcccggc gcgagccggc ccggccccgg tcgggcctcc gaaacc atg 59    
Met
1
aac ttt ctg ctg tct tgg gtg cat tgg agc ctc gcc ttg ctg ctc tac   107   
Asn Phe Leu Leu Ser Trp Val His Trp Ser Leu Ala Leu Leu Leu Tyr
5                  10                  15        
ctc cac cat gcc aag tgg tcc cag gct gca ccc atg gca gaa gga gga   155   
Leu His His Ala Lys Trp Ser Gln Ala Ala Pro Met Ala Glu Gly Gly
20                  25                  30            
ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aag ttc atg gat gtc tat cag cgc   203   
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg
35                  40                  45                
agc tac tgc cat cca atc gag acc ctg gtg gac atc ttc cag gag tac   251   
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr
50                  55                  60                  65
cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgt gtg ccc ctg atg   299   
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met
70                  75                  80    
cga tgc ggg ggc tgc tgc aat gac gag ggc ctg gag tgt gtg ccc act   347   
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr
85                  90                  95        
gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg cgg atc aaa cct cac caa   395   
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln
100                 105                 110            
ggc cag cac ata gga gag atg agc ttc cta cag cac aac aaa tgt gaa   443   
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu
115                 120                 125                
tgc aga cca aag aaa gat aga gca aga caa gaa aat ccc tgt ggg cct   491   
Cys Arg Pro Lys Lys Asp Arg Ala Arg Gln Glu Asn Pro Cys Gly Pro
130                 135                 140                 145
tgc tca gag cgg aga aag cat ttg ttt gta caa gat ccg cag acg tgt   539   
Cys Ser Glu Arg Arg Lys His Leu Phe Val Gln Asp Pro Gln Thr Cys
150                 155                 160    
aaa tgt tcc tgc aaa aac aca gac tcg cgt tgc aag gcg agg cag ctt   587   
Lys Cys Ser Cys Lys Asn Thr Asp Ser Arg Cys Lys Ala Arg Gln Leu
165                 170                 175        
gag tta aac gaa cgt act tgc aga tgt gac aag ccg agg cgg           629   
Glu Leu Asn Glu Arg Thr Cys Arg Cys Asp Lys Pro Arg Arg
180                 185                 190    
tgagccgggc aggaggaagg agcctccctc agggtttcgg gaaccagatc tctcaccagg 689   
aaagactgat acagaacgat cgatacagaa accacgctgc cgccaccaca ccatcaccat 749   
cgacagaaca gtccttaatc cagaaacctg aaatgaagga agaggagact ctgcgcagag 809   
cactttgggt ccggagggcg agactccggc ggaagcattc ccgggcgggt gacccagcac 869   
ggtccctctt ggaattggat tcgccatttt atttttcttg ctgctaaatc accgagcccg 929   
gaagattaga gagttttatt tctgggattc ctgtagacac accgcggccg ccagcacact 989   
g                                                                 990   
<210> 2
<211> 191
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 2
Met Asn Phe Leu Leu Ser Trp Val His Trp Ser Leu Ala Leu Leu Leu  
1               5                  10                  15      
Tyr Leu His His Ala Lys Trp Ser Gln Ala Ala Pro Met Ala Glu Gly  
20                  25                  30          
Gly Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln  
35                  40                  45              
Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
50                  55                  60                  
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
85                  90                  95      
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
100                 105                 110          
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
115                 120                 125              
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Arg Ala Arg Gln Glu Asn Pro Cys Gly  
130                 135                 140                  
Pro Cys Ser Glu Arg Arg Lys His Leu Phe Val Gln Asp Pro Gln Thr  
145                 150                 155                 160  
Cys Lys Cys Ser Cys Lys Asn Thr Asp Ser Arg Cys Lys Ala Arg Gln  
165                 170                 175      
Leu Glu Leu Asn Glu Arg Thr Cys Arg Cys Asp Lys Pro Arg Arg      
180                 185                 190          
<210> 3
<211> 34
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 3
gatcctgggc agaatcatca cgaagtggtg aaat                             34    
<210> 4
<211> 32
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 4
tcatggatgt ctatcagcgc agctactgcc at                               32    
<210> 5
<211> 42
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 5
ccgatcgaga cactggtgga catcttccag gaatagaaga gc                    42    
<210> 6
<211> 33
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 6
cgctcttcga ataccctgat gagatcgagt aca                              33    
<210> 7
<211> 38
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 7
tcttcaagcc atcctgcgtg cccctgatga gatgtggc                         38    
<210> 8
<211> 28
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 8
ccgggttgct gcaatgacga agggctgg                                    28    
<210> 9
<211> 46
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 9
agtgcgttcc caccgaggag tccaacatca ccatgcagat tatgag                46    
<210> 10
<211> 43
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 10
aattaaacct caccaagggc agcacatcgg agagatgagc ttt                   43    
<210> 11
<211> 50
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 11
ctccagcata acaaatgtga atgtagacca aagaaagatt gagtcttcgc            50    
<210> 12
<211> 24
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 12
ccacttcgtg atgattctgc ccag                                        24    
<210> 13
<211> 42
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 13
tcggatggca gtagctgcgc tgatagacat ccatgaattt ca                    42    
<210> 14
<211> 42
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 14
tcgagctctt ctattcctgg aagatgtcca ccagtgtctc ga                    42    
<210> 15
<211> 48
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 15
tggcttgaag atgtactcga tctcatcagg gtattcgaag agcggtac              48    
<210> 16
<211> 31
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 16
catggccaca tctcatcagg ggcacgcagg a                                31    
<210> 17
<211> 37
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 17
gcactccagc ccttcgtcat tgcagcaacc cgggtac                          37    
<210> 18
<211> 45
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 18
aattctcata atctgcatgg tgatgttgga ctcctcggtg ggaac                 45    
<210> 19
<211> 33
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 19
catctctccg atgtgctgcc cttggtgagg ttt                              33    
<210> 20
<211> 60
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 20
ggccgcgaag actcaatctt tctttggtct acattcacat ttgttatgct ggagaaagct 60    
<210> 21
<211> 1997
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (352)..(1608)
<400> 21
cccgccccgc ctctccaaaa agctacaccg acgcggaccg cggcggcgtc ctccctcgcc 60    
ctcgcttcac ctcgcgggct ccgaatgcgg ggagctcgga tgtccggttt cctgtgaggc 120   
ttttacctga cacccgccgc ctttccccgg cactggctgg gagggcgccc tgcaaagttg 180   
ggaacgcgga gccccggacc cgctcccgcc gcctccggct cgcccagggg gggtcgccgg 240   
gaggagcccg ggggagaggg accaggaggg gcccgcggcc tcgcaggggc gcccgcgccc 300   
ccacccctgc ccccgccagc ggaccggtcc cccacccccg gtccttccac c atg cac  357   
Met His
1    
ttg ctg ggc ttc ttc tct gtg gcg tgt tct ctg ctc gcc gct gcg ctg   405   
Leu Leu Gly Phe Phe Ser Val Ala Cys Ser Leu Leu Ala Ala Ala Leu
5                  10                  15            
ctc ccg ggt cct cgc gag gcg ccc gcc gcc gcc gcc gcc ttc gag tcc   453   
Leu Pro Gly Pro Arg Glu Ala Pro Ala Ala Ala Ala Ala Phe Glu Ser
20                  25                  30                
gga ctc gac ctc tcg gac gcg gag ccc gac gcg ggc gag gcc acg gct   501   
Gly Leu Asp Leu Ser Asp Ala Glu Pro Asp Ala Gly Glu Ala Thr Ala
35                  40                  45                  50
tat gca agc aaa gat ctg gag gag cag tta cgg tct gtg tcc agt gta   549   
Tyr Ala Ser Lys Asp Leu Glu Glu Gln Leu Arg Ser Val Ser Ser Val
55                  60                  65    
gat gaa ctc atg act gta ctc tac cca gaa tat tgg aaa atg tac aag   597   
Asp Glu Leu Met Thr Val Leu Tyr Pro Glu Tyr Trp Lys Met Tyr Lys
70                  75                  80        
tgt cag cta agg aaa gga ggc tgg caa cat aac aga gaa cag gcc aac   645   
Cys Gln Leu Arg Lys Gly Gly Trp Gln His Asn Arg Glu Gln Ala Asn
85                  90                  95            
ctc aac tca agg aca gaa gag act ata aaa ttt gct gca gca cat tat   693   
Leu Asn Ser Arg Thr Glu Glu Thr Ile Lys Phe Ala Ala Ala His Tyr
100                 105                 110                
aat aca gag atc ttg aaa agt att gat aat gag tgg aga aag act caa   741   
Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg Lys Thr Gln
115                 120                 125                 130
tgc atg cca cgg gag gtg tgt ata gat gtg ggg aag gag ttt gga gtc   789   
Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu Phe Gly Val
135                 140                 145    
gcg aca aac acc ttc ttt aaa cct cca tgt gtg tcc gtc tac aga tgt   837   
Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr Arg Cys
150                 155                 160        
ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc atg aac acc agc acg   885   
Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn Thr Ser Thr
165                 170                 175            
agc tac ctc agc aag acg tta ttt gaa att aca gtg cct ctc tct caa   933   
Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro Leu Ser Gln
180                 185                 190                
ggc ccc aaa cca gta aca atc agt ttt gcc aat cac act tcc tgc cga   981   
Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys Arg
195                 200                 205                 210
tgc atg tct aaa ctg gat gtt tac aga caa gtt cat tcc att att aga   1029  
Cys Met Ser Lys Leu Asp Val Tyr Arg Gln Val His Ser Ile Ile Arg
215                 220                 225    
cgt tcc ctg cca gca aca cta cca cag tgt cag gca gcg aac aag acc   1077  
Arg Ser Leu Pro Ala Thr Leu Pro Gln Cys Gln Ala Ala Asn Lys Thr
230                 235                 240        
tgc ccc acc aat tac atg tgg aat aat cac atc tgc aga tgc ctg gct   1125  
Cys Pro Thr Asn Tyr Met Trp Asn Asn His Ile Cys Arg Cys Leu Ala
245                 250                 255            
cag gaa gat ttt atg ttt tcc tcg gat gct gga gat gac tca aca gat   1173  
Gln Glu Asp Phe Met Phe Ser Ser Asp Ala Gly Asp Asp Ser Thr Asp
260                 265                 270                
gga ttc cat gac atc tgt gga cca aac aag gag ctg gat gaa gag acc   1221  
Gly Phe His Asp Ile Cys Gly Pro Asn Lys Glu Leu Asp Glu Glu Thr
275                 280                 285                 290
tgt cag tgt gtc tgc aga gcg ggg ctt cgg cct gcc agc tgt gga ccc   1269  
Cys Gln Cys Val Cys Arg Ala Gly Leu Arg Pro Ala Ser Cys Gly Pro
295                 300                 305    
cac aaa gaa cta gac aga aac tca tgc cag tgt gtc tgt aaa aac aaa   1317  
His Lys Glu Leu Asp Arg Asn Ser Cys Gln Cys Val Cys Lys Asn Lys
310                 315                 320        
ctc ttc ccc agc caa tgt ggg gcc aac cga gaa ttt gat gaa aac aca   1365  
Leu Phe Pro Ser Gln Cys Gly Ala Asn Arg Glu Phe Asp Glu Asn Thr
325                 330                 335            
tgc cag tgt gta tgt aaa aga acc tgc ccc aga aat caa ccc cta aat   1413  
Cys Gln Cys Val Cys Lys Arg Thr Cys Pro Arg Asn Gln Pro Leu Asn
340                 345                 350                
cct gga aaa tgt gcc tgt gaa tgt aca gaa agt cca cag aaa tgc ttg   1461  
Pro Gly Lys Cys Ala Cys Glu Cys Thr Glu Ser Pro Gln Lys Cys Leu
355                 360                 365                 370
tta aaa gga aag aag ttc cac cac caa aca tgc agc tgt tac aga cgg   1509  
Leu Lys Gly Lys Lys Phe His His Gln Thr Cys Ser Cys Tyr Arg Arg
375                 380                 385    
cca tgt acg aac cgc cag aag gct tgt gag cca gga ttt tca tat agt   1557  
Pro Cys Thr Asn Arg Gln Lys Ala Cys Glu Pro Gly Phe Ser Tyr Ser
390                 395                 400        
gaa gaa gtg tgt cgt tgt gtc cct tca tat tgg aaa aga cca caa atg   1605  
Glu Glu Val Cys Arg Cys Val Pro Ser Tyr Trp Lys Arg Pro Gln Met
405                 410                 415            
agc taagattgta ctgttttcca gttcatcgat tttctattat ggaaaactgt        1658  
Ser                                                       
gttgccacag tagaactgtc tgtgaacaga gagacccttg tgggtccatg ctaacaaaga 1718  
caaaagtctg tctttcctga accatgtgga taactttaca gaaatggact ggagctcatc 1778  
tgcaaaaggc ctcttgtaaa gactggtttt ctgccaatga ccaaacagcc aagattttcc 1838  
tcttgtgatt tctttaaaag aatgactata taatttattt ccactaaaaa tattgtttct 1898  
gcattcattt ttatagcaac aacaattggt aaaactcact gtgatcaata tttttatatc 1958  
atgcaaaata tgtttaaaat aaaatgaaaa ttgtattat                        1997  
<210> 22
<211> 419
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 22
Met His Leu Leu Gly Phe Phe Ser Val Ala Cys Ser Leu Leu Ala Ala  
1               5                  10                  15      
Ala Leu Leu Pro Gly Pro Arg Glu Ala Pro Ala Ala Ala Ala Ala Phe  
20                  25                  30          
Glu Ser Gly Leu Asp Leu Ser Asp Ala Glu Pro Asp Ala Gly Glu Ala  
35                  40                  45              
Thr Ala Tyr Ala Ser Lys Asp Leu Glu Glu Gln Leu Arg Ser Val Ser  
50                  55                  60                  
Ser Val Asp Glu Leu Met Thr Val Leu Tyr Pro Glu Tyr Trp Lys Met  
65                  70                  75                  80  
Tyr Lys Cys Gln Leu Arg Lys Gly Gly Trp Gln His Asn Arg Glu Gln  
85                  90                  95      
Ala Asn Leu Asn Ser Arg Thr Glu Glu Thr Ile Lys Phe Ala Ala Ala  
100                 105                 110          
His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg Lys  
115                 120                 125              
Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu Phe  
130                 135                 140                  
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
145                 150                 155                 160  
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn Thr  
165                 170                 175      
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro Leu  
180                 185                 190          
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
195                 200                 205              
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Val Tyr Arg Gln Val His Ser Ile  
210                 215                 220                  
Ile Arg Arg Ser Leu Pro Ala Thr Leu Pro Gln Cys Gln Ala Ala Asn  
225                 230                 235                 240  
Lys Thr Cys Pro Thr Asn Tyr Met Trp Asn Asn His Ile Cys Arg Cys  
245                 250                 255      
Leu Ala Gln Glu Asp Phe Met Phe Ser Ser Asp Ala Gly Asp Asp Ser  
260                 265                 270          
Thr Asp Gly Phe His Asp Ile Cys Gly Pro Asn Lys Glu Leu Asp Glu  
275                 280                 285              
Glu Thr Cys Gln Cys Val Cys Arg Ala Gly Leu Arg Pro Ala Ser Cys  
290                 295                 300                  
Gly Pro His Lys Glu Leu Asp Arg Asn Ser Cys Gln Cys Val Cys Lys  
305                 310                 315                 320  
Asn Lys Leu Phe Pro Ser Gln Cys Gly Ala Asn Arg Glu Phe Asp Glu  
325                 330                 335      
Asn Thr Cys Gln Cys Val Cys Lys Arg Thr Cys Pro Arg Asn Gln Pro  
340                 345                 350          
Leu Asn Pro Gly Lys Cys Ala Cys Glu Cys Thr Glu Ser Pro Gln Lys  
355                 360                 365              
Cys Leu Leu Lys Gly Lys Lys Phe His His Gln Thr Cys Ser Cys Tyr  
370                 375                 380                  
Arg Arg Pro Cys Thr Asn Arg Gln Lys Ala Cys Glu Pro Gly Phe Ser  
385                 390                 395                 400  
Tyr Ser Glu Glu Val Cys Arg Cys Val Pro Ser Tyr Trp Lys Arg Pro  
405                 410                 415      
Gln Met Ser                                                      
<210> 23
<211> 34
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 23
gatcctgcac attataatac cgagatcctg aaat                             34    
<210> 24
<211> 35
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 24
ctattgataa tgagtggaga aagactcagt gcatg                            35    
<210> 25
<211> 42
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 25
ccgagagagg tgtgtatcga cgtggggaag gaatagaaga gc                    42    
<210> 26
<211> 33
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 26
cgctcttcga atttggagtc gcgacaaaca cct                              33    
<210> 27
<211> 38
