【事件の表示】
　平成　７年特許願第５０７１５６号「高等植物の色素体においてポリヒドロキシブチレートおよび関係するポリヒドロキシアルカノエートを生産する方法」拒絶査定不服審判事件〔平成　７年　２月２３日国際公開、ＷＯ９５／０５４７２、平成　９年　２月２５日国内公表、特表平　９−５０１８３２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明　
　本願は、平成６年８月１７日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９３年８月１７日、米国、同１９９４年６月６日、米国）とする出願であって、その請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、平成１６年７月７日付手続補正書により補正された明細書の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。　
「【請求項１】　
　プラスミドｐＢＩ−ＴＰＳＳ−ＴｈｉｏまたはｐＢＩＢ−ＣＣＮ−Ｔｈｉｏの中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾された３−ケトチオラーゼ遺伝子をコードする、第１の遺伝子セグメントと、　
　プラスミドｐＢＩ−ＴＰＳＳ−ＲｅｄまたはｐＢＩＢ−ＫＣＮ−Ｒｅｄの中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾されたアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子をコードする、第２の遺伝子セグメントと、　
　プラスミドｐＢＩ−ＴＰＳＳ−ＳｙｎまたはｐＢＩＢ−ＨＣＮ−Ｓｙｎの中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾されたポリヒドロキシブチレート（ＰＨＢ）シンターゼ遺伝子をコードする、第３の遺伝子セグメントと　
を含んでなる、色素体を有するトランスジェニック植物であって、　
　前記各プラスミドが図４および５に定義されてなるものであり、かつ、　
　前記遺伝子セグメントが、植物の中の色素体においてポリヒドロキシアルカノエート（ＰＨＡ）の生産を可能にするものである、トランスジェニック植物。」（以下、「本願発明」という。）　
　
２．引用例　
　これに対して、原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前の１９９２年１１月１２日に頒布された刊行物である国際公開第９２／１９７４７号（以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている。　
　
（ｉ）「高等植物における発現のためには、細菌（例えばアルカリ菌Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ　ｅｕｔｒｏｐｈｕｓ）の遺伝子は適当なプロモーター配列及びターミネーター配列を必要とする。種々のプロモーター／ターミネーターが使用するのに利用される。構成発現にはカリフラワーのモザイクウイルスＣａＭＶ３５Ｓプロモーター及びｎｏｓターミネーターを使用し得る。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報第３頁右下欄第１３−１９行）。　
　
（ｉｉ）「基質の供給を考慮するに、細菌（例えばアルカリ菌、Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ）のβ−ケトチオラーゼ酵素は呼吸の必要量よりも過剰に生産されたアセチル−ＣｏＡを用いてミトコンドリア中で又は細胞質ゾル中で機能しえる。かくして本発明の調節配列はβ−ケトチオラーゼ遺伝子の発現をミトコンドリア又は細胞質ゾルに方向付け得る。しかしながら、この酵素を、最高割合のアセチル−ＣｏＡ発生が生起する色素体に目標付けるのが好ましい。　
ミトコンドリアにはポリヒドロキシアルカノエート重合体を貯蔵するに十分な空間がない。色素体には、少なくともアブラナの胚芽には有意な貯蔵空間が存在する。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報第４頁右上欄第３−１５行）。　
　
（ｉｉｉ）「アセトアセチル−ＣｏＡ又はヒドロキシブチリルＣｏＡ経路の中間体が色素体から細胞質ゾルに輸送され得るかどうかは知られていない。（略）アセトアセテート基又はヒドロキシブチレート基の何れも色素体から輸出しえないならば、ポリヒドロキシアルカノエートを合成するには、３種の経路酵素全てが同じ細胞小室中で発現されるように３種の経路酵素をこの細胞小器官に目標づけることを必要とするであろう。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報第４頁右上欄第１７行−同頁左下欄下から１２行）
　
（ｉｖ）「ポリヒドロキシアルカノエートの合成に３種の細菌（たとえばアルカリ菌Ａｌｃａｌｉｇｅｎｅｓ　ｅｕｔｒｏｐｈｕｓ）性酵素を植物色素体に目標付けするためには、トランジットペプチドと呼ばれる特異的目標付けの調節要素の使用を必要とする。色素体基質を目標とする配列の可能な供給源は次の成分についての遺伝子である。：　
