【事件の表示】
　特許第３０７５３９０号に関する訂正審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．請求の要旨及び手続の経緯
　本件審判の請求の要旨は、特許第３０７５３９０号発明（平成８年２月１３日特許出願、平成１２年６月９日設定登録）の明細書を平成１６年１月９日に請求された審判請求書に添付した訂正明細書のとおりに訂正しようとするものであり、その要旨は下記（１）及び（２）のとおりである。
（１）本件請求項１、２、３、４、５、ならびに、本件明細書の発明の詳細な説明中の０００９段落、００１０段落、００１３段落、００１４段落、００１５段落および００２３段落における「等電点：約３．５」を、誤記の訂正を目的として「等電点：約４．５」とする。
（２）本件明細書の発明の詳細な説明中の００５０段落の表２、００５４段落の表４、及び、００５８段落の表６における「約３．５（等電点電気泳動）」を、誤記の訂正を目的として「約４．５（等電点電気泳動）」とする。
　
　上記訂正明細書の請求項１〜７に記載された発明は、その請求項１〜７に記載された事項により特定される下記のとおりのものである（以下、訂正明細書の請求項１〜７に記載された発明については、それぞれ「訂正発明１」〜「訂正発明７」といい、請求人が提出した訂正明細書については「訂正明細書」という）。
「【請求項１】下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約３．５〜１０．０ｍＭ
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約４．５
【請求項２】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約４．５±１．０
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約４．５
【請求項３】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約６．５±１．０
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約４．５
【請求項４】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約９．０±１．０
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約４．５
【請求項５】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼを生産する微生物を栄養培地にて培養し、新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼを採取することを特徴とする新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼの製造法。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約３．５〜１０．０ｍＭ
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約４．５
【請求項６】 請求項１記載の新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ、ザルコシンオキシダーゼおよび過酸化水素検出用組成物を含有することを特徴とする試料中のクレアチン定量用試薬。
【請求項７】 クレアチニンアミドヒドロラーゼ、請求項１記載の新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ、ザルコシンオキシダーゼおよび過酸化水素検出用組成物を含有することを特徴とする試料中のクレアチニン定量用試薬。」
　
　この訂正請求に対し、当審では、平成１６年２月１６日付けで訂正拒絶理由を通知し、同年４月１９日付けで請求人より意見書が提出され、また同年同月２８日に上申書が提出された。
　
３．当審の判断
３−１　特許発明
　訂正前の特許明細書の請求項１〜７に記載された発明は、その請求項１〜７に記載された事項により特定されるとおりのものである（以下、訂正前の特許明細書の請求項１〜７に記載された発明については、それぞれ「特許発明１」〜「特許発明７」といい、訂正前の特許明細書については、「特許明細書」という）。
「【請求項１】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約３．５〜１０．０ｍＭ
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約３．５
【請求項２】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約４．５±１．０
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約３．５
【請求項３】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約６．５±１．０
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約３．５
【請求項４】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約９．０±１．０
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約３．５
