【事件の表示】
　上記当事者間の特許第２０６１５５６号発明「ヒト白血球インタフエロン」の特許無効審判事件について、次のとおり審決する。
【結論】
　特許第２０６１５５６号発明の特許を無効とする。
　審判費用は、被請求人の負担とする。
【理由】
Ｉ　手続の経緯・本件特許発明
　本件特許第２０６１５５６号発明（以下、「本件特許発明」という。）は、昭和５４年１１月２２日（優先権主張１９７８年１１月２４日、１９７９年７月３１日、及び１９７９年９月２１日、アメリカ合衆国）に出願した特許出願（特願昭５４−１５０８０３号）の一部を特許法第４４条第１項の規定により分割して昭和５８年２月２５日に新たな特許出願として出願された特許出願（特願昭５８−２９６３２号）の一部を、特許法第４４条第１項の規定により更に分割して昭和６２年１２月８日に新たな特許出願として出願され、平成３年１月１０日に出願公告（特公平３一１３２０号公報）され、平成６年１２月２８日付け手続補正書及び平成８年２月２日付け手続補正書により補正がなされた後、平成８年６月１０日に設定登録がなされたものであって、本件特許発明の要旨は、出願公告後補正された明細書及び図面の記載からみて、その特許請求の範囲第１項に記載された次のとおりのものと認める。
「（１）（ａ）ドデシル硫酸ナトリウムを含まず；
（ｂ）順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピークを示し；
（ｃ）分子量約１６２００±１０００〜約２１０００±１０００であり；
（ｄ）次の工程
Ａ　ヒト白血球インタフェロンを含む水溶液を、緩衝液で平衡化した、シクロヘキシル、フェニル、オクチル、またはオクタデシル基が結合した、シリカマトリクスカラムに、高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ、その後インタフェロンをｎ−プロパノールの濃度を増加させる勾配のｎ−プロパノール水性溶液で溶離し、そしてインタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得、
Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化した、グリセリル基が結合した、シリカマトリクスカラムに、高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ、その後インタフェロンをｎ−プロパノールの濃度を減少させる勾配のｎ−プロパノール水性溶液で溶離し、そしてインタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得、および
Ｃ　工程Ａを反復し、ならびに、所望により工程Ａ）および／または工程Ｂ）を繰り返すことにより最終的に均質性を得る、
を組み合わせることからなる方法により得ることができ；
（ｅ）ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０８〜４．０×１０８単位／ｍｇ蛋白質の比活性値およびヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０６〜４．０×１０８単位／ｍｇ蛋白質の比活性値を有する；
均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロン。」
ＩＩ　当事者の主張
　請求人は、本件特許発明は甲第１号証に記載された発明と実質的に同一であり、特許法第２９条第１項第３号に該当し特許を受けることができないものであり、本件特許は特許法第１２３条第１項の規定により無効とされるべきである旨主張している。そして、請求人は甲第１号証に加えその訳文と参考資料を提出している。
　これに対して、被請求人は請求人が示した理由によっては無効になりえないものである旨主張し、以下の乙第１〜３号証、乙第３号証の１〜６を提出している。
（請求人側提出）
甲第１号証：Ａｂｓｔｒａｃｔｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｎｎｕａｌ　Ｍｅｅｔｉｎｇ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｍｅｒｉｃａｎ　Ｓｏｃｉｅｔｙ　ｆｏｒ　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌｏｇｙ、Ｓ　２０２　（Ｌａｓ　Ｖｅｇａｓ、Ｎｅｖａｄａ　１４−１９　Ｍａｙ　１９７８）
