【事件の表示】
　平成　２年特許願第２４６００８号「毛様体神経栄養因子」拒絶査定に対する審判事件［平成　５年　８月１０日出願公開、特開平　５−１９９８７９］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
I．出願の経緯及び本願発明
　本願は、１９９０年９月１４日（パリ条約による優先権主張１９８９年９月１５日、米国）を出願日とする出願であって、その請求項１〜１０に係る発明は、当審で提出された手続補正書によって補正された明細書の特許請求の範囲に記載されたとおりのものと認められるところ、その請求項１〜１０に係る発明（以下、これらを各々「本願発明１〜１０という。」）は次の通りである。
　
「【請求項１】　生物学的に活性な毛様体神経栄養因子（ＣＮＴＦ）であって、以下の配列：
【化１】
を有するラットＣＮＴＦをコードするポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドによってコードされるアミノ酸配列を含む、毛様体神経栄養因子、ただし、該アミノ酸配列は、
【化２】
または
【化３】
のいずれでもない。
【請求項２】　細菌中で生物学的に活性な毛様体神経栄養因子を産生するための方法であって、以下の工程：
（ａ）請求項１に記載のポリヌクレオチドを含む細菌性発現ベクターでトランスフェクトされた細菌細胞を培養する工程であって、ここで該細菌性ベクターが、該細菌細胞中で複製され得、そして該細菌細胞中での該ＤＮＡの発現を指示して、毛様体神経栄養因子を産生させ得る工程；
（ｂ）毛様体神経栄養因子を該細菌細胞中で産生させる工程；および
（ｃ）該細菌細胞から該生物学的に活性な毛様体神経栄養因子を回収する工程、
を包含する、方法。
【請求項３】　前記細菌がＥ．ｃｏｌｉである、請求項２に記載の方法。
【請求項４】　前記細菌性発現ベクターが、ＮＲＲＬに受託番号Ｂ−１８７０１で寄託されているｐＲＰＮ４０である、請求項２または３に記載の方法。
【請求項５】　細菌性発現ベクターであって、請求項１に記載のポリヌクレオチドを含み、ここで該細菌性発現ベクターが、細菌細胞中で複製され得、そして該細菌細胞中での該ＤＮＡの発現を指示して、毛様体神経栄養因子を産生させ得る、細菌性発現ベクター。
【請求項６】　ｐＲＰＮ４０と称され、そしてＮＲＲＬに受託番号Ｂ−１８７０１で寄託されている、請求項５に記載の細菌性発現ベクター。
【請求項７】　請求項５に記載の細菌性発現ベクターでトランスフェクトされた、細菌細胞。
【請求項８】　請求項６に記載の細菌性発現ベクターでトランスフェクトされた、細菌細胞。
【請求項９】　前記細菌がＥ．ｃｏｌｉである、請求項７または８に記載の細菌細胞。
【請求項１０】　請求項２−４のいずれかに記載の方法により得られる毛様体神経栄養因子を、薬学的に受容可能な希釈剤とともに含む、薬学的組成物。」
　
II．引用例
　これに対して、原査定の拒絶の理由に引用された、本願優先権主張日前の他の国際出願（以下「先願」という）であって、その出願後に国際公開された特願平２−５０２２７３号（特表平４−５０２９１６号公報（国際公開第９０／７３４１号パンフレット）参照）の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲若しくは図面（図面の中の説明に限る）、及び、これらの書類の出願翻訳文又は国際出願日における図面（図面の中の説明を除く）には、以下の発明が記載されている。
　そして、当該発明はパリ条約による優先権主張の基礎とする１９８９年９月８日付け米国特許出願第４０４５３３号明細書に記載されているものであるから、当該発明の優先日は、本願のパリ条約による優先権主張日である１９８９年９月１５日よりも前の１９８９年９月８日と認められるところ、以下(i)当該先願発明の優先権主張日に米国に出願された米国特許出願第４０４５３３号明細書と、(ii)上記先願の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲若しくは図面（図面の中の説明に限る）、及び、これらの書類の出願翻訳文又は国際出願日における図面（図面の中の説明を除く）との共通する部分を「先願明細書」という。
　
