(57)【要約】α−１，６−グリコシド結合を破壊することができるイソアミラーゼ酵素（グリコーゲン脱分枝酵素）、及びこれらの混合物と、更なるアミラーゼとを含有する洗浄組成物、並びに当該洗浄組成物を使用する洗浄方法、及び複合的なデンプン含有染みを除去するための当該洗浄組成物の使用。【特許請求の範囲】
【請求項１】
ａ）１，６−グルコシド結合に対する活性を有するグリコーゲン脱分枝酵素と、ｂ）α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％又は少なくとも９０％の同一性を示す第２のアミラーゼと、ｃ）洗浄補助剤と、を含む洗浄組成物。
【請求項２】
前記グリコーゲン脱分枝酵素が、活性ＥＣ３．２．１．６８、ＥＣ３．２．１．３３、ＥＣ３．２．１．１９６、ＥＣ３．２．１．１０、ＥＣ３．２．１．４１、ＥＣ３．２．１．１４２、最も好ましくはＥＣ３．２．１．６８を有する、請求項１に記載の組成物。
【請求項３】
前記グリコーゲン脱分枝酵素が、配列番号１に示されるアミノ酸配列と少なくとも６０％、好ましくは少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、又は少なくとも９５％の同一性を有する、請求項１又は２に記載の組成物。
【請求項４】
前記グリコーゲン脱分枝酵素が、グリコシドヒドロラーゼファミリー１３から選択される、請求項１〜３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項５】
前記グリコーゲン脱分枝酵素が、シュードモナス属（Pseudomonas）、コリネバクテリウム・グルタミクム（Corynebacterium glutamicum）又は大腸菌（E. coli）、好ましくは大腸菌から得ることができる、請求項１〜４のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項６】
前記第２のアミラーゼが、バチルスＳＰ７２２由来の野生型アミラーゼと少なくとも８０％の同一性を有する、請求項１〜５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項７】
前記洗浄補助剤が、非石鹸アニオン性界面活性剤又は非石鹸アニオン性界面活性剤の混合物を含み、好ましくは、前記表面が織物を含み、最も好ましくは、前記非石鹸アニオン性界面活性剤が、任意にアルコキシル化アルキルサルフェート界面活性剤及びこれらの混合物と任意に組み合わせた、直鎖アルキルベンゼンスルホネートを含む、請求項１〜６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８】
前記非石鹸アニオン性界面活性剤が、非石鹸アニオン性界面活性剤及び非イオン性界面活性剤を含む界面活性剤系の一部であり、好ましくは、非石鹸アニオン性界面活性剤の非イオン性界面活性剤に対する重量比が１００：１〜１：１である、請求項８に記載の組成物。
【請求項９】
９未満、好ましくは７〜８．９のｐＨを有する、請求項１〜８のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０】
前記洗浄補助剤が、漂白剤を含み、好ましくは、過酸素源並びに漂白触媒及び／又は漂白活性剤を含む、請求項１〜９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１１】
前記洗浄補助剤が、プロテアーゼを含む、請求項１〜１０のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１２】
表面を洗浄する方法であって、（ｉ）ａ）１，６−グルコシド結合に対する活性を有するグリコーゲン脱分枝酵素、ｂ）α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％、又は少なくとも９０％の同一性を示す第２のアミラーゼ、ｃ）洗浄補助剤、及びｄ）水、を含む水性洗浄液を形成することと、ｉｉ）洗浄工程において１〜５０分間表面を前記水性洗浄液と接触させることと、（ｉｉｉ）任意に、該表面をすすぎ、乾燥させることと、を含む、方法。
【請求項１３】
前記表面を、１〜４０分間、好ましくは１〜３０分間、前記水性洗浄液と接触させる、請求項１２に記載の方法。
【請求項１４】
前記水性洗浄液の温度が、５〜４０℃、好ましくは５〜３０℃、好ましくは５〜２０℃である、請求項１２又は１３に記載の方法。
【請求項１５】
複合的なデンプン含有汚れを除去するための、グリコーゲン脱分枝酵素、好ましくは１，６−グルコシド結合に対する活性を有するグリコーゲン脱分枝酵素と、α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％、又は少なくとも９０％の同一性を示す第２のアミラーゼと、洗浄補助剤と、を含む組成物の使用。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
（配列表の参照）
本出願は、参照によって本明細書に組み込まれる、コンピュータで読み取り可能な形式の配列表を含む。
【０００２】
（発明の分野）
本発明は、α−１，６−グリコシド結合を破壊することができる特定のイソアミラーゼ酵素（グリコーゲン脱分枝酵素）、及びこれらの混合物を使用する洗浄方法に関する。
【背景技術】
【０００３】
洗濯洗剤の配合者は、常に、洗剤組成物の性能を改善することを目標としている。デンプン質汚れは、グリコシド結合によって結合しているグルコース単位からなる高分子炭水化物を含む。多くのデンプン質汚れの大部分はアミロペクチンであり、これは、α−１，６グリコシド結合を含有する。デンプン質汚れを除去するのを支援するために洗剤配合者によって使用される１つの一般的な成分は、典型的にはデンプン中のα−１，４グリコシド結合を攻撃する主な活性を有するアミラーゼ酵素である。しかしながら、デンプン質汚れは、多くの場合、油及びタンパク質などの他の汚れ物質と組み合わされたより化学的に複合的な汚れの一部であるので、完全な汚れ除去が極めて困難になっている。α−１，４及びα−１，６グリコシド結合を攻撃する酵素を合わせる、例えば、プルラナーゼと組み合わせてアミラーゼを使用することを含む、改善されたデンプン分解をもたらす試みにもかかわらず、特に短い洗浄サイクル及び低温では、依然として不完全な汚れ除去しか得られていない。一部の特定のプルラナーゼはグリコーゲン脱分枝活性を有するが、その活性は、典型的には、イソアミラーゼが活性を有さない特定のプルラン基質に対するものである。理論に束縛されるものではないが、複合的な汚れ染み中のタンパク質、脂肪、及び他の成分がデンプン質汚れを閉じ込めると考えられる。
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【０００４】
したがって、特に洗濯物からデンプン質汚れを洗浄するために、低温の素早い洗浄において染み除去効果を提供する改善された洗浄プロセスが依然として必要とされている。また、染みが、異なる汚れ、例えば、デンプンとの均質混合物中のタンパク質及び／又は脂肪との複合的な混合物の一部である場合、デンプン質汚れの改善された洗浄の必要性も存在する。本発明者らは、洗浄される表面を、α−１，６グリコーゲン脱分枝酵素と、本来デンプン分解のためには使用されないものを含む第２のアミラーゼと、非イオン性界面活性剤と、任意の補助剤とを含む水性洗浄液と接触させる洗浄プロセスが非常に有効であることを見出した。
【０００５】
更に、本発明者らは、驚くべきことに、α−１，４グリコシド結合に対して主な活性を有するアミラーゼ及び特定のグリコーゲン脱分枝酵素と、非イオン性界面活性剤との組み合わせが、複合的な汚れにおいて優れた染み除去をもたらし得ることを見出した。
【課題を解決するための手段】
【０００６】
本発明は、ａ）１，６−グルコシド結合に対する活性を有するグリコーゲン脱分枝酵素と、ｂ）α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％又は少なくとも９０％の同一性を示す第２のアミラーゼと、ｃ）洗浄補助剤と、を含む組成物に関する。
【０００７】
本発明はまた、表面を洗浄する方法であって、（ｉ）ａ）１，６−グルコシド結合に対する活性を有するグリコーゲン脱分枝酵素、ｂ）α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％、又は少なくとも９０％の同一性を示す第２のアミラーゼ、ｃ）洗浄補助剤、及びｄ）水を含む水性洗浄液を形成することと、ｉｉ）洗浄工程において１〜５０分間表面を当該水性洗浄液と接触させることと、（ｉｉｉ）任意に、当該表面をすすぎ、乾燥させることと、を含む、方法に関する。
【０００８】
好ましくは、１〜４０分間、最も好ましくは１〜３０分間、表面を水性洗浄液と接触させる。好ましくは、水性洗浄液の温度は、５〜４０℃、好ましくは５〜３０℃、好ましくは５〜２０℃である。好ましくは、表面は、織物を含む。好ましくは、表面は、例えば、食器洗浄、自動食器洗浄、又は食器手洗いなどにおける硬質表面を含む。
【０００９】
好ましいグリコーゲン脱分枝酵素は、配列番号１の変異体から選択される。好ましくは、グリコーゲン脱分枝酵素は、配列番号１に対して少なくとも６０％の同一性を有する。
【００１０】
好ましくは、第２のアミラーゼは、配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％、又は少なくとも９０％の同一性を示す変異体を含み、１８３及び１８４位に欠失を有する。
【００１１】
本発明はまた、複合的なデンプン含有汚れを除去するための、グリコーゲン脱分枝酵素、好ましくは１，６−グルコシド結合に対する活性を有するグリコーゲン脱分枝酵素と、α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％、又は少なくとも９０％の同一性を示す第２のアミラーゼと、洗浄補助剤と、を含む組成物の使用に関する。
【発明を実施するための形態】
【００１２】
本開示の組成物及びプロセスの構成要素は、以下により詳細に記載されている。
【００１３】
本明細書で使用する場合、特許請求の範囲で使用される場合の冠詞「ａ」及び「ａｎ」は、特許請求又は記載されているもののうちの１つ以上を意味すると理解される。本明細書で使用する場合、用語「含む（include）」、「含む（include）」、及び「含んでいる（including）」は、非限定的であることを意味する。本発明の組成物は、本発明の成分を含んでいてもよく、当該成分から本質的になっていてもよく、又は当該成分からなっていてもよい。
【００１４】
本明細書では、「実質的に含まない（substantially free of）」又は「実質的に含まない（substantially free from）」という用語が使用されてもよい。これは、指示される材料が最小限の量であり、組成物の一部を形成するように意図的にその組成物に添加されたものでないこと、又は好ましくは、分析的に検出可能な濃度で存在しないことを意味する。それは、指示される材料が意図的に含まれる他の材料のうちの１つの中に不純物としてのみ存在する組成物を含むことを意味する。指示される材料は、あったとしても、組成物の１重量％未満、又は０．１重量％未満、又は０．０１重量％未満、又は更には０重量％の濃度で存在してもよい。
【００１５】
本明細書で使用するとき、用語「エーテルアミン」は、用語「ポリエーテルアミン」を含み、１つ以上のエーテル基を有するアミンを含む。
【００１６】
別途記載のない限り、全ての成分又は組成物の濃度は、当該成分又は組成物の活性部分に関するものであり、かかる成分又は組成物の市販の供給源に存在し得る不純物、例えば残留溶媒又は副生成物は除外される。
【００１７】
本明細書における全ての温度は、特に断らない限り、摂氏（℃）である。特に指示がない限り、本明細書における全ての測定は、２０℃及び大気圧下で行われる。
【００１８】
本開示の全ての実施形態において、全ての比率（％）は、特に記載のない限り、全組成物の重量に対するものである。特に記載のない限り、全ての比は重量比である。
【００１９】
本明細書の全体をとおして与えられる全ての最大数値限定は、それよりも小さい全ての数値限定を、かかるより小さい数値限定があたかも本明細書に明確に記載されているかのように含むものと理解すべきである。本明細書の全体をとおして与えられる全ての最小数値限定は、それよりも高い全ての数値限定を、かかるより高い数値限定があたかも本明細書に明確に記載されているかのように含む。本明細書の全体をとおして与えられる全ての数値範囲は、かかるより広い数値範囲内に含まれるより狭い全ての数値範囲を、かかるより狭い数値範囲があたかも全て本明細書に明確に記載されているかのように含む。
【００２０】
本明細書で使用するとき、用語「アルコキシ」は、Ｃ１〜Ｃ８アルコキシ、及びブチレンオキシド、グリシドールオキシド、エチレンオキシド又はプロピレンオキシドなどの繰り返し単位を有するポリオールのＣ１〜Ｃ８アルコキシ誘導体を含むことを意図する。
【００２１】
本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アルキル」及び「アルキル末端保護」は、Ｃ１〜Ｃ１８アルキル基、又は更にはＣ１〜Ｃ６アルキル基を含むことを意図する。
【００２２】
本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アリール」は、Ｃ３〜Ｃ１２アリール基を含むことを意図する。
【００２３】
本明細書で使用するとき、別途記載のない限り、用語「アリールアルキル」及び「アルカリール」は等価であり、それぞれ、典型的にはＣ１〜Ｃ１８アルキル基及び一態様ではＣ１〜Ｃ６アルキル基を有する、芳香族部分に結合しているアルキル部分を含む基を含むことを意図する。
【００２４】
本明細書において、用語「エチレンオキシド」、「プロピレンオキシド」及び「ブチレンオキシド」は、それぞれ、これらの典型的な表記である「ＥＯ」、「ＰＯ」及び「ＢＯ」で示される場合がある。
【００２５】
本明細書で使用するとき、用語「洗浄及び／又は処理組成物」は、別途記載のない限り、顆粒、粉末、液体、ゲル、ペースト、単位用量、バー形態及び／又はフレークタイプの洗浄剤及び／又は布地処理組成物を含み、布地を洗濯するための製品、布地用柔軟化組成物、布地強化組成物、布地フレッシュニング組成物、及び布地をケア及びメンテナンスするための他の製品、並びにこれらの組み合わせが挙げられるが、これらに限らない。このような組成物は、洗浄工程の前に用いるための前処理組成物であっても、すすぎ添加用組成物、並びに漂白添加剤及び／又は「シミ取りスティック」、又は前処理組成物、又は乾燥機添加用シートなどの基材を有する製品などの洗浄助剤であってもよい。
【００２６】
本明細書で使用するとき、「セルロース基材」は、１００重量％のセルロース、又は少なくとも２０重量％、若しくは少なくとも３０重量％、若しくは少なくとも４０重量％、若しくは少なくとも５０重量％、若しくは更には少なくとも６０重量％のセルロースを含む任意の基材を含むことを意図する。セルロースは、木材、綿、亜麻布、黄麻及び麻布に見出すことができる。セルロース基材は、粉末、繊維、パルプの形態、並びに粉末、繊維及びパルプから形成される物品の形態であってよい。セルロース繊維としては、綿、レーヨン（再生セルロース）、アセテート（酢酸セルロース）、トリアセテート（三酢酸セルロース）及びこれらの混合物が挙げられるが、これらに限定されない。典型的には、セルロース基材は、綿を含む。セルロース繊維から形成される物品としては、布地などの織物製品が挙げられる。パルプから形成される物品としては、紙が挙げられる。
【００２７】
本明細書で使用するとき、用語「極大吸光係数」は、４００ナノメートル〜７５０ナノメートルの範囲における吸収極大の波長（本明細書では極大波長とも称する）におけるモル吸光係数を表すことを意図する。
【００２８】
本明細書で使用するとき、「平均分子量」は、その分子量分布によって決定されるように、重量平均分子量として報告され、それらの製造プロセスの結果として、本明細書に開示されるポリマーは、それらのポリマー部分中に繰り返し単位の分布を含有することができる。
【００２９】
本明細書で使用するとき、「同一性」又は「配列同一性」は、２つのアミノ酸配列間又は２つのヌクレオチド配列間の関連性である。
【００３０】
本発明の目的では、２つのアミノ酸配列間の配列同一性の程度は、ＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ  Ｅｕｒｏｐｅａｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ  Ｏｐｅｎ  Ｓｏｆｔｗａｒｅ  Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ  ｅｔ  ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ  Ｇｅｎｅｔ．１６：２７６−２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラムにおいて実施されるようなＮｅｅｄｌｅｍａｎ−Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ  ａｎｄ  Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３−４５３）、好ましくはバージョン３．０．０又はそれ以降を用いて決定される。必要に応じて用いられるパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（−ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一残基×１００）／（アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数）
【００３１】
あるいは、用いられる任意のパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＤＮＡＦＵＬＬ（ＮＣＢＩ  ＮＵＣ４．４のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスであり得る。「最長同一性（longest identity）」と表示されたＮｅｅｄｌｅの出力（−ｎｏｂｒｉｅｆオプションを用いて得られる）を同一率として用い、これは以下のように計算される。
（同一デオキシリボヌクレオチド×１００）／（アラインメントの長さ−アラインメント中のギャップの総数）
【００３２】
本明細書で使用するとき、用語「改変」又は「修飾」は、置換、欠失、及び／又は挿入であり得る。
【００３３】
本明細書で使用するとき、用語「置換」は、あるアミノ酸を別のアミノ酸で置換することを意味する。アミノ酸置換に関しては、次の命名法、すなわち、元のアミノ酸、位置、置換アミノ酸、が使用される。したがって、２２６位における例えばスレオニンのアラニンでの置換は、「Ｔｈｒ２２６Ａｌａ」又は「Ｔ２２６Ａ」と表される。複数の突然変異は、マーク（「＋」）を付加することによって区切られ、例えば、「Ｇｌｙ２０５Ａｒｇ＋Ｓｅｒ４１１Ｐｈｅ」若しくは「Ｇ２０５Ｒ＋Ｓ４１１Ｆ」は、２０５及び４１１位において、それぞれ、グリシン（Ｇ）をアルギン（Ｒ）で、及びセリン（Ｓ）をフェニルアラニン（Ｆ）で置換することを表す。
【００３４】
本明細書で使用するとき、用語「欠失」は、アミノ酸の欠失を意味する。アミノ酸欠失に関しては、次の命名法、すなわち、元のアミノ酸、位置、アルタリスク（＊）が使用される。したがって、１８１位におけるグリシンの欠失は、「Ｓｅｒ１８１＊」又は「Ｓ１８１＊」と表記される。複数の欠失は、加法記号（「＋」）によって区切られ、例えば、「Ｓｅｒ１８１＊＋Ｔｈｒ１８２＊」又は「Ｓ１８１＊＋Ｔ１８２＊」である。
【００３５】
本明細書で使用するとき、用語「挿入」は、追加のアミノ酸が挿入されることを意味する。アミノ酸挿入に関しては、次の命名法、すなわち、元のアミノ酸、位置、元のアミノ酸、挿入されたアミノ酸、が使用される。したがって、１９５位における例えばグリシンの後のリジンの挿入は、「Ｇｌｙ１９５ＧｌｙＬｙｓ」又は「Ｇ１９５ＧＫ」と表される。複数のアミノ酸の挿入は、［元のアミノ酸、位置、元のアミノ酸、挿入されたアミノ酸＃１、挿入されたアミノ酸＃２；など］と表される。例えば、１９５位におけるグリシンの後のリジン及びアラニンの挿入は、「Ｇｌｙ１９５ＧｌｙＬｙｓＡｌａ」又は「Ｇ１９５ＧＫＡ」と表される。
【００３６】
このような場合、挿入されるアミノ酸残基（複数可）は、挿入されるアミノ酸残基（複数可）に先行するアミノ酸残基の位置番号に小文字を付加することによって付番される。上記の例では、配列は、次のようになり得る。
【００３７】
【表１】
2021512986.tif 000002
【００３８】
複数の改変／修飾。複数の改変／修飾を含む変異体は、加法記号（「＋」）によって区切られ、例えば、「Ａｒｇ１７０Ｔｙｒ＋Ｇｌｙ１９５Ｇｌｕ」又は「Ｒ１７０Ｙ＋Ｇ１９５Ｅ」は、それぞれ、１７０及び１９５位におけるアルギニン及びグリシンがチロシン及びグルタミン酸によって置換されていることを表す。
【００３９】
異なる複数の改変がある位置で導入され得る場合、異なる複数の改変は、コンマにより区切られ、例えば、「Ａｒｇ１７０Ｔｙｒ，Ｇｌｕ」は、１７０位におけるアルギニンのチロシン又はグルタミン酸での置換を表す。したがって、「Ｔｙｒ１６７Ｇｌｙ，Ａｌａ＋Ａｒｇ１７０Ｇｌｙ，Ａｌａ」は、次の変異体：
「Ｔｙｒ１６７Ｇｌｙ＋Ａｒｇ１７０Ｇｌｙ」、「Ｔｙｒ１６７Ｇｌｙ＋Ａｒｇ１７０Ａｌａ」、「Ｔｙｒ１６７Ａｌａ＋Ａｒｇ１７０Ｇｌｙ」、及び「Ｔｙｒ１６７Ａｌａ＋Ａｒｇ１７０Ａｌａ」、を表す。
【００４０】
本明細書で使用するとき、用語「親」又は「親アミラーゼ」は、本発明の酵素変異体を産生するために改変がなされるα−アミラーゼを意味する。各それぞれの変異体の親は、天然に存在する（野生型）ポリペプチド又はその変異体であり得る。
【００４１】
