【事件の表示】
　特許第２９６３１６３号に関する訂正審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　特許第２９６３１６３号発明の明細書を本件審判請求書に添付された訂正明細書のとおり訂正することを認める。
【理　由】
Ｉ．請求の要旨
　本件審判の請求の要旨は、特許第2963163号発明（平成2年7月27日特許出願、平成11年8月6日設定登録）の明細書を審判請求書に添付した訂正明細書のとおり、すなわち、下記のとおり訂正することを求めるものである。
　
「【請求項１】下記アミノ酸配列（配列中、Xaaはピログルタミン酸を表わす。）で表わされるヒト肝実質細胞増殖因子。
（アミノ酸配列は略）」を
「【請求項１】ＣＨＯ細胞が産生する組み換え蛋白質であることを特徴とする、下記アミノ酸配列（配列中、Xaaはピログルタミン酸を表わす。）で表わされる生物学的活性を有するヒト肝実質細胞増殖因子。
（アミノ酸配列は略）」に訂正する。
　
II．当審の判断
１．訂正の目的の適否並びに新規事項及び拡張・変更の存否
　上記訂正事項は、訂正前の請求項１に記載の「ヒト肝実質細胞増殖因子」を「ＣＨＯ細胞が産生する組み換え蛋白質」であって「生物学的活性を有する」ヒト肝実質細胞増殖因子に限定したものであり、特許請求の範囲の減縮に相当するものである。
　
　上記訂正事項「ＣＨＯ細胞が産生する組み換え蛋白質である」は、本件特許公報第9頁右欄第47行目〜第10頁左欄第15行目の記載（特には、第10頁左欄第７〜10行目における「動物細胞例えばＣＨＯ細胞、ＣＯＳ細胞、マウスＬ細胞、マウスC127細胞、マウスＦＭ３Ａ細胞等を用いて上記遺伝子を発現させることが望ましい」という記載）、並びに本件特許公報第11頁右欄第45行目から第12頁左欄第2行目の記載（本件明細書の実施例では、ＣＨＯ細胞を宿主細胞として用いて形質転換を行ったことが記載されている）により裏付けられているものである。
　さらに、上記訂正事項「生物学的活性を有する」は、本件特許公報第9頁右欄第48〜50行目における「さらに発現したｈＨＧＦ蛋白質が生物学的活性すなわち肝実質細胞の増殖活性を有している必要がある。」という記載、並びに本件特許公報第12頁右欄第2〜5行目及び第13頁左欄第18〜21行目における「また、Gohdaらの方法（エクスペリメンタル・セル・リサーチ（Experimental Cell Research）166巻139頁〜150頁（1986））によりｈＨＧＦ活性を測定し生物学的活性の存在を確認した。」という記載により裏付けられているものである。
　したがって、上記訂正事項はいずれも、願書に最初に添付した明細書に記載した事項の範囲内の訂正であって、かつ、実質上特許請求の範囲を拡張し又は変更するものではない。
　
２．独立特許要件の判断
２−１．特許法第29条第1項第3号
　特開昭63-22526号公報（以下「引用刊行物Ａ」という。）には、ヒト血液、殊に劇症肝炎患者の血漿から活性な肝細胞増殖因子を単離したことが記載されている。
　ここで、訂正後の発明（以下「本件発明」という。）に係る「ヒト肝実質細胞増殖因子」が「ＣＨＯ細胞が産生する組み換え蛋白質であることを特徴とする」のに対して、引用刊行物Ａに記載されたものは、劇症肝炎患者の血漿から単離されたヒト由来の天然蛋白質である。そして、本件特許公報にも「このｈＨＧＦ蛋白質はシグナル様ペプチド配列から数え、494個のアミノ酸からなるＨ鎖ペプチドと234個のアミノ酸からなるＬ鎖べプチドより構成される蛋白質で少なくとも４箇所に糠鎖結合部位を持つことを特徴とする。」（第9頁左欄第36〜39行目）と記載されているように、肝実質細胞増殖因子（ＨＧＦ）蛋白質は糖鎖を有する糖蛋白質である。
　一般に、糖蛋白質をコードするＤＮＡを動物細胞に形質転換して得られる形質転換体を用いて組み換え蛋白質を産生する場合、産生される組み換え蛋白質は宿主の種類に応じて異なる糖鎖の修飾を受けることは当業者には周知であり、ヒト由来の天然の蛋白質とＣＨＯ細胞が発現する組み換え蛋白質との間では、付加されている糖鎖の構造（糖鎖自体の構造のみならず、糖鎖が付加する程度や、糖鎖が付加する位置等）は異なっているというのが当該技術分野の技術常識である。
　したがって、本件発明に係る「ＣＨＯ細胞が産生する組み換え蛋白質」と、引用刊行物Ａに記載されたヒト由来の天然蛋白質が同一であるとはいえない。
　
