【手続補正書】
【提出日】平成23年12月22日(2011.12.22)
【手続補正１】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】０２８８
【補正方法】変更
【補正の内容】
【０２８８】
ある特徴では、本発明は、嫌気性菌による有機物質の嫌気的消化プロセスによって生成されるバイオ燃料（例えばバイオガス）を提供する（前記嫌気的消化プロセスは本発明の酵素または本発明の方法の使用を含む）。このバイオ燃料（例えばバイオガス）は、生物消化性廃棄物質から生成されるか、またはガス収量を補うために嫌気性消化菌に供給されるエネルギー作物の使用によって生成される。固形の産出物、消化物もまたバイオ燃料として用いることができる。
本発明は、ディーゼルエンジンに使用することができる、生物学的に生成される油（粗雑な油を含む）およびガスを製造する方法を提供し、前記プロセスは本発明の酵素または本発明の方法の使用を含む。ある特徴では、これらの方法によって、石油（例えば原油）を軽油、石油、ディーゼルおよび他の分画に精製することができる。
本発明は、生物学的に生成される油を以下から製造する方法（本発明の酵素および本発明の方法を用いる）を提供する：
−ストレート植物油（SVO）
−植物廃油（WVO）、主として商業的調理場で生じる良質の料理廃油および獣脂、
−動物脂肪および植物油のトランスエステル化から得られるバイオディーゼル、石油ディーゼルエンジンで直接使用できる、
−生物学的に誘導された粗雑な油、非オイル系材料を含む複雑な有機材料（例えば製品廃棄物、例えば古タイヤ、もみがら、木材およびプラスチック）の熱による脱ポリマー化を受けたバイオガスおよび炭素固形物と一緒に、
−熱分解油、前記はバイオマス、木材廃棄物などから熱のみを用いてフラッシュピロリーシスプロセスで生成され得る（前記油は、通常の燃料系または内燃エンジンで使用する前に処理することができる）、
−木材、木炭および乾燥糞。
本発明の具体的実施態様を以下に列挙する。
（１）  以下の（a）から（p）のいずれかを含む単離、合成または組み換え核酸（ポリヌクレオチド）：
（a）少なくとも1つのポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列番号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 659、配列番号: 661、配列番号:663、配列番号:665、配列番号:667、配列番号:669、配列番号:671、配列番号:673、配列番号:675、配列番号:677、配列番号:679、配列番号:681、配列番号:683、配列番号:685、配列番号:687、配列番号:689、配列番号:691、配列番号:693、配列番号:695、配列番号:697、配列番号:699、配列番号:701、配列番号:703、配列番号:705、配列番号:707、配列番号:709、配列番号:711、配列番号:713、配列番号:715、配列番号:717、配列番号:719、配列番号:721、配列番号:723、配列番号:725、配列番号:727、配列番号:729、配列番号:731、配列番号:733、配列番号:735、配列番号:737、配列番号:739、配列番号:741、配列番号:743、配列番号:745、配列番号:747、配列番号:749、配列番号:751、配列番号:753、配列番号:755、配列番号:757、配列番号:759、配列番号:761、配列番号:763、配列番号:765、配列番号:767、配列番号:769、配列番号:771、配列番号:773、配列番号:775、配列番号:777、配列番号:779、配列番号:781、配列番号:783、配列番号:785、配列番号:787、配列番号:789、配列番号:791、配列番号:793、配列番号:795、配列番号:797、配列番号:799、配列番号:801、配列番号:803、配列番号:805、配列番号:807、配列番号:809、配列番号:811、配列番号:813、配列番号:815、配列番号:817、配列番号:819、配列番号:821、配列番号:823、配列番号:825、配列番号:827、配列番号:829、配列番号:831、配列番号:833、配列番号:835、配列番号:837、配列番号:839、配列番号:841、配列番号:843、配列番号:845、配列番号:847、配列番号:849、配列番号:851、配列番号:853、配列番号:855、配列番号:857、配列番号:859、配列番号:861、配列番号:863、配列番号:865、配列番号:867、配列番号:869、配列番号:871、配列番号:873、配列番号:875、配列番号:877、配列番号:879、配列番号:881、配列番号:883、配列番号:885、配列番号:887、配列番号:889、配列番号:891、配列番号:893、配列番号:895、配列番号:897、配列番号:899、配列番号:901、配列番号:903、配列番号:905、配列番号:907、配列番号:909、配列番号:911、配列番号:913、配列番号:915、配列番号:917、配列番号:919、配列番号:921、配列番号:923、配列番号:925、配列番号:927、配列番号:929、配列番号:931、配列番号:933、配列番号:935、配列番号:937、配列番号:939、配列番号:941、配列番号:943、配列番号:945、配列番号:947、配列番号:949、配列番号:951、配列番号:953、配列番号:955、配列番号:957、配列番号:959、配列番号:961、配列番号:963、配列番号:965、配列番号:967、配列番号:969、配列番号:971、配列番号:973、および／または配列番号:975の核酸（ポリヌクレオチド）配列と少なくとも約50%、51%、52%、53%、54%、55%、56%、57%、58%、59%、60%、61%、62%、63%、64%、65%、66%、67%、68%、69%、70%、71%、72%、73%、74%、75%、76%、77%、78%、79%、80%、81%、82%、83%、84%、85%、86%、87%、88%、89%、90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくはそれより高いか、または完全な（100％）配列同一性を有する配列を含み、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチドをコードするか、またはトランスフェラーゼ特異的抗体、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ特異的抗体を生成することができるポリペプチドまたはペプチド（エピトープまたは免疫原として機能するポリペプチドまたはペプチド）をコードする、前記核酸；
（b）（a）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列同一性が（A）配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって、または（B）cDNA、転写物（mRNA）、または遺伝子の少なくとも約20、30、40、50、75、100、150、200、250、300、350、400、450、500、550、600、650、700、750、800、850、900、950、1000、1050、1100、1150もしくはそれより多い残基の領域にわたって、またはその完全長にわたって決定される、前記核酸；
（c）（a）または（b）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列比較アルゴリズムがBLASTバージョン2.2.2アルゴリズムであり、フィルタリング設定がblastall -p blastp -d “nr pataa” -F Fに設定され、さらに他の全てのオプションが規定値に設定される、前記核酸；
（d）少なくとも1つのポリペプチドまたペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、配列番号:1、配列番号:3、配列番号:5、配列番号:7、配列番号:9、配列番号:11、配列番号:13、配列番号:15、配列番号:17、配列番号:19、配列番号:21、配列番号:23、配列番号:25、配列番号:27、配列番号:29、配列番号:31、配列番号:33、配列番号:35、配列番号:37、配列番号:39、配列番号:41、配列番号:43、配列番号:45、配列番号:47、配列番号:49、配列番号:51、配列番号:53、配列番号:55、配列番号:57、配列番号:59、配列番号:61、配列番号:63、配列番号:65、配列番号:67、配列番号:69、配列番号:71、配列番号:73、配列番号:75、配列番号:77、配列番号:79、配列番号:81、配列番号:83、配列番号:85、配列番号:87、配列番号:89、配列番号:91、配列番号:93、配列番号:95、配列番号:97、配列番号:99、配列番号:101、配列番号:103、配列番号:105、配列番号:107、配列番号:109、配列番号:111、配列番号:113、配列番号:115、配列番号:117、配列番号:119、配列番号:121、配列番号:123、配列番号:125、配列番号:127、配列番号:129、配列番号:131、配列番号:133、配列番号:135、配列番号:137、配列番号:139、配列番号:141、配列番号:143、配列番号:145、配列番号:147、配列番号:149、配列番号:151、配列番号:153、配列番号:155、配列番号:157、配列番号:159、配列番号:161、配列番号:163、配列番号:165、配列番号:167、配列番号:169、配列番号:171、配列番号:173、配列番号:175、配列番号:177、配列番号:179、配列番号:181、配列番号:183、配列番号:185、配列番号:187、配列番号:189、配列番号:191、配列番号:193、配列番号:195、配列番号:197、配列番号:199、配列番号:201、配列番号:203、配列番号:205、配列番号:207、配列番号:209、配列番号:211、配列番号:213、配列番号:215、配列番号:217、配列番号:219、配列番号:221、配列番号:223、配列番号:225、配列番号:227、配列番号:229、配列番号:231、配列番号:233、配列番号:235、配列番号:237、配列番号:239、配列番号:241、配列番号:243、配列番号:245、配列番号:247、配列番号:249、配列番号:251、配列番号:253、配列番号:255、配列番号:257、配列番号:259、配列番号:261、配列番号:263、配列番号:265、配列番号:267、配列番号:269、配列番号:271、配列番号:273、配列番号:275、配列番号:277、配列番号:279、配列番号:281、配列番号:283、配列番号:285、配列番号:287、配列番号:289、配列番号:291、配列番号:293、配列番号:295、配列番号:297、配列番号:299、配列番号:301、配列番号:303、配列番号:305、配列番号:307、配列番号:309、配列番号:311、配列番号:313、配列番号:315、配列番号:317、配列番号:319、配列番号:321、配列番号:323、配列番号:325、配列番号:327、配列番号:329、配列番号:331、配列番号:333、配列番号:335、配列番号:337、配列番号:339、配列番号:341、配列番号:343、配列番号:345、配列番号:347、配列番号:349、配列番号:351、配列番号:353、配列番号:355、配列番号:357、配列番号:359、配列番号:361、配列番号:363、配列番号:365、配列番号:367、配列番号:369、配列番号:371、配列番号:373、配列番号:375、配列番号:377、配列番号:379、配列番号:381、配列番号:383、配列番号:385、配列番号:387、配列番号:389、配列番号:391、配列番号:393、配列番号:395、配列番号:397、配列番号:399、配列番号:401、配列番号:403、配列番号:405、配列番号:407、配列番号:409、配列番号:411、配列番号:413、配列番号:415、配列番号:417、配列番号:419、配列番号:421、配列���号:423、配列番号:425、配列番号:427、配列番号:429、配列番号:431、配列番号:433、配列番号:435、配列番号:437、配列番号:439、配列番号:441、配列番号:443、配列番号:445、配列番号:447、配列番号:449、配列番号:451、配列番号:453、配列番号:455、配列番号:457、配列番号:459、配列番号:461、配列番号:463、配列番号:465、配列番号:467、配列番号:469、配列番号:471、配列番号:473、配列番号:475、配列番号:477、配列番号:479、配列番号:481、配列番号:483、配列番号:485、配列番号:487、配列番号:489、配列番号:491、配列番号:493、配列番号:495、配列番号:497、配列番号:499、配列番号:501、配列番号:503、配列番号:505、配列番号:507、配列番号:509、配列番号:511、配列番号:513、配列番号:515、配列番号:517、配列番号:519、配列番号:521、配列番号:523、配列番号:525、配列番号:527、配列番号:529、配列番号:531、配列番号:533、配列番号:535、配列番号:537、配列番号:539、配列番号:541、配列番号:543、配列番号:545、配列番号:547、配列番号:549、配列番号:551、配列番号:553、配列番号:555、配列番号:557、配列番号:559、配列番号:561、配列番号:563、配列番号:565、配列番号:567、配列番号:569、配列番号:571、配列番号:573、配列番号:575、配列番号:577、配列番号:579、配列番号:581、配列番号:583、配列番号:585、配列番号:587、配列番号:589、配列番号:591、配列番号:593、配列番号:595、配列番号:597、配列番号:599、配列番号:601、配列番号:603、配列番号:605、配列番号:607、配列番号:609、配列番号:611、配列番号:613、配列番号:615、配列番号:617、配列番号:619、配列番号:621、配列番号:623、配列番号:625、配列番号:627、配列番号:629、配列番号:631、配列番号:633、配列番号:635、配列番号:637、配列番号:639、配列番号:641、配列番号:643、配列番号:645、配列番号:647、配列番号:649、配列番号:651、配列番号:653、配列番号:655、配列番号:657、配列番号: 659、配列番号: 