　先願明細書には、坐骨神経由来のウサギ毛様体神経栄養因子（SN-CNTF）の精製タンパクの一部アミノ酸配列から得られる縮重オリゴヌクレオチドプローブからウサギ及びヒトのCNTF遺伝子をクローニングする手法が開示されており（実施例４）、かつ、それぞれのCNTF遺伝子の塩基配列と、それに対応するアミノ酸配列も記載されている（図１１、図１２）。また、ウサギCNTF遺伝子をベクターに組み込み、動物細胞において発現させ、ウサギCNTFを精製取得後、その活性を確認したことも記載されている（実施例５、実施例６）。
　さらに、先願明細書には、「本発明の更なる目的はSN-CNTFをコードする動物およびヒト遺伝子をクローニングするためにｃＤＮＡおよびゲノムライブラリーのスクリーニングを容易にするプローブを提供することである。本発明の他の目的は、動物およびヒトCNTFの核酸および対応するアミノ酸配列を提供することである。本発明の他の目的は、ヒトまたは動物CNTFの核酸および対応するアミノ酸配列を提供することである。」（参照公報第３頁右下欄第１０〜１８行）、「本発明のいくつかの好ましい実施態様の他の好適な特徴によれば、SN-CNTFプローブがSN-CNTFのｃＤＮＡおよびゲノムライブラリーをスクリーニングするために提供される。」（参照公報第３頁右下欄末行〜第４頁左上欄第３行）、「本発明のいくつかの好ましい実施態様の他の好適な特徴によれば、生物学的に活性な動物またはヒトCNTFを生産するための組換え発現系が提供される」（参照公報第４頁第７〜９行）、「SN-CNTFをコードする動物およびヒト遺伝子をクローニングするために、本発明にしたがって、ｃＤＮＡおよびゲノムライブラリーのスクリーニングを容易にするオリゴヌクレオチドプローブを作製するのに十分なアミノ酸配列が得られている。」（参照公報第６頁第１〜５行）とも記載されている（これらの記載をまとめて「記載Ａ」という。）。
　また、先願明細書には、ラットにもSN-CNTFが存在することが公知であったことが記載されている（参照公報第３頁右上欄第１４〜１７行）。
　
III．当審の判断
（１）本願発明１について
　本願発明１には、「生物学的に活性な毛様体神経栄養因子（ＣＮＴＦ）であって、以下の配列：【化１】（塩基配列は省略）を有するラットＣＮＴＦをコードするポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチドによってコードされるアミノ酸配列を含む、毛様体神経栄養因子」なる、本願明細書において実際にクローニングされた塩基配列及びアミノ酸配列を特定した「ラットCNTF遺伝子」のみならず、それから広がった、それ自体の配列を特定しない広範な遺伝子に対応する毛様体神経栄養因子の発明が包含される。
　このことは、本件請求人が平成１３年６月５日付け提出の審判請求書の手続補正書において、「本願発明のCNTFタンパク質が生物学的に活性な変異体を含み得る」旨、主張し、及び、平成１３年４月２５日付け提出の手続補正書において「ストリンジェントな条件下でハイブリダイズするポリヌクレオチド」なる記載を書き加えることの根拠として挙げている、「同様に、本発明のCNTFタンパク質またはそのフラグメントまたは誘導体は、一次アミノ酸配列として、機能的に等価のアミノ酸残基で配列内の残基を置換し、その結果サイレントな変化を生じた。変化された配列を含めた実質的に第１および７図に示すアミノ酸配列の全体または一部を含有するものを包含するがそれらに限定されない。」（本願明細書の第９０頁第５〜１２行）、「さらに、CNTF分子の完全な性質解明に基づいて、CNTFの生物学的機能の一部または全体のアゴニストまたはアンタゴニストとして作用することができるCNTFの新規ペプチドフラグメント、誘導体または突然変異体を開発することができる。」（本願明細書第１０７頁第１３行〜１７行）、「EcoRI制限エンドヌクレアーゼで消化したヒトゲノムDNAを厳格な条件下でサザンブロットハイブリッド形成させると、約１０kbの単一のDNAフラグメントがラットCNTFプローブと弱い相同性を示すことが示された（第６図、パネルＢ）」（本願明細書第１３２頁第９〜１３行、以下「記載Ｂ」という）という記載からもうかがえる。
　ただし、本願発明１の範囲からは、先願明細書にヒトCNTFのアミノ酸配列として記載されている【化２】のポリペプチド、及び、同じく先願明細書にウサギCNTFのアミノ酸配列として記載されている【化３】のポリペプチドが除かれている。
