(57)【要約】本発明は、ポリヌクレオチド、一次転写物、およびｍｍＲＮＡ分子の組成、ならびにこれらの調製、製造、および治療的使用方法に関する。
2015516143.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
単離ポリヌクレオチドであって、
（ａ）結合ヌクレオシドの第１の領域であって、前記第１の領域が目的とするポリペプチドをコードし、前記目的とするポリペプチドが配列番号３５６０８〜７１００５からなる群から選択される、結合ヌクレオシドの第１の領域と、
（ｂ）前記第１の領域の５’末端に位置する第１の隣接領域であって、
（ｉ）配列番号３５６０８〜７１００５、配列番号１〜４、およびそれらの機能的変異形のうちのいずれかをコードする核酸のうちのいずれかの天然５’ＵＴＲからなる群から選択される結合ヌクレオシドの配列と、
（ｉｉ）少なくとも１つの５’末端キャップと、を含む、第１の隣接領域と、
（ｃ）前記第１の領域の３’末端に位置する第２の隣接領域であって、
（ｉ’）配列番号３５６０８〜７１００５、配列番号５〜２１、およびそれらの機能的変異形のうちのいずれかをコードする核酸のうちのいずれかの天然３’ＵＴＲからなる群から選択される結合ヌクレオシドの配列と、
（ｉｉ’）結合ヌクレオシドの３’尾部配列と、を含む、第２の隣接領域と、を含む、単離ポリヌクレオチド。
【請求項２】
前記結合ヌクレオシドの第１の領域が核酸配列の少なくとも１つのオープンリーディングフレームを含み、前記核酸配列が配列番号３５５５４〜３５６０７および７１００６〜２５１４１８からなる群から選択される、請求項１に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３】
前記結合ヌクレオシドの３’尾部配列が、約１６０個のヌクレオチドのポリＡ尾部およびポリＡ〜Ｇ四重項からなる群から選択される、請求項１に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項４】
精製される、請求項１〜３のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項５】
前記少なくとも１つの５’末端キャップが、キャップ０、キャップ１、ＡＲＣＡ、イノシン、Ｎ１−メチル−グアノシン、２’フルオロ−グアノシン、７−デアザ−グアノシン、８−オキソ−グアノシン、２−アミノ−グアノシン、ＬＮＡ−グアノシン、および２−アジド−グアノシンからなる群から選択される、請求項１〜４のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項６】
前記結合ヌクレオシドのうちの少なくとも１つが、Ａ、Ｇ、Ｕ、またはＣリボヌクレオチドの化学構造と比較して、少なくとも１つの修飾を含む、請求項１〜５のいずれかに記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項７】
少なくとも１つの前記修飾がヌクレオシド塩基および／または糖部分に位置する、請求項６に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項８】
前記第１の領域が、式（Ｉａ）：
【化１−１】
2015516143.tif 002652
を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含み、
式中、
Ｕが、Ｏ、Ｓ、Ｎ（ＲＵ）ｎｕ、またはＣ（ＲＵ）ｎｕであり、式中、ｎｕが、０〜２の整数であり、各ＲＵが、独立して、Ｈ、ハロ、または任意に置換されたアルキルであり、
【化１−２】
2015516143.tif 002653
が、一重または二重結合であり、
−−−が、一重結合であるか、または不在であり、
Ｒ１’、Ｒ２’、Ｒ１”、Ｒ２”、Ｒ３、Ｒ４、およびＲ５の各々が、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、チオール、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたアミノアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシ、任意に置換されたヒドロキシアルコキシ、任意に置換されたアミノ、アジド、任意に置換されたアリール、任意に置換されたアミノアルキルであるか、または不在であり、Ｒ３と、Ｒ１’、Ｒ１”、Ｒ２’、Ｒ２”、またはＲ５のうちの１つ以上との組み合わせが一緒になって、任意に置換されたアルキレンまたは任意に置換されたヘテロアルキレンを形成し得、および、それらが結合する炭素と一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを提供し得、Ｒ５と、Ｒ１’、Ｒ１”、Ｒ２’、またはＲ２”のうちの１つ以上との組み合わせが一緒になって、任意に置換されたアルキレンまたは任意に置換されたヘテロアルキレンを形成し得、および、それらが結合する炭素と一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを提供し得、Ｒ４と、Ｒ１’、Ｒ１”、Ｒ２’、Ｒ２”、Ｒ３、またはＲ５のうちの１つ以上との組み合わせが一緒になって、任意に置換されたアルキレンまたは任意に置換されたヘテロアルキレンを形成し得、および、それらが結合する炭素と一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを提供し得、
Ｙ１、Ｙ２、およびＹ３の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、−ＮＲＮ１−、任意に置換されたアルキレン、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、式中、ＲＮ１が、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアリールであるか、または不在であり、
各Ｙ４が、独立して、Ｈ、ヒドロキシ、チオール、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたチオアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシ、または任意に置換されたアミノであり、
各Ｙ５が、独立して、Ｏ、Ｓ、任意に置換されたアルキレン、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、
ｎが、１〜１００，０００の整数であり、
Ｂが、核酸塩基であり、ＢとＲ１’の組み合わせ、ＢとＲ２’の組み合わせ、ＢとＲ１”の組み合わせ、もしくはＢとＲ２”の組み合わせが、それらが結合する炭素と一緒になって、二環式基を任意に形成し得るか、またはＢとＲ１”とＲ３の組み合わせもしくはＢとＲ２”とＲ３の組み合わせが、三環式もしくは四環式基を任意に形成し得る、請求項１〜７のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項９】
Ｂが、シュードウリジン（ψ）でも５−メチル−シチジン（ｍ５Ｃ）でもない、請求項８に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１０】
Ｕが、ＯまたはＣ（ＲＵ）ｎｕであり、式中、ｎｕが、１〜２の整数であり、各ＲＵが、独立して、Ｈ、ハロ、または任意に置換されたアルキルであり、
Ｒ１、Ｒ１’、Ｒ１”、Ｒ２、Ｒ２’、およびＲ２”の各々が、存在する場合、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたアミノアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシ、任意に置換されたアミノ、アジド、任意に置換されたアリール、または任意に置換されたアミノアルキルであり、
Ｒ３およびＲ４の各々が、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルキル、または任意に置換されたアルコキシアルコキシであり、
Ｙ１、Ｙ２、およびＹ３の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、−ＮＲＮ１−、任意に置換されたアルキレン、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、式中、ＲＮ１が、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルであり、
各Ｙ４が、独立して、Ｈ、ヒドロキシ、チオール、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたチオアルコキシ、または任意に置換されたアミノであり、
各Ｙ５が、独立して、Ｏまたは任意に置換されたアルキレンであり、
ｎが、１０〜１０，０００の整数である、請求項８または９のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１１】
Ｒ１、Ｒ１’、およびＲ１”の各々が、存在する場合、Ｈである、請求項１０に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１２】
Ｒ２、Ｒ２’、およびＲ２”の各々が、存在する場合、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルコキシ、または任意に置換されたアルコキシアルコキシである、請求項１１に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１３】
Ｒ２、Ｒ２’、およびＲ２”の各々が、存在する場合、Ｈである、請求項１０に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１４】
Ｒ１、Ｒ１’、およびＲ１”の各々が、存在する場合、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルコキシ、または任意に置換されたアルコキシアルコキシである、請求項１３に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１５】
前記第１の領域が、式（ＩＩａ）：
【化２】
2015516143.tif 002654
を有するｎ個の結合ヌクレオチド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含む、請求項８に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１６】
前記第１の領域が、式（ＩＩｂ）もしくは（ＩＩｃ）を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩を含む、請求項１５に記載の単離ポリペプチド。
【請求項１７】
前記第１の領域が、式（ＩＩｄ）：
【化３】
2015516143.tif 002655
を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含む、請求項８に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項１８】
前記第１の領域が、式（ＩＩｅ）もしくは（ＩＩｆ）を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩を含む、請求項１７に記載の単離ポリペプチド。
【請求項１９】
前記第１の領域が、ｎ個の結合ヌクレオチドであって、前記結合ヌクレオチドの各々が、独立して、式（ＩＩｇ）〜（ＩＩｊ）：
【化４】
2015516143.tif 002656
のうちの１つを有するｎ個の結合ヌクレオチド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含む、請求項８に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２０】
前記第１の領域が、式（ＩＩｋ）：
【化５】
2015516143.tif 002657
を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含む、請求項８に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２１】
前記第１の領域が、式（ＩＩｌ）：
【化６】
2015516143.tif 002658
を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含む、請求項２０に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２２】
前記第１の領域が、式（ＩＩｍ）：
【化７】
2015516143.tif 002659
を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含み、
式中、
Ｒ１’、Ｒ１”、Ｒ２’、およびＲ２”の各々が、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたアミノアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシであるか、または不在であり、Ｒ２’とＲ３の組み合わせまたはＲ２”とＲ３の組み合わせが一緒になって、任意に置換されたアルキレンまたは任意に置換されたヘテロアルキレンを形成し得る、請求項２０に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２３】
Ｕが、ＯまたはＣ（ＲＵ）ｎｕであり、式中、ｎｕが、１〜２の整数であり、各ＲＵが、独立して、Ｈ、ハロ、または任意に置換されたアルキルであり、
Ｒ１およびＲ２の各々が、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたアミノアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシ、任意に置換されたアミノ、アジド、任意に置換されたアリール、または任意に置換されたアミノアルキルであり、
Ｒ３およびＲ４の各々が、独立して、Ｈまたは任意に置換されたアルキルであり、  
Ｙ１、Ｙ２、およびＹ３の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、−ＮＲＮ１−、任意に置換されたアルキレン、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、式中、ＲＮ１が、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルであり、
各Ｙ４が、独立して、Ｈ、ヒドロキシ、チオール、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたチオアルコキシ、または任意に置換されたアミノであり、
各Ｙ５が、独立して、Ｏまたは任意に置換されたアルキレンであり、
ｎが、１０〜１０，０００の整数である、請求項１１〜２２のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２４】
前記第１の領域が、式（ＩＩｎ）：
【化８】
2015516143.tif 002660
を有するｎ個の結合ヌクレオシド、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を含み、
式中、
Ｕが、ＯまたはＣ（ＲＵ）ｎｕであり、式中、ｎｕが、１〜２の整数であり、各ＲＵが、独立して、Ｈ、ハロ、または任意に置換されたアルキルであり、
Ｒ１およびＲ４の各々が、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたアミノアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシ、任意に置換されたアミノ、アジド、任意に置換されたアリール、または任意に置換されたアミノアルキルであり、
Ｒ３’が、Ｏ、Ｓ、または−ＮＲＮ１−であり、式中、ＲＮ１が、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、または任意に置換されたアリールであり、
Ｒ３”が、任意に置換されたアルキレンまたは任意に置換されたヘテロアルキレンであり、
Ｙ１、Ｙ２、およびＹ３の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、−ＮＲＮ１−、任意に置換されたアルキレン、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、式中、ＲＮ１が、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルであり、
各Ｙ４が、独立して、Ｈ、ヒドロキシ、チオール、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたチオアルコキシ、または任意に置換されたアミノであり、
各Ｙ５が、独立して、Ｏ、Ｓ、任意に置換されたアルキレン（例えば、メチレン）、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、
ｎが、１０〜１０，０００の整数である、請求項８に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２５】
前記ｎ個のＢにおいて、各Ｂが、独立して、式（ｂ１）〜（ｂ５）：
【化９−１】
2015516143.tif 002661
から選択される式、またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、
式中、
式（ｂ１）における、Ｖ１とＶ２を連結する
【化９−２】
2015516143.tif 002662
が、一重または二重結合であり、
Ｔ１’、Ｔ１”、Ｔ２’、およびＴ２”の各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、もしくは任意に置換されたチオアルコキシであるか、またはＴ１’とＴ１”の組み合わせもしくはＴ２’とＴ２”の組み合わせが一緒になって、Ｏ（オキソ）、Ｓ（チオ）、もしくはＳｅ（セレノ）を形成し、
Ｖ１およびＶ２の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、Ｎ（ＲＶｂ）ｎｖ、またはＣ（ＲＶｂ）ｎｖであり、式中、ｎｖが、０〜２の整数であり、各ＲＶｂが、独立して、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、または任意に置換されたアルキニルオキシであり、
Ｒ１０が、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアミノ酸、ヒドロキシ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアミノアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルコキシカルボニルアルキル、任意に置換されたアルコキシカルボニルアルコキシ、任意に置換されたカルボキシアルコキシ、任意に置換されたカルボキシアルキル、または任意に置換されたカルバモイルアルキルであり、
Ｒ１１が、Ｈまたは任意に置換されたアルキルであり、
Ｒ１２ａが、Ｈ、任意に置換されたアルキル、または任意に置換されたアミノアルキルであり、
Ｒ１２ｃが、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたチオアルコキシ、任意に置換されたアミノ、または任意に置換されたアミノアルキルである、請求項８〜２４のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２６】
ｎ個のＢが、式（ｂ６）〜（ｂ９）：
【化１０−１】
2015516143.tif 002663
またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、
式中、
【化１０−２】
2015516143.tif 002664
が、一重または二重結合であり、
Ｔ１’、Ｔ１”、Ｔ２’、およびＴ２”の各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、もしくは任意に置換されたチオアルコキシであるか、またはＴ１’とＴ１”の組み合わせもしくはＴ２’とＴ２”の組み合わせが一緒になって、Ｏ（オキソ）、Ｓ（チオ）、もしくはＳｅ（セレノ）を形成し、
Ｗ１およびＷ２の各々が、独立して、Ｎ（ＲＷａ）ｎｗまたはＣ（ＲＷａ）ｎｗであり、式中、ｎｗが、０〜２の整数であり、各ＲＷａが、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、または任意に置換されたアルコキシであり、
各Ｖ３が、独立して、Ｏ、Ｓ、Ｎ（ＲＶａ）ｎｖ、またはＣ（ＲＶａ）ｎｖであり、式中、ｎｖが、０〜２の整数であり、各ＲＶａが、独立して、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたヘテロシクリル、任意に置換されたアルキルヘテロシクリル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、または任意に置換されたアルキニルオキシであり、ＲＶａおよびＲ１２ｃが、それらが結合する炭素原子と一緒になって、任意に置換されたシクロアルキル、任意に置換されたアリール、または任意に置換されたヘテロシクリルを形成し得、
Ｒ１２ａが、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアミノアルキルであるか、または不在であり、
Ｒ１２ｂが、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルキルアリール、任意に置換されたヘテロシクリル、任意に置換されたアルキルヘテロシクリル、または任意に置換されたアミノ酸であり、Ｒ１２ｂとＴ１’の組み合わせまたはＲ１２ｂとＲ１２ｃの組み合わせが一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを形成し得、
Ｒ１２ｃが、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたチオアルコキシ、任意に置換されたアミノ、または任意に置換されたアミノアルキルである、請求項８〜２５のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２７】
Ｒ１２ａ、Ｒ１２ｂ、Ｒ１２ｃ、もしくはＲＶａが、−（ＣＨ２）ｓ２（ＯＣＨ２ＣＨ２）ｓ１（ＣＨ２）ｓ３ＯＲ’で置換され、式中、ｓ１が、０〜１０の整数であり、ｓ２およびｓ３の各々が、独立して、１〜１０の整数であり、Ｒ’が、ＨもしくはＣ１〜２０アルキルであるか、または−ＮＲＮ１（ＣＨ２）ｓ２（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｓ１（ＣＨ２）ｓ３ＮＲＮ１で置換され、式中、ｓ１が、１〜１０の整数であり、ｓ２およびｓ３の各々が、独立して、０〜１０の整数であり、各ＲＮ１が、独立して、水素もしくは任意に置換されたＣ１〜６アルキルである、請求項２６に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２８】
ｎ個のＢが、式（ｂ１０）〜（ｂ１４）：
【化１１】
2015516143.tif 002665
またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、
式中、
Ｔ３’およびＴ３”の各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルコキシ、もしくは任意に置換されたチオアルコキシであるか、またはＴ３’とＴ３”の組み合わせが一緒になって、Ｏ（オキソ）、Ｓ（チオ）、もしくはＳｅ（セレノ）を形成し、
各Ｖ４が、独立して、Ｏ、Ｓ、Ｎ（ＲＶｃ）ｎｖ、またはＣ（ＲＶｃ）ｎｖであり、式中、ｎｖが、０〜２の整数であり、各ＲＶｃが、独立して、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたヘテロシクリル、任意に置換されたアルキルヘテロシクリル、または任意に置換されたアルキニルオキシであり、Ｒ１３ｂとＲＶｃの組み合わせが一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを形成し得、
Ｒ１３ａおよびＲ１３ｂの各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアシル、任意に置換されたアルキル、または任意に置換されたアルコキシであり、Ｒ１３ｂとＲ１４の組み合わせが一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを形成し得、
各Ｒ１４が、独立して、Ｈ、ハロ、ヒドロキシ、チオール、任意に置換されたアシル、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたヒドロキシアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、任意に置換されたアルキニルオキシ、任意に置換されたアミノアルコキシ、任意に置換されたアルコキシアルコキシ、任意に置換されたアミノ、アジド、任意に置換されたアリール、任意に置換されたヘテロシクリル、任意に置換されたアルキルヘテロシクリル、または任意に置換されたアミノアルキルであり、
Ｒ１５およびＲ１６の各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルである、請求項８〜２７のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項２９】
ｎ個のＢが、式（ｂ１５）〜（ｂ１７）：
【化１２】
2015516143.tif 002666
またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、
式中、
Ｔ４’、Ｔ４”、Ｔ５’、Ｔ５”、Ｔ６’、およびＴ６”の各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、または任意に置換されたアルコキシであり、Ｔ４’とＴ４”の組み合わせまたはＴ５’とＴ５”の組み合わせまたはＴ６’とＴ６”の組み合わせが一緒になって、Ｏ、Ｓ、またはＳｅを形成し、
Ｖ５およびＶ６の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、Ｎ（ＲＶｄ）ｎｖ、またはＣ（ＲＶｄ）ｎｖであり、式中、ｎｖが、０〜２の整数であり、各ＲＶｄが、独立して、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアミノ酸、シアノ、アミジン、任意に置換されたアミノアルキル、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、または任意に置換されたアルキニルオキシであり、
Ｒ１７、Ｒ１８、Ｒ１９ａ、Ｒ１９ｂ、Ｒ２１、Ｒ２２、Ｒ２３、およびＲ２４の各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、または任意に置換されたアミノ酸である、請求項７〜２７のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３０】
ｎ個のＢが、式（ｂ１８）〜（ｂ２０）：
【化１３】
2015516143.tif 002667
またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、
式中、
各Ｖ７が、独立して、Ｏ、Ｓ、Ｎ（ＲＶｅ）ｎｖ、またはＣ（ＲＶｅ）ｎｖであり、式中、ｎｖが、０〜２の整数であり、各ＲＶｅが、独立して、Ｈ、ハロ、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルケニルオキシ、または任意に置換されたアルキニルオキシであり、
各Ｒ２５が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルであり、
Ｒ２６ａおよびＲ２６ｂの各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアシル、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたカルバモイルアルキル、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたヒドロキシアルキル、任意に置換されたヒドロキシアルケニル、または任意に置換されたアルコキシであり、
各Ｒ２７が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアルコキシ、または任意に置換されたアミノであり、
各Ｒ２８が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルであり、
各Ｒ２９が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアシル、任意に置換されたアミノ酸、任意に置換されたカルバモイルアルキル、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたヒドロキシアルキル、任意に置換されたヒドロキシアルケニル、任意に置換されたアルコキシ、または任意に置換されたアミノである、請求項８〜２９のいずれか一項に記載のポリヌクレオチド。
【請求項３１】
Ｒ２６ａ、Ｒ２６ｂ、またはＲ２９が、−（ＣＨ２）ｓ２（ＯＣＨ２ＣＨ２）ｓ１（ＣＨ２）ｓ３ＯＲ’で置換され、式中、ｓ１が、１〜１０の整数であり、ｓ２およびｓ３の各々が、独立して、０〜１０の整数であり、Ｒ’が、ＨもしくはＣ１〜２０アルキル）であるか、または−ＮＲＮ１（ＣＨ２）ｓ２（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｓ１（ＣＨ２）ｓ３ＮＲＮ１で置換され、式中、ｓ１が、１〜１０の整数であり、ｓ２およびｓ３の各々が、独立して、０〜１０の整数であり、各ＲＮ１が、独立して、水素もしくは任意に置換されたＣ１〜６アルキルである、請求項３０に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３２】
ｎ個のＢが、式（ｂ２１）：
【化１４】
2015516143.tif 002668
またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、
式中、Ｘ１２が、独立して、Ｏ、Ｓ、任意に置換されたアルキレン、または任意に置換されたヘテロアルキレンであり、ｘａが、０〜３の整数であり、Ｒ１２ａが、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアミノアルキルであるか、または不在であり、Ｔ２が、Ｏ、Ｓ、またはＳｅである、請求項８〜３１のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３３】
ｎ個のＢが、式（ｂ２２）：
【化１５】
2015516143.tif 002669
またはその薬学的に許容される塩もしくは立体異性体を有し、式中、Ｒ１０’が、独立して、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアリール、任意に置換されたヘテロシクリル、任意に置換されたアミノアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルコキシカルボニルアルキル、任意に置換されたアルコキシカルボニルアルコキシ、任意に置換されたカルボキシアルコキシ、任意に置換されたカルボキシアルキル、または任意に置換されたカルバモイルアルキルであり、Ｒ１１が、Ｈまたは任意に置換されたアルキルであり、Ｒ１２ａが、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアミノアルキルであるか、または不在であり、Ｔ１およびＴ２の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、またはＳｅである、請求項８〜３２のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３４】
ｎ個のＢが、式（ｂ２３）：
【化１６】
2015516143.tif 002670
を有し、式中、Ｒ１０が、任意に置換されたヘテロシクリルまたは任意に置換されたアリールであり、Ｒ１１が、Ｈまたは任意に置換されたアルキルであり、Ｒ１２ａが、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアミノアルキルであるか、または不在であり、Ｔ１およびＴ２の各々が、独立して、Ｏ、Ｓ、またはＳｅである、請求項８〜３３のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３５】
ｎ個のＢが、式（ｂ２４）：
【化１７】
2015516143.tif 002671
を有し、式中、
Ｔ３が、Ｏ、Ｓ、またはＳｅであり、
Ｒ１３ａおよびＲ１３ｂの各々が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアシル、任意に置換されたアルキル、または任意に置換されたアルコキシであり、Ｒ１３ｂとＲ１４の組み合わせが一緒になって、任意に置換されたヘテロシクリルを形成し得、
