(57)【要約】本明細書で提供されるのは、ＨＬＡペプチド標的、及びＨＬＡペプチド標的に結合する抗原結合タンパク質である。また、提供されるのは、ＨＬＡペプチド標的を同定するための方法、及び所与のＨＬＡペプチド標的に結合する１つまたは複数の抗原結合タンパク質を同定するための方法、である。【選択図】図３０
2021533785.tif 000002
【特許請求の範囲】
【請求項１】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＹＴＡＭＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＰＲＴＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＲＮＴＱＩＦＫＴＮＴＱＴＹＲＥＳＬＲＮＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＩＩＱＲＭＹＧＣＤＬＧＰＤＧＲＬＬＲＧＨＤＱＳＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＳＳＷＴＡＡＤＴＡＡＱＩＴＱＲＫＷＥＡＡＲＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＬＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＡＤＰＰＫＴＨＶＴＨＨＰＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＲＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置５０、５４、５５、５７、６１、６２、７４、８１、８２、及び８５のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｃ．ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１４７及び１４８のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項２】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置２〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置５〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなる、請求項１〜３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷ、ＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷ、ＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷ、ＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷ、ＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷ、ＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６】
前記ＡＢＰが、ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項１〜５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項７】
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項１〜６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項８】
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項１〜７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項９】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
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ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＶＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項１〜８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１０】
前記ＡＢＰが、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、
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ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＥＤＩＳＮＨＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＬＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及び
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項１〜９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１１】
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、及びＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項１〜１０のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１２】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体化したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ.拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基３〜９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ.ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα１ヘリックスの残基７０〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び
ｃ．ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１４０〜１６０の任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項１３】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１２に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１４】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基７〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１３に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１５】
前記ＡＢＰが、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数に結合する、請求項１２〜１４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１６】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基６〜９のうちの１つまたは複数と、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数とに結合する、請求項１５に記載のＡＢＰ。
【請求項１７】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹからなる、請求項１２〜１６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１８】
前記ＡＢＰが、ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷ、ＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷ、ＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷ、ＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷ、ＣＡＲＥＥＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷ、ＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷ、ＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷ、ＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷ、ＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷ、ＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷ、ＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷ、及びＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１２〜１７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１９】
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦ、ＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＥＧＩＴＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦ、及びＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項１２〜１８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２０】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項１２〜１９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２１】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項２０に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２２】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項１２〜２１のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２３】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項２２に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２４】
前記ＡＢＰが、
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から選択されるＶＨ配列を含む、請求項１２〜２３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２５】
前記ＡＢＰが、
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ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＲＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項１２〜２４のいずれか１項に記載のＡＢＰ。
【請求項２６】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項１２〜２５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２７】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項２６に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２８】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置１〜６のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ.ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６１、７４、７６、７７、７８、８１、及び８４のうちの任意の１つまたは複数；
ｃ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４５〜６０、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数；
ｄ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１３８、１４５、１４７、１５２〜１５６、１６４、１６７のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｅ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のアミノ酸位置５６、５９、６０、６３、６４、６６、６７、７０、７３、７４、１３２、１５０−１５３、１５５、１５６、１５８〜１６０、１６２〜１６４、１６６〜１６８、１７０、及び１７１のうちの任意の１つまたは複数のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項２９】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置１〜５のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項２８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３０】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置４及び５のうちの１つまたは両方に結合する、請求項２９に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３１】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置５及び６のうちの１つまたは両方に結合する、請求項２８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３２】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置６に結合する、請求項２８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３３】
前記ＡＢＰが、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項２８〜３２のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３４】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳに見られるＶＨ領域の残基Ｔｙｒ３２、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、または４個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む、請求項２８〜３３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３５】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳに見られるＶＨ領域の残基Ｔｈｒ２８、Ｌｅｕ２９、Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｐｒｏ３３、Ｔｒｐ４７、Ｔｒｐ５０、Ｓｅｒ５２、Ｔｙｒ５３、Ｓｅｒ５４、Ｈｉｓ５６、Ａｓｐ５８、Ｔｙｒ５９、Ｇｌｎ６１、Ｇｌｎ６４、Ａｓｐ９７、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、Ｔｙｒ１００Ａ、Ｌｅｕ１００Ｂ、及びＡｓｎ１００Ｃのうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、または２２個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む、請求項２８〜３４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３６】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、前記パラトープが、ＶＨ領域の残基Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、または７個を含む、請求項３５に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３７】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫに見られるＶＬ領域の残基Ｔｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、及びＴｙｒ９２のうちの少なくとも１、２、または３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む、請求項２８〜３６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３８】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫに見られるＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ｓｅｒ３０、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ４９、Ａｌａ５０、Ｓｅｒ５３、Ｓｅｒ６７、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、Ｓｅｒ９３、Ｉｌｅ９４、及びＰｒｏ９５のうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、または１３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む、請求項２８〜３７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３９】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、前記パラトープが、ＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、及びＩｌｅ９４のうちの少なくとも１、２、３、４、５、または６個を含む、請求項３８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４０】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡからなる、請求項２８〜３９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４１】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷ、ＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷ、ＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷ、ＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷ、ＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷ、ＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷ、及びＣＡＫＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項２８〜４０のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４２】
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦ、ＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦ、ＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦ、ＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項２８〜４１のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４３】
前記ＡＢＰが、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項２８〜４２のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４４】
前記ＡＢＰが、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項２８〜４３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４５】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＲＳＡＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＰＦＩＧＱＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＤＳＡＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＩＧＧＧＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
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ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
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から選択されるＶＨ配列を含む、請求項２８〜４４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４６】
前記ＡＢＰが、
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から選択されるＶＬ配列を含む、請求項２８〜４５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４７】
前記ＡＢＰが、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項２８〜４６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４８】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置４、６、７、８、及び９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置４９〜５６のうちの任意の１つまたは複数；
ｃ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５９〜６６のうちの任意の１つまたは複数；
ｄ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１４７のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｅ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１５７〜１６０のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項４９】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項４８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５０】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置６〜７のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項４９に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５１】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置６に結合する、請求項４９に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５２】
前記ＡＢＰが、
ａ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５２〜５４のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数；
ｃ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数；あるいは、
ｄ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１の、アミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数、及びアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数
に結合する、請求項４８〜５１のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５３】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹからなる、請求項４８〜５２のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５４】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷ、ＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷ、ＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ、ＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷ、及びＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項４８〜５３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５５】
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦ、ＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦ、ＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項４８〜５４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５６】
前記ＡＢＰが、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項４８〜５５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５７】
前記ＡＢＰが、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項４８〜５６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５８】
前記ＡＢＰが、
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ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＦＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＦＤＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＦＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷＧＲＧＴＱＶＴＶＳＳ、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＮＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項４８〜５７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５９】
前記ＡＢＰが、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＧＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＦＤＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、
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ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＲＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＫＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＴＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、及び
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項４８〜５８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６０】
前記ＡＢＰが、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項４８〜５９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６１】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＬＬＡＳＳＩＬＣＡの残基１〜５のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基４９〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び
ｃ．ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基５７〜６７のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項６２】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡからなる、請求項６１に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６３】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷ、ＣＡＳＤＹＧＤＹＲ、ＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項６１または６２に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６４】
前記ＡＢＰが、ＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦ、ＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦ、及びＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項６１〜６３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６５】
前記ＡＢＰが、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項６１〜６４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６６】
前記ＡＢＰが、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項６１〜６５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６７】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＡＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＤＹＧＤＹＲＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＬＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＭＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＤＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＹＰＨＳＧＹＴＥＹＡＫＫＦＫＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＮＧＤＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＲＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＭＬＮＩＡＮＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＳＷＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＦＩＳＴＳＳＧＹＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＤＴＦＮＴＹＡＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＡＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項６１〜６６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６８】
前記ＡＢＰが、
ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＲＮＤＬＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＳＳＱＳＶＦＹＳＳＮＮＫＮＱＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＷＡＳＴＲＥＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＦＫＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＳＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及び
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項６１〜６７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６９】
前記ＡＢＰが、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項６１〜６８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項７０】
前記ＡＢＰが抗体またはその抗原結合フラグメントを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項７１】
前記抗原結合タンパク質が足場に連結されており、任意選択で、前記足場が血清アルブミンまたはＦｃを含み、任意選択で、ＦｃがヒトＦｃであり、ＩｇＧ（ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４）、ＩｇＡ（ＩｇＡ１、ＩｇＡ２）、ＩｇＤ、ＩｇＥ、またはＩｇＭアイソタイプのＦｃである、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７２】
前記抗原結合タンパク質が、リンカーを介して足場に連結され、任意選択で、前記リンカーがペプチドリンカーであり、任意選択で、前記ペプチドリンカーがヒト抗体のヒンジ領域である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７３】
前記抗原結合タンパク質が、Ｆｖフラグメント、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、ｓｃＦｖフラグメント、ｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメント、及び／またはそれらの単一ドメイン抗体または抗原結合フラグメントを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７４】
前記抗原結合タンパク質がｓｃＦｖフラグメントを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７５】
前記抗原結合タンパク質が、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）、任意選択で、６つの抗体ＣＤＲを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７６】
前記抗原結合タンパク質が抗体を含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７７】
前記抗原結合タンパク質がモノクローナル抗体である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７８】
前記抗原結合タンパク質がヒト化抗体、ヒト抗体、またはキメラ抗体である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７９】
前記抗原結合タンパク質が多重特異性、任意選択で、二重特異性である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８０】
前記抗原結合タンパク質が、１つを超える抗原、または単一の抗原上の１つを超えるエピトープに結合する、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８１】
前記抗原結合タンパク質が、ＩｇＧ、ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ、及びＩｇＭから選択されるクラスの重鎖定常領域を含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８２】
前記原結合タンパク質が、ヒトＩｇＧクラス、ならびにＩｇＧ１、ＩｇＧ４、ＩｇＧ２、及びＩｇＧ３から選択されるサブクラスの重鎖定常領域を含む、上述の請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８３】
前記抗原結合タンパク質が半減期を延長する改変を含む、上述の請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８４】
前記抗原結合タンパク質が改変Ｆｃを含み、任意選択で、前記改変Ｆｃが、半減期を延長する１つまたは複数の変異を含み、任意選択で、前記半減期を延長する１つまたは複数の変異がＹＴＥである、上述の請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８５】
前記ＡＢＰがＴ細胞受容体（ＴＣＲ）またはその抗原結合部分を含む、先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項８６】
前記ＴＣＲまたはその抗原結合部分が、ＴＣＲ可変領域を含む、請求項８５に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８７】
前記ＴＣＲまたはその抗原結合部分が、１つまたは複数のＴＣＲ相補性決定領域（ＣＤＲ）を含む、請求項８５または８６に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８８】
前記ＴＣＲがα鎖及びβ鎖を含む、請求項８５〜８７のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８９】
前記ＴＣＲがγ鎖及びδ鎖を含む、請求項８５〜８８のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９０】
前記抗原結合タンパク質が、
前記抗原結合タンパク質を含む細胞外部分と、細胞内シグナル伝達ドメインと、を含むキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）
の一部である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９１】
前記抗原結合タンパク質がｓｃＦｖを含み、前記細胞内シグナル伝達ドメインがＩＴＡＭを含む、請求項９０に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９２】
前記細胞内シグナル伝達ドメインが、ＣＤ３ζ（ＣＤ３）鎖のζ鎖のシグナル伝達ドメインを含む、請求項９０または９１に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９３】
前記ＡＢＰが、細胞外ドメインと細胞内シグナル伝達ドメインとを連結する膜貫通ドメインをさらに含む、請求項９０〜９２のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９４】
前記膜貫通ドメインがＣＤ２８の膜貫通部分を含む、請求項９３に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９５】
前記Ｔ細胞共刺激分子の細胞内シグナル伝達ドメインをさらに含む、請求項９０〜９４のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９６】
前記Ｔ細胞共刺激分子が、ＣＤ２８、４−１ＢＢ、ＯＸ−４０、ＩＣＯＳ、またはそれらの任意の組み合わせである、請求項９５に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９７】
先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰをコードする、単離されたポリヌクレオチド。
【請求項９８】
前記抗原結合タンパク質が、前記ＨＬＡペプチド標的の前記ＨＬＡクラスＩ分子との接触点を介し、かつ前記ＨＬＡペプチド標的の前記ＨＬＡ拘束ペプチドとの接触点を介して、前記ＨＬＡペプチド標的に結合する、先行請求項のいずれか１項に記載のＡＢＰ。
【請求項９９】
前記拘束ペプチドまたはＨＬＡサブタイプ上の前記アミノ酸位置へのＡＢＰの結合、または前記接触点が、位置スキャン、水素−重水素交換、またはタンパク質結晶学を介して決定される、先行請求項のいずれか１項に記載のＡＢＰ。
【請求項１００】
医薬としての使用のための、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項１０１】
がんの治療での使用のためのものであり、任意選択で、前記がんが前記ＨＬＡペプチド標的を発現するか、または発現すると予測される、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項１０２】
がんの治療での使用のためのものであり、前記がんが、固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項１０３】
先行請求項のいずれか１項に記載のＡＢＰの保存的に改変されたバリアントであるＡＢＰ。
【請求項１０４】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質との結合について競合する、抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項１０５】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質によって結合されるものと同じＨＬＡペプチドエピトープに結合する、抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項１０６】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質を含む受容体を発現する、改変された細胞。
【請求項１０７】
Ｔ細胞であり、任意選択で、細胞傷害性Ｔ細胞（ＣＴＬ）である、請求項１０６に記載の改変された細胞。
【請求項１０８】
前記抗原結合タンパク質が異種プロモーターから発現される、請求項１０６または請求項１０７に記載の改変された細胞。
【請求項１０９】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質またはその抗原結合部分をコードする、単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセット。
【請求項１１０】
請求項１０９に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ベクターまたはベクターのセット。
【請求項１１１】
先行請求項のいずれか１項に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセット、あるいは、請求項１１０に記載のベクターまたはベクターのセットを含む宿主細胞であって、
任意選択で、前記宿主細胞が、ＣＨＯまたはＨＥＫ２９３であり、または
任意選択で、前記宿主細胞がＴ細胞である、
前記宿主細胞。
【請求項１１２】
抗原結合タンパク質を産生する方法であって、請求項１１１に記載の宿主細胞によって前記抗原結合タンパク質を発現させることと、前記発現された抗原結合タンパク質を単離することとを含む、前記方法。
【請求項１１３】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質と、薬学的に許容される賦形剤とを含む、医薬組成物。
【請求項１１４】
対象におけるがんを治療する方法であって、有効量の、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質または請求項１１３に記載の医薬組成物を前記対象に投与することを含み、任意選択で、前記がんが固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される、前記方法。
【請求項１１５】
前記がんが、前記ＨＬＡペプチド標的を発現するか、発現すると予測される、請求項１１４に記載の方法。
【請求項１１６】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質、または請求項１１３に記載の医薬組成物と、使用のための説明書とを含む、キット。
【請求項１１７】
先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ウイルス。
【請求項１１８】
前記ウイルスが、糸状ファージである、請求項１１７に記載のウイルス。
【請求項１１９】
先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、酵母細胞。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
相互参照
本出願は、２０１８年８月１７日に出願された米国仮出願第６２／７１９，５６５号、２０１９年２月２１日に出願された米国仮出願第６２／８０８，７７５号、及び２０１９年７月２日に出願された米国仮出願第６２／８６９，９２３号の権益を主張し、これらの出願はその全体が参照により本明細書に組み込まれる。
【０００２】
関連出願
本出願は、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７、及び２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に関連しており、これらの出願はその全体が参照により本明細書に組み込まれる。
【０００３】
配列表
［挿入］
【背景技術】
【０００４】
背景
免疫系は、病原体からの抗原特異的保護を提供するために、体液性免疫応答及び細胞性免疫応答の２種類の適応免疫応答を採用し、それぞれ、Ｂリンパ球及びＴリンパ球を介した病原体抗原の特異的認識を含む。
【０００５】
Ｔリンパ球は、細胞性免疫の抗原特異的エフェクターであるため、ウイルス、細胞内細菌、マイコプラズマ、及び細胞内寄生虫などの細胞内病原体によって媒介される疾患に対する身体の防御、及び罹患した細胞を直接細胞溶解することによるがん細胞に対する防御において中心的な役割を果たす。Ｔリンパ球応答の特異性は、罹患した細胞の表面にある（主要組織適合遺伝子複合体）ＭＨＣ分子に結合するＴ細胞受容体（ＴＣＲ）によって付与され、活性化される。Ｔ細胞受容体は、個々のＴリンパ球にクローン的に分布する抗原特異的受容体であり、その抗原特異性のレパートリーは、抗体遺伝子レパートリーの生成に関与するものと類似した体細胞遺伝子再配列メカニズムを介して生成される。Ｔ細胞受容体には、膜貫通分子のヘテロダイマーが含まれ、主なタイプは、α−βポリペプチドダイマーとγ−δポリペプチドダイマーのより小さなサブセットで構成されている。Ｔリンパ球受容体サブユニットは、細胞外ドメインの免疫グロブリンと同様の可変領域及び定常領域と、α及びβ鎖の対形成を促進するシステインを有する短いヒンジ領域と、膜貫通領域と、短い細胞質領域と、を含む。ＴＣＲによって引き起こされるシグナル伝達は、シグナル伝達サブユニットを含む関連するマルチサブユニット複合体であるＣＤ３−ζを介して間接的に媒介される。
【０００６】
Ｔリンパ球受容体は一般に天然抗原を認識しないが、ペプチド抗原の提示のための主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）と関連して細胞内で処理された抗原のフラグメントを含む細胞表面に提示される複合体を認識する。主要組織適合遺伝子複合体遺伝子は、種集団全体で高度に多型であり、個々の遺伝子ごとに複数の共通対立遺伝子を含む。ヒトでは、ＭＨＣはヒト白血球抗原（ＨＬＡ）と呼ばれる。
【０００７】
主要組織適合遺伝子複合体クラスＩ分子は、体内のほぼ全ての有核細胞の表面に発現し、ペプチド抗原結合溝を含む膜貫通重鎖と、β２−ミクログロブリンと呼ばれる小さな細胞外鎖とを含む二量体分子である。ＭＨＣクラスＩ分子は、細胞質内のマルチユニット構造であるプロテアソームによるサイトゾルタンパク質の分解に由来するペプチドを提示する（Ｎｉｅｄｅｒｍａｎｎ  Ｇ．，  ２００２．  Ｃｕｒｒ  Ｔｏｐ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  ２６８：９１−１３６（非特許文献１）；細菌抗原の処理についてはＷｉｃｋ  Ｍ  Ｊ，  ａｎｄ  Ｌｊｕｎｇｇｒｅｎ  Ｈ  Ｇ．，  １９９９．  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｒｅｖ．  １７２：１５３−６２（非特許文献２）を参照されたい）。切断されたペプチドは、抗原処理（ＴＡＰ）に関連するトランスポーターによって小胞体（ＥＲ）の内腔に輸送され、そこで組み立てられるクラスＩ分子の溝に結合し、結果として生じるＭＨＣ／ペプチド複合体が細胞膜に輸送されてＴリンパ球への抗原提示を可能にする（Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．，  ２００１．  Ｔｒｅｎｄｓ  Ｃｅｌｌ  Ｂｉｏｌ．  １１：２９４−７（非特許文献３）；Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．  ａｎｄ  Ｂｅｎｎｉｎｋ  Ｊ  Ｒ．，  ２００１．  Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  １３：１３−８（非特許文献４））。代替的に、切断されたペプチドは、ＴＡＰに依存しない方法でＭＨＣクラスＩ分子にロードすることができ、交差提示のプロセスを通じて細胞外由来のタンパク質を提示することもできる。そのようなとき、所与のＭＨＣ／ペプチド複合体は、複合体の構造（ペプチド配列及びＭＨＣサブタイプ）の同一性が決定されると、新規の抗原結合タンパク質（例えば、抗体またはＴＣＲ）によって標的指向され得る細胞表面上の新規のタンパク質構造を提示する。
【０００８】
腫瘍細胞は抗原を発現することができ、腫瘍細胞の表面にそのような抗原を提示し得る。このような腫瘍関連抗原は、腫瘍細胞を特異的に標的指向するための新規免疫療法試薬の開発に使用することができる。例えば、腫瘍関連抗原を使用して、治療用抗原結合タンパク質、例えば、ＴＣＲ、抗体、または抗原結合フラグメントを同定することができる。このような腫瘍関連抗原はまた、医薬組成物、例えば、ワクチンにおいて利用され得る。
【先行技術文献】
【非特許文献】
【０００９】
【非特許文献１】Ｎｉｅｄｅｒｍａｎｎ  Ｇ．，  ２００２．  Ｃｕｒｒ  Ｔｏｐ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  ２６８：９１−１３６
【非特許文献２】Ｗｉｃｋ  Ｍ  Ｊ，  ａｎｄ  Ｌｊｕｎｇｇｒｅｎ  Ｈ  Ｇ．，  １９９９．  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｒｅｖ．  １７２：１５３−６２
【非特許文献３】Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．，  ２００１．  Ｔｒｅｎｄｓ  Ｃｅｌｌ  Ｂｉｏｌ．  １１：２９４−７
【非特許文献４】Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．  ａｎｄ  Ｂｅｎｎｉｎｋ  Ｊ  Ｒ．，  ２００１．  Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  １３：１３−８
【発明の概要】
【００１０】
概要
本明細書で提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＹＴＡＭＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＰＲＴＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＲＮＴＱＩＦＫＴＮＴＱＴＹＲＥＳＬＲＮＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＩＩＱＲＭＹＧＣＤＬＧＰＤＧＲＬＬＲＧＨＤＱＳＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＳＳＷＴＡＡＤＴＡＡＱＩＴＱＲＫＷＥＡＡＲＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＬＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＡＤＰＰＫＴＨＶＴＨＨＰＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＲＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹを含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数；（ｂ）ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置５０、５４、５５、５７、６１、６２、７４、８１、８２、及び８５のうちの任意の１つまたは複数；ならびに（ｃ）ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１４７及び１４８のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する、単離された抗原結合タンパク質である。記載されている範囲には末端残基が含まれることに留意されたい。例えば、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹの位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合するＡＢＰは、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのうちの残基２、３、４、５、６、７、８、及び９のうちの少なくとも１つと接触する。
【００１１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置２〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００１２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置５〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００１３】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなる。
【００１４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷ、ＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷ、ＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷ、ＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷ、ＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷ、ＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００１５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００１６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００１７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００１８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＤＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷＧＱＧＴＬＶＩＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＳＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＩＳＹＩＳＧＤＳＧＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＹＩＳＳＧＳＳＴＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＳＩＳＳＳＧＧＹＩＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＦＧＶＳＷＬＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＬＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＧＹＬＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＴＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＲＮＹＰＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＩＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＶＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＤＴＫＹＳＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＹＩＳＳＳＳＳＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＤＳＧＳＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＴＳＹＳＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＴＳＦＴＮＴＭＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＶＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳから選択されるＶＨ配列を含む。
【００１９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＳＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦＧＱＳＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＴＳＱＳＶＬＹＲＰＮＮＥＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＱＡＳＩＲＥＰＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＦＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＰＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＨＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＡＡＳＡＲＡＳＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＥＤＩＳＮＨＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＬＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫから選択されるＶＬ配列を含む。
【００２０】
いくつかの実施形態において、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからＶＨ配列及びＶＬ配列を含む。
【００２１】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹを含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基３〜９のうちの任意の１つまたは複数；（ｂ）ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα１ヘリックスの残基７０〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び（ｃ）ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１４０〜１６０のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する、単離された抗原結合タンパク質である。
【００２２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００２３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基７〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００２４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数に結合する。
【００２５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基６〜９のうちの１つまたは複数と、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数とに結合する。
【００２６】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹからなる。
【００２７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷ、ＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷ、ＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷ、ＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷ、ＣＡＲＥＥＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷ、ＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷ、ＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷ、ＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷ、ＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷ、ＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷ、ＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷ、及びＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００２８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦ、ＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＥＧＩＴＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦ、及びＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００２９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００３０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００３１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００３２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００３３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＳＧＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＡＴＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＳＧＧＴＶＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＩＳＡＰＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＤＬＡＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＳＳＧＹＳＦＤＳＹＶＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＩＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＲＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＮＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＧＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＴＧＹＴＲＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＡＹＮＧＹＴＮＹＡＱＮＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＬＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＤＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＡＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＳＨＬＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＤＹＩＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＦＬＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＱＭＦＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＨＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＨＰＤＳＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＴＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＲＤＤＴＴＤＹＡＲＤＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＬＬＧＩＶＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳから選択されるＶＨ配列を含む。
【００３４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＶＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＱＡＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＫＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＲＤＩＧＲＡＶＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＧＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＡＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＧＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＴＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＰＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＶＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＮＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＹＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＨＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＥＧＩＴＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及びＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＲＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫから選択されるＶＬ配列を含む。
【００３５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００３６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００３７】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡを含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置１〜６のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６１、７４、７６、７７、７８、８１、及び８４のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４５〜６０、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数、（ｄ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１３８、１４５、１４７、１５２〜１５６、１６４、１６７のうちの任意の１つまたは複数、ならびに（ｅ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のアミノ酸位置５６、５９、６０、６３、６４、６６、６７、７０、７３、７４、１３２、１５０−１５３、１５５、１５６、１５８−１６０、１６２−１６４、１６６−１６８、１７０、及び１７１のうちの任意の１つまたは複数の任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００３８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置１〜５のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００３９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置４及び５のうちの一方または両方に結合する。
【００４０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置５及び６のうちの一方または両方に結合する。
【００４１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡのアミノ酸位置６に結合する。
【００４２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００４３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳに見られるＶＨ領域の残基Ｔｙｒ３２、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、または４個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む。
【００４４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳにみられるＶＨ領域の残基Ｔｈｒ２８、Ｌｅｕ２９、Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｐｒｏ３３、Ｔｒｐ４７、Ｔｒｐ５０、Ｓｅｒ５２、Ｔｙｒ５３、Ｓｅｒ５４、Ｈｉｓ５６、Ａｓｐ５８、Ｔｙｒ５９、Ｇｌｎ６１、Ｇｌｎ６４、Ａｓｐ９７、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、Ｔｙｒ１００Ａ、Ｌｅｕ１００Ｂ、及びＡｓｎ１００Ｃのうちの、少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、または２２個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む。
【００４５】
いくつかの実施形態では、パラトープは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、ＶＨ領域の残基Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、または７個を含む。
【００４６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫに見られるＶＬ領域のＴｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、及びＴｙｒ９２のうちの少なくとも１、２、または３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む。
【００４７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫに見られるＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ｓｅｒ３０、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ４９、Ａｌａ５０、Ｓｅｒ５３、Ｓｅｒ６７、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、Ｓｅｒ９３、Ｉｌｅ９４、及びＰｒｏ９５のうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、または１３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む。
【００４８】
いくつかの実施形態では、パラトープは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、ＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、及びＩｌｅ９４のうちの少なくとも１、２、３、４、５、または６個を含む。
【００４９】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡからなる。
【００５０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷ、ＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷ、ＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷ、ＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷ、ＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷ、ＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷ、及びＣＡＫＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００５１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦ、ＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦ、ＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦ、ＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００５２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。
【００５３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てを含む。
【００５４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＲＳＡＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＰＦＩＧＱＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＤＳＡＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＩＧＧＧＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＮＷＮＧＧＳＴＧＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＳＧＲＧＤＮＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＧＮＹＦＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＶＮＰＳＧＧＳＥＴＦＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＤＦＳＩＹＳＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＡＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＮＴＤＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＭＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＴＧＤＴＮＹＡＱＴＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＫＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＴＴＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＮＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＨＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＩＰＳＧＧＴＳＹＴＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳから選択されるＶＨ配列を含む。
【００５５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＴＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＷＡＳＱＧＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＡＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＮＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＧＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＧＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＹＴＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫから選択されるＶＬ配列を含む。
【００５６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖかたのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００５７】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹを含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置４、６、７、８、及び９のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置４９〜５６のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５９〜６６のうちの任意の１つまたは複数、（ｄ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１４７のうちの任意の１つまたは複数、（ｅ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１５７〜１６０のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００５８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００５９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置６〜７のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００６０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹのアミノ酸位置６に結合する。
【００６１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、（ａ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５２〜５４のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数、あるいは（ｄ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１の、アミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数、及びアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数、に結合する。
【００６２】
抗体またはその抗原結合フラグメントを含むＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子はＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹからなる。
【００６３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷ、ＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷ、ＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ、ＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷ、及びＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００６４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦ、ＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦ、ＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００６５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。
【００６６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００６７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＡＲＳＧＲＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＨＰＧＧＧＴＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＩＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＶＴＦＳＴＳＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＮＧＮＴＤＹＡＱＭＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＳＩＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＴＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＡＩＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＮＴＦＩＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＶＧＩＩＮＰＮＧＧＳＩＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＧＰＳＤＧＳＴＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＳＰＳＤＧＳＴＴＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＦＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＦＤＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＦＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷＧＲＧＴＱＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＮＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳから選択される配列を含むＶＨを含む。
【００６８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＧＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＦＤＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＲＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＫＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＴＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫから選択されるＶＬ配列を含む。
【００６９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００７０】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：  ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡを含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＬＬＡＳＳＩＬＣＡの残基１〜５のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基４９〜８５のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基５７〜６７のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００７１】
抗体またはその抗原結合フラグメントを含むＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子はＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡからなる。
【００７２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷ、ＣＡＳＤＹＧＤＹＲ、ＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００７３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦ、ＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦ、及びＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００７４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。
【００７５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００７６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＡＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＤＹＧＤＹＲＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＬＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＭＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＤＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＹＰＨＳＧＹＴＥＹＡＫＫＦＫＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＮＧＤＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＲＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＭＬＮＩＡＮＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＳＷＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＦＩＳＴＳＳＧＹＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＤＴＦＮＴＹＡＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＡＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳから選択されるＶＨ配列を含む。
【００７７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＲＮＤＬＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＳＳＱＳＶＦＹＳＳＮＮＫＮＱＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＷＡＳＴＲＥＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＦＫＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＳＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫから選択されるＶＬ配列を含む。
【００７８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００７９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、抗体またはその抗原結合フラグメントを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は足場に連結されており、任意選択で、足場は血清アルブミンまたはＦｃを含み、任意選択で、ＦｃはヒトＦｃであり、ＩｇＧ（ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４）、ＩｇＡ（ＩｇＡ１、ＩｇＡ２）、ＩｇＤ、ＩｇＥ、またはＩｇＭアイソタイプのＦｃである。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、リンカーを介して足場に連結され、任意選択で、リンカーはペプチドリンカーであり、任意選択で、ペプチドリンカーはヒト抗体のヒンジ領域である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、Ｆｖフラグメント、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、ｓｃＦｖフラグメント、ｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメント、及び／またはそれらの単一ドメイン抗体または抗原結合フラグメントを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ｓｃＦｖフラグメントを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）、任意選択で、６つの抗体ＣＤＲを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、抗体を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、モノクローナル抗体である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ヒト化抗体、ヒト抗体、またはキメラ抗体である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、多重特異性、任意選択で、二重特異性である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、１つを超える抗原、または単一の抗原上の１つを超えるエピトープに結合する。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ＩｇＧ、ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ、及びＩｇＭから選択されるクラスの重鎖定常領域を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ヒトＩｇＧクラス、ならびにＩｇＧ１、ＩｇＧ４、ＩｇＧ２、及びＩｇＧ３から選択されるサブクラスの重鎖定常領域を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、半減期を延長する１つまたは複数の改変を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は改変Ｆｃを含み、任意選択で、改変Ｆｃは半減期を延長する１つまたは複数の変異を含み、任意選択で、半減期を延長する１つまたは複数の変異はＹＴＥである。
【００８０】
単離されたＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）またはその抗原結合部分を含む。いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはその抗原結合部分は、ＴＣＲ可変領域を含む。いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはその抗原結合部分は、１つまたは複数のＴＣＲ相補性決定領域（ＣＤＲ）を含む。
【００８１】
いくつかの実施形態では、ＴＣＲは、α鎖とβ鎖を含む。いくつかの実施形態では、ＴＣＲは、γ鎖とδ鎖を含む。
【００８２】
いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、抗原結合タンパク質を含む細胞外部分と、細胞内シグナル伝達ドメインと、を含むキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質はｓｃＦｖを含み、細胞内シグナル伝達ドメインは免疫受容体活性化チロシンモチーフ（ＩＴＡＭ）を含む。いくつかの実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメインは、ＣＤ３ζ（ＣＤ３）鎖のζ鎖のシグナル伝達ドメインを含む。
【００８３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、細胞外ドメインと細胞内シグナル伝達ドメインとを連結する膜貫通ドメインをさらに含む。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、ＣＤ２８の膜貫通部分を含む。
【００８４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｔ細胞共刺激分子の細胞内シグナル伝達ドメインをさらに含む。いくつかの実施形態では、Ｔ細胞共刺激分子は、ＣＤ２８、４−１ＢＢ、ＯＸ−４０、ＩＣＯＳ、またはそれらの任意の組み合わせである。
【００８５】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の単離されたＡＢＰをコードする単離されたポリヌクレオチドである。
【００８６】
ＡＢＰのいくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子との接触点を介し、かつＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドとの接触点を介して、ＨＬＡペプチド標的に結合する。ＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＡＢＰとのＨＬＡ標的の結合に直接的または間接的に影響を及ぼす、拘束ペプチドまたはＨＬＡサブタイプ上のアミノ酸位置、または接触点または残基に対するＡＢＰの結合は、位置スキャン、水素−重水素交換、またはタンパク質結晶学によって決定される。
【００８７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは医薬としての使用のためのものであり得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、がんの治療での使用のためのものであり得、任意選択で、がんは、ＨＬＡペプチド標的を発現するか、または発現すると予測される。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、がんの治療での使用のためのものであり得、がんは、固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される。
【００８８】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のＡＢＰの保存的に改変されたバリアントであるＡＢＰである。本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質との結合について競合する抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）である。本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質によって結合される同じＨＬＡペプチドエピトープに結合する抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）である。
【００８９】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質を含む受容体を発現する改変された細胞である。いくつかの実施形態では、改変された細胞はＴ細胞であり、任意選択で、細胞傷害性Ｔ細胞（ＣＴＬ）である。改変された細胞のいくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、異種プロモーターから発現される。
【００９０】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質またはその抗原結合部分をコードする単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットである。
【００９１】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のＨＬＡペプチド標的をコードする単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットである。
【００９２】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ベクターまたはベクターのセットである。
【００９３】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセット、あるいは、本明細書に記載のベクターまたはベクターのセットを含む宿主細胞であり、任意選択で、宿主細胞は、ＣＨＯまたはＨＥＫ２９３であり、または任意選択で、宿主細胞はＴ細胞である。
【００９４】
本明細書でまた提供されるのは、抗原結合タンパク質を産生する方法であって、本明細書に記載の宿主細胞によって抗原結合タンパク質を発現させることと、発現された抗原結合タンパク質を単離することとを含む、方法である。
【００９５】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質と、薬学的に許容される賦形剤とを含む、医薬組成物である。
【００９６】
本明細書でまた提供されるのは、対象におけるがんを治療する方法であって、有効量の本明細書に記載の抗原結合タンパク質または本明細書に記載の医薬組成物を対象に投与することを含み、任意選択で、がんが固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される、方法である。いくつかの実施形態では、がんは、ＨＬＡペプチド標的を発現するか、発現すると予測される。
【００９７】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質または本明細書に記載の医薬組成物と、使用のための使用説明書とを含む、キットである。
【００９８】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的とアジュバントとを含む組成物である。
【００９９】
本明細書でまた提供されるのは、少なくとも１つの本明細書に記載のＨＬＡペプチド標的と、薬学的に許容される賦形剤とを含む、組成物である。
【０１００】
本明細書でまた提供されるのは、少なくとも１つの、表Ａ、表Ａ１、または表Ａ２に開示されるＨＬＡペプチド標的のポリペプチドを含むアミノ酸配列と、任意選択で、ポリペプチドから本質的になるか、またはそれからなる、アミノ酸配列とを含む、組成物である。
【０１０１】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ウイルスである。いくつかの実施形態では、ウイルスは糸状ウイルスである。
【０１０２】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、酵母細胞である。
【図面の簡単な説明】
【０１０３】
本発明のこれら及び他の特徴、態様、及び利点は、以下の説明、及び添付の図面に関してよりよく理解されるであろう。
【０１０４】
【図１】ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）クラスＩ分子の一般構造を示す。ｅｎ．ｗｉｋｉｐｅｄｉａのユーザーａｔｒｏｐｏｓ２３５による−自作、ＣＣ  ＢＹ  ２．５、ｈｔｔｐｓ：／／ｃｏｍｍｏｎｓ．ｗｉｋｉｍｅｄｉａ．ｏｒｇ／ｗ／ｉｎｄｅｘ．ｐｈｐ？ｃｕｒｉｄ＝１８０５４２４
【図２】治療法開発のためにＴＣＲを発現系にクローニングするための例示的なコンストラクトのエレメントを示す。
【図３】ＨＬＡペプチド標的「Ｇ５」の標的及びミニプール陰性対照の設計を示す。
【図４】ＨＬＡペプチド標的「Ｇ８」及び「Ｇ１０」の標的及びミニプール陰性対照の設計を示す。
【図５】Ａ及びＢは、Ｇ５カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ５標的についてのＨＬＡ安定性の結果を示す。
【図６】Ａ〜Ｅは、Ｇ５「完全な」プールカウンタースクリーンペプチドについてのＨＬＡ安定性の結果を示す。
【図７】Ａ及びＢは、カウンタースクリーンペプチド及びＧ８標的についてのＨＬＡ安定性の結果を示す。
【図８】Ａ及びＢは、Ｇ１０カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ１０標的についてのＨＬＡ安定性の結果を示す。
【図９】Ａ〜Ｄは、追加のＧ８及びＧ１０の「完全な」プールカウンタースクリーンペプチドについてのＨＬＡ安定性の結果を示す。
【図１０】Ａ〜Ｃは、ファージ上清ＥＬＩＳＡの結果を示しており、連続的なパンニングラウンドによるＧ５−、Ｇ８及びＧ１０の結合ファージの漸進的な濃縮を示す。
【図１１】ｓｃＦｖ、Ｆａｂ、及びＩｇＧのフォーマットの基準と使用目的を含む抗体選択プロセスを記載するフローチャートを示す。
【図１２】Ａ、Ｂ、及びＣは、ＨＬＡペプチド標的Ｂ＊３５：０１−ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対するＦａｂクローンＧ５−Ｐ７Ａ０５、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１−ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対するＦａｂクローンＲ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０及びＧ８−Ｐ１Ｃ１１、ならびにＨＬＡペプチド標的Ａ＊０１：０１−ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対するＦａｂクローンＲ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７についての、ＨＬＡのバイオレイヤー干渉法（ＢＬＩ）の結果を示す。
