(57)【要約】  本開示は、改変されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体の組成物および方法に関するものであり、当該Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、少なくとも２つのＦｃドメインと少なくとも１つの抗原結合ドメインとを含む。【選択図】図１
2021530992.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を含む組成物であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、抗原結合ドメインと、リンカーにより第２のＦｃドメインに結合された第１のＦｃドメインと、を含み、前記組成物中のグリカンの少なくとも５％が、フコース残基を欠く、組成物。
【請求項２】
抗原結合ドメインと、リンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含む、ポリペプチド
を含む組成物であって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含み、前記組成物中の前記グリカンの少なくとも５％が、フコース残基を欠く、組成物。
【請求項３】
前記抗原結合ドメインが、抗体重鎖可変ドメインを含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項４】
前記抗原結合ドメインが、抗体軽鎖可変ドメインを含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項８】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項９】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１２】
改変された突起を形成する変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷変異をさらに含む、請求項２〜１１のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１３】
前記改変突起を形成する変異および前記逆電荷変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項２〜１２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４】
前記変異が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項１３に記載の組成物。
【請求項１５】
前記変異が、単一アミノ酸変化である、請求項２〜１３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、
2021530992.tif 000150
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項２に記載の組成物。
【請求項１７】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、グリシンスペーサーである、請求項２に記載の組成物。
【請求項１８】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが独立して、４〜３０個、４〜２０個、８〜３０個、８〜２０個、１２〜２０個、または１２〜３０個のグリシン残基からなる、請求項２に記載の組成物。
【請求項１９】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、２０個のグリシン残基からなる、請求項２に記載の組成物。
【請求項２０】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含む、請求項２〜１９に記載の組成物。
【請求項２１】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項２０に記載の組成物。
【請求項２２】
Ｉ２５３位の各アミノ酸変異が、Ｉ２５３Ａである、請求項２１に記載の組成物。
【請求項２３】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含む、請求項２〜２２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項２４】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項２３に記載の組成物。
【請求項２５】
Ｒ２９２位の各アミノ酸変異が、Ｒ２９２Ｐである、請求項２４に記載の組成物。
【請求項２６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、
2021530992.tif 000151
および
2021530992.tif 000152
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらからなる、請求項２〜２５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項２７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000153
を有する、請求項２６に記載の組成物。
【請求項２８】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000154
を有する、請求項２６に記載の組成物。
【請求項２９】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000155
を有し、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000156
を有する、請求項２６に記載の組成物。
【請求項３０】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000157
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３１】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000158
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３２】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000159
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３３】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000160
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３４】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000161
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３５】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000162
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000163
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000164
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３８】
前記単一アミノ酸置換が、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される、請求項３０〜３７のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３９】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々が独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４０】
前記単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、ＣＨ３ドメインの逆電荷変異であるか、または改変突起を形成する変異である、請求項３９に記載の組成物。
【請求項４１】
前記単一アミノ酸置換が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項３９に記載の組成物。
【請求項４２】
前記改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択される、請求項２に記載の組成物。
【請求項４３】
前記２つまたは４つの逆電荷変異が、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される、請求項５、６、および９〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４４】
前記抗原結合ドメインが、ｓｃＦｖである、請求項２〜４３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４５】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含む、請求項２〜４３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＬドメインをさらに含む、請求項４３に記載の組成物。
【請求項４７】
前記ＶＨドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項４８】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項４９】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５０】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５１】
前記抗原結合ドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５２】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５３】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５４】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５５】
前記抗原結合ドメインが、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインを含む、請求項２〜４３に記載の組成物。
【請求項５６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むポリペプチドに結合してＦａｂを形成することができる、請求項２〜４３に記載の組成物。
【請求項５７】
第１または第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジ内のシステイン残基間のジスルフィド結合により結合された、請求項２〜５６のいずれか一項に記載の組成物の２つのコピー
を含む、ポリペプチド複合体。
【請求項５８】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドに結合された、請求項２〜５６のいずれか一項に記載のポリペプチドを含むポリペプチド複合体を含む組成物であって、前記ポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドが、前記ポリペプチドの前記第１、第２、または第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジドメイン内のシステイン残基と前記第２のポリペプチドの前記ヒンジドメイン内のシステイン残基との間のジスルフィド結合により結合され、前記組成物中の前記グリカンの少なくとも５％が、フコース残基を欠く、組成物。
【請求項５９】
前記第２のポリペプチド単量体が、改変空洞を形成する変異を含む、請求項５８に記載の組成物。
【請求項６０】
前記改変空洞を形成する前記変異が、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３９４Ｗ／Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ／Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３６６Ｓ／Ｌ３６８Ａ／Ｙ４０７Ｖ／Ｙ３４９Ｃ、Ｓ３６４Ｈ／Ｆ４０５Ａからなる群から選択される、請求項５９に記載の組成物。
【請求項６１】
前記第２のポリペプチドが、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項５８〜６０のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項６２】
抗原結合ドメインと、リンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含む、ポリペプチドであって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、ポリペプチド。
【請求項６３】
前記抗原結合ドメインが、抗体重鎖可変ドメインを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６４】
前記抗原結合ドメインが、抗体軽鎖可変ドメインを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６８】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６９】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７２】
表４から選択される１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、同一のＣＨ３ドメインを有する、請求項６２〜７１のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項７３】
表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項６２〜７２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項７４】
前記変異が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項７３に記載の組成物。
【請求項７５】
前記変異が、各々、単一アミノ酸変化である、請求項６２〜７３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項７６】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、
2021530992.tif 000165
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項７２に記載の組成物。
【請求項７７】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、グリシンスペーサーである、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７８】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが独立して、４〜３０個、４〜２０個、８〜３０個、８〜２０個、１２〜２０個、または１２〜３０個のグリシン残基からなる、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７９】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、２０個のグリシン残基からなる、請求項６２に記載の組成物。
【請求項８０】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含む、請求項６２〜７９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８１】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項８０に記載の組成物。
【請求項８２】
Ｉ２５３位の各アミノ酸変異が、Ｉ２５３Ａである、請求項８１に記載の組成物。
【請求項８３】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含む、請求項６２〜８２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８４】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項８３に記載の組成物。
【請求項８５】
Ｒ２９２位の各アミノ酸変異が、Ｒ２９２Ｐである、請求項８４に記載の組成物。
【請求項８６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、
2021530992.tif 000166
および
2021530992.tif 000167
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらからなる、請求項６２〜８５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000168
を有する、請求項８６に記載の組成物。
【請求項８８】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000169
を有する、請求項８６に記載の組成物。
【請求項８９】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000170
を有し、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000171
を有する、請求項８６に記載の組成物。
【請求項９０】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000172
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９１】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000173
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９２】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000174
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９３】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000175
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９４】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000176
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９５】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000177
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000178
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000179
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９８】
前記単一アミノ酸置換が、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される、請求項９０〜９７のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９９】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々が独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１００】
前記単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、前記ＣＨ３ドメインの逆電荷変異である、請求項９９に記載の組成物。
【請求項１０１】
前記単一アミノ酸置換が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項９９に記載の組成物。
【請求項１０２】
前記改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択される、請求項６２に記載の組成物。
【請求項１０３】
前記２つまたは４つの逆電荷変異が、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される、請求項６５、６６、および６９〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０４】
前記抗原結合ドメインが、ｓｃＦｖである、請求項６２〜１０３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０５】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含む、請求項６２〜１０３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＬドメインをさらに含む、請求項１０３に記載の組成物。
【請求項１０７】
前記ＶＨドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１０８】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１０９】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１０】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１１】
前記抗原結合ドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１２】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１３】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１４】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１５】
前記抗原結合ドメインが、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインを含む、請求項６２〜１０３に記載の組成物。
【請求項１１６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むポリペプチドに結合してＦａｂを形成することができる、請求項６２〜１０３に記載の組成物。
【請求項１１７】
第１または第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジ内のシステイン残基間のジスルフィド結合により結合された、請求項２〜５６のいずれか一項に記載の組成物の２つのコピー
を含む、組成物。
【請求項１１８】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドに結合された、請求項６２〜１１６のいずれか一項に記載の組成物を含む組成物であって、前記ポリペプチドと前記第２のポリペプチドが、前記ポリペプチドの前記第１、第２、または第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジドメイン内のシステイン残基と前記第２のポリペプチドの前記ヒンジドメイン内のシステイン残基との間のジスルフィド結合により結合されている、組成物。
【請求項１１９】
前記第２のポリペプチド単量体が、１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含む、請求項１１８に記載の組成物。
【請求項１２０】
前記第２のポリペプチド単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含み、前記ポリペプチド内の表４から選択される前記１つ、２つ、または３つの逆電荷変異に対して相補的である、請求項１２９に記載の組成物。
【請求項１２１】
前記第２のポリペプチドが、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項１１８〜１２０のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１２２】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含むポリペプチドであって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、改変された突起を形成する変異を含む、ポリペプチド。
【請求項１２３】
前記第１のＩｇＧ１単量体のアミノ末端に抗体重鎖可変ドメインおよびＣＨ１ドメインをさらに含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２４】
前記第１のＩｇＧ１単量体のアミノ末端にｓｃＦｖをさらに含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、改変突起を形成する変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２８】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１２９】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１３０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１３１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１３２】
改変された突起を形成する変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷変異をさらに含む、請求項１２２〜１３１のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１３３】
前記改変突起を形成する変異および前記逆電荷変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項１２２〜１３１のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１３４】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含むポリペプチドであって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、ポリペプチド。
【請求項１３５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のアミノ末端に抗体重鎖可変ドメインおよびＣＨ１ドメインをさらに含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のアミノ末端にｓｃＦｖをさらに含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３８】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３９】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４２】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４３】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４４】
表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、同一のＣＨ３ドメインを有する、請求項１３４〜１４３のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１４５】
表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項１３４〜１４３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４６】
前記変異が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４７】
前記変異が、各々、単一アミノ酸変化である、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４８】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、
2021530992.tif 000180
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４９】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが独立して、４〜３０個、４〜２０個、８〜３０個、８〜２０個、１２〜２０個、または１２〜３０個のグリシン残基からなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５０】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、２０個のグリシン残基からなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５１】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５２】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項１５１に記載の組成物。
【請求項１５３】
Ｉ２５３位の各アミノ酸変異が、Ｉ２５３Ａである、請求項１５２に記載の組成物。
【請求項１５４】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５５】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項１５４に記載の組成物。
【請求項１５６】
Ｒ２９２位の各アミノ酸変異が、Ｒ２９２Ｐである、請求項１５５に記載の組成物。
【請求項１５７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、
2021530992.tif 000181
および
2021530992.tif 000182
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらからなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５８】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000183
を有する、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５９】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000184
を有する、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６０】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000185
を有し、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000186
を有する、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６１】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000187
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６２】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000188
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６５】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000189
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000190
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000191
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６８】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000192
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６９】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000193
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７０】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000194
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７１】
前記単一アミノ酸置換が、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７２】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々が独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７３】
前記単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、前記ＣＨ３ドメインの逆電荷変異である、請求項９９に記載の組成物。
【請求項１７４】
前記単一アミノ酸置換が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項１７３に記載の組成物。
【請求項１７５】
前記改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択される、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７６】
前記２つまたは４つの逆電荷変異が、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７８】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７９】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８０】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８１】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８２】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８３】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８４】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８５】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８６】
ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８７】
請求項２〜１８７のいずれか一項に記載の組成物をコードする、核酸分子。
【請求項１８８】
請求項１８７に記載の核酸分子を含む、発現ベクター。
【請求項１８９】
請求項１８７に記載の核酸分子を含む、宿主細胞。
【請求項１９０】
請求項１８８に記載の発現ベクターを含む、宿主細胞。
【請求項１９１】
請求項１８９または請求項１９０に記載の宿主細胞を、前記ポリペプチドを発現させる条件下で培養することを含む、請求項２〜１８７のいずれか一項に記載の組成物を製造する方法。
【請求項１９２】
抗体ＶＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１８９に記載の宿主細胞。
【請求項１９３】
抗体ＶＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１９０に記載の宿主細胞。
【請求項１９４】
抗体ＶＬドメインおよび抗体ＣＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１８９に記載の宿主細胞。
【請求項１９５】
抗体ＶＬドメインおよび抗体ＣＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１９０に記載の宿主細胞。
【請求項１９６】
１０個以下の単一アミノ酸修飾を有するＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１８９に記載の宿主細胞。
【請求項１９７】
１０個以下の単一アミノ酸修飾を有するＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１９０に記載の宿主細胞。
【請求項１９９】
前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、前記ＣＨ３ドメイン内に１０、８、６、または４つ以下の単一アミノ酸修飾を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項１９６または１９７に記載の宿主細胞。
【請求項２００】
請求項２〜１８６のいずれか一項に記載の組成物を含む、薬学的組成物。
【請求項２０１】
前記ポリペプチドの４０％、３０％、２０％、１０％、５％、２％未満が、Ｆｃドメイン単量体上に少なくとも１つのフコース修飾を有する、請求項２００に記載の薬学的組成物。
【請求項２０２】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、請求項１に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０３】
前記単一Ｆｃドメイン構築体が抗体である、請求項１または２０２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２０５】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドもしくは前記第３のポリペプチドに結合されているか、または前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０４に記載の組成物。
【請求項２０６】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、および前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０４に記載の組成物。
【請求項２０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０８】
前記生物活性が、Ｆｃ受容体媒介性エフェクター機能である、請求項２０７に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０９】
前記Ｆｃ受容体媒介性エフェクター機能が、ＡＤＣＣおよびＡＤＣＰおよび／またはＣＤＣ活性である、請求項２０８に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１１】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドもしくは前記第３のポリペプチドに結合されているか、または前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０２、２０７、または２１０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１２】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、および前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０２、２０７、または２１０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１３】
前記抗原結合ドメインが、Ｆａｂである、請求項１および２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１４】
前記抗原結合ドメインが、前記第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である、請求項２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１５】
前記抗原結合ドメインが、ｓｃＦｖである、請求項２１４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、前記ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインが、前記第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である、請求項２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１７】
前記抗原結合ドメインが、ＶＬドメインをさらに含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１８】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、前記ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む、請求項２１７に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１９】
前記ＶＨドメインが、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２０】
前記ＶＨドメインが、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２１】
前記ＶＨドメインが、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一である、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２２】
前記ＶＨドメインが、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２３】
前記抗原結合ドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２４】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２５】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載の抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一である、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２６】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２７】
ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含み、前記ＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインが、リンカーを介して前記第１のポリペプチドまたは前記第２のポリペプチドのＮ末端に結合している、請求項１および２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２８】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２０２〜２２７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２９】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２０２〜２２８のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３０】
前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが、同一のアミノ酸配列を有する、請求項２０２〜２２８のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３１】
前記二量体形成選択性モジュールが、前記Ｆｃドメイン単量体の一方の前記ＣＨ３ドメイン内に改変された空洞と、前記Ｆｃドメイン単量体の他方の前記ＣＨ３ドメイン内に改変された突起と、を含み、前記改変された空洞および前記改変された突起が、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起対（ｐｒｏｔｕｂｅｒａｎｃｅ−ｉｎｔｏ−ｃａｖｉｔｙ  ｐａｉｒ）を形成するように配置されている、請求項２２８または２２９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３２】
前記改変された突起が、Ｓ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｆ、およびＦ４０５Ｗからなる群から選択される少なくとも１つの修飾を含み、前記改変された空洞が、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、およびＴ３９４Ｓからなる群から選択される少なくとも１つの修飾を含む、請求項２３１に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３３】
前記Ｆｃドメイン単量体の一方がＹ４０７ＶおよびＹ３４９Ｃを含み、前記Ｆｃドメイン単量体の他方がＴ３６６ＷおよびＳ３５４Ｃを含む、請求項２２８または２２９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３４】
前記二量体形成選択性モジュールが、前記ドメイン単量体の一方の前記ＣＨ３ドメイン内に負に荷電したアミノ酸と、前記Ｆｃドメイン単量体の他方の前記ＣＨ３ドメイン内に正に荷電したアミノ酸と、を含み、前記負に荷電したアミノ酸および前記正に荷電したアミノ酸が、Ｆｃドメインの形成を促進するように配置されている、請求項２２８または２２９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３５】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｄ３９９Ｋと、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅのいずれかとを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３６】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３９２ＤおよびＤ３９９Ｋを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３７】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３８】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｄを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３９】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３９２ＥおよびＤ３９９Ｋを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４０】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４１】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４２】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４３】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４４】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫまたはＥ３５７Ｒを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４５】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｅ３５７Ｋまたは３５７Ｒを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４６】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４８】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーが、結合である、請求項１および２０２〜２４７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４９】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーが、スペーサーである、請求項１および２０２〜２４７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５０】
前記スペーサーが、配列
2021530992.tif 000195
を有するポリペプチドを含む、請求項２４９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５１】
前記スペーサーが、グリシンスペーサーである、請求項２４９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５２】
前記スペーサーが、４〜３０、８〜３０、または１２〜３０個のグリシン残基からなる、請求項２５１に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５３】
前記スペーサーが、２０個のグリシン残基からなる、請求項２５２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５４】
前記抗原結合ドメインが、リンカーにより前記Ｆｃドメイン単量体に結合されている、請求項１および２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５５】
前記リンカーが、スペーサーである、請求項２５４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５６】
前記Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つが、Ｉ２５３位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む、請求項１および２０２〜２５５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５７】
Ｉ２５３位の前記アミノ酸修飾が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項２５６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５８】
Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾が、Ｉ２５３Ａである、請求項２５７に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５９】
前記Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つが、Ｒ２９２位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む、請求項１および２０２〜２５８のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６０】
Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項２５９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６１】
Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾が、Ｒ２９２Ｐである、請求項２６０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６２】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの１つ以上が、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む、請求項１および２０２〜２６１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６３】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む、請求項２６２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６４】
前記ＩｇＧが、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４からなる群から選択されるサブタイプのものである、請求項２６２または２６３に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６５】
前記第１、第２、第３、および第４のポリペプチドの各々内のＮ末端Ａｓｐが、Ｇｌｎに変異している、請求項１および２０２〜２６４のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６６】
前記第１、第２、第３、および第４のポリペプチドのうちの１つ以上が、Ｃ末端リジンを欠く、請求項１および２０２〜２６５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６７】
前記第１、第２、第３、および第４のポリペプチドが各々、Ｃ末端リジンを欠く、請求項２６６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６８】
リンカーによって前記ポリペプチドのうちの１つ以上のＮ末端またはＣ末端に結合されたアルブミン結合ペプチドをさらに含む、請求項１および２０２〜２６７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項２７０】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも７５％が、前記第１のＦｃドメイン、前記第２のＦｃドメイン、および前記抗原結合ドメインを含む、請求項２６９に記載の細胞培養培地。
【請求項２７１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一であり、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも０．１ｍｇ／Ｌの濃度で前記培養培地中に存在する、細胞培養培地。
【請求項２７２】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも７５％が、構造的に同一である、請求項２７１に記載の細胞培養培地。
【請求項２７３】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも１０ｍｇ／Ｌの濃度で前記培養培地中に存在する、請求項２６９〜２７２のいずれか一項に記載の細胞培養培地。
【請求項２７４】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも１００ｍｇ／Ｌの濃度で前記培養培地中に存在する、請求項２６９〜２７３のいずれか一項に記載の細胞培養培地。
【請求項２７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）抗原結合ドメインと
を発現する、宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項２７６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメインおよび前記第２の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、組成物。
【請求項２７７】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２７６に記載の組成物。
【請求項２７８】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３７０ＤおよびＥ３５７Ｋを含む、請求項２７７に記載の組成物。
【請求項２７９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメイン、前記第２の抗原結合ドメイン、および前記第３の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、組成物。
【請求項２８０】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２７９に記載の組成物。
【請求項２８１】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３７０ＤおよびＥ３５７Ｋを含む、請求項２８０に記載の組成物。
【請求項２８２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２８３】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２８２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２８５】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２８４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のリンカー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２８７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第７のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第８のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第９のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第６のＦｃドメイン単量体および前記第１０のＦｃドメイン単量体が各々、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２８６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメインおよび前記第２の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメインおよび前記第２の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、細胞培養培地。
【請求項２９２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
（５）前記第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を発現する、宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項２９３】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２８８、２８９、２９０、２９１、または２９２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１、前記第２、および前記第３の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１、前記第２、および前記第３の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメイン、前記第２の抗原結合ドメイン、および前記第３の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメイン、前記第２の抗原結合ドメイン、および前記第３の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、細胞培養培地。
【請求項２９８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
（５）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
（６）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を発現する、宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項２９９】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２９４、２９５、２９６、２９７、または２９８に記載の組成物。
【請求項３００】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項３０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
（３）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
（５）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を発現する宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項３０５】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項３００、３０１、３０２、３０３、または３０４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項３１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
（３）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
（５）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を発現する宿主細胞を培養することであって、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項３１１】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項３０６、３０７、３０８、３０９、または３１０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のリンカー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のリンカー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のスペーサー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のスペーサー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項３１６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のスペーサー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
（３）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
（５）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
（６）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
（７）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を発現する宿主細胞を培養することであって、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項３１７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第７のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第８のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第９のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第６のＦｃドメイン単量体および前記第１０のＦｃドメイン単量体が各々、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項３１２、３１３、３１４、３１５、または３１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１８】
前記組成物中の前記グリカンの少なくとも５％、１０％、１５％、２０％、３０％、または４０％が、フコース残基を欠く、先行する請求項のいずれか一項に記載の構築体を含む、組成物。
【請求項３１９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃ単量体と前記第６のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３２０】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一である、請求項３１９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２１】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一である、請求項３１９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２２】
前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項３１９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２３】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一であり、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一であり、前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項３１９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２４】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３１９〜３２３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２５】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３１９〜３２３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２６】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項３１９〜３２３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２７】
前記単一アミノ酸置換が、前記ＣＨ３ドメイン内のみにある、請求項３２４〜３２６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン単量体。
【請求項３２８】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３１９〜３２３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３２９】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３１９〜３２３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３０】
ホモ二量体形成を促進する前記置換が、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択される、請求項３２８に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３１】
ヘテロ二量体形成を促進する前記置換が、表３中の置換から選択される、請求項３２９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体と第１の軽鎖結合ドメインとを含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体と第２の軽鎖結合ドメインとを含む第４のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃ単量体と前記第６のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３３３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃ単量体と前記第４のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３３４】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一である、請求項３３３に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３５】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一である、請求項３３３に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３６】
前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項３３３に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３７】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一であり、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一であり、前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項３３３に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３８】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３３３〜３３７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３３９】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３３３〜３３７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４０】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項３３３〜３３７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４１】
前記単一アミノ酸置換が、前記ＣＨ３ドメイン内のみにある、請求項３３３〜３３７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン単量体。
【請求項３４２】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３３３〜３３７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４３】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３３３〜３３７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４４】
ホモ二量体形成を促進する前記置換が、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択される、請求項３４２に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４５】
ヘテロ二量体形成を促進する前記置換が、表３中の置換から選択される、請求項３４３に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第７のポリペプチドと、
ｈ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第８のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃ単量体と前記第５のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃ単量体と前記第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３４７】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一である、請求項３４６に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４８】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一である、請求項３４６に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３４９】
前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項３４６に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５０】
前記第７のポリペプチドおよび前記第８のポリペプチドの配列が同一である、請求項３４６に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５１】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一であり、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一であり、前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一であり、前記第７のポリペプチドおよび前記第８のポリペプチドの配列が同一である、請求項３４６に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５２】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３４６〜３５１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５３】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３４６〜３５１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５４】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項３４６〜３５１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５５】
前記単一アミノ酸置換が、前記ＣＨ３ドメイン内のみにある、請求項３４６〜３５１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン単量体。
【請求項３５６】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３４６〜３５１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５７】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第７のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第８のＦｃドメイン単量体が、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第９のＦｃドメイン単量体が、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第６のＦｃドメイン単量体および前記第１０のＦｃドメイン単量体が、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３４６〜３５１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５８】
ホモ二量体形成を促進する前記置換が、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択される、請求項３５７に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３５９】
ヘテロ二量体形成を促進する前記置換が、表３中の置換から選択される、請求項３５８に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体と第１の軽鎖結合ドメインとを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体と第２の軽鎖結合ドメインとを含む第６のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃ単量体と前記第５のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃ単量体と前記第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３６１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第７のポリペプチドと、
ｈ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第８のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第５のＦｃ単量体と前記第８のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃ単量体と前記第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３６２】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一である、請求項３６１に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６３】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一である、請求項３６１に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６４】
前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項３６１に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６５】
前記第７のポリペプチドおよび前記第８のポリペプチドの配列が同一である、請求項３６１に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６６】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一であり、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一であり、前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一であり、前記第７のポリペプチドおよび前記第８のポリペプチドの配列が同一である、請求項３６１に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６７】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３６１〜３６６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６８】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３６１〜３６６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３６９】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項３６１〜３６６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７０】
前記単一アミノ酸置換が、前記ＣＨ３ドメイン内のみにある、請求項３６１〜３６６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン単量体。
【請求項３７１】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３６１〜３６６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７２】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第７のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第５のＦｃドメイン単量体および前記第８のＦｃドメイン単量体が、前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第９のＦｃドメイン単量体が、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第６のＦｃドメイン単量体および前記第１０のＦｃドメイン単量体が、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３６１〜３６６のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７３】
ホモ二量体形成を促進する前記置換が、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択される、請求項３７１に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７４】
ヘテロ二量体形成を促進する前記置換が、表３中の置換から選択される、請求項３７２に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体と第１の軽鎖結合ドメインとを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体と第２の軽鎖結合ドメインとを含む第６のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第５のＦｃ単量体と前記第８のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃ単量体と前記第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３７６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体と第１の重鎖結合ドメインとを含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体と第２の重鎖結合ドメインとを含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第１の重鎖結合ドメインと前記第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の重鎖結合ドメインと前記第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３７７】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一である、請求項２０２に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７８】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一である、請求項２０２に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３７９】
前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項２０２に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８０】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一であり、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一であり、前記第５のポリペプチドおよび前記第６のポリペプチドの配列が同一である、請求項２０２に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８１】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３７６〜３８０のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８２】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３７６〜３８０のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８３】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項３７６〜３８０のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８４】
前記単一アミノ酸置換が、前記ＣＨ３ドメイン内のみにある、請求項３７６〜３８０のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン単量体。
【請求項３８５】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３７６〜３８０のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８６】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３７６〜３８０のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８７】
ホモ二量体形成を促進する前記置換が、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択される、請求項３８５に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８８】
ヘテロ二量体形成を促進する前記置換が、表３中の置換から選択される、請求項３８６に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３８９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体と第３の重鎖結合ドメインとを含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体と第４の軽鎖結合ドメインとを含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと、
ｇ）第３の軽鎖結合ドメインを含む第７のポリペプチドと、
ｈ）第４の軽鎖結合ドメインを含む第８のポリペプチドと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃ単量体と前記第４のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、前記第１の軽鎖結合ドメインと前記第３の重鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、前記第２の軽鎖結合ドメインと前記第４の重鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成し、前記第３の軽鎖結合ドメインと前記第１の重鎖結合ドメインは、一緒になって第３のＦａｂを形成し、前記第４の軽鎖結合ドメインと前記第２の重鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３９０】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一である、請求項３８９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９１】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一である、請求項３８９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９２】
