【事件の表示】
　特願２０００−３８１４０３「マウンテンシダー花粉アレルゲンタンパク質及び該タンパク質をコードする核酸分子」拒絶査定不服審判事件〔平成１３年　８月２８日出願公開、特開２００１−２３１５８０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１　手続の経緯・本願発明　
　本願は、平成１２年１２月１５日を出願日（国内優先権主張、１９９９年１２月１７日）とする出願であって、平成１７年９月２８日付で拒絶査定がなされ、これに対し、平成１７年１０月２８日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で特許請求の範囲の請求項３，８，１２−１４，１６を削除する手続補正がなされたものである。　 
　平成１７年１０月２８日付手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１および３の記載は以下の通りである。　
「【請求項１】配列番号：３または配列番号：５で表されるアミノ酸配列を有する、マウンテンシダー花粉アレルゲンタンパク質Jun a 2。　
【請求項３】請求項１記載のマウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2をコードする核酸分子。」　
　そして、本願の請求項３に係る発明は、平成１７年１０月２８日付手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項３に記載された事項により特定される通りのものである（以下、「本願発明」という。）。　
　
　
２　引用例　
　原査定の理由に引用された、本出願の優先日前に頒布された下記の刊行物には、以下の事項が記載されている。　
　
（１）引用例１：J. Allergy Clin. Immunol., (1999 9月), vol.104, no.3, pt.1, p.613-617（ｉ）「ｍＲＮＡ単離、ｃＤＮＡ合成、およびＲＴ−ＰＣＲ増幅　
　凍結花粉（１００ｍｇ）はモーターで細かくされ、液体窒素下ですりつぶされた。生じたスラリーはただちに、２００ｍＬのグラスビーズ（略）が添加された抽出バッファー（略）
８００ｍＬと、室温下で１２分間撹拌された。遠心後、上清はオリゴデオキシチミジン−セルロース（ファルマシアバイオテク）とインキュベートした。ｍＲＮＡは溶出バッファー（略）で洗浄されたセルロースから溶出された。ｍＲＮＡの濃度と純度はそのＯＤ２６０／ＯＤ２８０比で決定された。ｍＲＮＡはエタノール沈殿され、第一ストランドｃＤＮＡがオリゴデオキシチミジン（略）と逆転写酵素（ＲＴ）（略）で合成された。」（第６１４頁左欄下から１７−２行）　
　
（ｉｉ）「Jun a 1のアミノ酸配列は、図１においてCry j 1、Cha o 1、（略）のアミノ酸配列と比較されている。Jun a 1は、Cha o 1（８５．５％）およびCry j 1（７８．９％）に高い配列同一性を有していた。」（第６１６頁左欄第１２−１６行）　
（ｉｉｉ）「Jun a 1をコードするプラスミドＤＮＡで形質転換された大腸菌の溶解物は、抗Cry j 1ポリクローナル抗体およびスギ高度感受性患者由来のＩｇＥとのウエスタンブロッティングにおいて陽性をしめした（図２）。」（第６１６頁左欄下から５−１行）　
　
（ｉｖ）「我々は、Jun a 1というマウンテンシダーの主要アレルゲンをクローニングし、配列決定した、そしてそれは、スギとヒノキの主要アレルゲンと相同性の高いものであった。」（第６１６頁右欄第２−５行）　
　
（ｖ）「Cry j 1とJun a 1間の交差反応性の多くは、グリコプロテインエピトープが共通するからではなく、むしろ純粋な炭水化物部分または保存されたアミノ酸配列領域によるものであろう。」（第６１６頁右欄第３３−３７行）　
　
（２）引用例２：特開平８−１７６１９２号公報　
