【事件の表示】
　特願２００２−５５４７１７「蛋白チップ、その作製方法、該蛋白チップを使用する検出システムおよび該検出システムを使用する方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　７月１１日国際公開、ＷＯ０２／５４０７０、平成１６年　６月　３日国内公表、特表２００４−５１６４８９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
　本願は、平成１３（２００１）年８月３０日（パリ条約による優先権主張、２００１年１月４日、中国（ＣＮ））を国際出願日とする出願であって、その請求項１ないし２６に係る発明は、平成１７年２月２３日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１ないし２６に記載された事項により特定されるとおりのものであると認める。
　これに対して、平成１９年　６月１８日付けで拒絶理由を通知し、期間を指定して意見書を提出する機会を与えたが、請求人からは何らの応答もない。
　
　ここで、上記拒絶理由の内容は、以下の通りである。
『 I．出願の経緯 
 　本願は、平成１３（２００１）年８月３０日（パリ条約による優先権主張、２００１年１月４日、中国（ＣＮ））を国際出願日とする出願であって、平成１６年１０月２６日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、平成１７年１月２４日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同年２月２３日付けで手続補正がなされたものである。 
 　 
 　 
 II．平成１７年２月２３日付けの手続補正について 
 　本拒絶理由通知書と同日付けの補正却下の決定により、平成１７年２月２３日付けの手続補正は却下されることとなった。 
 　その理由は、以下の通りである。 
 「１．本件補正 
 　平成１７年２月２３日付け手続補正（以下、「本件補正」という。）は、特許請求の範囲請求項１に関して、以下の補正前の請求項１を以下の補正後の請求項１に補正するものである。 
 　 
 ［補正前の請求項１］（平成１６年９月２７日付け手続補正書） 
 　「有機基質と該有機基質に固定化した多種類の蛋白質を含む平行検出用の蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質中の多種類の蛋白質は同一の腫瘍の多種類の腫瘍マーカーに特異的に結合する、蛋白チップ。」 
 　 
 [補正後の請求項１]（平成１７年２月２３日付け手続補正書） 
 　「有機基質と該有機基質に固定化した多種類の蛋白質を含む、肝臓癌を検出するための蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質は少なくとも抗CA19-9抗体および抗AFP抗体を含む、蛋白チップ。」 
 　 
 　 上記補正は、本件補正前の請求項１の「有機基質と該有機基質に固定化した多種類の蛋白質を含む」蛋白チップについて、「平行検出用の蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質中の多種類の蛋白質は同一の腫瘍の多種類の腫瘍マーカーに特異的に結合する」と限定されていたものを、さらに蛋白チップの用途について限定し、かつ、同一の腫瘍の多種類の腫瘍マーカーに結合する蛋白質を特定の抗体を含むものに限定して「肝臓癌を検出するための蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質は少なくとも抗CA19-9抗体および抗AFP抗体を含む」とするものであるから、特許法第１７条の２第４項第２号に規定する、特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。 
 　 
 　そこで、本願補正発明が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項に規定する要件を満たすか）否かについて以下に検討する。 
 　 
 　 
 ２．補正発明　 
 　本件補正後の特許請求の範囲請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）は、次のとおりのものである。 
