【事件の表示】
　平成　８年特許願第５２９７０２号「エプスタイン・バーウイルス関連疾患の診断法」拒絶査定不服審判事件〔平成　８年１０月　３日国際公開、ＷＯ９６／３０５４７、平成１１年１０月１２日国内公表、特表平１１−５１１８５３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
Ｉ．手続の経緯
　本願は、平成８年３月２９日の国際出願であって、平成１６年９月１７日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、同年１２月２７日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付けで手続補正がなされ、さらに平成１７年１月２６日付けで手続補正がなされたものである。
　
II．平成１６年１２月２７日付けの手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　　平成１６年１２月２７日付けの手続補正を却下する。
　
［理由］
１．平成１６年１２月２７日付けの手続補正（以下、「第１補正」という）の内容
　本件第１補正は、特許請求の範囲について、補正前（平成１６年８月３日付けで補正、以下同じ）の請求項１の記載：
「１．アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体の検出方法であって、
　前記第一のペプチド及び第二のペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記第一のペプチド及び第二のペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含むことを特徴とする方法。」を、
「【請求項１】
　アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体
を検出することにより、感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する
前記第一のペプチド及び第二のペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記第一のペプチド及び第二のペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含むことを特徴とする方法。」と補正するものである（下線は補正箇所を示す）。
　
２．補正の目的
　上記第１補正は、補正前の「アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体の検出方法」を「アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体を検出することにより、感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する方法」と補正するものであるが、上記第一のペプチド及び第二のペプチドはもともと「感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するもの」であるから、上記第１補正は、「第一のペプチド又は第二のペプチドに結合する（感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の）抗体の検出方法」を、「感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する」という特定の目的ために行う方法に限定する補正であるとみなすことができ、したがって上記第１補正は特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　そこで、補正後の請求項１に記載されている事項により特定される発明が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
３．第１補正発明
　補正後の特許請求の範囲の請求項１に記載されている事項により特定される発明は、次のとおりのものである。（以下、「第１補正発明」という。）
　
「【請求項１】
　アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体を検出することにより、感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する方法であって、
前記第一のペプチド及び第二のペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記第一のペプチド及び第二のペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含むことを特徴とする方法。」
　
４．引用刊行物の記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された刊行物１及び２には、次の事項が記載されている。
　
（１）刊行物１（国際公開９４／０６４７０号パンフレット）
（１ａ）特許請求の範囲請求項１ないし３（５３頁）
「１．下記配列からなる群から選ばれるアミノ酸配列から本質的になるポリペプチドであって、エプスタイン−バーウィルス（ＥＢＶ）関連疾患を有する個体からの検体中で抗体に結合できるポリペプチド。
　　　［ＸＥＴＦＴＥＴＷＮＲＦＩＴＨＴＥＹ］ｎ、