「添付文書」
甲第１号証訳文
「参考資料」
参考資料１：平成４年審判第２３９００号審決謄本
参考資料２：審判請求理由補充書（平成６年１２月２８日付け）写し
（被請求人側提出）
乙第１号証：Ａｂｓｔｒａｃｔｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｎｎｕａｌ　Ｍｅｅｔｉｎｇ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｍｅｒｉｃａｎ　Ｓｏｃｉｅｔｙ　ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｃｈｅｍｉｓｔｓ、Ａｔｌａｎｔａ　（１９７８年、６月４−８日）のＮｏ．９５３
乙第２号証：Ｄｒ．Ｐｅｔｅｒ　Ｌｅｎｇｙｅｌ　の宣誓供述書
乙第３号証：Ｄｒ．Ｍａｒｚｅｎｎａ　Ｗｉｒａｎｏｗｓｋａ　の宣誓供述書
乙第３号証の１（乙第３号証中「証拠１」と表示）
　　　　　：ＣＵＲＲＩＣＵＬＵＭ　ＶＩＴＡＥ
乙第３号証の２（同乙号証中「証拠２」と表示）
　　　　　：１９７９年４月のインターフェロンに関するスローンケタリング第２回国際研究会でのレオ、エス、リンの発表についての彼により使用された覚え書きの写し
乙第３号証の３（同乙号証中「証拠３」と表示）
　　　　　：Ｗｉｌｌｉａｍ　Ｅ．ＳｔｅｗａｒｔＩＩ、Ｔｈｅ　Ｉｎｔｅｒｆｅｒｏｎ　Ｓｙｓｔｅｍ、Ｓｅｃｏｎｄ，ｅｎｌａｒｇｅｄ　ｅｄｉｔｉｏｎ　ｐ．１６４〜１６８
乙第３号証の４（同乙号証中「証拠４」と表示）
　　　　　：ＡＮＡＬＹＴＩＣＡＬ　ＢＩＯＣＨＥＭＩＳＴＲＹ　１００、ｐ．２０１〜２２０（１９７９）
乙第３号証の５（同乙号証中「証拠５」と表示）
　　　　　：ＡＮＡＬＹＴＩＣＡＬ　ＢＩＯＣＨＥＭＩＳＴＲＹ　１５１、ｐ．３６９〜３７４（１９８５）
乙第３号証の６（同乙号証中「証拠６」と表示）
　　　　　：ＡＮＡＬＹＴＩＣＡＬ　ＢＩＯＣＨＥＭＩＳＴＲＹ　８１、ｐ．４７８〜４８０（１９７７）
「添付文書」
乙第１，２号証の部分訳
乙第３号証の全訳
乙第３号証の２の全訳
ＩＩＩ　甲各号証、乙各号証等の記載事項
　本件特許出願の優先権主張日前アメリカ合衆国において頒布された刊行物であることが明らかな甲第１号証（甲第１号証訳文）には、「ヒト白血球インターフェロンの見かけ上均質な状態までの精製：純粋であることの判断基準」と題し（講演要旨の著者：Ｌ．Ｓ．リン、Ｍ．ヴィラノフスカ−スチュワート及びＷ．Ｅ．スチュワートＩＩ世）、
▲１▼「ヒト白血球インターフェロン（ＨｕＬｅＩＦ）調製物は、２つの分子サイズの異なる群を含んでおり、それらはドデシル硫酸ナトリウム／ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ／ＰＡＧＥ）により分析すると、２１，０００および１５，０００ダルトン（ｄ）に抗ウイルス活性のピークとともに移動する。」（訳文９〜１２行）、
▲２▼「Ｋ．カンテルより供与されたＨｕＬｅＩＦ調製物（ＰＩＦという）（約１０６インターフェロン単位／ｍｇ蛋白）は、ＳＤＳ／ＰＡＧＥで測定すると、約６７，０００および２５，０００の分子量を有する２つの主要な夾雑蛋白質を含んでいる。」（訳文１２〜１５行）、
▲３▼「ＰＩＦ調製物を過ヨウ素酸ナトリウム緩衝液により穏やかに酸化させ、５０％エチレングリコールで希釈した後、沈澱した蛋白質を遠心分離して除去した。凍結乾燥により上清を濃縮し、元の容積にまで再水和した後、セファクリルＳ２００のクロマトカラムに掛け、リン酸緩衝液にて溶出させた。蛋白質および活性プロファイルから、過ヨウ素酸酸化により２５０００ｄの夾雑蛋白質が選択的に沈澱する一方、分子篩カラムによって６７０００ｄの夾雑物がより小さいインターフェロン蛋白質から効率よく分離して、およそ３×１０８単位／ｍｇ蛋白の比活性を有するインターフェロン調製物が得られることが明らかとなった。」（訳文１５〜２３行）、
