(57)【特許請求の範囲】
【請求項１】
４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であり、抗体またはその断片の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含む修飾抗体またはその抗原結合断片であって、
前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型であり、
ペプチドタグが、
ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、
ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、
ＧＤＳＬＳＷＬＶＲＣＬＮ（配列番号３）、
ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＣＬＮ（配列番号４）、
ＧＤＳＬＳＷＬＶＲＬＬＮ（配列番号５）、
ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＳＬＮ（配列番号６）、
ＧＳＱＤＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号７）、
ＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号８）、
ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳ（配列番号１２）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１３）、
ＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１４）、
ＧＤＳＬＤＭ（配列番号１５）、
ＬＤＳＶＲＭＭＡＬＡＡＲ（配列番号１６）、
ＬＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＲ（配列番号１７）、
ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、
ＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）、
ＤＶＬＤＳＬＥＦＩ（配列番号２０）、
ＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳ（配列番号２１）、および
ＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１３２）
からなる群から選択され、
前記ペプチドタグが、軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間に挿入されているか、または前記ペプチドタグが、ＣＨ１ドメインのアミノ酸残基１１９および１２０の間、もしくはアミノ酸残基１２０および１２１の間、もしくはアミノ酸残基１３５および１３６の間、もしくはアミノ酸残基１３６および１３７の間、もしくはアミノ酸残基１３８および１３９の間、もしくはアミノ酸残基１６２および１６３の間、もしくはアミノ酸残基１６４および１６５の間、もしくはアミノ酸残基１６５および１６６の間、もしくはアミノ酸残基１９４および１９５の間、もしくはアミノ酸残基１９５および１９６の間に挿入されているか、または前記ペプチドタグが、ＣＨ３ドメインのアミノ酸残基３８８および３８９の間に挿入されおり、前記アミノ酸がEuナンバリングシステムによってナンバリングされている修飾抗体またはその抗原結合断片。
【請求項２】
前記ペプチドタグが、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳ（配列番号１２）、
ＧＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１３）、
ＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１４）、および
ＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１３２）
からなる群から選択され、
前記ペプチドタグが、軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間に挿入されているか、またはＣＨ１ドメインのアミノ酸残基１１９および１２０の間、もしくはアミノ酸残基１２０および１２１の間、もしくはアミノ酸残基１３５および１３６の間、もしくはアミノ酸残基１３６および１３７の間、もしくはアミノ酸残基１６５および１６６の間、またはＣＨ３ドメインのアミノ酸残基３８８および３８９の間に挿入されている
請求項１に記載の修飾抗体またはその抗原結合断片。
【請求項３】
前記抗体が、配列番号３２、配列番号６３、配列番号１２６、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、配列番号１３２、配列番号１４９、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６６、配列番号１６８、配列番号１６９、配列番号１７８、配列番号１７９、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６５、配列番号２６７、配列番号２６８、配列番号２７７、配列番号２７８、配列番号３５６、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７１、配列番号３７３、配列番号３７４、配列番号３８０、配列番号３８１、または配列番号３８４のいずれかを含む、請求項１または２に記載の修飾抗体またはその抗原結合断片。
【請求項４】
前記抗体が、配列番号１３２、配列番号３５６、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５または配列番号３７４を含む、請求項３に記載の修飾抗体またはその抗原結合断片。
【請求項５】
ヒトもしくはヒト化抗体またはその断片であるか、または
ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、およびＩｇＡから選択されるアイソタイプであるか、または
ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４から選択されるＩｇＧのサブタイプであるか、または
抗ＨＥＲ２抗体または抗ＨＥＲ２抗体断片である、請求項１から４のいずれか一項に記載の修飾抗体またはその抗原結合断片。
【請求項６】
請求項１から５のいずれか一項に記載の修飾抗体または抗原結合断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートであって、
前記末端基が、修飾抗体または抗原結合断片に、式（Ｉ−ｂ）による構造を有するリンカー：
【化１】
0006321633.tif 000359
［式中、
Ｌ１は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーであり、
＊は、４’−ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合している場所を示す］によって結合しており、
末端基が、薬物部分、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、イメージング試薬、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、多糖、アセチル基、もしくは表面であるか、または
前記リンカーが式（１−ｃ）
【化２】
0006321633.tif 000360
の構造を有する、免疫コンジュゲート。
【請求項７】
Ｌ１が、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、
Ｌ２が、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３が、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４が、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【化３−１】
0006321633.tif 000361
【化３−２】
0006321633.tif 000362
であり、
Ａ１が、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２が、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【化４】
0006321633.tif 000363
であり、
Ａ３が、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【化５】
0006321633.tif 000364
であり、
Ａ４が、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【化６】
0006321633.tif 000365
【化７】
0006321633.tif 000366
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニルおよびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【化８】
0006321633.tif 000367
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される、請求項６に記載の免疫コンジュゲート。
【請求項８】
末端基が、抗炎症薬、抗癌薬、抗真菌薬、抗菌薬、抗寄生虫薬、抗ウイルス薬、麻酔薬、Ｖ−ＡＴＰアーゼ阻害薬、ＨＳＰ９０阻害薬、ＩＡＰ阻害薬、ｍＴｏｒ阻害薬、微小管安定薬、微小管不安定化薬、オーリスタチン、ドラスタチン、マイタンシノイド、ＭｅｔＡＰ（メチオニンアミノペプチダーゼ）、タンパク質ＣＲＭ１の核外輸送の阻害薬、ＤＰＰＩＶ阻害薬、ミトコンドリアにおけるホスホリル転移反応の阻害薬、タンパク質合成阻害薬、ＣＤＫ２阻害薬、ＣＤＫ９阻害薬、Ｅｇ５阻害薬、ＨＤＡＣ阻害薬、ＤＮＡ損傷薬、ＤＮＡアルキル化薬、ＤＮＡインターカレーター、ＤＮＡ小溝結合薬、プロテアソーム阻害薬、ＲＮＡポリメラーゼ阻害薬、およびＤＨＦＲ阻害薬から選択される部分であるか、または
末端基が、フルオロフォア、クロモフォア、量子ドット、磁性プローブ、放射性プローブ、イメージング試薬、造影試薬またはアフィニティープローブから選択される請求項６から７のいずれか一項に記載の免疫コンジュゲート。
【請求項９】
有効量の請求項６から８のいずれか一項に記載の免疫コンジュゲートまたは薬学的に許容されるその塩と、薬学的に許容される賦形剤、担体、または添加剤とを含む医薬組成物。
【請求項１０】
医薬として使用するための、請求項１から５のいずれかに記載の修飾抗体もしくはその抗原結合断片、または請求項６から８のいずれかに記載の免疫コンジュゲート。
【請求項１１】
癌、炎症性疾患、または感染症を治療する際に使用するための、請求項１から５のいずれかに記載の修飾抗体もしくはその抗原結合断片、または請求項６から８のいずれかに記載の免疫コンジュゲート。
【請求項１２】
癌を治療する際に使用するための、請求項１から５のいずれかに記載の修飾抗体もしくはその抗原結合断片、または請求項６から８のいずれかに記載の免疫コンジュゲート。
【請求項１３】
請求項１から５のいずれか一項に記載の修飾抗体またはその抗原結合断片をコードする核酸。
【請求項１４】
請求項１３に記載の核酸を含む宿主細胞。
【請求項１５】
抗癌薬とさらにコンジュゲートしている、請求項１から５のいずれかに記載の修飾抗体またはその抗原結合断片。
【請求項１６】
請求項６から８のいずれかに記載の免疫コンジュゲートを生成する方法であって、下記の（ａ）、（ｂ）または（ｃ）
（ａ）適切な条件下で、請求項１から５のいずれか一項に記載の修飾抗体または抗体断片、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、およびＣｏＡに連結している末端基またはＣｏＡ類似体に連結している末端基をインキュベートし、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を含むリンカーによって一緒に連結している抗体または抗体断片および末端基を含む免疫コンジュゲートの形成を促進すること、
（ｂ）ｉ）適切な条件下で、請求項１から５のいずれか一項に記載の抗体または抗体断片を４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼおよびＣｏＡまたはＣｏＡ類似体と共にインキュベートし、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を抗体または抗体断片に結合させるステップであって、４’−ホスホパンテテインおよび４’−ホスホパンテテイン類似体が官能基を含むステップ、および
ｉｉ）４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を、末端基に連結していてもよい反応性基と反応させ、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を含むリンカーによって一緒に連結している抗体または抗体断片および末端基を含む免疫コンジュゲートを形成するステップ、
（ｃ）ｉ）適切な条件下で、請求項１から５のいずれか一項に記載の抗体または抗体断片を４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼおよびＣｏＡまたはＣｏＡ類似体と共にインキュベートし、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を抗体または抗体断片に結合させるステップであって、４’−ホスホパンテテインおよび４’−ホスホパンテテイン類似体が保護官能基を含むステップ、
ｉｉ）４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体の保護官能基を脱保護するステップ、および
ｉｉｉ）４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体の脱保護官能基を、末端基に連結していてもよい反応性基と反応させ、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を含むリンカーによって一緒に連結している抗体または抗体断片および末端基を含む免疫コンジュゲートを形成するステップ
を含む方法。
【請求項１７】
前記適切な条件が、４℃〜３７℃の温度およびｐＨ６．５〜ｐＨ９．０を含む、請求項１６に記載の方法。
【請求項１８】
前記修飾抗体または抗体断片中のペプチドタグのセリン残基が、式（Ｄ−ａ）、式（Ｅ−ａ）、式（Ｆ−ａ）、または式（Ｇ−ａ）の構造を有する４’−ホスホパンテテイン基：
【化９】
0006321633.tif 000368
［式中、
Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【化１０】
0006321633.tif 000369
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【化１１】
0006321633.tif 000370
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【化１２】
0006321633.tif 000371
【化１３】
0006321633.tif 000372
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【化１４】
0006321633.tif 000373
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
Ｒ１は、チオール、マレイミド、ハロアセトアミド、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、オキサノボルナジエン、アジド、ジアリールテトラジン、ノルボルネン、モノアリールテトラジン、ヒドロキシルアミン、ヒドラジン、ＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−、アルデヒド、またはケトンである］とコンジュゲートしている、請求項１から５のいずれかに記載の修飾抗体または抗原結合断片を含む免疫コンジュゲート。
【請求項１９】
４’−ホスホパンテテイン基が、
【化１５】
0006321633.tif 000374
である、請求項１８に記載の免疫コンジュゲート。
【請求項２０】
コンジュゲートセリンが、
【化１６】
0006321633.tif 000375
から選択される構造を有する、請求項１９に記載の免疫コンジュゲート。
【請求項２１】
前記修飾抗体または抗体断片中のペプチドタグのセリン残基が、修飾４’−ホスホパンテテイン基とコンジュゲートしており、
【化１７−１】
0006321633.tif 000376
【化１７−２】
0006321633.tif 000377
［式中、
Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【化１８−１】
0006321633.tif 000378
【化１８−２】
0006321633.tif 000379
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【化１９】
0006321633.tif 000380
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【化２０】
0006321633.tif 000381
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【化２１】
0006321633.tif 000382
【化２２】
0006321633.tif 000383
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【化２３】
0006321633.tif 000384
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
ＴＧは、薬物部分、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、イメージング試薬、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、多糖、アセチル基、または表面である］から選択される構造を有する、請求項１から５のいずれかに記載の修飾抗体または抗原結合断片を含む免疫コンジュゲート。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
配列表
本出願は、ＡＳＣＩＩフォーマットでＥＦＳ−Ｗｅｂを介して提出されており、その全体が参照により本明細書に組み込まれている配列表を含む。２０１３年５月２９日に作成された前記ＡＳＣＩＩコピーは、ＰＡＴ０５５１４２＿ＳＬ＿２．ｔｘｔとの名称を有し、そのサイズは１，８００，６９１バイトである。
【０００２】
本発明は、部位特異的標識プロセスおよびそれによって生成される分子に関する。
【背景技術】
【０００３】
コンジュゲーションは、タンパク質療法、抗体薬物コンジュゲート（antibody drug conjugate；ＡＤＣ）、ワクチン、組織選択的標的化ビヒクル、分子診断法、およびタンパク質核酸コンジュゲートなど、生物学的に活性なタンパク質の特性を最適化するために幅広く使用されている。伝統的なコンジュゲーション方法では、リシンをベースとした共有結合的ライゲーションを利用するが、このことによって、タンパク質の表面上にはリシンが多くあるので、均一性を達成することが困難になっている。
【０００４】
タンパク質の部位特異的標識は、例えば、標識をタンパク質に共有結合させるためにヒトＯ６−アルキルグアニン−ＤＮＡアルキル−トランスフェラーゼ（ＡＧＴ）、ビオチンリガーゼ、トランスグルタミナーゼ、ソルターゼ、クチナーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用する翻訳後酵素反応によって達成することができる。
【０００５】
ヒトＯ６−アルキルグアニン−ＤＮＡアルキル−トランスフェラーゼを使用する翻訳後酵素反応では、ＡＧＴを、対象とする標的タンパク質に融合させ、続いて、ＡＧＴのための自殺基質である標識されたＯ６−ベンジルグアニンを付加する（Keppleretら、Nat. Biotechnol. 21:86〜89、2003）。この手法は、ＳＮＡＰ−ｔａｇ（商標）と呼ばれる技術の基礎となっており、１８０アミノ酸タグを利用する（Tiratら、International Journal of Biological Macromolecules、39:66〜76、2006）。しかしながら、この手法を使用するタンパク質の標識は、Ｃ末端またはＮ末端でしか起こらない。
【０００６】
ビオチンライゲーションでは、酵素ビオチンタンパク質リガーゼ（ＢＰＬ）は、ビオチンをある特定のカルボキシラーゼまたはデカルボキシラーゼのビオチンキャリヤードメインに結合させる。ＢＰＬは２ステップで、アデノシン−５’−三リン酸（ＡＴＰ）依存性反応である、ビオチンのカルボキシル基と、ビオチンキャリヤードメイン内の高度保存Ａｌａ−Ｍｅｔ−Ｌｙｓ−Ｍｅｔ（配列番号１０１７）認識設置モチーフ内に設置されている特異的リシン残基のε−アミノ基との間でのアミド結合の翻訳後形成を触媒する（Tiratら、International Journal of Biological Macromolecules、39:66〜76、2006）。この手法は、Ｃ末端に、Ｎ末端に、またはさらには標的タンパク質内に融合タグを創製するために使用することができ、ＢｉｏＥａｓｅ（商標）（７２アミノ酸タグ）およびＡｖｉＴａｇ（商標）（ビオチンリガーゼ、ＢｉｒＡ、および１５残基アクセプターペプチドタグ（ＡＰ）を使用）と呼ばれる技術のための基礎となっている。
【０００７】
トランスグルタミナーゼは、アンモニアの喪失を伴うグルタミン（Ｇｌｎ）およびリシン（Ｌｙｓ）の側鎖間での安定なイソペプチド結合の形成を触媒し、インビトロでタンパク質中のグルタミン側鎖をフルオロフォアで標識するために使用されている（Satoら、Biochemistry 35:13072〜13080、1996）。また、細菌およびヒト組織トランスグルタミナーゼ（ＢＴＧａｓｅおよびＴＧ２）が、種々のＩｇＧの翻訳後修飾を、ＩｇＧ重鎖内に設置されているＬｙｓまたはＧｌｎ側鎖を介して触媒するために使用されている（Mindtら、Bioconjugate Chem. 19:271〜278、2008; Jegerら、Angew. Chem. Int. 49:9995〜9997、2010）。
【０００８】
ソルターゼは、タンパク質のＣ末端およびＮ末端部位特異的修飾のために使用されており、その場合、ソルターゼＡは、ペプチド転移反応を触媒する（Antosら、JACS、131:10800〜10801、2009）。
【０００９】
クチナーゼは、加水分解に対して耐性のあるホスホナートリガンドと共に部位特異的共有付加物を形成する２２ｋＤａセリンエステラーゼである。クチナーゼは、抗体のＣ末端およびＮ末端部位特異的修飾、続く、表面上での固定化のために使用されている（Kwonら、Anal. Chem. 76:5713〜5720、2004; Hodnelandら、Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.、99:5048〜5052、2002）。
【００１０】
アシルキャリヤータンパク質（ＡＣＰ）およびペプチジルキャリヤータンパク質（ＰＣＰ）の４’−ホスホパンテテイニル化は、それぞれポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）および非リボソームペプチドシンテターゼ（ＮＲＰＳ）による代謝産物合成の活性化に必要な必須翻訳後修飾に関係している（Fischbachら、Chem. Rev. 106(8):3468〜3496、2006）。ＡＣＰおよびＰＣＰのアポ型からホロ型への変換は、補酵素Ａ（ＣｏＡ）の４’−ホスホ−パンテテイニル部分をタンパク質ドメインの不変セリン残基に結合させる４’−ホスホパンテテイン（ｐｐａｎ）トランスフェラーゼによって触媒される（Lambalotら、Chem. Biol. 3(11):923〜936、1996）。キャリヤータンパク質の同等に小さなサイズと、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが官能化ＣｏＡ類似体を基質として許容する能力とによって、研究者らはキャリヤータンパク質を、標的タンパク質を様々な小分子プローブで標識するための融合タグとして使用している（例えば、La Clairら、Chem. Biol. 11(2):195〜201、2004; Yinら、J. Am. Chem. Soc. 126(25):7754〜7755、2004を参照されたい）。キャリヤータンパク質タグのサイズをさらに縮小する努力において、Walshおよび共同研究者らは、ファージディスプレイを使用して、細菌４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼＳｆｐ（サーファクチン産生（surfactin production）を担う遺伝子座位として以前に同定された）およびＡｃｐＳによって有効な基質として認識される８〜１２残基ペプチドを同定した（Yinら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA 102(44):15815〜15820, 2005; Zhouら、ACS Chem. Biol. 2(5):337〜346、2007; Zhouら、J. Am. Chem. Soc. 130(30):9925〜9930、2008）。
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【００１１】
抗体薬物コンジュゲート（ＡＤＣ）は、細胞傷害性薬を局所送達するために癌の治療において使用されている（例えば、Lambert、Curr. Opinion In Pharmacology 5:543〜549、2005を参照されたい）。ＡＤＣは、薬物部分の標的化送達を可能とし、その際、最小限の毒性で最大の有効性を達成することができる。さらに多くのＡＤＣが有望な臨床結果を示しているので、様々な薬剤とのコンジュゲーションを可能にする、特に、癌療法において使用するために規定の薬物対抗体比を有する均一な免疫コンジュゲートを生成することができる部位特異的コンジュゲーションを可能にする反応性基を提供する安定な操作された抗体を開発する必要性が高まっている。
【課題を解決するための手段】
【００１２】
本発明は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であり、かつ抗体または抗体断片の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含む修飾抗体またはその断片を提供する。本発明はさらに、そのような修飾抗体または抗体断片と、末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供する。本発明はまた、そのような修飾抗体、抗体断片、および免疫コンジュゲートを作製する方法、さらには、そのような組成物を使用する方法を提供する。
【００１３】
一部の実施形態では、本発明は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であり、かつ抗体または抗体断片の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含み、その際、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼがＳｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体もしくは相同体型である、修飾抗体またはその断片を提供する。一部の実施形態では、ペプチドタグは、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、ＧＤＳＬＳＷＬＶＲＣＬＮ（配列番号３）、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＣＬＮ（配列番号４）、ＧＤＳＬＳＷＬＶＲＬＬＮ（配列番号５）、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＳＬＮ（配列番号６）、ＧＳＱＤＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号７）、ＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号８）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳ（配列番号１２）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１３）、ＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１４）、ＧＤＳＬＤＭ（配列番号１５）、ＬＤＳＶＲＭＭＡＬＡＡＲ（配列番号１６）、ＬＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＲ（配列番号１７）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）、ＤＶＬＤＳＬＥＦＩ（配列番号２０）、ＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳ（配列番号２１）およびＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１３２）からなる群から選択される。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００１４】
一部の実施形態では、本発明は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であり、かつ抗体またはその断片のＶＨ、ＶＬ、ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、またはＣＬ領域の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含む修飾抗体またはその断片を提供する。一部の実施形態では、ペプチドタグは、表１に列挙されている任意の２個のアミノ酸の間に挿入されている。一部の実施形態では、本発明は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であり、かつ抗体またはその断片のＣＨ１領域の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含む修飾抗体または抗体断片を提供する。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００１５】
一部の実施形態では、ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨまたはＶＬドメインのアミノ酸残基２および３の間に、またはＶＨドメインのアミノ酸残基６３および６４の間に、またはＶＨドメインの６４および６５の間に、またはＣＨ１ドメインの１３８および１３９の間に、またはＣＨ１ドメインの１９７および１９８の間に、またはＣＨ３ドメインの３５９および３６０の間に、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間に、またはＣＨ３ドメインの４４７の後に挿入されている。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００１６】
一部の実施形態では、ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨまたはＶＬドメインのアミノ酸残基２および３の間に、または軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間に、またはＣＨ１ドメインの１１９および１２０の間、もしくは１２０および１２１の間、もしくは１３５および１３６の間、もしくは１３６および１３７の間、もしくは１３８および１３９の間、もしくは１６２および１６３の間、もしくは１６４および１６５の間、もしくは１６５および１６６の間、もしくは１９４および１９５の間、もしくは１９５および１９６の間に、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間、もしくは４４５および４４６の間、もしくは４４６および４４７の間に挿入されている。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００１７】
一部の実施形態では、ペプチドタグは、親抗体またはその断片の軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間に、ＣＨ１ドメインの１１９および１２０の間、もしくは１２０および１２１の間、もしくは１３５および１３６の間、もしくは１３６および１３７の間、もしくは１３８および１３９の間、もしくは１６２および１６３の間、もしくは１６４および１６５の間、もしくは１６５および１６６の間、もしくは１９４および１９５の間、もしくは１９５および１９６の間に、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間に挿入されている。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００１８】
一部の実施形態では、ペプチドタグは、ＶＨドメインのアミノ酸残基６２〜６４もしくは６２〜６５の間に、またはＣＨ１ドメインのアミノ酸残基１３３〜１３８の間に、またはＣＨ１ドメインの１８９〜１９５の間に、またはＣＨ１ドメインの１９０〜１９７の間にグラフトされている。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００１９】
一部の実施形態では、本発明は、配列番号１０３、配列番号１０９、配列番号１１３、配列番号１２１、配列番号１２２、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、および／または配列番号１４１を含む修飾抗体または抗体断片を提供する。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００２０】
一部の実施形態では、本発明は、配列番号２６、配列番号２７、配列番号３２、配列番号６３、配列番号９４、配列番号９５、配列番号９６、配列番号１２６、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、配列番号１３２、配列番号１３９、配列番号１４９、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６６、配列番号１６８、配列番号１６９、配列番号１７８、配列番号１７９、配列番号２４８、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６５、配列番号２６７、配列番号２６８、配列番号２７７、配列番号２７８、配列番号３４８、配列番号３４９、配列番号３５６、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７１、配列番号３７３、配列番号３７４、配列番号３８０、配列番号３８１、配列番号３８４、配列番号３８６、配列番号３８７、または配列番号３８８を含む修飾抗体または抗体断片を提供する。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００２１】
一部の実施形態では、本発明は、配列番号３２、配列番号６３、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３２、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６６、配列番号１６８、配列番号１６９、配列番号１７８、配列番号１７９、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６５、配列番号２６７、配列番号２６８、配列番号２７７、配列番号２７８、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７１、配列番号３７３、配列番号３７４、配列番号３８０、配列番号３８１、または配列番号３８４を含む修飾抗体または抗体断片を提供する。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００２２】
一実施形態では、本発明は、Ｓｆｐの基質であり、かつ抗体または抗体断片の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含み、その際、そのペプチドタグが、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬＶＲＣＬＮ（配列番号３）、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＣＬＮ（配列番号４）、ＧＤＳＬＳＷＬＶＲＬＬＮ（配列番号５）、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＳＬＮ（配列番号６）、ＧＳＱＤＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号７）、ＶＬＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号８）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳ（配列番号１２）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１３）、ＤＳＬＤＭＬＥＷ（配列番号１４）、ＬＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＲ（配列番号１７）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）、またはＤＳＬＥＦＩＡＳ（配列番号１１１６）である修飾抗体またはその断片を提供する。別の実施形態では、ペプチドタグは、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）、またはＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬ（配列番号１１３２）である。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００２３】
