(57)【要約】【課題】パラスポリン−１の立体構造の提供。【解決手段】Ｘ線結晶構造解析によりアミノ酸側鎖の三次元構造を解明することができる、パラスポリン−１の結晶、その製造方法、同タンパク質の三次元構造、およびその三次元構造の利用方法。【選択図】なし【特許請求の範囲】
【請求項１】
Ｘ線結晶構造解析によりアミノ酸側鎖の三次元構造を解明することができる、パラスポリン−１の結晶。
【請求項２】
パラスポリン−１が、バチルス・チューリンゲンシス菌Ａ１１９０株由来のものであることを特徴とする請求項１の記載の結晶。
【請求項３】
パラスポリン−１が、がん細胞認識破壊活性を発現する活性化型であることを特徴とする請求項１記載の結晶。
【請求項４】
活性化型が、トリプシンによる部分分解によって得られるものである請求項３記載の結晶。
【請求項５】
活性化型パラスポリン−１が、以下の(a)又は (b)のポリペプチドと以下の(c)又は(d)のポリペプチドとの複合体であることを特徴とする請求項４記載の結晶。
(a)配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第94番目から第231番目のアミノ酸配列からなるポリペプチド
(b)上記(a)に記載のアミノ酸配列において１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ以下の(c)若しくは(d)のポリペプチドと複合体を形成してがん細胞認識破壊活性を発現することができるポリペプチド
(c)配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第232番目から第723番目のアミノ酸配列を含むポリペプチド
(d)上記(c)に記載のアミノ酸配列において１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ上記の(a)若しくは(b)のポリペプチドと複合体を形成してがん細胞認識破壊活性を発現することができるポリペプチド
【請求項６】
空間群がＰ２１２１２１であり、格子定数がａ＝６１．６Å、ｂ＝７７．９Å、ｃ＝１２２．８Å、α＝β＝γ＝９０°である請求項１記載の結晶。
【請求項７】
気体または液体窒素で凍結しても、少なくとも２ÅのＸ線回折能を保持することができる請求項１記載の結晶。
【請求項８】
凍結防止剤を含有する結晶化溶液中で安定である請求項１記載の結晶。
【請求項９】
凍結防止剤が２０％（ｖ／ｖ）以下の濃度を有するグリセリンであり、少なくとも２時間、２５℃で安定である請求項８記載の結晶。
【請求項１０】
請求項１記載の結晶に重金属化合物を作用させることによって得ることができる、パラスポリン−１結晶の重原子同型置換体結晶。
【請求項１１】
重金属化合物が、水銀、白金及びタリウムからなる群から選ばれるものである請求項１０記載の結晶。
【請求項１２】
蒸気拡散法又は微量透析法によるパラスポリン−１結晶の製造方法であって、アルカリ性のパラスポリン−１溶液のpHを、沈殿剤の存在下に低下させることを特徴とする前記方法。
【請求項１３】
沈殿剤がポリエチレングリコールである請求項１２記載の方法。
【請求項１４】
ポリエチレングリコールの平均分子量が3350 Daである請求項１３記載の方法。
【請求項１５】
ポリエチレングリコールの濃度が５〜１０％である請求項１３記載の方法。
【請求項１６】
パラスポリン−１が、活性化型のものであって濃度が２〜１０mg/mlであることを特徴とする請求項１２記載の方法。
【請求項１７】
請求項１〜１１のいずれか１項に記載の結晶のＸ線結晶解析を行うことによって得られる、パラスポリン−１の三次元構造座標。
【請求項１８】
請求項１７記載の三次元構造座標について、各原子の相対的な配置を変化させずに、三次元空間内で、平行移動、回転若しくは鏡像対称又はこれらの組み合わせの数学的移動操作を行って得られる三次元構造座標。
【請求項１９】
構造座標が表１に示されるもの又はその一部である請求項１７又は１８記載の構造座標。
【請求項２０】
請求項１７〜１９のいずれか１項に記載の構造座標をもとに、未知タンパク質を三次元構造構築することを特徴とする、未知タンパク質の三次元構造座標の決定方法。
【請求項２１】
三次元構造構築の方法が、分子置換法又はホモロジーモデリング法である請求項２０記載の方法。
【請求項２２】
請求項１７〜１９のいずれか１項に記載の構造座標から得られる立体構造と、任意のリガンド結合タンパク質の立体構造とを比較して相同部分を探索することを特徴とする、パラスポリン−１のリガンドの予測方法。
【請求項２３】
請求項１７〜１９のいずれか１項に記載の構造座標から得られる立体構造と、リガンド候補物質の立体構造との結合シミュレーションを行うことを特徴とする、パラスポリン−１のリガンドの予測方法。
【請求項２４】
リガンドが癌細胞表面リガンドである請求項２２又は２３記載の方法。
【請求項２５】
請求項２２〜２４のいずれか１項に記載の方法により予測されるリガンドが結合するパラスポリン−１のリガンド結合領域におけるアミノ酸配列のうち、当該パラスポリン−１を改良するために改変すべきアミノ酸残基を特定することを特徴とする改良型パラスポリン−１の設計方法。
【請求項２６】
請求項２２〜２４のいずれか１項に記載の方法により予測されるリガンドが結合するパラスポリン−１のリガンド結合領域以外の領域におけるアミノ酸配列のうち、パラスポリン−１の機能を損なうことなく修飾し得る配列又は固定化可能な配列を特定することを特徴とするパラスポリン−１の設計方法。
【請求項２７】
請求項１７〜１９のいずれか１項に記載の構造座標と、殺虫性Ｃｒｙタンパク質の立体構造とを比較して、殺虫性タンパク質の哺乳類細胞に対する影響を予測する方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、バチルス属細菌由来タンパク質毒素パラスポリン−１の三次元構造を知るために必要なパラスポリン−１の結晶、その製造方法、パラスポリン−１の三次元構造、及びその利用方法に関する。
【背景技術】
【０００２】
バチルス・チューリンゲンシス（Bacillus thuringiensis、以下Btとも略記する）は、１９０１年にカイコの病原細菌として発見されたグラム陽性菌である。このグラム陽性菌が芽胞形成時に産生する封入体には結晶性タンパク質が含まれている。この結晶性タンパク質は、鱗翅目、双翅目、鞘翅目などの昆虫に選択的な殺虫活性を示す一方、人畜には無害であることが知られている。そのため、この菌は安全で環境負荷の少ない微生物農薬として４０年以上実用に供されてきた。
このように、現在殺虫性タンパク質は、遺伝子工学により栽培作物に導入されて、有効に用いられつつある。そのため、これらの遺伝子組み換え作物を摂取するヒトを含めた哺乳類に対する殺虫性タンパク質の安全性を、より厳密に判定する必要が生じつつある。
【０００３】
前述のBtの結晶性タンパク質は、昆虫に摂食されると腸内のアルカリ性環境下で可溶化され、さらにプロテアーゼによる部分分解を受けて活性化された後、腸上皮細胞の細胞膜に結合し細胞死を引き起こすことが知られている。この結晶性タンパク質は、Ｃｒｙタンパク質（クライトキシン）とＣｙｔタンパク質（サイトライシン）の二種に大別される。Cｒｙタンパク質は活性化状態において昆虫細胞選択的な細胞破壊活性を有し、その分子量は活性化状態において通常60〜75kDaである。一方、Ｃｙｔタンパク質は昆虫細胞非選択的な細胞破壊活性を持つとともに、赤血球の溶血活性を有し、分子量は通常22〜30kDaである。
【０００４】
これまでにBtの結晶性タンパク質の利用は殺虫剤に限られていた。しかし、さまざまなBt株の結晶性タンパク質を調べてみると、殺虫活性を持つものは３０〜４０％にすぎず、むしろ機能の不明なものが多勢を占めていることが近年分かってきた。さらに、殺虫活性を示さないタンパク質群の中から、がん細胞を特異的に認識してその細胞死を引き起こすものが見出され、それらはパラスポリンと総称されている（非特許文献１）。このパラスポリンは、がん細胞と正常細胞を識別可能であると共に、パラスポリンの分子種によっては、がん細胞の由来組織にも特異的であるということが、これまでに明らかにされている。
【０００５】
従って、パラスポリンの組織特異的ながん細胞認識特性を活かして、適当な標識を結合させたパラスポリンとがん細胞との結合を検出する等の方法により、パラスポリンをがんの診断薬として利用することが可能である。さらに、パラスポリンはがん細胞を認識した上で破壊する機能も有しているので、それ自体を抗がん剤として利用することも可能である。特に、がん細胞の認識と破壊という二つの機能を同一の分子で兼ね備えた物質は類例がないために、転移を通じて全身性の疾患となりやすいがんに対して、非常に有効な薬剤となるものと期待されている。さらに、パラスポリンが認識するがん細胞上の受容体を同定することは、すなわち、がん細胞特異抗原分子の同定につながり、特異性の高い新たながん診断薬や抗がん剤の開発につながるとして期待されている。
【０００６】
パラスポリン−１はパラスポリンとして最初に見出された分子種であり、適当な部分分解により活性化されると、子宮頸癌および白血病由来の培養細胞に対して特異的な細胞破壊活性を示すことが知られている。そして、上記の抗がん剤やがん診断薬を開発するには、精密な構造情報を必要とする。パラスポリン−１は殺虫性Ｃｒｙタンパク質に類似のタンパク質であるが、アミノ酸配列上の相同性はせいぜい２６％と低い。このため、既に報告されている４種の殺虫性Ｃｒｙタンパク質の三次元構造を基にしてパラスポリン−１の構造を予測して、上記薬剤等の開発を行うことは難しい。このため、パラスポリン−１の三次元構造の決定が渇望されていた。
【非特許文献１】E. Mizuki, Y. S. Park, H. Saitoh, S. Yamashita, T. Akao, K. Higuchi & M. Ohba (2000) Clin. Diagn. Lab. Immunol., 7, 625-634
【発明の開示】
【発明が解決しようとする課題】
【０００７】
本発明の目的は、パラスポリン−１の受容体の探索、及びパラスポリン−１を任意の変異操作によって改良する上で非常に有用となるパラスポリン−１の三次元構造を知るために必要なパラスポリン−１の結晶、その結晶の製造方法並びに該結晶を用いてＸ線結晶解析により得られるパラスポリン−１の三次元構造座標を提供することである。
【課題を解決するための手段】
【０００８】
本発明は、がん細胞を認識して破壊する活性を有する、バチルス属細菌由来タンパク質毒素パラスポリン−１の受容体を探索する上で、もしくはパラスポリン−１を任意の変異操作によって改良する上で、非常に有用な情報となるパラスポリン−１の三次元構造を知るために必要なパラスポリン−１の結晶、その結晶の製造方法、およびパラスポリン−１の三次元構造とその利用方法に関する。
【０００９】
本発明者らはBt由来結晶性タンパク質パラスポリン−１（「Cry31Aa1」ともいう）の三次元構造を解明しうる高品位の該タンパク質の結晶を得るべく鋭意検討を重ねた結果、該タンパク質を活性化した上で高純度に精製する系を確立して高純度の標品を得た。さらに、ポリエチレングリコールを沈殿剤に用いると同時に溶液のｐＨを変化させることで、該タンパク質の結晶を得ることに成功した。そして結晶にＸ線を当てることにより、少なくとも分解能1.76ÅのＸ線回折点が得られることを確認した。
【００１０】
さらに、本発明者らは、前記パラスポリン−１の結晶についてＸ線結晶構造解析を行うことにより、その三次元構造を明らかにすることが可能であることを実証し、それらの知見に基づき本発明を完成するに至った。
【００１１】
すなわち、本発明は以下の通りである。
【００１２】
（１）Ｘ線結晶構造解析によりアミノ酸側鎖の三次元構造を解明することができる、パラスポリン−１の結晶。
パラスポリン−１（Cry31Aa1）としては、バチルス・チューリンゲンシス菌Ａ１１９０株由来のものが挙げられる。また、パラスポリン−１は、がん細胞認識破壊活性を発現する活性化型である。この活性化型は、トリプシンによる部分分解によって得ることができる。
上記活性化型パラスポリン−１は、以下の(a)又は (b)のポリペプチドと以下の(c)又は(d)のポリペプチドとの複合体であることを特徴とする。
(a)配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第94番目から第231番目のアミノ酸配列からなるポリペプチド
(b)上記(a)に記載のアミノ酸配列において１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ以下の(c)若しくは(d)のポリペプチドと複合体を形成してがん細胞認識破壊活性を発現することができるポリペプチド
(c)配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第232番目から第723番目のアミノ酸配列を含むポリペプチド
(d)上記(c)に記載のアミノ酸配列において１若しくは数個のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ上記の(a)若しくは(b)のポリペプチドと複合体を形成してがん細胞認識破壊活性を発現することができるポリペプチド
本発明のパラスポリン−１の結晶は、空間群がＰ２１２１２１であり、格子定数がａ＝６１．６Å、ｂ＝７７．９Å、ｃ＝１２２．８Å、α＝β＝γ＝９０°である。そして、気体または液体窒素で凍結しても、少なくとも２ÅのＸ線回折能を保持することが可能であり、凍結防止剤を含有する結晶化溶液中で安定である。ここで使用される凍結防止剤としては、例えば２０％（ｖ／ｖ）以下の濃度を有するグリセリンであり、これにより、少なくとも２時間、２５℃で安定となる。
【００１３】
（２）上記本発明の結晶に重金属化合物を作用させることによって得ることができる、パラスポリン−１結晶の重原子同型置換体結晶。
重金属化合物としては、水銀、白金及びタリウムからなる群から選ばれるものが挙げられる。
【００１４】
（３）蒸気拡散法又は微量透析法によるパラスポリン−１結晶の製造方法であって、アルカリ性のパラスポリン−１溶液のpHを、沈殿剤の存在下に低下させることを特徴とする前記方法。
本発明の方法において、沈殿剤としてはポリエチレングリコール（例えば平均分子量が3350 Da）が挙げられ、ポリエチレングリコールの濃度は５〜１０％であることが好ましい。
また、上記パラスポリン−１溶液は、活性化型のものであって濃度が２〜１０mg/mlである。
【００１５】
（４）前記結晶のＸ線結晶解析を行うことによって得られる、パラスポリン−１の三次元構造座標。
本発明は、また、上記三次元構造座標について、各原子の相対的な配置を変化させずに、三次元空間内で、平行移動、回転若しくは鏡像対称又はこれらの組み合わせの数学的移動操作を行って得られる三次元構造座標も提供する。
構造座標としては、例えば表１に示されるもの又はその一部が挙げられる。
【００１６】
（５）上記構造座標をもとに、未知タンパク質を三次元構造構築することを特徴とする、未知タンパク質の三次元構造座標の決定方法。
三次元構造構築の方法は、例えば分子置換法又はホモロジーモデリング法である。
【００１７】
（６）上記構造座標から得られる立体構造と、任意のリガンド結合タンパク質の立体構造とを比較して相同部分を探索することを特徴とする、パラスポリン−１のリガンドの予測方法。
また、本発明は、上記構造座標から得られる立体構造と、リガンド候補物質の立体構造との結合シミュレーションを行うことを特徴とする、パラスポリン−１のリガンドの予測方法を提供する。
本発明の方法において、リガンドは、例えば癌細胞表面リガンドである。
【００１８】
（７）上記（６）記載の方法により予測されるリガンドが結合するパラスポリン−１のリガンド結合領域におけるアミノ酸配列のうち、当該パラスポリン−１を改良するために改変すべきアミノ酸残基を特定することを特徴とする改良型パラスポリン−１の設計方法。
【００１９】
（８）上記（６）記載の方法により予測されるリガンドが結合するパラスポリン−１のリガンド結合領域以外の領域におけるアミノ酸配列のうち、パラスポリン−１の機能を損なうことなく修飾し得る配列又は固定化可能な配列を特定することを特徴とするパラスポリン−１の設計方法。
【００２０】
（９）上記構造座標と、殺虫性Ｃｒｙタンパク質の立体構造とを比較して、殺虫性タンパク質の哺乳類細胞に対する影響を予測する方法。
【発明の効果】
【００２１】
本発明の活性化型パラスポリン−１の結晶は、Ｘ線回折実験を行うことで分解能１．８Å以上の回折強度データが得られるだけの品位を備えており、該タンパク質の三次元構造をアミノ酸側鎖のレベルまで解明することができる。
【００２２】
パラスポリン−１は臨床的にがん診断薬あるいは抗がん剤としての使用可能性を有するタンパク質であり、その三次元構造を明らかにすることによって、タンパク質内の機能部位が推定され、それに基づいてタンパク質を改良することが可能となる。また構造上からパラスポリン−１に結合しうるがん細胞上の受容体を推定し、特定することが可能となる。そして、その受容体の特定は、新たながん診断薬・抗がん剤の開発を促す。該タンパク質は生物農薬として広く利用されている殺虫性Ｃｒｙタンパク質と類似しているので、それらの哺乳類細胞に対する安全性を構造上の比較から評価することができる。以上の理由から本発明はきわめて有用である。
【発明を実施するための最良の形態】
【００２３】
以下、本発明を詳細に説明する。
本発明のパラスポリン−１の結晶は、Ｘ線回折実験において分解能１．８Å以上の回折強度データが得られるだけの品位を備えており、当該タンパク質の三次元構造をアミノ酸側鎖のレベルまで解明することができる。
【００２４】
１．パラスポリン−１精製タンパク質溶液の調整
（１）パラスポリン−１
本発明の結晶を得るためのパラスポリンとしては、文献（E. Mizuki, Y. S. Park, H. Saitoh, S. Yamashita, T. Akao, K. Higuchi & M. Ohba (2000) Clin. Diagn. Lab. Immunol., 7, 625-634）に記載のバチルス・チューリンゲンシス菌（Bacillus thuringiensis、以下Btとも略記する）、A1190株（旧名８４−ＨＳ−１−１１株）由来のパラスポリン−１(Cry31Aa1)が好ましく用いられる。
本発明で用いられるパラスポリン−１は、配列番号２で表されるアミノ酸配列からなるポリペプチドを前駆体として有する。また、前記パラスポリン−１前駆体のアミノ酸配列（配列番号２）において、１個又は数個（例えば1個〜10個程度、好ましくは1個〜5個程度）のアミノ酸が欠失、置換又は付加されたアミノ酸配列からなり、タンパク質分解酵素などによる分解を受けて、活性化型パラスポリン−１として機能するようになるポリペプチドも、本発明中のパラスポリン−１の前駆体に含まれる。
【００２５】
本発明は、トリプシンにより部分分解されて活性化したパラスポリン−１の結晶を含む。当該活性化型パラスポリン−１は、特定のがん細胞を認識し、破壊する特性を有する。
パラスポリン−１の前駆体は、配列番号２に記載のように、723アミノ酸残基より構成され、分子量は81kDaである。タンパク質分解酵素トリプシンによって前駆体タンパク質が活性化されると、アミノ末端側の93残基が失われ、さらに231残基目と232残基目の間に切れ目が入り、15kDaと56kDaのヘテロダイマーとなる。このように活性化されたパラスポリン−１は、子宮頸がん細胞(HeLa)、Ｔ細胞白血病細胞(MOLT-4)および骨髄芽球細胞(HL-60)に対して特異的に細胞破壊活性を示す。一方、他のがん細胞や正常細胞は破壊しない。
【００２６】
従って、本発明で用いられる活性化型パラスポリン−１は、上記のヘテロダイマーの状態の活性化型パラスポリン−１を含む。つまり、当該活性化型パラスポリン−１は、以下の(a)又は(b)のポリペプチドと以下の(c)又は(d)のポリペプチドとの複合体を含む。
(a)配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第94番目〜第231番目のアミノ酸配列からなるポリペプチド
(b)上記(a) に記載のアミノ酸配列において、１個又は数個（例えば1個〜10個程度、好ましくは1個〜5個程度）のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ以下の(c)若しくは(d)のポリペプチドと複合体を形成してがん細胞認識破壊活性を発現することができるポリペプチド
(c)配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第232番目〜第723番目のアミノ酸配列からなるポリペプチド
(d)上記(c) に記載のアミノ酸配列において、１個又は数個（例えば1個〜10個程度、好ましくは1個〜5個程度）のアミノ酸が欠失、置換若しくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ以下の(a)若しくは(b)のポリペプチドと複合体を形成してがん細胞認識破壊活性を発現することができるポリペプチド
ここで、がん細胞認識破壊活性とは、細胞外から投与された時に、特定の種類のガン細胞に細胞死を誘導してこれを破壊するが、正常細胞を含むその他の種類の細胞に対しては無害であるという活性を意味する。
複合体を形成する(a)又は(b)のポリペプチドと (c)又は(d)のポリペプチドの比は、複合体ががん細胞認識破壊活性を有する限り限定されないが、例として１：１の複合体をあげることができる。但し、がん細胞認識破壊活性を有する限り、上記複合体に限定されるものではなく、上記(a)〜(d)のポリペプチドのいずれか単独、好ましくは上記(c)又は(d)のポリペプチドを、当該活性を有するように改変することもでき、そのような改変体も本発明において使用することができる。
【００２７】
タンパク質の結晶化を行うには、タンパク質溶液の試料が必要となる。そのためには、先ず、パラスポリン−１の前駆体の遺伝子をクローニングする。パラスポリン−１の前駆体タンパク質（配列番号２）の遺伝子としては、例えば配列番号1で表される塩基配列をあげることができる。当該遺伝子を、当業者であれば配列情報から容易に得ることができる。例えば、当該遺伝子をクローニングするためのプライマーを設計し、Btから抽出したmRNA又はtotalRNAからRT-PCR法によって目的遺伝子を増幅することによって、パラスポリン−１遺伝子を得ることができる。あるいは、パラスポリン−１遺伝子を組み込んだ既存のベクターを鋳型にしたPCR法によって、目的遺伝子を増幅することによっても得られる。この遺伝子増幅の際に、制限酵素認識配列を付加してもよい。さらに、後述するように、タンパク質のＮ末端又はＣ末端側にタグを付加する目的で、タグをコードする遺伝子を目的遺伝子の5’末端又は3’末端に付加してもよい。次に、得られた遺伝子をベクターに組み込み、このベクターで宿主を形質転換する。形質転換の方法は、用いる宿主やベクター、形質転換効率により適宜選択することができる。形質転換方法には、例えば、エレクトロポレーション法、熱ショック法、リポフェクション法、リン酸カルシウム法などが挙げられる。得られた形質転換体を宿主に適した方法で培養し、その培養細胞、培養液などを精製することで可溶化パラスポリン−１ポリペプチドを得ることができる。また、上記のような性質を有するパラスポリン−１を、前駆体タンパク質のＮ末端側あるいはC末端側にタグを付けた組換え型タンパク質として発現させることで、精製を容易にし、純度と量の双方を確保することができる。
【００２８】
例えば、パラスポリン−１前駆体タンパク質をコードする遺伝子を含んだベクターを鋳型にし、PCR法によりパラスポリン−１遺伝子を増幅する。次に、ベクターpET30aのNcoIサイトとXhoIサイトに増幅遺伝子を組み込み、得られたベクターで枯草菌をエレクトロポレーション法により形質転換する。得られた形質転換体を肉エキス培地上で培養し、寒天培地上の菌体をかき取ることによって集菌し、蒸留水に懸濁し、遠心することにより組換えタンパク質を含む封入体を回収する。続いて封入体に50 mM Na2CO3 (50 ml)を加え、攪拌し、保温することでタンパク質を可溶化できる。
【００２９】
（２）パラスポリン−１の活性化及び精製
続いて、可溶化したパラスポリン−１前駆体にトリプシンを作用させる。トリプシンの処理により、活性化型パラスポリン−１が得られる条件であれば、反応条件は特に限定されないが、例えば、10 mg/mlトリプシン（最終濃度0.3 mg/ml）を添加し、37℃で1.5時間反応させることが望ましい。その後反応を0.1 Mのフェニルメチルスフォニフルオリド(例えば1mM)を添加することで終了させてもよい。また、不要物を除去するために遠心操作により得られる上清（粗標品）を以下の実験に用いても良い。
上記のように得られた粗標品溶液を、カラムによりさらに精製することもできる。例えば、ヒスチジンタグを付加した組換え型タンパク質を用いる場合には、ニッケルキレートアフィニティーカラムクロマトグラフィー、限外ろ過濃縮等を組み合わせて精製することができる。上記のように精製したタンパク質を、以下に述べる結晶化のための試料として用いることができる。
【００３０】
２．パラスポリン−１の結晶化
一般にタンパク質の結晶化は容易ではなく、通常多数の条件検討を重ねて初めてＸ線結晶構造解析に供することのできる結晶を得ることができる。また、いかなる条件によっても結晶化しないタンパク質も少なくない。しかし、タンパク質の結晶が得られなければＸ線結晶解析を行うことができず、従ってX線結晶解析によってはそのタンパク質の三次元構造を解明することはできない。
現在では、タンパク質の三次元構造決定の手段として、ＮＭＲ（核磁気共鳴法）を利用できる場合もある。ＮＭＲではタンパク質溶液の状態で測定を行うことができ、試料を結晶化する必要はない。しかし、ＮＭＲが適用できるのは実際上分子量が１万以下のタンパク質に限定される。本発明で用いられるパラスポリンは、部分分解された活性化型であってもこの制限より大きく、その構造決定はＸ線結晶構造解析に頼らざるを得ない。
【００３１】
また、Ｘ線結晶解析の際、タンパク質の結晶がいかなるものであっても、解析可能であるわけではない。Ｘ線解析装置の能力よって違いはあるものの、測定に供しうるタンパク質の結晶の条件としては、単結晶であって、その大きさは大きいものが好ましく、0.1 ｍｍ角以上であることが求められる。さらにＸ線を照射した際、解析可能な程度までの分解能の回折強度データを測定できることが必要である。特にタンパク質のアミノ酸残基の向きまで含めた構造解析を行うのであれば、最低でも３Å程度の分解能が必要とされる。
【００３２】
本発明のパラスポリン−１の結晶化を行う上では、まず前記した結晶化の試料となる活性化型パラスポリン−１を、希薄な緩衝液中に濃縮された状態で用意するのが好ましく、その際の緩衝液のpHは、該タンパク質が安定な範囲内にあることが望ましく、pHの高いアルカリ性の溶液、例えばpH１０〜１２であることが望ましい。従って、必要に応じてたとえば、10 mMのCAPS（３−（シクロヘキシルアミノ）プロパンスルフォン酸）−水酸化ナトリウム緩衝液（pH12）中で、１〜１５ mg/ml、好ましくは２〜10 mg/ml程度の濃度のタンパク質溶液とする。次いで、該タンパク質の濃縮溶液に種々の沈殿剤を加え、さらに必要に応じて、その混合液をpHなどの異なる別の沈殿剤溶液に対して微量透析し、結晶化に好適な沈殿剤を検索する。
【００３３】
本発明の活性化型パラスポリン−１の結晶化条件の検索に利用される沈殿剤としては様々なものを用いることができる。たとえば、硫酸アンモニウムなどの無機塩類、ポリエチレングリコール等の高分子類、エタノールなどの有機溶媒などが挙げられる。ポリエチレングリコールは、平均分子量１０００〜２００００Da、好ましくは３３００〜３４００Daのものを、終濃度２〜２０％、好ましくは５〜１０％で用いる。検討の結果、アルカリ性のパラスポリン−１溶液に、終濃度５％としてポリエチレングリコール（平均分子量3350）を加え、さらに同濃度のポリエチレングリコールを含む10 mM HEPES（Ｎ−２−ヒドロシチルピペラジン−Ｎ’−２−エタンスルフォン酸）−水酸化ナトリウム緩衝液（pH8.4）に対して透析することにより、本発明の目的とする結晶が効果的に得られることを見出した。また結晶化の際の温度は、結晶化がおこり、常温であればいかなる温度でもよいが、好ましくは約２５℃で２週間以上静置すればよい。
【００３４】
上記条件における結晶化の実施態様としては、微量透析法が好適に用いられる。微量透析法は、溶媒および一定の大きさの以下の溶質分子のみを通しタンパク質分子を通さない半透膜を隔てて、微小体積のタンパク質溶液と大容量の透析外液との間で溶液の交換を行わせ、タンパク質濃度を概ね一定に保った状態で、タンパク質以外の溶液組成を透析外液のそれへと置換するものである。例えばタンパク質溶液のpHが高くアルカリ性であり、透析外液のpHが8.4であるとき、タンパク質溶液のpHは徐々に中性付近へと低下する。このような微量透析法は、タンパク質の結晶化方法としては一般的な方法である。
【００３５】
また、５〜１０％ポリエチレングリコール（平均分子量3350）を含む78〜100 mM HEPES−水酸化ナトリウム緩衝液（pH7.0〜7.4）を結晶化溶液とした蒸気拡散法によっても同様の結晶が得られた。この場合の温度も、常温であればいかなる温度でもよいが、好ましくは約２５℃で２週間以上静置すればよい。蒸気拡散法は、少量のタンパク質溶液と結晶化溶液を適当な割合で混合し、その液滴を撥水性としたガラス等の基盤上において、充分大容量の結晶化溶液とともに密閉空間に封じ、両者の間の水蒸気平衡によってタンパク質溶液の沈殿剤濃度やpHを変化させて結晶化を行う公知の方法である。例えばタンパク質溶液のpHが高くアルカリ性であり、透析外液のpHが7.0〜7.4であるとき、タンパク質溶液のpHは徐々に中性付近へと低下する。
【００３６】
このようにして、Ｘ線結晶構造解析に供して三次元構造を側鎖のレベルまで解明しうる品位を有する本発明の活性化型パラスポリン−１の結晶を得ることができる。
【００３７】
なお、上記のようにして得られる結晶の外観、および結晶の最小単位である単位格子の種類、大きさ、格子内の分子の数と対称性などの結晶学的定数はその結晶に固有のものである。同一のタンパク質が、異なる条件下で同じ結晶学的定数をもった結晶を生ずることがあるのは周知の事実であるので、本発明の結晶は上に述べた作製法により作られたものに限定されるものではなく、実質的に本発明と同一の結晶学的定数をあたえる結晶は本発明に属する。
【００３８】
３．Ｘ線構造解析
上記のようにして得られた本発明結晶にＸ線を当てて回折強度データを得るには、通常の実験室レベルのＸ線回折装置としては、ＳＭＡＲＴ６０００（ブルカーエイエックスセス社）などが用いられるが、好ましくは放射光由来の強いＸ線を利用できる放射光施設、たとえば高エネルギー加速器研究機構の放射光研究施設（茨城県つくば市）にてＸ線回折データの収集を行うことが望ましい。その際に用いる検出器としては、様々な二次元検出器を用いることが可能であるが、好ましくは感度が高くデータ収集速度が速い二次元ＣＣＤ（電荷結合素子）型の検出器、たとえばQuantum 4R(Area Detector Systems社）が用いられる。また、そのデータ処理には、MOSFLM(Leslie,A.G.W. (1998) CCP4 Newletter on Protein Crystallography 第35号, 18-19頁）やHKL2000(HKL Research社）などのプログラムが用いられる。
【００３９】
このようなＸ線回折データの収集は、もちろん常温において行うことができるが、適当な凍結防止剤を用いてＸ線回折能を損なうことなく安定に結晶を気体又は液体窒素により凍結することができれば、極低温下で行う。極低温下でデータ収集を行うことによって、Ｘ線照射による結晶の傷害を大幅に減じて、より高分解能の回折データを得ることができる。このような凍結防止剤としては、グリセリン、ショ糖、エチレングリコールまたはポリエチレングリコール（平均分子量４００）を用いることができる。たとえば当該結晶の場合、２０％(v/v)グリセリンを含む結晶保存溶液（結晶化溶液から反応性の成分をできるだけ除き、緩衝液と沈殿剤のみ含むようにしたもの）に浸けることにより、気体又は液体窒素で良好に凍結でき、100Kの極低温下で回折データの測定を２ÅのＸ線解析能を少なくとも２４時間保持しながら行うことができる。本発明の結晶は、上記の凍結防止剤を含有する結晶化溶液中において、１０分以上、好ましくは２時間以上、25℃以下、好ましくは20〜25℃で安定である。さらに、気体又は液体窒素による凍結後は、-120℃以下、好ましくは-173℃(100K)以下で崩壊せずに安定な結晶であり、少なくとも３Å、好ましくは少なくとも２ÅのＸ線解析能を有する結晶を含む。
【００４０】
このようにして得られたＸ線回折データのパターンから、結晶学的パラメータを決定することができる。たとえば当該結晶の場合は、斜方晶系に属し、空間群はＰ２１２１２１、格子定数は常温の場合、ａ＝６１．６Å、ｂ＝７７．９Å、ｃ＝１２２．８Åである（α＝β＝γ＝９０°）である。タンパク質の偏比容0.74 cm3/gを仮定して計算すると、該結晶の溶媒含有率は４１％となり、非対称単位内にパラスポリンを１分子含むものと推定される。また収集された回折データの分解能は常温の場合、２．１Åであり、１００Ｋの場合、１．７６Åであり、いずれも側鎖の向きも含めた三次元構造の決定が可能なレベルにあった。
【００４１】
４．構造座標
次いで、上記のようにして得られたＸ線回折強度データに基づいてその結晶を構成する分子の電子密度図を導き出すためには、分子置換法や重原子同型置換法による位相の決定が必要となる。分子置換法やホモロジーモデリング法は、決定しようと思うタンパク質の立体構造と非常に似た構造を有するタンパク質（例えば、アミノ酸配列の相同性が高いもの）が既に構造解析されている場合、既知の構造を出発モデルとして結晶構造を決定する方法である。一方、該タンパク質とアミノ酸配列の相同性が高い別のタンパク質分子の構造が未知な場合は、重原子同型置換法が用いられるのが好ましい。そして、重原子同型置換法を実行するためには、該結晶について一般には二種類以上の重原子同型置換体が必要となる。
【００４２】
重原子同型置換体の検索に用いられる重原子試薬としては、ＨｇＣｌ２などのいかなる重金属原子（例えば水銀、白金、またはタリウムなど）を含む試薬でもよいが、その結晶内のタンパク質分子の特定部位に特異的に結合することが必須条件となる。たとえば、本発明の結晶の場合、重原子試薬としては、ＨｇＣｌ２に加えて、Ｋ２ＨｇＩ４、Ｋ２ＰｔＣｌ４、Ｋ２ＰｔＣｌ６、ＴｌＣｌ３などによって好ましい重原子同型置換体を得ることができる。重原子同型置換体は、上記の試薬を適当な濃度で溶かし込んだ結晶保存溶液に結晶を浸けて、温度４〜２５℃、好ましくは２０〜２５℃の条件で適当時間（５分〜２週間）静置することによって得ることができる。なお、重原子同型置換体の評価からそれによる位相決定の過程においては、種々のプログラムを用いることができる。たとえばプログラム集CCP4(Collaborative Computational Project, Number 4 (1994) Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr.,第50巻,760〜763頁)およびSharp/autoSharp(de La Fortelle, E. and Bricogne, G. (1997) Methods in Enzymology, 第276巻，  472〜494頁）などのソフトウェアが利用できる。
【００４３】
次に、重原子同型置換法によって良好な初期位相が得られれば、タンパク質分子の電子密度図を描くことができる。さらに、前記CCP4に含まれるプログラムＤＭやＳＯＬＯＭＯＮなどを用いて、溶媒領域の平滑化およびヒストグラムマッチングなどの処理を加えることにより、初期位相を改善し、電子密度図を改良することができる。
上記のようにして得られた電子密度図に基づいて該分子のモデリングを行う際にも、種々のプログラムを用いることができるが、好ましくはたとえばTurbo-Frodo(Roussel, A. & Cambillau, C. (1991) In Silicon Graphics Geometry Partners Directory (Silicon Graphics, 編集), 86頁 Silicon Graphics,Mountain View)などを用いて、三次元グラフィックスワークステーション上にて該分子のモデルの構築を行う。
従って、パラスポリン−１の結晶を用いてＸ線結晶解析を行うことによって得られるパラスポリン−１の三次元構造座標、およびこの構造座標に基づいて三次元構造構築方法（例えば分子置換法やホモロジーモデリング）によって得られるタンパク質の三次元構造座標も、本発明の構造座標に含まれる。
【００４４】
本発明のパラスポリン−１の構造座標を表１に示す。表１のデータは、プロテインデータバンク(PDB)のフォーマットに準じて記載されている。PDBフォーマットは、タンパク質分子を構成するそれぞれの原子の座標（X, Y, Z）等を記載したものであり、生体高分子の座標を扱う際の標準的形式の一つである。
（表１）

ATOM      1  CB  SER A  94     -10.119  44.932  22.858  1.00 49.02      A   
ATOM      2  OG  SER A  94     -11.338  45.282  23.482  1.00 50.22      A   
ATOM      3  C   SER A  94      -8.467  45.504  21.069  1.00 47.23      A   
ATOM      4  O   SER A  94      -8.099  44.334  21.145  1.00 48.33      A   
ATOM      5  N   SER A  94     -10.827  46.266  20.897  1.00 48.82      A   
ATOM      6  CA  SER A  94      -9.701  45.984  21.829  1.00 48.21      A   
ATOM      7  N   THR A  95      -7.837  46.421  20.337  1.00 45.15      A   
ATOM      8  CA  THR A  95      -6.635  46.136  19.551  1.00 42.68      A   
ATOM      9  CB  THR A  95      -6.297  47.305  18.586  1.00 44.29      A   
ATOM     10  OG1 THR A  95      -5.974  48.482  19.339  1.00 44.71      A   
ATOM     11  CG2 THR A  95      -7.480  47.601  17.675  1.00 44.45      A   
ATOM     12  C   THR A  95      -5.395  45.829  20.392  1.00 39.54      A   
ATOM     13  O   THR A  95      -5.407  45.969  21.616  1.00 40.24      A   
ATOM     14  N   VAL A  96      -4.326  45.399  19.728  1.00 35.22      A   
ATOM     15  CA  VAL A  96      -3.080  45.089  20.423  1.00 30.35      A   
ATOM     16  CB  VAL A  96      -2.088  44.340  19.508  1.00 30.06      A   
ATOM     17  CG1 VAL A  96      -0.800  44.055  20.263  1.00 30.16      A   
ATOM     18  CG2 VAL A  96      -2.712  43.043  19.016  1.00 31.74      A   
ATOM     19  C   VAL A  96      -2.443  46.401  20.865  1.00 26.52      A   
ATOM     20  O   VAL A  96      -1.906  47.146  20.048  1.00 27.18      A   
ATOM     21  N   THR A  97      -2.506  46.678  22.160  1.00 22.85      A   
ATOM     22  CA  THR A  97      -1.948  47.911  22.692  1.00 21.26      A   
ATOM     23  CB  THR A  97      -3.050  48.794  23.302  1.00 23.28      A   
ATOM     24  OG1 THR A  97      -3.743  48.055  24.315  1.00 26.58      A   
ATOM     25  CG2 THR A  97      -4.039  49.228  22.232  1.00 23.71      A   
ATOM     26  C   THR A  97      -0.894  47.655  23.758  1.00 19.44      A   
ATOM     27  O   THR A  97      -0.910  46.630  24.439  1.00 18.09      A   
ATOM     28  N   VAL A  98       0.025  48.601  23.895  1.00 18.28      A   
ATOM     29  CA  VAL A  98       1.084  48.498  24.882  1.00 18.34      A   
ATOM     30  CB  VAL A  98       2.366  49.182  24.382  1.00 18.48      A   
ATOM     31  CG1 VAL A  98       3.346  49.308  25.505  1.00 19.48      A   
ATOM     32  CG2 VAL A  98       2.979  48.376  23.246  1.00 21.33      A   
ATOM     33  C   VAL A  98       0.613  49.173  26.165  1.00 17.72      A   
ATOM     34  O   VAL A  98       0.160  50.318  26.143  1.00 17.01      A   
ATOM     35  N   PRO A  99       0.702  48.470  27.304  1.00 16.50      A   
ATOM     36  CD  PRO A  99       1.056  47.051  27.500  1.00 16.64      A   
ATOM     37  CA  PRO A  99       0.258  49.078  28.560  1.00 16.92      A   
ATOM     38  CB  PRO A  99       0.014  47.867  29.456  1.00 17.34      A   
ATOM     39  CG  PRO A  99       1.082  46.927  29.014  1.00 18.51      A   
ATOM     40  C   PRO A  99       1.273  50.043  29.161  1.00 17.11      A   
ATOM     41  O   PRO A  99       2.459  49.984  28.852  1.00 16.65      A   
ATOM     42  N   SER A 100       0.789  50.951  30.002  1.00 17.54      A   
ATOM     43  CA  SER A 100       1.661  51.901  30.677  1.00 17.19      A   
ATOM     44  CB  SER A 100       0.962  53.254  30.833  1.00 19.46      A   
ATOM     45  OG  SER A 100      -0.228  53.128  31.591  1.00 22.70      A   
ATOM     46  C   SER A 100       1.916  51.277  32.042  1.00 17.43      A   
ATOM     47  O   SER A 100       1.030  50.629  32.601  1.00 17.31      A   
ATOM     48  N   PHE A 101       3.122  51.448  32.573  1.00 16.08      A   
ATOM     49  CA  PHE A 101       3.452  50.874  33.872  1.00 14.92      A   
ATOM     50  CB  PHE A 101       4.625  49.893  33.741  1.00 14.48      A   
ATOM     51  CG  PHE A 101       4.358  48.746  32.805  1.00 14.78      A   
ATOM     52  CD1 PHE A 101       4.427  48.922  31.423  1.00 14.69      A   
ATOM     53  CD2 PHE A 101       4.014  47.494  33.303  1.00 14.21      A   
ATOM     54  CE1 PHE A 101       4.157  47.868  30.551  1.00 14.90      A   
ATOM     55  CE2 PHE A 101       3.742  46.434  32.442  1.00 13.19      A   
ATOM     56  CZ  PHE A 101       3.813  46.618  31.064  1.00 13.79      A   
ATOM     57  C   PHE A 101       3.799  51.939  34.902  1.00 15.08      A   
ATOM     58  O   PHE A 101       4.450  52.935  34.585  1.00 14.40      A   
ATOM     59  N   SER A 102       3.354  51.722  36.138  1.00 14.90      A   
ATOM     60  CA  SER A 102       3.629  52.650  37.228  1.00 15.99      A   
ATOM     61  CB  SER A 102       2.452  53.606  37.438  1.00 17.71      A   
ATOM     62  OG  SER A 102       2.192  54.365  36.271  1.00 22.71      A   
ATOM     63  C   SER A 102       3.884  51.883  38.518  1.00 14.25      A   
ATOM     64  O   SER A 102       3.226  50.878  38.792  1.00 14.76      A   
ATOM     65  N   ASN A 103       4.842  52.372  39.298  1.00 14.72      A   
ATOM     66  CA  ASN A 103       5.220  51.775  40.577  1.00 14.90      A   
ATOM     67  CB  ASN A 103       4.134  52.059  41.625  1.00 14.94      A   
ATOM     68  CG  ASN A 103       4.573  51.705  43.038  1.00 16.69      A   
ATOM     69  OD1 ASN A 103       5.759  51.747  43.360  1.00 17.23      A   
ATOM     70  ND2 ASN A 103       3.610  51.375  43.895  1.00 17.00      A   
ATOM     71  C   ASN A 103       5.487  50.275  40.478  1.00 15.20      A   
ATOM     72  O   ASN A 103       5.084  49.503  41.346  1.00 15.46      A   
ATOM     73  N   GLN A 104       6.185  49.871  39.422  1.00 15.29      A   
ATOM     74  CA  GLN A 104       6.507  48.463  39.222  1.00 15.34      A   
ATOM     75  CB  GLN A 104       5.226  47.669  38.963  1.00 13.67      A   
ATOM     76  CG  GLN A 104       4.522  48.037  37.669  1.00 12.51      A   
ATOM     77  CD  GLN A 104       3.109  47.498  37.612  1.00 13.02      A   
ATOM     78  OE1 GLN A 104       2.215  47.996  38.298  1.00 14.79      A   
ATOM     79  NE2 GLN A 104       2.899  46.470  36.800  1.00 10.38      A   
ATOM     80  C   GLN A 104       7.462  48.300  38.048  1.00 16.98      A   
ATOM     81  O   GLN A 104       7.710  49.250  37.302  1.00 16.65      A   
ATOM     82  N   PHE A 105       7.997  47.092  37.889  1.00 16.53      A   
ATOM     83  CA  PHE A 105       8.921  46.804  36.798  1.00 16.29      A   
ATOM     84  CB  PHE A 105       9.241  45.309  36.752  1.00 16.57      A   
ATOM     85  CG  PHE A 105      10.230  44.934  35.688  1.00 17.14      A   
ATOM     86  CD1 PHE A 105      11.567  45.301  35.805  1.00 17.60      A   
ATOM     87  CD2 PHE A 105       9.827  44.215  34.568  1.00 17.45      A   
ATOM     88  CE1 PHE A 105      12.489  44.954  34.822  1.00 18.50      A   
ATOM     89  CE2 PHE A 105      10.741  43.863  33.579  1.00 18.65      A   
ATOM     90  CZ  PHE A 105      12.075  44.234  33.708  1.00 17.38      A   
ATOM     91  C   PHE A 105       8.299  47.225  35.475  1.00 15.60      A   
ATOM     92  O   PHE A 105       7.138  46.925  35.203  1.00 15.54      A   
ATOM     93  N   ASP A 106       9.080  47.923  34.657  1.00 14.46      A   
ATOM     94  CA  ASP A 106       8.622  48.394  33.358  1.00 14.92      A   
ATOM     95  CB  ASP A 106       8.865  49.903  33.244  1.00 14.95      A   
ATOM     96  CG  ASP A 106       8.334  50.489  31.954  1.00 16.74      A   
ATOM     97  OD1 ASP A 106       8.049  51.706  31.934  1.00 16.44      A   
ATOM     98  OD2 ASP A 106       8.207  49.748  30.958  1.00 15.65      A   
ATOM     99  C   ASP A 106       9.399  47.643  32.278  1.00 14.41      A   
ATOM    100  O   ASP A 106      10.563  47.940  32.018  1.00 13.59      A   
ATOM    101  N   PRO A 107       8.758  46.656  31.634  1.00 16.30      A   
ATOM    102  CD  PRO A 107       7.358  46.228  31.807  1.00 13.92      A   
ATOM    103  CA  PRO A 107       9.419  45.871  30.588  1.00 14.93      A   
ATOM    104  CB  PRO A 107       8.403  44.770  30.295  1.00 15.26      A   
ATOM    105  CG  PRO A 107       7.095  45.460  30.527  1.00 15.68      A   
ATOM    106  C   PRO A 107       9.817  46.652  29.340  1.00 15.57      A   
ATOM    107  O   PRO A 107      10.733  46.256  28.623  1.00 16.61      A   
ATOM    108  N   ILE A 108       9.132  47.757  29.074  1.00 14.74      A   
ATOM    109  CA  ILE A 108       9.455  48.562  27.903  1.00 15.90      A   
ATOM    110  CB  ILE A 108       8.313  49.531  27.579  1.00 17.89      A   
ATOM    111  CG2 ILE A 108       8.729  50.487  26.463  1.00 16.14      A   
ATOM    112  CG1 ILE A 108       7.082  48.723  27.171  1.00 18.98      A   
ATOM    113  CD1 ILE A 108       5.841  49.534  27.095  1.00 23.68      A   
ATOM    114  C   ILE A 108      10.740  49.337  28.160  1.00 14.66      A   
ATOM    115  O   ILE A 108      11.636  49.372  27.314  1.00 13.78      A   
ATOM    116  N   LYS A 109      10.819  49.954  29.335  1.00 14.64      A   
ATOM    117  CA  LYS A 109      12.001  50.709  29.740  1.00 15.02      A   
ATOM    118  CB  LYS A 109      11.781  51.286  31.141  1.00 17.10      A   
ATOM    119  CG  LYS A 109      13.000  51.923  31.788  1.00 21.27      A   
ATOM    120  CD  LYS A 109      13.263  53.321  31.270  1.00 28.29      A   
ATOM    121  CE  LYS A 109      14.277  54.037  32.154  1.00 31.17      A   
ATOM    122  NZ  LYS A 109      14.470  55.462  31.757  1.00 34.18      A   
ATOM    123  C   LYS A 109      13.175  49.728  29.760  1.00 15.48      A   
ATOM    124  O   LYS A 109      14.295  50.055  29.355  1.00 14.79      A   
ATOM    125  N   PHE A 110      12.888  48.520  30.233  1.00 14.35      A   
ATOM    126  CA  PHE A 110      13.867  47.444  30.331  1.00 15.10      A   
ATOM    127  CB  PHE A 110      13.184  46.189  30.881  1.00 15.94      A   
ATOM    128  CG  PHE A 110      14.116  45.034  31.118  1.00 17.76      A   
ATOM    129  CD1 PHE A 110      15.194  45.158  31.991  1.00 16.97      A   
ATOM    130  CD2 PHE A 110      13.889  43.806  30.501  1.00 17.55      A   
ATOM    131  CE1 PHE A 110      16.031  44.074  32.250  1.00 20.58      A   
ATOM    132  CE2 PHE A 110      14.720  42.715  30.754  1.00 19.89      A   
ATOM    133  CZ  PHE A 110      15.792  42.851  31.631  1.00 19.02      A   
ATOM    134  C   PHE A 110      14.498  47.141  28.974  1.00 14.23      A   
ATOM    135  O   PHE A 110      15.724  47.087  28.853  1.00 12.95      A   
ATOM    136  N   LEU A 111      13.659  46.940  27.961  1.00 14.24      A   
ATOM    137  CA  LEU A 111      14.134  46.650  26.610  1.00 14.51      A   
ATOM    138  CB  LEU A 111      12.958  46.331  25.684  1.00 15.88      A   
ATOM    139  CG  LEU A 111      12.289  44.968  25.868  1.00 17.48      A   
ATOM    140  CD1 LEU A 111      11.083  44.862  24.947  1.00 17.56      A   
ATOM    141  CD2 LEU A 111      13.288  43.861  25.563  1.00 17.45      A   
ATOM    142  C   LEU A 111      14.916  47.832  26.053  1.00 15.86      A   
ATOM    143  O   LEU A 111      15.921  47.655  25.361  1.00 14.87      A   
ATOM    144  N   HIS A 112      14.445  49.037  26.355  1.00 13.75      A   
ATOM    145  CA  HIS A 112      15.107  50.252  25.904  1.00 14.12      A   
ATOM    146  CB  HIS A 112      14.361  51.486  26.420  1.00 16.00      A   
ATOM    147  CG  HIS A 112      15.074  52.778  26.159  1.00 19.06      A   
ATOM    148  CD2 HIS A 112      15.770  53.593  26.986  1.00 18.77      A   
ATOM    149  ND1 HIS A 112      15.137  53.356  24.909  1.00 21.01      A   
ATOM    150  CE1 HIS A 112      15.840  54.472  24.977  1.00 22.07      A   
ATOM    151  NE2 HIS A 112      16.237  54.639  26.227  1.00 22.49      A   
ATOM    152  C   HIS A 112      16.533  50.269  26.442  1.00 14.02      A   
ATOM    153  O   HIS A 112      17.489  50.457  25.691  1.00 12.59      A   
ATOM    154  N   ASP A 113      16.664  50.071  27.750  1.00 13.32      A   
ATOM    155  CA  ASP A 113      17.967  50.074  28.403  1.00 13.60      A   
ATOM    156  CB  ASP A 113      17.805  49.959  29.922  1.00 13.25      A   
ATOM    157  CG  ASP A 113      17.163  51.186  30.537  1.00 14.04      A   
ATOM    158  OD1 ASP A 113      17.032  52.211  29.834  1.00 16.33      A   
ATOM    159  OD2 ASP A 113      16.802  51.129  31.730  1.00 14.90      A   
ATOM    160  C   ASP A 113      18.886  48.966  27.914  1.00 13.18      A   
ATOM    161  O   ASP A 113      20.077  49.192  27.700  1.00 12.91      A   
ATOM    162  N   ILE A 114      18.339  47.767  27.741  1.00 12.60      A   
ATOM    163  CA  ILE A 114      19.146  46.640  27.292  1.00 13.21      A   
ATOM    164  CB  ILE A 114      18.342  45.319  27.351  1.00 14.33      A   
ATOM    165  CG2 ILE A 114      19.040  44.224  26.543  1.00 17.11      A   
ATOM    166  CG1 ILE A 114      18.195  44.894  28.813  1.00 17.59      A   
ATOM    167  CD1 ILE A 114      17.555  43.543  29.009  1.00 18.81      A   
ATOM    168  C   ILE A 114      19.730  46.836  25.898  1.00 12.81      A   
ATOM    169  O   ILE A 114      20.859  46.425  25.637  1.00 11.48      A   
ATOM    170  N   GLU A 115      18.983  47.462  24.997  1.00 12.11      A   
ATOM    171  CA  GLU A 115      19.533  47.669  23.668  1.00 14.01      A   
ATOM    172  CB  GLU A 115      18.447  48.102  22.677  1.00 18.69      A   
ATOM    173  CG  GLU A 115      17.478  49.141  23.168  1.00 27.74      A   
ATOM    174  CD  GLU A 115      16.264  49.240  22.264  1.00 31.29      A   
ATOM    175  OE1 GLU A 115      16.444  49.487  21.051  1.00 33.34      A   
ATOM    176  OE2 GLU A 115      15.132  49.064  22.764  1.00 35.06      A   
ATOM    177  C   GLU A 115      20.680  48.673  23.710  1.00 12.79      A   
ATOM    178  O   GLU A 115      21.662  48.516  22.993  1.00 12.21      A   
ATOM    179  N   ILE A 116      20.573  49.690  24.563  1.00 11.62      A   
ATOM    180  CA  ILE A 116      21.650  50.667  24.678  1.00 12.19      A   
ATOM    181  CB  ILE A 116      21.222  51.914  25.504  1.00 13.60      A   
ATOM    182  CG2 ILE A 116      22.452  52.720  25.914  1.00 12.08      A   
ATOM    183  CG1 ILE A 116      20.314  52.823  24.667  1.00 15.26      A   
ATOM    184  CD1 ILE A 116      19.065  52.160  24.138  1.00 22.04      A   
ATOM    185  C   ILE A 116      22.850  49.994  25.345  1.00 11.96      A   
ATOM    186  O   ILE A 116      24.004  50.288  25.020  1.00 11.27      A   
ATOM    187  N   ALA A 117      22.574  49.080  26.272  1.00 10.79      A   
ATOM    188  CA  ALA A 117      23.631  48.355  26.966  1.00 10.56      A   
ATOM    189  CB  ALA A 117      23.034  47.490  28.068  1.00 10.27      A   
ATOM    190  C   ALA A 117      24.402  47.484  25.973  1.00 10.67      A   
ATOM    191  O   ALA A 117      25.632  47.408  26.017  1.00 10.51      A   
ATOM    192  N   ILE A 118      23.675  46.828  25.075  1.00 10.56      A   
ATOM    193  CA  ILE A 118      24.306  45.977  24.072  1.00 11.40      A   
ATOM    194  CB  ILE A 118      23.250  45.168  23.284  1.00 10.98      A   
ATOM    195  CG2 ILE A 118      23.901  44.453  22.109  1.00 11.64      A   
ATOM    196  CG1 ILE A 118      22.591  44.145  24.208  1.00 10.90      A   
ATOM    197  CD1 ILE A 118      21.372  43.476  23.605  1.00 10.54      A   
ATOM    198  C   ILE A 118      25.124  46.819  23.095  1.00 12.67      A   
ATOM    199  O   ILE A 118      26.229  46.438  22.711  1.00 12.91      A   
ATOM    200  N   GLN A 119      24.581  47.966  22.699  1.00 12.88      A   
ATOM    201  CA  GLN A 119      25.276  48.848  21.763  1.00 14.86      A   
ATOM    202  CB  GLN A 119      24.393  50.041  21.393  1.00 16.60      A   
ATOM    203  CG  GLN A 119      23.082  49.691  20.716  1.00 19.09      A   
ATOM    204  CD  GLN A 119      22.285  50.926  20.347  1.00 21.89      A   
ATOM    205  OE1 GLN A 119      21.978  51.760  21.201  1.00 22.17      A   
ATOM    206  NE2 GLN A 119      21.948  51.052  19.069  1.00 24.54      A   
ATOM    207  C   GLN A 119      26.587  49.383  22.331  1.00 14.97      A   
ATOM    208  O   GLN A 119      27.607  49.417  21.641  1.00 15.55      A   
ATOM    209  N   THR A 120      26.551  49.797  23.593  1.00 14.95      A   
ATOM    210  CA  THR A 120      27.716  50.373  24.260  1.00 14.73      A   
ATOM    211  CB  THR A 120      27.280  51.447  25.261  1.00 15.47      A   
ATOM    212  OG1 THR A 120      26.506  50.832  26.301  1.00 15.50      A   
ATOM    213  CG2 THR A 120      26.444  52.512  24.570  1.00 15.75      A   
ATOM    214  C   THR A 120      28.583  49.377  25.019  1.00 15.34      A   
ATOM    215  O   THR A 120      29.761  49.641  25.280  1.00 14.98      A   
ATOM    216  N   GLY A 121      28.000  48.242  25.386  1.00 14.68      A   
ATOM    217  CA  GLY A 121      28.743  47.249  26.134  1.00 16.22      A   
ATOM    218  C   GLY A 121      28.938  47.707  27.568  1.00 17.66      A   
ATOM    219  O   GLY A 121      29.842  47.238  28.260  1.00 18.39      A   
ATOM    220  N   SER A 122      28.087  48.623  28.021  1.00 15.32      A   
ATOM    221  CA  SER A 122      28.185  49.141  29.384  1.00 15.76      A   
ATOM    222  CB  SER A 122      28.389  50.657  29.356  1.00 17.68      A   
ATOM    223  OG  SER A 122      28.381  51.185  30.672  1.00 18.27      A   
ATOM    224  C   SER A 122      26.971  48.816  30.252  1.00 15.53      A   
ATOM    225  O   SER A 122      25.829  49.045  29.857  1.00 13.50      A   
ATOM    226  N   PHE A 123      27.235  48.285  31.441  1.00 16.23      A   
ATOM    227  CA  PHE A 123      26.187  47.931  32.395  1.00 17.74      A   
ATOM    228  CB  PHE A 123      26.799  47.222  33.605  1.00 19.11      A   
ATOM    229  CG  PHE A 123      26.480  45.758  33.690  1.00 18.19      A   
ATOM    230  CD1 PHE A 123      25.166  45.312  33.609  1.00 19.11      A   
ATOM    231  CD2 PHE A 123      27.491  44.826  33.901  1.00 18.99      A   
ATOM    232  CE1 PHE A 123      24.862  43.958  33.741  1.00 20.88      A   
ATOM    233  CE2 PHE A 123      27.198  43.470  34.034  1.00 19.04      A   
ATOM    234  CZ  PHE A 123      25.882  43.037  33.956  1.00 19.09      A   
ATOM    235  C   PHE A 123      25.442  49.169  32.891  1.00 19.10      A   
ATOM    236  O   PHE A 123      24.280  49.087  33.292  1.00 18.73      A   
ATOM    237  N   SER A 124      26.118  50.312  32.866  1.00 19.54      A   
ATOM    238  CA  SER A 124      25.535  51.562  33.346  1.00 20.61      A   
ATOM    239  CB  SER A 124      26.559  52.695  33.230  1.00 22.34      A   
ATOM    240  OG  SER A 124      26.851  52.979  31.870  1.00 26.78      A   
ATOM    241  C   SER A 124      24.249  51.977  32.639  1.00 20.02      A   
ATOM    242  O   SER A 124      23.471  52.767  33.175  1.00 19.84      A   
ATOM    243  N   ALA A 125      24.027  51.449  31.440  1.00 19.60      A   
ATOM    244  CA  ALA A 125      22.836  51.785  30.668  1.00 19.81      A   
ATOM    245  CB  ALA A 125      22.966  51.236  29.252  1.00 20.32      A   
ATOM    246  C   ALA A 125      21.551  51.267  31.308  1.00 19.60      A   
ATOM    247  O   ALA A 125      20.458  51.745  30.998  1.00 19.57      A   
ATOM    248  N   LEU A 126      21.679  50.290  32.199  1.00 18.38      A   
ATOM    249  CA  LEU A 126      20.512  49.718  32.862  1.00 18.18      A   
ATOM    250  CB  LEU A 126      20.847  48.318  33.383  1.00 16.58      A   
ATOM    251  CG  LEU A 126      21.429  47.350  32.346  1.00 17.69      A   
ATOM    252  CD1 LEU A 126      21.701  46.001  32.997  1.00 18.55      A   
ATOM    253  CD2 LEU A 126      20.465  47.196  31.178  1.00 17.51      A   
ATOM    254  C   LEU A 126      20.047  50.612  34.011  1.00 18.39      A   
ATOM    255  O   LEU A 126      20.788  50.836  34.967  1.00 19.39      A   
ATOM    256  N   THR A 127      18.821  51.122  33.912  1.00 18.20      A   
ATOM    257  CA  THR A 127      18.269  51.995  34.945  1.00 18.60      A   
ATOM    258  CB  THR A 127      16.919  52.603  34.507  1.00 17.70      A   
ATOM    259  OG1 THR A 127      17.080  53.269  33.249  1.00 16.80      A   
ATOM    260  CG2 THR A 127      16.431  53.613  35.538  1.00 17.23      A   
ATOM    261  C   THR A 127      18.071  51.220  36.244  1.00 19.97      A   
ATOM    262  O   THR A 127      17.179  50.381  36.354  1.00 19.17      A   
ATOM    263  N   GLN A 128      18.912  51.516  37.227  1.00 21.31      A   
ATOM    264  CA  GLN A 128      18.873  50.847  38.519  1.00 23.54      A   
ATOM    265  CB  GLN A 128      19.888  51.491  39.467  1.00 26.04      A   
ATOM    266  CG  GLN A 128      21.280  51.674  38.868  1.00 30.14      A   
ATOM    267  CD  GLN A 128      21.444  52.998  38.131  1.00 31.42      A   
ATOM    268  OE1 GLN A 128      20.713  53.299  37.186  1.00 29.29      A   
ATOM    269  NE2 GLN A 128      22.415  53.797  38.566  1.00 33.27      A   
ATOM    270  C   GLN A 128      17.497  50.829  39.183  1.00 22.45      A   
ATOM    271  O   GLN A 128      17.064  49.796  39.688  1.00 22.19      A   
ATOM    272  N   SER A 129      16.812  51.968  39.181  1.00 22.42      A   
ATOM    273  CA  SER A 129      15.498  52.060  39.812  1.00 23.29      A   
ATOM    274  CB  SER A 129      14.952  53.490  39.709  1.00 23.82      A   
ATOM    275  OG  SER A 129      14.716  53.864  38.364  1.00 24.86      A   
ATOM    276  C   SER A 129      14.501  51.078  39.207  1.00 22.32      A   
ATOM    277  O   SER A 129      13.624  50.564  39.904  1.00 22.60      A   
ATOM    278  N   ASN A 130      14.637  50.817  37.911  1.00 20.48      A   
ATOM    279  CA  ASN A 130      13.744  49.886  37.233  1.00 19.37      A   
ATOM    280  CB  ASN A 130      13.816  50.085  35.717  1.00 17.85      A   
ATOM    281  CG  ASN A 130      12.714  49.346  34.981  1.00 17.81      A   
ATOM    282  OD1 ASN A 130      12.915  48.850  33.870  1.00 16.97      A   
ATOM    283  ND2 ASN A 130      11.535  49.281  35.593  1.00 15.45      A   
ATOM    284  C   ASN A 130      14.148  48.452  37.572  1.00 19.82      A   
ATOM    285  O   ASN A 130      13.305  47.617  37.902  1.00 19.06      A   
ATOM    286  N   MET A 131      15.448  48.181  37.494  1.00 19.73      A   
ATOM    287  CA  MET A 131      15.983  46.852  37.773  1.00 21.94      A   
ATOM    288  CB  MET A 131      17.499  46.833  37.553  1.00 22.21      A   
ATOM    289  CG  MET A 131      17.928  47.159  36.131  1.00 21.75      A   
ATOM    290  SD  MET A 131      17.243  46.023  34.913  1.00 24.98      A   
ATOM    291  CE  MET A 131      18.412  44.679  35.021  1.00 24.75      A   
ATOM    292  C   MET A 131      15.675  46.354  39.181  1.00 22.80      A   
ATOM    293  O   MET A 131      15.315  45.191  39.362  1.00 23.29      A   
ATOM    294  N   ASN A 132      15.821  47.227  40.174  1.00 23.55      A   
ATOM    295  CA  ASN A 132      15.560  46.841  41.558  1.00 25.13      A   
ATOM    296  CB  ASN A 132      15.737  48.037  42.499  1.00 26.94      A   
ATOM    297  CG  ASN A 132      17.166  48.536  42.550  1.00 29.69      A   
ATOM    298  OD1 ASN A 132      18.112  47.753  42.483  1.00 31.83      A   
ATOM    299  ND2 ASN A 132      17.331  49.846  42.688  1.00 33.03      A   
ATOM    300  C   ASN A 132      14.156  46.273  41.725  1.00 24.36      A   
ATOM    301  O   ASN A 132      13.939  45.358  42.518  1.00 24.27      A   
ATOM    302  N   GLN A 133      13.211  46.822  40.970  1.00 24.66      A   
ATOM    303  CA  GLN A 133      11.816  46.391  41.016  1.00 25.02      A   
ATOM    304  CB  GLN A 133      11.026  47.071  39.896  1.00 27.68      A   
ATOM    305  CG  GLN A 133      11.025  48.589  39.949  1.00 31.57      A   
ATOM    306  CD  GLN A 133      10.032  49.143  40.948  1.00 33.77      A   
ATOM    307  OE1 GLN A 133       9.975  50.350  41.174  1.00 36.66      A   
ATOM    308  NE2 GLN A 133       9.235  48.264  41.546  1.00 35.58      A   
ATOM    309  C   GLN A 133      11.663  44.878  40.873  1.00 24.65      A   
ATOM    310  O   GLN A 133      10.796  44.275  41.504  1.00 24.71      A   
ATOM    311  N   GLY A 134      12.506  44.275  40.040  1.00 23.37      A   
ATOM    312  CA  GLY A 134      12.426  42.844  39.805  1.00 23.28      A   
ATOM    313  C   GLY A 134      13.070  41.926  40.828  1.00 22.61      A   
ATOM    314  O   GLY A 134      12.835  40.717  40.800  1.00 22.67      A   
ATOM    315  N   GLY A 135      13.880  42.478  41.726  1.00 22.42      A   
ATOM    316  CA  GLY A 135      14.531  41.649  42.725  1.00 22.15      A   
ATOM    317  C   GLY A 135      15.515  40.694  42.074  1.00 21.42      A   
ATOM    318  O   GLY A 135      16.023  40.975  40.990  1.00 21.51      A   
ATOM    319  N   THR A 136      15.791  39.568  42.723  1.00 20.34      A   
ATOM    320  CA  THR A 136      16.724  38.595  42.165  1.00 18.81      A   
ATOM    321  CB  THR A 136      17.095  37.510  43.199  1.00 20.72      A   
ATOM    322  OG1 THR A 136      17.621  38.136  44.376  1.00 21.47      A   
ATOM    323  CG2 THR A 136      18.149  36.563  42.630  1.00 19.75      A   
ATOM    324  C   THR A 136      16.111  37.925  40.943  1.00 17.33      A   
ATOM    325  O   THR A 136      16.823  37.418  40.073  1.00 15.06      A   
ATOM    326  N   ASP A 137      14.784  37.929  40.877  1.00 15.54      A   
ATOM    327  CA  ASP A 137      14.086  37.323  39.753  1.00 16.85      A   
ATOM    328  CB  ASP A 137      12.572  37.345  39.979  1.00 20.12      A   
ATOM    329  CG  ASP A 137      12.123  36.326  41.005  1.00 24.30      A   
ATOM    330  OD1 ASP A 137      12.518  35.148  40.881  1.00 25.49      A   
ATOM    331  OD2 ASP A 137      11.371  36.699  41.929  1.00 27.25      A   
ATOM    332  C   ASP A 137      14.407  38.010  38.436  1.00 14.44      A   
ATOM    333  O   ASP A 137      14.153  37.458  37.370  1.00 15.15      A   
ATOM    334  N   ILE A 138      14.963  39.214  38.501  1.00 13.83      A   
ATOM    335  CA  ILE A 138      15.301  39.935  37.279  1.00 12.99      A   
ATOM    336  CB  ILE A 138      15.582  41.437  37.561  1.00 14.61      A   
ATOM    337  CG2 ILE A 138      16.900  41.601  38.307  1.00 14.29      A   
ATOM    338  CG1 ILE A 138      15.678  42.210  36.243  1.00 17.43      A   
ATOM    339  CD1 ILE A 138      14.394  42.251  35.462  1.00 20.34      A   
ATOM    340  C   ILE A 138      16.533  39.336  36.600  1.00 11.91      A   
ATOM    341  O   ILE A 138      16.691  39.447  35.382  1.00 12.69      A   
ATOM    342  N   ASN A 139      17.390  38.685  37.384  1.00 10.00      A   
ATOM    343  CA  ASN A 139      18.623  38.109  36.849  1.00  9.78      A   
ATOM    344  CB  ASN A 139      19.371  37.306  37.927  1.00  9.86      A   
ATOM    345  CG  ASN A 139      19.896  38.178  39.063  1.00 12.04      A   
ATOM    346  OD1 ASN A 139      20.737  37.742  39.856  1.00 12.10      A   
ATOM    347  ND2 ASN A 139      19.395  39.403  39.156  1.00  9.24      A   
ATOM    348  C   ASN A 139      18.439  37.238  35.603  1.00  9.63      A   
ATOM    349  O   ASN A 139      19.011  37.531  34.554  1.00  9.04      A   
ATOM    350  N   PRO A 140      17.647  36.159  35.696  1.00  8.87      A   
ATOM    351  CD  PRO A 140      16.865  35.625  36.825  1.00 10.49      A   
ATOM    352  CA  PRO A 140      17.478  35.326  34.499  1.00  9.33      A   
ATOM    353  CB  PRO A 140      16.640  34.152  35.009  1.00  9.82      A   
ATOM    354  CG  PRO A 140      15.837  34.767  36.120  1.00  9.73      A   
ATOM    355  C   PRO A 140      16.822  36.072  33.340  1.00  8.42      A   
ATOM    356  O   PRO A 140      17.101  35.791  32.175  1.00  8.97      A   
ATOM    357  N   MET A 141      15.953  37.023  33.673  1.00  9.21      A   
ATOM    358  CA  MET A 141      15.263  37.830  32.673  1.00 10.65      A   
ATOM    359  CB  MET A 141      14.208  38.708  33.359  1.00 12.08      A   
ATOM    360  CG  MET A 141      13.444  39.667  32.453  1.00 14.93      A   
ATOM    361  SD  MET A 141      12.614  38.890  31.050  1.00 17.33      A   
ATOM    362  CE  MET A 141      11.737  37.516  31.847  1.00 17.93      A   
ATOM    363  C   MET A 141      16.292  38.691  31.940  1.00  9.73      A   
ATOM    364  O   MET A 141      16.254  38.819  30.716  1.00 11.29      A   
ATOM    365  N   LEU A 142      17.220  39.275  32.691  1.00  9.32      A   
ATOM    366  CA  LEU A 142      18.264  40.101  32.095  1.00  9.32      A   
ATOM    367  CB  LEU A 142      19.145  40.703  33.191  1.00 10.09      A   
ATOM    368  CG  LEU A 142      20.410  41.449  32.750  1.00  9.72      A   
ATOM    369  CD1 LEU A 142      20.040  42.707  31.970  1.00 11.21      A   
ATOM    370  CD2 LEU A 142      21.223  41.805  33.983  1.00  9.34      A   
ATOM    371  C   LEU A 142      19.121  39.242  31.165  1.00  9.73      A   
ATOM    372  O   LEU A 142      19.421  39.627  30.034  1.00  9.31      A   
ATOM    373  N   ILE A 143      19.504  38.071  31.657  1.00  9.16      A   
ATOM    374  CA  ILE A 143      20.333  37.143  30.897  1.00  8.54      A   
ATOM    375  CB  ILE A 143      20.662  35.896  31.754  1.00  8.42      A   
ATOM    376  CG2 ILE A 143      21.326  34.823  30.901  1.00  9.60      A   
ATOM    377  CG1 ILE A 143      21.570  36.305  32.918  1.00  8.79      A   
ATOM    378  CD1 ILE A 143      21.753  35.229  33.979  1.00  9.69      A   
ATOM    379  C   ILE A 143      19.708  36.703  29.572  1.00  7.59      A   
ATOM    380  O   ILE A 143      20.359  36.764  28.529  1.00  7.53      A   
ATOM    381  N   SER A 144      18.454  36.259  29.608  1.00  7.86      A   
ATOM    382  CA  SER A 144      17.788  35.810  28.388  1.00  7.52      A   
ATOM    383  CB  SER A 144      16.489  35.060  28.723  1.00  8.56      A   
ATOM    384  OG  SER A 144      15.527  35.915  29.321  1.00  9.29      A   
ATOM    385  C   SER A 144      17.484  36.972  27.448  1.00  8.57      A   
ATOM    386  O   SER A 144      17.556  36.827  26.228  1.00  9.10      A   
ATOM    387  N   THR A 145      17.144  38.125  28.011  1.00  8.10      A   
ATOM    388  CA  THR A 145      16.837  39.283  27.186  1.00  8.73      A   
ATOM    389  CB  THR A 145      16.188  40.401  28.024  1.00 10.15      A   
ATOM    390  OG1 THR A 145      14.994  39.892  28.635  1.00  9.65      A   
ATOM    391  CG2 THR A 145      15.816  41.587  27.138  1.00 12.02      A   
ATOM    392  C   THR A 145      18.102  39.788  26.495  1.00  8.69      A   
ATOM    393  O   THR A 145      18.046  40.266  25.364  1.00  9.62      A   
ATOM    394  N   PHE A 146      19.245  39.679  27.166  1.00  8.42      A   
ATOM    395  CA  PHE A 146      20.501  40.104  26.547  1.00  7.99      A   
ATOM    396  CB  PHE A 146      21.677  39.906  27.516  1.00  8.35      A   
ATOM    397  CG  PHE A 146      22.155  41.181  28.177  1.00  7.69      A   
ATOM    398  CD1 PHE A 146      22.445  41.204  29.538  1.00  7.65      A   
ATOM    399  CD2 PHE A 146      22.343  42.347  27.434  1.00  8.71      A   
ATOM    400  CE1 PHE A 146      22.919  42.368  30.155  1.00 11.57      A   
ATOM    401  CE2 PHE A 146      22.817  43.519  28.042  1.00  8.13      A   
ATOM    402  CZ  PHE A 146      23.105  43.523  29.406  1.00  8.94      A   
ATOM    403  C   PHE A 146      20.726  39.279  25.271  1.00  9.49      A   
ATOM    404  O   PHE A 146      21.051  39.829  24.216  1.00  9.08      A   
ATOM    405  N   PHE A 147      20.542  37.963  25.371  1.00  8.21      A   
ATOM    406  CA  PHE A 147      20.714  37.069  24.226  1.00  9.23      A   
ATOM    407  CB  PHE A 147      20.538  35.604  24.656  1.00  8.89      A   
ATOM    408  CG  PHE A 147      21.710  35.033  25.400  1.00  6.84      A   
ATOM    409  CD1 PHE A 147      21.506  34.154  26.459  1.00  8.53      A   
ATOM    410  CD2 PHE A 147      23.018  35.335  25.021  1.00  9.20      A   
ATOM    411  CE1 PHE A 147      22.586  33.582  27.136  1.00  8.96      A   
ATOM    412  CE2 PHE A 147      24.102  34.769  25.689  1.00  8.41      A   
ATOM    413  CZ  PHE A 147      23.887  33.891  26.746  1.00  9.44      A   
ATOM    414  C   PHE A 147      19.716  37.365  23.107  1.00  8.91      A   
ATOM    415  O   PHE A 147      20.089  37.479  21.937  1.00  8.44      A   
ATOM    416  N   LYS A 148      18.443  37.486  23.470  1.00  8.92      A   
ATOM    417  CA  LYS A 148      17.390  37.736  22.493  1.00  9.39      A   
ATOM    418  CB  LYS A 148      16.021  37.583  23.152  1.00 10.91      A   
ATOM    419  CG  LYS A 148      15.739  36.180  23.653  1.00 12.72      A   
ATOM    420  CD  LYS A 148      14.404  36.132  24.369  1.00 11.84      A   
ATOM    421  CE  LYS A 148      14.093  34.738  24.875  1.00 13.03      A   
ATOM    422  NZ  LYS A 148      12.840  34.746  25.687  1.00 12.56      A   
ATOM    423  C   LYS A 148      17.471  39.087  21.798  1.00  9.96      A   
ATOM    424  O   LYS A 148      17.253  39.177  20.591  1.00 10.21      A   
ATOM    425  N   VAL A 149      17.782  40.139  22.549  1.00  9.79      A   
ATOM    426  CA  VAL A 149      17.872  41.463  21.948  1.00 10.38      A   
ATOM    427  CB  VAL A 149      17.905  42.568  23.019  1.00 10.92      A   
ATOM    428  CG1 VAL A 149      18.068  43.935  22.355  1.00 11.07      A   
ATOM    429  CG2 VAL A 149      16.619  42.525  23.840  1.00 13.16      A   
ATOM    430  C   VAL A 149      19.116  41.570  21.073  1.00 10.05      A   
ATOM    431  O   VAL A 149      19.090  42.210  20.024  1.00 10.29      A   
ATOM    432  N   ALA A 150      20.204  40.939  21.500  1.00  9.50      A   
ATOM    433  CA  ALA A 150      21.432  40.987  20.719  1.00 10.45      A   
ATOM    434  CB  ALA A 150      22.548  40.224  21.432  1.00  9.56      A   
ATOM    435  C   ALA A 150      21.169  40.375  19.349  1.00 11.96      A   
ATOM    436  O   ALA A 150      21.552  40.934  18.325  1.00 11.82      A   
ATOM    437  N   SER A 151      20.495  39.232  19.333  1.00 12.14      A   
ATOM    438  CA  SER A 151      20.206  38.557  18.076  1.00 13.08      A   
ATOM    439  CB  SER A 151      19.628  37.166  18.350  1.00 14.33      A   
ATOM    440  OG  SER A 151      20.620  36.332  18.928  1.00 20.23      A   
ATOM    441  C   SER A 151      19.273  39.345  17.161  1.00 13.23      A   
ATOM    442  O   SER A 151      19.364  39.230  15.942  1.00 13.29      A   
ATOM    443  N   SER A 152      18.395  40.159  17.742  1.00 12.66      A   
ATOM    444  CA  SER A 152      17.455  40.946  16.945  1.00 12.67      A   
ATOM    445  CB  SER A 152      16.138  41.131  17.707  1.00 13.09      A   
ATOM    446  OG  SER A 152      16.319  41.938  18.862  1.00 13.21      A   
ATOM    447  C   SER A 152      17.998  42.321  16.567  1.00 13.02      A   
ATOM    448  O   SER A 152      17.601  42.896  15.553  1.00 14.83      A   
ATOM    449  N   LEU A 153      18.918  42.834  17.377  1.00 13.61      A   
ATOM    450  CA  LEU A 153      19.491  44.158  17.158  1.00 15.67      A   