前記第５のポリペプチド、前記第６のポリペプチド、前記第７のポリペプチド、および前記第８のポリペプチドの配列が同一である、請求項３８９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９３】
前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドの配列が同一であり、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドの配列が同一であり、前記第５のポリペプチド、前記第６のポリペプチド、前記第７のポリペプチド、および前記第８のポリペプチドの配列が同一である、請求項３８９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９４】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３８９〜３９３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９５】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々の前記ＣＨ３ドメインが、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３８９〜３９３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９６】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項３８９〜３９３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９７】
前記単一アミノ酸置換が、前記ＣＨ３ドメイン内のみにある、請求項３８９〜３９３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン単量体。
【請求項３９８】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３８９〜３９３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項３９９】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含む、請求項３８９〜３９３のいずれか一項に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項４００】
ホモ二量体形成を促進する前記置換が、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択される、請求項３９８に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項４０１】
ヘテロ二量体形成を促進する前記置換が、表３中の置換から選択される、請求項３９９に記載のＦｃ抗原ドメイン構築体。
【請求項４０２】
各リンカーが、
2021530992.tif 000196
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか３、またはそれからなる、請求項３１９〜４０１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０３】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に置換を含む、請求項３１９〜４０１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０４】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸置換が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項４０３に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０５】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位で置換を含む、請求項３１９〜４０１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０６】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸置換が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項４５に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０７】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される置換を含む、請求項３１９〜４０１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０８】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、ＥＰＫＳＣＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬおよびＤＫＴＨＴＣＰＰＣＰＡＰＥＬＬからなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項３１９〜４０１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項４０９】
前記細胞が、ＦＵＴ８発現または活性の抑制剤の存在下で培養される、請求項３１６に記載の製造方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
関連出願への相互参照
本出願は、２０１７年１月６日に出願された米国仮出願第６２／４４３，５２３号の出願日の利益を主張するものであり、その内容は参照によりその全体が本明細書に組み込まれる。
【背景技術】
【０００２】
開示の背景
多くの治療用抗体は、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ：ａｎｔｉｂｏｄｙ−ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｃｙｔｏｔｏｘｉｃｉｔｙ）、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ：ａｎｔｉｂｏｄｙ−ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｃｅｌｌｕｌａｒ  ｐｈａｇｏｃｙｔｏｓｉｓ）、および補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ：ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔ−ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｃｙｔｏｔｏｘｉｃｉｔｙ）など、Ｆｃドメインのエフェクター機能を介して自然免疫系の因子をリクルートすることにより機能する。治療用タンパク質の改善に対するニーズは未だ存在する。
【０００３】
タンパク質改変は、エフェクター機能に基づく細胞致死を強化することができ、特に、ＦｃγＲＩＩＩへの結合は、１つ以上のＦｃドメインの部分的または完全脱フコシル化によって修飾することができる。そのような修飾は、エフェクター機能を変更し得る。しかしながら、脱フコシル化を他の方法と組み合わせてＦｃガンマ受容体への結合を強化させるいくつかの試みは、ＦｃγＲＩＩＩへの結合を増加させたにもかかわらず、エフェクター機能を増加させることに失敗した。これは、閾値を超えるＦｃγＲＩＩＩ結合の改善が、エフェクター機能をさらに改善しない場合があることを示唆する（Ｒｅｐｐ  ｅｔ  ａｌ．（２０１１）（Ｃｏｍｂｉｎｅｄ  Ｆｃ−ｐｒｏｔｅｉｎ−  ａｎｄ  Ｆｃ−ｇｌｙｃｏ−ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ  ｏｆ  ｓｃＦｖ−Ｆｃ  ｆｕｓｉｏｎ  ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ｓｙｎｅｒｇｉｓｔｉｃａｌｌｙ  ｅｎｈａｎｃｅｓ  ＣＤ１６ａ  ｂｉｎｄｉｎｇ  ｂｕｔ  ｄｏｅｓ  ｎｏｔ  ｆｕｒｔｈｅｒ  ｅｎｈａｎｃｅ  ＮＫ−ｃｅｌｌ  ｍｅｄｉａｔｅｄ  ＡＤＣＣ．）Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｍｅｔｈｏｄｓ．３７３：６７−７８．（非特許文献１））。
【先行技術文献】
【非特許文献】
【０００４】
【非特許文献１】Ｒｅｐｐ  ｅｔ  ａｌ．（２０１１）（Ｃｏｍｂｉｎｅｄ  Ｆｃ−ｐｒｏｔｅｉｎ−  ａｎｄ  Ｆｃ−ｇｌｙｃｏ−ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ  ｏｆ  ｓｃＦｖ−Ｆｃ  ｆｕｓｉｏｎ  ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ｓｙｎｅｒｇｉｓｔｉｃａｌｌｙ  ｅｎｈａｎｃｅｓ  ＣＤ１６ａ  ｂｉｎｄｉｎｇ  ｂｕｔ  ｄｏｅｓ  ｎｏｔ  ｆｕｒｔｈｅｒ  ｅｎｈａｎｃｅ  ＮＫ−ｃｅｌｌ  ｍｅｄｉａｔｅｄ  ＡＤＣＣ．）Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｍｅｔｈｏｄｓ．３７３：６７−７８．
【発明の概要】
【０００５】
開示の概要
本開示は、抗原結合ドメインの標的特異性と、少なくとも２つのＦｃドメインを組み合わせて、固有の生物活性を有する新たな治療法を生み出すための組成物および方法を特徴とする。
【０００６】
いくつかの事例では、本開示は、単一Ｆｃドメイン含有治療剤、例えば、既知の治療用抗体などの抗原結合ドメインを、少なくとも２つのＦｃドメインと組み合わせて、単一Ｆｃドメイン含有治療剤を超える生物活性を有する新規の治療剤を生成することを企図する。そのような構築体を作製するために、本開示は、少なくとも２つ、例えば複数のＦｃドメインを有する構築体の組み立てるための様々な方法を提供するものであり、それにより、それらのホモ二量体形成およびヘテロ二量体形成が制御され、限られた数のポリペプチド鎖からの異なるサイズの分子の組み立てが行われ、そしてそれらポリペプチドもまた本開示の対象である。これらの構築体の特性により、実質的に均質な薬学的組成物の効率的な生成が可能となる。薬学的組成物の安全性、有効性、均一性、および信頼性を確実にするためには、薬学的組成物においてそのような均質性があることが望ましい。
【０００７】
様々な例では、本明細書に記載の構築体またはポリペプチド複合体またはポリペプチドを含む組成物は、少なくともある程度脱フコシル化される。例えば、組成物中に存在するグリカン（例えば、Ｆｃグリカン）の少なくとも５％、１０％、１５％、２０％、２５％、３０％、３５％、４０％、４５％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、または９５％が、フコース残基を欠いている。したがって、グリカンの５％〜６０％、５％〜５０％、５％〜４０％、１０％〜５０％、１０％〜５０％、１０％〜４０％、２０％〜５０％、または２０％〜４０％が、フコース残基を欠いている。少なくともある程度まで脱フコシル化される組成物は、１，３，４−トリ−Ｏ−アセチル−２−デオキシ−２−フルオロ−Ｌ−フコース阻害剤の存在下で抗体を産生する細胞を培養することによって産生され得る。本明細書に記載される構築体およびポリペプチドの比較的脱フコシル化された形態は、ＦＵＴ８の発現が低減されたか、または発現されない細胞で発現すること（例えば、ＦＵＴ８をノックアウトするか、またはＲＮＡｉ（ｓｉＲＮＡ、ｍｉＲＮＡ、またはｓｈＲＮＡ）での発現を低減させることによって）と、ベータ−１，４−マンノシル−糖タンパク質４−ベータ−Ｎ−アセチルグルコサミン転移酵素（ＧｎＴ−ＩＩＩ）を過剰発現する細胞で発現することとを含む、様々な他の方法を使用して産生することができる。本開示は、本明細書に記載されるＦｃ抗原結合ドメイン構築体を含む組成物を企図し、ここで、組成物中に存在するグリカンの少なくとも３％はフコース残基を欠いており、すなわち、組成物中のグリカンの少なくとも５％が脱フコシル化されている。
【０００８】
第１の態様では、本開示は、強化されたエフェクター機能を含むＦｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、抗原結合ドメインと、リンカーにより第２のＦｃドメインに結合された第１のＦｃドメインとを含み、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【０００９】
第２の態様では、本開示は、抗原結合ドメインと、リンカーにより第２のＦｃドメインに結合された第１のＦｃドメインとを含むＦｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とする。
【００１０】
第３の態様では、本開示は、抗原結合ドメインと、リンカーにより第２のＦｃドメインに結合された第１のＦｃドメインとを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【００１１】
第４の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する。
【００１２】
第４の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドもしくは第３のポリペプチドに結合されているか、または第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドに結合されているか、あるいは抗原結合ドメインは、第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、および第３のポリペプチドに結合されている。
【００１３】
第５の態様では、本開示は、強化されたエフェクター機能を含むＦｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含み、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【００１４】
第５の態様のいくつかの実施形態では、単一Ｆｃドメイン構築体は、抗体である。
【００１５】
第６の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメイン、を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【００１６】
第６の態様のいくつかの実施形態では、生物活性は、ＡＤＣＣ、ＡＤＣＰ、および／またはＣＤＣ活性（例えば、ＡＤＣＣおよびＡＤＣＰ活性、ＡＤＣＣおよびＣＤＣ活性、ＡＤＣＰおよびＣＤＣ活性、またはＡＤＣＣ、ＡＤＣＰ、およびＣＤＣ活性）などのＦｃ受容体媒介性エフェクター機能である。
【００１７】
第７の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させるスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する。
【００１８】
本開示の第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドもしくは第３のポリペプチドに結合されているか、または第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドに結合されているか、あるいは抗原結合ドメインは、第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、および第３のポリペプチドに結合されている。
【００１９】
本開示の第１、第２、第３、および第４の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、Ｆａｂである。
【００２０】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部であり、いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖである。
【００２１】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み、いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、ＶＨドメインは、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一であるか、またはＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む。
【００２２】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ＶＨドメイン配列およびＶＬドメイン配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、もしくは少なくとも９９．５％同一であるか、または抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列のセットを含む。
【００２３】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含み、ＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインは、リンカーによって第１のポリペプチドまたは第２のポリペプチドのＮ末端に結合している。
【００２４】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００２５】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００２６】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、Ｆｃドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に改変された空洞と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に改変された突起とを含み、改変された空洞および改変された突起は、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起対（ｐｒｏｔｕｂｅｒａｎｃｅ−ｉｎｔｏ−ｃａｖｉｔｙ  ｐａｉｒ）を形成するように配置されている。いくつかの実施形態では、改変された突起は、Ｓ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｆ、およびＦ４０５Ｗから選択される少なくとも１つの修飾を含み、改変された空洞は、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、およびＴ３９４Ｓから選択される少なくとも１つの修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体の一方が、Ｙ４０７ＶおよびＹ３４９Ｃを含み、Ｆｃドメイン単量体の他方が、Ｔ３６６ＷおよびＳ３５４Ｃを含む。
【００２７】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、ドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に負に荷電したアミノ酸と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に正に荷電したアミノ酸とを含み、負に荷電したアミノ酸および正に荷電したアミノ酸は、Ｆｃドメインの形成を促進するように配置されている。いくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９Ｋと、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅのいずれかとを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＤおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｅを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＥおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第３と第４のポリペプチドは各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第３および第４のポリペプチドは各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫまたはＥ３５７Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体の各々は、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｅ３５７Ｋまたは３５７Ｒを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含むか、または第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含む。
【００２８】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドは、同一のアミノ酸配列を有する。
【００２９】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、結合である。
【００３０】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、スペーサーである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、配列
2021530992.tif 000003
を有するポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、スペーサーは、グリシンスペーサー、例えば、４〜３０、８〜３０、または１２〜３０個のグリシン残基からなるスペーサー、例えば、２０個のグリシン残基からなるスペーサーである。
【００３１】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、リンカーによりＦｃドメイン単量体に結合されている。いくつかの実施形態では、リンカーは、スペーサーである。
【００３２】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｉ２５３位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は、Ｉ２５３Ａである。
【００３３】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｒ２９２位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は、Ｒ２９２Ｐである。
【００３４】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体のうちの１つ以上が、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は各々、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＩｇＧは、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４からなる群から選択されるサブタイプのものである。
【００３５】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、第４、第５、第６、および第７のポリペプチドの各々内のＮ末端Ａｓｐが、Ｇｌｎに変異している。
【００３６】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、第４、第５、第６、および第７のポリペプチドのうちの１つ以上が、Ｃ末端リジンを欠く。いくつかの実施形態では、第４、第５、第６、および第７のポリペプチドは各々、Ｃ末端リジンを欠く。
【００３７】
本開示の第４、第５、第６、および第７の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、リンカーによってポリペプチドのうちの１つ以上のＮ末端またはＣ末端に結合されたアルブミン結合ペプチドをさらに含む。
【００３８】
第８の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一であり、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも０．１ｍｇ／Ｌ、１０ｍｇ／Ｌ、２５ｍｇ／Ｌ、５０ｍｇ／Ｌ、７５ｍｇ／Ｌ、または１００ｍｇ／Ｌの濃度で培養培地中に存在する、細胞培養培地を特徴とする。
【００３９】
本開示の第８の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも７５％、少なくとも８５％、または少なくとも９５％が、構造的に同一である。
【００４０】
第９の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群を含む細胞培養培地を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含み、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する。
【００４１】
本開示の第９の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも７５％、少なくとも８５％、または少なくとも９５％は、第１のＦｃドメイン、第２のＦｃドメイン、および抗原結合ドメインを含む。
【００４２】
第１０の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法を特徴とし、方法は、ａ）（１）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ならびに（４）抗原結合ドメインを発現する、宿主細胞を培養することであって、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、抗原結合ドメインは、第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、細胞培養上清中のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、培養することと、ｂ）細胞培養上清からＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと、を含む。
【００４３】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドもしくは第３のポリペプチドに結合されているか、または第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドに結合されているか、あるいは抗原結合ドメインは、第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、および第３のポリペプチドに結合されている。
【００４４】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、Ｆａｂである。
【００４５】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部であり、いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖである。
【００４６】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み、いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、ＶＨドメインは、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一であるか、またはＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む。
【００４７】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ＶＨドメイン配列およびＶＬドメイン配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、もしくは少なくとも９９．５％同一であるか、または抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列のセットを含む。
【００４８】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含み、ＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインは、リンカーによって第１のポリペプチドまたは第２のポリペプチドのＮ末端に結合している。
【００４９】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００５０】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００５１】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、Ｆｃドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に改変された空洞と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に改変された突起とを含み、改変された空洞および改変された突起は、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起対を形成するように配置されている。いくつかの実施形態では、改変された突起は、Ｓ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｆ、およびＦ４０５Ｗから選択される少なくとも１つの修飾を含み、改変された空洞は、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、およびＴ３９４Ｓから選択される少なくとも１つの修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体の一方が、Ｙ４０７ＶおよびＹ３４９Ｃを含み、Ｆｃドメイン単量体の他方が、Ｔ３６６ＷおよびＳ３５４Ｃを含む。
【００５２】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、ドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に負に荷電したアミノ酸と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に正に荷電したアミノ酸とを含み、負に荷電したアミノ酸および正に荷電したアミノ酸は、Ｆｃドメインの形成を促進するように配置されている。いくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９Ｋと、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅのいずれかとを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＤおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｅを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＥおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第３と第４のポリペプチドは各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第３および第４のポリペプチドは各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫまたはＥ３５７Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体の各々は、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｅ３５７Ｋまたは３５７Ｒを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含むか、または第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含む。
【００５３】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドは、同一のアミノ酸配列を有する。
【００５４】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、結合である。
【００５５】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、スペーサーである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、配列
2021530992.tif 000004
を有するポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、スペーサーは、グリシンスペーサー、例えば、４〜３０、８〜３０、または１２〜３０個のグリシン残基からなるスペーサー、例えば、２０個のグリシン残基からなるスペーサーである。
【００５６】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、リンカーによりＦｃドメイン単量体に結合されている。いくつかの実施形態では、リンカーは、スペーサーである。
【００５７】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｉ２５３位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は、Ｉ２５３Ａである。
【００５８】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｒ２９２位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は、Ｒ２９２Ｐである。
【００５９】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体のうちの１つ以上が、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は各々、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＩｇＧは、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４からなる群から選択されるサブタイプのものである。
【００６０】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、第３、および第４のポリペプチドの各々内のＮ末端Ａｓｐは、Ｇｌｎに変異している。
【００６１】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、第３、および第４のポリペプチドのうちの１つ以上が、Ｃ末端リジンを欠く。いくつかの実施形態では、第１、第２、第３、および第４のポリペプチドは各々、Ｃ末端リジンを欠く。
【００６２】
本開示の第９および第１０の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、リンカーによってポリペプチドのうちの１つ以上のＮ末端またはＣ末端に結合されたアルブミン結合ペプチドをさらに含む。
【００６３】
第１１の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ならびにｅ）第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１および第２の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合する。
【００６４】
本開示の第１１の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドは、異なるアミノ酸配列を有する。
【００６５】
本開示の第１１の態様のいくつかの実施形態では、第１の抗原結合ドメインは、第１のポリペプチドに結合され、第２の抗原結合ドメインは、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドに結合されている。
【００６６】
本開示の第１１の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体の各々は、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体の各々は、Ｋ３７０ＤおよびＥ３５７Ｋを含む。
【００６７】
第１２の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ｅ）第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメイン、ならびにｆ）第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合する。
【００６８】
本開示の第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドは、異なるアミノ酸配列を有する。
【００６９】
本開示の第１２の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９ＫおよびＫ４０９Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含む。
【００７０】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１または第２の抗原結合は、Ｆａｂである。本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１および第２の抗原結合ドメインは、Ｆａｂである。本開示の第９の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、Ｆａｂである。
【００７１】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１または第２の抗原結合は、ｓｃＦｖである。本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１および第２の抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖである。本開示の第９の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖである。
【００７２】
本開示の第１１の態様のいくつかの実施形態では、第１または第２の抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み、いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、ＶＨドメインは、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一であるか、またはＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む。
【００７３】
本開示の第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、または第３の抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み、いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、ＶＨドメインは、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一であるか、またはＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む。
【００７４】
本開示の第１１の態様のいくつかの実施形態では、第１または第２の抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ＶＨドメイン配列およびＶＬドメイン配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、もしくは少なくとも９９．５％同一であるか、または抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列のセットを含む。
【００７５】
本開示の第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、または第３の抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ＶＨドメイン配列およびＶＬドメイン配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、もしくは少なくとも９９．５％同一であるか、または抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列のセットを含む。
【００７６】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含み、ＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインは、リンカーによって第１のポリペプチドまたは第２のポリペプチドのＮ末端に結合している。
【００７７】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００７８】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００７９】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、Ｆｃドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に改変された空洞と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に改変された突起とを含み、改変された空洞および改変された突起は、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起対を形成するように配置されている。いくつかの実施形態では、改変された突起は、Ｓ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｆ、およびＦ４０５Ｗから選択される少なくとも１つの修飾を含み、改変された空洞は、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、およびＴ３９４Ｓから選択される少なくとも１つの修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体の一方が、Ｙ４０７ＶおよびＹ３４９Ｃを含み、Ｆｃドメイン単量体の他方が、Ｔ３６６ＷおよびＳ３５４Ｃを含む。
【００８０】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、ドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に負に荷電したアミノ酸と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に正に荷電したアミノ酸とを含み、負に荷電したアミノ酸および正に荷電したアミノ酸は、Ｆｃドメインの形成を促進するように配置されている。いくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９Ｋと、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅのいずれかとを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＤおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｅを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＥおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第３と第４のポリペプチドは各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第３および第４のポリペプチドは各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫまたはＥ３５７Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体の各々は、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｅ３５７Ｋまたは３５７Ｒを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含むか、または第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含む。
【００８１】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、結合である。
【００８２】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、スペーサーである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、配列
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を有するポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、スペーサーは、グリシンスペーサー、例えば、４〜３０、８〜３０、または１２〜３０個のグリシン残基からなるスペーサー、例えば、２０個のグリシン残基からなるスペーサーである。
【００８３】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインのうちの１つ以上は、リンカーによりＦｃドメイン単量体に結合されている。いくつかの実施形態では、リンカーは、スペーサーである。
【００８４】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｉ２５３位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は、Ｉ２５３Ａである。
【００８５】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｒ２９２位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は、Ｒ２９２Ｐである。
【００８６】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体のうちの１つ以上が、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は各々、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＩｇＧは、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４からなる群から選択されるサブタイプのものである。
【００８７】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、第３、および第４のポリペプチドの各々内のＮ末端Ａｓｐは、Ｇｌｎに変異している。
【００８８】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、第１、第２、第３、および第４のポリペプチドのうちの１つ以上が、Ｃ末端リジンを欠く。いくつかの実施形態では、第１、第２、第３、および第４のポリペプチドは各々、Ｃ末端リジンを欠く。
【００８９】
本開示の第１１および第１２の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、リンカーによってポリペプチドのうちの１つ以上のＮ末端またはＣ末端に結合されたアルブミン結合ペプチドをさらに含む。
【００９０】
第１３の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する。
【００９１】
本開示の第１３の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は各々、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第４のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は各々、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００９２】
第１４の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する。
【００９３】
本開示の第１４の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は各々、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第３のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は各々、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００９４】
第１５の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカー、およびｖ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合させる第３のリンカー、およびｖ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合させる第４のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチド、ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチド、ならびにｇ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、第４のポリペプチド、第５のポリペプチド、または第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む組成物を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する。
【００９５】
本開示の第１５の態様のいくつかの実施形態では、第２のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は各々、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第７のＦｃドメイン単量体は各々、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第４のＦｃドメイン単量体および第８のＦｃドメイン単量体は各々、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第３のＦｃドメイン単量体および第９のＦｃドメイン単量体は各々、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第６のＦｃドメイン単量体および第１０のＦｃドメイン単量体は各々、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【００９６】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、Ｆａｂである。
【００９７】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ポリペプチドうちの１つ以上のアミノ酸配列の一部であり、いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖである。
【００９８】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインは、第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み、いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、ＶＨドメインは、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一であるか、またはＶＨドメインは、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む。
【００９９】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み、抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ＶＨドメイン配列およびＶＬドメイン配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、もしくは少なくとも９９．５％同一であるか、または抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨおよびＶＬの配列のセットを含む。
【０１００】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含み、ＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインは、リンカーによって第１のポリペプチドまたは第２のポリペプチドのＮ末端に結合している。
【０１０１】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、Ｆｃドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に改変された空洞と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に改変された突起とを含み、改変された空洞および改変された突起は、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起対を形成するように配置されている。いくつかの実施形態では、改変された突起は、Ｓ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｆ、およびＦ４０５Ｗから選択される少なくとも１つの修飾を含み、改変された空洞は、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、およびＴ３９４Ｓから選択される少なくとも１つの修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体の一方が、Ｙ４０７ＶおよびＹ３４９Ｃを含み、Ｆｃドメイン単量体の他方が、Ｔ３６６ＷおよびＳ３５４Ｃを含む。
【０１０２】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、ドメイン単量体の一方のＣＨ３ドメイン内に負に荷電したアミノ酸と、Ｆｃドメイン単量体の他方のＣＨ３ドメイン内に正に荷電したアミノ酸とを含み、負に荷電したアミノ酸および正に荷電したアミノ酸は、Ｆｃドメインの形成を促進するように配置されている。いくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９Ｋと、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅのいずれかとを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＤおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｅを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ３９２ＥおよびＤ３９９Ｋを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第３と第４のポリペプチドは各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第３および第４のポリペプチドは各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｅ３５７ＫまたはＥ３５７Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体の各々は、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｅ３５７Ｋまたは３５７Ｒを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含むか、または第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含み、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドは各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含む。
【０１０３】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、結合である。
【０１０４】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーは、スペーサーである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、配列
2021530992.tif 000006
を有するポリペプチドを含む。いくつかの実施形態では、スペーサーは、グリシンスペーサー、例えば、４〜３０、８〜３０、または１２〜３０個のグリシン残基からなるスペーサー、例えば、２０個のグリシン残基からなるスペーサーである。
【０１０５】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、リンカーによりＦｃドメイン単量体に結合されている。いくつかの実施形態では、リンカーは、スペーサーである。
【０１０６】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｉ２５３位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾は、Ｉ２５３Ａである。
【０１０７】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つは、Ｒ２９２位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙから選択される。いくつかの実施形態では、Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾は、Ｒ２９２Ｐである。
【０１０８】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体のうちの１つ以上が、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は各々、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＩｇＧは、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４からなる群から選択されるサブタイプのものである。
【０１０９】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、ポリペプチドの各々内のＮ末端Ａｓｐは、Ｇｌｎに変異している。
【０１１０】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、ポリペプチドのうちの１つ以上が、Ｃ末端リジンを欠く。いくつかの実施形態では、ポリペプチドは各々、Ｃ末端リジンを欠く。
【０１１１】
本開示の第１３、第１４、および第１５の態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、リンカーによってポリペプチドのうちの１つ以上のＮ末端またはＣ末端に結合されたアルブミン結合ペプチドをさらに含む。
【０１１２】
第１６の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ならびにｅ）第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１および第２の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【０１１３】
第１７の態様では、本開示は、
ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ならびにｅ）第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１および第２の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【０１１４】
第１８の態様では、本開示は、
ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させるスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ならびにｅ）第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１および第２の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合する。
【０１１５】
第１９の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群を含む細胞培養培地を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ならびにｅ）第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインを含み、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１および第２の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合する。
【０１１６】
第２０の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法を特徴とし、方法は、ａ）（１）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、（４）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ならびに（５）第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインを発現する、宿主細胞を培養することであって、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体が、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体が、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、抗原結合ドメインが、第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、第１および第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、細胞培養上清中のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、培養することと、ｂ）細胞培養上清からＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと、を含む。
【０１１７】
本開示の第１６、第１７、第１８、第１９、および第２０の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドは、異なるアミノ酸配列を有する。
【０１１８】
第２１の態様では、本開示は、
ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ｅ）第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメイン、ならびｆ）第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【０１１９】
第２２の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ｅ）第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメイン、ならびにｆ）第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【０１２０】
第２３の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させるスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ｅ）第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメイン、ならびにｆ）第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合する。
【０１２１】
第２４の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群を含む細胞培養培地を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、ｅ）第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメイン、ならびにｆ）第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインを含み、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第１、第２、および第３の抗原結合ドメインは、異なる抗原に結合する。
【０１２２】
第２５の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法を特徴とし、方法は、ａ）（１）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカーを含む、第１のポリペプチド、（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチド、（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、（４）第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメイン、（５）第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメイン、ならびに（６）第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインを発現する、宿主細胞を培養することであって、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体が、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体が、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、抗原結合ドメインが、第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、第１および第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、細胞培養上清中のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、培養することと、ｂ）細胞培養上清からＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと、を含む。
【０１２３】
本開示の第２１、第２２、第２３、第２４、および第２５の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のポリペプチドおよび第３のポリペプチドは、異なるアミノ酸配列を有する。
【０１２４】
第２６の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｄ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【０１２５】
第２７の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【０１２６】
第２８の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のスペーサーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する。
【０１２７】
第２９の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群を含む細胞培養培地を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含み、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する。
【０１２８】
第３０の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法を特徴とし、方法は、ａ）（１）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、（２）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびに（３）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、（４）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびに（５）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを発現する、宿主細胞を培養することであって、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、培養することと、ｂ）細胞培養上清からＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと、を含む。
【０１２９】
本開示の第２６、第２７、第２８、第２９、および第３０の態様のいくつかの実施形態では、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は各々、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第２のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は各々、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第４のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は各々、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【０１３０】
第３１の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【０１３１】
第３２の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【０１３２】
第３３の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のスペーサーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する。
【０１３３】
第３４の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群を含む細胞培養培地を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびにｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびにｅ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含み、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する。
【０１３４】
第３５の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法を特徴とし、方法は、ａ）（１）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、およびｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカーを含む、第１のポリペプチド、（２）ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、およびｖｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ならびに（３）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、（４）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ならびに（５）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、または第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを発現する、宿主細胞を培養することであって、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、培養することと、ｂ）細胞培養上清からＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと、を含む。
【０１３５】
本開示の第３１、第３２、第３３、第３４、または第３５の態様のいくつかの実施形態では、第２および第４のＦｃドメイン単量体の各々は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第１および第５のＦｃドメイン単量体の各々は、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第３および第６のＦｃドメイン単量体の各々は、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【０１３６】
第３６の態様では、本開示は、
ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカー、およびｖ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、ｉｘ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合させる第３のリンカー、およびｘ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合させる第４のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチド、ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチド、ならびにｇ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、第４のポリペプチド、第５のポリペプチド、または第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する。
【０１３７】
第３７の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のリンカー、およびｖ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のリンカーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、ｉｘ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合させる第３のリンカー、およびｘ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合させる第４のリンカーを含む、第２のポリペプチド、ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチド、ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチド、ならびにｇ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、第４のポリペプチド、第５のポリペプチド、または第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単一Ｆｃドメインと抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む。
【０１３８】
第３８の態様では、本開示は、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のスペーサー、およびｖ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、ｉｘ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合させる第３のスペーサー、およびｘ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合させる第４のスペーサーを含む、第２のポリペプチド、ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチド、ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチド、ならびにｇ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、第４のポリペプチド、第５のポリペプチド、または第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とし、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する。
【０１３９】
第３９の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群を含む細胞培養培地を特徴とし、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、ａ）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のスペーサー、およびｖ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のスペーサーを含む、第１のポリペプチド、ｂ）ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、ｉｘ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合させる第３のスペーサー、およびｘ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合させる第４のスペーサーを含む、第２のポリペプチド、ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチド、ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチド、ならびにｇ）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、第４のポリペプチド、第５のポリペプチド、または第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを含み、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する。
【０１４０】
第４０の態様では、本開示は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法を特徴とし、方法は、ａ）（１）ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合させる第１のスペーサー、およびｖ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合させる第２のスペーサーを含む、第１のポリペプチド、（２）ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、ｉｘ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合させる第３のスペーサー、およびｘ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合させる第４のスペーサーを含む、第２のポリペプチド、（３）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチド、（４）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチド、（５）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチド、（６）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチド、ならびに（７）第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、第３のポリペプチド、第４のポリペプチド、第５のポリペプチド、または第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインを発現する、宿主細胞を培養することであって、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体は、組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、培養することと、ｂ）細胞培養上清からＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと、を含む。
【０１４１】
本開示の第３６、第３７、第３８、第３９、および第４０の態様のいくつかの実施形態では、第２および第５のＦｃドメイン単量体の各々は、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第１および第７のＦｃドメイン単量体の各々は、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第４および第８のＦｃドメイン単量体の各々は、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第３および第９のＦｃドメイン単量体の各々は、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、第６および第１０のＦｃドメイン単量体の各々は、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む。
【０１４２】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、低減されたフコシル化を有する。したがって、いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を含む組成物中のＦｃドメイン単量体の４０％、３０％、２０％、１５％、１０％、または５％未満がフコシル化されている。
【０１４３】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、ＣＨ３ドメインに最大１０（９、８、７、６、５、４、３、２、または１）個の単一アミノ酸変化を有する図５３Ａ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４３）のアミノ酸配列を含む。
【０１４４】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、ＣＨ３ドメインに最大１０（９、８、７、６、５、４、３、２、または１）個の単一アミノ酸変化を有する図５３Ｂ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４５）のアミノ酸配列を含む。
【０１４５】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、ＣＨ３ドメインに最大１０（９、８、７、６、５、４、３、２、または１）個の単一アミノ酸変化を有する図５３Ｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７）のアミノ酸配列を含む。
【０１４６】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、ＣＨ３ドメインに最大１０（９、８、７、６、５、４、３、２、または１）個の単一アミノ酸変化を有する図５３Ｄ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２）のアミノ酸配列を含む。
【０１４７】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、例えば、Ｆｃドメイン単量体がポリペプチドのカルボキシ末端にある場合、Ｆｃドメイン単量体は、Ｋ４４７を含まない。他の実施形態では、例えば、Ｆｃドメイン単量体がポリペプチドのカルボキシ末端にない場合、Ｆｃドメイン単量体は、Ｋ４４７を含む。
【０１４８】
本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、例えば、Ｆｃドメイン単量体がリンカーのアミノ末端にある場合、Ｆｃドメイン単量体は、Ｅ２１６〜Ｃ２２０（両端を含む）のヒンジ部分を含まないが、Ｄ２２１〜Ｌ２３５（両端を含む）のヒンジ部分を含む。他の実施形態では、例えば、Ｆｃドメイン単量体がＣＨ１ドメインのカルボキシ末端にある場合、Ｆｃドメイン単量体は、Ｅ２１６〜Ｌ２３５（両端を含む）のヒンジ部分を含む。本開示のすべての態様のいくつかの実施形態では、ヒンジドメイン、例えば、ポリペプチドのアミノ末端にあるヒンジドメインは、ＥＵの２２１位にＡｓｐからＧｌｎへの変異を有する。
【０１４９】
上述されるように、本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、２つ以上のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドなどのポリペプチドから組み立てられ、かかるポリペプチドは、本開示の一態様である。
【０１５０】
第４１の態様では、本開示は、抗原結合ドメインと、リンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含む、ポリペプチドを特徴とし、少なくとも１つのＦｃドメイン単量体は、改変突起を形成する変異を含む。
【０１５１】
第４１の態様の様々な実施形態では、抗原結合ドメインは、抗体重鎖可変ドメインを含み；抗原結合ドメインは、抗体軽鎖可変ドメインを含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、改変突起を形成する変異を含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、改変突起を形成する変異を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方は、改変突起を形成する変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、各々、改変突起を形成する変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、改変突起を形成する変異を含み、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、改変突起を形成する変異を含み、第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、ここで第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、改変突起を形成する変異を含み、第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む。
【０１５２】
第４１の態様の様々な実施形態では、改変された突起を形成する変異を含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、１、２、または３つの逆電荷変異をさらに含み、改変された突起を形成する変異および逆電荷変異は、ＣＨ３ドメイン内にあり、これらの変異は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり、これらの変異は、単一アミノ酸変化であり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、
2021530992.tif 000007
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、グリシンスペーサーであり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは独立して、４〜３０、４〜２０、８〜３０、８〜２０、１２〜２０、または１２〜３０個のグリシン残基からなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、２０個のグリシン残基からなり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択され、Ｉ２５３位の各アミノ酸変異は、Ｉ２５３Ａであり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択され、Ｒ２９２位の各アミノ酸変異は、Ｒ２９２Ｐであり、各Ｆｃドメイン単量体は独立して、
