【事件の表示】
　特許第３４５７００４号に関する訂正審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
Ｉ．請求の要旨 
　本件審判の請求の要旨は、特許第３４５７００４号発明（平成７年９月２２日特許出願、平成１５年８月１日設定登録）の明細書を審判請求書に添付した訂正明細書のとおりに訂正すること、すなわち明細書の特許請求の範囲を以下のとおりに訂正することを求めるものである。 
「【請求項１】生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を診断するための抗体または抗体フラグメントを製造するための、以下の配列からなるべプチドの使用。 
ｈＰＴＨ　１−９  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−Ｈｉｓ９−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−８  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−ＯＨ  
ｈＰＴＨ １−７  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−６  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−５  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−ＯＨ  
【請求項２】ペプチドのＮ末端、側鎖、及び／若しくはＣ末端が修飾されて、ヘモシアニンに結合している、請求項１に記載の使用。 
【請求項３】請求項１又は２に記載の少なくとも１個のペプチドによる動物の免疫によって得ることができる、生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を診断するための抗体又は抗体フラグメント。  
【請求項４】以下の配列から選ばれるペプチドを認識してそれに結合する、請求項３に記載の抗体又は抗体フラグメント。  
ｈＰＴＨ　１−９  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−Ｈｉｓ９−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−８  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−ＯＨ  
ｈＰＴＨ １−７  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−６  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−５  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−ＯＨ  
【請求項５】以下の配列から選ばれるペプチドを特異的に認識してそれに結合する、生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を診断するための抗体又は抗体フラグメント。  
ｈＰＴＨ　１−９  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−Ｈｉｓ９−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−８  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−ＯＨ  
ｈＰＴＨ １−７  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−６  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−５  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−ＯＨ  