ATOM    451  CB  LEU A 153      19.867  44.767  18.515  1.00 16.85      A   
ATOM    452  CG  LEU A 153      20.273  46.240  18.626  1.00 19.02      A   
ATOM    453  CD1 LEU A 153      21.580  46.495  17.895  1.00 22.60      A   
ATOM    454  CD2 LEU A 153      19.156  47.110  18.074  1.00 20.88      A   
ATOM    455  C   LEU A 153      20.703  44.187  16.228  1.00 16.64      A   
ATOM    456  O   LEU A 153      20.834  45.089  15.395  1.00 17.97      A   
ATOM    457  N   LEU A 154      21.588  43.207  16.370  1.00 16.92      A   
ATOM    458  CA  LEU A 154      22.798  43.158  15.558  1.00 17.29      A   
ATOM    459  CB  LEU A 154      23.881  42.374  16.298  1.00 19.31      A   
ATOM    460  CG  LEU A 154      24.189  42.927  17.695  1.00 20.60      A   
ATOM    461  CD1 LEU A 154      25.164  42.008  18.405  1.00 23.87      A   
ATOM    462  CD2 LEU A 154      24.755  44.333  17.583  1.00 23.49      A   
ATOM    463  C   LEU A 154      22.581  42.568  14.171  1.00 17.54      A   
ATOM    464  O   LEU A 154      22.102  41.448  14.024  1.00 17.01      A   
ATOM    465  N   PRO A 155      22.930  43.331  13.127  1.00 18.71      A   
ATOM    466  CD  PRO A 155      23.321  44.749  13.138  1.00 19.48      A   
ATOM    467  CA  PRO A 155      22.761  42.851  11.754  1.00 18.54      A   
ATOM    468  CB  PRO A 155      23.081  44.087  10.910  1.00 20.39      A   
ATOM    469  CG  PRO A 155      22.760  45.229  11.827  1.00 21.80      A   
ATOM    470  C   PRO A 155      23.718  41.705  11.457  1.00 19.52      A   
ATOM    471  O   PRO A 155      24.845  41.682  11.953  1.00 19.36      A   
ATOM    472  N   PHE A 156      23.256  40.753  10.657  1.00 18.03      A   
ATOM    473  CA  PHE A 156      24.069  39.612  10.261  1.00 19.21      A   
ATOM    474  CB  PHE A 156      23.216  38.669   9.400  1.00 19.89      A   
ATOM    475  CG  PHE A 156      23.968  37.501   8.825  1.00 20.22      A   
ATOM    476  CD1 PHE A 156      24.773  37.656   7.700  1.00 21.72      A   
ATOM    477  CD2 PHE A 156      23.857  36.238   9.398  1.00 20.98      A   
ATOM    478  CE1 PHE A 156      25.456  36.568   7.153  1.00 22.71      A   
ATOM    479  CE2 PHE A 156      24.535  35.144   8.860  1.00 22.48      A   
ATOM    480  CZ  PHE A 156      25.336  35.310   7.736  1.00 21.38      A   
ATOM    481  C   PHE A 156      25.252  40.164   9.466  1.00 19.49      A   
ATOM    482  O   PHE A 156      25.086  41.088   8.672  1.00 19.86      A   
ATOM    483  N   PRO A 157      26.461  39.611   9.664  1.00 20.31      A   
ATOM    484  CD  PRO A 157      27.541  39.817   8.678  1.00 21.14      A   
ATOM    485  CA  PRO A 157      26.814  38.513  10.568  1.00 20.01      A   
ATOM    486  CB  PRO A 157      27.700  37.650   9.690  1.00 20.82      A   
ATOM    487  CG  PRO A 157      28.547  38.707   9.029  1.00 20.99      A   
ATOM    488  C   PRO A 157      27.563  38.972  11.822  1.00 20.15      A   
ATOM    489  O   PRO A 157      28.470  38.278  12.284  1.00 20.53      A   
ATOM    490  N   LEU A 158      27.200  40.133  12.363  1.00 19.03      A   
ATOM    491  CA  LEU A 158      27.864  40.650  13.559  1.00 18.10      A   
ATOM    492  CB  LEU A 158      27.278  42.008  13.954  1.00 21.24      A   
ATOM    493  CG  LEU A 158      27.496  43.153  12.958  1.00 25.24      A   
ATOM    494  CD1 LEU A 158      26.916  44.440  13.526  1.00 27.13      A   
ATOM    495  CD2 LEU A 158      28.983  43.319  12.684  1.00 27.36      A   
ATOM    496  C   LEU A 158      27.740  39.672  14.724  1.00 15.87      A   
ATOM    497  O   LEU A 158      26.758  38.942  14.828  1.00 16.18      A   
ATOM    498  N   SER A 159      28.739  39.670  15.600  1.00 14.27      A   
ATOM    499  CA  SER A 159      28.766  38.765  16.746  1.00 12.45      A   
ATOM    500  CB  SER A 159      30.219  38.428  17.099  1.00 12.73      A   
ATOM    501  OG  SER A 159      30.302  37.703  18.316  1.00  8.93      A   
ATOM    502  C   SER A 159      28.062  39.268  18.001  1.00 12.12      A   
ATOM    503  O   SER A 159      28.438  40.296  18.567  1.00 11.06      A   
ATOM    504  N   SER A 160      27.041  38.536  18.437  1.00 11.72      A   
ATOM    505  CA  SER A 160      26.321  38.892  19.654  1.00  9.65      A   
ATOM    506  CB  SER A 160      25.000  38.123  19.751  1.00 11.07      A   
ATOM    507  OG  SER A 160      24.064  38.585  18.795  1.00 10.73      A   
ATOM    508  C   SER A 160      27.202  38.529  20.840  1.00  8.48      A   
ATOM    509  O   SER A 160      27.200  39.212  21.866  1.00  9.66      A   
ATOM    510  N   LEU A 161      27.947  37.436  20.701  1.00  8.47      A   
ATOM    511  CA  LEU A 161      28.838  36.995  21.765  1.00  9.47      A   
ATOM    512  CB  LEU A 161      29.556  35.704  21.362  1.00  8.33      A   
ATOM    513  CG  LEU A 161      30.539  35.138  22.394  1.00  9.85      A   
ATOM    514  CD1 LEU A 161      29.804  34.832  23.700  1.00 10.54      A   
ATOM    515  CD2 LEU A 161      31.180  33.874  21.843  1.00  9.35      A   
ATOM    516  C   LEU A 161      29.863  38.084  22.068  1.00  8.64      A   
ATOM    517  O   LEU A 161      30.140  38.390  23.230  1.00  8.47      A   
ATOM    518  N   GLY A 162      30.419  38.672  21.013  1.00  9.09      A   
ATOM    519  CA  GLY A 162      31.401  39.723  21.193  1.00  9.62      A   
ATOM    520  C   GLY A 162      30.814  40.952  21.861  1.00 10.57      A   
ATOM    521  O   GLY A 162      31.471  41.593  22.684  1.00 10.37      A   
ATOM    522  N   ALA A 163      29.569  41.273  21.517  1.00  9.34      A   
ATOM    523  CA  ALA A 163      28.886  42.436  22.080  1.00  9.10      A   
ATOM    524  CB  ALA A 163      27.651  42.768  21.238  1.00 10.31      A   
ATOM    525  C   ALA A 163      28.474  42.220  23.535  1.00 10.79      A   
ATOM    526  O   ALA A 163      28.396  43.172  24.317  1.00 10.64      A   
ATOM    527  N   LEU A 164      28.209  40.965  23.886  1.00  9.89      A   
ATOM    528  CA  LEU A 164      27.780  40.588  25.232  1.00 10.00      A   
ATOM    529  CB  LEU A 164      26.796  39.415  25.135  1.00 12.15      A   
ATOM    530  CG  LEU A 164      25.279  39.617  25.228  1.00 15.99      A   
ATOM    531  CD1 LEU A 164      24.871  41.014  24.812  1.00 14.21      A   
ATOM    532  CD2 LEU A 164      24.593  38.546  24.381  1.00 14.86      A   
ATOM    533  C   LEU A 164      28.928  40.195  26.160  1.00 10.19      A   
ATOM    534  O   LEU A 164      28.731  40.033  27.366  1.00  9.50      A   
ATOM    535  N   ALA A 165      30.124  40.052  25.602  1.00  9.38      A   
ATOM    536  CA  ALA A 165      31.286  39.640  26.383  1.00  9.69      A   
ATOM    537  CB  ALA A 165      32.539  39.696  25.513  1.00  9.77      A   
ATOM    538  C   ALA A 165      31.524  40.412  27.675  1.00  9.23      A   
ATOM    539  O   ALA A 165      31.747  39.811  28.727  1.00  9.65      A   
ATOM    540  N   SER A 166      31.470  41.738  27.604  1.00 10.68      A   
ATOM    541  CA  SER A 166      31.722  42.573  28.774  1.00 11.68      A   
ATOM    542  CB  SER A 166      31.570  44.055  28.413  1.00 14.95      A   
ATOM    543  OG  SER A 166      30.223  44.372  28.122  1.00 19.66      A   
ATOM    544  C   SER A 166      30.847  42.258  29.984  1.00 11.15      A   
ATOM    545  O   SER A 166      31.303  42.361  31.122  1.00 10.49      A   
ATOM    546  N   PHE A 167      29.599  41.866  29.749  1.00  9.29      A   
ATOM    547  CA  PHE A 167      28.696  41.565  30.853  1.00  8.94      A   
ATOM    548  CB  PHE A 167      27.249  41.580  30.356  1.00  8.89      A   
ATOM    549  CG  PHE A 167      26.895  42.828  29.597  1.00  9.64      A   
ATOM    550  CD1 PHE A 167      26.726  42.796  28.216  1.00 10.59      A   
ATOM    551  CD2 PHE A 167      26.781  44.046  30.256  1.00 10.43      A   
ATOM    552  CE1 PHE A 167      26.454  43.960  27.501  1.00 10.81      A   
ATOM    553  CE2 PHE A 167      26.507  45.221  29.546  1.00  9.64      A   
ATOM    554  CZ  PHE A 167      26.345  45.174  28.168  1.00 10.64      A   
ATOM    555  C   PHE A 167      29.027  40.238  31.524  1.00  9.02      A   
ATOM    556  O   PHE A 167      28.579  39.965  32.639  1.00  9.28      A   
ATOM    557  N   TYR A 168      29.831  39.423  30.848  1.00  8.60      A   
ATOM    558  CA  TYR A 168      30.230  38.131  31.390  1.00  9.64      A   
ATOM    559  CB  TYR A 168      30.139  37.043  30.313  1.00  9.01      A   
ATOM    560  CG  TYR A 168      28.737  36.522  30.106  1.00  9.35      A   
ATOM    561  CD1 TYR A 168      27.851  37.167  29.247  1.00  8.87      A   
ATOM    562  CE1 TYR A 168      26.536  36.724  29.105  1.00  8.58      A   
ATOM    563  CD2 TYR A 168      28.280  35.413  30.818  1.00  8.91      A   
ATOM    564  CE2 TYR A 168      26.970  34.962  30.686  1.00  8.18      A   
ATOM    565  CZ  TYR A 168      26.104  35.624  29.832  1.00  8.14      A   
ATOM    566  OH  TYR A 168      24.802  35.202  29.728  1.00  8.57      A   
ATOM    567  C   TYR A 168      31.636  38.129  31.983  1.00  9.71      A   
ATOM    568  O   TYR A 168      31.897  37.426  32.958  1.00  8.98      A   
ATOM    569  N   VAL A 169      32.532  38.925  31.408  1.00  9.55      A   
ATOM    570  CA  VAL A 169      33.912  38.957  31.876  1.00 11.89      A   
ATOM    571  CB  VAL A 169      34.886  39.069  30.680  1.00 10.59      A   
ATOM    572  CG1 VAL A 169      34.601  37.950  29.686  1.00 10.61      A   
ATOM    573  CG2 VAL A 169      34.751  40.433  30.010  1.00 11.90      A   
ATOM    574  C   VAL A 169      34.264  40.028  32.906  1.00 12.90      A   
ATOM    575  O   VAL A 169      35.381  40.037  33.427  1.00 14.45      A   
ATOM    576  N   THR A 170      33.329  40.922  33.206  1.00 14.22      A   
ATOM    577  CA  THR A 170      33.595  41.967  34.191  1.00 17.56      A   
ATOM    578  CB  THR A 170      32.362  42.862  34.424  1.00 18.26      A   
ATOM    579  OG1 THR A 170      32.644  43.791  35.478  1.00 19.27      A   
ATOM    580  CG2 THR A 170      31.151  42.023  34.803  1.00 19.51      A   
ATOM    581  C   THR A 170      34.014  41.351  35.527  1.00 19.60      A   
ATOM    582  O   THR A 170      33.535  40.283  35.908  1.00 19.05      A   
ATOM    583  N   ASP A 171      34.910  42.034  36.232  1.00 21.82      A   
ATOM    584  CA  ASP A 171      35.411  41.557  37.517  1.00 25.26      A   
ATOM    585  CB  ASP A 171      36.706  42.293  37.874  1.00 28.89      A   
ATOM    586  CG  ASP A 171      37.861  41.348  38.129  1.00 33.15      A   
ATOM    587  OD1 ASP A 171      38.223  40.585  37.206  1.00 36.03      A   
ATOM    588  OD2 ASP A 171      38.408  41.368  39.253  1.00 36.96      A   
ATOM    589  C   ASP A 171      34.405  41.723  38.654  1.00 24.83      A   
ATOM    590  O   ASP A 171      34.576  41.151  39.731  1.00 24.59      A   
ATOM    591  N   SER A 172      33.360  42.510  38.416  1.00 24.95      A   
ATOM    592  CA  SER A 172      32.341  42.743  39.433  1.00 24.78      A   
ATOM    593  CB  SER A 172      31.290  43.723  38.910  1.00 24.84      A   
ATOM    594  OG  SER A 172      30.297  43.970  39.890  1.00 28.87      A   
ATOM    595  C   SER A 172      31.667  41.437  39.842  1.00 24.71      A   
ATOM    596  O   SER A 172      31.217  40.670  38.990  1.00 21.40      A   
ATOM    597  N   GLN A 173      31.600  41.189  41.149  1.00 25.03      A   
ATOM    598  CA  GLN A 173      30.983  39.970  41.666  1.00 26.76      A   
ATOM    599  CB  GLN A 173      31.949  39.248  42.612  1.00 27.85      A   
ATOM    600  CG  GLN A 173      33.263  38.820  41.972  1.00 30.22      A   
ATOM    601  CD  GLN A 173      33.066  37.977  40.725  1.00 32.54      A   
ATOM    602  OE1 GLN A 173      32.321  36.995  40.735  1.00 34.98      A   
ATOM    603  NE2 GLN A 173      33.738  38.356  39.644  1.00 32.87      A   
ATOM    604  C   GLN A 173      29.667  40.237  42.396  1.00 27.63      A   
ATOM    605  O   GLN A 173      28.868  39.324  42.602  1.00 27.99      A   
ATOM    606  N   THR A 174      29.443  41.486  42.791  1.00 28.74      A   
ATOM    607  CA  THR A 174      28.216  41.844  43.495  1.00 30.35      A   
ATOM    608  CB  THR A 174      28.472  42.034  45.006  1.00 30.58      A   
ATOM    609  OG1 THR A 174      29.365  43.136  45.209  1.00 30.70      A   
ATOM    610  CG2 THR A 174      29.089  40.776  45.602  1.00 30.63      A   
ATOM    611  C   THR A 174      27.619  43.127  42.931  1.00 31.21      A   
ATOM    612  O   THR A 174      28.298  43.888  42.243  1.00 30.87      A   
ATOM    613  N   GLY A 175      26.343  43.360  43.223  1.00 32.21      A   
ATOM    614  CA  GLY A 175      25.681  44.554  42.731  1.00 32.50      A   
ATOM    615  C   GLY A 175      24.862  44.279  41.486  1.00 32.97      A   
ATOM    616  O   GLY A 175      24.924  43.185  40.922  1.00 34.10      A   
ATOM    617  N   ALA A 176      24.094  45.273  41.054  1.00 31.98      A   
ATOM    618  CA  ALA A 176      23.254  45.135  39.869  1.00 30.79      A   
ATOM    619  CB  ALA A 176      22.369  46.367  39.713  1.00 32.00      A   
ATOM    620  C   ALA A 176      24.095  44.934  38.611  1.00 29.64      A   
ATOM    621  O   ALA A 176      23.570  44.585  37.551  1.00 30.06      A   
ATOM    622  N   MET A 177      25.402  45.149  38.732  1.00 27.13      A   
ATOM    623  CA  MET A 177      26.295  44.994  37.593  1.00 24.91      A   
ATOM    624  CB  MET A 177      27.053  46.299  37.345  1.00 26.90      A   
ATOM    625  CG  MET A 177      26.135  47.474  37.052  1.00 27.92      A   
ATOM    626  SD  MET A 177      27.024  48.966  36.585  1.00 31.29      A   
ATOM    627  CE  MET A 177      27.512  49.588  38.196  1.00 29.28      A   
ATOM    628  C   MET A 177      27.278  43.838  37.753  1.00 21.61      A   
ATOM    629  O   MET A 177      28.358  43.843  37.160  1.00 22.19      A   
ATOM    630  N   ALA A 178      26.901  42.848  38.555  1.00 18.13      A   
ATOM    631  CA  ALA A 178      27.749  41.678  38.758  1.00 13.78      A   
ATOM    632  CB  ALA A 178      27.166  40.789  39.843  1.00 14.98      A   
ATOM    633  C   ALA A 178      27.791  40.927  37.433  1.00 12.62      A   
ATOM    634  O   ALA A 178      26.848  41.009  36.647  1.00  9.54      A   
ATOM    635  N   ASN A 179      28.876  40.198  37.182  1.00 10.39      A   
ATOM    636  CA  ASN A 179      28.991  39.452  35.934  1.00 10.32      A   
ATOM    637  CB  ASN A 179      30.341  38.725  35.863  1.00  9.54      A   
ATOM    638  CG  ASN A 179      30.431  37.551  36.813  1.00 11.64      A   
ATOM    639  OD1 ASN A 179      29.922  36.466  36.525  1.00 12.53      A   
ATOM    640  ND2 ASN A 179      31.084  37.759  37.956  1.00 11.45      A   
ATOM    641  C   ASN A 179      27.821  38.475  35.832  1.00 10.27      A   
ATOM    642  O   ASN A 179      27.341  37.951  36.843  1.00  9.66      A   
ATOM    643  N   LEU A 180      27.364  38.242  34.608  1.00  9.52      A   
ATOM    644  CA  LEU A 180      26.213  37.381  34.361  1.00  8.91      A   
ATOM    645  CB  LEU A 180      25.793  37.501  32.891  1.00  8.66      A   
ATOM    646  CG  LEU A 180      25.321  38.917  32.519  1.00  8.86      A   
ATOM    647  CD1 LEU A 180      24.850  38.949  31.074  1.00 10.79      A   
ATOM    648  CD2 LEU A 180      24.187  39.350  33.459  1.00  8.31      A   
ATOM    649  C   LEU A 180      26.324  35.914  34.778  1.00  9.17      A   
ATOM    650  O   LEU A 180      25.302  35.240  34.904  1.00  8.01      A   
ATOM    651  N   TRP A 181      27.538  35.409  34.987  1.00  8.82      A   
ATOM    652  CA  TRP A 181      27.679  34.027  35.444  1.00 10.40      A   
ATOM    653  CB  TRP A 181      29.136  33.555  35.392  1.00 10.12      A   
ATOM    654  CG  TRP A 181      29.744  33.474  34.022  1.00 10.14      A   
ATOM    655  CD2 TRP A 181      29.401  32.555  32.975  1.00 10.55      A   
ATOM    656  CE2 TRP A 181      30.280  32.805  31.895  1.00 10.22      A   
ATOM    657  CE3 TRP A 181      28.440  31.541  32.844  1.00 10.77      A   
ATOM    658  CD1 TRP A 181      30.779  34.224  33.548  1.00  9.46      A   
ATOM    659  NE1 TRP A 181      31.110  33.828  32.271  1.00  9.87      A   
ATOM    660  CZ2 TRP A 181      30.227  32.080  30.697  1.00 10.74      A   
ATOM    661  CZ3 TRP A 181      28.386  30.817  31.650  1.00 11.59      A   
ATOM    662  CH2 TRP A 181      29.276  31.092  30.594  1.00 10.27      A   
ATOM    663  C   TRP A 181      27.218  34.032  36.902  1.00 10.41      A   
ATOM    664  O   TRP A 181      26.391  33.215  37.315  1.00  9.46      A   
ATOM    665  N   ARG A 182      27.756  34.971  37.674  1.00 11.05      A   
ATOM    666  CA  ARG A 182      27.402  35.098  39.082  1.00 11.34      A   
ATOM    667  CB  ARG A 182      28.259  36.188  39.740  1.00 12.47      A   
ATOM    668  CG  ARG A 182      27.871  36.538  41.178  1.00 15.82      A   
ATOM    669  CD  ARG A 182      27.915  35.329  42.105  1.00 18.82      A   
ATOM    670  NE  ARG A 182      27.595  35.700  43.483  1.00 23.42      A   
ATOM    671  CZ  ARG A 182      28.430  36.337  44.300  1.00 25.72      A   
ATOM    672  NH1 ARG A 182      29.644  36.673  43.883  1.00 26.56      A   
ATOM    673  NH2 ARG A 182      28.050  36.647  45.532  1.00 26.52      A   
ATOM    674  C   ARG A 182      25.916  35.418  39.248  1.00  9.91      A   
ATOM    675  O   ARG A 182      25.263  34.898  40.152  1.00 10.97      A   
ATOM    676  N   GLN A 183      25.378  36.264  38.373  1.00 10.23      A   
ATOM    677  CA  GLN A 183      23.966  36.619  38.463  1.00  9.48      A   
ATOM    678  CB  GLN A 183      23.589  37.668  37.406  1.00 11.20      A   
ATOM    679  CG  GLN A 183      24.268  39.026  37.602  1.00 10.71      A   
ATOM    680  CD  GLN A 183      23.428  40.196  37.101  1.00 13.93      A   
ATOM    681  OE1 GLN A 183      23.945  41.292  36.870  1.00 14.79      A   
ATOM    682  NE2 GLN A 183      22.127  39.972  36.944  1.00 13.68      A   
ATOM    683  C   GLN A 183      23.086  35.376  38.316  1.00  9.21      A   
ATOM    684  O   GLN A 183      22.039  35.275  38.957  1.00  8.24      A   
ATOM    685  N   MET A 184      23.502  34.427  37.482  1.00  7.43      A   
ATOM    686  CA  MET A 184      22.711  33.209  37.323  1.00  7.88      A   
ATOM    687  CB  MET A 184      23.167  32.409  36.098  1.00  7.66      A   
ATOM    688  CG  MET A 184      22.243  31.237  35.750  1.00  8.32      A   
ATOM    689  SD  MET A 184      20.544  31.736  35.330  1.00  8.88      A   
ATOM    690  CE  MET A 184      20.645  31.807  33.529  1.00  7.80      A   
ATOM    691  C   MET A 184      22.838  32.353  38.586  1.00  7.63      A   
ATOM    692  O   MET A 184      21.854  31.789  39.064  1.00  7.94      A   
ATOM    693  N   VAL A 185      24.048  32.262  39.133  1.00  6.89      A   
ATOM    694  CA  VAL A 185      24.251  31.486  40.352  1.00  8.01      A   
ATOM    695  CB  VAL A 185      25.727  31.520  40.814  1.00  6.84      A   
ATOM    696  CG1 VAL A 185      25.874  30.819  42.163  1.00  8.61      A   
ATOM    697  CG2 VAL A 185      26.605  30.836  39.783  1.00  6.51      A   
ATOM    698  C   VAL A 185      23.371  32.054  41.463  1.00 10.06      A   
ATOM    699  O   VAL A 185      22.736  31.300  42.206  1.00 11.50      A   
ATOM    700  N   ASP A 186      23.332  33.381  41.572  1.00 10.68      A   
ATOM    701  CA  ASP A 186      22.520  34.032  42.595  1.00 11.64      A   
ATOM    702  CB  ASP A 186      22.662  35.556  42.538  1.00 12.68      A   
ATOM    703  CG  ASP A 186      24.024  36.038  42.995  1.00 15.38      A   
ATOM    704  OD1 ASP A 186      24.729  35.270  43.685  1.00 16.82      A   
ATOM    705  OD2 ASP A 186      24.379  37.193  42.676  1.00 16.17      A   
ATOM    706  C   ASP A 186      21.053  33.671  42.427  1.00 11.30      A   
ATOM    707  O   ASP A 186      20.346  33.456  43.408  1.00 11.59      A   
ATOM    708  N   TYR A 187      20.592  33.617  41.182  1.00  9.51      A   
ATOM    709  CA  TYR A 187      19.201  33.272  40.922  1.00  8.98      A   
ATOM    710  CB  TYR A 187      18.870  33.419  39.436  1.00 10.82      A   
ATOM    711  CG  TYR A 187      17.453  33.002  39.111  1.00 10.17      A   
ATOM    712  CD1 TYR A 187      16.367  33.739  39.576  1.00 10.83      A   
ATOM    713  CE1 TYR A 187      15.055  33.331  39.327  1.00 11.87      A   
ATOM    714  CD2 TYR A 187      17.196  31.840  38.381  1.00 12.19      A   
ATOM    715  CE2 TYR A 187      15.890  31.422  38.128  1.00 12.70      A   
ATOM    716  CZ  TYR A 187      14.826  32.172  38.605  1.00 11.79      A   
ATOM    717  OH  TYR A 187      13.533  31.766  38.368  1.00 14.83      A   
ATOM    718  C   TYR A 187      18.904  31.841  41.367  1.00  9.87      A   
ATOM    719  O   TYR A 187      17.887  31.583  42.010  1.00 10.39      A   
ATOM    720  N   VAL A 188      19.784  30.907  41.017  1.00  9.49      A   
ATOM    721  CA  VAL A 188      19.576  29.516  41.405  1.00  9.20      A   
ATOM    722  CB  VAL A 188      20.691  28.594  40.855  1.00  9.98      A   
ATOM    723  CG1 VAL A 188      20.519  27.183  41.407  1.00 10.09      A   
ATOM    724  CG2 VAL A 188      20.646  28.569  39.334  1.00 10.57      A   
ATOM    725  C   VAL A 188      19.558  29.399  42.927  1.00  9.78      A   
ATOM    726  O   VAL A 188      18.719  28.702  43.497  1.00  9.85      A   
ATOM    727  N   GLU A 189      20.488  30.089  43.580  1.00  9.11      A   
ATOM    728  CA  GLU A 189      20.588  30.050  45.036  1.00 10.51      A   
ATOM    729  CB  GLU A 189      21.737  30.943  45.515  1.00 13.51      A   
ATOM    730  CG  GLU A 189      21.892  30.971  47.034  1.00 16.00      A   
ATOM    731  CD  GLU A 189      22.752  32.122  47.527  1.00 20.01      A   
ATOM    732  OE1 GLU A 189      22.941  32.233  48.757  1.00 21.56      A   
ATOM    733  OE2 GLU A 189      23.235  32.917  46.694  1.00 21.66      A   
ATOM    734  C   GLU A 189      19.303  30.493  45.723  1.00 12.57      A   
ATOM    735  O   GLU A 189      18.807  29.819  46.630  1.00 10.61      A   
ATOM    736  N   LYS A 190      18.766  31.627  45.285  1.00 14.06      A   
ATOM    737  CA  LYS A 190      17.561  32.179  45.891  1.00 17.00      A   
ATOM    738  CB  LYS A 190      17.543  33.705  45.736  1.00 20.80      A   
ATOM    739  CG  LYS A 190      18.500  34.469  46.652  1.00 25.19      A   
ATOM    740  CD  LYS A 190      19.913  34.514  46.102  1.00 28.56      A   
ATOM    741  CE  LYS A 190      20.773  35.499  46.884  1.00 31.92      A   
ATOM    742  NZ  LYS A 190      22.135  35.651  46.294  1.00 34.75      A   
ATOM    743  C   LYS A 190      16.224  31.636  45.407  1.00 17.06      A   
ATOM    744  O   LYS A 190      15.266  31.593  46.179  1.00 16.43      A   
ATOM    745  N   ARG A 191      16.150  31.208  44.150  1.00 15.85      A   
ATOM    746  CA  ARG A 191      14.883  30.732  43.601  1.00 15.77      A   
ATOM    747  CB  ARG A 191      14.526  31.562  42.364  1.00 17.67      A   
ATOM    748  CG  ARG A 191      14.232  33.012  42.672  1.00 20.05      A   
ATOM    749  CD  ARG A 191      13.054  33.100  43.617  1.00 23.15      A   
ATOM    750  NE  ARG A 191      12.719  34.467  43.980  1.00 24.74      A   
ATOM    751  CZ  ARG A 191      11.797  34.783  44.882  1.00 28.23      A   
ATOM    752  NH1 ARG A 191      11.545  36.055  45.161  1.00 29.60      A   
ATOM    753  NH2 ARG A 191      11.127  33.822  45.507  1.00 26.28      A   
ATOM    754  C   ARG A 191      14.744  29.258  43.257  1.00 13.78      A   
ATOM    755  O   ARG A 191      13.651  28.805  42.919  1.00 15.40      A   
ATOM    756  N   ILE A 192      15.830  28.501  43.337  1.00 13.06      A   
ATOM    757  CA  ILE A 192      15.756  27.084  43.011  1.00 13.50      A   
ATOM    758  CB  ILE A 192      16.518  26.796  41.695  1.00 12.91      A   
ATOM    759  CG2 ILE A 192      16.468  25.308  41.362  1.00 15.48      A   
ATOM    760  CG1 ILE A 192      15.884  27.612  40.561  1.00 14.61      A   
ATOM    761  CD1 ILE A 192      16.553  27.449  39.209  1.00 14.28      A   
ATOM    762  C   ILE A 192      16.280  26.200  44.142  1.00 13.50      A   
ATOM    763  O   ILE A 192      15.552  25.352  44.659  1.00 14.32      A   
ATOM    764  N   ASP A 193      17.534  26.399  44.534  1.00 11.87      A   
ATOM    765  CA  ASP A 193      18.116  25.605  45.614  1.00 12.51      A   
ATOM    766  CB  ASP A 193      18.384  24.174  45.132  1.00 12.47      A   
ATOM    767  CG  ASP A 193      18.819  23.245  46.256  1.00 14.33      A   
ATOM    768  OD1 ASP A 193      18.892  22.020  46.017  1.00 17.33      A   
ATOM    769  OD2 ASP A 193      19.092  23.732  47.375  1.00 15.36      A   
ATOM    770  C   ASP A 193      19.407  26.248  46.102  1.00 12.38      A   
ATOM    771  O   ASP A 193      20.367  26.380  45.347  1.00 11.86      A   
ATOM    772  N   SER A 194      19.422  26.653  47.368  1.00 12.81      A   
ATOM    773  CA  SER A 194      20.595  27.296  47.949  1.00 14.35      A   
ATOM    774  CB  SER A 194      20.283  27.780  49.367  1.00 15.93      A   
ATOM    775  OG  SER A 194      19.966  26.695  50.219  1.00 18.70      A   
ATOM    776  C   SER A 194      21.810  26.373  47.978  1.00 14.09      A   
ATOM    777  O   SER A 194      22.926  26.814  48.254  1.00 14.39      A   
ATOM    778  N   LYS A 195      21.589  25.094  47.698  1.00 13.73      A   
ATOM    779  CA  LYS A 195      22.673  24.116  47.692  1.00 12.85      A   
ATOM    780  CB  LYS A 195      22.113  22.723  47.381  1.00 14.33      A   
ATOM    781  CG  LYS A 195      23.171  21.648  47.147  1.00 18.68      A   
ATOM    782  CD  LYS A 195      24.019  21.398  48.384  1.00 22.34      A   
ATOM    783  CE  LYS A 195      25.095  20.358  48.099  1.00 23.35      A   
ATOM    784  NZ  LYS A 195      25.955  20.089  49.282  1.00 25.58      A   
ATOM    785  C   LYS A 195      23.765  24.469  46.681  1.00 12.38      A   
ATOM    786  O   LYS A 195      24.901  24.009  46.802  1.00 12.85      A   
ATOM    787  N   ILE A 196      23.435  25.294  45.693  1.00 10.43      A   
ATOM    788  CA  ILE A 196      24.424  25.653  44.680  1.00 10.62      A   
ATOM    789  CB  ILE A 196      23.800  26.532  43.566  1.00 10.41      A   
ATOM    790  CG2 ILE A 196      23.434  27.905  44.116  1.00 10.58      A   
ATOM    791  CG1 ILE A 196      24.784  26.650  42.398  1.00  8.91      A   
ATOM    792  CD1 ILE A 196      24.196  27.288  41.158  1.00  9.37      A   
ATOM    793  C   ILE A 196      25.639  26.361  45.281  1.00 11.83      A   
ATOM    794  O   ILE A 196      26.714  26.386  44.681  1.00 13.50      A   
ATOM    795  N   LEU A 197      25.473  26.926  46.472  1.00 13.78      A   
ATOM    796  CA  LEU A 197      26.577  27.613  47.134  1.00 15.44      A   
ATOM    797  CB  LEU A 197      26.096  28.269  48.430  1.00 17.79      A   
ATOM    798  CG  LEU A 197      25.164  29.471  48.272  1.00 19.11      A   
ATOM    799  CD1 LEU A 197      24.810  30.023  49.641  1.00 22.29      A   
ATOM    800  CD2 LEU A 197      25.847  30.539  47.426  1.00 20.99      A   
ATOM    801  C   LEU A 197      27.732  26.663  47.439  1.00 16.76      A   
ATOM    802  O   LEU A 197      28.885  27.089  47.528  1.00 17.02      A   
ATOM    803  N   ASP A 198      27.429  25.378  47.593  1.00 17.43      A   
ATOM    804  CA  ASP A 198      28.465  24.392  47.887  1.00 18.97      A   
ATOM    805  CB  ASP A 198      27.860  23.138  48.533  1.00 20.98      A   
ATOM    806  CG  ASP A 198      27.088  23.444  49.802  1.00 23.94      A   
ATOM    807  OD1 ASP A 198      27.513  24.335  50.568  1.00 24.55      A   
ATOM    808  OD2 ASP A 198      26.061  22.777  50.042  1.00 26.12      A   
ATOM    809  C   ASP A 198      29.229  23.974  46.633  1.00 17.97      A   
ATOM    810  O   ASP A 198      30.132  23.140  46.701  1.00 18.33      A   
ATOM    811  N   TYR A 199      28.869  24.554  45.491  1.00 17.31      A   
ATOM    812  CA  TYR A 199      29.516  24.216  44.226  1.00 17.06      A   
ATOM    813  CB  TYR A 199      28.456  23.806  43.202  1.00 18.53      A   
ATOM    814  CG  TYR A 199      27.674  22.567  43.585  1.00 19.63      A   
ATOM    815  CD1 TYR A 199      26.315  22.460  43.287  1.00 21.46      A   
ATOM    816  CE1 TYR A 199      25.591  21.316  43.618  1.00 22.30      A   
ATOM    817  CD2 TYR A 199      28.294  21.494  44.226  1.00 19.49      A   
ATOM    818  CE2 TYR A 199      27.578  20.342  44.561  1.00 20.67      A   
ATOM    819  CZ  TYR A 199      26.229  20.262  44.253  1.00 21.51      A   
ATOM    820  OH  TYR A 199      25.516  19.129  44.577  1.00 21.49      A   
ATOM    821  C   TYR A 199      30.364  25.351  43.656  1.00 18.69      A   
ATOM    822  O   TYR A 199      30.749  25.320  42.488  1.00 15.99      A   
ATOM    823  N   HIS A 200      30.659  26.348  44.483  1.00 20.58      A   
ATOM    824  CA  HIS A 200      31.463  27.487  44.050  1.00 23.52      A   
ATOM    825  CB  HIS A 200      31.788  28.387  45.242  1.00 24.03      A   
ATOM    826  CG  HIS A 200      32.604  29.587  44.880  1.00 24.66      A   
ATOM    827  CD2 HIS A 200      33.928  29.840  45.016  1.00 25.49      A   
ATOM    828  ND1 HIS A 200      32.064  30.695  44.261  1.00 24.92      A   
ATOM    829  CE1 HIS A 200      33.021  31.578  44.032  1.00 25.05      A   
ATOM    830  NE2 HIS A 200      34.161  31.083  44.480  1.00 23.75      A   
ATOM    831  C   HIS A 200      32.772  27.081  43.373  1.00 24.32      A   
ATOM    832  O   HIS A 200      33.115  27.594  42.309  1.00 24.18      A   
ATOM    833  N   ASN A 201      33.506  26.160  43.990  1.00 26.20      A   
ATOM    834  CA  ASN A 201      34.782  25.721  43.436  1.00 27.36      A   
ATOM    835  CB  ASN A 201      35.489  24.778  44.416  1.00 29.18      A   
ATOM    836  CG  ASN A 201      35.777  25.439  45.750  1.00 31.54      A   
ATOM    837  OD1 ASN A 201      36.264  26.572  45.804  1.00 32.91      A   
ATOM    838  ND2 ASN A 201      35.487  24.731  46.837  1.00 31.81      A   
ATOM    839  C   ASN A 201      34.669  25.056  42.068  1.00 26.68      A   
ATOM    840  O   ASN A 201      35.633  25.038  41.301  1.00 26.79      A   
ATOM    841  N   PHE A 202      33.499  24.508  41.761  1.00 24.76      A   
ATOM    842  CA  PHE A 202      33.285  23.858  40.473  1.00 23.65      A   
ATOM    843  CB  PHE A 202      32.233  22.751  40.599  1.00 27.34      A   
ATOM    844  CG  PHE A 202      32.762  21.471  41.173  1.00 30.78      A   
ATOM    845  CD1 PHE A 202      33.386  21.453  42.416  1.00 33.49      A   
ATOM    846  CD2 PHE A 202      32.639  20.278  40.465  1.00 34.09      A   
ATOM    847  CE1 PHE A 202      33.881  20.264  42.949  1.00 35.00      A   
ATOM    848  CE2 PHE A 202      33.129  19.083  40.987  1.00 35.55      A   
ATOM    849  CZ  PHE A 202      33.752  19.076  42.232  1.00 35.47      A   
ATOM    850  C   PHE A 202      32.826  24.854  39.418  1.00 21.38      A   
ATOM    851  O   PHE A 202      33.356  24.894  38.309  1.00 20.93      A   
ATOM    852  N   ILE A 203      31.834  25.660  39.779  1.00 17.35      A   
ATOM    853  CA  ILE A 203      31.271  26.643  38.870  1.00 16.04      A   
ATOM    854  CB  ILE A 203      29.973  27.225  39.460  1.00 16.29      A   
ATOM    855  CG2 ILE A 203      29.374  28.246  38.506  1.00 16.40      A   
ATOM    856  CG1 ILE A 203      28.985  26.087  39.729  1.00 14.15      A   
ATOM    857  CD1 ILE A 203      27.756  26.506  40.513  1.00 15.94      A   
ATOM    858  C   ILE A 203      32.236  27.780  38.555  1.00 16.51      A   
ATOM    859  O   ILE A 203      32.377  28.177  37.400  1.00 15.59      A   
ATOM    860  N   MET A 204      32.892  28.302  39.584  1.00 15.27      A   
ATOM    861  CA  MET A 204      33.841  29.398  39.407  1.00 16.87      A   
ATOM    862  CB  MET A 204      33.597  30.472  40.464  1.00 19.67      A   
ATOM    863  CG  MET A 204      32.154  30.897  40.575  1.00 24.07      A   
ATOM    864  SD  MET A 204      31.620  31.891  39.187  1.00 33.42      A   
ATOM    865  CE  MET A 204      30.491  33.006  39.999  1.00 29.89      A   
ATOM    866  C   MET A 204      35.265  28.880  39.537  1.00 15.95      A   
ATOM    867  O   MET A 204      36.093  29.484  40.218  1.00 18.30      A   
ATOM    868  N   GLY A 205      35.544  27.759  38.881  1.00 14.32      A   
ATOM    869  CA  GLY A 205      36.868  27.172  38.949  1.00 13.53      A   
ATOM    870  C   GLY A 205      37.786  27.583  37.815  1.00 10.26      A   
ATOM    871  O   GLY A 205      37.578  28.612  37.167  1.00  9.74      A   
ATOM    872  N   ALA A 206      38.804  26.768  37.574  1.00 11.36      A   
ATOM    873  CA  ALA A 206      39.781  27.042  36.528  1.00 10.42      A   
ATOM    874  CB  ALA A 206      40.865  25.980  36.541  1.00 10.48      A   
ATOM    875  C   ALA A 206      39.155  27.117  35.144  1.00 10.40      A   
ATOM    876  O   ALA A 206      39.560  27.937  34.321  1.00  8.45      A   
ATOM    877  N   GLU A 207      38.171  26.261  34.883  1.00  9.96      A   
ATOM    878  CA  GLU A 207      37.524  26.246  33.577  1.00  8.95      A   
ATOM    879  CB  GLU A 207      36.476  25.128  33.501  1.00 10.54      A   
ATOM    880  CG  GLU A 207      37.029  23.710  33.614  1.00 12.13      A   
ATOM    881  CD  GLU A 207      37.445  23.336  35.027  1.00 12.97      A   
ATOM    882  OE1 GLU A 207      37.050  24.037  35.983  1.00 12.91      A   
ATOM    883  OE2 GLU A 207      38.157  22.321  35.182  1.00 13.86      A   
ATOM    884  C   GLU A 207      36.865  27.582  33.264  1.00  8.99      A   
ATOM    885  O   GLU A 207      36.941  28.071  32.133  1.00  8.87      A   
ATOM    886  N   LEU A 208      36.221  28.178  34.261  1.00  8.17      A   
ATOM    887  CA  LEU A 208      35.567  29.463  34.051  1.00  7.96      A   
ATOM    888  CB  LEU A 208      34.601  29.767  35.200  1.00  9.55      A   
ATOM    889  CG  LEU A 208      33.799  31.068  35.073  1.00  9.59      A   
ATOM    890  CD1 LEU A 208      33.021  31.087  33.763  1.00 11.61      A   
ATOM    891  CD2 LEU A 208      32.855  31.195  36.253  1.00 12.91      A   
ATOM    892  C   LEU A 208      36.601  30.579  33.924  1.00  8.06      A   
ATOM    893  O   LEU A 208      36.442  31.496  33.119  1.00  8.00      A   
ATOM    894  N   ALA A 209      37.667  30.505  34.714  1.00  7.61      A   
ATOM    895  CA  ALA A 209      38.711  31.524  34.644  1.00  8.97      A   
ATOM    896  CB  ALA A 209      39.806  31.225  35.672  1.00  9.64      A   
ATOM    897  C   ALA A 209      39.297  31.543  33.233  1.00  9.17      A   
ATOM    898  O   ALA A 209      39.495  32.605  32.636  1.00  8.88      A   
ATOM    899  N   ALA A 210      39.557  30.357  32.696  1.00  8.56      A   
ATOM    900  CA  ALA A 210      40.120  30.231  31.361  1.00  9.92      A   
ATOM    901  CB  ALA A 210      40.461  28.773  31.076  1.00  9.95      A   
ATOM    902  C   ALA A 210      39.153  30.757  30.306  1.00  9.88      A   
ATOM    903  O   ALA A 210      39.556  31.484  29.397  1.00 10.11      A   
ATOM    904  N   LEU A 211      37.881  30.386  30.432  1.00  8.97      A   
ATOM    905  CA  LEU A 211      36.856  30.812  29.479  1.00  8.96      A   
ATOM    906  CB  LEU A 211      35.503  30.171  29.832  1.00 10.04      A   
ATOM    907  CG  LEU A 211      34.307  30.346  28.882  1.00  9.43      A   
ATOM    908  CD1 LEU A 211      33.149  29.508  29.402  1.00 10.69      A   
ATOM    909  CD2 LEU A 211      33.878  31.797  28.793  1.00 13.30      A   
ATOM    910  C   LEU A 211      36.717  32.328  29.460  1.00  9.00      A   
ATOM    911  O   LEU A 211      36.721  32.947  28.393  1.00 10.86      A   
ATOM    912  N   ASN A 212      36.589  32.930  30.638  1.00  7.73      A   
ATOM    913  CA  ASN A 212      36.440  34.377  30.708  1.00  8.12      A   
ATOM    914  CB  ASN A 212      36.174  34.823  32.145  1.00  7.17      A   
ATOM    915  CG  ASN A 212      34.728  34.626  32.551  1.00  8.80      A   
ATOM    916  OD1 ASN A 212      33.826  34.706  31.719  1.00  8.91      A   
ATOM    917  ND2 ASN A 212      34.497  34.386  33.838  1.00 10.77      A   
ATOM    918  C   ASN A 212      37.634  35.130  30.133  1.00  8.41      A   
ATOM    919  O   ASN A 212      37.456  36.106  29.410  1.00  7.69      A   
ATOM    920  N   ALA A 213      38.849  34.686  30.438  1.00  8.20      A   
ATOM    921  CA  ALA A 213      40.029  35.361  29.903  1.00  8.55      A   
ATOM    922  CB  ALA A 213      41.308  34.732  30.466  1.00  9.40      A   
ATOM    923  C   ALA A 213      40.019  35.262  28.378  1.00  9.43      A   
ATOM    924  O   ALA A 213      40.336  36.226  27.682  1.00  9.38      A   
ATOM    925  N   SER A 214      39.645  34.095  27.861  1.00  8.14      A   
ATOM    926  CA  SER A 214      39.599  33.889  26.417  1.00  8.56      A   
ATOM    927  CB  SER A 214      39.472  32.397  26.101  1.00 10.06      A   
ATOM    928  OG  SER A 214      40.618  31.696  26.557  1.00 14.69      A   
ATOM    929  C   SER A 214      38.449  34.655  25.772  1.00  8.53      A   
ATOM    930  O   SER A 214      38.570  35.141  24.646  1.00  8.43      A   
ATOM    931  N   LEU A 215      37.332  34.764  26.482  1.00  9.17      A   
ATOM    932  CA  LEU A 215      36.180  35.486  25.953  1.00  8.65      A   
ATOM    933  CB  LEU A 215      34.949  35.238  26.834  1.00  8.91      A   
ATOM    934  CG  LEU A 215      33.672  36.023  26.513  1.00  8.55      A   
ATOM    935  CD1 LEU A 215      33.288  35.854  25.051  1.00  9.79      A   
ATOM    936  CD2 LEU A 215      32.549  35.532  27.430  1.00  9.51      A   
ATOM    937  C   LEU A 215      36.513  36.977  25.900  1.00  9.67      A   
ATOM    938  O   LEU A 215      36.190  37.669  24.934  1.00  9.18      A   
ATOM    939  N   LYS A 216      37.176  37.464  26.942  1.00  9.17      A   
ATOM    940  CA  LYS A 216      37.564  38.868  27.002  1.00 10.02      A   
ATOM    941  CB  LYS A 216      38.265  39.150  28.338  1.00 10.15      A   
ATOM    942  CG  LYS A 216      38.696  40.593  28.546  1.00 14.42      A   
ATOM    943  CD  LYS A 216      39.316  40.772  29.928  1.00 18.52      A   
ATOM    944  CE  LYS A 216      38.379  41.481  30.890  1.00 23.53      A   
ATOM    945  NZ  LYS A 216      38.161  42.909  30.506  1.00 24.52      A   
ATOM    946  C   LYS A 216      38.495  39.184  25.826  1.00  9.02      A   
ATOM    947  O   LYS A 216      38.322  40.196  25.141  1.00  9.74      A   
ATOM    948  N   GLU A 217      39.463  38.305  25.580  1.00 10.28      A   
ATOM    949  CA  GLU A 217      40.414  38.499  24.484  1.00 10.84      A   
ATOM    950  CB  GLU A 217      41.590  37.523  24.620  1.00 10.55      A   
ATOM    951  CG  GLU A 217      42.697  37.672  23.564  1.00 12.50      A   
ATOM    952  CD  GLU A 217      43.389  39.028  23.577  1.00 14.89      A   
ATOM    953  OE1 GLU A 217      43.207  39.798  24.542  1.00 13.29      A   
ATOM    954  OE2 GLU A 217      44.132  39.325  22.615  1.00 16.93      A   
ATOM    955  C   GLU A 217      39.741  38.333  23.122  1.00  9.27      A   
ATOM    956  O   GLU A 217      40.075  39.040  22.177  1.00  9.31      A   
ATOM    957  N   TYR A 218      38.789  37.406  23.025  1.00  9.66      A   
ATOM    958  CA  TYR A 218      38.069  37.184  21.770  1.00  9.63      A   
ATOM    959  CB  TYR A 218      37.068  36.032  21.923  1.00  9.02      A   
ATOM    960  CG  TYR A 218      36.163  35.840  20.722  1.00  8.45      A   
ATOM    961  CD1 TYR A 218      36.673  35.416  19.495  1.00  9.13      A   
ATOM    962  CE1 TYR A 218      35.832  35.215  18.395  1.00  9.24      A   
ATOM    963  CD2 TYR A 218      34.788  36.065  20.821  1.00  9.57      A   
ATOM    964  CE2 TYR A 218      33.942  35.867  19.733  1.00  8.00      A   
ATOM    965  CZ  TYR A 218      34.467  35.440  18.526  1.00  9.85      A   
ATOM    966  OH  TYR A 218      33.626  35.215  17.458  1.00  9.30      A   
ATOM    967  C   TYR A 218      37.321  38.460  21.381  1.00  9.73      A   
ATOM    968  O   TYR A 218      37.384  38.909  20.235  1.00  9.52      A   
ATOM    969  N   ALA A 219      36.610  39.042  22.341  1.00  7.84      A   
ATOM    970  CA  ALA A 219      35.866  40.266  22.085  1.00  8.40      A   
ATOM    971  CB  ALA A 219      35.133  40.710  23.352  1.00  7.48      A   
ATOM    972  C   ALA A 219      36.828  41.355  21.624  1.00  8.82      A   
ATOM    973  O   ALA A 219      36.556  42.073  20.664  1.00  9.63      A   
ATOM    974  N   ARG A 220      37.967  41.454  22.300  1.00  9.33      A   
ATOM    975  CA  ARG A 220      38.959  42.464  21.964  1.00  9.14      A   
ATOM    976  CB  ARG A 220      40.138  42.404  22.944  1.00  9.70      A   
ATOM    977  CG  ARG A 220      41.072  43.617  22.865  1.00 12.80      A   
ATOM    978  CD  ARG A 220      42.277  43.470  23.790  1.00 12.69      A   
ATOM    979  NE  ARG A 220      43.252  42.510  23.281  1.00 13.24      A   
ATOM    980  CZ  ARG A 220      44.208  42.806  22.405  1.00 15.03      A   
ATOM    981  NH1 ARG A 220      44.325  44.043  21.942  1.00 15.15      A   
ATOM    982  NH2 ARG A 220      45.044  41.864  21.984  1.00 14.84      A   
ATOM    983  C   ARG A 220      39.475  42.326  20.531  1.00  9.31      A   
ATOM    984  O   ARG A 220      39.547  43.315  19.803  1.00 10.77      A   
ATOM    985  N   VAL A 221      39.823  41.112  20.113  1.00  8.60      A   
ATOM    986  CA  VAL A 221      40.347  40.939  18.758  1.00  9.49      A   
ATOM    987  CB  VAL A 221      41.210  39.656  18.622  1.00 10.20      A   
ATOM    988  CG1 VAL A 221      42.422  39.762  19.538  1.00 11.10      A   
ATOM    989  CG2 VAL A 221      40.393  38.417  18.940  1.00 10.47      A   
ATOM    990  C   VAL A 221      39.277  40.958  17.676  1.00 10.34      A   
ATOM    991  O   VAL A 221      39.573  41.245  16.516  1.00 11.16      A   
ATOM    992  N   VAL A 222      38.035  40.653  18.039  1.00 10.75      A   
ATOM    993  CA  VAL A 222      36.960  40.703  17.058  1.00 10.68      A   
ATOM    994  CB  VAL A 222      35.644  40.114  17.615  1.00 10.84      A   
ATOM    995  CG1 VAL A 222      34.469  40.535  16.737  1.00 11.19      A   
ATOM    996  CG2 VAL A 222      35.737  38.608  17.660  1.00 10.88      A   
ATOM    997  C   VAL A 222      36.753  42.180  16.736  1.00 12.56      A   
ATOM    998  O   VAL A 222      36.603  42.565  15.576  1.00 11.74      A   
ATOM    999  N   LYS A 223      36.758  43.006  17.777  1.00 11.80      A   
ATOM   1000  CA  LYS A 223      36.585  44.441  17.610  1.00 12.48      A   
ATOM   1001  CB  LYS A 223      36.489  45.115  18.980  1.00 14.04      A   
ATOM   1002  CG  LYS A 223      35.268  44.665  19.766  1.00 16.59      A   
ATOM   1003  CD  LYS A 223      35.270  45.182  21.192  1.00 18.30      A   
ATOM   1004  CE  LYS A 223      34.082  44.619  21.956  1.00 19.32      A   
ATOM   1005  NZ  LYS A 223      34.056  45.093  23.365  1.00 20.66      A   
ATOM   1006  C   LYS A 223      37.742  45.021  16.803  1.00 11.70      A   
ATOM   1007  O   LYS A 223      37.545  45.911  15.977  1.00 12.07      A   
ATOM   1008  N   ILE A 224      38.950  44.518  17.038  1.00 11.14      A   
ATOM   1009  CA  ILE A 224      40.106  44.999  16.292  1.00 10.60      A   
ATOM   1010  CB  ILE A 224      41.429  44.439  16.875  1.00 11.31      A   
ATOM   1011  CG2 ILE A 224      42.587  44.719  15.918  1.00 11.59      A   
ATOM   1012  CG1 ILE A 224      41.697  45.075  18.243  1.00  9.44      A   
ATOM   1013  CD1 ILE A 224      42.934  44.542  18.947  1.00 11.65      A   
ATOM   1014  C   ILE A 224      39.971  44.590  14.824  1.00 12.59      A   
ATOM   1015  O   ILE A 224      40.285  45.375  13.924  1.00 10.76      A   
ATOM   1016  N   PHE A 225      39.491  43.373  14.579  1.00 10.95      A   
ATOM   1017  CA  PHE A 225      39.320  42.912  13.203  1.00 12.33      A   
ATOM   1018  CB  PHE A 225      38.800  41.470  13.159  1.00 11.57      A   
ATOM   1019  CG  PHE A 225      38.573  40.959  11.760  1.00 11.53      A   
ATOM   1020  CD1 PHE A 225      39.649  40.609  10.949  1.00 10.67      A   
ATOM   1021  CD2 PHE A 225      37.287  40.877  11.237  1.00 10.71      A   
ATOM   1022  CE1 PHE A 225      39.446  40.188   9.634  1.00 11.54      A   
ATOM   1023  CE2 PHE A 225      37.073  40.457   9.924  1.00 10.49      A   
ATOM   1024  CZ  PHE A 225      38.157  40.113   9.121  1.00  8.99      A   
ATOM   1025  C   PHE A 225      38.334  43.815  12.474  1.00 12.38      A   
ATOM   1026  O   PHE A 225      38.595  44.270  11.359  1.00 12.11      A   
ATOM   1027  N   GLU A 226      37.194  44.069  13.106  1.00 13.48      A   
ATOM   1028  CA  GLU A 226      36.181  44.921  12.503  1.00 15.11      A   
ATOM   1029  CB  GLU A 226      34.905  44.892  13.350  1.00 16.29      A   
ATOM   1030  CG  GLU A 226      34.023  43.694  13.032  1.00 21.39      A   
ATOM   1031  CD  GLU A 226      32.887  43.503  14.014  1.00 23.11      A   
ATOM   1032  OE1 GLU A 226      32.474  44.491  14.656  1.00 25.25      A   
ATOM   1033  OE2 GLU A 226      32.395  42.359  14.131  1.00 25.39      A   
ATOM   1034  C   GLU A 226      36.688  46.347  12.320  1.00 13.79      A   
ATOM   1035  O   GLU A 226      36.386  46.994  11.318  1.00 13.49      A   
ATOM   1036  N   ASN A 227      37.472  46.832  13.278  1.00 13.76      A   
ATOM   1037  CA  ASN A 227      38.023  48.176  13.183  1.00 13.62      A   
ATOM   1038  CB  ASN A 227      38.790  48.531  14.458  1.00 13.50      A   
ATOM   1039  CG  ASN A 227      39.118  50.008  14.545  1.00 14.90      A   
ATOM   1040  OD1 ASN A 227      38.220  50.850  14.601  1.00 14.78      A   
ATOM   1041  ND2 ASN A 227      40.405  50.331  14.559  1.00 12.25      A   
ATOM   1042  C   ASN A 227      38.967  48.219  11.981  1.00 13.77      A   
ATOM   1043  O   ASN A 227      38.996  49.197  11.232  1.00 14.20      A   
ATOM   1044  N   ASP A 228      39.742  47.153  11.805  1.00 14.48      A   
ATOM   1045  CA  ASP A 228      40.667  47.070  10.680  1.00 14.90      A   
ATOM   1046  CB  ASP A 228      41.561  45.835  10.812  1.00 15.59      A   
ATOM   1047  CG  ASP A 228      42.659  46.015  11.843  1.00 16.30      A   
ATOM   1048  OD1 ASP A 228      43.308  45.008  12.197  1.00 15.91      A   
ATOM   1049  OD2 ASP A 228      42.885  47.161  12.292  1.00 17.14      A   
ATOM   1050  C   ASP A 228      39.888  47.012   9.366  1.00 16.13      A   
ATOM   1051  O   ASP A 228      40.326  47.555   8.354  1.00 15.27      A   
ATOM   1052  N   MET A 229      38.733  46.350   9.388  1.00 16.74      A   
ATOM   1053  CA  MET A 229      37.891  46.243   8.200  1.00 20.41      A   
ATOM   1054  CB  MET A 229      36.643  45.407   8.481  1.00 21.83      A   
ATOM   1055  CG  MET A 229      36.842  43.913   8.528  1.00 23.83      A   
ATOM   1056  SD  MET A 229      35.225  43.114   8.538  1.00 27.49      A   
ATOM   1057  CE  MET A 229      34.929  42.946   6.792  1.00 27.70      A   
ATOM   1058  C   MET A 229      37.419  47.609   7.724  1.00 21.96      A   
ATOM   1059  O   MET A 229      37.390  47.887   6.525  1.00 22.52      A   
ATOM   1060  N   ASN A 230      37.036  48.452   8.677  1.00 23.04      A   
ATOM   1061  CA  ASN A 230      36.523  49.786   8.379  1.00 24.19      A   
ATOM   1062  CB  ASN A 230      35.576  50.224   9.498  1.00 26.46      A   
ATOM   1063  CG  ASN A 230      34.378  49.309   9.632  1.00 28.53      A   
ATOM   1064  OD1 ASN A 230      33.665  49.343  10.635  1.00 30.30      A   
ATOM   1065  ND2 ASN A 230      34.144  48.489   8.614  1.00 30.85      A   
ATOM   1066  C   ASN A 230      37.594  50.848   8.182  1.00 23.58      A   
ATOM   1067  O   ASN A 230      37.320  51.919   7.644  1.00 22.65      A   
ATOM   1068  N   ARG A 231      38.810  50.557   8.623  1.00 23.49      A   
ATOM   1069  CA  ARG A 231      39.897  51.510   8.489  1.00 23.99      A   
ATOM   1070  CB  ARG A 231      41.195  50.908   9.032  1.00 27.25      A   
ATOM   1071  CG  ARG A 231      42.379  51.852   8.950  1.00 33.50      A   
ATOM   1072  CD  ARG A 231      42.222  53.060   9.871  1.00 37.61      A   
ATOM   1073  NE  ARG A 231      42.938  54.223   9.353  1.00 41.25      A   
ATOM   1074  CZ  ARG A 231      42.393  55.137   8.553  1.00 41.84      A   
ATOM   1075  NH1 ARG A 231      41.123  55.029   8.186  1.00 42.61      A   
ATOM   1076  NH2 ARG A 231      43.120  56.151   8.101  1.00 41.68      A   
ATOM   1077  C   ARG A 231      40.082  51.940   7.031  1.00 23.26      A   
ATOM   1078  O   ARG A 231      40.121  53.164   6.783  1.00 21.48      A   
ATOM   1079  OXT ARG A 231      40.200  51.054   6.162  1.00 12.89      A   
TER              ARG A 231                                              A
ATOM   1086  N   MET B 232      40.096  48.533   5.781  1.00 10.99      B   
ATOM   1087  CA  MET B 232      41.081  48.117   4.740  1.00 11.73      B   
ATOM   1080  CB  MET B 232      42.463  47.931   5.378  1.00 14.44      B   
ATOM   1081  CG  MET B 232      42.547  46.771   6.354  1.00 16.40      B   
ATOM   1082  SD  MET B 232      43.927  46.932   7.514  1.00 19.78      B   
ATOM   1083  CE  MET B 232      45.304  46.470   6.498  1.00 20.63      B   
ATOM   1084  C   MET B 232      40.619  46.820   4.076  1.00 12.70      B   
ATOM   1085  O   MET B 232      39.768  46.108   4.611  1.00 12.04      B   
ATOM   1088  N   ALA B 233      41.181  46.513   2.909  1.00 12.88      B   
ATOM   1089  CA  ALA B 233      40.799  45.310   2.177  1.00 12.08      B   
ATOM   1090  CB  ALA B 233      41.158  45.465   0.701  1.00 11.74      B   
ATOM   1091  C   ALA B 233      41.410  44.022   2.724  1.00 12.29      B   
ATOM   1092  O   ALA B 233      40.860  42.938   2.513  1.00 12.58      B   
ATOM   1093  N   GLU B 234      42.542  44.139   3.416  1.00 11.41      B   
ATOM   1094  CA  GLU B 234      43.219  42.969   3.974  1.00 13.22      B   
ATOM   1095  CB  GLU B 234      44.600  42.780   3.332  1.00 15.70      B   
ATOM   1096  CG  GLU B 234      44.580  42.534   1.832  1.00 21.36      B   
ATOM   1097  CD  GLU B 234      44.442  43.812   1.033  1.00 27.55      B   
ATOM   1098  OE1 GLU B 234      44.287  43.725  -0.205  1.00 31.59      B   
ATOM   1099  OE2 GLU B 234      44.497  44.904   1.641  1.00 30.86      B   
ATOM   1100  C   GLU B 234      43.393  43.017   5.488  1.00 11.06      B   
ATOM   1101  O   GLU B 234      44.518  43.024   5.993  1.00 12.72      B   
ATOM   1102  N   PRO B 235      42.283  43.045   6.235  1.00 11.47      B   
ATOM   1103  CD  PRO B 235      40.874  42.967   5.810  1.00 11.33      B   
ATOM   1104  CA  PRO B 235      42.394  43.085   7.696  1.00 11.88      B   
ATOM   1105  CB  PRO B 235      40.951  43.301   8.137  1.00 11.94      B   
ATOM   1106  CG  PRO B 235      40.171  42.557   7.093  1.00 12.40      B   
ATOM   1107  C   PRO B 235      42.974  41.761   8.199  1.00 12.21      B   
ATOM   1108  O   PRO B 235      42.522  40.689   7.794  1.00 12.47      B   
ATOM   1109  N   PRO B 236      43.999  41.819   9.067  1.00 11.61      B   
ATOM   1110  CD  PRO B 236      44.710  43.024   9.530  1.00 12.35      B   
ATOM   1111  CA  PRO B 236      44.627  40.606   9.608  1.00 12.23      B   
ATOM   1112  CB  PRO B 236      45.695  41.161  10.550  1.00 13.09      B   
ATOM   1113  CG  PRO B 236      46.060  42.468   9.914  1.00 14.04      B   
ATOM   1114  C   PRO B 236      43.605  39.742  10.340  1.00 12.59      B   
ATOM   1115  O   PRO B 236      42.861  40.235  11.190  1.00 12.46      B   