（ｉ）「スギ花粉については、その主要アレルゲンであるCry j I（分子量４５−５０ｋＤａ）、とCry j II（分子量４５ｋＤａ）のそれぞれをコードするｃＤＮＡが既にクローニングされており、推定全アミノ酸配列も明らかにされている（Cry j I：WO94/01560、"ALLERGENIC PROTEINS AND PEPTIDES FROM JAPANESE CEDAR POLLEN"、Cry j II：Komiyama, N., Sone, T., Shimizu, K., Morikubo, K., and Kino, K., Biochem. Biophys. Res. Commun. 201, 1021-1028 (1994)）。」（段落【００１６】）　
　
（ｉｉ）「さらに本発明は、もう一つのヒノキ花粉アレルゲンと考えられるCha o IIについて、Cry j IIの一次構造配列の情報をもとにして、Cha o IIをコードするＤＮＡ配列を明らかにし、該ＤＮＡ配列から推定されるCha o IIのアミノ酸配列を提供することを目的とする。」（段落【００１８】）　
　
（ｉｉｉ）「ヒノキ花粉より抽出されたｍＲＮＡをNorthern Blotし、Cry j IｃＤＮＡあるいはCry j IIｃＤＮＡプローブとしてハイブリダイゼーションを行うと、Cry j I、Cry j IIともに、スギ花粉ｍＲＮＡと同程度にヒノキ花粉ｍＲＮＡともハイブリダイズする。このため、Cha o IはCry j Iと、Cha o IIはCry j IIとそれぞれ相同性が高いと予想される。そこでCha o IｃＤＮＡのクローニングのためのプローブとしてはCry j IｃＤＮＡを、Cha o IIｃＤＮＡのクローニングのためのプローブとしてはCry j IIｃＤＮＡを用いる。すなわち、全長のCry j I cDNA及びCry j II cDNAを［α-32P］dCTPを用い、マルチプライムDNAラベリングシステム（Amersham International plc.社製、英国Buckinghamshare）によって標識し、プラークハイブリダイゼーション法により、上記b.で作製したcDNAライブラリーから、陽性クローンをスクリーニングする。得られた陽性クローンよりファージDNAを調製し、挿入cDNA断片を分離して、pUC18等のプラスミドにサブクローンする。必要に応じてオリゴヌクレオチドプライマーを合成し、Sanger法により塩基配列を決定してクローンを同定する。」（段落【００３２】−【００３３】）　
　
（ｉｖ）「Cha o II　ｃDNAの全長塩基配列を配列番号８に示す。」（段落【００３４】、配列番号８）　
　
（ｖ）「Cha o IIをコードするDNAは、全体で１７７２ｂｐからなり、翻訳開始と想定されるコドン（３２−３４位のヌクレオチドATG）から終始コドン（１５７４−１５７６位のヌクレオチドＴＡＡ）に至るオープンリーディングフレームを含み、５１４アミノ酸をコードしている。オープンリーディングフレーム部分の塩基配列を配列番号７に示し、該塩基配列がコードするアミノ酸配列を配列番号６に示す。」（段落【００３８】、配列番号６，７）　
　
（ｖｉ）「組換えCha o IIは、（略）コードするｃＤＮＡを発現ベクターに組み込み、大腸菌、昆虫細胞、酵母あるいは哺乳動物細胞などに導入し、これらの細胞を培養することにより得ることができる。しかし、大腸菌などの原核細胞を使う発現系は、適切な糖鎖の付加が行われないために、Cha o IIの発現には酵母などの真核細胞を使用することが好ましい場合がある。」（段落【００４０】）　
　
（ｖｉｉ）「大腸菌での発現」（段落【００４２】）　
　
（ｖｉｉｉ）「T細胞エピトープの同定」および「Ｂ細胞エピトープの同定」（段落【００４８】−【００６８】）　
　
（ｉｘ）「【発明の効果】　本発明により、ヒノキ花粉アレルゲンCha o I及びCha o IIをコードするDNA配列及び当該DNA配列から推定されるアミノ酸配列が明らかになったので、そのアミノ酸配列に基づき、ヒノキ花粉アレルゲンCha o I及びCha o IIのT細胞エピトープ及びB細胞エピトープの同定が可能となり、抗原特異的なヒノキ花粉症治療・予防薬の開発が可能となった。」（段落【００８５】）　
　
　
３　対比・判断　
（１）　本願発明について　
　本願発明は、「配列番号：３で表されるアミノ酸配列を有する、マウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2をコードする核酸分子。」、および、「配列番号：５で表されるアミノ酸配列を有する、マウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2をコードする核酸分子。」という二つの態様の発明を包含するものである。　