（ａ）リブロース　ビスホスフェート　カルボキシラーゼ／オキシゲナーゼ　小サブユニット（ＲＵＢＩＳＣＯ　ｓｓｕ）　
（ｂ）アシル担体タンパク質（ＡＣＰ）　
（ｃ）β−ケトアシルＡＣＰレダクターゼ　
（ｄ）エノールピルビルシキメート−３−ホスフェート　シンターゼ（ＥＰＳＰＳ）　
（ｅ）フラクトース　１，６−ビスホフファターゼ。　
・・（略）・・　
　若干のタンパク質はトランジットペプチド単独によって色素体基質に有効に目標付けられると思われるけれども、他のタンパク質は成熟タンパク質のアミノ末端の２０個までのアミノ酸の存在をも必要とする。成熟配列の存在が必要とされることは輸送されるタンパク質の大きさ及び装入量に応じて決まると思われる。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第４頁左下欄下から１１行−同頁右下欄下から８行。）　
　
（ｖ）「植物組織中でポリヒドロキシアルカノエート重合体の合成を得るには、酵素β−ケトチオラーゼ、アセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ及びポリヒドロキシブチレート　シンターゼについて３種の遺伝子全てを発現する植物を得ることが必要である。これは次の方策の一つを用いることにより達成できる：　
（Ｉ）植物は３種のポリヒドロキシアルカノエート経路の遺伝子を用いて個々に形質転換させ得る。個々の遺伝子を含有する植物を温室中で生育させ且つ交差受粉させて２種の経路遺伝子を含有するハイブリッド植物を得る。ついでこの方法を反復して３種の遺伝子全てを含有するハイブリッド植物を製造する。　
（ＩＩ）植物は個々の経路遺伝子を含有するプラスミドを用いて順次形質転換させ得る。　
（ＩＩＩ）個々の遺伝子を含有するアグロバクテリウムＡｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍで同時感染することにより２種又は３種の経路遺伝子を同じ植物中に同時形質転換させ得る。　
（ＩＶ）植物は２種又は３種の経路遺伝子を含有するプラスミドを用いて形質転換させ得る。　
　これらの技法の組み合わせを用いて単一植物中で３種の遺伝子全ての発現を達成し得る。子孫が３種の遺伝子全てについて同型接合となるまで連続した回数の交差受粉を行う。前記の方法（ＩＩ）および（ＩＩＩ）については、２種又は３種のポリヒドロキシアルカノエート経路の遺伝子を含有する植物の選択を容易とするのに相異なる選択し得る標識遺伝子を含有するベクター中に各々遺伝子を挿入するのが有利である。選択し得る遺伝標識の例はカナマイシン、ハイグロマイシン、スルホンアミド及びバイアラホス又はホスフィノトリシンに耐性を付与する遺伝子である。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第４頁右下欄下から７行−第５頁左上欄下から３行。）　　
（ｖｉ）「β−ケトチオラーゼ遺伝子はｐｋＳ−：：２．３Ｐ７の２．３ｋｂＰａｔＩフラグメントから１．３ｋｂＰｓｔＩ−ＰｌｅＩフラグメントとして単離された。このフラグメントをクレノウフラグメントで平滑末端とさせ、ｐＪＲＩｉの脱リン酸化ＳｍａＩ部位に挿入した。得られるプラスミドをｐＪＲｉＴと表示した。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第５頁右下欄第７−１２行）　
　ここで図３より、ＪＲＩｉは、カナマイシン耐性遺伝子、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーター、ｎｏｓターミネーターを含むものである。
　
（ｖｉｉ）「アセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子はｐｋＳ：：２．３Ｐ７から０．９ｋｂＡｖａＩＩ−ＸｍｎＩＩフラグメントとして単離された。このフラグメントをｐＪＲＩｉＴについて記載されるごとくｐＪＲＩｉ中に挿入した。しかしながら組み換えプラスミド中の挿入フラグメントの配向は適当な制限酵素部位の入手不能性により制限地図によって確認しえなかった。それ故ＣａＭＶ３５Ｓ３‘プライマーを用いて４種の組換え体を配列し、これらのうち１種はセンス挿入断片を含有することが見出された。このプラスミドをｐＪＲＩｉＲと表示した。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第５頁右下欄下から６行−第６頁左上欄第４行）　
　
（ｖｉｉｉ）「ＰＨＢシンターゼ遺伝子はＢｓｔＢＩ−ＳｔｕＩフラグメントとしてｐｋＳ−：：２．３Ｐ７から単離された。このフラグメントを平滑末端とさせ、ｐＪＲＩｉＴ及びｐＪＲＩｉＲについて記載される如くｐＪＲＩｉ中に挿入した。センス配向で単一の挿入断片を含有する組換え体（ｐＪＲＩｉＳ）プラスミドの同定は制限地図によっておよびＣａＭＶ３５Ｓ３‘プライマーでの配列決定によって確認された。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第６頁左上欄第６−１２行）　
　
（ｉｘ）「ＰＨＡ経路酵素の構成性色素体で目標付けした発現用のベクターの構成　
