【事件の表示】
　特願２００５−５０７９９２「新しい触媒機能を有するＬ−ラムノースイソメラーゼの遺伝子配列およびその用途」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年　７月２９日国際公開、ＷＯ２００４／０６３３６９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯
　本願は，特許法第４１条に基づく優先権主張を伴う平成１６年１月９日（優先日，平成１５年１月１０日，特願２００３−００５０４１号，平成１５年３月３１日，特願２００３−０９６０４６号，平成１５年８月２２日，特願２００３−２９９３７１号）を出願日とする国際出願であって，平成１９年７月２日に特許請求の範囲について手続補正がなされ，同年１０月３日付で拒絶査定がなされ，同年１１月１２日に拒絶査定不服審判が請求されるとともに，特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
２．平成１９年１１月１２日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成１９年１１月１２日付の手続補正（以下，「本件補正」という。）を却下する。
［理由］
（１）補正の内容
　本件補正は，補正前の特許請求の範囲の請求項１，２，４〜１４を削除し，
以下の，請求項１を引用する請求項３；
「【請求項１】配列番号２に示されるアミノ酸配列からなり，かつ，以下の（イ）〜（チ）の物理化学的性質によって特定されるL−ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質。
（イ）作用
第７図に太い黒線で示される，Ｄ−グルコースとＤ−フラクトース，Ｄ−アロースとＤ−プシコース，Ｄ−アルトロースとＤ−プシコース，Ｄ−グロースとＤ−ソルボース，Ｌ−グルコースとＬ−フラクトース，Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース，Ｌ−アルトロースとＬ−フラクトース，Ｌ−タロースとＬ−タガトース，Ｌ−ガラクトースとＬ−タガトース，およびＬ−グロースとＬ−ソルボースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，第８図に太い黒線で示される，Ｄ−キシロースとＤ−キシルロース，Ｄ−リキソースとＤ−キシルロース，Ｄ−アラビノースとＤ−リブロース，Ｄ−リボースとＤ−リブロース，Ｌ−リボースとＬ−リブロース，Ｌ−アラビノースとＬ−リブロース，Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース，およびＬ−キシロースとＬ−キシルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，第９図に太い黒線で示される，Ｄ−エリスロースとＤ−エリスルロース，Ｄ−スレオースとＤ−エリスルロース，Ｌ−エリスロースとＬ−エリスルロース，およびＬ−スレオースとＬ−エリスルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応をそれぞれ触媒する。
（ロ）作用ｐＨおよび至適ｐＨ
作用ｐＨは７．０〜１０．０であり，至適ｐＨは９．０である。
（ハ）ｐＨ安定性
種々のｐＨで４℃，１時間保持した場合，ｐＨ６．０〜１１．０の範囲で安定である。
（ニ）作用温度および至適温度
 作用温度は４０〜６５℃であり，至適温度は６０℃である。
（ホ）温度安定性
 ４０℃，１０分では安定しており，５０℃，１０分でも９０％以上残存している。
（ヘ）キレート剤の影響
 キレート剤であるＥＤＴＡ，ＥＧＴＡを活性測定時に共存させても，ほとんど活性は阻
害されない。
（ト）金属イオンの影響
１ｍＭのコバルトイオンにより約３０％阻害される。
（チ）ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量
約４３，０００である。
【請求項３】Pseudomonas stutzerii 由来のL-ラムノースイソメラーゼである請求項１のタンパク質。」を，
補正後の請求項１；
「【請求項１】配列番号２に示されるアミノ酸配列からなり，かつ，以下の（イ）〜（チ）の物理化学的性質によって特定されるPseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）由来のL−ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質。