本明細書で使用するとき、用語「変異体」とは、野生型又は参照配列とは異なるアミノ酸配列を含有するポリペプチドを指す。変異体ポリペプチドは、参照又は野生型ヌクレオチド配列に対するヌクレオチドの欠失、挿入、又は置換によって、当該野生型又は参照配列とは異なり得る。参照又は野生型配列は、完全長ネイティブポリペプチド配列又は完全長ポリペプチド配列の任意の他の断片であってよい。ポリペプチド変異体は、一般的に、参照配列と少なくとも約７０％のアミノ酸配列同一性を有するが、参照配列と７５％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８０％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８５％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８６％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８７％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８８％のアミノ酸配列同一性、参照配列と８９％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９０％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９１％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９２％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９３％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９４％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９５％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９６％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９７％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９８％のアミノ酸配列同一性、参照配列と９８．５％のアミノ酸配列同一性、又は参照配列と９９％のアミノ酸配列同一性を含んでいてもよい。
【００４２】
本明細書で使用するとき、「野生型酵素」とは、自然界にみられる細菌、酵母、又は糸状菌等の自然発生微生物が発現する酵素を意味する。
【００４３】
本明細書で使用するとき、用語「固体」は、顆粒、粉末、バー及び錠剤の製品形態を含む。
【００４４】
本明細書で使用するとき、用語「流体」は、液体、ゲル、ペースト、及び気体の製品形態を含む。
【００４５】
洗浄組成物
本開示は、洗浄組成物及び／又は処理組成物に関する。洗浄組成物は、洗濯又は硬質表面用の洗浄組成物又は添加剤であってよい。硬質表面洗浄組成物の例としては、例えば、自動食器洗浄又は食器手洗い用であり得る食器洗浄用の食器洗浄用洗剤又は添加剤が挙げられる。洗浄組成物は、好ましくは食器洗浄組成物、好ましくは自動食器洗浄洗剤又は洗濯組成物（ヘビーデューティー液体又は固体洗剤組成物など）である。
【００４６】
洗浄組成物は、任意の好適な形態であり得る。組成物は、液体、固体、又はこれらの組み合わせから選択することができる。本明細書で使用するとき、「液体」は、自由流動性液体、並びにペースト、ゲル、泡、及びムースを含む。液体の非限定的な例には、軽質及び重質液体洗剤組成物、布地柔軟剤、洗濯で一般に使用される洗剤ゲル、漂白剤及び洗濯添加剤が挙げられる。気体（例えば、懸濁気泡）又は固体（例えば、粒子）は、液体に含まれてもよい。本明細書で使用するとき、「固体」は、粉末、粒塊、及びこれらの混合物を含むが、これらに限定されない。固体の非限定的な例としては、顆粒、マイクロカプセル、ビーズ、ヌードル、及び真珠光沢ボールが挙げられる。具体的には、ビーズ、ヌードル、及び真珠光沢ボールは、布地処理用の添加剤であり得る。固体組成物は、洗浄中の利点、前処理の利点、及び／又は審美的効果であるがこれらに限定されない技術的利点を提供することができる。
【００４７】
洗浄組成物は、錠剤などのユニット化された用量物品の形態、又はパウチの形態であってよい。このようなパウチは、典型的には、組成物を少なくとも部分的に封入する水溶性フィルム、例えば、ポリビニルアルコール水溶性フィルムを含む。好適なフィルムは、ＭｏｎｏＳｏｌ，ＬＬＣ（Ｉｎｄｉａｎａ，ＵＳＡ）から入手可能である。当該組成物は、単一区画パウチに封入しても、又は多区画パウチに封入してもよい。多区画パウチは、少なくとも２つ、少なくとも３つ、又は少なくとも４つの区画を有し得る。多区画パウチは、並べて及び／又は重ねておかれた区画を含むことができる。パウチ内に収容される組成物は、液体、固体（粉末など）、又はこれらの組み合わせであってよい。
【００４８】
グリコーゲン脱分枝酵素
グリコーゲン脱分枝酵素は、好ましくはファミリー１３由来のグリコシドヒドロラーゼである。好ましくは、グリコーゲン脱分枝酵素は、ＥＣ３．２．１．６８に属する。好ましくは、グリコーゲン脱分枝酵素は、１，６−グルコシド結合に対する活性を有し、最も好ましくは、限界デキストリン及びホスホリラーゼ限界デキストリンに対して異なる基質特異性を示す。好ましくは、グリコーゲン脱分枝酵素は、ファミリー１３由来である。グリコーゲン脱分枝酵素は、好ましくは、配列番号１に対して少なくとも６０％の配列同一性を有する。
【００４９】
好ましくは、グリコーゲン脱分枝酵素は、配列番号１の変異体である。グリコーゲン脱分枝酵素は、酵母、真菌、及び細菌などの任意の好適な起源のものであってよい。しかしながら、好ましくは、当該酵素は細菌起源である。好適な微生物源は、例えば、シュードモナス属、コリネバクテリウム・グルタミクム（Corynebacterium glutamicum）、又は大腸菌（E．coli）であり、大腸菌が好ましい。
【００５０】
グリコーゲン脱分枝酵素は、単独で又は組み合わせて使用してよい。当該酵素は、精製方法に関係なく、未精製形態又は精製形態で使用してよい。当該酵素は、液体形態で、又は多くの場合酵素顆粒として知られている粒子の形態（固体形態）で、洗浄組成物に組み込まれてよい。当該酵素は、他のアミラーゼ、リパーゼ、プロテアーゼ、セルラーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、ヌクレアーゼ、クチナーゼ、又はこれらの混合物などの他の酵素とのプレミックスを介して洗浄組成物に添加されてよい。プレミックスは、液体又は固体の形態であってよい。好ましくは、イソアミラーゼは、組成物１ｇあたり少なくとも０．０１ｍｇ、好ましくは約０．０５〜約１０ｍｇ、より好ましくは約０．１〜約６ｍｇ、特に約０．２〜約５ｍｇの活性イソアミラーゼの量で本発明の洗浄組成物中に存在する。
【００５１】
配列番号１
ＭＴＱＬＡＩＧＫＰＡＰＬＧＡＨＹＤＧＱＧＶＮＦＴＬＦＳＡＨＡＥＲＶＥＬＣＶＦＤＡＮＧＱＥＨＲＹＤＬＰＧＨＳＧＤＩＷＨＧＹＬＰＤＡＲＰＧＬＲＹＧＹＲＶＨＧＰＷＱＰＡＥＧＨＲＦＮＰＡＫＬＬＩＤＰＣＡＲＱＩＤＧＥＦＫＤＮＰＬＬＨＡＧＨＮＥＰＤＹＲＤＮＡＡＩＡＰＫＣＶＶＶＶＤＨＹＤＷＥＤＤＡＰＰＲＴＰＷＧＳＴＩＩＹＥＡＨＶＫＧＬＴＹＬＨＰＥＩＰＶＥＩＲＧＴＹＫＡＬＧＨＰＶＭＩＮＹＬＫＱＬＧＩＴＡＬＥＬＬＰＶＡＱＦＡＳＥＰＲＬＱＲＭＧＬＳＮＹＷＧＹＮＰＶＡＭＦＡＬＨＰＡＹＡＣＳＰＥＴＡＬＤＥＦＲＤＡＩＫＡＬＨＫＡＧＩＥＶＩＬＤＩＶＬＮＨＳＡＥＬＤＬＤＧＰＬＦＳＬＲＧＩＤＮＲＳＹＹＷＩＲＥＤＧＤＹＨＮＷＴＧＣＧＮＴＬＮＬＳＨＰＡＶＶＤＹＡＳＡＣＬＲＹＷＶＥＴＣＨＶＤＧＦＲＦＤＬＡＡＶＭＧＲＴＰＥＦＲＱＤＡＰＬＦＴＡＩＱＮＣＰＶＬＳＱＶＫＬＩＡＥＰＷＤＩＡＰＧＧＹＱＶＧＮＦＰＰＬＦＡＥＷＮＤＨＦＲＤＡＡＲＲＦＷＬＨＹＤＬＰＬＧＡＦＡＧＲＦＡＡＳＳＤＶＦＫＲＮＧＲＬＰＳＡＡＩＮＬＶＴＡＨＤＧＦＴＬＲＤＣＶＣＦＮＨＫＨＮＥＡＮＧＥＥＮＲＤＧＴＮＮＮＹＳＮＮＨＧＫＥＧＬＧＧＳＬＤＬＶＥＲＲＲＤＳＩＨＡＬＬＴＴＬＬＬＳＱＧＴＰＭＬＬＡＧＤＥＨＧＨＳＱＨＧＮＮＮＡＹＣＱＤＮＱＬＴＷＬＤＷＳＱＡＳＳＧＬＴＡＦＴＡＡＬＩＨＬＲＫＲＩＰＡＬＶＥＮＲＷＷＥＥＧＤＧＮＶＲＷＬＮＲＹＡＱＰＬＳＴＤＥＷＱＮＧＰＫＱＬＱ
ＩＬＬＳＤＲＦＬＩＡＩＮＡＴＬＥＶＴＥＩＶＬＰＡＧＥＷＨＡＩＰＰＦＡＧＥＤＮＰＶＩＴＡＶＷＱＧＰＡＨＧＬＣＶＦＱＲ
【００５２】
第２のアミラーゼ
第２のアミラーゼは、α−１，４−グリコシド結合に対する活性を有し、かつバチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素である配列番号２と少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも８５％、好ましくは少なくとも９０％の同一性を示す。
【００５３】
親α−アミラーゼ
親α−アミラーゼは、任意の好適なアミラーゼであってよい。好ましくは、親は、α−アミラーゼ活性を有する、配列番号２に記載のポリペプチドと少なくとも６０％、好ましくは少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、例えば、好ましくは少なくとも８５％、少なくとも９０％、例えば、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９、又は１００％の配列同一性を有するポリペプチドである。一態様では、親α−アミラーゼのアミノ酸配列は、配列番号２のポリペプチドと１０個以下のアミノ酸、例えば、５つのアミノ酸、４つのアミノ酸、３つのアミノ酸、２つのアミノ酸、及び１つのアミノ酸が異なる。好ましくは、親α−アミラーゼは、配列番号２のアミノ酸配列を含むか又はからなる。別の実施形態では、親α−アミラーゼは、配列番号２のポリペプチドの対立遺伝子変異体である。親α−アミラーゼは、また、国際公開第２０１８／１４４３９９号の配列番号２、３、４、５、６、７又は８を有するポリペプチドのいずれかと、少なくとも８０％の配列同一性、例えば、少なくとも８５％、少なくとも９０％、例えば、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９、又は１００％の同一性を有するポリペプチドであってもよい。一態様では、親α−アミラーゼのアミノ酸配列は、国際公開第２０１８／１４４３９９号の配列番号２、３、４、５、６、７又は８を有するポリペプチドのうちのいずれかのポリペプチドと、１０個以下のアミノ酸、例えば、５つのアミノ酸、４つのアミノ酸、３つのアミノ酸、２つのアミノ酸、及び１つのアミノ酸が異なる。親は、あらゆる属の微生物から得ることができる。本発明の目的では、「から得られる」という用語は、所与の供給源に関連して本明細書で使用するとき、ポリヌクレオチドによってコードされる親が、当該供給源によって、又は当該供給源からのポリヌクレオチドが挿入された細胞によって産生されることを意味するものとする。一態様において、親は細胞外に分泌される。
【００５４】
親は、細菌α−アミラーゼであってもよい。例えば、親は、グラム陽性細菌ポリペプチド、例えば、バチルス、クロストリジウム、エンテロコッカス、ゲオバチルス（Geobacillus）、ラクトバチルス（Lactobacillus）、ラクトコッカス（Lactococcus）、オセカンバチルス（Oceanobacillus）、スタフィロコッカス、ストレプトコッカス、又はストレプトマイセスα−アミラーゼであるか、又はグラム陰性細菌ポリペプチド、例えば、カンピロバクター（Campylobacter）、大腸菌（E.coli）、フラボバクテリウム（Flavobacterium）、フソバクテリウム（Fusobacterium）、ヘリコバクター（Helicobacter）、イリオバクター（Ilyobacter）、ネセシリア（Neissera）、シュードモナス（Pseudomonas）、サルモネラ（Salmonella）、又はウリプラマ・α−アミラーゼであり得る。
【００５５】
一態様では、親は、バチルス・アルカロフィルス（Bacillus alkalophilus）、バチルス・アミロリケファシエンス、バチルス・ブレビス（Bacillus brevis）、バチルス・シルクランス（Bacillus circulans）、バチルス・クラウシイ、バチルス・コアグランス（Bacillus coagulans）、バチルス・フィルムス（）、バチルス・ラウタス（Bacillus lautus）、バチルス・レンタス（Bacillus lentus）、バチルス・リケニフォルミス、バチルス・メガテリウム（Bacillus megaterium）、バチルス・プミルス（Bacillus pumilus）、バチルス・ステアロサーモフィルス、バチルス・サブチリス、又はバチルス・チューリンゲンシスのα−アミラーゼである。
【００５６】
別の態様では、親は、ストレプトコッカス・エクイシミリス（Streptococcus equisimilis）ストレプトコッカス・ピオゲネス（Streptococcus pyogenes）、ストレプトコッカス・ウベリス（Streptococcus uberis）、又はストレプトコッカス・イクイ（Streptococcus equi）亜種ズーエピデミカス（Zooepidemicus）のα−アミラーゼである。
【００５７】
別の態様では、親は、ストレプトマイセス・アクロモゲネス（Streptomyces achromogenes）、ストレプトマイセス・アベルミチリス（Streptomyces avermitilis）、ストレプトマイセス・コエリコラ（Streptomyces coelicolor）、ストレプトマイセス・グリセウス（Streptomyces griseus）、又はストレプトマイセス・リビダンス（Streptomyces lividans）のα−アミラーゼである。
【００５８】
別の態様では、親は、バチルス（Bacillus）種α−アミラーゼ、例えば、配列番号２のα−アミラーゼである。
【００５９】
前述の種については、本発明は、それらについて知られている種名にかかわらず、完全及び不完全な状態、並びに他の分類学上の等価物、例えばアナモルフ、を包含することが理解されるであろう。当業者は、適切な等価物の同一性を容易に認識するであろう。
【００６０】
これらの種の株は、Ａｍｅｒｉｃａｎ  Ｔｙｐｅ  Ｃｕｌｔｕｒｅ  Ｃｏｌｌｅｃｔｉｏｎ（ＡＴＣＣ）、Ｄｅｕｔｓｃｈｅ  Ｓａｍｍｌｕｎｇ  ｖｏｎ  Ｍｉｋｒｏｏｒｇａｎｉｓｍｅｎ  ｕｎｄ  Ｚｅｌｌｋｕｌｔｕｒｅｎ  ＧｍｂＨ（ＤＳＭ）、Ｃｅｎｔｒａａｌｂｕｒｅａｕ  Ｖｏｏｒ  Ｓｃｈｉｍｍｅｌｃｕｌｔｕｒｅｓ（ＣＢＳ）、及びＡｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｓｅｒｖｉｃｅ  Ｓｅｒｖｉｃｅ、Ｃｕｌｔｕｒｅ  Ｃｏｌｌｅｃｔｉｏｎ、Ｎｏｒｔｈｅｒｎ  Ｒｅｇｉｏｎａｌ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｃｅｎｔｅｒ（ＮＲＲＬ）などの多数の培養コレクションにおいて、公衆に容易に利用可能とされている。
【００６１】
親は、天然物（例えば、土壌、堆肥、水など）から単離された微生物、又は前述のプローブを使用して天然物質（例えば、土壌、堆肥、水など）から直接得られたＤＮＡ試料を含む他の供給源から同定及び取得され得る。天然生息物から直接微生物及びＤＮＡを単離するための技術は、当該技術分野において周知である。次いで、親をコードするポリヌクレオチドは、別の微生物のゲノム若しくはｃＤＮＡライブラリ、又は混合ＤＮＡ試料を同様にスクリーニングすることによって、得ることができる。親をコードするポリヌクレオチドがプローブ（複数可）で検出されると、ポリヌクレオチドは、当業者に既知の技術を利用することによって単離されるか、又はクローニングされ得る（例えば、上記Ｓａｍｂｒｏｏｋ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９を参照されたい）。
【００６２】
親は、１つのポリペプチドの一部が別のポリペプチドの一部のＮ末端又はＣ末端で融合されるハイブリッドポリペプチドであってもよい。
【００６３】
親はまた、１つのポリペプチドが別のポリペプチドのＮ末端又はＣ末端で融合される融合ポリペプチド又は切断可能な融合ポリペプチドであってもよい。融合ポリペプチドは、１つのポリペプチドをコードするポリヌクレオチドを、別のポリペプチドをコードするポリヌクレオチドに融合させることによって産生される。融合ポリペプチドを産生するための技術は、当該技術分野において既知であり、コード配列がインフレームになるように、そして、融合したポリペプチドの発現が同じプロモータ（複数可）及びターミネータの制御下にあるように、ポリペプチドをコードしているコード配列をライゲーションすることを含む。融合タンパク質はまた、翻訳後に融合が生成されるインテイン技術を使用して構築されてもよい（Ｃｏｏｐｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９９３，ＥＭＢＯ  Ｊ．１２：２５７５−２５８３；Ｄａｗｓｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９４，Ｓｃｉｅｎｃｅ  ２６６：７７６−７７９）。
【００６４】
融合ポリペプチドは、２つのポリペプチド間に切断部位を更に含むことができる。融合タンパク質の分泌の際、部位は切断され、２つのポリペプチドを放出する。切断部位の例としては、Ｍａｒｔｉｎ  ｅｔ  ａｌ．，２００３，Ｊ．Ｉｎｄ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．３：５６８−５７６、Ｓｖｅｔｉｎａ  ｅｔ  ａｌ．，２０００，Ｊ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．７６：２４５−２５１、Ｒａｓｍｕｓｓｅｎ−Ｗｉｌｓｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９７，Ａｐｐｌ．Ｅｎｖｉｒｏｎ．Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ．６３：３４８８−３４９３、Ｗａｒｄ  ｅｔ  ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  １３：４９８−５０３及びＣｏｎｔｒｅｒａｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  ９：３７８−３８１、Ｅａｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９８６，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ  ２５：５０５−５１２、Ｃｏｌｌｉｎｓ−Ｒａｃｉｅ  ｅｔ  ａｌ．，１９９５，Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  １３：９８２−９８７、Ｃａｒｔｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８９，Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，Ｆｕｎｃｔｉｏｎ，ａｎｄ  Ｇｅｎｅｔｉｃｓ  ６：２４０−２４８及びＳｔｅｖｅｎｓ，２００３，Ｄｒｕｇ  Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ  Ｗｏｒｌｄ  ４：３５−４８において開示されている部位が挙げられるが、これらに限定されない。
【００６５】
好適な第２のアミラーゼは、細菌又は真菌起源であってよい。化学的又は遺伝的に改変された突然変異体（変異体）が含まれる。
【００６６】
好ましくは、第２のアミラーゼは、１、７、１０９、１３４、１４０、１８９、１９３、１９５、１９７、１９８、２００、２０３、２０６、２１０、２１２、２１３、２４３、２６０、２６２、２８０、２８４、３０４、３２０、３２３、３４７、３９１、４３９、４６９、４７６、４７７からなる群から選択される１つ以上の位置に改変を含む。変異体は、この群から選択される位置に、２〜３０、又は２〜２０、又は２〜３、４、５、６、７、８、９若しくは１０個の改変、好ましくは置換を含んでいてよい。
【００６７】
好ましくは、変異体は、１９３、１９５、１９７、１９８、２００、２０３、２０６、２１０、２１２、２１３及び２４３からなる群から選択される位置に対応する１つ、又は２つ、又は３つ、又は４つ、又はそれ以上の位置に改変を含む。好ましくは、１９３における置換は、［Ｇ、Ａ、Ｓ、Ｔ又はＭ］であるか、１９５位は、［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｌ、Ｉ又はＶ］であるか、１９７位は、［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｌ、Ｉ又はＶ］であるか、１９８位は、［Ｑ又はＮ］であるか、２００位は、［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｌ、Ｉ又はＶ］であるか、２０３位は、［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｌ、Ｉ又はＶ］であるか、２０６位は、［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｎ、Ｌ、Ｉ、Ｖ又はＨ］であるか、２１０位は、［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｌ、Ｉ又はＶ］であるか、２１２位は［Ｆ、Ｗ、Ｙ、Ｌ、Ｉ又はＶ］であるか、又は２１３位は［Ｇ、Ａ、Ｓ、Ｔ又はＭ］であり、好ましくは、変異体は、Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆを含む。
【００６８】
