【事件の表示】
　平成２年特許願第５１１０１５号「界面活性剤組成物および方法」拒絶査定に対する審判事件［平成３年１月２４日国際公開、ＷＯ９１／００８７１、平成４年１１月２６日国内公表、特表平４−５０６８０９］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
Ｉ．出願の経緯及び本願発明
　本願は、平成2年7月10日（パリ条約による優先権主張、1989年7月11日、米国）の国際出願であって、その請求項1〜14に係る発明は、平成11年9月28日付け手続補正書に記載された特許請求の範囲に記載された通りのものと認められるところ、その請求項1、11、13、14に係る発明（以下、それぞれ「本願発明1、2、3、4」という。）は以下のように記載されている。
　
1.　システイン残基を有する修飾された肺表面活性物質タンパク質の製造方法であって、以下の工程：
(a)宿主細胞または微生物内で組換え肺表面活性物質タンパク質を発現させる；
(b)宿主細胞または微生物から肺表面活性物質タンパク質を回収する；および
(c)該システイン残基がジスルフィド結合を形成し得ないように該残基を脂肪酸で修飾する；
を含む方法。
　
11.　請求項1〜10のいずれかの方法で製造された修飾された組換え肺表面タンパク質。
　
13.　システイン残基がジスルフィド結合を形成し得ないように該残基を脂肪酸で修飾することからなる、システイン残基を有する肺表面活性物質タンパク質の修飾法であって、(a)還元条件下で該表面活性物質タンパク質を回収し、
(b)該システイン残基をパルミトイルクロリド、パルミトイルCoA、および活性化脂肪酸エステルからなる群から選択される試薬で修飾することを含む方法。
　
14.　請求項12または13のいずれかの方法で修飾された肺表面活性物質タンパク質。
　
　
II．先願明細書
　これに対して、原査定の拒絶理由で引用された、特願平1-268838号（優先権主張、1988年10月18日、スウエーデン。特開平2-145599号公報参照。以下「先願」という。）の出願当初の明細書には、以下のことが記載されている。
　
「肺胞のポリペプチドまたはタンパク質と、それに共有結合された1個または2個の脂肪酸残基から成る肺表面活性作用を有するリポタンパク質。」（特許請求の範囲第1項）
「1個または2個の脂肪酸残基は1つまたは両方のCys残基に共有結合され、それとチオエステルを形成する、請求項8〜13のいずれか1項記載のリポタンパク質。」（特許請求の範囲第14項）
「脂肪酸残基はパルミチン酸残基である、請求項14または15記載のリポタンパク質。」（特許請求の範囲第16項）
「請求項1〜16のいずれか1項記載のリポタンパク質とリン脂質型の物質との組合せを含有する薬剤組成物。」（特許請求の範囲第17項）
　
「本発明によるリポタンパク質のポリペプチド部分はヒト、ブタまたはウシ由来のものであるのが好ましい。この種のポリペプチドの特性決定に関しては、Febs Lett.(1988), Vol.232, No.1, 61-64を参照されたい。この報文の技術内容はすべて参照によりここに引用するものとする。」（公開公報第3頁右上欄下から4行目〜左下欄第2行目）
「上記ポリペプチドの脂肪酸残基の結合位置に関して、それらはポリペプチド分子の5位と6位にあるシステイン残基の一方または両方に共有結合され、この結合はチオエステルを形成するようなものである。」（公開公報第3頁左下欄下から2行目〜右下欄第3行目）
「本発明によるリポタンパク質は肺界面活性作用に有意に寄与することが分かった。従って、本発明のリポタンパク質および組成物は、肺界面活性物質の成分として特に有用である。さらに、本発明は呼吸障害の治療を必要とする患者の気道に、有効量の本発明リポタンパク質または組成物を投与することから成る、ヒトを含む哺乳動物における呼吸の促進方法を包含する。この投与により、患者の肺胞の空気−液体界面での表面張力を有意に低下させることができる。」（公開公報第3頁右下欄下から3行目〜第4頁左上欄第7行目）
　
　実施例の例1及び例2では、ヒトの気管支肺胞および羊水から疎水性タンパク質（界面活性リポタンパク質）を単離し、各種の分析手段を用いてその構造決定を行っており、結果として以下のような結論に至っている。
「これらのデータを総合すると、少なくとも1個優先的には2個のパルミチン酸残基がCys 5およびCys 6のチオール基へのエステル化によりペプチドへ共有結合されていることが明らかである。」（公開公報第6頁左下欄下から2行目〜右上欄第2行目）
　
　実施例の例5では、「in vitro表面活性特性に対する脂肪酸の除去の影響」を調べて以下のような結論に至っている。
