【事件の表示】
　平成　３年特許願第５１８２５９号「クローン化グルタミン酸デカルボキシラーゼ」拒絶査定不服審判事件〔平成　４年　４月　２日国際公開、ＷＯ９２／０５４４６、平成　５年　６月　３日国内公表、特表平　５−５０３２２０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は、１９９１年９月２３日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９０年９月２１日、米国）を国際出願日とする出願であって、その請求項１〜１１に係る発明は、平成１２年４月１０日付けの手続補正書によって補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜１１に記載されたとおりのものと認められるところ、そのうちの請求項１及び６に係る発明（以下、それぞれ「本願発明１」及び「本願発明６」という。）は次のとおりである。 　 
「【請求項１】以下の（ａ）−（ｃ）のいずれかから選択されるタンパク質をコードするｃＤＮＡ： 
 （ａ）図２に示すアミノ酸配列からなるタンパク質； 
 （ｂ）図３に示すアミノ酸配列からなるタンパク質； 
 （ｃ）図２又は図３に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなる（ａ）もしくは（ｂ）由来のタンパク質であって、かつグルタミン酸デカルボキシラーゼ活性を有するタンパク質。
　
【請求項６】図２又は図３に示すアミノ酸配列からなるＧＡＤ６５に対する自己抗体のためのエピトープを少なくとも１個有する、アミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするｃＤＮＡ配列から本質的になるｃＤＮＡ配列。」
２．引用例記載の発明
　当審で通知した拒絶理由に引用された刊行物には、次の事項が記載されている。 
　
（１）引用例１（The Journal of Neuroscience, Vol.8, No.6,1988 p.2123-2130 ）
 （ａ１）「ＧＡＤ−１免疫親和性カラムは、ラット脳ホモジネートの細胞質分画からＧＡＤ活性を濃縮された画分を得るために使用された。最も濃縮された画分は、ニワトリ脳からのものと区別がつかない一連のタンパク質を含んでいた。最も顕著なバンドは明らかに５９ｋＤａの分子量を有するものであった。他のバンドとして、６３ｋＤａと、５５ｋＤａを中心とする一連の約３つのバンドが存在した。ラット脳の膜分画からの精製は、似た図を示す。５９ｋＤａと６３ｋＤａタンパク質は明瞭に存在し、より少ない量で低分子量成分が存在した。ＨＰＬＣにより自然な形のままでこれらのバンドを分離するすべての試みは失敗した。
５９ｋＤａタンパク質は、
このタンパク質はネコのＧＡＤｃＤＮＡ（Kaufman et al., 1986; Kobayashi et al.,1987）と強い相同性を有していることを示し、これは、酵素的に活性なＧＡＤをコードしていることを示している
免疫精製したタンパク質および対応するｃＤＮＡのさらなる解析が必要である。
われわれの抗体を使って免疫沈殿させた５９ｋＤａの相同体と、予想されている分子量の間に矛盾があるのは、種の違いやタンパク質がゲル上で異常な移動を示すこと、又は、生合成の際のタンパク質分解で除去された配列が存在していることによるものであろう
　
（ａ２）「ＧＡＤの構造が解明できることを期待して、我々はＧＡＤ−１モノクローナル抗体で認識されたタンパク質について研究した。59kDaタンパク質は、精製され、部分的に配列決定された。」（第２１２４頁左欄１行〜３行）
 　 
（ａ３）表２には、ネコＧＡＤｃＤＮＡから推測されるＧＡＤアミノ酸配列とラット５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列との比較が記載されており、両者において保存されているアミノ酸は、実線により囲まれている。（第２１２６頁表２） 
 　