ATOM   1116  N   SER B 237      43.577  38.452  10.017  1.00 11.81      B   
ATOM   1117  CA  SER B 237      42.619  37.545  10.639  1.00 11.14      B   
ATOM   1118  CB  SER B 237      41.733  36.916   9.564  1.00 12.93      B   
ATOM   1119  OG  SER B 237      42.520  36.279   8.575  1.00 12.60      B   
ATOM   1120  C   SER B 237      43.258  36.443  11.471  1.00 11.41      B   
ATOM   1121  O   SER B 237      42.558  35.675  12.127  1.00  9.97      B   
ATOM   1122  N   THR B 238      44.584  36.367  11.451  1.00 10.46      B   
ATOM   1123  CA  THR B 238      45.288  35.342  12.210  1.00 11.48      B   
ATOM   1124  CB  THR B 238      46.815  35.477  12.026  1.00 13.31      B   
ATOM   1125  OG1 THR B 238      47.133  35.378  10.632  1.00 17.29      B   
ATOM   1126  CG2 THR B 238      47.545  34.372  12.779  1.00 15.64      B   
ATOM   1127  C   THR B 238      44.963  35.395  13.703  1.00 11.13      B   
ATOM   1128  O   THR B 238      44.751  34.361  14.344  1.00 10.97      B   
ATOM   1129  N   GLY B 239      44.917  36.604  14.250  1.00  9.81      B   
ATOM   1130  CA  GLY B 239      44.642  36.764  15.665  1.00  8.95      B   
ATOM   1131  C   GLY B 239      43.267  36.323  16.125  1.00  8.71      B   
ATOM   1132  O   GLY B 239      43.143  35.613  17.127  1.00  8.83      B   
ATOM   1133  N   VAL B 240      42.229  36.742  15.413  1.00  8.16      B   
ATOM   1134  CA  VAL B 240      40.876  36.373  15.806  1.00  8.91      B   
ATOM   1135  CB  VAL B 240      39.818  37.199  15.029  1.00  8.41      B   
ATOM   1136  CG1 VAL B 240      39.949  36.959  13.535  1.00  7.35      B   
ATOM   1137  CG2 VAL B 240      38.420  36.838  15.515  1.00  9.68      B   
ATOM   1138  C   VAL B 240      40.626  34.877  15.616  1.00  8.33      B   
ATOM   1139  O   VAL B 240      39.917  34.260  16.411  1.00  9.98      B   
ATOM   1140  N   ILE B 241      41.209  34.290  14.574  1.00  8.80      B   
ATOM   1141  CA  ILE B 241      41.032  32.861  14.343  1.00  7.99      B   
ATOM   1142  CB  ILE B 241      41.622  32.425  12.984  1.00  7.40      B   
ATOM   1143  CG2 ILE B 241      41.654  30.894  12.884  1.00  7.21      B   
ATOM   1144  CG1 ILE B 241      40.780  33.023  11.850  1.00  7.50      B   
ATOM   1145  CD1 ILE B 241      41.291  32.709  10.460  1.00  8.89      B   
ATOM   1146  C   ILE B 241      41.709  32.095  15.475  1.00  8.71      B   
ATOM   1147  O   ILE B 241      41.174  31.109  15.974  1.00  9.10      B   
ATOM   1148  N   THR B 242      42.883  32.564  15.883  1.00  8.45      B   
ATOM   1149  CA  THR B 242      43.612  31.934  16.979  1.00  9.40      B   
ATOM   1150  CB  THR B 242      44.962  32.648  17.233  1.00 11.47      B   
ATOM   1151  OG1 THR B 242      45.833  32.433  16.113  1.00 11.59      B   
ATOM   1152  CG2 THR B 242      45.627  32.113  18.500  1.00 12.04      B   
ATOM   1153  C   THR B 242      42.764  31.974  18.256  1.00 10.10      B   
ATOM   1154  O   THR B 242      42.598  30.954  18.933  1.00  8.93      B   
ATOM   1155  N   GLN B 243      42.221  33.148  18.574  1.00  9.88      B   
ATOM   1156  CA  GLN B 243      41.392  33.306  19.767  1.00 10.29      B   
ATOM   1157  CB  GLN B 243      41.033  34.774  19.991  1.00 12.28      B   
ATOM   1158  CG  GLN B 243      42.140  35.572  20.641  1.00 17.27      B   
ATOM   1159  CD  GLN B 243      42.702  34.873  21.868  1.00 15.85      B   
ATOM   1160  OE1 GLN B 243      41.959  34.477  22.769  1.00 17.90      B   
ATOM   1161  NE2 GLN B 243      44.018  34.722  21.909  1.00 21.51      B   
ATOM   1162  C   GLN B 243      40.116  32.481  19.696  1.00  9.97      B   
ATOM   1163  O   GLN B 243      39.645  31.971  20.709  1.00 10.82      B   
ATOM   1164  N   PHE B 244      39.543  32.367  18.505  1.00  9.76      B   
ATOM   1165  CA  PHE B 244      38.337  31.571  18.350  1.00  9.21      B   
ATOM   1166  CB  PHE B 244      37.830  31.636  16.905  1.00  8.62      B   
ATOM   1167  CG  PHE B 244      37.121  30.391  16.464  1.00 10.18      B   
ATOM   1168  CD1 PHE B 244      37.720  29.525  15.555  1.00 10.74      B   
ATOM   1169  CD2 PHE B 244      35.886  30.046  17.007  1.00  9.78      B   
ATOM   1170  CE1 PHE B 244      37.105  28.328  15.194  1.00 10.71      B   
ATOM   1171  CE2 PHE B 244      35.259  28.846  16.652  1.00  9.20      B   
ATOM   1172  CZ  PHE B 244      35.873  27.987  15.744  1.00 10.70      B   
ATOM   1173  C   PHE B 244      38.627  30.120  18.739  1.00  8.93      B   
ATOM   1174  O   PHE B 244      37.862  29.498  19.482  1.00  9.65      B   
ATOM   1175  N   ARG B 245      39.740  29.582  18.248  1.00  9.64      B   
ATOM   1176  CA  ARG B 245      40.088  28.201  18.551  1.00  9.92      B   
ATOM   1177  CB  ARG B 245      41.367  27.784  17.814  1.00 11.59      B   
ATOM   1178  CG  ARG B 245      41.282  27.763  16.283  1.00 12.67      B   
ATOM   1179  CD  ARG B 245      42.584  27.183  15.719  1.00 17.00      B   
ATOM   1180  NE  ARG B 245      42.889  27.562  14.337  1.00 21.37      B   
ATOM   1181  CZ  ARG B 245      42.356  27.001  13.257  1.00 22.03      B   
ATOM   1182  NH1 ARG B 245      41.472  26.022  13.374  1.00 23.30      B   
ATOM   1183  NH2 ARG B 245      42.729  27.409  12.051  1.00 24.18      B   
ATOM   1184  C   ARG B 245      40.267  27.982  20.051  1.00  9.96      B   
ATOM   1185  O   ARG B 245      39.841  26.959  20.588  1.00 10.40      B   
ATOM   1186  N   ILE B 246      40.895  28.940  20.725  1.00  9.10      B   
ATOM   1187  CA  ILE B 246      41.113  28.836  22.166  1.00 10.42      B   
ATOM   1188  CB  ILE B 246      41.961  30.016  22.689  1.00 12.36      B   
ATOM   1189  CG2 ILE B 246      42.072  29.953  24.208  1.00 13.80      B   
ATOM   1190  CG1 ILE B 246      43.353  29.979  22.056  1.00 14.59      B   
ATOM   1191  CD1 ILE B 246      44.234  31.148  22.453  1.00 14.68      B   
ATOM   1192  C   ILE B 246      39.775  28.841  22.902  1.00  9.52      B   
ATOM   1193  O   ILE B 246      39.493  27.960  23.718  1.00  8.19      B   
ATOM   1194  N   LEU B 247      38.958  29.844  22.603  1.00  9.56      B   
ATOM   1195  CA  LEU B 247      37.647  29.996  23.224  1.00  9.44      B   
ATOM   1196  CB  LEU B 247      36.938  31.230  22.651  1.00  9.48      B   
ATOM   1197  CG  LEU B 247      36.290  32.224  23.624  1.00 14.90      B   
ATOM   1198  CD1 LEU B 247      35.296  33.082  22.862  1.00  9.45      B   
ATOM   1199  CD2 LEU B 247      35.597  31.504  24.767  1.00 13.62      B   
ATOM   1200  C   LEU B 247      36.779  28.762  22.989  1.00  8.99      B   
ATOM   1201  O   LEU B 247      36.066  28.309  23.884  1.00  7.75      B   
ATOM   1202  N   ASN B 248      36.838  28.220  21.778  1.00  8.28      B   
ATOM   1203  CA  ASN B 248      36.049  27.043  21.438  1.00  9.07      B   
ATOM   1204  CB  ASN B 248      36.375  26.590  20.010  1.00  9.37      B   
ATOM   1205  CG  ASN B 248      35.569  25.376  19.585  1.00 12.08      B   
ATOM   1206  OD1 ASN B 248      34.341  25.387  19.622  1.00 13.56      B   
ATOM   1207  ND2 ASN B 248      36.263  24.322  19.172  1.00 13.81      B   
ATOM   1208  C   ASN B 248      36.332  25.916  22.430  1.00  8.02      B   
ATOM   1209  O   ASN B 248      35.415  25.340  23.014  1.00  8.31      B   
ATOM   1210  N   ASP B 249      37.609  25.616  22.637  1.00  9.91      B   
ATOM   1211  CA  ASP B 249      37.975  24.558  23.566  1.00  9.54      B   
ATOM   1212  CB  ASP B 249      39.475  24.289  23.504  1.00 13.18      B   
ATOM   1213  CG  ASP B 249      39.802  23.066  22.683  1.00 21.70      B   
ATOM   1214  OD1 ASP B 249      39.493  23.058  21.472  1.00 24.88      B   
ATOM   1215  OD2 ASP B 249      40.360  22.106  23.255  1.00 26.64      B   
ATOM   1216  C   ASP B 249      37.567  24.891  24.992  1.00  9.12      B   
ATOM   1217  O   ASP B 249      37.156  24.007  25.743  1.00  9.70      B   
ATOM   1218  N   ASN B 250      37.682  26.163  25.363  1.00  8.56      B   
ATOM   1219  CA  ASN B 250      37.304  26.594  26.704  1.00  8.84      B   
ATOM   1220  CB  ASN B 250      37.629  28.071  26.906  1.00  9.49      B   
ATOM   1221  CG  ASN B 250      39.118  28.330  27.048  1.00 12.74      B   
ATOM   1222  OD1 ASN B 250      39.566  29.471  26.956  1.00 16.88      B   
ATOM   1223  ND2 ASN B 250      39.890  27.275  27.284  1.00 12.02      B   
ATOM   1224  C   ASN B 250      35.817  26.363  26.958  1.00  8.25      B   
ATOM   1225  O   ASN B 250      35.430  25.998  28.069  1.00  7.48      B   
ATOM   1226  N   PHE B 251      34.982  26.593  25.944  1.00  8.17      B   
ATOM   1227  CA  PHE B 251      33.545  26.370  26.106  1.00  7.79      B   
ATOM   1228  CB  PHE B 251      32.756  26.849  24.879  1.00  5.49      B   
ATOM   1229  CG  PHE B 251      32.318  28.285  24.962  1.00  7.43      B   
ATOM   1230  CD1 PHE B 251      32.714  29.203  23.997  1.00  7.20      B   
ATOM   1231  CD2 PHE B 251      31.521  28.722  26.017  1.00  8.15      B   
ATOM   1232  CE1 PHE B 251      32.325  30.539  24.080  1.00  9.24      B   
ATOM   1233  CE2 PHE B 251      31.126  30.061  26.110  1.00  7.06      B   
ATOM   1234  CZ  PHE B 251      31.533  30.968  25.136  1.00  5.74      B   
ATOM   1235  C   PHE B 251      33.306  24.883  26.310  1.00  8.45      B   
ATOM   1236  O   PHE B 251      32.551  24.479  27.191  1.00  8.75      B   
ATOM   1237  N   ILE B 252      33.956  24.070  25.489  1.00  8.55      B   
ATOM   1238  CA  ILE B 252      33.818  22.623  25.591  1.00  9.26      B   
ATOM   1239  CB  ILE B 252      34.741  21.918  24.575  1.00 10.02      B   
ATOM   1240  CG2 ILE B 252      34.729  20.410  24.807  1.00  8.36      B   
ATOM   1241  CG1 ILE B 252      34.288  22.263  23.153  1.00 11.07      B   
ATOM   1242  CD1 ILE B 252      35.221  21.768  22.068  1.00 10.57      B   
ATOM   1243  C   ILE B 252      34.165  22.154  27.002  1.00  9.84      B   
ATOM   1244  O   ILE B 252      33.429  21.379  27.610  1.00  9.94      B   
ATOM   1245  N   LYS B 253      35.282  22.642  27.528  1.00 10.06      B   
ATOM   1246  CA  LYS B 253      35.728  22.255  28.860  1.00 10.36      B   
ATOM   1247  CB  LYS B 253      37.166  22.730  29.082  1.00 12.95      B   
ATOM   1248  CG  LYS B 253      38.173  22.070  28.149  1.00 16.83      B   
ATOM   1249  CD  LYS B 253      38.259  20.572  28.404  1.00 22.55      B   
ATOM   1250  CE  LYS B 253      39.146  19.874  27.380  1.00 24.30      B   
ATOM   1251  NZ  LYS B 253      40.521  20.439  27.335  1.00 27.12      B   
ATOM   1252  C   LYS B 253      34.835  22.751  29.999  1.00  8.73      B   
ATOM   1253  O   LYS B 253      34.618  22.028  30.976  1.00  8.01      B   
ATOM   1254  N   TYR B 254      34.313  23.969  29.885  1.00  7.92      B   
ATOM   1255  CA  TYR B 254      33.457  24.502  30.944  1.00  8.19      B   
ATOM   1256  CB  TYR B 254      33.250  26.014  30.777  1.00  8.57      B   
ATOM   1257  CG  TYR B 254      32.540  26.665  31.954  1.00  7.75      B   
ATOM   1258  CD1 TYR B 254      31.465  27.531  31.756  1.00  9.39      B   
ATOM   1259  CE1 TYR B 254      30.806  28.129  32.842  1.00  9.00      B   
ATOM   1260  CD2 TYR B 254      32.945  26.411  33.267  1.00  8.90      B   
ATOM   1261  CE2 TYR B 254      32.296  27.004  34.355  1.00  8.84      B   
ATOM   1262  CZ  TYR B 254      31.230  27.858  34.135  1.00  8.12      B   
ATOM   1263  OH  TYR B 254      30.587  28.435  35.210  1.00  9.05      B   
ATOM   1264  C   TYR B 254      32.104  23.794  30.951  1.00  8.19      B   
ATOM   1265  O   TYR B 254      31.570  23.463  32.009  1.00  8.43      B   
ATOM   1266  N   ILE B 255      31.553  23.554  29.765  1.00  6.54      B   
ATOM   1267  CA  ILE B 255      30.271  22.874  29.664  1.00  7.24      B   
ATOM   1268  CB  ILE B 255      29.819  22.805  28.186  1.00  7.26      B   
ATOM   1269  CG2 ILE B 255      28.649  21.839  28.024  1.00  8.15      B   
ATOM   1270  CG1 ILE B 255      29.428  24.215  27.725  1.00  8.08      B   
ATOM   1271  CD1 ILE B 255      29.197  24.356  26.233  1.00  9.54      B   
ATOM   1272  C   ILE B 255      30.396  21.480  30.283  1.00  8.56      B   
ATOM   1273  O   ILE B 255      29.507  21.030  31.004  1.00  7.22      B   
ATOM   1274  N   ALA B 256      31.520  20.813  30.033  1.00  7.41      B   
ATOM   1275  CA  ALA B 256      31.741  19.481  30.590  1.00  7.62      B   
ATOM   1276  CB  ALA B 256      32.998  18.857  29.984  1.00  7.63      B   
ATOM   1277  C   ALA B 256      31.877  19.561  32.108  1.00  9.02      B   
ATOM   1278  O   ALA B 256      31.383  18.699  32.838  1.00 10.38      B   
ATOM   1279  N   LYS B 257      32.543  20.605  32.585  1.00  7.78      B   
ATOM   1280  CA  LYS B 257      32.737  20.785  34.018  1.00  8.96      B   
ATOM   1281  CB  LYS B 257      33.628  22.003  34.272  1.00 10.18      B   
ATOM   1282  CG  LYS B 257      33.885  22.309  35.742  1.00 13.04      B   
ATOM   1283  CD  LYS B 257      34.723  21.233  36.413  1.00 15.19      B   
ATOM   1284  CE  LYS B 257      35.064  21.629  37.844  1.00 20.52      B   
ATOM   1285  NZ  LYS B 257      35.887  20.596  38.542  1.00 23.02      B   
ATOM   1286  C   LYS B 257      31.392  20.961  34.719  1.00  9.81      B   
ATOM   1287  O   LYS B 257      31.167  20.415  35.803  1.00  9.16      B   
ATOM   1288  N   LEU B 258      30.495  21.716  34.094  1.00  7.43      B   
ATOM   1289  CA  LEU B 258      29.180  21.957  34.679  1.00  8.23      B   
ATOM   1290  CB  LEU B 258      28.507  23.154  33.996  1.00  9.20      B   
ATOM   1291  CG  LEU B 258      29.164  24.536  34.117  1.00  6.45      B   
ATOM   1292  CD1 LEU B 258      28.406  25.536  33.246  1.00  7.62      B   
ATOM   1293  CD2 LEU B 258      29.173  24.988  35.571  1.00  8.10      B   
ATOM   1294  C   LEU B 258      28.279  20.730  34.546  1.00  9.11      B   
ATOM   1295  O   LEU B 258      27.410  20.496  35.384  1.00 10.06      B   
ATOM   1296  N   GLN B 259      28.508  19.943  33.499  1.00  7.90      B   
ATOM   1297  CA  GLN B 259      27.692  18.765  33.228  1.00 10.23      B   
ATOM   1298  CB  GLN B 259      27.781  18.409  31.740  1.00  9.85      B   
ATOM   1299  CG  GLN B 259      26.767  17.375  31.267  1.00  8.89      B   
ATOM   1300  CD  GLN B 259      26.738  17.255  29.754  1.00 11.66      B   
ATOM   1301  OE1 GLN B 259      27.234  18.133  29.042  1.00 12.99      B   
ATOM   1302  NE2 GLN B 259      26.146  16.174  29.252  1.00 12.38      B   
ATOM   1303  C   GLN B 259      28.031  17.536  34.057  1.00  9.86      B   
ATOM   1304  O   GLN B 259      27.137  16.782  34.443  1.00 10.28      B   
ATOM   1305  N   PHE B 260      29.314  17.333  34.337  1.00 11.40      B   
ATOM   1306  CA  PHE B 260      29.733  16.158  35.093  1.00 14.05      B   
ATOM   1307  CB  PHE B 260      30.622  15.263  34.225  1.00 13.35      B   
ATOM   1308  CG  PHE B 260      30.009  14.887  32.906  1.00 14.48      B   
ATOM   1309  CD1 PHE B 260      30.378  15.549  31.739  1.00 15.39      B   
ATOM   1310  CD2 PHE B 260      29.061  13.871  32.830  1.00 15.15      B   
ATOM   1311  CE1 PHE B 260      29.816  15.205  30.515  1.00 14.90      B   
ATOM   1312  CE2 PHE B 260      28.491  13.518  31.612  1.00 14.46      B   
ATOM   1313  CZ  PHE B 260      28.869  14.187  30.450  1.00 15.47      B   
ATOM   1314  C   PHE B 260      30.469  16.454  36.391  1.00 15.53      B   
ATOM   1315  O   PHE B 260      31.536  17.063  36.391  1.00 18.02      B   
ATOM   1316  N   SER B 261      29.893  16.007  37.501  1.00 16.06      B   
ATOM   1317  CA  SER B 261      30.518  16.195  38.802  1.00 16.17      B   
ATOM   1318  CB  SER B 261      29.502  15.932  39.914  1.00 16.36      B   
ATOM   1319  OG  SER B 261      30.122  15.948  41.188  1.00 16.93      B   
ATOM   1320  C   SER B 261      31.659  15.189  38.905  1.00 15.40      B   
ATOM   1321  O   SER B 261      31.667  14.186  38.189  1.00 14.33      B   
ATOM   1322  N   THR B 262      32.626  15.459  39.778  1.00 16.29      B   
ATOM   1323  CA  THR B 262      33.743  14.539  39.962  1.00 17.70      B   
ATOM   1324  CB  THR B 262      34.990  15.253  40.528  1.00 18.47      B   
ATOM   1325  OG1 THR B 262      34.613  16.086  41.630  1.00 20.13      B   
ATOM   1326  CG2 THR B 262      35.650  16.099  39.447  1.00 19.50      B   
ATOM   1327  C   THR B 262      33.294  13.442  40.918  1.00 17.16      B   
ATOM   1328  O   THR B 262      34.080  12.602  41.350  1.00 15.56      B   
ATOM   1329  N   ASN B 263      32.007  13.475  41.244  1.00 17.69      B   
ATOM   1330  CA  ASN B 263      31.383  12.484  42.112  1.00 16.97      B   
ATOM   1331  CB  ASN B 263      31.042  13.089  43.477  1.00 19.48      B   
ATOM   1332  CG  ASN B 263      30.292  12.118  44.369  1.00 20.82      B   
ATOM   1333  OD1 ASN B 263      30.113  10.950  44.019  1.00 20.19      B   
ATOM   1334  ND2 ASN B 263      29.851  12.595  45.530  1.00 22.63      B   
ATOM   1335  C   ASN B 263      30.107  12.085  41.383  1.00 16.82      B   
ATOM   1336  O   ASN B 263      29.099  12.785  41.461  1.00 16.38      B   
ATOM   1337  N   GLN B 264      30.159  10.969  40.663  1.00 15.44      B   
ATOM   1338  CA  GLN B 264      29.009  10.510  39.890  1.00 15.15      B   
ATOM   1339  CB  GLN B 264      29.362   9.231  39.123  1.00 14.95      B   
ATOM   1340  CG  GLN B 264      30.637   9.338  38.293  1.00 15.32      B   
ATOM   1341  CD  GLN B 264      30.894   8.107  37.443  1.00 15.31      B   
ATOM   1342  OE1 GLN B 264      32.043   7.772  37.148  1.00 17.74      B   
ATOM   1343  NE2 GLN B 264      29.825   7.434  37.031  1.00 15.99      B   
ATOM   1344  C   GLN B 264      27.752  10.273  40.723  1.00 15.46      B   
ATOM   1345  O   GLN B 264      26.665  10.124  40.169  1.00 16.61      B   
ATOM   1346  N   SER B 265      27.896  10.238  42.044  1.00 14.51      B   
ATOM   1347  CA  SER B 265      26.745  10.012  42.913  1.00 15.17      B   
ATOM   1348  CB  SER B 265      27.171   9.257  44.175  1.00 16.02      B   
ATOM   1349  OG  SER B 265      27.595   7.946  43.843  1.00 19.27      B   
ATOM   1350  C   SER B 265      26.016  11.295  43.301  1.00 14.32      B   
ATOM   1351  O   SER B 265      24.945  11.245  43.908  1.00 13.05      B   
ATOM   1352  N   ASP B 266      26.588  12.445  42.963  1.00 12.06      B   
ATOM   1353  CA  ASP B 266      25.926  13.701  43.289  1.00 12.31      B   
ATOM   1354  CB  ASP B 266      26.936  14.837  43.427  1.00 13.42      B   
ATOM   1355  CG  ASP B 266      26.298  16.114  43.941  1.00 13.67      B   
ATOM   1356  OD1 ASP B 266      27.042  17.039  44.333  1.00 12.77      B   
ATOM   1357  OD2 ASP B 266      25.049  16.190  43.950  1.00 12.02      B   
ATOM   1358  C   ASP B 266      24.944  14.004  42.168  1.00 12.02      B   
ATOM   1359  O   ASP B 266      25.288  14.634  41.166  1.00 11.34      B   
ATOM   1360  N   LEU B 267      23.713  13.542  42.349  1.00 11.51      B   
ATOM   1361  CA  LEU B 267      22.671  13.720  41.352  1.00  9.62      B   
ATOM   1362  CB  LEU B 267      21.500  12.791  41.671  1.00 11.52      B   
ATOM   1363  CG  LEU B 267      21.875  11.313  41.836  1.00 12.09      B   
ATOM   1364  CD1 LEU B 267      20.628  10.510  42.156  1.00 13.18      B   
ATOM   1365  CD2 LEU B 267      22.534  10.794  40.562  1.00 11.94      B   
ATOM   1366  C   LEU B 267      22.171  15.155  41.236  1.00 10.19      B   
ATOM   1367  O   LEU B 267      21.698  15.565  40.179  1.00  9.67      B   
ATOM   1368  N   GLN B 268      22.274  15.915  42.320  1.00  9.13      B   
ATOM   1369  CA  GLN B 268      21.804  17.294  42.313  1.00 10.31      B   
ATOM   1370  CB  GLN B 268      21.636  17.801  43.748  1.00 12.23      B   
ATOM   1371  CG  GLN B 268      20.579  17.075  44.589  1.00 14.47      B   
ATOM   1372  CD  GLN B 268      20.989  15.667  44.996  1.00 15.04      B   
ATOM   1373  OE1 GLN B 268      22.158  15.406  45.301  1.00 14.48      B   
ATOM   1374  NE2 GLN B 268      20.020  14.755  45.026  1.00 14.78      B   
ATOM   1375  C   GLN B 268      22.704  18.268  41.551  1.00 10.38      B   
ATOM   1376  O   GLN B 268      22.223  19.260  41.003  1.00  8.71      B   
ATOM   1377  N   TYR B 269      24.002  17.986  41.508  1.00  9.51      B   
ATOM   1378  CA  TYR B 269      24.951  18.886  40.848  1.00  8.60      B   
ATOM   1379  CB  TYR B 269      26.347  18.253  40.815  1.00  7.79      B   
ATOM   1380  CG  TYR B 269      27.374  19.117  40.113  1.00  9.71      B   
ATOM   1381  CD1 TYR B 269      27.841  20.294  40.697  1.00 10.03      B   
ATOM   1382  CE1 TYR B 269      28.761  21.109  40.041  1.00 11.91      B   
ATOM   1383  CD2 TYR B 269      27.856  18.773  38.850  1.00  9.47      B   
ATOM   1384  CE2 TYR B 269      28.777  19.577  38.184  1.00  9.39      B   
ATOM   1385  CZ  TYR B 269      29.225  20.743  38.784  1.00 10.57      B   
ATOM   1386  OH  TYR B 269      30.139  21.540  38.135  1.00 10.18      B   
ATOM   1387  C   TYR B 269      24.602  19.387  39.442  1.00  8.37      B   
ATOM   1388  O   TYR B 269      24.512  20.597  39.214  1.00  8.86      B   
ATOM   1389  N   PRO B 270      24.406  18.475  38.478  1.00  7.31      B   
ATOM   1390  CD  PRO B 270      24.380  17.003  38.555  1.00  7.62      B   
ATOM   1391  CA  PRO B 270      24.081  18.938  37.124  1.00  8.54      B   
ATOM   1392  CB  PRO B 270      24.081  17.643  36.310  1.00 10.45      B   
ATOM   1393  CG  PRO B 270      23.612  16.627  37.304  1.00  9.86      B   
ATOM   1394  C   PRO B 270      22.769  19.708  37.024  1.00  8.53      B   
ATOM   1395  O   PRO B 270      22.608  20.568  36.158  1.00  8.15      B   
ATOM   1396  N   VAL B 271      21.835  19.398  37.913  1.00  7.45      B   
ATOM   1397  CA  VAL B 271      20.549  20.078  37.915  1.00  7.67      B   
ATOM   1398  CB  VAL B 271      19.557  19.374  38.865  1.00  5.90      B   
ATOM   1399  CG1 VAL B 271      18.249  20.144  38.929  1.00  7.06      B   
ATOM   1400  CG2 VAL B 271      19.311  17.951  38.383  1.00  6.58      B   
ATOM   1401  C   VAL B 271      20.736  21.530  38.351  1.00  8.03      B   
ATOM   1402  O   VAL B 271      20.191  22.448  37.737  1.00  7.38      B   
ATOM   1403  N   LEU B 272      21.524  21.734  39.401  1.00  8.97      B   
ATOM   1404  CA  LEU B 272      21.767  23.077  39.916  1.00  9.09      B   
ATOM   1405  CB  LEU B 272      22.413  22.994  41.304  1.00 12.41      B   
ATOM   1406  CG  LEU B 272      21.427  22.939  42.480  1.00 15.63      B   
ATOM   1407  CD1 LEU B 272      20.257  22.040  42.146  1.00 19.42      B   
ATOM   1408  CD2 LEU B 272      22.139  22.468  43.724  1.00 18.41      B   
ATOM   1409  C   LEU B 272      22.609  23.949  38.986  1.00  8.02      B   
ATOM   1410  O   LEU B 272      22.455  25.171  38.971  1.00  8.16      B   
ATOM   1411  N   THR B 273      23.490  23.334  38.204  1.00  7.98      B   
ATOM   1412  CA  THR B 273      24.319  24.104  37.280  1.00  7.56      B   
ATOM   1413  CB  THR B 273      25.732  23.489  37.127  1.00  7.92      B   
ATOM   1414  OG1 THR B 273      25.624  22.177  36.560  1.00  7.46      B   
ATOM   1415  CG2 THR B 273      26.428  23.396  38.476  1.00  7.01      B   
ATOM   1416  C   THR B 273      23.686  24.187  35.887  1.00  7.70      B   
ATOM   1417  O   THR B 273      24.209  24.868  35.003  1.00  9.01      B   
ATOM   1418  N   LEU B 274      22.560  23.508  35.688  1.00  8.17      B   
ATOM   1419  CA  LEU B 274      21.914  23.516  34.377  1.00  7.50      B   
ATOM   1420  CB  LEU B 274      20.600  22.727  34.406  1.00  8.76      B   
ATOM   1421  CG  LEU B 274      19.956  22.525  33.025  1.00  7.59      B   
ATOM   1422  CD1 LEU B 274      20.935  21.828  32.083  1.00  6.48      B   
ATOM   1423  CD2 LEU B 274      18.689  21.702  33.168  1.00  7.93      B   
ATOM   1424  C   LEU B 274      21.661  24.914  33.814  1.00  6.66      B   
ATOM   1425  O   LEU B 274      21.832  25.139  32.612  1.00  5.32      B   
ATOM   1426  N   PRO B 275      21.248  25.876  34.663  1.00  8.00      B   
ATOM   1427  CD  PRO B 275      20.731  25.785  36.040  1.00  7.68      B   
ATOM   1428  CA  PRO B 275      21.016  27.212  34.104  1.00  7.32      B   
ATOM   1429  CB  PRO B 275      20.488  28.002  35.303  1.00  7.91      B   
ATOM   1430  CG  PRO B 275      19.752  26.947  36.091  1.00  8.04      B   
ATOM   1431  C   PRO B 275      22.303  27.802  33.527  1.00  8.35      B   
ATOM   1432  O   PRO B 275      22.284  28.447  32.478  1.00  8.18      B   
ATOM   1433  N   LEU B 276      23.421  27.579  34.213  1.00  6.21      B   
ATOM   1434  CA  LEU B 276      24.698  28.090  33.733  1.00  8.53      B   
ATOM   1435  CB  LEU B 276      25.766  28.027  34.828  1.00  9.65      B   
ATOM   1436  CG  LEU B 276      25.619  29.145  35.867  1.00 13.42      B   
ATOM   1437  CD1 LEU B 276      24.631  28.721  36.938  1.00 14.26      B   
ATOM   1438  CD2 LEU B 276      26.969  29.460  36.476  1.00 16.55      B   
ATOM   1439  C   LEU B 276      25.179  27.328  32.512  1.00  7.21      B   
ATOM   1440  O   LEU B 276      25.781  27.915  31.611  1.00  7.09      B   
ATOM   1441  N   ARG B 277      24.923  26.023  32.477  1.00  5.77      B   
ATOM   1442  CA  ARG B 277      25.347  25.232  31.329  1.00  7.95      B   
ATOM   1443  CB  ARG B 277      25.123  23.735  31.564  1.00 10.21      B   
ATOM   1444  CG  ARG B 277      25.959  22.865  30.629  1.00 12.06      B   
ATOM   1445  CD  ARG B 277      25.230  21.604  30.204  1.00 18.27      B   
ATOM   1446  NE  ARG B 277      24.791  20.804  31.338  1.00 17.57      B   
ATOM   1447  CZ  ARG B 277      23.987  19.752  31.236  1.00 14.86      B   
ATOM   1448  NH1 ARG B 277      23.535  19.370  30.048  1.00 18.33      B   
ATOM   1449  NH2 ARG B 277      23.626  19.091  32.321  1.00 10.65      B   
ATOM   1450  C   ARG B 277      24.565  25.679  30.099  1.00  8.02      B   
ATOM   1451  O   ARG B 277      25.098  25.705  28.994  1.00  5.50      B   
ATOM   1452  N   ALA B 278      23.297  26.034  30.291  1.00  8.44      B   
ATOM   1453  CA  ALA B 278      22.478  26.493  29.174  1.00  6.99      B   
ATOM   1454  CB  ALA B 278      21.033  26.716  29.633  1.00  7.60      B   
ATOM   1455  C   ALA B 278      23.083  27.793  28.636  1.00  8.00      B   
ATOM   1456  O   ALA B 278      23.167  27.996  27.422  1.00  7.46      B   
ATOM   1457  N   GLN B 279      23.505  28.665  29.549  1.00  8.52      B   
ATOM   1458  CA  GLN B 279      24.139  29.931  29.183  1.00  8.97      B   
ATOM   1459  CB  GLN B 279      24.605  30.686  30.425  1.00 10.11      B   
ATOM   1460  CG  GLN B 279      23.605  31.616  31.054  1.00 11.43      B   
ATOM   1461  CD  GLN B 279      24.160  32.236  32.319  1.00 11.07      B   
ATOM   1462  OE1 GLN B 279      24.472  31.528  33.274  1.00  9.53      B   
ATOM   1463  NE2 GLN B 279      24.299  33.559  32.328  1.00 11.23      B   
ATOM   1464  C   GLN B 279      25.371  29.645  28.341  1.00  8.17      B   
ATOM   1465  O   GLN B 279      25.527  30.172  27.242  1.00  7.50      B   
ATOM   1466  N   ALA B 280      26.253  28.814  28.889  1.00  7.60      B   
ATOM   1467  CA  ALA B 280      27.494  28.444  28.218  1.00  8.26      B   
ATOM   1468  CB  ALA B 280      28.288  27.477  29.088  1.00  7.75      B   
ATOM   1469  C   ALA B 280      27.220  27.821  26.859  1.00  7.91      B   
ATOM   1470  O   ALA B 280      27.915  28.114  25.886  1.00  7.62      B   
ATOM   1471  N   CYS B 281      26.206  26.965  26.788  1.00  7.23      B   
ATOM   1472  CA  CYS B 281      25.869  26.321  25.525  1.00  6.69      B   
ATOM   1473  CB  CYS B 281      24.820  25.230  25.749  1.00  8.88      B   
ATOM   1474  SG  CYS B 281      25.504  23.768  26.577  1.00  9.15      B   
ATOM   1475  C   CYS B 281      25.391  27.322  24.478  1.00  6.57      B   
ATOM   1476  O   CYS B 281      25.766  27.219  23.313  1.00  6.97      B   
ATOM   1477  N   VAL B 282      24.571  28.290  24.880  1.00  5.26      B   
ATOM   1478  CA  VAL B 282      24.101  29.297  23.927  1.00  6.85      B   
ATOM   1479  CB  VAL B 282      23.168  30.330  24.609  1.00  7.43      B   
ATOM   1480  CG1 VAL B 282      22.999  31.557  23.717  1.00  6.38      B   
ATOM   1481  CG2 VAL B 282      21.813  29.697  24.892  1.00  8.31      B   
ATOM   1482  C   VAL B 282      25.312  30.044  23.367  1.00  6.98      B   
ATOM   1483  O   VAL B 282      25.452  30.242  22.154  1.00  7.08      B   
ATOM   1484  N   MET B 283      26.187  30.456  24.274  1.00  6.38      B   
ATOM   1485  CA  MET B 283      27.382  31.199  23.910  1.00  5.67      B   
ATOM   1486  CB  MET B 283      28.086  31.660  25.187  1.00  7.38      B   
ATOM   1487  CG  MET B 283      27.228  32.623  25.991  1.00  8.01      B   
ATOM   1488  SD  MET B 283      27.756  32.866  27.700  1.00 11.15      B   
ATOM   1489  CE  MET B 283      29.122  34.010  27.453  1.00 11.65      B   
ATOM   1490  C   MET B 283      28.330  30.404  23.014  1.00  6.07      B   
ATOM   1491  O   MET B 283      28.917  30.958  22.088  1.00  6.21      B   
ATOM   1492  N   HIS B 284      28.474  29.109  23.275  1.00  7.55      B   
ATOM   1493  CA  HIS B 284      29.354  28.294  22.441  1.00  7.56      B   
ATOM   1494  CB  HIS B 284      29.487  26.880  23.005  1.00  7.66      B   
ATOM   1495  CG  HIS B 284      30.500  26.043  22.288  1.00  7.29      B   
ATOM   1496  CD2 HIS B 284      31.574  26.388  21.538  1.00  6.61      B   
ATOM   1497  ND1 HIS B 284      30.482  24.665  22.317  1.00  6.10      B   
ATOM   1498  CE1 HIS B 284      31.499  24.198  21.615  1.00  7.78      B   
ATOM   1499  NE2 HIS B 284      32.176  25.223  21.131  1.00  7.97      B   
ATOM   1500  C   HIS B 284      28.808  28.211  21.014  1.00  8.51      B   
ATOM   1501  O   HIS B 284      29.563  28.270  20.041  1.00  7.35      B   
ATOM   1502  N   LEU B 285      27.494  28.050  20.890  1.00  7.86      B   
ATOM   1503  CA  LEU B 285      26.883  27.965  19.569  1.00  6.86      B   
ATOM   1504  CB  LEU B 285      25.413  27.539  19.679  1.00  5.15      B   
ATOM   1505  CG  LEU B 285      25.182  26.144  20.286  1.00  6.02      B   
ATOM   1506  CD1 LEU B 285      23.681  25.853  20.339  1.00  6.63      B   
ATOM   1507  CD2 LEU B 285      25.896  25.072  19.462  1.00  7.86      B   
ATOM   1508  C   LEU B 285      27.017  29.306  18.847  1.00  7.57      B   
ATOM   1509  O   LEU B 285      27.201  29.342  17.632  1.00  6.72      B   
ATOM   1510  N   MET B 286      26.938  30.404  19.593  1.00  7.18      B   
ATOM   1511  CA  MET B 286      27.093  31.726  18.989  1.00  8.17      B   
ATOM   1512  CB  MET B 286      26.903  32.837  20.027  1.00  8.20      B   
ATOM   1513  CG  MET B 286      25.484  33.007  20.542  1.00 10.77      B   
ATOM   1514  SD  MET B 286      25.378  34.436  21.647  1.00 10.71      B   
ATOM   1515  CE  MET B 286      23.735  35.024  21.277  1.00 12.83      B   
ATOM   1516  C   MET B 286      28.507  31.820  18.417  1.00  8.13      B   
ATOM   1517  O   MET B 286      28.716  32.356  17.329  1.00  7.36      B   
ATOM   1518  N   LEU B 287      29.475  31.290  19.159  1.00  7.04      B   
ATOM   1519  CA  LEU B 287      30.867  31.311  18.714  1.00  8.10      B   
ATOM   1520  CB  LEU B 287      31.785  30.723  19.791  1.00  7.64      B   
ATOM   1521  CG  LEU B 287      33.272  30.689  19.421  1.00  6.51      B   
ATOM   1522  CD1 LEU B 287      33.796  32.118  19.259  1.00  7.31      B   
ATOM   1523  CD2 LEU B 287      34.056  29.958  20.501  1.00  7.57      B   
ATOM   1524  C   LEU B 287      31.041  30.525  17.418  1.00  8.03      B   
ATOM   1525  O   LEU B 287      31.694  30.994  16.485  1.00  8.32      B   
ATOM   1526  N   LEU B 288      30.463  29.326  17.364  1.00  8.46      B   
ATOM   1527  CA  LEU B 288      30.561  28.492  16.170  1.00 10.20      B   
ATOM   1528  CB  LEU B 288      29.901  27.127  16.421  1.00 11.01      B   
ATOM   1529  CG  LEU B 288      30.754  25.850  16.538  1.00 16.60      B   
ATOM   1530  CD1 LEU B 288      32.235  26.178  16.630  1.00 14.51      B   
ATOM   1531  CD2 LEU B 288      30.296  25.042  17.743  1.00 12.17      B   
ATOM   1532  C   LEU B 288      29.890  29.205  14.996  1.00  9.48      B   
ATOM   1533  O   LEU B 288      30.355  29.124  13.860  1.00  9.88      B   
ATOM   1534  N   LYS B 289      28.796  29.911  15.269  1.00  9.28      B   
ATOM   1535  CA  LYS B 289      28.113  30.643  14.208  1.00  8.69      B   
ATOM   1536  CB  LYS B 289      26.764  31.173  14.699  1.00 10.26      B   
ATOM   1537  CG  LYS B 289      25.999  31.964  13.648  1.00 12.85      B   
ATOM   1538  CD  LYS B 289      24.572  32.255  14.091  1.00 15.34      B   
ATOM   1539  CE  LYS B 289      23.938  33.333  13.223  1.00 18.97      B   
ATOM   1540  NZ  LYS B 289      24.001  32.989  11.786  1.00 23.43      B   
ATOM   1541  C   LYS B 289      29.010  31.796  13.743  1.00  8.17      B   
ATOM   1542  O   LYS B 289      29.082  32.085  12.549  1.00  6.95      B   
ATOM   1543  N   ASP B 290      29.700  32.445  14.681  1.00  8.32      B   
ATOM   1544  CA  ASP B 290      30.610  33.541  14.330  1.00  8.40      B   
ATOM   1545  CB  ASP B 290      31.331  34.101  15.564  1.00  7.75      B   
ATOM   1546  CG  ASP B 290      30.445  34.950  16.453  1.00  8.94      B   
ATOM   1547  OD1 ASP B 290      29.346  35.364  16.024  1.00  9.23      B   
ATOM   1548  OD2 ASP B 290      30.877  35.219  17.598  1.00 10.31      B   
ATOM   1549  C   ASP B 290      31.691  33.025  13.380  1.00  7.58      B   
ATOM   1550  O   ASP B 290      31.923  33.588  12.309  1.00  7.94      B   
ATOM   1551  N   ALA B 291      32.363  31.954  13.788  1.00  8.38      B   
ATOM   1552  CA  ALA B 291      33.444  31.383  12.993  1.00  9.02      B   
ATOM   1553  CB  ALA B 291      34.098  30.230  13.751  1.00  7.93      B   
ATOM   1554  C   ALA B 291      33.011  30.903  11.616  1.00  9.49      B   
ATOM   1555  O   ALA B 291      33.775  30.996  10.655  1.00 11.71      B   
ATOM   1556  N   THR B 292      31.790  30.394  11.513  1.00  8.27      B   
ATOM   1557  CA  THR B 292      31.318  29.880  10.236  1.00 10.07      B   
ATOM   1558  CB  THR B 292      30.400  28.650  10.440  1.00 10.98      B   
ATOM   1559  OG1 THR B 292      29.297  29.003  11.285  1.00  9.88      B   
ATOM   1560  CG2 THR B 292      31.176  27.501  11.082  1.00  9.46      B   
ATOM   1561  C   THR B 292      30.596  30.885   9.338  1.00 11.56      B   
ATOM   1562  O   THR B 292      30.389  30.609   8.154  1.00 12.84      B   
ATOM   1563  N   THR B 293      30.226  32.047   9.875  1.00  9.96      B   
ATOM   1564  CA  THR B 293      29.513  33.041   9.071  1.00 10.50      B   
ATOM   1565  CB  THR B 293      28.063  33.217   9.569  1.00 11.23      B   
ATOM   1566  OG1 THR B 293      28.074  33.812  10.873  1.00 10.35      B   
ATOM   1567  CG2 THR B 293      27.348  31.872   9.627  1.00 11.69      B   
ATOM   1568  C   THR B 293      30.149  34.432   9.003  1.00 10.57      B   
ATOM   1569  O   THR B 293      29.782  35.244   8.149  1.00 11.06      B   
ATOM   1570  N   SER B 294      31.096  34.713   9.891  1.00  8.89      B   
ATOM   1571  CA  SER B 294      31.739  36.025   9.908  1.00  9.69      B   
ATOM   1572  CB  SER B 294      32.497  36.227  11.217  1.00  9.48      B   
ATOM   1573  OG  SER B 294      33.581  35.315  11.302  1.00 11.33      B   
ATOM   1574  C   SER B 294      32.712  36.202   8.752  1.00  9.77      B   
ATOM   1575  O   SER B 294      33.076  35.240   8.078  1.00  9.18      B   
ATOM   1576  N   VAL B 295      33.137  37.443   8.535  1.00  9.24      B   
ATOM   1577  CA  VAL B 295      34.080  37.743   7.468  1.00  9.80      B   
ATOM   1578  CB  VAL B 295      34.255  39.265   7.296  1.00  9.53      B   
ATOM   1579  CG1 VAL B 295      35.307  39.559   6.232  1.00 11.05      B   
ATOM   1580  CG2 VAL B 295      32.925  39.889   6.903  1.00 11.42      B   
ATOM   1581  C   VAL B 295      35.435  37.105   7.776  1.00 10.13      B   
ATOM   1582  O   VAL B 295      36.053  36.498   6.902  1.00  9.66      B   
ATOM   1583  N   TRP B 296      35.894  37.233   9.019  1.00 10.70      B   
ATOM   1584  CA  TRP B 296      37.179  36.648   9.386  1.00  9.70      B   
ATOM   1585  CB  TRP B 296      37.635  37.126  10.776  1.00 10.47      B   
ATOM   1586  CG  TRP B 296      36.664  36.888  11.895  1.00 10.31      B   
ATOM   1587  CD2 TRP B 296      36.532  35.696  12.677  1.00  9.14      B   
ATOM   1588  CE2 TRP B 296      35.508  35.928  13.623  1.00  9.50      B   
ATOM   1589  CE3 TRP B 296      37.178  34.451  12.670  1.00  9.41      B   
ATOM   1590  CD1 TRP B 296      35.742  37.770  12.382  1.00 11.21      B   
ATOM   1591  NE1 TRP B 296      35.044  37.201  13.422  1.00 11.75      B   
ATOM   1592  CZ2 TRP B 296      35.115  34.960  14.555  1.00  9.20      B   
ATOM   1593  CZ3 TRP B 296      36.788  33.490  13.596  1.00  9.46      B   
ATOM   1594  CH2 TRP B 296      35.764  33.752  14.526  1.00  7.74      B   
ATOM   1595  C   TRP B 296      37.139  35.123   9.349  1.00  9.88      B   
ATOM   1596  O   TRP B 296      38.138  34.482   9.034  1.00  8.89      B   
ATOM   1597  N   GLY B 297      35.978  34.550   9.657  1.00 10.06      B   
ATOM   1598  CA  GLY B 297      35.843  33.103   9.655  1.00  9.45      B   
ATOM   1599  C   GLY B 297      36.062  32.484   8.291  1.00 10.30      B   
ATOM   1600  O   GLY B 297      36.501  31.337   8.185  1.00 10.13      B   
ATOM   1601  N   GLN B 298      35.762  33.241   7.240  1.00  9.50      B   
ATOM   1602  CA  GLN B 298      35.931  32.738   5.884  1.00 10.11      B   
ATOM   1603  CB  GLN B 298      35.263  33.690   4.885  1.00  9.64      B   
ATOM   1604  CG  GLN B 298      33.829  34.067   5.269  1.00 11.39      B   
ATOM   1605  CD  GLN B 298      32.985  32.864   5.664  1.00 14.85      B   
ATOM   1606  OE1 GLN B 298      32.370  32.844   6.735  1.00 17.66      B   
ATOM   1607  NE2 GLN B 298      32.945  31.858   4.801  1.00 13.28      B   
ATOM   1608  C   GLN B 298      37.408  32.549   5.537  1.00 10.60      B   
ATOM   1609  O   GLN B 298      37.740  31.959   4.506  1.00 11.07      B   
ATOM   1610  N   GLN B 299      38.294  33.040   6.399  1.00 10.62      B   
ATOM   1611  CA  GLN B 299      39.728  32.896   6.167  1.00 10.51      B   
ATOM   1612  CB  GLN B 299      40.491  34.092   6.745  1.00 10.78      B   
ATOM   1613  CG  GLN B 299      40.242  35.386   5.987  1.00 11.26      B   
ATOM   1614  CD  GLN B 299      40.508  35.242   4.498  1.00 14.55      B   
ATOM   1615  OE1 GLN B 299      39.641  35.528   3.667  1.00 17.00      B   
ATOM   1616  NE2 GLN B 299      41.712  34.800   4.154  1.00 11.26      B   
ATOM   1617  C   GLN B 299      40.253  31.594   6.768  1.00 10.61      B   
ATOM   1618  O   GLN B 299      41.429  31.255   6.620  1.00 10.97      B   
ATOM   1619  N   ILE B 300      39.376  30.875   7.458  1.00  9.53      B   
ATOM   1620  CA  ILE B 300      39.729  29.593   8.056  1.00  9.74      B   
ATOM   1621  CB  ILE B 300      38.653  29.154   9.083  1.00  9.59      B   
ATOM   1622  CG2 ILE B 300      38.878  27.706   9.515  1.00 10.70      B   
ATOM   1623  CG1 ILE B 300      38.681  30.100  10.288  1.00  8.96      B   
ATOM   1624  CD1 ILE B 300      37.558  29.865  11.289  1.00 11.13      B   
ATOM   1625  C   ILE B 300      39.810  28.562   6.930  1.00 11.25      B   
ATOM   1626  O   ILE B 300      39.011  28.599   5.993  1.00 11.00      B   
ATOM   1627  N   ASP B 301      40.783  27.658   7.010  1.00 11.90      B   
ATOM   1628  CA  ASP B 301      40.929  26.618   5.992  1.00 14.02      B   
ATOM   1629  CB  ASP B 301      41.894  25.533   6.486  1.00 17.36      B   
ATOM   1630  CG  ASP B 301      41.890  24.301   5.603  1.00 22.66      B   
ATOM   1631  OD1 ASP B 301      40.971  23.467   5.748  1.00 24.53      B   
ATOM   1632  OD2 ASP B 301      42.802  24.170   4.759  1.00 25.83      B   
ATOM   1633  C   ASP B 301      39.558  26.014   5.675  1.00 14.25      B   
ATOM   1634  O   ASP B 301      38.795  25.672   6.579  1.00 13.07      B   
ATOM   1635  N   SER B 302      39.254  25.885   4.386  1.00 13.69      B   
ATOM   1636  CA  SER B 302      37.965  25.362   3.934  1.00 16.47      B   
ATOM   1637  CB  SER B 302      37.972  25.201   2.409  1.00 15.73      B   
ATOM   1638  OG  SER B 302      38.878  24.189   2.012  1.00 17.83      B   
ATOM   1639  C   SER B 302      37.496  24.058   4.582  1.00 16.80      B   
ATOM   1640  O   SER B 302      36.362  23.976   5.056  1.00 18.53      B   
ATOM   1641  N   GLN B 303      38.342  23.034   4.601  1.00 18.16      B   
ATOM   1642  CA  GLN B 303      37.927  21.772   5.204  1.00 18.66      B   
ATOM   1643  CB  GLN B 303      38.953  20.670   4.926  1.00 21.86      B   
ATOM   1644  CG  GLN B 303      38.869  20.120   3.507  1.00 27.65      B   
ATOM   1645  CD  GLN B 303      37.463  19.639   3.138  1.00 30.00      B   
ATOM   1646  OE1 GLN B 303      36.517  20.430   3.061  1.00 30.37      B   
ATOM   1647  NE2 GLN B 303      37.325  18.338   2.910  1.00 32.14      B   
ATOM   1648  C   GLN B 303      37.681  21.916   6.700  1.00 16.24      B   
ATOM   1649  O   GLN B 303      36.783  21.279   7.250  1.00 15.34      B   
ATOM   1650  N   GLN B 304      38.470  22.759   7.356  1.00 15.20      B   
ATOM   1651  CA  GLN B 304      38.299  22.991   8.783  1.00 14.27      B   
ATOM   1652  CB  GLN B 304      39.466  23.806   9.335  1.00 16.77      B   
ATOM   1653  CG  GLN B 304      40.756  23.025   9.480  1.00 22.40      B   
ATOM   1654  CD  GLN B 304      41.885  23.887  10.001  1.00 24.27      B   
ATOM   1655  OE1 GLN B 304      41.715  24.633  10.966  1.00 27.73      B   
ATOM   1656  NE2 GLN B 304      43.049  23.788   9.369  1.00 25.10      B   
ATOM   1657  C   GLN B 304      36.998  23.750   9.008  1.00 13.99      B   
ATOM   1658  O   GLN B 304      36.247  23.460   9.941  1.00 11.92      B   
ATOM   1659  N   LEU B 305      36.743  24.730   8.147  1.00 13.17      B   
ATOM   1660  CA  LEU B 305      35.528  25.530   8.236  1.00 13.23      B   
ATOM   1661  CB  LEU B 305      35.495  26.570   7.114  1.00 15.14      B   
ATOM   1662  CG  LEU B 305      35.102  28.009   7.464  1.00 19.14      B   
ATOM   1663  CD1 LEU B 305      34.638  28.707   6.191  1.00 19.37      B   
ATOM   1664  CD2 LEU B 305      34.001  28.037   8.508  1.00 17.79      B   
ATOM   1665  C   LEU B 305      34.316  24.615   8.107  1.00 12.83      B   
ATOM   1666  O   LEU B 305      33.330  24.763   8.831  1.00 11.76      B   
ATOM   1667  N   ASN B 306      34.384  23.669   7.175  1.00 12.73      B   
ATOM   1668  CA  ASN B 306      33.281  22.741   6.986  1.00 12.54      B   
ATOM   1669  CB  ASN B 306      33.505  21.886   5.738  1.00 15.45      B   
ATOM   1670  CG  ASN B 306      33.383  22.691   4.464  1.00 16.06      B   
ATOM   1671  OD1 ASN B 306      32.462  23.496   4.320  1.00 17.73      B   
ATOM   1672  ND2 ASN B 306      34.306  22.480   3.529  1.00 18.13      B   
ATOM   1673  C   ASN B 306      33.137  21.865   8.219  1.00 12.16      B   
ATOM   1674  O   ASN B 306      32.029  21.468   8.577  1.00 12.45      B   
ATOM   1675  N   GLY B 307      34.263  21.580   8.869  1.00 10.34      B   
ATOM   1676  CA  GLY B 307      34.238  20.774  10.077  1.00 10.43      B   
ATOM   1677  C   GLY B 307      33.497  21.522  11.171  1.00 10.53      B   
ATOM   1678  O   GLY B 307      32.674  20.945  11.886  1.00 10.37      B   
ATOM   1679  N   TYR B 308      33.780  22.814  11.303  1.00  9.05      B   
ATOM   1680  CA  TYR B 308      33.111  23.625  12.316  1.00  9.24      B   
ATOM   1681  CB  TYR B 308      33.749  25.015  12.405  1.00  9.40      B   
ATOM   1682  CG  TYR B 308      35.153  25.003  12.964  1.00 11.33      B   
ATOM   1683  CD1 TYR B 308      35.426  24.418  14.200  1.00 11.69      B   
ATOM   1684  CE1 TYR B 308      36.714  24.410  14.724  1.00 12.70      B   
ATOM   1685  CD2 TYR B 308      36.209  25.582  12.262  1.00 11.23      B   
ATOM   1686  CE2 TYR B 308      37.503  25.576  12.777  1.00 12.41      B   
ATOM   1687  CZ  TYR B 308      37.749  24.990  14.007  1.00 13.55      B   
ATOM   1688  OH  TYR B 308      39.030  24.977  14.516  1.00 13.94      B   
ATOM   1689  C   TYR B 308      31.622  23.759  12.002  1.00  8.28      B   
ATOM   1690  O   TYR B 308      30.788  23.772  12.910  1.00  9.93      B   
ATOM   1691  N   LYS B 309      31.289  23.851  10.719  1.00  8.88      B   
ATOM   1692  CA  LYS B 309      29.889  23.976  10.319  1.00 10.29      B   
ATOM   1693  CB  LYS B 309      29.774  24.186   8.803  1.00 10.38      B   
ATOM   1694  CG  LYS B 309      30.223  25.562   8.328  1.00  9.00      B   
ATOM   1695  CD  LYS B 309      30.101  25.705   6.815  1.00 12.53      B   
ATOM   1696  CE  LYS B 309      30.497  27.103   6.365  1.00 15.55      B   
ATOM   1697  NZ  LYS B 309      30.426  27.245   4.883  1.00 14.92      B   
ATOM   1698  C   LYS B 309      29.126  22.722  10.727  1.00  9.55      B   
ATOM   1699  O   LYS B 309      27.996  22.796  11.215  1.00 10.39      B   
ATOM   1700  N   ALA B 310      29.753  21.568  10.526  1.00 11.00      B   
ATOM   1701  CA  ALA B 310      29.137  20.293  10.875  1.00 10.17      B   
ATOM   1702  CB  ALA B 310      29.955  19.144  10.298  1.00 10.31      B   
ATOM   1703  C   ALA B 310      29.019  20.135  12.384  1.00 10.31      B   
ATOM   1704  O   ALA B 310      28.045  19.575  12.883  1.00  9.64      B   
ATOM   1705  N   GLU B 311      30.015  20.628  13.112  1.00 10.65      B   
ATOM   1706  CA  GLU B 311      30.001  20.523  14.566  1.00  9.85      B   
ATOM   1707  CB  GLU B 311      31.364  20.930  15.135  1.00 11.66      B   
ATOM   1708  CG  GLU B 311      31.532  20.663  16.623  1.00 13.18      B   
ATOM   1709  CD  GLU B 311      31.467  19.183  16.982  1.00 14.01      B   
ATOM   1710  OE1 GLU B 311      31.632  18.860  18.176  1.00 15.88      B   
ATOM   1711  OE2 GLU B 311      31.251  18.341  16.082  1.00 15.52      B   
ATOM   1712  C   GLU B 311      28.888  21.390  15.155  1.00 10.09      B   
ATOM   1713  O   GLU B 311      28.249  21.010  16.139  1.00  8.89      B   
ATOM   1714  N   LEU B 312      28.656  22.553  14.552  1.00  8.83      B   
ATOM   1715  CA  LEU B 312      27.604  23.452  15.017  1.00  8.93      B   
ATOM   1716  CB  LEU B 312      27.604  24.742  14.189  1.00  8.69      B   
ATOM   1717  CG  LEU B 312      26.413  25.700  14.305  1.00  8.78      B   
ATOM   1718  CD1 LEU B 312      26.188  26.087  15.760  1.00  9.51      B   
ATOM   1719  CD2 LEU B 312      26.685  26.938  13.461  1.00  9.98      B   
ATOM   1720  C   LEU B 312      26.256  22.745  14.894  1.00  8.82      B   
ATOM   1721  O   LEU B 312      25.426  22.802  15.803  1.00  9.16      B   
ATOM   1722  N   ILE B 313      26.044  22.077  13.765  1.00  8.14      B   
ATOM   1723  CA  ILE B 313      24.800  21.353  13.540  1.00  8.49      B   
ATOM   1724  CB  ILE B 313      24.754  20.759  12.108  1.00  8.03      B   
ATOM   1725  CG2 ILE B 313      23.537  19.852  11.953  1.00  8.64      B   
ATOM   1726  CG1 ILE B 313      24.712  21.892  11.078  1.00  9.49      B   
ATOM   1727  CD1 ILE B 313      24.822  21.416   9.639  1.00 11.18      B   
ATOM   1728  C   ILE B 313      24.682  20.220  14.556  1.00  7.21      B   
ATOM   1729  O   ILE B 313      23.613  19.991  15.131  1.00  9.45      B   
ATOM   1730  N   ARG B 314      25.789  19.527  14.795  1.00  6.09      B   
ATOM   1731  CA  ARG B 314      25.787  18.410  15.732  1.00  6.99      B   
ATOM   1732  CB  ARG B 314      27.110  17.645  15.664  1.00  9.04      B   
ATOM   1733  CG  ARG B 314      27.086  16.320  16.425  1.00 10.24      B   
ATOM   1734  CD  ARG B 314      28.450  15.646  16.401  1.00 12.16      B   
ATOM   1735  NE  ARG B 314      29.412  16.313  17.275  1.00 11.86      B   
ATOM   1736  CZ  ARG B 314      29.519  16.097  18.584  1.00 12.63      B   
ATOM   1737  NH1 ARG B 314      28.726  15.221  19.187  1.00 12.14      B   
ATOM   1738  NH2 ARG B 314      30.422  16.758  19.293  1.00 13.95      B   
ATOM   1739  C   ARG B 314      25.538  18.838  17.174  1.00  7.13      B   
ATOM   1740  O   ARG B 314      24.754  18.206  17.884  1.00  8.13      B   
ATOM   1741  N   LEU B 315      26.202  19.907  17.610  1.00  5.84      B   
ATOM   1742  CA  LEU B 315      26.036  20.371  18.982  1.00  7.23      B   
ATOM   1743  CB  LEU B 315      27.124  21.388  19.335  1.00  7.34      B   
ATOM   1744  CG  LEU B 315      28.518  20.763  19.439  1.00  7.97      B   
ATOM   1745  CD1 LEU B 315      29.555  21.841  19.711  1.00  7.33      B   
ATOM   1746  CD2 LEU B 315      28.529  19.719  20.552  1.00  8.09      B   
ATOM   1747  C   LEU B 315      24.650  20.940  19.272  1.00  7.84      B   
ATOM   1748  O   LEU B 315      24.193  20.895  20.410  1.00  8.37      B   
ATOM   1749  N   ILE B 316      23.979  21.484  18.263  1.00  7.40      B   
ATOM   1750  CA  ILE B 316      22.632  21.996  18.494  1.00  8.51      B   
ATOM   1751  CB  ILE B 316      22.016  22.561  17.191  1.00  8.74      B   
ATOM   1752  CG2 ILE B 316      20.502  22.656  17.317  1.00  9.72      B   
ATOM   1753  CG1 ILE B 316      22.616  23.942  16.906  1.00  6.47      B   
ATOM   1754  CD1 ILE B 316      22.246  24.531  15.557  1.00  6.59      B   
ATOM   1755  C   ILE B 316      21.789  20.830  19.021  1.00  8.14      B   
ATOM   1756  O   ILE B 316      21.016  20.985  19.971  1.00  7.25      B   
ATOM   1757  N   LYS B 317      21.969  19.657  18.416  1.00  8.00      B   
ATOM   1758  CA  LYS B 317      21.238  18.457  18.822  1.00  9.45      B   
ATOM   1759  CB  LYS B 317      21.401  17.345  17.781  1.00  7.57      B   
ATOM   1760  CG  LYS B 317      21.107  17.760  16.346  1.00 11.30      B   
ATOM   1761  CD  LYS B 317      21.148  16.550  15.415  1.00 12.40      B   
ATOM   1762  CE  LYS B 317      21.247  16.970  13.952  1.00 12.72      B   
ATOM   1763  NZ  LYS B 317      20.171  17.915  13.551  1.00 12.37      B   
ATOM   1764  C   LYS B 317      21.708  17.928  20.177  1.00  9.19      B   
ATOM   1765  O   LYS B 317      20.893  17.621  21.045  1.00  9.95      B   
ATOM   1766  N   VAL B 318      23.021  17.811  20.351  1.00  8.12      B   
ATOM   1767  CA  VAL B 318      23.577  17.304  21.601  1.00  7.86      B   
ATOM   1768  CB  VAL B 318      25.120  17.201  21.530  1.00  8.79      B   
ATOM   1769  CG1 VAL B 318      25.685  16.818  22.893  1.00 10.27      B   
ATOM   1770  CG2 VAL B 318      25.520  16.153  20.497  1.00 10.08      B   
ATOM   1771  C   VAL B 318      23.192  18.170  22.797  1.00  6.88      B   
ATOM   1772  O   VAL B 318      22.766  17.658  23.834  1.00  7.67      B   
ATOM   1773  N   TYR B 319      23.334  19.482  22.658  1.00  7.31      B   
ATOM   1774  CA  TYR B 319      22.988  20.370  23.759  1.00  6.11      B   
ATOM   1775  CB  TYR B 319      23.443  21.802  23.454  1.00  6.03      B   
ATOM   1776  CG  TYR B 319      24.953  21.974  23.425  1.00  6.53      B   
ATOM   1777  CD1 TYR B 319      25.801  21.010  23.980  1.00  7.49      B   
ATOM   1778  CE1 TYR B 319      27.190  21.182  23.983  1.00  6.35      B   
ATOM   1779  CD2 TYR B 319      25.531  23.118  22.870  1.00  6.99      B   
ATOM   1780  CE2 TYR B 319      26.917  23.301  22.870  1.00  6.76      B   
