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　特願２００５−　　　６９７「インスリン様成長因子（ＩＧＦ）結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット（ＡＬＳ）」拒絶査定不服審判事件〔平成１７年　５月１２日出願公開、特開２００５−１１８０５２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１．出願の経緯及び本願発明
　本願は、平成１年７月１４日（パリ条約による優先権主張、１９８８年７月１５日　オーストラリア、１９８９年３月２３日　オーストラリア）に出願された特願平１−５０７６７２号の一部を特許法第４４条第１項の規定により平成１３年１月２６日に分割出願した特願２００１−１８４６４号の一部を、同項の規定により平成１５年５月２１日に分割出願した特願２００３−１４３５０８号の一部を、さらに、同項の規定により平成１７年１月５日に分割出願したものであって、その請求項１〜４に係る発明の要旨は，平成１９年１１月２９日付けの手続補正書によって補正された明細書の特許請求の範囲に記載されたとおりのものと認められるところ、その請求項１、２に係る発明（以下、それぞれ「本願発明１」、「本願発明２」という。）の要旨は、次のとおりのものである。
「【請求項１】精製されたインスリン様成長因子（ＩＧＦ）、精製された酸安定ＩＧＦ結合蛋白（ＢＰ５３）および精製されたインスリン様成長因子結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット(ＡＬＳ)の複合体よりなり、
　該ＡＬＳが、以下の部分的Ｎ末端アミノ酸配列：
XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−
 [式中、XaaはGlyまたはAlaを表す]
を有し、さらに、非複合体形成ＩＧＦ−１、ＩＧＦ−２、またはＢＰ−５３に結合するその無能力、およびＩＧＦ−１と複合体を形成した場合にはＢＰ−５３に結合するその能力によって特徴付けられ、ここに該ＡＬＳは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し、該ＡＬＳはＮ−グリカナーゼで処理した後は６６ｋＤａの分子量を有する組成物。
【請求項２】精製されたインスリン様成長因子（ＩＧＦ）、精製された酸安定ＩＧＦ結合蛋白（ＢＰ５３）および精製されたインスリン様成長因子結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット(ＡＬＳ)の複合体および医薬上または獣医学上許容される担体もしくは添加剤よりなり、
　該ＡＬＳが、以下の部分的Ｎ末端アミノ酸配列：
XaaAspProGlyThrProGlyGluAlaGluGlyProAlaCysProAlaAlaCys−
 [式中、XaaはGlyまたはAlaを表す]
を有し、さらに、非複合体形成ＩＧＦ−１、ＩＧＦ−２、またはＢＰ−５３に結合するその無能力、およびＩＧＦ−１と複合体を形成した場合にはＢＰ−５３に結合するその能力によって特徴付けられ、ここに該ＡＬＳは還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し、該ＡＬＳはＮ−グリカナーゼで処理した後は６６ｋＤａの分子量を有する組成物。」
 　 　 
第２．当審の拒絶理由
　これに対して、当審において平成１９年５月２２日付けで通知した拒絶の理由は、以下のとおりのものである。
１．本願発明１は、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
２．本願発明１及び２は、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができない。
３．この出願は、明細書及び図面の記載が、特許法第３６条第３項〜同条第５項に規定する要件を満たしていない。
　なお、ここでいう特許法は、平成２年改正法前の特許法である（以下、同じ。）。
第３．優先権主張について　
　本願は、１９８８年７月１４日（以下、「第１優先日」という。）に出願されたオーストラリア出願ＰＩ９３１４号明細書（以下、「第１優先権明細書」という。）及び１９８９年３月２３日（以下、「第２優先日」という。）に出願されたオーストラリア出願ＰＪ３３５０号明細書（以下、「第２優先権明細書」という。）を基礎として、パリ条約による優先権主張を伴うものである。
　一方、パリ条約に基づく優先権の利益を享受できるためには、その優先権明細書に本願発明が記載されていたことが必要であるから、以下、この点について検討する。