（ａ４）「ＧＡＤが重要な機能を有することは以前からわかっていたが、この酵素の構造や細胞内での分布に関する主要な疑問点はまだ解明されていない。ＧＡＤは、最初に出発材料としてマウス脳を使用して、Robertsとその共同研究者によって幅広く精製された（Wu et al.,1973）。ほとんどの精製された分画のSDS-PAGEは、１５から118kDaの範囲の分子量を有する７つのタンパク質バンドを含んでいた（Wu 1976）。これらのデータに基づいて、ＧＡＤは、15kDaタンパク質のホモマルチマーからなることが提案された。その後、ＧＡＤは、ラットの脳からWuとその共同研究者によって精製された。最も広く精製された物質は、４０と８０ｋＤａのポリペプチドで構成されていた（Denner et al.,1987）マウスから精製されたそれらと、これらのタンパク質との関係は、研究されていない。Spink et al.(1985)は、ブタ脳から精製されたＧＡＤは、60kDaの単一のポリペプチドであることを提唱した。最近、Legay et al.(1987a,b)は、59と63kDaのタンパク質を沈殿させる、ラット脳ＧＡＤのモノクローナル抗体について述べている。このように、文献によって提唱されているＧＡＤ構造には、大きな不一致がある。」（第２１２３頁右欄３〜２２行）
　
（２）引用例２（Nature, Vol.347,1990.Sep.13, p.151-156 ）
 （ｂ１）「相対分子量６４０００（６４Ｋ）の膵島β細胞自己抗原は、インシュリン依存糖尿病（ＩＤＤＭ）の進行に関係する自己抗体の主要な標的であり、抑制神経伝達物質であるＧＡＢＡ（γ−アミノ酪酸）の生合成酵素であるグルタミン酸デカルボキシラーゼとして同定された。」（１５１頁左欄１行〜８行） 
 　 
 （ｂ２）「珍しいが深刻な神経疾患であるスティッフマン症候群（ＳＭＳ）のほとんどの患者は、ＧＡＢＡ分泌ニューロンに対する自己抗体を有している。グルタミン酸からＧＡＢＡを合成する酵素であるグルタミン酸デカルボキシラーゼ（ＧＡＤ）は、主な自己抗原である。驚いたことに、ＧＡＢＡ分泌ニューロンに対する自己抗体に陽性であるほとんどすべての患者は、膵島細胞質抗原にも陽性であることが、膵臓部位の免疫蛍光によって示され、そしてかなりの割合でＩＤＤＭを有している。ＧＡＤは選択的に中枢神経系のＧＡＢＡ分泌ニューロンにおいて発現している。ニューロン以外では、ＧＡＤは膵臓β細胞において高いレベルで見つかっている。 
 脳には、少なくとも２つのＧＡＤアイソマーがあり、ＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動によりそれらの移動性に差があることが解析されている。それらの分子量は、５９−６６Ｋであるといわれている。 
 　ＩＤＤＭは、ＳＭＳと頻繁に関連する自己免疫疾患であり、ＧＡＤと６４Ｋ自己抗原の性質のいくつかは似ていることから、我々は、それらは同じタンパク質であると仮定した。ここで、我々は、ＩＤＤＭの６４Ｋ自己抗原は膵臓β細胞におけるＧＡＤと同じであることを示す。」（１５１頁右欄１４行〜１５２頁左欄８行） 
 　 
 （ｂ３）「我々はまず、ラット脳ＧＡＤに対する羊の抗血清であるＳ３血清と、ＧＡＤ抗体に陽性なＳＭＳ患者からの血清は、ラット膵島からの６４Ｋ自己抗原を免疫沈降するかどうか評価した。我々は、部分的に６４Ｋ抗原に富んだ、［３５Ｓ］メチオニン標識ラット膵島分画を使用した。ＧＡＤ抗体に陽性の血清（抗ＧＡＤ血清）は、ＩＤＤＭ血清によって免疫沈降される６４Ｋα／β自己抗原と同じＳＤＳ−ＰＡＧＥにおける移動性を有する［３５Ｓ］メチオニン標識タンパク質のダブレットを免疫沈降した。抗６４Ｋ血清と抗ＧＡＤ血清によって認識されるタンパク質が同じものであるかどうか評価するため、抗ＧＡＤ血清によって免疫沈降の結果生じた上清は、抗６４KＩＤＤＭ血清によって再び沈降させた。同様に、抗６４Ｋ　ＩＤＤＭ血清によって免疫沈降の結果生じた上清を、再び抗ＧＡＤ血清で沈降させた。その結果、抗ＧＡＤ血清と抗６４ｋ血清はそれぞれ、定量的に、血清の他のグループによって認識されるタンパク質を除去した。抗ＧＡＤ血清と抗６４Ｋ血清は、完全な交差反応性を示し、６４Ｋタンパク質はラット膵島のＧＡＤと同じタンパク質であることが強く示唆される。」（１５２頁左欄１０行〜１５２頁右欄１行） 
 　 
 （ｂ４）「抗ＧＡＤ血清と抗６４Ｋ　ＩＤＤＭ血清は、ラット膵島由来の同じタンパク質を認識する。」（１５２頁図１注釈１行〜２行） 
 　 
 （ｂ５）「抗６４Ｋ抗体は、脳と膵島由来のＧＡＤを免疫沈降する。」（１５３頁図２注釈１行） 
