【事件の表示】
　平成３年特許願第５１２１６６号「膵臓エラスターゼ１特異性抗体、その獲得方法および該抗体を含有するテストキット」拒絶査定に対する審判事件［平成４年２月２０日国際公開、ＷＯ９２／０２６３０、平成５年１２月　９日国内公表、特表平５−５０８７７０］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
Ｉ．出願の経緯及び本願発明
　本願は、平成3年7月28日（パリ条約による優先権主張、1990年7月28日、独国）を国際出願日とする特許出願であって、その請求項1〜8に係る発明は、平成9年7月17日付け手続補正書によって補正された特許請求の範囲に記載されたとおりのものと認められるところ、その請求項1及び6に係る発明（以下、それぞれ「本願発明1及び2」という。）は次の通りである。
　
1.　アミノ酸配列Thr-Met-Val-Ala-Gly-Gly-Asp-Ile-Argまたはその免疫学的に活性な部分ペプチドを有する抗原を用いて該アミノ酸配列またはその免疫学的に活性な部分ペプチドに特定的な抗体を産生することを特徴とする、体液および糞便中のエラスターゼ1と反応する抗エラスターゼ1モノおよび／またはポリクローナル抗体を慣用法により獲得するための方法。
6.　請求項1〜5のいずれかに記載の方法により得られる、抗エラスターゼ1抗体。
　
II．当審の拒絶理由
　当審の平成12年7月4日付け拒絶理由通知書において、(1)本出願が、明細書の記載不備のため、特許法第36条第4項又は第5項及び第6項に規定する要件を満たしていないこと、並びに、(2)請求項6〜8に係る発明が引用刊行物Ａに係る特開昭63-73152号公報又は引用刊行物Ｂに係る特開昭55-9120号公報に記載された発明に該当するか、或いは、当該刊行物に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明することができたものであるから、特許法第29条第1項第3号又は同条第2項の規定により特許を受けることができない旨が通知されている。
　
III．当審の判断
III-1．本願発明1について
　本願発明1は、明細書第8頁の例1の(b)に相当する抗体の調整方法である。
　ここで、平成13年8月9日付け回答書において、「出願人は、このようにして得られた高純度のエラスターゼ1を用いて実施例1aに記載されている方法に基づいて、モノクローナル抗体を作成致しました。即ち、この高純度のエラスターゼ1をマウスに免疫し、このマウスから脾臓由来細胞を回収し、市販の骨髄腫細胞X63-Sp8-653を用いてハイブリドーマを作製しました。得られた多数のハイブリドーマに対してスクリーニングを行い、本発明にかかる抗体を産生する細胞、すなわち、寄託番号ECACC 90121906とECACC 90121907とを得ることができました。」と説明しているように、明細書中に具体的に開示された抗体は、例1の(a)の調整方法で得られたものであって、例1の(b)の調整方法で得られたものでない。
　
　
　しかしながら、明細書第8頁の例1の(b)において、免疫原に用いるポリペプチドがThr-Met-Val-Ala-Gly-Gly-Asp-Ile-Argからなる9個のアミノ酸配列であることが記載されているものの、実際には実験は行われておらず、むしろ当該技術分野の技術常識からすれば、9個程度の小さなポリペプチド断片が、全長のエラスターゼ1（E1）上のエピトープと同じ立体構造を保持していることも直ちには信じがたいので、仮に当該ポリペプチドと反応する抗体が得られても、全長のエラスターゼ1（E1）とは反応しない抗体である可能性が高いものと判断される。（必要であれば、細胞工学別冊実験プロトコールシリーズ「抗ペプチド抗体実験プロトコール」−ペプチド合成からタンパク質機能解析まで−＜1994年9月10年＞秀潤社、第14〜24頁）