661、配列番号:663、配列番号:665、配列番号:667、配列番号:669、配列番号:671、配列番号:673、配列番号:675、配列番号:677、配列番号:679、配列番号:681、配列番号:683、配列番号:685、配列番号:687、配列番号:689、配列番号:691、配列番号:693、配列番号:695、配列番号:697、配列番号:699、配列番号:701、配列番号:703、配列番号:705、配列番号:707、配列番号:709、配列番号:711、配列番号:713、配列番号:715、配列番号:717、配列番号:719、配列番号:721、配列番号:723、配列番号:725、配列番号:727、配列番号:729、配列番号:731、配列番号:733、配列番号:735、配列番号:737、配列番号:739、配列番号:741、配列番号:743、配列番号:745、配列番号:747、配列番号:749、配列番号:751、配列番号:753、配列番号:755、配列番号:757、配列番号:759、配列番号:761、配列番号:763、配列番号:765、配列番号:767、配列番号:769、配列番号:771、配列番号:773、配列番号:775、配列番号:777、配列番号:779、配列番号:781、配列番号:783、配列番号:785、配列番号:787、配列番号:789、配列番号:791、配列番号:793、配列番号:795、配列番号:797、配列番号:799、配列番号:801、配列番号:803、配列番号:805、配列番号:807、配列番号:809、配列番号:811、配列番号:813、配列番号:815、配列番号:817、配列番号:819、配列番号:821、配列番号:823、配列番号:825、配列番号:827、配列番号:829、配列番号:831、配列番号:833、配列番号:835、配列番号:837、配列番号:839、配列番号:841、配列番号:843、配列番号:845、配列番号:847、配列番号:849、配列番号:851、配列番号:853、配列番号:855、配列番号:857、配列番号:859、配列番号:861、配列番号:863、配列番号:865、配列番号:867、配列番号:869、配列番号:871、配列番号:873、配列番号:875、配列番号:877、配列番号:879、配列番号:881、配列番号:883、配列番号:885、配列番号:887、配列番号:889、配列番号:891、配列番号:893、配列番号:895、配列番号:897、配列番号:899、配列番号:901、配列番号:903、配列番号:905、配列番号:907、配列番号:909、配列番号:911、配列番号:913、配列番号:915、配列番号:917、配列番号:919、配列番号:921、配列番号:923、配列番号:925、配列番号:927、配列番号:929、配列番号:931、配列番号:933、配列番号:935、配列番号:937、配列番号:939、配列番号:941、配列番号:943、配列番号:945、配列番号:947、配列番号:949、配列番号:951、配列番号:953、配列番号:955、配列番号:957、配列番号:959、配列番号:961、配列番号:963、配列番号:965、配列番号:967、配列番号:969、配列番号:971、配列番号:973、および／または配列番号:975の核酸（ポリヌクレオチド）配列を含む核酸と、ストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列を含み；前記ポリペプチドまたはペプチドが、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼもしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するか、またはトランスフェラーゼ特異的抗体、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ特異的抗体を生成することができ（エピトープまたは免疫原として機能するポリペプチドまたはペプチド）；さらに、前記ストリンジェントな条件が約65℃の温度で0.2XのSSCにて約15分間の洗浄を含む洗浄工程を含む、前記核酸；
（e）（a）から（d）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）であって、遺伝子または転写物の少なくとも約20、25、30、50、75、100、125、150、175、200、225、300、350、400、450、500、550、600、650、700、750、800、850、900、950、1000、1050、1100、1150もしくはそれより多いヌクレオチド残基または完全長の長さを有する、前記核酸；
（g）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼもしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸（ポリヌクレオチド）であって、前記ポリペプチドが、配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てを有する配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368���配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 660、配列番号: 662、配列番号:664、配列番号:666、配列番号:668、配列番号:670、配列番号:672、配列番号:674、配列番号:676、配列番号:678、配列番号:680、配列番号:682、配列番号:684、配列番号:686、配列番号:688、配列番号:690、配列番号:692、配列番号:694、配列番号:696、配列番号:698、配列番号:700、配列番号:702、配列番号:704、配列番号:706、配列番号:708、配列番号:710、配列番号:712、配列番号:714、配列番号:716、配列番号:718、配列番号:720、配列番号:722、配列番号:724、配列番号:726、配列番号:728、配列番号:730、配列番号:732、配列番号:734、配列番号:736、配列番号:738、配列番号:740、配列番号:742、配列番号:744、配列番号:746、配列番号:748、配列番号:750、配列番号:752、配列番号:754、配列番号:756、配列番号:758、配列番号:760、配列番号:762、配列番号:764、配列番号:766、配列番号:768、配列番号:770、配列番号:772、配列番号:774、配列番号:776、配列番号:778、配列番号:780、配列番号:782、配列番号:784、配列番号:786、配列番号:788、配列番号:790、配列番号:792、配列番号:794、配列番号:796、配列番号:798、配列番号:800、配列番号:802、配列番号:804、配列番号:806、配列番号:808、配列番号:810、配列番号:812、配列番号:814、配列番号:816、配列番号:818、配列番号:820、配列番号:822、配列番号:824、配列番号:826、配列番号:828、配列番号:830、配列番号:832、配列番号:834、配列番号:836、配列番号:838、配列番号:840配列番号:842、配列番号:844、配列番号:846、配列番号:848、配列番号:850、配列番号:852、配列番号:854、配列番号:856、配列番号:858、配列番号:860、配列番号:862、配列番号:864、配列番号:866、配列番号:868、配列番号:870、配列番号:872、配列番号:874、配列番号:876、配列番号:878、配列番号:880、配列番号:882、配列番号:884、配列番号:886、配列番号:888、配列番号:890、配列番号:892、配列番号:894、配列番号:896、配列番号:898、配列番号:900、配列番号:902、配列番号:904、配列番号:906、配列番号:908、配列番号:910、配列番号:912、配列番号:914、配列番号:916、配列番号:918、配列番号:920、配列番号:922、配列番号:924、配列番号:926、配列番号:928、配列番号:930、配列番号:932、配列番号:934、配列番号:936、配列番号:938、配列番号:940、配列番号:942、配列番号:944、配列番号:946、配列番号:948、配列番号:950、配列番号:952、配列番号:954、配列番号:956、配列番号:958、配列番号:960、配列番号:962、配列番号:964、配列番号:966、配列番号:968、配列番号:970、配列番号:972、配列番号:974、および／または配列番号:976の配列を含む、前記核酸；
（i）（A）（a）から（ｇ）のいずれかであり、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換を有し、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼもしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持するポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）；または（B）（i）（A）の核酸であって、少なくとも1つの保存的アミノ酸置換が、アミノ酸の同様な特徴を有する別のアミノ酸による置換を含むか；または保存的置換が、脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換、セリンのスレオニンによる置換またはその逆、酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつ残基のアミド基をもつ別の残基による置換、塩基性残基の別の塩基性残基による交換、または芳香族残基の別の芳香族残基による置換を含む、前記核酸；
（j）（a）から（i）のいずれかであり、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメインおよび／または他のドメインを欠くポリペプチドをコードする核酸（ポリヌクレオチド）；
（k）（j）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る、前記核酸；
（l）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードし、さらに異種配列を含む、（a）から（k）のいずれかの核酸（ポリヌクレオチド）；
（m）（l）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、異種配列が、（A）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン、異種触媒ドメイン（CD）、をコードする配列または前記配列の組合せを含むか、またはそれらから成る、前記核酸；（B）異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来する（l）の配列；または（C）異種配列が、タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素をコードする配列を含むか、またはそれらから成る、前記核酸；
（n）（m）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、異種結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記ドメインから成る、前記核酸；
（o）（m）の核酸（ポリヌクレオチド）であって、異種シグナル配列が、コードされたタンパク質を液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ標的化して誘導する、前記核酸；
（p）（a）から（o）のいずれかの配列と完全に相補的な核酸配列（ポリヌクレオチド）。
（２）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、化学基の転移を触媒する活性、アミノ基転移反応の触媒活性、D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸という反応を触媒する活性、および／または酸化還元反応の触媒活性、水素原子除去の触媒活性、および／またはD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターという反応を触媒する活性を含む、（1）に記載の単離、合成または組み換え核酸。
（３）  （a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が熱安定性であるか；または（b）ポリペプチドが、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い温度範囲を含む条件下で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、（１）に記載の単離、合成または組み換え核酸。
（４）  （a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が耐熱性であるか；または（b）ポリペプチドが、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約3℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い範囲の温度に暴露された後で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、（１）に記載の単離、合成または組み換え核酸。
（５）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件下で活性を保持するか；またはトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性を保持するか；または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼ活性であるか；および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件に暴露した後で活性を保持する、（１）に記載の単離、合成または組み換え核酸。
（６）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件下で活性を保持するか、または約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件に暴露した後で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、（１）に記載の単離、合成または組み換え核酸。
（７）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を同定するための核酸プローブであって、（１）から（6）のいずれかのに記載の核酸の少なくとも約10、15、20、25、30、35、40、45、50、55、60、65、70、75、100、125、150、175、200、225またはそれより多い連続する塩基を含む、前記核酸プローブ。
（８）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅するための増幅プライマー対であって、（a）（１）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を増幅することができる前記プライマー対、；または、（b）（a）のプライマー対であって、前記増幅プライマー対のメンバーが、前記配列の少なくとも約10から50の連続する塩基、または前記配列の約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い連続する塩基を含むオリゴヌクレオチドを含む、前記増幅プライマー対。
