【事件の表示】
　特願２００１−２６１７６０「抗ＩｇＥワクチン」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年１０月　２日出願公開、特開２００２−２８１９８４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯　
　本願は、２００１年８月３０日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２０００年８月３０日、米国）に出願されたものであって、平成１６年１１月２４日付で手続補正がなされ、平成１７年６月２日付で拒絶査定がなされ、これに対し、同年９月５日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で手続補正がなされたものである。　　
　
　
第２　平成１７年９月５日付の手続補正書について補正却下の決定　
［補正却下の決定の結論］　
　平成１７年９月５日付の手続補正書を却下する。　
　
Ｉ　本件補正　
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１は、　
「【請求項１】　動物へ投与されるときにアナフィラキシー（ａｎａｐｈｙｌａｘｉｓ）を引き起さない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する、配列番号：１、配列番号：２、配列番号：３、又は配列番号：４のアミノ酸配列を含んでなる、単離された抗原性ペプチド。」　
　と補正された。　
　また、本件補正により、特許請求の範囲の請求項７は、　
「【請求項７】ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメインのアミノ酸残基を含んでなるアミノ酸配列又は配列番号：１、配列番号：２、配列番号：３若しくは配列番号：４のアミノ酸配列を有する１つ又はそれ以上の抗原性ペプチドを含んでなる、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するための医薬組成物。」　
　と補正された。　
　
　上記請求項１についてなされた補正は、補正前の請求項１に択一的に記載された抗原性ポリペプチドの中から、配列番号５のアミノ酸配列を含んでなる抗原性ポリペプチドを削除するものであって、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の限縮を目的とするものに該当する。　
　また、上記請求項７についてなされた補正は、「少なくとも５アミノ酸残基長のそのフラグメントのアミノ酸残基を含んでなる抗原性ペプチド」が、「配列番号：１、配列番号：２、配列番号：３若しくは配列番号：４のアミノ酸配列を有する」ものであることを特定するものであるから、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の限縮を目的とするものに該当する。　
　そこで、本件補正後の前記請求項１および請求項７に記載された発明（以下、「本願補正発明１」および「本願補正発明７」という。）が特許出願の際、独立して特許を受けることができるものであるかについて以下に検討する。　
　
ＩＩ　特許法第２９条第２項について　
１．引用例　
　原査定の拒絶の理由に引用された、本出願の優先日前に頒布された各刊行物には、それぞれ以下の事項が記載されている。　
　
（１）引用例１：国際公開第９９／６７２９３号　
（ｉ）「本発明の要約　本発明は、活性免疫化によるIgE 仲介アレルギー疾患を治療するための、新しい合成ペプチド複合体組成物を提供する。免疫化は、免疫化宿主におけるIgE のエフェクター部位に対して特異的の高い力価の非アナフィラキシー性ポリクローナル抗体の産生を誘導する。これは引き続いてマスト細胞／好塩基球の誘発および活性化を妨害し、IgE 合成をダウンレギュレートする。　
  治療はペプチド組成物で宿主を免疫化することによって実施され、その中に含有される各ペプチドは、ヒトIgE のイプシロン（ε）重鎖のCH3 ドメイン（例えば、配列番号1 または配列番号5 のアミノ酸413 −435 ）のセグメントまたは他の種からの相同配列（例えば、配列番号6 〜8 および84）から修飾された、ターゲット抗原ペプチド配列（本明細書において「IgE −CH3 ドメイン抗原」または「IgE −CH3 ドメイン抗原ペプチド」と呼ぶ）を含むものである。」（公報第２０頁第１−２１行）　
　