（イ）作用
第７図に太い黒線で示される，Ｄ−グルコースとＤ−フラクトース，Ｄ−アロースとＤ−プシコース，Ｄ−アルトロースとＤ−プシコース，Ｄ−グロースとＤ−ソルボース，Ｌ−グルコースとＬ−フラクトース，Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース，Ｌ−アルトロースとＬ−フラクトース，Ｌ−タロースとＬ−タガトース，Ｌ−ガラクトースとＬ−タガトース，およびＬ−グロースとＬ−ソルボースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，第８図に太い黒線で示される，Ｄ−キシロースとＤ−キシルロース，Ｄ−リキソースとＤ−キシルロース，Ｄ−アラビノースとＤ−リブロース，Ｄ−リボースとＤ−リブロース，Ｌ−リボースとＬ−リブロース，Ｌ−アラビノースとＬ−リブロース，Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース，およびＬ−キシロースとＬ−キシルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，第９図に太い黒線で示される，Ｄ−エリスロースとＤ−エリスルロース，Ｄ−スレオースとＤ−エリスルロース，Ｌ−エリスロースとＬ−エリスルロース，およびＬ−スレオースとＬ−エリスルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応をそれぞれ触媒する。
（ロ）作用ｐＨおよび至適ｐＨ
作用ｐＨは７．０〜１０．０であり，至適ｐＨは９．０である。
（ハ）ｐＨ安定性
種々のｐＨで４℃，１時間保持した場合，ｐＨ６．０〜１１．０の範囲で安定である。
（ニ）作用温度および至適温度
 作用温度は４０〜６５℃であり，至適温度は６０℃である。
（ホ）温度安定性
 ４０℃，１０分では安定しており，５０℃，１０分でも９０％以上残存している。
（ヘ）キレート剤の影響
 キレート剤であるＥＤＴＡ，ＥＧＴＡを活性測定時に共存させても，ほとんど活性は阻害されない。
（ト）金属イオンの影響
１ｍＭのコバルトイオンにより約３０％阻害される。
（チ）ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量
約４３，０００である。」に変更するものである。
　
（２）本件補正の目的について
　補正後の請求項１では，補正前の請求項３における「Pseudomonas stutzerii」という特定事項に「（IPOD FERM BP-08593）」が付加され，菌の種類が寄託された特定の菌株に限定されたものとなっている。
　よって，本件補正は，特許請求の範囲の限定的減縮を目的とするものである。
　
（３）独立特許要件について
　次に，補正後の請求項１に係る発明（以下，「本件補正発明」という。）の独立特許要件について検討する。
　
ア．引用例
　原査定の拒絶理由で引用された，本願優先日前に頒布された刊行物である，J. Ferment. Bioeng., 1997, Vol.84, No.4, p.319-323（以下，「引用例１」という。）には，以下の事項が記載されている。
　
（ア）「Ｌ−ラムノースイソメラーゼを構成的に発現するPseudomonas属の変異菌株LL172の単離：該酵素の精製及び特徴づけ」（第３１９頁，標題）
　
（イ）「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ（Ｌ−ラムノースケトールイソメラーゼ，ＥＣ　５．３．１．１４）を誘導的に生産し，Ｌ−リキソースで生育できなかった土壌細菌，172a菌株は，唯一の炭素源としてＬ−リキソースを含む無機塩培地中で約４日間培養後，Ｌ−リキソースで生育する能力を獲得した。このＬ−リキソース−資化性変異体（LL172）が単離され，Ｌ−ラミノースイソメラーゼを構成的に生産することがわかった。様々な細菌学的特徴に基づいて，親菌株はPseudomonas属菌株として同定され，変異体はこの親菌株に由来することが確認された。・・・その酵素の見かけ上の分子量はSephadex G-150のゲルろ過によって１５０，０００であると推定された。ドデシル硫酸ナトリウム（SDS）ゲル電気泳動に基づくと，その酵素は分子量約４２，０００の４つの同一のサブユニットからなる可能性が高い。その酵素はｐＨ９．０で至適活性であり，ｐＨ５．０−１１．０の範囲で安定であった。活性のための至適温度は６０℃（１０分，ｐＨ９．０）であり，６０℃（１０分，ｐＨ９．０）まで安定であった。この酵素の等電点は５．１と推定された。酵素の基質特異性は広く，最大活性のためにマンガンイオンを要求した。Ｌ−ラムノースイソメラーゼのＫｍは５５ｍＭであり，Ｖｍａｘは１８２．６Ｕ／ｍｇである。Ｌ−ラムノースとＬ−ラムニュロースの間の平衡比は５５：４５である。」（第３１９頁，要約）