ATOM   1781  CZ  TYR B 319      27.737  22.331  23.427  1.00  7.56      B   
ATOM   1782  OH  TYR B 319      29.106  22.514  23.436  1.00  9.41      B   
ATOM   1783  C   TYR B 319      21.494  20.334  24.065  1.00  7.06      B   
ATOM   1784  O   TYR B 319      21.100  20.363  25.226  1.00  7.23      B   
ATOM   1785  N   THR B 320      20.661  20.267  23.030  1.00  6.30      B   
ATOM   1786  CA  THR B 320      19.214  20.206  23.242  1.00  7.29      B   
ATOM   1787  CB  THR B 320      18.437  20.196  21.901  1.00  7.38      B   
ATOM   1788  OG1 THR B 320      18.694  21.411  21.182  1.00  6.33      B   
ATOM   1789  CG2 THR B 320      16.931  20.072  22.154  1.00  7.23      B   
ATOM   1790  C   THR B 320      18.876  18.925  24.009  1.00  7.83      B   
ATOM   1791  O   THR B 320      18.138  18.947  24.996  1.00  7.71      B   
ATOM   1792  N   ASN B 321      19.424  17.808  23.545  1.00  8.73      B   
ATOM   1793  CA  ASN B 321      19.188  16.517  24.181  1.00  9.01      B   
ATOM   1794  CB  ASN B 321      19.921  15.409  23.422  1.00 11.63      B   
ATOM   1795  CG  ASN B 321      19.741  14.046  24.066  1.00 16.62      B   
ATOM   1796  OD1 ASN B 321      18.655  13.468  24.030  1.00 20.96      B   
ATOM   1797  ND2 ASN B 321      20.807  13.530  24.670  1.00 20.00      B   
ATOM   1798  C   ASN B 321      19.654  16.503  25.633  1.00  9.29      B   
ATOM   1799  O   ASN B 321      18.904  16.125  26.535  1.00  9.67      B   
ATOM   1800  N   ASP B 322      20.901  16.909  25.848  1.00  8.77      B   
ATOM   1801  CA  ASP B 322      21.484  16.909  27.182  1.00  9.44      B   
ATOM   1802  CB  ASP B 322      22.969  17.252  27.101  1.00 10.55      B   
ATOM   1803  CG  ASP B 322      23.786  16.131  26.483  1.00 11.57      B   
ATOM   1804  OD1 ASP B 322      25.008  16.315  26.314  1.00 11.85      B   
ATOM   1805  OD2 ASP B 322      23.203  15.064  26.168  1.00  9.31      B   
ATOM   1806  C   ASP B 322      20.781  17.825  28.171  1.00  9.51      B   
ATOM   1807  O   ASP B 322      20.571  17.441  29.317  1.00  9.43      B   
ATOM   1808  N   VAL B 323      20.423  19.030  27.741  1.00  8.85      B   
ATOM   1809  CA  VAL B 323      19.716  19.943  28.635  1.00  8.40      B   
ATOM   1810  CB  VAL B 323      19.481  21.327  27.968  1.00  9.67      B   
ATOM   1811  CG1 VAL B 323      18.460  22.142  28.769  1.00  8.12      B   
ATOM   1812  CG2 VAL B 323      20.806  22.089  27.888  1.00  9.26      B   
ATOM   1813  C   VAL B 323      18.372  19.315  29.013  1.00  8.30      B   
ATOM   1814  O   VAL B 323      17.961  19.356  30.175  1.00  8.81      B   
ATOM   1815  N   ASN B 324      17.698  18.716  28.036  1.00  8.27      B   
ATOM   1816  CA  ASN B 324      16.405  18.092  28.297  1.00  8.83      B   
ATOM   1817  CB  ASN B 324      15.762  17.603  26.998  1.00  7.51      B   
ATOM   1818  CG  ASN B 324      14.377  17.032  27.225  1.00  8.70      B   
ATOM   1819  OD1 ASN B 324      13.412  17.771  27.430  1.00 10.31      B   
ATOM   1820  ND2 ASN B 324      14.276  15.711  27.217  1.00  7.93      B   
ATOM   1821  C   ASN B 324      16.528  16.915  29.261  1.00  9.08      B   
ATOM   1822  O   ASN B 324      15.671  16.712  30.124  1.00  7.66      B   
ATOM   1823  N   THR B 325      17.583  16.125  29.104  1.00  8.48      B   
ATOM   1824  CA  THR B 325      17.789  14.988  29.988  1.00  8.41      B   
ATOM   1825  CB  THR B 325      19.005  14.155  29.550  1.00 11.14      B   
ATOM   1826  OG1 THR B 325      18.702  13.496  28.313  1.00 12.13      B   
ATOM   1827  CG2 THR B 325      19.350  13.109  30.609  1.00 12.15      B   
ATOM   1828  C   THR B 325      17.990  15.475  31.420  1.00  9.07      B   
ATOM   1829  O   THR B 325      17.366  14.963  32.348  1.00  7.57      B   
ATOM   1830  N   THR B 326      18.845  16.479  31.592  1.00  7.57      B   
ATOM   1831  CA  THR B 326      19.112  17.018  32.920  1.00  6.92      B   
ATOM   1832  CB  THR B 326      20.254  18.043  32.884  1.00  5.94      B   
ATOM   1833  OG1 THR B 326      21.432  17.414  32.363  1.00  7.32      B   
ATOM   1834  CG2 THR B 326      20.553  18.561  34.288  1.00  6.42      B   
ATOM   1835  C   THR B 326      17.865  17.662  33.516  1.00  6.41      B   
ATOM   1836  O   THR B 326      17.592  17.513  34.710  1.00  6.63      B   
ATOM   1837  N   TYR B 327      17.109  18.373  32.686  1.00  6.65      B   
ATOM   1838  CA  TYR B 327      15.885  19.014  33.149  1.00  7.02      B   
ATOM   1839  CB  TYR B 327      15.180  19.718  31.990  1.00  6.47      B   
ATOM   1840  CG  TYR B 327      13.724  20.027  32.265  1.00  7.40      B   
ATOM   1841  CD1 TYR B 327      13.356  21.022  33.170  1.00  6.61      B   
ATOM   1842  CE1 TYR B 327      12.010  21.275  33.457  1.00  9.88      B   
ATOM   1843  CD2 TYR B 327      12.715  19.292  31.649  1.00  8.47      B   
ATOM   1844  CE2 TYR B 327      11.374  19.531  31.926  1.00  9.51      B   
ATOM   1845  CZ  TYR B 327      11.028  20.523  32.831  1.00 11.01      B   
ATOM   1846  OH  TYR B 327       9.698  20.753  33.105  1.00 12.47      B   
ATOM   1847  C   TYR B 327      14.961  17.954  33.740  1.00  8.66      B   
ATOM   1848  O   TYR B 327      14.398  18.142  34.817  1.00  7.78      B   
ATOM   1849  N   ASN B 328      14.809  16.838  33.036  1.00  6.96      B   
ATOM   1850  CA  ASN B 328      13.941  15.777  33.530  1.00  8.66      B   
ATOM   1851  CB  ASN B 328      13.666  14.740  32.432  1.00  8.28      B   
ATOM   1852  CG  ASN B 328      12.568  15.180  31.475  1.00  9.48      B   
ATOM   1853  OD1 ASN B 328      12.833  15.571  30.335  1.00 13.01      B   
ATOM   1854  ND2 ASN B 328      11.322  15.128  31.941  1.00  9.45      B   
ATOM   1855  C   ASN B 328      14.482  15.099  34.786  1.00  8.31      B   
ATOM   1856  O   ASN B 328      13.705  14.723  35.660  1.00  9.07      B   
ATOM   1857  N   GLN B 329      15.800  14.941  34.892  1.00  8.06      B   
ATOM   1858  CA  GLN B 329      16.358  14.317  36.095  1.00  8.44      B   
ATOM   1859  CB  GLN B 329      17.880  14.184  35.999  1.00  9.28      B   
ATOM   1860  CG  GLN B 329      18.368  13.307  34.868  1.00 10.79      B   
ATOM   1861  CD  GLN B 329      19.882  13.243  34.804  1.00 11.20      B   
ATOM   1862  OE1 GLN B 329      20.575  14.111  35.340  1.00 12.14      B   
ATOM   1863  NE2 GLN B 329      20.404  12.221  34.134  1.00 13.94      B   
ATOM   1864  C   GLN B 329      16.017  15.202  37.291  1.00  8.66      B   
ATOM   1865  O   GLN B 329      15.672  14.715  38.370  1.00  9.06      B   
ATOM   1866  N   GLY B 330      16.113  16.511  37.078  1.00  8.03      B   
ATOM   1867  CA  GLY B 330      15.822  17.463  38.134  1.00  6.89      B   
ATOM   1868  C   GLY B 330      14.356  17.496  38.509  1.00  6.21      B   
ATOM   1869  O   GLY B 330      14.010  17.761  39.656  1.00  6.43      B   
ATOM   1870  N   LEU B 331      13.485  17.236  37.542  1.00  7.07      B   
ATOM   1871  CA  LEU B 331      12.054  17.241  37.810  1.00  8.91      B   
ATOM   1872  CB  LEU B 331      11.270  17.159  36.496  1.00 10.95      B   
ATOM   1873  CG  LEU B 331       9.743  17.162  36.598  1.00 13.61      B   
ATOM   1874  CD1 LEU B 331       9.287  18.332  37.459  1.00 14.97      B   
ATOM   1875  CD2 LEU B 331       9.141  17.251  35.200  1.00 14.02      B   
ATOM   1876  C   LEU B 331      11.712  16.051  38.698  1.00 10.53      B   
ATOM   1877  O   LEU B 331      10.949  16.171  39.661  1.00  9.95      B   
ATOM   1878  N   GLU B 332      12.287  14.898  38.376  1.00  9.96      B   
ATOM   1879  CA  GLU B 332      12.033  13.701  39.162  1.00 11.74      B   
ATOM   1880  CB  GLU B 332      12.631  12.474  38.471  1.00 15.04      B   
ATOM   1881  CG  GLU B 332      11.851  12.091  37.230  1.00 20.74      B   
ATOM   1882  CD  GLU B 332      10.377  11.855  37.528  1.00 26.03      B   
ATOM   1883  OE1 GLU B 332       9.552  11.963  36.599  1.00 31.31      B   
ATOM   1884  OE2 GLU B 332      10.041  11.552  38.692  1.00 30.19      B   
ATOM   1885  C   GLU B 332      12.577  13.850  40.573  1.00 10.72      B   
ATOM   1886  O   GLU B 332      11.946  13.414  41.532  1.00 11.70      B   
ATOM   1887  N   LEU B 333      13.744  14.473  40.703  1.00  9.47      B   
ATOM   1888  CA  LEU B 333      14.329  14.687  42.018  1.00  8.70      B   
ATOM   1889  CB  LEU B 333      15.740  15.266  41.888  1.00  9.28      B   
ATOM   1890  CG  LEU B 333      16.839  14.301  41.434  1.00  9.16      B   
ATOM   1891  CD1 LEU B 333      18.113  15.077  41.128  1.00  9.76      B   
ATOM   1892  CD2 LEU B 333      17.091  13.265  42.519  1.00  9.91      B   
ATOM   1893  C   LEU B 333      13.455  15.640  42.833  1.00  9.88      B   
ATOM   1894  O   LEU B 333      13.251  15.437  44.029  1.00  9.53      B   
ATOM   1895  N   GLU B 334      12.930  16.676  42.182  1.00  8.84      B   
ATOM   1896  CA  GLU B 334      12.094  17.649  42.880  1.00  8.46      B   
ATOM   1897  CB  GLU B 334      11.688  18.785  41.936  1.00  9.21      B   
ATOM   1898  CG  GLU B 334      11.251  20.055  42.655  1.00  8.44      B   
ATOM   1899  CD  GLU B 334      12.412  20.794  43.297  1.00 10.64      B   
ATOM   1900  OE1 GLU B 334      13.552  20.280  43.261  1.00 11.44      B   
ATOM   1901  OE2 GLU B 334      12.187  21.895  43.841  1.00 12.55      B   
ATOM   1902  C   GLU B 334      10.845  16.990  43.458  1.00  9.40      B   
ATOM   1903  O   GLU B 334      10.486  17.228  44.613  1.00  8.82      B   
ATOM   1904  N   LYS B 335      10.185  16.159  42.656  1.00 10.46      B   
ATOM   1905  CA  LYS B 335       8.979  15.468  43.104  1.00 13.03      B   
ATOM   1906  CB  LYS B 335       8.395  14.610  41.975  1.00 13.72      B   
ATOM   1907  CG  LYS B 335       7.840  15.388  40.797  1.00 17.21      B   
ATOM   1908  CD  LYS B 335       7.173  14.451  39.794  1.00 20.13      B   
ATOM   1909  CE  LYS B 335       6.484  15.228  38.679  1.00 22.24      B   
ATOM   1910  NZ  LYS B 335       5.812  14.327  37.692  1.00 24.14      B   
ATOM   1911  C   LYS B 335       9.270  14.566  44.298  1.00 13.90      B   
ATOM   1912  O   LYS B 335       8.434  14.415  45.192  1.00 14.41      B   
ATOM   1913  N   ALA B 336      10.464  13.980  44.308  1.00 13.92      B   
ATOM   1914  CA  ALA B 336      10.880  13.061  45.364  1.00 15.65      B   
ATOM   1915  CB  ALA B 336      11.972  12.139  44.835  1.00 16.09      B   
ATOM   1916  C   ALA B 336      11.346  13.712  46.664  1.00 15.50      B   
ATOM   1917  O   ALA B 336      11.484  13.032  47.683  1.00 15.91      B   
ATOM   1918  N   LYS B 337      11.597  15.015  46.637  1.00 13.72      B   
ATOM   1919  CA  LYS B 337      12.050  15.716  47.835  1.00 13.62      B   
ATOM   1920  CB  LYS B 337      12.354  17.183  47.523  1.00 13.07      B   
ATOM   1921  CG  LYS B 337      13.631  17.420  46.732  1.00 12.11      B   
ATOM   1922  CD  LYS B 337      13.850  18.906  46.520  1.00 11.59      B   
ATOM   1923  CE  LYS B 337      15.124  19.181  45.735  1.00 11.44      B   
ATOM   1924  NZ  LYS B 337      15.323  20.640  45.496  1.00 13.05      B   
ATOM   1925  C   LYS B 337      11.001  15.657  48.936  1.00 13.77      B   
ATOM   1926  O   LYS B 337       9.801  15.632  48.668  1.00 12.38      B   
ATOM   1927  N   PRO B 338      11.443  15.614  50.197  1.00 13.28      B   
ATOM   1928  CD  PRO B 338      12.814  15.463  50.716  1.00 14.93      B   
ATOM   1929  CA  PRO B 338      10.460  15.564  51.279  1.00 13.47      B   
ATOM   1930  CB  PRO B 338      11.304  15.169  52.488  1.00 14.93      B   
ATOM   1931  CG  PRO B 338      12.635  15.783  52.181  1.00 17.14      B   
ATOM   1932  C   PRO B 338       9.796  16.930  51.444  1.00 11.52      B   
ATOM   1933  O   PRO B 338      10.298  17.937  50.941  1.00 11.86      B   
ATOM   1934  N   LEU B 339       8.664  16.962  52.137  1.00 12.69      B   
ATOM   1935  CA  LEU B 339       7.958  18.218  52.369  1.00 12.03      B   
ATOM   1936  CB  LEU B 339       6.725  17.973  53.239  1.00 11.88      B   
ATOM   1937  CG  LEU B 339       5.632  17.093  52.631  1.00 12.54      B   
ATOM   1938  CD1 LEU B 339       4.560  16.806  53.674  1.00 14.04      B   
ATOM   1939  CD2 LEU B 339       5.029  17.791  51.417  1.00 12.42      B   
ATOM   1940  C   LEU B 339       8.871  19.228  53.060  1.00 12.56      B   
ATOM   1941  O   LEU B 339       9.667  18.865  53.928  1.00 12.75      B   
ATOM   1942  N   ASN B 340       8.757  20.493  52.669  1.00  9.90      B   
ATOM   1943  CA  ASN B 340       9.563  21.554  53.261  1.00 11.62      B   
ATOM   1944  CB  ASN B 340      10.596  22.069  52.254  1.00 13.01      B   
ATOM   1945  CG  ASN B 340      11.622  22.996  52.887  1.00 14.95      B   
ATOM   1946  OD1 ASN B 340      11.363  23.630  53.913  1.00 13.12      B   
ATOM   1947  ND2 ASN B 340      12.790  23.088  52.267  1.00 16.27      B   
ATOM   1948  C   ASN B 340       8.659  22.703  53.690  1.00 12.43      B   
ATOM   1949  O   ASN B 340       8.273  23.538  52.870  1.00 12.23      B   
ATOM   1950  N   TYR B 341       8.317  22.746  54.974  1.00 12.20      B   
ATOM   1951  CA  TYR B 341       7.458  23.810  55.479  1.00 12.54      B   
ATOM   1952  CB  TYR B 341       6.763  23.371  56.771  1.00 13.29      B   
ATOM   1953  CG  TYR B 341       5.741  22.274  56.569  1.00 12.65      B   
ATOM   1954  CD1 TYR B 341       6.114  20.930  56.577  1.00 11.55      B   
ATOM   1955  CE1 TYR B 341       5.170  19.915  56.378  1.00 12.30      B   
ATOM   1956  CD2 TYR B 341       4.398  22.582  56.357  1.00 12.23      B   
ATOM   1957  CE2 TYR B 341       3.451  21.577  56.158  1.00 10.75      B   
ATOM   1958  CZ  TYR B 341       3.842  20.251  56.171  1.00 11.41      B   
ATOM   1959  OH  TYR B 341       2.902  19.262  55.986  1.00  9.69      B   
ATOM   1960  C   TYR B 341       8.213  25.115  55.718  1.00 12.61      B   
ATOM   1961  O   TYR B 341       7.633  26.097  56.183  1.00 14.15      B   
ATOM   1962  N   SER B 342       9.503  25.131  55.395  1.00 12.85      B   
ATOM   1963  CA  SER B 342      10.308  26.334  55.582  1.00 13.91      B   
ATOM   1964  CB  SER B 342      11.670  25.975  56.184  1.00 17.18      B   
ATOM   1965  OG  SER B 342      11.524  25.536  57.524  1.00 21.57      B   
ATOM   1966  C   SER B 342      10.506  27.097  54.274  1.00 13.27      B   
ATOM   1967  O   SER B 342      11.083  28.186  54.262  1.00 13.52      B   
ATOM   1968  N   ASP B 343      10.021  26.522  53.177  1.00 11.86      B   
ATOM   1969  CA  ASP B 343      10.137  27.145  51.861  1.00 11.87      B   
ATOM   1970  CB  ASP B 343      10.416  26.071  50.805  1.00 10.90      B   
ATOM   1971  CG  ASP B 343      10.685  26.654  49.434  1.00 10.02      B   
ATOM   1972  OD1 ASP B 343      10.453  27.864  49.239  1.00 11.45      B   
ATOM   1973  OD2 ASP B 343      11.132  25.895  48.547  1.00 14.16      B   
ATOM   1974  C   ASP B 343       8.825  27.868  51.535  1.00 12.77      B   
ATOM   1975  O   ASP B 343       7.800  27.226  51.311  1.00 13.16      B   
ATOM   1976  N   PRO B 344       8.847  29.212  51.507  1.00 13.32      B   
ATOM   1977  CD  PRO B 344      10.030  30.052  51.767  1.00 14.71      B   
ATOM   1978  CA  PRO B 344       7.678  30.053  51.217  1.00 14.01      B   
ATOM   1979  CB  PRO B 344       8.239  31.472  51.303  1.00 15.69      B   
ATOM   1980  CG  PRO B 344       9.399  31.332  52.239  1.00 18.02      B   
ATOM   1981  C   PRO B 344       7.044  29.777  49.857  1.00 13.15      B   
ATOM   1982  O   PRO B 344       5.864  30.074  49.637  1.00 12.25      B   
ATOM   1983  N   GLU B 345       7.835  29.221  48.945  1.00 11.91      B   
ATOM   1984  CA  GLU B 345       7.349  28.900  47.609  1.00 11.90      B   
ATOM   1985  CB  GLU B 345       8.520  28.799  46.629  1.00 15.80      B   
ATOM   1986  CG  GLU B 345       9.304  30.086  46.466  1.00 19.82      B   
ATOM   1987  CD  GLU B 345       8.432  31.245  46.035  1.00 23.41      B   
ATOM   1988  OE1 GLU B 345       7.705  31.100  45.032  1.00 26.56      B   
ATOM   1989  OE2 GLU B 345       8.476  32.303  46.698  1.00 26.24      B   
ATOM   1990  C   GLU B 345       6.584  27.583  47.621  1.00 11.14      B   
ATOM   1991  O   GLU B 345       5.836  27.282  46.695  1.00  9.50      B   
ATOM   1992  N   GLU B 346       6.778  26.797  48.674  1.00  9.33      B   
ATOM   1993  CA  GLU B 346       6.099  25.512  48.797  1.00 10.45      B   
ATOM   1994  CB  GLU B 346       7.083  24.440  49.285  1.00  9.74      B   
ATOM   1995  CG  GLU B 346       6.512  23.023  49.285  1.00 11.07      B   
ATOM   1996  CD  GLU B 346       7.551  21.967  49.626  1.00 10.70      B   
ATOM   1997  OE1 GLU B 346       8.723  22.132  49.224  1.00 11.06      B   
ATOM   1998  OE2 GLU B 346       7.191  20.964  50.278  1.00 11.23      B   
ATOM   1999  C   GLU B 346       4.942  25.626  49.779  1.00  9.95      B   
ATOM   2000  O   GLU B 346       3.830  25.165  49.517  1.00  9.03      B   
ATOM   2001  N   TYR B 347       5.219  26.256  50.914  1.00 11.06      B   
ATOM   2002  CA  TYR B 347       4.236  26.441  51.976  1.00 10.84      B   
ATOM   2003  CB  TYR B 347       4.710  25.682  53.216  1.00  9.78      B   
ATOM   2004  CG  TYR B 347       3.760  25.670  54.392  1.00  9.95      B   
ATOM   2005  CD1 TYR B 347       2.538  24.999  54.325  1.00 11.45      B   
ATOM   2006  CE1 TYR B 347       1.693  24.931  55.431  1.00 10.69      B   
ATOM   2007  CD2 TYR B 347       4.111  26.283  55.596  1.00 11.58      B   
ATOM   2008  CE2 TYR B 347       3.275  26.223  56.704  1.00 11.59      B   
ATOM   2009  CZ  TYR B 347       2.068  25.543  56.615  1.00 10.71      B   
ATOM   2010  OH  TYR B 347       1.246  25.472  57.717  1.00 11.42      B   
ATOM   2011  C   TYR B 347       4.162  27.943  52.253  1.00 10.74      B   
ATOM   2012  O   TYR B 347       5.057  28.512  52.876  1.00 11.04      B   
ATOM   2013  N   LEU B 348       3.094  28.581  51.783  1.00 11.06      B   
ATOM   2014  CA  LEU B 348       2.928  30.022  51.942  1.00 11.01      B   
ATOM   2015  CB  LEU B 348       1.524  30.444  51.511  1.00 13.02      B   
ATOM   2016  CG  LEU B 348       1.446  31.304  50.251  1.00 16.82      B   
ATOM   2017  CD1 LEU B 348       1.848  30.469  49.046  1.00 18.84      B   
ATOM   2018  CD2 LEU B 348       0.033  31.840  50.083  1.00 17.53      B   
ATOM   2019  C   LEU B 348       3.199  30.578  53.335  1.00 11.19      B   
ATOM   2020  O   LEU B 348       3.725  31.683  53.471  1.00 11.72      B   
ATOM   2021  N   GLN B 349       2.839  29.825  54.367  1.00 10.10      B   
ATOM   2022  CA  GLN B 349       3.036  30.289  55.738  1.00 11.50      B   
ATOM   2023  CB  GLN B 349       1.928  29.726  56.630  1.00 12.09      B   
ATOM   2024  CG  GLN B 349       0.569  30.372  56.376  1.00 11.71      B   
ATOM   2025  CD  GLN B 349      -0.578  29.559  56.938  1.00 12.88      B   
ATOM   2026  OE1 GLN B 349      -1.023  28.590  56.326  1.00 11.68      B   
ATOM   2027  NE2 GLN B 349      -1.053  29.941  58.118  1.00 11.76      B   
ATOM   2028  C   GLN B 349       4.408  29.973  56.331  1.00 11.82      B   
ATOM   2029  O   GLN B 349       4.606  30.066  57.543  1.00 12.16      B   
ATOM   2030  N   ALA B 350       5.356  29.618  55.473  1.00 11.47      B   
ATOM   2031  CA  ALA B 350       6.709  29.304  55.918  1.00 12.01      B   
ATOM   2032  CB  ALA B 350       7.587  28.983  54.717  1.00 11.57      B   
ATOM   2033  C   ALA B 350       7.324  30.458  56.707  1.00 12.43      B   
ATOM   2034  O   ALA B 350       7.209  31.620  56.319  1.00 13.64      B   
ATOM   2035  N   GLY B 351       7.971  30.131  57.820  1.00 14.61      B   
ATOM   2036  CA  GLY B 351       8.621  31.152  58.620  1.00 16.92      B   
ATOM   2037  C   GLY B 351       7.739  32.023  59.494  1.00 18.75      B   
ATOM   2038  O   GLY B 351       8.226  32.987  60.087  1.00 19.10      B   
ATOM   2039  N   ARG B 352       6.449  31.714  59.576  1.00 19.31      B   
ATOM   2040  CA  ARG B 352       5.555  32.499  60.418  1.00 20.54      B   
ATOM   2041  CB  ARG B 352       4.796  33.533  59.581  1.00 23.40      B   
ATOM   2042  CG  ARG B 352       3.902  32.964  58.504  1.00 26.18      B   
ATOM   2043  CD  ARG B 352       3.134  34.091  57.825  1.00 29.77      B   
ATOM   2044  NE  ARG B 352       4.027  35.058  57.193  1.00 30.29      B   
ATOM   2045  CZ  ARG B 352       3.793  36.367  57.135  1.00 31.46      B   
ATOM   2046  NH1 ARG B 352       2.693  36.872  57.677  1.00 32.10      B   
ATOM   2047  NH2 ARG B 352       4.655  37.172  56.531  1.00 31.97      B   
ATOM   2048  C   ARG B 352       4.575  31.605  61.167  1.00 20.18      B   
ATOM   2049  O   ARG B 352       4.329  30.467  60.767  1.00 19.59      B   
ATOM   2050  N   PRO B 353       4.019  32.099  62.283  1.00 20.67      B   
ATOM   2051  CD  PRO B 353       4.260  33.399  62.936  1.00 21.15      B   
ATOM   2052  CA  PRO B 353       3.068  31.297  63.055  1.00 20.30      B   
ATOM   2053  CB  PRO B 353       2.556  32.285  64.098  1.00 21.22      B   
ATOM   2054  CG  PRO B 353       3.756  33.149  64.342  1.00 22.30      B   
ATOM   2055  C   PRO B 353       1.956  30.763  62.156  1.00 19.14      B   
ATOM   2056  O   PRO B 353       1.328  31.521  61.419  1.00 21.10      B   
ATOM   2057  N   ASP B 354       1.726  29.457  62.210  1.00 16.94      B   
ATOM   2058  CA  ASP B 354       0.690  28.836  61.394  1.00 15.76      B   
ATOM   2059  CB  ASP B 354       1.330  28.007  60.269  1.00 13.17      B   
ATOM   2060  CG  ASP B 354       2.121  26.815  60.789  1.00 12.84      B   
ATOM   2061  OD1 ASP B 354       2.523  26.829  61.971  1.00 12.97      B   
ATOM   2062  OD2 ASP B 354       2.355  25.865  60.010  1.00 12.12      B   
ATOM   2063  C   ASP B 354      -0.194  27.955  62.267  1.00 15.83      B   
ATOM   2064  O   ASP B 354      -0.250  28.134  63.484  1.00 17.10      B   
ATOM   2065  N   ILE B 355      -0.893  27.017  61.641  1.00 15.09      B   
ATOM   2066  CA  ILE B 355      -1.765  26.105  62.368  1.00 14.96      B   
ATOM   2067  CB  ILE B 355      -3.176  26.107  61.766  1.00 14.78      B   
ATOM   2068  CG2 ILE B 355      -4.083  25.173  62.557  1.00 13.01      B   
ATOM   2069  CG1 ILE B 355      -3.729  27.535  61.784  1.00 16.16      B   
ATOM   2070  CD1 ILE B 355      -5.023  27.698  61.039  1.00 19.22      B   
ATOM   2071  C   ILE B 355      -1.153  24.714  62.271  1.00 15.16      B   
ATOM   2072  O   ILE B 355      -1.298  24.021  61.263  1.00 13.88      B   
ATOM   2073  N   SER B 356      -0.463  24.318  63.332  1.00 14.23      B   
ATOM   2074  CA  SER B 356       0.215  23.031  63.375  1.00 15.99      B   
ATOM   2075  CB  SER B 356       0.856  22.842  64.752  1.00 17.70      B   
ATOM   2076  OG  SER B 356       1.538  21.606  64.820  1.00 22.09      B   
ATOM   2077  C   SER B 356      -0.633  21.806  63.028  1.00 15.33      B   
ATOM   2078  O   SER B 356      -0.223  20.975  62.221  1.00 16.28      B   
ATOM   2079  N   VAL B 357      -1.813  21.694  63.624  1.00 14.46      B   
ATOM   2080  CA  VAL B 357      -2.677  20.541  63.389  1.00 13.44      B   
ATOM   2081  CB  VAL B 357      -3.912  20.584  64.324  1.00 15.59      B   
ATOM   2082  CG1 VAL B 357      -4.783  21.778  63.980  1.00 13.05      B   
ATOM   2083  CG2 VAL B 357      -4.705  19.290  64.214  1.00 16.15      B   
ATOM   2084  C   VAL B 357      -3.161  20.377  61.947  1.00 13.34      B   
ATOM   2085  O   VAL B 357      -3.595  19.293  61.554  1.00 13.07      B   
ATOM   2086  N   LEU B 358      -3.082  21.444  61.160  1.00 10.79      B   
ATOM   2087  CA  LEU B 358      -3.539  21.406  59.770  1.00 11.21      B   
ATOM   2088  CB  LEU B 358      -4.264  22.714  59.442  1.00 12.53      B   
ATOM   2089  CG  LEU B 358      -5.795  22.724  59.413  1.00 16.39      B   
ATOM   2090  CD1 LEU B 358      -6.375  21.788  60.458  1.00 11.93      B   
ATOM   2091  CD2 LEU B 358      -6.277  24.157  59.604  1.00 12.96      B   
ATOM   2092  C   LEU B 358      -2.437  21.168  58.739  1.00 11.18      B   
ATOM   2093  O   LEU B 358      -2.720  20.972  57.556  1.00  8.37      B   
ATOM   2094  N   ARG B 359      -1.185  21.174  59.183  1.00 10.87      B   
ATOM   2095  CA  ARG B 359      -0.062  20.984  58.271  1.00 11.00      B   
ATOM   2096  CB  ARG B 359       1.259  20.924  59.050  1.00  9.71      B   
ATOM   2097  CG  ARG B 359       1.780  22.285  59.482  1.00 12.38      B   
ATOM   2098  CD  ARG B 359       3.241  22.222  59.904  1.00 13.76      B   
ATOM   2099  NE  ARG B 359       3.832  23.558  59.972  1.00 13.60      B   
ATOM   2100  CZ  ARG B 359       5.129  23.802  60.129  1.00 15.40      B   
ATOM   2101  NH1 ARG B 359       5.988  22.798  60.238  1.00 15.73      B   
ATOM   2102  NH2 ARG B 359       5.570  25.053  60.165  1.00 13.05      B   
ATOM   2103  C   ARG B 359      -0.145  19.776  57.345  1.00 10.72      B   
ATOM   2104  O   ARG B 359       0.225  19.871  56.174  1.00  9.25      B   
ATOM   2105  N   SER B 360      -0.621  18.645  57.859  1.00 10.41      B   
ATOM   2106  CA  SER B 360      -0.703  17.432  57.051  1.00 10.41      B   
ATOM   2107  CB  SER B 360      -1.196  16.257  57.903  1.00 12.63      B   
ATOM   2108  OG  SER B 360      -2.514  16.473  58.371  1.00 13.06      B   
ATOM   2109  C   SER B 360      -1.579  17.559  55.806  1.00 10.45      B   
ATOM   2110  O   SER B 360      -1.374  16.851  54.821  1.00 11.69      B   
ATOM   2111  N   ASN B 361      -2.549  18.465  55.841  1.00 10.20      B   
ATOM   2112  CA  ASN B 361      -3.444  18.636  54.704  1.00  9.45      B   
ATOM   2113  CB  ASN B 361      -4.683  19.410  55.151  1.00  8.69      B   
ATOM   2114  CG  ASN B 361      -5.438  18.696  56.254  1.00  8.47      B   
ATOM   2115  OD1 ASN B 361      -5.994  17.613  56.045  1.00  9.24      B   
ATOM   2116  ND2 ASN B 361      -5.446  19.288  57.442  1.00  9.76      B   
ATOM   2117  C   ASN B 361      -2.803  19.313  53.490  1.00  9.12      B   
ATOM   2118  O   ASN B 361      -3.372  19.301  52.396  1.00  9.79      B   
ATOM   2119  N   PHE B 362      -1.618  19.887  53.680  1.00  9.34      B   
ATOM   2120  CA  PHE B 362      -0.912  20.571  52.595  1.00  9.10      B   
ATOM   2121  CB  PHE B 362      -0.069  21.731  53.139  1.00  9.03      B   
ATOM   2122  CG  PHE B 362      -0.867  22.862  53.742  1.00  8.48      B   
ATOM   2123  CD1 PHE B 362      -1.330  22.790  55.055  1.00  7.95      B   
ATOM   2124  CD2 PHE B 362      -1.093  24.031  53.014  1.00  8.02      B   
ATOM   2125  CE1 PHE B 362      -1.998  23.867  55.639  1.00  8.06      B   
ATOM   2126  CE2 PHE B 362      -1.758  25.112  53.585  1.00  7.84      B   
ATOM   2127  CZ  PHE B 362      -2.211  25.033  54.903  1.00  8.38      B   
ATOM   2128  C   PHE B 362       0.019  19.642  51.811  1.00 10.66      B   
ATOM   2129  O   PHE B 362       0.683  20.077  50.871  1.00  9.73      B   
ATOM   2130  N   LYS B 363       0.060  18.370  52.198  1.00 10.80      B   
ATOM   2131  CA  LYS B 363       0.930  17.378  51.564  1.00 11.73      B   
ATOM   2132  CB  LYS B 363       0.523  15.971  52.010  1.00 14.70      B   
ATOM   2133  CG  LYS B 363       1.279  14.848  51.311  1.00 20.49      B   
ATOM   2134  CD  LYS B 363       0.708  13.485  51.678  1.00 22.97      B   
ATOM   2135  CE  LYS B 363       1.438  12.355  50.959  1.00 24.12      B   
ATOM   2136  NZ  LYS B 363       2.870  12.263  51.361  1.00 27.00      B   
ATOM   2137  C   LYS B 363       1.014  17.400  50.038  1.00 11.91      B   
ATOM   2138  O   LYS B 363       2.109  17.445  49.474  1.00 11.09      B   
ATOM   2139  N   GLU B 364      -0.136  17.361  49.373  1.00 10.61      B   
ATOM   2140  CA  GLU B 364      -0.162  17.339  47.915  1.00  9.51      B   
ATOM   2141  CB  GLU B 364      -1.483  16.728  47.433  1.00 10.82      B   
ATOM   2142  CG  GLU B 364      -1.672  15.261  47.830  1.00 11.23      B   
ATOM   2143  CD  GLU B 364      -0.595  14.351  47.261  1.00 11.84      B   
ATOM   2144  OE1 GLU B 364      -0.354  14.404  46.038  1.00 11.19      B   
ATOM   2145  OE2 GLU B 364       0.010  13.576  48.032  1.00 14.45      B   
ATOM   2146  C   GLU B 364       0.068  18.692  47.248  1.00 10.04      B   
ATOM   2147  O   GLU B 364       0.778  18.775  46.243  1.00  8.84      B   
ATOM   2148  N   VAL B 365      -0.521  19.754  47.793  1.00  9.09      B   
ATOM   2149  CA  VAL B 365      -0.331  21.072  47.198  1.00  8.94      B   
ATOM   2150  CB  VAL B 365      -1.311  22.122  47.801  1.00  9.20      B   
ATOM   2151  CG1 VAL B 365      -0.961  22.415  49.253  1.00 10.24      B   
ATOM   2152  CG2 VAL B 365      -1.289  23.396  46.964  1.00 10.47      B   
ATOM   2153  C   VAL B 365       1.126  21.517  47.371  1.00 10.29      B   
ATOM   2154  O   VAL B 365       1.675  22.212  46.514  1.00  7.81      B   
ATOM   2155  N   MET B 366       1.765  21.106  48.466  1.00  8.73      B   
ATOM   2156  CA  MET B 366       3.164  21.471  48.673  1.00  9.25      B   
ATOM   2157  CB  MET B 366       3.628  21.065  50.077  1.00  9.79      B   
ATOM   2158  CG  MET B 366       3.154  22.036  51.146  1.00  9.63      B   
ATOM   2159  SD  MET B 366       3.479  21.509  52.832  1.00  9.34      B   
ATOM   2160  CE  MET B 366       5.248  21.816  52.944  1.00  9.00      B   
ATOM   2161  C   MET B 366       4.021  20.797  47.606  1.00  9.22      B   
ATOM   2162  O   MET B 366       4.955  21.400  47.073  1.00  9.19      B   
ATOM   2163  N   LYS B 367       3.697  19.549  47.283  1.00  8.85      B   
ATOM   2164  CA  LYS B 367       4.446  18.831  46.256  1.00  8.85      B   
ATOM   2165  CB  LYS B 367       3.976  17.375  46.167  1.00 10.33      B   
ATOM   2166  CG  LYS B 367       4.646  16.572  45.063  1.00 13.73      B   
ATOM   2167  CD  LYS B 367       4.136  15.137  45.036  1.00 15.31      B   
ATOM   2168  CE  LYS B 367       4.697  14.369  43.847  1.00 20.56      B   
ATOM   2169  NZ  LYS B 367       4.184  12.968  43.804  1.00 21.00      B   
ATOM   2170  C   LYS B 367       4.252  19.527  44.909  1.00  8.87      B   
ATOM   2171  O   LYS B 367       5.209  19.746  44.158  1.00  8.04      B   
ATOM   2172  N   TRP B 368       3.012  19.884  44.597  1.00  7.09      B   
ATOM   2173  CA  TRP B 368       2.749  20.558  43.334  1.00  6.55      B   
ATOM   2174  CB  TRP B 368       1.246  20.775  43.129  1.00  7.13      B   
ATOM   2175  CG  TRP B 368       0.941  21.319  41.771  1.00  6.04      B   
ATOM   2176  CD2 TRP B 368       0.951  22.695  41.385  1.00  6.89      B   
ATOM   2177  CE2 TRP B 368       0.704  22.743  39.996  1.00  8.07      B   
ATOM   2178  CE3 TRP B 368       1.151  23.896  42.080  1.00  8.48      B   
ATOM   2179  CD1 TRP B 368       0.689  20.603  40.632  1.00  8.47      B   
ATOM   2180  NE1 TRP B 368       0.546  21.454  39.559  1.00  7.65      B   
ATOM   2181  CZ2 TRP B 368       0.652  23.946  39.288  1.00  7.26      B   
ATOM   2182  CZ3 TRP B 368       1.097  25.093  41.374  1.00  8.52      B   
ATOM   2183  CH2 TRP B 368       0.850  25.107  39.993  1.00  8.01      B   
ATOM   2184  C   TRP B 368       3.469  21.905  43.306  1.00  7.42      B   
ATOM   2185  O   TRP B 368       4.072  22.269  42.298  1.00  7.96      B   
ATOM   2186  N   ASN B 369       3.410  22.642  44.413  1.00  6.52      B   
ATOM   2187  CA  ASN B 369       4.067  23.946  44.486  1.00  8.72      B   
ATOM   2188  CB  ASN B 369       3.785  24.627  45.828  1.00  8.45      B   
ATOM   2189  CG  ASN B 369       2.392  25.209  45.901  1.00  9.58      B   
ATOM   2190  OD1 ASN B 369       1.717  25.354  44.881  1.00  9.75      B   
ATOM   2191  ND2 ASN B 369       1.958  25.566  47.106  1.00  7.61      B   
ATOM   2192  C   ASN B 369       5.575  23.842  44.291  1.00  9.96      B   
ATOM   2193  O   ASN B 369       6.178  24.697  43.639  1.00  9.58      B   
ATOM   2194  N   ARG B 370       6.180  22.802  44.861  1.00  9.50      B   
ATOM   2195  CA  ARG B 370       7.623  22.605  44.739  1.00  9.37      B   
ATOM   2196  CB  ARG B 370       8.083  21.407  45.574  1.00  9.22      B   
ATOM   2197  CG  ARG B 370       9.593  21.350  45.782  1.00 10.17      B   
ATOM   2198  CD  ARG B 370      10.030  20.060  46.467  1.00 11.05      B   
ATOM   2199  NE  ARG B 370       9.159  19.743  47.592  1.00 10.64      B   
ATOM   2200  CZ  ARG B 370       8.383  18.666  47.659  1.00 10.30      B   
ATOM   2201  NH1 ARG B 370       8.371  17.779  46.671  1.00 10.86      B   
ATOM   2202  NH2 ARG B 370       7.585  18.495  48.703  1.00 11.10      B   
ATOM   2203  C   ARG B 370       7.974  22.371  43.273  1.00  8.86      B   
ATOM   2204  O   ARG B 370       8.957  22.909  42.767  1.00  8.79      B   
ATOM   2205  N   VAL B 371       7.160  21.568  42.594  1.00  8.45      B   
ATOM   2206  CA  VAL B 371       7.388  21.278  41.186  1.00  8.88      B   
ATOM   2207  CB  VAL B 371       6.451  20.155  40.687  1.00  8.81      B   
ATOM   2208  CG1 VAL B 371       6.571  19.995  39.174  1.00 10.82      B   
ATOM   2209  CG2 VAL B 371       6.812  18.851  41.375  1.00  9.05      B   
ATOM   2210  C   VAL B 371       7.173  22.534  40.348  1.00  9.18      B   
ATOM   2211  O   VAL B 371       7.918  22.789  39.400  1.00  9.13      B   
ATOM   2212  N   ALA B 372       6.160  23.322  40.701  1.00  9.03      B   
ATOM   2213  CA  ALA B 372       5.873  24.550  39.969  1.00  8.53      B   
ATOM   2214  CB  ALA B 372       4.610  25.204  40.506  1.00  9.95      B   
ATOM   2215  C   ALA B 372       7.056  25.500  40.102  1.00  8.17      B   
ATOM   2216  O   ALA B 372       7.418  26.195  39.152  1.00  7.99      B   
ATOM   2217  N   LYS B 373       7.650  25.524  41.290  1.00  8.50      B   
ATOM   2218  CA  LYS B 373       8.808  26.368  41.565  1.00  7.77      B   
ATOM   2219  CB  LYS B 373       9.186  26.240  43.040  1.00  8.54      B   
ATOM   2220  CG  LYS B 373      10.505  26.884  43.429  1.00 12.00      B   
ATOM   2221  CD  LYS B 373      10.943  26.345  44.780  1.00 13.60      B   
ATOM   2222  CE  LYS B 373      12.337  26.797  45.142  1.00 16.70      B   
ATOM   2223  NZ  LYS B 373      12.827  26.101  46.364  1.00 13.01      B   
ATOM   2224  C   LYS B 373       9.977  25.929  40.679  1.00  7.79      B   
ATOM   2225  O   LYS B 373      10.631  26.754  40.038  1.00  7.09      B   
ATOM   2226  N   TYR B 374      10.235  24.626  40.656  1.00  7.50      B   
ATOM   2227  CA  TYR B 374      11.310  24.067  39.841  1.00  7.69      B   
ATOM   2228  CB  TYR B 374      11.376  22.547  40.021  1.00  7.73      B   
ATOM   2229  CG  TYR B 374      12.363  21.866  39.096  1.00  7.88      B   
ATOM   2230  CD1 TYR B 374      13.728  21.846  39.390  1.00  8.21      B   
ATOM   2231  CE1 TYR B 374      14.647  21.262  38.515  1.00  7.78      B   
ATOM   2232  CD2 TYR B 374      11.938  21.281  37.902  1.00  7.17      B   
ATOM   2233  CE2 TYR B 374      12.850  20.696  37.019  1.00  5.43      B   
ATOM   2234  CZ  TYR B 374      14.202  20.692  37.334  1.00  6.95      B   
ATOM   2235  OH  TYR B 374      15.111  20.121  36.468  1.00  7.73      B   
ATOM   2236  C   TYR B 374      11.052  24.389  38.372  1.00  8.61      B   
ATOM   2237  O   TYR B 374      11.945  24.840  37.648  1.00  7.82      B   
ATOM   2238  N   LYS B 375       9.820  24.155  37.932  1.00  7.41      B   
ATOM   2239  CA  LYS B 375       9.469  24.423  36.547  1.00  7.92      B   
ATOM   2240  CB  LYS B 375       8.050  23.925  36.246  1.00  7.04      B   
ATOM   2241  CG  LYS B 375       7.969  22.403  36.122  1.00  7.45      B   
ATOM   2242  CD  LYS B 375       6.578  21.940  35.709  1.00  7.60      B   
ATOM   2243  CE  LYS B 375       6.552  20.439  35.429  1.00 10.47      B   
ATOM   2244  NZ  LYS B 375       5.203  19.964  34.995  1.00 10.67      B   
ATOM   2245  C   LYS B 375       9.615  25.898  36.193  1.00  7.69      B   
ATOM   2246  O   LYS B 375      10.102  26.215  35.111  1.00  9.94      B   
ATOM   2247  N   ARG B 376       9.208  26.787  37.102  1.00  8.44      B   
ATOM   2248  CA  ARG B 376       9.319  28.236  36.893  1.00 10.45      B   
ATOM   2249  CB  ARG B 376       8.812  29.030  38.112  1.00 13.36      B   
ATOM   2250  CG  ARG B 376       7.319  29.038  38.360  1.00 18.46      B   
ATOM   2251  CD  ARG B 376       6.942  30.248  39.229  1.00 15.73      B   
ATOM   2252  NE  ARG B 376       7.575  30.245  40.548  1.00 16.75      B   
ATOM   2253  CZ  ARG B 376       7.110  29.584  41.606  1.00 14.88      B   
ATOM   2254  NH1 ARG B 376       6.000  28.865  41.512  1.00 14.37      B   
ATOM   2255  NH2 ARG B 376       7.757  29.641  42.763  1.00 17.90      B   
ATOM   2256  C   ARG B 376      10.784  28.616  36.702  1.00  9.59      B   
ATOM   2257  O   ARG B 376      11.151  29.292  35.740  1.00  8.04      B   
ATOM   2258  N   GLY B 377      11.608  28.194  37.656  1.00  8.53      B   
ATOM   2259  CA  GLY B 377      13.026  28.497  37.611  1.00  7.71      B   
ATOM   2260  C   GLY B 377      13.687  28.048  36.326  1.00  7.52      B   
ATOM   2261  O   GLY B 377      14.469  28.791  35.732  1.00  7.01      B   
ATOM   2262  N   MET B 378      13.384  26.825  35.898  1.00  6.62      B   
ATOM   2263  CA  MET B 378      13.957  26.300  34.666  1.00  7.28      B   
ATOM   2264  CB  MET B 378      13.704  24.793  34.563  1.00  6.97      B   
ATOM   2265  CG  MET B 378      14.497  23.971  35.567  1.00  9.04      B   
ATOM   2266  SD  MET B 378      16.290  24.191  35.363  1.00 11.49      B   
ATOM   2267  CE  MET B 378      16.916  23.170  36.700  1.00  9.98      B   
ATOM   2268  C   MET B 378      13.388  27.016  33.448  1.00  7.20      B   
ATOM   2269  O   MET B 378      14.114  27.318  32.501  1.00  7.33      B   
ATOM   2270  N   ALA B 379      12.087  27.296  33.471  1.00  7.17      B   
ATOM   2271  CA  ALA B 379      11.452  27.983  32.355  1.00  8.56      B   
ATOM   2272  CB  ALA B 379       9.957  28.175  32.631  1.00  7.75      B   
ATOM   2273  C   ALA B 379      12.110  29.335  32.098  1.00  8.44      B   
ATOM   2274  O   ALA B 379      12.400  29.686  30.955  1.00  9.35      B   
ATOM   2275  N   MET B 380      12.352  30.089  33.163  1.00  8.65      B   
ATOM   2276  CA  MET B 380      12.955  31.406  33.019  1.00  8.56      B   
ATOM   2277  CB  MET B 380      12.663  32.252  34.260  1.00 13.89      B   
ATOM   2278  CG  MET B 380      11.182  32.604  34.380  1.00 18.27      B   
ATOM   2279  SD  MET B 380      10.781  33.645  35.778  1.00 26.52      B   
ATOM   2280  CE  MET B 380      10.702  32.430  37.077  1.00 25.76      B   
ATOM   2281  C   MET B 380      14.451  31.363  32.730  1.00  9.29      B   
ATOM   2282  O   MET B 380      15.025  32.354  32.282  1.00  9.90      B   
ATOM   2283  N   SER B 381      15.082  30.219  32.973  1.00  9.20      B   
ATOM   2284  CA  SER B 381      16.506  30.108  32.701  1.00  9.62      B   
ATOM   2285  CB  SER B 381      17.287  29.822  33.995  1.00 10.16      B   
ATOM   2286  OG  SER B 381      16.889  28.614  34.625  1.00  9.74      B   
ATOM   2287  C   SER B 381      16.828  29.064  31.634  1.00  9.14      B   
ATOM   2288  O   SER B 381      16.736  29.340  30.435  1.00  9.97      B   
ATOM   2289  N   ALA B 382      17.185  27.863  32.069  1.00 10.02      B   
ATOM   2290  CA  ALA B 382      17.561  26.785  31.163  1.00  7.75      B   
ATOM   2291  CB  ALA B 382      17.722  25.486  31.951  1.00 11.13      B   
ATOM   2292  C   ALA B 382      16.660  26.545  29.954  1.00  7.84      B   
ATOM   2293  O   ALA B 382      17.148  26.489  28.824  1.00  7.60      B   
ATOM   2294  N   LEU B 383      15.357  26.395  30.174  1.00  6.99      B   
ATOM   2295  CA  LEU B 383      14.452  26.123  29.060  1.00  7.06      B   
ATOM   2296  CB  LEU B 383      13.050  25.769  29.577  1.00  7.76      B   
ATOM   2297  CG  LEU B 383      12.952  24.556  30.511  1.00  8.39      B   
ATOM   2298  CD1 LEU B 383      11.484  24.198  30.715  1.00 10.56      B   
ATOM   2299  CD2 LEU B 383      13.704  23.369  29.922  1.00  9.17      B   
ATOM   2300  C   LEU B 383      14.360  27.256  28.044  1.00  7.18      B   
ATOM   2301  O   LEU B 383      14.342  27.012  26.835  1.00  7.03      B   
ATOM   2302  N   SER B 384      14.301  28.494  28.522  1.00  7.24      B   
ATOM   2303  CA  SER B 384      14.213  29.626  27.613  1.00  8.02      B   
ATOM   2304  CB  SER B 384      14.021  30.930  28.387  1.00  9.15      B   
ATOM   2305  OG  SER B 384      14.069  32.030  27.497  1.00 11.04      B   
ATOM   2306  C   SER B 384      15.478  29.730  26.772  1.00  7.94      B   
ATOM   2307  O   SER B 384      15.420  29.969  25.566  1.00  6.49      B   
ATOM   2308  N   LEU B 385      16.619  29.546  27.429  1.00  6.97      B   
ATOM   2309  CA  LEU B 385      17.921  29.625  26.777  1.00  7.95      B   
ATOM   2310  CB  LEU B 385      19.027  29.599  27.837  1.00  7.24      B   
ATOM   2311  CG  LEU B 385      19.631  30.919  28.330  1.00 13.15      B   
ATOM   2312  CD1 LEU B 385      18.638  32.054  28.247  1.00 13.18      B   
ATOM   2313  CD2 LEU B 385      20.140  30.724  29.746  1.00 11.42      B   
ATOM   2314  C   LEU B 385      18.144  28.498  25.780  1.00  7.18      B   
ATOM   2315  O   LEU B 385      18.496  28.740  24.626  1.00  8.30      B   
ATOM   2316  N   ALA B 386      17.934  27.265  26.223  1.00  6.63      B   
ATOM   2317  CA  ALA B 386      18.133  26.111  25.356  1.00  5.17      B   
ATOM   2318  CB  ALA B 386      17.894  24.823  26.146  1.00  6.86      B   
ATOM   2319  C   ALA B 386      17.232  26.158  24.121  1.00  5.93      B   
ATOM   2320  O   ALA B 386      17.613  25.682  23.051  1.00  6.93      B   
ATOM   2321  N   ALA B 387      16.040  26.735  24.261  1.00  6.02      B   
ATOM   2322  CA  ALA B 387      15.126  26.836  23.129  1.00  8.18      B   
ATOM   2323  CB  ALA B 387      13.775  27.394  23.584  1.00  6.93      B   
ATOM   2324  C   ALA B 387      15.727  27.727  22.038  1.00  8.17      B   
ATOM   2325  O   ALA B 387      15.241  27.751  20.911  1.00  8.27      B   
ATOM   2326  N   LEU B 388      16.789  28.453  22.374  1.00  8.09      B   
ATOM   2327  CA  LEU B 388      17.437  29.326  21.399  1.00  7.88      B   
ATOM   2328  CB  LEU B 388      18.126  30.495  22.106  1.00  9.71      B   
ATOM   2329  CG  LEU B 388      17.265  31.421  22.964  1.00  8.48      B   
ATOM   2330  CD1 LEU B 388      18.165  32.433  23.667  1.00  9.73      B   
ATOM   2331  CD2 LEU B 388      16.237  32.122  22.089  1.00  8.85      B   
ATOM   2332  C   LEU B 388      18.478  28.585  20.559  1.00  7.16      B   
ATOM   2333  O   LEU B 388      18.862  29.057  19.490  1.00  7.37      B   
ATOM   2334  N   PHE B 389      18.924  27.424  21.032  1.00  7.02      B   
ATOM   2335  CA  PHE B 389      19.954  26.659  20.322  1.00  6.78      B   
ATOM   2336  CB  PHE B 389      20.099  25.238  20.890  1.00  5.91      B   
ATOM   2337  CG  PHE B 389      20.557  25.172  22.327  1.00  6.57      B   
ATOM   2338  CD1 PHE B 389      21.226  26.234  22.931  1.00  5.38      B   
ATOM   2339  CD2 PHE B 389      20.337  24.014  23.070  1.00  6.08      B   
ATOM   2340  CE1 PHE B 389      21.667  26.142  24.254  1.00  4.81      B   
ATOM   2341  CE2 PHE B 389      20.774  23.912  24.391  1.00  4.55      B   
ATOM   2342  CZ  PHE B 389      21.442  24.981  24.985  1.00  6.33      B   
ATOM   2343  C   PHE B 389      19.810  26.523  18.802  1.00  7.27      B   
ATOM   2344  O   PHE B 389      20.771  26.748  18.066  1.00  6.34      B   
ATOM   2345  N   PRO B 390      18.619  26.143  18.309  1.00  6.95      B   
ATOM   2346  CD  PRO B 390      17.381  25.812  19.032  1.00  7.55      B   
ATOM   2347  CA  PRO B 390      18.427  25.980  16.864  1.00  7.54      B   
ATOM   2348  CB  PRO B 390      17.006  25.419  16.759  1.00  7.26      B   
ATOM   2349  CG  PRO B 390      16.762  24.798  18.115  1.00  6.08      B   
ATOM   2350  C   PRO B 390      18.592  27.231  16.010  1.00  7.84      B   
ATOM   2351  O   PRO B 390      18.943  27.134  14.833  1.00  8.09      B   
ATOM   2352  N   THR B 391      18.328  28.397  16.590  1.00  6.66      B   
ATOM   2353  CA  THR B 391      18.420  29.652  15.842  1.00  7.84      B   
ATOM   2354  CB  THR B 391      17.938  30.851  16.684  1.00  8.60      B   
ATOM   2355  OG1 THR B 391      18.885  31.112  17.726  1.00  9.26      B   
ATOM   2356  CG2 THR B 391      16.581  30.559  17.308  1.00  8.12      B   
ATOM   2357  C   THR B 391      19.830  29.963  15.349  1.00  8.02      B   
ATOM   2358  O   THR B 391      20.015  30.832  14.497  1.00  9.11      B   
ATOM   2359  N   PHE B 392      20.825  29.263  15.884  1.00  7.70      B   
ATOM   2360  CA  PHE B 392      22.201  29.503  15.470  1.00  8.29      B   
ATOM   2361  CB  PHE B 392      23.135  29.344  16.672  1.00  8.05      B   
ATOM   2362  CG  PHE B 392      22.746  30.206  17.838  1.00  6.94      B   
ATOM   2363  CD1 PHE B 392      22.264  29.636  19.013  1.00  8.23      B   
ATOM   2364  CD2 PHE B 392      22.802  31.596  17.740  1.00  8.19      B   
ATOM   2365  CE1 PHE B 392      21.839  30.435  20.073  1.00  6.98      B   
ATOM   2366  CE2 PHE B 392      22.377  32.404  18.796  1.00  9.16      B   
ATOM   2367  CZ  PHE B 392      21.894  31.822  19.963  1.00  9.28      B   
ATOM   2368  C   PHE B 392      22.618  28.581  14.330  1.00  9.88      B   
ATOM   2369  O   PHE B 392      23.732  28.688  13.813  1.00 11.40      B   
ATOM   2370  N   GLY B 393      21.701  27.701  13.929  1.00  9.57      B   
ATOM   2371  CA  GLY B 393      21.962  26.760  12.852  1.00  9.94      B   
ATOM   2372  C   GLY B 393      21.914  27.386  11.471  1.00  9.79      B   
ATOM   2373  O   GLY B 393      21.345  28.465  11.290  1.00  9.30      B   
ATOM   2374  N   PRO B 394      22.482  26.710  10.461  1.00 10.64      B   
ATOM   2375  CD  PRO B 394      23.150  25.399  10.572  1.00 11.98      B   
ATOM   2376  CA  PRO B 394      22.522  27.197   9.080  1.00 11.30      B   
ATOM   2377  CB  PRO B 394      23.518  26.249   8.419  1.00 10.61      B   
ATOM   2378  CG  PRO B 394      23.248  24.962   9.125  1.00 10.97      B   
ATOM   2379  C   PRO B 394      21.196  27.262   8.325  1.00 11.10      B   
ATOM   2380  O   PRO B 394      21.122  27.889   7.269  1.00 12.11      B   
ATOM   2381  N   ASN B 395      20.153  26.624   8.846  1.00 10.65      B   
ATOM   2382  CA  ASN B 395      18.871  26.658   8.154  1.00  9.95      B   
ATOM   2383  CB  ASN B 395      18.068  25.370   8.404  1.00  9.73      B   
ATOM   2384  CG  ASN B 395      17.847  25.077   9.876  1.00 10.39      B   
ATOM   2385  OD1 ASN B 395      16.955  24.301  10.235  1.00 12.45      B   
ATOM   2386  ND2 ASN B 395      18.660  25.673  10.732  1.00  9.31      B   
ATOM   2387  C   ASN B 395      18.029  27.889   8.489  1.00  8.97      B   
ATOM   2388  O   ASN B 395      17.018  28.143   7.837  1.00 10.29      B   
ATOM   2389  N   TYR B 396      18.444  28.656   9.495  1.00  7.84      B   
ATOM   2390  CA  TYR B 396      17.720  29.873   9.851  1.00  9.61      B   
ATOM   2391  CB  TYR B 396      18.024  30.301  11.292  1.00  9.26      B   
ATOM   2392  CG  TYR B 396      17.012  29.791  12.290  1.00  8.55      B   
ATOM   2393  CD1 TYR B 396      16.985  28.448  12.666  1.00  9.77      B   
ATOM   2394  CE1 TYR B 396      16.018  27.968  13.552  1.00  9.60      B   
ATOM   2395  CD2 TYR B 396      16.049  30.645  12.826  1.00 10.13      B   
ATOM   2396  CE2 TYR B 396      15.080  30.176  13.710  1.00  9.16      B   
ATOM   2397  CZ  TYR B 396      15.071  28.840  14.065  1.00  8.69      B   
ATOM   2398  OH  TYR B 396      14.103  28.378  14.927  1.00 11.87      B   
ATOM   2399  C   TYR B 396      18.116  30.992   8.894  1.00 12.54      B   
ATOM   2400  O   TYR B 396      19.238  31.020   8.388  1.00 12.50      B   
ATOM   2401  N   PRO B 397      17.194  31.925   8.623  1.00 14.08      B   
ATOM   2402  CD  PRO B 397      15.811  32.012   9.124  1.00 14.24      B   
ATOM   2403  CA  PRO B 397      17.490  33.035   7.712  1.00 15.40      B   
ATOM   2404  CB  PRO B 397      16.246  33.911   7.823  1.00 15.58      B   
ATOM   2405  CG  PRO B 397      15.162  32.912   8.099  1.00 18.08      B   
ATOM   2406  C   PRO B 397      18.756  33.777   8.130  1.00 16.31      B   
ATOM   2407  O   PRO B 397      18.987  34.006   9.317  1.00 17.26      B   
ATOM   2408  N   LYS B 398      19.580  34.147   7.158  1.00 17.74      B   
ATOM   2409  CA  LYS B 398      20.805  34.868   7.473  1.00 17.58      B   
ATOM   2410  CB  LYS B 398      21.833  34.692   6.347  1.00 20.36      B   
ATOM   2411  CG  LYS B 398      22.214  33.230   6.118  1.00 23.68      B   
ATOM   2412  CD  LYS B 398      23.379  33.071   5.153  1.00 29.60      B   
ATOM   2413  CE  LYS B 398      24.642  32.601   5.873  1.00 32.12      B   
ATOM   2414  NZ  LYS B 398      24.469  31.278   6.554  1.00 32.00      B   
ATOM   2415  C   LYS B 398      20.484  36.341   7.701  1.00 16.91      B   
ATOM   2416  O   LYS B 398      20.945  37.220   6.970  1.00 16.34      B   
ATOM   2417  N   GLN B 399      19.669  36.591   8.723  1.00 16.43      B   
ATOM   2418  CA  GLN B 399      19.255  37.937   9.102  1.00 15.75      B   
ATOM   2419  CB  GLN B 399      17.858  38.274   8.579  1.00 17.47      B   
ATOM   2420  CG  GLN B 399      17.530  37.902   7.160  1.00 20.31      B   
ATOM   2421  CD  GLN B 399      16.047  38.093   6.890  1.00 22.14      B   
ATOM   2422  OE1 GLN B 399      15.204  37.483   7.555  1.00 17.69      B   
ATOM   2423  NE2 GLN B 399      15.719  38.947   5.924  1.00 23.02      B   
ATOM   2424  C   GLN B 399      19.147  37.954  10.613  1.00 15.50      B   
ATOM   2425  O   GLN B 399      19.122  36.900  11.249  1.00 15.50      B   
ATOM   2426  N   ALA B 400      19.059  39.150  11.183  1.00 15.13      B   
ATOM   2427  CA  ALA B 400      18.893  39.274  12.623  1.00 13.43      B   
ATOM   2428  CB  ALA B 400      18.811  40.739  13.025  1.00 13.30      B   
ATOM   2429  C   ALA B 400      17.567  38.573  12.890  1.00 13.06      B   
ATOM   2430  O   ALA B 400      16.721  38.485  11.999  1.00 12.09      B   
ATOM   2431  N   LEU B 401      17.379  38.082  14.108  1.00 10.29      B   
ATOM   2432  CA  LEU B 401      16.157  37.365  14.442  1.00 10.59      B   
ATOM   2433  CB  LEU B 401      16.432  35.862  14.427  1.00 10.53      B   
ATOM   2434  CG  LEU B 401      15.320  34.933  14.921  1.00 10.00      B   
ATOM   2435  CD1 LEU B 401      14.175  34.923  13.924  1.00 10.66      B   
ATOM   2436  CD2 LEU B 401      15.882  33.528  15.099  1.00 12.31      B   
ATOM   2437  C   LEU B 401      15.593  37.742  15.800  1.00  9.34      B   
ATOM   2438  O   LEU B 401      16.325  37.811  16.783  1.00 11.74      B   
ATOM   2439  N   LYS B 402      14.286  37.979  15.847  1.00 10.15      B   
ATOM   2440  CA  LYS B 402      13.619  38.298  17.101  1.00  9.41      B   
ATOM   2441  CB  LYS B 402      12.689  39.497  16.936  1.00 12.24      B   
ATOM   2442  CG  LYS B 402      12.034  39.921  18.236  1.00 15.41      B   
ATOM   2443  CD  LYS B 402      11.152  41.135  18.041  1.00 17.55      B   
ATOM   2444  CE  LYS B 402      10.771  41.739  19.378  1.00 22.43      B   
ATOM   2445  NZ  LYS B 402      10.176  40.724  20.291  1.00 25.23      B   