2021530992.tif 000008
および
2021530992.tif 000009
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000010
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000011
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000012
を有し、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000013
を有し、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000014
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000015
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000016
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000017
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000018
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000019
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000020
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000021
を含み、単一アミノ酸置換は、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択され、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、ＣＨ３ドメイン内の逆電荷変異であるか、または改変された突起を形成する変異であり、単一アミノ酸置換は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり、改変された突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択され、２つまたは４つの逆電荷変異は、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択され；抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖであり；抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み；抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み；ＶＨドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３のセットを含み；ＶＨドメインは、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み；ＶＨドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３の配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一であり；ＶＨドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含み；抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み；抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み；抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ここでＶＨドメインの配列およびＶＬドメインの配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一であり；抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列のセットを含み；抗原結合ドメインは、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインを含み；抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むポリペプチドに結合して、Ｆａｂを形成することができる。
【０１５３】
また、第１または第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジ内のシステイン残基間のジスルフィド結合により結合された、２コピーの上述の組成物を含むポリペプチド複合体も記載される。
【０１５４】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドに結合された上述のポリペプチドを含むポリペプチド複合体も記載され、ポリペプチドと第２のポリペプチドは、ポリペプチドの第１、第２、または第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジドメイン内のシステイン残基と第２のポリペプチドのヒンジドメイン内のシステイン残基との間のジスルフィド結合によって結合される。
【０１５５】
複合体の様々な実施形態では、第２のポリペプチド単量体は、改変された空洞を形成する変異を含み、改変された空洞を形成する変異は、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３９４Ｗ／Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ／Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３６６Ｓ／Ｌ３６８Ａ／Ｙ４０７Ｖ／Ｙ３４９Ｃ、Ｓ３６４Ｈ／Ｆ４０５Ａからなる群から選択され、第２のポリペプチドは、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む。
【０１５６】
第４２の態様では、本開示は、抗原結合ドメインと、リンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、および任意選択のＣＨ３ドメインを含む第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含む、ポリペプチドを特徴とし、少なくとも１つのＦｃドメイン単量体は、１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む。
【０１５７】
第４２の態様の様々な実施形態では、抗原結合ドメインは、抗体重鎖可変ドメインを含み；抗原結合ドメインは、抗体軽鎖可変ドメインを含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方は、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、同一のＣＨ３ドメインを有し；表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異は、ＣＨ３ドメイン内にあり；変異は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり；変異は、各々、単一アミノ酸の変化であり；変異は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４６位（両端を含む）の配列内にあり；変異は、単一アミノ酸の変化であり；第２のリンカー��任意選択の第３のリンカーは、
2021530992.tif 000022
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、グリシンスペーサーであり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは独立して、４〜３０、４〜２０、８〜３０、８〜２０、１２〜２０、または１２〜３０個のグリシン残基からなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、２０個のグリシン残基からなり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択され、Ｉ２５３位の各アミノ酸変異は、Ｉ２５３Ａであり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択され、Ｒ２９２位の各アミノ酸変異は、Ｒ２９２Ｐであり、各Ｆｃドメイン単量体は独立して、
2021530992.tif 000023
および
2021530992.tif 000024
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000025
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000026
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000027
を有し、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000028
を有し、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000029
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000030
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000031
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000032
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000033
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000034
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000035
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000036
を含み、単一アミノ酸置換は、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択され、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、ＣＨ３ドメイン内の逆電荷変異であるか、または改変された突起を形成する変異であり、単一アミノ酸置換は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり、改変された突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択され、２つまたは４つの逆電荷変異は、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択され；抗原結合ドメインは、ｓｃＦｖであり；抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み；抗原結合ドメインは、ＶＬドメインをさらに含み；ＶＨドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３のセットを含み；ＶＨドメインは、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み；ＶＨドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、ＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３の配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一であり；ＶＨドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含み；抗原結合ドメインは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み；抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み；抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ここでＶＨドメインの配列およびＶＬドメインの配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一であり；抗原結合ドメインは、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列のセットを含み；抗原結合ドメインは、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインを含み；抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むポリペプチドに結合して、Ｆａｂを形成することができる。
【０１５８】
第１または第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジ内のシステイン残基間のジスルフィド結合によって結合された上述のポリペプチドのうちのいずれかの２つのコピーを含むポリペプチド複合体も記載される。
【０１５９】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドに結合された上述のポリペプチドを含むポリペプチド複合体も記載され、ポリペプチドと第２のポリペプチドは、ポリペプチドの第１、第２、または第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジドメイン内のシステイン残基と第２のポリペプチドのヒンジドメイン内のシステイン残基との間のジスルフィド結合によって結合される。様々な実施形態では、第２のポリペプチド単量体は、１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含み、第２のポリペプチド単量体は、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含み、ポリペプチド内の表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷変異に対して相補的であり、第２のポリペプチドは、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のいずれかのアミノ酸配列を含む。
【０１６０】
第４３の態様では、本開示は、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含むポリペプチドであって、少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、改変された突起を形成する変異を含む、ポリペプチドを特徴とする。
【０１６１】
第４３の態様の様々な実施形態では、ポリペプチドは、第１のＩｇＧ１単量体のアミノ末端に抗体重鎖可変ドメインおよびＣＨ１ドメインまたは第１のＩｇＧ１単量体のアミノ末端にｓｃＦｖをさらに含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、改変された突起を形成する変異を含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、改変された突起を形成する変異を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方は、改変された突起を形成する変異を含み、ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は各々、改変された突起を形成する変異を含み、ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方は各々、改変された突起を形成する変異を含み、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方は各々、改変された突起を形成する変異を含み、第２のＩｇＧ１ドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方は各々、改変された突起を形成する変異を含み、第１のＩｇＧ１ドメイン単量体は、２つまたは４つの逆電荷変異を含む。
【０１６２】
第４３の態様の様々な実施形態では、改変された突起を形成する変異を含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、１、２、または３つの逆電荷変異をさらに含み、改変された突起を形成する変異および逆電荷変異は、ＣＨ３ドメイン内にあり、変異は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり、変異は、単一アミノ酸変化であり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、
2021530992.tif 000037
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、グリシンスペーサーであり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは独立して、４〜３０、４〜２０、８〜３０、８〜２０、１２〜２０、または１２〜３０個のグリシン残基からなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、２０個のグリシン残基からなり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択され、Ｉ２５３位の各アミノ酸変異は、Ｉ２５３Ａであり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択され、Ｒ２９２位の各アミノ酸変異は、Ｒ２９２Ｐであり、各Ｆｃドメイン単量体は独立して、
2021530992.tif 000038
および
2021530992.tif 000039
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000040
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000041
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000042
を有し、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000043
を有し、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000044
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000045
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000046
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000047
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000048
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000049
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000050
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000051
を含み、単一アミノ酸置換は、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択され；Ｆｃドメイン単量体の各々は独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のいずれかのアミノ酸配列を含み；単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、ＣＨ３ドメイン内の逆電荷変異であるか、または改変突起を形成する変異であり；単一アミノ酸置換は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり；改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択され；２つまたは４つの逆電荷変異は、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される。
【０１６３】
第４４の態様では、本開示は、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含むポリペプチドであって、少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、ポリペプチドを特徴とする。
【０１６４】
第４４の態様の様々な実施形態では、ポリペプチドは、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体に対してアミノ末端である抗体重鎖可変ドメインおよびＣＨ１ドメイン、または第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体に対してアミノ末端であるｓｃＦｖをさらに含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；ポリペプチドは、第３のリンカーおよび第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体をさらに含み、ここで第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が、各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み；表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、同一のＣＨ３ドメインを有し；表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異は、ＣＨ３ドメイン内にあり；変異は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり；変異は、各々、単一アミノ酸の変化であり；変異は、ＥＵのＧ３４１���〜ＥＵのＫ４４６位（両端を含む）の配列内にあり；変異は、単一アミノ酸の変化であり；第２のリンカーと任意選択の第３のリンカーは、
2021530992.tif 000052
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、グリシンスペーサーであり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは独立して、４〜３０、４〜２０、８〜３０、８〜２０、１２〜２０、または１２〜３０個のグリシン残基からなり、第２のリンカーおよび任意選択の第３のリンカーは、２０個のグリシン残基からなり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択され、Ｉ２５３位の各アミノ酸変異は、Ｉ２５３Ａであり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含み、ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択され、Ｒ２９２位の各アミノ酸変異は、Ｒ２９２Ｐであり、各Ｆｃドメイン単量体は独立して、
2021530992.tif 000053
および
2021530992.tif 000054
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000055
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000056
を有し、第１のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000057
を有し、第２のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体のヒンジ部分は、アミノ酸配列
2021530992.tif 000058
を有し、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000059
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000060
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000061
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ２ドメインは同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000062
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000063
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000064
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000065
を含み、各Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３ドメインは独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000066
を含み、単一アミノ酸置換は、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択され；Ｆｃドメイン単量体の各々は独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のいずれかのアミノ酸配列を含み；単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、ＣＨ３ドメイン内の逆電荷変異であるか、または改変突起を形成する変異であり；単一アミノ酸置換は、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にあり；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３のセットを含み；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、かつＶＨ配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３の配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一であり；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含み；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含み；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含み；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、ここでＶＨドメイン配列とＶＬドメイン配列は、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一であり；ＶＨドメインまたはｓｃＦｖは、表２に記載される抗体のＶＨ配列とＶＬ配列のセットを含む。
【０１６５】
また、第４１、第４２、第４３、および第４４の態様の前述のポリペプチドのいずれかをコードする核酸分子が記載される。
【０１６６】
また、前述のポリペプチドのいずれかをコードする核酸を含む発現ベクター；核酸または発現ベクターを含有する宿主細胞；抗体ＶＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子（例えば、抗体ＶＬドメインと抗体ＣＬドメインとを含むポリペプチドをコードする核酸分子）をさらに含有する宿主細胞；抗体ＶＬドメインと抗体ＣＬドメインとを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含有する宿主細胞；１０個以下の単一アミノ酸変異を有するＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含有する宿主細胞；１０個以下の単一アミノ酸変異を有するＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含有する宿主細胞も記載される。様々な実施形態では、ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、ＣＨ３ドメイン中に１０、８、６、または４つ以下の単一アミノ酸変異を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のいずれかのアミノ酸配列を含む。
【０１６７】
本明細書に記載のポリペプチドまたはポリペプチド複合体のうちのいずれかを含む薬学的組成物も記載される。様々な実施形態では、ポリペプチドの４０％、３０％、２０％、１０％、５％、２％未満が、少なくとも１つのフコースを有する。
【０１６８】
本開示の第４１、第４２、第４３、および第４４の態様のポリペプチドは、本明細書に記載の様々なＦｃ抗原結合ドメイン構築体の構成要素として有用である。したがって、第１〜第４０の態様のいずれかのポリペプチド、例えば、抗原結合ドメインを含み得るものは、本開示の第４１、第４２、第４３、および第４４の態様のいずれかのポリペプチドを含み得るか、またはそれからなり得る。
【０１６９】
本開示のすべての態様における使用に有用な他のポリペプチドには、１、２、または３つの空洞を形成する変異（例えば、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３９４Ｗ：Ｙ４０７Ｔ、Ｔ３９４Ｓ：Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｔ３９４Ｓ、Ｆ４０５Ｔ、Ｔ３６６Ｓ：Ｌ３６８Ａ：Ｙ４０７Ｖ：Ｙ３４９Ｃ、Ｓ３６４Ｈ：Ｆ４０５Ａから選択される）を有するＦｃドメイン単量体を含む（例えば、８、６、５、４、または３つ以下の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる）ポリペプチドが含まれる。これらのポリペプチドは、任意選択的に、表４または表５からの１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含み得る。
【０１７０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体および第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃ単量体と第６のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１７１】
様々な実施形態では、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、ヒトＩｇＧのアミノ酸配列と比較して最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換は、ＣＨ３ドメイン内のみにあり、第１のＦｃドメイン単量体および第３のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第２のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第４のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、ホモ二量体形成を促進する置換は、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択され、ヘテロ二量体形成を促進する置換は、表３中の置換から選択される。
【０１７２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体および第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体と第１の軽鎖結合ドメインとを含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体と第２の軽鎖結合ドメインとを含む第４のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃ単量体と第６のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１７３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体および第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃ単量体と第４のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１７４】
様々な実施形態では、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換は、ＣＨ３ドメイン内のみにあり、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第１のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第３のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は、第４のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、ホモ二量体形成を促進する置換は、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択され、ヘテロ二量体形成を促進する置換は、表３中の置換から選択される。
【０１７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第７のポリペプチドと、
ｈ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第８のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃ単量体と第５のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃ単量体と第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１７６】
様々な実施形態では、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第７のポリペプチドおよび第８のポリペプチドの配列は同一であり、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第７のポリペプチドおよび第８のポリペプチドの配列は同一であり、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体は独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換は、ＣＨ３ドメイン内のみにあり、第２のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第１のＦｃドメイン単量体および第７のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第４のＦｃドメイン単量体および第８のＦｃドメイン単量体は、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第３のＦｃドメイン単量体および第９のＦｃドメイン単量体は、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第６のＦｃドメイン単量体および第１０のＦｃドメイン単量体は、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、ホモ二量体形成を促進する置換は、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択され、ヘテロ二量体形成を促進する置換は、表３中の置換から選択される。
【０１７７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体と第１の軽鎖結合ドメインとを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体と第２の軽鎖結合ドメインとを含む第６のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第４のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃ単量体と第５のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃ単量体と第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１７８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第７のポリペプチドと、
ｈ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第８のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第５のＦｃ単量体と第８のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃ単量体と第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する。
【０１７９】
様々な実施形態では、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第７のポリペプチドおよび第８のポリペプチドの配列は同一であり、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第７のポリペプチドおよび第８のポリペプチドの配列は同一であり、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換は、ＣＨ３ドメイン内のみにあり、第１のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第２のＦｃドメイン単量体および第７のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第５のＦｃドメイン単量体および第８のＦｃドメイン単量体は、第５のＦｃドメイン単量体と第８のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第３のＦｃドメイン単量体および第９のＦｃドメイン単量体は、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第６のＦｃドメイン単量体および第１０のＦｃドメイン単量体は、第６のＦｃドメイン単量体と第１０のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、ホモ二量体形成を促進する置換は、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択され、ヘテロ二量体形成を促進する置換は、表３中の置換から選択される。
【０１８０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第１の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第２のＦｃドメイン単量体と第３のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）第２の重鎖結合ドメイン、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー、および
ｖｉ）第５のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体と第１の軽鎖結合ドメインとを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体と第２の軽鎖結合ドメインとを含む第６のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第７のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第５のＦｃ単量体と第８のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第９のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第４のＦｃドメインを形成し、第６のＦｃ単量体と第１０のＦｃ単量体は、一緒になって第５のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１８１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体と第１の重鎖結合ドメインとを含む第３のポリペプチドと、および
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体と第２の重鎖結合ドメインとを含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第１の重鎖結合ドメインと第１の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の重鎖結合ドメインと第２の軽鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１８２】
様々な実施形態では、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチドおよび第６のポリペプチドの配列は同一であり、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換は、ＣＨ３ドメイン内のみにあり、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第１のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第３のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、ホモ二量体形成を促進する置換は、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択され、ヘテロ二量体形成を促進する置換は、表３中の置換から選択される。
【０１８３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第１の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第１のＦｃドメイン単量体と第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第２の重鎖結合ドメイン、および
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体と第３の重鎖結合ドメインとを含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体と第４の軽鎖結合ドメインとを含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第１の軽鎖結合ドメインを含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第２の軽鎖結合ドメインを含む第６のポリペプチドと、
ｇ）第３の軽鎖結合ドメインを含む第７のポリペプチドと、
ｈ）第４の軽鎖結合ドメインを含む第８のポリペプチドと
を含み、
第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第１のＦｃドメインを形成し、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体は、一緒になって第２のＦｃドメインを形成し、第２のＦｃ単量体と第４のＦｃ単量体は、一緒になって第３のＦｃドメインを形成し、第１の軽鎖結合ドメインと第３の重鎖結合ドメインは、一緒になって第１のＦａｂを形成し、第２の軽鎖結合ドメインと第４の重鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成し、第３の軽鎖結合ドメインと第１の重鎖結合ドメインは、一緒になって第３のＦａｂを形成し、第４の軽鎖結合ドメインと第２の重鎖結合ドメインは、一緒になって第２のＦａｂを形成するＦｃ抗原結合ドメイン構築体も記載される。
【０１８４】
様々な実施形態では、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチド、第６のポリペプチド、第７のポリペプチド、および第８のポリペプチドの配列は同一であり、第１のポリペプチドおよび第２のポリペプチドの配列は同一であり、第３のポリペプチドおよび第４のポリペプチドの配列は同一であり、第５のポリペプチド、第６のポリペプチド、第７のポリペプチド、および第８のポリペプチドの配列は同一であり、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体の各々のＣＨ３ドメインは、ヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列と比較して最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、Ｆｃドメイン単量体は各々独立して、最大１０、８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含み、単一アミノ酸置換は、ＣＨ３ドメイン内のみにあり、第２のＦｃドメイン単量体および第４のＦｃドメイン単量体は、第２のＦｃドメイン単量体と第４のＦｃドメイン単量体との間のホモ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第１のＦｃドメイン単量体および第５のＦｃドメイン単量体は、第１のＦｃドメイン単量体と第５のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、第３のＦｃドメイン単量体および第６のＦｃドメイン単量体は、第３のＦｃドメイン単量体と第６のＦｃドメイン単量体との間のヘテロ二量体形成を促進する最大８、７、６、５、４、３、２、または１つの単一アミノ酸置換を含み、ホモ二量体形成を促進する置換は、表４Ａおよび表４Ｂ中の置換から選択され、ヘテロ二量体形成を促進する置換は、表３中の置換から選択される。
【０１８５】
様々な実施形態では、各リンカーは、
2021530992.tif 000067
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなり、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＩ２５３位に置換を含み、ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸置換は独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択され、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つは、ＥＵのＲ２９２位に置換を含み、ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異は独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択され、Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される置換を含み、各Ｆｃドメイン単量体のヒンジは独立して、
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および
2021530992.tif 000069
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる。
【０１８６】
本開示のすべての態様では、Ｆｃドメイン単量体の一部または全部（例えば、１０、８、６、または４つ以下の単一アミノ酸置換（例えば、ＣＨ３ドメイン内のみ）を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含むＦｃドメイン単量体）は、他のアミノ酸置換または改変に加えて、Ｅ３４５ＫおよびＥ４３０Ｇアミノ酸置換のうちの一方または両方を有することができる。Ｅ３４５ＫおよびＥ４３０Ｇアミノ酸置換は、Ｆｃドメイン多量体形成を増加させることができる（ｄｅ  Ｊｏｎｇ  ｅｔ  ａｌ  ＰＬｏＳ  Ｂｉｏｌ  １４（１）：ｅ１００２３４４）。
【０１８７】
定義：
本明細書に記載される場合、「Ｆｃドメイン単量体」という用語は、少なくともヒンジドメイン、ならびに第２および第３の抗体定常ドメイン（ＣＨ２およびＣＨ３）、またはそれらの機能性断片（例えば、少なくともヒンジドメインまたはその機能性断片、ＣＨ２ドメインまたはその機能性断片、およびＣＨ３ドメインまたはその機能性断片）（例えば、（ｉ）別のＦｃドメイン単量体と二量体形成してＦｃドメインを形成し、そして（ｉｉ）Ｆｃ受容体に結合することができる断片）を含むポリペプチド鎖を指す。好ましいＦｃドメイン単量体は、アミノ末端からカルボキシ末端へ、ＩｇＧ１ヒンジ、ＩｇＧ１  ＣＨ２ドメインおよびＩｇＧ１  ＣＨ３ドメインの少なくとも一部分を含む。したがって、Ｆｃドメイン単量体、例えば、ヒトＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体は、Ｅ３１６〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｐ３１７〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｋ３１８〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｋ３１８〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｓ３１９〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｃ３２０〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｄ３２１〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｋ３２２〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｔ３２３〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｋ３２３〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｈ３２４〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、Ｔ３２５〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７、またはＣ３２６〜Ｇ４４６もしくはＫ４４７にわたることができる。Ｆｃドメイン単量体は、ＩｇＧ、ＩｇＥ、ＩｇＭ、ＩｇＡまたはＩｇＤを含む、任意の免疫グロブリン抗体アイソタイプとすることが可能である（例えば、ＩｇＧ）。さらに、Ｆｃドメイン単量体は、ＩｇＧサブタイプ（例えば、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、またはＩｇＧ４）であり得る（例えば、ヒトＩｇＧ１）。ヒトＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、本明細書に記載される実施例において使用される。ヒトＩｇＧ１の完全ヒンジドメインは、ＥＵナンバリングＥ３１６〜Ｐ２３０またはＬ２３５にわたり、ＣＨ２ドメインは、Ａ２３１またはＧ２３６〜Ｋ３４０にわたり、ＣＨ３ドメインは、Ｇ３４１〜Ｋ４４７にわたる。ヒンジドメインの最後のアミノ酸の位置については異なる見解がある。それは、Ｐ２３０またはＬ２３５のいずれかである。本明細書の多くの実施例において、ＣＨ３ドメインはＫ３４７を含まない。ゆえにＣＨ３ドメインは、Ｇ３４１〜Ｇ４４６であってもよい。本明細書の多くの実施例において、ヒンジドメインは、Ｅ２１６〜Ｌ２３５を含み得る。これは、例えば、ヒンジがＣＨ１ドメインまたはＣＤ３８結合ドメインに対してカルボキシ末端であるときに当てはまる。例えばヒンジがポリペプチドのアミノ末端であるときなどのいくつかの例では、ＥＵナンバリング２２１のＡｓｐは、Ｇｌｎに変異される。Ｆｃドメイン単量体は、抗原認識領域、例えば可変領域または相補性決定領域（ＣＤＲ）として機能することが可能である、免疫グロブリンの部分を何も含まない。Ｆｃドメイン単量体は、野生型（例えば、ヒト）Ｆｃドメイン単量体配列からの変更を１０程度（例えば、１〜１０、１〜８、１〜６、１〜４のアミノ酸置換、付加、または欠失）含有することが可能であり、該変更は、ＦｃドメインとＦｃ受容体との間の相互作用を変える。Ｆｃ���メイン単量体は、野生型Ｆｃドメイン単量体配列（例えば、１〜１０、１〜８、１〜６、１〜４のアミノ酸置換、付加または欠失）からの変更（例えば、単一アミノ酸置換）を１０程度含有することが可能であり、当該変更は、Ｆｃドメイン単量体間の相互作用を変える。ある特定の実施形態では、以下のヒトＩｇＧ１  ＣＨ３ドメイン配列と比較して、ＣＨ３ドメイン上に、最大１０、８、６または５つの単一アミノ酸置換が存在する：
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。好適な変更の例は、この技術分野で既知である。
【０１８８】
本明細書で使用される場合、「Ｆｃドメイン」という語は、Ｆｃ受容体を結合することが可能である２つのＦｃドメイン単量体による二量体を指す。野生型Ｆｃドメインでは、２つのＦｃドメイン単量体が２つのＣＨ３抗体定常ドメイン間の相互作用、ならびに二量体形成している２つのＦｃドメイン単量体のヒンジドメイン間に形成される１つ以上のジスルフィド結合によって二量体形成する。
【０１８９】
本開示において、「Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体」という用語は、本明細書に記載のＦｃドメインを少なくとも２つ形成し、少なくとも１つの「抗原結合ドメイン」を含む会合したポリペプチド鎖を指す。本明細書に記載されるＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、同一または異なる配列を有するＦｃドメイン単量体を含むことが可能である。例えば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、３つのＦｃドメインを有することが可能であり、そのうちの２つがＩｇＧ１またはＩｇＧ１に由来するＦｃドメイン単量体を含み、３つ目がＩｇＧ２またはＩｇＧ２に由来するＦｃドメイン単量体を含む。別の例では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、３つのＦｃドメインを有することができ、それらのうちの２つが「空洞内突起対」を含み、３つ目は「空洞内突起対」を含まない。Ｆｃドメインは、例えばＦｃγＲＩ、ＦｃγＲＩＩａ、ＦｃγＲＩＩｂ、ＦｃγＲＩＩＩａ、ＦｃγＲＩＩＩｂ、またはＦｃγＲＩＶであるＦｃ受容体と結合する最小限の構造を形成する。
【０１９０】
本明細書で使用される場合、「抗原結合ドメイン」という用語は、標的分子に特異的に結合することができるペプチド、ポリペプチド、または会合したポリペプチドのセットを指す。いくつかの実施形態では、「抗原結合ドメイン」は、抗体により結合される抗体に、特異性をもって結合する抗体の最小配列である。当技術分野で既知の表面プラズモン共鳴（ＳＰＲ：Ｓｕｒｆａｃｅ  ｐｌａｓｍｏｎ  ｒｅｓｏｎａｎｃｅ）または様々な免疫アッセイ（例えば、ウエスタンブロットまたはＥＬＩＳＡ）を使用して、抗原に対する抗体の特異性を評価することができる。いくつかの実施形態では、「抗原結合ドメイン」は、抗体の可変ドメインまたは相補性決定領域（ＣＤＲ）、例えば、表１に記載される抗体の１つ以上のＣＤＲ、表２に記載される抗体の１つ以上のＣＤＲ、または表２に記載される抗体のＶＨドメインおよび／もしくはＶＬドメインを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを、任意選択的にＶＬドメインとともに含み得る。他の実施形態では、抗原結合ドメインは、抗体のＦａｂ断片またはｓｃＦｖである。抗原結合ドメインは、例えばフィブロネクチン系の結合タンパク質（例えば、フィブロネクチンのＩＩＩ型ドメイン（ＦＮ３）モノボディなど）などの標的に特異的に結合する合成的に改変されたペプチドであってもよい。
【０１９１】
本明細書で使用される場合、「抗原結合ドメイン」という用語は、標的分子に特異的に結合することができるペプチド、ポリペプチド、または会合したポリペプチドのセットを指す。いくつかの実施形態では、「抗原結合ドメイン」は、抗体により結合される抗体に、特異性をもって結合する抗体の最小配列である。当技術分野で既知の表面プラズモン共鳴（ＳＰＲ）または様々な免疫アッセイ（例えば、ウエスタンブロットまたはＥＬＩＳＡ）を使用して、抗原に対する抗体の特異性を評価することができる。いくつかの実施形態では、「抗原結合ドメイン」は、抗体の可変ドメインまたは相補性決定領域（ＣＤＲ）、例えば、表１に記載される抗体の１つ以上のＣＤＲ、表２に記載される抗体の１つ以上のＣＤＲ、または表２に記載される抗体のＶＨドメインおよび／もしくはＶＬドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＣＤ３８結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを、任意選択的にＶＬドメインとともに含み得る。他の実施形態では、抗原（例えば、ＣＤ３８）結合ドメインは、抗体のＦａｂ断片またはｓｃＦｖである。したがって、ＣＤ３８結合ドメインは、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含むか、またはそれからなる「ＣＤ３８重鎖結合ドメイン」と、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むか、またはそれからなる「ＣＤ３８軽鎖結合ドメイン」とを含み得る。ＣＤ３８結合ドメインは、フィブロネクチン系の結合タンパク質（例えば、フィブロネクチンＩＩＩ型ドメイン（ＦＮ３）モノボディ）などの標的に特異的に結合する合成的に改変されたペプチドであってもよい。
【０１９２】
本明細書で使用される場合、「相補性決定領域」（ＣＤＲ）という用語は、抗体の可変ドメインのアミノ酸残基を指し、その存在は抗原結合に必須である。各可変ドメインは通常、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３、ならびにＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３として識別される３つのＣＤＲ領域を有する。各相補性決定領域は、Ｋａｂａｔにより規定される場合の「相補性決定領域」からのアミノ酸残基（すなわち、軽鎖可変ドメイン中のおよそ２４−３４残基（ＣＤＲ−Ｌ１）、５０−５６残基（ＣＤＲ−Ｌ２）、および８９−９７残基（ＣＤＲ−Ｌ３）、ならびに重鎖可変ドメイン中の３１−３５残基（ＣＤＲ−Ｈ１）、５０−６５残基（ＣＤＲ−Ｈ２）、および９５−１０２残基（ＣＤＲ−Ｈ３）；Ｋａｂａｔ  ｅｔ  ａｌ．，Ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ｏｆ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｉｎｔｅｒｅｓｔ，５ｔｈ  Ｅｄ．Ｐｕｂｌｉｃ  Ｈｅａｌｔｈ  Ｓｅｒｖｉｃｅ，Ｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅｓ  ｏｆ  Ｈｅａｌｔｈ，Ｂｅｔｈｅｓｄａ，Ｍｄ．（１９９１））、および／または「超可変ループ（ｈｙｐｅｒｖａｒｉａｂｌｅ  ｌｏｏｐ）」からのそれら残基（すなわち、軽鎖可変ドメイン中のおよそ２６−３２残基（ＣＤＲ−Ｌ１）、５０−５２残基（ＣＤＲ−Ｌ２）、および９１−９６残基（ＣＤＲ−Ｌ３）、ならびに重鎖可変ドメイン中の２６−３２残基（ＣＤＲ−Ｈ１）、５３−５５残基（ＣＤＲ−Ｈ２）、および９６−１０１残基（ＣＤＲ−Ｈ３）；Ｃｈｏｔｈｉａ  ａｎｄ  Ｌｅｓｋ  Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．１９６：９０１−９１７  （１９８７））を含んでもよい。いくつかの事例では、相補性決定領域は、Ｋａｂａｔに従い規定されるＣＤＲ領域と、超可変ループの両方からのアミノ酸を含み得る。
【０１９３】
「フレームワーク領域（Ｆｒａｍｅｗｏｒｋ  ｒｅｇｉｏｎ）」（以下、ＦＲ）は、ＣＤＲ残基以外のそれら可変ドメイン残基である。各可変ドメインは通常、ＦＲ１、ＦＲ２、ＦＲ３、およびＦＲ４として識別される４つのＦＲを有する。ＣＤＲがＫａｂａｔに従い規定される場合、軽鎖ＦＲ残基はおよそ１−２３残基（ＬＣＦＲ１）、３５−４９残基（ＬＣＦＲ２）、５７−８８残基（ＬＣＦＲ３）、および９８−１０７残基（ＬＣＦＲ４）に位置付けられ、重鎖ＦＲ残基は重鎖残基中、およそ１−３０残基（ＨＣＦＲ１）、３６−４９残基（ＨＣＦＲ２）、６６−９４残基（ＨＣＦＲ３）、および１０３−１１３残基（ＨＣＦＲ４）に位置付けられる。ＣＤＲが超可変ループ由来のアミノ酸残基を含む場合、軽鎖ＦＲ残基は、軽鎖中、およそ１−２５残基（ＬＣＦＲ１）、３３−４９残基（ＬＣＦＲ２）、５３−９０残基（ＬＣＦＲ３）、および９７−１０７残基（ＬＣＦＲ４）に位置付けられ、重鎖ＦＲ残基は、重鎖残基中、およそ１−２５残基（ＨＣＦＲ１）、３３−５２残基（ＨＣＦＲ２）、５６−９５残基（ＨＣＦＲ３）、および１０２−１１３残基（ＨＣＦＲ４）に位置付けられる。いくつかの事例では、ＣＤＲが、Ｋａｂａｔに規定されるＣＤＲと、超可変ループの両方からのアミノ酸を含む場合、ＦＲ残基は、適切に調整されるであろう。
【０１９４】
「Ｆｖ」断片は、完全な抗原認識および結合の部位を含有する抗体断片である。この領域は、緊密に会合した１つの重鎖可変ドメインと１つの軽鎖可変ドメインの二量体からなり、例えばｓｃＦｖにおいては共有結合性であり得る。この構造において、各可変ドメインの３個のＣＤＲが相互作用して、ＶＨ−ＶＬ二量体表面上の抗原結合部位を規定する。
【０１９５】
「Ｆａｂ」断片は、軽鎖の可変ドメインと定常ドメイン、および重鎖の可変ドメインと第１の定常ドメイン（ＣＨ１）を含む。Ｆ（ａｂ’）２抗体断片は、一般的にヒンジシステインによりそのカルボキシ末端近傍で共有結合されるＦａｂ断片の対を含む。
【０１９６】
「一本鎖Ｆｖ」または「ｓｃＦｖ」抗体断片は、単一ポリペプチド鎖中に抗体のＶＨドメインとＶＬドメインを含む。一般的に、ｓｃＦｖは、ＶＨドメインとＶＬドメインの間にポリペプチドリンカーをさらに含み、それによりｓｃＦｖは所望の抗原結合のための構造を形成することができるようになる。
【０１９７】
本明細書で使用される場合、「抗体定常ドメイン」という語は、抗体の定常領域ドメイン（例えば、ＣＬ抗体定常ドメイン、ＣＨ１抗体定常ドメイン、ＣＨ２抗体定常ドメイン、またはＣＨ３抗体定常ドメイン）に相当するポリペプチドを指す。
【０１９８】
本明細書で使用される場合、「促進する」という語は、例えば他の別個のＦｃドメイン単量体に対するよりも、互いに高い結合親和性を有する２つのＦｃドメイン単量体でＦｃドメインを形成することを支持するといったように、促すことおよび支持することを意味する。本明細書に記載されるように、結合してＦｃドメインを形成する２つのＦｃドメイン単量体は、それらの各ＣＨ３抗体定常ドメインの界面において適合可能なアミノ酸改変（例えば、改変された突起および改変された空洞、ならびに／または静電的ステアリング変異）を有することが可能である。適合可能なアミノ酸改変は、こうしたアミノ酸改変を有しない、または適合しないアミノ酸改変をもつ他のＦｃドメイン単量体よりも、こうしたＦｃドメイン単量体同士での選択的な相互作用を促進するまたは支持する。これは、相互作用する２つのＣＨ３抗体定常ドメインの界面におけるアミノ酸改変に起因して、Ｆｃドメイン単量体が、アミノ酸改変を有しない他のＦｃドメイン単量体に対するよりも互いに対して高い親和性を有することを理由に起こる。
【０１９９】
本明細書で使用される場合、「二量体形成選択性モジュール」という語は、２つのＦｃドメイン単量体間の好都合な対形成を促進するＦｃドメイン単量体の配列を指す。「相補的」な二量体形成選択性モジュールは、２つのＦｃドメイン単量体の互いに対する選択的な相互作用を促進するまたは支持する二量体形成選択性モジュールである。相補的な二量体形成選択性モジュールは、同一の配列または異なる配列を有することが可能である。例示的な相補的な二量体形成選択性モジュールが本明細書に記載される。
【０２００】
本明細書で使用される場合、「改変された空洞（ｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ  ｃａｖｉｔｙ）」という語は、ＣＨ３抗体定常ドメイン内の本来のアミノ酸残基のうちの少なくとも１つが、本来のアミノ酸残基よりも低分子量の側鎖を有する異なるアミノ酸残基で置換されることによって、ＣＨ３抗体定常ドメイン内に形成された三次元の空洞を指す。「本来のアミノ酸残基」という語は、野生型のＣＨ３抗体定常ドメインの遺伝コードによってコードされた天然のアミノ酸残基を指す。
【０２０１】
本明細書で使用される場合、「改変された突起（ｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ  ｐｒｏｔｕｂｅｒａｎｃｅ）」という語は、ＣＨ３抗体定常ドメイン内の本来のアミノ酸残基のうちの少なくとも１つが、本来のアミノ酸残基よりも高分子量の側鎖を有する異なるアミノ酸残基で置換されることによって、ＣＨ３抗体定常ドメイン内に形成された三次元の突起を指す。「本来のアミノ酸残基」という語は、野生型のＣＨ３抗体定常ドメインの遺伝コードによってコードされた天然のアミノ酸残基を指す。
【０２０２】
「空洞に突起が挿入された対」という語は、第１のＦｃドメイン単量体がそのＣＨ３抗体定常ドメイン内に改変された空洞を含む一方で、第２のＦｃドメイン単量体がそのＣＨ３抗体定常ドメイン内に改変された突起を含むものである２つのＦｃドメイン単量体を含んだＦｃドメインを説明するものである。空洞に突起が挿入された対においては、第１のＦｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメイン内の改変された突起は、該突起が第２のＦｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメイン内の改変された空洞と、ＣＨ３抗体定常ドメイン間の界面における二量体の正常な会合を有意に邪魔することなく相互作用するように配置される。
【０２０３】
本明細書で使用される場合、「ヘテロ二量体Ｆｃドメイン」という語は、２つのＦｃドメイン単量体のヘテロ二量体形成によって形成されるＦｃドメインを指すものであって、該２つのＦｃドメイン単量体は、これら２つのＦｃドメイン単量体の好ましい形成を促進する異なる逆電荷の変異（例えば、表４の変異を参照）を含有する。３つのＦｃドメイン、すなわち１つのカルボキシル末端の「幹」Ｆｃドメインと、２つのアミノ末端の「枝」Ｆｃドメインとを有するＦｃ構築体において、アミノ末端の「枝」Ｆｃドメインのそれぞれが、ヘテロ二量体のＦｃドメイン（「枝ヘテロ二量体Ｆｃドメイン」とも称される）であってもよい。
【０２０４】
本明細書で使用される場合、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の群に関連する「構造的に同一」という用語は、同じポリペプチド配列が同じ比率および構成で組み立てられた構築体を指し、例えばグリコシル化などのいずれの翻訳後修飾も指していない。
【０２０５】
本明細書で使用される場合、「ホモ二量体Ｆｃドメイン」という語は、２つのＦｃドメイン単量体のホモ二量体形成によって形成されるＦｃドメインを指すものであって、当該２つのＦｃドメイン単量体は、同一の逆電荷の変異（例えば、表５および６の変異を参照）を含有する。３つのＦｃドメイン、すなわち１つのカルボキシル末端の「幹」Ｆｃドメインと、２つのアミノ末端の「枝」Ｆｃドメインとを有するＦｃ構築体において、カルボキシ末端の「幹」Ｆｃドメインは、ホモ二量体のＦｃドメイン（「幹ホモ二量体Ｆｃドメイン」とも称される）であってもよい。
【０２０６】
本明細書で使用される場合、「ヘテロ二量体形成選択性モジュール」という語は、適合するヘテロ二量体形成選択性モジュールを有する２つのＦｃドメイン単量体の好ましいヘテロ二量体形成を促進するために、Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメイン内に作製することが可能である、改変された突起、改変された空洞および特定の逆電荷のアミノ酸置換を指す。ヘテロ二量体形成選択性モジュールを含有するＦｃドメイン単量体が結合して、ヘテロ二量体Ｆｃドメインを形成し得る。ヘテロ二量体形成選択性モジュールの例を、表３および４に示している。
【０２０７】
本明細書で使用される場合、「ホモ二量体形成選択性モジュール」という語は、Ｆｃドメイン単量体のホモ二量体形成を促進してホモ二量体Ｆｃドメインを形成するＣＨ３ドメイン間の界面において電荷をもつ残基の環の範囲内の少なくとも２つの位置におけるＦｃドメイン単量体内の逆電荷の変異を指す。ホモ二量体形成選択性モジュールの例を、表４および５に示している。
【０２０８】
本明細書で使用される場合、「連結する」という語は、化学的複合体化、組換え手段ならびに例えばペプチド結合、ジスルフィド結合およびアミド結合である化学結合を含む手段によって、２以上の成分、要素、成分または例えばポリペプチドであるタンパク質ドメインを組み合わせるまたは付加することを説明するために用いる。例えば、２つの単一ポリペプチドを結合して、化学的複合体化、化学結合、ペプチドリンカーまたはその他の共有結合手段を介して、１つの隣接し合うタンパク質構造を形成することが可能である。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、抗原結合ドメインとＦｃドメイン単量体の両方をコードする連続的な核酸配列から発現されることにより、Ｆｃドメイン単量体に結合される。他の実施形態では、抗原結合ドメインは、ペプチドリンカーを介してＦｃドメイン単量体に結合され、この場合において当該ペプチドリンカーのＮ末端は、例えばペプチド結合などの化学結合を介して、抗原結合ドメインのＣ末端に結合され、そしてペプチドリンカーのＣ末端は、例えばペプチド結合などの化学結合を介して、Ｆｃドメイン単量体のＮ末端に結合される。
【０２０９】
本明細書で使用される場合、「会合した（ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ）」という用語は、ポリペプチド（または１つの単一ポリペプチド内の配列）が、本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体（例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）を形成するように配置されるような、例えば水素結合、疎水性相互作用またはイオン性相互作用などのポリペプチド（または１つの単一ポリペプチド内の配列）間の相互作用を記載するために使用される。例えば、いくつかの実施形態では、例えば２つのＦｃドメイン単量体をそれぞれ含む２つのポリペプチドと、１つのＦｃドメイン単量体をそれぞれ含む２つのポリペプチドの４つのポリペプチドが会合して、３つのＦｃドメインを有するＦｃ構築体が形成される（例えば、図５０および５１に図示するとおり）。４つのポリペプチドは、それらの各Ｆｃドメイン単量体を介して会合することが可能である。ポリペプチド間の会合は、共有結合相互作用を含まない。
【０２１０】
本明細書で使用される場合、「リンカー」という語は、２つの要素間、例えばタンパク質ドメイン間の結合を指す。リンカーは、共有結合またはスペーサーとすることが可能である。「結合」という語は、化学結合、例えばアミド結合もしくはジスルフィド結合、または、例えば化学的複合体化である化学反応により形成される任意の種類の結合を指す。「スペーサー」という用語は、２つのポリペプチドもしくはポリペプチドドメインドメイン間に空間および／または柔軟性をもたらす２つのポリペプチドまたはポリペプチドドメイン間に生じる部分（例えばポリエチレングリコール（ＰＥＧ）ポリマー）またはアミノ酸配列（例えば３〜２００アミノ酸、３〜１５０アミノ酸、または３〜１００アミノ酸の配列）を指す。アミノ酸スペーサーは、ポリペプチドの一次配列の一部（例えば、ポリペプチド骨格を介して、離間したポリペプチドまたはポリペプチドドメインに連結されるような）である。例えばＦｃドメインを形成する２つのヒンジ領域または２つのＦｃドメイン単量体の間におけるジスルフィド結合の形成は、リンカーとは考えない。
【０２１１】
本明細書で使用される場合、「グリシンスペーサー」という語は、２つのＦｃドメイン単量体を直列に連結する、グリシンのみを含有するリンカーを指す。グリシンスペーサーは、少なくとも４、８、または１２個のグリシン（例えば、４〜３０、８〜３０、または１２〜３０個のグリシン、例えば、１２〜３０個、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９または３０個のグリシン）を含有し得る。いくつかの実施形態では、グリシンスペーサーは、
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の配列を有する。
【０２１２】
本明細書で使用される場合、「アルブミン結合ペプチド」という語は、血清アルブミンに対する親和性および血清アルブミンを結合する機能を有する１２〜１６のアミノ酸のアミノ酸配列を指す。アルブミン結合ペプチドは、例えばヒト、マウスまたはラットである様々な起源のものとすることが可能である。本開示のいくつかの実施形態では、アルブミン結合ペプチドが、Ｆｃドメイン単量体のＣ末端に融合され、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の血清半減期が増加する。アルブミン結合ペプチドは、直接またはリンカーを介して、Ｆｃドメイン単量体のＮ末端またはＣ末端と融合することが可能である。
【０２１３】
本明細書で使用される場合、「精製用ペプチド」という語は、ポリペプチドの精製、単離または同定に用いることが可能である任意の長さのペプチドを指す。精製用ペプチドは、ポリペプチドに連結して、例えば細胞溶解混合物からの、ポリペプチドの精製および／またはポリペプチドの単離を支援し得る。いくつかの実施形態では、精製用ペプチドは、精製用ペプチドに対して特異的な親和性を有する別の部分と結合する。いくつかの実施形態では、精製用ペプチドと特異的に結合するこうした部分は、基剤、樹脂またはアガロースビーズなどの固相支持体に付加する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体に結合され得るペプチドの精製例を、本明細書においてさらに詳細に記載する。
【０２１４】
本明細書で使用される場合、「多量体」という用語は、本明細書に記載の会合したＦｃ構築体またはＦｃ抗原結合ドメイン構築体を少なくとも２つ含む分子を指す。
【０２１５】
本明細書で使用される場合、「ポリヌクレオチド」という語は、オリゴヌクレオチドまたはヌクレオチド、およびその断片または部分を指し、またゲノム由来もしくは合成由来のＤＮＡまたはＲＮＡを指し、それは一本鎖または二本鎖であり、センス鎖またはアンチセンス鎖を表し得る。単一のポリヌクレオチドが、単一のポリペプチドに翻訳される。
【０２１６】
本明細書で使用される場合、「ポリペプチド」という語は、モノマーがアミド結合を介してともに連結するアミノ酸残基であるような単一のポリマーを説明している。ポリペプチドは、天然、組換えまたは合成的に産生されるかのいずれかである任意のアミノ酸配列を包含することを意図する。
【０２１７】
本明細書で使用される場合、「アミノ酸位置」という語は、タンパク質またはタンパク質ドメイン内のアミノ酸の位置番号を指す。アミノ酸位置は、指示された場合（例えば、ＣＤＲおよびＦＲ領域について）、Ｋａｂａｔナンバリングシステム（Ｋａｂａｔ  ｅｔ  ａｌ．，Ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ｏｆ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｉｎｔｅｒｅｓｔ，Ｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅｓ  ｏｆ  Ｈｅａｌｔｈ，Ｂｅｔｈｅｓｄａ，Ｍｄ．，ｅｄ  ５，１９９１））を使用して番号付け、そうでない場合は、ＥＵナンバリングを使用した。
【０２１８】
図２４Ａ〜２４Ｄは、ＥＵナンバリングシステムを使用して番号付けされたヒトＩｇＧ１  Ｆｃドメインを示す。
【０２１９】
本明細書で使用される場合、「アミノ酸改変」という語は、参照配列（例えば、野生型の、非変異の、または改変されていないＦｃ配列）と比較して、Ｆｃ構築体の薬物動態（ＰＫ）および／または薬力学（ＰＤ）の性質、血中半減期、エフェクター機能（例えば、細胞溶解（例えば、抗体依存性細胞介在性毒性（ＡＤＣＣ）および／または補体依存性細胞傷害性活性（ＣＤＣ））、貪食（例えば、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣＣ））、免疫活性化およびＴ細胞活性化）、Ｆｃ受容体（例えば、Ｆｃ−ガンマ受容体（ＦｃγＲ）（例えば、ＦｃγＲＩ（ＣＤ６４）、ＦｃγＲＩＩａ（ＣＤ３２）、ＦｃγＲＩＩｂ（ＣＤ３２）、ＦｃγＲＩＩＩａ（ＣＤ１６ａ）および／またはＦｃγＲＩＩＩｂ（ＣＤ１６ｂ））、Ｆｃ−アルファ受容体（ＦｃαＲ）、Ｆｃ−イプシロン受容体（ＦｃεＲ）および／または胎児性Ｆｃ受容体（ＦｃＲｎ））に対するアフィニティー、補体カスケードに関与するタンパク質（例えば、Ｃ１ｑ）に対するアフィニティー、翻訳後修飾（例えば、グリコシル化、シアリル化）、凝集性（例えば、二量体（例えば、ホモ二量体および／またはヘテロ二量体）および／または多量体を形成する能力）、および生物物理学的性質（例えば、ＣＨ１およびＣＬ間の相互作用を変える、安定性を変える、ならびに／または、温度および／もしくはｐＨに対する感度を変える）に対して効果を発揮し、そして免疫学的疾患および炎症性疾患の治療有効性の改善を促進し得る、Ｆｃドメインのポリペプチド配列の変更を指す。アミノ酸改変は、アミノ酸置換、欠失および／または挿入を含む。いくつかの実施形態では、アミノ酸改変は、１つのアミノ酸の改変である。他の実施形態では、アミノ酸改変は、複数の（例えば２つ以上）アミノ酸の改変である。アミノ酸改変は、アミノ酸の置換、欠失および／または挿入の組み合わせを含み得る。アミノ酸改変の解説には、Ｆｃポリペプチドをコードするヌクレオチド配列の点変異（例えば、１つのヌクレオチドを別のヌクレオチドと交換）、挿入および欠失（例えば１つ以上のヌクレオチドの付加および／または除去）などの、遺伝的（すなわち、ＤＮＡおよびＲＮＡ）変更が含まれる。
【０２２０】
ある特定の実施形態では、Ｆｃ構築体内またはＦｃ抗原結合ドメイン構築体内の少なくとも１つ（例えば、少なくとも１、２、または３個）のＦｃドメインは、アミノ酸改変を含む。いくつかの例では、少なくとも１つのＦｃドメインは、１つ以上（例えば、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、または２０個以上）のアミノ酸改変を含む。
【０２２１】
ある特定の実施形態では、Ｆｃ構築体内またはＦｃ抗原結合ドメイン構築体内の少なくとも１つ（例えば、少なくとも１、２または３個）のＦｃドメイン単量体がアミノ酸改変（例えば、置換）を含む。いくつかの事例では、少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、１つ以上（例えば、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、または２０以下）のアミノ酸改変（例えば、置換）を含む。
【０２２２】
本明細書で使用される場合、「パーセント（％）同一性」という語は、候補配列、例えば本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体中のＦｃドメイン単量体の配列のアミノ酸（または核酸）残基であって、配列を整列させて、必要であれば最大のパーセント同一性を達成するようにしてギャップを導入した後で（すなわち、最適なアラインメントのために候補配列および参照配列の一方または両方においてギャップを導入することが可能であり、比較目的のために非相同の配列は無視することが可能である）、野生型のＦｃドメイン単量体の配列などの参照配列のアミノ酸（または核酸）残基に対して一致している、候補配列のアミノ酸（または核酸）残基の百分率を指すものである。パーセント同一性の決定のためのアラインメントは、この分野の技術の範囲内である様々な方法で、例えば、ＢＬＡＳＴ、ＡＬＩＧＮまたはＭｅｇａｌｉｇｎ（ＤＮＡＳＴＡＲ）ソフトウェアなどの公に利用可能であるコンピュータソフトウェアを用いて達成することが可能である。当業者は、比較している配列の全長にわたって最大のアラインメントを達成するのに必要な任意のアルゴリズムを含む、アラインメント測定用の適切なパラメータを決定することが可能である。いくつかの実施形態では、所与の参照配列との、該参照配列でのまたは該参照配列に対する、所与の候補配列のパーセントアミノ酸（または核酸）配列同一性（あるいは、所与の参照配列との、該参照配列でのまたは該参照配列に対する、特定のパーセントアミノ酸（または核酸）配列同一性を有するまたは含む、所与の候補配列と表すことがある）は、以下のとおりに計算される：
１００×（分数である、Ａ／Ｂ）
式中、Ａは候補配列および参照配列のアラインメント内で同一として採点されたアミノ酸（または核酸）残基の数であり、Ｂは参照配列内のアミノ酸（または核酸）残基の総数である。候補配列の長さが参照配列の長さと等しくない場合のいくつかの実施形態では、参照配列に対する候補配列のパーセントアミノ酸（または核酸）配列同一性は、候補配列に対する参照配列のパーセントアミノ酸（または核酸）配列同一性と等しくないはずである。
【０２２３】
特定の実施形態では、候補配列との比較のために整列させた参照配列は、候補配列の全長または候補配列の連続したアミノ酸（または核酸）残基の選択された部分にわたって、候補配列が５０％〜１００％の同一性（例えば、５０％〜１００％、６０％〜１００％、７０％〜１００％、８０％〜１００％、９０％〜１００％、９２％〜１００％、９５％〜１００％、９７％〜１００％、９９％〜１００％、または９９．５％〜１００％の同一性）を呈することを示し得る。比較目的のために整列させた候補配列の長さは、参照配列の長さの少なくとも３０％、例えば、少なくとも４０％、例えば、少なくとも５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、または１００％である。候補配列内のある位置が参照配列内の対応する位置と同じアミノ酸（または核酸）残基によって占有されている場合、それらの分子はその位置で同一である。
【０２２４】
いくつかの実施形態では、本明細書に記載のＦｃ構築体（例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）中のＦｃドメイン単量体は、野生型のＦｃドメイン単量体の配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２）と、少なくとも９５％同一（少なくとも９７％、９９％または９９．５％同一）である配列を有することができる。いくつかの実施形態では、本明細書に記載のＦｃ構築体（例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）中のＦｃドメイン単量体は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４４、４６、４８、および５０〜５３のうちのいずれか１つの配列と少なくとも９５％同一（少なくとも９７％、９９％、または９９．５％同一）の配列を有し得る。ある特定の実施形態では、Ｆｃ構築体中のＦｃドメイン単量体は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８、５２、および５３の配列に対し、少なくとも９５％同一（少なくとも９７％、９９％、または９９．５％同一）である配列を有することができる。
【０２２５】
いくつかの実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のスペーサーは、本明細書にさらに記載されるＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１〜３６（例えば、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７、１８、２６、および２７）のうちのいずれか１つの配列と、少なくとも７５％同一（少なくとも７５％、７７％、７９％、８１％、８３％、８５％、８７％、８９％、９１％、９３％、９５％、９７％、９９％、９９．５％または１００％同一）である配列を有し得る。
【０２２６】
本明細書で使用される場合、「宿主細胞」という語は、タンパク質をそれらの対応する核酸から発現するのに必要であるような、例えばオルガネラである、必要な細胞成分を含むビヒクルを指す。核酸は典型的に、この技術分野で既知の従来の技術（形質転換、トランスフェクション、電気穿孔、リン酸カルシウム沈殿、直接の微量注入など）によって宿主細胞内に導入されることが可能である核酸ベクター中に含まれる。宿主細胞は、例えば細菌細胞である原核細胞、または、例えば哺乳動物細胞（例えばＣＨＯ細胞）である真核細胞とすることができる。本明細書において記載される場合、宿主細胞は、所望のドメインをコードするポリペプチドを１つ以上発現させるために使用され、それらポリペプチドはその後組み合わされて、所望のＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成させることができる。
【０２２７】
本明細書で使用される場合、「薬学的組成物」という語は、活性成分のみならず、活性成分を投与方法に好適であるようにさせることが可能である、１つ以上の賦形剤および希釈剤を含有する薬用製剤または薬学的製剤を指す。本開示の薬学的組成物は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体と適合可能な薬剤的に許容される成分を含む。該薬学的組成物は典型的に、静脈投与または皮下投与のために水性形態である。
【０２２８】
本明細書で使用される場合、ポリペプチドまたはＦｃ構築体の「実質的に均質な群」は、組成物（例えば、細胞培養培地または薬学的組成物）中のポリペプチドまたはＦｃ構築体のうちの少なくとも５０％が、非還元ＳＤＳゲル電気泳動またはサイズ排除クロマトグラフィーにより決定された場合に、同数のＦｃドメインを有する群である。ポリペプチド、またはＦｃ構築体の実質的に均質な群は、精製前、または、プロテインＡもしくはプロテインＧ精製後、または、任意のＦａｂもしくはＦｃ特異的なアフィニティークロマトグラフィー単独の後で、得ることができる。様々な実施形態では、組成物中のポリペプチドまたはＦｃ構築体のうちの少なくとも５５％、６０％、６５％、７０％、７５％、８０％または８５％が、同数のＦｃドメインを有する。他の実施形態では、組成物中のポリペプチドのまたはＦｃ構築体のうちの最大８５％、９０％、９２％または９５％が、同数のＦｃドメインを有する。
【０２２９】
本明細書で使用される場合、「薬剤的に許容される担体」という用語は、薬学的組成物中の賦形剤または希釈剤を指す。薬学的に許容される担体は、製剤の他の成分と適合可能でなければならず、そしてレシピエントに対し有害であってはならない。本開示において、薬剤的に許容される担体は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体に対し、十分な薬剤的安定性を与えなければならない。担体の性質は、投与形態によって異なる。例えば、経口投与では、固形担体が好ましく、静脈内投与では概して、水溶液担体（例えば、ＷＦＩおよび／または緩衝液）が用いられる。
【０２３０】
本明細書で使用される場合、「治療効果量」は、例えば薬剤投与量である、対象もしくは患者において所望の生物学的な効果の誘導に、または、本明細書に記載の状態または障害を有する患者の治療に有効である量を指す。本明細書においては、「治療効果量」が、単回投与または任意の投薬もしくは経路での摂取、単独でまたは他の治療薬剤と組み合わせての摂取のいずれでも、所望の治療効果をもたらす量として解釈できるということも理解されたい。
【０２３１】
本明細書で使用される場合、断片という用語、および部分という用語は、相互交換可能に使用され得る。
【図面の簡単な説明】
【０２３２】
【図１】２つのＦｃドメインと抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１）の説明図である。各Ｆｃドメインは、２つのＦｃドメイン単量体の二量体である。Ｆｃドメイン単量体のうちの２つ（１０６および１０８）がそのＣＨ３抗体定常ドメイン内に突起を含有する一方で、他の２つのＦｃドメイン単量体（１１２および１１４）は、そのＣＨ３抗体定常ドメイン内の隣接する位置に空洞を含有する。この構築体は、３つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成されている。第１のポリペプチド（１０２）は、Ｎ末端上で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１１０）と直列に連続してスペーサーにより連結された、２つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（１０６および１０８）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１０４）は、ＶＨドメインに結合される。第２および第３のポリペプチド（１１２および１１４）は各々、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。