【請求項６】それ自体公知の免疫法を用いて請求項１又は２の少なくとも１つに記載の少なくとも１個のペブチドにより免疫した動物から免疫グロブリンを含む分画を回収し、請求項１又は２の少なくとも１つに記載の少なくとも１個のペプチドに対する抗体力価を有する分画を単離することにより得ることができ、さらに別のアジュバンド及び／又は賦形剤を含むこともある、生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を診断するための診断薬。
【請求項７】以下の配列から選ばれるペプチドを特異的に認識してそれに結合する抗体又は抗体フラグメントを含む、生物活性を有するヒト上皮小体ホルモン（ｈＰＴＨ（１−３７））を検出するための診断薬。  
ｈＰＴＨ１−１０ 
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−Ｈｉｓ９−Ａｓｎ１０−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−９  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−Ｈｉｓ９−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−８  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−Ｍｅｔ８−ＯＨ  
ｈＰＴＨ １−７  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−Ｌｅｕ７−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−６  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−Ｇｌｎ６−ＯＨ  
ｈＰＴＨ　１−５  
ＮＨ２−Ｓｅｒ１−Ｖａｌ２−Ｓｅｒ３−Ｇｌｕ４−Ｉｌｅ５−ＯＨ  
【請求項８】ヒト上皮小体ホルモンのアミノ酸領域９−１５又は３０−３７に結合する第２の抗体又は抗体フラグメントをさらに含み、両抗体が、相互立体障害を避けるために互いに十分離れた位置にある抗原エピトープを認識できる、請求項７に記載の診断薬。 
【請求項９】請求項３から５の何れかに記載の抗体を用いて、インビトロで生物活性を有するヒト上皮小体ホルモン（ｈＰＴＨ（１−３７））を検出する方法。 
【請求項１０】ヒト上皮小体ホルモンのアミノ酸領域９−１５又は３０−３７に結合する第２の抗体又は抗体フラグメントをさらに使用し、両抗体が、相互立体障害を避けるために互いに十分離れた位置にある抗原エピトープを認識できる、請求項９に記載の方法。」（以下、それぞれ、「本件訂正発明１」〜「本件訂正発明１０」という。） 
　
ＩＩ．訂正の適否についての判断 
１．訂正の目的等について 
　本件訂正は、 
　特許請求の範囲の請求項１、４及び５において、本発明の抗体又は抗体フラグメントを製造するために使用されるペプチド、又は、本発明の抗体又は抗体フラグメントが認識して結合するペプチドとして、訂正前はｈＰＴＨ１−１０、ｈＰＴＨ１−９、ｈＰＴＨ１−８、ｈＰＴＨ１−７、ｈＰＴＨ１−６、及びｈＰＴＨ１−５の６種類が規定されていたところ、そのうちのｈＰＴＨ１−１０を削除すること（以下、訂正事項（ａ）という。）、及び、 
　請求項３、５及び６において、当該請求項に係る抗体又は抗体フラグメント乃至診断薬について、「生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を診断するための」という記載を追加すること（以下、訂正事項（ｂ）という。） 
を内容とするものである。 
　このうち、訂正事項（ａ）は、上記請求項における択一的記載の要素を削除するものであるから、これらの請求項及びこれらの請求項を引用する請求項、すなわち、請求項１〜６及び９〜１０について、特許請求の範囲の減縮を目的とする明細書の訂正に該当するものである。 
　そして、当該訂正事項（ａ）は、願書に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものであり、実質上特許請求の範囲を拡張し、又は変更するものでないことは明らかである。  