ATOM   2446  C   LYS B 402      12.801  37.065  17.473  1.00  9.69      B   
ATOM   2447  O   LYS B 402      11.882  36.686  16.748  1.00  9.53      B   
ATOM   2448  N   VAL B 403      13.149  36.435  18.589  1.00  9.08      B   
ATOM   2449  CA  VAL B 403      12.445  35.240  19.039  1.00  8.48      B   
ATOM   2450  CB  VAL B 403      13.431  34.186  19.602  1.00 10.11      B   
ATOM   2451  CG1 VAL B 403      12.662  32.971  20.120  1.00  9.88      B   
ATOM   2452  CG2 VAL B 403      14.412  33.765  18.522  1.00  9.51      B   
ATOM   2453  C   VAL B 403      11.421  35.564  20.118  1.00  9.23      B   
ATOM   2454  O   VAL B 403      11.747  36.172  21.137  1.00  9.43      B   
ATOM   2455  N   VAL B 404      10.178  35.164  19.881  1.00  8.84      B   
ATOM   2456  CA  VAL B 404       9.111  35.392  20.843  1.00  7.56      B   
ATOM   2457  CB  VAL B 404       7.879  36.045  20.188  1.00  8.04      B   
ATOM   2458  CG1 VAL B 404       6.801  36.292  21.243  1.00  8.85      B   
ATOM   2459  CG2 VAL B 404       8.276  37.353  19.509  1.00  9.33      B   
ATOM   2460  C   VAL B 404       8.706  34.034  21.396  1.00  6.98      B   
ATOM   2461  O   VAL B 404       8.403  33.111  20.636  1.00  6.30      B   
ATOM   2462  N   GLN B 405       8.712  33.916  22.719  1.00  7.11      B   
ATOM   2463  CA  GLN B 405       8.353  32.668  23.384  1.00  7.08      B   
ATOM   2464  CB  GLN B 405       9.519  32.202  24.255  1.00  7.29      B   
ATOM   2465  CG  GLN B 405      10.757  31.875  23.432  1.00  9.23      B   
ATOM   2466  CD  GLN B 405      11.970  31.528  24.263  1.00  8.26      B   
ATOM   2467  OE1 GLN B 405      12.847  30.791  23.809  1.00 11.53      B   
ATOM   2468  NE2 GLN B 405      12.042  32.066  25.472  1.00  8.31      B   
ATOM   2469  C   GLN B 405       7.101  32.886  24.223  1.00  7.30      B   
ATOM   2470  O   GLN B 405       6.860  33.994  24.697  1.00  8.27      B   
ATOM   2471  N   SER B 406       6.310  31.835  24.412  1.00  6.98      B   
ATOM   2472  CA  SER B 406       5.071  31.967  25.174  1.00  7.83      B   
ATOM   2473  CB  SER B 406       3.873  31.774  24.242  1.00  8.32      B   
ATOM   2474  OG  SER B 406       3.905  30.497  23.625  1.00  6.87      B   
ATOM   2475  C   SER B 406       4.896  31.054  26.383  1.00  8.29      B   
ATOM   2476  O   SER B 406       3.845  31.089  27.022  1.00  8.03      B   
ATOM   2477  N   ARG B 407       5.900  30.250  26.715  1.00  8.17      B   
ATOM   2478  CA  ARG B 407       5.750  29.348  27.854  1.00  6.66      B   
ATOM   2479  CB  ARG B 407       7.072  28.675  28.211  1.00  7.39      B   
ATOM   2480  CG  ARG B 407       6.991  27.882  29.514  1.00  5.94      B   
ATOM   2481  CD  ARG B 407       8.100  26.851  29.621  1.00  8.18      B   
ATOM   2482  NE  ARG B 407       7.945  25.797  28.620  1.00  8.06      B   
ATOM   2483  CZ  ARG B 407       8.780  25.591  27.605  1.00  8.74      B   
ATOM   2484  NH1 ARG B 407       9.847  26.364  27.445  1.00  7.63      B   
ATOM   2485  NH2 ARG B 407       8.539  24.612  26.740  1.00  9.20      B   
ATOM   2486  C   ARG B 407       5.192  30.033  29.093  1.00  6.46      B   
ATOM   2487  O   ARG B 407       5.661  31.098  29.497  1.00  5.97      B   
ATOM   2488  N   GLN B 408       4.192  29.399  29.698  1.00  7.27      B   
ATOM   2489  CA  GLN B 408       3.553  29.933  30.893  1.00  7.42      B   
ATOM   2490  CB  GLN B 408       2.064  29.557  30.894  1.00  8.23      B   
ATOM   2491  CG  GLN B 408       1.238  30.204  32.007  1.00  9.17      B   
ATOM   2492  CD  GLN B 408      -0.262  29.968  31.842  1.00  8.62      B   
ATOM   2493  OE1 GLN B 408      -1.080  30.755  32.320  1.00  9.41      B   
ATOM   2494  NE2 GLN B 408      -0.628  28.880  31.171  1.00  7.99      B   
ATOM   2495  C   GLN B 408       4.217  29.403  32.160  1.00  7.47      B   
ATOM   2496  O   GLN B 408       4.638  28.242  32.217  1.00  6.43      B   
ATOM   2497  N   ILE B 409       4.327  30.262  33.167  1.00  6.74      B   
ATOM   2498  CA  ILE B 409       4.892  29.852  34.442  1.00  6.88      B   
ATOM   2499  CB  ILE B 409       6.102  30.728  34.864  1.00  8.59      B   
ATOM   2500  CG2 ILE B 409       7.221  30.573  33.840  1.00  7.86      B   
ATOM   2501  CG1 ILE B 409       5.688  32.195  35.002  1.00  7.86      B   
ATOM   2502  CD1 ILE B 409       6.815  33.098  35.478  1.00 10.69      B   
ATOM   2503  C   ILE B 409       3.778  29.951  35.478  1.00  7.71      B   
ATOM   2504  O   ILE B 409       2.896  30.806  35.380  1.00  7.64      B   
ATOM   2505  N   PHE B 410       3.798  29.058  36.458  1.00  6.63      B   
ATOM   2506  CA  PHE B 410       2.762  29.066  37.479  1.00  6.57      B   
ATOM   2507  CB  PHE B 410       2.046  27.714  37.519  1.00  7.23      B   
ATOM   2508  CG  PHE B 410       1.181  27.464  36.324  1.00  8.06      B   
ATOM   2509  CD1 PHE B 410       1.735  27.035  35.121  1.00  7.72      B   
ATOM   2510  CD2 PHE B 410      -0.189  27.697  36.385  1.00  6.52      B   
ATOM   2511  CE1 PHE B 410       0.935  26.844  33.997  1.00  8.18      B   
ATOM   2512  CE2 PHE B 410      -0.999  27.508  35.268  1.00  8.24      B   
ATOM   2513  CZ  PHE B 410      -0.435  27.081  34.071  1.00  7.91      B   
ATOM   2514  C   PHE B 410       3.295  29.403  38.849  1.00  6.68      B   
ATOM   2515  O   PHE B 410       4.359  28.932  39.248  1.00 10.11      B   
ATOM   2516  N   ALA B 411       2.545  30.236  39.560  1.00  4.81      B   
ATOM   2517  CA  ALA B 411       2.905  30.647  40.905  1.00  6.32      B   
ATOM   2518  CB  ALA B 411       2.208  31.961  41.245  1.00  6.80      B   
ATOM   2519  C   ALA B 411       2.449  29.553  41.859  1.00  6.30      B   
ATOM   2520  O   ALA B 411       1.850  28.559  41.442  1.00  6.51      B   
ATOM   2521  N   PRO B 412       2.749  29.706  43.152  1.00  7.34      B   
ATOM   2522  CD  PRO B 412       3.631  30.685  43.813  1.00  7.56      B   
ATOM   2523  CA  PRO B 412       2.310  28.671  44.089  1.00  6.66      B   
ATOM   2524  CB  PRO B 412       2.921  29.121  45.415  1.00  6.50      B   
ATOM   2525  CG  PRO B 412       4.141  29.897  44.997  1.00  6.58      B   
ATOM   2526  C   PRO B 412       0.790  28.707  44.151  1.00  7.57      B   
ATOM   2527  O   PRO B 412       0.187  29.762  43.932  1.00  6.85      B   
ATOM   2528  N   VAL B 413       0.170  27.565  44.431  1.00  7.09      B   
ATOM   2529  CA  VAL B 413      -1.278  27.525  44.582  1.00  5.76      B   
ATOM   2530  CB  VAL B 413      -1.851  26.098  44.391  1.00  4.95      B   
ATOM   2531  CG1 VAL B 413      -3.252  26.000  45.012  1.00  3.75      B   
ATOM   2532  CG2 VAL B 413      -1.930  25.760  42.910  1.00  5.29      B   
ATOM   2533  C   VAL B 413      -1.539  27.957  46.021  1.00  6.04      B   
ATOM   2534  O   VAL B 413      -0.817  27.552  46.939  1.00  7.09      B   
ATOM   2535  N   ILE B 414      -2.551  28.792  46.219  1.00  6.74      B   
ATOM   2536  CA  ILE B 414      -2.893  29.235  47.562  1.00  6.37      B   
ATOM   2537  CB  ILE B 414      -3.318  30.718  47.588  1.00  7.75      B   
ATOM   2538  CG2 ILE B 414      -2.143  31.594  47.173  1.00  8.18      B   
ATOM   2539  CG1 ILE B 414      -4.515  30.942  46.661  1.00  8.27      B   
ATOM   2540  CD1 ILE B 414      -5.122  32.330  46.780  1.00  8.83      B   
ATOM   2541  C   ILE B 414      -4.045  28.357  48.039  1.00  7.12      B   
ATOM   2542  O   ILE B 414      -4.883  27.934  47.240  1.00  7.36      B   
ATOM   2543  N   GLY B 415      -4.080  28.069  49.336  1.00  6.67      B   
ATOM   2544  CA  GLY B 415      -5.138  27.220  49.855  1.00  6.67      B   
ATOM   2545  C   GLY B 415      -4.842  25.757  49.583  1.00  8.07      B   
ATOM   2546  O   GLY B 415      -3.717  25.397  49.228  1.00 10.07      B   
ATOM   2547  N   ILE B 416      -5.855  24.910  49.729  1.00  7.48      B   
ATOM   2548  CA  ILE B 416      -5.688  23.475  49.517  1.00  8.19      B   
ATOM   2549  CB  ILE B 416      -5.741  22.724  50.869  1.00  8.49      B   
ATOM   2550  CG2 ILE B 416      -5.619  21.219  50.644  1.00  8.17      B   
ATOM   2551  CG1 ILE B 416      -4.634  23.235  51.791  1.00  7.96      B   
ATOM   2552  CD1 ILE B 416      -4.700  22.679  53.202  1.00  6.55      B   
ATOM   2553  C   ILE B 416      -6.753  22.885  48.591  1.00  7.34      B   
ATOM   2554  O   ILE B 416      -7.920  22.759  48.970  1.00  7.42      B   
ATOM   2555  N   PRO B 417      -6.366  22.522  47.357  1.00  7.89      B   
ATOM   2556  CD  PRO B 417      -5.061  22.756  46.715  1.00  7.38      B   
ATOM   2557  CA  PRO B 417      -7.320  21.940  46.408  1.00  7.19      B   
ATOM   2558  CB  PRO B 417      -6.425  21.519  45.245  1.00  6.53      B   
ATOM   2559  CG  PRO B 417      -5.388  22.592  45.237  1.00  7.59      B   
ATOM   2560  C   PRO B 417      -8.064  20.764  47.044  1.00  7.20      B   
ATOM   2561  O   PRO B 417      -7.446  19.841  47.582  1.00  7.73      B   
ATOM   2562  N   GLY B 418      -9.391  20.805  46.980  1.00  6.49      B   
ATOM   2563  CA  GLY B 418     -10.199  19.753  47.578  1.00  7.74      B   
ATOM   2564  C   GLY B 418     -11.016  20.358  48.708  1.00  7.36      B   
ATOM   2565  O   GLY B 418     -12.171  19.989  48.935  1.00  8.00      B   
ATOM   2566  N   GLY B 419     -10.403  21.296  49.422  1.00  7.40      B   
ATOM   2567  CA  GLY B 419     -11.086  21.974  50.506  1.00  7.69      B   
ATOM   2568  C   GLY B 419     -11.465  21.125  51.705  1.00  9.92      B   
ATOM   2569  O   GLY B 419     -10.935  20.033  51.912  1.00  9.77      B   
ATOM   2570  N   ILE B 420     -12.411  21.643  52.484  1.00  8.96      B   
ATOM   2571  CA  ILE B 420     -12.883  20.998  53.703  1.00  8.41      B   
ATOM   2572  CB  ILE B 420     -13.003  22.045  54.830  1.00  9.17      B   
ATOM   2573  CG2 ILE B 420     -13.453  21.378  56.126  1.00  8.24      B   
ATOM   2574  CG1 ILE B 420     -11.655  22.755  55.009  1.00  8.14      B   
ATOM   2575  CD1 ILE B 420     -11.702  23.986  55.894  1.00  9.34      B   
ATOM   2576  C   ILE B 420     -14.233  20.322  53.499  1.00  9.56      B   
ATOM   2577  O   ILE B 420     -15.236  20.992  53.255  1.00  9.38      B   
ATOM   2578  N   THR B 421     -14.255  18.996  53.602  1.00 10.14      B   
ATOM   2579  CA  THR B 421     -15.488  18.242  53.422  1.00 11.54      B   
ATOM   2580  CB  THR B 421     -15.217  16.731  53.363  1.00 13.02      B   
ATOM   2581  OG1 THR B 421     -14.271  16.453  52.322  1.00 14.75      B   
ATOM   2582  CG2 THR B 421     -16.510  15.975  53.082  1.00 13.94      B   
ATOM   2583  C   THR B 421     -16.462  18.497  54.563  1.00 11.48      B   
ATOM   2584  O   THR B 421     -17.665  18.651  54.345  1.00 12.57      B   
ATOM   2585  N   SER B 422     -15.938  18.525  55.782  1.00 11.51      B   
ATOM   2586  CA  SER B 422     -16.767  18.749  56.955  1.00 11.44      B   
ATOM   2587  CB  SER B 422     -17.307  17.415  57.485  1.00 11.97      B   
ATOM   2588  OG  SER B 422     -16.250  16.553  57.876  1.00 13.90      B   
ATOM   2589  C   SER B 422     -16.002  19.455  58.062  1.00 10.81      B   
ATOM   2590  O   SER B 422     -14.771  19.380  58.139  1.00 11.74      B   
ATOM   2591  N   GLN B 423     -16.752  20.149  58.910  1.00 10.81      B   
ATOM   2592  CA  GLN B 423     -16.201  20.873  60.048  1.00 11.37      B   
ATOM   2593  CB  GLN B 423     -15.534  22.168  59.588  1.00 11.61      B   
ATOM   2594  CG  GLN B 423     -16.521  23.195  59.054  1.00 12.03      B   
ATOM   2595  CD  GLN B 423     -15.852  24.454  58.542  1.00 13.50      B   
ATOM   2596  OE1 GLN B 423     -16.514  25.469  58.322  1.00 15.19      B   
ATOM   2597  NE2 GLN B 423     -14.541  24.394  58.338  1.00 11.19      B   
ATOM   2598  C   GLN B 423     -17.401  21.195  60.932  1.00 12.61      B   
ATOM   2599  O   GLN B 423     -18.539  21.178  60.456  1.00 10.77      B   
ATOM   2600  N   ASP B 424     -17.165  21.488  62.208  1.00 13.32      B   
ATOM   2601  CA  ASP B 424     -18.278  21.807  63.091  1.00 14.54      B   
ATOM   2602  CB  ASP B 424     -17.902  21.552  64.561  1.00 15.10      B   
ATOM   2603  CG  ASP B 424     -16.739  22.400  65.045  1.00 16.09      B   
ATOM   2604  OD1 ASP B 424     -15.999  21.915  65.931  1.00 16.81      B   
ATOM   2605  OD2 ASP B 424     -16.570  23.543  64.573  1.00 17.20      B   
ATOM   2606  C   ASP B 424     -18.761  23.238  62.868  1.00 17.22      B   
ATOM   2607  O   ASP B 424     -18.184  23.978  62.068  1.00 16.39      B   
ATOM   2608  N   HIS B 425     -19.826  23.619  63.566  1.00 16.76      B   
ATOM   2609  CA  HIS B 425     -20.415  24.945  63.414  1.00 18.44      B   
ATOM   2610  CB  HIS B 425     -21.657  25.065  64.300  1.00 22.67      B   
ATOM   2611  CG  HIS B 425     -22.459  26.303  64.045  1.00 26.34      B   
ATOM   2612  CD2 HIS B 425     -22.750  27.358  64.843  1.00 29.47      B   
ATOM   2613  ND1 HIS B 425     -23.066  26.559  62.835  1.00 29.30      B   
ATOM   2614  CE1 HIS B 425     -23.698  27.718  62.897  1.00 30.34      B   
ATOM   2615  NE2 HIS B 425     -23.522  28.223  64.105  1.00 30.23      B   
ATOM   2616  C   HIS B 425     -19.476  26.115  63.696  1.00 17.53      B   
ATOM   2617  O   HIS B 425     -19.670  27.207  63.163  1.00 17.55      B   
ATOM   2618  N   SER B 426     -18.464  25.899  64.528  1.00 16.69      B   
ATOM   2619  CA  SER B 426     -17.527  26.970  64.850  1.00 16.92      B   
ATOM   2620  CB  SER B 426     -17.142  26.911  66.331  1.00 19.03      B   
ATOM   2621  OG  SER B 426     -18.269  27.150  67.160  1.00 21.11      B   
ATOM   2622  C   SER B 426     -16.271  26.888  63.988  1.00 16.90      B   
ATOM   2623  O   SER B 426     -15.351  27.694  64.136  1.00 16.26      B   
ATOM   2624  N   GLY B 427     -16.245  25.911  63.087  1.00 14.32      B   
ATOM   2625  CA  GLY B 427     -15.097  25.736  62.218  1.00 14.05      B   
ATOM   2626  C   GLY B 427     -13.813  25.472  62.984  1.00 12.45      B   
ATOM   2627  O   GLY B 427     -12.753  25.970  62.610  1.00 13.32      B   
ATOM   2628  N   THR B 428     -13.892  24.698  64.063  1.00 11.73      B   
ATOM   2629  CA  THR B 428     -12.692  24.404  64.836  1.00 10.99      B   
ATOM   2630  CB  THR B 428     -13.024  23.641  66.139  1.00 12.82      B   
ATOM   2631  OG1 THR B 428     -13.506  22.326  65.831  1.00 12.61      B   
ATOM   2632  CG2 THR B 428     -14.098  24.393  66.918  1.00 12.75      B   
ATOM   2633  C   THR B 428     -11.752  23.575  63.970  1.00 10.13      B   
ATOM   2634  O   THR B 428     -12.191  22.678  63.247  1.00 10.62      B   
ATOM   2635  N   PHE B 429     -10.462  23.891  64.043  1.00 10.58      B   
ATOM   2636  CA  PHE B 429      -9.449  23.202  63.255  1.00  9.52      B   
ATOM   2637  CB  PHE B 429      -8.064  23.801  63.540  1.00 10.98      B   
ATOM   2638  CG  PHE B 429      -7.973  25.285  63.281  1.00 11.58      B   
ATOM   2639  CD1 PHE B 429      -8.552  25.845  62.147  1.00 10.40      B   
ATOM   2640  CD2 PHE B 429      -7.276  26.117  64.156  1.00 11.76      B   
ATOM   2641  CE1 PHE B 429      -8.440  27.212  61.885  1.00 11.82      B   
ATOM   2642  CE2 PHE B 429      -7.157  27.482  63.906  1.00 11.36      B   
ATOM   2643  CZ  PHE B 429      -7.741  28.032  62.767  1.00 11.69      B   
ATOM   2644  C   PHE B 429      -9.424  21.697  63.507  1.00 11.64      B   
ATOM   2645  O   PHE B 429      -9.239  20.905  62.580  1.00 11.00      B   
ATOM   2646  N   GLY B 430      -9.610  21.301  64.761  1.00 11.02      B   
ATOM   2647  CA  GLY B 430      -9.597  19.886  65.079  1.00 12.72      B   
ATOM   2648  C   GLY B 430     -10.739  19.113  64.445  1.00 12.47      B   
ATOM   2649  O   GLY B 430     -10.655  17.891  64.296  1.00 14.76      B   
ATOM   2650  N   SER B 431     -11.803  19.815  64.060  1.00 11.71      B   
ATOM   2651  CA  SER B 431     -12.967  19.172  63.455  1.00 10.60      B   
ATOM   2652  CB  SER B 431     -14.253  19.881  63.886  1.00 11.59      B   
ATOM   2653  OG  SER B 431     -14.405  21.116  63.200  1.00 13.50      B   
ATOM   2654  C   SER B 431     -12.921  19.152  61.933  1.00 10.07      B   
ATOM   2655  O   SER B 431     -13.755  18.512  61.292  1.00 10.80      B   
ATOM   2656  N   MET B 432     -11.960  19.862  61.354  1.00  9.17      B   
ATOM   2657  CA  MET B 432     -11.848  19.917  59.904  1.00 10.00      B   
ATOM   2658  CB  MET B 432     -10.905  21.048  59.479  1.00  8.53      B   
ATOM   2659  CG  MET B 432     -11.381  22.445  59.841  1.00  9.90      B   
ATOM   2660  SD  MET B 432     -10.130  23.678  59.426  1.00  9.34      B   
ATOM   2661  CE  MET B 432     -11.129  25.192  59.379  1.00  9.05      B   
ATOM   2662  C   MET B 432     -11.354  18.614  59.297  1.00 10.97      B   
ATOM   2663  O   MET B 432     -10.419  17.992  59.797  1.00 11.77      B   
ATOM   2664  N   ARG B 433     -12.002  18.211  58.212  1.00 10.07      B   
ATOM   2665  CA  ARG B 433     -11.628  17.012  57.481  1.00  9.88      B   
ATOM   2666  CB  ARG B 433     -12.715  15.944  57.612  1.00 12.67      B   
ATOM   2667  CG  ARG B 433     -12.969  15.497  59.047  1.00 13.89      B   
ATOM   2668  CD  ARG B 433     -11.777  14.728  59.613  1.00 18.39      B   
ATOM   2669  NE  ARG B 433     -12.007  14.300  60.992  1.00 20.29      B   
ATOM   2670  CZ  ARG B 433     -11.723  15.032  62.065  1.00 21.50      B   
ATOM   2671  NH1 ARG B 433     -11.976  14.555  63.278  1.00 23.26      B   
ATOM   2672  NH2 ARG B 433     -11.170  16.229  61.932  1.00 20.41      B   
ATOM   2673  C   ARG B 433     -11.501  17.467  56.033  1.00  9.08      B   
ATOM   2674  O   ARG B 433     -12.493  17.820  55.402  1.00  8.26      B   
ATOM   2675  N   PHE B 434     -10.275  17.491  55.520  1.00  9.71      B   
ATOM   2676  CA  PHE B 434     -10.043  17.920  54.145  1.00  8.92      B   
ATOM   2677  CB  PHE B 434      -8.664  18.579  54.000  1.00  9.13      B   
ATOM   2678  CG  PHE B 434      -8.551  19.934  54.636  1.00 10.31      B   
ATOM   2679  CD1 PHE B 434      -8.534  20.075  56.019  1.00  9.21      B   
ATOM   2680  CD2 PHE B 434      -8.410  21.073  53.845  1.00  9.78      B   
ATOM   2681  CE1 PHE B 434      -8.372  21.332  56.609  1.00  8.55      B   
ATOM   2682  CE2 PHE B 434      -8.249  22.332  54.422  1.00 10.66      B   
ATOM   2683  CZ  PHE B 434      -8.229  22.461  55.810  1.00  9.13      B   
ATOM   2684  C   PHE B 434     -10.112  16.775  53.145  1.00 11.26      B   
ATOM   2685  O   PHE B 434      -9.818  15.626  53.474  1.00 11.10      B   
ATOM   2686  N   ASP B 435     -10.507  17.107  51.921  1.00 11.12      B   
ATOM   2687  CA  ASP B 435     -10.561  16.143  50.827  1.00 12.34      B   
ATOM   2688  CB  ASP B 435     -11.831  16.341  49.992  1.00 12.28      B   
ATOM   2689  CG  ASP B 435     -11.895  15.407  48.793  1.00 14.77      B   
ATOM   2690  OD1 ASP B 435     -12.743  15.635  47.905  1.00 16.66      B   
ATOM   2691  OD2 ASP B 435     -11.103  14.444  48.741  1.00 14.25      B   
ATOM   2692  C   ASP B 435      -9.335  16.543  50.012  1.00 12.60      B   
ATOM   2693  O   ASP B 435      -9.441  17.296  49.046  1.00 14.55      B   
ATOM   2694  N   VAL B 436      -8.168  16.052  50.420  1.00 12.21      B   
ATOM   2695  CA  VAL B 436      -6.919  16.404  49.753  1.00 11.50      B   
ATOM   2696  CB  VAL B 436      -5.701  15.923  50.579  1.00 12.14      B   
ATOM   2697  CG1 VAL B 436      -4.406  16.357  49.911  1.00 11.04      B   
ATOM   2698  CG2 VAL B 436      -5.781  16.492  51.995  1.00 12.16      B   
ATOM   2699  C   VAL B 436      -6.786  15.874  48.332  1.00 12.24      B   
ATOM   2700  O   VAL B 436      -6.620  14.673  48.120  1.00 11.58      B   
ATOM   2701  N   LYS B 437      -6.859  16.777  47.356  1.00  9.60      B   
ATOM   2702  CA  LYS B 437      -6.718  16.375  45.962  1.00  9.62      B   
ATOM   2703  CB  LYS B 437      -7.205  17.485  45.024  1.00  9.41      B   
ATOM   2704  CG  LYS B 437      -8.699  17.785  45.134  1.00 10.16      B   
ATOM   2705  CD  LYS B 437      -9.561  16.616  44.675  1.00 12.04      B   
ATOM   2706  CE  LYS B 437     -11.033  16.863  44.994  1.00 14.20      B   
ATOM   2707  NZ  LYS B 437     -11.920  15.766  44.509  1.00 16.42      B   
ATOM   2708  C   LYS B 437      -5.238  16.101  45.737  1.00  8.39      B   
ATOM   2709  O   LYS B 437      -4.383  16.757  46.330  1.00  9.33      B   
ATOM   2710  N   THR B 438      -4.937  15.135  44.882  1.00  9.07      B   
ATOM   2711  CA  THR B 438      -3.552  14.761  44.618  1.00  9.79      B   
ATOM   2712  CB  THR B 438      -3.475  13.362  44.000  1.00 11.61      B   
ATOM   2713  OG1 THR B 438      -4.085  13.388  42.702  1.00 11.82      B   
ATOM   2714  CG2 THR B 438      -4.197  12.348  44.878  1.00 11.07      B   
ATOM   2715  C   THR B 438      -2.801  15.698  43.682  1.00 11.13      B   
ATOM   2716  O   THR B 438      -3.394  16.524  42.993  1.00  9.52      B   
ATOM   2717  N   TYR B 439      -1.481  15.545  43.664  1.00 10.74      B   
ATOM   2718  CA  TYR B 439      -0.625  16.333  42.792  1.00 11.67      B   
ATOM   2719  CB  TYR B 439       0.813  15.809  42.864  1.00 12.37      B   
ATOM   2720  CG  TYR B 439       1.690  16.282  41.731  1.00 11.39      B   
ATOM   2721  CD1 TYR B 439       2.459  17.442  41.848  1.00 12.17      B   
ATOM   2722  CE1 TYR B 439       3.222  17.908  40.777  1.00 11.61      B   
ATOM   2723  CD2 TYR B 439       1.707  15.599  40.514  1.00 12.73      B   
ATOM   2724  CE2 TYR B 439       2.460  16.058  39.441  1.00 12.90      B   
ATOM   2725  CZ  TYR B 439       3.213  17.212  39.577  1.00 12.22      B   
ATOM   2726  OH  TYR B 439       3.933  17.675  38.501  1.00 12.72      B   
ATOM   2727  C   TYR B 439      -1.146  16.222  41.359  1.00 12.99      B   
ATOM   2728  O   TYR B 439      -1.213  17.216  40.635  1.00 13.31      B   
ATOM   2729  N   ASP B 440      -1.510  15.005  40.956  1.00 12.81      B   
ATOM   2730  CA  ASP B 440      -2.022  14.760  39.606  1.00 13.48      B   
ATOM   2731  CB  ASP B 440      -2.213  13.258  39.367  1.00 17.13      B   
ATOM   2732  CG  ASP B 440      -0.927  12.560  38.966  1.00 19.48      B   
ATOM   2733  OD1 ASP B 440       0.137  13.207  38.974  1.00 21.50      B   
ATOM   2734  OD2 ASP B 440      -0.984  11.356  38.641  1.00 25.42      B   
ATOM   2735  C   ASP B 440      -3.334  15.479  39.325  1.00 12.43      B   
ATOM   2736  O   ASP B 440      -3.548  15.981  38.222  1.00 11.02      B   
ATOM   2737  N   GLN B 441      -4.220  15.514  40.313  1.00 10.85      B   
ATOM   2738  CA  GLN B 441      -5.498  16.188  40.140  1.00 10.18      B   
ATOM   2739  CB  GLN B 441      -6.424  15.869  41.317  1.00 10.25      B   
ATOM   2740  CG  GLN B 441      -6.917  14.427  41.310  1.00 12.99      B   
ATOM   2741  CD  GLN B 441      -7.726  14.073  42.540  1.00 13.03      B   
ATOM   2742  OE1 GLN B 441      -7.208  14.072  43.656  1.00 12.89      B   
ATOM   2743  NE2 GLN B 441      -9.004  13.771  42.343  1.00 14.59      B   
ATOM   2744  C   GLN B 441      -5.261  17.693  40.035  1.00  8.91      B   
ATOM   2745  O   GLN B 441      -5.882  18.378  39.223  1.00  8.75      B   
ATOM   2746  N   ILE B 442      -4.354  18.201  40.860  1.00  8.31      B   
ATOM   2747  CA  ILE B 442      -4.037  19.621  40.836  1.00  7.17      B   
ATOM   2748  CB  ILE B 442      -3.046  20.000  41.965  1.00  6.30      B   
ATOM   2749  CG2 ILE B 442      -2.621  21.463  41.822  1.00  9.12      B   
ATOM   2750  CG1 ILE B 442      -3.690  19.743  43.333  1.00  8.88      B   
ATOM   2751  CD1 ILE B 442      -2.738  19.944  44.503  1.00  4.09      B   
ATOM   2752  C   ILE B 442      -3.399  19.960  39.494  1.00  8.17      B   
ATOM   2753  O   ILE B 442      -3.723  20.978  38.881  1.00  7.17      B   
ATOM   2754  N   ASP B 443      -2.506  19.094  39.021  1.00  7.16      B   
ATOM   2755  CA  ASP B 443      -1.831  19.368  37.760  1.00  7.68      B   
ATOM   2756  CB  ASP B 443      -0.653  18.415  37.549  1.00  8.63      B   
ATOM   2757  CG  ASP B 443       0.405  19.004  36.632  1.00  9.99      B   
ATOM   2758  OD1 ASP B 443       0.923  18.272  35.761  1.00 10.61      B   
ATOM   2759  OD2 ASP B 443       0.720  20.208  36.793  1.00  8.64      B   
ATOM   2760  C   ASP B 443      -2.771  19.278  36.567  1.00  7.90      B   
ATOM   2761  O   ASP B 443      -2.455  19.774  35.485  1.00  7.19      B   
ATOM   2762  N   ALA B 444      -3.918  18.633  36.757  1.00  8.05      B   
ATOM   2763  CA  ALA B 444      -4.888  18.518  35.679  1.00 10.15      B   
ATOM   2764  CB  ALA B 444      -6.004  17.559  36.070  1.00 10.43      B   
ATOM   2765  C   ALA B 444      -5.446  19.912  35.415  1.00  9.30      B   
ATOM   2766  O   ALA B 444      -5.709  20.281  34.271  1.00  9.94      B   
ATOM   2767  N   LEU B 445      -5.625  20.687  36.482  1.00  9.16      B   
ATOM   2768  CA  LEU B 445      -6.126  22.050  36.347  1.00  8.66      B   
ATOM   2769  CB  LEU B 445      -6.464  22.641  37.721  1.00  8.61      B   
ATOM   2770  CG  LEU B 445      -6.875  24.120  37.755  1.00  8.78      B   
ATOM   2771  CD1 LEU B 445      -8.085  24.361  36.861  1.00  8.08      B   
ATOM   2772  CD2 LEU B 445      -7.188  24.518  39.195  1.00  9.97      B   
ATOM   2773  C   LEU B 445      -5.056  22.891  35.655  1.00  7.69      B   
ATOM   2774  O   LEU B 445      -5.358  23.690  34.765  1.00  7.76      B   
ATOM   2775  N   ARG B 446      -3.804  22.696  36.059  1.00  5.68      B   
ATOM   2776  CA  ARG B 446      -2.685  23.415  35.461  1.00  6.27      B   
ATOM   2777  CB  ARG B 446      -1.355  22.899  36.032  1.00  6.29      B   
ATOM   2778  CG  ARG B 446      -0.126  23.712  35.620  1.00  5.96      B   
ATOM   2779  CD  ARG B 446       0.423  23.277  34.279  1.00  9.40      B   
ATOM   2780  NE  ARG B 446       0.863  21.889  34.323  1.00  9.90      B   
ATOM   2781  CZ  ARG B 446       1.433  21.249  33.306  1.00 10.44      B   
ATOM   2782  NH1 ARG B 446       1.642  21.873  32.154  1.00  8.67      B   
ATOM   2783  NH2 ARG B 446       1.779  19.977  33.437  1.00  9.60      B   
ATOM   2784  C   ARG B 446      -2.703  23.216  33.954  1.00  6.87      B   
ATOM   2785  O   ARG B 446      -2.565  24.170  33.186  1.00  5.85      B   
ATOM   2786  N   ARG B 447      -2.883  21.971  33.529  1.00  7.38      B   
ATOM   2787  CA  ARG B 447      -2.911  21.680  32.104  1.00  6.92      B   
ATOM   2788  CB  ARG B 447      -2.913  20.164  31.875  1.00  9.45      B   
ATOM   2789  CG  ARG B 447      -1.556  19.529  32.164  1.00 10.71      B   
ATOM   2790  CD  ARG B 447      -1.539  18.050  31.829  1.00 18.28      B   
ATOM   2791  NE  ARG B 447      -2.284  17.268  32.808  1.00 22.63      B   
ATOM   2792  CZ  ARG B 447      -3.190  16.346  32.499  1.00 24.54      B   
ATOM   2793  NH1 ARG B 447      -3.475  16.083  31.231  1.00 27.08      B   
ATOM   2794  NH2 ARG B 447      -3.811  15.686  33.464  1.00 27.13      B   
ATOM   2795  C   ARG B 447      -4.081  22.352  31.393  1.00  7.75      B   
ATOM   2796  O   ARG B 447      -3.955  22.768  30.243  1.00  5.46      B   
ATOM   2797  N   LEU B 448      -5.226  22.468  32.064  1.00  6.34      B   
ATOM   2798  CA  LEU B 448      -6.365  23.134  31.442  1.00  7.62      B   
ATOM   2799  CB  LEU B 448      -7.609  23.040  32.331  1.00 10.04      B   
ATOM   2800  CG  LEU B 448      -8.300  21.687  32.492  1.00 10.40      B   
ATOM   2801  CD1 LEU B 448      -9.483  21.841  33.443  1.00 12.37      B   
ATOM   2802  CD2 LEU B 448      -8.781  21.183  31.136  1.00 13.18      B   
ATOM   2803  C   LEU B 448      -6.008  24.602  31.233  1.00  7.59      B   
ATOM   2804  O   LEU B 448      -6.371  25.209  30.230  1.00  7.76      B   
ATOM   2805  N   MET B 449      -5.275  25.164  32.185  1.00  7.14      B   
ATOM   2806  CA  MET B 449      -4.886  26.565  32.116  1.00  7.39      B   
ATOM   2807  CB  MET B 449      -4.448  27.036  33.503  1.00  9.74      B   
ATOM   2808  CG  MET B 449      -5.599  27.073  34.488  1.00 13.50      B   
ATOM   2809  SD  MET B 449      -5.081  27.195  36.195  1.00 19.06      B   
ATOM   2810  CE  MET B 449      -4.715  28.945  36.317  1.00 15.07      B   
ATOM   2811  C   MET B 449      -3.801  26.870  31.090  1.00  7.97      B   
ATOM   2812  O   MET B 449      -3.426  28.029  30.910  1.00  8.33      B   
ATOM   2813  N   GLU B 450      -3.308  25.839  30.409  1.00  7.17      B   
ATOM   2814  CA  GLU B 450      -2.262  26.034  29.403  1.00  8.34      B   
ATOM   2815  CB  GLU B 450      -1.416  24.765  29.267  1.00  8.82      B   
ATOM   2816  CG  GLU B 450      -0.642  24.408  30.532  1.00  7.88      B   
ATOM   2817  CD  GLU B 450       0.664  25.175  30.682  1.00  7.85      B   
ATOM   2818  OE1 GLU B 450       0.720  26.365  30.300  1.00 10.10      B   
ATOM   2819  OE2 GLU B 450       1.637  24.583  31.199  1.00  8.72      B   
ATOM   2820  C   GLU B 450      -2.807  26.445  28.038  1.00  8.49      B   
ATOM   2821  O   GLU B 450      -2.058  26.946  27.200  1.00  8.83      B   
ATOM   2822  N   LEU B 451      -4.099  26.226  27.797  1.00  8.68      B   
ATOM   2823  CA  LEU B 451      -4.678  26.627  26.516  1.00 10.92      B   
ATOM   2824  CB  LEU B 451      -6.096  26.078  26.350  1.00 13.16      B   
ATOM   2825  CG  LEU B 451      -6.264  24.896  25.397  1.00 17.97      B   
ATOM   2826  CD1 LEU B 451      -7.749  24.620  25.207  1.00 16.40      B   
ATOM   2827  CD2 LEU B 451      -5.612  25.210  24.049  1.00 17.84      B   
ATOM   2828  C   LEU B 451      -4.713  28.150  26.499  1.00 11.30      B   
ATOM   2829  O   LEU B 451      -5.382  28.771  27.326  1.00 10.96      B   
ATOM   2830  N   TYR B 452      -3.991  28.743  25.554  1.00 12.30      B   
ATOM   2831  CA  TYR B 452      -3.900  30.194  25.445  1.00 11.67      B   
ATOM   2832  CB  TYR B 452      -3.108  30.565  24.189  1.00 11.76      B   
ATOM   2833  CG  TYR B 452      -2.980  32.050  24.002  1.00 11.51      B   
ATOM   2834  CD1 TYR B 452      -3.831  32.737  23.143  1.00 10.92      B   
ATOM   2835  CE1 TYR B 452      -3.772  34.119  23.028  1.00 12.13      B   
ATOM   2836  CD2 TYR B 452      -2.055  32.783  24.742  1.00 11.12      B   
ATOM   2837  CE2 TYR B 452      -1.987  34.167  24.637  1.00 11.74      B   
ATOM   2838  CZ  TYR B 452      -2.849  34.830  23.782  1.00 12.46      B   
ATOM   2839  OH  TYR B 452      -2.813  36.203  23.699  1.00 12.11      B   
ATOM   2840  C   TYR B 452      -5.240  30.933  25.459  1.00 12.43      B   
ATOM   2841  O   TYR B 452      -5.506  31.739  26.354  1.00 13.51      B   
ATOM   2842  N   ILE B 453      -6.064  30.665  24.454  1.00 13.14      B   
ATOM   2843  CA  ILE B 453      -7.388  31.268  24.310  1.00 12.48      B   
ATOM   2844  CB  ILE B 453      -8.289  30.948  25.532  1.00 12.79      B   
ATOM   2845  CG2 ILE B 453      -9.685  31.541  25.317  1.00 12.67      B   
ATOM   2846  CG1 ILE B 453      -8.392  29.430  25.717  1.00 10.38      B   
ATOM   2847  CD1 ILE B 453      -9.247  28.998  26.907  1.00 11.30      B   
ATOM   2848  C   ILE B 453      -7.422  32.775  24.061  1.00 13.56      B   
ATOM   2849  O   ILE B 453      -7.836  33.213  22.986  1.00 15.06      B   
ATOM   2850  N   GLN B 454      -6.989  33.568  25.036  1.00 12.12      B   
ATOM   2851  CA  GLN B 454      -7.024  35.024  24.895  1.00 13.01      B   
ATOM   2852  CB  GLN B 454      -8.464  35.508  25.048  1.00 14.25      B   
ATOM   2853  CG  GLN B 454      -8.971  35.251  26.470  1.00 16.09      B   
ATOM   2854  CD  GLN B 454     -10.454  35.494  26.667  1.00 19.69      B   
ATOM   2855  OE1 GLN B 454     -11.031  35.053  27.664  1.00 17.89      B   
ATOM   2856  NE2 GLN B 454     -11.078  36.202  25.730  1.00 19.91      B   
ATOM   2857  C   GLN B 454      -6.206  35.703  25.986  1.00 12.60      B   
ATOM   2858  O   GLN B 454      -5.874  35.089  27.000  1.00 11.37      B   
ATOM   2859  N   PRO B 455      -5.865  36.987  25.790  1.00 11.49      B   
ATOM   2860  CD  PRO B 455      -6.000  37.834  24.593  1.00 12.16      B   
ATOM   2861  CA  PRO B 455      -5.099  37.669  26.836  1.00 11.05      B   
ATOM   2862  CB  PRO B 455      -4.723  39.002  26.185  1.00 10.85      B   
ATOM   2863  CG  PRO B 455      -5.799  39.213  25.165  1.00 14.30      B   
ATOM   2864  C   PRO B 455      -6.070  37.829  28.006  1.00  9.29      B   
ATOM   2865  O   PRO B 455      -7.267  38.028  27.795  1.00  9.61      B   
ATOM   2866  N   LEU B 456      -5.568  37.731  29.230  1.00  8.42      B   
ATOM   2867  CA  LEU B 456      -6.433  37.828  30.400  1.00  8.19      B   
ATOM   2868  CB  LEU B 456      -5.628  37.541  31.672  1.00  8.08      B   
ATOM   2869  CG  LEU B 456      -6.444  37.363  32.956  1.00  9.42      B   
ATOM   2870  CD1 LEU B 456      -7.417  36.199  32.789  1.00  8.95      B   
ATOM   2871  CD2 LEU B 456      -5.503  37.110  34.127  1.00  9.30      B   
ATOM   2872  C   LEU B 456      -7.144  39.172  30.533  1.00  7.89      B   
ATOM   2873  O   LEU B 456      -8.261  39.239  31.048  1.00  8.70      B   
ATOM   2874  N   LYS B 457      -6.511  40.239  30.055  1.00  9.52      B   
ATOM   2875  CA  LYS B 457      -7.105  41.565  30.166  1.00 10.50      B   
ATOM   2876  CB  LYS B 457      -6.168  42.627  29.581  1.00 11.41      B   
ATOM   2877  CG  LYS B 457      -6.019  42.566  28.074  1.00 14.18      B   
ATOM   2878  CD  LYS B 457      -5.415  43.853  27.540  1.00 13.64      B   
ATOM   2879  CE  LYS B 457      -5.415  43.867  26.019  1.00 14.45      B   
ATOM   2880  NZ  LYS B 457      -5.017  45.192  25.469  1.00 16.34      B   
ATOM   2881  C   LYS B 457      -8.477  41.694  29.508  1.00 11.68      B   
ATOM   2882  O   LYS B 457      -9.295  42.511  29.935  1.00 12.42      B   
ATOM   2883  N   SER B 458      -8.736  40.896  28.479  1.00 11.07      B   
ATOM   2884  CA  SER B 458     -10.014  40.981  27.783  1.00 13.95      B   
ATOM   2885  CB  SER B 458      -9.781  41.009  26.269  1.00 18.16      B   
ATOM   2886  OG  SER B 458      -8.886  39.993  25.865  1.00 23.01      B   
ATOM   2887  C   SER B 458     -11.010  39.884  28.140  1.00 12.62      B   
ATOM   2888  O   SER B 458     -12.078  39.788  27.539  1.00 11.99      B   
ATOM   2889  N   ALA B 459     -10.668  39.064  29.127  1.00 11.20      B   
ATOM   2890  CA  ALA B 459     -11.557  37.991  29.549  1.00 10.95      B   
ATOM   2891  CB  ALA B 459     -10.748  36.868  30.187  1.00 12.10      B   
ATOM   2892  C   ALA B 459     -12.601  38.500  30.540  1.00 10.35      B   
ATOM   2893  O   ALA B 459     -12.406  39.531  31.187  1.00 10.33      B   
ATOM   2894  N   TYR B 460     -13.718  37.781  30.632  1.00 11.03      B   
ATOM   2895  CA  TYR B 460     -14.777  38.115  31.578  1.00 12.09      B   
ATOM   2896  CB  TYR B 460     -16.114  37.497  31.151  1.00 13.70      B   
ATOM   2897  CG  TYR B 460     -16.807  38.202  30.004  1.00 15.97      B   
ATOM   2898  CD1 TYR B 460     -16.264  38.196  28.719  1.00 16.88      B   
ATOM   2899  CE1 TYR B 460     -16.910  38.846  27.662  1.00 17.56      B   
ATOM   2900  CD2 TYR B 460     -18.012  38.875  30.208  1.00 17.00      B   
ATOM   2901  CE2 TYR B 460     -18.662  39.524  29.162  1.00 18.43      B   
ATOM   2902  CZ  TYR B 460     -18.108  39.509  27.894  1.00 17.72      B   
ATOM   2903  OH  TYR B 460     -18.752  40.166  26.865  1.00 15.31      B   
ATOM   2904  C   TYR B 460     -14.346  37.504  32.908  1.00 10.61      B   
ATOM   2905  O   TYR B 460     -14.975  36.574  33.408  1.00 12.32      B   
ATOM   2906  N   PHE B 461     -13.260  38.032  33.466  1.00  9.26      B   
ATOM   2907  CA  PHE B 461     -12.710  37.543  34.726  1.00  8.28      B   
ATOM   2908  CB  PHE B 461     -11.238  37.993  34.829  1.00  8.17      B   
ATOM   2909  CG  PHE B 461     -10.547  37.609  36.117  1.00 10.12      B   
ATOM   2910  CD1 PHE B 461     -11.014  36.562  36.909  1.00  9.00      B   
ATOM   2911  CD2 PHE B 461      -9.400  38.292  36.520  1.00  8.85      B   
ATOM   2912  CE1 PHE B 461     -10.347  36.205  38.085  1.00  9.60      B   
ATOM   2913  CE2 PHE B 461      -8.727  37.943  37.689  1.00  9.04      B   
ATOM   2914  CZ  PHE B 461      -9.203  36.896  38.476  1.00  7.35      B   
ATOM   2915  C   PHE B 461     -13.519  38.012  35.935  1.00  9.02      B   
ATOM   2916  O   PHE B 461     -13.556  39.201  36.249  1.00  7.57      B   
ATOM   2917  N   TYR B 462     -14.172  37.061  36.601  1.00  7.78      B   
ATOM   2918  CA  TYR B 462     -14.974  37.348  37.790  1.00  8.52      B   
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ATOM   2920  CG  TYR B 462     -17.241  37.582  36.553  1.00 11.51      B   
ATOM   2921  CD1 TYR B 462     -17.772  38.858  36.752  1.00 13.06      B   
ATOM   2922  CE1 TYR B 462     -18.580  39.453  35.779  1.00 14.48      B   
ATOM   2923  CD2 TYR B 462     -17.530  36.922  35.361  1.00 12.68      B   
ATOM   2924  CE2 TYR B 462     -18.328  37.504  34.391  1.00 14.07      B   
ATOM   2925  CZ  TYR B 462     -18.850  38.763  34.602  1.00 13.88      B   
ATOM   2926  OH  TYR B 462     -19.652  39.313  33.631  1.00 16.85      B   
ATOM   2927  C   TYR B 462     -14.472  36.581  39.003  1.00  8.24      B   
ATOM   2928  O   TYR B 462     -13.992  35.455  38.887  1.00  7.30      B   
ATOM   2929  N   ILE B 463     -14.588  37.202  40.171  1.00  7.96      B   
ATOM   2930  CA  ILE B 463     -14.271  36.533  41.421  1.00  7.78      B   
ATOM   2931  CB  ILE B 463     -13.156  37.219  42.221  1.00  8.33      B   
ATOM   2932  CG2 ILE B 463     -13.093  36.615  43.622  1.00  8.61      B   
ATOM   2933  CG1 ILE B 463     -11.814  37.035  41.502  1.00  9.23      B   
ATOM   2934  CD1 ILE B 463     -10.626  37.645  42.231  1.00  9.20      B   
ATOM   2935  C   ILE B 463     -15.588  36.664  42.172  1.00  8.53      B   
ATOM   2936  O   ILE B 463     -16.115  37.767  42.321  1.00 11.33      B   
ATOM   2937  N   TYR B 464     -16.146  35.540  42.602  1.00  8.73      B   
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ATOM   2944  CE2 TYR B 464     -20.221  34.095  39.803  1.00 15.59      B   
ATOM   2945  CZ  TYR B 464     -19.218  33.869  38.874  1.00 15.74      B   
ATOM   2946  OH  TYR B 464     -19.537  33.719  37.543  1.00 19.41      B   
ATOM   2947  C   TYR B 464     -17.153  35.734  44.803  1.00 10.00      B   
ATOM   2948  O   TYR B 464     -16.219  35.141  45.343  1.00  8.75      B   
ATOM   2949  N   GLU B 465     -17.988  36.533  45.460  1.00  9.35      B   
ATOM   2950  CA  GLU B 465     -17.823  36.793  46.883  1.00  8.78      B   
ATOM   2951  CB  GLU B 465     -16.769  37.894  47.071  1.00  8.85      B   
ATOM   2952  CG  GLU B 465     -16.581  38.441  48.497  1.00  9.73      B   
ATOM   2953  CD  GLU B 465     -17.644  39.457  48.927  1.00 12.70      B   
ATOM   2954  OE1 GLU B 465     -18.239  40.127  48.058  1.00 12.33      B   
ATOM   2955  OE2 GLU B 465     -17.869  39.605  50.149  1.00 11.84      B   
ATOM   2956  C   GLU B 465     -19.120  37.222  47.540  1.00  9.08      B   
ATOM   2957  O   GLU B 465     -20.014  37.756  46.885  1.00  8.66      B   
ATOM   2958  N   SER B 466     -19.206  36.959  48.840  1.00  9.21      B   
ATOM   2959  CA  SER B 466     -20.344  37.356  49.661  1.00  9.51      B   
ATOM   2960  CB  SER B 466     -21.605  36.545  49.325  1.00 10.70      B   
ATOM   2961  OG  SER B 466     -21.511  35.200  49.750  1.00  9.78      B   
ATOM   2962  C   SER B 466     -19.930  37.131  51.106  1.00  9.90      B   
ATOM   2963  O   SER B 466     -19.187  36.194  51.411  1.00  9.25      B   
ATOM   2964  N   ASP B 467     -20.384  38.013  51.988  1.00 11.13      B   
ATOM   2965  CA  ASP B 467     -20.063  37.915  53.402  1.00 12.80      B   
ATOM   2966  CB  ASP B 467     -20.713  36.665  53.997  1.00 16.50      B   
ATOM   2967  CG  ASP B 467     -20.694  36.668  55.509  1.00 21.22      B   
ATOM   2968  OD1 ASP B 467     -20.913  37.749  56.098  1.00 24.11      B   
ATOM   2969  OD2 ASP B 467     -20.476  35.594  56.108  1.00 24.40      B   
ATOM   2970  C   ASP B 467     -18.553  37.897  53.643  1.00 12.81      B   
ATOM   2971  O   ASP B 467     -18.067  37.245  54.571  1.00 11.68      B   
ATOM   2972  N   TRP B 468     -17.823  38.616  52.792  1.00 10.87      B   
ATOM   2973  CA  TRP B 468     -16.368  38.735  52.894  1.00 12.77      B   
ATOM   2974  CB  TRP B 468     -15.992  39.325  54.258  1.00 17.94      B   
ATOM   2975  CG  TRP B 468     -16.502  40.721  54.435  1.00 23.23      B   
ATOM   2976  CD2 TRP B 468     -17.760  41.106  55.002  1.00 26.96      B   
ATOM   2977  CE2 TRP B 468     -17.854  42.512  54.895  1.00 27.34      B   
ATOM   2978  CE3 TRP B 468     -18.821  40.398  55.586  1.00 29.50      B   
ATOM   2979  CD1 TRP B 468     -15.899  41.875  54.022  1.00 24.53      B   
ATOM   2980  NE1 TRP B 468     -16.705  42.955  54.295  1.00 28.26      B   
ATOM   2981  CZ2 TRP B 468     -18.967  43.226  55.351  1.00 30.53      B   
ATOM   2982  CZ3 TRP B 468     -19.931  41.109  56.039  1.00 31.34      B   
ATOM   2983  CH2 TRP B 468     -19.993  42.510  55.918  1.00 31.17      B   
ATOM   2984  C   TRP B 468     -15.613  37.433  52.665  1.00 11.27      B   
ATOM   2985  O   TRP B 468     -14.449  37.303  53.051  1.00 10.75      B   
ATOM   2986  N   LYS B 469     -16.273  36.477  52.023  1.00  9.79      B   
ATOM   2987  CA  LYS B 469     -15.665  35.185  51.735  1.00  9.72      B   
ATOM   2988  CB  LYS B 469     -16.547  34.061  52.284  1.00  9.94      B   
ATOM   2989  CG  LYS B 469     -16.787  34.137  53.788  1.00 12.23      B   
ATOM   2990  CD  LYS B 469     -17.804  33.105  54.237  1.00 15.05      B   
ATOM   2991  CE  LYS B 469     -17.993  33.134  55.749  1.00 17.20      B   
ATOM   2992  NZ  LYS B 469     -19.052  32.175  56.182  1.00 17.13      B   
ATOM   2993  C   LYS B 469     -15.502  35.001  50.226  1.00  9.42      B   
ATOM   2994  O   LYS B 469     -16.406  35.333  49.460  1.00  9.26      B   
ATOM   2995  N   VAL B 470     -14.352  34.478  49.807  1.00  9.77      B   
ATOM   2996  CA  VAL B 470     -14.098  34.229  48.388  1.00  7.88      B   
ATOM   2997  CB  VAL B 470     -12.587  34.097  48.093  1.00  8.26      B   
ATOM   2998  CG1 VAL B 470     -12.368  33.836  46.609  1.00  6.90      B   
ATOM   2999  CG2 VAL B 470     -11.869  35.368  48.510  1.00  9.93      B   
ATOM   3000  C   VAL B 470     -14.804  32.923  48.045  1.00  8.56      B   
ATOM   3001  O   VAL B 470     -14.482  31.867  48.599  1.00  7.86      B   
ATOM   3002  N   ARG B 471     -15.760  33.002  47.124  1.00  8.83      B   
ATOM   3003  CA  ARG B 471     -16.570  31.848  46.745  1.00  8.91      B   
ATOM   3004  CB  ARG B 471     -18.015  32.296  46.513  1.00  8.12      B   
ATOM   3005  CG  ARG B 471     -18.632  33.084  47.657  1.00  8.60      B   
ATOM   3006  CD  ARG B 471     -18.932  32.221  48.885  1.00  8.46      B   
ATOM   3007  NE  ARG B 471     -19.646  33.014  49.885  1.00 10.45      B   
ATOM   3008  CZ  ARG B 471     -20.023  32.577  51.083  1.00  9.96      B   
ATOM   3009  NH1 ARG B 471     -20.669  33.396  51.908  1.00 11.69      B   
ATOM   3010  NH2 ARG B 471     -19.760  31.333  51.459  1.00  9.59      B   
ATOM   3011  C   ARG B 471     -16.127  31.053  45.528  1.00  8.64      B   
ATOM   3012  O   ARG B 471     -16.131  29.823  45.552  1.00  7.07      B   
ATOM   3013  N   ALA B 472     -15.757  31.748  44.461  1.00  7.86      B   
ATOM   3014  CA  ALA B 472     -15.373  31.057  43.241  1.00  7.38      B   
ATOM   3015  CB  ALA B 472     -16.607  30.411  42.628  1.00  8.01      B   
ATOM   3016  C   ALA B 472     -14.726  31.988  42.230  1.00  7.85      B   
ATOM   3017  O   ALA B 472     -14.571  33.182  42.479  1.00  7.10      B   
ATOM   3018  N   THR B 473     -14.347  31.419  41.089  1.00  6.76      B   
ATOM   3019  CA  THR B 473     -13.737  32.179  40.007  1.00  7.46      B   
ATOM   3020  CB  THR B 473     -12.213  31.950  39.922  1.00  6.51      B   
ATOM   3021  OG1 THR B 473     -11.954  30.552  39.738  1.00  7.32      B   
ATOM   3022  CG2 THR B 473     -11.519  32.437  41.181  1.00  6.51      B   
ATOM   3023  C   THR B 473     -14.304  31.744  38.663  1.00  6.97      B   
ATOM   3024  O   THR B 473     -14.797  30.628  38.515  1.00  9.49      B   
ATOM   3025  N   TYR B 474     -14.245  32.652  37.695  1.00  7.43      B   
ATOM   3026  CA  TYR B 474     -14.656  32.374  36.321  1.00  7.02      B   
ATOM   3027  CB  TYR B 474     -16.132  32.699  36.051  1.00  6.93      B   
ATOM   3028  CG  TYR B 474     -16.476  32.587  34.571  1.00  7.26      B   
ATOM   3029  CD1 TYR B 474     -16.964  31.398  34.021  1.00  9.16      B   
ATOM   3030  CE1 TYR B 474     -17.196  31.282  32.634  1.00  9.02      B   
ATOM   3031  CD2 TYR B 474     -16.233  33.654  33.708  1.00  7.87      B   
ATOM   3032  CE2 TYR B 474     -16.455  33.549  32.338  1.00  8.72      B   
ATOM   3033  CZ  TYR B 474     -16.933  32.367  31.806  1.00  9.86      B   
ATOM   3034  OH  TYR B 474     -17.123  32.290  30.441  1.00 11.08      B   
ATOM   3035  C   TYR B 474     -13.787  33.272  35.454  1.00  6.74      B   
ATOM   3036  O   TYR B 474     -13.642  34.463  35.733  1.00  8.02      B   
ATOM   3037  N   VAL B 475     -13.193  32.702  34.414  1.00  7.48      B   
ATOM   3038  CA  VAL B 475     -12.352  33.480  33.516  1.00  7.08      B   
ATOM   3039  CB  VAL B 475     -10.860  33.120  33.676  1.00  7.77      B   
ATOM   3040  CG1 VAL B 475     -10.037  33.792  32.578  1.00  8.76      B   
ATOM   3041  CG2 VAL B 475     -10.365  33.574  35.040  1.00  6.43      B   
ATOM   3042  C   VAL B 475     -12.759  33.256  32.064  1.00  7.98      B   
ATOM   3043  O   VAL B 475     -12.882  34.208  31.293  1.00  9.12      B   
ATOM   3044  N   ASN B 476     -12.970  31.998  31.697  1.00  8.71      B   
ATOM   3045  CA  ASN B 476     -13.353  31.689  30.328  1.00  9.95      B   
ATOM   3046  CB  ASN B 476     -12.108  31.491  29.449  1.00 12.05      B   
ATOM   3047  CG  ASN B 476     -11.204  30.375  29.941  1.00 12.25      B   
ATOM   3048  OD1 ASN B 476     -11.636  29.234  30.118  1.00  9.69      B   
ATOM   3049  ND2 ASN B 476      -9.931  30.700  30.150  1.00 14.12      B   
ATOM   3050  C   ASN B 476     -14.262  30.479  30.226  1.00 11.13      B   
ATOM   3051  O   ASN B 476     -14.493  29.766  31.200  1.00 10.08      B   
ATOM   3052  N   ASP B 477     -14.774  30.258  29.022  1.00 11.75      B   
ATOM   3053  CA  ASP B 477     -15.687  29.163  28.752  1.00 11.56      B   
ATOM   3054  CB  ASP B 477     -16.275  29.340  27.353  1.00 12.90      B   
ATOM   3055  CG  ASP B 477     -17.397  28.373  27.074  1.00 14.13      B   
ATOM   3056  OD1 ASP B 477     -18.423  28.452  27.776  1.00 14.73      B   
ATOM   3057  OD2 ASP B 477     -17.253  27.537  26.158  1.00 16.02      B   
ATOM   3058  C   ASP B 477     -15.056  27.778  28.868  1.00 11.13      B   
ATOM   3059  O   ASP B 477     -15.734  26.811  29.210  1.00 11.29      B   
ATOM   3060  N   TYR B 478     -13.761  27.686  28.584  1.00 10.11      B   
ATOM   3061  CA  TYR B 478     -13.048  26.412  28.631  1.00 10.62      B   
ATOM   3062  CB  TYR B 478     -11.639  26.588  28.063  1.00 10.66      B   
ATOM   3063  CG  TYR B 478     -10.864  25.297  27.945  1.00  9.84      B   
ATOM   3064  CD1 TYR B 478      -9.600  25.169  28.516  1.00  8.84      B   
ATOM   3065  CE1 TYR B 478      -8.877  23.983  28.409  1.00 11.22      B   
ATOM   3066  CD2 TYR B 478     -11.392  24.203  27.259  1.00 10.02      B   
ATOM   3067  CE2 TYR B 478     -10.677  23.013  27.146  1.00 10.26      B   
ATOM   3068  CZ  TYR B 478      -9.422  22.912  27.725  1.00 10.86      B   
ATOM   3069  OH  TYR B 478      -8.711  21.738  27.629  1.00 14.35      B   
ATOM   3070  C   TYR B 478     -12.965  25.816  30.033  1.00 11.38      B   
ATOM   3071  O   TYR B 478     -13.355  24.667  30.256  1.00 11.74      B   
ATOM   3072  N   ILE B 479     -12.443  26.594  30.974  1.00 10.74      B   
ATOM   3073  CA  ILE B 479     -12.316  26.146  32.354  1.00 11.11      B   
ATOM   3074  CB  ILE B 479     -11.156  26.883  33.059  1.00 11.49      B   
ATOM   3075  CG2 ILE B 479     -11.115  26.520  34.537  1.00  7.82      B   
ATOM   3076  CG1 ILE B 479      -9.834  26.512  32.380  1.00 11.16      B   
ATOM   3077  CD1 ILE B 479      -8.626  27.260  32.918  1.00  9.97      B   
ATOM   3078  C   ILE B 479     -13.625  26.406  33.096  1.00 11.61      B   
ATOM   3079  O   ILE B 479     -14.047  25.605  33.931  1.00 11.84      B   
ATOM   3080  N   GLY B 480     -14.264  27.527  32.781  1.00 10.19      B   
ATOM   3081  CA  GLY B 480     -15.527  27.863  33.415  1.00  9.51      B   
ATOM   3082  C   GLY B 480     -15.421  28.254  34.878  1.00  8.70      B   
ATOM   3083  O   GLY B 480     -14.328  28.506  35.396  1.00  8.25      B   
ATOM   3084  N   LYS B 481     -16.570  28.300  35.545  1.00  7.35      B   
ATOM   3085  CA  LYS B 481     -16.633  28.669  36.953  1.00  6.85      B   
ATOM   3086  CB  LYS B 481     -18.040  29.175  37.295  1.00  7.59      B   
ATOM   3087  CG  LYS B 481     -18.192  29.697  38.722  1.00  7.12      B   
ATOM   3088  CD  LYS B 481     -19.634  30.113  39.009  1.00  9.30      B   
ATOM   3089  CE  LYS B 481     -19.806  30.563  40.453  1.00  8.47      B   
ATOM   3090  NZ  LYS B 481     -21.235  30.895  40.766  1.00  7.53      B   
ATOM   3091  C   LYS B 481     -16.291  27.485  37.851  1.00  7.81      B   
ATOM   3092  O   LYS B 481     -16.776  26.370  37.644  1.00  8.06      B   
ATOM   3093  N   ARG B 482     -15.445  27.728  38.843  1.00  6.74      B   
ATOM   3094  CA  ARG B 482     -15.061  26.683  39.784  1.00  8.03      B   
ATOM   3095  CB  ARG B 482     -13.676  26.127  39.420  1.00  9.67      B   
ATOM   3096  CG  ARG B 482     -13.704  25.346  38.095  1.00 10.70      B   
ATOM   3097  CD  ARG B 482     -12.332  24.908  37.595  1.00 12.11      B   
ATOM   3098  NE  ARG B 482     -11.726  23.868  38.420  1.00 14.13      B   
ATOM   3099  CZ  ARG B 482     -11.318  22.687  37.962  1.00 12.49      B   
ATOM   3100  NH1 ARG B 482     -11.452  22.377  36.678  1.00 12.72      B   
ATOM   3101  NH2 ARG B 482     -10.755  21.817  38.788  1.00 13.79      B   
ATOM   3102  C   ARG B 482     -15.092  27.256  41.196  1.00  6.74      B   
ATOM   3103  O   ARG B 482     -14.600  28.361  41.443  1.00  8.54      B   
ATOM   3104  N   GLY B 483     -15.695  26.504  42.110  1.00  6.49      B   
ATOM   3105  CA  GLY B 483     -15.819  26.943  43.488  1.00  7.01      B   
ATOM   3106  C   GLY B 483     -17.279  26.909  43.907  1.00  8.31      B   
ATOM   3107  O   GLY B 483     -18.101  26.283  43.238  1.00  9.34      B   
ATOM   3108  N   SER B 484     -17.602  27.578  45.010  1.00  8.31      B   
ATOM   3109  CA  SER B 484     -18.972  27.636  45.514  1.00  9.53      B   
ATOM   3110  CB  SER B 484     -18.987  28.237  46.918  1.00  9.94      B   
ATOM   3111  OG  SER B 484     -20.306  28.590  47.294  1.00 13.70      B   
ATOM   3112  C   SER B 484     -19.868  28.481  44.612  1.00 11.53      B   
ATOM   3113  O   SER B 484     -19.399  29.409  43.954  1.00 12.77      B   
ATOM   3114  N   ASN B 485     -21.162  28.172  44.596  1.00 10.69      B   
ATOM   3115  CA  ASN B 485     -22.096  28.934  43.777  1.00 11.23      B   
