【事件の表示】
　平成１年特許願第３３９８９８号「イムノアッセイ方法」拒絶査定に対する審判事件（平成２年８月３日出願公開、特開平２−１９６９６２）について、次のとおり審決する。
【結論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理由】
１．手続の経緯、本願発明
　本件審判事件についてした平成６年４月１５日付けの審決に対し、東京高等裁判所において審決取消しの判決（平成６年（行ケ）第２０６号事件、平成９年７月３日判決言渡）があった。
　本願は、昭和５６年（１９８１年）６月２２日に国際出願された特願昭５６−５０２０３５号特許出願（以下原出願という）の一部を特許法４４条１項の規定により分割したものとして、平成１年１２月２７日に出願されたものである。
　本願は、１９８０年６月２０日に出願された英国特許出願第８０２０１６０号（以下本願第１優先出願という）、および、１９８０年７月１６日に出願された英国特許出願第８０２３１５１号（以下本願第２優先出願という）、を基礎として、パリ条約による優先権が主張されている。
　本願発明は、明細書及び図面の記載からみて、平成５年７月１２日付手続補正書の特許請求の範囲第１項に記載されたとおりの次の事項を要旨とするものである。
「　試験物質を含むであろう検定用試料（ａ）、固体支持体上に固定された、試験物質に特異的な非標識結合相手（ｂ）および試験物質に特異的な標識結合相手（ｃ）のすべてを単一インキュベーンョンステップのために反応混合物中に含むイムノアッセイを実施する方法において、
　試験物質と試薬（ｂ）および（ｃ）との結合反応間の競合的干渉を、同一試験抗原に対してせまくかつ異なる非干渉特異性の２種のモノクローナル抗体を成分（ｂ）および（ｃ）に使用することにより回避することを特徴とする、前記方法。　」
２．拒絶の理由の概要
　一方、当審において平成９年１１月１１日付けで通知した拒絶の理由の概要は、次のとおりである。
「　本願発明は、その出願の日前の出願であって、その出願後に出願公開された特願昭５６−６２３４０号出願（以下、先願という。）（特開昭５７−１６３５５号公報参照）の願書に最初に添付した明細書（以下、先願明細書という。）に記載された発明と同一であって、しかも、本願発明の発明者が先願明細書に記載された発明の発明者と同一でもなく、また、本願の出願時の出願人がその出願前の出願に係る上記特許出願の出願人と同一でもないので、特許法２９条の２の規定により特許を受けることができない。」
３．先願明細書の記載事項
　前記拒絶理由で引用の先願は、１９８０年４月２５日に出願されたスイス特許出願３２０９／８０−２、および、１９８０年８月４日に出願されたスイス特許出願５８９８／８０−６、を基礎としてパリ条約による優先権を主張して、昭和５６年（１９８１年）４月２４日に出願されたものである。
　以下では、スイス特許出願３２０９／８０−２の出願明細書を先願第１優先明細書といい、スイス特許出願５８９８／８０−６のそれを先願第２優先明細書という。
３．１　先願明細書における、先願第１優先明細書の記載事項との共通事項
　先願明細書において、先願第１優先明細書の記載事項と共通するものには、次の事項がある。下記の「先一優」と記した頁数は、先願第１優先明細書の頁数であり、「先」と記した頁数は先願明細書の頁数である。
　なお、先願第１優先明細書の日本語訳文は、上記訴訟事件東京高裁平成６年（行ケ）第２０６号の甲第５号証邦訳文によった。
（３．１ａ）　サンドイッチ法
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（先一優１頁；先４頁〜５頁）
「　本（先願）発明は、いわゆる『サンドイッチ原理』による免疫学的測定方法に関する。
　このサンドイッチ原理では、抗原、抗体、あるいはハプテンなどの被測定物質を二つの免疫学的に活性な反応パートナーと反応させる。通常、これらの免疫学的に活性な反応パートナーのうちの一方は水不溶性の担体に結合させ、他方には適切なマーキング（標識）を施す。実際は、被測定物質をまず担体に結合した反応パートナーと反応させ、次いで相分離と洗浄の後、免疫学的に担体に結合した物質を標識でマーキングされた第二の反応パートナーと反応させる。更に相分離の後、固相または液相でマーキングの程度を測定する。
　従来、被測定物質を免疫学的に測定する場合、二つの対応する免疫学的に活性な反応パートナーを用い、第一及び第二の反応段階を続けて経るように免疫学的反応を起こさなければならないとされていた。」
（３．１ｂ）　ワンポット法　　　　　　　　　　　　（先一優２頁；先５頁）