（ｉｉ）「同様に、他の種のＩｇＥの対応するターゲット部位は、関係する種の相同的ε鎖セグメントから誘導することができる。例えば、このようなターゲット配列は表１に示すイヌ、ラットおよびマウスのε配列（配列番号２，３および４）、またはNavarro他、Molc. Immunol., 1995, 32 p.1-8により提供されるウマＩｇＥ−ＣＨ３配列から取得することができる。（略）　
　好ましくは、本発明のＩｇＥ−ＣＨ３ドメイン抗原は、化学的カップリングにより担体タンパク質への共有結合を介して、より好ましくは直接的合成により、免疫刺激性因子、例えば、プロミシャスＴｈエピトープを介して、いっそう免疫原性とされる。担体タンパク質および免疫優性因子の特定の例は、例えば、キーホールリンペットヘモシアニン（ＫＬＨ）担体、人工的Ｔｈ（配列番号９）、人工的ＳＳＡＬＴｈ（配列番号１０および１１）、病原体由来Ｔｈ（配列番号１２）、および免疫刺激性インベーシンペプチド（配列番号１３）である。」（公報第２１頁最終行−第２２頁第２２行）　
　
（ｉｉｉ）「表1 はイヌ、ラット、およびマウス由来の相同配列と整列された、ヒトIgE のε重鎖のCH2 、CH3 およびCH4 ドメインを示す。本発明のＩｇＥ−ＣＨ３ドメインとして表すのに有用であると決定されたヒトε鎖上のターゲット部位には、表１において下線が引かれており、ヒトε鎖の４１３−４３５残基を含むものである。イヌ、ラット、およびマウスのタンパク質中の相同ターゲット配列にも表１において下線が引かれている。ウマにおける相同配列は、Navarro 他、Molec.  Immunol.、1995、32：1 −8 のアミノ酸配列中の残基296 〜318 である。
  本発明の下線が引かれているターゲットIgE   CH3 エフェクター部位、および誘導されたIgE −CH3 ドメイン抗原ペプチドは、短いペプチド配列であり、それら自体合成されるとき、通常免疫原性が弱いか、あるいは非免疫原性であるので、自己抗原である。これらの短いペプチドは、担体タンパク質、例えば、キーホールリンペットヘモシアニン（KLH ）に化学的にカップリングすることによって、免疫増強することができる。」（公報第２６頁第２４行−第２７頁第１０行）（表１）　
　
（ｉｖ）「こうして、IgE −CH3 ドメイン抗原配列番号5 を含んでなるペプチド複合体免疫原（配列番号14および15）による活性免疫化は非アナフィラキシー性抗IgE 抗体を誘発し、これらの抗体はそれら自体ヒスタミン放出を引き起こさないでIgE 仲介感作を阻害する。」（公報第５４頁第８−１３行）　　
（ｖ）「表３　ヒスタミン遊離阻害における抗ＩｇＥ抗体の評価　
ＩｇＥ　抗原番号：Ｎｏ．１５　
ＩｇＥ抗原表記（配列番号）：（Ｃ）ＣＨ３（４１３−４３５）（Ｃ）＊（Ｃ４１８→Ｓ）（配列番号５）　　
ＩｇＥ抗原に結合された免疫原性要素：b Syn Th(1,2,4)-GG　
                                    c Inv-GG-Syn Th(1,2,4)-GG-　
ヒスタミン遊離の阻害％：５８％と７１％」（表３）　
　
（２）引用例２：FEBS Lett. Vol.314, no.3, p.229-231 (1992)　
（ｉ）「Ｆｃε受容体へ結合することで、同受容体をブロックするために、結合部位を含むペプチドが化学的メディエーターの放出を妨げるであろう。そのようなＩｇＥ受容体結合ペプチドを同定することは、喘息や花粉症や食物アレルギーのような即時型アレルギーのための抗アレルギー薬の開発へとつながるだろう。　
　構造的な研究と同様に、ヒトIgEのプロテアーゼで開裂されたペプチド断片とその組み換え遺伝子産物を研究することにより、ヒトIｇE分子における結合部位は、CH3および／またはCH4ドメインに位置していることが示唆されている。しかしながら、正確な結合部位は未だ同定されていない。　
　結合部位を詳細に位置づけるために、我々はＣＨ３−ＣＨ４ドメインをカバーする多くのペプチド断片を化学合成し、インビボで受身皮膚アナフィラキシー（ＰＣＡ）反応を阻害する能力を試験した。」（第２２９頁左欄第９行−同頁右欄第２行）　　
　
（ｉｉ）「表１　合成ヒトＩｇＥペプチド断片の、ラットにおける受身皮膚アナフィラキシー（ＰＣＡ）への影響　
ペプチド番号　　　　　化合物　　阻害（％）
１（３２９−３４８）　（略）　　２３．２　
２（３４５−３５６）　（略）　　１５．９　
（略）
７（４１７−４３７）　（略）　　２０．０　
８（４２６−４４０）　（略）　　３３．２　
９（４３８−４５６）　（略）　　２５．４　
１０（４５４−４６６）（略）　　２８．３　
１１（４５６−４７０）（略）　　２５．２」　（表１）　
　
（ｉｉｉ）「図１　ヒトＩｇＥ分子のＣＨ３およびＣＨ４ドメインのアミノ酸配列、および、ＰＣＡ反応における阻害活性を有する二つの領域（１および２）の部位」（図１）　
　