　　　［ＸＧＭＬＥＡＳＥＧＬＤＧＷＩＨＱＹ］ｎ、
　　　［ＸＨＱＱＧＧＷＳＴＬＩＥＤＮＩＰＹ］ｎ　及び
　　　［ＸＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬＹ］ｎ　
　（配列中、Ｘ及びＹは独立に０〜約５の天然に存在するアミノ酸であり、ｎは１〜約１０００である。）
２．請求項１のポリペプチドに対する抗体を検出する方法であって、検体を該ポリペプチドと接触させ、そして抗体が該ペプチドに結合するかどうかを確認することを含む方法。
３．検体が血液である、請求項２の方法。」
　
（１ｂ）「発明の背景　２．関連技術の説明」中の、感染性単核球症等の疾患と関連するＥＢＶの診断についての記載（４頁２３行〜５頁２行）
「疾患と関連するＥＢＶの診断ができるような、検体中のＥＡ−Ｒ又はＥＡ−Ｄ及び抗ＥＡ−Ｒ又は抗ＥＡ−Ｄ抗体の存在を検査する改善された方法、並びに感染性単核球症の如き疾患の病期の診断法を開発することが望まれよう。ＥＡ−Ｒ／ＥＡ−Ｄポリペプチド上のＢ及びＴ細胞エピトープを同定することは、ＥＢＶ関連リンパ増殖性疾患の個体において診断及び疾患管理の目的で用いる分子の合成への重要なステップとなろう。」
　
（１ｃ）合成ペプチドｐ５０．１０およびｐ１７．１のアミノ酸配列（３０頁〜３１頁の「実施例１」）
　実施例１には、１７Ｋｄ早期抗原（ＥＡ−Ｒ）領域及び５０Ｋｄ早期抗原（ＥＡ−Ｄ）領域からの合成ペプチドを合成した例が記載され、合成されたペプチドについて表１（３１頁）に、合成ペプチドｐ５０．１０のアミノ酸配列がＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬであり、ｐ１７．１のアミノ酸配列がＥＴＦＴＥＴＷＮＲＦＩＴＨＴＥであることが記載されている。また、ｐ１７．１の上記アミノ酸配列には「配列番号：１」が、ｐ５０．１０の上記アミノ酸配列には「配列番号：４」が付与されている（８頁２〜５行、５０頁〜５２頁の配列表参照）。
　
（１ｄ）「実施例２」中の、合成ペプチドに対して特異的な抗体を測定するためのＥＬＩＳＡについての記載（３２頁１６行〜３３頁１７行）
「
ＥＬＩＳＡ
  天然ｐ１７、ｐ５０又は合成ペプチドに対する抗体についてヒト血清を試験するために、ＥＬＩＳＡ緩衝液で血清を１：１０に希釈し、最適濃度の抗原をコーティングしたウェルに０．１ｍｌ容量で添加し、そしてこれらプレートを室温で６０分間インキュべートした。ＥＬＩＳＡ緩衝液で４回洗浄した後、ＥＬＩＳＡ緩衝液中のアルカリ性ホスファターゼ標識ヤギ抗ヒトＩｇＧ１００μｌを各ウェルに添加し、そしてそれらプレートを室温で１時間インキュベートした。緩衝液中で４回以上洗浄してから、１ｍＭ ＭｇＣｌ２及び０．１ｍＭ ＺｎＣｌ２を含有する１Ｍジエタノールアミン緩衝液（ｐＨ１０．４）中に１ｍｇ／ｍｌのSigmaアルカリ性ホスファターゼ基質を溶解し、次いで１００μｌのこの混合液を各ウェルに添加することによって酵素反応を行った。反応を３７℃で３０分間進行させてから、プレートを直接にマイクロプレートリーダー，TITERTEK MULTISKAN MC（Flow）で４２０ｎｍでスクリーニングした。抗体陰性血清で認められたバックグランドの２倍である０．１を越える読み取り値を陽性反応と考えた。」
　
（１ｅ）ＩＭ血清と合成ペプチド５０．１０および１７．１との結合反応（４１頁〜４３頁の「実施例５」）
　実施例５において、ＩＭ血清と合成ペプチド５０．１０および１７．１との結合反応の結果が「表４」（４２頁）に示され、ＥＡ−Ｄペプチド５０．１０の場合は、この血清の２４／３２（７５％）と結合し、ＥＡ−Ｄ反応性抗体（ＩｇＧ）を含有することを示し、一方ＥＡ−Ｒペプチド１７．１の場合は、試験したＩＭ血清の１２／３２（３８％）と結合し、ＥＡ−Ｒ反応性抗体を含有することを示したことが記載されている。
　
（１ｆ）ＩＭ患者の早期抗原Ｄ−Ｒ移行の検出（４７頁の「実施例７」）
  実施例７には、合成ペプチド５０．１０および１７．１を用いてＥＬＩＳＡにより、ＥＤ−Ｄ及びＥＤ−Ｒに対する抗体を検出して、早期抗原Ｄ−Ｒ移行を急性感染性単核球症経過中の患者において追跡したことが記載され、前者に対する抗体がピークに達する時期と後者に対する抗体がピークに達する時期が異なることを、「表８」に示している。
　
（２）刊行物２（特開昭６３−２２５３９８号公報）
（２ａ）特許請求の範囲
「（１）ＥＢＶ　ＥＡ−Ｄタンパク質の、そのアミノ末端からおよそ位置３５０〜およそ位置３６２のアミノ酸残基配列に相当するアミノ酸残基配列を有する約６〜約４０個のアミノ酸残基から実質的になる合成ポリペプチドであって、ＥＡ−Ｄに対し生成される抗体に免疫結合する能力を有する合成ポリペプチド。
（２）約１０〜約２５個のアミノ酸残基を含み、左から右へ、アミノ末端からカルボキシ末端の方向にとって、式：
　　　−ＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳ−
により表わされるアミノ酸残基配列を含む、特許請求の範囲第（１）項記載の合成ポリペプチド。
（３）ポリペプチドのアミノ酸残基配列が、左から右へ、アミノ末端からカルボキシ末端の方向にとって式、
　　　Ｈ−ＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳ−ＯＨ
により表わされる配列に相当する、特許請求の範囲第（１）項記載の合成ポリペプチド。
　　　　　　（中略）
