【事件の表示】
　平成　６年特許願第５１０２７２号「新規なクラスのＲＰＴＰアーゼ：それらの構造ドメイン及びリガンド」拒絶査定不服審判事件〔平成　６年　４月２８日国際公開、ＷＯ９４／０９０３７、平成　８年　３月１９日国内公表、特表平　８−５０２４８７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１．手続の経緯
　本願は、本願は、平成５年１０月１４日（パリ条約による優先権主張１９９２年１０月１５日、米国）の出願であって、平成１５年６月２４日付で拒絶理由通知が通知され、平成１６年２月９日付で拒絶査定がなされ、これに対し、同年５月１７日に該拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同年６月１６日付で明細書の特許請求の範囲についての手続補正がなされたものである。
　
　
　
第２．本願発明について
　本願の請求項１−３に係る発明は、平成１６年６月１６日付で補正された特許請求の範囲の請求項１−３に記載されたとおりのものと認められるところ、そのうちの請求項１に係る発明は、以下のとおりのものである。（以下、「本願発明１」という。）
　
「【請求項１】　図１に記載したアミノ酸配列を含み、ＩｇＧ様モチーフ及びフィブロネクチンＩＩＩ型モチーフのいずれも有さず、細胞接着分子に対して結合することができる単離されたプロテオグリカンチロシンホスファターゼ受容体タンパク質に結合するリガンドを同定する方法であって、少なくとも１種類の分子を上記受容体タンパク質に、受容体−リガンド複合体を形成できるだけの十分な時間曝し、複合体を形成していない分子を除去し、そして上記受容体タンパク質に結合した分子の存在を検出することを含む方法。」
　
　
　
第３．引用例について
　原査定の拒絶理由において引用例１として引用された、本願優先日前に頒布された刊行物である「Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，　Ｖｏｌ．８９，　Ｎｏ．１６　（Ａｕｇ．１９９２）　ｐ．７４１７−７４２１」には、次の事項が記載されている。
　
（１−１）「ヒト膜貫通型タンパク質−チロシン−ホスファターゼＰＴＰζは脳で発現され、炭酸脱水酵素に相同性のあるＮ末端受容体領域をもつ」（第７４１７頁表題）
　
（１−２）「タンパク質−チロシン−ホスファターゼ（ＰＴＰａｓｅｓ，ＥＣ３．１．３．４８）は、タンパク質−チロシンリン酸化反応の調節に重要な役割を演じている。・・・この論文では、胎児脳ｃＤＮＡライブラリーより単離した、ヒト膜貫通型ＰＴＰアーゼＰＴＰζの完全長ｃＤＮＡ配列を報告する。ヒトＰＲＰζの予測されるアミノ酸配列は、１９アミノ酸からなる推定シグナルペプチド、１６１６アミノ酸からなる非常に大きな細胞外ドメイン、２６アミノ酸からなる膜貫通領域、６５３アミノ酸からなる細胞質領域から構成される。ヒトＰＴＰζの細胞外タンパク質は特筆すべき２つの構造的特徴、つまり、炭酸脱水酵素に相同な・・・Ｎ末端の２８０アミノ酸と、システイン残基のない１０４８アミノ酸とを含んでいる。一方、ＰＴＰζの炭酸脱水酵素様領域の三次元構造は炭酸脱水酵素に極めて類似しているにもかかわらず、その構造は小さな可溶性リガンドが結合するのに適していると思われ、該領域はいかなる炭酸脱水酵素活性をも有していないようである。ヒトＰＴＰζの細胞質部分は２つの反復ＰＴＰアーゼ様領域を含み、該領域を大腸菌で発現させたとき、ｉｎ　ｖｉｔｒｏでＰＴＰアーゼ活性を有していた。突然変異解析により、膜に近い方のＰＴＰアーゼ領域だけに触媒活性があることが示された。ＲＴ−ＰＣＲ解析により、ヒトＰＴＰζがグリア芽腫細胞で高度に発現していることが示された。」（第７４１７頁ＡＢＳＴＲＵＣＴ）　
　
（１−３）「ヒト及びショウジョウバエの膜貫通型ＰＴＰアーゼの比較。ＩｇＧ様、フィブロネクチンＩＩＩ型、炭酸脱水酵素及びＰＴＰアーゼ領域が図示される。太い垂直線はタンパク質中のユニークな部分を示している。・・・」との記載と共に、ヒト及びショウジョウバエの膜貫通型ＰＴＰアーゼが複数図示され、また、ＰＴＰζが１つの炭酸脱水酵素領域及び２つのＰＴＰアーゼ領域を有し、かつ、ＩｇＧ様及びフィブロネクチンＩＩＩ型領域を有していない旨が記載されている。（第７４１７頁Ｆｉｇ．１）
　
（１−４）「ヒトＰＴＰζの塩基配列。標準的な一文字表記による翻訳アミノ酸配列は塩基配列の下に示されている。推定シグナルペプチドと膜貫通ペプチドには下線が施されている。・・・」との記載と共に、塩基配列とそれに対応する推定アミノ酸配列が記載されている。（第７４１９頁Ｆｉｇ．３）