Ｒ１４’が、独立して、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、任意に置換されたアルキニル、任意に置換されたアリール、任意に置換されたヘテロシクリル、任意に置換されたアルキルヘテロシクリル、任意に置換されたアルキルアリール、任意に置換されたアミノアルキル、任意に置換されたアルコキシ、任意に置換されたアルコキシカルボニルアルキル、任意に置換されたアルコキシカルボニルアルコキシ、任意に置換されたカルボキシアルコキシ、任意に置換されたカルボキシアルキル、または任意に置換されたカルバモイルアルキルであり、
各Ｒ１５が、独立して、Ｈ、任意に置換されたアルキル、任意に置換されたアルケニル、または任意に置換されたアルキニルである、請求項８〜３４のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３６】
標的部分をさらに含み、前記標的部分が前記ポリヌクレオチドに共有結合される、請求項１〜３５のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３７】
前記標的部分が、抗体、チロトロピン、メラノトロピン、レクチン、糖タンパク質、サーファクタントタンパク質Ａ、ムチン炭水化物、多価ラクトース、多価ガラクトース、Ｎ−アセチル−ガラクトサミン、Ｎ−アセチル−グルコサミン多価マンノース、多価フコース、グリコシル化ポリアミノ酸、多価ガラクトース、トランスフェリン、ビスホスホネート、ポリグルタミン酸塩、ポリアスパラギン酸塩、脂質、コレステロール、ステロイド、胆汁酸、葉酸塩、ビタミンＢ１２、ビオチン、ＲＧＤペプチド、ＲＧＤペプチド模倣物、またはアプタマーである、請求項３６に記載の単離ポリヌクレオチド。
【請求項３８】
請求項１〜３７のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチドを含む、薬学的組成物。
【請求項３９】
請求項１〜３７のいずれか一項に記載のポリヌクレオチドおよび薬学的に許容される賦形剤を含む、薬学的組成物。
【請求項４０】
前記賦形剤が、溶媒、水性溶媒、非水溶媒、分散媒、希釈剤、分散剤、懸濁助剤、表面活性剤、等張剤、増粘剤または乳化剤、防腐剤、脂質、リピドイド、リポソーム、脂質ナノ粒子、コアシェルナノ粒子、ポリマー、リポプレックスペプチド、タンパク質、細胞、ヒアルロニダーゼ、およびこれらの混合物から選択される、請求項３９に記載の薬学的組成物。
【請求項４１】
前記薬学的組成物が脂質を含み、前記脂質が、ＤＬｉｎ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−Ｋ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−ＫＣ２−ＤＭＡ、９８Ｎ１２−５、Ｃ１２−２００、ＤＬｉｎ−ＭＣ３−ＤＭＡ、ＤＯＤＭＡ、ＤＳＤＭＡ、ＤＬｅｎＤＭＡ、ｒｅＬＮＰ、ＰＬＧＡ、およびＰＥＧ化脂質、ならびにこれらの混合物から選択される、請求項４０に記載の薬学的組成物。
【請求項４２】
哺乳類細胞、組織、または生物体において目的とするポリペプチドを産生する方法であって、前記細胞、組織、または生物体に、請求項１〜３７のいずれか一項に記載のポリヌクレオチドまたは請求項３８〜４１のいずれかに記載の薬学的組成物を投与することを含む、方法。
【請求項４３】
前記単離ポリヌクレオチドが製剤化される、請求項４２に記載の方法。
【請求項４４】
前記製剤が、ＤＬｉｎ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−Ｋ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−ＫＣ２−ＤＭＡ、９８Ｎ１２−５、Ｃ１２−２００、ＤＬｉｎ−ＭＣ３−ＤＭＡ、ＤＯＤＭＡ、ＤＳＤＭＡ、ＤＬｅｎＤＭＡ、ｒｅＬＮＰ、ＰＬＧＡ、ＰＥＧ化脂質、およびこれらの混合物または組み合わせのうちの１つから選択される脂質を含む、請求項４３に記載の方法。
【請求項４５】
前記単離ポリヌクレオチドが１μｇ〜１５０μｇの総１日用量で投与される、請求項４４に記載の方法。
【請求項４６】
投与が注入による、請求項４５に記載の方法。
【請求項４７】
投与が、皮内もしくは皮下または筋肉内または硝子体内である、請求項４６に記載の方法。
【請求項４８】
前記哺乳動物の血清中の前記目的とするポリペプチドの濃度が、投与の少なくとも２時間後、少なくとも５０ｐｇ／ｍＬである、請求項４５に記載の方法。
【請求項４９】
前記哺乳動物の血清中の前記目的とするポリペプチドの濃度が、投与の少なくとも７２時間後、５０ｐｇ／ｍＬを超えたままである、請求項４５に記載の方法。
【請求項５０】
前記哺乳動物の血清中の前記目的とするポリペプチドの濃度が、投与の少なくとも７２時間後、６０ｐｇ／ｍＬを超えたままである、請求項４９に記載の方法。
【請求項５１】
結果として生じるポリヌクレオチド製剤が、８０ｎｍ〜１６０ｎｍの平均粒径、０．０２〜０．２０のＰＤＩ、および１０〜２０の脂質：ポリヌクレオチド比（重量／重量）を有する、請求項４４に記載の方法。
【請求項５２】
哺乳類細胞、組織、または生物体において配列番号３５６０８〜７１００５からなる群から選択される増加した濃度の目的とするポリペプチドを産生するための方法であって、前記細胞、組織、または生物体に、請求項４〜３７のいずれか一項に記載の単離ポリヌクレオチドまたは請求項３８〜４１のいずれか一項に記載の薬学的組成物の総１日用量を２回以上に均等または不均等に分割された用量で投与することを含む、方法。
【請求項５３】
前記投与に応答して産生されたポリペプチドの濃度が、同一の総１日用量の前記単離ポリヌクレオチドまたは薬学的組成物を単回投与で投与することによって産生される濃度よりも高い、請求項５２に記載の方法。
【請求項５４】
前記哺乳類生物体は、増加した濃度の前記目的とするポリペプチドを必要とするヒト患者である、請求項５２に記載の方法。
【請求項５５】
前記増加した濃度の前記目的とするポリペプチドが、前記患者の体液中で検出可能である、請求項５４に記載の方法。
【請求項５６】
前記体液が、末梢血、血清、血漿、腹水、尿、脳脊髄液（ＣＳＦ）、痰、唾液、骨髄、滑液、房水、羊水、耳垢、母乳、気管支肺胞洗浄液、精液、前立腺液、クーパー腺液または射精前液、汗、糞便、毛髪、涙液、嚢胞液、胸膜および腹水、心嚢液、リンパ液、粥状液、乳糜、胆汁、間質液、帯下、膿汁、皮脂、嘔吐物、膣分泌物、粘膜分泌物、水便、膵液、鼻腔からの洗浄液、気管支肺吸引物、胚盤胞腔液、ならびに臍帯血からなる群から選択される、請求項５５に記載の方法。
【請求項５７】
前記体液が血清であり、単位薬物当たり（ＰＵＤ）の前記ポリペプチドが１を超える、請求項５６に記載の方法。
【請求項５８】
用量分割因子（ＤＳＦ）が４を超える、請求項５７に記載の方法。
【請求項５９】
投与が経皮である、請求項５５に記載の方法。
【請求項６０】
経皮投与が、パッチ、クリーム、軟膏、機械デバイス、針、スポンジ、デポー、および織物からなる群から選択される１つ以上の要素の利用を含む、請求項５９に記載の方法。
【請求項６１】
投与が、数時間、数日間、数週間、数ヶ月、または数年間にわたって行われる投薬レジメンに従う、請求項５９に記載の方法。
【請求項６２】
前記２回以上に分割された用量が、Ｔ１時点で投与される前記ポリヌクレオチドまたは薬学的組成物の第１の用量と、その後のＴ２時点で投与される前記ポリヌクレオチドまたは薬学的組成物の第２の用量と、を含み、前記Ｔ１時点および前記Ｔ２時点が、１分より長く隔てられることはなく、前記第１の用量および前記第２の用量が、前記目的とするポリペプチドをもたらす量のポリヌクレオチドまたは薬学的組成物が単回単位用量で一度に投与された場合よりも高い濃度の前記目的とするポリペプチドをもたらす前記量で前記対象に投与される、請求項５２に記載の方法。
【請求項６３】
前記ポリヌクレオチドまたは薬学的組成物の複数の用量をＴｎ時点でＮ×回投与することをさらに含み、式中、ｘおよびｎが、３〜約１０００から独立して選択され、ＴｎとＴｎ＋１との間の時間が、１０秒より長い増分で隔てられることはない、請求項６２に記載の方法。
【請求項６４】
投与が直接注入により行われる、請求項６３に記載の方法。
【請求項６５】
直接注入が、静脈内、皮内、皮下、筋肉内、および硝子体内からなる群から選択される、請求項６４に記載の方法。
【請求項６６】
前記第１の用量が前記第２の用量または複数の用量に対して近位に投与される、請求項６４に記載の方法。
【請求項６７】
前記第１の用量が前記第２の用量または複数の用量に対して遠位に投与される、請求項６４に記載の方法。
【請求項６８】
前記第１の用量の注入部位と第２の用量または複数の用量のうちのいずれかの注入部位との間の距離が約１ｍｍ〜約１０ｃｍである、請求項６４に記載の方法。
【請求項６９】
注入が０．１ｍｍ〜約１ｃｍの深度で行われる、請求項６４に記載の方法。
【請求項７０】
直接注入が、多針注入システム、カテーテルまたは管腔システム、および超音波、電気、または放射線に基づくシステムから選択される１つ以上のデバイスを用いることによって達成される、請求項６５に記載の方法。
【請求項７１】
任意の用量において投与される前記ポリヌクレオチドまたは薬学的組成物の量が実質的に等しい、請求項６３に記載の方法。
【請求項７２】
Ｔ１時点およびＴ２時点が、３０秒より長く隔てられることはない、請求項６３に記載の方法。
【請求項７３】
Ｔ１時点およびＴ２時点が、１０秒より長く隔てられることはない、請求項６３に記載の方法。
【請求項７４】
前記第１の用量、前記第２の用量、および複数の用量のうちのいずれも、実質的に同時に投与される、請求項６３に記載の方法。
【請求項７５】
前記単回単位用量が約１０ｍｇ／ｋｇ〜約５００ｍｇ／ｋｇである、請求項６３に記載の方法。
【請求項７６】
前記単回単位用量が約１．０ｍｇ／ｋｇ〜約１０ｍｇ／ｋｇである、請求項６３に記載の方法。
【請求項７７】
前記単回単位用量が約０．００１ｍｇ／ｋｇ〜約１．０ｍｇ／ｋｇである、請求項６３に記載の方法。
【請求項７８】
目的とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの脂質ナノ粒子製剤を調製する方法であって、第１のエタノール溶液を第２の水溶液中に迅速に注入することを含み、
（ａ）前記第１のエタノール溶液が、５０：１０：３８．５：１．５のモル比をもたらし、かつ約２５ｍＭの最終脂質濃度を有する脂質：ＤＳＰＣ：コレステロール：ＰＥＧ−ｃ−ＤＯＭＧの混合物を含み、
（ｂ）前記第２の水溶液が、１〜２ｍｇ／ｍＬの濃度および約３のｐＨを有する前記目的とするポリペプチドをコードする前記ポリヌクレオチドのクエン酸ナトリウム緩衝液を含み、
前記迅速な注入が、３３％のエタノールを含有し、かつ少なくとも１０：１の総脂質：ポリヌクレオチドの重量比の懸濁液をもたらす、方法。
【請求項７９】
前記迅速な注入が、手動（ＭＩ）で、またはシリンジポンプ（ＳＰ）を用いてのいずれかで行われる、請求項７８に記載の方法。
【請求項８０】
結果として生じる懸濁液をｐＨ７．４のリン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ）に対して透析することをさらに含む、請求項７９に記載の方法。
【請求項８１】
透析が２回以上行われる、請求項８０に記載の方法。
【請求項８２】
前記透析した懸濁液を０．２μｍの滅菌フィルターを通して濾過することをさらに含む、請求項８１に記載の方法。
【請求項８３】
前記脂質が、ＤＬｉｎ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−Ｋ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−ＫＣ２−ＤＭＡ、９８Ｎ１２−５、Ｃ１２−２００、ＤＬｉｎ−ＭＣ３−ＤＭＡ、ＤＯＤＭＡ、ＤＳＤＭＡ、ＤＬｅｎＤＭＡ、ｒｅＬＮＰ、ＰＬＧＡ、およびＰＥＧ化脂質からなる群から選択される、請求項７８〜８２のいずれかに記載の方法。
【請求項８４】
前記ポリヌクレオチドが、請求項１〜３７のいずれかに記載のポリヌクレオチドから選択される、請求項７８〜８３のいずれかに記載の方法。
【請求項８５】
請求項７８〜８４のいずれかに記載の方法によって産生され、かつ８０ｎｍ〜１６０ｎｍの粒径、０．０２〜０．２０のＰＤＩ、および１０〜３０の脂質：ポリヌクレオチド比（重量／重量）を有する、目的とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの脂質ナノ粒子製剤。
【請求項８６】
前記ポリヌクレオチドが、請求項１〜３７のいずれかに記載のポリヌクレオチドから選択される、請求項８５に記載の脂質ナノ粒子製剤。
【請求項８７】
ポリヌクレオチドのｒｅＬＮＰ製剤であって、前記ポリヌクレオチドが目的とするポリペプチドをコードする、ｒｅＬＮＰ製剤。
【請求項８８】
前記ポリヌクレオチドが請求項１〜３６のいずれかに記載のポリヌクレオチドから選択される、請求項８７に記載のｒｅＬＮＰ製剤。
【請求項８９】
ポリヌクレオチドの持続放出製剤であって、前記ポリヌクレオチドが目的とするポリペプチドをコードする、持続放出製剤。
【請求項９０】
前記ポリヌクレオチドが請求項１〜３６のいずれかに記載のポリヌクレオチドから選択される、請求項８９に記載の持続放出製剤。
【請求項９１】
融合タンパク質をコードするポリヌクレオチドであって、前記融合タンパク質が第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドを含む、ポリヌクレオチド。
【請求項９２】
前記第１のポリペプチドが、Ｆｃ受容体、Ｆａｂ断片、Ｆａｂ’断片、Ｆ（ａｂ’）２断片、Ｆｖ断片、ＩｇＡドメイン、ＩｇＤドメイン、ＩｇＥドメイン、ＩｇＤドメイン、ＩｇＭドメイン、ＩｇＶドメイン、ＩｇＣ１ドメイン、ＩｇＣ２ドメイン、およびＩｇＩドメインからなる群から選択され、前記第２のポリペプチドが、目的とするポリペプチドである、請求項９１に記載のポリヌクレオチド。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
配列表の参照
本出願は、印刷用紙によるコピーの代わりにＣＤ−Ｒを介して提出されている、参照により全体が本明細書に組み込まれる、「非常に長い」配列表を含む。これは、元々出願された発明の主題の一部として次のような配列表テキストファイルを含む：ファイル名：Ｍ３１０．２０−２０３０．１３１ＰＣＴ＿ＳＬ．ｔｘｔ；ファイルサイズ：６７８，６７０，８４５バイト；作成日：２０１３年３月８日。これらのＣＤ−Ｒは、それぞれ、「ＣＲＦ」、「コピー１」、および「コピー２」と表示され、各々、直前で特定された１つの同一ファイルのみを含む。各ＣＤ−Ｒの機械可読な書式は、ＩＢＭ−ＰＣであり、各コンパクトディスクのオペレーティングシステムは、ＭＳ−Ｗｉｎｄｏｗｓである。
関連出願の相互参照
本出願は、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，７４２号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｏｎｃｏｌｏｇｙ−Ｒｅｌａｔｅｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，２２４号、表題「Ｔｅｒｍｉｎａｌｌｙ  Ｏｐｔｉｍｉｚｅｄ  Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  ＲＮＡｓ」、２０１２年１２月１４日出願の国際出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１２／０６９６１０号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｎｕｃｌｅｏｓｉｄｅ，Ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ，ａｎｄ  Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄ  Ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８６２号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６４５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１３０号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８６６号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６４７号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１３４号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８６８号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｖａｃｃｉｎｅｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６４８号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｖａｃｃｉｎｅｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１３５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｖａｃｃｉｎｅｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８７０号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６４９号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ」、２０１２年１２月１���日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１３９号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８７３号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｓｅｃｒｅｔｅｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６５０号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｓｅｃｒｅｔｅｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１４７号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｓｅｃｒｅｔｅｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８７８号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｌａｓｍａ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６５４号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｌａｓｍａ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１５２号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｌａｓｍａ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８８５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｃｙｔｏｐｌａｓｍｉｃ  ａｎｄ  Ｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔａｌ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６５８号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｃｙｔｏｐｌａｓｍｉｃ  ａｎｄ  Ｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔａｌ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１５５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｃｙｔｏｐｌａｓｍｉｃ  ａｎｄ  Ｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔａｌ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，８９６号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｂｏｕｎｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年７月５日出願の米国仮特許出願第６１／６６８，１５７号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｂｏｕｎｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６６１号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏ��ｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｂｏｕｎｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１６０号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｉｎｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｂｏｕｎｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，９１１号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｎｕｃｌｅａｒ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６６７号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｎｕｃｌｅａｒ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１６８号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｎｕｃｌｅａｒ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，９２２号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６７５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１７４号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，９３５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６８７号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１８４号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，９４５号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，６９６号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，１９１号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，９５３号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年８月１０日出願の米国仮特許出願第６１／６８１，７０４号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年１２月１４日出願の米国仮特許出願第６１／７３７，２０３号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」、２０１２年４月２日出願の米国仮特許出願第６１／６１８，９６１号、表題「Ｄｏｓｉｎｇ  Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｆｏｒ  Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  ｍＲＮＡ」、２０１２年５月１７日出願の米国仮特許出願第６１／６４８，２８６号、表題「Ｄｏｓｉｎｇ  Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｆｏｒ  Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  ｍＲＮＡ」に対する優先権を主張するものであり、これら各々の内容は、参照により全体が本明細書に組み込まれる。
【０００２】
本出願は、２０１２年１０月３日出願の国際公開第ＰＣＴ／ＵＳ２０１２／５８５１９号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｎｕｃｌｅｏｓｉｄｅｓ，Ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ，ａｎｄ  Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ，ａｎｄ  Ｕｓｅｓ  Ｔｈｅｒｅｏｆ」、および２０１２年１２月１４日出願の国際公開第ＰＣＴ／ＵＳ２０１２／６９６１０号、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｎｕｃｌｅｏｓｉｄｅ，Ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ，ａｎｄ  Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄ  Ｃｏｍｐｏｓｉｔｉｏｎｓ」にも関連する。
【０００３】
本出願は、同時係属出願にも関連し、それぞれ、２０１３年３月９日に本出願と共に同時に出願され、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｂｉｏｌｏｇｉｃｓ  ａｎｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  Ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ  ｗｉｔｈ  Ｈｕｍａｎ  Ｄｉｓｅａｓｅ」の代理人整理番号Ｍ３００．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｓｅｃｒｅｔｅｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」の代理人整理番号Ｍ３０４．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｍｅｍｂｒａｎｅ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」の代理人整理番号Ｍ３０５．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｃｙｔｏｐｌａｓｍｉｃ  ａｎｄ  Ｃｙｔｏｓｋｅｌｅｔａｌ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」の代理人整理番号Ｍ３０６．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｎｕｃｌｅａｒ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」の代理人整理番号Ｍ３０８．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ」の代理人整理番号Ｍ３０９．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ」の代理人整理番号Ｍ３０１．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｃｏｓｍｅｔｉｃ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ」の代理人整理番号ＭＮＣ１．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）、および表題「Ｍｏｄｉｆｉｅｄ  Ｐｏｌｙｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅｓ  ｆｏｒ  ｔｈｅ  Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｏｎｃｏｌｏｇｙ−Ｒｅｌａｔｅｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ」の代理人整理番号ＭＮＣ２．２０（ＰＣＴ／ＵＳ１３／ＸＸＸＸＸ）を有し、これら各々の内容は、参照によりその全体が本明細書に組み込まれる。
発明の分野
本発明は、ポリヌクレオチド、一次構築物、および修飾ｍＲＮＡ分子（ｍｍＲＮＡ）の組成、これらの設計、調製、製造、および／または製剤化方法、プロセス、キット、ならびにデバイスに関する。
【背景技術】
【０００４】
タンパク質発現を生じさせる従前の方法には多くの問題がある。例えば、導入されたＤＮＡは、ある頻度で宿主細胞ゲノムＤＮＡに組み込まれて、宿主細胞ゲノムＤＮＡの変性および／または損傷をもたらし得る。あるいは、細胞に導入された異種デオキシリボ核酸（ＤＮＡ）は、娘細胞（異種ＤＮＡが染色体に組み込まれたか否かにかかわらず）に、または子孫に継承され得る。
【０００５】
加えて、適切に送達され、かつ宿主ゲノムの損傷も組み込みもないと仮定して、コードされたタンパク質が作製される前に生じなければならないステップが多く存在する。いったん細胞内に入ると、ＤＮＡは、それがＲＮＡ転写される核内に輸送されなければならない。その後、ＤＮＡから転写されたＲＮＡは、それがタンパク質に翻訳される細胞質に入らなければならない。投与されたＤＮＡからタンパク質までの複数の処理ステップが機能タンパク質の生成前に時間差を生み出すだけでなく、各ステップは、細胞のエラーおよび損傷の機会にもなる。さらに、ＤＮＡが頻繁に細胞に入るが、発現されないか、または妥当な速度もしくは濃度で発現されないため、細胞におけるＤＮＡ発現を達成することが困難であることが知られている。これは、ＤＮＡが一次細胞または修飾細胞株に導入されるときに特に問題になり得る。
【０００６】
１９９０年代初めに、Ｂｌｏｏｍおよび同僚は、インビトロで転写されたバソプレシンｍＲＮＡを視床下部に注入することによってバソプレシン欠乏ラットの救助に成功した（Ｓｃｉｅｎｃｅ  ２５５：９９６−９９８；１９９２）。しかしながら、低レベルの翻訳および分子の免疫原性が治療薬としてのｍＲＮＡの開発を妨害し、それ以来、むしろこれらの落とし穴を利用し得る代替用途、すなわち、癌抗原をコードするｍＲＮＡでの免疫化に労力を集中させている。
【０００７】
他者は、目的とするポリペプチドを送達するためのｍＲＮＡの使用を研究しており、ｍＲＮＡ分子のある特定の化学修飾、具体的には、シュードウリジンおよび５−メチル−シトシンが免疫刺激作用を低下させたことを示している。
【０００８】