（６）体液試料をＥＡ−Ｄに対する抗体の存在について検定する方法であって、
（ａ）検定する体液試料を準備する段階、
（ｂ）ＥＢＶ　ＥＡ−Ｄタンパク質の、そのアミノ末端からおよそ位置３５０〜およそ位置３６２のアミノ酸残基配列に相当するアミノ酸残基配列を有する約６〜約４０個のアミノ酸残基を含む合成ポリペプチドであって、
ＥＡ−Ｄにより誘発された抗体に免疫結合する能力を有する合成ポリペプチドを準備する段階、
（ｃ）体液試料とポリペプチドとを混合して第１免疫反応混合物を形成する段階、
（ｄ）混合物を生物検定条件下に、試料中に存在する抗ＥＡ−Ｄ抗体がポリペプチドに免疫結合して第１免疫反応体を形成する十分な予定時間維持する段階、および
（ｅ）前記混合物中に形成された第１免疫反応体の存在について検定する段階、
を含む方法。
（７）体液試料が血清または血漿である、特許請求の範囲第（６）項記載の方法。」
　
（２ｂ）疾患中のＥＢＶ連座、伝染性単核症（ＩＭ）等についての診断（４頁右下欄１０〜１５行）
「従って、疾患中のＥＢＶ連座の診断並びに伝染性単核症（ＩＭ）のような疾患の段階の診断を可能になし、感染細胞培養の取扱いを制限し、回避するために体試料中のＥＡ−Ｄおよび抗ＥＡ−Ｄ抗体の存在について検定する改良された試薬および方法の開発が望まれる。」
　
（２ｃ）合成ペプチドＫ７（１８頁右下欄〜１９頁左上欄の第１表）
　第１表には、ＥＡ−Ｄ分子から誘導された合成ペプチドの１種として、アミノ酸配列ＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳＣを有するペプチドが記載され、カルボキシ末端に付加されたシステイン（Ｃ）はカップリングの目的で付加されたもので、同族ＥＡ−Ｄタンパク質アミノ酸配列中には存在しないことも注記されている。
　
（２ｄ）実施例５：抗ＥＡ−Ｄ抗体のＥＬＩＳＡ検定（２０頁左下欄１０行〜２１頁左上欄１１行）
　実施例５には、ＩＭ患者からの血清は、ＥＬＩＳＡにおいて固体マトリックスに結合した合成ポリペプチドＫ７を用いると、正常血清に比べてＩｇＧ、ＩｇＡ、ＩｇＭ抗体の明らかに高い結合が観察されたこと（２１頁左下欄下から２行〜右下欄３行、及び第２図参照）、ＩＭ患者からの血清ではＥＢＶ感染の開始時において、抗Ｋ７抗体を抗ＥＢＮＡ−Ｉ抗体より高いレベルで生じること（２１頁右下欄下から６行〜２２頁左上欄５行、及び第４図参照）が記載されている。
　
５．第１補正発明と刊行物１記載の発明との対比
　上記刊行物１の請求項１には、「［ＸＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬＹ］ｎ（配列中、Ｘ及びＹは独立に０〜約５の天然に存在するアミノ酸であり、ｎは１〜約１０００である。）のアミノ酸配列から本質的になるペプチドであって、エプスタイン−バーウィルス（ＥＢＶ）関連疾患を有する個体からの検体中で抗体に結合できるポリペプチド」が記載されており、同じく請求項２には、「請求項１のポリペプチドに対する抗体を検出する方法であって、検体を該ポリペプチドと接触させ、そして抗体が該ペプチドに結合するかどうかを確認することを含む方法。」が記載されている（前記記載（１ａ）参照）。そして、上記請求項１に記載されたペプチドには「アミノ酸配列がＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬの合成ペプチド５０．１０」が含まれ（前記記載（１ｃ）参照）、同じく請求項１に記載された「エプスタイン−バーウィルス（ＥＢＶ）関連疾患を有する個体からの検体」には「感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料」が含まれ（前記記載（１ｅ）（１ｆ）参照）、かつ、「合成ペプチド５０．１０」は「感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料」中の抗体に結合するものであって、該ペプチドとＩＭ血清との反応性はＥＬＩＳＡによって測定されている（前記記載（１ｄ）〜（１ｆ）参照）。
　そうすると、刊行物１の請求項２には、
「アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になるペプチドに結合する抗体を検出する方法であって、
前記ペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記ペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含む方法。」の発明（以下、「刊行物１記載の発明」という）が記載されているものと認められる。
　
　そこで、第１補正発明と上記刊行物１記載の発明とを対比すると、両者は、
（一致点）
「アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチドに結合する抗体を検出する方法であって、
前記第一のペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記第一のペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含む方法。」
である点で一致するが、次の点で相違する。
　
（相違点１）
