【事件の表示】
　平成　５年特許願第５１８６６６号「カドヘリン物質および方法」拒絶査定に対する審判事件［平成　５年１０月２８日国際公開、ＷＯ９３／２１３０２、平成　７年　１月　５日国内公表、特表平　７−５０００１９］について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は、平成５年４月１９日の出願（優先権主張１９９２年４月１７日、米国）であって、その請求項１〜２０に係る発明（以下、「本願発明１」〜「本願発明２０」という。）は、平成１５年８月１６日付け手続補正書により補正された明細書及び図面の記載からみて、その特許請求の範囲の請求項１〜２０に記載された以下のとおりのものと認める。
「　【請求項１】　配列番号：５８に記載のアミノ酸配列からなるカドヘリン−１１ポリペプチドをコードする、ことを特徴とする精製および単離されたポリヌクレオチド。
　  【請求項２】　前記ポリヌクレオチドが、ＤＮＡである請求項１に記載のポリヌクレオチド。
　  【請求項３】　前記ＤＮＡが、ｃＤＮＡまたはその生物学的複製物である請求項２に記載のポリヌクレオチド。
　  【請求項４】　前記ｃＤＮＡが、配列番号：５７に記載のポリヌクレオチド配列からなる請求項３に記載のポリヌクレオチド。
　  【請求項５】　前記ＤＮＡが、ゲノミックＤＮＡまたはその生物学的複製物である請求項２に記載のポリヌクレオチド。
　  【請求項６】　前記ＤＮＡが、全体的または部分的に化学合成されてなるＤＮＡまたはその生物学的複製物である請求項２に記載のポリヌクレオチド。
　  【請求項７】　請求項２に記載のＤＮＡを含むＤＮＡベクター。
　  【請求項８】　前記ＤＮＡが、発現調節ＤＮＡ配列に機能的に連結されている請求項７に記載のベクター。
　  【請求項９】　その細胞内にて、請求項２に記載のＤＮＡでコードされたカドヘリンポリペプチドの発現を許容する方法によって、当該ＤＮＡで安定裏に形質転換または形質変換された宿主細胞。
　  【請求項１０】　カドヘリンポリペプチドの製造方法であって、請求項９に記載の宿主細胞を適当な栄養培地で成長せしめ、および当該細胞またはその成長培地からカドヘリンを単離する、工程を含むことを特徴とするカドヘリンポリペプチドの製造方法。
　  【請求項１１】　配列番号：５８に記載のアミノ酸配列からなるカドヘリン−１１ポリペプチドをコードする精製および単離された全長カドヘリンポリペプチド。
　  【請求項１２】　カドヘリン−１１に特異的なモノクローナル抗体を産生するハイブリドーマ細胞系。
　  【請求項１３】　請求項１２に記載のハイブリドーマ細胞系によって産生されたモノクローナル抗体。
　  【請求項１４】　カドヘリン−１１に対して特異的に結合可能な抗体。
　  【請求項１５】　ヒト以外の哺乳動物でのカドヘリン−１１の結合能力を調節する方法であって、請求項１４に記載の抗体とカドヘリン−１１とを接触する工程を含む、ことを特徴とするカドヘリン−１１の結合能力を調節する方法。
　  【請求項１６】　カドヘリン−１１の結合能力を調節する薬学的組成物であって、薬学的に有効量の請求項１４に記載の抗体を含む、ことを特徴とするカドヘリン−１１の結合能力を調節する薬学的組成物。
　  【請求項１７】　ヒト以外の哺乳動物でのカドヘリン−１１の結合能力を調節する方法であって、カドヘリン−１１と、カドヘリン−１１のポリペプチドまたはペプチドリガンドとを接触する工程を含む、ことを特徴とするカドヘリン−１１の結合能力を調節する方法。
　  【請求項１８】　ヒト以外の哺乳動物でのカドヘリン−１１の結合能力を調節する方法であって、カドヘリン−１１と、当該カドヘリン−１１のペプチドとを接触する工程を含む、ことを特徴とするカドヘリン−１１の結合能力を調節する方法。
　  【請求項１９】　カドヘリン−１１の結合能力を調節する薬学的組成物であって、薬学的に有効量のカドヘリン−１１のポリペプチドまたはペプチドリガンドを含む、ことを特徴とするカドヘリン−１１の結合能力を調節する薬学的組成物。
　  【請求項２０】　カドヘリン−１１の結合能力を調節する薬学的組成物であって、薬学的に有効量のカドヘリン−１１のペプチドを含む、ことを特徴とするカドヘリン−１１の結合能力を調節する薬学的組成物。」
　
２．原査定の理由
　一方、原査定の拒絶の理由の概要は、以下の（ａ）〜（ｃ）の通りである。なお、原査定の理由には、特許法第３７条に規定する要件を満たしていない点も含まれていたが、この拒絶の理由については、平成１５年８月１６日付けの補正により、その原因として指摘されていた請求項１３を削除することにより解消された。
（ａ）請求項１〜２１（現在の請求項１〜２０に対応）に係る発明は、本願の出願前に頒布された刊行物に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