これらの研究は、例えば、Ｒｉｂｏｓｔｅｍ  Ｌｉｍｉｔｅｄの２００３年７月９日に出願され、現在は放棄されている英国特許出願第０３１６０８９．２号、国際公開第ＷＯ２００５００５６２２号として公開されている２００４年７月９日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＧＢ２００４／００２９８１号、米国特許第ＵＳ２００６０２４７１９５号として公開され、現在は放棄されている２００６年６月８日出願の米国特許出願国内段階登録第１０／５６３，８９７号、および欧州特許ＥＰ１６４６７１４号として公開され、現在撤回されている２００４年７月９日出願の欧州特許出願国内段階登録第ＥＰ２００４７４３３２２号；Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ，Ｉｎｃ．の国際公開第ＷＯ２００８１４０６１５号として公開された２００７年１２月１９日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＵＳ２００７／８８０６０号、米国特許第ＵＳ２０１０００２８９４３号として公開された２００９年７月２日出願の米国特許出願国内段階登録第１２／５２０，０７２号、および欧州特許第ＥＰ２１０４７３９号として公開された２００９年７月７日出願の欧州特許出願国内段階登録第ＥＰ２００７８７４３７６号；ロチェスター大学の国際公開第ＷＯ２００７０６４９５２号として公開された２００６年１２月４日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＵＳ２００６／４６１２０号、および米国特許第ＵＳ２００７０１４１０３０号として公開された２００６年１２月１日出願の米国特許出願第１１／６０６，９９５号；ＢｉｏＮＴｅｃｈ  ＡＧの２００７年１２月１４日に出願され、現在は放棄されている欧州特許出願第ＥＰ２００７０２４３１２号、国際公開第ＷＯ２００９０７７１３４号として公開された２００８年１２月１２日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＥＰ２００８／０１０５９号、欧州特許第ＥＰ２２４０５７２号として公開された２０１０年６月２日出願の欧州特許出願国内段階登録第ＥＰ２００８８６１４２３号、米国特許第ＵＳ２０１１００６５１０３号として公開された２０１０年１１月２４日出願の米国特許出願国内段階第１２／，７３５，０６０号、２００５年９月２８日出願の独国特許出願第ＤＥ  １０  ２００５  ０４６  ４９０号、国際公開第ＷＯ２００７０３６３６６号として公開された２００６年９月２８日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＥＰ２００６／０４４８号、２０１２年３月２１日出願の国内段階欧州特許第１９３４３４５号、および第２０１００１２９８７７号として公開された２００９年８月１４日出願の国内段階米国特許出願第１１／９９２，６３８号；Ｉｍｍｕｎｅ  Ｄｉｓｅａｓｅ  Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ  Ｉｎｃ．の米国特許第ＵＳ２０１２００４６３４６号として公開された２０１１年４月１５日出願の米国特許出願第１３／０８８，００９号および国際公開第ＷＯ２０１１０１３０６２４号として公開された２０１１年４月１５日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１１／３２６７９号；Ｓｈｉｒｅ  ＨｕｍａｎＧｅｎｅｔｉｃ  Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃｓの米国特許第ＵＳ２０１１０２４４０２６号として公開された２０１０年１１月２０日出願の米国特許出願第１２／９５７，３４０号；Ｓｅｑｕｉｔｕｒ  Ｉｎｃ．の国際公開第ＷＯ１９９９０１４３４６号として公開された１９９８年９月１８日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＵＳ１９９８／０１９４９２号；Ｔｈｅ  Ｓｃｒｉｐｐｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅの国際公開第ＷＯ２０１００９８８６１号として公開された２０１０年２月２４日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１０／００５６７号、および米国特許第ＵＳ２０１２００５３３３３号として公開された２０１１年１１月３日出願の米国特許出願国内段階登録第１３／２０３，２２９号；ルートヴィヒ・マクシミリアン大学の国際公開第ＷＯ２０１１０１２３１６号として公開された２０１０年７月３０日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＥＰ２０１０／００４６８１号；Ｃｅｌｌｓｃｒｉｐｔ  Ｉｎｃ．の２００８年６月３０日に出願され、２０１１年１０月１８日に許可された米国特許第８，０３９，２１４号、米国特許第ＵＳ２０１１０１４３４３６号として公開された２０１０年１２月７日出願の米国特許出願第１２／９６２，４９８号、米国特許第ＵＳ２０１１０１４３３９７号として公開された２０１０年１２月７日出願の同第１２／９６２，４６８号、米国特許第ＵＳ２０１２０００９６４９号として公開された２０１１年９月２０日出願の同第１３／２３７，４５１号、ならびに国際公開第ＷＯ２０１１０７１９３１号として公開された２０１０年１２月７日出願のＰＣＴ出願ＰＣＴ／ＵＳ２０１０／５９３０５、および国際公開第ＷＯ２０１１０７１９３６号として公開された２０１０年１２月７日出願の同第ＰＣＴ／ＵＳ２０１０／５９３１７号；ペンシルベニア大学理事会の国際公開第ＷＯ２００７０２４７０８号として公開された２００６年８月２１日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＵＳ２００６／３２３７２号、および米国特許第ＵＳ２００９０２８６８５２号として公開された２００９年３月２７日出願の米国特許出願国内段階第１１／９９０，６４６号；Ｃｕｒｅｖａｃ  ＧＭＢＨの２００１年６月５日出願の独国特許出願第ＤＥ１０  ２００１  ０２７  ２８３．９号、２００１年１２月１９日出願の同第ＤＥ１０  ２００１  ０６２  ４８０．８号、および２００６年１０月３１日出願の同第ＤＥ  ２０  ２００６  ０５１  ５１６号（これらすべて放棄されている）、２００５年３月３０日に許可された欧州特許第ＥＰ１３９２３４１号、および２００８年１月２日に許可された欧州特許第ＥＰ１４５８４１０号、国際公開第ＷＯ２００２０９８４４３号として公開された２００２年６月５日出願のＰＣＴ出願第ＰＣＴ／ＥＰ２００２／０６１８０号、国際公開第ＷＯ２００３０５１４０１号として公開された２００２年１２月１９日出願の同第ＰＣＴ／ＥＰ２００２／１４５７７号、国際公開第ＷＯ２００８０５２７７０号として公開された２００７年１２月３１日出願の同第ＰＣＴ／ＥＰ２００７／０９４６９号、国際公開第ＷＯ２００９１２７２３０号として公開された２００８年４月１６日出願の同第ＰＣＴ／ＥＰ２００８／０３０３３号、国際公開第ＷＯ２００６１２２８２８号として公開された２００５年５月１９日出願の同第ＰＣＴ／ＥＰ２００６／００４７８４号、国際公開第ＷＯ２００８０８３９４９号として公開された２００７年１月９日出願の同第ＰＣＴ／ＥＰ２００８／０００８１号、ならびに米国特許第ＵＳ２００５００３２７３０号として公開された２００３年１２月５日出願の米国特許出願第１０／７２９，８３０号、米国特許第ＵＳ２００５００５９６２４号として公開された２００４年６月１８日出願の同第１０／８７０，１１０号、米国特許第ＵＳ２００８０２６７８７３号として公開された２００８年７月７日出願の同第１１／９１４，９４５号、米国特許第ＵＳ２０１００４７２６１号として公開され、現在は放棄されている２００９年１０月２７日出願の同第１２／４４６，９１２号、米国特許第ＵＳ２０１００１８９７２９号として公開された２０１０年１月４日出願の同第１２／５２２，２１４号、米国特許第ＵＳ２０１１００７７２８７号として公開された２０１０年５月２６日出願の同第１２／７８７，５６６号、米国特許第ＵＳ２０１００２３９６０８号として公開された２０１０年５月２６日出願の同第１２／７８７，７５５号、米国特許第ＵＳ２０１１０２６９９５０号として公開された２０１１年７月１８日出願の同第１３／１８５，１１９号、および米国特許第ＵＳ２０１１０３１１４７２号として公開された２０１１年５月１２日出願の同第１３／１０６，５４８号に記載されており、これらはすべて、参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる。
【０００９】
シュードウリジンおよび５−メチル−シトシンを含む化学修飾の選択に限定されているこれらの報告書にもかかわらず、細胞内翻訳の効果的な調節およびポリペプチドまたはその断片をコードする核酸の処理を取り巻く無数の障壁に対処する治療法が当技術分野において依然として必要とされている。
【００１０】
この目的を達成するために、本発明者らは、ある特定の修飾ｍＲＮＡ配列が、単に免疫応答を逃れるか、回避するか、または低減させるだけではない利点を有する治療薬としての可能性を有することを示した。そのような研究は、公開された同時係属出願である、２０１１年８月５日出願の国際出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１１／０４６８６１号および２０１１年１０月３日出願の同第ＰＣＴ／ＵＳ２０１１／０５４６３６号、２０１１年１０月３日出願の国際出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１１／０５４６１７号に詳述されており、これらの内容は、参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる。
【００１１】
本発明は、目的とするポリペプチド（例えば、修飾ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ）をコードし、当技術分野における課題のうちの１つ以上を回避する構造的および／または化学的特徴、例えば、構造的および機能的完全性を保持し、発現の閾値を克服し、発現速度、半減期、および／またはタンパク質濃度を改善し、タンパク質局在化を最適化し、かつ免疫応答等の有害な生物応答および／または分解経路を回避しながら、核酸系治療薬の製剤化および送達の最適化に有用な特徴を有する核酸系化合物またはポリヌクレオチドを提供することによって、この必要性に対処する。
【発明の概要】
【００１２】
修飾ｍＲＮＡ（ｍｍＲＮＡ）分子の組成、修飾ｍＲＮＡ（ｍｍＲＮＡ）分子の設計、調製、製造、および／または製剤化方法、プロセス、キット、ならびにデバイスが本明細書に記載される。
【００１３】
本発明の様々な実施形態の詳細が、以下の発明を実施するための形態において説明される。本発明の他の特徴、目的、および利点は、発明を実施するための形態および図面、ならびに特許請求の範囲から明らかになる。
【００１４】
前述および他の目的、特徴、および利点は、添付の図面に図示されるように、本発明の特定の実施形態の以下の記述から明らかになり、その図面において、同様の参照文字は、異なる図面を通して同一の部分を指す。図面は、必ずしも原寸に比例しておらず、むしろ、本発明の様々な実施形態の原理を例示説明することに重点が置かれている。
【図面の簡単な説明】
【００１５】
【図１】本発明の一次構築物の概略図である。
【図２】本発明において有用な先行技術における脂質構造を図示する。９８Ｎ１２−５（ＴＥＴＡ５−ＬＡＰ）、ＤＬｉｎ−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−Ｋ−ＤＭＡ（２，２−ジリノレイル−４−ジメチルアミノメチル−［１，３］−ジオキソラン）、ＤＬｉｎ−ＫＣ２−ＤＭＡ、ＤＬｉｎ−ＭＣ３−ＤＭＡ、およびＣ１２−２００の構造を示す。
【図３】本明細書に教示されるＩＶＴ反応において有用な代表的なプラスミドである。このプラスミドは、本発明者らによって設計された挿入物６４８１８を含有する。
【図４】ＰＬＧＡマイクロスフェアにカプセル封入された修飾ｍＲＮＡのゲルプロファイルである。
【図５】第ＩＸ因子タンパク質産生ＰＬＧＡ製剤第ＩＸ因子修飾ｍＲＮＡのヒストグラムである。
【図６Ａ】様々な用量での修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のヒトケラチノサイト細胞におけるＶＥＧＦタンパク質産生を示すヒストグラムである。図６Ａは、天然ヌクレオシドトリホスフェート（ＮＴＰ）を含む修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のタンパク質産生を示す。
【図６Ｂ】様々な用量での修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のヒトケラチノサイト細胞におけるＶＥＧＦタンパク質産生を示すヒストグラムである。図６Ｂは、シュードウリジン（シュードＵ）および５−メチルシトシン（５ｍＣ）で完全に修飾された修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のタンパク質産生を示す。
【図６Ｃ】様々な用量での修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のヒトケラチノサイト細胞におけるＶＥＧＦタンパク質産生を示すヒストグラムである。図６Ｃは、Ｎ１−メチル−シュードウリジン（Ｎ１−メチル−シュードＵ）および５−メチルシトシン（５ｍＣ）で完全に修飾された修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のタンパク質産生を示す。
【図７】ＨＥＫ２９３細胞におけるＶＥＧＦタンパク質産生のヒストグラムである。
【図８】末梢血単核球（ＰＢＭＣ）におけるＶＥＧＦ修飾ｍＲＮＡのトランスフェクション後のＶＥＧＦ発現およびＩＦＮ−α誘導のヒストグラムである。図８Ａは、ＶＥＧＦ発現を示す。図８Ｂは、ＩＦＮ−α誘導を示す。
【図９】ＶＥＧＦ修飾ｍＲＮＡからのＨｅＬａ細胞におけるＶＥＧＦタンパク質産生のヒストグラムである。
【図１０】マウスにおけるリポプレックス化ＶＥＧＦ修飾ｍＲＮＡからのＶＥＧＦタンパク質産生のヒストグラムである。
【図１１】Ｇ−ＣＳＦ修飾ｍＲＮＡからのＨｅＬａ細胞におけるＧ−ＣＳＦタンパク質産生のヒストグラムである。
【図１２】第ＩＸ因子修飾ｍＲＮＡからのＨｅＬａ細胞上清における第ＩＸ因子タンパク質産生のヒストグラムである。
【発明を実施するための形態】
【００１６】
治療薬、診断、試薬の分野、および生物学的アッセイにおいて、例えば、核酸の細胞内翻訳およびコードされた目的とするポリペプチドの産生を引き起こすために、インビトロ、インビボ、インサイツ、またはエクスビボにかかわらず、細胞内に核酸、例えば、リボ核酸（ＲＮＡ）を送達することができることは大変興味深いことである。非組み込みポリヌクレオチドの送達および機能が特に重要である。
【００１７】
１個以上の目的とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドの組成物（薬学的組成物を含む）、ならびにその設計、調製、製造、および／または製剤化方法が本明細書に記載される。本明細書に記載の目的とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを選択、設計、および／または利用するためのシステム、プロセス、デバイス、およびキットも提供される。
【００１８】
本発明に従って、これらのポリヌクレオチドは、好ましくは、当技術分野の他のポリペプチドをコードする分子の欠陥を回避するように修飾される。したがって、これらのポリヌクレオチドは、修飾ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡと称される。
【００１９】
抗体、ウイルス、獣医学における適用の分野、および様々なインビボ環境における修飾ポリヌクレオチドの使用が本発明者らによって研究されており、これらの研究は、例えば、同時係属および共同所有の、ｍｍＲＮＡのインビボ適用を教示する２０１１年３月３１日出願の同時係属および共同所有の米国仮特許出願第６１／４７０，４５１号；抗体ポリペプチドの産生のために操作された核酸を教示する２０１１年４月２６日出願の同第６１／５１７，７８４号；ｍｍＲＮＡ技術の獣医学における適用を教示する２０１１年５月１７日出願の同第６１／５１９，１５８号；ｍｍＲＮＡ技術の抗菌剤における適用を教示する２０１１年９月１２日出願の同第６１／５３３，５３７号；ｍｍＲＮＡ技術のウイルス適用を教示する２０１１年９月１２日出願の同第６１／５３３，５５４号；ｍｍＲＮＡ技術で用いる様々な化学修飾を教示する２０１１年１０月３日出願の同第６１／５４２，５３３号；ｍｍＲＮＡ技術の作製および使用で用いるモバイルデバイスを教示する２０１１年１２月１４日出願の同第６１／５７０，６９０号；救急治療状況下でのｍｍＲＮＡの使用を教示する２０１１年１２月１４日出願の同第６１／５７０，７０８号；ｍｍＲＮＡの末端修飾構造を教示する２０１１年１２月１６日出願の同第６１／５７６，６５１号；リピドイドを用いたｍｍＲＮＡの送達方法を教示する２０１１年１２月１６日出願の同第６１／５７６，７０５号；ｍｍＲＮＡを用いて器官または組織の生存率を増加させるための方法を教示する２０１１年１２月２１日出願の同第６１／５７８，２７１号；細胞透過性ペプチドをコードするｍｍＲＮＡを教示する２０１１年１２月２９日出願の同第６１／５８１，３２２号；ｍｍＲＮＡへの細胞傷害性ヌクレオシドの組み込みを教示する２０１１年１２月２９日出願の同第６１／５８１，３５２号；および血液脳関門を横断するためにｍｍＲＮＡを用いる方法を教示する２０１２年１月１０日出願の同６１／６３１，７２９号に開示されており、これらはすべて、参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる。
【００２０】
組織における安定性および／もしくは排除、受容体の取り込みおよび／もしくは動態、組成物による細胞到達、翻訳機構との関わり、ｍＲＮＡ半減期、翻訳の効率、免疫回避、タンパク質産生能力、分泌の効率（適用される場合）、血液循環への到達可能性、タンパク質半減期、ならびに／または細胞の状態、機能、および／もしくは活性の調節のうちの１つ以上を改善するように設計された、目的とするポリペプチドをコードするポリヌクレオチド、一次構築物、および／またはｍｍＲＮＡが本明細書の一部分に提供される。
Ｉ．本発明の組成物（ｍｍＲＮＡ）
本発明は、１個以上の目的とするポリペプチドをコードする核酸分子、具体的には、ポリヌクレオチド、一次構築物、および／またはｍｍＲＮＡを提供する。「核酸」という用語は、その最も広い意味において、ヌクレオチドのポリマーを含む任意の化合物および／または物質を含む。これらのポリマーは、多くの場合、ポリヌクレオチドと称される。本発明の例示の核酸またはポリヌクレオチドには、リボ核酸（ＲＮＡ）、デオキシリボ核酸（ＤＮＡ）、トレオース核酸（ＴＮＡ）、グリコール核酸（ＧＮＡ）、ペプチド核酸（ＰＮＡ）、ロックド核酸（ＬＮＡ、β−Ｄ−リボ配置を有するＬＮＡ、α−Ｌ−リボ配置を有するα−ＬＮＡ（ＬＮＡのジアステレオマー）、２’−アミノ官能化を有する２’−アミノ−ＬＮＡ、および２’−アミノ官能化を有する２’−アミノ−α−ＬＮＡを含む）、またはこれらのハイブリッドが含まれるが、これらに限定されない。
【００２１】
好ましい実施形態において、核酸分子は、メッセンジャーＲＮＡ（ｍＲＮＡ）である。本明細書で使用するとき、「メッセンジャーＲＮＡ（ｍＲＮＡ）」という用語は、目的とするポリペプチドをコードし、かつ翻訳されてインビトロ、インビボ、インサイツ、またはエクスビボで、コードされた目的とするポリペプチドを産生することができる任意のポリヌクレオチドを指す。
【００２２】
従来、ｍＲＮＡ分子の主要成分には、少なくともコーディング領域、５’ＵＴＲ、３’ＵＴＲ、５’キャップ、およびポリＡ尾部が含まれる。この野生型モジュール構造を基に、本発明は、モジュール組織を維持するが、いくつかの実施形態において、ポリヌクレオチドが導入される部分への細胞の自然免疫応答の実質的な誘導の欠如を含む、有用な特性をポリヌクレオチドに付与する１つ以上の構造および／もしくは化学修飾または改変を含むポリヌクレオチドまたは一次ＲＮＡ構築物を提供することによって従来のｍＲＮＡ分子の機能の範囲を拡大する。したがって、本発明の修飾ｍＲＮＡ分子は、「ｍｍＲＮＡ」と称される。本明細書で使用するとき、「構造的」特徴または修飾は、２個以上の結合ヌクレオチドが、ヌクレオチド自体への著しい化学修飾なく、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにおいて挿入、欠失、複製、反転、またはランダム化される特徴または修飾である。化学結合が必然的に破壊および再形成されて構造修飾をもたらすため、構造修飾は、化学的性質のものであり、したがって、化学修飾である。しかしながら、構造修飾は、異なるヌクレオチド配列をもたらす。例えば、ポリヌクレオチド「ＡＴＣＧ」は、「ＡＴ−５ｍｅＣ−Ｇ」に化学修飾され得る。同一のポリヌクレオチドは、「ＡＴＣＧ」から「ＡＴＣＣＣＧ」に構造修飾され得る。ここで、ジヌクレオチド「ＣＣ」が挿入されており、ポリヌクレオチドへの構造修飾をもたらす。
ｍｍＲＮＡ構造
本発明のｍｍＲＮＡは、本明細書で証明されるように核酸系治療薬を用いた効果的なポリペプチド産生の既存の問題の打開に役立つそれらの機能的および／または構造的設計特徴において野生型ｍＲＮＡと区別される。
【００２３】
図１は、本発明の代表的なポリヌクレオチド一次構築物１００を示す。本明細書で使用するとき、「一次構築物」または「一次ｍＲＮＡ構築物」という用語は、１個以上の目的とするポリペプチドをコードし、その中でコードされる目的とするポリペプチドが翻訳されることを可能とするのに十分な構造的および／または化学的特徴を保持する、ポリヌクレオチド転写物を指す。一次構築物は、本発明のポリヌクレオチドであり得る。構造または化学修飾された場合、一次構築物は、ｍｍＲＮＡと称され得る。
【００２４】
図１を参照して、ここで、一次構築物１００は、第１の隣接領域１０４および第２の隣接領域１０６に隣接する結合ヌクレオチド１０２の第１の領域を含有する。本明細書で使用するとき、「第１の領域」は、「コーディング領域」もしくは「コード領域」、または単に「第１の領域」と称され得る。この第１の領域は、コードされた目的とするポリペプチドを含み得るが、これに限定されない。目的とするポリペプチドは、その５’末端に、シグナル配列領域１０３によってコードされた１つ以上のシグナル配列を含み得る。隣接領域１０４は、１つ以上の完全または不完全な５’ＵＴＲ配列を含む結合ヌクレオチドの領域を含み得る。隣接領域１０４は、５’末端キャップ１０８も含み得る。第２の隣接領域１０６は、１つ以上の完全または不完全な３’ＵＴＲを含む結合ヌクレオチドの領域を含み得る。隣接領域１０６は、３’尾部配列１１０も含み得る。
【００２５】
第１の領域１０２と第１の隣接領域１０４の５’末端の架橋は、第１の操作領域１０５である。従来、この操作領域は、開始コドンを含む。あるいは、この操作領域は、開始コドンを含む任意の翻訳開始配列またはシグナルを含み得る。
【００２６】
第１の領域１０２と第２の隣接領域１０６の３’末端の架橋は、第２の操作領域１０７である。従来、この操作領域は、終止コドンを含む。あるいは、この操作領域は、終止コドンを含む任意の翻訳開始配列またはシグナルを含み得る。本発明に従って、複数の連続終止コドンも使用され得る。
【００２７】
概して、本発明の一次構築物の第１の領域の最短の長さは、ジペプチド、トリペプチド、テトラペプチド、ペンタペプチド、ヘキサペプチド、ヘプタペプチド、オクタペプチド、ノナペプチド、またはデカペプチドをコードするのに十分な核酸配列の長さであり得る。別の実施形態において、この長さは、２〜３０個のアミノ酸、例えば、５〜３０、１０〜３０、２〜２５、５〜２５、１０〜２５、または１０〜２０個のアミノ酸のペプチドをコードするのに十分であり得る。この長さは、少なくとも１１、１２、１３、１４、１５、１７、２０、２５、もしくは３０個のアミノ酸のペプチド、または４０個のアミノ酸より長くないペプチド、例えば、３５、３０、２５、２０、１７、１５、１４、１３、１２、１１、もしくは１０個のアミノ酸より長くないペプチドをコードするのに十分であり得る。ポリヌクレオチド配列がコードし得るジペプチドの例には、カルノシンおよびアンセリンが挙げられるが、それらに限定されない。
【００２８】
概して、本発明の目的とするポリペプチドをコードする第１の領域の長さは、約３０ヌクレオチド長を超える（例えば、少なくとも、約３５、４０、４５、５０、５５、６０、７０、８０、９０、１００、１２０、１４０、１６０、１８０、２００、２５０、３００、３５０、４００、４５０、５００、６００、７００、８００、９００、１，０００、１，１００、１，２００、１，３００、１，４００、１，５００、１，６００、１，７００、１，８００、１，９００、２，０００、２，５００、および３，０００、４，０００、５，０００、６，０００、７，０００、８，０００、９，０００、１０，０００、２０，０００、３０，０００、４０，０００、５０，０００、６０，０００、７０，０００、８０，０００、９０，０００、もしくは１００，０００ヌクレオチド長（１００，０００を含む）まで、またはそれらを超える）。本明細書で使用するとき、「第１の領域」は、「コーディング領域」もしくは「コード領域」、または単に「第１の領域」と称され得る。
【００２９】
いくつかの実施形態において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、約３０〜約１００，０００個のヌクレオチド（例えば、３０〜５０、３０〜１００、３０〜２５０、３０〜５００、３０〜１，０００、３０〜１，５００、３０〜３，０００、３０〜５，０００、３０〜７，０００、３０〜１０，０００、３０〜２５，０００、３０〜５０，０００、３０〜７０，０００、１００〜２５０、１００〜５００、１００〜１，０００、１００〜１，５００、１００〜３，０００、１００〜５，０００、１００〜７，０００、１００〜１０，０００、１００〜２５，０００、１００〜５０，０００、１００〜７０，０００、１００〜１００，０００、５００〜１，０００、５００〜１，５００、５００〜２，０００、５００〜３，０００、５００〜５，０００、５００〜７，０００、５００〜１０，０００、５００〜２５，０００、５００〜５０，０００、５００〜７０，０００、５００〜１００，０００、１，０００〜１，５００、１，０００〜２，０００、１，０００〜３，０００、１，０００〜５，０００、１，０００〜７，０００、１，０００〜１０，０００、１，０００〜２５，０００、１，０００〜５０，０００、１，０００〜７０，０００、１，０００〜１００，０００、１，５００〜３，０００、１，５００〜５，０００、１，５００〜７，０００、１，５００〜１０，０００、１，５００〜２５，０００、１，５００〜５０，０００、１，５００〜７０，０００、１，５００〜１００，０００、２，０００〜３，０００、２，０００〜５，０００、２，０００〜７，０００、２，０００〜１０，０００、２，０００〜２５，０００、２，０００〜５０，０００、２，０００〜７０，０００、および２，０００〜１００，０００個）を含む。
【００３０】
本発明に従って、第１および第２の隣接領域は、独立して、１５〜１，０００ヌクレオチド長の範囲（例えば、３０、４０、４５、５０、５５、６０、７０、８０、９０、１００、１２０、１４０、１６０、１８０、２００、２５０、３００、３５０、４００、４５０、５００、６００、７００、８００、および９００を超えるヌクレオチド長、または少なくとも３０、４０、４５、５０、５５、６０、７０、８０、９０、１００、１２０、１４０、１６０、１８０、２００、２５０、３００、３５０、４００、４５０、５００、６００、７００、８００、９００、および１，０００ヌクレオチド長）であり得る。
【００３１】
本発明に従って、尾部配列は、０〜５００ヌクレオチド長の範囲（例えば、少なくとも６０、７０、８０、９０、１２０、１４０、１６０、１８０、２００、２５０、３００、３５０、４００、４５０、または５００ヌクレオチド長）であり得る。尾部領域がポリＡ尾部である場合、長さは、ポリＡ結合タンパク質結合の単位で、またはその関数として決定され得る。この実施形態において、ポリＡ尾部は、ポリＡ結合タンパク質の少なくとも４個の単量体に結合するのに十分な長さである。ポリＡ結合タンパク質の単量体は、一続きの約３８個のヌクレオチドに結合する。したがって、約８０個のヌクレオチドおよび１６０個のヌクレオチドのポリＡ尾部が機能的であることが観察されている。
【００３２】
本発明に従って、キャッピング領域は、単一のキャップまたはキャップを形成する一連のヌクレオチドを含み得る。この実施形態において、キャッピング領域は、１〜１０、例えば、２〜９、３〜８、４〜７、１〜５、５〜１０、または少なくとも２、もしくは１０以下のヌクレオチド長であり得る。いくつかの実施形態において、キャップは不在である。
【００３３】
本発明に従って、第１および第２の操作領域は、３〜４０、例えば、５〜３０、１０〜２０の範囲、１５、または少なくとも４、もしくは３０以下のヌクレオチド長であり得、開始コドンおよび／または終止コドンに加えて、１つ以上のシグナルおよび／または制限配列を含み得る。
環状ｍｍＲＮＡ
本発明に従って、一次構築物またはｍｍＲＮＡは、環化またはコンカテマー化されて翻訳コンピテント分子を生成し、ポリＡ結合タンパク質と５’末端結合タンパク質との間の相互作用を補助し得る。環化またはコンカテマー化の機構は、少なくとも３つの異なる経路、すなわち１）化学的経路、２）酵素的経路、および３）リボザイム触媒経路を通って生じ得る。新たに形成された５’／３’連結は、分子内または分子間であり得る。
【００３４】
第１の経路において、核酸の５’末端および３’末端は、接近しているときに分子の５’末端と３’末端との間に新たな共有結合を形成する化学反応基を含有する。有機溶媒中で、合成ｍＲＮＡ分子の３’末端上の３’−アミノ末端ヌクレオチドが５’−ＮＨＳ−エステル部分上で求核攻撃を経て新たな５’／３’アミド結合を形成するように、５’末端は、ＮＨＳ−エステル反応基を含有し得、３’末端は、３’−アミノ末端ヌクレオチドを含有し得る。
【００３５】
第２の経路において、Ｔ４  ＲＮＡリガーゼを用いて、５’−リン酸化核酸分子を核酸の３’−ヒドロキシル基に酵素結合させて、新たなホスホロジエステル結合を形成することができる。反応の例において、１μｇの核酸分子が、製造業者のプロトコルに従って、１〜１０単位のＴ４  ＲＮＡリガーゼ（Ｎｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓ、Ｉｐｓｗｉｃｈ，ＭＡ）と３７℃で１時間インキュベートされる。連結反応が、５’領域および３’領域の両方と並んで塩基対合して、酵素的連結反応を補助することができる分裂したオリゴヌクレオチドの存在下で生じ得る。
【００３６】
第３の経路において、ｃＤＮＡ鋳型の５’末端または３’末端のいずれかは、インビトロ転写中に、結果として生じる核酸分子が核酸分子の５’末端を核酸分子の３’末端に連結することができる活性リボザイム配列を含有し得るように、リガーゼリボザイム配列をコードする。リガーゼリボザイムは、Ｉ群イントロン、Ｉ群イントロン、デルタ肝炎ウイルス、ヘアピンリボザイムに由来し得るか、またはＳＥＬＥＸ（試験管内進化法、ｓｙｓｔｅｍａｔｉｃ  ｅｖｏｌｕｔｉｏｎ  ｏｆ  ｌｉｇａｎｄｓ  ｂｙ  ｅｘｐｏｎｅｎｔｉａｌ  ｅｎｒｉｃｈｍｅｎｔ）によって選択され得る。リボザイムリガーゼ反応は、０〜３７℃の温度で１〜２４時間かかり得る。
ｍｍＲＮＡ多量体
本発明に従って、複数のはっきりと異なるポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、３’末端で修飾されたヌクレオチドを用いて３’末端を介して結合され得る。化学的複合体形成を用いて、細胞への送達の化学量論を制御することができる。例えば、グリオキシル酸回路酵素、イソクエン酸リアーゼ、およびリンゴ酸シンターゼは、ＨｅｐＧ２細胞に１：１の比率で供給されて細胞脂肪酸の代謝を変化させ得る。この比率は、一方のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡ種に３’−アジド末端ヌクレオチドを用い、かつ反対側のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡ種にＣ５−エチニルまたはアルキニル含有ヌクレオチドを用いて化学結合ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを化学結合させることによって制御され得る。この修飾されたヌクレオチドは、製造業者のプロトコルに従って末端トランスフェラーゼ（Ｎｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓ、Ｉｐｓｗｉｃｈ，ＭＡ）を用いて転写後に添加される。３’末端修飾ヌクレオチドの添加後、これら２個のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡ種は、銅の存在下または不在下において水溶液中で合わせられて、文献内に記載のクリック化学機構を介して新たな共有結合を形成し得る。
【００３７】
別の例において、３個以上のポリヌクレオチドが官能化リンカー分子を用いて結合され得る。例えば、官能化サッカリド分子は、複数の化学反応基（ＳＨ−、ＮＨ２−、Ｎ３等）を含有して３’−官能化ｍＲＮＡ分子上の同族部分（すなわち、３’−マレイミドエステル、３’−ＮＨＳ−エステル、アルキニル）と反応するように化学修飾され得る。この修飾されたサッカリド上の反応基の数は、化学量論的様式で制御されて、複合体化されたポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの化学量論比を直接制御し得る。
ｍｍＲＮＡ複合体および組み合わせ  タンパク質産生をさらに亢進するために、本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、他のポリヌクレオチド、染料、挿入剤（例えば、アクリジン）、架橋剤（例えば、プソラレン、マイトマイシンＣ）、ポルフィリン（ＴＰＰＣ４、テキサフィリン、サフィリン）、多環芳香族炭化水素（例えば、フェナジン、ジヒドロフェナジン）、人工エンドヌクレアーゼ（例えば、ＥＤＴＡ）、アルキル化剤、リン酸塩、アミノ、メルカプト、ＰＥＧ（例えば、ＰＥＧ−４０Ｋ）、ＭＰＥＧ、［ＭＰＥＧ］２、ポリアミノ、アルキル、置換アルキル、放射標識マーカー、酵素、ハプテン（例えば、ビオチン）、輸送／吸収促進剤（例えば、アスピリン、ビタミンＥ、葉酸）、合成リボヌクレアーゼ、タンパク質、例えば、糖タンパク質、またはペプチド、例えば、コリガンドに特異的親和性を有する分子、または抗体、例えば、癌細胞、内皮細胞、または骨細胞等の特定の細胞型に結合する抗体、ホルモンおよびホルモン受容体、非ペプチド種、例えば、脂質、レクチン、炭水化物、ビタミン、共同因子、または薬物と複合体化されるように設計され得る。
【００３８】
複合体化は、安定性および／または半減期の増加をもたらし得、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを、細胞、組織、または生物体の特定の部位に標的化するときに特に有用であり得る。
【００３９】
