【事件の表示】
　特願２００３−１４３５０８「インスリン様成長因子（ＩＧＦ）結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット（ＡＬＳ）」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年１１月１１日出願公開、特開２００３−３１９７９１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　出願の経緯及び本願発明
　本願は，平成１年７月１４日（パリ条約による優先権主張，１９８８年７月１５日　オーストラリア，１９８９年３月２３日　オーストラリア）に出願された特願平０１−５０７６７２号の一部を，平成１３年１月２６日に分割出願した特願２００１−０１８４６４号の一部を，さらに，平成１５年５月２１日に分割出願したものであって，その請求項１〜５に係る発明の要旨は，平成１７年１月５日付けの手続補正書によって補正された明細書及び図面の記載からみて，その特許請求の範囲に記載されたとおりのものと認められるところ，その請求項１に係る発明（以下，「本願発明」という。）の要旨は，次のとおりのものである。
　
「【請求項１】　配列XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−（配列番号：１）
 [式中，該最初のアミノ酸ＸａａはＧｌｙまたはＡｌａであってよい] 
を有するインスリン様成長因子の酸不安定サブユニット（ＡＬＳ）の部分的なＮ末端アミノ酸配列を得るために必要な程度まで精製され，さらに，複合体形成しないＩＧＦ−Ｉ，ＩＧＦ−ＩＩ，またはＢＰ−５３に結合するその無能力，およびＩＧＦ−Ｉと複合体を形成した場合にはＢＰ−５３に結合するその能力によって特徴付けられ，ここに該ＡＬＳは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し，Ｎ−グルカナーゼで処理した後は６６ｋＤａの分子量を有する該ＡＬＳをコード付けする組換え核酸配列。」
　
第２　原査定の拒絶理由
　これに対し，原査定の拒絶理由（平成１６年９月１日付け拒絶査定）は，以下のとおりのものである。
１．この出願は，明細書及び図面の記載が，特許法第３６条第３項に規定する要件を満たしていない。
２．この出願は，明細書及び図面の記載が，特許法第３６条第４項第１号に規定する要件を満たしていない。
　なお，ここでいう特許法は，平成２年改正法前の特許法である（以下，同じ。）。
　
第３　当審の判断
１．特許法第３６条第３項に規定する要件の瑕疵について
（１）本願発明は，本願明細書及び図面（以下，「本願明細書等」という。）を参酌すれば，単離・精製され，且つ，Ｎ末端の１８残基のアミノ酸配列が明らかであるインスリン様成長因子の酸不安定サブユニット（ＡＬＳ）をコード付けする組換え核酸配列に係るものであると認められる。
　そして，当該組換え核酸配列について，本願明細書等には，以下の記載がある。
　
ア．「【００２６】組換えＡＬＳｃＤＮＡを得るにおいて有用と考えられる方法は，マニアティスら（Maniatis et al），１９８２，「モレキュラー・クローニング：ア・ラボラトリー・マニュアル（Molecular Cloning： A Laboratory Manual），コールドスプリングハーバー研究所，ニューヨーク，１〜５４５頁に含まれている。簡単に言えば，ポリアデニル化ｍＲＮＡを肝臓のごとき適当な細胞または組織源から得る。所望により，ｍＲＮＡをアガロースゲル，または密度勾配遠心で分画し，翻訳させ，例えば免疫沈降によってＡＬＳについて検定する。富化または非富化ｍＲＮＡをｃＤＮＡ合成の鋳型として使用する。ｃＤＮＡクローンのライブラリーは（ホモポリマーテイリング法を用い）ｐＢＲ３２２または他のベクターのごときベクターのＰｓｔＩ部位に構築し；あるいは（ＥｃｏＲＩリンカーのごとき）リンカーをｃＤＮＡ末端に結び，次いで該リンカーに相補的な部位を有するベクターにクローン化することによって構築される。