（９）  （１）から（６）のいずれかに記載の配列の最初の（5’の）約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い残基によって示される配列を有する第一のメンバー、および前記第一のメンバーの相補鎖の最初の（5’の）約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、29、30、31、32、33、34、35またはそれより多い残基によって示される配列を有する第二のメンバーを含む、増幅プライマー対。
（１０）  （8）または（9）に記載の増幅プライマー対を用いるポリヌクレオチドの増幅によって生成される、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸であって、場合によって前記増幅がポリメラーゼ連鎖反応（PCR）による、前記コード核酸。
（１１）  （10）に記載の増幅プライマー対を用いるポリヌクレオチドの増幅によって生成される、トランスフェラーゼ-、例えばトランスアミナーゼ-、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ-、および／またはオキシドレダクターゼ-、例えばデヒドロゲナーゼ-、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ-コード核酸であって、遺伝子ライブラリーの増幅によって生成され、場合によって前記遺伝子ライブラリーが環境ライブラリーである、前記コード核酸。
（１２）  （8）または（9）に記載の増幅プライマー配列対を用いて鋳型核酸を増幅する工程を含む、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を増幅する方法。
（１３）  （1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を含む発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルであって、場合によって、前記クローニングビヒクルが、ウイルスベクター、プラスミド、ファージ、ファージミド、コスミド、フォスミド、バクテリオファージまたは人工染色体を含む、前記発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクル。
（１４）  ウイルスベクターが、アデノウイルスベクター、レトロウイルスベクターまたはアデノ関連ウイルスベクターを含むか、または人工染色体が、細菌人工染色体（BAC）、バクテリオファージP1-由来ベクター（PAC）、酵母人工染色体（YAC）、または哺乳動物人工染色体（MAC）を含む、（13）に記載のクローニングビヒクル。
（１５）  （１）に記載の配列を有する核酸を含むか、または（13）または（14）に記載の発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルを含む形質転換細胞であって、場合によって、細菌細胞、哺乳動物細胞、菌類細胞、酵母細胞、昆虫細胞、または植物細胞である、前記形質転換細胞。
（１６）  （1）から（6）のいずれかに記載の配列を有する核酸を含むか、または（13）または（14）に記載の発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクル、または（15）に記載の形質転換細胞を含むトランスジェニック非ヒト動物であって、場合によって、前記動物が、マウス、ラット、ウサギ、ヒツジ、ブタ、ニワトリ、ヤギ、魚または乳牛である、前記トランスジェニック非ヒト動物。
（１７）  （１）に記載の配列を有する核酸を含むトランスジェニック植物、植物の部分または植物の種子であって、場合によって、前記植物が、トウモロコシ、ソルガム、ジャガイモ、トマト、コムギ、オイルシード、アブラナ、ヤシ、ゴマ、落花生、ヒマワリ、またはタバコである、前記トランスジェニック植物、植物の部分または植物の種子。
（１８）  （１）に記載のいずれかの配列と相補的であるか、または前記配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズすることができる核酸配列を含むアンチセンスオリゴヌクレオチドであって、場合によって、長さが約10から50、約20から60、約30から70、約40から80、または約60から100塩基であり、さらに場合によって、前記ストリンジェントな条件が、約65℃の温度で0.2XのSSCにて約15分間の洗浄を含む洗浄工程を含む、前記アンチセンスオリゴヌクレオチド。
（１９）  （1）から（6）のいずれかに記載の配列の部分配列を含む二本鎖の阻害性RNA（RNAi）分子であって、場合によって、長さが約10、11、12、13、14、15、16、17、18、19、20、21、22、23、24、25、26、27、28、20もしくは30またはそれより長い二重鎖ヌクレオチドである、前記二本鎖の阻害性RNA分子。
（２０）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼメッセージの翻訳を細胞で阻害するか、またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの発現を細胞で阻害する方法であって、前記方法が、（18）に記載のアンチセンスオリゴヌクレオチドまたは（19）に記載の二本鎖の阻害性RNA（RNAi）分子を細胞に投与するか、または細胞で発現させる工程を含む、前記方法。
（２１）  （a）配列番号:2、配列番号:4、配列番号:6、配列番号:8、配列番号:10、配列番号:12、配列番号:14、配列番号:16、配列番号:18、配列番号:20、配列番号:22、配列番号:24、配列番号:26、配列番号:28、配列番号:30、配列番号:32、配列番号:34、配列番号:36、配列番号:38、配列番号:40、配列番号:42、配列番号:44、配列番号:46、配列番号:48、配列番号:50、配列番号:52、配列番号:54、配列番号:56、配列番号:58、配列番号:60、配列番号:62、配列番号:64、配列番号:66、配列番号:68、配列番号:70、配列番号:72、配列番号:74、配列番号:76、配列番号:78、配列番号:80、配列番号:82、配列番号:84、配列番号:86、配列番号:88、配列番号:90、配列番号:92、配列番号:94、配列番号:96、配列番号:98、配列番号:100、配列番号:102、配列番号:104、配列番号:106、配列番号:108、配列番号:110、配列番号:112、配列番号:114、配列番号:116、配列番号:118、配列番号:120、配列番号:122、配列番号:124、配列番号:126、配列番号:128、配列番号:130、配列番号:132、配列番号:134、配列番号:136、配列番号:138、配列番号:140、配列番号:142、配列番号:143、配列番号:146、配列番号:148、配列番号:150、配列番号:152、配列番号:154、配列番号:156、配列番号:158、配列番号:160、配列番号:162、配列番号:164、配列番号:166、配列番号:168、配列番号:170、配列番号:172、配列番号:174、配列番号:176、配列番号:178、配列番号:180、配列番号:182、配列番号:184、配列番号:186、配列番号:188、配列番号:190、配列番号:192、配列番号:194、配列番号:196、配列番号:198、配列番号:200、配列番号:202、配列番号:204、配列番号:206、配列番号:208、配列番号:210、配列番号:212、配列番号:214、配列番号:216、配列番号:218、配列番号:220、表46または表55の改変の1つ、いくつか、もしくは全てをもつ配列番号:220、配列番号:222、配列番号:224、配列番号:226、配列番号:228、配列番号:230、配列番号:232、配列番号:234、配列番号:236、配列番号:238、配列番号:240、配列番号:242、配列番号:244、配列番号:246、配列番号:248、配列番号:250、配列番号:252、配列番号:254、配列番号:256、配列番号:258、配列番号:260、配列番号:262、配列番号:264、配列番号:266、配列番号:268、配列番号:270、配列番号:272、配列番号:274、配列番号:276、配列番号:278、配列番号:280、配列番号:282、配列番号:284、配列番号:286、配列番号:288、配列番号:290、配列番号:292、配列番号:294、配列番号:296、配列番号:298、配列番号:300、配列番号:302、配列番号:304、配列番号:306、配列番号:308、配列番号:310、配列番号:312、配列番号:314、配列番号:316、配列番号:318、配列番号:320、配列番号:322、配列番号:324、配列番号:326、配列番号:328、配列番号:330、配列番号:332、配列番号:334、配列番号:336、配列番号:338、配列番号:340、配列番号:342、配列番号:344、配列番号:346、配列番号:348、配列番号:350、配列番号:352、配列番号:354、配列番号:356、配列番号:358、配列番号:360、配列番号:362、配列番号:364、配列番号:366、配列番号:368、配列番号:370、配列番号:372、配列番号:374、配列番号:376、配列番号:378、配列番号:380、配列番号:382、配列番号:384、配列番号:386、配列番号:388、配列番号:390、配列番号:392、配列番号:394、配列番号:396、配列番号:398、配列番号:400、配列番号:402、配列番号:404、配列番号:406、配列番号:408、配列番号:410、配列番号:412、配列番号:414、配列番号:416、配列番号:418、配列番号:420、配列番号:422、配列番号:424、配列番号:426、配列番号:428、配列番号:430、配列番号:432、配列番号:434、配列番号:436、配列番号:438、配列番号:440、配列番号:442、配列番号:444、配列番号:446、配列番号:448、配列番号:450、配列番号:452、配列番号:454、配列番号:456、配列番号:458、配列番号:460、配列番号:462、配列番号:464、配列番号:466、配列番号:468、配列番号:470、配列番号:472、配列番号:474、配列番号:476、配列番号:478、配列番号:480、配列番号:482、配列番号:484、配列番号:486、配列番号:488、配列番号:490、配列番号:492、配列番号:494、配列番号:496、配列番号:498、配列番号:500、配列番号:502、配列番号:504、配列番号:506、配列番号:508、配列番号:510、配列番号:512、配列番号:514、配列番号:516、配列番号:518、配列番号:520、配列番号:522、配列番号:524、配列番号:526、配列番号:528、配列番号:530、配列番号:532、配列番号:534、配列番号:536、配列番号:538、配列番号:540、配列番号:542、配列番号:544、配列番号:546、配列番号:548、配列番号:550、配列番号:552、配列番号:554、配列番号:556、配列番号:558、配列番号:560、配列番号:562、配列番号:564、配列番号:566、配列番号:568、配列番号:570、配列番号:572、配列番号:574、配列番号:576、配列番号:578、配列番号:580、配列番号:582、配列番号:584、配列番号:586、配列番号:588、配列番号:590、配列番号:592、配列番号:594、配列番号:596、配列番号:598、配列番号:600、配列番号:602、配列番号:604、配列番号:606、配列番号:608、配列番号:610、配列番号:612、配列番号:614、配列番号:616、配列番号:618、配列番号:620、配列番号:622、配列番号:624、配列番号:626、配列番号:628、配列番号:630、配列番号:632、配列番号:634、配列番号:636、配列番号:638、配列番号:640配列番号:642、配列番号:644、配列番号:646、配列番号:648、配列番号:650、配列番号:652、配列番号:654、配列番号:656、配列番号:658、配列番号: 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（b）配列同一性が（A）配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって、または（B）ポリペプチドもしくはペプチドまたは酵素、および／または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）の少なくとも約20、25、30、35、40、45、50、55、60、75、100、150、200、250、300もしくはそれより多いアミノ酸残基の領域にわたって、またはその完全長にわたって決定される、（a）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（c）配列同一性が配列比較アルゴリズムによる解析又は目視精査によって決定され、さらに場合によって、前記配列比較アルゴリズムがBLASTバージョン2.2.2アルゴリズムであり、フィルタリング設定がblastall -p blastp -d “nr pataa” -F Fに設定され、さらに他の全てのオプションが規定値に設定される、（a）または（b）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（d）（1）から（6）のいずれかに記載の核酸によってコードされるアミノ酸配列または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を含む、単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントであって、前記ポリペプチドが
（i)トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するか、または
（ii)（a）に示した配列および／または酵素的に活性なその部分配列（フラグメント）を有するポリペプチドと特異的に結合する抗体を生じることができるという点で免疫学的な活性を有する、（1）から（6）のいずれかに記載の核酸によってコードされるアミノ酸配列を含む、