　
（ウ）「材料と方法
材料　DEAE-Toyopearl 650MはTosoh Corp.(Tokyo）から入手した。・・・Centricon-30はAmicon Inc.(USA)から入手した。
微生物及び培養条件　本研究において使用された，Ｌ−ラムノースイソメラーゼ産生細菌，親菌株172aは，土壌から単離された。172a菌株は，（別々にオートクレーブした）０．５％の炭水化物を含む無機塩培地（７）中で往復振盪機上で振盪（２６０rpm）しながら，２８℃で好気的に培養された。Ｌ−ラムノースイソメラーゼを構成的に生産する変異株LL172は172aから得られた。LL172菌株の単離は結果に記載される。LL172菌株は酵素の生産を増強する１mM MnCl2を含む２％TSB培地中で培養された。・・・培養は３０℃，５００rpm，及び１．８l/minの割合で通気しながら行われた。４８時間培養後，細胞は，１０分間，９０００rpmの遠心分離によって回収され，０．０５Ｍグリシン−NaOH緩衝液（pH９．０）で洗浄された。洗浄した細胞はその後無細胞抽出物の調製に使用された。
　
無細胞抽出物の調製　全ての工程は他に述べない限り４℃で実施された。洗浄した細胞はアルミナで粉砕することによって破壊した。酵素は０．０５Ｍグリシン−NaOH緩衝液（ｐＨ９．０）で抽出された。アルミナと細胞の残骸は，３０分間１２０００rpmの遠心分離で除去され，上清溶液は粗製酵素として使用された。グリシン−NaOH緩衝液（０．０５Ｍ，ｐＨ９．０）は他に述べない限り精製工程を通して使用された。
　
Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性のアッセイ　Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性は０．０５ｍｌの０．５Ｍグリシン−NaOH緩衝液（ｐＨ９．０），０．０５ｍｌの０．０１Ｍ MnCl2，０．０５ｍｌの０．０５Ｍ L−ラムノース及び適当量の酵素を，最終的な体積０．５ｍｌに含む反応混合物中でアッセイされた。・・・
　
酵素の精製
ステップ１　Ｍｎ+2処理及びポリエチレングリコール分画　MnCl2の1モル溶液が粗製酵素に対して，ゆっくりと攪拌しながら，０．０１Ｍの終濃度になるまで加えられた。３０分間静置後，結果として生じた沈殿は３０分間，１２０００rpmの遠心分離で除去された。結果として生じた上清液に，ポリエチレングリコール６０００がゆっくりと攪拌しながら，１０％（w/v）の終濃度になるまで加えられ，混合物はさらに１時間攪拌された。混合物は遠心分離（１２０００rpm×３０分）し，沈殿は捨てられた。その上清に，ポリエチレングリコール６０００がゆっくりと攪拌しながら２０％（w/v）の終濃度になるまで加えられた。２時間静置後，沈殿は遠心分離（１２０００rpm×３０分）で回収し，緩衝液に溶解した。
ステップ２　DEAE-Toyopearlカラムクロマトグラフィー　１０−２０％のポリエチレングリコール分画は緩衝液で平衡化されたDEAE-Toyopearlカラム（４０×９０mm）にロードされた。カラムは３００mlの緩衝液で洗浄され，酵素は同じ緩衝液中の０−０．５Ｍ KClの直線勾配で溶出された。活性分画はプールされ，限外ろ過で濃縮された。
ステップ３　Sephadex G-150カラムクロマトグラフィー　濃縮されたDEAE-Toyopearl分画は，緩衝液で平衡化された第一の Sephadexカラム（１２×１０００mm）にアプライされ，酵素は緩衝液で溶出された。分画はプールされ，再び限外ろ過で濃縮された。濃縮溶液は緩衝液で平衡化された第二のSephadexカラムにアプライされた。活性分画は回収され，限外ろ過によって１mgタンパク質／mlになるまで濃縮され，特徴付けのための精製酵素として使用した。」（第３１９頁左欄下から２行〜第３２０頁左欄下から１５行）
　