本発明に従って、ｍｍＲＮＡまたは一次構築物は、ＲＮＡｉ剤、ｓｉＲＮＡ、ｓｈＲＮＡ、ｍｉＲＮＡ、ｍｉＲＮＡ結合部位、アンチセンスＲＮＡ、リボザイム、触媒ＤＮＡ、ｔＲＮＡ、三重らせん形成を誘導するＲＮＡ、アプタマー、もしくはベクター等のうちの１つ以上とともに投与され得るか、またはこれらをさらにコードし得る。
二機能性ｍｍＲＮＡ
本発明の一実施形態は、二機能性ポリヌクレオチド（例えば、二機能性一次構築物または二機能性ｍｍＲＮＡ）である。その名称が示すように、二機能性ポリヌクレオチドは、少なくとも２つの機能を有するか、または少なくとも２つの機能の能力があるポリヌクレオチドである。これらの分子は、慣例により、多機能性とも称され得る。
【００４０】
二機能性ポリヌクレオチドの複数の機能は、ＲＮＡによってコードされ得る（この機能は、コードされた産物が翻訳されるまで現れ得ない）か、またはポリヌクレオチド自体の特性であり得る。これは、構造的または化学的であり得る。二機能性修飾ポリヌクレオチドは、ポリヌクレオチドと共有結合的または静電的に関連した機能を含み得る。さらに、これら２つの機能は、ｍｍＲＮＡおよび別の分子の複合体との関連において提供され得る。
【００４１】
二機能性ポリヌクレオチドは、抗増殖性ペプチドをコードし得る。これらのペプチドは、線状、環状、拘束、またはランダムコイルであり得る。これらは、アプタマー、シグナル伝達分子、リガンド、またはこれらの模倣物もしくはミメティックとして機能し得る。抗増殖性ペプチドは、翻訳されると、３〜５０アミノ酸長であり得る。それらは、５〜４０、１０〜３０、または約１５アミノ酸長であり得る。それらは、一本鎖、多本鎖、または分岐鎖であり得、翻訳されると、複合体、凝集体、または任意の多ユニット構造を形成し得る。
非コードポリヌクレオチドおよび一次構築物
本明細書に記載されるように、部分的または実質的に翻訳可能ではない配列、例えば、非コード領域を有するポリヌクレオチドおよび一次構築物が提供される。そのような非コード領域は、一次構築物の「第１の領域」であり得る。あるいは、非コード領域は、第１の領域以外の領域であり得る。そのような分子は、通常翻訳されないが、リボソームタンパク質または転移ＲＮＡ（ｔＲＮＡ）等の１つ以上の翻訳機構成分への結合および隔離のうちの１つ以上によってタンパク質産生に影響を及ぼし、それによって、細胞におけるタンパク質発現を効果的に低下させるか、細胞における１つ以上の経路またはカスケードを調節し得、それが次いでタンパク質レベルを変化させる。ポリヌクレオチドまたは一次構築物は、１個以上の長い非コードＲＮＡ（ｌｎｃＲＮＡもしくはｌｉｎｃＲＮＡ）もしくはその部分、低分子核ＲＮＡ（ｓｎｏ−ＲＮＡ）、マイクロＲＮＡ（ｍｉＲＮＡ）、低分子干渉ＲＮＡ（ｓｉＲＮＡ）、またはＰｉｗｉ干渉ＲＮＡ（ｐｉＲＮＡ）を含有し得るか、あるいはこれらをコードし得る。
目的とするポリペプチド
本発明に従って、一次構築物は、１個以上の目的とするポリペプチドまたはその断片をコードするように設計される。目的とするポリペプチドは、全ポリペプチド、複数のポリペプチド、またはポリペプチドの断片を含み得るが、これらに限定されず、これらは、独立して、１個以上の核酸、複数の核酸、核酸の断片、または前述のうちのいずれかの変異形によってコードされ得る。本明細書で使用するとき、「目的とするポリペプチド」という用語は、選択されて本発明の一次構築物においてコードされる任意のポリペプチドを指す。本明細書で使用するとき、「ポリペプチド」とは、ほとんどの場合ペプチド結合によって結合されるアミノ酸残基（天然または非天然）のポリマーを意味する。この用語は、本明細書で使用するとき、任意の大きさ、構造、または機能を有するタンパク質、ポリペプチド、およびペプチドを指す。いくつかの例において、コードされたポリペプチドが約５０個のアミノ酸よりも小さい場合、このポリペプチドは、ペプチドと称される。ポリペプチドがペプチドである場合、これは、少なくとも約２、３、４、または少なくとも５アミノ酸残基長である。したがって、ポリペプチドは、遺伝子産物、天然に存在するポリペプチド、合成ポリペプチド、相同体、オルソログ、パラログ、前述の断片および他の等価物、変異形、ならびに類似体を含む。ポリペプチドは、単一の分子であり得るか、または二量体、三量体、もしくは四量体等の多分子複合体であり得る。それらは、抗体またはインスリン等の一本鎖または多本鎖ポリペプチドも含み得、会合または結合され得る。ほとんどの場合、ジスルフィド結合が、多本鎖ポリペプチドに見られる。「ポリペプチド」という用語は、１個以上のアミノ酸残基が対応する天然に存在するアミノ酸の人工化学的類似体であるアミノ酸ポリマーにも適用され得る。
【００４２】
「ポリペプチド変異形」という用語は、それらのアミノ酸配列が天然配列または参照配列とは異なる分子を指す。アミノ酸配列変異形は、天然配列または参照配列と比較して、アミノ酸配列内のある特定の位置に置換、欠失、および／または挿入を有し得る。通常、変異形は、天然配列または参照配列と少なくとも約５０％の同一性（相同性）を有し、好ましくは、それらは、天然配列または参照配列と少なくとも約８０％、より好ましくは、少なくとも約９０％同一（相同）である。
【００４３】
いくつかの実施形態において、「変異形模倣物」が提供される。本明細書で使用するとき、「変異形模倣物」という用語は、活性化配列を模倣する１個以上のアミノ酸を含有するものである。例えば、グルタミン酸塩は、ホスホロ−トレオニンおよび／またはホスホロ−セリンの模倣物の役割を果たし得る。あるいは、変異形模倣物は、その模倣物を含有する産物の失活または不活性化をもたらし得、例えば、フェニルアラニンは、チロシンの不活性化置換としての機能を果たし得るか、またはアラニンは、セリンの不活性化置換としての機能を果たし得る。
【００４４】
「相同性」は、アミノ酸配列に適用されるとき、最大の相同パーセントを得るために、配列を整列させ、必要に応じてギャップを導入した後の第２の配列のアミノ酸配列内の残基と同一の候補アミノ酸配列内の残基の割合（％）と定義される。整列させるための方法およびコンピュータプログラムは、当技術分野で周知である。相同性が同一性パーセントの計算に依存するが、計算に導入されるギャップおよびペナルティのため値が異なり得ることが理解される。
【００４５】
「相同体」とは、ポリペプチド配列に適用されるとき、第２の種の第２の配列に対してかなりの割合の同一性を有する他の種の対応する配列を意味する。
「類似体」は、親または出発ポリペプチドの特性のうちの１つ以上を依然として維持する、１つ以上のアミノ酸改変、例えば、アミノ酸残基の置換、付加、または欠失によって異なるポリペプチド変異形を含むよう意図される。
【００４６】
本発明は、変異形および誘導体を含むポリペプチド系のいくつかの種類の組成物を企図する。これらは、置換、挿入、欠失、および共有結合変異形および誘導体を含む。「誘導体」という用語は、「変異形」という用語と同義に使用されるが、概して、任意の方法で参照分子または出発分子に対して修飾され、かつ／または変化した分子を指す。
【００４７】
したがって、参照配列、具体的には、本明細書に開示のポリペプチド配列に対して置換、挿入および／または付加、欠失、ならびに共有結合修飾を含有するポリペプチドをコードするｍｍＲＮＡが、本発明の範囲内に包含される。例えば、配列タグまたはアミノ酸、例えば、１個以上のリジンが、本発明のペプチド配列に付加され得る（例えば、Ｎ末端またはＣ末端で）。配列タグは、ペプチド精製または局在化に使用され得る。リジンを用いて、ペプチド溶解度を増加させるか、またはビオチン化を可能にする。あるいは、ペプチドまたはタンパク質のアミノ酸配列のカルボキシおよびアミノ末端領域に位置するアミノ酸残基が任意に欠失されて、切断配列を提供し得る。あるいは、ある特定のアミノ酸（例えば、Ｃ末端またはＮ末端残基）は、配列の使用に応じて、例えば、可溶性のより大きい配列の一部として配列の発現時に欠失され得るか、または固体支持体に結合され得る。
【００４８】
「置換変異形」とは、ポリペプチドについて言及するとき、天然配列または出発配列内の少なくとも１個のアミノ酸残基が除去され、その場所の同一の位置に異なるアミノ酸が挿入されたものである。これらの置換は、単一置換であり、分子中の１個のアミノ酸のみが置換されたものであり得、またはこれらの置換は、多置換であり、同一の分子中の２個以上のアミノ酸が置換されたものであり得る。
【００４９】
本明細書で使用するとき、「保存アミノ酸置換」という用語は、配列に通常存在するアミノ酸を、同様の大きさ、電荷、または極性を有する異なるアミノ酸で置換することを指す。保存置換の例には、イソロイシン、バリン、およびロイシン等の非極性（疎水性）残基の別の非極性残基との置換が挙げられる。同様に、保存置換の例には、アルギニンとリジン、グルタミンとアスパラギン、およびグリシンのセリン等の極性（親水性）残基の別の残基との置換が挙げられる。さらに、リジン、アルギニン、もしくはヒスチジン等の塩基性残基の別の塩基性残基との置換、またはアスパラギン酸もしくはグルタミン酸等のある酸性残基の別の酸性残基との置換が、保存置換のさらなる例である。非保存置換の例には、イソロイシン、バリン、ロイシン、アラニン、メチオニン等の非極性（疎水性）アミノ酸残基の、システイン、グルタミン、グルタミン酸、もしくはリジン等の極性（親水性）残基との置換、および／または極性残基の非極性残基との置換が挙げられる。
【００５０】
「挿入変異形」とは、ポリペプチドについて言及するとき、１個以上のアミノ酸が天然配列または出発配列内の特定の位置のアミノ酸にすぐ隣接して挿入されたものである。アミノ酸に「すぐ隣接した」とは、アミノ酸のα−カルボキシ官能基またはα−アミノ官能基のいずれかに連結されていることを意味する。
【００５１】
「欠失変異形」とは、ポリペプチドについて言及するとき、天然アミノ酸配列または出発アミノ酸配列内の１個以上のアミノ酸が除去されたものである。通常、欠失変異形は、１個以上のアミノ酸を分子の特定の領域で欠失させる。
【００５２】
「共有結合誘導体」は、ポリペプチドについて言及するとき、有機タンパク質性もしくは非タンパク質性誘導体化剤での天然タンパク質もしくは出発タンパク質の修飾、および／または翻訳後修飾を含む。共有結合修飾は、従来、タンパク質の標的アミノ酸残基を、選択された側鎖または末端残基と反応することができる有機誘導体化剤と反応させることによって、または選択された組換え宿主細胞において機能する翻訳後修飾の機構を利用することによって導入される。結果として生じる共有結合誘導体は、組換え糖タンパク質の免疫親和性精製のための抗タンパク質抗体の生物学的活性、免疫学的アッセイ、または調製に重要な残基の特定を目的としたプログラムにおいて有用である。そのような修飾は、当技術分野の技術の範囲内であり、過度の実験なく行われる。
【００５３】
ある特定の翻訳後修飾は、発現ポリペプチドにおける組換え宿主細胞の作用の結果である。グルタミニルおよびアスパラギニル残基は、高い頻度で、翻訳後に対応するグルタミルおよびアスパルチル残基に脱アミド化される。あるいは、これらの残基は、弱酸性条件下で脱アミド化される。これらの残基のいずれの形態も、本発明に従って産生されたポリペプチドに存在し得る。
【００５４】
他の翻訳後修飾は、プロリンおよびリジンのヒドロキシル化、セリルまたはトレオニル残基のヒドロキシル基のリン酸化、リジン、アルギニン、およびヒスチジン側鎖のα−アミノ基のメチル化を含む（Ｔ．Ｅ．Ｃｒｅｉｇｈｔｏｎ，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ  ａｎｄ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ，Ｗ．Ｈ．Ｆｒｅｅｍａｎ＆Ｃｏ．，Ｓａｎ  Ｆｒａｎｃｉｓｃｏ，ｐｐ．７９−８６（１９８３））。
【００５５】
「特徴」は、ポリペプチドについて言及するとき、分子のはっきりと異なるアミノ酸配列に基づく成分と定義される。本発明のｍｍＲＮＡによってコードされるポリペプチドの特徴には、表面出現、局所立体配座形状、折り畳み、ループ、半ループ、ドメイン、半ドメイン、部位、末端、またはこれらの任意の組み合わせが含まれる。
【００５６】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「表面出現」という用語は、タンパク質のポリペプチド系成分が最も外側の表面に現れることを指す。
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「局所立体配座形状」という用語は、タンパク質の定義可能な空間内に位置するタンパク質のポリペプチド系構造の出現を意味する。
【００５７】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「折り畳み」という用語は、エネルギー最小化時のアミノ酸配列の結果として生じる立体構造を指す。折り畳みは、折り畳みプロセスの二次または三次レベルで生じ得る。二次レベルの折り畳みの例には、βシートおよびαヘリックスが挙げられる。三次レベルの折り畳みの例には、エネルギー力の凝集または分離が原因で形成されるドメインおよび領域を含む。このようにして形成された領域は、疎水性および親水性ポケット等を含む。
【００５８】
本明細書で使用する「回転」という用語は、タンパク質構造に関するとき、ペプチドまたはポリペプチドの骨格の方向を変化させる屈曲を意味し、１、２、または３個以上のアミノ酸残基が関与し得る。
【００５９】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「ループ」という用語は、ペプチドまたはポリペプチドの骨格の方向を逆転させる役目を果たし得るポリペプチドの構造的特徴を指す。ループがポリペプチドで見つけられ、かつ骨格の方向のみを変化させる場合、これは、４個以上のアミノ酸残基を含み得る。Ｏｌｉｖａらは、少なくとも５つのクラスのタンパク質ループを特定している（Ｊ．Ｍｏｌ  Ｂｉｏｌ  ２６６（４）：８１４−８３０；１９９７）。ループは、開ループまたは閉ループであり得る。閉ループまたは「環状」ループは、架橋部分の間に２、３、４、５、６、７、８、９、または１０個以上のアミノ酸を含み得る。そのような架橋部分は、ジスルフィド架橋を有するポリペプチドにおいて典型的なシステイン−システイン架橋（Ｃｙｓ−Ｃｙｓ）を含み得るか、またはあるいは架橋部分は、本明細書で用いられるジブロモジルイル剤（ｄｉｂｒｏｍｏｚｙｌｙｌ  ａｇｅｎｔ）等の非タンパク質系のものであり得る。
【００６０】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「半ループ」という用語は、それが由来するループとして特定されたアミノ酸残基の少なくとも半数を有するループの部分を指す。ループが必ずしも偶数のアミノ酸残基を含有するわけではないことが理解される。したがって、ループが奇数のアミノ酸を含有するか、または奇数のアミノ酸を含むと特定された場合において、奇数のループの半ループは、ループの整数部分または次の整数部分（ループのアミノ酸の数／２＋／−０．５個のアミノ酸）を含む。例えば、７アミノ酸ループと特定されたループは、３個のアミノ酸または４個のアミノ酸（７／２＝３．５＋／−０．５で３または４になる）の半ループをもたらし得る。
【００６１】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「ドメイン」という用語は、１つ以上の特定可能な構造または機能特徴または特性（例えば、結合能力、タンパク質間の相互作用の部位としての役割を果たす）を有するポリペプチドのモチーフを指す。
【００６２】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「半ドメイン」という用語は、それが由来するドメインとして特定されたアミノ酸残基の少なくとも半数を有するドメインの部分を意味する。ドメインが必ずしも偶数のアミノ酸残基を含有するわけではないことが理解される。したがって、ドメインが奇数のアミノ酸を含有するか、または奇数のアミノ酸を含むと特定された場合において、奇数のドメインの半ドメインは、ドメインの整数部分または次の整数部分（ドメインのアミノ酸の数／２＋／−０．５個のアミノ酸）を含む。例えば、７アミノ酸ドメインと特定されたドメインは、３個のアミノ酸または４個のアミノ酸（７／２＝３．５＋／−０．５で３または４になる）の半ドメインをもたらし得る。サブドメインがドメインまたは半ドメイン内で特定され得、これらのサブドメインが、それらが由来するドメインまたは半ドメインで特定された構造特性または機能特性のすべてに満たない構造特性または機能特性を有することも理解される。本明細書のドメイン型のうちのいずれを含むアミノ酸もポリペプチドの骨格に沿って隣接している必要はない（すなわち、非隣接アミノ酸が構造的に折り畳まれて、ドメイン、半ドメイン、またはサブドメインをもたらし得る）ことも理解される。
【００６３】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「部位」という用語は、アミノ酸系の実施形態に関するとき、「アミノ酸残基」および「アミノ酸側鎖」と同義に使用される。部位は、本発明のポリペプチド系分子内で修飾、操作、改変、誘導体化、または変更され得るペプチドまたはポリペプチド内の位置を表す。
【００６４】
本明細書で使用され、ポリペプチドについて言及するとき、「末端（ｔｅｒｍｉｎｉ）」または「末端（ｔｅｒｍｉｎｕｓ）」という用語は、ペプチドまたはポリペプチドの端を指す。そのような端は、ペプチドまたはポリペプチドの第１または最終部位に限定されるだけでなく、末端領域にさらなるアミノ酸も含み得る。本発明のポリペプチド系分子は、Ｎ末端（アミノ酸によって遊離アミノ基（ＮＨ２）で終端する）もＣ末端（アミノ酸によって遊離カルボキシル基（ＣＯＯＨ）で終端する）もいずれも有することを特徴とし得る。本発明のタンパク質は、ある場合には、ジスルフィド結合または非共有結合力（多量体、オリゴマー）によって結び付けられた複数のポリペプチド鎖から成り得る。これらの種類のタンパク質は、複数のＮ末端およびＣ末端を有する。あるいは、ポリペプチドの末端は、それらが場合によって有機複合体等の非ポリペプチド系部分で始まるか、または終了するように修飾され得る。
【００６５】
これらの特徴のうちのいずれかが本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡによってコードされるポリペプチドの所望の成分であると特定または定義されると、これらの特徴のいくつかの操作および／または修飾のうちのいずれも、移動、交換、反転、欠失、ランダム化、または複製によって行われ得る。さらに、特徴の操作が本発明の分子に対する修飾と同一の結果をもたらすことが理解される。例えば、ドメインの欠失を伴う操作は、全長分子未満をコードする核酸の修飾のような分子の長さの改変をもたらす。
【００６６】
修飾および操作は、部位特異的変異誘発等であるが、これに限定されない当技術分野で既知の方法によって達成され得る。その後、結果として生じる修飾された分子は、本明細書に記載のアッセイ等のインビトロまたはインビボアッセイ、または当技術分野で既知の任意の他の好適なスクリーニングアッセイを用いて活性について試験され得る。
【００６７】
本発明に従って、ポリペプチドは、一連の実験によって発見されるコンセンサス配列を含み得る。本明細書で使用するとき、「コンセンサス」配列とは、１つ以上の部位で可変性を可能にする配列の集合集団を表す単一配列である。
【００６８】
当業者によって認識されるように、タンパク質断片、機能的タンパク質ドメイン、および相同タンパク質も、本発明の目的とするポリペプチドの範囲内であると見なされる。例えば、１０、２０、３０、４０、５０、６０、７０、８０、９０、１００、または１００を超えるアミノ酸長の参照タンパク質の任意のタンパク質断片（少なくとも１個のアミノ酸残基が参照ポリペプチド配列よりも短いが、他の点では同一であるポリペプチド配列を意味する）が本明細書に提供される。別の例において、本明細書に記載の配列のうちのいずれかと約４０％、約５０％、約６０％、約７０％、約８０％、約９０％、約９５％、または約１００％同一の一続きの約２０、約３０、約４０、約５０、または約１００個のアミノ酸を含む任意のタンパク質が本発明に従って利用され得る。ある特定の実施形態において、本発明に従って利用されるポリペプチドは、本明細書に提供または参照される配列のうちのいずれかに示される２、３、４、５、６、７、８、９、１０以上の変異を含む。
コードされたポリペプチド
本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、生物製剤、抗体、ワクチン、治療用タンパク質もしくはペプチド、細胞透過性ペプチド、分泌タンパク質、原形質膜タンパク質、細胞質もしくは細胞骨格タンパク質、細胞内膜結合タンパク質、核タンパク質、ヒト疾患に関連したタンパク質、標的部分、またはいかなる治療指標も特定されていないにもかかわらず、研究および発見の分野において有用性を有するヒトゲノムによってコードされたタンパク質を含むが、これらに限定されないいくつかの標的カテゴリーのうちのいずれかから選択される目的とするポリペプチドをコードするように設計され得る。
【００６９】
一実施形態において、一次構築物またはｍｍＲＮＡは、参照ポリペプチド配列とある特定の同一性を有する変異形ポリペプチドをコードし得る。本明細書で使用するとき、「参照ポリペプチド配列」は、出発ポリペプチド配列を指す。参照配列は、別の配列の設計において参照される野生型配列または任意の配列であり得る。「参照ポリペプチド配列」は、例えば、本明細書に開示の配列番号３５６０８〜７１００５のうちのいずれか１つ、例えば、配列番号３５６０８、３５６０９、３５６１０、３５６１１、３５６１２、３５６１３、３５６１４、３５６１５、３５６１６、３５６１７、３５６１８、３５６１９、３５６２０、３５６２１、３５６２２、３５６２３、３５６２４、３５６２５、３５６２６、３５６２７、３５６２８、３５６２９、３５６３０、３５６３１、３５６３２、３５６３３、３５６３４、３５６３５、３５６３６、３５６３７、３５６３８、３５６３９、３５６４０、３５６４１、３５６４２、３５６４３、３５６４４、３５６４５、３５６４６、３５６４７、３５６４８、３５６４９、３５６５０、３５６５１、３５６５２、３５６５３、３５６５４、３５６５５、３５６５６、３５６５７、３５６５８、３５６５９、３５６６０、３５６６１、３５６６２、３５６６３、３５６６４、３５６６５、３５６６６、３５６６７、３５６６８、３５６６９、３５６７０、３５６７１、３５６７２、３５６７３、３５６７４、３５６７５、３５６７６、３５６７７、３５６７８、３５６７９、３５６８０、３５６８１、３５６８２、３５６８３、３５６８４、３５６８５、３５６８６、３５６８７、３５６８８、３５６８９、３５６９０、３５６９１、３５６９２、３５６９３、３５６９４、３５６９５、３５６９６、３５６９７、３５６９８、３５６９９、３５７００、３５７０１、３５７０２、３５７０３、３５７０４、３５７０５、３５７０６、３５７０７、３５７０８、３５７０９、３５７１０、３５７１１、３５７１２、３５７１３、３５７１４、３５７１５、３５７１６、３５７１７、３５７１８、３５７１９、３５７２０、３５７２１、３５７２２、３５７２３、３５７２４、３５７２５、３５７２６、３５７２７、３５７２８、３５７２９、３５７３０、３５７３１、３５７３２、３５７３３、３５７３４、３５７３５、３５７３６、３５７３７、３５７３８、３５７３９、３５７４０、３５７４１、３５７４２、３５７４３、３５７４４、３５７４５、３５７４６、３５７４７、３５７４８、３５７４９、３５７５０、３５７５１、３５７５２、３５７５３、３５７５４、３５７５５、３５７５６、３５７５７、３５７５８、３５７５９、３５７６０、３５７６１、３５７６２、３５７６３、３５７６４、３５７６５、３５７６６、３５７６７、３５７６８、３５７６９、３５７７０、３５７７１、３５７７２、３５７７３、３５７７４、３５７７５、３５７７６、３５７７７、３５７７８、３５７７９、３５７８０、３５７８１、３５７８２、３５７８３、３５７８４、３５７８５、３５７８６、３５７８７、３５７８８、３５７８９、３５７９０、３５７９１、３５７９２、３５７９３、３５７９４、３５７９５、３５７９６、３５７９７、３５７９８、３５７９９、３５８００、３５８０１、３５８０２、３５８０３、３５８０４、３５８０５、３５８０６、３５８０７、３５８０８、３５８０９、３５８１０、３５８１１、３５８１２、３５８１３、３５８１４、３５８１５、３５８１６、３５８１７、３５８１８、３５８１９、３５８２０、３５８２１、３５８２２、３５８２３、３５８２４、３５８２５、３５８２６、３５８２７、３５８２８、３５８２９、３５８３０、３５８３１、３５８３２、３５８３３、３５８３４、３５８３５、３５８３６、３５８３７、３５８３８、３５８３９、３５８４０、３５８４１、３５８４２、３５８４３、３５８４４、３５８４５、３５８４６、３５８４７、３５８４８、３５８４９、３５８５０、３５８５１、３５８５２、３５８５３、３５８５４、３５８５５、３５８５６、３５８５７、３５８５８、３５８５９、３５８６０、３５８６１、３５８６２、３５８６３、３５８６４、３５８６５、３５８６６、３５８６７、３５８６８、３５８６９、３５８７０、３５８７１、３５８７２、３５８７３、３５８７４、３５８７５、３５８７６、３５８７７、３５８７８、３５８７９、３５８８０、３５８８１、３５８８２、３５８８３、３５８８４、３５８８５、３５８８６、３５８８７、３５８８８、３５８８９、３５８９０、３５８９１、３５８９２、３５８９３、３５８９４、３５８９５、３５８９６、３５８９７、３５８９８、３５８９９、３５９００、３５９０１、３５９０２、３５９０３、３５９０４、３５９０５、３５９０６、３５９０７、３５９０８、３５９０９、３５９１０、３５９１１、３５９１２、３５９１３、３５９１４、３５９１５、３５９１６、３５９１７、３５９１８、３５９１９、３５９２０、３５９２１、３５９２２、３５９２３、３５９２４、３５９２５、３５９２６、３５９２７、３５９２８、３５９２９、３５９３０、３５９３１、３５９３２、３５９３３、３５９３４、３５９３５、３５９３６、３５９３７、３５９３８、３５９３９、３５９４０、３５９４１、３５９４２、３５９４３、３５９４４、３５９４５、３５９４６、３５９４７、３５９４８、３５９４９、３５９５０、３５９５１、３５９５２、３５９５３、３５９５４、３５９５５、３５９５６、３５９５７、３５９５８、３５９５９、３５９６０、３５９６１、３５９６２、３５９６３、３５９６４、３５９６５、３５９６６、３５９６７、３５９６８、３５９６９、３５９７０、３５９７１、３５９７２、３５９７３、３５９７４、３５９７５、３５９７６、３５９７７、３５９７８、３５９７９、３５９８０、３５９８１、３５９８２、３５９８３、３５９８４、３５９８５、３５９８６、３５９８７、３５９８８、３５９８９、３５９９０、３５９９１、３５９９２、３５９９３、３５９９４、３５９９５、３５９９６、３５９９７、３５９９８、３５９９９、３６０００、３６００１、３６００２、３６００３、３６００４、３６００５、３６００６、３６００７、３６００８、３６００９、３６０１０、３６０１１、３６０１２、３６０１３、３６０１４、３６０１５、３６０１６、３６０１７、３６０１８、３６０１９、３６０２０、３６０２１、３６０２２、３６０２３、３６０２４、３６０２５、３６０２６、３６０２７、３６０２８、３６０２９、３６０３０、３６０３１、３６０３２、３６０３３、３６０３４、３６０３５、３６０３６、３６０３７、３６０３８、３６０３９、３６０４０、３６０４１、３６０４２、３６０４３、３６０４４、３６０４５、３６０４６、３６０４７、３６０４８、３６０４９、３６０５０、３６０５１、３６０５２、３６０５３、３６０５４、３６０５５、３６０５６、３６０５７、３６０５８、３６０５９、３６０６０、３６０６１、３６０６２、３６０６３、３６０６４、３６０６５、３６０６６、３６０６７、３６０６８、３６０６９、３６０７０、３６０７１、３６０７２、３６０７３、３６０７４、３６０７５、３６０７６、３６０７７、３６０７８、３６０７９、３６０８０、３６０８１、３６０８２、３６０８３、３６０８４、３６０８５、３６０８６、３６０８７、３６０８８、３６０８９、３６０９０、３６０９１、３６０９２、３６０９３、３６０９４、３６０９５、３６０９６、３６０９７、３６０９８、３６０９９、３６１００、３６１０１、３６１０２、３６１０３、３６１０４、３６１０５、３６１０６、３６１０７、３６１０８、３６１０９、３６１１０、３６１１１、３６１１２、３６１１３、３６１１４、３６１１５、３６１１６、３６１１７、３６１１８、３６１１９、３６１２０、３６１２１、３６１２２、３６１２３、３６１２４、３６１２５、３６１２６、３６１２７、３６１２８、３６１２９、３６１３０、３６１３１、３６１３２、３６１３３、３６１３４、３６１３５、３６１３６、３６１３７、３６１３８、３６１３９、３６１４０、３６１４１、３６１４２、３６１４３、３６１４４、３６１４５、３６１４６、３６１４７、３６１４８、３６１４９、３６１５０、３６１５１、３６１５２、３６１５３、３６１５４、３６１５５、３６１５６、３６１５７、３６１５８、３６１５９、３６１６０、３６１６１、３６１６２、３６１６３、３６１６４、３６１６５、３６１６６、３６１６７、３６１６８、３６１６９、３６１７０、３６１７１、３６１７２、３６１７３、３６１７４、３６１７５、３６１７６、３６１７７、３６１７８、３６１７９、３６１８０、３６１８１、３６１８２、３６１８３、３６１８４、３６１８５、３６１８６、３６１８７、３６１８８、３６１８９、３６１９０、３６１９１、３６１９２、３６１９３、３６１９４、３６１９５、３６１９６、３６１９７、３６１９８、３６１９９、３６２００、３６２０１、３６２０２、３６２０３、３６２０４、３６２０５、３６２０６、３６２０７、３６２０８、３６２０９、３６２１０、３６２１１、３６２１２、３６２１３、３６２１４、３６２１５、３６２１６、３６２１７、３６２１８、３６２１９、３６２２０、３６２２１、３６２２２、３６２２３、３６２２４、３６２２５、３６２２６、３６２２７、３６２２８、３６２２９、３６２３０、３６２３１、３６２３２、３６２３３、３６２３４、３６２３５、３６２３６、３６２３７、３６２３８、３６２３９、３６２４０、３６２４１、３６２４２、３６２４３、３６２４４、３６２４５、３６２４６、３６２４７、３６２４８、３６２４９、３６２５０、３６２５１、３６２５２、３６２５３、３６２５４、３６２５５、３６２５６、３６２５７、３６２５８、３６２５９、３６２６０、３６２６１、３６２６２、３６２６３、３６２６４、３６２６５、３６２６６、３６２６７、３６２６８、３６２６９、３６２７０、３６２７１、３６２７２、３６２７３、３６２７４、３６２７５、３６２７６、３６２７７、３６２７８、３６２７９、３６２８０、３６２８１、３６２８２、３６２８３、３６２８４、３６２８５、３６２８６、３６２８７、３６２８８、３６２８９、３６２９０、３６２９１、３６２９２、３６２９３、３６２９４、３６２９５、３６２９６、３６２９７、３６２９８、３６２９９、３６３００、３６３０１、３６３０２、３６３０３、３６３０４、３６３０５、３６３０６、３６３０７、３６３０８、３６３０９、３６３１０、３６３１１、３６３１２、３６３１３、３６３１４、３６３１５、３６３１６、３６３１７、３６３１８、３６３１９、３６３２０、３６３２１、３６３２２、３６３２３、３６３２４、３６３２５、３６３２６、３６３２７、３６３２８、３６３２９、３６３３０、３６３３１、３６３３２、３６３３３、３６３３４、３６３３５、３６３３６、３６３３７、３６３３８、３６３３９、３６３４０、３６３４１、３６３４２、３６３４３、３６３４４、３６３４５、３６３４６、３６３４７、３６３４８、３６３４９、３６３５０、３６３５１、３６３５２、３６３５３、３６３５４、３６３５５、３６３５６、３６３５７、３６３５８、３６３５９、３６３６０、３６３６１、３６３６２、３６３６３、３６３６４、３６３６５、３６３６６、３６３６７、３６３６８、３６３６９、３６３７０、３６３７１、３６３７２、３６３７３、３６３７４、３６３７５、３６３７６、３６３７７、３６３７８、３６３７９、３６３８０、３６３８１、３６３８２、３６３８３、３６３８４、３６３８５、３６３８６、３６３８７、３６３８８、３６３８９、３６３９０、３６３９１、３６３９２、３６３９３、３６３９４、３６３９５、３６３９６、３６３９７、３６３９８、３６３９９、３６４００、３６４０１、３６４０２、３６４０３、３６４０４、３６４０５、３６４０６、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７０５６７、７０５６８、７０５６９、７０５７０、７０５７１、７０５７２、７０５７３、７０５７４、７０５７５、７０５７６、７０５７７、７０５７８、７０５７９、７０５８０、７０５８１、７０５８２、７０５８３、７０５８４、７０５８５、７０５８６、７０５８７、７０５８８、７０５８９、７０５９０、７０５９１、７０５９２、７０５９３、７０５９４、７０５９５、７０５９６、７０５９７、７０５９８、７０５９９、７０６００、７０６０１、７０６０２、７０６０３、７０６０４、７０６０５、７０６０６、７０６０７、７０６０８、７０６０９、７０６１０、７０６１１、７０６１２、７０６１３、７０６１４、７０６１５、７０６１６、７０６１７、７０６１８、７０６１９、７０６２０、７０６２１、７０６２２、７０６２３、７０６２４、７０６２５、７０６２６、７０６２７、７０６２８、７０６２９、７０６３０、７０６３１、７０６３２、７０６３３、７０６３４、７０６３５、７０６３６、７０６３７、７０６３８、７０６３９、７０６４０、７０６４１、７０６４２、７０６４３、７０６４４、７０６４５、７０６４６、７０６４７、７０６４８、７０６４９、７０６５０、７０６５１、７０６５２、７０６５３、７０６５４、７０６５５、７０６５６、７０６５７、７０６５８、７０６５９、７０６６０、７０６６１、７０６６２、７０６６３、７０６６４、７０６６５、７０６６６、７０６６７、７０６６８、７０６６９、７０６７０、７０６７１、７０６７２、７０６７３、７０６７４、７０６７５、７０６７６、７０６７７、７０６７８、７０６７９、７０６８０、７０６８１、７０６８２、７０６８３、７０６８４、７０６８５、７０６８６、７０６８７、７０６８８、７０６８９、７０６９０、７０６９１、７０６９２、７０６９３、７０６９４、７０６９５、７０６９６、７０６９７、７０６９８、７０６９９、７０７００、７０７０１、７０７０２、７０７０３、７０７０４、７０７０５、７０７０６、７０７０７、７０７０８、７０７０９、７０７１０、７０７１１、７０７１２、７０７１３、７０７１４、７０７１５、７０７１６、７０７１７、７０７１８、７０７１９、７０７２０、７０７２１、７０７２２、７０７２３、７０７２４、７０７２５、７０７２６、７０７２７、７０７２８、７０７２９、７０７３０、７０７３１、７０７３２、７０７３３、７０７３４、７０７３５、７０７３６、７０７３７、７０７３８、７０７３９、７０７４０、７０７４１、７０７４２、７０７４３、７０７４４、７０７４５、７０７４６、７０７４７、７０７４８、７０７４９、７０７５０、７０７５１、７０７５２、７０７５３、７０７５４、７０７５５、７０７５６、７０７５７、７０７５８、７０７５９、７０７６０、７０７６１、７０７６２、７０７６３、７０７６４、７０７６５、７０７６６、７０７６７、７０７６８、７０７６９、７０７７０、７０７７１、７０７７２、７０７７３、７０７７４、７０７７５、７０７７６、７０７７７、７０７７８、７０７７９、７０７８０、７０７８１、７０７８２、７０７８３、７０７８４、７０７８５、７０７８６、７０７８７、７０７８８、７０７８９、７０７９０、７０７９１、７０７９２、７０７９３、７０７９４、７０７９５、７０７９６、７０７９７、７０７９８、７０７９９、７０８００、７０８０１、７０８０２、７０８０３、７０８０４、７０８０５、７０８０６、７０８０７、７０８０８、７０８０９、７０８１０、７０８１１、７０８１２、７０８１３、７０８１４、７０８１５、７０８１６、７０８１７、７０８１８、７０８１９、７０８２０、７０８２１、７０８２２、７０８２３、７０８２４、７０８２５、７０８２６、７０８２７、７０８２８、７０８２９、７０８３０、７０８３１、７０８３２、７０８３３、７０８３４、７０８３５、７０８３６、７０８３７、７０８３８、７０８３９、７０８４０、７０８４１、７０８４２、７０８４３、７０８４４、７０８４５、７０８４６、７０８４７、７０８４８、７０８４９、７０８５０、７０８５１、７０８５２、７０８５３、７０８５４、７０８５５、７０８５６、７０８５７、７０８５８、７０８５９、７０８６０、７０８６１、７０８６２、７０８６３、７０８６４、７０８６５、７０８６６、７０８６７、７０８６８、７０８６９、７０８７０、７０８７１、７０８７２、７０８７３、７０８７４、７０８７５、７０８７６、７０８７７、７０８７８、７０８７９、７０８８０、７０８８１、７０８８２、７０８８３、７０８８４、７０８８５、７０８８６、７０８８７、７０８８８、７０８８９、７０８９０、７０８９１、７０８９２、７０８９３、７０８９４、７０８９５、７０８９６、７０８９７、７０８９８、７０８９９、７０９００、７０９０１、７０９０２、７０９０３、７０９０４、７０９０５、７０９０６、７０９０７、７０９０８、７０９０９、７０９１０、７０９１１、７０９１２、７０９１３、７０９１４、７０９１５、７０９１６、７０９１７、７０９１８、７０９１９、７０９２０、７０９２１、７０９２２、７０９２３、７０９２４、７０９２５、７０９２６、７０９２７、７０９２８、７０９２９、７０９３０、７０９３１、７０９３２、７０９３３、７０９３４、７０９３５、７０９３６、７０９３７、７０９３８、７０９３９、７０９４０、７０９４１、７０９４２、７０９４３、７０９４４、７０９４５、７０９４６、７０９４７、７０９４８、７０９４９、７０９５０、７０９５１、７０９５２、７０９５３、７０９５４、７０９５５、７０９５６、７０９５７、７０９５８、７０９５９、７０９６０、７０９６１、７０９６２、７０９６３、７０９６４、７０９６５、７０９６６、７０９６７、７０９６８、７０９６９、７０９７０、７０９７１、７０９７２、７０９７３、７０９７４、７０９７５、７０９７６、７０９７７、７０９７８、７０９７９、７０９８０、７０９８１、７０９８２、７０９８３、７０９８４、７０９８５、７０９８６、７０９８７、７０９８８、７０９８９、７０９９０、７０９９１、７０９９２、７０９９３、７０９９４、７０９９５、７０９９６、７０９９７、７０９９８、７０９９９、７１０００、７１００１、７１００２、７１００３、７１００４、７１００５のうちのいずれかであり得る。