 「有機基質と該有機基質に固定化した多種類の蛋白質を含む、肝臓癌を検出するための蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質は少なくとも抗CA19-9抗体および抗AFP抗体を含む、蛋白チップ。」 
 　 
 　 　 
 ３．刊行物の記載 
 　 
 （１）原査定の拒絶の理由に引用された、本願優先日前の２０００年１２月１５日に頒布された特開２０００−３４６８４７号公報（以下、「刊行物１」という）には、次の事項が記載されている。 
 　 
 （１ａ）試験片について 
 「本発明による生体由来物質の検出装置は、坦体上の所定の複数位置に互いに異なる複数の既知の特異的結合物質が配置された試験片における前記特異的結合物質に、検体の標識物質で標識された生体由来物質を結合せしめ、該結合した前記生体由来物質の標識物質から放出される標識信号により表される画像を得、前記試験片における前記特的結合物質の配置位置に対応するＲＯＩが配置されたテンプレートを前記画像上に設定し、該画像の前記ＲＯＩに対応する位置における前記標識信号の信号値を検出する解析手段を備えた生体由来物質の検出装置において、複数種類のテンプレートを記憶したテンプレート記憶手段と、　該テンプレート記憶手段から前記試験片に対応する種類のテンプレートを読出す読出手段とを備え、　前記解析手段は、前記読出されたテンプレートに基づいて、前記信号値を検出する手段であることを特徴とするものである。」（段落【００１８】） 
 　 
 （１ｂ）担体について 
 「「担体」とは、特異的結合物質を安定に結合、点着できるものであればよく、例えばメンブレンフィルタやスライドガラス板等である。これらの担体は特異的結合物質を安定に結合するために、前処理がなされているものであってもよい。」（段落【００１１】） 
 　 
 （１ｃ）特異的結合物質について 
 「「特異的結合物質」とは、ホルモン類、腫瘍マーカー、酵素、抗体、抗原、アブザイム、その他のタンパク、核酸、ｃＤＮＡ、ＤＮＡ、ＲＮＡ等であって、生体由来物質と特異的に結合可能な物質を意味する。「既知の」とは、特異的結合物質によって異なるが、例えば核酸であればその塩基配列や塩基の長さ等が、タンパクであればアミノ酸の組成等が分かっていることを意味する。ここで、担体の所定の複数位置に配置される特異的結合物質は、各位置毎に１種類の特異的結合物質が配置されていることを意味する。」（段落【００１２】） 
 　 
 （１ｄ）生体由来物質について 
 「「生体由来物質」とは、担体上の所定の位置に配置された既知の特異的結合物質と特異的に結合する物質であって、生体から抽出、単離等された物質を意味するが、生体から直接抽出されたものだけでなく、これらを化学処理、化学修飾等したものも含まれる。例えばホルモン類、腫瘍マーカー、酵素、抗体、抗原、アブザイム、その他のタンパク、核酸、ｃＤＮＡ、ＤＮＡ、ｍＲＮＡ等の物質である。」（段落【００１３】） 
 　 
 　 
 ４．本願補正発明と刊行物１記載の発明との対比 
 　 
 （１）刊行物１記載の発明 
 　刊行物１に記載された試験片は、担体上の所定の複数位置に互いに異なる複数の既知の特異的結合物質が配置された試験片であり（上記（１ａ）参照）、前記担体はメンブレンフィルタであり（上記（１ｂ）参照）、特異的結合物質は生体由来物質と特異的に結合可能な物質であって抗体が例示されており（上記（１ｃ）参照）、生体由来物質として腫瘍マーカーが記載されている（上記（１ｄ）参照）。 
 　そうすると、刊行物１には、 
 「メンブレンフィルタ上の所定の複数位置に互いに異なる複数の既知の腫瘍マーカーと特異的に結合可能な抗体が配置された試験片」に係る発明（以下、「刊行物１記載の発明」という。）が記載されているものと認められる。 
 　 
 （２）対比 
 　そこで、本願補正発明と上記刊行物１記載の発明とを対比すると、刊行物１記載の発明の「試験片」は本願補正発明の「蛋白チップ」に相当する。また、刊行物１記載の発明の「メンブレンフィルタ」はセルロースの酢酸-硝酸混合エステル、テフロン、ポリ塩化ビニルなどのポリマー材質でできた均一系の小孔をもつ薄膜を示す言葉であり（他に、生化学辞典（第２版　１９９０年）第１３５６頁の「メンブランフィルター」の欄を参照）、本願補正発明の「有機基質」に相当する。さらに、刊行物１記載の発明の「メンブレンフィルタ上の互いに異なる複数の既知の腫瘍マーカーと特異的に結合可能な抗体」は、本願補正発明の「有機基質に固定化した多種類の蛋白質」、及び、「前記の固定化した多種類の蛋白質は少なくとも抗体を含む」の抗体に相当する。 