好ましくは、変異体は、１３４、１４０、１８９、２６０、２６２、２８４、３０４、３４７、４３９、４６９及び４７６及び４７７からなる群から選択される１つ、２つ、３つ、又は４つの位置に置換を含む。好ましくは、変異体は、好ましくは、Ｄ１３４Ｅ、Ｗ１４０ＹＦ、Ｅ２６０ＧＨＩＫＮＲＴＹ、Ｗ１８９ＥＧＴ、Ｗ２８４ＤＦＲ、Ｇ３０４Ｒ、Ｗ４３９ＲＧ、Ｇ４７６ＥＫ、Ｇ４７７ＥＫＭＲから、好ましくはＧ３０４Ｒ、Ｗ１４０Ｙ、Ｅ２６０Ｇ及びＧ４７６Ｋからなる群から選択される、１３４、１４０、１８９、２６０、３０４、４７６及び４７７からなる群から選択される２つ、３つ、又は４つ、又はそれ以上の位置に置換を含む。好ましくは、変異体は、Ｎ１９５Ｆ、Ｖ２０６Ｙ、Ｙ２４３Ｆ、Ｇ１０９Ａ、Ｇ２７３ＤＶ、Ｇ３３７Ｎ、Ｋ７２Ｒ、Ｒ１８１Ｈ、Ｓ３０３Ｇ、及びＹ１００Ｉからなる群から選択される１つ以上の置換を更に含む。
【００６９】
好ましい変異体は、１＋７、１＋１０９、１＋２８０、１＋２８４、１＋３２０、１＋３２３、１＋３９１、１０９＋２８０、１０９＋２８４、１０９＋３２０、１０９＋３２３、１０９＋３９１、７＋１０９、７＋２８０、７＋２８４、７＋３２０、７＋３２３、７＋３９１、２８０＋２８４、２８０＋３２０、２８０＋３２３、２８０＋３９１、２８４＋３２０、２８４＋３２３、２８４＋３９１、３２０＋３２３、３２０＋３９１及び３２３＋３９１からなる位置の群から選択される位置に改変を含み、ここで、付番は配列番号２に従う。
【００７０】
好ましい変異体は、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｇ４７７Ｅ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｔ＋Ｗ２８４Ｄ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｗ２８４Ｄ、
Ｇ１０９Ａ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｋ＋Ｗ２８４Ｄ、
Ｄ１３４Ｅ＋Ｇ４７６Ｅ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｇ４７６Ｅ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｗ１８９Ｇ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｓ３０３Ｇ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｗ１８９Ｔ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｗ２８４Ｄ、
Ｙ１００Ｉ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｇ３３７Ｎ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｗ４３９Ｒ、
Ｇ１０９Ａ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｅ１９４Ｄ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｇ１０９Ａ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｇ４７６Ｅ、
Ｔ５１Ｉ＋Ｙ１００Ｉ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ、
Ｔ５１Ｉ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｗ４３９Ｒ、
Ｔ５１Ｉ＋Ｓ５２Ｑ＋Ｎ５４Ｋ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｇ４７６Ｅ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｇ３０４Ｒ＋Ｇ４７６Ｋ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｗ２８４Ｒ＋Ｇ４７７Ｋ、
Ｗ１４０Ｙ＋Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｗ２８４Ｆ＋Ｇ４７７Ｒ、
Ｎ１９５Ｆ＋Ｖ２０６Ｙ＋Ｙ２４３Ｆ＋Ｅ２６０Ｇ＋Ｗ２８４Ｄ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ｋ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ｅ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ｎ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ｑ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ｌ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ｄ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ｍ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ｔ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ｖ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｍ３２３Ｒ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ｖ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ２８４Ｒ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ２８４Ｆ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｗ２８４Ｆ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｍ３２３Ｎ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｍ３２３Ｋ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ｓ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ２８４Ｈ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｎ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｗ２８４Ｈ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｎ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｇ７Ａ＋Ｗ２８４Ｈ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｎ、
Ｇ７Ａ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｎ、
Ｋ３２０Ａ、
Ｇ７Ａ＋Ｋ３２０Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｗ２８４Ｈ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｍ３２３Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｍ３２３Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｍ３２３Ｎ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｗ２８４Ｆ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｗ２８４Ｒ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｓ＋Ｅ３９１Ａ、
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｗ２８４Ｒ＋Ｅ３９１Ａ、及び
Ｈ１＊＋Ｇ７Ａ＋Ｇ１０９Ａ＋Ｎ２８０Ｓ＋Ｋ３２０Ａ＋Ｍ３２３Ｎ＋Ｅ３９１Ａからなる群から選択される配列番号２のポリペプチドの位置に対応する位置における置換を含む又はからなる。
【００７１】
変異体が、上記の改変のいずれか又は改変の組み合わせに加えて、１８１、１８２、１８３、又は１８４のアミノ酸領域に少なくとも１つ、少なくとも２つ、又は少なくとも３つの欠失、例えば、Ｇ１８２＊＋Ｄ１８３＊又はＤ１８３＊＋Ｇ１８４＊を含むことが特に好ましい。好ましい第２のアミラーゼは、バチルスＳＰ７２２由来の野生型酵素（本明細書では配列番号２）である、国際公開第０６／００２６４３号における配列番号４と少なくとも９０％の同一性を示す変異体、特に、１８３及び１８４位に欠失を有する変異体、並びに国際公開第００／６００６０号に記載されている変異体である。第２のアミラーゼの親は、配列番号２のα−アミラーゼ（ＳＰ７２２として知られている）であってもよく、あるいは、任意の好適なα−アミラーゼを意味する場合もある。
【００７２】
任意の追加のアミラーゼ
好適な任意の追加のα−アミラーゼとしては、イソアミラーゼではなく、第２のアミラーゼでもない、細菌又は真菌起源のものが挙げられる。化学的又は遺伝的に改変された突然変異体（変異体）が含まれる。好ましいアルカリ性α−アミラーゼは、バチルス株、例えば、バチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）、バチルス・アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）、バチルス・ステロサーモフィラス（Bacillus stearothermophilus）、バチルス・ズブチルス（Bacillus subtilis）、又は他のバチルス（Bacillus）種、例えば、バチルス（Bacillus）種ＮＣＢＩ１２２８９、ＮＣＢＩ  １２５１２、ＮＣＢＩ  １２５１３、ＤＳＭ  ９３７５（米国特許第７，１５３，８１８号）、ＤＳＭ  １２３６８、ＤＳＭＺ番号１２６４９、ＫＳＭ  ＡＰ１３７８（国際公開第９７／００３２４号）、ＫＳＭ  Ｋ３６又はＫＳＭ  Ｋ３８（欧州特許第１，０２２，３３４号）に由来する。好ましいアミラーゼとしては、以下が挙げられる。
（ａ）国際公開第９４／０２５９７号、同第９４／１８３１４号、同第９６／２３８７４号、及び同第９７／４３４２４号に記載されている変異体、特に、国際公開第９６／２３８７４号に配列番号２として列挙されている酵素に対して、以下の位置：１５、２３、１０５、１０６、１２４、１２８、１３３、１５４、１５６、１８１、１８８、１９０、１９７、２０２、２０８、２０９、２４３、２６４、３０４、３０５、３９１、４０８及び４４４のうちの１つ以上が置換されている変異体。
（ｂ）Ｂａｃｉｌｌｕｓ種７０７由来の野生型酵素（米国特許第６，０９３，５６２号中の配列番号７）と少なくとも９５％の同一性を示す変異体、とりわけ以下の突然変異体：Ｍ２０２、Ｍ２０８、Ｓ２５５、Ｒ１７２及び／又はＭ２６１のうちの１つ以上を含むもの。好ましくは、当該アミラーゼは、Ｍ２０２Ｌ、Ｍ２０２Ｖ、Ｍ２０２Ｓ、Ｍ２０２Ｔ、Ｍ２０２Ｉ、Ｍ２０２Ｑ、Ｍ２０２Ｗ、Ｓ２５５Ｎ及び／又はＲ１７２Ｑのうちの１つ以上を含む。特に好ましいのは、Ｍ２０２Ｌ又はＭ２０２Ｔ変異を含むものである。
（ｃ）国際公開第０９／１４９１３０号に記載されている変異体、好ましくは、ゲオバチルス・ステアロフェルモフィルス（Geobacillus Stearophermophilus）に由来する野生型酵素又はその切断バージョンである国際公開第０９／１４９１３０号における配列番号１又は配列番号２と少なくとも９０％の同一性を示すもの。
（ｄ）国際公開第２０１６０９１６８８号における配列番号１と少なくとも８９％の同一性を示す変異体、特に、Ｈ１８３＋Ｇ１８４位に欠失を含み、更に４０５、４２１、４２２、及び／又は４２８位に１つ以上の変異を含むもの。
（ｅ）パエニバチルス・カードラノリティカス（Paenibacillus curdlanolyticus）ＹＫ９由来の「ＰｃｕＡｍｙｌ  α−アミラーゼ」（国際公開第２０１４０９９５２３号における配列番号３）と少なくとも６０％のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
（ｆ）サイトファーガ種由来の「ＣｓｐＡｍｙ２アミラーゼ」（国際公開第２０１４１６４７７７号における配列番号１又は６）と少なくとも７０％のアミノ酸配列同一性を示す変異体。
（ｇ）バチルス・ズブチルス由来のＡｍｙＥ（国際公開第２００９１４９２７１号における配列番号１）と少なくとも８５％の同一性を示す変異体。
（ｈ）アクセッション番号ＡＢ０５１１０２のバチルス種ＫＳＭ−Ｋ３８由来の野生型アミラーゼと少なくとも９０％の同一性を示す変異体。
（ｉ）バチルス種由来のＡＡＩ１０の成熟アミノ酸配列（国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号７）と少なくとも８５％の同一性を示す変異体
（ｊ）アリシクロバチルス種アミラーゼの成熟アミノ酸配列（国際公開第２０１６１８０７４８号における配列番号８）と少なくとも８０％の同一性を示す変異体
【００７３】
好適な市販されている追加のα−アミラーゼとしては、ＤＵＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＬＩＱＵＥＺＹＭＥ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ（登録商標）、ＴＥＲＭＡＭＹＬ  ＵＬＴＲＡ（登録商標）、ＳＵＰＲＡＭＹＬ（登録商標）、ＦＵＮＧＡＭＹＬ（登録商標）、ＩＮＴＥＮＳＡ（登録商標）、及びＢＡＮ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ））、ＫＥＭＺＹＭ（登録商標）ＡＴ  ９０００（Ｂｉｏｚｙｍ  Ｂｉｏｔｅｃｈ  Ｔｒａｄｉｎｇ  ＧｍｂＨ（Ｗｅｈｌｉｓｔｒａｓｓｅ  ２７ｂ  Ａ−１２００  Ｗｉｅｎ  Ａｕｓｔｒｉａ））、ＲＡＰＩＤＡＳＥ（登録商標）、ＰＵＲＡＳＴＡＲ（登録商標）、ＥＮＺＹＳＩＺＥ（登録商標）、ＯＰＴＩＳＩＺＥ  ＨＴ  ＰＬＵＳ（登録商標）、ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ  Ｓ（登録商標）シリーズ（ＰＲＥＦＥＲＥＮＺ  Ｓ１０００（登録商標）及びＰＲＥＦＥＲＥＮＺ  Ｓ２０００（登録商標）を含む）、並びにＰＵＲＡＳＴＡＲ  ＯＸＡＭ（登録商標）（ＤｕＰｏｎｔ．（Ｐａｌｏ  Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））、及びＫＡＭ（登録商標）（花王、１０３−８２１０、東京都中央区日本橋茅場町１丁目１４−１０、日本）が挙げられる。
【００７４】
変異体の調製
本発明に必須の酵素変異体を得るための好適な方法は、（ａ）親アミラーゼの１つ以上の位置において、親アミラーゼに改変を導入することと、（ｂ）当該変異体を回収することと、を含む。
変異体は、部位特異的な突然変異誘発、合成遺伝子構築、半合成遺伝子構築、ランダム変異導入法、シャッフルなどなどの、当該技術分野において既知である任意の突然変異誘発手段を用いて調製することができる。
【００７５】
部位特異的突然変異誘発は、親をコードしているポリヌクレオチドにおける１つ以上の規定の部位に１つ以上（数個）の突然変異を作成する技術である。
【００７６】
部位特異的突然変異誘発は、所望の突然変異を含むオリゴヌクレオチドプライマーの使用を伴うＰＣＲによって、インビトロで行うことができる。また、部位特異的突然変異誘発は、親をコードしているポリヌクレオチドを含むプラスミド中のある部位を制限酵素によって切断し、続いて、ポリヌクレオチド中の突然変異を含有するオリゴヌクレオチドをライゲーションすることを含むカセット式突然変異誘発によって、インビトロで行うこともできる。通常、このプラスミド及びオリゴヌクレオチドで消化する制限酵素は同じであり、プラスミドの付着末端及び互いをライゲートするためのインサートを可能にする。例えば、Ｓｃｈｅｒｅｒ  ａｎｄ  Ｄａｖｉｓ，１９７９，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ７６：４９４９−４９５５及びＢａｒｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９０，Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．１８：７３４９−４９６６を参照されたい。
【００７７】
また、部位特異的突然変異誘発は、当該技術分野において既知の方法によってインビボで行うこともできる。例えば、米国特許出願公開第２００４／０１７１１５４号、Ｓｔｏｒｉｃｉ  ｅｔ  ａｌ．，２００１，Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．１９：７７３−７７６；Ｋｒｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９８，Ｎａｔ．Ｍｅｄ．４：２８５−２９０及びＣａｌｉｓｓａｎｏ  ａｎｄ  Ｍａｃｉｎｏ，１９９６，Ｆｕｎｇａｌ  Ｇｅｎｅｔ．Ｎｅｗｓｌｅｔｔ．４３：１５−１６を参照されたい。
【００７８】
本発明では、任意の部位特異的な突然変異誘発手順を用いることができる。変異体を調製するために使用することができる多くの市販のキットが入手可能である。
【００７９】
合成遺伝子の構築は、対象ポリペプチドをコードするように設計されたポリヌクレオチド分子のインビトロ合成を必要とする。遺伝子合成は、オリゴヌクレオチドを合成し、フォトプログラム可能なマイクロ流体チップ上でアセンブルする、Ｔｉａｎら（２００４，Ｎａｔｕｒｅ  ４３２：１０５０−１０５４）によって記載されているマルチプレックスマイクロチップベースの技術及び類似の技術などの多くの技術を利用して実施することができる。
【００８０】
単一又は複数のアミノ酸の置換、欠失、及び／又は挿入は、既知の突然変異誘発、組換え、及び／又はシャッフリングの方法、続いて、Ｒｅｉｄｈａａｒ−Ｏｌｓｏｎ  ａｎｄ  Ｓａｕｅｒ，１９８８，Ｓｃｉｅｎｃｅ２４１：５３−５７；Ｂｏｗｉｅ  ａｎｄ  Ｓａｕｅｒ，１９８９，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ８６：２１５２−２１５６；国際公開第９５／１７４１３号、又は国際公開第９５／２２６２５号によって開示されているものなどの関連するスクリーニング手順を用いて実施及び試験され得る。使用することができる他の方法としては、エラープローンＰＣＲ、ファージディスプレイ（例えば、Ｌｏｗｍａｎ  ｅｔ  ａｌ．，１９９１，Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ  ３０：１０８３２−１０８３７、米国特許第５，２２３，４０９号、国際公開第９２／０６２０４号）、及び領域指向突然変異誘発（Ｄｅｒｂｙｓｈｉｒｅ  ｅｔ  ａｌ．，１９８６，Ｇｅｎｅ  ４６：１４５；Ｎｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，１９８８，ＤＮＡ  ７：１２７）が挙げられる。
【００８１】
突然変異誘発／シャッフリング方法は、宿主細胞によって発現されるクローニングされた突然変異ポリペプチドの活性を検出するためにハイスループット自動スクリーニング法と組み合わせてもよい（Ｎｅｓｓ  ｅｔ  ａｌ．，１９９９，Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ  １７：８９３−８９６）。活性ポリペプチドをコードしている突然変異ＤＮＡ分子を宿主細胞から回収し、当該技術分野において標準的な方法を用いて迅速にシーケンスすることができる。これら方法により、ポリペプチドにおける個々のアミノ酸残基の重要性を迅速に決定することができる。
【００８２】
半合成遺伝子構築は、合成遺伝子構築、並びに／又は部位特異的な突然変異誘発、及び／若しくはランダムな突然変異誘発、並びに／又はシャッフリングの側面を組み合わせることによって達成される。半合成構築は、ＰＣＲ技術と組み合わされた、合成されるポリヌクレオチドのフラグメントを利用するプロセスに代表される。このように、遺伝子の規定の領域をデノボ合成することができるが、他の領域は、部位特異的突然変異誘発プライマーを用いて増幅してもよく、また、更に他の領域は、エラープローンＰＣＲ又は非エラープローンＰＣＲ増幅に供してもよい。次いで、ポリヌクレオチドのサブシークエンスをシャッフリングしてもよい。
【００８３】
洗浄補助剤