「　本（先願）発明においては驚くべきことに上記の従来の考え方とは反対に、『ワンポット法』によって上記測定を行うことができ、これにおいては、被測定物質は一回のインキュベーション中に二つの免疫学的に活性な反応パートナー両方と同時に反応させられる。」
（３．１ｃ）　一回のみのインキュベーション
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（先一優２頁；先５頁〜６頁）
「　本（先願）発明は従って、物質を検出および測定する疫学的方法において、マーキングされた免疫学的に活性な反応パートナーを用いるとともに、水不溶性の担体に結合された免疫学的に活性な反応パートナーあるいは前記測定物質をこれらの免疫学的に活性な反応パートナーとともにインキュベーションして水不溶性の担体に結合させた免疫学的に活性な反応パートナーを用い、反応後に固相と液相を分離し、固相または液相中のマーキングの量を被測定物質の量として測定するものであって、免疫反応を行うに当たって、被測定物質および免疫学的に活性な上記両反応パートナーを最初からただ一回のみインキュベートすることを特徴とする。」
（３．１ｄ）　異なった免疫活性部位に対応する２つの異なった成分
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（先一優４頁；先９頁）
「　本（先願）発明方法においては、被測定物質は少なくとも二つの免疫学的に活性な部位（エピトープ）を有していることが必須であり、これらの部位は２つの免疫学的に活性な反応パートナー、即ち担体に結合した反応パートナーと標識を付された反応パートナーによって認識され、あるいはこれらと反応する。２つの免疫学的活性な反応パートナーとしては、どちらも実際測定物質と反応するがそれぞれ異なった免疫活性部位に対応する２つの異なった成分を使用するのが好ましい。」
（３．１ｅ）　異なるクローンの抗体の組み合せ
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（先一優４頁；先９頁）
「　抗原の測定のためには、抗原に対して特に好適な抗体が２つあるが、これらの抗体は２種の異なる動物種から産生され、この抗原の異なったエピトープに対応している。異なるクローンの抗体の組み合せ（原文：ｄｉｅ　Ｋｏｍｂｉｎａｔｉｏｎ　ｖｏｎ　Ａｎｔｉｋｏｅｒｐｅｒｎ　ｖｏｎ　ｖｅｒｓｃｈｉｅｄｅｎｅｎ　Ｋｌｏｎｓ）またはモノクローナル抗体と異なる動物種からの抗体との組み合せが特に好ましい。」
（３．１ｆ）　実施例１
　　　　　　　　　　　　　　　　　（先一優７頁〜８頁；先１２頁〜１５頁）
　先願明細書の実施例１における、「担体側の反応パートナー」は、（ポリスチレン球に感作した）マウス抗−ＣＥＡモノクローナル抗体であり、「標識側の反応パートナー」は、ヤギ−抗−ＣＥＡ抗体パーオキシダーゼ・コンジュゲートである。
（３．１ｇ）　実施例４
　　　　　　　　　　　（先一優９頁〜１０頁の実施例２；先１５頁〜１８頁）
　先願明細書における実施例４は、先願第１優先明細書の実施例２と一致する。
　実施例４における、「担体側の反応パートナー」は、（ポリスチレン球に感作した）ウサギ抗−ＨＣＧ抗体であり、「標識側の反応パートナー」は、マウス−抗−ＨＣＧモノクローナル抗体−パーオキシダーゼ・コンジュゲートである。
（３．１ｈ）　先願第１優先明細書の特許請求の範囲
　先願第１優先明細書には特許請求の範囲として下記の事項が記載されており、先願明細書の記載事項と共通している。
（先一優）請求項１：
　物質を検出および測定する免疫学的方法において、マーキングされた免疫学的に活性な反応パートナーを用いるとともに、水不溶性の担体に結合された免疫学的に活性な反応パートナーあるいは前記測定物質をこれらの免疫学的に活性な反応パートナーとともにインキュベーションして水不溶性の担体に結合させた免疫学的に活性な反応パートナーを用い、反応後に固相と液相を分離し、固相または液相中のマーキングの量を被測定物質の量として測定するものであって、免疫反応を行うに当たって、被測定物質および免疫学的に活性な上記両反応パートナーを最初からただ一回のみインキュベートすることを特徴とする免疫学的方法。
（先一優）請求項２：
　被測定物質が抗原である、請求項１に記載の方法。
（先一優）請求項３：
　免疫学的に活性な両反応パートナーが互いに異なる抗体であって、それらは同一の抗原に対するものであるが、当該抗原の異なったエピトープに対応するものである、請求項１または２に記載の方法。
（先一優）請求項４：
　被測定物質がＣＥＡである、請求項１または２に記載の方法。