　したがって、本願発明１には、先願明細書に具体的にアミノ酸配列自体が記載されているCNTFは含まれていない。
　
（２）先願明細書に記載されている発明との対比
　本件請求人は、平成１３年６月５日付け提出の審判請求書の手続補正書において、先願明細書に記載されている【化２】及び【化３】のCNTFは本願発明１から除かれているから、本願発明１と先願明細書に記載の発明とは構成が異なる旨、主張している。
　しかしながら、先願明細書に記載されている発明を認定するにあたっては、先願明細書に記載されているに等しい事項も勘案すべきものであり、また、特許法第２９条の２における、本願発明と先願明細書に記載の発明との同一性の判断においては、両者に相違があっても、それが課題解決のための具体化手段における微差（周知技術、慣用技術の付加、削除、転換等であって、新たな効果を奏するものではないもの）である場合は実質的に同一なものとすべきである。
　以下、そのような点を考慮しつつ、本願発明１と先願明細書に記載された発明を対比・検討する。
　
（２―１）先願の優先日当時、遺伝子改変技術やハイブリダイゼーション法が周知であった点からの検討
　先願優先日当時、有効な作用を奏するポリペプチドをコードする遺伝子において、周知の「欠失・置換・付加」技術を用いて改変体を種々作成したり、周知のハイブリダイゼーション法を用いるなどして相同性の高い遺伝子を得、それらを発現させて、オリジナルのポリペプチドと同等の作用を有するポリペプチドを提供することは、当業者における周知慣用の技術であったと認められる。
　そして、（イ）本願明細書の上記「記載Ｂ」に示された、「ラットCNTFプローブ」と「厳格な条件下」（「ストリンジェントな条件下」に該当）で「サザンブロットハイブリッド」（「ハイブリダイズ」に相当）させて得られるヒトゲノムDNAのセグメントからヒトCNTF遺伝子がクローニングされたことが本願明細書に開示されていること、及び、（ロ）実際のラットCNTF遺伝子の塩基配列と、ウサギCNTF及びヒトCNTF遺伝子の塩基配列とが高い配列相同性を有することを考慮すると、ウサギCNTFあるいはヒトCNTF遺伝子の欠失・置換・付加体や、ウサギCNTFあるいはヒトCNTF遺伝子とハイブリダイズする遺伝子の中には、本願発明１に含まれる、ラットCNTF遺伝子とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする遺伝子があるとするのが相当であるから、本願発明１には、上記先願明細書に記載の事項に、当業者における上記周知慣用技術が付加されたにすぎない発明も包含されている。
　
（２−２）先願明細書の記載からの検討
　また、上記「記載Ａ」にも示したとおり、先願明細書には、具体的に開示されているウサギ、ヒトのCNTF遺伝子のクローニング、その塩基配列、対応するアミノ酸配列を有するCNTFの提供のみならず、ウサギの上位概念にあたる「動物一般」のCNTF遺伝子の塩基配列、対応するアミノ酸配列を有するCNTFの提供も目的とすることが記載されており、さらに、当該明細書に開示のCNTFアミノ酸配列から得られるオリゴヌクレオチドプローブを利用することにより、「動物一般」のｃＤＮＡライブラリーやゲノムライブラリーをスクリーニングしてクローニングすることが目的であることが記載されている。
　したがって、先願明細書において具体的に開示されている、ウサギCNTFのアミノ酸配列由来のオリゴヌクレオチドプローブを用いて為されたヒトCNTF遺伝子のクローニング手法を、ウサギ以外の「動物一般」のCNTF遺伝子のクローニングに適用することを目的とすることも、先願明細書には明確に記載されていたといえる。そして、先願明細書には「動物」の例として、ウサギ以外に「ラット」に坐骨神経由来のCNTFが存在することが開示されているのであるから、先願優先日当時の当業者のクローニングに関する周知または慣用の技術、すなわちラットの特定細胞に対するゲノムライブラリーやｃＤＮＡライブラリーの構築方法が周知であった点も考慮すると、上記先願明細書においてヒトCNTF遺伝子のクローニングに適用されている手法を、ラットCNTF遺伝子のクローニングに適用することも先願明細書には実質的に記載されていたと解することができる。