　ＰＨＢ経路酵素の各々について成分ポリペプチドの色素体中への運搬は遺伝子配列の５‘末端にトランジットペプチド配列を付加することにより達成し得る。　
　仕立てるべき第１の遺伝子はケトチオラーゼであった。ポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）を伴う技術を用いて、ケトチオラーゼ遺伝子を有するフレームにエンドウ豆のＲＵＢＩＳＣＯ小サブユニットトランジットペプチドを結合させた。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第６頁左上欄第１３−２２行）　
　
（ｘ）「トランジットペプチド−ケトチオラーゼフラグメントを切出し、ｐＪＲ１Ｒｉに挿入した。　
トランジットペプチド−レダクターゼ構成体については、ＰＣＲをまた利用した。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第６頁右下欄下から１０−７行）　
　
（ｘｉ）「３．ＰＨＢ遺伝子を用いての植物の形質転換　
３．１Ａｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍの形質転換　
　次の如く直接的な取り込みによりセシウム純度のｐＪＲＩｉＴ、ｐＪＲＩｉＲ、ｐＪＲＩｉＳおよびｐＪＲＩｉを個々にＡｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ　ｔｕｍｅｆａｃｉｅｎｓの菌株ＬＢＡ４４０４に形質転換させた。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第７頁左上欄下から６−１行）　
　
（ｘｉｉ）「植物の形質転換　
タバコの葉片及びアブラナの葉柄に菌株ＬＢＡ４４０４／ＪＲＩｉ、ＬＢＡ４４０４／ｐＪＲＩｉＴ、ＬＢＡ４４０４／ｐＪＲＩｉＲ及びＬＢＡ４４０４／ｐＪＲＩｉＳを個々に接種した。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第７頁右上欄下から６−３行）　
　
（ｘｉｉｉ）「カナマイシン耐性のタバコ及びアブラナ植物がＪＲＩｉ、ＪＲＩｉＴ、ＪＲＩｉＲ及びＪＲＩｉＳで個々に形質転換した植物について得られた。　
３．３共形質転換　
　アブラナの子葉及びタバコの葉片にまたＡｇｒｏｂａｃｔｅｒｉｕｍ菌株の混合物を接種した。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第７頁右下欄第１０−１５行）　
　
（ｘｉｖ）「第５図はタバコ葉におけるβ−ケトチオラーゼ酵素活性を示す。（略）ＪＲＩｉケトチオラーゼで形質転換した植物の殆ど全てが対象植物よりも高いケトチオラーゼ活性を有した。最高のケトチオラーゼ活性は３４ｎｍｏｌ／分／ｍｇタンパク質であり、最高の対照植物よりも２．８倍高い。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第８頁左下欄第９−１９行）　第５図参照。　
　
（ｘｖ）「第６図は組織培養で生育させたタバコ植物の葉におけるＮＡＤＰアセトアセチルＣｏＡレダクターゼ酵素活性を示す。（略）ＪＲＩｉレダクターゼで形質転換させた２１種の植物の殆ど全てが対照植物よりも高いレダクターゼ活性を有した。最高のレダクターゼ活性は３０ｎｍｏｌ／分／ｍｇタンパク質であり、最高の対照植物よりも４倍高い。」（対応する特表平６−５１０４２２号公報、第８頁右下欄第２−１５行）　第６図参照。　
　
（ｘｖｉ）ポリヒドロキシアルカノエート重合体の生産経路（図１）　
　
　以上の特に（ｉｉ）−（ｉｖ）、（ｉｘ）、（ｘ）および（ｘｖｉ）の事項からみて、引用例１には、最高割合のアセチルＣｏＡ発生が生起し、かつ、少なくともアブラナの胚芽では有意な貯蔵空間が存在する植物の色素体において、ポリヒドロキシアルカノエート重合体を合成するために、酵素β−ケトチオラーゼ、アセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ及びポリヒドロキシブチレート　シンターゼ全てを色素体に標的づけること、その際に成熟タンパク質のアミノ末端の２０個までのアミノ酸をも含んでもよいエンドウ豆のＲＵＢＩＳＣＯ小サブユニット（ＲＵＢＩＳＣＣＯｓｓｕ）等の、色素体に目標付けするトランジットペプチドをコードする遺伝子を各遺伝子の５‘末端に結合させることが記載されており、具体的には、ケトチオラーゼ遺伝子およびアセトアセチルＣｏＡレダクターゼにエンドウ豆のＲＵＢＩＳＣＯ小サブユニットトランジットペプチドを結合させたことが記載されている。　
　
３．対比・判断　
（３−１）対比　
　図４の記載から、本願発明における「プラスミドｐＢＩ−ＴＰＳＳ−Ｔｈｉｏ」は、Ｋａｎ、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーター、ＴＰＳＳ、合成リンカー、３−ケトチオラーゼ遺伝子、ポリＡを含むものである。また、図５の記載から、本願発明の「プラスミドｐＢＩＢ−ＣＣＮ−Ｔｈｉｏ」は、Ａｌｓ、ＣＲＢプロモーター、ＴＰＳＳ、合成リンカー、３−ケトチオラーゼ遺伝子、ポリＡを含むものである。