一部の実施形態では、本発明の修飾抗体または抗体断片は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、およびＩｇＡから選択されるアイソタイプである。一部の他の実施形態では、本発明の修飾抗体または抗体断片は、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４から選択されるＩｇＧのサブタイプである。一部の実施形態では、本発明の修飾抗体または抗体断片は、ヒトもしくはヒト化抗体または抗体断片である。具体的な実施形態では、本発明の修飾抗体または抗体断片は、抗ＨＥＲ２抗体または抗ＨＥＲ２抗体断片である。本発明はさらに、そのような修飾抗体またはその断片を含む免疫コンジュゲートを提供する。
【００２４】
本発明は、本明細書に記載の修飾抗体または抗体断片をコードする核酸、およびそのような核酸を含む宿主細胞を提供する。
【００２５】
本発明は、修飾抗体またはその断片と、末端基とを含み、その際、修飾抗体または抗体断片が４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であり、かつ抗体または抗体断片の構造的ループ内に設置されている少なくとも１個のペプチドタグを含む免疫コンジュゲートを提供する。一部の実施形態では、この修飾抗体または抗体断片は、１個または複数の直交性コンジュゲーション部位をさらに含む。具体的な実施形態では、各直交性コンジュゲーション部位は、独立に、Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質、ＡｃｐＳ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質、リシン、システイン、チロシン、ヒスチジン、ホルミルグリシン、非天然アミノ酸、ピロリシン、およびピロリン−カルボキシリシンから選択される。
【００２６】
本明細書において提供する別の態様は、修飾抗体または抗体断片と、修飾抗体または抗体断片中のペプチドタグに結合している末端基（ＴＧ）とを、式（Ｉ−ｂ）による構造を有するリンカー：
【００２７】
【化１】
0006321633.tif 000002
［式中、
Ｌ１は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー；酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーであり、
＊は、４’−ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合している場所を示す］によって結合しており、
末端基は、薬物部分、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、イメージング試薬（imaging reagent）、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、多糖、アセチル基、または表面である
、免疫コンジュゲートである。
【００２８】
そのような免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、
Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【００２９】
【化２−１】
0006321633.tif 000003
【化２−２】
0006321633.tif 000004
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【００３０】
【化３】
0006321633.tif 000005
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【００３１】
【化４】
0006321633.tif 000006
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【００３２】
【化５】
0006321633.tif 000007
【００３３】
【化６】
0006321633.tif 000008
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニルおよびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【００３４】
【化７】
0006321633.tif 000009
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【００３５】
そのような免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【００３６】
【化８】
0006321633.tif 000010
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【００３７】
【化９】
0006321633.tif 000011
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【００３８】
【化１０】
0006321633.tif 000012
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【００３９】
【化１１】
0006321633.tif 000013
【００４０】
【化１２】
0006321633.tif 000014
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニルおよびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【００４１】
【化１３】
0006321633.tif 000015
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【００４２】
そのような上述の免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、式（Ｉ−ｂ）のリンカーは、式（Ｉ−ｃ）による構造を有するリンカー：
【００４３】
【化１４】
0006321633.tif 000016
である。
【００４４】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は、
【００４５】
【化１５】
0006321633.tif 000017
であり、
Ｌ２は、結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は、−Ａ４−であり、この際、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−である。
【００４６】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は、
【００４７】
【化１６】
0006321633.tif 000018
であり、
Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、この際、Ａ４は、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−である。
【００４８】
そのような免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は
【００４９】
【化１７】
0006321633.tif 000019
であり、
Ｌ２は−Ａ２−であり、この際、Ａ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏであり、
Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は
【００５０】
【化１８】
0006321633.tif 000020
であり、
Ｌ４は
【００５１】
【化１９】
0006321633.tif 000021
である。
【００５２】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、
Ｌ２は結合−であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｌ４は結合である。
【００５３】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｒ４は−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨであり、
Ｌ２は結合であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｌ４は結合である。
【００５４】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、
Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、この際、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−である。
【００５５】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、
Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、この際、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−である。
【００５６】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、
Ｌ２は−Ａ２−であり、この際、Ａ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏであり、
Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は、
【００５７】
【化２０】
0006321633.tif 000022
であり、
Ｌ４は、
【００５８】
【化２１】
0006321633.tif 000023
である。
【００５９】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、
Ｌ２は結合−であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｌ４は結合である。
【００６０】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、
Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｒ４は−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨであり、
Ｌ２は結合であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｌ４は結合である。
【００６１】
そのような上述の免疫コンジュゲートの他の実施形態では、末端基は、抗炎症薬、抗癌薬、抗真菌薬、抗菌薬、抗寄生虫薬、抗ウイルス薬、および麻酔薬から選択される薬物部分である。そのような免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、薬物部分は、Ｖ−ＡＴＰアーゼ阻害薬、ＨＳＰ９０阻害薬、ＩＡＰ阻害薬、ｍＴｏｒ阻害薬、微小管安定薬、微小管不安定化薬、オーリスタチン、ドラスタチン、マイタンシノイド、ＭｅｔＡＰ（メチオニンアミノペプチダーゼ）、タンパク質ＣＲＭ１の核外輸送の阻害薬、ＤＰＰＩＶ阻害薬、ミトコンドリアにおけるホスホリル転移反応の阻害薬、タンパク質合成阻害薬、ＣＤＫ２阻害薬、ＣＤＫ９阻害薬、Ｅｇ５阻害薬、ＨＤＡＣ阻害薬、ＤＮＡ損傷薬、ＤＮＡアルキル化薬、ＤＮＡインターカレーター、ＤＮＡ小溝結合薬、プロテアソーム阻害薬、ＲＮＡポリメラーゼ阻害薬、およびＤＨＦＲ阻害薬から選択される。そのような免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、分光学的プローブは、フルオロフォア、クロモフォア、量子ドット、磁性プローブ、放射性プローブ、イメージング試薬、または造影試薬（contrast reagent）から選択される。そのような免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、アフィニティープローブはビオチンである。
【００６２】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式Ｂの構造を有する補酵素Ａ類似体：
【００６３】
【化２２】
0006321633.tif 000024
［式中、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、Ｒ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、末端基を、式（Ｉ−ｂ）による構造を有するリンカー：
【００６４】
【化２３】
0006321633.tif 000025
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示す］
によってペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体または抗体断片を末端基で標識するステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００６５】
ある特定の実施形態では、式（Ｂ）の化合物は、
【００６６】
【化２４−１】
0006321633.tif 000026
【化２４−２】
0006321633.tif 000027
から選択される。
【００６７】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）ｉ）式（Ｄ）の化合物：
【００６８】
【化２５】
0006321633.tif 000028
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、式（Ｄ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基
【００６９】
【化２６】
0006321633.tif 000029
［式中、Ｒ１は、官能基である］
をペプチドタグに結合させ、かつ
ｉｉ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ａ）の化合物
Ｘ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ａ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエン（oxanobornadiene）であるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−；であるか、
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｂ）による構造を有するリンカー：
【００７０】
【化２７】
0006321633.tif 000030
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ａ１、Ｘ２、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、Ｒ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００７１】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）ｉ）式（Ｅ）の化合物：
【００７２】
【化２８】
0006321633.tif 000031
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、式（Ｅ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基
【００７３】
【化２９】
0006321633.tif 000032
［式中、Ｒ１は、官能基である］
をペプチドタグに結合させ、かつ
ｉｉ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ｃ）の化合物
Ｘ−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｃ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｄ）による構造を有するリンカー：
【００７４】
【化３０】
0006321633.tif 000033
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ１、Ａ２、Ｘ２、Ｌ３、Ｌ４、Ｒ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００７５】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）ｉ）式（Ｆ）の化合物：
【００７６】
【化３１】
0006321633.tif 000034
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、式（Ｆ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基
【００７７】
【化３２】
0006321633.tif 000035
［式中、Ｒ１は、官能基である］
をペプチドタグに結合させ、かつ
ｉｉ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ｅ）の化合物
Ｘ−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｅ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｆ）による構造を有するリンカー：
【００７８】
【化３３】
0006321633.tif 000036
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ１、Ｌ２、Ａ３、Ｘ２、Ｌ４、Ｒ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００７９】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）ｉ）式（Ｇ）の化合物：
【００８０】
【化３４】
0006321633.tif 000037
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、式（Ｇ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基
【００８１】
【化３５】
0006321633.tif 000038
［式中、Ｒ１は、官能基である］
をペプチドタグに結合させ、かつ
ｉｉ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ｇ）の化合物
Ｘ−ＴＧ
式（ＩＩ−ｇ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｈ）による構造を有するリンカー：
【００８２】
【化３６】
0006321633.tif 000039
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、Ｘ２、Ｒ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００８３】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｈ）の化合物：
【００８４】
【化３７】
0006321633.tif 000040
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｈ−ａ）の保護ホスホペンタチエニル基：
【００８５】
【化３８】
0006321633.tif 000041
［式中、Ｒ１−ＰＧは、保護官能基Ｒ１である］
をペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと、
（ｃ）保護ホスホペンタチエニル基を脱保護して、ペプチドタグに結合している式（Ｄ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基：
【００８６】
【化３９】
0006321633.tif 000042
［式中、Ｒ１は官能基である］を得るステップと、
（ｄ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ａ）の化合物
Ｘ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ａ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］
と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｂ）による構造を有するリンカー：
【００８７】
【化４０】
0006321633.tif 000043
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ａ１、Ｘ２、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、Ｒ２、ＰＧおよびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させるステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００８８】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｊ）の化合物：
【００８９】
【化４１】
0006321633.tif 000044
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｊ−ａ）の保護ホスホペンタチエニル基：
【００９０】
【化４２】
0006321633.tif 000045
［式中、Ｒ１−ＰＧは、保護官能基Ｒ１である］
をペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと、
（ｃ）保護ホスホペンタチエニル基を脱保護して、ペプチドタグに結合している式（Ｅ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基：
【００９１】
【化４３】
0006321633.tif 000046
［式中、Ｒ１は官能基である］を得るステップと、
（ｄ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ｃ）の化合物
Ｘ−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｃ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］
と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｄ）による構造を有するリンカー：
【００９２】
【化４４】
0006321633.tif 000047
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ１、Ａ２、Ｘ２、Ｌ３、Ｌ４、Ｒ２、ＰＧ、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させるステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００９３】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｋ）の化合物：
【００９４】
【化４５】
0006321633.tif 000048
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｊ−ａ）の保護ホスホペンタチエニル基：
【００９５】
【化４６】
0006321633.tif 000049
［式中、Ｒ１−ＰＧは、保護官能基Ｒ１である］
をペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと、
（ｃ）保護ホスホペンタチエニル基を脱保護して、ペプチドタグに結合している式（Ｆ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基：
【００９６】
【化４７】
0006321633.tif 000050
［式中、Ｒ１は官能基である］を得るステップと、
（ｄ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ｅ）の化合物
Ｘ−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｅ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］
と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｆ）による構造を有するリンカー：
【００９７】
【化４８】
0006321633.tif 000051
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ１、Ｌ２、Ａ３、Ｘ２、Ｌ４、Ｒ２、ＰＧ、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させるステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【００９８】
本明細書において提供する別の態様は、
（ａ）ペプチドタグを含み、そのペプチドタグが、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｌ）の化合物：
【００９９】
【化４９】
0006321633.tif 000052
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｌ−ａ）の保護ホスホペンタチエニル基：
【０１００】
【化５０】
0006321633.tif 000053
［式中、Ｒ１−ＰＧは、保護官能基Ｒ１である］
をペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を末端基（ＴＧ）で標識するステップと、
（ｃ）保護ホスホペンタチエニル基を脱保護して、ペプチドタグに結合している式（Ｇ−ａ）の活性化ホスホペンタチエニル基：
【０１０１】
【化５１】
0006321633.tif 000054
［式中、Ｒ１は官能基である］を得るステップと、
（ｄ）活性化ホスホペンタチエニル基の官能基Ｒ１を式（ＩＩ−ｇ）の化合物
Ｘ−ＴＧ
式（ＩＩ−ｇ）
［式中、Ｘは、官能基Ｒ１と反応する基であり、この際、
Ｘがチオールである場合、Ｒ１は、チオール、マレイミド、もしくはハロアセトアミドであるか、または
Ｘがアジドである場合、Ｒ１は、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、もしくはオキサノボルナジエンであるか、または
Ｘがトリアリールホスフィンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがオキサノボルナジエンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルキンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがアルケンである場合、Ｒ１はアジドであるか、または
Ｘがシクロオクテンである場合、Ｒ１は、ジアリールテトラジンであるか、または
Ｘがジアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、シクロオクテンであるか、または
Ｘがモノアリールテトラジンである場合、Ｒ１は、ノルボルネンであるか、または
Ｘがノルボルネンである場合、Ｒ１は、モノアリールテトラジンであるか、または
Ｘがアルデヒドである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがケトンである場合、Ｒ１は、ヒドロキシルアミンもしくはヒドラジンもしくはＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−であるか、または
Ｘがヒドロキシルアミンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがヒドラジンである場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
ＸがＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−である場合、Ｒ１は、アルデヒドもしくはケトンであるか、または
Ｘがハロアセトアミドである場合、Ｒ１は、チオールであるか、または
Ｘがマレイミドである場合、Ｒ１は、チオールである］
と反応させ、それによって、末端基を、式（ＩＩ−ｈ）による構造を有するリンカー：
【０１０２】
【化５２】
0006321633.tif 000055
［式中、＊は、ホスホパンテテイニル部分がペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、Ｘ２、Ｒ２、ＰＧ、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］によってペプチドタグに結合させるステップと
を含むプロセスによる免疫コンジュゲートの調製である。
【０１０３】
上記の調製方法のある特定の実施形態では、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０１０４】
【化５３−１】
0006321633.tif 000056
【化５３−２】
0006321633.tif 000057
であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０１０５】
【化５４】
0006321633.tif 000058
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０１０６】
【化５５】
0006321633.tif 000059
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０１０７】
【化５６】
0006321633.tif 000060
【０１０８】
【化５７】
0006321633.tif 000061
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０１０９】
【化５８】
0006321633.tif 000062
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
ＴＧは、薬物部分、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、および多糖から選択される。
【０１１０】
上記の調製方法の他の実施形態では、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０１１１】
【化５９】
0006321633.tif 000063
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０１１２】
【化６０】
0006321633.tif 000064
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０１１３】
【化６１】
0006321633.tif 000065
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０１１４】
【化６２】
0006321633.tif 000066
【０１１５】
【化６３】
0006321633.tif 000067
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０１１６】
【化６４】
0006321633.tif 000068
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【０１１７】
上記の調製方法の他の実施形態では、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０１１８】
【化６５−１】
0006321633.tif 000069
【化６５−２】
0006321633.tif 000070
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０１１９】
【化６６】
0006321633.tif 000071
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０１２０】
【化６７】
0006321633.tif 000072
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０１２１】
【化６８】
0006321633.tif 000073
【０１２２】
【化６９】
0006321633.tif 000074
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０１２３】
【化７０】
0006321633.tif 000075
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【０１２４】
本明細書において提供する別の態様は、修飾抗体またはその抗体断片中のペプチドタグのセリン残基が、式（Ｄ−ａ）、式（Ｅ−ａ）、式（Ｆ−ａ）、または式（Ｇ−ａ）の構造を有する４’−ホスホパンテテイン基：
【０１２５】
【化７１】
0006321633.tif 000076
［式中、
Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０１２６】
【化７２】
0006321633.tif 000077
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０１２７】
【化７３】
0006321633.tif 000078
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０１２８】
【化７４】
0006321633.tif 000079
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０１２９】
【化７５】
0006321633.tif 000080
【０１３０】
【化７６】
0006321633.tif 000081
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０１３１】
【化７７】
0006321633.tif 000082
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
Ｒ１は、チオール、マレイミド、ハロアセトアミド、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、オキサノボルナジエン、アジド、ジアリールテトラジン、ノルボルネン、モノアリールテトラジン、ヒドロキシルアミン、ヒドラジン、ＮＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−、アルデヒド、またはケトンである］
とコンジュゲートしている本明細書において提供する修飾抗体または抗体断片を含むコンジュゲート抗体またはその抗体断片である。
【０１３２】
そのようなコンジュゲート抗体またはその抗体断片のある特定の実施形態では、４’−ホスホパンテテイン基は、
【０１３３】
【化７８】
0006321633.tif 000083
である。
【０１３４】
そのようなコンジュゲート抗体またはその抗体断片のある特定の実施形態では、コンジュゲートセリンは、
【０１３５】
【化７９】
0006321633.tif 000084
から選択される構造を有する。
【０１３６】
そのようなコンジュゲート抗体またはその抗体断片の他の実施形態では、コンジュゲートセリンは、
【０１３７】
【化８０】
0006321633.tif 000085
である。
【０１３８】
本明細書において提供する別の態様は、ペプチドタグのセリン残基が、修飾４’−ホスホパンテテイン基とコンジュゲートしており、そのコンジュゲートセリンが、
【０１３９】
【化８１−１】
0006321633.tif 000086
【化８１−２】
0006321633.tif 000087
［式中、Ｌ１は、−Ａ１Ｘ２−または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０１４０】
【化８２−１】
0006321633.tif 000088
【化８２−２】
0006321633.tif 000089
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０１４１】
【化８３】
0006321633.tif 000090
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０１４２】
【化８４】
0006321633.tif 000091
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０１４３】
【化８５】
0006321633.tif 000092
【０１４４】
【化８６】
0006321633.tif 000093
から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０１４５】
【化８７】
0006321633.tif 000094
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