【図２】３つのＦｃドメインと抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２）の説明図である。この構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成されている。第１のポリペプチド（２０２）は、Ｎ末端上で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（２１２）と直列に連続してスペーサーにより連結された、３つの突起含有Ｆｃドメイン（２０６、２０８、および２１０）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（２０４）は、ＶＨドメインに結合される。第２、第３、および第４のポリペプチド（２１４、２１６、および２１８）は各々、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。
【図３】２つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３）の説明図である。この構築体は、３つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成されている。第１のポリペプチド（３０２）は、直列に連続してスペーサーによって連結された２つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（３０４および３０６）を含有する。第２および第３のポリペプチド（３２０および３２２）の各々は、Ｎ末端上で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（３１６および３１８）と直列に結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３１０および３１４）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（３０８および３１２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図４】３つのＦｃドメインと３つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体４）の説明図である。この構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成されている。第１のポリペプチド（４０２）は、直列に連続してスペーサーによって連結された３つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（４０４、４０６、および４０８）を含有する。第２、第３、および第４のポリペプチド（４２８、４３０、および４３２）の各々は、Ｎ末端上で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（４２２、４１６、および４１０）と直列に結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（４２６、４２０、および４１４）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（４２４、４１８、および４１２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図５】２つのＦｃドメインと３つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体５）の説明図である。この構築体は、３つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成されている。第１のポリペプチド（５０２）は、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（５１０）と直列に連続してスペーサーにより連結された、２つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（５０８および５０６）を含有する。第２および第３のポリペプチド（５２４および５２６）の各々は、Ｎ末端上で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（５１２および５１８）と直列に結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（５１６および５２２）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（５０４、５１４、および５２０）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図６】３つのＦｃドメインと４つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体６）の説明図である。この構築体は、４つのＦｃ単量体含有ポリペプチドから形成されている。第１のポリペプチド（６０２）は、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（６１２）と直列に連続してスペーサーにより連結された、３つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（６０６、６０８、および６１０）を含有する。第２、第３、および第４のポリペプチド（６３２、６３４、および６３６）の各々は、Ｎ末端上で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（６１６、６２２、および６２８）と直列に結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（６１８、６２４、および６３０）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（６０４、６１６、６２２、および６２８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図７】３つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体７）の説明図である。このＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、２つのＦｃドメイン単量体（７０６および７１８）の二量体を含み、これらのＦｃドメイン単量体はいずれもＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をそれらのＣＨ３−ＣＨ３界面に含有し、これらの２つのＦｃドメイン単量体間で好ましい静電相互作用を促進する。この構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成されている。２つのポリペプチド（７０２および７２４）は、各々、Ｎ末端上で、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（７０６および７１８）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（７１２および７１４）と直列に連続してスペーサーにより連結された、突起含有Ｆｃドメイン単量体（７１０および７２０）を含有する。第３および第４のポリペプチド（７０８および７２２）は各々、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（７０４および７１６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図８】３つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体８）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（８０２および８２８）は各々、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をそれらのＣＨ３−ＣＨ３界面に含有するＦｃドメイン単量体（８１０および８１６）に直列に連続してスペーサーによって連結された突起含有Ｆｃドメイン単量体（８１４および８２０）を含有する。第３および第４のポリペプチド（８０４および８２６）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（８１２および８１８）と直列に結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（８０８および８２４）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（８０６および８２２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図９】３つのＦｃドメインと４つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体９）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（９０２および９３６）は、各々、Ｎ末端で、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（９１０および９２４）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（９０８および９２０）と直列に連続してスペーサーにより連結された、突起含有Ｆｃドメイン単量体（９１８および９２８）を含有する。第３および第４のポリペプチド（９０４および９３４）は、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（９１２および９２６）と直列に連続して結合された、空洞含有するＦｃドメイン単量体（９１６および９３２）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（９０６、９１４、９２２、および９３０）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１０】５つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１０）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１００２および１０３２）は、各々、Ｎ末端で、別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（１０１４および１０２８）、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１００８および１０２２）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１００６および１０１８）と直列に連続してスペーサーにより連結された、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１０１６および１０３０）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（１０１２、１０１０、１０２６、および１０２４）は各々、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１００４および１０２０）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１１】５つのＦｃドメインと４つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１１）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１１０２および１１４８）は、別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（１１２０および１１３０）と、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３界面に含有するＦｃドメイン単量体（１１２４および１１２６）とに直列に連続してスペーサーによって連結された突起含有Ｆｃドメイン単量体（１１１８および１１３２）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（１１０６、１１０４、１１４４、および１１４６）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１１１２、１１２２、１１３８、および１１２８）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（１１１６、１１１０、１１３４、および１１４０）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１１０８、１１１４、１１３５、および１１４２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１２】５つのＦｃドメインと６つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１２）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１２０２および１２５６）は、Ｎ末端で、別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（１２２６および１２２８）、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１２１０および１２４４）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１２５０および１２４８）と直列に連続してスペーサーにより連結された、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１２２４および１２３０）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（１２０６、１２０４、１２５４、および１２５２）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１２１８、１２１２、１２３６、および１２４２）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（１２２２、１２１６、１２３２、および１２３８）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１２０８、１２１４、１２２０、１２３４、１２４０、および１２４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１３】３つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１３）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１３０２および１３２４）は、Ｎ末端で、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１３１２および１３１６）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１３１０および１３１４）と直列に連続してスペーサーにより連結された、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１３０８および１３１８）を含有する。第３および第４のポリペプチド（１３０６および１３２０）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１３０４および１３２２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１４】３つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１４）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１４０４および１４２６）は、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１４１４および１４１８）に直列に連続してスペーサーによって連結されたＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３界面に含有するＦｃドメイン単量体（１３０８および１３１８）を含有する。第３および第４のポリペプチド（１４０２および１４２８）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１４０８および１４１６）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（１４１０および１４２２）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１４０６および１４２４）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１５】３つのＦｃドメインと４つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１５）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１５０２および１５３６）は、Ｎ末端で、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１５１８および１５２２）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１５１４および１５３２）と直列に連続してスペーサーにより連結された、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１５１２および１５２４）を含有する。第３および第４のポリペプチド（１５０４および１５３４）は、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１５０８および１５３０）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（１５１０および１５２６）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１５０６、１５１６、１５２０、および１５２８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１６】５つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１６）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１６０２および１６３２）は、Ｎ末端で、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１６１２および１６２２）、第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（１６１４および１６２０）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１６１６および１６１８）と直列に連続してスペーサーにより連結された、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１６１０および１６２４）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（１６０８、１６０６、１６２６、および１６２８）は各々、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１６０４および１６３０）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１７】５つのＦｃドメインと４つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１７）の説明図である。この構築体は、６つのＦｃ単量体含有ポリペプチドから形成されている。２つのポリペプチド（１７０２および１７４８）は、Ｎ末端に、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１７２０および１７３０）と、第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（１７２２および１７２８）とに直列に連続してスペーサーによって連結されたＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３界面に含有するＦｃドメイン単量体（１７１８および１７３２）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（１７０６、１７０４、１７４６、および１７４４）は、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１７１２、１７２４、１７３８、および１７２６）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（１７１６、１７１０、１７３４、および１７４０）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１７０８、１７１４、１７３６、および１７４２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１８】５つのＦｃドメインと６つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１８）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１８０２および１８５６）は、Ｎ末端で、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１８２０および１８３６）、第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（１８２２および１８３４）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１８２６および１８３０）と直列に連続してスペーサーにより連結された、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１８１８および１８３８）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（１８０６、１８０４、１８５４、および１８５２）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１８１２、１８２８、１８４４、および１８５０）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（１８１６、１８１０、１８４０、および１８４６）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１８０８、１８１４、１８２４、１８３２、１８４２、および１８４８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図１９】５つのＦｃドメインと２つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体１９）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（１９０２および１９３２）は、Ｎ末端で、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（１９０８および１９２６）、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１９１６および１９１８）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（１９１４および１９２０）と直列に連続してスペーサーにより連結された、突起含有Ｆｃドメイン単量体（１９１２および１９３０）を含有する。第３および第４のポリペプチド（１９１０および１９２８）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有し、第５および第６のポリペプチド（１９０６および１９２４）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（１９０４および１９２２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２０】５つのＦｃドメインと４つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２０）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２００２および２０４８）は、Ｎ末端に、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３界面に含有するＦｃドメイン単量体（２０１２および２０３０）と、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２０４０および２０３８）とに直列に連続してスペーサーによって連結された突起含有Ｆｃドメイン単量体（２０２０および２０２２）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（２００６、２００４、２０４６、および２０４４）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（２０１４、２０４２、２０２８、および２０３６）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２０１８、２０１０、２０２４、および２０３２）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（２００８、２０１６、２０２６、および２０３４）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２１】５つのＦｃドメインと６つの抗原結合ドメインとを含有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２１）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２１０２および２１５６）は、Ｎ末端で、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（２１１２および２１３０）、別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（２１４４および２１４２）、およびＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（２１４８および２１３８）と直列に連続してスペーサーにより連結された、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２１２０および２１２２）を含有する。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（２１０６、２１０４、２１５４、および２１５２）は、各々、Ｎ末端で、ＶＨドメインを含有する抗原結合ドメイン（２１１４、２１５０、２１２８、および２１３６）と直列に連続して結合された、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２１１８、２１１０、２１２４、および２１３２）を含有する。ＶＬ含有ドメイン（２１０８、２１１６、２１２６、２１３４、２１４０、および２１４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２２】２つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う３つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２２）の説明図である。構築体は、３個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（２２０２）は、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２２０８）を含有し、この単量体は、別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（２２０６）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２２２２）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第２および第３のポリペプチド（２２２６および２２２４）はそれぞれ、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２２１０および２２１６）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２２１４および２２２０）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（２２０４、２２１２、および２２１８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２３】３つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２３）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（２３０２）は、３個の突起含有Ｆｃドメイン単量体（２３１０、２３０８、および２３０６）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２３３０）とともに直列に連続して、スペーサーによりＮ末端で連結される。第２、第３および第４のポリペプチド（２３３６、２３３４、および２３３２）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２３１２、２３１８、および２３２４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２３１６、２３２２、および２３２８）とともに直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（２３０４、２３１４、２３２０、および２３２６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２４】３つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２４）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２４０２および２４３６）は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（２４１０および２４１２）を含有し、それらは突起含有Ｆｃドメイン単量体（２４２６および２４２４）、およびＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２４３０および２４２０）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（２４０４および２４３４）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２４０８および２４１４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２４３２および２４１８）へと直列に連続して結合される。ＶＬ含有ドメイン（２４０６、２４１６、２４２２、および２４２８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２５】３つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２５）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２５０２および２５３６）は、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２５１６および２５１８）を含有し、この単量体は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（２５０８および２５２６）、およびＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２５３２および２５３０）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第２および第３のポリペプチド（２５０４および２５３４）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２５１４および２５２０）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２５１０および２５２４）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（２５０６、２５１２、２５２２、および２５２８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２６】５つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う６つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２６）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２６０２および２６５６）は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（２６１８および２６２０）を含有し、それらは突起含有Ｆｃドメイン単量体（２６４２および２６４０）、第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（２６４４および２６３８）、およびＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２６４８および２６３４）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（２６０６、２６０４、２６５４および２６５２）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２６１６、２６１０、２６２２、および２６２８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２６１２、２６５０、２６２６、および２６３２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（２６０８、２６１４、２６２４、２６３０、２６３６、および２６４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２７】５つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う６つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２７）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２７０２および２７５６）は、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２７２０および２７２２）を含有し、それらは、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（２７１２および２７３０）、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２７４４および２７４２）、およびＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２７４８および２７３８）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（２７０６、２７０４、２７５４、および２７５２）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２７１８、２７２４、２７１０、および２７３２）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２７１４、２７２８、２７５０、および２７３６）へと直列にＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（２７０８、２７１６、２７２６、２７４３、２７４０、および２７４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２８】５つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う６つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２８）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（２８０２および２８５６）は、突起含有Ｆｃドメイン単量体（２８２４および２８３０）を含有し、それらは、第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（２８２６および２８２８）、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（２８１０および２８４４）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２８５０および２８４８）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３、第４、第５、および第６のポリペプチド（２８０６、２８０４、２８５４、および２８５２）は、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２８２２、２８１６、２８３２、および２８３８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２８１８、２８１２、２８３６、および２８４２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（２８０８、２８１４、２８２０、２８３４、２８４０、および２８４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図２９】２つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う２つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体２９）の説明図である。構築体は、３個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（２９０２）は、２つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（２９０８および２９０６）を含有し、それらは異なるセットのヘテロ二量体形成変異を伴い、ＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（２９１８）へと直列に連続してスペーサーにより連結される。第２のポリペプチド（２９２０）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（２９１０）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（２９１４）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第３のポリペプチド（２９１６）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（２９０４および２９１２）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３０】２つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う３つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３０）の説明図である。構築体は、３個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３００２）は、２つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（３００８および３００６）を含有し、それらは異なるセットのヘテロ二量体形成変異を伴い、ＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３０２２）へと直列に連続してＮ末端でスペーサーにより連結される。第２のポリペプチド（３０２４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３０１０）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３０１４）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第３のポリペプチド（３０２６）は、第１第２のヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３０１６）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３０２０）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３００４、３０１２、および３０１８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３１】２つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性を伴う３つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３１）の説明図である。構築体は、３個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３１０２）は、２つの突起含有Ｆｃドメイン単量体（３１０８および３１０６）を含有し、それらは異なるセットのヘテロ二量体形成変異を伴い、ＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３１２２）へと直列に連続してＮ末端でスペーサーにより連結される。第２のポリペプチド（３１２６）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３１１０）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３１１４）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第３のポリペプチド（３１２４）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３１１６）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（３１２０）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３１０４、３１１２、および３１１８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３２】３つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う３つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３２）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３２０２）は、３個の突起含有Ｆｃドメイン単量体（３２１０、３２０８、および３２０６）を含有し、第３の単量体は最初の２つの単量体とは異なるセットのヘテロ二量体形成変異を伴い、ＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３２２６）へと直列に連続してＮ末端でスペーサーにより連結される。第２および第３のポリペプチド（３２３０および３２２８）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３２１２および３２１８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３２１６および３２２２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第４のポリペプチド（３２２４）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（３２０４、３２１４、および３２２０）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３３】３つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３３）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３３０２）は、３個の突起含有Ｆｃドメイン単量体（３３１０、３３０８、および３３０６）を含有し、第３の単量体は最初の２つの単量体とは異なるセットのヘテロ二量体形成変異を伴い、ＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３３３０）へと直列に連続してＮ末端でスペーサーにより連結される。第２および第３のポリペプチド（３３３６および３３３４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３３１２および３３１８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３３１６および３３２２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第４のポリペプチド（３３２２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３３２４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３３２８）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３３０４、３３１４、３３２０、および３３２６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３４】３つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３４）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３４０２）は、３個の突起含有Ｆｃドメイン単量体（３４１０、３４０８、および３４０６）を含有し、第３の単量体は最初の２つの単量体とは異なるセットのヘテロ二量体形成変異を伴い、ＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３４３０）へと直列に連続してＮ末端でスペーサーにより連結される。第２および第３のポリペプチド（３４３６および３４３４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３４１２および３４１８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３４１６および３４２２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第４のポリペプチド（３４３２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３４２４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（３４２８）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３４０４、３４１４、３４２０、および３４２６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３５】３つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３５）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３５０２）は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３５１０）を含有し、それらは第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う突起含有Ｆｃドメイン単量体（３５２６）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３５３０）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第２のポリペプチド（３５３６）は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３５１２）を含有し、それらは第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う突起含有Ｆｃドメイン単量体（３５２４）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３５２０）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３のポリペプチド（３５０４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３５０８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３５３２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第４のポリペプチド（３５３４）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３５１４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（３５１８）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３５０６、３５１６、３５２２、および３５２８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３６】５つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３６）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（３６０２および３６４４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う、突起含有Ｆｃドメイン単量体（３６１４および３６１６）を含有し、それらはＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３６１０および３６２０）、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（３６３４および３６３２）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３６３８および３６２８）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（３６１２および３６１８）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。第５および第６のポリペプチド（３６０４および３６４２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３６０８および３６２２）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３６４０および３６２６）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３６０６、３６２４、３６３０、および３６３６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３７】５つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性を伴う６つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３７）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（３７０２および３７５６）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う、空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３７２０および３７２２）を含有し、それらはＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３７１２および３７３０）、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う別の突起含有Ｆｃドメイン単量体（３７４４および３７４２）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３７４８および３７３８）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（３７０６および３７５４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３７１８および３７２４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３７１４および３７２８）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第５および第６のポリペプチド（３７０４および３７５２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３７１０および３７３２）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（３７５０および３７３６）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３７０８、３７１６、３７２６、３２３４、３７４０、および３７４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３８】３つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性を伴う４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３８）の説明図である。構築体は、４つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。第１のポリペプチド（３８０２）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う突起含有Ｆｃドメイン単量体（３８１６）を含有し、この単量体は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３８０８）、およびＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３８３２）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第２のポリペプチド（３８３６）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う突起含有Ｆｃドメイン単量体（３８１８）を含有し、この単量体は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３８２６）、およびＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３８３０）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３のポリペプチド（３８０４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３８１４）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３８１０）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第４のポリペプチド（３８３４）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３８２０）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（３８２４）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３８０６、３８１２、３８２２、および３８２８）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図３９】５つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性の４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体３９）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（３９０２および３９４４）は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（３９１２および３９１４）を含有し、この単量体は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う突起含有Ｆｃドメイン単量体（３９３２および３９３０）、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（３９３４および３９２８）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（３９３８および３９２４）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（３９１０および３９１６）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。第５および第６のポリペプチド（３９０４および３９４２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（３９０８および３９１８）を含有し、この単量体はＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（３９４０および３９２２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（３９０６、３９２０、３９２６、および３９３６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図４０】５つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性の６つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体４０）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（４００２および４０５６）は、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（４０１８および４０２０）を含有し、この単量体は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う突起含有Ｆｃドメイン単量体（４０４２および４０４０）、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（４０４４および４０３８）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（４０４８および４０３４）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（４００６および４０５４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（４０１６および４０２２）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（４０１２および４０２６）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第５および第６のポリペプチド（４００４および４０５２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（４０１０および４０２８）を含有し、この単量体はＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（４０５０および４０３２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（４００８、４０１４、４０２４、４０３０、４０３６、および４０４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図４１】５つのＦｃドメインと、２つの異なる特異性の４つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体４１）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（４１０２および４１４４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う、突起含有Ｆｃドメイン単量体（４１１８および４１２４）を含有し、この単量体は第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（４１２０および４１２２）、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（４１０８および４１３４）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（４１４０および４１３８）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（４１０４および４１４２）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（４１１６および４１２６）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（４１１２および４１３０）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第５および第６のポリペプチド（４１１０および４１３２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＶＬ含有ドメイン（４１０６、４１１４、４１２８、および４１３６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図４２】５つのＦｃドメインと、３つの異なる特異性の６つの抗原結合ドメインとを含有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（構築体４２）の説明図である。構築体は、６つのＦｃドメイン単量体含有ポリペプチドから形成される。２つのポリペプチド（４２０２および４２５６）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う、突起含有Ｆｃドメイン単量体（４２２４および４２３０）を含有し、この単量体は第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う第２の突起含有Ｆｃドメイン単量体（４２２６および４２２８）、ＷＴ配列とは異なる電荷のアミノ酸をＣＨ３−ＣＨ３の接合面で含有するＦｃドメイン単量体（４２１０および４２４４）、そしてＶＨドメインを含有する第１の特異性の抗原結合ドメイン（４２５０および４２４８）へと直列に連続してスペーサーによりＮ末端で連結される。第３および第４のポリペプチド（４２０６および４２５４）は、第１のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（４２２２および４２３２）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第２の特異性の抗原結合ドメイン（４２１８および４２３６）へと直列に連続してＮ末端で結合される。第５および第６のポリペプチド（４２０４および４２５２）は、第２のセットのヘテロ二量体形成変異を伴う空洞含有Ｆｃドメイン単量体（４２１６および４２３８）を含有し、それらはＶＨドメインを含有する第３の特異性の抗原結合ドメイン（４２１２および４２４２）へと直列に連続してＮ末端で結合される。ＶＬ含有ドメイン（４２０８、４２１４、４２２０、４２３４、４２４０、および４２４６）は、各ＶＨドメインに結合される。
【図４３】リツキシマブ（Ｒｔｘｎ）、抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１  ｍＡＢ、ならびに構築体７、１３、１９、および１の発現および純度を示す、非還元ＳＤＳ−ＰＡＧＥゲルの図である。
【図４４】様々なＦｃ抗原結合ドメイン構築体の発現を示すゲルである。最初の３つのレーンは、様々な比率の３種の別個のポリペプチドでのＦｃ抗原結合ドメイン構築体の発現を示す。第４のレーンは、ＳＩＦ３構築体（抗原結合ドメインを含有しない３つのＦｃドメインを有する構築体）の発現を示し、第５のレーンは、抗原結合ドメインを含有しない５つのＦｃドメインを有する構築体の発現を示す。第６のレーンは、分子量マーカーである。
【図４５】表面プラズモン共鳴（ＳＰＲ）アッセイの結果を示す２つのグラフである。左側のグラフにおいて、結果は、Ｆｃ３Ｙ（構築体１３の構造を有する構築体（図１３））が、対応する親モノクローナル抗体（ｍＡｂ）よりもはるかに強くそのＣＴＬＡ−４標的に結合する一方で、Ｆｃ３Ｉ（構築体７の構造を有する構築体（図７））が、親ｍＡｂと同様の結合親和性を有することを示す。右側のグラフにおいて、結果は、抗体の脱フコシル化が、細胞表面ＦｃγＲＩＩＩａ結合を約１０倍増加させる一方で、様々なＦｃ抗原結合ドメイン構築体の使用が、結合を約３００〜８００倍強化させることを示す。
【図４６】２つの細胞表面ＦｃγＲ結合アッセイの結果を示す、２つのグラフを示す。左側のグラフは、ＦｃγＲＩＩＩａへの様々な構築体による結合親和性を示す。市販の抗ＣＤ２０抗体であるガザイバ（Ｇａｚｙｖａ）と同じＣＤＲを有するｍＡｂの脱フコシル化は、結合を約１０倍強化する一方で、すべてのＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、親ｍＡｂよりも１００倍超強化された結合を示す。右側のグラフは、ＦｃγＲＩＩａへの様々な構築体による結合親和性を示す。ｍＡｂの脱フコシル化は、結合に対して効果を有しなかった一方で、すべてのＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、親ｍＡｂよりも１００倍超強化された結合を示す。
【図４７】Ｂ細胞を標的とする様々な抗ＣＤ２０構築体を用いたＣＤＣアッセイ、ＡＤＣＰアッセイ、およびＡＤＣＣアッセイの結果を示す３つのグラフである。第１のグラフは、Ｓ３Ｙ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体がＣＤＣを媒介し得ることを示す。中央のグラフは、ＳＡＩ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体およびＳ３Ｙ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の両方が、ＡＤＣＰ  ＦｃγＲＩＩａレポーターアッセイにおいて１００倍超増強された効力を呈することを示す。第３のグラフは、ＳＡＩ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体およびＳ３Ｙ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、フコシル化ｍＡｂと比較して増強されたＡＤＣＣ活性および脱フコシル化ｍＡｂと同様の活性を呈することを示す。
【図４８】ＣＴＬＡ−４トランスフェクトＨＥＫ細胞を標的とする様々な抗ＣＴＬＡ−４構築体を用いたＣＤＣアッセイ、ＡＤＣＰアッセイ、およびＡＤＣＣアッセイの結果を示す３つのグラフである。第１のグラフは、ＳＡＩ構築体（図７に示される構造を有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）とＳ３Ｙ構築体（図１３に示される構造を有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）が、強化されたＣＤＣを介在することを示す。第２のグラフは、ＳＡＩ構築体とＳ３Ｙ構築体が、強化されたＡＤＣＰを介在することを示し、第３のグラフは、ＳＡＩ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体とＳ３Ｙ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の両方が、フコシル化ｍＡｂと比較して強化されたＡＤＣＣ活性および脱フコシル化ｍＡｂと同様の活性を呈することを示す。
【図４９】ＰＤ−Ｌ１トランスフェクトＨＥＫ細胞を標的とする様々な抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いたＡＤＣＣアッセイ、ＡＤＣＰアッセイ、およびＣＤＣアッセイの結果を示す３つのグラフである。第１のグラフは、ＳＡＩ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７（図７）の構造を有する構築体）およびＳ３Ｙ  Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３（図１３）の構造を有する構築体）の両方が、フコシル化ｍＡｂおよび脱フコシル化ｍＡｂと比較して同様のＡＤＣＣ活性を呈することを示す。第２のグラフは、ＳＡＩ構築体およびＳ３Ｙ構築体が増強されたＡＤＣＰを媒介することを示し、第３のグラフは、Ｓ３Ｙ構築体がＣＤＣを媒介し得ることを示す。
【図５０】未精製培地中のＦｃ構築体ＡおよびＦｃ構築体Ｂの非還元ＳＤＳ−ＰＡＧＥによるサイズ分布を示す。
【図５１】Ｆｃ構築体Ａと、３つのＦｃドメインを有するが「幹」サブユニット内に静電的ステアリング変異がない別のＦｃ構築体の発現および組み立てを示す。
【図５２】抗原結合ドメインがＦｃ構築体のＦｃドメインに結合され得る３つの例示的な方法の概略図である。パネルＡは、抗原結合ドメインの重鎖構成要素が、Ｆｃ鎖の融合タンパク質として発現され得ること、および軽鎖構成要素が、別個のポリペプチドとして発現され得ることを示す。パネルＢは、長鎖Ｆｃの融合タンパク質として発現されるｓｃＦｖを示す。パネルＣは、別個に発現され、外因的に付加され、化学結合によりＦｃ抗原結合ドメイン構築体に結合された重鎖構成要素および軽鎖構成要素を示す。
【図５３】図５３Ａは、ＥＵナンバリングを用いたヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４３）を示す。ヒンジ領域は二重下線によって示され、ＣＨ２ドメインは下線がなく、そしてＣＨ３領域は下線付きである。図５３Ｂは、ＥＵナンバリングを用いたヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４５）を示す。両端を含むＥ２１６〜Ｃ２２０を欠いたヒンジ領域は二重下線によって示され、ＣＨ２ドメインは下線がなく、そしてＣＨ３領域は下線付きであり、Ｋ４４７を欠く。図５３Ｃは、ＥＵナンバリングを用いたヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４７）を示す。ヒンジ領域は二重下線によって示され、ＣＨ２ドメインは下線がなく、そしてＣＨ３領域は下線付きであり、そして４４７Ｋを欠く。図５３Ｄは、ＥＵナンバリングを用いたヒトＩｇＧ１のアミノ酸配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２）を示す。両端を含むＥ２１６〜Ｃ２２０を欠いたヒンジ領域は二重下線によって示され、ＣＨ２ドメインは下線がなく、そしてＣＨ３領域は下線付きである。
【図５４】抗ＣＤ２０構築体７、抗ＣＤ２０構築体１３、ガザイバ、およびフコシル化抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１抗体（オビヌツズマブ）による、Ｄａｕｄｉ細胞における補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）の誘導を示すグラフである。
【図５５】ＡＤＣＰレポーターアッセイにおける、抗ＣＤ２０構築体７、抗ＣＤ２０構築体１３、ならびにフコシル化および脱フコシル化抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１抗体（オビヌツズマブ）による、ＦｃγＲＩＩａシグナル伝達の誘導（発光量）を示すグラフである。
【図５６】ＡＤＣＣレポーターアッセイにおける、抗ＣＤ２０構築体７、抗ＣＤ２０構築体１３、ならびにフコシル化および脱フコシル化抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１抗体（オビヌツズマブ）による、ＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達の誘導（発光量）を示すグラフである。
【図５７】フコシル化および脱フコシル化抗ＣＤ２０構築体１３、ならびにフコシル化および脱フコシル化オビヌツズマブモノクローナル抗体による、ヒト全血中のＣＤ１９＋Ｂ細胞の枯渇を示すグラフである。
【図５８】単回用量の抗ＣＤ２０構築体１３、フコシル化オビヌツズマブモノクローナル抗体、もしくはデラツムマブモノクローナル抗体を注射後の、または複数回用量の抗ＣＤ２０構築体１３を注射後の、マウスリンパ腫モデルにおける腫瘍増殖の低減を示すグラフである。
【図５９】抗ＣＤ２０構築体と比較したＡＤＣＣレポーターアッセイの結果を示すグラフである。フコシル化構築体を、点線により接続された灰色の四角形で示し、脱フコシル化構築体を、実線により接続された黒色の四角形で示す。
【図６０】抗ＣＤ２０構築体と比較したＡＤＣＰレポーターアッセイの結果を示すグラフである。フコシル化構築体を、点線により接続された灰色の四角形で示し、脱フコシル化構築体を、実線により接続された黒色の四角形で示す。
【図６１】抗ＣＤ２０構築体を用いた処置により誘導された全血からのＣＤ１９＋Ｂ細胞の枯渇の分析結果を示すグラフである。フコシル化構築体を、点線により接続された灰色の四角形で示し、脱フコシル化構築体を、実線により接続された黒色の四角形で示す。
【図６２】抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いて処置されたヒト肺癌細胞のＡＤＣＣの分析結果を示すグラフである。フコシル化構築体を、点線により接続された灰色の四角形で示し、脱フコシル化構築体を、実線により接続された黒色の四角形で示す。
【図６３】抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いて処置されたヒト肺癌細胞のＡＤＣＰの分析結果を示すグラフである。フコシル化構築体を、点線により接続された灰色の四角形で示し、脱フコシル化構築体を、実線により接続された黒色の四角形で示す。
【図６４】抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いて処置されたＰＤ−Ｌ１トランスフェクトＨＥＫ細胞のＣＤＣの分析結果を示すグラフである。フコシル化構築体を、点線により接続された灰色の四角形で示し、脱フコシル化構築体を、実線により接続された黒色の四角形で示す。
【発明を実施するための形態】
【０２３３】
詳細な説明
多くの治療用抗体は、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ：ａｎｔｉｂｏｄｙ−ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｃｙｔｏｔｏｘｉｃｉｔｙ）、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ：ａｎｔｉｂｏｄｙ−ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｃｅｌｌｕｌａｒ  ｐｈａｇｏｃｙｔｏｓｉｓ）、および補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ：ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔ−ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｃｙｔｏｔｏｘｉｃｉｔｙ）など、Ｆｃドメインのエフェクター機能を介して自然免疫系の因子をリクルートすることにより機能する。いくつかの事例では、本開示は、既知の単一Ｆｃドメインを含有する例えば既知の治療用抗体などの治療用抗体の抗原結合ドメインと、少なくとも２つのＦｃドメインを組み合わせて、固有の生物活性を有する新規の治療用抗体を作製することを予期するものである。いくつかの事例では、本明細書に開示される新規治療剤は、例えば既知の治療用抗体などの既知のＦｃドメイン含有治療剤を越える生物活性を有する。少なくとも２つのＦｃドメインの存在により、エフェクター機能を強化することができ、そして例えばＡＤＣＰおよび／またはＣＤＣと組み合わされたＡＤＣＣなどの複数のエフェクター機能が活性化され、それにより治療用分子の有効性が上昇する。一貫した生物学的機能を有する生成物を生成するために、Ｆｃドメインの数の制御は、決定的である。本開示は、Ｆｃドメインをコードするペプチドのホモ二量体形成およびヘテロ二量体形成を制御して、限定された数のポリペプチド鎖から別個のサイズの分子を組み立てるＦｃ改変ツールのセットを特徴とする。国際公開第ＷＯ／２０１５／１６８６４３号、同第ＷＯ２０１７／１５１９７１号、同第ＷＯ２０１７／２０５４３６号、および同第ＷＯ２０１７／２０５４３４号は、２つ以上のＦｃドメインを有する分子を組み立てるためのＦｃ改変ツールおよび方法を開示しており、これらは、参照によりそれらの全体が本明細書に組み込まれる。改変ツールは、製造結果を著しく改善する構造特徴（例えば、グリシンリンカー）を含む。これらの構築体の特性により、実質的に均質な薬学的組成物の効率的な生成が可能となる。薬学的組成物の安全性、有効性、均一性、および信頼性を確実にするためには、薬学的組成物においてそのような均質性があることが望ましい。薬学的組成物に高度の均質性をもたせることにより、望ましくない物質（例えば、分解産物、および／または凝集産物または多量体）によって引き起こされる薬学的製品の凝集または分解の可能性も最小限に抑えられ、望ましくない物質によって引き起こされるオフターゲットおよび有害な副作用も制限される。
【０２３４】
本明細書で詳細に記載されるように、我々は、２つのＦｃドメイン単量体を直列に連続して結合するためにグリシン残基のみを含むスペーサーの使用、末端リジン残基が取り除かれたポリペプチド配列の使用、およびヘテロ二量体形成選択性モジュールの２つのセットである（ｉ）異なる逆電荷変異を有するヘテロ二量体形成選択性モジュールおよび（ｉｉ）改変された空洞および突起を有するヘテロ二量体形成選択性モジュールの使用を含むアプローチを使用して、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体のＦｃドメイン構成要素を改変することにより、組成物の均質性を改善した。
【０２３５】
我々は、リンカーによって分離された複数のＦｃ配列を含む１つの長鎖ペプチドおよび単一のＦｃ配列を含む短鎖の複数のコピーを使用して、Ｆｃドメインが直列に連結された一連のＦｃ抗原結合ドメイン構築体を設計した（Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１〜６、図１〜図６）。ヘテロ二量体形成変異を各Ｆｃ配列に導入して、より短いまたはより大きい複合体の形成を最小限に抑えた所望の直列立体配置への組み立てを確実にした。任意の数のＦｃドメインをこの方法で直列に接続することができ、それにより、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、またはそれ以上のＦｃドメインを有する構築体の作製が可能となった。Ｎ個のＦｃドメインを有するペプチドに関しては、抗原結合ドメインがそれぞれ長ペプチド鎖、短ペプチド鎖、またはそれらの両方に導入されるかどうかに応じて、１〜Ｎ＋１つの抗原結合ドメインとともに構築体を調製することができる。
【０２３６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１〜６（図１〜図６）において、ＦｃドメインをこれらのＦｃドメイン間の単一の分岐点に連結した。これらの構築体は、リンカーによって分離された複数のＦｃ配列を含む長鎖ペプチドの２つのコピーを含み、そこで、分岐Ｆｃ配列がホモ二量体形成変異を含み、非分岐Ｆｃドメインがヘテロ二量体形成変異を含む。長鎖のヘテロ二量体形成変異に対して相補的な変異を有する単一のＦｃ配列を含む短鎖の複数コピーが、多量体Ｆｃ足場を完成させるために使用される。ヘテロ二量体形成Ｆｃドメインは、分岐ＦｃドメインのＣ末端（例えば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７〜１２、図７〜図１２）、Ｎ末端（例えば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３〜１８、図１３〜図１８）、またはそれらの両方（例えば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９〜２１、図１９〜図２１）に連結され得る。直列の複数のＦｃドメインは、分岐Ｆｃドメインのいずれかの末端に連結され得る。抗原結合ドメインは、長ペプチド鎖に導入されてもよく、その結果、組み立てられたタンパク質分子当たり２つの抗原結合ドメインが生じる。あるいは、抗原結合ドメインは、短ペプチド鎖に導入されてもよく、その結果、組み立てられたタンパク質分子当たりＮ−１つの抗原結合ドメインが生じ、Ｎは、組み立てられたタンパク質分子中のＦｃドメインの数である。抗原結合ドメインが、短ペプチド鎖と長ペプチド鎖の両方に導入された場合、その結果得られる組み立てられたタンパク質分子は、Ｎ＋１つの抗原結合ドメインを含有する。
【０２３７】
二特異性構築体は、２つの異なる抗原結合配列が直列に連結されている抗原結合ドメインを使用して、上記の設計のいずれかから生成されてもよい。あるいは、二特異性構築体は、長鎖が１つの抗原結合ドメインをコードしている一方で、短鎖が異なる抗原結合ドメインをコードしている上記のＦｃ足場から生成されてもよい。異なる抗原結合ドメインは、異なる軽鎖を使用してもよく、または共通軽鎖を使用してもよく、またはｓｃＦｖドメインからなることもできる。この概念の例示的な例は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２〜２８（図２２〜図２８）である。
【０２３８】
二特異性構築体および三特異性構築体もまた、２つの異なるセットのヘテロ二量体形成変異を使用することにより生成され得る（例えば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９〜４２、図２９〜図４２）。このようなヘテロ二量体形成配列は、他のヘテロ二量体形成配列との会合が不利となるように設計される必要がある。そのような設計は、本明細書に記載の２セットのヘテロ二量体形成変異の間で異なる静電的ステアリング変異を使用して実現することができる。直交性（直交性）の静電的ステアリング変異の一例は、第１のノブ（ｋｎｏｂ）Ｆｃ中のＥ３５７Ｋ、第１のホール（ｈｏｌｅ）Ｆｃ中のＫ３７０Ｄ、第２のノブＦｃ中のＤ３９９Ｋ、および第２のホールＦｃ中のＫ４０９Ｄである。
【０２３９】
モノクローナル抗体（ｍＡｂ）およびＦｃドメインに対するこれまでの改変の試みは、Ｆｃドメイン内に変異を作製してＦｃγＲＩＩＩａへの結合を強化し、ひいては抗体依存性細胞媒介性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）応答を増強すること、およびＦｃドメインを脱フコシル化してＦｃγＲＩＩＩａへの結合を強化し、ひいてはＡＤＣＣ応答を増強することを含んだ。
【０２４０】
ＦｃγＲＩＩＩａへの結合を強化するためにＦｃドメイン中に変異を有する抗体、またはＦｃドメインの脱フコシル化を有する抗体と比較して、本開示に開示されるＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、予想外にも、複数のクラスのＦｃγ受容体へのより強い結合と、複数の細胞傷害性経路の強化された活性を特徴とする。本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、それらの対応するフコシル化、および脱フコシル化された親モノクローナル抗体と比較して、ＦｃγＲＩＩａとＦｃγＲＩＩＩａの両方への結合を強化させることができる（実施例４６を参照）。さらに、本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、予想外にも、ＡＤＣＣ経路反応の強化に加えて、補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）経路、および／または抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）経路を介在する能力を特徴とする（実施例４７を参照）。
【０２４１】
Ｉ．Ｆｃドメイン単量体
Ｆｃドメイン単量体は、ヒンジドメイン、ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＣＨ３抗体定常ドメインの少なくとも一部分（例えば、任意選択のアミノ酸置換を有するヒトＩｇＧ１ヒンジ、ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＣＨ３抗体定常ドメイン）を含む。Ｆｃドメイン単量体は、免疫グロブリン抗体アイソタイプＩｇＧ、ＩｇＥ、ＩｇＭ、ＩｇＡまたはＩｇＤのものとすることが可能である。Ｆｃドメイン単量体はまた、任意の免疫グロブリン抗体アイソタイプ（例えば、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３またはＩｇＧ４）のものとしてもよい。Ｆｃドメイン単量体はまた複合型であってもよく、例えば、ヒンジおよびＩｇＧ１からのＣＨ２およびＩｇＡからのＣＨ３による複合型、または、ヒンジおよびＩｇＧ１からのＣＨ２であるがＩｇＧ３からのＣＨ３による複合型であってもよい。Ｆｃドメイン単量体の二量体は、白血球表面上にある受容体である、例えばＦｃγＲＩＩＩａであるＦｃ受容体と結合することが可能なＦｃドメイン（本明細書でさらに規定される）である。本開示では、Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメインが、ＣＨ３−ＣＨ３抗体定常ドメインの界面におけるアミノ酸置換を含有して、それらの相互による会合を促進し得る。他の実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、例えばアルブミン結合ペプチドまたは精製用ペプチドである、Ｎ末端またはＣ末端に付加するさらなる部分を含む。本開示では、Ｆｃドメイン単量体は、例えばＶＨ、ＶＬ、相補性決定領域（ＣＤＲ）または超可変領域（ＨＶＲ）である、いずれの種類の抗体可変領域も含有しない。
【０２４２】
いくつかの実施形態では、本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体（例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）中のＦｃドメイン単量体は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２の配列に対し、少なくとも９５％同一（少なくとも９７％、９９％、または９９．５％同一）である配列を有し得る。いくつかの実施形態では、本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体（例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）中のＦｃドメイン単量体は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４４、４６、４８、および５０〜５３のうちのいずれか１つの配列と少なくとも９５％同一（例えば、少なくとも９７％、９９％、または９９．５％同一）の配列を含み得る。ある特定の実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中のＦｃドメイン単量体は、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４８、５２、および５３のうちのいずれか１つの配列に対し、少なくとも９５％同一（少なくとも９７％、９９％、または９９．５％同一）である配列を有することができる。
2021530992.tif 000072
2021530992.tif 000073
【０２４３】
ＩＩ．Ｆｃドメイン
本明細書で規定するように、Ｆｃドメインは、ＣＨ３抗体定常ドメイン間の相互作用によって二量体形成する２つのＦｃドメイン単量体を含む。Ｆｃドメインは、Ｆｃ受容体、例えばＦｃ−ガンマ受容体（すなわち、Ｆｃγ受容体（ＦｃγＲ））、Ｆｃ−アルファ受容体（すなわち、Ｆｃα受容体（ＦｃαＲ））、Ｆｃ−イプシロン受容体（すなわち、Ｆｃε受容体（ＦｃεＲ））および／または胎児性Ｆｃ受容体（ＦｃＲｎ）に結合する最小限の構造を形成する。いくつかの実施形態では、本開示のＦｃドメインは、Ｆｃγ受容体（例えば、ＦｃγＲＩ（ＣＤ６４）、ＦｃγＲＩＩａ（ＣＤ３２）、ＦｃγＲＩＩｂ（ＣＤ３２）、ＦｃγＲＩＩＩａ（ＣＤ１６ａ）、ＦｃγＲＩＩＩｂ（ＣＤ１６ｂ））および／またはＦｃγＲＩＶおよび／または胎児性Ｆｃ受容体（ＦｃＲｎ）に結合する。
【０２４４】
ＩＩＩ．抗原結合ドメイン
抗原結合ドメインは、標的分子に特異的に結合する１つ以上のペプチドまたはポリペプチドを含む。抗原結合ドメインは、抗体の抗原結合ドメインを含み得る。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、抗体または抗体構築体の断片、例えば、標的抗原に結合する抗体の最小部分であってもよい。抗原結合ドメインは、例えばフィブロネクチン系の結合タンパク質（例えば、ＦＮ３モノボディ）などの標的に特異的に結合する合成的に改変されたペプチドであってもよい。断片の抗原結合（Ｆａｂ）断片は、標的抗原に結合する抗体上の領域である。この領域は、重鎖および軽鎖それぞれの１つの定常ドメインと１つの可変ドメインから構成される。Ｆａｂ断片は、ＶＨ、ＶＬ、ＣＨ１、およびＣＬドメインを含む。可変ドメインのＶＨおよびＶＬはそれぞれ、単量体のアミノ末端で、相補性決定領域（ＣＤＲ）が３個の１セットを含有する。Ｆａｂ断片は、免疫グロブリン抗体アイソタイプのＩｇＧ、ＩｇＥ、ＩｇＭ、ＩｇＡまたはＩｇＤのものであり得る。またＦａｂ断片単量体は、任意の免疫グロブリン抗体アイソタイプ（例えば、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３またはＩｇＧ４）のものであってもよい。いくつかの実施形態では、Ｆａｂ断片は、免疫グロブリンのプロテアーゼ処置（例えばペプシン）後の第２の同一Ｆａｂ断片に共有結合的に付加され、Ｆ（ａｂ’）２断片を形成してもよい。いくつかの実施形態では、Ｆａｂは、例えばドメイン間のリンカーを用いて融合される可変ドメインと定常ドメインの両方を含む単一ポリペプチドとして発現されてもよい。