 　 
 　すると、本願補正発明と刊行物１記載の発明とは、次の点で一致する。 
 ＜一致点＞ 
 　「有機基質と該有機基質に固定化した多種類の蛋白質を含む蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質は抗体を含む、蛋白チップ。」  　 
 　一方で、両者は、次の点で相違する。 
 ＜相違点＞ 
 　本願補正発明では、蛋白チップが「肝臓癌を検出するための蛋白チップ」であり、かつ、固定化した多種類の蛋白質は少なくとも抗CA19-9抗体および抗AFP抗体を含むものであるのに対して、刊行物１記載の発明では、蛋白チップが「肝臓癌」を検出するものであること、また、固定化した多種類の蛋白質に含まれる抗体として「抗CA19-9抗体および抗AFP抗体」は記載されていない点。 
 　 
 　 
 ５．相違点についての検討 
 　抗ＡＦＰ抗体、抗ＣＡ１９−９抗体は本願優先日において周知のものである。また、ＡＦＰ及びＣＡ１９−９が肝臓癌に対する腫瘍マーカとして使用できることは、例えば、田口逸夫他「腫瘍マーカに関する検討班報告」日本放射線技術学会雑誌　第４５巻第９号（１９８９）第１５６８−１５８８頁（特に第１５８５頁の「各種臓器癌と適用マーカ」の記載を参照）、梅下浩司他「肝癌」現代医療　第２０巻第７号（１９８８）　第２２１９−２２２３頁（特に第２２２０頁「２．腫瘍マーカー」の記載を参照）に記載されているように従来周知である。 
 　さらに、測定対象にあわせて使用する試薬を選択することは分析の分野において当然行われることであり、してみれば、刊行物１記載の発明において、肝臓癌を検出するためのチップを作製する際に、周知の肝臓癌腫瘍マーカであるＡＦＰ及びＣＡ１９−９それぞれに対する抗体を有機基質上に固定し蛋白チップとすることは、当業者が測定目的に応じて容易になし得る事項であり、その効果も予想の域をでない。 
 　　 
 　したがって、本願補正発明は、刊行物１記載の発明及び周知の技術的事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。  
 　  
 ６．むすび  
 　以上のとおり、本件補正は、特許法第１７条の２第５項で準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであり、特許法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。」 
 　 
 　 
 III．拒絶の理由について 
 　平成１７年２月２３日付けの手続補正は上記の通り却下されたので、本件出願の明細書は、平成１６年９月２７日付け手続補正書で補正されたものであり、本願の請求項１ないし２６に係る発明は、平成１６年９月２７日付け手続補正により補正された請求項１ないし２６に記載されたとおりのものと認める（以下、それぞれ、「本願発明１」ないし「本願発明２６」という。）。 
 　 
 [理由１] 
 　本件出願の請求項１ないし２６に係る発明は、その出願前に日本国内又は外国において頒布された下記の刊行物に記載された発明に基いて、その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない 
 　　　　　　　　　　　　　　　　　記 
 　 
 ＜引用刊行物＞ 
　引例１：特開２０００−３４６８４７号公報（原査定の拒絶理由に引用）
　引例２：核医学技術　Vol.6,No.2(1986) p.96-100 
　引例３：医薬ジャーナル　Vol.22,No.1（1986）p.61-68 
　引例４：日本農村医学会雑誌　Vol.35.No.2（1986）p.152-156 
　引例５：日本放射線技術学会雑誌　第４５巻第９号（１９８９）第１５
　　　　　６８−１５８８頁 
　引例６：国際公開第２０００／６３７０１号（原査定の拒絶理由に引用）
　引例７：国際公開第２０００／７００８８号（原査定の拒絶理由に引用）
　引例８：特開平９−２８８１０９号公報（原査定の拒絶理由に引用） 
　引例９：特開平９−２０３７３５号公報（原査定の拒絶理由に引用） 
　引例１０：特開平１１−１４８９３５号公報（原査定の拒絶理由に引用）