ＴＧは、薬物部分、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、イメージング試薬、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、多糖、アセチル基、または表面である］
から選択される構造を有する本明細書において提供する修飾抗体またはその抗体断片を含むコンジュゲート抗体またはその抗体断片である。
【０１４６】
そのようなコンジュゲート抗体またはその抗体断片のある特定の実施形態では、コンジュゲートセリンは、
【０１４７】
【化８８】
0006321633.tif 000095
である。そのようなコンジュゲート抗体またはその抗体断片では、Ｘ２は、
【０１４８】
【化８９】
0006321633.tif 000096
または−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−である。
【０１４９】
本発明はまた、有効量の本発明の免疫コンジュゲートまたは薬学的に許容されるその塩と、薬学的に許容される賦形剤、担体、または添加剤とを含む医薬組成物を提供する。
【０１５０】
本発明は、癌などの疾患を治療する方法を提供し、この方法は、それを必要とする哺乳動物に、有効量の本発明の免疫コンジュゲートを投与することを含む。一部の実施形態では、本発明は、医薬として使用するための免疫コンジュゲートを提供する。一部の実施形態では、本発明は、癌、自己免疫疾患、炎症性疾患、感染症（例えば、細菌、真菌、ウイルス）、遺伝的障害、心臓血管疾患、および／または代謝性疾患を治療するための医薬の製造における免疫コンジュゲートの使用を提供する。
【０１５１】
本発明は、本明細書に記載の免疫コンジュゲートを生成する方法を提供する。一実施形態では、この方法は、４’−ホスホパンテテインによって一緒に連結している抗体または抗体断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートの形成を促進する適切な条件下で、本発明の修飾抗体または抗体断片、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、およびＣｏＡに連結した末端基をインキュベートすることを含む。具体的な実施形態では、適切な条件は、４℃〜３７℃の温度およびｐＨ６．５〜ｐＨ９．０を含む。
【０１５２】
本明細書に記載の免疫コンジュゲートを生成するそのような方法の別の実施形態では、この方法は、適切な条件下で、本発明の修飾抗体または抗体断片、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、およびＣｏＡに連結している末端基またはＣｏＡ類似体に連結している末端基をインキュベートし、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を含むリンカーによって一緒に連結している抗体または抗体断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートの形成を促進することを含む。具体的な実施形態では、適切な条件は、４℃〜３７℃の温度およびｐＨ６．５〜ｐＨ９．０を含む。
【０１５３】
本明細書に記載の免疫コンジュゲートを生成するそのような方法の別の実施形態では、この方法は、
ｉ）適切な条件下で、本発明の修飾抗体または抗体断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼおよびＣｏＡまたはＣｏＡ類似体と共にインキュベートし、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を抗体または抗体断片に結合させるステップであって、４’−ホスホパンテテインおよび４’−ホスホパンテテイン類似体は官能基を含むステップと、
ｉｉ）４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を、末端基に連結していてもよい反応性基と反応させ、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を含むリンカーによって一緒に連結している抗体または抗体断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを形成するステップと
を含む。
【０１５４】
具体的な実施形態では、適切な条件は、４℃〜３７℃の温度およびｐＨ６．５〜ｐＨ９．０を含む。
【０１５５】
本明細書に記載の免疫コンジュゲートを生成するそのような方法の別の実施形態では、この方法は、
ｉ）適切な条件下で、本発明の修飾抗体または抗体断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼおよびＣｏＡまたはＣｏＡ類似体と共にインキュベートし、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を抗体または抗体断片に結合させるステップであって、４’−ホスホパンテテインおよび４’−ホスホパンテテイン類似体は保護官能基を含むステップと、
ｉｉ）４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体の保護官能基を脱保護するステップと、
ｉｉｉ）４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体の脱保護官能基を、末端基に連結していてもよい反応性基と反応させ、それによって、４’−ホスホパンテテインまたは４’−ホスホパンテテイン類似体を含むリンカーによって一緒に連結している抗体または抗体断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを形成するステップと
を含む。
【０１５６】
具体的な実施形態では、適切な条件は、４℃〜３７℃の温度およびｐＨ６．５〜ｐＨ９．０を含む。
【０１５７】
定義
用語「アルケニル」または「アルケン」は、本明細書で使用する場合、少なくとも１個の炭素−炭素二重結合を有する分枝または直鎖炭化水素を指す。二重結合のまわりに配置されている原子は、シス（Ｚ）またはトランス（Ｅ）配置である。本明細書で使用する場合、用語「Ｃ２〜Ｃ４アルケニル」、「Ｃ２〜Ｃ５アルケニル」、「Ｃ２〜Ｃ６アルケニル」、「Ｃ２〜Ｃ７アルケニル」、「Ｃ２〜Ｃ８アルケニル」、「Ｃ２〜Ｃ４アルケン」、「Ｃ２〜Ｃ５アルケン」、「Ｃ２〜Ｃ６アルケン」、「Ｃ２〜Ｃ７アルケン」、および「Ｃ２〜Ｃ８アルケン」は、少なくとも１個の炭素−炭素二重結合を有し、少なくとも２個、多くて４、５、６、７、または８個の炭素原子をそれぞれ含有する分枝または直鎖炭化水素を指す。アルケニル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、エテニル、エタン、プロペニル、プロペン、アリル（２−プロペニル）、２−プロペン、ブテニル、ペンテニル、ペンテン、ヘキセニル、ヘプテニル、ヘプテン、オクテニル、ノネニル、ノネン、デセニル、デセンなどが含まれる。別段に指定していなければ、アルケニル基は一般に、Ｃ２〜Ｃ６アルケニルである。
【０１５８】
用語「アルキニル」または「アルキン」は、本明細書で使用する場合、少なくとも１個の炭素−炭素三重結合を有する分枝または直鎖炭化水素ラジカルを指す。本明細書で使用する場合、用語「Ｃ２〜Ｃ４アルキニル」、「Ｃ２〜Ｃ５アルキニル」、「Ｃ２〜Ｃ６アルキニル」、「Ｃ２〜Ｃ７アルキニル」、および「Ｃ２〜Ｃ８アルキニル」は、少なくとも１個の炭素−炭素三重結合を有し、少なくとも２個、多くて４、５、６、７、または８個の炭素原子をそれぞれ含有する分枝または直鎖炭化水素ラジカルを指す。アルキニル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、エチニル、プロピニル、ブチニル、ペンチニル、ヘキシニル、ヘプチニル、オクチニル、ノニニル、デシニルなどが含まれる。別段に指定していなければ、アルキニル基は一般に、Ｃ２〜Ｃ６アルキニルである。
【０１５９】
用語「アルキル」は、本明細書で使用する場合、飽和の分枝または直鎖炭化水素を指す。本明細書で使用する場合、用語「Ｃ１〜Ｃ３アルキル」、「Ｃ１〜Ｃ４アルキル」、「Ｃ１〜Ｃ５アルキル」、「Ｃ１〜Ｃ６アルキル」、「Ｃ１〜Ｃ７アルキル」、または「Ｃ１〜Ｃ８アルキル」は、少なくとも１個、多くて３、４、５、６、７、または８個の炭素原子をそれぞれ含有する飽和の分枝または直鎖炭化水素を指す。アルキル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、メチル、エチル、ｎ−プロピル、イソプロピル、ｎ−ブチル、イソブチル、ｓｅｃ−ブチル、ｔ−ブチル、ｎ−ペンチル、イソペンチル、ヘキシル、ヘプチル、オクチル、ノニル、デシルなどが含まれる。別段に指定していなければ、アルキル基は一般に、Ｃ１〜Ｃ６アルキルである。
【０１６０】
用語「アルコキシ」は、本明細書で使用する場合、基−ＯＲａを指し、この際、Ｒａは、本明細書において定義するとおりのアルキル基である。本明細書で使用する場合、用語「Ｃ１〜Ｃ３アルコキシ」、「Ｃ１〜Ｃ４アルコキシ」、「Ｃ１〜Ｃ５アルコキシ」、「Ｃ１〜Ｃ６アルコキシ」、「Ｃ１〜Ｃ７アルコキシ」、および「Ｃ１〜Ｃ８アルコキシ」は、アルキル部分が少なくとも１個、多くて３、４、５、６、７、または８個の炭素原子を含有するアルコキシ基を指す。アルコキシ基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、メトキシ、エトキシ、ｎ−プロポキシ、イソプロポキシ、ｎ−ブチルオキシ、ｔ−ブチルオキシ、ペンチルオキシ、ヘキシルオキシ、ヘプチルオキシ、オクチルオキシ、ノニルオキシ、デシルオキシなどが含まれる。
【０１６１】
用語「アリール」は、本明細書で使用する場合、合計６〜１４環員を有し、系中の少なくとも１個の環が芳香族である単環式、二環式、および三環式環系を指す。アリール基にはまたは、１個または複数の非芳香族炭化水素環に縮合した１個または複数の芳香環が含まれる。アリール基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、フェニル（Ｐｈ）、ナフチル、フルオレニル、インデニル、アズレニル、アントラセニルなどが含まれる。アリール基は、１個または複数の置換基を含有してよく、したがって、「置換されていてもよい」。別段の指定がない限り、アリール基は、４個までの置換基を有し得る。
【０１６２】
用語「シクロアルキル」は、本明細書で使用する場合、飽和単環式、融合二環式、融合三環式、または架橋多環式環アセンブリを指す。本明細書で使用する場合、用語「Ｃ３〜Ｃ５シクロアルキル」、「Ｃ３〜Ｃ６シクロアルキル」、「Ｃ３〜Ｃ７シクロアルキル」、「Ｃ３〜Ｃ８シクロアルキル」、「Ｃ３〜Ｃ９シクロアルキル」、および「Ｃ３〜Ｃ１０シクロアルキル」は、少なくとも３個、多くて５、６、７、８、９、または１０個の炭素原子を含有する飽和単環式、縮合二環式、縮合三環式、または架橋多環式環アセンブリを指す。シクロアルキル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、シクロプロピル、シクロブチル、シクロペンチル、シクロヘキシル、シクロヘプチル、シクロオクチル、シクロノニル、シクロデシル、デカヒドロナフタレニルなどが含まれる。別段に指定していなければ、シクロアルキル基は一般に、Ｃ３〜Ｃ８シクロアルキルである。
【０１６３】
用語「シクロアルケニル」または「シクロアルケン」は、本明細書で使用する場合、少なくとも１個の炭素−炭素二重結合を有する単環式、縮合二環式、縮合三環式、または架橋多環式環アセンブリを指す。二重結合のまわりに配置された原子は、シス（Ｚ）またはトランス（Ｅ）配置のいずれかである。単環式シクロアルケンは、１個または２個のアリール環に縮合していてよい。シクロアルケニル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、シクロプロペニル、シクロブテニル、シクロペンテニル、シクロヘキセニル、シクロヘプテニル、シクロオクテニル、シクロノネニル、シクロデセニルなどが含まれる。別段に指定していなければ、シクロアルケニル基は一般に、Ｃ５〜Ｃ８シクロアルケニルである。
【０１６４】
用語「シクロアルキニル」または「シクロアルキン」は、本明細書で使用する場合、少なくとも１個の炭素−炭素三重結合を有する単環式、縮合二環式、縮合三環式、または架橋多環式環アセンブリを指す。単環式シクロアルキンは、１個または２個のアリール環に縮合していてよい。シクロアルキニル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、シクロプロピニル、シクロブチニル、シクロペンチニル、シクロヘキシニル、シクロヘプチニル、シクロオクチニル、シクロノニニル、シクロデシニルなどが含まれる。別段に指定していなければ、シクロアルキニル基は一般に、Ｃ６〜Ｃ８シクロアルキニルである。
【０１６５】
用語「ヘテロアリール」は、本明細書で使用する場合、窒素、酸素、および硫黄から独立に選択される１〜４個のヘテロ原子を有する５〜６員ヘテロ芳香族単環式環、窒素、酸素、および硫黄から独立に選択される１〜４個のヘテロ原子を環員として有し、環のうちの少なくとも１個が芳香族である８〜１０員縮合二環式環、または窒素、酸素、および硫黄から独立に選択される１〜４個のヘテロ原子を有し、環のうちの少なくとも１個が芳香族である１２〜１４員縮合三環式環を指す。そのような縮合二環式および三環式環系は、１個または複数のアリール、シクロアルキル、またはヘテロシクロアルキル環に縮合していてよい。ヘテロアリール基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、２−または３−フリル；１−、２−、４−、または５−イミダゾリル；３−、４−、または５−イソチアゾリル；３−、４−、または５−イソオキサゾリル；２−、４−、または５−オキサゾリル；４−または５−１，２，３−オキサジアゾリル；２−または３−ピラジニル；１−、３−、４−、または５−ピラゾリル；３−、４−、５−または６−ピリダジニル；２−、３−、または４−ピリジル；２−、４−、５−または６−ピリミジニル；１−、２−または３−ピロリル；１−または５−テトラゾリル；２−または５−１，３，４−チアジアゾリル；２−、４−、または５−チアゾリル；２−または３−チエニル；２−、４−または６−１，３，５−トリアジニル；１−、３−または５−１，２，４−トリアゾリル；１−、４−または５−１，２，３−トリアゾリル；１−、２−、３−、４−、５−、６−、７−、８−、または９−アクリジニル；１−、３−、４−、５−、６−、７−、８−、９−、または１０−ベンゾ［ｇ］イソキノリン；２−、４−、５−、６−、または７−ベンゾオキサゾリル；１−、２−、４−、５−、６−、または７−ベンゾイミダゾリル；２−、４−、５−、６−、または７−ベンゾチアゾリル；２−、３−、４−、５−、６−、７−ベンゾ［ｂ］チエニル；２−、３−、４−、５−、６−、７−、８−、９−ベンゾ［ｂ］オキセピン；２−、４−、５−、６−、７−、または８−ベンゾオキサジニル；１−、２−、３−、４−、５−、６−、７−、８、または９−カルバゾリル；３−、４−、５−、６−、７−、または８−シンノリニル；２−、４−、または５−４Ｈ−イミダゾ［４，５−ｄ］チアゾリル；２−、３−、５−、または６−イミダゾ［２，１−ｂ］チアゾリル；２−、３−、６−、または７−イミダゾ［１，２−ｂ］［１，２，４］トリアジニル；１−、３−、４−、５−、６−、または７−インダゾリル；１−、２−、３−、５−、６−、７−、または８−インドリジニル；１−、２−、３−、４−、５−、６−、または７−インドリル；１−、２−、３−、４−、５−、６−、または７−イソインドリル；１−、３−、４−、５−、６−、７−、または８−イソキノリイル；２−、３−、４−、５−、６−、または７−ナフチリジニル；１−、２−、４−、５−、６−、７−、８−、または９−ペリミジニル；１−、２−、３−、４−、６−、７−、８−、９−、または１０−フェナントリジニル；１−、２−、３−、４−、５−、６−、７−、８−、９−、または１０−フェナトロリニル；１−、２−、３−、４−、６−、７−、８−、または９−フェナジニル；１−、２−、３−、４−、６−、７−、８−、９−、または１０−フェノチアジニル；１−、２−、３−、４−、６−、７−、８−、９−、または１０−フェノキサジニル；１−、４−、５−、６−、７−、または８−フタラジニル；２−、４−、６−、または７−プテリジニル；２−、６−、７−、または８−プリニル；２−、３−、５−、６−、７−、８−、９−、１０−、または１１−７Ｈ−ピラジノ［２，３−ｃ］カルバゾリル；２−、３−、５−、６−、または７−フロ［３，２−ｂ］−ピラニル；１−、３−、または５−１Ｈ−ピラゾロ［４，３−ｄ］−オキサゾリル；２−、３−、５−、または８−ピラジノ［２，３−ｄ］ピリダジニル；１−、２−、３−、４−、５−、または８−５Ｈ−ピリド［２，３−ｄ］−ｏ−オキサジニル；１−、２−、３−、４−、６−、７−、８−、または９−キノリジニル；２−、３−、４−、５−、６−、７−、または８−キノリニル；２−、３−、４−、５−、６−、７−、または８−キナゾリニル；２−、３−、４−、または５−チエノ［２，３−ｂ］フラニル、および１−、３−、６−、７−、８−、または９−フロ［３，４−ｃ］シンノリニルが含まれる。
【０１６６】
用語「ヘテロ原子」は、本明細書で使用する場合、窒素（Ｎ）、酸素（Ｏ）、または硫黄（Ｓ）原子を指す。
【０１６７】
用語「ヘテロシクロアルキル」は、本明細書で使用する場合、炭化水素環構造の環炭素のうちの１〜４個が−Ｏ−、−ＮＲ−、および−Ｓ−から独立に選択される１〜４個の基によって置き換えられていて、この際、Ｒが水素、Ｃ１〜Ｃ４アルキル、またはアミノ保護基である飽和３〜８員単環式炭化水素環構造、飽和６〜９員縮合二環式炭化水素環構造、または飽和１０〜１４員縮合三環式炭化水素環構造を指す。ヘテロシクロアルキル基の非限定的な例には、本明細書で使用する場合、アジリジニル、アジリジン−１−イル、アジリジン−２−イル、アジリジン−３−イル、オキシラニル、オキシラン−２−イル、オキシラン−３−イル、チイラニル、チイラン−２−イル、チイラン−３−イル、アゼタジニル、アゼタジン−１−イル、アゼタジン−２−イル、アゼタジン−３−イル、オキセタニル、オキセタン−２−イル、オキセタン−３−イル、オキセタン−４−イル、チエタニル、チエタン−２−イル、チエタン−３−イル、チエタン−４−イル、ピロリジニル、ピロリジン−１−イル、ピロリジン−２−イル、ピロリジン−３−イル、ピロリジン−４−イル、ピロリジン−５−イル、テトラヒドロフラニル、テトラヒドロフラン−２−イル、テトラヒドロフラン−３−イル、テトラヒドロフラン−４−イル、テトラヒドロフラン−５−イル、テトラヒドロチエニル、テトラヒドロチエン−２−イル、テトラヒドロチエン−３−イル、テトラヒドロチエン−４−イル、テトラヒドロチエン−５−イル、ピペリジニル、ピペリジン−１−イル、ピペリジン−２−イル、ピペリジン−３−イル、ピペリジン−４−イル、ピペリジン−５−イル、ピペリジン−６−イル、テトラヒドロピラニル、テトラヒドロピラン−２−イル、テトラヒドロピラン−３−イル、テトラヒドロピラン−４−イル、テトラヒドロピラン−５−イル、テトラヒドロピラン−６−イル、テトラヒドロチオピラニル、テトラヒドロチオピラン−２−イル、テトラヒドロチオピラン−３−イル、テトラヒドロチオピラン−４−イル、テトラヒドロチオピラン−５−イル、テトラヒドロチオピラン−６−イル、ピペラジニル、ピペラジン−１−イル、ピペラジン−２−イル、ピペラジン−３−イル、ピペラジン−４−イル、ピペラジン−５−イル、ピペラジン−６−イル、モルホリニル、モルホリン−２−イル、モルホリン−３−イル、モルホリン−４−イル、モルホリン−５−イル、モルホリン−６−イル、チオモルホリニル、チオモルホリン−２−イル、チオモルホリン−３−イル、チオモルホリン−４−イル、チオモルホリン−５−イル、チオモルホリン−６−イル、オキサチアニル、オキサチアン−２−イル、オキサチアン−３−イル、オキサチアン−５−イル、オキサチアン−６−イル、ジチアニル、ジチアン−２−イル、ジチアン−３−イル、ジチアン−５−イル、ジチアン−６−イル、アゼパニル、アゼパン−１−イル、アゼパン−２−イル、アゼパン−３−イル、アゼパン−４−イル、アゼパン−５−イル、アゼパン−６−イル、アゼパン−７−イル、オキセパニル、オキセパン−２−イル、オキセパン−３−イル、オキセパン−４−イル、オキセパン−５−イル、オキセパン−６−イル、オキセパン−７−イル、チエパニル、チエパン−２−イル、チエパン−３−イル、チエパン−４−イル、チエパン−５−イル、チエパン−６−イル、チエパン−７−イル、ジオキソラニル、ジオキソラン−２−イル、ジオキソラン−４−イル、ジオキソラン−５−イル、チオキサニル、チオキサン−２−イル、チオキサン−３−イル、チオキサン−４−イル、チオキサン−５−イル、ジチオラニル、ジチオラン−２−イル、ジチオラン−４−イル、ジチオラン−５−イル、ピロリニル、ピロリン−１−イル、ピロリン−２−イル、ピロリン−３−イル、ピロリン−４−イル、ピロリン−５−イル、イミダゾリニル、イミダゾリン−１−イル、イミダゾリン−３−イル、イミダゾリン−４−イル、イミダゾリン−５−イル、イミダゾリジニル、イミダゾリジン−１−イル、イミダゾリジン−２−イル、イミダゾリジン−３−イル、イミダゾリジン−４−イル、イミダゾリジン−４−イル、ピラゾリニル、ピラゾリン−１−イル、ピラゾリン−３−イル、ピラゾリン−４−イル、ピラゾリン−５−イル、ピラゾリジニル、ピラゾリジン−１−イル、ピラゾリジン−２−イル、ピラゾリジン−３−イル、ピラゾリジン−４−イル、ピラゾリジン−５−イル、ヘキサヒドロ−１，４−ジアゼピニル、ジヒドロフラニルジヒドロピラニル、１，２，３，６−テトラヒドロピリジニル、２Ｈ−ピラニル、４Ｈ−ピラニル、ジヒドロピラニル、ジヒドロチエニル、ジヒドロフラニル、３−アザビシクロ［３．１．０］ヘキサニル、３−アザビシクロ［４．１．０］ヘプタニル、ピロリジニル−２−オン、ピペリジニル−３−オン  ピペリジニル−２−オン、ピペリジニル−４−オン、および２Ｈ−ピロリルが含まれる。
【０１６８】
用語「置換されていてもよい」は、本明細書で使用する場合、言及している基が、非置換の基の１個または複数の水素原子の代わりに１個または複数の追加の基（複数可）で置換されていても、置換されていなくてもよいことを意味する。存在してよいそのような基の個数は、１個から非置換の基上の水素原子の個数までの範囲である。任意選択の置換基は、別段の指定がない限り、個々に、かつ独立に、アルキル、アルケニル、アルキニル、シクロアルキル、アリール、ヘテロアリール、ヘテロシクロアルキル、ヒドロキシル、アルコキシ、メルカプチル、シアノ、ハロ、カルボニル、チオカルボニル、イソシアナト、チオシアナト、イソチオシアナト、ニトロ、ペルハロアルキル、ペルフルオロアルキル、ならびに一置換および二置換アミノ基を含めたアミノ、ならびにそれらの保護誘導体から選択される。任意選択の置換基の非限定的な例には、ハロ（特にＦ、ＣｌおよびＢｒ）、−ＣＮ、−ＯＲ、−Ｒ、−ＮＯ２、−Ｃ（＝Ｏ）Ｒ、−ＯＣ（＝Ｏ）Ｒ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＲ、−ＯＣ（＝Ｏ）ＮＨＲ、−Ｃ（＝Ｏ）Ｎ（Ｒ）２、−ＳＲ−、−Ｓ（＝Ｏ）Ｒ、−Ｓ（＝Ｏ）２Ｒ、−ＮＨＲ、−Ｎ（Ｒ）２、−ＮＨＣ（＝Ｏ）Ｒ、−ＮＲＣ（＝Ｏ）Ｒ、−ＮＲＣ（Ｓ）Ｒ、ＮＨＣ（＝Ｏ）ＯＲ、−ＮＲＣＯ２Ｒ、−ＮＲＣ（＝Ｏ）Ｎ（Ｒ）２、−ＮＲＣ（Ｓ）Ｎ（Ｒ）２、−ＮＲＮＲＣ（＝Ｏ）Ｒ、−ＮＲＮＲＣ（＝Ｏ）Ｎ（Ｒ）２、−ＮＲＮＲＣＯ２Ｒ、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、Ｓ（＝Ｏ）２ＮＨＲ、−Ｓ（＝Ｏ）２Ｎ（Ｒ）２、−ＮＨＳ（＝Ｏ）２、−ＮＨＳ（＝Ｏ）２Ｒ、−Ｃ（＝Ｏ）Ｃ（＝Ｏ）Ｒ、−Ｃ（＝Ｏ）ＣＨ２Ｃ（＝Ｏ）Ｒ、−Ｃ（Ｓ）Ｒ、−Ｃ（＝Ｏ）Ｎ（Ｒ）２、−Ｃ（Ｓ）Ｎ（Ｒ）２、−ＯＣ（＝Ｏ）Ｎ（Ｒ）２、−Ｃ（Ｏ）Ｎ（ＯＲ）Ｒ、−Ｃ（ＮＯＲ）Ｒ、−Ｓ（＝Ｏ）３Ｒ、−ＮＲＳＯ２Ｎ（Ｒ）２、−ＮＲＳＯ２Ｒ、−Ｎ（ＯＲ）Ｒ、−Ｃ（＝ＮＨ）−Ｎ（Ｒ）２、−Ｐ（＝Ｏ）２Ｒ、−ＰＯ（Ｒ）２、−ＯＰＯ（Ｒ）２、−（ＣＨ２）０−２ＮＨＣ（＝Ｏ）Ｒ、Ｒで置換されていてもよいフェニル（Ｐｈ）、Ｒで置換されていてもよい−Ｏ（Ｐｈ）、Ｒで置換されていてもよい−（ＣＨ２）１〜２（Ｐｈ）、Ｒで置換されていてもよい−ＣＨ＝ＣＨ（Ｐｈ）、Ｃ１〜Ｃ６アルキル、Ｃ１〜Ｃ６アルコキシ、アリール、ヘテロアリール、シクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、ハロ置換Ｃ１〜Ｃ６アルキル、ハロ置換Ｃ１〜Ｃ６アルコキシが包含され、この際、各Ｒは独立に、Ｈ、Ｃ１〜Ｃ６アルキル、Ｃ２〜Ｃ６アルケニル、Ｃ２〜Ｃ６アルキニル、Ｃ１〜Ｃ６アルコキシ、アリール、ヘテロアリール、Ｃ３〜８シクロアルキル、Ｃ３〜８ヘテロシクロアルキル、ハロ置換のＣ１〜Ｃ６アルキル、ハロ置換のＣ１〜Ｃ６アルコキシから選択され、かつ同じ原子か、または隣接する接続原子上の２個のＲ基は、一緒になって、追加のＮ、Ｏ、またはＳを環員として含有してもよい５〜６員環を形成していてよい。アルキル、シクロアルキル、およびヘテロシクロアルキル基に適した置換基にはさらに、＝ＣＨＲ、＝Ｏ（オキソ）、および＝Ｎ−Ｒが含まれ得る。アリールまたはヘテロアリール基に好ましい置換基は、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、ＣＮ、−ＮＲ’２、ヒドロキシ、Ｃ１〜Ｃ４アルキル、Ｃ１〜Ｃ４ハロアルキル、Ｃ１〜Ｃ４アルコキシ、Ｃ１〜Ｃ４ハロアルコキシ、Ｃ１〜Ｃ４アルコキシ−Ｃ１〜Ｃ４アルキル、−ＣＯＯＲ’、−ＣＯＮＲ’２、−ＳＲ’、および−ＳＯ２Ｒ’から選択され、この際、各Ｒ’は、ＨまたはＣ１〜Ｃ４アルキルである。アルキル、シクロアルキル、またはヘテロシクロアルキル基に好ましい置換基は、オキソ（＝Ｏ）、Ｆ、Ｃｌ、Ｂｒ、ＣＮ、−ＮＲ’２、ヒドロキシ、Ｃ１〜Ｃ４アルキル、Ｃ１〜Ｃ４ハロアルキル、Ｃ１〜Ｃ４アルコキシ、Ｃ１〜Ｃ４ハロアルコキシ、Ｃ１〜Ｃ４アルコキシ−Ｃ１〜Ｃ４アルキル、−ＣＯＯＲ’、−ＣＯＮＲ’２、−ＳＲ’、および−ＳＯ２Ｒ’から選択され、この際、各Ｒ’は、ＨまたはＣ１〜Ｃ４アルキルである。
【０１６９】
用語「アミノ酸」は、天然に存在するアミノ酸、合成アミノ酸、および非天然アミノ酸、さらには、天然に存在するアミノ酸と同様に機能するアミノ酸類似体およびアミノ酸模倣物質を指す。天然に存在するアミノ酸は、遺伝コードによってコードされるもの、さらには、後で修飾されたアミノ酸、例えば、ヒドロキシプロリン、γ−カルボキシグルタマート、およびＯ−ホスホセリンである。アミノ酸類似体は、天然に存在するアミノ酸と同じ基本化学構造、すなわち、水素、カルボキシル基、アミノ基、およびＲ基に結合しているα−炭素を有する化合物、例えば、ホモセリン、ノルロイシン、メチオニンスルホキシド、メチオニンメチルスルホニウムを指す。そのような類似体は、修飾されたＲ基（例えば、ノルロイシン）または修飾されたペプチド主鎖を有するが、天然に存在するアミノ酸と同じ基本化学構造を保持している。アミノ酸模倣物質は、アミノ酸の一般化学構造とは異なる構造を有するが、天然に存在するアミノ酸と同様に機能する化学化合物を指す。
【０１７０】
用語「非天然アミノ酸」は、本明細書で使用する場合、同じか、異なるかに関わらず、いずれの生体からの非修飾または修飾遺伝子を使用しても、いずれの生体においても生合成で産生され得ないアミノ酸構造を表すことが意図されている。加えて、そのような「非天然アミノ酸」は、タンパク質への組み込みには、修飾ｔＲＮＡおよび修飾ｔＲＮＡシンテターゼ（ＲＳ）を必要とすることは理解される。これらの「選択された」直交性ｔＲＮＡ／ＲＳ対は、非天然アミノ酸に特異的であり、Schultzらによって開発されたとおりの選択プロセス（例えば、Liuら、Annu. Rev. Biochem. 79:413〜444, 2010を参照されたい）または同様の手順によって生成される。用語「非天然アミノ酸」には、天然に存在する第２２番目のタンパク新生アミノ酸ピロリシン（Ｐｙｌ）、さらには、その脱メチル化類似体ピロリン−カルボキシ−リシン（Ｐｃｌ）は含まれない。それというのも、タンパク質への両方の残基の組み込みは、非修飾の天然に存在するピロリシル−ｔＲＮＡ／ｔＲＮＡシンテターゼ対によって媒介されるためである（例えば、Ouら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 108:10437〜10442、2011を参照されたい）。
【０１７１】
用語「抗体」は、本明細書で使用する場合、対応する抗原に非共有で、可逆的に、かつ特異的に結合することが可能な免疫グロブリンファミリーのポリペプチドを指す。例えば、天然に存在するＩｇＧ抗体は、ジスルフィド結合によって相互接続されている少なくとも２本の重（Ｈ）鎖および２本の軽（Ｌ）鎖を含むテトラマーである。各重鎖は、重鎖可変領域（本明細書ではＶＨと略記）および重鎖定常領域からなる。重鎖定常領域は、３つのドメイン、ＣＨ１、ＣＨ２、およびＣＨ３からなる。各軽鎖は、軽鎖可変領域（本明細書ではＶＬと略記）および軽鎖定常領域からなる。軽鎖定常領域は、１個のドメインＣＬからなる。ＶＨおよびＶＬ領域は、フレームワーク領域（ＦＲ）と称されるより保存されている領域に散在している、相補性決定領域（ＣＤＲ）と称される超可変性の領域にさらに細分され得る。各ＶＨおよびＶＬは、アミノ末端からカルボキシ末端へと次の順序：ＦＲ１、ＣＤＲ１、ＦＲ２、ＣＤＲ２、ＦＲ３、ＣＤＲ３、およびＦＲ４で配置されている３つのＣＤＲおよび４つのＦＲからなる。重鎖および軽鎖の可変領域は、抗原と相互作用する結合ドメインを含有する。抗体の定常領域は、免疫グロブリンと、免疫系の様々な細胞（例えば、エフェクター細胞）および古典的相補系の第１成分（Ｃｌｑ）を含めた宿主組織または因子との結合を媒介することができる。
【０１７２】
用語「抗体」には、これらだけに限定されないが、モノクローナル抗体、ヒト抗体、ヒト化抗体、ラクダ抗体、キメラ抗体、および抗イディオタイプ（抗Ｉｄ）抗体（例えば、本発明の抗体に対する抗Ｉｄ抗体を含む）が含まれる。抗体は、任意のアイソタイプ／クラス（例えば、ＩｇＧ、ＩｇＥ、ＩｇＭ、ＩｇＤ、ＩｇＡ、およびＩｇＹ）、またはサブクラス（例えば、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、およびＩｇＡ２）であってよい。
【０１７３】
軽鎖および重鎖は両方とも、構造的相同性および機能的相同性の領域に区分される。用語「定常」および「可変」は、機能について使用されている。この点について、軽（ＶＬ）鎖および重（ＶＨ）鎖部分の両方の可変ドメインが、抗原認識および特異性を決定していることは分かるであろう。逆に、軽鎖（ＣＬ）および重鎖（ＣＨ１、ＣＨ２、またはＣＨ３）の定常ドメインは、分泌、経胎盤移動性、Ｆｃ受容体結合、相補性結合などの重要な生物学的特性をもたらしている。慣例では、抗原結合部位または抗体のアミノ末端からより遠位になるほど、定常領域ドメインのナンバリングは大きくなる。Ｎ末端は可変領域であり、Ｃ末端は定常領域であり、ＣＨ３およびＣＬドメインは実際に、それぞれ重鎖および軽鎖のカルボキシ末端ドメインを含む。
【０１７４】
用語「抗体断片」は、本明細書で使用する場合、抗体の抗原結合断片または抗体の非抗原結合断片（例えば、Ｆｃ）を指す。用語「抗原結合断片」は、本明細書で使用する場合、抗原のエピトープと特異的に相互作用する能力（例えば、結合、立体障害、安定化／不安定化、空間分布によって）を保持している抗体の１つまたは複数の部分を指す。結合断片の例には、これらだけに限定されないが、単鎖Ｆｖ（ｓｃＦｖ）、ジスルフィド連結Ｆｖ（ｓｄＦｖ）、Ｆａｂ断片、Ｆ（ａｂ’）断片、ＶＬ、ＶＨ、ＣＬ、およびＣＨ１ドメインからなる一価断片；Ｆ（ａｂ）２断片、ヒンジ領域においてジスルフィド架橋によって連結した２個のＦａｂ断片を含む二価断片；ＶＨおよびＣＨ１ドメインからなるＦｄ断片；抗体の単一アームのＶＬおよびＶＨドメインからなるＦｖ断片；ＶＨドメインからなるｄＡｂ断片（Wardら、Nature 341:544〜546、1989）；ならびに単離相補性決定領域（ＣＤＲ）、または抗体の他のエピトープ結合断片が含まれる。
【０１７５】
さらに、Ｆｖ断片、ＶＬ、およびＶＨの２個のドメインは別々の遺伝子によってコードされるが、それらを、組換え法を使用して、ＶＬおよびＶＨ領域対が一価分子を形成している単一タンパク質鎖としてそれらが作製されることを可能にする合成リンカーによって、一緒にすることができる（単鎖Ｆｖ（「ｓｃＦｖ」）として公知；例えば、Birdら、Science 242:423〜426、1988;およびHustonら、Proc. Natl. Acad. Sci. 85:5879〜5883、1988を参照されたい）。そのような単鎖抗体はまた、用語「抗原結合断片」の範囲内に内包されることが意図されている。これらの抗原結合断片は、当業者に知られている従来の技法を使用して得られ、断片は、無損傷抗体と同じように有用性についてスクリーニングされる。
【０１７６】
抗原結合断片はまた、単一ドメイン抗体、マキシボディ、ミニボディ、ナノボディ、イントラボディ、ダイアボディ、トリアボディ、テトラボディ、ｖ−ＮＡＲ、およびビス−ｓｃＦｖに組み込むことができる（例えば、HollingerおよびHudson、Nature Biotechnology 23:1126〜1136、2005を参照されたい）。抗原結合断片は、フィブロネクチンＩＩＩ型（Ｆｎ３）などのポリペプチドをベースとする骨格にグラフトすることができる（フィブロネクチンポリペプチドモノボディについて記載している米国特許第６，７０３，１９９号を参照されたい）。
【０１７７】
抗原結合断片は、相補性軽鎖ポリペプチドと一緒に、抗原結合領域の対を形成しているタンデムＦｖセグメント（ＶＨ−ＣＨ１−ＶＨ−ＣＨ１）の対を含む単鎖分子に組み込むことができる（Zapataら、Protein Eng. 8:1057〜1062、1995；および米国特許第５，６４１，８７０号）。
【０１７８】
用語「モノクローナル抗体」または「モノクローナル抗体組成物」は、本明細書で使用する場合、実質的に同一のアミノ酸配列を有するか、または同じ遺伝源に由来する抗体および抗体断片を含めたポリペプチドを指す。この用語にはまた、単一分子組成の抗体分子の製剤も含まれる。モノクローナル抗体組成物は、特定のエピトープについての単一結合特異性およびアフィニティーを示す。
【０１７９】
用語「ヒト抗体」には、本明細書で使用する場合、フレームワーク領域およびＣＤＲ領域の両方がヒト由来の配列に由来する可変領域を有する抗体が含まれる。さらに、抗体が定常領域を含有する場合、定常領域はまた、そのようなヒト配列、例えば、ヒト生殖細胞系配列もしくはヒト生殖細胞系配列の変異バージョン、または例えば、Knappikら、J. Mol. Biol. 296:57〜86、2000に記載されているとおりのヒトフレームワーク配列分析に由来するコンセンサスフレームワーク配列を含有する抗体に由来する。
【０１８０】
本発明のヒト抗体は、ヒト配列によってコードされないアミノ酸残基を含んでよい（例えば、インビトロでの無作為もしくは部位特異的変異誘発によって、またはインビボでの体細胞変異によって導入された変異、あるいは安定性または製造を促進するための保存的置換）。
【０１８１】
用語「ヒト化」抗体は、本明細書で使用する場合、ヒトにおける免疫原性は低いが、非ヒト抗体の反応性を保持している抗体を指す。これは、例えば、非ヒトＣＤＲ領域を保持し、かつ抗体の残りの部分をそのヒト対応部分で置き換えることによって、達成することができる。例えば、Morrisonら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA、81:6851〜6855 (1984); MorrisonおよびOi、Adv. Immunol.、44:65〜92 (1988); Verhoeyenら、Science、239:1534〜1536 (1988); Padlan、Molec. Immun.、28:489〜498 (1991);Padlan、Molec. Immun.、31(3):169〜217 (1994)を参照されたい。
【０１８２】
用語「認識する」は、本明細書で使用する場合、エピトープが直鎖または配座異性であるかに関わらず、そのエピトープを見出し、それと相互作用（例えば、結合）する抗体またはその抗原結合性断片を指す。用語「エピトープ」は、本発明の抗体または抗原結合性断片が特異的に結合する抗原上の部位を指す。エピトープは、連続アミノ酸、またはタンパク質の三次折りたたみにより近接して並ぶ不連続アミノ酸の両方から形成され得る。連続アミノ酸から形成されるエピトープは典型的には、変性溶媒に曝露しても保持されるのに対して、三次元折りたたみにより形成されるエピトープは典型的には、変性溶媒での処理によって失われる。エピトープは典型的には、独特の空間立体構造内に少なくとも３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、または１５アミノ酸を含む。エピトープの空間立体構造を決定する方法には当技術分野の技法、例えば、Ｘ線結晶学および二次元核磁気共鳴が含まれる（例えば、Epitope Mapping Protocols in Methods in Molecular Biology、Vol. 66、G. E. Morris編(1996)を参照されたい）。
【０１８３】
用語「アフィニティー」は、本明細書で使用する場合、単一抗原部位における抗体と抗原との相互作用の強度を指す。各抗原部位内において、抗体の可変領域「アーム」は、弱い非共有結合力を介して、抗原と多数の部位において相互作用し；相互作用が強いほど、アフィニティーは強い。
【０１８４】
用語「単離抗体」は、異なる抗原特異性を有する他の抗体を実質的に含まない抗体を指す。しかしながら、１種の抗原に特異的に結合する単離抗体は、交差反応性を他の抗原に対して有することがある。さらに、単離抗体は、他の細胞物質および／または薬品を実質的に含まなくてよい。
【０１８５】
用語「保存的に修飾されたバリアント」は、アミノ酸および核酸配列の両方に適用される。特定の核酸配列に関しては、保存的に修飾されたバリアントは、同一もしくは実質的に同一のアミノ酸配列をコードする核酸を、またはアミノ酸配列をコードしない場合、本質的に同一の配列を指す。遺伝コードの縮重によって、多数の機能的に同一の核酸が、任意の所与のタンパク質をコードする。例えば、コドンＧＣＡ、ＧＣＣ、ＧＣＧ、およびＧＣＵはすべて、アミノ酸アラニンをコードする。したがって、コドンによってアラニンが指定されるどの位置でも、コードされるポリペプチドを変更することなく、コドンを、記載した対応するコドンのいずれかに変更することができる。そのような核酸の変形は、「サイレントバリエーション（silent variations）」であり、保存的に修飾された変形の１種である。ポリペプチドをコードする本明細書に記載のいずれの核酸配列も、可能性のあるすべての核酸のサイレントバリエーションを記載している。当業者であれば、核酸中の各コドン（ただし、通常はメチオニンのための唯一のコドンであるＡＵＧ、および通常はトリプトファンのための唯一のコドンであるＴＧＧは除外する）を、機能的に同一の分子が得られるように修飾することができることは分かるであろう。したがって、ポリペプチドをコードする核酸の各サイレントバリエーションが、記載した各配列において暗に示されている。