【０２４５】
いくつかの実施形態では、Ｆａｂ断片の一部のみが抗原結合ドメインとして使用される場合がある。いくつかの実施形態では、Ｆａｂの軽鎖構成要素（ＶＬ＋ＣＬ）のみ、またはＦａｂの重鎖構成要素（ＶＨ＋ＣＨ）のみが使用される場合がある。いくつかの実施形態では、Ｆａｂ可変領域のＶＨ鎖とＶＬ鎖の融合タンパク質である一本鎖可変断片（ｓｃＦｖ）が使用される場合がある。他の実施形態では、直列のＦｄセグメント（ＶＨ−ＣＨ１−ＶＨ−ＣＨ１）の対を含む直線状抗体が使用される場合があり、このセグメントは、相補的な軽鎖ポリペプチドとともに抗原結合領域の対を形成する。
【０２４６】
いくつかの実施形態では、本開示の抗原結合ドメインは、表１に列挙される標的または抗原に対して、以下の表１にさらに詳細に提示されるように、列挙される標的または抗原に関して表１に列挙されるＣＤＲ配列のうちの１、２、３、４、５、または６つすべてを含む。
【０２４７】
（表１Ａ）
2021530992.tif 000074
2021530992.tif 000075
2021530992.tif 000076
2021530992.tif 000077
【０２４８】
（表１Ｂ）可変ドメイン配列
2021530992.tif 000078
2021530992.tif 000079
【０２４９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１の抗原結合ドメイン（図１の１１０／１０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２の抗原結合ドメイン（図２の２１２／２０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３の抗原結合ドメイン（図３の３０８／３１６、および３１２／３１８）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４の抗原結合ドメイン（図４の４１０／４１２、４１６／４１８、および４２２／４２４）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体５の抗原結合ドメイン（図５の５１０／５０４、５１２／５１４、および５１８／５２０）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体６の抗原結合ドメイン（図６の６１２／６０４、６１４／６１６、６２０／６２２、および６２６／６２８）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７の抗原結合ドメイン（図７の７１２／７１４、および７１４／７１６）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８の抗原結合ドメイン（図８の８１２／８０６、および８１８／８２２）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９の抗原結合ドメイン（図９の９０８／９０６、９２０／９２２、９１２／９１４、および９２６／９３０）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０の抗原結合ドメイン（図１０の１００６／１００４および１０１８／１０２０）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２５９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１１の抗原結合ドメイン（図１１の１１１２／１１１４、１１２２／１１０８、１１２８／１１４２、および１１３８／１１３６）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１２の抗原結合ドメイン（図１２の１２１８／１２２０、１２１２／１２１４、１２５０／１２０８、１２４８／１２４６、１２４２／１２４０、および１２３６／１２３４）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３の抗原結合ドメイン（図１３の１３１０／１３０４および１３１４／１３２２）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１４の抗原結合ドメイン（図１４の１４０８／１４０６および１４１６／１４２４）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１５の抗原結合ドメイン（図１５の１５０８／１５０６、１５１４／１５１６、１５３２／１５２０、および１５３０／１５２８）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６の抗原結合ドメイン（図１６の１６１６／１６０４および１６１８／１６３０）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１７の抗原結合ドメイン（図１７の１７１２／１７１４、１７２４／１７０８、１７２６／１７４２、および１７３８／１７３６）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１８の抗原結合ドメイン（図１８の１８１２／１８１４、１８２８／１８０８、１８２６／１８２４、１８３０／１８３２、１８５０／１８４８、および１８４４／１８４２）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９の抗原結合ドメイン（図１９の１９１４／１９０４および１９２０／１９２２）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２０の抗原結合ドメイン（図２０の２０１４／２０１６、２０４２／２００８、２０３６／２０３４、および２０２８／２０２６）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２６９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２１の抗原結合ドメイン（図２１の２１１４／２１１６、２１５０／２１０８、２１４８／２１４６、２１３８／２１４０、２１３６／２１３４、および２１２８／２１２６）は、各々、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２０４／２２２２）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２１８／２２２０および２２１２／２２１４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３３０／２３０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３２８／２３２６、２３２２／２３２０、および２３１６／２３１４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３０／２４２８および２４２０／２４２２の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３２／２４０６および２４１８／２４１６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５３２／２５０６および２５３０／２５２８の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５１０／２５１２および２５２４／２５２２の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６４８／２６４６および２６３４／２６３６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２７９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６１２／２６１４、２６５０／２６０８、２６３２／２６３０、および２６２６／２６２４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７４８／２７４６および２７３８／２７４０の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７１４／２７１６、２７５０／２７０８、２７３６／２７３４、および２７２８／２７２６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２７の２８５０／２８０８および２８４８／２８４６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２８の２８１８／２８２０、２８１２／２８１４、２８４２／２８４０、および２８３６／２８３４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１８／２９０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１４／２９１２）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０２２／３００４および３０２０／３０１８の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０１４／３０１２）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２２／３１０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２８９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２０／３１１８）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１１４／３１１２）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２６／３２０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２２／３２２０および３２１６／３２１４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３３０／３３０４および３３２８／３３２６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３２２／３３２０および３３１６／３３１４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４３０／３４０４）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２８／３４２６）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２２／３４２０および３４１６／３４１４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３０／３５２８および３５２０／３５２２の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０２９９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３２／３５０６）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３００】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５１８／３５１６）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６３８／３６３６および３６２８／３６２０の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６４０／３６０６および３６２６／３６２４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７４８／３７４６および３７３８／３７４０の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７５０／３７０８および３７３６／３７３４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７１４／３７１６および３７２８／３７２６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８３２／３８０６および３８３０／３８２２の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８１０／３８１２）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８２４／３８２２）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３０９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９３８／３９３６および３９２４／３９２６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９４０／３９０６および３９２２／３９２０の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０４８／４０４６および４０３４／４０３６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０５０／４００８および４０３２／４０３０の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０１２／４０１４および４０２６／４０２４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１４０／４１０６および４１３８／４１３６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１１２／４１１４および４１３０／４１２８の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２５０／４２０８および４２４８／４２４６の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１８／４２２０および４２３６／４２３４の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１２／４２１４および４２４２／４２４０の各々）は、表１に列挙される抗体のいずれか１つの３つの重鎖および３つの軽鎖のＣＤＲ配列を含み得る。
【０３１９】
いくつかの実施形態では、抗原結合ドメイン（例えば、ＦａｂまたはｓｃＦｖ）は、表２に列挙される抗体のＶＨ鎖およびＶＬ鎖を含む。いくつかの実施形態では、Ｆａｂは、表２に列挙される抗体のＶＨ鎖およびＶＬ鎖に含有されるＣＤＲを含む。いくつかの実施形態では、Ｆａｂは、表２に列記される抗体のＶＨ鎖およびＶＬ鎖に含有されるＣＤＲを含み、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２の抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対し、少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０３２０】
（表２）
2021530992.tif 000080
【０３２１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１の抗原結合ドメイン（図１の１１０／１０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２の抗原結合ドメイン（図２の２１２／２０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３の抗原結合ドメイン（図３の３０８／３１６および３１２／３１８）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４の抗原結合ドメイン（図４の４１０／４１２、４１６／４１８、および４２２／４２４）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体５の抗原結合ドメイン（図５の５１０／５０４、５１２／５１４、および５１８／５２０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体６の抗原結合ドメイン（図６の６１２／６０４、６１４／６１６、６２０／６２２、および６２６／６２８）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７の抗原結合ドメイン（図７の７１２／７１４および７１４／７１６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８の抗原結合ドメイン（図８の８１２／８０６および８１８／８２２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３２９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９の抗原結合ドメイン（図９の９０８／９０６、９２０／９２２、９１２／９１４、および９２６／９３０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０の抗原結合ドメイン（図１０の１００６／１００４および１０１８／１０２０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１１の抗原結合ドメイン（図１１の１１１２／１１１４、１１２２／１１０８、１１２８／１１４２、および１１３８／１１３６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１２の抗原結合ドメイン（図１２の１２１８／１２２０、１２１２／１２１４、１２５０／１２０８、１２４８／１２４６、１２４２／１２４０、および１２３６／１２３４）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３の抗原結合ドメイン（図１３の１３１０／１３０４および１３１４／１３２２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１４の抗原結合ドメイン（図１４の１４０８／１４０６および１４１６／１４２４）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１５の抗原結合ドメイン（図１５の１５０８／１５０６、１５１４／１５１６、１５３２／１５２０、および１５３０／１５２８）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６の抗原結合ドメイン（図１６の１６１６／１６０４および１６１８／１６３０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１７の抗原結合ドメイン（図１７の１７１２／１７１４、１７２４／１７０８、１７２６／１７４２、および１７３８／１７３６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１８の抗原結合ドメイン（図１８の１８１２／１８１４、１８２８／１８０８、１８２６／１８２４、１８３０／１８３２、１８５０／１８４８、および１８４４／１８４２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３３９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９の抗原結合ドメイン（図１９の１９１４／１９０４および１９２０／１９２２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２０の抗原結合ドメイン（図２０の２０１４／２０１６、２０４２／２００８、２０３６／２０３４、および２０２８／２０２６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２１の抗原結合ドメイン（図２１の２１１４／２１１６、２１５０／２１０８、２１４８／２１４６、２１３８／２１４０、２１３６／２１３４、および２１２８／２１２６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２０４／２２２２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２１８／２２２０および２２１２／２２１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３３０／２３０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３２８／２３２６、２３２２／２３２０、および２３１６／２３１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３０／２４２８および２４２０／２４２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３２／２４０６および２４１８／２４１６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５３２／２５０６および２５３０／２５２８の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３４９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５１０／２５１２および２５２４／２５２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６４８／２６４６および２６３４／２６３６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６１２／２６１４、２６５０／２６０８、２６３２／２６３０、および２６２６／２６２４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７４８／２７４６および２７３８／２７４０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７１４／２７１６、２７５０／２７０８、２７３６／２７３４、および２７２８／２７２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２７の２８５０／２８０８および２８４８／２８４６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２８の２８１８／２８２０、２８１２／２８１４、２８４２／２８４０、および２８３６／２８３４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１８／２９０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１４／２９１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０２２／３００４および３０２０／３０１８の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３５９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０１４／３０１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２２／３１０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２０／３１１８）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１１４／３１１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２６／３２０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２２／３２２０および３２１６／３２１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３３０／３３０４および３３２８／３３２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３２２／３３２０および３３１６／３３１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４３０／３４０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２８／３４２６）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３６９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２２／３４２０および３４１６／３４１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３０／３５２８および３５２０／３５２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３２／３５０６）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５１８／３５１６）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６３８／３６３６および３６２８／３６２０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６４０／３６０６および３６２６／３６２４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７４８／３７４６および３７３８／３７４０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７５０／３７０８および３７３６／３７３４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７１４／３７１６および３７２８／３７２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８３２／３８０６および３８３０／３８２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３７９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８１０／３８１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８２４／３８２２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９３８／３９３６および３９２４／３９２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９４０／３９０６および３９２２／３９２０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０４８／４０４６および４０３４／４０３６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０５０／４００８および４０３２／４０３０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０１２／４０１４および４０２６／４０２４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１４０／４１０６および４１３８／４１３６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１１２／４１１４および４１３０／４１２８の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２５０／４２０８および４２４８／４２４６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３８９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１８／４２２０および４２３６／４２３４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３９０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１２／４２１４および４２４２／４２４０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列を含み得る。
【０３９１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１の抗原結合ドメイン（図１の１１０／１０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２の抗原結合ドメイン（図２の２１２／２０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３の抗原結合ドメイン（図３の３０８／３１６および３１２／３１８）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４の抗原結合ドメイン（図４の４１０／４１２、４１６／４１８、および４２２／４２４）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体５の抗原結合ドメイン（図５の５１０／５０４、５１２／５１４、および５１８／５２０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体６の抗原結合ドメイン（図６の６１２／６０４、６１４／６１６、６２０／６２２、および６２６／６２８）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７の抗原結合ドメイン（図７の７１２／７１４および７１４／７１６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８の抗原結合ドメイン（図８の８１２／８０６および８１８／８２２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０３９９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９の抗原結合ドメイン（図９の９０８／９０６、９２０／９２２、９１２／９１４、および９２６／９３０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４００】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０の抗原結合ドメイン（図１０の１００６／１００４および１０１８／１０２０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１１の抗原結合ドメイン（図１１の１１１２／１１１４、１１２２／１１０８、１１２８／１１４２、および１１３８／１１３６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１２の抗原結合ドメイン（図１２の１２１８／１２２０、１２１２／１２１４、１２５０／１２０８、１２４８／１２４６、１２４２／１２４０、および１２３６／１２３４）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３の抗原結合ドメイン（図１３の１３１０／１３０４および１３１４／１３２２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１４の抗原結合ドメイン（図１４の１４０８／１４０６および１４１６／１４２４）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１５の抗原結合ドメイン（図１５の１５０８／１５０６、１５１４／１５１６、１５３２／１５２０、および１５３０／１５２８）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６の抗原結合ドメイン（図１６の１６１６／１６０４および１６１８／１６３０）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１７の抗原結合ドメイン（図１７の１７１２／１７１４、１７２４／１７０８、１７２６／１７４２、および１７３８／１７３６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１８の抗原結合ドメイン（図１８の１８１２／１８１４、１８２８／１８０８、１８２６／１８２４、１８３０／１８３２、１８５０／１８４８、および１８４４／１８４２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４０９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９の抗原結合ドメイン（図１９の１９１４／１９０４および１９２０／１９２２）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２０の抗原結合ドメイン（図２０の２０１４／２０１６、２０４２／２００８、２０３６／２０３４、および２０２８／２０２６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２１の抗原結合ドメイン（図２１の２１１４／２１１６、２１５０／２１０８、２１４８／２１４６、２１３８／２１４０、２１３６／２１３４、および２１２８／２１２６）は、各々、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２０４／２２２２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２１８／２２２０および２２１２／２２１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３３０／２３０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３２８／２３２６、２３２２／２３２０、および２３１６／２３１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３０／２４２８および２４２０／２４２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３２／２４０６および２４１８／２４１６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５３２／２５０６および２５３０／２５２８の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４１９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５１０／２５１２および２５２４／２５２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６４８／２６４６および２６３４／２６３６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６１２／２６１４、２６５０／２６０８、２６３２／２６３０、および２６２６／２６２４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７４８／２７４６および２７３８／２７４０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７１４／２７１６、２７５０／２７０８、２７３６／２７３４、および２７２８／２７２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２７の２８５０／２８０８および２８４８／２８４６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２８の２８１８／２８２０、２８１２／２８１４、２８４２／２８４０、および２８３６／２８３４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１８／２９０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１４／２９１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０２２／３００４および３０２０／３０１８の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４２９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０１４／３０１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２２／３１０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２０／３１１８）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１１４／３１１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２６／３２０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２２／３２２０および３２１６／３２１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３３０／３３０４および３３２８／３３２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３２２／３３２０および３３１６／３３１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４３０／３４０４）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２８／３４２６）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４３９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２２／３４２０および３４１６／３４１４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３０／３５２８および３５２０／３５２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３２／３５０６）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５１８／３５１６）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６３８／３６３６および３６２８／３６２０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６４０／３６０６および３６２６／３６２４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７４８／３７４６および３７３８／３７４０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７５０／３７０８および３７３６／３７３４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７１４／３７１６および３７２８／３７２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８３２／３８０６および３８３０／３８２２の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４４９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８１０／３８１２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８２４／３８２２）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９３８／３９３６および３９２４／３９２６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９４０／３９０６および３９２２／３９２０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０４８／４０４６および４０３４／４０３６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０５０／４００８および４０３２／４０３０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０１２／４０１４および４０２６／４０２４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１４０／４１０６および４１３８／４１３６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１１２／４１１４および４１３０／４１２８の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２５０／４２０８および４２４８／４２４６の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４５９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１８／４２２０および４２３６／４２３４の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４６０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１２／４２１４および４２４２／４２４０の各々）は、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得る。
【０４６１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１の抗原結合ドメイン（図１の１１０／１０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２の抗原結合ドメイン（図２の２１２／２０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３の抗原結合ドメイン（図３の３０８／３１６および３１２／３１８）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４の抗原結合ドメイン（図４の４１０／４１２、４１６／４１８、および４２２／４２４）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体５の抗原結合ドメイン（図５の５１０／５０４、５１２／５１４、および５１８／５２０）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体６の抗原結合ドメイン（図６の６１２／６０４、６１４／６１６、６２０／６２２、および６２６／６２８）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７の抗原結合ドメイン（図７の７１２／７１４および７１４／７１６）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８の抗原結合ドメイン（図８の８１２／８０６および８１８／８２２）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４６９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９の抗原結合ドメイン（図９の９０８／９０６、９２０／９２２、９１２／９１４、および９２６／９３０）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０の抗原結合ドメイン（図１０の１００６／１００４および１０１８／１０２０）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１１の抗原結合ドメイン（図１１の１１１２／１１１４、１１２２／１１０８、１１２８／１１４２、および１１３８／１１３６）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１２の抗原結合ドメイン（図１２の１２１８／１２２０、１２１２／１２１４、１２５０／１２０８、１２４８／１２４６、１２４２／１２４０、および１２３６／１２３４）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３の抗原結合ドメイン（図１３の１３１０／１３０４および１３１４／１３２２）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１４の抗原結合ドメイン（図１４の１４０８／１４０６および１４１６／１４２４）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１５の抗原結合ドメイン（図１５の１５０８／１５０６、１５１４／１５１６、１５３２／１５２０、および１５３０／１５２８）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６の抗原結合ドメイン（図１６の１６１６／１６０４および１６１８／１６３０）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１７の抗原結合ドメイン（図１７の１７１２／１７１４、１７２４／１７０８、１７２６／１７４２、および１７３８／１７３６）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１８の抗原結合ドメイン（図１８の１８１２／１８１４、１８２８／１８０８、１８２６／１８２４、１８３０／１８３２、１８５０／１８４８、および１８４４／１８４２）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４７９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９の抗原結合ドメイン（図１９の１９１４／１９０４および１９２０／１９２２）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２０の抗原結合ドメイン（図２０の２０１４／２０１６、２０４２／２００８、２０３６／２０３４、および２０２８／２０２６）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２１の抗原結合ドメイン（図２１の２１１４／２１１６、２１５０／２１０８、２１４８／２１４６、２１３８／２１４０、２１３６／２１３４、および２１２８／２１２６）は、各々、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２０４／２２２２）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の抗原結合ドメイン（図２２の２２１８／２２２０および２２１２／２２１４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３３０／２３０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の抗原結合ドメイン（図２３の２３２８／２３２６、２３２２／２３２０、および２３１６／２３１４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３０／２４２８および２４２０／２４２２の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の抗原結合ドメイン（図２４の２４３２／２４０６および２４１８／２４１６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５３２／２５０６および２５３０／２５２８の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４８９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の抗原結合ドメイン（図２５の２５１０／２５１２および２５２４／２５２２の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６４８／２６４６および２６３４／２６３６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の抗原結合ドメイン（図２６の２６１２／２６１４、２６５０／２６０８、２６３２／２６３０、および２６２６／２６２４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７４８／２７４６および２７３８／２７４０の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の抗原結合ドメイン（図２７の２７１４／２７１６、２７５０／２７０８、２７３６／２７３４、および２７２８／２７２６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２７の２８５０／２８０８および２８４８／２８４６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の抗原結合ドメイン（図２８の２８１８／２８２０、２８１２／２８１４、２８４２／２８４０、および２８３６／２８３４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１８／２９０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の抗原結合ドメイン（図２９の２９１４／２９１２）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０２２／３００４および３０２０／３０１８の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含まれるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０４９９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の抗原結合ドメイン（図３０の３０１４／３０１２）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５００】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２２／３１０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１２０／３１１８）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の抗原結合ドメイン（図３１の３１１４／３１１２）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２６／３２０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含まれるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の抗原結合ドメイン（図３２の３２２２／３２２０および３２１６／３２１４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３３０／３３０４および３３２８／３３２６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の抗原結合ドメイン（図３３の３３２２／３３２０および３３１６／３３１４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４３０／３４０４）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２８／３４２６）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５０９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の抗原結合ドメイン（図３４の３４２２／３４２０および３４１６／３４１４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３０／３５２８および３５２０／３５２２の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５３２／３５０６）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の抗原結合ドメイン（図３５の３５１８／３５１６）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６３８／３６３６および３６２８／３６２０の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の抗原結合ドメイン（図３６の３６４０／３６０６および３６２６／３６２４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７４８／３７４６および３７３８／３７４０の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７５０／３７０８および３７３６／３７３４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の抗原結合ドメイン（図３７の３７１４／３７１６および３７２８／３７２６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８３２／３８０６および３８３０／３８２２の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５１９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８１０／３８１２）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の抗原結合ドメイン（図３８の３８２４／３８２２）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９３８／３９３６および３９２４／３９２６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の抗原結合ドメイン（図３９の３９４０／３９０６および３９２２／３９２０の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０４８／４０４６および４０３４／４０３６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０５０／４００８および４０３２／４０３０の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の抗原結合ドメイン（図４０の４０１２／４０１４および４０２６／４０２４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１４０／４１０６および４１３８／４１３６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の抗原結合ドメイン（図４１の４１１２／４１１４および４１３０／４１２８の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２５０／４２０８および４２４８／４２４６の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５２９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１８／４２２０および４２３６／４２３４の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５３０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の抗原結合ドメイン（図４２の４２１２／４２１４および４２４２／４２４０の各々）は、ＶＨ配列およびＶＬ配列に含有されるＣＤＲ配列を含み得、ＶＨ配列およびＶＬ配列の残りは、表２に列挙される抗体のいずれか１つのＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一、少なくとも９７％同一、少なくとも９９％同一、または少なくとも９９．５％同一である。
【０５３１】
ＩＶ．二量体形成選択性モジュール
本開示において、二量体形成選択性モジュールは、２つのＦｃドメイン単量体の好ましい対形成を促進してＦｃドメインを形成する、Ｆｃドメイン単量体内の構成要素または選択アミノ酸を含む。詳細には、二量体形成選択性モジュールは、２つのＦｃドメイン単量体の相互作用するＣＨ３抗体定常ドメイン間の界面に位置するアミノ酸置換を含む、Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメインの部分である。二量体形成選択性モジュールにおいては、アミノ酸置換が、それら置換に選択されたアミノ酸の適合性の結果として、２つのＣＨ３抗体定常ドメインの好ましい二量体形成を行う。好ましいＦｃドメインの最終形態は、二量体形成選択性モジュールをもたないＦｃドメイン単量体で、または二量体形成選択性モジュール内に適合しないアミノ酸置換をもつＦｃドメイン単量体で形成される他のＦｃドメインに対して選択的である。この種のアミノ酸置換は、ＱｕｉｋＣｈａｎｇｅ（登録商標）Ｍｕｔａｇｅｎｅｓｉｓなどのこの技術分野で周知の従来の分子クローニング技術を用いて行うことが可能である。
【０５３２】
いくつかの実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、ＣＨ３抗体定常ドメイン内に（本明細書でさらに説明される「ホール」の）改変された空洞を含む。他の実施形態では、二量体形成選択性モジュールは、ＣＨ３抗体定常ドメイン内に改変された突起（または本明細書でさらに説明される「ノブ」）を含む。Ｆｃドメインを選択的に形成するために、適合性の二量体形成選択性モジュールを有する２つのＦｃドメイン単量体（例えば、一方が改変された空洞を含むＣＨ３抗体定常ドメインであり、他方が改変された突起を含むＣＨ３抗体定常ドメインである）とを組み合わせて、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起（「ノブアンドホール」）対を形成する。改変された突起および改変された空洞は、ヘテロ二量体形成選択性モジュールの例であり、それらは、適合するヘテロ二量体形成選択性モジュールを有する２つのＦｃドメイン単量体の好ましいヘテロ二量体形成を促進するために、Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメイン内に作製することが可能である。表３は、好適な変異を列記する。
【０５３３】
他の実施形態では、ヘテロ二量体形成は、正に荷電したアミノ酸置換を含む二量体形成選択性モジュールを有するＦｃドメイン単量体および負に荷電したアミノ酸置換を含む二量体形成選択性モジュールを有するＦｃドメイン単量体の使用によって達成され、これらが選択的に組み合わさって、荷電したアミノ酸の好ましい静電ステアリング（本明細書でさらに説明される）によりＦｃドメインを形成することができる。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、以下の正に荷電したアミノ酸置換および負に荷電したアミノ酸置換のうちの１つを含み得る：Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ４３９ＤおよびＫ４３９Ｅ。一実施例では、正電荷をもつアミノ酸置換、例えばＤ３５６ＫまたはＥ３５７Ｋを含有するＦｃドメイン単量体と、負電荷をもつアミノ酸置換、例えばＫ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含有するＦｃドメイン単量体とが選択的に結合して、電荷をもつアミノ酸の好ましい静電的ステアリングを経てＦｃドメインを形成する。別の実施例では、Ｅ３５７Ｋを含有するＦｃドメイン単量体と、Ｋ３７０Ｄを含有するＦｃドメイン単量体とが選択的に結合して、電荷をもつアミノ酸の好ましい静電的ステアリングを経てＦｃドメインを形成する。いくつかの実施形態では、逆電荷のアミノ酸置換を、ヘテロ二量体形成選択性モジュールとして用い得るものであって、異なるが適合する逆電荷のアミノ酸置換を含有する２つのＦｃドメイン単量体が結合して、ヘテロ二量体Ｆｃドメインを形成する。表３は、ヘテロ二量体形成を促進するための様々な逆荷電二量体形成選択性モジュールを列記する。
【０５３４】
ノブおよびホール変異および静電ステアリング変異以外に、ヘテロ二量体形成を促進するために用いられ得る追加のタイプの変異が存在する。これらの変異も表３に列記されている。
【０５３５】
他の実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体が、ＣＨ３ドメイン間の界面における電荷をもつ残基の環内の少なくとも２つの位置において、同一の逆電荷の変異を含有するホモ二量体形成選択性モジュールを含む。ホモ二量体形成選択性モジュールは、Ｆｃドメイン単量体のホモ二量体形成を促進してホモ二量体Ｆｃドメインを形成する、逆電荷のアミノ酸置換である。２つのＦｃドメイン単量体内の残基の２以上の相補的な対の両要素の電荷が反転していることによって、変異したＦｃドメイン単量体は同じ変異の配列のＦｃドメイン単量体に対して相補性を維持するが、こうした変異なしではＦｃドメイン単量体に対する相補性はより小さい。一実施形態では、Ｆｃドメインは、二重変異体である、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ、Ｋ３９２Ｄ／Ｄ３９９Ｋ、Ｅ３５７Ｋ／Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３５６Ｋ／Ｋ４３９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ／Ｄ３９９Ｋ、Ｋ３９２Ｅ／Ｄ３９９Ｋ、Ｅ３５７Ｋ／Ｋ３７０ＤまたはＤ３５６Ｋ／Ｋ４３９Ｅを含むＦｃ単量体を含む。別の実施形態では、Ｆｃドメインは、例えばＫ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ／Ｅ３５７Ｋ／Ｋ３７０Ｅである二重変異体の任意の対を結合した四重変異体を含むＦｃドメイン単量体を含む。表４Ａおよび４Ｂは、ホモ二量体形成を促進する様々な選択性を列挙する。
【０５３６】
さらなる実施形態では、（ｉ）少なくとも１つの逆電荷の変異と、（ｉｉ）少なくとも１つの改変された空洞または少なくとも１つの改変された突起とを含有するＦｃドメイン単量体を、（ｉ）少なくとも１つの逆電荷の変異と、（ｉｉ）少なくとも１つの改変された突起または少なくとも１つの改変された空洞とを含有する他のＦｃドメイン単量体と選択的に結合して、Ｆｃドメインを形成することができる。例えば、反転した電荷の変異Ｋ３７０Ｄと、改変された空洞Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８ＡおよびＹ４０７Ｖとを含有するＦｃドメイン単量体と、反転した電荷の変異Ｅ３５７Ｋと、改変された突起Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗとを含有する他のＦｃドメイン単量体とを選択的に結合して、Ｆｃドメインを形成する。
【０５３７】
こうしたＦｃドメインの形成は、ＣＨ３抗体定常ドメイン内の適合するアミノ酸置換によって促される。ＣＨ３−ＣＨ３界面において、２つの二量体形成選択性モジュールが適合しないアミノ酸置換を含有する場合、例えば、改変された空洞を両方が含有する、改変された突起を両方が含有する、または、同じ電荷をもつアミノ酸を両方が含有する場合は、ヘテロ二量体Ｆｃドメインの形成は促されない。
【０５３８】
さらに、画成されたＦｃドメイン単量体によるＦｃドメインの形成を促進するために用いる他の方法には、ヘテロ二量体の形成を可能にする、ロイシンジッパーの単量体α−へリックスのＦｃドメイン単量体それぞれに対するＣ末端融合を含むＬＵＺ−Ｙアプローチ（米国特許出願公開第ＷＯ２０１１０３４６０５号）のみならず、ＩｇＡおよびＩｇＧ  ＣＨ３配列の交互セグメントをそれぞれが含むヘテロ二量体のＦｃドメイン単量体によりＦｃドメインを生成する、ストランド交換改変ドメイン（ＳＥＥＤ（ｓｔｒａｎｄ−ｅｘｃｈａｎｇｅ  ｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ  ｄｏｍａｉｎ））体のアプローチ（Ｄａｖｉｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｎｇ  Ｄｅｓ  Ｓｅｌ．２３：１９５−２０２，２０１０）が含まれるが、これらに限定されない。
【０５３９】
Ｖ．改変された空洞および改変された突起
改変された空洞および改変された突起の使用（すなわち、「ノブイントゥホール（ｋｎｏｂ−ｉｎｔｏ−ｈｏｌｅ）」ストラテジー）は、Ｃａｒｔｅｒおよびその協同研究者（Ｒｉｄｇｗａｙ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｎｇ．９：６１７−６１２，１９９６、Ａｔｗｅｌｌ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ  Ｍｏｌ  Ｂｉｏｌ．２７０：２６−３５，１９９７、Ｍｅｒｃｈａｎｔ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．１６：６７７−６８１，１９９８）によって記述されている。ノブとホールとの相互作用は、ヘテロ二量体形成を支持するが、一方、ノブ間およびホール間の相互作用は、立体的な不一致および好ましい相互作用の損失に起因してホモ二量体形成を妨げる。「ノブイントゥホール」技術は、米国特許第５，７３１，１６８号にも開示されている。
【０５４０】
本開示では、改変された空洞および改変された突起は、本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体の調製に使用される。改変された空洞は、あるタンパク質中の本来のアミノ酸が、より低分子量の側鎖をもつ異なるアミノ酸で置換されたときに形成される空隙である。改変された突起は、あるタンパク質中の本来のアミノ酸が、より高分子量の側鎖をもつ異なるアミノ酸で置換されたときに形成される突起である。詳細には、置換されようとするアミノ酸は、Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメイン内にあり、２つのＦｃドメイン単量体の二量体形成に関与する。いくつかの実施形態では、一方のＣＨ３抗体定常ドメイン内の改変された空洞は、もう一方のＣＨ３抗体定常ドメイン内の改変された突起を収納するように形成されるため、両ＣＨ３抗体定常ドメインが、２つのＦｃドメイン単量体の二量体形成を促進するまたは支持する二量体形成選択性モジュール（例えば、ヘテロ二量体形成選択性モジュール）（上記に記載した）として機能する。他の実施形態では、一方のＣＨ３抗体定常ドメイン内の改変された空洞は、もう一方のＣＨ３抗体定常ドメイン内の本来のアミノ酸をより良好に収納するように形成されている。さらに他の実施形態では、一方のＣＨ３抗体定常ドメイン内の改変された突起は、もう一方のＣＨ３抗体定常ドメイン内の本来のアミノ酸とのさらなる相互作用を形成するように形成されている。
【０５４１】
改変された空洞は、チロシンまたはトリプトファンなどのより長い側鎖を含有するアミノ酸を、アラニン、バリンまたはトレオニンなどのより短い側鎖を含有するアミノ酸で置換することによって構築することが可能である。詳細には、一部の二量体形成選択性モジュール（例えば、ヘテロ二量体形成選択性モジュール）（上記でさらに記載した）は、ＣＨ３抗体定常ドメイン内にＹ４０７Ｖ変異などの改変された空洞を含有する。同様に、改変された突起は、より短い側鎖を含有するアミノ酸を、より長い側鎖を含有するアミノ酸で置換することによって構築することが可能である。詳細には、一部の二量体形成選択性モジュール（例えば、ヘテロ二量体形成選択性モジュール）（上記でさらに記載した）は、ＣＨ３抗体定常ドメイン内にＴ３６６Ｗ変異などの改変された突起を含有する。本開示では、改変された空洞および改変された突起はまた、ヘテロ二量体形成を促進する、ＣＨ３ドメイン間のジスルフィド結合改変と組み合わされる。一実施例では、改変された空洞Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８ＡおよびＹ４０７Ｖを含有するＦｃドメイン単量体は、改変された突起Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含有する他のＦｃドメイン単量体と選択的に結合して、Ｆｃドメインを形成することができる。別の実施例では、Ｙ３４９Ｃを追加することで改変された空洞を含有するＦｃドメイン単量体と、Ｓ３５４Ｃを追加することで改変された突起を含有するＦｃドメイン単量体が選択的に組み合わされて、Ｆｃドメインを形成してもよい。ジスルフィド結合改変または構造的計算のいずれかと組み合わせた（ＨＡ−ＴＦ混合）、他の改変された空洞および改変された突起を表３に示すが、これらに限定されない。
【０５４２】
ＣＨ３抗体定常ドメイン内の本来のアミノ酸残基を異なるアミノ酸残基で置換することは、本来のアミノ酸残基をコードする核酸を変更することによって達成することが可能である。置換することが可能である本来のアミノ酸残基の数の上限は、界面における十分な相互作用を維持したままにすることを考えれば、ＣＨ３抗体定常ドメインの界面における残基の総数である。
【０５４３】
改変された空洞と改変された突起を、静電的ステアリングを用いて組み合わせる
静電的ステアリングを、ノブ−イン−ホール（ｋｎｏｂ−ｉｎ−ｈｏｌｅ）技術と組み合わせて、例えば２つの異なるポリペプチド中のＦｃドメイン単量体間でのヘテロ二量体形成を有利にすることができる。以下にさらに詳細に記載するが、静電的ステアリングは、より高次のタンパク質分子の形成を制御する、ペプチド、タンパク質ドメインおよびタンパク質内の反対の電荷をもつアミノ酸間の有益な静電的相互作用の利用である。静電的ステアリングを使用して、ホモ二量体形成またはヘテロ二量体形成のいずれかを促進することができ、後者の場合にはノブ−イン−ホール技術と組み合わせることが有益な場合がある。ヘテロ二量体形成の場合、異なっているが、適合性のある変異を、ヘテロ二量体形成されるＦｃドメイン単量体の各々に導入する。ゆえに、Ｆｃドメイン単量体を改変して、以下の正電荷をもつアミノ酸置換、および負電荷をもつアミノ酸置換のうちの１つを含ませることができる：Ｄ３５６Ｋ、Ｄ３５６Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ４３９ＤおよびＫ４３９Ｅ。例えば１つのＦｃドメイン単量体、例えば空洞（Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８ＡおよびＹ４０７Ｖ）を有するＦｃドメイン単量体も、Ｋ３７０Ｄ変異を含むことができ、そして他のＦｃドメイン単量体、例えば突起（Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ）を有するＦｃドメイン単量体もＥ３５７Ｋを含むことができる。
【０５４４】
より一般的には、以下の空洞変異のいずれか（または変異の組み合わせ）：Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ｔ、Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３９４Ｗ：Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３６６Ｓ：Ｌ３６８Ａ：Ｙ４０７Ｖ：Ｙ３４９Ｃ、およびＳ３３６４Ｈ：Ｆ４０５は、表３の静電ステアリング変異と組み合わせることができ、以下の突起変異のうちのいずれか（または変異の組み合わせ）：Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｆ４０５Ｗ、Ｔ３６６Ｙ：Ｆ４０５Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｓ３５４Ｃ、およびＹ３４９Ｔ：Ｔ３９４Ｆを、表の静電的ステアリング変異と組み合わせることができ、これを空洞変異（または変異の組み合わせ）と組み合わせて使用される表３の静電的ステアリング変異と対形成させる。
【０５４５】
より一般的には、以下の空洞変異のいずれか（または変異の組み合わせ）：Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ｔ、Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３９４Ｗ：Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３６６Ｓ：Ｌ３６８Ａ：Ｙ４０７Ｖ：Ｙ３４９Ｃ、およびＳ３３６４Ｈ：Ｆ４０５は、表３の静電ステアリング変異と組み合わせることができ、以下の突起変異のうちのいずれか（または変異の組み合わせ）：Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｆ４０５Ｗ、Ｔ３６６Ｙ：Ｆ４０５Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ：Ｓ３５４Ｃ、およびＹ３４９Ｔ：Ｔ３９４Ｆは、表３の静電ステアリング変異と組み合わせることができる。
【０５４６】
ＶＩ．静電的ステアリング
静電的ステアリングは、より高次のタンパク質分子の形成を制御する、ペプチド、タンパク質ドメインおよびタンパク質内の反対の電荷をもつアミノ酸間の好ましい静電的相互作用の利用である。静電的ステアリングの効果を用いて、二重特異性抗体の生成の際のヘテロ二量体形成に有利に、ホモ二量体の形成を低減するように抗体ドメインの相互作用を変える方法が、米国特許出願公開第２０１４−００２４１１１号に開示されている。
【０５４７】
本開示では、静電的ステアリングを用いて、Ｆｃドメイン単量体の二量体形成およびＦｃ抗原結合ドメイン構築体の形成を制御する。特に、静電的ステアリングを用いてＦｃドメイン単量体の二量体形成を制御することは、ＣＨ３−ＣＨ３界面を形成する１つ以上のアミノ酸残基が、正電荷をもつかまたは負電荷をもつアミノ酸残基で置換されるため、導入された特定の電荷をもつアミノ酸に応じて、相互作用は静電的に好ましくなるかまたは好ましくないものとなる。いくつかの実施形態では、リシン、アルギニンまたはヒスチジンなど、界面の正電荷をもつアミノ酸が、アスパラギン酸またはグルタミン酸などの負電荷をもつアミノ酸で置換される。他の実施形態では、界面の負電荷をもつアミノ酸が、正電荷をもつアミノ酸で置換される。電荷をもつアミノ酸は、相互作用するＣＨ３抗体定常ドメインの一方または両方に導入され得る。相互作用するＣＨ３抗体定常ドメインに電荷をもつアミノ酸を導入することによって、二量体形成選択性モジュール（上記においてさらに説明した）が形成されるが、それは電荷をもつアミノ酸間の相互作用の結果としての静電的ステアリング効果で制御されるとおりに、Ｆｃドメイン単量体の二量体を選択的に形成することが可能である。
【０５４８】
いくつかの実施形態では、静電的ステアリング効果で制御されるとおりにＦｃドメイン単量体の二量体を選択的に形成することが可能である、反転した電荷を含む二量体形成選択性モジュールを形成するために、２つのＦｃドメイン単量体は、ヘテロ二量体形成またはホモ二量体形成を経て選択的に形成され得る。
【０５４９】
Ｆｃドメイン単量体のヘテロ二量体形成
Ｆｃドメイン単量体のヘテロ二量体形成は、表３に含まれるが、それらに限定されない電荷残基対などの２つのＦｃドメイン単量体に異なるが適合性の変異を導入することによって促進され得る。いくつかの実施形態では、Ｆｃドメイン単量体は、以下の正に荷電したアミノ酸置換および負に荷電したアミノ酸置換のうちの１つを含み得る：Ｄ３５６Ｋ、Ｄ３５６Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ４３９ＤおよびＫ４３９Ｅ。一実施例では、正電荷をもつアミノ酸置換、例えばＤ３５６ＫまたはＥ３５７Ｋを含有するＦｃドメイン単量体と、負電荷をもつアミノ酸置換、例えばＫ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含有するＦｃドメイン単量体とが選択的に結合して、電荷をもつアミノ酸の好ましい静電的ステアリングを経てＦｃドメインを形成する。別の実施例では、Ｅ３５７Ｋを含有するＦｃドメイン単量体と、Ｋ３７０Ｄを含有するＦｃドメイン単量体とが選択的に結合して、電荷をもつアミノ酸の好ましい静電的ステアリングを経てＦｃドメインを形成する。
【０５５０】
例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体では、３つＦｃドメインのうちの２つが、静電ステアリング効果によって促進されるように、２つのＦｃドメイン単量体のヘテロ二量体形成によって形成され得る。「ヘテロ二量体Ｆｃドメイン」という用語は、２つのＦｃドメイン単量体のヘテロ二量体形成によって形成されるＦｃドメインを指し、これらの２つのＦｃドメイン単量体は、これらの２つのＦｃドメイン単量体の好ましい形成を促進する異なる逆電荷変異（ヘテロ二量体形成選択性モジュール）（例えば、表４Ａおよび表４Ｂ中の変異を参照）を含む。３つのＦｃドメイン、すなわち、１つのカルボキシル末端「幹」Ｆｃドメインおよび２つのアミノ末端「枝」Ｆｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体では、アミノ末端「枝」Ｆｃドメインは各々、ヘテロ二量体Ｆｃドメイン（「枝ヘテロ二量体Ｆｃドメイン」とも呼ばれる）（例えば、図１中、Ｆｃドメイン単量体１０６および１１４またはＦｃドメイン単量体１１２および１１６によって形成されるヘテロ二量体Ｆｃドメイン、図２中、Ｆｃドメイン単量体２０６および２１４またはＦｃドメイン単量体２１２および２１６によって形成されるヘテロ二量体Ｆｃドメイン）であり得る。枝へテロ二量体Ｆｃドメインは、Ｅ３５７Ｋを含むＦｃドメイン単量体およびＫ３７０Ｄを含む別のＦｃドメイン単量体によって形成され得る。
【０５５１】
（表３）Ｆｃヘテロ二量体形成方法
2021530992.tif 000081
2021530992.tif 000082
2021530992.tif 000083
注記：すべての残基はＥＵナンバリングスキームに従って番号付けされている（Ｅｄｅｌｍａｎ  ｅｔ  ａｌ，Ｐｒｏｃ  Ｎａｔｌ  Ａｃａｄ  Ｓｃｉ  ＵＳＡ，６３：７８−８５，１９６９）
【０５５２】
Ｆｃドメイン単量体のホモ二量体形成
Ｆｃドメイン単量体のホモ二量体形成は、対称的であるように両Ｆｃドメイン単量体内に、同一の静電的ステアリング変異（ホモ二量体形成選択性モジュール）を導入することによって、促進することが可能である。いくつかの実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体が、ＣＨ３ドメイン間の界面における電荷をもつ残基の環内の少なくとも２つの位置において、同一の逆電荷の変異を含有するホモ二量体形成選択性モジュールを含む。２つのＦｃドメイン単量体内の残基の２以上の相補的な対の両要素の電荷が反転していることによって、変異したＦｃドメイン単量体は同じ変異の配列のＦｃドメイン単量体に対して相補性を維持するが、こうした変異なしではＦｃドメイン単量体に対する相補性はより小さい。Ｆｃドメイン単量体に導入されてそのホモ二量体形成を促進し得る静電ステアリング変異が表４Ａおよび表４Ｂに示されるが、これらに限定されない。一実施形態では、Ｆｃドメインは、二重逆電荷変異体（表４Ａおよび表４Ｂ）、例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋを各々含む、２つのＦｃドメイン単量体を含む。別の実施形態では、Ｆｃドメインは、四重逆電荷変異体（表４Ａおよび表４Ｂ）、例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ／Ｋ３７０Ｄ／Ｅ３５７Ｋを各々含む、２つのＦｃドメイン単量体を含む。
【０５５３】
例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体において、３つのうち１つのＦｃドメインは、静電的ステアリング効果により促進される場合、２つのＦｃドメイン単量体のホモ二量体形成によって形成され得る。「ホモ二量体Ｆｃドメイン」という語は、２つのＦｃドメイン単量体のホモ二量体形成によって形成されるＦｃドメインを指すものであって、当該２つのＦｃドメイン単量体は、同一の逆電荷の変異（例えば、表５および６の変異を参照）を含有する。３つのＦｃドメイン、すなわち１つのカルボキシル末端の「幹」Ｆｃドメインと、２つのアミノ末端の「枝」Ｆｃドメインとを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体において、カルボキシ末端の「幹」Ｆｃドメインは、ホモ二量体のＦｃドメイン（「幹ホモ二量体Ｆｃドメイン」とも称される）となり得る。幹ホモ二量体Ｆｃドメインは、二重変異体Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋをそれぞれ含有する２つのＦｃドメイン単量体によって形成され得る。
【０５５４】
（表４Ａ）Ｆｃホモ二量体形成方法−各鎖に２つの変異
2021530992.tif 000084
【０５５５】
（表４Ｂ）Ｆｃホモ二量体形成方法−各鎖に４つの変異
2021530992.tif 000085
2021530992.tif 000086
【０５５６】
ＶＩＩ．リンカー
本開示では、ポリペプチドまたはタンパク質ドメインおよび／または会合する非タンパク質部分間における結合または接続を説明するために、リンカーを用いる。いくつかの実施形態では、リンカーは、少なくとも２つのＦｃドメイン単量体間の結合または接続であり、それに対してリンカーが、第１のＦｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメインのＣ末端を、第２のＦｃドメイン単量体のヒンジドメインのＮ末端に対して、２つのＦｃドメイン単量体が互いに直列に連結するように接続するものである。他の実施形態では、リンカーは、Ｆｃドメイン単量体とそれに付加されるその他のタンパク質ドメインとの間の結合である。例えばリンカーは、Ｆｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメインのＣ末端を、アルブミン結合ペプチドのＮ末端に付加させることが可能である。
【０５５７】
リンカーは、例えばペプチド結合である単純な共有結合、例えばポリエチレングリコール（ＰＥＧ）ポリマーである合成ポリマー、または、例えば化学的複合体化である化学反応で形成した任意の種類の結合とすることが可能である。リンカーがペプチド結合である場合は、一方のタンパク質ドメインのＣ末端におけるカルボン酸基が、縮合反応でもう一方のタンパク質ドメインのＮ末端におけるアミノ酸と反応して、ペプチド結合を形成することが可能である。詳細には、ペプチド結合は、この技術分野で周知の従来の有機化学反応を経る合成手段により、または、宿主細胞からの自然な産生により形成することが可能であるものであって、例えば２つのＦｃドメイン単量体である、直列にしたタンパク質両方のＤＮＡ配列をコードするポリヌクレオチド配列を、宿主細胞内の、例えばＤＮＡポリメラーゼおよびリボソームである、必要な分子機械（ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  ｍａｃｈｉｎｅｒｙ）によって両方のタンパク質をコードする隣接し合うポリペプチドへと直接転写または翻訳されることが可能である。
【０５５８】
リンカーが合成ポリマー、例えばＰＥＧポリマーである場合においては、該ポリマーは、各端部が反応性の化学官能基で官能化されて、２つのタンパク質の接続端にある末端アミノ酸と反応することが可能である。
【０５５９】
リンカー（上記に示したペプチド結合は除く）が化学反応により形成される場合においては、例えばアミン、カルボン酸、エステル、アジドまたはこの技術分野で通常用いられる他の官能基である化学官能基が、一方のタンパク質のＣ末端と、もう一方のタンパク質のＮ末端とのそれぞれに対して合成的に付加することが可能である。この２つの官能基はその後、合成化学手段を経て反応して化学結合を形成することによって、２つのタンパク質をひとつに接続することが可能である。こうした化学的複合体化の手順は、当業者にとってルーチンである。
【０５６０】
スペーサー
本開示では、２つのＦｃドメイン単量体間のリンカーは、３〜２００のアミノ酸（例えば、３〜２００、３〜１８０、３〜１６０、３〜１４０、３〜１２０、３〜１００、３〜９０、３〜８０、３〜７０、３〜６０、３〜５０、３〜４５、３〜４０、３〜３５、３〜３０、３〜２５、３〜２０、３〜１５、３〜１０、３〜９、３〜８、３〜７、３〜６、３〜５、３〜４、４〜２００、５〜２００、６〜２００、７〜２００、８〜２００、９〜２００、１０〜２００、１５〜２００、２０〜２００、２５〜２００、３０〜２００、３５〜２００、４０〜２００、４５〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００または１８０〜２００のアミノ酸）を含むアミノ酸スペーサーとすることが可能である。いくつかの実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のリンカーは、少なくとも１２のアミノ酸、例えば、１２〜２００のアミノ酸（例えば、１２〜２００、１２〜１８０、１２〜１６０、１２〜１４０、１２〜１２０、１２〜１００、１２〜９０、１２〜８０、１２〜７０、１２〜６０、１２〜５０、１２〜４０、１２〜３０、１２〜２０、１２〜１９、１２〜１８、１２〜１７、１２〜１６、１２〜１５、１２〜１４または１２〜１３のアミノ酸）（例えば、１４〜２００、１６〜２００、１８〜２００、２０〜２００、３０〜２００、４０〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００、１８０〜２００または１９０〜２００のアミノ酸）を含有するアミノ酸スペーサーである。いくつかの実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のリンカーは、１２〜３０のアミノ酸（例えば、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９または３０のアミノ酸）を含有するアミノ酸スペーサーである。好適なペプチドスペーサーはこの分野において既知であり、例えば、グリシンおよびセリンなどのフレキシブルなアミノ酸残基を含有するペプチドリンカーを含む。ある特定の実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000087
の、複数のモチーフまたは繰り返しモチーフであるモチーフを含有することが可能である。ある特定の実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000088
である、ＧＳのモチーフを含む２〜１２のアミノ酸を含有することが可能である。他のある実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000089
である、ＧＧＳのモチーフを含む３〜１２のアミノ酸を含有することが可能である。さらに他の実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000090
である、ＧＧＳＧ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２）のモチーフを含む４〜２０のアミノ酸を含有することが可能である。他の実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000091
である、ＧＧＧＧＳ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１）のモチーフを含有することが可能である。ある特定の実施形態では、スペーサーは、
2021530992.tif 000092
である。
【０５６１】
いくつかの実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のスペーサーは、グリシン残基のみを含有し、例えば、少なくとも４つのグリシン残基（例えば、４〜２００、４〜１８０、４〜１６０、４〜１４０、４〜４０、４〜１００、４〜９０、４〜８０、４〜７０、４〜６０、４〜５０、４〜４０、４〜３０、４〜２０、４〜１９、４〜１８、４〜１７、４〜１６、４〜１５、４〜１４、４〜１３、４〜１２、４〜１１、４〜１０、４〜９、４〜８、４〜７、４〜６または４〜５のグリシン残基）（例えば、４〜２００、６〜２００、８〜２００、１０〜２００、１２〜２００、１４〜２００、１６〜２００、１８〜２００、２０〜２００、３０〜２００、４０〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００、１８０〜２００、または１９０〜２００のグリシン残基）を含有する。ある特定の実施形態では、スペーサーは、４〜３０のグリシン残基（例えば、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９または３０のグリシン残基）を有する。いくつかの実施形態では、グリシン残基のみを含有するスペーサーは、グリコシル化（例えば、Ｏ−結合型グリコシル化、Ｏ−グリコシル化とも称する）されていないものであり得るか、または、例えば１つ以上のセリン残基を含有するスペーサー（例えば、
2021530992.tif 000093
）と比較して、低減されたレベルのグリコシル化（例えば、低減されたレベルのＯ−グリコシル化）（例えば、キシロース、マンノース、シアル酸、フコース（Ｆｕｃ）および／またはガラクトース（Ｇａｌ）などのグリカン（例えば、キシロース）による低減したレベルのＯ−グリコシル化）を有し得る。
【０５６２】
いくつかの実施形態では、グリシン残基のみを含有するスペーサーは、Ｏ−グリコシル化（例えば、Ｏ−キシロシル化）されていないものであり得るか、または、例えば１つ以上のセリン残基を含有するスペーサー（例えば、
2021530992.tif 000094
）と比較して、低減されたレベルのＯ−グリコシル化（例えば、低減されたレベルのＯ−キシロシル化）を有し得る。
【０５６３】
いくつかの実施形態では、グリシン残基のみを含有するスペーサーは、タンパク質分解を受けないものであり得るか、または、例えば１つ以上のセリン残基を含有するスペーサー（例えば、
2021530992.tif 000095
）と比較して、低減されたタンパク質分解速度を有し得る。