前記ポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（e）（a）から（d）のいずれかの単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントであって、さらに少なくとも1つのアミノ酸残基の保存的置換を含み、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、前記ポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（e）保存的置換が、脂肪族アミノ酸の別の脂肪族アミノ酸による置換、セリンのスレオニンによる置換またはその逆、酸性残基の別の酸性残基による置換、アミド基をもつ残基のアミド基をもつ別の残基による置換、塩基性残基の別の塩基性残基による交換、または芳香族残基の別の芳香族残基による置換、または前記置換の組合せを含む、（d）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（f）脂肪族残基が、アラニン、バリン、ロイシン、イソロイシンまたはその合成等価物を含み、酸性残基が、アスパラギン酸、グルタミン酸またはその合成等価物を含み、アミド基を含む残基が、アスパラギン酸、グルタミン酸またはその合成等価物を含み、塩基性残基が、リジン、アルギニンまたはその合成等価物を含み、芳香族残基が、フェニルアラニン、チロシンまたはその合成等価物を含む、（e）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（g）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するが、シグナル配列、プレプロドメイン、結合ドメイン、および／または他のドメインを欠く（a）から（f）のいずれかの単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（h）結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記から成る、（g）の単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（i）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、さらに異種配列を含む、（a）から（h）のいずれかのポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（j）異種配列が、（A）異種シグナル配列、異種ドメイン、異種結合ドメイン、異種ドッケリンドメイン若しくは異種触媒ドメイン（CD）または前記ドメインの組合せを含むかまたは前記から成るか；（B）（A）の配列であって、異種シグナル配列、結合ドメインまたは触媒ドメイン（CD）が異種酵素に由来するか、；または異種配列が、（C）タグ、エピトープ、標的誘導ペプチド、切断可能配列、検出可能部分または酵素を含むかまたは前記配列から成る、（i）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（k）記異種配列または異種結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含むか、または前記ドメインから成る、（i）または（j）のポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント；
（l）異種シグナル配列が、コードされたタンパク質を液胞、小胞体、葉緑体または澱粉顆粒へ標的化して誘導する、（i）のポリペプチド；または、
（m）（1）から（6）のいずれかに記載の核酸配列によってコードされるアミノ酸配列を含む、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する、単離、合成または組み換えポリペプチド、ペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメント。
（２２）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、化学基の転移を触媒する活性、アミノ基転移反応の触媒活性、D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸という反応を触媒する活性、および／または酸化還元反応の触媒活性、水素原子除去の触媒活性、および／またはD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターという反応を触媒する活性を含むか；またはトランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼ活性である、（21）に記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２３）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が熱安定性であり、場合によって、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い温度範囲を含む条件下で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、（21）記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２４）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が耐熱性であり、場合によって、約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い範囲の温度に暴露された後で、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性もしくはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持し、場合によって、前記耐熱性が、上昇温度に加熱後にトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの少なくとも半分の比活性を37℃で保持することを含むか、または場合によって、前記耐熱性が、上昇温度に加熱後にタンパク質1ミリグラムにつき約500から約1200ユニットの範囲の比活性を37℃で保持することを含み、さらに場合によって、前記上昇温度が、少なくとも約0℃から約20℃、約20℃から約37℃、約37℃から約50℃、約50℃から約70℃、約70℃から約75℃、約75℃から約80℃、約80℃から約85℃、約85℃から約90℃、約90℃から約95℃、約95℃から約100℃、約100℃から約110℃、または前記より高い温度である、（21）記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２５）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件下で活性を保持するか、または約pH 6.5、pH 6、pH 5.5、pH 5、pH 4.5、pH 4.0、pH 3.5、pH 3.0または前記より低い（より酸性の）pHを含む酸性条件に暴露された後でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、（21）のいずれかに記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２６）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件下で活性を保持するか、または約pH 7、pH 7.5、pH 8.0、pH 8.5、pH 9、pH 9.5、pH 10、pH 10.5、pH 11、pH 11.5、 pH 12、pH 12.5または前記より高い（より塩基性）pHを含む塩基性条件に暴露された後でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を保持する、（21）に記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２７）  （21）から（26）のいずれかに記載のポリペプチドを含み、シグナル配列またはプレプロ配列を欠く、単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２８）  （21）から（27）のいずれかに記載のポリペプチドを含み、さらにシグナル配列または異種プレプロ配列を有する、単離、合成または組み換えポリペプチド。
（２９）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、約37℃でタンパク質1ミリグラムにつき約100から約1000ユニット、タンパク質1ミリグラムにつき約500から約750ユニット、タンパク質1ミリグラムにつき約500から約1200ユニット、またはタンパク質1ミリグラムにつき約750から約1000ユニットの範囲の比活性を含む、（21）から（28）のいずれかに記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（３０）  タンパク質が少なくとも1つのグリコシル化部位を含むか、またはさらに多糖類を含み、場合によって、前記グリコシル化がN-結合グリコシル化であり、さらに場合によって、前記ポリペプチドが、P.パストリス（P. pastoris）またはS.ポンベ（S. pombe）で発現された後でグリコシル化される、（21）から（29）のいずれかに記載の単離、合成または組み換えポリペプチド。
（３１）  （21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを含むタンパク質調製物であって、前記タンパク質調製物が液体、固体またはゲルを含む、前記タンパク質調製物。
（３２）  （21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドおよび第二のドメインを含むヘテロダイマーであって、場合によって前記第二のドメインがポリペプチドであり、さらに前記ヘテロダイマーが融合タンパク質であり、前記第二のドメインがエピトープまたはタグであってもよい、前記ヘテロダイマー。
（３３）  （21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを含むホモダイマーであって、融合タンパク質であってもよい、前記ホモダイマー。
（３４）  （21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを含み、場合によって、木材チップ、紙、細胞、金属、樹脂、ポリマー、セラミック、ガラス、微小電極、石墨粒子、ビーズ、ゲル、プレート、アレイまたはキャピラリーチューブに固定された、固定化ポリペプチド。
（３５）  （21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドと特異的に結合する単離、合成または組み換え抗体であって、モノクローナルもしくはポリクローナル抗体で合ってもよく、または一本鎖抗体であってもよい、前記抗体。
（３６）  （35）に記載の抗体を含むハイブリドーマ。
（３７）  （21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを含む固定化されたポリペプチド、（1）から（6）のいずれかに記載の核酸を含む固定化された核酸、（35）に記載の抗体、またはそれらの組合せを含むアレイ。
（３８）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを単離または同定する方法であって、
（a）（35）に記載の抗体を提供する工程；
（b）ポリペプチドを含むサンプルを提供する工程；および
（c）工程（b）のサンプルを工程（a）の抗体と、前記抗体が前記ポリペプチドと特異的に結合する条件下で接触させ、それによってトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを単離または同定する工程を含む、前記方法。
（３９）  抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する方法であって、液性免疫応答を生じさせるために十分な量で、（1）から（6）のいずれかに記載の核酸を非ヒト動物に投与し、それによって抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する工程を含む、前記方法。
（４０）  抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する方法であって、液性免疫応答を生じさせるために十分な量で、（21）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを非ヒト動物に投与し、それによって抗トランスフェラーゼ抗体、例えば抗トランスアミナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸トランスフェラーゼ抗体、および／または抗オキシドレダクターゼ抗体、例えば抗デヒドロゲナーゼ抗体、例えば抗d-アミノ酸デヒドロゲナーゼ抗体を生成する工程を含む、前記方法。
（４１）  組み換えポリペプチドを生成する方法であって、（a）プロモータに作動できるように連結されている、（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）ポリペプチドの発現を可能にする条件下で工程（a）の核酸を発現させ、それによって組み換えポリペプチドを生成する工程を含み、場合によって、さらに、工程（a）の核酸で宿主細胞を形質転換させ、続いて工程（a）の核酸を発現させ、それによって形質転換細胞で組み換えポリペプチドを生成する工程を含む、前記方法。
（４２）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを同定する方法であって、
（a）（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを提供する工程；
（b）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供する工程；および
（c）ポリペプチドを工程（b）の基質と接触させ、基質の量の低下または反応生成物の量の増加を検出する工程を含み、基質の量の低下または反応生成物の量の増加によって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドを検出する、前記方法。
（４３）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼまたはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を同定する方法であって、前記方法が、
（a）（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを提供する工程；
（b）試験基質を提供する工程；および
（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の試験基質と接触させ、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加を検出する工程を含み、前記基質の量の低下または反応生成物の量の増加があれば、前記試験基質をトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質として同定する、前記方法。
（４４）  ポリペプチドと試験化合物が特異的に結合するか否かを決定する方法であって、