【０１８６】
ポリペプチド配列については、「保存的に修飾されたバリアント」には、化学的に同様のアミノ酸でのアミノ酸の置換が結果として生じるポリペプチド配列に対する個々の置換、欠失、または付加が含まれる。機能的に同様のアミノ酸をもたらす保存的置換の表は、当技術分野で周知である。そのような保存的に修飾されたバリアントは、多形バリアント、種間相同体、および本発明の対立遺伝子に対する追加であって、それらを排除するものではない。次の８つの群は、互いに保存的置換であるアミノ酸を含有する：１）アラニン（Ａ）、グリシン（Ｇ）；２）アスパラギン酸（Ｄ）、グルタミン酸（Ｅ）；３）アスパラギン（Ｎ）、グルタミン（Ｑ）；４）アルギニン（Ｒ）、リシン（Ｋ）；５）イソロイシン（Ｉ）、ロイシン（Ｌ）、メチオニン（Ｍ）、バリン（Ｖ）；６）フェニルアラニン（Ｆ）、チロシン（Ｙ）、トリプトファン（Ｗ）；７）セリン（Ｓ）、トレオニン（Ｔ）；および８）システイン（Ｃ）、メチオニン（Ｍ）（例えば、Creighton, Proteins (1984)を参照されたい）。一部の実施形態では、用語「保存的配列修飾」は、そのアミノ酸配列を含有する抗体の結合特性に有意な影響を及ぼさないか、またはそれを変更しないアミノ酸修飾を指すために使用されている。
【０１８７】
用語「最適化」は、本明細書で使用する場合、ヌクレオチド配列が、産生細胞または生体、一般に真核細胞、例えば、酵母細胞、ピチア（Pichia）細胞、真菌細胞、トリコデルマ（Trichoderma）細胞、チャイニーズハムスター卵巣細胞（ＣＨＯ）、またはヒト細胞において好ましいコドンを使用して、アミノ酸配列をコードするように変更されていることを指す。最適化ヌクレオチド配列は、「親」配列としても知られている出発ヌクレオチド配列によって本来コードされるアミノ酸配列を完全に、または可能な限り多く、保持するように操作されている。
【０１８８】
２つ以上の核酸またはポリペプチド配列の文脈における用語「パーセント同一」または「パーセント同一性」は、同じである２種以上の配列または部分配列を指す。下記の配列比較アルゴリズムのうちの１つを使用して、または手動アラインメントおよび目視検査によって測定して、比較ウィンドウまたは指定された領域にわたって最大限一致するように比較し、アラインさせた場合に、２つの配列が同一のアミノ酸残基またはヌクレオチドの指定パーセンテージ（すなわち、指定の領域にわたって、または指定されていない場合には、配列全体にわたって６０％同一性、任意選択により６５％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、または９９％同一性）を有する場合に、その２つの配列は「実質的に同一」である。任意選択により、同一性は、少なくとも約５０ヌクレオチド（または１０アミノ酸）長である領域にわたって、またはより好ましくは、１００〜５００または１０００以上のヌクレオチド（または２０、５０、２００以上のアミノ酸）長である領域にわたって存在する。
【０１８９】
配列比較では典型的には、１つの配列が基準配列として機能し、その基準配列に対して試験配列を比較する。配列比較アルゴリズムを使用する場合には、試験および基準配列をコンピュータに入力し、必要であればサブ配列座標を指定し、配列アルゴリズムプログラムパラメータを指定する。デフォルトプログラムパラメータを使用することができるか、または代替パラメータを指定することができる。次いで、配列比較アルゴリズムが、プロプラムパラメータに基づいて、基準配列に対する試験配列のパーセント配列同一性を計算する。
【０１９０】
「比較ウィンドウ」は、本明細書で使用する場合、２０〜６００、一般的には約５０〜約２００、より一般的には約１００〜約１５０からなる群から選択される数の連続した位置のうちの任意の１つのセグメントに対する基準を含み、この際、配列を、２つの配列を最適にアラインさせた後に、同一数の連続した位置の基準配列と比較することができる。比較のための配列のアラインメント方法は、当技術分野で周知である。比較のための配列の最適なアラインメントは、例えば、SmithおよびWaterman、Adv. Appl. Math. 2:482c (1970)の局所的相同性アルゴリズムにより、NeedlemanおよびWunsch、J. Mol. Biol. 48:443 (1970)の相同性アラインメントアルゴリズムにより、PearsonおよびLipman、Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:2444 (1988)の類似度検索により、これらのアルゴリズムのコンピュータ処理による実行（the Wisconsin Genetics Software Package, Genetics Computer Group, 575 Science Dr., Madison, WIにおけるＧＡＰ、ＢＥＳＴＦＩＴ、ＦＡＳＴＡ、およびＴＦＡＳＴＡ）により、または手動アラインメントおよび目視検査（Brentら、Current Protocols in Molecular Biology, 2003を参照されたい）により、行うことができる。
【０１９１】
パーセント配列同一性および配列類似性を決定するために適したアルゴリズムの２つの例は、ＢＬＡＳＴおよびＢＬＡＳＴ  ２．０アルゴリズムであり、これらは、Altschulら、Nuc. Acids Res. 25:3389〜3402、1977；およびAltschulら、J. Mol. Biol. 215:403〜410、1990にそれぞれ記載されている。ＢＬＡＳＴ解析を行うためのソフトウェアは、National Center for Biotechnology Informationを介して公的に利用可能である。このアルゴリズムは、最初に、データベース配列中の同じ長さのワードとアラインさせた場合に、一部の正の値の閾値スコアＴにマッチまたは適合するクエリー配列中の長さＷの短いワードを同定することによって、高スコア配列対（high scoring sequence pairs；ＨＳＰ）を同定することを伴う。Ｔは、隣接ワードスコア閾値と称される（Altschulら、前出）。これらの最初の隣接ワードヒットは、それらを含むさらに長いＨＳＰを発見する検索を開始するためのシード配列として機能する。このワードヒットは、累積アラインメントスコアが上昇し得る限り、各配列に沿って両方向に延長される。累積スコアは、ヌクレオチド配列については、パラメータＭ（一対のマッチ残基のリワードスコア（reward score）；常に＞０）およびＮ（ミスマッチ残基のペナルティースコア；常に＜０）を使用して計算される。アミノ酸配列については、累積スコアを計算するためにスコアリングマトリックスが使用される。累積アラインメントスコアが、その達成される最大値から量Ｘだけ減少した時に；１つもしくは複数の負のスコアの残基アラインメントの蓄積のために、累積スコアが０以下になった時に；またはいずれかの配列の末端に到達した時に、各方向でのワードヒットの延長は止まる。ＢＬＡＳＴアルゴリズムパラメータＷ、Ｔ、およびＸは、アラインメントの感度および速度を決定する。ＢＬＡＳＴＮプログラム（ヌクレオチド配列では）は、デフォルトとして、１１のワード長（Ｗ）、１０の期待値（Ｅ）、Ｍ＝５、Ｎ＝−４、および両鎖の比較を使用する。アミノ酸配列では、ＢＬＡＳＴＰプログラムは、デフォルトとして、３のワード長、および１０の期待値（Ｅ）を使用し、ＢＬＯＳＵＭ６２スコアリングマトリックス（HenikoffおよびHenikoff、(1989)Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89:10915を参照されたい）は、５０のアラインメント（Ｂ）、１０の期待値（Ｅ）、Ｍ＝５、Ｎ＝−４、および両鎖の比較を使用する。
【０１９２】
ＢＬＡＳＴアルゴリズムは、２つの配列間の類似性の統計的解析も行う（例えば、KarlinおよびAltschul、Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90:5873〜5787、1993を参照されたい）。ＢＬＡＳＴアルゴリズムが提供する類似性の尺度の１つは、最小合計確率（Ｐ（Ｎ））であり、これは、２つのヌクレオチドまたはアミノ酸配列間での一致が偶然に生じる確率の指標を提供する。例えば、試験核酸を基準核酸と比較して、最小合計確率が約０．２未満、より好ましくは約０．０１未満、最も好ましくは約０．００１未満であると、核酸は基準配列に類似するとみなされる。
【０１９３】
２つのアミノ酸配列間のパーセント同一性は、ＡＬＩＧＮプログラム（バージョン２．０）に組み込まれていて、ＰＡＭ１２０重量残基表、１２のギャップ長ペナルティー、および４のギャップペナルティーを用いるE. MeyersおよびW. Miller、Comput. Appl. Biosci. 4:11〜17、1988）のアルゴリズムを使用して決定することもできる。加えて、２つのアミノ酸配列の間でのパーセント同一性は、ＧＣＧソフトウェアパッケージのＧＡＰプログラム（ｗｗｗ．ｇｃｇ．ｃｏｍで入手可能）に組み込まれていて、Ｂｌｏｓｓｏｍ６２マトリックスまたはＰＡＭ２５０マトリックスのいずれかならびに１６、１４、１２、１０、８、６、または４のギャップの重みおよび１、２、３、４、５、または６の長さの重みを使用するNeedlemanおよびWunsch、J. Mol. Biol. 48:444〜453、1970）のアルゴリズムを使用して決定することができる。
【０１９４】
上述の配列同一性のパーセンテージ以外に、２つの核酸配列またはポリペプチドが実質的に同一であるという別の指標は、第１の核酸によってコードされるポリペプチドが、以下に記載するとおり、第２の核酸によってコードされるポリペプチドに対する抗体と免疫学的に交差反応性であることである。したがって、例えば、２つのペプチドが、保存的置換によってのみ異なる場合には、ポリペプチドは典型的には、第２のポリペプチドと実質的に同一である。２つの核酸配列が実質的に同一であるという別の指標は、２つの分子またはそれらの補体が、下記に記載するとおりのストリンジェントな条件下で互いにハイブリダイズすることである。２つの核酸配列が実質的に同一であるというさらに別の指標は、同じプライマーを使用して、配列を増幅することができることである。
【０１９５】
用語「核酸」は、本明細書では、用語「ポリヌクレオチド」と互換的に使用されており、デオキシリボヌクレオチドもしくはリボヌクレオチド、または一本鎖型もしくは二本鎖型のそれらのポリマーを指す。この用語は、基準核酸と同様の結合特性を有し、基準ヌクレオチドと同様に代謝される合成、天然に存在する、および天然に存在しない既知のヌクレオチド類似体または修飾主鎖残基もしくは連結を含有する核酸を内包する。そのような類似体の例には、限定ではないが、ホスホロチオアート、ホスホロアミダート、メチルホスホナート、キラル−メチルホスホナート、２−Ｏ−メチルリボヌクレオチド、ペプチド−核酸（ＰＮＡ）が含まれる。
【０１９６】
別段に示さない限り、特定の核酸配列はまた、その保存的に修飾されたバリアント（例えば、変質コドン置換体）および相補的配列、さらには明示された配列を暗に内包する。具体的には、下記で詳述するとおり、変質コドン置換体は、１つまたは複数の選択された（またはすべての）コドンの第３位が混合塩基および／またはデオキシイノシン残基と置換されている配列を生成することによって達成され得る（Batzerら、(1991) Nucleic Acid Res. 19:5081; Ohtsukaら、(1985) J. Biol. Chem. 260:2605〜2608;およびRossoliniら、(1994) Mol. Cell. Probes 8:91〜98）。
【０１９７】
核酸の文脈における用語「作動可能に連結している」は、２つ以上のポリヌクレオチド（例えば、ＤＮＡ）セグメント間の機能的関係性を指す。典型的には、これは、転写調節配列と転写配列との機能的関係性を指す。例えば、適切な宿主細胞または他の発現系においてコード配列の転写を刺激またはモジュレートするならば、プロモーターまたはエンハンサー配列は、コード配列に実施可能に連結している。一般に、転写配列に実施可能に連結しているプロモーター転写調節配列は、転写配列に物理的に連続している、すなわち、それらはシス作用性である。しかしながら、エンハンサーなどの一部の転写調節配列は、物理的に連続していること、または転写を増強するコード配列に近接して設置されていることを必要としない。
【０１９８】
用語「ポリペプチド」および「タンパク質」は、アミノ酸残基のポリマーを指すために本明細書では互換的に使用される。これらの用語は、１個または複数のアミノ酸残基が、対応する天然に存在するアミノ酸の人工化学的模倣物質であるアミノ酸ポリマー、さらには、天然に存在するアミノ酸ポリマーおよび天然に存在しないアミノ酸ポリマーに当てはまる。別段に示さない限り、特定のポリペプチド配列は、その保存的に修飾されたバリアントも暗に内包する。
【０１９９】
用語「免疫コンジュゲート」または「抗体コンジュゲート」は、本明細書で使用する場合、抗体またはその抗体断片と、化学療法薬、毒素、免疫治療薬、イメージングプローブ、分光学的プローブなどの別の薬剤との連結を指す。連結は、共有結合、または静電力を介するような非共有相互作用であってよい。免疫コンジュゲートを形成するために、当技術分野で公知の様々なリンカーを使用することができる。加えて、免疫コンジュゲートを、免疫コンジュゲートをコードするポリヌクレオチドから発現され得る融合タンパク質の形態で提供することができる。本明細書で使用する場合、「融合タンパク質」は、別々のタンパク質（ペプチドおよびポリペプチドを含む）を本来はコードする２つ以上の遺伝子または遺伝子断片をつなぐことによって創製されるタンパク質を指す。融合遺伝子の翻訳の結果として、本来のタンパク質それぞれに由来する機能特性を有する単一のタンパク質が生じる。
【０２００】
用語「対象」には、ヒトおよび非ヒト動物が含まれる。非ヒト動物には、すべての脊椎動物、例えば、非ヒト霊長類、ヒツジ、イヌ、ウシ、ニワトリ、両生類、および爬虫類などの哺乳動物および非哺乳動物が含まれる。示されている場合を除いて、用語「患者」または「対象」は、本明細書では互換的に使用される。
【０２０１】
用語「細胞毒」または「細胞傷害性薬」は、本明細書で使用する場合、細胞の成長および増殖に有害であり、細胞または悪性疾患を低減、阻害、または破壊するように作用し得る任意の薬剤を指す。
【０２０２】
用語「抗癌薬」は、本明細書で使用する場合、これらだけに限定されないが、細胞傷害性薬、化学療法薬、放射線療法および放射線治療薬、標的化抗癌薬、ならびに免疫治療薬を含めた、癌などの細胞増殖性障害を治療するために使用することができる任意の薬剤を指す。
【０２０３】
用語「末端基（ＴＧ）」は、本明細書で使用する場合、本発明の抗体または抗体断片とコンジュゲートする化学的部分または表面を指す。例えば、末端基は、抗癌薬、抗炎症薬、抗真菌薬、抗菌薬、抗寄生虫薬、抗ウイルス薬、麻酔薬から選択される薬物部分であってよい。ある特定の実施形態では、薬物部分は、Ｖ−ＡＴＰアーゼ阻害薬、ＨＳＰ９０阻害薬、ＩＡＰ阻害薬、ｍＴｏｒ阻害薬、微小管安定薬、微小管不安定化薬、オーリスタチン、ドラスタチン、マイタンシノイド、ＭｅｔＡＰ（メチオニンアミノペプチダーゼ）、タンパク質ＣＲＭ１の核外輸送の阻害薬、ＤＰＰＩＶ阻害薬、ミトコンドリアにおけるホスホリル転移反応の阻害薬、タンパク質合成阻害薬、キナーゼ阻害薬、ＣＤＫ２阻害薬、ＣＤＫ９阻害薬、プロテアソーム阻害薬、ＲＮポリメラーゼ阻害薬、Ｅｇ５阻害薬、ＨＤＡＣ阻害薬、ＤＮＡ損傷薬、ＤＮＡアルキル化薬、ＤＮＡインターカレーター、ＤＮＡ小溝結合薬、およびＤＨＦＲ阻害薬から選択される。適切な例には、ＭＭＡＥおよびＭＭＡＦなどのオーリスタチン；ガンマ−カリチアマイシンなどのカリチアマイシン；ならびにＤＭ１およびＤＭ４などのマイタンシノイドが含まれる。これらのそれぞれを、本発明の抗体および方法と適合性のリンカーと結合させるための方法は、当技術分野で公知である。例えば、Singhら、Therapeutic Antibodies:  Methods and Protocols、vol. 525、445〜457 (2009)を参照されたい。加えて、末端基は、生物物理学的プローブ、フルオロフォア、スピン標識、赤外プローブ、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、スピン標識、ＤＮＡ、ＲＮＡ、タンパク質、ペプチド、表面、抗体、抗体断片、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、または多糖であってよい。末端基が表面である実施形態では、そのような固体支持体には、これらだけに限定されないが、ガラス、セルロース、ポリアクリルアミド、ナイロン、ポリスチレン、ポリ塩化ビニル、またはポリプロピレンが含まれる。
【０２０４】
「腫瘍」は、悪性または良性に関わらず、新生細胞の成長および増殖、ならびにすべての前癌性および癌性の細胞および組織を指す。
【０２０５】
用語「抗腫瘍活性」は、腫瘍細胞の増殖速度、生存力、または転移活性を低減することを意味する。抗腫瘍活性を示す可能な方法は、療法の間に起きる異常な細胞の成長速度の下落または腫瘍サイズ安定性もしくは縮小を示すことである。そのような活性は、これらだけに限定されないが、異種移植モデル、同種移植モデル、ＭＭＴＶモデル、および抗腫瘍活性を調査するために当技術分野で公知の他の公知のモデルを含めた認められているインビトロまたはインビボ腫瘍モデルを使用して評価することができる。
【０２０６】
用語「悪性疾患」は、非良性腫瘍または癌を指す。本明細書で使用する場合、用語「癌」には、調節解除されているか、または制御から逸脱した細胞成長によって特徴付けられる悪性疾患が含まれる。例示的な癌には、癌腫、肉腫、白血病、およびリンパ腫が含まれる。
【０２０７】
用語「癌」には、原発性悪性腫瘍（例えば、その細胞が、元の腫瘍の部位以外の対象の身体部位へと移動していないもの）および続発性悪性腫瘍（例えば、元の腫瘍の部位とは異なる二次的部位へと腫瘍細胞が転移、遊走することから生じるもの）が含まれる。
【０２０８】
ペプチドタグを抗体に挿入する文脈における用語「挿入」は、ペプチドタグを抗体の２個の特定の残基間に組み込むことを意味する。抗体残基の総数は、挿入されたタグ残基の数だけ増加する。
【０２０９】
ペプチドタグを抗体に組み込む文脈における用語「グラフトすること」は、変異誘発によって抗体にペプチドタグを組み込むことを指す。例えば、非ＣＤＲループ内の短いアミノ酸残基ストレッチを、ペプチド配列によって置換する。この場合、抗体の残基の総数は変わらないままである。一部の実施形態では、用語「グラフトすること」はまた、ペプチドタグ残基の置換および挿入の組合せを内包する。例えば、ペプチドタグの一部を、構造的ループ残基の置換によって組み込む一方で、残りの部分は、非ＣＤＲループの特定の残基間に挿入する。ＩｇＧ抗体の残基の総数は、タグ残基の数未満の数だけ増加する。
【図面の簡単な説明】
【０２１０】
【図１】ＡＤＣの４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ（ＰＰＴアーゼ）媒介性生成の模式図である。
【図２−１】翻訳後４’−ホスホパンテテイニル化によって部位特異的抗体標識用のペプチドタグを含有するＩｇＧ１構築物の設計である。（Ａ）ＩｇＧ１構築物は、ＶＨ、ＣＨ１、およびＣＨ３ドメインにペプチドタグ（下線付き）を含有する。（Ｂ）ＩｇＧ１構築物は、ＣＨ３、ＶＬ、およびＣＬドメインにペプチドタグ（下線付き）を含有する。成功裏にクローニングされた設計構築物は、左側の欄にプラス（＋）の印でマーキングされている。不成功のクローニングは、マイナス（−）の印で示されている。成功裏にクローニングされた構築物は、非エクスプレッサー（−）およびエクスプレッサー（＋）（中央の欄）として分類されている。ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ基質（アセチルＣｏＡ基質を配列番号２８、１０５、１１８、１２０、１２３、および１２６のために使用した）が存在する状態で、何らかの検出可能なＳｆｐ触媒産物形成を示さないエクスプレッサーは、右の欄にマイナス（−）印でマーキングされている。個々のＭＣ−ＭＭＡＦ  ＡＤＣの非常に低いが、検出可能な形成は、プラス（＋）の印で示されている。有意により効率的ではあるが、非定量的なＭＣ−ＭＭＡＦ  ＡＤＣ形成は、二重のプラス（＋＋）の印で示されている。定量的に生成された、２個の末端基（ＴＧ）を有するＭＣ−ＭＭＡＦは、三重のプラス（＋＋＋）の等級で分類されている（ＨＰＬＣ分析による）。図２（Ａ）および図２（Ｂ）に開示されている残基位置は、各配列についてのＥｕナンバリングシステムによる対応する配列番号の指示「残基」である。図２（Ａ）は、それぞれすべて、出現順に、配列番号１１３０の残基１〜６８、配列番号９４の残基１〜８０、配列番号９５の残基１〜７９、配列番号９６の残基１〜８０、配列番号１１３０の残基１〜７２、配列番号９９の残基１〜８０、配列番号９７の残基１〜７９、配列番号９８の残基１〜７７、配列番号１１３０の残基１２２〜１９８、配列番号１００の残基１〜７７、配列番号１０２の残基１〜７７、配列番号１０１の残基１〜７７、配列番号１０５の残基１〜７７、配列番号１０７の残基１〜７７、配列番号１１３０の残基１２２〜１９０、配列番号１０８の残基１〜７６、配列番号１０３の残基１〜７５、配列番号１０６の残基１〜７４、配列番号１１３０の残基１６４〜２３１、配列番号１１８の残基４３〜１１５、配列番号１１０の残基４３〜１１５、配列番号１１３の残基４３〜１１４、配列番号１１３０の残基１６４〜２４０、配列番号１１９の残基４３〜１１９、配列番号１０９の残基４３〜１１９、配列番号１１２の残基４３〜１１９、配列番号１１１の残基４３〜１１９、配列番号１１４の残基４３〜１１９、配列番号１１５の残基４３〜１１９、配列番号１１６の残基４３〜１１９、配列番号１１７の残基４３〜１１９、配列番号１１３０の残基３２４〜４００、配列番号１２３の残基２０３〜２７９、および配列番号１２０の残基２０３〜２７９を開示している。図２（Ｂ）は、それぞれすべて、出現順に、配列番号１１３０の残基３２４〜３８８、配列番号１２２の残基２０３〜２７８、配列番号１２１の残基２０３〜２７９、配列番号１１３０の残基３７３〜４４９、配列番号１２４の残基２５２〜３２８、配列番号１２５の残基２��２〜３２８、配列番号１３５の残基２５２〜３２８、配列番号１３７の残基２５２〜３２８、配列番号１３８の残基２５２〜３２８、配列番号１１３０の残基３７３〜４４４、配列番号１３４の残基２５２〜３２８、配列番号１１３０の残基３９０〜４４９、配列番号１２７の残基２６９〜３４０、配列番号１２６の残基２６９〜３３５、配列番号１２９の残基２６９〜３３９、配列番号１３１の残基２６９〜３３７、配列番号１３０の残基２６９〜３３８、配列番号１３２の残基２６９〜３４０、配列番号１３６の残基２６９〜３４０、配列番号１１３０の残基３８３〜４４９、配列番号１４０の残基２６２〜３４１、配列番号１３９の残基２６２〜３４０、配列番号１４１の残基２６２〜３４０、配列番号１１３１の残基１〜６８、配列番号２６の残基１〜８０、配列番号２７の残基１〜７９、配列番号１１３１の残基７６〜１５２、配列番号３０の残基７６〜１６０、配列番号１１３１の残基１５０〜２１４、配列番号２９の残基４２〜１１７、および配列番号２８の残基４２〜１１８を開示している。
【図２−２】（図２−１の続き）
【図２−３】（図２−２の続き）
【図２−４】（図２−３の続き）
【図２−５】（図２−４の続き）
【図２−６】（図２−５の続き）
【図３】（Ａ）Ｉｇγ１重鎖のＣＨ１ドメイン、ＣＨ２ドメイン、ＣＨ３ドメイン、およびヒンジ領域の配列（配列番号９３）である。（Ｂ）Ｉｇκ軽鎖のＣＬドメインの配列（配列番号２４）。下線付きのアミノ酸は構造的ループである。アミノ酸位置は、Edelmanら、Proc. Natl. Acad. USA 63:78〜85(1969)に記載されているとおりのＥｕナンバリングシステムによってナンバリングされている。Ｘ’１、Ｘ’２、Ｘ’３、Ｘ’４、Ｘ’５、およびＸ’６は、ＩｇＧ１サブクラスおよびκアイソタイプ内のアロタイプ位置に存在する残基を示している（Jefferisら、MAbs. 1:332〜338(2009)による）。
【図４−１】（Ａ）トラスツズマブを伴う４種のヒトＩｇγサブクラスのＣＨ１ドメイン、ＣＨ２ドメイン、ＣＨ３ドメイン、およびヒンジ領域の配列アラインメント（それぞれ出現順に、配列番号１１０９〜１１１３）である。（Ｂ）トラスツズマブを伴うＣＬドメインの配列アラインメント（それぞれ出現順に、配列番号１１１４〜１１１５）である。下線付きの残基は構造的ループに属する（図３も参照されたい）。四角で囲まれた残基は、Jefferisら、MAbs. 1:332〜338(2009)によって、アロタイプの位置を示している。単純にするために、ＩｇＧ１サブクラスおよびκアイソタイプ内のアロタイプ位置のみが示されている。ヒトＩｇγサブクラスおよびヒトκアイソタイプのタンパク質配列は、ＵｎｉＰｒｏｔデータベース（エントリー番号Ｐ０１８５７、Ｐ０１８５９、Ｐ０１８６０、Ｐ０１８６１、およびＰ０１８３４）に由来する。
【図４−２】（図４−１の続き）
【図４−３】（図４−２の続き）
【図５−Ａ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ａ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１１１７）のほぼ定量的な形成が確認される。
【図５−Ｂ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｂ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１１１８）のほぼ定量的な形成が確認される。
【図５−Ｃ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｃ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｖ２−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｑ３（配列番号１１１９）のほぼ定量的な形成が確認される。
【図５−Ｄ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｄ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｖ２−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｑ３（配列番号１１２０）の定量的形成が確認される。
【図５−Ｅ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｅ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬ−Ｎ３８９（配列番号１１２１）のほぼ定量的な形成が確認される。
【図５−Ｆ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｆ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｎ３８９（配列番号１１２２）の定量的形成が確認される。
【図５−Ｇ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｇ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲートｍＡｂ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１１２３）のほぼ定量的な形成が確認される。
【図５−Ｈ】Ｓｆｐ触媒ＡＤＣ形成のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｈ）ＨＰＬＣトレースによって、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＬＣ−Ｉ２−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｑ３（配列番号１１２４）の部分的形成が例証される。
【図６−１】分析用サイズ排除クロマトグラフィー（ＡｎＳＥＣ）による３種のトラスツズマブ免疫コンジュゲートの特徴付けによって、モノマーの非凝集ＡＤＣの形成を例証する。（Ａ）免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｖ２−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｑ３（配列番号１１２０）のＡｎＳＥＣ分析。（Ｂ）免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｎ３８９（配列番号１１２２）のＡｎＳＥＣ分析。
【図６−２】分析用サイズ排除クロマトグラフィー（ＡｎＳＥＣ）による３種のトラスツズマブ免疫コンジュゲートの特徴付けによって、モノマーの非凝集ＡＤＣの形成を例証する。（Ｃ）免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬ−Ｎ３８９（配列番号１１２１）のＡｎＳＥＣ分析。
【図７】特定の位置にペプチドタグを組み込むことでのトラスツズマブの標識の失敗のＨＰＬＣ特徴付けである。ＨＰＬＣトレースは、抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｓ１９０Ｄ−Ｓ１９１−Ｓ１９２Ｌ−Ｌ１９３Ｅ−Ｇ１９４Ｆ−Ｔ１９５Ｉ−Ｑ１９６Ａ−Ｔ１９７Ｓ−Ｙ１９８Ｋ−Ｉ１９９Ｌ（配列番号１１４）とＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦとのコンジュゲーションがないことを表示している。
【図８−Ａ】ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦでの混合グラフト／挿入構築物の標識のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ａ）ＨＰＬＣトレースは、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｓ６３−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−Ｖ６４Ｌ−ＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｋ６５（配列番号１１２５）の部分的形成を表示している。
【図８−Ｂ】ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦでの混合グラフト／挿入構築物の標識のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｂ）ＨＰＬＣトレースは、免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＬＣ−Ｓ７６Ｄ−Ｓ７７−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−Ｌ７８−ＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｑ７９（配列番号１１２６）の形成がないことを表示している。
【図９−Ａ】ＩｇＧへのフルオロフォア結合のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ａ）ＨＰＬＣトレースによって、抗体−フルオロフォアコンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｐ１８９Ｇ−Ｓ１９０Ｄ−Ｓ１９１−ｐｐａｎ−マレイミドエチルアミド−ＴＭＲ−Ｓ１９２Ｌ−Ｌ１９３Ｓ−Ｇ１９４Ｗ−Ｔ１９５Ｌ（配列番号１１２７）のほぼ定量的な形成が確認される。２８０および５５５ｎｍでモニタリングされたＨＰＬＣトレース間の広範な重複は、ほぼ定量的なフルオロフォアコンジュゲーションを表示している。
【図９−Ｂ】ＩｇＧへのフルオロフォア結合のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｂ）ＨＰＬＣトレースによって、抗体−フルオロフォアコンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−マレイミドエチルアミド−ＴＭＲ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１１２８）のほぼ定量的な形成が確認される。２８０および５５５ｎｍでモニタリングされたＨＰＬＣトレース間の広範な重複は、ほぼ定量的なフルオロフォアコンジュゲーションを表示している。
【図１０−Ａ】加水分解マレイミド−またはブロモアセチルチオエーテル−連結細胞毒での抗体標識のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ａ）ＨＰＬＣトレースによって、マレイミド−開環ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦと抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１２１）とのほぼ定量的なコンジュゲーションが確認される。
【図１０−Ｂ】加水分解マレイミド−またはブロモアセチルチオエーテル−連結細胞毒での抗体標識のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｂ）ＨＰＬＣトレースによって、ＣｏＡ−Ａｃ−Ａｈｘ−ＭＭＡＦと抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１２１）とのほぼ定量的なコンジュゲーションが確認される。
【図１１−Ａ】切断可能なリンカーを介して接続させた細胞毒での抗体標識のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ａ）ＨＰＬＣトレースによって、ＣｏＡ−ＭＣ−Ｖａｌ−Ｃｉｔ−ＰＡＢＣ−ＭＭＡＦと抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１２１）とのほぼ定量的なコンジュゲーションが確認される。
【図１１−Ｂ】切断可能なリンカーを介して接続させた細胞毒での抗体標識のＨＰＬＣ特徴付けである。（Ｂ）ＨＰＬＣトレースによって、ＣｏＡ−ＭＣ−Ｖａｌ−Ｃｉｔ−ＰＡＢＣ−ＭＭＡＦと抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１２７）とのほぼ定量的なコンジュゲーションが確認される。
【図１２】ｐＨの関数とした４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ（ＰＰＴアーゼ）触媒ＡＤＣ形成の最適化を示す。棒グラフ表示は、ｐＨの関数として、２の薬物対抗体比（ＤＡＲ）で生成したＡＤＣの量を示している。データは、５．０〜１０．０のｐＨ範囲でのＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦと、抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１２１）または抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１２７）のいずれかとの反応のＨＰＬＣ分析（２８０ｎｍ）に基づく。
【図１３−Ａ】２．５μＭ抗体、５０μＭ  ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ、および１０ｍＭ  ＭｇＣｌ２を含有する５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ緩衝液（ｐＨ７．５）（３７℃、１６時間）中のＳｆｐ酵素濃度の関数とした、コンジュゲーション反応の最適化を示す。（Ａ）脱重畳質量スペクトルは主に、０．１μＭのＳｆｐ濃度での非コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１２７）を表示している。
【図１３−Ｂ】２．５μＭ抗体、５０μＭ  ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ、および１０ｍＭ  ＭｇＣｌ２を含有する５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ緩衝液（ｐＨ７．５）（３７℃、１６時間）中のＳｆｐ酵素濃度の関数とした、コンジュゲーション反応の最適化を示す。（Ｂ）脱重畳質量スペクトルは、０．２５μＭのＳｆｐ濃度での抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１１１８）のほぼ定量的なＡＤＣ形成を表示している。
【図１３−Ｃ】２．５μＭ抗体、５０μＭ  ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ、および１０ｍＭ  ＭｇＣｌ２を含有する５０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ緩衝液（ｐＨ７．５）（３７℃、１６時間）中のＳｆｐ酵素濃度の関数とした、コンジュゲーション反応の最適化を示す。（Ｃ）脱重畳質量スペクトルは、０．５μＭのＳｆｐ濃度での抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１１１８）のほぼ定量的なＡＤＣ形成を表示している。
【図１４−Ａ】ｐＨ８．０でＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ基質濃度の関数とした、酵素的コンジュゲーション反応の最適化を示す。（Ａ）ＨＰＬＣトレースは、２．５μＭ（一番上のトレース）、７．５μＭ（中央のトレース）、または２５μＭ（一番下のトレース）のＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦを含有する２．５μＭ抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１２７）との３つのコンジュゲーション反応を表している。４．９分の保持時間でのピークは、未標識の抗体（ＤＡＲ＝０）に対応し、５．３分でのピークは、一標識抗体（ＤＡＲ＝１）に対応し、５．７分でのピークは、二標識抗体（ＤＡＲ＝２）に対応する。