【請求項５】 下記理化学的性質を有する新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼを生産する微生物を栄養培地にて培養し、新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼを採取することを特徴とする新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼの製造法。
作用：クレアチン ＋ Ｈ2 Ｏ → ザルコシン ＋ 尿素
至適温度：約４０℃〜５０℃
至適ｐＨ：約８．０〜９．０
熱安定性：約５０℃以下（ｐＨ７．５、３０分間）
ザルコシンオキシダーゼおよびペルオキシダーゼを共役酵素として、活性測定を行う場合のクレアチンに対するＫｍ値：約３．５〜１０．０ｍＭ
分子量：約４３，０００（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
等電点：約３．５
【請求項６】 請求項１記載の新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ、ザルコシンオキシダーゼおよび過酸化水素検出用組成物を含有することを特徴とする試料中のクレアチン定量用試薬。
【請求項７】 クレアチニンアミドヒドロラーゼ、請求項１記載の新規なクレアチンアミジノヒドロラーゼ、ザルコシンオキシダーゼおよび過酸化水素検出用組成物を含有することを特徴とする試料中のクレアチニン定量用試薬。」
　ここで本件特許発明１は、酵素反応の基質と反応物、至適温度・至適ｐＨ、ミカエリス定数（Ｋｍ値）、及び、分子量、等電点、熱安定性といった理化学的な物性値のみで特定したクレアチンアミジノヒドロラーゼに係るものであり、その由来や具体的なアミノ酸配列は何ら特定されておらず、また、酵素活性の程度を示すＫｍ値にも約３．５〜１０．０ｍＭと幅がある。
　一方、本件特許明細書の発明の詳細な説明に具体的に記載されているクレアチンアミジノヒドロラーゼは、アルカリゲネス・フェカリス由来の配列表・配列番号２で表されるクレアチンアミジノヒドロラーゼ遺伝子の突然変異体３株から、それぞれ得られた実施例１〜３に記載の３種類のもののみであり、それぞれのＫｍ値は約６．５ｍＭ、約４．５ｍＭ、約９．５ｍＭであって幅はない。
　そうしてみると、本件特許発明１は、発明の詳細な説明中に記載の、特定のクレアチンアミジノヒドロラーゼのいずれにも一対一で対応するものではなく、これら３株をすべて包含するばかりか、由来やアミノ酸配列、Ｋｍ値の異なる様々なクレアチンアミジノヒドロラーゼすべてを含むものとなっていると認められる。
　
３−２　訂正について
　請求人は請求書において甲第１号証〜甲第６号証を示し、（Ａ）当該特許明細書において実施例として記載されている三種類のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が実は「約４．５」であること、（Ｂ）８種類の由来の異なるクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が約４〜５であることから、本件特許発明及び本件特許明細書に記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点は「約４．５」の誤記であったことが明らかであって、当該値を「約３．５」と記載した本件特許発明及び特許明細書の記載は明らかな誤記であり、かつ、当該訂正は願書に最初に添付した明細書または図面に記載した事項の範囲内においてするものであるから、特許法第１２６条第１項に掲げる事項を目的とするものであり、かつ、同条第２項の規定に適合する旨を主張する。また、当該訂正は、酵素としての実体を変更するものではないから、実質上特許請求の範囲を拡張し、又は変更するものでもなく、特許法第１２６条第３項の規定にも適合する旨を主張する。
　
　さらに請求人は、上記意見書において甲第７号証〜甲第１２号証を示し、また、上記上申書において参考文献１及び参考文献２を示し、次のように主張する。
（Ｃ）請求人調査によると（甲第７号証）、本件出願前に等電点が公知のクレアチンアミジノヒドロラーゼ（請求人の開発系統の酵素を除く）は、その等電点が４．１〜４．９であったから、約３．５として記載した本件特許発明の酵素の等電点の値は明らかな誤記である。
（Ｄ）「等電点はタンパクの立体表面に存在するアミノ酸、主に荷電性アミノ酸の数に依存する」という理論に基づく等電点計算方法によると、種の異なるクレアチンアミジノヒドロラーゼが同様の等電点を示し（甲第１０号証）、一方、本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼは、オリジナルのクレアチンアミジノヒドロラーゼと１又は２個のアミノ酸置換がなされているものであることがわかっているが、その程度のアミノ酸置換による等電点変化は最大０．２程度であることから（甲第１１号証）、オリジナルのクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が４．１〜４．９であるとき、特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が３．５であると当業者は考えないはずである。
