【手続補正書】
【提出日】平成25年11月7日(2013.11.7)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
３以上の異なる単離されたペプチドを含む単離されたペプチドの混合物であって、それぞれの単離されたペプチドが配列番号５９の式
Ｆ−Ｓ−Ａ−Ｋ−Ｘ５−Ｘ６−Ｘ７−Ａ−Ｅ−Ｔ−Ｘ１１−Ｘ１２−Ｔ−Ｆ−Ｇ−Ｘ１６−Ｘ１７−Ｘ１８−Ｘ１９−Ｘ２０−Ｄ−Ｇ−Ａ−Ｘ２４−Ｘ２５−Ｘ２６−Ｘ２７−Ｎ−Ｘ２９−Ｖ−Ｘ３１−Ｎ−Ｘ３３−Ｆ−Ｔ−Ｉ−Ｓ−Ｎ（配列番号５９）
の配列を含み、ここで、Ｘ５は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ６は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ７は任意のアミノ酸であり、Ｘ１１は、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１２は任意のアミノ酸であり、Ｘ１６は、ＬおよびＩからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１７は任意のアミノ酸であり、Ｘ１８は、ＲおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１９は、ＱおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２０は、ＹおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２４は任意のアミノ酸であり、Ｘ２５は、ＩおよびＬからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２６は任意のアミノ酸であり、Ｘ２７は、ＤおよびＥからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２９は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ３１は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ３３は、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、配列番号５９の配列のＮ末端またはＣ末端の任意のさらなるペプチド配列が非天然配列である、単離されたペプチドの混合物。
【請求項２】
配列番号５９によって定義されるすべての可能なペプチドを含む、請求項1記載の混合物。
【請求項３】
Ｘ５がＥであり、Ｘ６がＥであり、Ｘ１６がＬであり、Ｘ１８がＫであり、Ｘ２０がＹであり、Ｘ２５がＩであり、Ｘ２９がＱであり、Ｘ３１がＱであり、Ｘ３３がＫである、請求項１記載の混合物。
【請求項４】
Ｘ７がＫであり、Ｘ１２が、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１７が、ＥおよびＤからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２４が、ＫおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ２６が、ＥおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸である、請求項１記載の混合物。
【請求項５】
Ｘ11がＲであり、Ｘ19がＱであり、および／またはＸ27がＥである、請求項1記載の混合物。
【請求項６】
配列番号６０〜９１から選択される配列を有する異なる単離されたペプチドを含む、請求項1記載の混合物。
【請求項７】
配列番号９６または９７の配列を有する異なる単離されたペプチドを含む、請求項1記載の混合物。
【請求項８】
３以上の異なる単離されたペプチドを含む単離されたペプチドの混合物であって、それぞれの単離されたペプチドが配列番号１のアミノ酸１〜２６
Ｘ１−Ｘ２−Ｘ３−Ｘ４−Ｘ５−Ｘ６−Ｘ７−Ｘ８−Ｔ−Ｘ１０−Ｘ１１−Ｘ１２−Ｘ１３−Ｇ−Ｌ−Ｋ−Ｑ−Ｘ１８−Ｗ−Ｘ２０−Ｇ−Ｘ２２−Ｘ２３−Ｘ２４−Ｘ２５−Ｘ２６を含み、ここで、Ｘ１が、ＳおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２が、Ａ、Ｖ、およびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ３が、ＫおよびＤからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ４がＥであり、Ｘ５がＥ、Ｄ、およびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ６が、ＫおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ７は、ＮおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ８は、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１０は、ＴおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１１は、ＧおよびＡからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１２は、ＬおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１３は、ＹおよびＦからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ１８は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２０は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２２は、ＳおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２３は、Ａ、ＳおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２４は、ＡおよびＩからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ２５は、Ｓ、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ２６は、Ｓ、ＮおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸である、単離されたペプチドの混合物。