（ｉｖ）「表１は、ＰＣＡへの合成ペプチドの阻害活性の結果を要約するものである。ＣＨ３−ＣＨ４ドメインをカバーする一連の化合物１−１７において、化合物１，２，７，８，９，１０，１１が非常にＰＣＡ反応を阻害した（表１）。」（第２３０頁右欄第６−１０行）　
　
（ｖ）「ＰＣＡを阻害するペプチドフラグメントは、ＣＨ３ドメインのＡｌａ３２９−Ｔｈｒ３５７（領域１）および、ＣＨ３とＣＨ４ドメインの間の結合部位のＡｒｇ４１９−Ａｌａ４６３に位置していた。（略）最近、Ｈｅｌｍらは、一連のオーバーラップする組み換えＦｃε遺伝子産物を調製し、ヒトＩｇＥのＩｇＥ受容体結合部位は、ＣＨ２／ＣＨ３結合部位の７６アミノ酸内に位置していることを示唆した。領域１はＨｅｌｍのペプチド断片に含まれている。Ｆｃε受容体結合部位の一つはおそらく領域１に位置しているだろう。」（第２３０頁右欄下から１８−４行）　
　
（ｖｉ）「これらの結果から、我々は、ＣＨ３とＣＨ４ドメインの３つの部位（Ｐｒｏ３４３−Ｌｅｕ３４８、Ｐｒｏ４２５−Ｔｈｒ４３３、Ｓｅｒ４５６−Ｔｈｒ４６１）が、タイプＩ介在性過感受性において重要であり、その受容体へのＩｇＥ分子の結合へも寄与しているだろうと暫定的に結論づけた。」（第２３１頁左欄下から５−１行）　
　
２．引用例１との対比・判断　
（１）対比　
　上記記載事項１．（１）（ｉ）（ｉｉ）からみて、引用例１には、表１（配列番号１）のヒトＩｇＥのε鎖のＣＨ３ドメインの４１３−４３５残基、または、イヌ等の他の種由来のその相同配列に対して特異性の高い力価の非アナフィラキシー性ポリクローナル抗体の産生を誘導するペプチド組成物が記載されており、具体的には上記記載事項１．（１）（ｉｖ）（ｖ）からみて、表１（配列番号１）のヒトＩｇＥのε鎖のＣＨ３ドメインの４１３−４３５位を含み、４１８位のＣがＳに置換された配列番号５で表されるペプチドを含む免疫原により、非アナフィラキシー性抗ＩｇＥ抗体が産生されたことが記載されている。　
　すると、引用例１には、ヒトへ投与されるときに非アナフィラキシー性ポリクローナル抗体の産生を誘導する、ヒトＩｇＥのε鎖のＣＨ３ドメインの４１３−４３５位を含み、４１８位のCがSに置換された配列を含んでなるペプチドという発明が記載されているものと認められる。　
　
　引用例１の上記記載事項１．（１）（ｉｉｉ）で指摘の表１の配列、および、引用例２の上記記載事項１．（２）（ｉｉｉ）で指摘の図１の配列を参照すれば、本願の配列番号１−４はイヌ由来のＩｇＥのε重鎖のＣＨ３ドメイン由来のものであることは明らかである。　
　
　本願補正発明１と引用例１に記載された発明を対比すると、引用例１に記載の「ヒト」および「非アナフィラキシー性ポリクローナル抗体の産生を誘導する」は、それぞれ、本願補正発明１の「動物」および「投与されるときにアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する」に相当し、両者は、動物へ投与されるときにアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する、ＩｇＥのＣＨ３ドメイン由来の抗原性ペプチドに関する発明である点で一致するものであり、　
　本願補正発明１では、抗原性ペプチドがイヌ由来の配列番号：１，２，３または４のアミノ酸配列を含んでなるものであるのに対して、　
　引用例１に記載された発明は、ペプチドがヒト由来のＩｇＥ−ＣＨ３残基４１３−４３５位（ＧＥＴＹＱＣＲＶＴＨＰＨＬＰＲＡＬＭＲＳＴＴＫ）において４１８位のＣがＳに置換された配列を含んでなるものである点で相違するものである。　
　
（２）判断　
　本願補正発明１は、その一態様として抗原性ペプチドが配列番号：４のアミノ酸配列を含んでなるものを包含するものである。　
　本願の配列番号４のアミノ酸配列は、上記記載事項１．（１）（ｉｉｉ）の指摘によれば、引用例１に非アナフィラキシー性抗ＩｇＥ抗体を産生できるようなターゲット部位として記載されるヒト由来のＩｇＥ−ＣＨ３（ＧＥＴＹＱＣＲＶＴＨＰＨＬＰＲＡＬＭＲＳＴＴＫ）に対応する、イヌ由来の相同配列（ＧＥＴＹＹＣＲＶＴＨＰＨＬＰＫＤＩＶＲＳＩＡＫ）において、Ｎ末端が５アミノ酸残基欠如しかつＣ末端に２アミノ酸残基延長したペプチドに相当するものである。　
　引用例１にも上記記載事項１．（１）（ｉ）−（ｉｉｉ）で指摘のとおり、イヌ等の他の種由来の配列に対して特異性の高い力価の非アナフィラキシー性ポリクローナル抗体の産生を誘導するペプチド組成物を得ることが記載されているように、ヒトのみならず様々な哺乳動物由来のアナフィラキシーを引き起こさない抗体を産生できるようなペプチドを得ようとすることは、当該分野における周知の課題である。　