▲４▼「その後のこのインターフェロン調製物の二次元ゲル電気泳動分析により、純粋なインターフェロンが得られていたことが示されている。」（訳文２３〜２５行）と記載されている。
　参考資料１は、本件特許の原出願であり、特許第１６５２１６３号として登録された発明の特許無効審判事件の審決である。
　参考資料２は、本件特許の拒絶査定不服審判（昭和６２年特許願第３１０７８８号の審判請求事件）の審判請求理由補充書である。
　乙第１号証には、ヒト白血球インターフェロン調製物に対する　二次元ゲル電気泳動の結果について記載（講演要旨の著者：Ｌ．Ｓ．リン、Ｗ．Ｅ．スチュワートＩＩ世）され、ヒト白血球インターフェロン調製物を過ヨウ素酸ナトリウムで処理（スチュアート等、論文発表）する前とその後に二次元ゲル電気泳動を行なったこと、化学的に修飾されたヒト白血球インターフェロン調製物を二次元ゲル電気泳動にかけることによって電荷およびサイズが均質な見掛け上純粋なヒト白血球インターフェロンが得られたことが記載されている。
　乙第２号証の５項において、Ｐｅｔｅｒ　Ｌｅｎｇｙｅｌ博士は、「ラス　ベガス　アブストラクト」がアメリカ微生物学会年会講演要旨集（１９７８）の講演要旨Ｓ２０２であり、「アトランタ　アブストラクト」がアメリカ生物化学学会年会講演要旨集の講演要旨９５３であると説明した後、私の見解では上記「ラス　ベガス　アブストラクト」及び「アトランタ　アブストラクト」に記載のＬ．リン及びＷ．スチュアートが用いた方法によっては均質ヒト白血球インターフェロンは得られなかったし、また得ることはできなかった、と述べている。
　乙第３号証（同全訳）の１６項において、マルツェンナ　ヴィラノウス博士は、インターフェロン研究室において引き続いて行った研究は、過ヨウ素酸塩ー大きさゲル法が実際には均質を達成しなかったＨｕＬｅ　ＩＦ調製物を生成したこと、即ちそれらが蛋白質夾雑物を含んでいたことを示したと述べ、更にＬ．Ｓ．リンがＨｕＬｅＩＦを均質になるまで精製したことを発表したスローンケタリング第２回国際研究会（１９７９．４）での彼自身の記憶はリン博士の覚え書き（乙第３号証の２）の内容とよく一致することも述べている。同乙号証の１７項では、抄録（甲第１号証）の共著者であるＷ．Ｅ．スチュワートＩＩ世も過ヨウ素酸塩ー大きさゲル法が蛋白質夾雑物を含むＨｕＬｅ　ＩＦ調製物を生成したことを自分の著書（乙第３号証の３）の中で書いているということを述べている。１４、１５、１８項は甲第１号証に対する彼自身の見解を示すものであり、１９〜２４項は、異なるアッセイ方法、異なる検量標準の使用により決定された蛋白質測定は比較できるものとは考えられないこと、抄録（甲第１号証）に記載の比活性と１６３特許（本件特許に係る出願の親出願の特許）にクレームされるインターフェロンの比活性とは意味ある比較ができないということについて述べたものである。２５項では結論として、「要約すると、上記した事実及び理由に基づけば、私は抄録（甲第１号証）に開示した過ヨウ素酸塩ー大きさゲル法はＰＩＦ材料から均質ＨｕＬｅＩＦ調製物を生成しなかったものと結論する。むしろ、該方法は、なおも蛋白質夾雑物を含有した部分精製ＨｕＬｅＩＦ調製物を生成した。更に、該抄録に報告したＨｕＬｅＩＦ調製物は均質ではなく、又異なる方法及び多分１６３特許によりクレームされる均質インターフェロン調製物を得るために使用したものとは異なった出発材料を使用して得られ、かつ二つのインターフェロン調製物の比活性が多分異なるアッセイ方法及び／または検量標準を使用した蛋白質測定に基づくものであったのであるから、二つのインターフェロン調製物の比活性の類似性は、二つ調製物の同様な純度及び効能を推定するための信頼できる根拠を与えない。」と述べている。なお、１０項で「１６３特許」が「日本国特許第１６５２１６３号」のことであることを記載している。
　乙第３号証の１は、マルツェンナ　ヴィラノウスカ博士（以前の名前：ヴィラノウスカ−スチュワート）の履歴書である。
　乙第３号証の２（同全訳）はリン博士の覚え書きであるが、過ヨウ素酸塩沈殿及び大きさ分別により得られた比活性が約１０８単位／ｍｇの全蛋白質はその約１０％がインターフェロン蛋白質であると期待されたこと（スライド５の項）、過ヨウ素酸塩処理及び分子篩い処理ＩＦをポリ‐Ｕセファロースカラムを通すことによりＨｕＬｅＩＦの純度を約１０９単位／ｍｇまで更に増大させたこと（スライド６の項）が記載されている。