【図１３】位置スキャン実験の一般的な実験計画を示す。
【図１４】Ａは、Ｇ５位置バリアントＨＬＡについての安定性の結果を示す。Ｂは、Ｇ５位置バリアントＨＬＡに対するＦａｂクローンＧ５−Ｐ７Ａ０５の結合親和性を示す。
【図１５】Ａは、Ｇ８位置バリアントＨＬＡについての安定性の結果を示す。Ｂは、Ｇ８位置バリアントＨＬＡに対するＦａｂクローンＧ８−Ｐ２Ｃ１０の結合親和性を示す。
【図１６】Ａは、Ｇ１０位置バリアントＨＬＡについての安定性の結果を示す。Ｂは、Ｇ１０位置バリアントＨＬＡに対するＦａｂクローンＧ１０−Ｐ１Ｂ０７の結合親和性を示す。
【図１７】Ａ、Ｂ、及びＣは、フローサイトメトリーによって検出された、Ｇ５、Ｇ８、またはＧ１０を提示するＫ５６２細胞のいずれかに結合する抗体の代表例を示す。
【図１８】Ａ〜Ｃは、生成された標的特異的抗体へのＫ５６２細胞結合のヒストグラムプロットを示す。
【図１９】Ａ〜Ｃは、ＨＬＡサブタイプと選択されたＨＬＡペプチド標的の標的遺伝子とを発現する腫瘍細胞株を使用する細胞結合アッセイのヒストグラムプロットを示す。
【図２０】Ａ及びＢは、試験されたドナーからの標的特異的Ｔ細胞の数（Ａ）及び標的特異的な、固有のＴＣＲクロノタイプの数（Ｂ）を示す。
【図２１】Ａは、連結させた摂動ビューを使用してＨＬＡペプチド標的Ｇ８のＨＬＡ部分全体にわたって可視化された、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８の例示的なヒートマップを示す。Ｂは、ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／１ＪＦ１において利用可能な結晶構造１ｊｆ１．ｐｄｂに対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８からのＨＤＸデータの例を示す。
【図２２】Ａは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα１ヘリックス全域における、ヒートマップを示す。Ｂは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα２ヘリックス全域における、ヒートマップを示す。Ｃは、試験された全てのＡＢＰを対象とした拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ全域における結果のヒートマップを示す。
【図２３】Ａは、連結させた摂動ビューを使用してＨＬＡペプチド標的Ｇ１０のＨＬＡ部分全体にわたって可視化された、ｓｃＦｖ  Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１の例示的なヒートマップを示す。Ｂは、結晶構造ＰＤＢ５ｂｓ０に対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１からのＨＤＸデータの例を示す。Ｃは、結晶構造ＰＤＢ５ｂｓ０に対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８からのＨＤＸデータの例を示す。
【図２４】Ａは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ１０（ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα１ヘリックス全域における、結果のヒートマップを示す。Ｂは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ１０（ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα２ヘリックス全域における、結果のヒートマップを示す。Ｃは、試験された全てのＡＢＰを対象とした拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ全域における結果のヒートマップを示す。
【図２５】ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹの例示的なスペクトルデータを描写する。図には、ペプチドフラグメント化情報と、ＨＬＡタイプを含む患者試料に関連する情報が含まれる。
【図２６】ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡの例示的なスペクトルデータを描写する。図には、ペプチドフラグメント化情報と、ＨＬＡタイプを含む患者試料に関連する情報が含まれる。
【図２７】ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹの例示的なスペクトルデータを描写する。図には、ペプチドフラグメント化情報と、ＨＬＡタイプを含む患者試料に関連する情報が含まれる。
【図２８】Ａ及びＢは、サイズ排除クロマトグラフィー画分（Ａ）及び還元条件下でのクロマトグラフィー画分のＳＤＳ−ＰＡＧＥ分析（Ｂ）を描写する。
【図２９】ＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１及びＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）を含む複合体の、例示的な結晶の顕微鏡写真が描かれている。
【図３０】ＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１のＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）への結合によって形成された複合体の、全体的な構造が描かれている。
【図３１】ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１の結晶構造の精密化電子密度領域が描かれている。この描画された領域は、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対応している。
【図３２】ＨＬＡと拘束ペプチドとの間の相互作用のＬｉｇＰｌｏｔを描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３３】Ｆａｂ  ＶＨ鎖及びＶＬ鎖と拘束ペプチドとの間で相互作用している残基のプロットを描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３４】拘束ペプチドとＦａｂ鎖の間の相互作用のＬｉｇＰｌｏｔを描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３５】Ｆａｂ  ＶＨ鎖と及びＨＬＡとの間の相互作用のＬｉｇＰｌｏｔを描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３６】Ｆａｂ  ＶＬ鎖と及びＨＬＡとの間の相互作用のＬｉｇＰｌｏｔを描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３７】ＨＬＡと拘束ペプチドとの間の相互作用のＰｉｓａ分析における界面の要約を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３８】ＨＬＡと拘束ペプチドとの間の相互作用残基のＰｉｓａ分析を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図３９】Ｆａｂ  ＶＨ鎖と拘束ペプチドとの間で相互作用している残基の、Ｐｉｓａ分析を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図４０】Ｆａｂ  ＶＬ鎖と拘束ペプチドとの間で相互作用している残基の、Ｐｉｓａ分析を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図４１】Ｆａｂ  ＶＨ鎖とＨＬＡとの間の相互作用のＰｉｓａ分析における界面の要約を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図４２】Ｆａｂ  ＶＨ鎖とＨＬＡとの間で相互作用している残基の、Ｐｉｓａ分析を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図４３】Ｆａｂ  ＶＬ鎖とＨＬＡとの間の相互作用のＰｉｓａ分析における界面の要約を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図４４】Ｆａｂ  ＶＬ鎖とＨＬＡとの間で相互作用している残基の、Ｐｉｓａ分析を描写する。この結晶構造は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と一緒になって複合体を形成したＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１に対応している。
【図４５】Ａは、ｓｃＦｖクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１と共にインキュベートされたＧ８  ＨＬＡペプチド複合体のＨＬＡ部分の、例示的なヒートマップを描写する。統合された摂動ビューを使用して全体が可視化されている。Ｂは、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と複合体を形成しているＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１の結晶構造上にプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１からのＨＤＸデータの例を描写する。
【図４６】Ｇ８位置バリアントＨＬＡに対するＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１の結合親和性を示す。
【図４７】ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）に対する標的特異的な抗体Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１に結合するＫ５６２細胞のヒストグラムプロットを示す。
【図４８】治療法開発のためにＴＣＲを発現系にクローニングするための例示的なコンストラクトの骨格配列を示す。
【図４９】Ａ＊０２０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに特異的なＴＣＲを治療開発の目的に発現系にクローニングするための例示的なコンストラクト配列を示す。
【図５０】Ａ＊０１０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに特異的なＴＣＲを治療開発の目的に発現系にクローニングするための例示的なコンストラクト配列を示す。
【図５１】ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＬＹのスペクトルデータを示す。図には、ペプチドフラグメント化情報と、ＨＬＡタイプを含む患者試料に関連する情報が含まれる。
【図５２】ペプチドＧＶＨＧＧＩＬＮＫのスペクトルデータを示す。図には、ペプチドフラグメント化情報と、ＨＬＡタイプを含む患者試料に関連する情報が含まれる。
【図５３】ペプチドＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶのスペクトルデータを示す。
【図５４】ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹのスペクトルデータを示す。
【図５５】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図５６】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図５７】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図５８】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図５９】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図６０】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図６１】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図６２】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図６３】表Ａに開示されている追加のペプチドのスペクトルデータを示す。
【図６４】Ｇ２標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹの標的スクリーン１の設計を示す。
【図６５】Ａは、Ｇ２の標的及びミニプール陰性対照の設計を示す。Ｂは、Ｇ２カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ２標的の安定性ＥＬＩＳＡの結果を示す。
【図６６】追加のＧ２の「完全な」プールカウンタースクリーンペプチドの安定性ＥＬＩＳＡの結果を示す。
【図６７】Ｇ７標的ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡの標的スクリーン２の設計を示す。
【図６８】追加のＧ７の「完全な」プールカウンタースクリーンペプチドの安定性ＥＬＩＳＡの結果を示す。
【図６９】Ａは、Ｇ７の標的及びミニプール陰性対照の設計を示す。Ｂは、Ｇ７カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ７標的の安定性ＥＬＩＳＡの結果を示す。
【図７０】Ａ及びＢはそれぞれＧ２とＧ７の標的のファージパニング結果を示す。
【図７１】Ａ及びＢは、それぞれＧ２標的ＦａｂクローンＧ−２Ｐ１Ｈ１１とＧ７標的Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９のバイオレイヤー干渉法（ＢＬＩ）の結果を示す。
【図７２】本明細書に記載の位置スキャン実験のアミノ酸置換のマップを示す。
【図７３】Ａは、Ｇ２位置バリアント−ＨＬＡの安定性ヒートマップを示す。Ｂは、ＦａｂクローンＧ２−Ｐ１Ｈ１１のアフィニティヒートマップを示す。
【図７４】Ａは、Ｇ７位置バリアントの安定性ヒートマップを示す。Ｂは、ＦａｂクローンＧ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９のアフィニティヒートマップを示す。
【図７５】標的または陰性対照ペプチドでパルスされたＨＬＡ形質導入Ｋ５６２細胞へのＦａｂクローンＧ２−Ｐ１Ｈ１１及びＧ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９の細胞結合結果を示す。
【図７６】標的または陰性対照ペプチドでパルスされたＨＬＡ形質導入Ｋ５６２細胞へのＦａｂクローンＧ２−Ｐ１Ｈ１１及びＧ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９の細胞結合結果を示す。
【図７７】結晶構造ＰＤＢ  ５ｂｓ０に対してプロットされた、水素−重水素交換（ＨＤＸ）データの例を示す。
【図７８】統合された摂動ビューを使用して全体が視覚化されたｓｃＦｖクローンＧ２−Ｐ１Ｇ０７の例示的なＨＤＸヒートマップを示す。
【図７９】試験されたＧ２ｓｃＦｖ及びＦａｂクローンのＨＬＡα１及びα２ヘリックス全体のＨＤＸヒートマップを示す。
【図８０】試験されたＧ２  ｓｃＦｖ及びＦａｂクローンの拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ全体のＨＤＸヒートマップを示す。
【図８１】ＨＬＡペプチド標的に特異的に結合するＴＣＲを単離する実験ワークフローを示す。
【図８２】ＭＨＣ標的特異的ＣＤ８＋Ｔ細胞を選別するためのフローサイトメトリー選別手順を示す。
【図８３】例示的なＨＬＡペプチド標的Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬ及びＡ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹのフローサイトメトリーの結果を示す。
【図８４】ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０３：０１＿ＧＶＨＧＧＩＬＮＫのフローサイトメトリーの結果を示す。
【図８５】Ａは、試験された全てのドナーにわたって合計された、ＨＬＡペプチド標的あたりの単離されたＣＤ８＋Ｔ細胞の総数を示す。Ｂは、試験された全てのドナーにわたって合計された、ＨＬＡペプチド標的あたりの単離されたＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を示す。
【図８６】Ａは、試験された各ドナーのＨＬＡペプチド標的あたりの固有のＴＣＲクロノタイプの数を示す。Ｂは、試験された全てのドナーにわたって合計された、ＨＬＡペプチド標的あたりの固有のクロノタイプの総数を示す。
【図８７】それぞれのＨＬＡペプチド標的に結合するが、対照のペプチドテトラマーに結合しない、Ａ＊０２０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ、Ａ＊０２０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶ、Ｂ＊４４０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬ、及びＡ＊０１０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに特異的なＴＣＲを発現するＪｕｒｋａｔの例を示す。
【図８８】本明細書で同定されたＴＣＲで形質導入されたヒトＣＤ８＋細胞がそれらの特異的なＨＬＡペプチド標的に結合することを実証するゲーティング戦略及びフローデータを示す。
【図８９】本明細書に開示されるＴＣＲによりレシピエント細胞を形質導入するのに有用な例示的なレンチウイルスベクターを示す。
【図９０】Ｇ２ターゲットＦａｂクローンＧ２−Ｐ２Ｃ０６のＢＬＩ結果を示す。
【図９１】Ａは、Ｇ２位置バリアントＨＬＡの２回目の実験の安定性の結果を示す。Ｂは、Ｇ２位置バリアントＨＬＡに対するＦａｂクローンＧ２−Ｐ２Ｃ０６の結合親和性を示す。
【図９２】試験されたさまざまなＧ１０  ＡＢＰについて、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹにわたるＨＤＸ実験の第２ラウンドからのＨＤＸヒートマップを示す。
【図９３】試験されたＧ２  ＡＢＰについて、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹにわたるＨＤＸ実験の第２ラウンドからのＨＤＸヒートマップを示す。
【図９４】結晶構造ＰＤＢ  ５ｂｓ０に対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１からのＨＤＸデータの例を示す。
【図９５】結晶構造ＰＤＢ  ５ｂｓ０に対してプロットされた、高解像度ＨＤＸデータを示す。４つの異なるｓｃＦｖに結合したＧ２のデータは、実験手順に記載されているように、Ｅｌｅｃｔｒｏｎ  Ｔｒａｎｓｆｅｒ  Ｄｉｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ（ＥＴＤ）によってペプチドをフラグメント化することによって得られた。高解像度データ（ほぼ単一のアミノ酸解像度）のペプチドフラグメント。残基１５７〜１６０は丸で囲まれている。
【図９６】ＨＬＡペプチド標的Ｇ５（ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ）について試験された全てのＡＢＰの、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹにわたるＨＤＸ実験からのカラーヒートマップを示す。
【図９７】図９６のカラーヒートマップの数値表現を示す。
【図９８】は、ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１（５ｘｏｓ．ｐｄｂ；ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／５ＸＯＳ）の結晶構造に対してプロットされたｓｃＦｖクローンＧ５−Ｐ１Ｃ１２のデータの例を示す。
【図９９】ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）について試験された全てのＡＢＰの、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡにわたる２ラウンド目のＨＤＸ実験からのカラーヒートマップを示す。
【図１００】図９９のカラーヒートマップの数値表現を示す。
【図１０１】ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と複合体を形成しているＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１の結晶構造上にプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８からの高解像度ＨＤＸデータの例を示す。
【図１０２】ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１を形質導入したＫ５６２細胞に５０μＭの標的ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（「ＥＶＤ」）または陰性対照ペプチドＩＰＳＩＮＶＨＨＹ（「ＩＰＳ」）をパルスし、ｐＨＬＡ特異的抗体がフローサイトメトリーによって検出された、フローサイトメトリー実験の結果を示す。
【図１０３−１】ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１を形質導入したＫ５６２細胞に５０μＭの標的ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「ＡＩＦ」）または陰性対照ペプチドＦＬＬＴＲＩＬＴＩ（「ＦＬＬ」）をパルスし、ｐＨＬＡ特異的抗体がフローサイトメトリーによって検出された、フローサイトメトリー実験の結果を示す。
【図１０３−２】図１０３−１の説明を参照のこと。
【図１０４】ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１を形質導入したＫ５６２細胞に５０μＭの標的ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（「ＡＳＳＬ」）または陰性対照ペプチドＡＴＤＡＬＭＴＧＹ（「ＡＴＤＡ」）をパルスし、ｐＨＬＡ特異的抗体がフローサイトメトリーによって検出された、フローサイトメトリー実験の結果を示す。
【図１０５−１】ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１−ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対する、Ｇ８標的ＦａｂクローンＧ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、及びＧ８−Ｐ５Ｇ０８のＢＬＩ結果、ならびにＨＬＡペプチド標的Ｂ＊３５：０１−ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対する、Ｇ５標的ＦａｂクローンＧ５−Ｐ１Ｃ１２のＢＬＩ結果を示す。
【図１０５−２】図１０５−１の説明を参照のこと。
【発明を実施するための形態】
【０１０５】
詳細な説明
別段の定義がない限り、本明細書で使用される全ての技術用語、表記法、及び他の科学用語は、当業者によって一般的に理解される意味を有することを意図している。場合によっては、一般的に理解される意味を有する用語は、明確にするため及び／またはすぐに参照できるように本明細書で定義され、本明細書にそのような定義を含めることは、当該技術分野で一般的に理解されるものとの違いを表すと必ずしも解釈されるべきではない。本明細書で記載または参照される技術及び手順は、一般によく理解されており、当業者によって従来の方法論を使用して慣用的に採用されており、例えば、Ｓａｍｂｒｏｏｋ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｃｌｏｎｉｎｇ：  Ａ  ＬＡＢＯＲＡＴＯＲＹ  ＭＡＮＵＡＬ  （４ｔｈ  ｅｄ．，  Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｐｒｅｓｓ，  Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ，  Ｎ．Ｙ．）に記載の広く利用されるモレキュラークローニング法などである。必要に応じて、市販のキット及び試薬の使用を含む手順は、別段の記載がない限り、一般に製造元定義のプロトコール及び条件に従って実行される。
【０１０６】
本明細書で使用されるとき、単数形「１つの（ａ）」、「１つの（ａｎ）」、及び「その（ｔｈｅ）」は、別のものを明確に指示しない限り、複数の指示対象を包む。「含む」、「など」などの用語は、特に他を明記しない限り、限定なしに包含を伝えることを意図している。
【０１０７】
本明細書で使用されるとき、「含む」という用語は、特に他を明記しない限り、列挙された要素から「からなる」及び「本質的に〜からなる」実施形態も具体的に含む。例えば、「ダイアボディを含む」多重特異性ＡＢＰは、「ダイアボディからなる」多重特異性ＡＢＰ及び「本質的にダイアボディからなる」多重特異性ＡＢＰを含む。
【０１０８】
「約」という用語は、示された値及びその値の上下の範囲を示し、それらを包含する。特定の実施形態では、「約」という用語は、指定された値±１０％、±５％、または±１％を示す。特定の実施形態では、該当する場合、「約」という用語は、指定された値（複数可）±その値（複数可）の１標準偏差を示す。
【０１０９】
「免疫グロブリン」という用語は、一般に２対のポリペプチド鎖、すなわち１対の軽（Ｌ）鎖と１対の重鎖（Ｈ）鎖とを含む構造的に関連するタンパク質のクラスを指す。「無傷の免疫グロブリン」では、これらの４つの鎖全てがジスルフィド結合によって相互接続されている。免疫グロブリンの構造はよく特徴付けられている。例えば、Ｐａｕｌ，  Ｆｕｎｄａｍｅｎｔａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ  ７ｔｈ  ｅｄ．，  Ｃｈ．  ５  （２０１３）  Ｌｉｐｐｉｎｃｏｔｔ  Ｗｉｌｌｉａｍｓ  ＆  Ｗｉｌｋｉｎｓ，  Ｐｈｉｌａｄｅｌｐｈｉａ，  ＰＡを参照されたい。簡潔に述べると、各重鎖は、典型的には、重鎖可変領域（ＶＨ）と重鎖定常領域（ＣＨ）とを含む。重鎖定常領域は、典型的には、ＣＨ１、ＣＨ２、及びＣＨ３と略される３つのドメインを含む。各々の軽鎖は、典型的には、軽鎖可変領域（ＶＬ）と軽鎖定常領域を含む。軽鎖定常領域は、典型的には、ＣＬと略される１つのドメインを含む。
【０１１０】
「抗原結合タンパク質」または「ＡＢＰ」という用語は、本明細書で最も広い意味で使用され、抗原またはエピトープに特異的に結合する１つまたは複数の抗原結合ドメインを含む特定のタイプの分子を含む。
【０１１１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは抗体を含む。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは抗体からなる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは本質的に抗体からなる。ＡＢＰには、無傷の抗体（例えば、無傷の免疫グロブリン）、抗体フラグメント、ＡＢＰフラグメント、及び多重特異性抗体が特異的に含まれる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは代替足場を含む。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは代替足場からなる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは本質的に代替足場からなる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは抗体フラグメントを含む。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは抗体フラグメントからなる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは本質的に抗体フラグメントからなる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰはＴＣＲまたはその抗原結合部分を含む。いくつかの実施形態では、ＡＢＰはＴＣＲまたはその抗原結合部分からなる。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは本質的にＴＣＲまたはその抗原結合部分からなる。いくつかの実施形態では、ＣＡＲはＡＢＰを含む。本明細書で提供されるとき、「ＨＬＡペプチドＡＢＰ」、「抗ＨＬＡペプチドＡＢＰ」、または「ＨＬＡペプチド特異的ＡＢＰ”は、抗原ＨＬＡペプチドに特異的に結合するＡＢＰである。ＡＢＰは、Ｂ細胞（例えば、抗体）またはＴ細胞（例えば、ＴＣＲ）に由来する可変領域などの可変領域を介して抗原またはエピトープに特異的に結合する１つまたは複数の抗原結合ドメインを含むタンパク質を含む。
【０１１２】
本明細書における「抗体」という用語は、最も広い意味で使用され、無傷の抗体を含むポリクローナル抗体及びモノクローナル抗体、ならびにフラグメント抗原結合（Ｆａｂ）フラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、Ｆｖフラグメント、組換えＩｇＧ（ｒＩｇＧ）フラグメント、抗原に特異的に結合できる可変重鎖（ＶＨ）領域、単鎖可変フラグメント（ｓｃＦｖ）を含む単鎖抗体フラグメント、及び単一ドメイン抗体（例えば、ｓｄＡｂ、ｓｄＦｖ、ナノボディ）フラグメントを含む機能的（抗原結合）抗体フラグメントを含む。この用語は、イントラボディ、ペプチボディ、キメラ抗体、完全ヒト抗体、ヒト化抗体、及びヘテロコンジュゲート抗体、多重特異性、例えば、二重特異性抗体、ディアボディ、トリアボディ、及びテトラボディ、タンデムｄｉ−ｓｃＦｖ、タンデムｔｒｉ−ｓｃＦｖなどの遺伝子操作及び／または他の方法で改変された形態の免疫グロブリンを包含する。特に他を明記しない限り、「抗体」という用語は、その機能的抗体フラグメントを包含すると理解されるべきである。この用語はまた、ＩｇＧ及びそのサブクラスＩｇＭ、ＩｇＥ、ＩｇＡ、及びＩｇＤを含む、任意のクラスまたはサブクラスの抗体、インタクトまたは全長の抗体を包含する。
【０１１３】
本明細書で使用されるとき、「可変領域」は、組換え事象から生じる可変ヌクレオチド配列を指し、例えば、活性化Ｔ細胞または活性化Ｂ細胞などのＢ細胞またはＴ細胞からの免疫グロブリンまたはＴ細胞受容体（ＴＣＲ）配列のＶ、Ｊ、及び／またはＤ領域を含むことができる。
【０１１４】
「抗原結合ドメイン」という用語は、抗原またはエピトープに特異的に結合することができるＡＢＰの部分を意味する。抗原結合ドメインの一例は、ＡＢＰの抗体ＶＨ−ＶＬ二量体によって形成される抗原結合ドメインである。抗原結合ドメインの別の例は、アドネクチンの１０番目のフィブロネクチンＩＩＩ型ドメインからの特定のループの多様化によって形成される抗原結合ドメインである。抗原結合ドメインには、重鎖からの抗体ＣＤＲ１、２、及び３をこの順序で、ならびに軽鎖からの抗体ＣＤＲ１、２、及び３をこの順序で含むことができる。抗原結合ドメインは、ＴＣＲのＣＤＲ、例えば、αＣＤＲ１、αＣＤＲ２、αＣＤＲ３、βＣＤＲ１、βＣＤＲ２、及びβＣＤＲ３を含み得る。ＴＣＲのＣＤＲは、本明細書に記載される。
【０１１５】
抗体のＶＨ及びＶＬ領域は、より保存された領域が散在する超可変領域（「超可変領域（ＨＶＲ）」、「相補性決定領域」（ＣＤＲ）とも呼ばれる）にさらに細分化することができる。より保存された領域はフレームワーク領域（ＦＲ）と呼ばれる。各ＶＨ及びＶＬは、一般に、３つの抗体ＣＤＲと４つのＦＲを含み、次の順序で配置される（Ｎ末端からＣ末端に向けて）：ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４。抗体ＣＤＲは抗原結合に関与し、ＡＢＰの抗原特異性と結合親和性に影響を及ぼす。参照によりその全てが組み込まれる、Ｋａｂａｔ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ  ｏｆ  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ｏｆ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｉｃａｌ  Ｉｎｔｅｒｅｓｔ  ５ｔｈ  ｅｄ．  （１９９１）  Ｐｕｂｌｉｃ  Ｈｅａｌｔｈ  Ｓｅｒｖｉｃｅ，  Ｎａｔｉｏｎａｌ  Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅｓ  ｏｆ  Ｈｅａｌｔｈ，  Ｂｅｔｈｅｓｄａ，  ＭＤを参照されたい。
【０１１６】
いずれかの脊椎動物由来の軽鎖は、その定常ドメインの配列に基づいて、カッパ（κ）及びラムダ（λ）と呼ばれる２つのタイプのうちの一方に割り当てることができる。
【０１１７】
いずれかの脊椎動物由来の重鎖は、５つの異なるクラス（またはアイソタイプ）ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ、ＩｇＧ、及びＩｇＭのいずれかに割り当てることができる。これらのクラスは、それぞれα、δ、ε、γ、及びμとも呼ばれる。ＩｇＧクラスとＩｇＡクラスは、配列と機能の違いに基づいてさらにサブクラスに分類される。ヒトは次のサブクラスを発現する：ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４、ＩｇＡ１、及びＩｇＡ２。
【０１１８】
抗体ＣＤＲのアミノ酸配列境界は、それぞれが参照によりその全てが組み込まれる、Ｋａｂａｔ  ｅｔ  ａｌ．，  前出（「Ｋａｂａｔ」番号付けスキーム）；Ａｌ−Ｌａｚｉｋａｎｉ  ｅｔ  ａｌ．，  １９９７，  Ｊ．  Ｍｏｌ．  Ｂｉｏｌ．，  ２７３：９２７−９４８（「Ｃｈｏｔｈｉａ」番号付けスキーム）；ＭａｃＣａｌｌｕｍ  ｅｔ  ａｌ．，  １９９６，  Ｊ．  Ｍｏｌ．  Ｂｉｏｌ．  ２６２：７３２−７４５（「Ｃｏｎｔａｃｔ」番号付けスキーム）；Ｌｅｆｒａｎｃ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｄｅｖ．  Ｃｏｍｐ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  ２００３，  ２７：５５−７７（「ＩＭＧＴ」番号付けスキーム）；及びＨｏｎｅｇｇｅ  ａｎｄ  Ｐｌｕｃｋｔｈｕｎ，  Ｊ．  Ｍｏｌ．  Ｂｉｏｌ．，  ２００１，  ３０９：６５７−７０（「ＡＨｏ」番号付けスキーム）に記載されるものを含む、いくつかの既知の番号付けスキームのいずれかを使用して当業者によって決定することができる。
【０１１９】
表２０は、Ｋａｂａｔ及びＣｈｏｔｈｉａスキームによって同定された抗体ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、ＣＤＲ−Ｌ３、ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、及びＣＤＲ−Ｈ３の位置を提示する。ＣＤＲ−Ｈ１の場合、残基の番号付けは、ＫａｂａｔとＣｈｏｔｈｉａの両方の番号付けスキームを使用して提示される。
【０１２０】
抗体ＣＤＲは、例えば、ｗｗｗ．ｂｉｏｉｎｆ．ｏｒｇ．ｕｋ／ａｂｓ／ａｂｎｕｍ／で入手できる、参照によりその全てが組み込まれるＡｂｈｉｎａｎｄａｎ  ａｎｄ  Ｍａｒｔｉｎ，  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，  ２００８，  ４５：３８３２−３８３９に記載されるＡｂｎｕｍなどのＡＢＰ番号付けソフトウェアを使用して割り当てることができる。
【０１２１】
（表２０）Ｋａｂａｔ及びＣｈｏｔｈｉａの番号付けスキームに従ったＣＤＲ中の残基
2021533785.tif 000003
＊ＣＤＲ−Ｈ１のＣ末端は、Ｋａｂａｔの番号付け規則を使用して番号付けされる場合、ＣＤＲの長さに応じてＨ３２とＨ３４の間で異なる。
【０１２２】
「ＥＵ番号付けスキーム」は、一般に、（例えば、前出のＫａｂａｔ  ｅｔ  ａｌ．に報告されているように）ＡＢＰ重鎖定常領域の残基を指すときに使用される。特に他を明記しない限り、ＥＵ番号付けスキームは、本明細書に記載のＡＢＰ重鎖定常領域の残基を指すために使用されまる。
【０１２３】
「全長抗体」、「無傷の抗体」、及び「全抗体」という用語は、本明細書では互換的に使用され、天然に存在する抗体構造に実質的に類似した構造を有し、Ｆｃ領域を含む重鎖を有する抗体を指す。例えば、ＩｇＧ分子を指すために使用される場合、「全長抗体」は、２つの重鎖と２つの軽鎖とを含む抗体である。
【０１２４】
ＴＣＲのＣＤＲのアミノ酸配列境界は、全てが参照により組み込まれる、ＬｅＦｒａｎｃ，  Ｍ．−Ｐ，  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｔｏｄａｙ．  １９９７  Ｎｏｖ；１８（１１）：５０９；Ｌｅｆｒａｎｃ，  Ｍ．−Ｐ．，  ”ＩＭＧＴ  Ｌｏｃｕｓ  ｏｎ  Ｆｏｃｕｓ：  Ａ  ｎｅｗ  ｓｅｃｔｉｏｎ  ｏｆ  Ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ  ａｎｄ  Ｃｌｉｎｉｃａｌ  Ｉｍｍｕｎｏｇｅｎｅｔｉｃｓ”，  Ｅｘｐ．  Ｃｌｉｎ．  Ｉｍｍｕｎｏｇｅｎｅｔ．，  １５，  １−７  （１９９８）；Ｌｅｆｒａｎｃ  ａｎｄ  Ｌｅｆｒａｎｃ，  Ｔｈｅ  Ｔ  Ｃｅｌｌ  Ｒｅｃｅｐｔｏｒ  ＦａｃｔｓＢｏｏｋ；及びＭ．−Ｐ．  Ｌｅｆｒａｎｃ／  Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔａｌ  ａｎｄ  Ｃｏｍｐａｒａｔｉｖｅ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ  ２７  （２００３）  ５５−７７に記載されるような、ＩＭＧＴの固有の番号付けを含むがこれに限定されない、いくつかの既知の番号付けスキームのいずれかを使用して当業者によって決定され得る。
【０１２５】
「ＡＢＰフラグメント」は、無傷のＡＢＰの抗原結合または可変領域などの無傷のＡＢＰの一部を含む。ＡＢＰフラグメントには、例えば、Ｆｖフラグメント、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、ｓｃＦｖ（ｓＦｖ）フラグメント、及びｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメントが含まれる。ＡＢＰフラグメントには抗体フラグメントが含まれる。抗体フラグメントには、例えば、Ｆｖフラグメント、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、ｓｃＦｖ（ｓＦｖ）フラグメント、ｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメント、及びＴＣＲフラグメントが含まれ得る。
【０１２６】
「Ｆｖ」フラグメントは、１つの重鎖可変ドメインと１つの軽鎖可変ドメインとの非共有結合二量体を含む。
【０１２７】
「Ｆａｂ」フラグメントは、重鎖と軽鎖可変ドメインとに加えて、軽鎖の定常ドメインと重鎖の第１の定常ドメイン（ＣＨ１）とを含む。Ｆａｂフラグメントは、例えば、組換え法によって、または全長ＡＢＰのパパイン消化によって生成され得る。
【０１２８】
「Ｆ（ａｂ’）２」フラグメントは、ヒンジ領域の近辺で、ジスルフィド結合によって連結された２つのＦａｂ’フラグメントを含む。Ｆ（ａｂ’）２フラグメントは、例えば、組換え法によって、または無傷のＡＢＰのペプシン消化によって生成され得る。Ｆ（ａｂ’）フラグメントは、例えば、β−メルカプトエタノールで処理することにより、解離させることができる。
【０１２９】
「単鎖Ｆｖ」フラグメントまたは「ｓＦｖ」フラグメントまたは「ｓｃＦｖ」フラグメントは、単一ポリペプチド鎖中にＶＨドメインとＶＬドメインとを含む。ＶＨ及びＶＬは一般に、ペプチドリンカーを介して連結される。Ｐｌｕｃｋｔｈｕｎ  Ａ．  （１９９４）を参照されたい。任意の適切なリンカーを使用することができる。いくつかの実施形態では、リンカーは、（ＧＧＧＧＳ）ｎである。いくつかの実施形態では、ｎ＝１、２、３、４、５、または６である。参照によりその全てが組み込まれる、ＡＢＰｓ  ｆｒｏｍ  Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ  ｃｏｌｉ．  Ｉｎ  Ｒｏｓｅｎｂｅｒｇ  Ｍ．  ＆  Ｍｏｏｒｅ  Ｇ．Ｐ．  （Ｅｄｓ．），  Ｔｈｅ  Ｐｈａｒｍａｃｏｌｏｇｙ  ｏｆ  Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ  ＡＢＰｓ  ｖｏｌ．  １１３  （ｐｐ．  ２６９−３１５）．  Ｓｐｒｉｎｇｅｒ−Ｖｅｒｌａｇ，  Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋを参照されたい。
【０１３０】
「ｓｃＦｖ−Ｆｃ」フラグメントは、Ｆｃドメインに結合したｓｃＦｖを含む。例えば、Ｆｃドメインは、ｓｃＦｖのＣ末端に結合し得る。ｓｃＦｖ内での可変ドメインの配向（すなわち、ＶＨ−ＶＬまたはＶＬ−ＶＨ）に応じて、ＶＨＶＨまたはＶＬの後にＦｃドメインが続いてもよい。当該技術分野において公知の、または本明細書中に記載されている任意の好適なＦｃドメインを使用することができる。場合によっては、ＦｃドメインはＩｇＧ４  Ｆｃドメインを含む。
【０１３１】
「単一ドメイン抗体」という用語は、ＡＢＰの１つの可変ドメインが他の可変ドメインの介在なしに抗原に特異的に結合する、分子を指す。単一ドメインＡＢＰ、及びそのフラグメントは、参照によりその全てが組み込まれる、Ａｒａｂｉ  Ｇｈａｈｒｏｕｄｉ  ｅｔ  ａｌ．，  ＦＥＢＳ  Ｌｅｔｔｅｒｓ，  １９９８，  ４１４：５２１−５２６、及びＭｕｙｌｄｅｒｍａｎｓ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｔｒｅｎｄｓ  ｉｎ  Ｂｉｏｃｈｅｍ．  Ｓｃｉ．，  ２００１，  ２６：２３０−２４５に記載される。単一ドメインＡＢＰは、ｓｄＡｂｓまたはナノボディとしても知られている。
【０１３２】
「Ｆｃ領域」または「Ｆｃ」という用語は、天然に存在する抗体において、Ｆｃ受容体及び補体系の特定のタンパク質と相互作用する免疫グロブリン重鎖の、Ｃ末端領域を意味する。様々な免疫グロブリンのＦｃ領域の構造、及びその構造内に含まれるグリコシル化部位は、当該技術分野において知られている。参照によりその全てが組み込まれる、Ｓｃｈｒｏｅｄｅｒ  ａｎｄ  Ｃａｖａｃｉｎｉ，  Ｊ．  Ａｌｌｅｒｇｙ  Ｃｌｉｎ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  ２０１０，  １２５：Ｓ４１−５２を参照されたい。Ｆｃ領域は、天然に存在するＦｃ領域であってもよく、あるいは当該技術分野または本開示におけるいずこかに記載の改変Ｆｃ領域であってもよい。
【０１３３】
「代替足場」という用語は、１つまたは複数の領域が多様化して、抗原またはエピトープに特異的に結合する１つまたは複数の抗原結合ドメインを生成し得る、分子を指す。いくつかの実施形態では、抗原結合ドメインは、ＡＢＰと同等である特異性及び親和性によって抗原またはエピトープに結合する。例示的な代替足場には、フィブロネクチン（例えば、Ａｄｎｅｃｔｉｎｓ（商標））、β−サンドイッチ（例えば、ｉＭａｂ）、リポカリン（例えば、Ａｎｔｉｃａｌｉｎｓ（登録商標））、ＥＥＴＩ−ＩＩ／ＡＧＲＰ、ＢＰＴＩ／ＬＡＣＩ−Ｄ１／ＩＴＩ−Ｄ２（例えば、Ｋｕｎｉｔｚドメイン）、チオレドキシンペプチドアプタマー、プロテインＡ（例えば、Ａｆｆｉｂｏｄｙ（登録商標））、アンキリンリピート（例えば、ＤＡＲＰｉｎｓ）、γ−Ｂ−クリスタリン／ユビキチン（例えば、Ａｆｆｉｌｉｎｓ）、ＣＴＬＤ３（例えば、テトラネクチン）、Ｆｙｎｏｍｅｒｓ、及び（ＬＤＬＲ−Ａモジュール）（例えば、Ａｖｉｍｅｒｓ）から誘導されたものが含まれる。代替足場のさらなる情報については、参照によりその全てが組み込まれる、Ｂｉｎｚ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｎａｔ．  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，  ２００５  ２３：１２５７−１２６８；Ｓｋｅｒｒａ，  Ｃｕｒｒｅｎｔ  Ｏｐｉｎ．  ｉｎ  Ｂｉｏｔｅｃｈ．，  ２００７  １８：２９５−３０４；及びＳｉｌａｃｃｉ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｊ．  Ｂｉｏｌ．  Ｃｈｅｍ．，  ２０１４，  ２８９：１４３９２−１４３９８に提供される。代替足場は、ＡＢＰの一種である。
【０１３４】
「多重特異性ＡＢＰ」は、２つ以上の異なる抗原結合ドメインを含み、集合的に２つ以上の異なるエピトープに対して特異的に結合するＡＢＰである。２つ以上の異なるエピトープは、同じ抗原上のエピトープ（例えば、細胞によって発現される単一のＨＬＡペプチド分子）、あるいは、異なる抗原上のエピトープ（例えば、同じ細胞によって発現される異なるＨＬＡペプチド分子、またはＨＬＡペプチド分子及び非ＨＬＡペプチド分子）であり得る。いくつかの態様では、多重特異性ＡＢＰは２つの異なるエピトープに結合する（すなわち、「二重特異性ＡＢＰ」である）。いくつかの態様では、多重特異性ＡＢＰは３つの異なるエピトープに結合する（すなわち、「三重特異性ＡＢＰ」である）。
【０１３５】
「単一特異性ＡＢＰ」は、単一エピトープに対して特異的に結合する１つまたは複数の結合部位を含むＡＢＰである。単一特異性ＡＢＰの例は、二価でありながらも（すなわち、２つの抗原結合ドメインを有しながらも）、２つ各抗原結合ドメインの各々にある同一のエピトープを認識する、天然に存在するＩｇＧ分子である。結合特異性は、任意の好適な価数において存在し得る。
【０１３６】
「モノクローナル抗体」という用語は、実質的に均一な抗体の集団からの抗体を指す。実質的に均一な抗体の集団は、実質的に類似し、同一のエピトープ（複数可）に結合する抗体を含み、ただし、モノクローナル抗体の産生中に通常生じる可能性のあるバリアントを除く。そのようなバリアントは、一般に少量でのみ存在する。モノクローナル抗体は、典型的に、複数の抗体から単一の抗体を選択することを含むプロセスによって得られる。例えば、選択プロセスは、ハイブリドーマクローン、ファージクローン、酵母クローン、細菌クローン、または他の組み換えＤＮＡクローンのプールなど、複数のクローンからの一意なクローンを選択することであり得る。選択された抗体を更に改変して、例えば、標的に対する親和性を改善し（「親和性成熟」）、抗体をヒト化し、細胞培養におけるその産生を改善し、及び／または対象におけるその免疫原性を低下させることも可能である。
【０１３７】
「キメラ抗体」という用語は、重鎖及び／または軽鎖の一部が特定の供給源もしくは種に由来し、重鎖及び／または軽鎖の残部が異なる供給源もしくは種に由来する、抗体を指す。
【０１３８】
非ヒト抗体の「ヒト化」形態は、非ヒト免疫抗体由来の最小配列を含むキメラ抗体である。ヒト化抗体は一般に、１つまたは複数のＣＤＲからの残基が非ヒト抗体（ドナー抗体）の１つまたは複数のＣＤＲからの残基で置き換えられる、ヒト抗体（レシピエント抗体）である。ドナー抗体は、所望の特異性、親和性もしくは生物学的効果を有する、任意の好適な非ヒト抗体、例えば、マウス、ラット、ウサギ、ニワトリ、または非ヒト霊長類抗体であり得る。いくつかの例では、レシピエント抗体の選択されたフレームワーク領域残基は、ドナー抗体からの対応するフレームワーク領域残基で置き換えられる。ヒト化抗体はまた、レシピエント抗体にもドナー抗体にも見出されない残基を含んでもよい。そのような改変を、抗体機能を更に洗練させるためになられ得る。更なる詳細については、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊｏｎｅｓ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｎａｔｕｒｅ，  １９８６，  ３２１：５２２−５２５；Ｒｉｅｃｈｍａｎｎ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｎａｔｕｒｅ，  １９８８，  ３３２：３２３−３２９；及びＰｒｅｓｔａ，  Ｃｕｒｒ．  Ｏｐ．  Ｓｔｒｕｃｔ．  Ｂｉｏｌ．，  １９９２，  ２：５９３−５９６を参照されたい。
【０１３９】
「ヒト抗体」は、ヒトまたはヒト細胞によって産生される抗体のアミノ酸配列に対応するアミノ酸配列を有するものであるか、あるいは、ヒト抗体レパートリーまたはヒト抗体をコードする配列を利用する非ヒト供給源に由来するもの（例えば、ヒト供給源から得られたかまたはｄｅ  ｎｏｖｏに設計されたもの）である。ヒト抗体は、特にヒト化抗体を除外する。
【０１４０】
「親和性」は、分子（例えば、ＡＢＰ）の単一結合部位とその結合パートナー（例えば、抗原またはエピトープ）との間の非共有相互作用の合算の強さを指す。別途他に明記されない限り、本明細書で使用されるとき、「親和性」は、結合対のメンバー（例えば、ＡＢＰと抗原またはエピトープ）の間の１：１相互作用を反映する固有の結合親和性を指す。分子ＸのそのパートナーＹに対する親和性は、解離平衡定数（ＫＤ）によって表すことができる。解離平衡定数に寄与する速度論的成分については、以下に詳述されている。親和性は、当該技術分野において知られている一般的な方法によって測定することが可能である。例えば、表面プラズモン共鳴（ＳＰＲ）技術（ＢＩＡＣＯＲＥ（登録商標）など）またはバイオレイヤー干渉法（ＦＯＲＴＥＢＩＯ（登録商標）など）のような、本明細書に記載の方法が含まれる。
【０１４１】
「結合する」、「特異的結合」、「特異的に結合する」、「特異的である」、「選択的に結合する」及び「選択的である」という用語は、ＡＢＰから標的分子への結合という点で、特定の抗原（例えば、ポリペプチド標的）または特定の抗原上のエピトープが、非特異的または非選択的な相互作用（例えば、非標的分子との相互作用）とはかなり測定できるほど異なる結合を意味する。特異的結合は、例えば、標的分子への結合を測定し、これを非標的分子に対する結合と比較することにより、測定することができる。また、特異的結合は、標的分子に認識されたエピトープを模倣する対照分子との競合によっても、決定することもできる。その場合、ＡＢＰの標的分子に対する結合が対照分子により競合的に阻害される場合、特異的結合が示される。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約５０％未満である。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約４０％未満である。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約３０％未満である。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約２０％未満である。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約１０％未満である。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約１％未満である。いくつかの態様では、非標的分子に対するＨＬＡペプチドＡＢＰの親和性は、ＨＬＡペプチドに対する親和性の約０．１％未満である。
【０１４２】
本明細書で使用されるとき、「ｋｄ」（秒−１）という用語は、特定のＡＢＰ−抗原相互作用の解離速度定数を指す。この値は、ｋｏｆｆ値とも呼ばれる。
【０１４３】
本明細書で使用されるとき、「ｋａ」（Ｍ−１×秒−１）という用語は、特定のＡＢＰ−抗原相互作用の会合速度定数を指す。この値は、ｋｏｎ値とも呼ばれる。
【０１４４】
本明細書で使用されるとき、「ＫＤ」（Ｍ）という用語は、特定のＡＢＰ−抗原相互作用の解離平衡定数を指す。ＫＤ＝ｋｄ／ｋａ    いくつかの実施形態では、ＡＢＰの親和性は、そのようなＡＢＰとその抗原との間の相互作用について、ＫＤの単位として記載される。明確にするために、当該技術分野において知られているように、ＫＤ値が小さいほど親和性相互作用が高いことを示し、ＫＤ値が大きいほど親和性相互作用が低いことを示す。
【０１４５】
本明細書で使用されるとき、「ＫＡ」（Ｍ−１）という用語は、特定のＡＢＰ−抗原相互作用の会合平衡定数を指す。ＫＡ＝ｋａ／ｋｄ
【０１４６】
「イムノコンジュゲート」は、１つまたは複数の異種分子（複数可）、例えば、治療剤（例えば、サイトカイン）または診断剤にコンジュゲートされた、ＡＢＰである。
【０１４７】
「Ｆｃエフェクター機能」とは、Ｆｃ領域を有するＡＢＰのＦｃ領域によって媒介される生物活性を指し、これらの活性はアイソタイプに応じて異なり得る。ＡＢＰエフェクター機能の例としては、補体依存性細胞毒性（ＣＤＣ）を活性化するためのＣ１ｑ結合、ＡＢＰ依存性細胞毒性（ＡＤＣＣ）を活性化するためのＦｃ受容体結合、及びＡＢＰ依存性細胞貪食（ＡＤＣＰ）が挙げられる。
【０１４８】
「〜と競合する」または「〜と交差競合する」という用語が、本明細書で２つ以上のＡＢＰの文脈で使用される場合、２つ以上のＡＢＰが抗原（例えば、ＨＬＡペプチド）に対する結合において競合することを示す。１つの例示的なアッセイでは、ＨＬＡペプチドを表面にコーティングし、第１のＨＬＡペプチドＡＢＰと接触させてから、第２のＨＬＡペプチドＡＢＰを添加する。別の例示的なアッセイでは、第１のＨＬＡペプチドＡＢＰを表面にコーティングし、ＨＬＡペプチドと接触させてから、第２のＨＬＡペプチドＡＢＰを添加する。いずれかのアッセイにおいて、第１のＨＬＡペプチドＡＢＰの存在が第２のＨＬＡペプチドＡＢＰの結合を低減させる場合、ＡＢＰは互いに競合している。「〜と競合する」という用語はまた、あるＡＢＰが別のＡＢＰの結合を低減するＡＢＰの組み合わせで、ただしＡＢＰを逆の順序で添加したときに競合が観察されない、ＡＢＰの組み合わせも含む。しかしながら、いくつかの実施形態では、第１及び第２のＡＢＰは、両ＡＢＰの添加された順序にはかかわらず、互いの結合を阻害し合う。いくつかの実施形態では、一方のＡＢＰが、別のＡＢＰのその抗原に対する結合を、少なくとも２５％、少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、少なくとも８５％、少なくとも９０％、または少なくとも９５％低減させる。当業者は、競合アッセイで使用されるＡＢＰの濃度を、ＨＬＡペプチドに対するＡＢＰの親和性及びＡＢＰの価数に基づいて選択することができる。この定義に記載されているアッセイは例示であって、当業者は、任意の好適なアッセイを利用して、ＡＢＰが互いに競合するかどうかを決定することができる。好適なアッセイは、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃｏｘ  ｅｔ  ａｌ．，  “Ｉｍｍｕｎｏａｓｓａｙ  Ｍｅｔｈｏｄｓ，”  ｉｎ  Ａｓｓａｙ  Ｇｕｉｄａｎｃｅ  Ｍａｎｕａｌ  ［Ｉｎｔｅｒｎｅｔ］，  Ｕｐｄａｔｅｄ  Ｄｅｃｅｍｂｅｒ  ２４，  ２０１４  （ｗｗｗ．ｎｃｂｉ．ｎｌｍ．ｎｉｈ．ｇｏｖ／ｂｏｏｋｓ／ＮＢＫ９２４３４／；ａｃｃｅｓｓｅｄ  Ｓｅｐｔｅｍｂｅｒ  ２９，  ２０１５）；Ｓｉｌｍａｎ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｃｙｔｏｍｅｔｒｙ，  ２００１，  ４４：３０−３７；及びＦｉｎｃｏ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｊ．  Ｐｈａｒｍ．  Ｂｉｏｍｅｄ．  Ａｎａｌ．，  ２０１１，  ５４：３５１−３５８に記載される。
【０１４９】
「エピトープ」という用語は、ＡＢＰに対して特異的に結合する抗原の部分を意味する。エピトープは、多くの場合、表面にアクセス可能なアミノ酸残基及び／または糖側鎖からなり、特定の三次元構造特性及び特定の電荷特性を有し得る。立体配座エピトープ及び非立体配座エピトープは、変性溶媒の存在下で前者への結合は失われ得るが、後者への結合は失われ得ないという点で区別される。エピトープは、結合に直接的に関与するアミノ酸残基、及び結合に直接的に的に関与しない他のアミノ酸残基を含み得る。ＡＢＰが結合するエピトープは、エピトープ決定のための公知の技術、例えば、異なる点変異を有するＨＬＡペプチドバリアント、またはキメラＨＬＡペプチドバリアントに対するＡＢＰ結合を試験することを使用して決定することができる。
【０１５０】
ポリペプチド配列と参照配列との間の「同一性」パーセントは、最大の配列同一性パーセントを達成するために配列を整列させ、必要に応じてギャップを導入した後、参照配列のアミノ酸残基と同一であるポリペプチド配列のアミノ酸残基のパーセンテージとして定義される。アミノ酸配列同一性パーセントを決定するためのアライメントは、例えば、ＢＬＡＳＴ、ＢＬＡＳＴ−２、ＡＬＩＧＮ、ＭＥＧＡＬＩＧＮ（ＤＮＡＳＴＡＲ）、ＣＬＵＳＴＡＬＷ、ＣＬＵＳＴＡＬ  ＯＭＥＧＡ、またはＭＵＳＣＬＥソフトウェアなどの公的に入手可能なコンピューターソフトウェアを使用するなど、当該技術分野の範囲内である様々な方法で達成できる。当業者は、比較される配列の全長にわたって最大のアラインメントを達成するために必要とされる任意のアルゴリズムを含む、配列を整列させるための適切なパラメーターを決定することができる。
【０１５１】
「保存的置換」または「保存的アミノ酸置換」とは、化学的または機能的に類似したアミノ酸によるアミノ酸置換を指す。類似するアミノ酸を提供する保存的置換表は、当該技術分野において周知である。例として表２１〜２３に提供されるアミノ酸の群は、いくつかの実施形態では、互いの保存的置換とみなされる。
【０１５２】
（表２１）特定の実施形態において、互いの保存的置換と見なされるアミノ酸の選択された群。
2021533785.tif 000004
【０１５３】
（表２２）特定の実施形態において、互いの保存的置換と見なされるアミノ酸の追加の選択された群。
2021533785.tif 000005
【０１５４】
（表２３）特定の実施形態において、互いの保存的置換と見なされるアミノ酸のさらに選択された群。
2021533785.tif 000006
【０１５５】
更なる保存的置換は、例えば、Ｃｒｅｉｇｈｔｏｎ，  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：  Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ  ａｎｄ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ  ２ｎｄ  ｅｄ．  （１９９３）  Ｗ．  Ｈ．  Ｆｒｅｅｍａｎ  ＆  Ｃｏ．，  Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ，  ＮＹに見出すことができる。親ＡＢＰのアミノ酸残基の１つまたは複数の保存的置換を行うことによって生成されるＡＢＰは、「保存的に改変されたバリアント」と呼ばれる。
【０１５６】
「アミノ酸」という用語は、天然に存在する一般的な２０種のアミノ酸を指す。天然アミノ酸には、アラニン（Ａｌａ；Ａ）、アルギニン（Ａｒｇ；Ｒ）、アスパラギン（Ａｓｎ；Ｎ）、アスパラギン酸（Ａｓｐ；Ｄ）、システイン（Ｃｙｓ；Ｃ）；グルタミン酸（Ｇｌｕ；Ｅ）、グルタミン（Ｇｌｎ；Ｑ）、グリシン（Ｇｌｙ；Ｇ）；ヒスチジン（Ｈｉｓ；Ｈ）、イソロイシン（Ｉｌｅ；Ｉ）、ロイシン（Ｌｅｕ；Ｌ）、リジン（Ｌｙｓ；Ｋ）、メチオニン（Ｍｅｔ；Ｍ）、フェニルアラニン（Ｐｈｅ；Ｆ）、プロリン（Ｐｒｏ；Ｐ）、セリン（Ｓｅｒ；Ｓ）、トレオニン（Ｔｈｒ；Ｔ）、トリプトファン（Ｔｒｐ；Ｗ）、チロシン（Ｔｙｒ；Ｙ）、及びバリン（Ｖａｌ；Ｖ）が含まれる。
【０１５７】
本明細書で使用されるとき、「ベクター」という用語は、連結されている別の核酸を増殖させることのできる核酸分子を指す。この用語には、自己複製核酸構造としてのベクター、ならびにそのベクターが導入されている宿主細胞のゲノムに組み込まれるベクターが含まれる。特定のベクターは、それらが作動可能に連結された核酸の発現を駆動し得る。本明細書において、そのようなベクターは、「発現ベクター」と呼ばれる。
【０１５８】
「宿主細胞」、「宿主細胞株」及び「宿主細胞培養物」という用語は互換的に使用されており、外因性核酸が導入された細胞、及びそのような細胞の子孫を指す。宿主細胞には、「形質転換体」（または「形質転換細胞」）及び「形質転換体」（または「トランスフェクト細胞」）が含まれ、これらにはそれぞれ、一次形質転換またはトランスフェクト細胞及びそれらに由来する子孫が含まれる。このような子孫は、核酸含有量が親細胞と必ずしも完全に同一であるとは限らず、変異を含む可能性がある。
【０１５９】
「治療する」という用語（及び「治療する」または「治療」などのその変形）は、それを必要とする対象における疾患もしくは状態の自然な経過を変えようと試みる際の、臨床的介入を指す。治療は、予防目的、及び臨床病理の経過中、の両方において実施され得る。治療による望ましい効果としては、疾患の発生または再発の防止、症状の緩和、疾患の直接的または間接的な病理学的影響の軽減、転移の防止、疾患の進行速度の低下、疾患状態の改善または緩和、及び寛解または予後の改善が挙げられる。
【０１６０】
本明細書で使用されるとき、「治療有効量」または「有効量」という用語は、対象に投与したときに疾患もしくは障害を治療するのに有効とされる、本明細書中で提供されるＡＢＰまたは医薬組成物の量を指す。
【０１６１】
本明細書で使用されるとき、「対象」という用語は、哺乳動物対象を意味する。例示的な対象としては、ヒト、サル、イヌ、ネコ、マウス、ラット、ウシ、ウマ、ラクダ、ヤギ、ウサギ、及びヒツジが挙げられる。特定の実施形態において、対象はヒトである。いくつかの実施形態では、対象の疾患または状態は、本明細書で提供されるＡＢＰで治療することができる。いくつかの態様では、疾患または状態は、がんである。いくつかの態様では、疾患または状態は、ウイルス感染である。
【０１６２】
「添付文書」という用語は、そのような治療または診断製品（例えば、キット）の使用に関する適応症、使用法、投与量、投与、組み合わせ療法、禁忌及び／または警告についての情報を含む、治療または診断用製品の市販パッケージに通常含まれる指示を指すために使用される。
【０１６３】
「腫瘍」という用語は、悪性または良性にかかわらず、全ての新生物細胞の増殖及び増殖、ならびに全ての前がん性及びがん性の細胞及び組織を指す。「がん」、「がん性」、「細胞増殖性障害」、「増殖性障害」、及び「腫瘍」という用語は、本明細書で言及されるとき、相互に排他的ではない。「細胞増殖性障害」及び「増殖性障害」という用語は、ある程度の異常な細胞増殖に関連する障害を指す。いくつかの実施形態では、細胞増殖性疾患は、がんである。いくつかの態様では、腫瘍は固形腫瘍である。いくつかの態様では、腫瘍は血液悪性腫瘍である。
【０１６４】
「医薬組成物」という用語は、その中に含まれている有効成分の生物活性を対象を治療するのに有効にし得るような形態であって、かつ医薬組成物で提供されている量では対象に対し許容できないほど毒性である追加成分を含まないものを指す。
【０１６５】
「調節する」及び「調節」という用語は、列挙された変数を低減または阻害するか、代替的に、活性化または増加することを指す。
【０１６６】
「増加させる」及び「活性化する」という用語は、列挙された変数において１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、１００％、２倍、３倍、４倍、５倍、１０倍、２０倍、５０倍、１００倍またはそれを超える増分を指す。
【０１６７】
「低減させる」及び「阻害する」という用語は、列挙された変数において１０％、２０％、３０％、４０％、５０％、６０％、７０％、７５％、８０％、８５％、９０％、９５％、で２倍、３倍、４倍、５倍、１０倍、２０倍、５０倍、１００倍またはそれを超える減分を指す。
【０１６８】
「刺激する」という用語は、受容体シグナル伝達を活性化して、受容体の活性化に関連する生物学的応答を誘導することを指す。「アゴニスト」とは、受容体に結合して刺激する実体である。
【０１６９】
「拮抗する」という用語は、受容体シグナル伝達の阻害によって、受容体の活性化に関連する生物学的応答を阻害することを指す。「アンタゴニスト」とは、受容体に結合して拮抗する実体である。
【０１７０】
「核酸」及び「ポリヌクレオチド」という用語は、本明細書で互換的に使用されてもよく、任意の長さのヌクレオチドの多量体型、デオキシリボヌクレオチドもしくはリボヌクレオチドのいずれかまたはその類似体を指す。ポリヌクレオチドとしては、非限定的に、遺伝子または遺伝子フラグメントのコード領域または非コード領域、連鎖解析から定義された遺伝子座（遺伝子座）、エクソン、イントロン、メッセンジャーＲＮＡ（ｍＲＮＡ）、ｃＤＮＡ、組み換えポリヌクレオチド、分岐ポリヌクレオチド、プラスミド、ベクター、単離ＤＮＡ、単離ＲＮＡ、核酸プローブ、及びプライマーを挙げることができる。ポリヌクレオチドは、メチル化ヌクレオチド及びヌクレオチド類似体のような、修飾されたヌクレオチドを含み得る。例示的な修飾ヌクレオチドとしては、例えば、５−フルオロウラシル、５−ブロモウラシル、５−クロロウラシル、５−ヨードウラシル、ヒポキサンチン、キサンチン、４−アセチルシトシン、５−（カルボキシヒドロキシメチル）ウラシル、５−カルボキシメチルアミノメチル−２−チオウリジン、５−カルボキシメチルアミノメチルウラシル、ジヒドロウラシル、β−Ｄ−ガラクトシルケオシン、イノシン、Ｎ６−イソペンテニルアデニン、１−メチルグアニン、１−メチルイノシン、２，２−ジメチルグアニン、２−メチルアデニン、２−メチルグアニン、３−メチルシトシン、５−メチルシトシン、Ｎ６−置換アデニン、７−メチルグアニン、５−メチルアミノメチルウラシル、５−メトキシアミノメチル−２−チオウラシル、β−Ｄ−マンノシルケオシン、５’−メトキシカルボキシメチルウラシル、５−メトキシウラシル、２−メチルチオＮ６−イソペンテニルアデニン、ウラシル−５−オキシ酢酸（ｖ）、ワイブトキソシン、プソイドウラシル、クオシン、２−チオシトシン、５−メチル−２−チオウラシル、２−チオウラシル、４−チオウラシル、５−メチルウラシル、ウラシル−５−オキシ酢酸メチルエステル、３−（３−アミノ−３−Ｎ−２−カルボキシプロピル）ウラシル、及び２，６−ジアミノプリンが挙げられる。
【０１７１】
単離されたＨＬＡペプチド標的
主要組織適合性複合体（ＭＨＣ）は、連結された遺伝子座の群によってコードされる抗原の複合体であり、マウスではＨ−２、ヒトではＨＬＡと総称される。ＭＨＣ抗原の２つの主要なクラスであるクラスＩとクラスＩＩはそれぞれ、組織のタイプと移植の適合性を決定する役割を果たす、一連の細胞表面糖タンパク質を含む。移植反応では、細胞障害性Ｔ細胞（ＣＴＬ）は主にクラスＩ糖タンパク質に応答し、ヘルパーＴ細胞は主にクラスＩＩ糖タンパク質に応答する。
【０１７２】
ヒト主要組織適合性複合体（ＭＨＣ）クラスＩ分子は、本明細書においてＨＬＡクラスＩ分子と互換的に呼ばれており、ほぼ全ての細胞の表面上に発現している。これらの分子は、α−βＴ細胞受容体との相互作用を介して、そのほとんどが内因性で合成されたタンパク質に由来するペプチドを、例えばＣＤ８＋Ｔ細胞に提示する際に機能する。クラスＩ  ＭＨＣ分子は、１２ｋＤａの軽鎖β２マイクログロブリンと非共有結合で会合する４６ｋＤａのα鎖で構成されるヘテロ二量体を含む。α鎖は一般に、α１及びα２ドメインを含み、これらのドメインは、ＨＬＡ拘束ペプチドを提示するための溝、及びＴ細胞のＣＤ８共受容体と相互作用するα３原形質膜貫通ドメインを形成している。図１（従来技術）には、クラスＩ  ＨＬＡ分子の一般的な構造が描かれている。一部のＴＣＲは、ＣＤ８共受容体と独立してＭＨＣクラスＩに結合できる（例えば、Ｋｅｒｒｙ  ＳＥ，  Ｂｕｓｌｅｐｐ  Ｊ，  Ｃｒａｍｅｒ  ＬＡ，  ｅｔ  ａｌ．  Ｉｎｔｅｒｐｌａｙ  ｂｅｔｗｅｅｎ  ＴＣＲ  Ａｆｆｉｎｉｔｙ  ａｎｄ  Ｎｅｃｅｓｓｉｔｙ  ｏｆ  Ｃｏｒｅｃｅｐｔｏｒ  Ｌｉｇａｔｉｏｎ：  Ｈｉｇｈ−Ａｆｆｉｎｉｔｙ  Ｐｅｐｔｉｄｅ−ＭＨＣ／ＴＣＲ  Ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ  Ｏｖｅｒｃｏｍｅｓ  Ｌａｃｋ  ｏｆ  ＣＤ８  Ｅｎｇａｇｅｍｅｎｔ．  Ｊｏｕｒｎａｌ  ｏｆ  ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ  （Ｂａｌｔｉｍｏｒｅ，  Ｍｄ：  １９５０）．  ２００３；１７１（９）：４４９３−４５０３を参照されたい）。
【０１７３】
クラスＩ  ＭＨＣ拘束ペプチド（本明細書中で、互換的にＨＬＡ拘束抗原、ＨＬＡ拘束ペプチド、ＭＨＣ拘束抗原、拘束ペプチド、またはペプチドとも呼ばれる）は一般的に、ＭＨＣ分子の対応する結合ポケットと相互作用する約２つまたは３つのアンカー残基を介して重鎖α１−α２溝に結合する。β−２マイクログロブリン鎖は、ＭＨＣクラスＩの細胞内輸送、ペプチド結合、構造安定性に重要な役割を果たしている。ほとんどのクラスＩ分子では、ＭＨＣクラスＩ重鎖、ペプチド（自己、非自己、及び／または抗原性）とβ２マイクログロブリンのヘテロ三量体複合体の形成によって、タンパク質が成熟し細胞表面に輸送される。
【０１７４】
所与のＨＬＡサブタイプのＨＬＡ拘束ペプチドへの結合により、例えばＴ細胞上のＴＣＲまたは抗体もしくはその抗原結合フラグメントなどのＡＢＰによって特異的に認識され得る固有かつ新規な表面との複合体が形成される。ＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成したＨＬＡは、本明細書ではＨＬＡペプチド、ｐＨＬＡ、またはＨＬＡペプチド標的と呼ばれる。場合によっては、拘束ペプチドはＨＬＡ分子のα１／α２溝内に位置する。場合によっては、拘束ペプチドは、ＨＬＡ分子の対応する結合ポケットと相互作用する約２つまたは３つのアンカー残基を介してＨＬＡ分子のα１／α２溝に結合する。
【０１７５】
したがって、ＨＬＡペプチド標的を含む抗原が本明細書で提供されている。特定のＨＬＡサブタイプと複合体を形成する、定義済アミノ酸配列を有する特定のＨＬＡ拘束ペプチドを、ＨＬＡペプチド標的は含み得る。
【０１７６】
本明細書で同定されるＨＬＡペプチド標的は、がん免疫療法に有用であり得る。いくつかの実施形態では、本明細書中に同定されているＨＬＡペプチド標的は、腫瘍細胞の表面上に提示される。本明細書で同定されるＨＬＡペプチド標的は、ヒト対象の腫瘍細胞によって発現され得る。本明細書で同定されるＨＬＡペプチド標的は、ヒト対象の集団における腫瘍細胞によって発現され得る。例えば、本明細書で同定されるＨＬＡペプチド標的は、がんを有するヒト対象の集団で共通に発現される共有抗原であり得る。
【０１７７】
本明細書で同定されるＨＬＡペプチド標的は、個々の腫瘍タイプの有病率を有し得る。個々の腫瘍タイプの有病率は、約０．１％、０．２％、０．３％、０．４％、０．５％、０．６％、０．７％、０．８％、０．９％、１％、１％、２％、３％、４％、５％、６％、７％、８％、９％、１０％、１１％、１２％、１３％、１４％、１５％、１６％、１７％、１８％、１９％、２０％、２１％、２２％、２３％、２４％、２５％、２６％、２７％、２８％、２９％、３０％、３１％、３２％、３３％、３４％、３５％、３６％、３７％、３８％、３９％、４０％、４１％、４２％、４３％、４４％、４５％、４６％、４７％、４８％、４９％、５０％、５１％、５２％、５３％、５４％、５５％、５６％、５７％、５８％、５９％、６０％、６１％、６２％、６３％、６４％、６５％、６６％、６７％、６８％、６９％、７０％、７１％、７２％、７３％、７４％、７５％、７６％、７７％、７８％、７９％、８０％、８１％、８２％、８３％、８４％、８５％、８６％、８７％、８８％、８９％、９０％、９１％、９２％、９３％、９４％、９５％、９６％、９７％、９８％、９９％、または１００％であり得る。個々の腫瘍タイプの有病率は、約０．１％〜１００％、０．２〜５０％、０．５〜２５％、または１〜１０％であり得る。
【０１７８】
好ましくは、ＨＬＡペプチド標的は一般に、ほとんどの正常組織内で発現しない。例えば、ＨＬＡペプチド標的が、遺伝子型組織発現（ＧＴＥｘ）プロジェクトの組織で発現しない場合もあれば、免疫特権組織または非必須組織でのみ発現される場合もある。例示的な免疫特権組織または非必須組織には、精巣、小唾液腺、子宮頸部、及び甲状腺が含まれる。場合によっては、ＨＬＡペプチド標的が、必須組織または非免疫特権組織では発現しないとみなされ得るのは、拘束ペプチドが由来する遺伝子発現の中央値がＧＴＥｘ試料全体で０．５ＲＰＫＭ（転写産物のキロ塩基当たりのリード数／１００万回マッピング済リード数）未満とされる場合、遺伝子がＧＴＥＸ試料全体で１０ＲＰＫＭを超えて発現しない場合、遺伝子が全ての必須組織試料またはその任意の組み合わせで２つ以下の試料で５ＲＰＫＭ以上で発現した場合である。
【０１７９】
ＨＬＡペプチド標的の例示的なＨＬＡクラスＩサブタイプ
ヒトにおいて、多くのＭＨＣハプロタイプが存在する（本明細書では、ＭＨＣサブタイプ、ＨＬＡサブタイプ、ＭＨＣタイプ、及びＨＬＡタイプと互換的に呼ばれている）。例示的なＨＬＡサブタイプとしては、ほんの一例として、ＨＬＡ−Ａ２、ＨＬＡ−Ａ１、ＨＬＡ−Ａ３、ＨＬＡ−Ａ１１、ＨＬＡ−Ａ２３、ＨＬＡ−Ａ２４、ＨＬＡ−Ａ２５、ＨＬＡ−Ａ２６、ＨＬＡ−Ａ２８、ＨＬＡ−Ａ２９、ＨＬＡ−Ａ３０、ＨＬＡ−Ａ３１、ＨＬＡ−Ａ３２、ＨＬＡ−Ａ３３、ＨＬＡ−Ａ３４、ＨＬＡ−６８、ＨＬＡ−Ｂ７、ＨＬＡ−Ｂ８、ＨＬＡ−Ｂ４０、ＨＬＡ−Ｂ４４、ＨＬＡ−Ｂ１３、ＨＬＡ−Ｂ１５、ＨＬＡ−Ｂ−１８、ＨＬＡ−Ｂ２７、ＨＬＡ−Ｂ３５、ＨＬＡ−Ｂ３７、ＨＬＡ−Ｂ３８、ＨＬＡ−Ｂ３９、ＨＬＡ−Ｂ４５、ＨＬＡ−Ｂ４６、ＨＬＡ−Ｂ４９、ＨＬＡ−Ｂ５１、ＨＬＡ−Ｂ５４、ＨＬＡ−Ｂ５５、ＨＬＡ−Ｂ５６、ＨＬＡ−Ｂ５７、ＨＬＡ−Ｂ５８、ＨＬＡ−Ｃ＊０１、ＨＬＡ−Ｃ＊０２、ＨＬＡ−Ｃ＊０３、ＨＬＡ−Ｃ＊０４、ＨＬＡ−Ｃ＊０５、ＨＬＡ−Ｃ＊０６、ＨＬＡ−Ｃ＊０７、ＨＬＡ−Ｃ＊１２、ＨＬＡ−Ｃ＊１４、ＨＬＡ−Ｃ＊１６、ＨＬＡ−Ｃｗ８、ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０３、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０４、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０７、ＨＬＡ−Ａ＊０３：０１、ＨＬＡ−Ａ＊０３：０２、ＨＬＡ−Ａ＊１１：０１、ＨＬＡ−Ａ＊２３：０１、ＨＬＡ−Ａ＊２４：０２、ＨＬＡ−Ａ＊２５：０１、ＨＬＡ−Ａ＊２６：０１、ＨＬＡ−Ａ＊２９：０２、ＨＬＡ−Ａ＊３０：０１、ＨＬＡ−Ａ＊３０：０２、ＨＬＡ−Ａ＊３１：０１、ＨＬＡ−Ａ＊３２：０１、ＨＬＡ−Ａ＊３３：０１、ＨＬＡ−Ａ＊３３：０３、ＨＬＡ−Ａ＊６８：０１、ＨＬＡ−Ａ＊６８：０２、ＨＬＡ−Ｂ＊０７：０２、ＨＬＡ−Ｂ＊０８：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊１３：０２、ＨＬＡ−Ｂ＊１５：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊１５：０３、ＨＬＡ−Ｂ＊１８：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊２７：０２、ＨＬＡ−Ｂ＊２７：０５、ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０３、ＨＬＡ−Ｂ＊３７：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊３８：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊３９：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊４０：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊４０：０２、ＨＬＡ−Ｂ＊４４：０２、ＨＬＡ−Ｂ＊４４：０３、ＨＬＡ−Ｂ＊４６：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊４９：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊５１：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊５４：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊５５：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊５６：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊５７：０１、ＨＬＡ−Ｂ＊５８：０１、ＨＬＡ−Ｃ＊０１：０２、ＨＬＡ−Ｃ＊０２：０２、ＨＬＡ−Ｃ＊０３：０３、ＨＬＡ−Ｃ＊０３：０４、ＨＬＡ−Ｃ＊０４：０１、ＨＬＡ−Ｃ＊０５：０１、ＨＬＡ−Ｃ＊０６：０２、ＨＬＡ−Ｃ＊０７：０１、ＨＬＡ−Ｃ＊０７：０２、ＨＬＡ−Ｃ＊０７：０４、ＨＬＡ−Ｃ＊０７：０６、ＨＬＡ−Ｃ＊１２：０３、ＨＬＡ−Ｃ＊１４：０２、ＨＬＡ−Ｃ＊１６：０１、ＨＬＡ−Ｃ＊１６：０２、ＨＬＡ−Ｃ＊１６：０４、及びその全てのサブタイプ、例えば４桁、６桁、８桁のサブタイプなどが挙げられる。当業者に知られているように、上記のＨＬＡタイプの対立遺伝子バリアントがあり、それらの全てが本発明に包含されている。ＨＬＡクラス対立遺伝子の完全なリストは、ｈｔｔｐ：／／ｈｌａ．ａｌｌｅｌｅｓ．ｏｒｇ／ａｌｌｅｌｅｓ／に見出すことができる。例えば、ＨＬＡクラスＩ対立遺伝子の完全なリストは、ｈｔｔｐ：／／ｈｌａ．ａｌｌｅｌｅｓ．ｏｒｇ／ａｌｌｅｌｅｓ／ｃｌａｓｓ１．ｈｔｍｌに見出すことができる。
【０１８０】
ＨＬＡ拘束ペプチド
「拘束ペプチド」としてのＨＬＡ拘束ペプチド（本明細書では互換的に呼ばれる）は、腫瘍特異的遺伝子、例えばがん特異的遺伝子のペプチドフラグメントであり得る。好ましくは、がん特異的遺伝子は、がん試料内に発現する。がん試料で異常に発現している遺伝子は、データベースを介して同定できる。データベースの例としては、ほんの一例であるが、以下のものが挙げられる。Ｔｈｅ  Ｃａｎｃｅｒ  Ｇｅｏｎｏｍｅ  Ａｔｌａｓ（ＴＣＧＡ）Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｎｅｔｗｏｒｋ：Ｈｔｔｐ：／／ｃａｎｃｅｒｇｅｎｏｍｅ．ｎｉｈ．ｇｏｖ／；；Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ  Ｃａｎｃｅｒ  Ｇｅｎｏｍｅ  Ｃｏｎｓｏｒｔｉｕｍ：ｈｔｔｐｓ：／／ｄｃｃ．ｉｃｇｃ．ｏｒｇ／。いくつかの実施形態では、がん特異的遺伝子に関しては、ＴＣＧＡデータベースの少なくとも５つの試料内で少なくとも１０ＲＰＫＭの発現が観察されている。がん特異的遺伝子は、観察可能な二峰性分布を有し得る。
【０１８１】
がん特異的遺伝子では、少なくとも１つのＴＣＧＡ腫瘍組織で、１０、２０、３０、４０、５０、６０、７０、８０、９０、または１００転写物／１００万（ＴＰＭ）を超える発現が観察されることがある。好ましい実施形態では、がん特異的遺伝子は、少なくとも１つのＴＣＧＡ腫瘍組織で１００ＴＰＭを超える発現が観察されている。場合によっては、がん特異的遺伝子で、ＴＣＧＡ試料全体の二峰性の発現分布が観察されている。理論に拘束されるものではないが、そのような二峰性の発現パターンは、全ての腫瘍試料のベースラインでの発現は最小限であり、かつエピジェネティックな調節異常を経験している腫瘍のサブセットではより高い発現が見られる生物学的モデルと一致している。
【０１８２】
好ましくは、がん特異的遺伝子的は一般に、ほとんどの正常組織内で発現しない。例えば、がん特異的遺伝子が、遺伝子型組織発現（ＧＴＥｘ）プロジェクトの組織で発現しない場合もあれば、免疫特権組織または非必須組織で発現される場合もある。例示的な免疫特権組織または非必須組織には、精巣、小唾液腺、子宮頸部、及び甲状腺が含まれる。場合によっては、がん特異的遺伝子が、必須組織または非免疫特権組織では発現しないとみなされ得るのは、がん特異的遺伝子の遺伝子発現の中央値がＧＴＥｘ試料全体で０．５ＲＰＫＭ（転写産物のキロ塩基当たりのリード数／１００万回マッピング済リード数）未満とされる場合、遺伝子がＧＴＥＸ試料全体で１０ＲＰＫＭを超えて発現しない場合、遺伝子が全ての必須組織試料またはその任意の組み合わせで２つ以下の試料で５ＲＰＫＭ以上で発現した場合である。
【０１８３】
いくつかの実施形態では、がん特異的遺伝子は、ＧＴＥｘの評価による以下の基準を満たす。（１）脳、心臓、または肺におけるＧＴＥｘ発現の中央値が、１００万あたり０．１転写産物（ＴＰＭ）未満であり、５ＴＰＭを超える試料が１つも存在しないこと。（２）他の必須器官（精巣、甲状腺、小唾液腺を除く）でのＧＴＥｘ発現の中央値が２ＴＰＭ未満であり、１０ＴＰＭを超える試料が１つも存在しないこと。
【０１８４】
いくつかの実施形態では、がん特異的遺伝子は、免疫細胞内では一般的に発現する可能性が低い。例えば、がん特異的遺伝子は、インターフェロンファミリー遺伝子ではなく、眼関連遺伝子ではなく、嗅覚または味覚受容体遺伝子ではないし、概日周期に関連する遺伝子でもない（例えば、ＣＬＯＣＫ、ＰＥＲＩＯＤ、ＣＲＹ遺伝子でない）。
【０１８５】
拘束ペプチドは、好ましくは腫瘍の表面に提示され得る。
【０１８６】
拘束ペプチド残基のサイズは、約５、約６、約７、約８、約９、約１０、約１１、約１２、約１３、約１４、または約１５アミノ分子、及びそれらから導出可能な任意の範囲であり得る。特定の実施形態では、拘束ペプチドサイズは、約８、約９、約１０、約１１、または約１２のアミノ分子残基である。拘束ペプチドは、約５〜１５アミノ酸長であってもよく、好ましくは、約７〜１２アミノ酸長であってもよく、またはより好ましくは、約８〜１１アミノ酸長であってもよい。
【０１８７】
例示的なＨＬＡペプチド標的
例示的なＨＬＡペプチド標的は、表Ａ、Ａ１、及びＡ２に示される。表Ａ、Ａ１、及びＡ２の各行に、各複合体のＨＬＡ対立遺伝子及び対応するＨＬＡ拘束ペプチド配列を示す。ペプチド配列は、表Ａ、Ａ１、及びＡ２の行のいずれか１行に示す各配列からなり得る。代替的に、ペプチド配列は、表Ａ、Ａ１、及びＡ２の行のいずれか１行に示す各配列を含み得る。代替的に、ペプチド配列は、本質的に、表Ａ、Ａ１、及びＡ２の行のいずれか１行に示す各配列からなり得る。
【０１８８】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡペプチド標的は、表Ａ、Ａ１、またはＡ２に示す標的である。
【０１８９】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡペプチド標的は、表Ａ、Ａ１、またはＡ２に示す標的であるが、但し、単離されたＨＬＡペプチド標的が、標的番号６３６４〜６３６９、６３８６〜６３８９、６５００、６５２１〜６５２４、または６５７８のいずれかでもなく、表Ｂまたは表ＢにみられるＨＬＡペプチド標的でもないという条件である。
【０１９０】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡ拘束ペプチドは、ＷＴ１またはＭＡＲＴ１から選択された遺伝子由来のものではない。
【０１９１】
拘束ペプチドリガンドと会合しないＨＬＡクラスＩ分子は一般に不安定である。したがって、拘束ペプチドとＨＬＡ分子のα１／α２溝との会合によって、ＨＬＡサブタイプのβ２マイクログロブリンサブユニットとＨＬＡサブタイプのαサブユニットとの非共有結合の会合が安定化し得る。
【０１９２】
ＨＬＡサブタイプのβ２マイクログロブリンサブユニットとＨＬＡサブタイプのαサブユニットとの非共有結合の会合の安定性は、任意の好適な手段を使用して決定することができる。例えば、そのような安定性は、高濃度の尿素（例えば、約８Ｍ尿素）にＨＬＡ分子の不溶性凝集体を溶解し、例えば、透析による尿素除去など、尿素除去中に拘束ペプチドの存在下でＨＬＡ分子がリフォールディングする能力を判別することによって、評価することができる。このようなリフォールディングアプローチは、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｐｒｏｃ．  Ｎａｔｌ．  Ａｃａｄ．  Ｓｃｉ．  ＵＳＡ  Ｖｏｌ．  ８９，  ｐｐ．  ３４２９−３４３３，  Ａｐｒｉｌ  １９９２に記載されている。
【０１９３】
他の例では、そのような安定性は、条件付きＨＬＡクラスＩリガンドを使用して評価され得る。条件付きＨＬＡクラスＩリガンドは、一般に短い拘束ペプチドとして設計されており、ＨＬＡ分子のα１／α２溝に結合することにより、ＨＬＡクラスＩ分子のβ２及びαサブユニットの会合を安定化させ、かつ、１つまたは複数のアミノ酸修飾を含むことにより、条件刺激に曝露されるときに拘束ペプチドが切断するのを可能にしている。条件付きリガンドが切断する際に、そのような条件付きリガンドが、α１／α２溝に結合してＨＬＡ分子を安定化する拘束ペプチドと交換されない限り、ＨＬＡ分子のβ２及びαサブユニットが解離する。条件付きリガンドは、公知のＨＬＡペプチドリガンドまたは予測された高親和性ＨＬＡペプチドリガンド内にアミノ酸修飾を導入することによって設計され得る。また、構造情報が利用可能なＨＬＡ対立遺伝子の場合、側鎖の水へのアクセス性を利用して、アミノ酸修飾を導入する位置を選択することもできる。条件付きＨＬＡリガンドを使用するとは、安定したＨＬＡペプチド複合体のバッチ調製を可能にし、これを利用して試験拘束ペプチドをハイスループットで調査することが可能となるために有利であり得る。条件付きＨＬＡクラスＩリガンド、及び製造方法は、例えば、Ｐｒｏｃ  Ｎａｔｌ  Ａｃａｄ  Ｓｃｉ  Ｕ  Ｓ  Ａ．  ２００８  Ｍａｒ  １１；１０５（１０）：  ３８３１−３８３６；Ｐｒｏｃ  Ｎａｔｌ  Ａｃａｄ  Ｓｃｉ  Ｕ  Ｓ  Ａ．  ２００８  Ｍａｒ  １１；１０５（１０）：  ３８２５−３８３０；Ｊ  Ｅｘｐ  Ｍｅｄ．  ２０１８  Ｍａｙ  ７；２１５（５）：  １４９３−１５０４；Ｃｈｏｏ，  Ｊ．  Ａ．  Ｌ．  ｅｔ  ａｌ．  Ｂｉｏｏｒｔｈｏｇｏｎａｌ  ｃｌｅａｖａｇｅ  ａｎｄ  ｅｘｃｈａｎｇｅ  ｏｆ  ｍａｊｏｒ  ｈｉｓｔｏｃｏｍｐａｔｉｂｉｌｉｔｙ  ｃｏｍｐｌｅｘ  ｌｉｇａｎｄｓ  ｂｙ  ｅｍｐｌｏｙｉｎｇ  ａｚｏｂｅｎｚｅｎｅ−ｃｏｎｔａｉｎｉｎｇ  ｐｅｐｔｉｄｅｓ．  Ａｎｇｅｗ  Ｃｈｅｍ  Ｉｎｔ  Ｅｄ  Ｅｎｇｌ  ５３，  １３３９０−１３３９４  （２０１４）；Ａｍｏｒｅ，  Ａ．  ｅｔ  ａｌ．  Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ  ｏｆ  ａ  Ｈｙｐｅｒｓｅｎｓｉｔｉｖｅ  Ｐｅｒｉｏｄａｔｅ−Ｃｌｅａｖａｂｌｅ  Ａｍｉｎｏ  Ａｃｉｄ  ｔｈａｔ  ｉｓ  Ｍｅｔｈｉｏｎｉｎｅ−  ａｎｄ  Ｄｉｓｕｌｆｉｄｅ−Ｃｏｍｐａｔｉｂｌｅ  ａｎｄ  ｉｔｓ  Ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ  ｉｎ  ＭＨＣ  Ｅｘｃｈａｎｇｅ  Ｒｅａｇｅｎｔｓ  ｆｏｒ  Ｔ  Ｃｅｌｌ  Ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓａｔｉｏｎ．  ＣｈｅｍＢｉｏＣｈｅｍ  １４，  １２３−１３１  （２０１２）；Ｒｏｄｅｎｋｏ，  Ｂ．  ｅｔ  ａｌ．  Ｃｌａｓｓ  Ｉ  Ｍａｊｏｒ  Ｈｉｓｔｏｃｏｍｐａｔｉｂｉｌｉｔｙ  Ｃｏｍｐｌｅｘｅｓ  Ｌｏａｄｅｄ  ｂｙ  ａ  Ｐｅｒｉｏｄａｔｅ  Ｔｒｉｇｇｅｒ．  Ｊ  Ａｍ  Ｃｈｅｍ  Ｓｏｃ  １３１，  １２３０５−１２３１３  （２００９）；及びＣｈａｎｇ，  Ｃ．  Ｘ．  Ｌ．  ｅｔ  ａｌ．  Ｃｏｎｄｉｔｉｏｎａｌ  ｌｉｇａｎｄｓ  ｆｏｒ  Ａｓｉａｎ  ＨＬＡ  ｖａｒｉａｎｔｓ  ｆａｃｉｌｉｔａｔｅ  ｔｈｅ  ｄｅｆｉｎｉｔｉｏｎ  ｏｆ  ＣＤ８＋  Ｔ−ｃｅｌｌ  ｒｅｓｐｏｎｓｅｓ  ｉｎ  ａｃｕｔｅ  ａｎｄ  ｃｈｒｏｎｉｃ  ｖｉｒａｌ  ｄｉｓｅａｓ��ｓ．  Ｅｕｒ  Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  ４３，  １１０９−１１２０  （２０１３）に記載されている。これらの参照文献は参照によりその全体が組み込まれる。
【０１９４】
したがって、いくつかの実施形態では、本明細書中に記載の（例えば表Ａ、Ａ１、またはＡ２に記載の）ＨＬＡ拘束ペプチドが、ＨＬＡ分子のβ２及びαサブユニットの会合を安定化させる能力は、条件付きリガンド媒介交換反応及びＨＬＡ安定性のアッセイを実行することによって評価される。ＨＬＡの安定性は、例えば、質量分析、イムノアッセイ（例えば、ＥＬＩＳＡ）、サイズ排除クロマトグラフィー、ＨＬＡマルチマー染色、それに続くＴ細胞のフローサイトメトリー評価などを含む、任意の好適な方法を使用してアッセイできる。
【０１９５】
ＨＬＡサブタイプのβ２マイクログロブリンサブユニットとＨＬＡサブタイプのαサブユニットとの非共有結合の会合の安定性を評価するための他の例示的な方法には、ジペプチドを使用するペプチド交換が挙げられる。ジペプチドを使用したペプチド交換は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｐｒｏｃ  Ｎａｔｌ  Ａｃａｄ  Ｓｃｉ  Ｕ  Ｓ  Ａ．  ２０１３  Ｓｅｐ  １７，  １１０（３８）：１５３８３−８；Ｐｒｏｃ  Ｎａｔｌ  Ａｃａｄ  Ｓｃｉ  Ｕ  Ｓ  Ａ．  ２０１５  Ｊａｎ  ６，  １１２（１）：２０２−７に記載されている。
【０１９６】
ＨＬＡペプチド標的を含む有用な抗原が、本明細書で提供される。ＨＬＡペプチド標的は、特定のＨＬＡサブタイプ対立遺伝子と複合体を形成する定義済アミノ酸配列を有する特定のＨＬＡ拘束ペプチドを含み得る。
【０１９７】
ＨＬＡペプチド標的は、単離されていてもよく、及び／または実質的に純粋な形態であってもよい。例えば、ＨＬＡペプチド標的は、自然環境から単離されていてもよく、または、技術プロセスによって生成されてもよい。場合によっては、ＨＬＡペプチド標的は、他のペプチドまたはタンパク質を実質的に含まない形態で提供される。
【０１９８】
ＨＬＡペプチド標的は、可溶性形態で提供されてもよく、任意選択で、組み換えＨＬＡペプチド標的複合体であってもよい。当業者であれば、組み換えＨＬＡペプチド標的を生成及び精製するための任意の好適な方法を使用することができる。好適な方法としては、例えば、大腸菌（Ｅ．  ｃｏｌｉ）発現系、昆虫細胞などの使用が挙げられる。他の方法としては、例えば、無細胞系を使用する合成生産が挙げられる。好適な無細胞系の例は、参照によりその全てが組み込まれる、ＷＯ２０１７０８９７５６に記載されている。
【０１９９】
また、ＨＬＡペプチド標的を含む組成物も、本明細書中に提供されている。
【０２００】
場合によっては、本組成物は、固体担体に結合したＨＬＡペプチド標的を含む。固体担体の例としては、限定されるものではないが、ビーズ、ウェル、メンブレン、チューブ、カラム、プレート、セファロース、磁気ビーズ、及びチップが挙げられる。例示的な固体担体は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃａｔａｌｙｓｔｓ  ２０１８，  ８，  ９２；ｄｏｉ：１０．３３９０／ｃａｔａｌ８０２００９２に記載される。
【０２０１】
ＨＬＡペプチド標的は、当該技術分野において公知の任意の好適な方法によって固体担体に結合させることができる。場合によっては、ＨＬＡペプチド標的は、固体担体に共有結合されている。
【０２０２】
場合によっては、ＨＬＡペプチド標的は、親和性結合対を介して固体担体に結合している。親和性結合対は、一般に、２つの分子間の特定の相互作用に含まれる。その結合パートナー分子に対して親和性を有するリガンドを、固体担体に共有結合させることができる。したがって、このリガンドは、固定化用の餌として使用される。一般的な親和性結合対としては、例えば、ストレプトアビジンとビオチン、アビジンとビオチンのほか、銅、ニッケル、亜鉛、及びコバルトなどの金属イオンを有するポリヒスチジンタグなどが挙げられる。
【０２０３】
ＨＬＡペプチド標的は、検出可能標識を含み得る。
【０２０４】
ＨＬＡペプチド標的を含む医薬組成物
ＨＬＡペプチド標的を含む組成物は、医薬組成物であり得る。そのような組成物は、複数のＨＬＡペプチド標的を含み得る。例示的な医薬組成物は、本明細書中に記載されている。本組成物は、免疫応答を誘発する能力を有し得る。本組成物は、アジュバントを含んでもよい。好適なアジュバントの例としては、非限定的に、１０１８  ＩＳＳ、ミョウバン、アルミニウム塩、Ａｍｐｌｉｖａｘ、ＡＳ１５、ＢＣＧ、ＣＰ−８７０、８９３、ＣｐＧ７９０９、ＣｙａＡ、ｄＳＬＩＭ、ＧＭ−ＣＳＦ、ＩＣ３０、ＩＣ３１、イミキモド、ＩｍｕＦａｃｔ  ＩＭＰ３２１、ＩＳパッチ、ＩＳＳ、ＩＳＣＯＭＡＴＲＩＸ、ＪｕｖＩｍｍｕｎｅ、ＬｉｐｏＶａｃ、ＭＦ５９、モノホスホリル脂質Ａ、モンタニドＩＭＳ  １３１２、モンタニドＩＳＡ  ２０６、モンタニドＩＳＡ  ５０Ｖ、モンタニドＩＳＡ−５１、ＯＫ−４３２、ＯＭ−１７４、ＯＭ−１９７−ＭＰ−ＥＣ、ＯＮＴＡＫ、ＰｅｐＴｅｌベクターシステム、ＰＬＧ微粒子、レシキモド、ＳＲＬ１７２、ビロソーム及びその他のウイルス様粒子、ＹＦ−１７Ｄ、ＶＥＧＦトラップ、Ｒ８４８、βグルカン、Ｐａｍ３Ｃｙｓ、ならびにＡｑｕｉｌａ製のＱＳ２１スティミュロン（Ａｑｕｉｌｌｉａ  Ｂｉｏｔｅｃｈ、Ｗｏｒｃｅｓｔｅｒ、Ｍａｓｓ．，ＵＳＡ、）で、サポニン、マイコバクテリア抽出物、合成細菌の細胞壁模倣物及び他のプロプラエタリー、例えば、Ｒｉｂｉ’ｓ  Ｄｅｔｏｘ．ＱｕｉｌｌまたはＳｕｐｅｒｆｏｓのアジュバント由来のものが、挙げられる。不完全フロイントまたはやＧＭ−ＣＳＦなどのアジュバントが、有用である。樹状細胞及びそれらの調製に対して特異的ないくつかの免疫学的アジュバント（例えば、ＭＦ５９）は、これまでにも記載されてきた  １９９８；１８６（１）：１８−２７；Ａｌｌｉｓｏｎ  Ａ  Ｃ；Ｄｅｖ  Ｂｉｏｌ  Ｓｔａｎｄ．１９９８；９２：３−１１）。また、サイトカインを使用してもよい。いくつかのサイトカインは、リンパ系組織への樹状細胞の遊走に影響を与えること（例えば、ＴＮＦ−α）、樹状細胞がＴリンパ球に対する効率的な抗原提示細胞に成熟するのを促進すること（例えば、ＧＭ−ＣＳＦ、ＩＬ−１及びＩＬ−４）（参照によりその全体が本明細書において具体的に組み込まれる米国特許第５，８４９，５８９号）、免疫アジュバントとして作用すること（例えばＩＬ−１２）（Ｇａｂｒｉｌｏｖｉｃｈ  Ｄ  Ｉ，ｅｔ  ａｌ．，Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ  Ｅｍｐｈａｓｉｓ  Ｔｕｍｏｒ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．１９９６（６）：４１４−４１８）に直接的に関与している。また、細胞内タンパク質をＨＬＡの表面発現及びペプチドへ加工してＨＬＡ上に提示することは、インターフェロン−γ（ＩＦＮ−γ）によって増強させることができる。例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｙｏｒｋ  ＩＡ，Ｇｏｌｄｂｅｒｇ  ＡＬ，Ｍｏ  ＸＹ，Ｒｏｃｋ  ＫＬ．Ｐｒｏｔｅｏｌｙｓｉｓ  ａｎｄ  ｃｌａｓｓ  Ｉ  ｍａｊｏｒ  ｈｉｓｔｏｃｏｍｐａｔｉｂｉｌｉｔｙ  ｃｏｍｐｌｅｘ  ａｎｔｉｇｅｎ  ｐｒｅｓｅｎｔａｔｉｏｎ．Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｒｅｖ．１９９９；１７２：４９−６６；ａｎｄ  Ｒｏｃｋ  ＫＬ，Ｇｏｌｄｂｅｒｇ  ＡＬ．Ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ  ｏｆ  ｃｅｌｌ  ｐｒｏｔｅｉｎｓ  ａｎｄ  ��ｈｅ  ｇｅｎｅｒａｔｉｏｎ  ｏｆ  ＭＨＣ  ｃｌａｓｓ  Ｉ−ｐｒｅｓｅｎｔｅｄ  ｐｅｐｔｉｄｅｓ．Ａｎｎ  Ｒｅｖ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．１９９９；１７：１２．７３９−７７９を参照されたい。
【０２０５】
ＨＬＡペプチドＡＢＰ
また、本明細書中に開示されているＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＡＢＰも、本明細書中に提供されている。
【０２０６】
ＨＬＡペプチド標的は、腫瘍細胞を含む任意の好適な標的細胞の表面上に発現し得る。
【０２０７】
ＡＢＰは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に対して特異的に結合し得るものであり、このＨＬＡペプチド標的は、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置する。
【０２０８】
いくつかの態様では、ＨＬＡ拘束ペプチドの不在下では、ＡＢＰは、ＨＬＡクラスＩに結合しない。いくつかの態様では、ＡＢＰは、ヒトＭＨＣクラスＩの不在下では、ＨＬＡ拘束ペプチドに結合しない。一部の態様では、ＡＢＰは、ＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成しているヒトＭＨＣクラスＩを提示する腫瘍細胞に結合する。任意選択で、このＨＬＡ拘束ペプチドは、がんを特徴的付ける腫瘍抗原である。
【０２０９】
ＡＢＰは、ＨＬＡペプチド複合体の各部分（すなわち、ＨＬＡと複合体の各部分を表すペプチド）に結合してもよく、一体的に結合した場合、ペプチド単独またはＨＬＡサブタイプ単独のみで提示される表面とは異なり、ＡＢＰとの相互作用及び結合のための新たな標的及びタンパク質表面を形成する。一般に、ＨＬＡがペプチドに結合することによって形成される新規の標的及びタンパク質表面は、ＨＬＡペプチド複合体の各部分の不在下では、存在しない。
【０２１０】
ＡＢＰは、ＨＬＡとＨＬＡ拘束ペプチド（ＨＬＡペプチド）とを含む複合体で、例えば腫瘍に由来するものに対し、特異的に結合し得る。いくつかの態様では、腫瘍に由来するＨＬＡ拘束ペプチドの不在下では、ＡＢＰはＨＬＡに結合しない。いくつかの態様では、ＡＢＰは、ＨＬＡの不在下では、腫瘍由来のＨＬＡ拘束ペプチドに結合しない。いくつかの態様では、ＡＢＰは、ＨＬＡとＨＬＡ拘束ペプチドとを含む複合体が、腫瘍細胞などの細胞に天然で提示される場合、この複合体に結合する。
【０２１１】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチドの１つまたは複数のリガンドに対するＨＬＡペプチドの結合を調節する。
【０２１２】
ＡＢＰは、表Ａ、Ａ１、またはＡ２に開示されているＨＬＡペプチド標的のうちのいずれか１つに対して特異的に結合し得る。いくつかの実施形態では、ＨＬＡ拘束ペプチドは、ＷＴ１またはＭＡＲＴ１から選択された遺伝子由来のものではない。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、標的番号６３６４〜６３６９、６３８６〜６３８９、６５００、６５２１〜６５２４、または６５７８のいずれにも特異的に結合せず、表Ｂまたは表ＢにみられるＨＬＡペプチド標的にも特異的に結合しない。
【０２１３】
より詳細な実施形態では、ＡＢＰは、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、配列ＥＶＤＰＩＧＨＬＹを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１、配列ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＢ＊４４：０２、配列ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプ＊０１：０１、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＨＬＡ−Ａ＊０１：０１、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１、配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、及び配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹを含むＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のうちのいずれか１つから選択されるＨＬＡペプチド標的に特異的に結合する。
【０２１４】
より詳細な実施形態では、ＡＢＰは、本質的に配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、本質的に配列ＥＶＤＰＩＧＨＬＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１、本質的に配列ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＢ＊４４：０２、本質的に配列ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、本質的に配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプ＊０１：０１、本質的に配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＨＬＡ−Ａ＊０１：０１、本質的に配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１、本質的に配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、及び本質的に配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のうちのいずれか１つから選択されるＨＬＡペプチド標的に特異的に結合する。
【０２１５】
より詳細な実施形態では、ＡＢＰは、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、配列ＥＶＤＰＩＧＨＬＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１、配列ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＢ＊４４：０２、配列ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプ＊０１：０１、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＨＬＡ−Ａ＊０１：０１、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１、配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１、及び配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹからなるＨＬＡ拘束ペプチドと複合体を形成するＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のうちのいずれか１つから選択されるＨＬＡペプチド標的に特異的に結合する。
【０２１６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、本明細書で提供される例示的なＡＢＰと競合するＡＢＰである。いくつかの態様では、本明細書で提供される例示的なＡＢＰと競合するＡＢＰは、本明細書で提供される例示的なＡＢＰと同じエピトープに結合する。
【０２１７】
いくつかの実施形態では、本明細書に記載のＡＢＰは、本明細書では「バリアント」と呼ばれる。いくつかの実施形態では、そのようなバリアントは、例えば、親和性成熟、部位特異的変異導入、ランダム変異導入、または当該技術分野において公知の方法または本明細書に記載の他の方法により、本明細書で提供される配列に由来する。いくつかの実施形態では、そのようなバリアントは、本明細書で提供される配列に由来するものではなく、例えば、ＡＢＰを得るために本明細書で提供される方法に従ってｄｅ  ｎｏｖｏで単離することができる。いくつかの実施形態では、バリアントは、本明細書で提供される配列で、１つまたは複数の保存的アミノ酸置換が行われる配列のうちのいずれかに由来する。いくつかの実施形態では、バリアントは、本明細書で提供される配列で、１つまたは複数の非保存的アミノ酸置換が行われる配列のうちのいずれかに由来する。保存的アミノ酸置換は、本明細書に記載される。例示的な非保存的アミノ酸置換としては、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  ２００８  Ｍａｙ  １；１８０（９）：６１１６−３１に記載される。好ましい実施形態では、非保存的アミノ酸置換が、機能的バリアントの生物活性を妨害も阻害もしない。さらにより好ましい実施形態では、非保存的アミノ酸置換は、機能的変異体の生物活性を増強し、機能的バリアントの生物活性が親ＡＢＰと比較して改善するようにされる。
【０２１８】
抗体またはその抗原結合フラグメントを含むＡＢＰ
ＡＢＰは、抗体またはその抗原結合フラグメントを含み得る。
【０２１９】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、軽鎖を含む。いくつかの態様では、軽鎖はカッパ軽鎖である。いくつかの態様では、軽鎖はラムダ軽鎖である。
【０２２０】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、重鎖を含む。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＡである。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＤである。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＥである。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＧである。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＭである。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＧ１である。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＧ２である。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＧ３である。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＧ４である。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＡ１である。いくつかの態様では、重鎖はＩｇＡ２である。
【０２２１】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、抗体フラグメントを含む。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、抗体フラグメントからなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、抗体フラグメントから本質的になる。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、Ｆｖフラグメントである。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、Ｆａｂフラグメントである。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、Ｆ（ａｂ’）２フラグメントである。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、Ｆａｂ’フラグメントである。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、ｓｃＦｖ（ｓＦｖ）フラグメントである。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、ｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメントである。いくつかの態様では、ＡＢＰフラグメントは、単一ドメインＡＢＰのフラグメントである。
【０２２２】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰフラグメントは、本明細書で提供される例証的なＡＢＰに由来する。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰフラグメントは、本明細書で提供される例証的なＡＢＰに由来するものではなく、例えば、ＡＢＰフラグメントを得るために本明細書で提供される方法に従ってｄｅ  ｎｏｖｏで単離することができる。
【０２２３】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰフラグメントは、本明細書に記載の１つ以上のアッセイまたは生物学的効果により測定されるＨＬＡペプチド標的に結合する能力を保持している。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰフラグメントは、本明細書に記載のように、ＨＬＡペプチドがそのリガンドの１つまたは複数と相互作用するのを防ぐ能力を保持している。
【０２２４】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、モノクローナルＡＢＰである。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ポリクローナルＡＢＰである。
【０２２５】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、キメラＡＢＰを含む。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、キメラＡＢＰからなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、本質的にキメラＡＢＰからなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ヒト化ＡＢＰを含む。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ヒト化ＡＢＰからなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、本質的にヒト化ＡＢＰからなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ヒトＡＢＰを含む。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ヒトＡＢＰからなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、本質的にヒトＡＢＰからなる。
