【事件の表示】
　特願２００３−１１９１１８「ヒトビクニン」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年　１月　８日出願公開、特開２００４−　　　２０８〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成９年３月１０日（パリ条約による優先権主張、外国庁受理１９９６年３月１１日、米国、１９９６年６月１４日、米国、１９９６年１０月４日、米国）を国際出願日とする国際出願である特願平９−５３２８０４号の一部を平成１５年４月２３日に新たな特許出願としたものであって、平成１６年３月１０日付けで手続補正がなされ、平成１６年１２月２０日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、平成１７年４月４日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、平成１７年５月６日付けで手続補正がなされ、さらに、平成１９年５月７日付けで審尋がなされたが、審判請求人からの応答はなかった。
　
第２　平成１７年５月６日付けの手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　
　平成１７年５月６日付けの手続補正を却下する。
　
［理由］
　
１．補正後の本願発明
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１は、
「【請求項１】下記（１）から（４）のいずれかの蛋白質と、医薬的に容認される担体とを含む、脳水腫、脊髄水腫、多発性硬化症、虚血、手術時の血液損失、敗血症、敗血症性ショック、繊維症、病理学的血液凝固または凝血に関連する疾病、多外傷、卒中、大脳またはクモ膜下出血、脳の炎症、脊髄の炎症、大脳感染、大脳肉芽腫症、脊髄感染、脊髄肉芽腫症、心臓切開手術、胃ガン、頚部ガン、または転移予防の状態を処置するための医薬組成物。
（１）下記アミノ酸配列の１つをそれぞれ含む物質からなるタンパク質の群から選択され、トリプシン、キモトリプシン、ヒト血漿カリクレイン、ヒトプラスミン、ヒト好中球エラスターゼ、第ＩＩａ因子、ヒト組織カリクレイン、第Ｘａ因子、ウロキナーゼ、第ＸＩａ因子、エラスターゼ、組織プラスミノーゲン活性化因子、及び、組織第ＶＩＩａ因子であるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質。
【配列番号５２】、【配列番号４】、【配列番号６】、【配列番号１】（上記配列中、前記配列のアミノ酸は、シグナルペプチドの除去によって得られるＮ末端残基が残基１として指定されており、図４Ｆに示されている天然ヒト胎盤ビクニンのアミノ酸配列に従って番号付けされている。）
（２）下記アミノ酸配列の１つをそれぞれ含む物質からなるタンパク質の群から選択され、トリプシン、キモトリプシン、ヒト血漿カリクレイン、ヒトプラスミン、ヒト好中球エラスターゼ、第ＩＩａ因子、ヒト組織カリクレイン、第Ｘａ因子、ウロキナーゼ、第ＸＩａ因子、エラスターゼ、組織プラスミノーゲン活性化因子、及び、組織第ＶＩＩａ因子であるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質。
【配列番号４】（上記配列中、前記配列のアミノ酸は、シグナルペプチドの除去によって得られるＮ末端残基が残基１として指定されており、図４Ｆに示されている天然ヒト胎盤ビクニンのアミノ酸配列に従って番号付けされている。）
（３）下記アミノ酸配列の１つをそれぞれ含む物質からなるタンパク質の群から選択され、トリプシン、キモトリプシン、ヒト血漿カリクレイン、ヒトプラスミン、ヒト好中球エラスターゼ、第ＩＩａ因子、ヒト組織カリクレイン、第Ｘａ因子、ウロキナーゼ、第ＸＩａ因子、エラスターゼ、組織プラスミノーゲン活性化因子、及び、組織第ＶＩＩａ因子であるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質。
【配列番号６】（上記配列中、前記配列のアミノ酸は、シグナルペプチドの除去によって得られるＮ末端残基が残基１として指定されており、図４Ｆに示されている天然ヒト胎盤ビクニンのアミノ酸配列に従って番号付けされている。）
（４）上記（１）から（３）に記載タンパク質が、グリコシル化されるか、または少なくとも１つの鎖内システイン−システインジスルフィド結合を有するか、あるいは、グリコシル化され、かつ少なくとも１つの鎖内システイン−システインジスルフィド結合を有するかのいずれかのタンパク質。」（配列は省略。以下同じ。）と補正され、
　さらに、新たに請求項２として、
「【請求項２】下記配列番号５２アミノ酸配列を含む物質からなるタンパク質から、トリプシン、キモトリプシン、ヒト血漿カリクレイン、ヒトプラスミン、ヒト好中球エラスターゼ、第ＩＩａ因子、ヒト組織カリクレイン、第Ｘａ因子、ウロキナーゼ、第ＸＩａ因子、エラスターゼ、組織プラスミノーゲン活性化因子、及び、組織第ＶＩＩａ因子であるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質と、医薬的に容認される担体とを含む、脳水腫、脊髄水腫、多発性硬化症、虚血、手術時の血液損失、敗血症、敗血症性ショック、繊維症、病理学的血液凝固または凝血に関連する疾病、多外傷、卒中、大脳またはクモ膜下出血、脳の炎症、脊髄の炎症、大脳感染、大脳肉芽腫症、脊髄感染、脊髄肉芽腫症、心臓切開手術、胃ガン、頚部ガン、または転移予防の状態を処置するための医薬組成物。【配列番号５２】」が追加された。
　
２．補正の適否
（１）請求項２の補正について
