【事件の表示】
　平成　８年特許願第５０６２６２号「インターロイキン−１β転換酵素に関連するヒトタンパク質ＴｘおよびＴｙをコードしているＤＮＡ配列」拒絶査定不服審判事件〔平成　８年　２月１５日国際公開、ＷＯ９６／０４３８７、平成１０年　４月　７日国内公表、特表平１０−５０３６５２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は，平成１９９５年８月１日（パリ条約による優先権主張　１９９４年８月２日，フランス）を国際出願日とする出願であって，平成１９年６月１２日付で拒絶査定がなされ，平成１９年９月１８日にこれを不服とする審判請求がなされるとともに，同年１０月１７日に手続補正がなされ，その後，平成２１年９月２４日付で，平成１９年１０月１７日の手続補正が却下されるとともに拒絶理由が通知され，これに対し，平成２２年３月２５日に意見書が提出されるとともに手続補正がなされたものである。
　そしてその請求項１及び１３に係る発明（以下，「本願発明１」及び「本願発明１３」という。）は，平成２２年３月２５日に提出された手続補正書により補正された本願明細書及び図面の記載からみて以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】　アポトーシスを誘発できる能力を有するヒトポリペプチドをコードし、配列番号２２のヌクレオチド配列で表されるＤＮＡ又はその対立遺伝子。
【請求項１３】　請求項４〜８のいずれか一項に記載のポリペプチドに対する抗体。」
　
　なお，請求項１３において引用する請求項４は，「アポトーシスを誘発でき、配列番号２３のアミノ酸配列で表されるヒトポリペプチド。」というものである。
　
第２　優先権について 
　この出願の優先権主張の基礎となる仏国出願(94/09567)には，本願の配列番号２２のヌクレオチド配列，及び配列番号２３のアミノ酸配列が含まれていない。したがって，本願発明１及び１３については，該優先権主張の効果が認められず，特許法第２９条第１項第３号及び同第２項の規定の適用にあたり，この出願は実際の出願の時(1995.08.01)を基準として判断することとなる。
　
第３　引用例
　当審の平成２１年９月２４日付の拒絶理由において引用されたMUNDAY,N.A. et al., Molecular Cloning and Pro-apoptotic Activity of ICE rel II and ICE rel III, Members of the ICE/CED-3 Family of Cysteine Proteases, J.Biol.Chem., (June 1995), Vol.270, No.26, pp.15870-15876（以下，文献２という。）には，
　インターロイキン−１β変換酵素関連プロテイナーゼIII(ICE rel-III)をコードしたcDNA(の塩基配列)，当該cDNAがコードしたICE rel-IIIポリペプチド(のアミノ酸配列)が記載され(Fig.1B)，
　「ICE rel-II及びICE rel-IIIの両方は線維芽細胞のアポトーシスを誘起する−完全長のＩＣＥ，ICE rel-II及びICE rel-IIIのクローンが種々の宿主細胞にそのままトランスフェクションされた場合，細胞アポトーシスに対する影響は非常に異なる。」と記載され（第１５８７４頁左欄下から第１７〜１３行），
　「ＩＣＥは急速に処理されて成熟体となり，初期Ｓ／９細胞アポトーシスを誘起する。一方，ICE rel-II及びICE rel-IIIのプロドメインはそれぞれのｐ２０サブユニットから分離されず（ＩＣＥのｐ１０サブユニットは上記のように分離された），成熟前の（ICE rel-II及びICE rel-IIIによる）アポトーシスは発生しなかった。・・・
　ICE rel-II及びICE rel-IIIからのプロドメインの除去は活性化段階を表すが，その段階はそれらの酵素が異なる健康細胞中にトランスフェクションされて発現される場合には通常発生しない可能性がある。この可能性を検討するために，ＩＣＥのプロドメインに対応するＮＨ2末端アミノ酸配列をＩＣＥ，ICE rel-II及びICE rel-IIIから切除し（Ｆｉｇ．４Ａ），得られた短縮型プロテアーゼを線維芽細胞中にトランスフェクションした（Ｆｉｇ．４Ｂ）。