　また、訂正事項（ｂ）は、上記請求項における発明特定事項である「抗体又は抗体フラグメント」乃至「診断薬」の特性乃至用途を限定するものであるから、これらの請求項及びこれらの請求項を引用する請求項、すなわち、請求項３、５、９及び１０について、特許請求の範囲の減縮を目的とする明細書の訂正に該当するものである。  
　そして、本件明細書には、特許公報第４頁第７欄第７〜１２行目に、本発明の基礎となる技術的課題について、「本発明はｈＰＴＨ（１−３７）配列からのペプチド、該ペプチドを使用して動物を免疫することによって得ることのできる抗体又はそのフラグメント、及び生物活性を持つｈＰＴＨを診断するための薬剤の製造における該ペプチドの使用に関する。」と記載されているから、上記訂正事項（ｂ）は願書に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものであり、実質上特許請求の範囲を拡張し、又は変更するものでもない。  
　よって、本件訂正は、特許法第１２６条第１項ただし書第１号に掲げる事項を目的とするものであり、同条第３項及び４項の規定に適合するものである。  
 　  
　そこで、本件訂正発明１〜６及び本件訂正発明９〜１０について、本件訂正後の特許請求の範囲に記載されている事項により特定される発明が、特許出願の際独立して特許を受けることができるものであって、特許法第１２６条第５項の規定に適合するかどうか、本件訂正発明１を中心として、以下に検討する。  
 　  
２．独立特許要件について 
２−１．引用文献の記載事項  
European Journal of Pharmaceutical Sciences vol.2,No.1/2(1994)p154（右上欄）（以下、「引用文献１」という。） 
（１−１）ｈＰＴＨの生理的循環型フラグメントである、ヒト上皮小体ホルモン１−３７（ｈＰＴＨ１−３７）の免疫学的検出（表題）  
（１−２）ヒト上皮小体ホルモン（８４アミノ酸ペプチド）は、カルシウム代謝のホメオスタシスにおける主要な因子の一つである。ｈＰＴＨは代謝されて多数のＣ末端フラグメントを生じるが、それらの生物学的意義は不明である。Ｎ末端フラグメントのｈＰＴＨ１−３７はｈＰＴＨの生理的循環体として提案されていたことから、我々は、ヒト血清におけるこのフラグメントを測定するための免疫学的アッセイを開発した。（２頁本文第１〜７行）  
（１−３）我々は、無血清細胞培養におけるハイブリドーマ細胞によりｈＰＴＨ１−３７に対するモノクローナル抗体（Ｍａｂ）を作製した。ｈＰＴＨ１−３７に対する配列特異的ポリクローナル抗体を生成するために、我々はｈＰＴＨ１−３７の一次構造の一部を有する多重抗原性ペブチドシステム（ＭＡＰ）を合成した。我々は、ウサギにおいて惹起された１０種のポリクローナル抗血清：血清Ｋ1−Ｋ3（ｈＰＴＨ１−１０ＭＡＰから）残基５−９の間のヘリツクス領域を含む；血清Ｋ4−Ｋ6（ｈＰＴＨ９−１８ＭＡＰから）残基１０−１６の間の不定領域を提示する、および血清Ｋ7−Ｋ10（ｈＰＴＨ２４−３７ＭＡＰから）Ｃ末端らせん（残基１７−３４）を構成する、を得た。（２頁本文第７〜１６行）  
（１−４）全てのポリクローナルおよびモノクローナル抗体をエピトープマッピングにより特徴付けた。この目的のため、ｈＰＴＨ１−３７全体に相当するように配列を重なり合わせたペプチド（９−１０アミノ酸残基）を合成した。抗原決定基が以下のように見出された：（１）血清Ｋ1−Ｋ3はｈＰＴＨ１−５の配列に優位的に結合する、（２）血清Ｋ4−Ｋ6は残基９−１４に選択的に結合する、（３）血清Ｋ7は２４−３０残基を認識する、（４）血清Ｋ8およびＫ9は残基２８−３６に結合する、（５）血清Ｋ10は残基３０−３７を認識する。（６）全てのＭａｂは、ｈＰＴＨフラグメント１６−２４を認識する。まとめると、ｈＰＴＨ１−３７の様々な領域が産生された抗体によりカバーされている。（２頁本文第１６〜２５行）  
（１−５）さらに、二つの抗体を組み合わせた二部位アッセイの試験を行った。これらの実験によって、血清中の生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントを特異的に検出できる可能性が示される。（２頁本文第２５〜２８行）  
 　  