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 27
tcttcaagcc accatgtgtg tccgtgtaca gatgtggc                         38    
<210> 28
<211> 28
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 28
ccgggttgct gcaatagtga ggggctgc                                    28    
<210> 29
<211> 46
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 29
agtgcatgaa cacgtccacg agctacctca gcaagacgct gtttga                46    
<210> 30
<211> 49
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 30
aattacagtg cctctctctc aagggcccaa accagtgaca atcagcttt             49    
<210> 31
<211> 50
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 31
gccaatcaca cttcctgccg atgcatgtct aagctggatt gagtcttcgc            50    
<210> 32
<211> 24
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 32
ggatctcggt attataatgt gcag                                        24    
<210> 33
<211> 45
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 33
tcggcatgca ctgagtcttt ctccactcat tatcaataga tttca                 45    
<210> 34
<211> 42
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 34
tcgagctctt ctattccttc cccacgtcga tacacacctc tc                    42    
<210> 35
<211> 48
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 35
tggcttgaag aaggtgtttg tcgcgactcc aaattcgaag agcggtac              48    
<210> 36
<211> 31
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 36
catggccaca tctgtacacg gacacacatg g                                31    
<210> 37
<211> 37
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 37
gcactgcagc ccctcactat tgcagcaacc cgggtac                          37    
<210> 38
<211> 45
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 38
aatttcaaac agcgtcttgc tgaggtagct cgtggacgtg ttcat                 45    
<210> 39
<211> 39
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 39
gattgtcact ggtttgggcc cttgagagag aggcactgt                        39    
<210> 40
<211> 60
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: Artificial chimeric oligonucleotide
sequence derived from multiple vertebrate vascular endothelial growth factor
<400> 40
ggccgcgaag actcaatcca gcttagacat gcatcggcag gaagtgtgat tggcaaagct 60    
<210> 41
<211> 5070
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: pSecTagI Vector
<400> 41
gacggatcgg gagatctccc gatcccctat ggtcgactct cagtacaatc tgctctgatg 60    
ccgcatagtt aagccagtat ctgctccctg cttgtgtgtt ggaggtcgct gagtagtgcg 120   
cgagcaaaat ttaagctaca acaaggcaag gcttgaccga caattgcatg aagaatctgc 180   
ttagggttag gcgttttgcg ctgcttcgcg atgtacgggc cagatatacg cgttgacatt 240   
gattattgac tagttattaa tagtaatcaa ttacggggtc attagttcat agcccatata 300   
tggagttccg cgttacataa cttacggtaa atggcccgcc tggctgaccg cccaacgacc 360   
cccgcccatt gacgtcaata atgacgtatg ttcccatagt aacgccaata gggactttcc 420   
attgacgtca atgggtggac tatttacggt aaactgccca cttggcagta catcaagtgt 480   
atcatatgcc aagtacgccc cctattgacg tcaatgacgg taaatggccc gcctggcatt 540   
atgcccagta catgacctta tgggactttc ctacttggca gtacatctac gtattagtca 600   
tcgctattac catggtgatg cggttttggc agtacatcaa tgggcgtgga tagcggtttg 660   
actcacgggg atttccaagt ctccacccca ttgacgtcaa tgggagtttg ttttggcacc 720   
aaaatcaacg ggactttcca aaatgtcgta acaactccgc cccattgacg caaatgggcg 780   
gtaggcgtgt acggtgggag gtctatataa gcagagctcg gcggtgttga caattaatca 840   
tcggcatagt atatcggcat agtataatac gacaaggtga ggaactaaac catggagaca 900   
gacacactcc tgctatgggt actgctgctc tgggttccag gttccactgg tgacgcggcc 960   
caggatccgt ctcccatgcc gatttggtct tcgaacaaaa actcatctca gaagaggatc 1020  
tgaatagcgc cgtcgaccat catcatcatc atcattgagt ttaaacccgc tgatcagcct 1080  
cgactgtgcc ttctagttgc cagccatctg ttgtttgccc ctcccccgtg ccttccttga 1140  
ccctggaagg tgccactccc actgtccttt cctaataaaa tgaggaaatt gcatcgcatt 1200  
gtctgagtag gtgtcattct attctggggg gtggggtggg gcaggacagc aagggggagg 1260  
attgggaaga taatagcagg catgctgggg atgcggtggg ctctatggct tctgaggcgg 1320  
aaagaaccag ctggggctct agggggtatc cccacgcgcc ctgtagcggc gcattaagcg 1380  
cggcgggtgt ggtggttacg cgcagcgtga ccgctacact tgccagcgcc ctagcgcccg 1440  
ctcctttcgc tttcttccct tcctttctcg ccacgttcgc cggctttccc cgtcaagctc 1500  
taaatcgggg catcccttta gggttccgat ttagtgcttt acggcacctc gaccccaaaa 1560  
aacttgatta gggtgatggt tcacgtagtg ggccatcgcc ctgatagacg gtttttcgcc 1620  
ctttgacgtt ggagtccacg ttctttaata gtggactctt gttccaaact ggaacaacac 1680  
tcaaccctat ctcggtctat tcttttgatt tataagggat tttggggatt tcggcctatt 1740  
ggttaaaaaa tgagctgatt taacaaaaat ttaacgcgaa ttaattctgt ggaatgtgtg 1800  
tcagttaggg tgtggaaagt ccccaggctc cccagcaggc agaagtatgc aaagcatgca 1860  
tctcaattag tcagcaacca ggtgtggaaa gtccccaggc tccccagcag gcagaagtat 1920  
gcaaagcatg catctcaatt agtcagcaac catagtcccg cccctaactc cgcccatccc 1980  
gcccctaact ccgcccagtt ccgcccattc tccgccccat ggctgactaa ttttttttat 2040  
ttatgcagag gccgaggccg cctctgcctc tgagctattc cagaagtagt gaggaggctt 2100  
ttttggaggc ctaggctttt gcaaaaagct cccgggagct tgtatatcca ttttcggatc 2160  
tgatcagcac gtgttgacaa ttaatcatcg gcatagtata tcggcatagt ataatacgac 2220  
aaggtgagga actaaaccat ggctaagttg accagtgccg ttccggtgct caccgcgcgc 2280  
gacgtcgccg gagcggtcga gttctggacc gaccggctcg ggttctcccg ggacttcgtg 2340  
gaggacgact tcgccggtgt ggtccgggac gacgtgaccc tgttcatcag cgcggtccag 2400  
gaccaggtgg tgccggacaa caccctggcc tgggtgtggg tgcgcggcct ggacgagctg 2460  
tacgccgagt ggtcggaggt cgtgtccacg aacttccggg acgcctccgg gccggccatg 2520  
accgagatcg gcgagcagcc gtgggggcgg gagttcgccc tgcgcgaccc ggccggcaac 2580  
tgcgtgcact tcgtggccga ggagcaggac tgacacgtgc tacgagattt cgattccacc 2640  
gccgccttct atgaaaggtt gggcttcgga atcgttttcc gggacgccgg ctggatgatc 2700  
ctccagcgcg gggatctcat gctggagttc ttcgcccacc ccaacttgtt tattgcagct 2760  
tataatggtt acaaataaag caatagcatc acaaatttca caaataaagc atttttttca 2820  
ctgcattcta gttgtggttt gtccaaactc atcaatgtat cttatcatgt ctgtataccg 2880  
tcgacctcta gctagagctt ggcgtaatca tggtcatagc tgtttcctgt gtgaaattgt 2940  
tatccgctca caattccaca caacatacga gccggaagca taaagtgtaa agcctggggt 3000  
gcctaatgag tgagctaact cacattaatt gcgttgcgct cactgcccgc tttccagtcg 3060  
ggaaacctgt cgtgccagct gcattaatga atcggccaac gcgcggggag aggcggtttg 3120  
cgtattgggc gctcttccgc ttcctcgctc actgactcgc tgcgctcggt cgttcggctg 3180  
cggcgagcgg tatcagctca ctcaaaggcg gtaatacggt tatccacaga atcaggggat 3240  
aacgcaggaa agaacatgtg agcaaaaggc cagcaaaagg ccaggaaccg taaaaaggcc 3300  
gcgttgctgg cgtttttcca taggctccgc ccccctgacg agcatcacaa aaatcgacgc 3360  
tcaagtcaga ggtggcgaaa cccgacagga ctataaagat accaggcgtt tccccctgga 3420  
agctccctcg tgcgctctcc tgttccgacc ctgccgctta ccggatacct gtccgccttt 3480  
ctcccttcgg gaagcgtggc gctttctcaa tgctcacgct gtaggtatct cagttcggtg 3540  
taggtcgttc gctccaagct gggctgtgtg cacgaacccc ccgttcagcc cgaccgctgc 3600  
gccttatccg gtaactatcg tcttgagtcc aacccggtaa gacacgactt atcgccactg 3660  
gcagcagcca ctggtaacag gattagcaga gcgaggtatg taggcggtgc tacagagttc 3720  
ttgaagtggt ggcctaacta cggctacact agaaggacag tatttggtat ctgcgctctg 3780  
ctgaagccag ttaccttcgg aaaaagagtt ggtagctctt gatccggcaa acaaaccacc 3840  
gctggtagcg gtggtttttt tgtttgcaag cagcagatta cgcgcagaaa aaaaggatct 3900  
caagaagatc ctttgatctt ttctacgggg tctgacgctc agtggaacga aaactcacgt 3960  
taagggattt tggtcatgag attatcaaaa aggatcttca cctagatcct tttaaattaa 4020  
aaatgaagtt ttaaatcaat ctaaagtata tatgagtaaa cttggtctga cagttaccaa 4080  
tgcttaatca gtgaggcacc tatctcagcg atctgtctat ttcgttcatc catagttgcc 4140  
tgactccccg tcgtgtagat aactacgata cgggagggct taccatctgg ccccagtgct 4200  
gcaatgatac cgcgagaccc acgctcaccg gctccagatt tatcagcaat aaaccagcca 4260  
gccggaaggg ccgagcgcag aagtggtcct gcaactttat ccgcctccat ccagtctatt 4320  
aattgttgcc gggaagctag agtaagtagt tcgccagtta atagtttgcg caacgttgtt 4380  
gccattgcta caggcatcgt ggtgtcacgc tcgtcgtttg gtatggcttc attcagctcc 4440  
ggttcccaac gatcaaggcg agttacatga tcccccatgt tgtgcaaaaa agcggttagc 4500  
tccttcggtc ctccgatcgt tgtcagaagt aagttggccg cagtgttatc actcatggtt 4560  
atggcagcac tgcataattc tcttactgtc atgccatccg taagatgctt ttctgtgact 4620  
ggtgagtact caaccaagtc attctgagaa tagtgtatgc ggcgaccgag ttgctcttgc 4680  
ccggcgtcaa tacgggataa taccgcgcca catagcagaa ctttaaaagt gctcatcatt 4740  
ggaaaacgtt cttcggggcg aaaactctca aggatcttac cgctgttgag atccagttcg 4800  
atgtaaccca ctcgtgcacc caactgatct tcagcatctt ttactttcac cagcgtttct 4860  
gggtgagcaa aaacaggaag gcaaaatgcc gcaaaaaagg gaataagggc gacacggaaa 4920  
tgttgaatac tcatactctt cctttttcaa tattattgaa gcatttatca gggttattgt 4980  
ctcatgagcg gatacatatt tgaatgtatt tagaaaaata aacaaatagg ggttccgcgc 5040  
acatttcccc gaaaagtgcc acctgacgtc                                  5070  
<210> 42
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 42
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc   145   
Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro
35                  40                  45    
ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys
80                  85                  90                
tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388
<210> 43
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 43
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr  
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu  
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 44
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 44
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc   145   
Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro
35                  40                  45    
ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc atg   193   
Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca gtg   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat cac   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His
80                  85                  90                
act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat   385   
Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
115                 120                 125    
cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 45
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 45
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr  
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
85                  90                  95      
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
100                 105                 110          
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 46
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 46
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa tct att gat aat gag   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg aga gag gtg tgt atc gac gtg ggg   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly
15                  20                  25                  30
aag gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg   145   
Lys Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val
35                  40                  45    
tcc gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Ser Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
80                  85                  90                
aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 47
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 47
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu  
20                  25                  30          
Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val  
35                  40                  45              
Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 48
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 48
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa tct att gat aat gag   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg aga gag gtg tgt atc gac gtg ggg   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly
15                  20                  25                  30
aag gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg   145   
Lys Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val
35                  40                  45    
tcc gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Ser Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
80                  85                  90                
cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 49
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 49
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu  
20                  25                  30          
Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val  
35                  40                  45              
Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 50
<211> 322
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 50
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys
80                  85                  90                
tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc                       322   
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe
95                 100                 105
<210> 51
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 51
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu  
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe                              
100                 105                              
<210> 52
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 52
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa cct   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys
80                  85                  90                
tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388   
<210> 53
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 53
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu  
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 54
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 54
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys
80                  85                  90                
tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388   
<210> 55
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 55
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu  
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 56
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 56
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa cct   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys
80                  85                  90                
tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388   
<210> 57
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 57
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu  
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 58
<211> 322
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
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<400> 58
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act tcc   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser
80                  85                  90                
tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc                       322   
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe
95                 100                 105
<210> 59
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 59
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys Arg  
85                  90                  95      
Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe                              
100                 105                              
<210> 60
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 60
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa cct   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act tcc   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser
80                  85                  90                
tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388   
<210> 61
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 61
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys Arg  
85                  90                  95      
Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 62
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 62
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act tcc   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser
80                  85                  90                
tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388   
<210> 63
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 63
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys Arg  
85                  90                  95      
Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 64
<211> 388
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(385)
<400> 64
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa cct   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act tcc   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser
80                  85                  90                
tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc atc   337   
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile
95                 100                 105                 110
tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat cat   385   
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His