（ｂ）請求項１６、１８、１９（現在の請求項１５、１７、１８に対応）に係る発明は、当業者が容易にその実施ができる程度に、その発明の目的、構成及び効果が発明の詳細な説明に記載されていないから、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
（ｃ）請求項１７、２０、２１（現在の請求項１６、１９、２０に対応）に係る発明は、当業者が容易にその実施ができる程度に、その発明の目的、構成及び効果が発明の詳細な説明に記載されていないから、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていない。
　
３．原査定の理由（ａ）について
３−１　引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された、本願の優先日前に頒布されたCell Reguration, Vol.2, April 1991, p.261-270（以下「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている。
（１）「カドヘリンファミリーの多様性を考察するため、我々は、脳及び網膜ｃＤＮＡ調製物から、ＰＣＲ法を用いて、ｃＤＮＡを単離した。得られた産物は、３つの既知のカドヘリンのうち２つと、さらに８つの異なるカドヘリンのｃＤＮＡも含んでおり、その推定アミノ酸配列は、既知のカドヘリンの配列とかなり類似していた。この８つのうち６つに対応する、より長いｃＤＮＡクローンが、ヒトｃＤＮＡライブラリーから単離された。その推定アミノ酸配列はこれらの分子の全体の構造が、既知のカドヘリンと非常に類似しており、これらの分子がカドヘリンファミリーの新規なメンバーであることを示している。我々は、暫定的に、これらのカドヘリンをカドヘリン−４から−１１と名付けた。この新しい分子は、カドヘリン−４を除き、既にクローン化されているカドヘリンから、グループとして区別される特徴を示し、カドヘリンの新たなサブファミリーに属するものであろう。ノーザンブロット分析は、これらのカドヘリンの多くが主に脳で発現しているが、いくつかは、他の組織でも同様に発現していることを示した。これらの発見は、接着分子のカドヘリンファミリーが、従来考えられていたよりもかなり大きいことを示し、新しいカドヘリンが中枢神経系における細胞間の相互作用において、重要な役割を演じているであろうことを示唆する。」（261頁要約）
（２）「ＰＣＲ法が新規カドヘリンに対するｃＤＮＡの単離において用いられた。２つの高度に保存された細胞質領域のアミノ酸配列が、種々のカドヘリンの比較により選択され、対応する縮重オリゴヌクレオチドが合成された（第１図）。ＰＣＲは、混合オリゴヌクレオチドをプライマーとして使用し、ラット脳及びラット網膜ｃＤＮＡ調製物をテンプレートとして使用して行われた。得られた生産物は、１６０ｎｔ以下のサイズのものであって、単離後、Ｍ１３ベクターにサブクローニングされた。約７５のクローンが単離され、配列決定された。その配列によって、１０の異なるタイプのｃＤＮＡクローンであって、別個のアミノ酸配列をコードするものが、既知のカドヘリンの細胞質領域と相同であることが判明した（第２図）。類似のｃＤＮＡをラットの肝臓、肺、腎臓、及び皮膚から単離しようとする試みによって、さらに、皮膚のｃＤＮＡから別個のクローン（クローン３）が得られた。相同なクローンが、クローン７及び９を除き、ヒト胎児及び成人の脳ｃＤＮＡ調製物から得られた。推定アミノ酸配列からみて、クローン１、２及び３は、ラットのＮ−、Ｅ−、及びＰ−カドヘリンに対応している。残りの８つのｃＤＮＡタイプで定義される分子は、これらの配列が、既知のカドヘリンの配列と強い相同性を示すが、別個のものであることから、新規なカドヘリンであろう。　新規カドヘリンと思われるものに対応する、より大きなｃＤＮＡを単離するために、我々は、ヒト胎児脳ｃＤＮＡライブラリーを、ＰＣＲにより得られた短いｃＤＮＡをプローブとして用いてスクリーニングし、得られたクローンの配列を決定した。」（262頁左欄下から10行〜右欄下から13行）
（３）塩基配列５‘−ＧＡＡＴＴＣＡＣＮＧＣＮＣＣＮＣＣＮＴＡＹＧＡ−３’からなるプライマーI、及び塩基配列５‘−ＡＡＲＴＴＹＴＴＹＲＡＮＣＧＮＣＴＣＴＴＡＡＧ−３’からなるプライマーII（図１）
（４）「残りの５つのカドヘリンと思われるものに対応するクローンは、該分子の部分配列のみを含んでいた。しかし、細胞外領域の配列が一部切り取られているにも関わらず、これらの配列は、カドヘリン細胞外領域の反復配列を、他のクローニングされたカドヘリンと同じ順序で含んでいることが明らかである（図４）。さらに、それらの細胞質領域は、その大きさにおいて類似しており、既に報告されているカドヘリンの配列と高い相同性を示す（図５）。これらの特徴は、該ｃＤＮＡで定義される分子を、新規なカドヘリンファミリーとして位置づけるものである。…我々は、暫定的に、これら８つの分子をラットクローン４乃至１１に対応して、各々、カドヘリン−４乃至−１１と名付けた。」（263頁左欄下から2行〜右欄下から7行）