本明細書に記載の洗浄組成物は、任意に、１つ以上の洗浄補助剤を含む。好適な補助剤は、好ましくは、少なくとも更なる界面活性剤を含み、好ましくは非イオン性界面活性剤は、界面活性剤の混合物を含む界面活性剤系の一部を含む。好適な補助剤としては、以下の成分の非限定的なリストのうちの１つ以上を挙げることができる：追加の界面活性剤、界面活性剤系、布地ケア有益剤；洗浄性酵素；沈着助剤；レオロジー変性剤；ビルダー；キレート剤；漂白剤、漂白剤（bleaching agent）；漂白剤前駆体；漂白促進剤；漂白触媒；漂白活性剤、封入有益剤（香料がコア内に存在する場合を含む）；香料；香料充填ゼオライト；デンプン封入アコード；ポリグリセロールエステル；ホワイトニング剤；真珠光沢剤；追加の酵素；酵素安定剤系；アニオン性染料のための定着剤を含むスカベンジング剤、キレート剤／錯化剤、及びこれらの混合物；光学増白剤又は蛍光剤；汚れ放出ポリマー及び／又は汚れ懸濁ポリマー及び／又は移染阻害剤ポリマーを含むがこれらに限定されないポリマー；分散剤；血管消泡剤（vasantifoam agents）；非水性溶媒；脂肪酸；アルコキシル化ポリアリール／ポリアルキルフェノール、抑泡剤、例えば、シリコーン抑泡剤；カチオンデンプン；スカム分散剤；布地シェーディング染料；着色剤；乳白剤；酸化防止剤；トルエンスルホネート、クメンスルホネート及びナフタレンスルホネートなどのヒドロトロープ；色斑；着色ビーズ、球体、又は押出物；粘土柔軟化剤、抗細菌剤；第四級アンモニウム化合物；及び／又は溶媒、若しくは溶媒の混合物を含む溶媒系。第四級アンモニウム化合物は、具体的には、布地柔軟剤などの布地増強組成物中に存在していてよく、構造ＮＲ４＋（式中、Ｒは、アルキル基又はアリール基である）の正に帯電している多原子イオンである第四級アンモニウムカチオンを含む。好ましくは、本発明の組成物は、界面活性剤、又はより好ましくは界面活性剤の組み合わせを含む界面活性剤系を含む。好ましくは、本発明の組成物は、セルロースポリマー、特に変性セルロースポリマーを含む。他の好ましい補助剤は、以下に記載するような布地シェーディング剤及び／又は例えば、リパーゼ、ヌクレアーゼ、アミラーゼ、プロテアーゼ、マンナナーゼ、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、クチナーゼ、及びこれらの混合物から選択される、以下に記載するような追加の酵素を含み得る。洗浄組成物は、洗浄用セルラーゼを含み得る。
【００８４】
界面活性剤系
洗浄組成物は、好ましくは、非イオン性界面活性剤及び追加の界面活性剤を含む界面活性剤系を含む。好ましくは、組成物中の界面活性剤の合計量は、洗浄組成物の約１重量％〜約８０重量％、又は５重量％〜約６０重量％、好ましくは約８重量％〜約５０重量％、より好ましくは約１２重量％〜約４０重量％の界面活性剤系である。好適な界面活性剤は、天然資源及び／又は再生可能な資源に由来していてよい。
【００８５】
界面活性剤系は、好ましくは、非石鹸アニオン性界面活性剤を含み、より好ましくは、直鎖アルキルベンゼンスルホネート、アルキルサルフェート、アルキルアルコキシサルフェート、特にアルキルエトキシサルフェート、パラフィンスルホネート、及びこれらの混合物からなる群から選択されるアニオン性界面活性剤を含み、好ましくは直鎖アルキルベンゼンスルホネートを含む。界面活性剤系は、また、カチオン性界面活性剤、両性界面活性剤、双性界面活性剤、及びこれらの混合物からなる群から選択される界面活性剤も含み得る。界面活性剤系は、好ましくは、エトキシル化非イオン性界面活性剤を含む。
【００８６】
本発明の洗剤組成物にとって好ましい界面活性剤系は、全組成物の１重量％〜４０重量％、好ましくは６重量％〜３５重量％、より好ましくは８重量％〜３０重量％のアニオン性界面活性剤を含み、好ましくは直鎖アルキルベンゼンスルホネートを含み、任意に更にアルキルアルコキシサルフェート界面活性剤を含み、かつ非イオン性界面活性剤を含む。好ましくは、アニオン性界面活性剤と非イオン性界面活性剤にとの重量比は、２００：１〜１：２、より好ましくは１００：１〜１：１である。
【００８７】
非イオン性界面活性剤
好ましくは、非イオン性界面活性剤は、組成物の０．１重量％〜１２重量％、好ましくは０．２重量％〜１０重量％、最も好ましくは０．５重量％〜７重量％、最も好ましくは１重量％〜３重量％の量で当該組成物中に存在する。好ましくは、非イオン性界面活性剤は、脂肪族アルコールエトキシレートを含む。
【００８８】
好適なアルコールエレキシレート非イオン性界面活性剤としては、脂肪族アルコールとエチレンオキシドとの縮合生成物が挙げられる。脂肪族アルコールのアルキル鎖は、直鎖又は分枝鎖、置換又は非置換のいずれであってもよい。出発アルコールは、天然由来であってもよく、例えば、天然油から出発して、又は合成的に誘導されてもよく、例えば、オキソ−、修飾オキソ−又はフィッシャー・トロプシュ法から得られるアルコールであってもよい。オキソプロセス由来のアルコールの例としては、Ｓａｓｏｌ社製のＬｉａｌ及びＩｓａｌｃｈｅｍアルコール、並びにＢＡＳＦ社製のＬｕｔｅｎｓｏｌアルコールが挙げられる。改変オキソプロセス由来のアルコールの例としては、Ｓｈｅｌｌ社製のＮｅｏｄｏｌアルコールが挙げられる。フィッシャー・トロプシュ由来のアルコールとしては、Ｓａｓｏｌ社製のＳａｆｏｌアルコールが挙げられる。アルコールエトキシレートのアルコキシレート鎖は、エトキシレート基のみで構成される。
【００８９】
好ましくは、脂肪アルコールエトキシレートは、５〜３０、好ましくは８〜１８、より好ましくは１０〜１６、最も好ましくは１２〜１５の平均アルキル炭素鎖長を有する。
【００９０】
好ましくは、脂肪アルコールエトキシレートは、０．５〜２０、好ましくは１〜１５、より好ましくは５〜１２、更により好ましくは６〜１０、最も好ましくは７〜８の平均エトキシル化度を有する。
【００９１】
本明細書において使用するのに好適なのは、式Ｒ（ＯＣ２Ｈ４）ｎＯＨ（式中、Ｒは、約８〜約２２個の炭素原子を含有する脂肪族炭化水素ラジカルからなる群から選択され、ｎの平均値は約５〜約２２である）のエトキシル化アルコールである。一態様では、特に有用な材料は、Ｃ９〜Ｃ１６アルコールと、アルコール１モル当たり約５〜約２０モルのエチレンオキシドとの縮合生成物である。別の態様では、特に有用な材料は、Ｃ１２〜Ｃ１６アルコールと、アルコール１モル当たり約６〜約９モルのエチレンオキシドとの縮合生成物である。
【００９２】
非イオン性界面活性剤の他の非限定例としては、Ｓｈｅｌｌ製のＮＥＯＤＯＬ（登録商標）非イオン性界面活性剤などの、修飾オキソアルコールに基づくＣ１２〜Ｃ１８アルキルエトキシレート、Ｓａｓｏｌ製のＳＡＦＯＬ（登録商標）非イオン性界面活性剤などのフィッシャー・トロプシュオキソアルコールに基づくＣ１２〜Ｃ１５アルキルエトキシレート；Ｈｕｎｔｓｍａｎ製のＳｕｒｆｏｎｉｃ（登録商標）非イオン性界面活性剤などの天然又はチーグラーアルコールに基づくＣ１２〜Ｃ１８アルキルエトキシレート；Ｃ１４〜Ｃ２２中鎖分枝状アルキルエトキシレート、ＢＡＥｘ（式中、ｘは１〜３０である）を挙げることができる。
【００９３】
本明細書での使用に好適なその他のノニオン性界面活性剤には、脂肪アルコールポリグリコールエーテル、アルキルポリグルコシド、及び脂肪酸グルカミドが挙げられる。
【００９４】
アニオン性界面活性剤
非石鹸アニオン性界面活性剤は、サルフェート若しくはスルホネートアニオン性界面活性剤又はこれらの混合物、好ましくは直鎖アルキルベンゼンスルホネート、アルキルサルフェート、アルコキシル化アルキルサルフェート、又はこれらの混合物、より好ましくは直鎖アルキルベンゼンスルホネートとアルコキシル化アルキルサルフェートとの混合物を含んでいてよい。好ましくは、直鎖アルキルベンゼンスルホネートとアルコキシル化アルキルサルフェートとの比、より好ましくは直鎖アルキルベンゼンスルホネートとエトキシル化アルキルサルフェートとの比は、１：２〜２０：１、好ましくは１．１：１〜１５：１、より好ましくは１．２：１〜１０：１、更により好ましくは１．３：１〜５：１、最も好ましくは１．４：１〜３：１である。
【００９５】
好ましくは、アルコキシル化アルキルサルフェートは、０．５〜７、好ましくは１〜５、より好ましくは２〜４、最も好ましくは約３の平均エトキシル化度を有するエトキシル化アルキルサルフェートである。あるいは、非石鹸界面活性剤は、１つ以上のアルコキシル化アルキルサルフェート、好ましくはエトキシル化アルキルサルフェート、及び任意にアルキルサルフェートの混合物を含み、この混合物は、０．５〜７、好ましくは１〜５、より好ましくは２〜４、最も好ましくは約３の平均エトキシル化度を有する。アルキルサルフェート及び／又はアルコキシル化アルキルサルフェートは、好ましくは、平均して８〜１８個の炭素原子、好ましくは１０〜１６個の炭素原子、最も好ましくは１２〜１４個の炭素原子を含むアルキル鎖を有する。最も好ましくは、アルコキシル化アルキルサルフェートは、そのアルキル鎖中に平均して１２〜１４個の炭素原子を含むエトキシル化アルキル鎖であり、約３の平均エトキシル化度を有する。アルコキシル化アルキルサルフェート界面活性剤のアルキル鎖は、直鎖若しくは分枝鎖又はこれらの混合であってよい。
【００９６】
直鎖アルキルベンゼンスルホネートは、Ｃ１０〜Ｃ１６直鎖アルキルベンゼンスルホネート若しくはＣ１１〜Ｃ１４直鎖アルキルベンゼンスルホネート又はこれらの混合物であってよい。
【００９７】
例示的な直鎖アルキルベンゼンスルホネートは、Ｃ１０〜Ｃ１６アルキルベンゼンスルホン酸又はＣ１１〜Ｃ１４アルキルベンゼンスルホン酸である。「直鎖状」とは、本明細書では、アルキル基が直鎖状であることを意味する。アルキルベンゼンスルホネートは、当該技術分野において周知である。
【００９８】
他の好適なアニオン性洗浄性界面活性剤としては、アルキルエーテルカルボキシレートが挙げられる。
【００９９】
好適なアニオン性洗浄性界面活性剤は、塩形態であってよく、好適な対イオンとしては、ナトリウム、カルシウム、マグネシウム、アミノアルコール、及びこれらの任意の組み合わせが挙げられる。好ましい対イオンはナトリウムである。
【０１００】
両性界面活性剤（Amphoteric surfactant）
界面活性剤系は、アミンオキシドなどの両性界面活性剤を含み得る。好ましいアミンオキシドは、アルキルジメチルアミンオキシド又はアルキルアミドプロピルジメチルアミンオキシド、より好ましくはアルキルジメチルアミンオキシド、特にココジメチルアミンオキシドである。アミンオキシドは、直鎖状又は中鎖分岐状アルキル部分を有し得る。典型的な直鎖状アミンオキシドとしては、１つのＲ１  Ｃ８〜１８アルキル部分と、Ｃ１〜３アルキル基及びＣ１〜３ヒドロキシアルキル基からなる群から選択される２つのＲ２及びＲ３部分とを含有する水溶性アミンオキシドが挙げられる。好ましくは、アミンオキシドは、式Ｒ１−Ｎ（Ｒ２）（Ｒ３）Ｏにより特徴付けられ、式中、Ｒ１はＣ８〜１８アルキルであり、Ｒ２及びＲ３は、メチル、エチル、プロピル、イソプロピル、２−ヒドロキシエチル、２−ヒドロキシプロピル及び３−ヒドロキシプロピルからなる群から選択される。直鎖状アミンオキシド系界面活性剤としては、特に、直鎖状Ｃ１０〜Ｃ１８アルキルジメチルアミンオキシド及び直鎖状Ｃ８〜Ｃ１２アルコキシエチルジヒドロキシエチルアミンオキシドを挙げることができる。好ましいアミンオキシドとしては、直鎖状Ｃ１０、直鎖状Ｃ１０〜Ｃ１２、及び直鎖状Ｃ１２〜Ｃ１４アルキルジメチルアミンオキシドが挙げられる。本明細書で使用するとき、「中鎖分枝状（mid-branched）」とは、アミンオキシドが、ｎ１個の炭素原子を有する１つのアルキル部分を有し、このアルキル部分における１つのアルキル分岐がｎ２個の炭素原子を有することを意味する。アルキル分枝は、アルキル部分の窒素のα炭素に位置する。アミンオキシドにおけるこの種の分枝は、当該技術分野において、内部アミンオキシドとしても知られている。ｎ１とｎ２との合計は、１０〜２４個の炭素原子、好ましくは１２〜２０個、より好ましくは１０〜１６個である。１つのアルキル部分と１つのアルキル分枝とが対称となるように、１つのアルキル部分の炭素原子数（ｎ１）は、１つのアルキル分枝の炭素原子数（ｎ２）とおよそ同じでなければならない。本明細書で使用するとき、「対称」とは、本明細書で使用される中鎖分枝状アミンオキシドの少なくとも５０重量％、より好ましくは少なくとも７５重量％〜１００重量％において、｜ｎ１−ｎ２｜が５個以下、好ましくは４個、最も好ましくは０〜４個の炭素原子であることを意味する。アミンオキシドは、Ｃ１〜３アルキル、Ｃ１〜３ヒドロキシアルキル基、又は平均で約１〜約３個のエチレンオキシド基を含有するポリエチレンオキシド基から独立して選択される２つの部分を更に含んでいてもよい。好ましくは、２つの部分は、Ｃ１〜３アルキルから選択され、より好ましくはいずれもＣ１アルキルとして選択される。
【０１０１】
双性イオン性界面活性剤
他の好適な界面活性剤としては、アルキルベタイン、アルキルアミドベタイン、アミダゾリニウムベタイン、スルホベタイン（ＩＮＣＩスルタイン）並びにホスホベタインなどのベタインが挙げられ、好ましくは次の式（Ｉ）：
Ｒ１−［ＣＯ−Ｘ（ＣＨ２）ｎ］ｘ−Ｎ＋（Ｒ２）（Ｒ３）−（ＣＨ２）ｍ−［ＣＨ（ＯＨ）−ＣＨ２］ｙ−Ｙ−（Ｉ）
［式中、
Ｒ１は、飽和又は不飽和Ｃ６〜２２アルキル残基であり、好ましくはＣ８〜１８アルキル残基、特に飽和Ｃ１０〜１６アルキル残基、例えば飽和Ｃ１２〜１４アルキル残基であり、
Ｘは、ＮＨ、Ｃ１〜４アルキル残基Ｒ４を有するＮＲ４、Ｏ又はＳであり、
ｎは、１〜１０の数、好ましくは２〜５、特に３であり、
ｘは、０又は１、好ましくは１であり、
Ｒ２、Ｒ３は独立して、ヒドロキシエチル、好ましくはメチルなどのヒドロキシ置換される場合のあるＣ１〜４アルキル残基であり、
ｍは、１〜４の数、特に１、２又は３であり、
ｙは、０又は１であり、
Ｙは、ＣＯＯ、ＳＯ３、ＯＰＯ（ＯＲ５）Ｏ、又はＰ（Ｏ）（ＯＲ５）Ｏ（式中、Ｒ５は、水素原子Ｈ又はＣ１〜４アルキル残基である）である］に合致する。
【０１０２】
好ましいベタインは、式（Ｉａ）のアルキルベタイン、式（Ｉｂ）のアルキルアミドプロピルベタイン、式（Ｉｃ）のスルホベタイン、及び式（Ｉｄ）のアミドスルホベタインである：
Ｒ１−Ｎ＋（ＣＨ３）２−ＣＨ２ＣＯＯ−（Ｉａ）
Ｒ１−ＣＯ−ＮＨ（ＣＨ２）３−Ｎ＋（ＣＨ３）２−ＣＨ２ＣＯＯ−（Ｉｂ）
Ｒ１−Ｎ＋（ＣＨ３）２−ＣＨ２ＣＨ（ＯＨ）ＣＨ２ＳＯ３−（Ｉｃ）
Ｒ１−ＣＯ−ＮＨ−（ＣＨ２）３−Ｎ＋（ＣＨ３）２−ＣＨ２ＣＨ（ＯＨ）ＣＨ２ＳＯ３−（Ｉｄ）（式中、Ｒ１１は、式Ｉと同じ意味である）。特に好ましいベタインは、カルボベタイン［式中、Ｙ−＝ＣＯＯ−］、特に、式（Ｉａ）及び（Ｉｂ）のカルボベタインであり、より好ましくは、式（Ｉｂ）のアルキルアミドベタインである。
【０１０３】
好適なベタイン及びスルホベタインの例は、アーモンドアミドプロピルベタイン、アプリコットアミドプロピルベタイン、アボカドアミドプロピルベタイン、ババスアミドプロピルベタイン、ベヘナミドプロピルベタイン、ベヘニルベタイン、ベタイン、キャノーラミドプロピルベタイン、カプリル／カプラミドプロピルベタイン、カルニチン、セチルベタイン、コカミドエチルベタイン、コカミドプロピルベタイン、コカミドプロピルヒドロキシスルタイン、ココベタイン、ココヒドロキシスルタイン、ココ／オレアミドプロピルベタイン、ココスルタイン、デシルベタイン、ジヒドロキシエチルオレイルグリシネート、ジヒドロキシエチル大豆グリシネート、ジヒドロキシエチルステアリルグリシネート、ジヒドロキシエチルタローグリシネート、ＰＧ−ベタインのプロピルジメチコーン、エルカミドプロピルヒドロキシスルタイン、水素添加タローベタイン、イソステアラミドプロピルベタイン、ラウラミドプロピルベタイン、ラウリルベタイン、ラウリルヒドロキシスルタイン、ラウリルスルタイン、ミルクアミドプロピルベタイン、ミンクアミドプロピルベタイン、ミリスタミドプロピルベタイン、ミリスチルベタイン、オレアミドプロピルベタイン、オレアミドプロピルヒドロキシスルタイン、オレイルベタイン、オリーブアミドプロピルベタイン、ヤシアミドプロピルベタイン、パルミタミドプロピルベタイン、パルミトイルカルニチン、ヤシ仁アミドプロピルベタイン、ポリテトラフルオロエチレンアセトキシプロピルベタイン、リシノール酸アミドプロピルベタイン、セサミドプロピルベタイン、ソイアミドプロピルベタイン、ステアラミドプロピルベタイン、ステアリルベタイン、タローアミドプロピルベタイン、タローアミドプロピルヒドロキシスルタイン、タローベタイン、タロージヒドロキシエチルベタイン、ウンデシレンアミドプロピルベタイン、及び小麦胚芽アミドプロピルベタインである［ＩＮＣＩに従って表記］。
【０１０４】
例えば、好ましいベタインは、ココアミドプロピルベタインである。
【０１０５】
脂肪酸
界面活性剤は、脂肪酸、中和脂肪酸石鹸、又はこれらの混合物を含み得る。好ましくは、液体洗濯洗剤組成物は、当該液体洗濯洗剤組成物の１０重量％未満、好ましくは８重量％未満、より好ましくは５重量％未満、最も好ましくは１重量％〜５重量％の脂肪酸、中和脂肪酸石鹸、又はこれらの混合物を含み得る。
【０１０６】
中和脂肪酸石鹸は、アルカリ金属中和、アミン中和、又はこれらの混合物であり得る。アルカリ金属は、ナトリウム、カリウム、マグネシウム、又はこれらの混合物、好ましくはナトリウムから選択され得る。アミンは、好ましくは、モノエタノールアミン、ジエタノールアミン、トリエタノールアミン、又はこれらの混合物から選択されるアルカノールアミン、より好ましくはモノエタノールアミンである。
【０１０７】
脂肪酸、中和脂肪酸石鹸、又はこれらの混合物は、パーム核脂肪酸、ココヤシ脂肪酸、菜種脂肪酸、中和パーム核脂肪酸、中和ココヤシ脂肪酸、中和菜種脂肪酸、又はこれらの混合物、好ましくは中和パーム核脂肪酸から選択され得る。
【０１０８】
布地シェーディング染料
組成物は、布地シェーディング剤を含み得る。好適な布地シェーディング剤としては、染料、染料−クレイ結合体、及び顔料が挙げられる。好適な染料としては、低分子染料及びポリマー染料が挙げられる。好適な低分子染料としては、ダイレクトブルー、ダイレクトレッド、ダイレクトバイオレット、アシッドブルー、アシッドレッド、アシッドバイオレット、ベーシックブルー、ベーシックバイオレット、及びベーシックレッド、又はこれらの混合物の色指数（Colour Index、Ｃ．Ｉ．）分類に区分される染料からなる群から選択される低分子染料が挙げられる。好ましい染料は、アゾ、アントラキノン、トリアリールメタン、及びアジン染料、並びにこれらの混合物、最も好ましくはアゾ染料から選択される。好ましい低分子染料は、例えば、ソルベントバイオレット１３、アシッドバイオレット５０、アシッドバイオレット５１、ベーシックバイオレット４、ダイレクトバイオレット９、ダイレクトバイオレット９９、ダイレクトバイオレット６６、及びこれらの混合物を含む。ポリマーが、セルロースポリマー、ポリビニルアルコールポリマー、ポリビニルピロリドンポリマー、又は最も好ましくはポリアルコキシレートポリマーを含む高分子染料が最も好ましい。最も好ましい染料は、アルコキシル化アゾ又はアントラキノン又はトリアリールメタン染料などのアルコキシル化染料を含む。最も好ましい染料は、アルコキシル化アゾ染料、特にアルコキシル化チオフェノン、例えば、
【０１０９】
【化１】
2021512986.tif 000003
（式中、指標値ｘ及びｙは、独立して、１〜１０から選択される）を含む。
【０１１０】
キレート剤
組成物は、好ましくは、錯化剤補助剤を含む。好適なキレート剤は、例えば、１−ヒドロキシエタン−１，１−ジホスホン酸（ＨＥＤＰ）、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸（ＤＴＰＭＰ、ＣＷ−Ｂａｓｅ）、２−ホスホノブタン−１，２，４−トリカルボン酸（ＰＢＴＣ）、アミノトリメチレンホスホン酸（ＡＴＭＰ）、エチレンジアミンテトラメチレンホスホン酸（ＥＤＴＭＰ）、ジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸（ＤＴＰＭＰ）、アミノトリメチレンホスホン酸（ＡＴＭＰ）、上記材料の塩、及びこれらの任意の組み合わせから選択されるホスホネートキレート剤を含む。
【０１１１】
好ましい錯化剤は、好ましくは次のうちの１つ以上から選択されるアミノ酸誘導体錯化剤を、任意の立体異性体又は立体異性体の混合物の形態で含む：
（ｉ）メチルグリシン二酢酸及びその塩（ＭＧＤＡ）
（ｉｉ）Ｌ−グルタミン酸、Ｎ，Ｎ−二酢酸、及びその塩（ＧＬＤＡ）、並びに
（ｉｉｉ）Ｌ−アスパラギン酸Ｎ，Ｎ−二酢酸、及びその塩（ＡＳＤＡ）
【０１１２】
好ましくは、組成物は、０．１重量％〜１０重量％のメチルグリシン二酢酸及びその塩（ＭＧＤＡ）を含む。
【０１１３】
キレート剤／錯化剤を酸形態で配合することが好ましい場合がある。あるいは、塩形態のアミノ酸誘導体錯化剤を配合することが好ましい場合もあり、特に好ましいのはナトリウム塩形態である。
【０１１４】
好適なＭＧＤＡ塩は、ＢＡＳＦによって製造されている。好適なＧＬＤＡ塩は、Ａｋｚｏ  Ｎｏｂｅｌ及び昭和電工によって製造されている。好適なＡＳＤＡ塩は、三菱レイヨンによって製造されている。
【０１１５】
アルコキシル化ポリアリール／ポリアルキルフェノール
本発明の組成物は、ポリアリール／ポリアルキルフェノール補助剤を含み得る。好適なアルコキシル化ポリアリール／ポリアルキルフェノールは、次の構造を有する：
【０１１６】
【化２】
2021512986.tif 000004
（式中、Ｒ１は、直鎖状又は分枝鎖状Ｃ３〜Ｃ１５アルキル基及びアリール基から選択され、Ｘは、エトキシ又はプロポキシ基から選択され、ｎは、２〜７０であり、Ｔは、Ｈ、ＳＯ３−、ＣＯＯ−及びＰＯ３２−から選択される）。
【０１１７】
アルコキシル化ポリアリール又はアルコキシル化ポリアルキルフェノールは、好ましくは、基（ｉ）〜（ｉｖ）から選択される：
（ｉ）次の構造の非荷電アルコキシル化トリスチリルフェノール：
【０１１８】
【化３】
2021512986.tif 000005
（式中、ｎは、２〜７０から選択され、より好ましくは、ｎは、１０〜５４から選択され、最も好ましくは、ｎ＝１６又は２０である。）
（ｉｉ）次の構造のアニオン性アルコキシル化トリスチリルフェノール
【０１１９】
【化４】
2021512986.tif 000006
（式中、Ｒは、ＳＯ３−、ＣＯＯ−、及びＰＯ３２−から選択され、好ましくは、ＳＯ３−及びＣＯＯ−から選択され、ｎは、２〜５４から選択される。）
（ｉｉｉ）次の構造の非荷電アルコキシル化トリ（ｎ−ブチル）フェノール：
【０１２０】
【化５】
2021512986.tif 000007
（式中、ｎは、２〜５０から選択される）
（ｉｖ）次の構造のアニオン性アルコキシル化トリ（ｎ−ブチル）フェノール：
【０１２１】
【化６】
2021512986.tif 000008
（式中、Ｒは、ＳＯ３−、ＣＯＯ−、及びＰＯ３２−から選択され、好ましくは、ＳＯ３−及びＣＯＯ−から選択され、ｎは、６〜５０から選択される）。