　ここで、本願の図面の簡単な説明によれば、ＫａｎとはネオマイシンホスホトランスフェラーゼＩＩ遺伝子であり、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーターとはカリフラワーモザイクウイルスの３５Ｓプロモーターであり、ＴＰＳＳとはエンドウのルビスコ（Ｒｕｂｉｓｃｏ）の小さいサブユニット（３．６遺伝子）のトランジットペプチドであり、ポリＡとはポリアデニル化部位であり、Ａｌｓとはアセトアセテートシンターゼをコードする遺伝子であり、ＣＲＢプロモーターとはアラビドプシス・タリアナの１２Ｓａ種子貯蔵タンパク質のＣＲＢ遺伝子の種子特異的プロモーターである。なお、技術常識を参酌すれば、ＴＰＳＳとは、トランジットペプチド自体ではなく、トランジットペプチドをコードする遺伝子であると認められる。　
　すると、本願発明の「プラスミドｐＢＩ―ＴＰＳＳ−ＴｈｉｏまたはｐＢＩＢ−ＣＣＮ−Ｔｈｉｏの中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾された３−ケトチオラーゼ遺伝子をコードする、第１の遺伝子セグメント」とは、図４または図５中の、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）と３−ケトチオラーゼ遺伝子を結合したセグメントであると認められる。　
　同様に、「プラスミドｐＢＩ―ＴＰＳＳ−ＲｅｄまたはｐＢＩＢ−ＫＣＮ−Ｒｅｄの中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾されたアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子をコードする、第２の遺伝子セグメント」とは、図４または図５の、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）とアセトアセチルＣｏＡレダクターゼ遺伝子を結合したセグメントである。
　また同様に、「プラスミドｐＢＩ―ＴＰＳＳ−ＳｙｎまたはｐＢＩＢ−ＨＣＮ−Ｓｙｎの中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾されたポリヒドロキシブチレート（ＰＨＢ）シンターゼ遺伝子をコードする、第３の遺伝子セグメント」とは、図４または図５の、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）とポリヒドロキシブチレート（ＰＨＢ）シンターゼ遺伝子を結合したセグメントである。
　
　そこで、本願発明と引用例１に記載された事項とを比較すると、引用例１の「β−ケトチオラーゼ」および「ポリヒドロキシブチレートシンターゼ」は、本願発明の「３−ケトチオラーゼ」および「ＰＨＢシンターゼ」に相当し、　
　両者は、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）と３−ケトチオラーゼ遺伝子を結合したセグメント、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）とアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子を結合したセグメント、および、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）とＰＨＢシンターゼ遺伝子を結合したセグメントの３種の遺伝子セグメントを含む、色素体でポリヒドロキシアルカノエートを生産するトランスジェニック植物を製造することに関するものである点で一致し、　
（ア）本願発明では、３−ケトチオラーゼ遺伝子、アセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子およびＰＨＢシンターゼ遺伝子とＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）を実際に結合したことが記載されているのに対して、引用例１には、３−ケトチオラーゼ遺伝子およびアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子をＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）と結合したことは具体的に記載されているものの、ＰＨＢシンターゼ遺伝子とＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）を実際に結合したことは記載されていない点　
（イ）本願発明では、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子）と３−ケトチオラーゼ遺伝子、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニット遺伝子）とアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ遺伝子、および、ＴＰＳＳ（エンドウのルビスコの小さいサブユニット遺伝子）とＰＨＢシンターゼ遺伝子の３種の遺伝子セグメントを植物に導入し、色素体でポリヒドロキシアルカノエートを産生する植物を実際に作製しているのに対して、引用例１には、３つの遺伝子セグメントを発現してポリヒドロキシアルカノエートを生産するトランスジェニック植物を実際に製造したことは記載されていない点　