【図１４−Ｂ】ｐＨ８．０でＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ基質濃度の関数とした、酵素的コンジュゲーション反応の最適化を示す。（Ｂ）棒グラフ表示は、ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦ基質濃度の関数として、２のＤＡＲを有する生成ＡＤＣの量を示している。一連の滴定タイトレーションを、０．２５μＭ（黒色の棒）または１．０μＭ（白色の棒）のいずれかのＳｆｐ酵素濃度で行った。
【図１５】ＳＹＰＲＯ  Ｏｒａｎｇｅゲル染色液を使用する示差走査蛍光分析（ＤＳＦ）によって測定したとおりのペプチドタグ付きＡＤＣの熱安定性を示す。（Ａ）免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１１１７）の熱安定性の決定。摂氏６８．５度および８１．５度の２つの遷移温度がＤＳＦによって観察される（２回の計測の平均）。（Ｂ）免疫コンジュゲート抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１１１８）の熱安定性の決定。摂氏６６．３度および８１．０度の２つの遷移温度がＤＳＦによって観察される（１回の測定）。（Ｃ）ペプチドタグ付きＡＤＣと比較するための基準として使用された未修飾トラスツズマブＩｇＧ１（抗ｈＨＥＲ２）の熱安定性の決定。摂氏６９．７度および８１．１度の２つの遷移温度がＤＳＦによって観察される（２回の測定の平均）。
【図１６】２種のペプチドタグ付きトラスツズマブ免疫コンジュゲートの薬物動態（ＰＫ）研究を示す。両方のＡＤＣの血漿力価を、個々の免疫コンジュゲートをプレートに吸収させたヒトＨＥＲ２（細胞外ドメイン３〜４）で捕捉し、続いて、抗ヒトＩｇＧおよび抗ＭＭＡＦ抗体で検出することによって決定した。（Ａ）ＥＬＩＳＡによる抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０（配列番号１１１７）および未修飾トラスツズマブ（抗ｈＨＥＲ２）抗体の血漿力価の比較。免疫コンジュゲートの血漿力価は、４日以内の迅速な減衰を示す。（Ｂ）ＥＬＩＳＡによる抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９（配列番号１１１８）および未修飾トラスツズマブ（抗ｈＨＥＲ２）抗体の血漿力価の比較。免疫コンジュゲートの血漿力価は、１４日間以内は、未修飾の抗ｈＨＥＲ２抗体の対象力価と密に平行する。
【図１７】ＨＥＲ２発現性ＭＤＡ−２３１細胞系を使用しての、ペプチドタグ付き免疫コンジュゲートのインビトロ細胞殺滅アッセイを示す。プロットは、Ｃｅｌｌ  Ｔｉｔｅｒ  Ｇｌｏ  Ｌｕｍｉｎｅｓｃｅｎｔ  Ｃｅｌｌ  Ｖｉａｂｉｌｉｔｙ  Ａｓｓａｙ（Ｐｒｏｍｅｇａ）を使用しての細胞生存性測定に基づく。図は、それぞれ配列番号１１１７、１１１８、１１０８、および１１０７の「抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０」、「抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９」、「抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｔ３５９−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＶａｌＣｉｔ−ＰＡＢＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｋ３６０」、および「抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＧＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＶａｌＣｉｔ−ＰＡＢＣ−ＭＭＡＦ−ＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｎ３８９」を開示している。
【図１８】ＩｇＧ抗体熱安定性に対する、ペプチドタグ挿入部位の影響を示すプロットである。ＳＹＰＲＯ  Ｏｒａｎｇｅゲル染色液を使用する示差走査蛍光分析（ＤＳＦ）によれば、第１の遷移温度（Ｔｍ１）は、Ｆｃ領域のＣＨ２ドメイン（アミノ酸残基２２８〜３４０）にペプチドタグ挿入を含有する抗体では有意に低下する。それとは逆に、Ｆａｂ領域のＣＨ１ドメインへのペプチドタグ挿入は抗体骨格を、Ｔｍ１値が一般に、６９．７℃のＴｍ１を有する未修飾トラスツズマブＩｇＧ１よりも摂氏３度以下低いかなりわずかな程度で不安定化する。
【図１９−Ａ】４のＤＡＲを有するＡＤＣの酵素による生成を示す。（Ａ）４のＤＡＲを有するＡＤＣは、ｙｂｂＲタグおよびＳ６タグなどの複数のペプチドタグを抗体に組み込むことによって生成することができる。
【図１９−Ｂ】４のＤＡＲを有するＡＤＣの酵素による生成を示す。（Ｂ）ＣｏＡ−ＭＣ−ＭＭＡＦと、ＶＨドメインにＳ６タグおよびＣＨ３ドメインにｙｂｂＲタグを含有するトラスツズマブＩｇＧ（抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｖ２−ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ−Ｑ３−Ｅ３８８−ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｎ３８９（配列番号１４２））とのＳｆｐ触媒コンジュゲーションのＨＰＬＣ分析。１μＭ  Ｓｆｐ酵素が存在する状態で、２．５μＭ抗体および５０μＭ  ＣｏＡ基質を室温でインキュベーションすることで、４のＤＡＲを有するＡＤＣのほぼ定量的な形成につながる（ｔＲ＝６．１分、下方のトレース）。上方のトレースは、対応する脱共役抗体（ＤＡＲ＝０、ｔＲ＝５．２分）を表している。
【図２０−１】高ＡＵＣ  ＩｇＧ値および低ＡＵＣ  ＩｇＧ値を示すペプチドタグ付きトラスツズマブ免疫コンジュゲートの薬物動態プロファイルである。配列番号２４８（Ａ）、配列番号３３（Ｂ）、配列番号２５１（Ｃ）、配列番号２１８（Ｄ）、配列番号２０２（Ｅ）、および配列番号２４４（Ｆ）に対応する６種のペプチドタグ付きＡＤＣのそれぞれを、１ｍｇ／ｋｇの単回用量で、３匹のマウスに静脈内投与した。３４０時間にわたって血漿試料を収集した後に、ヒトＨＥＲ２の固定化細胞外ドメインを使用することによって、トラスツズマブＡＤＣ分子を捕捉した。次いで、抗ＭＭＡＦまたは抗ｈＩｇＧ抗体のいずれかに基づく２つのＥＬＩＳＡフォーマットによって、血漿力価を決定した。第１のフォーマットが、「無損傷」ＡＤＣの濃度についての読み出しを提供する一方で、後者のフォーマットは、コンジュゲートトラスツズマブ分子および非コンジュゲートトラスツズマブ分子の両方を含む、全ＩｇＧの濃度に比例したシグナルを生成する。Ａ〜Ｃは、高いＡＵＣ  ＩｇＧ値を示すペプチドタグ付きＭＭＡＦ  ＡＤＣのＰＫ曲線を例示しているのに対して、Ｄ〜Ｆは、非常に低いＡＵＣ  ＩｇＧ値を示す免疫コンジュゲートの例を示している。すべての場合に、抗ＭＭＡＦおよび抗ｈＩｇＧ力価は互いに密に平行し、その際、ＰＫ研究の時間経過の間に、ＭＭＡＦペイロードの無視できる脱コンジュゲーションを示す。
【図２０−２】（図２０−１の続き）
【図２０−３】（図２０−２の続き）
【図２１】８６ペプチドタグ付きＡＤＣの抗ＭＭＡＦおよび抗ｈＩｇＧ力価間の相関を示す。このプロットによれば、全ＩｇＧおよび「無損傷」ＡＤＣの濃度読み出しは、互いに密に一致し、そのことによって、ＭＭＡＦペイロードおよびペプチドタグ付き抗体との間の高度に安定なｐｐａｎ−ＭＣ連結が示唆されている。インビボでのＭＭＡＦ薬物の無視できる脱コンジュゲーションの他に、この高度に直線的な相関は、共有結合によるペイロードの結合が、免疫コンジュゲートの薬物動態プロファイルに負の影響を及ぼさないことも示している。
【図２２】オキシムライゲーションによって末端基（ＴＧ）を後で結合させるための、カルボニル官能化ＣｏＡ類似体でのＡ１タグ付き抗体の翻訳後修飾を伴う２ステップ法を示す。第１のステップでは、細胞培地中で、Ａ１タグ付き抗体をケトン−またはアルデヒド−官能化ＣｏＡ類似体で部位特異的に標識する。タンパク質Ａアフィニティークロマトグラフィーの後に、ｐｐａｎ部分のカルボニル基をアミノオキシ誘導体化ＴＧと反応させる。
【図２３】ヒト腫瘍細胞系を移植された免疫不全ヌードマウスにおけるｙｂｂＲタグ付きトラスツズマブＡＤＣ抗ｈＨＥＲ２−ＨＣ−Ｅ３８８−ＤＳ−ｐｐａｎ−ＭＣ−ＭＭＡＦ−ＬＥＦＩＡＳＫＬＡ−Ｎ３８９（配列番号１１２２）のインビボ有効性研究を示す。異種移植片腫瘍モデルを、ＨＥＲ２依存性乳癌細胞系ＭＤＡ−ＭＢ２３１クローン１６を皮下投与したｎｕ／ｎｕマウスで行った。腫瘍を約２００ｍｍ３のサイズまで成長させた後に、ｙｂｂＲタグ付きＡＤＣ３ｍｇ／ｋｇ（▲）、５ｍｇ／ｋｇ（●）の単回用量、またはビヒクルのみ（■）を、１処置群あたり９匹のマウスに静脈内注射した。垂直の矢印は、ＡＤＣ投与時点を示している。腫瘍成長を毎週モニタリングすることで、両方の用量レベルが結果として腫瘍の退縮をもたらしたことが明らかとなり、このことによって、ペプチドタグ付きＡＤＣのインビボ有効性が実証された。
【発明を実施するための形態】
【０２１１】
本発明は、対象とする抗体の１つまたは複数の特定部位に組み込まれたペプチド配列（「ペプチドタグ」）の翻訳後修飾を触媒する４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有するタンパク質（「ＰＰＴアーゼ」）を使用して、抗体を部位特異的に標識する方法を提供する。周囲反応条件下での酵素標識によって、抗体に組み込まれたペプチドタグ内の特異的セリン残基の定量的および不可逆的共有結合修飾が可能となり、したがって、所望の抗体コンジュゲートが創製される。
【０２１２】
ＰＰＴアーゼに広い基質認容性があるので、本発明による部位特異的抗体標識は、抗癌薬、フルオロフォア、ペプチド、糖、洗浄薬、ポリエチレングリコール、免疫賦活薬、放射性イメージングプローブ、プロドラッグ、および他の分子などの様々な化学的にアクセス可能な標識試薬で達成することができる。さらに、ＰＰＴアーゼを使用して、ペプチドタグ付き抗体を、ポリスチレンナノ粒子および金表面などの固体支持体上に固定化することができる（例えば、機能性酵素を固定化する方法については、Wongら、Org. Biomol. Chem. 8: 782〜787, 2010; Wongら、Nanoscale 4:659〜666, 2012を参照されたい）。
【０２１３】
したがって、本発明は、癌療法において使用するための規定の薬物対抗体比を有する均一な免疫コンジュゲートを調製する方法、およびそれによって調製された免疫コンジュゲート、さらにはこれらの免疫コンジュゲートを含む医薬組成物を提供する。本発明の方法は、当技術分野で公知の他のコンジュゲーション方法と組み合わせて使用することができる。
【０２１４】
１．抗体の操作
部位特異的標識
本発明による「構造的ループ」または「非ＣＤＲ−ループ」は、下記のように理解されたい：抗体は、免疫グロブリンフォールドを伴うドメインから作製されている。本質的に、逆平行βシートはループによって接続されて、圧縮された逆平行βバレルを形成している。可変領域では、ドメインのループのうちの一部が、抗体の特異性、すなわち、抗原への結合に本質的に寄与する。これらのループは、「ＣＤＲ−ループ」と呼ばれる。抗体ドメインの他のループはすべて、分子構造および／またはエフェクター機能にむしろ寄与している。これらのループは本明細書では、「構造的ループ」または「非ＣＤＲ−ループ」と定義される。
【０２１５】
本発明の抗体（例えば、１個または複数の天然に存在しないアミノ酸を含有してもよい親抗体または天然抗体）は、Edelmanら、Proc. Natl. Acad. USA 63:78〜85(1969)において示されているとおりのＥｕナンバリングシステムによってナンバリングされている。ヒトＩｇＧ１定常領域を、本出願を通じて代表として使用している。しかしながら、本発明はヒトＩｇＧ１に限定されることなく；対応するアミノ酸位置を、配列アラインメントによって容易に演繹することができる。例えば、図３（Ａ）は、ＩｇＧ１重鎖定常領域を示しており、この際、構造的ループは下線を付されており、これらの下線を付された構造的ループは、図４（Ａ）の配列アラインメントにおいて示されているとおりＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４について容易に同定することができる。図３（Ｂ）は、軽鎖定常領域を示しており、この際、構造的ループは下線を付されている。軽鎖定常領域では、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４は同一である。次の表１に、それぞれＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４の構造的ループにおけるアミノ酸位置を列挙する。
【０２１６】
【表１−１】
0006321633.tif 000097
【表１−２】
0006321633.tif 000098
【表１−３】
0006321633.tif 000099
【０２１７】
図３、さらには配列番号２４および９３は、Ｉｇκ軽鎖定常領域およびＩｇγ−１重鎖定常領域の配列をそれぞれ表している。配列番号２４および９３中のＸ’１、Ｘ’２、Ｘ’３、Ｘ’４、Ｘ’５、およびＸ’６は、ＩｇＧ１サブクラスおよびκアイソタイプ内のアロタイプ位置に存在する残基を示している（Jefferisら、MAbs. 1:332〜338(2009)による）。Ｘ’１は、ＡｒｇまたはＬｙｓであってよく、Ｘ’２は、ＡｓｐまたはＧｌｕであってよく、Ｘ’３は、ＬｅｕまたはＭｅｔであってよく、Ｘ’４は、ＡｌａまたはＧｌｙであってよく、Ｘ’５は、ＶａｌまたはＡｌａであってよく、Ｘ’６は、ＬｅｕまたはＶａｌであってよい。
【０２１８】
ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４抗体定常領域の高い配列相同性により、本発明の所見は、いずれの特定の抗体にも限定されない。加えて、本発明の所見は、ＰＰＴアーゼの使用に限定されない。本明細書において同定する抗体構造的ループ内での位置はまた、酵素ビオチンタンパク質リガーゼ（ＢＰＬ）、トランスグルタミナーゼ、およびホルミルグリシン形成酵素などの他の酵素的コンジュゲーション手法のための基質である他のペプチドタグを組み込むために使用することができる。
【０２１９】
一態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体またはその断片は、それ自体が４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含み、前記ペプチドタグは、修飾抗体またはその断片の構造的ループ、またはＣ−もしくはＮ末端内に設置されている。本発明はまた、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含む修飾抗体またはその断片を提供し、この際、前記ペプチドタグは、抗体またはその断片の構造的ループ、またはＣ−もしくはＮ末端内に設置されている。具体的な実施形態では、前記ペプチドタグは、表２に記載されているものから選択される１個または複数のペプチドである。一態様では、ペプチドタグを、前記抗体またはその断片の構造的ループの２個のアミノ酸の間に挿入する。別の態様では、ペプチドタグを、前記抗体またはその断片の構造的ループ、Ｃ−、またはＮ末端にグラフトし、この際、ペプチドタグは、親抗体またはその断片の１個または複数のアミノ酸に置き換わる。一態様では、構造的ループは、前記抗体またはその断片のＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、またはＣＬ領域に設置されている構造的ループを指す。修飾抗体重鎖および／または軽鎖（またはその断片）は、１、２、３、４、５、６、７、８個、またはそれ以上のタンパク質タグをその構造的ループ中に含有してよい。一態様では、修飾抗体または抗体断片は、２、４、６、８個、またはそれ以上のタンパク質タグをその構造的ループ中に含有する。別の態様では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型である。一態様では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、ヒト（Homo sapiens）、枯草菌（Bacillus subtilis）、大腸菌（Escherichia coli）、サーモトガ・マリティマ（Thermotoga maritima）、クロストリジウム・テルモセルム（Clostridium thermocellum）、さらには、任意の他の哺乳動物、細菌、または真菌ゲノムに由来する。別の態様では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、またはそれらの変異体に対する相同タンパク質である。一実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、好熱生物に由来する。一部の実施形態では、親抗体（ペプチドタグが組み込まれていない抗体）は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、またはＩｇＡ抗体である。一部の実施形態では、親抗体はＩｇＧ１抗体である。一部の他の実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４抗体である。
【０２２０】
「４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質」は、本明細書で使用する場合、記載されている構造が、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼおよびＣｏＡまたは末端基が結合しているＣｏＡ類似体と接触させた場合に、本明細書のスキームＩａに図示されているとおり４’−ホスホパンテテイン（ｐｐａｎ）または修飾ｐｐａｎ基のためのアクセプターとして役立ち得ることを意味する。
【０２２１】
一態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体またはその断片は、ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、および／またはＣＬ領域を含み、前記ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、および／またはＣＬ領域はさらに、それ自体が４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含む。本発明はまた、ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、および／またはＣＬ領域を含む修飾抗体またはその断片を提供し、この際、前記ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、および／またはＣＬ領域は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグをさらに含む。一部の実施形態では、前記ペプチドタグは、表２に記載されているものから選択される１個または複数のペプチドである。一部の実施形態では、ペプチドタグを、前記抗体またはその断片の構造的ループの２個のアミノ酸の間に挿入する。一部の実施形態では、ペプチドタグを、前記抗体またはその断片の構造的ループにグラフトする。修飾抗体重鎖および／または軽鎖（またはその断片）は、その構造的ループ中に１、２、３、４、５、６、７、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有してよい。一部の実施形態では、修飾抗体または断片は、その構造的ループ中に２、４、６、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有する。一部の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型である。一部の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、ヒト（Homo sapiens）、枯草菌（Bacillus subtilis）、大腸菌（Escherichia coli）、サーモトガ・マリティマ（Thermotoga maritima）、クロストリジウム・テルモセルム（Clostridium thermocellum）、さらには、任意の他の哺乳動物、細菌、または真菌ゲノムに由来する。一部の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、またはそれらの変異体に対する相同タンパク質である。一実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、好熱生物に由来する。一部の実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、またはＩｇＡ抗体である。具体的な実施形態では、親抗体はＩｇＧ１抗体である。一部の実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４抗体である。
【０２２２】
本明細書で使用する場合、活性を「保持している」とは、記載されている酵素が、枯草菌（B. subtilis）Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼである基準物質に対して少なくとも約１０％の活性を維持していることを意味する（例えば、Quadriら、Biochemistry 37: 1585〜1595(1998)を参照されたい）。例えば、異なる４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼまたはその酵素の変異体型は、同一反応条件下で、すなわち、同じＣｏＡ基質、同じペプチドタグ付き抗体、同一の緩衝液条件、同一の基質および酵素濃度、同じ温度、ならびに同じ反応期間を使用して、Ｓｆｐと比較して、少なくとも約１０％の４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持している。
【０２２３】
一態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体またはその断片は、それ自体が４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含み、前記ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨドメインの２位および３位の間、ＶＨドメインの６３位および６４位の間、ＶＨドメインの６４位および６５位の間、ＣＨ１ドメインの１３８位および１３９位の間、ＣＨ１ドメインの１９７位および１９８位の間、ＣＨ３ドメインの３５９位および３６０位の間、ＣＨ３ドメインの３８８位および３８９位の間、ＣＨ３ドメインのＣ末端（Ｌｙｓ４４７の後）、および／またはＶＬドメインの２位および３位の間に挿入されている。別の態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体またはその断片は、それ自体が４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含み、ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨもしくはＶＬドメインのアミノ酸残基２および３の間、または軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間、またはＣＨ１ドメインの１１９および１２０の間、もしくは１２０および１２１の間、もしくは１３５および１３６の間、もしくは１３６および１３７の間、もしくは１３８および１３９の間、もしくは１６４および１６５の間、もしくは１６５および１６６の間、もしくは１９４および１９５の間、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間、もしくは４４５および４４６の間、もしくは４４６および４４７の間に挿入されている。一部の実施形態では、ペプチドタグは、親抗体またはその断片の軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間、またはＣＨ１ドメインの１１９および１２０の間、もしくは１２０および１２１の間、もしくは１３５および１３６の間、もしくは１３６および１３７の間、もしくは１３８および１３９の間、もしくは１６５および１６６の間、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間に挿入されている。
【０２２４】
一態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体またはその断片は、配列番号１０３、配列番号１０９、配列番号１１３、配列番号１２１、配列番号１２２、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、および／または配列番号１４１を含む。別の態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体または抗体断片は、配列番号２６、配列番号２７、配列番号３２、配列番号６３、配列番号９４、配列番号９５、配列番号９６、配列番号１２６、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、配列番号１３２、配列番号１３９、配列番号１４９、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６８、配列番号１６９、配列番号１７８、配列番号２４８、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６７、配列番号２６８、配列番号２７７、配列番号３４８、配列番号３４９、配列番号３５６、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７３、配列番号３７４、配列番号３８０、配列番号３８４、配列番号３８６、配列番号３８７、または配列番号３８８を含む。一部の実施形態では、修飾抗体または抗体断片は、配列番号３２、配列番号６３、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３２、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６９、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６８、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７４、または配列番号３８４を含む。
【０２２５】
本明細書に記載の免疫コンジュゲートに関して、一態様では、前記ペプチドタグは、表２に記載されているものから選択される１個または複数のペプチドである。修飾抗体重鎖および／または軽鎖（またはその断片）は、その構造的ループ中に１、２、３、４、５、６、７、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有してよい。一実施形態では、修飾抗体または抗体断片は、その構造的ループ中に２、４、６、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有する。別の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型である。一実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、ヒト（Homo sapiens）、枯草菌（Bacillus subtilis）、大腸菌（Escherichia coli）、サーモトガ・マリティマ（Thermotoga maritima）、クロストリジウム・テルモセルム（Clostridium thermocellum）、さらには、任意の他の哺乳動物、細菌、または真菌ゲノムに由来する。具体的な実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼはＳｆｐであり、ペプチドタグは、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、およびＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）から選択される。一実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、またはＩｇＡ抗体である。具体的な実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ１抗体である。別の具体的な実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４抗体である。
【０２２６】
別の態様では、本発明は、修飾抗体またはその断片と末端基とを含む免疫コンジュゲートを提供し、この際、前記修飾抗体またはその断片は、それ自体が４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含み、前記ペプチドタグは、抗体またはその断片の構造的ループ、またはＣ−もしくはＮ末端にグラフトされている。具体的な実施形態では、前記ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨドメインのアミノ酸位置６２〜６４（アミノ酸６２および６３での変異、ならびにアミノ酸６３および６４の間への残りのペプチドタグの挿入）に、ＶＨドメインのアミノ酸位置６２から６５（アミノ酸６２〜６４での変異、ならびにアミノ酸６４および６５の間への残りのペプチドタグの挿入）に；ＣＨ１ドメインのアミノ酸位置１３３〜１３９（アミノ酸１３３〜１３８の変異、ならびにアミノ酸１３８〜１３９間への残りのペプチドタグの挿入）に、ＣＨ１ドメインのアミノ酸位置１８９〜１９５に、および／またはＣＨ１ドメインのアミノ酸位置１９０〜１９８（アミノ酸１９０〜１９７の変異、ならびに１９７および１９８の間への残りのペプチドタグの挿入）にグラフトされている。一実施形態では、前記ペプチドタグは、表２に記載されているものから選択される１個または複数のペプチドである。修飾抗体重鎖および／または軽鎖（またはその断片）は、その構造的ループ中に１、２、３、４、５、６、７、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有してよい。一実施形態では、修飾抗体または抗体断片は、その構造的ループ中に２、４、６、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有する。別の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型である。一実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、ヒト（Homo sapiens）、枯草菌（Bacillus subtilis）、大腸菌（Escherichia coli）、サーモトガ・マリティマ（Thermotoga maritima）、クロストリジウム・テルモセルム（Clostridium thermocellum）、さらには、任意の他の哺乳動物、細菌、または真菌ゲノムに由来する。具体的な実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼはＳｆｐであり、ペプチドタグは、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、およびＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）から選択される。一実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、またはＩｇＡ抗体である。具体的な実施形態では、親抗体はＩｇＧ１抗体である。別の具体的な実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４抗体である。
【０２２７】
別の態様では、本発明は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含む修飾抗体またはその断片を提供し、この際、前記ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨドメインの２位および３位の間、ＶＨドメインの６３位および６４位の間、ＶＨドメインの６４位および６５位の間、ＣＨ１ドメインの１３８位および１３９位の間、ＣＨ１ドメインの１９７位および１９８位の間、ＣＨ３ドメインの３５９位および３６０位の間、ＣＨ３ドメインの３８８位および３８９位の間、ＣＨ３ドメインのＣ末端（Ｌｙｓ４４７の後）、および／またはＶＬドメインの２位および３位の間に挿入されている。別の態様では、ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨもしくはＶＬドメインのアミノ酸残基２および３の間、または軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間、またはＣＨ１ドメインの１１９および１２０の間、もしくは１２０および１２１の間、もしくは１３５および１３６の間、もしくは１３６および１３７の間、もしくは１３８および１３９の間、もしくは１６４および１６５の間、もしくは１６５および１６６の間、もしくは１９４および１９５の間、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間、もしくは４４５および４４６の間、もしくは４４６および４４７の間に挿入されている。一部の実施形態では、ペプチドタグは、親抗体またはその断片の軽鎖のアミノ酸残基１１０および１１１の間、またはＣＨ１ドメインの１１９および１２０の間、もしくは１２０および１２１の間、もしくは１３５および１３６の間、もしくは１３６および１３７の間、もしくは１３８および１３９の間、もしくは１６５および１６６の間、またはＣＨ３ドメインの３８８および３８９の間に挿入されている。
【０２２８】
別の態様では、本発明は、配列番号１０３、配列番号１０９、配列番号１１３、配列番号１２１、配列番号１２２、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、および／または配列番号１４１を含む修飾抗体またはその断片を提供する。別の態様では、本発明は、配列番号２６、配列番号２７、配列番号３２、配列番号６３、配列番号９４、配列番号９５、配列番号９６、配列番号１２６、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３０、配列番号１３１、配列番号１３２、配列番号１３９、配列番号１４９、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６８、配列番号１６９、配列番号１７８、配列番号２４８、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６７、配列番号２６８、配列番号２７７、配列番号３４８、配列番号３４９、配列番号３５６、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７３、配列番号３７４、配列番号３８０、配列番号３８４、配列番号３８６、配列番号３８７、または配列番号３８８を含む修飾抗体またはその断片を提供する。一部の実施形態では、本発明は、配列番号３２、配列番号６３、配列番号１２７、配列番号１２９、配列番号１３２、配列番号１５１、配列番号１５２、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号１６０、配列番号１６９、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５６、配列番号２５７、配列番号２５９、配列番号２６８、配列番号３５８、配列番号３５９、配列番号３６４、配列番号３６５、配列番号３６７、配列番号３７４、または配列番号３８４を含む修飾抗体またはその断片を提供する。
【０２２９】
一態様では、前記ペプチドタグは、表２に記載されているものから選択される１個または複数のペプチドである。抗体重鎖および／または軽鎖（またはその断片）は、その構造的ループ中に１、２、３、４、５、６、７、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有してよい。一部の実施形態では、抗体または断片は、その構造的ループ中に２、４、６、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有する。一部の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型である。一部の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、ヒト（Homo sapiens）、枯草菌（Bacillus subtilis）、大腸菌（Escherichia coli）、サーモトガ・マリティマ（Thermotoga maritima）、クロストリジウム・テルモセルム（Clostridium thermocellum）、さらには、任意の他の哺乳動物、細菌、または真菌ゲノムに由来する。具体的な実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐであり、ペプチドタグは、
ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、およびＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）から選択される。一部の実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、またはＩｇＡ抗体である。具体的な実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ１抗体である。一部の実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４抗体である。
【０２３０】