当技術分野で既知の「同一性」という用語は、配列を比較することによって決定される２個以上のペプチドの配列間の関係を指す。当技術分野において、同一性は、２個以上のアミノ酸残基のストリング間のマッチ数によって決定されるペプチド間の配列関連性の程度も意味する。同一性は、特定の数学モデルまたはコンピュータプログラム（すなわち、「アルゴリズム」）によって処理されるギャップアライメント（存在する場合）を有する２つ以上の配列のうちのより小さい配列間の同一のマッチの割合（％）を測定する。関連ペプチドの同一性は、既知の方法によって容易に計算され得る。そのような方法には、Ｃｏｍｐｕｔａｔｉｏｎａｌ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，Ｌｅｓｋ，Ａ．Ｍ．，ｅｄ．，Ｏｘｆｏｒｄ  Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ，１９８８、Ｂｉｏｃｏｍｐｕｔｉｎｇ：Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ  ａｎｄ  Ｇｅｎｏｍｅ  Ｐｒｏｊｅｃｔｓ，Ｓｍｉｔｈ，Ｄ．Ｗ．，ｅｄ．，Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ，１９９３、Ｃｏｍｐｕｔｅｒ  Ａｎａｌｙｓｉｓ  ｏｆ  Ｓｅｑｕｅｎｃｅ  Ｄａｔａ，Ｐａｒｔ  １，Ｇｒｉｆｆｉｎ，Ａ．Ｍ．，ａｎｄ  Ｇｒｉｆｆｉｎ，Ｈ．Ｇ．，ｅｄｓ．，Ｈｕｍａｎａ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ  Ｊｅｒｓｅｙ，１９９４、Ｓｅｑｕｅｎｃｅ  Ａｎａｌｙｓｉｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，ｖｏｎ  Ｈｅｉｎｊｅ，Ｇ．，Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，１９８７、Ｓｅｑｕｅｎｃｅ  Ａｎａｌｙｓｉｓ  Ｐｒｉｍｅｒ，Ｇｒｉｂｓｋｏｖ，Ｍ．ａｎｄ  Ｄｅｖｅｒｅｕｘ，Ｊ．，ｅｄｓ．，Ｍ．Ｓｔｏｃｋｔｏｎ  Ｐｒｅｓｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ，１９９１、およびＣａｒｉｌｌｏ  ｅｔ  ａｌ．，ＳＩＡＭ  Ｊ．Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｍａｔｈ．４８，１０７３（１９８８）に記載の方法が含まれるが、これらに限定されない。
【００７０】
いくつかの実施形態において、ポリペプチド変異形は、参照ポリペプチドと同一または同様の活性を有し得る。あるいは、変異形は、参照ポリペプチドと比較して変化（例えば、増加または減少）した活性を有し得る。概して、本発明の特定のポリヌクレオチドまたはポリペプチドの変異形は、本明細書に記載され、かつ当業者に既知の配列アライメントプログラムおよびパラメータによって決定されるように、特定の参照ポリヌクレオチドまたはポリペプチドの変異形と少なくとも約４０％、４５％、５０％、５５％、６０％、６５％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％であるが、１００％未満の配列同一性を有する。そのようなアライメントのツールは、ＢＬＡＳＴプログラム一式を含む（Ｓｔｅｐｈｅｎ  Ｆ．Ａｌｔｓｃｈｕｌ，Ｔｈｏｍａｓ  Ｌ．Ｍａｄｄｅｎ，Ａｌｅｊａｎｄｒｏ  Ａ．Ｓｃｈａｅｆｆｅｒ，Ｊｉｎｇｈｕｉ  Ｚｈａｎｇ，Ｚｈｅｎｇ  Ｚｈａｎｇ，Ｗｅｂｂ  Ｍｉｌｌｅｒ，ａｎｄ  Ｄａｖｉｄ  Ｊ．Ｌｉｐｍａｎ（１９９７），“Ｇａｐｐｅｄ  ＢＬＡＳＴ  ａｎｄ  ＰＳＩ−ＢＬＡＳＴ：ａ  ｎｅｗ  ｇｅｎｅｒａｔｉｏｎ  ｏｆ  ｐｒｏｔｅｉｎ  ｄａｔａｂｅｓｅ  ｓｅａｒｃｈ  ｐｒｏｇｒａｍｓ”，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．２５：３３８９−３４０２）。他のツールは、本明細書、具体的には、「同一性」の定義に記載される。
【００７１】
ＢＬＡＳＴアルゴリズムの初期設定パラメータは、例えば、予測閾値１０、ワードサイズ２８、マッチ／ミスマッチスコア１、−２、線形ギャップコストを含む。任意のフィルター、ならびに種特異的繰り返し配列、例えば、ヒト特異的繰り返し配列の選択が適用され得る。
生物製剤
本明細書に開示のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、１つ以上の生物製剤をコードし得る。本明細書で使用するとき、「生物製剤」は、本明細書に提供される方法によって産生され、かつ重病もしくは命にかかわる疾患または病状を治療、治癒、軽減、予防、または診断するために用いられ得るポリペプチド系分子である。生物製剤には、本発明に従って、アレルゲン抽出物（例えば、アレルギー注射および試験用）、血液成分、遺伝子治療産物、移植に用いられるヒト組織または細胞産物、ワクチン、モノクローナル抗体、サイトカイン、成長因子、酵素、血栓溶解剤、ならびに免疫調節因子等が含まれるが、これらに限定されない。
【００７２】
本発明に従って、現在販売されているか、または開発中の１つ以上の生物製剤が、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡによってコードされ得る。理論によって束縛されることを望まないが、少なくとも部分的には、特異性、純度、および／または構築物設計の選択性により、既知の生物製剤をコードするポリヌクレオチドの本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡへの組み込みが治療効果の改善をもたらすと考えられる。
抗体
本明細書に開示の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、１個以上の抗体またはその断片をコードし得る。「抗体」という用語は、モノクローナル抗体（免疫グロブリンＦｃ領域を有する全長抗体を含む）、ポリエピトープ特異性を有する抗体組成物、多特異性抗体（例えば、二重特異性抗体、二特異性抗体（ｄｉａｂｏｄｙ）、および一本鎖分子）、ならびに抗体断片を含む。「免疫グロブリン（Ｉｇ）」という用語は、本明細書において「抗体」と同義に使用される。本明細書で使用するとき、「モノクローナル抗体」という用語は、実質的に同種の抗体集団から得られる抗体、すなわち、少量で存在し得る可能性のある天然に存在する変異および／または翻訳後修飾（例えば、異性化、アミド化）を除いて同一であるその集団を含む個々の抗体を指す。モノクローナル抗体は、非常に特異的であり、単一の抗原部位に対して指向される。
【００７３】
本明細書におけるモノクローナル抗体は、それらが所望の生物学的活性を呈する限り、重鎖および／または軽鎖の一部が、特定の種に由来するか、または特定の抗体クラスもしくはサブクラスに属する抗体の対応する配列と同一もしくは相同である一方で、鎖（複数可）の残りの部分が、別の種に由来するか、または別の抗体クラスもしくはサブクラスに属する抗体の対応する配列と同一もしくは相同である「キメラ」抗体（免疫グロブリン）、ならびにそのような抗体の断片を明確に含む。本明細書における目的とするキメラ抗体には、非ヒト霊長類（例えば、旧世界ザル、類人猿等）由来の可変ドメイン抗原結合配列およびヒト定常領域配列を含む「霊長類化」抗体が含まれるが、これに限定されない。
【００７４】
「抗体断片」は、無傷抗体の一部、好ましくは、無傷抗体の抗原結合および／または可変領域を含む。抗体断片の例には、Ｆａｂ、Ｆａｂ’、Ｆ（ａｂ’）２、およびＦｖ断片；二特異性抗体；線形抗体；ナノボディ；一本鎖抗体分子；および抗体断片から形成された多特異性抗体が挙げられる。
【００７５】
α、δ、ε、γ、およびμと指定される重鎖を含む、それぞれ、免疫グロブリン、ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ、ＩｇＧ、およびＩｇＭの５つのクラスのうちのいずれかが本発明のｍｍＲＮＡによってコードされ得る。サブクラス、γおよびμをコードするポリヌクレオチド配列も含まれる。したがって、以下のサブクラス：ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、およびＩｇＡ２を含む抗体のサブクラスのうちのいずれかが、部分的または全体的にコードされ得る。
【００７６】
本発明に従って、現在販売されているか、または開発中の１個以上の抗体または断片が、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡによってコードされ得る。理論によって束縛されることを望まないが、少なくとも部分的に、特異性、純度、およびｍｍＲＮＡ設計の選択性により、本発明の一次構築物への組み込みが治療効果の改善をもたらすと考えられる。
【００７７】
本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにおいてコードされる抗体を利用して、血液、心臓血管、ＣＮＳ、中毒（抗毒素を含む）、皮膚科学、内分泌学、胃腸、医療画像、筋骨格、腫瘍学、免疫学、呼吸器、知覚、および抗感染等であるが、これらに限定されない多くの治療分野における状態または疾患を治療することができる。
【００７８】
一実施形態において、本明細書に開示の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、モノクローナル抗体および／またはその変異形をコードし得る。抗体の変異形には、置換変異形、保存アミノ酸置換、挿入変異形、欠失変異形、および／または共有結合誘導体も含まれ得るが、これらに限定されない。一実施形態において、本明細書に開示の一次構築物および／またはｍｍＲＮＡは、免疫グロブリンＦｃ領域をコードし得る。別の実施形態において、一次構築物および／またはｍｍＲＮＡは、変異形免疫グロブリンＦｃ領域をコードし得る。非限定的な例として、一次構築物および／またはｍｍＲＮＡは、参照により全体が本明細書に組み込まれる、米国特許第８，２１７，１４７号に記載の変異形免疫グロブリンＦｃ領域を有する抗体をコードし得る。
ワクチン
本明細書に開示の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、１個以上のワクチンをコードし得る。本明細書で使用するとき、「ワクチン」は、特定の疾患または感染体に対する免疫を高める生物学的調製物である。本発明に従って、現在販売されているか、または開発中の１個以上のワクチンが、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡによってコードされ得る。理論によって束縛されることを望まないが、少なくとも部分的に、特異性、純度、および構築物設計の選択性により、本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡへの組み込みが治療効果の改善をもたらすと考えられる。
【００７９】
本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにおいてコードされるワクチンを利用して、心臓血管、ＣＮＳ、皮膚科学、内分泌学、腫瘍学、免疫学、呼吸器、および抗感染等であるが、これらに限定されない多くの治療分野における状態または疾患を治療することができる。
治療用タンパク質またはペプチド
本明細書に開示の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、１個以上の有効なまたは「試験用の」治療用タンパク質またはペプチドをコードし得る。
【００８０】
本発明に従って、現在販売されているか、または開発中の１個以上の治療用タンパク質またはペプチドが、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡによってコードされ得る。理論によって束縛されることを望まないが、少なくとも部分的に、特異性、純度、および構築物設計の選択性により、本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡへの組み込みが治療効果の改善をもたらすと考えられる。
【００８１】
本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにおいてコードされる治療用タンパク質およびペプチドを利用して、血液、心臓血管、ＣＮＳ、中毒（抗毒素を含む）、皮膚科学、内分泌学、遺伝学、泌尿生殖器、胃腸、筋骨格、腫瘍学、および免疫学、呼吸器、知覚、および抗感染等であるが、これらに限定されない多くの治療分野における状態または疾患を治療することができる。
細胞透過性ポリペプチド
本明細書に開示の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、１個以上の細胞透過性ポリペプチドをコードし得る。本明細書で使用するとき、「細胞透過性ポリペプチド」またはＣＰＰは、分子の細胞取り込みを促進し得るポリペプチドを指す。本発明の細胞透過性ポリペプチドは、１つ以上の検出可能な標識を含有し得る。ポリペプチドは、部分的に標識化され得るか、または完全に全体を通して標識化され得る。ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、検出可能な標識を完全にコードし得るか、部分的にコードし得るか、または全くコードし得ない。細胞透過性ペプチドは、シグナル配列も含み得る。本明細書で使用するとき、「シグナル配列」は、タンパク質翻訳中に新生タンパク質のアミノ末端に結合されるアミノ酸残基の配列を指す。シグナル配列を用いて、細胞透過性ポリペプチドの分泌をシグナル伝達することができる。
【００８２】
一実施形態において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、融合タンパク質もコードし得る。融合タンパク質は、荷電タンパク質を治療用タンパク質に動作可能に結合させることによって作成され得る。本明細書で使用するとき、「動作可能に結合する」とは、治療用タンパク質および荷電タンパク質が細胞に導入されたときに複合体の発現を可能にするような形で結合していることを指す。本明細書で使用するとき、「荷電タンパク質」は、正電荷、負電荷、または全体的に中性の電荷を持つタンパク質を指す。好ましくは、治療用タンパク質は、融合タンパク質の形成時に荷電タンパク質に共有結合され得る。全アミノ酸または表面アミノ酸に対する表面電荷の比率は、約０．１、０．２、０．３、０．４、０．５、０．６、０．７、０．８、または０．９であり得る。
【００８３】
ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡによってコードされる細胞透過性ポリペプチドは、翻訳された後に複合体を形成し得る。この複合体は、細胞透過性ポリペプチドに結合、例えば、共有結合された荷電タンパク質を含み得る。「治療用タンパク質」は、細胞に投与されたときに、治療、診断、および／もしくは予防効果を有し、かつ／または所望の生物学的および／もしくは薬理学的効果を誘発するタンパク質を指す。
【００８４】
一実施形態において、細胞透過性ポリペプチドは、第１のドメインおよび第２のドメインを含み得る。第１のドメインは、超荷電ポリペプチドを含み得る。第２のドメインは、タンパク質結合パートナーを含み得る。本明細書で使用するとき、「タンパク質結合パートナー」は、抗体およびその機能的断片、足場タンパク質、またはペプチドを含むが、これらに限定されない。細胞透過性ポリペプチドは、タンパク質結合パートナーの細胞内結合パートナーをさらに含み得る。細胞透過性ポリペプチドは、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが導入され得る細胞から分泌されることができ得る。細胞透過性ポリペプチドは、第１の細胞に浸透することもでき得る。
【００８５】
さらなる実施形態において、細胞透過性ポリペプチドは、第２の細胞に浸透することができる。第２の細胞は、第１の細胞と同一の領域に由来し得るか、または異なる領域に由来し得る。この領域は、組織および器官を含み得るが、これらに限定されない。第２の細胞は、第１の細胞の近位にあるか、またはその遠位にあり得る。
【００８６】
一実施形態において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、タンパク質結合パートナーを含み得る細胞透過性ポリペプチドをコードし得る。タンパク質結合パートナーは、抗体、超荷電抗体、または機能的断片を含み得るが、これらに限定されない。ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、タンパク質結合パートナーを含む細胞透過性ポリペプチドが導入される細胞に導入され得る。
分泌タンパク質
ヒトおよび他の真核細胞は、膜によって多くの機能的にはっきりと異なる区画に細分される。各膜結合型区画、または小器官は、小器官の機能に必須の異なるタンパク質を含有する。この細胞は、タンパク質内に位置するアミノ酸モチーフである「選別シグナル」を用いて、タンパク質を特定の細胞小器官に標的化する。
【００８７】
シグナル配列、シグナルペプチド、またはリーダー配列と呼ばれる一種の選別シグナルは、タンパク質のクラスを小胞体（ＥＲ）と呼ばれる小器官に指向する。
シグナル配列によってＥＲに標的化されたタンパク質は、分泌タンパク質として細胞外空間に放出され得る。同様に、細胞膜上に存在するタンパク質は、タンパク質を膜に保持する「リンカー」のタンパク質分解切断によって細胞外空間に分泌され得る。理論によって束縛されることを望まないが、上述の細胞輸送を利用するために本発明の分子が用いられ得る。したがって、本発明のいくつかの実施形態において、分泌タンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。分泌タンパク質は、本明細書または米国特許公開第２０１００２５５５７４号に記載のものから選択され得、その内容は、参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる。
【００８８】
一実施形態において、これらは、大量の有益なヒト遺伝子産物の製造時に用いられ得る。
原形質膜タンパク質
本発明のいくつかの実施形態において、原形質膜のタンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。
細胞質または細胞骨格タンパク質
本発明のいくつかの実施形態において、細胞質または細胞骨格タンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。
細胞内膜結合タンパク質
本発明のいくつかの実施形態において、細胞内膜結合タンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。
核タンパク質
本発明のいくつかの実施形態において、核タンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。
ヒト疾患に関連したタンパク質
本発明のいくつかの実施形態において、ヒト疾患に関連したタンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。
種々のタンパク質
本発明のいくつかの実施形態において、現在未知の治療的機能を有するタンパク質を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。
標的部分
本発明のいくつかの実施形態において、標的部分を発現するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。これらには、インビボもしくはインビトロのいずれかで、細胞を特定の組織空間に標的化するか、または特定の部分と相互作用する働きをする細胞の表面上のタンパク質結合パートナーまたは受容体が含まれる。好適なタンパク質結合パートナーには、抗体およびその機能的断片、足場タンパク質、またはペプチドが含まれるが、これらに限定されない。さらに、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを用いて、脂質、炭水化物、または他の生物学的部分もしくは生体分子の合成および細胞外局在化を指向することができる。
ポリペプチドライブラリ
一実施形態において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを用いて、ポリペプチドライブラリを生成することができる。これらのライブラリは、それぞれ、様々な構造または化学修飾設計を有する、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの集団の生成から生じ得る。この実施形態において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの集団は、本明細書に教示されるか、または当技術分野で既知の抗体もしくは抗体断片、タンパク質結合パートナー、足場タンパク質、および他のポリペプチドを含むが、これらに限定されない複数のコードされたポリペプチドを含み得る。好ましい実施形態において、ポリヌクレオチドは、その後にコードされたポリペプチドを合成し得る標的細胞または培養物への直接導入に好適であり得るｍｍＲＮＡを含む本発明の一次構築物である。
【００８９】
ある特定の実施形態において、それぞれ異なるアミノ酸修飾（複数可）を有するタンパク質の複数の変異形は、薬物動態、安定性、生体適合性、および／もしくは生物学的活性、または発現レベル等の生物物理学的特性の点で最善の変異形を決定するために、産生および試験され得る。そのようなライブラリは、１０、１０２、１０３、１０４、１０５、１０６、１０７、１０８、１０９、または１０９を超える可能な変異形（１個以上の残基の置換、欠失、および１個以上の残基の挿入を含むが、これらに限定されない）を含有し得る。
抗菌性および抗ウイルス性ポリペプチド
本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、およびｍｍＲＮＡは、１個以上の抗菌性ペプチド（ＡＭＰ）または抗ウイルス性ペプチド（ＡＶＰ）をコードするように設計され得る。ＡＭＰおよびＡＶＰは、微生物、無脊椎動物、植物、両生類、鳥類、魚、および哺乳動物等であるが、これらに限定されない様々な動物から単離され、説明されている（Ｗａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．２００９；３７（データベース刊行）：Ｄ９３３−７）。例えば、抗菌性ポリペプチドは、抗菌性ペプチドデータベース（ｈｔｔｐ：／／ａｐｓ．ｕｎｍｃ．ｅｄｕ／ＡＰ／ｍａｉｎ．ｐｈｐ；Ｗａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．２００９；３７（データベース刊行）：Ｄ９３３−７）、ＣＡＭＰ：Ｃｏｌｌｅｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ａｎｔｉ−Ｍｉｃｒｏｂｉａｌ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ（ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｂｉｃｎｉｒｒｈ．ｒｅｓ．ｉｎ／ａｎｔｉｍｉｃｒｏｂｉａｌ／）；Ｔｈｏｍａｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．２０１０；３８（データベース刊行）：Ｄ７７４−８０）、米国特許第ＵＳ５２２１７３２号、同第ＵＳ５４４７９１４号、同第ＵＳ５５１９１１５号、同第ＵＳ５６０７９１４号、同第ＵＳ５７１４５７７号、同第ＵＳ５７３４０１５号、同第ＵＳ５７９８３３６号、同第ＵＳ５８２１２２４号、同第ＵＳ５８４９４９０号、同第ＵＳ５８５６１２７号、同第ＵＳ５９０５１８７号、同第ＵＳ５９９４３０８号、同第ＵＳ５９９８３７４号、同第ＵＳ６１０７４６０号、同第ＵＳ６１９１２５４号、同第ＵＳ６２１１１４８号、同第ＵＳ６３００４８９号、同第ＵＳ６３２９５０４号、同第ＵＳ６３９９３７０号、同第ＵＳ６４７６１８９号、同第ＵＳ６４７８８２５号、同第ＵＳ６４９２３２８号、同第ＵＳ６５１４７０１号、同第ＵＳ６５７３３６１号、同第ＵＳ６５７３３６１号、同第ＵＳ６５７６７５５号、同第ＵＳ６６０５６９８号、同第ＵＳ６６２４１４０号、同第ＵＳ６６３８５３１号、同第ＵＳ６６４２２０３号、同第ＵＳ６６５３２８０号、同第ＵＳ６６９６２３８号、同第ＵＳ６７２７０６６号、同第ＵＳ６７３０６５９号、同第ＵＳ６７４３５９８号、同第ＵＳ６７４３７６９号、同第ＵＳ６７４７００７号、同第ＵＳ６７９０８３３号、同第ＵＳ６７９４４９０号、同第ＵＳ６８１８４０７号、同第ＵＳ６８３５５３６号、同第ＵＳ６８３５７１３号、同第ＵＳ６８３８４３５号、同第ＵＳ６８７２７０５号、同第ＵＳ６８７５９０７号、同第ＵＳ６８８４７７６号、同第ＵＳ６８８７８４７号、同第ＵＳ６９０６０３５号、同第ＵＳ６９１１５２４号、同第ＵＳ６９３６４３２号、同第ＵＳ７００１９２４号、同第ＵＳ７０７１２９３号、同第ＵＳ７０７８３８０号、同第ＵＳ７０９１１８５号、同第ＵＳ７０９４７５９号、同第ＵＳ７１６６７６９号、同第ＵＳ７２４４７１０号、同第ＵＳ７３１４８５８号、および同第ＵＳ７５８２３０１号に記載されており、これらの内容は、参照によりこれらの全体が組み込まれる。
【００９０】
本明細書に記載の抗菌性ポリペプチドは、１個以上のエンベロープウイルス（例えば、ＨＩＶ、ＨＣＶ）による細胞融合および／またはウイルス侵入をブロックし得る。例えば、抗菌性ポリペプチドは、ある領域、例えば、ウイルスエンベロープタンパク質、例えば、ＨＩＶ−１  ｇｐ１２０またはｇｐ４１の膜貫通サブユニットの少なくとも約５、１０、１５、２０、２５、３０、３５、４０、４５、５０、５５、もしくは６０個のアミノ酸の連続配列に対応する合成ペプチドを含み得るか、またはそれからなり得る。ＨＩＶ−１  ｇｐ１２０またはｇｐ４１のアミノ酸およびヌクレオチド配列は、例えば、Ｋｕｉｋｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，（２００８）“ＨＩＶ  Ｓｅｑｕｅｎｃｅ  Ｃｏｍｐｅｎｄｉｕｍ，”Ｌｏｓ  Ａｌａｍｏｓ  Ｎａｔｉｏｎａｌ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙに記載される。
【００９１】
いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、対応するウイルスタンパク質配列に対して少なくとも約７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、１００％の配列相同性を有し得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、対応するウイルスタンパク質配列に対して少なくとも約７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、または１００％の配列相同性を有し得る。
【００９２】
他の実施形態では、抗菌性ポリペプチドは、ある領域、例えば、カプシド結合タンパク質の結合ドメインの少なくとも約５、１０、１５、２０、２５、３０、３５、４０、４５、５０、５５、もしくは６０個のアミノ酸の連続配列に対応する合成ペプチドを含み得るか、またはそれからなり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、カプシド結合タンパク質の対応する配列に対して少なくとも約７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、または１００％の配列相同性を有し得る。
【００９３】
本明細書に記載の抗菌性ポリペプチドは、プロテアーゼ二量体化をブロックし、機能的タンパク質へのウイルスプロタンパク質（例えば、ＨＩＶ  Ｇａｇ−ｐｏｌ処理）の切断を阻害し、それによって、１個以上のエンベロープウイルス（例えば、ＨＩＶ、ＨＣＶ）の放出を阻止し得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、対応するウイルスタンパク質配列に対して少なくとも約７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、１００％の配列相同性を有し得る。
【００９４】
他の実施形態では、抗菌性ポリペプチドは、ある領域、例えば、プロテアーゼ結合タンパク質の結合ドメインの少なくとも約５、１０、１５、２０、２５、３０、３５、４０、４５、５０、５５、もしくは６０個のアミノ酸の連続配列に対応する合成ペプチドを含み得るか、またはそれからなり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、プロテアーゼ結合タンパク質の対応する配列に対して少なくとも約７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、１００％の配列相同性を有し得る。
【００９５】