【０２２６】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、代替足場を含む。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、代替足場からなる。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、本質的に代替足場からなる。任意の好適な代替足場を使用することができる。いくつかの態様では、代替足場は、Ａｄｎｅｃｔｉｎ（商標）、ｉＭａｂ、Ａｎｔｉｃａｌｉｎ（登録商標）、ＥＥＴＩ−ＩＩ／ＡＧＲＰ、クニッツドメイン、チオレドキシンペプチドアプタマー、Ａｆｆｉｂｏｄｙ（登録商標）、ＤＡＲＰｉｎ、Ａｆｆｉｌｉｎ、Ｔｅｔｒａｎｅｃｔｉｎ、Ｆｙｎｏｍｅｒ、及びＡｖｉｍｅｒから選択される。
【０２２７】
また、ＨＬＡペプチドに対する結合に関して本明細書中に開示されているＡＢＰと競合する、単離されたヒト化、ヒトまたはキメラＡＢＰも、本明細書中に開示されている。
【０２２８】
また、単離されたヒト化、ヒトまたはキメラＡＢＰで、本明細書中に開示されているＡＢＰを介して結合されているＨＬＡペプチドエピトープに結合するものも、本明細書中に開示されている。
【０２２９】
特定の態様では、ＡＢＰは、ヒトＦｃ受容体への結合を低減する少なくとも１つの改変を含む、ヒトＦｃ領域を含む。
【０２３０】
ＡＢＰは、細胞内で発現されると、翻訳後に修飾されることが知られている。翻訳後修飾の例としては、カルボキシペプチダーゼによる重鎖のＣ末端でのリジンの切断、ピログルタミル化による重鎖及び軽鎖のＮ末端のグルタミンまたはグルタミン酸のピログルタミン酸への修飾、グリコシル化、酸化、脱アミド化、ならびに糖化が挙げられる。そのような翻訳後修飾は、様々なＡＢＰにおいて起こることが知られている（参照によりその全てが組み込まれる、Ｊｏｕｒｎａｌ  ｏｆ  Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，２００８，Ｖｏｌ．９７，ｐ．２４２６−２４４７を参照されたい）。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、翻訳後修飾を経たＡＢＰまたはその抗原結合フラグメントである。翻訳後修飾を経たＡＢＰまたはその抗原結合フラグメントの例としては、ＡＢＰまたはその抗原結合フラグメントで、重鎖可変領域のＮ末端でのピログルタミル化、及び／または重鎖のＣ末端でリジンの欠失に供されたものが挙げられる。当該技術分野において公知であるように、Ｎ末端でのピログルタミル化、及びＣ末端でのリジン欠失に起因するそのような翻訳後修飾は、ＡＢＰまたはそのフラグメントの活性に対し影響を及ぼさない（参照によりその全てが組み込まれる、Ａｎａｌｙｔｉｃａｌ  Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００６，Ｖｏｌ．３４８，ｐ．２４−３９）。
【０２３１】
単一特異性及び多重特異性ＨＬＡペプチドＡＢＰ
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、単一特異性ＡＢＰである。
【０２３２】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、多重特異性ＡＢＰである。
【０２３３】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供される多重特異性ＡＢＰは、１つを超える抗原に結合する。いくつかの実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、２つの抗原に結合する。いくつかの実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、３つの抗原に結合する。いくつかの実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、４つの抗原に結合する。いくつかの実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、５つの抗原に結合する。
【０２３４】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供される多重特異性ＡＢＰは、ＨＬＡペプチド抗原上の１つを超えるエピトープに結合する。いくつかの実施形態では、本明細書で提供される多重特異性ＡＢＰは、ＨＬＡペプチド抗原上の２つのエピトープに結合する。いくつかの実施形態では、本明細書で提供される多重特異性ＡＢＰは、ＨＬＡペプチド抗原上の３つのエピトープに結合する。
【０２３５】
当該技術分野では多くの多重特異性ＡＢＰコンストラクトが知られており、本明細書で提供されるＡＢＰは、任意の適切な多重特異性の適切なコンストラクトの形態で提供することができる。
【０２３６】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、それぞれが共通の軽鎖可変領域と対形成している少なくとも２つの異なる重鎖可変領域を含む免疫グロブリンを含む（すなわち、「共通軽鎖ＡＢＰ」）。共通軽鎖可変領域は、２つの異なる重鎖可変領域のそれぞれと異なる抗原結合ドメインを形成する。参照によりその全体が組み込まれる、Ｍｅｒｃｈａｎｔ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，  １９９８，  １６：６７７−６８１を参照されたい。
【０２３７】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、そのような免疫グロブリンの重鎖または軽鎖の１つまたは複数のＮ末端またはＣ末端に結合したＡＢＰまたはそのフラグメントを含む免疫グロブリンを含む。参照によりその全体が組み込まれる、Ｃｏｌｏｍａ  ａｎｄ  Ｍｏｒｒｉｓｏｎ，  Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，  １９９７，  １５：１５９−１６３を参照されたい。一部の態様では、そのようなＡＢＰは四価の二重特異性ＡＢＰを含む。
【０２３８】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、少なくとも２つの異なる重鎖可変領域及び少なくとも２つの異なる軽鎖可変領域を含むハイブリッド免疫グロブリンを含む。参照によりその各々の全体が組み込まれる、Ｍｉｌｓｔｅｉｎ  ａｎｄ  Ｃｕｅｌｌｏ，  Ｎａｔｕｒｅ，  １９８３，  ３０５：５３７−５４０；及びＳｔａｅｒｚ  ａｎｄ  Ｂｅｖａｎ，  Ｐｒｏｃ．  Ｎａｔｌ．  Ａｃａｄ．  Ｓｃｉ．  ＵＳＡ，  １９８６，  ８３：１４５３−１４５７を参照されたい。
【０２３９】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、多重特異性を有さない副産物の形成を低減するための改変を伴う免疫グロブリン鎖を含む。一部の態様では、ＡＢＰは、参照によりその全体が援用される、米国特許第５，７３１，１６８号に記載されるような、１つまたは複数の「ノブ−イントゥー−ホール」を含む。
【０２４０】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、Ｆｃヘテロ多量体の組み立てを促進するための１つまたは複数の静電的改変を伴う免疫グロブリン鎖を含む。参照によりその全体が援用されるＷＯ２００９／０８９００４を参照されたい。
【０２４１】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは二重特異性単鎖分子を含む。参照によりその各々の全体が組み込まれる、Ｔｒａｕｎｅｃｋｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，  ＥＭＢＯ  Ｊ．，  １９９１，  １０：３６５５−３６５９；及びＧｒｕｂｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｊ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  １９９４，  １５２：５３６８−５３７４を参照されたい。
【０２４２】
一部の実施形態では、多重特異性ＡＢＰは、ポリペプチドリンカーによって接続された重鎖可変ドメインと軽鎖可変ドメインを含み、ここで、リンカーの長さは、望ましい多重特異性を有する多重特異性ＡＢＰの組み立てを促進するように選択される。例えば、単一特異的ｓｃＦｖは、重鎖可変ドメイン及び軽鎖可変ドメインが、１２個を超えるアミノ酸残基のポリペプチドリンカーによって接続されている場合に、一般的に形成される。参照によりその各々の全体が組み込まれる、米国特許第４，９４６，７７８号及び米国特許第５，１３２，４０５号を参照されたい。一部の実施形態では、ポリペプチドリンカー長を１２個未満のアミノ酸残基に減少させると、同じポリペプチド鎖上の重鎖及び軽鎖可変ドメインの対形成が妨げられ、１つの鎖由来の重鎖及び軽鎖可変ドメインと別の鎖の相補ドメインとの対形成が可能になる。したがって、得られるＡＢＰは多重特異性を有し、各結合部位の特異性は複数のポリペプチド鎖によって寄与される。３〜１２アミノ酸残基のリンカーによって結合された重鎖及び軽鎖可変ドメインを含むポリペプチド鎖は、主に二量体（ダイアボディと呼ばれる）を形成する。リンカーが０〜２アミノ酸残基の場合、三量体（トリアボディと呼ばれる）及び四量体（テトラボディと呼ばれる）が優先される。しかしながら、オリゴマー化の正確なタイプは、リンカー長に加えて、アミノ酸残基の組成と各ポリペプチド鎖の可変ドメインの順序（例えば、ＶＨ−リンカー−ＶＬ対ＶＬ−リンカー−ＶＨ）に依存するようである。当業者は、所望の多重特異性に基づいて適切なリンカー長を選択することができる。
【０２４３】
Ｆｃ領域及びバリアント
特定の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、Ｆｃ領域を含む。Ｆｃ領域は、野生型またはそのバリアントであり得る。ある特定の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、天然に存在するＦｃ領域と比較して、１つまたは複数のアミノ酸置換、挿入、または欠失を伴うＦｃ領域を含む。一部の態様では、そのような置換、挿入、または欠失により、安定性、グリコシル化、またはその他の特性が改変されたＡＢＰがもたらされる。一部の態様では、そのような置換、挿入、または欠失により、脱グリコシル化ＡＢＰがもたらされる。
【０２４４】
「バリアントＦｃ領域」または「遺伝子操作を受けたＦｃ領域」は、天然配列Ｆｃ領域のものとは、少なくとも１つのアミノ酸修飾のために、好ましくは１つ以上のアミノ酸置換（複数可）のために、異なるアミノ酸配列を含む。好ましくは、バリアントＦｃ領域は、天然配列Ｆｃ領域または親ポリペプチドのＦｃ領域と比べて少なくとも１つのアミノ酸置換、例えば、天然配列Ｆｃ領域において、または親ポリペプチドのＦｃ領域において約１〜約１０アミノ酸置換、及び好ましくは約１〜約５アミノ酸置換を有する。本明細書におけるバリアントＦｃ領域は、好ましくは、天然配列Ｆｃ領域及び／または親ポリペプチドのＦｃ領域と少なくとも約８０％相同性、最も好ましくはそれらと少なくとも約９０％相同性、より好ましくはそれらと少なくとも約９５％相同性を有する。
【０２４５】
用語「Ｆｃ領域含有ＡＢＰ」は、Ｆｃ領域を含むＡＢＰを指す。例えば、ＡＢＰの精製の最中に、またはＡＢＰをコードする核酸の組換え操作によって、Ｆｃ領域のＣ末端リジン（ＥＵナンバリングシステムによる残基４４７）を除去することができる。したがって、Ｆｃ領域を有するＡＢＰは、Ｋ４４７を有するかまたは有しないＡＢＰを含み得る。
【０２４６】
一部の態様では、本明細書で提供されるＡＢＰのＦｃ領域は、Ｆｃ受容体に対する親和性が改変されたＡＢＰ、またはより免疫学的に不活性なＡＢＰをもたらすように改変される。一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰバリアントは、全てではないが、一部のエフェクター機能を有する。そのようなＡＢＰは、例えば、ＡＢＰの半減期がｉｎ  ｖｉｖｏで重要であるが、特定のエフェクター機能（例えば、補体活性化及びＡＤＣＣ）が不必要または有害である場合に有用であり得る。
【０２４７】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰのＦｃ領域は、ヒンジ安定化変異Ｓ２２８Ｐ及びＬ２３５Ｅのうちの１つまたは複数を含むヒトＩｇＧ４  Ｆｃ領域である。参照によりその全体が組み込まれる、Ａａｌｂｅｒｓｅ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ，  ２００２，  １０５：９−１９を参照されたい。一部の実施形態では、ＩｇＧ４  Ｆｃ領域は、以下の変異のうちの１つまたは複数を含む：Ｅ２３３Ｐ、Ｆ２３４Ｖ、及びＬ２３５Ａ。参照によりその全体が組み込まれる、Ａｒｍｏｕｒ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｍｏｌ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  ２００３，  ４０：５８５−５９３を参照されたい。一部の実施形態では、ＩｇＧ４  Ｆｃ領域はＧ２３６位に欠失を含む。
【０２４８】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰのＦｃ領域は、Ｆｃ受容体結合を減少させる１つまたは複数の変異を含むヒトＩｇＧ１  Ｆｃ領域である。一部の態様では、１つまたは複数の変異は、Ｓ２２８（例えば、Ｓ２２８Ａ）、Ｌ２３４（例えば、Ｌ２３４Ａ）、Ｌ２３５（例えば、Ｌ２３５Ａ）、Ｄ２６５（例えば、Ｄ２６５Ａ）、及びＮ２９７（例えば、Ｎ２９７Ａ）から選択される残基中に存在する。一部の態様では、ＡＢＰはＰＶＡ２３６変異を含む。ＰＶＡ２３６は、ＩｇＧ１のアミノ酸の２３３位から２３６位までのアミノ酸配列ＥＬＬＧまたはＩｇＧ４のＥＦＬＧが、ＰＶＡによって置換されることを意味する。参照によりその全体が組み込まれる米国特許第９，１５０，６４１号を参照されたい。
【０２４９】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰのＦｃ領域は、参照によりその各々の全体が組み込まれる、Ａｒｍｏｕｒ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｅｕｒ．  Ｊ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  １９９９，  ２９：２６１３−２６２４；ＷＯ１９９９／０５８５７２；及び／または英国特許出願第９８０９９５１８号に記載されている。
【０２５０】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰのＦｃ領域は、変異Ａ３３０Ｓ及びＰ３３１Ｓのうちの１つまたは複数を含むヒトＩｇＧ２  Ｆｃ領域である。
【０２５１】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰのＦｃ領域は、２３８、２６５、２６９、２７０、２９７、３２７、及び３２９から選択される１つまたは複数の位置にアミノ酸置換を有する。参照によりその全体が組み込まれる米国特許第６，７３７，０５６号を参照されたい。そのようなＦｃ変異体には、２６５位、２６９位、２７０位、２９７位、及び３２７位のアミノ酸のうちの２つ以上で置換されたＦｃ変異体が含まれ、２６５及び２９７残基がアラニンで置換されたいわゆる「ＤＡＮＡ」Ｆｃ変異体が含まれる。参照によりその全体が組み込まれる米国特許第７，３３２，５８１号を参照されたい。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、アミノ酸２６５位にアラニンを含む。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、アミノ酸２９７位にアラニンを含む。
【０２５２】
ある特定の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、Ｆｃ領域の２９８位、３３３位、及び３３４位のうちの１つまたは複数での置換など、ＡＤＣＣを改善する１つまたは複数のアミノ酸置換を有するＦｃ領域を含む。一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、参照によりその全体が援用される、Ｌａｚａｒ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｐｒｏｃ．  Ｎａｔｌ．  Ａｃａｄ．  Ｓｃｉ．  ＵＳＡ，  ２００６，１０３：４００５−４０１０に記載されるように、２３９位、３３２位、及び３３０位での１つまたは複数のアミノ酸置換を有するＦｃ領域を含む。
【０２５３】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、Ｃ１ｑ結合及び／またはＣＤＣを改善または低下させる１つまたは複数の改変を含む。参照によりその各々の全体が組み込まれる、米国特許第６，１９４，５５１号；ＷＯ９９／５１６４２；及びＩｄｕｓｏｇｉｅ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｊ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  ２０００，  １６４：４１７８−４１８４を参照されたい。
【０２５４】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、半減期を増加させるために１つまたは複数の改変を含む。増加した半減期、及び新生児Ｆｃ受容体（ＦｃＲｎ）への改善された結合を有するＡＢＰは、例えば、参照によりその各々の全体が組み込まれる、Ｈｉｎｔｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｊ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  ２００６，  １７６：３４６−３５６；及び米国特許出願公開第２００５／００１４９３４号に記載されている。このようなＦｃバリアントには、１つまたは複数の以下のＦｃ領域の残基に置換を有するものが含まれる：ＩｇＧの２３８、２５０、２５６、２６５、２７２、２８６、３０３、３０５、３０７、３１１、３１２、３１４、３１７、３４０、３５６、３６０、３６２、３７６、３７８、３８０、３８２、４１３、４２４、４２８、及び４３４。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、半減期を延長する１つまたは複数の非Ｆｃの改変を含む。半減期を延長する１つまたは複数の非Ｆｃの改変は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、ＵＳ２０１７０２１８０７８に記載される。
【０２５５】
一部の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰは、参照によりその各々の全体が組み込まれる、米国特許第７，３７１，８２６号、同第５，６４８，２６０号、及び同第５，６２４，８２１号；Ｄｕｎｃａｎ  ａｎｄ  Ｗｉｎｔｅｒ，  Ｎａｔｕｒｅ，  １９８８，  ３２２：７３８−７４０；ならびにＷＯ９４／２９３５１に記載されるように、１つまたは複数のＦｃ領域バリアントを含む。
【０２５６】
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（ＨＬＡペプチド標的「Ｇ５」）に対して特異的な抗体
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（「Ｇ５」）の配列を含むか、この配列からなるか、または本質的にこの配列からなる。
【０２５７】
ＣＤＲ
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）配列、例えば、３つの重鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３）及び３つの軽鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、ＣＤＲ−Ｌ３）を含み得る。
【０２５８】
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｈ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｈ３配列は、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷ、ＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷ、ＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷ、ＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷ、ＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷ、ＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択され得る。
【０２５９】
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｌ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｌ３配列は、ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択され得る。
【０２６０】
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、特定の重鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｈ３）配列と特定の軽鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｌ３）配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＣＤＲ配列を、表５に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＣＤＲ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７で同定されるｓｃＦｖは、重鎖ＣＤＲ３配列ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷと軽鎖ＣＤＲ３配列ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦとを、含む。
【０２６１】
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからの６つＣＤＲ全てを含み得る。
【０２６２】
ＶＨ
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＶＨ配列を含み得る。ＶＨ配列は、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＤＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷＧＱＧＴＬＶＩＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＳＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＩＳＹＩＳＧＤＳＧＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＹＩＳＳＧＳＳＴＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＳＩＳＳＳＧＧＹＩＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＦＧＶＳＷＬＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＬＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＧＹＬＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＴＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＲＮＹＰＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＩＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＶＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＤＴＫＹＳＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＹＩＳＳＳＳＳＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＤＳＧＳＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＴＳＹＳＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＴＳＦＴＮＴＭＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＶＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳから選択され得る。
【０２６３】
ＶＬ
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＶＬ配列を含み得る。ＶＬ配列は、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＳＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦＧＱＳＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＴＳＱＳＶＬＹＲＰＮＮＥＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＱＡＳＩＲＥＰＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＦＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＰＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＨＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＡＡＳＡＲＡＳＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＥＤＩＳＮＨＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＬＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫから選択され得る。
【０２６４】
ＶＨ−ＶＬ組み合わせ
Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、特定のＶＨ配列と、特定のＶＬ配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＶＨ配列及びＶＬ配列を、表４に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＶＨ配列及びＶＬ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７で同定されるｓｃＦｖは、ＶＨ配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳと、ＶＬ配列ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫと、を含む。
【０２６５】
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（ＨＬＡペプチド標的「Ｇ８」）に対して特異的な抗体
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）の配列を含むか、この配列からなるか、または本質的にこの配列からなる。
【０２６６】
ＣＤＲ
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）配列、例えば、３つの重鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３）及び３つの軽鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、ＣＤＲ−Ｌ３）を含み得る。
【０２６７】
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｈ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｈ３配列は、ＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷ、ＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷ、ＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷ、ＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷ、ＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷ、ＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷ、及びＣＡＫＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択され得る。
【０２６８】
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｌ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｌ３配列は、ＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦ、ＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦ、ＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦ、ＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択され得る。
【０２６９】
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、特定の重鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｈ３）配列と特定の軽鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｌ３）配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＣＤＲ配列を、表７に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＣＤＲ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ８−Ｐ１Ａ０３で同定されるｓｃＦｖは、重鎖ＣＤＲ３配列ＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷと軽鎖ＣＤＲ３配列ＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦとを、含む。
【０２７０】
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからの６つＣＤＲ全てを含み得る。
【０２７１】
ＶＨ
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、ＶＨ配列を含み得る。ＶＨ配列は、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＲＳＡＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＰＦＩＧＱＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＤＳＡＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＩＧＧＧＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＮＷＮＧＧＳＴＧＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＳＧＲＧＤＮＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＧＮＹＦＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＶＮＰＳＧＧＳＥＴＦＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＤＦＳＩＹＳＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＡＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＮＴＤＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＭＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＴＧＤＴＮＹＡＱＴＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＫＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＴＴＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＮＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＨＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＩＰＳＧＧＴＳＹＴＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳから選択され得る。
【０２７２】
ＶＬ
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、ＶＬ配列を含み得る。ＶＬ配列は、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＴＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＷＡＳＱＧＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＡＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＮＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＧＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＧＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＹＴＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫから選択され得る。
【０２７３】
ＶＨ−ＶＬ組み合わせ
Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、特定のＶＨ配列と、特定のＶＬ配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＶＨ配列及びＶＬ配列を、表６に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＶＨ配列及びＶＬ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ８−Ｐ１Ａ０３で同定されるｓｃＦｖは、ＶＨ配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＲＳＡＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳと、ＶＬ配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＴＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫと、を含む。
【０２７４】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（ＨＬＡペプチド標的「Ｇ１０」）に対して特異的な抗体
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（「Ｇ１０」）の配列を含むか、この配列からなるか、または本質的にこの配列からなる。
【０２７５】
ＣＤＲ
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）配列、例えば、３つの重鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３）及び３つの軽鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、ＣＤＲ−Ｌ３）を含み得る。
【０２７６】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｈ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｈ３配列は、ＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷ、ＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷ、ＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ、ＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷ、及びＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷから選択され得る。
【０２７７】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｌ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｌ３配列は、ＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦ、ＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦ、ＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択され得る。
【０２７８】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、特定の重鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｈ３）配列と特定の軽鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｌ３）配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＣＤＲ配列を、表９に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＣＤＲ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７で同定されるｓｃＦｖは、重鎖ＣＤＲ３配列ＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷと軽鎖ＣＤＲ３配列ＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦとを、含む。
【０２７９】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからの６つＣＤＲ全てを含み得る。
【０２８０】
ＶＨ
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、ＶＨ配列を含み得る。ＶＨ配列は、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＡＲＳＧＲＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＨＰＧＧＧＴＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＩＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＶＴＦＳＴＳＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＮＧＮＴＤＹＡＱＭＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＳＩＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＴＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＡＩＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＮＴＦＩＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＶＧＩＩＮＰＮＧＧＳＩＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＧＰＳＤＧＳＴＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＳＰＳＤＧＳＴＴＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＦＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＦＤＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＦＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷＧＲＧＴＱＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＮＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳから選択され得る。
【０２８１】
ＶＬ
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、ＶＬ配列を含み得る。ＶＬ配列は、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＧＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＦＤＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＲＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＫＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＴＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫから選択され得る。
【０２８２】
ＶＨ−ＶＬ組み合わせ
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、特定のＶＨ配列と、特定のＶＬ配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＶＨ配列及びＶＬ配列を、表８に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＶＨ配列及びＶＬ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７で同定されるｓｃＦｖは、ＶＨ配列ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＡＲＳＧＲＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳと、ＶＬ配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＧＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫと、を含む。
【０２８３】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（Ｇ７）に対して特異的な抗体
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（「Ｇ７」）の配列を含むか、この配列からなるか、または本質的にこの配列からなる。
【０２８４】
Ｇ７特異的抗体の配列
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、本明細書に詳述される１つまたは複数の配列を含み得る。
【０２８５】
ＣＤＲ
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）配列、例えば、３つの重鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３）及び３つの軽鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、ＣＤＲ−Ｌ３）を含み得る。
【０２８６】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｈ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｈ３配列は、ＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷ、ＣＡＳＤＹＧＤＹＲ、ＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷ、ＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択され得る。
【０２８７】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｌ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｌ３配列は、ＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦ、ＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦ、及びＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦから選択され得る。
【０２８８】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、特定の重鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｈ３）配列と特定の軽鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｌ３）配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＣＤＲ配列を、表３６に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＣＤＲ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６で同定されるｓｃＦｖは、重鎖ＣＤＲ３配列ＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷと軽鎖ＣＤＲ３配列ＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦとを、含む。
【０２８９】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからの６つＣＤＲ全てを含み得る。
【０２９０】
ＶＬ
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、ＶＬ配列を含み得る。ＶＬ配列は、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＲＮＤＬＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＳＳＱＳＶＦＹＳＳＮＮＫＮＱＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＷＡＳＴＲＥＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＦＫＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＳＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、及びＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫから選択され得る。
【０２９１】
ＶＨ
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、ＶＨ配列を含み得る。ＶＨ配列は、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＡＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＤＹＧＤＹＲＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＬＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＭＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＤＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＹＰＨＳＧＹＴＥＹＡＫＫＦＫＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＮＧＤＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＲＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＭＬＮＩＡＮＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＳＷＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＦＩＳＴＳＳＧＹＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＤＴＦＮＴＹＡＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＡＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳから選択され得る。
【０２９２】
ＶＨ−ＶＬ組み合わせ
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、特定のＶＨ配列と、特定のＶＬ配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＶＨ配列及びＶＬ配列を、表３５に示す。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＶＨ配列及びＶＬ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６で同定されるｓｃＦｖは、ＶＨ配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳと、ＶＬ配列ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫと、を含む。
【０２９３】
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（Ｇ２）に対して特異的な抗体
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（「Ｇ２」）の配列を含むか、この配列からなるか、または本質的にこの配列からなる。
【０２９４】
Ｇ２特異的抗体の配列
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、本明細書に詳述される１つまたは複数の配列を含み得る。
【０２９５】
ＣＤＲ
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）配列、例えば、３つの重鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｈ１、ＣＤＲ−Ｈ２、ＣＤＲ−Ｈ３）及び３つの軽鎖ＣＤＲ（ＣＤＲ−Ｌ１、ＣＤＲ−Ｌ２、ＣＤＲ−Ｌ３）を含み得る。
【０２９６】
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｈ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｈ３配列は、ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷ、ＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷ、ＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷ、ＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷ、ＣＡＲＥＥＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷ、ＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷ、ＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷ、ＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷ、ＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷ、ＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷ、ＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷ、及びＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷから選択され得る。
【０２９７】
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＣＤＲ−Ｌ３配列を含み得る。ＣＤＲ−Ｌ３配列は、ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦ、ＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＥＧＩＴＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦ、及びＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦから選択され得る。
【０２９８】
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、特定の重鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｈ３）配列と特定の軽鎖ＣＤＲ３（ＣＤＲ−Ｌ３）配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＣＤＲ配列は、表３４に見られる。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＣＤＲ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７で同定されるｓｃＦｖは、重鎖ＣＤＲ３配列ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷと軽鎖ＣＤＲ３配列ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦとを、含む。
【０２９９】
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからの６つＣＤＲ全てを含み得る。
【０３００】
ＶＬ
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＶＬ配列を含み得る。ＶＬ配列は、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＶＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＱＡＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＫＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＲＤＩＧＲＡＶＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＧＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＡＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＧＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＴＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＰＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＶＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＮＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＹＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＨＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＥＧＩＴＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ、及びＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＲＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫから選択され得る。
【０３０１】
ＶＨ
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、ＶＨ配列を含み得る。ＶＨ配列は、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＡＴＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＳＧＧＴＶＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＩＳＡＰＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＤＬＡＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＳＳＧＹＳＦＤＳＹＶＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＩＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＲＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＮＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＧＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＴＧＹＴＲＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＡＹＮＧＹＴＮＹＡＱＮＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＬＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＤＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＡＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＳＨＬＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＤＹＩＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＦＬＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＱＭＦＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＨＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＨＰＤＳＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＴＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＲＤＤＴＴＤＹＡＲＤＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＳＧＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＬＬＧＩＶＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳから選択され得る。
【０３０２】
ＶＨ−ＶＬ組み合わせ
Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、特定のＶＨ配列と、特定のＶＬ配列とを含み得る。いくつかの実施形態では、Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的なＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに対して特異的に結合する、同定されているｓｃＦｖのＶＨ配列及びＶＬ配列は、表３３に見られる。明確にするために、同定されている各ｓｃＦｖヒットがクローン名として指定されており、各行にはその特定のクローン名のＣＤＲ配列が含まれる。例えば、クローン名Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７で同定されるｓｃＦｖは、ＶＨ配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＡＴＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＳＧＧＴＶＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳＡＳと、ＶＬ配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫと、を含む。
【０３０３】
受容体
提供されるＡＢＰ、例えば、ＨＬＡペプチドＡＢＰには、受容体がある。受容体には、本明細書に開示されるＨＬＡペプチド標的に特異的に結合する抗原受容体及び他のキメラ受容体が含まれ得る。受容体は、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）であり得る。受容体は、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）であり得る。
【０３０４】
ＴＣＲは、可溶性または膜結合型であり得る。抗原受容体の中でも、とりわけ際立っているのが、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）などの機能的な非ＴＣＲ抗原受容体である。また、受容体を発現する細胞療法及び養子細胞療法、例えば、ＨＬＡペプチド発現に関連する、がんを含む疾患及び障害の治療における、細胞の使用も、提供されている。
【０３０５】
ＣＡＲを含む例示的な抗原受容体、及びそのような受容体を操作して細胞に導入する方法としては、例えば、国際特許出願公開第ＷＯ２０００１４２５７号、同第ＷＯ２０１３１２６７２６号、同第ＷＯ２０１２／１２９５１４号、同第ＷＯ２０１４０３１６８７号、同第ＷＯ２０１３／１６６３２１号、同第ＷＯ２０１３／０７１１５４号、同第ＷＯ２０１３／１２３０６１号、米国特許出願公開第ＵＳ２００２１３１９６０号、同第ＵＳ２０１３２８７７４８号、同第ＵＳ２０１３０１４９３３７号、米国特許第６，４５１，９９５号、同第７，４４６，１９０号、同第８，２５２，５９２号、同第８，３３９，６４５号、同第８，３９８，２８２号、同第７，４４６，１７９号、同第６，４１０，３１９号、同第７，０７０，９９５号、同第７，２６５，２０９号、同第７，３５４，７６２号、同第７，４４６，１９１号、同第８，３２４，３５３号、及び同第８，４７９，１１８号ならびに欧州特許出願第ＥＰ２５３７４１６号に記載されているものが挙げられ、及び／またはＳａｄｅｌａｉｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ  Ｄｉｓｃｏｖ．２０１３  Ａｐｒｉｌ；３（４）：３８８−３９８；Ｄａｖｉｌａ  ｅｔ  ａｌ．（２０１３）ＰＬｏＳ  ＯＮＥ  ８（４）：ｅ６１３３８；Ｔｕｒｔｌｅ  ｅｔ  ａｌ．，Ｃｕｒｒ．Ｏｐｉｎ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，２０１２  Ｏｃｔｏｂｅｒ；２４（５）：６３３−３９；Ｗｕ  ｅｔ  ａｌ．，Ｃａｎｃｅｒ，２０１２  Ｍａｒ．１８（２）：１６０−７５）に記載されているものが挙げられる。いくつかの態様では、抗原受容体として挙げられるＣＡＲは、米国特許第７，４４６，１９０号に記載されているほか、国際特許出願公開第ＷＯ／２０１４０５５６６８（Ａ１）号にも記載されている。ＣＡＲの例としては、前述の刊行物、例えば、ＷＯ２０１４０３１６８７、米国特許第８，３３９，６４５号、米国特許第７，４４６，１７９号、米国特許出願公開第２０１３／０１４９３３７号、米国特許第７，４４６，１９０号、米国特許第８，３８９，２８２号のいずれかに開示されているＣＡＲが挙げられ、ここでは、例えば、ｓｃＦｖのような抗原結合部分は、本明細書に提供される抗体によって置き換えられている。
【０３０６】
キメラ受容体においては、キメラ抗原受容体（ＣＡＲ）がある。ＣＡＲなどのキメラ受容体は、一般に、抗ＨＬＡペプチド抗体などの提供される抗ＨＬＡペプチドＡＢＰのうちの１つを含むか、提供される抗ＨＬＡペプチドＡＢＰであるか、または提供される抗ＨＬＡペプチドＡＢＰの中に含まれる、細胞外抗原結合ドメインを含む。それゆえ、キメラ受容体、例えばＣＡＲは、典型的に、それらの細胞外部分に１つまたは複数のＨＬＡペプチド−ＡＢＰ、例えば、１つまたは複数の抗原結合フラグメント、ドメインもしくは部分、または１つまたは複数の抗体可変ドメインを含み、及び／または、本明細書に記載の抗体分子を含む。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、ＨＬＡペプチド結合部分またはＡＢＰ（例えば抗体）分子の一部、例えば可変重（ＶＨ）鎖領域、及び／またはｓｃＦｖ抗体フラグメントのような抗体の可変軽（ＶＬ）鎖領域を含む。
【０３０７】
ＴＣＲ
一態様では、本明細書で提供されるＡＢＰ、例えば、本明細書に開示されているＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＡＢＰは、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）を含む。ＴＣＲは、単離及び精製されていてもよい。
【０３０８】
大多数のＴ細胞において、ＴＣＲは、α（α）鎖とβ（β）鎖とを有するヘテロ二量体ポリペプチドであり、これらはそれぞれＴＲＡ及びＴＲＢによってコードされている。α鎖には、一般に、ＴＲＡＶによってコードされるα可変領域、ＴＲＡＪによってコードされるα連結領域、及びＴＲＡＣによってコードされるα定常領域が含まれる。β鎖は、一般的に、ＴＲＢＶでコードされるβ可変領域、ＴＲＢＤでコードされるβ多様性領域、ＴＲＢＪでコードされるβ連結領域、及びＴＲＢＣでコードされるβ定常領域を含む。ＴＣＲ−α鎖はＶＪ組み換えによって生成され、β鎖受容体はＶ（Ｄ）Ｊ組み換えによって生成される。追加のＴＣＲ多様性は、結合多様性に起因する。結合部の各々において、いくつかの塩基（Ｎ及びＰヌクレオチドと呼ばれる）は、欠失または付加され得る。少数のＴ細胞においては、ＴＣＲがγ鎖とδ鎖とを含む。ＴＣＲ  γ鎖はＶＪ再構成によって生成され、ＴＣＲδ鎖はＶ（Ｄ）Ｊ再構成によって生成される（参照によりその全てが組み込まれる、Ｋｅｎｎｅｔｈ  Ｍｕｒｐｈｙ，Ｐａｕｌ  Ｔｒａｖｅｒｓ、及びＭａｒｋ  Ｗａｌｐｏｒｔ，Ｊａｎｅｗａｙ’ｓ  Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ  ７ｔｈ  ｅｄｉｔｉｏｎ，Ｇａｒｌａｎｄ  Ｓｃｉｅｎｃｅ，２００７。ＴＣＲの抗原結合部位には、一般的に、６つの相補性決定領域（ＣＤＲ）が含まれる。α鎖は、３つのＣＤＲ、すなわちαＣＤＲ１、αＣＤＲ２、及びαＣＤＲ３に寄与している。同様に、β鎖は、３つのＣＤＲ、すなわちβＣＤＲ１、βＣＤＲ２、及びβＣＤＲ３に寄与している。αＣＤＲ３及びβＣＤＲ３は、Ｖ（Ｄ）Ｊ再構成によって最も影響を受ける領域であり、ＴＣＲレパートリーの変動の多くの主要因となる。
【０３０９】
ＴＣＲは、ＨＬＡペプチド標的、例えば、表Ａ、Ａ１、またはＡ２に開示されているＨＬＡペプチド標的を特異的に認識できる。それゆえ、ＴＣＲは、ＨＬＡペプチドに対し特異的に結合するＡＢＰであり得る。ＴＣＲは、例えば、Ｂ細胞によって分泌される抗体と同様、可溶性であり得る。また、ＴＣＲは、例えば、Ｔ細胞またはナチュラルキラー（ＮＫ）細胞のような細胞上の膜結合型であり得る。それゆえ、ＴＣＲは、可溶性抗体及び／または膜結合ＣＡＲに対応する状況において使用できる。
【０３１０】
本明細書中に開示されている任意のＴＣＲは、α可変領域、α連結領域、任意選択で、α定常領域、任意選択で、β可変領域、任意選択で、β多様性領域、β連結領域、及び任意選択で、β定常領域を含み得る。
【０３１１】
いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはＣＡＲは、組み換えＴＣＲまたはＣＡＲである。組み換えＴＣＲまたはＣＡＲは、本明細書で同定されているＴＣＲのうちのいずれかを含み得るが、ただし１つまたは複数の改変も含む。例示的な改変、例えば、アミノ酸置換は、本明細書に記載される。本明細書に記載のアミノ酸置換は、ＩＭＧＴ命名法及びアミノ酸番号付けを参照して行うことができる。ｗｗｗ．ｉｍｇｔ．ｏｒｇを参照されたい。
【０３１２】
組み換えＴＣＲまたはＣＡＲは、完全ヒト配列、例えば天然のヒト配列を含むヒトＴＣＲまたはＣＡＲであってもよい。組み換えＴＣＲまたはＣＡＲは、その天然のヒト可変ドメイン配列を保持し得るが、ただし、α定常領域、β定常領域、またはα定常領域とβ定常領域の両方に対する改変を含む。ＴＣＲ定常領域に対するそのような改変は、例えば、外因性ＴＣＲ鎖の優先的対形成を駆動することにより、ＴＣＲ遺伝子療法のためのＴＣＲ組立て及び発現を改善し得る。
【０３１３】
いくつかの実施形態では、α及びβ定常領域は、マウス定常領域配列をヒト定常領域配列全体で置換することにより改変される。そのような「マウス化」ＴＣＲ及びそれらを作製する方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃａｎｃｅｒ  Ｒｅｓ．  ２００６  Ｓｅｐ  １；６６（１７）：８８７８−８６に記載されている。
【０３１４】
いくつかの実施形態では、α及びβ定常領域は、特定のヒト残基をマウス残基に入れ替える（ヒト→マウス アミノ酸交換）、ヒトＴＣＲ  α定常（ＴＲＡＣ）領域、ＴＣＲ  β定常（ＴＲＢＣ）領域、またはＴＲＡＣとＴＲＡＢ領域における１つまたは複数のアミノ酸置換を行うことにより改変される。ＴＲＡＣ領域における１つまたは複数のアミノ酸置換としては、残基９０におけるＳｅｒ置換、残基９１におけるＡｓｐ置換、残基９２におけるＶａｌ置換、残基９３におけるＰｒｏ置換、またはそれらの任意の組み合わせを挙げることができる。ヒトＴＲＢＣ領域における１つまたは複数のアミノ酸置換としては、残基１８におけるＬｙｓ置換、残基２２におけるＡｌａ置換、残基１３３におけるＩｌｅ置換、残基１３９におけるＨｉｓ置換、または上記の任意の組み合わせを挙げることができる。そのような標的化アミノ酸置換は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｊｕｎｅ  １，  ２０１０，  １８４  （１１）  ６２２３−６２３１に記載される。
【０３１５】
いくつかの実施形態では、ヒトＴＲＡＣは残基２１０にＡｓｐ置換を含み、ヒトＴＲＢＣは残基１３４にＬｙｓ置換を含む。そのような置換は、α鎖とβ鎖との間の塩橋の形成、及びＴＣＲ鎖間ジスルフィド結合の形成を促進し得る。これらの標的化された置換は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｊｕｎｅ  １，  ２０１０，  １８４  （１１）  ６２３２−６２４１に記載される。
【０３１６】
いくつかの実施形態では、ヒトＴＲＡＣ及びヒトＴＲＢＣ領域は、追加のジスルフィド結合の形成により外因性ＴＣＲ鎖の優先的対合を改善し得る導入されたシステインを含むように修飾される。例えば、ヒトＴＲＡＣは、残基４８にＣｙｓ置換を含み得、ヒトＴＲＢＣは、残基５７にＣｙｓ置換を含み得る。これは、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃａｎｃｅｒ  Ｒｅｓ．２００７  Ａｐｒ  １５；６７（８）：３８９８−９０３及びＢｌｏｏｄ．２００７  Ｍａｒ  １５；１０９（６）：２３３１−８に記載される。
【０３１７】
組み換えＴＣＲまたはＣＡＲでは、α鎖及びβ鎖は他の改変も含み得る。
【０３１８】
いくつかの実施形態では、α鎖及びβ鎖の細胞外ドメインを完全なヒトＣＤ３ζ（ＣＤ３−ζ）分子に連結することによって、α鎖及びβ鎖を改変する。そのような改変は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｊｕｎｅ  １，２００８，１８０（１１）７７３６−７７４６；Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒ．２０００  Ａｕｇ；７（１６）：１３６９−７７、及びＯｐｅｎ  Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ  Ｊｏｕｒｎａｌ，２０１１，４：１１−２２に記載される。
【０３１９】
いくつかの実施形態では、α鎖の膜貫通領域に疎水性アミノ酸置換を導入することにより改変される。これは、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｊｕｎｅ  １，２０１２，１８８（１１）５５３８−５５４６に記載される。
【０３２０】
アミノ酸配列内のＮ−グリコシル化部位のいずれか１つを改変することによって、α鎖またはβ鎖を改変し得る。これは、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊ  Ｅｘｐ  Ｍｅｄ．２００９  Ｆｅｂ  １６；２０６（２）：４６３−４７５に記載される。
【０３２１】
α鎖及びβ鎖はそれぞれ、二量体化ドメイン、例えば、異種二量体化ドメインを含み得る。そのような異種ドメインは、当該技術分野において公知であるように、ロイシンジッパー、５Ｈ３ドメイン、もしくは疎水性プロリンリッチカウンタードメインまたは他の類似の様式であり得る。一例において、α鎖及びβ鎖は、α及びβ細胞外ドメインのカルボキシル末端に３０ｍｅｒのセグメントを導入することにより改変することが可能であり、それにより、セグメントは選択的に会合して安定したロイシンジッパーを形成する。そのような改変は、参照によりその全てが組み込まれる、ＰＮＡＳ  Ｎｏｖｅｍｂｅｒ  ２２，１９９４．９１（２４）１１４０８−１１４１２；ｈｔｔｐｓ：／／ｄｏｉ．ｏｒｇ／１０．１０７３／ｐｎａｓ．９１．２４．１１４０８に記載される。
【０３２２】
本明細書で同定されるＴＣＲは、親和性または半減期の増加をもたらす変異を含むように改変され得、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、ＷＯ２０１２／０１３９１３に記載されているものが挙げられる。
【０３２３】
組み換えＴＣＲまたはＣＡＲは、単鎖ＴＣＲ（ｓｃＴＣＲ）であってもよい。このようなｓｃＴＣＲは、ＴＣＲα鎖定常領域細胞外配列のＮ末端に融合されるα鎖可変領域配列と、ＴＣＲβ鎖定常領域の細胞外配列のＮ末端に融合したＴＣＲβ鎖可変領域と、αセグメントのＣ末端をβセグメントのＮ末端に連結するリンカー配列、またはその逆に連結するリンカー配列とを、含み得る。いくつかの実施形態では、ｓｃＴＣＲのα及びβセグメントの定常領域細胞外配列は、ジスルフィド結合によって連結されている。いくつかの実施形態では、リンカー配列の長さ、及びジスルフィド結合の位置は、α及びβセグメントの可変領域配列が実質的に天然のαβＴ細胞受容体と同様に相互に配向するようになされている。例示的なｓｃＴＣＲは、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第７，５６９，６６４号に記載される。
【０３２４】
場合によっては、ｓｃＴＣＲの可変領域は、Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ  ｖｏｌｕｍｅ  ７，ｐａｇｅｓ  １３６９−１３７７（２０００）に記載されているような短いペプチドリンカーによって共有結合されていてもよい。短いペプチドリンカーは、セリンに富むリンカーまたはグリシンに富むリンカーであり得る。例えば、リンカーは、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃａｎｃｅｒ  Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ（２００４）１１，４８７−４９６に記載されているような（Ｇｌｙ４Ｓｅｒ）３であってよい。
【０３２５】
組み換えＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントは、融合タンパク質として発現してもよい。例えば、ＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントは、毒素と融合されてもよい。そのような融合タンパク質は、Ｃａｎｃｅｒ  Ｒｅｓ．２００２  Ｍａｒ  １５；６２（６）：１７５７−６０に記載されている。ＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントは、抗体のＦｃ領域と融合してもよい。そのような融合タンパク質は、Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｍａｙ  １，２０１７，１９８（１  Ｓｕｐｐｌｅｍｅｎｔ）１２０．９に記載される。
【０３２６】
いくつかの実施形態では、組み換え受容体、例えば、ＴＣＲまたはＣＡＲ、例えばその抗体部分などは、スペーサーを更に含み、このスペーサーは、免疫グロブリン定常領域またはそのバリアントもしくは改変型、例えば、ＩｇＧ４ヒンジ領域のようなヒンジ領域、及び／またはＣＨ１／ＣＬ及び／またはＦｃ領域の少なくとも一部であり得るか、あるいはそれらの領域を備え得る。いくつかの実施形態では、定常領域または定常部分は、ＩｇＧ４またはＩｇＧ１のようなヒトＩｇＧ由来のものである。いくつかの態様では、定常領域の一部は、抗原認識構成要素、例えば、ｓｃＦｖと膜貫通ドメインとの間のスペーサー領域として機能する。スペーサーの長さは、スペーサーが存在しない場合と比較して、抗原結合後の細胞の応答性を増強させるような長さであり得る。いくつかの例では、スペーサーの長さは、約１２アミノ酸であるか、または１２アミノ酸以下である。例示的なスペーサーとしては、少なくとも約１０〜２２９アミノ酸、約１０〜２００アミノ酸、約１０〜１７５アミノ酸、約１０〜１５０アミノ酸、約１０〜１２５アミノ酸、約１０〜１００アミノ酸、約１０〜７５アミノ酸、約１０〜５０アミノ酸、約１０〜４０アミノ酸、約１０〜３０アミノ酸、約１０〜２０アミノ酸、または約１０〜１５アミノ酸、及び列挙されている範囲のいずれかの端点間の任意の整数を含むアミノ酸を有するものが挙げられる。いくつかの実施形態では、スペーサー領域は、約１２アミノ酸以下、約１１９アミノ酸以下、または約２２９アミノ酸以下を有する。例示的なスペーサーには、ＩｇＧ４ヒンジのみ、ＣＨ２及びＣＨ３ドメインに連結されるＩｇＧ４ヒンジ、またはＣＨ３ドメインに連結されるＩｇＧ４ヒンジが含まれる。例示的なスペーサーの例としては、Ｈｕｄｅｃｅｋ  ｅｔ  ａｌ．（２０１３）Ｃｌｉｎ．Ｃａｎｃｅｒ  Ｒｅｓ．，１９：３１５３、または国際特許出願公開第ＷＯ２０１４０３１６８７号に記載されているものが含まれるがこれらに限定されない。いくつかの実施形態では、定常領域または定常部分はＩｇＤである。
【０３２７】
ＴＣＲもしくはＣＡＲなど受容体の抗原認識ドメインは、１つまたは複数の細胞内シグナル伝達成分、例えばシグナル伝達成分などに連結し得る。これらの細胞内シグナル伝達成分は、ＣＡＲの場合、抗原受容体複合体、例えばＴＣＲ複合体などを介した活性化、及び／または別の細胞表面受容体を介したシグナルを模倣する。それゆえ、いくつかの実施形態では、ＨＬＡペプチド特異的結合成分（例えば、抗体またはＴＣＲなどのＡＢＰ）は、１つまたは複数の膜貫通及び細胞内シグナル伝達ドメインに連結される。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、細胞外ドメインに融合している。一実施形態では、膜貫通ドメインとしては、受容体、例えば、ＣＡＲ内のドメインのうちの１つと天然で会合するするものが使用される。いくつかの実例では、膜貫通ドメインが、アミノ酸置換によって選択または改変され、それによって、そのようなドメインが、同じもしくは異なる表面膜タンパク質の膜貫通ドメインに結合されるのが回避されると共に、受容体複合体の他のメンバーとの相互作用が最小限に抑えられる。
【０３２８】
いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、天然源または合成源のいずれかに由来する。供給源が天然の場合、一部の態様のドメインは、膜結合または膜貫通タンパク質に由来する。膜貫通領域としては、Ｔ細胞受容体、ＣＤ２８、ＣＤ３γ、ＣＤ４５、ＣＤ４、ＣＤ５、ＣＤＳ、ＣＤ９、ＣＤ１６、ＣＤ２２、ＣＤ３３、ＣＤ３７、ＣＤ６４、ＣＤ８０、ＣＤ８６、ＣＤ１３４、ＣＤ１３７もしくはＣＤ１５４の、α鎖、β鎖またはζ鎖に由来する（すなわち、少なくとも膜貫通領域（複数可）を含む）ものが挙げられる。代替的に、いくつかの実施形態における膜貫通ドメインは、合成のものである。いくつかの態様では、合成膜貫通ドメインは、ロイシン及びバリンのような疎水性の残基がその大部分を占める。いくつかの態様では、フェニルアラニン、トリプトファン、バリンのトリプレットは、合成膜貫通ドメインの両端に見出される。いくつかの実施形態では、連結は、リンカー、スペーサー、及び／または膜貫通ドメイン（複数可）による。
【０３２９】
細胞内シグナル伝達ドメインの中でも、とりわけ際立っているのが、天然の抗原受容体を介したシグナル、そのような受容体と共刺激受容体との組み合わせを介したシグナル、及び／または共刺激受容体のみを介したシグナルを模倣するか、あるいはそのシグナルに近似するものである。いくつかの実施形態では、短いオリゴまたはポリペプチドリンカー、例えば、グリシン及びセリンを含むものなどの、長さが２〜１０アミノ酸のリンカー、例えばグリシン−セリンダブレットなどは、受容体の膜貫通ドメインと細胞質シグナル伝達ドメインとの間に存在し、連結を形成している。
【０３３０】
受容体、例えば、ＴＣＲまたはＣＡＲは、少なくとも１つの細胞内シグナル伝達成分を含み得る。いくつかの実施形態では、受容体は、Ｔ細胞活性化及び細胞毒性を媒介するＴＣＲ  ＣＤ３鎖などのＴＣＲ複合体の細胞内成分、例えばＣＤ３ζ鎖を含む。それゆえ、いくつかの態様では、ＨＬＡペプチド結合ＡＢＰ（例えば、抗体）が、１つまたは複数の細胞シグナリングモジュールに連結されている。いくつかの実施形態では、細胞シグナル伝達モジュールとしては、ＣＤ３膜貫通ドメイン、ＣＤ３細胞内シグナル伝達ドメイン、及び／または他のＣＤ膜貫通ドメインが挙げられる。いくつかの実施形態では、受容体、例えば、ＣＡＲは更に、１つまたは複数の追加的な分子、例えば、Ｆｃ受容体−γ、ＣＤ８、ＣＤ４、ＣＤ２５、またはＣＤ１６の一部を含む。例えば、いくつかの態様では、ＣＡＲには、ＣＤ３ζまたはＦｃ受容体γとＣＤ８、ＣＤ４、ＣＤ２５またはＣＤ１６との間の、キメラ分子が含まれる。
【０３３１】
いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはＣＡＲのライゲーション時に、受容体の細胞質ドメインまたは細胞内シグナル伝達ドメインは、免疫細胞、例えば受容体を発現するように操作されたＴ細胞の正常なエフェクター機能または応答の少なくとも１つを、活性化させる。例えば、いくつかの状況において、受容体は、Ｔ細胞の機能、例えば、細胞溶解活性またはＴヘルパー活性、例えばサイトカインもしくは他の因子の分泌などを誘導する。いくつかの実施形態では、抗原受容体成分または共刺激分子の細胞内シグナル伝達ドメインの短縮された部分は、例えば、それがエフェクター機能シグナルを伝達する場合、無傷の免疫刺激鎖の代わりに使用される。いくつかの実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメイン（１つもしくは複数）には、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）の細胞質配列が含まれ、また、いくつかの態様では、天然の環境において、そのような受容体と協調して作用して抗原受容体の結合に引き続きシグナル伝達を開始する、共受容体の細胞質配列が含まれ、及び／または、そのような分子の任意の誘導体またはバリアント、及び／または同じ機能的能力を有する任意の合成配列が含まれる。
【０３３２】
天然ＴＣＲに関連して、完全な活性化には、一般に、ＴＣＲを介したシグナル伝達だけでなく、共刺激シグナルも使用する。したがって、いくつかの実施形態では、完全な活性化を促進するために、二次または共刺激シグナルを生成するための構成要素もまた、受容体に含まれる。他の実施形態では、受容体は、共刺激シグナルを生成するための構成要素を含まない。いくつかの態様では、追加的な受容体が同じ細胞内で発現し、二次シグナルまたは共刺激シグナルを生成するための構成要素を提供する。
【０３３３】
いくつかの態様では、Ｔ細胞活性化は、２つのクラスの細胞質シグナル伝達配列によって媒介されることが記載されている。すなわち、ＴＣＲを介して抗原依存の一次活性化を開始する、細胞質シグナル伝達配列（一次細胞質シグナル伝達配列）、及び抗原非依存的に作用して二次または共刺激シグナルを提供する細胞質シグナル伝達配列（二次細胞質シグナル伝達配列）である。いくつかの態様では、受容体は、そのようなシグナル伝達成分の一方または両方を含む。
【０３３４】
いくつかの態様では、受容体には、ＴＣＲ複合体の一次活性化を調節する一次細胞質シグナル伝達配列が含まれる。刺激様式で作用する一次細胞質シグナル伝達配列は、免疫受容体活性化チロシンモチーフまたはＩＴＡＭとして知られるシグナル伝達モチーフを含んでもよい。一次細胞質シグナル伝達配列を含むＩＴＡＭの例としては、ＴＣＲまたはＣＤ３ζ、ＦｃＲγ、ＦｃＲβ、ＣＤ３γ、ＣＤ３δ、ＣＤ３ε、ＣＤＳ、ＣＤ２２、ＣＤ７９ａ、ＣＤ７９ｂ、及びＣＤ６６ｄに由来するものが挙げられる。いくつかの実施形態では、ＣＡＲの細胞質シグナル伝達分子（複数可）には、細胞質シグナル伝達ドメイン、その一部、またはＣＤ３ζに由来する配列が含まれている。
【０３３５】
いくつかの実施形態では、受容体は、ＣＤ２８、４−１ＢＢ、ＯＸ４０、ＤＡＰ１０、及びＩＣＯＳなどの共刺激受容体のシグナル伝達ドメイン及び／または膜貫通部分を含む。いくつかの態様では、同じ受容体に、活性化成分と共刺激成分の両方が含まれる。
【０３３６】
いくつかの実施形態では、活性化ドメインが１つの受容体に含まれているが、共刺激成分は別の抗原を認識する別の受容体によって提供される。いくつかの実施形態では、受容体には、活性化受容体または刺激受容体と共刺激受容体とが含まれており、両方とも同じ細胞内で発現する（ＷＯ２０１４／０５５６６８を参照されたい）。ＨＬＡペプチド標的受容体は、いくつかの態様では刺激性または活性化受容体であり、他の態様態様では共刺激受容体である。いくつかの実施形態では、細胞は、抑制性受容体（例えば、ｉＣＡＲ、Ｆｅｄｏｒｏｖ  ｅｔ  ａｌ．，Ｓｃｉ．Ｔｒａｎｓｌ．Ｍｅｄｉｃｉｎｅ，５（２１５）（Ｄｅｃｅｍｂｅｒ，２０１３を参照されたい）、例えばＨＬＡペプチド以外の抗原を認識する受容体をさらに含み、これにより、ＨＬＡペプチド標的化受容体を介して送達される活性化シグナルを、阻害剤受容体のそのリガンドへの結合によって減退するまたは阻害し、例えばオフターゲット効果を低減する。
【０３３７】
特定の実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメインは、ＣＤ３（例えば、ＣＤ３−ζ）細胞内ドメインに連結されたＣＤ２８膜貫通及びシグナル伝達ドメインを含む。いくつかの実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメインは、ＣＤ３ζ細胞内ドメインに連結されているキメラＣＤ２８及びＣＤ１３７（４−１ＢＢ、ＴＮＦＲＳＦ９）共刺激ドメインを含む。
【０３３８】
いくつかの実施形態では、受容体は、細胞質部分における１つ以上、例えば２つ以上の共刺激ドメイン及び活性化ドメイン、例えば一次活性化ドメインを包含する。例示的な受容体は、ＣＤ３ζ、ＣＤ２８、及び４−１ＢＢの細胞内成分を含む。
【０３３９】
いくつかの実施形態では、ＣＡＲまたはＴＣＲなどの他の抗原受容体は更に、細胞表面マーカーなどのマーカーを含む。このマーカーを使用して細胞の形質導入または遺伝子操作を行い、例えば、短縮型ＥＧＦＲ（ｔＥＧＦＲ）などの細胞表面受容体の短縮型をはじめとする受容体の発現を確証することができる。いくつかの態様では、マーカーとしては、ＣＤ３４、神経成長因子受容体（ＮＧＦＲ）、または上皮成長因子受容体（例えば、ｔＥＧＦＲ）の全部または一部（例えば、短縮型）が挙げられる。いくつかの実施形態では、マーカーをコードする核酸は、切断可能なリンカー配列またはリボソームスキップ配列、例えば、Ｔ２Ａのようなリンカー配列をコードするポリヌクレオチドに作動可能に連結されている。ＷＯ２０１４０３１６８７を参照されたい。いくつかの実施形態では、Ｔ２Ａリボソームスイッチによって分離されたＣＡＲとＥＧＦＲｔをコードするコンストラクトの導入によって、同じコンストラクトから２つのタンパク質を発現させてもよい。ＥＧＦＲｔをマーカーとして使用することで、そのようなコンストラクトを発現する細胞を検出することができる。いくつかの実施形態では、マーカー、任意選択でのリンカー配列は、特許出願公開第ＷＯ２０１４０３１６８７号に開示されているもののいずれかであり得る。例えば、マーカーは、任意選択で、Ｔ２Ａリボソームスキップ配列などのリンカー配列に連結されている短縮型ＥＧＦＲ（ｔＥＧＦＲ）であってもよい。
【０３４０】
いくつかの実施形態では、マーカーは、Ｔ細胞内には天然に見出せないし、またＴ細胞の表面上に天然に見出せないし、またＴ細胞の一部にも見出せない、分子、例えば、細胞表面タンパク質である。
【０３４１】
いくつかの実施形態では、分子は、細胞が養子移入される宿主の免疫系によって「自己」として認識されない、非自己分子、例えば非自己タンパク質である。
【０３４２】
いくつかの実施形態では、マーカーは、遺伝子操作、例えば、成功裡に操作を施された細胞の選択のためのマーカーとして使えるが、それ以外には一切の治療機能を果たさず、及び／あるいは一切の効能を発揮しない。他の実施形態では、マーカーは、治療分子または他の何らかの望ましい効果を発揮する分子、例えば、ｉｎ  ｖｉｖｏで遭遇する細胞のリガンド、例えば、養子移入及びリガンドとの遭遇時の細胞の応答を増強及び／または抑制するための、共刺激または免疫チェックポイント分子であり得る。
【０３４３】
ＴＣＲまたはＣＡＲは、１つまたは複数の天然に存在するアミノ酸の代わりに、１つまたは修飾された合成アミノ酸を含んでもよい。例示的な修飾アミノ酸としては、非限定的に、アミノシクロヘキサンカルボン酸、ノルロイシン、αアミノｎ−デカン酸、ホモセリン、Ｓ−アセチルアミノメチルシステイン、ｔｒａｎｓ−３−及びｔｒａｎｓ−４−ヒドロキシプロリン、４−アミノフェニルアラニン、４−ニトロフェニルアラニン、４−クロロフェニルアラニン、４−カルボキシフェニルアラニン、（３−フェニルセリン（３−ヒドロキシフェニルアラニン、フェニルグリシン、αナフチルアラニン、シクロヘキシルアラニン、シクロヘキシルグリシン、インドリン−２−カルボン酸、１，２，３，４−テトラヒドロイソキノリン−３−カルボン酸、アミノマロン酸、アミノマロン酸モノアミド、Ｎ’−ベンジル−Ｎ’−メチル−リジン、Ｎ’，Ｎ’−ジベンジル−リジン、６−ヒドロキシリジン、オルニチン、αアミノシクロペンタンカルボン酸、αアミノシクロヘキサンカルボン酸、αアミノシクロヘプタンカルボン酸、α（２−アミノ−２−ノルボルナン）−カルボン酸、α，γ−ジアミノ酪酸酸、α，γ−ジアミノプロピオン酸、ホモフェニルアラニン、及びα−ｔｅｒｔブチルグリシンが挙げられる。
【０３４４】
場合によっては、ＣＡＲは、第１、第２、及び／または第３世代のＣＡＲと呼ばれる。いくつかの態様では、第１世代のＣＡＲは、抗原が結合するとＣＤ３鎖誘導シグナルのみを提供するＣＡＲである。一部の態様において、第２世代のＣＡＲは、そのようなシグナル及び共刺激シグナルを提供するもの、例えば、ＣＤ２８またはＣＤ１３７などの共刺激受容体からの細胞内シグナル伝達ドメインを含むものである。いくつかの態様では、いくつかの態様における第３世代ＣＡＲは、異なる共刺激受容体の複数の共刺激ドメインを含むＣＡＲである。
【０３４５】
いくつかの実施形態では、キメラ抗原受容体は、本明細書に記載の抗体またはフラグメントを含む細胞外部分を含む。いくつかの態様では、キメラ抗原受容体は、本明細書に記載の抗体またはフラグメントを含む細胞外部分と、細胞内シグナル伝達ドメインと、を含む。いくつかの実施形態では、抗体またはフラグメントにはｓｃＦｖまたは単一ドメインＶＨ抗体が含まれ、細胞内ドメインにはＩＴＡＭが含まれる。いくつかの態様では、細胞内シグナル伝達ドメインは、ＣＤ３−ζ（ＣＤ３）鎖のζ鎖のシグナル伝達ドメインを含む。いくつかの実施形態では、キメラ抗原受容体は、該細胞外ドメイン及び該細胞内シグナル伝達ドメインを連結する膜貫通ドメインを含む。
【０３４６】
いくつかの態様では、膜貫通ドメインは、ＣＤ２８の膜貫通部分を含む。細胞外ドメイン及び膜貫通は、直接的にまたは間接的に連結し得る。いくつかの実施形態では、細胞外ドメイン及び膜貫通は、本明細書に記載のスペーサーによって連結されている。いくつかの実施形態では、キメラ抗原受容体は、膜貫通ドメインと細胞内シグナル伝達ドメインとの間などに、Ｔ細胞共刺激分子の細胞内ドメインを含む。いくつかの態様では、Ｔ細胞共刺激分子は、ＣＤ２８または４１ＢＢである。
【０３４７】
いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、抗体、例えば抗体フラグメントと、ＣＤ２８もしくはその機能的バリアントの膜貫通部分であるかまたはその膜貫通部分を含む膜貫通ドメインと、ＣＤ２８もしくはその機能的バリアントのシグナル伝達部分とＣＤ３ζもしくはその機能的バリアントのシグナル伝達部分とを含む細胞内シグナル伝達ドメインとを、含む。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、抗体、例えば抗体フラグメントと、ＣＤ２８もしくはその機能的バリアントの膜貫通部分であるかまたはその膜貫通部分を含む膜貫通ドメインと、４−１ＢＢもしくはその機能的バリアントのシグナル伝達部分とＣＤ３ζもしくはその機能的バリアントのシグナル伝達部分とを含む細胞内シグナル伝達ドメインとを、含む。いくつかのそのような実施形態では、受容体は、ヒンジのみのスペーサーなどのＩｇ分子、例えばＩｇＧ４ヒンジなどのＩｇヒンジのようなヒトＩｇ分子などの一部を含むスペーサーを更に含む。
【０３４８】
いくつかの実施形態では、受容体の膜貫通ドメイン、例えばＣＡＲは、ヒトＣＤ２８またはそのバリアントの膜貫通ドメイン、例えばヒトＣＤ２８（アクセッション番号：Ｐ１０７４７．１）の２７アミノ酸膜貫通ドメインである。
【０３４９】
いくつかの実施形態では、キメラ抗原受容体は、Ｔ細胞共刺激分子の細胞内ドメインを含む。いくつかの態様では、Ｔ細胞共刺激分子は、ＣＤ２８または４１ＢＢである。
【０３５０】
いくつかの実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメインは、ヒトＣＤ２８の細胞内共刺激シグナル伝達ドメインまたはその機能的バリアントもしくは部分、例えば、その４１アミノ酸ドメイン、及び／または天然ＣＤ２８タンパク質の１８６〜１８７位にＬＬからＧＧへの置換を有するそのようなドメインを含む。いくつかの実施形態では、細胞内ドメインは、４１ＢＢの細胞内共刺激シグナル伝達ドメインまたは機能的バリアントもしくはその部分、例えば、ヒト４−１ＢＢ（アクセッション番号：Ｑ０７０１１．１）の４２アミノ酸細胞質ドメインまたはその機能的変異体もしくは部分を含む。
【０３５１】
いくつかの実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメインは、米国特許第７，４４６，１９０号または米国特許第８，９１１，９９３号に記載されるような、ヒトＣＤ３ζ刺激シグナル伝達ドメインまたはその機能的バリアント、例えば、ヒトＣＤ３ζのアイソフォーム３の１１２ＡＡ細胞質ドメイン（アクセッション番号：Ｐ２０９６３．２）またはＣＤ３ζシグナル伝達ドメインを含む。
【０３５２】
いくつかの態様では、スペーサーは、ＩｇＧのヒンジ領域のみ、例えば、ＩｇＧ４またはＩｇＧ１のヒンジのみを含む。他の実施形態では、スペーサーは、ＣＨ２及び／またはＣＨ３ドメインに連結されたＩｇヒンジ、例えばＩｇＧ４ヒンジである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、Ｈ２及びＣＨ３ドメインに連結されたＩｇヒンジ、例えばＩｇＧ４ヒンジである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、ＣＨ３ドメインのみに連結されたＩｇヒンジ、例えばＩｇＧ４ヒンジである。いくつかの実施形態では、スペーサーは、グリシン−セリンに富む配列または他の可動性リンカー、例えば、公知の可動性リンカーであるか、またはそのリンカーを含む。
【０３５３】
例えば、いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、抗体またはそのフラグメント、例えば、ＨＬＡペプチド抗体のいずれか、例えば、本明細書に記載の単鎖抗体（ｓｄＡｂ、例えばＶＨ領域のみを含むもの）及びｓｃＦｖ、Ｉｇヒンジを含むスペーサーなどのスペーサー、ＣＤ２８膜貫通ドメイン、ＣＤ２８細胞内シグナル伝達ドメイン、及びＣＤ３ζシグナル伝達ドメインを含む。いくつかの実施形態では、ＣＡＲは、抗体またはそのフラグメント、例えば、ＨＬＡペプチド抗体のいずれか、例えば、本明細書に記載のｓｄＡｂｓ及びｓｃＦｖ、Ｉｇヒンジを含むスペーサーなどのスペーサー、ＣＤ２８膜貫通ドメイン、ＣＤ２８細胞内シグナル伝達ドメイン、及びＣＤ３ζシグナル伝達ドメインを含む。
【０３５４】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（Ｇ１０）に対する標的特異的ＴＣＲ
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（「Ｇ１０」）の配列を含む。
【０３５５】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＴＣＲは、αＣＤＲ３配列を含み得る。αＣＤＲ３配列は、表１５中のαＣＤＲ３配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。同定されたＴＣＲクロノタイプのα及びβＣＤＲ３配列は、表１５に示される。
【０３５６】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＴＣＲは、βＣＤＲ３配列を含み得る。βＣＤＲ３配列は、表１５中のβＣＤＲ３配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３５７】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＴＣＲは、特定のαＣＤＲ３配列と、特定のβＣＤＲ３配列とを含み得る。例えば、Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに特異的なＴＣＲは、表１５に同定されたＴＣＲのいずれかからのαＣＤＲ３配列と、βＣＤＲ３配列とを含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３５８】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに特異的なＴＣＲは、ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列を含み得る。例えば、Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに特異的なＴＣＲは、表１４に同定されたＴＣＲのいずれかからのＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、ＴＲＢＤ、ＴＲＢＪアミノ酸配列、ＴＲＡＣ配列、及びＴＲＢＣ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。明確にするために、識別された各ＴＣＲにはＴＣＲのＩＤ番号が割り当てられた。例えば、ＴＣＲに割り当てられたＴＣＲ  ＩＤ番号１は、ＴＲＡＶ２５配列、ＴＲＡＪ３７配列、ＴＲＡＣ配列、ＴＲＢＶ１９配列、ＴＲＢＤ１配列、ＴＲＢＪ１〜５配列、及びＴＲＢＣ１配列を含む。
【０３５９】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列を含み得る。αＶＪ配列は、表１６中のαＶＪ配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６０】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＴＣＲは、βＶ（Ｄ）Ｊ配列を含み得る。βＶ（Ｄ）Ｊ配列は、表１６中のβＶ（Ｄ）Ｊ配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６１】
Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列とβＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。例えば、Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに特異的なＴＣＲは、表１６に同定されたＴＣＲのいずれかからのαＶＪ配列と、βＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。同定されたＴＣＲクロノタイプの全長αＶ（Ｊ）及びβＶ（Ｄ）Ｊ配列は、表１６に示される。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６２】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対する標的特異的ＴＣＲ
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＨＳＥＶＧＬＰＶＹの配列を含む。
【０３６３】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対して特異的なＴＣＲは、αＣＤＲ３配列を含み得る。αＣＤＲ３配列は、表１８中のαＣＤＲ３配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。同定されたＴＣＲクロノタイプのα及びβＣＤＲ３配列は、表１８に示される。
【０３６４】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対して特異的なＴＣＲは、βＣＤＲ３配列を含み得る。βＣＤＲ３配列は、表１８中のβＣＤＲ３配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６５】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対して特異的なＴＣＲは、特定のαＣＤＲ３配列と、特定のβＣＤＲ３配列とを含み得る。例えば、Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに特異的なＴＣＲは、表１８に同定されたＴＣＲのいずれかからのαＣＤＲ３配列と、βＣＤＲ３配列とを含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６６】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに特異的なＴＣＲは、ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列を含み得る。例えば、Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに特異的なＴＣＲは、表１７に同定されたＴＣＲのいずれかからのＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、ＴＲＢＤ、ＴＲＢＪアミノ酸配列、ＴＲＡＣ配列、及びＴＲＢＣ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６７】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列を含み得る。αＶＪ配列は、表１９中のαＶＪ配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６８】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対して特異的なＴＣＲは、βＶ（Ｄ）Ｊ配列を含み得る。βＶ（Ｄ）Ｊ配列は、表１９中のβＶ（Ｄ）Ｊ配列のいずれかであり得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３６９】
Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列とβＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。例えば、Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに特異的なＴＣＲは、表１９に同定されたＴＣＲのいずれかからのαＶＪ配列と、βＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３を参照されたい。
【０３７０】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ［Ｇ７］に対する標的特異的ＴＣＲ
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＬＬＡＳＳＩＬＣＡの配列を含む。
【０３７１】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＴＣＲは、αＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４２７７、４２７８、４２７９、４２８０、または４２８１を参照されたい。
【０３７２】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＴＣＲは、βＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４２９１〜４２９５を参照されたい。
【０３７３】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＴＣＲは、特定のαＣＤＲ３配列と、特定のβＣＤＲ３配列とを含み得る。αＣＤＲ３配列と特定のβＣＤＲ３配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３７４】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに特異的なＴＣＲは、ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列を含み得る。ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列の特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３７５】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４３０６〜４３１０を参照されたい。
【０３７６】
Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＴＣＲは、βＶ（Ｄ）Ｊ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４３２１〜４３２５を参照されたい。
Ａ＊０２：０１＿＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列とβＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。αＶＪ配列と特定のβＶ（Ｄ）Ｊ配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３７７】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対する標的特異的ＴＣＲ
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＥＶＤＰＩＧＨＬＹの配列を含む。