　本願発明１及び２に係る複合体は、前記の通り、該複合体のサブユニットであるＡＬＳが、その部分的Ｎ末端アミノ酸配列や、還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し、該ＡＬＳはＮ−グリカナーゼで処理した後は６６ｋＤａの分子量を有する等の特性で特定されている。
　しかし、第１優先権明細書には、これらのＮ末端アミノ酸配列や分子量によりＡＬＳが特定された複合体の発明は開示されていないことは明らかである。
　そうしてみると、本願発明１及び２は、第２優先日以降の明細書によって、その発明の構成に欠くことができない事項がはじめて明らかにされたといえるから、本願発明１及び２に係る優先権の主張が認められるとしても、それは第２優先明細書に基づくものであり、本願発明１及び２の新規性、進歩性の判断の基準日は、早くとも第２優先日ということになる。
　請求人は、平成１９年１１月２９日付の意見書において、
「しかしながら、本願請求項１に記載された組成物は、ＡＬＳ、ＩＧＦおよびＢＰ−５３よりなるもので、この複合体は、ＰＩ９３１４に記載されるものです。そのため、請求項１〜４は１９８８年７月１４日の優先日に権利を与えられるものと思料します。
　また、ＡＬＳの部分的アミノ酸配列の請求項１における記載は、単にＡＬＳの固有の特性を引用し、それは、非複合体形成ＢＰ−５３または非複合体形成ＩＧＦではなく、複合体形成ＢＰ−５３に関してその特性の説明を可能とし、また、特許請求された組成物の調製を可能とするＰＩ９３１４に記載されるＡＬＳの精製です。」
と主張している。
　しかし、本願の請求項１及び２においては、発明の構成に欠くことができない事項の一部として、ＡＬＳのＮ末端アミノ酸配列や分子量を記載しているのであり、技術的思想の創作である本願発明１及び２は、該請求項の記載に基づいて把握されるところ、そのような技術的思想が第１優先権明細書に記載されていないことは明らかである。したがって、請求人のこの主張は採用することができない。
第４．特許法第２９条第１項第３号について
１．本願発明１について
  本願発明１は、精製されたＩＧＦ、精製されたＢＰ５３(以下、請求項の他の部分の記載に合わせて「ＢＰ−５３」という。）、及び精製されたＡＬＳの複合体よりなる組成物であって、該ＡＬＳは、請求項１の記載によれば、ＩＧＦ、ＢＰ−５３のみには結合しないが、ＩＧＦと結合したＢＰ−５３に結合し、特定のＮ末端アミノ酸配列を有し、還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約８４ないし８６Ｋの分子量を有し、該ＡＬＳはＮ−グリカナーゼで処理した後は６６Ｋの分子量を有するものである。
２．引用文献２
　当審の拒絶理由で引用文献２として引用された、本願の第２優先日前の１９８８年８月に頒布された刊行物であるJ. Clin. Endocrinol. Metab.（Aug 1988）Vol.67,No.2,p.265-272 （以下、「引用文献２」という。）は、本願の発明者が著者であるＩＧＦ結合蛋白質複合体の酸不安定サブユニット(ＡＬＳ)の特徴付けに関する文献であって、
（１）「インスリン様成長因子（ＩＧＦs）は、150,000ダルトン（150K）複合体として主に循環し、酸安定５３Ｋ糖タンパク質（ＢＰ−５３）が、ＩＧＦとの結合成分であると思われている。本研究は、酸不安定サブユニット（ＡＬＳ）がその結合サブユニットと反応して、150K複合体を形成するという仮説を検証した。ＡＬＳ活性は、共有結合ＢＰ−５３−Ｉ１２５ラベルＩＧＦ−Ｉ追跡子が約６０Ｋから約１５０Ｋへ変換されることで定量された。pH8.2での血清のDEAE-Sephadexクロマトグラフィーは、３０−６０ＫのＢＰ−５３免疫反応性の分離したピークと１００−１１０ＫのＡＬＳのピークをもたらし、後者を混合すると、ＢＰ−５３のピークは１５０Ｋに変換された。全血清は１００−１１０ＫのＡＬＳも含んでおり、これはＢＰ−５３と複合していない。ＡＬＳは著しく酸不安定であり、pH4.5以下では不可逆的に活性を失う。　…省略…　これらの結果により、血清には、酸安定ＩＧＦ結合蛋白質ＢＰ−５３がＩＧＦｓに引きつけられると、ＢＰ−５３と相互作用して１５０Ｋの形態に変換される酸不安定蛋白質が含まれることが確認される。」（第２６５頁要約左欄第１行〜右欄最終行）、
（２）「結論として、本報告で説明された実験により、見かけ分子量が１５０ＫのＩＧＦ結合蛋白質複合体は、ＩＧＦ−ＩあるいはＩＧＦ−IIに引きつけられる酸安定結合サブユニットに連合するＡＬＳからなるというFurlanettoとHintzとかれらの同僚の仮説を基礎とする、仮説を強く支持するものであった。ＢＰ−５３と全両ＩＧＦは、血清中で約等モル濃度で存在し、ＡＬＳは明らかに過剰に存在するという事実は、本質的に血清中の全ての両ＩＧＦが１５０Ｋ複合体中で見出される理由を説明する。」（第２７１頁右欄第１７行〜第２７行）、及び