（エ）「分類学的特徴付け（１５）の結果に基づき，172a及びLL172の両菌株は同じPseudomonas stutzeri（表１）と同定され，変異体は親菌株に由来することを確証する。」（第３２０頁，右欄下から８〜５行）
　
（オ）「ｐＨと温度の効果　酵素の活性と安定性に対するｐＨの効果は，次の緩衝液（０．０５Ｍ）を用いて調べられた。・・・５０℃での最大活性はｐＨ９．０で得られ，酵素は４℃で２４時間ｐＨ５．０−１１．０の範囲に渡って安定であった（図３Ａ）。
　活性の至適温度は０．０５Ｍグリシン−NaOH緩衝液中（ｐＨ９．０，１０分）で約６０℃であり，酵素は６０℃（１０分，ｐＨ９．０）まで安定であり，酵素が比較的熱安定性であることを示す（図３Ｂ）。」（第３２１頁，右欄第９〜２２行）
　
（カ）「
　
図３　精製されたＬ−ラムノースイソメラーゼの活性及び安定性に対するｐＨ（Ａ）及び温度（Ｂ）の効果。記号：○，活性；●，安定性。（Ａ）次の緩衝液が使用された。；クエン酸緩衝液（ｐＨ３−５），マレイン酸緩衝液（ｐＨ５−７），Tris-HCl緩衝液（ｐＨ７−９），グリシン-NaOH緩衝液（ｐＨ９−１１），及びリン酸Na緩衝液（ｐＨ６−８）。」（第３２２頁）
　
（キ）「基質特異性　Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性を測定するために，アルドペントースとアルドヘキソースを基質として用いた。相対的なＬ−ラムノースイソメラーゼの活性は表３に示される。・・・Ｌ−ラムノースとＬ−ラムニュロースの相互変換が調査された。３０℃，０．０５Ｍグリシン-NaOH緩衝液（ｐＨ９．０）中の平衡状態で，Ｌ−ラムノース対Ｌ−ラムニュロースの比は５５：４５であると推定された（図４）。他の基質の場合は，平衡比はおよそ次のとおりである。；それぞれ，Ｌ−マンノース：Ｌ−フラクトース＝３０：７０，Ｌ−リキソース：Ｌ−キシルロース＝７０：３０及びＤ−リボース：Ｄ−リブロース＝７０：３０。」（第３２１頁，右欄第２３行〜第３２２頁，右欄第５行）
　
　引用例１の記載事項（ア）〜（キ）によれば，引用例１には，Pseudomonas stutzeriiのLL172菌株由来のＬ−ラムノースイソメラーゼが，その基質特異性，活性及び安定性に対するｐＨ及び温度の影響，ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量等の物理化学的性質とともに記載されている。
　
イ．対比・判断
　本件補正発明における「Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）由来のラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質」について，本願明細書の【背景技術】には，「Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｓｔｕｔｚｅｒｉｉ  ＬＬ１７２の生産するＬ−ラムノースイソメラーゼは，非特許文献３で発表された以下の物理化学的性質を有する公知酵素である。・・・・非特許文献３  「ジャーナル・オブ・ファーメンテーション・アンド・バイオエンジニアリング（Ｊｏｕｒｎａｌ  ｏｆ  Ｆｅｒｍｅｎｔａｔｉｏｎ  ａｎｄ  Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ）」第８５巻，５３９乃至５４１頁（１９９８年）」と説明され，また，【発明を実施するための最良の形態】には，「Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｓｔｕｔｚｅｒｉｉに属する菌株「Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ  ｓｔｕｔｚｅｒｉｉ  ＬＬ１７２」は，上記文献に記載された公知菌であり，香川大学農学部生物資源食糧化学科  何森健研究室に保存されている。このたび国際出願をするに際し，本菌株を日本国独立行政法人産業技術総合研究所  特許生物寄託センター（日本国茨城県つくば市東１−１−１  中央第６）に２００４年１月６日に国際寄託している（ＩＰＯＤ  ＦＥＲＭ  ＢＰ−０８５９３）。」と説明されている。