　
　
　
第４．対比・判断
　摘記事項（１−１）、（１−２）及び（１−４）から、引用例１には、ヒト膜貫通型ＰＴＰアーゼＰＴＰζがその完全長のアミノ酸配列及びそれをコードする塩基配列とともに記載されている。
　また、摘記事項（１−１）、（１−２）及び（１−３）から、該ＰＴＰζのＮ末端領域は細胞外に位置する受容体領域であって炭酸脱水酵素に相同であること、及び、該炭酸脱水酵素に相同な領域は小さな可溶性リガンドが結合するのに適している旨が記載されている。
　さらに、摘記事項（１−３）から、該ＰＴＰζがＩｇＧ様領域及びフィブロネクチンＩＩＩ型領域のいずれも有していないといえる。
　してみると、引用例１には、「ヒト膜貫通型ＰＴＰアーゼであって、そのＮ末端領域は細胞外に位置する受容体領域であって炭酸脱水酵素に相同であり、該炭酸脱水酵素に相同な領域は小さな可溶性リガンドが結合するのに適しており、さらに、ＩｇＧ様領域及びフィブロネクチンＩＩＩ型領域のいずれも有していないヒトＰＴＰζ」が、その完全長のアミノ酸配列及びそれをコードする塩基配列とともに記載されているといえる。（以下、「引用発明１」という。）
　
　そこで、本願発明１と引用発明１とを対比するに先立ち、まず、本願発明１の発明特定事項である「図１に記載したアミノ酸配列を含み、ＩｇＧ様モチーフ及びフィブロネクチンＩＩＩ型モチーフのいずれも有さず、細胞接着分子に対して結合することができる単離されたプロテオグリカンチロシンホスファターゼ受容体タンパク質」と引用発明１とを対比すると、引用発明１の「ＰＴＰアーゼ」は本願発明１の「チロシンホスファターゼ」に相当するから、両者は「ＩｇＧ様モチーフ及びフィブロネクチンＩＩＩ型モチーフのいずれも有さない、単離されたチロシンホスファターゼ受容体タンパク質」である点で一致する。
　しかし、本願発明１の発明特定事項である「図１に記載したアミノ酸配列」と引用発明１の「ヒトＰＴＰζ」のアミノ酸配列との同一性は約９９％であり、完全には一致していない。また、チロシンホスファターゼ受容体タンパク質が、本願発明１では「細胞接着分子に対して結合することができる」との特定がなされているのに対し、引用発明１はその旨が特定されていない。さらに、チロシンホスファターゼ受容体タンパク質が、本願発明１では「プロテオグリカン」であるとの特定がなされているのに対し、引用発明１はその旨が特定されていない。
　
　してみると、本願発明１と引用発明１とは、上述した「ＩｇＧ様モチーフ及びフィブロネクチンＩＩＩ型モチーフのいずれも有さない、単離されたチロシンホスファターゼ受容体タンパク質」に係る発明である点で一致するものの、以下の点、
（ａ）本願発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質が、「図１に記載したアミノ酸配列」を含み、「細胞接着分子に対して結合することができる」ものであり、かつ、「プロテオグリカン」であるのに対し、引用発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質「ヒトＰＴＰζ」は、そのアミノ酸配列が該「図１に記載したアミノ酸配列」と同一性約９９％であり完全には一致せず、また、「細胞接着分子に対して結合することができる」こと、及び、「プロテオグリカン」であることについて何ら特定されていない点、
（ｂ）本願発明１が、「該チロシンホスファターゼ受容体タンパク質に結合するリガンドを同定する方法であって、少なくとも１種類の分子を上記受容体タンパク質に、受容体−リガンド複合体を形成できるだけの十分な時間曝し、複合体を形成していない分子を除去し、そして上記受容体タンパク質に結合した分子の存在を検出することを含む方法」であるのに対し、引用発明１は、その旨が特定されていない点、
という２点で相違するといえる。
　
・相違点（ａ）について
　摘記事項（１−３）から、引用例１には、ヒトに由来する種々のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質が存在する旨が記載されているといえるので、ヒトに由来する新たなチロシンホスファターゼ受容体タンパク質を更に取得しようとすることは、当業者が当然想起し得ることである。
　また、既知のタンパク質のアミノ酸配列に基づいてプローブ、プライマー等を設計し、それを用いて該タンパク質と機能、構造等が類似するタンパク質をコードするＤＮＡを取得し、該ＤＮＡを発現させて該類似タンパク質を取得することは、本願優先日前から当業者に慣用されていた技術である。
