【事件の表示】
　平成　５年特許願第３４４３０６号「合成ペプチド、これに対する抗体及びこれらの使用」拒絶査定不服審判事件〔平成　６年　９月１３日出願公開、特開平　６−２５６３８８〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は、平成５年１２月１７日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９２年１２月１７日、ドイツ）の出願であって、その請求項１に係る発明は、平成１６年２月９日付手続補正書により補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「下記アミノ酸配列：
 【化１】
ａ）His-Gln-Ser-Ala-Cys-Lys-Asp-Ser-Asp-Ser-Asp-Trp-Pro-Phe-Cys-Ser-Asp-Glu-Asp-Trp-　　Asn-Tyr-Lys-Cys-Pro-Ser-Gly-Cys-Arg-Met-Lys-Gly-Leu-Ile-Asp-Glu-Val-Asn-Gln-Asp-　　Phe-Thr-Asn-Arg-Ile-Asn-Lys-Leu-Lys-Asn-Ser-Leu-Phe-Glu-Tyr-Gln-Lys-OH （ペプ　　チド１）、
ｂ）Lys-Val-Glu-Arg-Lys-Ala-Pro-Asp-Ala-Gly-Gly-Cys-Leu-His-Ala-Asp-Pro-Asp-Leu-Gly-　　Val-Leu-Cys-Pro-Thr-Gly-Cys-Gln-Leu-Gln-Glu-Ala-Leu-Leu-Gln-Gln-Glu-Arg-Pro-Ile-　　Arg-Asn-Ser-Val-Asp-Glu-Leu-Asn-Asn-Asn-Val-Glu-Ala-Val-Ser-Gln-Thr-Ser-Ser-Ser-　　Ser-Phe-Gln-Tyr-Met-Tyr-Leu-Leu-Lys-OH（ペプチド２）、
ｃ）Tyr-Val-Ala-Thr-Arg-Asp-Asn-Cys-Cys-Ile-Leu-Asp-Glu-Arg-Phe-Gly-Ser-Tyr-Cys-Pro-　　Thr- Thr-Cys-Gly-Ile-Ala-Asp-Phe-Leu-Ser-Thr-Tyr-Gln-Thr-Lys-Val-Asp-Lys-Asp-Leu-　　Gln-Ser-Leu-Glu-Asp-Ile-Leu-His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys-Thr-Ser-Glu-Val-Lys-Gln-Leu-Il　　e-Lys-OH （ペプチド３）及び
ｄ）Tyr-Val-Ala-Thr-Arg-Asp-Asn-Cys-Cys-Ile-Leu-Asp-Glu-Arg-Phe-Gly-Ser-Tyr-Cys-Pro-　　Thr-Thr-Cys-Gly-Ile-Ala-Asp-Phe-Leu-Ser-Thr-Tyr-Gln-Thr-Lys-Val-Asp-Lys-Asp-Leu-　　Gln-Ser-Leu-Glu-Asp-Ile-Leu-His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys（ペプチド４）
のうちの１つまたはその一部からなる合成ペプチドであって、下記アミノ酸配列：
ａ）Leu-Phe-Glu-Tyr-Gln-Lys-OH
ｂ）Tyr-Met-Tyr-Leu-Leu-Lys-OH
ｃ）Val-Lys-Gln-Leu-Ile-Lys-OH及び
ｄ）His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys-OH
のうち少くとも１つをカルボキシル末端に有する、合成ペプチド。」
２．引用例
  これに対して、原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるThe Journal of Biological Chemistry(1979)Vol.254,No.3, p.672-678 （以下、「引用例」という。）には、
(i)「フィブリノーゲンＥドメインにある分解随伴ネオ抗原、ｆｇ−Ｅneoは、インタクトなフィブリノーゲン及び高可溶性フィブリノーゲンでは顕われていない。」（第６７２頁要約左欄第１行〜第３行）、
(ii)「この鎖はアミノ酸組成、Ｎ末端解析、及び糖解析により、γ鎖由来のものと同定された。Ｅ断片から単離されたその鎖で発現されるように、ネオ抗原は、トリプシン、キモトリプシン、及びプラスミンの分解に対して全く安定であった。そして、ある単一のペプチドが、繰返し分子排除クロマトグラフィーによりトリプシン消化物から単離され、それは全ネオ抗原性部位を含むのものであった。このペプチドは、アミノ酸組成、糖及びアミノ酸配列解析によって、γ鎖の３６−５３のアミノ酸配列と一致することが同定された。」（第６７２頁要約左欄第１６行〜第２７行）、
(iii)「アミノ酸配列解析もまた、ｆｇ−Ｅneoペプチドが、γ３６−５３であるとの同定を強く裏付けた。表IVで要約されるように、単離されたトリプシン消化ペプチドの最初の１２の残基が同定され、γ３６−５３の公表された配列（42,43）と正確に一致する。最後に、標本のｆｇ−Ｅneo活性が、単離された主たる派生物に関連するものであって、微量の混入物に関連するものではないことを証明するために、γ３６−５３標本の特異的ネオ抗原活性が評価された。図６に示されるように、γ３６−５３は、完全な競合阻害をもたらし、このことは、ネオ抗原性部位の全体が標本中に存在することを示している。Ｅγと比較すると、γ３６−５３は同等の濃度で５０％の競合阻害をもたらし、その競合阻害勾配はほんのわずか異なる。これらの結果に基づくと、γ３６−５３中にｆｇ−Ｅneo部位が所在することは、疑いの余地がないと思える。」（第６７５頁右欄下から第１５行〜下から第１行）、