115                 120                 125    
tga                                                               388   
<210> 65
<211> 126
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 65
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys Arg  
85                  90                  95      
Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser Glu  
100                 105                 110          
Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His          
115                 120                 125              
<210> 66
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 66
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat   385   
Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
115                 120                 125    
cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 67
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 67
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
100                 105                 110          
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 68
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 68
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca gtg   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat   385   
Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
115                 120                 125    
cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 69
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 69
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
100                 105                 110          
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 70
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 70
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
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Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
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cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 71
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 71
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
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Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
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Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
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Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 72
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 72
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca gtg   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat   385   
Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
115                 120                 125    
cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 73
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 73
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
100                 105                 110          
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 74
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 74
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat cac   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His
80                  85                  90                
act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg aat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asn Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat   385   
Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
115                 120                 125    
cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 75
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 75
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
85                  90                  95      
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asn Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
100                 105                 110          
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 76
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 76
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc atg   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met
50                  55                  60        
aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca gtg   241   
Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat cac   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His
80                  85                  90                
act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtcttc                328   
Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 77
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 77
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn Thr  
50                  55                  60                  
Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
85                  90                  95      
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 78
<211> 394
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(391)
<400> 78
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat cac   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His
80                  85                  90                
act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa   337   
Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys
95                 100                 105                 110
ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat   385   
Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His
115                 120                 125    
cat cat tga                                                       394   
His His    
<210> 79
<211> 128
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 79
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
85                  90                  95      
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile  
100                 105                 110          
Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His  
115                 120                 125              
<210> 80
<211> 392
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(169)
<400> 80
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ttg ctg caa tagtgagggg ctgcagtgca tgaacacgtc  199   
Val Tyr Arg Cys Gly Leu Leu Gln                                 
50                                                 
cacgagctac ctcagcaaga cgctgtttga aattacagtg cctctctctc aagggcccaa 259   
accagtgaca atcagctttg ccaatcacac ttcctgccga tgcatgtcta agctggattt 319   
ggtcttcgaa caaaaactca tctcagaaga ggatctgaat agcgccgtcg accatcatca 379   
tcatcatcat tga                                                    392   
<210> 81
<211> 54
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 81
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Leu Leu Gln                                          
50                                                          
<210> 82
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 82
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
80                  85                  90                
aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 83
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 83
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 84
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 84
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
80                  85                  90                
aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 85
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 85
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 86
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 86
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
80                  85                  90                
aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 87
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
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Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 88
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
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<400> 88
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
80                  85                  90                
aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 89
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
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Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 90
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
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ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr
80                  85                  90                
tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
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<212> PRT
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<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 91
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys  
85                  90                  95      
Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 92
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 92
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
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Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr
80                  85                  90                
tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 93
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 93
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys  
85                  90                  95      
Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 94
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 94
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr
80                  85                  90                
tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 95
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 95
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys  
85                  90                  95      
Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 96
<211> 391
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(388)
<400> 96
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aaa   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr
80                  85                  90                
tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa aaa ctc   337   
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu
95                 100                 105                 110
atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat cat cat   385   
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His
115                 120                 125    
cat tga                                                           391   
His    
<210> 97
<211> 127
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 97
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys  
85                  90                  95      
Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu Ile Ser  
100                 105                 110          
Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His His      
115                 120                 125              
<210> 98
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 98
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln
80                  85                  90                
cat aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 99
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 99
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn  
85                  90                  95      
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 100
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 100
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln
80                  85                  90                
cat aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 101
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 101
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn  
85                  90                  95      
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 102
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 102
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln
80                  85                  90                
cat aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 103
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 103
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn  
85                  90                  95      
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 104
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 104
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln
80                  85                  90                
cat aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 105
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 105
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn  
85                  90                  95      
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 106
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 106
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
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tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
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Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
80                  85                  90                
cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
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<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
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<223> Growth Factor Hybrid Sequence
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Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
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Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
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Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
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Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 108
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 108
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
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tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
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Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
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Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
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cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
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Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
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Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 110
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 110
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
80                  85                  90                
cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 111
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 111
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 112
<211> 397
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(394)
<400> 112
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
35                  40                  45    
ccc ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
80                  85                  90                
cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc gaa caa   337   
His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln
95                 100                 105                 110
aaa ctc atc tca gaa gag gat ctg aat agc gcc gtc gac cat cat cat   385   
Lys Leu Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His
115                 120                 125    
cat cat cat tga                                                   397   
His His His    
<210> 113
<211> 129
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 113
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe Glu Gln Lys Leu  
100                 105                 110          
Ile Ser Glu Glu Asp Leu Asn Ser Ala Val Asp His His His His His  
115                 120                 125              
His                                                              
<210> 114
<211> 1645
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (322)..(768)
<220> 
<400> 114
gggattcggg ccgcccagct acgggaggac ctggagtggc actgggcgcc cgacggacca 60    
tccccgggac ccgcctgccc ctcggcgccc cgccccgccg ggccgctccc cgtcgggttc 120   
cccagccaca gccttaccta cgggctcctg actccgcaag gcttccagaa gatgctcgaa 180   
ccaccggccg gggcctcggg gcagcagtga gggaggcgtc cagcccccca ctcagctctt 240   
ctcctcctgt gccaggggct ccccggggga tgagcatggt ggttttccct cggagccccc 300   
tggctcggga cgtctgagaa g atg ccg gtc atg agg ctg ttc cct tgc ttc   351   
Met Pro Val Met Arg Leu Phe Pro Cys Phe
1               5                  10
ctg cag ctc ctg gcc ggg ctg gcg ctg cct gct gtg ccc ccc cag cag   399   
Leu Gln Leu Leu Ala Gly Leu Ala Leu Pro Ala Val Pro Pro Gln Gln