  　 
 　 
 ＜引用刊行物記載事項＞ 
 （１）引例１の記載については、前記II ３．（１）のとおりである。 
 　 
 （２）引例２には、腫瘍マーカーに関し、次の記載がある。 
 　（２ａ）「我々の検討した範囲内ではTable２〜８に示すように効率よく癌を検出できる組合せは、胃癌ではCEAとTPAで93.8％(61/65)、大腸癌ではCEAとシアル酸で93.8％（30/32）、肺癌ではCEAとフェチリンで100％（33/33）、肝癌でCEAとTPAで100%（26/26）、膵癌ではCEAとフェチリンで87.5％（7/8）、腫瘍全体的に見るとCEAとフェチリン89.4%（177/198）、CEA/TPA 86.1％（171/198）とさまざまであり、目的に合った組み合せをすれば、combination assayの有用性を認める結果であった。」（第１００頁左欄「考察」の欄７−１７行） 
 　 
 （３）引例３には、腫瘍マーカーに関し、次の記載がある。 
 　（３ａ）「胃癌、大腸癌で複数の腫瘍マーカーを組み合わせれば陽性率は向上し、診断能はさらに向上する。」（第６１頁要約の欄４行） 
 　 
 （４）引例４には、腫瘍マーカーに関し、次の記載がある。 
 　（４ａ）「４．ＨＣＣの診断にはＡＦＰとフェリチンのコンビネーションアッセイが有用である。」（第１５５頁右欄８−９行） 
 　 
 （５）引例５には、腫瘍マーカーに関し、「各種臓器癌と適用マーカ」の欄で臓器癌に対応する複数の適用マーカが記載されている。（第１５８５頁の「各種臓器癌と適用マーカ」の記載） 
 　 
 （６）引例６には、ポリペプチドのマイクロアレイに関し、次の記載がある。 
 （以下の訳文は、国際公開第００／６３７０１号に対応する国内公表特許公報である特表２００２−５４２４８７号公報による） 
 　（６ａ）ポリペプチドのマイクロアレイについて 
 「二次元の固体支持体1 cm2あたり100またはそれ以上の互いに異なるポリペプチド鎖の不連続な領域を含む、ポリペプチドのマイクロアレイにサンプルを接触させる段階； 
 該支持体から結合しなかったサンプルを洗い流す段階；および 
 結合したリガンドの存在を検出する段階 
 を含む、サンプル中の複数のタンパク質結合リガンドの存在を同時に検出する方法。」（クレーム１；公表特許公報の請求項１） 
 　 
 　（６ｂ）アレイ形成のための自動器具について 
 「 別の局面では、本発明は固体支持体上に分析物アッセイ領域のアレイを作製するための自動化器具を含むが、このアレイ中の各領域には既知量の選択された分析物特異的試薬が含まれる。」（第９ページ３３−３６行；公表特許公報の【００４９】） 
 　 
 　（６ｃ）マイクロアレイ基板について 
 「ポリペプチドに結合するその他の表面は、シュリーチャランドシェル（Schleicherand Schuell）から販売されているニトロセルロースコートのガラススライド、およびポリスチレンのようなタンパク質結合プラスチックである。」（第１３頁６−７行；公表特許公報の【００６８】） 
 　 
 （６ｄ）アレイの調製について 
 「　　【００９５】 
 　方法 
 アレイの調製：抗体溶液は、グリセロールなしで、PBS/0.02%アジ化ナトリウム緩衝液中で、100〜200μg/mLに調製された。抗体はポリLリジンで処理されたガラススライド上にスポットされた。スライドは以下の手順で誘導化された。スライドをスライドラックに置き、ラックをチェンバーに入れる。280 mL ddH2O中に70 g NaOHを溶解し、420 mL 95%エタノールを添加して洗浄液を調製する。総容積は700 mL (= 2 X 350 mL)となる。完全に混合するまで撹拌する。スライドを入れたチェンバーに溶液を注ぐ；ガラスのフタでチェンバーを覆う。回転式シェーカーで２時間混合する。ddH2Oの満たされた新しいチェンバーに素早くラックを移す。ラックを上下して、よくすすぐ。毎回、新しいddH2Oを用いて、4回すすぎを繰り返す。ポリリジン溶液を調製する：560 mLの水に70 mL ポリLリジン＋70 mL組織培養用PBS。スライドをポリリジン溶液に移し、15分〜１時間振盪する。ddH2Oの満たされた新しいチェンバーにラックを移す。5回上下に振ってすすぐ。マイクロタイタープレートキャリア上でスライドを5分間500 rpmで遠心する。45℃のバキュームオーブンで10分間スライドラックを乾燥させる。 