エルゼビアジャパン株式会社による出版証明書　２００４年３月１５日 （以下、「参考資料１」という。） 
（２−１）引用文献１であるEuropean　Journal of Pharmaceutical Sciences vol.2,No.1/2の発行日が１９９４年９月１２日である旨が証明されている。  
 　  
国立国会図書館による受領印付きの引用文献１の表紙（以下、「参考資料２」という。） （３−１）引用文献１であるEuropean Journal of Pharmaceutical Sciences vol.2,No.1/2に付された国立国会図書館の受領印の日付が「６．９．２６」であることが示されている。 
 　 
国立国会図書館所蔵図書館資料に関する証明書（以下、「参考資料３」という。）  
（４−１）引用文献１の受け入れ年月日が「平成６年（１９９４年）９月２６日」であることを証明している。  
 　  
Journal of immunoassay,13(1),1992,p1-13（以下、「引用文献２」という。）  
（５−１）エピトープマッピングによるｈＰＴＨ（１−３８）に対するマウスポリクローナル抗血清の結合特性（図２の表題）によれば、ピン１のペプチド（ｈＰＴＨ１−６）に結合特性が認められる。（７頁図２）　  
（５−２）抗体の有意な量が結合する少なくとも４つの異なるエピトープ：配列　５−１２（ピン５−７、Ｉｌｅ−Ｇｌｎ−Ｌｅｕ−Ｍｅｔ−Ｈｉｓ−Ａｓｎ−Ｌｅｕ−Ｇｌｙ）、１６−２５（ピン１６−２０、Ａｓｎ−Ｓｅｒ−Ｍｅｔ−Ｇｌｕ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｇｌｕ−Ｔｒｐ−Ｌｅｕ−Ａｒｇ）、２４−３０（ピン２４−２５、Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｌｙｓ−Ｌｙｓ−Ｌｅｕ−Ｇｌｎ−Ａｓｐ）および２７−３４（ピン２７−２９、Ｌｙｓ−Ｌｅｕ−Ｇｌｎ−Ａｓｐ−Ｖａｌ−Ｈｉｓ−Ａｓｎ−Ｐｈｅ）が存在した。（５頁１６〜２１行）  
 　  
Advances in Protein Design International Workshop 1988;GBF Monographs,Vol.12（以下、「引用文献３」という。） 
（６−１）最初の二つのアミノ酸残基のようなわずかな欠失であっても、腎ＰＴＨレセプターとの相互作用はまだあるものの、インビトロでのＰＴＨ活性を完全に消失させる。（１６９頁２１〜２４行）  
 　  
Advances in Experimental Medicine and Biology 208,1986　p315-327（以下、「引用文献４」という。）  
（７−１）１０アミノ酸を除去しなくても、１位と２位のアミノ酸残基を単に除去するだけで、同じインビトロアッセイにおいて明らかな生物活性の完全な消失がみられる。（３１８頁８〜１０行）  
 　  
Proc.Natl.Acad.Sci.USA,vol.85,pp.5409-5413(1988) （以下、「引用文献５」という。） 
（８−１）９アミノ酸のＭＡＰを用いて免疫することの有用性が報告されている。（５４０９頁のABSTRACTの１１〜１３行、５４１２頁　DISCUSSIONの４〜７行）  
 　 
免疫学−基礎から臨床へ−　株式会社メディカル・サイエンス・インターナショナル　発行　２９〜３２頁　１９８６年（以下、「引用文献６」という。）  
 （９−１）抗原決定基は、ほぼ４〜６個のアミノ酸の集合の大きさである旨が記載されている。（２９頁下１行〜３０頁１行）  
 　  
２−２．当審の判断  
２−２−１　引用文献１について  
　最初に、引用文献１が、本件優先日前に頒布された刊行物であるか否かについて検討する。  
　引用文献１の発行日については、その表紙に「September　１９９４」と記載されているものの、何日であるのかは明示されていないが、引用文献１の発行元であるELSEVIER社（表紙の左下の「ELSEVIER」の表示を参照）の日本法人であるエルゼビアジャパン株式会社による出版証明書（参考資料１）を参照すれば、引用文献１の発行日は、１９９４年９月１２日であり、また、引用文献１の国立国会図書館による受領印は「６．９．２６」であり（参考資料２）、これは、受領日が、平成６年９月２６日即ち、１９９４年９月２６日であることを示すものと認められる（参考資料３）。  