　そこで、以下、第一の態様である「配列番号：３で表されるアミノ酸配列を有する、マウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2をコードする核酸分子。」について検討する。　
　
　本願の発明の詳細な説明には、マウンテンシダー由来のｃDNAから、cry j 2のｃDNA塩基配列と相同性の高い領域を決定して、Jun a 2と名付け、そのｃDNAの塩基配列は配列番号１に示されるものであること、および、ｃＤＮＡから予想される花粉タンパクのアミノ酸配列が配列番号３で示されるものであることが記載されている。（特に、段落【００４２】−【００４３】、【００５９】）　
　したがって、配列番号３で表されるアミノ酸配列とは、マウンテンシダー由来のｃＤＮＡからＣｒｙｊ２のｃＤＮＡ塩基配列との相同性の高いものとしてクローニングされたｃＤＮＡから予想される花粉アレルゲンのアミノ酸配列に対応するものである。　
　
（２）　対比　
　本願発明と引用例１に記載された発明を対比すると、両者はマウンテンシダー花粉のアレルゲンをコードする核酸分子に係る発明である点で一致し、
　本願発明は、核酸分子が配列番号３で表されるアミノ酸配列を有するマウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2をコードするものであるのに対して、引用例１に記載された発明では、核酸分子がマウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 1をコードするものである点で相違するものである。　
　
（３）　判断　
　上記相違点について検討する。　
　引用例２には、上記「２（２）（ｉ）−（ｖ）」で摘示されるように、スギ花粉の主要アレルゲンCry j IまたはCry j IIをコードするｃＤＮＡは既にクローニングされており、推定全アミノ酸配列も明らかにされていること、および、ｎｏｒｔｈｅｒｎ　ｂｌｏｔの結果より、Cha o IはCry j Iと、Cha o IIはCry j IIとそれぞれ相同性が高いと予想されたことから、Cry j IまたはCry j IIのｃＤＮＡをプローブとして、ヒノキ花粉由来のｃＤＮＡライブラリーからCha o IまたはCha o IIをコードする核酸分子を取得したことが記載されている。　
　引用例１と引用例２は、スギ、ヒノキまたはマウテンシダー花粉の主要アレルゲンタンパク質をコードする核酸分子という共通の技術分野に属するものである。　
　様々な由来において対応するタンパク質およびそれをコードするＤＮＡを取得しようとすることは、当該分野において広く行われているところ、花粉由来のアレルゲンに関しては、たとえば引用例２にも記載されるように、同種植物花粉由来のアレルゲンタンパク質にも複数種存在することは、本出願日前当該分野において周知の事項であったといえる。　
　そして、引用例１の上記「２（１）（ｉｖ）」のスギ、ヒノキおよびマウテンシダー花粉の主要アレルゲンＣｒｙｊ１、Ｃｈａｏ１およびJun a 1をコードするＤＮＡは、相同性が高いとの記載、および、引用例２の上記「２（２）（ｉｉｉ）」のスギおよびヒノキ花粉の主要アレルゲンCry j IIおよびCha o IIをコードするｃＤＮＡはノーザンブロットの結果から相同性が高いことが予想され、実際にCry j IIｃＤＮＡをプローブとして用いて、ヒノキ由来のｃＤＮＡライブラリーからCha o IIをコードするＤＮＡを取得したとの記載から、当業者であれば、マウンテンシダー花粉には、スギおよびヒノキ花粉の主要アレルゲンCry j IIおよびCha o IIをコードするＤＮＡと相同性の高い、アレルゲンをコードするＤＮＡが存在することを本願出願時において期待できたものであるといえる。　