「従って、ポリペプチドに共有結合されたアシル残基は界面活性物質の生理活性にとつて不可欠である。」（公開公報第7頁左上欄第5〜7行目）
　
　実施例の例7では、「チオエステルリポペプチドの製造」と題して、
「再蒸留した塩化パルミトイル（Fluka）とヘキサペプチドH2N−Ile−Pro−Cys−Cys−Pro−Val−COOHとの結合を次のように行った：
−ヘキサペプチド3mg（4.8μmol）をクロロホルム／メタノール1：2（v／v）の混合溶媒500μlに溶解した。
−この溶液に0.5M DTE 25μl（12.5μmol）を加えた。この混合物にN2を流し、37℃で160分間インキュベートした。
−3.3M塩化パルミトイル20μl（66μmol）を加え、この混合物にN2を流して37℃で250分間インキュベートした。
　アシル化ペプチドはTLCで分離し、その分子量を確認した。
　例4に記載の方法に従って試験した場合、このリポペプチドは天然リポタンパク質と同様の挙動を示した。」（公開公報第7頁右上欄下から2行目〜左下欄第15行目）
　
　実施例の例8では、パルミトイル残基を有さない界面活性剤アポタンパク質SP-Cについて表面活性を試験して以下のような結論に至っている。
「これらの結果は、SP-Cポリペプチド（パルミトイル残基を含まない）が表面活性に対して何ら影響を及ぼさなかったことを示している、遅い吸着および高い表面張力の値は新生児を治療する際のこれらの調製物の使用を妨げるであろう。」（公開公報第8頁右上欄第1〜5行目）
　同様にして、実施例の例9でも、界面活性剤リポタンパク質SP-Cについて表面活性を試験して以下のような結論に至っている。
「天然SP-Cが主として2個のパルミトイル残基を含み、1個のパルミトイル残基をもつ分子が少量含まれることを示した。」（公開公報第8頁右上欄第12〜14行目）
「これらの結果は、脱アシル化SP-Cを含む界面活性調整物が新生児の治療に効果的でないことを示している。」（公開公報第8頁右下欄下から3行目〜最下行）
　
　
III．対比・判断
III−１．本願発明2及び4について
　そこでまず、本願発明2及び4（以下「前者」という。）と先願の明細書に記載されたもの（以下「後者」という。）を対比する。
　前者はいずれも製造方法により特定された「タンパク質」に係る発明であるが、平成12年12月に公表された審査基準「第II部第2章 新規性・進歩性」1.5.2(3)にも記載されているように、「請求項中に製造方法によって生産物を特定しようとする記載がある場合には、・・・その記載は最終的に得られた生産物自体を意味しているものと解する」ことから、前者の製造方法とは異なる方法によって同一の生産物が製造された場合であっても、その生産物が先願明細書に記載されている生産物と区別できない場合には、前者と後者は同一発明であると判断される。
　ここで、前者の具体例として明細書中に記載されている物は、遺伝子組換え技術等を用いて製造されたヒトSP-C（界面活性剤アポタンパク質の一種）をパルミトイル化したタンパク質である。
　
　一方、後者は、パルミチン酸に代表される脂肪酸残基が共有結合された肺表面活性作用を有するリポタンパク質であって（先願の特許請求の範囲の記載）、そもそも天然に存在する界面活性リポタンパク質を含むものであるが（先願の実施例の例1及び2）、実施例の例5、8及び9で確認された結論を参酌すれば、積極的にヒトSP-Cがパルミトイル化された肺表面活性を有するタンパク質を意図していることは明らかである。加えて、実施例の例7を参酌すれば、天然リポタンパク質と同じ表面活性を有していれば化学合成で製造されたリポタンパク質を排除するものではない。
　
　ところで、本件請求人は、審判請求書において、製造方法の相違を主張するものの、当該製造方法で得られたタンパク質が「化学物質」として相違することを論ずるものではない。そして、前者に係るタンパク質と後者のものを「化学物質」として区別することができない以上、両者の製造方法の異同を論ずるまでもなく、両者は同一発明であると認めざるを得ない。
　
III−２．本願発明3について
　次に、本願発明3（以下「前者」という。）と先願の明細書に記載されたもの（以下「後者」という。）を対比する。
　前者は、肺表面活性物質タンパク質のシステイン残基がジスルフィド結合を形成しないように、パルミトイルクロリド等を用いて、パルミチン酸等の脂肪酸で肺表面活性物質タンパク質を修飾する方法に係る発明である。