２−２．特許法第29条第2項
　Biochemical and Biophysical Research Communication, Vol.163, No.2, p.967-973 (1989）（以下「引用刊行物Ｂ」という。）には、劇症肝炎患者から得られた728アミノ酸からなるヒト肝細胞増殖因子（hＨＧＦ）をコードしたcDNA配列及びそれに対応するアミノ酸配列が記載されており（第970頁Fig１）、さらに、推定上のメチオニンからの最初の30個位までのアミノ酸残基は、他の分泌蛋白質のＮ-末端に存在するシグナルペプチドの特徴的な構成を示していること（第969頁30〜34行）、及び恐らくブロックされているために、重鎖のＮ-末端アミノ酸の配列が検出されなかったこと（第971頁12〜13行）が記載されている。
　
　そこで、訂正後の発明（以下「本件発明」という。）と、引用刊行物Ｂに記載されたものを比較すると、本件発明は697個のアミノ酸配列（Ｎ末端はピログルタミン酸）からなる「生物学的活性を有するヒト肝実質細胞増殖因子」であるのに対して、引用刊行物Ｂには728個のアミノ酸配列からなるＮ末端にシグナル配列を含むヒト肝細胞増殖因子（hＨＧＦ）をコードしたcDNA配列及び当該cDNA配列に対応するアミノ酸配列であって、実際にはhＨＧＦ蛋白質は得られていない点で相違する。
　ところで、平成13年7月4日付け訂正拒絶理由通知書で指摘したように、「ＣＨＯ細胞」を用いてヒト由来の遺伝子を発現させて組み換え蛋白質を得ることは当該技術分野の常套手段であって、引用刊行物Ｂに記載されたcDNA配列で形質転換されたＣＨＯ細胞を用いればシグナル配列が切断された状態で分泌されるから、当該cDNA配列のうちシグナル配列に対応する部分がどこであるかを決定するまでもなく、シグナル配列の切断された成熟型の「生物学的活性を有する」組み換えhＨＧＦは当業者であれば容易に取得できるものと一般的には考えられる。
　
　しかしながら、平成13年7月13日付け意見書で請求人も説明するように、(1)ｈＨＧＦcDNAが2.3kbと巨大であるためにｈＨＧＦを高効率に発現できるべクターを構築するためには種々の工夫と試行錯誤が必要であり、(2)発現ベクターによりＣＨＯ細胞を形質転換する際には多重トランスフェクション法を採用して初めて、ｈＨＧＦ活性の確認や構造の決定を行うのに十分な量の組み換えＨＧＦを取得することが可能になっている。
　さらに、成熟ＨＧＦは、ＨＧＦ全長cDNAから読まれた728アミノ酸の全長前駆体から、シグナル配列が除去された697アミノ酸の１本鎖の前駆体蛋白質が作られ、これがプロテアーゼで切断されて２本鎖の成熟ＨＧＦとなったものであるが、当該プロテアーゼはウシ血清中に含まれるものであって、無血清培地ではＨＧＦ活性体を得ることができない。即ち、ＣＨＯ細胞を通常の培地（イーグルＭＥＭ培地やダルベッコＭＥＭ培地など）で通常の培養プロトコールで培養することによっては、生物学的活性を有するＨＧＦはその活性を確認することができる程度の量で取得することはできず、本件発明においてERDF培地を用いているとおり、「生物学的活性を有する」ＨＧＦ（２本鎖の成熟型ＨＧＦ）を取得するためには、(3)培地の選定並びに適切な培養プロトコールの設定も必要である。
　
　以上述べたように、引用刊行物Ｂに記載されたヒト肝細胞増殖因子（hＨＧＦ）をコードしたcDNA配列を発現させて、活性の確認や構造の決定を行うのに十分な量の「生物学的活性を有するヒト肝実質細胞増殖因子」を取得するためには、(1)発現べクターの構築、(2)多重トランスフェクション法の採用、(3)培地の選定等を適切に組み合わせて行う必要があり、このような事柄は、当業者が容易になし得るものとは認められない。
　
　よって、訂正後の発明は、引用例Ａに記載された発明とは言えず、引用例Ｂに記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものとも認められないから、本件発明は、特許出願の際独立して特許を受けることができるものと認められる。
　
III．むすび
　以上のとおりであるから、本件審判の請求は、平成6年法律第116号附則第6条第1項の規定によりなお従前の例によるとされる平成5年法律第26号により改正された特許法第126条第1項第1号に掲げる事項を目的とし、かつ、同条第1項ないし第3項の規定に適合する。
　よって、結論のとおり審決する。