　してみれば、引用例１の上記「２（１）（ｉ）」に記載されるマウンテンシダー花粉由来のｃＤＮＡから、新たな主要アレルゲンをコードする核酸分子を取得しようとする際に、CryjIIおよびCha o IIをコードする核酸分子と相同性の高いアレルゲンをコードする核酸分子がマウンテンシダー花粉にも存在することを期待して、たとえば本願明細書に記載されるように引用例２に記載される方法に基づいてスギ由来のCry j IIｃＤＮＡをプローブとしてスクリーニングを行うこと、その他にも、引用例２に記載されるヒノキ由来のCha o IIｃＤＮＡをプローブとしてスクリーニングを行うこと、または、スギ由来のCry j IIｃＤＮＡと引用例２に記載のヒノキ由来のCha o IIｃＤＮＡにおいて同一性の高い領域をプローブとしてスクリーニングを行い、Cry j IIおよびCha o IIをコードする核酸分子と相同性の高い核酸分子を取得しようとすることは、いずれも当業者が容易に想到し得るものである。　
　
（４）請求人の主張する効果について　
　請求人は本願発明の効果について、平成１６年１２月２７日付の意見書（以下、「意見書」という。）、平成１９年１７年１２月１日付の審判請求書の手続補正書（以下、「審判請求理由補充書」という。）、および、平成１９年９月３日付前置審尋に対する同年１０月２４日付回答書（以下、「回答書」という。）において主張しているので、以下において検討する。　
　
（Ａ）意見書における組換え体Jun a 2に関する主張について　
「スギ花粉アレルゲンCry j 1の一次構造を決定した特許（特表平６−５０８９９４号公報）によりますと、スギ花粉から抽出したCry j 1と大腸菌を使った組換え体Cry j 1に対するスギ花粉症患者のＩｇＥ抗体の反応性を検討すると、スギ花粉からの抽出したCry j 1には反応しますが、組み換え体Cry j 1には反応せず、スギ花粉症患者ＩｇＥ抗体がCry j 1の一次構造を認識しているのではないことが明らかにされています。Cry j 1の糖鎖構造あるいは高次構造依存性のＩｇＥ抗体であることが示唆されています。従いまして、マウンテンシダー花粉アレルゲンタンパク質をコードするcDNAを取得しても当該タンパク質の組換え体は、必ずしも天然と同じ立体構造をとるとは限らず、天然のスギ花粉で得られた効果と同等の効果を示すことさえ当業者には容易に予測し得ることではありません。　
　本願発明は、実施例１０から明らかなように、組換え体で発現させたタンパク質であってもヒノキ花粉症患者血清との反応性を有しており、天然のJun a 2と同様の活性を示しています。前記致しましたように組換え体が天然と同様の活性を必ず有していることは言えず、技術常識からは容易に想達し得ない効果を示しています。」　
　
　請求人が主張するように、特表平６−５０８９９４号公報には、組換え体Cry j 1がスギ花粉症患者のＩｇＥ抗体と反応性を示さなかったことが記載されているとしても、上記「２（１）（ｉｉｉ）」に記載のとおり、引用例１には、マウンテンシダー花粉由来のJun a 1をコードするプラスミドＤＮＡで形質転換された大腸菌の溶解物は、スギ高度感受性患者由来のＩｇＥとウエスタンブロッティングにおいて陽性を示したことが記載されていること、および、本願明細書の表１でも組換え体Jun a 2が反応する患者由来のＩｇＥもあれば、反応しないＩｇＥもあること等を考慮すれば、本願発明の核酸分子により遺伝子工学的に製造された組換えJun a IIが「ヒノキ花粉症患者５」の血清と陽性反応を示したことをもって、本願発明が引用例１および２から予測しえない有利な効果を奏するものとすることはできない。　
　
　なお、請求人の上記主張の中で、組換え体が「天然のJun a 2と同様の活性」を示しているという主張について検討する。
　請求人は回答書において、以下のように主張している。　
　「実施例１０の表１に記載されたマウンテンシダー花粉症患者１の血漿に認められる抗Jun a 2 ＩｇＥ抗体価が僅かであったり、５名のヒノキ花粉症患者のうち、４名もまた抗Jun a 2 ＩｇＥ抗体価が僅かであるのは、上記の立体構造によって反応するＩｇＥ抗体であると考えられます。一方、「ヒノキ花粉症患者５」のみが、組換えJun a 2に反応しているのは、Jun a 2の立体構造に依存して反応するＩｇＥ抗体ではなく、アレルゲンタンパク質全体に対して反応していると言うこともできます。」　