 　 
（３）引用例３（Lancet, Vol.335, 1990 Jun., p.1357-1360 ）
 （ｃ１）「インシュリン依存性糖尿病の進行に関連して、６４，０００Ｍｒ（６４ＫＡ）の膵島細胞タンパク質の自己抗体の存在を検査をした。・・・ＩＤＤの臨床的発症前の７５ヶ月の２８患者を詳細に調べたところ２３人において６４ＫＡは同定された。これらの２３人の６４ＫＡ陽性プレ糖尿病被験者のうち、５人はＩＣＡに陰性であり、１０人はＩＡＡを欠乏している。６４ＫＡは、３４才以前に糖尿病になる人々において、最もその前兆となるものである。数人において、６４ＫＡは他の自己抗体が出現する前に同定された。これらの発見は、６４ＫＡは、早期にそして有益なＩＤＤの予測マーカーであるかもしれないことを示唆している。」（１３５７頁左欄１行〜２０行） 
　
２．当審の判断 
（１）本願発明１について 
　本願発明１は、請求項１に（ａ）〜（ｃ）として規定されたアミノ酸配列からなるタンパク質であって、グルタミン酸デカルボキシラーゼ（以下、「ＧＡＤ」という。）活性を有するタンパク質をコードするｃＤＮＡに関するものであるが、典型的なＧＡＤタンパク質として、「（ａ）図２に示すアミノ酸配列からなるタンパク質」（注：実際に実施例で取得されたラット脳由来のＧＡＤタンパク質）を包含しているので、まず、（ａ）の「図２に示すアミノ酸配列からなるタンパク質をコードするｃＤＮＡ」を取得することが当業者にとって容易であったか否かについて以下検討する。
　
　本願発明１に含まれる「図２に示すアミノ酸配列からなるタンパク質をコードするｃＤＮＡ」と引用例１に記載された発明を対比すると、両者は、ラット由来のＧＡＤに関連するタンパク質に関する発明である点で一致するが、本願発明１は、ＧＡＤ活性が確認された「図２に示すアミノ酸配列からなるタンパク質」をコードするｃＤＮＡであるのに対し、引用例１には、ラットＧＡＤ関連タンパク質については、その部分アミノ酸配列が記載されているものの、ＧＡＤ活性を有することについて示唆されるに留まり、そのようなＧＡＤ関連タンパク質をコードするｃＤＮＡについては記載されていない点で相違する。
　
　この相違点について、検討する。
　引用例１には、それまで複数の文献において報告されているラット脳由来のＧＡＤタンパク質の分子量には矛盾があったため、ＧＡＤタンパク質の構造を明らかにすることを目的として、ラット脳ホモジェネートの細胞質ゾルをモノクローナル抗体ＧＡＤ−１の免疫親和性カラムにかけ、これをＳＤＳ−ＰＡＧＥで分析した結果、５９ｋＤ、６３ｋＤ及び５５ｋＤ付近の一群のバンドを検出し、さらに５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列決定したところ、ネコＧＡＤｃＤＮＡによりコードされるアミノ酸配列と高い相同性を有するものであることが記載されている。また、５９ｋＤタンパク質はＧＡＤ酵素活性を有するものであることが示唆されており、さらに対応するｃＤＮＡの解析を行う必要性が記載されている（記載事項（ａ１）〜（ａ３））。 
　
　このような引用例１の記載に接した当業者であれば、ネコＧＡＤと強い相同性を示した、ラット脳由来のＧＡＤ関連タンパク質である５９ｋＤタンパク質をコードするｃＤＮＡをクローニングしようとすることは、極めて自然なことである。その際、ラット脳由来のｃＤＮＡライブラリーを構築し、ラットの５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列とネコＧＡＤのアミノ酸配列間で保存された領域（記載事項（ａ３））を基に縮重プライマーを調製し、該ｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングすることにより、ラット脳由来のＧＡＤをコードするｃＤＮＡをクローニングすることは、当業者が容易に想到し得ることである。
　また、これにより得られたｃＤＮＡがＧＡＤの全長をコードするものでなかった場合でも、さらに、本願優先日前における周知技術であった５’末端側又は３’末端側のDNA配列を決定するRACE法等の手法を適用して、全長ｃＤＮＡを得ること、及び、常法によりその配列を解析し、コードするアミノ酸配列を特定すること及び、それがコードするＧＡＤ関連タンパク質がＧＡＤ活性を有することを確認することは、当業者にとって格別な困難性を有するものとも認められない。