　そして，上記非特許文献３では，Pseudomonas属のLL172菌株の産生するＬ−ラムノースイソメラーゼについて既に発表した文献（７）として，引用例１が引用されていること（第５３９頁，左欄第１９〜２３行，及び第５４１頁，参照文献７．を参照。），引用例1及び上記非特許文献３の著者並びに本願発明者には，いずれも香川大学農学部の何森健氏が含まれることから，引用例１に記載された「Pseudomonas stutzerii LL172菌株」は，本件補正発明における「Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）菌株」と同一の菌株であり，引用例1に記載された「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」は，本件補正発明における「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質」に相当する。
　そして，引用例１の記載事項（ウ）には，LL172菌株を培養し，菌体内で精製された酵素を抽出及び精製する工程が詳述されており，当業者であれば，引用例１の記載に基づき，公知のLL172菌株を用いて酵素を製造できるものであるから，引用例１には，本件補正発明における「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質」が記載されているものといえる。
　
　次に，引用例１の記載事項（キ）に記載された「Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース」の相互変換作用，並びに「Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース」及び「Ｄ−リボースとＤ−リブロース」の相互変換作用は，本件補正発明における「（イ）作用」のうち，「第７図に太い黒線で示される・・・からなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応」及び「第８図に太い黒線で示される・・・からなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応」の触媒作用に相当する。
　
　また，引用例１の記載事項（オ）及び（カ）には，酵素の活性の至適ｐＨが９．０であり，ｐＨ７．０〜１１．０の範囲で活性が認められること（図Ａの○のデータ），４℃で２４時間ｐＨ５．０〜１１．０の範囲で安定であること（図Ａの●のデータ），酵素の至適温度が６０℃であり，約４０〜６５℃の範囲で約４０〜１００％程度の活性を示すこと（図Ｂの○のデータ），ｐＨ９．０，１０分の条件で０〜６０℃の範囲で約９０％以上の活性を示すこと（図Ｂの●のデータ）が記載されている。
　そして，本件補正発明における（ロ）〜（ホ）の物理化学的性質で特定される，作用及び安定性を示す条件の範囲は，全て引用例1に記載された作用及び安定性を示す条件の範囲に含まれる範囲である。
　
　さらに，引用例１の記載事項（イ）によれば，ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による酵素の分子量が「約４２，０００」であったと記載されているが，ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法では，目的とする分子の移動度を分子量マーカーの移動度と目視によって比較し，凡その分子量を推定するものであり，厳密な分子量の測定がなされるものでないことは技術常識であるから，引用例１に記載された分子量「約４２，０００」は，本件補正発明における「ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量　約４３，０００」に相当するものといえる。
　
　したがって，本件補正発明と引用例１に記載された発明とは，
「以下の（イ）〜（ホ）及び（チ）の物理化学的性質によって特定されるPseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593） 由来のL-ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質。
（イ）作用
　第７図に太い黒線で示される，Ｄ−グルコースとＤ−フラクトース，Ｄ−アロースとＤ−プシコース，Ｄ−アルトロースとＤ−プシコース，Ｄ−グロースとＤ−ソルボース，Ｌ−グルコースとＬ−フラクトース，Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース，Ｌ−アルトロースとＬ−フラクトース，Ｌ−タロースとＬ−タガトース，Ｌ−ガラクトースとＬ−タガトース，およびＬ−グロースとＬ−ソルボースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，
