【事件の表示】
　平成１１年特許願第５０７４０９号「ＮＩＫタンパク質、核酸及び方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１１年　１月１４日国際公開、ＷＯ９９／０１４７１、平成１３年　７月３１日国内公表、特表２００１−５１０３４８〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明 
　本願は、１９９８年７月２日（パリ条約による優先権主張１９９７年７月３日、米国）を国際出願日とする出願であって、その請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、平成１５年１２月２日付けの手続補正書により補正された明細書及び図面の記載からみて、以下のとおりのものである。
　
「配列番号：２によって示されるアミノ酸配列を含んでなる単離したＮＩＫ（Ａｌａ２５）−ポリペプチド。」
　
２．引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された、本願優先日前に頒布された刊行物であるNature，1997 Feb., Vol.385, p.540-544（以下、「引用例」という。）には、「腫瘍壊死/神経成長因子(TNF/NGF)受容体ファミリーのいくつかのメンバーは、共通のアダプター・タンパク質Traf2によって転写調節因子NF-κBを活性化する(参考文献1-5)。しかし、インターロイキン1タイプ-I受容体はTraf2と無関係にNF-κBを活性化する(参考文献4)。私たちは、今Traf2に結合し、NF-κB活動を刺激する新しいタンパク質キナーゼ(NIK)をクローン化した。このキナーゼは、いくつかのMAPKKキナーゼとの配列の類似点を共有する。キナーゼの欠失したNIK突然変異体の細胞での発現はNF-κBを刺激せず、TNFによる、2つのTNF受容器どちらかによる、あるいは受容体CD95(Fas/Apo-1)による、および、これらの受容器に拘束するアダプター・タンパク質であるTRADD、RIPおよびMORT1/FADDによる誘導をブロックする。さらに、それはインターロイキン-1によるNF-κB誘導をブロックした。私たちの発見は、TNF/NGFファミリーの受容体、およびインターロイキン-1タイプ-I受容体に共通のNF-κBを誘導するシグナルカスケードにNIKが関係することを示している。」（要約の欄）と記載され、
　図４ｂには、演繹されたNIKのアミノ酸配列が記載され、
　図 7に関する説明として、「ＮＩＫの過剰発現によるNF-κBの活性化は、ＴＮＦによる細胞の処理により得られるそれと区別できなかった。ＴＮＦやＴｒａｆ２（参考文献２）の過剰発現に伴うものと同様に、ＮＩＫにより活性化されるNF-κBの本質的成分はｐ５０とｐ６５であった（図７ａ）。ＳＤＳ−ＰＡＧＥでよりゆっくり移動しリン酸化されたＩκＢαと一致するであろうＩκＢ分子の蓄積において、ＴＮＦによるものと同様に、ＮＩＫの過剰発現はＩκＢαの分解を引き起こし、Ｎ−アセチル−Ｌｅｕ−Ｌｅｕ−ノルロイシナル（ＡＬＬＮ）によるこの分解のブロックという結果となった（図７ｂ、ｃ）。」（第５４２頁本文左欄第７行〜右欄第５行）と記載され、
　ヌクレオチドの配列データがＹ１０２５６の受入番号でＥＭＢＬＥ，ＧｅｎＢａｎｋ，ＤＤＢＪに出ることが記載されている（第５４４頁右欄第３５〜３６行）。
　
３．対比
　本願発明と上記引用例に記載された発明を対比すると、本願発明のポリペプチドも引用例に「ＮＩＫ」と記載されるものも、単離されたＮＩＫ−ポリペプチドであって、本願明細書に配列番号：２として記載される配列と、引用例の図４ｂに記載される配列と比較すると、２５番目を除く９４７のアミノ酸配列は一致するが、２５番目のアミノ酸が本願発明においてはアラニンであるのに対し、引用例に記載されるものはプロリンである点で相違している。
　
４．判断
　上記相違点について検討する。
　一般に、天然に存在する生理活性ポリペプチドにおいて、遺伝子の変異が原因となる１もしくはそれ以上のアミノ酸の変異がしばしば観察され（アレル変異体）、その変異がその活性を含め固有の各種物性値をほとんど変化させない場合も多いが、疾患（遺伝病）の原因になる場合もあることがよく知られている。どのような変異体が存在しているかは、当業者であれば興味深いことであり、どのような変異体があるか調べることは当業者が容易になすことである。
　そうでなくとも、さらなる研究のためなどで、発表された研究の追試をすることもよく行われていることであり、追試して発表された配列を確認することも当業者が容易になすことである。