　そうすると、引用文献１が、１９９４年９月１２日に発行され、１９９４年９月２６日に国会図書館に受け入れられていたのであるから、引用文献１が、本件優先日である１９９４年９月２８日前に、不特定の者が見得る状態におかれたことは明らかである。  
　なお、審判請求人は、引用文献１が頒布された時期について、国立国会図書館関西館長作成の平成１８年８月１１日付の「照会事項（回答）」と題する書面（以下、「参考資料１」という。）を提出し、当該資料において、平成６年９月当時における、出版物の受け入れから閲覧に供されるまでの所要日数および時間について、収集資料は、一般的に受け入れ日の翌々日の午前９時３０分から、一般の閲覧に供される旨回答されていることから、引用文献１が国立国会図書館に受け入れられた日は１９９４年９月２６日とされているのであるから、引用文献１が一般の閲覧に供された日は、その翌々日である１９９４年９月２８日である旨主張する。しかしながら、出願日前に特許庁資料館に到着している外国明細書は、出願当時一般公衆の閲覧が可能であったか否かを問わず、出願日前に頒布された刊行物とする判決（最高裁昭和３６年（オ）第１１８０号判決参照のこと。）からみて、優先日前に、国立国会図書館に到達し同図書館に受け入れられた以上は、一般公衆の閲覧が可能であったかどうかを問わず、優先日前に頒布された刊行物であると解するのが相当であり、被請求人の主張は採用できず、引用文献１は、本件優先日前に頒布された刊行物であるものと認められる。  
 　  
２−２−２　引用文献１に記載の発明  
　そこで、本件優先日前に頒布された引用文献１の記載内容を検討する。  
　上記記載事項（１−１）「ｈＰＴＨの生理的循環型フラグメントである、ヒト上皮小体ホルモン１−３７（ｈＰＴＨ１−３７）の免疫学的検出」によれば、引用文献１の主題は、アミノ酸１−３７からなるヒト血液中に存在するｈＰＴＨのフラグメントである「ｈＰＴＨ（１−３７）」を検出することにあることは明らかである。  
　次に、上記記載事項（１−３）「我々は、ウサギにおいて惹起された１０種のポリクローナル抗血清：血清Ｋ1−Ｋ3（ｈＰＴＨ１−１０ＭＡＰから）・・・を得た。」によれば、ｈＰＴＨ１−１０のペプチドを使用して、三重リジン分岐化したもの（ｈＰＴＨ１−１０ＭＡＰ）でウサギを免疫してポリクローナル抗血清を得たのであるから、「抗体を製造するためのペプチド（ｈＰＴＨ１−１０）の使用」及び「ペブチド（ｈＰＴＨ１−１０）による動物（ウサギ）の免疫によってポリクローナル抗体を含む抗血清Ｋ1−Ｋ3が得られたこと」が記載されているといえる。  
　さらに、上記記載事項（１−４）には、（１）として、「血清Ｋ1−Ｋ3はｈＰＴＨ１−５の配列に優位的に結合する」と記載されている。  
　ところで、上記記載事項（１−４）では、「全てのポリクローナルおよびモノクローナル抗体をエピトープマッピングにより特徴付けた。」と記載されているところからみて、上記記載事項（１−４）の（１）〜（５）に記載された各血清Ｋ1−Ｋ10は、いずれもポリクローナル抗体として位置づけられており、（６）によると全てのモノクローナル抗体は、ｈＰＴＨフラグメント１６−２４を認識するものであったのだから、上記記載事項（１−４）の「まとめると、ｈＰＴＨ１−３７の様々な領域が産生された抗体によりカバーされている。」との記載、及び上記記載事項（１−５）の「二つの抗体を組み合わせた二部位アッセイの試験」との記載中の「抗体」とは上記記載事項（１−４）の（１）〜（５）の血清群及び（６）のモノクローナル抗体を含めた６種類の「抗体」を指すものであると解される。  
　そして、上記記載事項（１−４）の（１）の記載は、ｈＰＴＨ１−１０によりウサギを免疫することにより得られたポリクローナル抗体が、エピトープマッピングでは優位さをもってｈＰＴＨ１−５という配列に結合したことに他ならないから、このことは、ｈＰＴＨ（１−３７）中の１−５部位付近にエピトープが存在する可能性、そして、ｈＰＴＨ１−１０によりウサギを免疫することにより得られたポリクローナル抗体が、当該ｈＰＴＨ（１−３７）中における１−５部位付近のエピトープを認識する可能性を強く教示するものである。  