　哺乳動物由来のオーソログペプチド、および、構造的に類似したペプチドは同機能を奏するであろうことは、本願の優先日前当該分野における技術常識であるから、非アナフィラキシー性抗ＩｇＥ抗体を産生できることが引用例１に記載されているヒト由来のＩｇＥ−ＣＨ３に対応するイヌ由来の相同配列において数アミノ酸残基程度異なるペプチドを含んでなるペプチドを作製し、非アナフィラキシー性ＩｇＥ抗体を産生できるか否かを検討することは、当業者が適宜なしえる範囲内の事項である。　
　そして、本願の発明の詳細な説明には、配列番号４で表されるペプチドで免疫化した際に７匹のイヌのうち２匹のイヌについては皮膚膨疹反応性の抑制がみられたことが記載され、平成２０年２月６日付けで前置審尋に対して提出された回答書においても、同様に配列番号４で表されるペプチドで免疫化した際に７匹のイヌのうち３匹については皮膚膨疹反応性の抑制が見られたことが記載されているものの、上記記載事項１．（１）（ｖ）で指摘のとおり、引用例１にはヒト由来のＩｇＥ−ＣＨ３エフェクター部位（ＧＥＴＹＱＣＲＶＴＨＰＨＬＰＲＡＬＭＲＳＴＴＫ）の６番目のＣがＳに置換された配列を含むペプチドを用いて抗ＩｇＥ抗体を産生させることにより、ヒスタミン遊離が５８％、７１％阻害されたことが記載されていることからも、上記皮膚膨張疹反応性の抑制の結果が引用例１に記載された発明から予測しえない有利なものであるとはいえない。　
　そしてそもそも本願補正発明１は、「含むペプチド」に関するものであって、具体的なペプチドの長さや配列は不明であり、本願補正発明１のペプチドにより、引用例１に記載された発明から予測しえない有利な効果が奏されたということはできない。　
　したがって、本願補正発明１は引用例１に記載された発明に基づいて当業者が容易になしえたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　　
　
３．引用例２との対比・判断　
（１）対比　
　上記記載事項１．（２）（ｉ）からみて、引用例２には、ヒトＩｇＥ分子におけるＦｃε受容体への結合部位はＣＨ３および／またはＣＨ４ドメインに位置していることが示唆されていることが記載され、また上記記載事項１．（２）（ｉｉ）および（ｉｖ）からみて、引用例２には、結合部位を詳細に位置づけるために、当該ドメインに対応するペプチド断片を合成してインビボで皮膚受身アナフィラキシー（ＰＣＡ）反応を阻害する能力を試験したこと、および、Ｆｃε受容体へ結合することで同受容体をブロックして化学的メディエーターの放出を妨げ、受身皮膚アナフィラキシー（ＰＣＡ）反応を非常に阻害するペプチド断片として、化合物１（３２９−３４８位）および化合物２（３４５−３５６位）が記載され、さらに記載事項（ｖｉ）の記載からみて、引用例２にはＰｒｏ３４３−Ｌｅｕ３４８が、タイプＩ介在性過感受性において重要であり、受容体へのＩｇＥ分子の結合へも寄与しているであろうことが記載されている。　
　
　すると、引用例２には、ヒトＩｇＥ分子において、Ｆｃε受容体との結合部位であることが示唆されているＣＨ３ドメイン由来であって、インビボでの受身皮膚アナフィラキシー（ＰＣＡ）反応を阻害する能力を有するペプチド断片という発明が記載されていると認められる。　
　
　引用例１の上記記載事項１．（１）（ｉｉｉ）で指摘の表１の配列、および、引用例２の上記記載事項１．（２）（ｉｉｉ）で指摘の図１の配列を参照すれば、本願の配列番号１−４はイヌ由来のＩｇＥのε重鎖のＣＨ３ドメイン由来のものであることは明らかである。　
　
　本願補正発明１と引用例２に記載された発明を対比すると、引用例２に記載された発明の「ヒト」および「インビボでの受身皮膚アナフィラキシー（ＰＣＡ）反応を阻害する能力を有する」は、それぞれ本願補正発明１の「動物」および「投与されるときにアナフィラキシーを引き起こさない」に相当し、両者は、
　動物へ投与されるときにアナフィラキシーを引き起こさない、ＩｇＥのＣＨ３ドメイン由来の単離されたペプチドに係る発明である点で一致するものであり、　
　本願補正発明１では、ペプチドがイヌ由来の配列番号：１，２，３または４のアミノ酸配列を含んでなる、抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する抗原性ペプチドであるのに対して、　
　引用例２には、当該ペプチドはＦｃε受容体へ結合するものであることが記載されているものの、抗ＩｇＥ免疫応答を誘発することについては記載されていない点で相違するものである。　
　
（２）判断　
　ヒトのみならず様々な哺乳動物由来のアナフィラキシーを引き起こさないペプチドを得ようとすることは当該分野における周知の課題である。　