　新たに請求項２を追加する補正は、請求項数を増加する補正であるから、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当せず、また、請求項の削除、誤記の訂正、明りょうでない記載の釈明を目的とするもののいずれにも該当しない。（必要であれば、東京高裁平成１６年４月１４日、平成１５年（行ケ）第２３０号判決を参照。）
　
（２）請求項１の補正について
　補正前後の請求項１についてのみみると、この補正は、補正前の請求項１（後記「第３」の１．を参照。）について、（１）〜（３）の選択肢の中から【配列番号４９】、【配列番号７０】、【配列番号２】、【配列番号４５】、【配列番号４７】、【配列番号７１】、【配列番号３】、【配列番号５０】、【配列番号５】、【配列番号８】、【配列番号７】を削除し、（４）を削除し、補正前の（１）〜（３）に記載されている「セリンプロテアーゼ」を「トリプシン、キモトリプシン、ヒト血漿カリクレイン、ヒトプラスミン、ヒト好中球エラスターゼ、第ＩＩａ因子、ヒト組織カリクレイン、第Ｘａ因子、ウロキナーゼ、第ＸＩａ因子、エラスターゼ、組織プラスミノーゲン活性化因子、及び、組織第ＶＩＩａ因子であるセリンプロテアーゼ」に限定するものであるから、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、本件補正後の請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）が、特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するか）について、以下に検討する。
　
３．独立特許要件
（１）発明の詳細な説明の記載
　本願補正発明は、（１）から（４）のいずれかの蛋白質と、医薬的に容認される担体とを含む、脳水腫、脊髄水腫、多発性硬化症、虚血、手術時の血液損失、敗血症、敗血症性ショック、繊維症、病理学的血液凝固または凝血に関連する疾病、多外傷、卒中、大脳またはクモ膜下出血、脳の炎症、脊髄の炎症、大脳感染、大脳肉芽腫症、脊髄感染、脊髄肉芽腫症、心臓切開手術、胃ガン、頚部ガン、または転移予防の状態を処置するための医薬組成物の発明である。
　そして、医薬発明は、一般的に、その物を医薬としてどのように使用できるのかを理解することが比較的困難な技術分野に属する発明であることから、当業者がその発明を容易に実施することができるように発明の詳細な説明を記載するためには、通常、一つ以上の代表的な実施例が必要であり、そして、医薬用途を裏付ける実施例として、通常、薬理試験結果に相当する記載が必要である。
　しかしながら、本願の発明の詳細な説明には、上記（１）から（４）のいずれかの蛋白質を上記各種疾患の医薬組成物として使用することについてはその可能性が示唆されているに留まり、in vivoの実験等により上記蛋白質を上記各種疾患の医薬組成物として使用可能なことを裏付ける薬理試験に相当する実施例等の記載はなく、発明の詳細な説明の記載からでは、上記蛋白質を上記各種疾患の医薬組成物として使用できることを確認することができない。
　また、本願明細書に記載された表３〜９の実験結果は、本願補正発明の蛋白質について生体外での種々のセリンプロテアーゼに対する阻害効果を調べた結果であって、この結果が、本願補正発明の蛋白質が上記各種疾患の医薬組成物として使用できることを裏付ける薬理試験に相当するものになるとはいえない。
　よって、本願補正発明について、発明の詳細な説明が当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されているとは認められない。
　したがって、本願は、発明の詳細な説明の記載が平成１４年改正前特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
（２）審判請求人の主張について
　審判請求人は、平成１６年１１月１１日付けの意見書において、「表３〜９の結果は、あくまで本願発明にかかるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する蛋白質がポジティブコントロールの対象であるAprotininの阻害活性に比べた結果であって、その両者間に効果の違いを示したものであ」る旨の主張し、さらに、審判請求書の請求の理由において、「『本願の該蛋白質がセリンプロテアーゼ阻害活性』がAprotininの阻害活性に比べ効果が高かったり、低かったりする場合があります。しかしながら、『低い』は『効果がない』ということには等しくなりません。」旨の主張をしている。
　しかし、本願補正発明の蛋白質を請求項１に記載された各種疾患の医薬組成物として使用するには、生体内においてセリンプロテアーゼ阻害効果を発揮できるだけの活性が必要とされるから、阻害効果が「低い」場合には生体内で使用できるか否か不明であり、本願明細書に記載された表３〜９の実験結果が、本願補正発明の蛋白質が請求項１に記載された各種疾患の医薬組成物として使用できることを裏付けるものになるとはいえない。
　また、審判請求人は、同意見書において、資料２（特表２００２−５３２５５８号公報）を提示して、「本願請求項に係るセリンプロテアーゼ阻害活性を有する蛋白質であるビクニンのin vivoにおける実施データが記載されています。その記載によって、請求項１に記載された疾患と本願発明にかかるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する蛋白質との関連性を明確に示せることが出来る」との主張をしているが、資料２は、本願出願後の２０００年に公表された文献であり、その実験内容について、本願明細書に何ら開示されていないので、本願補正発明を裏付ける証拠として資料２は採用できない。それに、資料２に記載されている実験結果は、肺気道での排粘膜線毛クリアランスの速度の促進に関するものであり、請求項１に記載された疾患ではないので、その点からも本願補正発明を裏付ける証拠として資料２は採用できない。