　加えて、仮にエラスターゼ1と反応する抗体が得られたとしても、請求人の主張する特殊な交差反応性を持った抗体、すなわち「糞便中のエラスターゼ1に反応する」抗体を本願明細書に記載された例1の(b)の調整方法を用いて当業者が過度な実験を行うことなく取得できるとは認められない。
　
　そして、当審は、平成13年1月29日付け審尋書において、「当該ポリペプチドを用いて請求項1のモノクローナル抗体を産生できたとするなら、当時の具体的な実験結果を示す実験ノート、もしくは追試した実験成績証明書を提出してこれを立証する必要がある。」と指摘したにもかかわらず、具体的な実験データ等を提出することなく、例1の(b)の調整方法を用いて所望の抗体が得られることを主張するのみである。
　
　したがって、例1の(b)の抗体の調整方法を記載した請求項1に係る発明は、上記拒絶理由通知に記載した通り実施可能要件を満足しない。そして、例1の(b)の抗体の調整方法を前提としたその他の請求項に係る発明も同様に実施可能要件を満足しない。
　
　
III-2．本願発明2について
　上述したように、例1の(b)の調整方法は実施可能要件を満足しないものであるが、本件請求人の主張するように、請求項6に係る「抗エラスターゼ1抗体」（本願発明2）自体については、例1の(a)の調整方法を用いて取得可能なものを包含するといえる。そこで、以下に本願発明2のうち例1の(a)の調整方法により取得可能な場合についての新規性及び進歩性について検討する。
　
III-2-1．引用刊行物
　引用刊行物Ａに係る特開昭63-73152号公報には、以下のことが記載されている。
「実施例1
抗エラスターゼ1モノクローナル抗体の作製
　精製エラスターゼ1溶液0.1 ml（25μg含有）にフロインド・コンプリート・アジュバンド 0.1 ml を加え、エマルジョンを調整した。このエマルジョン 0.2 ml をBALB/Cマウスの腹腔に投与した。1ヶ月後エラスターゼ1溶液0.2 ml（50μg含有）を尾静脈より静注した。3日後屠殺し脾摘出を行い、脾細胞1×（10の8乗）ケとマウスミエローマ細胞（P3U1株）2×（10の7乗）ケをPEG50％存在下で細胞融合を行わせた。96wellより限界希釈法によりクローニングを行い、抗体産生株を選別した。得られたモノクローナル抗体産生株1×（10の7乗）ケを予めプリスタンを投与したBALB/Cマウスの腹腔に接種し、2週間後に腹水を採取した。」（第5頁右上欄第12行目〜左下欄第9行目）
「実施例3
競合法による血中エラスターゼＩの定量
　エラスターゼ1標準液又は被検血清100μlに125Ｉ標識エラスターゼ1液100μl、抗エラスターゼ1モノクローナル抗体液100μlおよび牛γ−グロブリン（10 mg／ml）100μlを加え、室温で一昼夜インキュベーションした。20％PEG液1 ml を加え、撹拌混和後3000 rpmで10分間遠心分離し、上清をデカンテーション除去後、残った沈殿の放射能を測定した。
　エラスターゼ1標準液の測定により得られた値より作成された標準曲線（図2）より被検血清中のエラスターゼ1濃度を求めた。」（第5頁右下欄第1〜13行目）
　
　引用刊行物Ｂに係る特開昭55-9120号公報には、以下のことが記載されている。
「(1)ヒト膵エラスターゼ−1の精製
　ファインスタイン等の方法［Feinstein et. al. :Eur. J. Biochem. 43, 569 (1974)］により行った。・・・（中略）・・・エラスターゼ−1を単離した。
　この精製エラスターゼ−1は分析用ポリアクリルアミドゲル電気泳動で単一なバンドを示した。
(2)抗エラスターゼ1抗血清の製造
　上記(1)で得たエラスターゼ−1を、50mMリン酸緩衝液（pH7.4）に溶解して1mg／mlの濃度にした液1mlを等量のフロイント・アジュバンドに混ぜ、この液を白色家兎に2週間隔で計5回感作した。最終感作日から10日目に採血し、血清分離を行い、その血清を56℃で30分非働化した。」（第3頁右下欄第1行目〜第4頁左上欄第9行目）