　そして、本願発明１のうちの（ａ）のタンパク質をコードするｃＤＮＡについては、実際にこのような手法により取得され、特定され、それがコードするＧＡＤ関連タンパク質のＧＡＤ活性が確認されたものであり、引用例１の記載に基づいて、当業者が容易に取得できるものである。
　
 　また、同様の手法により、ヒト脳由来のＧＡＤをコードするｃＤＮＡをクローニングすることも当業者が容易に想到し得ることであるから、本願発明１のうち、（ｂ）のタンパク質をコードするｃＤＮＡについても同様である。 
　
　さらに、特定のアミノ酸配列を有するタンパク質において、「１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなるタンパク質」であって、元の活性を保ったタンパク質をコードするＤＮＡを突然変異導入法などの手法により得ることもまた、当該技術分野における常套手段であるから、本願発明１のうちの、（ｃ）のタンパク質をコードするｃＤＮＡについても同様である。
　
　次に、本願発明１の効果について検討する。
　引用例２には、ＩＤＤＭの進行に関係する自己抗体は、膵島由来のＧＡＤである６４ｋＤ分子を自己抗原とするものであり（記載事項（ｂ１））、ラット脳由来のＧＡＤに対するＳ３血清と、脳に存在するＧＡＤを自己抗原とする自己免疫疾患であるスティッフマン症候群患者の抗ＧＡＤ血清と、ＩＤＤＭ患者の抗６４ｋＤ血清は、膵島由来の同じ６４ｋタンパク質と結合し、６４ｋタンパク質はラット膵島のＧＡＤと同じタンパク質であることが強く示唆されること（記載事項（ｂ３）、（ｂ４））、抗６４ｋＤ抗体は、脳由来のＧＡＤとも結合することが記載されている（記載事項（ｂ５））。 
　
 　このように、ＩＤＤＭの進行に関係する自己抗体の主要な標的である６４ｋ自己抗原と、膵島や脳由来のＧＡＤとの、抗原としての性質の共通性からみて、上記したように、ラット又はヒトの脳由来のＧＡＤをコードするｃＤＮＡが得られたのであれば、引用例２の記載を考慮して、該ｃＤＮＡによりコードされる脳由来のＧＡＤが、ＩＤＤＭ診断の指標となる抗６４ｋＤ抗体と結合するものであるかどうか当業者は確認しようとすると認められる。そして、その結果、本願発明１のｃＤＮＡがコードするＧＡＤタンパク質が、多くのＩＤＤＭ患者の抗６４ｋＤ血清と反応するものであって、ＩＤＤＭ診断の指標となるものであることが確認できたことは、（実施例３Ｂ、表４）、当業者が予測し得る範囲のことであって、格別なものとは認められない。
　
 　また、本願明細書において、本願発明１のｃＤＮＡがコードするＧＡＤタンパク質は、ＩＤＤＭ予測の診断手段として非常に有用である旨が記載されているが（本願明細書第３３頁１８行〜２０行）、引用例３には、６４ｋＤ分子がＩＤＤＭ予知マーカーとして使用できることが示唆されており（記載事項（ｃ１））、抗６４ｋＤ血清と結合することが確認された脳由来のＧＡＤが、６４ｋＤ分子と同様にＩＤＤＭの予知に使用できることは、当業者が予測し得ることであって格別な効果であるとは認められない。 
 　 
（２）本願発明６について 
　本願発明６と引用例１に記載された発明を対比すると、本願発明６は、ＧＡＤ活性を有しないポリペプチドをコードするｃＤＮＡも含むものであるから、両者は、ラット由来のＧＡＤに関連するタンパク質に関する発明である点で一致するが、本願発明６は「図２又は図３に示すアミノ酸配列からなるＧＡＤ６５に対する自己抗体のためのエピトープを少なくとも１個有する、アミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするｃＤＮＡ配列から本質的になるｃＤＮＡ配列」であるのに対し、引用例１に記載された発明には、そのようなｃＤＮＡが記載されていない点で相違する。
　