（a）核酸または前記核酸を含むベクターを、前記核酸のポリペプチドへの翻訳を許容する条件下で発現させる工程であって、前記核酸が（１）から（16）のいずれかに記載の配列を有する、前記工程；
（b）試験化合物を提供する工程；
（c）前記ポリペプチドを前記試験化合物と接触させる工程；および
（d）工程（b）の試験化合物が前記ポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する工程を含む、前記方法。
（４５）  ポリペプチドと試験化合物が特異的に結合するか否かを決定する方法であって、
（a）（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを提供する工程；
（b）試験化合物を提供する工程；
（c）前記ポリペプチドを前記試験化合物と接触させる工程；および
（d）工程（b）の試験化合物が前記ポリペプチドと特異的に結合するか否かを決定する工程を含む、前記方法。
（４６）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の調節物質を同定する方法であって、
（a）（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを提供する工程；
（b）試験化合物を提供する工程；
（c）工程（a）のポリペプチドを工程（b）の試験化合物と接触させ、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの活性を測定する工程を含み、前記試験化合物の非存在下における活性と比較して前記試験化合物の存在下で測定したトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性に変化があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を調節すると決定され；
場合によって、前記トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質を提供し、前記基質の量の低下もしくは反応生成物の量の増加、または前記基質の量の増加もしくは反応生成物の量の低下を検出することによって測定され、
場合によって、前記試験化合物の非存在下における前記基質または前記反応生成物の量と比較して前記試験化合物の存在下で前記基質の量の低下または前記反応生成物の量の増加があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の活性化物質として同定され；
場合によって、前記試験化合物の非存在下における前記基質または前記反応生成物の量と比較して前記試験化合物の存在下で前記基質の量の増加または前記反応生成物の量の低下があれば、前記試験化合物は、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性の阻害物質として同定される、前記方法。
（４７）  プロセッサおよび、ポリペプチド配列または核酸配列が保存されているデータ保存装置またはコンピュータ読み出し可能媒体を含むコンピュータシステムであって、前記データ保存装置またはコンピュータ読み出し可能媒体にはポリペプチド配列または核酸配列が保存されてあり、前記ポリペプチド配列が、（2１）から（30）のいずれかに記載の配列、（1）から（6）のいずれかに記載の核酸によってコードされるポリペプチドを含み、
場合によって、前記システムがさらに、配列比較アルゴリズムおよび少なくとも1つの参照配列が保存されてあるデータ保存装置を含み、場合によってさらに配列内の1つ以上の特徴を同定するアイデンティファイアーを含み、
さらに場合によって、配列比較アルゴリズムが多形性を表示するコンピュータプログラムを含む、前記コンピュータシステム。
（４８）  配列内の特徴を同定する方法であって、（a）配列内の1つ以上の特徴を同定するコンピュータプログラムを用いて配列を読み取る工程であって、前記配列はポリペプチド配列または核酸配列を含み、前記ポリペプチド配列は（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含み、前記ポリペプチドは（1）から（6）のいずれかに記載の核酸によってコードされる、前記工程；および（b）前記コンピュータプログラムを用いて配列内の1つ以上の特徴を同定する工程を含む、前記方法。
（４９）  第一の配列と第二の配列を比較する方法であって、（a）配列を比較するコンピュータプログラムを使用することにより第一の配列および第二の配列を読み取る工程であって、前記第一の配列はポリペプチド配列または核酸配列を含み、前記ポリペプチド配列は（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含み、ポリペプチドは（1）から（6）のいずれかに記載の核酸によってコードされる、前記工程；および（b）第一の配列と第二の配列との間の相違をコンピュータプログラムにより決定する工程を含み、
場合によって、第一の配列と第二の配列との間の相違を決定する前記工程はさらに多形性を同定する工程を含み、
さらに場合によって、配列内の1つ以上の特徴を同定するアイデンティファイアーを含み、場合によって、さらに、コンピュータプログラムを用いて第一の配列を読み取り、配列内の1つ以上の特徴を同定する工程を含む、前記方法。
（５０）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離または回収する方法であって、  （a）（7）に記載のポリヌクレオチドプローブを提供する工程；
（b）環境サンプルから核酸を単離するか、またはサンプル中の核酸がハイブリダイゼーションのために工程（a）のポリヌクレオチドプローブに接近できるように環境サンプルを処理する工程；
（c）工程（b）の単離、合成もしくは組み換え核酸、または処理環境サンプルを工程（a）のポリヌクレオチドプローブと一緒にする工程；および
（d）工程（a）のポリヌクレオチドプローブと特異的にハイブリダイズする核酸を単離し、それによって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離および回収する工程を含み、
場合によって、前記環境サンプルが、水サンプル、液体サンプル、土壌サンプル、空気サンプルまたは生物学的サンプルを含み；
さらに場合によって、前記生物学的サンプルが、細菌細胞、原生動物細胞、昆虫細胞、酵母細胞、植物細胞、菌類細胞または哺乳動物細胞に由来する、前記方法。
（５１）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離または回収する方法であって、  （a）（8）または（9）に記載の増幅プライマー対を提供する工程；
（b）環境サンプルから核酸を単離するか、またはサンプル中の核酸がハイブリダイゼーションのために増幅プライマー対に接近できるように環境サンプルを処理する工程；および
（c）工程（b）の核酸を工程（a）の増幅プライマー対と一緒にし、環境サンプルの核酸を増幅させ、それによって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸を環境サンプルから単離および回収する工程を含む、前記方法。
（５２）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸の変種を生成する方法であって、
（a）（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む鋳型核酸を提供する工程；および
（b）鋳型配列内で1つ以上のヌクレオチドの改変、欠失もしくは付加、または前記の組合せを実施して鋳型核酸の変種を生成する工程を含み、
場合によって、さらに、変種核酸を発現させて変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドを生成する工程を含み、
さらに場合によって、前記改変、付加または欠失が、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ、遺伝子部位飽和変異導入（GSSM）、合成連結再アッセンブリ（SLR）または前記の組合せを含む方法によって導入されるか、または前記改変、付加または欠失が、組換え、再帰的配列組換え、ホスホチオエート-改変DNA変異導入、ウラシル含有鋳型変異導入、ギャップ含有二重鎖変異導入、点ミスマッチ修復変異導入、修復欠損宿主株変異導入、化学変異導入、放射性変異導入、欠失変異導入、制限-選択変異導入、制限-精製変異導入、人工遺伝子合成、アンサンブル変異導入、キメラ核酸マルチマー生成および前記の組合せを含む方法によって導入され、
場合によって、鋳型核酸によってコードされたポリペプチドのものとは変異したもしくは異なる活性、または変異したもしくは異なる安定性を有するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが生成されるまで反復して繰り返され、
場合によって、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドが耐熱性であり、上昇温度に暴露された後で何らかの活性を保持するか、または場合によって、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドが、鋳型核酸によってコードされたトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼと比較してグリコシル化の増加を示すか、または場合によって、前記変種トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドが、高温下でトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を示し（この場合、鋳型核酸によってコードされたトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼは、前記の高温下では活性がない）、
場合によって、鋳型核酸のものとは変異したコドン使用頻度を有するランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが生成されるまで反復して繰り返され、
場合によって、鋳型核酸のメッセージ発現レベルより高いもしくは低いレベルのメッセージ発現または安定性を有するトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ遺伝子が生成されるまで反復して繰り返される、前記方法。
（５３）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞でその発現を増加させる方法であって、
（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする、（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を提供する工程；および
（b）工程（a）の核酸中の非優先コドンまたは低優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする優先コドンまたは中立的に使用されるコドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を増加させる工程を含み、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである、前記方法。
（５４）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変する方法であって、
（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする、（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を提供する工程；および
（b）工程（a）の核酸中のコドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする異なるコドンで置換し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼをコードする核酸のコドンを改変する工程を含む、前記方法。
（５５）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞でその発現を増加させる方法であって、
（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードし、（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を提供する工程；および
（b）工程（a）の核酸中の非優先コドンまたは低優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする優先コドンまたは中立的に使用されるコドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を増加させる工程を含み、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンである、前記方法。
（５６）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドをコードする核酸においてコドンを改変して、宿主細胞でその発現を低下させる方法であって、
（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドをコードし、（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸を提供する工程；および
（b）工程（a）の核酸中の少なくとも1つの優先コドンを同定し、前記コドンを置換されるコドンと同じアミノ酸をコードする非優先コドンまたは低優先コドンで置換し、それによって核酸を改変して宿主細胞におけるその発現を低下させる工程を含み、優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において高頻度で提示されるコドンであり、非優先コドンまたは低優先コドンとは宿主細胞の遺伝子内のコード配列において低頻度で提示されるコドンであり、
場合によって、前記宿主細胞が、細菌細胞、菌類細胞、昆虫細胞、酵母細胞、植物細胞、または哺乳動物細胞である、前記方法。
（５７）  複数の改変トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする核酸のライブラリーを作製する方法であって、改変される活性部位または基質結合部位は第一の活性部位または第一の基質結合部位をコードする配列を含む第一の核酸に由来し、
（a）第一の活性部位または第一の基質結合部位をコードする第一の核酸を提供する工程であって、前記第一の核酸配列は（1）から（6）のいずれかに記載の配列またはその部分配列とストリンジェントな条件下でハイブリダイズする配列を含み、さらに前記核酸が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位、またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ基質結合部位をコードする、前記工程；