【０５６４】
ある特定の実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000096
である、ＧＧＧＧ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１９）のモチーフを含有することが可能である。ある特定の実施形態では、スペーサーは、例えば
2021530992.tif 000097
である、ＧＧＧＧＧ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４）のモチーフを含有することが可能である。ある特定の実施形態では、スペーサーは、
2021530992.tif 000098
である。
【０５６５】
他の実施形態では、スペーサーはまた、グリシンおよびセリン以外のアミノ酸を含有すること、例えば
2021530992.tif 000099
を含有することも可能である。
【０５６６】
本開示におけるある特定の実施形態では、１２アミノ酸ペプチドスペーサーまたは２０アミノ酸ペプチドスペーサーを用いて、２つのＦｃドメイン単量体、それぞれ配列
2021530992.tif 000100
および
2021530992.tif 000101
からなる１２アミノ酸ペプチドスペーサーおよび２０アミノ酸ペプチドスペーサーが直列に接続される。他の実施形態では、配列
2021530992.tif 000102
からなる１８アミノ酸ペプチドスペーサーを用いることができる。
【０５６７】
いくつかの実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のスペーサーは、上述のＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１〜３６のいずれか１つの配列に対し、少なくとも７５％同一（例えば、少なくとも７７％、７９％、８１％、８３％、８５％、８７％、８９％、９１％、９３％、９５％、９７％、９９％、または９９．５％同一）である配列を有し得る。ある特定の実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のスペーサーは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１７、１８、２６、および２７のいずれか１つの配列に対し、少なくとも８０％同一（例えば、少なくとも８２％、８５％、８７％、９０％、９２％、９５％、９７％、９９％、または９９．５％同一）である配列を有し得る。ある特定の実施形態では、２つのＦｃドメイン単量体間のスペーサーは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：１８または２７の配列に対し、少なくとも８０％同一（例えば、少なくとも８２％、８５％、８７％、９０％、９２％、９５％、９７％、９９％、または９９．５％）である配列を有し得る。
【０５６８】
ある特定の実施形態では、Ｆｃドメイン単量体のヒンジのアミノ末端と、同じポリペプチド内にあるＦｃ単量体のカルボキシ末端との間のリンカー（すなわち、リンカーは、第１のＦｃドメイン単量体のＣＨ３抗体定常ドメインのＣ末端を、第２のＦｃドメイン単量体のヒンジドメインのＮ末端に接続し、これにより、２つのＦｃドメイン単量体は、互いに直列に結合される）は、共有結合ではなく３つ以上のアミノ酸（例えば、３〜２００個のアミノ酸（例えば、３〜２００、３〜１８０、３〜１６０、３〜１４０、３〜１２０、３〜１００、３〜９０、３〜８０、３〜７０、３〜６０、３〜５０、３〜４５、３〜４０、３〜３５、３〜３０、３〜２５、３〜２０、３〜１５、３〜１０、３〜９、３〜８、３〜７、３〜６、３〜５、３〜４、４〜２００、５〜２００、６〜２００、７〜２００、８〜２００、９〜２００、１０〜２００、１５〜２００、２０〜２００、２５〜２００、３０〜２００、３５〜２００、４０〜２００、４５〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００、もしくは１８０〜２００個のアミノ酸）を有するスペーサー、または１２〜２００個のアミノ酸（例えば、１２〜２００、１２〜１８０、１２〜１６０、１２〜１４０、１２〜１２０、１２〜１００、１２〜９０、１２〜８０、１２〜７０、１２〜６０、１２〜５０、１２〜４０、１２〜３０、１２〜２０、１２〜１９、１２〜１８、１２〜１７、１２〜１６、１２〜１５、１２〜１４、もしくは１２〜１３個のアミノ酸）など、少なくとも１２個のアミノ酸（例えば、１４〜２００、１６〜２００、１８〜２００、２０〜２００、３０〜２００、４０〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００、１８０〜２００、もしくは１９０〜２００個のアミノ酸））を含有するアミノ酸スペーサーである。
【０５６９】
スペーサーはまた、Ｆｃドメイン単量体のヒンジドメインのＮ末端と、ＣＤ３８結合ドメイン（例えば、ＣＤ３８重鎖結合ドメインのＣＨ１ドメインまたはＣＤ３８軽鎖結合ドメインのＣＬドメイン）のカルボキシ末端との間に存在してもよく、これにより、ドメインは、３つ以上のアミノ酸（例えば、３〜２００個のアミノ酸（例えば、３〜２００、３〜１８０、３〜１６０、３〜１４０、３〜１２０、３〜１００、３〜９０、３〜８０、３〜７０、３〜６０、３〜５０、３〜４５、３〜４０、３〜３５、３〜３０、３〜２５、３〜２０、３〜１５、３〜１０、３〜９、３〜８、３〜７、３〜６、３〜５、３〜４、４〜２００、５〜２００、６〜２００、７〜２００、８〜２００、９〜２００、１０〜２００、１５〜２００、２０〜２００、２５〜２００、３０〜２００、３５〜２００、４０〜２００、４５〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００、もしくは１８０〜２００個のアミノ酸）のスペーサー、または１２〜２００個のアミノ酸（例えば、１２〜２００、１２〜１８０、１２〜１６０、１２〜１４０、１２〜１２０、１２〜１００、１２〜９０、１２〜８０、１２〜７０、１２〜６０、１２〜５０、１２〜４０、１２〜３０、１２〜２０、１２〜１９、１２〜１８、１２〜１７、１２〜１６、１２〜１５、１２〜１４、もしくは１２〜１３個のアミノ酸）など、少なくとも１２個のアミノ酸（例えば、１４〜２００、１６〜２００、１８〜２００、２０〜２００、３０〜２００、４０〜２００、５０〜２００、６０〜２００、７０〜２００、８０〜２００、９０〜２００、１００〜２００、１２０〜２００、１４０〜２００、１６０〜２００、１８０〜２００、もしくは１９０〜２００個のアミノ酸））を含有するアミノ酸スペーサーによって結合される。
【０５７０】
ＶＩＩＩ．血清タンパク質結合ペプチド
血清タンパク質をペプチドに結合することで、タンパク質薬剤の薬物動態を向上させることが可能であり、特にここに記載するＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、血清タンパク質結合ペプチドと融合し得る。
【０５７１】
一例として、ここに記載の方法および組成物に用いることが可能であるアルブミン結合ペプチドは、概して、この技術分野において既知である。一実施形態では、アルブミン結合ペプチドは、配列
2021530992.tif 000103
を含む。いくつかの実施形態では、アルブミン結合ペプチドは、ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３７の配列と、少なくとも８０％同一（例えば、８０％、９０％または１００％同一）である配列を有する。
【０５７２】
本開示では、アルブミン結合ペプチドは、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体内の特定のポリペプチドのＮ末端またはＣ末端に付加され得る。一実施形態では、アルブミン結合ペプチドは、抗原結合ドメインを含有するＦｃ構築体中の１つ以上のポリペプチドのＣ末端に付加され得る。別の実施形態では、アルブミン結合ペプチドは、抗原結合ドメインを含有するＦｃ構築体中で直列に連続して連結された２つのＦｃドメイン単量体をコードするポリペプチドのＣ末端に融合され得る。さらに別の実施形態では、アルブミン結合ペプチドは、直列に接続した２つのＦｃドメイン単量体をコードするポリペプチド内の第２のＦｃドメイン単量体と連結するＦｃドメイン単量体Ｃ末端（例えば、図１のＦｃドメイン単量体１１４および１１６、図２のＦｃドメイン単量体２１４および２１６）に付加することが可能である。アルブミン結合ペプチドは、例えば化学的複合体化である化学的手段を介して、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体と遺伝的に融合、または、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体に付加されることが可能である。所望であれば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体とアルブミン結合ペプチドとの間にスペーサーを挿入することが可能である。学説には拘束されないが、本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体中にアルブミン結合ペプチドが含まれることで、血清アルブミンと治療用タンパク質との結合を介して、治療用タンパク質の滞留延長がもたらされ得ることが期待される。
【０５７３】
ＩＸ．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体
概して、本開示は、２〜１０個のＦｃドメインと、１つ以上の抗原結合ドメインが付加されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴とする。これらは、Ｆｃ受容体の１つの野生型Ｆｃドメイン（例えばＦｃγＲＩＩＩａ）よりも高い結合親和性および／またはアビディティを有し得る。この開示は、Ｆｃドメインの２つのＦｃドメイン単量体が互いと二量体を選択的に形成して、それによって望まない多量体または凝集の形成を回避するように、相互作用する２つのＣＨ３抗体定常ドメインの界面においてアミノ酸を改変する方法を開示する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、偶数のＦｃドメイン単量体を含み、Ｆｃドメイン単量体の各対がＦｃドメインを形成する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は最小で２つの機能性Ｆｃドメインと１つの抗原結合ドメインを含み、Ｆｃドメインは、４つのＦｃドメイン単量体の二量体から形成される。抗原結合ドメインは、例えばリンカー、スペーサー、ペプチド結合、化学結合または化学的部分で、Ｆｃドメインに結合され得る。
【０５７４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、多くの方法で組み立てることができる。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、非対称の直列Ｆｃドメインから組み立てられ得る（図１〜６）。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単独で分岐したＦｃドメインから組み立てられ得、この分岐点は、Ｎ末端Ｆｃドメインにある（図７〜１２）。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単独で分岐したＦｃドメインから組み立てられ得、この分岐点は、Ｃ末端Ｆｃドメインにある（図１３〜１８）。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、単独で分岐したＦｃドメインから組み立てられ得、この分岐点は、Ｎ末端ＦｃドメインにもＣ末端Ｆｃドメインにもない（図１９〜２１）。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を、異なる抗原結合ドメイン配列を有する長鎖と短鎖を使用して組み立てて、二特異性構築体を形成することができる（図２２〜２８）。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を、異なるセットのヘテロ二量体形成変異（図１９〜図４２）と、異なる抗原結合ドメイン配列とを有する鎖を使用して組み立てて、二特異性および三特異性の構築体を形成することができる。二特異性抗原結合ドメイン構築体は、２つの異なる抗原結合ドメインを含む。三特異性抗原結合ドメイン構築体は、３つの異なる抗原結合ドメインを含む。
【０５７５】
抗原結合ドメインは、多くの方法でＦｃ抗原結合ドメイン構築体に結合されることができる。抗原結合ドメインは、Ｆｃ鎖の融合タンパク質として発現されることができる。抗原の重鎖構成要素は、Ｆｃ鎖の融合タンパク質として発現され得、軽鎖構成要素は、別個のポリペプチドとして発現され得る（図５０、パネルＡ）。いくつかの実施形態では、ｓｃＦｖは、抗原結合ドメインとして使用される。ｓｃＦｖは、Ｆｃ長鎖の融合タンパク質として発現され得る（図５０、パネルＢ）。いくつかの実施形態では、長鎖構成要素と軽鎖構成要素は、別個に発現され、そしてＦｃ抗原結合ドメイン構築体に外因的に付加される。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは別個に発現され、後に化学結合によってＦｃ抗原結合ドメイン構築体に結合される（図５０、パネルＣ）。
【０５７６】
いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のＦｃポリペプチドは、Ｃ末端リジン残基を欠く。いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中のすべてのＦｃポリペプチドは、Ｃ末端リジン残基を欠く。いくつかの実施形態では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のＦｃポリペプチドのＣ末端リジンの非存在は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（例えば３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）の群の均質性を向上させ得る。例えば少なくとも８５％、９０％、９５％、９８％または９９％の均質性を有する３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体の群。
【０５７７】
いくつかの実施形態では、本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体中の第１、第２、第３、第４、第５、または第６のポリペプチド（例えば、図１のポリペプチド１０２、１１２、および１１４、図２の２０２、２１４、２１６、および２１８、図３の３０２、３２０、および３２２、図４の４０２、４２８、４３０、および４３２、図５の５０２、５２４および５２６、図６の６０２、６３２、６３４、および６３６、図７の７０２、７０８、７２２、および７２４、図８の８０２、８０４、８２６、および８２８、図９の９０２、９０４、９３４、および９３６、図１０の１００２、１０１０、１０１２、１０２４、１０２６、および１０３２、図１１の１１０２、１１０４、１１０６、１１４４、１１４６、および１１４８、図１２の１２０２、１２０４、１２０６、１２５２、１２５４、および１２５６、図１３の１３０２、１３０６、１３２０、および１３２４、図１４の１４０２、１４０４、１４２６、および１４２８、図１５の１５０２、１５０４、１５３４、および１５３６、図１６の１６０２、１６０６、１６０８、１６２６、１６２８、および１６３２、図１７の１７０２、１７０４、１７０６、１７４４、１７４６、および１７４８、図１８の１８０２、１８０４、１８０６、１８５２、１８５４、および１８５６、図１９の１９０２、１９０６、１９１０、１９２４、１９２８、および１９３２、図２０の２００２、２００４、２００６、２０４４、２０４６、および２０４８、図２１の２１０２、２１０４、２１０６、２１５２、２１５４、および２１５６、図２２の２２０２、２２２２、および２２２４、図２３の２３０２、２３３２、２３３４、および２３３６、図２４の２４０２、２４０４、２４３４、および２４３６、図２５の２５０２、２５０４、２５３４、および２５３６、図２６の２６０２、２６０４、２６０６、２６５２、２６５４、および２６５６、図２７の２７０２、２７０４、２７０６、２７５２、２７５４、および２７５６、図２８の２８０２、２８０４、２８０６、２８５２、２８５４、および２８５６、図２９の２９０２、２９１６、および２９２０、図３０の３００２、３０２４、および３０２６、図３１の３１０２、３１２、および３１２６、図３２の３２０２、３２２４、３２２８、および３２３０、図３３の３３０２、３３３２、３３３４、および３３３６、図３４の３４０２、３４３２、３４３４、および３４３６、図３５の３５０２、３５０４、３５３４、および３５３６、図３６の３６０２、３６０４、３６１２、３６１８、３６４２、および３６４４、図３７の３７０２、３７０４、３７０６、３７５２、３７５４、および３７５６、図３８の３８０２、３８０４、３８３４、および３８３６、図３９の３９０２、３９０４、３９１０、３９１６、３９４２、および３９４４、図４０の４００２、４００４、４００６、４０５２、４０５４、および４０５６、図４１の４１０２、４１０４、４１１０、４１３２、４１４２、および４１４４、図４２の４２０２、４２０４、４２０６、４２５２、４２５４、および４２５６）のうちの１つ以上において、Ｎ末端Ａｓｐは、Ｇｌｎに変異され得る。
【０５７８】
本明細書の実施例に記載される例示的なＦｃ抗原結合ドメイン構築体に関し、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１〜２８は、それぞれ、ノブアンドホールサブユニットにおいて、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄの電荷対を含み得る。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９〜４２は、Ｅ３５７ＫとＫ３７０Ｄの対が含有され得る直交性の静電的ステアリング変異を使用することができ、そして追加のステアリング変異を含む場合もある。直交性のノブアンドホール（ｋｎｏｂｓ  ａｎｄ  ｈｏｌｅｓ）を有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体２９〜４２について、静電的ステアリング変異は、１つを除くすべての直交性の対に必要であり、そしてすべての直交性の対に含まれ得る。
【０５７９】
いくつかの実施形態では、２つの直交性のノブアンドホールが必要とされる場合、ノブ１に対する静電的ステアリング変異はＥ３５７Ｋであってもよく、ホール１に対する静電的ステアリング変異はＫ３７０Ｄであってもよく、そしてノブ２に対する静電的ステアリング変異はＫ３７０Ｄであってもよく、ホール２に対する静電的ステアリング変異は、Ｅ３５７Ｋであってもよい。第３の直交性のノブアンドホールが必要な場合（例えば三特異性抗体）、静電的ステアリング変異のＥ３５７ＫとＤ３９９Ｋがノブ３に付加されて、静電的ステアリング変異のＫ３７０ＤとＫ４０９Ｄがホール３に付加されてもよく、または静電的ステアリング変異のＫ３７０ＤとＫ４０９Ｄがノブ３に付加されて、静電的ステアリング変異のＥ３５７ＫとＤ３９９Ｋがホール３に付加されてもよい。
【０５８０】
本明細書に記載される例示的Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（例えばＦｃ抗原結合ドメイン構築体１〜４２）のいずれか１つは、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて、１つのＦｃドメインと抗原結合ドメインを有する構築体と比較して、エフェクター機能を強化することができ、または１つのＦｃドメインと抗原結合ドメインを有する構築体には呈されない生物活性を含むことができる。
【０５８１】
Ｘ．宿主細胞およびタンパク質の産生
本開示では、宿主細胞は、本明細書に記載のポリペプチドまたは構築体を、それらの対応する核酸から発現するのに必要であるような、例えばオルガネラである、必要な細胞成分を含むビヒクルを指す。核酸は、この技術分野で既知の従来の技術（形質転換、トランスフェクション、電気穿孔、リン酸カルシウム沈殿、直接の微量注入など）によって宿主細胞内に導入されることが可能である核酸ベクター中に含まれ得る。宿主細胞は、哺乳動物起源、細菌起源、真菌起源または虫起源のものとすることが可能である。哺乳動物宿主細胞には、ＣＨＯ（またはＣＨＯ誘導細胞株、例えばＣＨＯ−Ｋ１、ＣＨＯ−ＤＸＢ１１  ＣＨＯ−ＤＧ４４）、マウス宿主細胞（例えば、ＮＳ０、Ｓｐ２／０）、ＶＥＲＹ、ＨＥＫ（例えば、ＨＥＫ２９３）、ＢＨＫ、ＨｅＬａ、ＣＯＳ、ＭＤＣＫ、２９３、３Ｔ３、Ｗ１３８、ＢＴ４８３、Ｈｓ５７８Ｔ、ＨＴＢ２、ＢＴ２０、およびＴ４７Ｄ、ＣＲＬ７Ｏ３ＯならびにＨｓＳ７８Ｂｓｔの細胞が含まれるが、これらに限定されない。また、タンパク質構築体の発現を調節する、または所望の特定の手法でタンパク質産物を修飾およびプロセシングする、宿主細胞を選択することが可能である。様々な宿主細胞が、タンパク質産物の翻訳後プロセシングおよび修飾に関する特性および特異的な機序を有する。適切な株化細胞または宿主系を選択して、発現されたタンパク質の正確な修飾およびプロセシングを確実にすることが可能である。
【０５８２】
タンパク質産物の、それらの対応するＤＮＡプラスミド構築体からの発現および分泌のために、宿主細胞が、プロモータ、エンハンサー、配列、転写ターミネーター、ポリアデニル化部位および選択可能な標識を含む、この技術分野で既知である適切な発現制御要素によって制御されるＤＮＡで、トランスフェクトまたは形質転換され得る。治療用タンパク質の発現方法は、この技術分野で既知である。例えば、Ｐａｕｌｉｎａ  Ｂａｌｂａｓ，Ａｒｇｅｌｉａ  Ｌｏｒｅｎｃｅ（ｅｄｓ．）Ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ  Ｇｅｎｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ：Ｒｅｖｉｅｗｓ  ａｎｄ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ（Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ），Ｈｕｍａｎａ  Ｐｒｅｓｓ；２ｎｄ  ｅｄ．２００４  ｅｄｉｔｉｏｎ（Ｊｕｌｙ  ２０，２００４）、Ｖｌａｄｉｍｉｒ  Ｖｏｙｎｏｖ  ａｎｄ  Ｊｕｓｔｉｎ  Ａ．Ｃａｒａｖｅｌｌａ（ｅｄｓ．）Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｍｅｔｈｏｄｓ  ａｎｄ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ（Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ）Ｈｕｍａｎａ  Ｐｒｅｓｓ；２ｎｄ  ｅｄ．２０１２  ｅｄｉｔｉｏｎ（Ｊｕｎｅ  ２８，２０１２）を参照されたい。
【０５８３】
ＸＩ．脱フコシル化
各Ｆｃ単量体は、Ａｓｎ  ２９７においてＮグリコシル化部位を含む。グリカンは、所与のＦｃ単量体上で多数の異なる形態では存在し得る。本明細書に記載される抗体または抗原結合Ｆｃ構築体を含有する組成物において、グリカンは、非常に異種であり得、存在するグリカンの性質は、数ある中でも、抗体または抗原結合Ｆｃ構築体を産生するために使用される細胞の種類、細胞の増殖条件（増殖培地を含む）、および産生後の精製によって決まり得る。様々な例では、本明細書に記載の構築体またはポリペプチド複合体またはポリペプチドを含む組成物は、少なくともある程度脱フコシル化される。例えば、組成物中に存在するグリカン（例えば、Ｆｃグリカン）の少なくとも５％、１０％、１５％、２０％、２５％、３０％、３５％、４０％、４５％、５０％、６０％、７０％、８０％、９０％、または９５％が、フコース残基を欠いている。したがって、グリカンの５％〜６０％、５％〜５０％、５％〜４０％、１０％〜５０％、１０％〜５０％、１０％〜４０％、２０％〜５０％、または２０％〜４０％が、フコース残基を欠いている。少なくともある程度まで脱フコシル化される組成物は、１，３，４−トリ−Ｏ−アセチル−２−デオキシ−２−フルオロ−Ｌ−フコース阻害剤の存在下で抗体を産生する細胞を培養することによって産生され得る。本明細書に記載の構築体およびポリペプチドの比較的脱フコシル化された形態は、ＦＵＴ８の発現が低減されたか、またはＦＵＴ８を発現しない細胞で発現させること（例えば、ＦＵＴ８をノックアウトすることによって、またはＲＮＡｉ（ｓｉＲＮＡ、ｍｉＲＮＡ、もしくはｓｈＲＮＡを用いて発現を低減することによって）、およびベータ−１，４−マンノシル−糖タンパク質４−ベータ−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ（ＧｎＴ−ＩＩＩ）を過剰発現する細胞で発現させることを含む様々な他の方法を使用して産生され得る。
【０５８４】
ＸＩＩ．精製
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、タンパク質精製分野において既知の任意の方法、例えばクロマトグラフィー（例えば、イオン交換、アフィニティー（例えばプロテインＡアフィニティー）およびサイズ排除カラムクロマトグラフィー）、遠心分離、溶解度差、またはタンパク質の精製に関するその他の標準技術によって、精製することが可能である。例えば、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、プロテインＡカラムなどのアフィニティーカラムを、適切に選択し、クロマトグラフィーカラム、濾過、限外濾過、塩析および透析手順と組み合わせることとによって、単離および精製することが可能である（例えば、Ｐｒｏｃｅｓｓ  Ｓｃａｌｅ  Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ  ｏｆ  Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ，Ｕｗｅ  Ｇｏｔｔｓｃｈａｌｋ（ｅｄ．）Ｊｏｈｎ  Ｗｉｌｅｙ  ＆  Ｓｏｎｓ，Ｉｎｃ．，２００９、およびＳｕｂｒａｍａｎｉａｎ（ｅｄ．）Ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ−Ｖｏｌｕｍｅ  Ｉ−Ｐｒｏｄｕｃｔｉｏｎ  ａｎｄ  Ｐｕｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ，Ｋｌｕｗｅｒ  Ａｃａｄｅｍｉｃ／Ｐｌｅｎｕｍ  Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ（２００４）を参照）。
【０５８５】
いくつかの事例では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、１つ以上の精製用ペプチドに連結して、例えば全細胞溶解混合物からの、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の精製および単離を促進することが可能である。いくつかの実施形態では、精製用ペプチドは、精製用ペプチドに対して特異的な親和性を有する別の部分と結合する。いくつかの実施形態では、精製用ペプチドと特異的に結合するこうした部分は、基剤、樹脂またはアガロースビーズなどの固相支持体に付加する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体に結合され得る精製用ペプチドの例としては、ヘキサヒスチジンペプチド、ＦＬＡＧペプチド、ｍｙｃペプチドおよび赤血球凝集素（ＨＡ）ペプチドが挙げられるが、これらに限定されない。ヘキサヒスチジンペプチド（ＨＨＨＨＨＨ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３８））は、マイクロモル親和性をもつニッケル官能性アガロースアフィニティーカラムと結合する。いくつかの実施形態では、ＦＬＡＧペプチドは、配列ＤＹＫＤＤＤＤＫ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：３９）を含む。いくつかの実施形態では、ＦＬＡＧペプチドは、直列にした、整数倍にした配列ＤＹＫＤＤＤＤＫ、例えば３×ＤＹＫＤＤＤＤＫを含む。いくつかの実施形態では、ｍｙｃペプチドは、配列ＥＱＫＬＩＳＥＥＤＬ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４０）を含む。いくつかの実施形態では、ｍｙｃペプチドは、直列にした、整数倍にした配列ＥＱＫＬＩＳＥＥＤＬ、例えば３×ＥＱＫＬＩＳＥＥＤＬを含む。いくつかの実施形態では、ＨＡペプチドは、配列ＹＰＹＤＶＰＤＹＡ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４１）を含む。いくつかの実施形態では、ＨＡペプチドは、直列にした、整数倍にした配列ＹＰＹＤＶＰＤＹＡ、例えば３×ＹＰＹＤＶＰＤＹＡを含む。ＦＬＡＧ、ｍｙｃまたはＨＡの精製用ペプチドに対して特異的に認識かつ結合する抗体は、この技術分野で周知であり、しばしば市販されている。これらの抗体により機能化された固相支持体（例えば、基剤、樹脂またはアガロースビーズ）を用いて、ＦＬＡＧ、ｍｙｃまたはＨＡペプチドを含むＦｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することができる。
【０５８６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体に関し、精製方法としてプロテインＡカラムクロマトグラフィーを採用することができる。プロテインＡリガンドは、Ｆｃ領域を介してＦｃ抗原結合ドメイン構築体と相互作用する。このために、プロテインＡクロマトグラフィーは、大半の宿主細胞タンパク質を除去することができる高度に選択的な捕捉方法となる。本開示では、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、実施例２に記載されるようにプロテインＡカラムクロマトグラフィーを使用して精製され得る。
【０５８７】
ＸＩＩＩ．薬学的組成物／製剤
本開示は、本明細書に記載の１つ以上のＦｃ抗原結合ドメイン構築体を含む薬学的組成物を特徴とする。一実施形態では、薬学的組成物は、構造が同一または実質的に同一であるＦｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な群を含む。様々な例において、薬学的組成物は、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１〜４２のいずれか１つの実質的に均質な群を含む。
【０５８８】
例えば本明細書に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体（例えば、３つのＦｃドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体）などの本開示の治療用タンパク質構築体を、薬学的組成物内に組み込むことが可能である。治療用タンパク質を含む薬学的組成物は、当業者に既知である方法によって調製することが可能である。薬学的組成物は、水または他の薬剤的に許容される液体の滅菌溶液または懸濁液を含む注射製剤で非経口投与することが可能である。例えば薬学的組成物は、注射用蒸留水（ＷＦＩ）、生理食塩水、乳化剤、懸濁剤、サーファクタント、安定剤、希釈剤、結合剤、賦形剤などの薬剤的に許容されるビヒクルまたは溶媒とＦｃ抗原結合ドメイン構築体とを好適に組み合わせて、次いで通常許容される薬務で求められる単位用量形態で混合することによって、調製することが可能である。薬学的製剤に含まれる活性成分の量は、指定される範囲内で好適な用量が与えられるようなものとする。
【０５８９】
注射用の滅菌組成物は、従来の薬務に従って、ビヒクルとして注射用蒸留水を用いて調製することが可能である。例えば、グルコースと、Ｄ−ソルビトール、Ｄ−マンノース、Ｄ−マンニトール、塩化ナトリウムなどの他の添加とを含有する生理食塩水または等張液を、任意選択的に、好適な可溶化剤、例えばこの技術分野で通常知られる、エタノールなどのアルコールおよびプロピレングリコールまたはポリエチレングリコールなどのポリアルコール、およびポリソルベート８０（商標）、ＨＣＯ−５０などの非イオン性界面活性剤と組み合わせて、注射用水溶液として用いることができる。治療用タンパク質産物の調製方法は、この技術分野で既知であり、例えば、Ｂａｎｇａ（ｅｄ．）Ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃ  Ｐｅｐｔｉｄｅｓ  ａｎｄ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：Ｆｏｒｍｕｌａｔｉｏｎ，Ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ  ａｎｄ  Ｄｅｌｉｖｅｒｙ  Ｓｙｓｔｅｍｓ（２ｄ  ｅｄ．）Ｔａｙｌｏｒ  ＆  Ｆｒａｎｃｉｓ  Ｇｒｏｕｐ，ＣＲＣ  Ｐｒｅｓｓ（２００６）を参照されたい。
【０５９０】
ＸＩＶ．治療方法および投与量
本明細書に記載される構築体を使用して、抗原結合ドメインが由来する抗体によって治療される障害を治療することができる。例えば、構築体がＣＤ３８を認識する抗原結合ドメインを有する場合、構築体を使用して、種々の癌（例えば、血液悪性腫瘍および固形腫瘍）ならびに自己免疫疾患を治療することができる。
【０５９１】
薬学的組成物は、投与形態と互換性のある手法で、治療効果があるような量で投与されて、症状の改善または治療をもたらす。薬学的組成物は、例えば静脈内投与形態、皮下投与形態、摂取可能な溶液、薬剤放出カプセルなどの経口投与形態である、種々の投与形態で投与される。個々の対象に適切な用量は、治療目的、投与経路、および患者の状態に依存する。概して、組換えタンパク質は、１〜２００ｍｇ／ｋｇ、例えば１〜１００ｍｇ／ｋｇ、例えば２０〜１００ｍｇ／ｋｇで投与される。したがって、最適な治療効果を得るために求められるとおりに、医療提供者が、用量を誂えて、決定し（ｔｉｔｅｒ）、投与経路を調整することが必要となる。
【０５９２】
ＸＶ．補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）
本開示に記載されるＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、様々なＦｃ受容体介在性エフェクター機能を活性化することができる。免疫系の構成要素の１つは、補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）システムである。これは自然免疫系の一部であり、抗体と貪食細胞の能力を強化し、外来性病原体を除去する。古典的補体経路、副補体経路、そしてレクチン経路の３つの生化学的経路が、補体系を活性化する。それら経路すべてが、複雑な活性化とシグナル伝達カスケードのセットを伴っている。
【０５９３】
古典的補体経路では、ＩｇＧまたはＩｇＭが補体活性化のトリガーを引く。抗原に抗体が結合した後、それら抗体にＣ１ｑタンパク質が結合し、Ｃ１複合体を形成させる。この複合体がＣ１ｓエステラーゼを生成し、これがＣ４およびＣ２タンパク質を、Ｃ４ａとＣ４ｂ、およびＣ２ａとＣ２ｂに切断して、活性化する。次いで、Ｃ２ａ断片とＣ４ｂ断片が、Ｃ３転換酵素と呼ばれるタンパク質複合体を形成し、Ｃ３をＣ３ａとＣ３ｂに切断して、シグナルを増幅させ、細胞膜障害複合体を形成させる。
【０５９４】
本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、免疫系によるＣＤＣ活性を強化することができる。
【０５９５】
ＣＤＣは比色分析アッセイを使用して評価されてもよく、このアッセイでは、Ｒａｊｉ細胞（ＡＴＣＣ）が連続希釈された抗体、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体、またはＩＶＩｇでコーティングされる。すべてのウェルにヒト血清補体（Ｑｕｉｄｅｌ社）を２５％ｖ／ｖで添加し、３７℃で２時間インキュベートしてもよい。細胞を、ＷＳＴ−１細胞増殖試薬（Ｒｏｃｈｅ  Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｓｃｉｅｎｃｅ社）を添加した後で、３７℃で１２時間インキュベートしてもよい。次いでプレートを振とう機に２分間置き、４５０ｎｍの吸光度を測定してもよい。
【０５９６】
ＸＶＩ．抗体依存性細胞介在性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）
本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、免疫系による抗体依存性細胞介在性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）活性を強化することもできる。ＡＤＣＣは能動免疫系の一部であり、抗体は外来病原体の表面抗原に結合し、それらを死に至らしめる。ＡＤＣＣには、抗体によるナチュラルキラー（ＮＫ）細胞の活性化が含まれる。ＮＫ細胞はＦｃ受容体を発現し、これが例えばＩｇＧおよびＩｇＭなどの抗体のＦｃ部分に結合する。抗体が病原体に感染した標的細胞の表面に結合すると、その後に引き続いてＮＫ細胞に結合し、活性化させる。ＮＫ細胞は、例えばＩＦＮ−γなどのサイトカイン、例えばパーフォリンおよびグランザイムなどのタンパク質を放出する。パーフォリンは、カルシウムの存在下で多量体形成する孔形成サイトリシンである。グランザイムは、標的細胞中でプログラム化細胞死を誘導するセリンプロテアーゼである。ＮＫ細胞に加えて、マクロファージ、好中球、および好酸球もＡＤＣＣを介在することができる。
【０５９７】
ＡＤＣＣは、発光アッセイを使用して評価してもよい。ヒト初代ＮＫエフェクター細胞（Ｈｅｍａｃａｒｅ社）を溶解させ、５ｘ１０５／ｍＬで、リンパ球増殖培地−３（Ｌｏｎｚａ社）中、３７℃で一晩、そのままの状態にさせておく。次の日、ヒトリンパ芽球様細胞株のＲａｊｉ標的細胞（ＡＴＣＣ  ＣＣＬ−８６）を回収し、アッセイ培地（フェノールレッドフリーのＲＰＭＩ、１０％ＦＢＳΔ、ＧｌｕｔａＭＡＸ（商標））中に再懸濁させ、様々な濃度の対象の各プローブの存在下で３０分間、３７℃で播種する。次いで休ませたＮＫ細胞を回収し、アッセイ培地中に再懸濁させ、抗ＣＤ２０をコートしたＲａｊｉ細胞を含有するプレートに添加する。エフェクター細胞と標的細胞の最終比率を５：１（５ｘ１０４ＮＫ細胞：１ｘ１０４  Ｒａｊｉ細胞）として、３７℃で６時間、プレートをインキュベートする。
【０５９８】
ＣｙｔｏＴｏｘ−Ｇｌｏ（商標）細胞傷害性アッセイキット（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して、ＡＤＣＣ活性を決定する。ＣｙｔｏＴｏｘ−Ｇｌｏ（商標）アッセイは、発光性ペプチド基質を使用して、膜の完全性が失われた細胞、例えば溶解したＲａｊｉ細胞によって放出される死細胞プロテアーゼ活性を測定する。６時間のインキュベーション期間後、調製された試薬（基質）をプレートの各ウェルに加え、室温で１５分間オービタルプレート振盪機上に置く。発光は、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  Ｆ５プレートリーダー（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ社）を使用して測定される。データは、対照条件（ＮＫ細胞＋Ｒａｊｉのみ）からの読取値を、試験条件からの読み取り値から差し引いて、バックグラウンドを除去した後に分析される。
【０５９９】
ＸＶＩＩ．抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）
本開示のＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、免疫系による抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）活性を強化することもできる。ＡＤＣＰは抗体オプソニン化としても知られており、このプロセスによって、病原体は、貪食細胞による摂食と除去の目印を付けられる。貪食細胞は、有害な外来病原体と、死んだ細胞または死にゆく細胞を摂食することによって身体を保護する細胞である。このプロセスは、病原体関連分子パターン（ＰＡＭＰＳ）によって活性化され、ＮＦ−κＢの活性化へと繋がっていく。次いで例えばＣ３ｂと抗体などのオプソニンが標的病原体に付加され得る。標的がオプソニンでコーティングされると、Ｆｃドメインは、そのＦｃ受容体を介して貪食細胞を引き付ける。次いで貪食細胞がその細胞を包み込み、摂食された物質のファゴソームが、リソソームと融合する。次いで、結果としてできたファゴリソソームが、細胞物質をタンパク質分解的に消化する。
【０６００】
ＡＤＣＰは、生物発光アッセイを使用して評価してもよい。抗体依存性細胞介在性貪食（ＡＤＣＰ）は、治療用抗体の重要な作用機序である。ＡＤＣＰは、ＦｃγＲＩＩａ（ＣＤ３２ａ）、ＦｃγＲＩ（ＣＤ６４）、およびＦｃγＲＩＩＩａ（ＣＤ１６ａ）を介して、単球、マクロファージ、好中球および樹状細胞により介在されることができる。３つすべての受容体が、ＡＤＣＰを生じさせる抗体認識、免疫受容体のクラスタリングおよびシグナル伝達事象に関与し得る。しかしながら、阻害実験から、ＦｃγＲＩＩａがこのプロセスに関与する主要Ｆｃγ受容体であることが示唆されている。
【０６０１】
ＦｃγＲＩＩａ−Ｈ  ＡＤＣＰレポーターバイオアッセイは、生物発光細胞系アッセイであり、これを使用して、ＦｃγＲＩＩａに特異的に結合および活性化する抗体、ならびにＦｃドメインを有する他の生物物質の有効性と安定性を測定することができる。アッセイは、アミノ酸１３１位でヒスチジン（Ｈ）を含有する、高アフィニティーヒトＦｃγＲＩＩａ−Ｈバリアント、およびＮＦＡＴ−応答要素（ＮＦＡＴ−ＲＥ）により駆動されるルシフェラーゼレポーターを発現する遺伝子改変Ｊｕｒｋａｔ  Ｔ細胞株からなる。
【０６０２】
標的細胞と関連抗体を共培養したとき、ＦｃγＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞が抗体のＦｃドメインに結合し、ＦｃγＲＩＩａシグナル伝達とＮＦＡＴ−ＲＥ−介在性ルシフェラーゼ活性が生じる。生物発光シグナルを検出し、ルシフェラーゼアッセイおよび標準光度計を用いて定量する。
【実施例】
【０６０３】
以下の実施例は、本明細書において特許請求される方法および化合物をどのように実施するか、作製するか、そして評価するかについて、当分野の当業者に完全な開示と解説を提供する目的で提示されており、本発明者らが、その開示とみなす範囲を限定する意図はない。
【０６０４】
これらの実施例において、ある特定の抗体および構築体を、「脱フコシル化された」と称する。これは、抗体および構築体が完全に脱フコシル化されたことを意味することを意図しない。むしろ、比較的脱フコシル化されていること、例えば、抗体または構築体の組成物中のグリカンの１０％以上が、フコース残基を欠くことを意味する。
【０６０５】
実施例１．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体７の設計および精製
タンパク質発現
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体は、フォールディング効率を増加させ、望ましくない高分子量オリゴマーおよび多量体を生成し得るサブユニットの非制御会合を最小限に抑え、実質的に均質な（例えば、少なくとも８５％、９０％、９５％、９８％、または９９％均質な）薬学的使用のための組成物を生成するように設計される。これら目標を念頭に、分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７（ＣＤ２０）および構築体７（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＤ２０長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２）または抗ＰＤ−Ｌ１長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５４）のいずれか２コピー、および２コピーの短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３））、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれか２コピーをそれぞれ含有する。長鎖Ｆｃは、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体を、電荷変異（Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）Ｆｃドメイン単量体（ホモ二量体形成を促進する）、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体７（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体７（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかと直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異、ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）を含有する。抗ＣＤ２０軽鎖または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表５のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によってコードされた。
【０６０６】
（表５）構築体７（ＣＤ２０）および構築体７（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000104
2021530992.tif 000105
【０６０７】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６０８】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７（ＣＤ２０）は、純粋であることを示した（図４３、レーン４）。
【０６０９】
実施例２．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体１３の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３（ＣＤ２０）および構築体１３（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＤ２０長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６４および６７〜６９のいずれか１つ）または抗ＰＤ−Ｌ１長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５８、５９、６０、および６５のいずれか１つ）のいずれか２コピー、および２コピーの短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３））、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれか２コピーをそれぞれ含有する。長鎖Ｆｃは、電荷変異（Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）Ｆｃドメイン単量体（ホモ二量体形成を促進する）を、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１３（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１３（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかと直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異、ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）を含有する。抗ＣＤ２０軽鎖またはＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。４つの型の構築体１３を、抗ＣＤ２０重鎖および抗ＰＤ−Ｌ１重鎖を用いて作製し、各型は、長鎖Ｆｃポリペプチド中のＦｃドメイン単量体間に異なるサイズのグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、またはＧ２０リンカー）を担持した。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。以下の構築体の各々のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によってコードされた。
【０６１０】
（表６）構築体１３（ＣＤ２０）および構築体１３（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000106
2021530992.tif 000107
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【０６１１】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６１２】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３（ＣＤ２０）は、純粋であることを示した（図４３、レーン５）。
【０６１３】
実施例３．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１の設計および精製
非対称直列Ｆｃドメインから形成された非分岐構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１（図１）は、２つの別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、直列に連続した２つのＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインをＮ末端で含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）（ヘテロ二量体形成を促進する）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。抗原結合ドメインは、長鎖Ｆｃと同じアミノ酸配列の一部として発現され得る（例えば、ｓｃＦｖを形成するため）。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）（ヘテロ二量体形成を促進する）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。本実施例では、かつＦｃ抗原結合ドメイン構築体２〜４２についての以下の実施例の各々では、細胞は、抗体可変軽鎖を発現する第３のプラスミドを含有し得る。
【０６１４】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製する。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出する。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過する。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取する。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出する。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換する。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過する。
【０６１５】
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させる。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化する。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化する。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行う。
【０６１６】
実施例４．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２の設計および精製
非対称直列Ｆｃドメインから形成された非分岐構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２（図２）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃおよび短鎖Ｆｃの３つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、３つのＦｃドメイン単量体を、Ｎ末端で抗原結合ドメインと直列に連続して含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６１７】
実施例５．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３の設計および精製
非対称直列Ｆｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３（図３）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、２つのＦｃドメイン単量体を直列に連続して含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６１８】
実施例６．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４の設計および精製
非対称直列Ｆｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４（図４）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃおよび短鎖Ｆｃの３つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、３つのＦｃドメイン単量体を直列に連続して含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６１９】
実施例７．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体５の設計および精製
非対称直列Ｆｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体５（図５）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、２つのＦｃドメイン単量体を、Ｎ末端で抗原結合ドメインと直列に連続して含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６２０】
実施例８．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体６の設計および精製
非対称直列Ｆｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体６（図６）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃおよび短鎖Ｆｃの３つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、３つのＦｃドメイン単量体を、Ｎ末端で抗原結合ドメインと直列に連続して含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６２１】
実施例９．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７の設計および精製
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７（図７）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６２２】
実施例１０．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８の設計および精製
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８（図８）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体と直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６２３】
実施例１１．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９の設計および精製
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９（図９）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６２４】
実施例１２．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０の設計および精製
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０（図１０）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、直列に連続した２つのＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６２５】
実施例１３．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１１の設計および精製
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１１（図１１）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、直列に連続した２つのＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体と直列に連続して、Ｎ末端で含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６２６】
実施例１４．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１２の設計および精製
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１２（図１２）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、直列に連続した２つのＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６２７】
実施例１５．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３（図１３）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６２８】
実施例１６．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１４の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１４（図１４）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体と直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６２９】
実施例１７．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１５の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１５（図１５）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの２つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３０】
実施例１８．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６（図１６）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する２つのＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６３１】
実施例１９．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１７の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１７（図１７）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する２つのＦｃドメイン単量体と直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３２】
実施例２０．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１８の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１８（図１８）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する２つのＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖および長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３３】
実施例２１．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９の設計および精製
分岐点がＣ末端ＦｃドメインにもＮ末端Ｆｃドメインにもない単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９（図１９）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する別のＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される改変空洞を有する、Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされた。発現されたタンパク質を、実施例３にあるように精製した。
【０６３４】
実施例２２．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２０の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２０（図２０）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する別のＦｃドメイン単量体と直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３５】
実施例２３．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２１の設計および精製
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある、単独分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製する。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２１（図２１）は、２つの別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃの２つのコピーおよび短鎖Ｆｃの４つのコピー）および軽鎖ポリペプチドを含有する。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する別のＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３６】
実施例２４．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２２（図２２）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、および２コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する直列に連続した２つのＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３７】
実施例２５．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２３（図２３）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、および３コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する直列に連続した３つのＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３８】
実施例２６．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２４（図２４）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および２コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通の軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６３９】
実施例２７．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２５（図２５）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および２コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４０】
実施例２８．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２６（図２６）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および４コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する２つのＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４１】
実施例２９．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２７（図２７）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および４コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を有する別の突起含有Ｆｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４２】
実施例３０．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８の設計および精製
異なる抗原結合ドメインを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２８（図２８）は、２種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および４コピーの短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの突起形成変異（例えば、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｅ３５７Ｋ）とを導入することにより作製される、改変突起を各々有する２つのＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。短鎖Ｆｃは、表３から選択される少なくとも１つの空洞形成変異（例えば、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異（例えば、Ｋ３７０Ｄ）とを導入することにより作製される、改変空洞を有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、２つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４３】
実施例３１．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体２９（図２９）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、および２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される異なるセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する２つのＦｃドメイン単量体を、第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４４】
実施例３２．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３０（図３０）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、および２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される異なるセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する２つのＦｃドメイン単量体を、第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４５】
実施例３３．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３１（図３１）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、および２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される異なるセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する２つのＦｃドメイン単量体を、第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。アミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃに対するものである。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４６】
実施例３４．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３２（図３２）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、２コピーの第１の短鎖Ｆｃ、および１コピーの第２の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）のセットと、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する３つのＦｃドメイン単量体（第３のＦｃドメイン単量体は、最初の２つとは異なるヘテロ二量体形成変異のセットを有する）を、第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４７】
実施例３５．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３３（図３３）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、２コピーの第１の短鎖Ｆｃ、および１コピーの第２の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）のセットと、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する３つのＦｃドメイン単量体（第３のＦｃドメイン単量体は、最初の２つとは異なるヘテロ二量体形成変異のセットを有する）を、第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４８】
実施例３６．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３４（図３４）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ、２コピーの第１の短鎖Ｆｃ、および１コピーの第２の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）のセットと、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する３つのＦｃドメイン単量体（第３のＦｃドメイン単量体は、最初の２つとは異なるヘテロ二量体形成変異のセットを有する）を、第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６４９】
実施例３７．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３５（図３５）は、４種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２種の別個の長鎖Ｆｃ、および２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。第１の長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される第１のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第２の長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、第１の長鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、４つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５０】
実施例３８．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３６（図３６）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および各２コピーの２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される第２のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有する第２のＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５１】
実施例３９．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３７（図３７）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および各２コピーの２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される第２のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有する第２のＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５２】
実施例４０．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３８（図３８）は、４種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２種の別個の長鎖Ｆｃ、および２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。第１の長鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第２の長鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、４つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５３】
実施例４１．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体３９（図３９）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および各２コピーの２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される第１のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される第２のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有する第２のＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体を含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５４】
実施例４２．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４０（図４０）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および各２コピーの２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体を、表３から選択される第１のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、表３から選択される第２のセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有する第２のＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５５】
実施例４３．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された二重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４１（図４１）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および各２コピーの２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される異なるセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する２つのＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有する、空洞含有Ｆｃドメイン単量体を含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５６】
実施例４４．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２の設計および精製
異なる抗原結合ドメインと、ヘテロ二量体形成変異の２つの異なるセットを有する長鎖Ｆｃと短鎖Ｆｃを使用して形成された三重特異性構築体は、以下に記載されるように作製される。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４２（図４２）は、３種の別個のＦｃ単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ、および各２コピーの２種の別個の短鎖Ｆｃ）、および３種もしくは２種の別個の軽鎖ポリペプチドのいずれかまたは共通軽鎖ポリペプチドを含む。長鎖Ｆｃは、表３から選択される異なるセットの突起形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを各々有する２つのＦｃドメイン単量体を、表４または表５から選択される逆電荷変異（例えば、Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）を有するＦｃドメイン単量体、および第１の特異性の抗原結合ドメインと直列に連続して、Ｎ末端で含有する。第１の短鎖Ｆｃは、表３から選択される第１のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第２の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。第２の短鎖Ｆｃは、第１の短鎖Ｆｃの第１のセットの変異とは異なる、表３から選択される第２のセットの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成変異）と、任意選択的に表４から選択される１つ以上の逆電荷変異とを有するＦｃドメイン単量体、および第３の特異性の抗原結合ドメインを、Ｎ末端で含有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされる。短鎖Ｆｃおよび長鎖Ｆｃのアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミドによってコードされる。発現されたタンパク質は、実施例３にあるように精製される。
【０６５７】
実施例４５．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の発現
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を、３つのＦｃドメイン、およびＣＴＬＡ４  ＦａｂドメインをＮ末端で有して設計した。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。発現されたタンパク質を、実施例１にあるように精製した。タンパク質を、非還元ＳＤＳ−ＰＡＧＥゲル上で泳動した（図４４）。Ｓ３ＩおよびＳ３Ｙ  ＳＩＦ体タンパク質は、各々が異なるプラスミドから発現された３つの異なるタンパク質を含む、六量体である。レーン上の数字は、発現用に細胞にトランスフェクトされたプラスミドＤＮＡの比率を表す。２：１：１の比率は、０．５ｍｇのＳＩＦ体長鎖プラスミド、０．２５ｍｇのＳＩＦ短鎖プラスミド、および０．２５ｍｇのＦａｂ軽鎖が、１リットルの細胞をトランスフェクトするために使用された混合液中に存在したことを示す。１：１：１の比率では、０．３３ｍｇの各プラスミドを使用した。４：１：１の比率では、０．６７ｍｇの長鎖、０．１６７ｍｇの短鎖、および０．１６７ｍｇの軽鎖を使用した。
【０６５８】
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。構築体は、親抗体と同様の発現を示し、ＳＩＦ３と同様の技術を用いて最小不純物で精製した。
【０６５９】
実施例４６．標的およびＦｃγ受容体へのＦｃ結合を測定するためのＳＰＲアッセイ
抗ＣＴＬＡ−４抗原結合ドメインを含有する２つの構築体を、構築体７および１３の設計に基づいて作製した。親ｍＡｂと、両Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の抗原結合ドメインは、イピリムマブ由来のＣＤＲを含有する。ＳＰＲアッセイを実施して、ＣＴＬＡ−４への標的結合を測定した（図４５）。左のパネルにおいて、親ｍＡＢ、Ｆｃ３Ｙ−Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（イピリムマブ抗原結合ドメインを含む改変型の構築体１３）、およびＦｃ３Ｉ−Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体（イピリムマブ抗原結合ドメインを含む改変型の構築体７）の解離定数を測定した。Ｆｃ３Ｙ−Ｆｃは、親ｍＡｂと比較して強化されたＣＴＬＡ−４標的結合を示した一方で、Ｆｃ３Ｉ−Ｆｃは、親ｍＡｂと比較して同様のＣＴＬＡ−４標的結合を示した。右のパネルにおいて、異なるＦｃ抗原結合ドメイン構築体のＦｃγＲＩＩＩａ結合を測定するために使用された別のＳＰＲアッセイの結果を示す。３つの型のイピリムマブを試験し、脱フコシル化が結合を約１０倍強化することが判明した。４つのＦｃ抗原結合ドメイン構築体、すなわちＳＩＦ３Ｉ、ＳＩＦ３Ｙ、およびイピリムマブＣＤＲを含有する対応する抗原結合ドメインを有する両構築体を試験した。４つの構築体すべてが、親ｍＡｂと比較して約３００〜８００倍強化されたＦｃγＲＩＩＩａ結合を示した。
【０６６０】
抗ＣＤ２０抗原結合ドメインを含有する２つの構築体を、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体７および１３の設計に基づいて作製した。親ｍＡｂと、両Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の抗原結合ドメインは、ガザイバ（オビヌツズマブ）由来のＣＤＲを含有する。ＳＰＲアッセイを実施して、ＦｃγＩＩＩａとＦｃγＩＩａの両方への結合を測定した（図４６）。左のパネルにおいて、ｍＡｂと比較して、脱フコシル化がＦｃγＩＩＩａへの結合を約１０倍強化した一方で、すべてのＦｃ抗原結合ドメイン構築体が、ＦｃγＩＩＩａへの１００倍超強化された結合を示した。右のパネルにおいて、脱フコシル化はＦｃγＩＩａへの結合に対してほとんど効果を有しなかったが、すべてのＦｃ抗原結合ドメイン構築体は、ｍＡｂと比較して、ＦｃγＩＩａへの１００倍超強化された結合を示した。
【０６６１】
実施例４７．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体によるＣＤＣ、ＡＤＣＰ、およびＡＤＣＣの活性化
親ｍＡｂおよび様々なＦｃ抗原結合ドメイン構築体によるＣＤＣ、ＡＤＣＰ、およびＡＤＣＣ経路の活性化を試験するために３つのアッセイを使用した。抗ＣＤ２０モノクローナル抗体であるガザイバ（オビヌツズマブ）由来のＣＤＲを含有する４つの構築体を作製した。フコシル化ｍＡｂおよび脱フコシル化ｍＡｂの両方を作製し、Ｓ３Ｙ（実施例２に記載の構築体１３の構造、図１３）およびＳＡＩ（実施例１に記載の構築体７の構造、図７）Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も作製した。ＣＤＣアッセイを以下のとおり行った。
１．抗ＣＤ２０  ＣＤＣアッセイで使用される標的細胞は、Ｒａｊｉリンパ芽球様ヒトＢ細胞株（ＡＴＣＣ  ＣＣＬ−８６）である。Ｒａｊｉ細胞を遠心分離により懸濁培養液から除去し、６×１０５細胞／ｍＬでＸ−ＶＩＶＯ  １５培地中に再懸濁した。
２．Ｒａｊｉ細胞を、１ウェル当たり１００μＬ（６×１０４細胞／ウェル）の体積で９６ウェル平底アッセイプレートに移した。
３．抗ＣＤ２０モノクローナル抗体（ｍＡｂ）およびＳＩＦボディを各々、Ｘ−ＶＩＶＯ  １５培地中で３．３３μＭに希釈した。その後、連続１：３希釈を１．５ｍＬのポリプロピレンチューブ内で抗ＣＤ２０  ｍＡｂおよびＳＩＦボディの各々を用いて行い、１１点希釈系列を得た。
４．抗ＣＤ２０  ｍＡｂおよびＳＩＦボディの各希釈物を、５０μＬ／ウェルでアッセイプレート中の適切なウェルに移した。
５．抗ＣＤ２０  ｍＡｂおよびＳＩＦボディを移した直後に、５０μＬの正常なヒト血清補体をアッセイプレート中の各ウェルに移した。
６．アッセイプレートを３７℃および５％ＣＯ２で２時間インキュベートした。
７．２時間インキュベーションした後、２０μＬのＷＳＴ−１増殖試薬をアッセイプレートの各ウェルに添加した。
８．プレートを３７℃および５％ＣＯ２のインキュベーターに１４時間戻した。
９．１４時間のインキュベーション後、プレートを、プレート振盪器上で１分間振盪し、分光光度計を使用して、６００ｎｍの補正を用いて、４５０ｎｍで直ちにウェルの吸光度を決定した。
標的細胞がＲａｊｉであるＣＤＣアッセイ（図４７、左のパネル）では、Ｓ３Ｙ（構築体１３（ＣＤ２０））構築体は細胞傷害性を媒介することができたが、他の構築体は媒介することができなかった。
【０６６２】
ＡＤＣＰアッセイを以下のとおり行った。
ＦｃγＲＩＩａ−Ｈ  ＡＤＣＰレポーターバイオアッセイコンプリートキット（Ｐｒｏｍｅｇａカタログ番号Ｇ９９０１）は、ＦｃγＲＩＩａに特異的に結合して活性化するＦｃドメインを有する抗体および他の生物学的物質の効力および安定性を測定するために使用され得る細胞ベースの生物発光アッセイである。このアッセイは、アミノ酸１３１位にヒスチジン（Ｈ）を含有する高親和性ヒトＦｃｇＲＩＩａ−ＨバリアントおよびＮＦＡＴ−応答要素（ＮＦＡＴ−ＲＥ）によって駆動されるルシフェラーゼレポーターを発現する遺伝子改変Ｊｕｒｋａｔ  Ｔ細胞株からなる。標的細胞および関連抗体と共培養されると、ＦｃγＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞はその抗体のＦｃドメインに結合し、ＦｃγＲＩＩａのシグナル伝達およびＮＦＡＴ−ＲＥ媒介性ルシフェラーゼ活性がもたらされる。生体発光シグナル信号を、Ｂｉｏ−Ｇｌｏ（商標）ルシフェラーゼアッセイシステムおよび標準照度計を使用して検出および定量化した。上昇濃度の抗ＣＤ２０  Ａｂおよび抗ＣＤ２０構築体（構築体７（ＣＤ２０）または構築体１３（ＣＤ２０））を、Ｒａｊｉ（ＣＤ２０＋）標的細胞およびＦｃとともにインキュベートし、上昇濃度の抗ＣＤ２０  Ａｂおよび構築体を、図４７の真ん中のパネルに示される濃度で、Ｒａｊｉ（ＣＤ２０＋）標的細胞およびＦｃγＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞（２：１のＥ：Ｔ比、およそ３５，０００個のエフェクター細胞：１５，０００個の標的細胞）とともにインキュベートした。３７℃で６時間インキュベーションを継続した。Ｂｉｏ−Ｇｌｏ（商標）。試薬を添加し、発光をＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ計器で測定した。データを、図４７の中央のパネル中の指示された濃度でＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞（２：１のＥ：Ｔ比、およそ３５，０００個のエフェクター細胞：１５，０００個の標的細胞）、ＧｒａｐｈＰａｄ  Ｐｒｉｓｍソフトウェアを使用して４ＰＬ曲線に適合させた。３７℃で６時間インキュベーションを継続した。Ｂｉｏ−Ｇｌｏ（商標）試薬を添加し、発光をＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ計器で測定した。データを、ＧｒａｐｈＰａｄ  Ｐｒｉｓｍソフトウェアを使用して４ＰＬ曲線に適合させた（図４７、中央のパネル）。ＳＡＩ構築体（構築体７（ＣＤ２０））およびＳ３Ｙ構築体（構築体１３（ＣＤ２０））の両方が、ｍＡｂと比較して１００倍超増強された効力を示した。
【０６６３】
ＡＤＣＣアッセイを以下のとおり行った。
ヒト初代ＮＫエフェクター細胞（Ｈｅｍａｃａｒｅ）を解凍し、５×１０５／ｍＬでリンパ球増殖培地−３（Ｌｏｎｚａ）中３７℃で一晩静止させた。翌日、ヒトリンパ芽球様細胞株Ｒａｊｉ標的細胞（ＡＴＣＣ  ＣＣＬ−８６）を収集し、アッセイ培地（フェノールレッドフリーのＲＰＭＩ、１０％ＦＢＳΔ、ＧｌｕｔａＭＡＸ（商標））中に再懸濁し、様々な濃度の目的とする各プローブの存在下で、３７℃で３０分間プレーティングした。その後、静止させたＮＫ細胞を収集し、アッセイ培地中に再懸濁し、抗ＣＤ２０コーティングＲａｊｉ細胞を含有するプレートに添加した。プレートを、最終比率５：１のエフェクター細胞：標的細胞（５×１０４ＮＫ細胞：１×１０４Ｒａｊｉ細胞）で、３７℃で６時間インキュベートした。