　乙第３号証の３には、ＰＩＦ（粗インターフェロン）材料の精製に関する記載（１６４〜１６７頁）と共に、過ヨウ素酸処理と大きさゲル法を用いる精製法についても記載され、ＰＩＦの過ヨウ素酸処理とセファクリルＳ‐２００の大きさゲル法による処理で比活性が約３×１０８単位／ｍｇ蛋白質のインターフェロンが得られたこと（１６７頁１３〜１８行）、最近そのインターフェロン調製物が濃縮されて、Ｏ’ファレルの二次元ゲル電気泳動技術（１９７５）で分析されたこと（同頁１８〜２０行）、残存する夾雑物が除かれたインターフェロン活性は見掛けの分子量が１５，０００の蛋白質の分離したスポットとして移動したこと（同頁２０〜２２行）、見掛け上均質なヒト白血球インターフェロンの比活性は１０９単位／ｍｇ蛋白質（リンとスチュアートＩＩ世、１９７８）であったこと（同頁２５〜２７行）が記載されている。
　乙第３号証の４は、ローリー法を用いた蛋白質の定量について記載したものである。
　乙第３号証の５は、ブラッドフォード分析について記載され、該分析では反応性のアミノ酸は支配的にはアルギニン酸であることが記載されている。
　乙第３号証の６には、ブラッドフォード分析による蛋白質分析における吸光係数の変動について記載されている。
ＩＶ　対比及び当審の判断
　甲第１号証における上記▲４▼に記載の純粋なインターフェロンは、上記▲２▼に記載のＫ．カンテルより供与されたＨｕＬｅＩＦ（ヒト白血球インターフェロン）調製物であるＰＩＦ（比活性約１０６インターフェロン単位／ｍｇ蛋白質）を原料として用い、上記▲３▼に記載の精製方法を用いて夾雑物を分離、即ち過沃素酸酸化により２５、０００ｄの夾雑蛋白質を沈澱させ、分子量排除カラムにより６７、０００ｄの夾雑物を分離した、二次元ゲル電気泳動による分析で純粋であることを示した、比活性約３×１０８単位／ｍｇ蛋白質である。
　該甲号証において原料として用いた上記▲２▼に記載のヒト白血球インターフェロン調製物はＳＤＳ／ＰＡＧＥにより分析すると、２１，０００および１５，０００ダルトン（ｄ）に抗ウイルス活性のピークとともに移動する分子サイズの異なるヒト白血球インターフェロンを含むと記載され（上記▲１▼参照）、上記▲３▼には分離精製によりヒト白血球インターフェロンに含まれる分子量約６７，０００および２５，０００の夾雑蛋白質が除かれ純粋なインタフェロンが得られたと記載されているのであるから、甲第１号証において得られるインタフェロンの分子量が２１，０００ｄと１５，０００ｄであることは明らかである。又上記▲３▼の精製過程においてドデシル硫酸ナトリウムを使用しないことから甲第１号証記載の精製されたインタフェロンがこれを含まないことも明らかである。
　そうすると、甲第１号証には、比活性が３×１０８単位／ｍｇ蛋白質、分子量が２１，０００ｄ又は１５，０００ｄであり、二次元ゲル電気泳動分析により、純粋であるドデシル硫酸ナトリウムを含まないヒト白血球インタフェロンが開示されていると認められる。また本件特許発明の比活性の表示、即ち「単位／ｍｇ蛋白質」における「単位」は、本件明細書の「すべてのインターフェロンの力価は参照単位／ｍｌで表し、これはナショナル・インスチチュート・オブ・ヘルス・・・により提供されたヒト白血球インターフェロンの参照標準品に対して補正した。」（３７頁７〜１２行）の記載からみて国際単位であると解される。
　そこで、本件特許発明と甲第１号証に記載の発明とを対比すると、ヒト白血球インタフェロンにおいてその分子量とそれがドデシル硫酸ナトリウムを含まないこと、更に比活性の数値において両者は一致し、次の点で一応差違が認められる。
（１）本件特許発明では、順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーにおいてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピークを示すが甲第１号証にはこのことが記載されていない点。