（Ｅ）酵素機能の維持にはタンパクの立体構造が大きく変化しないことが必要であるから、本件特許発明のように酵素の性質が保持されている場合は立体構造はほとんど変化していないと考えられること、立体構造がほとんど変化していない場合には表面に存在する荷電性アミノ酸数もほとんど変化しないと解されること、そして等電点に影響を与える荷電性アミノ酸は表面に存在することが多いことから（甲第１２号証）、甲第１０号証、甲第１１号証に示した等電点の計算結果は、このようにタンパクの立体構造を考慮した場合と同様の計算結果となると理解されるから、タンパク酵素の立体構造を考慮すればなおさら、当業者は本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が３．５であるとは考えない。
　
（Ａ）について
　訂正審判の趣旨は「表示を信頼する第三者の保護」であり、実際には提供していない（具体的に開示されていない）酵素まで、その等電点の訂正を認めることは法の予定するところではない。
　これを本件についてみると、特許明細書中に記載の、ブダペスト条約に基づいて寄託された特定の微生物３株から、それぞれ得られた３種のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が実は４．５であることがわかっても、特許発明１は、上述のとおり、理化学的な物性値のみで特定される、由来やアミノ酸配列、活性程度の異なる様々なクレアチンアミジノヒドロラーゼすべてを含むものである。
　そして、上記特定の寄託微生物由来のクレアチンアミジノヒドロラーゼ以外の種々のクレアチンアミジノヒドロラーゼを含む特許発明全体については、それらが元来持っている等電点を明らかにすることはできようもない。
　したがって、本件特許発明１記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼすべての等電点が「約４．５」であって、「約３．５」とした特許明細書の記載は明らかな誤記であった、とは認めることができない。
　また、上記特定の寄託微生物由来のクレアチンアミジノヒドロラーゼ以外の、実際に具体例としては発明の詳細な説明に何ら開示されていない種々のクレアチンアミジノヒドロラーゼについては、その物が具体的に開示されていない以上、本来の等電点など考慮しようがないのであるから、等電点の数値を変更することは、当初明細書に記載されていないクレアチンアミジノヒドロラーゼを特許明細書に追加することとなる。
　してみると、特許発明１に、たまたま含まれていた３つの実施例の等電点が実は「約４．５」であったからといって、当該発明１に含まれる種々のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点の値までも変更することは、元の概念に含まれていた種々のクレアチンアミジノヒドロラーゼの種類を変更することに他ならない。
　
（Ｂ）について
　また、甲第１号証の付属資料及び甲第２号証に示される８種類のクレアチンアミジノヒドロラーゼは、確かに等電点が４．１〜４．９であるが、酵素活性と等電点との相関関係が論じられているものではないから、このことが直ちに「クレアチンアミジノヒドロラーゼ」の等電点の一般的範囲を規定するものではない。そして、等電点以外の物性値、すなわち、理化学的な物性値のすべてが、特許発明１のクレアチンアミジノヒドロラーゼの物性値範囲に含まれているわけではなく、とりわけ、酵素の性質を具体化するものであるＫｍ値が大きく異なっているものである。してみると、これらの資料等に示されているクレアチンアミジノヒドロラーゼは、本件特許発明１に含まれる酵素とは別のアミノ酸配列のものと解するのが自然であり、そうであってみると、両者が同種の酵素活性を示すものではあっても、その等電点の異なることが不自然であるとはいえない。
　しかも、本件特許明細書中では、等電点として一貫して３．５という数値が記載されていてなんの矛盾もない。その上、請求人でさえも、そのような発明特定事項の誤りに出願当初気づかなかったということは、その誤りが当業者に明らかでないことを裏付けるものともいえる。
　
（Ｃ）について
　本件特許明細書において実施例として挙げられているクレアチンアミジノヒドロラーゼは、特許明細書第００１６段落に示されるとおり、アルカリゲネス・フェカリス（Alcaligenes faecalis）TE3581（寄託番号　FERM　P-14237）野生株由来のクレアチンアミジノヒドロラーゼの突然変異体から得られたものであるが、当該野生株のクレアチンアミジノヒドロラーゼは、本願出願前に公知の特開平７−２６５０７４号公報（以下、刊行物１という）に記載されているクレアチンアミジノヒドロラーゼと由来菌株（寄託番号）、至適温度、至適ｐＨ、熱安定性、Ｋｍ値、ＳＤＳ−ＰＡＧＥにおける分子量、等電点のすべてが一致するものであり、この公知酵素と同じものであると認められる。そして、当該刊行物１において、クレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点は約３．５であることが記載されている。
　請求人は、甲第７号証に記載の公知クレアチンアミジノヒドロラーゼの表において、当該刊行物１のクレアチンアミジノヒドロラーゼについては示していない。しかしながら、刊行物１も本件出願前にクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点の値を示す文献であるところ、クレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点を考慮するに際しては、当業者が参酌し得たとするのが適当である。してみると、本件出願前に等電点が公知のクレアチンアミジノヒドロラーゼについては、その等電点は約３．５、４．１（二種）、４．７、４．９であり、値は約１．４もの幅の間に分散しており、かつ、約３．５の値を示すものもあったことから、本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が約３．５と記されていても、それを明らかな誤記とは当業者は解さなかったといい得る。