【０３７８】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対して特異的なＴＣＲは、αＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号３０５２〜３３５０、または、４２７３〜４２７６を参照されたい。
【０３７９】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対して特異的なＴＣＲは、βＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号３３５１〜３６５５、または、４２８７〜４２９０を参照されたい。
【０３８０】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対して特異的なＴＣＲは、特定のαＣＤＲ３配列と、特定のβＣＤＲ３配列とを含み得る。αＣＤＲ３配列と特定のβＣＤＲ３配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３８１】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに特異的なＴＣＲは、ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列を含み得る。ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、ＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列の特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３８２】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号３６５６〜３９６１、または、４３０２〜４３０５を参照されたい。
【０３８３】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対して特異的なＴＣＲは、βＶ（Ｄ）Ｊ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号３９６２〜４２６９、または、４３１７〜４３２０を参照されたい。
【０３８４】
Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列とβＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。αＶＪ配列と特定のβＶ（Ｄ）Ｊ配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３８５】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対する標的特異的ＴＣＲ
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＢ＊４４：０２であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬの配列を含む。
【０３８６】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対して特異的なＴＣＲは、αＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４２８４〜４２８６、または、３１３８を参照されたい。
【０３８７】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対して特異的なＴＣＲは、βＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４２９８〜４３０１を参照されたい。
【０３８８】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対して特異的なＴＣＲは、特定のαＣＤＲ３配列と、特定のβＣＤＲ３配列とを含み得る。αＣＤＲ３配列と特定のβＣＤＲ３配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３８９】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに特異的なＴＣＲは、ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列を含み得る。ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列の特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３９０】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４３１３〜４３１６を参照されたい。
【０３９１】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対して特異的なＴＣＲは、βＶ（Ｄ）Ｊ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４３２８〜４３３１を参照されたい。
【０３９２】
Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列とβＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。αＶＪ配列と特定のβＶ（Ｄ）Ｊ配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３９３】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対する標的特異的ＴＣＲ
いくつかの態様では、本明細書で提供されるＡＢＰは、ＨＬＡペプチド標的に対して特異的に結合するＴＣＲまたはその抗原結合フラグメントを含み、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドは、ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶの配列を含む。
【０３９４】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対して特異的なＴＣＲは、αＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４２８２〜４２８３を参照されたい。
【０３９５】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対して特異的なＴＣＲは、βＣＤＲ３配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４２９６〜４２９７を参照されたい。
【０３９６】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対して特異的なＴＣＲは、特定のαＣＤＲ３配列と、特定のβＣＤＲ３配列とを含み得る。αＣＤＲ３配列と特定のβＣＤＲ３配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３９７】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに特異的なＴＣＲは、ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列を含み得る。ＴＲＡＶ、ＴＲＡＪ、ＴＲＢＶ、任意選択で、ＴＲＢＤ、及びＴＲＢＪアミノ酸配列、任意選択で、ＴＲＡＣ配列、及び任意選択で、ＴＲＢＣ配列の特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０３９８】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４３１１〜４３１２を参照されたい。
【０３９９】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対して特異的なＴＣＲは、βＶ（Ｄ）Ｊ配列を含み得る。参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の配列番号４３２６〜４３２７を参照されたい。
【０４００】
Ａ＊０２：０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶに対して特異的なＴＣＲは、αＶＪ配列とβＶ（Ｄ）Ｊ配列とを含み得る。αＶＪ配列と特定のβＶ（Ｄ）Ｊ配列との特定の組み合わせについては、参照によりその全体が組み込まれる、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７を参照されたい。
【０４０１】
操作された細胞
本明細書でまた提供されるのは、抗原受容体を含む細胞、例えば、本明細書に記載の抗ＨＬＡペプチドＡＢＰ（例えば、ＣＡＲまたはＴＣＲ）を含む細胞外ドメインを含む細胞などの細胞である。そのような細胞の集団、及びそのような細胞を含む組成物もまた提供される。いくつかの実施形態では、組成物または集団は、例えば、ＨＬＡペプチドＡＢＰを発現する細胞で、組成物中の全細胞の少なくとも１パーセント、５パーセント、１０パーセント、２０パーセント、３０パーセント、４０パーセント、５０パーセント、６０パーセント、７０パーセント、８０パーセント、９０パーセント、９１パーセント、９２パーセント、９３パーセント、９４パーセント、９５パーセント、９６パーセント、９７パーセント、９８パーセント、９９パーセントもしくは９９パーセント超えを構成する細胞、またはＴ細胞またはＣＤ８＋またはＣＤ４＋細胞などの特定のタイプの細胞について濃縮されている。いくつかの実施形態では、組成物は、本明細書中に開示されている抗原受容体を含む少なくとも１つの細胞を含む。組成物の中には、養子細胞療法などの投与のための医薬組成物及び製剤がある。また、細胞及び組成物を対象、例えば患者に投与するための治療方法も、提供されている。
【０４０２】
それゆえ、受容体、例えば、ＴＣＲまたはＣＡＲを含むＡＢＰを発現する遺伝子操作された細胞も、提供されている。細胞は一般に哺乳動物細胞などの真核細胞であり、典型的にはヒト細胞である。いくつかの実施形態では、血液、骨髄、リンパ、またはリンパ器官に由来する細胞は、免疫系の細胞、例えば、先天性または適応免疫の細胞、例えば、骨髄球またはリンパ球を含むリンパ球、典型的にはＴ細胞及び／またはＮＫ細胞である。他の例示的な細胞としては、幹細胞、例えば、誘導多能性幹細胞（ｉＰＳＣ）を含む多能性及び多能性幹細胞が挙げられる。これらの細胞は、典型的に、対象から直接的に単離された及び／または対象から単離されて凍結されたものなどの、初代細胞である。いくつかの実施形態では、細胞に、Ｔ細胞または他の細胞型の１つまたは複数のサブセット、例えばＴ細胞集団全体、ＣＤ４＋細胞、ＣＤ８＋細胞、及びそれらの亜集団、例えば機能、活性化状態、成熟度、分化の可能性、増殖、再循環、局在、及び／または持続能力、抗原特異性、抗原受容体のタイプ、特定の器官もしくは分画における存在、マーカーまたはサイトカイン分泌プロファイル、及び／または分化度によって定義されたものが含まれる。治療を受ける対象に関して、細胞は同種異系及び／または自家由来であり得る。方法の中でも、とりわけ際立っているのが、既製の方法である。いくつかの態様では、例えば、既製の技術などの場合、細胞は多能性及び多能性であり、例えば、誘導多能性幹細胞（ｉＰＳＣ）などの幹細胞である。いくつかの実施形態では、本方法は、本明細書に記載のように、対象から細胞を単離すること、それらの細胞を調製、処理、培養、及び／または操作すること、ならびに凍結保存の前または後に同じ患者にそれらを再導入することを含む。
【０４０３】
Ｔ細胞及び／またはＣＤ４＋及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞のサブタイプ及び亜集団の中でも、とりわけ際立っているのが、ナイーブＴ（ＴＮ）細胞、エフェクターＴ細胞（ＴＥＦＦ）、メモリーＴ細胞及びそのサブタイプ（幹細胞メモリーＴ（ＴＳＣＭ）、セントラルメモリーＴ（ＴＣＭ）、エフェクターメモリーＴ（ＴＥＭ）、または最終分化型など）エフェクターメモリーＴ細胞、腫瘍浸潤リンパ球（ＴＩＬ）、未成熟Ｔ細胞、成熟Ｔ細胞、ヘルパーＴ細胞、細胞障害性Ｔ細胞、粘膜関連インバリアントＴ（ＭＡＬＴ）細胞、自然発生及び適応調節性Ｔ（Ｔｒｅｇ）細胞、ＴＨ１細胞、ＴＨ２細胞、ＴＨ３細胞、ＴＨ１７細胞、ＴＨ９細胞、ＴＨ２２細胞、濾胞ヘルパーＴ細胞、α／βＴ細胞、δ／γＴ細胞などのヘルパーＴ細胞である。
【０４０４】
いくつかの実施形態では、細胞はナチュラルキラー（ＮＫ）細胞である。いくつかの実施形態では、細胞は、単球または顆粒球、例えば、骨髄細胞、マクロファージ、好中球、樹状細胞、肥満細胞、好酸球、及び／または好塩基球である。
【０４０５】
細胞を遺伝子修飾して、内因性ＴＣＲの発現を減少させるか、ノックアウトすることができる。そのような修飾は、Ｍｏｌ  Ｔｈｅｒ  Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ．２０１２  Ｄｅｃ；１（１２）：ｅ６３；Ｂｌｏｏｄ．２０１１  Ａｕｇ  １１；１１８（６）：１４９５−５０３；Ｂｌｏｏｄ．２０１２  Ｊｕｎ  １４；１１９（２４）：５６９７−５７０５；Ｔｏｒｉｋａｉ，Ｈｉｒｏｋｉ  ｅｔ  ａｌ  ”ＨＬＡ  ａｎｄ  ＴＣＲ  Ｋｎｏｃｋｏｕｔ  ｂｙ  Ｚｉｎｃ  Ｆｉｎｇｅｒ  Ｎｕｃｌｅａｓｅｓ：Ｔｏｗａｒｄ  “ｏｆｆ−ｔｈｅ−Ｓｈｅｌｆ”  Ａｌｌｏｇｅｎｅｉｃ  Ｔ−Ｃｅｌｌ  Ｔｈｅｒａｐｙ  ｆｏｒ  ＣＤ１９＋Ｍａｌｉｇｎａｎｃｉｅｓ．．”  Ｂｌｏｏｄ  １１６．２１（２０１０）：３７６６；Ｂｌｏｏｄ．２０１８  Ｊａｎ  １８；１３１（３）：３１１−３２２．ｄｏｉ：１０．１１８２／ｂｌｏｏｄ−２０１７−０５−７８７５９８、及びＷＯ２０１６０６９２８３に記載されており、それらは参照によりその全てが組み込まれる。
【０４０６】
細胞を、サイトカイン分泌が促進されるように遺伝子改変してもよい。そのような修飾は、Ｈｓｕ  Ｃ，Ｈｕｇｈｅｓ  ＭＳ，Ｚｈｅｎｇ  Ｚ，Ｂｒａｙ  ＲＢ，Ｒｏｓｅｎｂｅｒｇ  ＳＡ，Ｍｏｒｇａｎ  ＲＡ．Ｐｒｉｍａｒｙ  ｈｕｍａｎ  Ｔ  ｌｙｍｐｈｏｃｙｔｅｓ  ｅｎｇｉｎｅｅｒｅｄ  ｗｉｔｈ  ａ  ｃｏｄｏｎ−ｏｐｔｉｍｉｚｅｄ  ＩＬ−１５  ｇｅｎｅ  ｒｅｓｉｓｔ  ｃｙｔｏｋｉｎｅ  ｗｉｔｈｄｒａｗａｌ−ｉｎｄｕｃｅｄ  ａｐｏｐｔｏｓｉｓ  ａｎｄ  ｐｅｒｓｉｓｔ  ｌｏｎｇ−ｔｅｒｍ  ｉｎ  ｔｈｅ  ａｂｓｅｎｃｅ  ｏｆ  ｅｘｏｇｅｎｏｕｓ  ｃｙｔｏｋｉｎｅ．Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．２００５；１７５：７２２６−３４；Ｑｕｉｎｔａｒｅｌｌｉ  Ｃ，Ｖｅｒａ  ＪＦ，Ｓａｖｏｌｄｏ  Ｂ，Ｇｉｏｒｄａｎｏ  Ａｔｔｉａｎｅｓｅ  ＧＭ，Ｐｕｌｅ  Ｍ，Ｆｏｓｔｅｒ  ＡＥ，Ｃｏ−ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ  ｏｆ  ｃｙｔｏｋｉｎｅ及びｓｕｉｃｉｄｅ  ｇｅｎｅｓ  ｔｏ  ｅｎｈａｎｃｅ  ｔｈｅ  ａｃｔｉｖｉｔｙ及びｓａｆｅｔｙ  ｏｆ  ｔｕｍｏｒ−ｓｐｅｃｉｆｉｃ  ｃｙｔｏｔｏｘｉｃ  Ｔ  ｌｙｍｐｈｏｃｙｔｅｓ．Ｂｌｏｏｄ．２００７；１１０：２７９３−８０２、及びＨｓｕ  Ｃ，Ｊｏｎｅｓ  ＳＡ，Ｃｏｈｅｎ  ＣＪ，Ｚｈｅｎｇ  Ｚ，Ｋｅｒｓｔａｎｎ  Ｋ，Ｚｈｏｕ  Ｊ，Ｃｙｔｏｋｉｎｅ−ｉｎｄｅｐｅｎｄｅｎｔ  ｇｒｏｗｔｈ及びｃｌｏｎａｌ  ｅｘｐａｎｓｉｏｎ  ｏｆ  ａ  ｐｒｉｍａｒｙ  ｈｕｍａｎ  ＣＤ８＋Ｔ−ｃｅｌｌ  ｃｌｏｎｅ  ｆｏｌｌｏｗｉｎｇ  ｒｅｔｒｏｖｉｒａｌ  ｔｒａｎｓｄｕｃｔｉｏｎ  ｗｉｔｈ  ｔｈｅ  ＩＬ−１５  ｇｅｎｅ．Ｂｌｏｏｄ．２００７；１０９：５１６８−７７に記載されている。
【０４０７】
Ｔ細胞上のケモカイン受容体と腫瘍分泌ケモカインとの不一致は、腫瘍の微小環境へのＴ細胞の最適ではない輸送の原因となることが明らかにされてきた。治療効果を向上させる目的から、細胞を、腫瘍の微小環境でのケモカインの認識を高めるように遺伝子改変することもできる。そのような修飾の例は、Ｍｏｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ  ｏｆ  ａ  ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ  ＣＣＲ２  ｒｅｃｅｐｔｏｒ  ｅｎｈａｎｃｅｓ  ｔｕｍｏｒ  ｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ  ａｎｄ  ｔｕｍｏｒ  ｅｒａｄｉｃａｔｉｏｎ  ｂｙ  ｒｅｔａｒｇｅｔｅｄ  ｈｕｍａｎ  Ｔ  ｃｅｌｌｓ  ｅｘｐｒｅｓｓｉｎｇ  ａ  ｍｅｓｏｔｈｅｌｉｎ−ｓｐｅｃｉｆｉｃ  ｃｈｉｍｅｒｉｃ  ａｎｔｉｂｏｄｙ  ｒｅｃｅｐｔｏｒ．Ｃｌｉｎ  Ｃａｎｃｅｒ  Ｒｅｓ．２０１１：１７４７１９−４７３０；ａｎｄ．Ｃｒａｄｄｏｃｋ  ｅｔ  ａｌ．，Ｅｎｈａｎｃｅｄ  ｔｕｍｏｒ  ｔｒａｆｆｉｃｋｉｎｇ  ｏｆ  ＧＤ２  ｃｈｉｍｅｒｉｃ  ａｎｔｉｇｅｎ  ｒｅｃｅｐｔｏｒ  Ｔ  ｃｅｌｌｓ  ｂｙ  ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ  ｏｆ  ｔｈｅ  ｃｈｅｍｏｋｉｎｅ  ｒｅｃｅｐｔｏｒ  ＣＣＲ２ｂ．Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．２０１０：３３７８０−７８８）に記載されている。
【０４０８】
細胞を遺伝子改変して、ＣＤ２８及び４１ＢＢなどの共刺激／増強受容体の発現を増強することが可能である。
【０４０９】
Ｔ細胞療法の有害作用として、サイトカイン放出症候群及び長期のＢ細胞枯渇を挙げることができる。自殺／安全スイッチをレシピエント細胞に導入することにより、細胞ベースの治療の安全性プロファイルを改善することができる。したがって、細胞を、自殺／安全スイッチを含むように遺伝子改変してもよい。自殺／安全スイッチは、遺伝子が発現される細胞に薬剤などの薬剤に対する感受性を付与し、細胞が薬剤と接触または曝露したときに細胞を死滅させる遺伝子であり得る。例示的な自殺／安全スイッチは、Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｃｅｌｌ．２０１７  Ａｕｇ；８（８）：５７３−５８９）に記載されている。自殺／安全スイッチは、ＨＳＶ−ＴＫであり得る。自殺／安全スイッチは、シトシンデアミナーゼ、プリンヌクレオシドホスホリラーゼ、またはニトロレダクターゼであり得る。自殺／安全スイッチは、ＲａｐａＣＩＤｅ（商標）であり得る。これは、米国特許出願公開第ＵＳ２０１７０１６６８７７Ａ１号に記載されている。自殺／安全スイッチ系は、ＣＤ２０／リツキシマブであり得る。これは、Ｈａｅｍａｔｏｌｏｇｉｃａ．２００９  Ｓｅｐ；９４（９）：１３１６−１３２０）に記載されている。これらの参照文献は参照によりその全体が組み込まれる。
【０４１０】
ＴＣＲまたはＣＡＲは、ヘテロ二量体化小分子の存在下でのみ組み立てられるスプリット受容体としてレシピエント細胞に導入することが可能である。そのようなシステムは、Ｓｃｉｅｎｃｅ．２０１５  Ｏｃｔ  １６；３５０（６２５８）：ａａｂ４０７７、及び米国特許第９，５８７，０２０号に記載されており、該文献はその全体が本明細書において参照により援用されている。
【０４１１】
いくつかの実施形態では、細胞は、１つまたは複数の核酸、例えば、本明細書に開示されているＴＣＲまたはＣＡＲをコードするポリヌクレオチドを含み、ポリヌクレオチドは遺伝子操作により導入され、それにより、本明細書に開示されている組み換えもしくは遺伝子操作されたＴＣＲまたはＣＡＲを発現する。いくつかの実施形態では、核酸は、異種であり、すなわち、通常は、別の生物または細胞から得られたものなどの、細胞または細胞から得られた試料には存在しない、例えば、操作されている細胞及び／またはそのような細胞が由来する生物には普通は見られない。いくつかの実施形態では、核酸は、天然に存在しない、例えば、天然には見られない核酸とされ、例えば、複数の異なる細胞型からのさまざまなドメインをコードする核酸のキメラの組み合わせを含むものが挙げられる。
【０４１２】
核酸は、コドン最適化されたヌクレオチド配列を含み得る。特定の理論またはメカニズムに拘束されるものではないが、ヌクレオチド配列のコドン最適化は、ｍＲＮＡ転写物の翻訳効率を増強するものと考えられている。ヌクレオチド配列をコドン最適化することで、同じアミノ酸をコードする別のコドンを天然コドンで置き換えることを伴い得るが、その場合には、細胞内で利用容易性に優れたｔＲＮＡを介して翻訳を行い、翻訳効率を向上させることが可能となる。また、ヌクレオチド配列をコドン最適化することで、翻訳を妨げる二次ｍＲＮＡ構造を低減させ、翻訳効率が向上させることも可能となる。
【０４１３】
コンストラクトまたはベクターを使用して、ＴＣＲまたはＣＡＲをレシピエント細胞に導入してもよい    例示的なコンストラクトは、本明細書に記載される。ＴＣＲまたはＣＡＲのα鎖及びβ鎖をコードするポリヌクレオチドは、単一のコンストラクトまたは個別のコンストラクト内にあり得る。α及びβ鎖をコードするポリヌクレオチドは、プロモーター、例えば、異種プロモーターに作動可能に連結されてもよい。異種プロモーターは、強力なプロモーター、例えば、ＥＦ１α、ＣＭＶ、ＰＧＫ１、Ｕｂｃ、βアクチン、ＣＡＧプロモーターなどであってよい。異種プロモーターは弱いプロモーターであってよい。異種プロモーターは誘導プロモーターであってよい。例示的な誘導プロモーターの例としては、非限定的に、ＴＲＥ、ＮＦＡＴ、ＧＡＬ４、ＬＡＣなどが挙げられる。他の例示的な誘導性発現系は、米国特許第５，５１４，５７８号、同第６，２４５，５３１号、同第７，０９１，０３８号、及び欧州特許第０５１７８０５号に記載されており、参照によりその全てが組み込まれる。
【０４１４】
また、ＴＣＲまたはＣＡＲをレシピエント細胞に導入するためのコンストラクトは、シグナルペプチド（シグナルペプチド要素）をコードするポリヌクレオチドを含み得る。シグナルペプチドは、導入されたＴＣＲまたはＣＡＲの表面輸送を促進し得る。例示的なシグナルペプチドとしては、非限定的に、ＣＤ８シグナルペプチド、免疫グロブリンシグナルペプチドが挙げられ、具体例には、ＧＭ−ＣＳＦ及びＩｇＧκが挙げられる。そのようなシグナルペプチドは、Ｔｒｅｎｄｓ  Ｂｉｏｃｈｅｍ  Ｓｃｉ．  ２００６  Ｏｃｔ；３１（１０）：５６３−７１．  Ｅｐｕｂ  ２００６  Ａｕｇ  ２１；及びＡｎ，  ｅｔ  ａｌ．  “Ｃｏｎｓｔｒｕｃｔｉｏｎ  ｏｆ  ａ  Ｎｅｗ  Ａｎｔｉ−ＣＤ１９  Ｃｈｉｍｅｒｉｃ  Ａｎｔｉｇｅｎ  Ｒｅｃｅｐｔｏｒ  ａｎｄ  ｔｈｅ  Ａｎｔｉ−Ｌｅｕｋｅｍｉａ  Ｆｕｎｃｔｉｏｎ  Ｓｔｕｄｙ  ｏｆ  ｔｈｅ  Ｔｒａｎｓｄｕｃｅｄ  Ｔ  Ｃｅｌｌｓ．”  Ｏｎｃｏｔａｒｇｅｔ  ７．９  （２０１６）：  １０６３８−１０６４９．  ＰＭＣ．  Ｗｅｂ．  １６  Ａｕｇ．  ２０１８に記載され、参照によりその全てが組み込まれる。
【０４１５】
場合によっては、例えば、α鎖とβ鎖とが単一のコンストラクトまたはオープンリーディングフレームから発現する場合、またはマーカー遺伝子がコンストラクトに含まれる場合、コンストラクトはリボソームスキップ配列を含み得る。リボソームスキップ配列は、２Ａペプチド、例えば、Ｐ２ＡまたはＴ２Ａペプチドであり得る。例示的なＰ２Ａ及びＴ２Ａ  ペプチドは、Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ  Ｒｅｐｏｒｔｓ  ｖｏｌｕｍｅ  ７，Ａｒｔｉｃｌｅ  ｎｕｍｂｅｒ：２１９３（２０１７）に記載されており、参照によりその全てが組み込まれる。場合によっては、ＦＵＲＩＮ／ＰＡＣＥ切断部位は、２Ａエレメントの上流に導入される。ＦＵＲＩＮ／ＰＡＣＥ切断部位は、例えば、ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｎｕｏｌａｎ．ｎｅｔ／ｓｕｂｓｔｒａｔｅｓ．ｈｔｍｌに記載されている。切断ペプチドはまた、Ｘａ因子切断部位であり得る。α鎖とβ鎖が単一のコンストラクトまたはオープンリーディングフレームから発現される場合、コンストラクトは内部リボソーム侵入部位（ＩＲＥＳ）を含み得る。
【０４１６】
コンストラクトは、１つまたは複数のマーカー遺伝子を更に含み得る。例示的なマーカー遺伝子の例としては、限定されるものではないが、ＧＦＰ、ルシフェラーゼ、ＨＡ、ｌａｃＺが挙げられる。マーカーは、当業者に公知のような選択可能マーカー、例えば、抗生物質耐性マーカー、重金属耐性マーカー、または殺生物剤耐性マーカーであってもよい。マーカーは、栄養要求性宿主において使用するための補完マーカーであり得る。例示的な相補性マーカー及び栄養要求性宿主は、Ｇｅｎｅ．２００１  Ｊａｎ  ２４；２６３（１−２）：１５９−６９に記載されている。そのようなマーカーは、ＩＲＥＳ、フレームシフト配列、２Ａペプチドリンカー、ＴＣＲまたはＣＡＲとの融合を介して発現してもよいし、または別個のプロモーターとは別個に発現してもよい。
【０４１７】
ＴＣＲまたはＣＡＲをレシピエント細胞に導入するための例示的なベクターまたは系としては、非限定的に、アデノ随伴ウイルス、アデノウイルス、アデノウイルス＋修飾ワクシニア、アンカラウイルス（ＭＶＡ）、アデノウイルス＋レトロウイルス、アデノウイルス＋センダイウイルス、アデノウイルス＋ワクシニアウイルス、αウイルス（ＶＥＥ）レプリコンワクチン、アンチセンスオリゴヌクレオチド、ビフィドバクテリウムロンガム、ＣＲＩＳＰＲ−Ｃａｓ９、Ｅ大腸菌、フラビウイルス、遺伝子銃、ヘルペスウイルス、単純ヘルペスウイルス、ラクトコッカスラクティス、エレクトロポレーション、レンチウイルス、リポフェクション、リステリア菌、麻疹ウイルス、修飾ワクシニアアンカラウイルス（ＭＶＡ）、ｍＲＮＡエレクトロポレーション、裸／プラスミドＤＮＡ、裸／プラスミドＤＮＡ＋アデノウイルス、裸／プラスミドＤＮＡ＋修飾ワクシニアアンカラウイルス（ＭＶＡ）、裸／プラスミドＤＮＡ＋ＲＮＡトランスファー、裸／プラスミドＤＮＡ＋ワクシニアウイルス、裸／プラスミドＤＮＡ＋水疱性口内炎ウイルス、ニューカッスル病ウイルス、非ウイルス、ＰｉｇｇｙＢａｃ（商標）（ＰＢ）トランスポゾン、ナノ粒子系システム、ポリオウイルス、ポックスウイルス、ポックスウイルス＋ワクシニアウイルス、レトロウイルス、ＲＮＡトランスファー、ＲＮＡトランスファー＋裸／プラスミドＤＮＡ、ＲＮＡウイルス、サッカロミセスセレビシエ、サルモネラチフィムリウム、セムリキフォレストウイルス、センダイウイルス、志賀赤痢菌、シミアンウイルス、ｓｉＲＮＡ、Ｓｌｅｅｐｉｎｇ  Ｂｅａｕｔｙトランスポゾン、ミュータンス連鎖球菌、ワクシニアウイルス、ベネズエラ馬脳炎ウイルスレプリコン、水疱性口内炎ウイルス、コレラ菌が挙げられる。
【０４１８】
好ましい実施形態では、ＴＣＲまたはＣＡＲは、アデノ随伴ウイルス（ＡＡＶ）、アデノウイルス、ＣＲＩＳＰＲ−ＣＡＳ９、ヘルペスウイルス、レンチウイルス、リポフェクション、ｍＲＮＡエレクトロポレーション、ＰｉｇｇｙＢａｃ（商標）（ＰＢ）トランスポゾン、レトロウイルス、ＲＮＡトランスファー、またはＳｌｅｅｐｉｎｇ  Ｂｅａｕｔｙトランスポゾンを介してレシピエント細胞に導入される。
【０４１９】
いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはＣＡＲをレシピエント細胞に導入するためのベクターはウイルスベクターである。例示的なウイルスベクターとしては、アデノウイルスベクター、アデノ随伴ウイルス（ＡＡＶ）ベクター、レンチウイルスベクター、ヘルペスウイルスベクター、レトロウイルスベクターなどが挙げられる。そのようなベクターは本明細書に記載される。
【０４２０】
ＴＣＲまたはＣＡＲをレシピエント細胞に導入するためのＴＣＲコンストラクトの例示的な実施形態は、図２に示される。いくつかの実施形態では、ＴＣＲコンストラクトとしては、５’−３’方向に、ポリヌクレオチド配列：プロモーター配列、シグナルペプチド配列、ＴＣＲβ可変（ＴＣＲβｖ）配列、ＴＣＲβ定数（（ＴＣＲβｃ）配列、切断ペプチド（例、Ｐ２Ａ）、シグナルペプチド配列、ＴＣＲα変数（ＴＣＲαｖ）配列、及びＴＣＲα定数（ＴＣＲαｃ）配列が挙げられる。いくつかの実施形態では、コンストラクトのＴＣＲβｃ及びＴＣＲαｃ配列には、１つまたは複数のマウス領域、例えば、本明細書に記載の完全なマウス定常配列またはヒト→マウスアミノ酸交換が含まれる。いくつかの実施形態では、コンストラクトは更に、ＴＣＲαｃ配列の３’、切断ペプチド配列（例えば、Ｔ２Ａ）、その後にレポーター遺伝子を含む。一実施形態では、ＴＣＲ構成としては、５’−３’方向に、ポリヌクレオチド配列：プロモーター配列、シグナルペプチド配列、ＴＣＲβ可変（ＴＣＲβｖ）配列、ＴＣＲβ定数（（ＴＣＲβｃ）配列で１つ以上のマウス領域を備えるもの、切断ペプチド（例、Ｐ２Ａ）、シグナルペプチド配列、ＴＣＲα変数（ＴＣＲαｖ）配列、及びＴＣＲα定数（ＴＣＲαｃ）配列で１つ以上のマウス領域を備えるもの、切断ペプチド（Ｔ２Ａなど）、及びレポーター遺伝子が挙げられる。
【０４２１】
図３は、治療法開発のためにＴＣＲを発現系にクローニングするための例示的なコンストラクトの骨格配列を示す。
【０４２２】
図４は、同定されたＡ＊０２０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ特異的ＴＣＲを治療開発の目的に発現系にクローニングするための例示的なコンストラクト配列を示す。
【０４２３】
図５は、同定されたＡ＊０１０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹ特異的ＴＣＲを治療開発の目的に発現系にクローニングするための例示的なコンストラクト配列を示す。
【０４２４】
ヌクレオチド、ベクター、宿主細胞、及び関連する方法
また提供されるのは、ＨＬＡペプチドＡＢＰをコードする単離された核酸、核酸を含むベクター、ならびにベクターと核酸とを含む宿主細胞、ならびにＡＢＰを生産するための組み換え技術である。
【０４２５】
核酸は、組み換え型としてもよい。組み換え核酸は、天然または合成の核酸セグメントを、生細胞内で複製できる核酸分子またはその複製産物に結合することにより、生細胞の外側で構築することができる。本明細書の目的のために、複製は、インビトロ複製またはｉｎ  ｖｉｖｏ複製であり得る。
【０４２６】
ＡＢＰの組み換え産生のために、そのＡＢＰをコードする核酸（複数可）を単離し、さらにクローニング（すなわち、ＤＮＡの増幅）または発現のために複製可能なベクターに挿入してもよい。いくつかの態様では、核酸は、例えば、参照によりその全体が組み込まれる、米国特許第５，２０４，２４４号に記載されているように、相同組換えによって生成されてもよい。
【０４２７】
多くの種々のベクターが当該技術分野において公知である。ベクター成分は、例えば、参照によりその全体が組み込まれる、米国特許第５，５３４，６１５号に記載されるように、一般に、以下のうちの１つまたは複数を含む：シグナル配列、複製起点、１つまたは複数のマーカー遺伝子、エンハンサーエレメント、プロモーター、及び転写終結配列。
【０４２８】
ＡＢＰ（例えば、ＴＣＲ、ＣＡＲ、抗体、またはその抗原結合フラグメント）を発現するのに適した例示的なベクターまたはコンストラクトとしては、例えば、ｐＵＣシリーズ（Ｆｅｒｍｅｎｔａｓ  Ｌｉｆｅ  ｓｃｉｅｎｃｅｓ）、ｐＢｌｕｅｓｃｒｉｐｔシリーズ（Ｓｔｒａｔａａｇｅｎｅｎｅ、ＬａＪｏｌｌｌａ、ＣＡ）、ｐＥＴシリーズ（Ｎｏｖａｇｅｎ、Ｍａｄｉｓｏｎ、ＷＩ）、ｐＧＥＸシリーズ（Ｐｈａｍａｃｉａ、Ｔｈｅ  ＰＦｉｅｓ）ｐＥＸシリーズ（Ｃｌｏｎｔｅｃｈ、Ｐａｌｏ  Ａｌｔｏ、ＣＡ）が挙げられる。また、ＡＧＴ１０、ＡＧＴ１１、ＡＺａｐＩＩ（ストラタジーン）、ＡＥＭＢＬ４、及びＡＮＭ１１４９などのバクテリオファージベクターも、本明細書中に開示されているＡＢＰを発現させるのに適している。
【０４２９】
適切な宿主細胞の例示的な例を以下に提供する。これらの宿主細胞は、限定することを意味するものではなく、任意の好適な宿主細胞を使用して、本明細書で提供されるＡＢＰを産生することができる。
【０４３０】
好適な宿主細胞としては、原核生物（例えば、細菌）、下等真核生物（例えば、酵母）、または高等真核生物（例えば、哺乳動物）の細胞が挙げられる。適切な原核生物には、グラム陰性またはグラム陽性生物などの真正細菌、例えば、エシェリキア属（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ）（大腸菌（Ｅ．  ｃｏｌｉ））、エンテロバクター属（Ｅｎｔｅｒｏｂａｃｔｅｒ）、エルウィニア属（Ｅｒｗｉｎｉａ）、クレブシエラ属（Ｋｌｅｂｓｉｅｌｌａ）、プロテウス属（Ｐｒｏｔｅｕｓ）、サルモネラ属（Ｓａｌｍｏｎｅｌｌａ）（Ｓ．チフィムリウム（Ｓ．  ｔｙｐｈｉｍｕｒｉｕｍ））、セラチア属（Ｓｅｒｒａｔｉａ）（Ｓ．マルセセンス（Ｓ．  ｍａｒｃｅｓｃａｎｓ））、シゲラ属（Ｓｈｉｇｅｌｌａ）、バシラス属（Ｂａｃｉｌｌｉ）（Ｂ．スブチリス（Ｂ．  ｓｕｂｔｉｌｉｓ）及びＢ．リケニフォルミス（Ｂ．  ｌｉｃｈｅｎｉｆｏｒｍｉｓ））、シュードモナス属（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ）（緑膿菌（Ｐ．  ａｅｒｕｇｉｎｏｓａ））、ならびにストレプトマイセス属（Ｓｔｒｅｐｔｏｍｙｃｅｓ）が含まれる。１つの有用なＥ．  ｃｏｌｉクローニング宿主はＥ．  ｃｏｌｉ  ２９４であるが、Ｅ．  ｃｏｌｉ  Ｂ、Ｅ．  ｃｏｌｉ  Ｘ１７７６、及びＥ．  ｃｏｌｉ  Ｗ３１１０などの他の系統もまた適切である。
【０４３１】
また、原核生物だけでなく、糸状菌または酵母などの真核微生物も、ＨＬＡペプチドＡＢＰをコードするベクターに適したクローニング宿主または発現宿主である。サッカロマイセス・セレビシエ（Ｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｃｅｒｅｖｉｓｉａｅ）、または一般的なパン酵母は、一般的に使用されている下等真核生物の宿主微生物である。しかしながら、シゾサッカロミセス・ポンベ（Ｓｃｈｉｚｏｓａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓ  ｐｏｍｂｅ）、クリベロミセス属（Ｋｌｕｙｖｅｒｏｍｙｃｅｓ）（Ｋ．ラクティス（Ｋ．  ｌａｃｔｉｓ）、Ｋ．フラジリス（Ｋ．  ｆｒａｇｉｌｉｓ）、Ｋ．ブルガリクス（Ｋ．  ｂｕｌｇａｒｉｃｕｓ）、Ｋ．ウイッカーハミイ（Ｋ．  ｗｉｃｋｅｒａｍｉｉ）、Ｋ．ワルティ（Ｋ．  ｗａｌｔｉｉ）、Ｋ．ドロソフィラウム（Ｋ．  ｄｒｏｓｏｐｈｉｌａｒｕｍ）、Ｋ．サーモトレランス（Ｋ．  ｔｈｅｒｍｏｔｏｌｅｒａｎｓ）、及びＫ．マルキシアヌス（Ｋ．  ｍａｒｘｉａｎｕｓ））、ヤロウイア属（Ｙａｒｒｏｗｉａ）、ピキア・パストリス（Ｐｉｃｈｉａ  ｐａｓｔｏｒｉｓ）、カンジダ属（Ｃａｎｄｉｄａ）（Ｃ．アルビカンス（Ｃ．  ａｌｂｉｃａｎｓ））、トリコデルマ・リーシア（Ｔｒｉｃｈｏｄｅｒｍａ  ｒｅｅｓｉａ）、ニューロスポラ・クラッサ（Ｎｅｕｒｏｓｐｏｒａ  ｃｒａｓｓａ）、シュワンニオミセス（Ｓｃｈｗａｎｎｉｏｍｙｃｅｓ）属（Ｓ．オクシデンタリス（Ｓ．  ｏｃｃｉｄｅｎｔａｌｉｓ））、ならびに糸状菌、例えば、ペニシリウム属（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ）、トリポクラディウム属（Ｔｏｌｙｐｏｃｌａｄｉｕｍ）、ならびにアスペルギルス属（Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ）（Ａ．ニデュランス（Ａ．  ｎｉｄｕｌａｎｓ）及びＡ．ニガー（Ａ．  ｎｉｇｅｒ））などの他の多くの属、種、及び系統が利用可能であり、有用である。
【０４３２】
有用な哺乳動物宿主細胞としては、ＣＯＳ−７細胞、ＨＥＫ２９３細胞、ベビーハムスター腎臓（ＢＨＫ）細胞；チャイニーズハムスター卵巣（ＣＨＯ）；マウスセルトリ細胞；アフリカミドリザル腎細胞（ＶＥＲＯ−７６）、などが挙げられる。
【０４３３】
ＨＬＡペプチドＡＢＰの生産に使用される宿主細胞は、さまざまな培地で培養することができる。例えば、Ｈａｍ’ｓ  Ｆ１０、基礎培地（ＭＥＭ）、ＲＰＭＩ−１６４０、ダルベッコ改変イーグル培地（ＤＭＥＭ）などの市販の培地は、宿主細胞の培養に適している。加えて、Ｈａｍ  ｅｔ  ａｌ．，Ｍｅｔｈ．Ｅｎｚ．，１９７９，５８：４４；Ｂａｒｎｅｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ａｎａｌ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，１９８０，１０２：２５５；ならびに米国特許第４，７６７，７０４号、同第４，６５７，８６６号、同第４，９２７，７６２号、同第４，５６０，６５５号、及び同第５，１２２，４６９号；またはＷＯ  ９０／０３４３０及びＷＯ  ８７／００１９５に記載されている培地のいずれかを使用してもよい。前述の参照文献の各々は、参照によりその全てが組み込まれる。
【０４３４】
これらの培地はいずれも、必要に応じて、ホルモン及び／または他の増殖因子（インスリン、トランスフェリン、もしくは上皮細胞増殖因子など）、塩類（塩化ナトリウム、カルシウム、マグネシウム、及びリン酸など）、緩衝液（ＨＥＰＥＳなど）、ヌクレオチド（アデノシン及びチミジンなど）、抗生物質、微量元素（通常、マイクロモル範囲の最終濃度で存在する無機化合物として定義される）、ならびにグルコースまたは同等のエネルギー源を補充できる。任意の他の必要なサプリメントも、当業者に知られているであろう適切な濃度で含まれ得る。
【０４３５】
温度、ｐＨなどのような培養条件は、発現のために選択された宿主細胞で以前に使用されたものであり、当業者には明らかであろう。
【０４３６】
組換え技法を使用する場合、ＡＢＰは、細胞内で、細胞周辺腔で産生される得るか、または培地に直接分泌され得る。ＡＢＰが細胞内で産生される場合、第１のステップとして、宿主細胞または溶解フラグメントのいずれかである粒子状破片を、例えば遠心分離または限外濾過により除去する。Ｅ．ｃｏｌｉの細胞周辺腔に分泌されるＡＢＰを単離するための手順については、例えば、その全体が参照により組み込まれる、Ｃａｒｔｅｒ  ｅｔ  ａｌ．（Ｂｉｏ／Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，１９９２，１０：１６３−１６７）記載されている。簡潔に述べると、細胞ペーストは、酢酸ナトリウム（ｐＨ３．５）、ＥＤＴＡ、及びフェニルメチルスルホニルフルオリド（ＰＭＳＦ）の存在下で約３０分かけて解凍される。細胞残屑は遠心分離により除去することができる。
【０４３７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、無細胞系で生産される。一部の態様では、無細胞系は、参照によりその全体が組み込まれる、Ｙｉｎ  ｅｔ  ａｌ．，  ｍＡｂｓ，  ２０１２，  ４：２１７−２２５に記載されているような、ｉｎ  ｖｉｔｒｏ転写及び翻訳系である。一部の態様では、無細胞系は、真核細胞由来または原核細胞由来の無細胞抽出物を利用する。一部の態様では、原核細胞はＥ．  ｃｏｌｉである。例えば、ＡＴＰが不溶性凝集体として細胞に蓄積し、あるいは細胞周辺発現からの収量が低い場合、ＡＢＰの無細胞発現が有用であり得る。
【０４３８】
ＡＢＰを培地中に分泌させる場合、まず、そのような発現系からの上清を濃縮するのが一般的であり、その際には、市販のタンパク質濃縮フィルター、例えば、Ａｍｉｃｏｎ（登録商標）またはＭｉｌｌｉｐｏｒｅ（登録商標）Ｐｅｌｌｃｏｎ（登録商標）限外濾過ユニットを使用する。ＰＭＳＦなどのプロテアーゼ阻害剤は、タンパク質分解を阻害するために前述のステップのいずれかに含まれてもよく、抗生物質は、外来性汚染物質の増殖を防ぐために含まれてもよい。
【０４３９】
細胞から調製されたＡＢＰ組成物は、例えば、ヒドロキシルアパタイトクロマトグラフィー、ゲル電気泳動、透析、及び親和性クロマトグラフィーを使用して精製することができる。親和性クロマトグラフィーは特に有用な精製技術である。親和性リガンドとしてのプロテインＡの適合性は、ＡＢＰに存在する免疫グロブリンＦｃドメインの種類及びアイソタイプに応じて異なる。プロテインＡを使用してヒトγ１、γ２、またはγ４重鎖を含むＡＢＰを精製することができる（参照によりその全てが組み込まれる、Ｌｉｎｄｍａｒｋ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｍｅｔｈ．，１９８３，６２：１−１３）。プロテインＧは、全てのマウスアイソタイプ及びヒトγ３に有用である（参照によりその全てが組み込まれる、Ｇｕｓｓ  ｅｔ  ａｌ．，ＥＭＢＯ  Ｊ．，１９８６，５：１５６７〜１５７５）。
【０４４０】
親和性リガンドが付着するマトリックスは、ほとんどの場合はアガロースであるが、他のマトリックスも利用可能である。制御細孔ガラスまたはポリ（スチレンジビニル）ベンゼン等の機械的に安定なマトリックスは、アガロースで達成され得るよりも速い流速及び短い処理時間を可能にする。ＡＢＰがＣＨ３ドメインを含む場合、ＢａｋｅｒＢｏｎｄＡＢＸ（登録商標）樹脂が精製に有用である。
【０４４１】
イオン交換カラムでの分画、エタノール沈殿、逆相ＨＰＬＣ、シリカでのクロマトグラフィー、ヘパリンＳｅｐｈａｒｏｓｅ（登録商標）でのクロマトグラフィー、クロマトフォーカシング、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ、及び硫酸アンモニウム沈殿など、タンパク質精製の他の技法も利用でき、当業者によって適用され得る。
【０４４２】
予備的な精製ステップ（複数可）の後、ｐＨ約２．５〜約４．５にて溶出緩衝液を用いて、目的のＡＢＰと汚染物質を含む混合物を、一般に低塩濃度（例えば約０〜約０．２５Ｍ）の塩で行われる、低ｐＨの疎水性相互作用クロマトグラフィーに供してもよい。
【０４４３】
ＨＬＡペプチドＡＢＰの作製方法
ＨＬＡペプチド抗原の調製
本明細書で提供されるＡＢＰの単離または作製に使用されるＨＬＡペプチド抗原は、無傷のＨＬＡペプチドまたはＨＬＡペプチドのフラグメントであり得る。ＨＬＡペプチド抗原は、例えば、単離されたタンパク質または細胞の表面で発現するタンパク質の形態であり得る。
【０４４４】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡペプチド抗原は、天然には存在しないアミノ酸配列または翻訳後修飾を有するＨＬＡペプチドタンパク質などのＨＬＡペプチドの非天然バリアントである。
【０４４５】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡペプチド抗原は、例えば、細胞内または膜貫通配列、またはシグナル配列の除去により短縮されている。いくつかの実施形態では、ＨＬＡペプチド抗原は、そのＣ末端にてヒトＩｇＧ１  Ｆｃドメインまたはポリヒスチジンタグに融合する。
【０４４６】
ＡＢＰの同定方法
ＨＬＡペプチドに結合するＡＢＰは、当該技術分野において公知の任意の方法、例えば、ファージディスプレイまたは対象の免疫化を使用して同定することができる。
【０４４７】
抗原結合タンパク質を同定するための１つの方法は、少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的を提供することと、少なくとも１つの標的を抗原結合タンパク質に結合させることによって抗原結合タンパク質を同定することとを、含む。抗原結合タンパク質は、複数の個別の抗原結合タンパク質を含むライブラリー内に存在し得る。
【０４４８】
いくつかの実施形態では、ライブラリーはファージディスプレイライブラリーである。ファージディスプレイライブラリーは、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡに非特異的に結合する抗原結合タンパク質を実質的に含まないように、開発することができる。抗原結合タンパク質は、複数の個別の抗原結合タンパク質を含む酵母ディスプレイライブラリー内に存在し得る。酵母ディスプレイライブラリーは、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡに非特異的に結合する抗原結合タンパク質を実質的に含まないように、開発することができる。
【０４４９】
いくつかの実施形態では、ライブラリーは酵母ディスプレイライブラリーである。
【０４５０】
いくつかの実施形態では、ライブラリーはＴＣＲディスプレイライブラリーである。例示的なＴＣＲディスプレイライブラリー及びそのようなＴＣＲディスプレイライブラリーの使用方法は、ＷＯ９８／３９４８２；ＷＯ０１／６２９０８；ＷＯ２００４／０４４００４；ＷＯ２００５１１６６４６、ＷＯ２０１４０１８８６３、ＷＯ２０１５１３６０７２、ＷＯ２０１７０４６１９８、及びＨｅｌｍｕｔ  ｅｔ  ａｌ，（２０００）ＰＮＡＳ  ９７（２６）１４５７８−１４５８３に記載されており、参照によりその全てが組み込まれる。
【０４５１】
いくつかの態様では、結合ステップは、２回以上、任意選択で、少なくとも３回、例えば、少なくとも１回、２回、３回、４回、５回、６回、７回、８回、９回または１０回行われる。
【０４５２】
追加的に、本方法はまた、抗原結合タンパク質を、ＨＬＡペプチド標的とは異なる１つまたは複数のペプチド−ＨＬＡ複合体と接触させて、抗原結合タンパク質がＨＬＡペプチド標的に選択的に結合するかどうかを決定することを含み得る。
【０４５３】
抗原結合タンパク質を同定する別の方法は、少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的を得ることと、任意選択で、アジュバントと組み合わせて、ＨＬＡペプチド標的を対象（例えば、マウス、ウサギまたはラマ）に投与することと、抗原結合タンパク質を対象から単離することとを、含み得る。抗原結合タンパク質を単離することは、対象の該血清をスクリーニングして抗原結合タンパク質を同定することを、含み得る。本方法はまた、抗原結合タンパク質を、ＨＬＡペプチド標的とは異なる１つまたは複数のペプチド−ＨＬＡ複合体と接触させて、例えば抗原結合タンパク質がＨＬＡペプチド標的に選択的に結合するかどうかを決定することを含み得る。同定された抗原結合タンパク質は、ヒト化することができる。
【０４５４】
いくつかの態様では、抗原結合タンパク質を単離することは、抗原結合タンパク質を発現する対象からＢ細胞を単離することを含む。このＢ細胞を使用してハイブリドーマを作製できる。また、Ｂ細胞を使用して、ＣＤＲの１つまたは複数をクローニングすることもできる。また、例えば、ＥＢＶ形質転換を使用することによって、Ｂ細胞を不死化することもできる。抗原結合タンパク質をコードする配列は、不死化Ｂ細胞からクローン化することも、あるいは免疫対象から単離したＢ細胞から直接的にクローン化することもできる。Ｂ細胞の抗原結合タンパク質を含むライブラリーを作製することも可能であり、任意選択で、ライブラリーは、ファージディスプレイまたは酵母ディスプレイである。
【０４５５】
抗原結合タンパク質を同定するためのもう別の方法は、抗原結合タンパク質を含む細胞を得ることと、細胞を、少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的を含むＨＬＡ多量体（例えば、テトラマー）と接触させることと、ＨＬＡ多量体と抗原結合タンパク質との間の結合を介して抗原結合タンパク質を同定することと、を含み得る。
【０４５６】
細胞は、例えばＴ細胞、任意選択で、細胞傷害性Ｔリンパ球（ＣＴＬ）、または、例えばナチュラルキラー（ＮＫ）細胞であり得る。本方法は、細胞を、任意選択で、フローサイトメトリー、磁気分離または単一細胞分離を使用して単離することをさらに含み得る。本方法は、抗原結合タンパク質を配列決定することをさらに含み得る。
【０４５７】
抗原結合タンパク質を同定するための別の方法は、抗原結合タンパク質を含む１つまたは複数の細胞を得ることと、少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的で、少なくとも１つの抗原提示細胞（ＡＰＣ）に提示された該ＨＬＡペプチド標的を使用して、１つまたは複数の細胞を活性化することと、少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的との相互作用によって活性化された１つまたは複数の細胞を選択することによって抗原結合タンパク質を同定することと、を含み得る。
【０４５８】
細胞は、例えばＴ細胞、任意選択で、ＣＴＬ、またはＮＫ細胞であり得る。本方法は、細胞を、任意選択で、フローサイトメトリー、磁気分離または単一細胞分離を使用して単離することをさらに含み得る。本方法は、抗原結合タンパク質を配列決定することをさらに含み得る。
【０４５９】
モノクローナルＡＢＰの作製方法
モノクローナルＡＢＰは、例えば、Ｋｏｈｌｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ，１９７５，２５６：４９５−４９７（参照によりその全てが組み込まれる）によって初めて記載されたハイブリドーマ法、及び／または組み換えＤＮＡ法（例えば、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第４，８１６，５６７号を参照されたいを使用して、得ることができる。モノクローナルＡＢＰはまた、例えば、ファージまたは酵母ベースのライブラリーを使用して得ることもできる。例えば、参照によりその各々の全体が組み込まれる、米国特許第８，２５８，０８２号及び米国特許第８，６９１，７３０号を参照されたい。
【０４６０】
ハイブリドーマ法では、マウスまたは他の適切な宿主動物を免疫して、免疫に使用されるタンパク質に対し特異的に結合するＡＢＰを産生するか、または産生し得るリンパ球を誘発する。代替的に、リンパ球をｉｎ  ｖｉｔｒｏで免疫化できる。次いで、リンパ球を、ポリエチレングリコールなどの適切な融合剤を使用して骨髄腫細胞と融合させ、ハイブリドーマ細胞を形成する。例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｇｏｄｉｎｇ  Ｊ．Ｗ．，  Ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ  ＡＢＰｓ：  Ｐｒｉｎｃｉｐｌｅｓ  ａｎｄ  Ｐｒａｃｔｉｃｅ  ３ｒｄ  ｅｄ．  （１９８６）  Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，  Ｓａｎ  Ｄｉｅｇｏ，  ＣＡを参照されたい。
【０４６１】
ハイブリドーマ細胞を、好ましくは、未融合の親の骨髄腫細胞の増殖または生存を阻害する１つまたは複数の物質を含む適切な培養培地中に播種し、増殖させる。例えば、親の骨髄腫細胞が、酵素ヒポキサンチングアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ（ＨＧＰＲＴまたはＨＰＲＴ）を欠く場合、ハイブリドーマ用の培地は、典型的には、ＨＧＰＲＴ欠損細胞の増殖を防ぐ物質である、ヒポキサンチン、アミノプテリン、及びチミジンを含む（ＨＡＴ培地）。
【０４６２】
有用な骨髄腫細胞は、効率的に融合し、選択したＡＢＰ産生細胞によるＡＢＰの安定した高レベル産生を支持するもの、及び、例えば、ＨＡＴ培地の存在または非存在などの培地条件に高感受性であるものである。これらのうち、好ましい骨髄腫細胞株は、ＭＯＰＣ−２１及びＭＣ−１１マウス腫瘍（Ｓａｌｋ  Ｉｎｓｔｉｔｕｔｅ  Ｃｅｌｌ  Ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｉｏｎ  Ｃｅｎｔｅｒ，  Ｓａｎ  Ｄｉｅｇｏ，  ＣＡから入手可能）に由来するもの、ならびにＳＰ−２またはＸ６３−Ａｇ８−６５３細胞（Ａｍｅｒｉｃａｎ  Ｔｙｐｅ  Ｃｕｌｔｕｒｅ  Ｃｏｌｌｅｃｔｉｏｎ，  Ｒｏｃｋｖｉｌｌｅ，  ＭＤから入手可能）などのマウス骨髄腫株である。また、ヒト骨髄腫及びマウス−ヒト異型骨髄腫細胞株は、ヒトモノクローナルＡＢＰの産生に関しても記載されている。参照によりその全体が援用される、Ｋｏｚｂｏｒ，  Ｊ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  １９８４，  １３３：３００１を参照されたい。
【０４６３】
所望される特異性、親和性、及び／または生物活性を有するＡＢＰを産生するハイブリドーマ細胞が同定された後で、選択されたクローンを、限界希釈法によってサブクローン化し、標準的な方法で増殖させてもよい。Ｇｏｄｉｎｇ、前出を参照されたい。この目的のために好適な培地として、例えば、Ｄ−ＭＥＭまたはＲＰＭＩ−１６４０培地が挙げられる。さらＲＰＭＩ−１６４０に、ハイブリドーマ細胞を動物中の腹水腫瘍としてｉｎ  ｖｉｖｏで増殖させることもできる。
【０４６４】
従来の手順を使用して（例えば、モノクローナルＡＢＰの重鎖及び軽鎖をコードする遺伝子に対し特異的に結合できるオリゴヌクレオチドプローブを使用して）、モノクローナルＡＢＰをコードするＤＮＡを、容易に分離及び配列決定することができる。それゆえ、ハイブリドーマ細胞は、所望される特性を備えたＡＢＰをコードするＤＮＡの有用な供給源として役立ち得る。いったん単離すると、ＤＮＡは、発現ベクター内に配置し、次いで、宿主細胞、例えば、例えば、細菌（例えば、Ｅ．ｃｏｌｉ）、酵母（例えば、ＳａｃｃｈａｒｏｍｙｃｅｓまたはＰｉｃｈｉａ  ｓｐ．）、ＣＯＳ細胞、チャイニーズハムスター卵巣（ＣＨＯ）細胞、またはそうでなければＡＢＰを産生しない骨髄腫細胞に対してトランスフェクトすることによって、モノクローナルＡＢＰを産生させることができる。
【０４６５】
キメラＡＢＰの作製方法
キメラＡＢＰを作製する例示的な方法は、例えば、米国特許第４，８１６，５６７号、及びＭｏｒｒｉｓｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，１９８４，８１：６８５１−６８５５に記載されており、参照によりその全てが組み込まれる。いくつかの実施形態では、キメラＡＢＰは、組み換え技術を使用して非ヒト可変領域（例えば、マウス、ラット、ハムスター、ウサギ、またはサルなどの非ヒト霊長類に由来する可変領域）とヒト定常領域を組み合わせることによって作製される。
【０４６６】
ヒト化ＡＢＰの作製方法
ヒト化ＡＢＰは、非ヒトモノクローナルＡＢＰの構造部分のほとんどまたは全てを対応するヒトＡＢＰ配列で置き換えることによって生成することができる。その結果、抗原特異的可変、またはＣＤＲのみが非ヒト配列からなるハイブリッド分子が生成される。ヒト化ＡＢＰを得る方法にとしては、例えば、Ｗｉｎｔｅｒ及びＭｉｌｓｔｅｉｎ，Ｎａｔｕｒｅ，１９９１，３４９：２９３−２９９；Ｒａｄｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．Ｕ．Ｓ．Ａ．，１９９８，９５：８９１０−８９１５；Ｓｔｅｉｎｂｅｒｇｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２０００，２７５：３６０７３−３６０７８；Ｑｕｅｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．Ｕ．Ｓ．Ａ．，１９８９，８６：１００２９−１００３３、及び米国特許第５，５８５，０８９号、同第５，６９３，７６１号、同第５，６９３，７６２号、及び同第６，１８０，３７０号に記載されているものが挙げられ、参照によりその全てが組み込まれる。
【０４６７】
ヒトＡＢＰの作製方法
ヒトＡＢＰは、例えば、トランスジェニック動物（例えば、ヒト化マウス）を使用して、当該技術分野において公知の様々な技術によって生成することができる。例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｊａｋｏｂｏｖｉｔｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．Ｕ．Ｓ．Ａ．，１９９３，９０：２５５１；Ｊａｋｏｂｏｖｉｔｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ，１９９３，３６２：２５５−２５８；Ｂｒｕｇｇｅｒｍａｎｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｙｅａｒ  ｉｎ  Ｉｍｍｕｎｏ．，１９９３，７：３３、及び米国特許第５，５９１，６６９号、同第５，５８９，３６９号及び同第５，５４５，８０７号を参照されたい。また、ヒトＡＢＰを、ファージディスプレイライブラリーから得ることもできる（例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｈｏｏｇｅｎｂｏｏｍ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１９９１，２２７：３８１−３８８；Ｍａｒｋｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１９９１，２２２：５８１−５９７、及び米国特許第５，５６５，３３２号及び同第５，５７３，９０５号を参照されたい）。ヒトＡＢＰはまた、ｉｎ  ｖｉｔｒｏで活性化されたＢ細胞によっても生成される（例えば、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第５，５６７，６１０号及び同第５，２２９，２７５号を参照されたい）。ヒトＡＢＰはまた、酵母ベースのライブラリーから誘導されてもよい（例えば、参照により、米国特許第８，６９１，７３０号を参照されたい）。
【０４６８】
ＡＢＰフラグメントの作製方法
本明細書で提供されるＡＢＰフラグメントは、本明細書に記載の例示的な方法または当該技術分野において公知の方法をはじめとする、任意の好適な方法によって作成することができる。好適な方法としては、組み換え技術及びＡＢＰ全体のタンパク質分解消化が挙げられる。ＡＢＰフラグメントを作製するための例証的な方法は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｈｕｄｓｏｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔ．Ｍｅｄ．，２００３，９：１２９−１３４に記載されている。ｓｃＦｖＡＢＰを作製するための方法は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｐｌｕｋｔｈｕｎ，ｉｎ  Ｔｈｅ  Ｐｈａｒｍａｃｏｌｏｇｙ  ｏｆ  ＭｏｎｏｃｌｏｎａｌＡＢＰｓ，ｖｏｌ．１１３，Ｒｏｓｅｎｂｕｒｇ  ａｎｄ  Ｍｏｏｒｅ  ｅｄｓ．，Ｓｐｒｉｎｇｅｒ−Ｖｅｒｌａｇ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ，ｐｐ．２６９−３１５（１９９４）；ＷＯ９３／１６１８５；ならびに米国特許第５，５７１，８９４号及び同第５，５８７，４５８号に記載されている。
【０４６９】
代替足場の作製方法
本明細書で提供される代替足場は、本明細書に記載される例示的な方法または当該技術分野で公知の方法を含む、任意の適切な方法によって作製され得る。例えば、Ａｄｎｅｃｔｉｎｓ（商標）の調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、ｍａｎｕｅｌ  ｅｔ  ａｌ．，ｍＡｂｓ，２０１１，３：３８−４８に記載されている。ｉＭａｂｓの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許出願第２００３／０２１５９１４号に記載されている。アンチカリンの調製方法（登録商標）は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｖｏｇｔ  ａｎｄ  Ｓｋｅｒｒａ，Ｃｈｅｍ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．，２００４，５：１９１−１９９に記載されている。クニッツドメインを調製するための方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｗａｇｎｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｂｉｏｃｈｅｍ．＆  Ｂｉｏｐｈｙｓ．Ｒｅｓ．Ｃｏｍｍ．，１９９２，１８６：１１８−１１４５に記載されている。チオレドキシンペプチドアプタマーの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｇｅｙｅｒ  ａｎｄ  Ｂｒｅｎｔ，Ｍｅｔｈ．Ｅｎｚｙｍｏｌ．，２０００，３２８：１７１−２０８に提供される。アフィボディの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｆｅｒｎａｎｄｅｚ，Ｃｕｒｒ．Ｏｐｉｎｉｏｎ  ｉｎ  Ｂｉｏｔｅｃｈ．，２００４，１５：３６４−３７３に提供される。ＤＡＲＰｉｎの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｚａｈｎｄ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，２００７，３６９：１０１５−１０２８に提供される。アフィリンの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｅｂｅｒｓｂａｃｈ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，２００７，３７２：１７２−１８５に提供される。テトラネクチンの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｇｒａｖｅｒｓｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２０００，２７５：３７３９０−３７３９６に提供される。Ａｖｉｍｅｒを調製する方法は、参照によりその全体が組み込まれる、Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈ．，  ２００５，  ２３：１５５６−１５６１に提供される。ファイノマーの調製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｓｉｌａｃｃｉ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２０１４，２８９：１４３９２−１４３９８に提供される。代替足場の更なる情報は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｂｉｎｚ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔ．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，２００５  ２３：１２５７−１２６８、及びＳｋｅｒｒａ，Ｃｕｒｒｅｎｔ  Ｏｐｉｎ．ｉｎ  Ｂｉｏｔｅｃｈ．，２００７  １８：２９５−３０４に提供される。
【０４７０】
多重特異性ＡＢＰの作製方法
本明細書で提供される多重特異性ＡＢＰは、本明細書に記載される例示的な方法または当該技術分野で公知の方法を含む、任意の適切な方法によって作製され得る。一般的な軽鎖ＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｍｅｒｃｈａｎｔ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，１９９８，１６：６７７−６８１に記載される。四価の二重特異性ＡＢＰを作製するための方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃｏｌｏｍａ  ａｎｄ  Ｍｏｒｒｉｓｏｎ，Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，１９９７，１５：１５９−１６３に記載される。ハイブリッド免疫グロブリンの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｍｉｌｓｔｅｉｎ及びＣｕｅｌｌｏ，Ｎａｔｕｒｅ，１９８３，３０５：５３７−５４０、及びＳｔａｅｒｚ  ａｎｄ  Ｂｅｖａｎ，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，１９８６，８３：１４５３−１４５７に記載される。ノブ・イン・ホールを用いた免疫グロブリンの製造方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第５，７３１，１６８号に記載される。静電的改変を有する免疫グロブリンを作製する方法は、参照によりその全体が援用される、ＷＯ  ２００９／０８９００４に提供されている。二重特異性単鎖ＡＢＰの作成方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｔｒａｕｎｅｃｋｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，ＥＭＢＯ  Ｊ．，１９９１，１０：３６５５−３６５９、及びＧｒｕｂｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，１９９４，１５２：５３６８−５３７４に記載される。リンカーの長さが可変であり得る単鎖ＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第４，９４６，７７８及び５，１３２，４０５に記載される。ダイアボディの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｈｏｌｌｉｎｇｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，１９９３，９０：６４４４−６４４８に記載される。トリアボディ及びテトラボディの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｔｏｄｏｒｏｖｓｋａ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｍｅｔｈｏｄｓ，２００１，２４８：４７−６６に記載される。三重特異性Ｆ（ａｂ’）３誘導体の作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｔｕｔｔ  ｅｔ  ａｌ．Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，１９９１，１４７：６０−６９に記載される。架橋ＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第４，６７６，９８０号；Ｂｒｅｎｎａｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｓｃｉｅｎｃｅ，１９８５，２２９：８１−８３；Ｓｔａｅｒｚ，ｅｔ  ａｌ．Ｎａｔｕｒｅ，１９８５，３１４：６２８−６３１、及びＥＰ  ０４５３０８２に記載される。ロイシンジッパーによって組み立てられる抗原結合ドメインを作製する方法は、参照によりその全体が援用されるＫｏｓｔｅｌｎｙ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｊ．  Ｉｍｍｕｎｏｌ．，  １９９２，  １４８：１５４７−１５５３に記載されている。ＤＮＬアプローチによるＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第７，５２１，０５６号、同第７，５５０，１４３号、同第７，５３４，８６６、及び同第７，５２７，７８７号に記載される。ＡＢＰ分子と非ＡＢＰ分子とのハイブリッドを作成する方法は、例えばそのようなＡＢＰについて参照によりその全てが組み込まれる、ＷＯ９３／０８８２９に記載される。ＤＡＦ  ＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許出願第２００８／００６９８２０号に記載される。還元及び酸化によるＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃａｒｌｒｉｎｇ  ｅｔ  ａｌ．，ＰＬｏＳ  Ｏｎｅ，２０１１，６：ｅ２２５３３に記載される。ＤＶＤ−Ｉｇｓ（商標）の作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第７，６１２，１８１号に記載される。ＤＡＲＴ（商標）を作製する方法は、参照によりその全体が援用される、Ｍｏｏｒｅ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｂｌｏｏｄ，  ２０１１，  １１７：４５４−４５１に記載されている。ＤｕｏＢｏｄｉｅｓ（登録商標）の作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｌａｂｒｉｊｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，２０１３，１１０：５１４５−５１５０号、同第Ｇｒａｍｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，ｍＡｂｓ，２０１３，５：９６２−９７２、及びＬａｂｒｉｊｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｎａｔｕｒｅ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ，２０１４，９：２４５０−２４６３に記載される。ＩｇＧからＣＨ３のＣ末端に融合したｓｃＦｖを含むＡＢＰを作製する方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｃｏｌｏｍａ  ａｎｄ  Ｍｏｒｒｉｓｏｎ，Ｎａｔｕｒｅ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．，１９９７，１５：１５９−１６３に記載される。免疫グロブリンの定常領域にＦａｂ分子が結合しているＡＢＰを作製する方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｍｉｌｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，２００３，１７０：４８５４−４８６１に記載される。ＣｏｖＸボディの作成方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｄｏｐｐａｌａｐｕｄｉ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，２０１０，１０７：２２６１１−２２６１６に記載される。Ｆｃａｂ  ＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｗｏｚｎｉａｋ−Ｋｎｏｐｐ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｅｎｇ．Ｄｅｓ．Ｓｅｌ．，２０１０，２３：２８９−２９７に記載される。ＴａｎｄＡｂ（登録商標）ＡＢＰの作製方法は、参照によりその全てが組み込まれる、Ｋｉｐｒｉｙａｎｏｖ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．，１９９９，２９３：４１−５６及びＺｈｕｋｏｖｓｋｙ  ｅｔ  ａｌ．，Ｂｌｏｏｄ，２０１３，１２２：５１１６に記載される。タンデムＦａｂを作製する方法は、参照によりその全体が援用されるＷＯ２０１５／１０３０７２に記載されている。Ｚｙｂｏｄｉｅｓ（商標）を作製する方法は、参照によりその全体が援用される、ＬａＦｌｅｕｒ  ｅｔ  ａｌ．，  ｍＡｂｓ，  ２０１３，  ５：２０８−２１８に記載されている。
【０４７１】
バリアントを作製する方法
ＡＢＰをコードするポリヌクレオチド配列（複数可）に可変性を導入するには、任意の好適な方法を使用することができる。これらの方法としては、例えば、エラープローンＰＣＲ、鎖シャッフリングのほか、トリヌクレオチド指向変異導入（ＴＲＩＭ）のようなオリゴヌクレオチド指向変異導入が挙げられる。いくつかの態様では、いくつかのＣＤＲ残基（例えば、一度に４〜６残基）は、無作為化される。抗原結合に関与するＣＤＲ残基は、例えば、アラニンスキャニング変異導入またはモデリングを用いて特異的に同定され得る。ＣＤＣＤＲ  Ｈ３及びＣＤＣＤＲ  Ｌ３は、変異のために特に標的化されることが多い。
【０４７２】
可変領域及び／またはＣＤＲへの多様性の導入を使用して、二次ライブラリーを生成することができる。次いで、二次ライブラリーをスクリーニングして、親和性が改善されたＡＢＰバリアントを同定する。二次ライブラリーを構築及び再選択することによる親和性成熟は、例えば、参照によりその全体が組み込まれる、Ｈｏｏｇｅｎｂｏｏｍ  ｅｔ  ａｌ．，  Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，  ２００１，  １７８：１−３７に記載されている。
【０４７３】
ＡＢＰによって細胞を操作するための方法
例えば、抗体とＣＡＲとＴＣＲとを含む受容体を含むＡＢＰを発現させるための、ならびにそのようなＡＢＰを発現させる遺伝子操作された細胞を産生するための、方法、核酸、組成物、及びキットもまた、提供されている。遺伝子操作は、一般に、レトロウイルス形質導入、トランスフェクション、または形質転換などにより、組み換えられたまたは操作された成分をコードする核酸を細胞に導入することを含む。
【０４７４】
いくつかの実施形態では、まず細胞を刺激し、例えば、サイトカインもしくは活性化マーカーの発現によって測定されるような、増殖、生存及び／または活性化などの応答を誘発する刺激を組み合わせて用い、続いて、活性化された細胞の形質導入を行い、臨床用途に十分な程度の数まで培養して増殖させることによって、遺伝子導入を達成する。
【０４７５】
いくつかの状況において、刺激因子（例えば、リンホカインまたはサイトカイン）の過剰発現は、対象にとって毒性である可能性がある。それゆえ、いくつかの状況では、操作された細胞には、養子免疫療法における投与時など、細胞をｉｎ  ｖｉｖｏでのネガティブ選択に感受性にする遺伝子セグメントが含まれる。例えば、いくつかの態様では、細胞に操作をすることによって、細胞を投与された患者のｉｎ  ｖｉｖｏ状態の変化の結果、除去できるようにする。陰性選択可能な表現型は、投与された薬剤、例えば、化合物に感受性を与える遺伝子の挿入から生成され得る。陰性選択可能な遺伝子には、単純ヘルペスウイルスＩ型チミジンキナーゼ（ＨＳＶ−Ｉ  ＴＫ）遺伝子（Ｗｉｇｌｅｒ  ｅｔ  ａｌ．，Ｃｅｌｌ  ＩＩ：２２３，１９７７）が含まれ、これにより、ガンシクロビル感受性、細胞のヒポキサンチンホスホリボシルトランスフェラーゼ（ＨＰＲＴ）遺伝子、細胞のアデニンホスホリボシルトランスフェラーゼ（ＡＰＲＴ）遺伝子、細菌のシトシンデアミナーゼが付与される（Ｍｕｌｌｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ．８９：３３（１９９２））。
【０４７６】
いくつかの態様では、細胞は、さらに、サイトカインまたは他の因子の発現を促進するように設計される。遺伝子操作された成分、例えば抗原受容体、例えばＣＡＲを導入するための様々な方法が周知であり、これらを、提供される方法及び組成物とともに使用してもよい。例示的な方法には、ウイルス、例えばレトロウイルスまたはレンチウイルス、形質導入、トランスポゾン、及びエレクトロポレーションを含む、受容体をコードする核酸の導入のための方法が含まれる。
【０４７７】
いくつかの実施形態では、組み換え核酸を、例えば、シミアンウイルス４０（ＳＶ４０）、アデノウイルス、アデノ随伴ウイルス（ＡＡＶ）に由来するベクターなどの組み換え感染性ウイルス粒子を使用して細胞に導入する。いくつかの実施形態では、組み換え核酸は、組み換えレンチウイルスベクターまたはγレトロウイルスベクターなどのレトロウイルスベクターを使用してＴ細胞に導入される（例えば、Ｋｏｓｔｅ  ｅｔ  ａｌ．（２０１４）Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ  ２０１４  Ａｐｒ．３．ｄｏｉ：１０．１０３８／ｇｔ．２０１４．２５；Ｃａｒｌｅｎｓ  ｅｔ  ａｌ．（２０００）Ｅｘｐ  Ｈｅｍａｔｏｌ  ２８（１０）：１１３７−４６；Ａｌｏｎｓｏ−Ｃａｍｉｎｏ  ｅｔ  ａｌ．（２０１３）Ｍｏｌ  Ｔｈｅｒ  Ｎｕｃｌ  Ａｃｉｄｓ  ２，ｅ９３；Ｐａｒｋ  ｅｔ  ａｌ．，Ｔｒｅｎｄｓ  Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．２０１１  Ｎｏｖ．２９（１１）：５５０−５５７）を参照されたい。
【０４７８】
いくつかの実施形態では、レトロウイルスベクターは長い末端反復配列（ＬＴＲ）有し、例えば、モロニーマウス白血病ウイルス（ＭｏＭＬＶ）、骨髄増殖性肉腫ウイルス（ＭＰＳＶ）、マウス胚性幹細胞ウイルス（ＭＥＳＶ）、マウス幹細胞ウイルス（ＭＳＣＶ）、脾臓形成ウイルス（ＳＦＦＶ）またはアデノ随伴ウイルス（ＡＡＶ）に由来するレトロウイルスベクターである。ほとんどのレトロウイルスベクターは、マウスレトロウイルスに由来する。いくつかの実施形態では、レトロウイルスには、鳥類または哺乳類の細胞源に由来するものが含まれる。レトロウイルスは典型的には、両種性であり、これは、レトロウイルスが、ヒトをはじめとするいくつかの種の宿主細胞に感染できることを意味する。一実施形態では、レトロウイルスｇａｇ、ｐｏｌ及び／またはｅｎｖ配列は、発現するための遺伝子で置換される。いくつかの例証的なレトロウイルスシステムが、記載されてきた（例えば、米国特許第５，２１９，７４０号；同第６，２０７，４５３号；同第５，２１９，７４０号；Ｍｉｌｌｅｒ及びＲｏｓｍａｎ（１９８９）ＢｉｏＴｅｃｈｎｉｑｕｅｓ  ７：９８０−９９０；Ｍｉｌｌｅｒ，Ａ．Ｄ．（１９９０）Ｈｕｍａｎ  Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ  １：５−１４；Ｓｃａｒｐａ  ｅｔ  ａｌ．（１９９１）Ｖｉｒｏｌｏｇｙ  １８０：８４９−８５２；Ｂｕｒｎｓ  ｅｔ  ａｌ．（１９９３）Ｐｒｏｃ．Ｎａｔｌ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ  ９０：８０３３−８０３７；ａｎｄ  Ｂｏｒｉｓ−Ｌａｗｒｉｅ  ａｎｄ  Ｔｅｍｉｎ（１９９３）Ｃｕｒ．Ｏｐｉｎ．Ｇｅｎｅｔ．Ｄｅｖｅｌｏｐ．３：１０２−１０９）。
【０４７９】
レンチウイルス形質導入の方法は、公知である。例示的な方法は、例えば、Ｗａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．（２０１２）Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．３５（９）６８９−７０１；Ｃｏｏｐｅｒ  ｅｔ  ａｌ．（２００３）Ｂｌｏｏｄ．１０１：１６３７−１６４４；Ｖｅｒｈｏｅｙｅｎ  ｅｔ  ａｌ．（２００９）Ｍｅｔｈｏｄｓ  Ｍｏｌ  Ｂｉｏｌ．５０６：９７−１１４；ａｎｄ  Ｃａｖａｌｉｅｒｉ  ｅｔ  ａｌ．（２００３）Ｂｌｏｏｄ．１０２（２）４９７−５０５）に記載されている。
【０４８０】
いくつかの実施形態では、組み換え核酸はエレクトロポレーションを介してＴ細胞に移入される（例えば、Ｃｈｉｃａｙｂａｍ  ｅｔ  ａｌ，（２０１３）ＰＬｏＳ  ＯＮＥ  ８（３）：ｅ６０２９８；Ｖａｎ  Ｔｅｄｅｌｏｏ  ｅｔ  ａｌ．（２０００）Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ  ７（１６）：１４３１−１４３７、及びＲｏｔｈ  ｅｔ  ａｌ．（２０１８）Ｎａｔｕｒｅ  ５５９：４０５−４０９を参照されたい）。いくつかの実施形態では、組み換え核酸は転位を介してＴ細胞に導入される（例えば、Ｍａｎｕｒｉ  ｅｔ  ａｌ．（２０１０）Ｈｕｍ  Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒ  ２１（４）：４２７−４３７；Ｓｈａｒｍａ  ｅｔ  ａｌ．（２０１３）Ｍｏｌｅｃ  Ｔｈｅｒ  Ｎｕｃｌ  Ａｃｉｄｓ  ２，ｅ７４、及びＨｕａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．（２００９）Ｍｅｔｈｏｄｓ  Ｍｏｌ  Ｂｉｏｌ  ５０６：１１５−１２６を参照されたい）。免疫細胞に遺伝物質を導入及び発現させる他の方法としては、リン酸カルシウムトランスフェクション（例えば、Ｃｕｒｒｅｎｔ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ，Ｊｏｈｎ  Ｗｉｌｅｙ  ＆  Ｓｏｎｓ，Ｎｅｗ  Ｙｏｒｋ．Ｎ．Ｙ．に記載される），プロトプラスト融合、カチオン性リポソーム媒介トランスフェクション；タングステン粒子により促進される微粒子衝突（Ｊｏｈｎｓｔｏｎ，Ｎａｔｕｒｅ，３４６：７７６−７７７（１９９０））、及びリン酸ストロンチウムＤＮＡ共沈（Ｂｒａｓｈ  ｅｔ  ａｌ．，Ｍｏｌ．Ｃｅｌｌ  Ｂｉｏｌ．，７：２０３１−２０３４（１９８７））が挙げられる。
【０４８１】
組み換え産物をコードする核酸の導入のための他のアプローチ及びベクターは、例えば、以下の国際特許出願公開第ＷＯ２０１４０５５６６８号、及び米国特許第７，４４６，１９０号に記載されているものが含まれる。
【０４８２】
追加的な核酸、例えば、導入用の遺伝子の中でも、とりわけ際立っているのが、移植された細胞の生存率及び／または機能を促進することなどにより、治療の有効性を改善するもの；細胞の選択及び／または評価のための遺伝的マーカーを提供する遺伝子、例えば、ｉｎ  ｖｉｖｏでの生存または局在を評価するための遺伝子；例えば、細胞をｉｎ  ｖｉｖｏで陰性選択の影響を受けやすくすることにより、安全性を向上させる遺伝子であり、Ｌｕｐｔｏｎ  Ｓ．Ｄ．ｅｔ  ａｌ．，Ｍｏｌ．及びＣｅｌｌ  Ｂｉｏｌ．，１１：６（１９９１）、及びＲｉｄｄｅｌｌ  ｅｔ  ａｌ．，Ｈｕｍａｎ  Ｇｅｎｅ  Ｔｈｅｒａｐｙ  ３：３１９−３３８（１９９２）に記載され、また、例えば、ドミナント陽性選択可能マーカー及び陰性選択可能マーカーの融合に由来する二機能性選択可能融合遺伝子の使用について記載されているＬｕｐｔｏｎらによるＰＣＴ／ＵＳ９１／０８４４２号及びＰＣＴ／ＵＳ９４／０５６０１号も参照されたい。例えば、Ｒｉｄｄｅｌｌ  ｅｔ  ａｌ．，米国特許第６，０４０，１７７号の第１４〜１７段落を参照されたい。
【０４８３】
操作された細胞の調製
いくつかの実施形態では、操作された細胞の調製は、１つまたは複数の培養及び／または調製ステップを含む。ＨＬＡ−ペプチド−ＡＢＰ、例えば、ＴＣＲまたはＣＡＲを導入するための細胞は、生体試料、例えば、対象から得られた、またはその対象に由来するものなどの、試料から単離することができる。いくつかの実施形態では、細胞が単離される対象は、疾患もしくは状態を有するか、または細胞療法を必要としているか、または細胞療法薬が投与される対象である。いくつかの実施形態において対象は、細胞が単離、処理、及び／または操作される養子細胞療法などの、特定の治療的介入を必要としているヒトである。
【０４８４】
したがって、細胞は、いくつかの実施形態では、初代細胞、例えば初代ヒト細胞である。試料としては、対象から直接的に採取された組織、体液、及びその他の試料のほか、分離、遠心分離、遺伝子操作（例えば、ウイルスベクターによる形質導入）、洗浄、及び／またはインキュベーションなどの１つまたは複数の処理ステップにより得られた試料が挙げられる。生体試料は、生物学的供給源から直接的に得られた試料または処理された試料であり得る。生体試料としては、非限定的に、血液、血漿、血清、脳脊髄液、滑液、尿及び汗などの体液、組織及び臓器の試料、例えば、それらに由来する処理された試料が挙げられる。
【０４８５】
いくつかの態様では、細胞が由来または単離される試料は、血液または血液由来の試料であるか、またはアフェレーシス産物もしくは白血球アフェレーシス産物であるか、またはその産物に由来する。例示的な試料としては、全血、末梢血単核細胞（ＰＢＭＣ）、白血球、骨髄、胸腺、組織生検、腫瘍、白血病、リンパ腫、リンパ節、腸関連リンパ組織、粘膜関連リンパ組織、脾臓、その他のリンパ組織、肝臓、肺、胃、腸、結腸、腎臓、膵臓、乳房、骨、前立腺、子宮頸、精巣、卵巣、扁桃腺もしくは他の臓器、及び／またはそれらに由来する細胞が挙げられる試料としては、細胞療法、例えば養子細胞療法の文脈において、自家及び同種起源の試料が包含される。
【０４８６】
いくつかの実施形態では、細胞は、例えばＴ細胞株などの細胞株に由来する。細胞は、いくつかの実施形態では、異種起源、例えばマウス、ラット、非ヒト霊長類、またはブタから得られる。
【０４８７】
いくつかの実施形態では、細胞の単離は、１つまたは複数の調製及び／または非親和性に基づく細胞分離ステップを含む。いくつかの例では、細胞を、洗浄し、遠心分離して、及び／または１つまたは複数の試薬の存在下でインキュベートする。例えば、不要な成分を除去するか、所望の成分を濃縮するか、あるいは特定の試薬に対し感受性の細胞を溶解または除去する。いくつかの例では、細胞を、密度、付着特性、サイズ、感度、特定の構成要素に対する耐性などの、１つまたは複数の特性に基づいて分離する。
【０４８８】
いくつかの例では、対象の循環血液由来の細胞を、例えばアフェレーシスまたは白血球アフェレーシスによって得る。試料には、いくつかの態様では、リンパ球、例えば、Ｔ細胞、単球、顆粒球、Ｂ細胞、他の有核白血球、赤血球、及び／または血小板が含まれており、いくつかの態様では、赤血球と血小板以外の細胞が含まれている。
【０４８９】
いくつかの実施形態では、対象から収集された血球を洗浄し、例えば、血漿画分を除去して、且つ後続の処理ステップに備えて、細胞を適切な緩衝液または培地に入れる。いくつかの実施形態では、細胞はリン酸緩衝生理食塩水（ＰＢＳ）で洗浄される。いくつかの実施形態では、洗浄溶液は、カルシウム及び／またはマグネシウム及び／または多くのもしくは全ての二価カチオンを欠く。いくつかの態様では、洗浄ステップは、半自動化された「フロースルー」遠心分離機（例えば、Ｂａｘｔｅｒ製のＣｏｂｅ  ２９９１セルプロセッサー）を製造元の説明書に従って使用して行う。いくつかの態様では、洗浄ステップを、製造元の指示に従ってタンジェント流濾過（ＴＦＦ）を用いて行う。いくつかの実施形態では、細胞を、洗浄後に、例えばＣａ＋＋／Ｍｇ＋＋不含ＰＢＳなどの、様々な生体適合性緩衝液中に再懸濁する。特定の実施形態では、血球試料の成分を除去して、細胞を培養液中に直接的に再懸濁する。
【０４９０】
いくつかの実施形態では、本方法は、密度に基づく細胞分離方法、例えば、赤血球を溶解し、パーコールまたはフィコール勾配を介して遠心分離することによる、末梢血から白血球を調製することを含む。
【０４９１】
いくつかの実施形態では、単離方法は、１つまたは複数の特定の分子、例えば、表面タンパク質、細胞内マーカーもしくは核酸のような表面マーカーの細胞内での発現または存在に基づいて、異なる細胞型を分離することを含む。いくつかの実施形態では、そのようなマーカーに基づいて分離を行うための、任意の公知の方法が使用され得る。いくつかの実施形態では、分離は、親和性または免疫親和性に基づく分離である。例えば、いくつかの態様において単離することは、細胞の発現または１つまたは複数のマーカー、典型的には細胞表面マーカーの発現レベルに基づき、例えば、そのようなマーカーに対し特異的に結合する抗体または結合パートナーと共にインキュベーションすることによって、細胞及び細胞集団を分離することと、続いて、一般的には洗浄ステップを実行することと、抗体または結合パートナーに結合していない細胞から抗体または結合パートナーに結合した細胞を分離することとを、含む。
【０４９２】
そのような分離ステップは、試薬に結合した細胞がさらなる使用のために保持される陽性選択、及び／または抗体または結合パートナーに結合していない細胞を保持する陰性選択に基づき得る。いくつかの例では、両方の画分を、さらなる使用のために保持する。いくつかの態様では、陰性選択は、所望の集団以外の細胞によって発現されるマーカーに基づくと分離が最適に行われるような、異種集団の細胞型を特異的に同定する抗体が利用できない場合に特に有用である。
【０４９３】
分離では、特定の細胞集団または特定のマーカーを発現する細胞のうちの必ずしも１００％を濃縮または除去する必要はない。例えば、特定のタイプの細胞、例えばマーカーを発現する細胞の陽性選択または濃縮とは、そのような細胞の数または割合を増加させることを指すが、ただし、その際、マーカーを発現していない細胞を必ずしも完全に存在しないようにする必要はない。同様に、特定のタイプの細胞、例えばマーカーを発現する細胞の陰性選択、除去または枯渇とは、そのような細胞の数または割合を減少させることを指すが、ただし、その際、そのような細胞を必ずしも全て完全に除去する必要はない。
【０４９４】
いくつかの例では、複数ラウンドの分離ステップを実行し、１つのステップで陽性もしくは陰性選択された画分を、後続の別の分離ステップ、例えば、陽性もしくは陰性選択に供する。いくつかの例では、単一の分離ステップで、例えば、細胞を、複数の抗体または結合パートナー、例えば各々が陰性選択の標的となるマーカーに対し特異的なものと共にインキュベートすることによって、複数のマーカーを同時に発現する細胞を枯渇させることができる。同様に、さまざまな種類の細胞内で発現する複数の抗体または結合パートナーと共に細胞をインキュベートすることによって、複数の細胞型を同時に陽性選択する場合もある。
【０４９５】
例えば、いくつかの態様ではＴ細胞の特定の亜集団、例えば陽性もしくは高レベルの１つ以上の表面マーカーを発現する細胞、例えばＣＤ２８＋、ＣＤ６２Ｌ＋、ＣＣＲ７＋、ＣＤ２７＋、ＣＤ１２７＋、ＣＤ４＋、ＣＤ８＋、ＣＤ４５ＲＡ＋、及び／またはＣＤ４５ＲＯ＋のＴ細胞を、陽性もしくは陰性選択手法によって単離する。
【０４９６】
例えば、ＣＤ３＋、ＣＤ２８＋Ｔ細胞を、ＣＤ３／ＣＤ２８共役磁気ビーズ、例えば、ＤＹＮＡＢＥＡＤＳ（登録商標）Ｍ−４５０  ＣＤ３／ＣＤ２８  Ｔ細胞拡張剤）を使用して陽性選択することができる。
【０４９７】
いくつかの実施形態では、単離は、陽性選択を行い、特定の細胞集団を濃縮させるか、あるいは、陰性選択を行い、特定の細胞集団を枯渇させることによって行われる。いくつかの実施形態では、１つまたは複数の表面マーカーであってそれぞれ陽性または陰性選択された細胞上で発現したマーカー（マーカー＋）または比較的高レベルにて発現したマーカー（マーカー高）に対し特異的に結合する、１つまたは複数の抗体または他の結合剤と共に、細胞をインキュベートすることによって、陽性または陰性選択を達成する。
【０４９８】
いくつかの実施形態では、非Ｔ細胞、例えば、Ｂ細胞、単球、またはＣＤ１４などの他の白血球上に発現するマーカーを陰性選択することによって、Ｔ細胞を末梢血単核球（ＰＢＭＣ）試料から分離する。いくつかの態様では、ＣＤ４＋またはＣＤ８＋選択ステップを使用して、ＣＤ４＋ヘルパーＴ細胞とＣＤ８＋細胞傷害性Ｔ細胞を分離する。１つ以上のナイーブ、メモリー及び／またはエフェクターＴ細胞亜集団上に発現したマーカー、または比較的高レベルにて発現したマーカーを陽性または陰性選択することによって、そのようなＣＤ４＋及びＣＤ８＋の集団を、さらに亜集団に選別することができる。
【０４９９】
いくつかの実施形態では、ＣＤ８＋細胞におけるナイーブ、セントラルメモリー、エフェクターメモリー、及び／またはセントラルメモリー幹細胞を、例えば、それぞれの亜集団に関連する表面抗原に基づいて、陽性または陰性選択することによって、さらに濃縮させるか、または枯渇させる。いくつかの実施形態では、セントラルメモリーＴ（ＴＣＭ）細胞の濃縮を遂行することによって、効能を向上させ、例えば、投与後の長期生存、増殖、及び／または生着を改善し、これは、一部の態様において、そのような亜集団においてとりわけ堅牢となる。Ｔｅｒａｋｕｒａ  ｅｔ  ａｌ．  （２０１２）  Ｂｌｏｏｄ．  １：７２−８２；Ｗａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．  （２０１２）  Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．  ３５（９）：６８９−７０１を参照されたい。いくつかの実施形態では、ＴＣＭに富むＣＤ８＋Ｔ細胞とＣＤ４＋Ｔ細胞を組み合わせることにより、更に効能を強化する。
【０５００】
実施形態では、メモリーＴ細胞は、ＣＤ８＋末梢血リンパ球のＣＤ６２Ｌ＋サブセットとＣＤ６２Ｌ−サブセットの両方に存在する。例えば、抗ＣＤ８及び抗ＣＤ６２Ｌ抗体を使用して、末梢血単核球（ＰＢＭＣ）の、ＣＤ６２Ｌ−ＣＤ８＋及び／またはＣＤ６２Ｌ＋ＣＤ８＋画分を濃縮または枯渇させてもよい。
【０５０１】
いくつかの実施形態では、セントラルメモリーＴ（ＴＣＭ）細胞の濃縮を、ＣＤ４５ＲＯ、ＣＤ６２Ｌ、ＣＣＲ７、ＣＤ２８、ＣＤ３、及び／またはＣＤ１２７の陽性または高い表面発現に基づいて行い、いくつかの態様では、ＣＤ４５ＲＡ及び／またはグランザイムＢを発現または高度に発現する細胞の陰性選択に基づいて行う。いくつかの態様では、ＣＤ４、ＣＤ１４、ＣＤ４５ＲＡを発現する細胞の枯渇、及びＣＤ６２Ｌを発現する細胞の陽性選択または濃縮によって、ＴＣＭ細胞が濃縮されたＣＤ８＋集団を単離する。一態様では、セントラルメモリーＴ（ＴＣＭ）細胞の濃縮を、まず、ＣＤ４の発現に基づいて選択された細胞の陰性画分から実行し、ＣＤ１４及びＣＤ４５ＲＡの発現に基づく陰性選択、ならびにＣＤ６２Ｌに基づく陽性選択に供する。このような選択は、いくつかの態様では同時に実行し、他の態様ではいずれかの順序で逐次的に実行する。いくつかの態様では、ＣＤ８＋細胞集団または亜集団を調製する際に用いたのと同じＣＤ４発現に基づく選択ステップもまた使用して、ＣＤ４＋細胞集団または亜集団を生成し、例えばＣＤ４ベースの分離による陽性画分と陰性画分の両方を保持して、本方法の後続ステップで使用し、任意選択で、１つまたは複数の追加的な陽性または陰性選択ステップを続ける。
【０５０２】
特定の例では、ＰＢＭＣの試料または他の白血球試料で、陰性及び陽性画分の両方が保持されているものを、ＣＤ４＋細胞の選択に供する。次いで、陰性画分を、ＣＤ１４及びＣＤ４５ＲＡまたはＲＯＲ１の発現に基づいて陰性選択に供し、セントラルメモリーＴ細胞の特徴的なマーカー、例えばＣＤ６２ＬまたはＣＣＲ７に基づいて陽性選択に供する。陽性及び陰性選択は、任意の順序で実施される。
【０５０３】
細胞表面抗原を有する細胞集団を同定することによって、ＣＤ４＋Ｔヘルパー細胞を、ナイーブ細胞、セントラルメモリー細胞、エフェクター細胞に選別する。ＣＤ４＋リンパ球は、標準的な方法で得ることができる。いくつかの実施形態では、ナイーブＣＤ４＋Ｔリンパ球は、ＣＤ４５ＲＯ−、ＣＤ４５ＲＡ＋、ＣＤ６２Ｌ＋、ＣＤ４＋Ｔ細胞である。いくつかの実施形態では、セントラルメモリーＣＤ４＋細胞はＣＤ６２Ｌ＋及びＣＤ４５ＲＯ＋である。いくつかの実施形態では、エフェクターＣＤ４＋細胞はＣＤ６２Ｌ−及びＣＤ４５ＲＯ−である。
【０５０４】
一例では、陰性選択によりＣＤ４＋細胞を濃縮するため、モノクローナル抗体カクテルには典型的には、ＣＤ１４、ＣＤ２０、ＣＤ１１ｂ、ＣＤ１６、ＨＬＡ−ＤＲ、及びＣＤ８に対する抗体を含める。いくつかの実施形態では、抗体または結合パートナーを、磁性ビーズまたは常磁性ビーズなどの固体担体または基質に結合することにより、陽性及び／または陰性選択に応じて細胞分離を可能にする。例えば、いくつかの実施形態では、細胞及び細胞集団は、免疫磁気（または親和性磁気）分離技術を使用して分離または単離させる（Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｍｅｄｉｃｉｎｅ，ｖｏｌ．５８：Ｍｅｔａｓｔａｓｉｓ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ，Ｖｏｌ．２：Ｃｅｌｌ  Ｂｅｈａｖｉｏｒ  Ｉｎ  Ｖｉｔｒｏ及びＩｎ  Ｖｉｖｏ，ｐ  １７−２５  Ｅｄｉｔｅｄ  ｂｙ：Ｓ．Ａ．Ｂｒｏｏｋｓ  ａｎｄ  Ｕ．Ｓｃｈｕｍａｃｈｅｒ  Ｈｕｍａｎａ  Ｐｒｅｓｓ  Ｉｎｃ．，Ｔｏｔｏｗａ，Ｎ．Ｊ．においてレビューされる）。
【０５０５】
いくつかの態様では、分離される細胞の試料または組成物を、小型の磁化可能、または磁気応答性の材料、例えば、常磁性ビーズ（例えば、ＤｙｎａｂｅａｄｓまたはＭＡＣＳビーズなど）などの磁気応答性粒子または微粒子とともにインキュベートする。磁気応答性材料、例えば粒子は、一般に、分離が所望される、例えば、ネガティブ選択またはポジティブ選択が所望される細胞（単数もしくは複数）または細胞の集団に存在する分子、例えば表面マーカーに特異的に結合する結合パートナー、例えば抗体に直接的または間接的に付着する。
【０５０６】
いくつかの実施形態では、磁性粒子またはビーズは、特異的な結合メンバー、例えば、抗体または他の結合パートナーに結合された磁気応答材料を含む。磁気分離法で使用される数多くの周知の磁気応答材料がある。好適な磁性粒子としては、Ｍｏｌｄａｙ，米国特許第４，４５２，７７３号、及び欧州特許明細書ＥＰ４５２３４２（Ｂ）号に記載されているものが挙げられ、参照によりその全てが組み込まれる。Ｏｗｅｎによる米国特許第４，７９５，６９８号、及びＬｉｂｅｒｔｉらによる米国特許第５，２００，０８４号に記載されているようなコロイドサイズの粒子はその他の例である。
【０５０７】
インキュベーションは、一般に、磁性粒子またはビーズに付着する、抗体もしくは結合パートナー、またはそのような抗体もしくは結合パートナーに特異的に結合する二次抗体もしくは他の試薬などの分子が、試料内の細胞に存在する場合、細胞表面に特異的に結合する条件下で実行される。
【０５０８】
いくつかの態様では、試料を磁場内に置き、磁気応答性または磁化可能な粒子が付着している細胞を磁石に引き寄せて、非標識細胞から分離させる。陽性選択では、磁石に引き寄せられた細胞が保持されるのに対し、陰性選択では、引き寄せられない細胞（無標識の細胞）が保持される。いくつかの態様では、陽性選択と陰性選択の組み合わせを同じ選択ステップ中に実行し、陽性画分及び陰性画分を保持して、更に処理されるか、あるいは、更なる分離ステップに供される。
【０５０９】
特定の実施形態では、磁気応答性粒子は、一次抗体または他の結合パートナー、二次抗体、レクチン、酵素、またはストレプトアビジンでコーティングされている。特定の実施形態では、磁性粒子は、１つまたは複数のマーカーに対し特異的な一次抗体のコーティングを介して細胞に付着している。特定の実施形態では、ビーズではなく細胞を、一次抗体または結合パートナーで標識し、次いで、細胞型特異的二次抗体または他の結合パートナー（例えば、ストレプトアビジン）でコーティングされた磁性粒子を添加する。特定の実施形態では、ストレプトアビジンでコーティングされた磁性粒子を、ビオチン化一次抗体または二次抗体と組み合わせて使用する。
【０５１０】
いくつかの実施形態では、磁気応答性粒子を、引き続き、培養、培養及び／または操作に供する細胞に付着したままの状態に維持する。いくつかの態様では、この粒子を、患者への投与のために細胞に付着したままの状態に維持する。いくつかの実施形態では、磁化性または磁気応答性の粒子を、細胞から除去する。細胞から磁化可能な粒子を除去する方法は公知であり、例えば、競合する非標識抗体、磁化可能粒子、または切断可能なリンカーに結合した抗体などを使用することが挙げられる。いくつかの実施形態では、磁化可能粒子は、生分解性である。
【０５１１】
いくつかの実施形態では、親和性ベースの選択は、磁気活性化細胞選別（ＭＡＣＳ）によってなされる（Ｍｉｌｔｅｎｙｉ  Ｂｉｏｔｅｃｈ，Ａｕｂｕｒｎ，Ｃａｌｉｆ．）。磁気活性化細胞選別（ＭＡＣＳ）システムは、磁性粒子が付着した細胞を高純度にて選択することを可能としている。特定の実施形態では、ＭＡＣＳは、外部磁場の印加後に非標的種及び標的種が逐次的に溶出する様式にて実行する。すなわち、磁化された粒子に付着した細胞は、付着していない種が溶出している間、適所に保持されている。次いで、この第１の溶出ステップが完了した後で磁場に捕捉されて溶出するのを妨げられた種は、何らかの方法で解放され、結果として、この種の溶出及び回収が可能となる。特定の実施形態では、非標的細胞を標識し、不均一な細胞集団から枯渇させる。
【０５１２】
特定の実施形態では、単離または分離は、本方法における単離、細胞調製、分離、処理、インキュベーション、培養、及び／または製剤化ステップのうちの１つまたは複数を遂行する、システム、デバイス、または装置を使用して実行される。いくつかの態様では、本システムを使用して、これらの各ステップを閉鎖されたまたは無菌環境で実行することにより、例えば、エラー、ユーザーの取り扱い、及び／または汚染を最小限に抑えることが可能となる。一例において、本システムは、国際特許出願公開第ＷＯ２００９／０７２００３号、または米国特許出願公開第２０１１０００３３８０（Ａ１）号に記載されているシステムである。
【０５１３】
いくつかの実施形態では、システムまたは装置は、統合または自己完結型システムにて、及び／または自動化されたまたはプログラム可能な方法にて、分離、処理、操作、及び配合のステップのうちの１つまたは複数、例えば全部を実行する。いくつかの態様では、システムまたは装置は、システムもしくは装置と通信するコンピューター及び／またはコンピュータープログラムを含むことにより、ユーザーが、処理ステップ、単離ステップ、操作ステップ、及び配合ステップのさまざまな態様をプログラム、制御、結果の評価、及び／または調整するのを可能にしている。
【０５１４】
いくつかの態様では、例えば、閉鎖された無菌システムにおいて、臨床規模のレベルにて細胞を自動分離するため、ＣｌｉｎｉＭＡＣＳシステム（Ｍｉｌｔｅｎｙｉ  Ｂｉｏｔｅｃ）を使用して分離及び／または他のステップを実行する。構成要素には、統合型マイクロコンピューター、磁気分離ユニット、蠕動ポンプ、及びさまざまなピンチバルブが包含される。統合型コンピューターは、いくつかの態様では、機器の全ての構成要素を制御し、手順を標準化された順序にて繰り返し実行するようにシステムに指示する。いくつかの態様では、磁気分離ユニットは、可動永久磁石及び選択カラム用のホルダーを含む。蠕動ポンプは、ピンチ弁と共に、チューブセット全体の流量を制御する。これにより、システムを通る緩衝液の制御された流れ、及び細胞を継続的に懸濁させることが、確実になされる。
【０５１５】
いくつかの態様では、ＣｌｉｎｉＭＡＣＳシステムでは、無菌の非発熱性溶液中に供給された抗体結合磁化可能粒子が、使用される。いくつかの実施形態では、細胞を磁性粒子で標識した後、この細胞を洗浄して過剰な粒子を除去する。次いで、細胞調製バッグをチューブセットに接続した後、これを、緩衝液を含むバッグ、及び細胞収集バッグに接続する。チューブセットは、プレカラムと分離カラムを含む事前に組み立て済み滅菌チューブからなり、単回使用である。分離プログラムの開始後、本システムでは自動的に細胞試料が分離カラムに適用される。標識された細胞はカラム内に保持される一方、標識されていない細胞は一連の洗浄ステップによって除去される。いくつかの実施形態では、本明細書に記載の方法により使用される細胞集団は無標識のものであることから、カラム内に保持されない。いくつかの実施形態では、本明細書に記載の方法により使用される細胞集団は有標識のものであることから、カラムに保持される。いくつかの実施形態では、本明細書に記載の方法により使用される細胞集団は、磁場を除去した後にカラムから溶出され、細胞収集バッグ内に収集される。
【０５１６】
特定の実施形態では、分離及び／または他のステップは、ＣｌｉｎｉＭＡＣＳ  Ｐｒｏｄｉｇｙシステム（Ｍｉｌｔｅｎｙｉ  Ｂｉｏｔｅｃ）を使用して実行される。ＣｌｉｎｉＭＡＣＳ  Ｐｒｏｄｉｇｙシステムは、いくつかの態様では、細胞処理ユニティを装備したことによって、遠心分離による細胞の自動洗浄及び分画を可能にしている。ＣｌｉｎｉＭＡＣＳ  Ｐｒｏｄｉｇｙシステムに、オンボードカメラ及び画像認識ソフトウェアを具備させて、供給源細胞生成物の肉眼可視層を識別することによって最適な細胞分画エンドポイントが判別されるようにしてもよい。例えば、末梢血を、自動的に赤血球、白血球、及び血漿層に分離することができる。ＣｌｉｎｉＭＡＣＳ  Ｐｒｏｄｉｇｙシステムに、統合された細胞培養チャンバーを含めてもよい。これにより、例えば、細胞の分化と増殖、抗原ローディング、長期細胞培養などの細胞培養プロトコールが実現する。入力ポートは、培地の無菌除去及び補充を可能にし得る。統合型顕微鏡を使用して細胞をモニターすることができる。例えば、Ｋｌｅｂａｎｏｆｆ  ｅｔ  ａｌ．  （２０１２）  Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．  ３５（９）：  ６５１−６６０、Ｔｅｒａｋｕｒａ  ｅｔ  ａｌ．  （２０１２）  Ｂｌｏｏｄ．  １：７２−８２、及びＷａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．  （２０１２）  Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．  ３５（９）：６８９−７０１を参照されたい。
【０５１７】
いくつかの実施形態では、本明細書に記載の細胞集団を、フローサイトメトリーを介して収集及び濃縮（または枯渇）させ、複数の細胞表面マーカー用に染色された細胞を、流体の流れを介して運搬する。いくつかの実施形態では、本明細書に記載の細胞集団を、分取規模の蛍光標識細胞分取（ＦＡＣＳ）を介して収集して、濃縮（または枯渇）させる。特定の実施形態では、ＦＡＣＳベースの検出システムと組み合わせて微小電気機械システム（ＭＥＭＳ）チップを使用することにより、本明細書に記載の細胞集団を収集し、濃縮（または枯渇）させる（例えば、ＷＯ２０１０／０３３１４０，Ｃｈｏ  ｅｔ  ａｌ．（２０１０）Ｌａｂ  Ｃｈｉｐ  １０，１５６７−１５７３、及びＧｏｄｉｎ  ｅｔ  ａｌ．（２００８）Ｊ  Ｂｉｏｐｈｏｔｏｎ．１（５）：３５５−３７６を参照されたい）。両方の事例において、細胞を複数のマーカーで標識することによって、明確に定義されたＴ細胞サブセットを高純度で単離することが可能となる。
【０５１８】
いくつかの実施形態では、抗体または結合パートナーを１つまたは複数の検出可能マーカーで標識することで、陽性及び／または陰性選択に合わせて分離させるのを容易にしている。例えば、分離は、蛍光標識抗体への結合に基づいて行うことができる。いくつかの例では、抗体または１つもしくは複数の細胞表面マーカーに対し特異的な他の結合パートナーの結合に基づいて細胞を分離することは、流体の流れを介して行われ、例えば、蛍光標識細胞分取（ＦＡＣＳ）、例えば、分取スケール（ＦＡＣＳ）及び／または微小電気機械システム（ＭＥＭＳ）チップ、例えば、フローサイトメトリー検出システムによる。そのような方法は、同時的に複数のマーカーに基づく陽性及び陰性選択を可能にする。
【０５１９】
いくつかの実施形態では、調製方法は、凍結のステップ、例えば、単離、インキュベーション及び／もしくは操作を実施する前または実施した後における、細胞の凍結保存を含む。いくつかの実施形態では、凍結及びその後続の解凍ステップで、細胞集団内の顆粒球、及びある程度まで単球を、除去する。いくつかの実施形態では、例えば、洗浄ステップで血漿及び血小板を除去した後に、細胞を凍結溶液中に懸濁させる。いくつかの態様においてさまざまな公知の凍結溶液及びパラメーターのいずれかを使用してもよい。一例では、２０％ＤＭＳＯと８％ヒト血清アルブミン（ＨＳＡ）とを含有するＰＢＳ、または他の好適な細胞凍結培地を、使用することを含む。次いで、これを培地で１：１に希釈して、ＤＭＳＯ及びＨＳＡの最終濃度をそれぞれ１０％及び４％にする。他の例としては、Ｃｒｙｏｓｔｏｒ（登録商標）、ＣＴＬ−Ｃｒｙｏ（商標）ＡＢＣ凍結培地などが挙げられる。次いで、細胞を毎分１度の速度で−８０℃まで凍結し、液体窒素貯蔵タンクの気相中に保存する。
【０５２０】
いくつかの実施形態では、提供されている方法は、培養、インキュベーション、培養、及び／または遺伝子操作ステップを含む。例えば、いくつかの実施形態では、枯渇した細胞集団及び培養開始組成物をインキュベート及び／または操作するための方法が提供されている。
【０５２１】
それゆえ、いくつかの実施形態では、培養開始組成物中で細胞集団をインキュベートする。インキュベーション及び／または操作を、培養容器、例えば、ユニット、チャンバー、ウェル、カラム、チューブ、チュービングセット、バルブ、バイアル、培養皿、バッグ、または培地培養もしくは細胞培養用の他の容器中で、実施してもよい。
【０５２２】
いくつかの実施形態では、遺伝子操作を施す前またはそれに関連して、細胞をインキュベートし及び／または培養する。インキュベーションステップは、培養、培養、刺激、活性化、及び／または増殖を含み得る。いくつかの実施形態では、組成物または細胞を、刺激条件または刺激剤の存在下にて、インキュベートする。そのような条件には、集団内の細胞の増殖、増殖、活性化、及び／または生存を誘発させ、抗原曝露を模倣し、及び／または、遺伝子操作を施すに際して、例えば、組み換え抗原受容体の導入に向けて細胞を調製することを目的に設計された条件が、包含される。
【０５２３】
条件としては、特定の培地、温度、酸素含有量、二酸化炭素含有量、時間、薬剤、例えば、栄養素、アミノ酸、抗生物質、イオン、及び／または刺激因子、例えば、サイトカイン、ケモカイン、抗原、結合パートナー、融合タンパク質のほか、組み換え可溶性受容体、及び細胞を活性化するように設計された任意の他の薬剤のうちの１つまたは複数を挙げることができる。
【０５２４】
いくつかの実施形態では、刺激条件または薬剤としては、１つ以上の薬剤、例えば、ＴＣＲ複合体の細胞内シグナル伝達ドメインを活性化し得るリガンドが挙げられる。いくつかの態様では、Ｔ細胞内でのＴＣＲ／ＣＤ３細胞内シグナル伝達カスケードを、薬剤によって、オンにするか、または開始する。そのような薬剤としては、抗体類、例えば、ＴＣＲ成分、及び／または共刺激受容体に対し特異的なもの、例えば抗ＣＤ３、抗ＣＤ２８、ビーズなどの固体担体に結合したもの、及び／または１つまたは複数のサイトカインを挙げることができる。任意選択で、蔵宿する方法に、培養培地に（例えば、少なくとも約０．５ｎｇ／ｍｌの濃度にて）抗ＣＤ３及び／または抗ＣＤ２８抗体を加えるステップを、更に含んでもよい。いくつかの実施形態では、刺激剤は、ＩＬ−２及び／またはＩＬ−１５、例えば、少なくとも約１０単位／ｍＬのＩＬ−２濃度を含む。
【０５２５】
いくつかの態様では、インキュベーションは、米国特許第６，０４０，１７７号（Ｒｉｄｄｅｌｌ  ｅｔ  ａｌ．に付与）、Ｋｌｅｂａｎｏｆｆ  ｅｔ  ａｌ．（２０１２）Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．３５（９）６５１−６６０，Ｔｅｒａｋｕｒａ  ｅｔ  ａｌ．（２０１２）Ｂｌｏｏｄ．１：７２−８２、及び／またはＷａｎｇ  ｅｔ  ａｌ．（２０１２）Ｊ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．３５（９）：６８９−７０１に記載されているような技術に従って行われる。
【０５２６】
いくつかの実施形態では、Ｔ細胞は、非分裂性末梢血単核細胞（ＰＢＭＣ）などの培養開始組成物フィーダー細胞に加えること（例えば、結果として生じる細胞集団が、増殖される初期集団中の各Ｔリンパ球について、少なくとも約５、１０、２０、または４０個以上のＰＢＭＣ支持細胞を含むようにする）、及び培養物をインキュベートすること（例えば、Ｔ細胞の数を増やすのに十分な時間）により増殖される。一部の態様では、非分裂性フィーダー細胞は、ガンマ線照射ＰＢＭＣ支持細胞を含み得る。いくつかの実施形態では、細胞分裂を防ぐために、ＰＢＭＣに約３０００〜３６００ｒａｄの範囲のガンマ線を照射する。いくつかの実施形態では、ＰＢＭＣフィーダー細胞をマイトマイシンＣで不活性化する。いくつかの態様では、Ｔ細胞の集団を加える前に、支持細胞を培地に加える。
【０５２７】
いくつかの実施形態では、刺激条件には、ヒトＴリンパ球の増殖に好適な温度、例えば、少なくとも約２５℃、一般に少なくとも約３０℃、一般に３７℃または約３７℃が含まれる。任意選択で、インキュベーションは、非分裂性ＥＢＶ形質転換リンパ芽球様細胞（ＬＣＬ）をフィーダー細胞として加えることをさらに含んでもよい。ＬＣＬには、約６０００〜１０，０００ｒａｄの範囲のガンマ線を照射し得る。いくつかの態様におけるＬＣＬフィーダー細胞は、任意の好適な量、例えば、ＬＣＬフィーダー細胞と初期Ｔリンパ球との比が少なくとも約１０：１で提供される。
【０５２８】
実施形態では、抗原特異的ＣＤ４＋及び／またはＣＤ８＋Ｔ細胞などの抗原特異的Ｔ細胞は、ナイーブまたは抗原特異的Ｔリンパ球を抗原で刺激することによって得られる。例えば、感染した対象からＴ細胞を分離し、同じ抗原でｉｎ  ｖｉｔｒｏにて細胞を刺激することにより、サイトメガロウイルス抗原に対する抗原特異的Ｔ細胞株またはクローンを作製することができる。
【０５２９】
アッセイ