15                  20                  25    
tgg gcc ttg tct gct ggg aac ggc tcg tca gag gtg gaa gtg gta ccc   447   
Trp Ala Leu Ser Ala Gly Asn Gly Ser Ser Glu Val Glu Val Val Pro
30                  35                  40        
ttc cag gaa gtg tgg ggc cgc agc tac tgc cgg gcg ctg gag agg ctg   495   
Phe Gln Glu Val Trp Gly Arg Ser Tyr Cys Arg Ala Leu Glu Arg Leu
45                  50                  55            
gtg gac gtc gtg tcc gag tac ccc agc gag gtg gag cac atg ttc agc   543   
Val Asp Val Val Ser Glu Tyr Pro Ser Glu Val Glu His Met Phe Ser
60                  65                  70                
cca tcc tgt gtc tcc ctg ctg cgc tgc acc ggc tgc tgc ggc gat gag   591   
Pro Ser Cys Val Ser Leu Leu Arg Cys Thr Gly Cys Cys Gly Asp Glu
75                  80                  85                  90
aat ctg cac tgt gtg ccg gtg gag acg gcc aat gtc acc atg cag ctc   639   
Asn Leu His Cys Val Pro Val Glu Thr Ala Asn Val Thr Met Gln Leu
95                 100                 105    
cta aag atc cgt tct ggg gac cgg ccc tcc tac gtg gag ctg acg ttc   687   
Leu Lys Ile Arg Ser Gly Asp Arg Pro Ser Tyr Val Glu Leu Thr Phe
110                 115                 120        
tct cag cac gtt cgc tgc gaa tgc cgg cct ctg cgg gag aag atg aag   735   
Ser Gln His Val Arg Cys Glu Cys Arg Pro Leu Arg Glu Lys Met Lys
125                 130                 135            
ccg gaa agg tgc ggc gat gct gtt ccc cgg agg taacccaccc cttggaggag 788   
Pro Glu Arg Cys Gly Asp Ala Val Pro Arg Arg                      
140                 145                                      
agagaccccg cacccggctc gtgtatttat taccgtcaca ctcttcagtg actcctgctg 848   
gtacctgccc tctatttatt agccaactgt ttccctgctg aatgcctcgc tcccttcaag 908   
acgaggggca gggaaggaca ggaccctcag gaattcagtg ccttcaacaa cgtgagagaa 968   
agagagaagc cagccacaga cccctgggag cttccgcttt gaaagaagca agacacgtgg 1028  
cctcgtgagg ggcaagctag gccccagagg ccctggaggt ctccaggggc ctgcagaagg 1088  
aaagaagggg gccctgctac ctgttcttgg gcctcaggct ctgcacagac aagcagccct 1148  
tgctttcgga gctcctgtcc aaagtaggga tgcggattct gctggggccg ccacggcctg 1208  
gtggtgggaa ggccggcagc gggcggaggg gattcagcca cttccccctc ttcttctgaa 1268  
gatcagaaca ttcagctctg gagaacagtg gttgcctggg ggcttttgcc actccttgtc 1328  
ccccgtgatc tcccctcaca ctttgccatt tgcttgtact gggacattgt tctttccggc 1388  
cgaggtgcca ccaccctgcc cccactaaga gacacataca gagtgggccc cgggctggag 1448  
aaagagctgc ctggatgaga aacagctcag ccagtgggga tgaggtcacc aggggaggag 1508  
cctgtgcgtc ccagctgaag gcagtggcag gggagcaggt tccccaaggg ccctggcacc 1568  
cccacaagct gtccctgcag ggccatctga ctgccaagcc agattctctt gaataaagta 1628  
ttctagtgtg gaaacgc                                                1645  
<210> 115
<211> 149
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 115
Met Pro Val Met Arg Leu Phe Pro Cys Phe Leu Gln Leu Leu Ala Gly  
1               5                  10                  15      
Leu Ala Leu Pro Ala Val Pro Pro Gln Gln Trp Ala Leu Ser Ala Gly  
20                  25                  30          
Asn Gly Ser Ser Glu Val Glu Val Val Pro Phe Gln Glu Val Trp Gly  
35                  40                  45              
Arg Ser Tyr Cys Arg Ala Leu Glu Arg Leu Val Asp Val Val Ser Glu  
50                  55                  60                  
Tyr Pro Ser Glu Val Glu His Met Phe Ser Pro Ser Cys Val Ser Leu  
65                  70                  75                  80  
Leu Arg Cys Thr Gly Cys Cys Gly Asp Glu Asn Leu His Cys Val Pro  
85                  90                  95      
Val Glu Thr Ala Asn Val Thr Met Gln Leu Leu Lys Ile Arg Ser Gly  
100                 105                 110      
Asp Arg Pro Ser Tyr Val Glu Leu Thr Phe Ser Gln His Val Arg Cys  
115                 120                 125              
Glu Cys Arg Pro Leu Arg Glu Lys Met Lys Pro Glu Arg Cys Gly Asp  
130                 135                 140                  
Ala Val Pro Arg Arg                                              
145                                                              
<210> 116
<211> 570
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (4)..(570)
<400> 116
acc atg agc cct ctg ctc cgc cgc ctg ctg ctc gcc gca ctc ctg cag   48    
Met Ser Pro Leu Leu Arg Arg Leu Leu Leu Ala Ala Leu Leu Gln
1               5                  10                  15
ctg gcc ccc gcc cag gcc cct gtc tcc cag cct gat gcc cct ggc cac   96    
Leu Ala Pro Ala Gln Ala Pro Val Ser Gln Pro Asp Ala Pro Gly His
20                  25                  30    
cag agg aaa gtg gtg tca tgg ata gat gtg tat act cgc gct acc tgc   144   
Gln Arg Lys Val Val Ser Trp Ile Asp Val Tyr Thr Arg Ala Thr Cys
35                  40                  45        
cag ccc cgg gag gtg gtg gtg ccc ttg act gtg gag ctc atg ggc acc   192   
Gln Pro Arg Glu Val Val Val Pro Leu Thr Val Glu Leu Met Gly Thr
50                  55                  60            
gtg gcc aaa cag ctg gtg ccc agc tgc gtg act gtg cag cgc tgt ggt   240   
Val Ala Lys Gln Leu Val Pro Ser Cys Val Thr Val Gln Arg Cys Gly
65                  70                  75                
ggc tgc tgc cct gac gat ggc ctg gag tgt gtg ccc act ggg cag cac   288   
Gly Cys Cys Pro Asp Asp Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr Gly Gln His
80                  85                  90                  95
caa gtc cgg atg cag atc ctc atg atc cgg tac ccg agc agt cag ctg   336   
Gln Val Arg Met Gln Ile Leu Met Ile Arg Tyr Pro Ser Ser Gln Leu
100                 105                 110    
ggg gag atg tcc ctg gaa gaa cac agc cag tgt gaa tgc aga cct aaa   384   
Gly Glu Met Ser Leu Glu Glu His Ser Gln Cys Glu Cys Arg Pro Lys
115                 120                 125        
aaa aag gac agt gct gtg aag cca gac agc ccc agg ccc ctc tgc cca   432   
Lys Lys Asp Ser Ala Val Lys Pro Asp Ser Pro Arg Pro Leu Cys Pro
130                 135                 140            
cgc tgc acc cag cac cac cag cgc cct gac ccc cgg acc tgc cgc tgc   480   
Arg Cys Thr Gln His His Gln Arg Pro Asp Pro Arg Thr Cys Arg Cys
145                 150                 155                
cgc tgc cga cgc cgc agc ttc ctc cgt tgc caa ggg cgg ggc tta gag   528   
Arg Cys Arg Arg Arg Ser Phe Leu Arg Cys Gln Gly Arg Gly Leu Glu
160                 165                 170                 175
ctc aac cca gac acc tgc agg tgc cgg aag ctg cga agg tga           570   
Leu Asn Pro Asp Thr Cys Arg Cys Arg Lys Leu Arg Arg    
180                 185                
<210> 117
<211> 188
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 117
Met Ser Pro Leu Leu Arg Arg Leu Leu Leu Ala Ala Leu Leu Gln Leu  
1               5                  10                  15      
Ala Pro Ala Gln Ala Pro Val Ser Gln Pro Asp Ala Pro Gly His Gln  
20                  25                  30          
Arg Lys Val Val Ser Trp Ile Asp Val Tyr Thr Arg Ala Thr Cys Gln  
35                  40                  45              
Pro Arg Glu Val Val Val Pro Leu Thr Val Glu Leu Met Gly Thr Val  
50                  55                  60                  
Ala Lys Gln Leu Val Pro Ser Cys Val Thr Val Gln Arg Cys Gly Gly  
65                  70                  75                  80  
Cys Cys Pro Asp Asp Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr Gly Gln His Gln  
85                  90                  95      
Val Arg Met Gln Ile Leu Met Ile Arg Tyr Pro Ser Ser Gln Leu Gly  
100                 105                 110          
Glu Met Ser Leu Glu Glu His Ser Gln Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys  
115                 120                 125              
Lys Asp Ser Ala Val Lys Pro Asp Ser Pro Arg Pro Leu Cys Pro Arg  
130                 135                 140                  
Cys Thr Gln His His Gln Arg Pro Asp Pro Arg Thr Cys Arg Cys Arg  
145                 150                 155                 160  
Cys Arg Arg Arg Ser Phe Leu Arg Cys Gln Gly Arg Gly Leu Glu Leu  
165                 170                 175      
Asn Pro Asp Thr Cys Arg Cys Arg Lys Leu Arg Arg                  
180                 185                              
<210> 118
<211> 2029
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (411)..(1472)
<400> 118
gttgggttcc agctttctgt agctgtaagc attggtggcc acaccacctc cttacaaagc 60    
aactagaacc tgcggcatac attggagaga tttttttaat tttctggaca tgaagtaaat 120   
ttagagtgct ttctaatttc aggtagaaga catgtccacc ttctgattat ttttggagaa 180   
cattttgatt tttttcatct ctctctcccc acccctaaga ttgtgcaaaa aaagcgtacc 240   
ttgcctaatt gaaataattt cattggattt tgatcagaac tgattatttg gttttctgtg 300   
tgaagttttg aggtttcaaa ctttccttct ggagaatgcc ttttgaaaca attttctcta 360   
gctgcctgat gtcaactgct tagtaatcag tggatattga aatattcaaa atg tac    416   
Met Tyr
1    
aga gag tgg gta gtg gtg aat gtt ttc atg atg ttg tac gtc cag ctg   464   
Arg Glu Trp Val Val Val Asn Val Phe Met Met Leu Tyr Val Gln Leu
5                  10                  15            
gtg cag ggc tcc agt aat gaa cat gga cca gtg aag cga tca tct cag   512   
Val Gln Gly Ser Ser Asn Glu His Gly Pro Val Lys Arg Ser Ser Gln
20                  25                  30                
tcc aca ttg gaa cga tct gaa cag cag atc agg gct gct tct agt ttg   560   
Ser Thr Leu Glu Arg Ser Glu Gln Gln Ile Arg Ala Ala Ser Ser Leu
35                  40                  45                  50
gag gaa cta ctt cga att act cac tct gag gac tgg aag ctg tgg aga   608   
Glu Glu Leu Leu Arg Ile Thr His Ser Glu Asp Trp Lys Leu Trp Arg
55                  60                  65    
tgc agg ctg agg ctc aaa agt ttt acc agt atg gac tct cgc tca gca   656   
Cys Arg Leu Arg Leu Lys Ser Phe Thr Ser Met Asp Ser Arg Ser Ala
70                  75                  80        
tcc cat cgg tcc act agg ttt gcg gca act ttc tat gac att gaa aca   704   
Ser His Arg Ser Thr Arg Phe Ala Ala Thr Phe Tyr Asp Ile Glu Thr
85                  90                  95            
cta aaa gtt ata gat gaa gaa tgg caa aga act cag tgc agc cct aga   752   
Leu Lys Val Ile Asp Glu Glu Trp Gln Arg Thr Gln Cys Ser Pro Arg
100                 105                 110                
gaa acg tgc gtg gag gtg gcc agt gag ctg ggg aag agt acc aac aca   800   
Glu Thr Cys Val Glu Val Ala Ser Glu Leu Gly Lys Ser Thr Asn Thr
115                 120                 125                 130
ttc ttc aag ccc cct tgt gtg aac gtg ttc cga tgt ggt ggc tgt tgc   848   
Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Asn Val Phe Arg Cys Gly Gly Cys Cys
135                 140                 145    
aat gaa gag agc ctt atc tgt atg aac acc agc acc tcg tac att tcc   896   
Asn Glu Glu Ser Leu Ile Cys Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Ile Ser
150                 155                 160        
aaa cag ctc ttt gag ata tca gtg cct ttg aca tca gta cct gaa tta   944   
Lys Gln Leu Phe Glu Ile Ser Val Pro Leu Thr Ser Val Pro Glu Leu
165                 170                 175            
gtg cct gtt aaa gtt gcc aat cat aca ggt tgt aag tgc ttg cca aca   992   
Val Pro Val Lys Val Ala Asn His Thr Gly Cys Lys Cys Leu Pro Thr
180                 185                 190                
gcc ccc cgc cat cca tac tca att atc aga aga tcc atc cag atc cct   1040  
Ala Pro Arg His Pro Tyr Ser Ile Ile Arg Arg Ser Ile Gln Ile Pro
195                 200                 205                 210
gaa gaa gat cgc tgt tcc cat tcc aag aaa ctc tgt cct att gac atg   1088  
Glu Glu Asp Arg Cys Ser His Ser Lys Lys Leu Cys Pro Ile Asp Met
215                 220                 225    
cta tgg gat agc aac aaa tgt aaa tgt gtt ttg cag gag gaa aat cca   1136  
Leu Trp Asp Ser Asn Lys Cys Lys Cys Val Leu Gln Glu Glu Asn Pro
230                 235                 240        
ctt gct gga aca gaa gac cac tct cat ctc cag gaa cca gct ctc tgt   1184  
Leu Ala Gly Thr Glu Asp His Ser His Leu Gln Glu Pro Ala Leu Cys
245                 250                 255            
ggg cca cac atg atg ttt gac gaa gat cgt tgc gag tgt gtc tgt aaa   1232  
Gly Pro His Met Met Phe Asp Glu Asp Arg Cys Glu Cys Val Cys Lys
260                 265                 270                
aca cca tgt ccc aaa gat cta atc cag cac ccc aaa aac tgc agt tgc   1280  
Thr Pro Cys Pro Lys Asp Leu Ile Gln His Pro Lys Asn Cys Ser Cys
275                 280                 285                 290
ttt gag tgc aaa gaa agt ctg gag acc tgc tgc cag aag cac aag cta   1328  
Phe Glu Cys Lys Glu Ser Leu Glu Thr Cys Cys Gln Lys His Lys Leu
295                 300                 305    
ttt cac cca gac acc tgc agc tgt gag gac aga tgc ccc ttt cat acc   1376  
Phe His Pro Asp Thr Cys Ser Cys Glu Asp Arg Cys Pro Phe His Thr
310                 315                 320        
aga cca tgt gca agt ggc aaa aca gca tgt gca aag cat tgc cgc ttt   1424  
Arg Pro Cys Ala Ser Gly Lys Thr Ala Cys Ala Lys His Cys Arg Phe
325                 330                 335            
cca aag gag aaa agg gct gcc cag ggg ccc cac agc cga aag aat cct   1472  
Pro Lys Glu Lys Arg Ala Ala Gln Gly Pro His Ser Arg Lys Asn Pro
340                 345                 350                
tgattcagcg ttccaagttc cccatccctg tcatttttaa cagcatgctg ctttgccaag 1532  
ttgctgtcac tgtttttttc ccaggtgtta aaaaaaaaat ccattttaca cagcaccaca 1592  
gtgaatccag accaaccttc cattcacacc agctaaggag tccctggttc attgatggat 1652  
gtcttctagc tgcagatgcc tctgcgcacc aaggaatgga gaggagggga cccatgtaat 1712  
ccttttgttt agttttgttt ttgttttttg gtgaatgaga aaggtgtgct ggtcatggaa 1772  
tggcaggtgt catatgactg attactcaga gcagatgagg aaaactgtag tctctgagtc 1832  
ctttgctaat cgcaactctt gtgaattatt ctgattcttt tttatgcaga atttgattcg 1892  
tatgatcagt actgactttc tgattactgt ccagcttata gtcttccagt ttaatgaact 1952  
accatctgat gtttcatatt taagtgtatt taaagaaaat aaacaccatt attcaagcca 2012  
aaaaaaaaaa aaaaaaa                                                2029  
<210> 119
<211> 354
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 119
Met Tyr Arg Glu Trp Val Val Val Asn Val Phe Met Met Leu Tyr Val  
1               5                  10                  15      
Gln Leu Val Gln Gly Ser Ser Asn Glu His Gly Pro Val Lys Arg Ser  
20                  25                  30          
Ser Gln Ser Thr Leu Glu Arg Ser Glu Gln Gln Ile Arg Ala Ala Ser  
35                  40                  45              
Ser Leu Glu Glu Leu Leu Arg Ile Thr His Ser Glu Asp Trp Lys Leu  
50                  55                  60                  
Trp Arg Cys Arg Leu Arg Leu Lys Ser Phe Thr Ser Met Asp Ser Arg  
65                  70                  75                  80  
Ser Ala Ser His Arg Ser Thr Arg Phe Ala Ala Thr Phe Tyr Asp Ile  
85                  90                  95      
Glu Thr Leu Lys Val Ile Asp Glu Glu Trp Gln Arg Thr Gln Cys Ser  
100                 105                 110          
Pro Arg Glu Thr Cys Val Glu Val Ala Ser Glu Leu Gly Lys Ser Thr  
115                 120                 125              
Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Asn Val Phe Arg Cys Gly Gly  
130                 135                 140                  
Cys Cys Asn Glu Glu Ser Leu Ile Cys Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr  
145                 150                 155                 160  
Ile Ser Lys Gln Leu Phe Glu Ile Ser Val Pro Leu Thr Ser Val Pro  
165                 170                 175      
Glu Leu Val Pro Val Lys Val Ala Asn His Thr Gly Cys Lys Cys Leu  
180                 185                 190          
Pro Thr Ala Pro Arg His Pro Tyr Ser Ile Ile Arg Arg Ser Ile Gln  
195                 200                 205              
Ile Pro Glu Glu Asp Arg Cys Ser His Ser Lys Lys Leu Cys Pro Ile  
210                 215                 220                  
Asp Met Leu Trp Asp Ser Asn Lys Cys Lys Cys Val Leu Gln Glu Glu  
225                 230                 235                 240  
Asn Pro Leu Ala Gly Thr Glu Asp His Ser His Leu Gln Glu Pro Ala  
245                 250                 255      
Leu Cys Gly Pro His Met Met Phe Asp Glu Asp Arg Cys Glu Cys Val  
260                 265                 270          
Cys Lys Thr Pro Cys Pro Lys Asp Leu Ile Gln His Pro Lys Asn Cys  
275                 280                 285              
Ser Cys Phe Glu Cys Lys Glu Ser Leu Glu Thr Cys Cys Gln Lys His  
290                 295                 300                  
Lys Leu Phe His Pro Asp Thr Cys Ser Cys Glu Asp Arg Cys Pro Phe  
305                 310                 315                 320  
His Thr Arg Pro Cys Ala Ser Gly Lys Thr Ala Cys Ala Lys His Cys  
325                 330                 335      
Arg Phe Pro Lys Glu Lys Arg Ala Ala Gln Gly Pro His Ser Arg Lys  
340                 345                 350          
Asn Pro                                                          
<210> 120
<211> 1830
<212> DNA
<213> Orf virus
<220> 
<221> CDS
<222> (312)..(755)
<400> 120
cggccacgcg gccgcgaact gcgcgctcgc gcgcgtggcg accgcgctga cgcgccgcgt 60    
gcccgcgagc cggcacggcc tcgcggaggg cggcacgccg ccgtggacgc tgctgctggc 120   
ggtggccgcg gtggcggtgc tcggcgtggt ggcaatttcg ctgctgcgcc gcgcgctaag 180   
aatacggttt agatactcaa agtctatcca gacacttaga gtgtaacttt gagtaaaaaa 240   
tgtaaatact aacgccaaaa tttcgatagt tgttaagcaa tatataacat ttttaaaacg 300   