　第１補正発明が、アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド「又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチド」に結合する抗体を検出するものであり、前記第一のペプチド「及び第二のペプチド」が感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、上記工程（ａ）において準備するペプチドが、前記第一のペプチド「及び第二のペプチド」であるのに対し、刊行物１記載の発明では、上記のような「第二のペプチド」に相当するペプチドは用いていない点。
　
（相違点２）
　第１補正発明が、所定のペプチドに結合する抗体を検出することにより、「感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する方法」であるのに対し、刊行物１記載の発明では所定のペプチドに結合する抗体を検出しているが、その抗体の検出により感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定することについては記載がない点。
　
６．相違点についての検討
　上記相違点１について検討するに、刊行物２には、前記「第二のペプチド」に相当する、ＥＡ−Ｄに対し生成される抗体に免疫結合する能力を有し、式：−ＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳ−により表されるアミノ酸残基配列を含む合成ポリペプチドが記載されており（前記記載（２ａ）（２ｃ）参照）、該ペプチドが、前記「第一のペプチド」すなわちアミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になるペプチドと同様、ＥＢＶの初期抗原−分散性（ＥＡ−Ｄ）領域内に見出されるアミノ酸配列を有するものであって、感染性単核球症（ＩＭ）をもつと診断された患者からの血清中の抗体、すなわち感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合し、該抗体を検出できるものであることも記載されている（前記記載（２ｄ）参照）。そして、「第一のペプチド」のアミノ酸配列と「第二のペプチド」のアミノ酸配列とは異なっており、両ペプチドがＥＡ−Ｄタンパク質の別個の位置に存在するエピトープ部位に対応する抗原性のペプチドであるから、イムノアッセイにおける技術常識を勘案すれば、感染性単核球症（ＩＭ）をもつ個体からの血清試料中の抗体を検出する際に、前記「第一のペプチド」だけを用いて該ペプチドに対する抗体の存在を検出するよりも、同じく感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に共に結合することのできる前記「第二のペプチド」を併用して、前記「第一のペプチド」及び「第二のペプチド」に対する抗体の存在を検出する場合の方が、感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体の存在を検出できないケースをより少なくでき有利であることは明らかであり、当業者であれば、前記「第一のペプチド」にさらに刊行物２記載の「第二のペプチド」を組合せて抗体の検出を行うことは容易に想到できるものであって、その効果も予測可能な範囲内のものである。
　次に上記相違点２について検討するに、ウイルス感染による疾病について、個体からの試料中のウイルス由来の抗原物質に対する抗体を検出することによりその個体が該疾病を伴う個体であるのか否か同定することは、抗体の検出方法の利用法としてイムノアッセイ分野において周知慣用の事項にすぎず、前記「第一のペプチド」及び「第二のペプチド」の合成が開発された技術背景としてＥＢＶ関連の疾患の１つである感染性単核球症（ＩＭ）についての診断法の開発も意識されていたものである（前記記載（１ｂ）、（２ｂ）参照）から、共に感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するペプチドである前記「第一のペプチド」及び「第二のペプチド」を準備して、前記第一のペプチド又は第二のペプチドに結合する抗体を検出することにより、感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定するようなことは、当業者が容易に想到し得る範囲内の事項である。
　したがって、第１補正発明は、本願出願前に国内において頒布された上記刊行物１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
７．まとめ
　以上のとおりであるから、本件第１補正は、特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により、却下すべきものである。
　
III．平成１７年１月２６日の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　　平成１７年１月２６日の手続補正を却下する。
　
［理由］
１．平成１７年１月２６日付けの手続補正（以下、「第２補正」という）の内容
　上記II．のとおり、平成１６年１２月２７日付けの第１補正は却下すべきものであるから、第２補正は、特許請求の範囲について、補正前（平成１６年８月３日付けで補正、以下同じ）の請求項１の記載：
「１．アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体の検出方法であって、