当該技術分野において公知の様々なアッセイを使用して、本明細書で提供されるＨＬＡペプチドＡＢＰを同定し、特性評価してもよい。
【０５３０】
結合、競合、及びエピトープマッピングアッセイ
本明細書で提供されるＡＢＰの特異的抗原結合活性は、本開示のいずこかで説明されるように、ＳＰＲ、ＢＬＩ、ＲＩＡ及びＭＳＤ−ＳＥＴを使用することを含む、任意の好適な方法によって評価できる。追加的に、抗原結合活性を、ＥＬＩＳＡアッセイ、フローサイトメトリー、及び／またはウエスタンブロットアッセイを使用して評価してもよい。
【０５３１】
２つのＡＢＰ、またはＡＢＰと別の分子（例えば、ＴＣＲなどのＨＬＡペプチドの１つまたは複数のリガンド）間の競合を測定するためのアッセイは、本開示のいずこか、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｈａｒｌｏｗ  ａｎｄ  Ｌａｎｅ，ＡＢＰｓ：Ａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｍａｎｕａｌ  ｃｈ．１４，１９８８，Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ，Ｃｏｌｄ  Ｓｐｒｉｎｇ  Ｈａｒｂｏｒ，Ｎ．Ｙに記載される。
【０５３２】
本明細書で提供されるＡＢＰが結合するエピトープをマッピングするためのアッセイは、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｍｏｒｒｉｓ，“Ｅｐｉｔｏｐｅ  Ｍａｐｐｉｎｇ  Ｐｒｏｔｏｃｏｌｓ，”  ｉｎ  Ｍｅｔｈｏｄｓ  ｉｎ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｂｉｏｌｏｇｙ  ｖｏｌ．６６，１９９６，Ｈｕｍａｎａ  Ｐｒｅｓｓ，Ｔｏｔｏｗａ，Ｎ．Ｊ．に記載される。一部の実施形態では、エピトープはペプチド競合によって決定される。一部の実施形態では、エピトープは質量分析によって決定される。一部の実施形態では、エピトープは変異導入によって決定される。一部の実施形態では、エピトープは結晶学によって決定される。
【０５３３】
エフェクター機能のアッセイ
本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞での治療後のエフェクター機能は、当該技術分野において公知の様々なｉｎ  ｖｉｔｒｏ及びｉｎ  ｖｉｖｏアッセイを使用して評価することができる。これらのアッセイとしては、参照によりその全てが組み込まれる、Ｒｅｖ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，１９９１，９：４５７−４９２；米国特許第５，５００，３６２号、同第５，８２１，３３７号；Ｈｅｌｌｓｔｒｏｍ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ’ｌ  Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，１９８６，８３：７０５９−７０６３；Ｈｅｌｌｓｔｒｏｍ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ’ｌ  Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，１９８５，８２：１４９９〜１５０２；Ｂｒｕｇｇｅｍａｎｎ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｅｘｐ．Ｍｅｄ．，１９８７，１６６：１３５１−１３６１；Ｃｌｙｎｅｓ  ｅｔ  ａｌ．，Ｐｒｏｃ．Ｎａｔ’ｌ  Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．ＵＳＡ，１９９８，９５：６５２−６５６；ＷＯ２００６／０２９８７９；ＷＯ２００５／１００４０２；Ｇａｚｚａｎｏ−Ｓａｎｔｏｒｏ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．Ｍｅｔｈｏｄｓ，１９９６，２０２：１６３−１７１；Ｃｒａｇｇ  ｅｔ  ａｌ．，Ｂｌｏｏｄ，２００３，１０１：１０４５−１０５２；Ｃｒａｇｇ  ｅｔ  ａｌ．Ｂｌｏｏｄ，２００４，１０３：２７３８−２７４３、及びＰｅｔｋｏｖａ  ｅｔ  ａｌ．，Ｉｎｔ’ｌ．Ｉｍｍｕｎｏｌ．，２００６，１８：１７５９−１７６９記載されているものが挙げられる。
【０５３４】
医薬組成物
本明細書で提供されるＡＢＰ、細胞、またはＨＬＡペプチド標的は、任意の好適な医薬組成物に製剤化され、任意の好適な投与経路により投与することができる。好適な投与経路の例としては、非限定的に、動脈内、皮内、筋肉内、腹腔内、静脈内、経鼻、非経口、肺、及び皮下経路が挙げられる。
【０５３５】
医薬組成物は、１つまたは複数の医薬賦形剤を含み得る。任意の適切な医薬賦形剤を使用することができ、当業者は適切な医薬賦形剤を選択することができる。したがって、以下に提供される医薬賦形剤は、例示的であり、限定的ではないことが意図されている。追加的な医薬品賦形剤としては、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｈａｎｄｂｏｏｋ  ｏｆ  Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｅｘｃｉｐｉｅｎｔｓ，Ｒｏｗｅ  ｅｔ  ａｌ．（Ｅｄｓ．）６ｔｈ  Ｅｄ．（２００９）に記載されているものが挙げられる。
【０５３６】
いくつかの実施形態では、医薬組成物が、消泡剤を含む。消泡剤としては、任意の好適なものを使用することができる。いくつかの態様では、消泡剤は、アルコール、エーテル、油、ワックス、シリコーン、界面活性剤、及びそれらの組み合わせから選択される。いくつかの態様では、消泡剤は、鉱油、植物油、エチレンビスステアラミド、パラフィンワックス、エステルワックス、脂肪アルコールワックス、長鎖脂肪アルコール、脂肪酸石鹸、脂肪酸エステル、シリコングリコール、フルオロシリコーン、ポリエチレングリコール−ポリプロピレングリコールコポリマー、ポリジメチルシロキサン−二酸化ケイ素、エーテル、オクチルアルコール、カプリルアルコール、ソルビタントリオレエート、エチルアルコール、２−エチル−ヘキサノール、ジメチコン、オレイルアルコール、シメチコン、及びそれらの組み合わせから選択される。
【０５３７】
いくつかの実施形態では、医薬組成物が、共溶媒を含む。共溶媒の例証的な例としては、エタノール、ポリ（エチレン）グリコール、ブチレングリコール、ジメチルアセトアミド、グリセリン、プロピレングリコール、及びそれらの組み合わせが挙げられる。
【０５３８】
いくつかの実施形態では、医薬組成物に、緩衝液が含まれる。緩衝液の例証的な例として、酢酸塩、ホウ酸塩、炭酸塩、乳酸塩、リンゴ酸塩、リン酸塩、クエン酸塩、水酸化物、ジエタノールアミン、モノエタノールアミン、グリシン、メチオニン、グアーガム、グルタミン酸ナトリウム、及びそれらの組み合わせが挙げられる。
【０５３９】
いくつかの実施形態では、医薬組成物に、担体または充填剤が含まれる。担体または充填剤の例証的な例としては、ラクトース、マルトデキストリン、マンニトール、ソルビトール、キトサン、ステアリン酸、キサンタンガム、グアーガム、及びそれらの組み合わせが挙げられる。
【０５４０】
いくつかの実施形態では、医薬組成物に、界面活性剤が含まれる。界面活性剤の例証的な例としては、ｄ−αトコフェロール、塩化ベンザルコニウム、塩化ベンゼトニウム、セトリミド、塩化セチルピリジニウム、ドクセートナトリウム、ベヘン酸グリセリル、グリセリルモノオレエート、ラウリン酸、マクロゴール１５ヒドロキシステアレート、ミリスチルアルコール、リン脂質、ポリオキシエチレンアルキルソルビタン、ポリオキシエチレンアルキルエーテル、エステル、ポリオキシエチレンステアレート、ポリオキシルグリセリド、ラウリル硫酸ナトリウム、ソルビタンエステル、ビタミンＥポリエチレン（グリコール）コハク酸塩、及びそれらの組み合わせが挙げられる。
【０５４１】
いくつかの実施形態では、医薬組成物に、固結防止剤が含まれる。固結防止剤の例証的な例としては、リン酸カルシウム（三塩基性）、ヒドロキシメチルセルロース、ヒドロキシプロピルセルロース、酸化マグネシウム、及びそれらの組み合わせが挙げられる。
【０５４２】
医薬組成物と共に使用できる他の賦形剤にとしては、例えば、アルブミン、抗酸化剤、抗菌剤、抗真菌剤、生体吸収性ポリマー、キレート剤、制御放出剤、希釈剤、分散剤、溶解促進剤、乳化剤、ゲル化剤、軟膏、塩基、浸透促進剤、防腐剤、可溶化剤、溶媒、安定剤、糖、及びそれらの組み合わせが挙げられる。これらの各薬剤の具体例は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、Ｈａｎｄｂｏｏｋ  ｏｆ  Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｅｘｃｉｐｉｅｎｔｓ，Ｒｏｗｅ  ｅｔ  ａｌ．（Ｅｄｓ．）６ｔｈ  Ｅｄ．（２００９），Ｔｈｅ  Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｐｒｅｓｓに記載される。
【０５４３】
いくつかの実施形態では、医薬組成物に、溶媒が含まれる。いくつかの態様では、溶媒は、無菌等張食塩水またはデキストロース溶液などの食塩水である。いくつかの態様では、溶剤は注射用水である。
【０５４４】
いくつかの実施形態では、医薬組成物は、微粒子またはナノ粒子などの粒子形態である。マイクロ粒子及びナノ粒子は、ポリマーまたは脂質などの任意の好適な材料から形成してもよい。いくつかの態様では、マイクロ粒子またはナノ粒子は、ミセル、リポソームもしくはポリマーソームである。
【０５４５】
さらに本明細書で提供される、ＡＢＰを含む医薬組成物及び剤形は、無水物であり、これは、水が一部のＡＢＰが分解されるのを促進し得るためである。
【０５４６】
本明細書で提供される無水医薬組成物及び剤形は、無水または低水分含有成分、及び低水分または低湿度条件を使用して調製することができる。製造、包装、及び／または保管中に水分及び／または湿度との実質的な接触が予想される場合、ラクトース、及び第１級または第２級アミンを含む少なくとも１つの活性成分を含む、医薬組成物及び剤形は無水であり得る。
【０５４７】
無水医薬組成物の調製及び保存は、その無水の性質が維持されるように行う必要がある。したがって、無水組成物は、適切な処方キットに含めることができるように、水への暴露を防ぐことが知られている材料を使用して包装することができる。好適なパッケージングの例としては、非限定的に、密閉ホイル、プラスチック、単位用量容器（例えば、バイアル）、ブリスターパック、及びストリップパックが挙げられる。
【０５４８】
特定の実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞が、非経口剤形として製剤化される。非経口剤形は、皮下、静脈内（例えば、注入及びボーラス注射）、筋肉内、及び動脈内を含むがこれらに限定されない様々な経路によって対象に投与することができる。それらの投与は通常、汚染物質に対する対象の自然な防御を回避するため、非経口剤形は、通常、無菌であるか、または対象への投与前に滅菌することができる。非経口剤形の例としては、非限定的に、すぐに注射できる溶液、注射用の薬学的に許容されるビヒクルに溶解または懸濁する準備ができている乾燥（例えば、凍結乾燥）製品、注射用の懸濁液、及びエマルションが挙げられる。
【０５４９】
非経口剤形を提供するために使用することができる好適なビヒクルは、当業者に周知である。例としては、非限定的に、注射用水ＵＳＰのほか、水性車両（例えば、非限定的に、塩化ナトリウム注射液、リンゲル注射液、ブドウ糖注射液、ブドウ糖注射液、塩化ナトリウム注射液、及び乳酸加リンゲル注射液）；水混和性ビヒクル（例えば、非限定的に、エチルアルコール、ポリエチレングリコール、及びポリプロピレングリコール）；ならびに、非水性ビヒクル（例えば、非限定的に、トウモロコシ油、綿実油、落花生油、ゴマ油、オレイン酸エチル、ミリスチン酸イソプロピル、及び安息香酸ベンジル）が挙げられる。
【０５５０】
また、本明細書中に開示されている１つまたは複数のＡＢＰ及び／または細胞の溶解度を増加させる賦形剤を、非経口剤形に組み込んでもよい。
【０５５１】
いくつかの実施形態では、非経口剤形は凍結乾燥されている。例示的な凍結乾燥製剤は、例えば、参照によりその全てが組み込まれる、米国特許第６，２６７，９５８号及び同第６，１７１，５８６号、及びＷＯ２００６／０４４９０８に記載される。
【０５５２】
ヒトの治療では、予防的または治療的な治療法、及び治療される対象に固有の年齢、体重、状態、その他の要因に応じて、医師が最も適切と考える薬量を決定する。
【０５５３】
ある特定の実施形態では、本明細書で提供される組成物は、医薬組成物または単回単位剤形である。本明細書で提供される医薬組成物及び単一の単位剤形は、予防的もしくは治療的有効量の、１つ以上の予防的または治療的ＡＢＰを含む。
【０５５４】
障害またはその１つ以上の症状の予防または治療に有効とされるＡＢＰ、細胞または組成物の量は、疾患もしくは状態の性質、及び重症度、ならびにＡＢＰ及び／または細胞が投与される経路に応じて異なる。また、頻度及び投与量は、各対象に対し特異的な因子によっても異なる。例えば、投与される特定の治療薬（例えば、治療剤もしくは予防剤）、障害、疾患もしくは状態の重症度、投与経路、ならびに対象の年齢、体重、応答、及び過去の既往歴に影響される。有効量は、ｉｎ  ｖｉｔｒｏまたは動物モデル試験系から得られた用量反応曲線から推定することができる。
【０５５５】
当業者には容易に分かるように、異なる治療有効量は、異なる疾患及び状態に適用可能であり得る。同様に、そのような障害を予防、管理、治療または改善するのに十分であるが、ただし本明細書で提供されるＡＢＰ及び／もしくは細胞に関連する有害作用を引き起こすのには不足しているか、またはその有害作用を低減するのには十分な量はまた、本明細書に提供される投与量及び投薬頻度スケジュールに包含される。さらに、対象が本明細書で提供される組成物の複数回の投与量を投与される場合、投与量の全てが同じである必要はない。例えば、対象に投与される投与量は、組成物の予防効果または治療効果を改善するために増加され得るか、または特定の対象が経験している１つまたは複数の副作用を低減するために減少され得る。
【０５５６】
特定の実施形態では、治療または予防を、本明細書で提供されるＡＢＰまたは組成物の１回または複数回のローディング量で開始し、以降は、１回または複数回の維持量にて続けてもよい。
【０５５７】
特定の実施形態では、本明細書で提供される用量のＡＢＰ、細胞、または組成物を投与することによって、対象の血液もしくは血清中のＡＢＰ及び／または細胞の定常状態濃度を達成することが可能となる。定常状態の濃度は、当業者に利用可能な技術を用いた測定によって決定してもよいし、あるいは、身長、体重、及び年齢などの対象の身体的特徴に基づいてもよい。
【０５５８】
本開示のいずこかでより詳細に記載されているように、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞を、任意で、疾患または障害を予防または治療するのに有用な１つ以上の追加的な薬剤と組み合わせて投与してもよい。そのような追加的な薬剤の有効量は、製剤中に存在するＡＢＰの量、障害または治療の種類、及び当該技術分野において公知のまたは本明細書に記載の他の因子に依存し得る。
【０５５９】
治療用途
治療用途のために、ＡＢＰ及び／または細胞は、当該技術分野において公知のもの及び上記で論じたものなどの、医薬的に許容される剤形にて哺乳動物、一般的にはヒトに投与される。例えば、ＡＢＰ及び／または細胞は、ボーラスとして静脈内にもしくは筋肉内、腹腔内、脳脊髄内、皮下、関節内、滑膜内、くも膜下腔内、または腫瘍内経路により、一定期間にわたる持続注入によってヒトに投与される。また、ＡＢＰは、腫瘍周囲、病変内、または病変周囲経路を介して好適に投与され、局所的及び全身的な治療効果を発揮する。腹腔内経路は、例えば、卵巣腫瘍の治療において特に有用であり得る。
【０５６０】
本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞は、ＨＬＡペプチドが関与する任意の疾患もしくは状態の治療にも有用であり得る。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、抗ＨＬＡペプチドＡＢＰ及び／または細胞による治療から利益を得ることができる疾患もしくは病態である。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、腫瘍である。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、細胞増殖性疾患である。一部の実施形態では、疾患または状態はがんである。
【０５６１】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞を、医薬品としての使用のために提供する。いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞を、医薬品の製造または調製における使用のために提供する。いくつかの実施形態では、医薬品は、抗ＨＬＡペプチドＡＢＰ及び／または細胞から利益を得ることができる疾患もしくは状態の治療用である。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、腫瘍である。いくつかの実施形態では、疾患または状態は、細胞増殖性疾患である。一部の実施形態では、疾患または状態はがんである。
【０５６２】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供される有効量のＡＢＰ及び／または細胞を対象に投与することにより、それを必要とする対象の疾患または状態を治療する方法が、本明細書で提供される。いくつかの態様では、疾患または状態は、がんである。
【０５６３】
いくつかの実施形態では、本明細書で提供される有効量のＡＢＰ及び／または細胞を対象に投与することにより、それを必要とする対象の疾患または状態を治療する方法が、本明細書で提供される、疾患または状態ががんであり、がんは固形がんまたは血液癌から選択される。
【０５６４】
いくつかの実施形態では、有効量の本明細書中に開示されているＡＢＰ及び／または細胞または医薬組成物を対象に投与することを含む、それを必要とする対象における免疫応答を調節する方法が、本明細書で提供される。
【０５６５】
組み合わせ療法
いくつかの実施形態では、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞を、少なくとも１つの追加的な治療剤と組み合わせて投与する。本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞と共に、任意の好適な追加的な治療剤を投与することができる。追加的な治療薬をＡＢＰに融合させてもよい。いくつかの態様では、追加的な治療剤は、放射線、細胞毒性剤、毒素、化学療法剤、細胞増殖抑制剤、抗ホルモン剤、ＥＧＦＲ阻害剤、免疫調節剤、抗血管新生剤、及びそれらの組み合わせから選択される。いくつかの実施形態では、追加的な治療剤は、ＡＢＰである。
【０５６６】
診断方法
また、対象由来の細胞上の所与のＨＬＡ−ＥＰＴＩＤＥの存在を予測及び／または検出するための方法も、提供されている。そのような方法を使用することで、例えば、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞による治療に対する応答性を予測及び評価することができる。
【０５６７】
いくつかの実施形態では、血液または腫瘍試料を対象から採取し、ＨＬＡペプチドを発現する細胞の割合を決定する。いくつかの態様では、そのような細胞によって発現されるＨＬＡペプチドの相対量を決定する。ＨＬＡ−ペプチドを発現する細胞の割合及びそのような細胞によって発現されるＨＬＡ−ペプチドの相対量は、任意の好適な方法により決定することができる。いくつかの実施形態では、このような測定を行うためにフローサイトメトリーが使用される。いくつかの実施形態では、このような測定を行うために蛍光支援細胞選別（ＦＡＣＳ）が使用される。末梢血におけるＨＬＡペプチドの発現を評価する方法については、Ｌｉ  ｅｔ  ａｌ．，Ｊ．Ａｕｔｏｉｍｍｕｎｉｔｙ，２００３，２１：８３−９２を参照されたい。
【０５６８】
いくつかの実施形態では、対象の細胞上の特定のＨＬＡ−ペプチドの存在を検出することは、免疫沈降及び質量分析を使用して行われる。これは、原発腫瘍標本などの腫瘍試料（例えば、凍結腫瘍試料）を採取し、免疫沈降を適用して１つ以上のペプチドを単離することによって、行い得る。腫瘍試料のＨＬＡ対立遺伝子は、実験的に判別することも、または第三者の供給源から入手することもできる。１つ以上のペプチドを質量分析（ＭＳ）に供して、これらペプチドの配列（複数可）を判別してもよい。その後、ＭＳで得られたスペクトルを、データベース検索してもよい。例は、下掲の「実施例」の節に示す通りである。
【０５６９】
いくつかの実施形態では、対象由来の細胞上の特定のＨＬＡ−ペプチドの存在を予測することは、ペプチド配列に適用されたコンピューターベースのモデル、及び／または腫瘍試料からのそのペプチド配列（例えば、ＲＮＡ  ｓｅｑまたはＲＴ−ＰＣＲ、またはナノストリング）をはじめとする１つ以上の遺伝子のＲＮＡ測定を使用して実行される。使用されるモデルは、あらゆる目的のために、参照によりその全てが組み込まれる、国際特許出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１６／０６７１５９号に記載されているようなものであり得る。
【０５７０】
キット
また、本明細書中に記載のＡＢＰ及び／または細胞を含むキットも、提供されている。本明細書に記載されるように、キットは、疾患または障害の治療、予防、及び／または診断に使用され得る。
【０５７１】
一部の実施形態では、キットは、容器と、容器上または容器に付着されたラベルまたは添付文書を含む。好適な容器は、例えば、瓶、バイアル、注射器、及びＩＶ溶液バッグを含む。容器は、ガラスまたはプラスチック等の様々な材料から形成することができる。容器は、それ自体で、または別の組成物と組み合わされたときに、疾患または障害を治療、予防及び／または診断するのに有効な組成物を保持する。容器は無菌のアクセスポートを有していてもよい。例えば、容器が静脈内溶液バッグまたはバイアルである場合、それは針によって穴を開けることができるポートを有することができる。組成物中の少なくとも１つの活性剤は、本明細書で提供されるＡＢＰである。ラベルまたは添付文書は、組成物が、選択された状態を治療するために使用されることを表示する。
【０５７２】
いくつかの実施形態では、本キットは、（ａ）第１の組成物を含む第１の容器であって、第１の組成物中に、本明細書で提供されるＡＢＰ及び／または細胞が含まれる、第１の容器と、（ｂ）第２の組成物を含む第２の容器であって、第２の組成物中に追加の治療用剤が含まれる、第２の容器とを、含む。この実施形態のキットには、本組成物を、特定の状態、例えば、がんを治療することができることを示す添付文書をさらに含んでもよい。
【０５７３】
代替的に、またはさらに、キットは、薬学的に許容される賦形剤を含む第２（または第３）の容器をさらに含み得る。一部の態様では、賦形剤は緩衝剤である。キットは、フィルター、針、及び注射器を含む、商業的及び使用者の観点から望ましい他の物質をさらに含み得る。
【実施例】
【０５７４】
以下は、本発明を実施するための特定の実施形態の例である。実施例は、例示の目的のためにのみ提供され、本発明の範囲を限定することを意図するものでは決してない。使用される数字（例えば、量、温度等）に関して正確さを確実にするための努力がなされてきたが、いくつかの実験誤差及び偏差が当然に考慮されるべきである。
【０５７５】
本発明の実施は、別途示されない限り、当該技術分野の技術水準の範囲内のタンパク質化学、生化学、組換えＤＮＡ技術、及び薬理学の従来の方法を使用する。そのような技術は、文献で完全に説明されている。例えば、Ｔ．Ｅ．  Ｃｒｅｉｇｈｔｏｎ，  Ｐｒｏｔｅｉｎｓ：  Ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ  ａｎｄ  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ  （Ｗ．Ｈ．  Ｆｒｅｅｍａｎ  ａｎｄ  Ｃｏｍｐａｎｙ，  １９９３）；Ａ．Ｌ．  Ｌｅｈｎｉｎｇｅｒ，  Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ  （Ｗｏｒｔｈ  Ｐｕｂｌｉｓｈｅｒｓ，  Ｉｎｃ．，  ｃｕｒｒｅｎｔ  ａｄｄｉｔｉｏｎ）；Ｓａｍｂｒｏｏｋ，  ｅｔ  ａｌ．，  Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｃｌｏｎｉｎｇ：    Ａ  Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ  Ｍａｎｕａｌ  （２ｎｄ  Ｅｄｉｔｉｏｎ，  １９８９）；Ｍｅｔｈｏｄｓ  Ｉｎ  Ｅｎｚｙｍｏｌｏｇｙ  （Ｓ．  Ｃｏｌｏｗｉｃｋ  ａｎｄ  Ｎ．  Ｋａｐｌａｎ  ｅｄｓ．，  Ａｃａｄｅｍｉｃ  Ｐｒｅｓｓ，  Ｉｎｃ．）；Ｒｅｍｉｎｇｔｏｎ’ｓ  Ｐｈａｒｍａｃｅｕｔｉｃａｌ  Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，  １８ｔｈ  Ｅｄｉｔｉｏｎ  （Ｅａｓｔｏｎ，  Ｐｅｎｎｓｙｌｖａｎｉａ：  Ｍａｃｋ  Ｐｕｂｌｉｓｈｉｎｇ  Ｃｏｍｐａｎｙ，  １９９０）；Ｃａｒｅｙ  ａｎｄ  Ｓｕｎｄｂｅｒｇ  Ａｄｖａｎｃｅｄ  Ｏｒｇａｎｉｃ  Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ  ３ｒｄ  Ｅｄ．  （Ｐｌｅｎｕｍ  Ｐｒｅｓｓ）  Ｖｏｌｓ  Ａ  ａｎｄ  Ｂ（１９９２）を参照されたい。
【０５７６】
実施例１：  予測されるＨＬＡペプチド複合体の同定（表Ａ）
がん特異的なＨＬＡペプチド標的において同定されたクラスは、以下の２通りである。第１のクラス（がん精巣抗原、ＣＴＡ）は、ほとんどの正常組織内では発現しないか、または最小レベルにて発現し、かつ腫瘍試料中で発現する。第２のクラス（腫瘍関連抗原、ＴＡＡ）は腫瘍試料で高発現し、正常組織内では低発現であり得る。
【０５７７】
以下の３つの計算ステップを使用して遺伝子標的を同定した。第１に、Ｇｅｎｏｔｙｐｅ−Ｔｉｓｓｕｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ（ＧＴＥｘ）プロジェクト［１］を通じて利用可能なデータを使用して、ほとんどの正常組織内での発現が低量であるかまたは皆無である遺伝子を同定した。Ｇｅｎｏｔｙｐｅ−Ｔｉｓｓｕｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ（ＧＴＥｘ）Ｐｒｏｊｅｃｔ（バージョンＶ７ｐ２）で、集約された遺伝子発現データを得た。このデータセットは、個体７１４例と５３通りの組織タイプとに由来する死後試料１１，６８８個を含んでいた。発現の測定は、ＲＮＡ−Ｓｅｑを使用して行い、ＧＴＥｘ標準パイプライン（ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｇｔｅｘｐｏｒｔａｌ．ｏｒｇ／ｈｏｍｅ／ｄｏｃｕｍｅｎｔａｔｉｏｎＰａｇｅ）に従って計算処理した。遺伝子発現は、ＲＳＥＭ  ｖ１．２．２２を使用して計算されたアイソフォーム発現の合計を使用して計算した［２］。
【０５７８】
次いで、Ｃａｎｃｅｒ  Ｇｅｎｏｍｅ  Ａｔｌａｓ（ＴＣＧＡ）Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｎｅｔｗｏｒｋ：ｈｔｔｐ：／／ｃａｎｃｅｒｇｅｎｏｍｅ．ｎｉｈ．ｇｏｖ／のデータを使用して、がん試料中で異常発現している遺伝子を同定した。ＴＣＧＡ（Ｄａｔａ  Ｒｅｌｅａｓｅ  ６．０）から入手可能な１１，０９３個の試料を調べた。ＧＴＥｘ及びＴＣＧＡには、計算分析でヒトゲノムの異なるアノテーションが使用されることから、２つのデータセット間でＥＮＣＯＤＥマッピングが利用可能な遺伝子だけを、組み入れた。
【０５７９】
最後に、これらの遺伝子において、ＭＨＣクラスＩタンパク質によって細胞表面抗原として提示される可能性の高いペプチドを同定し、その際、タンデム質量分析（ＭＳ／ＭＳ）で配列決定されたＨＬＡ提示ペプチド上にトレーニングされたディープラーニングモデルを使用した。これは、あらゆる目的のために、参照によりその全てが組み込まれる、国際特許出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１６／０６７１５９号に記載される。
【０５８０】
遺伝子の２つのクラスの特定の基準は、以下に示す通りである。
【０５８１】
ＣＴＡ組み入れ基準
ＣＴＡを同定するにあたって、腫瘍の特異性を確保するのに十分厳密な正常組織で発現した遺伝子を除外する一方で、リード不整合などの潜在的なアーティファクトから生じたゼロ以外の測定値は除外されないようにするという、基準を定義しようとした。遺伝子がＣＴＡとして組み込むうえで適格とされたのは、次の基準を満たしている場合である。脳、心臓、または肺の一部である各臓器のＧＴＥｘ発現の中央値は、１００万当たり０．１転写産物（ＴＰＭ）未満であり、５ＴＰＭ超の試料は１つもなかった。他の必須臓器におけるＧＴＥｘ発現の中央値は２ＴＰＭ未満であり、１０ＴＰＭ超の試料は１つもなかった。非必須に分類された器官（精巣、甲状腺、及び小唾液腺）の発現は、無視した。遺伝子が腫瘍試料中で発現したとみなされたのは、ＴＣＧＡの発現が、少なくとも３０個の試料中で２０ＴＰＭを超えた場合である。
【０５８２】
次いで、ＴＣＧＡ試料全体の残りの遺伝子の発現分布を調べた。公知のＣＴＡ、例えば、遺伝子のＭＡＧＥファミリーを調べた際に観察されたように、対数空間内でのこれらの遺伝子の発現は、二峰性の分布を概ね特徴としたものであった。この分布は、低い発現値を中心とした左モードと、高い発現レベルでの右モード（または太い尾）とから成っていた。この発現パターンは、生物学的モデルと一致しており、全ての試料中で、検出されたベースラインでのいくつかの発現レベルが最小限であったのに対し、エピジェネティックな調節異常を経た腫瘍のサブセット中では、遺伝子の発現レベルが高いことが観察されるものであった。ＴＣＧＡ試料全体の各遺伝子の発現分布の見直しを行い、ＴＣＧＡ試料のうち、有意な右手尾の無い単峰分布だけが観測されたものは、破棄した。
【０５８３】
ＴＡＡ組み入れ基準
腫瘍組織内での発現量の方が正常組織内での発現量よりもはるかに高量である遺伝子に焦点を当てて、ＴＡＡを同定した。まず、全てのＧＴＥｘ必須とされる、正常組織内でＴＰＭの中央値が１０未満の遺伝子を同定し、少なくとも１つのＴＣＧＡ腫瘍組織で１００ＴＰＭを超える発現があったサブセットを選択した。次いで、これらの各遺伝子の分布を調べ、二峰性の発現分布を有するもの、及び１つ以上の腫瘍タイプにおいて発現が有意に上昇しているという更なる証拠を有するもの選択した。
【０５８４】
リストの見直しを更に行い、ＧＴＥｘにおいて適切に表現していない組織内で発現したことが知られている遺伝子、または腫瘍内の免疫細胞浸潤に由来する可能性のある遺伝子を排除した。これらのステップによって、ＣＴＡ遺伝子５６個とＴＡＡ遺伝子５８個とからなる最終リストが残った。
【０５８５】
また、がん内に存在することが知られている２つの追加のタンパク質由来のペプチドを追加した。ＥＧＦＲ−ＳＥＰＴ１４融合タンパク質由来の接合ペプチド［３］を追加し、ＫＬＫ３（ＰＳＡ）由来のペプチドを追加した。また、ＰＳＡと同じ遺伝子ファミリーの２つの遺伝子ＫＬＫ２及びＫＬＫ４由来のペプチドを追加した。
【０５８６】
ＭＨＣクラスＩタンパク質によって細胞表面抗原として提示される可能性が高いペプチドを同定するため、スライディングウィンドウを使用して、これらのタンパク質の各々をその構成８〜１１アミノ酸配列に解析した。これらのペプチドとその隣接配列をＨＬＡペプチドプレゼンテーションディープラーニングモデルで処理し、ＴＣＧＡでこの遺伝子について観察された最大発現レベルでの各ペプチドが提示される尤度を計算した。ペプチドが提示される（すなわち、候補標的とされる）可能性が高いのは、その分位正規化された表示の確率を、発明者らのモデルにより計算してえられた結果が、０．００１を超えた場合であるとみなした。
【０５８７】
この結果を表Ａに示す。この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０５８８】
要約すると、この実施例に提供されている腫瘍特異的なＨＬＡペプチドの大規模なセットは、ＡＢＰ開発の候補標的として追求可能なものである。
【０５８９】
参考文献
１．  Ｃｏｎｓｏｒｔｉｕｍ，  Ｇ．Ｔ．，  Ｔｈｅ  Ｇｅｎｏｔｙｐｅ−Ｔｉｓｓｕｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ  （ＧＴＥｘ）  ｐｒｏｊｅｃｔ．  Ｎａｔ  Ｇｅｎｅｔ，  ２０１３．  ４５（６）：  ｐ．  ５８０−５．
２．  Ｌｉ  Ｂ，  Ｄｅｗｅｙ  ＣＮ．，ＲＳＥＭ：  ａｃｃｕｒａｔｅ  ｔｒａｎｓｃｒｉｐｔ  ｑｕａｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ  ｆｒｏｍ  ＲＮＡ−Ｓｅｑ  ｄａｔａ  ｗｉｔｈ  ｏｒ  ｗｉｔｈｏｕｔ  ａ  ｒｅｆｅｒｅｎｃｅ  ｇｅｎｏｍｅ．  ＢＭＣ  Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ．  ２０１１  Ａｕｇ  ４；１２：３２３．
３．  ＦｒａｔｔｉｎｉＶ，  Ｔｒｉｆｏｎｏｖ  Ｖ，  Ｃｈａｎ  ＪＭ，  Ｃａｓｔａｎｏ  Ａ，  Ｌｉａ  Ｍ，  Ａｂａｔｅ  Ｆ，  Ｋｅｉｒ  ＳＴ，  Ｊｉ  ＡＸ，  Ｚｏｐｐｏｌｉ  Ｐ，  Ｎｉｏｌａ  Ｆ，  Ｄａｎｕｓｓｉ  Ｃ，  Ｄｏｌｇａｌｅｖ  Ｉ，  Ｐｏｒｒａｔｉ  Ｐ，  Ｐｅｌｌｅｇａｔｔａ  Ｓ，  Ｈｅｇｕｙ  Ａ，  Ｇｕｐｔａ  Ｇ，  Ｐｉｓａｐｉａ  ＤＪ，  Ｃａｎｏｌｌ  Ｐ，  Ｂｒｕｃｅ  ＪＮ，  ＭｃＬｅｎｄｏｎ  ＲＥ，  Ｙａｎ  Ｈ，  Ａｌｄａｐｅ  Ｋ，  Ｆｉｎｏｃｃｈｉａｒｏ  Ｇ，  Ｍｉｋｋｅｌｓｅｎ  Ｔ，  Ｐｒｉｖｅ  ＧＧ，  Ｂｉｇｎｅｒ  ＤＤ，  Ｌａｓｏｒｅｌｌａ  Ａ，  Ｒａｂａｄａｎ  Ｒ，  Ｉａｖａｒｏｎｅ  Ａ．  Ｔｈｅ  ｉｎｔｅｇｒａｔｅｄ  ｌａｎｄｓｃａｐｅ  ｏｆ  ｄｒｉｖｅｒ  ｇｅｎｏｍｉｃ  ａｌｔｅｒａｔｉｏｎｓ  ｉｎｇｌｉｏｂｌａｓｔｏｍａ．  Ｎａｔ  Ｇｅｎｅｔ．  ２０１３  Ｏｃｔ；４５（１０）：１１４１−９．
【０５９０】
実施例２：  予測されるＨＬＡペプチド複合体の検証
それぞれのＨＬＡペプチド複合体から得られた各ＨＬＡ対立遺伝子に対して陽性であることが知られている腫瘍試料に対して質量分析（ＭＳ）を使用して、表Ａ、Ａ１、及びＡ２中のＨＬＡペプチド複合体由来のペプチドの存在を判定した。
【０５９１】
組織試料の溶解及び可溶化の後に、伝統的な免疫沈降（ＩＰ）法を使用して、ＨＬＡペプチド分子の単離を行った（１〜４）。まず、新鮮な凍結組織を、液体窒素で凍結して粉砕した（ＣｒｙｏＰｒｅｐ；Ｃｏｖａｒｉｓ，Ｗｏｂｕｒｎ，ＭＡ）。試料の１０分の１をゲノム配列決定のために分取し、溶解緩衝液（１％ＣＨＡＰＳ、２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ、１５０ｍＭ  ＮａＣｌ、プロテアーゼ及びホスファターゼ阻害剤、ｐＨ＝８）を添加して、残りの粉砕組織を可溶化した。試料溶解物を４°Ｃで２時間回転させ、破片をペレット化した。清澄化された溶解物を、ＨＬＡ特異的ＩＰに使用した。
【０５９２】
免疫沈降は、抗体がＨＬＡ分子に対し特異的であるビーズに結合された抗体を使用して、行った。汎クラスＩ  ＨＬＡ免疫沈降用に、抗体Ｗ６／３２（５）を使用し、クラスＩＩ  ＨＬＡ−ＤＲ用に、抗体Ｌ２４３（６）を使用した。一晩のインキュベーションの間中、抗体はＮＨＳ−セファロースビーズに共有結合された。共有結合後、ビーズを洗浄し、ＩＰ用に分取した。ＩＰ用の追加的な方法としては、それ以外に、非限定的に、抗体のプロテインＡ／Ｇ捕捉、磁気ビーズ分離、または免疫沈降に一般に使用されるその他の方法も使用できる。
【０５９３】
ライセートを抗体ビーズに加え、４℃で一晩回転させて免疫沈降させた。免疫沈降後、ビーズをライセートから除去し、ライセートは追加のＩＰをはじめとする追加的な実験に備えて保存した。ＩＰビーズを洗浄して非特異的結合を除去し、ＨＬＡペプチド複合体を２Ｎ酢酸でビーズから溶出させた。タンパク質成分は、分子量スピンカラムまたはＣ１８クリーンアップステップを使用してペプチドから除去した。結果として得られたペプチドをＳｐｅｅｄＶａｃ蒸発により乾固させた。ＭＳ分析に先立って−２０℃で保存してもよい。
【０５９４】
乾燥したペプチドをＨＰＬＣ緩衝液Ａで再構成し、Ｃ−１８マイクロキャピラリーＨＰＬＣカラムに充填して、質量分析計への勾配溶出を行った。０〜４０％Ｂ（溶媒Ａ−０．１％ギ酸、溶媒Ｂ−  ０．１％ギ酸、８０％アセトニトリル）の勾配を１８０分間かけて用い、ペプチドをＦｕｓｉｏｎ  Ｌｕｍｏｓ質量分析計（Ｔｈｅｒｍｏ製）内に溶出させた。ペプチドの質量／電荷（ｍ／ｚ）のＭＳ１スペクトルを、１２０，０００の分解能にてＯｒｂｉｔｒａｐ検出器で収集し、続いて２０回のＭＳ２走査を行った。ＭＳ２イオンの選択は、データ依存取得モードを用いて行い、イオンＭＳ２が選択された後に、３０秒間の動的除外を行った。自動ゲイン制御（ＡＧＣ）は、ＭＳ１走査の場合は４×１０５に設定し、ＭＳ２走査の場合は１×１０４に設定した。ＨＬＡペプチドの配列決定では、ＭＳ２のフラグメント化用に、＋１、＋２、及び＋３の電荷状態を選択してもよい。代替的に、ＭＳ２スペクトルを、マスターゲッティング法を使用して取得してもよい。この方法では、組み入れリストにリストされている質量のみが、単離及びフラグメント化用に選択される。これは一般的に、標的化質量分析法と呼ばれ、定性的な様式にて、または定量的であり得るように実行された。定量法では、重標識アミノ酸を使用して合成するために、各ペプチドを定量する必要がある（Ｄｏｅｒｒ  ２０１３）。
【０５９５】
各分析からのＭＳ２スペクトルは、Ｃｏｍｅｔ（７〜８）を使用してタンパク質データベースに対し検索した。ペプチド同定に対するスコア付けは、パーコレーター（９〜１１）を使用するか、または統合されたｄｅ  ｎｏｖｏ配列、及びＰＥＡＫＳのデータベース検索アルゴリズムを使用して行った。標的化されたＭＳ２実験のペプチドは、Ｓｋｙｌｉｎｅ（Ｌｉｎｄｓａｙ  Ｋ．Ｐｉｎｏ  ｅｔ  ａｌ．２０１７）、または予測されるフラグメントイオンを分析するための他の方法を使用して分析した。
【０５９６】
それぞれのＨＬＡペプチド複合体からの各ＨＬＡ対立遺伝子に対して陽性であることが知られているさまざまな腫瘍試料に対して質量分析（ＭＳ）を使用して、予測されたＨＬＡペプチド複合体からの複数のペプチドの存在を決定した。
【０５９７】
選択されたＨＬＡ拘束ペプチドの代表的なスペクトルデータを図５１〜６３に示す。各スペクトルには、ペプチドフラグメント化情報と、ＨＬＡタイプを含む患者試料に関連する情報が含まれる。
【０５９８】
アミノ酸の自発的修飾は、多くのアミノ酸において発生し得る。システインは特にこの修飾の影響を受けやすく、酸化または遊離システインで修飾され得た。追加的に、Ｎ末端グルタミンアミノ酸を、ピログルタミン酸に変換してもよい。これらの各修飾によって、質量が変化することから、これら修飾をＭＳ２スペクトルにて確実に割り当てることができる。これらのペプチドをＡＢＰの調製に使用するにあたって、質量分析計にて確認されるように、ペプチドに同じ修飾を含める必要があり得る。これらの修飾は、単純な実験室的方法、及びペプチド合成法を使用して作製され得る（Ｌｅｅ  ｅｔ  ａｌ．；Ｒｅｆ  １４）。
【０５９９】
参考文献
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（１４）  Ｌｅｅ  Ｗ  Ｔｈｏｍｐｓｏｎ；Ｋｅｖｉｎ  Ｔ  Ｈｏｇａｎ；Ｊｅｎｎｉｆｅｒ  Ａ  Ｃａｌｄｗｅｌｌ；Ｒｉｃｈａｒｄ  Ａ  Ｐｉｅｒｃｅ；Ｒｏｎａｌｄ  Ｃ  Ｈｅｎｄｒｉｃｋｓｏｎ；Ｄｏｎｎａ  Ｈ  Ｄｅａｃｏｎ；Ｒｏｂｅｒｔ  Ｅ  Ｓｅｔｔｌａｇｅ；Ｌａｕｒｅｎｃｅ  Ｈ  Ｂｒｉｎｃｋｅｒｈｏｆｆ；Ｖｉｃｔｏｒ  Ｈ  Ｅｎｇｅｌｈａｒｄ；Ｊｅｆｆｒｅｙ  Ｓｈａｂａｎｏｗｉｔｚ；Ｄｏｎａｌｄ  Ｆ  Ｈｕｎｔ；Ｃｒａｉｇ  Ｌ  Ｓｌｉｎｇｌｕｆｆ．  Ｐｒｅｖｅｎｔｉｎｇ  ｔｈｅ  ｓｐｏｎｔａｎｅｏｕｓ  ｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎ  ｏｆ  ａｎ  ＨＬＡ−Ａ２−ｒｅｓｔｒｉｃｔｅｄ  ｐｅｐｔｉｄｅ  ａｔ  ａｎ  Ｎ−ｔｅｒｍｉｎａｌ  ｇｌｕｔａｍｉｎｅ  ｏｒ  ａｎ  ｉｎｔｅｒｎａｌ  ｃｙｓｔｅｉｎｅ  ｒｅｓｉｄｕｅ  ｅｎｈａｎｃｅｓ  ｐｅｐｔｉｄｅ  ａｎｔｉｇｅｎｉｃｉｔｙ．  Ｊｏｕｒｎａｌ  ｏｆ  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒａｐｙ  （Ｈａｇｅｒｓｔｏｗｎ，  Ｍｄ．  ：  １９９７）．  ２７（３）：１７７−８３，  ＭＡＹ  ２００４．
【０６００】
実施例３：  ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ、及びＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに結合する抗体及びその抗原結合フラグメントの同定フラグメント
概要
以下の実施例は、腫瘍特異的ＨＬＡ拘束ペプチドを認識する抗体（Ａｂ）を同定できることを実証したものである。そのようなＡｂに認識される全体的なエピトープは、ペプチドとその特定のペプチドを提示するＨＬＡタンパク質の両方の複合表面を一般的に含む。ペプチド特異的な方法でＨＬＡ複合体を認識するＡｂはしばしば、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）様Ａｂ、またはＴＣＲ模倣Ａｂと呼称される。抗体発見用に選択されたＨＬＡペプチド標的抗原で、腫瘍特異的遺伝子産物ＭＡＧＥＡ６、ＦＯＸＥ１、ＭＡＧＥ３／６に由来するものはそれぞれ、ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（ＨＬＡペプチド標的「Ｇ５」）、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（ＨＬＡペプチド標的「Ｇ８」）、及びＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿  ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（ＨＬＡペプチド標的）「Ｇ１０」）であった。これらのＨＬＡペプチド標的の細胞表面の提示を、実施例２に記載されるように、腫瘍試料から得られたＨＬＡ複合体の質量分析によって確証した。代表的なプロットは、図２５〜図２７に図示される。
【０６０１】
ＨＬＡペプチド標的複合体及びカウンタースクリーンペプチド−ＨＬＡ複合体
ＨＬＡペプチド標的、Ｇ５、Ｇ８、Ｇ１０のほか、陰性対照ペプチドＨＬＡのカウンタースクリーンを、確立済みの方法を用いて、ＨＬＡ分子の条件付きリガンドを使用して組み換えにより生成した。全部で、１８種類のカウンタースクリーニングＨＬＡ−ペプチドを、ＨＬＡペプチド標的ごとに生成した。１８通りのカウンタースクリーンＨＬＡ−ペプチドは、（Ａ）陰性対照ペプチドが同じＨＬＡサブタイプによって提示される（すなわちＨＬＡ関連の対照）ことが知られているように、または（Ｂ）陰性対照ペプチドが、異なるＨＬＡサブタイプによって提示されることが知られるように、設計されたものである。標的の群化、及び陰性対照ペプチド−ＨＬＡ複合体は、スクリーン１については、図３に示されている通りであり（詳細な配列情報は表１に提供されている）、スクリーン２については、図４に示されている通りである（詳細な配列情報は表２に記載されている）。
【０６０２】
（表１）スクリーン１陰性対照ペプチド及び「Ｇ５」標的のＨＬＡペプチド配列設計
2021533785.tif 000007
2021533785.tif 000008
【０６０３】
（表２）スクリーン２陰性対照ペプチド、Ｇ８、及びＧ１０標的のＨＬＡペプチド配列設計
2021533785.tif 000009
【０６０４】
ＨＬＡペプチド標的複合体及びカウンタースクリーンペプチド−ＨＬＡ複合体の生成及び安定性分析
Ｇ５カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ２標的の結果は、図５に示す。カウンタースクリーンペプチド３つとも全部及びＧ５ペプチドは、ＨＬＡ複合体が解離するのを救済した。
【０６０５】
追加的なＧ５「完全」プールカウンタースクリーニングペプチドの結果は、図６に示され、これらのペプチドはまた、安定したＨＬＡペプチド複合体を形成していることを示す。
【０６０６】
カウンタースクリーンペプチド及びＧ８標的の結果を、図７に示す。カウンタースクリーンペプチド３つとも全部及びＧ８ペプチドは、ＨＬＡ複合体が解離するのを救済した。
【０６０７】
Ｇ１０カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ１０標的の結果は、図８に示す。カウンタースクリーンペプチド３つとも全部及びＧ１０ペプチドは、ＨＬＡ複合体が解離するのを救済した。
【０６０８】
追加的なＧ８及びＧ１０の「完全」プールカウンタースクリーニングペプチドの結果は、図９に示され、これらのペプチドはまた、安定したＨＬＡペプチド複合体を形成していることを示す。
【０６０９】
ファージライブラリースクリーニング
Ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｅｄ  Ｂｉｏ  Ｉｎｃの非常に多様なＳｕｐｅｒＨｕｍａｎ  ２．０合成ナイーブｓｃＦｖライブラリーを、ファージディスプレイの入力材料として使用した。これは、超安定で多様なＶＨ／ＶＬ足場上で７．６×１０１０の多様性を備える。スクリーン１（図３を参照されたい）とスクリーン２（図４を参照されたい）の両方を対象に、標的ｐＨＬＡ複合体を用いた３〜４ラウンドのビーズベースのファージパニング（表３に示す通り）を、確立されたプロトコールを使用して実施することによって、ｐＨＬＡ  Ｇ５、Ｇ８、及びＧ１０へのｓｃＦｖバインダーをそれぞれ同定した。パニングのラウンドごとに、ファージライブラリーをまず１８個のプールされた陰性ｐＨＬＡ複合体で枯渇させてから、標的ｐＨＬＡに対する結合ステップを行った。パニングの全てのラウンドにて、ファージ力価を決定し、非結合ファージの除去を確立した。また、出力ファージの上清に対し、ＥＬＩＳＡでの標的結合に関する試験を行った。これにより、Ｇ５、Ｇ８及びＧ１０結合ファージが漸進的に濃縮することが示唆された（図１０を参照されたい）。
【０６１０】
（表３）ファージライブラリースクリーニング戦略
2021533785.tif 000010
【０６１１】
その後、確立済みプロトコールを使用して、９６ウェルプレートで、個々の出力クローンの細菌ペリプラズム抽出物（ＰＰＥ）を生成した。ＰＰＥを使用して、ハイスループットＰＰＥ  ＥＬＩＳＡによる標的ｐＨＬＡ抗原への結合を試験した。陽性クローンを配列決定し、再アレイ化して、配列に固有のクローンを選択した。次いで、配列固有のクローンを二次ＥＬＩＳＡで、ＨＬＡが一致する陰性対照のｐＨＬＡ複合体のパネルに対して標的ｐＨＬＡに結合するかどうかを試験し、標的の特異性を確証した。Ｇ８陰性対照ＨＬＡ複合体（すなわち、Ａ＊２４：０２）は、Ｇ８標的ＨＬＡ複合体（すなわち、Ａ＊０２：０１）とは、ＨＬＡが一致しなかった。ゆえに、ｓｃＦｖライブラリーから取得したＴＣＲ模倣Ａｂの更なる生化学的及び機能的特性評価アッセイで、Ｇ７のペプチドＬＬＦＧＹＰＶＹＶ、ＧＩＬＧＦＶＦＴＬ、またはＦＬＬＴＲＩＬＴＩを示すＨＬＡ−Ａ＊０２：０１複合体を、Ｇ８の陰性対照のＨＬＡ一致ミニプールとして使用した。
【０６１２】
ｓｃＦｖヒットの分離
ＰＰＥで発現したときに選択的であることが判明したｓｃＦｖクローン用に、個々の可溶性ｓｃＦｖタンパク質フラグメントを生成して精製した。ｓｃＦｖ  ＰＰＥ  ＥＬＩＳＡによって明らかにされたように、これらのクローンは、陰性対照ｐＨＬＡのミニプールに結合された場合と比較して、標的ｐＨＬＡに対する選択的結合が、少なくとも３倍に及んだことが認められた。可溶性ｓｃＦｖが生成されたことによって、更なる生化学的及び機能的特性評価が可能になった。
【０６１３】
標的Ｇ５に結合するｓｃＦｖ用に得られたＶＨ及びＶＬ配列を、表４に示す。表４及びｓｃＦｖ配列の他の表の編成を明確にするため、各ｓｃＦｖにクローン名が割り当てられている。全てのクローン名について、クローン名は、クローンが最初に選択された９６ウェルプレートの標的（例えばＧ５）、プレート番号（例えばプレート７）、及びウェル番号（例えばウェルＥ７）を列挙する。例えば、クローン名Ｇ５−Ｐ７Ｅ０７、Ｇ５−７Ｅ７、Ｇ５（７Ｅ７）、Ｇ５（７Ｅ０７）Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７は、全て同じｓｃＦｖクローンを指す。例えば、表４は、クローンＧ５＿Ｐ７＿Ｅ７からのｓｃＦｖは、ＶＨ配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳＡＳと、ＶＬ配列ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫと、を有することを示す。
【０６１４】
標的Ｇ５に結合するｓｃＦｖ用に得られたＣＤＲ配列を、表５に示す。表５の編成を分かり易くするため、表５には、各ｓｃＦｖにクローン名が割り当てられている。例えば、クローンＧ５＿Ｐ７＿Ｅ７からのｓｃＦｖは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによるＹＴＦＴＳＹＤＩＮであるＨＣＤＲ１配列、ＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡであるＨＣＤＲ２配列、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷであるＨＣＤＲ３配列、ＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤであるＬＣＤＲ１配列、ＬＧＳＹＲＡＳであるＬＣＤＲ２配列、及びＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦであるＬＣＤＲ３配列を有する。
【０６１５】
標的Ｇ８に結合するｓｃＦｖ用に得られたＶＨ及びＶＬ配列を、表６に示す。表６は、表４と同じように編成されている。
【０６１６】
標的Ｇ８に結合するｓｃＦｖ用に得られたＣＤＲ配列を、表７に示す。表７は、表５と同じように編成されている。
【０６１７】
標的Ｇ１０に結合するｓｃＦｖ用に得られたＶＨ及びＶＬ配列を、表８に示す。表８は、表４と同じように編成されている。
【０６１８】
標的Ｇ８に結合するｓｃＦｖ用に得られたＣＤＲ配列を、表９に示す。表９は、表５と同じように編成されている。
【０６１９】
いくつかのクローンをｓｃＦｖ、Ｆａｂ、及びＩｇＧにフォーマットしたことによって、生化学的、構造的及び機能的な特性評価を容易にしている（表１０を参照されたい）。
【０６２０】
（表１０）スクリーニングキャンペーンのヒット率。クローンを、（ａ）生化学的及び機能的特性評価用のＩｇＧ、（ｂ）タンパク質結晶学及びＨＤＸ質量分析用のＦａｂコンストラクト、及び（ｃ）ＨＤＸ質量分析用のｓｃＦｖコンストラクトに、再フォーマットした。
2021533785.tif 000011
【０６２１】
図１１は、ｓｃＦｖ、Ｆａｂ、及びＩｇＧのフォーマットの基準と使用目的を含む抗体選択プロセスを記載するフローチャートを示す。簡潔に述べると、配列多様性、結合親和性、選択性、ＣＤＲ３の多様性に基づいて、クローンを更なる特性評価用に選択した。
【０６２２】
配列多様性を評価するため、樹形図を、ｃｌｕｓｔａｌソフトウェアを使用して作成した。ＶＨタイプに基づいて、予測されたｓｃＦｖ配列の３Ｄ構造も考慮した。平衡解離定数（ＫＤ）によって決定される結合親和性を、Ｏｃｔｅｔ  ＨＴＸ（ＦｏｒｔｅＢｉｏ）を使用して決定した。特定のペプチド−ＨＬＡ複合体の選択性は、陰性対照ｐＨＬＡ複合体またはストレプトアビジンのみのミニプールと比較して、精製されたｓｃＦｖのＥＬＩＳＡ滴定にて、決定した。ＫＤと選択性のカットオフ値を、各セット内のＦａｂについて得られた値の範囲に基づき、各標的セットについて決定した。最終的なクローンを、配列ファミリー及びＣＤＲ３配列の多様性に基づいて選択した。
【０６２３】
ファージライブラリースクリーニング及びｓｃＦｖ単離後のヒットの総数は、上記の表１０に記載されている通りである。
【０６２４】
材料及び方法
ＨＬＡの発現及び精製：
組み換えタンパク質を、確立済みの手順を使用して細菌を発現させることによって得た（Ｇａｒｂｏｃｚｉ，Ｈｕｎｇ，＆Ｗｉｌｅｙ，１９９２）。簡潔に述べると、さまざまなヒト白血球抗原（ＨＬＡ）のα鎖及びβ２マイクログロブリン鎖を、ＢＬ２１コンピテントＥ．Ｃｏｌｉ細胞（Ｎｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓ）内で別々に発現させた。自己誘導に続いて、Ｂｕｇｂｕｓｔｅｒ（登録商標）とベンゾナーゼタンパク質抽出試薬（Ｎｏｖａｇｅｎ）とを併用して超音波処理して細胞を溶解させた。結果として得られた封入体を洗浄し、０．５％Ｔｒｉｔｏｎ  Ｘ−１００（５０ｍＭ  Ｔｒｉｓ、１００ｍＭ  ＮａＣｌ、１ｍＭ  ＥＤＴＡ）を含むまたは含まない洗浄緩衝液で超音波処理した。最後の遠心分離後、封入ペレットを尿素溶液（８Ｍ尿素、２５ｍＭ  ＭＥＳ、１０ｍＭ  ＥＤＴＡ、０．１ｍＭ  ＤＴＴ、ｐＨ６．０）に溶解した。ブラッドフォードアッセイ（Ｂｉｏｒａｄ）を使用して濃度を定量化し、封入体を−８０℃で保存した。
【０６２５】
ｐＨＬＡのリフォールディング及び精製：
ＨＬＡ複合体は、確立された手順を使用して、組み換えにより生成されたサブユニット及び合成的に得られたペプチドをリフォールディングすることにより得られた（Ｇａｒｂｏｃｚｉ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２）。簡潔に述べると、精製されたα及びβ２マイクログロブリン鎖を、標的ペプチドまたは切断性リガンドのいずれかを含むリフォールディング緩衝液（１００ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ｐＨ８．０、４００ｍＭ  Ｌ−アルギニンＨＣｌ、２ｍＭＥＤＴＡ、５０ｍＭ酸化型グルタチオン、５ｍＭ還元型グルタチオン、プロテアーゼ阻害剤タブレット）を用いて、リフォールディングした。リフォールディング溶液は、Ｖｉｖａｆｌｏｗ  ５０または５０Ｒクロスフローカセット（Ｓａｒｔｏｒｉｕｓ  Ｓｔｅｄｉｍ製）で濃縮した。２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ（ｐＨ８．０）中で３回の透析をそれぞれ少なくとも８時間行った。抗体スクリーニング及び機能アッセイ用に、リフォールディングされたＨＬＡを、ＢｉｒＡビオチンリガーゼ（Ａｖｉｄｉｔｙ）を使用して酵素的にビオチン化した。リフォールディングされたタンパク質複合体を、ＡＫＴＡ  ＦＰＬＣシステムに取り付けられたＨｉＰｒｅｐ（１６／６０  Ｓｅｐｈａｃｒｙｌ  Ｓ２００）サイズ排除カラムを使用して精製した。ＳＤＳ−ＰＡＧＥに先立って、リフォールディングしたタンパク質を過剰のストレプトアビジンと共に室温で１５分間インキュベートすることによって、非還元条件下でのストレプトアビジンゲルシフトアッセイで、ビオチン化を確証した。ペプチド−ＨＬＡ複合体を分取し、−８０℃で保存した。
【０６２６】
ペプチド交換：
ＨＬＡ−ペプチドの安定性は、条件付きリガンドペプチド交換及び安定性ＥＬＩＳＡアッセイにより評価した。簡潔に述べると、条件付きリガンド−ＨＬＡ複合体を、カウンタースクリーンまたは試験ペプチドの存在下または非存在下で、±条件付き刺激に供した。条件刺激に曝露させることによって、ＨＬＡ複合体から条件付きリガンドを切断させ、ＨＬＡ複合体が解離する。カウンタースクリーンまたは試験ペプチドが、ＨＬＡ複合体のα１／α２群に安定して結合している場合、それによってＨＬＡ複合体の解離が「救済」される。要するに、５０μＭの新規なペプチド（Ｇｅｎｓｃｒｉｐｔ製）１００μＬと０．５μＭ組換生成済み切断性リガンド充填ＨＬＡとの混合物（２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ＨＣｌ及び５０ｍＭ  ＮａＣｌ中に溶かしたｐＨ８溶液）を、氷上に置いた。３６５−ｎｍのＵＶランプを装備したＵＶクロスリンカー（ＣＬ−１０００、ＵＶＰ）内で、混合物を約１０ｃｍの距離にて１５分間照射させた。
【０６２７】
ＭＨＣ安定性アッセイ：
ＭＨＣ安定性ＥＬＩＳＡを、確立済み手順を使用して実行した。（Ｃｈｅｗ  ｅｔ  ａｌ．，２０１１；Ｒｏｄｅｎｋｏ  ｅｔ  ａｌ．，２００６）。３８４ウェルの清澄な平底ポリスチレンマイクロプレート（Ｃｏｒｎｉｎｇ）を、２μｇ／ｍＬストレプトアビジン（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）ＰＢＳ溶液５０μｌで予めコーティングした。ウェルを３７℃で２時間インキュベートした後、０．０５％Ｔｗｅｅｎ  ２０・ＰＢＳ溶液（４回、５０μｌ）洗浄緩衝液で洗浄し、５０μｌのブロッキング緩衝液（２％ＢＳＡ・ＰＢＳ溶液）で処理して、室温で３０分間インキュベートした。その後、２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ＨＣｌ／５０ｍＭ  ＮａＣｌで３００倍に希釈した２５μＬのペプチド交換試料を４重で添加した。試料を室温で１５分間インキュベートし、０．０５％Ｔｗｅｅｎ洗浄緩衝液（４×５０μＬ）で洗浄し、室温で２５μＬのＨＲＰ結合抗β２ｍ（１μｇ／ｍＬ  ＰＢＳ溶液）で１５分間処理して、０．０５％Ｔｗｅｅｎ洗浄緩衝液（４×５０μＬ）で洗浄してから、２５μＬのＡＢＴＳ溶液（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）で１０〜１５分間発色させた。１２．５μＬの停止緩衝液（０．０１％アジ化ナトリウム含有０．１Ｍクエン酸溶液）を添加することによって反応を停止させた。その後、分光光度計（ＳｐｅｃｔｒａＭａｘ  ｉ３ｘ；Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｄｅｖｉｃｅｓ）を使用して、４１５ｎｍで吸光度を測定した。
【０６２８】
ファージパニング：
パニングの各ラウンドでは、開始ファージのアリコートを投入力価測定用に分取し、残りのファージを、Ｄｙｎａｂｅａｄ  Ｍ−２８０ストレプトアビジンビーズ（Ｌｉｆｅ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ）に対して３回枯渇させ、続いて、１００ピコモルのプールされた陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体を事前に結合させたストレプトアビジンビーズに対して枯渇させた。パンニングの第１のラウンドで、ストレプトアビジンビーズに結合させた１００ピコモルのペプチド−ＨＬＡ複合体を、回転させながら室温で２時間、枯渇させたファージと共にインキュベートした。０．５％ＢＳＡ含有１×ＰＢＳＴ（ＰＢＳ＋０．０５％Ｔｗｅｅｎ−２０）溶液で５分間の洗浄を３回行った後、０．５％ＢＳＡ含有１×ＰＢＳ溶液で５分間の洗浄を３回行い、ペプチド−ＨＬＡ複合体結合ビーズに結合していないファージを除去した。結合したファージを洗浄済みビーズから溶出させるため、１ｍＬの０．１Ｍ  ＴＥＡを加え、回転させながら室温で１０分間インキュベートした。溶出したファージをビーズから回収し、０．５ｍＬの１Ｍ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ  ｐＨ７．５で中和させた。その後、中和されたファージを使用して、対数増殖ＴＧ−１細胞（ＯＤ６００＝０．５）に感染させ、３７℃で１時間感染させた後、細胞を、１００μｇ／ｍＬのカルベニシリンと２％グルコース（２ＹＴＣＧ）寒天プレートとを含む２ＹＴ培地に播種し、その後のパンニングラウンドの出力力価及び細菌の増殖を確認した。その後のパニングのラウンドでは、選択抗原の濃度が低下した一方、表３に示すように、洗浄力の増強は、洗浄時間量及び長さに応じていた。
【０６２９】
入力／出力ファージ力価：
各ラウンドの入力力価を、２ＹＴ培地で１０１０に達するまで段階希釈した。対数期のＴＧ−１細胞を希釈したファージ力価（１０７〜１０１０）で感染させ、３７℃で３０分間振盪せずにインキュベートし、更に穏やかに振盪しながら３０分間インキュベートした。感染した細胞を２ＹＴＣＧプレートに播種し、３０℃で一晩インキュベートした。個々のコロニーを計数して、投入力価を決定した。出力力価決定は、溶出したファージをＴＧ−１細胞に１時間感染させた後で行った。１μＬ、０．１μＬ、０．０１μＬ、及び０．００１μＬの感染した細胞を２ＹＴＣＧプレートに播種し、３０℃で一晩インキュベートした。個々のコロニーを計数して、出力力価を決定した。
【０６３０】
細菌ペリプラズム抽出物の選択的標的結合：
ｓｃＦｖ  ＰＰＥ  ＥＬＩＳＡでは、９６ウェルまたは３８４ウェルのストレプトアビジンコーティングプレート（Ｐｉｅｒｃｅ）を、２μｇ／ｍＬペプチド−ＨＬＡ複合体含有のＨＬＡ緩衝液でコーティングしてから、４℃で一晩インキュベートした。プレートをＰＢＳＴ（ＰＢＳ＋０．０５％Ｔｗｅｅｎ−２０）で各ステップの間に３回洗浄した。抗原でコーティングしたプレートを、３％ＢＳＡ含有のＰＢＳ（ブロッキング緩衝液）で室温で１時間ブロッキングした。洗浄後、ｓｃＦｖ  ＰＰＥをプレートに加え、室温で１時間インキュベートした。洗浄後、ブロッキング緩衝液中のマウス抗ｖ５抗体（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）を添加してｓｃＦｖを検出し、室温で１時間インキュベートした。洗浄後、ＨＲＰ−ヤギ抗マウス抗体（Ｊａｃｋｓｏｎ  ＩｍｍｕｎｏＲｅｓｅａｒｃｈ）を加え、室温で１時間インキュベートした。次いで、プレートをＰＢＳＴで３回洗浄し、ＰＢＳで３回洗浄した。続いて、ＨＲＰ活性をＴＭＢ  １成分マイクロウェルペルオキシダーゼ基質（Ｓｅｒａｃａｒｅ）が検出された後、２Ｎの硫酸で中和した。
【０６３１】
陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体のカウンタースクリーニング用に、ｓｃＦｖ  ＰＰＥ  ＥＬＩＳＡを、コーティング抗原を除いて上記のようにして実施した。つまり、特定のｐＨＬＡ複合体に対する結合を比較するため、プールされ、ストレプトアビジンプレートにコーティングされた、３つの陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体の各々２μｇ／ｍＬからなるＨＬＡミニプール（表１及び表２を参照されたい）を使用した。代替的に、ＨＬＡの完全なプールは、特定のｐＨＬＡ複合体に対する結合を比較するために、一体的にプールされ、ストレプトアビジンプレートにコーティングされた、１８種類全ての陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体各々２μｇ／ｍＬからなる。
【０６３２】
ｓｃＦｖタンパク質フラグメントの構築及び生産：
発現プラスミドをＢＬ２１（ＤＥ３）株に形質転換し、４００ｍＬのＥ．  ｃｏｌｉ培養液でペリプラスミドシャペロンと共発現させた。細胞ペレットを以下：１０ｍＬ／１ｇバイオマス（２５ｍＭ  ＨＥＰＥＳ、ｐＨ７．４、０．３Ｍ  ＮａＣｌ、１０ｍＭ  ＭｇＣｌ２、１０％グリセロールと、０．７５％ＣＨＡＰＳ、１ｍＭ  ＤＴＴ）にリゾチーム、ベンゾナーゼ、及びＬａｋｅ  Ｐｈａｒｍａプロテアーゼ阻害剤を添加したものと合わせて再構成した。細胞懸濁液を、振盪台上で室温で３０分間インキュベートした。ライセートを４℃、１３，０００×ｒｐｍで１５分間の遠心分離により清澄化した。清澄化したライセートを、ＩＭＡＣ緩衝液Ａ（２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ、Ｐｈ７．５；３００ｍＭ  ＮａＣｌ／１０％グリセロール／１ｍＭ  ＤＴＴ）で事前に平衡化した５ｍＬのＮｉ  ＮＴＡ樹脂にロードした。樹脂を１０カラム容量（ＣＶ）の緩衝液Ａで（または安定したベースラインに達するまで）洗浄し、続いて、１０  ＣＶの８％ＩＭＡＣ緩衝液Ｂ（２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ、Ｐｈ７．５；３００ｍＭ  ＮａＣｌ／１０％グリセロール／１ｍＭ  ＤＴＴ／２５０ｍＭイミダゾール）で洗浄した。標的タンパク質を、２０ＣＶ勾配で１００％ＩＭＡＣ緩衝液Ｂに溶出させた。カラムを５ＣＶの１００％ＩＭＡＣ  Ｂで洗浄して、タンパク質を完全に除去した。溶出画分をＳＤＳ−ＰＡＧＥ及びウエスタンブロット（抗Ｈｉｓ）で分析し、各々に応じてプールした。プールを最終製剤緩衝液（２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ、Ｐｈ７．５、３００ｍＭ  ＮａＣｌ／１０％グリセロール／１ｍＭ  ＤＴＴ）で透析し、最終タンパク質濃度＞０．３ｍｇ／ｍＬに濃縮し、１ｍＬバイアルに分取して、液体窒素で瞬間冷凍させた。最終的なＱＣステップに、ＳＤＳ−ＰＡＧＥ及びＡ２８０吸光度測定を含めた。
【０６３３】
Ｆａｂタンパク質フラグメントの構築及び生産：
選択したＧ５、Ｇ８、及びＧ１０  Ｆａｂのコンストラクトを、哺乳動物での発現用に最適化されたベクターにクローニングした。各ＤＮＡコンストラクトをトランスフェクション用にスケールアップし、配列を確認した。ＨＥＫ２９３細胞（Ｔｕｎａ２９３（商標）Ｐｒｏｃｅｓｓ）で、それぞれ１００ｍＬの一過性産生が完了した。タンパク質を抗ＣＨ１精製により精製し、その後、ＨｉＬｏａｄ  １６／６００  Ｓｕｐｅｒｄｅｘ  ２００を介したサイズ排除クロマトグラフィー（ＳＥＣ）により精製した。ＳＥＣ研磨に使用された移動相は、２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ、５０ｍＭ  ＮａＣｌ（ｐＨ７）であった。最終確認ＣＥ−ＳＤＳ分析を実施した。
【０６３４】
ＩｇＧタンパク質の構築及び生産：
Ｇシリーズ抗体の発現コンストラクトを、哺乳動物発現用に最適化されたベクターにクローニングした。各ＤＮＡコンストラクトをトランスフェクション用にスケールアップし、配列を確認した。ＨＥＫ２９３細胞（Ｔｕｎａ２９３（商標）Ｐｒｏｃｅｓｓ）で、それぞれ１０ｍＬの一過性産生が完了した。プロテインＡ精製によりタンパク質を精製し、最終的なＣＥ−ＳＤＳ分析を実施した。
【０６３５】
実施例４：  それぞれのＨＬＡペプチド標的に対するＦａｂクローンの親和性
Ｆａｂフォーマットの抗体は、ＩｇＧ抗体フォーマットとの２価相互作用の妨害効果を回避しながら、それぞれのＨＬＡペプチド標的への単量体結合の正確な評価を可能にする。結合親和性は、Ｏｃｔｅｔ  Ｑｋｅ（ＦｏｒｔｅＢｉｏ）を使用したバイオレイヤー干渉法（ＢＬＩ）により評価した。簡潔に述べると、ビオチン化ｐＨＬＡ複合体含有の動態緩衝液を、使用した最高濃度の各Ｆａｂに最適なｎｍシフト応答（約０．６ｎｍ）を与える濃度で、ストレプトアビジンセンサーに３００秒間ロードした。続いて、リガンドがロードされたチップを、動態緩衝液で１２０秒間平衡化した。次いで、リガンドがロードされたバイオセンサーを、２倍希釈に滴定されたＦａｂ溶液に２００秒間浸した。開始Ｆａｂ濃度を、１００ｎＭ〜２μＭの範囲で、ＦａｂのＫＤ値に基づいて繰り返し最適化した。速度論緩衝液中での解離ステップを、２００秒間測定した。データを、ＦｏｒｔｅＢｉｏデータ分析ソフトウェアを使用して、１：１結合モデルを使用して分析した。
【０６３６】
ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ、及びＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹの結果を以下の表１１に示す。
【０６３７】
（表１１）それらの標的ペプチド−ＨＬＡ複合体に結合するＦａｂに関する、最適化Ｏｃｔｅｔ  ＢＬＩ親和性測定。
2021533785.tif 000012
【０６３８】
図１２Ａ、１２Ｂ、及び１２Ｃは、ＨＬＡペプチド標的Ｂ＊３５：０１−ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（１２Ａ）に対するＦａｂクローンＧ５−Ｐ７Ａ０５、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１−ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（１２Ｂ、左にＰ２Ｃ１０、右にＰ１Ｃ１１）に対するＦａｂクローンＲ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０及びＧ８−Ｐ１Ｃ１１、ならびにＨＬＡペプチド標的Ａ＊０１：０１−ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（１２Ｃ）に対するＦａｂクローンＲ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７についてのＢＬＩの結果を示す。
【０６３９】
図７１Ａ及び７１Ｂは、それぞれＧ２標的ＦａｂクローンＧ２−Ｐ１Ｈ１１とＧ７標的ＦａｂクローンＧ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９のＢＬＩの結果を示す。図９０は、Ｇ２ターゲットＦａｂクローンＧ２−Ｐ２Ｃ０６のＢＬＩ結果を示す。
【０６４０】
結果を以下の表に示す。
【０６４１】
（表４３）それらの標的ペプチド−ＨＬＡ複合体に結合するＦａｂに関する、最適化Ｏｃｔｅｔ  ＢＬＩ親和性測定。
2021533785.tif 000013
【０６４２】
図１０５は、ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１−ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡに対する、Ｇ８標的ＦａｂクローンＧ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、及びＧ８−Ｐ５Ｇ０８のＢＬＩ結果、ならびにＨＬＡペプチド標的Ｂ＊３５：０１−ＥＶＤＰＩＧＨＶＹに対する、Ｇ５標的ＦａｂクローンＧ５−Ｐ１Ｃ１２のＢＬＩ結果を示す。
【０６４３】
Ｆａｂフォーマットの抗体は、それぞれのＨＬＡペプチドに高い親和性で結合する。
【０６４４】
実施例５：  Ｇ２、Ｇ５、Ｇ７、Ｇ８、及びＧ１０拘束ペプチド配列の位置スキャン
Ｇ２、Ｇ５、Ｇ７、Ｇ８、及びＧ１０拘束ペプチドの位置スキャンを行って、選択されたＦａｂクローンの接触点として機能するアミノ酸残基、またはＨＬＡペプチド標的とＦａｂとの相互作用に対し直接的もしくは間接的に影響を与える重要な残基を、決定する。
【０６４５】
図１３は、位置スキャン実験の第１の実験計画を描写する。全ての位置を対象としてスキャンし、バリアントＧ２、Ｇ５、Ｇ７、Ｇ８、及びＧ１０拘束ペプチドの位置スキャンライブラリーを、拘束ペプチド配列の単一位置にてアミノ酸置換により生成した。特定の位置でのアミノ酸置換は、アラニン（保存的置換）、アルギニン（正に帯電）、アスパラギン酸（負に帯電）のいずれかであった。
【０６４６】
位置スキャンライブラリーメンバーとＨＬＡサブタイプ対立遺伝子とを含むペプチド−ＨＬＡ複合体を、実施例３に記載されているようにして、生成した。結果として得られた複合体の安定性を、実施例３に記載されているようにして、条件付きリガンドペプチド交換及び安定性ＥＬＩＳＡを使用して決定した。そのような安定性分析で、ＨＬＡ分子を結合させて安定化させるのに重要とされる拘束ペプチド上の残基を、同定することができる。選択されたＦａｂクローンのバリアントペプチド−ＨＬＡ複合体への結合親和性を、実施例４に記載されているようにして、ＢＬＩによって評価した。ＨＬＡ複合体を安定的に形成し、且つＦａｂ結合を弱化させる位置バリアントによって、ペプチド−ＨＬＡ複合体とＦａｂクローンとの相互作用を決定に直接または間接に関与する可能性の高い残基を、同定することができる。例えば、同定された残基は、ＡＢＰに結合するエピトープの一部を形成し得るか、あるいは、エピトープのコンフォメーション形状または提示に影響を及ぼし得る。
【０６４７】
図１４Ａは、Ｇ５位置バリアント−ＨＬＡの安定性の結果を描写し、ペプチド変異の大部分は、関連するｐＨＬＡに対するペプチド結合に影響を及ぼさないことを示す。
【０６４８】
図１４Ｂは、ＦａｂクローンＧ５−Ｐ７Ａ０５のＧ５位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドのＰ２位〜Ｐ８位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６４９】
図１５Ａは、Ｇ８位置バリアント−ＨＬＡの安定性の結果を描写し、Ｐ２位、Ｐ７位、及びＰ１０位は、Ａｒｇ−またはＡｓｐ−残基での置換を受け入れられず、それゆえ、ＨＬＡタンパク質に対するペプチドの結合が重要であると考えられることを示す。
【０６５０】
図１５Ｂは、ＦａｂクローンＧ８−Ｐ２Ｃ１０のＧ８位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドのＰ１位〜Ｐ５位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６５１】
図４６は、ＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１のＧ８位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドのＰ３位〜Ｐ６位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６５２】
図１６Ａは、Ｇ１０位置バリアント−ＨＬＡの安定性の結果を描写し、Ｐ２位、Ｐ５位、Ｐ８位、及びＰ１０位は、アミノ酸置換を受け入れられず、それゆえ、ＨＬＡタンパク質に対するペプチドの結合が重要であると考えられることを示す。
【０６５３】
図１６Ｂは、ＦａｂクローンＧ１０−Ｐ１Ｂ０７のＧ１０位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドのＰ４位、Ｐ６位、及びＰ７位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６５４】
Ｇ２及びＧ７拘束ペプチドの位置スキャン実験のためのアミノ酸置換のマップが図７２に示されている。アスタリスクは、アミノ酸置換がないことを示す。
【０６５５】
図７３Ａは、Ｇ２位置バリアント−ＨＬＡの安定性の結果を描写し、２位、３位、及び９位は、アミノ酸置換を受け入れられず、それゆえ、ＨＬＡタンパク質に対するペプチドの結合が重要であると考えられることを示す。
【０６５６】
図７３Ｂは、ＦａｂクローンＧ２−Ｐ１Ｈ１１のＧ２位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドの３〜９位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６５７】
図９１Ａは、Ｇ２位置バリアント−ＨＬＡの２回目の実験の安定性の結果を描写し、２位、３位、及び９位は、アミノ酸置換を受け入れられず、それゆえ、ＨＬＡタンパク質に対するペプチドの結合が重要であると考えられることをさらに確証する。
【０６５８】
図９１Ｂは、ＦａｂクローンＧ２−Ｐ２Ｃ０６のＧ２位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドの７〜８位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６５９】
図７４Ａは、Ｇ７位置バリアント−ＨＬＡの安定性の結果を描写し、１位、２位、６位、及び９位は、アミノ酸置換を受け入れられず、それゆえ、ＨＬＡタンパク質に対するペプチドの結合が重要であると考えられることを示す。
【０６６０】
図７４Ｂは、ＦａｂクローンＧ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９のＧ７位置バリアント−ＨＬＡへの結合親和性を描写し、拘束ペプチドの１〜５位が、直接的にまたは間接的に、ＦａｂクローンとのペプチドＨＬＡ複合体の相互作用の決定に関与している可能性が高いことを示す。
【０６６１】
２番目の位置スキャン実験では、各ＨＬＡペプチドのバリアント拘束ペプチドのライブラリーが生成され、各バリアントは、対応するＨＬＡペプチドと１〜３アミノ酸異なっていた。選択されたＦａｂクローンのバリアントペプチド−ＨＬＡ複合体への結合親和性を、上述されているようにして、ＢＬＩによって評価した。Ｆａｂ結合を弱化させるバリアントによって、ペプチド−ＨＬＡ複合体とＦａｂクローンとの相互作用を決定に直接または間接に関与する可能性の高い残基を、同定することができる。
【０６６２】
Ｇ２Ｐ１Ｈ１１ＡＢＰのＡ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹバリアントのライブラリーへの結合能力を評価する２番目の位置スキャン実験からのデータは、バイオレイヤー干渉法（ＢＬＩ）によって、４位〜９位のいくつかの単一または複数のバリアントが検出可能な結合を排除できることを明らかにした（データ示さず）。これらのデータは、上述の１回目の位置スキャン実験とほぼ一致していた。
【０６６３】
Ｇ１０Ｐ３Ｅ０４  ＡＢＰのＡ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹバリアントのライブラリーへの結合能力を評価する２番目の位置スキャン実験からのデータは、Ｇ１０Ｐ３Ｅ０４に結合できなかったバリアントペプチドが標的ペプチドと比較して６位〜９位にわたって２アミノ酸の違いを含むことを明らかにした。これらのデータは、ペプチドの６位〜９位が、この標的への結合に直接またはコンフォメーション的に重要であるという概念を裏付ける。
【０６６４】
実施例６：  ＨＬＡペプチド標的抗原ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ、及びＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹを提示する細胞に結合する抗体
同定されたＴＣＲ様抗体が、そのｐＨＬＡ標的Ｇ５、Ｇ８及びＧ１０に対し、自然界での状況、例えば、抗原提示細胞の表面上で結合するのを検証するに際して、選択されたクローンをＩｇＧに再フォーマットし、同種のＨＬＡペプチド標的を発現するＫ５６２細胞との結合実験で使用した。簡潔に述べると、細胞を、Ｇ５標的ペプチドのＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１、Ｇ７及びＧ８標的ペプチドのＨＬＡ−Ａ＊０２：０１、またはＧ２及びＧ１０標的ペプチドのＨＬＡ−Ａ＊０１：０１のいずれかで形質導入した。次いで、確立済みの方法を用いて、表１及び表２に指定されているように、細胞を標的または陰性対照ペプチドで外因的にパルスして、細胞表面上に、関連するｐＨＬＡ複合体を生成した。
【０６６５】
材料及び方法
レトロウイルスの生成
Ｐｈｏｅｎｉｘ−ＡＭＰＨＯ細胞（ＡＴＣＣ（登録商標）、ＣＲＬ−３２１３（商標））は、１０％ＦＢＳ（Ｓｅｒａｄｉｇｍ，９７０６８−０９１）及びＧｌｕｔａｍａｘ（Ｇｉｂｃｏ（商標）３５０５００７９）を添加したＤＭＥＭ（Ｃｏｒｎｉｎｇ（商標）１７−２０５−ＣＶ）中で培養した。Ｋ−５６２細胞（ＡＴＣＣ（登録商標）、ＣＲＬ−２４３（商標）は、１０％ＦＢＳを添加したＩＭＤＭ（Ｇｉｂｃｏ（商標）３１９８００９７）中で培養した。Ｌｉｐｏｆｅｃｔａｍｉｎｅ  ＬＴＸ  ＰＬＵＳ（Ｆｉｓｈｅｒ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ，１５３３８１００）には、Ｌｉｐｏｆｅｃｔａｍｉｎｅ試薬とＰＬＵＳ試薬が含まれている。Ｏｐｔｉ−ＭＥＭ（Ｇｉｂｃｏ（商標）３１９８５０６２）は、Ｆｉｓｈｅｒ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃから購入されたものである。
【０６６６】
フェニックス細胞を６ウェルプレートに５×１０５細胞／ウェルで播種し、３７℃で一晩インキュベートした。トランスフェクションのために、１０μｇのプラスミド、１０μＬのプラス試薬、及び１００μＬのＯｐｔｉ−ＭＥＭを室温で１５分間インキュベートした。同時に、８μＬのリポフェクタミンを９２μＬのＯｐｔｉ−ＭＥＭと共に室温にて１５分間インキュベートした。これら２つの反応物を組み合わせ、再び室温で１５分間インキュベートしてから、８００μＬのＯｐｔｉ−ＭＥＭを添加した。培養培地をフェニックス細胞から吸引してから、５ｍＬの予熱したＯｐｔｉ−ＭＥＭで洗浄した。細胞からＯｐｔｉ−ＭＥＭを吸引し、リポフェクタミン混合物を添加した。細胞を３７℃にて３時間インキュベートし、３ｍＬの完全培地を添加した。次いで、プレートを３７℃にて一晩インキュベートした。培地をフェニックス培地に交換し、プレートを、３７℃で更に２日間３７℃でインキュベートした。
【０６６７】
培地を収集し、４５μｍフィルターに通して、清潔な６ウェル皿に濾過した。２０μＬのＰｌｕｓ試薬を各ウイルス懸濁液に添加し、室温で１５分間インキュベートした。その後、リポフェクタミン８μＬ／ウェルを添加して、更に１５分間室温でインキュベートした。
【０６６８】
Ｋ５６２細胞株の生成（レトロウイルスによるＨＬＡの形質導入）
Ｋ５６２細胞を計数し、５Ｅ６細胞／ｍＬ中に再懸濁させて、１００μＬを各ウイルス懸濁液に添加した。６ウェルプレートを７００ｇで３０分間遠心し、３７℃で５〜６時間インキュベートした。次いで、細胞及びウイルス懸濁液をＴ２５フラスコに移し、７ｍＬのＫ５６２培地を添加した。続いて、細胞を３日間インキュベートした。その後、形質導入されたＫ５６２細胞を、０．６μｇ／ｍＬのピューロマイシン（Ｉｎｖｉｖｏｇｅｎ，ａｎｔ−ｐｒ−１）が添加された培地で培養して、選択をフローサイトメトリーでモニターした。
【０６６９】
フローサイトメトリー法：
ＨＬＡで形質導入したＫ５６２細胞を、６ウェルプレートに１％ＦＢＳを含むＩＤＭＥＭ中の５０μＭペプチド（Ｇｅｎｓｃｒｉｐｔ）で前夜にパルスし、標準的な組織培養条件下でインキュベートした。細胞を回収し、ＰＢＳで洗浄してから、ｅＢｉｏｓｃｉｅｎｃｅ  Ｆｉｘａｂｌｅ  Ｖｉａｂｉｌｉｔｙ  Ｄｙｅ  ｅＦｌｕｏｒ  ４５０で室温にて１５分間染色した。細胞を、ＰＢＳ＋１〜２％ＦＢＳ中で更に洗浄した後、さまざまな濃度のＩｇＧと共に再懸濁させた。細胞を抗体と４℃で１時間インキュベートした。別の洗浄後、ＰＥ結合ヤギ抗ヒトＩｇＧ二次抗体（Ｊａｃｋｓｏｎ  ＩｍｍｕｎｏＲｅｓｅａｒｃｈ）を、１：１００〜１：２００で４℃で３０分間加えた。ＰＢＳ＋１〜２％ＦＢＳで洗浄後、細胞をＰＢＳ＋１〜２％ＦＢＳで再懸濁し、フローサイトメトリーで分析した。フローサイトメトリー分析を、Ａｔｔｕｎｅ  ＮｘＴソフトウェアを使用して、Ａｔｔｕｎｅ  ＮｘＴフローサイトメーター（ＴｈｅｒｍｏＦｉｓｈｅｒ）で行った。ＦｌｏｗＪｏを使用してデータを分析した。
【０６７０】
結果
フローサイトメトリーで検出された、Ｇ５、Ｇ８、またはＧ１０を提示するＫ５６２細胞への抗体結合の４つの代表的な例は、図１７Ａ、図１７Ｂ、及び図１７Ｃに図示される。抗体結合は用量依存的に観察され、関連する標的ペプチドに対して選択的であった。
【０６７１】
別のフローサイトメトリー実験では、Ｇ５については表１に、Ｇ８及びＧ１０については表２にリストされているようにして、ＨＬＡで形質導入されたＫ５６２細胞を、５０μＭの標的または対照ペプチドでパルスした。ｐＨＬＡ特異的抗体は、フローサイトメトリーで検出した。ＨＬＡ形質導入Ｋ５６２細胞を、５０μＭの標的または陰性対照ペプチドでパルスした。抗体結合ヒストグラムは、Ｇ５−Ｐ７Ａ０５：２０μｇ／ｍＬ、Ｇ８−２Ｃ１０：３０μｇ／ｍＬ、Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７：３０μｇ／ｍＬ、及びＧ８−Ｐ１Ｃ１１：３０μｇ／ｍＬにてプロットした。ヒストグラムは、図１８及び図４７に描写される。
【０６７２】
結果を図７５及び７６に示す。Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１とＧ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９の両方が、陰性対照ペプチドでパルスされたＨＬＡ形質導入細胞と比較して、標的ペプチドでパルスされたＨＬＡ形質導入Ｋ５６２細胞に選択的に結合した。
【０６７３】
別のフローサイトメトリーの実験では、ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１を形質導入したＫ５６２細胞に５０μＭの標的ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（「ＥＶＤ」）または陰性対照ペプチドＩＰＳＩＮＶＨＨＹ（「ＩＰＳ」）をパルスし、ｐＨＬＡ特異的抗体がフローサイトメトリーによって検出された。Ｇ５抗体Ｇ５−７Ａ０５及びＧ４−１Ｃ１２の結果を、図１０２に示す。抗体結合は全ての用量で観察され、標的ペプチドに対して選択的であった。
【０６７４】
別のフローサイトメトリーの実験では、ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１を形質導入したＫ５６２細胞に５０μＭの標的ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「ＡＩＦ」）または陰性対照ペプチドＦＬＬＴＲＩＬＴＩ（「ＦＬＬ」）をパルスし、ｐＨＬＡ特異的抗体がフローサイトメトリーによって検出された。Ｇ８抗体Ｇ８−１Ｂ０３、Ｇ８−５Ｇ０８、Ｇ８−４Ｆ０５、Ｇ８１Ｃ１１、Ｇ８２Ｃ１０、及びＧ８２Ｃ１１の結果を、図１０３に示す。抗体結合は全ての用量で観察され、標的ペプチドに対して選択的であった。
【０６７５】
別のフローサイトメトリーの実験では、ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１を形質導入したＫ５６２細胞に５０μＭの標的ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（「ＡＳＳＬ」）または陰性対照ペプチドＡＴＤＡＬＭＴＧＹ（「ＡＴＤＡ」）をパルスし、ｐＨＬＡ特異的抗体がフローサイトメトリーによって検出された。Ｇ１０特異的抗体Ｇ１０−３Ｅ０９及びＧ１０−１Ｈ０１の結果を、図１０４に示す。抗体結合は用量依存的に観察され、標的ペプチドに対して選択的であった。
【０６７６】
実施例７：  標的遺伝子とＨＬＡサブタイプを発現する腫瘍細胞株に対する抗体の結合
公的に入手可能なデータベース（ＴＲＯＮ  ｈｔｔｐ：／／ｃｅｌｌｌｉｎｅｓ．ｔｒｏｎ−ｍａｉｎｚ．ｄｅ）で評価されているように、ＨＬＡサブタイプ及び目的の標的遺伝子の発現に基づいて、腫瘍細胞株を選択した。細胞結合アッセイのための腫瘍細胞株の選択を、以下の表１２に示す。
【０６７７】
（表１２）細胞結合アッセイ用の腫瘍細胞株の選択
2021533785.tif 000014
【０６７８】
ＬＮ２２９、ＢＶ１７３、及びＣｏｌｏ８２９腫瘍細胞株を、標準的な組織培養条件下で増殖させた。フローサイトメトリーを、実施例６に記載されているようにして実施した。細胞を、３０μｇ／ｍＬまたは０μｇ／ｍＬの抗体、続いてＰＥコンジュゲート抗ヒト二次ＩｇＧと共にインキュベートした。
【０６７９】
結果を図１９に描写する。パネルＡは、神経膠芽腫株ＬＮ２２９へのＧ５−Ｐ７Ａ０５の結合のヒストグラムプロットを示す。パネルＢは、白血病株ＢＶ１７３へのＧ８−Ｐ２Ｃ１０の結合のヒストグラムプロットを示す。パネルＣは、ＣＲＣ株Ｃｏｌｏ８２９へのＧ１０−Ｐ１Ｂ０７の結合のヒストグラムプロットを示す。
【０６８０】
実施例８：  ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１  ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹまたはＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに結合するＴＣＲの同定
末梢血単核細胞（ＰＢＭＣ）を、健常ドナー由来の白血球アフェレーシス試料を処理することによって得た。凍結したＰＢＭＣを解凍し、ビオチン化ＣＤ４５ＲＯ、ＣＤ１４、ＣＤ１５、ＣＤ１６、ＣＤ１９、ＣＤ２５、ＣＤ３４、ＣＤ３６、ＣＤ５７、ＣＤ１２３、抗ＨＬＡ−ＤＲ、ＣＤ２３５ａ（グリコホリンＡ）、ＣＤ２４４、及びＣＤ４抗体のカクテルと共にインキュベートした。その後、ＰＢＭＣ集団から除去するのに備えて、抗ビオチンマイクロビーズで磁気標識した。濃縮されたナイーブＣＤ８  Ｔ細胞を、標的ペプチドと適切なＭＨＣ分子とを含むテトラマーで標識し、生／死マーカー及び系統マーカーで染色して、フローサイトメトリーセルソーターで選別した。ポリクローナルの拡張に続いて、２つのパスのうちの１つを採択してもよい。集団の大部分がＨＬＡペプチド標的に対し特異的とされる場合、Ｔ細胞集団を全体として配列決定できる。代替的に、ＨＬＡペプチド標的に対し特異的なＴＣＲを保持する細胞を再選別してもよい。再選別後に単離された細胞のみを、１０ｘ  Ｇｅｎｏｍｉｃｓ単一細胞解像度対免疫ＴＣＲプロファイリングアプローチを使用して配列決定する。
【０６８１】
この時点で、ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１  ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対し特異的なＴＣＲを保持する細胞が、上述のように再選別され、配列決定された。具体的には、２０００〜８０００の生存Ｔ細胞を単一細胞エマルション中に分画化し、後続の単一細胞ｃＤＮＡ生成及び全長ＴＣＲプロファイリングに備えた（定常領域を通る５’ＵＴＲによってαとβとの対合が確実に為されるようにした）。このアプローチでは、転写産物の５’末端にて分子的にバーコード化された鋳型スイッチングオリゴを利用した。代替アプローチでは、３’末端にて分子バーコード化された定常領域オリゴを利用する。別の代替アプローチでは、ＲＮＡポリメラーゼプロモーターをＴＣＲの５’または３’末端に結合する。これらのアプローチはいずれも、単一細胞レベルにてα及びβＴＣＲ対の同定及びデコンボリューションを可能にする。結果として得られたバーコード化されたｃＤＮＡ転写産物は、最適化された酵素及びライブラリー構築ワークフローを経て、バイアスを低減し、細胞のプール内のクロノタイプが正確に表現されるようにされた。ライブラリーを、ＩｌｌｕｍｉｎａのＭｉＳｅｑ及びＨｉＳｅｑ  ４０００機器（ペアエンド１５０サイクル）で配列決定し、細胞当たり約５〜５万リードの標的シーケンシング深度を得た。
【０６８２】
シーケンシングリードは、１０ｘ提供のソフトウェアＣｅｌｌ  Ｒａｎｇｅｒを介して処理された。シーケンシングリードにタグ付けされているＣｈｒｏｍｉｕｍセルラーバーコード及びＵＭＩを使用して、細胞ごとにＶ（Ｄ）Ｊ転写産物を組み立てる。次いで、組み立てられたコンティグをＥｎｓｅｍｂｌｅ  ｖ８７  Ｖ（Ｄ）Ｊ参照配列にマッピングすることによって、各細胞に対して組み立てられたコンティグに注釈付けした。クロノタイプを、一意なＣＤＲ３アミノ酸配列のα鎖、β鎖対として定義した。２細胞を超える頻度で存在する単一α及び単一β鎖の対に対して、クロノタイプをフィルタリングし、特定のドナーの標的ペプチドごとのクロノタイプの最終リストを得た。
【０６８３】
ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹの６つの実験及びＨＳＥＶＧＬＰＶＹ標的の２つの実験で、２つの異なるドナーを分析した。図２０Ａ及び図２０Ｂには、実験ごとに単離された標的特異的Ｔ細胞の数、及び実験ごとに同定された標的特異的固有のクロノタイプの数が、それぞれ示される。１つの実験によるデータは、各色で表されている。
【０６８４】
表１３は、全ての実験で特定されたＴ細胞の累積数及び一意なＴＣＲ、ならびに３００万のナイーブＣＤ８  Ｔ細胞当たりの標的特異的Ｔ細胞の平均数を示す。
【０６８５】
（表１３）ＴＣＲ同定実験による累積データ
2021533785.tif 000015
【０６８６】
ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプの注釈付き配列を、以下の表１４に示す。この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０６８７】
ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプのα及びβＣＤＲ３配列を、以下の表１５に示す。明確にするために、表１４のように識別された各ＴＣＲにはＴＣＲのＩＤ番号が割り当てられた。例えば、ＴＣＲ  ＩＤ＃１は、αＣＤＲ３配列ＣＡＧＰＧＮＴＧＫＬＩＦとβＣＤＲ３配列ＣＡＳＳＮＡＧＤＱＰＱＨＦとを含む。
【０６８８】
ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプの全長αＶ（Ｊ）及びβＶ（Ｄ）Ｊ配列を、以下の表１６に示す。例えば、ＴＣＲ  ＩＤ＃１は、αＶ（Ｊ）配列ＭＬＬＩＴＳＭＬＶＬＷＭＱＬＳＱＶＮＧＱＱＶＭＱＩＰＱＹＱＨＶＱＥＧＥＤＦＴＴＹＣＮＳＳＴＴＬＳＮＩＱＷＹＫＱＲＰＧＧＨＰＶＦＬＩＱＬＶＫＳＧＥＶＫＫＱＫＲＬＴＦＱＦＧＥＡＫＫＮＳＳＬＨＩＴＡＴＱＴＴＤＶＧＴＹＦＣＡＧＰＧＮＴＧＫＬＩＦＧＱＧＴＴＬＱＶＫと、βＶ（Ｄ）Ｊ配列ＭＳＮＱＶＬＣＣＶＶＬＣＦＬＧＡＮＴＶＤＧＧＩＴＱＳＰＫＹＬＦＲＫＥＧＱＮＶＴＬＳＣＥＱＮＬＮＨＤＡＭＹＷＹＲＱＤＰＧＱＧＬＲＬＩＹＹＳＱＩＶＮＤＦＱＫＧＤＩＡＥＧＹＳＶＳＲＥＫＫＥＳＦＰＬＴＶＴＳＡＱＫＮＰＴＡＦＹＬＣＡＳＳＮＡＧＤＱＰＱＨＦＧＤＧＴＲＬＳＩＬと、を含む。
【０６８９】
ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプの注釈付き配列を、以下の表１７に示す。この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０６９０】
ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプのα及びβＣＤＲ３配列を、以下の表１８に示す。この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０６９１】
ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプの全長αＶ（Ｊ）及びβＶ（Ｄ）Ｊ配列を、以下の表１９に示す。この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０６９２】
実施例９：  ＨＬＡペプチド複合体に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントの同定
腫瘍抗原を提示するＭＨＣクラスＩ分子を標的とする単鎖可変フラグメント（ｓｃＦｖ）抗体の同定
目的の腫瘍抗原を提示するヒトクラスＩ  ＭＨＣ分子を標的とする強力且つ選択的な単鎖抗体は、ファージディスプレイを使用して同定される。ファージライブラリーは、非特異的なクラスＩ  ＭＨＣバインダーを除去することにより、スクリーニング用に調製される。標的ｐＭＨＣとは異なる複数の可溶性ヒトペプチドＭＨＣ（ｐＭＨＣ）分子を利用して、既存のファージライブラリーをパニングし、クラスＩ  ＭＨＣに対し非特異的に結合するｓｃＦｖを除去する。目的のｐＭＨＣに選択的に結合するｓｃＦｖを同定するため、標的ｐＭＨＣを、調製されたファージライブラリーでのパニングの少なくとも１〜３ラウンドで使用する。次いで、スクリーン内で同定されたｓｃＦｖヒットを無関係なｐＭＨＣのパネルに対して評価し、標的ｐＭＨＣに選択的に結合するｓｃＦｖリードを同定する。リードｓｃＦｖを、標的結合の特異性及び親和性を決定するように特性評価する。強力且つ選択的な結合が実証済みであるリードｓｃＦｖを、全長ＩｇＧモノクローナル抗体（ｍＡｂ）コンストラクトに変換する。追加的に、リードｓｃＦｖを、ＣＡＲ  Ｔ細胞の生成に使用できる二重特異性ｍＡｂコンストラクト及びキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）コンストラクト内に組み込む。全長の二重特異性またはｓｃＦＶベースの二重特異性を構築してもよい。
【０６９３】
ｉｎ  ｖｉｔｒｏにてヒト腫瘍細胞の標的化を実証する
免疫組織化学技術を利用して、標的ｐＭＨＣ分子を発現するヒト腫瘍細胞または細胞株へのリード抗体の特異的結合を実証する。ＣＡＲ−ＴコンストラクトをトランスフェクトされたＴ細胞株を、ヒト腫瘍細胞と共にインキュベートして、ｉｎ  ｖｉｔｒｏでの腫瘍細胞の殺傷を実証する。代替的に、標的を発現する腫瘍細胞を、二重特異性コンストラクト（ＡＢＰ及びエフェクタードメインをコードする）及びＰＢＭＣまたはＴ細胞と共に、インキュベートする。
【０６９４】
ｉｎ  ｖｉｖｏでの概念実証
リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトをｉｎ  ｖｉｖｏで評価して、ヒト化マウス腫瘍モデルにおける指向性腫瘍殺傷を実証する。リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトを、ヒト腫瘍及びＰＢＭＣを移植した異種移植腫瘍モデルで、評価する。抗腫瘍活性を測定し、対照コンストラクトと比較して、標的特異的な腫瘍殺傷を実証する。
【０６９５】
ウサギＢ細胞クローニング技術を用いる、腫瘍抗原を提示するＭＨＣクラスＩ分子を標的とするモノクローナル抗体（ｍＡｂ）の同定
目的の腫瘍抗原を提示するヒトクラスＩ  ＭＨＣ分子を標的とする強力且つ選択的なｍＡｂを同定する。ヒト腫瘍抗原を提示する可溶性ヒトｐＭＨＣ分子を用いて、複数のマウスまたはウサギを免疫し、その後、免疫された動物に由来するＢ細胞をスクリーニングして、標的クラスＩ  ＭＨＣ分子に結合しているｍＡｂを発現するＢ細胞を同定する。マウスまたはウサギのスクリーニングによって同定されたｍＡｂをコードする配列が、単離されたＢ細胞からクローニングされる。回収されたｍＡｂを無関係なｐＭＨＣのパネルに対して評価し、標的ｐＭＨＣに選択的に結合するリードｍＡｂを同定する。リードｍＡｂを十分に特性評価して、標的の結合親和性及び選択性を決定する。強力且つ選択的な結合が実証済みであるリードｍＡｂをヒト化し、全長ヒトＩｇＧモノクローナル抗体（ｍＡｂ）コンストラクトを生成する。追加的に、リードｍＡｂを、ＣＡＲ  Ｔ細胞の生成に使用できる二重特異性ｍＡｂコンストラクト及びキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）コンストラクト内に組み込む。全長の二重特異性またはｓｃＦＶベースの二重特異性を構築してもよい。
【０６９６】
ｉｎ  ｖｉｔｒｏにてヒト腫瘍細胞の標的化を実証する
免疫組織化学技術を利用して、標的ｐＭＨＣ分子を発現するヒト腫瘍細胞へのリード抗体の特異的結合を実証する。ＣＡＲ−ＴコンストラクトをトランスフェクトされたＴ細胞株を、ヒト腫瘍細胞と共にインキュベートして、ｉｎ  ｖｉｔｒｏでの腫瘍細胞の殺傷を実証する。代替的に、標的を発現する腫瘍細胞を、二重特異性コンストラクト（ＡＢＰ及びエフェクタードメインをコードする）及びＰＢＭＣまたはＴ細胞と共に、インキュベートする。
【０６９７】
ｉｎ  ｖｉｖｏでの概念実証
リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトをｉｎ  ｖｉｖｏで評価して、ヒト化マウス腫瘍モデルにおける指向性腫瘍殺傷を実証する。リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトを、ヒトＰＢＭＣを移植した異種移植腫瘍モデルで、評価する。抗腫瘍活性を測定し、対照コンストラクトと比較して、標的依存的な腫瘍殺傷を実証する。
【０６９８】
腫瘍抗原を提示するヒトクラスＩ  ＭＨＣ分子を選択的に標的とする強力且つ選択的なＡＢＰを、ファージディスプレイまたはＢ細胞クローニング技術を使用して同定する。ＡＢＰの有用性に関する実証は、抗体またはＣＡＲ−Ｔ細胞コンストラクト中に組み込まれている場合に、ＡＢＰがｉｎ  ｖｉｔｒｏ及びｉｎ  ｖｉｖｏで腫瘍細胞殺傷を媒介することを明らかにすることによって行う。
【０６９９】
実施例１０：ＨＬＡペプチド複合体に結合するＴＣＲの同定
天然の高親和性ＴＣＲを選択するには、共有抗原ＭＨＣ／ペプチド標的（ＳＡＴ）を具体的に認識して、以下の実験手順を実行する。
１．  ＭＨＣ／ペプチド標的反応性ＴＣＲの同定及び単離
２．  人工ＴＣＲ  Ｔ細胞の生産
３．  ＴＣＲ特異性の検証
【０７００】
ＭＨＣ／ペプチド標的反応性ＴＣＲの同定
Ｔ細胞を、患者の血液、リンパ節、または腫瘍から単離する。患者は、ＳＡＴとＨＬＡが一致していることから、標的保持タンパク質の発現に基づいて選択される。その後、例えば、ＳＡＴ−ＭＨＣテトラマー結合細胞を選別することによって、またはＴ細胞とＳＡＴパルス抗原提示細胞のｉｎ  ｖｉｔｒｏ共培養で刺激された活性化細胞を選別することによって、Ｔ細胞をＳＡＴ特異的Ｔ細胞について濃縮する。
【０７０１】
ＳＡＴ関連のα−βＴＣＲダイマーを、ＳＡＴ特異的なＴ細胞のＴＣＲの単一細胞配列決定により同定する。代替的に、ＳＡＴ特異的Ｔ細胞のバルクＴＣＲ配列決定を実行し、一致する可能性の高いα−β対を、ＴＣＲ対合方法を使用して判別する。
【０７０２】
代替的にまたは追加的に、ＳＡＴ特異的なＴ細胞を、健常ドナー由来のナイーブＴ細胞をｉｎ  ｖｉｔｒｏプライミングすることによって得ることもできる。ＰＢＭＣ、リンパ節、または臍帯血から得られたＴ細胞を、ＳＡＴでパルスされた抗原提示細胞によって繰り返し刺激して、抗原経験済みＴ細胞の分化をプライミングする。その後、ＴＣＲの同定を、患者のＳＡＴ特異的Ｔ細胞に関して上記されているのと同様にして行う。
【０７０３】
人工ＴＣＲ  Ｔ細胞の生産
ＴＣＲα及びβ鎖配列を、適切なコンストラクトにクローンした。ＴＣＲ自家性または異種バルクＴ細胞を、コンストラクトで形質導入して、操作されたＴＣＲ  Ｔ細胞を生成する。これらのＴ細胞を、以後の実験での使用に備えて、抗ＣＤ３抗体とＩＬ−２サイトカインの存在下にて増殖する。特定の実施例では、天然ＴＣＲを欠失させるか、または、挿入されたＴＣＲを、適切な多量体化が増強されるように修飾する。
【０７０４】
ＴＣＲ特異性のｉｎ  ｖｉｔｒｏ検証
まず、操作されたＴＣＲを保持するＴ細胞を、適切なＭＨＣを発現する抗原提示細胞を使用して、標的認識に対してスクリーニングしてから、適切な標的（複数可）でパルスした。
【０７０５】
次いで、スクリーニングの第１のラウンドで同定されたＴＣＲを、天然標的の認識について試験した。リードＴＣＲを、ＨＬＡが一致する原発腫瘍及びＳＡＴ保有タンパク質を発現する腫瘍細胞株の特異的認識に基づいて指名する。
【０７０６】
特異性が保証されるように、リードＴＣＲを、オフターゲット認識に基づいて選択解除する。それらリードＴＣＲを、複数の組織及び臓器タイプを対象とするＨＬＡ一致及び不一致の細胞株のパネルに対して、及び感染症抗原のパネルでパルスされたＨＬＡ一致及び不一致の抗原提示細胞に対してスクリーニングする。自己抗原または一般的な非自己抗原を特異的及び非特異的にオフターゲット認識するＴＣＲを、選択解除する。
【０７０７】
実施例１１：  ＭＨＣ／ペプチド標的反応性ＴＣＲの同定
Ｔ細胞を、患者の血液、リンパ節、または腫瘍から単離する。患者は、ＳＡＴとＨＬＡが一致していることから、標的保持タンパク質の発現に基づいて選択される。その後、例えば、ＳＡＴ−ＭＨＣテトラマー結合細胞を選別することによって、またはＴ細胞とＳＡＴパルス抗原提示細胞のｉｎ  ｖｉｔｒｏ共培養で刺激された活性化細胞を選別することによって、Ｔ細胞をＳＡＴ特異的Ｔ細胞について濃縮する。
【０７０８】
ＳＡＴ関連のα−βＴＣＲダイマーを、ＳＡＴ特異的なＴ細胞のＴＣＲの単一細胞配列決定により同定する。代替的に、ＳＡＴ特異的Ｔ細胞のバルクＴＣＲ配列決定を実行し、一致する可能性の高いα−β対を、ＴＣＲ対合方法を使用して判別する。
【０７０９】
代替的にまたは追加的に、ＳＡＴ特異的なＴ細胞を、健常ドナー由来のナイーブＴ細胞をｉｎ  ｖｉｔｒｏプライミングすることによって得ることもできる。ＰＢＭＣ、リンパ節、または臍帯血から得られたＴ細胞を、ＳＡＴでパルスされた抗原提示細胞によって繰り返し刺激して、抗原経験済みＴ細胞の分化をプライミングする。その後、ＴＣＲの同定を、患者のＳＡＴ特異的Ｔ細胞に関して上記されているのと同様にして行う。
【０７１０】
実施例１２：  人工ＴＣＲ  Ｔ細胞の生産
ＴＣＲα及びβ鎖配列を、適切なコンストラクトにクローンした。ＴＣＲ自家性または異種バルクＴ細胞を、コンストラクトで形質導入して、操作されたＴＣＲ  Ｔ細胞を生成する。これらのＴ細胞を、以後の実験での使用に備えて、抗ＣＤ３抗体とＩＬ−２サイトカインの存在下にて増殖する。特定の実施例では、天然ＴＣＲを欠失させるか、または、挿入されたＴＣＲを、適切な多量体化が増強されるように修飾する。
【０７１１】
ＴＣＲ特異性のｉｎ  ｖｉｔｒｏ検証
まず、操作さされたＴＣＲを保持するＴ細胞を、適切なＭＨＣを発現する抗原提示細胞を使用して、標的認識に対してスクリーニングしてから、適切な標的（複数可）でパルスした。
【０７１２】
次いで、スクリーニングの第１のラウンドで同定されたＴＣＲを、天然標的の認識について試験した。リードＴＣＲを、ＨＬＡが一致する原発腫瘍及びＳＡＴ保有タンパク質を発現する腫瘍細胞株の特異的認識に基づいて指名する。
【０７１３】
特異性が保証されるように、リードＴＣＲを、オフターゲット認識に基づいて選択解除する。それらリードＴＣＲを、複数の組織及び臓器タイプを対象とするＨＬＡ一致及び不一致の細胞株のパネルに対して、及び感染症抗原のパネルでパルスされたＨＬＡ一致及び不一致の抗原提示細胞に対してスクリーニングする。自己抗原または一般的な非自己抗原を特異的及び非特異的にオフターゲット認識するＴＣＲを、選択解除する。
【０７１４】
実施例１３：  ウサギＢ細胞クローニング技術を用いる、腫瘍抗原を提示するＭＨＣクラスＩ分子を標的とするモノクローナル抗体（ｍＡｂ）の同定
目的の腫瘍抗原を提示するヒトクラスＩ  ＭＨＣ分子を標的とする強力且つ選択的なｍＡｂを同定する。ヒト腫瘍抗原を提示する可溶性ヒトｐＭＨＣ分子を用いて、複数のマウスまたはウサギを免疫し、その後、免疫された動物に由来するＢ細胞をスクリーニングして、標的クラスＩ  ＭＨＣ分子に結合しているｍＡｂを発現するＢ細胞を同定する。マウスまたはウサギのスクリーニングによって同定されたｍＡｂをコードする配列が、単離されたＢ細胞からクローニングされる。回収されたｍＡｂを無関係なｐＭＨＣのパネルに対して評価し、標的ｐＭＨＣに選択的に結合するリードｍＡｂを同定する。リードｍＡｂを十分に特性評価して、標的の結合親和性及び選択性を決定する。強力且つ選択的な結合が実証済みであるリードｍＡｂをヒト化し、全長ヒトＩｇＧモノクローナル抗体（ｍＡｂ）コンストラクトを生成する。追加的に、リードｍＡｂを、ＣＡＲ  Ｔ細胞の生成に使用できる二重特異性ｍＡｂコンストラクト及びキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）コンストラクト内に組み込む。全長の二重特異性またはｓｃＦＶベースの二重特異性を構築してもよい。
【０７１５】
ｉｎ  ｖｉｔｒｏにてヒト腫瘍細胞の標的化を実証する
免疫組織化学技術を利用して、標的ｐＭＨＣ分子を発現するヒト腫瘍細胞へのリード抗体の特異的結合を実証する。ＣＡＲ−ＴコンストラクトをトランスフェクトされたＴ細胞株を、ヒト腫瘍細胞と共にインキュベートして、ｉｎ  ｖｉｔｒｏでの腫瘍細胞の殺傷を実証する。代替的に、標的を発現する腫瘍細胞を、二重特異性コンストラクト（ＡＢＰ及びエフェクタードメインをコードする）及びＰＢＭＣまたはＴ細胞と共に、インキュベートする。
【０７１６】
ｉｎ  ｖｉｖｏでの概念実証
リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトをｉｎ  ｖｉｖｏで評価して、ヒト化マウス腫瘍モデルにおける指向性腫瘍殺傷を実証する。リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトを、ヒトＰＢＭＣを移植した異種移植腫瘍モデルで、評価する。抗腫瘍活性を測定し、対照コンストラクトと比較して、標的依存的な腫瘍殺傷を実証する。
【０７１７】
腫瘍抗原を提示するヒトクラスＩ  ＭＨＣ分子を選択的に標的とする強力且つ選択的なＡＢＰを、ファージディスプレイまたはＢ細胞クローニング技術を使用して同定する。ＡＢＰの有用性に関する実証は、抗体またはＣＡＲ−Ｔ細胞コンストラクト中に組み込まれている場合に、ＡＢＰがｉｎ  ｖｉｔｒｏ及びｉｎ  ｖｉｖｏで腫瘍細胞殺傷を媒介することを明らかにすることによって行う。
【０７１８】
実施例１４：  水素／重水素交換及び質量分析によるｓｃＦｖ−ｐＨＬＡまたはＦａｂ−ｐＨＬＡ構造の評価
実験手順
水素／重水素交換
２０μＭのＨＬＡ−ペプチドを、約３倍モル過剰のｓｃＦｖタンパク質またはＦａｂフォーマットタンパク質と共に室温（２０〜２５℃）で２０分間インキュベートして、交換実験用の複合体を生成した。Ａｐｏ対照（非結合）については、ＨＬＡ−ペプチドを等量の５０ｍＭ  ＮａＣｌ、２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ｐＨ８．０と共にインキュベートした。後続の全ての反応ステップは、Ｃｈｒｏｎｏｓ  ４．８．０ソフトウェア（Ｌｅａｐ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，Ｍｏｒｒｉｓｖｉｌｌｅ，ＮＣ）を介して制御される自動ＨＤＸ  ＰＡＬシステムで４℃にて実行した。５μｌのタンパク質複合体を、Ｈ２０または５０ｍＭ  ＮａＣｌ、２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ｐＨ８．０（０分の制御時点にて）、または３０秒間、Ｄ２Ｏで作成した同じ緩衝液で１０倍に希釈した後、０．８Ｍ塩酸グアニジン、０．４％酢酸（ｖ／ｖ）、及び７５ｍＭ  Ｔｒｉｓ（２−カルボキシエチル）ホスフィン中で３分間クエンチした。クエンチされた約５０ｐｍｏｌのタンパク質複合体を、統合型オンラインタンパク質消化用の、固定化されたタンパク質ＸＩＩＩ／ペプシンカラム（ＮｏｖａＢｉｏＡｓｓａｙｓ，Ｗｏｂｕｒｎ，ＭＡ）に移した。
【０７１９】
液体クロマトグラフィー、質量分析、及びＨＤＸ分析
ペプチドのクロマトグラフィー分離は、トラップＣ１８カラム（５μＭ粒子サイズ、直径２．１  ｍｍ）と分析用Ｃ１８カラム（１．９μＭ粒子サイズ、直径１  ｍｍ）とを装備したＵｌｔｉＭａｔｅ  ３０００基本マニュアルＵＨＰＬＣシステム（ＴｈｅｒｍｏＦｉｓｈｓｈｅｒ  Ｓｃｉｅｎｔｉｆｉｃ，Ｗａｌｌｔｈａｍ，ＭＡ）を使用して行った。試料を１０％アセトニトリル、０．０５％トリフルオロ酢酸、または１０％アセトニトリル、０．５％ギ酸で４０μｌ／ｍｉｎの流速にて２分間脱塩してから、ペプチドを４０μｌ／ｍｉｎの流速にて９５％アセトニトリル、トリフルオロ酢酸またはギ酸の濃度を上昇させて溶出させた。質量分析は、ＥＳＩソースを３５００〜３８００  Ｖの正イオン電圧に設定して、Ｏｒｂｉｔｒａｐ  Ｆｕｓｉｏｎ  Ｌｕｍｏｓ質量分析計（ＴｈｅｒｍｏＦｉｓｈｅｒ，Ｗａｌｔｈａｍ，ＭＡ）で行った。水素−重水素交換実験に先立ち、各ＨＬＡペプチド複合体のペプチドフラグメントの分析を、データ依存のＬＣ／ＭＳ／ＭＳを用い、ＰＥＡＫＳ  Ｓｔｕｄｉｏ（Ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ  Ｓｏｌｕｔｉｏｎｓ  Ｉｎｃ．，Ｗａｔｅｒｌｏｏ、ＯＮ、Ｃａｎａｄａ）を使用して検索されたデータを用いて行った。ペプチド前駆体の質量許容誤差は２０  ｐｐｍ、フラグメントイオンの質量許容誤差は０．２Ｄａであった。ＨＬＡ、β２Ｍ、及び標的ペプチドの配列を検索し、誤検出率を、デコイデータベース戦略を使用して同定した。ＬＣ／ＭＳで、水素−重水素実験によるペプチドを検出し、これをＨＤＸ  Ｗｏｒｋｂｅｎｃｈ（Ｏｍｉｃｓ  Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ、Ｈｏｎｏｌｕｌｕｌｕ、ＨＩ）で分析した。保持時間ウィンドウサイズは０．２２分で、誤差は７．０ｐｐｍであった。選択したペプチドの高解像度ＨＤ交換データは、試薬アニオンとしてフルオランテンを使用し、２００ｍｓ（Ｇ２）または１００ｍｓ（Ｇ１０）の反応時間でＥｌｅｃｔｒｏｎ  Ｔｒａｎｓｆｅｒ  Ｄｉｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ（ＥＴＤ）によってペプチドをフラグメント化することによって取得された。ペプチドフラグメントは、ＨＤＥｘａｍｉｎｅｒ（Ｓｉｅｒｒａ  Ａｎａｌｙｔｉｃｓ）によって、保持時間ウィンドウサイズが１８秒、ペプチドｍ／ｚ許容値が２Ｄａで分析された。重水素取り込みの違いのヒートマップは、Ｍｉｃｒｏｓｏｆｔ  Ｅｘｃｅｌによって生成され、Ｐｙｍｏｌ（Ｓｃｈｒｏｅｄｉｎｇｅｒ，  Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ，  ＭＡ）を使用して関連するタンパク質の結晶構造にマッピングされた。