本明細書に記載の抗菌性ポリペプチドは、ウイルス性病原体に対して指向されるインビトロで進化したポリペプチドを含み得る。
抗菌性ポリペプチド
抗菌性ポリペプチド（ＡＭＰ）は、細菌、ウイルス、真菌、原虫、寄生虫、プリオン、および腫瘍／癌細胞を含むが、これらに限定されない様々な微生物に対して広域活性を有する可変長、可変配列、および可変構造の小ペプチドである（例えば、参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｚａｉｏｕ，Ｊ  Ｍｏｌ  Ｍｅｄ，２００７；８５：３１７を参照のこと）。ＡＭＰが広範囲の迅速に発生する殺活性を有し、低レベルの誘導耐性および同時に起こる広範囲の抗炎症作用を有する可能性があることが示されている。
【００９６】
いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、１０ｋＤａ未満、例えば、８ｋＤａ、６ｋＤａ、４ｋＤａ、２ｋＤａ、または１ｋＤａ未満であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、約６〜約１００個のアミノ酸、例えば、約６〜約７５個のアミノ酸、約６〜約５０個のアミノ酸、約６〜約２５個のアミノ酸、約２５〜約１００個のアミノ酸、約５０〜約１００個のアミノ酸、または約７５〜約１００個のアミノ酸からなる。ある特定の実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、約１５〜約４５個のアミノ酸からなり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、実質的にカチオン性である。
【００９７】
いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、実質的に両親媒性であり得る。ある特定の実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、実質的にカチオン性および両親媒性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、グラム陽性細菌に対して細胞増殖抑制性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、グラム陽性細菌に対して細胞傷害性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、グラム陽性細菌に対して細胞増殖抑制性および細胞傷害性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、グラム陰性細菌に対して細胞増殖抑制性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、グラム陰性細菌に対して細胞傷害性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、グラム陽性細菌に対して細胞増殖抑制性および細胞傷害性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、ウイルス、真菌、原生動物、寄生虫、プリオン、またはこれらの組み合わせに対して細胞増殖抑制性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、ウイルス、真菌、原生動物、寄生虫、プリオン、またはこれらの組み合わせに対して細胞傷害性であり得る。ある特定の実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、ウイルス、真菌、原生動物、寄生虫、プリオン、またはこれらの組み合わせに対して細胞増殖抑制性および細胞傷害性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、腫瘍または癌細胞（例えば、ヒト腫瘍および／または癌細胞）に対して細胞傷害性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、腫瘍または癌細胞（例えば、ヒト腫瘍および／または癌細胞）に対して細胞増殖抑制性であり得る。ある特定の実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、腫瘍または癌細胞（例えば、ヒト腫瘍または癌細胞）に対して細胞傷害性および細胞増殖抑制性であり得る。いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチド（例えば、抗細菌性ポリペプチド）は、分泌ポリペプチドであり得る。
【００９８】
いくつかの実施形態において、抗菌性ポリペプチドは、デフェンシンを含むか、またはそれからなる。例示のデフェンシンには、α−デフェンシン（例えば、好中球デフェンシン１、デフェンシンα１、好中球デフェンシン３、好中球デフェンシン４、デフェンシン５、デフェンシン６）、β−デフェンシン（例えば、β−デフェンシン１、β−デフェンシン２、β−デフェンシン１０３、β−デフェンシン１０７、β−デフェンシン１１０、β−デフェンシン１３６）、およびθ−デフェンシンが含まれるが、これらに限定されない。他の実施形態では、抗菌性ポリペプチドは、カテリシジン（例えば、ｈＣＡＰ１８）を含むか、またはそれからなる。
抗ウイルス性ポリペプチド
抗ウイルス性ポリペプチド（ＡＶＰ）は、様々なウイルスに対して広域活性を有する可変長、可変配列、および可変構造の小ペプチドである。例えば、Ｚａｉｏｕ，Ｊ  Ｍｏｌ  Ｍｅｄ，２００７；８５：３１７を参照されたい。ＡＶＰ広範囲の迅速に発生する殺活性を有し、低レベルの誘導耐性および同時に起こる広範囲の抗炎症作用を有する可能性があることが示されている。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、１０ｋＤａ未満、例えば、８ｋＤａ、６ｋＤａ、４ｋＤａ、２ｋＤａ、または１ｋＤａ未満である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、約６〜約１００個のアミノ酸、例えば、約６〜約７５個のアミノ酸、約６〜約５０個のアミノ酸、約６〜約２５個のアミノ酸、約２５〜約１００個のアミノ酸、約５０〜約１００個のアミノ酸、または約７５〜約１００個のアミノ酸を含むか、またはこれらからなる。ある特定の実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、約１５〜約４５個のアミノ酸を含むか、またはこれからなる。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、実質的にカチオン性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、実質的に両親媒性である。ある特定の実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、実質的にカチオン性および両親媒性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、ウイルスに対して細胞増殖抑制性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、ウイルスに対して細胞傷害性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、ウイルスに対して細胞増殖抑制性および細胞傷害性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、細菌、真菌、原生動物、寄生虫、プリオン、またはこれらの組み合わせに対して細胞増殖抑制性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、細菌、真菌、原生動物、寄生虫、プリオン、またはこれらの組み合わせに対して細胞傷害性である。ある特定の実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、細菌、真菌、原生動物、寄生虫、プリオン、またはこれらの組み合わせに対して細胞増殖抑制性および細胞傷害性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、腫瘍または癌細胞（例えば、ヒト癌細胞）に対して細胞傷害性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、腫瘍または癌細胞（例えば、ヒト癌細胞）に対して細胞増殖抑制性である。ある特定の実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、腫瘍または癌細胞（例えば、ヒト癌細胞）細胞傷害性およびに対して細胞増殖抑制性である。いくつかの実施形態において、抗ウイルス性ポリペプチドは、分泌ポリペプチドである。
細胞傷害性ヌクレオシド
一実施形態において、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、１個以上の細胞傷害性ヌクレオシドを組み込み得る。例えば、細胞傷害性ヌクレオシドは、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡ、例えば、二機能性修飾ＲＮＡまたはｍＲＮＡに組み込まれ得る。細胞傷害性ヌクレオシド抗癌剤には、アデノシンアラビノシド、シタラビン、シトシンアラビノシド、５−フルオロウラシル、フルダラビン、フロキシウリジン、ＦＴＯＲＡＦＵＲ（登録商標）（テガフールおよびウラシルの組み合わせ）、テガフール（（ＲＳ）−５−フルオロ−１−（テトラヒドロフラン−２−イル）ピリミジン−２，４（１Ｈ，３Ｈ）−ジオン）、および６−メルカプトプリンが含まれるが、これらに限定されない。
【００９９】
いくつかの細胞傷害性ヌクレオシド類似体は、臨床で用いられているか、または抗癌剤として臨床試験の対象になっている。そのような類似体の例には、シタラビン、ゲムシタビン、トロキサシタビン、デシタビン、テザシタビン、２’−デオキシ−２’−メチリデンシチジン（ＤＭＤＣ）、クラドリビン、クロファラビン、５−アザシチジン、４’−チオ−アラシチジン、シクロペンテニルシトシン、および１−（２−Ｃ−シアノ−２−デオキシ−β−Ｄ−アラビノ−ペントフラノシル）−シトシンが含まれるが、これらに限定されない。そのような化合物の別の例には、リン酸フルダラビンがある。これらの化合物は、全身投与され得、正常細胞の増殖時の腫瘍細胞に対する特異性がほとんどまたは全くないといった副作用等であるが、これに限定されない細胞傷害性薬剤の典型的な副作用を有し得る。
【０１００】
細胞傷害性ヌクレオシド類似体のいくつかのプロドラッグも当技術分野において報告されている。例には、Ｎ４−ベヘノイル−１−β−Ｄ−アラビノフラノシルシトシン、Ｎ４−オクタデシル−１−β−Ｄ−アラビノフラノシルシトシン、Ｎ４−パルミトイル−１−（２−Ｃ−シアノ−２−デオキシ−β−Ｄ−アラビノ−ペントフラノシル）シトシン、およびＰ−４０５５（シタラビン５’−エライジン酸エステル）が含まれるが、これらに限定されない。概して、これらのプロドラッグは、主に肝臓および体循環において活性薬物に変換され、腫瘍組織における活性薬物の選択的放出をほとんどまたは全く呈しない。例えば、５’−デオキシ−５−フルオロシチジン（最終的に、５−フルオロウラシル）のプロドラッグであるカペシタビンは、肝臓および腫瘍組織で代謝される。「生理学的条件下で容易に加水分解可能なラジカル」を含有する一連のカペシタビン類似体は、Ｆｕｊｉｕ  ら（米国特許第４，９６６，８９１号）によって特許請求されており、参照により本明細書に組み込まれる。Ｆｕｊｉｕによって説明されるこの一連のカペシタビン類似体は、５’−デオキシ−５−フルオロシチジンのＮ４アルキルおよびアラルキルカルバミン酸塩を含み、これらの化合物が正常な生理学的条件下で加水分解によって活性化されて、５’−デオキシ−５−フルオロシチジンをもたらすことを暗示する。
【０１０１】
一連のシタラビンＮ４−カルバミン酸塩が、Ｆａｄｌら（参照により本明細書に組み込まれる、Ｐｈａｒｍａｚｉｅ．１９９５，５０，３８２−７）によって報告されており、そこで、化合物は、肝臓および血漿においてシタラビンに変換するように設計された。参照により本明細書に組み込まれる、国際公開第ＷＯ２００４／０４１２０３号は、ゲムシタビンのプロドラッグを開示しており、そこで、プロドラッグのうちのいくつかは、Ｎ４−カルバミン酸塩である。これらの化合物は、ゲムシタビンの胃腸毒性を克服するように設計されており、無傷プロドラッグを胃腸管から吸収した後に、肝臓および血漿における加水分解放出によってゲムシタビンを提供するよう意図された。Ｎｏｍｕｒａら（参照により本明細書に組み込まれる、Ｂｉｏｏｒｇ  Ｍｅｄ．Ｃｈｅｍ．２００３，１１，２４５３−６１）は、生体内還元時に酸性条件下でさらなる加水分解を必要とした中間体を産生して、細胞傷害性ヌクレオシド化合物を産生した１−（３−Ｃ−エチニル−β−Ｄ−リボ−ペントファラノシル）シトシンのアセタール誘導体を説明している。
【０１０２】
化学療法薬であり得る細胞傷害性ヌクレオチドには、ピラゾロ［３，４−Ｄ］−ピリミジン、アロプリノール、アザチオプリン、カペシタビン、シトシンアラビノシド、フルオロウラシル、メルカプトプリン、６−チオグアニン、アシクロビル、アラ−アデノシン、リバビリン、７−デアザ−アデノシン、７−デアザ−グアノシン、６−アザ−ウラシル、６−アザ−シチジン、チミジンリボヌクレオチド、５−ブロモデオキシウリジン、２−クロロ−プリン、およびイノシン、またはこれらの組み合わせも含まれるが、これらに限定されない。
隣接領域：非翻訳領域（ＵＴＲ）
遺伝子の非翻訳領域（ＵＴＲ）は、転写されるが、翻訳されない。５’ＵＴＲが転写開始部位で始まり開始コドンに続くが、開始コドンを含まない一方で、３’ＵＴＲは、終止コドンの直後に始まり、転写終結シグナルまで続く。核酸分子および翻訳の安定性においてＵＴＲが果たす制御的役割についての報告が相次いでいる。ＵＴＲの制御特徴は、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、および／またはｍｍＲＮＡに組み込まれて、分子の安定性を高め得る。特定の特徴も組み込まれて、万が一それらが望ましくない器官部位に誤指向される場合には転写物の制御された下方制御を確保することができる。
５’ＵＴＲおよび翻訳開始
天然５’ＵＴＲは、翻訳開始に関与する特徴を有する。それらは、リボソームが多くの遺伝子の翻訳を開始するプロセスに関与することで一般に知られているコザック配列のような特徴を有する。コザック配列は、コンセンサスＣＣＲ（Ａ／Ｇ）ＣＣＡＵＧＧを有し、式中、Ｒは、開始コドン（ＡＵＧ）の３塩基上流のプリン（アデニンまたはグアニン）であり、この後に別の「Ｇ」が続く。５’ＵＴＲは、伸長因子結合に関与する二次構造を形成することも知られている。
【０１０３】
特定の標的器官の多量に発現した遺伝子において典型的に見られる特徴を操作することによって、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの安定性およびタンパク質産生を高めることができる。例えば、アルブミン、血清アミロイドＡ、アポリポタンパク質Ａ／Ｂ／Ｅ、トランスフェリン、αフェトタンパク質、エリスロポエチン、または第ＶＩＩＩ因子等の肝臓で発現したｍＲＮＡの５’ＵＴＲ導入を用いて、肝細胞株または肝臓でのｍｍＲＮＡ等の核酸分子の発現を高めることができる。同様に、他の組織特異的ｍＲＮＡからの５’ＵＴＲを用いてその組織での発現を高めることは、筋肉（ＭｙｏＤ、ミオシン、ミオグロビン、ミオゲニン、ヘルクリン（Ｈｅｒｃｕｌｉｎ））、内皮細胞（Ｔｉｅ−１、ＣＤ３６）、骨髄細胞（Ｃ／ＥＢＰ、ＡＭＬ１、Ｇ−ＣＳＦ、ＧＭ−ＣＳＦ、ＣＤ１１ｂ、ＭＳＲ、Ｆｒ−１、ｉ−ＮＯＳ）、白血球（ＣＤ４５、ＣＤ１８）、脂肪組織（ＣＤ３６、ＧＬＵＴ４、ＡＣＲＰ３０、アディポネクチン）、および肺上皮細胞（ＳＰ−Ａ／Ｂ／Ｃ／Ｄ）において可能である。
【０１０４】
他の非ＵＴＲ配列が、５’ＵＴＲ（または３’ＵＴＲ）に組み込まれ得る。例えば、イントロンまたはイントロン配列の一部は、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの隣接領域に組み込まれ得る。イントロン配列の組み込みは、タンパク質産生、ならびにｍＲＮＡレベルを増加させ得る。
３’ＵＴＲおよびＡＵ豊富な要素
３’ＵＴＲは、それらに包理される一続きのアデノシン（Ａｄｅｎｏｓｉｎｅ）およびウリジン（Ｕｒｉｄｉｎｅ）を有することで知られている。これらのＡＵ豊富な特徴は、特に高代謝回転率を有する遺伝子においてよく見られる。それらの配列特徴および機能特性に基づいて、ＡＵ豊富な要素（ＡＲＥ）は、３つのクラスに分類され得る（Ｃｈｅｎ  ｅｔ  ａｌ，１９９５）：クラスＩのＡＲＥは、Ｕ豊富な領域内にＡＵＵＵＡモチーフのいくつかの分散したコピーを含有する。Ｃ−ＭｙｃおよびＭｙｏＤは、クラスＩのＡＲＥを含有する。クラスＩＩのＡＲＥは、２個以上の重複したＵＵＡＵＵＵＡ（Ｕ／Ａ）（Ｕ／Ａ）九量体を有する。この種のＡＲＥを含有する分子は、ＧＭ−ＣＳＦおよびＴＮＦ−ａを含む。クラスＩＩＩのＡＲＥは、あまり明確にされていない。これらのＵ豊富な領域は、ＡＵＵＵＡモチーフを含有しない。Ｃ−Ｊｕｎおよびミオゲニンが、十分に研究されたこのクラスの例の２つである。ＡＲＥに結合する大半のタンパク質がメッセンジャーを不安定にすることで知られているが、ＥＬＡＶファミリーのメンバー、中でも注目すべきＨｕＲがｍＲＮＡの安定性を向上させることが実証されている。ＨｕＲは、これら３つのクラスのＡＲＥに結合する。ＨｕＲ特異的結合部位を操作して核酸分子の３’ＵＴＲに入れることで、ＨｕＲ結合、ひいてはインビボでのメッセージの安定化につながる。
【０１０５】
３’ＵＴＲのＡＵ豊富な要素（ＡＲＥ）の導入、除去、または修飾を用いて、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの安定性を調節することができる。特定のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを操作するとき、ＡＲＥの１つ以上のコピーが導入されて、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの安定性を低下させ、それによって、結果として生じるタンパク質の翻訳を抑制し、その産生を低減させ得る。同様に、ＡＲＥは、特定および除去されるか、または変異されて、細胞内安定性を向上させ、ひいては結果として生じるタンパク質の翻訳および産生を増加させることができる。本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを用いたトランスフェクション実験を関連細胞株において行うことができ、タンパク質産生をトランスフェクション後の様々な時点でアッセイすることができる。例えば、細胞を、異なるＡＲＥ操作分子でトランスフェクトすることができ、関連タンパク質に対してＥＬＩＳＡキットを用いてトランスフェクション後６時間、１２時間、２４時間、４８時間、および７日時点で産生されたタンパク質をアッセイすることができる。
マイクロＲＮＡ結合部位の組み込み
マイクロＲＮＡ（またはｍｉＲＮＡ）は、核酸分子の３’ＵＴＲに結合し、かつ核酸分子安定性を低下させるか、または翻訳を阻害するかのいずれかによって遺伝子発現を下方制御する１９〜２５ヌクレオチド長の非コードＲＮＡである。本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、１つ以上のマイクロＲＮＡ標的配列、マイクロＲＮＡ配列、またはマイクロＲＮＡ種を含み得る。そのような配列は、米国特許公開第ＵＳ２００５／０２６１２１８号および米国特許公開第ＵＳ２００５／００５９００５号に教示されるもの等の任意の既知のマイクロＲＮＡに対応し得、これらの内容は、参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる。
【０１０６】
マイクロＲＮＡ配列は、「種」領域、すなわち、成熟マイクロＲＮＡの２〜８位の領域における配列を含み、この配列は、ｍｉＲＮＡ標的配列に対して完全なワトソン・クリック相補性を有する。マイクロＲＮＡ種は、成熟マイクロＲＮＡの２〜８位または２〜７位を含み得る。いくつかの実施形態において、マイクロＲＮＡ種は、７個のヌクレオチド（例えば、成熟マイクロＲＮＡのヌクレオチド２〜８位）を含み得、対応するｍｉＲＮＡ標的におけるこの種相補的部位は、マイクロＲＮＡ１位と反対のアデニン（Ａ）に隣接する。いくつかの実施形態において、マイクロＲＮＡ種は、６個のヌクレオチド（例えば、成熟マイクロＲＮＡのヌクレオチド２〜７位）を含み得、対応するｍｉＲＮＡ標的における種相補的部位は、マイクロＲＮＡ１位と反対のアデニン（Ａ）に隣接する。例えば、Ｇｒｉｍｓｏｎ  Ａ，Ｆａｒｈ  ＫＫ，Ｊｏｈｎｓｔｏｎ  ＷＫ，Ｇａｒｒｅｔｔ−Ｅｎｇｅｌｅ  Ｐ，Ｌｉｍ  ＬＰ，Ｂａｒｔｅｌ  ＤＰ；Ｍｏｌ  Ｃｅｌｌ．２００７  Ｊｕｌ  ６；２７（１）：９１−１０５を参照されたく、それぞれ、参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる。マイクロＲＮＡ種の塩基は、標的配列と完全な相補性を有する。マイクロＲＮＡ標的配列を操作して、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの３’ＵＴＲに入れることによって、分解または翻訳減少のためにこの分子を標的化することができるが、但し、問題のマイクロＲＮＡが利用可能であることを条件とする。このプロセスは、核酸分子送達時のオフターゲット効果の危険を低下させる。マイクロＲＮＡ、マイクロＲＮＡ標的領域、およびそれらの発現パターンの特定、ならびに生物学におけるそれらの役割が報告されている（それぞれ、参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｂｏｎａｕｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｃｕｒｒ  Ｄｒｕｇ  Ｔａｒｇｅｔｓ  ２０１０  １１：９４３−９４９、Ａｎａｎｄ  ａｎｄ  Ｃｈｅｒｅｓｈ  Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｈｅｍａｔｏｌ  ２０１１  １８：１７１−１７６、Ｃｏｎｔｒｅｒａｓ  ａｎｄ  Ｒａｏ  Ｌｅｕｋｅｍｉａ  ２０１２  ２６：４０４−４１３（２０１１  Ｄｅｃ  ２０．ｄｏｉ：１０．１０３８／ｌｅｕ．２０１１．３５６）、Ｂａｒｔｅｌ  Ｃｅｌｌ  ２００９  １３６：２１５−２３３、Ｌａｎｄｇｒａｆ  ｅｔ  ａｌ，Ｃｅｌｌ，２００７  １２９：１４０１−１４１４）。
【０１０７】
例えば、核酸分子がｍＲＮＡであり、肝臓に送達されることが意図されないが、そこで落ち着く場合、肝臓中に豊富なマイクロＲＮＡであるｍｉＲ−１２２が、ｍｉＲ−１２２の１つまたは複数の標的部位が操作されて、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの３’ＵＴＲに入れられると、目的とする遺伝子の発現を阻害することができる。異なるマイクロＲＮＡの１つまたは複数の結合部位の導入を操作して、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの長寿命、安定性、およびタンパク質翻訳をさらに減少させることができる。
【０１０８】
本明細書で使用するとき、「マイクロＲＮＡ部位」という用語は、マイクロＲＮＡ標的部位もしくはマイクロＲＮＡ認識部位、またはマイクロＲＮＡが結合もしくは会合する任意のヌクレオチド配列を指す。「結合」は、従来のワトソン・クリックハイブリダイゼーション規則に従い得るか、あるいはマイクロＲＮＡ部位に、またはマイクロＲＮＡ部位に隣接して標的配列を有するマイクロＲＮＡの任意の安定した会合を示し得ることを理解されたい。
【０１０９】
逆に、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの目的のために、特定の組織でのタンパク質発現を増加させるために自然に生じるマイクロＲＮＡ結合部位を操作して配列から出す（すなわち、配列から除去する）ことができる。例えば、ｍｉＲ−１２２結合部位が除去されて、肝臓でのタンパク質発現を改善することができる。複数の組織での発現の制御は、１つまたはいくつかのマイクロＲＮＡ結合部位の導入または除去によって達成され得る。
【０１１０】
マイクロＲＮＡがｍＲＮＡを制御し、その結果タンパク質発現を制御することで知られている組織の例には、肝臓（ｍｉＲ−１２２）、筋肉（ｍｉＲ−１３３、ｍｉＲ−２０６、ｍｉＲ−２０８）、内皮細胞（ｍｉＲ−１７−９２、ｍｉＲ−１２６）、骨髄細胞（ｍｉＲ−１４２−３ｐ、ｍｉＲ−１４２−５ｐ、ｍｉＲ−１６、ｍｉＲ−２１、ｍｉＲ−２２３、ｍｉＲ−２４、ｍｉＲ−２７）、脂肪組織（ｌｅｔ−７、ｍｉＲ−３０ｃ）、心臓（ｍｉＲ−１ｄ、ｍｉＲ−１４９）、腎臓（ｍｉＲ−１９２、ｍｉＲ−１９４、ｍｉＲ−２０４）、および肺上皮細胞（ｌｅｔ−７、ｍｉＲ−１３３、ｍｉＲ−１２６）が挙げられるが、これらに限定されない。マイクロＲＮＡは、血管新生（ｍｉＲ−１３２）等の複雑な生物学的プロセスも制御し得る（参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ａｎａｎｄ  ａｎｄ  Ｃｈｅｒｅｓｈ  Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｈｅｍａｔｏｌ  ２０１１  １８：１７１−１７６）。本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにおいて、そのようなプロセスに関与するマイクロＲＮＡの結合部位は、生物学的に関連した細胞型に対して、または関連生物学的プロセスに関連してポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの発現を調整するために除去または導入され得る。マイクロＲＮＡ、ｍｉＲ配列、およびｍｉＲ結合部位の一覧が、２０１３年１月１７日出願の米国特許仮出願第６１／７５３，６６１号の表９、２０１３年１月１８日出願の米国特許仮出願第６１／７５４，１５９号の表９、および２０１３年１月３１日出願の米国特許仮出願第６１／７５８，９２１号の表７に列記されており、それぞれ、参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる。
【０１１１】
組織または疾患特異的遺伝子発現を駆動するためのマイクロＲＮＡの使用例が列記されている（参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｇｅｔｎｅｒ  ａｎｄ  Ｎａｌｄｉｎｉ，Ｔｉｓｓｕｅ  Ａｎｔｉｇｅｎｓ．２０１２，８０：３９３−４０３）。加えて、マイクロＲＮＡ種部位は、ｍＲＮＡに組み込まれてある特定の細胞における発現を低下させ得、これは、生物学的改善をもたらす。これについての例は、ｍｉＲ−１４２部位のＵＧＴ１Ａ１発現レンチウイルスベクターへの組み込みである。ｍｉＲ−１４２種部位の存在が造血細胞での発現を低下させ、結果として抗原提示細胞での発現を低下させ、ウイルスによって発現したＵＧＴ１Ａ１に対する免疫応答の不在をもたらした（いずれも参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｓｃｈｍｉｔｔ  ｅｔ  ａｌ．，Ｇａｓｔｒｏｅｎｔｅｒｏｌｏｇｙ  ２０１０；１３９：９９９−１００７、Ｇｏｎｚａｌｅｚ−Ａｓｅｑｕｉｎｏｌａｚａ  ｅｔ  ａｌ．Ｇａｓｔｒｏｅｎｔｅｒｏｌｏｇｙ  ２０１０，１３９：７２６−７２９）。ｍｉＲ−１４２部位の修飾ｍＲＮＡへの組み込みが、造血細胞でのコードされたタンパク質の発現を低下させることができただけでなく、ｍＲＮＡでコードされたタンパク質に対する免疫応答を低下または無効にすることもできた。ｍｉＲ−１４２種部位（１つまたは複数）のｍＲＮＡへの組み込みは、完全なタンパク質欠乏症を有する患者（Ｉ型ＵＧＴ１Ａ１、ＬＤＬＲ欠損患者、ＣＲＩＭ陰性Ｐｏｍｐｅ患者等）の治療時に重要である。
【０１１２】
最後に、異なる細胞型におけるマイクロＲＮＡの発現パターンの理解を通じて、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、特定の細胞型におけるより標的化された発現または特定の生物学的条件下のみでのより標的化された発現のために操作され得る。組織特異的マイクロＲＮＡ結合部位の導入によって、組織でのタンパク質発現または生物学的条件に関連したタンパク質発現に最適なポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが設計され得る。
【０１１３】
操作されたポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡを用いたトランスフェクション実験を関連細胞株において行うことができ、タンパク質産生をトランスフェクション後の様々な時点でアッセイすることができる。例えば、細胞を、異なるマイクロＲＮＡ結合部位操作ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡでトランスフェクトすることができ、関連タンパク質に対してＥＬＩＳＡキットを用いてトランスフェクション後６時間、１２時間、２４時間、４８時間、７２時間、および７日時点で産生されたタンパク質をアッセイすることができる。マイクロＲＮＡ結合部位操作分子を用いたインビボ実験を行って、製剤化されたポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの組織特異的発現の変化を試験することもできる。
５’キャッピング
ｍＲＮＡの５’キャップ構造は、核外輸送に関与し、ｍＲＮＡの安定性を向上させ、ｍＲＮＡキャップ結合タンパク質（ＣＢＰ）に結合し、これは、ＣＢＰのポリ（Ａ）結合タンパク質との会合を介して細胞におけるｍＲＮＡ安定性および翻訳適格性に関与し、成熟環状ｍＲＮＡ種を形成する。このキャップはさらに、ｍＲＮＡスプライシング中に５’近位のイントロンの除去を支援する。
【０１１４】
内因性ｍＲＮＡ分子は、５’末端キャップされて、末端グアノシンキャップ残基とｍＲＮＡ分子の５’末端転写センスヌクレオチドとの間に５’−ｐｐｐ−５’−トリホスフェート結合をもたらし得る。その後、この５’−グアニル酸キャップがメチル化されて、Ｎ７−メチル−グアニル酸残基を生成し得る。ｍＲＮＡの５’末端の末端および／または前末端転写ヌクレオチドのリボース糖も、任意に２’−Ｏ−メチル化され得る。グアニル酸キャップ構造の加水分解および切断を介する５’デキャッピングは、分解するためにｍＲＮＡ分子等の核酸分子を標的とし得る。
【０１１５】
本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、およびｍｍＲＮＡの修飾は、デキャッピングを阻止する非加水分解性のキャップ構造を生成し、その結果ｍＲＮＡの半減期を増加させ得る。キャップ構造の加水分解が５’−ｐｐｐ−５’ホスホロジエステル結合の切断を必要とするため、修飾ヌクレオチドが、キャッピング反応中に用いられ得る。例えば、Ｎｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓ（Ｉｐｓｗｉｃｈ，ＭＡ）のワクシニアキャッピング酵素を製造業者の指示に従ってα−チオ−グアノシンヌクレオチドとともに用いて、５’−ｐｐｐ−５’キャップにおけるホスホロチオエート結合を引き起こすことができる。α−メチル−ホスホネートおよびセレノ−ホスフェートヌクレオチド等のさらなる修飾グアノシンヌクレオチドを用いることができる。
【０１１６】
さらなる修飾には、糖環の２’−ヒドロキシル基におけるｍＲＮＡの５’末端および／または５’前末端ヌクレオチドのリボース糖の２’−Ｏ−メチル化（上述のもの）が含まれるが、これに限定されない。複数のはっきりと異なる５’−キャップ構造を用いて、ｍＲＮＡ分子等の核酸分子の５’キャップを生成することができる。
【０１１７】
本明細書において合成キャップ類似体、化学キャップ、化学キャップ類似体、または構造もしくは機能キャップ類似体とも称されるキャップ類似体は、それらの化学構造の点で天然の（すなわち、内因性、野生型、または生理学的）５’キャップとは異なるが、キャップ機能は保持する。キャップ類似体は、化学的（すなわち、非酵素的）もしくは酵素的に合成され、かつ／または核酸分子に結合され得る。
【０１１８】
例えば、反逆方向キャップ類似体（ＡＲＣＡ）キャップは、５’−５’−トリホスフェート基によって結合される２個のグアニンを含有し、一方のグアニンは、Ｎ７メチル基、ならびに３’−Ｏ−メチル基（すなわち、Ｎ７，３’−Ｏ−ジメチル−グアノシン−５’−トリホスフェート−５’−グアノシン（ｍ７Ｇ−３’ｍｐｐｐ−Ｇ、これは同等に３’Ｏ−Ｍｅ−ｍ７Ｇ（５’）ｐｐｐ（５’）Ｇと指定され得る）を含有する。他方の未修飾グアニンの３’−Ｏ原子は、キャップされた核酸分子（例えば、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ）の５’末端ヌクレオチドに結合される。Ｎ７−および３’−Ｏ−メチル化グアニンは、キャップされた核酸分子（例えば、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ）の末端部分を提供する。
【０１１９】
別の例示のキャップには、ｍＣＡＰがあり、これは、ＡＲＣＡと同様であるが、グアノシン上に２’−Ｏ−メチル基（すなわち、Ｎ７，２’−Ｏ−ジメチル−グアノシン−５’−トリホスフェート−５’−グアノシン、ｍ７Ｇｍ−ｐｐｐ−Ｇ）を有する。
【０１２０】