 【００９６】 
 110の異なる抗体または抗原を各々少なくとも3ウェル含む384ウェルのマイクロタイタープレート中で、抗体と抗原が調製された。アレイヤー上の16チップのプリントヘッドが、プレートを３回スポットし、各抗体または抗原ごとに9〜12の重複するスポットとして、合計1152スポットが作製された。スポット間の間隔は375マイクロメートルだった。アレイは密閉容器中に密封された。短期保存（〜1ヶ月）なら4℃で保存、それ以上の保存なら凍結保存できる。 
 【００９７】 
 スライドの裏にスポットの位置を描くように、ダイアモンドで刻みつける（diamond scribe）か、または消えないマーカーで印をつけた。結合しなかったタンパク質を除去するために、アレイをPBS/3％脱脂乳/0.1％Tween-20中に数回浸し、直ちにPBS/3％脱脂乳溶液に移し、4℃で一晩ブロックした。脱脂乳溶液は、微粒子を除去するために、最初に遠心（10000 x gで10分）した。 
 【００９８】 
 ブロッキング後、結合しなかった乳タンパク質を除去するために、スライドを室温で1分ずつ３回連続して0.2 x PBSに浸し、揺り動かして洗った。タンパク質混合物を添加するまで、アレイは最後の洗浄液に浸しておいた。」 
 （第１７頁３０行−第１８頁２１行；公表特許公報の【００９５】−【００９８】） 
 　 
 　（６ｅ）アレイの検出について 
 「 【００７８】 
 固定化したポリペプチドのリガンドの存在を検出するアッセイ法は、以下のように実行できるが、本明細書に述べられた方法である必要はない。 
 【００７９】 
 サンプル、その画分または一部を、結合したポリペプチドを含むマイクロアレイに添加する。サンプルには上述のような様々な体液または抽出物が含まれる可能性がある。好ましくは、既知の濃度の対照リガンドを含む一連の標準も、対照としてサンプルまたはその一部と平行してアッセイする。インキュベーション時間は、リガンド分子がポリペプチドに結合するために十分な時間とする。一般に約0.1〜3時間が十分で、通常は1時間で十分である。 
 【００８０】 
 インキュベーション後、不溶性の支持体から結合しなかった成分を洗い流す。一般に、洗浄媒体としては、通常は7〜8の適切なpHの、希釈した非イオン性界面活性剤が使用される。サンプル中に存在し特異的に結合しなかったタンパク質を完全に洗い流すために十分な量を用いて、1〜6回洗浄すればよい。 
 【００８１】 
 結合したリガンドの存在を検出するためには、種々の方法が使用できる。これらは、3つの一般的なグループに分類される。リガンド自身を検出可能な標識で標識し、結合した標識を直接的に測定できる。または、競合アッセイ法で、標識したサンプルを異なる標識、または非標識のサンプルと混合できる。さらに別の態様では、サンプル自身は標識せず、存在するリガンドの量を定量するために、第2段階の標識試薬を添加する。 
 【００８２】 
 リガンド結合を直接測定できる標識の例には、3Hまたは125Iのような放射標識、蛍光剤、色素、ビーズ、化学発光剤、コロイド粒子などが含まれる。適切な蛍光色素は、当技術分野で周知であり、フルオレセインイソチオシアネート(FITC)；ローダミンおよびローダミン誘導体；テキサスレッド；フィコエリスリン；アロフィコシアニン；6-カルボキシフルオレセイン(6-FAM)；2',7'-ジメトキシー4',5'-ジクロロ-6-カルボキシフルオレセイン(JOE)；6-6カルボキシ-X-ローダミン(ROX)；6-カルボキシ-2',4',7',4,7-ヘキサクロロフルオレセイン(HEX)；5-カルボキシフルオレセイン(5-FAM)；N,N,N',N'-テトラメチル-6-カルボキシローダミン(TAMRA)；スルホン化ローダミン；Cy3；Cy5などが含まれる。好ましくは標識される化合物は、リガンドに存在する基、例えば、アミン基、チオール基、アルデヒド基などと反応する活性化色素と混合される。 
 【００８３】 