【請求項９】
Ｘ１がＳであり、Ｘ２が、ＡおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ３がＫであり、Ｘ４がＥであり、Ｘ５が、ＥおよびＤからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ６がＫである、請求項８記載の混合物。
【請求項１０】
Ｘ７がＱであり、Ｘ２５が、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸である、請求項８または９記載の混合物。
【請求項１１】
それぞれの単離されたペプチドがリガンドに結合している、請求項１〜１０のいずれか一項記載の混合物。
【請求項１２】
単離されたペプチドの１以上がビオチン化されている、請求項１〜１０のいずれか一項記載の混合物。
【請求項１３】
単離されたペプチドの１以上がアビジン、ストレプトアビジン、ニュートラビジン、または血清アルブミンに任意でシステイン残基を介して結合している、請求項１〜１０のいずれか一項記載の混合物。
【請求項１４】
それぞれの単離されたペプチドが固体支持体に固定化されている、請求項１〜１０のいずれか一項記載の混合物。
【請求項１５】
個体支持体が、ビーズ、ラテラルフローイムノアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路である、請求項１４記載の混合物。
【請求項１６】
請求項１〜１５のいずれか一項記載のペプチドの混合物と、該混合物中の１以上の単離されたペプチドのエピトープを認識する抗体と結合することができる標識試薬とを含む、キット。
【請求項１７】
標識試薬が、検出可能な標識に結合した抗ヒトＩｇＧ抗体、抗イヌＩｇＧ抗体、タンパク質Ａまたはタンパク質Ｇである、請求項１６記載のキット。
【請求項１８】
検出可能な標識がコロイド状金粒子である、請求項１７記載のキット。
【請求項１９】
以下の工程を含む、試料中でエールリッヒア抗原のエピトープに対する抗体を検出する方法：
試料を請求項１〜１５のいずれか一項記載の単離されたペプチドの混合物と接触させる工程；および
該混合物中の１以上の単離されたペプチドを含む抗体−ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、エールリッヒア抗原のエピトープに対する抗体が該試料中に存在することを表す、工程。
【請求項２０】
前記エールリッヒア抗原が、エールリッヒア・シャフェンシス種またはエールリッヒア・カニス種由来である、請求項１９記載の方法。
【請求項２１】
エールリッヒア抗原が病原性エールリッヒア種由来である、請求項１９記載の方法。
【請求項２２】
以下の工程を含む、対象において単球性エールリッヒア症を検出する方法：
対象由来の試料を請求項１〜１５のいずれか一項記載の単離されたペプチドの混合物と接触させる工程；および
該混合物中の１以上の単離されたペプチドを含む抗体−ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、該対象が単球性エールリッヒア症を有することを表す、工程。
【請求項２３】
前記検出工程が、（ｉ）ＥＬＩＳＡアッセイを実施すること、（ｉｉ）ラテラルフローアッセイを実施すること、（ｉｉｉ）凝集アッセイを実施すること、または（ｉｖ）分析ローターを通じて試料を流すことを含む、請求項１９〜２２のいずれか一項記載の方法。
【請求項２４】
前記試料がヒトまたはイヌ対象由来である、請求項１９〜２３のいずれか一項記載の方法。
【請求項２５】
前記試料が血液、血清、脳脊髄液、尿、または唾液の試料である、請求項１９〜２３のいずれか一項記載の方法。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】００３１
【補正方法】変更
【補正の内容】
【００３１】
[本発明1001]
配列番号1の式
Ｘ1−Ｘ2−Ｘ3−Ｘ4−Ｘ5−Ｘ6−Ｘ7−Ｘ8−Ｔ−Ｘ10−Ｘ11−Ｘ12−Ｘ13−Ｇ−Ｌ−Ｋ−Ｑ−Ｘ18−Ｗ−Ｘ20−Ｇ−Ｘ22−Ｘ23−Ｘ24−Ｘ25−Ｘ26−Ｘ27−Ｘ28−Ｘ29−Ｘ30−Ｘ31−Ｘ32−Ｘ33−Ｘ34−Ｘ35−Ｘ36−Ｘ37−Ｘ38−Ｘ39−Ｘ40（配列番号1）
の配列を含む、単離されたペプチドであって、ここで、Ｘ1〜Ｘ6およびＸ27〜Ｘ40のそれぞれは、任意のアミノ酸であり、Ｘ7は、ＮおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ8は、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ10は、ＴおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ11は、ＧおよびＡからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ12は、ＬおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ13は、ＹおよびＦからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ18は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ20は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ22は、ＳおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ23は、Ａ、ＳおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ24は、ＡおよびＩからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ25は、Ｓ、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ26は、Ｓ、ＮおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸である、ペプチド。