（５）ヒトカドヘリン−１１の細胞外領域のアミノ酸配列（図４のＥＣ３〜ＥＣ５）
（６）ヒトカドヘリン−１１の膜貫通領域のアミノ酸配列（図５のＴＭ）
（７）ヒトカドヘリン−１１の細胞質領域のアミノ酸配列（図５のＣＰ）
（８）「現在、我々は、前述の新規カドヘリンの全コーディング配列を含むｃＤＮＡを取得しようとしているところである。」（268頁右欄15〜18行）
（９）「ライブラリーのスクリーニングとＤＮＡの配列決定　ヒト胎児ｃＤＮＡライブラリ（ストラタジーン社、　ラホ−ヤ、ＣＡ）は、…３２ＰでラベルされたｃＤＮＡプローブでスクリーニングされた。」（268頁右欄下から3行〜269頁2行）
　
３−２　対比
　本願発明１と引用例１に記載された発明（以下、「引用発明」という。）とを対比すると、両発明は、カドヘリン−１１をコードするポリヌクレオチドであり、本願明細書の配列番号：５８のアミノ酸配列のうちの２６９〜７９６のアミノ酸配列をコードするポリヌクレオチド部分を有している点で一致するが、後者が、そのＮ末端側の２６８アミノ酸が欠失した５２８アミノ酸からなる配列をコードするものであるのに対し、前者が、その全長７９６アミノ酸からなる配列をコードするものである点で相違している。
　
３−３　当審の判断
（１） 引用例１には、本願の実施例１Ｂに記載されたプライマー１及び２と同じ配列からなるプライマーI及びIIを使用して、実施例１で使用したものと同様のライブラリーである、ラットの脳及び網膜のｃＤＮＡライブラリーにおいて、ＰＣＲを行い、カドヘリン−１１を含む新しい８つのクローンを取得したことが記載されている（前記３−１（１）〜（３）の記載を参照）。そして、さらにこのプライマーI及びIIを用いてＰＣＲ法によって増幅された短いｃＤＮＡをプローブとして使用して、ストラタジーン社製のヒトの胎児脳ｃＤＮＡライブラリーをスクリーニングして、ラットのカドヘリン−１１に対応するポリペプチドをコードするヒトｃＤＮＡを単離したことが記載されており（前記３−１（１）〜（４）、（９）の記載を参照）、その方法は、まさに本願の発明の詳細な説明中に実施例２として記載された方法に他ならない。
　すなわち、引用例１に記載された、ヒトカドヘリン−１１の細胞外領域の一部が欠如した５２８アミノ酸からなるポリペプチドに対応するｃＤＮＡのクローニング方法は、本願明細書に記載されているヒトカドヘリン−１１の全長７９６アミノ酸に対応するｃＤＮＡのクローニング方法となんら変わるところはない。そして、本願明細書の記載において、本願発明１のヒトカドヘリン−１１をコードする全長のポリヌクレオチドのクローニングのために、引用例１とは異なる独自に工夫した点は認められず、どのような困難をいかなる手法により解決したのかは、全く明らかにされていない。
（２）したがって、ヒトカドヘリン−１１の全長７９６アミノ酸配列をコードするポリヌクレオチドである本願発明１は、引用文献１に記載されたクローニング方法をそのまま実施することにより得られ、常法により、そのコードするアミノ酸配列を決定したものに過ぎないから、当業者が引用例１の記載に基づき容易に発明することができたものであるといわざるを得ない。
（３）なお、引用例１には、ヒトカドヘリン−１１の、全長７９６アミノ酸からなる配列のうちの５２８アミノ酸からなる配列が開示されており、それをコードする塩基配列を有するｃＤＮＡが得られていることが示されている（前記３−１（６）〜（８）の記載を参照）。そして、引用例１において、カドヘリン−１１と同じサブファミリーに属すると記載されているカドヘリン−５（266頁左欄10〜14行）については、その全長ｃＤＮＡがクローニングされており、その塩基配列及びそれがコードするアミノ酸配列も記載されている（図３）。そして、引用例１に記載された特定配列のプローブ以外に、このような既知のアミノ酸配列に対応するｃＤＮＡの塩基配列に基づいた各種のＤＮＡプローブ（例えば、カドヘリン−１１の、よりＮ末端側に近い部分に対応するものや、カドヘリン−５の塩基配列に基づくもの）を設計することも可能である。さらに、本願の優先日当時、完全長ｃＤＮＡをクローニングするための種々の手法が知られている（必要ならば、Ｒ．Ｗ．オールド他１名著「遺伝子操作の原理　原書第４版」、培風館、１９９２年４月５日、第117〜120頁の「完全長ｃＤＮＡのクローニング」の項及び図７．９〜７．１１を参照）。
　すなわち、引用例１に記載された配列情報や、従来知られている全長ｃＤＮＡをクローニングするための工夫の利用により、ヒトカドヘリン−１１の全長ｃＤＮＡのクローニングは、さらに容易に行うことができるものといえる。
