【事件の表示】
　平成１０年特許願第５４７９３８号「ワクチンまたは診断検定用ＰＲＲＳウイルスのペプチド配列同定ＰＲＲＳＶ抗原部位」拒絶査定不服審判事件〔平成１０年１１月１２日国際公開、ＷＯ９８／５０４２６、平成１２年　９月１９日国内公表、特表２０００−５１２３１３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、平成１０年５月５日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９７年５月６日、ヨーロッパ特許庁）とする出願であって、平成１６年６月２４日に特許請求の範囲について手続補正がなされたが、平成１６年８月１２日に拒絶査定がなされ、これに対して、平成１６年１１月２２日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、平成１６年１２月２２日に特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
２．平成１６年１２月２２日付の手続補正についての補正の却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成１６年１２月２２日付の手続補正を却下する。
［理由］
（イ）補正後の本願発明
　上記補正により、特許請求の範囲の請求項１は、
「【請求項１】少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発するペプチドであって、ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位に対応するアミノ酸配列から誘導される少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含んでなり、該保存部位がＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２のプロテインＮのアミノ酸の２２〜３２位に位置するアミノ酸残基を含むことを特徴とするペプチド。」から、
「【請求項１】少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する合成ペプチドであって、ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位に全部が重なり合う少なくとも１０〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含んでなり、該保存部位がＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２のプロテインＮのアミノ酸の２２〜３２位に位置するアミノ酸残基を含んでなることを特徴とする合成ペプチド。」と、
請求項３は、
「【請求項３】該アミノ酸配列がＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡおよびＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫからなる群から選択されるアミノ酸配列を含んでなる、請求項１または２に記載のペプチド。」から、
「【請求項３】少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する合成ペプチドであって、ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位に一部または全部が重なり合う少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含んでなり、該アミノ酸配列がＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡおよびＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫからなる群から選択されることを特徴とする合成ペプチド。」と、補正された。
　上記請求項１に係る補正は、平成１６年６月２４日付けで補正された請求項１に係る発明を特定するために必要な事項である「少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基」及び「ペプチド」を「少なくとも１０〜１５個のアミノ酸残基」及び「合成ペプチド」と限定する補正を含むものであって、その補正前と補正後の請求項１に記載された発明の、産業上の利用分野及び解決しようとする課題は同一であるから、特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　また、上記請求項３に係る補正は、平成１６年６月２４日付けで補正された請求項３の請求項１を引用する部分のみを独立形式請求項とし、請求項に係る発明を特定するために必要な事項である「ペプチド」を「合成ペプチド」と限定する補正を含むものであって、その補正前と補正後の請求項１に記載された発明の、産業上の利用分野及び解決しようとする課題は同一であるから、特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、補正後の請求項１及び請求項３に記載された発明（以下、それぞれ「本願補正発明１」、「本願補正発明３」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるかについて、以下に検討する。
（ロ）引用例
　原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前の１９９６年に頒布された刊行物であるJournal of Virology(1996)Vol.70,No.7,p.4767-4772（以下、「引用例1」という。）は、レリスタッド（Lelystad）ウイルスゲノムのＯＲＦにコードされるタンパク質に関する文献であって、