[本発明1002]
Ｘ7がＱであり、Ｘ25が、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1003]
Ｘ1が、ＳおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ2が、Ａ、Ｖ、およびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ3が、ＫおよびＤからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ4がＥであり、Ｘ5がＥ、Ｄ、およびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ6が、ＫおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1004]
Ｘ1がＳであり、Ｘ2が、ＡおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ3がＫであり、Ｘ4がＥであり、Ｘ5が、ＥおよびＤからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ6がＫである、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1005]
Ｘ27〜Ｘ40が、Ｑ−Ｒ−Ｋ−Ｎ−Ｄ−Ｐ−Ｓ−Ｅ−Ｔ−Ｓ−Ｐ−Ｇ−Ｑ−Ｅ（配列番号3）、Ｍ−Ａ−Ｐ−Ｆ−Ｈ−Ｅ−Ｌ−Ｄ−Ｖ−Ｎ−Ｎ−Ｈ−Ｐ−Ｎ（配列番号4）、Ｓ−Ｌ−Ｎ−Ｖ−Ｓ−Ｆ−Ｌ−Ｉ−Ｄ−Ｐ−Ｍ−Ａ−Ｐ−Ｆ（配列番号5）、およびＱ−Ｄ−Ｓ−Ｎ−Ｌ−Ｙ−Ｓ−Ｓ−Ｉ−Ｆ−Ｆ−Ｖ−Ｐ−Ｑ（配列番号6）からなる群から選択される配列を有する、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1006]
さらなるＮ末端ペプチド配列を含み、該さらなるＮ末端ペプチド配列が、天然ＯＭＰ−1配列または非ＯＭＰ−1エールリッヒア抗原である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1007]
さらなるＣ末端ペプチド配列を含み、該さらなるＣ末端ペプチド配列が、天然ＯＭＰ−1配列または非ＯＭＰ−1エールリッヒア抗原である、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1008]
非ＯＭＰ−1エールリッヒア抗原が、エールリッヒアｐ38、ｐ43、ｐ120、ｐ140、ｐ153、ｐ156、ｐ200、ｇｐ19、ｇｐ36、ｇｐ47、ｇｐ200、またはＨＧＥ−3タンパク質由来である、本発明1006または1007の単離されたペプチド。
[本発明1009]
少なくとも30、35、40、45、50、または60アミノ酸を含む、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1010]
リガンドに結合している、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1011]
ビオチン化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1012]
アビジン、ストレプトアビジン、ニュートラビジン、またはそのＨＲＰもしくはコロイド状金との結合体に結合している、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1013]
固体支持体に付着しているかまたは固定化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1014]
ビーズ、ラテラルフローイムノアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路に付着しているかまたは固定化されている、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1015]
配列番号7〜22および配列番号27〜58からなる群から選択される配列を含む、本発明1001の単離されたペプチド。
[本発明1016]
第1の単離されたペプチドおよび第2の単離されたペプチドを含む単離されたペプチドの混合物であって、第1の単離されたペプチドが第2の単離されたペプチドとは異なり、第1および第2の単離されたペプチドがそれぞれ、配列番号1の配列
Ｘ1−Ｘ2−Ｘ3−Ｘ4−Ｘ5−Ｘ6−Ｘ7−Ｘ8−Ｔ−Ｘ10−Ｘ11−Ｘ12−Ｘ13−Ｇ−Ｌ−Ｋ−Ｑ−Ｘ18−Ｗ−Ｘ20−Ｇ−Ｘ22−Ｘ23−Ｘ24−Ｘ25−Ｘ26−Ｘ27−Ｘ28−Ｘ29−Ｘ30−Ｘ31−Ｘ32−Ｘ33−Ｘ34−Ｘ35−Ｘ36−Ｘ37−Ｘ38−Ｘ39−Ｘ40（配列番号1）