キャップ類似体がインビトロ転写反応において同時に起こる核酸分子のキャッピングを可能にする一方で、転写物の最大２０％がキャップされないままであり得る。これ、ならびに内因性細胞転写機構によって産生される核酸の内因性５’−キャップ構造とのキャップ類似体の構造差は、翻訳適格性の低下および細胞安定性の低下をもたらし得る。
【０１２１】
本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、およびｍｍＲＮＡは、より真正の５’−キャップ構造を生成するために、酵素を用いて転写後にもキャップされ得る。本明細書で使用するとき、「より真正の」という表現は、構造的または機能的のいずれかで内因性または野生型特徴を酷似させるか、または模倣する特徴を指す。すなわち、「より真正の」特徴は、先行技術の合成特徴もしくは類似体等と比較して、より良好に内因性、野生型、天然、もしくは生理学的細胞機能および／もしくは構造を表しているか、またはこれは、対応する内因性、野生型、天然または生理学的特徴を１つ以上の点においてしのぐ。本発明のより真正の５’キャップ構造の非限定的な例には、当技術分野で既知の合成５’キャップ構造（または野生型、天然、または生理学的５’キャップ構造）と比較して、とりわけ、強化されたキャップ結合タンパク質の結合、増加した半減期、低下した５’エンドヌクレアーゼに対する感受性、および／または低下した５’デキャッピングを有するものがある。例えば、組換えワクシニアウイルスキャッピング酵素および組換え２’−Ｏ−メチルトランスフェラーゼ酵素は、ｍＲＮＡの５’末端ヌクレオチドとグアニンキャップヌクレオチドとの間に基準の５’−５’−トリホスフェート結合を生成し得、キャップグアニンは、Ｎ７メチル化を含有、ｍＲＮＡの５’末端ヌクレオチドは、２’−Ｏ−メチルを含有する。そのような構造は、キャップ１構造と称される。このキャップは、例えば、当技術分野で既知の他の５’キャップ類似体構造と比較して、より高い翻訳適格性および細胞安定性、ならびに細胞炎症誘発性サイトカインの活性化の低下をもたらす。キャップ構造には、７ｍＧ（５’）ｐｐｐ（５’）Ｎ，ｐＮ２ｐ（キャップ０）、７ｍＧ（５’）ｐｐｐ（５’）ＮｌｍｐＮｐ（キャップ１）、および７ｍＧ（５’）−ｐｐｐ（５’）ＮｌｍｐＮ２ｍｐ（キャップ２）が含まれるが、これらに限定されない。
【０１２２】
ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが転写後にキャップされ得、かつこのプロセスがより効率的であるため、ほぼ１００％のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡがキャップされ得る。これは、キャップ類似体がインビトロ転写反応の過程でｍＲＮＡに結合されるときの約８０％とは大いに異なる。
【０１２３】
本発明に従って、５’末端キャップは、内因性キャップまたはキャップ類似体を含み得る。本発明に従って、５’末端キャップは、グアニン類似体を含み得る。有用なグアニン類似体には、イノシン、Ｎ１−メチル−グアノシン、２’フルオロ−グアノシン、７−デアザ−グアノシン、８−オキソ−グアノシン、２−アミノ−グアノシン、ＬＮＡ−グアノシン、および２−アジド−グアノシンが含まれるが、これらに限定されない。
ウイルス配列
大麦縞萎縮ウイルス（ＢＹＤＶ−ＰＡＶ）の翻訳エンハンサー配列、ヤーグジークテヒツジレトロウイルス（ＪＳＲＶ）、および／または地方病性鼻腫瘍ウイルス（例えば、参照により全体が本明細書に組み込まれる、国際公開第ＷＯ２０１２１２９６４８号を参照のこと）等であるが、これらに限定されないさらなるウイルス配列は、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの３’ＵＴＲに操作および挿入され得、インビトロおよびインビボで構築物の翻訳を刺激し得る。トランスフェクション実験を関連細胞株において行うことができ、ＥＬＩＳＡによってタンパク質産生をトランスフェクション後１２時間、２４時間、４８時間、７２時間、および７日時点でアッセイすることができる。
ＩＲＥＳ配列
さらに、内部リボソーム進入部位（ＩＲＥＳ）を含有し得るポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが提供される。最初に特徴的なピコルナウイルスＲＮＡと特定されたＩＲＥＳは、５’キャップ構造の不在下でタンパク質合成を開始するときに重要な役割を果たす。ＩＲＥＳは、ｍＲＮＡの唯一のリボソーム結合部位として働き得るか、または複数のリボソーム結合部位のうちの１つの役割を果たし得る。２個以上の機能的リボソーム結合部位を含有するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、リボソーム（「多シストロン性核酸分子」）によって独立して翻訳されるいくつかのペプチドまたはポリペプチドをコードし得る。ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにＩＲＥＳが提供されるとき、第２の翻訳可能な領域がさらに任意に提供される。本発明に従って用いられ得るＩＲＥＳ配列の例には、制限なく、ピコルナウイルス（例えば、ＦＭＤＶ）、ペストウイルス（ＣＦＦＶ）、ポリオウイルス（ＰＶ）、脳心筋炎ウイルス（ＥＣＭＶ）、口蹄疫ウイルス（ＦＭＤＶ）、Ｃ型肝炎ウイルス（ＨＣＶ）、豚コレラウイルス（ＣＳＦＶ）、マウス白血病ウイルス（ＭＬＶ）、サル免疫不全ウイルス（ＳＩＶ）、またはコオロギ麻痺ウイルス（ＣｒＰＶ）由来のものが挙げられる。
ポリＡ尾部
ＲＮＡ処理中、長いアデニンヌクレオチド鎖（ポリＡ尾部）が、安定性を向上させるためにｍＲＮＡ分子等のポリヌクレオチドに付加され得る。転写直後、転写物の３’末端が切断されて３’ヒドロキシルを遊離させ得る。その後、ポリＡポリメラーゼは、アデニンヌクレオチド鎖をＲＮＡに付加する。ポリアデニル化と呼ばれるこのプロセスは、例えば、約１００〜２５０残基長であり得るポリＡ尾部を付加する。
【０１２４】
特有のポリＡ尾部の長さが、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡにある特定の利点を提供することが見出されている。
概して、本発明のポリＡ尾部の長さは、３０ヌクレオチド長を超える。別の実施形態において、ポリＡ尾部は、３５ヌクレオチド長を超える（例えば、少なくとも約３５、４０、４５、５０、５５、６０、７０、８０、９０、１００、１２０、１４０、１６０、１８０、２００、２５０、３００、３５０、４００、４５０、５００、６００、７００、８００、９００、１，０００、１，１００、１，２００、１，３００、１，４００、１，５００、１，６００、１，７００、１，８００、１，９００、２，０００、２，５００、および３，０００ヌクレオチド長であるか、またはこれらを超える）。いくつかの実施形態において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、約３０〜約３，０００個のヌクレオチド（例えば、３０〜５０、３０〜１００、３０〜２５０、３０〜５００、３０〜７５０、３０〜１，０００、３０〜１，５００、３０〜２，０００、３０〜２，５００、５０〜１００、５０〜２５０、５０〜５００、５０〜７５０、５０〜１，０００、５０〜１，５００、５０〜２，０００、５０〜２，５００、５０〜３，０００、１００〜５００、１００〜７５０、１００〜１，０００、１００〜１，５００、１００〜２，０００、１００〜２，５００、１００〜３，０００、５００〜７５０、５００〜１，０００、５００〜１，５００、５００〜２，０００、５００〜２，５００、５００〜３，０００、１，０００〜１，５００、１，０００〜２，０００、１，０００〜２，５００、１，０００〜３，０００、１，５００〜２，０００、１，５００〜２，５００、１，５００〜３，０００、２，０００〜３，０００、２，０００〜２，５００、および２，５００〜３，０００個）を含む。
【０１２５】
一実施形態において、ポリＡ尾部は、全体のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの長さに対して設計される。この設計は、コーディング領域の長さ、特定の特徴もしくは領域の長さ（第１もしくは隣接領域等）に基づき得るか、またはポリヌクレオチド、一次構築物、もしくはｍｍＲＮＡから発現した最終産物の長さに基づき得る。
【０１２６】
この文脈において、ポリＡ尾部は、ポリヌクレオチド、一次構築物、もしくはｍｍＲＮＡ、またはその特徴よりも１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、もしくは１００％長い長さであり得る。ポリＡ尾部は、それが属するポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡの画分としても設計され得る。この文脈において、ポリＡ尾部は、構築物の全長または構築物の全長からポリＡ尾部を差し引いた長さの１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、８０％、または９０％以上であり得る。さらに、結合部位の操作、およびポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡのポリＡ結合タンパク質への複合体化は、発現を高め得る。
【０１２７】
さらに、複数のはっきりと異なるポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、ポリＡ尾部の３’末端で修飾されたヌクレオチドを用いて３’末端を介してＰＡＢＰ（ポリＡ結合タンパク質）に結合され得る。トランスフェクション実験を関連細胞株において行うことができ、ＥＬＩＳＡによってタンパク質産生をトランスフェクション後１２時間、２４時間、４８時間、７２時間、および７日時点でアッセイすることができる。
【０１２８】
一実施形態において、本発明のポリヌクレオチド一次構築物は、ポリＡ〜Ｇ四重項を含むように設計される。Ｇ四重項は、ＤＮＡおよびＲＮＡの両方においてＧ豊富な配列によって形成され得る４個のグアニンヌクレオチドの環状水素結合アレイである。この実施形態において、Ｇ四重項は、ポリＡ尾部の終端に組み込まれる。結果として生じるｍｍＲＮＡ構築物は、安定性、タンパク質産生、および様々な時点での半減期他のパラメータについてアッセイされる。ポリＡ〜Ｇ四重項が、１２０個のヌクレオチドのポリＡ尾部を単独で用いてもたらされるタンパク質産生の少なくとも７５％に相当するタンパク質産生をもたらすことが見出されている。
定量化
一実施形態において、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、１つ以上の体液由来のエクソソームにおいて定量化され得る。本明細書で使用するとき、「体液」には、末梢血、血清、血漿、腹水、尿、脳脊髄液（ＣＳＦ）、痰、唾液、骨髄、滑液、房水、羊水、耳垢、母乳、気管支肺胞洗浄液、精液、前立腺液、クーパー腺液または射精前液、汗、糞便、毛髪、涙液、嚢胞液、胸膜および腹水、心嚢液、リンパ液、粥状液、乳糜、胆汁、間質液、帯下、膿汁、皮脂、嘔吐物、膣分泌物、粘膜分泌物、水便、膵液、鼻腔からの洗浄液、気管支肺吸引物、胚盤胞腔液、および臍帯血が含まれる。あるいは、エクソソームは、肺、心臓、膵臓、胃、腸、膀胱、腎臓、卵巣、睾丸、皮膚、結腸、乳房、前立腺、脳、食道、肝臓、および胎盤からなる群から選択される器官から回収され得る。
【０１２９】
定量化方法において、２ｍＬ未満の試料が対象から得られ、エクソソームが、サイズ排除クロマトグラフィー、密度勾配遠心分離、分画遠心分離、ナノ膜限外濾過、免疫吸収捕獲、親和性精製、微小流体分離、またはこれらの組み合わせによって単離される。分析において、ポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡのレベルまたは濃度は、投与された構築物の発現レベル、存在、不在、切断、または改変であり得る。このレベルを１つ以上の臨床表現型またはヒト疾患バイオマーカーについてのアッセイと相関させることは、有利である。このアッセイが、構築物特異的プローブ、サイトメトリー、ｑＲＴ−ＰＣＲ、実時間ＰＣＲ、ＰＣＲ、フローサイトメトリー、電気泳動、質量分析、またはこれらの組み合わせを用いて行われ得る一方で、エクソソームは、酵素結合免疫吸着測定法（ＥＬＩＳＡ）等の免疫組織化学法を用いて単離され得る。エクソソームは、サイズ排除クロマトグラフィー、密度勾配遠心分離、分画遠心分離、ナノ膜限外濾過、免疫吸収捕獲、親和性精製、微小流体分離、またはこれらの組み合わせによっても単離され得る。
【０１３０】
これらの方法は、残存しているか、または送達されたポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡのレベルをリアルタイムで監視する能力を研究者に提供する。これは、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡが構造または化学修飾に起因して内因性形態とは異なるといった理由から、可能である。
ＩＩ．ｍｍＲＮＡの設計および合成
本発明に従って用いるポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡは、化学合成、一般にインビトロ転写（ＩＶＴ）と称される酵素合成、またはより長い前駆体の酵素的もしくは化学的切断等を含むが、これらに限定されない任意の利用可能な技法に従って調製され得る。ＲＮＡを合成する方法は、当技術分野において既知である（例えば、いずれも参照により本明細書に組み込まれる、Ｇａｉｔ，Ｍ．Ｊ．（ｅｄ．）Ｏｌｉｇｏｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ  ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ：ａ  ｐｒａｃｔｉｃａｌ  ａｐｐｒｏａｃｈ，Ｏｘｆｏｒｄ［Ｏｘｆｏｒｄｓｈｉｒｅ］，Ｗａｓｈｉｎｇｔｏｎ，ＤＣ：ＩＲＬ  Ｐｒｅｓｓ，１９８４、およびＨｅｒｄｅｗｉｊｎ，Ｐ．（ｅｄ．）Ｏｌｉｇｏｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ  ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ：ｍｅｔｈｏｄｓ  ａｎｄ  ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎｓ，Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，ｖ．２８８（Ｃｌｉｆｔｏｎ，Ｎ．Ｊ．）Ｔｏｔｏｗａ，Ｎ．Ｊ．：Ｈｕｍａｎａ  Ｐｒｅｓｓ，２００５を参照のこと）。
【０１３１】
本発明の一次構築物の設計および合成のプロセスは、概して、遺伝子構築ステップ、ｍＲＮＡ産生ステップ（修飾を伴うか、または伴わない）、および精製ステップを含む。酵素合成方法において、目的とするポリペプチドをコードする標的ポリヌクレオチド配列は、増幅されてｃＤＮＡ鋳型を産生するベクターへの組み込みのために最初に選択される。任意に、標的ポリヌクレオチド配列および／または任意の隣接配列は、コドン最適化され得る。その後、ｃＤＮＡ鋳型を用いて、インビトロ転写（ＩＶＴ）によってｍＲＮＡを産生する。産生後、ｍＲＮＡは、精製および浄化プロセスを経り得る。これらのステップは、以下でより詳細に提供される。
遺伝子構築
遺伝子構築ステップは、遺伝子合成、ベクター増幅、プラスミド精製、プラスミド線形化および浄化、ならびにｃＤＮＡ鋳型合成および浄化を含み得るが、これらに限定されない。
遺伝子合成
目的とするポリペプチドまたは標的が産生のために選択された時点で、一次構築物が設計される。一次構築物内で、目的とするポリペプチドをコードする結合ヌクレオシドの第１の領域は、選択された核酸（ＤＮＡまたはＲＮＡ）転写物のオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）を用いて構築され得る。ＯＲＦは、野生型ＯＲＦ、アイソフォーム、変異形、またはその断片を含み得る。本明細書で使用するとき、「オープンリーディングフレーム」または「ＯＲＦ」は、目的とするポリペプチドをコードすることができる核酸配列（ＤＮＡまたはＲＮＡ）を指すよう意図される。ＯＲＦは、多くの場合、開始コドンＡＴＧで始まり、ナンセンスまたは終止コドンもしくはシグナルで終わる。
さらに、第１の領域のヌクレオチド配列は、コドン最適化され得る。コドン最適化方法は、当技術分野において既知であり、いくつかの目標のうちの１つ以上を達成する取り組みにおいて有用であり得る。これらの目標には、標的および宿主生物体におけるコドン頻度を一致させて適切な折り畳みを確実にすること、ＧＣ含量を付勢させてｍＲＮＡの安定性を高めるか、または二次構造を減少させること、遺伝子構築または発現を障害し得る縦列反復コドンまたは塩基泳動を最小限に抑えること、転写および翻訳制御領域をカスタマイズすること、タンパク質輸送配列を挿入または除去すること、コードされたタンパク質における翻訳後修飾部位（例えば、グリコシル化部位）を除去／付加すること、タンパク質ドメインを付加、除去、または組み替えること、制限部位を挿入するか、または欠失させること、リボソーム結合部位およびｍＲＮＡ分解部位を修飾すること、翻訳速度を調節してタンパク質の様々なドメインの適切な折り畳みを可能にすること、あるいはｍＲＮＡ内の問題の二次構造を減少させるか、または排除することが含まれる。コドン最適化ツール、アルゴリズム、およびサービスは、当技術分野において既知であり、非限定的な例には、ＧｅｎｅＡｒｔのサービス（Ｌｉｆｅ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ）、ＤＮＡ２．０（Ｍｅｎｌｏ  Ｐａｒｋ  ＣＡ）、および／または所有権を有する方法が挙げられる。一実施形態において、ＯＲＦ配列は、最適化アルゴリズムを用いて最適化される。各アミノ酸のコドン選択肢が表１に提供される。
【０１３２】
表１．コドン選択肢
【０１３３】
【表０００１】
2015516143.tif 000003
【０１３４】
本発明のいくつかの実施形態において有益であると見なされ得る特徴は、一次構築物によってコードされ得、第１または第２の隣接領域としてＯＲＦに隣接し得る。この隣接領域は、ＯＲＦの最適化前および／または後に一次構築物に組み込まれ得る。一次構築物が５’隣接領域と３’隣接領域の両方を含有する必要はない。そのような特徴の例には、非翻訳領域（ＵＴＲ）、コザック配列、オリゴ（ｄＴ）配列、および検出可能なタグが挙げられるが、これらに限定されず、ＸｂａＩ認識を有し得る複数のクローニング部位も挙げられ得る。
【０１３５】
いくつかの実施形態において、５’ＵＴＲおよび／または３’ＵＴＲが、隣接領域として提供され得る。複数の５’または３’ＵＴＲが、隣接領域に含まれ得、同一または異なる配列であり得る。隣接領域の任意の部分（そのような部分がない場合を含み）が、コドン最適化され得、それらのいずれも、独立して、コドン最適化の前および／または後に１つ以上の異なる構造または化学修飾を含有し得る。特徴の組み合わせは、第１および第２の隣接領域に含まれ得、他の特徴内に含有され得る。例えば、ＯＲＦは、ポリＡ尾部の鋳型付加のために、強力なコザック翻訳開始シグナルを含有し得る５’ＵＴＲおよび／またはオリゴ（ｄＴ）配列を含み得る３’ＵＴＲに隣接し得る。参照により全体が本明細書に組み込まれる、米国特許出願公開第２０１００２９３６２５号に記載の５’ＵＴＲ等の５’ＵＴＲは、同一および／または異なる遺伝子由来の第１のポリヌクレオチド断片および第２のポリヌクレオチド断片を含み得る。
表２および３は、隣接領域として本発明の一次構築物において利用され得る例示のＵＴＲの一覧を提供する。本発明の５’非翻訳領域の一覧が表２に示される。Ａ、Ｔ、Ｃ、もしくはＧを含む１個以上のヌクレオチドが末端に付加されるか、または末端から除去される５’ＵＴＲの変異形が利用され得る。
【０１３６】
表２．５’非翻訳領域
【０１３７】
【表０００２】
2015516143.tif 000004
【０１３８】
本発明の３’非翻訳領域の代表的な一覧が表３に示される。Ａ、Ｔ、Ｃ、もしくはＧを含む１個以上のヌクレオチドが末端に付加されるか、または末端から除去される３’ＵＴＲの変異形が利用され得る。
【０１３９】
表３．３’非翻訳領域
【０１４０】
【表０００３−１】
2015516143.tif 000005
【０１４１】
【表０００３−２】
2015516143.tif 000006
【０１４２】
【表０００３−３】
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【０１４３】
【表０００３−４】
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【０１４４】
【表０００３−５】
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【０１４５】
【表０００３−６】
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【０１４６】
【表０００３−７】
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【０１４７】
【表０００３−８】
2015516143.tif 000012
【０１４８】
先の表に列記されるものは例であり、任意の遺伝子由来の任意のＵＴＲが一次構築物のそれぞれの第１または第２の隣接領域に組み込まれ得ることを理解されたい。さらに、任意の既知の遺伝子の複数の野生型ＵＴＲが利用され得る。野生型遺伝子の変異形ではない人工ＵＴＲを提供することも本発明の範囲内である。これらのＵＴＲもしくはその部分は、それらが選択され得る転写物のＵＴＲもしくはその部分と同一の配向で配置され得るか、または配向もしくは位置を変更し得る。したがって、５’または３’ＵＴＲは、反転し、短縮され、延長され、１つ以上の他の５’ＵＴＲまたは３’ＵＴＲでキメラにされ得る。本明細書で使用する「変更される」という用語は、ＵＴＲ配列に関するとき、ＵＴＲが参照配列との関連である点において変化したことを意味する。例えば、３’または５’ＵＴＲは、上で教示される配向もしくは位置の変化によって野生型または天然ＵＴＲに対して変更され得るか、またはさらなるヌクレオチドの包含、ヌクレオチドの欠失、ヌクレオチドの交換もしくは転置によって変更され得る。「変更された」ＵＴＲ（３’または５’にかかわらず）をもたらすこれらの変化のうちのいずれかは、変異形ＵＴＲを含む。
【０１４９】
一実施形態において、５’または３’ＵＴＲ等の二重、三重、または四重ＵＴＲが用いられ得る。本明細書で使用するとき、「二重」ＵＴＲは、同一のＵＴＲの２つのコピーが連続して、または実質的に連続してのいずれかでコードされるものである。例えば、内容が参照によりその全体が本明細書に組み込まれる、米国特許公開第２０１００１２９８７７号に記載の二重β−グロビン３’ＵＴＲが用いられ得る。
【０１５０】
パターン化されたＵＴＲを有することも本発明の範囲内である。本明細書で使用するとき、「パターン化されたＵＴＲ」は、１回、２回、または３回以上繰り返された繰り返しまたは交互のパターン、例えば、ＡＢＡＢＡＢもしくはＡＡＢＢＡＡＢＢＡＡＢＢもしくはＡＢＣＡＢＣＡＢＣまたはその変異形を示すＵＴＲである。これらのパターンにおいて、各文字、Ａ、Ｂ、またはＣは、ヌクレオチドレベルでの異なるＵＴＲを表す。
【０１５１】
一実施形態において、隣接領域は、そのタンパク質が共通の機能、構造、特性特徴を共有する転写物のファミリーから選択される。例えば、目的とするポリペプチドは、特定の細胞、組織で発現するか、または発生中のある時点で発現するタンパク質のファミリーに属し得る。これらの遺伝子のうちのいずれのＵＴＲも、同一または異なるタンパク質ファミリーの任意の他のＵＴＲと交換されて、新たなキメラ一次転写物を作成し得る。本明細書で使用するとき、「タンパク質のファミリー」は、最も広い意味において、少なくとも１つの機能、構造、特徴、局在化、起源、または発現パターンを共有する２個以上の目的とするポリペプチドの群を指すために用いられる。
【０１５２】
最適化後（所望の場合）、一次構築物成分は、プラスミド、ウイルス、コスミド、および人工染色体等であるが、これらに限定されないベクターに再構築および変換され得る。例えば、最適化された構築物は、化学的にコンピテントな大腸菌、酵母、アカパンカビ、トウモロコシ、ショウジョウバエ等に再構築および変換され得、高コピー数のプラスミド様または染色体構造は、本明細書に記載の方法によって生じる。
【０１５３】
非翻訳領域は、翻訳エンハンサー要素（ＴＥＥ）も含み得る。非限定的な例として、ＴＥＥには、参照によりその全体が本明細書に組み込まれる、米国特許出願第２００９０２２６４７０号に記載のＴＥＥ、および当技術分野で既知のＴＥＥが含まれ得る。
終止コドン
一実施形態において、本発明の一次構築物は、３’非翻訳領域（ＵＴＲ）の前に少なくとも２つの終止コドンを含み得る。終止コドンは、ＴＧＡ、ＴＡＡ、およびＴＡＧから選択され得る。一実施形態において、本発明の一次構築物は、終止コドンＴＧＡおよびもう１つの終止コドンを含む。さらなる実施形態において、もう１つの終止コドンは、ＴＡＡであり得る。別の実施形態において、本発明の一次構築物は、３つの終止コドンを含む。
ベクター増幅
一次構築物を含有するベクターは、その後、増幅され、Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  ＰＵＲＥＬＩＮＫ（商標）ＨｉＰｕｒｅ  Ｍａｘｉｐｒｅｐキット（Ｃａｒｌｓｂａｄ，ＣＡ）を用いたマキシプレップ等であるが、これらに限定されない当技術分野で既知の方法を用いてプラスミドが単離および精製される。
プラスミド線形化
プラスミドは、その後、制限酵素および緩衝液の使用等であるが、これらに限定されない当技術分野で既知の方法を用いて線形化され得る。線形化反応物は、例えば、ＩｎｖｉｔｒｏｇｅｎのＰＵＲＥＬＩＮＫ（商標）ＰＣＲ  Ｍｉｃｒｏキット（Ｃａｒｌｓｂａｄ，ＣＡ）、ならびに強アニオン交換ＨＰＬＣ、弱アニオン交換ＨＰＬＣ、逆相ＨＰＬＣ（ＲＰ−ＨＰＬＣ）、および疎水性相互作用ＨＰＬＣ（ＨＩＣ−ＨＰＬＣ）等であるが、これらに限定されないＨＰＬＣに基づく精製方法、ならびにＩｎｖｉｔｒｏｇｅｎの標準ＰＵＲＥＬＩＮＫ（商標）ＰＣＲキット（Ｃａｒｌｓｂａｄ，ＣＡ）を含む方法を用いて精製され得る。精製方法は、もたらされた線形化反応物の大きさに応じて修正され得る。その後、線形化されたプラスミドを用いて、インビトロ転写（ＩＶＴ）反応のためのｃＤＮＡを生成する。
ｃＤＮＡ鋳型合成
ｃＤＮＡ鋳型は、線形化されたプラスミドにポリメラーゼ連鎖反応（ＰＣＲ）を経させることによって合成され得る。表４は、本発明のＰＣＲ反応において有用であり得るプライマーおよびプローブの一覧である。この一覧が網羅的ではなく、任意の増幅のためのプライマー−プローブ設計が当技術分野の技術の範囲内であることを理解されたい。プローブは、標的分子に対する塩基対合忠実性および塩基対合強度を高めるように化学的に修飾された塩基も含有し得る。そのような修飾には、５−メチル−シチジン、２、６−ジ−アミノ−プリン、２’−フルオロ、ホスホロ−チオエート、またはロックド核酸が含まれ得る。
【０１５４】
表４．プライマーおよびプローブ
【０１５５】
【表０００４】
2015516143.tif 000013
【０１５６】
＊ＵＦＰはユニバーサル順方向プライマーであり、ＵＲＰはユニバーサル逆方向プライマーである。
一実施形態において、ｃＤＮＡは、転写を経る前に配列決定分析のために提出され得る。
ｍＲＮＡ産生
ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ産生のプロセスは、インビトロ転写、ｃＤＮＡ鋳型除去およびＲＮＡ浄化、ならびにｍＲＮＡキャッピングおよび／またはテーリング反応を含み得るが、これらに限定されない。
インビトロ転写
先のステップで産生されたｃＤＮＡは、インビトロ転写（ＩＶＴ）系を用いて転写され得る。この系は、典型的には、転写緩衝液、ヌクレオチドトリホスフェート（ＮＴＰ）、ＲＮａｓｅ阻害剤、およびポリメラーゼを含む。ＮＴＰは、自家で製造され得るか、供給業者から選択され得るか、または本明細書に記載されるように合成され得る。ＮＴＰは、天然および非天然（修飾された）ＮＴＰを含む本明細書に記載のＮＴＰから選択され得るが、これらに限定されない。ポリメラーゼは、Ｔ７  ＲＮＡポリメラーゼ、Ｔ３  ＲＮＡポリメラーゼ、および修飾された核酸を組み込むことができるポリメラーゼ等であるが、これらに限定されない変異体ポリメラーゼから選択され得るが、これらに限定されない。
ＲＮＡポリメラーゼ
任意の数のＲＮＡポリメラーゼまたは変異形が本発明の一次構築物の設計において用いられ得る。
【０１５７】
ＲＮＡポリメラーゼは、ＲＮＡポリメラーゼ配列のアミノ酸を挿入するか、または欠失させることによって修飾され得る。非限定的な例として、ＲＮＡポリメラーゼは、未修飾ＲＮＡポリメラーゼと比較して、２’−修飾ヌクレオチドトリホスフェートを組み込む能力の向上を示すように修飾され得る（参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる、国際公開第ＷＯ２００８０７８１８０号および米国特許第８，１０１，３８５号を参照のこと）。
【０１５８】
変異形は、ＲＮＡポリメラーゼを進化させ、ＲＮＡポリメラーゼアミノ酸および／または核酸配列を最適化し、かつ／または当技術分野で既知の他の方法を用いることによって得られ得る。非限定的な例として、Ｔ７  ＲＮＡポリメラーゼ変異形は、Ｅｓｖｅｌｔら（参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｎａｔｕｒｅ（２０１１）４７２（７３４４）：４９９−５０３）によって立案された連続指向進化システムを用いて進化させられ得、Ｔ７  ＲＮＡポリメラーゼのクローンは、９３位のリジンがトレオニンで置換された変異（Ｋ９３Ｔ）、Ｉ４Ｍ、Ａ７Ｔ、Ｅ６３Ｖ、Ｖ６４Ｄ、Ａ６５Ｅ、Ｄ６６Ｙ、Ｔ７６Ｎ、Ｃ１２５Ｒ、Ｓ１２８Ｒ、Ａ１３６Ｔ、Ｎ１６５Ｓ、Ｇ１７５Ｒ、Ｈ１７６Ｌ、Ｙ１７８Ｈ、Ｆ１８２Ｌ、Ｌ１９６Ｆ、Ｇ１９８Ｖ、Ｄ２０８Ｙ、Ｅ２２２Ｋ、Ｓ２２８Ａ、Ｑ２３９Ｒ、Ｔ２４３Ｎ、Ｇ２５９Ｄ、Ｍ２６７Ｉ、Ｇ２８０Ｃ、Ｈ３００Ｒ、Ｄ３５１Ａ、Ａ３５４Ｓ、Ｅ３５６Ｄ、Ｌ３６０Ｐ、Ａ３８３Ｖ、Ｙ３８５Ｃ、Ｄ３８８Ｙ、Ｓ３９７Ｒ、Ｍ４０１Ｔ、Ｎ４１０Ｓ、Ｋ４５０Ｒ、Ｐ４５１Ｔ、Ｇ４５２Ｖ、Ｅ４８４Ａ、Ｈ５２３Ｌ、Ｈ５２４Ｎ、Ｇ５４２Ｖ、Ｅ５６５Ｋ、Ｋ５７７Ｅ、Ｋ５７７Ｍ、Ｎ６０１Ｓ、Ｓ６８４Ｙ、Ｌ６９９Ｉ、Ｋ７１３Ｅ、Ｎ７４８Ｄ、Ｑ７５４Ｒ、Ｅ７７５Ｋ、Ａ８２７Ｖ、Ｄ８５１Ｎ、またはＬ８６４Ｆ等であるが、これらに限定されない少なくとも１つの変異をコードし得る。別の非限定的な例として、Ｔ７  ＲＮＡポリメラーゼ変異形は、参照により全体が本明細書に組み込まれる、米国特許公開第２０１００１２００２４号および同第２００７０１１７１１２号に記載の少なくとも１つの変異をコードし得る。ＲＮＡポリメラーゼの変異形には、置換変異形、保存アミノ酸置換、挿入変異形、欠失変異形、および／または共有結合誘導体も含まれ得るが、これらに限定されない。
【０１５９】
一実施形態において、一次構築物は、野生型または変異形ＲＮＡポリメラーゼによって認識されるように設計され得る。そうすることで、一次構築物は、野生型または親一次構築物由来の配列変化部位または領域を含有するように修飾され得る。
【０１６０】
一実施形態において、一次構築物は、５’ＵＴＲ内、５’ＵＴＲの前、および／または５’ＵＴＲの後に、少なくとも１つの置換および／または挿入を、一次構築物のＲＮＡポリメラーゼ結合または認識部位の上流、ＲＮＡポリメラーゼ結合または認識部位の下流、ＴＡＴＡボックス配列の上流、ＴＡＴＡボックス配列の下流であるが、一次構築物のコーディング領域の上流に含むように設計され得る。
【０１６１】
一実施形態において、一次構築物の５’ＵＴＲは、同一の塩基のヌクレオチドの少なくとも１つの領域および／またはストリングの挿入によって置換され得る。ヌクレオチドの領域および／またはストリングは、少なくとも３、少なくとも４、少なくとも５、少なくとも６、少なくとも７、または少なくとも８個のヌクレオチドを含み得るが、これらに限定されず、このヌクレオチドは、天然および／または非天然であり得る。非限定的な例として、このヌクレオチド基は、５〜８個のアデニン、シトシン、チミン、本明細書に開示の他のヌクレオチドのうちのいずれかのストリング、および／またはこれらの組み合わせを含み得る。
【０１６２】
一実施形態において、一次構築物の５’ＵＴＲは、アデニン、シトシン、チミン、本明細書に開示の他のヌクレオチドのうちのいずれか、および／またはこれらの組み合わせ等であるが、これらに限定されない２つの異なる塩基のヌクレオチドの少なくとも２つの領域および／またはストリングの挿入によって置換され得る。例えば、５’ＵＴＲは、５〜８個のアデニン塩基を挿入し、その後、５〜８個のシトシン塩基を挿入することによって置換され得る。別の例において、５’ＵＴＲは、５〜８個のシトシン塩基を挿入し、その後、５〜８個のアデニン塩基を挿入することによって置換され得る。
【０１６３】
一実施形態において、一次構築物は、ＲＮＡポリメラーゼによって認識され得る転写開始部位の下流に少なくとも１つの置換および／または挿入を含み得る。非限定的な例として、少なくとも１つの置換および／または挿入は、転写開始部位のすぐ下流（＋１〜＋６等であるが、これらに限定されない）の領域内の少なくとも１個の核酸を置換することによって転写開始部位の下流で生じ得る。転写開始部位のすぐ下流のヌクレオチド領域を変化させることにより、開始速度に影響を及ぼし、見かけ上のヌクレオチドトリホスフェート（ＮＴＰ）反応一定値を増加させ、かつ初期転写物を硬化させることによる転写複合体からの短い転写物の解離を高め得る（参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｂｒｉｅｂａ  ｅｔ  ａｌ，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ（２００２）４１：５１４４−５１４９）。少なくとも１個の核酸の修飾、置換、および／または挿入は、核酸配列のサイレント変異を引き起こし得るか、またはアミノ酸配列における変異を引き起こし得る。