【０１２２】
このような化合物は、工業的供給元から入手可能であり、例えば、商品名ＳｏｒｐｏｌでＳｏｌｖａｙから、商品名ＥｍｕｌｓｏｇｅｎでＣｌａｒｉａｎｔから、商品名Ｂｌａｕｎｏｎで青木油脂工業から、商品名ＭａｋｏｎでＳｔｅｐａｎから、商品名ＳｏｒｐｏｌでＴＯＴＯ  Ｃｈｅｍｉｃａｌ  Ｉｎｄｕｓｔｒｙ  Ｃｏ．から入手可能である。好適な化合物の具体例は、全てＣｌａｒｉａｎｔ製のＥｍｕｌｓｏｇｅｎ（登録商標）ＴＳ１６０、Ｈｏｓｔａｐａｌ（登録商標）ＢＶ濃縮物、Ｓａｐｏｇｅｎａｔ（登録商標）Ｔ１１０又はＳａｐｏｇｅｎａｔ（登録商標）Ｔ１３９である。
【０１２３】
アルコキシル化ポリアリール／ポリアルキルフェノールは、０．５〜２０重量％、好ましくは１〜１５重量％、最も好ましくは３〜１０重量％の濃度で存在し得る。
【０１２４】
追加の酵素
好ましくは、本発明の組成物は、例えば、リパーゼ、プロテアーゼ、ヌクレアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、クチナーゼ、マンナナーゼ、ガラクタナーゼ、及びこれらの混合物から選択される追加の酵素を含む。洗浄組成物は、好ましくは、ヌクレアーゼから選択される群からの１つ以上の追加の酵素を含む。洗浄組成物は、好ましくは、アミラーゼ、リパーゼ、プロテアーゼ、ペクチン酸リアーゼ、セルラーゼ、クチナーゼ、及びこれらの混合物の群から選択される１つ以上の追加の酵素を含む。好ましくは、洗浄組成物は、アミラーゼ及びプロテアーゼ、並びにこれらの混合物から選択される１つ以上の追加の酵素を含む。好ましくは、洗浄組成物は、リパーゼから選択される１つ以上の追加の酵素を含む。組成物は、また、ヘミセルラーゼ、ペルオキシダーゼ、キシラナーゼ、ペクチナーゼ、ケラチナーゼ、レダクターゼ、オキシダーゼ、フェノールオキシダーゼ、リポキシゲナーゼ、リグニナーゼ、プルラナーゼ、タンナーゼ、ペントサナーゼ、マラナーゼ、β−グルカナーゼ、アラビノシダーゼ、ヒアルロニダーゼ、コンドロイチナーゼ、ラッカーゼ、及びこれらの混合物も含んでいてもよい。当該組成物中に存在する場合、上記の追加の酵素は、当該組成物の約０．００００１重量％〜約２重量％、約０．０００１重量％〜約１重量％、又は更には約０．００１重量％〜約０．５重量％の酵素タンパク質濃度で存在してもよい。好ましくは、当該又は各追加の酵素は、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍ、又は０．０５ｐｐｍ又は０．１ｐｐｍから７５０ｐｐｍ又は５００ｐｐｍまでの活性酵素タンパク質の量で洗濯水性洗浄液中に存在する。
【０１２５】
ヌクレアーゼ
好ましくは、組成物は、更に、ヌクレアーゼ酵素を含む。ヌクレアーゼ酵素は、核酸のヌクレオチドサブユニット間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。好適なヌクレアーゼ酵素は、デオキシリボヌクレアーゼ若しくはリボヌクレアーゼ酵素、又はこれらの機能的断片であってもよい。機能的断片又は部分とは、ＤＮＡ骨格におけるホスホジエステル結合の切断を触媒するヌクレアーゼ酵素の部分を意味し、したがって、触媒活性を保持する当該ヌクレアーゼタンパク質の領域である。したがって、それは、その機能が維持されている酵素及び／又は変異体及び／又は誘導体及び／又はホモログの、切頭されているが、機能的なバージョンを含む。
【０１２６】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、好ましくは、以下の分類のいずれかから選択されるデオキシリボヌクレアーゼである：Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ（式中、ｘ＝１、２、３、４、５、６、７、８又は９である）、Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ（式中、ｙ＝１、２、４又は５である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ（式中、ｚ＝１又は２である）、Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１、及びこれらの混合物。分類Ｅ．Ｃ．３．１．２１．ｘ由来のヌクレアーゼ酵素、特に、ｘ＝１のものが特に好ましい。分類Ｅ．Ｃ．３．１．２２．ｙ中のヌクレアーゼは、５’ヒドロキシルで開裂し、３’ホスホモノエステルを遊離させる。分類Ｅ．Ｃ．３．１．３０．ｚ中の酵素は、ＤＮＡ及びＲＮＡの両方で作用し、５’−ホスホモノエステルを遊離させるため、好ましい場合がある。分類Ｅ．Ｃ．３．１．３１．２由来の好適な例は、米国特許出願公開第２０１２／０１３５４９８（Ａ）号、例えば、その中の配列番号３に記載されている。このような酵素は、ｃ−ＬＥＣＴＡからＤＥＮＡＲＡＳＥ（登録商標）酵素として市販されている。分類Ｅ．Ｃ．３．１．３１．１由来のヌクレアーゼ酵素は、３’ホスホモノエステルを生成する。
【０１２７】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、微生物酵素を含む。ヌクレアーゼ酵素は、真菌又は細菌起源であってよい。細菌ヌクレアーゼが最も好ましい場合がある。真菌ヌクレアーゼが最も好ましい場合がある。
【０１２８】
微生物ヌクレアーゼは、バチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）又はバチルス・ズブチルス（Bacillus subtilis）の細菌ヌクレアーゼなど、バチルス（Bacillus）から得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、バチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）、好ましくはＥＩ−３４−６株から得ることができる。好ましいデオキシリボヌクレアーゼは、本明細書における配列番号５に規定するＥＩ−３４−６株ｎｕｃＢデオキシリボヌクレアーゼに由来するバチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）の変異体、又は例えば、それに対して少なくとも７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体である。他の好適なヌクレアーゼは、本明細書における配列番号６に規定されるか、又は例えば、それに対して少なくとも７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体である。他の好適なヌクレアーゼは、本明細書における配列番号７に規定されるか、又は例えば、それに対して少なくとも７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体である。
【０１２９】
真菌ヌクレアーゼは、アスペルギルス（Aspergillus）、例えば、アスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）から得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、本明細書における配列番号８に規定するＡｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ  ｏｒｙｚａｅ、又は例えば、それに対して少なくとも６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体から得ることができる。
【０１３０】
別の好適な真菌ヌクレアーゼは、トリコデルマ（Trichoderma）、例えば、トリコデルマ・ハルジアナム（Trichoderma harzianum）から得ることができる。好ましいヌクレアーゼは、本明細書における配列番号９に規定されるトリコデルマ・ハルジアナム（Trichoderma harzianum）、又は例えば、それに対して少なくとも６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体から得ることができる。
【０１３１】
他の真菌ヌクレアーゼとしては、アスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）ＲＩＢ４０、アスペルギルス・オリゼ（Aspergillus oryzae）３．０４２、アスペルギルス・フラーブス（Aspergillus flavus）ＮＲＲＬ３３５７、アスペルギルス・パラシティカス（Aspergillus parasiticus）ＳＵ−１、アスペルギルス・ノミウス（Aspergillus nomius）ＮＲＲＬ１３１３７、トリコデルマ・リーゼイ（Trichoderma reesei）ＱＭ６ａ、トリコデルマ・ヴィレンス（Trichoderma virens）Ｇｖ２９−８、オイジオデンドロン・マイウス（Oidiodendron maius）Ｚｎ、メタリジウム・グイズホウエンス（Metarhizium guizhouense）ＡＲＳＥＦ  ９７７、メタリジウム・マジュス（Metarhizium majus）ＡＲＳＥＦ  ２９７、メタリジウム・ロベルトシイ（Metarhizium robertsii）ＡＲＳＥＦ  ２３、メタリジウム・アクリダム（Metarhizium acridum）ＣＱＭａ  １０２、メタリジウム・ブルンネウム（Metarhizium brunneum）ＡＲＳＥＦ  ３２９７、メタリジウム・アニソプリエ（Metarhizium anisopliae）、コレトトリカム・フィオリニアエ（Colletotrichum fioriniae）ＰＪ７、コレトトリカム・サブリネオラ（Colletotrichum sublineola）、トリコデルマ・アトロビリデ（richoderma atroviride）ＩＭＩ  ２０６０４０、トリポクラジウム・オフィオグロソイド（Tolypocladium ophioglossoides）ＣＢＳ  １００２３９、ビューベリア・バシアナ（Beauveria bassiana）ＡＲＳＥＦ  ２８６０、コレトトリカム・ヒギンシアナム（Colletotrichum higginsianum）、ヒルステラ・ミネソテンシス（Hirsutella minnesotensis）３６０８、セドスポリウム・アピオステルマム（Scedosporium apiospermum）、ファエオモニエラ・クラミドスポラ（Phaeomoniella chlamydospora）、フサリウム・ベルチシリオイデス（Fusarium verticillioides）７６００、フサリウム・オキシスポラム（Fusarium oxysporum）特殊型ｃｕｂｅｎｓｅ品種４、コレトトリカム・グラミニコラ（Colletotrichum graminicola）Ｍ１．００１、フサリウム・オキシスポラム（Fusarium oxysporum）ＦＯＳＣ  ３−ａ、フサリウム・アベナセウム（Fusarium avenaceum）、フサリウム・ラングセチアエ（Fusarium langsethiae）、グロスマニア・クラビゲラ（Grosmannia clavigera）ｋｗ１４０７、クラビセプス・プルプレア（Claviceps purpurea）２０．１、ベルチシリウム・ロンギスポラム（Verticillium longisporum）、フサリウム・オキシスポラムFusarium oxysporum）特殊型ｃｕｂｅｎｓｅ品種１、マグナポリテ・オリザエ（Magnaporthe oryzae）７０−１５、ビューベリア・バシアナ（Beauveria bassiana）Ｄ１−５、フサリウム・シュードグラミネアラム（Fusarium pseudograminearum）ＣＳ３０９６、ネオネクトリア・ジチシマ（Neonectria ditissima、マグナポルチオプシス・ポアエ（Magnaporthiopsis poae）ＡＴＣＣ  ６４４１１、コルディセプス・ミリタリス（Cordyceps militaris）ＣＭ０１、マルソニナ・ブルンネア（Marssonina brunnea）特殊型「ｍｕｌｔｉｇｅｒｍｔｕｂｉ」ＭＢ＿ｍ１、ディアポルテ・アンペリナ（Diaporthe ampelina）、メタリジウム・アルブム（Metarhizium album）ＡＲＳＥＦ  １９４１、コレトトリカム・グロエオスポリオイデス（Colletotrichum gloeosporioides）Ｎａｒａ  ｇｃ５、マズレラ・ミセトマチス（Madurella mycetomatis）、メタリジウム・ブルンネウム（Metarhizium brunneum）ＡＲＳＥＦ  ３２９７、ベルチシリウム・アルファルファエ（Verticillium alfalfae）ＶａＭｓ．１０２、ガエウマノミセス・グラミニス（Gaeumannomyces graminis）変種ｔｒｉｔｉｃｉ  Ｒ３−１１１ａ−１、ネクトリア・ハエマトコッカ（Nectria haematococca）ｍｐＶＩ  ７７−１３−４、ベルチシリウム・ロンギスポラム（Verticillium longisporum）、ベルチシリウム・ダヒリアエ（Verticillium dahliae）ＶｄＬｓ．１７、トルビエラ・ヘミプテリゲナ（Torrubiella hemipterigena）、ベルチシリウム・ロンギスポラム（Verticillium longisporum）、ベルチシリウム・ダヒリアエ（Verticillium dahliae）ＶｄＬｓ．１７、ボトリチス・シネレア（Botrytis cinerea）Ｂ０５．１０、チャエトミウム・グロボサム（Chaetomium globosum）ＣＢＳ  １４８．５１、メタリジウム・アニスプリアエ（Metarhizium anisopliae）、ステムフィリウム・リコペルシシ（Stemphylium lycopersici）、スクレロチニア・ボレアリス（Sclerotinia borealis）Ｆ−４１５７、メタリジウム・ロベルトシイ（Metarhizium robertsii）ＡＲＳＥＦ  ２３、ミセリオフトラ・サーモフィラ（Myceliophthora thermophila）ＡＴＣＣ  ４２４６４、ファエオスパエリア・ノドラム（Phaeosphaeria nodorum）ＳＮ１５、フィアロホラ・アタエ（Phialophora attae）、ウスチラフィノイダエ・ヴィレンス（Ustilaginoidea virens）、ジプロジア・セリアタ（Ｄｉｐｌｏｄｉａ  ｓｅｒｉａｔａ）、オフィオストマ・ピセアエ（Ophiostoma piceae）ＵＡＭＨ  １１３４６、シュードジムノアスカス・パンノラム（Pseudogymnoascus pannorum）ＶＫＭ  Ｆ−４５１５（ＦＷ−２６０７）、ビポラリス・オリザエ（Bipolaris oryzae）ＡＴＣＣ  ４４５６０、メタリジウム・グイズホウエンス（Metarhizium guizhouense）ＡＲＳＥＦ  ９７７、チャエトミウム・サーモフィラム（Chaetomium thermophilum）変種ｔｈｅｒｍｏｐｈｉｌｕｍ  ＤＳＭ  １４９５、ペスタロチオプシス・フィシPestalotiopsis fici）Ｗ１０６−１、ビポラリス・ゼイコラ（Bipolaris zeicola）２６−Ｒ−１３、セトスファエリア・ツルシカ（Setosphaeria turcica）Ｅｔ２８Ａ、アルトデルマ・オタエ（Arthroderma otae）ＣＢＳ  １１３４８０、及びピレノホラ・トリチシ−レペンチスPyrenophora tritici-repentis）Ｐｔ−１Ｃ−ＢＦＰのＤＮＡ配列によってコードされているヌクレアーゼが挙げられる。
【０１３２】
好ましくは、ヌクレアーゼは、単離ヌクレアーゼである。
【０１３３】
好ましくは、ヌクレアーゼ酵素は、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍ、又は０．０５ｐｐｍ若しくは０．１ｐｐｍ〜７５０若しくは５００ｐｐｍのヌクレアーゼ酵素の量で水性洗浄液中に存在する。
【０１３４】
アセチルグルコサミニダーゼ
好ましくは、組成物は、アセチルグルコサミニダーゼ酵素、好ましくは、Ｅ．Ｃ．３．２．１．５２由来のβ−Ｎ−アセチルグルコサミニダーゼ酵素、好ましくは、配列番号１０に対して少なくとも７０％、又は少なくとも７５％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも８５％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％、又は少なくとも９６％、又は少なくとも９７％、又は少なくとも９８％、又は少なくとも９９％、又は少なくとも又は１００％の同一性を有する酵素を含む。
【０１３５】
マンナナーゼ
好ましくは、本組成物はマンナナーゼ酵素を含む。用語「マンナナーゼ」は、マンナン、ガラクトマンナン、及びグルコマンナンにおける１，４−３−Ｄ−マンノシド結合の加水分解を触媒するグリコシドヒドロラーゼファミリー２６由来のマンナンエンド−１，４−β−マンノシダーゼ活性（ＥＣ３．２．１．７８）を有するポリペプチドを意味する。マンナンエンド−１，４−β−マンノシダーゼの別名は、１，４−３−Ｄ−マンナンマンナノヒドロラーゼ、エンド−１，４−３−マンナナーゼ、エンド−β−１，４−マンナーゼ、β−マンナナーゼＢ、３−１，４−マンナン４−マンナノヒドロラーゼ、エンド−３−マンナナーゼ、及びβ−Ｄ−マンナナーゼである。好ましいマンナナーゼは、グリコシドヒドロラーゼファミリー２６のメンバーである。
【０１３６】
本開示の目的のために、マンナナーゼ活性は、国際公開第２０１５０４０１５９号の実験の項に記載されている還元エンドアッセイを使用して決定されてもよい。
分類ＥＣ３．２．１．７８由来の好適な例は、国際公開第２０１５０４０１５９号に記載されており、例えば、その中に記載されている成熟ポリペプチド配列番号１６である。
【０１３７】
好ましいマンナナーゼは、アクソボラス・スチクトイデス（Ascobolus stictoideu）由来の成熟ポリペプチド配列番号１１に対して少なくとも６０％、少なくとも６５％、少なくとも７０％、少なくとも７５％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。
【０１３８】
好ましいマンナナーゼは、ケトミウム・ビレッセンス（Chaetomium virescens）由来の成熟ポリペプチド配列番号１２に対して少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。
【０１３９】
好ましいマンナナーゼは、プレゥシァ・アエムラン（Preussia aemulans）由来の成熟ポリペプチド配列番号１３に対して少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。
【０１４０】
好ましいマンナナーゼは、ウンナン・ペニシラータ（Yunnania penicillata）由来の成熟ポリペプチド配列番号１４に対して少なくとも６５％、少なくとも６６％、少なくとも６７％、少なくとも６８％、少なくとも６９％、少なくとも７０％、少なくとも７１％、少なくとも７２％、少なくとも７３％、少なくとも７４％、少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。
【０１４１】
好ましいマンナナーゼは、ミロセシウム・ロリダム（Myrothecium roridum）由来の成熟ポリペプチド配列番号１５に対して少なくとも７５％、少なくとも７６％、少なくとも７７％、少なくとも７８％、少なくとも７９％、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％、少なくとも９９％、又は１００％の配列同一性を有する変異体である。好ましくは、マンナナーゼは、単離されたマンナナーゼである。
【０１４２】
好ましくは、マンナナーゼ酵素は、洗浄組成物中に、組成物中の活性タンパク質に基づいて、０．００１重量％〜１重量％、又は０．００５重量％〜０．５重量％、又は０．０１重量％〜０．２５重量％の量で存在する。好ましくは、マンナナーゼ酵素は、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍ、又は０．０５ｐｐｍ若しくは０．１ｐｐｍ〜７５０若しくは５００ｐｐｍのマンナナーゼ酵素の量で水性洗浄液中に存在する。ガラクタナーゼ及びマンナナーゼの両方を含む本発明の組成物は、粘着性の汚れに対して、そして、洗浄を改善するために特に有効であり得る。２つの酵素は、相補的な方法で一緒に機能すると考えられる。
【０１４３】
ガラクタナーゼ酵素
エンド−β−１，６−ガラクタナーゼ酵素は、細胞外ポリマー分解酵素である。用語「エンド−β−１，６−ガラクタナーゼ」又は「エンド−β−１，６−ガラクタナーゼ活性を有するポリペプチド」とは、３より高い重合度（degree of polymerization、ＤＰ）を有する１，６−３−Ｄ−ガラクトオリゴ糖、及び４−Ｏ−メチルグルコシルウロネート又はグルコシルウロネート基を非還元末端に有するそれらの酸性誘導体の、加水分解開裂を触媒するエンド−β−１，６−ガラクタナーゼ活性（ＥＣ３．２．１．１６４）を意味する。
【０１４４】
好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、グリコシドヒドロラーゼ（ＧＨ）ファミリー３０から選択される。好ましくは、エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、微生物酵素を含む。エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、真菌又は細菌起源であってよい。細菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼが最も好ましい場合がある。真菌エンド−β−１，６−ガラクタナーが最も好ましい場合がある。
【０１４５】
細菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、ストレプトミセス（Streptomyces）、例えば、ストレプトミセス・ダバウェンシス（Streptomyces davawensis）から得ることができる。好ましいエンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、本明細書における配列番号１６に規定されるストレプトミセス・ダバウェンシス（Streptomyces davawensis）ＪＣＭ  ４９１３、又は例えば、それに対して少なくとも４０％、又は５０％、又は６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体から得ることができる。
【０１４６】
他の細菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼとしては、本明細書における配列番号３に規定されるストレプトミセス・アベルミチリス（Streptomyces avermitilis）ＭＡ−４６８０のＤＮＡ配列によってコードされているもの、又は例えば、それに対して少なくとも４０％、又は５０％、又は６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体が挙げられる。
【０１４７】
真菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、トリコデルマ（Trichoderma）例えば、トリコデルマ・ハルジアナム（Trichoderma harzianum）から得ることができる。好ましいエンド−β−１，６−ガラクタナーゼは、本明細書における配列番号４に規定されるトリコデルマ・ハルジアナム（Trichoderma harzianum）、又は例えば、それに対して少なくとも４０％、又は５０％、又は６０％、又は７０％、又は７５％、又は８０％、又は８５％、又は９０％、又は９５％、９６％、９７％、９８％、９９％又は１００％の同一性を有する、その変異体から得ることができる。
【０１４８】
他の真菌エンド−β−１，６−ガラクタナーゼとしては、甘薯黒斑病菌（Ceratocystis fimbriata）特殊型Ｐｌａｔａｎｉ、ムスコドル・ストロベリイMuscodor strobelii（ＷＧ−２００９ａ、オクリマクラ・ヤルンダエ（Oculimacula yallundae）、トリコデルマ・ビリデ（Trichoderma viride）ＧＤ３６Ａ、サーモマイセス・ステルラトウス（Thermomyces stellatus）、マイセリオフソラ・サーモフィリア（Myceliophthora thermophilia）のＤＮＡ配列によってコードされているものが挙げられる。
【０１４９】
好ましくは、ガラクタナーゼは、配列番号１６、配列番号３又は配列番号４に示されるアミノ酸配列と少なくとも６０％、又は少なくとも８０％、又は少なくとも９０％、又は少なくとも９５％の同一性を有するアミノ酸配列を有する。
【０１５０】
好ましくは、ガラクタナーゼは、単離されたガラクタナーゼである。
【０１５１】
好ましくは、ガラクタナーゼ酵素は、０．０１ｐｐｍ〜１０００ｐｐｍ、又は０．０５ｐｐｍ若しくは０．１ｐｐｍから７５０ｐｐｍ又は５００ｐｐｍまでのガラクタナーゼ酵素の量で洗濯水溶液中に存在する。
【０１５２】
ガラクタナーゼは、バイオフィルム破壊効果を生じさせることもできる。
【０１５３】
グリコシルヒドロラーゼ
本組成物は、例えば、それぞれ出願人参照番号ＣＭ４６４５ＦＭ及びＣＭ４６４６ＦＭを有する同時係属出願に記載されているように、ＧＨファミリー３９及びＧＨファミリー１１４、並びにこれらの混合物から選択されるグリコシルヒドロラーゼを含み得る。
【０１５４】
プロテアーゼ。
好ましくは、本組成物は、１つ以上のプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、メタロプロテアーゼ及びセリンプロテアーゼが挙げられ、例えば、サブチリシン（ＥＣ  ３．４．２１．６２）などの中性又はアルカリ性微生物セリンプロテアーゼを含む。好適なプロテアーゼとしては、動物、植物又は微生物起源のものが挙げられる。一態様では、このような好適なプロテアーゼは、微生物起源のものであってもよい。好適なプロテアーゼとしては、前述の好適なプロテアーゼの化学的又は遺伝的に修飾された突然変異体が挙げられる。一態様では、好適なプロテアーゼは、アルカリ性微生物プロテアーゼ又は／及びトリプシン型プロテアーゼなどのセリンプロテアーゼであってよい。好適な中性又はアルカリ性プロテアーゼの例としては、以下が挙げられる。
（ａ）サブチリシン（ＥＣ  ３．４．２１．６２）、特に、国際公開第２００４０６７７３７号、同第２０１５０９１９８９号、同第２０１５０９１９９０号、同第２０１５０２４７３９号、同第２０１５１４３３６０号、米国特許第６，３１２，９３６（Ｂ１）号、同第５，６７９，６３０号、同第４，７６０，０２５号、独国特許公開第１０２００６０２２２１６（Ａ１）号、同第１０２００６０２２２２４（Ａ１）号、国際公開第２０１５０８９４４７号、同第２０１５０８９４４１号、同第２０１６０６６７５６号、同第２０１６０６６７５７号、同第２０１６０６９５５７号、同第２０１６０６９５６３号、同第２０１６０６９５６９号に記載されている、バチルス種であるＢ．レンタス（B. lentus）、Ｂ．アルカロフィラス（B. alkalophilus）、Ｂ．ズブチルス（B. subtilis）、Ｂ．アミロリケファシエンス（B. amyloliquefaciens）、Ｂ．プミルス（B. pumilus）、Ｂ．ギブソニイ（B. gibsonii）、及びＢ．アキバイ（B. akibaii）などのバチルス由来のもの。
（ｂ）国際公開第８９／０６２７０号に記載されているフサリウム（Fusarium）プロテアーゼ、並びに国際公開第０５／０５２１６１号及び同第０５／０５２１４６号に記載されているセルロモナス（Cellumonas）に由来するキモトリプシンプロテアーゼを含む、トリプシン（例えば、ブタ又はウシ起源）などのトリプシン型又はキモトリプシン型のプロテアーゼ。
（ｃ）メタロプロテアーゼ、特に国際公開第０７／０４４９９３（Ａ２）号に記載されているバチルス・アミロリケファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）由来のもの。国際公開第２０１４１９４０３２号、同第２０１４１９４０５４号及び同第２０１４１９４１１７号に記載されるバチルス（Bacillus）、ブレビバチルス（Brevibacillus）、サーモアクチノミセス（Thermoactinomyces）、ゲオバチルス（Geobacillus）、パエニバチルス（Paenibacillus）、リシニバシラス（Lysinibacillus）又はスプレプトミセスｓｐｐ（Streptomyces spp．）、国際公開第２０１５１９３４８８号に記載されるクリベラ・アルミノサ（Kribella alluminosa）、及び国際公開第２０１６０７５０７８号に記載されるストレプトミセス（Streptomyces）及びリソバクター（Lysobacter）に由来するもの。
（ｄ）国際公開第９２／１７５７７号（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）に記載されているバチルス種ＴＹ１４５、ＮＣＩＭＢ  ４０３３９由来のサブチラーゼに対して少なくとも９０％の同一性を有するプロテアーゼであって、国際公開第２０１５０２４７３９号及び同第２０１６０６６７５７号に記載されているこのバチルス種ＴＹ１４５サブチラーゼの変異体を含むプロテアーゼ。
【０１５５】
本発明の洗剤に特に好ましいプロテアーゼは、参照により本明細書に援用される国際公開第００／３７６２７号に示されるようなＢＰＮの付番システム及びアミノ酸略号を用いて、次の位置のうちの１つ以上、好ましくは２つ以上、より好ましくは３つ以上に突然変異を含む、バチルス・レンタス（Bacillus lentus）由来の野生型酵素と少なくとも９０％、好ましくは少なくとも９５％、より好ましくは少なくとも９８％、更により好ましくは少なくとも９９％、特に１００％の同一性を示すポリペプチドである：Ｖ６８Ａ、Ｎ７６Ｄ、Ｎ８７Ｓ、Ｓ９９Ｄ、Ｓ９９ＳＤ、Ｓ９９Ａ、Ｓ１０１Ｇ、Ｓ１０１Ｍ、Ｓ１０３Ａ、Ｖ１０４Ｎ／Ｉ、Ｇ１１８Ｖ、Ｇ１１８Ｒ、Ｓ１２８Ｌ、Ｐ１２９Ｑ、Ｓ１３０Ａ、Ｙ１６７Ａ、Ｒ１７０Ｓ、Ａ１９４Ｐ、Ｖ２０５Ｉ、Ｑ２０６Ｌ／Ｄ／Ｅ、Ｙ２０９Ｗ、及び／又はＭ２２２Ｓ。
【０１５６】
最も好ましくは、プロテアーゼは、ＰＢ９２野生型（国際公開第０８／０１０９２５号の配列番号２）又はスブチリシン３０９野生型（Ｎ８７Ｓの自然変異体を含む以外はＰＢ９２主鎖による配列）のいずれかに対して以下の突然変異体（ＢＰＮ番号方式）を含む群から選択される。
（ｉ）Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉ）Ｓ１０１Ｍ＋Ｇ１１８Ｖ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｉｉｉ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｎ２４８Ｒ
（ｉｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ＋Ｓ１８８Ｄ＋Ｖ２４４Ｒ
（ｖ）Ｎ７６Ｄ＋Ｎ８７Ｒ＋Ｇ１１８Ｒ＋Ｓ１２８Ｌ＋Ｐ１２９Ｑ＋Ｓ１３０Ａ
（ｖｉ）Ｖ６８Ａ＋Ｎ８７Ｓ＋Ｓ１０１Ｇ＋Ｖ１０４Ｎ
（ｖｉｉ）Ｓ９９ＡＤ
【０１５７】
好適な市販のプロテアーゼ酵素としては、商品名Ａｌｃａｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｐｒｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｄｕｒａｚｙｍ（登録商標）、Ｐｏｌａｒｚｙｍｅ（登録商標）、Ｋａｎｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｎａｓｅ（登録商標）、Ｌｉｑｕａｓｅ  Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ  Ｕｌｔｒａ（登録商標）、Ｏｖｏｚｙｍｅ（登録商標）、Ｎｅｕｔｒａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｃｏｒｏｎａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ  Ｕｌｔｒａ（登録商標）及びＥｓｐｅｒａｓｅ（登録商標）（Ｄｅｎｍａｒｋ）としてＮｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ（Ｄｅｎｍａｒｋ）によって販売されているもの；商品名Ｍａｘａｔａｓｅ（登録商標）、Ｍａｘａｃａｌ（登録商標）、Ｍａｘａｐｅｍ（登録商標）、Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  Ｐｒｉｍｅ（登録商標）、Ｐｕｒａｆｅｃｔ  Ｏｘ（登録商標）、ＦＮ３（登録商標）、ＦＮ４（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）、及びＰｕｒａｆｅｃｔ  ＯＸＰ（登録商標）としてＤｕｐｏｎｔによって販売されているもの；商品名Ｏｐｔｉｃｌｅａｎ（登録商標）及びＯｐｔｉｍａｓｅ（登録商標）としてＳｏｌｖａｙ  Ｅｎｚｙｍｅｓによって販売されているもの；並びにＨｅｎｋｅｌ／Ｋｅｍｉｒａから入手可能なもの、すなわちＢＬＡＰ（以下の突然変異：Ｓ９９Ｄ＋Ｓ１０１  Ｒ＋Ｓ１０３Ａ＋Ｖ１０４Ｉ＋Ｇ１５９Ｓを有する米国特許第５，３５２，６０４号の図２９に示す配列、以下ＢＬＡＰと称する）、ＢＬＡＰ  Ｒ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）、ＢＬＡＰ  Ｘ（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ｖ２０５Ｉを有するＢＬＡＰ）及びＢＬＡＰ  Ｆ４９（Ｓ３Ｔ＋Ｖ４Ｉ＋Ａ１９４Ｐ＋Ｖ１９９Ｍ＋Ｖ２０５Ｉ＋Ｌ２１７Ｄを有するＢＬＡＰ）；並びに花王製のＫＡＰ（突然変異Ａ２３０Ｖ＋Ｓ２５６Ｇ＋Ｓ２５９Ｎを有するバチルス・アルカロフィルスのサブチリシン（Bacillus alkalophilus subtilisin））が挙げられる。
【０１５８】
Ｐｒｏｐｅｒａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ（登録商標）、Ｕｌｔｉｍａｓｅ（登録商標）、Ｅｖｅｒｌａｓｅ（登録商標）、Ｓａｖｉｎａｓｅ（登録商標）、Ｅｘｃｅｌｌａｓｅ（登録商標）、Ｂｌａｚｅ  Ｕｌｔｒａ（登録商標）、ＢＬＡＰ及びＢＬＡＰ変異体からなる群から選択される市販のプロテアーゼは、本発明の変異型プロテアーゼと組み合わせて本明細書に用いるのに特に好ましい。
【０１５９】
リパーゼ
好ましくは、本組成物は、米国特許第６，９３９，７０２（Ｂ１）号、及び米国特許出願公開第２００９／０２１７４６４号に記載されているものなどの「第１サイクルリパーゼ」を含む１つ以上のリパーゼを含む。好ましいリパーゼは、第１の洗浄リパーゼである。本発明の一実施形態では、本組成物は、第１の洗浄リパーゼを含む。第１の洗浄リパーゼは、以下のアミノ酸配列を有するポリペプチドであるリパーゼを含む：（ａ）フミコラ・ラヌギノサ（Humicola lanuginosa）株ＤＳＭ４１０９由来の野生型リパーゼと少なくとも９０％の同一性を有するもの、（ｂ）当該野生型リパーゼと比較して、Ｅ１若しくはＱ２４９の１５Ａ以内の三次元構造の表面における電気的に中性若しくは負に荷電されたアミノ酸の、正に荷電されたアミノ酸による置換を含むもの、及び（ｃ）Ｃ末端にペプチド付加を含むもの、及び／又は（ｄ）Ｎ末端にペプチド付加を含むもの、及び／又は（ｅ）以下の制限を満たすもの：ｉ）当該野生型リパーゼのＥ２１０位に負のアミノ酸を含むこと、（ｉｉ）当該野生型リパーゼの９０位〜１０１位に対応する領域に負に帯電したアミノ酸を含むこと、及び（ｉｉｉ）当該野生型リパーゼのＮ９４（N94 or said wild-type lipase）に対応する位置に中性又は陰性のアミノ酸を含むか、及び／又は当該野生型リパーゼの９０〜１０１位に対応する領域に負又は中性の正味の電荷を有すること。Ｔ２３１Ｒ及びＮ２３３Ｒ変異のうち１つ以上を含むサーモマイセス・ラヌギノサ（Thermomyces lanuginosus）由来の野生型リパーゼの変異体が好ましい。この野生型の配列は、Ｓｗｉｓｓｐｒｏｔアクセッション番号Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ  Ｏ５９９５２の２６９アミノ酸（アミノ酸２３〜２９１）である（サーモマイセス・ラヌギノサ（Thermomyces lanuginosus）（フミコラ・ラヌギノサ（Humicola lanuginosa）に由来）。好ましいリパーゼとしては、商品名Ｌｉｐｅｘ（登録商標）及びＬｉｐｏｌｅｘ（登録商標）及びＬｉｐｏｃｌｅａｎ（登録商標）として販売されているものが挙げられる。他の好適なリパーゼとしては、欧州特許出願第１２００１０３４．３号又は欧州特許第２６２３５８６号に記載されているものが挙げられる。
【０１６０】
エンドグルカナーゼ
他の好ましい酵素としては、エンド−β−１，４−グルカナーゼ活性を示す微生物由来のエンドグルカナーゼ（Ｅ．Ｃ．３．２．１．４）が挙げられ、米国特許第７，１４１，４０３（Ｂ２）号における配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％、９４％、９７％、更には９９％同一の配列を有するバチルス属のメンバーに対して内因性である微生物ポリペプチド及びその混合物を含む。好適なエンドグルカナーゼは、商品名Ｃｅｌｌｕｃｌｅａｎ（登録商標）及びＷｈｉｔｅｚｙｍｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）として販売されている。
【０１６１】
ペクチン酸リアーゼ
他の好ましい酵素としては、商品名Ｐｅｃｔａｗａｓｈ（登録商標）、Ｐｅｃｔａｗａｙ（登録商標）、Ｘｐｅｃｔ（登録商標）として販売されているペクチン酸リアーゼ、並びに商品名Ｍａｎｎａｗａｙ（登録商標）（全てＮｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ（Ｂａｇｓｖａｅｒｄ，Ｄｅｎｍａｒｋ）製）及びＰｕｒａｂｒｉｔｅ（登録商標）（Ｇｅｎｅｎｃｏｒ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｃ．（Ｐａｌｏ  Ａｌｔｏ，Ｃａｌｉｆｏｒｎｉａ））として販売されているマンナナーゼが挙げられる。
【０１６２】
洗浄セルラーゼ
本明細書に記載の洗浄組成物は、洗浄セルラーゼを更に含み得る。セルラーゼは、エンドグルカナーゼであってよい。セルラーゼは、エンドβ１，４−グルカナーゼ活性を有し得、クラスＡの炭水化物結合モジュール（ＣＢＭ）を含まない構造を有する。クラスＡのＣＢＭは、Ａ．Ｂ．Ｂｏｒａｓｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ  Ｊｏｕｒｎａｌ  ２００４，Ｖｏｌｕｍｅ  ３８２（ｐａｒｔ  ３）ｐ．７６９−７８１に従って定義される。特に、セルラーゼは、ファミリー１、２ａ、３、５及び１０からのクラスＡのＣＢＭを含まない。
【０１６３】
セルラーゼは、非晶質セルロース基質に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼであってよく、当該グリコシルヒドロラーゼは、ＧＨファミリー５、７、１２、１６、４４又は７４から選択される。好ましくは、セルラーゼは、ＧＨファミリー５から選択されるグリコシルヒドロラーゼである。好ましいセルラーゼは、Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓによって供給されるＣｅｌｌｕｃｌｅａｎである。このセルラーゼは、国際公開第２００２／０９９０９１号により詳細に記載されている。グリコシルヒドロラーゼ（ＧＨ）ファミリーの定義は、Ｂｉｏｃｈｅｍ  Ｊ．１９９１，ｖ２８０、３０９−３１６により詳細に記載されている。別の好ましいセルラーゼは、キシログルカン基質及び非晶質セルラーゼ基質の両方に対して酵素活性を有するグリコシルヒドロラーゼであり、当該グリコシルヒドロラーゼは、ＧＨファミリー５、１２、４４又は７４から選択される。好ましくは、グリコシルヒドロラーゼは、ＧＨファミリー４４から選択される。
【０１６４】
本発明の目的上、２つのアミノ酸配列間の同一性の度合は、ＥＭＢＯＳＳパッケージ（ＥＭＢＯＳＳ：Ｔｈｅ  Ｅｕｒｏｐｅａｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ  Ｏｐｅｎ  Ｓｏｆｔｗａｒｅ  Ｓｕｉｔｅ，Ｒｉｃｅ  ｅｔ  ａｌ．，２０００，Ｔｒｅｎｄｓ  ｉｎ  Ｇｅｎｅｔｉｃｓ  １６：２７６−２７７）のＮｅｅｄｌｅプログラム、好ましくはバージョン３．０．０以降で実行されるＮｅｅｄｌｅｍａｎ−Ｗｕｎｓｃｈアルゴリズム（Ｎｅｅｄｌｅｍａｎ  ａｎｄ  Ｗｕｎｓｃｈ，１９７０，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．４８：４４３−４５３）を使用して決定される。必要に応じて用いられるパラメータは、ギャップ開始ペナルティが１０、ギャップ伸長ペナルティが０．５、及びＥＢＬＯＳＵＭ６２（ＢＬＯＳＵＭ６２のＥＭＢＯＳＳバージョン）置換マトリックスである。「最長同一」と表示されたＮｅｅｄｌｅ出力（−ｎｏｂｒｉｅｆオプションを使用して得られる）を同一率として用い、これは次のように計算される。（同一残基×１００）／（アライメント長さ−アライメント中のギャップの総数）。
【０１６５】
好適な洗浄セルラーゼであるグリコシルヒドロラーゼは、国際公開第０１／０６２９０３号に記載されているＸＹＧ１００６などのパエニバチルス・ポリキシマ（Paenibacillus polyxyma）由来のＧＨファミリー４４グリコシルヒドロラーゼ（野生型）、又はその変異体；国際公開第９９／０２６６３号に記載されている配列番号１などのバチルス・リケニフォルミス（Bacillus licheniformis）由来のＧＨファミリー１２グリコシルヒドロラーゼ（野生型）、又はその変異体；バチルス・アガラドハエレンス（Bacillus agaradhaerens）由来のＧＨファミリー５グリコシルヒドロラーゼ（野生型）又はその変異体；国際公開第０１／０６４８５３号に記載されているＸＹＧ１０３４及びＸＹＧ１０２２などのパエニバチルス（Paenibacillus）由来のＧＨファミリー５グリコシルヒドロラーゼ（野生型）、又はその変異体；国際公開第２００２／０７７２４２号に記載されているＸＹＧ１０２０などのジョネシア種（Jonesia sp）由来のＧＨファミリー７４グリコシルヒドロラーゼ（野生型）又はその変異体；並びに国際公開第０３／０８９５９８号の配列番号２により詳細に記載されている酵素などのトリコデルマ・レーシ（Trichoderma Reesei）由来のＧＨファミリー７４グリコシルヒドロラーゼ（野生型）、又はその変異体からなる群から選択される。
【０１６６】
好ましいグリコシルヒドロラーゼは、ＸＹＧ１００６などのパエニバチルス・ポリキシマ（Paenibacillus polyxyma）由来のＧＨファミリー４４グリコシルヒドロラーゼ（野生型）又はその変異体からなる群から選択される。
【０１６７】
典型的には、セルラーゼは、洗濯プロセス後、布地の着用及び使用中、その後の洗浄サイクルにおいて、布地に付着した汚れの除去を改善するために、洗濯プロセス中に布地表面を改質する。好ましくは、セルラーゼは、洗濯プロセス後、布地の着用及び使用中、その後の２回又は更には３回の洗浄サイクルにおいて、布地に付着した汚れの除去を改善するために、洗濯プロセス中に布地表面を改質する。
【０１６８】