　後者には、上述したように、パルミトイル化されたヒトSP-C等の肺表面活性物質タンパク質が記載されており、実施例の例7においては、塩化パルミトイル（本願の「パルミトイルクロリド」）を用いて、肺表面活性物質タンパク質のCys 5およびCys 6のチオール基のエステル化が行われ、このリポペプチドが天然リポタンパク質と同様に肺表面活性を有していたことが記載されている。
　
　これに対して、本件請求人は、審判請求書において「引用例1の例7におけるヘキサペプチドのパルミトイル化は、上記3)で示したように、単に天然の精製リポタンパク質の肺表面活性作用が、タンパク質に脂肪酸等の疎水性物質が共有結合により会合していることと関連するとの予測を確認するために行われた実験であって、本願発明における凝集性の抑制又は阻止を意図したものでない。」と主張している。
　しかしながら、後者において、「肺表面活性作用を有するリポタンパク質」がCys残基でパルミトイル化されていること（実施例の例1及び2の結論）及び肺表面活性作用にとってこのパルミトイル化が必要不可欠であること（実施例の例8及び9）が確認されており、後者の目的が肺界面活性作用に有意に寄与するリポタンパク質を提供することであることを参酌すれば、実施例の例7におけるパルイトイル化は単なる確認実験に留まらず、肺界面活性作用を有するパルミトイル化されたヒトSP-C等の肺表面活性物質タンパク質を得るための実施例を提供したと理解するのが適切である。
　請求人は、前者における凝集性の抑制又は阻止に関する効果を挙げて後者との相違を主張しているが、両者は肺界面活性作用という課題を解決する点で一致しており、当該解決手段が併せて「凝集性の抑制又は阻止」にも寄与しうることを本件発明者等が見出したものであるとしても、「凝集性の抑制又は阻止」のために、肺界面活性作用を得るための方法とは異なる構成を特に採用したものとは認められず、「凝集性の抑制又は阻止」にも寄与しうることは、後者に記載された肺界面活性作用を得るための方法の副次的な効果の発見でしかない。
　したがって、請求人の主張は理由がなく、両者は同一発明であると認めざるを得ない。
　
III−３．本願発明1について
　さらに、本願発明1（以下「前者」という。）と先願の明細書に記載されたもの（以下「後者」という。）を対比する。
　前者は、遺伝子組換え技術を用いて製造された肺表面活性物質タンパク質を材料に用いて該システイン残基がジスルフィド結合を形成しないように脂肪酸で修飾する方法の発明であり、本願発明3との比較において、脂肪酸で修飾されるタンパク質が組換えタンパク質であることが更に特定されている点で相違する。
　そして、本件審判請求人は、審判請求書において「引用例1には・・・DNA組換え法による出発物質である肺表面活性物質タンパク質の製造については記載も示唆もされていない。」と主張している。
　そこで、この点について本願の明細書の記載を参酌するに、実施例1において「ヒト組換えSP-C（rSP-C）」を材料として用いているものの、その製造方法は具体的に記載されておらず、専ら多数の公知文献が明細書中で引用されるのみである（明細書第2〜3頁、第8〜9頁）。こうした状況を鑑みるに、本願優先日当時「ヒト組換えSP-C（rSP-C）」等の組換え肺表面活性物質タンパク質が常套手段を用いて当業者において適宜得ることができるからこそ、本願明細書においても組換え肺表面活性物質タンパク質を得る方法が具体的に何も記載されていないものと推測される。（なお、仮に常套手段を用いて得られない場合には、本願は特許法第36条第3項違反となる。）
　なるほど、先願の明細書に記載されているアミノ酸配列を有するSP-C肺表面活性物質タンパク質をコードしたDNA配列も先願の優先日前に公表された、J. Biol. Chem. 263:10326-10331(1988)やProc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84:7915-7919(1987)等に記載された周知のものである。
　したがって、「ヒト組換えSP-C（rSP-C）」等の組換え肺表面活性物質タンパク質をコードしたDNA配列を用いて組換えタンパク質を得ることは優先日当時、当該技術分野における常套手段であったものと認められる。
　そうすると、上述したように本願発明3が後者と同一であることから、これに常套手段を付加した前者（本願発明1）は、後者と実質同一と認められる。
　
IV．むすび
　以上のとおりであるから、本願発明1〜4はいずれも、先願の願書に最初に添付した明細書に記載された発明と同一又は実質同一であり、しかも、この出願の発明者が先願に係る発明をした者と同一ではなく、またこの出願の時において、その出願人が先願に係る特許出願の出願人と同一でもないので、特許法第29条の2の規定により特許を受けることができない。
　よって、結論のとおり審決する。