tcatcaccag c atg aag tta aca gct acg tta caa gtt gtt gtt gca ttg  350   
Met Lys Leu Thr Ala Thr Leu Gln Val Val Val Ala Leu
1               5                  10            
tta ata tgt atg tat aat ttg cca gaa tgc gtg tct cag agt aat gat   398   
Leu Ile Cys Met Tyr Asn Leu Pro Glu Cys Val Ser Gln Ser Asn Asp
15                  20                  25                
tca cct cct tca acc aat gac tgg atg cgt aca cta gac aaa agt ggt   446   
Ser Pro Pro Ser Thr Asn Asp Trp Met Arg Thr Leu Asp Lys Ser Gly
30                  35                  40                  45
tgt aaa cct aga gat act gtt gtt tat ttg gga gaa gaa tat cca gaa   494   
Cys Lys Pro Arg Asp Thr Val Val Tyr Leu Gly Glu Glu Tyr Pro Glu
50                  55                  60    
agc act aac cta caa tat aat ccc cgg tgc gta act gtt aaa cga tgc   542   
Ser Thr Asn Leu Gln Tyr Asn Pro Arg Cys Val Thr Val Lys Arg Cys
65                  70                  75        
agt ggt tgc tgt aac ggt gac ggt caa ata tgt aca gcg gtt gaa aca   590   
Ser Gly Cys Cys Asn Gly Asp Gly Gln Ile Cys Thr Ala Val Glu Thr
80                  85                  90            
aga aat aca act gta aca gtt tca gta acc ggc gtg tct agt tcg tct   638   
Arg Asn Thr Thr Val Thr Val Ser Val Thr Gly Val Ser Ser Ser Ser
95                 100                 105                
ggt act aat agt ggt gta tct act aac ctt caa aga ata agt gtt aca   686   
Gly Thr Asn Ser Gly Val Ser Thr Asn Leu Gln Arg Ile Ser Val Thr
110                 115                 120                 125
gaa cac aca aag tgc gat tgt att ggt aga aca acg aca aca cct acg   734   
Glu His Thr Lys Cys Asp Cys Ile Gly Arg Thr Thr Thr Thr Pro Thr
130                 135                 140    
acc act agg gaa cct aga cga taactaataa caaaaaatgt ttatttttgt      785   
Thr Thr Arg Glu Pro Arg Arg                                 
145                                             
aaatacttaa ttattacaca ctttacaata atctcaaaaa taaattgcgt gcccggacgg 845   
ctgcagctgg tgacgctgct gtgtcacaca ctgcgtattc gattcaagtt cactaacgcc 905   
actaaactag ttgtgcgtgt ccgagtgtta accgtacgtc aaactaacat cttacctgtc 965   
cgtgacaaga actaaaactt gaaccacata tttttaaagt atatttaaca aaatcactca 1025  
cactcacaca atcataaaca ccacaaccac aaccaaacac gcatgagaat taatattctt 1085  
acttatccgt aacactctat gctgtacatc aacgcatcag agcagtctga gtctgactaa 1145  
tggcggcaaa cgggaacgca ggcgcgacat aatcactgag aatctccgca gcaaccgctc 1205  
aaggacatct ctagcgctaa cggctgtttg tcattccccc gtgtgttcat ctcacacgac 1265  
attgtgaccg tcgcaaagca cacattcaaa gtgccgcatg tggaagaatt caccgtcgag 1325  
acacacacca taattaaaca agatcagtgc ataagagaga ttagcattct acagcacacc 1385  
acgtgcgaat acggacctcg taattgttta gactagaaca cctctggtct aaacaacatg 1445  
tccgatctta gaacagagtt tatgacgcat atgtaactgt gttctttatg tagaagttat 1505  
cttttatgtc actcccttgt cttagatgag ttatacatga catgatgtat gtgtcgcccg 1565  
cggcggcgcg gggcgctcgg cggcggggct gctgcgcgcg gcgggcccgc ggtggcggcg 1625  
gctggcgcgg cgctgcggcc gcgggcgcgc ggcggggtag cggcccgccc gcccgggcgc 1685  
ccgccgcagc ccttgccccg gaccaggcgc cacggagcaa agtgaaaaag gaccgcctag 1745  
cagtcgagac cctcccgccg cagccgcgac accccacacc cgccttccac ccgccagacg 1805  
ccaacaccac agccaacaag catgc                                       1830  
<210> 121
<211> 148
<212> PRT
<213> Orf virus
<400> 121
Met Lys Leu Thr Ala Thr Leu Gln Val Val Val Ala Leu Leu Ile Cys  
1               5                  10                  15      
Met Tyr Asn Leu Pro Glu Cys Val Ser Gln Ser Asn Asp Ser Pro Pro  
20                  25                  30          
Ser Thr Asn Asp Trp Met Arg Thr Leu Asp Lys Ser Gly Cys Lys Pro  
35                  40                  45              
Arg Asp Thr Val Val Tyr Leu Gly Glu Glu Tyr Pro Glu Ser Thr Asn  
50                  55                  60                  
Leu Gln Tyr Asn Pro Arg Cys Val Thr Val Lys Arg Cys Ser Gly Cys  
65                  70                  75                  80  
Cys Asn Gly Asp Gly Gln Ile Cys Thr Ala Val Glu Thr Arg Asn Thr  
85                  90                  95      
Thr Val Thr Val Ser Val Thr Gly Val Ser Ser Ser Ser Gly Thr Asn  
100                 105                 110          
Ser Gly Val Ser Thr Asn Leu Gln Arg Ile Ser Val Thr Glu His Thr  
115                 120                 125              
Lys Cys Asp Cys Ile Gly Arg Thr Thr Thr Thr Pro Thr Thr Thr Arg  
130                 135                 140                  
Glu Pro Arg Arg                                                  
145                                                              
<210> 122
<211> 851
<212> DNA
<213> Orf virus
<220> 
<221> CDS
<222> (2)..(223)
<400> 122
c ggc cac gcg gcc gcg aac tgc gcg ctc gcg cgc gtg gcg acc gcg ctg 49    
Gly His Ala Ala Ala Asn Cys Ala Leu Ala Arg Val Ala Thr Ala Leu
1               5                  10                  15    
acg cgc cgc gtg ccc gcg agc cgg cac ggc ctc gcg gag ggc ggc acg   97    
Thr Arg Arg Val Pro Ala Ser Arg His Gly Leu Ala Glu Gly Gly Thr
20                  25                  30        
ccg ccg tgg acg ctg ctg ctg gcg gtg gcc gcg gtg acg gtg ctc ggc   145   
Pro Pro Trp Thr Leu Leu Leu Ala Val Ala Ala Val Thr Val Leu Gly
35                  40                  45            
gtg gtg gcg gtt tca ctg ctg cgg cgc gcg ctg cgg gta cgc tac cgc   193   
Val Val Ala Val Ser Leu Leu Arg Arg Ala Leu Arg Val Arg Tyr Arg
50                  55                  60                
ttc gcg cgg ccg gcc gcg ctg cgc gcg tag ccgcgcaaaa tgtaaattat     243   
Phe Ala Arg Pro Ala Ala Leu Arg Ala                          
65                  70                                      
aacgcccaac ttttaagggt gaggcgccat gaagttgctc gtcggcatac tagtagccgt 303   
gtgcttgcac cagtatctgc tgaacgcgga cagcaacacg aaaggatggt ccgaagtgct 363   
gaaaggcagc gagtgcaagc ctaggccgat tgttgttcct gtaagcgaga cgcacccaga 423   
gctgacttct cagcggttca acccgccgtg tgtcacgttg atgcgatgcg gcgggtgctg 483   
caacgacgag agcttggaat gcgtccccac ggaagaagta aacgtgagca tggaactcct 543   
gggggcgtcg ggctccggta gtaacgggat gcaacgtctg agcttcgtag agcataagaa 603   
atgcgattgt agaccacgat tcacaaccac gccaccgacg accacaaggc cgcccagaag 663   
acgccgctag aactttttat ggaccgcaga tccaaacgat ggatgcgatc aggtacatgc 723   
ggaagaaggc gccacggagc aaagtgaaaa aggaccgcct agcagtcgag accctcccgc 783 
cgcagccgcg gacaccccac acccgccttc cacccgccag acgccaacac cgcagccaac 843   
aagcatgc                                                          851   
<210> 123
<211> 73
<212> PRT
<213> Orf virus
<400> 123
Gly His Ala Ala Ala Asn Cys Ala Leu Ala Arg Val Ala Thr Ala Leu  
1               5                  10                  15      
Thr Arg Arg Val Pro Ala Ser Arg His Gly Leu Ala Glu Gly Gly Thr  
20                  25                  30          
Pro Pro Trp Thr Leu Leu Leu Ala Val Ala Ala Val Thr Val Leu Gly  
35                  40                  45              
Val Val Ala Val Ser Leu Leu Arg Arg Ala Leu Arg Val Arg Tyr Arg  
50                  55                  60                  
Phe Ala Arg Pro Ala Ala Leu Arg Ala                              
65                  70                                          
<210> 124
<211> 2305
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (404)..(991)
<400> 124
ttcttggggc tgatgtccgc aaatatgcag aattaccggc cgggtcgctc ctgaagccag 60    
cgcggggagc gagcgcggcg gcggccagca ccgggaacgc accgaggaag aagcccagcc 120   
cccgccctcc gccccttccg tccccacccc ctacccggcg gcccaggagg ctccccggct 180   
gcggcgcgca ctccctgttt ctcctcctcc tggctggcgc tgcctgcctc tccgcactca 240   
ctgctcgccg ggcgccgtcc gccagctccg tgctccccgc gccaccctcc tccgggccgc 300   
gctccctaag ggatggtact gaatttcgcc gccacaggag accggctgga gcgcccgccc 360   
cgcgcctcgc ctctcctccg agcagccagc gcctcgggac gcg atg agg acc ttg   415   
Met Arg Thr Leu
1            
gct tgc ctg ctg ctc ctc ggc tgc gga tac ctc gcc cat gtt ctg gcc   463   
Ala Cys Leu Leu Leu Leu Gly Cys Gly Tyr Leu Ala His Val Leu Ala
5                  10                  15                  20
gag gaa gcc gag atc ccc cgc gag gtg atc gag agg ctg gcc cgc agt   511   
Glu Glu Ala Glu Ile Pro Arg Glu Val Ile Glu Arg Leu Ala Arg Ser
25                  30                  35    
cag atc cac agc atc cgg gac ctc cag cga ctc ctg gag ata gac tcc   559   
Gln Ile His Ser Ile Arg Asp Leu Gln Arg Leu Leu Glu Ile Asp Ser
40                  45                  50        
gta ggg agt gag gat tct ttg gac acc agc ctg aga gct cac ggg gtc   607   
Val Gly Ser Glu Asp Ser Leu Asp Thr Ser Leu Arg Ala His Gly Val
55                  60                  65            
cac gcc act aag cat gtg ccc gag aag cgg ccc ctg ccc att cgg agg   655   
His Ala Thr Lys His Val Pro Glu Lys Arg Pro Leu Pro Ile Arg Arg
70                  75                  80                
aag aga agc atc gag gaa gct gtc ccc gct gtc tgc aag acc agg acg   703   
Lys Arg Ser Ile Glu Glu Ala Val Pro Ala Val Cys Lys Thr Arg Thr
85                  90                  95                 100
gtc att tac gag att cct cgg agt cag gtc gac ccc acg tcc gcc aac   751   
Val Ile Tyr Glu Ile Pro Arg Ser Gln Val Asp Pro Thr Ser Ala Asn
105                 110                 115    
ttc ctg atc tgg ccc ccg tgc gtg gag gtg aaa cgc tgc acc ggc tgc   799   
Phe Leu Ile Trp Pro Pro Cys Val Glu Val Lys Arg Cys Thr Gly Cys
120                 125                 130        
tgc aac acg agc agt gtc aag tgc cag ccc tcc cgc gtc cac cac cgc   847   
Cys Asn Thr Ser Ser Val Lys Cys Gln Pro Ser Arg Val His His Arg
135                 140                 145            
agc gtc aag gtg gcc aag gtg gaa tac gtc agg aag aag cca aaa tta   895   
Ser Val Lys Val Ala Lys Val Glu Tyr Val Arg Lys Lys Pro Lys Leu
150                 155                 160                
aaa gaa gtc cag gtg agg tta gag gag cat ttg gag tgc gcc tgc gcg   943   
Lys Glu Val Gln Val Arg Leu Glu Glu His Leu Glu Cys Ala Cys Ala
165                 170                 175                 180
acc aca agc ctg aat ccg gat tat cgg gaa gag gac acg gat gtg agg   991   
Thr Thr Ser Leu Asn Pro Asp Tyr Arg Glu Glu Asp Thr Asp Val Arg
185                 190                 195    
tgaggatgag ccgcagccct ttcctgggac atggatgtac atggcgtgtt acattcctga 1051  
acctactatg tacggtgctt tattgccagt gtgcggtctt tgttctcctc cgtgaaaaac 1111  
tgtgtccgag aacactcggg agaacaaaga gacagtgcac atttgtttaa tgtgacatca 1171  
aagcaagtat tgtagcactc ggtgaagcag taagaagctt ccttgtcaaa aagagagaga 1231  
gagagagaga gagagaaaac aaaaccacaa atgacaaaaa caaaacggac tcacaaaaat 1291  
atctaaactc gatgagatgg agggtcgccc cgtgggatgg aagtgcagag gtctcagcag 1351  
actggatttc tgtccgggtg gtcacaggtg cttttttgcc gaggatgcag agcctgcttt 1411  
gggaacgact ccagaggggt gctggtgggc tctgcagggc ccgcaggaag caggaatgtc 1471  
ttggaaaccg ccacgcgaac tttagaaacc acacctcctc gctgtagtat ttaagcccat 1531  
acagaaacct tcctgagagc cttaagtggt tttttttttt gtttttgttt tgtttttttt 1591  
ttttttgttt tttttttttt tttttttttt tacaccataa agtgattatt aagcttcctt 1651  
ttactctttg gctagctttt tttttttttt tttttttttt tttttttaat tatctcttgg 1711  
atgacattta caccgataac acacaggctg ctgtaactgt caggacagtg cgacggtatt 1771  
tttcctagca agatgcaaac taatgagatg tattaaaata aacatggtat acctacctat 1831  
gcatcatttc ctaaatgttt ctggctttgt gtttctccct taccctgctt tatttgttaa 1891  
tttaagccat tttgaaagaa ctatgcgtca accaatcgta cgccgtccct gcggcacctg 1951  
ccccagagcc cgtttgtggc tgagtgacaa cttgttcccc gcagtgcaca cctagaatgc 2011  
tgtgttccca cgcggcacgt gagatgcatt gccgcttctg tctgtgttgt tggtgtgccc 2071  
tggtgccgtg gtggcggtca ctccctctgc tgccagtgtt tggacagaac ccaaattctt 2131  
tatttttggt aagatattgt gctttacctg tattaacaga aatgtgtgtg tgtggtttgt 2191  
ttttttgtaa aggtgaagtt tgtatgttta cctaatatta cctgttttgt atacctgaga 2251  
gcctgctatg ttcttctttt gttgatccaa aattaaaaaa aaaataccac caac       2305  
<210> 125
<211> 196
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 125
Met Arg Thr Leu Ala Cys Leu Leu Leu Leu Gly Cys Gly Tyr Leu Ala  
1               5                  10                  15      
His Val Leu Ala Glu Glu Ala Glu Ile Pro Arg Glu Val Ile Glu Arg  
20                  25                  30          
Leu Ala Arg Ser Gln Ile His Ser Ile Arg Asp Leu Gln Arg Leu Leu  
35                  40                  45              
Glu Ile Asp Ser Val Gly Ser Glu Asp Ser Leu Asp Thr Ser Leu Arg  
50                  55                  60                  
Ala His Gly Val His Ala Thr Lys His Val Pro Glu Lys Arg Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Pro Ile Arg Arg Lys Arg Ser Ile Glu Glu Ala Val Pro Ala Val Cys  
85                  90                  95      
Lys Thr Arg Thr Val Ile Tyr Glu Ile Pro Arg Ser Gln Val Asp Pro  
100                 105                 110          
Thr Ser Ala Asn Phe Leu Ile Trp Pro Pro Cys Val Glu Val Lys Arg  
115                 120                 125              
Cys Thr Gly Cys Cys Asn Thr Ser Ser Val Lys Cys Gln Pro Ser Arg  
130                 135                 140                  
Val His His Arg Ser Val Lys Val Ala Lys Val Glu Tyr Val Arg Lys  
145                 150                 155                 160  
Lys Pro Lys Leu Lys Glu Val Gln Val Arg Leu Glu Glu His Leu Glu  
165                 170                 175      
Cys Ala Cys Ala Thr Thr Ser Leu Asn Pro Asp Tyr Arg Glu Glu Asp  
180                 185                 190          
Thr Asp Val Arg                                                  
195                                                      
<210> 126
<211> 2137
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (983)..(1705)
<400> 126
ccctgcctgc ctccctgcgc acccgcagcc tcccccgctg cctccctagg gctcccctcc 60    
ggccgccagc gcccattttt cattccctag atagagatac tttgcgcgca cacacataca 120   
tacgcgcgca aaaaggaaaa aaaaaaaaaa aagcccaccc tccagcctcg ctgcaaagag 180   
aaaaccggag cagccgcagc tcgcagctcg cagcccgcag cccgcagagg acgcccagag 240   
cggcgagcgg gcgggcagac ggaccgacgg actcgcgccg cgtccacctg tcggccgggc 300   
ccagccgagc gcgcagcggg cacgccgcgc gcgcggagca gccgtgcccg ccgcccgggc 360   
ccgccgccag ggcgcacacg ctcccgcccc cctacccggc ccgggcggga gtttgcacct 420   
ctccctgccc gggtgctcga gctgccgttg caaagccaac tttggaaaaa gttttttggg 480   
ggagacttgg gccttgaggt gcccagctcc gcgctttccg attttggggg cctttccaga 540   
aaatgttgca aaaaagctaa gccggcgggc agaggaaaac gcctgtagcc ggcgagtgaa 600   
gacgaaccat cgactgccgt gttccttttc ctcttggagg ttggagtccc ctgggcgccc 660   
ccacacggct agacgcctcg gctggttcgc gacgcagccc cccggccgtg gatgctgcac 720   
tcgggctcgg gatccgccca ggtagcggcc tcggacccag gtcctgcgcc caggtcctcc 780   
cctgcccccc agcgacggag ccggggccgg gggcggcggc gccgggggca tgcgggtgag 840   
ccgcggctgc agaggcctga gcgcctgatc gccgcggacc cgagccgagc ccacccccct 900   
ccccagcccc ccaccctggc cgcgggggcg gcgcgctcga tctacgcgtt cggggccccg 960   
cggggccggg cccggagtcg gc atg aat cgc tgc tgg gcg ctc ttc ctg tct  1012  
Met Asn Arg Cys Trp Ala Leu Phe Leu Ser
1               5                  10
ctc tgc tgc tac ctg cgt ctg gtc agc gcc gag ggg gac ccc att ccc   1060  
Leu Cys Cys Tyr Leu Arg Leu Val Ser Ala Glu Gly Asp Pro Ile Pro
15                  20                  25    
gag gag ctt tat gag atg ctg agt gac cac tcg atc cgc tcc ttt gat   1108  
Glu Glu Leu Tyr Glu Met Leu Ser Asp His Ser Ile Arg Ser Phe Asp
30                  35                  40        
gat ctc caa cgc ctg ctg cac gga gac ccc gga gag gaa gat ggg gcc   1156  
Asp Leu Gln Arg Leu Leu His Gly Asp Pro Gly Glu Glu Asp Gly Ala
45                  50                  55            
gag ttg gac ctg aac atg acc cgc tcc cac tct gga ggc gag ctg gag   1204  
Glu Leu Asp Leu Asn Met Thr Arg Ser His Ser Gly Gly Glu Leu Glu
60                  65                  70                
agc ttg gct cgt gga aga agg agc ctg ggt tcc ctg acc att gct gag   1252  
Ser Leu Ala Arg Gly Arg Arg Ser Leu Gly Ser Leu Thr Ile Ala Glu
75                  80                  85                  90
ccg gcc atg atc gcc gag tgc aag acg cgc acc gag gtg ttc gag atc   1300  
Pro Ala Met Ile Ala Glu Cys Lys Thr Arg Thr Glu Val Phe Glu Ile
95                 100                 105    
tcc cgg cgc ctc ata gac cgc acc aac gcc aac ttc ctg gtg tgg ccg   1348  
Ser Arg Arg Leu Ile Asp Arg Thr Asn Ala Asn Phe Leu Val Trp Pro
110                 115                 120        
ccc tgt gtg gag gtg cag cgc tgc tcc ggc tgc tgc aac aac cgc aac   1396  
Pro Cys Val Glu Val Gln Arg Cys Ser Gly Cys Cys Asn Asn Arg Asn
125                 130                 135            
gtg cag tgc cgc ccc acc cag gtg cag ctg cga cct gtc cag gtg aga   1444  
Val Gln Cys Arg Pro Thr Gln Val Gln Leu Arg Pro Val Gln Val Arg
140                 145                 150                
aag atc gag att gtg cgg aag aag cca atc ttt aag aag gcc acg gtg   1492  
Lys Ile Glu Ile Val Arg Lys Lys Pro Ile Phe Lys Lys Ala Thr Val
155                 160                 165                 170
acg ctg gaa gac cac ctg gca tgc aag tgt gag aca gtg gca gct gca   1540  
Thr Leu Glu Asp His Leu Ala Cys Lys Cys Glu Thr Val Ala Ala Ala
175                 180                 185    
cgg cct gtg acc cga agc ccg ggg ggt tcc cag gag cag cga gcc aaa   1588  
Arg Pro Val Thr Arg Ser Pro Gly Gly Ser Gln Glu Gln Arg Ala Lys
190                 195                 200        