（２）本件特許発明では、ヒト白血球インタフェロンが「（ｄ）次の工程　　Ａ　ヒト白血球インタフェロンを含む水溶液を、緩衝液で平衡化した、シクロヘキシル、フェニル、オクチル、またはオクタデシル基が結合した、シリカマトリクスカラムに、高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ、その後インタフェロンをｎ−プロパノールの濃度を増加させる勾配のｎ−プロパノール水性溶液で溶離し、そしてインタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得、　Ｂ　ヒト白血球インタフェロンの水溶液を緩衝液で平衡化した、グリセリル基が結合した、シリカマトリクスカラムに、高速液体クロマトグラフィー条件下に通してインタフェロンをカラムに吸着させ、その後インタフェロンをｎ−プロパノールの濃度を減少させる勾配のｎ−プロパノール水性溶液で溶離し、そしてインタフェロンを溶出液の選定フラクション中に高純度の状態で得、および　Ｃ　工程Ａを反復し、ならびに、所望により工程Ａ）および／または工程Ｂ）を繰り返すことにより最終的に均質性を得る、を組み合わせることからなる方法により得ることができ」る（以下「特定要件（ｄ）」と言う。）ものであるのに対し、甲第１号証では過ヨウ素酸酸化処理とセファクリルＳ２００のクロマトカラムにかける処理とを行うヒト白血球インタフェロンの精製法が示されるのみであり、「特定要件（ｄ）」に規定したような精製法で製造できるということが記載されていない点。
（３）本件特許発明では、ヒト白血球インタフェロンの比活性値が「ウシ細胞ＭＤＢＫにて測定される０．９×１０８〜４．０×１０８単位／ｍｇ蛋白質、ヒト細胞系ＡＧ１７３２にて測定される２×１０６〜４．０×１０８単位／ｍｇ蛋白質」であるのに対し、甲第１号証では「およそ３×１０８単位／ｍｇ蛋白」とのみ記載され、用いた細胞系が何か記載されておらず、「単位」について国際単位かどうか明確に記載されていない点。
（４）本件特許発明ではヒト白血球インタフェロンが均質な蛋白質であるのに対し、甲第１号証では得られたインタフェロンが「均質」であると明記されていない点。
　そこで、これらの点の内、まず上記（４）の点について検討する。
　本件特許発明における「均質な蛋白質」の意味であるが、本件明細書には該蛋白質に関して、「本発明の均質なタンパク質としてのインタフェロンは、この医薬として重要な物質の化学特性づけを初めて可能にする純すいなインタフェロンを十分な量で提供する新規製造方法により得られた。」（２６頁１５〜１７行）、「インターフェロンを均質なタンパク質として製造する方法の例としては、次の工程の組み合わせからなる方法をあげることができる：」（２８頁３〜５行）、「この新規方法により得られる均質な人の白血球のインターフェロンの種の各々は、前述のＨＰＬＣカラム上の鋭いピークと、２−メルカプトエタノールの存在下のドデシル硫酸ナトリウム（ＮａＤｏｄＳＯ４）ポリアクリルアミドゲル電気泳動上の単一の狭い帯とを示した。」（３３頁６〜１１行）、「本発明の精製された均質なインターフェロン類は、従来用いられた粗製の製剤と同じ方法で投与量を調整して望むレベルのインターフェロン単位を与えるようにして使用することができる。個個の種はそのまま使用することができ、或いはこのような種の２以上の混合物を使用することもできる。」（３５頁８〜１４行）と記載され、表３〜表６には９種のインターフェロン（即ちα１，α２、β２、β３、γ１〜５）について比活性、分子量、アミノ酸分析結果等のデータが記載されている。これらの記載からみて、本件特許発明の「均質な蛋白質」としてのヒト白血球インタフェロンは、特許請求の範囲に記載されているＨＰＬＣ（高速液体クロマトグラフィー）においてヒト白血球インタフェロン活性に合致するピークを示すと共に、ドデシル硫酸ナトリウム／ポリアクリルアミドゲル電気泳動において単一のバンドを示すヒト白血球インタフェロンとして純粋な蛋白質であって、純粋蛋白質は少なくとも分子種α１〜γ５のいずれか又はそれらの混合物を含むものであると認められる。（なお、「インターフェロン」と「インタフェロン」は同じ意味であるので以下前者は全て「インタフェロン」と記す。）
　また均質な蛋白質であるインタフェロンが示す比活性（抗ウイルス活性）はいずれも高く（明細書５４頁、表４参照）、この数値が大きい程インタフェロンの純度が高いことは技術常識であるから、高い比活性値は不純物である蛋白質が存在する割合が小さく、ヒト白血球インタフェロンの純度が高いことを意味している。