で相違する。　
　
（３−２）相違点について　
（３−２−１）相違点（ア）について
　上記（ｘｖｉ）の記載から、ポリヒドロキシアルカノエート（ＰＨＡ）の生合成経路は、第一段階として、アセチルＣｏＡを基質として３−ケトチオラーゼがアセトアセチルＣｏＡを産生し、第二段階として、アセトアセチルＣｏＡからアセトアセチルＣｏＡレダクターゼがヒドロキシブチリルＣｏＡを産生し、第三段階として、ヒドロキシブチリルＣｏＡからＰＨＢシンターゼがポリヒドロキシアルカノエート（ＰＨＡ）を産生するものであり、これらの三種の酵素はポリヒドロキシアルカノエートの製造において必須のものである。　
　引用例１の上記（ｉｉ）には、上記第一段階の基質であるアセチルＣｏＡは、色素体において最高割合で生じること、および、アセチルＣｏＡを基質とするβケトチオラーゼ遺伝子を色素体に目標付けるのが好ましいことが記載されている。そして、上記（ｉｉｉ）には、上記第二段階の基質であるアセトアセチルＣｏＡや、第三段階の基質であるヒドロキシブチリルＣｏＡが、色素体から細胞質ゾルに輸送され得るかどうかは知られていないこと、および、いずれも色素体から輸出しえないならば、ポリヒドロキシアルカノエートを合成するには、三種の経路酵素全てが同じ細胞小室中で発現されるように３種の経路酵素を細胞質小器官に目標づけることを必要とするであろうと記載されている。　
　引用例１には、アセトアセチルＣｏＡやヒドロキシブチリルＣｏＡが色素体から細胞質ゾルに輸送されるか否かについて具体的な確認はなされておらず、本出願の優先日前においてこれらの化合物が色素体から細胞質ゾルに輸送されることが技術常識であったと認めることもできない。加えて引用例１の上記（ｉｉ）には、少なくともアブラナの胚芽では、色素体に有意な貯蔵空間が存在することも記載され、特に分子量の大きい化合物を合成する際には、貯蔵空間が存在する部位において製造することが適していることは、本出願前の技術常識である。　
　してみれば、上記引用例１の記載に基づいて、アセトアセチルＣｏＡやヒドロキシブチリルＣｏＡが色素体から細胞質ゾルに輸送され得ない可能性を考慮するとともに、分子量の比較的大きい化合物であるポリヒドロキシアルカノエートを製造するために、貯蔵空間が存在する色素体に上記三種の酵素全てを標的化しようとすることは、当業者が当然試みることである。　
　そして、前記（ｉｖ）には色素体へ標的化するために用いられる遺伝子も列挙され、さらに前記（ｉｘ）および（ｘ）には、３−ケトチオラーゼおよびアセトアセチルＣｏＡレダクターゼをコードする遺伝子に、エンドウ豆ＲＵＢＩＳＣＯ小サブユニットトランジットペプチドをコードする遺伝子を結合したことも具体的に記載されているから、他の二つの酵素と同様にポリヒドロキシアルカノエートの合成において必須であり、本出願の優先日前にその配列も周知であるＰＨＢシンターゼの遺伝子についても、引用例１に記載される他の遺伝子に関する記載に基づいて、色素体に標的化した発現をできるようなエンドウ豆ＲＵＢＩＳＣＯ小サブユニットトランジットペプチドをコードする遺伝子を結合させることに格別の困難性を見出すことはできない。　
　
　この点につき、請求人は、審判請求理由補充書において、「出願当時に引用文献１をみた当業者であれば、引用文献１に示された結果に基づいて、さらに、色素体中でＰＨＢシンターゼを発現して色素体中でＰＨＢを生産することよりもむしろ、色素体中にケトチオラーゼおよびレダクターゼを置き、細胞質に物質を生産して放出することを試みたであろうと考え」ると主張している。　
　しかしながら、上述したように引用例１には、ＰＨＢシンターゼの基質となるヒドロキシブチリルＣｏＡは、レダクターゼの基質であるアセトアセチルＣｏＡとは異なり、色素体から細胞質に放出されるということは開示されておらず、むしろ上記（ｉｉｉ）でもヒドロキシブチリルＣｏＡとアセトアセチルＣｏＡの細胞質移行性については何ら区別することなく説明されている。そして、色素体から細胞質にヒドロキシブチリルＣｏＡが放出されない場合には、細胞質内でＰＨＢシンターゼを発現させてもポリヒドロキシアルカノエートを十分に合成できないことは技術的に明らかである。
　したがって、より確実にポリヒドロキシアルカノエートを産生させるために、ヒドロキシブチリルＣｏＡが細胞質に移行しない可能性を考慮して、ＰＨＢシンターゼをも色素体に標的化するためのベクターを構築しようとすることの方がむしろ、当業者が引用例１の記載に基づいて容易に想到し得るものである。　
　
（３−２−２）相違点（イ）について　
　引用例１では、色素体でポリヒドロキシアルカノエートを生産するトランスジェニック植物が実際に製造されていないという点に関して、審判請求人は、審判請求理由補充書において、Ａ）引用例１には、形質転換植物でＰＨＢシンターゼ活性を確認したことについて具体的な開示がない、Ｂ）引用例１には、形質転換植物が三種の遺伝子全てを含むこと、および、その植物によりＰＨＢを有意に生産できたことについても具体的に何ら記載されていない、Ｃ）引用例１には、形質転換した植物においてケトチオラーゼ活性およびレダクターゼ活性が実際に色素体中で観察できるかについても示されていないと述べるとともに、本願発明は引用例１に記載された発明から容易に想到し得たものではない旨主張している。