acg ccc caa act cgg gtg acc att cgg acg gtg cga gtc cgc cgg ccc   1636  
Thr Pro Gln Thr Arg Val Thr Ile Arg Thr Val Arg Val Arg Arg Pro
205                 210                 215            
ccc aag ggc aag cac cgg aaa ttc aag cac acg cat gac aag acg gca   1684  
Pro Lys Gly Lys His Arg Lys Phe Lys His Thr His Asp Lys Thr Ala
220                 225                 230                
ctg aag gag acc ctt gga gcc taggggcatc ggcaggagag tgtgtgggca      1735  
Leu Lys Glu Thr Leu Gly Ala                                 
235                 240                                     
gggttattta atatggtatt tgctgtattg cccccatggg gccttggagt agataatatt 1795  
gtttccctcg tccgtctgtc tcgatgcctg attcggacgg ccaatggtgc ctcccccacc 1855  
cctccacgtg tccgtccacc cttccatcag cgggtctcct cccagcggcc tccggctctt 1915  
gcccagcagc tcaagaagaa aaagaaggac tgaactccat cgccatcttc ttcccttaac 1975  
tccaagaact tgggataaga gtgtgagaga gactgatggg gtcgctcttt gggggaaacg 2035  
ggttccttcc cctgcacctg gcctgggcca cacctgagcg ctgtggactg tcctgaggag 2095  
ccctgaggac ctctcagcat agcctgcctg atccctgaac cc                    2137  
<210> 127
<211> 241
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 127
Met Asn Arg Cys Trp Ala Leu Phe Leu Ser Leu Cys Cys Tyr Leu Arg  
1               5                  10                  15      
Leu Val Ser Ala Glu Gly Asp Pro Ile Pro Glu Glu Leu Tyr Glu Met  
20                  25                  30          
Leu Ser Asp His Ser Ile Arg Ser Phe Asp Asp Leu Gln Arg Leu Leu  
35                  40                  45              
His Gly Asp Pro Gly Glu Glu Asp Gly Ala Glu Leu Asp Leu Asn Met  
50                  55                  60                  
Thr Arg Ser His Ser Gly Gly Glu Leu Glu Ser Leu Ala Arg Gly Arg  
65                  70                  75                  80  
Arg Ser Leu Gly Ser Leu Thr Ile Ala Glu Pro Ala Met Ile Ala Glu  
85                  90                  95      
Cys Lys Thr Arg Thr Glu Val Phe Glu Ile Ser Arg Arg Leu Ile Asp  
100                 105                 110          
Arg Thr Asn Ala Asn Phe Leu Val Trp Pro Pro Cys Val Glu Val Gln  
115                 120                 125              
Arg Cys Ser Gly Cys Cys Asn Asn Arg Asn Val Gln Cys Arg Pro Thr  
130                 135                 140                  
Gln Val Gln Leu Arg Pro Val Gln Val Arg Lys Ile Glu Ile Val Arg  
145                 150                 155                 160  
Lys Lys Pro Ile Phe Lys Lys Ala Thr Val Thr Leu Glu Asp His Leu  
165                 170                 175      
Ala Cys Lys Cys Glu Thr Val Ala Ala Ala Arg Pro Val Thr Arg Ser  
180                 185                 190          
Pro Gly Gly Ser Gln Glu Gln Arg Ala Lys Thr Pro Gln Thr Arg Val  
195                 200                 205              
Thr Ile Arg Thr Val Arg Val Arg Arg Pro Pro Lys Gly Lys His Arg  
210                 215                 220                  
Lys Phe Lys His Thr His Asp Lys Thr Ala Leu Lys Glu Thr Leu Gly  
225                 230                 235                 240  
Ala                                                              
<210> 128
<211> 11
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 128
Asp Pro Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys                      
1               5                  10    
<210> 129
<211> 11
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 129
Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg Ser Tyr Cys His                      
1               5                  10    
<210> 130
<211> 10
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 130
Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln                          
1               5                  10
<210> 131
<211> 8
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 131
Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr                                  
1               5            
<210> 132
<211> 13
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 132
Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met Arg Cys Gly              
1               5                  10            
<210> 133
<211> 8
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 133
Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu                                  
1               5            
<210> 134
<211> 16
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 134
Glu Cys Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg  
1               5                  10                  15    
<210> 135
<211> 14
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 135
Ile Lys Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe          
1               5                  10                
<210> 136
<211> 13
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 136
Leu Gln His Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp              
1               5                  10            
<210> 137
<211> 11
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 137
Asp Pro Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys                      
1               5                  10    
<210> 138
<211> 12
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 138
Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met                  
1               5                  10        
<210> 139
<211> 10
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 139
Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys                          
1               5                  10
<210> 140
<211> 8
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 140
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr                                  
1               5            
<210> 141
<211> 13
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 141
Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr Arg Cys Gly              
1               5                  10            
<210> 142
<211> 8
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 142
Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu                                  
1               5            
<210> 143
<211> 16
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 143
Gln Cys Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu  
1               5                  10                  15    
<210> 144
<211> 16
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 144
Ile Thr Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe  
1               5                  10                  15    
<210> 145
<211> 13
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Description of Artificial Sequence: synthetic peptide
<400> 145
Ala Asn His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp              
1               5                  10            
<210> 146
<211> 815
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (69)..(767)
<400> 146
gaattcgaat tccagtgtgc tggcggccgc gcgcgagccg cgccggcccc ggtcgggcct 60    
ccgaaacc atg aac ttt ctg ctg tct tgg gtg cat tgg agc ctc gcc ttg  110   
Met Asn Phe Leu Leu Ser Trp Val His Trp Ser Leu Ala Leu
1               5                  10                
ctg ctc tac ctc cac cat gcc aag tgg tcc cag gct gca ccc atg gca   158   
Leu Leu Tyr Leu His His Ala Lys Trp Ser Gln Ala Ala Pro Met Ala
15                  20                  25                  30
gaa gga gga ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aag ttc atg gat gtc   206   
Glu Gly Gly Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val
35                  40                  45    
tat cag cgc agc tac tgc cat cca atc gag acc ctg gtg gac atc ttc   254   
Tyr Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
50                  55                  60        
cag gag tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgt gtg   302   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val
65                  70                  75            
ccc ctg atg cga tgc ggg ggc tgc tgc aat gac gag ggc ctg gag tgt   350   
Pro Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
80                  85                  90                
gtg ccc act gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg cgg atc aaa   398   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
95                 100                 105                 110
cct cac caa ggc cag cac ata gga gag atg agc ttc cta cag cac aac   446   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
115                 120                 125    
aaa tgt gaa tgc aga cca aag aaa gat aga gca aga caa gaa aaa aaa   494   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Arg Ala Arg Gln Glu Lys Lys
130                 135                 140        
tca gtt cga gga aag gga aag ggg caa aaa cga aag cgc aag aaa tcc   542   
Ser Val Arg Gly Lys Gly Lys Gly Gln Lys Arg Lys Arg Lys Lys Ser
145                 150                 155            
cgg tat aag tcc tgg agc gtg tac gtt ggt gcc cgc tgc tgt cta atg   590   
Arg Tyr Lys Ser Trp Ser Val Tyr Val Gly Ala Arg Cys Cys Leu Met
160                 165                 170                
ccc tgg agc ctc cct ggc ccc cat ccc tgt ggg cct tgc tca gag cgg   638   
Pro Trp Ser Leu Pro Gly Pro His Pro Cys Gly Pro Cys Ser Glu Arg
175                 180                 185                 190
aga aag cat ttg ttt gta caa gat ccg cag acg tgt aaa tgt tcc tgc   686   
Arg Lys His Leu Phe Val Gln Asp Pro Gln Thr Cys Lys Cys Ser Cys
195                 200                 205    
aaa aac aca gac tcg cgt tgc aag gcg agg cag ctt gag tta aac gaa   734   
Lys Asn Thr Asp Ser Arg Cys Lys Ala Arg Gln Leu Glu Leu Asn Glu
210                 215                 220        
cgt act tgc aga tgt gac aag ccg agg cgg tga gccgggctgg aggaaggagc 787   
Arg Thr Cys Arg Cys Asp Lys Pro Arg Arg                          
225                 230                                  
ctccctcagg gtttcgggaa ccagatcc                                    815   
<210> 147
<211> 232
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 147
Met Asn Phe Leu Leu Ser Trp Val His Trp Ser Leu Ala Leu Leu Leu  
1               5                  10                  15      
Tyr Leu His His Ala Lys Trp Ser Gln Ala Ala Pro Met Ala Glu Gly  
20                  25                  30          
Gly Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln  
35                  40                  45              
Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
50                  55                  60                  
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro  
85                  90                  95      
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
100                 105                 110          
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
115                 120                 125              
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Arg Ala Arg Gln Glu Lys Lys Ser Val  
130                 135                 140                  
Arg Gly Lys Gly Lys Gly Gln Lys Arg Lys Arg Lys Lys Ser Arg Tyr  
145                 150                 155                 160  
Lys Ser Trp Ser Val Tyr Val Gly Ala Arg Cys Cys Leu Met Pro Trp  
165                 170                 175      
Ser Leu Pro Gly Pro His Pro Cys Gly Pro Cys Ser Glu Arg Arg Lys  
180                 185                 190          
His Leu Phe Val Gln Asp Pro Gln Thr Cys Lys Cys Ser Cys Lys Asn  
195                 200                 205              
Thr Asp Ser Arg Cys Lys Ala Arg Gln Leu Glu Leu Asn Glu Arg Thr  
210                 215                 220                  
Cys Arg Cys Asp Lys Pro Arg Arg                                  
225                 230                                          
<210> 148
<211> 3007
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220> 
<221> CDS
<222> (492)..(1529)
<400> 148
gcccggagag ccgcatctat tggcagcttt gttattgatc agaaactgct cgccgccgac 60    
ttggcttcca gtctggctgc gggcaaccct tgagttttcg cctctgtcct gtcccccgaa 120   
ctgacaggtg ctcccagcaa cttgctgggg acttctcgcc gctcccccgc gtccccaccc 180   
cctcattcct ccctcgcctt cacccccacc cccaccactt cgccacagct caggatttgt 240   
ttaaaccttg ggaaactggt tcaggtccag gttttgcttt gatccttttc aaaaactgga 300   
gacacagaag agggctctag gaaaaagttt tggatgggat tatgtggaaa ctaccctgcg 360   
attctctgct gccagagcag gctcggcgct tccaccccag tgcagccttc ccctggcggt 420   
ggtgaaagag actcgggagt cgctgcttcc aaagtgcccg ccgtgagtga gctctcaccc 480   
cagtcagcca a atg agc ctc ttc ggg ctt ctc ctg ctg aca tct gcc ctg  530   
Met Ser Leu Phe Gly Leu Leu Leu Leu Thr Ser Ala Leu
1               5                  10            
gcc ggc cag aga cag ggg act cag gcg gaa tcc aac ctg agt agt aaa   578   
Ala Gly Gln Arg Gln Gly Thr Gln Ala Glu Ser Asn Leu Ser Ser Lys
15                  20                  25                
ttc cag ttt tcc agc aac aag gaa cag aac gga gta caa gat cct cag   626   
Phe Gln Phe Ser Ser Asn Lys Glu Gln Asn Gly Val Gln Asp Pro Gln
30                  35                  40                  45
cat gag aga att att act gtg tct act aat gga agt att cac agc cca   674   
His Glu Arg Ile Ile Thr Val Ser Thr Asn Gly Ser Ile His Ser Pro
50                  55                  60    
agg ttt cct cat act tat cca aga aat acg gtc ttg gta tgg aga tta   722   
Arg Phe Pro His Thr Tyr Pro Arg Asn Thr Val Leu Val Trp Arg Leu
65                  70                  75        
gta gca gta gag gaa aat gta tgg ata caa ctt acg ttt gat gaa aga   770   
Val Ala Val Glu Glu Asn Val Trp Ile Gln Leu Thr Phe Asp Glu Arg
80                  85                  90            
ttt ggg ctt gaa gac cca gaa gat gac ata tgc aag tat gat ttt gta   818   
Phe Gly Leu Glu Asp Pro Glu Asp Asp Ile Cys Lys Tyr Asp Phe Val
95                 100                 105                
gaa gtt gag gaa ccc agt gat gga act ata tta ggg cgc tgg tgt ggt   866   
Glu Val Glu Glu Pro Ser Asp Gly Thr Ile Leu Gly Arg Trp Cys Gly
110                 115                 120                 125
tct ggt act gta cca gga aaa cag att tct aaa gga aat caa att agg   914   
Ser Gly Thr Val Pro Gly Lys Gln Ile Ser Lys Gly Asn Gln Ile Arg
130                 135                 140    
ata aga ttt gta tct gat gaa tat ttt cct tct gaa cca ggg ttc tgc   962   
Ile Arg Phe Val Ser Asp Glu Tyr Phe Pro Ser Glu Pro Gly Phe Cys
145                 150                 155        
atc cac tac aac att gtc atg cca caa ttc aca gaa gct gtg agt cct   1010  
Ile His Tyr Asn Ile Val Met Pro Gln Phe Thr Glu Ala Val Ser Pro
160                 165                 170            
tca gtg cta ccc cct tca gct ttg cca ctg gac ctg ctt aat aat gct   1058  
Ser Val Leu Pro Pro Ser Ala Leu Pro Leu Asp Leu Leu Asn Asn Ala
175                 180                 185                
ata act gcc ttt agt acc ttg gaa gac ctt att cga tat ctt gaa cca   1106  
Ile Thr Ala Phe Ser Thr Leu Glu Asp Leu Ile Arg Tyr Leu Glu Pro
190                 195                 200                 205
gag aga tgg cag ttg gac tta gaa gat cta tat agg cca act tgg caa   1154  
Glu Arg Trp Gln Leu Asp Leu Glu Asp Leu Tyr Arg Pro Thr Trp Gln
210                 215                 220    
ctt ctt ggc aag gct ttt gtt ttt gga aga aaa tcc aga gtg gtg gat   1202  
Leu Leu Gly Lys Ala Phe Val Phe Gly Arg Lys Ser Arg Val Val Asp
225                 230                 235        
ctg aac ctt cta aca gag gag gta aga tta tac agc tgc aca cct cgt   1250  
Leu Asn Leu Leu Thr Glu Glu Val Arg Leu Tyr Ser Cys Thr Pro Arg
240                 245                 250            
aac ttc tca gtg tcc ata agg gaa gaa cta aag aga acc gat acc att   1298  
Asn Phe Ser Val Ser Ile Arg Glu Glu Leu Lys Arg Thr Asp Thr Ile
255                 260                 265                
ttc tgg cca ggt tgt ctc ctg gtt aaa cgc tgt ggt ggg aac tgt gcc   1346  
Phe Trp Pro Gly Cys Leu Leu Val Lys Arg Cys Gly Gly Asn Cys Ala
270                 275                 280                 285
tgt tgt ctc cac aat tgc aat gaa tgt caa tgt gtc cca agc aaa gtt   1394  
Cys Cys Leu His Asn Cys Asn Glu Cys Gln Cys Val Pro Ser Lys Val
290                 295                 300    
act aaa aaa tac cac gag gtc ctt cag ttg aga cca aag acc ggt gtc   1442  
Thr Lys Lys Tyr His Glu Val Leu Gln Leu Arg Pro Lys Thr Gly Val
305                 310                 315        
agg gga ttg cac aaa tca ctc acc gac gtg gcc ctg gag cac cat gag   1490  
Arg Gly Leu His Lys Ser Leu Thr Asp Val Ala Leu Glu His His Glu
320                 325                 330            
gag tgt gac tgt gtg tgc aga ggg agc aca gga gga tag ccgcatcacc    1539  
Glu Cys Asp Cys Val Cys Arg Gly Ser Thr Gly Gly               
335                 340                 345               
accagcagct cttgcccaga gctgtgcagt gcagtggctg attctattag agaacgtatg 1599  
cgttatctcc atccttaatc tcagttgttt gcttcaagga cctttcatct tcaggattta 1659  
cagtgcattc tgaaagagga gacatcaaac agaattagga gttgtgcaac agctcttttg 1719  
agaggaggcc taaaggacag gagaaaaggt cttcaatcgt ggaaagaaaa ttaaatgttg 1779  
tattaaatag atcaccagct agtttcagag ttaccatgta cgtattccac tagctgggtt 1839  