　むしろ、上記刊行物１に記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼの由来株は、上述のとおり、本件特許明細書に開示されている３つの実施例のクレアチンアミジノヒドロラーゼを得た突然変異株の元となる野生株であるから、本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼは、変異を導入されたものとは言え、甲第７号証に示される異なる種や株から得られるクレアチンアミジノヒドロラーゼと比較すれば、刊行物１記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼと多くを共有するとも解される。したがって、本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼが、甲第７号証記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点とは異なる値を示し、一方、刊行物１記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点とは同じ値を示したことは、当業者の技術常識にもかなうことといえる。
　
　そして、本件特許発明１は種々のクレアチンアミジノヒドロラーゼを含むものであるから、上述のとおり、当該特許発明１の酵素とは別異のいくつかのクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が４．１〜４．９であっても、そのことから、本件特許発明及び特許明細書に記載されたクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点の「約３．５」という値が、明らかな誤記であったと解することはできないし、まして、当該数値が「約４．５」の誤記であることにはならない。
　
（Ｄ）、（Ｅ）について
　「本件出願当時、クレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が４．１〜４．９であると当業者が認識していた」と認めることができないことは、上述のとおりである。
　してみると、当該事項を前提として、それらのオリジナルのクレアチンアミジノヒドロラーゼと本件クレアチンアミジノヒドロラーゼとの比較において、「アミノ酸配列がほとんど同じ」であるとか「酵素の性質が保持されていて立体構造や表面荷電性アミノ酸にも変化がない」から、等電点もオリジナルのクレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点４．１〜４．９と相違ないものであって、当業者は３．５を誤記と解する、旨の請求人の主張は、その前提から誤っており、採用することはできない。
　なお、仮に「本件出願当時、クレアチンアミジノヒドロラーゼの等電点が４．１〜４．９であると当業者が認識していた」との主張を採用したとしても以下のとおり請求人の主張は採用できない。
　請求人は、甲第１１号証において、本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼは、オリジナルのクレアチンアミジノヒドロラーゼ（上記アルカリゲネス・フェカリス（Alcaligenes faecalis）TE3581（寄託番号　FERM　P-14237）野生株由来酵素）と１又は２個のアミノ酸置換がされているものであることがわかっているが、それから１又は２個の荷電性アミノ酸を置換させた場合でも等電点にあまり変化が生じないから、本件特許発明のクレアチンアミジノヒドロラーゼも等電点は変化しない旨を説明する。
　しかしながら、ここでは１又は２個の荷電性アミノ酸を置換させた例が例示されているが、その置換位置が具体的に示されておらず、また、置換したクレアチンアミジノヒドロラーゼのＫｍ値などの理化学的性質の値なども示されていないから、これらの置換によって得られるクレアチンアミジノヒドロラーゼが本件特許発明に含まれるものであるのかどうか定かではないから、甲第１１号証の記載から、Ｋｍ値がオリジナルのクレアチンアミジノヒドロラーゼから変化したものであっても、等電点に大きな影響を与えないということが立証されているものとは認めることができない。
　さらに、本件特許発明１に記載のクレアチンアミジノヒドロラーゼは、理化学的な物性値のみで特定され、その由来も具体的なアミノ酸配列も特定されていないものであるから、たとえ、上記一つの具体的な寄託菌株に由来するクレアチンアミジノヒドロラーゼから、本件特許発明に含まれるクレアチンアミジノヒドロラーゼを提供する際に等電点の値が変化しないことを示し得たとしても、それを、当初明細書に開示もされていない他の種や株由来の、アミノ酸配列も異なるすべてのクレアチンアミジノヒドロラーゼについても同じように妥当するなどは、本件特許明細書の開示から当業者に理解し得たと認めることはできない。
　
　したがって、上記請求人の主張はいずれも採用することができないから、特許発明１について、その「等電点：約３．５」を「等電点：約４．５」とする訂正の請求は、特許法第１２６条第１項に掲げる事項を目的とするものとは言えず、また、同条第３項、第４項の規定に適合するものとも言えない。
　また、上記（１）に記載の他の訂正請求についても、同様である。
　
４．むすび
　以上のとおりであるから、本件審判の請求は、特許法第１２６条第１項に掲げる事項を目的とするものとは言えず、また、同条第３項、第４項の規定に適合するものとも言えない。
　よって、結論のとおり審決する。