　さらに、審判請求人は、同意見書において、資料３（http://www.netdoctor.co.uk/）を提示して、「本願特許にかかるセリンプロテアーゼ阻害活性を有する蛋白質を主成分とした医薬が請求項１に記載した疾患との関係に、上記のように同様にセリンプロテアーゼに対し阻害活性を有するAprotininを主成分とするTrasylolの薬効の作用機序が同様に認められると思料いたします。つまり、本願発明にかかる阻害活性を有する蛋白質を主成分とした医薬の医薬用途としての機能はTrasylolの機能と同様だと考えられる」との主張をしているが、アプロチニンは、本願補正発明の蛋白質とアミノ酸配列が異なるものであり、セリンプロテアーゼに対する阻害効果にも違いがあるから、本願補正発明の蛋白質の薬効がアプロチニンと全く同一になるとはいえない。また、資料３の記載をみても、アプロチニンが請求項１に記載された疾患のすべてに対して有効であるとは認められるないので、本願補正発明の蛋白質が請求項１に記載された各種疾患に使用できることを示す証拠にはならない。
　
（３）まとめ
　したがって、本願補正発明について、発明の詳細な説明が当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されているとは認められないから、本願は、平成１４年改正前特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないので、本願補正発明は、特許出願の際独立して特許を受けることができない。
　
４．むすび
　以上のとおりであるから、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明について
１．本願発明
　平成１７年５月６日付けの手続補正は、上記のとおり却下されたので、本願の請求項１〜４に係る発明は、平成１６年３月１０日付けの手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜４に記載された事項により特定されたとおりのものであるところ、そのうちの請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は次のとおりのものである。
「【請求項１】下記（１）から（５）のいずれかの蛋白質と、医薬的に容認される担体とを含む、脳水腫、脊髄水腫、多発性硬化症、虚血、手術時の血液損失、敗血症、敗血症性ショック、繊維症、病理学的血液凝固または凝血に関連する疾病、多外傷、卒中、大脳またはクモ膜下出血、脳の炎症、脊髄の炎症、大脳感染、大脳肉芽腫症、脊髄感染、脊髄肉芽腫症、心臓切開手術、胃ガン、頚部ガン、または転移予防の状態を処置するための医薬組成物。
（１）下記アミノ酸配列の１つをそれぞれ含む物質からなるタンパク質の群から選択され、セリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質。
【配列番号５２】、【配列番号４９】、【配列番号７０】、【配列番号２】、【配列番号４５】、【配列番号４７】、【配列番号７１】、【配列番号３】、【配列番号５０】、【配列番号１】（上記配列中、前記配列のアミノ酸は、シグナルペプチドの除去によって得られるＮ末端残基が残基１として指定されており、図４Ｆに示されている天然ヒト胎盤ビクニンのアミノ酸配列に従って番号付けされている。）
（２）下記アミノ酸配列の１つをそれぞれ含む物質からなるタンパク質の群から選択され、セリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質。
【配列番号４】、【配列番号５】、【配列番号８】（上記配列中、前記配列のアミノ酸は、シグナルペプチドの除去によって得られるＮ末端残基が残基１として指定されており、図４Ｆに示されている天然ヒト胎盤ビクニンのアミノ酸配列に従って番号付けされている。）
（３）下記アミノ酸配列の１つをそれぞれ含む物質からなるタンパク質の群から選択され、セリンプロテアーゼ阻害活性を有する実質的に精製されたタンパク質。
【配列番号６】、【配列番号７】（上記配列中、前記配列のアミノ酸は、シグナルペプチドの除去によって得られるＮ末端残基が残基１として指定されており、図４Ｆに示されている天然ヒト胎盤ビクニンのアミノ酸配列に従って番号付けされている。）
（４）配列番号８を含み、ただし配列番号４９または７１からならない上記（２）に記載のタンパク質。
（５）上記（１）から（４）に記載のタンパク質が、グリコシル化されるか、または少なくとも１つの鎖内システイン−システインジスルフィド結合を有するか、あるいは、グリコシル化され、かつ少なくとも１つの鎖内システイン−システインジスルフィド結合を有するかのいずれかのタンパク質。」
　
２．当審の判断
　本願発明は、本願補正発明を包含するものであるが、当該本願補正発明について前記第２の３．で指摘したのと同様の理由で、本願発明についても、発明の詳細な説明が当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されているとは認められないから、本願は、平成１４年改正前特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
３．むすび
　以上のとおり、本願は、平成１４年改正前特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないから、他の請求項に係る発明や他の拒絶の理由について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。