　当該主張、および、本願明細書の【表１】では組換え体Jun a 2はマウンテンシダー花粉症患者の血漿に認められる抗Jun a 2ＩｇＥとほとんど反応を示さなかったのに対して、【図３】では精製Jun a 2は、マウンテンシダー花粉症患者血清で陽性反応を示したことが開示されていることを参酌すれば、組換え体Jun a 2と天然のJun a 2が全く同じ立体構造を有し、同様の活性を有するものであることが、明細書の記載から明らかであると認めることはできない。　
　
（Ｂ）回答書におけるヒノキ花粉症患者５名のうちの１名の血清と組換え体Jun a 2が反応したことに関する主張について　
「この反応性を示す１名のＩｇＥ抗体が全体の１／５ではあるものの、以下の理由から、例外的なケースと解するのではなく非常に重要であると考えられます。（略）　
　日本の人口1億3,000万人（参考文献３）とすると、スギ花粉症患者数は1,690-2,080万人であり、ヒノキ花粉症患者数は1,619-1,993万人と計算されます。　 
 このヒノキ花粉症患者のうちの１／５が組換えJun a 2に反応するのですから、その数は324-399万人です。つまり、おおよそ350万人が組換えJun a 2に反応することになるといえます。ヒノキ花粉症患者数は、全体の１／５ですが、この人数は日本における他の疾患患者数と比べても決して少ない数ではないことから、無視できる問題ではないといえます。 」　
　
　しかしながら、引用例１には、上記「２（１）（ｉｉｉ）」に記載のとおり、マウンテンシダー花粉由来のJun a Iの組換え体が、スギ高感度感受性患者由来のＩｇＥと陽性を示したこと、さらに、上記「２（１）（ｖ）」に摘示したとおり、スギ花粉由来のCry j Iと、マウンテンシダー由来のJun a I間の交差反応性について、その多くは純粋な炭水化物部分または保存されたアミノ酸配列領域によるものであろうことが記載されている。すると、上記「３（３）」のように取得された核酸分子によりコードされるマウンテンシダー由来のJun a IIも、スギ花粉由来のCry j IIとの配列の類似に起因して交差反応する可能性があると考えられるため、マウンテンシダー由来のJun a II組換え体がスギ高感度感受性患者の５名のうちの１名に由来するＩｇＥと交差反応性を示したことが、予測しえない格別な効果であるとはいえない。　
　
（Ｃ）回答書における、マウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2をコードする核酸配列及び該核酸配列から推定されるアミノ酸配列を明らかにした点に関する主張について　
（Ｃ−１）「出願当時明細書[００１２]や[００５９]に記載していますように、本願発明によって明らかとなったJun a 2のアミノ酸配列に基づき、マウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2のT細胞及びＢ細胞エピトープの同定が可能となり、これらエピトープに基づく抗原特異的なマウンテンシダー花粉症治療薬・予防薬の開発が可能となること、出願当時明細書[００２７]に記載していますように、本願発明のマウンテンシダーアレルゲンタンパク質、その機能的断片、又は抗体によりマウンテンシダー花粉症を検出し、診断薬としても使用することができること、さらに、出願当時明細書[００２８]に記載していますように、アレルギーを引き起こすマウンテンシダーアレルゲンJun a 2のDNAを免疫原として投与して免疫を獲得するDNAワクチンとしての治療薬として使用することが可能となることなどから明らかです。」　
  
（Ｃ−２）「ペプチドを用いたアレルギーの免疫療法において、アレルゲン分子一次構造のどの部分の配列（ペプチド）を選択するかは当時の技術レベルで重要な課題の一つでもありました。それは、T細胞が認識するＴ細胞エピトープとＩｇＥ抗体が認識するＩｇＥ抗体エピトープを同定し、ＩｇＥ抗体エピトープを含まないようにT細胞エピトープを選択してペプチド免疫療法剤として応用する場合に重要な情報となり得ます。ＩｇＥ抗体が組換え体に反応する場合には、アレルゲン分子の一次構造に反応する部分があることを示しており、ペプチド免疫療法剤にその部分が含まれていれば、患者に投与した際にＩｇＥ抗体によるアナフィラキシー反応が発現するケースが考えられます。一方、組換え体に反応しない場合には、一次構造依存性のＩｇＥ抗体エピトープが存在しないことを示しており、アレルゲン分子上の配列からＴ細胞エピトープを選択する際、どの部分を選択してもＩｇＥ抗体によるアナフィラキシー発現を懸念する必要がなくなります（参考文献５，６）。従いまして、海外におけるアレルギー発現を予防する意味からも、Jun a 2のＩｇＥ抗体が反応する部分を除いたＴ細胞エピトープのペプチド免疫療法剤の開発を進めるにあたって、本願発明によって得られたJun a 2は極めて重要な情報を提供する有用性の高いものであるといえます。 　