（先一優）請求項５：
　水不溶性の担体に結合した免疫学的に活性な反応パートナーが、マウス−抗−ＣＥＡモノクローナル抗体である、請求項４に記載の方法。
（先一優）請求項６：
　マーキングされた免疫学的に活性な反応パートナーが、酵素でマーキングされたヤギ−抗−ＣＥＡ抗体である、請求項４または５に記載の方法。
（先一優）請求項７：
　酵素がパーオキシダーゼである、請求項６に記載の方法。
（先一優）請求項８：
　抗原がＨＣＧである、請求項１または２に記載の方法。
（先一優）請求項９：
　水不溶性の担体に結合した免疫学的に活性な反応パートナーがウサギ−抗−ＨＣＧ抗体である、請求項８に記載の方法。
（先一優）請求項１０：
　マーキングされた免疫学的に活性な反応パートナーが、酵素でマーキングされたマウス−抗−ＨＣＧモノクローナル抗体である、請求項８または９に記載の方法。
（先一優）請求項１１：
　酵素がパーオキシダーゼである、請求項１０に記載の方法。
（先一優）請求項１２：
　基質として０−フェニレンジアミンを用いるものである、請求項７または１１に記載の方法。
（先一優）請求項１３：
　上清を測光測定するものである、請求項１２に記載の方法。
３．２　先願明細書における、先願第２優先明細書の記載事項との共通事項
（３．２ａ）〜（３．２ｈ）
　先願第２優先明細書には、上記先願第１優先明細書の記載事項（３．１ａ）〜（３．１ｈ）のすべてが記載されている。これらに記載事項の各々に対応させてそれぞれ（３．２ａ）〜（３．２ｈ）と表記する。
　先願第１優先明細書に記載のない事項であって、先願明細書の記載事項と先願第２優先明細書の記載事項と共通するものには、次の事項がある。
　なお、先願第１優先明細書の日本語訳文は、上記訴訟事件東京高裁平成６年（行ケ）第２０６号の甲第１２号証邦訳文によった。
（３．２ｊ）　実施例２
　　　　　　　　　　　　　　　（先二優１０頁〜１１頁；先１５頁〜１８頁）
　先願明細書における実施例２は、先願第２優先明細書の実施例２と一致する。
　実施例２は、「２つの異なる動物種（ヤギ及びネズミイルカ）からのＣＥＡ抗体」を用いる患者血漿中のＣＥＡの定量である。
（３．２ｋ）　実施例３
　　　　　　　　　　　　　　　（先二優１２頁〜１４頁；先１８頁〜２２頁）
　先願明細書における実施例３は、先願第２優先明細書の実施例３と一致する。
　実施例３は、「２つの異なるクローンからのモノクローナルＣＥＡ抗体（原文：ｍｏｎｏｋｌｏｎａｌｅｎ　ＣＥＡ−Ａｎｔｉｋｏｅｒｐｅｒｎ　ｖｏｎ　ｚｗｅｉ　ｖｅｒｓｃｈｉｅｄｅｎｅｎ　Ｃｌｏｎｓ）」を用いる患者血漿中のＣＥＡの定量である。
４．本願明細書の記載事項
　本願は、２つの英国出願、すなわち本願第１優先出願および本願第２優先出願、を基礎として、優先権が主張されている。
　以下では、本願第１優先出願および本願第２優先出願の明細書を、それぞれ、本願第１優先明細書および本願第２優先明細書という。
　そして、原出願の出願当初の明細書を原出願当初明細書という。
４．１　本願第１優先明細書の記載事項
　本願第１優先明細書には、次の事項が記載されている。
　なお、その日本語訳文は、平成５年７月１２日付け意見書に添付された参考資料２によった。
（４．１ａ）　技術分野
　　　　　　　　　　　　　（本一優１頁１行〜３行：原当初１頁４行〜６行）
　本願第１優先明細書の発明の技術分野は、特異的結合検定、例えば抗体または抗原の検定（イムノアッセイ）を実施するための方法、およびこれらの方法を実施するための装置、例えば試験キット、に関する。
（４．１ｂ）　課題の解決手段および目的
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（本一優２頁３０行〜３頁５行）
　本願第１優先明細書の発明は、「排除体」を使用することにより、これらの系の効率を改善することを目的とする。
（４．１ｃ）　「排除体」の作用
　　　　　　　　　（本一優３頁２６行〜４頁２行：原当初９頁１行〜１２行）
「　ここに記述した排除体と一緒にくぼみまたはカップを用いると検定反応工程の効率を良くすることができるが、それは第一に、与えられた寸法のミクロタイ夕一くぼみで遭遇する通常条件と比較して、ミクロタイターくぼみの寸法の縮小あるいは試薬重量の増加を伴なうことなく一層濃縮された試薬を使用できるようになるからであり、そして第二に、これが与えられた液体試薬容量との反応に利用しうる感作された表面積を増加させ、従って感作された表面上の特異的試薬密度を増加させる必要もなく、あるいは過飽和の問題に出合うこともなく比較的速い吸着速度論を達成することができるからである。」