【０７２０】
以下の結果では、ＨＬＡαヘリックスのアミノ酸番号付けは、以下に基づいて、成熟タンパク質の文字通りの番号付けに基づく。（１）シグナルペプチドの除去、及び（２）細菌発現のためのＮ末端メチオニンの付加。ＨＬＡサブビタミンアミノ酸参照配列及びβ２ミクログロブリンアミノ酸配列を表３８に示す。
【０７２１】
結果
図２１Ａは、ｓｃＦｖクローンＧ８−Ｐ１Ｈ０８と共にインキュベートされたＧ８  ＨＬＡペプチド複合体のＨＬＡ部分の、例示的なヒートマップを描写する。統合された摂動ビューを使用して全体が可視化されている。
【０７２２】
図９８は、ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１（５ｘｏｓ．ｐｄｂ；ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／５ＸＯＳ）の結晶構造に対してプロットされたｓｃＦｖクローンＧ５−Ｐ１Ｃ１２の高解像度データの例を示す。
【０７２３】
ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／１ＪＦ１で入手可能な結晶構造１ｊｆ１．ｐｄｂ上にプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８からのデータの例を図２１Ｂに示す。
【０７２４】
ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）と複合体を形成しているＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１の結晶構造上にプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８からの高解像度ＨＤＸデータの例を図１０１に示す。
【０７２５】
図４５Ａは、ｓｃＦｖクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１（構造は図４５Ｂに示される）と共にインキュベートされたＧ８  ＨＬＡペプチド複合体のＨＬＡ部分の、例示的なヒートマップを示す。統合された摂動ビューを使用して全体が可視化されている。
【０７２６】
実施例１５に記載される結晶構造上にプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１からのデータの例を図４５Ｂに示す。
【０７２７】
図２３Ａは、ｓｃＦｖクローンＲ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１と共にインキュベートされたＧ１０  ＨＬＡペプチド複合体のＨＬＡ部分の、例示的なヒートマップを描写する。統合された摂動ビューを使用して全体が可視化されている。
【０７２８】
結晶構造ＰＤＢ５ｂｓ０に対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１からのＨＤＸデータの例を図２３Ｂに示す。α１及びα２ヘリックスによって形成されるＨＬＡ結合溝の拘束ペプチドを描いた結晶構造は、ＵＲＬ  ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／５ｂｓ０（Ｒａｍａｎ  ｅｔ  ａｌ）に見出せる。
【０７２９】
結晶構造５ｂｓ０．ｐｄｂに対してプロットされた、ｓｃＦｖ−Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８からの第２ラウンドのＨＤＸ研究からのデータの例を図２３Ｃに示す。α１及びα２ヘリックスによって形成されるＨＬＡ結合溝の拘束ペプチドを描いた結晶構造は、ＵＲＬ  ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／５ｂｓ０（Ｒａｍａｎ  ｅｔ  ａｌ）に見出せる。
【０７３０】
特定のＨＬＡペプチド標的について試験されたＡＢＰ全体のデータをより適切に比較するために、各ＡＢＰのデータがエクスポートされ、Ｅｘｃｅｌでヒートマップが生成された。図２２Ａは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα１ヘリックス全域における、第１ラウンドのＨＤＸ実験からの結果として得られたヒートマップを示す。Ｂは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα２ヘリックス全域における、結果として得られたヒートマップを示す。図２２Ｃは、試験された全てのＡＢＰを対象とした拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ全域における結果のヒートマップを示す。第１ラウンドのＨＤＸデータからのヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ８特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）のＨＬＡタンパク質（α１ヘリックス内）の４５位〜６０位及び８１〜８４位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。
【０７３１】
図９９は、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）について試験された全てのＡＢＰの、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡにわたる高解像度ＨＤＸ実験からの結果として得られたカラーヒートマップを示す。図１００は、図９９のカラーヒートマップの数値表現を示す。第２ラウンドのＨＤＸデータからのヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ８特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、ＨＬＡタンパク質（α１ヘリックス内）の４６位、４９位、５５位、６１位、７４位、７６位、７７位、７８位、８１位、及び８４位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。第２ラウンドのＨＤＸデータからのヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ８特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、ＨＬＡタンパク質（α２ヘリックス内）の１３７位、１３８位、１４５位、１４７位、１５２〜１５７位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。第２ラウンドのＨＤＸデータからのヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ８特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡの５位及び６位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。
【０７３２】
図９６は、ＨＬＡペプチド標的Ｇ５（ＨＬＡ−Ｂ＊３５：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ）について試験された全てのＡＢＰの、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹにわたる高解像度ＨＤＸ実験からの結果として得られたカラーヒートマップを示す。図９７は、図９６のカラーヒートマップの数値表現を示す。これらのヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ５特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、ＨＬＡタンパク質（α１ヘリックス内）の５０位、５４位、５５位、５７位、６１位、６２位、７４位、８１位、８２位、及び８５位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。これらのヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ５特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、ＨＬＡタンパク質（α２ヘリックス内）の１４７位及び１４８位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。
【０７３３】
図２４Ａは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ１０（ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα１ヘリックス全域における、第１ラウンドのＨＤＸ実験からの結果として得られたヒートマップを示す。図２４Ａは、ＨＬＡペプチド標的Ｇ１０（ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ）に対して試験された全てのＡＢＰのＨＬＡα２ヘリックス全域における、第１ラウンドのＨＤＸ実験からの結果として得られたヒートマップを示す。図２４Ｃは、試験された全てのＡＢＰを対象とした拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ全域における第１ラウンドのＨＤＸ実験からの結果のヒートマップを示す。図９２は、試験された全てのＡＢＰについて、ＨＬＡα１ヘリックス、ＨＬＡα２ヘリックス、及び拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹにわたるＨＤＸ実験の第２ラウンドからの結果として得られたヒートマップを示す。まとめると、ヒートマップは、ＨＬＡペプチド標的とＧ１０特異的抗体ベースのＡＢＰとの間の相互作用を判別する際に、ＨＬＡタンパク質（α１ヘリックス内）の４９〜５６位及び／または５９〜６６位、ならびにＨＬＡタンパク質のα２ヘリックスの１３６〜１４７位及び１５７〜１６０位が、直接的または間接的に関与している可能性があることを示す。特に、試験された全てのＡＢＰは、ＨＬＡα１ヘリックスの５２〜５４位の溶媒へのアクセス可能性を低下させた。
【０７３４】
結晶構造ＰＤＢ  ５ｂｓ０に対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７からのＨＤＸデータの例を図７７に示す。結晶構造は、ＵＲＬ  ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｒｃｓｂ．ｏｒｇ／ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ／５ｂｓ０（Ｒａｍａｎ  ｅｔ  ａｌ）に見出せる。ＭＳデータでカバーされていない領域は黒で示され、Ｄ交換の減少が最も大きい領域（ＡＢＰの結合部位を示す）は丸で囲まれる。明確さのために、結合溝とヘリックスのみを示す。
【０７３５】
統合された摂動ビューを使用して全体が視覚化されたｓｃＦｖクローンＧ２−Ｐ１Ｇ０７の例示的なヒートマップを図７８に示す。
【０７３６】
結晶構造ＰＤＢ  ５ｂｓ０に対してプロットされた、ｓｃＦｖ  Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１からのＨＤＸデータの例を図９４に示す。
【０７３７】
図９５は、結晶構造ＰＤＢ  ５ｂｓ０に対してプロットされた、高解像度ＨＤＸデータを示す。４つの異なるｓｃＦｖに結合したＧ２のデータは、実験手順に記載されているように、Ｅｌｅｃｔｒｏｎ  Ｔｒａｎｓｆｅｒ  Ｄｉｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ（ＥＴＤ）によってペプチドをフラグメント化することによって得られた。
【０７３８】
特定のＨＬＡペプチド標的について試験されたＡＢＰ全体のデータをより適切に比較するために、各ＡＢＰのデータがエクスポートされ、Ｅｘｃｅｌでヒートマップが生成された。結果として得られたヒートマップを、α１ヘリックス（上）とα２ヘリックス（下）全般のヒートマップを示す図７９に示す。図８０は、拘束ペプチド残基１〜９にわたる、Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹについて試験された全てのＡＢＰのヒートマップを示す。ＨＤＸデータの第２の（より高い解像度の）ラウンドからのヒートマップを図９３に示す。まとめると、ヒートマップは、標的ペプチドに結合して提示するＨＬＡαサブユニットの溶媒アクセス性が低下する領域を解明した。これらの領域の多くは、複数のＡ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ特異的なＡＢＰ間で共有されていた。最も一般的に溶媒へのアクセス性の低下を示した２つの領域には、α１ヘリックスのＡ７０−Ｙ８５位、及び／またはα２ヘリックスのＡ１４０−Ｙ１６０位が含まれ、全てのＡＢＰがヘリックスのＲ１５７−Ｙ１６０位を防御する。まとめると、ヒートマップは、拘束ペプチドの３〜９位での溶媒のアクセス可能性を低下させるＨＬＡペプチド／ＡＢＰ相互作用も示す。効果はＣ末端方向に向かってますます顕著になった。このパターンは、調べた１５個の抗体のうち１４個で一貫しており、６〜９位は常にＡＢＰの存在によって防御されていた。別段の記載がない限り、ＨＤＸヒートマップの全てのクローンエントリはｓｃＦｖフォーマットである。
【０７３９】
Ｇ７（Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ）ｓｃＦｖクローンＰ２Ｅ０９及びＰ３Ａ０９は、上述の方法に従ってＨＤＸ−ＭＳによって評価された。溶媒のアクセス可能性は、４９〜８５位に対応するＨＬＡ−Ａ＊０２：０１α１ヘリックスの領域で減少し、Ｇ５７〜Ｋ６７位と重複していた（データ示さず）。溶媒のアクセス可能性も、１３６〜１５７位のα２ヘリックスの領域で減少し、１４４〜１５２位間と重複していた。まとめると、これらのリードはＨＬＡの幅広いフットプリントをカバーする。
【０７４０】
実施例１５：  結晶構造解析によるＦａｂ−ｐＨＬＡ構造の評価
材料及び方法
複合体の精製及び結晶スクリーニング
例えば、ＨＬＡペプチド標的Ｇ８（Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ）に対応するＦａｂフラグメントを５ｍｇ／ｍＬ（１００μＭ）に濃縮した後、対応するＨＬＡ−ＭＨＣ（１：１のモル比）を添加して、４℃で３０分間インキュベートした。次いで、混合物を、複合体の精製用に１×ＰＢＳ緩衝液で平衡化したサイズ排除クロマトグラフィーカラム（Ｓ２００  １６／６０）に注入した。ＦａｂとＨＬＡの両方を含み、溶出量が約９４ｋＤａの複合体と一貫した画分をプールし、１０〜１２ｍｇ／ｍＬ（１ＡＵ＝１ｍｇ／ｍＬ）に濃縮した。精製された各複合体を、ＰＥＧＩｏｎ（Ｈａｍｐｔｏｎ  ｒｅｓｅａｒｃｈ）、ＪＣＳＧ＋（Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｄｉｍｅｎｓｉｏｎｓ）、ＪＢＳ  Ｓｃｒｅｅｎ  ３及び４（Ｊｅｎａ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）の市販のスクリーンを使用して、結晶化条件についてスクリーニングした。沈殿剤としてＰＥＧ３３５０またはＰＥＧ４０００のどちらを使用するかに概ね基づいて、ＨＬＡ−Ｆａｂ複合体の既知の結晶条件の特性に応じて、キットの選択を行った。スクリーニング後３〜４週間目に、いくつかの結晶化条件でＨＬＡ−Ｆａｂの組み合わせにて、回折に適した結晶が出現した（表２４）。結晶のタンパク質の性質を、ＵＶで検査した。結晶を凍結保護剤溶液（２５％グリセロールを補充した結晶化溶液）に移し、液体窒素で瞬間凍結した。
【０７４１】
データの収集及び処理
ＳＯＬＥＩＬシンクロトロン（Ｇｉｆ  ｓｕｒ  Ｙｖｅｔｔｅ，Ｆｒａｎｃｅ）のＰｒｏｘｉｍａ  ２Ａビームラインで回折データを収集した。データ処理及びスケーリングは、ＸＤＳを使用して実行した（１）。分子置換は、ＣＣＰ４スイートのＭｏｌＲｅｐ及びＡｒｐ／Ｗａｒｐを使用して実行した（２）。その際、エントリーモデルとして、ＨＬＡ（１００％の配列同一性）用にＰＤＢ  ５Ｅ６Ｉを使用し、Ｆａｂ用に５ＡＺＥ（ＶＨに対し９０％配列同一性）及び５Ｉ１５（ＶＬに対し９７％配列同一性）を使用した。Ｃｏｏｔ（ＣＣＰ４スイート）で、バスターＴＮＴ（ＧｌｏｂａｌＰｈａｓｉｎｇ、Ｉｎｃ）及び手動モデル修飾を使用して、微調整を行った。
【０７４２】
複合体の精製
組み合わせによって、個々のタンパク質ピークと形成された複合体ピークとの間に良好な分離が生じた（図２８Ａ）。インキュベーション時間を１６時間（一晩）に延長したにもかかわらず、形成された複合体の比率は変化しなかった（タンパク質の約５０％が複合体として存在し、５０％が遊離タンパク質として存在する）。還元条件下でのＳＤＳ  ＰＡＧＥでのピーク分析によって、プールされた画分に両方のＦａｂ鎖（３０ｋＤａ）、ＨＬＡ重鎖（約３５ｋＤａ）、及びＨＬＡ軽鎖（ＢＬＭにて１０ｋＤａ未満）が存在することが、明らかにされた（図２８Ｂ）。
【０７４３】
結晶化及びデータ収集
複合体がプールされた画分を濃縮し、スクリーニングした。３〜４週間後に、一部のＨＬＡ−Ｆａｂの組み合わせにて結晶が出現した。Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ−Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１  Ｆａｂ複合体の結晶構造解析、及び結果として生じた結晶形成の要約を、表２４に示す。
【０７４４】
（表２４）結晶構造解析条件
2021533785.tif 000016
【０７４５】
試験された条件のうちの４つの条件において、結晶が生成された。２つの条件において生成された結晶は、（１．７〜２．０Åの解像度にて）十分に回折され、Ｐ１空間群に統合された（表２４）。Ａｒｐ／Ｗａｒｐを使用して、分子置換（ＭｏｌＲｅｐ）とソフトウェア自動モデル構築とを併用することによって、構造の解決が可能であった。
【０７４６】
ＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１及びＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）を含む複合体の、例示的な結晶を図２９に示す。この結晶は、２５％（ｗ／ｖ）ＰＥＧ  ３３５０  １００ｍＭ  Ｂｉｓ−Ｔｒｉｓ／塩酸ｐＨ５．５を用いた市販のスクリーンＪＣＳＧを使用して成長させた。この結晶を使用して生成されたのが、下記の構造データである。
【０７４７】
構造解析
ＦａｂクローンＧ８−Ｐ１Ｃ１１のＨＬＡペプチド標的Ａ＊０２：０１＿ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（「Ｇ８」）への結合によって形成された複合体の、全体的な構造を図３０に示す。個々のタンパク質は表面として表されている。ＨＬＡとＶＨ及びＶＬとの間の界面領域はそれぞれ７４７Å２と２８５Å２である。
【０７４８】
精製中に、ペプチドに対応する電子密度領域が視覚化され、提供された１０残基のペプチド配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡでペプチド側鎖の明確な配置（図３１）が可能になった。相互作用界面に関連する全ての領域が洗練されたが、抗体の定常領域では、まだ幾分かの精製が必要とされる。
【０７４９】
以下のデータで参照されている、錯体中のモノマーのコーディングを、以下の表２５に示す。
【０７５０】
（表２５）結晶分析で使用されるモノマーコーディング
2021533785.tif 000017
【０７５１】
ＨＬＡ−ペプチドの相互作用
拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡは、その大部分がＨＬＡ  Ａ＊０２：０１結合ポケットに埋め込まれており、残基Ｐ４Ｇ５Ａ６は、Ｆａｂに向かって突出している。ペプチドとＨＬＡと間の相互作用表面は９２６Å２であり、これは、ペプチド溶媒がアクセス可能な表面全体（１２１５Å２）の７６％に相当する。ＨＬＡに対するペプチドの結合には、９つの水素結合とファンデルワールス相互作用（図３２）とが含まれ、結合エネルギーは−１６．４ｋｃａｌ／ｍｏｌとなる。
【０７５２】
水素相互作用のリストを、以下の表２６に示す。
【０７５３】
（表２６）拘束ペプチドとＨＬＡとの間の水素結合相互作用
2021533785.tif 000018
【０７５４】
ＨＬＡ及び拘束ペプチドの完全な界面の要約を、図３７に示す。
【０７５５】
拘束ペプチド及びＨＬＡからの相互作用残基の完全なリストを図３８に示す。
【０７５６】
Ｆａｂ−拘束ペプチド相互作用
ほとんどのペプチドはＨＬＡの結合ポケットに埋め込まれているため、Ｆａｂ鎖との相互作用に利用できるのは、その一部だけに限られている。このことは、ペプチドの溶媒アクセス可能領域の７６％がＨＬＡとの相互作用によって占有されているという観察によって、確証される。ペプチドとＦａｂの重鎖及び軽鎖との間の相互作用表面は、それぞれ１１４．３及び１１３．９Å２である。これは、ペプチド溶媒がアクセス可能な領域全体の１８％に相当する。ＰＩＳＡ分析により明らかにされているように、Ｆａｂとペプチドとの間の相互作用に関与しているのは、２つの水素結合だけである。軽鎖のＴｙｒ３２のヒドロキシル基は、ペプチドのＧｌｙ５のバックボーンカルボニルと相互作用しており、Ｔｙｒ１００Ａ骨格アミドは、ペプチドのＰｒｏ４の骨格カルボニル基と相互作用している（以下の水素相互作用のリストについては、表２７を参照されたい）。
【０７５７】
（表２７）Ｆａｂ／拘束ペプチドＨの結合相互作用
2021533785.tif 000019
【０７５８】
拘束ペプチドに対するＦａｂの認識モードは、そのほとんどが、疎水性相互作用及び溶媒分子が関与する水素結合を介して行われる（図３３及び図３４）。Ｆａｂと拘束ペプチドとの間の相互作用の結合エネルギーは、ＶＨ鎖及びＶＬ鎖でそれぞれ−２．０と−１．９ｋｃａｌ／ｍｏｌである。
【０７５９】
Ｆａｂ  ＶＨ鎖及び拘束ペプチドの完全な界面の要約、ならびにＦａｂ  ＶＨ鎖及び拘束ペプチドからの相互作用残基の完全なリストは、図３９に図示されている。
【０７６０】
Ｆａｂ  ＶＬ鎖及び拘束ペプチドの完全な界面の要約、ならびにＦａｂ  ＶＬ鎖及び拘束ペプチドからの相互作用残基の完全なリストは、図４０に図示されている。
【０７６１】
Ｆａｂ−ＨＬＡ相互作用
Ｆａｂ及びＨＬＡの部分は、ＨＬＡとＦａｂとの間の界面領域に合計１０３２  Å２と図示されているように、広範囲に相互作用する。ＨＬＡとＶＨ鎖との間の相互作用は、疎水性相互作用、６Ｈ結合、及び３つの塩橋で構成される（図３５は、ＶＨとＨＬＡとの間の相互作用、図３６は、ＶＬとＨＬＡとの間の相互作用である）。この相互作用は、主要な相互作用が７４７Å２（総接触面積の７２％）であることを表している。
【０７６２】
ＦａｂのＶＨ鎖とＨＬＡタンパク質との間の水素結合の接触を、下表に示す。
【０７６３】
（表２８）ＶＨとＨＬＡとの間の水素結合接触
2021533785.tif 000020
【０７６４】
ＦａｂのＶＨ鎖とＨＬＡタンパク質との間の塩橋接触を、下表に示す。
【０７６５】
（表２９）ＶＨとＨＬＡとの間の塩橋接触
2021533785.tif 000021
【０７６６】
Ｆａｂ  ＶＨ鎖ＨＬＡタンパク質の完全な界面の要約を、図４１に示す。
【０７６７】
Ｆａｂ  ＶＨ鎖及びＨＬＡタンパク質からの相互作用残基の完全なリストを図４２に示す。
【０７６８】
ＦａｂのＶＬ鎖とＨＬＡタンパク質との間の水素結合の接触を、以下の表３０に示す。
【０７６９】
（表３０）ＶＬとＨＬＡとの間の水素結合
2021533785.tif 000022
【０７７０】
Ｆａｂ  ＶＬ鎖ＨＬＡタンパク質の完全な界面の要約を、図４３に示す。
【０７７１】
Ｆａｂ  ＶＬ鎖及びＨＬＡタンパク質からの相互作用残基の完全なリストを図４４に示す。
【０７７２】
実施例１６：  予測されるＨＬＡペプチド複合体の同定
３つの計算ステップを使用してがん特異的ＨＬＡペプチド標的を同定した：第１に、Ｇｅｎｏｔｙｐｅ−Ｔｉｓｓｕｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ（ＧＴＥｘ）プロジェクト［１］を通じて利用可能なデータを使用して、ほとんどの正常組織内で一般に発現していない遺伝子を同定した。次いで、Ｃａｎｃｅｒ  Ｇｅｎｏｍｅ  Ａｔｌａｓ（ＴＣＧＡ）Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｎｅｔｗｏｒｋ：ｈｔｔｐ：／／ｃａｎｃｅｒｇｅｎｏｍｅ．ｎｉｈ．ｇｏｖ／のデータを使用して、がん試料中で異常発現している遺伝子を同定した。これらの遺伝子において、ＭＨＣクラスＩタンパク質によって細胞表面抗原として提示される可能性の高いペプチドを同定し、その際、ＭＳ／ＭＳで配列決定されたＨＬＡ提示ペプチド上にトレーニングされたディープラーニングモデルを使用した。これは、あらゆる目的のために、参照によりその全てが組み込まれる、国際特許出願第ＰＣＴ／ＵＳ２０１６／０６７１５９号に記載される。
【０７７３】
正常組織で通常発現しない遺伝子を同定するために、Ｇｅｎｏｔｙｐｅ−Ｔｉｓｓｕｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ（ＧＴＥｘ）Ｐｒｏｊｅｃｔ（バージョンＶ７ｐ２）で、集約された遺伝子発現データを得た。このデータセットは、５０を超える組織タイプからの死後試料８，５５５個を含んでいた。発現の測定は、ＲＮＡ−Ｓｅｑを使用して行い、ＧＴＥｘ標準パイプライン（ｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｇｔｅｘｐｏｒｔａｌ．ｏｒｇ／ｈｏｍｅ／ｄｏｃｕｍｅｎｔａｔｉｏｎＰａｇｅ）に従って計算処理した。この分析の目的で、遺伝子がＧＴＥｘのどの組織でも発現していないか、精巣、小唾液腺、及び子宮頸管（すなわち、免疫特権組織または非必須組織）の１つ以上でのみ発現していることが判明した場合、遺伝子は正常組織で発現していないとみなされた。また、検索対象をタンパク質コーディング遺伝子のみに限定した。ＧＴＥｘとＴＣＧＡは、計算分析でヒトゲノムの異なるアノテーションを使用するため、ＥＮＣＯＤＥマッピングなどの標準的な手法を使用して２つのデータセット間でマッピングできない遺伝子を除外した。
【０７７４】
腫瘍の特異性を確保するために厳密な正常組織で発現した遺伝子を除外する一方で、散発的な低レベルの転写またはリード不整合などの潜在的なアーティファクトから生じたゼロ以外の測定値を除外しないようにするという、基準を定義しようとした。したがって、ＧＴＥｘ試料全体での発現中央値が０．５  ＲＰＫＭ（１００万のマップされたリードあたりの転写産物のキロベースあたりのリード数）未満であり、１０ＲＰＫＭを超えることが決してなく、全ての必須組織試料で２つ以下の試料で５ＲＰＫＭで発現した場合、非免疫特権組織または必須組織で通常は発現しない遺伝子を指定した。発現する可能性があるが、ＧＴＥＸ分析パイプラインを使用してＲＮＡ−Ｓｅｑで測定できなかった遺伝子を除外するために、全ての試料で０ＲＰＫＭで測定された遺伝子も除外した。これらの基準により、ほとんどの正常組織では発現していないように見えるタンパク質コード遺伝子のセットが残った。
【０７７５】
次に、これらの遺伝子のどれが腫瘍で異常に発現しているかを同定しようとした。ＴＣＧＡ（Ｄａｔａ  Ｒｅｌｅａｓｅ  ６．０）から入手可能な１１，０９３個の試料を調べた。少なくとも５つの試料で少なくとも５ＦＰＫＭ（１００万のマップされたリードあたりの転写産物のキロベースあたりのフラグメント数）の発現が観察された場合に発現した遺伝子を検討した。通常、１つのフラグメントは２つのマップされたリードで構成されるため、５ＦＰＫＭは約１０ＲＰＫＭに相当する。
【０７７６】
ＧＴＥｘデータは広範囲の組織タイプにまたがるが、人体に存在する全ての細胞タイプが含まれているわけではない。したがって、ＤＡＶＩＤ  ｖ  ６．８  ［２］を使用して遺伝子の生物学的機能カテゴリーのリストをさらに調査し、この分析と文献レビューを使用して、遺伝子リストをさらにフィルタリングした。免疫細胞で発現する可能性のある遺伝子（例えば、インターフェロンファミリー遺伝子）、眼に関連する遺伝子（例えば、ＦＡＮＴＯＭ５データセットｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｐｒｏｔｅｉｎａｔｌａｓ．ｏｒｇの網膜）、口と鼻で発現する遺伝子（例えば、嗅覚遺伝子及び味覚受容体）、ならびに概日サイクルに関連する遺伝子を除去した。また、ヒストン遺伝子を含む大きな遺伝子ファミリーの一部である遺伝子は、配列相同性のためにＲＮＡ配列決定でその発現を正確に評価することが難しいため、除外した。
【０７７７】
次いで、ＴＣＧＡ試料全体の残りの遺伝子の発現分布を調べた。公知のがん精巣抗原（ＣＴＡ）、例えばＭＡＧＥファミリーを調べた際に観察されたように、対数空間でのこれらの遺伝子の発現は、ＴＣＧＡの試料全体での二峰性分布概ね特徴としたものであった。この分布は、低い発現値を中心とした左モードと、高い発現レベルでの右モード（または太い尾）を含んだ。この発現パターンは、生物学的モデルと一致しており、全ての試料中で、検出されたベースラインでのいくつかの発現レベルが最小限であったのに対し、エピジェネティックな調節異常を経た腫瘍のサブセット中では、遺伝子の発現レベルが高いことが観察されるものであった。ＴＣＧＡ試料全体の各遺伝子の発現分布の見直しを行い、ＴＣＧＡ試料のうち、有意な右手尾の無い単峰分布だけが観測されたものは、破棄した。この分布は（非限定的な例として）正常組織での発現のベースラインが低い遺伝子を特徴づける可能性が高いためである。
【０７７８】
これにより、精巣特異的な生物学的プロセスと発生に関与する遺伝子が高度に濃縮された、６３０を超える遺伝子の残りの遺伝子リストが残った。これらの遺伝子の多くは異なるアイソフォームを生成するため、これらの遺伝子はＵＮＩＰＲＯＴマッピングサービスを使用して１，２００を超えるタンパク質にマッピングされる。厳密な計算基準を満たす遺伝子に加えて、以前に科学文献でがん精巣抗原として同定されたいくつかの遺伝子を追加した。
【０７７９】
ＭＨＣクラスＩタンパク質によって細胞表面抗原として提示される可能性が高いペプチドを同定するため、スライディングウィンドウを使用して、これらのタンパク質の各々をその構成８〜１１アミノ酸配列に解析した。これらのペプチドとその隣接配列をＨＬＡペプチド提示ディープラーニングモデルで処理し、細胞あたり１つの転写産物にほぼ対応する５ＴＰＭ［３］から２００ＴＰＭ（すなわち、高レベルの発現）までの発現レベルでの各ペプチドの提示の可能性を計算した。モデルによって計算された提示の確率が、５ＴＰＭ以上発現のＴＣＧＡデータセット内の１０人以上の患者で０．１より大きい場合、ペプチドを推定ＨＬＡペプチドとみなした。
【０７８０】
結果を表Ａ１に示す。この例から、約４００の遺伝子と２５の分析されたＨＬＡ対立遺伝子にわたって＞１，８００のＨＬＡペプチドがある。明確にするために、各ＨＬＡペプチドには表Ａ１のターゲット番号が割り当てられる。例えば、ＨＬＡペプチド標的１は、ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹであり、ＨＬＡペプチド標的２は、ＨＬＡ−Ａ＊２９：０２＿ＦＶＱＥＮＹＬＥＹであるなどである。
【０７８１】
まとめると、このＨＬＡペプチド標的のリストは、がん特異的標的に関する知識の状態に大きく貢献することが期待される。要約すると、この実施例に提供されている腫瘍特異的なＨＬＡペプチドの大規模なセットは、ＡＢＰの研究開発の候補標的として追求可能なものである。
【０７８２】
参考文献
１．  Ｃｏｎｓｏｒｔｉｕｍ，  Ｇ．Ｔ．，  Ｔｈｅ  Ｇｅｎｏｔｙｐｅ−Ｔｉｓｓｕｅ  Ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ  （ＧＴＥｘ）  ｐｒｏｊｅｃｔ．  Ｎａｔ  Ｇｅｎｅｔ，  ２０１３．  ４５（６）：  ｐ．  ５８０−５．
２．  Ｈｕａｎｇ  ｄａ，  Ｗ．，  Ｂ．Ｔ．  Ｓｈｅｒｍａｎ，  ａｎｄ  Ｒ．Ａ．  Ｌｅｍｐｉｃｋｉ，  Ｓｙｓｔｅｍａｔｉｃ  ａｎｄ  ｉｎｔｅｇｒａｔｉｖｅ  ａｎａｌｙｓｉｓ  ｏｆ  ｌａｒｇｅ  ｇｅｎｅ  ｌｉｓｔｓ  ｕｓｉｎｇ  ＤＡＶＩＤ  ｂｉｏｉｎｆｏｒｍａｔｉｃｓ  ｒｅｓｏｕｒｃｅｓ．  Ｎａｔ  Ｐｒｏｔｏｃ，  ２００９．  ４（１）：  ｐ．  ４４−５７．
３．  Ｓｈａｐｉｒｏ，  Ｅ．，  Ｔ．  Ｂｉｅｚｕｎｅｒ，  ａｎｄ  Ｓ．  Ｌｉｎｎａｒｓｓｏｎ，  Ｓｉｎｇｌｅ−ｃｅｌｌ  ｓｅｑｕｅｎｃｉｎｇ−ｂａｓｅｄ  ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ  ｗｉｌｌ  ｒｅｖｏｌｕｔｉｏｎｉｚｅ  ｗｈｏｌｅ−ｏｒｇａｎｉｓｍ  ｓｃｉｅｎｃｅ．  Ｎａｔ  Ｒｅｖ  Ｇｅｎｅｔ，  ２０１３．  １４（９）：  ｐ．  ６１８−３０．
【０７８３】
実施例１７：  予測されるＨＬＡペプチド複合体の初期検証
上述のアプローチから生じる予測されたＨＬＡペプチドを検証するための初期評価として、ＨＬＡ結合親和性測定、ＨＬＡペプチド質量分光測定、及びＴ細胞応答の測定などのさまざまなアッセイ技術によって以前に同定されたこれらの標的の報告について、公開データベースと選択された文献を評価した。ＨＬＡ−ＰＥＰＴＩＤＥペアのアッセイ結果注釈を含む２つの包括的なデータベースが使用された。ＩＥＤＢ（Ｖｉｔａ  ｅｔ  ａｌ．，  ２０１５）及びＴａｎｔｉｇｅｎ（Ｏｌｓｅｎ  ｅｔ  ａｌ．，  ２０１７）。計算で予測された標的のうち１９個（遺伝子全体で一意的な１５個）が以前にデータベースで報告されており、その多くは癌免疫学の研究対象である遺伝子（例えば、がん精巣がん精巣抗原など）であると判断した。表Ｂを参照されたい。
【０７８４】
（表Ｂ）
2021533785.tif 000023
【０７８５】
上述の公開データベースに見られないペプチドについては、追加の限定的な文献レビューが実施された。表Ｃに示すように、以下のペプチドが同定された。
【０７８６】
（表Ｃ）
2021533785.tif 000024
【０７８７】
表Ｃの注目すべき例の１つは、ＫＫＬＣ１  ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹであった。北九州肺癌抗原−１（ＫＫ−ＬＣ−１；ＣＴ８３）は、さまざまな種類のがんで広く発現していることが示されているがん精巣抗原（ＣＴＡ）である。もともとは、ＫＫ−ＬＣ−１ペプチド７６−８４−ＲＱＫＲＩＬＶＮＬにクローン化されたＣＴＬに基づいて発見された（Ｆｕｋｕｙａｍａ  ｅｔ  ａｌ．，  ２００６）。最近、Ｓｔｅｖａｎｏｖｉｃ  ｅｔ  ａｌ．，  ２０１７は、子宮頸癌患者のＣＴＬによって認識されるＫＫ−ＬＣ−１からの別のペプチド、予測ペプチドＫＫ−ＬＣ−１  ５２−６０  ＮＴＤＮＮＬＡＶＹを明らかにした。このＣＴＬに対応するＴＣＲは現在ＮＩＨのウェブサイトｈｔｔｐｓ：／／ｗｗｗ．ｏｔｔ．ｎｉｈ．ｇｏｖ／ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ／ｅ−１５３−２０１６／にリストされており、ペプチドは、参照によりその全てが組み込まれる、ＷＯ２０１７／０８９７５６Ａ１にリストされている。
【０７８８】
この例は、表Ａの予測されたＨＬＡペプチド標的の期待値を強調する。ＣＴＡ  ＨＬＡペプチドが以前に知られている情報は予測に組み込まれていなかったが、分析により、文献に記載されていた多くの標的が得られた。これは、新しい標的の多くが同様に実験的に検証でき、最終的には１つ以上のＡＢＰの標的として機能することを示す。
【０７８９】
参考文献
Ｆｕｋｕｙａｍａ，  Ｔ．，  Ｈａｎａｇｉｒｉ，  Ｔ．，  Ｔａｋｅｎｏｙａｍａ，  Ｍ．，  Ｉｃｈｉｋｉ，  Ｙ．，  Ｍｉｚｕｋａｍｉ，  Ｍ．，  Ｓｏ，  Ｔ．，  Ｓｕｇａｙａ，  Ｍ．，  Ｓｏ，  Ｔ．，  Ｓｕｇｉｏ，  Ｋ．，  ａｎｄ  Ｙａｓｕｍｏｔｏ，  Ｋ．  （２００６）．  Ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ  ｏｆ  ａ  ｎｅｗ  ｃａｎｃｅｒ／ｇｅｒｍｌｉｎｅ  ｇｅｎｅ，  ＫＫ−ＬＣ−１，  ｅｎｃｏｄｉｎｇ  ａｎ  ａｎｔｉｇｅｎ  ｒｅｃｏｇｎｉｚｅｄ  ｂｙ  ａｕｔｏｌｏｇｏｕｓ  ＣＴＬ  ｉｎｄｕｃｅｄ  ｏｎ  ｈｕｍａｎ  ｌｕｎｇ  ａｄｅｎｏｃａｒｃｉｎｏｍａ．  Ｃａｎｃｅｒ  Ｒｅｓ．  ６６，  ４９２２−４９２８．
Ｏｌｓｅｎ，  Ｌ．Ｒ．，  Ｔｏｎｇｃｈｕｓａｋ，  Ｓ．，  Ｌｉｎ，  Ｈ．，  Ｒｅｉｎｈｅｒｚ，  Ｅ．Ｌ．，  Ｂｒｕｓｉｃ，  Ｖ．，  ａｎｄ  Ｚｈａｎｇ，  Ｇ．Ｌ．  （２０１７）．  ＴＡＮＴＩＧＥＮ：  ａ  ｃｏｍｐｒｅｈｅｎｓｉｖｅ  ｄａｔａｂａｓｅ  ｏｆ  ｔｕｍｏｒ  Ｔ  ｃｅｌｌ  ａｎｔｉｇｅｎｓ．  Ｃａｎｃｅｒ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ．  ＣＩＩ  ６６，  ７３１−７３５．
Ｓｔｅｖａｎｏｖｉｃ，  Ｓ．，  Ｐａｓｅｔｔｏ，  Ａ．，  Ｈｅｌｍａｎ，  Ｓ．Ｒ．，  Ｇａｒｔｎｅｒ，  Ｊ．Ｊ．，  Ｐｒｉｃｋｅｔｔ，  Ｔ．Ｄ．，  Ｈｏｗｉｅ，  Ｂ．，  Ｒｏｂｉｎｓ，  Ｈ．Ｓ．，  Ｒｏｂｂｉｎｓ，  Ｐ．Ｆ．，  Ｋｌｅｂａｎｏｆｆ，  Ｃ．Ａ．，  Ｒｏｓｅｎｂｅｒｇ，  Ｓ．Ａ．，  ｅｔ  ａｌ．  （２０１７）．  Ｌａｎｄｓｃａｐｅ  ｏｆ  ｉｍｍｕｎｏｇｅｎｉｃ  ｔｕｍｏｒ  ａｎｔｉｇｅｎｓ  ｉｎ  ｓｕｃｃｅｓｓｆｕｌ  ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒａｐｙ  ｏｆ  ｖｉｒａｌｌｙ  ｉｎｄｕｃｅｄ  ｅｐｉｔｈｅｌｉａｌ  ｃａｎｃｅｒ．  Ｓｃｉｅｎｃｅ  ３５６，  ２００−２０５．
Ｖｉｔａ，  Ｒ．，  Ｏｖｅｒｔｏｎ，  Ｊ．Ａ．，  Ｇｒｅｅｎｂａｕｍ，  Ｊ．Ａ．，  Ｐｏｎｏｍａｒｅｎｋｏ，  Ｊ．，  Ｃｌａｒｋ，  Ｊ．Ｄ．，  Ｃａｎｔｒｅｌｌ，  Ｊ．Ｒ．，  Ｗｈｅｅｌｅｒ，  Ｄ．Ｋ．，  Ｇａｂｂａｒｄ，  Ｊ．Ｌ．，  Ｈｉｘ，  Ｄ．，  Ｓｅｔｔｅ，  Ａ．，  ｅｔ  ａｌ．  （２０１５）．  Ｔｈｅ  ｉｍｍｕｎｅ  ｅｐｉｔｏｐｅ  ｄａｔａｂａｓｅ  （ＩＥＤＢ）  ３．０．  Ｎｕｃｌｅｉｃ  Ａｃｉｄｓ  Ｒｅｓ．  ４３，  Ｄ４０５−４１２．
【０７９０】
実施例１８：  予測されるＨＬＡペプチド複合体の同定
次に、７つの遺伝子のタンパク質からＨＬＡペプチドを同定した：ＡＦＰ、ＫＫＬＣ−１、ＭＡＧＥ−Ａ４、ＭＡＧＥ−Ａ１０、ＭＡＲＴ−１、ＮＹ−ＥＳＯ−１、及びＷＴ１。
【０７９１】
ＭＨＣクラスＩタンパク質によって細胞表面抗原として提示される可能性が高いペプチドを同定するため、スライディングウィンドウを使用して、これらのタンパク質の各々をその構成８〜１１アミノ酸配列に解析した。次に、これらのペプチドとその隣接配列をＨＬＡペプチド提示ディープラーニングモデル（ＰＣＴ／ＵＳ２０１６／０６７１５９及び上述の実施例１６を参照されたい）で処理して、６４のクラスＩ  ＨＬＡタイプのそれぞれについて、１００ＴＰＭ（高発現）の発現レベルでの各ペプチドの提示の可能性を計算した。各ＨＬＡが同じ分布からのスコアを提示するように、各ＨＬＡのモデルスコアを分位正規化することにより、トレーニングデータのバイアスにより、特定のＨＬＡにより強いスコアを与える可能性のあるモデリングアーティファクトを削除した。正規化では、７つの標的遺伝子と５０のランダムに選択された遺伝子が、ＨＬＡ対立遺伝子配列の優先度を制御するために含まれていた。モデルの正規化スコアが０．０００７５よりも高い場合、遺伝子が提示される可能性が高いとみなされた。これは、文献に提示されていることがわかっているペプチドの提示スコアに基づいて選択された。
【０７９２】
結果を表Ａ２に示す。実施例１６に記載されているように、各ＨＬＡペプチド標的に標的番号を割り当てた。
【０７９３】
実施例１９：  ＨＬＡペプチド複合体に結合する抗体またはその抗原結合フラグメントの同定
概要
以下の実施例は、腫瘍特異的ＨＬＡ拘束ペプチドを認識する抗体（Ａｂ）を同定できることを実証したものである。そのようなＡｂに認識される全体的なエピトープは、ペプチドとその特定のペプチドを提示するＨＬＡタンパク質の両方の複合表面を一般的に含む。ペプチド特異的な方法でＨＬＡ複合体を認識するＡｂはしばしば、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）様Ａｂ、またはＴＣＲ模倣Ａｂと呼称される。抗体発見のために選択されたＨＬＡペプチド抗原は、ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（表Ａ１の標的３３を「Ｇ２」と指定）、及びＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（表Ａ２の標的６４２７、「Ｇ７」として指定）である。これらのＨＬＡペプチド抗原の細胞表面の提示を、実施例２に記載されるように、腫瘍試料から得られたＨＬＡ複合体の質量分析によって確証した。
【０７９４】
ＨＬＡペプチド標的複合体及びカウンタースクリーンペプチド−ＨＬＡ複合体の生成及び安定性分析
ＨＬＡペプチド標的、Ｇ２及びＧ７のほか、陰性対照ペプチドＨＬＡのカウンタースクリーンを、確立済みの方法を用いて、ＨＬＡ分子の条件付きリガンドを使用して組み換えにより生成した。全部で、１８種類のカウンタースクリーニングＨＬＡ−ペプチドを、Ｇ２及びＧ７標的ごとに生成した。
【０７９５】
ファージライブラリースクリーニングの全体的な設計
Ｄｉｓｔｒｉｂｕｔｅｄ  Ｂｉｏ  Ｉｎｃの非常に多様なＳｕｐｅｒＨｕｍａｎ２．０合成ナイーブｓｃＦｖライブラリー（超安定で多様なＶＨ／ＶＬスキャフォールドでの７．６ｅ１０の総多様性）をファージディスプレイに使用した。ファージライブラリーは最初に１８個のプールされた陰性のｐＨＬＡ複合体（「完全なプール」）で枯渇し、続いて確立されたプロトコールを使用して標的ｐＨＬＡ複合体で３〜４ラウンドのビーズベースのファージパニングを行い、ＨＬＡペプチド標的Ｇ２とＧ７のそれぞれへのｓｃＦｖバインダーを同定した。パニングの全てのラウンドにて、ファージ力価を決定し、非結合ファージの除去を確立した。ファージＥＬＩＳＡの結果を図７０Ａ及び７０Ｂに示す。Ｇ２及びＧ７標的のそれぞれについて、後のパニングラウンドで結合ファージが濃縮された。出力されたファージ上清はまた、ＥＬＩＳＡによって標的結合について試験された。
【０７９６】
Ｇ２標的用の標的スクリーン１の設計を図６４に示す。同様に、Ｇ７標的用の標的スクリーン２の設計を図６７に示す。簡潔に述べると、各標的について、標的と同じＨＬＡ対立遺伝子に結合する能力と、電荷、バルク、芳香族基、または疎水性残基などの大幅に異なるＡＢＰに面する特徴を持つ、３つの「ミニプール」カウンタースクリーンペプチドを選択した。Ｇ２について図６５Ａを、Ｇ７について図６９Ａを参照されたい。さらに、異なる拘束ペプチド配列と異なるＨＬＡ対立遺伝子を特徴とする追加のカウンタースクリーンペプチド−ＨＬＡ複合体が生成された。１５の追加のカウンタースクリーンＨＬＡ−ペプチドと３つの「ミニプール」ＨＬＡ−ペプチドは、１８の合計カウンタースクリーンＨＬＡペプチド複合体の「完全なプール」を形成した。
【０７９７】
ペプチド−ＨＬＡ複合体の生成
さまざまなヒト白血球抗原（ＨＬＡ）のα鎖及びβ２マイクログロブリン鎖を、確立された手順（Ｇａｒｂｏｃｚｉ，  Ｈｕｎｇ，  ＆  Ｗｉｌｅｙ，  １９９２）を使用して、ＢＬ２１コンピテントＥ．Ｃｏｌｉ細胞（Ｎｅｗ  Ｅｎｇｌａｎｄ  Ｂｉｏｌａｂｓ）内で別々に発現させた。自己誘導に続いて、Ｂｕｇｂｕｓｔｅｒ（登録商標）とベンゾナーゼタンパク質抽出試薬（Ｎｏｖａｇｅｎ）とを併用して超音波処理して細胞を溶解させた。結果として得られた封入体を洗浄し、０．５％Ｔｒｉｔｏｎ  Ｘ−１００（５０ｍＭ  Ｔｒｉｓ、１００ｍＭ  ＮａＣｌ、１ｍＭ  ＥＤＴＡ）を含むまたは含まない洗浄緩衝液で超音波処理した。最後の遠心分離後、封入ペレットを尿素溶液（８Ｍ尿素、２５ｍＭ  ＭＥＳ、１０ｍＭ  ＥＤＴＡ、０．１ｍＭ  ＤＴＴ、ｐＨ６．０）に溶解した。ブラッドフォードアッセイ（Ｂｉｏｒａｄ）を使用して濃度を定量化し、封入体を−８０℃で保存した。
【０７９８】
ＨＬＡ複合体は、確立された手順を使用して、組み換えにより生成されたサブユニット及び合成的に得られたペプチドをリフォールディングすることにより得られた（Ｇａｒｂｏｃｚｉ  ｅｔ  ａｌ．，１９９２）。簡潔に述べると、精製されたα及びβ２マイクログロブリン鎖を、選択した拘束ペプチドを含むリフォールディング緩衝液（１００ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ｐＨ８．０、４００ｍＭ  Ｌ−アルギニンＨＣｌ、２ｍＭＥＤＴＡ、５０ｍＭ酸化型グルタチオン、５ｍＭ還元型グルタチオン、プロテアーゼ阻害剤タブレット）を用いて、リフォールディングした。いくつかの実験では、選択した拘束ペプチドは条件付きリガンドペプチドであり、条件付き刺激にさらされると切断可能であった。いくつかの実験では、選択した拘束ペプチドは、Ｇ２またはＧ７標的ペプチド、またはカウンタースクリーンペプチドであった。リフォールディング溶液は、Ｖｉｖａｆｌｏｗ  ５０または５０Ｒクロスフローカセット（Ｓａｒｔｏｒｉｕｓ  Ｓｔｅｄｉｍ製）で濃縮した。２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ（ｐＨ８．０）中で３回の透析をそれぞれ少なくとも８時間行った。抗体スクリーニング及び機能アッセイ用に、リフォールディングされたＨＬＡを、ＢｉｒＡビオチンリガーゼ（Ａｖｉｄｉｔｙ）を使用して酵素的にビオチン化した。リフォールディングされたタンパク質複合体を、Ａｋｔａ  ＦＰＬＣシステムに取り付けられたＨｉＰｒｅｐ（１６／６０  Ｓｅｐｈａｃｒｙｌ  Ｓ２００）サイズ排除カラムを使用して精製した。ＳＤＳ−ＰＡＧＥに先立って、リフォールディングしたタンパク質を過剰のストレプトアビジンと共に室温で１５分間インキュベートすることによって、非還元条件下でのストレプトアビジンゲルシフトアッセイで、ビオチン化を確証した。結果として得られたペプチド−ＨＬＡ複合体を分取し、−８０℃で保存した。
【０７９９】
ペプチド−ＨＬＡ複合体の安定性分析
ＨＬＡ−ペプチドの安定性は、条件付きリガンドペプチド交換及び安定性ＥＬＩＳＡアッセイにより評価した。簡潔に述べると、条件付きリガンド−ＨＬＡ複合体を、カウンタースクリーンまたは試験ペプチドの存在下または非存在下で、±条件付き刺激に供した。条件刺激に曝露させることによって、ＨＬＡ複合体から条件付きリガンドを切断させ、ＨＬＡ複合体が解離する。カウンタースクリーンまたは試験ペプチドが、ＨＬＡ複合体のα１／α２群に安定して結合している場合、それによってＨＬＡ複合体の解離が「救済」される。
【０８００】
ＨＬＡ安定性ＥＬＩＳＡを、確立済み手順を使用して実行した。（Ｃｈｅｗ  ｅｔ  ａｌ．，２０１１；Ｒｏｄｅｎｋｏ  ｅｔ  ａｌ．，２００６）。３８４ウェルの清澄な平底ポリスチレンマイクロプレート（Ｃｏｒｎｉｎｇ）を、２μｇ／ｍＬストレプトアビジン（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）ＰＢＳ溶液５０μｌで予めコーティングした。ウェルを３７℃で２時間インキュベートした後、０．０５％Ｔｗｅｅｎ  ２０・ＰＢＳ溶液（４回、５０μｌ）洗浄緩衝液で洗浄し、５０μｌのブロッキング緩衝液（２％ＢＳＡ・ＰＢＳ溶液）で処理して、室温で３０分間インキュベートした。その後、２０ｍＭ  Ｔｒｉｓ  ＨＣｌ／５０ｍＭ  ＮａＣｌで３００倍に希釈した２５μＬのペプチド交換試料を４重で添加した。試料を室温で１５分間インキュベートし、０．０５％Ｔｗｅｅｎ洗浄緩衝液（４×５０μＬ）で洗浄し、室温で２５μＬのＨＲＰ結合抗β２ｍ（１μｇ／ｍＬ  ＰＢＳ溶液）で１５分間処理して、０．０５％Ｔｗｅｅｎ洗浄緩衝液（４×５０μＬ）で洗浄してから、２５μＬのＡＢＴＳ溶液（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）で１０〜１５分間発色させ、１２．５μＬの停止緩衝液（０．１Ｍクエン酸中０．０１％アジ化ナトリウム）を添加して反応を停止した。その後、分光光度計（ＳｐｅｃｔｒａＭａｘ  ｉ３ｘ；Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ  Ｄｅｖｉｃｅｓ）を使用して、４１５ｎｍで吸光度を測定した。
【０８０１】
Ｇ２カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ２標的の結果は、図６５Ｂに示す。カウンタースクリーンペプチド３つとも全部及びＧ２ペプチドは、ＨＬＡ複合体が解離するのを救済した。
【０８０２】
追加的なＧ２「完全」プールカウンタースクリーニングペプチドの結果は、図６６に示され、これらのペプチドはまた、安定したＨＬＡペプチド複合体を形成していることを示す。
【０８０３】
Ｇ７カウンタースクリーン「ミニプール」及びＧ７標的の結果は、図６９Ｂに示す。カウンタースクリーンペプチド３つとも全部及びＧ７ペプチドは、ＨＬＡ複合体が解離するのを救済した。
【０８０４】
追加的なＧ７「完全」プールカウンタースクリーニングペプチドの結果は、図６８に示され、これらのペプチドはまた、安定したＨＬＡペプチド複合体を形成していることを示す。
【０８０５】
ファージライブラリースクリーニング
ファージライブラリースクリーニングは、上述の全体的なスクリーニング設計に従って実施された。各ペプチド−ＨＬＡ複合体に対するｓｃＦｖバインダーを同定するために、３〜４ラウンドのビーズベースのパンニングを実施した。パニングの各ラウンドでは、開始ファージのアリコートを投入力価測定用に分取し、残りのファージを、Ｄｙｎａｂｅａｄ  Ｍ−２８０ストレプトアビジンビーズ（Ｌｉｆｅ  Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ）に対して３回枯渇させ、続いて、１００ピコモルのプールされた陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体を事前に結合させたストレプトアビジンビーズに対して枯渇させた。パンニングの第１のラウンドで、ストレプトアビジンビーズに結合させた１００ピコモルのペプチド−ＨＬＡ複合体を、回転させながら室温で２時間、枯渇させたファージと共にインキュベートした。０．５％ＢＳＡ含有１×ＰＢＳＴ（ＰＢＳ＋０．０５％Ｔｗｅｅｎ−２０）溶液で５分間の洗浄を３回行った後、０．５％ＢＳＡ含有１×ＰＢＳ溶液で５分間の洗浄を３回行い、ペプチド−ＨＬＡ複合体結合ビーズに結合していないファージを除去した。結合したファージを洗浄済みビーズから溶出させるため、１ｍＬの０．１Ｍ  ＴＥＡを加え、回転させながら室温で１０分間インキュベートした。溶出したファージをビーズから回収し、０．５ｍＬの１Ｍ  Ｔｒｉｓ−ＨＣｌ  ｐＨ７．５で中和させた。その後、中和されたファージを使用して、対数増殖ＴＧ−１細胞（ＯＤ６００＝０．５）に感染させ、３７℃で１時間感染させた後、細胞を、１００μｇ／ｍＬのカルベニシリンと２％グルコース（２ＹＴＣＧ）寒天プレートとを含む２ＹＴ培地に播種し、その後のパンニングラウンドの出力力価及び細菌の増殖を確認した。その後のパニングのラウンドでは、選択抗原の濃度が低下した一方、表３１に示すように、洗浄力の増強は、洗浄時間量及び長さに応じていた。
【０８０６】
（表３１）ファージライブラリースクリーニング戦略
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【０８０７】
個々のｓｃＦｖはファージからクローン化され、ＤＮＡサンガー配列決定（配列固有のバインダー」）によって配列決定された。個々のｓｃＦｖはＥ．ｃｏｌｉでも発現され、個々の粗ｓｃＦｖを含むＥ．ｃｏｌｉからのペリプラズム抽出物（ＰＰＥ）がｓｃＦｖＥＬＩＳＡに供された。
【０８０８】
ｓｃＦｖペリプラズム抽出物（ＰＰＥ）ＥＬＩＳＡ
パニングの最終ラウンドで得られ、Ｅ．  ｃｏｌｉで発現されたファージからクローン化された個々のｓｃＦｖを、以下のようにｓｃＦｖ  ＰＰＥ  ＥＬＩＳＡに供した。
【０８０９】
９６ウェルまたは３８４ウェルのストレプトアビジンコーティングプレート（Ｐｉｅｒｃｅ）を、２ｕｇ／ｍＬペプチド−ＨＬＡ複合体含有のＨＬＡ緩衝液でコーティングしてから、４℃で一晩インキュベートした。プレートをＰＢＳＴ（ＰＢＳ＋０．０５％）で各ステップの間に３回洗浄した。抗原でコーティングしたプレートを、３％ＢＳＡ含有のＰＢＳ（ブロッキング緩衝液）で室温で１時間ブロッキングした。洗浄後、ｓｃＦｖ  ＰＰＥをプレートに加え、室温で１時間インキュベートした。洗浄後、ブロッキング緩衝液中のマウス抗ｖ５抗体（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ）を添加してｓｃＦｖを検出し、室温で１時間インキュベートした。洗浄後、ＨＲＰ−ヤギ抗マウス抗体（Ｊａｃｋｓｏｎ  ＩｍｍｕｎｏＲｅｓｅａｒｃｈ）を加え、室温で１時間インキュベートした。次いで、プレートをＰＢＳＴで３回洗浄し、ＰＢＳで３回洗浄した。続いて、ＨＲＰ活性をＴＭＢ  １成分マイクロウェルペルオキシダーゼ基質（Ｓｅｒａｃａｒｅ）が検出された後、２Ｎの硫酸で中和した。
【０８１０】
陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体のカウンタースクリーニング用に、ｓｃＦｖ  ＰＰＥ  ＥＬＩＳＡを、コーティング抗原を除いて上記のようにして実施した。ＨＬＡのミニプールは、特定のペプチド−ＨＬＡ複合体に対する結合を比較するために、一体的にプールされ、ストレプトアビジンプレートにコーティングされた、３種類の陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体各々２ｕｇ／ｍＬからなる。ＨＬＡのビッグプールは、特定のペプチド−ＨＬＡ複合体に対する結合を比較するために、一体的にプールされ、ストレプトアビジンプレートにコーティングされた、１８種類全ての陰性ペプチド−ＨＬＡ複合体各々２ｕｇ／ｍＬからなる。
【０８１１】
粗ＰＰＥとしてのｓｃＦｖ−ＥＬＩＳＡによる陰性対照ｐＨＬＡと比較して標的ｐＨＬＡに対して選択性を示したそれらのｓｃＦｖは、別々に発現され、精製された。精製されたｓｃＦｖは、陰性対照ｐＨＬＡ（「選択的バインダー」）と比較して、標的ｐＨＬＡのみの結合を確認するために、ｓｃＦｖ  ＥＬＩＳＡによって滴定された。
【０８１２】
クローンは、さらなる生化学的及び機能的分析のために、ＩｇＧ、Ｆａｂ、またはｓｃＦｖにフォーマットされた。対応するｐＨＬＡ複合体との結晶化に使用されるＦａｂ生産用に選択されたＳｃＦｖクローンは、以下のいくつかのパラメーターに基づいて選択された：配列の多様性、結合親和性、選択性、及びＣＤＲ３の多様性。ｃｌｕｓｔａｌソフトウェアを使用して樹状図を作成し、Ｆａｂクローンの配列多様性を評価した。可能であれば、ＶＨタイプに基づくｓｃＦｖ配列の標準的な３Ｄ構造も考慮した。平衡解離定数（ＫＤ）によって決定される結合親和性を、Ｏｃｔｅｔ  ＨＴＸ（ＦｏｒｔｅＢｉｏ）を使用して決定した。特定のペプチド−ＨＬＡ複合体の選択性は、精製されたｓｃＦｖのＥＬＩＳＡ滴定にて決定し、陰性ペプチドまたはストレプトアビジンのみと比較された。ＫＤと選択性のカットオフ値を、各セット内のＦａｂについて得られた値の範囲に基づき、各標的セットについて決定した。最終的なクローンを、配列ファミリー及びＣＤＲ３の多様性に基づいて最大の多様性を得るように選択した。
【０８１３】
表３２は、上述のスクリーニングキャンペーンのヒット率を示す。
【０８１４】
（表３２）スクリーニングキャンペーンのヒット率
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【０８１５】
表３３は、ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに選択的なＧ２  ｓｃＦｖ選択的バインダーのＶＨ及びＶＬの配列を示す。
【０８１６】
表３４は、ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに選択的なＧ２選択的バインダーのＣＤＲ配列を示す。ＣＤＲは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムに従って決定された。
【０８１７】
表３５は、ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに選択的なＧ７  ｓｃＦｖ選択的バインダーのＶＨ及びＶＬの配列を示す。
【０８１８】
表３６は、ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに選択的なＧ７選択的バインダーのＣＤＲ配列を示す。ＣＤＲは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムに従って決定された。
【０８１９】
実施例２０：  ＨＬＡペプチド標的に特異的に結合するＴＣＲの単離
図８１は、ＨＬＡペプチド標的に特異的に結合するＴＣＲを単離する実験ワークフローを示す。簡潔に述べると、ＨＬＡペプチド標的に結合するナイーブＣＤ８＋Ｔ細胞をフローサイトメトリーで単離し、ポリクローナル増殖させた。増殖後、ＨＬＡペプチド標的複合体に対する細胞の特異性をフローサイトメトリーで試験した。増殖した母集団の大部分（＞７５％）がＨＬＡペプチド配列に特異的である場合、ＴＣＲを同定するために、母集団全体を配列決定した。代替的に、ＨＬＡペプチド配列に特異的に結合した細胞を再選別し、再選別後に単離された細胞のみを配列決定した。ＴＣＲ配列は発現ベクターにクローン化され、組換えＴＣＲとしてレシピエントＴ細胞に導入された。評価されたＴＣＲの発現及びＴＣＲ組換えＴ細胞による同族ＨＬＡペプチド標的複合体の結合を評価した。
【０８２０】
同定されたＨＬＡペプチド標的はＣＤ８＋Ｔ細胞によって容易に認識された
健康なドナーからの末梢血単核球（ＰＢＭＣ）は、以下のようにナイーブＣＤ８＋Ｔ細胞について磁気的に濃縮された。ＰＢＭＣを、健常ドナー由来の白血球アフェレーシス試料を処理することによって得た。凍結したＰＢＭＣを解凍し、ビオチン化ＣＤ４５ＲＯ、ＣＤ１４、ＣＤ１５、ＣＤ１６、ＣＤ１９、ＣＤ２５、ＣＤ３４、ＣＤ３６、ＣＤ５７、ＣＤ１２３、抗ＨＬＡ−ＤＲ、ＣＤ２３５ａ（グリコホリンＡ）、ＣＤ２４４、及びＣＤ４抗体のカクテルと共にインキュベートした。その後、ＰＢＭＣ集団から除去するのに備えて、抗ビオチンマイクロビーズで磁気標識した。濃縮されたナイーブＣＤ８  Ｔ細胞を、標的ペプチドと適切なＨＬＡ分子とを含むテトラマーで標識し、生／死マーカー及び系統マーカーで染色して、図８２に示されるゲーティング手順に従ってフローサイトメトリーセルソーターで選別した。ＨＬＡペプチドテトラマーに結合した細胞を単離した。ポリクローナル増殖に続いて、増殖したＣＤ８＋Ｔ細胞の特異性を、ＨＬＡペプチドで標識するか、テトラマー対照なしで標識することによって再評価した。例示的なＨＬＡペプチド標的Ｂ＊４４：０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬ及びＡ＊０１：０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹのフローサイトメトリーの結果を図８３に示す。ＨＬＡペプチド標的Ａ＊０３：０１＿ＧＶＨＧＧＩＬＮＫのフローサイトメトリーの結果を図８４に示す。
【０８２１】
ドナーあたりのＨＬＡペプチド標的あたりの単離されたＣＤ８＋Ｔ細胞の数、及び試験された全てのドナーにわたるＨＬＡペプチド標的あたりの単離されたＣＤ８＋Ｔ細胞頻度の分布を図８５Ａ（単離されたＣＤ８＋Ｔ細胞の数）及び８５Ｂ（頻度）に示す。標的あたりの単離されたナイーブＣＤ８＋Ｔ細胞の総数は、２３〜４１８１抗原特異的細胞の範囲であり、既知の免疫原性ウイルス抗原に特異的なＴ細胞の前駆体頻度と一致している。これらの細胞は、配列決定とさらなる特性評価のための天然ＴＣＲのソースを提供する。
【０８２２】
全ての試験されたドナーにわたって要約された標的あたりの単離された標的特異的Ｔ細胞の数を表３７に示す。
【０８２３】
（表３７）全てのドナーにわたって要約された標的あたりの単離された標的特異的Ｔ細胞の数
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【０８２４】
これらのデータは、予測される関連ＭＨＣ分子との関連で標的ペプチドに結合／認識するＨＬＡ適合ヒト血液に天然ＣＤ８＋Ｔ細胞が存在するため、同定されたＨＬＡペプチド標的は生物学的に関連していることを示している。
【０８２５】
ＣＤ８＋Ｔ細胞は、ＨＬＡペプチド標的を結合する一意なＴＣＲの多様なレパートリーをもたらした
Ｔ細胞の配列決定の基準
増殖した母集団の大部分（＞７５％）がＨＬＡペプチド配列に特異的である場合、ＴＣＲを同定するために、母集団全体を配列決定した。次いで、集団から選択されたＴＣＲ配列を発現ベクターにクローニングし、特異性を確認するためにレシピエントＴ細胞にトランスフェクトした。代替的に、ＨＬＡペプチド配列に特異的に結合した細胞を再選別し、再選別後に単離された細胞のみを配列決定した。
【０８２６】
配列決定プロトコール
図８２に記載されるように単離及び増殖されたＴ細胞を、１０ｘＧｅｎｏｍｉｃｓシングルセルレゾリューションペア免疫ＴＣＲプロファイリングアプローチを使用して配列決定した。具体的には、２０００〜８０００の生存Ｔ細胞を単一細胞エマルション中に分画化し、後続の単一細胞ｃＤＮＡ生成及び全長ＴＣＲプロファイリングに備えた（定常領域を通る５’ＵＴＲによってαとβとの対合が確実に為されるようにした）。１つのアプローチは転写産物の５’末端で分子バーコードテンプレートスイッチングオリゴを利用し、第２のアプローチは３’末端で分子バーコード定常領域オリゴを利用し、第３のアプローチはＲＮＡポリメラーゼプロモーターをＴＣＲの５’または３’の末端のいずれかに結合する。これらのアプローチはいずれも、単一細胞レベルにてα及びβＴＣＲ対の同定及びデコンボリューションを可能にする。結果として得られたバーコード化されたｃＤＮＡ転写産物は、最適化された酵素及びライブラリー構築ワークフローを経て、バイアスを低減し、細胞のプール内のクロノタイプが正確に表現されるようにされた。ライブラリーを、ＩｌｌｕｍｉｎａのＭｉＳｅｑ及びＨｉＳｅｑ  ４０００機器（ペアエンド１５０サイクル）で配列決定し、細胞当たり約５〜５万リードの標的シーケンシング深度を得た。
【０８２７】
シーケンシングリードは、１０Ｘ提供のソフトウェアＣｅｌｌ  Ｒａｎｇｅｒを介して処理された。シーケンシングリードにタグ付けされているＣｈｒｏｍｉｕｍセルラーバーコード及びＵＭＩを使用して、細胞ごとにＶ（Ｄ）Ｊ転写産物を組み立てた。次いで、各細胞のアセンブルされたコンティグに、アセンブルされたコンティグをＥｎｓｅｍｂｌバージョン８７（ｈｔｔｐ：／／ｗｗｗ．ｅｎｓｅｍｂｌ．ｏｒｇ／）のＶ（Ｄ）Ｊ参照配列にマッピングすることで注釈付けをした。
【０８２８】
クロノタイプを、一意なＣＤＲ３アミノ酸配列のα鎖、β鎖対として定義した。２細胞を超える頻度で存在する単一α及び単一β鎖の対に対して、クロノタイプをフィルタリングし、特定のドナーの標的ペプチドごとのクロノタイプの最終リストを得た。図８６Ａは、試験された各ドナーのＨＬＡペプチド標的あたりの固有のＴＣＲクロノタイプの数を示す。図８６Ｂは、試験された全てのドナーにわたって合計された、ＨＬＡペプチド標的あたりの固有のクロノタイプの総数を示す。
【０８２９】
再選別細胞からの一意なクロノタイプのＴＣＲ配列
再選別細胞からのＡ＊０１０１＿ＥＶＤＰＨＩＧＨＬＹに特異的なＴＣＲクロノタイプの注釈付き可変、多様性、連結、及び定常領域を、２０１８年８月１７日に出願された、参照によりその全体が組み込まれるＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の表９に示す。
【０８３０】
Ａ＊０１０１＿ＥＶＤＰＨＩＧＨＬＹに特異的なＴＣＲクロノタイプのα及びβ鎖のＶ（Ｄ）Ｊ及びＣＤＲ３配列を、２０１８年８月１７日に出願された、参照によりその全体が組み込まれるＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の表１０に示す。
【０８３１】
レシピエントＴ細胞で確認された特異性を実証されたＴＣＲクロノタイプの注釈付き可変、多様性、連結、及び定常領域を、２０１８年８月１７日に出願された、参照によりその全体が組み込まれるＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の表１１に示す。
【０８３２】
レシピエントＴ細胞で確認された特異性を実証されたＴＣＲクロノタイプのα及びβ鎖のＶ（Ｄ）Ｊ及びＣＤＲ３配列を、２０１８年８月１７日に出願された、参照によりその全体が組み込まれるＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の表１２に示す。
【０８３３】
注釈付き参照α可変（ＴＲＡＶ）、α連結（ＴＲＡＪ）、α定常（ＴＲＡＣ）、β可変（ＴＲＢＶ）、β多様性（ＴＲＢＤ）、β連結（ＴＲＢＪ）、及びβ定常（ＴＲＢＣ）配列の表ならびに対応するＥｎｓｅｍｂｌ転写産物（ＥＮＳＴ）参照番号は、２０１８年８月１７日に出願された、参照によりその全てが組み込まれる、ＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７の表１３に示される。開示されたＴＣＲのいずれについても、アミノ酸配列は、本明細書で開示された注釈付き参照配列と少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、及び少なくとも９８％、少なくとも９９％、または９９％以上同一である。
【０８３４】
実施例２１：  同定されたＴＣＲで一過性にトランスフェクトされたＴ細胞株は、それらの標的ＨＬＡ−ＰＥＰＴＩＤＥ複合体に特異的に結合するが、陰性対照ペプチド−ＨＬＡには結合しない。
Ｎｕｃｌｅｏｆｅｃｔｏｒ  ４Ｄエレクトロポレーターを使用して、Ｊｕｒｋａｔ  ＴＩＢ−１５２  Ｔ細胞株培養物に、ヒトＣＤ８を発現するプラスミドと、ＧＦＰレポーター遺伝子を伴ってＴＣＲα及びβ鎖を発現するプラスミドを共トランスフェクトした。トランスフェクションに使用されるプラスミドは、図４９及び５０に記載される。トランスフェクションの２４〜４８時間後、Ｊｕｒｋａｔ  Ｔ細胞を目的のＴＣＲの発現について分析した。フローサイトメトリーを使用して、ＨＬＡペプチド複合体及び対照感染症ベースのペプチドテトラマーへの結合について細胞を評価した。ＨＬＡペプチド標的テトラマーの結合を評価する前に、全集団を生きた単一のＧＦＰ発現細胞でゲーティングした。図８７は、それぞれのＨＬＡペプチド標的に結合するが、対照のペプチドテトラマーに結合しない、Ａ＊０２０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ、Ａ＊０２０１＿ＧＶＹＤＧＥＥＨＳＶ、Ｂ＊４４０２＿ＧＥＭＳＳＮＳＴＡＬ、及びＡ＊０１０１＿ＥＶＤＰＩＧＨＬＹに特異的なＴＣＲを発現するＪｕｒｋａｔの例を示す。
【０８３５】
実施例２２：  ウイルスベクターにクローン化されたＴＣＲは、初代ヒトＣＤ８＋Ｔ細胞で安定して発現し、同族のペプチド標的−ＭＨＣ複合体に結合する。
レンチウイルスベクターは、ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０２０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに特異的なＴＣＲ用に生成された。モデルベクターシステムとして、Ｓｙｓｔｅｍ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ，  Ｐａｌｏ  Ａｌｔｏ，  ＣＡから市販されている第３世代レンチウイルスベースの発現ベクターシステムを使用した。図８９を参照されたい。
【０８３６】
初代ヒトＣＤ８＋Ｔ細胞を分離し、感染多重度（ＭＯＩ約１０）で組換えＴＣＲレンチウイルスを形質導入した。テトラマー染色によるＣＤ８Ｔ細胞上のＴＣＲ発現の評価の前に、Ｔ細胞を１〜２週間急速増殖プロトコールを使用して増殖させた。
【０８３７】
図８８は、形質導入されたヒトＣＤ８＋細胞がＨＬＡペプチド標的に結合することを実証するゲーティング戦略及びフローデータを描写する。
【０８３８】
実施例２３：ｉｎ  ｖｉｖｏでの概念実証
リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトをｉｎ  ｖｉｖｏで評価して、ヒト化マウス腫瘍モデルにおける指向性腫瘍殺傷を実証する。リード抗体またはＣＡＲ−Ｔコンストラクトを、ヒト腫瘍及びＰＢＭＣを移植した異種移植腫瘍モデルで、評価する。抗腫瘍活性を測定し、対照コンストラクトと比較して、標的特異的な腫瘍殺傷を実証する。
【０８３９】
本発明を特に好ましい実施形態及び様々な代替的な実施形態を参照して示し説明したが、本発明の趣旨及び範囲から逸脱することなく形態及び詳細に様々な変更を加えることができることは当業者には理解されよう。
【０８４０】
本明細書の本文内で引用された全ての参考文献、発行された特許及び特許出願は、あらゆる目的のためにその全体が参照により本明細書に組み込まれる。
【０８４１】
配列
（表４）標的Ｇ５に結合するｓｃＦｖヒットのＶＨ配列及びＶＬ配列
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【０８４２】
（表５）Ｋａｂａｔ番号付けスキームに従って番号付けされた、Ｇ５に対して同定されたｓｃＦｖのＣＤＲ配列
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【０８４３】
（表６）標的Ｇ８に結合するｓｃＦｖヒットのＶＨ配列及びＶＬ配列
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【０８４４】
（表７）Ｋａｂａｔ番号付けスキームに従って番号付けされた、Ｇ８に対する同定されたｓｃＦｖのＣＤＲ配列
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2021533785.tif 000046
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【０８４５】
（表８）標的Ｇ１０に結合するｓｃＦｖヒットのＶＨ配列及びＶＬ配列
2021533785.tif 000048
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【０８４６】
（表９）Ｋａｂａｔ番号付けスキームに従って番号付けされた、Ｇ１０に対して同定されたｓｃＦｖのＣＤＲ配列
2021533785.tif 000054
2021533785.tif 000055
2021533785.tif 000056
【０８４７】
表１５  （Ｇ１０  ＴＣＲに対するＣＤＲ３配列）
この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０８４８】
表１６：全長のα及びβＴＣＲ配列（Ｇ１０）
この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０８４９】
表１８：ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに特異的なＴＣＲクロノタイプのＣＤＲ３配列
この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０８５０】
表１９：ＨＬＡペプチドＡ＊０１：０１＿ＨＳＥＶＧＬＰＶＹに対し特異的な同定済みＴＣＲクロノタイプの全長αＶ（Ｊ）及びβＶ（Ｄ）Ｊ配列
この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【０８５１】
（表３３）ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに選択的なＧ２  ｓｃＦｖ選択的バインダーのＶＨ及びＶＬ配列。
2021533785.tif 000057
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【０８５２】
（表３４）ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０１：０１＿ＮＴＤＮＮＬＡＶＹに選択的なＧ２選択的バインダーのＣＤＲ配列（Ｋａｂａｔ番号付けシステムに従って決定された）
2021533785.tif 000068
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【０８５３】
（表３５）ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに選択的なｓｃＦｖ選択的バインダーのＶＨ及びＶＬ配列。
2021533785.tif 000073
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【０８５４】
（表３６）  ＨＬＡペプチド標的ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１＿ＬＬＡＳＳＩＬＣＡに選択的なＧ７選択的バインダーのＣＤＲ配列
2021533785.tif 000076
2021533785.tif 000077
【０８５５】
表３８：選択されたＨＬＡサブタイプ及びＢ２ＭＧ（β２ミクログロブリン）のアミノ酸配列
Ａ＊０１：０１
ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ
【０８５６】
Ａ＊０２：０１
ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ
【０８５７】
Ｂ＊３５：０１
ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＹＴＡＭＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＰＲＴＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＲＮＴＱＩＦＫＴＮＴＱＴＹＲＥＳＬＲＮＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＩＩＱＲＭＹＧＣＤＬＧＰＤＧＲＬＬＲＧＨＤＱＳＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＳＳＷＴＡＡＤＴＡＡＱＩＴＱＲＫＷＥＡＡＲＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＬＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＡＤＰＰＫＴＨＶＴＨＨＰＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＲＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ
【０８５８】
Ｂ２ＭＧ
ＭＩＱＲＴＰＫＩＱＶＹＳＲＨＰＡＥＮＧＫＳＮＦＬＮＣＹＶＳＧＦＨＰＳＤＩＥＶＤＬＬＫＮＧＥＲＩＥＫＶＥＨＳＤＬＳＦＳＫＤＷＳＦＹＬＬＹＹＴＥＦＴＰＴＥＫＤＥＹＡＣＲＶＮＨＶＴＬＳＱＰＫＩＶＫＷＤＲＤＭ
【０８５９】
再選別を通じて確認されたＴＣＲクロノタイプのＣＤＲ３及びＶ（Ｄ）Ｊ配列
これらの配列は、２０１８年０８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７に含まれており、その出願は参照によりその全体が組み込まれる。
【０８６０】
クローニングを通じて確認されたＴＣＲクロノタイプのＣＤＲ３及びＶ（Ｄ）Ｊ配列
これらの配列は、２０１８年０８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７に含まれており、その出願は参照によりその全体が組み込まれる。
表Ａ
この表は、２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
表Ａ１
この表は、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
表Ａ２
この表は、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７に含まれており、参照によりその全体が組み込まれる。
【図１】
2021533785.tif 000078
【図２】
2021533785.tif 000079
【図３】
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【図４】
2021533785.tif 000081
【図５】
2021533785.tif 000082
【図６】
2021533785.tif 000083
【図７】
2021533785.tif 000084
【図８】
2021533785.tif 000085
【図９】
2021533785.tif 000086
【図１０】
2021533785.tif 000087
【図１１】
2021533785.tif 000088
【図１２】
2021533785.tif 000089
【図１３】
2021533785.tif 000090
【図１４】
2021533785.tif 000091
【図１５】
2021533785.tif 000092
【図１６】
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【図１７】
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【図１８】
2021533785.tif 000095
【図１９】
2021533785.tif 000096
【図２０】
2021533785.tif 000097
【図２１】
2021533785.tif 000098
【図２２】
2021533785.tif 000099
【図２３】
2021533785.tif 000100
【図２４】
2021533785.tif 000101
【図２５】
2021533785.tif 000102
【図２６】
2021533785.tif 000103
【図２７】
2021533785.tif 000104
【図２８】
2021533785.tif 000105
【図２９】
2021533785.tif 000106
【図３０】
2021533785.tif 000107
【図３１】
2021533785.tif 000108
【図３２】
2021533785.tif 000109
【図３３】
2021533785.tif 000110
【図３４】
2021533785.tif 000111
【図３５】
2021533785.tif 000112
【図３６】
2021533785.tif 000113
【図３７】
2021533785.tif 000114
【図３８】
2021533785.tif 000115
【図３９】
2021533785.tif 000116
【図４０】
2021533785.tif 000117
【図４１】
2021533785.tif 000118
【図４２】
2021533785.tif 000119
【図４３】
2021533785.tif 000120
【図４４】
2021533785.tif 000121
【図４５】
2021533785.tif 000122
【図４６】
2021533785.tif 000123
【図４７】
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【図４８】
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【図４９】
2021533785.tif 000126
【図５０】
2021533785.tif 000127
【図５１】
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【図５２】
2021533785.tif 000129
【図５３】
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【図５４】
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【図５５】
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【図５６】
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【図５７】
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【図５８】
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【図５９】
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【図６０】
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【図６１】
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【図６２】
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【図６３】
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【図６４】
2021533785.tif 000141
【図６５】
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【図６６】
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【図６７】
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【図６８】
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【図６９】
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【図７０】
2021533785.tif 000147
【図７１】
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【図７２】
2021533785.tif 000149
【図７３】
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【図７４】
2021533785.tif 000151
【図７５】
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【図７６】
2021533785.tif 000153
【図７７】
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【図７８】
2021533785.tif 000155
【図７９】
2021533785.tif 000156
【図８０】
2021533785.tif 000157
【図８１】
2021533785.tif 000158
【図８２】
2021533785.tif 000159
【図８３】
2021533785.tif 000160
【図８４】
2021533785.tif 000161
【図８５】
2021533785.tif 000162
【図８６】
2021533785.tif 000163
【図８７】
2021533785.tif 000164
【図８８】
2021533785.tif 000165
【図８９】
2021533785.tif 000166
【図９０】
2021533785.tif 000167
【図９１】
2021533785.tif 000168
【図９２】
2021533785.tif 000169
【図９３】
2021533785.tif 000170
【図９４】
2021533785.tif 000171
【図９５】
2021533785.tif 000172
【図９６】
2021533785.tif 000173
【図９７】
2021533785.tif 000174
【図９８】
2021533785.tif 000175
【図９９】
2021533785.tif 000176
【図１００】
2021533785.tif 000177
【図１０１】
2021533785.tif 000178
【図１０２】
2021533785.tif 000179
【図１０３−１】
2021533785.tif 000180
【図１０３−２】
2021533785.tif 000181
【図１０４】
2021533785.tif 000182
【図１０５−１】
2021533785.tif 000183
【図１０５−２】
2021533785.tif 000184
【手続補正書】
【提出日】令和3年4月30日(2021.4.30)
【手続補正１】
【補正対象書類名】特許請求の範囲
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【特許請求の範囲】
【請求項１】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＹＴＡＭＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＰＲＴＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＲＮＴＱＩＦＫＴＮＴＱＴＹＲＥＳＬＲＮＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＩＩＱＲＭＹＧＣＤＬＧＰＤＧＲＬＬＲＧＨＤＱＳＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＳＳＷＴＡＡＤＴＡＡＱＩＴＱＲＫＷＥＡＡＲＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＬＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＡＤＰＰＫＴＨＶＴＨＨＰＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＲＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号１））であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）を含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のアミノ酸位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ.ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置５０、５４、５５、５７、６１、６２、７４、８１、８２、及び８５のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｃ．ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１４７及び１４８のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項２】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のアミノ酸位置２〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のアミノ酸位置５〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）からなる、請求項１〜３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３）、ＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷ（配列番号４）、ＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷ（配列番号５）、ＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷ（配列番号６）、ＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷ（配列番号７）、ＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号８）、ＣＡＲＤＶＭＤＶＷ（配列番号９）、ＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷ（配列番号１０）、ＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷ（配列番号１１）、ＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１２）、ＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷ（配列番号１３）、ＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１４）、ＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷ（配列番号１５）、ＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１６）、ＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷ（配列番号１７）、ＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１８）、ＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷ（配列番号１９）、及びＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１〜４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６】
前記ＡＢＰが、ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦ（配列番号２１）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦ（配列番号２２）、ＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦ（配列番号２３）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ（配列番号２４）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ（配列番号２４）、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ（配列番号２５）、ＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦ（配列番号２６）、ＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦ（配列番号２７）、ＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦ（配列番号２８）、ＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦ（配列番号２９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ（配列番号３１）、ＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦ（配列番号３２）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦ（配列番号３３）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦ（配列番号３４）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦ（配列番号３５）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ（配列番号３１）、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項１〜５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項７】
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項１〜６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項８】
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項１〜７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項９】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＤＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷＧＱＧＴＬＶＩＶＳＳ（配列番号３７）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＳＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＩＳＹＩＳＧＤＳＧＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３８）、
ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＹＩＳＳＧＳＳＴＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３９）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＳＩＳＳＳＧＧＹＩＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＦＧＶＳＷＬＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＬＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＧＹＬＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＴＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＲＮＹＰＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４４）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＩＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４５）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＶＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＤＴＫＹＳＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４７）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＹＩＳＳＳＳＳＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４８）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＤＳＧＳＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４９）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＴＳＹＳＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＴＳＦＴＮＴＭＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号５０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号５１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号５２）、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＶＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号５３）
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項１〜８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１０】
前記ＡＢＰが、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号５４）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＳＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号５５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦＧＱＳＴＫＶＥＩＫ（配列番号５６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号５７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号５８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号５９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号６２）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＴＳＱＳＶＬＹＲＰＮＮＥＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＱＡＳＩＲＥＰＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号６３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＦＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＰＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６４）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＨＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６５）、
ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＡＡＳＡＲＡＳＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６７）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＥＤＩＳＮＨＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＬＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号６９）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７０）、及び
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項１〜９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１１】
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、及びＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項１〜１０のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１２】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体化したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号７２））であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）を含み、
前記ＡＢＰが、
ａ.拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基３〜９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα１ヘリックスの残基７０〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び
ｃ．ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１４０〜１６０の任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項１３】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１２に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１４】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基７〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項１３に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１５】
前記ＡＢＰが、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数に結合する、請求項１２〜１４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１６】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基６〜９のうちの１つまたは複数と、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数とに結合する、請求項１５に記載のＡＢＰ。
【請求項１７】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）からなる、請求項１２〜１６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１８】
前記ＡＢＰが、ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷ（配列番号７４）、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ（配列番号７５）、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ（配列番号７５）、ＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷ（配列番号７６）、ＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷ（配列番号７７）、ＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷ（配列番号７８）、ＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷ（配列番号７９）、ＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷ（配列番号８０）、ＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷ（配列番号８１）、ＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷ（配列番号８２）、ＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷ（配列番号８３）、ＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷ（配列番号８４）、ＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷ（配列番号８５）、ＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷ（配列番号８６）、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ（配列番号７５）、ＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷ（配列番号８７）、ＣＡＲＥＥＤＹＷ（配列番号８８）、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ（配列番号８９）、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ（配列番号８９）、ＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷ（配列番号９０）、ＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷ（配列番号９１）、ＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷ（配列番号９２）、ＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷ（配列番号９３）、ＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷ（配列番号９４）、ＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷ（配列番号９５）、ＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷ（配列番号９６）、ＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷ（配列番号９７）、ＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷ（配列番号９８）、ＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷ（配列番号９９）、ＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷ（配列番号１００）、ＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷ（配列番号１０１）、ＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷ（配列番号１０２）、ＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１０３）、ＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷ（配列番号１０４）、及びＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１０５）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項１２〜１７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項１９】
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦ（配列番号１０６）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ（配列番号１０８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦ（配列番号１１０）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦ（配列番号１１２）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ（配列番号１１３）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ（配列番号１１３）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦ（配列番号１１４）、ＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦ（配列番号１１５）、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ（配列番号１１６）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ（配列番号１０８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦ（配列番号１１７）、ＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦ（配列番号１１８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦ（配列番号１１９）、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ（配列番号２５）、ＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦ（配列番号１２０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ（配列番号１０８）、ＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦ（配列番号１２１）、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ（配列番号１２２）、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ（配列番号１１６）、ＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦ（配列番号１２３）、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ（配列番号１２２）、ＣＱＥＧＩＴＹＴＦ（配列番号１２４）、ＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦ（配列番号１２５）、及びＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦ（配列番号１２６）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項１２〜１８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２０】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項１２〜１９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２１】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項２０に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２２】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項１２〜２１のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２３】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項２２に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２４】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＳＧＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１２７）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＡＴＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＳＧＧＴＶＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１２８）、
ＥＶＱＬＬＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＩＳＡＰＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１２９）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＤＬＡＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＳＳＧＹＳＦＤＳＹＶＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３４）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３５）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＩＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１３６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＲＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１３７）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＮＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１３８）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＧＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＴＧＹＴＲＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４１）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＡＹＮＧＹＴＮＹＡＱＮＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４４）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４５）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＬＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＤＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４７）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４８）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＡＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５０）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＳＨＬＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１５２）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＤＹＩＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＦＬＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号１５４）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＱＭＦＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１５５）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＨＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＨＰＤＳＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５７）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１５８）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＴＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＲＤＤＴＴＤＹＡＲＤＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１６０）、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＬＬＧＩＶＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１６１）
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項１２〜２３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２５】
前記ＡＢＰが、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１６２）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１６３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＶＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１６４）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＱＡＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１６５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１６６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１６７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１６８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１６９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７２）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＫＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１７３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７４）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１７５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＲＤＩＧＲＡＶＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１７６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１７７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＧＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１７９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＡＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１８２）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１８４）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＧＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＴＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＰＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１８６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１８７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＶＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１８８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＮＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１９０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１９１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＹＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１９２）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＨＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号１９３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１９４）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＥＧＩＴＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１９５）、及び
ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＲＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１９６）
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項１２〜２４のいずれか１項に記載のＡＢＰ。
【請求項２６】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項１２〜２５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２７】
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項２６に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項２８】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号１９７））であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）を含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置１〜６のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ.ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６１、７４、７６、７７、７８、８１、及び８４のうちの任意の１つまたは複数；
ｃ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４５〜６０、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数；
ｄ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１３８、１４５、１４７、１５２〜１５６、１６４、１６７のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｅ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のアミノ酸位置５６、５９、６０、６３、６４、６６、６７、７０、７３、７４、１３２、１５０−１５３、１５５、１５６、１５８〜１６０、１６２〜１６４、１６６〜１６８、１７０、及び１７１のうちの任意の１つまたは複数のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項２９】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置１〜５のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項２８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３０】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置４及び５のうちの１つまたは両方に結合する、請求項２９に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３１】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置５及び６のうちの１つまたは両方に結合する、請求項２８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３２】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置６に結合する、請求項２８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３３】
前記ＡＢＰが、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項２８〜３２のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３４】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１９９）に見られるＶＨ領域の残基Ｔｙｒ３２、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、または４個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む、請求項２８〜３３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３５】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１９９）に見られるＶＨ領域の残基Ｔｈｒ２８、Ｌｅｕ２９、Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｐｒｏ３３、Ｔｒｐ４７、Ｔｒｐ５０、Ｓｅｒ５２、Ｔｙｒ５３、Ｓｅｒ５４、Ｈｉｓ５６、Ａｓｐ５８、Ｔｙｒ５９、Ｇｌｎ６１、Ｇｌｎ６４、Ａｓｐ９７、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、Ｔｙｒ１００Ａ、Ｌｅｕ１００Ｂ、及びＡｓｎ１００Ｃのうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、または２２個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む、請求項２８〜３４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３６】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、前記パラトープが、ＶＨ領域の残基Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、または７個を含む、請求項３５に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３７】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２００）に見られるＶＬ領域の残基Ｔｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、及びＴｙｒ９２のうちの少なくとも１、２、または３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む、請求項２８〜３６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３８】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２００）に見られるＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ｓｅｒ３０、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ４９、Ａｌａ５０、Ｓｅｒ５３、Ｓｅｒ６７、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、Ｓｅｒ９３、Ｉｌｅ９４、及びＰｒｏ９５のうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、または１３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む、請求項２８〜３７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項３９】
Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされる場合に、前記パラトープが、ＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、及びＩｌｅ９４のうちの少なくとも１、２、３、４、５、または６個を含む、請求項３８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４０】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）からなる、請求項２８〜３９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４１】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷ（配列番号２０１）、ＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２０２）、ＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷ（配列番号２０３）、ＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷ（配列番号２０４）、ＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷ（配列番号２０５）、ＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２０６）、ＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷ（配列番号２０７）、ＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷ（配列番号２０８）、ＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷ（配列番号２０９）、ＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷ（配列番号２１０）、ＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷ（配列番号２１１）、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１２）、ＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１３）、ＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１４）、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１２）、ＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷ（配列番号２１５）、及びＣＡＫＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１６）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項２８〜４０のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４２】
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦ（配列番号２１７）、ＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦ（配列番号２１８）、ＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦ（配列番号２１９）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦ（配列番号２２０）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦ（配列番号２２１）、ＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩ（配列番号２２２）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦ（配列番号２２３）、ＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦ（配列番号２２４）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦ（配列番号２２５）、ＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦ（配列番号２２６）、ＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦ（配列番号２２７）、ＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦ（配列番号２２８）、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項２８〜４１のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４３】
前記ＡＢＰが、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項２８〜４２のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４４】
前記ＡＢＰが、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項２８〜４３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４５】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＲＳＡＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２２９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＰＦＩＧＱＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＤＳＡＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＩＧＧＧＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３１）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＮＷＮＧＧＳＴＧＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１９９）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＳＧＲＧＤＮＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＧＮＹＦＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＶＮＰＳＧＧＳＥＴＦＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３４）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＤＦＳＩＹＳＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＡＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３５）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３７）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＮＴＤＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３８）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＭＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＴＧＤＴＮＹＡＱＴＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＫＶＴＶＳＳ（配列番号２３９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２４０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＴＴＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２４１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＮＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２４２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＨＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＩＰＳＧＧＴＳＹＴＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２４３）、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２４４）
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項２８〜４４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４６】
前記ＡＢＰが、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＴＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２４５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＷＡＳＱＧＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２４６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＡＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２４７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２４８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２００）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２４９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＮＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５２）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５４）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５６）、
ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＧＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＧＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＹＴＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５９）、及び
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項２８〜４５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４７】
前記ＡＢＰが、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項２８〜４６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項４８】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号７２））であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）を含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置４、６、７、８、及び９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置４９〜５６のうちの任意の１つまたは複数；
ｃ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５９〜６６のうちの任意の１つまたは複数；
ｄ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１４７のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｅ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１５７〜１６０のうちの任意の１つまたは複数；
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項４９】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項４８に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５０】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置６〜７のうちの任意の１つまたは複数に結合する、請求項４９に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５１】
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置６に結合する、請求項４９に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５２】
前記ＡＢＰが、
ａ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５２〜５４のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数；
ｃ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数；あるいは、
ｄ．ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１の、アミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数、及びアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数
に結合する、請求項４８〜５１のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５３】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）からなる、請求項４８〜５２のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５４】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷ（配列番号２６１）、ＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷ（配列番号２６２）、ＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷ（配列番号２６３）、ＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷ（配列番号２６４）、ＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷ（配列番号２６５）、ＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２６６）、ＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷ（配列番号２６７）、ＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷ（配列番号２６８）、ＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷ（配列番号２６９）、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ（配列番号２７０）、ＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷ（配列番号２７１）、ＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷ（配列番号２７２）、ＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷ（配列番号２７３）、ＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷ（配列番号２７４）、ＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷ（配列番号２７５）、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ（配列番号２７０）、ＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷ（配列番号２７６）、及びＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷ（配列番号２７７）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項４８〜５３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５５】
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦ（配列番号２７８）、ＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦ（配列番号２７９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦ（配列番号２８０）、ＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦ（配列番号２８１）、ＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号２８２）、ＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦ（配列番号２８３）、ＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号２８４）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦ（配列番号２８５）、ＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦ（配列番号２８６）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦ（配列番号２８７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦ（配列番号２８８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦ（配列番号２８９）、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項４８〜５４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５６】
前記ＡＢＰが、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項４８〜５５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５７】
前記ＡＢＰが、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項４８〜５６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５８】
前記ＡＢＰが、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＡＲＳＧＲＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＨＰＧＧＧＴＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２９２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＩＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９４）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＶＴＦＳＴＳＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＮＧＮＴＤＹＡＱＭＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２９５）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＳＩＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９６）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＴＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＡＩＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９７）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＮＴＦＩＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＶＧＩＩＮＰＮＧＧＳＩＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２９８）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＧＰＳＤＧＳＴＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３００）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３０１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３０２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＳＰＳＤＧＳＴＴＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３０３）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３０４）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＦＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＦＤＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＦＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷＧＲＧＴＱＶＴＶＳＳ（配列番号３０５）、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＮＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３０６）
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項４８〜５７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項５９】
前記ＡＢＰが、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＧＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３０７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＦＤＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３０８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３０９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３１０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１２）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３１３）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１４）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１５）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号３１６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＲＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号３１７）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＫＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３１８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＴＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３２０）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号３１６）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３２１）、及び
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項４８〜５８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６０】
前記ＡＢＰが、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項４８〜５９のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６１】
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号１９７））であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（配列番号３２２）を含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（配列番号３２２）の残基１〜５のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基４９〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び
ｃ．ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基５７〜６７のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項６２】
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（配列番号３２２）からなる、請求項６１に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６３】
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷ（配列番号３２３）、ＣＡＳＤＹＧＤＹＲ（配列番号３２４）、ＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２５）、ＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷ（配列番号３２６）、ＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２７）、ＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２８）、ＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２９）、及びＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、請求項６１または６２に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６４】
前記ＡＢＰが、ＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦ（配列番号３３１）、ＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦ（配列番号３３２）、ＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦ（配列番号３３３）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦ（配列番号３３４）、ＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦ（配列番号３３５）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ（配列番号３１）、ＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦ（配列番号３３６）、及びＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦ（配列番号３３７）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、請求項６１〜６３のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６５】
前記ＡＢＰが、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、請求項６１〜６４のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６６】
前記ＡＢＰが、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、請求項６１〜６５のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６７】
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３３８）、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＡＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＤＹＧＤＹＲＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３３９）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＬＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４０）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＭＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＤＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＹＰＨＳＧＹＴＥＹＡＫＫＦＫＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３４１）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＮＧＤＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４２）、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＲＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＭＬＮＩＡＮＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４３）、
ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＳＷＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＦＩＳＴＳＳＧＹＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４４）、及び
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＤＴＦＮＴＹＡＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＡＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３４５）
から選択されるＶＨ配列を含む、請求項６１〜６６のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６８】
前記ＡＢＰが、
ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３４６）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＲＮＤＬＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３４７）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＳＳＱＳＶＦＹＳＳＮＮＫＮＱＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＷＡＳＴＲＥＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３４８）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＦＫＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３４９）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３５０）、
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＳＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３５１）、
ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３５２）、及び
ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３５３）
から選択されるＶＬ配列を含む、請求項６１〜６７のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項６９】
前記ＡＢＰが、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、請求項６１〜６８のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項７０】
前記ＡＢＰが抗体またはその抗原結合フラグメントを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項７１】
前記抗原結合タンパク質が足場に連結されており、任意選択で、前記足場が血清アルブミンまたはＦｃを含み、任意選択で、ＦｃがヒトＦｃであり、ＩｇＧ（ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４）、ＩｇＡ（ＩｇＡ１、ＩｇＡ２）、ＩｇＤ、ＩｇＥ、またはＩｇＭアイソタイプのＦｃである、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７２】
前記抗原結合タンパク質が、リンカーを介して足場に連結され、任意選択で、前記リンカーがペプチドリンカーであり、任意選択で、前記ペプチドリンカーがヒト抗体のヒンジ領域である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７３】
前記抗原結合タンパク質が、Ｆｖフラグメント、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、ｓｃＦｖフラグメント、ｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメント、及び／またはそれらの単一ドメイン抗体または抗原結合フラグメントを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７４】
前記抗原結合タンパク質がｓｃＦｖフラグメントを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７５】
前記抗原結合タンパク質が、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）、任意選択で、６つの抗体ＣＤＲを含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７６】
前記抗原結合タンパク質が抗体を含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７７】
前記抗原結合タンパク質がモノクローナル抗体である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７８】
前記抗原結合タンパク質がヒト化抗体、ヒト抗体、またはキメラ抗体である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項７９】
前記抗原結合タンパク質が多重特異性、任意選択で、二重特異性である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８０】
前記抗原結合タンパク質が、１つを超える抗原、または単一の抗原上の１つを超えるエピトープに結合する、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８１】
前記抗原結合タンパク質が、ＩｇＧ、ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ、及びＩｇＭから選択されるクラスの重鎖定常領域を含む、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８２】
前記原結合タンパク質が、ヒトＩｇＧクラス、ならびにＩｇＧ１、ＩｇＧ４、ＩｇＧ２、及びＩｇＧ３から選択されるサブクラスの重鎖定常領域を含む、上述の請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８３】
前記抗原結合タンパク質が半減期を延長する改変を含む、上述の請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８４】
前記抗原結合タンパク質が改変Ｆｃを含み、任意選択で、前記改変Ｆｃが、半減期を延長する１つまたは複数の変異を含み、任意選択で、前記半減期を延長する１つまたは複数の変異がＹＴＥである、上述の請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８５】
前記ＡＢＰがＴ細胞受容体（ＴＣＲ）またはその抗原結合部分を含む、先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰ。
【請求項８６】
前記ＴＣＲまたはその抗原結合部分が、ＴＣＲ可変領域を含む、請求項８５に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８７】
前記ＴＣＲまたはその抗原結合部分が、１つまたは複数のＴＣＲ相補性決定領域（ＣＤＲ）を含む、請求項８５または８６に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８８】
前記ＴＣＲがα鎖及びβ鎖を含む、請求項８５〜８７のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項８９】
前記ＴＣＲがγ鎖及びδ鎖を含む、請求項８５〜８８のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９０】
前記抗原結合タンパク質が、
前記抗原結合タンパク質を含む細胞外部分と、細胞内シグナル伝達ドメインと、を含むキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）
の一部である、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９１】
前記抗原結合タンパク質がｓｃＦｖを含み、前記細胞内シグナル伝達ドメインがＩＴＡＭを含む、請求項９０に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９２】
前記細胞内シグナル伝達ドメインが、ＣＤ３ζ（ＣＤ３）鎖のζ鎖のシグナル伝達ドメインを含む、請求項９０または９１に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９３】
前記ＡＢＰが、細胞外ドメインと細胞内シグナル伝達ドメインとを連結する膜貫通ドメインをさらに含む、請求項９０〜９２のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９４】
前記膜貫通ドメインがＣＤ２８の膜貫通部分を含む、請求項９３に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９５】
前記Ｔ細胞共刺激分子の細胞内シグナル伝達ドメインをさらに含む、請求項９０〜９４のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９６】
前記Ｔ細胞共刺激分子が、ＣＤ２８、４−１ＢＢ、ＯＸ−４０、ＩＣＯＳ、またはそれらの任意の組み合わせである、請求項９５に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項９７】
先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたＡＢＰをコードする、単離されたポリヌクレオチド。
【請求項９８】
前記抗原結合タンパク質が、前記ＨＬＡペプチド標的の前記ＨＬＡクラスＩ分子との接触点を介し、かつ前記ＨＬＡペプチド標的の前記ＨＬＡ拘束ペプチドとの接触点を介して、前記ＨＬＡペプチド標的に結合する、先行請求項のいずれか１項に記載のＡＢＰ。
【請求項９９】
前記拘束ペプチドまたはＨＬＡサブタイプ上の前記アミノ酸位置へのＡＢＰの結合、または前記接触点が、位置スキャン、水素−重水素交換、またはタンパク質結晶学を介して決定される、先行請求項のいずれか１項に記載のＡＢＰ。
【請求項１００】
医薬としての使用のための、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項１０１】
がんの治療での使用のためのものであり、任意選択で、前記がんが前記ＨＬＡペプチド標的を発現するか、または発現すると予測される、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項１０２】
がんの治療での使用のためのものであり、前記がんが、固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質。
【請求項１０３】
先行請求項のいずれか１項に記載のＡＢＰの保存的に改変されたバリアントであるＡＢＰ。
【請求項１０４】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質との結合について競合する、抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項１０５】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質によって結合されるものと同じＨＬＡペプチドエピトープに結合する、抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
【請求項１０６】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質を含む受容体を発現する、改変された細胞。
【請求項１０７】
Ｔ細胞であり、任意選択で、細胞傷害性Ｔ細胞（ＣＴＬ）である、請求項１０６に記載の改変された細胞。
【請求項１０８】
前記抗原結合タンパク質が異種プロモーターから発現される、請求項１０６または請求項１０７に記載の改変された細胞。
【請求項１０９】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質またはその抗原結合部分をコードする、単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセット。
【請求項１１０】
請求項１０９に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ベクターまたはベクターのセット。
【請求項１１１】
先行請求項のいずれか１項に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセット、あるいは、請求項１１０に記載のベクターまたはベクターのセットを含む宿主細胞であって、
任意選択で、前記宿主細胞が、ＣＨＯまたはＨＥＫ２９３であり、または
任意選択で、前記宿主細胞がＴ細胞である、
前記宿主細胞。
【請求項１１２】
抗原結合タンパク質を産生する方法であって、請求項１１１に記載の宿主細胞によって前記抗原結合タンパク質を発現させることと、前記発現された抗原結合タンパク質を単離することとを含む、前記方法。
【請求項１１３】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質と、薬学的に許容される賦形剤とを含む、医薬組成物。
【請求項１１４】
対象におけるがんを治療する方法であって、有効量の、先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質または請求項１１３に記載の医薬組成物を前記対象に投与することを含み、任意選択で、前記がんが固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される、前記方法。
【請求項１１５】
前記がんが、前記ＨＬＡペプチド標的を発現するか、発現すると予測される、請求項１１４に記載の方法。
【請求項１１６】
先行請求項のいずれか１項に記載の抗原結合タンパク質、または請求項１１３に記載の医薬組成物と、使用のための説明書とを含む、キット。
【請求項１１７】
先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ウイルス。
【請求項１１８】
前記ウイルスが、糸状ファージである、請求項１１７に記載のウイルス。
【請求項１１９】
先行請求項のいずれか１項に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、酵母細胞。
【手続補正２】
【補正対象書類名】明細書
【補正対象項目名】全文
【補正方法】変更
【補正の内容】
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
相互参照
本出願は、２０１８年８月１７日に出願された米国仮出願第６２／７１９，５６５号、２０１９年２月２１日に出願された米国仮出願第６２／８０８，７７５号、及び２０１９年７月２日に出願された米国仮出願第６２／８６９，９２３号の権益を主張し、これらの出願はその全体が参照により本明細書に組み込まれる。
【０００２】
関連出願
本出願は、２０１８年８月１７日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０４６９９７、及び２０１８年１２月２８日に出願されたＰＣＴ／ＵＳ２０１８／０６７９３に関連しており、これらの出願はその全体が参照により本明細書に組み込まれる。
【０００３】
配列表
本出願は、ＡＳＣＩＩフォーマットで電子的に提出され、参照によりその全体が本明細書に組み込まれる配列表を含む。２０１９年９月３０日に作成された上記ＡＳＣＩＩコピーは、ＧＳＯ−０２１ＷＯ＿ＳＬ．ｔｘｔと名付けられ、３６２，０４５バイトのサイズである。
【背景技術】
【０００４】
背景
免疫系は、病原体からの抗原特異的保護を提供するために、体液性免疫応答及び細胞性免疫応答の２種類の適応免疫応答を採用し、それぞれ、Ｂリンパ球及びＴリンパ球を介した病原体抗原の特異的認識を含む。
【０００５】
Ｔリンパ球は、細胞性免疫の抗原特異的エフェクターであるため、ウイルス、細胞内細菌、マイコプラズマ、及び細胞内寄生虫などの細胞内病原体によって媒介される疾患に対する身体の防御、及び罹患した細胞を直接細胞溶解することによるがん細胞に対する防御において中心的な役割を果たす。Ｔリンパ球応答の特異性は、罹患した細胞の表面にある（主要組織適合遺伝子複合体）ＭＨＣ分子に結合するＴ細胞受容体（ＴＣＲ）によって付与され、活性化される。Ｔ細胞受容体は、個々のＴリンパ球にクローン的に分布する抗原特異的受容体であり、その抗原特異性のレパートリーは、抗体遺伝子レパートリーの生成に関与するものと類似した体細胞遺伝子再配列メカニズムを介して生成される。Ｔ細胞受容体には、膜貫通分子のヘテロダイマーが含まれ、主なタイプは、α−βポリペプチドダイマーとγ−δポリペプチドダイマーのより小さなサブセットで構成されている。Ｔリンパ球受容体サブユニットは、細胞外ドメインの免疫グロブリンと同様の可変領域及び定常領域と、α及びβ鎖の対形成を促進するシステインを有する短いヒンジ領域と、膜貫通領域と、短い細胞質領域と、を含む。ＴＣＲによって引き起こされるシグナル伝達は、シグナル伝達サブユニットを含む関連するマルチサブユニット複合体であるＣＤ３−ζを介して間接的に媒介される。
【０００６】
Ｔリンパ球受容体は一般に天然抗原を認識しないが、ペプチド抗原の提示のための主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）と関連して細胞内で処理された抗原のフラグメントを含む細胞表面に提示される複合体を認識する。主要組織適合遺伝子複合体遺伝子は、種集団全体で高度に多型であり、個々の遺伝子ごとに複数の共通対立遺伝子を含む。ヒトでは、ＭＨＣはヒト白血球抗原（ＨＬＡ）と呼ばれる。
【０００７】
主要組織適合遺伝子複合体クラスＩ分子は、体内のほぼ全ての有核細胞の表面に発現し、ペプチド抗原結合溝を含む膜貫通重鎖と、β２−ミクログロブリンと呼ばれる小さな細胞外鎖とを含む二量体分子である。ＭＨＣクラスＩ分子は、細胞質内のマルチユニット構造であるプロテアソームによるサイトゾルタンパク質の分解に由来するペプチドを提示する（Ｎｉｅｄｅｒｍａｎｎ  Ｇ．，  ２００２．  Ｃｕｒｒ  Ｔｏｐ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  ２６８：９１−１３６（非特許文献１）；細菌抗原の処理についてはＷｉｃｋ  Ｍ  Ｊ，  ａｎｄ  Ｌｊｕｎｇｇｒｅｎ  Ｈ  Ｇ．，  １９９９．  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｒｅｖ．  １７２：１５３−６２（非特許文献２）を参照されたい）。切断されたペプチドは、抗原処理（ＴＡＰ）に関連するトランスポーターによって小胞体（ＥＲ）の内腔に輸送され、そこで組み立てられるクラスＩ分子の溝に結合し、結果として生じるＭＨＣ／ペプチド複合体が細胞膜に輸送されてＴリンパ球への抗原提示を可能にする（Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．，  ２００１．  Ｔｒｅｎｄｓ  Ｃｅｌｌ  Ｂｉｏｌ．  １１：２９４−７（非特許文献３）；Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．  ａｎｄ  Ｂｅｎｎｉｎｋ  Ｊ  Ｒ．，  ２００１．  Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  １３：１３−８（非特許文献４））。代替的に、切断されたペプチドは、ＴＡＰに依存しない方法でＭＨＣクラスＩ分子にロードすることができ、交差提示のプロセスを通じて細胞外由来のタンパク質を提示することもできる。そのようなとき、所与のＭＨＣ／ペプチド複合体は、複合体の構造（ペプチド配列及びＭＨＣサブタイプ）の同一性が決定されると、新規の抗原結合タンパク質（例えば、抗体またはＴＣＲ）によって標的指向され得る細胞表面上の新規のタンパク質構造を提示する。
【０００８】
腫瘍細胞は抗原を発現することができ、腫瘍細胞の表面にそのような抗原を提示し得る。このような腫瘍関連抗原は、腫瘍細胞を特異的に標的指向するための新規免疫療法試薬の開発に使用することができる。例えば、腫瘍関連抗原を使用して、治療用抗原結合タンパク質、例えば、ＴＣＲ、抗体、または抗原結合フラグメントを同定することができる。このような腫瘍関連抗原はまた、医薬組成物、例えば、ワクチンにおいて利用され得る。
【先行技術文献】
【非特許文献】
【０００９】
【非特許文献１】Ｎｉｅｄｅｒｍａｎｎ  Ｇ．，  ２００２．  Ｃｕｒｒ  Ｔｏｐ  Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  ２６８：９１−１３６
【非特許文献２】Ｗｉｃｋ  Ｍ  Ｊ，  ａｎｄ  Ｌｊｕｎｇｇｒｅｎ  Ｈ  Ｇ．，  １９９９．  Ｉｍｍｕｎｏｌ  Ｒｅｖ．  １７２：１５３−６２
【非特許文献３】Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．，  ２００１．  Ｔｒｅｎｄｓ  Ｃｅｌｌ  Ｂｉｏｌ．  １１：２９４−７
【非特許文献４】Ｙｅｗｄｅｌｌ  Ｊ  Ｗ．  ａｎｄ  Ｂｅｎｎｉｎｋ  Ｊ  Ｒ．，  ２００１．  Ｃｕｒｒ  Ｏｐｉｎ  Ｉｍｍｕｎｏｌ．  １３：１３−８
【発明の概要】
【００１０】
概要
本明細書で提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＹＴＡＭＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＰＲＴＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＲＮＴＱＩＦＫＴＮＴＱＴＹＲＥＳＬＲＮＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＩＩＱＲＭＹＧＣＤＬＧＰＤＧＲＬＬＲＧＨＤＱＳＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＳＳＷＴＡＡＤＴＡＡＱＩＴＱＲＫＷＥＡＡＲＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＬＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＡＤＰＰＫＴＨＶＴＨＨＰＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＲＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号１））であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）を含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のアミノ酸位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数；（ｂ）ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置５０、５４、５５、５７、６１、６２、７４、８１、８２、及び８５のうちの任意の１つまたは複数；ならびに（ｃ）ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１４７及び１４８のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する、単離された抗原結合タンパク質である。記載されている範囲には末端残基が含まれることに留意されたい。例えば、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）の位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合するＡＢＰは、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のうちの残基２、３、４、５、６、７、８、及び９のうちの少なくとも１つと接触する。
【００１１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のアミノ酸位置２〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００１２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）のアミノ酸位置５〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００１３】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹ（配列番号２）からなる。
【００１４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３）、ＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷ（配列番号４）、ＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷ（配列番号５）、ＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷ（配列番号６）、ＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷ（配列番号７）、ＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号８）、ＣＡＲＤＶＭＤＶＷ（配列番号９）、ＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷ（配列番号１０）、ＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷ（配列番号１１）、ＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１２）、ＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷ（配列番号１３）、ＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１４）、ＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷ（配列番号１５）、ＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１６）、ＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷ（配列番号１７）、ＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１８）、ＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷ（配列番号１９）、及びＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００１５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦ（配列番号２１）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦ（配列番号２２）、ＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦ（配列番号２３）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ（配列番号２４）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ（配列番号２４）、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ（配列番号２５）、ＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦ（配列番号２６）、ＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦ（配列番号２７）、ＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦ（配列番号２８）、ＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦ（配列番号２９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ（配列番号３１）、ＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦ（配列番号３２）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦ（配列番号３３）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦ（配列番号３４）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦ（配列番号３５）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ（配列番号３１）、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００１６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００１７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００１８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＤＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷＧＱＧＴＬＶＩＶＳＳ（配列番号３７）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＳＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＩＳＹＩＳＧＤＳＧＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３８）、ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＹＩＳＳＧＳＳＴＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３９）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＳＩＳＳＳＧＧＹＩＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＦＧＶＳＷＬＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＬＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＧＹＬＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＴＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＲＮＹＰＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４４）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＩＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４５）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＶＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＤＴＫＹＳＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４７）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＹＩＳＳＳＳＳＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号４８）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＤＳＧＳＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号４９）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＴＳＹＳＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＴＳＦＴＮＴＭＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号５０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号５１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号５２）、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＶＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号５３）から選択されるＶＨ配列を含む。
【００１９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＹＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号５４）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＳＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号５５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦＧＱＳＴＫＶＥＩＫ（配列番号５６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号５７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号５８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号５９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号６２）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＴＳＱＳＶＬＹＲＰＮＮＥＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＱＡＳＩＲＥＰＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号６３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＦＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＰＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６４）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＨＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６５）、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＡＡＳＡＲＡＳＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６７）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号６８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＥＤＩＳＮＨＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＬＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号６９）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７０）、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）から選択されるＶＬ配列を含む。
【００２０】
いくつかの実施形態において、ＡＢＰは、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからＶＨ配列及びＶＬ配列を含む。
【００２１】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号７２））であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）を含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基３〜９のうちの任意の１つまたは複数；（ｂ）ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα１ヘリックスの残基７０〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び（ｃ）ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１４０〜１６０のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する、単離された抗原結合タンパク質である。
【００２２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００２３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基７〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００２４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数に結合する。
【００２５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）の残基６〜９のうちの１つまたは複数と、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数とに結合する。
【００２６】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹ（配列番号７３）からなる。
【００２７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷ（配列番号７４）、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ（配列番号７５）、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ（配列番号７５）、ＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷ（配列番号７６）、ＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷ（配列番号７７）、ＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷ（配列番号７８）、ＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷ（配列番号７９）、ＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷ（配列番号８０）、ＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷ（配列番号８１）、ＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷ（配列番号８２）、ＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷ（配列番号８３）、ＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷ（配列番号８４）、ＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷ（配列番号８５）、ＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷ（配列番号８６）、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ（配列番号７５）、ＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷ（配列番号８７）、ＣＡＲＥＥＤＹＷ（配列番号８８）、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ（配列番号８９）、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ（配列番号８９）、ＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷ（配列番号９０）、ＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷ（配列番号９１）、ＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷ（配列番号９２）、ＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷ（配列番号９３）、ＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷ（配列番号９４）、ＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷ（配列番号９５）、ＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷ（配列番号９６）、ＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷ（配列番号９７）、ＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷ（配列番号９８）、ＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷ（配列番号９９）、ＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷ（配列番号１００）、ＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷ（配列番号１０１）、ＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷ（配列番号１０２）、ＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１０３）、ＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷ（配列番号１０４）、及びＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号１０５）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００２８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦ（配列番号１０６）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ（配列番号１０８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦ（配列番号１１０）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦ（配列番号１１２）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ（配列番号１１３）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ（配列番号１１３）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦ（配列番号１１４）、ＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦ（配列番号１１５）、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ（配列番号１１６）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ（配列番号１０８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦ（配列番号１１７）、ＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦ（配列番号１１８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ（配列番号１０７）、ＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦ（配列番号１１９）、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ（配列番号２５）、ＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦ（配列番号１２０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ（配列番号１０８）、ＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦ（配列番号１２１）、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ（配列番号１２２）、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ（配列番号１１６）、ＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦ（配列番号１２３）、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ（配列番号１２２）、ＣＱＥＧＩＴＹＴＦ（配列番号１２４）、ＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦ（配列番号１２５）、及びＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦ（配列番号１２６）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００２９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００３０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００３１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００３２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００３３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＳＧＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１２７）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＡＴＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＳＧＧＴＶＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１２８）、ＥＶＱＬＬＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＩＳＡＰＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１２９）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＤＬＡＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＳＳＧＹＳＦＤＳＹＶＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３４）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３５）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＩＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１３６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＲＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１３７）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＮＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１３８）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１３９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＧＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＦＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＴＧＹＴＲＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４１）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＡＹＮＧＹＴＮＹＡＱＮＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４４）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＲＹＴＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４５）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＬＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＤＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４７）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４８）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＡＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１４９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＹＰＮＴＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５０）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＳＨＬＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１５２）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＤＹＩＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＦＬＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号１５４）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＤＹＱＭＦＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１５５）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＨＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＨＰＤＳＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５７）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１５８）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＴＶＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＫＹＡＱＮＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１５９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＲＤＤＴＴＤＹＡＲＤＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１６０）、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＬＬＧＩＶＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号１６１）から選択されるＶＨ配列を含む。