　一方、甲第１号証には、約１０６単位／ｍｇ蛋白のインタフェロンを精製することにより比活性が３×１０８単位／ｍｇ蛋白のインタフェロン調製物が得られ、二次元ゲル電気泳動分析による分析でそれが純粋なインタフェロンであることが示されたと記載されており、比活性、電気泳動分析の結果を明確に述べているということは蛋白質としての電荷及びサイズが均質であること、比活性が約３×１０８単位／ｍｇ蛋白質であることが確認されているということであるから、高度に精製された均質な蛋白質であると解される。
　したがって、甲第１号証に記載の精製されたインタフェロンは本件特許発明のインタフェロンと同程度に純度なものであり均質な蛋白質であるといえる。よって、この点に実質的な差異があるとは認められない。
　なお、被請求人は、甲第１号証は、過ヨウ素酸塩酸化の条件、ゲルクロマトグラフィーの条件、セファクリルＳ２００の使用についての詳細ならびに比活性測定に用いた生物学的検定法及び蛋白質測定法に関する科学的に詳細な記述に欠けており、また二次元ゲル電気泳動分析により純粋なインタフェロンが得られたこととを裏付けるデータが全く示されていないので精製したインタフェロンが見掛け上の均質性を有するものであると結論できない旨主張すると共に、実際に使用した処理法に係る実験詳細が記載されていないので同じ結果を再現できない旨の主張をしている。
　しかし、精製手段、比活性測定法、蛋白質測定法がいずれもこの分野でよく知られていることを考慮すると、甲第１号証が頒布された当時の技術水準において記載されたようなインタフェロンが製造し得ないという特別な事情がない限り製造されたものとして記載されていると解するのが自然である。
　そして、甲第１号証にはインタフェロンの精製手段が特定して記載され、精製したインタフェロンの分子量、比活性の値及び二次元ゲル電気泳動分析により純粋であったことが明記されているのであるから、甲第１号証で得られたインタフェロンが記載されたような特性を持つものとして均質であることが明確に理解できる。したがって、甲第１号証の精製法により均質なインタフェロンが得られなかったとすることはできない。
　また、過ヨウ素酸処理及びセファクリルＳ‐２００を用いる精製手段が従来より知られており、甲第１号証においてはこれらの手段が特定分子量の不純物の除去に用いられていることから該甲号証が頒布された当時の技術水準からみて甲第１号証に記載の精製方法が実施できなかったとは認められない。そして、被請求人からも記載の精製方法では均質な蛋白質としてのインタフェロンが得られなかったということを裏付ける具体的根拠を示していないので、被請求人の上記主張は採用できない。
　また、被請求人は、乙第１〜３号証、乙第３号証の１〜乙第３号証の６を提出し、
（イ）甲第１号証の著者（スチュワート／リン　グループ）が甲第１号証の後に発表した刊行物（乙第１号証）において、精製したヒト白血球インタフェロンが過ヨウ素酸塩酸化によって化学的に変性していたことを発表しているので、甲第１号証記載のインタフェロンは均質なものではない。
（ロ）該分野の専門家であるＰｅｔｅｒ　Ｌｅｎｇｙｅｌ博士の、甲第１号証の方法では均質なインタフェロンは得られなっかったという供述（乙第２号証）は、甲第１号証記載のものが均質なものではないことを証明するものである。
（ハ）甲第１号証の共著者自身（ヴィラノウスカ博士）が該甲号証のインタフェロン調製物は均質でなく夾雑物を有するものであったと供述しており（乙第３号証）、甲第１号証記載のインタフェロンは本件特許発明の均質な蛋白質としてのヒト白血球インタフェロンとは異なる。
と主張しているが、以下の理由でこれらの主張も採用できない。
（イ）について
　乙第１号証には、インタフェロンは過ヨウ素酸塩酸化によって何らかの化学的に修飾がされた旨の供述があるが、インタフェロンが過ヨウ素酸塩で化学的に修飾され変性を受けているとするとインタフェロン活性は低下する。しかし、甲第１号証のインタフェロンは、比活性が３×１０８単位／ｍｇ蛋白質であり、二次元ゲル電気泳動で純粋であることが示されているのであるから、変性しているとは認められない。たとえ、過ヨウ素酸塩による酸化で変性されているとしても、本件特許の特許請求の範囲には変性されたインタフェロンを除くとは記載されておらず、変性していないインタフェロンのみに解されるとする記載はない。また、電荷及びサイズからみて均質であることは上記したとおりであるから甲第１号証の精製されたインタフェロンが均質なものではないとは言えない。