　上記３例において，細胞の約１５〜２０％はアポトーシスを生じたが（だいたいトランスフェクション効率に対応する），ベクターのみのコントロール中の細胞ではほとんどアポトーシスが生じなかった。プロ・インターロイキン−１β処理能力は，ICE rel-II又はICE rel-IIIでトランスフェクションした細胞中では観察されず，ＩＣＥでトランスフェクションした細胞中では存在した。」と記載され（第１５８７４頁右中欄第３〜２１行），
　Ｆｉｇ．４とともに，「ICE rel-II又はICE rel-IIIでトランスフェクションされた線維芽細胞のアポトーシス。・・・Ｆｉｇ２の配列の並びによりICE rel-II及びICE rel-IIIで発生する可能性のあるプロドメイン除去部位のだいたいの位置を推定した（Ｆｉｇ．４Ａ）。ＩＣＥのプロドメイン（対応アミノ酸１〜１１９）又はICE rel-II及びICE rel-IIIの推定プロドメイン（アミノ酸１〜９２及びアミノ酸１〜１３３）をコードするヌクレオチドを「Materials and Methods」に基づいて切除した。・・・」と説明されている。
　
第４　対比
　本願発明１と文献２に記載された発明を比較すると，ヒトポリペプチドをコードするＤＮＡである点で一致しているが，以下の点で相違している。
相違点１−１：
　本願発明１のＤＮＡは，配列番号２２のヌクレオチド配列で表されるものであるのに対し，文献２に記載されたICE rel-IIIをコードするcDNAの配列は，配列番号２２のヌクレオチド配列と，ほとんどの塩基の配列において一致しているが，文献２のｃＤＮＡの５’端は，配列番号２２の５’端にさらに９３塩基付加され，また，配列番号２２の３’端がＴＣＴで終わっているのに対して，文献２のｃＤＮＡの３’端はＴＣＴに換えてＡＡＡＡＡＡＡＡＡＡＡＡＡＡとなり，さらに，配列番号２２の８９３番目の塩基がＣであるのに対し，文献２のｃＤＮＡの対応する９８６番目の塩基がＧである点。
相違点１−２：
　本願発明のＤＮＡが，アポトーシスを誘発できる能力を有するヒトポリペプチドをコードしているのに対し，文献２のｃＤＮＡは，プロドメインが切除されてはじめて，アポトーシスを誘発できる能力を有するようになるヒトポリペプチドをコードするものである点。
　
　また，本願発明１３と文献２に記載された発明を比較すると，ヒトポリペプチドに関するものである点で一致しているが，以下の点で相違している。
相違点２−１：
　本願発明１３のヒトポリペプチドが，配列番号２３のアミノ酸配列で表されるものであるのに対し，文献２に記載されるICE rel-IIIのアミノ酸配列は，配列番号２３のアミノ酸配列と，ほとんどのアミノ酸配列において一致しているが，文献２のものは，配列番号２３のＮ末端にさらに５４個のアミノ酸残基付加され，また，配列番号２３の２６４番目のアミノ酸がロイシンであるのに対し，文献２のものの，対応する３１８番目のアミノ酸はバリンである点。
相違点２−２：
　本願発明１３のヒトポリペプチドが，アポトーシスを誘発できるものであるのに対し，文献に記載されたICE rel-IIIは，プロドメインが切除されてはじめて，アポトーシスを誘発できる能力を有するようになるものである点。
相違点２−３：
　本願発明１３が，ポリペプチドに対する抗体であるのに対し，文献２にはヒトポリペプチドが記載されるだけである点。
　
第５　判断
（１）本願発明１について
　文献２に接し，ICE rel-IIIに興味を持った当業者であれば，同様にしてICE rel-IIIの遺伝子を取得しようとするものである。そのときに，完全長のｃＤＮＡではなく，５’末端側の一部が欠けたものを得ることもよくあることであり，そのような本願発明１の配列番号２２のヌクレオチド配列で表されるＤＮＡを取得することに，何の困難もないというべきものである。また，自然に起こる３’端のポリＡの付加位置が変化したものを得ることにも，格別の困難があったものでもない。さらに，新たにｃＤＮＡを得ようとしたときに，他の家系や他の人種のものを遺伝子源とすることに，何らかの困難があろうはずもないから，天然に起こった変異に基づくバリアントをたまたま得たとしても，それが格別の変異でなければ，当業者が容易になし得たとすべきものであるし，本願発明１は，その対立遺伝子も包含しているから，配列番号２２の８９３番目の塩基がＧのものなども包含していることになる。