ctgtatttca gttctttcga tacggcttag ggtaatgtca gtacaggaaa aaaactgtgc 1899  
aagtgagcac ctgattccgt tgccttgctt aactctaaag ctccatgtcc tgggcctaaa 1959  
atcgtataaa atctggattt tttttttttt ttttgctcat attcacatat gtaaaccaga 2019  
acattctatg tactacaaac ctggttttta aaaaggaact atgttgctat gaattaaact 2079  
tgtgtcgtgc tgataggaca gactggattt ttcatatttc ttattaaaat ttctgccatt 2139  
tagaagaaga gaactacatt catggtttgg aagagataaa cctgaaaaga agagtggcct 2199  
tatcttcact ttatcgataa gtcagtttat ttgtttcatt gtgtacattt ttatattctc 2259  
cttttgacat tataactgtt ggcttttcta atcttgttaa atatatctat ttttaccaaa 2319  
ggtatttaat attctttttt atgacaactt agatcaacta tttttagctt ggtaaatttt 2379  
tctaaacaca attgttatag ccagaggaac aaagatgata taaaatattg ttgctctgac 2439  
aaaaatacat gtatttcatt ctcgtatggt gctagagtta gattaatctg cattttaaaa 2499  
aactgaattg gaatagaatt ggtaagttgc aaagactttt tgaaaataat taaattatca 2559  
tatcttccat tcctgttatt ggagatgaaa ataaaaagca acttatgaaa gtagacattc 2619  
agatccagcc attactaacc tattcctttt ttggggaaat ctgagcctag ctcagaaaaa 2679  
cataaagcac cttgaaaaag acttggcagc ttcctgataa agcgtgctgt gctgtgcagt 2739  
aggaacacat cctatttatt gtgatgttgt ggttttatta tcttaaactc tgttccatac 2799  
acttgtataa atacatggat atttttatgt acagaagtat gtctcttaac cagttcactt 2859  
attgtactct ggcaatttaa aagaaaatca gtaaaatatt ttgcttgtaa aatgcttaat 2919  
atcgtgccta ggttatgtgg tgactatttg aatcaaaaat gtattgaatc atcaaataaa 2979  
agaatgtggc tattttgggg agaaaatt                                    3007  
<210> 149
<211> 345
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 149
Met Ser Leu Phe Gly Leu Leu Leu Leu Thr Ser Ala Leu Ala Gly Gln  
1               5                  10                  15      
Arg Gln Gly Thr Gln Ala Glu Ser Asn Leu Ser Ser Lys Phe Gln Phe  
20                  25                  30          
Ser Ser Asn Lys Glu Gln Asn Gly Val Gln Asp Pro Gln His Glu Arg  
35                  40                  45              
Ile Ile Thr Val Ser Thr Asn Gly Ser Ile His Ser Pro Arg Phe Pro  
50                  55                  60                  
His Thr Tyr Pro Arg Asn Thr Val Leu Val Trp Arg Leu Val Ala Val  
65                  70                  75                  80  
Glu Glu Asn Val Trp Ile Gln Leu Thr Phe Asp Glu Arg Phe Gly Leu  
85                  90                  95      
Glu Asp Pro Glu Asp Asp Ile Cys Lys Tyr Asp Phe Val Glu Val Glu  
100                 105                 110          
Glu Pro Ser Asp Gly Thr Ile Leu Gly Arg Trp Cys Gly Ser Gly Thr  
115                 120                 125              
Val Pro Gly Lys Gln Ile Ser Lys Gly Asn Gln Ile Arg Ile Arg Phe  
130                 135                 140                  
Val Ser Asp Glu Tyr Phe Pro Ser Glu Pro Gly Phe Cys Ile His Tyr  
145                 150                 155                 160  
Asn Ile Val Met Pro Gln Phe Thr Glu Ala Val Ser Pro Ser Val Leu  
165                 170                 175      
Pro Pro Ser Ala Leu Pro Leu Asp Leu Leu Asn Asn Ala Ile Thr Ala  
180                 185                 190          
Phe Ser Thr Leu Glu Asp Leu Ile Arg Tyr Leu Glu Pro Glu Arg Trp  
195                 200                 205              
Gln Leu Asp Leu Glu Asp Leu Tyr Arg Pro Thr Trp Gln Leu Leu Gly  
210                 215                 220                  
Lys Ala Phe Val Phe Gly Arg Lys Ser Arg Val Val Asp Leu Asn Leu  
225                 230                 235                 240  
Leu Thr Glu Glu Val Arg Leu Tyr Ser Cys Thr Pro Arg Asn Phe Ser  
245                 250                 255      
Val Ser Ile Arg Glu Glu Leu Lys Arg Thr Asp Thr Ile Phe Trp Pro  
260                 265                 270          
Gly Cys Leu Leu Val Lys Arg Cys Gly Gly Asn Cys Ala Cys Cys Leu  
275                 280                 285              
His Asn Cys Asn Glu Cys Gln Cys Val Pro Ser Lys Val Thr Lys Lys  
290                 295                 300                  
Tyr His Glu Val Leu Gln Leu Arg Pro Lys Thr Gly Val Arg Gly Leu  
305                 310                 315                 320  
His Lys Ser Leu Thr Asp Val Ala Leu Glu His His Glu Glu Cys Asp  
325                 330                 335      
Cys Val Cys Arg Gly Ser Thr Gly Gly                              
340                 345                              
<210> 150
<211> 399
<212> DNA
<213> Orf virus
<220> 
<221> CDS
<222> (1)..(399)
<400> 150
atg aag ttt ctc gtc ggc ata ctg gta gct gtg tgc ttg cac cag tat   48    
Met Lys Phe Leu Val Gly Ile Leu Val Ala Val Cys Leu His Gln Tyr
1               5                  10                  15    
ctg ctg aac gcg gac agc acg aaa aca tgg tcc gaa gtg ttt gaa aac   96    
Leu Leu Asn Ala Asp Ser Thr Lys Thr Trp Ser Glu Val Phe Glu Asn
20                  25                  30        
agc ggg tgc aag cca agg ccg atg gtc ttt cga gta cac gac gag cac   144   
Ser Gly Cys Lys Pro Arg Pro Met Val Phe Arg Val His Asp Glu His
35                  40                  45            
ccg gag cta act tct cag cgg ttc aac ccg ccg tgt gtc acg ttg atg   192   
Pro Glu Leu Thr Ser Gln Arg Phe Asn Pro Pro Cys Val Thr Leu Met
50                  55                  60                
cga tgc ggc ggg tgc tgc aac gac gag agc tta gaa tgc gtc ccc acg   240   
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Ser Leu Glu Cys Val Pro Thr
65                  70                  75                  80
gaa gag gca aac gta acg atg caa ctc atg gga gcg tcg gtc tcc ggt   288   
Glu Glu Ala Asn Val Thr Met Gln Leu Met Gly Ala Ser Val Ser Gly
85                  90                  95    
ggt aac ggg atg caa cat ctg agc ttc gta gag cat aag aaa tgc gat   336   
Gly Asn Gly Met Gln His Leu Ser Phe Val Glu His Lys Lys Cys Asp
100                 105                 110        
tgt aaa cca cca ctc acg acc acg cca ccg acg acc aca agg ccg ccc   384   
Cys Lys Pro Pro Leu Thr Thr Thr Pro Pro Thr Thr Thr Arg Pro Pro
115                 120                 125            
aga aga cgc cgc tag                                               399   
Arg Arg Arg Arg    
130            
<210> 151
<211> 132
<212> PRT
<213> Orf virus
<400> 151
Met Lys Phe Leu Val Gly Ile Leu Val Ala Val Cys Leu His Gln Tyr  
1               5                  10                  15      
Leu Leu Asn Ala Asp Ser Thr Lys Thr Trp Ser Glu Val Phe Glu Asn  
20                  25                  30          
Ser Gly Cys Lys Pro Arg Pro Met Val Phe Arg Val His Asp Glu His  
35                  40                  45              
Pro Glu Leu Thr Ser Gln Arg Phe Asn Pro Pro Cys Val Thr Leu Met  
50                  55                  60                  
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Ser Leu Glu Cys Val Pro Thr  
65                  70                  75                  80  
Glu Glu Ala Asn Val Thr Met Gln Leu Met Gly Ala Ser Val Ser Gly  
85                  90                  95      
Gly Asn Gly Met Gln His Leu Ser Phe Val Glu His Lys Lys Cys Asp  
100                 105                 110          
Cys Lys Pro Pro Leu Thr Thr Thr Pro Pro Thr Thr Thr Arg Pro Pro  
115                 120                 125              
Arg Arg Arg Arg                                                  
130                                                          
<210> 152
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 152
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro
35                  40                  45    
ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtcttc                328   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 153
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 153
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 154
<211> 331
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 154
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa tct att gat aat gag   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg aga gag gtg tgt atc gac gtg ggg   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly
15                  20                  25                  30
aag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca cca tgt gtg   145   
Lys Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Pro Cys Val
35                  40                  45    
tcc gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Ser Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln
80                  85                  90                
cat aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttggtcttc             331   
His Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp          
95                 100                 105          
<210> 155
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 155
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val  
35                  40                  45              
Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn  
85                  90                  95      
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp                              
100                 105                              
<210> 156
<211> 331
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 156
ggatcct ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag   49    
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg   145   
Gln Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val
35                  40                  45    
tcc gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc   193   
Ser Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys
50                  55                  60        
atg aac acg tcc acg agc tac ctc agc aag acg ctg ttt gaa att aca   241   
Met Asn Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
80                  85                  90                
cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttggtcttc             331   
His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp          
95                 100                 105          
<210> 157
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 157
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val  
35                  40                  45              
Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Met Asn  
50                  55                  60                  
Thr Ser Thr Ser Tyr Leu Ser Lys Thr Leu Phe Glu Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp                              
100                 105                              
<210> 158
<211> 331
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 158
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa tct att gat aat gag   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg   145   
Gln Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val
35                  40                  45    
tcc gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Ser Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr
65                  70                  75            
gtg cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat   289   
Val Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn
80                  85                  90                
cac act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttggtcttc             331   
His Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp          
95                 100                 105          
<210> 159
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 159
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val  
35                  40                  45              
Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro  
65                  70                  75                  80  
Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr  
85                  90                  95      
Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp                              
100                 105                              
<210> 160
<211> 325
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 160
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa tct att gat aat gag   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu
1               5                  10                
tgg aga aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc   97    
Trp Arg Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe
15                  20                  25                  30
cag gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca cca tgt gtg   145   
Gln Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Pro Cys Val
35                  40                  45    
tcc gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc   193   
Ser Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys
50                  55                  60        
gtt ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa   241   
Val Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys
65                  70                  75            
cct cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac   289   
Pro His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn
80                  85                  90                
aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtc ttc                   325   
Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val    
95                 100                 105    
<210> 161
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 161
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg  
1               5                  10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu  
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val  
35                  40                  45              
Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro  
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His  
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys  
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu Val                              
100                 105                              
<210> 162
<211> 322
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 162
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro
65                  70                  75            
cac caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt gcc aat cac act tcc   289   
His Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser
80                  85                  90                
tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtc ttc                       322   
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe
95                 100                 105
<210> 163
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 163
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln  
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Ala Asn His Thr Ser Cys Arg  
85                  90                  95      
Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu Val Phe                              
100                 105                              
<210> 164
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 164
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtcttc                328   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 165
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 165
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 166
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 166
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtcttc                328   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 167
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 167
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 168
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 168
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat cac   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His
80                  85                  90                
act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtcttc                328   
Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 169
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 169
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
85                  90                  95      
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 170
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 170
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca cca tgt gtg tcc   145   
Glu Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser
35                  40                  45    
gtg tac aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Val Tyr Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt gcc aat cac   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His
80                  85                  90                
act tcc tgc cga tgc atg tct aag ctg gat ttg gtcttc                328   
Thr Ser Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 171
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 171
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr  
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Pro Cys Val Ser Val Tyr  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Ala Asn His Thr Ser  