　してみると、引用発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質のアミノ酸配列に基づいてプローブ、プライマー等を設計し、ヒト由来のｃＤＮＡライブラリーを探索することにより、引用発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質に機能、構造等が類似するタンパク質をコードするＤＮＡを取得し、該ＤＮＡを発現させて該類似タンパク質を取得することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　ここで、本願発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質は「図１に記載したアミノ酸配列」を含むものであるが、該アミノ酸配列は引用発明１のアミノ酸配列と約９９％の同一性を有するものであるから、上述した手法により、該「図１に記載したアミノ酸配列」を含むチロシンホスファターゼ受容体タンパク質を当業者は容易に取得できたといえる。そして、該「図１に記載したアミノ酸配列」を含むチロシンホスファターゼ受容体タンパク質は、「細胞接着分子に対して結合することができる」性質を有するものであり、かつ、「プロテオグリカン」であり、しかも、それらの点は該「図１に記載したアミノ酸配列」を含むチロシンホスファターゼ受容体タンパク質が本来有する特徴であるから、結局、上述した手法により「図１に記載したアミノ酸配列を含み、ＩｇＧ様モチーフ及びフィブロネクチンＩＩＩ型モチーフのいずれも有さず、
細胞接着分子に対して結合することができる
プロテオグリカン
　
・相違点（ｂ）について
　引用発明１はチロシンホスファターゼ
受容体
　ここで、本願発明１は、該リガンド同定に際し、「少なくとも１種類の分子を上記受容体タンパク質に、受容体−リガンド複合体を形成できるだけの十分な時間曝し、複合体を形成していない分子を除去し、そして上記受容体タンパク質に結合した分子の存在を検出することを含む」方法であるが、受容体とリガンドが複合体を形成する際にある程度の時間を要することは本願優先日前から当業者の技術常識であり、また、リガンドの同定に際して、受容体と複合体を形成していない分子を除去してから、受容体と複合体を形成した分子の存在を検出することは、本願優先日前から、当業者に周知の技術であるといえる。
　してみると、「相違点（ａ）について」で述べた手法により当業者が容易に取得できたチロシンホスファターゼ受容体タンパク質（つまり、本願発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質）のリガンドを同定しようとする際に、「少なくとも１種類の分子を上記受容体タンパク質に、受容体−リガンド複合体を形成できるだけの十分な時間曝し、複合体を形成していない分子を除去し、そして上記受容体タンパク質に結合した分子の存在を検出する」ことは、当業者が必要に応じて適宜なし得たことであるといえ、この点に格別の困難性は見出せない。
　
　そして、本願発明１の方法に用いるチロシンホスファターゼ受容体タンパク質が、引用発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質と比較して、アミノ酸配列において約１％の相違があることにより、本願発明１の方法が、引用例１の記載からでは予測できない格別顕著な効果を奏しているとはいえない。
　また、引用発明１のチロシンホスファターゼ受容体タンパク質が「細胞接着分子に対して結合することができる」ものであるか否かについて、及び、「プロテオグリカン」であるか否かについて引用例１には何ら記載がないものの、この点について当業者が認識したからといって、同定されるリガンドが異なることになるわけではなく、本願発明１の「リガンドを同定する方法」に係る発明の奏する効果（例えば、リガンド同定に際しての効率等）が顕著に変化するわけでもない。
　したがって、本願発明１の構成を採ることにより、引用例１の記載及び本願優先日前の技術常識からでは当業者が予測できない程の効果が奏せられるものとも認められない。
　
　
　
第５．むすび
　以上より、本願発明１は、引用例１の記載及び本願優先日前の技術常識に基づいて、当業者が容易になし得たものといえるから、他の請求項について検討するまでもなく、本願は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　よって、結論のとおり審決する。