(1)「Lelystadウイルスによる感染は、雌ブタに繁殖不全症を引き起こす。原因物質はオランダで最初に単離された。関連するウイルスが北アメリカで単離され（ATCC VR2332株）、それはブタ繁殖、呼吸障害症候群（ＰＲＲＳ）の原因物質であり、それゆえ、そのウイルスはＰＲＲＳウイルス（ＰＲＲＳＶ）と名付けられた。ＰＲＲＳＶのヨーロッパ単離物に特異的な多価抗血清は、感染マクロファージにおける免疫ペルオキシダーゼアッセイにおいて、北アメリカ単離物と交差反応し、逆もまた同様である。しかしながら、ＰＲＲＳＶのヨーロッパ単離物と北アメリカ単離物は、２つの異なった遺伝子型を表し、ヨーロッパ単離物と北アメリカ単離物間の抗原性の違いも観察された。」（第４７６７頁左欄第１行〜第１３行）、
(2)「ウエスタン免疫ブロッティングによるモノクローナル抗体のウイルスタンパク質特異性
　精製ウイルスのタンパク質は、Laemmli試料バッファーに５％β-メルカプトエタノール添加による還元条件下のSDS-PAGEによって分離された。ウイルスタンパク質は電気ブロッティングによりニトロセルロース膜に移され、それぞれ約１０μgのウイルスタンパク質が荷重されているニトロセルロースの線状は、ハイブリドーマ細胞培養物とともにインキュベートされた。モノクローナル抗体の反応パターンは、ブタの回復期血清Ｓ２１、陰性ブタ血清、及び抗ペプチド血清である６９０、６９４、６９８、７０４、７１０及び７１４の反応パターンと比較された。これらの抗ペプチド血清は、それぞれＯＲＦ２、３、４、５、６、及び７のタンパク質産物に特異的である。Ｍab 122.17、Ｍab 126.9、Ｍab SDOW17は、１５kDaヌクレオカプシドタンパク質Ｎに特異的であったが、同様に、１５kDaタンパク質が、Ｎタンパク質であるＯＲＦ７の産物に特異的な抗ペプチド血清７１４によっても認識された。」（第４７６８頁右欄第７行〜第２２行）と記載され、
(3)第４７６８頁の「この研究で使用されたモノクローナル抗体」という題の表１には、精製されたＬＶにより誘起された、ＬＶのＮタンパク質と特異的に結合するＭab１２６．９及びＭab１２２．１７は、北米株ＶＲ２３３２のＮタンパク質とも同様に結合することが記載されている。
　
　また、同様に原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された本願優先日前の１９９５年に頒布された刊行物であるVirology(1995)Vol.206,No1,p.155-163（以下、「引用例２」という。）は、Lelystadウイルス（以下、「ＬＶ」という。）のＯＲＦ２〜７にコードされるタンパク質の特性に関する文献であって、そのうちＯＲＦ７に関してコードされるタンパク質が１５kDaヌクレオカプシドタンパク質Ｎであること（第１５５頁要約第１０行）の他に
(4)「ＯＲＦ２〜７のin vitro翻訳産物の免疫沈降
　ミクロソーム膜の存在下、あるいは非存在下で合成されたＯＲＦ２〜７の遺伝子産物は、ＬＶ感染ブタの回復期血清である、血清２１で免疫沈降された。血清２１は、これら全てのＯＲＦの遺伝子産物を認識した（図２Ａ）。ＯＲＦ７の遺伝子産物が最も免疫沈降し、一方ＯＲＦ２と６の遺伝子産物は、ほんの少し免疫沈降した。」（第１５９頁左欄第９行〜同頁右欄第２行）、
(5)「遺伝子特異的抗ペプチド血清の準備
　ＯＲＦ２〜７のペプチドに対する抗体を含む遺伝子特異的抗血清が、ウサギで作られた。５つの血清、６９４（抗ＯＲＦ３）６９８（抗ＯＲＦ４）、７０４（抗ＯＲＦ５）、７１０（抗ＯＲＦ６）、及び７１４（抗ＯＲＦ７）が選択され、それらは対応するペプチドとＥＬＩＳＡで陽性に反応し、また、ＬＶ感染肺胞マクロファージを用いたＩＰＭＡで陽性に反応した（表２）。」（第１５９頁右欄第１９行〜第２６行）と記載され、
(6)第１５９頁の「異なる試験系を用いた、ＯＲＦ２〜７のＬＶ特異的ペプチドに対して誘起された血清の反応性」という題の表２の最下行には、抗ＯＲＦ７血清である血清７１４を誘起するために用いたペプチドが、ＯＲＦ７タンパク質のアミノ酸位置４３−６０位の１８アミノ酸からなるペプチドであること、血清７１４が全ての免疫試験系で陽性であること、及び
(7)第１５６頁右欄下から第８行には、Ｉ−１１０２株はパスツール研に寄託されたＬＶ株であることが記載されている。
　このように、引用例２には、ＯＲＦ２〜７にコードされるタンパク質のうち、ウイルスに感染したブタの抗血清と最も強く反応するのが、ＯＲＦ７にコードされるプロテインＮであること、及び抗ＯＲＦ７ペプチド血清７１４は、ＯＲＦ７のアミノ酸番号４３−６０のペプチドにより誘起されたものであることが記載されている。
　また、同様に原査定の拒絶の理由で引用文献３として引用された本願優先日前の１９９６年に頒布された刊行物である国際公開題９６／０４０１０号パンフレット（以下、「引用例３」という。）は、ＰＲＲＳＶであるＶＲ２３３２のヌクレオチド配列に関する特許文献であり、図２には、それぞれＯＲＦ２〜７のヌクレオチド配列と推定アミノ酸配列が記載され、図３Ａには、ＶＲ２３３２とＬＶのそれぞれのＯＲＦ７がコードするタンパク質のアミノ酸配列が上下に並べられ、配列が比較して記載されている。　
　
（ハ）本願補正発明３の進歩性について
（ハ−１）対比・判断
　本願補正発明３は、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡおよびＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫからなる群から選択されるアミノ酸配列を含み、少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する合成ペプチドに係るものを包含するものである。（補正後の請求項３の記載の特許法第３６条第６項第２号要件違反については、（ホ）で後述する。）