　そこで、上記出願人の主張を考慮しつつ、相違点（イ）について検討する。　
　
Ａ）引用例１に、ｐＪＲ１ｉＳを用いて形質転換した植物が、実際に、シンターゼを産生できたか、またはシンターゼ活性を確認できたかについては、何ら記載されていないという主張について　
　引用例１には、色素体へのトランジットペプチドをコードする遺伝子を結合していない三種の酵素をコードする遺伝子のいずれかを含有するプラスミドをそれぞれ用いて植物を個々に形質転換した際に、それぞれの植物の３−ケトチオラーゼ活性およびアセトアセチルＣｏＡレダクターゼ活性を確認した旨の記載はあるが、ＰＨＢシンターゼ活性を確認したとの記載はなされていない。しかしながら、引用例１にはＰＨＢシンターゼ遺伝子に関して、３−ケトチオラーゼやアセトアセチルＣｏＡレダクターゼとは異なり、形質転換された植物で活性を発現できないという格別な事情があることを示す記載は一切ない。むしろ、引用例１の発明は「植物におけるポリヒドロキシアルカノエートの生産」に係るものであって、その請求項５は「ポリヒドロキシアルカノエートの生産に適しかつ油糧植物の組み換えゲノムを包含してなる植物であって、該ゲノムがポリヒドロキシアルカノエートの生産に触媒作用するのに十分なポリヒドロキシブチレートシンターゼをコードする遺伝子を含有するものである、ポリヒドロキシアルカノエートの生産に適した植物」に関するものであることからも明らかなように、ＰＨＢシンターゼが形質転換された植物で活性を発現することを前提とするものであり、引用例１の記載は、ＰＨＢシンターゼ遺伝子は形質転換植物において活性を発現できないことを何ら示唆するものではない。　
　そして、引用例１の実施例で用いられているアグロバクテリウム法は、形質転換植物の製造方法として本出願の優先日前に確立された手法であり、当該手法を用いて所望の活性を有する形質転換植物を製造できるであろうと期待して形質転換植物を製造することは、当該分野において広く行われていたものである。　
　
Ｂ）引用例１には、ｐＪＲ１ｉＳ等により形質導入した微生物の混合物を用いて得られた形質転換植物が、３種の遺伝子全てを含むこと、および、その植物によりＰＨＢを有意に生産できたことについて、具体的に何ら記載されていないという主張について　
　上述したように遺伝子工学的に形質転換植物を製造することは、当該分野において広く行われていたことであり、引用例１の上記（ｘｉ）−（ｘｖ）には、少なくとも３−ケトチオラーゼまたはアセトアセチルＣｏＡレダクターゼ活性を発現する形質転換植物が得られたことが具体的に開示されている。　
　さらに引用例１の上記（ｖ）には複数の遺伝子を発現する形質転換植物の具体的な製造方法も記載されており、ポリヒドロキシブチレート産生に必須の３種の酵素を発現する植物体ではポリヒドロキシブチレートが有意に生産できるであろうことは、当然予測しえる範囲内の事項にすぎない。　
　
Ｃ）引用例１には、形質転換した植物においてケトチオラーゼ活性及びレダクターゼ活性が実際に色素体で観察できるかについても示されていないという主張について　
　引用例１には、これらの酵素活性を色素体で観察したことについて実施例等の具体的な記載はなされていないものの、トランジットペプチドを用いた際にも、これらの活性を色素体で観察できないであろうという特殊の事情を何ら開示するものでもない。そして、エンドウのルビスコの小さいサブユニットのトランジットペプチドをコードする遺伝子を用いて、所望のペプチドを色素体へ標的化し、色素体で活性を発現させることは、本出願の優先日前周知の技術であり、引用例１に記載の三種の酵素をコードする遺伝子にそれぞれトランジットペプチドをコードする遺伝子を結合して発現させた際に、色素体でこれらの酵素活性を発現することができないという格別の事情を認めることもできない。　
　
　以上、請求人が審判請求理由補充書において主張する引用例１における記載は、当業者が引用例１に記載された発明および周知技術に基づいて、実際に色素体でポリヒドロキシアルカノエートを生産可能な形質転換植物を製造しようとする動機付けを何ら妨げるものではないから、３種の酵素が色素体に標的化されるような遺伝子セグメントを用いて植物に形質転換を施し、色素体でポリヒドロキシアルカノエートを生産可能なトランスジェニック植物を得ることは、当業者が引用例１に記載された発明および周知技術に基づいて容易に想到し得るものである。　
　そして、本願明細書には、３つの遺伝子で形質転換された植物の製造方法として、「一連の性的交雑を使用して、すべての組織の色素体の中にすべての３つのｐｈｂ酵素を含有する植物系統を構築した。色素体の中で大量のアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼを発現する３つのトランスジェニック系統（略）を、色素体の中で大量のＰＨＢシンターゼを生産するトランスジェニック植物（略）と異花受粉させ」て、「色素体の中でアセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼおよびＰＨＢシンターゼを発現する、生ずるハイブリッドＴＰＳＳ−Ｒｅｄ／ＴＰＳＳ−Ｓｙｎ植物」を製造したこと、さらに、「全ての組織の色素体における完全な生合成経路を確立するために、大量のチオラーゼを有するトランスジェニックアラビドプシス・タリアナ（略）をＴＰＳＳ−Ｒｅｄ／ＴＰＳＳ−Ｓｙｎハイブリッドで異花受粉した。」ことが記載されているが、当該手法は上記引用例１に記載の上記「（Ｉ）」に相当するものであって、本願発明において形質転換体を製造するために特別な手法が用いられた等の格別な事情を認めることもできない。また多数の形質転換植物の中から、所望の遺伝子を発現し、ポリヒドロキシアルカノエートを生産する植物系統を選択することにも、格別の困難性は見いだせない。　