（３）「フリーのＡＬＳは、高速ゲル浸透クロマトグラフィーによる決定では、１００−１１０Ｋと思われる。SDS-PAGEあるいは他の方法を用いた将来の研究で、この評価分子量が正しいかどうか証明すべきである。」（第２７１頁左欄第３７行〜第４１行）
と記載されている。
　以上のように、引用文献２は、ヒト血清中に存在する１５０ＫのＩＧＦ結合蛋白質複合体は、ＩＧＦに結合した酸安定結合サブユニット（ＢＰ−５３）に、さらに結合したＡＬＳからなるという仮説を証明したものであって、血清から精製したＡＬＳは、高速ゲル浸透クロマトグラフィーによる分子量が１００−１１０Ｋであること、及び、約６０ＫのＢＰ−５３−ＩＧＦ−Ｉ複合体に精製したＡＬＳを混合すると、１５０Ｋの複合体を形成したこと、ＡＬＳはＢＰ−５３には結合しないが、ＩＧＦに結合したＢＰ−５３に結合することが記載されている。
３．対比
　そこでまず、本願発明１と引用文献２に記載された事項を比較する。
　本願発明１に係る組成物は、精製されたＩＧＦ、精製されたＢＰ−５３、及び精製されたＡＬＳの複合体よりなる組成物であり、複合体自体の分子量については請求項１に記載されていないものの、本願明細書には、「純粋なＡＬＳはＢＰ−５３を１５０ｋＤａ形態に変換できることを確認するために、図８に示した競合結合実験で用いたものと同様なインキュベーション混合物をスーパーローズ１２上のゲルクロマトグラフィーに付した。
　［１２５ Ｉ ］−標識ＩＧＦ−ＩＩは放射能活性の単一ピークのように見え、画分３４にピークが出現する。分画前におけるこのトレーサーと純粋ＡＬＳ（１００ｎｇ／２００μｌ）とのインキュベーションは放射能活性プロフィールに影響を与えず、ＡＬＳ単独ではＩＧＦ−ＩＩトレーサー（図９、左）を結合させることができないことが示される。１ｎｇ／２００μｌ純粋ＢＰ−５３とのＩＧＦ−ＩＩトレーサーのインキュベーションの結果、放射能活性の７０％が６０ｋＤａ形態に、即ちＢＰ―５３−ＩＧＦ−Ｉに変換される。このインキュベーションが１００ｎｇ／２００μｌ純粋ＡＬＳも包含する場合、６０ｋＤａ複合体は実質的に１５０ｋＤａ形態に変換され（図４、右）、複合体形成には純粋ＩＧＦ、純粋ＢＰ−５３、および純粋ＡＬＳ以外の成分は必要でないことが示される。」（【００５５】）と記載されていることから、該分子量は１５０ＫＤａであると認められる。
　一方、上記引用文献２に記載の精製された１５０ＫのＩＧＦ結合蛋白質複合体は、ＩＧＦに結合したＢＰ−５３にさらに結合したＡＬＳからなる複合体であって、ＡＬＳはＢＰ−５３には結合しないが、ＩＧＦに結合したＢＰ−５３に結合することが記載されているので、上記引用文献２記載事項（１）の「pH8.2での血清のDEAE-Sephadexクロマトグラフィーは、３０−６０ＫのＢＰ−５３免疫反応性の分離したピークと１００−１１０ＫのＡＬＳのピークをもたらし、後者を混合すると、ＢＰ−５３のピークは１５０Ｋに変換された」という記載中の１５０Ｋ複合体は、DEAE-Sephadexクロマトグラフィーにより精製されたＩＧＦ−ＢＰ−５３結合体と精製されたＡＬＳの複合体であり、１５０Ｋという本願発明１に係る複合体と同じ分子量を有するものである。
　そこで、本願発明１と引用文献２に記載された複合体とを比較すると、両者は、
「インスリン様成長因子（ＩＧＦ）、酸安定ＩＧＦ結合蛋白（ＢＰ５３）およびインスリン様成長因子結合蛋白複合体の酸不安定サブユニット(ＡＬＳ)の複合体よりなる組成物」
である点で一致し、以下の（イ）及び（ロ）の点で相違する。
（イ）複合体を構成するＩＧＦ、ＢＰ５３及びＡＬＳについて、前者では「精製された」との特定がされているのに対し、後者では、特にそのような特定がされていない点
（ロ）複合体を構成するＡＬＳについて、前者では、「部分的Ｎ末端アミノ酸配列」と、「非複合体形成ＩＧＦ−１、ＩＧＦ−２、またはＢＰ−５３に結合するその無能力、およびＩＧＦ−１と複合体を形成した場合にはＢＰ−５３に結合するその能力」及び「還元または非還元ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって測定して約８４ないし８６ｋＤａの分子量を有し、該ＡＬＳはＮ−グリカナーゼで処理した後は６６ｋＤａの分子量を有する」という特性により特定されているのに対し、後者では、「高速ゲル浸透クロマトグラフィーによる分子量が１００−１１０Ｋ」及び「ＢＰ−５３とＩＧＦ−Ｉの複合体に結合するがＢＰ−５３には結合しない」という特性で特定されている点
４．判断
（１）相違点（イ）について
　本願発明１も引用文献２に記載された複合体も、複合体という物自体として見れば、いずれもＩＧＦ、ＢＰ−５３及びＡＬＳという３種のサブユニットから構成されるものであって同一のものである。それらのサブユニットが精製されたものであることは、本願発明１が複合体の製造方法の発明であればその原料の相違となりうるとしても、本願発明１のような複合体よりなる組成物という物自体の発明に関しては構成上の相違とはなり得ない。