第８図に太い黒線で示される，Ｄ−キシロースとＤ−キシルロース，Ｄ−リキソースとＤ−キシルロース，Ｄ−アラビノースとＤ−リブロース，Ｄ−リボースとＤ−リブロース，Ｌ−リボースとＬ−リブロース，Ｌ−アラビノースとＬ−リブロース，Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース，およびＬ−キシロースとＬ−キシルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，をそれぞれ触媒する。
（ロ）作用ｐＨおよび至適ｐＨ
　作用ｐＨは７．０〜１０．０であり，至適ｐＨは９．０である。
（ハ）ｐＨ安定性
　種々のｐＨで４℃，１時間保持した場合，ｐＨ６．０〜１１．０の範囲で安定である。
（ニ）作用温度および至適温度
  作用温度は４０〜６５℃であり，至適温度は６０℃である。
（ホ）温度安定性
 ４０℃，１０分では安定しており，５０℃，１０分でも９０％以上残存している。
（チ）ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量
　約４３，０００である。」という点で両発明は一致し，
本件補正発明では，タンパク質のアミノ酸配列が特定されるとともに，
「（イ）作用
　第９図に太い黒線で示される，Ｄ−エリスロースとＤ−エリスルロース，Ｄ−スレオースとＤ−エリスルロース，Ｌ−エリスロースとＬ−エリスルロース，およびＬ−スレオースとＬ−エリスルロースからなる群のアルドースとケトース間の異性化反応を触媒する。」，
「（ヘ）キレート剤の影響
 キレート剤であるＥＤＴＡ，ＥＧＴＡを活性測定時に共存させても，ほとんど活性は阻害されない。」及び
「（ト）金属イオンの影響
１ｍＭのコバルトイオンにより約３０％阻害される。」の物理化学的性質が特定されているのに対し，引用例１に記載された発明にはこれらの特定がない点で，一応相違する。
　しかしながら，「アミノ酸配列」及び「物理化学的性質」は，Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593） 由来のL−ラムノースイソメラーゼが本来有するものであるから，引用例１には開示されない新たな情報を付加しても，それによって特定されるタンパク質自体は何ら変わるものではない。
　したがって，上記相違点は実質的な相違点ではない。
　
ウ．請求人の主張
　請求人は，平成１９年１１月１２日付審判請求書において，「本願発明の本質部分はアミノ酸配列で規定された，さらに明らかにした新規触媒機能を有するPseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593） 由来の酵素にあるところ，それら引用例１−４には，アミノ酸配列も新規触媒機能（Ｄ−アロースとＤ−プシコース間の異性化反応など）について記載されていない。」と主張しているが，本件補正発明に係るタンパク質と引用例１に記載された酵素とのタンパク質自体の同一性については争っていない。
　
　また，請求人は，平成２２年７月２３日付回答書において，本件補正発明は「従来より知られていた用途の範囲とは異なる新たな用途（触媒用途）の発明である」と述べ，さらに，それを前提として，「引用例１−４には，本願発明が完成された発明として記載されているとは言えない。」と主張している。
　しかしながら，本件補正発明は，（１）に記載したとおり，「配列番号２に示されるアミノ酸配列からなり，かつ，以下の（イ）〜（チ）の物理化学的性質によって特定されるPseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）由来のL-ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質」であり，請求項１で特定された「（イ）作用」についても，物質の物理化学的性質を特定するものであって，用途を限定するものではない（特許・実用新案審査基準　第ＩＩ部　第２章　１．５．２（１）例１を参照。）。
　仮に，上記回答書において請求人が提示する補正案のように，請求項１において「（イ）作用に示される反応に用いる」ことが特定され，本件補正発明が用途限定の付された化合物になったとしても，化合物の用途限定は，その有用性を示しているに過ぎないため，用途限定のない化合物そのものであると解される（特許・実用新案審査基準　第ＩＩ部　第２章　１．５．２（２）例１を参照。）。