 特に、例えばリガンドを認識する標識抗体の添加によるような、第2段階の検出を行う場合には、標識は適切な基質を添加した後に検出可能な産物シグナルを提供できる共有結合した酵素でありえる。結合体に使用できる適当な酵素の例には、西洋ワサビペルオキシダーゼ、アルカリ性ホスファターゼ、リンゴ酸デヒドロゲナーゼなどが含まれる。市販されていない場合には、そのような抗体-酵素結合体は、当技術分野で周知の技術によって、容易に作製できる。第2段階の結合試薬は、十分な特異性でリガンドと結合するため、他に存在する成分とは区別できる任意の化合物で良い。好ましい態様では、第2段階の結合試薬は、モノクローナルまたはポリクローナル血清のいずれかの、リガンド特異的抗体、例えば、マウス抗ヒト抗体などである。 
 【００８４】 
 シグナルの増加のために、リガンドをビオチン、ジゴキシゲニンなどの薬剤で標識することができ、このとき第2段階の試薬は、その標識に適合するアビジン、ストレプトアビジン、抗ジゴキシゲニン抗体などとなる。 
 【００８５】 
 リガンドの結合を検出するために、例えば、走査型レーザー顕微鏡、蛍光計、改良ELISAプレートリーダー等を用いて、マイクロアレイのスキャンを行うことができる。例えば、走査型レーザー顕微鏡で、使用した蛍光体ごとの適切な励起線を用いて、別々のスキャンができる。スキャンで得られたデジタル画像を組み合せて、その後の分析を行う。任意のアレイ要素について、1つの標識の蛍光シグナルの比を、他の標識DNAの蛍光シグナルと比較して、相対的な量を決定できる。」 
 （第１４頁３０行−第１６頁７行；公表特許公報の【００７９】−【００８５】） 
 　 
 　（６ｆ）測定におけるサンプル調製について 
 「 【００９９】 
 サンプル調製：タンパク質溶液は、色素溶液（下記参照）との混合後の最終タンパク質の濃度が0.2〜2 mg/mLになるような濃度で、各アレイにつきタンパク質を最高〜15μgまで（各アレイ25μL使用の時）使用して、pH 8.0の0.1炭酸またはリン酸緩衝液中で調製した。 」 
 （第１８頁２３−２６行；公表特許公報【００９９】） 
 　 
 （７）引例７には、マイクロアレイの乾燥に関し、次の記載がある。 
 （以下の訳文は、国際公開第００／７００８８号に対応する国内公表特許公報である特表２００２−５４４５０８号公報による） 
 　（７ａ）「得られたｃＤＮＡアレイフィルムをハイブリダイゼーションまで−２０度または室温で乾燥状態で保存した。」（第１９頁１６−１７行；公表特許公報【００７２】） 
 　 
 （８）引例８には、非特異反応抑制、緩衝液、洗浄剤について、次の記載がある。 
 　（８ａ）「従来より、非特異反応を抑制し正しい測定値を得るために色々な試みが行われてきた。例えば、測定すべき検体を加熱や適当な試薬により前処理したり、各種動物血清、免疫グロブリン画分、アルブミン、スキムミルク、ゼラチン、界面活性剤等を測定系に添加することが一般的に行われてきた。リュウマチ因子のように抗体のＦｃ部位に結合することにより引き起こされる非特異反応を回避するためには、ＦａｂやＦ（ａｂ’）2 等の抗体断片を特異反応に使用することも行われている。また、測定系に使用するモノクローナル抗体とは反応特異性が異なりかつ測定系に係わる反応を阻害しないモノクローナル抗体を測定系に添加することも行われている。」（段落【０００６】） 
 　 
 　（８ｂ）「本発明の非特異反応抑制剤は、免疫反応工程の前に予め適当な緩衝液に添加して使用されるか、あるいは免疫反応工程の緩衝液に添加して使用される。非特異反応抑制剤の非特異反応物質と反応させる系における濃度は０．１〜２００μｇ／ｍｌであることが好ましく、さらに好ましくは１〜５０μｇ／ｍｌである。使用される緩衝液は公知の通常免疫反応に使われる適当な緩衝液であってよい。また、緩衝液中に通常添加される助剤たとえば反応促進剤、洗浄剤または安定剤と共に使用することができる。さらに別の非特異反応抑制剤と共に用いることもできる。適当な緩衝液として例えばリン酸塩緩衝液２０〜１００ｍＭ ｐＨ６〜８またはトリス−塩酸５０ｍＭ／ＮａＣｌ １００ｍＭ ｐＨ７〜８などが使用できる。反応促進剤としては例えばデキストランサルフェートまたはポリエチレングリコールなど、洗浄剤としては例えばトリトンＸ−１００、ツイーン２０などを、また、安定剤としてアルブミン、スキムミルク、ゼラチンなどの蛋白質やアジ化ナトリウム、チメロサール、ケーソンＣＧなどの防腐剤を挙げることができる。」（段落【００２９】） 
 　 
 （９）引例９には、非特異反応の抑制について、次の記載がある。 
 　（９ａ）「本発明における非特異反応の抑制方法には、更に付加的に公知の非特異反応対策技術を組み合せることが可能である。具体的には、ＢＳＡ、ＲＳＡ、ゼラチン等の不活性蛋白、正常な動物血清、アミノ酸、ショ糖等の糖、およびイオン強度を調節する塩類等を加えることができる。」（段落【００２７】） 