　これに対して、引用例３の図３Ａには、ＶＲ２３３２とＬＶのそれぞれのＯＲＦ７がコードするアミノ酸配列が上下に並べて記載され、両者に共通するアミノ酸が線で結ばれており、特にＬＶのアミノ酸２３位から３２位のアミノ酸配列はＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡであり、これに対応するＶＲ２３３２のアミノ酸配列がＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫであることが記載されている。この引用例３に記載のＶＲ２３３２とＬＶのＯＲＦ７がコードする全アミノ酸配列は、本願の図４に記載の、ＶＲ２３３２とＬＶのＯＲＦ７がコードするアミノ酸配列と同じものであり、引用例３にはＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡというアミノ酸配列を含むＬＶのプロテインＮまたはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含むＶＲ２３３２プロテインＮの全アミノ酸配列が記載されている。
　なお、本願の図３Ｂに記載されたＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２の１２８アミノ酸からなるプロテインＮのアミノ酸配列は、本願の図４にＬＶとして記載されたプロテインＮの配列と同一であり、Ｉ−１１０２株がパスツール研に寄託されたＬＶの株であるという上記２．（ロ）の引用例２記載事項(7)からも、ＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２とＬＶとは同じものであるといえ、また、図４でＬＶの上にアミノ酸配列が比較して記載されたＶＲ２３３２は米国で単離された株であることは、上記２．（ロ）の引用例１記載事項（1)から、あるいは本願明細書第９頁下から４行〜同頁下から２行の「ＰＲＲＳＶのター・ハン（Ter Huurne）株（ＣＮＣＭ Ｉ−１１０２）は１９９１年に単離された（Wensvoort et al.１９９１）。米国ＡＴＣＣ−ＶＲ２３３２株はベンフィールド（Benfierd）らが単離した（１９９２）。」という記載から明らかである。
　そこで、本願補正発明３と引用例３に記載された事項とを比較すると、両者は、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡまたはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含んでなるペプチドである点で一致するが、前者は、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡまたはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含む合成ペプチドであって、少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発するペプチドであるのに対して、後者は、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡまたはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含む全長のＬＶのプロテインＮであり、ペプチドを合成したこと及び少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発することは記載されていない点で相違する。
　しかしながら、一般に、ウイルス由来のタンパク質であって、感染後の動物の血清中の存在する抗体と結合する抗原性タンパク質が単離精製され、そのアミノ酸配列が知られているときに、ウイルス感染の有無の診断に用いるため、その全長の抗原性タンパク質を使用するのではなく、血清中の抗体と反応するエピトープ部分を含有するタンパク質の断片を用いること、及び、診断の正確性を高めるために、タンパク質の断片を、そのウイルスのサブタイプ間、あるいは株間で保存されたアミノ酸配列部分から得用とすることは、本願優先日前、自明の技術的課題であり、かつ周知の技術的事項であった。
　そして、抗原性タンパク質からエピトープ部分を含有するペプチドを得るための手段として、本願明細書に記載され、本願補正発明１の合成ペプチドを得るために使用した方法であるペプスキャン法（Proc.Natl,Acad.Sci.USA(1984)Vol.81,p.3998-4002参照、タンパク質のＮ末端から１アミノ酸ずつずらして、６個以上のアミノ酸からなるペプチドを全て固相合成し、抗体との結合性でエピトープ部分をスクリーニングする方法）や、その他にも、タンパク質のＮ末端から順に２０前後のアミノ酸からなるペプチドを合成し、抗体との結合性をみる方法等、化学合成によりあるいは遺伝子組換え技術により合成ペプチドを製造し、そのペプチドと抗体との結合性により抗原性ペプチドをスクリーニングするエピトープマッピング法は、本願優先日前既に周知の手段である。さらに、エピトープマッピング法において、エピトープ含有ペプチドをスクリーニングするために用いる抗体は、その抗原性タンパク質に対する複数の抗血清だけでなく各種モノクローナル抗体を用いて、エピトープ部分を漏れることなく特定することも、周知手段であった。