　
　さらに、請求人は多量のポリヒドロキシアルカノエートを色素体中に蓄積できる点を、本願発明の効果として主張しているが、このうち「ポリヒドロキシアルカノエートを色素体中で蓄積できる」点は、上述のとおり引用例１に記載された発明及び周知技術に基づいて、当然予測しえる範囲内の事項にすぎない。　
　そして、「多量のポリヒドロキシアルカノエートを蓄積できる」という点についても、本願の発明の詳細な説明には、「日齢２０−３０の植物の伸び広がる葉の中のＰＨＢの量は、２０μｇのＰＨＢ／ｇ新鮮重〜７００μｇのＰＨＢ／ｇ新鮮量の範囲であった（第１６Ａ図）。」（対応する公報である特表平９−５０１８３２号公報第４３頁下から第１１−１０行）と記載されるように、本願の請求項１に記載される遺伝子セグメントを含む本願発明に係るトランスジェンニック植物は、様々なＰＨＢの生産量の程度の植物を包含するものであって、必ずしも多量のＰＨＢを蓄積するものはない。　
　したがって、本願発明により、引用例１に記載された発明および周知技術から予測しえない有利な効果が奏されたと認めることもできない。　
　
（３−３）小括  　
　以上の点からみて、本願発明は、引用例１に記載された技術的事項及び本願優先日当時の周知技術に基づいて当業者であれば容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　
　なお、表現として不明瞭ではあるが、仮に本願発明の「プラスミドｐＢＩ―ＴＰＳＳ−Ｔｈｉｏ・・中に含有されてなる、植物の色素体に標的化するための修飾された３−ケトチオラーゼ遺伝子をコードする、第１の遺伝子セグメント」等を含む旨の記載が、第１の遺伝子セグメント等をプラスミドｐＢＩ−ＴＰＳＳ−Ｔｈｉｏ等に含有された状態で含む、すなわち図４に記載される、Ｋａｎ（ネオマイシンホスホトランスフェラーゼＩＩ遺伝子）、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーター、ＴＰＳＳ、合成リンカー、３−ケトチオラーゼ遺伝子、ポリＡ（ポリアデニル化部位）をも含むｐＢＩ−ＴＰＳＳ−Ｔｈｉｏ等を含むことを意図するものであり、本願発明をそのようなものと解したとしても、以下に述べるように、本願発明は引用例１の記載および周知技術から容易になし得たものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることはできない。　
　すなわち、本願発明と引用例１に記載される発明を対比すると、引用例１における「カナマイシン耐性遺伝子」と本願発明における「Ｋａｎ（ネオマイシンホスホトランスフェラーゼＩＩ遺伝子）」はいずれもカナマイシン耐性の選択マーカーである。また、引用例１における「ｎｅｏターミネーター」はポリアデニル化部位を含むものであることは当該分野における技術常識であるから、引用例１における「ｎｅｏターミネーター」は本願発明の「ポリＡ（ポリアデニル化部位）」に相当するものである。　
　すると、両者は、選択マーカー、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーター、ＴＰＳＳ、３−ケトチオラーゼ、ポリＡが結合されてなる遺伝子セグメント、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーター、ＴＰＳＳ、アセトアセチル−ＣｏＡレダクターゼ、ポリＡが結合されてなる遺伝子セグメント、および、ＣａＭＶ３５Ｓプロモーター、ＴＰＳＳ、ＰＨＢシンターゼ、ポリＡが結合されてなる遺伝子セグメントの３種の遺伝子セグメントを含む、色素体でポリヒドロキシアルカノエートを生産するトランスジェニック植物に関するものである点で一致し、上記（３−１）において検討した相違点以外に、　
　本願発明は、カナマイシン耐性の選択マーカーとしてＫａｎ（ネオマイシンホスホトランスフェラーゼＩＩ遺伝子）を含むのに対して、引用例１にはカナマイシン耐性遺伝子と記載されるのみで、具体的な遺伝子名は特定して記載されていない点　および　
　本願発明では、植物の色素体に標的化するための修飾された各遺伝子セグメントが、ｐＢＩ１２１に由来するプラスミドｐＢＩ−ＴＰＳＳ−Ｔｈｉｏ等に含有された状態であるのに対して、引用例１では植物の色素体に標的化するための修飾された各遺伝子セグメントはｐＪＲ１ｉＴ等に挿入された状態である点　
で、相違するものである。　
　しかしながら、Ｋａｎ（ネオマイシン　ホスフォトランスフェラーゼII）はカナマイシン耐性遺伝子として本出願の優先日前に汎用されていたものであるから、引用例１に記載される発明においてカナマイシン耐性遺伝子としてＫａｎを用いることに格別の困難性は見いだせない。　