（b）前記第一の核酸中の複数の標的コドンにおいて天然に存在するアミノ酸変種をコードする一組の変異導入オリゴヌクレオチドを提供する工程；および
（c）前記一組の変異導入オリゴヌクレオチドを用いて、変異が導入される各アミノ酸コドンにおいて一連のアミノ酸変種をコードする一組の活性部位コード変種または基質結合部位コード変種核酸を生成し、それによって複数の改変トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性部位または基質結合部位をコードする核酸のライブラリーを作製する工程を含む、前記方法。
（５８）  最適化定方向進化システム、遺伝子部位飽和変異導入（GSSM）、または合成連結再アッセンブリ(SLR)、変異性PCR、シャッフリング、オリゴヌクレオチド特異的変異導入、アッセンブリPCR、セクシュアルPCR変異導入、in vivo変異導入、カセット変異導入、再帰的アンサンブル変異導入、エクスポネンシャルアンサンブル変異導入、部位特異的変異導入、遺伝子再アッセンブリ、組換え、再帰的配列組換え、ホスホチオエート-修飾DNA変異導入、ウラシル含有鋳型変異導入、ギャップ含有二重鎖変異導入、点ミスマッチ修復変異導入、修復欠損宿主株変異導入、化学変異導入、放射性変異導入、欠失変異導入、制限-選択変異導入、制限-精製変異導入、人工遺伝子合成、アンサンブル変異導入、キメラ核酸マルチマー生成および前記の組合せを含む方法によって工程（a）の第一の核酸または変種に変異を導入する工程を含む、（57）に記載の方法。
（５９）  小分子を生成する方法であって、
（a）小分子を合成または改変することができる複数の生合成酵素を提供する工程であって、前記酵素の1つが、（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ含む、前記工程；
（b）工程（a）の酵素の少なくとも１つのに対する基質を提供する工程；および
（c）複数の生物触媒反応を促進する条件下で工程（b）の基質を前記酵素と反応させて一連の生物触媒反応により小分子を生成する工程を含む、前記方法。
（６０）  小分子を改変する方法であって、
（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を提供する工程であって、前記酵素が（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドまたは（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチドを含む、前記工程；
（b）小分子を提供する工程；および
（c）前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素によって触媒される酵素反応が促進される条件下で工程（a）の酵素を工程（b）の小分子と反応させ、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素反応により小分子を改変する工程を含み、
場合によって、工程（a）の酵素に対する複数の小分子基質を提供し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素により触媒される少なくとも1つの酵素反応によって生成される改変小分子のライブラリーを作製することを含む、前記方法。
（６１）  複数の追加の酵素をそれら酵素による複数の生物触媒反応を促進する条件下で含み、複数の酵素反応によって生成される改変小分子のライブラリーを作製する工程をさらに含む、（60）に記載の方法であって、場合によってさらに、所望の活性を示す特定の小分子がライブラリー内に存在するか否かを決定するために前記ライブラリーを試験する工程を含み、場合によって、前記ライブラリーの試験工程がさらに、所望の活性をもつ特定の改変小分子の有無について改変小分子の一部分を試験することによって、ライブラリー内の複数の改変小分子の前記一部分を生成するために用いられた生物触媒反応の1つを除いて全てを系統的に排除し、所望の活性をもつ特定の改変小分子を生成する少なくとも1つの特異的な生物触媒反応を同定する工程を含む、前記方法。
（６２）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素の機能的フラグメントを決定する方法であって
（a）トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素を提供する工程であって、前記酵素が（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドまたは（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチドを含む、前記工程；および
（b）工程（a）の配列から複数のアミノ酸残基を欠失させ、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性について残余の部分配列を試験し、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素の機能的フラグメントを決定する工程を含み、
場合によって、前記トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの基質を提供し、前記基質量の低下または反応生成物量の増加を検出することによって測定される、前記方法。
（６３）  リアルタイム代謝フラックス分析を用いることによる新規または改変表現型のための全細胞操作方法であって、
（a）細胞の遺伝的構成を改変することによって改変細胞を生成する工程であって、前記遺伝的構成が（1）から（6）のいずれかに示される配列を含む核酸を細胞に導入することによって改変される、前記工程；
（b）前記改変細胞を培養して複数の改変細胞を生成する工程；
（c）工程（b）の細胞培養をリアルタイムでモニターすることによって前記細胞の少なくとも1つの代謝パラメーターを測定する工程；および
（d）工程（c）のデータを分析して、測定パラメーターが類似の条件下における未改変細胞の対応する測定値と異なるか否かを決定し、それによって細胞の操作された表現型をリアルタイム代謝フラックス分析により同定する工程を含み、
場合によって、前記細胞の遺伝的構成が細胞内の配列の欠失もしくは改変または遺伝子発現のノックアウトを含む方法によって改変され、
場合によって、さらに、新規に操作された表現型を含む細胞を選別する工程を含み、さらに場合によって、選別された細胞を培養し、それによって新規に操作された表現型を含む新規な細胞株を生成することを含む、前記方法。
（６４）  シグナルペプチド（SP）含む少なくとも第一のドメイン、および、（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列またはその部分配列を含む異種ポリペプチドまたはペプチドを含む少なくとも第二のドメイン、を含むキメラポリペプチドであって、前記異種ポリペプチドまたはペプチドが前記シグナルペプチド（SP）と天然には随伴せず、場合によって、前記シグナルペプチド（CD）が、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼには由来せず、さらに場合によって、前記異種ポリペプチドまたはペプチドが、前記シグナルペプチド（SP）またはトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの触媒ドメイン（CD）のアミノ末端、カルボキシ末端または両端に存在する、前記キメラポリペプチド。
（６５）  キメラポリペプチドをコードする単離、合成または組み換え核酸であって、前記キメラポリペプチドが、シグナルペプチド（SP）含む少なくとも第一のドメインおよび異種ポリペプチドまたはペプチドを含む少なくとも第二のドメインを含み、前記シグナルペプチド（SP）が（64）に示されるシグナル配列を含む、前記核酸。
（６６）  トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼをグリコシル化することを含む、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼポリペプチドの耐熱性または熱安定性を増加させる方法であって、前記ポリペプチドは（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチド、または（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチドまたは酵素的に活性なそのフラグメントを含み、それによってトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの耐熱性または熱安定性を増加させる工程を含む、前記方法。
（６７）  組み換えトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼを細胞で過剰発現させる方法であって、（1）から（6）のいずれかに示される核酸配列、または（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含むベクターを発現させる工程を含み、過剰発現が高活性プロモーター、二シストロンベクターの使用によって、または前記ベクターの遺伝子増幅によって達成される、前記方法。
（６８）  トランスジェニック植物を作製する方法であって、
（a）異種核酸配列を細胞に導入し、それによって形質転換植物または種子細胞を作製する工程であって、前記異種核酸配列が（1）から（6）のいずれかに記載の配列、または（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含む、前記工程；および
（b）前記形質転換細胞からトランスジェニック植物を作製する工程を含み、
場合によって、工程（a）がさらに、植物細胞プロトプラストのエレクトロポレーションまたはマイクロインジェクションにより前記異種核酸配列を導入する工程を含み、
さらに場合によって、工程（a）が、DNA粒子ボンバードメントによって、またはアグロバクテリウム・ツメファシエンス（Agrobacterium tumefaciens）宿主を用いることによって異種核酸配列を植物組織に直接導入する工程を含む、前記方法。
（６９）  異種核酸配列を植物細胞で発現させる方法であって、
（a）プロモーターに作動できるように連結された異種核酸配列で植物細胞を形質転換する工程であって、前記異種核酸配列が（1）から（6）のいずれかに記載の配列、または（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメントをコードする核酸を含む、前記工程；
（b）前記異種核酸配列が前記植物細胞で発現する条件下で前記植物を栽培する工程を含む、前記方法。
（７０）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、生地、パンまたは焼成製品、および／または生地、パンまたは焼成製品の前駆物質であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドは（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記生地、パンまたは焼成製品、および／または生地、パンまたは焼成製品の前駆物質。
（７１）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、飲料または飲料前駆物質であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドは（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記飲料または飲料前駆物質。
（７２）  飲料の製造方法であって、トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有する少なくとも1つのポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを飲料または飲料前駆物質に投与する工程を含み、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、場合によって、前記飲料または飲料前駆物質が麦芽汁またはビールである、前記方法。
（７３）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物もしくは食事サプリメントであって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
場合によって、前記飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物が、穀物胚芽、油を消費しつくした穀物胚芽、干草、アルファルファ、チモシー、ダイズ殻、引き割りヒマワリ種子およびコムギミッドから成る群から選択される担体を含み、
さらに場合によって、前記担体が油を消費しつくした穀物胚芽を含むか、または場合によって前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ酵素がグリコシル化されてペレット形成条件下の耐熱性を提供し、さらに場合によって、デリバリーマトリックスが、穀粒胚芽およびトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの混合物をペレット化することによって形成され、さらに場合によって、前記ペレット形成条件が蒸気の適用を含み、さらに場合によって、ペレット形成条件が約5分間の約80℃を超える温度の適用を含み、前記酵素が酵素1ミリグラム当り少なくとも350から約900ユニットの比活性を保持する、前記飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物もしくは食事サプリメント。
（７４）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、顆粒、ペレットまたは粒子であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
場合によって、前記トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼが耐熱性である、前記顆粒、ペレットまたは粒子。
（７５）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、洗浄組成物であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
場合によって、前記洗浄組成物が、洗剤、消毒剤またはクレンザーであるか、または場合によって、前記洗浄組成物が、織物洗浄用、食器洗浄用、洗濯用、口腔洗浄用、入れ歯洗浄用、またはコンタクトレンズ用である、前記洗浄組成物。