　このような本願優先日前の技術水準の下で、引用例３をみると、その図３Ａに全アミノ酸配列が記載され、しかも上記２．（ロ）引用例２記載事項(4)にも記載の、抗原性の強いＬＶのプロテインＮに対して、上記周知のエピトープマッピング法を適用すること、その際、ＬＶとＶＲ２３３２間で保存された配列の付近に着目すること、及びスクリーニング用抗体として、抗血清あるいは引用例１記載事項(2)に記載のプロテインＮに特異的なモノクローナル抗体であるＭab 122.17、Ｍab 126.9のそれぞれを用いることは、当業者であれば格別な困難なくなし得たことである。そしてその際、得られるエピトープ部分を含有するペプチド断片の長さを、１０アミノ酸とすることも、エピトープマッピングに適切な長さ及び、診断に用いる抗原性ペプチドの長さとして、当業者であれば必要に応じて適宜選択し得たことであり、そのようにすれば、Ｍab 126.9と結合するエピトープ部分を含有するペプチド断片であるＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡが得られることも、本願明細書第１９頁第１４〜２３行の「ＯＲＦ７タンパクに対するＭabは、ペプスキャンの４つの異なる群、Ａ（４）、Ｂ（２）、Ｃ（３）、およびＤ（１）において反応した。群１（Ｄ）（該群においては、特にＭab　122.17、130.3、130.4、131.7、WBE1、WBE4、ＷＢＥ6、SDOW17であり、保存、および非保存の反応部位を含む）は、ペプスキャンで検出されない立体配座エピトープと反応した。群２（Ｂ）（該群においては、特に125.1、126.9、NS95、およびNS99であり、試験したＰＲＲＳＶの全ての分離株と反応し、保存された抗原部位を認識する）は、コア配列ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡ（分離株Ｉ−１１０２のアミノ酸位置２２〜およそ３２位に発見された）またはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫを認識する。」という記載から明らかである。
　そして、さらに必要があれば、抗原性だけではなく、そのペプチド断片に抗体を誘発できる免疫原性があるか調べてみることは、上記２．（ロ）引用例２記載事項(6)に、ＬＶのプロテインＮの部分ペプチドで、抗ＯＲＦ７血清を誘起したことが記載されていることからも、当業者が必要に応じて適宜行うことであり、合成ペプチドＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡにより誘起された抗体が、異なる分離株と反応することも、異なる分離株で保存されたアミノ酸配列を有するペプチドにより誘起された抗体なのであるから、当業者が容易に想到し得ることである。また、同様な免疫原性の確認を、対応するＶＲ２３３２のＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含む合成ペプチドに対して行うことも、当業者が必要に応じて適宜なし得たことである。
（ハ−１−１）本願補正発明３の効果について
　本願補正発明３に係る発明に包含されるＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡというアミノ酸配列からなる合成ペプチドによって奏される効果について、本願明細書の対応する記載は第２３頁第１２行〜同頁下から第２行であって、「同様の配列の比較を、ＰＲＲＳＶのＯＲＦタンパク質について行い、（図４）さらに、ＰＲＲＳＶの今回同定した抗原的に保存された部位、または非保存の部位のアミノ酸の大きな変異が示された。この研究において、我々は、ＰＲＲＳＶのＮタンパクにおいて、４つの異なった抗原部位を同定した。Ａ、Ｂ、Ｃで示された３つの部位は、直線状エピトープを含み、これらをアミノ酸２〜１２位の間、２５〜３０位の間、および４０〜４６位の間でそれぞれマップした。それに対して、ドメインＤと示した４つ目の部位は、立体配座依存的エピトープを含み、アミノ酸５１〜６７位、および８０〜９０位から（部分的に）構成される。部位ＡおよびＣは、ＰＲＲＳＶのヨーロッパ分離株において保存されているが、北米の分離株において保存されていないエピトープを含み、部位Ｂは、ＰＲＲＳＶのヨーロッパ分離株および北米の分離株において保存されているエピトープを含むが、部位Ｄは、ＰＲＲＳＶのヨーロッパの分離株、および北米の分離株における保存、および非保存の両方のエピトープを含む。ここで述べたＮタンパクにおいて保存された部位は、ＰＲＲＳＶの感染の決定的な診断に標的を定めた診断試験法の開発において非常に重要であり、これらの試験は、非保存の部位の使用を避けるべきであり、それによって、間違ったネガティブな結果を回避する。」と記載されている。
　ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡは、ヨーロッパ株（ＬＶ）の抗プロテインＮモノクローナル抗体との結合性によりスクリーニングされたエピトープ部位Ｂを有するものであり、この部位Ｂの直線状エピトープは北米株（ＶＲ２３３２）でも保存されているので、この合成ペプチドを用いた感染の有無の診断の正確性は向上するであろうことはわかるが、この効果は、上記引用例３の図３Ａの記載から予測できる範囲のことである。そればかりか、本願明細書中には、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡがＬＶ及びＶＲ２３３２と反応する抗体を誘起する免疫原性を有するかどうかの確認はなされていない。抗原性を有するからといって、免疫原性を有するとは限らないという技術常識を考慮すると、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡが免疫原性を有するかどうかは不明であるといわざるを得ず、このことを予測できない格別な効果とすることはできない。
　以上のように、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡによって奏される効果は、引用例１〜３の記載及び上記周知の技術的事項から予測できない程のものとはいえない。
（ハ−２）小括
　したがって、本願補正発明３は、引用例１〜３の記載及び上記周知事項から当業者が容易になし得たことであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