（４．１ｄ）　図面における排除体
　　　　　　　　　　　　（本一優９頁３行〜６行：原当初１３頁５行〜７行）
「　図面の第１図は僅かに小さい相補的形状の丸い断面の丸い底をした排除体２を含む丸底プラスチックミクロタイターくぼみ形容器１を垂直断面図を示している。」
　　　　　　　　（本一優９頁１９行〜２４行：原当初１３頁１９行〜２４行）
「　第２図に示した一つの改変において、くぼみ１と同様の二次元配列のくぼみを含むトレー４はふた５を有し、これに排除体２と同様の排除体の相補的１組が装着され、これら排除体は、ふた５とともに一体に例えば中空に成形した突出部の形に形成される。」
　　　　　　　　　　（本一優１０頁２１行〜２５行：原当初１３行〜１７行）
「　第３図および第４図を参照すると、各くぼみ内で検定を行うための装置の特徴的成分は、ここに記載したように検定くぼみ内の液体中に浸けるための、示したようなびょう、棒またはペグの形をした液体排除体１１である。」
（４．１ｅ）　抗体
　　　　　　　　　　（本一優５頁１９行〜３１行：原当初５頁９行〜１９行）
「　本発明の特に好適な具体例によると、抗体と酵素または他のマーカーとの抱合体および（または）（もしあるとすれば）固体表面に結合された抗体は、モノクローナル抗体からなるか、または被検試料中に存在する試験物質がどのような量であっても、望む検定反応（群）が反応における抱合体と免疫吸着剤との間の競合により妨害されないことを保証する程十分に狭い特異性の他の抗体からなる。十分に狭い特異性のモノクローナル抗体は、例えば単一の抗体産生前駆細胞（群）から誘導された抗体産生細胞系統から誘導された抗体として産生することができる。」
（４．１ｆ）　「サンドイッチ」試験
　　　　　　　　　　（本一優６頁１１行〜２２行：原当初６頁９行〜２０行）
「　『サンドイッチ』試験形態においては、被験抗原を固体表面に結合した第一抗体へ特異的に吸着させ、そして酵素的または他の（例えば、蛍光または放射性）マーカーを有する第二の抗体を吸着された被験抗原へ特異的に結合させる。特異的にこのように結合されたマーカーは例えば放射分析または蛍光分析、あるいは酵素マーカーを基質に当て、次に生成物測定をするといった直接測定によって被験抗原を測定および定量するために用いられる。このように、特に適当なサンドイッチ試験においては、用いる二つの抗体が同じ被験抗原に関して異なる干渉しない特異性を有することができる。」
（４．１ｇ）　単一段階での混合、狭い特異性の抗体の使用による干渉の回避
　　　　　　　　（本一優６頁３４行〜７頁１２行：原当初７頁６行〜１７行）
「　未修飾抗原に対して生じた通常の抗血清からの抗体（ポリクローナル抗体）をサンドイッチまたは抗グロブリン試験で用いるならば、もし全成分を単一段階で混合すると、二つの特異的な吸着反応の間に干渉があるという危険がある。本発明に従って、ここに記載した装置を用いてこのような試験を行なう場合、記載のようなせまい特異性の抗体を用いることにより、さもなければ他の試薬による結合がその後の試験物質の固体表面への吸着を妨げるかもしれない危険があるならば、固体表面への試験物質の結合が、試験物質が他の（マーカー抱合）結合試薬へ露出される前に起こることを保証することにより、このような干渉を回避できる。」
（４．１ｈ）　例１「大豆タンパク質に対する抗体の検定に向けられた酵素結合した抗グロブリン試験」
　　　（本一優１４頁１行〜１８頁１３行：原当初２０頁１行〜２５頁２２行）
　（ａ）　試験物質（抗体）：
　大豆タンパク質に対する家兎抗体
　（ｂ）　固体支持体上に固定された、試験物質に特異的な非標識結合相手（抗原）　：
　大豆タンパク質結合排除体ペグ
　（ｃ）　試験物質に特異的な標識結合相手（抗グロブリン）
　酵素標識した羊抗家兎ＩｇＧ
　操作順序：
「　家兎抗血清および羊抗家兎／酵素抱合体をＰＢＳＴ中に適当に希釈し、次に下記の操作順序に従う。
工程１　希釈抗血清をくぼみに置き、次に直ちに感作排除体ペグを置く。
工程２　排除体ペグ十くぼみ十試料を封じた容器に入れ、３７℃で約４５分間インキュベーションする。
工程３　排除体ペグを取り除き、水道の流水下で次にＰＢＳＴで洗浄する。
工程４　洗浄した排除体ペグを抱合体を含むくぼみにいれる。
工程５　排除体ベグ十くぼみ十抱合体を封じた容器に入れ、３７℃で約４５分間インキュベーションする。
工程６　排除体ペグを取り除き、水道の流水下で次にＰＢＳＴで洗浄する。
工程７　洗浄した排除体ペグを酵素のための基質〔シグマ１０４（商標）〕を含むくぼみに入れる。