ATOM   3116  CB  ASN B 485     -23.026  27.989  43.023  1.00 10.18      B   
ATOM   3117  CG  ASN B 485     -22.306  27.259  41.916  1.00 10.50      B   
ATOM   3118  OD1 ASN B 485     -21.643  27.884  41.085  1.00 11.38      B   
ATOM   3119  ND2 ASN B 485     -22.418  25.936  41.899  1.00 11.98      B   
ATOM   3120  C   ASN B 485     -22.891  29.953  44.580  1.00 12.57      B   
ATOM   3121  O   ASN B 485     -23.909  30.477  44.124  1.00 14.63      B   
ATOM   3122  N   THR B 486     -22.408  30.232  45.783  1.00 13.14      B   
ATOM   3123  CA  THR B 486     -23.028  31.215  46.657  1.00 12.67      B   
ATOM   3124  CB  THR B 486     -22.811  30.846  48.142  1.00 14.97      B   
ATOM   3125  OG1 THR B 486     -23.530  29.644  48.444  1.00 14.54      B   
ATOM   3126  CG2 THR B 486     -23.289  31.966  49.057  1.00 16.33      B   
ATOM   3127  C   THR B 486     -22.338  32.547  46.370  1.00 12.66      B   
ATOM   3128  O   THR B 486     -21.200  32.569  45.909  1.00 11.75      B   
ATOM   3129  N   GLY B 487     -23.031  33.654  46.616  1.00 13.07      B   
ATOM   3130  CA  GLY B 487     -22.415  34.952  46.408  1.00 12.35      B   
ATOM   3131  C   GLY B 487     -22.659  35.687  45.104  1.00 13.58      B   
ATOM   3132  O   GLY B 487     -23.345  35.205  44.201  1.00 13.74      B   
ATOM   3133  N   LEU B 488     -22.062  36.871  45.017  1.00 11.55      B   
ATOM   3134  CA  LEU B 488     -22.195  37.741  43.857  1.00 12.24      B   
ATOM   3135  CB  LEU B 488     -22.482  39.164  44.324  1.00 13.05      B   
ATOM   3136  CG  LEU B 488     -23.640  39.316  45.310  1.00 13.92      B   
ATOM   3137  CD1 LEU B 488     -23.712  40.763  45.760  1.00 15.32      B   
ATOM   3138  CD2 LEU B 488     -24.947  38.881  44.659  1.00 15.10      B   
ATOM   3139  C   LEU B 488     -20.941  37.748  42.994  1.00 11.00      B   
ATOM   3140  O   LEU B 488     -19.832  37.532  43.484  1.00 10.44      B   
ATOM   3141  N   ALA B 489     -21.129  38.021  41.708  1.00  9.85      B   
ATOM   3142  CA  ALA B 489     -20.023  38.060  40.760  1.00  9.97      B   
ATOM   3143  CB  ALA B 489     -20.510  37.635  39.381  1.00 10.17      B   
ATOM   3144  C   ALA B 489     -19.429  39.456  40.691  1.00 10.25      B   
ATOM   3145  O   ALA B 489     -20.150  40.436  40.498  1.00 10.87      B   
ATOM   3146  N   TRP B 490     -18.111  39.541  40.843  1.00  9.27      B   
ATOM   3147  CA  TRP B 490     -17.414  40.815  40.782  1.00  9.47      B   
ATOM   3148  CB  TRP B 490     -16.662  41.089  42.085  1.00 10.97      B   
ATOM   3149  CG  TRP B 490     -17.535  41.108  43.292  1.00 11.29      B   
ATOM   3150  CD2 TRP B 490     -18.110  42.262  43.912  1.00 13.01      B   
ATOM   3151  CE2 TRP B 490     -18.870  41.809  45.013  1.00 12.67      B   
ATOM   3152  CE3 TRP B 490     -18.057  43.636  43.646  1.00 13.70      B   
ATOM   3153  CD1 TRP B 490     -17.959  40.031  44.016  1.00 12.42      B   
ATOM   3154  NE1 TRP B 490     -18.761  40.443  45.053  1.00 12.24      B   
ATOM   3155  CZ2 TRP B 490     -19.574  42.683  45.851  1.00 14.61      B   
ATOM   3156  CZ3 TRP B 490     -18.754  44.505  44.478  1.00 14.34      B   
ATOM   3157  CH2 TRP B 490     -19.503  44.024  45.568  1.00 15.14      B   
ATOM   3158  C   TRP B 490     -16.421  40.819  39.632  1.00  9.72      B   
ATOM   3159  O   TRP B 490     -15.443  40.069  39.649  1.00  7.96      B   
ATOM   3160  N   GLY B 491     -16.678  41.659  38.632  1.00  8.67      B   
ATOM   3161  CA  GLY B 491     -15.771  41.751  37.499  1.00  8.98      B   
ATOM   3162  C   GLY B 491     -14.433  42.307  37.953  1.00  9.19      B   
ATOM   3163  O   GLY B 491     -14.382  43.282  38.705  1.00  9.61      B   
ATOM   3164  N   MET B 492     -13.347  41.691  37.490  1.00  9.20      B   
ATOM   3165  CA  MET B 492     -11.999  42.108  37.869  1.00  9.18      B   
ATOM   3166  CB  MET B 492     -11.129  40.873  38.125  1.00  8.39      B   
ATOM   3167  CG  MET B 492     -11.679  39.912  39.166  1.00  8.54      B   
ATOM   3168  SD  MET B 492     -11.812  40.688  40.783  1.00 10.86      B   
ATOM   3169  CE  MET B 492     -10.061  40.915  41.203  1.00  9.82      B   
ATOM   3170  C   MET B 492     -11.297  42.973  36.829  1.00  9.01      B   
ATOM   3171  O   MET B 492     -10.246  43.550  37.110  1.00  9.34      B   
ATOM   3172  N   TRP B 493     -11.873  43.072  35.637  1.00  8.98      B   
ATOM   3173  CA  TRP B 493     -11.246  43.839  34.567  1.00 10.62      B   
ATOM   3174  CB  TRP B 493     -11.872  43.465  33.219  1.00 11.83      B   
ATOM   3175  CG  TRP B 493     -13.335  43.768  33.126  1.00 13.84      B   
ATOM   3176  CD2 TRP B 493     -14.409  42.861  33.385  1.00 13.79      B   
ATOM   3177  CE2 TRP B 493     -15.614  43.576  33.204  1.00 14.59      B   
ATOM   3178  CE3 TRP B 493     -14.472  41.509  33.753  1.00 13.19      B   
ATOM   3179  CD1 TRP B 493     -13.912  44.967  32.807  1.00 14.63      B   
ATOM   3180  NE1 TRP B 493     -15.282  44.859  32.852  1.00 14.70      B   
ATOM   3181  CZ2 TRP B 493     -16.869  42.985  33.378  1.00 15.73      B   
ATOM   3182  CZ3 TRP B 493     -15.722  40.921  33.927  1.00 14.51      B   
ATOM   3183  CH2 TRP B 493     -16.902  41.661  33.739  1.00 15.12      B   
ATOM   3184  C   TRP B 493     -11.269  45.351  34.731  1.00 11.91      B   
ATOM   3185  O   TRP B 493     -12.045  45.909  35.513  1.00 12.42      B   
ATOM   3186  N   SER B 494     -10.393  46.005  33.980  1.00 11.18      B   
ATOM   3187  CA  SER B 494     -10.290  47.454  33.985  1.00 12.43      B   
ATOM   3188  CB  SER B 494      -8.851  47.877  33.685  1.00 12.05      B   
ATOM   3189  OG  SER B 494      -8.763  49.280  33.506  1.00 14.62      B   
ATOM   3190  C   SER B 494     -11.205  47.986  32.895  1.00 13.20      B   
ATOM   3191  O   SER B 494     -11.463  47.299  31.910  1.00 14.01      B   
ATOM   3192  N   SER B 495     -11.703  49.206  33.072  1.00 14.29      B   
ATOM   3193  CA  SER B 495     -12.564  49.815  32.066  1.00 15.68      B   
ATOM   3194  CB  SER B 495     -13.273  51.033  32.655  1.00 16.57      B   
ATOM   3195  OG  SER B 495     -12.327  51.913  33.234  1.00 21.08      B   
ATOM   3196  C   SER B 495     -11.680  50.240  30.893  1.00 15.39      B   
ATOM   3197  O   SER B 495     -12.155  50.436  29.771  1.00 15.70      B   
ATOM   3198  N   ASP B 496     -10.387  50.373  31.176  1.00 15.92      B   
ATOM   3199  CA  ASP B 496      -9.382  50.765  30.191  1.00 15.52      B   
ATOM   3200  CB  ASP B 496      -8.226  51.474  30.898  1.00 17.31      B   
ATOM   3201  CG  ASP B 496      -7.252  52.111  29.931  1.00 17.44      B   
ATOM   3202  OD1 ASP B 496      -6.958  51.498  28.884  1.00 17.19      B   
ATOM   3203  OD2 ASP B 496      -6.775  53.226  30.226  1.00 18.60      B   
ATOM   3204  C   ASP B 496      -8.860  49.499  29.504  1.00 16.38      B   
ATOM   3205  O   ASP B 496      -8.201  48.677  30.134  1.00 15.33      B   
ATOM   3206  N   PRO B 497      -9.142  49.336  28.202  1.00 18.45      B   
ATOM   3207  CD  PRO B 497     -10.032  50.195  27.401  1.00 20.25      B   
ATOM   3208  CA  PRO B 497      -8.714  48.170  27.417  1.00 19.67      B   
ATOM   3209  CB  PRO B 497      -9.360  48.419  26.054  1.00 22.16      B   
ATOM   3210  CG  PRO B 497     -10.577  49.218  26.394  1.00 22.48      B   
ATOM   3211  C   PRO B 497      -7.209  47.932  27.292  1.00 18.22      B   
ATOM   3212  O   PRO B 497      -6.787  46.850  26.884  1.00 20.26      B   
ATOM   3213  N   SER B 498      -6.400  48.928  27.636  1.00 16.85      B   
ATOM   3214  CA  SER B 498      -4.949  48.791  27.525  1.00 15.59      B   
ATOM   3215  CB  SER B 498      -4.324  50.127  27.119  1.00 15.72      B   
ATOM   3216  OG  SER B 498      -4.400  51.058  28.186  1.00 17.69      B   
ATOM   3217  C   SER B 498      -4.281  48.313  28.808  1.00 14.51      B   
ATOM   3218  O   SER B 498      -3.110  47.936  28.802  1.00 14.84      B   
ATOM   3219  N   VAL B 499      -5.018  48.340  29.912  1.00 11.51      B   
ATOM   3220  CA  VAL B 499      -4.473  47.917  31.199  1.00 11.14      B   
ATOM   3221  CB  VAL B 499      -5.369  48.418  32.355  1.00 11.37      B   
ATOM   3222  CG1 VAL B 499      -4.842  47.920  33.693  1.00  9.64      B   
ATOM   3223  CG2 VAL B 499      -5.424  49.942  32.338  1.00 10.75      B   
ATOM   3224  C   VAL B 499      -4.372  46.393  31.271  1.00  9.25      B   
ATOM   3225  O   VAL B 499      -5.178  45.688  30.664  1.00 10.00      B   
ATOM   3226  N   ILE B 500      -3.371  45.897  31.996  1.00  9.06      B   
ATOM   3227  CA  ILE B 500      -3.181  44.455  32.176  1.00  8.35      B   
ATOM   3228  CB  ILE B 500      -1.931  43.925  31.429  1.00  9.36      B   
ATOM   3229  CG2 ILE B 500      -2.124  44.053  29.925  1.00 10.31      B   
ATOM   3230  CG1 ILE B 500      -0.687  44.670  31.916  1.00  8.66      B   
ATOM   3231  CD1 ILE B 500       0.633  44.060  31.453  1.00  8.48      B   
ATOM   3232  C   ILE B 500      -2.999  44.123  33.661  1.00  8.37      B   
ATOM   3233  O   ILE B 500      -2.834  45.018  34.491  1.00  6.80      B   
ATOM   3234  N   TYR B 501      -3.033  42.831  33.982  1.00  8.30      B   
ATOM   3235  CA  TYR B 501      -2.857  42.349  35.354  1.00  7.83      B   
ATOM   3236  CB  TYR B 501      -3.720  41.107  35.601  1.00  6.54      B   
ATOM   3237  CG  TYR B 501      -5.206  41.269  35.374  1.00  6.58      B   
ATOM   3238  CD1 TYR B 501      -6.028  41.830  36.350  1.00  7.00      B   
ATOM   3239  CE1 TYR B 501      -7.412  41.915  36.169  1.00  7.64      B   
ATOM   3240  CD2 TYR B 501      -5.802  40.803  34.202  1.00  7.70      B   
ATOM   3241  CE2 TYR B 501      -7.179  40.886  34.008  1.00  7.49      B   
ATOM   3242  CZ  TYR B 501      -7.978  41.440  34.997  1.00  7.32      B   
ATOM   3243  OH  TYR B 501      -9.342  41.496  34.812  1.00  8.09      B   
ATOM   3244  C   TYR B 501      -1.387  41.945  35.500  1.00  8.30      B   
ATOM   3245  O   TYR B 501      -0.899  41.108  34.738  1.00  8.10      B   
ATOM   3246  N   THR B 502      -0.677  42.518  36.467  1.00  7.16      B   
ATOM   3247  CA  THR B 502       0.733  42.172  36.634  1.00  7.58      B   
ATOM   3248  CB  THR B 502       1.629  43.430  36.548  1.00  9.42      B   
ATOM   3249  OG1 THR B 502       1.185  44.409  37.493  1.00 10.27      B   
ATOM   3250  CG2 THR B 502       1.574  44.017  35.142  1.00  8.68      B   
ATOM   3251  C   THR B 502       1.064  41.391  37.905  1.00  8.46      B   
ATOM   3252  O   THR B 502       2.164  40.857  38.041  1.00  8.91      B   
ATOM   3253  N   SER B 503       0.112  41.318  38.831  1.00  8.91      B   
ATOM   3254  CA  SER B 503       0.310  40.565  40.064  1.00  8.98      B   
ATOM   3255  CB  SER B 503       0.726  41.475  41.230  1.00 10.33      B   
ATOM   3256  OG  SER B 503       2.019  42.024  41.085  1.00 11.55      B   
ATOM   3257  C   SER B 503      -0.967  39.866  40.496  1.00  8.51      B   
ATOM   3258  O   SER B 503      -2.072  40.291  40.154  1.00  7.53      B   
ATOM   3259  N   ALA B 504      -0.791  38.769  41.226  1.00  8.72      B   
ATOM   3260  CA  ALA B 504      -1.897  38.045  41.836  1.00  9.57      B   
ATOM   3261  CB  ALA B 504      -1.792  36.551  41.576  1.00  9.88      B   
ATOM   3262  C   ALA B 504      -1.552  38.350  43.288  1.00  8.56      B   
ATOM   3263  O   ALA B 504      -0.384  38.260  43.674  1.00 10.32      B   
ATOM   3264  N   LEU B 505      -2.530  38.735  44.096  1.00  8.87      B   
ATOM   3265  CA  LEU B 505      -2.219  39.055  45.478  1.00  8.86      B   
ATOM   3266  CB  LEU B 505      -1.746  40.514  45.571  1.00  8.59      B   
ATOM   3267  CG  LEU B 505      -2.559  41.584  44.836  1.00 11.06      B   
ATOM   3268  CD1 LEU B 505      -3.902  41.769  45.513  1.00 12.75      B   
ATOM   3269  CD2 LEU B 505      -1.790  42.898  44.830  1.00 11.30      B   
ATOM   3270  C   LEU B 505      -3.373  38.806  46.432  1.00  7.74      B   
ATOM   3271  O   LEU B 505      -4.502  38.549  46.011  1.00  8.12      B   
ATOM   3272  N   GLY B 506      -3.077  38.871  47.724  1.00  8.09      B   
ATOM   3273  CA  GLY B 506      -4.105  38.654  48.722  1.00  8.56      B   
ATOM   3274  C   GLY B 506      -3.554  38.033  49.986  1.00  7.84      B   
ATOM   3275  O   GLY B 506      -2.439  38.344  50.414  1.00  9.16      B   
ATOM   3276  N   ALA B 507      -4.344  37.151  50.586  1.00  7.48      B   
ATOM   3277  CA  ALA B 507      -3.950  36.474  51.816  1.00  6.92      B   
ATOM   3278  CB  ALA B 507      -4.509  37.215  53.024  1.00  9.47      B   
ATOM   3279  C   ALA B 507      -4.492  35.057  51.777  1.00  7.10      B   
ATOM   3280  O   ALA B 507      -5.612  34.826  51.317  1.00  7.87      B   
ATOM   3281  N   ALA B 508      -3.702  34.106  52.258  1.00  7.43      B   
ATOM   3282  CA  ALA B 508      -4.138  32.721  52.243  1.00  7.35      B   
ATOM   3283  CB  ALA B 508      -4.056  32.169  50.814  1.00  6.57      B   
ATOM   3284  C   ALA B 508      -3.348  31.829  53.182  1.00  7.79      B   
ATOM   3285  O   ALA B 508      -2.206  32.124  53.531  1.00  7.71      B   
ATOM   3286  N   GLY B 509      -3.989  30.737  53.585  1.00  7.63      B   
ATOM   3287  CA  GLY B 509      -3.373  29.752  54.456  1.00  6.86      B   
ATOM   3288  C   GLY B 509      -3.898  28.425  53.946  1.00  7.84      B   
ATOM   3289  O   GLY B 509      -3.586  28.027  52.824  1.00  8.82      B   
ATOM   3290  N   TYR B 510      -4.703  27.740  54.752  1.00  9.33      B   
ATOM   3291  CA  TYR B 510      -5.288  26.480  54.313  1.00  8.07      B   
ATOM   3292  CB  TYR B 510      -5.785  25.660  55.513  1.00  8.51      B   
ATOM   3293  CG  TYR B 510      -6.742  26.392  56.423  1.00  8.51      B   
ATOM   3294  CD1 TYR B 510      -8.108  26.441  56.144  1.00  8.47      B   
ATOM   3295  CE1 TYR B 510      -8.987  27.156  56.964  1.00  9.66      B   
ATOM   3296  CD2 TYR B 510      -6.273  27.071  57.545  1.00  9.00      B   
ATOM   3297  CE2 TYR B 510      -7.137  27.789  58.367  1.00 11.83      B   
ATOM   3298  CZ  TYR B 510      -8.488  27.830  58.070  1.00  9.71      B   
ATOM   3299  OH  TYR B 510      -9.327  28.576  58.861  1.00 11.76      B   
ATOM   3300  C   TYR B 510      -6.440  26.808  53.368  1.00  9.03      B   
ATOM   3301  O   TYR B 510      -6.953  25.932  52.669  1.00  7.86      B   
ATOM   3302  N   ALA B 511      -6.832  28.083  53.350  1.00  8.02      B   
ATOM   3303  CA  ALA B 511      -7.913  28.558  52.486  1.00  8.24      B   
ATOM   3304  CB  ALA B 511      -9.213  28.681  53.294  1.00  9.49      B   
ATOM   3305  C   ALA B 511      -7.552  29.919  51.880  1.00  7.75      B   
ATOM   3306  O   ALA B 511      -6.716  30.641  52.421  1.00  8.34      B   
ATOM   3307  N   PRO B 512      -8.158  30.271  50.731  1.00  6.98      B   
ATOM   3308  CD  PRO B 512      -8.931  29.395  49.829  1.00  8.02      B   
ATOM   3309  CA  PRO B 512      -7.878  31.564  50.093  1.00  8.52      B   
ATOM   3310  CB  PRO B 512      -8.212  31.298  48.625  1.00  7.48      B   
ATOM   3311  CG  PRO B 512      -9.376  30.350  48.732  1.00  8.99      B   
ATOM   3312  C   PRO B 512      -8.789  32.624  50.727  1.00  9.68      B   
ATOM   3313  O   PRO B 512      -9.966  32.726  50.390  1.00 12.60      B   
ATOM   3314  N   ASN B 513      -8.240  33.409  51.647  1.00 10.21      B   
ATOM   3315  CA  ASN B 513      -9.020  34.426  52.352  1.00  8.61      B   
ATOM   3316  CB  ASN B 513      -8.352  34.723  53.689  1.00  7.96      B   
ATOM   3317  CG  ASN B 513      -8.220  33.485  54.545  1.00  9.86      B   
ATOM   3318  OD1 ASN B 513      -9.187  33.034  55.163  1.00 10.27      B   
ATOM   3319  ND2 ASN B 513      -7.028  32.910  54.566  1.00  5.63      B   
ATOM   3320  C   ASN B 513      -9.252  35.728  51.594  1.00  9.26      B   
ATOM   3321  O   ASN B 513     -10.344  36.294  51.642  1.00  9.05      B   
ATOM   3322  N   VAL B 514      -8.218  36.215  50.923  1.00  8.41      B   
ATOM   3323  CA  VAL B 514      -8.329  37.441  50.147  1.00  8.79      B   
ATOM   3324  CB  VAL B 514      -7.602  38.615  50.837  1.00  7.90      B   
ATOM   3325  CG1 VAL B 514      -7.759  39.886  50.010  1.00  8.66      B   
ATOM   3326  CG2 VAL B 514      -8.170  38.823  52.234  1.00  8.81      B   
ATOM   3327  C   VAL B 514      -7.677  37.143  48.807  1.00  9.38      B   
ATOM   3328  O   VAL B 514      -6.557  36.641  48.760  1.00  8.07      B   
ATOM   3329  N   VAL B 515      -8.388  37.423  47.721  1.00  9.78      B   
ATOM   3330  CA  VAL B 515      -7.851  37.157  46.395  1.00  9.18      B   
ATOM   3331  CB  VAL B 515      -8.487  35.890  45.770  1.00  9.52      B   
ATOM   3332  CG1 VAL B 515      -7.832  35.591  44.431  1.00 11.22      B   
ATOM   3333  CG2 VAL B 515      -8.328  34.703  46.713  1.00  8.31      B   
ATOM   3334  C   VAL B 515      -8.099  38.335  45.472  1.00  8.14      B   
ATOM   3335  O   VAL B 515      -9.220  38.842  45.379  1.00  8.15      B   
ATOM   3336  N   GLY B 516      -7.047  38.767  44.787  1.00  8.36      B   
ATOM   3337  CA  GLY B 516      -7.182  39.890  43.884  1.00  9.31      B   
ATOM   3338  C   GLY B 516      -6.002  40.064  42.953  1.00  9.26      B   
ATOM   3339  O   GLY B 516      -5.190  39.155  42.772  1.00  9.20      B   
ATOM   3340  N   VAL B 517      -5.900  41.255  42.376  1.00  8.58      B   
ATOM   3341  CA  VAL B 517      -4.840  41.546  41.423  1.00  8.98      B   
ATOM   3342  CB  VAL B 517      -5.375  41.494  39.972  1.00  6.83      B   
ATOM   3343  CG1 VAL B 517      -5.899  40.109  39.651  1.00  8.44      B   
ATOM   3344  CG2 VAL B 517      -6.484  42.529  39.796  1.00  7.52      B   
ATOM   3345  C   VAL B 517      -4.221  42.919  41.599  1.00  9.21      B   
ATOM   3346  O   VAL B 517      -4.745  43.773  42.311  1.00  9.02      B   
ATOM   3347  N   ARG B 518      -3.092  43.103  40.926  1.00  9.88      B   
ATOM   3348  CA  ARG B 518      -2.379  44.370  40.885  1.00 10.45      B   
ATOM   3349  CB  ARG B 518      -0.951  44.209  41.404  1.00 13.22      B   
ATOM   3350  CG  ARG B 518      -0.011  45.345  41.040  1.00 19.11      B   
ATOM   3351  CD  ARG B 518       0.106  46.335  42.164  1.00 20.29      B   
ATOM   3352  NE  ARG B 518       0.634  45.718  43.377  1.00 19.60      B   
ATOM   3353  CZ  ARG B 518       0.696  46.334  44.552  1.00 21.06      B   
ATOM   3354  NH1 ARG B 518       0.263  47.582  44.662  1.00 21.57      B   
ATOM   3355  NH2 ARG B 518       1.180  45.705  45.615  1.00 20.28      B   
ATOM   3356  C   ARG B 518      -2.360  44.648  39.388  1.00  9.29      B   
ATOM   3357  O   ARG B 518      -2.054  43.751  38.596  1.00  9.15      B   
ATOM   3358  N   TYR B 519      -2.711  45.868  38.993  1.00  8.98      B   
ATOM   3359  CA  TYR B 519      -2.726  46.217  37.578  1.00  8.84      B   
ATOM   3360  CB  TYR B 519      -3.899  47.142  37.254  1.00  9.43      B   
ATOM   3361  CG  TYR B 519      -5.257  46.618  37.648  1.00  9.10      B   
ATOM   3362  CD1 TYR B 519      -5.782  46.872  38.915  1.00 11.97      B   
ATOM   3363  CE1 TYR B 519      -7.058  46.441  39.266  1.00 11.40      B   
ATOM   3364  CD2 TYR B 519      -6.040  45.910  36.740  1.00 10.19      B   
ATOM   3365  CE2 TYR B 519      -7.319  45.472  37.078  1.00  8.30      B   
ATOM   3366  CZ  TYR B 519      -7.822  45.744  38.341  1.00 11.95      B   
ATOM   3367  OH  TYR B 519      -9.091  45.332  38.671  1.00 12.31      B   
ATOM   3368  C   TYR B 519      -1.432  46.918  37.185  1.00  8.29      B   
ATOM   3369  O   TYR B 519      -0.663  47.353  38.042  1.00  8.25      B   
ATOM   3370  N   SER B 520      -1.212  47.040  35.880  1.00  9.02      B   
ATOM   3371  CA  SER B 520      -0.015  47.689  35.364  1.00  9.12      B   
ATOM   3372  CB  SER B 520       0.005  47.611  33.834  1.00 10.48      B   
ATOM   3373  OG  SER B 520      -1.237  48.008  33.283  1.00 11.60      B   
ATOM   3374  C   SER B 520       0.109  49.141  35.818  1.00 11.13      B   
ATOM   3375  O   SER B 520       1.207  49.695  35.840  1.00 10.68      B   
ATOM   3376  N   HIS B 521      -1.008  49.755  36.193  1.00 12.07      B   
ATOM   3377  CA  HIS B 521      -0.978  51.144  36.642  1.00 12.65      B   
ATOM   3378  CB  HIS B 521      -2.316  51.834  36.341  1.00 12.92      B   
ATOM   3379  CG  HIS B 521      -3.504  51.163  36.959  1.00 11.85      B   
ATOM   3380  CD2 HIS B 521      -3.740  50.752  38.226  1.00 11.46      B   
ATOM   3381  ND1 HIS B 521      -4.647  50.875  36.244  1.00 14.73      B   
ATOM   3382  CE1 HIS B 521      -5.535  50.314  37.045  1.00  9.84      B   
ATOM   3383  NE2 HIS B 521      -5.009  50.228  38.254  1.00 13.07      B   
ATOM   3384  C   HIS B 521      -0.621  51.284  38.124  1.00 12.13      B   
ATOM   3385  O   HIS B 521      -0.548  52.394  38.649  1.00 14.47      B   
ATOM   3386  N   GLY B 522      -0.389  50.157  38.794  1.00 11.75      B   
ATOM   3387  CA  GLY B 522      -0.017  50.198  40.198  1.00 10.26      B   
ATOM   3388  C   GLY B 522      -1.147  49.992  41.187  1.00 12.01      B   
ATOM   3389  O   GLY B 522      -0.903  49.674  42.355  1.00 13.09      B   
ATOM   3390  N   GLY B 523      -2.380  50.183  40.731  1.00 10.99      B   
ATOM   3391  CA  GLY B 523      -3.526  49.996  41.602  1.00 11.58      B   
ATOM   3392  C   GLY B 523      -3.827  48.523  41.778  1.00 13.55      B   
ATOM   3393  O   GLY B 523      -3.261  47.682  41.084  1.00 11.45      B   
ATOM   3394  N   SER B 524      -4.719  48.205  42.707  1.00 14.23      B   
ATOM   3395  CA  SER B 524      -5.073  46.817  42.957  1.00 14.98      B   
ATOM   3396  CB  SER B 524      -4.220  46.253  44.098  1.00 15.49      B   
ATOM   3397  OG  SER B 524      -4.375  47.010  45.286  1.00 21.15      B   
ATOM   3398  C   SER B 524      -6.552  46.693  43.290  1.00 14.41      B   
ATOM   3399  O   SER B 524      -7.228  47.688  43.557  1.00 14.48      B   
ATOM   3400  N   TYR B 525      -7.051  45.464  43.263  1.00 11.38      B   
ATOM   3401  CA  TYR B 525      -8.452  45.198  43.550  1.00 11.38      B   
ATOM   3402  CB  TYR B 525      -9.283  45.366  42.274  1.00 11.73      B   
ATOM   3403  CG  TYR B 525     -10.772  45.163  42.464  1.00 14.59      B   
ATOM   3404  CD1 TYR B 525     -11.498  45.964  43.345  1.00 16.83      B   
ATOM   3405  CE1 TYR B 525     -12.869  45.777  43.527  1.00 16.43      B   
ATOM   3406  CD2 TYR B 525     -11.455  44.167  41.765  1.00 14.81      B   
ATOM   3407  CE2 TYR B 525     -12.828  43.972  41.939  1.00 15.48      B   
ATOM   3408  CZ  TYR B 525     -13.525  44.779  42.822  1.00 15.98      B   
ATOM   3409  OH  TYR B 525     -14.876  44.584  43.005  1.00 15.54      B   
ATOM   3410  C   TYR B 525      -8.543  43.767  44.052  1.00 10.45      B   
ATOM   3411  O   TYR B 525      -8.024  42.852  43.416  1.00 11.19      B   
ATOM   3412  N   THR B 526      -9.188  43.574  45.197  1.00 10.62      B   
ATOM   3413  CA  THR B 526      -9.325  42.238  45.765  1.00  9.33      B   
ATOM   3414  CB  THR B 526      -8.343  42.001  46.932  1.00 10.61      B   
ATOM   3415  OG1 THR B 526      -8.679  42.876  48.020  1.00 13.31      B   
ATOM   3416  CG2 THR B 526      -6.914  42.263  46.503  1.00 11.78      B   
ATOM   3417  C   THR B 526     -10.714  42.032  46.339  1.00  9.54      B   
ATOM   3418  O   THR B 526     -11.453  42.989  46.569  1.00 11.20      B   
ATOM   3419  N   LYS B 527     -11.061  40.770  46.564  1.00  9.29      B   
ATOM   3420  CA  LYS B 527     -12.338  40.426  47.175  1.00  9.33      B   
ATOM   3421  CB  LYS B 527     -13.225  39.620  46.221  1.00 10.64      B   
ATOM   3422  CG  LYS B 527     -13.626  40.352  44.940  1.00 11.26      B   
ATOM   3423  CD  LYS B 527     -14.172  41.756  45.199  1.00 15.64      B   
ATOM   3424  CE  LYS B 527     -15.416  41.757  46.068  1.00 14.34      B   
ATOM   3425  NZ  LYS B 527     -15.945  43.145  46.231  1.00 18.83      B   
ATOM   3426  C   LYS B 527     -11.988  39.582  48.392  1.00  9.51      B   
ATOM   3427  O   LYS B 527     -10.979  38.870  48.391  1.00  6.60      B   
ATOM   3428  N   GLY B 528     -12.810  39.680  49.431  1.00  9.52      B   
ATOM   3429  CA  GLY B 528     -12.572  38.924  50.645  1.00 10.27      B   
ATOM   3430  C   GLY B 528     -11.869  39.716  51.731  1.00 11.62      B   
ATOM   3431  O   GLY B 528     -11.204  40.715  51.455  1.00 12.05      B   
ATOM   3432  N   MET B 529     -12.028  39.268  52.975  1.00 12.30      B   
ATOM   3433  CA  MET B 529     -11.398  39.905  54.127  1.00 13.68      B   
ATOM   3434  CB  MET B 529     -12.444  40.655  54.963  1.00 17.41      B   
ATOM   3435  CG  MET B 529     -11.883  41.335  56.212  1.00 23.79      B   
ATOM   3436  SD  MET B 529     -13.091  42.386  57.077  1.00 30.64      B   
ATOM   3437  CE  MET B 529     -13.956  41.172  58.083  1.00 31.25      B   
ATOM   3438  C   MET B 529     -10.729  38.823  54.973  1.00 12.54      B   
ATOM   3439  O   MET B 529     -11.305  37.756  55.196  1.00 13.15      B   
ATOM   3440  N   ALA B 530      -9.512  39.096  55.436  1.00 12.06      B   
ATOM   3441  CA  ALA B 530      -8.774  38.136  56.251  1.00 11.53      B   
ATOM   3442  CB  ALA B 530      -7.332  38.595  56.421  1.00 11.09      B   
ATOM   3443  C   ALA B 530      -9.431  37.958  57.618  1.00 12.44      B   
ATOM   3444  O   ALA B 530      -9.974  38.908  58.184  1.00 12.25      B   
ATOM   3445  N   PRO B 531      -9.389  36.734  58.167  1.00 11.59      B   
ATOM   3446  CD  PRO B 531      -8.817  35.513  57.569  1.00 14.43      B   
ATOM   3447  CA  PRO B 531      -9.984  36.439  59.472  1.00 12.75      B   
ATOM   3448  CB  PRO B 531     -10.080  34.921  59.461  1.00 13.05      B   
ATOM   3449  CG  PRO B 531      -8.836  34.540  58.733  1.00 13.85      B   
ATOM   3450  C   PRO B 531      -9.135  36.954  60.635  1.00 11.50      B   
ATOM   3451  O   PRO B 531      -7.951  37.247  60.471  1.00 11.56      B   
ATOM   3452  N   PRO B 532      -9.737  37.067  61.830  1.00 11.57      B   
ATOM   3453  CD  PRO B 532     -11.167  36.841  62.100  1.00 12.21      B   
ATOM   3454  CA  PRO B 532      -9.053  37.545  63.037  1.00 12.20      B   
ATOM   3455  CB  PRO B 532     -10.119  37.391  64.119  1.00 10.96      B   
ATOM   3456  CG  PRO B 532     -11.382  37.633  63.376  1.00 12.10      B   
ATOM   3457  C   PRO B 532      -7.792  36.757  63.373  1.00 11.28      B   
ATOM   3458  O   PRO B 532      -6.787  37.330  63.793  1.00 10.84      B   
ATOM   3459  N   ASN B 533      -7.852  35.441  63.189  1.00 11.74      B   
ATOM   3460  CA  ASN B 533      -6.715  34.579  63.488  1.00 11.29      B   
ATOM   3461  CB  ASN B 533      -7.177  33.123  63.603  1.00 12.08      B   
ATOM   3462  CG  ASN B 533      -6.104  32.214  64.174  1.00 12.04      B   
ATOM   3463  OD1 ASN B 533      -6.384  31.087  64.592  1.00 15.70      B   
ATOM   3464  ND2 ASN B 533      -4.872  32.696  64.195  1.00 12.29      B   
ATOM   3465  C   ASN B 533      -5.630  34.708  62.427  1.00 12.01      B   
ATOM   3466  O   ASN B 533      -5.685  34.053  61.386  1.00 12.18      B   
ATOM   3467  N   THR B 534      -4.638  35.549  62.703  1.00 12.44      B   
ATOM   3468  CA  THR B 534      -3.547  35.779  61.765  1.00 13.00      B   
ATOM   3469  CB  THR B 534      -2.728  37.034  62.149  1.00 13.70      B   
ATOM   3470  OG1 THR B 534      -2.365  36.973  63.533  1.00 13.81      B   
ATOM   3471  CG2 THR B 534      -3.545  38.292  61.899  1.00 14.79      B   
ATOM   3472  C   THR B 534      -2.608  34.588  61.611  1.00 13.02      B   
ATOM   3473  O   THR B 534      -1.708  34.610  60.771  1.00 14.18      B   
ATOM   3474  N   ASN B 535      -2.815  33.555  62.423  1.00 12.74      B   
ATOM   3475  CA  ASN B 535      -2.010  32.335  62.344  1.00 12.60      B   
ATOM   3476  CB  ASN B 535      -2.107  31.534  63.645  1.00 15.03      B   
ATOM   3477  CG  ASN B 535      -1.202  32.057  64.736  1.00 16.45      B   
ATOM   3478  OD1 ASN B 535      -0.803  33.221  64.734  1.00 19.08      B   
ATOM   3479  ND2 ASN B 535      -0.883  31.196  65.692  1.00 20.67      B   
ATOM   3480  C   ASN B 535      -2.569  31.464  61.222  1.00 10.89      B   
ATOM   3481  O   ASN B 535      -1.935  30.502  60.799  1.00 11.14      B   
ATOM   3482  N   ALA B 536      -3.765  31.805  60.751  1.00 10.51      B   
ATOM   3483  CA  ALA B 536      -4.433  31.025  59.714  1.00  9.04      B   
ATOM   3484  CB  ALA B 536      -5.944  31.110  59.905  1.00  8.45      B   
ATOM   3485  C   ALA B 536      -4.083  31.396  58.283  1.00  9.42      B   
ATOM   3486  O   ALA B 536      -4.545  30.740  57.345  1.00 10.21      B   
ATOM   3487  N   TYR B 537      -3.272  32.432  58.102  1.00 10.37      B   
ATOM   3488  CA  TYR B 537      -2.918  32.852  56.752  1.00 10.63      B   
ATOM   3489  CB  TYR B 537      -4.067  33.659  56.148  1.00  9.46      B   
ATOM   3490  CG  TYR B 537      -4.190  35.046  56.744  1.00  9.60      B   
ATOM   3491  CD1 TYR B 537      -3.437  36.108  56.247  1.00  9.87      B   
ATOM   3492  CE1 TYR B 537      -3.521  37.381  56.811  1.00 11.68      B   
ATOM   3493  CD2 TYR B 537      -5.034  35.289  57.827  1.00 10.79      B   
ATOM   3494  CE2 TYR B 537      -5.124  36.555  58.400  1.00 10.22      B   
ATOM   3495  CZ  TYR B 537      -4.368  37.595  57.886  1.00 12.04      B   
ATOM   3496  OH  TYR B 537      -4.468  38.851  58.439  1.00 13.99      B   
ATOM   3497  C   TYR B 537      -1.656  33.696  56.705  1.00 10.27      B   
ATOM   3498  O   TYR B 537      -1.133  34.127  57.733  1.00  9.78      B   
ATOM   3499  N   ALA B 538      -1.183  33.930  55.486  1.00  9.36      B   
ATOM   3500  CA  ALA B 538      -0.009  34.750  55.245  1.00  9.32      B   
ATOM   3501  CB  ALA B 538       1.192  33.877  54.907  1.00 10.99      B   
ATOM   3502  C   ALA B 538      -0.350  35.625  54.055  1.00 10.10      B   
ATOM   3503  O   ALA B 538      -1.099  35.210  53.171  1.00  9.54      B   
ATOM   3504  N   PRO B 539       0.168  36.858  54.024  1.00 11.32      B   
ATOM   3505  CD  PRO B 539       0.932  37.595  55.047  1.00 13.03      B   
ATOM   3506  CA  PRO B 539      -0.137  37.714  52.877  1.00 11.34      B   
ATOM   3507  CB  PRO B 539       0.274  39.099  53.364  1.00 14.35      B   
ATOM   3508  CG  PRO B 539       1.432  38.794  54.265  1.00 13.88      B   
ATOM   3509  C   PRO B 539       0.727  37.224  51.721  1.00 11.31      B   
ATOM   3510  O   PRO B 539       1.719  36.523  51.937  1.00 11.73      B   
ATOM   3511  N   PHE B 540       0.353  37.573  50.498  1.00 11.57      B   
ATOM   3512  CA  PHE B 540       1.137  37.148  49.350  1.00 10.12      B   
ATOM   3513  CB  PHE B 540       0.766  35.710  48.952  1.00 11.48      B   
ATOM   3514  CG  PHE B 540      -0.524  35.602  48.178  1.00  9.51      B   
ATOM   3515  CD1 PHE B 540      -0.544  35.784  46.797  1.00  8.94      B   
ATOM   3516  CD2 PHE B 540      -1.721  35.343  48.834  1.00  9.35      B   
ATOM   3517  CE1 PHE B 540      -1.736  35.708  46.082  1.00  8.65      B   
ATOM   3518  CE2 PHE B 540      -2.922  35.265  48.130  1.00  9.33      B   
ATOM   3519  CZ  PHE B 540      -2.929  35.448  46.748  1.00 10.16      B   
ATOM   3520  C   PHE B 540       0.919  38.061  48.162  1.00  9.42      B   
ATOM   3521  O   PHE B 540      -0.096  38.748  48.066  1.00  9.77      B   
ATOM   3522  N   GLU B 541       1.909  38.084  47.283  1.00  9.32      B   
ATOM   3523  CA  GLU B 541       1.842  38.829  46.038  1.00  9.07      B   
ATOM   3524  CB  GLU B 541       2.269  40.293  46.167  1.00  8.77      B   
ATOM   3525  CG  GLU B 541       2.236  40.978  44.792  1.00 10.14      B   
ATOM   3526  CD  GLU B 541       2.196  42.495  44.842  1.00 14.33      B   
ATOM   3527  OE1 GLU B 541       2.156  43.111  43.752  1.00 11.26      B   
ATOM   3528  OE2 GLU B 541       2.198  43.071  45.952  1.00 14.91      B   
ATOM   3529  C   GLU B 541       2.781  38.109  45.094  1.00  9.43      B   
ATOM   3530  O   GLU B 541       3.994  38.040  45.322  1.00  9.99      B   
ATOM   3531  N   PHE B 542       2.196  37.547  44.046  1.00  8.50      B   
ATOM   3532  CA  PHE B 542       2.945  36.806  43.050  1.00  7.48      B   
ATOM   3533  CB  PHE B 542       2.185  35.529  42.674  1.00  7.79      B   
ATOM   3534  CG  PHE B 542       1.898  34.617  43.838  1.00  8.85      B   
ATOM   3535  CD1 PHE B 542       0.746  33.834  43.844  1.00  8.91      B   
ATOM   3536  CD2 PHE B 542       2.789  34.506  44.901  1.00  9.35      B   
ATOM   3537  CE1 PHE B 542       0.480  32.950  44.891  1.00  8.93      B   
ATOM   3538  CE2 PHE B 542       2.535  33.623  45.957  1.00 10.11      B   
ATOM   3539  CZ  PHE B 542       1.377  32.845  45.949  1.00  8.93      B   
ATOM   3540  C   PHE B 542       3.113  37.669  41.814  1.00  8.97      B   
ATOM   3541  O   PHE B 542       2.133  38.150  41.242  1.00 10.23      B   
ATOM   3542  N   LYS B 543       4.364  37.874  41.422  1.00  8.95      B   
ATOM   3543  CA  LYS B 543       4.696  38.653  40.240  1.00  8.46      B   
ATOM   3544  CB  LYS B 543       4.697  40.154  40.557  1.00  8.87      B   
ATOM   3545  CG  LYS B 543       5.710  40.579  41.611  1.00 11.15      B   
ATOM   3546  CD  LYS B 543       5.630  42.079  41.874  1.00 14.92      B   
ATOM   3547  CE  LYS B 543       6.712  42.538  42.836  1.00 18.76      B   
ATOM   3548  NZ  LYS B 543       6.625  44.008  43.079  1.00 22.99      B   
ATOM   3549  C   LYS B 543       6.085  38.211  39.804  1.00  7.78      B   
ATOM   3550  O   LYS B 543       6.896  37.807  40.630  1.00  9.00      B   
ATOM   3551  N   TYR B 544       6.348  38.268  38.505  1.00  7.47      B   
ATOM   3552  CA  TYR B 544       7.647  37.878  37.974  1.00  8.40      B   
ATOM   3553  CB  TYR B 544       7.573  36.465  37.384  1.00  9.80      B   
ATOM   3554  CG  TYR B 544       7.024  35.450  38.362  1.00  9.68      B   
ATOM   3555  CD1 TYR B 544       5.663  35.148  38.393  1.00  8.34      B   
ATOM   3556  CE1 TYR B 544       5.141  34.268  39.340  1.00 10.59      B   
ATOM   3557  CD2 TYR B 544       7.857  34.841  39.301  1.00 11.17      B   
ATOM   3558  CE2 TYR B 544       7.346  33.960  40.256  1.00 10.63      B   
ATOM   3559  CZ  TYR B 544       5.989  33.680  40.270  1.00 11.45      B   
ATOM   3560  OH  TYR B 544       5.483  32.834  41.227  1.00 12.10      B   
ATOM   3561  C   TYR B 544       8.022  38.888  36.904  1.00  7.99      B   
ATOM   3562  O   TYR B 544       7.270  39.097  35.956  1.00  6.31      B   
ATOM   3563  N   PRO B 545       9.185  39.544  37.049  1.00  8.86      B   
ATOM   3564  CD  PRO B 545      10.291  39.271  37.986  1.00 10.09      B   
ATOM   3565  CA  PRO B 545       9.577  40.532  36.038  1.00 10.07      B   
ATOM   3566  CB  PRO B 545      10.956  40.993  36.515  1.00  9.15      B   
ATOM   3567  CG  PRO B 545      11.497  39.786  37.221  1.00 10.89      B   
ATOM   3568  C   PRO B 545       9.601  39.932  34.636  1.00  9.83      B   
ATOM   3569  O   PRO B 545      10.191  38.875  34.415  1.00  9.77      B   
ATOM   3570  N   GLY B 546       8.944  40.607  33.698  1.00  9.99      B   
ATOM   3571  CA  GLY B 546       8.895  40.115  32.333  1.00  9.13      B   
ATOM   3572  C   GLY B 546       7.626  39.331  32.050  1.00  8.57      B   
ATOM   3573  O   GLY B 546       7.395  38.900  30.920  1.00  8.67      B   
ATOM   3574  N   TYR B 547       6.802  39.143  33.079  1.00  8.89      B   
ATOM   3575  CA  TYR B 547       5.553  38.405  32.929  1.00  7.27      B   
ATOM   3576  CB  TYR B 547       5.606  37.087  33.714  1.00  9.17      B   
ATOM   3577  CG  TYR B 547       6.557  36.064  33.144  1.00 10.35      B   
ATOM   3578  CD1 TYR B 547       7.935  36.192  33.316  1.00 11.02      B   
ATOM   3579  CE1 TYR B 547       8.814  35.268  32.766  1.00 12.00      B   
ATOM   3580  CD2 TYR B 547       6.080  34.982  32.407  1.00 10.47      B   
ATOM   3581  CE2 TYR B 547       6.953  34.052  31.851  1.00 11.52      B   
ATOM   3582  CZ  TYR B 547       8.319  34.203  32.034  1.00 12.09      B   
ATOM   3583  OH  TYR B 547       9.191  33.298  31.468  1.00 12.99      B   
ATOM   3584  C   TYR B 547       4.324  39.172  33.388  1.00  6.50      B   
ATOM   3585  O   TYR B 547       4.417  40.145  34.140  1.00  8.08      B   
ATOM   3586  N   LYS B 548       3.168  38.715  32.920  1.00  5.67      B   
ATOM   3587  CA  LYS B 548       1.890  39.293  33.305  1.00  6.85      B   
ATOM   3588  CB  LYS B 548       1.314  40.172  32.186  1.00  8.05      B   
ATOM   3589  CG  LYS B 548       0.950  39.442  30.897  1.00  7.03      B   
ATOM   3590  CD  LYS B 548       0.279  40.412  29.926  1.00  7.71      B   
ATOM   3591  CE  LYS B 548      -0.112  39.733  28.624  1.00  9.18      B   
ATOM   3592  NZ  LYS B 548       1.085  39.254  27.893  1.00  8.67      B   
ATOM   3593  C   LYS B 548       0.947  38.135  33.604  1.00  7.14      B   
ATOM   3594  O   LYS B 548       1.122  37.025  33.092  1.00  7.44      B   
ATOM   3595  N   LEU B 549      -0.046  38.383  34.451  1.00  7.19      B   
ATOM   3596  CA  LEU B 549      -1.003  37.340  34.801  1.00  6.37      B   
ATOM   3597  CB  LEU B 549      -1.970  37.861  35.867  1.00  6.20      B   
ATOM   3598  CG  LEU B 549      -2.914  36.854  36.530  1.00  6.40      B   
ATOM   3599  CD1 LEU B 549      -2.113  35.787  37.280  1.00  6.33      B   
ATOM   3600  CD2 LEU B 549      -3.837  37.606  37.488  1.00  5.08      B   
ATOM   3601  C   LEU B 549      -1.768  36.913  33.552  1.00  6.67      B   
ATOM   3602  O   LEU B 549      -2.147  37.752  32.730  1.00  7.59      B   
ATOM   3603  N   HIS B 550      -2.000  35.612  33.405  1.00  6.18      B   
ATOM   3604  CA  HIS B 550      -2.709  35.114  32.231  1.00  6.95      B   
ATOM   3605  CB  HIS B 550      -1.724  34.452  31.261  1.00  9.15      B   
ATOM   3606  CG  HIS B 550      -2.328  34.111  29.935  1.00 10.74      B   
ATOM   3607  CD2 HIS B 550      -2.419  34.829  28.790  1.00  8.84      B   
ATOM   3608  ND1 HIS B 550      -2.979  32.921  29.693  1.00 12.03      B   
ATOM   3609  CE1 HIS B 550      -3.444  32.920  28.456  1.00  9.93      B   
ATOM   3610  NE2 HIS B 550      -3.119  34.066  27.887  1.00 13.17      B   
ATOM   3611  C   HIS B 550      -3.833  34.137  32.539  1.00  6.87      B   
ATOM   3612  O   HIS B 550      -4.841  34.110  31.835  1.00  7.09      B   
ATOM   3613  N   SER B 551      -3.660  33.330  33.581  1.00  6.38      B   
ATOM   3614  CA  SER B 551      -4.668  32.342  33.950  1.00  6.71      B   
ATOM   3615  CB  SER B 551      -4.192  30.935  33.568  1.00  8.62      B   
ATOM   3616  OG  SER B 551      -3.978  30.827  32.175  1.00 15.43      B   
ATOM   3617  C   SER B 551      -4.953  32.381  35.441  1.00  5.88      B   
ATOM   3618  O   SER B 551      -4.041  32.554  36.250  1.00  7.20      B   
ATOM   3619  N   VAL B 552      -6.224  32.231  35.802  1.00  5.63      B   
ATOM   3620  CA  VAL B 552      -6.612  32.226  37.207  1.00  5.85      B   
ATOM   3621  CB  VAL B 552      -7.077  33.623  37.687  1.00  6.37      B   
ATOM   3622  CG1 VAL B 552      -7.400  33.568  39.177  1.00  5.05      B   
ATOM   3623  CG2 VAL B 552      -6.010  34.670  37.403  1.00  6.74      B   
ATOM   3624  C   VAL B 552      -7.776  31.264  37.410  1.00  5.40      B   
ATOM   3625  O   VAL B 552      -8.742  31.286  36.650  1.00  5.30      B   
ATOM   3626  N   SER B 553      -7.686  30.406  38.420  1.00  6.79      B   
ATOM   3627  CA  SER B 553      -8.789  29.494  38.684  1.00  5.72      B   
ATOM   3628  CB  SER B 553      -8.875  28.414  37.602  1.00  7.82      B   
ATOM   3629  OG  SER B 553     -10.039  27.618  37.789  1.00  8.28      B   
ATOM   3630  C   SER B 553      -8.740  28.810  40.035  1.00  6.92      B   
ATOM   3631  O   SER B 553      -7.691  28.350  40.477  1.00  6.63      B   
ATOM   3632  N   ALA B 554      -9.891  28.758  40.695  1.00  7.66      B   
ATOM   3633  CA  ALA B 554      -9.990  28.055  41.963  1.00  6.92      B   
ATOM   3634  CB  ALA B 554     -11.277  28.444  42.684  1.00  7.19      B   
ATOM   3635  C   ALA B 554     -10.067  26.601  41.501  1.00  7.87      B   
ATOM   3636  O   ALA B 554     -10.415  26.344  40.347  1.00  8.21      B   
ATOM   3637  N   TYR B 555      -9.745  25.650  42.372  1.00  6.48      B   
ATOM   3638  CA  TYR B 555      -9.833  24.254  41.964  1.00  6.57      B   
ATOM   3639  CB  TYR B 555      -8.972  23.357  42.855  1.00  7.79      B   
ATOM   3640  CG  TYR B 555      -9.040  21.913  42.418  1.00  8.13      B   
ATOM   3641  CD1 TYR B 555      -8.170  21.415  41.446  1.00  7.21      B   
ATOM   3642  CE1 TYR B 555      -8.280  20.097  40.986  1.00  9.48      B   
ATOM   3643  CD2 TYR B 555     -10.022  21.061  42.922  1.00  7.67      B   
ATOM   3644  CE2 TYR B 555     -10.142  19.751  42.471  1.00 10.54      B   
ATOM   3645  CZ  TYR B 555      -9.269  19.275  41.503  1.00 11.15      B   
ATOM   3646  OH  TYR B 555      -9.390  17.976  41.058  1.00 11.58      B   
ATOM   3647  C   TYR B 555     -11.284  23.797  42.053  1.00  6.80      B   
ATOM   3648  O   TYR B 555     -11.799  23.127  41.156  1.00  7.14      B   
ATOM   3649  N   GLY B 556     -11.946  24.161  43.144  1.00  5.69      B   
ATOM   3650  CA  GLY B 556     -13.328  23.763  43.299  1.00  7.82      B   
ATOM   3651  C   GLY B 556     -13.929  24.225  44.604  1.00  7.66      B   
ATOM   3652  O   GLY B 556     -13.390  25.094  45.288  1.00  7.95      B   
ATOM   3653  N   LEU B 557     -15.059  23.623  44.945  1.00  6.80      B   
ATOM   3654  CA  LEU B 557     -15.772  23.957  46.162  1.00  5.72      B   
ATOM   3655  CB  LEU B 557     -17.219  23.475  46.041  1.00  9.51      B   
ATOM   3656  CG  LEU B 557     -18.035  23.395  47.330  1.00  7.25      B   
ATOM   3657  CD1 LEU B 557     -18.469  24.787  47.762  1.00 11.05      B   
ATOM   3658  CD2 LEU B 557     -19.240  22.496  47.101  1.00 11.36      B   
ATOM   3659  C   LEU B 557     -15.173  23.356  47.428  1.00  8.36      B   
ATOM   3660  O   LEU B 557     -14.738  22.202  47.437  1.00  8.66      B   
ATOM   3661  N   SER B 558     -15.134  24.160  48.486  1.00  7.97      B   
ATOM   3662  CA  SER B 558     -14.697  23.692  49.796  1.00  8.96      B   
ATOM   3663  CB  SER B 558     -13.893  24.756  50.537  1.00  8.55      B   
ATOM   3664  OG  SER B 558     -13.454  24.259  51.794  1.00  8.53      B   
ATOM   3665  C   SER B 558     -16.087  23.548  50.410  1.00  8.67      B   
ATOM   3666  O   SER B 558     -16.704  24.530  50.819  1.00  9.78      B   
ATOM   3667  N   LYS B 559     -16.581  22.315  50.426  1.00  8.79      B   
ATOM   3668  CA  LYS B 559     -17.926  21.993  50.891  1.00 10.76      B   
ATOM   3669  CB  LYS B 559     -18.084  20.474  50.949  1.00 11.34      B   
ATOM   3670  CG  LYS B 559     -19.503  20.016  51.244  1.00 16.34      B   
ATOM   3671  CD  LYS B 559     -19.572  18.506  51.359  1.00 20.14      B   
ATOM   3672  CE  LYS B 559     -20.996  18.044  51.598  1.00 23.99      B   
ATOM   3673  NZ  LYS B 559     -21.881  18.445  50.472  1.00 26.73      B   
ATOM   3674  C   LYS B 559     -18.439  22.602  52.195  1.00 11.47      B   
ATOM   3675  O   LYS B 559     -19.452  23.310  52.195  1.00 12.42      B   
ATOM   3676  N   ALA B 560     -17.754  22.324  53.299  1.00 11.91      B   
ATOM   3677  CA  ALA B 560     -18.179  22.818  54.607  1.00 11.31      B   
ATOM   3678  CB  ALA B 560     -17.246  22.287  55.696  1.00 12.51      B   
ATOM   3679  C   ALA B 560     -18.311  24.337  54.715  1.00 11.04      B   
ATOM   3680  O   ALA B 560     -19.364  24.839  55.105  1.00 11.63      B   
ATOM   3681  N   PRO B 561     -17.245  25.090  54.396  1.00 10.46      B   
ATOM   3682  CD  PRO B 561     -15.836  24.702  54.196  1.00 10.05      B   
ATOM   3683  CA  PRO B 561     -17.369  26.549  54.494  1.00 10.43      B   
ATOM   3684  CB  PRO B 561     -15.917  27.016  54.561  1.00 10.34      B   
ATOM   3685  CG  PRO B 561     -15.207  26.003  53.745  1.00 10.10      B   
ATOM   3686  C   PRO B 561     -18.133  27.175  53.327  1.00 10.28      B   
ATOM   3687  O   PRO B 561     -18.489  28.351  53.381  1.00 11.50      B   
ATOM   3688  N   ASP B 562     -18.376  26.385  52.281  1.00 10.72      B   
ATOM   3689  CA  ASP B 562     -19.102  26.839  51.094  1.00 10.24      B   
ATOM   3690  CB  ASP B 562     -20.503  27.310  51.482  1.00 11.51      B   
ATOM   3691  CG  ASP B 562     -21.399  27.500  50.281  1.00 14.92      B   
ATOM   3692  OD1 ASP B 562     -22.411  28.223  50.400  1.00 15.11      B   
ATOM   3693  OD2 ASP B 562     -21.095  26.915  49.219  1.00 14.14      B   
ATOM   3694  C   ASP B 562     -18.349  27.987  50.425  1.00  9.77      B   
ATOM   3695  O   ASP B 562     -18.914  29.041  50.131  1.00  9.58      B   
ATOM   3696  N   THR B 563     -17.072  27.755  50.159  1.00  7.62      B   
ATOM   3697  CA  THR B 563     -16.205  28.770  49.578  1.00  8.59      B   
ATOM   3698  CB  THR B 563     -15.348  29.391  50.682  1.00  9.94      B   
ATOM   3699  OG1 THR B 563     -14.709  28.333  51.413  1.00 10.16      B   
ATOM   3700  CG2 THR B 563     -16.204  30.206  51.646  1.00 10.57      B   
ATOM   3701  C   THR B 563     -15.258  28.143  48.560  1.00  7.94      B   
ATOM   3702  O   THR B 563     -15.348  26.950  48.266  1.00  8.34      B   
ATOM   3703  N   ALA B 564     -14.347  28.959  48.031  1.00  8.39      B   
ATOM   3704  CA  ALA B 564     -13.349  28.481  47.081  1.00  7.79      B   
ATOM   3705  CB  ALA B 564     -12.703  29.654  46.356  1.00  7.11      B   
ATOM   3706  C   ALA B 564     -12.300  27.727  47.896  1.00  7.51      B   
ATOM   3707  O   ALA B 564     -11.860  28.204  48.942  1.00  6.62      B   
ATOM   3708  N   ASP B 565     -11.894  26.556  47.423  1.00  6.46      B   
ATOM   3709  CA  ASP B 565     -10.917  25.769  48.163  1.00  6.95      B   
ATOM   3710  CB  ASP B 565     -10.999  24.291  47.760  1.00  7.56      B   
ATOM   3711  CG  ASP B 565     -10.716  24.055  46.277  1.00  7.86      B   
ATOM   3712  OD1 ASP B 565     -10.400  25.013  45.537  1.00  8.28      B   
ATOM   3713  OD2 ASP B 565     -10.814  22.887  45.852  1.00  8.75      B   
ATOM   3714  C   ASP B 565      -9.480  26.235  48.019  1.00  7.43      B   
ATOM   3715  O   ASP B 565      -8.670  26.071  48.939  1.00  7.30      B   
ATOM   3716  N   SER B 566      -9.179  26.835  46.874  1.00  7.40      B   
ATOM   3717  CA  SER B 566      -7.822  27.266  46.562  1.00  6.48      B   
ATOM   3718  CB  SER B 566      -6.972  26.032  46.308  1.00  7.52      B   
ATOM   3719  OG  SER B 566      -7.516  25.313  45.202  1.00  7.44      B   
ATOM   3720  C   SER B 566      -7.861  28.073  45.273  1.00  5.36      B   
ATOM   3721  O   SER B 566      -8.910  28.203  44.655  1.00  6.52      B   
ATOM   3722  N   VAL B 567      -6.711  28.607  44.867  1.00  6.48      B   
ATOM   3723  CA  VAL B 567      -6.627  29.350  43.613  1.00  5.67      B   
ATOM   3724  CB  VAL B 567      -6.831  30.877  43.799  1.00  5.79      B   
ATOM   3725  CG1 VAL B 567      -6.985  31.547  42.426  1.00  7.81      B   
ATOM   3726  CG2 VAL B 567      -8.059  31.148  44.639  1.00  7.22      B   
ATOM   3727  C   VAL B 567      -5.264  29.121  42.972  1.00  6.24      B   
ATOM   3728  O   VAL B 567      -4.233  29.095  43.654  1.00  6.16      B   
ATOM   3729  N   MET B 568      -5.276  28.939  41.657  1.00  5.89      B   
ATOM   3730  CA  MET B 568      -4.060  28.713  40.880  1.00  4.57      B   
ATOM   3731  CB  MET B 568      -4.200  27.414  40.080  1.00  5.55      B   
ATOM   3732  CG  MET B 568      -3.004  27.084  39.211  1.00  7.50      B   
ATOM   3733  SD  MET B 568      -3.148  25.483  38.392  1.00  8.90      B   
ATOM   3734  CE  MET B 568      -1.586  25.370  37.784  1.00 18.10      B   
ATOM   3735  C   MET B 568      -3.869  29.904  39.942  1.00  5.40      B   
ATOM   3736  O   MET B 568      -4.844  30.432  39.403  1.00  6.04      B   
ATOM   3737  N   PHE B 569      -2.619  30.328  39.758  1.00  5.52      B   
ATOM   3738  CA  PHE B 569      -2.311  31.471  38.894  1.00  4.58      B   
ATOM   3739  CB  PHE B 569      -1.864  32.682  39.723  1.00  6.53      B   
ATOM   3740  CG  PHE B 569      -2.749  32.997  40.897  1.00  7.76      B   
ATOM   3741  CD1 PHE B 569      -2.429  32.527  42.170  1.00  8.28      B   
ATOM   3742  CD2 PHE B 569      -3.881  33.790  40.739  1.00  7.61      B   
ATOM   3743  CE1 PHE B 569      -3.226  32.847  43.277  1.00  7.58      B   
ATOM   3744  CE2 PHE B 569      -4.686  34.116  41.832  1.00  7.64      B   
ATOM   3745  CZ  PHE B 569      -4.356  33.644  43.107  1.00  7.82      B   
ATOM   3746  C   PHE B 569      -1.197  31.166  37.894  1.00  5.96      B   
ATOM   3747  O   PHE B 569      -0.138  30.672  38.273  1.00  7.64      B   
ATOM   3748  N   GLY B 570      -1.439  31.491  36.625  1.00  5.41      B   
ATOM   3749  CA  GLY B 570      -0.444  31.282  35.586  1.00  5.46      B   
ATOM   3750  C   GLY B 570      -0.062  32.622  34.970  1.00  4.99      B   
ATOM   3751  O   GLY B 570      -0.910  33.498  34.827  1.00  5.14      B   
ATOM   3752  N   PHE B 571       1.209  32.778  34.603  1.00  5.68      B   
ATOM   3753  CA  PHE B 571       1.716  34.021  34.009  1.00  5.22      B   
ATOM   3754  CB  PHE B 571       2.767  34.673  34.922  1.00  4.39      B   
ATOM   3755  CG  PHE B 571       2.239  35.143  36.248  1.00  6.44      B   
ATOM   3756  CD1 PHE B 571       1.799  34.234  37.209  1.00  7.15      B   
ATOM   3757  CD2 PHE B 571       2.214  36.503  36.548  1.00  6.93      B   
ATOM   3758  CE1 PHE B 571       1.344  34.675  38.455  1.00  7.32      B   
ATOM   3759  CE2 PHE B 571       1.761  36.957  37.790  1.00  7.70      B   
ATOM   3760  CZ  PHE B 571       1.325  36.041  38.745  1.00  8.49      B   
ATOM   3761  C   PHE B 571       2.392  33.753  32.665  1.00  5.10      B   
ATOM   3762  O   PHE B 571       3.009  32.710  32.480  1.00  5.87      B   
ATOM   3763  N   ARG B 572       2.286  34.699  31.732  1.00  6.21      B   
ATOM   3764  CA  ARG B 572       2.935  34.554  30.427  1.00  7.45      B   
ATOM   3765  CB  ARG B 572       1.896  34.332  29.319  1.00  7.19      B   
ATOM   3766  CG  ARG B 572       1.353  32.902  29.242  1.00  8.76      B   
ATOM   3767  CD  ARG B 572       0.280  32.794  28.161  1.00 10.83      B   
ATOM   3768  NE  ARG B 572      -0.347  31.474  28.067  1.00 11.78      B   
ATOM   3769  CZ  ARG B 572       0.141  30.458  27.362  1.00 14.29      B   
ATOM   3770  NH1 ARG B 572       1.274  30.596  26.688  1.00 12.16      B   
ATOM   3771  NH2 ARG B 572      -0.523  29.312  27.304  1.00 14.56      B   
ATOM   3772  C   ARG B 572       3.751  35.812  30.144  1.00  8.03      B   
ATOM   3773  O   ARG B 572       3.511  36.859  30.745  1.00  7.90      B   
ATOM   3774  N   PRO B 573       4.741  35.723  29.239  1.00  8.73      B   
ATOM   3775  CD  PRO B 573       5.142  34.556  28.430  1.00  9.31      B   
ATOM   3776  CA  PRO B 573       5.570  36.891  28.915  1.00  8.29      B   
ATOM   3777  CB  PRO B 573       6.286  36.454  27.644  1.00  8.95      B   
ATOM   3778  CG  PRO B 573       6.505  34.982  27.907  1.00  9.43      B   
ATOM   3779  C   PRO B 573       4.706  38.137  28.728  1.00  7.76      B   
ATOM   3780  O   PRO B 573       3.724  38.117  27.988  1.00  7.85      B   