（ニ）本願補正発明１の進歩性について
　本願補正発明１は、ＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２のプロテインＮのアミノ酸の２２〜３２位に位置するアミノ酸残基を含む保存部位に全部が重なり合う少なくとも１０〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含み、少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する合成ペプチドに係るものであるが、ＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２のプロテインＮのアミノ酸の２２〜３２位に位置するアミノ酸残基とはＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡであり、上記（ハ）に記載の本願補正発明３に包含されるＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡのＮ末端にさらにアミノ酸Ｐを付加したものである。
　この本願補正発明１に包含されるＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡという合成ペプチドと上記引用例１〜３及び上記周知事項を対比すると、引用例３にはＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡというアミノ酸配列を含むＬＶのプロテインＮの全アミノ酸配列が記載されており、本願補正発明１も、上記（ハ−１）に記載した本願補正発明３と同様な理由により、引用例１〜３の記載及び上記周知事項から当業者が容易になし得たものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
（ホ）特許法第３６条第６項第２号について
　補正後の請求項３の後半には、「該アミノ酸配列がＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡおよびＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫからなる群から選択されることを特徴とする合成ペプチド」と記載され、「該アミノ酸配列」とは、「ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位に一部または全部が重なり合う少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列」のことであると解されるから、結局、本願補正発明３に係る合成ペプチドは、「少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する合成ペプチドであって、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡまたはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含んでなる合成ペプチド」であるとも解される。しかし、請求項３の前半の「少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する合成ペプチドであって、ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位一部または全部が重なり合う少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含んでなり」という記載のために、本願補正発明３に係る合成ペプチドがはたしてＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡまたはＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫというアミノ酸配列を含むもののみを意味しているかのかが不明となっている。
　このことは、請求人が平成１９年８月３日付けで提出した回答書中で「一方、本発明は、１０個のアミノ酸からなる保存部位の全部が合成ペプチドに重なる１０〜1５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を有するペプチド（請求項１）または全部もしくは一部が合成ペプチドに重なる５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を有するペプチド（請求項３）を開示している。つまり、本発明の特徴は、１０個の保存部位からなる合成ペプチドから、およびペプチドに、５個までの範囲でアミノ酸変異（それぞれ欠失および添加）を許容していることである。」と主張していることからもうかがえることである。
　したがって、補正後の請求項３に記載の発明は明確ではなく、補正後の請求項３は、特許を受ける発明が明確に記載されているものとは認められない。　
（ヘ）むすび
　以上のとおり、本願補正発明３及び１は、引用例１〜３の記載及び周知事項から当業者であれば容易になし得たものであり、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　さらに、補正後の請求項３には本願補正発明の構成に欠くことができな事項が明確に記載されておらず、本願は特許法第３６条第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしていない。
　したがって、本件補正は平成１５年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第４項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