【００３４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１６２）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１６３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＶＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１６４）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＱＡＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１６５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１６６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１６７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１６８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１６９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＧＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７２）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＫＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１７３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７４）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＴＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１７５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＲＤＩＧＲＡＶＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１７６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１７７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１７８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＧＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１７９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＡＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１８２）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＶＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１８４）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＧＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＴＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＰＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号１８６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＲＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１８７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＶＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１８８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＶＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＮＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１８９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１９０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１９１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＹＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１９２）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＨＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号１９３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１９４）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＧＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＥＧＩＴＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号１９５）、及びＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＲＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号１９６）から選択されるＶＬ配列を含む。
【００３５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００３６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００３７】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号１９７））であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）を含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置１〜６のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６１、７４、７６、７７、７８、８１、及び８４のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４５〜６０、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数、（ｄ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１３８、１４５、１４７、１５２〜１５６、１６４、１６７のうちの任意の１つまたは複数、ならびに（ｅ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のアミノ酸位置５６、５９、６０、６３、６４、６６、６７、７０、７３、７４、１３２、１５０−１５３、１５５、１５６、１５８−１６０、１６２−１６４、１６６−１６８、１７０、及び１７１のうちの任意の１つまたは複数の任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００３８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置１〜５のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００３９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置４及び５のうちの一方または両方に結合する。
【００４０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置５及び６のうちの一方または両方に結合する。
【００４１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）のアミノ酸位置６に結合する。
【００４２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置４６、４９、５５、６６、６７、及び７３のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００４３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１９９）に見られるＶＨ領域の残基Ｔｙｒ３２、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、または４個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む。
【００４４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１９９）にみられるＶＨ領域の残基Ｔｈｒ２８、Ｌｅｕ２９、Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｐｒｏ３３、Ｔｒｐ４７、Ｔｒｐ５０、Ｓｅｒ５２、Ｔｙｒ５３、Ｓｅｒ５４、Ｈｉｓ５６、Ａｓｐ５８、Ｔｙｒ５９、Ｇｌｎ６１、Ｇｌｎ６４、Ａｓｐ９７、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、Ｔｙｒ１００Ａ、Ｌｅｕ１００Ｂ、及びＡｓｎ１００Ｃのうちの、少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、または２２個を含むパラトープを含むＶＨ領域を含む。
【００４５】
いくつかの実施形態では、パラトープは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、ＶＨ領域の残基Ｓｅｒ３０、Ｓｅｒ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ９８、Ｇｌｙ９９、Ａｓｐ１００、及びＴｙｒ１００Ａのうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、または７個を含む。
【００４６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２００）に見られるＶＬ領域のＴｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、及びＴｙｒ９２のうちの少なくとも１、２、または３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む。
【００４７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、配列ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２００）に見られるＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ｓｅｒ３０、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｔｙｒ４９、Ａｌａ５０、Ｓｅｒ５３、Ｓｅｒ６７、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、Ｓｅｒ９３、Ｉｌｅ９４、及びＰｒｏ９５のうちの少なくとも１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、または１３個を含むパラトープを含むＶＬ領域を含む。
【００４８】
いくつかの実施形態では、パラトープは、Ｋａｂａｔ番号付けシステムによって番号付けされるとき、ＶＬ領域の残基Ａｓｐ１、Ａｓｎ３１、Ｔｙｒ３２、Ｓｅｒ９１、Ｔｙｒ９２、及びＩｌｅ９４のうちの少なくとも１、２、３、４、５、または６個を含む。
【００４９】
いくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子は、ＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＡＩＦＰＧＡＶＰＡＡ（配列番号１９８）からなる。
【００５０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷ（配列番号２０１）、ＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２０２）、ＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷ（配列番号２０３）、ＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷ（配列番号２０４）、ＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷ（配列番号２０５）、ＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２０６）、ＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷ（配列番号２０７）、ＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷ（配列番号２０８）、ＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷ（配列番号２０９）、ＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷ（配列番号２１０）、ＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷ（配列番号２１１）、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１２）、ＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１３）、ＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１４）、ＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１２）、ＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷ（配列番号２１５）、及びＣＡＫＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２１６）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００５１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦ（配列番号２１７）、ＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦ（配列番号２１８）、ＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦ（配列番号２１９）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦ（配列番号２２０）、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ（配列番号１１１）、ＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦ（配列番号２２１）、ＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩ（配列番号２２２）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦ（配列番号２２３）、ＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦ（配列番号２２４）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦ（配列番号２２５）、ＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦ（配列番号２２６）、ＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦ（配列番号２２７）、ＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦ（配列番号２２８）、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００５２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。
【００５３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てを含む。
【００５４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＲＳＡＩＴＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＤＹＧＤＹＶＡＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２２９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＰＦＩＧＱＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＳＧＤＳＡＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＳＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＩＧＧＧＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＹＤＦＷＳＶＬＳＧＦＤＩＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３１）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＤＹＹＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＮＷＮＧＧＳＴＧＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＥＱＧＹＤＩＹＹＹＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＬＳＳＹＰＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＴＹＳＧＨＡＤＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＳＹＤＹＧＤＹＬＮＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号１９９）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＳＩＳＧＲＧＤＮＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＳＧＳＧＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＧＮＹＦＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＶＮＰＳＧＧＳＥＴＦＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＡＳＴＷＩＱＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３４）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＤＦＳＩＹＳＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＡＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＮＧＮＹＹＧＳＧＳＹＹＮＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３５）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＴＴＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＶＹＹＤＦＷＳＧＰＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＹＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＧＧＩＹＹＧＳＧＳＹＰＳＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２３７）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＳＧＮＴＤＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２３８）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＭＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＴＧＤＴＮＹＡＱＴＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＫＶＴＶＳＳ（配列番号２３９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＬＧＦＧＥＦＬＴＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２４０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＴＴＹＡＱＫＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＤＳＳＷＴＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２４１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＮＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＬＹＧＤＹＦＬＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２４２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＨＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＩＰＳＧＧＴＳＹＴＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＤＳＳＧＹＹＦＰＶＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２４３）、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＡＭＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＦＷＳＧＨＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２４４）から選択されるＶＨ配列を含む。
【００５５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＴＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＮＹＮＳＶＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２４５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＷＡＳＱＧＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＮＴＰＷＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２４６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＡＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＧＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２４７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２４８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＩＰＰＴＦＧＧＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号２００）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２４９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＮＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＨＮＳＹＰＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＳＴＹＰＩＴＩＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５２）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＶＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＱＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５４）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＴＹＳＴＰＷＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号２５６）、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＧＮＳＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＱＱＹＧＳＳＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＧＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＨＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＹＴＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＧＦＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号２５９）、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）から選択されるＶＬ配列を含む。
【００５６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ８−Ｐ１Ａ０３、Ｇ８−Ｐ１Ａ０４、Ｇ８−Ｐ１Ａ０６、Ｇ８−Ｐ１Ｂ０３、Ｇ８−Ｐ１Ｃ１１、Ｇ８−Ｐ１Ｄ０２、Ｇ８−Ｐ１Ｈ０８、Ｇ８−Ｐ２Ｂ０５、Ｇ８−Ｐ２Ｅ０６、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｃ１０、Ｒ３Ｇ８−Ｐ２Ｅ０４、Ｒ３Ｇ８−Ｐ４Ｆ０５、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｃ０３、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｆ０２、Ｒ３Ｇ８−Ｐ５Ｇ０８、Ｇ８−Ｐ１Ｃ０１、またはＧ８−Ｐ２Ｃ１１と指定されるｓｃＦｖかたのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００５７】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号７２））であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）を含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置４、６、７、８、及び９のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置４９〜５６のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５９〜６６のうちの任意の１つまたは複数、（ｄ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１４７のうちの任意の１つまたは複数、（ｅ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１５７〜１６０のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００５８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００５９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置６〜７のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００６０】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、拘束ペプチドＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）のアミノ酸位置６に結合する。
【００６１】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、（ａ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置５２〜５４のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１のアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数、あるいは（ｄ）ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１の、アミノ酸位置１３６〜１３９のうちの任意の１つまたは複数、及びアミノ酸位置１４１〜１４７のうちの任意の１つまたは複数、に結合する。
【００６２】
抗体またはその抗原結合フラグメントを含むＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子はＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＡＳＳＬＰＴＴＭＮＹ（配列番号２６０）からなる。
【００６３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷ（配列番号２６１）、ＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷ（配列番号２６２）、ＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷ（配列番号２６３）、ＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷ（配列番号２６４）、ＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷ（配列番号２６５）、ＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号２６６）、ＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷ（配列番号２６７）、ＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷ（配列番号２６８）、ＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷ（配列番号２６９）、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ（配列番号２７０）、ＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷ（配列番号２７１）、ＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷ（配列番号２７２）、ＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷ（配列番号２７３）、ＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷ（配列番号２７４）、ＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷ（配列番号２７５）、ＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷ（配列番号２７０）、ＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷ（配列番号２７６）、及びＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷ（配列番号２７７）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００６４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦ（配列番号２７８）、ＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦ（配列番号２７９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦ（配列番号２８０）、ＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦ（配列番号２８１）、ＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号２８２）、ＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦ（配列番号２８３）、ＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号２８４）、ＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦ（配列番号２８５）、ＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦ（配列番号２８６）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦ（配列番号２８７）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）、ＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦ（配列番号２８８）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ（配列番号１０９）、ＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦ（配列番号２８９）、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ（配列番号３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００６５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。
【００６６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００６７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＡＲＳＧＲＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＱＤＴＩＦＧＶＶＩＴＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＨＰＧＧＧＴＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＫＶＹＧＤＧＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＤＤＳＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２９２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＩＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＳＳＧＬＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＧＮＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９４）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＶＴＦＳＴＳＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＹＮＧＮＴＤＹＡＱＭＬＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＡＨＱＹＹＤＦＷＳＧＹＹＳＧＴＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２９５）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＳＩＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＱＷＰＳＹＷＹＦＤＬＷＧＲＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９６）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＴＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＶＩＮＰＳＧＧＳＡＩＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＲＧＹＳＹＧＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９７）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＮＴＦＩＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＶＧＩＩＮＰＮＧＧＳＩＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＳＧＤＰＮＹＹＹＹＹＧＬＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号２９８）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＧＰＳＤＧＳＴＴＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＥＮＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３００）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＶＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＰＧＧＹＭＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３０１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＬＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３０２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＳＰＳＤＧＳＴＴＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＭＧＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３０３）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＥＤＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３０４）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＬＳＹＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＧＰＳＤＧＳＴＳＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＧＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＴＧＤＨＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号２９９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＮＮＦＡＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＦＤＡＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＦＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＥＹＳＳＧＦＦＦＶＧＷＦＤＬＷＧＲＧＴＱＶＴＶＳＳ（配列番号３０５）、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＮＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＡＰＳＤＧＳＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＴＧＤＤＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３０６）から選択される配列を含むＶＨを含む。
【００６８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＧＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＦＴＴＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３０７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＲＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＦＤＡＳＲＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＥＡＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３０８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＩＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３０９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＫＡＳＳＬＥＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＩＩＰＹＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３１０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＨＱＴＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＮＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＹＳＦＰＷＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１２）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＮＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＹＳＴＰＬＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３１３）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＳＲＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＦＰＲＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１４）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＮＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＳＬＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１５）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号３１６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＲＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号３１７）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＫＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＧＶＰＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３１８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＳＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＮＬＥＴＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３１９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＧＩＳＴＹＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＤＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＹＹＳＹＰＷＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３２０）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＮＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦＧＰＧＴＫＶＤＩＫ（配列番号３１６）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＴＬＫＴＰＬＳＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３２１）、及びＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＳＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号７１）から選択されるＶＬ配列を含む。
【００６９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ａ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｂ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｆ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ１Ｈ０８、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｃ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ２Ｇ１１、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ３Ｅ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ａ０２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｃ０５、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ０４、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｄ１０、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ０７、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｅ１２、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ４Ｇ０６、Ｒ３Ｇ１０−Ｐ５Ａ０８、またはＲ３Ｇ１０−Ｐ５Ｃ０８と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００７０】
本明細書でまた提供されるのは、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、ＨＬＡペプチド標的がＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、ＨＬＡ拘束ペプチドがＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１（参照配列：  ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＲＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＧＥＴＲＫＶＫＡＨＳＱＴＨＲＶＤＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＴＶＱＲＭＹＧＣＤＶＧＳＤＷＲＦＬＲＧＹＨＱＹＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＫＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＴＴＫＨＫＷＥＡＡＨＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＴＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＡＰＫＴＨＭＴＨＨＡＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＳＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＱＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ（配列番号１９７））であり、ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（配列番号３２２）を含み、ＡＢＰが、（ａ）拘束ペプチドＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（配列番号３２２）の残基１〜５のうちの任意の１つまたは複数、（ｂ）ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基４９〜８５のうちの任意の１つまたは複数、（ｃ）ＨＬＡ−Ａ＊０２：０１のα１ヘリックスの残基５７〜６７のうちの任意の１つまたは複数、のうちの任意の１つまたは複数に結合する。
【００７１】
抗体またはその抗原結合フラグメントを含むＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＨＬＡクラスＩ分子はＨＬＡサブタイプＡ＊０２：０１であり、ＨＬＡ拘束ペプチドは、配列ＬＬＡＳＳＩＬＣＡ（配列番号３２２）からなる。
【００７２】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷ（配列番号３２３）、ＣＡＳＤＹＧＤＹＲ（配列番号３２４）、ＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２５）、ＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷ（配列番号３２６）、ＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２７）、ＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２８）、ＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３２９）、及びＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷ（配列番号３３０）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む。
【００７３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦ（配列番号３３１）、ＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦ（配列番号３３２）、ＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦ（配列番号３３３）、ＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦ（配列番号３３４）、ＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦ（配列番号３３５）、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ（配列番号３１）、ＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦ（配列番号３３６）、及びＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦ（配列番号３３７）から選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む。
【００７４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む。
【００７５】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む。
【００７６】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＧＧＳＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＤＦＷＳＧＹＴＳＤＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３３８）、ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＹＡＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＧＩＳＧＳＧＧＳＴＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＤＹＧＤＹＲＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ（配列番号３３９）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＳＮＹＹＩＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＬＮＰＮＳＧＮＴＧＹＡＱＲＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＬＭＴＴＶＶＴＰＧＤＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４０）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＭＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＴＤＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＹＰＨＳＧＹＴＥＹＡＫＫＦＫＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＱＤＧＧＡＦＡＦＤＩＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３４１）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＱＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＳＰＮＮＧＤＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＬＧＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４２）、ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＲＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＲＩＩＰＭＬＮＩＡＮＹＡＰＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＡＬＩＦＧＶＰＬＬＰＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４３）、ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＳＳＷＭＨＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＳＦＩＳＴＳＳＧＹＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＤＬＡＴＶＧＥＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ（配列番号３４４）、及びＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＤＴＦＮＴＹＡＬＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＮＡＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＬＷＦＧＥＬＨＹＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＭＶＴＶＳＳ（配列番号３４５）から選択されるＶＨ配列を含む。
【００７７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、ＥＩＶＭＴＱＳＰＡＴＬＳＶＳＰＧＥＲＡＴＬＳＣＲＡＳＱＳＶＳＳＳＮＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＡＰＲＬＬＩＹＧＡＳＴＲＡＴＧＩＰＡＲＦＳＧＳＧＳＧＴＥＦＴＬＴＩＳＳＬＱＳＥＤＦＡＶＹＹＣＨＨＹＧＲＳＨＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３４６）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＤＩＲＮＤＬＧＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＡＮＡＦＰＰＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３４７）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＤＳＬＡＶＳＬＧＥＲＡＴＩＮＣＫＳＳＱＳＶＦＹＳＳＮＮＫＮＱＬＡＷＹＱＱＫＰＧＱＰＰＫＬＬＩＹＷＡＳＴＲＥＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＡＥＤＶＡＶＹＹＣＱＱＹＹＳＩＰＬＴＦＧＱＧＴＫＬＥＩＫ（配列番号３４８）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＦＫＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＡＡＳＴＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＴＰＰＴＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３４９）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＲＡＳＱＳＩＳＴＷＬＡＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＹＡＳＳＬＱＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＳＹＳＦＰＹＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３５０）、ＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＳＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦＧＧＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３５１）、ＤＩＱＭＴＱＳＰＳＳＬＳＡＳＶＧＤＲＶＴＩＴＣＱＡＳＱＤＩＳＮＹＬＮＷＹＱＱＫＰＧＫＡＰＫＬＬＩＹＳＡＳＮＬＲＳＧＶＰＳＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＴＩＳＳＬＱＰＥＤＦＡＴＹＹＣＱＱＧＮＴＦＰＬＴＦＧＱＧＴＫＶＥＩＫ（配列番号３５２）、及びＤＩＶＭＴＱＳＰＬＳＬＰＶＴＰＧＥＰＡＳＩＳＣＲＳＳＱＳＬＬＨＳＮＧＹＮＹＬＤＷＹＬＱＫＰＧＱＳＰＱＬＬＩＹＬＧＳＮＲＡＳＧＶＰＤＲＦＳＧＳＧＳＧＴＤＦＴＬＫＩＳＲＶＥＡＥＤＶＧＶＹＹＣＭＱＧＳＨＷＰＰＳＦＧＱＧＴＲＬＥＩＫ（配列番号３５３）から選択されるＶＬ配列を含む。
【００７８】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｃ６、Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｇ１０、１−Ｇ７Ｒ３−Ｐ１Ｂ４、２−Ｇ７Ｒ４−Ｐ２Ｃ２、３−Ｇ７Ｒ４−Ｐ１Ａ３、４−Ｇ７Ｒ４−Ｂ５−Ｐ２Ｅ９、５−Ｇ７Ｒ４−Ｂ１０−Ｐ１Ｆ８、またはＢ７（Ｇ７Ｒ３−Ｐ３Ａ９）と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む。
【００７９】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、抗体またはその抗原結合フラグメントを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は足場に連結されており、任意選択で、足場は血清アルブミンまたはＦｃを含み、任意選択で、ＦｃはヒトＦｃであり、ＩｇＧ（ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３、ＩｇＧ４）、ＩｇＡ（ＩｇＡ１、ＩｇＡ２）、ＩｇＤ、ＩｇＥ、またはＩｇＭアイソタイプのＦｃである。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、リンカーを介して足場に連結され、任意選択で、リンカーはペプチドリンカーであり、任意選択で、ペプチドリンカーはヒト抗体のヒンジ領域である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、Ｆｖフラグメント、Ｆａｂフラグメント、Ｆ（ａｂ’）２フラグメント、Ｆａｂ’フラグメント、ｓｃＦｖフラグメント、ｓｃＦｖ−Ｆｃフラグメント、及び／またはそれらの単一ドメイン抗体または抗原結合フラグメントを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ｓｃＦｖフラグメントを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、１つまたは複数の抗体相補性決定領域（ＣＤＲ）、任意選択で、６つの抗体ＣＤＲを含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、抗体を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、モノクローナル抗体である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ヒト化抗体、ヒト抗体、またはキメラ抗体である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、多重特異性、任意選択で、二重特異性である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、１つを超える抗原、または単一の抗原上の１つを超えるエピトープに結合する。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ＩｇＧ、ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ、及びＩｇＭから選択されるクラスの重鎖定常領域を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ヒトＩｇＧクラス、ならびにＩｇＧ１、ＩｇＧ４、ＩｇＧ２、及びＩｇＧ３から選択されるサブクラスの重鎖定常領域を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、半減期を延長する１つまたは複数の改変を含む。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は改変Ｆｃを含み、任意選択で、改変Ｆｃは半減期を延長する１つまたは複数の変異を含み、任意選択で、半減期を延長する１つまたは複数の変異はＹＴＥである。
【００８０】
単離されたＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｔ細胞受容体（ＴＣＲ）またはその抗原結合部分を含む。いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはその抗原結合部分は、ＴＣＲ可変領域を含む。いくつかの実施形態では、ＴＣＲまたはその抗原結合部分は、１つまたは複数のＴＣＲ相補性決定領域（ＣＤＲ）を含む。
【００８１】
いくつかの実施形態では、ＴＣＲは、α鎖とβ鎖を含む。いくつかの実施形態では、ＴＣＲは、γ鎖とδ鎖を含む。
【００８２】
いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、抗原結合タンパク質を含む細胞外部分と、細胞内シグナル伝達ドメインと、を含むキメラ抗原受容体（ＣＡＲ）の一部である。いくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質はｓｃＦｖを含み、細胞内シグナル伝達ドメインは免疫受容体活性化チロシンモチーフ（ＩＴＡＭ）を含む。いくつかの実施形態では、細胞内シグナル伝達ドメインは、ＣＤ３ζ（ＣＤ３）鎖のζ鎖のシグナル伝達ドメインを含む。
【００８３】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、細胞外ドメインと細胞内シグナル伝達ドメインとを連結する膜貫通ドメインをさらに含む。いくつかの実施形態では、膜貫通ドメインは、ＣＤ２８の膜貫通部分を含む。
【００８４】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、Ｔ細胞共刺激分子の細胞内シグナル伝達ドメインをさらに含む。いくつかの実施形態では、Ｔ細胞共刺激分子は、ＣＤ２８、４−１ＢＢ、ＯＸ−４０、ＩＣＯＳ、またはそれらの任意の組み合わせである。
【００８５】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の単離されたＡＢＰをコードする単離されたポリヌクレオチドである。
【００８６】
ＡＢＰのいくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、ＨＬＡペプチド標的のＨＬＡクラスＩ分子との接触点を介し、かつＨＬＡペプチド標的のＨＬＡ拘束ペプチドとの接触点を介して、ＨＬＡペプチド標的に結合する。ＡＢＰのいくつかの実施形態では、ＡＢＰとのＨＬＡ標的の結合に直接的または間接的に影響を及ぼす、拘束ペプチドまたはＨＬＡサブタイプ上のアミノ酸位置、または接触点または残基に対するＡＢＰの結合は、位置スキャン、水素−重水素交換、またはタンパク質結晶学によって決定される。
【００８７】
いくつかの実施形態では、ＡＢＰは医薬としての使用のためのものであり得る。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、がんの治療での使用のためのものであり得、任意選択で、がんは、ＨＬＡペプチド標的を発現するか、または発現すると予測される。いくつかの実施形態では、ＡＢＰは、がんの治療での使用のためのものであり得、がんは、固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される。
【００８８】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のＡＢＰの保存的に改変されたバリアントであるＡＢＰである。本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質との結合について競合する抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）である。本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質によって結合される同じＨＬＡペプチドエピトープに結合する抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）である。
【００８９】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質を含む受容体を発現する改変された細胞である。いくつかの実施形態では、改変された細胞はＴ細胞であり、任意選択で、細胞傷害性Ｔ細胞（ＣＴＬ）である。改変された細胞のいくつかの実施形態では、抗原結合タンパク質は、異種プロモーターから発現される。
【００９０】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質またはその抗原結合部分をコードする単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットである。
【００９１】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のＨＬＡペプチド標的をコードする単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットである。
【００９２】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ベクターまたはベクターのセットである。
【００９３】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載のポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセット、あるいは、本明細書に記載のベクターまたはベクターのセットを含む宿主細胞であり、任意選択で、宿主細胞は、ＣＨＯまたはＨＥＫ２９３であり、または任意選択で、宿主細胞はＴ細胞である。
【００９４】
本明細書でまた提供されるのは、抗原結合タンパク質を産生する方法であって、本明細書に記載の宿主細胞によって抗原結合タンパク質を発現させることと、発現された抗原結合タンパク質を単離することとを含む、方法である。
【００９５】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質と、薬学的に許容される賦形剤とを含む、医薬組成物である。
【００９６】
本明細書でまた提供されるのは、対象におけるがんを治療する方法であって、有効量の本明細書に記載の抗原結合タンパク質または本明細書に記載の医薬組成物を対象に投与することを含み、任意選択で、がんが固形腫瘍及び血液腫瘍から選択される、方法である。いくつかの実施形態では、がんは、ＨＬＡペプチド標的を発現するか、発現すると予測される。
【００９７】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の抗原結合タンパク質または本明細書に記載の医薬組成物と、使用のための使用説明書とを含む、キットである。
【００９８】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の少なくとも１つのＨＬＡペプチド標的とアジュバントとを含む組成物である。
【００９９】
本明細書でまた提供されるのは、少なくとも１つの本明細書に記載のＨＬＡペプチド標的と、薬学的に許容される賦形剤とを含む、組成物である。
【０１００】
本明細書でまた提供されるのは、少なくとも１つの、表Ａ、表Ａ１、または表Ａ２に開示されるＨＬＡペプチド標的のポリペプチドを含むアミノ酸配列と、任意選択で、ポリペプチドから本質的になるか、またはそれからなる、アミノ酸配列とを含む、組成物である。
【０１０１】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、ウイルスである。いくつかの実施形態では、ウイルスは糸状ウイルスである。
【０１０２】
本明細書でまた提供されるのは、本明細書に記載の単離されたポリヌクレオチドまたはポリヌクレオチドのセットを含む、酵母細胞である。
［本発明１００１］
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体を形成したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＹＴＡＭＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＰＲＴＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＲＮＴＱＩＦＫＴＮＴＱＴＹＲＥＳＬＲＮＬＲＧＹＹＮＱＳＥＡＧＳＨＩＩＱＲＭＹＧＣＤＬＧＰＤＧＲＬＬＲＧＨＤＱＳＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＳＳＷＴＡＡＤＴＡＡＱＩＴＱＲＫＷＥＡＡＲＶＡＥＱＬＲＡＹＬＥＧＬＣＶＥＷＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＡＤＰＰＫＴＨＶＴＨＨＰＶＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＲＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置２〜９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα１ヘリックスのアミノ酸位置５０、５４、５５、５７、６１、６２、７４、８１、８２、及び８５のうちの任意の１つまたは複数；ならびに
ｃ．ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１のα２ヘリックスのアミノ酸位置１４７及び１４８のうちの任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
［本発明１００２］
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置２〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する、本発明１００１の単離されたＡＢＰ。
［本発明１００３］
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＥＶＤＰＩＧＨＶＹのアミノ酸位置５〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、本発明１００１の単離されたＡＢＰ。
［本発明１００４］
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＢ＊３５：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＥＶＤＰＩＧＨＶＹからなる、本発明１００１〜１００３のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１００５］
前記ＡＢＰが、ＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷ、ＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷ、ＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷ、ＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷ、ＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷ、ＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＧＴＲＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＶＶＡＮＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＨＳＳＧＷＹＹＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＫＤＬＧＳＹＧＧＹＹＷ、ＣＡＲＳＷＦＧＧＦＮＹＨＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＥＬＰＩＧＹＧＭＤＶＷ、及びＣＡＲＧＧＳＹＹＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、本発明１００１〜１００４のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１００６］
前記ＡＢＰが、ＣＭＱＧＬＱＴＰＩＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＰＴＦ、ＣＱＱＡＩＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＴＹＭＭＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＴＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＹＧＳＷＰＲＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＶＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＡＮＳＦＰＦＴＦ、ＣＭＱＡＬＱＴＰＬＴＦ、及びＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、本発明１００１〜１００５のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１００７］
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、本発明１００１〜１００６のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１００８］
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、またはＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、本発明１００１〜１００７のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１００９］
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＩＩＮＰＲＳＧＳＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＶＲＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＨＤＩＮＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＳＧＤＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＶＲＧＹＤＲＳＡＧＹＷＧＱＧＴＬＶＩＶＳＳ、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＫＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＳＦＳＳＹＷＭＳＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＩＳＹＩＳＧＤＳＧＹＴＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＤＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＫＴＥＤＴＡＶＹＹＣＡＳＨＤＹＧＤＹＧＥＹＦＱＨＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＥＶＱＬＬＱＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＹＩＳＳＧＳＳＴＩＹＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＶＳＷＹＣＳＳＴＳＣＧＶＮＷＦＤＰＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＥＶＱＬＬＥＳＧＧＧＬＶＱＰＧＧＳＬＲＬＳＣＡＡＳＧＦＴＦＳＮＳＤＭＮＷＶＲＱＡＰＧＫＧＬＥＷＶＡＳＩＳＳＳＧＧＹＩＮＹＡＤＳＶＫＧＲＦＴＩＳＲＤＮＳＫＮＴＬＹＬＱＭＮＳＬＲＡＥＤＴＡＶＹＹＣＡＫＶＮＷＮＤＧＰＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＳＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＮＦＧＶＳＷＬＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＧＩＩＰＩＬＧＴＡＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＩＴＡＤＥＳＴＳＴＡＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＴＰＴＮＳＧＹＹＧＰＹＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＳＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＶＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＧＹＬＶＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＴＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＥＧＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＩＦＲＮＹＰＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＤＳＧＧＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＮＧＶＧＶＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＧＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＭＮＰＮＩＧＮＴＧＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＩＡＤＳＧＳＹＹＧＮＧＲＤＹＹＹＧＭＤＶＷＧＱＧＴＴＶＴＶＳＳ、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＧＴＦＳＳＹＧＩＳＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＶＴＫＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＤＹＹＦＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
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から選択されるＶＨ配列を含む、本発明１００１〜１００８のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１０］
前記ＡＢＰが、
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から選択されるＶＬ配列を含む、本発明１００１〜１００９のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１１］
前記ＡＢＰが、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｅ７、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｂ３、Ｇ５＿Ｐ７＿Ａ５、Ｇ５＿Ｐ７＿Ｆ６、Ｇ５−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ５−Ｐ１Ｃ１２、Ｇ５−Ｐ１−Ｅ０５、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０１、Ｇ５−Ｐ３Ｇ０８、Ｇ５−Ｐ４Ｂ０２、Ｇ５−Ｐ４Ｅ０４、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｄ０６、Ｇ５Ｒ４−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｂ１０、Ｇ５Ｒ４−Ｐ２Ｈ８、Ｇ５Ｒ４−Ｐ３Ｇ０５、Ｇ５Ｒ４−Ｐ４Ａ０７、及びＧ５Ｒ４−Ｐ４Ｂ０１と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、本発明１００１〜１０１０のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１２］
ヒト白血球抗原（ＨＬＡ）ペプチド標的に特異的に結合する、単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）であって、
前記ＨＬＡペプチド標的が、ＨＬＡクラスＩ分子と複合体化したＨＬＡ拘束ペプチドを含み、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが前記ＨＬＡクラスＩ分子のα１／α２ヘテロダイマー部分のペプチド結合溝に位置し、
前記ＨＬＡクラスＩ分子がＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１（参照配列：ＭＧＳＨＳＭＲＹＦＦＴＳＶＳＲＰＧＲＧＥＰＲＦＩＡＶＧＹＶＤＤＴＱＦＶＲＦＤＳＤＡＡＳＱＫＭＥＰＲＡＰＷＩＥＱＥＧＰＥＹＷＤＱＥＴＲＮＭＫＡＨＳＱＴＤＲＡＮＬＧＴＬＲＧＹＹＮＱＳＥＤＧＳＨＴＩＱＩＭＹＧＣＤＶＧＰＤＧＲＦＬＲＧＹＲＱＤＡＹＤＧＫＤＹＩＡＬＮＥＤＬＲＳＷＴＡＡＤＭＡＡＱＩＴＫＲＫＷＥＡＶＨＡＡＥＱＲＲＶＹＬＥＧＲＣＶＤＧＬＲＲＹＬＥＮＧＫＥＴＬＱＲＴＤＰＰＫＴＨＭＴＨＨＰＩＳＤＨＥＡＴＬＲＣＷＡＬＧＦＹＰＡＥＩＴＬＴＷＱＲＤＧＥＤＱＴＱＤＴＥＬＶＥＴＲＰＡＧＤＧＴＦＱＫＷＡＡＶＶＶＰＳＧＥＥＱＲＹＴＣＨＶＱＨＥＧＬＰＫＰＬＴＬＲ）であり、
前記ＨＬＡ拘束ペプチドが配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹを含み、
前記ＡＢＰが、
ａ．拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基３〜９のうちの任意の１つまたは複数；
ｂ．ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα１ヘリックスの残基７０〜８５のうちの任意の１つまたは複数；及び
ｃ．ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１４０〜１６０の任意の１つまたは複数
のうちの任意の１つまたは複数に結合する、
前記単離された抗原結合タンパク質（ＡＢＰ）。
［本発明１０１３］
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基６〜９のうちの任意の１つまたは複数に結合する、本発明１０１２の単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１４］
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基７〜８のうちの任意の１つまたは複数に結合する、本発明１０１３の単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１５］
前記ＡＢＰが、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数に結合する、本発明１０１２〜１０１４のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１６］
前記ＡＢＰが、拘束ペプチドＮＴＤＮＮＬＡＶＹの残基６〜９のうちの１つまたは複数と、ＨＬＡサブタイプ対立遺伝子Ａ＊０１：０１のα２ヘリックスの残基１５７〜１６０のうちの１つまたは複数とに結合する、本発明１０１５のＡＢＰ。
［本発明１０１７］
前記ＨＬＡクラスＩ分子が、ＨＬＡサブタイプＡ＊０１：０１であり、前記ＨＬＡ拘束ペプチドが、配列ＮＴＤＮＮＬＡＶＹからなる、本発明１０１２〜１０１６のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１８］
前記ＡＢＰが、ＣＡＡＴＥＷＬＧＶＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＷＶＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＥＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＷＥＬＧＹＷ、ＣＡＲＤＦＶＧＹＤＤＷ、ＣＡＲＤＹＧＤＬＤＹＷ、ＣＡＲＧＳＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷ、ＣＡＲＤＳＧＶＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＤＧＶＡＶＡＳＤＹＷ、ＣＡＲＧＶＮＶＤＤＦＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＹＴＧＮＷＹＦＤＬＷ、ＣＡＲＡＮＷＬＤＹＷ、ＣＡＲＤＱＦＹＧＧＮＳＧＧＨＤＹＷ、ＣＡＲＥＥＤＹＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＧＥＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＳＤＷＦＤＰＷ、ＣＡＲＤＳＧＳＹＦＤＹＷ、ＣＡＲＤＹＧＧＹＶＤＹＷ、ＣＡＲＥＧＰＡＡＬＤＶＷ、ＣＡＲＥＲＲＳＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＶＬＱＥＧＭＤＶＷ、ＣＡＳＥＲＥＬＰＦＤＩＷ、ＣＡＫＧＧＧＧＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＡＭＧＩＡＶＡＧＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＮＷＮＬＤＹＷ、ＣＡＴＹＤＤＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＧＧＧＡＬＤＹＷ、ＣＡＬＳＧＮＹＹＧＭＤＶＷ、ＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷ、及びＣＡＲＤＫＮＹＹＧＭＤＶＷから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｈ３を含む、本発明１０１２〜１０１７のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０１９］
前記ＡＢＰが、ＣＱＱＳＹＮＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＧＶＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＡＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＶＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＱＴＦ、ＣＱＱＬＤＳＹＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＴＦ、ＣＱＱＴＹＡＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＩＡＰＦＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＩＰＬＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＮＰＴＦ、ＣＱＱＳＹＳＴＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＤＱＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＱＳＹＳＳＰＹＴＦ、ＣＱＱＳＹＴＴＰＷＴＦ、ＣＱＱＳＹＬＰＰＹＳＦ、ＣＱＥＧＩＴＹＴＦ、ＣＱＱＹＹＳＹＰＦＴＦ、及びＣＱＨＹＧＹＳＰＶＴＦから選択される配列を含むＣＤＲ−Ｌ３を含む、本発明１０１２〜１０１８のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２０］
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、本発明１０１２〜１０１９のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２１］
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからのＣＤＲ−Ｈ３とＣＤＲ−Ｌ３とを含む、本発明１０２０の単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２２］
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、本発明１０１２〜１０２１のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２３］
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓｃＦｖからの３つの重鎖ＣＤＲ全てと３つの軽鎖ＣＤＲ全てとを含む、本発明１０２２の単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２４］
前記ＡＢＰが、
ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＴＦＴＮＹＹＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＭＩＮＰＳＧＧＧＴＳＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＧＮＰＷＥＬＲＬＤＹＷＧＱＧＴＬＶＴＶＳＳ、
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ＱＶＱＬＶＱＳＧＡＥＶＫＫＰＧＡＳＶＫＶＳＣＫＡＳＧＹＳＦＴＲＹＮＭＨＷＶＲＱＡＰＧＱＧＬＥＷＭＧＷＩＮＰＮＳＧＧＴＮＹＡＱＫＦＱＧＲＶＴＭＴＲＤＴＳＴＳＴＶＹＭＥＬＳＳＬＲＳＥＤＴＡＶＹＹＣＡＲＤＧＹＳＧＬＤＶＷＧＫＧＴＴＶＴＶＳＳ、
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から選択されるＶＨ配列を含む、本発明１０１２〜１０２３のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２５］
前記ＡＢＰが、
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から選択されるＶＬ配列を含む、本発明１０１２〜１０２４のいずれかのＡＢＰ。
［本発明１０２６］
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０７、Ｇ２−Ｐ２Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ１１、Ｇ２−Ｐ２Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０２、Ｇ２−Ｐ１Ｈ０１、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０６、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｃ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０９、Ｇ２−Ｐ１Ａ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｂ１０、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０５、Ｇ２−Ｐ１Ｄ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ１２、Ｇ２−Ｐ２Ｈ１１、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０３、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０７、Ｇ２−Ｐ１Ｆ１２、Ｇ２−Ｐ１Ｇ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ２Ａ１０、Ｇ２−Ｐ２Ｄ０４、Ｇ２−Ｐ１Ｃ０６、Ｇ２−Ｐ２Ａ０９、Ｇ２−Ｐ１Ｂ０８、Ｇ２−Ｐ１Ｅ０３、Ｇ２−Ｐ２Ａ０３、Ｇ２−Ｐ２Ｆ０１、またはＧ２−Ｐ１Ｄ０６と指定されるｓｃＦｖからのＶＨ配列とＶＬ配列とを含む、本発明１０１２〜１０２５のいずれかの単離されたＡＢＰ。
［本発明１０２７］
前記ＡＢＰが、Ｇ２−Ｐ１Ｈ１１と指定されるｓ뷯ꚼ뷯讁苣꺁볯ꢼ藩鞈臣뚼볯超裥ꢁ苣ꮐ苣膀鳦몙飦醼볯銼볯꺁跥ꊛ臣貂臣ꆼ볯낼胣㲂甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰뮼鳦몙飦醼볯銼볯붼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†菣袃駧股郧鞊軥袼볯겼볯覼菣鞃菣覃꣦蒚臣릉闧蒚臣邵郥馁苣膀跥ꊛ臣貂臣鞊軥邵郥뾂菣醃苣ꪳ볯ꆼ볯낼볯ꞁ臣ꎁ臣膀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯겼볯骃菣膃菣馨髧貁胣ꢼ볯ꆼ苣ꦃ苣ꦼ裥邭臣螤郥鎽苣ꊽ裦鞁臣ꢼ볯ꆼ详龝菣鞃菣覃苣ꮐ臣膀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯겼볯颋鷦骃菣膃菣貁胣趉꣨ꢼ볯ꆼ苣ꦃ苣ꦼ裥邭臣캮醼볯캏銼菣蚃菣肃苣麃菣ꢃ裥꺁菣鞃菣覃뗧袐뫦ꮁ뷤꺽臣膀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯겼볯꾂菣릂볯蚈귥貁볯겼볯떂菣뾂苣鞃볯誼볯銼볯邼볯袼迥ꞅ藩鞈볯궼볯뎼볯뎼볯늼볯ꚼ볯뒼볯뚼볯늼볯Ꞽ볯Ꞽ볯낼볯ꚼ볯ꆼ볯Ꞽ볯뚼볯꒼볯놼볯뚼볯ꚼ볯뎼볯ꆼ볯뎼볯늼볯ꖼ볯늼볯낼볯ꦼ볯놼볯Ꞽ볯ꖼ볯랼볯Ꞽ볯뒼볯ꮼ볯ꮼ볯ꢼ볯놼볯ꢼ볯뚼볯겼볯뒼볯늼볯림볯꺼볯뎼볯ꆼ볯뎼볯뒼볯놼볯궼볯Ꞽ볯꒼볯Ꞽ볯꒼볯늼볯겼볯Ꞽ볯ꢼ볯림볯림볯Ꞽ볯꒼볯ꦼ볯겼볯ꖼ볯겼볯뎼볯뒼볯ꆼ볯궼볯ꆼ볯뒼볯ꮼ볯ꮼ볯ꖼ볯ꆼ볯뚼볯ꖼ볯겼볯ꆼ볯겼볯Ꞽ볯ꎼ볯ꖼ볯겼볯늼볯겼볯꺼볯ꮼ볯뒼볯놼볯뒼볯ꆼ볯ꮼ볯ꢼ볯뒼볯ꢼ볯뚼볯꒼볯ꖼ볯뒼볯늼볯랼볯겼볯ꚼ볯낼볯ꖼ볯뒼볯뒼볯놼볯꒼볯ꖼ볯놼볯놼볯뒼볯겼볯ꖼ볯늼볯ꆼ볯꒼볯뒼볯놼볯랼볯ꆼ볯뚼볯낼볯Ꞽ볯ꖼ볯늼볯뒼볯ꢼ볯놼볯ꖼ볯겼볯ꮼ볯겼볯겼볯覼臣芁苣膀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯겼볯颋鷦骃菣膃菣貁藩鞈볯ꦼ볯낼볯ꆼ볯낼볯ꆼ苣ꮐ臣膀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯ꊼ볯貁胣㲁甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾†膽볯颋鷦骃菣膃菣ꆼ볯ꚼ볯Ꞽ볯뚼볯ꆼ볯꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯鲀볯꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦鮼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢††뷯躼볯겼볯떂菣뾂苣鞃볯誼볯銼볯邼볯꺁뇎볯颃菣莃苣릂臣ꊂ菣躃藩趽뷧钼볯膀볯馼胣閼볯膀볯醼胣鞼볯膀볯隼胣鞼볯膀볯颼胣颼볯膀迥뎁볯钼臣蚁臣꺁믤辄臣醼臣뺁臣꾁ꓨ낕볯㲛甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾†莽볯ꢼ볯ꆼ苣隃苣ꒂ菣ꆼ볯邼볯骼볯醼臣캮醼菣ꪃ菣꾂苣꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯閼胣隼볯膀볯隼胣隼볯膀迥뎁볯鎼臣蚁臣꺁믤辄臣醼臣뺁臣꾁ꓨ낕볯㲛甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾†蒽볯ꢼ볯ꆼ苣隃苣ꒂ菣ꆼ볯邼볯骼볯醼臣캮銼菣ꪃ菣꾂苣꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯鎼볯膀볯钼볯膀볯钼볯膀볯閼볯鲀볯閼볯膀볯隼볯膀볯隼볯꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦鮼臣覂臣ꮁ⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢††뷯躼볯겼볯떂菣뾂苣鞃볯誼볯銼볯邼볯꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯隼胣閼볯膀볯邼胣隼볯膀볯钼胣隼볯膀볯鞼胣鞼볯膀볯鎼胣鞼볯膀볯鎼볯膀볯閼볯銈볯閼볯膀볯閼볯膀볯閼볯膀볯閼볯鲀볯隼볯膀볯隼볯鲀볯隼볯膀볯隼볯鲀볯隼볯膀볯鞼볯膀迥뎁볯鞼볯꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦㲰甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦ꮁ뗧袐臣讂胣㲁甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰趉꣨颍鯩閁苣龁諦龎뗧袐苣뎃菣꾂돨袼볯ꊼ볯覼胣㲂甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰뮼鳦몙飦醼볯銼볯붼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯ꊼ볯貁胣颋鷦骃菣膃菣ꆼ볯ꚼ볯Ꞽ볯뚼볯ꆼ볯꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯鲀볯꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦ꮁ뗧袐臣讂胣겜駧躘볯邼볯颼臣颍鯩閁苣龁볯ꊼ볯芀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢볯겜駧躘볯邼볯邼볯㲽甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾趉꣨ꆼ볯낼臣膀详龝菣鞃菣覃볯ꦼ볯낼볯ꆼ볯낼볯ꆼ臣ꊂ菣躃藩趽뷧钼迥뎁볯꺁臣ꆁ臣醼臣뺁臣꾁룤릖臣邵郥馁苣膀鳦몙飦醼볯銼볯꺁跥ꊛ臣貂臣ꆼ볯낼胣㲂甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰뮼鳦몙飦醼볯鎼볯붼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯ꊼ볯貁胣颋鷦骃菣膃菣ꆼ볯ꚼ볯Ꞽ볯뚼볯ꆼ볯꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯誏臣隼臣蚁臣꺁볯ꒁ臣龁臣ꆸ雦ꮁ뗧袐臣讂胣겜駧躘볯邼볯颼臣颍鯩閁苣龁볯ꊼ볯芀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢볯겜駧躘볯邼볯銼볯㲽甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾趉꣨ꆼ볯낼臣膀详龝菣鞃菣覃볯ꦼ볯낼볯ꆼ볯낼볯ꆼ臣ꊂ菣躃藩趽뷧隼臣邵郥馁苣膀鳦몙飦醼볯銼볯꺁跥ꊛ臣貂臣ꆼ볯낼胣㲂甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰뮼鳦몙飦醼볯鎼볯붼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†觥風볯ꊼ볯貁胣ꢼ볯ꆼ苣隃苣ꒂ菣ꆼ볯邼볯骼볯醼臣캮醼菣ꪃ菣꾂苣꺁苣龃菣뢅뷤꺽볯隼胣钼볯膀볯閼胣隼볯膀볯鞼胣誏臣鞼볯꺁臣ꆁ臣뮻蓦꺁볯ꒁ臣龁臣螤闦ꮁ뗧袐臣讂胣겜駧躘볯邼볯颼胣醼볯鎼볯꺁臣骁苣讁臣颍鯩閁苣龁볯ꊼ볯芀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢볯겜駧躘볯邼볯钼볯㲽甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾ꮼ뷯芽뷯钽闧랏믤醁苣릂菣ꂃ臣袂臣ꚁ闧랏믤醁臣貂苣뒠郥ꮁ胣超裥놼볯놼볯뚼볯뎼볯ꆼ볯뚼볯ꮼ볯Ꞽ볯뎼볯ꮼ볯뎼볯ꮼ볯뎼볯Ꞽ볯겼볯뎼볯낼볯꺼볯뚼볯놼볯낼볯놼볯겼볯랼볯Ꞽ볯ꦼ볯뒼볯뎼볯ꢼ볯꒼볯ꆼ볯ꮼ볯놼볯늼볯뒼볯뒼볯꒼볯뎼볯뎼볯뚼볯궼볯겼볯뎼볯늼볯ꖼ볯뒼볯뚼볯림볯ꆼ볯뎼볯꒼볯Ꞽ볯림볯꺼볯꒼볯랼볯놼볯뒼볯뚼볯뚼볯뎼臣讦苣貂苣뚼볯颠鿥꺁껦몟볯馽뷯鎼볯膀볯貽뷯馼볯膀볯鎽뷯醼볯邼胣誏臣뒼뷯銽볯邼볯ꆼ臣蚁臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼胣銼胣鎼胣뺁臣꾁볯讀苣ꮐ苣醃菣袃菣鞃苣ꮐ苣뚼볯颠鿥銂郥肂胣겜駧躘볯邼볯颼胣醼볯鎼볯꺁臣骁苣讁臣颍鯩閁苣龁볯ꊼ볯芀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢볯겜駧躘볯邼볯閼볯㲽甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾ꮼ뷯芽뷯钽闧랏믤醁苣릂菣ꂃ臣袂臣ꚁ闧랏믤醁臣貂苣뒠郥ꮁ胣超裥놼볯놼볯뚼볯뎼볯ꆼ볯뚼볯ꮼ볯Ꞽ볯뎼볯ꮼ볯뎼볯ꮼ볯뎼볯Ꞽ볯겼볯뎼볯낼볯꺼볯뚼볯놼볯낼볯놼볯겼볯랼볯Ꞽ볯ꦼ볯뒼볯뎼볯ꢼ볯꒼볯ꆼ볯ꮼ볯놼볯늼볯뒼볯뒼볯꒼볯뎼볯뎼볯뚼볯궼볯겼볯뎼볯늼볯ꖼ볯뒼볯뚼볯림볯ꆼ볯뎼볯꒼볯Ꞽ볯림볯꺼볯꒼볯랼볯놼볯뒼볯뚼볯뚼볯뎼臣讦苣貂苣뚼볯颠鿥꺁껦몟볯袽뷯銼볯膀볯薽뷯銼볯膀볯薽뷯鎼볯膀볯薽뷯鎼볯膀볯馽뷯鎼볯膀볯銽뷯鎼볯膀볯銽뷯钼볯膀볯銽뷯閼볯膀볯薽뷯閼볯膀볯馽뷯閼볯膀볯薽뷯閼볯膀볯覽뷯閼볯膀볯鎽뷯閼볯膀볯馽뷯閼볯膀볯貽뷯隼볯膀볯貽뷯隼볯膀볯鎽뷯馼볯膀볯馽뷯馼볯膀볯貽뷯馼볯膀볯鎽뷯醼볯邼胣뒼뷯銽볯邼볯ꆼ胣겼뷯閽볯邼볯ꊼ胣誏臣ꆼ뷯躽볯邼볯ꎼ臣蚁臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼胣銼胣鎼胣钼胣閼胣隼胣鞼胣颼胣馼胣醼볯膀볯醼胣醼볯膀볯鎼胣醼볯膀볯閼胣醼볯膀볯鞼胣醼볯膀볯馼胣銼볯膀볯醼胣뺁臣꾁볯銼胥銂郥肂菣ꦃ菣벃菣銂郥肂볯ꢼꃩ龟苣ꮐ苣膀鳦몙飦醼볯銼볯鲀볯邼볯钼臣蒁臣貂臣꺁跥ꊛ臣貂臣ꆼ볯낼胣㲂甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰뮼鳦몙飦醼볯鎼볯붼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†볯膽뷯膽뷯ꪕ迥颻臣랂苣蚃菣ꮁ苣ꎁ臣ꪕ迥颻臣閁苣讂ꃥ袐臣膀觥風菣ꦃ菣벃菣貁胣뚼볯颠鿥꺁껦몟볯薽뷯鎼볯膀볯薽뷯鎼볯膀볯馽뷯鎼볯膀볯馽뷯馼볯膀볯貽뷯馼볯膀볯鎽뷯醼볯邼胣誏臣뒼뷯銽볯邼볯ꆼ臣蚁臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼胣銼胣鎼胣钼胣閼胣隼胣뺁臣꾁볯讀苣ꮐ苣膀鳦몙飦醼볯鎼볯꺁跥ꊛ臣貂臣ꆼ볯낼胣㲂甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰뮼鳦몙飦醼볯鎼볯붼⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢†볯膽뷯膽뷯ꪕ迥颻臣랂苣蚃菣ꮁ苣ꎁ臣ꪕ迥颻臣閁苣讂ꃥ袐臣膀藩鞈볯ꦼ볯궼볯놼볯낼볯뎼볯뎼볯뎼볯Ꞽ볯늼볯뒼볯뒼볯놼볯뎼볯꒼볯뎼볯림볯꺼볯림볯놼볯낼볯ꮼ볯낼볯겼볯ꦼ볯ꆼ볯뎼볯겼볯뎼볯뚼볯뎼볯ꚼ볯Ꞽ볯Ꞽ볯Ꞽ볯꒼볯뒼볯뒼볯뎼볯겼볯낼볯꒼볯ꆼ볯림볯ꎼ볯놼볯림볯ꦼ볯낼볯ꚼ볯Ꞽ볯뒼볯뚼볯ꦼ볯ꮁꛨ覂苣讂볯겼ꃩ龟臣议鿥뒼뷯銽볯銼胣뎼뷯銽볯醼胣誏臣뒼뷯銽볯銼臣蚁臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼胣銼胣뺁臣꾁볯讀苣ꮐ苣醃菣袃菣鞃苣ꮐ苣뚼볯颠鿥銂郥肂胣겜駧躘볯邼볯颼胣醼볯鎼볯꺁臣骁苣讁臣颍鯩閁苣龁볯ꊼ볯芀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪∽瑨灴⼺眯睷樮潰朮⹯灪㸢볯겜駧躘볯邼볯颼볯㲽甯㰾牢ਾ甼砠汭獮樺㵰栢瑴㩰⼯睷⹷灪⹯潧樮≰‾ꮼ뷯芽뷯钽闧랏믤醁苣릂菣ꂃ臣袂臣ꚁ闧랏믤醁臣貂苣뒠郥ꮁ胣超裥꒼볯놼볯뒼볯뎼볯뎼볯겼볯ꆼ볯뚼볯꒼볯뚼볯ꦼ볯ꎼ볯ꆼ볯놼볯ꦼ볯꺼볯겼볯랼볯놼볯ꮼ볯Ꞽ볯ꆼ볯ꮼ볯겼볯림볯ꆼ볯뎼볯놼볯Ꞽ볯낼볯늼볯뎼볯뎼볯뎼볯뒼볯ꚼ볯겼볯ꦼ볯뎼볯놼볯ꖼ볯ꚼ볯뒼볯림볯놼볯뎼볯뎼볯낼볯뒼볯Ꞽ볯Ꞽ볯ꮼ볯꒼볯ꮼ臣讦苣貂苣뚼볯颠鿥꺁껦몟볯鎽뷯醼胣뎼뷯銽볯邼胣ꆼ뷯躽볯醼胣뒼뷯銽볯銼胣뒼뷯銽볯馼胣ꆼ뷯膽볯邼胣뎼뷯銽볯鎼胣뎼뷯銽볯鞼胣뎼뷯銽볯醼胣뒼뷯銽볯銼胣뎼뷯銽볯鎼胣ꦼ뷯薽볯钼胣誏臣낼뷯辽볯閼臣蚁臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼胣銼胣鎼胣钼胣閼胣隼胣鞼胣颼胣馼胣醼볯膀볯醼胣醼볯膀臣龁臣醼볯讀苣ꮐ苣醃菣袃菣鞃苣ꮐ苣뚼볯颠鿥銂郥肂胣겜駧躘볯邼볯颼胣醼볯鎼볯꺁臣骁苣讁臣颍鯩閁苣龁볯ꊼ볯芀⼼㹵戼㹲㰊⁵浸湬㩳灪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