【０６６４】
ＣｙｔｏＴｏｘ−Ｇｌｏ（商標）細胞傷害性アッセイキット（Ｐｒｏｍｅｇａ）を使用して、ＡＤＣＣ活性を決定した。ＣｙｔｏＴｏｘ−Ｇｌｏ（商標）アッセイは、発光性ペプチド基質を使用して、膜の完全性が失われた細胞、例えば溶解したＲａｊｉ細胞によって放出される死細胞プロテアーゼ活性を測定する。６時間のインキュベーション期間後、調製された試薬（基質）をプレートの各ウェルに添加し、オービタルプレート振盪機上に室温で１５分間置いた。発光を、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  Ｆ５プレートリーダー（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ）を使用して測定した。データを、対照条件（ＮＫ細胞＋Ｒａｊｉのみ）からの読み取り値を試験条件からの読み取り値から差し引いて、バックグラウンドを除去した後に分析した。（図４７、右のパネル）。ＳＡＩ構築体（構築体７（ＣＤ２０））およびＳ３Ｙ構築体（構築体１３（ＣＤ２０））の両方が、フコシル化ｍＡｂと比較して増強された細胞傷害性を示し、脱フコシル化ｍＡｂと同様の細胞傷害性を示した。
【０６６５】
イピリムマブ抗体ベースの構築体を使用して、同様のセットのアッセイを実施した。抗ＣＴＬＡ−４モノクローナル抗体であるイピリムマブ由来のＣＤＲを含有する４つの構築体を作製した。フコシル化ｍＡｂおよび脱フコシル化ｍＡｂの両方を作製し、ならびにＳ３Ｙ（構築体１３（ＣＴＬＡ−４））およびＳＡＩ（構築体７（ＣＴＬＡ−４））のＦｃ抗原結合ドメイン構築体を作製した。標的細胞がＣＴＬＡ−４トランスフェクトＨＥＫ細胞であるＣＤＣアッセイにおいて（図４８、左パネル）、ＳＡＩ（構築体７（ＣＴＬＡ−４））およびＳ３Ｙ（構築体１３（ＣＴＬＡ−４））構築体は、２種のｍＡｂと比較して、強化された細胞傷害性を示した。ＡＤＣＰ活性化を、ＣＴＬＡ−４トランスフェクトＨＥＫ細胞を標的とするアッセイを用いて試験した（図４８、真ん中のパネル）。ＳＡＩ構築体（構築体７（ＣＴＬＡ−４））およびＳ３Ｙ構築体（構築体１３（ＣＴＬＡ−４））の両方が、２種のｍＡｂと比較して強化された貪食を示した。ＡＤＣＣを、ＣＴＬＡ−４トランスフェクトＨＥＫ標的細胞を使用してアッセイした（図４８、右パネル）。ＳＡＩ構築体（構築体７（ＣＴＬＡ−４））およびＳ３Ｙ構築体（構築体１３（ＣＴＬＡ−４））の両方が、フコシル化ｍＡｂと比較して強化された細胞傷害性を示し、脱フコシル化ｍＡｂと比較して同様の細胞傷害性を示した。
【０６６６】
同様のアッセイセットを、抗体ベースの構築体を使用して行った。抗ＰＤ−Ｌ１モノクローナル抗体由来のＣＤＲを含有する４つの構築体を作製した。フコシル化ｍＡｂおよび脱フコシル化ｍＡｂの両方を作製し、Ｓ３Ｙ（構築体１３（ＰＤ−Ｌ１））およびＳＡＩ（構築体７（ＰＤ−Ｌ１））Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体も作製した。ＡＤＣＣを、ＰＤ−Ｌ１トランスフェクトＨＥＫ標的細胞を使用してアッセイした（図４９、左パネル）。ＳＡＩ構築体（構築体７（ＰＤ−Ｌ１））およびＳ３Ｙ構築体（構築体１３（ＰＤ−Ｌ１））の両方が、フコシル化ｍＡｂおよび脱フコシル化ｍＡｂの両方と同様の細胞傷害性を示した。ＡＤＣＰ活性化を、ＰＤ−Ｌ１トランスフェクトＨＥＫ細胞を標的とするアッセイを用いて試験した（図４９、真ん中のパネル）。ＳＡＩ構築体（構築体７（ＰＤ−Ｌ１））およびＳ３Ｙ構築体（構築体１３（ＰＤ−Ｌ１））の両方が貪食を活性化した一方で、いずれのｍＡｂも活性化しなかった。ＰＤ−Ｌ１トランスフェクトＨＥＫ細胞を標的とするＣＤＣアッセイにおいて（図４９、右パネル）、Ｓ３Ｙ（構築体１３（ＰＤ−Ｌ１））構築体は、細胞傷害性を介在することができた一方で、他の構築体は、介在することができなかった。
【０６６７】
実施例４８．Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を特徴解析するために使用される実験的アッセイ
ペプチドおよびグリコペプチドの液体クロマトグラフィー−ＭＳ／ＭＳ
タンパク質を、６Ｍのグアニジン（Ｓｉｇｍａ）中で１μｇ／μＬに希釈した。ジチオスレイトール（ＤＴＴ）を濃度１０ｍＭまで加えて、６５℃で３０分間、変性条件下でジスルフィド結合を減らした。氷冷後、サンプルを、暗闇中で１時間、３０ｍＭのヨードアセトアミド（ＩＡＭ）とともにインキュベートして、遊離チオールをアルキル化（カルバミドメチル化（ｃａｒｂａｍｉｄｏｍｅｔｈｙｌａｔｅ））した。その後タンパク質を、１０−ｋＤａ膜を介して２５ｍＭの炭酸水素アンモニウム緩衝液（ｐＨ７．８）中に透析し、ＩＡＭ、ＤＴＴおよびグアニジンを除去した。タンパク質は、Ｂａｒｏｃｙｃｌｅｒ（ＮＥＰ  ２３２０、Ｐｒｅｓｓｕｒｅ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）中で、トリプシンで消化した。圧力は、３７℃で、２０，０００ｐｓｉと周囲圧力との間を１時間に合計３０サイクルで循環させた。ペプチドのＬＣ−ＭＳ／ＭＳ分析は、Ｕｌｔｉｍａｔｅ  ３０００（Ｄｉｏｎｅｘ）クロマトグラフィーシステムとＱ−Ｅｘａｃｔｉｖｅ（Ｔｈｅｒｍｏ  Ｆｉｓｈｅｒ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ社）質量分析計とで行った。ペプチドは、移動相として０．１％ＦＡ水溶液および０．１％ＦＡアセトニトリル溶液を用いて、ＢＥＨ  ＰｅｐＭａｐ（Ｗａｔｅｒｓ社）カラムで分離した。±１．５Ｄａの四重極分離幅（ｉｓｏｌａｔｉｏｎ  ｗｉｄｔｈ）を有する二重荷電イオン（ｚ＝２）ｍ／ｚ  ８４２．５に基づいて、単独でキシロシル化されたリンカーペプチドを標的とした。
【０６６８】
インタクト質量分析
タンパク質を、７８．９８％水、２０％アセトニトリル、１％ギ酸（ＦＡ）、および０．０２％トリフルオロ酢酸からなる泳動緩衝液（ｒｕｎｎｉｎｇ  ｂｕｆｆｅｒ）中で２μｇ／μＬの濃度に希釈した。サイズ排除クロマトグラフィー分離を、直列に２．１×３５０ｍｍ、合計カラム長７００ｍｍの２つのＺｅｎｉｘ−Ｃ  ＳＥＣ−３００（Ｓｅｐａｘ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，Ｎｅｗａｒｋ，ＤＥ）上で行った。タンパク質を、８０μＬ／分の流量で上述の泳動緩衝液を使用してＳＥＣカラムから溶出した。質量スペクトルを、ポジティブモードで動作させたＱＳＴＡＲ  Ｅｌｉｔｅ（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｙｓｔｅｍｓ）Ｑ−ＴｏＦ質量分光計で取得した。個々のサイズ画分下の中性質量を、クロマトグラフィーピークの全幅にわたるスペクトルを合計することによって、ベイズピークデコンボリューション（Ｂａｙｅｓｉａｎ  ｐｅａｋ  ｄｅｃｏｎｖｏｌｕｔｉｏｎ）を使用してデコンボリュートした。
【０６６９】
キャピラリー電気泳動−ドデシル硫酸ナトリウム（ＣＥ−ＳＤＳ）アッセイ
サンプルを１ｍｇ／ｍＬに希釈して、ＨＴタンパク質発現変性緩衝液（ＨＴ  Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｘｐｒｅｓｓ  ｄｅｎａｔｕｒｉｎｇ  ｂｕｆｆｅｒ）（パーキンエルマー（ＰｅｒｋｉｎＥｌｍｅｒ）社）と混合した。混合物を４０℃で２０分間インキュベートした。サンプルを７０μＬの水で希釈して、９６ウェルプレートに移した。サンプルは、ＨＴ  Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｘｐｒｅｓｓ  ＬａｂＣｈｉｐ（パーキンエルマー社）を備えたＣａｌｉｐｅｒ  ＧＸＩＩ機器（パーキンエルマー社）で分析した。蛍光強度を用いて、各サイズの変異体の相対存在度を計算した。
【０６７０】
非還元ＳＤＳ−ＰＡＧＥ
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０６７１】
相補依存細胞毒性（ＣＤＣ）
ＣＤＣを、Ｒａｊｉ細胞（ＡＴＣＣ）が連続希釈されたリツキシマブ、Ｆｃ構築体４、またはＩＶＩｇでコーティングされた比色分析アッセイにより評価した。すべてのウェルにヒト血清補体（Ｑｕｉｄｅｌ社）を２５％ｖ／ｖで添加し、３７℃で２時間インキュベートした。細胞は、ＷＳＴ−１細胞増殖試薬（Ｒｏｃｈｅ  Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｓｃｉｅｎｃｅ社）を添加した後で、３７℃で１２時間インキュベートした。プレートを振とう機に２分間移し、４５０ｎｍの吸光度を測定した。
【０６７２】
実施例４９．ノブイントゥホール（ｋｎｏｂ−ｉｎｔｏ−ｈｏｌｅ）技術によるヘテロ二量体形成の最適化
３つのＦｃドメイン、および２つの「枝」サブユニット内にノブイントゥホール変異を有するＦｃ構築体の長鎖および短鎖ポリペプチドを発現するプラスミド（Ｆｃ構築体Ａ）、または３つのＦｃドメイン、ならびに２つの「枝」サブユニット内にノブイントゥホール変異および静電的ステアリング変異を有するＦｃ構築体の長鎖および短鎖ポリペプチドを発現するプラスミド（Ｆｃ構築体Ｂ）を、ＨＥＫ２９３細胞にトランスフェクトした。培養７日後に、細胞を遠心分離によって除き、生培地上清を非還元ＳＤＳ−ＰＡＧＥによって分離した（図１０）。可視化させたタンパク質バンドの濃度測定分析により、３つのＦｃドメインを有するＦｃ構築体Ａと３つのＦｃドメインを有するＦｃ構築体Ｂ（Ｆｃ３）は、同様のレベルで発現されることが明らかになった。しかしながら、Ｆｃ構築体Ａの構築体は、有意に高いレベルの混在二量体（Ｆｃ２）種を発現した（図５１）。両セットの構築体は、同様のレベルの単量体種（Ｆｃ１）を発現した。画像中に存在する追加のバンドは、偽トランスフェクト対照（ｍｏｃｋ  ｔｒａｎｓｆｅｃｔｅｄ  ｃｏｎｔｒｏｌ）中に存在している培地成分を表す。
【０６７３】
これらの結果は、ヘテロ二量体形成を促進する静電的ステアリング変異と、「枝」サブユニット内のヘテロ二量体形成を促進するノブイントゥホール変異の両方を有することが、Ｆｃ構築体中のヘテロ二量体Ｆｃドメインの形成を強化し、３つのＦｃドメインを有するＦｃ構築体の組み立てを最適化し、Ｆｃ構築体を含有する組成物の均質性を向上させることを示唆する。
【０６７４】
実施例５０．ホモ二量体形成を制御するための静電的ステアリング
望ましくない高分子量オリゴマーおよび多量体を生成するサブユニットの見当違い（ｏｆｆ−ｒｅｇｉｓｔｅｒ）な会合を最小化するために、ヘテロ二量体形成に有利に働く変異（例えば、ノブおよびホール）を「枝」サブユニット内に導入した。これらのアミノ酸置換は、ノブサブユニットのホールカウンターパートに対する吸引を保持し、それと同時にノブサブユニット間の会合を妨害する。ノブ変異はまた、野生型Ｆｃ配列との組み立ても抑制することから、追加の変異を含んで「幹」Ｆｃサブユニットのノブおよびホール「枝」サブユニットに対する親和性をさらに低減させる必要性は疑問視される。この疑問に対処するため、カルボキシル末端「幹」サブユニット内に野生型Ｆｃドメイン単量体配列と、アミノ末端「枝」サブユニット内にノブ変異を担持するＦｃドメイン単量体とを含有する、Ｆｃ構築体の長鎖ポリペプチドを生成した。対応する短鎖ポリペプチドは、ホール変異を担持するＦｃドメイン単量体であった。このＦｃ構築体は、Ｆｃ構築体Ａ内のポリペプチド配列に基づいているが、長鎖ポリペプチドの各々においてカルボキシ末端「幹」サブユニット内に野生型Ｆｃドメイン単量体配列を有する。
【０６７５】
ＨＥＫ２９３細胞に、Ｆｃ構築体Ａ（長鎖ポリペプチドの各々においてカルボキシル末端「幹」サブユニット内のＦｃドメイン単量体にホモ二量体形成静電的ステアリング変異を有する）を発現するプラスミド、または長鎖ポリペプチドの各々においてカルボキシ末端「幹」サブユニット内のＦｃドメイン単量体が野生型Ｆｃドメイン単量体配列（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２）と置き換えられたＦｃ構築体Ａに基づいたＦｃ構築体を用いて、共トランスフェクトを行った。培養７日後に、細胞を遠心分離によって除き、生培地上清を非還元ＳＤＳ−ＰＡＧＥによって分離した。染色タンパク質のイメージングは、「幹」サブユニット内に静電的ステアリング変異を有しないＦｃ構築体（図５２において「静電的ステアリングなし」と標識されたもの（レーン１〜３））が、Ｆｃ構築体Ａのカウンターパート（図５２において「静電的ステアリングあり」と標識されたもの（レーン４および５））よりも、はるかに高いレベルの単量体（Ｆｃ１）および二量体（Ｆｃ２）を含有したことを明らかにした。さらに、三量体よりも大きい分子量のバンドが、はるかに数多く検出され得る（図５２のレーン１〜３）。
【０６７６】
これらの結果は、「幹」サブユニット内に二量体形成を促進する静電的ステアリング変異を有することが、Ｆｃ構築体中のホモ二量体Ｆｃドメインの形成をさらに強化し、３つのＦｃドメインを有するＦｃ構築体の組み立てを最適化し、Ｆｃ構築体を含有する組成物の均質性を向上させることを確証する。
【０６７７】
実施例５１．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体４の設計および精製
タンパク質発現
非対称直列Ｆｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体４（ＣＤ２０）および構築体４（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６６）、および抗ＣＤ２０短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７）または抗ＰＤ−Ｌ１短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６８）のいずれか３コピー）、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれか３コピーをそれぞれ含む。長鎖Ｆｃは、直列に連続して３つのＦｃドメイン単量体を含有し、各Ｆｃドメイン単量体は、Ｅ３５７Ｋ電荷変異と、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）とを有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体４（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体４（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかを含有する。抗ＣＤ２０軽鎖またはＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として短鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表７の各構築体の以下のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃをコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードする）によりコードされた。
【０６７８】
（表７）構築体４（ＣＤ２０）および構築体４（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000113
2021530992.tif 000114
2021530992.tif 000115
【０６７９】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（Ｌｉｆｅ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ）カラムを使用して、プロテインＡベースの親和性カラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６８０】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０６８１】
実施例５２．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体８の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体８（ＣＤ２０）および構築体８（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（２コピーの長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６９）、および抗ＣＤ２０短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７）または抗ＰＤ−Ｌ１短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６８）のいずれか２コピー）、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれかのコピーをそれぞれ含む。長鎖Ｆｃは、逆電荷変異Ｋ４０９ＤおよびＤ３９９Ｋ（ホモ二量体形成を促進するため）を有するＦｃドメイン単量体に直列に連続して、Ｅ３５７Ｋ電荷変異と、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）とを有するＦｃドメイン単量体を含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体８（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体８（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかを含有する。抗ＣＤ２０軽鎖またはＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として短鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表８の各構築体の以下のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃをコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードする）によりコードされた。
【０６８２】
（表８）構築体８（ＣＤ２０）および構築体８（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000116
2021530992.tif 000117
【０６８３】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６８４】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０６８５】
実施例５３．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体９の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体９（ＣＤ２０）および構築体９（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＤ２０長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６２）または抗ＰＤ−Ｌ１長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：５４）のいずれか２コピー、および抗ＣＤ２０短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６７）または抗ＰＤ−Ｌ１短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６８）のいずれか２コピー）、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれかのコピーをそれぞれ含む。長鎖Ｆｃは、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体を、逆電荷変異Ｋ４０９ＤおよびＤ３９９Ｋ（ホモ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体９（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体９（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかと直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖの空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０重鎖（構築体９（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１重鎖（構築体９（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかを含有する。抗ＣＤ２０軽鎖またはＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖Ｆｃおよび／または短鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表９の各構築体の以下のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードする）によりコードされた。
【０６８６】
（表９）構築体９（ＣＤ２０）および構築体９（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000118
2021530992.tif 000119
【０６８７】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６８８】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０６８９】
実施例５４．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体１０の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＮ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１０（ＣＤ２０）および構築体１０（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＤ２０長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７０）または抗ＰＤ−Ｌ１長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７１）のいずれか２コピー、および４コピーの短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３））、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれかのコピーをそれぞれ含む。長鎖Ｆｃは、各Ｆｃドメイン単量体がＥ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有する直列に連続した２つのＦｃドメイン単量体を、逆電荷変異Ｋ４０９ＤおよびＤ３９９Ｋ（ホモ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１０（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１０（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかと直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異、ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）を含有する。抗ＣＤ２０軽鎖またはＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表１０の各構築体の以下のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によりコードされた。
【０６９０】
（表１０）構築体１０（ＣＤ２０）および構築体１０（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000120
2021530992.tif 000121
2021530992.tif 000122
【０６９１】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６９２】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０６９３】
実施例５５．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体１６の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１６（ＣＤ２０）および構築体４（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＤ２０長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７２）または抗ＰＤ−Ｌ１長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７３）のいずれか２コピー、および４コピーの短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３））、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれか３コピーをそれぞれ含む。長鎖Ｆｃは、逆電荷変異Ｋ４０９ＤおよびＤ３９９Ｋ（ホモ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体を、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を各々有する直列した２つのＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１０（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１０（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかと直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異、ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）を含有する。抗ＣＤ２０軽鎖またはＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表１１の各構築体の以下のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によりコードされた。
【０６９４】
（表１１）構築体１６（ＣＤ２０）および構築体１６（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000123
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【０６９５】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０６９６】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０６９７】
実施例５６．抗ＣＤ２０抗原結合ドメインまたは抗ＰＤ−Ｌ１抗原結合ドメインを有するＦｃ抗原結合ドメイン構築体１９の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＣ末端ＦｃドメインにもＮ末端Ｆｃドメインにもない単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１９（ＣＤ２０）および構築体１９（ＰＤ−Ｌ１）は、各々、２種の別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＤ２０長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７４）または抗ＰＤ−Ｌ１長鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：７５）のいずれか２コピー、および４コピーの短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６３））、および抗ＣＤ２０軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：６１）または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４９）のいずれかのコピーをそれぞれ含む。長鎖Ｆｃは、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体を、逆電荷変異Ｋ４０９ＤおよびＤ３９９Ｋ（ホモ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体と直列に連続して、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体形成を促進する）を有するＦｃドメイン単量体、ならびにＮ末端で抗ＣＤ２０  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１９（ＣＤ２０））またはＮ末端で抗ＰＤ−Ｌ１  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１９（ＰＤ−Ｌ１））のいずれかと直列に連続して含有する。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異、ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）を含有する。抗ＣＤ２０軽鎖または抗ＰＤ−Ｌ１軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。表１２の各構築体の以下のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＤ２０または抗ＰＤ−Ｌ１）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によりコードされた。
【０６９８】
（表１２）構築体１９（ＣＤ２０）および構築体１９（ＰＤ−Ｌ１）の配列
2021530992.tif 000127
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【０６９９】
発現されたタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａ（ＬｉｆｅＴｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）カラムを使用したプロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーにより細胞培養上清から精製した。捕捉されたＦｃ抗原結合ドメイン構築体を、リン酸緩衝生理食塩水で洗浄し（低塩洗浄）、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶出した。溶出液を１Ｍ  ＴＲＩＳ（ｐＨ７．４）の添加によって素早く中和し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂（Ａｐｐｌｉｅｄ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）を使用したイオン交換クロマトグラフィーによりタンパク質をさらに分取した。カラムを５０ｍＭのＭＥＳ（ｐＨ６）（緩衝液Ａ）で予め平衡化し、試料を、５０ｍＭのＭＥＳ、４００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６）（緩衝液Ｂ）を溶出緩衝液として使用した段階勾配で溶出した。イオン交換後、標的画分を、接線流濾過システム上で１０ｋＤａカットオフポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用してＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。試料をおよそ３０ｍｇ／ｍＬに濃縮し、０．２μｍフィルターに通して滅菌濾過した。
【０７００】
非還元ドデシル硫酸ナトリウム−ポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）
試料を、Ｌａｅｍｍｌｉ試料緩衝液（４％ＳＤＳ、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）中で、９５℃で１０分間変性させた。試料を、Ｃｒｉｔｅｒｉｏｎ  ＴＧＸ  ｓｔａｉｎ−ｆｒｅｅゲル（４〜１５％ポリアクリルアミド、Ｂｉｏ−Ｒａｄ）上で泳動させた。タンパク質のバンドは、ＵＶ照射またはクマシーブルー染色で可視化した。ＣｈｅｍｉＤｏｃ  ＭＰイメージングシステム（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）でゲルを画像化した。Ｉｍａｇｅｌａｂ  ４．０．１ソフトウェア（Ｂｉｏ−Ｒａｄ社）を用いて、バンドの定量化を行った。
【０７０１】
実施例５７．抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体による補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）活性化
抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体であるオビヌツズマブと比較して、ＣＤＣ活性を強化する度合いを検証するためのＣＤＣアッセイを開発した。ガザイバのＣＤＲを有する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体４、７、８、９、１０、１３、および１９を、実施例１、２、および５１〜５６に記載されるように生成した。長鎖の長鎖Ｆｃ単量体間のグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、およびＧ２０リンカー）のサイズのみが異なる、４つの型の構築体１３（ＣＤ２０）を作製した。それぞれの抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体、およびオビヌツズマブモノクローナル抗体は、以下のように実施されるＣＤＣアッセイにおいて検証された：
【０７０２】
１０％の熱非働化ＦＢＳを補充したＲＰＭＩ−１６４０中で増殖させたＤａｕｄｉ細胞を沈殿させ、氷冷ＰＢＳで１回洗浄し、１ｍＬ当たり１．０ｘ１０６個の生細胞の濃度で、０．１％ＢＳＡ含有ＲＰＭＩ−１６４０中に再懸濁させた。この細胞懸濁液５０マイクロリットルを、９６ウェルプレートのすべてのウェル（プレートの端を除く）に加えた。プレートは、すべての添加が行われるまで氷上に保持された。被験物質を、ＲＰＭＩ−１６４０＋ＢＳＡ中で、４５０ｎＭの開始濃度から４倍連続希釈した。各被験物質に対し、総数で１０の濃度を検証した。播種されたＤａｕｄｉ細胞に対し、それぞれ５０マイクロリットルを加えた。正常またはＣ１ｑ枯渇ヒト補体血清（Ｑｕｉｄｅｌ社、カリフォルニア州サンディエゴ）を、ＲＰＭＩ−１６４０＋ＢＳＡ中、１：５に希釈した。播種されたＤａｕｄｉ細胞に対し、それぞれ５０マイクロリットルを加えた。６つの正常血清対照ウェルには、細胞、培地のみ（処置なし）、および１／５正常血清（正常バックグラウンド）を入れた。これらウェルのうち３個には、１６．５μＬのＴｒｉｔｏｎ  Ｘ−１００（Ｐｒｏｍｅｇａ社、ウィスコンシン州マディソン）（正常溶解対照）も入れた。Ｃ１ｑ枯渇バックグラウンドおよび溶解対照も同様に調製した。ＰＢＳをすべてのプレート端のウェルに入れた。２時間、３７℃でプレートをインキュベートした。２時間後、予め温めたＡｌａｍａｒブルー（Ｔｈｅｒｍｏ社、マサチューセッツ州ウォルサム）５０μＬを全ウェルに加えた（プレート端を除く）。プレートをインキュベーターに一晩戻した（１８時間、３７℃）。１８時間後、蛍光を、ＦｌｅｘＳｔａｔｉｏｎ  ３で測定した。プレートは、５４４／５９０  Ｅｘ／Ｅｍフィルターおよび自動カットオフを使用して最高点を読み取った。正常なバックグラウンド、正常な溶解対照、Ｃ１ｑ枯渇バックグラウンド、およびＣ１ｑ枯渇溶解対照のウェルに対し、平均値が算出された。細胞溶解の百分率を以下のように計算した：
細胞溶解％＝（ＲＦＵ試験−ＲＦＵバックグラウンド）／（ＲＦＵ溶解対照−ＲＦＵバックグラウンド）×１００
各構築体に対して、ＥＣ５０（ｎＭ）が決定された。
【０７０３】
表１３に示されるように、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体は、Ｄａｕｄｉ細胞においてＣＤＣを誘導し、より低いＥＣ５０値によって証明されるように、オビヌツズマブモノクローナル抗体と比較して、細胞傷害性の強化においてより高い効力を示した。図５４は、抗ＣＤ２０構築体７および抗ＣＤ２０構築体１３の結果を示し、各Ｆｃ構築体が、フコシル化抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１抗体およびガザイバ対照の両方と比較して、より低い濃度でより高い細胞溶解を誘導することを示す。
【０７０４】
（表１３）Ｄａｕｄｉ細胞における、ＣＤＣを誘導する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体の能力
2021530992.tif 000130
2021530992.tif 000131
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７０５】
実施例５８．抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体による補体依存性細胞傷害（ＣＤＣ）活性化
抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体が、抗ＰＤ−Ｌ１モノクローナル抗体であるアベルマブ（ａｖｅｌｕｍａｂ）（バベンチオ（Ｂａｖｅｎｃｉｏ））と比較して、ＣＤＣ活性を強化する度合いを検証するためのＣＤＣアッセイを開発した。アベルマブのＣＤＲを有する抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体７、８、１０、１３、および１９を、実施例１、２、および５１〜５６に記載されるように生成した。長鎖の長鎖Ｆｃ単量体間でグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、およびＧ２０リンカー）のサイズのみが異なる構築体１３（ＰＤ−Ｌ１）の４つのバージョンを作製した。各抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体およびアベルマブモノクローナル抗体を、以下のように行ったＣＤＣアッセイで試験した。
【０７０６】
ヒトＰＤ−Ｌ１遺伝子を安定的に発現するようトランスフェクトされたヒト胎児腎臓（ＨＥＫ）細胞株（ＣｒｏｗｎＢｉｏ社）を、ＤＭＥＭ、１０％ＦＢＳ、および選択マーカーとして２μｇ／ｍＬのピューロマイシンにおいて培養した。細胞を回収し、ゲネテシン（ｇｅｎｅｔｅｃｉｎ）またはフェノールレッドを含まないＸ−Ｖｉｖｏ−１５培地（Ｌｏｎｚａ社）において希釈した。６ｘ１０５細胞／ｍＬのＨＥＫ−ＰＤ−Ｌ１細胞１００μｌを、９６ウェルの組織培養処理平底プレート（ＢＤ  Ｆａｌｃｏｎ社）に播種した。Ｆｃ構築体および抗体に、Ｘ−ＶＩＶＯ−１５培地中で１：３の連続希釈を行った。希釈された構築体５０μＬを、ウェルへ、標的細胞の上部に添加した。５０μｌの非希釈のヒト血清補体（Ｑｕｉｄｅｌ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）を、各ウェルに添加した。次いで、アッセイプレートを３７℃で２時間インキュベートした。２時間インキュベートした後、２０μＬのＷＳＴ−１細胞増殖試薬（Ｒｏｃｈｅ  Ｄｉａｇｎｏｓｔｉｃｓ  Ｃｏｒｐ）を各ウェルに加え、３７℃で一晩インキュベートした。翌日の朝、アッセイプレートをプレート振とう器上に２〜５分間置いた。吸光度は、分光光度計（Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｄｅｖｉｃｅｓ  ＳＰＥＣＴＲＡｍａｘ  Ｍ２）上、６００ｎｍで補正を行い、４５０ｎｍで測定した。各構築体に対して、ＥＣ５０（ｎＭ）が決定された。
【０７０７】
表１４に示されるように、抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体の一部は、ヒトＰＤ−Ｌ１を発現するＨＥＫ細胞においてＣＤＣを誘導した。
【０７０８】
（表１４）ＰＤ−Ｌ１発現ＨＥＫ細胞においてＣＤＣを誘導する抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体の能力
2021530992.tif 000132
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１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
３構築体はアッセイ条件下で測定可能なＣＤＣを発生させなかった。
【０７０９】
実施例５９．抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体による抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）活性化
ＡＤＣＰレポーターアッセイ
抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体のオビヌツズマブ（ガザイバ）と比較して、ＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を活性化し、それによりＡＤＣＰ活性を強化する度合いを検証するためのＡＤＣＰレポーターアッセイを開発した。ガザイバのＣＤＲを有する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体４、７、８、９、１０、１３、および１９を、実施例１、２、および５１〜５６に記載されるように生成した。長鎖Ｆｃ単量体間のグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５およびＧ２０リンカー）のサイズが異なる、４つの型の構築体１３（ＣＤ２０）を試験した。各抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体、ならびにフコシル化および脱フコシル化されたオビヌツズマブモノクローナル抗体を、以下のとおり実施されたＡＤＣＣレポーターアッセイにおいて検証した：
【０７１０】
Ｒａｊｉ標的細胞（１．５ｘ１０４細胞／ウェル）およびＪｕｒｋａｔ／ＦｃγＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ社）（３．５ｘ１０４細胞／ウェル）を、４％低ＩｇＧ血清（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を補充したＲＰＭＩ１６４０培地中に再懸濁し、連続希釈した抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体を含む９６ウェルプレートに播種した。５％ＣＯ２中、３７℃、６時間のインキュベーションを行った後、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）を使用し、製造業者のプロトコルに従って、Ｂｉｏ−Ｇｌｏ  Ｌｕｃｉｆｅｒａｓｅ  Ａｓｓａｙ  Ｒｅａｇｅｎｔ（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して発光を測定した。
【０７１１】
表１５に示されるように、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体は、ＡＤＣＰレポーターアッセイにおいてＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導し、より低いＥＣ５０値によって証明されるように、オビヌツズマブモノクローナル抗体と比較して、ＡＤＣＰ活性の強化においてより高い効力を示した。図５５は、抗ＣＤ２０構築体７および抗ＣＤ２０構築体１３の結果を示し、各Ｆｃ構築体が、フコシル化および脱フコシル化の両方の抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１抗体対照と比較して、より低い濃度でより高いＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導することを示す。
【０７１２】
（表１５）ＡＤＣＰレポーターアッセイにおける、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体のＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導する能力
2021530992.tif 000134
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１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７１３】
ＡＤＣＰ二次アッセイ
抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体７、８、９、１３（Ｇ２０リンカー）および１９を、追加のＡＤＣＰアッセイにおいて試験し、ＡＤＣＰレポーターアッセイの結果を確認した。各抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体、ならびにフコシル化および脱フコシル化オビヌツズマブモノクローナル抗体を、以下のとおり実施されたＡＤＣＣアッセイにおいて試験した。
【０７１４】
単球を凍結ＰＢＭＣから精製し、Ｍ−ＣＳＦの存在下、バッグ内で培養した。分化Ｍ２ｃマクロファージをＡＤＣＰアッセイに使用する２日前に、ＩＬ−１０を培養バッグに添加した。単球／マクロファージの合計培養時間は８日であった。抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体を１０倍連続希釈して、ＫＩＬＲ  Ｒａｊｉ細胞とともに３０分間インキュベートした。マクロファージを、Ｈｙｃｌｏｎｅ社の１０％  Ｓｕｐｅｒ  Ｌｏｗ  ＩｇＧ  Ｄｅｆｉｎｅｄ  ＦＢＳ（熱失活化）を含有するフェノールレッド不含ＲＰＭＩ（Ｌｉｆｅ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）のアッセイ培地中に再懸濁し、コーティングされたＫＩＬＲ  Ｒａｊｉ細胞を８：１の（Ｍ２ｃ）エフェクター：標的比で含有するプレート（複数可）中に添加し、２４時間インキュベートした。インキュベーション時間後、ＰａｔｈＨｕｎｔｅｒ（登録商標）  ＰｒｏＬａｂｅｌ（登録商標）／ＰｒｏＬｉｎｋ（商標）検出キット試薬をプレート（複数可）に添加し、室温で６０分間インキュベートした後、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）上で読み取った。
【０７１５】
表１６に示される結果は、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体が、二次ＡＤＣＰアッセイにおいてＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導し、より低いＥＣ５０値によって証明されるように、フコシル化または脱フコシル化オビヌツズマブモノクローナル抗体と比較して、ＡＤＣＰ活性の強化においてより高い効力を有したことを示す。二次ＡＤＣＰアッセイの結果は、ＡＤＣＰレポーターアッセイの結果と一致した。
【０７１６】
（表１６）ＫＩＬＲ  Ｒａｊｉ細胞においてＡＤＣＰを誘導する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体の効力
2021530992.tif 000136
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７１７】
実施例６０．抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体による抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）活性化
ＡＤＣＰレポーターアッセイ
抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体が、抗ＰＤ−Ｌ１モノクローナル抗体のアベルマブ（ａｖｅｌｕｍａｂ）（バベンシオ（Ｂａｖｅｎｃｉｏ））と比較して、ＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を活性化し、それによりＡＤＣＰ活性を強化する度合いを検証するためのＡＤＣＰレポーターアッセイを開発した。アベルマブのＣＤＲを有する抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体４、７、８、９、１０、１３、１６、および１９を、実施例１、２、および５１〜５６に記載されるように生成した。長鎖Ｆｃ単量体間でグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、およびＧ２０リンカー）のサイズが異なる構築体１３（ＰＤ−Ｌ１）の４つのバージョンを試験した。各抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体、ならびにフコシル化および脱フコシル化されたアベルマブモノクローナル抗体を、以下のとおり実施されたＡＤＣＣレポーターアッセイにおいて検証した：
【０７１８】
標的ＨＥＫ−ＰＤ−Ｌ１細胞（１．５ｘ１０４細胞／ウェル）およびＪｕｒｋａｔ／ＦｃγＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ社）（３．５ｘ１０４細胞／ウェル）を、４％低ＩｇＧ血清（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を補充したＲＰＭＩ１６４０培地中に再懸濁し、連続希釈した抗ＰＤ−Ｌ１構築体を含む９６ウェルプレートに播種した。５％ＣＯ２中、３７℃、６時間のインキュベーションを行った後、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）を使用し、製造業者のプロトコルに従って、Ｂｉｏ−Ｇｌｏ  Ｌｕｃｉｆｅｒａｓｅ  Ａｓｓａｙ  Ｒｅａｇｅｎｔ（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して発光を測定した。
【０７１９】
表１７に示されるように、抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体は、ＡＤＣＰレポーターアッセイにおいてＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導した。
【０７２０】
（表１７）ＡＤＣＰレポーターアッセイにおける、抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体のＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導する能力
2021530992.tif 000137
2021530992.tif 000138
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
３構築体はアッセイ条件下で測定可能なＦｃγＲＩＩａシグナル伝達を誘導しなかった。
【０７２１】
ＡＤＣＰ二次アッセイ
抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体８、９、および１３（Ｇ２０リンカー）を追加のＡＤＣＰアッセイで試験して、ＡＤＣＰレポーターアッセイの結果を確認した。各抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体およびフコシル化アベルマブモノクローナル抗体を、以下のように行ったＡＤＣＣアッセイで試験した。
【０７２２】
Ｍ２ｃマクロファージを、１ウェル当たり２×１０５細胞で９６ウェルＵ底超低結合プレート（Ｃｏｓｔａｒ、７００７）中に播種し、３７℃で少なくとも１時間、５％ＣＯ２の加湿インキュベーターで平衡化した。ＨＥＫ２９３  ＰＤ−Ｌ１細胞を、製造業者のプロトコルに従ってカルセイン−ＡＭ（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ、Ｃ−３１００）で染色し、６．７ｎＭから５倍希釈した抗ＰＤ−Ｌ１構築体と室温で１５分間プレインキュベートした。その後、それらを３：１のエフェクター：標的比でマクロファージと組み合わせ、３７℃で２時間、５％ＣＯ２インキュベーター内でインキュベートした。細胞を染色のためにＶ底９６ウェルプレートに移し、その後、ＦＡＣＳ緩衝液（ＰＢＳ＋２％ＦＢＳ）で洗浄した。プールした細胞を、Ｆｃブロック（Ｂｉｏｌｅｇｅｎｄ、４２２３０２）を使用してブロッキングし、４℃で１時間、抗ＣＤ１１ｂ−ＡＰＣ抗体（Ｂｉｏｌｅｇｅｎｄ、３０１３１０）で染色した。細胞をＦＡＣＳ緩衝液で洗浄し、ＢＤ  ＦＡＣＳ  Ｖｅｒｓｅで読み取った。ＦｌｏｗＪｏを使用して分析を行った。ダブレットをＦＳＣ−Ｈ対ＦＳＣ−Ａプロットによる計算から取り除いた。カルセイン−ＡＭおよびＣＤ１１ｂ陽性であった細胞を貪食事象または二重陽性マクロファージ（ＤＰ）とみなした。貪食パーセンテージを、（ＤＰ細胞数／総標的細胞数）×１００を計算することによって計算した。
【０７２３】
表１８に示される結果は、抗ＰＤ−Ｌ１構築体が、二次アッセイにおいてＡＤＣＰを誘導し、より低いＥＣ５０値によって証明されるように、フコシル化アベルマブモノクローナル抗体と比較して、ＡＤＣＰ活性の強化においてより高い効力を有したことを示す。二次ＡＤＣＰアッセイの結果は、ＡＤＣＰレポーターアッセイの結果と一致した。
【０７２４】
（表１８）ＨＥＫ−ＰＤ−Ｌ１細胞およびＭ２ｃマクロファージを用いたＦＡＣＳベースのアッセイにおけるＡＤＣＰを誘導する抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体の効力
2021530992.tif 000139
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７２５】
実施例６１．抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体による抗体依存性細胞介在性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）の活性化
ＡＤＣＣレポーターアッセイ
抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体が、抗ＣＤ２０モノクローナル抗体のオビヌツズマブ（ガザイバ）と比較して、ＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導し、ＡＤＣＣ活性を強化する度合いを検証するためのＡＤＣＣレポーターアッセイを開発した。ガザイバのＣＤＲを有する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体４、７、８、９、１０、１３、および１９を、実施例１、２、および５１〜５６に記載されるように生成した。長鎖Ｆｃ単量体間のグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、およびＧ２０リンカー）のサイズが異なる、４つの型の構築体１３（ＣＤ２０）を試験した。各抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体、ならびにフコシル化および脱フコシル化されたオビヌツズマブモノクローナル抗体を、以下のとおり実施されたＡＤＣＣレポーターアッセイにおいて検証した：
【０７２６】
Ｒａｊｉ標的細胞（１．２５ｘ１０４細胞／ウェル）およびＪｕｒｋａｔ／ＦｃγＲＩＩＩａ−エフェクター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ社）（７．４５ｘ１０４細胞／ウェル）を、４％低ＩｇＧ血清（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を補充したＲＰＭＩ１６４０培地中に再懸濁し、連続希釈した抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体を含む９６ウェルプレートに播種した。５％ＣＯ２中、３７℃、６時間のインキュベーションを行った後、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）を使用し、製造業者のプロトコルに従って、Ｂｉｏ−Ｇｌｏ  Ｌｕｃｉｆｅｒａｓｅ  Ａｓｓａｙ  Ｒｅａｇｅｎｔ（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して発光を測定した。
【０７２７】
表１９に示されるように、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体は、ＡＤＣＣレポーターアッセイにおいてＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導し、より低いＥＣ５０値によって証明されるように、フコシル化オビヌツズマブモノクローナル抗体と比較して、ＡＤＣＣ活性の強化においてより高い効力を示した。図５６は、抗ＣＤ２０構築体７および抗ＣＤ２０構築体１３の結果を示し、各Ｆｃ構築体が、フコシル化抗ＣＤ２０抗体と比較して、より低い濃度でより高いＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導したが、脱フコシル化抗ＣＤ２０抗体ほど有効ではなかったことを示す。
【０７２８】
（表１９）ＡＤＣＣレポーターアッセイにおける、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体のＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導する能力
2021530992.tif 000140
2021530992.tif 000141
2021530992.tif 000142
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７２９】
ＡＤＣＣ二次アッセイ
抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体７、８、９、１３（Ｇ２０リンカー）および１９を、追加のＡＤＣＣアッセイにおいて試験し、ＡＤＣＣレポーターアッセイの結果を確認した。各抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体、およびフコシル化ガザイバモノクローナル抗体を、以下のとおり実施されたＡＤＣＣアッセイにおいて試験した。
【０７３０】
ＮＫ細胞を解凍し、Ｌｏｎｚａ社のＬＧＭ培地中に２５０，０００個の細胞／ｍｌで再懸濁し、一晩培養した。プローブを連続希釈（１０倍）し、５：１のエフェクター：標的比（５０，０００個：１０，０００個、または２５，０００個：５，０００個、ドナーに依存する）でＫＩＬＲ  Ｒａｊｉ細胞とともに３０分間インキュベートする。ＮＫ細胞を計数し、Ｈｙｃｌｏｎｅ社の１０％  Ｓｕｐｅｒ  Ｌｏｗ  ＩｇＧ  Ｄｅｆｉｎｅｄ  ＦＢＳ（熱失活化）を含有するフェノールレッド不含ＲＰＭＩ（Ｌｉｆｅ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）のアッセイ培地中に再懸濁し、コーティングされたＫＩＬＲ  Ｒａｊｉ細胞を含有するプレート（複数可）中に添加した。５時間３０分後、ＫＩＬＲ検出試薬を混合し、プレート（複数可）に添加した。プレートを、室温で３０分間インキュベートした後、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）上で読み取った。
【０７３１】
表２０に示される結果は、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体が、二次ＡＤＣＣアッセイにおいてＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導し、より低いＥＣ５０値によって証明されるように、フコシル化ガザイバモノクローナル抗体と比較して、ＡＤＣＣ活性の強化においてより高い効力を有したことを示す。二次ＡＤＣＣアッセイの結果は、ＡＤＣＣレポーターアッセイの結果と一致する。
【０７３２】
（表２０）ＫＩＬＲ  Ｒａｊｉｉ細胞においてＡＤＣＣを誘導する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体の効力
2021530992.tif 000143
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７３３】
実施例６２．抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体による抗体依存性細胞介在性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）の活性化
ＡＤＣＣレポーターアッセイ
抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体が、抗ＰＤ−Ｌ１モノクローナル抗体のアベルマブ（ａｖｅｌｕｍａｂ）（バベンシオ（Ｂａｖｅｎｃｉｏ））と比較して、ＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導し、ＡＤＣＣ活性を強化する度合いを検証するためのＡＤＣＣレポーターアッセイを開発した。アベルマブのＣＤＲを有する抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体４、７、８、１０、１３、１６、および１９を、実施例１、２、および５１〜５６に記載されるように生成した。長鎖Ｆｃ単量体間でグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、およびＧ２０リンカー）のサイズが異なる構築体１３（ＰＤ−Ｌ１）の４つのバージョンを試験した。各抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体およびフコシル化アベルマブモノクローナル抗体を、以下のように行ったＡＤＣＣレポーターアッセイで試験した。
【０７３４】
標的ＨＥＫ−ＰＤ−Ｌ１細胞（１．２５ｘ１０４細胞／ウェル）およびＪｕｒｋａｔ／ＦｃγＲＩＩＩａエフェクター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ社）（７．４５ｘ１０４細胞／ウェル）を、４％低ＩｇＧ血清（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を補充したＲＰＭＩ１６４０培地中に再懸濁し、連続希釈した抗ＰＤ−Ｌ１構築体を含む９６ウェルプレートに播種した。５％ＣＯ２中、３７℃、６時間のインキュベーションを行った後、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）を使用し、製造業者のプロトコルに従って、Ｂｉｏ−Ｇｌｏ  Ｌｕｃｉｆｅｒａｓｅ  Ａｓｓａｙ  Ｒｅａｇｅｎｔ（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して発光を測定した。
【０７３５】
表２１に示されるように、抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体は、ＡＤＣＣレポーターアッセイにおいてＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導した。
【０７３６】
（表２１）ＡＤＣＣレポーターアッセイにおける、抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体のＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導する能力
2021530992.tif 000144
2021530992.tif 000145
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７３７】
ＡＤＣＣ二次アッセイ
抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体８、９、１３（Ｇ２０リンカー）、および１９を追加のＡＤＣＣアッセイで試験して、ＡＤＣＣレポーターアッセイの結果を確認した。各抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体ならびにフコシル化および脱フコシル化アベルマブモノクローナル抗体を、以下のように行ったＡＤＣＣアッセイで試験した。
【０７３８】
ＡＤＣＣ  Ａ５４９−ＫＩＬＲアッセイを、製造業者の指示（ＤｉｓｃｏｖｅｒＸ）に従って行った。Ａ５４９−ＫＩＬＲ細胞株を、ＡｓｓａｙＣｏｍｐｌｅｔｅ（商標）Ｃｅｌｌ  Ｃｕｌｔｕｒｅ  Ｋｉｔ−１０５を使用して組織培養フラスコ中で増殖させた。細胞を、ＡｓｓａｙＣｏｍｐｌｅｔｅ（商標）細胞剥離試薬を使用して収集し、ＡｓｓａｙＣｏｍｐｌｅｔｅ（商標）細胞プレーティング３９試薬を用いて２×１０５細胞／ｍＬに調節し、９６ウェル白色底組織培養処理プレート中に５０μＬ／ウェル（１×１０４細胞）で分配した。抗ＰＤ−Ｌ１構築体をＡｓｓａｙＣｏｍｐｌｅｔｅ（商標）細胞プレーティング３９試薬中で１１ｎＭに希釈した直後に、連続希釈（１：４）を行った。希釈された構築体を１０μＬ／ウェルでウェルに添加し、アッセイプレートを５％ＣＯ２および３７℃で３０分間インキュベートした。凍結ＮＫ細胞（Ｈｅｍａｃａｒｅ）を解凍し、ＡｓｓａｙＣｏｍｐｌｅｔｅ（商標）細胞プレーティング３９試薬を使用して１×１０６細胞／ｍＬで再懸濁した。３０分間インキュベートした後、ＮＫ細胞を５０μＬ／ウェル（５×１０４細胞／ウェル）でアッセイプレートに添加した。脱フコシル化抗ＰＤ−Ｌ１  ＩｇＧ１抗体を使用した陽性対照および抗体の不在下でＡ５４９−ＫＩＬＲ細胞と共培養したＮＫ細胞からなる陰性対照も含めた。その後、アッセイプレートを５％ＣＯ２および３７℃で３時間インキュベートした。インキュベートした直後に、１００μＬ／ウェルのＫＩＬＲ検出希釈標準溶液（４：１：１の体積比で混合したＫＩＬＲ検出試薬１、２、および３で構成されたもの）を各ウェルに添加した。その後、アッセイプレートを室温で３０分間インキュベートした後、発光レベルを、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ）を使用して決定した。
【０７３９】
表２２に示される結果は、抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体が、二次ＡＤＣＣアッセイにおいてＦｃγＲＩＩＩａシグナル伝達を誘導したことを示す。二次ＡＤＣＣアッセイの結果は、ＡＤＣＣレポーターアッセイの結果と一致した。
【０７４０】
（表２２）ＫＩＬＲ−Ａ５４９細胞におけるＡＤＣＣを誘導する抗ＰＤ−Ｌ１  Ｆｃ構築体の効力
2021530992.tif 000146
１別段の記載がない限り、すべての構築体はＧ２０リンカーを含んだ。
２構築体は自発的Ｅ３８８Ｄ変異を含有する。
【０７４１】
実施例６３．フコシル化および脱フコシル化抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体による、ヒト血液中のＣＤ１９＋Ｂ細胞の枯渇
全血末梢血単核細胞（ＰＭＢＣ）枯渇アッセイを使用して、フコシル化型および脱フコシル化型の抗ＣＤ２０構築体１３（以下の実施例６５に記載される）において、オビヌツズマブ（ガザイバ）由来のＣＤＲを含有する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体を使用してＣＤ１９＋Ｂ細胞を枯渇させることができるかどうかを決定した。ＣＤ１９は、Ｂ細胞特異的な表面抗原であり、Ｂ細胞に由来する白血病およびリンパ腫は、ＣＤ１９を発現する。ヒト全血をＥＤＴＡ管に採取し、１００μＬを、ＶｉｖｏＴａｇ  ６４５で標識付けされた抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体の２．９６μＭ〜０．３ｐＭの範囲の連続希釈液とともに、３７℃で１０分間インキュベートした。フルオレセインイソチオシアネート（ＦＩＴＣ）抗ＩｇＤ、フィコエリトリン（ＰＥ）抗ＣＤ１１ｃ、アロフィコシアニン−Ｈ７（ＡＰＣ／Ｈ７）抗ＣＤ１４、ＰｅｒＣｐ  Ｃｙ５．５抗ＣＤ１９、フィコエリトリン−シアニン７（ＰＥ／Ｃｙ７）抗ＣＤ５６、およびパシフィックブルー（Ｐａｃ  Ｂｌｕｅ）抗ＣＤ３の抗体（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）を含有する免疫細胞特異的抗体カクテルを、血液細胞に添加し、３７℃でさらに３０分間染色した。染色後、赤血球（ＲＢＣ）を、塩化アンモニウム溶液（ＳＴＥＭＣＥＬＬ  ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）を用いて２回、室温（ＲＴ）で１０分間溶解し、細胞をＰＢＳ中で洗浄した。細胞を２００μＬのＦＡＣＳ緩衝液（２％ＦＢＳ含有ＰＢＳ）中に再懸濁し、試料をＦＡＣＳＶｅｒｓｅ（商標）機器（ＢＤ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）において取得した。白血球のゲートを、フォワードスキャッター（ＦＳＣ）およびサイドスキャッター（ＳＳＣ）を使用して設定し、Ｂ細胞を、ＳＳＣｌｏｗ、ＦＳＣｉｎｔ、ＣＤ１１ｃ−、ＣＤ１４−、ＣＤ５６−、ＣＤ３−、およびＣＤ１９＋、ＩｇＤ＋として特性評価した。
【０７４２】
図５７は、フコシル化および脱フコシル化構築体１３（抗ＣＤ２０）の両方が、フコシル化および脱フコシル化抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１モノクローナル抗体（オビヌツズマブ）よりも低い濃度（ｎＭ）でＣＤ１９＋Ｂ細胞（ＩｇＤ＋細胞％）を枯渇させたことを示す。脱フコシル化抗ＣＤ２０構築体１３は、フコシル化抗ＣＤ２０構築体１３よりも効率的にＣＤ１９＋Ｂ細胞を枯渇させた。同様に、脱フコシル化抗ＣＤ２０モノクローナル抗体は、フコシル化抗体よりも効率的にＣＤ１９＋Ｂ細胞を枯渇させた。
【０７４３】
実施例６４．マウスリンパ腫モデルにおける、抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体による腫瘍増殖の低減
ヒトリンパ腫のマウス播種性腫瘍モデルを使用して、疾患進行および治療応答に対する抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体（抗ＣＤ２０構築体１３）の単回用量または複数回用量の効果を、生体発光イメージングによって試験した。ＣＢ１７−重症複合型免疫不全（ＳＣＩＤ）マウス（メス、６〜７週齢、平均体重２０グラム、Ｃｈａｒｌｅｓ  Ｒｉｖｅｒ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓの系統２３６）を、実験動物飼養施設内に４８時間収容した後、ＩＡＣＵＣプロトコルに従って使用した。水と食物は不断に与えた。すべての実験は、機関の実験動物倫理委員会により承認された。マウスを、不快感の兆候および全身外観について毎日チェックした。腫瘍異種移植片モデルについては、５×１０６個のルシフェラーゼ発現ヒトバーキットリンパ腫Ｄａｕｄｉ細胞（Ｄａｕｄｉ−Ｌｕｃ）を、尾静脈を通して静脈内注射した。注射前、Ｄａｕｄｉ−ｌｕｃ細胞は、ＣＤ２０およびＣＤ３８の細胞表面発現を示した。生体発光シグナルに基づき、様々な処置群（７匹のマウス／群）に無作為化するため、腫瘍細胞移植の１時間後にマウスを段階分けした（そのような早期の時点では、シグナルは主に肺に集中していた）。腫瘍細胞注射の５時間後、各群のマウスを、臨床的用量範囲と同様の単回用量の薬剤（１８ｍｇ／ｋｇのダラツムマブ（抗ＣＤ３８モノクローナル抗体）、１８ｍｇ／ｋｇのオビヌツズマブ（ガザイバ、抗ＣＤ２０  ＩｇＧ１モノクローナル抗体）、３０ｍｇ／ｋｇの抗ＣＤ２０構築体１３、ＩｇＧ１用量のモル等量）を用いて腹腔内処置した。生理食塩水を、陰性対照としてマウスの群に投与した。別の群では、抗ＣＤ２０構築体１３を、２日毎に３０ｍｇ／ｋｇ、合計で６回用量を投与した（すなわち、マウスを、腫瘍細胞注射後１、３、５、７、９、および１１日目に、抗ＣＤ２０構築体１３を用いて処置した）。腫瘍増殖の時間的変化を、ＩＶＩＳスペクトル（ＰｅｒｋｉｎＥｌｍｅｒ社）での生体発光イメージングによって決定した。イメージングのために、マウスに麻酔をかけ、続いてＤ−ルシフェリン注射（１５ｍｇ／ｍＬのストック溶液を１５０μｌ／マウス）を行った。次いで、マウスを、電荷結合素子検出器を用いてイメージングするために遮光ボックス内に入れた。マウス内のルシフェラーゼ発現細胞から発射された光子を、暴露期間にわたって計数した。総流束（光子／秒）としての放射輝度の生データを計算し、定量的な画像解析を、Ｌｉｖｉｎｇ  Ｉｍａｇｅ  Ｓｏｆｔｗａｒｅ（ＰｅｒｋｉｎＥｌｍｅｒ社）を使用して実施した。照明の下で、白黒画像を、対象の領域を描画するための解剖学的参照用に取得した。背面および前面から採取された光の放射を、個々のマウスの総体表面積に対して積分し、腫瘍質量発達の尺度として時間でプロットした。腫瘍量を表す積分生体発光強度を測定し、データを平均±ＳＥＭ（７匹のマウス／群）として表す。
【０７４４】
図５８は、抗ＣＤ２０構築体１３が、播種性リンパ腫モデルにおいて腫瘍の発達を大きく制限することを示す。単回用量の抗ＣＤ２０構築体１３は、腫瘍細胞移植後の２１日間の過程にわたる腫瘍増殖の低減において、ダラツムマブおよびオビヌツズマブ（ガザイバ）と同程度有効であった。生理食塩水群の＊＊＊＊で標識付けされた点は、対応する処置群と比較して０．０００１未満のｐ値を有した。複数回用量の抗ＣＤ２０構築体１３は、このモデルアッセイにおいて、単回用量の構築体とほぼ同程度有効であった。マウスは、複数回用量の構築体１３に耐容し、目に見える副作用は示さなかった（データは示さず）。
【０７４５】
実施例６５．ＣＴＬＡ−４結合ドメインを含むＦｃ抗原結合ドメイン構築体１３の設計および精製
タンパク質発現
分岐点がＣ末端Ｆｃドメインにある単独で分岐したＦｃドメインから形成された構築体を、以下に記載されるように作製した。Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体１３（ＣＴＬＡ−４）は、各々、２つの別個のＦｃドメイン単量体含有ポリペプチド（抗ＣＴＬＡ−４長鎖Ｆｃの２つのコピー（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：ＺＺのいずれか１つ、および短鎖Ｆｃ（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：ＺＺ）の２つのコピー）と、抗ＣＴＬＡ−４軽鎖ポリペプチド（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：ＺＺ）の２つのコピーとを含む。長鎖Ｆｃは、電荷変異（Ｋ４０９Ｄ／Ｄ３９９Ｋ変異）Ｆｃドメイン単量体（ホモ二量体化を促進する）を、Ｅ３５７Ｋ電荷変異ならびにＳ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗ突起形成変異（ヘテロ二量体化を促進する）を有するＦｃドメイン単量体とともに、直列に連続して含み、Ｎ末端で抗ＣＴＬＡ−４  ＶＨおよびＣＨ１ドメイン（ＥＵの１〜２２０位）（構築体１３（ＣＴＬＡ−４））を含む。短鎖Ｆｃは、Ｋ３７０Ｄ電荷変異、ならびにＹ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖ空洞形成変異（ヘテロ二量体形成を促進するため）を含有する。抗ＣＴＬＡ−４軽鎖ならびに抗ＣＴＬＡ−４  ＶＨおよびＣＨ１は、イピリムマブから取られる。ＣＴＬＡ−４軽鎖はまた、ｓｃＦｖの一部として長鎖ＦｃのＮ末端に融合されて発現され得る。他の型の構築体１３は、抗ＣＴＬＡ−４重鎖とともに作製され得、各型は、長鎖Ｆｃポリペプチド中のＦｃドメイン単量体間に異なる大きさのグリシンスペーサー（Ｇ４、Ｇ１０、Ｇ１５、またはＧ２０リンカー）を保有する。ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。以下の構築体の各々のアミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖（抗ＣＴＬＡ−４）をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃ（抗ＣＴＬＡ−４）をコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によりコードされた。
【０７４６】
（表２３）構築体１３（ＣＴＬＡ−４）配列
2021530992.tif 000147
【０７４７】
実施例６６．構築体の活性に対する脱フコシル化の影響
一連の研究を行って、構築体の活性に対する脱フコシル化の影響を調査した。構築体としては、実施例２、表８に上述の抗ＣＤ２０構築体１３（Ｓ３Ｙ）、実施例２、表８に上述の抗ＰＤ−Ｌ１構築体１３（Ｓ３Ｙ）、および実施例６５に上述の抗ＣＬＴＡ−４構築体１３（Ｓ３Ｙ）が挙げられる。
【０７４８】
構築体の調製および特性評価
ＤＮＡ配列は、哺乳動物細胞での発現に最適化され、ｐｃＤＮＡ３．４哺乳動物発現ベクター内にクローニングされた。ＤＮＡプラスミド構築体はリポソームを介して、ヒト胎生腎（ＨＥＫ）２９３細胞にトランスフェクトされた。アミノ酸配列は、３つの別個のプラスミド（１つのプラスミドは軽鎖をコードし、１つのプラスミドは長鎖Ｆｃをコードし、１つのプラスミドは短鎖Ｆｃをコードする）によりコードされた。フコシル化を、１，３，４−トリ−Ｏ−アセチル−２−デオキシ−２−フルオロ−Ｌ−フコース抑制剤透過膜をトランスフェクト細胞培養に添加することによって抑制した。
【０７４９】
タンパク質精製
発現したタンパク質を、Ｐｏｒｏｓ  ＭａｂＣａｐｔｕｒｅ  Ａカラムを用いて、プロテインＡ系のアフィニティーカラムクロマトグラフィーによって細胞培養上清から精製した。装填後に捕捉したＳＩＦボディ構築体をリン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ、ｐＨ７．０）で洗浄し、中間洗浄緩衝液である５０ｍＭのクエン酸緩衝液（ｐＨ５．５）でさらに洗浄して、追加のプロセス関連不純物を除去した。結合されたＳＩＦ体材料を、１００ｍＭのグリシン（ｐＨ３）で溶離し、溶離液を、１Ｍのトリス（ｐＨ７．４）の添加によって急速に中和し、次いで遠心分離し、０．２μｍフィルターを通して滅菌濾過した。
【０７５０】
タンパク質は、Ｐｏｒｏｓ  ＸＳ樹脂を用いて、イオン交換クロマトグラフィーによってさらに分取した。カラムは、５０ｍＭのＭＥＳ、ｐＨ６（緩衝液Ａ）で予め平衡化して、サンプルは、ロードのために平衡用緩衝液で希釈した（１：３）。試料を、１２〜１５カラム体積に対して５０ｍＭのＭＥＳ（１００％  Ａ）から４００ｍＭの塩化ナトリウム、ｐＨ６（１００％Ｂ）への直線勾配を使用して溶出した。溶出中に採取したすべての画分を、分析用サイズ排除クロマトグラフィー（ＳＥＣ）により分析し、標的画分をプールして、精製材料を生成した。
【０７５１】
物理化学的特性評価
イオン交換の後、プールされた材料を、接線流濾過システム上で、３０ｋＤａをカットオフするポリエーテルスルホン（ＰＥＳ）膜カートリッジを使用して、１倍ＰＢＳ緩衝液に緩衝液交換した。サンプルをおよそ１０〜１５ｍｇ／ｍＬに濃縮して、０．２μｍフィルターを通して滅菌濾過した。
【０７５２】
構築体を、サイズ純度、エンドトキシン、および脱フコシル化のレベルについて評価した。分析用サイズ排除クロマトグラフィーを、ポストプロテインＡ、プールされたイオン交換画分、および最終精製材料の純度評価のために使用した。精製された物質を、１倍ＰＢＳを使用して１ｍｇ／ｍＬに希釈し、Ｚｅｎｉｘ  ＳＥＣ−３００（４．６×３００ｍｍ、３μｍ、３００Å、Ｓｅｐａｘ、カタログ番号２１３３００−４６３０）を分析カラムとして使用して、ＵＶ＆ＦＬＤ検出器を備えたＡｇｉｌｅｎｔ  １２００システムで分析した。カラムを、分析前に０．３ｍＬ／分で１時間、０．０５ｗ／ｖ％のアジ化ナトリウム緩衝液を用いて、１００ｍＭのリン酸ナトリウム、２００ｍＭのアルギニン、３００ｍＭの塩化ナトリウム（ｐＨ６．７）で平衡化した。注入量はおよそ１０〜１５ｕＬであり、カラム温度は３０℃であり、ＵＶ検出は２８０ｎｍであり、ＦＬＤは励起２８０ｍｍおよび発光３３０ｎｍであり、総実行時間は１５分間であった。エンドトキシンレベルを、Ｃｈａｒｌｅｓ  Ｒｉｖｅｒｓ  Ｌａｂｓ製のＥｎｄｏｓａｆｅ（登録商標）−ＰＴＳエンドトキシン試験システムを使用して測定した。試料を、典型的には、各精製ステップの最後に０．２２μｍのフィルターに通して濾過して、粒子および細菌を濾過して取り除き、次いでエンドトキシンを確認した。緩衝液およびプローブを、ＬＡＬ試薬水（Ｃｈａｒｌｅｓ  Ｒｉｖｅｒ  Ｌａｂｓ、カタログ番号Ｗ１３０）で１０倍〜２０倍に希釈し、Ｃｈａｒｌｅｓ  Ｒｉｖｅｒ  Ｌａｂｓ  Ｅｎｄｏｓａｆｅ（登録商標）−ＰＴＳカートリッジ（カタログ番号ＰＴＳ２０００５Ｆを０．００５ＥＵ／ｍｌ、またはカタログ番号ＰＴＳ２００１Ｆを０．０１ＥＵ／ｍｌ）のいずれかを使用して試験した。
【０７５３】
糖ペプチドの質量分析による脱フコシル化レベル
およそ５０μｇの構築体材料を、５０ｍＭの炭酸水素アンモニウムｐＨ７．８緩衝液中の６ＭのグアニジンＨＣｌ中で１ｕｇ／ｕＬに希釈した。タンパク質を変性させ、６５℃でＤＴＴを用いて還元し、暗所で室温でヨードアセトアミドを用いて１時間アルキル化し、次いで４Ｌの２５ｍＭの炭酸水素アンモニウムに対して４℃で一晩透析した。翌朝、トリプシンを、温浸のために１：２５の酵素対基質比でバロサイラー内に添加した。材料を、ギ酸で直ちにクエンチした。
【０７５４】
約２μｇのタンパク質を、１×１００ｍｍのＷａｔｅｒｓ  Ａｃｑｕｉｔｙ  Ｃ１８  ＢＥＨカラムに注射した。水中の０．１％ギ酸（Ａ）からアセトニトリル中の０．１％ギ酸（Ｂ）への勾配を、７５μＬ／分の流速で使用した。質量分析を、３５０〜２０００ｍ／ｚの走査範囲で、ＱＥｘａｃｔｉｖｅをポジティブモードで作動して実施した。Ｎグリカン組成物を、各糖ペプチド種の面積を積分することによって決定した。脱フコシル化グリカンのパーセンテージを、全Ｎグリカンに対する非フコシル化グリカンを合計することによって計算した。
【０７５５】
抗ＣＤ２０構築体１３
表２６は、以下に記載される研究に使用される抗ＣＤ２０構築体の特徴を記載する。
【０７５６】
（表２４）抗ＣＤ２０構築体１３の物理化学的特性評価
2021530992.tif 000148
【０７５７】
抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）
Ｒａｊｉ標的細胞（１．２５×１０４個の細胞／ウェル）およびＪｕｒｋａｔ／ＦｃγＲＩＩＩａエフェクター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ社）（７．４５×１０４個の細胞／ウェル）を、４％低ＩｇＧ血清（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を補充したＲＰＭＩ  １６４０培地中に再懸濁し、連続希釈された抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体を含む９６ウェルプレート中に播種した。γ５％ＣＯ２中、３７℃で６時間インキュベートした後、発光を、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）を使用して、製造業者のプロトコルに従ってＢｉｏ−Ｇｌｏルシフェラーゼアッセイ試薬（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して測定した。
【０７５８】
図５９の結果は、脱フコシル化構築体が、ＡＤＣＣレポーターアッセイにおいて、フコシル化構築体よりも強化された効力を有することを示す。
【０７５９】
抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）
Ｒａｊｉ標的細胞（１．５×１０４個の細胞／ウェル）およびＪｕｒｋａｔ／ＦｃγＲＩＩａ−Ｈエフェクター細胞（Ｐｒｏｍｅｇａ社）（３．５×１０４個の細胞／ウェル）を、４％低ＩｇＧ血清（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を補充したＲＰＭＩ  １６４０培地中に再懸濁し、連続希釈された抗ＣＤ２０  Ｆｃ構築体を含む９６ウェルプレート中に播種した。γ５％ＣＯ２中、３７℃で６時間インキュベートした後、発光を、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ照度計（ＢＭＧ  ＬＡＢＴＥＣＨ社）を使用して、製造業者のプロトコルに従ってＢｉｏ−Ｇｌｏルシフェラーゼアッセイ試薬（Ｐｒｏｍｅｇａ社）を使用して測定した。
【０７６０】
図６０の結果は、脱フコシル化構築体が、ＡＤＣＰレポーターアッセイにおいて、フコシル化構築体に匹敵する効力を有することを示す。
【０７６１】
全血からのＣＤ１９＋細胞の枯渇
ヒト全血をＥＤＴＡ管に採取し、６０ｕＬを、ＶｉｖｏＴａｇ  ６４５で標識付けされた抗ＣＤ２０構築体の５倍連続希釈液（範囲：２．９６μＭ〜０．３ｐＭ）とともに、３７℃で１０分間インキュベートした。フルオレセインイソチオシアネート（ＦＩＴＣ）抗ＩｇＤ（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）、フィコエリトリン（ＰＥ）抗ＣＤ１１ｃ（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）、アロフィコシアニン−Ｈ７（ＡＰＣ／Ｈ７）抗ＣＤ１４（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）、ＰｅｒＣｐ  Ｃｙ５．５抗ＣＤ１９（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）、フィコエリトリン−シアニン７（ＰＥ／Ｃｙ７）抗ＣＤ５６（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）、パシフィックブルー（Ｐａｃ  Ｂｌｕｅ）抗ＣＤ４抗体（ＢｉｏＬｅｇｅｎｄ社）、およびＢＶ５１０抗ＣＤ３（ＢＤ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅ社）を含有する免疫細胞特異的染色カクテルを、血液細胞に添加し、３７℃でさらに３０分間染色した。その後、ＲＢＣを、塩化アンモニウム溶液（ＳＴＥＭＣＥＬＬ  ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ社）を用いて２回、室温で１０分間溶解し、細胞をＰＢＳ中で２回洗浄した。細胞を２００μＬのＰＢＳ／１％ＰＦＡ中に再懸濁し、試料をＦＡＣＳＶｅｒｓｅ（商標）機器（ＢＤ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ社）において取得した。白血球のゲートを、フォワードスキャッター（ＦＳＣ）およびサイドスキャッター（ＳＳＣ）を使用して設定し、Ｂ細胞を、ＳＳＣｌｏｗ、ＦＳＣｉｎｔ、ＣＤ１１ｃ−、ＣＤ１４−、ＣＤ５６−、ＣＤ３−、およびＣＤ１９＋、ＩｇＤ＋として特性評価した。
【０７６２】
抗ＣＤ２０構築体による処置時の、全血からのＣＤ１９＋Ｂ細胞の減少を、図６１に示す。脱フコシル化抗ＣＤ２０は、ＣＤ１９＋細胞の割合の減少においてより強力であった。
【０７６３】
抗ＰＤ−Ｌ１構築体１３
表２５は、以下に記載される研究に使用される抗ＰＤ−Ｌ１構築体の特徴を記載する。
【０７６４】
（表２５）抗ＰＤ−Ｌ１構築体の物理化学的特性評価
2021530992.tif 000149
【０７６５】
抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）
Ａ５４９細胞（ＡＴＣＣ）を取得し、Ｆ−１２Ｋ培地（Ｇｉｂｃｏ）、１０％  ＦＢＳ（Ｈｙｃｌｏｎｅ）、および２ｍＭ  ｇｌｕｔａｍａｘ（Ｇｉｂｃｏ）中で培養した。実験の２４時間前、１５０，０００細胞／ｍＬのＡ５４９細胞を、ＰＤ−Ｌ１発現を刺激するために５０ｎｇ／ｍＬのＩＦＮ−γを添加した増殖培地中で培養した。このアッセイにおいてＨｅｍａｃａｒｅ  ＮＫ細胞をエフェクター細胞として使用し、非組織培養処理フラスコ（Ｆａｌｃｏｎ）内に一晩置いた。次いで、Ａ５４９細胞を、３ｍＬのＡｃｃｕｔａｓｅ（Ｃｏｒｎｉｎｇ）を用いて５分間採取した。細胞を０．２×１０＾６細胞／ｍＬで再懸濁した。５０μＬのＡ５４９細胞を、９６ウェル組織培養処理白色平底プレート（Ｃｏｓｔａｒ）の各ウェルに添加した。いかなるインキュベート時間もなく、１０μＬの構築体を各ウェルに添加した。直後に、１×１０＾６細胞／ｍＬの５０μＬのＮＫ細胞をプレートの各ウェルに添加した。プレートを３７℃で５時間インキュベートした。次いで、５０μＬのＣｙｔｏｔｏｘ  ｇｌｏ試薬（Ｐｒｏｍｅｇａ）を添加し、続いて３７℃で１５分間インキュベートした。発光を、ＰＨＥＲＡｓｔａｒ  ＦＳ（ＢＭＧ  Ｌａｂｔｅｃｈ社）を使用して読み取った。図６２は、抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いて処置されたＰＤ−Ｌ１発現Ａ５４９細胞のＡＤＣＣアッセイの結果を示す。脱フコシル化は、ＡＤＣＣを誘導する構築体の効力を増加させた。
【０７６６】
抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）
Ｍ０マクロファージを、Ｍ２ｃマクロファージまで最終分化するために、９６ウェル平底組織培養プレート（Ｆａｌｃｏｎ／Ｃｏｒｎｉｎｇ  ３０７２）中、ＩＬ−１０（Ｒ＆Ｄ  Ｓｙｓｔｅｍｓ社）（５０ｎｇ／ｍＬ）の存在下、５０μＬ中５０，０００個の細胞／ウェルで、ＯｐｔｉＭｅｍ培地（Ｇｉｂｃｏ）中の２％の熱失活化超低ＩｇＧ  ＦＢＳ  （ＨｙＣｌｏｎｅ社）中に播種した。翌日、構築体を、２倍連続希釈液（２５μＬ／ウェル）中、４倍の濃度で、Ｍ２ｃエフェクター細胞に２〜４時間添加した。Ｈ４４１標的細胞を、それらの通常の培養条件（１０％  ＦＢＳ、熱失活化（Ｈｙｃｌｏｎｅ社、Ｄｅｆｉｎｅｄ）、ＲＰＭＩ、ＧｌｕｔａＭａｘ）からＡｃｃｕｔａｓｅ（Ｃｏｒｎｉｎｇ社）を用いて除去して、それらの細胞表面受容体を保持する。次いで、細胞を、５００ｎｇ／ｍＬ×１時間×３７℃で、ｐＨｒｏｄｏ赤血球標識化キット（Ｅｓｓｅｎ社）を用いて１×１０６個／ｍＬで標識化した。次いで、標識化された標的を、１０，０００個の細胞／ウェル／２５μＬ、最終体積１００μＬで添加した。貪食を、生細胞画像化システム（Ｅｓｓｅｎ／Ｓａｒｔｏｒｉｕｓ、ＩｎｃｕＣｙｔｅ  Ｓ３）を用いてｐＨｒｏｄｏ赤色蛍光強度の増加によって測定した。
【０７６７】
アッセイを三連で行い、位相および赤色蛍光の１ウェル当たり４つの画像を１０倍の倍率で捕捉した。分析のために対照を毎回実行した（Ｈ４４１  ｐＨｒｏｄｏのみ（バックグラウンド赤色蛍光カットオフを設定するため）、およびＭ２ｃのみ（マクロファージを特定するための位相マスク））。走査時間を２４時間にわたって毎時に設定した。分析後、総Ｈ４４１貪食を定量化するために使用された測定基準は、総赤色物体積分強度（ＲＣＵ×μｍ２／画像）であった。図６３は、抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いて処置されたＰＤ−Ｌ１発現Ａ５４９細胞のＡＤＣＰアッセイの結果を示す。脱フコシル化は、ＡＤＣＰを誘導する構築体の効力を変更しなかった。