３．本願発明について
　平成１６年１２月２２日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本出願に係る発明は、平成１６年６月２４日付手続補正により補正された明細書及び図面の記載からみて、その請求項１〜１０に記載された事項により特定されるものである。
　そのうち、請求項１、３に係る発明（以下、「本願発明１」、「本願発明３」という。）は、以下のとおりである。
「【請求項１】少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発するペプチドであって、ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位に対応するアミノ酸配列から誘導される少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含んでなり、該保存部位がＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２のプロテインＮのアミノ酸の２２〜３２位に位置するアミノ酸残基を含むことを特徴とするペプチド。」
「【請求項３】該アミノ酸配列がＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡおよびＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫからなる群から選択されるアミノ酸配列を含んでなる、請求項１または２に記載のペプチド。」
（Ａ）引用例
　原査定の拒絶の理由に引用した引用文献１〜３及びその記載事項は、上記２．（ロ）に記載したとおりである。
（Ｂ）対比・判断
　本願発明３は、引用する請求項１の記載を読み込むと、「少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発するペプチドであって、ＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡおよびＶＮＱＬＣＱＭＬＧＫからなる群から選択されるアミノ酸配列を含むペプチド」となり、上記本願補正発明３とは、ペプチドが合成ペプチドであると特定されていない点でのみ相違する。
　しかしながら、ペプチドには合成ペプチドも包含されるので、本願発明３も本願補正発明３と同じく上記２．（ハ−１）に記載した理由により、 引用例１〜３記載及び周知事項から当業者であれば容易になし得た発明を包含するものである。
（Ｃ）小括
　したがって、本願発明３は引用例１〜３の記載及び周知事項から当業者であれば容易になし得たものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
（Ｄ）特許法第３６条第４項について
　本願請求項１には、少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発するペプチドであって、ＰＲＲＳＶプロテインＮの保存部位に対応するアミノ酸配列から誘導される少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含んでなり、該保存部位がＰＲＲＳＶ分離株Ｉ−１１０２のプロテインＮのアミノ酸の２２〜３２位に位置するアミノ酸（ＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡ）を含むペプチドの発明が記載されている。
　これに対して、本願発明の詳細な説明の記載は、上記２．（ハ−１−１）に記載のように、抗体と結合する抗原性エピトープ部分が、ＬＶのプロテインＮの２５〜３０位にあることが記載されているにとどまり、ＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡに対応するアミノ酸配列から誘導される少なくとも５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列からなるペプチドを製造し、そのペプチドが「少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発する」ことができる免疫原性を有することについては、何ら具体的に記載されていない。
　このように、本願明細書には、ＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡというペプチドについても、これが免疫原性を有するかどうかが記載されおらず、そのうえ、ＰＶＮＱＬＣＱＬＬＧＡから誘導されるペプチドであって、少なくとも５〜１５個のアミノ酸残基のアミノ酸配列を含むペプチドという極めて多数のペプチドの中から、「少なくとも２種の異なるＰＲＲＳＶ分離株と反応する抗体を誘発するペプチド」を取得するには、さらに当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤や複雑高度な実験を行う必要があることは明らかである。
　したがって、本願請求項１に記載の発明について、本願発明の詳細な説明が当業者がその実施をできる程度に明確かつ十分に記載されているとは認められず、本願は、発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
  
４．むすび
　以上のとおりであるから、本願請求項３に係る発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、また、本願請求項１に記載の発明について本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしておらず、特許を受けることができないものであるので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。