ATOM   3781  N   VAL B 574       5.088  39.220  29.398  1.00  7.31      B   
ATOM   3782  CA  VAL B 574       4.312  40.454  29.368  1.00  8.43      B   
ATOM   3783  CB  VAL B 574       4.952  41.522  30.300  1.00  8.38      B   
ATOM   3784  CG1 VAL B 574       6.336  41.903  29.801  1.00  9.21      B   
ATOM   3785  CG2 VAL B 574       4.050  42.738  30.394  1.00  8.72      B   
ATOM   3786  C   VAL B 574       4.021  41.066  27.998  1.00  8.38      B   
ATOM   3787  O   VAL B 574       2.892  41.490  27.743  1.00  9.37      B   
ATOM   3788  N   LEU B 575       5.011  41.095  27.110  1.00  9.62      B   
ATOM   3789  CA  LEU B 575       4.806  41.687  25.789  1.00 10.39      B   
ATOM   3790  CB  LEU B 575       6.002  42.567  25.422  1.00 11.84      B   
ATOM   3791  CG  LEU B 575       6.271  43.717  26.395  1.00 13.70      B   
ATOM   3792  CD1 LEU B 575       7.559  44.428  26.000  1.00 13.89      B   
ATOM   3793  CD2 LEU B 575       5.089  44.681  26.390  1.00 14.87      B   
ATOM   3794  C   LEU B 575       4.574  40.664  24.688  1.00  9.56      B   
ATOM   3795  O   LEU B 575       4.745  40.961  23.504  1.00  9.84      B   
ATOM   3796  N   LEU B 576       4.169  39.462  25.083  1.00  9.12      B   
ATOM   3797  CA  LEU B 576       3.923  38.378  24.135  1.00  8.33      B   
ATOM   3798  CB  LEU B 576       3.232  37.218  24.855  1.00  8.06      B   
ATOM   3799  CG  LEU B 576       2.739  36.056  23.987  1.00  6.52      B   
ATOM   3800  CD1 LEU B 576       3.881  35.502  23.151  1.00  8.47      B   
ATOM   3801  CD2 LEU B 576       2.152  34.976  24.882  1.00  7.38      B   
ATOM   3802  C   LEU B 576       3.097  38.778  22.915  1.00  9.23      B   
ATOM   3803  O   LEU B 576       3.548  38.655  21.774  1.00  8.94      B   
ATOM   3804  N   GLU B 577       1.883  39.253  23.164  1.00  8.31      B   
ATOM   3805  CA  GLU B 577       0.977  39.647  22.096  1.00  9.90      B   
ATOM   3806  CB  GLU B 577      -0.378  40.042  22.687  1.00 10.33      B   
ATOM   3807  CG  GLU B 577      -1.151  38.884  23.322  1.00 10.60      B   
ATOM   3808  CD  GLU B 577      -0.656  38.507  24.712  1.00 11.89      B   
ATOM   3809  OE1 GLU B 577      -1.169  37.514  25.275  1.00 13.02      B   
ATOM   3810  OE2 GLU B 577       0.234  39.199  25.249  1.00 11.39      B   
ATOM   3811  C   GLU B 577       1.514  40.782  21.230  1.00  9.81      B   
ATOM   3812  O   GLU B 577       1.365  40.766  20.006  1.00 10.97      B   
ATOM   3813  N   ASN B 578       2.141  41.764  21.866  1.00 10.18      B   
ATOM   3814  CA  ASN B 578       2.683  42.907  21.145  1.00 11.27      B   
ATOM   3815  CB  ASN B 578       3.205  43.954  22.131  1.00 12.38      B   
ATOM   3816  CG  ASN B 578       2.214  44.262  23.234  1.00 15.07      B   
ATOM   3817  OD1 ASN B 578       2.103  43.521  24.212  1.00 14.55      B   
ATOM   3818  ND2 ASN B 578       1.475  45.354  23.076  1.00 16.65      B   
ATOM   3819  C   ASN B 578       3.812  42.509  20.203  1.00 11.41      B   
ATOM   3820  O   ASN B 578       3.833  42.911  19.037  1.00 12.21      B   
ATOM   3821  N   GLU B 579       4.751  41.720  20.713  1.00 10.42      B   
ATOM   3822  CA  GLU B 579       5.897  41.299  19.920  1.00 10.34      B   
ATOM   3823  CB  GLU B 579       7.009  40.774  20.838  1.00 11.93      B   
ATOM   3824  CG  GLU B 579       7.422  41.779  21.915  1.00 13.59      B   
ATOM   3825  CD  GLU B 579       8.606  41.315  22.739  1.00 15.45      B   
ATOM   3826  OE1 GLU B 579       8.722  40.095  22.982  1.00 14.02      B   
ATOM   3827  OE2 GLU B 579       9.414  42.174  23.158  1.00 14.96      B   
ATOM   3828  C   GLU B 579       5.549  40.262  18.859  1.00 11.67      B   
ATOM   3829  O   GLU B 579       6.164  40.236  17.792  1.00 10.44      B   
ATOM   3830  N   ALA B 580       4.562  39.415  19.139  1.00  9.79      B   
ATOM   3831  CA  ALA B 580       4.162  38.395  18.171  1.00 11.16      B   
ATOM   3832  CB  ALA B 580       3.367  37.294  18.864  1.00  8.99      B   
ATOM   3833  C   ALA B 580       3.330  39.009  17.049  1.00 11.13      B   
ATOM   3834  O   ALA B 580       3.166  38.416  15.981  1.00 10.56      B   
ATOM   3835  N   ASN B 581       2.817  40.208  17.294  1.00 12.28      B   
ATOM   3836  CA  ASN B 581       1.985  40.909  16.323  1.00 13.46      B   
ATOM   3837  CB  ASN B 581       0.958  41.771  17.064  1.00 15.73      B   
ATOM   3838  CG  ASN B 581       0.125  42.625  16.127  1.00 15.91      B   
ATOM   3839  OD1 ASN B 581      -0.678  42.111  15.349  1.00 18.06      B   
ATOM   3840  ND2 ASN B 581       0.316  43.941  16.197  1.00 16.46      B   
ATOM   3841  C   ASN B 581       2.759  41.799  15.353  1.00 13.64      B   
ATOM   3842  O   ASN B 581       2.350  41.973  14.206  1.00 14.58      B   
ATOM   3843  N   GLN B 582       3.880  42.348  15.808  1.00 13.56      B   
ATOM   3844  CA  GLN B 582       4.664  43.274  14.994  1.00 13.85      B   
ATOM   3845  CB  GLN B 582       5.306  44.326  15.905  1.00 13.77      B   
ATOM   3846  CG  GLN B 582       5.956  45.467  15.148  1.00 14.79      B   
ATOM   3847  CD  GLN B 582       4.956  46.240  14.313  1.00 15.97      B   
ATOM   3848  OE1 GLN B 582       4.105  46.958  14.845  1.00 16.75      B   
ATOM   3849  NE2 GLN B 582       5.043  46.087  12.998  1.00 15.97      B   
ATOM   3850  C   GLN B 582       5.741  42.709  14.072  1.00 13.20      B   
ATOM   3851  O   GLN B 582       6.813  42.308  14.526  1.00 14.66      B   
ATOM   3852  N   LEU B 583       5.460  42.693  12.771  1.00 14.35      B   
ATOM   3853  CA  LEU B 583       6.434  42.212  11.802  1.00 13.58      B   
ATOM   3854  CB  LEU B 583       5.777  41.978  10.439  1.00 14.23      B   
ATOM   3855  CG  LEU B 583       4.695  40.897  10.377  1.00 13.96      B   
ATOM   3856  CD1 LEU B 583       4.184  40.763   8.947  1.00 15.64      B   
ATOM   3857  CD2 LEU B 583       5.266  39.573  10.864  1.00 14.21      B   
ATOM   3858  C   LEU B 583       7.524  43.269  11.674  1.00 14.10      B   
ATOM   3859  O   LEU B 583       7.277  44.455  11.906  1.00 13.45      B   
ATOM   3860  N   LEU B 584       8.726  42.835  11.307  1.00 14.85      B   
ATOM   3861  CA  LEU B 584       9.863  43.738  11.160  1.00 16.94      B   
ATOM   3862  CB  LEU B 584      11.022  43.228  12.018  1.00 17.95      B   
ATOM   3863  CG  LEU B 584      10.579  42.849  13.439  1.00 20.10      B   
ATOM   3864  CD1 LEU B 584      11.678  42.067  14.142  1.00 20.85      B   
ATOM   3865  CD2 LEU B 584      10.208  44.104  14.212  1.00 19.34      B   
ATOM   3866  C   LEU B 584      10.269  43.804   9.688  1.00 17.84      B   
ATOM   3867  O   LEU B 584      10.203  42.805   8.979  1.00 18.55      B   
ATOM   3868  N   THR B 585      10.701  44.978   9.234  1.00 20.03      B   
ATOM   3869  CA  THR B 585      11.075  45.161   7.830  1.00 20.01      B   
ATOM   3870  CB  THR B 585      11.049  46.657   7.440  1.00 21.55      B   
ATOM   3871  OG1 THR B 585      12.072  47.357   8.158  1.00 21.67      B   
ATOM   3872  CG2 THR B 585       9.699  47.271   7.773  1.00 23.51      B   
ATOM   3873  C   THR B 585      12.441  44.614   7.433  1.00 20.48      B   
ATOM   3874  O   THR B 585      12.666  44.278   6.268  1.00 20.05      B   
ATOM   3875  N   ASP B 586      13.349  44.519   8.396  1.00 19.01      B   
ATOM   3876  CA  ASP B 586      14.704  44.057   8.116  1.00 20.28      B   
ATOM   3877  CB  ASP B 586      15.661  45.241   8.243  1.00 22.24      B   
ATOM   3878  CG  ASP B 586      15.562  45.923   9.603  1.00 25.42      B   
ATOM   3879  OD1 ASP B 586      16.327  46.877   9.854  1.00 28.64      B   
ATOM   3880  OD2 ASP B 586      14.713  45.505  10.424  1.00 28.03      B   
ATOM   3881  C   ASP B 586      15.170  42.951   9.052  1.00 18.59      B   
ATOM   3882  O   ASP B 586      16.351  42.596   9.062  1.00 17.96      B   
ATOM   3883  N   THR B 587      14.242  42.407   9.831  1.00 17.27      B   
ATOM   3884  CA  THR B 587      14.579  41.366  10.792  1.00 15.41      B   
ATOM   3885  CB  THR B 587      14.628  41.957  12.214  1.00 17.07      B   
ATOM   3886  OG1 THR B 587      15.557  43.050  12.243  1.00 18.06      B   
ATOM   3887  CG2 THR B 587      15.052  40.905  13.223  1.00 16.64      B   
ATOM   3888  C   THR B 587      13.548  40.247  10.760  1.00 13.16      B   
ATOM   3889  O   THR B 587      12.360  40.499  10.562  1.00 12.05      B   
ATOM   3890  N   ALA B 588      14.004  39.011  10.945  1.00 12.02      B   
ATOM   3891  CA  ALA B 588      13.097  37.871  10.950  1.00 11.93      B   
ATOM   3892  CB  ALA B 588      13.867  36.579  10.710  1.00 10.59      B   
ATOM   3893  C   ALA B 588      12.405  37.822  12.302  1.00 11.42      B   
ATOM   3894  O   ALA B 588      12.985  38.207  13.315  1.00 11.31      B   
ATOM   3895  N   LEU B 589      11.162  37.353  12.311  1.00 11.49      B   
ATOM   3896  CA  LEU B 589      10.392  37.256  13.544  1.00 10.13      B   
ATOM   3897  CB  LEU B 589       9.218  38.235  13.519  1.00  9.83      B   
ATOM   3898  CG  LEU B 589       8.271  38.157  14.718  1.00  8.74      B   
ATOM   3899  CD1 LEU B 589       8.998  38.658  15.969  1.00  9.58      B   
ATOM   3900  CD2 LEU B 589       7.019  38.984  14.445  1.00 10.08      B   
ATOM   3901  C   LEU B 589       9.849  35.847  13.718  1.00  9.88      B   
ATOM   3902  O   LEU B 589       9.201  35.315  12.822  1.00 10.83      B   
ATOM   3903  N   GLN B 590      10.127  35.240  14.867  1.00  8.46      B   
ATOM   3904  CA  GLN B 590       9.627  33.900  15.154  1.00  7.41      B   
ATOM   3905  CB  GLN B 590      10.763  32.972  15.615  1.00  8.34      B   
ATOM   3906  CG  GLN B 590      10.274  31.583  16.061  1.00  7.67      B   
ATOM   3907  CD  GLN B 590      11.397  30.589  16.318  1.00 10.03      B   
ATOM   3908  OE1 GLN B 590      11.428  29.919  17.357  1.00 12.36      B   
ATOM   3909  NE2 GLN B 590      12.313  30.476  15.371  1.00  9.42      B   
ATOM   3910  C   GLN B 590       8.581  34.026  16.254  1.00  7.55      B   
ATOM   3911  O   GLN B 590       8.875  34.539  17.332  1.00  8.97      B   
ATOM   3912  N   ILE B 591       7.359  33.579  15.976  1.00  6.72      B   
ATOM   3913  CA  ILE B 591       6.284  33.650  16.966  1.00  7.78      B   
ATOM   3914  CB  ILE B 591       5.083  34.480  16.456  1.00  8.90      B   
ATOM   3915  CG2 ILE B 591       5.568  35.834  15.961  1.00  9.79      B   
ATOM   3916  CG1 ILE B 591       4.354  33.732  15.329  1.00  8.30      B   
ATOM   3917  CD1 ILE B 591       3.056  34.390  14.908  1.00  8.50      B   
ATOM   3918  C   ILE B 591       5.780  32.252  17.327  1.00  7.66      B   
ATOM   3919  O   ILE B 591       5.867  31.323  16.528  1.00  6.47      B   
ATOM   3920  N   PRO B 592       5.241  32.094  18.547  1.00  8.12      B   
ATOM   3921  CD  PRO B 592       5.161  33.117  19.600  1.00  8.00      B   
ATOM   3922  CA  PRO B 592       4.715  30.813  19.030  1.00  8.29      B   
ATOM   3923  CB  PRO B 592       4.431  31.083  20.510  1.00  7.78      B   
ATOM   3924  CG  PRO B 592       5.269  32.282  20.837  1.00 10.58      B   
ATOM   3925  C   PRO B 592       3.438  30.451  18.281  1.00  9.22      B   
ATOM   3926  O   PRO B 592       2.554  31.289  18.108  1.00  9.13      B   
ATOM   3927  N   ALA B 593       3.332  29.204  17.842  1.00  8.52      B   
ATOM   3928  CA  ALA B 593       2.142  28.785  17.119  1.00  8.65      B   
ATOM   3929  CB  ALA B 593       2.395  27.446  16.433  1.00  7.68      B   
ATOM   3930  C   ALA B 593       0.934  28.676  18.048  1.00  7.61      B   
ATOM   3931  O   ALA B 593      -0.200  28.857  17.617  1.00  8.34      B   
ATOM   3932  N   GLU B 594       1.180  28.401  19.325  1.00  7.67      B   
ATOM   3933  CA  GLU B 594       0.084  28.230  20.276  1.00  7.16      B   
ATOM   3934  CB  GLU B 594       0.607  27.685  21.609  1.00  7.11      B   
ATOM   3935  CG  GLU B 594       1.300  28.725  22.469  1.00  8.24      B   
ATOM   3936  CD  GLU B 594       1.304  28.344  23.934  1.00  9.14      B   
ATOM   3937  OE1 GLU B 594       0.360  27.642  24.355  1.00 11.76      B   
ATOM   3938  OE2 GLU B 594       2.231  28.758  24.664  1.00  8.30      B   
ATOM   3939  C   GLU B 594      -0.786  29.460  20.540  1.00  8.54      B   
ATOM   3940  O   GLU B 594      -1.813  29.345  21.211  1.00  9.13      B   
ATOM   3941  N   ILE B 595      -0.400  30.632  20.038  1.00  8.74      B   
ATOM   3942  CA  ILE B 595      -1.246  31.805  20.252  1.00  8.99      B   
ATOM   3943  CB  ILE B 595      -0.438  33.123  20.373  1.00  9.52      B   
ATOM   3944  CG2 ILE B 595       0.498  33.044  21.573  1.00 10.56      B   
ATOM   3945  CG1 ILE B 595       0.325  33.405  19.080  1.00  8.99      B   
ATOM   3946  CD1 ILE B 595       0.975  34.780  19.057  1.00 11.51      B   
ATOM   3947  C   ILE B 595      -2.258  31.947  19.117  1.00  9.63      B   
ATOM   3948  O   ILE B 595      -3.031  32.905  19.074  1.00 10.96      B   
ATOM   3949  N   GLY B 596      -2.248  30.988  18.197  1.00  9.06      B   
ATOM   3950  CA  GLY B 596      -3.196  31.017  17.099  1.00 10.00      B   
ATOM   3951  C   GLY B 596      -4.597  30.816  17.649  1.00  9.56      B   
ATOM   3952  O   GLY B 596      -4.804  29.996  18.544  1.00 10.94      B   
ATOM   3953  N   ILE B 597      -5.562  31.559  17.121  1.00  9.14      B   
ATOM   3954  CA  ILE B 597      -6.938  31.463  17.596  1.00  9.80      B   
ATOM   3955  CB  ILE B 597      -7.650  32.826  17.437  1.00 10.13      B   
ATOM   3956  CG2 ILE B 597      -9.039  32.777  18.061  1.00 12.04      B   
ATOM   3957  CG1 ILE B 597      -6.799  33.927  18.082  1.00 11.41      B   
ATOM   3958  CD1 ILE B 597      -6.496  33.704  19.557  1.00 14.02      B   
ATOM   3959  C   ILE B 597      -7.705  30.382  16.841  1.00  9.37      B   
ATOM   3960  O   ILE B 597      -7.688  30.347  15.611  1.00 10.09      B   
ATOM   3961  N   THR B 598      -8.365  29.490  17.577  1.00 10.17      B   
ATOM   3962  CA  THR B 598      -9.125  28.412  16.947  1.00 10.17      B   
ATOM   3963  CB  THR B 598      -8.944  27.076  17.713  1.00 10.34      B   
ATOM   3964  OG1 THR B 598      -9.286  27.249  19.094  1.00 12.40      B   
ATOM   3965  CG2 THR B 598      -7.498  26.608  17.613  1.00 10.43      B   
ATOM   3966  C   THR B 598     -10.609  28.760  16.833  1.00 11.19      B   
ATOM   3967  O   THR B 598     -11.133  29.528  17.640  1.00 12.30      B   
ATOM   3968  N   ASP B 599     -11.272  28.202  15.819  1.00 11.04      B   
ATOM   3969  CA  ASP B 599     -12.693  28.460  15.558  1.00 11.59      B   
ATOM   3970  CB  ASP B 599     -13.180  27.601  14.387  1.00 11.00      B   
ATOM   3971  CG  ASP B 599     -12.368  27.814  13.132  1.00 12.35      B   
ATOM   3972  OD1 ASP B 599     -11.123  27.793  13.225  1.00 12.31      B   
ATOM   3973  OD2 ASP B 599     -12.971  27.989  12.050  1.00 11.55      B   
ATOM   3974  C   ASP B 599     -13.559  28.181  16.774  1.00 12.32      B   
ATOM   3975  O   ASP B 599     -14.542  28.885  17.028  1.00 12.58      B   
ATOM   3976  N   VAL B 600     -13.201  27.130  17.502  1.00 11.86      B   
ATOM   3977  CA  VAL B 600     -13.904  26.735  18.715  1.00 12.09      B   
ATOM   3978  CB  VAL B 600     -14.826  25.514  18.481  1.00 13.33      B   
ATOM   3979  CG1 VAL B 600     -15.889  25.858  17.445  1.00 11.74      B   
ATOM   3980  CG2 VAL B 600     -14.008  24.315  18.026  1.00 11.85      B   
ATOM   3981  C   VAL B 600     -12.836  26.357  19.732  1.00 12.36      B   
ATOM   3982  O   VAL B 600     -11.697  26.077  19.365  1.00 11.20      B   
ATOM   3983  N   VAL B 601     -13.198  26.372  21.008  1.00 12.30      B   
ATOM   3984  CA  VAL B 601     -12.265  26.013  22.067  1.00 12.64      B   
ATOM   3985  CB  VAL B 601     -11.922  27.227  22.961  1.00 13.07      B   
ATOM   3986  CG1 VAL B 601     -11.127  26.773  24.180  1.00 13.05      B   
ATOM   3987  CG2 VAL B 601     -11.120  28.243  22.165  1.00 14.61      B   
ATOM   3988  C   VAL B 601     -12.920  24.936  22.915  1.00 13.21      B   
ATOM   3989  O   VAL B 601     -14.016  25.132  23.437  1.00 13.08      B   
ATOM   3990  N   PRO B 602     -12.259  23.780  23.066  1.00 12.41      B   
ATOM   3991  CD  PRO B 602     -12.727  22.715  23.971  1.00 12.71      B   
ATOM   3992  CA  PRO B 602     -10.954  23.433  22.498  1.00 12.45      B   
ATOM   3993  CB  PRO B 602     -10.452  22.369  23.458  1.00 13.99      B   
ATOM   3994  CG  PRO B 602     -11.715  21.604  23.732  1.00 14.59      B   
ATOM   3995  C   PRO B 602     -11.034  22.900  21.071  1.00 13.32      B   
ATOM   3996  O   PRO B 602     -12.054  22.347  20.655  1.00 13.84      B   
ATOM   3997  N   ALA B 603      -9.944  23.065  20.329  1.00 11.82      B   
ATOM   3998  CA  ALA B 603      -9.865  22.575  18.960  1.00 11.71      B   
ATOM   3999  CB  ALA B 603     -10.092  23.713  17.970  1.00 12.78      B   
ATOM   4000  C   ALA B 603      -8.482  21.969  18.758  1.00 11.62      B   
ATOM   4001  O   ALA B 603      -7.484  22.505  19.244  1.00 11.60      B   
ATOM   4002  N   PHE B 604      -8.431  20.840  18.059  1.00 11.43      B   
ATOM   4003  CA  PHE B 604      -7.171  20.165  17.784  1.00 11.27      B   
ATOM   4004  CB  PHE B 604      -6.328  21.044  16.858  1.00 11.10      B   
ATOM   4005  CG  PHE B 604      -6.985  21.296  15.531  1.00 10.40      B   
ATOM   4006  CD1 PHE B 604      -7.131  20.260  14.611  1.00 11.54      B   
ATOM   4007  CD2 PHE B 604      -7.522  22.544  15.226  1.00 10.62      B   
ATOM   4008  CE1 PHE B 604      -7.809  20.462  13.405  1.00 11.30      B   
ATOM   4009  CE2 PHE B 604      -8.202  22.757  14.024  1.00 11.42      B   
ATOM   4010  CZ  PHE B 604      -8.347  21.714  13.113  1.00 11.42      B   
ATOM   4011  C   PHE B 604      -6.409  19.780  19.050  1.00 11.93      B   
ATOM   4012  O   PHE B 604      -7.014  19.578  20.103  1.00 12.17      B   
ATOM   4013  N   GLY B 605      -5.089  19.667  18.960  1.00 11.33      B   
ATOM   4014  CA  GLY B 605      -4.340  19.267  20.135  1.00 12.08      B   
ATOM   4015  C   GLY B 605      -3.131  20.103  20.488  1.00 11.80      B   
ATOM   4016  O   GLY B 605      -2.863  21.139  19.888  1.00 10.33      B   
ATOM   4017  N   ARG B 606      -2.398  19.636  21.488  1.00 12.70      B   
ATOM   4018  CA  ARG B 606      -1.200  20.324  21.935  1.00 15.12      B   
ATOM   4019  CB  ARG B 606      -1.560  21.446  22.917  1.00 16.23      B   
ATOM   4020  CG  ARG B 606      -2.159  20.959  24.222  1.00 19.89      B   
ATOM   4021  CD  ARG B 606      -2.572  22.118  25.115  1.00 22.38      B   
ATOM   4022  NE  ARG B 606      -1.457  23.004  25.437  1.00 22.93      B   
ATOM   4023  CZ  ARG B 606      -1.341  24.250  24.989  1.00 21.28      B   
ATOM   4024  NH1 ARG B 606      -2.274  24.757  24.195  1.00 23.49      B   
ATOM   4025  NH2 ARG B 606      -0.299  24.990  25.339  1.00 21.62      B   
ATOM   4026  C   ARG B 606      -0.307  19.299  22.610  1.00 15.48      B   
ATOM   4027  O   ARG B 606      -0.777  18.254  23.069  1.00 15.20      B   
ATOM   4028  N   THR B 607       0.985  19.594  22.653  1.00 15.33      B   
ATOM   4029  CA  THR B 607       1.958  18.702  23.267  1.00 15.66      B   
ATOM   4030  CB  THR B 607       2.704  17.855  22.203  1.00 17.84      B   
ATOM   4031  OG1 THR B 607       1.831  16.845  21.681  1.00 24.77      B   
ATOM   4032  CG2 THR B 607       3.931  17.188  22.816  1.00 20.15      B   
ATOM   4033  C   THR B 607       2.995  19.537  23.998  1.00 13.54      B   
ATOM   4034  O   THR B 607       3.502  20.510  23.450  1.00 12.17      B   
ATOM   4035  N   GLU B 608       3.303  19.173  25.237  1.00 10.37      B   
ATOM   4036  CA  GLU B 608       4.318  19.910  25.968  1.00  9.25      B   
ATOM   4037  CB  GLU B 608       4.325  19.494  27.439  1.00 10.39      B   
ATOM   4038  CG  GLU B 608       3.183  20.132  28.218  1.00 13.54      B   
ATOM   4039  CD  GLU B 608       3.158  19.753  29.683  1.00 15.35      B   
ATOM   4040  OE1 GLU B 608       4.229  19.449  30.247  1.00 16.40      B   
ATOM   4041  OE2 GLU B 608       2.059  19.781  30.276  1.00 16.15      B   
ATOM   4042  C   GLU B 608       5.661  19.626  25.304  1.00  9.49      B   
ATOM   4043  O   GLU B 608       5.930  18.498  24.893  1.00  8.09      B   
ATOM   4044  N   GLU B 609       6.485  20.662  25.166  1.00  7.08      B   
ATOM   4045  CA  GLU B 609       7.794  20.524  24.539  1.00  7.58      B   
ATOM   4046  CB  GLU B 609       7.752  21.009  23.083  1.00  8.73      B   
ATOM   4047  CG  GLU B 609       6.882  20.174  22.139  1.00  7.99      B   
ATOM   4048  CD  GLU B 609       7.451  18.787  21.869  1.00  9.13      B   
ATOM   4049  OE1 GLU B 609       6.828  18.029  21.092  1.00  8.25      B   
ATOM   4050  OE2 GLU B 609       8.516  18.450  22.430  1.00  9.04      B   
ATOM   4051  C   GLU B 609       8.838  21.336  25.296  1.00  7.91      B   
ATOM   4052  O   GLU B 609       9.094  22.488  24.957  1.00  8.00      B   
ATOM   4053  N   PRO B 610       9.444  20.749  26.340  1.00  7.75      B   
ATOM   4054  CD  PRO B 610       9.065  19.491  27.009  1.00  7.49      B   
ATOM   4055  CA  PRO B 610      10.464  21.461  27.116  1.00  8.53      B   
ATOM   4056  CB  PRO B 610      10.840  20.452  28.199  1.00  6.52      B   
ATOM   4057  CG  PRO B 610       9.566  19.718  28.421  1.00 10.00      B   
ATOM   4058  C   PRO B 610      11.670  21.886  26.273  1.00  7.42      B   
ATOM   4059  O   PRO B 610      12.408  22.788  26.668  1.00  8.80      B   
ATOM   4060  N   ILE B 611      11.880  21.245  25.122  1.00  8.27      B   
ATOM   4061  CA  ILE B 611      13.014  21.623  24.274  1.00  8.00      B   
ATOM   4062  CB  ILE B 611      13.410  20.527  23.241  1.00  6.88      B   
ATOM   4063  CG2 ILE B 611      13.712  19.214  23.953  1.00  7.50      B   
ATOM   4064  CG1 ILE B 611      12.318  20.384  22.176  1.00  7.23      B   
ATOM   4065  CD1 ILE B 611      12.806  19.733  20.882  1.00  9.08      B   
ATOM   4066  C   ILE B 611      12.717  22.889  23.477  1.00  8.14      B   
ATOM   4067  O   ILE B 611      13.617  23.464  22.858  1.00  8.47      B   
ATOM   4068  N   ASN B 612      11.455  23.313  23.485  1.00  6.18      B   
ATOM   4069  CA  ASN B 612      11.033  24.503  22.748  1.00  6.93      B   
ATOM   4070  CB  ASN B 612       9.818  24.170  21.874  1.00  6.66      B   
ATOM   4071  CG  ASN B 612      10.159  23.217  20.737  1.00  7.69      B   
ATOM   4072  OD1 ASN B 612       9.277  22.576  20.160  1.00 10.29      B   
ATOM   4073  ND2 ASN B 612      11.440  23.128  20.403  1.00  4.77      B   
ATOM   4074  C   ASN B 612      10.700  25.659  23.682  1.00  6.35      B   
ATOM   4075  O   ASN B 612      10.749  25.511  24.896  1.00  7.30      B   
ATOM   4076  N   GLY B 613      10.365  26.814  23.111  1.00  7.91      B   
ATOM   4077  CA  GLY B 613      10.049  27.967  23.940  1.00  7.07      B   
ATOM   4078  C   GLY B 613       8.643  27.946  24.508  1.00  7.58      B   
ATOM   4079  O   GLY B 613       8.276  28.810  25.312  1.00  6.74      B   
ATOM   4080  N   GLN B 614       7.867  26.947  24.097  1.00  7.38      B   
ATOM   4081  CA  GLN B 614       6.479  26.795  24.528  1.00  7.28      B   
ATOM   4082  CB  GLN B 614       5.618  27.897  23.902  1.00  5.96      B   
ATOM   4083  CG  GLN B 614       5.765  28.036  22.372  1.00  7.40      B   
ATOM   4084  CD  GLN B 614       6.968  28.876  21.964  1.00  6.91      B   
ATOM   4085  OE1 GLN B 614       7.217  29.935  22.539  1.00  7.42      B   
ATOM   4086  NE2 GLN B 614       7.710  28.415  20.960  1.00  7.18      B   
ATOM   4087  C   GLN B 614       5.926  25.447  24.080  1.00  7.90      B   
ATOM   4088  O   GLN B 614       6.604  24.700  23.369  1.00  9.15      B   
ATOM   4089  N   ASP B 615       4.693  25.145  24.500  1.00  7.16      B   
ATOM   4090  CA  ASP B 615       4.013  23.913  24.093  1.00  7.41      B   
ATOM   4091  CB  ASP B 615       2.616  23.795  24.724  1.00  9.32      B   
ATOM   4092  CG  ASP B 615       2.635  23.483  26.208  1.00 10.34      B   
ATOM   4093  OD1 ASP B 615       3.721  23.349  26.805  1.00 11.64      B   
ATOM   4094  OD2 ASP B 615       1.523  23.370  26.776  1.00 12.03      B   
ATOM   4095  C   ASP B 615       3.784  24.056  22.588  1.00  7.32      B   
ATOM   4096  O   ASP B 615       3.650  25.169  22.086  1.00  8.24      B   
ATOM   4097  N   ALA B 616       3.712  22.936  21.878  1.00  5.73      B   
ATOM   4098  CA  ALA B 616       3.454  22.967  20.442  1.00  6.84      B   
ATOM   4099  CB  ALA B 616       4.333  21.941  19.728  1.00  6.47      B   
ATOM   4100  C   ALA B 616       1.989  22.632  20.195  1.00  7.33      B   
ATOM   4101  O   ALA B 616       1.354  21.974  21.016  1.00  9.04      B   
ATOM   4102  N   ILE B 617       1.447  23.089  19.071  1.00  7.72      B   
ATOM   4103  CA  ILE B 617       0.071  22.750  18.742  1.00  8.38      B   
ATOM   4104  CB  ILE B 617      -0.684  23.909  18.033  1.00  9.41      B   
ATOM   4105  CG2 ILE B 617      -0.768  25.109  18.958  1.00  9.94      B   
ATOM   4106  CG1 ILE B 617      -0.004  24.269  16.710  1.00 10.05      B   
ATOM   4107  CD1 ILE B 617      -0.738  25.357  15.925  1.00 11.20      B   
ATOM   4108  C   ILE B 617       0.149  21.558  17.801  1.00  9.28      B   
ATOM   4109  O   ILE B 617       1.169  21.339  17.146  1.00  9.09      B   
ATOM   4110  N   ILE B 618      -0.915  20.768  17.769  1.00  8.05      B   
ATOM   4111  CA  ILE B 618      -0.987  19.610  16.893  1.00  9.27      B   
ATOM   4112  CB  ILE B 618      -1.175  18.300  17.695  1.00  8.48      B   
ATOM   4113  CG2 ILE B 618      -1.257  17.109  16.743  1.00  7.74      B   
ATOM   4114  CG1 ILE B 618      -0.007  18.111  18.670  1.00  9.56      B   
ATOM   4115  CD1 ILE B 618      -0.166  16.914  19.589  1.00 11.52      B   
ATOM   4116  C   ILE B 618      -2.210  19.832  16.018  1.00  9.39      B   
ATOM   4117  O   ILE B 618      -3.304  20.071  16.529  1.00  8.84      B   
ATOM   4118  N   ILE B 619      -2.017  19.784  14.707  1.00 10.29      B   
ATOM   4119  CA  ILE B 619      -3.124  19.976  13.781  1.00 10.06      B   
ATOM   4120  CB  ILE B 619      -2.879  21.162  12.823  1.00 12.21      B   
ATOM   4121  CG2 ILE B 619      -4.173  21.506  12.085  1.00 11.75      B   
ATOM   4122  CG1 ILE B 619      -2.398  22.382  13.609  1.00 15.66      B   
ATOM   4123  CD1 ILE B 619      -2.067  23.586  12.737  1.00 17.46      B   
ATOM   4124  C   ILE B 619      -3.296  18.725  12.940  1.00 10.55      B   
ATOM   4125  O   ILE B 619      -2.324  18.040  12.619  1.00 10.35      B   
ATOM   4126  N   TRP B 620      -4.540  18.424  12.594  1.00  9.51      B   
ATOM   4127  CA  TRP B 620      -4.830  17.263  11.771  1.00  9.95      B   
ATOM   4128  CB  TRP B 620      -5.179  16.055  12.651  1.00 11.32      B   
ATOM   4129  CG  TRP B 620      -6.287  16.278  13.639  1.00 12.42      B   
ATOM   4130  CD2 TRP B 620      -6.144  16.469  15.051  1.00 11.66      B   
ATOM   4131  CE2 TRP B 620      -7.444  16.587  15.591  1.00 12.56      B   
ATOM   4132  CE3 TRP B 620      -5.044  16.549  15.913  1.00 11.61      B   
ATOM   4133  CD1 TRP B 620      -7.628  16.294  13.384  1.00 13.61      B   
ATOM   4134  NE1 TRP B 620      -8.332  16.477  14.553  1.00 15.17      B   
ATOM   4135  CZ2 TRP B 620      -7.673  16.779  16.956  1.00 12.59      B   
ATOM   4136  CZ3 TRP B 620      -5.273  16.739  17.271  1.00 11.93      B   
ATOM   4137  CH2 TRP B 620      -6.578  16.850  17.777  1.00 11.34      B   
ATOM   4138  C   TRP B 620      -5.967  17.596  10.825  1.00 10.74      B   
ATOM   4139  O   TRP B 620      -6.569  18.661  10.920  1.00 10.24      B   
ATOM   4140  N   GLU B 621      -6.245  16.691   9.898  1.00 11.70      B   
ATOM   4141  CA  GLU B 621      -7.305  16.912   8.933  1.00 15.71      B   
ATOM   4142  CB  GLU B 621      -7.383  15.734   7.966  1.00 15.50      B   
ATOM   4143  CG  GLU B 621      -6.222  15.661   6.996  1.00 17.67      B   
ATOM   4144  CD  GLU B 621      -6.273  14.416   6.139  1.00 18.41      B   
ATOM   4145  OE1 GLU B 621      -7.374  14.067   5.665  1.00 21.07      B   
ATOM   4146  OE2 GLU B 621      -5.213  13.794   5.931  1.00 16.02      B   
ATOM   4147  C   GLU B 621      -8.658  17.112   9.595  1.00 17.69      B   
ATOM   4148  O   GLU B 621      -8.995  16.441  10.571  1.00 19.06      B   
ATOM   4149  N   SER B 622      -9.426  18.048   9.048  1.00 18.82      B   
ATOM   4150  CA  SER B 622     -10.763  18.353   9.535  1.00 20.09      B   
ATOM   4151  CB  SER B 622     -10.691  19.186  10.819  1.00 21.88      B   
ATOM   4152  OG  SER B 622     -11.943  19.199  11.490  1.00 22.98      B   
ATOM   4153  C   SER B 622     -11.439  19.144   8.420  1.00 20.59      B   
ATOM   4154  O   SER B 622     -11.720  20.332   8.561  1.00 20.17      B   
ATOM   4155  N   PHE B 623     -11.684  18.474   7.300  1.00 20.47      B   
ATOM   4156  CA  PHE B 623     -12.304  19.124   6.152  1.00 22.17      B   
ATOM   4157  CB  PHE B 623     -12.143  18.254   4.905  1.00 23.73      B   
ATOM   4158  CG  PHE B 623     -10.713  18.010   4.525  1.00 26.14      B   
ATOM   4159  CD1 PHE B 623      -9.976  17.005   5.141  1.00 27.86      B   
ATOM   4160  CD2 PHE B 623     -10.089  18.810   3.573  1.00 27.80      B   
ATOM   4161  CE1 PHE B 623      -8.638  16.799   4.816  1.00 28.18      B   
ATOM   4162  CE2 PHE B 623      -8.750  18.612   3.241  1.00 28.29      B   
ATOM   4163  CZ  PHE B 623      -8.024  17.604   3.864  1.00 28.80      B   
ATOM   4164  C   PHE B 623     -13.773  19.461   6.363  1.00 22.14      B   
ATOM   4165  O   PHE B 623     -14.287  20.417   5.781  1.00 23.41      B   
ATOM   4166  N   THR B 624     -14.450  18.683   7.197  1.00 21.73      B   
ATOM   4167  CA  THR B 624     -15.859  18.931   7.460  1.00 22.10      B   
ATOM   4168  CB  THR B 624     -16.488  17.763   8.244  1.00 23.14      B   
ATOM   4169  OG1 THR B 624     -16.341  16.551   7.491  1.00 26.42      B   
ATOM   4170  CG2 THR B 624     -17.966  18.020   8.491  1.00 25.34      B   
ATOM   4171  C   THR B 624     -16.054  20.225   8.248  1.00 21.22      B   
ATOM   4172  O   THR B 624     -16.912  21.041   7.908  1.00 23.24      B   
ATOM   4173  N   SER B 625     -15.248  20.418   9.288  1.00 18.62      B   
ATOM   4174  CA  SER B 625     -15.356  21.609  10.127  1.00 16.37      B   
ATOM   4175  CB  SER B 625     -14.706  21.358  11.490  1.00 17.32      B   
ATOM   4176  OG  SER B 625     -13.291  21.385  11.387  1.00 17.37      B   
ATOM   4177  C   SER B 625     -14.712  22.842   9.504  1.00 15.39      B   
ATOM   4178  O   SER B 625     -15.219  23.956   9.649  1.00 15.30      B   
ATOM   4179  N   GLY B 626     -13.594  22.640   8.814  1.00 12.76      B   
ATOM   4180  CA  GLY B 626     -12.886  23.753   8.209  1.00 12.56      B   
ATOM   4181  C   GLY B 626     -12.150  24.550   9.273  1.00 11.70      B   
ATOM   4182  O   GLY B 626     -11.609  25.625   9.000  1.00 13.76      B   
ATOM   4183  N   PHE B 627     -12.119  24.020  10.492  1.00 11.62      B   
ATOM   4184  CA  PHE B 627     -11.461  24.698  11.607  1.00 11.18      B   
ATOM   4185  CB  PHE B 627     -11.809  24.003  12.926  1.00 11.51      B   
ATOM   4186  CG  PHE B 627     -13.269  24.071  13.286  1.00 12.59      B   
ATOM   4187  CD1 PHE B 627     -13.758  23.361  14.374  1.00 13.29      B   
ATOM   4188  CD2 PHE B 627     -14.154  24.851  12.544  1.00 13.00      B   
ATOM   4189  CE1 PHE B 627     -15.109  23.427  14.719  1.00 13.70      B   
ATOM   4190  CE2 PHE B 627     -15.505  24.921  12.881  1.00 13.07      B   
ATOM   4191  CZ  PHE B 627     -15.979  24.207  13.971  1.00 12.31      B   
ATOM   4192  C   PHE B 627      -9.944  24.785  11.465  1.00 11.60      B   
ATOM   4193  O   PHE B 627      -9.319  23.980  10.771  1.00 10.48      B   
ATOM   4194  N   GLY B 628      -9.356  25.768  12.135  1.00 10.26      B   
ATOM   4195  CA  GLY B 628      -7.919  25.938  12.064  1.00 10.64      B   
ATOM   4196  C   GLY B 628      -7.398  26.958  13.056  1.00  9.85      B   
ATOM   4197  O   GLY B 628      -8.090  27.332  14.005  1.00  9.44      B   
ATOM   4198  N   PHE B 629      -6.165  27.402  12.833  1.00  8.01      B   
ATOM   4199  CA  PHE B 629      -5.526  28.384  13.699  1.00  8.73      B   
ATOM   4200  CB  PHE B 629      -4.158  27.868  14.159  1.00  6.66      B   
ATOM   4201  CG  PHE B 629      -4.239  26.737  15.146  1.00  8.39      B   
ATOM   4202  CD1 PHE B 629      -4.523  25.439  14.726  1.00  8.22      B   
ATOM   4203  CD2 PHE B 629      -4.056  26.977  16.501  1.00  7.42      B   
ATOM   4204  CE1 PHE B 629      -4.624  24.397  15.651  1.00  6.27      B   
ATOM   4205  CE2 PHE B 629      -4.155  25.947  17.429  1.00  6.23      B   
ATOM   4206  CZ  PHE B 629      -4.439  24.654  17.005  1.00  8.71      B   
ATOM   4207  C   PHE B 629      -5.368  29.706  12.961  1.00  8.31      B   
ATOM   4208  O   PHE B 629      -4.717  29.773  11.919  1.00  9.95      B   
ATOM   4209  N   THR B 630      -5.969  30.760  13.504  1.00  8.83      B   
ATOM   4210  CA  THR B 630      -5.903  32.071  12.875  1.00  9.16      B   
ATOM   4211  CB  THR B 630      -7.295  32.726  12.848  1.00 10.31      B   
ATOM   4212  OG1 THR B 630      -8.163  31.945  12.019  1.00 11.38      B   
ATOM   4213  CG2 THR B 630      -7.218  34.146  12.299  1.00 10.22      B   
ATOM   4214  C   THR B 630      -4.921  33.010  13.554  1.00  9.71      B   
ATOM   4215  O   THR B 630      -4.954  33.189  14.773  1.00 10.96      B   
ATOM   4216  N   TYR B 631      -4.059  33.618  12.742  1.00  9.41      B   
ATOM   4217  CA  TYR B 631      -3.041  34.547  13.220  1.00  9.24      B   
ATOM   4218  CB  TYR B 631      -1.648  34.040  12.840  1.00  7.69      B   
ATOM   4219  CG  TYR B 631      -1.355  32.659  13.365  1.00  7.40      B   
ATOM   4220  CD1 TYR B 631      -1.818  31.524  12.696  1.00  8.75      B   
ATOM   4221  CE1 TYR B 631      -1.611  30.251  13.217  1.00  8.85      B   
ATOM   4222  CD2 TYR B 631      -0.671  32.486  14.568  1.00  8.48      B   
ATOM   4223  CE2 TYR B 631      -0.459  31.216  15.100  1.00  7.78      B   
ATOM   4224  CZ  TYR B 631      -0.936  30.104  14.416  1.00  9.13      B   
ATOM   4225  OH  TYR B 631      -0.752  28.848  14.940  1.00  8.05      B   
ATOM   4226  C   TYR B 631      -3.241  35.941  12.638  1.00  9.66      B   
ATOM   4227  O   TYR B 631      -3.681  36.098  11.496  1.00 10.71      B   
ATOM   4228  N   THR B 632      -2.908  36.951  13.432  1.00 10.19      B   
ATOM   4229  CA  THR B 632      -3.047  38.335  13.001  1.00 11.74      B   
ATOM   4230  CB  THR B 632      -4.145  39.051  13.802  1.00 13.18      B   
ATOM   4231  OG1 THR B 632      -5.356  38.290  13.728  1.00 13.88      B   
ATOM   4232  CG2 THR B 632      -4.390  40.446  13.240  1.00 14.59      B   
ATOM   4233  C   THR B 632      -1.722  39.047  13.221  1.00 12.41      B   
ATOM   4234  O   THR B 632      -1.202  39.069  14.336  1.00 12.63      B   
ATOM   4235  N   VAL B 633      -1.178  39.622  12.154  1.00 12.11      B   
ATOM   4236  CA  VAL B 633       0.095  40.327  12.232  1.00 12.81      B   
ATOM   4237  CB  VAL B 633       1.236  39.493  11.604  1.00 12.51      B   
ATOM   4238  CG1 VAL B 633       1.468  38.233  12.421  1.00 13.00      B   
ATOM   4239  CG2 VAL B 633       0.891  39.132  10.169  1.00 13.22      B   
ATOM   4240  C   VAL B 633       0.026  41.676  11.531  1.00 13.88      B   
ATOM   4241  O   VAL B 633      -0.773  41.876  10.613  1.00 14.53      B   
ATOM   4242  N   ASP B 634       0.866  42.602  11.973  1.00 14.43      B   
ATOM   4243  CA  ASP B 634       0.896  43.932  11.387  1.00 15.78      B   
ATOM   4244  CB  ASP B 634       0.765  44.981  12.493  1.00 18.18      B   
ATOM   4245  CG  ASP B 634       0.001  46.207  12.042  1.00 22.27      B   
ATOM   4246  OD1 ASP B 634       0.579  47.044  11.324  1.00 22.73      B   
ATOM   4247  OD2 ASP B 634      -1.190  46.325  12.401  1.00 26.86      B   
ATOM   4248  C   ASP B 634       2.193  44.132  10.612  1.00 14.38      B   
ATOM   4249  O   ASP B 634       3.286  43.924  11.142  1.00 14.43      B   
ATOM   4250  N   SER B 635       2.067  44.516   9.346  1.00 15.42      B   
ATOM   4251  CA  SER B 635       3.231  44.749   8.499  1.00 15.03      B   
ATOM   4252  CB  SER B 635       3.005  44.143   7.107  1.00 15.67      B   
ATOM   4253  OG  SER B 635       4.192  44.189   6.331  1.00 17.41      B   
ATOM   4254  C   SER B 635       3.458  46.252   8.374  1.00 14.55      B   
ATOM   4255  O   SER B 635       2.548  46.989   8.002  1.00 13.57      B   
ATOM   4256  N   PRO B 636       4.674  46.725   8.693  1.00 14.71      B   
ATOM   4257  CD  PRO B 636       5.816  45.978   9.250  1.00 15.78      B   
ATOM   4258  CA  PRO B 636       4.986  48.157   8.604  1.00 16.02      B   
ATOM   4259  CB  PRO B 636       6.476  48.203   8.932  1.00 16.65      B   
ATOM   4260  CG  PRO B 636       6.631  47.077   9.908  1.00 16.08      B   
ATOM   4261  C   PRO B 636       4.678  48.760   7.234  1.00 17.03      B   
ATOM   4262  O   PRO B 636       4.188  49.886   7.139  1.00 15.99      B   
ATOM   4263  N   GLN B 637       4.963  47.998   6.182  1.00 16.91      B   
ATOM   4264  CA  GLN B 637       4.740  48.443   4.807  1.00 18.23      B   
ATOM   4265  CB  GLN B 637       6.040  49.011   4.225  1.00 18.51      B   
ATOM   4266  CG  GLN B 637       6.670  50.127   5.042  1.00 18.39      B   
ATOM   4267  CD  GLN B 637       5.901  51.428   4.944  1.00 20.51      B   
ATOM   4268  OE1 GLN B 637       6.128  52.359   5.720  1.00 21.01      B   
ATOM   4269  NE2 GLN B 637       4.988  51.504   3.980  1.00 17.70      B   
ATOM   4270  C   GLN B 637       4.311  47.255   3.955  1.00 18.94      B   
ATOM   4271  O   GLN B 637       4.354  46.114   4.410  1.00 19.05      B   
ATOM   4272  N   LYS B 638       3.891  47.518   2.720  1.00 17.78      B   
ATOM   4273  CA  LYS B 638       3.520  46.426   1.830  1.00 18.63      B   
ATOM   4274  CB  LYS B 638       2.925  46.960   0.525  1.00 20.18      B   
ATOM   4275  CG  LYS B 638       2.448  45.865  -0.420  1.00 23.30      B   
ATOM   4276  CD  LYS B 638       1.624  46.426  -1.572  1.00 24.70      B   
ATOM   4277  CE  LYS B 638       2.445  47.357  -2.440  1.00 27.51      B   
ATOM   4278  NZ  LYS B 638       3.652  46.672  -2.973  1.00 28.82      B   
ATOM   4279  C   LYS B 638       4.859  45.750   1.569  1.00 17.88      B   
ATOM   4280  O   LYS B 638       5.774  46.364   1.016  1.00 18.15      B   
ATOM   4281  N   GLN B 639       4.988  44.495   1.980  1.00 17.44      B   
ATOM   4282  CA  GLN B 639       6.254  43.802   1.813  1.00 17.88      B   
ATOM   4283  CB  GLN B 639       7.191  44.192   2.958  1.00 20.40      B   
ATOM   4284  CG  GLN B 639       8.588  43.606   2.865  1.00 24.41      B   
ATOM   4285  CD  GLN B 639       9.550  44.255   3.838  1.00 27.09      B   
ATOM   4286  OE1 GLN B 639      10.738  43.937   3.857  1.00 30.23      B   
ATOM   4287  NE2 GLN B 639       9.040  45.170   4.655  1.00 28.02      B   
ATOM   4288  C   GLN B 639       6.115  42.293   1.762  1.00 16.46      B   
ATOM   4289  O   GLN B 639       5.198  41.720   2.344  1.00 15.60      B   
ATOM   4290  N   LYS B 640       7.043  41.656   1.059  1.00 15.27      B   
ATOM   4291  CA  LYS B 640       7.038  40.209   0.930  1.00 14.12      B   
ATOM   4292  CB  LYS B 640       7.712  39.791  -0.378  1.00 16.69      B   
ATOM   4293  CG  LYS B 640       6.944  40.157  -1.634  1.00 19.14      B   
ATOM   4294  CD  LYS B 640       7.749  39.796  -2.873  1.00 21.88      B   
ATOM   4295  CE  LYS B 640       6.948  40.004  -4.142  1.00 25.46      B   
ATOM   4296  NZ  LYS B 640       5.772  39.091  -4.203  1.00 29.93      B   
ATOM   4297  C   LYS B 640       7.773  39.565   2.091  1.00 13.64      B   
ATOM   4298  O   LYS B 640       8.865  39.994   2.461  1.00 13.12      B   
ATOM   4299  N   TYR B 641       7.161  38.533   2.663  1.00 13.84      B   
ATOM   4300  CA  TYR B 641       7.758  37.786   3.760  1.00 13.61      B   
ATOM   4301  CB  TYR B 641       6.973  37.961   5.061  1.00 14.80      B   
ATOM   4302  CG  TYR B 641       7.071  39.327   5.679  1.00 14.59      B   
ATOM   4303  CD1 TYR B 641       6.212  40.351   5.291  1.00 15.02      B   
ATOM   4304  CE1 TYR B 641       6.296  41.615   5.869  1.00 16.29      B   
ATOM   4305  CD2 TYR B 641       8.022  39.596   6.660  1.00 15.11      B   
ATOM   4306  CE2 TYR B 641       8.116  40.856   7.241  1.00 16.44      B   
ATOM   4307  CZ  TYR B 641       7.251  41.859   6.842  1.00 15.80      B   
ATOM   4308  OH  TYR B 641       7.338  43.103   7.420  1.00 18.56      B   
ATOM   4309  C   TYR B 641       7.741  36.311   3.418  1.00 12.96      B   
ATOM   4310  O   TYR B 641       6.753  35.800   2.892  1.00 13.26      B   
ATOM   4311  N   LYS B 642       8.838  35.629   3.714  1.00 13.15      B   
ATOM   4312  CA  LYS B 642       8.903  34.201   3.478  1.00 13.04      B   
ATOM   4313  CB  LYS B 642      10.344  33.765   3.211  1.00 16.11      B   
ATOM   4314  CG  LYS B 642      10.498  32.290   2.865  1.00 20.52      B   
ATOM   4315  CD  LYS B 642      11.763  32.043   2.049  1.00 26.23      B   
ATOM   4316  CE  LYS B 642      13.013  32.516   2.772  1.00 28.24      B   
ATOM   4317  NZ  LYS B 642      13.251  31.763   4.033  1.00 30.94      B   
ATOM   4318  C   LYS B 642       8.389  33.588   4.772  1.00 13.65      B   
ATOM   4319  O   LYS B 642       8.898  33.892   5.852  1.00 12.14      B   
ATOM   4320  N   ILE B 643       7.347  32.770   4.666  1.00 12.14      B   
ATOM   4321  CA  ILE B 643       6.770  32.112   5.828  1.00 11.85      B   
ATOM   4322  CB  ILE B 643       5.276  31.787   5.611  1.00 12.80      B   
ATOM   4323  CG2 ILE B 643       4.701  31.137   6.860  1.00 13.73      B   
ATOM   4324  CG1 ILE B 643       4.505  33.060   5.249  1.00 16.02      B   
ATOM   4325  CD1 ILE B 643       4.607  34.168   6.277  1.00 15.32      B   
ATOM   4326  C   ILE B 643       7.523  30.805   6.004  1.00 12.12      B   
ATOM   4327  O   ILE B 643       7.601  30.007   5.073  1.00 11.56      B   
ATOM   4328  N   ILE B 644       8.083  30.593   7.190  1.00  9.46      B   
ATOM   4329  CA  ILE B 644       8.836  29.379   7.471  1.00 10.65      B   
ATOM   4330  CB  ILE B 644      10.321  29.691   7.765  1.00 12.38      B   
ATOM   4331  CG2 ILE B 644      11.095  28.394   7.946  1.00 12.14      B   
ATOM   4332  CG1 ILE B 644      10.921  30.512   6.621  1.00 13.80      B   
ATOM   4333  CD1 ILE B 644      12.374  30.910   6.845  1.00 15.25      B   
ATOM   4334  C   ILE B 644       8.238  28.707   8.694  1.00 10.16      B   
ATOM   4335  O   ILE B 644       8.081  29.338   9.734  1.00 10.18      B   
ATOM   4336  N   TYR B 645       7.901  27.431   8.572  1.00  8.90      B   
ATOM   4337  CA  TYR B 645       7.318  26.715   9.698  1.00  8.86      B   
ATOM   4338  CB  TYR B 645       6.239  25.731   9.225  1.00  9.52      B   
ATOM   4339  CG  TYR B 645       5.152  26.309   8.352  1.00  9.58      B   
ATOM   4340  CD1 TYR B 645       5.128  26.063   6.974  1.00  8.36      B   
ATOM   4341  CE1 TYR B 645       4.107  26.569   6.170  1.00  8.64      B   
ATOM   4342  CD2 TYR B 645       4.128  27.081   8.901  1.00 10.93      B   
ATOM   4343  CE2 TYR B 645       3.106  27.591   8.107  1.00 10.78      B   
ATOM   4344  CZ  TYR B 645       3.099  27.331   6.746  1.00 11.51      B   
ATOM   4345  OH  TYR B 645       2.076  27.828   5.972  1.00 11.24      B   
ATOM   4346  C   TYR B 645       8.357  25.907  10.466  1.00  9.09      B   
ATOM   4347  O   TYR B 645       9.244  25.300   9.867  1.00  9.24      B   
ATOM   4348  N   ARG B 646       8.261  25.919  11.793  1.00  8.88      B   
ATOM   4349  CA  ARG B 646       9.139  25.088  12.607  1.00  7.80      B   
ATOM   4350  CB  ARG B 646       9.707  25.830  13.821  1.00  7.87      B   
ATOM   4351  CG  ARG B 646      10.663  24.938  14.615  1.00  9.72      B   
ATOM   4352  CD  ARG B 646      11.770  25.696  15.350  1.00 10.00      B   
ATOM   4353  NE  ARG B 646      12.745  24.754  15.901  1.00  8.71      B   
ATOM   4354  CZ  ARG B 646      12.606  24.106  17.058  1.00  7.72      B   
ATOM   4355  NH1 ARG B 646      11.532  24.300  17.815  1.00  6.86      B   
ATOM   4356  NH2 ARG B 646      13.527  23.236  17.442  1.00  7.99      B   
ATOM   4357  C   ARG B 646       8.141  24.016  13.029  1.00  8.82      B   
ATOM   4358  O   ARG B 646       7.342  24.203  13.955  1.00  8.15      B   
ATOM   4359  N   ILE B 647       8.177  22.907  12.299  1.00  9.52      B   
ATOM   4360  CA  ILE B 647       7.249  21.801  12.478  1.00 10.63      B   
ATOM   4361  CB  ILE B 647       6.347  21.672  11.207  1.00 13.41      B   
ATOM   4362  CG2 ILE B 647       5.496  20.411  11.262  1.00 16.42      B   
ATOM   4363  CG1 ILE B 647       5.448  22.898  11.068  1.00 17.51      B   
ATOM   4364  CD1 ILE B 647       4.518  22.817   9.862  1.00 19.32      B   
ATOM   4365  C   ILE B 647       7.916  20.451  12.710  1.00  9.12      B   
ATOM   4366  O   ILE B 647       9.100  20.261  12.428  1.00  6.63      B   
ATOM   4367  N   ALA B 648       7.125  19.526  13.241  1.00 10.07      B   
ATOM   4368  CA  ALA B 648       7.540  18.153  13.482  1.00  8.99      B   
ATOM   4369  CB  ALA B 648       7.582  17.857  14.977  1.00  9.56      B   
ATOM   4370  C   ALA B 648       6.465  17.304  12.798  1.00  9.35      B   
ATOM   4371  O   ALA B 648       5.277  17.433  13.098  1.00 11.19      B   
ATOM   4372  N   ASN B 649       6.881  16.458  11.863  1.00  8.85      B   
ATOM   4373  CA  ASN B 649       5.953  15.598  11.133  1.00 10.25      B   
ATOM   4374  CB  ASN B 649       5.820  16.079   9.686  1.00  9.20      B   
ATOM   4375  CG  ASN B 649       4.930  15.181   8.851  1.00  9.99      B   
ATOM   4376  OD1 ASN B 649       5.167  14.995   7.653  1.00 13.13      B   
ATOM   4377  ND2 ASN B 649       3.890  14.630   9.469  1.00  6.99      B   
ATOM   4378  C   ASN B 649       6.492  14.174  11.146  1.00  9.14      B   
ATOM   4379  O   ASN B 649       7.647  13.950  10.789  1.00  9.76      B   
ATOM   4380  N   ASN B 650       5.658  13.218  11.554  1.00  9.73      B   
ATOM   4381  CA  ASN B 650       6.074  11.817  11.614  1.00 10.10      B   
ATOM   4382  CB  ASN B 650       5.630  11.181  12.932  1.00 10.25      B   
ATOM   4383  CG  ASN B 650       6.245  11.855  14.136  1.00  8.89      B   
ATOM   4384  OD1 ASN B 650       7.463  12.032  14.209  1.00 10.64      B   
ATOM   4385  ND2 ASN B 650       5.407  12.228  15.096  1.00  7.24      B   
ATOM   4386  C   ASN B 650       5.551  10.979  10.456  1.00 10.77      B   
ATOM   4387  O   ASN B 650       5.926   9.815  10.308  1.00 11.37      B   
ATOM   4388  N   LEU B 651       4.676  11.559   9.644  1.00  9.63      B   
ATOM   4389  CA  LEU B 651       4.135  10.842   8.499  1.00 11.83      B   
ATOM   4390  CB  LEU B 651       2.753  11.384   8.128  1.00 12.59      B   
ATOM   4391  CG  LEU B 651       1.671  11.287   9.204  1.00 13.80      B   
ATOM   4392  CD1 LEU B 651       0.349  11.773   8.628  1.00 13.60      B   
ATOM   4393  CD2 LEU B 651       1.549   9.843   9.689  1.00 17.08      B   
ATOM   4394  C   LEU B 651       5.078  11.022   7.320  1.00 12.31      B   
ATOM   4395  O   LEU B 651       5.858  11.971   7.283  1.00 11.95      B   
ATOM   4396  N   SER B 652       5.009  10.111   6.356  1.00 13.60      B   
ATOM   4397  CA  SER B 652       5.861  10.212   5.181  1.00 15.07      B   
ATOM   4398  CB  SER B 652       5.701   8.974   4.299  1.00 16.14      B   
ATOM   4399  OG  SER B 652       4.358   8.836   3.862  1.00 18.06      B   
ATOM   4400  C   SER B 652       5.486  11.461   4.389  1.00 14.93      B   
ATOM   4401  O   SER B 652       6.323  12.043   3.696  1.00 14.81      B   
ATOM   4402  N   ALA B 653       4.226  11.877   4.507  1.00 14.60      B   
ATOM   4403  CA  ALA B 653       3.749  13.053   3.795  1.00 12.89      B   
ATOM   4404  CB  ALA B 653       3.385  12.680   2.356  1.00 14.26      B   
ATOM   4405  C   ALA B 653       2.563  13.746   4.455  1.00 12.96      B   
ATOM   4406  O   ALA B 653       1.508  13.145   4.663  1.00 12.27      B   
ATOM   4407  N   SER B 654       2.749  15.019   4.787  1.00 11.82      B   
ATOM   4408  CA  SER B 654       1.691  15.827   5.380  1.00 11.21      B   
ATOM   4409  CB  SER B 654       1.934  16.056   6.875  1.00 11.27      B   
ATOM   4410  OG  SER B 654       1.710  14.872   7.621  1.00  9.24      B   
ATOM   4411  C   SER B 654       1.718  17.156   4.643  1.00 11.74      B   
ATOM   4412  O   SER B 654       2.710  17.483   3.991  1.00 11.61      B   
ATOM   4413  N   THR B 655       0.633  17.915   4.736  1.00 11.38      B   
ATOM   4414  CA  THR B 655       0.561  19.205   4.060  1.00 10.53      B   
ATOM   4415  CB  THR B 655      -0.236  19.121   2.743  1.00 11.19      B   
ATOM   4416  OG1 THR B 655       0.314  18.094   1.909  1.00 10.37      B   
ATOM   4417  CG2 THR B 655      -0.178  20.456   2.005  1.00 11.74      B   
ATOM   4418  C   THR B 655      -0.114  20.260   4.918  1.00 10.17      B   
ATOM   4419  O   THR B 655      -1.210  20.051   5.436  1.00  9.73      B   
ATOM   4420  N   VAL B 656       0.552  21.397   5.068  1.00  9.92      B   
ATOM   4421  CA  VAL B 656      -0.018  22.491   5.829  1.00  9.92      B   
ATOM   4422  CB  VAL B 656       1.044  23.183   6.719  1.00 12.04      B   
ATOM   4423  CG1 VAL B 656       2.226  23.620   5.882  1.00 14.65      B   
ATOM   4424  CG2 VAL B 656       0.421  24.385   7.431  1.00 13.04      B   
ATOM   4425  C   VAL B 656      -0.561  23.480   4.807  1.00 10.96      B   
ATOM   4426  O   VAL B 656       0.039  23.681   3.746  1.00 11.01      B   
ATOM   4427  N   SER B 657      -1.713  24.066   5.100  1.00  9.68      B   
ATOM   4428  CA  SER B 657      -2.288  25.042   4.189  1.00 11.41      B   
ATOM   4429  CB  SER B 657      -3.663  24.591   3.687  1.00 13.01      B   
ATOM   4430  OG  SER B 657      -4.642  24.672   4.704  1.00 16.29      B   
ATOM   4431  C   SER B 657      -2.414  26.365   4.918  1.00 11.53      B   
ATOM   4432  O   SER B 657      -2.755  26.406   6.099  1.00 10.93      B   
ATOM   4433  N   LEU B 658      -2.109  27.443   4.211  1.00 10.09      B   
ATOM   4434  CA  LEU B 658      -2.200  28.776   4.777  1.00 10.47      B   
ATOM   4435  CB  LEU B 658      -0.826  29.453   4.764  1.00 10.30      B   
ATOM   4436  CG  LEU B 658      -0.698  30.840   5.415  1.00  9.33      B   
ATOM   4437  CD1 LEU B 658       0.765  31.111   5.723  1.00 10.64      B   
ATOM   4438  CD2 LEU B 658      -1.270  31.920   4.500  1.00 12.57      B   
ATOM   4439  C   LEU B 658      -3.174  29.543   3.903  1.00 11.01      B   
ATOM   4440  O   LEU B 658      -2.957  29.685   2.704  1.00 12.95      B   
ATOM   4441  N   THR B 659      -4.262  30.014   4.501  1.00 11.32      B   
ATOM   4442  CA  THR B 659      -5.253  30.767   3.750  1.00 11.26      B   
ATOM   4443  CB  THR B 659      -6.663  30.238   4.022  1.00 12.08      B   
ATOM   4444  OG1 THR B 659      -6.722  28.858   3.639  1.00 11.87      B   
ATOM   4445  CG2 THR B 659      -7.695  31.023   3.218  1.00 13.14      B   