別の態様では、本発明は、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質であるペプチドタグを含む修飾抗体またはその断片を提供し、この際、前記ペプチドタグは、抗体またはその断片の構造的ループ、またはＣ−もしくはＮ末端にグラフトされている。一部の実施形態では、前記ペプチドタグは、親抗体またはその断片のＶＨドメインのアミノ酸位置６２〜６４（アミノ酸６２および６３での変異、ならびにアミノ酸６３および６４の間への残りのペプチドタグの挿入）に、ＶＨドメインのアミノ酸位置６２から６５（アミノ酸６２〜６４での変異、ならびにアミノ酸６４および６５の間への残りのペプチドタグの挿入）に；ＣＨ１ドメインのアミノ酸位置１３３〜１３９（アミノ酸１３３〜１３８の変異、ならびにアミノ酸１３８〜１３９間へのペプチドタグの挿入）に、ＣＨ１ドメインのアミノ酸位置１８９〜１９５に、および／またはＣＨ１ドメインのアミノ酸位置１９０〜１９８（アミノ酸１９０〜１９７の変異、ならびに１９７および１９８の間への残りのペプチドタグの挿入）にグラフトされている。一実施形態では、前記ペプチドタグは、表２に記載されているものから選択される１個または複数のペプチドである。修飾抗体重鎖および／または軽鎖（またはその断片）は、その構造的ループ中に１、２、３、４、５、６、７、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有してよい。一実施形態では、修飾抗体または抗体断片は、その構造的ループ中に２、４、６、８個、またはそれ以上のタンパク質タグを含有する。別の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼ、ヒトＰＰＴアーゼ、または４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を保持しているそれらの変異体型である。一実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、ヒト（Homo sapiens）、枯草菌（Bacillus subtilis）、大腸菌（Escherichia coli）、サーモトガ・マリティマ（Thermotoga maritima）、クロストリジウム・テルモセルム（Clostridium thermocellum）、さらには、任意の他の哺乳動物、細菌、または真菌ゲノムに由来する。一部の実施形態では、前記４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼはＳｆｐであり、ペプチドタグは、ＧＤＳＬＳＷＬＬＲＬＬＮ（配列番号１）、ＧＤＳＬＳＷＬ（配列番号２）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９）、ＧＤＳＬＤＭＬＥＷＳＬＭ（配列番号１０）、ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬ（配列番号１８）、およびＤＳＬＥＦＩＡＳＫ（配列番号１９）から選択される。一実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ、ＩｇＭ、ＩｇＥ、またはＩｇＡ抗体である。具体的な実施形態では、親抗体はＩｇＧ１抗体である。一部の実施形態では、親抗体は、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４抗体である。
【０２３１】
ある特定の態様では、本明細書で提供する修飾抗体は、１つまたは複数の直交性コンジュゲーション部位を含有するように操作されている。そのような直交性コンジュゲーション部位は、これらだけに限定されないが、Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質、ＡｃｐＳ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、ヒト４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼの基質、リシン、システイン、チロシン、ヒスチジン、非天然アミノ酸、ピロリシンおよびピロリン−カルボキシ−リシンを含む。直交性コンジュゲーション部位はまた、酵素的に、または化学的に修飾され得るペプチド配列、例えば、テトラシステインタグ、ＬＰＸＴＧ−ソルターゼペプチド（配列番号１０５７）（Ｘは任意のアミノ酸である）、ビオチンアクセプターペプチド、ＣＸＰＸＲ−アルデヒドタグ（配列番号１０５８）（Ｘは任意のアミノ酸である）、またはＨｉｓタグであってよい。ある特定の実施形態では、本発明の方法を、これらだけに限定されないが、システイン、リシン、ヒスチジン、チロシン、ホルミル−グリシン、ピロリシン、ピロリン−カルボキシリシン、および非天然アミノ酸を介しての化学選択的コンジュゲーションを含めた当技術分野で公知の他のコンジュゲーション方法と組み合わせて使用して、そのような操作された抗体を標識する。
【０２３２】
ある特定の態様では、酵素ＳｆｐおよびＡｃｐＳを、抗体のＶＨ、ＶＬ、ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、またはＣＬ領域に設置されたＳシリーズのペプチド（例えば、Ｓ１、Ｓ２、Ｓ３、Ｓ４、Ｓ５、Ｓ６およびＳ７）およびＡシリーズのペプチド（例えば、Ａ１、Ａ−１、Ａ−２、Ａ−３、Ａ−４およびＡ−６）（表２も参照されたい）を含有するように操作された抗体上に、同じか、または２種の異なる標識を直交的部位特異的に標識するために使用する。
【０２３３】
他の態様では、酵素ＳｆｐおよびＡｃｐＳを、抗体のＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、またはＣＬ領域に設置されたｙｂｂＲシリーズのペプチド（例えば、ｙｂｂＲ１１、ｙｂｂＲ１２、およびｙｂｂＲ１３）およびＡシリーズのペプチド（例えば、Ａ１、Ａ−１、Ａ−２、Ａ−３、Ａ−４およびＡ−６）を含有するように操作された抗体上に、２種の異なる標識を直交的部位特異的に標識するために使用する。
【０２３４】
他の態様では、酵素ＳｆｐまたはＡｃｐＳを、抗体のＶＨ、ＶＬ、ＣＨ１、ＣＨ２、ＣＨ３、またはＣＬ領域に設置されたｙｂｂＲシリーズのペプチド（例えば、ｙｂｂＲ１１、ｙｂｂＲ１２、およびｙｂｂＲ１３）およびＡシリーズのペプチド（例えば、Ａ１、Ａ−１、Ａ−２、Ａ−３、Ａ−４、およびＡ−６）を含有するように操作された抗体上での直交性部位特異的標識のために、他のコンジュゲーション方法と組み合わせて使用する。そのような方法には、これらだけに限定されないが、リシン、システイン、チロシン、ヒスチジン、ホルミルグリシン、非天然アミノ酸、ピロリシン、および／またはピロリン−カルボキシ−リシンとのコンジュゲーションが含まれる。そのような方法を使用して、ＳｆｐまたはＡｃｐＳを介しての酵素的コンジュゲーションのために使用される以外の同じか、または異なる標識を結合させることができる。
【０２３５】
４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有するタンパク質およびペプチド基質
本明細書で使用する場合、用語「４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ」（ＰＰＴアーゼ）および「４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有するタンパク質」は互換的に使用され、ｐｐａｎ基を、補酵素Ａ（ＣｏＡ）またはその類似体などのドナー分子から、ペプチドタグまたはアシルキャリヤータンパク質などの基質に輸送することが可能なあらゆるタンパク質またはその断片を指す。
【０２３６】
ＰＰＴアーゼは、脂肪酸シンターゼ（ＦＡＳ）、ポリケチドシンターゼ（ＰＫＳ）、および非リボソームペプチドシンテターゼ（ＮＲＰＳ）に関連したキャリヤータンパク質の翻訳後修飾を触媒する酵素である。これらのキャリヤータンパク質は一般に、ＡＣＰ、アシルキャリヤータンパク質（ＦＡＳおよびＰＫＳ）と、またはＰＣＰ、ペプチジルキャリヤータンパク質（ＮＲＰＳ）と称される。ＡＣＰおよびＰＣＰは、約８０アミノ酸からなり、通常、ドメインとして、ＦＡＳ、ＰＫＳ、またはＮＲＰＳ多酵素複合体中にまとまっている。一部の場合には、ＡＣＰおよびＰＣＰは、自立した自律的に折り畳まれたタンパク質としても見出される。ＡＣＰは、対応する代謝中間体を、共有結合を介して、その柔軟なｐｐａｎ補欠分子族に運ぶので、脂肪酸およびポリケチド生合成に必須である。ＰＣＰは、非リボソームペプチド合成において、ペプチド中間体をＮＲＰＳ多酵素複合体中の活性部位間で輸送することによって、類似の機能を実行する。ＰＰＴアーゼは、配列および構造的類似性および基質特異性に基づいて、３つの群に分類されている。ＰＰＴアーゼの第１群のメンバー、例えば、大腸菌（Escherichia coli）のＡｃｐＳは、約１２０アミノ酸残基長であり、ホモ三量体として機能し、例えば、ＩＩ型ＦＡＳおよびＰＫＳ系のアシルキャリヤータンパク質（ＡＣＰ）に限定されるかなり狭い基質特異性を有する。枯草菌（Bacillus subtilis）のＳｆｐまたはヒトＰＰＴアーゼによって例示される第２群のメンバーは、モノマーとして機能し、ＮＲＰ、ＦＡＳ、およびＰＫＳに関係するキャリヤータンパク質を含む幅広い基質特異性を有することが報告されている（例えば、Suoら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA3 98:99〜104、2001; Quadriら、Biochem.、37:1585〜95、1998; Liuら、Arch. Microbiol、183:37〜44、2005; Joshiら、J. Biol. Chem.、278:33142〜33149、2003を参照されたい）。第３群は、酵母サイトゾルＦＡＳに関連するものなどのＩ型ＦＡＳに共有結合するＰＰＴアーゼを含む（例えば、Fichtlschererら、Eur. J. Biochem.、267:2666〜71、2000を参照されたい）。
【０２３７】
本発明によれば、ＰＰＴアーゼには、これらだけに限定されないが、大腸菌（E. coli）からのＡｃｐＳ（Ｉ型ＰＰＴアーゼ）および枯草菌（B. subtilis）からのＳｆｐ（ＩＩ型ＰＰＴアーゼ）、Ｓ．セレビシエ（S. cerevisiae）、Ｓ．ポンベ（S. pombe）、Ｃ．アルバカンス（C. albacans）、Ｅ．ニデュランス（E. nidulans）、およびＰ．パツルム（P. patulum）からの脂肪酸シンターゼ（ＦＡＳ）に関連した統合ＰＰＴアーゼドメイン（ＩＩＩ型ＰＰＴアーゼ）、大腸菌（E. coli）、フレキシネル菌（S.flexneri）、ネズミチフス菌（S. typhimurium）、およびサルモネラ．オースチン（S. austin）からのＥｎｔＤ、Ｂ．プミルス（B. pumilus）からのＰｓｆ−１、Ｂ．ブレビス（B. brevis）からのＧｓｐ、アナベナ属（Anabaena sp.）からのＨｅｔｌ、Ｓ．セレビシエ（S. cerevisiae）からのＬｙｓ５、枯草菌（B. subtilis）からのＬｐａ−１４、ならびに大腸菌（E. coli）からの０１９５、Ｔ．マリティマ（T.maritima）ＭＳＢ８のＰＰＴアーゼ（ＮＰ＿２２８５０１）、ヒト（Homo sapiens）のＰＰＴアーゼ（ＮＰ＿０５６２３８）、ならびにそれらの相同体および変異体を含めた、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する天然に存在するタンパク質が含まれる。本発明のＰＰＴアーゼにはまた、上記のもの以外の種からの４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有するタンパク質、さらには、本明細書に記載のペプチド部分を４’−ホスホパンテテイニル化することが可能な人工的に、または組換えによって生成されたタンパク質が含まれる。
【０２３８】
ＳｆｐおよびＡｃｐＳは、キャリヤータンパク質ドメインについてのそれらの基質特異性と、それらの構造との両方に相違を示す２つのクラスの４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを表す（Flugalら、J. Biol. Chem.、275:959〜968、2000;Lambalotら、Chem. Biol.、3:923〜936、1996）。偽二量体（pseudodimeric）ＰＰＴアーゼのＳｆｐクラスは、サイズが約２３０残基であり、Ｓｆｐの結晶構造は、これが、同様のフォールドを取り入れている分子のＮ末端およびＣ末端の半分と、界面にある酵素の活性部位との二重の対称性を有することを示唆している（Hodnelandら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA、99:5048〜5052、2002;Koglinら、Science、312:273〜276、2006）。対照的に、ＡｃｐＳは、約１２０残基長で、Ｓｆｐのサイズのほぼ半分であり、ＡｃｐＳの結晶構造は、この酵素が集合して三量体になっていて、ＡＣＰおよびＣｏＡ結合部位は、各モノマー間の界面で形成されることを示している（Reuterら、Embo. J.、18:6823〜6831、1999;Chirgadzeら、Embo. J.、19:5281〜5287、2000）。Ｓｆｐは、非リボソームペプチドシンテターゼ、ポリケチドシンターゼ、および脂肪酸シンターゼからのＰＣＰおよびＡＣＰドメインの両方を修飾し得るが、ＡｃｐＳは、ＡＣＰのみを修飾するという点で、Ｓｆｐは、ＡｃｐＳよりもかなり幅広い基質特異性を示すことが報告されている（Flugelら、J. Biol. Chem.、275:959〜968、2000; Parrisら、Structure、8:883〜895、2000; Mofidら、J. Biol. Chem.、277:17023〜17031、2002）。
【０２３９】
ＰＰＴアーゼの両方の種類のＡＣＰおよびＰＣＰ基質は、セリン残基を有する４へリックスバンドルタンパク質と同様のフォールドを取り入れて、ＳｆｐおよびＡｃｐＳとの相互作用について重要な役割を果たすことが示されている第２αへリックスの頂部にあるｐｐａｎ補欠分子族によって修飾される（Hodnelandら、Proc. Natl. Acad. Sci. USA、99:5048〜5052、2002;Chirgadzeら、Embo. J.、19:5281〜5287、2000;Quadriら、Biochem.、37:1585〜1595、1998;Liら、Biochem.、42:4648〜4657、2003）。ＰＣＰおよびＡＣＰの間に明白なコンセンサス配列の相違は存在しないが、これら２種の間の最も有意な相違は、キャリヤータンパク質の静電表面電位であり、ＦＡＳおよびＰＫＳ系において、ＰＣＰでは中性タンパク質表面であり、ＡＣＰドメインでは負に荷電している酸性表面である（Parrisら、Structure、8:883〜895、2000）。
【０２４０】
短いペプチド群が、ＰＰＴアーゼのための有効な基質として同定されている。例えば、ｙｂｂＲ１３は、１１アミノ酸残基ペプチドであり、Ｓｆｐの基質である（J. Yinら、Proc. Natl. Acad. Sci. U S A、102:15815〜15820、2005;Z. Zhouら、ACS Chem Biol.、2:337〜346、2007;Z. Zhouら、J. Am. Chem. Soc.、130: 9925〜9930、2008）。ｙｂｂＲ１３ペプチド（ＤＳＬＥＦＩＡＳＫＬＡ（配列番号９））は、枯草菌（B. subtilis）ゲノムのファージ提示型ライブラリから単離された（J. Yinら、Proc. Natl. Acad. Sci. U S A、102:15815〜15820、2005）。ｙｂｂＲ１３ペプチドの配列の一部は、ｙｂｂＲと呼ばれる枯草菌（B. subtilis）オープンリーディングフレームに由来し、これは、ＡＣＰ、ＰＣＰ、およびアリールキャリヤータンパク質（ＡｒＣＰ）などのＰＰＴアーゼの既知の基質に保存されている（Ｈ／Ｄ）Ｓ（Ｌ／Ｉ）トリ−ペプチド配列をＮ末端に含む。ｙｂｂＲペプチドは、ＰＣＰにおいて保存されていることが見出されているアミノ酸配列、ＤｘＦＦｘｘＬＧＧ（配列番号１０５９）をそのＮ末端に含まない。部位特異的標識のための４’−ホスホパンテテイニル化反応において基質として使用することができるｙｂｂＲ１３ペプチドの修飾およびバリアントは記載されている（J. Yinら、Proc. Natl. Acad. Sci. U S A、102:15815〜15820、2005）。ＰＰＴアーゼのための追加のペプチド基質は、それぞれＳｆｐまたはＡｃｐＳとのそれらの反応性に基づき「Ｓ」または「Ａ」と称されるＳシリーズのペプチドおよびＡシリーズのペプチドである（Z. Zhouら、ACS Chem Biol.、2:337〜346、2007およびZ. Zhouら、J. Am. Chem. Soc.、130:9925〜9930、2008）。例示的なＳシリーズのペプチドには、これらだけに限定されないが、Ｓｆｐのための有効な基質であるＳ６が含まれ、例示的なＡシリーズのペプチドには、これらだけに限定されないが、ＡｃｐＳのための有効な基質であるＡ１が含まれる。Ｓ６およびＡ１ペプチドは両方とも、１２アミノ酸残基長である。
【０２４１】
ペプチド基質の例を、下記の表２に列挙する。本発明によれば、これらの短いペプチドタグは、ＰＰＴアーゼによって触媒される反応において標的タンパク質（抗体を含む）を部位特異的に標識するために使用することができる。加えて、本明細書に記載のペプチドタグおよび個々のＰＰＴアーゼのペアリング、例えば、ｙｂｂＲ１３／ＳｆｐまたはＳ６／ＳｆｐおよびＡ１／ＡｃｐＳは、例えば、細胞溶解産物中、または生細胞の表面上の１種（または複数の）標的タンパク質を直交的部位特異的に標識するために使用することもできる。
【０２４２】
【表２】
0006321633.tif 000100
【０２４３】
したがって、本発明は、表２に列挙されているペプチドタグのうちの１個または複数を含有する操作された抗体、およびそのような抗体を標識する方法、例えば、細胞毒とコンジュゲートする方法を提供する。標識化学を、下記および実施例において例示する。
【０２４４】
２．標識化学
本明細書において提供する修飾抗体またはその断片は、これらだけに限定されないが、Ｓｆｐ、ＡｃｐＳ、ヒトＰＰＴアーゼまたはＴ・マリティマ（T.maritima）ＰＰＴアーゼを含むＰＰＴアーゼまたはその変異体を使用して、短いペプチドタグ（挿入もしくはグラフトされているか、またはそれらの組合せ）を翻訳後修飾することによって、部位特異的に標識される。そのような翻訳後修飾は、短いペプチドタグ中の保存セリン残基と補酵素Ａ（ＣｏＡ）または補酵素Ａ類似体の４’−ホスホパンテテイニル（ｐｐａｎ）基との間でのＰＰＴアーゼ触媒反応を伴う。この反応では、ＣｏＡのｐｐａｎ補欠分子族またはＣｏＡ類似体の修飾ｐｐａｎ補欠分子族が、抗体に組み込まれている（すなわち、挿入もしくはグラフトされているか、またはそれらの組合せ）短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基とホスホジエステル結合を形成することによって、短いペプチドタグに結合される。ｐｐａｎまたは修飾ｐｐａｎは、末端基（ＴＧ）に連結しており、ホスホジエステル結合の形成は、それによって、末端基（ＴＧ）を修飾抗体またはその断片と、ｐｐａｎまたは修飾ｐｐａｎ部分を含むリンカーを介してコンジュゲートする。
【０２４５】
ある特定の実施形態では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、１ステップ法によって標識し、この際、下記のスキーム（Ｉａ）〜（Ｉｃ）に示すとおり、その翻訳後修飾は、末端基（ＴＧ）に連結しているＣｏＡまたは末端基（ＴＧ）に連結しているＣｏＡ類似体を、抗体の中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリンと反応させることによって起こる。別法では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片の翻訳後修飾の他の実施形態では、修飾抗体またはその断片を２ステップ法によって標識し、この際、その翻訳後修飾は、初めに、活性化ＣｏＡまたは活性化ＣｏＡ類似体を、抗体の中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリンと反応させ、続いて、官能化された末端基（ＴＧ）を、活性化ＣｏＡ上の反応性基または活性化ＣｏＡと反応させることを伴う。そのような２ステップ法は、下記のスキーム（ＩＩａ）〜（ＩＩｆ）において図示する。本明細書において提供する修飾抗体またはその断片の翻訳後修飾の他の実施形態では、修飾抗体またはその断片を３ステップ法によって標識し、この際、その翻訳後修飾は、初めに、保護ｐｐａｎ補欠分子族を有するＣｏＡまたは保護ｐｐａｎ補欠分子族を有するＣｏＡ類似体を、抗体の中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリンと反応させ、それによって、ＣｏＡまたはＣｏＡ類似体を抗体と結合させることを伴う。第２のステップでは、保護ｐｐａｎ補欠分子族を脱保護し、それによって、反応性官能基を保護ｐｐａｎ補欠分子族上で生成させる。第３のステップでは、この反応性官能基を、末端基（ＴＧ）に連結させ、それによって、末端基を修飾抗体またはその断片に結合させる。そのような３ステップ法は、以下のスキーム（ＩＩＩａ）〜（ＩＩＩｆ）において図示する。
【０２４６】
１ステップ法
本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を標識するために使用する１ステップ法をスキーム（Ｉａ）において示す：
【０２４７】
【化９０】
0006321633.tif 000101
［式中、
Ｒ２は、Ｈまたは−Ｐ（＝Ｏ）（ＯＨ）２であり、
リンカーユニット（ＬＵ）は、末端基（ＴＧ）をＣｏＡ類似体の修飾ｐｐａｎ補欠分子族に連結する化学部分であり、
末端基（ＴＧ）は、抗癌薬、抗炎症薬、抗真菌薬、抗菌薬、抗寄生虫薬、抗ウイルス薬、および麻酔薬から選択される薬物部分、生物物理学的プローブ、フルオロフォア、アフィニティープローブ、キレーター、分光学的プローブ、放射性プローブ、脂質分子、ポリエチレングリコール、ポリマー、スピン標識、ＤＮＡ、ＲＮＡ、タンパク質、ペプチド、抗体、抗体断片、ナノ粒子、量子ドット、リポソーム、ＰＬＧＡ粒子、多糖、または表面である。
【０２４８】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、またはそれらの任意の組合せから選択されるリンカーを含み、リンカーユニット（ＬＵ）は、自壊的（self-immolative）スペーサーを含有してもよい。
【０２４９】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーである。
【０２５０】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーである。
【０２５１】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、この際、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２５２】
【化９１】
0006321633.tif 000102
【０２５３】
【化９２】
0006321633.tif 000103
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０２５４】
【化９３】
0006321633.tif 000104
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８および９から選択され、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーである］。
【０２５５】
ある特定の実施形態では、Ｌ１は、Ｃ（＝Ｏ）−ＣＨ２ＣＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−ＣＨ２ＣＨ２−Ｓ−であり、したがって、ＬＵは、−Ｃ（＝Ｏ）−ＣＨ２ＣＨ２−ＮＨ−Ｃ（＝Ｏ）−ＣＨ２ＣＨ２−Ｓ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−である。
【０２５６】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、この際、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２５７】
【化９４】
0006321633.tif 000105
【０２５８】
【化９５】
0006321633.tif 000106
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０２５９】
【化９６】
0006321633.tif 000107
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８および９から選択され、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーである。
【０２６０】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、この際、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２６１】
【化９７】
0006321633.tif 000108
【０２６２】
【化９８】
0006321633.tif 000109
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０２６３】
【化９９】
0006321633.tif 000110
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８および９から選択され、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、または光切断可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、切断不可能なリンカー、酵素的に切断可能なリンカー、光安定性のリンカー、光切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーである。
【０２６４】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、この際、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２６５】
【化１００】
0006321633.tif 000111
【０２６６】
【化１０１】
0006321633.tif 000112
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０２６７】
【化１０２】
0006321633.tif 000113
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８および９から選択され、
Ｌ２は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、または切断不可能なリンカーであり、
Ｌ３は、結合、非酵素的に切断可能なリンカー、または切断不可能なリンカーであり、
Ｌ４は、結合、酵素的に切断可能なリンカー、または自壊的スペーサーである。
【０２６８】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０２６９】
【化１０３】
0006321633.tif 000114
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＲ４−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０２７０】
【化１０４】
0006321633.tif 000115
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＯＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、
【０２７１】
【化１０５】
0006321633.tif 000116
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍＣ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｓ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＮＨ（（Ｃ（Ｒ４）２）ｎＯ）ｍ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、または−（Ｏ（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（Ｃ（Ｒ４）２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２７２】
【化１０６】
0006321633.tif 000117
【０２７３】
【化１０７】
0006321633.tif 000118
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０２７４】
【化１０８】
0006321633.tif 000119
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【０２７５】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０２７６】
【化１０９】
0006321633.tif 000120
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０２７７】
【化１１０】
0006321633.tif 000121
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０２７８】
【化１１１】
0006321633.tif 000122
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−Ｓ（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、−（ＣＨ２）ｎ（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２７９】
【化１１２】
0006321633.tif 000123
【０２８０】
【化１１３】
0006321633.tif 000124
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【０２８１】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、この際、
Ｌ１は、結合、−Ａ１−、−Ａ１Ｘ２−、または−Ｘ２−であり、
Ｌ２は、結合、−Ａ２−、または−Ａ２Ｘ２−であり、
Ｌ３は、結合、−Ａ３−、または−Ａ３Ｘ２−であり、
Ｌ４は、結合、−Ａ４−、−Ａ４Ｘ２−、
【０２８２】
【化１１４】
0006321633.tif 000125
であり、
Ａ１は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
Ａ２は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０２８３】
【化１１５】
0006321633.tif 000126
であり、
Ａ３は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−または
【０２８４】
【化１１６】
0006321633.tif 000127
であり、
Ａ４は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−、−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、−（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−、−（ＣＨ２）ｎＮＨ（（ＣＨ２）ｎＯ）ｍ（ＣＨ２）ｎ−または−（Ｏ（ＣＨ２）ｎ）ｍＮＨＣ（＝Ｏ）（ＣＨ２）ｎ−であり、
各Ｘ２は、独立に、結合、
【０２８５】
【化１１７】
0006321633.tif 000128
【０２８６】
【化１１８】
0006321633.tif 000129
、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−、−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−および−ＮＨＣ（＝Ｏ）−から選択され、
各Ｒ４は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨ、および−ＯＨから選択され、
各Ｒ５は、独立に、Ｈ、Ｃ１〜４アルキル、フェニル、または１〜３個の−ＯＨ基で置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
各Ｒ６は、独立に、Ｈ、フルオロ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジルオキシ、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているベンジル、−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルコキシ、および−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨで置換されているＣ１〜４アルキルから選択され、
Ｒ７は、独立に、Ｈ、フェニル、およびピリジンから選択され、
Ｒ８は、独立に、
【０２８７】
【化１１９】
0006321633.tif 000130
から選択され、
Ｒ９は、独立に、ＨおよびＣ１〜６ハロアルキルから選択され、
各ｎは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択され、
各ｍは、独立に、１、２、３、４、５、６、７、８、および９から選択される。
【０２８８】
本明細書に記載の化合物または方法のいずれかのある特定の実施形態では、Ｌ１は、−Ｃ（＝Ｏ）−ＮＨ−ＣＨ２−ＣＨ２−Ｓ−［Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ］である（［Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ］などの括弧内に示されているこれらの式の部分は、その式のどの空き原子価（open valence）が括弧に囲まれた構造の残りの部分に結合しているかを同定するために、記載されている式に加えられている）。
【０２８９】
本明細書に記載の化合物または方法のいずれかのある特定の実施形態では、Ｌ２は、
【０２９０】
【化１２０】
0006321633.tif 000131
から選択される。
【０２９１】
本明細書に記載の化合物または方法のいずれかのある特定の実施形態では、Ｌ３は、−（ＣＨ２）２〜６−Ｃ（＝Ｏ）−［Ｌ４−ＴＧ］；−（ＣＨ２）２〜６−ＮＨ−［Ｌ４−ＴＧ］；−（ＣＨ２）２〜６−Ｓ−［Ｌ４−ＴＧ］；−（ＣＨ２）２〜６−Ｚ−［Ｌ４−ＴＧ］；および−（ＣＨ２）２〜６−Ｚ−Ｃ（＝Ｏ）−［Ｌ４−ＴＧ］から選択され、この際、Ｚは、Ｏ、ＮＨ、またはＳである。
【０２９２】
本明細書に記載の化合物または方法のいずれかのある特定の実施形態では、Ｌ４は、結合または下式のｖａｌ−ｃｉｔリンカー：
【０２９３】
【化１２１】
0006321633.tif 000132
である。Ｌ４がｖａｌ−ｃｉｔリンカーである場合、Ｌ３は好ましくは、−（ＣＨ２）２〜６−Ｃ（＝Ｏ）−である。
【０２９４】
本明細書に記載の化合物または方法のいずれかのある特定の実施形態では、ＴＧは、ＤＭ１もしくはＤＭ４などのマイタンシノイド、またはドロスタチン（dolostatin）１０化合物、例えば、オーリスタチンＭＭＡＦもしくはＭＭＡＥ、またはＮ−アセチル−γ−カリチアマイシンなどのカリチアマイシン、またはローダミンもしくはテトラメチルローダミンなどの標識もしくは色素である。
【０２９５】
本明細書で使用する場合、「リンカー」は、抗体またはその断片を末端基に連結することが可能な任意の化学的部分である。リンカーは、化合物または抗体が活性を維持する条件で、酸誘発切断、光誘発切断、ペプチダーゼ誘発切断、エステラーゼ誘発切断、およびジスルフィド結合切断などの切断に対して感受性があり得る。別法では、リンカーは、切断に対して実質的に耐性であり得る。リンカーは、自壊的スペーサーを含んでも、含まなくてもよい。
【０２９６】
末端基（ＴＧ）を本明細書において提供する修飾抗体またはその断片とコンジュゲートするために本明細書で使用する非酵素的に切断可能なリンカーの非限定的な例には、酸不安定性リンカー、ジスルフィド部分を含有するリンカー、トリアゾール部分を含有するリンカー、ヒドラジン部分を含有するリンカー、チオエーテル部分を含有するリンカー、ジアゾ部分を含有するリンカー、オキシム部分を含有するリンカー、アミド部分を含有するリンカー、およびアセトアミド部分を含有するリンカーが含まれる。
【０２９７】
末端基（ＴＧ）を本明細書において提供する修飾抗体またはその断片とコンジュゲートするために本明細書で使用する酵素的に切断可能なリンカーの非限定的な例には、これらだけに限定されないが、プロテアーゼによって切断されるリンカー、アミダーゼによって切断されるリンカー、およびβ−グルクロニダーゼによって切断されるリンカーが含まれる。
【０２９８】
ある特定の実施形態では、そのような酵素切断可能なリンカーは、カテプシンＺ、カテプシンＢ、カテプシンＨ、およびカテプシンＣを含めたカテプシンによって切断されるリンカーである。ある特定の実施形態では、酵素的に切断可能なリンカーは、カテプシンＺ、カテプシンＢ、カテプシンＨ、またはカテプシンＣによって切断されるジペプチドを含めたカテプシンによって切断されるジペプチドである。ある特定の実施形態では、酵素的に切断可能なリンカーは、カテプシンＢ−切断可能なペプチドリンカーである。ある特定の実施形態では、酵素的に切断可能なリンカーは、カテプシンＢ−切断可能なジペプチドリンカーである。ある特定の実施形態では、酵素的に切断可能なリンカーは、カテプシンＢ−切断可能なジペプチドリンカーであり、これは、バリン−シトルリンまたはフェニルアラニン−リシンである。末端基（ＴＧ）を本明細書において提供する修飾抗体またはその断片とコンジュゲートするために本明細書で使用する酵素的に切断可能なリンカーの他の非限定的な例には、これらだけに限定されないが、β−グルクロニダーゼ−によって切断されるリンカー、例えば、
【０２９９】