を含み、ここで、Ｘ1〜Ｘ6およびＸ27〜Ｘ40のそれぞれは任意のアミノ酸であり、Ｘ7は、ＮおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ8は、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ10は、ＴおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ11は、ＧおよびＡからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ12は、ＬおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ13は、ＹおよびＦからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ18は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ20は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ22は、ＳおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ23は、Ａ、ＳおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ24は、ＡおよびＩからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ25は、Ｓ、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ26は、Ｓ、ＮおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸である、単離されたペプチドの混合物。
[本発明1017]
3以上の異なる単離されたペプチドを含む単離されたペプチドの混合物であって、それぞれの単離されたペプチドが、配列番号1の配列
Ｘ1−Ｘ2−Ｘ3−Ｘ4−Ｘ5−Ｘ6−Ｘ7−Ｘ8−Ｔ−Ｘ10−Ｘ11−Ｘ12−Ｘ13−Ｇ−Ｌ−Ｋ−Ｑ−Ｘ18−Ｗ−Ｘ20−Ｇ−Ｘ22−Ｘ23−Ｘ24−Ｘ25−Ｘ26−Ｘ27−Ｘ28−Ｘ29−Ｘ30−Ｘ31−Ｘ32−Ｘ33−Ｘ34−Ｘ35−Ｘ36−Ｘ37−Ｘ38−Ｘ39−Ｘ40（配列番号1）
を含み、ここで、Ｘ1〜Ｘ6およびＸ27〜Ｘ40のそれぞれは任意のアミノ酸であり、Ｘ7は、ＮおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ8は、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ10は、ＴおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ11は、ＧおよびＡからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ12は、ＬおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ13は、ＹおよびＦからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ18は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ20は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ22は、ＳおよびＶからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ23は、Ａ、ＳおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ24は、ＡおよびＩからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ25は、Ｓ、ＴおよびＰからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ26は、Ｓ、ＮおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸である、単離されたペプチドの混合物。
[本発明1018]
それぞれの単離されたペプチドがリガンドに結合している、本発明1016または1017の混合物。
[本発明1019]
単離されたペプチドの1以上がビオチン化されている、本発明1016または1017の混合物。
[本発明1020]
単離されたペプチドの1以上が、アビジン、ストレプトアビジン、またはニュートラビジンと結合している、本発明1016または1017の混合物。
[本発明1021]
それぞれの単離されたペプチドが固体支持体に固定化されている、本発明1016または1017の混合物。
[本発明1022]
以下の工程を含む、試料中でエールリッヒア抗原のエピトープに対する抗体を検出する方法：
試料を本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程；および
該単離されたペプチドを含む抗体−ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、エールリッヒア抗原のエピトープに対する抗体が該試料中に存在することを表す、工程。
[本発明1023]
前記エールリッヒア抗原が、エールリッヒア・シャフェンシス種またはエールリッヒア・カニス種由来である、本発明1022の方法。
[本発明1024]
前記単離されたペプチドが固体支持体に固定化されている、本発明1022の方法。
[本発明1025]
前記固体支持体が、ビーズ、ラテラルフローアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路である、本発明1024の方法。
[本発明1026]
前記検出工程が、（ｉ）ＥＬＩＳＡアッセイを実施すること、（ｉｉ）ラテラルフローアッセイを実施すること、（ｉｉｉ）凝集アッセイを実施すること、または（ｉｖ）分析ローターを通じて試料を流すことを含む、本発明1022の方法。
[本発明1027]
前記試料がヒトまたはイヌ対象由来である、本発明1022の方法。
[本発明1028]
前記試料が血液、血清、脳脊髄液、尿、または唾液の試料である、本発明1022の方法。
[本発明1029]