　すると、代表的な哺乳動物の一種であるイヌ由来の周知のＩｇＥアミノ酸配列において、ＣＨ３ドメイン由来のＦｃε受容体へ結合するアナフィラキシーを引き起こさないペプチドを得ようとすることは、当業者が引用例２に記載された発明および周知技術に基づいて容易に想到しえるものである。　
　そして、Ｆｃε受容体と相互作用するＩｇＥ由来のオリゴペプチドに対して産生された抗体の中には、血漿内のＩｇＥをＦｃε受容体から遮断することによりアナフィラキシーを防げるものが存在するであろうこともまた、本出願の優先日前の技術常識である（要すれば、国際公開第９８／２４８０８号　第１１頁第３０−３２行参照、Nature Biotechnology, vol.18, p.157-162, February 2000　第１５８頁図２　同頁右欄下から２行−第１５９頁左欄第１行等)から、上記のように得られたＦｃε受容体への結合ペプチドの中から、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する性質をも有するペプチドを取得しようとすることも、当業者が適宜なしえる範囲内の事項である。　
　
　特に、本願の配列番号１のアミノ酸配列は、上記記載事項１．（２）（ｉｉ）（ｉｖ）の指摘および上記記載事項１．（１）（ｉｉｉ）で指摘の表１の配列によれば、引用例２においてＦｃε受容体への結合が確認されている化合物１（３２９−３４８位）および化合物２（３４５−３５６位）双方を含む部位（３２９−３５６位）に対応するイヌ由来の相同配列において、Ｎ末端およびＣ末端に１アミノ酸残基がそれぞれ付加されたペプチドに相当するものであり、かつ上記記載事項１．（２）（ｖｉ）で指摘される、タイプＩ介在性過感受性において重要とされるＰｒｏ３４３−Ｌｅｕ３４８に相当する配列を含むものであるから、イヌ由来のＣＨ３ドメインの中でも上記領域に対応する領域において数アミノ酸残基程度異なるペプチドを包含するペプチドを作製し、非アナフィラキシー性ＩｇＥ抗体を産生できるか否かを検討することは、引用例２に記載された発明および周知技術に基づいて当業者が適宜なしえる範囲内の事項である。　
　
　そして、本願の発明の詳細な説明には、配列番号１または２で表されるペプチドで免疫化した際に７匹のイヌでは全く皮膚膨疹反応性の抑制がみられなかったことが記載されており、また、平成２０年２月６日付けで前置審尋に対して提出された回答書においても、同様に配列番号２で表されるペプチドで免疫化した際に７匹のイヌでは皮膚膨疹反応性の抑制が見られなかったことが記載されており、これらの結果をもって本願補正発明１により上記引用例に記載された発明から予測しえない有利な効果が奏されたということはできない。　　
　そもそも本願補正発明１は、いずれも「含むペプチド」に関するものであって、これらの具体的なペプチドの長さや配列は不明であり、本願補正発明１のペプチドにより、引用例２に記載された発明および周知技術から予測しえない有利な効果が奏されたということはできない。　
　したがって、本願補正発明１は引用例２に記載された発明に基づいて当業者が容易になしえたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　
４．小括　
　以上のとおりであるから、本願補正発明１は、引用例１，２に記載された発明に基づいて当業者が容易に想到し得るものである。　
　
　
ＩＩＩ．特許法第３６条第４項の要件について　
　本願補正発明７は「ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメインのアミノ酸残基を含んでなるアミノ酸配列又は配列番号：１、配列番号：２、配列番号：３若しくは配列番号：４のアミノ酸配列を有する１つ又はそれ以上の抗原性ペプチドを含んでなる、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するための医薬組成物。」に関するものである。　
　本願の発明の詳細な説明には表３として、配列番号１および２のＩｇＥペプチドで免疫化したイヌでは対照実験（ＰＢＳ）同様に皮膚膨疹反応の抑制が確認できなかったことが記載されている。また、前置審尋に対する平成２０年２月６日付の回答書においても同様の実験において、配列番号１および２のＩｇＥペプチドで免疫化したイヌでは対照実験（ＰＢＳ）同様に皮膚膨疹反応の抑制が確認できなかったことが記載されている。　
　そして、これらのペプチドがアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するものであることを示す、上記以外の薬理試験またはそれに代わる実施例等の記載は発明の詳細な説明になされていない。　