【０７６８】
補体依存性細胞傷害性
ヒトＰＤ−Ｌ１遺伝子を安定的に発現するようにトランスフェクトされたヒト胎児腎臓（ＨＥＫ）細胞株（ＣｒｏｗｎＢｉｏ）を、ＤＭＥＭ、１０％ＦＢＳ、および選択マーカーとして２μｇ／ｍＬのピューロマイシン中で培養した。細胞を回収し、ゲネテシン（ｇｅｎｅｔｅｃｉｎ）またはフェノールレッドを含まないＸ−Ｖｉｖｏ−１５培地（Ｌｏｎｚａ社）において希釈した。６×１０＾５個の細胞／ｍＬのＨＥＫ−ＰＤ−Ｌ１細胞１００μｌを、９６ウェルの組織培養処理平底プレート（ＢＤ  Ｆａｌｃｏｎ社）中に播種した。構築体および抗体を、Ｘ−ＶＩＶＯ−１５培地中、１：３で連続希釈した。希釈された構築体５０μＬを、標的細胞の上部のウェルに添加した。５０μｌの非希釈のヒト血清補体（Ｑｕｉｄｅｌ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）を、各ウェルに添加した。その後、アッセイプレートを３７℃で２時間インキュベートした。２時間インキュベートした後、２０μＬのＷＳＴ−１細胞増殖試薬（Ｒｏｃｈｅ  Ｄｉａｇｎｏｓｔｉｃｓ  Ｃｏｒｐ）を各ウェルに添加し、プレートを３７℃で一晩インキュベートした。翌朝、アッセイプレートをプレート振盪機上に２〜５分間置いた。吸光度を、分光光度計（Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｄｅｖｉｃｅｓ  ＳＰＥＣＴＲＡｍａｘ  Ｍ２）を用いて４５０ｎｍで測定し、６００ｎｍで補正した。
【０７６９】
図６４は、抗ＰＤ−Ｌ１構築体を用いて処置されたＰＤ−Ｌ１発現Ａ５４９細胞のＣＤＣアッセイの結果を示す。脱フコシル化は、ＣＤＣを誘導する構築体の効力を変更しなかった。
【０７７０】
他の実施形態
この明細書中に記載したすべての公開公報、特許および特許出願は、あたかも独立の公開公報または特許出願それぞれが特別にかつ個別に示されて参照によって組み入れられるかのように、同じ程度まで参照することによってここに組み入れるものとする。
【０７７１】
この開示について、その特定の実施形態に関連して説明したが、さらなる変形が可能であることと、この出願は、概してこの開示の原則に従い、かつ、この開示が関係する技術分野の範囲内で既知または通例である範囲にあり、先に述べた本質的な特徴に応用することができるような、この開示からの逸脱を含んだ、この開示の任意のバリエーション、使用または適応を網羅することを意図し、請求項の範囲に従うものであることとが理解されるであろう。
【０７７２】
他の実施形態は、特許請求の範囲の範囲内とする。
【図１】
2021530992.tif 000197
【図２】
2021530992.tif 000198
【図３】
2021530992.tif 000199
【図４】
2021530992.tif 000200
【図５】
2021530992.tif 000201
【図６】
2021530992.tif 000202
【図７】
2021530992.tif 000203
【図８】
2021530992.tif 000204
【図９】
2021530992.tif 000205
【図１０】
2021530992.tif 000206
【図１１】
2021530992.tif 000207
【図１２】
2021530992.tif 000208
【図１３】
2021530992.tif 000209
【図１４】
2021530992.tif 000210
【図１５】
2021530992.tif 000211
【図１６】
2021530992.tif 000212
【図１７】
2021530992.tif 000213
【図１８】
2021530992.tif 000214
【図１９】
2021530992.tif 000215
【図２０】
2021530992.tif 000216
【図２１】
2021530992.tif 000217
【図２２】
2021530992.tif 000218
【図２３】
2021530992.tif 000219
【図２４】
2021530992.tif 000220
【図２５】
2021530992.tif 000221
【図２６】
2021530992.tif 000222
【図２７】
2021530992.tif 000223
【図２８】
2021530992.tif 000224
【図２９】
2021530992.tif 000225
【図３０】
2021530992.tif 000226
【図３１】
2021530992.tif 000227
【図３２】
2021530992.tif 000228
【図３３】
2021530992.tif 000229
【図３４】
2021530992.tif 000230
【図３５】
2021530992.tif 000231
【図３６】
2021530992.tif 000232
【図３７】
2021530992.tif 000233
【図３８】
2021530992.tif 000234
【図３９】
2021530992.tif 000235
【図４０】
2021530992.tif 000236
【図４１】
2021530992.tif 000237
【図４２】
2021530992.tif 000238
【図４３】
2021530992.tif 000239
【図４４】
2021530992.tif 000240
【図４５】
2021530992.tif 000241
【図４６】
2021530992.tif 000242
【図４７】
2021530992.tif 000243
【図４８】
2021530992.tif 000244
【図４９】
2021530992.tif 000245
【図５０】
2021530992.tif 000246
【図５１】
2021530992.tif 000247
【図５２】
2021530992.tif 000248
【図５３】
2021530992.tif 000249
【図５４】
2021530992.tif 000250
【図５５】
2021530992.tif 000251
【図５６】
2021530992.tif 000252
【図５７】
2021530992.tif 000253
【図５８】
2021530992.tif 000254
【図５９】
2021530992.tif 000255
【図６０】
2021530992.tif 000256
【図６１】
2021530992.tif 000257
【図６２】
2021530992.tif 000258
【図６３】
2021530992.tif 000259
【図６４】
2021530992.tif 000260
【手続補正書】
【提出日】令和3年4月14日(2021.4.14)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を含む組成物であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、抗原結合ドメインと、リンカーにより第２のＦｃドメインに結合された第１のＦｃドメインと、を含み、前記組成物中のグリカンの少なくとも５％が、フコース残基を欠く、組成物。
【請求項２】
抗原結合ドメインと、リンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含む、ポリペプチド
を含む組成物であって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含み、前記組成物中の前記グリカンの少なくとも５％が、フコース残基を欠く、組成物。
【請求項３】
前記抗原結合ドメインが、抗体重鎖可変ドメインを含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項４】
前記抗原結合ドメインが、抗体軽鎖可変ドメインを含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項８】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項９】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１２】
改変された突起を形成する変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷変異をさらに含む、請求項２〜１１のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１３】
前記改変突起を形成する変異および前記逆電荷変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項２〜１２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４】
前記変異が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項１３に記載の組成物。
【請求項１５】
前記変異が、単一アミノ酸変化である、請求項２〜１３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、
2021530992.tif 000261
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項２に記載の組成物。
【請求項１７】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、グリシンスペーサーである、請求項２に記載の組成物。
【請求項１８】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが独立して、４〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３５）、４〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３８）、８〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３６）、８〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３９）、１２〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４０）、または１２〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３７）のグリシン残基からなる、請求項２に記載の組成物。
【請求項１９】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、２０個のグリシン残基（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３）からなる、請求項２に記載の組成物。
【請求項２０】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含む、請求項２〜１９に記載の組成物。
【請求項２１】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項２０に記載の組成物。
【請求項２２】
Ｉ２５３位の各アミノ酸変異が、Ｉ２５３Ａである、請求項２１に記載の組成物。
【請求項２３】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含む、請求項２〜２２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項２４】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項２３に記載の組成物。
【請求項２５】
Ｒ２９２位の各アミノ酸変異が、Ｒ２９２Ｐである、請求項２４に記載の組成物。
【請求項２６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、
2021530992.tif 000262
および
2021530992.tif 000263
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらからなる、請求項２〜２５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項２７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000264
を有する、請求項２６に記載の組成物。
【請求項２８】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000265
を有する、請求項２６に記載の組成物。
【請求項２９】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000266
を有し、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000267
を有する、請求項２６に記載の組成物。
【請求項３０】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000268
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３１】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000269
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３２】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000270
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３３】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000271
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３４】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000272
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３５】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000273
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000274
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000275
を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３８】
前記単一アミノ酸置換が、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される、請求項３０〜３７のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項３９】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々が独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項２〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４０】
前記単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、ＣＨ３ドメインの逆電荷変異であるか、または改変突起を形成する変異である、請求項３９に記載の組成物。
【請求項４１】
前記単一アミノ酸置換が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項３９に記載の組成物。
【請求項４２】
前記改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択される、請求項２に記載の組成物。
【請求項４３】
前記２つまたは４つの逆電荷変異が、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される、請求項５、６、および９〜２９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４４】
前記抗原結合ドメインが、ｓｃＦｖである、請求項２〜４３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４５】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含む、請求項２〜４３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項４６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＬドメインをさらに含む、請求項４３に記載の組成物。
【請求項４７】
前記ＶＨドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項４８】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項４９】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５０】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５１】
前記抗原結合ドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５２】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５３】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５４】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項４５に記載の組成物。
【請求項５５】
前記抗原結合ドメインが、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインを含む、請求項２〜４３に記載の組成物。
【請求項５６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むポリペプチドに結合してＦａｂを形成することができる、請求項２〜４３に記載の組成物。
【請求項５７】
第１または第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジ内のシステイン残基間のジスルフィド結合により結合された、請求項２〜５６のいずれか一項に記載の組成物の２つのコピー
を含む、ポリペプチド複合体。
【請求項５８】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドに結合された、請求項２〜５６のいずれか一項に記載のポリペプチドを含むポリペプチド複合体を含む組成物であって、前記ポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドが、前記ポリペプチドの前記第１、第２、または第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジドメイン内のシステイン残基と前記第２のポリペプチドの前記ヒンジドメイン内のシステイン残基との間のジスルフィド結合により結合され、前記組成物中の前記グリカンの少なくとも５％が、フコース残基を欠く、組成物。
【請求項５９】
前記第２のポリペプチド単量体が、改変空洞を形成する変異を含む、請求項５８に記載の組成物。
【請求項６０】
前記改変空洞を形成する前記変異が、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３９４Ｗ／Ｙ４０７Ａ、Ｔ３６６Ｗ／Ｔ３９４Ｓ、Ｔ３６６Ｓ／Ｌ３６８Ａ／Ｙ４０７Ｖ／Ｙ３４９Ｃ、Ｓ３６４Ｈ／Ｆ４０５Ａからなる群から選択される、請求項５９に記載の組成物。
【請求項６１】
前記第２のポリペプチドが、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項５８〜６０のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項６２】
抗原結合ドメインと、リンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含む、ポリペプチドであって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、ポリペプチド。
【請求項６３】
前記抗原結合ドメインが、抗体重鎖可変ドメインを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６４】
前記抗原結合ドメインが、抗体軽鎖可変ドメインを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６８】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項６９】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７２】
表４から選択される１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、同一のＣＨ３ドメインを有する、請求項６２〜７１のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項７３】
表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項６２〜７２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項７４】
前記変異が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項７３に記載の組成物。
【請求項７５】
前記変異が、各々、単一アミノ酸変化である、請求項６２〜７３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項７６】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、
2021530992.tif 000276
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項７２に記載の組成物。
【請求項７７】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、グリシンスペーサーである、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７８】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが独立して、４〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３５）、４〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３８）、８〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３６）、８〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３９）、１２〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４０）、または１２〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３７）のグリシン残基からなる、請求項６２に記載の組成物。
【請求項７９】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、２０個のグリシン残基（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３）からなる、請求項６２に記載の組成物。
【請求項８０】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含む、請求項６２〜７９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８１】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項８０に記載の組成物。
【請求項８２】
Ｉ２５３位の各アミノ酸変異が、Ｉ２５３Ａである、請求項８１に記載の組成物。
【請求項８３】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含む、請求項６２〜８２のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８４】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項８３に記載の組成物。
【請求項８５】
Ｒ２９２位の各アミノ酸変異が、Ｒ２９２Ｐである、請求項８４に記載の組成物。
【請求項８６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、
2021530992.tif 000277
および
2021530992.tif 000278
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらからなる、請求項６２〜８５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項８７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000279
を有する、請求項８６に記載の組成物。
【請求項８８】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000280
を有する、請求項８６に記載の組成物。
【請求項８９】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000281
を有し、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000282
を有する、請求項８６に記載の組成物。
【請求項９０】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000283
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９１】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000284
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９２】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000285
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９３】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000286
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９４】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000287
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９５】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000288
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000289
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000290
を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９８】
前記単一アミノ酸置換が、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される、請求項９０〜９７のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項９９】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々が独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項６２〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１００】
前記単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、前記ＣＨ３ドメインの逆電荷変異である、請求項９９に記載の組成物。
【請求項１０１】
前記単一アミノ酸置換が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項９９に記載の組成物。
【請求項１０２】
前記改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択される、請求項６２に記載の組成物。
【請求項１０３】
前記２つまたは４つの逆電荷変異が、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される、請求項６５、６６、および６９〜８９のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０４】
前記抗原結合ドメインが、ｓｃＦｖである、請求項６２〜１０３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０５】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含む、請求項６２〜１０３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１０６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＬドメインをさらに含む、請求項１０３に記載の組成物。
【請求項１０７】
前記ＶＨドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１０８】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１０９】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１０】
前記ＶＨドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１１】
前記抗原結合ドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１２】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１３】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１４】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項１０５に記載の組成物。
【請求項１１５】
前記抗原結合ドメインが、ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインを含む、請求項６２〜１０３に記載の組成物。
【請求項１１６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、ＶＬドメインおよびＣＬドメインを含むポリペプチドに結合してＦａｂを形成することができる、請求項６２〜１０３に記載の組成物。
【請求項１１７】
第１または第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のヒンジ内のシステイン残基間のジスルフィド結合により結合された、請求項２〜５６のいずれか一項に記載の組成物の２つのコピー
を含む、組成物。
【請求項１１８】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含むＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドに結合された、請求項６２〜１１６のいずれか一項に記載の組成物を含む組成物であって、前記ポリペプチドと前記第２のポリペプチドが、前記ポリペプチドの前記第１、第２、または第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジドメイン内のシステイン残基と前記第２のポリペプチドの前記ヒンジドメイン内のシステイン残基との間のジスルフィド結合により結合されている、組成物。
【請求項１１９】
前記第２のポリペプチド単量体が、１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含む、請求項１１８に記載の組成物。
【請求項１２０】
前記第２のポリペプチド単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷変異を含み、前記ポリペプチド内の表４から選択される前記１つ、２つ、または３つの逆電荷変異に対して相補的である、請求項１２９に記載の組成物。
【請求項１２１】
前記第２のポリペプチドが、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項１１８〜１２０のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１２２】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含むポリペプチドであって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、改変された突起を形成する変異を含む、ポリペプチド。
【請求項１２３】
前記第１のＩｇＧ１単量体のアミノ末端に抗体重鎖可変ドメインおよびＣＨ１ドメインをさらに含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２４】
前記第１のＩｇＧ１単量体のアミノ末端にｓｃＦｖをさらに含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、改変突起を形成する変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１２８】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、改変突起を形成する変異を含む、請求項２に記載の組成物。
【請求項１２９】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１３０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１３１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、改変突起を形成する変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、２つまたは４つの逆電荷変異を含む、請求項１２２に記載の組成物。
【請求項１３２】
改変された突起を形成する変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷変異をさらに含む、請求項１２２〜１３１のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１３３】
前記改変突起を形成する変異および前記逆電荷変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項１２２〜１３１のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１３４】
ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、第２のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、任意選択の第３のリンカーと、ヒンジドメイン、ＣＨ２ドメイン、およびＣＨ３ドメインを含む任意選択の第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含むポリペプチドであって、
少なくとも１つのＦｃドメイン単量体が、１、２、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、ポリペプチド。
【請求項１３５】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のアミノ末端に抗体重鎖可変ドメインおよびＣＨ１ドメインをさらに含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３６】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体のアミノ末端にｓｃＦｖをさらに含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３７】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３８】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１３９】
前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ定常ドメイン単量体の両方が、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４０】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体、および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４１】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４２】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第１のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第２のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４３】
第３のリンカーと、第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体と、を含み、前記第２のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体および前記第３のＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体の両方が各々、表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含み、前記第１のＩｇＧ１ドメイン単量体が、表５に記載のものから選択される２つの逆電荷変異のセット、または表６に記載のものから選択される４つの逆電荷変異のセットを含む、請求項１３４に記載の組成物。
【請求項１４４】
表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異を含む前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、同一のＣＨ３ドメインを有する、請求項１３４〜１４３のいずれか一項に記載のポリペプチド。
【請求項１４５】
表４から選択される１つ、２つ、または３つの逆電荷アミノ酸変異が、ＣＨ３ドメイン内にある、請求項１３４〜１４３のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４６】
前記変異が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４７】
前記変異が、各々、単一アミノ酸変化である、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４８】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、
2021530992.tif 000291
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれからなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１４９】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが独立して、４〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３５）、４〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３８）、８〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３６）、８〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３９）、１２〜２０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２４０）、または１２〜３０個（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３７）のグリシン残基からなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５０】
前記第２のリンカーおよび前記任意選択の第３のリンカーが、２０個のグリシン残基（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３）からなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５１】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＩ２５３位に単一アミノ酸変異を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５２】
ＥＵのＩ２５３位の各アミノ酸変異が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項１５１に記載の組成物。
【請求項１５３】
Ｉ２５３位の各アミノ酸変異が、Ｉ２５３Ａである、請求項１５２に記載の組成物。
【請求項１５４】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの少なくとも１つが、ＥＵのＲ２９２位に単一アミノ酸変異を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５５】
ＥＵのＲ２９２位の各アミノ酸変異が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項１５４に記載の組成物。
【請求項１５６】
Ｒ２９２位の各アミノ酸変異が、Ｒ２９２Ｐである、請求項１５５に記載の組成物。
【請求項１５７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ヒンジが独立して、
2021530992.tif 000292
および
2021530992.tif 000293
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらからなる、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５８】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000294
を有する、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１５９】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000295
を有する、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６０】
前記第１のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000296
を有し、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体の前記ヒンジ部分が、アミノ酸配列
2021530992.tif 000297
を有する、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６１】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが独立して、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000298
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６２】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸欠失または置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000299
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６５】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、２つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000300
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６６】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ２ドメインが、同一であり、アミノ酸配列
2021530992.tif 000301
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６７】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、１０個以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000302
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６８】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、８つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000303
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１６９】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、６つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000304
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７０】
各Ｆｃドメイン単量体の前記ＣＨ３ドメインが独立して、５つ以下の単一アミノ酸置換を有するアミノ酸配列
2021530992.tif 000305
を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７１】
前記単一アミノ酸置換が、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、Ｔ３９４Ｆ、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒからなる群から選択される、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７２】
前記Ｆｃドメイン単量体の各々が独立して、最大１０個の単一アミノ酸置換を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７３】
前記単一アミノ酸置換のうちの最大６つが、前記ＣＨ３ドメインの逆電荷変異である、請求項９９に記載の組成物。
【請求項１７４】
前記単一アミノ酸置換が、ＥＵのＧ３４１位〜ＥＵのＫ４４７位（両端を含む）の配列内にある、請求項１７３に記載の組成物。
【請求項１７５】
前記改変突起を形成する変異のうちの少なくとも１つが、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｙ、Ｆ４０５Ｗ、Ｆ４０５Ａ、Ｙ４０７Ａ、Ｓ３５４Ｃ、Ｙ３４９Ｔ、およびＴ３９４Ｆからなる群から選択される、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７６】
前記２つまたは４つの逆電荷変異が、Ｋ４０９Ｄ、Ｋ４０９Ｅ、Ｋ３９２Ｄ、Ｋ３９２Ｅ、Ｋ３７０Ｄ、Ｋ３７０Ｅ、Ｄ３９９Ｋ、Ｄ３９９Ｒ、Ｅ３５７Ｋ、Ｅ３５７Ｒ、Ｄ３５６Ｋ、およびＤ３５６Ｒから選択される、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７８】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１７９】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８０】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８１】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列を含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８２】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８３】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８４】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載される抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％または９８％同一である、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８５】
前記ＶＨドメインまたはｓｃＦｖが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項１２３、１２４、１３５、および１３６のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８６】
ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含む、請求項１２２〜１４５のいずれか一項に記載の組成物。
【請求項１８７】
請求項２〜１８７のいずれか一項に記載の組成物をコードする、核酸分子。
【請求項１８８】
請求項１８７に記載の核酸分子を含む、発現ベクター。
【請求項１８９】
請求項１８７に記載の核酸分子を含む、宿主細胞。
【請求項１９０】
請求項１８８に記載の発現ベクターを含む、宿主細胞。
【請求項１９１】
請求項１８９または請求項１９０に記載の宿主細胞を、前記ポリペプチドを発現させる条件下で培養することを含む、請求項２〜１８７のいずれか一項に記載の組成物を製造する方法。
【請求項１９２】
抗体ＶＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１８９に記載の宿主細胞。
【請求項１９３】
抗体ＶＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１９０に記載の宿主細胞。
【請求項１９４】
抗体ＶＬドメインおよび抗体ＣＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１８９に記載の宿主細胞。
【請求項１９５】
抗体ＶＬドメインおよび抗体ＣＬドメインを含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１９０に記載の宿主細胞。
【請求項１９６】
１０個以下の単一アミノ酸修飾を有するＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１８９に記載の宿主細胞。
【請求項１９７】
１０個以下の単一アミノ酸修飾を有するＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体を含むポリペプチドをコードする核酸分子をさらに含む、請求項１９０に記載の宿主細胞。
【請求項１９９】
前記ＩｇＧ１  Ｆｃドメイン単量体が、前記ＣＨ３ドメイン内に１０、８、６、または４つ以下の単一アミノ酸修飾を有するＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：４２、４３、４５、および４７のうちのいずれかのアミノ酸配列を含む、請求項１９６または１９７に記載の宿主細胞。
【請求項２００】
請求項２〜１８６のいずれか一項に記載の組成物を含む、薬学的組成物。
【請求項２０１】
前記ポリペプチドの４０％、３０％、２０％、１０％、５％、２％未満が、Ｆｃドメイン単量体上に少なくとも１つのフコース修飾を有する、請求項２００に記載の薬学的組成物。
【請求項２０２】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、請求項１に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０３】
前記単一Ｆｃドメイン構築体が抗体である、請求項１または２０２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２０５】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドもしくは前記第３のポリペプチドに結合されているか、または前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０４に記載の組成物。
【請求項２０６】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、および前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０４に記載の組成物。
【請求項２０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０８】
前記生物活性が、Ｆｃ受容体媒介性エフェクター機能である、請求項２０７に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２０９】
前記Ｆｃ受容体媒介性エフェクター機能が、ＡＤＣＣおよびＡＤＣＰおよび／またはＣＤＣ活性である、請求項２０８に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１１】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチドおよび前記第２のポリペプチドもしくは前記第３のポリペプチドに結合されているか、または前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０２、２０７、または２１０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１２】
前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、および前記第３のポリペプチドに結合されている、請求項２０２、２０７、または２１０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１３】
前記抗原結合ドメインが、Ｆａｂである、請求項１および２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１４】
前記抗原結合ドメインが、前記第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である、請求項２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１５】
前記抗原結合ドメインが、ｓｃＦｖである、請求項２１４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１６】
前記抗原結合ドメインが、ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインを含み、前記ＶＨドメインおよびＣＨ１ドメインが、前記第１、第２、または第３のポリペプチドのアミノ酸配列の一部である、請求項２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１７】
前記抗原結合ドメインが、ＶＬドメインをさらに含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１８】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、前記ＶＬドメインを含む第４のポリペプチドを含む、請求項２１７に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２１９】
前記ＶＨドメインが、表１に記載のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列のセットを含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２０】
前記ＶＨドメインが、表２に記載の抗体の配列を含むＶＨドメインのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２１】
前記ＶＨドメインが、表２に記載の抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含み、前記ＶＨ配列が、前記ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３配列を除き、表２に記載の抗体のＶＨ配列と少なくとも９５％同一である、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２２】
前記ＶＨドメインが、表２に記載の抗体のＶＨ配列を含む、請求項２１６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２３】
前記抗原結合ドメインが、表１に記載されるＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列のセットを含む、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２４】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットからのＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３配列を含む、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２５】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列のＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、およびＣＤＲ−Ｈ３を含むＶＨドメイン、ならびに表２に記載の抗体のＶＬ配列のＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、およびＣＤＲ−Ｌ３を含むＶＬドメインを含み、前記ＶＨドメイン配列および前記ＶＬドメイン配列が、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３、ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２およびＣＤＲ−Ｌ３配列を除き、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列に対して少なくとも９５％同一である、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２６】
前記抗原結合ドメインが、表２に記載される抗体のＶＨ配列およびＶＬ配列のセットを含む、請求項１および２０２〜２１５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２７】
ＩｇＧ  ＣＬ抗体定常ドメインおよびＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインをさらに含み、前記ＩｇＧ  ＣＨ１抗体定常ドメインが、リンカーを介して前記第１のポリペプチドまたは前記第２のポリペプチドのＮ末端に結合している、請求項１および２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２８】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２０２〜２２７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２２９】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２０２〜２２８のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３０】
前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが、同一のアミノ酸配列を有する、請求項２０２〜２２８のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３１】
前記二量体形成選択性モジュールが、前記Ｆｃドメイン単量体の一方の前記ＣＨ３ドメイン内に改変された空洞と、前記Ｆｃドメイン単量体の他方の前記ＣＨ３ドメイン内に改変された突起と、を含み、前記改変された空洞および前記改変された突起が、Ｆｃドメイン単量体の空洞内突起対（ｐｒｏｔｕｂｅｒａｎｃｅ−ｉｎｔｏ−ｃａｖｉｔｙ  ｐａｉｒ）を形成するように配置されている、請求項２２８または２２９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３２】
前記改変された突起が、Ｓ３５４Ｃ、Ｔ３６６Ｗ、Ｔ３６６Ｙ、Ｔ３９４Ｗ、Ｔ３９４Ｆ、およびＦ４０５Ｗからなる群から選択される少なくとも１つの修飾を含み、前記改変された空洞が、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、Ｙ４０７Ｖ、Ｙ４０７Ｔ、Ｙ４０７Ａ、Ｆ４０５Ａ、およびＴ３９４Ｓからなる群から選択される少なくとも１つの修飾を含む、請求項２３１に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３３】
前記Ｆｃドメイン単量体の一方がＹ４０７ＶおよびＹ３４９Ｃを含み、前記Ｆｃドメイン単量体の他方がＴ３６６ＷおよびＳ３５４Ｃを含む、請求項２２８または２２９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３４】
前記二量体形成選択性モジュールが、前記ドメイン単量体の一方の前記ＣＨ３ドメイン内に負に荷電したアミノ酸と、前記Ｆｃドメイン単量体の他方の前記ＣＨ３ドメイン内に正に荷電したアミノ酸と、を含み、前記負に荷電したアミノ酸および前記正に荷電したアミノ酸が、Ｆｃドメインの形成を促進するように配置されている、請求項２２８または２２９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３５】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｄ３９９Ｋと、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅのいずれかとを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３６】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３９２ＤおよびＤ３９９Ｋを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３７】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３８】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｄを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２３９】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３９２ＥおよびＤ３９９Ｋを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４０】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４１】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｄ３５６ＫおよびＫ４３９Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４２】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４３】
前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｓ３５４ＣおよびＴ３６６Ｗを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｙ３４９Ｃ、Ｔ３６６Ｓ、Ｌ３６８Ａ、およびＹ４０７Ｖを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４４】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫまたはＥ３５７Ｒを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４５】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、Ｋ３７０ＤまたはＫ３７０Ｅを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｅ３５７Ｋまたは３５７Ｒを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４６】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、Ｄ３９９ＫまたはＤ３９９Ｒを含み、前記第３のポリペプチドおよび前記第４のポリペプチドが各々、Ｋ４０９ＤまたはＫ４０９Ｅを含む、請求項２３４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４８】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーが、結合である、請求項１および２０２〜２４７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２４９】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体中の１つ以上のリンカーが、スペーサーである、請求項１および２０２〜２４７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５０】
前記スペーサーが、配列
2021530992.tif 000306
を有するポリペプチドを含む、請求項２４９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５１】
前記スペーサーが、グリシンスペーサーである、請求項２４９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５２】
前記スペーサーが、４〜３０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３５）、８〜３０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３６）、または１２〜３０（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３７）個のグリシン残基からなる、請求項２５１に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５３】
前記スペーサーが、２０個のグリシン残基（ＳＥＱ ＩＤ ＮＯ：２３）からなる、請求項２５２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５４】
前記抗原結合ドメインが、リンカーにより前記Ｆｃドメイン単量体に結合されている、請求項１および２０２〜２１２のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５５】
前記リンカーが、スペーサーである、請求項２５４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５６】
前記Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つが、Ｉ２５３位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む、請求項１および２０２〜２５５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５７】
Ｉ２５３位の前記アミノ酸修飾が独立して、Ｉ２５３Ａ、Ｉ２５３Ｃ、Ｉ２５３Ｄ、Ｉ２５３Ｅ、Ｉ２５３Ｆ、Ｉ２５３Ｇ、Ｉ２５３Ｈ、Ｉ２５３Ｉ、Ｉ２５３Ｋ、Ｉ２５３Ｌ、Ｉ２５３Ｍ、Ｉ２５３Ｎ、Ｉ２５３Ｐ、Ｉ２５３Ｑ、Ｉ２５３Ｒ、Ｉ２５３Ｓ、Ｉ２５３Ｔ、Ｉ２５３Ｖ、Ｉ２５３Ｗ、およびＩ２５３Ｙからなる群から選択される、請求項２５６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５８】
Ｉ２５３位の各アミノ酸修飾が、Ｉ２５３Ａである、請求項２５７に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２５９】
前記Ｆｃドメインのうちの少なくとも１つが、Ｒ２９２位に少なくとも１つのアミノ酸修飾を含む、請求項１および２０２〜２５８のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６０】
Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾が独立して、Ｒ２９２Ｄ、Ｒ２９２Ｅ、Ｒ２９２Ｌ、Ｒ２９２Ｐ、Ｒ２９２Ｑ、Ｒ２９２Ｒ、Ｒ２９２Ｔ、およびＲ２９２Ｙからなる群から選択される、請求項２５９に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６１】
Ｒ２９２位の各アミノ酸修飾が、Ｒ２９２Ｐである、請求項２６０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６２】
前記Ｆｃドメイン単量体のうちの１つ以上が、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む、請求項１および２０２〜２６１のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６３】
前記Ｆｃドメイン単量体が各々、ＩｇＧヒンジドメイン、ＩｇＧ  ＣＨ２抗体定常ドメイン、およびＩｇＧ  ＣＨ３抗体定常ドメインを含む、請求項２６２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６４】
前記ＩｇＧが、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２ａ、ＩｇＧ２ｂ、ＩｇＧ３、およびＩｇＧ４からなる群から選択されるサブタイプのものである、請求項２６２または２６３に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６５】
前記第１、第２、第３、および第４のポリペプチドの各々内のＮ末端Ａｓｐが、Ｇｌｎに変異している、請求項１および２０２〜２６４のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６６】
前記第１、第２、第３、および第４のポリペプチドのうちの１つ以上が、Ｃ末端リジンを欠く、請求項１および２０２〜２６５のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６７】
前記第１、第２、第３、および第４のポリペプチドが各々、Ｃ末端リジンを欠く、請求項２６６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６８】
リンカーによって前記ポリペプチドのうちの１つ以上のＮ末端またはＣ末端に結合されたアルブミン結合ペプチドをさらに含む、請求項１および２０２〜２６７のいずれか一項に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２６９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、または前記第３のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項２７０】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも７５％が、前記第１のＦｃドメイン、前記第２のＦｃドメイン、および前記抗原結合ドメインを含む、請求項２６９に記載の細胞培養培地。
【請求項２７１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一であり、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも０．１ｍｇ／Ｌの濃度で前記培養培地中に存在する、細胞培養培地。
【請求項２７２】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも７５％が、構造的に同一である、請求項２７１に記載の細胞培養培地。
【請求項２７３】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも１０ｍｇ／Ｌの濃度で前記培養培地中に存在する、請求項２６９〜２７２のいずれか一項に記載の細胞培養培地。
【請求項２７４】
前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、少なくとも１００ｍｇ／Ｌの濃度で前記培養培地中に存在する、請求項２６９〜２７３のいずれか一項に記載の細胞培養培地。
【請求項２７５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）抗原結合ドメインと
を発現する、宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項２７６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメインおよび前記第２の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、組成物。
【請求項２７７】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２７６に記載の組成物。
【請求項２７８】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３７０ＤおよびＥ３５７Ｋを含む、請求項２７７に記載の組成物。
【請求項２７９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメイン、前記第２の抗原結合ドメイン、および前記第３の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、組成物。
【請求項２８０】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２７９に記載の組成物。
【請求項２８１】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、Ｅ３５７ＫおよびＫ３７０Ｄを含み、前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、Ｋ３７０ＤおよびＥ３５７Ｋを含む、請求項２８０に記載の組成物。
【請求項２８２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２８３】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２８２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２８５】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２８４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の実質的に均質な集団を含む組成物であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のリンカー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成する、組成物。
【請求項２８７】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第７のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第８のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第９のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第６のＦｃドメイン単量体および前記第１０のＦｃドメイン単量体が各々、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項２８６に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２８９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメインおよび前記第２の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドおよび／または前記第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメインおよび前記第２の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、細胞培養培地。
【請求項２９２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
（５）前記第２のポリペプチドおよび／または第３のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと
を発現する、宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項２９３】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２８８、２８９、２９０、２９１、または２９２に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１、前記第２、および前記第３の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９５】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１、前記第２、および前記第３の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメイン、前記第２の抗原結合ドメイン、および前記第３の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項２９７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
ｃ）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
ｅ）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
ｆ）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第１の抗原結合ドメイン、前記第２の抗原結合ドメイン、および前記第３の抗原結合ドメインが異なる抗原に結合する、細胞培養培地。
【請求項２９８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合するリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第３のＦｃドメイン単量体を含む第２のポリペプチドと、
（３）第４のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）前記第１のポリペプチドに結合された第１の抗原結合ドメインと、
（５）前記第２のポリペプチドに結合された第２の抗原結合ドメインと、
（６）前記第３のポリペプチドに結合された第３の抗原結合ドメインと
を発現する、宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記抗原結合ドメインが、前記第１のポリペプチド、第２のポリペプチド、または第３のポリペプチドに結合され、それによりＦｃ抗原結合ドメイン構築体を形成し、前記第１および前記第２の抗原結合ドメインが、異なる抗原に結合し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項２９９】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、前記第２のポリペプチドおよび前記第３のポリペプチドが異なるアミノ酸配列を有する、請求項２９４、２９５、２９６、２９７、または２９８に記載の組成物。
【請求項３００】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０１】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項３０４】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
（３）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
（５）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を発現する宿主細胞を培養することであって、
前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項３０５】
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第３のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第４のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項３００、３０１、３０２、３０３、または３０４に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０６】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０７】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体では呈されない生物活性を含む、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０８】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のスペーサー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のスペーサー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３０９】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の集団を含む細胞培養培地であって、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成する、細胞培養培地。
【請求項３１０】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を製造する方法であって、
ａ）
（１）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、および
ｉｉｉ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
（２）第２のポリペプチドであって、
ｉｖ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｖ）第４のＦｃドメイン単量体、および
ｖｉ）前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
（３）第５のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
（４）第６のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
（５）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、または前記第４のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を発現する宿主細胞を培養することであって、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、細胞培養上清中の前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体の、モルベースで少なくとも５０％が、構造的に同一である、
培養することと、
ｂ）前記細胞培養上清から前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体を精製することと
を含む、方法。
【請求項３１１】
前記第２のＦｃドメイン単量体および前記第４のＦｃドメイン単量体が各々、前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第４のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第１のＦｃドメイン単量体および前記第５のＦｃドメイン単量体が各々、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含み、
前記第３のＦｃドメイン単量体および前記第６のＦｃドメイン単量体が各々、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体との間の二量体形成を促進する相補的な二量体形成選択性モジュールを含む、請求項３０６、３０７、３０８、３０９、または３１０に記載のＦｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１２】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉｉ）第６のＦｃドメイン単量体、
ｉｘ）前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体を結合する第３のリンカー、および
ｘ）前記第５のＦｃドメイン単量体と前記第６のＦｃドメイン単量体を結合する第４のリンカー
を含む、第２のポリペプチドと、
ｃ）第７のＦｃドメイン単量体を含む第３のポリペプチドと、
ｄ）第８のＦｃドメイン単量体を含む第４のポリペプチドと、
ｅ）第９のＦｃドメイン単量体を含む第５のポリペプチドと、
ｆ）第１０のＦｃドメイン単量体を含む第６のポリペプチドと、
ｇ）前記第１のポリペプチド、前記第２のポリペプチド、前記第３のポリペプチド、前記第４のポリペプチド、前記第５のポリペプチド、または前記第６のポリペプチドに結合された抗原結合ドメインと
を含み、
前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第５のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第１のＦｃドメインを形成し、前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第７のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第２のＦｃドメインを形成し、前記第４のＦｃドメイン単量体と前記第８のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第３のＦｃドメインを形成し、前記第３のＦｃドメイン単量体と前記第９のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第４のＦｃドメインを形成し、前記第６のＦｃドメイン単量体と前記第１０のＦｃドメイン単量体が組み合わさって第５のＦｃドメインを形成し、前記Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体が、単一Ｆｃドメインと前記抗原結合ドメインとを有する構築体と比較して、抗体依存性細胞傷害性（ＡＤＣＣ）アッセイ、抗体依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）アッセイ、および／または補体依存性細胞傷害性（ＣＤＣ）アッセイにおいて強化されたエフェクター機能を有する、Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体。
【請求項３１３】
Ｆｃ抗原結合ドメイン構築体であって、
ａ）第１のポリペプチドであって、
ｉ）第１のＦｃドメイン単量体、
ｉｉ）第２のＦｃドメイン単量体、
ｉｉｉ）第３のＦｃドメイン単量体、
ｉｖ）前記第１のＦｃドメイン単量体と前記第２のＦｃドメイン単量体を結合する第１のリンカー、および
ｖ）前記第２のＦｃドメイン単量体と前記第３のＦｃドメイン単量体を結合する第２のリンカー
を含む、第１のポリペプチドと、
ｂ）第２のポリペプチドであって、
ｖｉ）第４のＦｃドメイン単量体、
ｖｉｉ）第５のＦｃドメイン単量体、
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