　また，本件補正発明が，「触媒」の用途発明であるとすると，「（イ）作用」のいずれかの異性化反応に用いるものと解されるが，そのような場合にも，引用例１には，（イ）に記載されるもののうちの，「Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース」，「Ｄ−リボースとＤ−リブロース」及び「Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース」の異性化反応を触媒することが記載されているから（記載事項（キ）），引用例１に記載された「Ｌ−ラムノースイソメラーゼ」と用途において区別することができない。
　
　したがって，請求人の主張は採用できず，本件補正発明は，引用例１に記載された発明であり，特許法第２９条第１項第３号に該当し，特許出願の際独立して特許を受けることができない。
　
エ．小括
　以上のとおりであるから，本件補正は，平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので，同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。 
　
３．本願発明
　平成１９年１１月１２日付手続補正は上記のとおり却下されたので，本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明」という。）は，平成１９年７月２日付手続補正書によって補正された特許請求の範囲に記載された以下のとおりのものである。
「【請求項１】配列番号２に示されるアミノ酸配列からなり，かつ，以下の（イ）〜（チ）の物理化学的性質によって特定されるL−ラムノースイソメラーゼ活性を有するタンパク質。
（イ）作用
第７図に太い黒線で示される，Ｄ−グルコースとＤ−フラクトース，Ｄ−アロースとＤ−プシコース，Ｄ−アルトロースとＤ−プシコース，Ｄ−グロースとＤ−ソルボース，Ｌ−グルコースとＬ−フラクトース，Ｌ−マンノースとＬ−フラクトース，Ｌ−アルトロースとＬ−フラクトース，Ｌ−タロースとＬ−タガトース，Ｌ−ガラクトースとＬ−タガトース，およびＬ−グロースとＬ−ソルボースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，第８図に太い黒線で示される，Ｄ−キシロースとＤ−キシルロース，Ｄ−リキソースとＤ−キシルロース，Ｄ−アラビノースとＤ−リブロース，Ｄ−リボースとＤ−リブロース，Ｌ−リボースとＬ−リブロース，Ｌ−アラビノースとＬ−リブロース，Ｌ−リキソースとＬ−キシルロース，およびＬ−キシロースとＬ−キシルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応，第９図に太い黒線で示される，Ｄ−エリスロースとＤ−エリスルロース，Ｄ−スレオースとＤ−エリスルロース，Ｌ−エリスロースとＬ−エリスルロース，およびＬ−スレオースとＬ−エリスルロースからなる群から選ばれるアルドースとケトース間の異性化反応をそれぞれ触媒する。
（ロ）作用ｐＨおよび至適ｐＨ
作用ｐＨは７．０〜１０．０であり，至適ｐＨは９．０である。
（ハ）ｐＨ安定性
種々のｐＨで４℃，１時間保持した場合，ｐＨ６．０〜１１．０の範囲で安定である。
（ニ）作用温度および至適温度
 作用温度は４０〜６５℃であり，至適温度は６０℃である。
（ホ）温度安定性
 ４０℃，１０分では安定しており，５０℃，１０分でも９０％以上残存している。
（ヘ）キレート剤の影響
 キレート剤であるＥＤＴＡ，ＥＧＴＡを活性測定時に共存させても，ほとんど活性は阻
害されない。
（ト）金属イオンの影響
１ｍＭのコバルトイオンにより約３０％阻害される。
（チ）ＳＤＳ−ＰＡＧＥ法による分子量
約４３，０００である。」
　
４．当審の判断
　本願発明は，本件補正発明における「Pseudomonas stutzerii（IPOD FERM BP-08593）由来の」という特定事項を削除したものであり，本件補正発明を包含する発明である。
　ゆえに，２．（３）において検討した本件補正発明と同じく，本願発明は引用例１に記載された発明である。
　
５．むすび
　したがって，本願の請求項１に係る発明は，特許法第２９条第１項第３号に該当し，特許を受けることができない。
　よって，結論のとおり審決する。