典型的には、セルラーゼは、第１の洗濯プロセス中に水性洗浄液中０．００５ｐｐｍ〜１．０ｐｐｍの濃度で使用される。好ましくは、セルラーゼは、第１の洗濯プロセス中に水性洗浄液中０．０２ｐｐｍ〜０．５ｐｐｍの濃度で使用される。
【０１６９】
ポリマー
洗剤組成物は、例えば、洗浄及び／又はケアのための１つ以上のポリマーを含んでもよい。例は、任意に変性されたカルボキシメチルセルロース、ポリ（エチレングリコール）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリアクリレート等のポリカルボキシレート、マレイン酸／アクリル酸コポリマー及びラウリルメタクリレート／アクリル酸コポリマー、並びにカルボキシレートポリマーである。
【０１７０】
好適なカルボキシレートポリマーとしては、マレアート／アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーが挙げられる。カルボキシレートポリマーは、４，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａ又は６，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーであってもよい。他の好適なカルボキシレートポリマーは、マレイン酸とアクリル酸とのコポリマーであり、４，０００Ｄａ〜９０，０００Ｄａの範囲の分子量を有し得る。
【０１７１】
他の好適なカルボキシレートポリマーは、（ｉ）カルボキシル基を含む１つ以上のモノマーから誘導される５０重量％から９８重量％未満の構造単位；（ｉｉ）スルホネート部分を含む１つ以上のモノマーから誘導される１重量％から４９重量％未満の構造単位；並びに（ｉｉｉ）式（Ｉ）及び（ＩＩ）によって表されるエーテル結合含有モノマーから選択される１種類以上のモノマーから誘導される１〜４９重量％の構造単位、を含む、コポリマーである：
【０１７２】
【化７】
2021512986.tif 000009
［式（Ｉ）中、Ｒ０は、水素原子又はＣＨ３基を表し、Ｒは、ＣＨ２基、ＣＨ２ＣＨ２基又は単結合を表し、Ｘは、０〜５の数を表すが、ただし、Ｒが単結合である場合、Ｘは１〜５の数を表し、Ｒ１は、水素原子又はＣ１〜Ｃ２０有機基である］、
【０１７３】
【化８】
2021512986.tif 000010
［式（ＩＩ）中、Ｒ０は、水素原子又はＣＨ３基を表し、Ｒは、ＣＨ２基、ＣＨ２ＣＨ２基、又は単結合を表し、Ｘは、０〜５の数を表し、Ｒ１は、水素原子又はＣ１〜Ｃ２０有機基である］。ポリマーは、少なくとも５０ｋＤａ、又は更には少なくとも７０ｋＤａの重量平均分子量を有することが好ましい場合がある。
【０１７４】
本組成物は、次の一般構造：ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）（ＣＨ３）−Ｎ＋−ＣｘＨ２ｘ−Ｎ＋−（ＣＨ３）−ビス（（Ｃ２Ｈ５Ｏ）（Ｃ２Ｈ４Ｏ）ｎ）［式中、ｎ＝２０〜３０であり、ｘ＝３〜８である］を有する化合物、又はそのサルフェート化若しくはスルホネート化変異体などの、１つ以上の両親媒性洗浄ポリマーを含んでいてよい。一態様では、このポリマーをサルフェート化又はスルホネート化して、双性汚れ懸濁ポリマーを得る。
【０１７５】
本組成物は、好ましくは、布地及び表面からグリース粒子を除去するように、親水性及び特性が釣り合っている両親媒性アルコキシル化グリース洗浄用ポリマーを含む。好ましい両親媒性アルコキシル化グリース洗浄用ポリマーは、コア構造と、そのコア構造に結合した複数のアルコキシレート基とを含む。これらは、好ましくは内側ポリエチレンオキシドブロック及び外側ポリプロピレンオキシドブロックを有するアルコキシル化ポリアルキレンイミンを含んでいてもよい。典型的には、これらは、０．００５重量％〜１０重量％、一般的には０．５重量％〜８重量％の量で本発明の組成物に配合され得る。
【０１７６】
ポリアクリレートから調製されるものなどのアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書において、追加のグリース除去性能を提供するのに有用である。そのような材料は、国際公開第９１／０８２８１号及び国際出願ＰＣＴ９０／０１８１５号に記載されている。化学的に、これら材料は、７〜８つのアクリレート単位ごとに１つのエトキシ側鎖を有するポリアクリレートを含む。側鎖は、式−（ＣＨ２ＣＨ２Ｏ）ｍ（ＣＨ２）ｎＣＨ３［式中、ｍは、２〜３であり、ｎは、６〜１２である］のものである。側鎖は、ポリアクリレート「主鎖」にエステル結合され、「櫛形」ポリマー型構造を提供する。分子量は変動し得るが、典型的には、約２０００〜約５０，０００の範囲内である。このようなアルコキシル化ポリカルボキシレートは、本明細書における組成物の約０．０５重量％〜約１０重量％を構成し得る。
【０１７７】
好ましくは、本組成物は、マレエート／アクリレートランダムコポリマー又はポリアクリレートホモポリマーなどの１つ以上のカルボキシレートポリマーを含む。一態様では、カルボキシレートポリマーは、４，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａ又は６，０００Ｄａ〜９，０００Ｄａの分子量を有するポリアクリレートホモポリマーである。典型的には、これらは、０．００５重量％〜１０重量％又は０．０５重量％〜８重量％の量で本発明の組成物に配合される。
【０１７８】
本組成物は、好ましくは、カチオン変性多糖ポリマーを含む。好ましくは、カチオン性多糖ポリマーは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン変性ヒドロキシプロピルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシプロピルセルロース、又はこれらの混合物から選択され、より好ましくは、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロース、カチオン疎水変性ヒドロキシエチルセルロース、又はこれらの混合物から選択される。
【０１７９】
汚れ放出ポリマー：本組成物は、汚れ放出ポリマーを含んでもよい。好適な汚れ放出ポリマーは、次の構造（Ｉ）、（ＩＩ）又は（ＩＩＩ）のうちの１つによって特定される構造を有する：
（Ｉ）−［（ＯＣＨＲ１−ＣＨＲ２）ａ−Ｏ−ＯＣ−Ａｒ−ＣＯ−］ｄ
（ＩＩ）−［（ＯＣＨＲ３−ＣＨＲ４）ｂ−Ｏ−ＯＣ−ｓＡｒ−ＣＯ−］ｅ
（ＩＩＩ）−［（ＯＣＨＲ５−ＣＨＲ６）ｃ−ＯＲ７］ｆ
［式中、
ａ、ｂ及びｃは、１〜２００であり、
ｄ、ｅ及びｆは、１〜５０であり、
Ａｒは、１，４−置換フェニレンであり、
ｓＡｒは、５位がＳＯ３Ｍｅで置換されている１，３−置換フェニレンであり、
Ｍｅは、Ｌｉ、Ｋ、Ｍｇ／２、Ｃａ／２、Ａｌ／３、アンモニウム、モノ−、ジ−、トリ−、若しくはテトラ−アルキルアンモニウム（アルキル基は、Ｃ１〜Ｃ１８アルキル又はＣ２〜Ｃ１０ヒドロキシアルキルである）、又はこれらの混合物であり、
Ｒ１、Ｒ２、Ｒ３、Ｒ４、Ｒ５及びＲ６は、独立して、Ｈ、又はＣ１〜Ｃ１８のｎ−若しくはイソ−アルキルから選択され、
Ｒ７は、直鎖若しくは分枝鎖Ｃ１〜Ｃ１８アルキル、又は直鎖若しくは分枝鎖Ｃ２〜Ｃ３０アルケニル、又は５個〜９個の炭素原子を有するシクロアルキル基、又はＣ８〜Ｃ３０アリール基、又はＣ６〜Ｃ３０アリールアルキル基である］。
【０１８０】
好適な汚れ放出ポリマーは、ＴｅｘＣａｒｅ（登録商標）シリーズのポリマー、例えば、ＴｅｘＣａｒｅ（登録商標）ＳＲＡ１００、ＳＲＡ３００、ＳＲＮ１００、ＳＲＮ１７０、ＳＲＮ２４０、ＳＲＮ２６０、ＳＲＮ３００及びＳＲＮ３２５としてＣｌａｒｉａｎｔによって販売されており、ＴｅｘＣａｒｅ（登録商標）ＳＲＡ３００、ＳＲＮ２４０及びＳＲＡ  ３００が特に好ましい。他の好適な汚れ放出ポリマーは、Ｒｅｐｅｌ−ｏ−Ｔｅｘ（登録商標）シリーズのポリマー、例えば、Ｒｅｐｅｌ−ｏ−Ｔｅｘ（登録商標）ＳＦ２、ＳＲＰ６、及びＲｅｐｅｌ−ｏ−Ｔｅｘ（登録商標）ＣｒｙｓｔａｌとしてＳｏｌｖａｙによって販売されている。好ましくは、本組成物は、１つ以上の汚れ放出ポリマーを含む。他の好適な汚れ放出ポリマーは、Ｍａｒｌｏｑｕｅｓｔポリマー（例えば、Ｓａｓｏｌにより供給されているＭａｒｌｏｑｕｅｓｔ  ＳＬなど）である。
【０１８１】
再付着防止ポリマー：好適な再付着防止ポリマーとしては、ポリエチレングリコールポリマー及び／又はポリエチレンイミンポリマーが挙げられる。
【０１８２】
好適なポリエチレングリコールポリマーとしては、（ｉ）ポリエチレングリコールを含む親水性主鎖、並びに（ｉｉ）Ｃ４〜Ｃ２５アルキル基、ポリプロピレン、ポリブチレン、飽和Ｃ１〜Ｃ６モノカルボン酸のビニルエステル、アクリル酸又はメタクリル酸のＣ１〜Ｃ６アルキルエステル、及びこれらの混合物からなる群から選択される疎水性側鎖（複数可）、を含む、ランダムグラフトコポリマーが挙げられる。好適なポリエチレングリコールポリマーは、ランダムグラフト化ポリ酢酸ビニル側鎖を有するポリエチレングリコール骨格を有する。ポリエチレングリコール骨格の平均分子量は、２，０００Ｄａ〜２０，０００Ｄａ、又は４，０００Ｄａ〜８，０００Ｄａの範囲であり得る。ポリエチレングリコール骨格とポリ酢酸ビニル側鎖との分子量比は、１：１〜１：５又は１：１．２〜１：２の範囲であり得る。エチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、１未満、又は０．８未満であってもよく、エチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、０．５〜０．９の範囲であってもよく、又はエチレンオキシド単位当たりのグラフト部位の平均数は、０．１〜０．５、又は０．２〜０．４の範囲であってもよい。好適なポリエチレングリコールポリマーは、Ｓｏｋａｌａｎ  ＨＰ２２である。好適なポリエチレングリコールポリマーについては、国際公開第０８／００７３２０号に記載されている。
【０１８３】
典型的には、これらのポリマーは、存在する場合には、各々、０．００５〜１０重量％、より典型的には０．０５〜８重量％の量で本発明の組成物に組み込まれる。
【０１８４】
セルロース系ポリマー：好ましくは、本組成物は、セルロース系ポリマーを含む。好適なセルロース系ポリマーは、アルキルセルロース、アルキルアルコキシアルキルセルロース、カルボキシルアルキルセルロース、アルキルカルボキシアルキルセルロース、スルホアルキルセルロースから選択され、より好ましくは、カルボキシメチルセルロース、メチルセルロース、メチルヒドロキシエチルセルロース、メチルカルボキシメチルセルロース、及びこれらの混合物から選択される。
【０１８５】
好ましいカルボキシメチルセルロースは、０．５〜０．９のカルボキシメチル置換度、及び１００，０００Ｄａ〜３００，０００Ｄａの分子量を有する。
【０１８６】
好適なカルボキシメチルセルロースは、例えば、国際公開第０９／１５４９３３号に記載されているように、０．６５超の置換度及び０．４５超のブロック性度を有する。
【０１８７】
ケアポリマー：好適なケアポリマーとしては、カチオン変性及び／又は疎水変性されたセルロース系ポリマーが挙げられる。かかる変性されたセルロースポリマーは、洗濯サイクル中に布地に抗摩擦効果及び染料ロック効果をもたらし得る。好適なセルロース系ポリマーとしては、カチオン変性ヒドロキシエチルセルロースが挙げられる。好適なケアポリマーとしては、カチオン変性及び／又は疎水変性されたグアーポリマーも挙げられる。他の好適なケアポリマーとしては、染料ロックポリマー、例えば、イミダゾール及びエピクロロヒドリンの縮合によって、好ましくは１：４：１の比率で生成される縮合オリゴマーが挙げられる。好適な市販の染料ロックポリマーは、Ｐｏｌｙｑｕａｒｔ（登録商標）ＦＤＩ（Ｃｏｇｎｉｓ）である。
【０１８８】
他の好適なケアポリマーとしては、アミノシリコーンが挙げられ、アミノシリコーンは、布地感触効果及び布地形状維持効果をもたらし得る。
【０１８９】
アルコキシル化ポリアルキレンイミン：本組成物は、アルコキシル化ポリアルキレンイミンを含み得、当該アルコキシル化ポリアルキレンイミンは、ポリアルキレンイミンコアにおける少なくとも１つの窒素原子に結合している１本以上の側鎖を有するポリアルキレンイミンコアを有し、当該アルコキシル化ポリアルキレンイミンは、（ＰＥＩ）ａ−（ＥＯ）ｂ−Ｒ１の実験式（Ｉ）（式中、ａは、当該アルコキシル化ポリエチレンイミンのポリアルキレンイミンコアの平均数平均分子量（ＭＷＰＥＩ）であり、１００〜１００，０００ダルトンの範囲であり、ｂは、当該アルコキシル化ポリアルキレンイミンの当該１本以上の側鎖における平均エトキシル化度であり、５〜４０の範囲であり、Ｒ１は、独立して、水素、Ｃ１〜Ｃ４アルキル、及びこれらの組み合わせからなる群から選択される）を有する。
【０１９０】
組成物は、アルコキシル化ポリアルキレンイミンを含み得、当該アルコキシル化ポリアルキレンイミンは、ポリアルキレンイミンコアにおける少なくとも１つの窒素原子に結合している１本以上の側鎖を有するポリアルキレンイミンコアを有し、当該アルコキシル化ポリアルキレンイミンは、（ＰＥＩ）ｏ−（ＥＯ）ｍ（ＰＯ）ｎ−Ｒ２又は（ＰＥＩ）ｏ−（ＰＯ）ｎ（ＥＯ）ｍ−Ｒ２の実験式（ＩＩ）（式中、ｏは、アルコキシル化ポリアルキレンイミンのポリアルキレンイミンコアの平均数平均分子量（ＭＷＰＥＩ）であり、１００〜１００，０００ダルトンの範囲であり、ｍは、１０〜５０の範囲の、アルコキシル化ポリアルキレンイミンの当該１本以上の側鎖における平均エトキシル化度であり、ｎは、１〜５０の範囲の、アルコキシル化ポリアルキレンイミンの当該１本以上の側鎖における平均プロポキシル化度であり、Ｒ２は、独立して、水素、Ｃ１〜Ｃ４アルキル、及びこれらの組み合わせからなる群から選択される）を有する。
【０１９１】
染料制御剤
本洗浄組成物は、典型的には、当該洗浄組成物の約０．０２重量％〜約１重量％、又は約０．０５重量％〜約０．５重量％の濃度で当該組成物中に存在する、染料制御剤を含み得る。
【０１９２】
染料制御剤は、（ｉ）スルホン化フェノール／ホルムアルデヒドポリマー、（ｉｉ）尿素誘導体、（ｉｉｉ）染料で分子インプリントされた、エチレン性不飽和モノマーのポリマー、（ｉｖ）約２μｍ以下の平均直径を有する、非水溶性ポリアミドからなる繊維、（ｖ）ベンゾオキサジンモノマー化合物の重合から得ることができるポリマー、及び（ｖｉ）これらの組み合わせ、からなる群から選択され得る。これら染料制御剤については、以下により詳細に記載する。
【０１９３】
（ｉ）スルホン化フェノール／ホルムアルデヒドポリマー
染料制御剤は、スルホン化フェノール／ホルムアルデヒドポリマーを含み得る。スルホン化フェノール／ホルムアルデヒドポリマーは、ホルムアルデヒドと、フェノール、クレゾール、キシレノール、ノニルフェノール、オクチルフェノール、ブチルフェノール、フェニルフェノール、２，２−ビス−４−ヒドロキシフェニルプロパン、アニソール、レゾルシノール、ビスフェノールＡ、４，４’−、２，２’−若しくは４，２’−ジヒドロキシジフェニルエーテル、フェノールスルホン酸、アニソールスルホン酸、ジオキシジフェニルスルホン、４−ヒドロキシジフェニルスルホン、ナフトール又はナフトールスルホン酸との縮合の生成物から選択され得る。好適な例としては、Ｓｕｐａｒｅｘ（登録商標）Ｏ．ＩＮ（Ｍ１）、Ｎｙｌｏｆｉｘａｎ（登録商標）Ｐ（Ｍ２）、Ｎｙｌｏｆｉｘａｎ（登録商標）ＰＭ（Ｍ３）、及びＮｙｌｏｆｉｘａｎ（登録商標）ＨＦ（Ｍ４）（全てＡｒｃｈｒｏｍａ（Ｒｅｉｎａｃｈ，Ｓｗｉｔｚｅｒｌａｎｄ）によって供給）が挙げられる。
【０１９４】
（ｉｉ）尿素誘導体
染料制御剤は、尿素誘導体を含んでいてよい。尿素誘導体は、式Ｉによる構造を有し得る：
式Ｉ
（Ａ）ｋＡｒ−ＮＨ−Ｃ（Ｏ）−ＮＨ−Ａｒ（Ａ）ｌ−ＮＨ［−Ｃ（Ｏ）−ＮＨ−Ｌ−ＮＨ−Ｃ（Ｏ）−ＮＨ−Ａｒ（Ａ）ｍＮＨ］ｎ−Ｃ（Ｏ）−ＮＨ−Ａｒ（Ａ）ｋ
［式中、
Ａｒは、芳香族基、スチルベン基、あるいは直鎖、分枝鎖、又は環状の、１〜１２個の炭素原子を有する飽和又は１ヶ所若しくは数ヶ所エチレン性不飽和の炭化水素基を表し、
Ｌは、アリーレン基又はスチルベン基を表し、
Ａは、−ＳＯ３Ｍ又は−ＣＯ２Ｍを表し、
Ｍは、Ｈ又はアルカリ金属原子を表し、
ｋ及びｍは、互いに関係なく、０、１、２、又は３を表し、ｌ＋ｍ≧１であり、
ｎは、１〜６の数である］。
【０１９５】
尿素誘導体の好適な例としては、以下の式ＩＩ及びＩＩＩによる化合物が挙げられる。
【０１９６】
式ＩＩは以下であり、式中、Ｐｈは、フェニル基であり、ｎは、１、２、３、又は４であり、置換基−ＳＯ３Ｈは、オルト位にあり、置換基−ＣＨ３はオルト位にある：
【０１９７】
【化９】
2021512986.tif 000011
【０１９８】
式ＩＩＩは以下であり、式中、Ｐｈは、フェニル基であり、ｎは、１、２、３、又は４であり、置換基−ＳＯ３Ｈは、オルト位にあり、置換基−ＣＨ３はオルト位にある：
【０１９９】
【化１０】
2021512986.tif 000012
【０２００】
（ｉｉｉ）染料で分子インプリントされた、エチレン性不飽和モノマーのポリマー
染料制御剤は、染料で分子インプリントされた、エチレン性不飽和モノマーのポリマーを含んでいてよい。分子インプリント染料の製造方法は、Ｇ．Ｚ．Ｋｙｚａｓ  ｅｔ  ａｌ，Ｃｈｅｍｉｃａｌ  Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ  Ｊｏｕｒｎａｌ，Ｖｏｌｕｍｅ  １４９，Ｉｓｓｕｅｓ  １−３，１  Ｊｕｌｙ  ２００９，Ｐａｇｅｓ  ２６３−２７２に記載されている。
【０２０１】
１つの例示的なポリマーは、以下のように合成することができる：１００ｍＬのジメチルホルムアミド中に４．０５ｇ（２０ｍｍｏｌ）のエチレングリコールモノメタクリレート、０．３４ｇ（４ｍｍｏｌ）のメタクリル酸、及び２．１８ｇ（３．２ｍｍｏｌ）の二ナトリウム−８−アニリノ−５−［［４−［（３−スルホナトフェニル）ジアゼニル］ナフタレン−１−イル］ジアゼニル］ナフタレン−１−スルホネート（アシッドブルー１１３）を窒素雰囲気下で充填し、室温で２時間撹拌する。次に、２２ｍｇのアゾイソブチロニトリルを添加する。反応混合物を超音波浴中で１５分間脱気し、７５℃で１２時間撹拌する。残渣を分離し、アセトン及び熱水で洗浄し、Ｓｏｘｈｌｅｔ抽出装置において５００ｍＬのメタノールで８時間抽出する。乾燥後、脆性の濃い紫色の生成物が３．５ｇ得られる。
【０２０２】
（ｉｖ）非水溶性ポリアミドからなる繊維
染料制御剤は、非水溶性ポリアミドからなる繊維を含んでいてよい。繊維の平均直径は、２μｍ以下であってよい。例示的な非水溶性ポリアミド繊維としては、ポリアミド−６及び／又はポリアミド６，６から生成されるものが挙げられる。平均繊維直径は、好適な画像解析ソフトウェア、例えば、Ｐｈｅｎｏｍ−Ｗｏｒｌｄ  Ｂ．Ｖ．（Ｅｉｎｄｈｏｖｅｎ，Ｔｈｅ  Ｎｅｔｈｅｒｌａｎｄｓ）によって供給されるＦｉｂｅｒＭｅｔｒｉｃ（登録商標）繊維測定ソフトウェアと併せて走査電子顕微鏡によって測定することができる。
【０２０３】
（ｖ）ベンゾオキサジンモノマー化合物の重合から得ることができるポリマー
染料制御剤は、ベンゾオキサジンモノマー化合物の重合から得ることができるポリマーを含んでいてよい。ベンゾオキサジンモノマー化合物の重合から得ることができるポリマーは、式ＩＶ、式Ｖ、又はこれらの混合物から選択してよい。
【０２０４】
【化１１】
2021512986.tif 000013
式ＩＶ及び式Ｖについて、
ｑは、１〜４の整数であり、
ｎは、２〜２００００の数であり、
各繰り返し単位中のＲは、互いに独立して、水素、又は１〜８個の炭素原子を含む、直鎖又は分枝鎖の、任意に置換されたアルキル基から選択され、
Ｚは、水素（ｑ＝１の場合）、アルキル（ｑ＝１の場合）、アルキレン（ｑ＝２〜４の場合）、カルボニル（ｑ＝２の場合）、酸素（ｑ＝２の場合）、硫黄（ｑ＝２の場合）、スルホキシド（ｑ＝２の場合）、スルホン（ｑ＝２の場合）、及び直接共有結合（ｑ＝２の場合）から選択され、
Ｒ１は、共有結合又は１〜１００個の炭素原子を含有する二価結合基を表し、
Ｒ２は、水素、ハロゲン、アルキル、アルケニル、及び／又はベンゾオキサジン構造から対応するナフトオキサジン構造を作製する二価の基から選択され、
Ｙは、１〜１５個の炭素原子を含有する直鎖又は分枝鎖の、任意に置換されたアルキル基、任意に１個以上のヘテロ原子を含む脂環式基、任意に１個以上のヘテロ原子を含むアリール基、及び−（Ｃ＝Ｏ）Ｒ３（式中、Ｒ３は、１〜１５個の炭素原子を含有する直鎖又は分枝鎖の、任意に置換されたアルキル基、及びＸ−Ｒ４（式中、Ｘは、Ｓ、Ｏ、及びＮＨから選択され、Ｒ４は、１〜１５個の炭素原子を含有する直鎖又は分枝鎖の、任意に置換されたアルキル基から選択される）から選択され、
ｃは、１〜４の整数であり、
Ｂは、水素（ｃ＝１の場合）、アルキル（ｃ＝１の場合）、アルキレン（ｃ＝２〜４の場合）、カルボニル（ｃ＝２の場合）、酸素（ｃ＝２の場合）、硫黄（ｃ＝２の場合）、スルホキシド（ｃ＝２の場合）、スルホン（ｃ＝２の場合）、及び直接共有結合（ｃ＝２の場合）から選択され、Ａは、ヒドロキシル基又は窒素含有複素環であり、
Ｒ５は、水素、ハロゲン、アルキル、及びアルケニルから選択されるか、又はＲ５は、ベンゾオキサジン構造から対応するナフトオキサジン構造を作製する二価の基から選択され、
Ｒ６は、共有結合を表すか、又は１〜１００個の炭素原子を含有する二価結合基である。
【０２０５】
ベンゾオキサジンモノマー化合物の重合から得ることができるポリマーは、式ＶＩによる化合物であってよい：
【０２０６】
【化１２】
2021512986.tif 000014
（式中、典型的には、ｍ＝３５であり、ｎ＝６である）。
【０２０７】
式ＶＩによる化合物は、５０ｍＬの酢酸エチル中１６．２２  ｐ−クレゾールの溶液を、５０ｍＬの酢酸エチル中９．３８ｇのパラホルムアルデヒド（９６％濃縮物）の溶液に１０分間にわたって滴下することによって生成することができる。次いで、２００ｍＬの酢酸エチル中３０９．９ｇのＪｅｆｆａｍｉｎ  Ｍ２０７０（Ｈｕｎｔｓｍａｎ、ＥＯ／ＰＯ比１０：３１）を３０分間にわたって添加し、温度は１０℃未満に維持した。１０分間撹拌した後、反応混合物を還流下で６時間加熱した。冷却後、反応混合物を濾過し、任意の形成された水と共に溶媒を真空下で除去した。３１８．９０ｇの対応する重合可能なベンゾオキサジン化合物を得た。