　そして、先願明細書には、ウサギCNTF由来のオリゴヌクレオチドプローブから実際にヒトCNTF遺伝子がクローニングされたことが開示されており、ウサギCNTF遺伝子と本願明細書に記載されたラットCNTF遺伝子との塩基配列相同性が、ウサギCNTF遺伝子とヒトCNTF遺伝子との塩基配列相同性よりも高いことをふまえると、同じくウサギCNTF由来のプローブによりラットCNTF遺伝子、及び、ラットCNTF遺伝子とストリンジェントな条件下でハイブリダイズすることのできる配列相同性を有する遺伝子についても、同様にして当然クローニングをすることができたと解される。
　
（２−３）効果の検討
　本願発明１は、上記（１）に記載のとおり、実際にクローニングされた「ラットCNTF遺伝子」のみならず、実際に得ておらず、それ自体の配列を特定しない広範な遺伝子に対応する毛様体神経栄養因子の発明をも包含するものであり、かつ、本願発明１から除外された先願明細書に記載の遺伝子【化２】、【化３】と同様の性質を有するものも含まれると認められるから、そのような大きな概念の発明全体について新たな効果を奏するものとは認めることができない。
　
　したがって、本願発明１は先願明細書に記載された発明と同一である。
　
（３）当審における審尋で示したその他の点
　以上のとおり、本特許出願は、拒絶査定に記載した上記理由により拒絶すべきものであるが、平成１５年２月５日付けの当審の審尋において示したとおり、本願発明１に含まれる「ラットCNTF」については、以下（Ａ）及び（Ｂ）の理由からも拒絶されるべきものである点を、念のため付記する。
（Ａ）ラットCNTFは、Brain Research, Vol.367(1986)P.282-286（文献１）の第２８３頁、The Journal of Cell Biology, Vol.108,No.5(1989 May)P.1807-1816（文献２）の第１８０８頁のNeurotrophic Factorsの項に記載されているとおり、既に十分に単離精製されていたものと認められる。
　してみると、本願発明１に含まれるラットCNTFは、文献１又は２に記載されたものである。
　
（Ｂ）遺伝子工学の分野において、純度の高いタンパクが得られたときに、精製されたタンパクのＮ末端等のアミノ酸配列を決定し、そのタンパクのＮ末端のアミノ酸配列に対応する合成ヌクレオチドや、タンパクに対する抗体などを用いて、通常のクローニング方法により、そのタンパクを産生することが公知の細胞から作製したDNAライブラリーから、そのタンパクをコードするDNAを得ることは当業者が通常に行うことである。
　したがって、文献１又は２において単離精製されたラットCNTFのＮ末端のアミノ酸配列を用い、そのタンパクを産生することがこれらの文献に記載されているとおり公知のラット坐骨神経細胞から、同タンパクをコードするDNAをクローニングすることは当業者が容易に為し得たことである。また、クローニングしたDNAを用いて、周知方法により組換えDNAベクターを作成し、それにより形質転換させた細胞を作成すること、また、その細胞にDNAに対応するポリペプチドを産生させることも当業者が通常に行うことである。
　そして、本願明細書の発明の詳細な説明を見ても、本願発明１に記載のポリペプチドが、文献１又は２に記載の事項及び当業者の技術常識から期待される程度を超えて優れた効果を奏するものとも認められない。
　よって、これらの請求項に記載の発明は、文献１又は２に記載の事項から当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
　そして、上記平成１３年４月２５日付け提出の手続補正書に対して、当審では上記（１）、（２−１）、（２−３）、（３）の点について審尋で回答を求めたが、本件請求人からは何の回答もなされなかった。
　
IV．むすび
　以上のとおりであるから、本願発明１は、先願明細書に記載された発明と同一であり、しかも、本願発明の発明者が上記先願明細書に記載された発明の発明者と同一であるとも、また、本願の出願時に、その出願人が上記他の出願の出願人と同一であるとも認められないので、特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができないものであるから、その余の本願発明について検討するまでもなく、本特許出願は特許法第４９条の規定により拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。