　すると、本願の発明の詳細な説明には、「配列番号：１または配列番号：２のアミノ酸配列を有する１つ又はそれ以上の抗原性ペプチドを含んでなる、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するペプチドなるものは記載されておらず、そのようなペプチドを医薬として使用できるように発明の詳細な説明に開示されているとはいえない。　
　よって、本願の発明の詳細な説明には、当業者が本願補正発明７の実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されていない。　
　
　
ＩＶ．小括　
　してみれば、本願補正発明１は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、本願補正発明１は、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　また、本願は、本願補正発明７については特許法第３６条第４項の規定を満たすものでもないから、本願補正発明７は、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。　
　
　
Ｖ．むすび　
　よって、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するものであり、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する特許法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。　
　
　
第３　本願発明について　
I　平成１７年９月５日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１および７に係る発明（以下、「本願発明１」および「本願発明７」という。）は、明細書の記載および図面からみて、平成１６年１１月２４日付で補正された特許請求の範囲の請求項１および７に記載された以下のとおりのものであると認められる。　
「【請求項１】　動物へ投与されるときにアナフィラキシー（ａｎａｐｈｙｌａｘｉｓ）を引き起さない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する、配列番号：１、配列番号：２、配列番号：３、配列番号：４、又は配列番号：５のアミノ酸配列を含んでなる、単離された抗原性ペプチド。　
【請求項７】　ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメイン又は少なくとも５アミノ酸残基長のそのフラグメントのアミノ酸残基を含んでなるアミノ酸配列を有する１つ又はそれ以上の抗原性ペプチドを含んでなる、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するための医薬組成物。」　
　
　また、本願の請求項２９および３０に係る発明は、明細書の記載および図面からみて、平成１６年１１月２４日付で補正された特許請求の範囲の請求項２９および３０に記載された以下のとおりのものであると認められる。　
「【請求項２９】　配列番号：１５、配列番号：１６、配列番号：１７、配列番号：１８、配列番号：１９、配列番号：２０、又は配列番号：２１のポリヌクレオチド配列を含んでなる、単離されたポリヌクレオチド。　
【請求項３０】　配列番号：２２、配列番号：２３、配列番号：２４、配列番号：２５、配列番号：２６、配列番号：２７、又は配列番号：２８のポリヌクレオチド配列を含んでなる、単離されたポリヌクレオチド。」　
　　
II　判断　
１．特許法第２９条第２項について　
　本願発明１は、本願補正発明１において、動物へ投与されるときにアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する抗原ペプチドの選択肢として、さらに配列番号５のアミノ酸配列を含んでなるものを、包含するものである。　
　すると、本願発明１は本願補正発明１をそのままの態様で包含するものであるから、上記「第２　ＩＩ」に記載した本願補正発明１に関する理由と同様の理由により、本願発明１は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　
２．特許法第３６条第４項について　
　本願発明７は、本願補正発明７における抗原性ペプチドに関する「配列番号：１、配列番号：２、配列番号：３若しくは配列番号：４のアミノ酸配列を有する」との記載が削除された、「少なくとも５アミノ酸残基長のＩｇＥ分子のＣＨ３ドメインのフラグメントのアミノ酸残基を含んでなる抗原性ペプチド」に関する発明であり、「ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメインの少なくとも５アミノ酸残基長のフラグメントのアミノ酸残基を含んでなるアミノ酸配列を有する抗原性ペプチド」を含む、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するための医薬組成物に関するものである。　