【０２０８】
アミン
本明細書に記載の洗浄組成物は、アミンを含んでもよい。洗浄組成物は、組成物の約０．１重量％〜約１０重量％、約０．２重量％〜約５重量％、約０．５重量％〜約４重量％、約０．１重量％〜約４重量％、又は約０．１重量％〜約２重量％のアミンを含んでもよい。本アミンは、それが使用される洗浄媒体のｐＨに応じてプロトン化を受けることができる。アミンの非限定例としては、限定されるものではないが、エーテルアミン、環状アミン、ポリアミン、オリゴアミン（例えば、トリアミン、ジアミン、ペンタアミン、テトラアミン）、又はこれらの組み合わせが挙げられる。本明細書に記載の組成物は、オリゴアミン、エーテルアミン、環状アミン、及びこれらの組み合わせからなる群から選択されるアミンを含んでもよい。いくつかの態様では、アミンはアルカノールアミンではない。いくつかの態様では、アミンはポリアルキレンイミンではない。好適なオリゴアミンの例としては、テトラエチレンペンタミン、トリエチレンテトラアミン、ジエチレントリアミン、及びこれらの混合物が挙げられる。エーテルアミン及び環状アミンが特に好ましい場合がある。
【０２０９】
漂白剤：好適な漂白剤としては、過酸化水素源、漂白活性剤、漂白触媒、予成形過酸、及びこれらの任意の組み合わせが挙げられる。とりわけ好適な漂白剤としては、過酸化水素源と漂白活性剤及び／又は漂白触媒との組み合わせが挙げられる。
【０２１０】
過酸化水素源：好適な過酸化水素源としては過ホウ酸ナトリウム及び／又は過炭酸ナトリウムが挙げられる。
【０２１１】
漂白活性剤：好適な漂白活性剤としては、テトラアセチルエチレンジアミン及び／又はアルキルオキシベンゼンスルホネートが挙げられる。
【０２１２】
漂白触媒：本組成物は、漂白触媒を含んでいてよい。好適な漂白触媒としては、オキサジリジニウム系漂白触媒、遷移金属漂白触媒、特にマンガン及び鉄漂白触媒が挙げられる。好適な漂白触媒は、以下の一般式に対応する構造を有する：
【０２１３】
【化１３】
2021512986.tif 000015
［式中、Ｒ１３は、２−エチルヘキシル、２−プロピルへプチル、２−ブチルオクチル、２−ペンチルノニル、２−ヘキシルデシル、ｎ−ドデシル、ｎ−テトラデシル、ｎ−ヘキサデシル、ｎ−オクタデシル、イソ−ノニル、イソ−デシル、イソ−トリデシル及びイソ−ペンタデシルからなる群から選択される］。
【０２１４】
予成形過酸：好適な予形成過酸としては、フタルイミドペルオキシカプロン酸が挙げられる。しかしながら、本組成物は、予形成過酸を実質的に含まないことが好ましい。「実質的に含まない」とは、「意図的に添加されない」ことを意味する。
【０２１５】
他の酵素：他の好適な酵素は、植物、細菌又は真菌起源のものを含む、ペルオキシダーゼ／オキシダーゼなどの漂白酵素、及びその変異体である。市販のペルオキシダーゼとしては、Ｇｕａｒｄｚｙｍｅ（登録商標）（Ｎｏｖｏｚｙｍｅｓ  Ａ／Ｓ）が挙げられる。他の好適な酵素としては、Ｇｅｎｔｌｅ  Ｐｏｗｅｒ  Ｂｌｅａｃｈ（商標）に使用されるものなどのコリンオキシダーゼ及びペルヒドロラーゼが挙げられる。
【０２１６】
増白剤：好適な蛍光増白剤としては、ジスチリルビフェニル化合物、例えば、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＣＢＳ−Ｘ、ジアミノスチルベンジスルホン酸化合物、例えば、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＤＭＳ  ｐｕｒｅ  Ｘｔｒａ及びＢｌａｎｋｏｐｈｏｒ（登録商標）ＨＲＨ、並びにピラゾリン化合物、例えば、Ｂｌａｎｋｏｐｈｏｒ（登録商標）ＳＮ、並びにクマリン化合物、例えば、Ｔｉｎｏｐａｌ（登録商標）ＳＷＮが挙げられる。
【０２１７】
好ましい増白剤は、２（４−スチリル−３−スルホフェニル）−２Ｈ−ナフトール（napthol）［１，２−ｄ］トリアゾールナトリウム、４，４’−ビス｛［（４−アニリノ−６−（Ｎメチル−Ｎ−２−ヒドロキシエチル）アミノ１，３，５−トリアジン−２−イル）］アミノ｝スチルベン−２−２’ジスルホン酸二ナトリウム、４，４’−ビス｛［（４−アニリノ−６−モルホリノ−１，３，５−トリアジン−２−イル）］アミノ｝スチルベン−２−２’ジスルホン酸二ナトリウム、及び４，４’−ビス（２−スルホスチリル）ビフェニル二ナトリウムである。好適な蛍光光沢剤は、Ｃ．Ｉ．蛍光光沢剤２６０であり、これは、そのβ若しくはα結晶形態で使用しても、又はこれらの形態の混合物で使用してもよい。
【０２１８】
ｐＨ
好ましくは、脱イオン水の１重量％溶液中の本発明の組成物のｐＨは、６．５超〜１１、より好ましくは７〜９未満である。本組成物が抗菌目的のために使用される場合、典型的には１〜６．５、好ましくは１〜３の酸性ｐＨが有用であり得る。本発明による好ましい洗浄組成物、特に洗濯洗浄組成物は、脱イオン水中１重量％溶液の場合９未満、好ましくは７〜８．９のｐＨを提供する。
【０２１９】
封入有益剤
本組成物は封入有益剤を更に含んでいてよい。封入有益は、コアを取り囲むシェルを含んでいてよい。コアは、有益剤を含んでいてよい。有益剤は、香料原材料を含んでいてよい。
【０２２０】
シェルは、アミノ樹脂コポリマー、アクリル、アクリレート、及びこれらの混合物からなる群から選択される材料を含んでいてよい。アミノ樹脂コポリマーは、メラミン−ホルムアルデヒド、尿素ホルムアルデヒド、架橋メラミンホルムアルデヒド、又はこれらの混合物であってよい。
【０２２１】
シェルは、本明細書に開示されている組成物で処理される部位への香料マイクロカプセルの沈着及び／又は保持に役立つ１つ以上の材料、例えばポリマーでコーティングされてもよい。ポリマーは、多糖類、カチオン変性デンプン、カチオン変性グアー、ポリシロキサン、ポリジアリルジメチルアンモニウムハライド、ポリジアリルジメチルアンモニウムクロリドとビニルピロリドンのコポリマー、アクリルアミド、イミダゾール、イミダゾリニウムハライド、イミダゾリウムハライド、ポリビニルアミン、ポリビニルアミンとＮ−ビニルホルムアミドのコポリマー、及びこれらの混合物からなる群から選択されるカチオン性ポリマーであってよい。
【０２２２】
コアは、有益剤を含んでいてよい。好適な有益剤としては、香料原材料、シリコーンオイル、ワックス、炭化水素、高級脂肪酸、エッセンシャルオイル、脂質、皮膚冷却剤、ビタミン、日焼け止め剤、酸化防止剤、グリセリン、触媒、漂白剤粒子、二酸化ケイ素粒子、悪臭軽減剤、臭気制御材料、キレート剤、帯電防止剤、柔軟剤、昆虫及び蛾駆除剤、着色剤、酸化防止剤、キレート剤、増粘剤、ドレープ及びフォーム調整剤、平滑剤、しわ抑制剤、衛生化剤、消毒剤、細菌抑制剤、カビ抑制剤、白カビ抑制剤、抗ウィルス剤、乾燥剤、耐汚染剤、汚れ放出剤、布地リフレッシュ剤及び洗いたて感維持剤、塩素漂白臭気抑制剤、染料固定剤、移染防止剤、色保持剤、蛍光増白剤、色復元／再生剤、抗退色剤、白色増強剤、抗磨耗剤、耐磨耗剤、布地一体化剤、摩耗防止剤、けば立ち防止剤、抑泡剤、消泡剤、紫外線保護剤、日褪せ阻害剤、抗アレルギー剤、酵素、防水剤、布地快適剤、耐収縮剤、耐伸剤、伸縮回復剤、スキンケア剤、グリセリン、及び天然活性物質、抗菌活性物質、制汗剤活性物質、カチオン性ポリマー、染料、並びにこれらの混合物からなる群から選択される材料が挙げられる。有益剤は、香料原材料を含んでいてよい。
【０２２３】
本組成物は、組成物の総重量に基づいて、約０．０１重量％〜約１０重量％、又は約０．１重量％〜約５重量％、又は約０．２重量％〜約１重量％の封入有益剤を含んでいてよい。封入有益剤は、砕けやすくてもよく、及び／又は約１０マイクロメートル〜約５００マイクロメートル又は約２０マイクロメートル〜約２００マイクロメートルの平均粒径を有していてよい。
【０２２４】
好適な封入有益剤は、Ｅｎｃａｐｓｙｓ，ＬＬＣ（Ａｐｐｌｅｔｏｎ，Ｗｉｓｃｏｎｓｉｎ  ＵＳＡ）から入手可能であり得る。
【０２２５】
ホルムアルデヒドスカベンジャーは、このような封入有益剤内で又はこのような封入有益剤と併せて用いてよい。
【０２２６】
組成物の製造方法
本開示は、本明細書に記載される組成物の製造方法に関する。本発明の組成物は、固体（例えば、顆粒又は錠剤）であっても、又は液体形態であってもよい。好ましくは、本組成物は、液体形態である。組成物は、配合者が選択したいずれかのプロセスによって製造されてよく、これにはバッチプロセス、連続ループプロセス、又はこれらの組み合わせが挙げられる。
【０２２７】
液体の形態である場合、本発明の組成物は、水性（典型的には２重量％超、又は更には５重量％若しくは１０重量％超の総含水量、最大で９０重量％又は最大で８０重量％若しくは７０重量％の総含水量）であっても、又は非水性（典型的には、２重量％未満の総含水量）であってもよい。典型的には、本発明の組成物は、光学増白剤、ＤＴＩ、及び任意の更なる添加剤材料の水溶液又は均質な分散液若しくは懸濁液の形態となり、これらの成分の一部は通常固体の形態であってもよく、本組成物の通常液体の成分（アルコールエトキシレートノニオン性液体、水性液体キャリア、及びその他のいずれかの通常液体の任意の成分等）と組み合わせた成分である。このような溶液、分散液又は懸濁液は、許容可能な相安定性を有する。液体の形態であるとき、本発明の洗剤は、好ましくは、２０ｓ−１及び２１℃において１〜１５００センチポアズ（１〜１５００ｍＰａ＊ｓ）、より好ましくは１００〜１０００センチポアズ（１００〜１０００ｍＰａ＊ｓ）、最も好ましくは２００〜５００センチポアズ（２００〜５００ｍＰａ＊ｓ）の粘度を有する。粘度は、従来法によって測定することができる。粘度は、ＴＡ  ｉｎｓｔｒｕｍｅｎｔｓ製のＡＲ５５０レオメータを用いて、直径４０ｍｍ及びギャップサイズ５００μｍのプレートスチールスピンドルを用いて測定してよい。２０ｓ−１における高剪断粘度及び０．０５−１における低剪断粘度は、２１Ｃで３分間の対数剪断速度掃引０．１−１〜２５−１から得ることができる。本明細書に記載する好ましいレオロジーは、内部構造剤を洗剤成分と共に使用して、又は外部レオロジー変性剤を使用することによって得ることができる。より好ましくは、洗剤液体組成物などの洗剤は、約１００センチポアズ〜１５００センチポアズ、より好ましくは１００〜１０００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。洗剤液体組成物などの単位用量洗剤は、４００〜１０００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。洗濯柔軟化組成物などの洗剤は、典型的には、１０〜１０００、より好ましくは１０〜８００ｃｐｓ、最も好ましくは１０〜５００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。食器手洗い用組成物は、３００〜４０００ｃｐｓ、より好ましくは３００〜１０００ｃｐｓの高剪断速度粘度を有する。
【０２２８】
本明細書における液体の形態の洗浄及び／又は処理組成物は、任意の都合のよい順序でその成分を合わせ、得られた成分の組み合わせを混合、例えば、撹拌して、相安定液体洗剤組成物を形成することによって調製することができる。このような組成物を調製するプロセスでは、例えば、ノニオン性界面活性剤、非界面活性液体キャリア及び他の任意の液体成分などの液体成分の少なくとも大部分、又は更には実質的に全てを含有する液体マトリックスが形成され、当該液体成分は、この液体の組み合わせに剪断撹拌を付与することによって十分に混合される。例えば、機械的撹拌機による高速撹拌が有用に使用され得る。剪断撹拌を維持しつつ、あらゆるアニオン性界面活性剤及び固体形態の成分の実質的に全てを添加することができる。混合物の撹拌を継続し、必要であればその時点で増強させて、液相内の不溶性固相粒子の溶液又は均質な分散液を形成することができる。固体形態物質の一部又は全てをこの撹拌混合物に添加した後、含める任意の酵素物質の粒子、例えば、酵素粒状体を配合する。上述の組成物調製手順の変形例として、固体成分の１つ以上を、液体成分の１つ以上の微量の部分と予め混合した粒子の溶液又はスラリーとして、撹拌混合物に添加してよい。組成物成分の全てを添加した後、必要な粘度及び相安定特性を有する組成物を形成するのに十分な時間にわたって、混合物の撹拌を継続する。多くの場合、これは約３０分〜６０分の間の撹拌を伴う。
【０２２９】
本発明の組成物中の添加剤成分は、中間精製工程の有無にかかわらず、このような成分を生成する合成製品として当該組成物に配合することができる。精製工程が存在しない場合、使用する混合物は、一般的に、所望の成分又はその混合物（本明細書に示す割合は、別段規定されていない限り、成分自体の重量パーセントに関連する）、更には未反応の出発物質、並びに副反応及び／又は不完全な反応によって形成された不純物を含む。例えば、エトキシル化又は置換された成分に関して、混合物は、異なる程度のエトキシル化／置換を含む可能性がある。
【０２３０】
使用方法
本開示は、本開示の洗浄組成物を使用して、硬質面又は織物などの表面を洗浄する方法に関する。一般に、方法は、本明細書に記載の洗浄組成物を水と混合して水性水性洗浄液を形成することと、洗浄工程において表面、好ましくは織物を当該水性洗浄液と接触させることと、を含む。したがって、グリコーゲン脱分枝酵素、第２のアミラーゼ、非イオン性界面活性剤、及び任意に補助剤を水に別々に添加して水性洗浄液を形成してもよく、又は任意に他の洗浄補助剤と予め混合して、洗浄組成物を形成し、次いで、水と混合して水性洗浄液を形成してもよい。標的表面は、油汚れを含み得る。
【０２３１】
典型的には上述のとおりに調製された本発明の組成物を用いて、布地及び／又は硬質面の洗濯／処理に用いるための水性洗浄／処理溶液を形成することができる。一般的に、有効量のこのような組成物を、例えば従来の自動洗濯機内の水に添加して、このような水性洗浄／洗濯溶液を形成する。次いで、このようにして形成した水性洗浄溶液を、典型的には撹拌下で、当該溶液で洗濯／処理しようとする硬質面又は布地と接触させる。水性洗浄溶液を生成するために水に添加される本明細書の洗剤組成物の有効量は、水性洗浄溶液中に約５００〜２５，０００ｐｐｍ若しくは５００〜１５，０００ｐｐｍの組成物を生成するのに十分な量を含んでいてもよく、又は約１，０００〜３，０００ｐｐｍの本明細書の洗剤組成物が水性洗浄溶液に提供される。
【０２３２】
典型的には、水性洗浄液は、水性洗浄液中の洗剤の濃度が０ｇ／Ｌ超〜５ｇ／Ｌ、又は１ｇ／Ｌから４．５ｇ／Ｌまで、又は４．０ｇ／Ｌまで、又は３．５ｇ／Ｌまで、又は３．０ｇ／Ｌまで、又は２．５ｇ／Ｌまで、又は更には２．０ｇ／Ｌまで、又は更には１．５ｇ／Ｌまでになるような量で、洗浄組成物を洗浄水と接触させることによって形成される。布地又は織物を洗浄する方法は、上蓋式若しくはドラム式自動洗濯機で行ってもよく、又は手洗い用途で用いてもよい。これらの用途では、形成された水性洗浄液及び当該水性洗浄液中の洗浄組成物の濃度は、主洗浄サイクルのものである。水性洗浄液の体積を決定するとき、いかなる任意のすすぎ工程中のいかなる水の投入量も含まない。
【０２３３】
水性洗浄液は、４０リットル以下の水、又は３０リットル以下、又は２０リットル以下、又は１０リットル以下、又は８リットル以下、又は更には６リットル以下の水を含み得る。水性洗浄液は、０リットル超〜１５リットル、又は２リットルから１２リットルまで、又は更には８リットルまでの水を含み得る。典型的には、水性洗浄液１リットル当たり０．０１ｋｇ〜２ｋｇの布地を当該水性洗浄液に投入する。典型的には、水性洗浄液１リットル当たり０．０１ｋｇから、又は０．０５ｋｇから、又は０．０７ｋｇから、又は０．１０ｋｇから、又は０．１５ｋｇから、又は０．２０ｋｇから、又は０．２５ｋｇからの布地を当該水性洗浄液中に投入する。任意に、５０ｇ以下、又は４５ｇ以下、又は４０ｇ以下、又は３５ｇ以下、又は３０ｇ以下、又は２５ｇ以下、又は２０ｇ以下、又は更には１５ｇ以下、又は更には１０ｇ以下の組成物を水に接触させて、水性洗浄液を形成する。かかる組成物は、典型的には、溶液中約５００ｐｐｍ〜約１５，０００ｐｐｍの濃度で用いられる。洗浄溶媒が水である場合、水の温度は通常約５〜約９０℃の範囲であり、部位が布地を含む場合、水対布地の比は通常約１：１〜約３０：１である。典型的には、本発明の洗剤を含む水性洗浄液のｐＨは３〜１１．５である。
【０２３４】
一態様では、任意に当該表面又は布地を洗浄及び／又はすすぐ工程と、当該表面又は布地を本明細書に開示する任意の組成物と接触させ、次いで、任意に当該表面又は布地を洗浄及び／又はすすぐ工程とを含むこのような方法を、任意の乾燥工程と共に開示する。
【０２３５】
このような表面又は布地の乾燥は、家庭環境又は工業環境のいずれかで使用される一般的な手段、すなわち、機械乾燥又は戸外乾燥のうちのいずれか１つによって実行することができる。布地は、一般消費者の使用条件又は業務用使用条件で洗濯することができる任意の布地を含んでいてよく、本発明は、特にポリエステル及びナイロンなどの合成織物製品に好適であり、特に合成及びセルロース系布地及び／又は繊維を含む混紡布地及び／又は繊維の処理に好適である。合成布地の例は、ポリエステル、ナイロンであり、これらは、セルロース系繊維、例えば、ポリコットン布地との混紡布に存在し得る。溶液のｐＨは、典型的には、７〜１１、より一般的には、８〜１０．５である。本組成物は、典型的には、溶液中５００ｐｐｍ〜５，０００ｐｐｍの濃度で使用される。水温は、典型的には、約５℃〜約９０℃の範囲である。水と布地との比は、典型的には、約１：１〜約３０：１である。
【実施例】
【０２３６】
実施例
６ウェルプレート（Ｃｏｓｔａｒ  ３５１６）を使用して洗浄性能を決定した。３．７重量％の平均エトキシル化度７を有するＣ１２〜１５アルキルエトキシレート非イオン性界面活性剤、２２重量％のＬＡＳ、及び１５重量％の平均エトキシル化度３を有するＣ１２〜１５アルキルエトキシル化サルフェート界面活性剤を含む洗剤組成物を１．８７ｇ／Ｌの投入量で添加することによって、洗浄溶液を調製した。次いで、イソアミラーゼ（配列番号１）及びアミラーゼ（Ｓｔａｉｎｚｙｍｅ（商標））酵素を添加し、以下の表に記載した。洗剤を２分間磁気撹拌で溶解させることによって調製した洗剤溶液中で、デンプンで染みをつけた布地見本（タピオカ又はサラダドレッシングの染みをつけた）を洗浄した。洗浄温度は２０℃であり、洗浄中、染みのついた布地見本を３０分間撹拌し、続いて、２分間のすすぎ工程を行った。プロセスを各実験ごとに４回繰り返した。
【０２３７】
画像分析を使用して染みを分析し、結果を染み除去指数（ＳＲＩ）値として提示するが、０は除去なしを表し、１００は完全除去を表す。
【０２３８】
【表２】
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【０２３９】
【表３】
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【０２４０】
配合実施例
以下は、本開示に係る洗浄組成物の例示の実施例であり、限定を意図するものではない。
【０２４１】
実施例１〜７：重質液体洗濯洗剤組成物。
【０２４２】
【表４−１】
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【０２４３】
【表４−２】
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洗浄及び／又は処理組成物の総重量に基づく。酵素濃度は、原材料として報告される。
【０２４４】
実施例８〜１８：単位用量組成物。
これら実施例は、単位用量洗濯洗剤用の様々な処方を提供する。組成物８〜１２は、１つの単位容量区画を含む。組成物を封入するために使用したフィルムは、ポリビニルアルコール系フィルムである。
【０２４５】
【表５】
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洗浄及び／又は処理組成物の総重量に基づく。酵素濃度は、原材料として報告される。
【０２４６】
以下の実施例では、単位用量は３つの区画を有するが、同様の組成物を２つ、４つ又は５つの区画で作製することもできる。区画を封入するために使用されるフィルムは、ポリビニルアルコールである。
【０２４７】
【表６】
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【０２４８】
【表７】
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洗浄及び／又は処理組成物の総重量に基づいて、酵素レベルは原材料として報告する。
【０２４９】
実施例１９〜２４：手洗い用又は洗濯機、典型的には上蓋式洗濯機用の顆粒状洗濯洗剤組成物。
【０２５０】
【表８】
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【０２５１】
実施例２５〜３０：典型的にはドラム式自動洗濯機用の顆粒状洗濯洗剤組成物。
【０２５２】
【表９】
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【０２５３】
【表１０−１】
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【０２５４】
【表１０−２】
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【０２５５】
本明細書にて開示された寸法及び値は、列挙された正確な数値に厳密に限定されるものとして理解されるべきではない。その代わりに、特に指示がない限り、このような寸法はそれぞれ、列挙された値とその値を囲む機能的に同等な範囲との両方を意味することが意図されている。例えば、「４０ｍｍ」と開示された寸法は、「約４０ｍｍ」を意味することが意図される。
【配列表】
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【国際調査報告】
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