【化１２２】
0006321633.tif 000133
が含まれる。Ducryら、Bioconjugate Chem、vol. 21(1)、5〜13 (2010)を参照されたい。
【０３００】
「自壊的スペーサー」は、一方の末端で第１化学部分に、かつ他方の末端で第２化学部分に共有結合していて、それによって、安定なトリパーテート（tripartate）分子を形成している二官能性化学部分である。自壊的スペーサーと第１化学部分との間の結合が切断すると、自壊的スペーサーは、迅速かつ自発的分子内反応を受け、それによって、第２化学部分から分離する。これらの分子内反応は一般に、１，４、または１，６、または１，８除去反応または環化などの電子再編成を伴って、高度に好ましい５員環または６員環を形成する。本発明のある特定の実施形態では、第１部分は、酵素切断可能なリンカーであり、この切断は酵素反応から生じる一方で、他の実施形態では、第１部分は酸不安定性リンカーであり、この切断は、ｐＨ変化によって起こる。本発明に適用する場合、第２部分は、本明細書において定義するとおりの「標識」基である。ある特定の実施形態では、自壊的スペーサーからの第１部分の切断は、タンパク分解酵素による切断から生じる一方で、他の実施形態では、これは、ヒドロラーゼによる切断から生じる。ある特定の実施形態では、自壊的スペーサーからの第１部分の切断は、カテプシン酵素による切断から生じる。
【０３０１】
ある特定の実施形態では、酵素切断可能なリンカーは、ペプチドリンカーであり、自壊的スペーサーは、その一方の末端ではペプチドリンカーに共有結合しており、その他方の末端では、薬物部分に共有結合している。このトリパータイト分子は安定しており、酵素が存在しない状態では、薬理学的に不活性であるが、酵素によって、スペーサー部分およびペプチド部分を共有結合している結合で酵素的に切断可能である。ペプチド部分がトリパーテート分子から切断されると、これは、スペーサー部分の自壊特性を開始して、その結果として、スペーサー部分を薬物部分に共有結合している結合の自発的切断をもたらし、それによって、薬理学的に活性な形態での薬物の放出を実行する。
【０３０２】
末端基（ＴＧ）を本明細書において提供する修飾抗体またはその断片とコンジュゲートする際に任意選択により使用される自壊的スペーサーの非限定的な例には、これらだけに限定されないが、ベンジルカルボニル部分、ベンジルエーテル部分、４−アミノブチラート部分、ヘミチオアミナール部分、またはＮ−アシルヘミチオアミナール部分を含む部分が含まれる。
【０３０３】
自壊的スペーサーの他の例には、これらだけに限定されないが、ｐ−アミノベンジルオキシカルボニル基、ｐ−アミノベンジルオキシカルボニル基と電子的に同様の、２−アミノイミダゾール−５−メタノール誘導体およびオルトまたはパラ−アミノベンジルアセタールなどの芳香族化合物が含まれる。ある特定の実施形態では、アミド結合加水分解で環化を受ける本明細書で使用する自壊的スペーサーには、置換および非置換の４−アミノ酪酸アミドおよび２−アミノフェニルプロピオン酸アミドが含まれる。
【０３０４】
ある特定の実施形態では、自壊的スペーサーは、
【０３０５】
【化１２３】
0006321633.tif 000134
である一方で、他の実施形態では、自壊的スペーサーは、
【０３０６】
【化１２４】
0006321633.tif 000135
［式中、ｎは１または２である］である。他の実施形態では、自壊的スペーサーは、
【０３０７】
【化１２５】
0006321633.tif 000136
［式中、ｎは１または２である］である。他の実施形態では、自壊的スペーサーは、
【０３０８】
【化１２６】
0006321633.tif 000137
［式中、ｎは１または２である］である。他の実施形態では、自壊的スペーサーは、
【０３０９】
【化１２７】
0006321633.tif 000138
［式中、ｎは１または２である］である。他の実施形態では、自壊的スペーサーは、
【０３１０】
【化１２８】
0006321633.tif 000139
［式中、ｎは１または２である］である。
【０３１１】
スキーム（Ｉｂ）は、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片の翻訳後修飾を図示しており、この際、リンカーユニット（ＬＵ）は−Ｌ１−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−である。
【０３１２】
【化１２９】
0006321633.tif 000140
［式中、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０３１３】
スキーム（Ｉａ）およびスキーム（Ｉｂ）のＣｏＡ類似体は、全くの化学合成によって得ることができるが、スキーム（Ｉａ）およびスキーム（Ｉｂ）のＣｏＡ類似体を好ましくは、化学的酵素的プロセスによって得、この際、パンテテイン類似体を化学的に合成し、次いで、対応するＣｏＡ類似体に生合成によって変換する（Kristine M. Clarkeら、「In Vivo Reporter Labeling of Proteins via Metabolic Delivery of Coenzyme A Analogues」、J. Am. Chem. Soc.、2005、127、p. 11234〜11235およびJordan L. Meierら、「Synthesis and Evaluation of Bioorthogonal Pantetheine Analogues for in Vivo Protein Modification」、J. Am. Chem. Soc.、2006、128、p. 12174〜12184を参照されたい）。スキーム（Ｉａ）のＣｏＡ類似体のための生合成変換を下記に示す：
【０３１４】
【化１３０】
0006321633.tif 000141
他方で、スキーム（Ｉｂ）のＣｏＡ類似体のための生合成変換を下記に示す：
【０３１５】
【化１３１】
0006321633.tif 000142
［式中、ＬＵ、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０３１６】
ある特定の実施形態では、生合成変換は、「インビボ」で起こり、この際、パンテテイン類似体は、周囲の培地から細胞に進入し、それによって、いったん細胞内部で、ＣｏＡ酵素的経路によって、対応するＣｏＡ類似体に変換される。具体的な実施形態では、大腸菌（E. coli）を、対応するＣｏＡ類似体へのパンテテイン類似体の生合成変換のために使用し、この際、パンテテイン類似体は、周囲培地から大腸菌（E. coli）に進入し、いったん細胞内部で、パンテテイン類似体は初めに、パントテン酸キナーゼ（ＰａｎＫまたはＣｏａＡ）によって、アデノシン−５’−三リン酸（ＡＴＰ）を使用してリン酸化され、次いで、ホスホパンテテインアデニリルトランスフェラーゼ（ＰＰＡＴまたはＣｏａＤ）によってアデニル化されて、デホスホ−ＣｏＡ類似体をもたらし、次いで、さらに、デホスホ補酵素Ａキナーゼ（ＤＰＣＫまたはＣｏａＥ）によってリン酸化されて、ＣｏＡ類似体をもたらす。
【０３１７】
他の実施形態では、生合成変換は「インビトロ」で起こり、この際、酵素的ＣｏＡ経路は、パンテテイン類似体と共に再構成され、それによって、パンテテイン類似体は、再構成されたＣｏＡ酵素的経路によって「インビトロ」で、対応するＣｏＡ類似体に変換される。「インビトロ」変換の具体的な実施形態では、再構成されたＣｏＡ酵素的経路は、大腸菌（E. coli）ＣｏＡ酵素的経路であり、この際、パンテテイン類似体は初めに、ＣｏａＡおよびＡＴＰによってリン酸化され、次いで、ＣｏａＤによってアデニル化されて、デホスホ−ＣｏＡ類似体をもたらし、次いで、ＣｏａＥによってさらにリン酸化されて、ＣｏＡ類似体をもたらす。
【０３１８】
ある特定の実施形態では、リンカーユニット（ＬＵ）は、−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）２Ｓ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−であり、Ｒ２は、−Ｐ（＝Ｏ）（ＯＨ）２であり、そのような実施形態では、末端基は、ＣｏＡに連結している。スキーム（Ｉｃ）は、具体的な実施形態のための、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片の翻訳後修飾を図示しており、この際、ＰＰＴアーゼは、組み込まれた短いペプチドタグ中の保存セリン残基と、補酵素Ａ（ＣｏＡ）に連結している末端基（ＴＧ）との間の反応を触媒する：
【０３１９】
【化１３２】
0006321633.tif 000143
［式中、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０３２０】
ある特定の実施形態では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、スキーム（Ｉａ）、スキーム（Ｉｂ）、およびスキーム（Ｉｃ）に示したとおりの１ステップ法によって部位特異的に標識するが、この際、ＣｏＡまたはＣｏＡ類似体に連結している末端基が、抗体の中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリンと反応する。
【０３２１】
１ステップ法は、
（ａ）小さなペプチドタグを含有するように操作されていて、そのペプチドタグが、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ａ）の構造を有する化合物：
【０３２２】
【化１３３】
0006321633.tif 000144
［式中、
Ｒ２、リンカーユニット（ＬＵ）、およびＴＧは、本明細書に記載のとおりである］が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、修飾抗体またはその断片を末端基で標識するステップと
を含む。
【０３２３】
式（Ａ）の化合物を使用するそのような１ステップ法では、それによって、末端基（ＴＧ）を、修飾抗体またはその断片と、式（Ｉ−ａ）による構造を有するリンカーを介してコンジュゲートする。式（Ｉ−ａ）のリンカーは、４’−ホスホパンテテイニル部分と、抗体中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基との間に形成されるホスホジエステル結合によって、小さなペプチドタグに結合する：
【０３２４】
【化１３４】
0006321633.tif 000145
［式中、ＬＵは、本明細書において定義するとおりであり、＊は、４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］。
【０３２５】
ある特定の実施形態では、１ステップ法は、
（ａ）小さなペプチドタグを含有するように操作されていて、そのペプチドタグが、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｂ）の構造を有する化合物：
【０３２６】
【化１３５】
0006321633.tif 000146
［式中、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、修飾抗体またはその断片を末端基で標識するステップと
を含む。
【０３２７】
上記の式（Ｂ）の化合物を使用するそのような１ステップ法では、それによって、末端基を、修飾抗体またはその断片と、式（Ｉ−ｂ）による構造を有するリンカーを介して結合する。式（Ｉ−ｂ）のリンカーは、４’−ホスホパンテテイニル部分と、抗体中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基との間に形成されるホスホジエステル結合によって、小さなペプチドタグに結合する：
【０３２８】
【化１３６】
0006321633.tif 000147
［式中、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は、４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］。
【０３２９】
他の実施形態では、１ステップ法は、
（ａ）小さなペプチドタグを含有するように操作されていて、そのペプチドタグが、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｃ）の構造を有する化合物：
【０３３０】
【化１３７】
0006321633.tif 000148
［式中、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートすることによって、修飾抗体またはその断片を末端基で標識するステップと
を含む。
【０３３１】
上記の式（Ｃ）の化合物を使用するそのような１ステップ法では、それによって、末端基を、修飾抗体またはその断片と、式（Ｉ−ｃ）による構造を有するリンカーを介して結合する。式（Ｉ−ｃ）のリンカーは、４’−ホスホパンテテイニル部分と、抗体中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基との間に形成されるホスホジエステル結合によって、小さなペプチドタグに結合する：
【０３３２】
【化１３８】
0006321633.tif 000149
［式中、Ｌ２、Ｌ３、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は、４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］。
本明細書に記載の１ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、式（Ａ）、式（Ｂ）、または式（Ｃ）の構造を有する化合物、および発現される修飾抗体またはその断片と同じ細胞内で同時発現される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。本明細書に記載の１ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、細胞培地中で、式（Ａ）、式（Ｂ）、または式（Ｃ）の構造を有する化合物、および同じ細胞中または別の細胞中で産生される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。本明細書に記載の１ステップ法のある特定の実施形態では、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素を、固体支持体上に固定化する。ある特定の実施形態では、固体支持体は、任意選択により、ビーズまたはカラム上のポリマーからなる。
【０３３３】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ４は、−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は
【０３３４】
【化１３９】
0006321633.tif 000150
である。
【０３３５】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は
【０３３６】
【化１４０】
0006321633.tif 000151
であり、ＴＧは蛍光プローブである。
【０３３７】
ある特定の実施形態では、式（Ｂ）の化合物は、
【０３３８】
【化１４１】
0006321633.tif 000152
である。
【０３３９】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−、Ｘ２は
【０３４０】
【化１４２】
0006321633.tif 000153
である。
【０３４１】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は
【０３４２】
【化１４３】
0006321633.tif 000154
であり、ＴＧは、薬物部分である。
【０３４３】
ある特定の実施形態では、式（Ｂ）の化合物は、
【０３４４】
【化１４４】
0006321633.tif 000155
である。
【０３４５】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は−Ａ２−であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、Ｌ４は
【０３４６】
【化１４５】
0006321633.tif 000156
であり、；Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏであり、Ａ３は
【０３４７】
【化１４６】
0006321633.tif 000157
であり、Ｘ２は、
【０３４８】
【化１４７】
0006321633.tif 000158
である。
【０３４９】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は−Ａ２−であり、Ｌ３は−Ａ３−−であり、Ｌ４は
【０３５０】
【化１４８】
0006321633.tif 000159
であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏであり、Ａ３は
【０３５１】
【化１４９】
0006321633.tif 000160
であり、Ｘ２は
【０３５２】
【化１５０】
0006321633.tif 000161
であり、ＴＧは、薬物部分である。
【０３５３】
ある特定の実施形態では、式（Ｂ）の化合物は、
【０３５４】
【化１５１】
0006321633.tif 000162
である。
【０３５５】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合−であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、Ｌ４は結合であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−である。
【０３５６】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合−であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、Ｌ４は結合であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、ＴＧは薬物部分である。
【０３５７】
ある特定の実施形態では、式（Ｂ）の化合物は、
【０３５８】
【化１５２】
0006321633.tif 000163
である。
【０３５９】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、Ｌ４は結合であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳであり、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｒ４は−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨである。
【０３６０】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、Ｌ４は結合であり、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳであり、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｘ２は−ＣＨＲ４（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｒ４は−Ｃ（＝Ｏ）ＯＨであり、ＴＧは薬物部分である。
【０３６１】
ある特定の実施形態では、式（Ｂ）の化合物は、
【０３６２】
【化１５３】
0006321633.tif 000164
である。
【０３６３】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、この際、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＮＨＣ（＝Ｏ）−である。
【０３６４】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｌ２は結合であり、Ｌ３は結合であり、Ｌ４は−Ａ４−であり、この際、Ａ４は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−である。
【０３６５】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｌ２は−Ａ２−であり、この際、Ａ２は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏであり、Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は、
【０３６６】
【化１５４】
0006321633.tif 000165
であり、Ｌ４は、
【０３６７】
【化１５５】
0006321633.tif 000166
である。
【０３６８】
本明細書において提供する方法、化合物、および免疫コンジュゲートのある特定の実施形態では、Ｌ１は−Ａ１Ｘ２−であり、この際、Ａ１は−Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎＳ−であり、Ｘ２は−（ＣＨ２）Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ−であり、Ｌ２は結合−であり、Ｌ３は−Ａ３−であり、この際、Ａ３は−（ＣＨ２）ｎＣ（＝Ｏ）−であり、Ｌ４は結合である。
【０３６９】
２ステップ法
別法では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、２ステップ法によって部位特異的に標識し、この際、第１のステップでは、官能基（Ｒ１）を含有するＣｏＡのｐｐａｎ補欠分子族またはＣｏＡ類似体の修飾ｐｐａｎ補欠分子族を、４’−ホスホパンテテイニル部分と、抗体に組み込まれている短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基との間に形成されるホスホジエステル結合によって、短いペプチドタグに結合させる。第２のステップでは、官能基（Ｒ１）と反応性である基に連結しているか、または直接結合している末端基（ＴＧ）を、ＣｏＡのｐｐａｎ補欠分子族またはＣｏＡ類似体の修飾ｐｐａｎ補欠分子族上の官能基（Ｒ１）と反応させ、それによって、末端基を修飾抗体またはその断片に直接結合させるか、末端基を修飾抗体またはその断片にリンカーユニット（ＬＵ）を介して結合させる。
【０３７０】
２ステップ法の一実施形態をスキーム（ＩＩａ）において示す。
【０３７１】
【化１５６】
0006321633.tif 000167
［式中、Ｘおよび対応するＲ１は、下記の表３に示すとおりであり、Ｒ２、Ａ１、Ｌ２、Ｘ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである：
【０３７２】
【表３】
0006321633.tif 000168
【０３７３】
ＸおよびＲ１のアルケン、アルキン、トリアリールホスフィン、シクロオクテン、オキサノルボルナジエン、ジアリールテトラジン、モノアリールテトラジン、およびノルボルネンは、置換されていてもよい。
【０３７４】
スキーム（ＩＩａ）の２ステップ法は、
（ａ）ペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｄ）の化合物
【０３７５】
【化１５７】
0006321633.tif 000169
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｄ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基
【０３７６】
【化１５８】
0006321633.tif 000170
をペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩａ）の化合物：
Ｘ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ａ）
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ａ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０３７７】
スキーム（ＩＩａ）の２ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩｂ）による構造を有するリンカー：
【０３７８】
【化１５９】
0006321633.tif 000171
［式中、Ａ１、Ｘ２、Ｌ２、Ｌ３、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０３７９】
２ステップ法の別の実施形態をスキーム（ＩＩｂ）に示す。
【０３８０】
【化１６０】
0006321633.tif 000172
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ａ２、Ｘ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０３８１】
スキーム（ＩＩｂ）の２ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｅ）の化合物
【０３８２】
【化１６１】
0006321633.tif 000173
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｅ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基
【０３８３】
【化１６２】
0006321633.tif 000174
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩ−ｃ）の化合物：
Ｘ−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｃ）
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ａ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０３８４】
スキーム（ＩＩｂ）の２ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩ−ｄ）による構造を有するリンカー：
【０３８５】
【化１６３】
0006321633.tif 000175
［式中、Ｌ１、Ａ２、Ｘ２、Ｌ３、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０３８６】
２ステップ法の別の実施形態をスキーム（ＩＩ−ｃ）に示す。
【０３８７】
【化１６４】
0006321633.tif 000176
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｘ２、Ａ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０３８８】
スキーム（ＩＩｃ）の２ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｆ）の化合物
【０３８９】
【化１６５】
0006321633.tif 000177
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｆ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基
【０３９０】
【化１６６】
0006321633.tif 000178
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩｅ）の化合物：
Ｘ−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｅ）
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０３９１】
スキーム（ＩＩｃ）の２ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩ−ｆ）による構造を有するリンカー：
【０３９２】
【化１６７】
0006321633.tif 000179
［式中、Ｌ１、Ｌ２、Ａ３、Ｘ２、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０３９３】
２ステップ法の別の実施形態をスキーム（ＩＩｄ）に示す。
【０３９４】
【化１６８】
0006321633.tif 000180
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、Ｘ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０３９５】
スキーム（ＩＩｄ）の２ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｇ）の化合物
【０３９６】
【化１６９】
0006321633.tif 000181
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｇ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル
【０３９７】
【化１７０】
0006321633.tif 000182
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩ−ｇ）の化合物：
Ｘ−ＴＧ
式（ＩＩ−ｇ）
［式中、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０３９８】
スキーム（ＩＩｄ）の２ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩ−ｈ）による構造を有するリンカー：
【０３９９】
【化１７１】
0006321633.tif 000183
［式中、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、およびＸ２は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０４００】
本明細書に記載の２ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、または式（Ｇ）の構造を有する化合物、および発現される修飾抗体またはその断片と同じ細胞内で同時発現される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。本明細書に記載の２ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、細胞培地中で、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、または式（Ｇ）の構造を有する化合物、および同じ細胞中または別の細胞中で産生される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。本明細書に記載の２ステップ法のある特定の実施形態では、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素を、固体支持体上に固定化する。ある特定の実施形態では、固体支持体は、任意選択により、ビーズまたはカラム上のポリマーからなる。
【０４０１】
表４に、本明細書に記載の２ステップ法および３ステップ法で使用される式（Ｄ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基および式（ＩＩ−ａ）の化合物、ならびに結果として生じる、修飾抗体またはその断片中に設置された修飾セリンのある特定の実施形態を示す。注：Ａ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４，Ｒ５、Ｒ６、Ｒ７、Ｒ８、およびＴＧは本明細書において定義するとおりであり、Ｙは、
【０４０２】
【化１７２】
0006321633.tif 000184
である。
【０４０３】
【表４−１】
0006321633.tif 000185
【表４−２】
0006321633.tif 000186
【表４−３】
0006321633.tif 000187
【表４−４】
0006321633.tif 000188
【表４−５】
0006321633.tif 000189
【０４０４】
表５に、本明細書に記載の２ステップ法および３ステップ法で使用される式（Ｅ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基および式（ＩＩ−ｃ）の化合物、ならびに結果として生じる、修飾抗体またはその断片中に設置された修飾セリンのある特定の実施形態を示す。注：Ｌ１、Ａ２、Ｌ３、Ｌ４，Ｒ５、Ｒ６、Ｒ７、Ｒ８、およびＴＧは本明細書において定義するとおりであり、Ｙは、
【０４０５】
【化１７３】
0006321633.tif 000190
である。
【０４０６】
【表５−１】
0006321633.tif 000191
【表５−２】
0006321633.tif 000192
【表５−３】
0006321633.tif 000193
【表５−４】
0006321633.tif 000194
【表５−５】
0006321633.tif 000195
【０４０７】
表６に、本明細書に記載の２ステップ法および３ステップ法で使用される式（Ｆ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基および式（ＩＩ−ｅ）の化合物、ならびに結果として生じる、修飾抗体またはその断片中に設置された修飾セリンのある特定の実施形態を示す。注：Ｌ１、Ｌ２、Ａ３、Ｌ４，Ｒ５、Ｒ６、Ｒ７、Ｒ８、およびＴＧは本明細書において定義するとおりであり、Ｙは、
【０４０８】
【化１７４】
0006321633.tif 000196
である。
【０４０９】
【表６−１】
0006321633.tif 000197
【表６−２】
0006321633.tif 000198
【表６−３】
0006321633.tif 000199
【表６−４】
0006321633.tif 000200
【表６−５】
0006321633.tif 000201
【０４１０】
表７に、本明細書に記載の２ステップ法および３ステップ法で使用される式（Ｇ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基および式（ＩＩ−ｇ）の化合物、ならびに結果として生じる、修飾抗体またはその断片中に設置された修飾セリンのある特定の実施形態を示す。注：Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、Ｒ５、Ｒ６、Ｒ７、Ｒ８、およびＴＧは本明細書において定義するとおりであり、Ｙは、
【０４１１】
【化１７５】
0006321633.tif 000202
である。
【０４１２】
【表７−１】
0006321633.tif 000203
【表７−２】
0006321633.tif 000204
【表７−３】
0006321633.tif 000205
【表７−４】
0006321633.tif 000206
【表７−５】
0006321633.tif 000207
【０４１３】
３ステップ法
別法では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、３ステップ法によって部位特異的に標識し、この際、第１のステップでは、ＣｏＡの保護ｐｐａｎ補欠分子族またはＣｏＡ類似体の保護修飾ｐｐａｎ補欠分子族を、４’−ホスホパンテテイニル部分と、抗体に組み込まれている短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基との間に形成されるホスホジエステル結合によって、短いペプチドタグに結合させる。第２のステップでは、ＣｏＡの保護ｐｐａｎ補欠分子族またはＣｏＡ類似体の保護修飾ｐｐａｎ補欠分子族を脱保護し、それによって反応性官能基（Ｒ１）を生成する。第３のステップでは、官能基（Ｒ１）と反応性である基に連結しているか、または直接結合している末端基（ＴＧ）を、ＣｏＡのｐｐａｎ補欠分子族またはＣｏＡ類似体の修飾ｐｐａｎ補欠分子族上の官能基（Ｒ１）と反応させ、それによって、末端基を修飾抗体またはその断片に直接結合させるか、末端基を修飾抗体またはその断片にリンカーユニット（ＬＵ）を介して結合させる。
【０４１４】
３ステップ法の一実施形態をスキーム（ＩＩＩａ）に示す。
【０４１５】
【化１７６】
0006321633.tif 000208
［式中、Ｘおよび対応するＲ１は、表３において示したとおりであり、ＰＧは保護基であり、Ｒ２、Ａ１、Ｌ２、Ｘ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０４１６】
スキーム（ＩＩＩａ）の３ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式Ｈの化合物
【０４１７】
【化１７７】
0006321633.tif 000209
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｈ−ａ）の保護４’−ホスホパンテテイニル基
【０４１８】
【化１７８】
0006321633.tif 000210
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）保護４’−ホスホパンテテイニル基を脱保護して、式（Ｄ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基：
【０４１９】
【化１７９】
0006321633.tif 000211
を得るステップと
（ｄ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩａ）の化合物：
Ｘ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩａ）
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ａ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０４２０】
スキーム（ＩＩＩａ）の３ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩｂ）による構造を有するリンカー：
【０４２１】
【化１８０】
0006321633.tif 000212