工程８　排除体ペグ十くぼみ十基質を封じた容器内に入れ、３７℃で４５分間インキュベーションする。
工程９　排除体ペグを取り除き、基質試料の光学密度を測定する。
　前述のようにくぼみの底に任意に抱合体を含んだショ糖上塗りを使用するならば、工程３及び４は省略できる：このような場合、工程２を延長し、最初の約４５分経過後に撹拌する。」
４．２　本願第２優先明細書の記載事項
　本願第２優先明細書には、次の事項が記載されている。
　なお、その日本語訳文は、平成９年１０月３日の面接記録に添付された資料２に主によっている。
（４．２ｊ）　発明の目的
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（本二優２頁下から５行〜最下行）
「　本発明（本願第２優先明細書記載の発明）の目的は、蛋白質と反応して不溶性免疫複合体を生成する、モノクローナル抗体を使用する方法を提供することである。この不溶性免疫複合体は、前記不溶性複合体の生成を必要とする技術に、モノクローナル抗体を適用することを可能にする。」
（４．２ｋ）　２つのモノクローナル抗体の組合せ
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（本二優３頁６行〜１４行）
「　本発明（本願第２優先明細書記載の発明）によれば、サンプル中の特定蛋白質の定量方法は、２つのモノクローナル抗体の組合せをサンプルと反応させることからなる。これらのモノクローナル抗体は、それぞれ検定中の蛋白質分子の２つの別個の抗原性部位（抗原決定基）に対して特異的である。得られた抗原−抗体複合体から、もとの抗原濃度の量を測定する。」
（４．２ｍ）　クローンされた抗体生成物（ｔｈｅ　ｃｌｏｎｅｄ　ａｎｔｉｂｏｄｙ　ｐｒｏｄｕｃｔ）
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（本二優４頁１６行〜最下行）
「　以下の実施例において、抗体は免疫源としてのポリクローナルヒトＩｇＧを用いて誘導し、ヒトＩｇＧで感作した羊赤血球の凝集能があるか否かに基づいて選択した。クローンされた抗体生成物（ｔｈｅ　ｃｌｏｎｅｄ　ａｎｔｉｂｏｄｙ　ｐｒｏｄｕｃｔ）の特異性を更に、κＬ鎖、λＬ鎖、Ｆｃフラグメント若しくはｐＦｃ’フラグメントで感作した羊赤血球に対する凝集能でハッキリさせた。このようにして、以下に示す特異性を有するモノクローナル抗体を選択した。
」
（４．２ｎ）　モノクローナル抗体サンプルによる凝集
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　（本二優５頁１行〜最下行）
「　サンプルＩＩはｐＦｃ’フラグメントで感作した細胞を凝集することも判った。即ち、このサンプルは、ＩｇＧ分子のｃγ３領域にある抗原決定基に対するものである。サンプルＩＩＩ及びＩＶがｐＦｃ’感作細胞の凝集を惹起しないことから、これらは、ＩｇＧ分子のｃγ２領域にある抗原決定基に対して特異的であるか、又はＦｃフラグメントの構造に依存するコンフオーメイシヨナル決定基であると考えられた。
　上記した抗体と反応する抗原は、ＩｇＧパラタンパク質である。
　抗体サンプルＩないしＩＶをそれぞれ別個にまたは組合せて抗原と反応させた。反応を、４％ポリエチレングリコール（ＭＷ３０００）を含有するリン酸塩緩衝溶液中２５℃の温度で行った。反応が行われた液体の濁度変化を、２６０ｎｍ波長の光を用いて測定した。
　第１図に見られるように、モノクローナル抗体のサンプルＩないしＩＶは、それぞれ抗原と反応させられたが、顕著な濁度変化Ｄ（横軸：時間Ｔ、６００秒まで）は認められなかった。しかし、抗体サンプルＩＩとＩＶの組合せからは測定可能な濁度変化が、サンプルＩとＩＩの組合せ及びサンプルＩＩとＩＩＩの組合せと反応させたものはポリクローナル抗体試薬を用いた時に通常得られるものと同程度の濁度変化が得られた。
　第１図から、サンプルＩ、ＩＩ及びＩＩＩの組合せとの反応から得られる濁度変化は、サンプルＩＩとＩＩＩの組合せから得られるものよりも小さかった。これは、おそらく反応中に過剰の抗体が存在したためであると考えられる。」
４．３　原出願当初明細書
　原出願当初明細書には、本願第１優先明細書の記載事項（４．１ａ）、（４．１ｃ）〜（４．１ｈ）が記載されている。原出願当初明細書の記載事項として言及するときはこれらをそれぞれ原出願当初明細書の記載事項（４．３ａ）、（４．３ｃ）〜（４．３ｈ）ということにする。
　原出願当初明細書には、本願第２優先明細書の記載事項（４．２ｊ）〜（４．２ｎ）は、記載されていない。
　原出願当初明細書には、本願第１優先明細書および本願第２優先明細書に記載のない事項として、次の事項が記載されている。