次いで，ライブラリーにおけるベクター中の特異的ｃＤＮＡ分子を，ＡＬＳの前記Ｎ−末端アミノ酸に基づく特異的オリゴヌクレオチドを用いて選択する。別法として，商業的に入手可能なヒト・ラムダライブラリーをオリゴヌクレオチドでスクリーニングできる。別法アプローチにおいて，ラムダｇｔ１１のごとき発現ベクターにｃＤＮＡを挿入し，精製したＡＬＳに対し生じた特異性抗体と発現蛋白との反応に基づいて選択する。いずれにせよ，同定したならば，次いで，ＡＬＳのすべてまたは一部をコード付けするｃＤＮＡ分子を発現ベクターに結ぶ。さらに遺伝子操作をルーチン的に行って使用する特定の宿主におけるｃＤＮＡの発現を最大化することができる。」，
イ．「【００４２】実施例３　ＡＬＳのアミノ末端配列
標準的なＰＴＨプログラムを用い，１２０Ａ  ＰＴＨアナライザーにカップリングしたアプライド・バイオシステムズ（Applied Biosystems）４７０Ａ自動気相蛋白シーケンサーを用いて，エドマン分解により，ＡＬＳのＮ−末端配列をＨＰＬＣ精製物質の３５μｌ試料で決定した。メルカプトエタノールでの還元およびヨード酢酸でのカルボキシメチル化の後，Ｃｙｓ残基は第２の試料で確認された。
【００４３】２の決定において，アミノ末端分析は，分析した調製物は単一提供者の血清からのものであったという事実に拘わらず，第１残基についてほぼ等モル量のＧｌｙおよびＡｌａを示した。最初の１８残基の分析により，配列 Ｇｌｙ（Ａｌａ）−Ａｓｐ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｔｈｒ−Ｐｒｏ−Ｇｌｙ−Ｇｌｕ−Ａｌａ−Ｇｌｕ−Ｇｌｙ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ｃｙｓ−Ｐｒｏ−Ａｌａ−Ａｌａ−Ｃｙｓ−（配列番号：１）が得られ，１４および１８位における該Ｃｙｓ残基は還元されかつカルボキシメチル化された試料で確認された。このアミノ酸配列は他のＩＧＦ蛋白またはレセプターに対し明白な相同性を示さなかった。」
　
　上記ア．及びイ．の記載によれば，本願明細書等には，単離されたＡＬＳのアミノ末端配列の１８残基のアミノ酸配列を決定したことは記載されているが，該ＡＬＳをコード付けする組換え核酸配列については，その塩基配列は開示されておらず，また，ＡＬＳのｃＤＮＡといったＡＬＳをコード付けする核酸をクローニングした具体例の記載はなく，上記ア．のような手法によりクローニングできるであろうという予測が記載されているに過ぎない。
　
（２）そこで，上記のような本願明細書等の記載から，本願発明が，本願出願日時点において当業者が容易に実施可能であったかどうかについて，以下に検討する。
　
　審判請求人は，平成１８年１０月１０日付けの回答書において，「出願時での当該技術分野の技術常識に照らして，当業者は，配列番号１により表される部分的アミノ酸配列に基づいて，ＡＬＳをコードするヌクレオチド配列を誘導できた」（第２頁下から第８〜６行）旨，主張する。
その根拠として，「配列番号１に記載されたアミノ酸配列が与えられると，容易に縮重オリゴヌクレオチド・プローブを設計することができた。」（第３頁第７〜１０行），「早くも１９８２年にさえ，核酸ライブラリーをスクリーニングするためのプローブとしての縮重オリゴヌクレオチドの使用は，ルーチンと考えられ，それ自体が過度の実験を含まなかった。すなわち，部分的アミノ酸配列を用いて核酸を得ることは，出願時点の当該技術分野において十分に技術常識内にあった。」（第５頁末行〜第６頁第１０行）と述べ，「蛋白質の部分的アミノ酸配列から生成されたオリゴヌクレオチド・プローブを用いて，蛋白質をコードする全長ｃＤＮＡクローンの単離」できた例を，上記回答書に添付した参考資料１〜６により示している。
　