　前記第一のペプチド及び第二のペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記第一のペプチド及び第二のペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含むことを特徴とする方法。」を、
「【請求項１】
　アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド
若しくは
、並びにアミノ酸配列ＥＴＦＴＥＴＷＮＲＦＩＴＨＴＥＹから本質的になる第三のペプチド
を検出することにより、感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する方法
前記第一
もしくは
、並びに第三のペプチド
（ａ）前記
第一もしくは第二のペプチド、並びに第三のペプチド
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含むことを特徴とする方法。」と補正するものである（下線は補正箇所を示す）。
  
２．補正の目的等
　上記第２補正において、検出される抗体を、補正前の「アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体」から、「アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド若しくはＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチド、並びにアミノ酸配列ＥＴＦＴＥＴＷＮＲＦＩＴＨＴＥＹから本質的になる第三のペプチドに結合する抗体」と変更し、かつ（ａ）工程について、補正前の「（ａ）前記第一のペプチド及び第二のペプチドを準備する工程」から、「（ａ）前記第一もしくは第二のペプチド、並びに第三のペプチドを準備する工程」と変更することは、補正前の請求項１には記載のなかった「第三のペプチド」を追加し、かつ、「第一のペプチド」及び「第二のペプチド」の組合せのみで行っていた抗体の検出を、「第一のペプチド」及び「第三のペプチド」の組合せ、あるいは「第二のペプチド」及び「第三のペプチド」の組合せで行う抗体の検出に変更するものであるから、特許請求の範囲の減縮を目的とするものには該当しない。またこれらの補正は、請求項の削除、誤記の訂正、あるいは明りょうでない記載の釈明のいずれを目的とするものにも該当しない。さらに、「第一のペプチド」及び「第三のペプチド」の組合せ、あるいは「第二のペプチド」及び「第三のペプチド」の組合せに基づく抗体の検出方法は明細書中には記載がなく、上記第２補正は明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしたものとも認められない。
　
３．まとめ
　したがって、本件第２補正は、特許法第１７条の２第３項及び第４項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により、却下すべきものである。
　
IV．本願発明について
１．本願発明
　平成１６年１２月２７日付け及び平成１７年１月２６日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１ないし１９に係る発明は、平成１６年８月３日付けの手続補正書により補正された明細書の特許請求の範囲の請求項１ないし１９に記載された事項により特定されるものと認められるところ、その請求項１に係る発明は次のとおりである（以下、「本願発明１」という）。
　
「１．アミノ酸配列ＫＱＫＨＰＫＫＶＫＱＡＦＮＰＬから本質的になる第一のペプチド又はＰＡＲＰＥＴＰＳＰＡＩＰＳから本質的になる第二のペプチドに結合する抗体の検出方法であって、
　前記第一のペプチド及び第二のペプチドが感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体からの試料中の抗体に結合するものであり、かつ、
（ａ）前記第一のペプチド及び第二のペプチドを準備する工程、
（ｂ）個体からの試料を前記ペプチドと接触させる工程、
（ｃ）前記試料と前記ペプチドとを一定時間、試料中の抗体が該ペプチドと結合するのに十分な条件下でインキュベートする工程、並びに
（ｄ）前記ペプチドに対する抗体の存在を検出する工程、
を含むことを特徴とする方法。」
　
２．引用刊行物の記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された刊行物１、２に記載された事項は、前記II．４．に記載したとおりである。
　
３．本願発明１について
　本願発明１は、前記II．５．及び６．で検討した第１補正発明から、抗体を検出する「ことにより感染性単核球症（ＩＭ）を伴う個体を同定する」という構成を省いたものである。
　そうすると、本願発明１の構成要件をすべて含み、さらに他の構成要件を付加したものに相当する第１補正発明が、前記II．５．及び６．に記載したとおり、上記刊行物１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明１も同様の理由により、上記刊行物１及び２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
４．むすび
　以上のとおり、本願の請求項１に係る発明は、本願出願前に頒布された上記刊行物１、２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　よって、結論のとおり審決する。