　
　「ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメインの少なくとも５アミノ酸残基長のフラグメント」なるものには、たとえば配列番号：５−１４で表されるペプチドが包含されるが、これらのペプチドがアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発することについて、発明の詳細な説明には、薬理試験等の具体的な試験はなされていない。また「ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメインの５アミノ酸残基長さのフラグメント」という小さなペプチドがアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発することについても発明の詳細な説明には記載されていない。そして、ＣＨ３ドメインの少なくとも５アミノ酸残基長のフラグメントのアミノ酸残基を含んでなるアミノ酸配列を有するペプチドなるものには、非常に様々なペプチドが包含され、このような様々なペプチドが、アナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発するものであることについても、薬理試験等の具体的な記載はなされていない。　
　すると、当業者が過度な実験を要することなく本願の発明の詳細な説明の記載に基づいて、「ＩｇＥ分子のＣＨ３ドメイン又は少なくとも５アミノ酸残基長のそのフラグメントのアミノ酸残基を含んでなるアミノ酸配列を有する１つ又はそれ以上の抗原性ペプチドを含んでなるアナフィラキシーを引き起こさない抗ＩｇＥ免疫応答を誘発する医薬組成物」なるものを得ることができるとはいえない。　
　したがって、本願の発明の詳細な説明には、当業者が本願発明７を実施できる程度に明確かつ十分に記載されていない。　　
　
　また、請求項２９および３０に記載される配列番号１５−２８のポリヌクレオチドについて、本願の発明の詳細な説明には、このような様々なポリヌクレオチドをどのように使用できるかについて、具体的に開示されていない。　
　請求人は平成１９年８月３日付前置審尋に対する平成２０年２月６日付回答書において、配列番号：１５−２８のヌクレオチド配列は、配列番号：１−１４のアミノ酸配列からなるペプチドをコードするものであり、配列番号１５のヌクレオチド配列は、配列番号１のアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするものである旨主張している。　
　しかしながら、たとえば配列番号１５のヌクレオチド配列が対応するアミノ酸配列は「ＣＳＤＰＲＧＶＴ・・」であるのに対して、配列番号１のアミノ酸配列は「ＣＳＥＳＤＰＲＧＶＴ・・」であるから、上記請求人の主張は認められない。　
　さらに請求人は、配列番号：１９−２８のヌクレオチド配列は、配列番号：５−１４のアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするものである旨主張するが、そもそもこれらのペプチドについては本願明細書に実施例等の具体的な記載もなされておらず、これらのペプチドがどのような機能を奏するものであるかも不明である。すなわち、仮に配列番号：１９−２８のヌクレオチド配列が、配列番号：５−１４のアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするものであったとしても、対応するペプチドの具体的な機能が不明な以上、当該ヌクレオチドについて技術的に意味のある特定の用途が開示されているということはできない。　
　したがって、本願の発明の詳細な説明には、当業者が本願の請求項２９および３０に係る発明を実施できる程度に明確かつ十分に記載されていない。　　
　
第４　むすび　
　以上のとおり、本願の請求項１に係る発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。また、本願は、請求項７、２９および３０に係る発明について、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たすものでもない。　
　したがって、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。