　また，文献２には，成熟前の完全長ICE rel-IIIによるアポトーシスは発生せず，推定プロドメインを切除したもの（ΔPRO ICE rel-III）が，アポトーシスを誘起するようになることが記載されているのであるから，当業者であれば，プロドメインのどの部分がICE rel-IIIの活性化を抑制しているかに興味を抱くというものであり，その決定のためにICE rel-IIIのＮ末端を適宜短縮しようとすることも，容易になし得ることであり，そのために，完全長のｃＤＮＡではなく，本願発明１のような５’末端側の一部が欠け，アポトーシスを誘発できる能力を有するヒトポリペプチドを得ることにも困難はないものである。
　
　本願発明１の配列番号２２のヌクレオチド配列で表されるＤＮＡは，５’末端側の一部が欠けたものであるから，発現するポリペプチドは，文献２のICE rel-IIIのＮ末端の１−５４アミノ酸残基が欠けたものであり，また，本願発明１のＤＮＡの８９３番目の塩基がＣであるのに対し，対応する文献２のｃＤＮＡの９８６番目の塩基がＧであることにより，文献２においてバリンである３１８番目のアミノ酸残基が，本願発明１においてはロイシンに変異している。そこで，これらの違いにより，特許に値するような格別顕著な効果の差異があるものか検討する。
　ICE rel-IIIのプロドメインの一部が欠損した場合のアポトーシスは，アポトーシスは発生しない成熟前の完全長ICE rel-IIIと同じか，推定プロドメインが切除され，アポトーシスを誘起するようになったΔPRO ICE rel-IIIと同じか，又は，これらの中間的な性質を示すと考えるのが普通である。そして，本願発明１に関するポリペプチドは，実施例においてアポトーシスを誘起することが示されているが，文献２に記載されるΔPRO ICE rel-IIIと同様の性質を示すに過ぎないものであって，格別顕著な効果があるものとは認められないものである。
　
　効果について，請求人は，本願明細書の図８、ＩＣＥｐ４５：レーンＢ、Ｔｘ：レーンＣ、及び本願明細書の２４頁１０〜１２行目の記載から，ＴｘはＩＣＥｐ４５と比べて、ＤＮＡの断片化が顕著に進行しているとし，それを根拠に，配列番号２２のＤＮＡがコードするタンパク質のアポトーシスの誘導能力が高いことを主張している。
　ところが，図８のレーンＣは，レーンＢと比べて，全体的にシグナルの強度が強く，泳動されたサンプルのＤＮＡの量に相当の差があったようで，ラダー状のバンドの強度の比較では，ＤＮＡの断片化の程度の比較ができないと言うべきものである。本願明細書の２４頁１０〜１２行目にも，単に「「梯子状の」外見を有する」と表現されているだけであるし，明細書２３頁２５行〜２４頁５行には，かえってＩＣＥｐ４５とＴｘをＣｏｓ−１細胞で発現したときに，同一の形態学的結果が得られたことが説明されているのであるから，ＩＣＥｐ４５とＴｘは，同程度のアポトーシスの誘導能力であると判断せざるを得ないものである。
　
　したがって，本願発明１は，文献２に記載の発明に基いて，当業者が容易に発明をすることができたものであり，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　
（２）本願発明１３について
　文献２に接し，ICE rel-IIIに興味を持った当業者であれば，ICE rel-IIIの研究のツールとしても，ICE rel-IIIに対する抗体を，容易に，得てみようとするものである。そして，全長のICE rel-IIIやｐ２０やｐ１０などのその部分断片を用いて，慣用の方法によりモノクローナル抗体やポリクローナル抗体を製造すれば，配列番号２３のアミノ酸配列と，ほとんどのアミノ酸配列において一致しているので，当然に，アポトーシスを誘発でき、配列番号２３のアミノ酸配列で表されるヒトポリペプチドに特異的に結合する抗体が，容易に製造できるものである。
　したがって，本願発明１３は，文献２に記載の発明に基いて，当業者が容易に発明をすることができたものであり，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　
第６　むすび
　以上のとおり，本願発明１及び１３は特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって，本願に係る他の請求項について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。