　さらに、各血清群をモノクローナル抗体と共に上記記載事項（１−４）の（１）〜（６）の６種類に場合分けした後のまとめの記載として、「ｈＰＴＨ１−３７の様々な領域が産生された抗体によりカバーされている。」と結論づけていることからも、当該文献の筆者が「ｈＰＴＨ１−１０によりウサギを免疫することにより得られたポリクローナル抗体」に対してｈＰＴＨ（１−３７）中の１−５部位付近のエピトープの認識能を期待していることが窺われる。  
　また、上記記載事項（１−５）の「二つの抗体を組み合わせた二部位アッセイの試験を行った。」における二つの抗体は、上記記載事項（１−４）のこれら（１）〜（６）の６種類の抗体から選択されることは明らかであるから、ｈＰＴＨ１−５という配列に結合する「ｈＰＴＨ１−１０によりウサギを免疫することにより得られたポリクローナル抗体」も、当然に当該アッセイのための「抗体」の候補の一つである。そして、続く「これらの実験によって、血清中の生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントを特異的に検出できる可能性が示される。」の記載からみて、当該「二部位アッセイ」は、生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントを特異的に検出するためのものであるから、これらによれば、引用文献１には、上記（ｈＰＴＨ１−５）という配列に結合する「ｈＰＴＨ１−１０によりウサギを免疫することにより得られたポリクローナル抗体」を、血清中の生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントであるｈＰＴＨ（１−３７）を免疫学的に検出するための候補の一つとすることが記載されているといえる。
　これについて、審判請求人は、審判請求書において、上記記載事項（１−４）の「ｈＰＴＨ１−５の配列に優位的に結合する」という記載について、エピトープマッピングにおいて、ｈＰＴＨ（１−３７）の１−５部位のアミノ酸をそれぞれ先頭に有する９又は１０個のアミノ酸配列からなるペプチドが供され、これらの配列に血清Ｋ１−Ｋ３が優位的に結合したという結果に基づくものである旨主張する。
　しかし、引用文献１では、血清Ｋ４−Ｋ６、血清Ｋ７，血清Ｋ８及びＫ９、血清Ｋ１０が結合等する抗原決定基（エピトープ）につき、「残基」という表現が用いられ、ｈＰＴＨ（１−３７）中の一部分であることが示されているから、血清Ｋ１−Ｋ３が結合する抗原決定基（エピトープ）についても、同様に、ｈＰＴＨ（１−３７）中の一部分であると解するのが自然であって、ことさらエピトープマッピングに供された特定のペプチドを意味すると解する理由はない（平成１８年（行ケ）第１０４０６号判決参照のこと）ので、上記審判請求人の主張は採用できない。
  
 ２−２−３　本件訂正発明１と引用文献１に記載された発明との対比・判断  
　本件訂正発明１と、引用文献１に記載された発明とを対比すると、「ｈＰＴＨ（１−３７）を免疫学的に検出すること」は、「ｈＰＴＨ（１−３７）を診断すること」に他ならないから、両者は、「ｈＰＴＨ（１−３７）を診断するための抗体を製造するためのｈＰＴＨの部分ペプチドの使用。」である点で一致しており、  
(ａ)診断対象となるｈＰＴＨ（１−３７）について、前者が、「生物活性を有する」と特定しているのに対して、後者が、「生理的循環型」としている点、  
(ｂ)前者では、部分ペプチドが、ｈＰＴＨ１−９、ｈＰＴＨ１−８、ｈＰＴＨ１−７、ｈＰＴＨ１−６、及びｈＰＴＨ１−５であるのに対し、後者では、ｈＰＴＨ１−１０を用いて免疫することにより得られたポリクローナル抗体を血清中の生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントであるｈＰＴＨ（１−３７）を免疫学的に検出するための候補の一つとすることが記載されているだけである点  
で、両者は相違している。  
　そこで、上記相違点について検討する。  
 　  
相違点(ａ)　  