85                  90                  95      
Cys Arg Cys Met Ser Lys Leu Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 172
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 172
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro
35                  40                  45    
ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt   193   
Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtcttc                328   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 173
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 173
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu                              
100                 105                              
<210> 174
<211> 328
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220> 
<221> CDS
<222> (8)..(322)
<400> 174
ggatcct gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat   49    
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr
1               5                  10                
cag cgc agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag   97    
Gln Arg Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln
15                  20                  25                  30
gaa ttt gga gtc gcg aca aac acc ttc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc   145   
Glu Phe Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro
35                  40                  45    
ctg atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat agt gag ggg ctg cag tgc gtt   193   
Leu Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val
50                  55                  60        
ccc acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aca gtg   241   
Pro Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val
65                  70                  75            
cct ctc tct caa ggg ccc aaa cca gtg aca atc agc ttt ctc cag cat   289   
Pro Leu Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His
80                  85                  90                
aac aaa tgt gaa tgt aga cca aag aaa gat ttg gtcttc                328   
Asn Lys Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu       
95                 100                 105       
<210> 175
<211> 105
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 175
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg  
1               5                  10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Phe  
20                  25                  30          
Gly Val Ala Thr Asn Thr Phe Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met  
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Ser Glu Gly Leu Gln Cys Val Pro Thr  
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Thr Val Pro Leu  
65                  70                  75                  80  
Ser Gln Gly Pro Lys Pro Val Thr Ile Ser Phe Leu Gln His Asn Lys  
85                  90                  95      
Cys Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp Leu                             
100                 105
<210> 176
<211> 306
<212> DNA
<213> Homo sapiens
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(306)
<400> 176
ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat cag cgc       48
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg         
1               5                   10                  15              
agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag gaa tac       96
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr         
20                  25                  30                  
cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg atg      144
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met         
35                  40                  45                      
aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc acc      192
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr         
50                  55                  60                          
gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct cac caa      240
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln         
65                  70                  75                  80          
ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa tgt gaa      288
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu         
85                  90                  95              
tgt aga cca aag aaa gat                                              306
Cys Arg Pro Lys Lys Asp                                                 
100                                                         
<210> 177
<211> 102
<212> PRT
<213> Homo sapiens
<400> 177
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg 
1               5                   10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr 
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met 
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr 
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln 
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu 
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp 
100         
<210> 178
<211> 306
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(306)
<400> 178
gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat cag cgc       48
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg         
1               5                   10                  15              
agc tac tgc cat ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag gaa tac       96
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr         
20                  25                  30                  
cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg atg      144
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met         
35                  40                  45                      
aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc acc      192
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr         
50                  55                  60                          
gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct cac caa      240
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln         
65                  70                  75                  80          
ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa tgt gaa      288
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu         
85                  90                  95              
tgt aga cca aag aaa gat                                              306
Cys Arg Pro Lys Lys Asp                                                 
100                                                         
<210> 179
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 179
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg 
1               5                   10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu Tyr 
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met 
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr 
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln 
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu 
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp 
100         
<210> 180
<211> 309
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(309)
<400> 180
ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag tgg aga       48
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg         
1               5                   10                  15              
aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag gaa       96
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu         
20                  25                  30                  
tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg      144
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu         
35                  40                  45                      
atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc      192
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro         
50                  55                  60                          
acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct cac      240
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His         
65                  70                  75                  80          
caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa tgt      288
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys         
85                  90                  95              
gaa tgt aga cca aag aaa gat                                          309
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp                                             
100                                                         
<210> 181
<211> 103
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 181
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg 
1               5                   10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu 
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu 
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro 
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His 
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys 
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp 
100             
<210> 182
<211> 309
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(309)
<400> 182
gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa tct att gat aat gag tgg aga       48
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg         
1               5                   10                  15              
aag act cag tgc atg ccg atc gag aca ctg gtg gac atc ttc cag gaa       96
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu         
20                  25                  30                  
tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg      144
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu         
35                  40                  45                      
atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc      192
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro         
50                  55                  60                          
acc gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct cac      240
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His         
65                  70                  75                  80          
caa ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa tgt      288
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys         
85                  90                  95              
gaa tgt aga cca aag aaa gat                                          309
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp                                             
100                                                         
<210> 183
<211> 103
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 183
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg 
1               5                   10                  15      
Lys Thr Gln Cys Met Pro Ile Glu Thr Leu Val Asp Ile Phe Gln Glu 
20                  25                  30          
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu 
35                  40                  45              
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro 
50                  55                  60                  
Thr Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His 
65                  70                  75                  80  
Gln Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys 
85                  90                  95      
Glu Cys Arg Pro Lys Lys Asp 
100             
<210> 184
<211> 306
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(306)
<400> 184
ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa ttc atg gat gtc tat cag cgc       48
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg         
1               5                   10                  15              
agc tac tgc cat ccg aga gag gtg tgt atc gac gtg ggg aag gaa tac       96
Ser Tyr Cys His Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu Tyr         
20                  25                  30                  
cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg atg      144
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met         
35                  40                  45                      
aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc acc      192
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr         
50                  55                  60                          
gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct cac caa      240
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln         
65                  70                  75                  80          
ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa tgt gaa      288
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu         
85                  90                  95              
tgt aga cca aag aaa gat                                              306
Cys Arg Pro Lys Lys Asp                                                 
100                                                         
<210> 185
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 185
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg 
1               5                   10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu Tyr 
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met 
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr 
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln 
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu 
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp 
100         
<210> 186
<211> 306
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(306)
<400> 186
gca cat tat aat acc gag atc ctg aaa ttc atg gat gtc tat cag cgc       48
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg         
1               5                   10                  15              
agc tac tgc cat ccg aga gag gtg tgt atc gac gtg ggg aag gaa tac       96
Ser Tyr Cys His Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu Tyr         
20                  25                  30                  
cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg atg      144
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met         
35                  40                  45                      
aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc acc      192
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr         
50                  55                  60                          
gag gag tcc aac atc acc atg cag att atg aga att aaa cct cac caa      240
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln         
65                  70                  75                  80          
ggg cag cac atc gga gag atg agc ttt ctc cag cat aac aaa tgt gaa      288
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu         
85                  90                  95              
tgt aga cca aag aaa gat                                              306
Cys Arg Pro Lys Lys Asp                                                 
100                                                         
<210> 187
<211> 102
<212> PRT
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<400> 187
Ala His Tyr Asn Thr Glu Ile Leu Lys Phe Met Asp Val Tyr Gln Arg 
1               5                   10                  15      
Ser Tyr Cys His Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu Tyr 
20                  25                  30          
Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu Met 
35                  40                  45              
Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro Thr 
50                  55                  60                  
Glu Glu Ser Asn Ile Thr Met Gln Ile Met Arg Ile Lys Pro His Gln 
65                  70                  75                  80  
Gly Gln His Ile Gly Glu Met Ser Phe Leu Gln His Asn Lys Cys Glu 
85                  90                  95      
Cys Arg Pro Lys Lys Asp 
100         
<210> 188
<211> 309
<212> DNA
<213> Artificial Sequence
<220> 
<223> Growth Factor Hybrid Sequence
<220>
<221> CDS
<222> (1)..(309)
<400> 188
ggg cag aat cat cac gaa gtg gtg aaa tct att gat aat gag tgg aga       48
Gly Gln Asn His His Glu Val Val Lys Ser Ile Asp Asn Glu Trp Arg         
1               5                   10                  15              
aag act cag tgc atg ccg aga gag gtg tgt atc gac gtg ggg aag gaa       96
Lys Thr Gln Cys Met Pro Arg Glu Val Cys Ile Asp Val Gly Lys Glu         
20                  25                  30                  
tac cct gat gag atc gag tac atc ttc aag cca tcc tgc gtg ccc ctg      144
Tyr Pro Asp Glu Ile Glu Tyr Ile Phe Lys Pro Ser Cys Val Pro Leu         
35                  40                  45                      
atg aga tgt ggg ggt tgc tgc aat gac gaa ggg ctg gag tgc gtt ccc      192
Met Arg Cys Gly Gly Cys Cys Asn Asp Glu Gly Leu Glu Cys Val Pro         
50                  55                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