「iv)抗血清
　(2)で得た抗エラスターゼ−1抗血清を緩衝液i)で100倍に希釈し、−20℃でプラスチックバイアル中に密封し、保存する。」（第4頁左下欄第1〜4行目）
「(5)血清中のエラスターゼ−1の測定
　この測定において試薬の希釈は別記しない限り緩衝液i)を使用して行った。
　9mm×75mmのガラス試験管内に、抗血清（1：80,000）0.1ml、標識抗原（10,000cpm）0.1ml、標準抗原液または被検血清0.1mlをこの順に加え、更に0.4mlの緩衝液i)を加えて全液量を0.7mlとして後、4℃で48時間静置した。」（第4頁左下欄第1〜4行目）
「第1図に示されるように本発明の方法は安定で感度が高く（最小検出レベル約0.5ng／ml）、再現性も優れている。」（第4頁右下欄下から2行目〜第5頁左上欄第1行目）
　
III-2-2．新規性
　引用刊行物Ａ及びＢには、精製エラスターゼ1を用いて動物を免疫し、抗エラスターゼ1モノクローナル抗体を産生するハイブリドーマ及び抗エラスターゼ1抗血清（ポリクローナル抗体）を取得すること、並びに、当該抗体を免疫学的テストに用いることが記載されている。
　特に、上記引用刊行物Ａの実施例1に記載された抗エラスターゼ1モノクローナル抗体の作成方法は、本願の例1の(a)の調整方法と実質的に同一であり、同等の効果を有する抗エラスターゼ1モノクローナル抗体が得られているものと推測される。
　
　これに対して、本件請求人は、平成13年8月9日付け回答書において、「本発明に係る抗体を作製する際に使用されるエラスターゼ1は、前述の通り、エラスターゼ1に結合している多くの分子を分離して高純度に精製したエラスターゼ1です。」と主張しているが、本願明細書には、公知の文献（Biochem. J. 207:573-582, 1982）が引用されているのみであって、高純度に精製するための手段が具体的に開示されておらず、かつ得られた「高純度エラスターゼ1」の同定資料等も記載されていないことから、本発明に係る抗体を作製する際に使用されたエラスターゼ1が引用刊行物Ａ又はＢで用いられた「精製エラスターゼ1」と区別できない。
　
　また、本件請求人は、同回答書において、「本発明では、9個のアミノ酸配列のペプチドを有するペプチドのみならず、担体に結合されたその免疫原性を有する部分ペプチドを用いても作製することができる抗体に関するものです。この部分ペプチドを用いた場合には、より一層、引用刊行物Ａに記載された発明にかかるエラスターゼ1とは大きく異なります。」と主張しているが、当該調整方法（例1の(b)に相当）に係る発明は上述したように実施可能要件を満足しないことから、このような主張を受け入れることはできない。
　
　したがって、本願発明2は、引用刊行物Ａ又はＢに記載された発明と実質的に同一の発明を含むものであると認められる。
　
III-2-3．進歩性
　本願発明2には、引用刊行物Ａ又はＢに記載された抗体と交差反応性等において一部相違する抗体が含まれる可能性も否定できない。
　
　したがって、本願発明2は、たとえ引用刊行物Ａ又はＢに記載された発明と実質的に同一でない部分を含むとしても、予期できない効果を奏するものではなく、例1の(a)と実質的に同一の引用刊行物Ａ又はＢに記載された調整方法を用いて当業者であれば容易に取得することができる程度のものであるから、進歩性が認められない。
　
IV．むすび
　以上のとおりであるから、本願は、特許法第36条第4項に規定する要件を満たしていないので、拒絶をすべきものであり、かつ、請求項6に係る発明は、上記引用例Ａ又はＢに記載された発明であるか、或いは上記引用例Ａ又はＢに記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第29条第1項第3号又は同条第2項の規定により特許を受けることができない。
　よって、結論のとおり審決する。