【０１６４】
一実施形態において、一次構築物は、転写開始部位の下流で、少なくとも１、少なくとも２、少なくとも３、少なくとも４、少なくとも５、少なくとも６、少なくとも７、少なくとも８、少なくとも９、少なくとも１０、少なくとも１１、少なくとも１２、または少なくとも１３個のグアニン塩基の置換を含み得る。
【０１６５】
一実施形態において、一次構築物は、転写開始部位のすぐ下流の領域において、少なくとも１、少なくとも２、少なくとも３、少なくとも４、少なくとも５、または少なくとも６個のグアニン塩基の置換を含み得る。非限定的な例として、その領域内のヌクレオチドがＧＧＧＡＧＡであるとき、グアニン塩基は、少なくとも１、少なくとも２、少なくとも３、または少なくとも４個のアデニンヌクレオチドによって置換され得る。別の非限定的な例において、その領域内のヌクレオチドがＧＧＧＡＧＡであるとき、グアニン塩基は、少なくとも１、少なくとも２、少なくとも３、または少なくとも４個のシトシン塩基によって置換され得る。別の非限定的な例において、その領域内のヌクレオチドがＧＧＧＡＧＡであるとき、グアニン塩基は、少なくとも１、少なくとも２、少なくとも３、もしくは少なくとも４個のチミン、および／または本明細書に記載のヌクレオチドのうちのいずれかによって置換され得る。
【０１６６】
一実施形態において、一次構築物は、開始コドンの上流に少なくとも１つの置換および／または挿入を含み得る。明確化のために、当業者は、開始コドンがタンパク質コーディング領域の第１のコドンである一方で、転写開始部位が転写が始まる部位であることを理解する。一次構築物は、ヌクレオチド塩基の少なくとも１つ、少なくとも２つ、少なくとも３つ、少なくとも４つ、少なくとも５つ、少なくとも６つ、少なくとも７つ、もしくは少なくとも８つの置換および／または挿入を含み得るが、これらに限定されない。ヌクレオチド塩基は、開始コドンの上流の１つ、少なくとも１つ、少なくとも２つ、少なくとも３つ、少なくとも４、もしくは少なくとも５つの位置に挿入または置換され得る。挿入および／または置換されたヌクレオチドは、同一の塩基（例えば、すべてＡもしくはすべてＣもしくはすべてＴもしくはすべてＧ）、２個の異なる塩基（例えば、ＡおよびＣ、ＡおよびＴ、もしくはＣおよびＴ）、３個の異なる塩基（例えば、Ａ、Ｃ、およびＴ、もしくはＡ、Ｃ、およびＴ）、または少なくとも４個の異なる塩基であり得る。非限定的な例として、一次構築物内のコーディング領域の上流のグアニン塩基は、アデニン、シトシン、チミン、または本明細書に記載のヌクレオチドのうちのいずれかで置換され得る。別の非限定的な例において、一次構築物におけるグアニン塩基の置換は、転写開始部位の下流であり、かつ開始コドンの前の領域に１個のグアニン塩基を残すように設計され得る（参照により全体が本明細書に組み込まれる、Ｅｓｖｅｌｔ  ｅｔ  ａｌ．Ｎａｔｕｒｅ（２０１１）４７２（７３４４）：４９９−５０３を参照のこと）。非限定的な例として、少なくとも５個のヌクレオチドは、転写開始部位の下流および開始コドンの上流の１つの位置に挿入され得、少なくとも５個のヌクレオチドは、同一の塩基型であり得る。
ｃＤＮＡ鋳型除去および浄化
ｃＤＮＡ鋳型は、デオキシリボヌクレアーゼＩ（ＤＮａｓｅ  Ｉ）での処理等であるが、これに限定されない当技術分野で既知の方法を用いて除去され得る。ＲＮＡ浄化は、Ｂｅｃｋｍａｎ  Ｃｏｕｌｔｅｒ（Ｄａｎｖｅｒｓ，ＭＡ）のＡＧＥＮＣＯＵＲＴ（登録商標）ＣＬＥＡＮＳＥＱ（登録商標）システム；強アニオン交換ＨＰＬＣ、弱アニオン交換ＨＰＬＣ、逆相ＨＰＬＣ（ＲＰ−ＨＰＬＣ）、および疎水性相互作用ＨＰＬＣ（ＨＩＣ−ＨＰＬＣ）等であるが、これらに限定されないＨＰＬＣに基づく精製方法等であるが、これらに限定されない精製方法も含み得る。
キャッピングおよび／またはテーリング反応
一次構築物またはｍｍＲＮＡは、キャッピングおよび／またはテーリング反応も経り得る。キャッピング反応は、５’キャップを一次構築物の５’末端に付加する当技術分野で既知の方法を用いて行われ得る。キャッピングのための方法には、ワクシニアキャッピング酵素（Ｎｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓ、Ｉｐｓｗｉｃｈ，ＭＡ）の使用が含まれるが、これに限定されない。
【０１６７】
ポリＡテーリング反応は、２’Ｏ−メチルトランスフェラーゼおよび本明細書に記載の方法等であるが、これらに限定されない当技術分野で既知の方法を用いて行われ得る。ｃＤＮＡから生成された一次構築物がポリＴを含まない場合、一次構築物が浄化される前にポリＡテーリング反応を行うことは有益であり得る。
ｍＲＮＡ精製
一次構築物またはｍｍＲＮＡ精製は、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ浄化、品質保証、および品質管理を含み得るが、これらに限定されない。ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ浄化は、ＡＧＥＮＣＯＵＲＴ（登録商標）ビーズ（Ｂｅｃｋｍａｎ  Ｃｏｕｌｔｅｒ  Ｇｅｎｏｍｉｃｓ、Ｄａｎｖｅｒｓ，ＭＡ）；ポリＴビーズ；ＬＮＡ（商標）オリゴＴ捕捉プローブ（ＥＸＩＱＯＮ（登録商標）Ｉｎｃ、Ｖｅｄｂａｅｋ，Ｄｅｎｍａｒｋ）；または強アニオン交換ＨＰＬＣ、弱アニオン交換ＨＰＬＣ、逆相ＨＰＬＣ（ＲＰ−ＨＰＬＣ）、および疎水性相互作用ＨＰＬＣ（ＨＩＣ−ＨＰＬＣ）等であるが、これらに限定されないＨＰＬＣに基づく精製方法等であるが、これらに限定されない当技術分野で既知の方法を用いて行われ得る。「精製されたｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡ」等の「精製された」という用語は、ポリヌクレオチドとの関連で用いられるとき、少なくとも１つの混入物質から分離されるものを指す。本明細書で使用するとき、「混入物質」とは、別の物質を不適切、不純、または劣性にする任意の物質である。したがって、精製されたポリヌクレオチド（例えば、ＤＮＡおよびＲＮＡ）は、天然に見られる形態もしくは環境とは異なる形態もしくは環境、またはそれを処理もしくは精製方法に供する前に存在した形態もしくは環境とは異なる形態もしくは環境において存在する。
【０１６８】
品質保証および／または品質管理検査は、ゲル電気泳動、紫外線吸収、または分析的ＨＰＬＣ等であるが、これらに限定されない方法を用いて行われ得る。
別の実施形態において、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡは、逆転写ＰＣＲを含むが、これに限定されない方法を用いて配列決定され得る。
【０１６９】
一実施形態において、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡは、紫外可視分光法（ＵＶ／Ｖｉｓ）等であるが、これに限定されない方法を用いて定量化され得る。ＵＶ／Ｖｉｓ分光計の非限定的な例には、ＮＡＮＯＤＲＯＰ（登録商標）分光計（ＴｈｅｒｍｏＦｉｓｈｅｒ、Ｗａｌｔｈａｍ，ＭＡ）がある。定量化されたｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡは、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡが適切な大きさであり得るかを決定し、ｍＲＮＡまたはｍｍＲＮＡの分解が生じていないことを確認するために分析され得る。ｍＲＮＡおよび／またはｍｍＲＮＡの分解は、アガロースゲル電気泳動；強アニオン交換ＨＰＬＣ、弱アニオン交換ＨＰＬＣ、逆相ＨＰＬＣ（ＲＰ−ＨＰＬＣ）、および疎水性相互作用ＨＰＬＣ（ＨＩＣ−ＨＰＬＣ）等であるが、これらに限定されないＨＰＬＣに基づく精製方法；液体クロマトグラフィー質量分析（ＬＣＭＳ）；キャピラリー電気泳動（ＣＥ）；ならびにキャピラリーゲル電気泳動（ＣＧＥ）等であるが、これらに限定されない方法を用いて確認され得る。
シグナル配列
一次構築物またはｍｍＲＮＡは、ポリペプチドの治療関連部位への輸送を促進するさらなる特徴もコードし得る。タンパク質輸送を支援するそのような特徴の１つに、シグナル配列がある。本明細書で使用するとき、「シグナル配列」または「シグナルペプチド」とは、それぞれ、コーディング領域またはコードされたポリペプチドの５’（またはＮ末端）に組み込まれる、それぞれ、約９〜２００ヌクレオチド長（３〜６０アミノ酸長）のポリヌクレオチドまたはポリペプチドである。これらの配列の付加は、１つ以上の分泌経路を通るコードされたポリペプチドの小胞体への輸送をもたらす。いくつかのシグナルペプチドは、タンパク質が輸送された後にシグナルペプチダーゼによってタンパク質から切断される。
表５は、本発明のポリヌクレオチド、一次構築物、またはｍｍＲＮＡをコードするために組み込まれ得るタンパク質シグナル配列の代表的な一覧である。
【０１７０】
表５．シグナル配列
【０１７１】
【表０００５−１】
2015516143.tif 000014
【０１７２】
【表０００５−２】
2015516143.tif 000015
【０１７３】
【表０００５−３】
2015516143.tif 000016
【０１７４】
【表０００５−４】
2015516143.tif 000017
【０１７５】
【表０００５−５】
2015516143.tif 000018
【０１７６】
【表０００５−６】
2015516143.tif 000019
【０１７７】
この表において、ＳＳは分泌シグナルであり、ＭＬＳはミトコンドリアリーダーシグナルである。本発明の一次構築物またはｍｍＲＮＡは、配列番号９４〜１５５のシグナル配列のうちのいずれか、またはその断片もしくは変異形をコードするように設計され得る。これらの配列は、ポリペプチドコーディング領域の最初、中間、もしくは最後に含まれ得るか、またはあるいは隣接領域に含まれ得る。さらに、本発明のポリヌクレオチド一次構築物のうちのいずれかは、配列番号３２〜９３によって定義される配列のうちの１つ以上も含み得る。これらは、第１の領域またはいずれかの隣接領域に存在し得る。
【０１７８】
本発明において利用され得るさらなるシグナル配列は、例えば、ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｓｉｇｎａｌｐｅｐｔｉｄｅ．ｄｅ／またはｈｔｔｐ：／／ｐｒｏｌｉｎｅ．ｂｉｃ．ｎｕｓ．ｅｄｕ．ｓｇ／ｓｐｄｂ／で見出されるデータベース等のデータベースに教示されるシグナル配列を含む。米国特許第８，１２４，３７９号、同第７，４１３，８７５号、および同第７，３８５，０３４号に記載のものも本発明の範囲内であり、これら各々の内容は、参照によりこれらの全体が本明細書に組み込まれる。
標的選択
本発明に従って、一次構築物は、少なくとも１つの目的とするポリペプチドをコードする結合ヌクレオシドの少なくとも１つの第１の領域を含む。本発明の目的とするポリペプチドまたは「標的」が表６に列記される。目的とするポリペプチドをコードする遺伝子の名称および説明（標的説明）に加えて、ＥＮＳＥＭＢＬ転写物配列番号（ＥＮＳＴ）、ＥＮＳＥＭＢＬタンパク質配列番号（ＥＮＳＰ）、および利用可能な場合、最適化された転写物配列番号（最適化された転写配列番号）、もしくは最適化されたオープンリーディングフレーム配列番号（最適化されたＯＲＦ配列番号）も表６に示される。任意の特定の遺伝子について、１つ以上の変異形またはアイソフォームが存在し得る。これらが存在する場合、それらも同様に表に示される。当業者であれば、表に開示されるものが可能性のある隣接領域であることを理解する。これらは、各ＥＮＳＴ転写物におけるＯＲＦまたはコーディング領域の５’（上流）または３’（下流）のいずれかにコードされる。コーディング領域は、ＥＮＳＰ配列を教示することによって断定的かつ具体的に開示される。その結果として、タンパク質をコードする隣接する教示の配列が隣接領域と見なされる。１つ以上の利用可能なデータベースまたはアルゴリズムを利用することによって５’および３’隣接領域をさらに特徴付けることも可能である。データベースは、ＥＮＳＴ転写物の隣接領域に含有される特徴に注釈を付けており、これらは、当技術分野において利用可能である。
【０１７９】
表６．標的
【０１８０】
【表０００６−０００１】
2015516143.tif 000020
【０１８１】
【表０００６−０００２】
2015516143.tif 000021
【０１８２】
【表０００６−０００３】
2015516143.tif 000022
【０１８３】
【表０００６−０００４】
2015516143.tif 000023
【０１８４】
【表０００６−０００５】
2015516143.tif 000024
【０１８５】
【表０００６−０００６】
2015516143.tif 000025
【０１８６】
【表０００６−０００７】
2015516143.tif 000026
【０１８７】
【表０００６−０００８】
2015516143.tif 000027
【０１８８】
【表０００６−０００９】
2015516143.tif 000028
【０１８９】
【表０００６−００１０】
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【０１９０】
【表０００６−００１１】
2015516143.tif 000030
【０１９１】
【表０００６−００１２】
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【０１９２】
【表０００６−００１３】
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【０１９３】
【表０００６−００１４】
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【０１９４】
【表０００６−００１５】
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【０１９５】
【表０００６−００１６】
2015516143.tif 000035
【０１９６】
【表０００６−００１７】
2015516143.tif 000036
【０１９７】
【表０００６−００１８】
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【０１９８】
【表０００６−００１９】
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【０１９９】
【表０００６−００２０】
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【０２００】
【表０００６−００２１】
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【０２０１】
【表０００６−００２２】
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【０２０２】
【表０００６−００２３】
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【０２０３】
【表０００６−００２４】
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【０２０４】
【表０００６−００２５】
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【０２０５】
【表０００６−００２６】
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【０２０６】
【表０００６−００２７】
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【０２０７】
【表０００６−００２８】
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【０２０８】
【表０００６−００２９】
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【０２０９】
【表０００６−００３０】
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【０２１０】
【表０００６−００３１】
2015516143.tif 000050
【０２１１】
【表０００６−００３２】
2015516143.tif 000051
【０２１２】
【表０００６−００３３】
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【０２１３】
【表０００６−００３４】
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【０２１４】
【表０００６−００３５】
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【０２１５】
【表０００６−００３６】
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【０２１６】
【表０００６−００３７】
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【０２１７】
【表０００６−００３８】
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【０２１８】
【表０００６−００３９】
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【０２１９】
【表０００６−００４０】
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【０２２０】
【表０００６−００４１】
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【０２２１】
【表０００６−００４２】
2015516143.tif 000061
【０２２２】
【表０００６−００４３】
2015516143.tif 000062
【０２２３】
【表０００６−００４４】
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【０２２４】
【表０００６−００４５】
2015516143.tif 000064
【０２２５】
【表０００６−００４６】
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【０２２６】
【表０００６−００４７】
2015516143.tif 000066
【０２２７】
【表０００６−００４８】
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【０２２８】
【表０００６−００４９】
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【０２２９】
【表０００６−００５０】
2015516143.tif 000069
【０２３０】
【表０００６−００５１】
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【０２３１】
【表０００６−００５２】
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【０２３２】
【表０００６−００５３】
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【０２３３】
【表０００６−００５４】
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【０２３４】
【表０００６−００５５】
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【０２３５】
【表０００６−００５６】
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【０２３６】
【表０００６−００５７】
2015516143.tif 000076
【０２３７】
【表０００６−００５８】
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【０２３８】
【表０００６−００５９】
2015516143.tif 000078
【０２３９】
【表０００６−００６０】
2015516143.tif 000079
【０２４０】
【表０００６−００６１】
2015516143.tif 000080
【０２４１】
【表０００６−００６２】
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【０２４２】
【表０００６−００６３】
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【０２４３】
【表０００６−００６４】
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【０２４４】
【表０００６−００６５】
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【０２４５】
【表０００６−００６６】
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【０２４６】
【表０００６−００６７】
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【０２４７】
【表０００６−００６８】
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【０２４８】
【表０００６−００６９】
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【０２４９】
【表０００６−００７０】
2015516143.tif 000089
【０２５０】
【表０００６−００７１】
2015516143.tif 000090
【０２５１】
【表０００６−００７２】
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【０２５２】
【表０００６−００７３】
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【０２５３】
【表０００６−００７４】
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【０２５４】
【表０００６−００７５】
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【０２５５】
【表０００６−００７６】
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【０２５６】
【表０００６−００７７】
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【０２５７】
【表０００６−００７８】
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【０２５８】
【表０００６−００７９】
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【０２５９】
【表０００６−００８０】
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【０２６０】
【表０００６−００８１】
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【０２６１】
【表０００６−００８２】
2015516143.tif 000101
【０２６２】
【表０００６−００８３】
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【０２６３】
【表０００６−００８４】
2015516143.tif 000103
【０２６４】
【表０００６−００８５】
2015516143.tif 000104
【０２６５】
【表０００６−００８６】
2015516143.tif 000105
【０２６６】
【表０００６−００８７】
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【０２６７】
【表０００６−００８８】
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【０２６８】
【表０００６−００８９】
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【０２６９】
【表０００６−００９０】
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【０２７０】
【表０００６−００９１】
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【０２７１】
【表０００６−００９２】
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【０２７２】
【表０００６−００９３】
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【０２７３】
【表０００６−００９４】
2015516143.tif 000113
【０２７４】
【表０００６−００９５】
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【０２７５】
【表０００６−００９６】
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【０２７６】
【表０００６−００９７】
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【０２７７】
【表０００６−００９８】
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【０２７８】
【表０００６−００９９】
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【０２７９】
【表０００６−０１００】
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【０２８０】
【表０００６−０１０１】
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【０２８１】
【表０００６−０１０２】
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【０２８２】
【表０００６−０１０３】
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【０２８３】
【表０００６−０１０４】
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【０２８４】
【表０００６−０１０５】
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【０２８５】
【表０００６−０１０６】
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【０２８６】
【表０００６−０１０７】
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【０２８７】
【表０００６−０１０８】
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【０２８８】
【表０００６−０１０９】
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【０２８９】
【表０００６−０１１０】
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【０２９０】
【表０００６−０１１１】
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【０２９１】
【表０００６−０１１２】
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【０２９２】
【表０００６−０１１３】
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【０２９３】
【表０００６−０１１４】
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【０２９４】
【表０００６−０１１５】
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【０２９５】
【表０００６−０１１６】
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【表０００６−０１１７】
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【０２９７】
【表０００６−０１１８】
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【表０００６−０１１９】
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【０２９９】
【表０００６−０１２０】
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【０３００】
【表０００６−０１２１】
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【０３０１】
【表０００６−０１２２】
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【０３０２】
【表０００６−０１２３】
2015516143.tif 000142
【０３０３】
【表０００６−０１２４】
2015516143.tif 000143
【０３０４】
【表０００６−０１２５】
2015516143.tif 000144
【０３０５】
【表０００６−０１２６】
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【０３０６】
【表０００６−０１２７】
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【０３０７】
【表０００６−０１２８】
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【０３０８】
【表０００６−０１２９】
2015516143.tif 000148
【０３０９】
【表０００６−０１３０】
2015516143.tif 000149
【０３１０】
【表０００６−０１３１】
2015516143.tif 000150
【０３１１】
【表０００６−０１３２】
2015516143.tif 000151
【０３１２】
【表０００６−０１３３】
2015516143.tif 000152
【０３１３】
【表０００６−０１３４】
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【０３１４】
【表０００６−０１３５】
2015516143.tif 000154
【０３１５】
【表０００６−０１３６】
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【０３１６】
【表０００６−０１３７】
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【０３１７】
【表０００６−０１３８】
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【０３１８】
【表０００６−０１３９】
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【０３１９】
【表０００６−０１４０】
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【０３２０】
【表０００６−０１４１】
2015516143.tif 000160
【０３２１】
【表０００６−０１４２】
2015516143.tif 000161
【０３２２】
【表０００６−０１４３】
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【０３２３】
【表０００６−０１４４】
2015516143.tif 000163
【０３２４】
【表０００６−０１４５】
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【０３２５】
【表０００６−０１４６】
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【０３２６】
【表０００６−０１４７】
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【０３２７】
【表０００６−０１４８】
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