　本件訂正発明１における「生物活性を有する」とは、本件特許明細書の記載によれば、ｈＰＴＨの最初の二つのアミノ酸が欠けることがないものを意味するものであるが、引用文献１に記載の発明も、ｈＰＴＨ（１−３７）の全長の検出を行うものであるから、両者は、診断対象となるｈＰＴＨ（１−３７）が相違するものではなく、この点は実質的な相違点とはいえない。  
　これについて、審判請求人は、審判請求書において、本件訂正発明１と引用文献１に記載された発明とは、生物活性を有するｈＰＴＨのみを診断するか否かという点において、大きく相違する旨主張する。
　しかしながら、本件訂正発明１における「生物活性を有する」ことは「ｈＰＴＨ（１−３７）」が本質的に有する性質であるから、請求項１には「ｈＰＴＨ（１−３７）」が診断できることが規定されているにすぎず、ｈＰＴＨ（１−３７）をｈＰＴＨ（３−３７）と区別して診断できること（すなわち、ｈＰＴＨ（１−３７）を検出するが、ｈＰＴＨ（３−３７）は検出しないこと）は、本件訂正発明１の要件として規定されていない。したがて、１，２位のアミノ酸を欠失したｈＰＴＨを検出するものであるか否かは、本件訂正発明１とは無関係の事項というべきである。
　また、本件明細書の発明の詳細な説明には、「ｈＰＴＨのＮ−末端の最初のアミノ酸に結合し、２個のアミノ酸、即ち、ｈＰＴＨのアミノ酸配列のアミノ酸配列の１番目のセリンと２番目のバリンが欠失すると親和性の実質的な消失が生じる」「該抗体又は抗体フラグメント」が実質的に開示されているともいえない（平成１８年（行ケ）第１０４０６号判決参照のこと）。
　そうすると、診断対象について、本件訂正発明１と引用文献１に記載の発明とは実質的に相違せず、審判請求人の主張は採用できない。
 　  
相違点(ｂ)  
　前記のとおり、引用文献１には、２種類の抗体を用いた二部位アッセイにより、血清中の生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントであるｈＰＴＨ（１−３７）を免疫学的に検出するための６種類の抗体のうちの１つの候補として、「（ｈＰＴＨ１−５）という配列に結合する「ｈＰＴＨ１−１０によりウサギを免疫することにより得られたポリクローナル抗体」が挙げられているといえる。  
　してみれば、引用文献１の記載から、ｈＰＴＨのＮ末端付近にエピトープが存在することが強く示唆されているところ、本件優先日前に、既に、引用文献３或いは引用文献４の上記記載事項（６−１）或いは（７−１）のとおり、ｈＰＴＨのＮ末端の１位と２位のアミノ酸は生物活性を維持する上で必須であることが知られているのだから、引用例に接した当業者であれば、生理的循環型ｈＰＴＨ（１−３７）として、それが本来有している筈の生物活性を有するものを検出しようとするはずであり、そのために、上記二部位アッセイ用の抗体の一つとしては、むしろ必ずｈＰＴＨ１−１０による免疫で得られたポリクローナル抗体を選択するということができる。  
　このことは、とりもなおさず、引用文献１、３及び４の記載に基づいて、血清中の生理的循環型ヒトＰＴＨフラグメントであるｈＰＴＨ（１−３７）を免疫学的に検出するための抗体を産生するための免疫原として、ｈＰＴＨの１−１０位のペプチドフラグメントを用いようとすることが当業者にとって容易に想到できることであることに他ならない。　　さらに、引用文献５に記載のとおり、ＭＡＰにより９個程度のペプチドで動物を免疫して抗体が得られること、引用文献６に記載の通り、エピトープは、通常、アミノ酸５個程度の配列部分からなることを考慮すれば、ペプチドｈＰＴＨ１−１０よりもＮ末端側の短いペプチドｈＰＴＨ断片を用いても、同様の抗体が得られる可能性があることは十分に予測できることである。  
　したがって、ｈＰＴＨ１−５という配列を認識する抗体を得る目的で、ペプチドｈＰＴＨ１−１０に代えて、ペプチドｈＰＴＨ１−１０よりもＮ末端側の短いペプチドｈＰＴＨ１−５乃至ｈＰＴＨ１−９を用いてみようとすること自体に格別の困難性は見出せない。　そして、本件訂正発明１により得られる効果について検討しても、本件明細書においては、実施例において、ペプチドｈＰＴＨ１−１０の合成（実施例１）、精製及び分析（実施例２）、キャリアー蛋白へのカップリング（実施例３）、多重抗原性ペプチド（ＭＡＰ）の合成（実施例４）、免疫（実施例５）までの内容を全て現在形で記載しただけのものにとどまり、本件訂正発明１に列挙されたペプチドにより免疫した動物から、どこを認識する抗体が得られたのか、二部位アッセイの結果がどうであったのかについては全く記載されていないから、本件訂正発明１が、引用文献１に記載の発明と比較して格別の効果を奏するものともいえない。