（ロ）について
　乙第２号証は、甲第１号証の方法ではそこに記載されたような純粋なインタフェロンが得られないということを具体的に裏付けるものではないので、これにより均質なものが得られないということが客観的に証明されているとは認められない。
（ハ）について
　乙第３号証におけるマルツェンナ　ヴィラノウスカ（乙第３号証の１参照）の供述と乙第３号証の３の記載からみて、甲第１号証に記載のインタフェロンが完全に純粋であったとは言い切れないが、上記したように該甲号証に記載のものはそこに記載されたような特性を持つ均質なインタフェロンであると認められる。一方、本件特許発明のインタフェロンも完全に均質なものであるとは特許請求の範囲に記載されておらず、また本件明細書にはそのような限定された意味に解すべきであるとする記載もないのであるから、甲第１号証に記載の均質なインタフェロンは本件特許発明のインタフェロンと同程度に均質なものであると言わざるを得ない。そうであるから、第１号証に記載のインタフェロンが後で更に純粋にされたとしても、そのことは甲第１号証のインタフェロンと本件特許発明のインタフェロンが同程度に均質なものではないということの理由にはならない。
　なお、乙第３号証の２には不明確な記載があるが、たとえ第１号証に記載のインタフェロンが更に後で純粋にされたことが該証拠により認められたとしても乙第３号証の３から認められることが証明されるに過ぎないのでこのことにより上記判断は左右されない。
　次に上記した（１）の点について検討する。上記したように甲第１号証の精製したインタフェロンは本件特許発明と同程度に均質なタンパク質であると認められるので当然に順相および／または逆相高速液体クロマトグラフィーではインタフェロン活性に合致するピークを示すものと認められる。
　上記（２）の点について検討すると、本件明細書の特許請求の範囲記載の上記「特定要件（ｄ）」はその記載の末尾が「・・・得ることができる」という表現であるので本件特許発明のインタフェロンは「特定要件（ｄ）」で規定される方法で製造されたものに限られない。
　また本件明細書の２８頁３〜２９頁１４行にも「インターフェロンを均質のタンパク質を製造する方法の例としては、次の工程の組み合わせからなる方法をあげることができる：・・・達成する。」と記載されており、この記載からみても「特定要件（ｄ）」で規定される方法以外の方法で得られるヒト白血球インタフェロンであっても、本件の特許請求の範囲記載の（ａ）〜（ｃ）、（ｅ）に規定する要件を満たし、均質な蛋白質であるものは本件特許発明の範囲に包含されると認められる。更に、審判請求理由補充書（参考資料２）でも被請求人は「要件（ｄ）による本願発明のヒト白血球インタフェロンの特定は・・・ここに記載された工程は単に１例であり、この工程に限定される特定ではない。換言すれば・・・一製造方法を特定することをもって本願発明のヒト白血球インタフェロンの均質性を特定している要件である。」（「参考資料２」４頁６〜１１行）と述べている。（なお、該記載中「要件（ｄ）」は本件明細書の特許請求の範囲に（ｄ）として記載した要件である。）
　したがって、「特定要件（ｄ）」が構成要件として示されても本件特許発明と甲第１号証のインタフェロンを実質的に相違するものとすることはできない。
　更に、上記（３）の点について検討すると、甲第１号証にはどのような細胞系を用いたのか記載されていないが、甲第１号証が頒布された当時ヒト白血球インタフェロンの比活性をウシ細胞ＭＤＢＫ、ヒト細胞系ＡＧ１７３２を使用して測定することはこの分野の技術常識であったから、甲第１号証に記載のものにおいてもこのような細胞系が用いられたと解するのが自然であり、該甲号証に細胞系が記載されていないから比活性が同一でないということにはならない。