（７６）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、医薬（薬剤）組成物であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記医薬（薬剤）組成物。
（７７）  木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物、再生紙組成物を処理する方法であって、木材、木材製品、紙、紙製品、パルプ、パルプ製品、紙廃棄物または再生紙組成物をトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルと接触させる工程を含み、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を含むか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
場合によって、前記処理が、リグニンの削減または可溶化（脱リグニン）、漂白または脱色、および／またはインクの除去を含む、前記方法。
（７８）  （2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するポリペプチド、または（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチド、または酵素的に活性な前記のフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、バイオマス、木材、木材パルプ、木材製品、紙パルプ、紙製品、新聞紙または紙廃棄物。
（７９）  （2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するポリペプチド、または（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるポリペプチド、または酵素的に活性な前記のフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む、織物、編み物糸、布または織物材料であって、
場合によって、前記織物、編み物糸、布または織物材料が、非木綿のセルロース系織物、編み物糸、布または織物材料である、前記織物、編み物糸、布または織物材料。
（８０）  有機材料を処理する方法であって、
（a）トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有し、（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するポリペプチド、または（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされるトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼであるポリペプチド、の少なくとも１つまたは酵素的に活性な前記のフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを提供する工程；
（b）有機材料を提供する工程；および
（c）工程（b）の有機材料を工程（a）のポリペプチドと接触させる工程を含み、
場合によって、前記有機材料が、バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプであり、
さらに場合によって、前記バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプが軟木および硬木を含むか、または前記木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙または紙パルプが軟木および硬木に由来する、前記方法。
（８１）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む有機材料を含む組成物であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
場合によって、前記有機材料が、バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプであり、
さらに場合によって、前記バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプが軟木および硬木を含むか、または前記木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙または紙パルプが軟木および硬木に由来する、前記組成物。
（８２）  アルコールを製造する方法であって、有機材料をトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチド、または酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルと接触させる工程を含み、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
場合によって、前記有機材料が、バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプであり、
さらに場合によって、前記バイオマス、木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙、紙製品または紙パルプが軟木および硬木を含むか、または前記木材、木材パルプ、クラフトパルプ、紙または紙パルプが軟木および硬木に由来し、
さらに場合によって、発酵を含み、
さらに場合によって、前記アルコールがエタノールであるか、またはエタノールを含む、前記方法。
（８３）  アルコールおよびトランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む組成物であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされ、
さらに場合によって、前記アルコールがエタノールであるか、またはエタノールを含む、前記組成物。
（８４）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む廃棄物処理溶液であって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記廃棄物処理溶液。
（８５）  トランスフェラーゼ活性、例えばトランスアミナーゼ活性、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ活性またはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ活性、例えばデヒドロゲナーゼ活性、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ活性を有するポリペプチドもしくは酵素的に活性なそのフラグメント、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含むチューインガム、ロゼンジまたはキャンディーであって、前記ポリペプチドが（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列を有するか、または前記ポリペプチドが（1）から（6）のいずれかに記載の配列を含む核酸によってコードされる、前記チューインガム、ロゼンジまたはキャンディー。
（８６）  キメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼであって、（a）（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列および少なくとも1つの異種結合ドメインを含む、または、（b）（a）のキメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼまたはω-トランスアミナーゼ活性、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼであって、場合によって、前記結合ドメインが、NAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含む、前記キメラトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ。
（８７）  新規な結合特異性または強化された結合特異性を有する、キメラグリコシダーゼ、トランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼの設計方法であって、異種結合ドメインまたは別に加えられる内因性結合ドメインをグリコシダーゼに挿入する工程を含み、前記結合モジュールが、（2１）から（30）のいずれかに記載のアミノ酸配列の結合配列またはNAD、NAD(P)、カルシウム、チアミン、FAD、亜鉛、DNAおよび／またはリポイル結合ドメインを含む結合配列を含む、前記方法。
（８８）  （a）（2１）から（30）のいずれかに記載の少なくとも1つの酵素および1つ以上の他の酵素を含む、混合物またはカクテル；
（b）（a）の混合物またはカクテルであって、前記1つ以上の他の酵素が別のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、マンナナーゼおよび／またはグルカナーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、エステラーゼ、プロテアーゼ、またはエンドグリコシダーゼ、エンド-ベータ-1,4-グルカナーゼ、ベータ-グルカナーゼ、エンド-ベータ-1,3(4)-グルカナーゼ、クチナーゼ、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ、ラッカーゼ、アミラーゼ、グルコアミラーゼ、ペクチナーゼ、ラセマーゼ、エピメラーゼ、イソメラーゼ、オキシドレダクターゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、アラビナナーゼ、ヘミセルラーゼ、マンナナーゼ、キシログルカナーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼおよび／またはグルカナーゼ、ペクチンアセチルエステラーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ、ポリガラクツロナーゼ、ラムノガラクツロナーゼ、ガラクタナーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチンメチルエステラーゼ、セロビオヒドロラーゼおよび／またはトランスグルタミナーゼである、前記酵素混合物またはカクテル。
（８９）  （a）アルコールおよび（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチド、または（88）に記載の酵素混合物もしくはカクテルを含む液体組成物；
（b）アルコールがエタノール、プロパノール、ブタノールおよび／またはメタノールであるか、または前記を含む、（a）の液体組成物；（c）燃料、バイオ燃料、合成リキッドもしくはガスまたは合成ガスを含むか、または前記に含まれる、（a）または（c）の液体組成物液体組成物。
（９０）  ピルビン酸および／またはD-グルタミン酸の製造方法であって、
（a）D-アラニンおよび2-オキソグルタル酸を提供する工程；
（b）（2１）から（30）のいずれかに記載のポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドが反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アラニン＋2-オキソグルタル酸と接触させる工程を含む、前記方法。
（９１）  （i）（a）D-アミノ酸＋H2O＋アクセプターを提供する工程；
（b）（2１）から（30）のいずれかに記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターなる反応を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アミノ酸＋H2O＋アクセプターと接触させる工程を含む2-オキソ酸を製造する方法、または
（ii）前記アクセプターがベンゾキノンである（i）の方法、または
（iii）ベンゾキノンが1,2-ベンゾキノンもしくは1,4-ベンゾキノン、またはユビキノン、ユビデカレノンまたはコエンザイムQである、（ii）の方法。
（９２）  （i）（a）アミノ酸を提供する工程；
（b）（2１）から（30）のいずれかに記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがアミノ酸からアルファ-ケト酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸と接触させる工程を含む、アミノ基をアミノ酸からアルファ-ケト酸へ転移させる方法、または
（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアミノ酸混合物の光学的に実質的に純粋なアルファ-ケト酸への変換の触媒を含む、（i）の方法。
（９３）  （i）（a）アルファ-ケト酸を提供する工程；
（b）（2１）から（30）のいずれかに記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがアルファ-ケト酸からアミノ酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアルファ-ケト酸と接触させる工程を含む、アルファ-ケト酸からアミノ酸を製造する方法、または、
（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアルファ-ケト混合物の実質的に光学的に純粋なD-またはL-アミノ酸への変換の触媒を含む、（i）の方法、または
（iii）オキサロ酢酸がアスパラギン酸に変換されるか、またはα-ケトグルタル酸がグルタル酸に変換されるか、またはα-ケトイソバリレートがL-バリンに変換されるか、または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼである、（i）または（ii）の方法。
（９４）  （i）（a）アミンを提供する工程；
（b）（2１）から（30）のいずれかに記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがアミンのケトンへの変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミンと接触させる工程を含む、アミンのケトンへの変換を触媒する方法であって、前記アミンはトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないが、ただし第二のアミノ酸がトリプトファンではないこと、またはアミンがトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないことを条件とする、前記方法、または、
（ii）前記トランスアミナーゼ活性がキラルアミンのケトンへの変換の触媒を含む、（i）の方法、または