　上記（１）で述べたように、当業者であれば、引用例１の記載を考慮して、ラットとネコのＧＡＤにおいて相同性の高い部分アミノ酸配列に基づいて縮重プライマーを調製し、ラット脳由来のＧＡＤをコードするｃＤＮＡをクローニングし、その配列を解析することは、容易に想到し得ることである。少なくとも、本願発明６の「自己抗体のエピトープを少なくとも１個有する、アミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするｃＤＮＡ」とは、エピトープの大きさが、通常アミノ酸６〜１０個程度であることを考慮すれば、ｃＤＮＡのごく一部分であってもよいのであるから、本願発明６のｃＤＮＡはこのようなクローニングによって、当業者が容易に取得できるものと認められる。
　
（３）審判請求人の主張について 
　ところで、審判請求人は、平成１３年９月２６日付け手続補正書（審判請求の理由の補充書。以下、「理由補充書」という。）及び、平成１８年４月１９日付け意見書において、下記の事項を主張している。
　
（ａ）引用例１は、ラット脳ホモジェネートの細胞質ゾルに存在するタンパク質混合物を記載するに過ぎず、５９ｋＤのバンドと６３ｋＤのバンドと５５ｋＤ付近の一群のバンドのうちのどれが触媒活性をもつものであるかは不明であって、引用例１記載の５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列を用いてプローブを設計し、本願発明の６５ｋＤのＧＡＤタンパク質のｃＤＮＡを得られるであろうとの合理的な成功の期待はなかった。 
　
（ｂ）引用例１において、ネコｃＤＮＡから演繹されたタンパク質の配列と、５９ｋＤタンパク質の間に相同性は認められたが、何がこの相同性に寄与しているのか不明であり、３つの提案は示されたが、確実なことはわかっていない。また、ＧＡＤ−１カラムで精製された複数のバンドのそれぞれのタンパク質の関係について、確実なことはわかっていないものであり、これらのものに対する答えがなければ、当業者が、ＧＡＤをコードするｃＤＮＡを簡単に得ることはできない。
　
（ｃ）引用例２は、自己抗原である６４ｋＤペプチドに焦点があてられており、当業者が、引用例１の複数のバンドのうち、５９ｋＤのタンパク質よりも、６４ｋＤに分子量が近い６３ｋＤのタンパク質をなぜ配列決定しようとしなかったのかについて合議体は説明していない。
　
（ｄ）引用例１のラットＧＡＤの部分アミノ酸配列からのプローブを使用しようと試みたとしても、遺伝子コードに冗長性があるため、無数のＤＮＡ配列が一つのタンパク質をコードするから、部分アミノ酸配列からｃＤＮＡの全長を得ることは容易なことではない。また、当業者が一つの断片から翻訳の正確な開始部位を知ることはできないであろうし、５’末端に到達したかどうかを判断することもできないであろう。さらに、当業者には、ＤＮＡ配列にイントロンのようなスプライシング部位を含んでいるかどうかについての何の指針もなく、ＧＡＤタンパク質が、転写後修飾を必要とするかどうかについての何の指針もない。
　
主張（ａ）（ｂ）（ｃ）について
 　たしかに、引用例１には、ＧＡＤ−１免疫親和性カラムにより精製されたタンパク質のＳＤＳ−ＰＡＧＥの結果得られた複数のバンドのうち、どれがＧＡＤ活性を有するものであるのか及び、該複数のバンドのそれぞれのタンパク質の関係について明らかにされていないし、また、なぜネコとラットのＧＡＤが高い相同性を有するものであるのかについて３つの理論が提示されているのみで明確な回答は記載されていない。しかしながら、上記（１）で述べたように、引用例１には、それまで複数の文献において報告されているラット脳由来のＧＡＤタンパク質の分子量は矛盾があったため、ＧＡＤタンパク質の構造を明らかにすることを目的として、ラット脳ホモジェネートの細胞質ゾルをモノクローナル抗体ＧＡＤ−１の免疫親和性カラムにかけ、これをＳＤＳ−ＰＡＧＥの結果得られた５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列決定したところ、ネコＧＡＤｃＤＮＡによりコードされるアミノ酸配列と高い相同性を有するものであることが記載されている。また、５９ｋＤタンパク質はＧＡＤ酵素活性を有するものであることが示唆されており、さらなるｃＤＮＡの解析を行う必要性も記載されている。また、引用例１には、５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列とネコＧＡＤとの配列の高い相同性が示されており、６４ｋＤタンパク質については、そのような情報は示されていないのであるから、引用例１に接した当業者であれば、６４ｋＤタンパク質ではなく、５９ｋＤタンパク質をコードするｃＤＮＡをクローニングしようと考えるのは当然のことである。