　
　引用例に接した当業者であれば、引用例に記載されるＮＩＫ−ポリペプチドのアレル変異体を得ることや、あるいは追試をすることは、容易に試みることであり、そのときに、ＧｅｎＢａｎｋなどから受入番号Ｙ１０２５６の配列を知り、周知の方法でクローニングをしてみるものである。
　本願発明の２５番目のアミノ酸がアラニンのＮＩＫ−ポリペプチドのｃＤＮＡを取得するのに、本願において採用した方法は、ＧｅｎＢａｎｋ受入番号Ｙ１０２５６５（引用例に記載されるＹ１０２５６の誤記と認められる。）から設計したプライマーを使用するＰＣＲによりクローニングしたという周知のクローニング方法であって、それが格別に困難であったものとは到底認めることができない。また、ｃＤＮＡが得られれば、対応するポリペプチドを得ることも容易になし得ることである。
　そうすると、２５番目のアミノ酸がアラニンのＮＩＫ−ポリペプチドの本願発明は、引用例の記載に基づいて容易に到達できたものである。
　
　１アミノ酸の差異を有する変異体を取得したからといって直ちに新規な生理活性ポリペプチドを提供したと評価することはできない。そもそも「化学物質特許」は、新規で有用な化学物質を世の中に提供した貢献に対して付与されるべき強大な独占的権利であるのだから、公知の生理活性ポリペプチドに単なる１アミノ酸変異体が天然に存在することが確認できた程度のことをもって、そのような独占的権利に値するほどの「化学物質」を初めて世の中に提供したことにはならないからである。変異により生理活性などが優れ、「単なるアレル変異体」とは呼べないほどの技術的意味があってこそ、特許に値するのである。
　
　この点につき、請求人は、ＩＫＫ−α及びＩＫＫ−βと相互作用し、これらを交差リン酸化するという引用例には無い異質特有の効果を有していると主張しているので検討する。
　本願の明細書第２頁第２８行〜第３頁第２行には、「我々は、ＮＩＫ(Ala25)がＩκＢキナーゼα及びβ、ＩＫＫ-α及びＩＫＫ-βと相互作用し、これらを交差リン酸化することを示す(Goeddelら及びRotheらの１９９７年７月１日出願の同時係属中の出願Ｔ９７-００６及びＴ９７-００７をそれぞれ参照されたい)。」と記載され、実施例にはＮＩＫ-ＩＫＫ-βリン酸化アッセイに対するプロトコールが記載されているが、該プロトコールを用いてＮＩＫ-ＩＫＫ-βリン酸化アッセイをしたことも、アッセイの結果がどうであったかも、全く記載されていないので、ＩＫＫ−α及びＩＫＫ−βと相互作用し、これらを交差リン酸化するものであることを確認することができない。また、引用例の図 7に関して、引用例に記載されるＮＩＫ−ポリペプチドはNF-κBの活性化やＩκＢの分解に関連していることが明らかにされており、これは本願明細書において「ＴＮＦ及びＩＬ−１によりトリガーされるＮＦ−κＢシグナル伝達カスケードにおける共通のメディエータとしての統一概念をＮＩＫ（Ａｌａ２５）に提供する。」（第３頁第１８〜２０行）とする本願発明のＮＩＫ−ポリペプチドに対する認識と軌を一にするものである。これらの本願の明細書の記載からすれば、格別の効果の違いがあるものとは認められないものであり、請求人の主張は採用できない。
　なお、もし仮に、ＮＩＫの２５番目のアミノ酸がプロリンであることにより、ＮＦ−κＢシグナル伝達カスケードにおけるメディエータとしての機能がないとしても、そのことからは、引用例において配列決定が一部誤ったものであると解釈するのが一番自然であり、そのように解釈すると、本願発明のＮＩＫ−ポリペプチドは引用例に記載されるＮＩＫ−ポリペプチドと同じものであり、本願発明は新規性がないということになる。
　
　また、遺伝子に変異を導入し、ポリペプチドのアミノ酸配列を一部変異させたものとすることは慣用の技術である。本願発明のＮＩＫ−ポリペプチドは、上記したように、引用例に記載されるＮＩＫ−ポリペプチドと格別の効果の違いがないものであるので、引用例に記載されるＮＩＫ−ポリペプチドに適宜の変異処理を施したものとの差異がないものであるから、この点からも、本願発明は、引用例に記載された発明から当業者が容易に発明できたものである。
　
５．むすび
　
　以上のとおり、本願発明は、引用例に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明できたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　
　したがって、本出願に係る他の請求項について検討するまでもなく、本出願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。