（iii）アミンがω-アミンである、（i）または（ii）の方法。
（９５）  （i）（a）アミノ酸およびケト酸を提供する工程であってこ、前記アミノ酸はトリプトファンではない、前記工程；
（b）（2１）から（30）のいずれかに記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）第二のアミノ酸およびピルビン酸が生成される条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸およびケト酸と接触させる工程を含む、アミノ酸の合成を触媒する方法であって、第二のアミノ酸はトリプトファンではないことを条件とする、前記方法、または
（ii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物を生成するために適切な条件下でピルビン酸をアセトラクテートシンターゼ酵素と反応させる工程をさらに含む、（i）の方法、または、
（iii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセトラクテートまたはアセトインであるか；または第一のアミノ酸がアラニンまたはL-アスパラギン酸であるか；またはケト酸が2-酪酸またはトリ-メチルピルビン酸であるか；または第二のアミノ酸が2-アミノ酪酸またはtert-ロイシンである、（ii）の方法。
本発明を以下の実施例に関してこれからさらに説明するが、本発明はそのような実施例に限定されないことは理解されよう。
【手続補正２】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
以下の（a）または（b）のいずれかを含む、d-アミノ酸トランスフェラーゼ活性を有するポリペプチドをコードする単離、合成または組み換え核酸：
（a）配列番号:219の核酸配列と少なくとも90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくはそれより高いか、または完全な（100％）配列同一性を有する配列を含む核酸；または、
（b）配列番号:220の配列を有するポリペプチドをコードする核酸。
【請求項２】
請求項1記載の配列を含む発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルであって、前記クローニングビヒクルが、ウイルスベクター、プラスミド、ファージ、ファージミド、コスミド、フォスミド、バクテリオファージまたは人工染色体を含む、前記発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクル。
【請求項３】
ウイルスベクターが、アデノウイルスベクター、レトロウイルスベクターまたはアデノ関連ウイルスベクターを含むか、または人工染色体が、細菌人工染色体（BAC）、バクテリオファージP1-由来ベクター（PAC）、酵母人工染色体（YAC）、または哺乳動物人工染色体（MAC）を含む、請求項２に記載のクローニングビヒクル。
【請求項４】
請求項1に記載の配列を有する核酸を含むか、または請求項２または請求項３に記載の発現カセット、ベクターまたはクローニングビヒクルを含む形質転換細胞であって、場合によって、細菌細胞、哺乳動物細胞、菌類細胞、酵母細胞、昆虫細胞、または植物細胞である、前記形質転換細胞。
【請求項５】
（a）配列番号:220と少なくとも90%、91%、92%、93%、94%、95%、96%、97%、98%、99%もしくは前記より高いか、または100％（完全な）配列同一性を有するアミノ酸配列；または、
（b）請求項1記載の核酸によってコードされるアミノ酸配列、
を含む、d-アミノ酸トランスフェラーゼ活性を有する、単離、合成または組み換えポリペプチド。
【請求項６】
請求項５記載のポリペプチドを含むタンパク質調製物であって、前記タンパク質調製物が液体、固体またはゲルを含む、前記タンパク質調製物。
【請求項７】
請求項５記載のポリペプチドを含み、場合によって、木材チップ、紙、細胞、金属、樹脂、ポリマー、セラミック、ガラス、微小電極、石墨粒子、ビーズ、ゲル、プレート、アレイまたはキャピラリーチューブに固定された、固定化ポリペプチド。
【請求項８】
組み換えポリペプチドを生成する方法であって、（a）プロモータに作動できるように連結されている、請求項１記載の配列を含む核酸を提供する工程；および（b）ポリペプチドの発現を可能にする条件下で工程（a）の核酸を発現させ、それによって組み換えポリペプチドを生成する工程を含み、場合によって、さらに、工程（a）の核酸で宿主細胞を形質転換させ、続いて工程（a）の核酸を発現させ、それによって形質転換細胞で組み換えポリペプチドを生成する工程を含む、前記方法。
【請求項９】
請求項５記載のポリペプチドを含む、生地、パンまたは焼成製品、および／または生地、パンまたは焼成製品の前駆物質。
【請求項１０】
請求項５記載のポリペプチドを含む、飲料または飲料前駆物質。
【請求項１１】
請求項５記載のポリペプチドを飲料または飲料前駆物質に投与する工程を含む、飲料の製造方法であって、前記飲料または飲料前駆物質が麦芽汁またはビールである、前記方法。
【請求項１２】
請求項５記載のポリペプチドを含む、飼料、食品、食品もしくは飼料添加物、食品もしくは飼料サプリメント、または栄養補助物もしくは食事サプリメント。
【請求項１３】
請求項５記載のポリペプチドを含む、チューインガム、ロゼンジまたはキャンディー。
【請求項１４】
（a）請求項５記載のポリペプチドおよび1つ以上の他の酵素を含む、混合物またはカクテル；または、
（b）（a）の混合物またはカクテルであって、前記1つ以上の他の酵素が別のトランスフェラーゼ、例えばトランスアミナーゼ、例えばd-アミノ酸トランスフェラーゼ、および／またはオキシドレダクターゼ、例えばデヒドロゲナーゼ、例えばd-アミノ酸デヒドロゲナーゼ、マンナナーゼおよび／またはグルカナーゼ、セルラーゼ、リパーゼ、エステラーゼ、プロテアーゼ、またはエンドグリコシダーゼ、エンド-ベータ-1,4-グルカナーゼ、ベータ-グルカナーゼ、エンド-ベータ-1,3(4)-グルカナーゼ、クチナーゼ、ペルオキシダーゼ、カタラーゼ、ラッカーゼ、アミラーゼ、グルコアミラーゼ、ペクチナーゼ、ラセマーゼ、エピメラーゼ、イソメラーゼ、オキシドレダクターゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、アラビナナーゼ、ヘミセルラーゼ、マンナナーゼ、キシログルカナーゼ、キシラナーゼ、マンナナーゼおよび／またはグルカナーゼ、ペクチンアセチルエステラーゼ、ラムノガラクツロナンアセチルエステラーゼ、ポリガラクツロナーゼ、ラムノガラクツロナーゼ、ガラクタナーゼ、ペクチンリアーゼ、ペクチンメチルエステラーゼ、セロビオヒドロラーゼおよび／またはトランスグルタミナーゼである、前記酵素混合物またはカクテル。
【請求項１５】
ピルビン酸および／またはD-グルタミン酸の製造方法であって、
（a）D-アラニンおよび2-オキソグルタル酸を提供する工程；
（b）請求項５記載のポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドが反応（D-アラニン＋2-オキソグルタル酸＜＝＞ピルビン酸＋D-グルタミン酸）を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アラニン＋2-オキソグルタル酸と接触させる工程を含む、前記方法。
【請求項１６】
（i）（a）D-アミノ酸＋H2O＋アクセプターを提供する工程；
（b）請求項５記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがD-アミノ酸＋H2O＋アクセプター＜＝＞2-オキソ酸＋NH3＋還元アクセプターなる反応を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをD-アミノ酸＋H2O＋アクセプターと接触させる工程を含む2-オキソ酸を製造する方法、または
（ii）前記アクセプターがベンゾキノンである（i）の方法、または
（iii）ベンゾキノンが1,2-ベンゾキノンもしくは1,4-ベンゾキノン、またはユビキノン、ユビデカレノンまたはコエンザイムQである、（ii）の方法。
【請求項１７】
（i）（a）アミノ酸を提供する工程；
（b）請求項５記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがアミノ酸からアルファ-ケト酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸と接触させる工程を含む、アミノ基をアミノ酸からアルファ-ケト酸へ転移させる方法、または
（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアミノ酸混合物の光学的に実質的に純粋なアルファ-ケト酸への変換の触媒を含む、（i）の方法。
【請求項１８】
（i）（a）アルファ-ケト酸を提供する工程；
（b）請求項５記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがアルファ-ケト酸からアミノ酸への変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアルファ-ケト酸と接触させる工程を含む、アルファ-ケト酸からアミノ酸を製造する方法、または、
（ii）前記トランスアミナーゼ活性がラセミアルファ-ケト混合物の実質的に光学的に純粋なD-またはL-アミノ酸への変換の触媒を含む、（i）の方法、または
（iii）オキサロ酢酸がアスパラギン酸に変換されるか、またはα-ケトグルタル酸がグルタル酸に変換されるか、またはα-ケトイソバリレートがL-バリンに変換されるか、または前記トランスアミナーゼ活性が、イソブチルアミンのイソブチルアルデヒドへの変換を触媒するオメガトランスアミナーゼである、（i）または（ii）の方法。
【請求項１９】
（i）（a）アミンを提供する工程；
（b）請求項５記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）前記ポリペプチドがアミンのケトンへの変換を触媒する条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミンと接触させる工程を含む、アミンのケトンへの変換を触媒する方法であって、前記アミンはトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないが、ただし第二のアミノ酸がトリプトファンではないこと、またはアミンがトリプトファンに存在しないかまたはトリプトファンに由来しないことを条件とする、前記方法、または、
（ii）前記トランスアミナーゼ活性がキラルアミンのケトンへの変換の触媒を含む、（i）の方法、または
（iii）アミンがω-アミンである、（i）または（ii）の方法。
【請求項２０】
（i）（a）アミノ酸およびケト酸を提供する工程であって、前記アミノ酸はトリプトファンではない、前記工程；
（b）請求項５記載のトランスアミナーゼポリペプチドを提供する工程；および
（c）第二のアミノ酸およびピルビン酸が生成される条件下で、工程（b）のポリペプチドをアミノ酸およびケト酸と接触させる工程を含む、アミノ酸の合成を触媒する方法であって、第二のアミノ酸はトリプトファンではないことを条件とする、前記方法、または
（ii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物を生成するために適切な条件下でピルビン酸をアセトラクテートシンターゼ酵素と反応させる工程をさらに含む、（i）の方法、または、
（iii）トランスアミナーゼ酵素と反応しない化合物がアセトラクテートまたはアセトインであるか；または第一のアミノ酸がアラニンまたはL-アスパラギン酸であるか；またはケト酸が2-酪酸またはトリ-メチルピルビン酸であるか；または第二のアミノ酸が2-アミノ酪酸またはtert-ロイシンである、（ii）の方法。
【請求項２１】
配列番号220の配列に以下からなる群より選ばれる変異を含む配列からなるポリペプチド：
Y6L Y6C;AA31におけるサイレント変異(GGC to GGT) Y6F; Y6L; Y6H; Y6L; Y6M; N10S; N10W; N10T; N10R; N10T; L14V; L14L; G41G; T18W; N40N; V19T; V42V; I62C; V82A; A57M; V42M; G41Y; A45L; V93Y; V93G; L46A; L46H; G98A; P20S; V93A; V103T; P108F; V93L; S101S; A106G; S101Q; P108T; N118G; P108C; I120L; A106W; N118R; N110A; N118G; N118A; N118R; P117W; N118K; D133N; K126Q; K126R; K128S; I127M; T131T; D133L; M132A; D133E; L129V; K126K; I130M; M132Y; K128R; M132R; L129I; K128L; D2D (GAC to GAT); F137W; I152V; N55L; N150S; L138L; P149P; G161G; A165T; H163R; H163K; H168A; E171S; E171R; E171R; T172I; C176G; A177S; A177S; S80L; R156W; H182G; N186S; K185R; K185T; D2H; D2T; E260G; D2Y; D2G; D2Q; D2F; D2A; D2T; D2N; D2R; D2I; D2V; G9A; G12A; D47W; S56S; I64H; L66L; I64C; L66G; E69Y; T74L; K73L; T74V; T74M; T74R; T74A; N76C; E77R; R156A; K72M; S205A; Q209S; V212E; R213W; I216T; P217H; P217V; D219F; E220V; R221E; F223C; S226P; L228F; V234A; S238S; V236T; V236T; T241R; L242F; T241R; T241C; E248F; D250E; K257V; G256K; E260G; L262R; K263M; D267G; D267R; I265L; E268S; L270S; L270G; L270W; R271S; I274W; G278S; Y279C; S284R; E282G; T280N; V286G; R285F; V286R; G240G; E61R; E61D; E61Y; G85G; G85D; S80R; Y79R; Y79V; W283V; W283E; W283A; W283S; W283G; W283A; W283R; W283T; P281W; V236T; and T241R。
【請求項２２】
配列番号220の配列に以下からなる群より選ばれる、２以上の変異を含む配列からなるポリペプチド：
2011514141.tif 000001
2011514141.tif 000002