　これらの点を考慮すれば、当業者であれば、ＧＡＤ活性を有する蓋然性の高い５９ｋＤタンパク質の部分アミノ酸配列を基に縮重プローブを作成して、ラット脳ｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングして、ラット脳由来ＧＡＤをコードするｃＤＮＡをクローニングすることは、当業者が容易に想到することである。そして、ここで述べた、公知のネコＧＡＤとラットＧＡＤとの相同性の高い部分アミノ酸配列を基にプライマーを調製するというクローニング手法は、分子量に関係なく、ネコＧＡＤに対応するラットのＧＡＤ活性を有するタンパク質遺伝子をクローニングして、これまで様々な値が報告されていたラット脳ＧＡＤタンパク質構造を解明しようとするものである。 
　したがって、引用例１において、５９ｋＤタンパク質がＧＡＤ活性を有することが具体的に確認されていないことが、ＧＡＤタンパク質をコードするｃＤＮＡをクローニングすることを阻害するものではないし、たとえ、引用例２には、膵臓の自己抗原であるＧＡＤが６４ｋＤであったことが記載されていたとしても、このことが上記したラット脳由来ＧＡＤのクローニングを阻害するものではない。
  また、引用例１において、ネコのＧＡＤは６６ｋＤであるのに対し、ネコのＧＡＤと相同性が高いバンドが５９ｋＤであったことについて、引用例１の著者が考察するように（記載事項（ａ１））、種の違い、ゲル上での移動度の違い、生合成の際にタンパク質分解された可能性が考えられるものである。そして、ＧＡＤ構造の解明のためにはさらなるｃＤＮＡの解析が必要であることが示唆されるように（記載事項（ａ１））、ＧＡＤタンパク質と示唆されるタンパク質の分子量が予想と異なることは、ラット脳由来ＧＡＤのクローニングを阻害するというよりは、むしろ、ＧＡＤタンパク質構造の解明のためにさらなるｃＤＮＡの解析への強い動機付けとなるものである。
　
主張（ｄ）について
　種間において保存されたアミノ酸配列に基づいて調製された縮重プライマーによるＰＣＲ及び、５’末端の塩基配列を決定するためのＲＡＣＥ法等の手法は、本願優先日前における周知技術であるから、引用例１に記載の相同性の高い部分アミノ酸配列を基に、ラット脳由来ＧＡＤをコードするｃＤＮＡをクローニングし、そのＤＮＡ配列を決定することは、当業者が容易に想到することである。さらに、そのようにして得られたｃＤＮＡにおいて、開始コドンである「ＡＴＧ」配列や、既にクローニングされて公知であったネコ脳由来ＧＡＤのアミノ酸配列を考慮して、翻訳開始部位を決定することもまた、当業者にとって格別な困難性を有するものとも認められない。
  また、ラット脳ｃＤＮＡライブラリーを構築して、それをプライマーによるＰＣＲの対象とすれば、クローニングされたｃＤＮＡは当然イントロンを含まないものであるから、請求人が主張するようにイントロン部位を含んでいるかどうかの検討は必要ないものであるし、グリコシル化等の転写・翻訳後の修飾の有無は、活性を有するタンパク質を発現するための宿主細胞の選択の際に必要な知見であるといえるが、転写・翻訳後の修飾の有無が不明なことは、ラット脳由来のＧＡＤをコードするｃＤＮＡのクローニングに何ら影響を及ぼすものではない。
　そして、本願明細書をみても、本願発明１のＧＡＤタンパク質をコードするｃＤＮＡのクローニングのために格別な工夫を要したものとも認められない。
　なお、本願発明６の「自己抗体のエピトープを少なくとも１個有する、アミノ酸配列を有するポリペプチドをコードするｃＤＮＡ」とは、エピトープの大きさが、通常アミノ酸６〜１０個程度であることを考慮すれば、ｃＤＮＡのごく一部分であってもよいのであるから、本願発明６のｃＤＮＡは、本願発明１の全長ｃＤＮＡと比較して、さらに容易に取得し得るものであると認められる。
　
３．むすび
　以上のとおり、本願発明１及び６は、引用例１〜３に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、その余の本願請求項に係る発明について検討するまでもなく、本特許出願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。