 　 
 （１０）引例１０には、被覆用バッファとして、以下の記載がある。 
 　（１０ａ）「物理的吸着法としては、本技術分野で慣用されるもののなかから適宜選択でき、例えば、被覆用緩衝液（組成：炭酸ナトリウム１．５９ｇ、炭酸水素ナトリウム２．９３ｇ、アジ化ナトリウム０．２ｇ、蒸留水１Ｌ：ｐＨ９．６）に核酸プローブを溶解させマイクロプレートのウェルに分注して４℃で一晩放置し、液相を除去してからツイーン２０を含むフォスフェート・バッファード・セイライン（ｐｈｏｓｐｈａｔｅ ｂｕｆｆｅｒｅｄ ｓａｌｉｎｅ：以下、「ＰＢＳ」と記す。組成：リン酸水素２ナトリウム１２水和物２．９％、塩化ナトリウム８％、塩化カリウム０．２％、リン酸２水素カリウム０．２％：ｐＨ７．４）でウェルを洗浄することから成る方法（石川ら編「酵素免疫測定法 第３版」医学書院、３９５−３９７頁、１９８７年）などが好適に用いられる。」（段落【００１５】） 
 　 
 ＜対比・判断＞ 
 　上記引例１の記載を参酌すると、引例１には、前記II ４.（１）で述べたとおり、「メンブレンフィルタ上の所定の複数位置に互いに異なる複数の既知の腫瘍マーカーと特異的に結合可能な抗体が配置された試験片」に係る発明（以下、「引用発明１」という。）が記載されているものと認められる。 
 　 
 請求項１について： 
 　本願発明１と引用発明1とを対比する。 
 　引用発明１の「試験片」、「メンブレンフィルタ」は本願発明１の「平行検出用の蛋白チップ」「有機基質」に相当する。また、引用発明１の「メンブレンフィルタ上の互いに異なる複数の既知の腫瘍マーカーと特異的に結合可能な抗体」は、本願発明１の「有機基質に固定化した多種類の蛋白質」、及び、「固定化した多種類の蛋白質中の多種類の蛋白質は腫瘍マーカーに特異的に結合する」蛋白質に相当する。 
 　 
 　すると、本願発明１と引用発明１とは、 
 （一致点） 
 　「有機基質と該有機基質に固定化した多種類の蛋白質を含む平行検出用蛋白チップであって、前記の固定化した多種類の蛋白質中の多種類の蛋白質は腫瘍マーカーに特異的に結合する、蛋白チップ。」 
 である点で一致し、 
 （相違点） 
 　本願発明１の多種類の蛋白質は「同一の腫瘍の多種類の」腫瘍マーカーに特異的に結合するものであるのに対して、引用発明１では「同一の腫瘍の多種類の」腫瘍マーカーに関する記載がない点で相違する。 
 　 
 　上記相違点について検討するに、同一の腫瘍に対して多種類の腫瘍マーカーを検出し、診断する構成は、例えば、引例２ないし５（それぞれ、上記（２ａ）、（３ａ）、（４ａ）、（５）の記載を参照）に示されているように、従来周知である。 
 　したがって、引用発明１において、腫瘍マーカーとして同一の腫瘍の多種類の腫瘍マーカーを選択し、前記多種類の腫瘍マーカーに特異的に結合する抗体を試験片上に配置することは、前記周知の技術的事項より当業者が容易になし得る事項である。 
 　 
 請求項２−５について： 
 　引例６には適切なマイクロアレイ基板のポリペプチドが結合する表面としてニトロセルロース（＝硝酸セルロース）コートが記載されている（上記（６ｃ）参照）。ニトロセルロースはアレイに通常使用される担体であり、また、「マイクロアレイ」と「チップ」は、両者とも1枚の基板上に複数の生体物質を異なるスポットとして固定させたものを表す言葉であるので、チップの基質としてニトロセルロースを使用することは、慣用のアレイ材料の中から当業者が適宜選択し得る事項である。 
 　また、固定化蛋白質の密度について、引例６には、ポリペプチドのマイクロアレイの密度について、１ｃｍ2当たり１００以上のポリペプチド鎖の不連続な領域が記載されている（上記（６ａ）参照）。マイクロアレイにおいて、アレイ上に物質を固定化する際は、通常、高密度で固定化するものであり、その密度範囲は当業者が適宜設定し得る事項である。 
 　さらに、基質に固定する蛋白質の量も当業者が適宜設定しうる事項であり、本願請求項５に示された蛋白質の量の数値範囲に格別の臨界的意義があるとは認められない。 
 　 
 請求項６−１５について： 