　また、植物を形質転換するためのプラスミドとしてｐＢＩ１２１は本出願の優先日汎用されていたものであるから、引用例１に記載される遺伝子セグメントを含むプラスミドをｐＢＩ１２１由来のものとすることも、当業者が周知技術に基づいて適宜なしえる範囲内の事項である。そして、当該プラスミドを用いることにより、引用例１に記載された発明および周知技術から予測しえない有利な効果が奏されると認めることもできない。　
　よって、仮に「遺伝子セグメント」を上述のとおりに解したとしても、本願発明は、引用例１に記載された発明および周知技術に基づいて当業者が容易に想到し得たものである。　
　
４．付記　
　本件請求人は、当審の平成１８年１２月１８日付審尋書に応答した平成１９年６月１３日付回答書において、「本願発明が特許性を有する理由」として、「本願発明の請求項１における各遺伝子セグメントの遺伝子が、それぞれ互いに異なるトランジットペプチドのコード配列を含むのが好ましいことが、例えば明細書５０頁１−９行、および同５１頁５−８行に記載されております。」、「引用文献１の８頁（特に２０−２５行）においては、色素体トランジットペプチドを使用する場合には、３つの遺伝子全てが同じトランジットペプチドを有するべきであることが明記されております（さらに引用文献１の実施例（１２−１６頁）もご参照下さい。）よって、この点で本願発明と引用文献１記載の発明とは明確に区別し得るものです。」、「なお、現行の請求項１においては、上記特徴点は、明細書に記載されている内包的な特徴であるものの、請求項上は明記されておりませんので、もし必要であり補正の機会がいただけるとのことでしたら、この点補正を行う用意があります」と述べている。具体的な補正案が明記されていないため、請求人の上記特徴点なるものが明記されている、回答書に添付された欧州出願の特許クレームの請求項１を以下「補正案発明」として念のため検討する。　
　請求人が主張するように、３つの遺伝子のトランジットペプチドは異なるものであることを明記することにより、補正案発明は引用文献１記載の発明とは明確に区別し得るとしても、本願明細書には実施例として具体的に３つの遺伝子に同じトランジットペプチド（ＴＰＳＳ）を結合させて植物を形質転換したことが記載されており、３つの遺伝子で形質転換した際の３−ケトチオラーゼ活性は０．００１−０．８ｕ／ｍｇ、アセトアセチルＣｏＡレダクターゼ活性は、０．００７−０．７８ｕ／ｍｇタンパク質であること、そして、トリ−ハイブリッドにおいてレダクターゼ活性が変動し、異常に低い理由について、「修飾されたｐｈｂ遺伝子のすべての転写体が２４３ｂｐの共通配列、すなわち、トランジットペプチド（ＴＰＳＳ）のコーディング領域、を含有するという事実のためである（第３図）。ＴＰＳＳのコーディング領域で修飾された１または２以上のチオラーゼ遺伝子を獲得すると、共抑制のメカニズムにより、他のＴＰＳＳ含有遺伝子、たとえば、ＴＰＳＳ−Ｒｅｄを下方に調節することができる。（Ｊｏｒｇｅｎｓｅｎ　Ｒ．Ｔｒｅｎｄｓ　ｉｎ　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ｖｏｌ．１８　ｐ．３４０−３４４（１９９０）、Ｓｅｙｍｏｕｒ，Ｇ．Ｂ．（略）、Ｐｌａｎｔ　Ｍｏｌ　Ｂｉｏｌ　２３、１−９、１９９３）。共抑制は、また、透過型電子顕微鏡検査により検査したとき、ある細胞はＰＨＢで充填されているが、隣接する細胞はＰＨＢを示さないという理由を説明することができる。従って、共抑制を回避しかつＰＨＢ生産植物におけるｐｈｂ遺伝子の変動する低い発現を軽減するために、導入されたｐｈｂ遺伝子の各々のために異なるトランジットペプチドを付加することによって、色素体の標的化のためにすべてのｐｈｂ遺伝子を修飾すべきである。」と記載されているのみである。　
　これにつき、たとえば、本願明細書においても上述の通り引用されている、本出願の優先日前に頒布された刊行物であるＴｒｅｎｄｓ　ｉｎ　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ｖｏｌ．１８　ｐ．３４０−３４４（１９９０）（以下、「参考例」という。）には、植物体における共抑制について「共抑制は、適切な条件下でのあるまたは殆どのホモロジーの高い配列間のホモロジー依存性の相互作用の結果であるように見える。」と記載されているように、同じ配列を複数含む形質転換体においては共抑制が働く可能性があることから、同機能の異なる配列を用いることにより共抑制を避けようとすること自体は、当業者が容易に想起し得るものである。そして、本願明細書には、具体的に３つの異なるトランジットペプチドを用いて植物の色素体においてＰＨＢを製造すること、その際には３つの遺伝子で形質転換された場合でもばらつきがない高酵素活性が発現されること等について実施例等の確認もなされておらず、ましてや本願明細書では、ばらつきが共抑制によるものであろうことを推定するのみで、実際に確認したことも記載されていないから、補正案発明により顕著な効果が奏されるということもできない。　
　したがって、補正案発明も上記３．に記載した理由と同様の理由で、特許法第２９条第２項の規定に違反するものである。　
　
５．むすび　
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。