（４．３ｐ）　例２「大豆タンパク質に対する抗体の検定に向けられた酵素結合した抗グロブリン試験」
　　　　　　　　　　　　　　　　　（原当初、２５頁２３行〜２６頁１７行）
　原出願当初明細書の例２は、次の材料を使用している。
　（ａ）　試験物質（抗体）：
　大豆タンパク質に対する家兎抗体
　（ｂ）　固体支持体上に固定された、試験物質に特異的な非標識結合相手（抗原）：
　大豆タンパク質結合排除体ペグ
　（ｃ）　試験物質に特異的な標識結合相手（抗グロブリン）
　酵素標識したマウスモノクローン抗−（家兎ＩｇＧ）
　この例２の検定は、例１と同様に行うことが記載されている。
（４．３ｑ）　例３「Ｋ型免疫グロブリンＧに特異的な検定」
　　　　　　　　　　　　　　　　　（原当初、２６頁１８行〜２８頁１７行）
　原出願当初明細書の例３は、次の材料を使用している。
　（ａ）　試験物質：
　Ｋ型免疫グロブリンＧ
　（ｂ）　固体支持体上に固定された、試験物質に特異的な非標識結合相手：
　第３図に示した形のナイロン６６から成形されたペグに固定したマウスモノクローン抗−（ヒトＫ−鎖）抗体
　（ｃ）　試験物質に特異的な標識結合相手
　アルカリホスファターゼで抱合したマウスモノクローン抗−（ヒトγ−鎖）抗体
「　例１または２の一般手順をこれら材料と共に用いる。」
５．平成６年（行ケ）第２０６号事件判決の判示事項
　表記判決の判示の主な点は次のとおりである。
判示事項１［争いのない事項］（理由１）
「　審決の理由の要点（２）（拒絶理由通知の概要）、（３）（先願明細書の記載事項の認定）及び（４）（本願発明と先願発明の同一）は、当事者間に争いがない。」
判示事項２［原告の主張］（理由２（５）▲４▼）
「　原告は、ワンポットサンドイッチ法イムノアッセイにおいて２つの反応パートナーのうち１つをモノクローナル抗体とすることが可能であったとしても、実際に２つのモノクローナル抗体が異なる免疫活性部位に対応する２つの成分になり得るかは、実験の確認をまってはじめて決定され得るものであり、このような確認なしに直ちにワンポットサンドイッチイムノアッセイの２つの反応パートナーをモノクローナル抗体とはなし得ないものである旨主張する。」
判示事項３［（ａ）の技術常識］（理由２（５）▲４▼（ａ））
「　先願第１優先権主張日当時において、高感度、高精度のＥＩＡ（酵素免疫測定）を行う場合に、
ア）抗体を標識化した酵素の酵素活性を正しく測定する測定条件を確認し、
イ）酵素で標識化した抗体と抗原との抗体抗原反応における親和力及び特異性を検定する
必要があったものであり、それらの確認、検定を不要とするとの技術常識は存在しなかったことが認められる。」
判示事項４［（ｂ）の技術常識］（理由２（５）▲４▼（ｂ））
「　先願第１優先権主張日当時において、ＥＩＡ（酵素免疫測定）に特有な注意として、インキュベーション溶液中に抗原、抗体及び抗体に結合した酵素（いずれも巨大分子量タンパク質）が同時に存在する場合には、それらが相互に影響し合い、標識酵素の酵素活性が変動することがあるから、所定のイムノアッセイ条件下で、あらかじめ標識酵素の酵素活性を検定する必要があることは技術常識であったと認められる。」
判示事項５［判決の観点］（理由２（５）▲４▼（ｃ））
「　以上のことからすれば、２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるためには、前記（ａ）、（ｂ）の技術常識等に基づき、『２つの異なるモノクローナル抗体』の利用可能性を検証する必要があることは明らかであり、この検証が行われていない限りにおいては、上記２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに使用できる抗体ということはできないと認められる。」
判示事項６［先願第１優先明細書の実施例］（理由２（５）▲５▼）
「　上記の観点から、先願第１優先明細書の実施例の記載を検討すると、実施例１及び実施例２の記載から、先願第１優先明細書には、２つのモノクローナル抗体を使用するワンポット法サンドイッチイムノアッセイが記載されているに等しいと認めることはできない。
　・・・、先願第１優先明細書の実施例１に不溶性担体結合反応パートナーとして記載されているマウス−抗−ＣＥＡモノクローナル抗体との組合せにおいて、同実施例２に酵素標識反応パートナーとして記載されているマウス−抗−ＨＣＧモノクローナル抗体を使用できることを検証したことの記載はなく、そのことをうかがわせる記載も見いだせない。」
判示事項７［技術思想］（理由２（５）▲６▼）