(iv)「フィブリノーゲンの分解随伴ネオ抗原とは、ネイティヴ分子では発現されないが、酵素分解の間に生成されるものとして特徴づけられている特異的抗原決定基を意味する。本研究において、フィブリノーゲンのＥドメインにある分解随伴ネオ抗原が、局在化され特徴づけられた。この抗原性発現残基の全体がγ３６−５３ペプチドの中にあり、この局在化は、アミノ酸組成、糖解析及びアミノ酸配列によって証明された。」（第６７７頁左欄第１行〜第９行）、と記載され、第６７６頁の表IVの右端には、参照文献４３で公表されたγ３６−５３の最初の１２のアミノ酸の配列が、Val-Asp-Lys-Asp-Leu-Gln-Ser- Leu-Glu-Asp-Ile-Leuであることが記載されている。
３．対比・判断
（１）本願発明
　本願請求項１には、請求項１で規定する特定のアミノ酸配列からなるペプチド１〜４について、当該ペプチド１〜４「のうちの１つまたはその一部からなる合成ペプチドであって、下記アミノ酸配列：
ａ）Leu-Phe-Glu-Tyr-Gln-Lys-OH
ｂ）Tyr-Met-Tyr-Leu-Leu-Lys-OH
ｃ）Val-Lys-Gln-Leu-Ile-Lys-OH及び
ｄ）His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys-OH
のうち少くとも１つをカルボキシル末端に有する、合成ペプチド。」のように択一的に記載されており、請求項１に記載された発明は、ペプチド１〜４である合成ペプチド、あるいは、それらペプチドのＣ末端を有するその一部からなる合成ペプチドに係る発明である。したがって、上記ペプチド１〜４のいずれかである合成ペプチド、あるいは、各ペプチドのＣ末端を有するその一部からなる合成ペプチドのうち１つが引用例に記載されていれば、請求項１に記載された発明は特許法第２９条第１項第３号に該当し、あるいは、いずれか１つの合成ペプチドに係る発明に進歩性がなければ、請求項１に記載された発明は特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができないものである。
　そこで、以下、ペプチド４の一部からなり、His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys-OHをＣ末端に有する合成ペプチドにかかる発明（以下、「本願発明」という。）と引用例に記載された事項を比較することにする。
　
（２）引用例の記載
　上記引用例記載事項(iii)、(iv)には、複数箇所「γ３６−５３」、「γ３６−５３ペプチド」、「γ３６−５３標本」と異なった表現で記載されているが、これらは同じものを指しており、フィブリノーゲンＥドメインにある分解随伴ネオ抗原（以下、「ｆｇ−Ｅneo」という。）の全部を含む、フィブリノーゲンのトリプシン消化物から単離精製されたγ鎖の３６−５３からなるペプチド（以下、統一して「γ３６−５３ペプチド」という。）である。そしてそのアミノ酸配列は、引用例には最初の１２アミノ酸、すなわちγ３６−４７ペプチドのアミノ酸配列しか記載されていないが、上記引用例記載事項(iii)中の「γ３６−５３の公表された配列（42,43）と正確に一致する。」という記載で参照されている文献４２及び４３を参照すると、γ３６−５３ペプチドのアミノ酸配列は、
Val-Asp-Lys-Asp-Leu-Gln-Ser- Leu-Glu-Asp-Ile-Leu-His-Gln-Val-Glu-Asn-Lysである。
（３）対比、判断
  そこで、本願発明と引用例に記載のγ３６−５３ペプチドを比較すると、γ３６−５３ペプチドは、His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys-OHをＣ末端に有するペプチドであって、そのアミノ酸配列Val-Asp-Lys-Asp-Leu-Gln-Ser-Leu-Glu-Asp-Ile-Leu-His-Gln-Val-Glu-Asn-Lysは、本願発明のペプチド４の一部であるから、両者は、ペプチド４の一部からなり、His-Gln-Val-Glu-Asn-Lys-OHをＣ末端に有するペプチドである点で一致し、両者は、本願発明が合成ペプチドであるのに対して、γ３６−５３ペプチドは酵素分解ペプチドを単離精製したものであって、合成ペプチドではない点で相違する。
　しかしながら、本願発明はペプチドという化学物質に係るものであり、その製造方法を特定してもペプチドという化学物質としては、引用例に記載されているγ３６−５３ペプチドと区別すべき点は見あたらないから、上記相違点は物の発明としての実質的な相違点とはいえない。
　したがって、本願発明は引用例に記載された発明であり、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
　
４．付記
　請求人は、当審の審尋に対し平成１９年４月２７日付けで提出した回答書において、本願特許請求の範囲を減縮し、新たな請求項１〜２５とする補正案を示し、この補正案でも不十分である場合にさらに減縮する用意があるとする補正案として「ペプチド１、２、および４を削除し、またａ）〜ｄ）のアミノ酸配列を削除する補正を行い、さらにペプチド３を、「下記アミノ酸配列：Val-Asp-Lys-Asp-Leu-Gln-Ser-Leu-Glu-Asp-Ile-Leu-His-Gln-Val-Glu-Asn-Lysの一部または全部を、一部に含んでなる合成ペプチド。」とする案を提示している。しかしながら、この補正案に係る発明は、上記３．でその新規性、進歩性を検討した、γ３６−５３のアミノ酸配列を有する合成ペプチドをそのまま包含するものであり、この補正案に係る発明も前記３．で述べたのと同様の理由により、特許法第２９条第１項第３号に該当し特許を受けることができない旨、付言する。
５．むすび
  以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、その出願前外国において頒布された刊行物に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。