　また甲第１号証には比活性を規定する「単位」が国際単位であるかどうかは記載されていないが、この分野において測定値を国際単位に換算して表すことがこの分野の技術常識であったから甲第１号証においても換算して表されていると解される。該甲号証に記載がないからそのことによって比活性を規定する「単位」が同一でないということにはならない。（平成９年（行ケ）第１７号審決取消請求事件の判決、２６〜３１頁参照。）
　以上の結果、甲第１号証には、得られたインタフェロンを複数の分子種に分離することは記載されておらず、得られたものが本件明細書に記載されている分子種α１〜γ５に相当するか否かは分からないが、本件特許発明のインタフェロンを規定する要件を満たすヒト白血球インタフェロンが開示されているものと認められる。
　したがって、本件特許発明のヒト白血球インタフェロンは甲第１号証に記載されたものである。
　なお、被請求人が示した乙第３号証の１９〜２４項には、同じアッセイ法、検量標準等を用いた蛋白質含量の測定（色測定アッセイ）が行われないとその測定値に基づき得られる比活性について意味ある比較をすることができないという記載があり、このことを証明するために被請求人は乙第３号証の４〜乙第３号証の６を提出している。（乙第３号証の２２〜２４項では、１６３特許、即ち日本国特許第１６５２１６３号、にクレームされるインタフェロンの比活性との比較を意図した記述になっているが、１６３特許のインタフェロンと本件特許に係る明細書に記載のインタフェロンとは同じであるのでこの部分の記述は同時に本件特許にクレームされるインタフェロンと「抄録」、即ち甲第１号証、のインタフェロンの比活性との比較についても述べていると理解した。）一方、本件特許発明と甲第１号証に記載のものにおいては蛋白質含量の測定をどのようなアッセイ法を用いて行ったのか明らかでない。そこで、本件特許発明のインタフェロンの比活性と甲第１号証に記載のインタフェロンの比活性は意味ある比較ができないのかという点について以下検討する。
　上記したようにインタフェロンを国際単位に換算して表すことが技術常識であったと認められ、インタフェロンの蛋白質含量の測定においても甲第１号証が頒布された当時ウシ血清アルブミンを検量標準として用いるのが技術常識であった。甲第１号証に記載のものと本件特許発明において蛋白質含量のアッセイ法に違いがあるのかどうか明確でないが、上記のような常識的な表記法と検量標準を用いる手法により得られた比活性値（単位／ｍｇ蛋白質）が本件出願前に文献に発表され、この値により精製の程度が専門家の間で評価されてきたことも事実であるから、たとえアッセイ法の違いによる差又は実験誤差が若干あるとしても、甲第１号証と本件特許のクレームに記載された比活性値は互いに意味ある比較ができる程度の信頼性は有していたと考えるのが自然である。そして、被請求人も、甲第１号証に記載のインタフェロンと本件特許にクレームされるインタフェロンの蛋白質の含有量測定において分析法（代表的な方法はローリー法とブラッドフォード法。）の違いによって測定値に差が生じ、比活性値（単位／ｍｇ蛋白質）がその影響を受け両者の意味ある比較ができないということを証明する具体的根拠を示していない。被請求人が提出した乙第３号証の４〜乙第３号証の６は色測定アッセイを用いた蛋白質の分析法について記載したものであるがそのことを裏付けるものではない。したがって、被請求人が示した乙第３号証等を根拠に本件特許発明と甲第１号証に記載のインタフェロンの比活性は意味ある比較ができないとすることはできない。
　また、被請求人から平成１１年３月１５日付けの上申書が提出されているのでそれについても検討した。
　本件無効審判では平成１０年７月３日付けで書面審理通知を発送し、その後答弁書、弁ぱく書、証拠等について時間をかけ十分に検討したが争点に不明確な点があるとは認められなかった。また本件は確かに証拠が多く複雑であるが口頭審理を行わないと判断ができないというものではない。被請求人は口頭審理を求めているが、書面審理では十分な審理ができないということまでもは主張していないので口頭審理を行う必要があるとは認めない。上申書に記載された被請求人の要望等についても検討したが上記判断を左右するものではない。
Ｖ　むすび
　以上のとおりであるから、本件特許は特許法第２９条第１項第３号の規定に違反して特許されたものであり、同法第１２３条第１項に該当し、これを無効とすべきものとする。
　よって、結論のとおり審決する。