 　引例６には、アレイの調製として、PBS/0.02%アジ化ナトリウム緩衝液中で、100〜200μg/mLで抗体溶液を調製し、自動化器具を用いてスポッティングを行い、その後ブロッキングを行うことが記載されており（上記（６ｂ）、（６ｄ）参照）、さらに、アレイは４℃で保存できることも記載されている（上記（６ｄ）参照）。このように、被覆液に固定化物を溶解し、自動スポットシステムを用いてスポッティングを行い、ブロッキングを行い、保存する工程は、アレイの作製として通常行われる工程であり、また、蛋白質の密度及び量は上述したように当業者が適宜設定し得る事項であり、さらに、アレイ作製後乾燥させることは、例えば、引例７（上記（７ａ）参照）に示されているように、アレイにおいて通常行われていることであって、４℃で保存することも当業者が必要に応じて適宜なしうる事項である。 
 　また、非特異反応を防止するためにＢＳＡ、アミノ酸や蔗糖を使用すること、さらに必要に応じてTween２０や防腐剤等を使用することは、例えば、引例８、９（上記（８ａ）、（８ｂ）、（９ａ）参照）に記載されているように従来周知であり、被覆液としてNaHCO3-Na2CO3緩衝液を使用することも、例えば引例１０（上記（１０ａ）参照））に示されているように、アレイにおいて通常行われていることである。 
 　 
 請求項１６−２６について： 
 　チップを使用しての検出として、西洋ワサビペルオキシダーゼ（＝ホースラディッシュペルオキシダーゼ）を標識として使用し、測定方法として、サンプルをマイクロアレイに添加して支持体上にリガンドを結合させ、リガンドを認識する酵素標識抗体を添加し、酵素に対する適切な基質を添加し、光学的に測定を行うこと、洗浄液として希釈した非イオン性界面活性剤を使用すること、試料をバッファで調製して測定することは、例えば、引例６（上記（６ｅ）、（６ｆ）参照）に記載されているように、アレイを用いた測定として従来から行われていたことである。また、使用するバッファは、当業者が既知のものの中から適宜選択しうるものである。 
 　 
 　 
 ［理由２］ 
 　本件出願は、明細書及び図面の記載が下記の点で不備なため、特許法第３６条第４項、第６項第１号並びに第２号に規定する要件を満たしていない。 
 　　　　　　　　　　　　　　　　　記 
 　 
 （１）請求項１には「同一の腫瘍の多種類の腫瘍マーカー」に特異的に結合する蛋白チップの発明が記載されているが、特許を受けようとする発明が発明の詳細な説明に記載されたものであるとはいえない。 
 　本願明細書には、同一の腫瘍を多種類の腫瘍マーカーを測定することにより検出できることを示す実施例として、実施例２に正常人と肝臓癌患者の血清を蛋白チップで測定した例が示されているが、この結果には正常人、肝臓癌患者に関してそれぞれ測定結果が１ずつしか存在せず、しかも、この実施例において検出されたマーカーはＡＦＰと本願明細書内において膵臓癌に対するマーカーとして示されているＣＡ１９−９であり、この実施例はＡＦＰとＣＡ１９−９を測定すれば肝臓癌が特定できることを示すものとは認められない。 
 　他に多種類の腫瘍マーカーを用いて同一の腫瘍を測定する実施例もなく、したがって、明細書には、本願発明１の蛋白チップで多種類の腫瘍マーカーを測定することで腫瘍を特定できることを客観的に示す記載は存在しない。 
 　したがって、本願発明１ないし２６に関して、特許を受けようとする発明が発明の詳細な説明に記載されたものであるとはいえない。 
 　 
 （２）図１及び図２は本件明細書の実施例２の結果を示したものであると考えられるが、図が不鮮明でスポット等がわからず、測定結果が理解できない。結果が理解できる程度に鮮明な図を提出されたい。 
 　 
 （３）請求項７「プロシリン（proclin）」、及び、請求項７−９，１９−２２の「Tween」は商品名であると考えられる。そうであれば、前記語が登録商標または商標であることを明記されたい。 
 　 
 （４）請求項１「平行検出用の蛋白チップ」の記載について、「平行検出用」の意味が不明瞭であり、特許請求の範囲の記載が明確ではなくなるため不適切である。 
 　請求項１６「多種類マーカー平行検出のための蛋白チップ検出システム」の記載についても、「平行検出」の意味が不明瞭であり、特許請求の範囲の記載が明確ではなくなるため不適切である。』
　
　そして、上記の拒絶理由は妥当なものと認められるので、本願は、この拒絶理由によって拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。