　なお、審判請求人は審判請求書において、１，２位のアミノ酸を欠き生物活性を失っているｈＰＴＨが体内に存在するという事実は、本件特許の優先日当時、知られていなかったから、生物活性を有するｈＰＴＨを、生物活性を失っているｈＰＴＨから区別しようとする動機付けがなかった旨主張する。
　しかし、上記相違点（ａ）の項で述べたとおり、本件訂正発明１は、「ｈＰＴＨ（１−３７）」が診断できることが規定されているにとどまり、「ｈＰＴＨ（１−３７）をｈＰＴＨ（３−３７）と区別して診断できること」は要件とされていないのであるから、ｈＰＴＨ（１−３７）をｈＰＴＨ（３−３７）と区別して診断する必要性は存在せず、本件訂正発明１の進歩性の判断において、生物活性を有するｈＰＴＨを、生物活性を失っているｈＰＴＨから区別しようとする動機付けの有無を論ずる意味はない（平成１８年（行ケ）第１０４０６号判決参照のこと）ので、審判請求人の主張は採用できない。
　したがって、本件訂正発明１は、引用文献１、３乃至６に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。  
　また、本件訂正発明２〜６、及び本件訂正発明９〜１０についても同様である。
 　  
２−２−４　審判請求人の意見書における主張について 
　審判請求人は、平成１９年４月９日付け意見書において、本件訂正発明１の抗体は、精製された抗体であるのに対し、引用文献１の血清は、血清であるがゆえ精製された抗体ではなく種々の抗体の混合体であって、本件訂正発明１の抗体は、１，２位のアミノ酸を備え生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を、１，２位のアミノ酸を欠失し生物活性を喪失しているｈＰＴＨから区別して診断するものであるのに対し、引用文献１に記載の血清Ｋ２はArzneimittelforschung /Drug Research 48(1),p199−204(1998)の図１に示されるとおり、１，２位のアミノ酸を欠失しているｈＰＴＨ（４−１２）にも結合するものであるので、１，２位のアミノ酸を備え生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を、１，２位のアミノ酸を欠失し生物活性を喪失しているｈＰＴＨから区別して診断することができない旨主張する。 
　しかしながら、本件訂正発明１においては、「生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を診断する」ことが特定されるにとどまり、「１，２位のアミノ酸を備え生物活性を有するｈＰＴＨ（１−３７）を、１，２位のアミノ酸を欠失し生物活性を喪失しているｈＰＴＨから区別して診断する」ことは何ら特定されていないのは、上記２−２−３の相違点（ａ）において検討したとおりである。
　また、本件明細書の発明の詳細な説明には、上述の文献に記載のような、アフィニティー工程により精製されることにより、「ｈＰＴＨのＮ−末端の最初のアミノ酸に結合し、２個のアミノ酸、即ち、ｈＰＴＨのアミノ酸配列のアミノ酸配列の１番目のセリンと２番目のバリンが欠失すると親和性の実質的な消失が生じる」抗体が得られることについて、何ら実験データも示されておらず、実質的に開示されているともいえない。
　よって、審判請求人の主張は採用できない。
 　 
２−３．小活 
　したがって、本件訂正後の請求項１〜６及び９〜１０に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものであるから、特許出願の際独立して特許を受けることができない。  
ＩＩＩ．むすび
　以上のとおりであるから、本件訂正は、特許法第１２６条第５項の規定に違反するものであるので、本件訂正審判の請求は拒絶すべきものである。  
　よって、結論のとおり審決する。