　したがって、この点は実質的な相違点とはいえない。
（２）相違点（ロ）について
　上記と同様に、複合体を構成するＡＬＳを、その部分的Ｎ末端アミノ酸配列や、各種の特性でいくら特定したところで、ＡＬＳという物質自体としては変わらないし、それをサブユニットとする複合体自体も何ら変わるものではない。つまり、本願発明１も引用文献２に記載された発明も、ＩＧＦ、ＢＰ５３およびＡＬＳからなる複合体に係るものであり、複合体という物自体としては同一のものである。
　したがって、この点は実質的な相違点とはいえない。
（３）小括
　すなわち、本願発明１は、すでに第２優先日前に得られ、刊行物に記載されていたＩＧＦの１５０ｋＤａの複合体について、それを構成するサブユニットであるＡＬＳの部分的Ｎ末端アミノ酸配列や分子量についての新たな知見を得て、それを以て該複合体を特定したものにすぎず、本願発明によって新たな複合体が提供されたというわけではない。
　したがって、本願発明１は、引用文献２に記載された発明であり、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
（なお、ヒト血清中のＩＧＦの１５０Ｋ複合体は、上記引用文献２に記載されているのみならず、例えば、J. Clin. Endocrinol. Metab.(1982)Vol.55 ,No.5, p.916-921、The Journal of Biological Chemistry (1986)Vol.261,No.19,p.8754-8760、 J. Clin. Endocrinol. Metab. (1985)Vol.61 ,No.4,p.799-801にも記載されているように、本願第１優先日前においても、既に周知の複合体でもある。）
　　　
第５．本願発明２について 
１．特許法第３６条第４項第２号及び第５項について
　本願発明２は、「医薬上または獣医学上許容される担体もしくは添加剤」を発明の構成要件としていることからみて、医薬組成物であると認められるが、具体的な医薬用途が請求項２に記載されておらず、その特許を受けようとする発明が不明確である。
　なお、本願は平成１年の出願であるから、平成６年改正前の特許法第３６条の規定が適用され、平成５年６月発行の「特許・実用新案　審査基準」が適用されるところ、その「第Ｉ部　明細書、第２章　明細書の記載要件」の「３．３．１　特許法第３６条第５項第２号違反の類型」において、
「(10)　用途発明において用途が十分に特定されていない場合。
　例：「…からなる医薬」、「…からなる治療剤」、「…からなる農薬」」
という記載があることを付言する。
２．特許法第３６条第３項について
　本願発明２は、特定の医薬に用いることが特定されていないのは、上述のごとくであり、本願発明２に係る組成物の用途には、すべての医薬用途が含まれることになる。とすると、ＩＧＦが特定の疾患の治療に用いることができることは本願出願時の技術常識であるとしても、それ以外の全ての疾患の治療に用いることができるとは考えられないから、本願発明２は使用できない医薬用途に用いる医薬組成物を含むことになる。
　また、請求人が平成１９年１１月２７日付意見書において、本願発明２の組成物が有効であると主張している、創傷治療、骨形成及び他の成長プロセスにおける効力についてみても、その根拠として提出された参考資料１〜６は本願の出願日から６〜１８年経過後に頒布された文献であり、本癌発明２の組成物が本願の発明の詳細な説明において実施可能に記載されていることを示すものではない。
　すなわち、本願の発明の詳細な説明には、本願発明２を当業者が容易に実施できる程度に、その発明の目的、構成及び効果が記載されているものとはいえない。
３．小括 
  以上のように、本願は、請求項２に係る特許を受けようとする発明が明確に記載されていないので、特許を受けようとする発明の構成に欠くことができない事項のみを記載したものとは認められず、特許法第３６条第４項第２号及び第５項に規定する要件を満たしていない。また、本願の発明の詳細な説明には、請求項２に係る発明を実施することができる程度に発明の目的，構成及び効果が記載されているとは認められず、本願は特許法第３６条第３項に規定する要件を満たしていない。
第６．むすび  　 
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができないものである。
　さらに、本願は、特許法第３６条第３項、第４項第２号及び第５項に規定する要件を満たしておらず、特許を受けることができないから、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。