（４）以上のように、本願発明１は、引用文献１の記載に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、同じくヒトカドヘリン−１１をコードしている本願発明２〜６のポリヌクレオチドも、同様の理由により、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　また、あるポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを、ベクターに組み込み、適当な宿主中で発現させ、目的のポリペプチドを生産すること、及び、該ポリペプチドに対する抗体を、例えばハイブリドーマ細胞系により生産することは、遺伝子工学分野における常套手段であるから、本願発明７〜１４についても、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　さらに、引用文献１の268頁右欄11〜14行には、「他の可能性としては、これらの分子が細胞間の反発又は細胞接着調節活性を持つのかもしれない。」と記載されており、その示唆に基づいて、カトヘリン−１１やそれに対するを、その結合能力の調節のために用いることは、当業者が容易に想到しうることである。したがって、本願発明１５〜２０についても、当業者が容易に発明をすることができたものである。
（５）請求人は、審判請求書において、「補正後の請求項１に記載の発明、つまり、配列番号：５８に記載のアミノ酸配列からなるカドヘリン−１１ポリペプチドの実体は、本願明細書が開示される以前は未公開のものに他ならず、例え当業者が、本願発明者による引用例１の報告を参酌したとしても、カドヘリン−１１ポリペプチドを正確に取得することはできなかった、と言わざるを得ません。」と主張し、その根拠として、「引用例１にはタンパク質（カドヘリン−１１ポリペプチド）を構成するアミノ酸配列のほんの一部分の情報を開示しているにすぎず、相応の試行錯誤を経ない限りは、たとえ当業者であっても当該タンパク質をコードする全長のＤＮＡと、当該タンパク質をコードするアミノ酸配列の知見にまで容易に行き着くことができないというのが、当該技術分野における通常の認識であります。換言すれば、当該技術分野の技術者であれば、引用例１での開示事項のみを頼りにしたところで、従来全く知られていなかった、補正後の請求項１に記載の発明の構成要素、つまり、カドヘリン−１１の全長配列（配列番号：５８に記載のアミノ酸配列）は、たとえ彼ら（彼女ら）であっても、本願明細書に記載の実験手順によらない限りは、正確に再現及び検証できたものではない、と考えられているところであります。」と主張している。
　しかし、上記（１）に示したように、本願発明１のヒトカドヘリン−１１をコードする全長のポリヌクレオチドは、引用例１に記載されたクローニング方法と同じ方法により得られたものであり、請求人が主張するような、本願明細書の開示がなければ、提供できないというものではない。すなわち、請求人は、本願発明１のヒトカドヘリン−１１をコードする全長のポリヌクレオチドが、引用例１に記載されたクローニング手順では容易に得られないことを、充分な根拠を以て示していないから、請求人の主張は採用できない。
（６）なお、請求人の主張するように、引用例１に記載の手順ではヒトカドヘリン−１１の全長ｃＤＮＡの取得が困難であるというのであれば、それと同程度のクローニング手順に関する情報しか記載されていない本願明細書の記載によっては、全長ｃＤＮＡの製造が容易にはできないことになる。そして、出願当時の技術水準からみて、全長７９６アミノ酸をコードする２３８８塩基からなるヒトカドヘリン−１１をコードするポリヌクレオチドを、本願明細書に開示された塩基配列に基づいて化学合成するには、本願の出願時点の技術水準では過度の負担が必要であると認められる。また、本願明細書中には、該全長ｃＤＮＡまたはそれを含む微生物の寄託についての言及もない。
　したがって、仮に請求人の該主張を採用したとしても、その場合には、本願の発明の詳細な説明には、本願発明１が、当業者が容易にその実施ができる程度に記載されていないことになり、本願は、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないことになる。
　
４． むすび
　したがって、本願発明１〜２０は、引用発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、前記拒絶査定の理由（ｂ）及び（ｃ）については判断するまでもなく、本願は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　よって、結論の通り審決する。