前記試料を本発明1001の2以上の単離されたペプチドと接触させる工程を含む、本発明1022の方法。
[本発明1030]
以下の工程を含む、対象において単球性エールリッヒア症を診断する方法：
対象由来の試料を本発明1001の単離されたペプチドと接触させる工程；および
該ペプチドを含む抗体−ペプチド複合体の形成を検出する工程であって、該複合体の形成が、該対象が単球性エールリッヒア症を有することを表す、工程。
[本発明1031]
本発明1001の1以上の単離されたペプチドと、該1以上の単離されたペプチドのエピトープを認識する抗体と結合することができる標識試薬とを含む、キット。
[本発明1032]
前記1以上の単離されたペプチドが固体支持体に付着している、本発明1031のキット。
[本発明1033]
前記1以上の単離されたペプチドが、ビーズ、管もしくはウェル、ラテラルフローアッセイ装置、または分析ローターに付着している、本発明1031のキット。
[本発明1034]
標識試薬が、検出可能な標識に結合した抗ヒトまたは抗イヌＩｇＧ抗体である、本発明1031のキット。
[本発明1035]
検出可能な標識がコロイド状金粒子である、本発明1034のキット。
[本発明1036]
配列番号59の式
Ｆ−Ｓ−Ａ−Ｋ−Ｘ5−Ｘ6−Ｘ7−Ａ−Ｅ−Ｔ−Ｘ11−Ｘ12−Ｔ−Ｆ−Ｇ−Ｘ16−Ｘ17−Ｘ18−Ｘ19−Ｘ20−Ｄ−Ｇ−Ａ−Ｘ24−Ｘ25−Ｘ26−Ｘ27−Ｎ−Ｘ29−Ｖ−Ｘ31−Ｎ−Ｘ33−Ｆ−Ｔ−Ｉ−Ｓ−Ｎ（配列番号59）
の配列を含む、単離されたペプチドであって、ここで、Ｘ5は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ6は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ7は任意のアミノ酸であり、Ｘ11は、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ12は任意のアミノ酸であり、Ｘ16は、ＬおよびＩからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ17は任意のアミノ酸であり、Ｘ18は、ＲおよびＫからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ19は、ＱおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ20は、ＹおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ24は任意のアミノ酸であり、Ｘ25は、ＩおよびＬからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ26は任意のアミノ酸であり、Ｘ27は、ＤおよびＥからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ29は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ31は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ33は、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸である、単離されたペプチド。
[本発明1037]
Ｘ5がＥであり、Ｘ6がＥであり、Ｘ16がＬであり、Ｘ18がＫであり、Ｘ20がＹであり、Ｘ25がＩであり、Ｘ29がＱであり、Ｘ31がＱであり、Ｘ33がＫである、本発明1036の単離されたペプチド。
[本発明1038]
Ｘ7がＫであり、Ｘ12が、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ17が、ＥおよびＤからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ24が、ＫおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ26が、ＥおよびＴからなる群から選択されるアミノ酸である、本発明1036の単離されたペプチド。
[本発明1039]
配列番号92の式
Ｇ−Ｘ2−Ｆ−Ｓ−Ａ−Ｋ−Ｘ7−Ｘ8−Ｋ−Ｘ10−Ａ−Ｄ−Ｔ−Ｒ−Ｘ15−Ｔ−Ｆ−Ｇ−Ｌ−Ｘ20−Ｋ−Ｑ−Ｔ−Ｄ−Ｇ−Ａ−Ｘ27−Ｉ−Ｘ29−Ｅ−Ｎ−Ｘ32−Ｖ−Ｘ34−Ｎ−Ｘ36−Ｆ−Ｔ−Ｉ−Ｓ−Ｎ（配列番号92）
の配列を含む、単離されたペプチドであって、ここで、Ｘ2は、ＤおよびＮからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ7は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ8は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ10は任意のアミノ酸であり、Ｘ15は任意のアミノ酸であり、Ｘ20は任意のアミノ酸であり、Ｘ27は任意のアミノ酸であり、Ｘ29は任意のアミノ酸であり、Ｘ32は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、Ｘ34は、ＥおよびＱからなる群から選択されるアミノ酸であり、そしてＸ36は、ＫおよびＲからなる群から選択されるアミノ酸である、単離されたペプチド。
[本発明1040]
Ｘ2がＮであり、Ｘ7がＥであり、Ｘ8がＥであり、Ｘ32がＱであり、Ｘ34がＱであり、Ｘ36がＫである、本発明1039の単離されたペプチド。
[本発明1041]
固体支持体に付着しているかまたは固定化されている、本発明1036または1039の単離されたペプチド。
[本発明1042]
ビーズ、ラテラルフローイムノアッセイ装置中の流路、マイクロタイタープレート中のウェル、またはローター中の流路に付着しているかまたは固定化されている、本発明1041の単離されたペプチド。
本発明のさらなる態様および実施形態は、以下の詳細な説明から明らかになるであろう。