ATOM   4446  C   THR B 659      -5.149  32.237   4.121  1.00 12.06      B   
ATOM   4447  O   THR B 659      -5.266  32.610   5.290  1.00 11.54      B   
ATOM   4448  N   TYR B 660      -4.914  33.060   3.106  1.00 12.28      B   
ATOM   4449  CA  TYR B 660      -4.747  34.498   3.278  1.00 12.59      B   
ATOM   4450  CB  TYR B 660      -3.259  34.839   3.189  1.00 12.48      B   
ATOM   4451  CG  TYR B 660      -2.943  36.313   3.094  1.00 14.18      B   
ATOM   4452  CD1 TYR B 660      -3.174  37.172   4.170  1.00 14.00      B   
ATOM   4453  CE1 TYR B 660      -2.861  38.533   4.085  1.00 14.68      B   
ATOM   4454  CD2 TYR B 660      -2.393  36.846   1.928  1.00 14.60      B   
ATOM   4455  CE2 TYR B 660      -2.076  38.199   1.832  1.00 15.63      B   
ATOM   4456  CZ  TYR B 660      -2.312  39.036   2.909  1.00 16.64      B   
ATOM   4457  OH  TYR B 660      -1.999  40.373   2.805  1.00 16.33      B   
ATOM   4458  C   TYR B 660      -5.513  35.241   2.193  1.00 13.79      B   
ATOM   4459  O   TYR B 660      -5.258  35.053   1.002  1.00 14.68      B   
ATOM   4460  N   ASN B 661      -6.452  36.082   2.608  1.00 15.53      B   
ATOM   4461  CA  ASN B 661      -7.253  36.854   1.667  1.00 18.31      B   
ATOM   4462  CB  ASN B 661      -6.428  38.009   1.097  1.00 19.18      B   
ATOM   4463  CG  ASN B 661      -6.060  39.033   2.150  1.00 19.99      B   
ATOM   4464  OD1 ASN B 661      -6.677  39.090   3.216  1.00 21.49      B   
ATOM   4465  ND2 ASN B 661      -5.065  39.858   1.853  1.00 21.93      B   
ATOM   4466  C   ASN B 661      -7.812  36.011   0.525  1.00 20.29      B   
ATOM   4467  O   ASN B 661      -7.561  36.290  -0.649  1.00 19.95      B   
ATOM   4468  N   ASN B 662      -8.569  34.979   0.879  1.00 21.72      B   
ATOM   4469  CA  ASN B 662      -9.192  34.097  -0.104  1.00 25.97      B   
ATOM   4470  CB  ASN B 662     -10.141  34.897  -1.000  1.00 29.19      B   
ATOM   4471  CG  ASN B 662     -11.208  35.631  -0.212  1.00 32.80      B   
ATOM   4472  OD1 ASN B 662     -10.910  36.546   0.556  1.00 35.67      B   
ATOM   4473  ND2 ASN B 662     -12.461  35.230  -0.397  1.00 35.48      B   
ATOM   4474  C   ASN B 662      -8.217  33.316  -0.982  1.00 25.23      B   
ATOM   4475  O   ASN B 662      -8.612  32.758  -2.007  1.00 25.31      B   
ATOM   4476  N   GLN B 663      -6.948  33.285  -0.592  1.00 24.49      B   
ATOM   4477  CA  GLN B 663      -5.946  32.541  -1.344  1.00 24.71      B   
ATOM   4478  CB  GLN B 663      -4.839  33.464  -1.849  1.00 27.65      B   
ATOM   4479  CG  GLN B 663      -5.275  34.398  -2.961  1.00 33.57      B   
ATOM   4480  CD  GLN B 663      -4.133  35.244  -3.480  1.00 36.31      B   
ATOM   4481  OE1 GLN B 663      -3.512  35.995  -2.728  1.00 39.35      B   
ATOM   4482  NE2 GLN B 663      -3.847  35.125  -4.772  1.00 39.52      B   
ATOM   4483  C   GLN B 663      -5.351  31.488  -0.429  1.00 22.07      B   
ATOM   4484  O   GLN B 663      -5.082  31.755   0.738  1.00 19.25      B   
ATOM   4485  N   THR B 664      -5.152  30.287  -0.958  1.00 19.82      B   
ATOM   4486  CA  THR B 664      -4.592  29.213  -0.156  1.00 18.29      B   
ATOM   4487  CB  THR B 664      -5.542  28.002  -0.110  1.00 19.82      B   
ATOM   4488  OG1 THR B 664      -6.797  28.405   0.453  1.00 21.91      B   
ATOM   4489  CG2 THR B 664      -4.950  26.892   0.746  1.00 19.82      B   
ATOM   4490  C   THR B 664      -3.241  28.765  -0.685  1.00 17.49      B   
ATOM   4491  O   THR B 664      -3.066  28.556  -1.887  1.00 17.34      B   
ATOM   4492  N   PHE B 665      -2.287  28.627   0.229  1.00 14.47      B   
ATOM   4493  CA  PHE B 665      -0.940  28.195  -0.111  1.00 14.44      B   
ATOM   4494  CB  PHE B 665       0.088  29.232   0.337  1.00 14.91      B   
ATOM   4495  CG  PHE B 665      -0.107  30.586  -0.279  1.00 17.41      B   
ATOM   4496  CD1 PHE B 665      -1.163  31.404   0.120  1.00 18.88      B   
ATOM   4497  CD2 PHE B 665       0.764  31.048  -1.260  1.00 19.28      B   
ATOM   4498  CE1 PHE B 665      -1.346  32.662  -0.451  1.00 20.13      B   
ATOM   4499  CE2 PHE B 665       0.591  32.306  -1.837  1.00 18.90      B   
ATOM   4500  CZ  PHE B 665      -0.467  33.115  -1.431  1.00 20.22      B   
ATOM   4501  C   PHE B 665      -0.663  26.874   0.586  1.00 13.17      B   
ATOM   4502  O   PHE B 665      -0.823  26.757   1.802  1.00 12.18      B   
ATOM   4503  N   PHE B 666      -0.243  25.883  -0.189  1.00 13.02      B   
ATOM   4504  CA  PHE B 666       0.049  24.565   0.356  1.00 12.69      B   
ATOM   4505  CB  PHE B 666      -0.568  23.485  -0.534  1.00 13.76      B   
ATOM   4506  CG  PHE B 666      -2.057  23.587  -0.662  1.00 14.90      B   
ATOM   4507  CD1 PHE B 666      -2.883  23.259   0.405  1.00 14.56      B   
ATOM   4508  CD2 PHE B 666      -2.636  24.019  -1.852  1.00 17.87      B   
ATOM   4509  CE1 PHE B 666      -4.268  23.357   0.291  1.00 16.73      B   
ATOM   4510  CE2 PHE B 666      -4.019  24.122  -1.977  1.00 17.91      B   
ATOM   4511  CZ  PHE B 666      -4.835  23.789  -0.905  1.00 18.03      B   
ATOM   4512  C   PHE B 666       1.548  24.331   0.465  1.00 12.32      B   
ATOM   4513  O   PHE B 666       2.312  24.680  -0.436  1.00 12.19      B   
ATOM   4514  N   THR B 667       1.964  23.740   1.578  1.00 10.40      B   
ATOM   4515  CA  THR B 667       3.370  23.440   1.796  1.00 11.25      B   
ATOM   4516  CB  THR B 667       3.971  24.308   2.920  1.00 11.84      B   
ATOM   4517  OG1 THR B 667       3.866  25.693   2.568  1.00 12.46      B   
ATOM   4518  CG2 THR B 667       5.443  23.954   3.131  1.00 12.29      B   
ATOM   4519  C   THR B 667       3.491  21.978   2.186  1.00 11.38      B   
ATOM   4520  O   THR B 667       3.016  21.567   3.245  1.00 10.70      B   
ATOM   4521  N   ASP B 668       4.119  21.183   1.328  1.00 12.41      B   
ATOM   4522  CA  ASP B 668       4.280  19.771   1.630  1.00 13.23      B   
ATOM   4523  CB  ASP B 668       4.551  18.976   0.352  1.00 16.31      B   
ATOM   4524  CG  ASP B 668       3.349  18.957  -0.575  1.00 18.29      B   
ATOM   4525  OD1 ASP B 668       2.211  18.967  -0.062  1.00 19.95      B   
ATOM   4526  OD2 ASP B 668       3.535  18.923  -1.808  1.00 22.57      B   
ATOM   4527  C   ASP B 668       5.389  19.552   2.643  1.00 12.41      B   
ATOM   4528  O   ASP B 668       6.461  20.158   2.555  1.00 13.36      B   
ATOM   4529  N   ILE B 669       5.111  18.682   3.608  1.00 11.99      B   
ATOM   4530  CA  ILE B 669       6.048  18.365   4.676  1.00 10.98      B   
ATOM   4531  CB  ILE B 669       5.421  18.636   6.060  1.00 11.56      B   
ATOM   4532  CG2 ILE B 669       6.506  18.634   7.129  1.00 11.93      B   
ATOM   4533  CG1 ILE B 669       4.658  19.966   6.047  1.00 10.90      B   
ATOM   4534  CD1 ILE B 669       5.527  21.183   5.842  1.00 12.70      B   
ATOM   4535  C   ILE B 669       6.415  16.886   4.625  1.00 11.86      B   
ATOM   4536  O   ILE B 669       5.540  16.028   4.524  1.00 11.15      B   
ATOM   4537  N   LEU B 670       7.710  16.593   4.692  1.00 11.62      B   
ATOM   4538  CA  LEU B 670       8.179  15.210   4.683  1.00 12.87      B   
ATOM   4539  CB  LEU B 670       9.528  15.103   3.968  1.00 14.36      B   
ATOM   4540  CG  LEU B 670       9.571  15.530   2.498  1.00 17.01      B   
ATOM   4541  CD1 LEU B 670      11.002  15.462   1.991  1.00 19.11      B   
ATOM   4542  CD2 LEU B 670       8.664  14.629   1.669  1.00 18.44      B   
ATOM   4543  C   LEU B 670       8.342  14.776   6.133  1.00 12.46      B   
ATOM   4544  O   LEU B 670       8.038  15.535   7.055  1.00 12.10      B   
ATOM   4545  N   ASN B 671       8.797  13.548   6.338  1.00 11.61      B   
ATOM   4546  CA  ASN B 671       9.018  13.057   7.686  1.00 12.24      B   
ATOM   4547  CB  ASN B 671       9.394  11.577   7.644  1.00 14.56      B   
ATOM   4548  CG  ASN B 671       9.576  10.989   9.021  1.00 15.93      B   
ATOM   4549  OD1 ASN B 671      10.171  11.611   9.895  1.00 15.58      B   
ATOM   4550  ND2 ASN B 671       9.074   9.777   9.219  1.00 19.29      B   
ATOM   4551  C   ASN B 671      10.192  13.891   8.186  1.00 12.54      B   
ATOM   4552  O   ASN B 671      11.310  13.752   7.689  1.00 13.92      B   
ATOM   4553  N   THR B 672       9.947  14.765   9.156  1.00 12.20      B   
ATOM   4554  CA  THR B 672      11.009  15.635   9.654  1.00 11.53      B   
ATOM   4555  CB  THR B 672      10.446  16.748  10.570  1.00 10.43      B   
ATOM   4556  OG1 THR B 672       9.715  16.164  11.653  1.00 10.05      B   
ATOM   4557  CG2 THR B 672       9.529  17.673   9.776  1.00 10.29      B   
ATOM   4558  C   THR B 672      12.166  14.943  10.368  1.00 12.78      B   
ATOM   4559  O   THR B 672      13.221  15.546  10.551  1.00 14.01      B   
ATOM   4560  N   SER B 673      11.988  13.686  10.764  1.00 13.41      B   
ATOM   4561  CA  SER B 673      13.065  12.968  11.439  1.00 15.90      B   
ATOM   4562  CB  SER B 673      12.544  11.677  12.082  1.00 16.30      B   
ATOM   4563  OG  SER B 673      12.175  10.725  11.100  1.00 18.44      B   
ATOM   4564  C   SER B 673      14.165  12.638  10.432  1.00 16.91      B   
ATOM   4565  O   SER B 673      15.235  12.156  10.807  1.00 18.50      B   
ATOM   4566  N   LEU B 674      13.898  12.904   9.156  1.00 16.43      B   
ATOM   4567  CA  LEU B 674      14.869  12.644   8.094  1.00 17.16      B   
ATOM   4568  CB  LEU B 674      14.156  12.188   6.817  1.00 18.76      B   
ATOM   4569  CG  LEU B 674      13.240  10.968   6.910  1.00 19.52      B   
ATOM   4570  CD1 LEU B 674      12.586  10.730   5.553  1.00 20.14      B   
ATOM   4571  CD2 LEU B 674      14.036   9.748   7.351  1.00 19.85      B   
ATOM   4572  C   LEU B 674      15.694  13.891   7.780  1.00 17.74      B   
ATOM   4573  O   LEU B 674      16.687  13.819   7.052  1.00 16.94      B   
ATOM   4574  N   ASP B 675      15.276  15.030   8.324  1.00 16.22      B   
ATOM   4575  CA  ASP B 675      15.966  16.294   8.093  1.00 17.32      B   
ATOM   4576  CB  ASP B 675      15.051  17.468   8.455  1.00 18.91      B   
ATOM   4577  CG  ASP B 675      15.612  18.802   8.012  1.00 20.47      B   
ATOM   4578  OD1 ASP B 675      15.301  19.238   6.887  1.00 25.36      B   
ATOM   4579  OD2 ASP B 675      16.374  19.415   8.785  1.00 22.66      B   
ATOM   4580  C   ASP B 675      17.252  16.378   8.917  1.00 17.44      B   
ATOM   4581  O   ASP B 675      17.252  16.111  10.120  1.00 15.49      B   
ATOM   4582  N   PRO B 676      18.366  16.764   8.277  1.00 16.44      B   
ATOM   4583  CD  PRO B 676      18.477  17.194   6.872  1.00 18.66      B   
ATOM   4584  CA  PRO B 676      19.659  16.879   8.955  1.00 15.99      B   
ATOM   4585  CB  PRO B 676      20.623  17.152   7.803  1.00 17.87      B   
ATOM   4586  CG  PRO B 676      19.787  17.959   6.872  1.00 17.22      B   
ATOM   4587  C   PRO B 676      19.719  17.964  10.028  1.00 15.02      B   
ATOM   4588  O   PRO B 676      20.616  17.955  10.867  1.00 15.61      B   
ATOM   4589  N   ASN B 677      18.768  18.892  10.006  1.00 14.20      B   
ATOM   4590  CA  ASN B 677      18.752  19.972  10.990  1.00 13.48      B   
ATOM   4591  CB  ASN B 677      18.522  21.318  10.299  1.00 14.94      B   
ATOM   4592  CG  ASN B 677      19.709  21.753   9.472  1.00 14.81      B   
ATOM   4593  OD1 ASN B 677      20.812  21.920   9.992  1.00 17.15      B   
ATOM   4594  ND2 ASN B 677      19.491  21.938   8.175  1.00 15.48      B   
ATOM   4595  C   ASN B 677      17.693  19.782  12.062  1.00 12.98      B   
ATOM   4596  O   ASN B 677      17.485  20.660  12.894  1.00 13.89      B   
ATOM   4597  N   GLY B 678      17.034  18.631  12.048  1.00 11.69      B   
ATOM   4598  CA  GLY B 678      15.989  18.381  13.023  1.00 11.34      B   
ATOM   4599  C   GLY B 678      16.473  18.159  14.441  1.00 12.00      B   
ATOM   4600  O   GLY B 678      17.581  17.668  14.666  1.00 11.59      B   
ATOM   4601  N   VAL B 679      15.638  18.537  15.404  1.00 11.61      B   
ATOM   4602  CA  VAL B 679      15.956  18.351  16.812  1.00 12.62      B   
ATOM   4603  CB  VAL B 679      16.153  19.698  17.550  1.00 15.51      B   
ATOM   4604  CG1 VAL B 679      17.357  20.429  16.967  1.00 17.23      B   
ATOM   4605  CG2 VAL B 679      14.914  20.554  17.432  1.00 18.11      B   
ATOM   4606  C   VAL B 679      14.802  17.578  17.435  1.00 12.16      B   
ATOM   4607  O   VAL B 679      13.641  17.973  17.331  1.00 10.99      B   
ATOM   4608  N   ARG B 680      15.146  16.465  18.067  1.00 12.75      B   
ATOM   4609  CA  ARG B 680      14.184  15.570  18.695  1.00 13.04      B   
ATOM   4610  CB  ARG B 680      14.904  14.278  19.089  1.00 17.42      B   
ATOM   4611  CG  ARG B 680      14.006  13.144  19.536  1.00 23.61      B   
ATOM   4612  CD  ARG B 680      13.703  12.193  18.389  1.00 28.00      B   
ATOM   4613  NE  ARG B 680      13.033  10.988  18.864  1.00 31.40      B   
ATOM   4614  CZ  ARG B 680      13.603  10.066  19.635  1.00 32.60      B   
ATOM   4615  NH1 ARG B 680      12.911   9.006  20.024  1.00 31.50      B   
ATOM   4616  NH2 ARG B 680      14.869  10.195  20.005  1.00 34.83      B   
ATOM   4617  C   ARG B 680      13.471  16.146  19.920  1.00 11.83      B   
ATOM   4618  O   ARG B 680      14.108  16.539  20.896  1.00 10.02      B   
ATOM   4619  N   GLY B 681      12.141  16.183  19.856  1.00 11.33      B   
ATOM   4620  CA  GLY B 681      11.343  16.667  20.969  1.00  9.85      B   
ATOM   4621  C   GLY B 681      10.409  15.540  21.377  1.00  9.92      B   
ATOM   4622  O   GLY B 681      10.723  14.369  21.152  1.00  9.83      B   
ATOM   4623  N   ASN B 682       9.263  15.870  21.967  1.00  8.88      B   
ATOM   4624  CA  ASN B 682       8.315  14.837  22.368  1.00  9.04      B   
ATOM   4625  CB  ASN B 682       7.333  15.364  23.417  1.00  9.31      B   
ATOM   4626  CG  ASN B 682       7.930  15.404  24.807  1.00 11.61      B   
ATOM   4627  OD1 ASN B 682       8.531  14.432  25.266  1.00 14.67      B   
ATOM   4628  ND2 ASN B 682       7.753  16.526  25.495  1.00  9.89      B   
ATOM   4629  C   ASN B 682       7.524  14.321  21.174  1.00  9.31      B   
ATOM   4630  O   ASN B 682       7.528  13.125  20.888  1.00  8.91      B   
ATOM   4631  N   TYR B 683       6.853  15.230  20.474  1.00  7.81      B   
ATOM   4632  CA  TYR B 683       6.032  14.845  19.331  1.00  8.26      B   
ATOM   4633  CB  TYR B 683       5.295  16.058  18.763  1.00  7.81      B   
ATOM   4634  CG  TYR B 683       4.254  15.687  17.730  1.00  7.75      B   
ATOM   4635  CD1 TYR B 683       2.963  15.327  18.113  1.00  8.27      B   
ATOM   4636  CE1 TYR B 683       2.017  14.920  17.170  1.00  9.73      B   
ATOM   4637  CD2 TYR B 683       4.578  15.636  16.372  1.00 10.67      B   
ATOM   4638  CE2 TYR B 683       3.640  15.230  15.420  1.00 10.01      B   
ATOM   4639  CZ  TYR B 683       2.365  14.872  15.828  1.00 11.30      B   
ATOM   4640  OH  TYR B 683       1.439  14.450  14.894  1.00 12.40      B   
ATOM   4641  C   TYR B 683       6.842  14.191  18.223  1.00  9.10      B   
ATOM   4642  O   TYR B 683       6.440  13.166  17.675  1.00  8.01      B   
ATOM   4643  N   GLY B 684       7.981  14.796  17.899  1.00  8.69      B   
ATOM   4644  CA  GLY B 684       8.840  14.274  16.852  1.00  8.11      B   
ATOM   4645  C   GLY B 684      10.036  15.193  16.695  1.00  9.91      B   
ATOM   4646  O   GLY B 684      10.404  15.885  17.641  1.00  7.68      B   
ATOM   4647  N   SER B 685      10.638  15.206  15.510  1.00  8.38      B   
ATOM   4648  CA  SER B 685      11.792  16.065  15.251  1.00  9.80      B   
ATOM   4649  CB  SER B 685      12.744  15.390  14.258  1.00 10.13      B   
ATOM   4650  OG  SER B 685      13.209  14.149  14.755  1.00 13.48      B   
ATOM   4651  C   SER B 685      11.340  17.408  14.684  1.00  8.30      B   
ATOM   4652  O   SER B 685      10.697  17.461  13.637  1.00 10.65      B   
ATOM   4653  N   TYR B 686      11.668  18.496  15.374  1.00  8.63      B   
ATOM   4654  CA  TYR B 686      11.284  19.819  14.892  1.00  7.27      B   
ATOM   4655  CB  TYR B 686      11.042  20.785  16.055  1.00  5.90      B   
ATOM   4656  CG  TYR B 686       9.811  20.461  16.863  1.00  5.69      B   
ATOM   4657  CD1 TYR B 686       9.848  19.498  17.873  1.00  7.42      B   
ATOM   4658  CE1 TYR B 686       8.694  19.144  18.573  1.00  7.58      B   
ATOM   4659  CD2 TYR B 686       8.592  21.070  16.575  1.00  7.48      B   
ATOM   4660  CE2 TYR B 686       7.434  20.727  17.264  1.00  7.39      B   
ATOM   4661  CZ  TYR B 686       7.492  19.762  18.260  1.00  8.11      B   
ATOM   4662  OH  TYR B 686       6.345  19.406  18.926  1.00  7.02      B   
ATOM   4663  C   TYR B 686      12.358  20.395  13.994  1.00  7.65      B   
ATOM   4664  O   TYR B 686      13.546  20.324  14.308  1.00  8.04      B   
ATOM   4665  N   THR B 687      11.937  20.967  12.872  1.00  9.34      B   
ATOM   4666  CA  THR B 687      12.873  21.578  11.939  1.00 10.05      B   
ATOM   4667  CB  THR B 687      13.450  20.536  10.943  1.00 10.86      B   
ATOM   4668  OG1 THR B 687      14.588  21.096  10.275  1.00 12.58      B   
ATOM   4669  CG2 THR B 687      12.409  20.137   9.905  1.00 12.10      B   
ATOM   4670  C   THR B 687      12.154  22.682  11.178  1.00  9.72      B   
ATOM   4671  O   THR B 687      10.947  22.879  11.343  1.00  9.44      B   
ATOM   4672  N   LEU B 688      12.892  23.420  10.358  1.00  9.81      B   
ATOM   4673  CA  LEU B 688      12.277  24.489   9.590  1.00  8.87      B   
ATOM   4674  CB  LEU B 688      13.224  25.691   9.463  1.00 10.93      B   
ATOM   4675  CG  LEU B 688      13.649  26.418  10.745  1.00 11.69      B   
ATOM   4676  CD1 LEU B 688      14.435  27.671  10.373  1.00 11.61      B   
ATOM   4677  CD2 LEU B 688      12.435  26.793  11.566  1.00 16.11      B   
ATOM   4678  C   LEU B 688      11.909  23.986   8.205  1.00  9.13      B   
ATOM   4679  O   LEU B 688      12.702  23.320   7.547  1.00  9.10      B   
ATOM   4680  N   VAL B 689      10.688  24.290   7.781  1.00  9.23      B   
ATOM   4681  CA  VAL B 689      10.214  23.910   6.458  1.00 11.51      B   
ATOM   4682  CB  VAL B 689       9.022  22.939   6.527  1.00 11.73      B   
ATOM   4683  CG1 VAL B 689       8.515  22.647   5.119  1.00 12.27      B   
ATOM   4684  CG2 VAL B 689       9.442  21.655   7.217  1.00 13.58      B   
ATOM   4685  C   VAL B 689       9.771  25.202   5.791  1.00 12.58      B   
ATOM   4686  O   VAL B 689       8.829  25.853   6.243  1.00 11.04      B   
ATOM   4687  N   GLU B 690      10.463  25.582   4.724  1.00 14.10      B   
ATOM   4688  CA  GLU B 690      10.138  26.817   4.028  1.00 15.01      B   
ATOM   4689  CB  GLU B 690      11.175  27.095   2.936  1.00 18.89      B   
ATOM   4690  CG  GLU B 690      10.914  28.365   2.146  1.00 25.14      B   
ATOM   4691  CD  GLU B 690      12.126  28.818   1.351  1.00 28.74      B   
ATOM   4692  OE1 GLU B 690      11.952  29.624   0.413  1.00 31.37      B   
ATOM   4693  OE2 GLU B 690      13.251  28.378   1.673  1.00 29.91      B   
ATOM   4694  C   GLU B 690       8.738  26.791   3.435  1.00 14.61      B   
ATOM   4695  O   GLU B 690       8.372  25.868   2.701  1.00 14.64      B   
ATOM   4696  N   GLY B 691       7.960  27.814   3.770  1.00 12.99      B   
ATOM   4697  CA  GLY B 691       6.602  27.923   3.277  1.00 13.18      B   
ATOM   4698  C   GLY B 691       6.504  28.923   2.142  1.00 12.62      B   
ATOM   4699  O   GLY B 691       7.499  29.202   1.474  1.00 12.74      B   
ATOM   4700  N   PRO B 692       5.316  29.495   1.906  1.00 12.92      B   
ATOM   4701  CD  PRO B 692       4.044  29.239   2.607  1.00 12.84      B   
ATOM   4702  CA  PRO B 692       5.127  30.467   0.828  1.00 13.71      B   
ATOM   4703  CB  PRO B 692       3.611  30.516   0.686  1.00 14.11      B   
ATOM   4704  CG  PRO B 692       3.157  30.367   2.103  1.00 12.87      B   
ATOM   4705  C   PRO B 692       5.706  31.846   1.101  1.00 14.86      B   
ATOM   4706  O   PRO B 692       5.954  32.215   2.249  1.00 13.75      B   
ATOM   4707  N   ILE B 693       5.939  32.592   0.026  1.00 13.78      B   
ATOM   4708  CA  ILE B 693       6.417  33.961   0.129  1.00 15.02      B   
ATOM   4709  CB  ILE B 693       7.489  34.294  -0.935  1.00 15.00      B   
ATOM   4710  CG2 ILE B 693       7.766  35.796  -0.943  1.00 16.02      B   
ATOM   4711  CG1 ILE B 693       8.775  33.519  -0.635  1.00 16.37      B   
ATOM   4712  CD1 ILE B 693       9.915  33.813  -1.592  1.00 18.45      B   
ATOM   4713  C   ILE B 693       5.150  34.749  -0.164  1.00 14.46      B   
ATOM   4714  O   ILE B 693       4.623  34.702  -1.275  1.00 16.29      B   
ATOM   4715  N   ILE B 694       4.649  35.451   0.841  1.00 14.21      B   
ATOM   4716  CA  ILE B 694       3.423  36.215   0.690  1.00 15.63      B   
ATOM   4717  CB  ILE B 694       2.385  35.780   1.745  1.00 16.56      B   
ATOM   4718  CG2 ILE B 694       1.102  36.590   1.593  1.00 17.03      B   
ATOM   4719  CG1 ILE B 694       2.102  34.284   1.594  1.00 17.81      B   
ATOM   4720  CD1 ILE B 694       1.183  33.722   2.651  1.00 20.23      B   
ATOM   4721  C   ILE B 694       3.673  37.705   0.834  1.00 15.78      B   
ATOM   4722  O   ILE B 694       4.447  38.136   1.686  1.00 14.94      B   
ATOM   4723  N   GLU B 695       3.025  38.490  -0.015  1.00 16.75      B   
ATOM   4724  CA  GLU B 695       3.176  39.931   0.060  1.00 17.11      B   
ATOM   4725  CB  GLU B 695       3.062  40.567  -1.326  1.00 18.98      B   
ATOM   4726  CG  GLU B 695       3.016  42.087  -1.294  1.00 21.67      B   
ATOM   4727  CD  GLU B 695       2.912  42.696  -2.677  1.00 24.28      B   
ATOM   4728  OE1 GLU B 695       3.965  42.899  -3.317  1.00 25.12      B   
ATOM   4729  OE2 GLU B 695       1.777  42.957  -3.126  1.00 24.69      B   
ATOM   4730  C   GLU B 695       2.075  40.454   0.966  1.00 17.31      B   
ATOM   4731  O   GLU B 695       0.906  40.498   0.581  1.00 17.15      B   
ATOM   4732  N   PHE B 696       2.450  40.818   2.186  1.00 16.55      B   
ATOM   4733  CA  PHE B 696       1.488  41.350   3.134  1.00 16.92      B   
ATOM   4734  CB  PHE B 696       1.997  41.206   4.571  1.00 14.92      B   
ATOM   4735  CG  PHE B 696       1.902  39.810   5.115  1.00 16.50      B   
ATOM   4736  CD1 PHE B 696       0.760  39.044   4.904  1.00 17.07      B   
ATOM   4737  CD2 PHE B 696       2.937  39.275   5.876  1.00 16.61      B   
ATOM   4738  CE1 PHE B 696       0.647  37.762   5.444  1.00 18.08      B   
ATOM   4739  CE2 PHE B 696       2.834  37.995   6.420  1.00 18.71      B   
ATOM   4740  CZ  PHE B 696       1.685  37.238   6.203  1.00 17.30      B   
ATOM   4741  C   PHE B 696       1.265  42.820   2.828  1.00 17.03      B   
ATOM   4742  O   PHE B 696       2.177  43.519   2.393  1.00 17.02      B   
ATOM   4743  N   SER B 697       0.042  43.279   3.048  1.00 17.05      B   
ATOM   4744  CA  SER B 697      -0.294  44.670   2.814  1.00 18.41      B   
ATOM   4745  CB  SER B 697      -1.782  44.792   2.500  1.00 19.49      B   
ATOM   4746  OG  SER B 697      -2.548  44.104   3.470  1.00 22.80      B   
ATOM   4747  C   SER B 697       0.049  45.460   4.068  1.00 18.72      B   
ATOM   4748  O   SER B 697       0.117  44.901   5.168  1.00 17.36      B   
ATOM   4749  N   GLN B 698       0.286  46.756   3.906  1.00 17.30      B   
ATOM   4750  CA  GLN B 698       0.610  47.594   5.050  1.00 17.17      B   
ATOM   4751  CB  GLN B 698       0.773  49.049   4.613  1.00 18.25      B   
ATOM   4752  CG  GLN B 698       1.253  49.972   5.720  1.00 18.41      B   
ATOM   4753  CD  GLN B 698       1.248  51.434   5.314  1.00 19.18      B   
ATOM   4754  OE1 GLN B 698       1.720  52.295   6.055  1.00 22.15      B   
ATOM   4755  NE2 GLN B 698       0.707  51.722   4.135  1.00 19.63      B   
ATOM   4756  C   GLN B 698      -0.533  47.482   6.055  1.00 16.33      B   
ATOM   4757  O   GLN B 698      -1.705  47.520   5.681  1.00 15.46      B   
ATOM   4758  N   GLY B 699      -0.193  47.333   7.330  1.00 16.19      B   
ATOM   4759  CA  GLY B 699      -1.227  47.221   8.340  1.00 14.96      B   
ATOM   4760  C   GLY B 699      -1.524  45.789   8.741  1.00 16.15      B   
ATOM   4761  O   GLY B 699      -0.660  44.915   8.647  1.00 14.75      B   
ATOM   4762  N   THR B 700      -2.756  45.544   9.171  1.00 15.68      B   
ATOM   4763  CA  THR B 700      -3.150  44.216   9.622  1.00 17.61      B   
ATOM   4764  CB  THR B 700      -4.468  44.264  10.421  1.00 19.95      B   
ATOM   4765  OG1 THR B 700      -5.551  44.586   9.541  1.00 25.67      B   
ATOM   4766  CG2 THR B 700      -4.384  45.318  11.513  1.00 21.41      B   
ATOM   4767  C   THR B 700      -3.299  43.195   8.507  1.00 16.45      B   
ATOM   4768  O   THR B 700      -3.724  43.509   7.394  1.00 16.79      B   
ATOM   4769  N   ASN B 701      -2.932  41.964   8.834  1.00 14.11      B   
ATOM   4770  CA  ASN B 701      -3.002  40.838   7.919  1.00 13.33      B   
ATOM   4771  CB  ASN B 701      -1.627  40.565   7.311  1.00 14.18      B   
ATOM   4772  CG  ASN B 701      -1.203  41.634   6.327  1.00 13.65      B   
ATOM   4773  OD1 ASN B 701      -1.565  41.591   5.150  1.00 15.21      B   
ATOM   4774  ND2 ASN B 701      -0.439  42.608   6.807  1.00 15.36      B   
ATOM   4775  C   ASN B 701      -3.456  39.639   8.736  1.00 13.47      B   
ATOM   4776  O   ASN B 701      -2.974  39.419   9.850  1.00 12.24      B   
ATOM   4777  N   ILE B 702      -4.391  38.878   8.182  1.00 13.44      B   
ATOM   4778  CA  ILE B 702      -4.923  37.702   8.853  1.00 11.55      B   
ATOM   4779  CB  ILE B 702      -6.449  37.839   9.089  1.00 12.67      B   
ATOM   4780  CG2 ILE B 702      -6.986  36.593   9.782  1.00 13.62      B   
ATOM   4781  CG1 ILE B 702      -6.745  39.086   9.926  1.00 13.48      B   
ATOM   4782  CD1 ILE B 702      -8.230  39.350  10.116  1.00 15.61      B   
ATOM   4783  C   ILE B 702      -4.698  36.467   7.988  1.00 10.58      B   
ATOM   4784  O   ILE B 702      -4.921  36.503   6.780  1.00 11.31      B   
ATOM   4785  N   PHE B 703      -4.230  35.383   8.596  1.00 10.61      B   
ATOM   4786  CA  PHE B 703      -4.054  34.146   7.851  1.00  8.81      B   
ATOM   4787  CB  PHE B 703      -2.634  34.030   7.260  1.00 10.04      B   
ATOM   4788  CG  PHE B 703      -1.542  33.837   8.271  1.00 10.03      B   
ATOM   4789  CD1 PHE B 703      -1.215  32.564   8.727  1.00  9.35      B   
ATOM   4790  CD2 PHE B 703      -0.804  34.925   8.729  1.00 10.02      B   
ATOM   4791  CE1 PHE B 703      -0.166  32.376   9.620  1.00 10.12      B   
ATOM   4792  CE2 PHE B 703       0.249  34.748   9.624  1.00 11.96      B   
ATOM   4793  CZ  PHE B 703       0.570  33.471  10.069  1.00 11.38      B   
ATOM   4794  C   PHE B 703      -4.417  32.967   8.743  1.00  9.99      B   
ATOM   4795  O   PHE B 703      -4.271  33.020   9.966  1.00 10.05      B   
ATOM   4796  N   LYS B 704      -4.918  31.909   8.121  1.00  8.35      B   
ATOM   4797  CA  LYS B 704      -5.367  30.735   8.851  1.00  8.85      B   
ATOM   4798  CB  LYS B 704      -6.876  30.584   8.646  1.00 10.64      B   
ATOM   4799  CG  LYS B 704      -7.534  29.457   9.418  1.00 10.70      B   
ATOM   4800  CD  LYS B 704      -9.039  29.549   9.258  1.00 10.76      B   
ATOM   4801  CE  LYS B 704      -9.766  28.531  10.113  1.00 11.18      B   
ATOM   4802  NZ  LYS B 704     -11.245  28.644   9.930  1.00 12.44      B   
ATOM   4803  C   LYS B 704      -4.654  29.469   8.412  1.00  9.80      B   
ATOM   4804  O   LYS B 704      -4.558  29.186   7.219  1.00  8.77      B   
ATOM   4805  N   LEU B 705      -4.163  28.709   9.388  1.00  8.07      B   
ATOM   4806  CA  LEU B 705      -3.463  27.461   9.117  1.00  8.73      B   
ATOM   4807  CB  LEU B 705      -2.213  27.344  10.002  1.00  8.36      B   
ATOM   4808  CG  LEU B 705      -1.120  28.405   9.875  1.00  8.58      B   
ATOM   4809  CD1 LEU B 705       0.084  27.986  10.714  1.00  7.41      B   
ATOM   4810  CD2 LEU B 705      -0.705  28.555   8.422  1.00  8.83      B   
ATOM   4811  C   LEU B 705      -4.355  26.250   9.369  1.00  8.67      B   
ATOM   4812  O   LEU B 705      -5.084  26.195  10.357  1.00  8.40      B   
ATOM   4813  N   ARG B 706      -4.286  25.282   8.462  1.00  8.79      B   
ATOM   4814  CA  ARG B 706      -5.053  24.046   8.577  1.00 10.17      B   
ATOM   4815  CB  ARG B 706      -6.283  24.058   7.665  1.00 11.39      B   
ATOM   4816  CG  ARG B 706      -7.362  25.089   7.950  1.00 15.09      B   
ATOM   4817  CD  ARG B 706      -8.479  24.885   6.934  1.00 17.90      B   
ATOM   4818  NE  ARG B 706      -9.604  25.805   7.077  1.00 19.44      B   
ATOM   4819  CZ  ARG B 706      -9.613  27.065   6.652  1.00 20.94      B   
ATOM   4820  NH1 ARG B 706     -10.695  27.811   6.833  1.00 20.29      B   
ATOM   4821  NH2 ARG B 706      -8.549  27.580   6.044  1.00 20.91      B   
ATOM   4822  C   ARG B 706      -4.155  22.927   8.083  1.00  9.53      B   
ATOM   4823  O   ARG B 706      -3.065  23.175   7.568  1.00  8.47      B   
ATOM   4824  N   SER B 707      -4.614  21.693   8.245  1.00 10.41      B   
ATOM   4825  CA  SER B 707      -3.871  20.558   7.726  1.00 10.68      B   
ATOM   4826  CB  SER B 707      -3.852  19.396   8.715  1.00 11.86      B   
ATOM   4827  OG  SER B 707      -3.350  18.236   8.069  1.00 13.54      B   
ATOM   4828  C   SER B 707      -4.614  20.127   6.467  1.00 11.66      B   
ATOM   4829  O   SER B 707      -5.799  19.798   6.525  1.00 11.09      B   
ATOM   4830  N   GLN B 708      -3.929  20.161   5.329  1.00 11.98      B   
ATOM   4831  CA  GLN B 708      -4.534  19.752   4.066  1.00 12.64      B   
ATOM   4832  CB  GLN B 708      -3.837  20.457   2.899  1.00 12.14      B   
ATOM   4833  CG  GLN B 708      -4.224  19.958   1.509  1.00 15.49      B   
ATOM   4834  CD  GLN B 708      -5.713  20.034   1.241  1.00 16.84      B   
ATOM   4835  OE1 GLN B 708      -6.377  20.999   1.619  1.00 16.68      B   
ATOM   4836  NE2 GLN B 708      -6.244  19.017   0.567  1.00 17.72      B   
ATOM   4837  C   GLN B 708      -4.385  18.242   3.939  1.00 12.38      B   
ATOM   4838  O   GLN B 708      -5.130  17.587   3.209  1.00 13.53      B   
ATOM   4839  N   LYS B 709      -3.418  17.693   4.665  1.00 11.29      B   
ATOM   4840  CA  LYS B 709      -3.164  16.260   4.646  1.00 12.76      B   
ATOM   4841  CB  LYS B 709      -2.489  15.850   3.331  1.00 15.60      B   
ATOM   4842  CG  LYS B 709      -1.988  14.404   3.324  1.00 18.82      B   
ATOM   4843  CD  LYS B 709      -1.860  13.840   1.914  1.00 23.83      B   
ATOM   4844  CE  LYS B 709      -0.937  14.668   1.042  1.00 26.23      B   
ATOM   4845  NZ  LYS B 709      -0.915  14.147  -0.358  1.00 29.64      B   
ATOM   4846  C   LYS B 709      -2.293  15.842   5.820  1.00 11.88      B   
ATOM   4847  O   LYS B 709      -1.299  16.496   6.132  1.00 10.49      B   
ATOM   4848  N   GLY B 710      -2.681  14.751   6.473  1.00 11.77      B   
ATOM   4849  CA  GLY B 710      -1.922  14.252   7.602  1.00 12.15      B   
ATOM   4850  C   GLY B 710      -2.113  15.016   8.899  1.00 12.90      B   
ATOM   4851  O   GLY B 710      -3.091  15.747   9.084  1.00 10.45      B   
ATOM   4852  N   GLU B 711      -1.167  14.827   9.812  1.00 12.90      B   
ATOM   4853  CA  GLU B 711      -1.193  15.485  11.110  1.00 13.80      B   
ATOM   4854  CB  GLU B 711      -1.764  14.542  12.173  1.00 16.42      B   
ATOM   4855  CG  GLU B 711      -0.957  13.271  12.389  1.00 19.70      B   
ATOM   4856  CD  GLU B 711      -1.667  12.268  13.284  1.00 23.86      B   
ATOM   4857  OE1 GLU B 711      -1.044  11.247  13.645  1.00 26.45      B   
ATOM   4858  OE2 GLU B 711      -2.848  12.495  13.622  1.00 26.88      B   
ATOM   4859  C   GLU B 711       0.244  15.860  11.446  1.00 12.96      B   
ATOM   4860  O   GLU B 711       1.182  15.204  10.994  1.00 12.43      B   
ATOM   4861  N   PHE B 712       0.417  16.913  12.235  1.00 11.57      B   
ATOM   4862  CA  PHE B 712       1.754  17.371  12.587  1.00  9.92      B   
ATOM   4863  CB  PHE B 712       2.417  17.990  11.352  1.00  8.20      B   
ATOM   4864  CG  PHE B 712       1.534  18.957  10.615  1.00 10.10      B   
ATOM   4865  CD1 PHE B 712       1.417  20.278  11.036  1.00 12.29      B   
ATOM   4866  CD2 PHE B 712       0.781  18.532   9.521  1.00 10.36      B   
ATOM   4867  CE1 PHE B 712       0.559  21.163  10.380  1.00 12.89      B   
ATOM   4868  CE2 PHE B 712      -0.078  19.408   8.861  1.00 10.48      B   
ATOM   4869  CZ  PHE B 712      -0.190  20.725   9.292  1.00 13.74      B   
ATOM   4870  C   PHE B 712       1.709  18.391  13.713  1.00  8.77      B   
ATOM   4871  O   PHE B 712       0.648  18.917  14.046  1.00  9.91      B   
ATOM   4872  N   ALA B 713       2.869  18.666  14.298  1.00  8.55      B   
ATOM   4873  CA  ALA B 713       2.958  19.630  15.385  1.00  7.94      B   
ATOM   4874  CB  ALA B 713       3.677  19.016  16.574  1.00  7.31      B   
ATOM   4875  C   ALA B 713       3.707  20.861  14.915  1.00  7.36      B   
ATOM   4876  O   ALA B 713       4.695  20.754  14.191  1.00  8.37      B   
ATOM   4877  N   ILE B 714       3.232  22.030  15.326  1.00  7.16      B   
ATOM   4878  CA  ILE B 714       3.888  23.276  14.957  1.00  7.58      B   
ATOM   4879  CB  ILE B 714       2.948  24.217  14.174  1.00  8.89      B   
ATOM   4880  CG2 ILE B 714       3.692  25.501  13.800  1.00  9.41      B   
ATOM   4881  CG1 ILE B 714       2.451  23.522  12.906  1.00 12.09      B   
ATOM   4882  CD1 ILE B 714       1.540  24.386  12.054  1.00 14.56      B   
ATOM   4883  C   ILE B 714       4.350  23.995  16.216  1.00  7.78      B   
ATOM   4884  O   ILE B 714       3.559  24.275  17.116  1.00  7.26      B   
ATOM   4885  N   ASP B 715       5.644  24.281  16.277  1.00  7.50      B   
ATOM   4886  CA  ASP B 715       6.212  24.984  17.415  1.00  8.03      B   
ATOM   4887  CB  ASP B 715       7.706  24.681  17.544  1.00  6.49      B   
ATOM   4888  CG  ASP B 715       8.416  25.659  18.467  1.00  8.42      B   
ATOM   4889  OD1 ASP B 715       9.423  26.275  18.041  1.00  7.38      B   
ATOM   4890  OD2 ASP B 715       7.964  25.817  19.619  1.00  7.69      B   
ATOM   4891  C   ASP B 715       6.050  26.481  17.240  1.00  8.09      B   
ATOM   4892  O   ASP B 715       5.526  27.176  18.112  1.00  9.03      B   
ATOM   4893  N   SER B 716       6.500  26.969  16.091  1.00  6.98      B   
ATOM   4894  CA  SER B 716       6.466  28.393  15.820  1.00  7.98      B   
ATOM   4895  CB  SER B 716       7.702  29.042  16.442  1.00  6.96      B   
ATOM   4896  OG  SER B 716       8.875  28.335  16.058  1.00  9.13      B   
ATOM   4897  C   SER B 716       6.424  28.708  14.332  1.00  8.37      B   
ATOM   4898  O   SER B 716       6.600  27.830  13.489  1.00  8.86      B   
ATOM   4899  N   ILE B 717       6.195  29.981  14.032  1.00  7.81      B   
ATOM   4900  CA  ILE B 717       6.122  30.468  12.663  1.00  9.07      B   
ATOM   4901  CB  ILE B 717       4.712  31.020  12.344  1.00  9.26      B   
ATOM   4902  CG2 ILE B 717       4.636  31.429  10.877  1.00 11.75      B   
ATOM   4903  CG1 ILE B 717       3.653  29.959  12.656  1.00  9.08      B   
ATOM   4904  CD1 ILE B 717       2.230  30.485  12.630  1.00 10.16      B   
ATOM   4905  C   ILE B 717       7.136  31.597  12.533  1.00  9.37      B   
ATOM   4906  O   ILE B 717       7.185  32.494  13.373  1.00  9.27      B   
ATOM   4907  N   ILE B 718       7.950  31.546  11.486  1.00 10.60      B   
ATOM   4908  CA  ILE B 718       8.967  32.567  11.267  1.00 10.54      B   
ATOM   4909  CB  ILE B 718      10.348  31.933  11.008  1.00 11.35      B   
ATOM   4910  CG2 ILE B 718      11.393  33.023  10.776  1.00 13.24      B   
ATOM   4911  CG1 ILE B 718      10.747  31.053  12.192  1.00 10.81      B   
ATOM   4912  CD1 ILE B 718      12.027  30.271  11.960  1.00 13.58      B   
ATOM   4913  C   ILE B 718       8.610  33.419  10.060  1.00 10.96      B   
ATOM   4914  O   ILE B 718       8.253  32.893   9.010  1.00 10.72      B   
ATOM   4915  N   PHE B 719       8.694  34.736  10.220  1.00 10.44      B   
ATOM   4916  CA  PHE B 719       8.416  35.652   9.121  1.00 11.29      B   
ATOM   4917  CB  PHE B 719       7.436  36.752   9.542  1.00 12.31      B   
ATOM   4918  CG  PHE B 719       6.119  36.238  10.061  1.00 12.13      B   
ATOM   4919  CD1 PHE B 719       5.966  35.909  11.404  1.00 12.85      B   
ATOM   4920  CD2 PHE B 719       5.028  36.091   9.208  1.00 12.55      B   
ATOM   4921  CE1 PHE B 719       4.742  35.443  11.896  1.00 11.58      B   
ATOM   4922  CE2 PHE B 719       3.800  35.625   9.687  1.00 14.04      B   
ATOM   4923  CZ  PHE B 719       3.659  35.300  11.038  1.00 13.60      B   
ATOM   4924  C   PHE B 719       9.753  36.276   8.744  1.00 12.34      B   
ATOM   4925  O   PHE B 719      10.327  37.038   9.522  1.00 11.64      B   
ATOM   4926  N   SER B 720      10.249  35.942   7.556  1.00 11.67      B   
ATOM   4927  CA  SER B 720      11.526  36.460   7.082  1.00 13.60      B   
ATOM   4928  CB  SER B 720      12.421  35.303   6.629  1.00 14.74      B   
ATOM   4929  OG  SER B 720      13.659  35.775   6.127  1.00 16.21      B   
ATOM   4930  C   SER B 720      11.314  37.430   5.923  1.00 14.50      B   
ATOM   4931  O   SER B 720      10.941  37.019   4.825  1.00 12.94      B   
ATOM   4932  N   PRO B 721      11.544  38.734   6.157  1.00 14.87      B   
ATOM   4933  CD  PRO B 721      12.047  39.385   7.379  1.00 15.66      B   
ATOM   4934  CA  PRO B 721      11.358  39.710   5.080  1.00 16.80      B   
ATOM   4935  CB  PRO B 721      11.620  41.050   5.774  1.00 15.99      B   
ATOM   4936  CG  PRO B 721      12.610  40.688   6.841  1.00 15.39      B   
ATOM   4937  C   PRO B 721      12.320  39.439   3.934  1.00 18.73      B   
ATOM   4938  O   PRO B 721      13.509  39.208   4.147  1.00 18.89      B   
ATOM   4939  N   VAL B 722      11.789  39.452   2.718  1.00 22.04      B   
ATOM   4940  CA  VAL B 722      12.593  39.201   1.534  1.00 26.57      B   
ATOM   4941  CB  VAL B 722      11.784  38.419   0.483  1.00 26.98      B   
ATOM   4942  CG1 VAL B 722      12.635  38.169  -0.756  1.00 27.51      B   
ATOM   4943  CG2 VAL B 722      11.310  37.107   1.078  1.00 26.51      B   
ATOM   4944  C   VAL B 722      13.069  40.513   0.926  1.00 29.76      B   
ATOM   4945  O   VAL B 722      12.295  41.461   0.785  1.00 30.83      B   
ATOM   4946  N   SER B 723      14.348  40.560   0.573  1.00 34.00      B   
ATOM   4947  CA  SER B 723      14.936  41.753  -0.023  1.00 37.25      B   
ATOM   4948  CB  SER B 723      16.354  41.960   0.514  1.00 38.19      B   
ATOM   4949  OG  SER B 723      17.158  40.815   0.279  1.00 40.73      B   
ATOM   4950  C   SER B 723      14.968  41.627  -1.543  1.00 38.31      B   
ATOM   4951  O   SER B 723      16.063  41.770  -2.126  1.00 39.89      B   
ATOM   4952  OXT SER B 723      13.892  41.394  -2.134  1.00 12.89      B   
TER              SER B 723                                              B
END                                                                         
表１に記載の記号又は数字において、最も左側の列（第１列）に記載の「ATOM」は、この行が原子座標の行であることを意味し、「END」はファイルの終わりを意味する。また、「TER」はポリペプチドの終端であることを示す。左から２番目の列（第２列）に記載の数字(1〜4952)は原子の通し番号であり、その右側の列（第３列）に記載のアルファベット１文字目は原子の種類を意味する（下記参照）。
C：アミノ酸残基等の炭素原子
N：アミノ酸残基等の窒素原子
O：アミノ酸残基等の酸素原子
S：アミノ酸残基等の硫黄原子
ここで、上記原子の右側に併記したアルファベット（A、B、G等）は、その原子のアミノ酸残基等における位置関係を示すものであり、例えばCA、CB、OG等のように記載する。
さらに、上記原子の種類を示すアルファベットの右側の列（第４列）に記載したアルファベットは、この原子が属するアミノ酸残基等を意味し、３文字表記されている（例えば「MET」,「SER」等）。さらにその右側の列（第５列）は、A、BはChainIDを表し、１本のポリペプチド鎖に対しては、１つのアルファベットが与えられる。ここでAは配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち、第94番目から第231番目のアミノ酸配列からなるポリペプチドを、Bは配列番号２で表されるアミノ酸配列のうち第232番目から第723番目のアミノ酸配列からなるポリペプチドを表す。ChainIDの右側の列（第６列）に記載の数字はアミノ酸の残基番号を意味する。さらに、この数字の右側の列に記載の値から最も右側の列に記載のアルファベットに向かって、順にX座標（オングストローム単位；第７列）、Y座標（オングストローム単位；第８列）、Z座標（オングストローム単位；第９列）、占有率（第10列）、温度因子（第11列）、SegmentID（本発明においてはChainIDと同じである；第12列）を意味する。
なお、表１に示す構造座標は、結晶内における単位格子の原点を３次元空間における原点として表記している。本発明の構造座標をコンピュータによる計算に用いる場合などにおいて、各原子の相対的な配置を変化させずに、３次元空間内で並進、回転、対称などの数学的な移動操作を施した結果として得られる新たな構造座標も本発明の範囲である。
【００４５】
さらに、構築された分子モデルは種々のプログラムを用いて精密化する必要があるが、たとえばCNS(Brunger, A. T., Adams, P. D., Clore, G. M., DeLano, W. L., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R. W., Jiang, J. S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N. S., Read, R. J., Rice, L. M., Simonson, T. & Warren, G. L. (1998). Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 第54巻， 905〜921頁）などのプログラムによる精密化と、Turbo-Frodoによる三次元グラフィックスワークステーション上での手作業による修正とを駆使して、より正解に近い構造へと近づけていくことができる。この過程で、精密化の指標となるＲ因子の値が２５％、好ましくは２０％以下になることが目標とされている。たとえば、該タンパク質の場合は、Ｒ因子が１７．２％まで下がった時点で精密化を終えることができる。従って、パラスポリン−１の三次元構造座標について、各原子の相対的な配置を変化させることなく、三次元空間内で、例えば平行移動、回転、鏡像対称、及びそれらの組み合わせなどの数学的な移動操作を行うことによって得られる三次元構造座標も、本発明の構造座標に含まれる。
【００４６】
このようにして得られた本発明のパラスポリン−１の三次元構造座標には、活性化型パラスポリン−１の全てのアミノ酸残基、すなわち配列番号２に示されるパラスポリン−１前駆体のアミノ酸配列のうち、第９４番目から第２３１番目のアミノ酸に相当するポリペプチドと、第２３２番目から第７２３番目のアミノ酸に対応する配列を含むポリペプチドに関するの全てのアミノ酸残基の計６３０残基が含まれる。本発明のパラスポリン−１の三次元構造座標には表１に示される構造座標又はその一部も含まれる。また、上記のアミノ酸配列のうち１つ以上のアミノ酸残基が欠失、置換、付加等した活性型パラスポリン−１の変異体に関する三次元構造座標も、本発明に含まれる。
【００４７】
「座標の一部」とは、上記の複合体の構造座標のうち、一部の構造を含む構造座標を意味する。例えば複合体を形成する結合領域の構造座標が挙げられる。
【００４８】
上記表１の構造座標から作成したパラスポリン−１のリボンモデル（図３）に示されるように、パラスポリン−１は全体として三つのドメインから構成されている。ドメイン１は配列番号２における第９４番目から第３９５番目のアミノ酸残基からなり、このうち第１３５番目のアミノ酸残基から下流は７本のα−へリックスからなるへリックス束構造をとっていて、一本の疎水的なα−へリックスを６本のα−へリックスが取り囲んでいる。ドメイン２は第３９６番目から第５７５番目のアミノ酸残基からなり、β−プリズムの形態をとっている。ドメイン３は第５７６番目から第７２３番目のアミノ酸残基からなり、β−サンドイッチの構造をとっている。
【００４９】
５．構造座標の利用
このようにして得られたパラスポリン−１の三次元構造座標を、たとえばデータベースPDB (http://www.rcsb.org/pdb/)に登録されている既知のタンパク質の構造と比較して構造の類似したタンパク質、特にリガンド結合性を持ったタンパク質を探索し、さらにそうしたタンパク質の既知のリガンド結合部位に対応する構造をパラスポリン−１の構造内に探し出すことにより、パラスポリン−１のリガンド結合部位を推定することができる。さらに、この結合部位に結合すると想定されるリガンドの種類を絞ることができる。本発明はこのようなパラスポリン−１のがん細胞表面リガンドの予測方法を含む。ここで、前記のとおり、パラスポリン−１は複数のドメインからなっているので、このような比較作業はタンパク質全体というより、むしろ各ドメイン毎に分割して行うことが望ましい。また比較作業を効率化するためには、たとえばDali(http://www.ebi.ac.uk/dali/)のような構造比較サーバーを利用するのが望ましい。
【００５０】
タンパク質全体あるいは各ドメインについて、適当な類似タンパク質あるいはタンパク質ファミリーが見出されたら、それらに対して、たとえばClustal W(Thompson, J.D., Higgins, D.G. and Gibson, T.J (1994) Nucleic Acids Research, 第22巻， 4673〜4680頁)によるアミノ酸配列のアラインメントや、さらに好適にはたとえばFUGUE (http://www-cryst.bioc.cam.ac.uk/fugue/）などのサーバーを利用した三次元構造情報を考慮したアミノ酸配列のアラインメントをおこない、重要な保存領域を特定することができる。
【００５１】
さらに、構造上の相同性検索の結果得られたタンパク質についてTurbo-Frodoなどの構造表示プログラムにより詳細な比較を行って構造上の保存領域を見出し、その結果について、DEJAVU(G. J. Kleywegt & T.A. Jones (1997) Methods in Enzymology 第277巻, 525〜545頁)やSPASM(Kleywegt GJ. (1999) J. Mol. Biol. 第285巻，1887〜1897頁）等のドメインレベルよりさらに細かく、二次構造のパターンや特定のアミノ酸残基の配置状態について構造データベースに対する相同性検索を行うプログラムを利用することで、リガンド結合部位の推定をより詳細に行うことができる。
【００５２】
あるいは、パラスポリン−１分子、そのドメインの一つ、又はこれらの構造の一部の構造座標と、構造既知のリガンド候補分子の構造座標を使って、それらの間の結合（ドッキング）シミュレーションを行い、良好な結合を形成しうるリガンド分子を探索することで、本来のリガンド分子の候補あるいはその類似体の候補を見出すことができる。本発明はこのような、パラスポリン−１のがん細胞表面リガンドの予測方法を含む。この方法を実施するためには、たとえばInsight II（Accelrys社）のような一般的な分子設計プログラムやDOCK（http://dock.compbio.ucsf.edu/）のようなドッキングシミュレーションプログラムを使用することができる。リガンド分子としては三次元構造が得られているものであればどのようなものであってもこの目的に使用できる。リガンドの構造座標はたとえばCCDC(http://www.ccdc.cam.ac.uk/)や前記のPDBから拾得することができる。
【００５３】
上記の方法により予測されたパラスポリン−１のリガンド結合部位の構造情報から、パラスポリン−１の有用性をさらに高めるために、パラスポリン−１のリガンド結合部位において改変すべきアミノ酸残基を特定することができる。本発明は、このようなアミノ酸残基を特定することによるタンパク質（パラスポリン−１）の設計手法を含む。
【００５４】
あるいは、当該リガンド結合部位の構造情報から、パラスポリン−１の機能を損なうことなく、当該タンパク質の修飾や固定化の可能な部位を特定できる。すなわち、パラスポリン−１のリガンド結合部位以外の領域において、アミノ酸の修飾又は固定化を行うことにより、パラスポリンを設計することができる。本発明は、この特定部分を利用したタンパク質の設計手法を含む。
【００５５】
パラスポリン−１は比較的安定なタンパク質であるので、それ自体単独で、あるいは薬理学的に許容される製剤用添加物等を加えて製剤化した上で投与することができる。しかしながら、パラスポリン−１はタンパク質であって免疫原性を有すると考えられるので、適用範囲を広くするためには、デキストラン、多糖類、あるいはポリエチレングリコールなどの炭水化物ポリマーやポリオール基を結合させて免疫原性を低減させておくことが望ましい。このときこれらの修飾基はパラスポリン−１の機能をできるだけ阻害しない位置に導入する必要がある。機能上重要なリガンド結合部位などを前記のような方法によって予測しておくことにより、逆に機能上問題のない修飾部位を予測することができる。
【００５６】
本発明は前述のパラスポリン−１の構造座標による立体構造と、殺虫性Ｃｒｙタンパク質の立体構造とを比較することにより、殺虫性タンパク質の哺乳類細胞に対する影響を予測する評価方法を含む。前述のパラスポリンが殺虫性タンパク質の類縁でありながら、殺虫性を示さないことと、殺虫性Ｃｒｙタンパク質が哺乳類細胞に無害であることは、対照的である。従って、両者を比較することで、生物種に対する特異性の起源が明らかになると考えられる。その知見に基づき、殺虫性タンパク質の安全性を推定するとともに、安全性を高めるべく改良することも可能である。
【００５７】
パラスポリン−１と類縁関係にある殺虫性Ｃｒｙタンパク質の三次元構造は４種（Cry1Aa、 Cry2Aa前駆体、Cry3Aa、 Cry3Bb）について既知となっている。先に述べたような構造情報を含めた相同性の検討を、活性化型パラスポリン−１の構造とこれらのタンパク質との間で行い、逆に相違する部分に着目することで、それぞれのタンパク質の機能上の違い、すなわち昆虫細胞と哺乳類細胞の認識機構の違いを調べることができる。これによって判明する構造上の違いが、どの程度のアミノ酸配列の改変によって引き起こされうるかを推定することで、殺虫性Ｃｒｙタンパク質が自然の突然変異の蓄積によって危険なものとなる可能性を評価することができる。そして、哺乳類に有害となる変異が起こりにくいように殺虫性Ｃｒｙタンパク質の遺伝子を改変することでその安全性を高めることができる。
【００５８】
以下、実施例により本発明をさらに詳細に説明するが、本発明の範囲はかかる実施例に限定されるものではない。
【実施例１】
【００５９】
組換え型パラスポリン−１前駆体生産用プラスミドの構築
組換え型パラスポリン−１前駆体生産用プラスミド構築は、3段階のDNA組換えを行うことにより行った。
【００６０】
（１）ヒスチジンタグ付与型タンパク質をコードするORFの作製
文献（Mizuki E, Park YS, Saitoh H, Yamashita S, Akao T, Higuchi K, Ohba M. Clin Diagn Lab Immunol. 2000 Jul;7(4):625-634）記載の81 kDaのパラスポリン−１前駆体タンパク質をコードする遺伝子を含んだDNA断片（3.4 kbp）をマルチクローニングサイトに挿入したベクター（pLEUK3.4）を鋳型にして、PCR法により毒素前駆体タンパク質コード領域DNAを増幅した。このときプライマーをデザインすることにより、Ｎ末端側にはNcoIサイト、Ｃ末端側にはXhoIサイトを付与し、ORFの終止コドンを塩基置換により除去した。PCR法により増幅した2.3 kbpのDNA断片をNcoI、XhoIで処理した。ベクターは大腸菌発現用ベクターであるpET30aベクターを使用した。pET30aをNcoI、XhoIで処理した後、NcoI、XhoI処理したPCR増幅DNA断片を挿入した。得られた組換えプラスミドをpET30-p81-Hisとした。前駆体タンパク質はpET30-p81-Hisを形質転換した大腸菌内では毒素活性を有した状態で発現することができなかったので、Btにより生産させることにした。そこで、pET30-p81-Hisを鋳型にPCRを行い、前駆体タンパク質のＣ末端領域1.5kbpのDNAを増幅した。増幅したDNA断片はpPCR script SK(+)ベクターに直接クローニングした。これをpPCR-Cp81-Hisとした。
【００６１】
（２）pLEUK3.4のマルチクローニングサイトのXbaIサイトの除去
pLEUK3.4には、クローニングされている3.4 kbpのDNA断片内部に一カ所、及びベクターのマルチクローニングサイトに一カ所の、合計２カ所のXbaIサイトが存在する。クローニングされたDNAのXbaIサイトを利用してDNA組換えを行うためには、マルチクローニングサイトのXbaIサイトが不要となるため、これを除去した。pLEUK3.4をPstIとScaIで処理した。同様にpPCR script SK(+)をPstIとScaIで処理した。それぞれの制限酵素処理産物をライゲーションし、XbaIサイトを１つしか含まず、毒素前駆体タンパク質遺伝子を持つベクターをスクリーニングして、これを得た。得られたDNAをpBSdX-p81とした。
【００６２】
（３）ヒスチジンタグ付与C末端領域の組換え
pPCR-Cp81-HisをXbaIとSmaIで処理し、生じた1.4 kbpのDNA断片をアガロースゲル電気泳動により分離し、アガロースから抽出することにより単離した。単離したDNA断片をXbaIとEco47IIIで処理したpBSdX-p81に導入した。得られたDNAをpBSdX-p81-Hisとした。pBSdX-p81-Hisに挿入されているDNAの塩基配列は塩基配列分析により確認した。最終的にpBSdX-p81-HisをSalIとSmaIで処理した。同様に大腸菌-枯草菌シャトルベクターであるpHY300もSalIとSmaIで処理した。pBSdX-p81-HisのSalIとSmaI処理により生じたDNA断片をpHY300に挿入し、Bt用プラスミドを構築した。これをpBT-p81-Hisとした。
【実施例２】
【００６３】
ヒスチジンタグ付与型パラスポリン−１前駆体タンパク質の生産と精製
実施例１のように構築した組換え型前駆体タンパク質生産用プラスミドpBT-p81-Hisをエレクトロポレーション法によりBt株に形質転換した。pBT-p81-Hisを保有する100μg/mlテトラサイクリン含有肉エキス培地（10 g/L肉エキス、10 g/Lポリペプトン、２ g/L塩化ナトリウム、20 g/L寒天）上で選択した。形質転換株の培養はテトラサイクリン含有肉エキス培地上に形質転換体を塗布し、27 ℃で保温することにより行った。タンパク質の生産は培地上に増殖した菌体を顕微鏡下で観察することにより確認を行い、さらに抗パラスポリン−１抗体を用いたウエスタンブロット法により確認した。ヒスチジンタグの付与はNi-NTA-HRPを用いたウエスタンブロット法により確認した。保温は顕微鏡下の目視によりタンパク質の生産が十分になるまで行い（おおよそ1〜1．5 週間）、その後タンパク質の生産を促進させるために4 ℃で一週間放置した。
【００６４】
その後、寒天培地上の菌体をかき取ることによって菌体（湿重量約5 g）を集め、これを蒸留水300 mLに懸濁した後、遠心（7000×ｇ、4 分）することにより組換え型タンパク質を含む封入体を洗浄し、回収した。この作業は４回行った。洗浄した封入体に50 mM Na2CO3 (50 ml)を加え、攪拌した。これを３７℃で、 1 時間保温することにより組換え型タンパク質を可溶化した。このタンパク質溶液から不溶物を除くために、7000×ｇで、12 分間遠心し、上清を回収した。回収した上清に1 N HClを滴下して、溶液のpHを8．3 前後に調製した。pHはpH電極で測定した。pHを調製したタンパク質溶液に10 mg/mlトリプシン（終濃度0.3 mg/ml）を加えて、３７℃で１．５ 時間保温した。さらに0.1 Ｍフェニルメチルスルフォニルフルオリドを終濃１ｍＭとなるように添加し、３７℃で、１０分保温してトリプシンを不活性化した。最後に不溶物を除去するために20000×ｇ、4 ℃で、２０分間遠心して、上清を回収した。これにより、活性化型タンパク質の粗標品が溶液として得られた。
【００６５】
次に、上記の粗標品をニッケル−キレートアフィニティカラムクロマトグラフィーにより精製した。まず、Chelating Sepharose Fast Flow（ベッド容積100 mL、アマシャムバイオサイエンス社）を充填したカラムに、100 mLの0.1 M NiSO4を流し込んで担体に金属イオン(Ni2+)を固定化したのち、開始緩衝液（25 mM Tris（トリスヒドロキシアミノメタン）−塩酸緩衝液（pH8.3）、150 mM NaCl）(300 mL)を通じることにより、カラムの洗浄と平衡化を行った。そして、上記のタンパク質粗標品溶液に250 mM Tris−塩酸緩衝液(pH8.3)、1500 mM NaClを１／１０量加えた混液を、カラムの担体の上にピペットにて静かに重層し、流速毎分４ｍｌで流下した。試料溶液が全てカラムに入った後、開始緩衝液600 mLによりカラムを洗浄し、非吸着画分を除去した。タンパク質の溶出は開始緩衝液にイミダゾールを含んだ溶離液により行った。25 mMイミダゾール (500 mL)、100 mMイミダゾール(300 mL)、150 mMイミダゾール(300 mL)、500 mMイミダゾール(300mL)を含んだ開始緩衝液を順次カラムに通じることによってタンパク質を溶出し、画分を回収した。このうち、500 mMイミダゾールで溶出される画分を選び、遠心限外ろ過濃縮を繰り返して1.1 mlにまで濃縮した。このときタンパク質濃度は約２０ｍｇ／ｍｌであった。限外ろ過濃縮にはVIVASPIN 20 ml CONCENTRATOR Membrane（公称分画分子量３００００、ザルトリウス社）を使用した。
【実施例３】
【００６６】
微量透析法によるパラスポリン−１の結晶化
結晶化は公知の微量透析法に従って行った。実施例２のように精製および濃縮された活性化型パラスポリン−１を微量透析法結晶化に供するため、緩衝液を透析により10 mM CAPS緩衝液(pH12)、1 mMジチオトレイトール(DTT)、0.5 mMエチレンジアミン四酢酸(EDTA)溶液に置換した後、同じ緩衝液によりタンパク質濃度3.6 mg/mLに希釈するとともに、終濃度５％のPEG3350（平均分子量３３５０のポリエチレングリコール）を加え、結晶化用タンパク質溶液とした。
【００６７】
そして、容量１０μｌの微量透析容器に分画分子量１２０００〜１４０００の透析膜を用いて結晶化用タンパク質溶液を封入し、これを1.5 mLの結晶化溶液（10 mMトリス塩酸緩衝液(pH8.4)に、５％PEG3350、1 mM DTT、0.5 mM EDTA）に浸けて透析した。タンパク質以外の分子は透析膜を通して自由に拡散できるので、透析容器内ではタンパク質濃度を保ったまま、pHが結晶化溶液のそれに向かって低下していくことになる。その結果タンパク質の溶解度が下がり、沈殿剤であるポリエチレングリコールの効果もあって結晶化する。約２５℃で２週間以上静置することにより結晶が成長し、本発明の目的にかなった米粒状の結晶が得られた。その大きさは、図１に示すように、大きいもので0.12×0.12×0.17mmに達した。十分に成長した結晶は結晶保存溶液（100 mM HEPES−水酸化ナトリウム緩衝液(pH7.4)、５％PEG3350）に移してＸ線データ測定まで４℃で保存した。
【実施例４】
【００６８】
Ｘ線回折データの収集
実施例3で得られたパラスポリンの結晶の中から、0.1 mm角程度の単結晶を選択し、実験室系および放射光施設でＸ線回折実験を行った。実験室系では、Ｘ線回折装置としてＳＭＡＲＴ６０００（ブルカーエイエックスエス社）を使用し、主に重原子同型置換体結晶の回折データ収集を行った。結晶は内径０．５ｍｍ、肉厚１０μｍのガラス管に封入して測定に供した。銅のＫα特性Ｘ線を用い、カメラ距離６ｃｍ、露光時間６０〜１２０秒／０．２°程度、温度１７℃で測定を行った。放射光を利用した実験は、高エネルギー加速器研究機構の放射光研究施設（茨城県つくば市）ビームラインＢＬ６Ａを使用し、波長を０．９７８Åに設定して、常温（２０℃）および極低温（−１７８℃）でネイティブ結晶の回折データを収集した。常温での測定は結晶を前記のガラス管に封入して、カメラ距離２０ｃｍ、露光時間６０秒／１°で行った。そして、プログラムＳＭＡＲＴおよびＳＡＩＮＴ＋（ブルカーエイエックスエス社）によりデータ処理を行った。極低温での測定のために、結晶を終濃度２０％のグリセロールを加えた結晶保存溶液に浸した後、それをナイロンループで拾って極低温の窒素気流中に入れて凍結してから使用し、カメラ距離１５ｃｍ、露光時間６０秒／１°で測定を行った。データの処理はプログラムＭＯＳＦＬＭおよびＨＫＬ２０００を使用して行った。図２にＢＬ６Ａで得られたネイティブ結晶の回折パターンの一部を示す。
【００６９】
得られたＸ線回折パターンから特定された結晶学的パラメーターを以下に示す。本発明によるパラスポリンの結晶は斜方晶系に属し、空間群はＰ２１２１２１、格子定数は常温の場合ａ＝６１．６Å、ｂ＝７７．９Å、ｃ＝１２２．８Åであった。この場合、該結晶の溶媒含有率の計算値は４１％となり、非対称単位内にパラスポリンを１分子含むものと推定された。該データの分解能は、室温および極低温での測定についてそれぞれ２．０Åおよび１．７６Åであり、いずれもアミノ酸側鎖の向きも含めた詳細な三次元構造の決定が可能なレベルにあった。
【実施例５】
【００７０】
電子密度図の作製
実施例２で得られたＸ線回折強度データに基づいて該結晶を構成するタンパク質分子の電子密度図を得るため、重原子同型置換法による位相決定を行った。その際使用した重原子同型置換体の作製には、５種類の重原子試薬についてそれぞれの重原子試薬を含む結晶保存溶液に適当時間結晶をソーキングして作製した。使用した重原子試薬および反応条件は以下の通りである：２ｍＭ  ＨｇＣｌ２、３７時間；２ｍＭ  Ｋ２ＨｇＩ４、２０．５時間；１ｍＭ  Ｋ２ＰｔＣｌ４、１２．５時間；１ｍＭ  Ｋ２ＰｔＣｌ６、１３時間；１０ｍＭ  ＴｌＣｌ３、２１４時間。作製した重原子同型置換体結晶は、結晶保存溶液で短時間洗ってからＸ線回折強度データ測定に供した。
【００７１】
得られたデータはネイティブ結晶のデータと併せてプログラム集ＣＣＰ４の各種プログラムを用いて評価と予備的な解析を行った後、プログラムＳｈａｒｐを使って重原子同型置換法による初期位相の計算を行い、パラスポリンの電子密度図を得た。さらに位相改善のために、プログラムａｕｔｏＳｈａｒｐを通じて、前記ＣＣＰ４に含まれるプログラムＤＭやＳＯＬＯＭＯＮなどを用い、溶媒領域の平滑化およびヒストグラムマッチングなどの処理を加え、また溶媒含量の最適化を行って電子密度図を改良した。
【実施例６】
【００７２】
モデリングと精密化
実験例３で得られた電子密度図に基づいて、三次元グラフィックスワークステーション上でプログラムＴｕｒｂｏ−Ｆｒｏｄｏを用いてパラスポリンの分子モデルの構築を行った。構築したモデルはプログラムＣＮＳを用いて精密化した。ＣＮＳによる精密化とＴｕｒｂｏ−Ｆｒｏｄｏによる手作業による修正とを駆使して、構造の修正を繰り返した。まず室温におけるネイティブ結晶の２．０Åまでのデータを使用して精密化を行い、精密化の指標となるＲ因子が２０％程度に下がったところで、極低温での１．７６Å分解能のデータを使用してさらに精密化を続けた。その結果、最終的にＲ因子は１７．２％まで低下した。
【００７３】
このようにして得られた活性化型パラスポリン−１の三次元構造座標を表１に示す。
表１には、タグとしてつけたヒスチジン残基を除く、活性化型パラスポリン−１本来のアミノ酸６３０残基全てが含まれている。
【００７４】
以上の過程を経て得られた活性化型パラスポリン−１の三次元構造モデルを図３に示す。活性化型パラスポリン−１は１５ｋＤａと５６ｋＤａのポリペプチドからなるヘテロダイマーであるが、得られたモデルではそれぞれは独立したドメインを形成しているわけではなく、また、それぞれのＣ−末端とＮ−末端が近接しているので全体としてあたかも一続きのポリペプチドからなるようにみえる一体の構造をとっていることが分かった。そして全体の構造は、現在までに報告されている殺虫性Ｃｒｙタンパク質４種の三次元構造によく似ていた。従って、作用機序もそれらと共通するものと考えられ、それらについて得られている知見も含めて考察することにより、各部の機能を推測することができる。こうした比較研究はタンパク質の各ドメインなど部位を限って行うことにより、より多くの構造および機能既知のタンパク質と行うことができ、推定の範囲と精度を向上させることができる。したがって本発明によれば、その三次元構造に基づいた機能部位の推定を行うことができ、それに基づいて機能部位のアミノ酸残基を部位特異的変異などにより改変することで、該タンパク質の受容体への結合能や特異性を変化させるなどの改良を行うことができるようになる。
【図面の簡単な説明】
【００７５】
【図１】活性化型パラスポリン−１の結晶を示す図である。
【図２】活性化型パラスポリン−１の結晶のＸ線回折像の一部を示す図である。
【図３】活性化型パラスポリン−１の三次元構造を示すリボンモデルを表す図である。
【図１】
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【図２】
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【図３】
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【配列表】
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