　確かに，単離された蛋白質の部分配列に基づき該蛋白質をコードするＤＮＡをクローニングする手法が周知技術であり，そのような周知技術の適用により実際にクローニングされたＤＮＡも多く知られている。しかし，であるからといって，その手法を採用すれば確実にＤＮＡのクローニングができるということにはならない。 
　すなわち，遺伝子工学という生物を対象とした技術は，生物が複雑な系であるため，機械や電気等の技術ほど因果関係が確実とはいえず，予想された結果についても，実験を行って確認してみなければ，それが実際に起こるか否かが明確ではないという性質を有するものであることは明らかである。それは，遺伝子のクローニング技術についても同様であり，蛋白質が精製され，その部分配列が明らかである場合でも，必ずしも目的の遺伝子のクローニングに成功するとは限らないことは周知である。 
　このような遺伝子工学技術の性格を前提とすれば，本願明細書の発明の詳細な説明に，一般的なクローニング手法が記載されていたとしても，それをもって直ちに当業者が容易にその実施をすることができる程度に発明が記載されているということはできないものというべきである。なぜなら，一般的な手法として成功の可能性がある方法が存在するとしても，現実の成功例が知られていない以上，当業者は，必ずしも成功するとはいえない手法についてそれが実際に成功するか否かについて確認をしなければならないことになり，このようなとき，特許権という独占権を与えるに値する十分な開示が本願明細書になされているとすることは，特許制度の趣旨にもとるものであり，明らかに不合理であるというべきであるからである。
　特に，上記回答書において，審判請求人が，「配列番号１に記載されたアミノ酸配列を含むＡＬＳポリペプチドをコードする核酸配列が，本願明細書に記載した方法を用いて，かつ出願時点での当該技術分野での技術常識内にある方法を用いて，単離できた」ことを示すために用いたMolecular Endocrinology,　1992, Vol.6, p.870-6については，Ｎ末端アミノ酸配列に基づいて作成したプローブを用いたクローニングが失敗し，ＡＬＳのほかの部分ペプチド断片に基づくオリゴヌクレオチドをプローブとして，クローニングできたことが記載されており（特に，第871頁左欄第８〜１０行を参照。），このことは，審判請求人の主張とは逆に，配列番号：１により表されるＡＬＳのＮ末端アミノ酸配列に基づいて，ＡＬＳをコード付けする全長核酸（例えば，全長ｃＤＮＡ）をクローニングすることが，当業者に期待される程度を越える試行錯誤を必要とするものであることを裏付けるものである。
　そうしてみると，本願に係る発明の詳細な説明には，本願発明を当業者が容易に実施することができる程度に，発明の目的，構成及び効果が記載されているとは認められない。
　したがって，この出願は，特許法第３６条第３項に規定する要件を満たしていない。
　
２．特許法第３６条第４項第１項に規定する要件の瑕疵について
　上述のごとく，本願の発明の詳細な説明には，配列番号：１に記載されたＡＬＳのＮ末端の１８個のアミノ酸配列が開示されているが，ＡＬＳをコード付けする核酸（例えば，全長ｃＤＮＡ）をクローニングした具体例についての記載はない。そして，このようなＡＬＳの部分アミノ酸配列と，それをコードするｃＤＮＡのクローニングの一般的な手法を開示すれば，ＡＬＳをコードする全長ｃＤＮＡを提供したも同然であるといえるものではないことは，上記１．で述べたことから明らかである。
　よって，本願発明は，発明の詳細な説明において記載した範囲を越えていることが明らかであり，本願発明は発明の詳細な説明に記載したものではない。
　したがって，この出願は，特許法第３６条第４項第１号の規定する要件を満たしていない。　
　
第４　むすび
　以上のとおり，この出願は，特許法第３６条第３項及び第４項第１号に規定する要件を満たしておらず，特許を受けることができないから，その余の本願の請求項に係る発明について検討するまでもなく，本特許出願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。