「　以上によれば、先願第１優先明細書の実施例１及び実施例２の記載から、『２つのモノクローナル抗体の組合せ』を用いるという技術思想が自明であると認めることができない。」
判示事項８［被告の主張について］（理由２（６））
「　ＲＩＡ（放射免疫測定）で２つのモノクローナル抗体を使用することができたことは、直ちにＥＩＡ（酵素免疫測定）でその２つのモノクローナル抗体を使用することが可能であることを意味するものではない。
　そうすると、乙第１号証（「モレキュラー・イミュノロジー」１６巻１００５頁ないし１０１７頁）中のＲＩＡにおける結合親和力（結合活性）が直ちにＥＩＡにおける結合親和力（結合活性）を示すことにはならず、他に、乙第１号証には、ＥＩＡにおける上記２つのモノクローナル抗体の利用可能性を示唆する記載はない。したがって、被告の乙第１号証に基づく主張は採用できない。」
判示事項９［先願発明の優先日］　（理由２（７））
「　そうすると、２種の異なるモノクローナル抗体を使用することが先願第１優先明細書に記載されていると認めることはできないから、先願発明のうちで２種のモノクローナル抗体を使用するものの優先日は、１９８０年４月２５日ではなく、同年８月４日である。」
６．　判決の拘束
　前記判決は、本件審判事件について、特許庁を拘束する。
　前記判示事項１より、本願発明は、先願明細書に記載された発明と同一であると認定する。
　そして、前記判示事項９より、先願明細書に記載された発明の優先日は、１９８０年８月４日と認定する。
　先願明細書に記載された発明の優先日の認定は、前記判示事項５に摘示したつぎの観点から検討された結果である。
［判決の観点］
「　２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるためには、前記（ａ）、（ｂ）の技術常識等に基づき、『２つの異なるモノクローナル抗体』の利用可能性を検証する必要があることは明らかであり、この検証が行われていない限りにおいては、上記２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに使用できる抗体ということはできない。」
７．　本願発明の優先日についての検討
７．１　優先日検討の観点
　先願明細書に記載の発明の優先日はこの「判決の観点」から認定されたのであるから、本件審判事件においては、本願発明の優先日についてもこの観点から検討した上でこれを認定するのが妥当である。
　本願発明の優先日について、この観点から以下検討する。
７．２　原出願当初明細書の例３
　原出願当初明細書の例３（前記（４．３ｑ）参照）は、試験物質（ａ）として、Ｋ型免疫グロブリンＧを使用し、固体支持体上に固定された、試験物質に特異的な非標識結合相手（ｂ）として、マウスモノクローン抗−（ヒトＫ−鎖）抗体、試験物質に特異的な標識結合相手（ｃ）として、マウスモノクローン抗−（ヒトγ−鎖）抗体を、例１の一般手順で使用する。「例１の一般手順」とは、前記（４．１ｈ）の「操作順序」を指し、この「操作順序」の工程５で単一インキュベーションステップを行っている。
　そうすると、原出願当初明細書の例３（前記（４．３ｑ）参照）では、２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに使用したものであり、本願発明の実施例に該当する。
　なお、この例３が、前記「判決の観点」で検討した場合、前記（ａ）、（ｂ）の技術常識等に基づいた『２つの異なるモノクローナル抗体』をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるための利用可能性が検証されたものといえるか否か問題が残るといえるが、この例３は、本願第１優先明細書にも、本願第２優先明細書にも、記載されていないので、この問題は、優先日の認定の問題と関係がない。
７．３　原出願当初明細書の例２
　原出願当初明細書の例２（前記（４．３ｐ）参照）は、「大豆タンパク質に対する抗体の検定に向けられた酵素結合した抗グロブリン試験」であり、被験抗原を固体表面結合第１抗体および標識第２抗体を使用して測定する、いわゆる「サンドイッチ」試験形態のものでなく、また、２つの異なるモノクローナル抗体を使用するものでもない。
　したがって、この例２では、２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるための利用可能性の検証が行われているということはできない。
　また、この例２は、本願第１優先明細書にも、本願第２優先明細書にも、記載されていない。
７．４　原出願当初明細書の例１