［式中、Ａ１、Ｘ２、Ｌ２、Ｌ３、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０４２２】
３ステップ法の別の実施形態をスキーム（ＩＩＩｂ）に示す。
【０４２３】
【化１８１】
0006321633.tif 000213
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ａ２、Ｘ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０４２４】
スキーム（ＩＩＩｂ）の３ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｊ）の化合物
【０４２５】
【化１８２】
0006321633.tif 000214
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｉ−ａ）の保護４’−ホスホパンテテイニル基
【０４２６】
【化１８３】
0006321633.tif 000215
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）保護４’−ホスホパンテテイニル基を脱保護して、式（Ｅ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基：
【０４２７】
【化１８４】
0006321633.tif 000216
を得るステップと
（ｄ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩ−ｃ）の化合物：
Ｘ−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｃ）
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ａ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０４２８】
スキーム（ＩＩＩｂ）の３ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩ−ｄ）による構造を有するリンカー：
【０４２９】
【化１８５】
0006321633.tif 000217
［式中、Ｌ１、Ａ２、Ｘ２、Ｌ３、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０４３０】
３ステップ法の別の実施形態をスキーム（ＩＩＩｃ）に示す。
【０４３１】
【化１８６】
0006321633.tif 000218
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｘ２、Ａ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０４３２】
スキーム（ＩＩＩｃ）の３ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｋ）の化合物
【０４３３】
【化１８７】
0006321633.tif 000219
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｋ−ａ）の保護４’−ホスホパンテテイニル基
【０４３４】
【化１８８】
0006321633.tif 000220
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）保護４’−ホスホパンテテイニル基を脱保護して、式（Ｆ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基：
【０４３５】
【化１８９】
0006321633.tif 000221
を得るステップと
（ｄ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩｅ）の化合物：
Ｘ−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩ−ｅ）
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０４３６】
スキーム（ＩＩＩｃ）の２ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩ−ｆ）による構造を有するリンカー：
【０４３７】
【化１９０】
0006321633.tif 000222
［式中、Ｌ１、Ｌ２、Ａ３、Ｘ２、およびＬ４は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０４３８】
３ステップ法の別の実施形態をスキーム（ＩＩＩｄ）に示す。
【０４３９】
【化１９１】
0006321633.tif 000223
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、Ｘ２、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０４４０】
スキーム（ＩＩＩｄ）の３ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）式（Ｌ）の化合物
【０４４１】
【化１９２】
0006321633.tif 000224
が存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、式（Ｌ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基
【０４４２】
【化１９３】
0006321633.tif 000225
を短いペプチドタグに結合させることによって、修飾抗体またはその断片を標識するステップと、
（ｃ）保護４’−ホスホパンテテイニル基を脱保護して、式（Ｇ−ａ）の活性化４’−ホスホパンテテイニル基：
【０４４３】
【化１９４】
0006321633.tif 000226
を得るステップと
（ｄ）活性化４’−ホスホパンテテイニル基を式（ＩＩ−ｇ）の化合物：
Ｘ−ＴＧ
式（ＩＩ−ｇ）
［式中、ＰＧは保護基であり、Ｘ、Ｒ１、Ｒ２、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させるステップと
を含む。
【０４４４】
スキーム（ＩＩＩｄ）の３ステップ法の結果として、末端基は、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩ−ｈ）による構造を有するリンカー：
【０４４５】
【化１９５】
0006321633.tif 000227
［式中、Ｌ１、Ｌ２、Ｌ３、Ａ４、およびＸ２は、本明細書において定義するとおりであり、＊は修飾４’−ホスホパンテテイニル部分が、小さなペプチドタグに結合することを示している］を介して結合される。
【０４４６】
スキーム（ＩＩＩｅ）は、３ステップ法のある特定の実施形態を示しており、この際、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニル補欠分子族のチオールが保護されているＣｏＡ類似体によって部位特異的に標識する。ステップ１では、保護ＣｏＡ類似体を、抗体の中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリンと反応させ、それによって、短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基と共にホスホジエステル結合を形成することを介して、保護チオールを含有する補欠分子族を短いペプチドタグに結合させる。第２ステップでは、チオール保護基を除去し、結果として生じたペンダント４’−ホスホパンテテイニル基を有する修飾抗体またはその断片を、末端基（ＴＧ）に連結しているチオール反応性基と反応させる。
【０４４７】
【化１９６】
0006321633.tif 000228
［式中、ＸＳＨ、保護基（ＰＧ）、Ｒ２、Ａ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０４４８】
スキーム（ＩＩＩｆ）は、３ステップ法のある特定の実施形態を示しており、この際、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニル補欠分子族のチオールが保護されているＣｏＡ類似体を使用して部位特異的に標識する。ステップ１では、保護ＣｏＡ類似体を、抗体の中に操作して入れた短いペプチドタグの保存セリンと反応させ、それによって、短いペプチドタグの保存セリン残基のヒドロキシル基と共にホスホジエステル結合を形成することを介して、保護チオールを含有する補欠分子族を短いペプチドタグに結合させる。第２ステップでは、チオール保護基を除去し、結果として生じたペンダント４’−ホスホパンテテイニル基を有する修飾抗体またはその断片を、末端基（ＴＧ）に連結しているチオール反応性基と反応させる。
【０４４９】
【化１９７】
0006321633.tif 000229
［式中、ＸＳＨ、保護基（ＰＧ）、Ｒ２、Ａ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである］。
【０４５０】
スキーム（ＩＩＩｅ）およびスキーム（ＩＩＩｆ）の３ステップ法では、チオール保護基には、これらだけに限定されないが、アセチル、アセトアミドメチル、ベンジル、４−メチルベンジル、４−メトキシベンジル、トリチル、メトキシトリチル、ｔ−ブチル、ｔ−ブチルチオール、および３−ニトロ−２−ピリジンスルフェニルが含まれる。スキーム（ＩＩＩｅ）およびスキーム（ＩＩＩｆ）のチオール反応性基には、これらだけに限定されないが、マレイミド、ハロアセチル、ハロアセトアミド、ピリジルジスルフィド、およびビニルスルホンが含まれる。
【０４５１】
スキーム（ＩＩＩｆ）の３ステップ法は、
（ａ）短いペプチドタグを含有するように操作されており、そのペプチドタグが４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素の基質である修飾抗体またはその断片を得るステップと、
（ｂ）修飾抗体またはその断片を、
（ｉ）チオール保護された補酵素Ａが存在する状態で、修飾抗体またはその断片を、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ活性を有する酵素と共にインキュベートし、それによって、補酵素Ａのチオール保護された補欠分子族を短いペプチドタグに結合させ；
（ｉｉ）チオール基を脱保護し、それによって、ペンダントチオールを有する４’−ホスホパンテテイニル基を形成し、かつ
（ｉｉｉ）４’−ホスホパンテテイニル基のペンダントチオールを式（ＩＩＩｆ）の化合物：
ＸＳＨ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧ
式（ＩＩＩｆ）
［式中、ＸＳＨは、これらだけに限定されないが、マレイミド、ハロアセチル、ハロアセトアミド、ピリジルジスルフィド、およびビニルスルホンを含めたチオール反応性基である。Ａ２、Ｌ３、Ｌ４および、ＴＧは本明細書において定義するとおりである］
と反応させることによって標識するステップと
を含む。加えて、スキーム（ＩＩｆ）の２ステップ法では、末端基を、修飾抗体またはその断片に、式（ＩＩＩ−ａ）の構造を有するリンカー：
【０４５２】
【化１９８】
0006321633.tif 000230
を介して結合させる。＊は、４’−ホスホパンテテイニル部分が小さなペプチドタグに結合していることを示し、Ｌ２、Ｌ３、Ｌ４、およびＴＧは、本明細書において定義するとおりである。この実施形態では、Ｘ２は、ＸＳＨおよびこれらだけに限定されないが、
【０４５３】
【化１９９】
0006321633.tif 000231
および−Ｓ−Ｓ−を含めた、ペンダントチオールの反応によって形成される基である。
【０４５４】
ある特定の実施形態では、ＸＳＨ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧは、
【０４５５】
【化２００】
0006321633.tif 000232
であり、この際、
Ｘ１は、結合、−Ｃ（＝Ｏ）−、−ＮＨ−、−ＮＨＣ（＝Ｏ）−、−（Ｃ（＝Ｏ）ＮＨ（ＣＨ２）ｎ）ｍ−、
【０４５６】
【化２０１】
0006321633.tif 000233
である。
【０４５７】
他の実施形態では、ＸＳＨ−Ｌ２−Ｌ３−Ｌ４−ＴＧは、
【０４５８】
【化２０２】
0006321633.tif 000234
である。
本明細書に記載の３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物、および発現される修飾抗体またはその断片と同じ細胞内で同時発現される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。本明細書に記載の２ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、細胞培地中で、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物、および同じ細胞または別の細胞によって同時発現される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。本明細書に記載の２ステップ法のある特定の実施形態では、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素を、固体支持体上に固定化する。ある特定の実施形態では、固体支持体は、任意選択により、ビーズまたはカラム上のポリマーからなる。
【０４５９】
３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、同じ細胞中で同時発現される４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼと接触させる。３ステップ法のある特定の実施形態では、チオール保護された補酵素Ａは、アセチル−補酵素Ａである。３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、細胞培地中で、同じまたは別の細胞によって同時発現されるチオール保護された補酵素Ａおよび４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と接触させる。３ステップ法のある特定の実施形態では、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素を、固体支持体上に固定化する。固体支持体は、任意選択により、ビーズまたはカラム上のポリマーからなる。
【０４６０】
本明細書に記載の１ステップ法、２ステップ法、または３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、使用する方法に応じて、式（Ａ）、式（Ｂ）、式（Ｃ）、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、式（Ｇ）、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物、および４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ酵素と、摂氏０〜３７度の温度にて、３〜１０、好ましくは７〜９、最も好ましくは約８のｐＨ値に調整された緩衝液または培地中で、５分〜４８時間の反応時間で接触させる。
【０４６１】
本明細書に記載の１ステップ法、２ステップ法、または３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、使用する方法に応じて、式（Ａ）、式（Ｂ）、式（Ｃ）、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、式（Ｇ）、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物と、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが存在する状態で溶液中で接触させる。本明細書に記載の１ステップ法、２ステップ法、または３ステップ法の他の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、使用する方法に応じて、式（Ａ）、式（Ｂ）、式（Ｃ）、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、式（Ｇ）、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物と、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが存在する状態で細胞培地中で接触させる。本明細書に記載の１ステップ法、２ステップ法、または３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、使用する方法に応じて、式（Ａ）、式（Ｂ）、式（Ｃ）、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、式（Ｇ）、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物と、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが存在する状態で細胞内部で接触させる。
【０４６２】
本明細書に記載の１ステップ法、２ステップ法、または３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、使用する方法に応じて、式（Ａ）、式（Ｂ）、式（Ｃ）、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、式（Ｇ）、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物と、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが存在する状態で接触させ、この際、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼは、表面上に固定化されている。ある特定の実施形態では、表面はポリマービーズである。
【０４６３】
本明細書に記載の１ステップ法、２ステップ法、または３ステップ法のある特定の実施形態では、修飾抗体またはその断片を、使用する方法に応じて、式（Ａ）、式（Ｂ）、式（Ｃ）、式（Ｄ）、式（Ｅ）、式（Ｆ）、式（Ｇ）、式（Ｈ）、式（Ｊ）、式（Ｋ）、または式（Ｌ）の構造を有する化合物と、４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼが存在する状態で接触させ、この際、修飾抗体またはその断片は、表面上に固定化されている。ある特定の実施形態では、表面はポリマービーズである。
【０４６４】
ある特定の実施形態では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、１、２、３、４、５、６、７、または８の末端基（「ＴＧ」）−対−抗体比で標識し、この際、修飾抗体またはその断片は、抗体の構造的ループ中に設置された１、２、３、４、５、６、７、または８個の短いペプチドタグを含有し、その短いペプチドタグは、Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、ＡｃｐＳ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、Ｃ・テルモセルム（C.thermocellum）４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、ヒト４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、またはそれらの変異体型の基質である。例えば、４のＴＧ−対−抗体比は、末端基を、挿入されたＳ６タグの４つのコピーと、または挿入されたｙｂｂＲタグの４つのコピーと、または挿入されたＡ１タグの４つのコピーと、または挿入されたＳ６タグの２つのコピーおよび挿入されたｙｂｂＲタグの２つのコピーの組合せとコンジュゲートすることによって達成される。ある特定の実施形態では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、２種の異なるペプチドタグおよび２種の異なる４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用して、２種の異なる末端基で標識する。例として、Ａ１タグの２つのコピーを、ＡｃｐＳ  ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用して第１末端基とコンジュゲートする。次いで、第２末端基を、Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用して、Ｓ６タグの２つのコピーに結合させる（例えば、Zhouら、ACS Chem. Biol.2:337〜346、2007を参照されたい）。
【０４６５】
ある特定の実施形態では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、１、２、３、４、５、６、７、または８の末端基（ＴＧ）−対−抗体比（例えば、ＤＡＲ）で標識し、この際、修飾抗体またはその断片は、抗体の構造的ループ中に設置された１、２、３、４、５、６、７、または８個の短いペプチドタグを含有し、その短いペプチドタグは、Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、ＡｃｐＳ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、Ｔ・マリティマ（T.maritima）４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、Ｃ・テルモセルム（C.thermocellum）４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、ヒト４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼ、またはそれらの変異体型の基質である。例えば、４のＴＧ−対−抗体比は、薬物部分を、挿入されたＳ６タグの４つのコピーと、または挿入されたｙｂｂＲタグの４つのコピーと、または挿入されたＡ１タグの４つのコピーと、または挿入されたＳ６タグの２つのコピーおよび挿入されたｙｂｂＲタグの２つのコピーの組合せとコンジュゲートすることによって達成される。ある特定の実施形態では、本明細書において提供する修飾抗体またはその断片を、２種の異なるペプチドタグおよび２種の異なる４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用して、２種の異なる薬物部分で標識する。例として、Ａ１タグの２つのコピーを、ＡｃｐＳ  ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用して第１薬物部分とコンジュゲートする。次いで、第２薬物部分を、Ｓｆｐ４’−ホスホパンテテイニルトランスフェラーゼを使用して、Ｓ６タグの２つのコピーに結合させる（例えば、Zhouら、ACS Chem. Biol.2:337〜346、2007を参照されたい）。
【０４６６】
３．Ｆｃ領域のフレームワークのさらなる変更
本発明は、部位特異的に標識された免疫コンジュゲートを提供する。本発明の免疫コンジュゲートは、例えば、抗体の特性を改良するために、ＶＨおよび／またはＶＬの範囲内のフレームワーク残基に対する修飾をさらに含む修飾抗体またはその断片を含み得る。典型的には、抗体の免疫原性を低下させるために、そのようなフレームワーク修飾を行う。例えば、手法の１つは、１個または複数のフレームワーク残基を、対応する生殖細胞系配列に「復帰変異」させることである。より具体的には、体細胞変異を受けている抗体は、その抗体が由来する生殖細胞系配列とは異なるフレームワーク残基を含有し得る。そのような残基は、抗体フレームワーク配列を、その抗体が由来する生殖細胞系配列と比較することによって同定することができる。フレームワーク領域配列を、それらの生殖細胞系配置に戻すために、例えば、部位特異的変異誘発によって、体細胞変異を、生殖細胞系配列に「復帰変異」させることができる。そのような「復帰変異」抗体も、本発明に内包されることが意図されている。
【０４６７】
別のタイプのフレームワーク修飾は、Ｔ−細胞エピトープを除去し、それによって、抗体の潜在的な免疫原性を低下させるために、フレームワーク領域内またはさらには１つまたは複数のＣＤＲ領域内の１個または複数の残基の変異を伴う。この手法はまた、「脱免疫化」と称され、Carrらによる米国特許出願公開第２００３０１５３０４３号にさらに詳細に記載されている。
【０４６８】
フレームワークまたはＣＤＲ領域内で行われる修飾に加えて、またはその代わりに、本発明の抗体を、Ｆｃ領域内に修飾を含むように、典型的には、血清半減期、補体結合、Ｆｃ受容体結合、および／または抗原依存性細胞傷害活性などの抗体の１つまたは複数の機能特性を変更するように、操作することができる。さらに、本発明の抗体は、化学的に修飾するか（例えば、１個または複数の化学部分を、抗体に結合させることができる）、またはそのグリコシル化を変更し、再び、抗体の１つまたは複数の機能特性を変更するように修飾することができる。これらの実施形態はそれぞれ、下記でさらに詳細に記載する。
【０４６９】
一実施形態では、ＣＨ１のヒンジ領域を修飾して、ヒンジ領域中のシステイン残基の数を変更して、例えば、増加または減少させるようにする。この手法は、Bodmerらによる米国特許第５，６７７，４２５号においてさらに記載されている。ＣＨ１のヒンジ領域中のシステイン残基の数を変更して、例えば、軽鎖および重鎖のアセンブリを促進するか、または抗体の安定性を増大または低下させる。
【０４７０】
別の実施形態では、抗体のＦｃヒンジ領域を変異させて、抗体の生物学的半減期を減少させる。より具体的には、１個または複数のアミノ酸変異を、Ｆｃヒンジ断片のＣＨ２−ＣＨ３ドメインインターフェース領域に導入して、抗体が、固有のＦｃヒンジドメインＳｐＡ結合に対して減退したブドウ球菌タンパク質Ａ（ＳｐＡ）の結合を有するようにする。この手法は、Wardらによる米国特許第６，１６５，７４５号にさらに詳細に記載されている。
【０４７１】
まだ他の実施形態では、少なくとも１個のアミノ酸残基を異なるアミノ酸残基で置き換えて、抗体のエフェクター機能を変更することによって、Ｆｃ領域を変更する。例えば、抗体がエフェクターリガンドのために変更されたアフィニティーを有するが、親抗体の抗原結合能力は維持するように、１個または複数のアミノ酸を異なるアミノ酸残基と置き換えることができる。アフィニティーが変更されるエフェクターリガンドは、例えば、Ｆｃ受容体または補体のＣ１成分であってよい。この手法は、例えば、両方ともWinterらによる米国特許第５，６２４，８２１号および同第５，６４８，２６０号に記載されている。
【０４７２】
別の実施形態では、抗体がＣ１ｑ結合を変更し、かつ／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）を低減または廃止するように、アミノ酸残基から選択される１個または複数のアミノ酸を別のアミノ酸残基に置き換えることができる。この手法は、例えば、Idusogieらによる米国特許第６，１９４，５５１号に記載されている。
【０４７３】
別の実施形態では、１個または複数のアミノ酸残基を変更し、それによって、抗体が補体を固定する能力を変更する。この手法は、例えば、BodmerらによるＰＣＴ公報ＷＯ９４／２９３５１に記載されている。具体的な実施形態では、本発明の抗体またはその断片の１個または複数のアミノ酸を、ＩｇＧ１サブクラスおよびκアイソタイプのために図４において示されているものなどの１個または複数のアロタイプアミノ酸残基によって置き換える。アロタイプアミノ酸残基にはまた、これらだけに限定されないが、Jefferisら、MAbs. 1:332〜338(2009)によって記載されているとおりのＩｇＧ１、ＩｇＧ２、およびＩｇＧ３サブクラスの重鎖の定常領域、さらには、κアイソタイプの軽鎖の定常領域が含まれる。
【０４７４】
まだ別の実施形態では、１個または複数のアミノ酸を修飾することによって、抗体の抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）を媒介する能力を増大させ、かつ／またはＦｃγ受容体に対する抗体のアフィニティーを増大させるように、Ｆｃ領域を修飾する。この手法は、例えば、PrestaによるＰＣＴ公報ＷＯ００／４２０７２に記載されている。さらに、ＦｃγＲＩ、ＦｃγＲＩＩ、ＦｃγＲＩＩＩ、およびＦｃＲｎについてのヒトＩｇＧ１上の結合部位はマッピングされていて、結合が改善されたバリアントは記載されている（Shieldsら、J. Biol. Chem. 276:6591〜6604、2001を参照されたい）。
【０４７５】
さらに別の実施形態では、抗体のグリコシル化を修飾する。例えば、非グリコシル化（aglycosylated）抗体を作製することができる（すなわち、その抗体はグリコシル化を欠いている）。グリコシル化を変更して、例えば「抗原」に対する抗体のアフィニティーを高めることができる。そのような炭水化物修飾は、例えば、抗体配列内の１つまたは複数のグリコシル化部位を変更することによって達成することができる。例えば、１つまたは複数のアミノ酸置換を行うことができ、結果として、１個または複数の可変領域フレームワークグリコシル化部位を消失させ、それによって、その部位でのグリコシル化を消失させる。そのような非グリコシル化は、抗原に対する抗体のアフィニティーを増大させ得る。そのような手法は、例えば、Coらによる米国特許第５，７１４，３５０号および同第６，３５０，８６１号に記載されている。
【０４７６】
加えて、または代わりに、少ない量のフコシル残基を有する低フコシル化抗体または二分性ＧｌｃＮａｃ構造が増加している抗体などの変更型のグリコシル化を有する抗体を作製することができる。そのような変更グリコシル化パターンは、抗体のＡＤＣＣ能力を増大させることが実証されている。そのような炭水化物修飾は、例えば、変更グリコシル化機構を有する宿主細胞中で抗体を発現させることによって達成することができる。変更グリコシル化機構を有する細胞は、当技術分野で記載されており、本発明の組換え抗体を発現させ、それによって、変更グリコシル化を有する抗体を生成する宿主細胞として使用することができる。例えば、Hangらによる欧州特許第１，１７６，１９５号は、機能的に破壊されたＦＵＴ８遺伝子を有する細胞系を記載しており、この遺伝子は、フコシルトランスフェラーゼをコードするので、そのような細胞系中で発現された抗体は、低フコシル化を示すよ臣ꮁ臣讂胣傂敲瑳ꮁ苣讂볯ꎼ볯겅ꃥ랼볯邼볯込볯鎼볯颼볯閼臣膀菣뎂菣릂苣ꆼ뷯躽볯銼볯鞼볯ꎀ뗧궂냦隌觧ꮁ뗧袐臣鮁苣붃諥貁뷤许臣ꚁ臣誂胣鶁臣邵黦膀臣꺁껥뮸듧麃룤ꞁ駧뺏臣貂臣鞊뷤꺁뷤閃苣랂菣隌臣龔臣讂菣ꪃ苣뎃菣ꎼ볯꾼듧麃돧膀볯薽뷯貽볯내菨銂꣨覼臣ꚁ臣讂볯厈楨汥獤苣膀㈨〰⤲⹊䈠潩⹬䌠敨⹭㈠㜷㈺㜶㌳胣㊜㜶〴苣芏藧閁苣龁臣覼胣喂慭慮苣ꮁ苣讂볯ꎼ볯겅ꃥ랼볯馼볯込볯钼볯钼볯꾁胣隳苣뎃菣꾂돨꺿ꏩꞀ苣ꪃ苣랂菣袃菣뎃苣閃苣ꦃ菣벂볯设臣낁胣캁袼볯貼볯覼裢꺼苣뮂菣ꮃ苣ꮃ苣떂菣讃菣袃菣뎃苣閃苣ꦃ菣벂볯ꦼ볯袼볯躽볯ꦼ볯ꦼ볯覼苣몙迧馁苣袂臣ꮁ鏦鲽臣貂臣蒁臣膀臣꺁鏦鲽臣貂臣내菨뮳臣誁臣ꚁ駧뺏臣貂苣鞊뷤貁胣鞊뷤꺁볯꒼볯ꎼ듦Ꞁ苣邵黦ꢁ臣ꚁ룤螘臣鮁苣貺裥Ꞁ볯貽뷯꺼뷯莽꟦ꂀ臣鞢諥銂ꓧ馁苣蚁臣내菨뮳苣風볨鞁臣蒁苣袼浕湡覂胣亁瑡‮楂瑯捥⹨ㄠ㨷㜱鲀㠱膀㤱㤹苣芏藧閁苣龁臣覼胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯钼볯鞼胣㲑䐯噉ਾ†裥꺁껥붖뷥讅臣꾁胣鞊뷤銂胣鶁臣龔觧ꚭ髧認룦龜苣鞢諥閁臣讂苣蚁臣꺿ꏩ馁苣芀꟦薀臣讉돦貁迥붃臣芁苣芀뻤袁臣膀慗摲臣颻룤閁苣龁뇧붛觧놨곧隼볯銼볯鞼볯鎼볯閼迥ꮁ꣨覼臣貂臣蒁苣ꢁ臣誂胣ꖻ룤꺁ꓥ낕臣蚁臣꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦銂냥ꖅ臣讂臣ꢁ臣ꞁ臣讂볯뒼볯閼볯겼胣뒼볯閼볯뎼胣뒼볯閼볯ꚼ胣ꖈ돦ꞁ臣膀铧ꦉ귥蒚跥鮸鳦銂ꋥꂊ臣鮁苣龁苣ꮁ胣傁敲瑳覂臣袂苣뎱鯥릉꣨견볯貼볯隼볯貼볯钼볯랏臣袂臣貐곧隼볯醼볯醼볯邼볯銼迥ꮁ꣨覼臣貂臣蒁苣ꢁ臣誂胣ꦼ뷯Ꞽ臣ꚼ뷯颠鿥꺁볯ꢼ볯覃菣ꒂ菣꺁볯ꒁ臣ꮃ菣鞃臣覂迥誂蟥閁苣龁苣ꮃ菣벃苣鞏껥鎽뗧袐苣钃菣벃菣銂郥覜臣讂苣蚁臣膀諦鎽苣ꎼ볯醼臣龁臣ꎼ猼扵砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷��灪⹯潧樮≰겼⼼畳㹢ꃩ龟蛥ꞁꓥ뒛臣讂臣ꢁ臣ꞁ臣讂胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯钼볯颼胣㲑䐯噉ਾ볯躼諦鎽苣뎃苣ꖃ苣벃菣㲈牢ਾ†鳦몙飦꾁胣ꢃ뷤릉闧蒚꣦颭돦膀臣貂臣袂臣ꚁꫨ붣臣貂苣꺿ꏩ鞊뷤誁苣뎁臣꺁雦螉胣ꪁ苣뎁臣超雧뎂菣뢂菣늂菣袃苣邏뻤馁苣芀鳦몙飦꺁雦閳苣뾽铧鞁臣膀뿤뺣諦鎽臣龁臣鶁臣궖觧銂胣겖觧ꢃ裥膀뻤袁臣膀諦貙雨膀蟨놷藥ꮖ닦芙雨膀諦躂韧겖胣鞊鳧貏雨膀諦貏雨膀諦蒯铧ꮙ雨膀諦Ꚃ苣ꮃ苣겖胣뺁臣꾁뫩钅雨ꪁ臣꺁꣦颭臣뎂菣뢂菣늂菣袃臣讂臣ꢁ臣ꞁ臣讂胣鞊뷤뺁臣꾁臣꺁雦螉苣膀臣辁臣讁臣貐룤讁胣뺁臣꾁闧ꪁ苣馨귨ꢃ裥銂뷤ꢔ臣膀鳦몙飦꺁雦閳苣隻臣뎂菣뢂菣늂菣랂菣뎃雦閳臣蒵臣袐苣鮁臣뎂菣뢂菣늂菣袃臣讂臣ꢁ苣ꞁ臣讂胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯钼볯馼胣㲑䐯噉ਾ†臣讂觧骮臣龮雦ꊽ藦ꞁ臣膀鳦몙飦꺁藥ꮖ苣뎃苣ꖃ苣벃菣꺁鳦꾫鿥꾁胣뚼裢ꆼ볯낼苣벃苣뮘껥겖胣ꢼ볯낼볯邼飩뎮雨膀볯ꆼ볯뮘껥겖胣趽볯辽뷯뮘껥겖胣꺾냥ꆮ껥骮雨膀뻥辰껧趸껥骮賥겖胣ꪂ菣ꪃ苣뾂菣뎃胣覃菣릂苣膃菣膀菣ꒂ苣뎃苣躃苣覃胣궼뷯钽볯낼볯ꆃ菣ꪂ菣뎃苣龃菣骃菣膃菣벃苣覼胣뾂菣醃苣ꪳ볯늼볯醼臣뢠ꓥ뢼胩꺁飩뎮雨膀볯낼볯ꦼ볯뮘껥겖胣鞃菣蚃苣붂菣ꂃ飩뎮雨膀菣袃苣뎃菣ꪃ苣ꮁ臣醁苣鮃苣鮃菣ꮃ믨뮧迥鲿臣뮘껥겖胣뾂菣醃苣ꪳ郥邈飩뎮雨膀苣誃菣벂飩뎮雨膀볯꒼볯銼飩뎮雨膀볯꒼볯馼飩뎮雨膀볯螽볯뮘껥겖胣ꢼ볯ꆼ볯뮘껥겖胣늼볯ꆼ菣ꪃ菣ꦃ菣벂飩뎮雨膀볯꺼볯趐若겖胣꒼볯ꆼ苣ꮃ苣ꮃ賥겖胣꒼볯ꆼ苣뎃苣벃苣것菣뾂菣膀볯꺼볯辰뫦邵郥겖胣誁苣뎁볯ꢼ볯늼飩뎮雨讁苣뢁諦閁苣讂胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯钼볯邼胣㲑䐯噉ਾ†臣覂臣膀鳦몙飦꺁뿤뺣諦鎽臣龁臣鞊뷤궖觧꾁胣肉룤꺁铧ꦉ귥蒚뿥钭苣꺿ꏩ馁苣뮲駧ꢔ菩蚈臣龁臣겖觧ꢃ裥ꢁ苣뎃苣ꖃ苣벃菣馁苣鎁臣貁臣趁苣芀닦芙铧ꢃ裥뺁臣꾁雨ꦉ菩蚈臣膀迥뢅髧ꪁ賥ꚭ髧뮲駧겖臣邙껥閁苣讂臣ꎧ蟩閁苣讂臣趁臣꾁臣蒁胣设臣낁胣겖觧ꢃ裥꾁胣肉鳦꺁铧ꦉ귥蒚듦Ꞁ苣覜臣讂苣뎃菣꾂돨膀菣鞃菣覃胣뺁臣꾁菣ꪃ菣鞃菣覃臣芁臣ꚁ苣蒁胣鶁臣袂臣ꪁ苣뎃菣꾂돨ꮁ臣膀뻤袁臣膀苣隃菣뎃胣ꪃ苣뎃볯膀苣ꖃ菣覃菣誃苣隤꿦ꂴ胣뎂菣ꦃ꿦ꂴ胣뺁臣꾁苣閃菣ꪃ苣銯듧ꪁ臣꺁꿦ꂴ胣ꮅ飧誣귦ꂛ귥膀뇎裢ꒂ菣뾂菣閃苣궃菣膀닎裢ꒂ菣뾂菣閃苣궃菣膀ꗧ貵裦랕鯥邭胣股냥뾝铧ꖝ裦랕鯥邭胣蒵맧鞃菣릂菣躃菣늂菣뮴胦隌鯥邭胣떂苣袃苣��ꒂ菣ꪁ臣꺁苣뎃菣꾂돨膀苣鶃菣벃苣릂雨膀諦股껧낖铧겖胣뺁臣꾁뻤袁臣膀菣뎃菣ꮂ苣뎃臣ꦁ臣龔觧ꚭ髧鲿귧꺿ꏩ겖臣ꮐ臣貂뻥讂胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯钼볯醼胣㲑䐯噉ਾ†룤龮雦ꊽ藦ꞁ臣膀鳦몙飦꺁뿤뺣諦鎽臣龁臣鞊뷤궖觧銂胣내菨銯胣겖觧袼뻤袁臣膀藥ꮖ諦뚈雨覼胣뺁臣꾁铦蒰胦銯듧ꪁ臣꺁닦芙铧ꢃ裥ꢁ苣뎃苣ꖃ苣벃菣馁苣芀듧麃꿦꺁뻤ꮁ臣膀臣貂苣ꂁ臣ꮁ駩骮臣貂臣蒁臣膀苣궂苣뎃볯设臣낁胣붛髩袼볯ꎼ볯覼觧놨蟥颡볯꾼볯醼볯鎼볯鎼볯颼臣袂臣낼볯뒼볯떼볯邼볯込볯銼볯鞼볯銂迥ꞅ臣貂臣蒁볯膀볯꺼볯銈苣ꮃ苣ꮃ賥겖볯设臣낁胣ꎼ볯銈볯邼볯閼ꇩ벼뷤覼胣ꊂ菣릂菣떂苣꾂菣뎃胣蒃菣ꪃ苣뎃ꇩ벼뷤膀菣ꖃ苣ꮂ菣麃苣랂菣麡볤鎽胣ꪂ菣ꪃ苣뾂菣뎃볯膀苣벃菣릂苣膃菣ꚼ胣麃苣뾂菣랂菣ꒂ菣膀臣袂臣趏뿥Ꞁ菣ꪃ苣膃菣뎃苣ꪃ苣벃菣ꢃ裥銂郥肂듧麃若뎮胦겖볯设臣낁胣厁獡敳苣膀⹊䄠瑮扩潩⹴⠠鷦겺볯膀㌵胣㢁㤷胣㢜‵㈨〰⤰胣厁穵睡覂胣䊁潩牯⹧䴠摥‮桃浥膀膀ㄲ㔷胣㢜‴㈨〰⤰胣䦁档浩牵覂胣䪁‮湁楴楢瑯‮놝뫤⦬胣㒁膀〱㔴胣㖜″ㄨ㤹⤱胣䚁慲据獩潣苣膀求潯⁤㈨〰⤳볯낍裥ꮁ苣讂藥讖臣趉臣뮛귥蒚臣겅雩覼胣뎱鯥릉꣨견볯貼볯鞼볯貼볯馼볯랏胣貐곧隼볯鎼볯邼볯鞼볯醼迥膀郥견볯貼볯鞼볯貼볯鎼볯랏胣誁苣뎁郥견볯貼볯鎼볯貼볯鎼볯랏胣뎱鯥릉꣨몇ꇩ겅雩견볯邼볯醼볯邼볯鎼볯馼볯鎼†볯醼迥膀뿤麱룤꺁뇧붛觧놨蟥颡곧醼볯込볯銼볯貼볯馼볯랏臣袂臣貐곧醼볯込볯醼볯貼볯閼볯랏胣誁苣뎁鯥鮚볯낼볯뒼볯릉꣨몇ꇩ랼볯₯邼볯込볯馼볯馼볯銂迥ꞅ臣貂臣蒁볯膀苣궂苣뎃볯璈硡湯볯膀苣ꒂ菣ꮂ菣랂菣ꊼ胣낂菣龃苣뢂菣꒼胣궇賥ꢂ菣뢂苣ꂃ胣ꢂ菣膃菣膀菣ꒂ菣麃苣랂菣膀苣袃菣랂菣膀菣躃菣랂菣袼整潮潰楳敤볯膀菣뎃苣ꪃ苣膃菣膀菣뎃菣ꦃ苣膃菣膀뷯躼苣ꮃ菣膃菣膀菣궂苣ꮃ菣랂菣膀菣Ꚃ菣ꮃ菣랂菣膀苣銃菣궃苣랂苣뎃菣ꦃ苣뎃苣ꪂ菣膀菣袃苣떂菣袃菣뎃胣龃菣ꦃ菣ꒂ苣뎃胣ꊂ苣膃菣麃苣랂菣꒼胣醼裢螃菣覃菣蚃苣袃苣蚃菣뎃胣낂菣뎂苣ꮃ菣뎂苣覃胣鞃菣ꮂ苣뎃胣蚃菣ꦃ苣ꒂ菣膀菣覃苣ꒂ菣膀菣궃菣ꦃ菣궃菣ꮃ胣誁苣뎁菣ꖃ菣궃菣ꒂ苣뎃胣誁苣뎁臣貂苣꺁ꇩ벼뷤뺁臣꾁鯧貐뷤貁郥뺁苣讂胣뮲駧겖臣꾁臣龁胣设臣낁胣ꎻ골꺋諦겖볯设臣낁胣ꆃ菣袃菣궂苣벃菣膀볯銈菣ꮃ苣鞃菣鞃菣뎃胣隼裢膃苣낂苣讃菣膀苣뾂菣鎃菣膀볯銈菣ꮃ苣궃苣ꦃ苣ꮃ菣ꮂ菣邃苣뎃볯膀裥꒙雨袼扡慬楴杮愠敧瑮볯袼뻤袁臣膀菣꾂菣��苣龃菣膀菣ꪂ苣醃苣궃菣궂苣뎃菣랂菣袼桴潩灥⁡档潬慲湸畢楣覼胣ꆃ苣閃苣ꦃ菣袼敭灩慨慬覼胣ꮂ菣ꂃ苣膃菣袼볯뎼볯떼볯誁苣뎁菣ꂃ苣膃菣袼볯ꎼ볯떼볯膀苣꾂菣袃苣閃苣龃菣袼祣汣瑯潨灳慨業敤볯膀菣릂菣閃苣뎃胣뢂菣궃菣麃菣讃菣벃菣膀苣袃菣鞃菣뺂菣랂菣膀菣ꒂ菣麃苣랂菣ꎼ胣誁苣뎁苣릂裢뢂苣궃菣뢂苣龃菣붙蟩袼볯ꦼ볯袼볯꒼볯覼苣릂菣ꦃ菣뎃胣ꊂ菣袃菣떂苣꾂菣뎃볯设臣낁胣肃苣躃菣鎃苣뎃볯ꞗ郥肃苣躃菣ꒂ苣뎃볯誁苣뎁菣궂苣ꮃ菣랂菣覼胣鞊铧ꦉ돨袼뻤袁臣膀菣꾂菣躃菣ꒂ苣뎃볯ꞗ郥ꊂ苣膃菣麃苣랂菣覼胣隃菣ꪂ菣ꒂ苣뎃胣龃菣ꦃ菣ꒂ苣뎃胣誁苣뎁苣뎃菣ꦃ菣ꒂ苣뎃볯ꆼ볯ꎼ볯覼胣誁苣뎁諦覜돧蚈ꏨ겖볯设臣낁胣鎃菣꾂菣릂菣뎃臣袂臣鎃菣隃菣릂菣뎃볯袼뻤袁臣膀敓瑡汴⁥敇敮楴獣胣떼볯銼볯邼볯邼볯邼볯鞼볯醼苣芏藧閁苣龁臣覼臣ꮐ臣貂苣芀㰊䐯噉ਾ䐼噉㰾䥄㹖胣邼볯颼볯醀⼼䥄㹖 겜駧躘臣꺿ꏩ鞊뷤뺁臣꾁諦鎽雦螉臣뎂菣뢂菣늂菣袃臣讂臣ꢁ臣ꞁ臣讂닦芙铧내菨銯臣隻臣设臣꾁胣螃菣ꪂ苣ꮃ菣ꒂ苣뎃胣ꮂ菣膃苣麃苣랂菣膀菣ꒂ苣뎃苣뎃胣誁苣뎁苣벃菣릂苣膃菣膀臣覂臣ꮁ臣貂苣꺁ꫨ躰뷤貁郥뺁苣讂胣ꮂ菣膃苣麃苣랂菣鞊뷤뎂菣뢂菣늂菣袃臣设臣膀룥ꦲ臣貂臣蒁苣袼볯馽뷯辽뷯膽뷯螽볯蚕꣦覼볯랼뷯薽뷯袽裢ꆼ뷯薽뷯鎽뷯覼胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯钼볯鎼胣㲑䐯噉ਾ†듧麃꿦꺁꣧麡胣鞊뷤ꮁ닦芙雨銂苣뎃苣ꖃ苣벃菣馁苣龁苣꺁菣뎃苣벃胣誁苣뎁雦閳臣閁苣ꪁ苣隫뿨ꮁ臣蒁臣꾁胣厁楡潴苣膀㈨〰⤳䄠癤‮牄杵䐠汥癩‮敒⹶㔠㨵㤱鲀ㄲ㬵吠慲汩苣膀㈨〰⤳䌠湡散⁲浉畭潮⹬䤠浭湵瑯敨⹲㔠㨲㈳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