 また、本願発明は、出願当時明細書[００１２]や[００５９]に記載されているように、本願発明によって明らかとなったJun a 2のアミノ酸配列に基づき、マウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2のT細胞及びＢ細胞エピトープの同定が可能となり、抗原特異的なマウンテンシダー花粉症治療薬・予防薬の開発が可能となることや、出願当時明細書[００２７]に記載されているように、本願発明のマウンテンシダーアレルゲンタンパク質、その機能的断片、又は抗体をマウンテンシダー花粉症を検出し、診断薬としても使用することができること、さらに、出願当時明細書[００２８]に記載されているように、アレルギーを引き起こすマウンテンシダーアレルゲンJun a 2のDNAを免疫原として投与して免疫を獲得するDNAワクチンとしての治療薬として使用することが可能となることなどからも、本願発明の有用性が高いことは明らかです。」　
　
 （Ｃ−３）「マウンテンシダー花粉症を検出するためのマウンテンシダーアレルゲンタンパク質は、マウンテンシダー花粉から精製したJun a 2を用いることもできます。しかし、天然のマウンテンシダー花粉からJun a 2を精製しようとすると、非常に僅かな量しか精製できず、効率が悪いものと言えます。一方、本願発明は、出願当時明細書[００２１]に記載されているように、Jun a 2をコードする核酸配列、又はそれらの１断片を発現ベクターに挿入し、適切な宿主でポリペプチドを発現させることによって、Jun a 2タンパク質又はそのペプチド断片を組換え的に産生させることができるものです。本願発明の組換えJun a 2は表１でも示されている通り、ヒノキ花粉症患者の血清で抗Jun a 2 ＩｇＥ抗体が認められていることから、該組換えJun a 2は真性のマウンテンシダーアレルゲンタンパク質であることも証明しています。 　従って、本願発明は、天然から精製するよりも効率的且つ大量に製造することができ、さらに、得られた組換えJun a 2は天然から精製するマウンテンシダー花粉アレルゲンJun a 2と同じJun a 2であることから、医薬品の製造として非常に有用性が高いものといえます。 」　
　
　（Ｃ−１）および（Ｃ−２）に記載の、Ｔ細胞およびＢ細胞エピトープの同定や花粉症治療薬・予防薬・診断薬等の開発に関しては、上記「２（２）（ｖｉｉｉ）（ｉｘ）」で摘示したとおり引用例２にも記載されており、また、拒絶査定において引用された引用例３（特表平８−５０２１６３号公報）にも記載されているように、本願出願時に周知の課題として広く認識されているものにすぎない。しかも、本願明細書にはＴ細胞およびＢ細胞エピトープや特定のペプチドを用いた薬理試験等の具体的な記載も全くなされていない。　
　また（Ｃ−３）に記載されるように、タンパク質を精製することにかえて、組換えタンパク質を大量に生産するとも、本願出願時の周知技術にすぎず、本願発明の核酸分子が有する自明の効果にすぎない。　
　なお、本願明細書に開示される組換えJun a 2について、上記「３（４）（Ａ）」で指摘したように精製Jun a 2と立体構造や活性等が全く同じものであると認めることもできない。　
　すなわち、これらの主張は、Jun a 2をコードする核酸分子がクローニングされ、その塩基配列および対応するアミノ酸の配列が決定されたことに基づいて当業者が本願出願時の技術常識に基づいて当然予測または期待しえる効果にすぎない。　
　してみれば、上記（Ａ）―（Ｃ）の請求人の主張をもって、本願発明が引用例１、２に記載された発明および周知技術から予測しえない有利な効果を奏するものであると認めることはできない。　
　
　
４　結び　
　以上のとおりであるから、本願の請求項３に係る発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。