　原出願当初明細書の例１（前記（４．１ｈ）参照）は、「大豆タンパク質に対する抗体の検定に向けられた酵素結合した抗グロブリン試験」であり、被験抗原を固体表面結合第１抗体および標識第２抗体を使用して測定する、いわゆる「サンドイッチ」試験形態のものでなく、また、２つの異なるモノクローナル抗体を使用するものでもない。
　したがって、この例１では、２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるための利用可能性の検証が行われているということはできない。
　また、この例１は、本願第１優先明細書にも記載されているが、本願第２優先明細書には記載されていない。
７．５　本願第２優先明細書の記載の定量方法
　本願第２優先明細書記載の発明は、蛋白質と反応して不溶性免疫複合体を生成する、モノクローナル抗体を使用する方法に関するものである（前記（４．２ｊ）参照）。
　本願第２優先明細書のサンプル中の特定蛋白質の定量方法は、２つのモノクローナル抗体の組合せをサンプルと反応させることからなる。これらのモノクローナル抗体は、それぞれ検定中の蛋白質分子の２つの別個の抗原性部位（抗原決定基）に対して特異的である。得られた不溶性の抗原−抗体複合体から、もとの抗原濃度の量を測定する。
　この定量方法においては、モノクローナル抗体は固体支持体上に固定される必要はなく、また、標識に結合される必要もない。また、この定量方法は、凝集法と呼ばれるものであって、凝集法はもともとポリクローナル抗体で行われていたものであって、抗体の競合的干渉を回避する必要性もないものである。
７．６　本願第２優先明細書の定量方法の実施例
　本願第２優先明細書の定量方法の実施例において、「抗体」は、免疫源としてのポリクローナルヒトＩｇＧを用いて誘導し、ヒトＩｇＧで感作した羊赤血球の凝集能があるか否かに基づいて選択されたものである。しかしながら、この抗体がどのような動物種に由来のものか明記していない。
　この実施例において使用する抗体として、Ｉ〜ＩＶの４つのモノクローナル抗体をあげていて、モノクローナル抗体Ｉは、κＬ鎖に特異的であり、モノクローナル抗体ＩＩ〜ＩＶは、Ｆｃに特異的であることが示されている。
　２つのモノクローナル抗体Ｉ、ＩＩの組合せ、および、２つのモノクローナル抗体ＩＩ、ＩＩＩの組合せを使用して濁度変化が実測されていることが、第１図に示されている。これらのモノクローナル抗体の組合せによるものは、ポリクローナル抗体試薬を用いた時に通常得られるものと同程度の濁度変化であることが記載されている。
　これらのことから、この実施例は、２つの異なるモノクローナル抗体を使用するものといえるが、この実施例は、いわゆる凝集法とよばれる方法であり、サンドイッチイムノアッセイではない。この凝集法においては、モノクローナル抗体は固体支持体上に固定されるものではなく、また、標識に結合されるものでもない。
　凝集法は、もともとポリクローナル抗体で行われていたものであって、抗体の競合的干渉を回避する必要性もないものである。
　したがって、この実施例の凝集法では、２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるための利用可能性の検証が行われているということはできない。
７．７　本願第１優先明細書、本願第２優先明細書および原出願当初明細書のその他の記載
　前記７．１　〜７．６　で検討した明細書記載事項以外で、２つの異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに用いるための利用可能性の検証が行われているということのできる記載事項は、表記の明細書中には存在しない。
７．８　本願発明の優先日
　そうすると、２種の異なるモノクローナル抗体をワンポット法サンドイッチイムノアッセイに使用するという技術思想が本願第１優先明細書および本願第２優先明細書に記載されていると認めることはできないから、本願発明は、パリ条約による優先権の利益を享受することができない。
　そして、本願発明の実施例に該当するものが原出願当初明細書の例３に記載されているから、本願の出願日は、原出願の国際出願日である昭和５６年（１９８１年）６月２２日に遡及する。
８．まとめ
　以上のべたとおり、本願発明と先願明細書に記載の発明とは同一であり、先願明細書記載の発明の優先日は、１９８０年８月４日である。そして、本願の出願日は、パリ条約による優先権の利益を享受することができず、１９８１年６月２２日である。
　したがって、本願発明は、特許法２９条の２の規定により特許を受けることができない。
　よって、結論のとおり審決する。