【事件の表示】
　特願２００２−７２３９４「高分子固定化素子」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年９月２５日出願公開、特開２００３−２７０２３０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１　手続の経緯・本願発明
 　本願は、平成１４年３月１５日の出願であって、その請求項１ないし７に係る発明は、平成２１年９月７日付けの手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１ないし７に記載された事項により特定されるとおりのものと認められ、その請求項１に係る発明は次のとおりのものである。
　
 「流動体がその内部を流れることの可能な内径１００μｍ以下のキャピラリー内において、タンパク質、糖タンパク質、酵素、抗原、抗体、及び核酸からなる群より選ばれた機能性高分子を懸濁させた金属アルコキシド溶液をゲル化して得られる網目状構造を有するゲルマトリックスの網目構造内に、化学結合を介さずに該機能性高分子を包含固定化したゲル構造を有する機能性高分子固定化素子であって、該ゲル構造の成分組成が水が６０から９８％、該網目構造体が２から４０％の範囲であることを特徴とする機能性高分子固定化素子。」（以下、「本願発明」という。）
　
２　引用刊行物の記載事項
　当審における拒絶の理由に引用された、本願出願前に頒布された刊行物１ないし刊行物６には以下の事項がそれぞれ記載されている。
　
（刊行物１：特開２００１−１７８４５７号公報の記載事項）
（1a）「【０００３】又、例えばアクリルアミドやポリビニルアルコール、
テトラメトキシシラン（ＴＭＯＳ）や有機基を有するシラン等のゾルないしはコロイド懸濁液を用い、そのゲル化反応を利用して酵素を固定化するゾルゲル法
（1b）「【００２４】〔ゲル化物質の網状構造〕構造ユニットに固定化された酵素を安定化させるゲル化物質の網状構造は、酵素の固定化後、ゾルゲル法により形成される。本発明において「ゾルゲル法」とは、高分子ゲル化物質を構成するべき低分子原料のゾルないしはコロイド懸濁液中に固定化酵素を共存させたもとで、前記低分子原料のゲル化を行う方法を言う。
ゾルゲル法の実施により形成されたゲル化物質
網状構造体として形成される
【００２５】上記低分子原料の種類は限定されないが、例えば前記従来技術の項で記載したアクリルアミドやポリビニルアルコール、
テトラメトキシシラン（ＴＭＯＳ）や有機基を有するシラン
【００２６】ゾルゲル法の実施条件、例えば緩衝溶液の使用，ゲル化すべきゾルないしはコロイド懸濁液中における低分子原料の濃度、ｐＨ調整，反応時の加熱もしくは冷却の要否等の点については、一律には限定されない。低分子原料としてアルコキシシランを用いる場合において、より好ましいゾルゲル法の実施条件として、ジメチル−ジメトキシシラン（ＤＭＤＭＯＳ）を添加すること、ＤＭＤＭＯＳとテトラメトキシシラン（ＴＭＯＳ）とを１：１〜１：３の割合に添加すること、ゲル化の際のｐＨを５〜８に上げること、等の点を挙げることができる。」
（1c）「【００３６】〔実施例４：
ゾルゲル法によるＨＲＰの固定化
テトラメトキシシラン
ジメチル−ジメトキシシラン
サンプル瓶中
で混合した
【００３７】続いて、別途準備した同上のリン酸緩衝溶液１ｍＬに２０ｍｇの
ＨＲＰを溶かした溶液を上記サンプル瓶に添加し
自然ゲル化
室温で真空乾燥
ゾルゲル法による固定化酵素を得た
ＨＲＰ／Ｇｅｌと呼ぶ
（1d）「【００４０】〔実施例６：各固定化酵素の耐熱安定性試験〕１．５ｍＬのエッペンドルチューブに、
実施例３〜実施例５に係る各固定化酵素
ＨＲＰ／Ｇｅｌ
５０ｍＭのトリス−ＮａＯＡｃ緩衝溶液（ｐＨ４．０）を２００μＬ加え、７０°Ｃで１時間熱処理した後、１０分間遠心分離した。得られた遠心分離の残渣を更に５００μＬの５０ｍＭトリス−ＨＣｌ緩衝溶液（ｐＨ７．５）で２回洗浄し、遠心分離して上清を捨てた
【００４１】こうして得た遠心分離の残渣に、５０ｍＭトリス−ＨＣｌ緩衝溶液（ｐＨ７．５）２００μＬ、５０００ｐｐｍのフェノール水溶液４μＬ、３０％の過酸化水素水１μＬをそれぞれ加え、３７°Ｃで３０分間反応させた後に１０分間遠心分離した。次にその上清を５０μＬ取り、５０μＬの１％フェリシアンカリウム／１Ｍグリシン液（ｐＨ９．６）と混ぜ、そして１００μＬの１％４−アミノアンチピリン／１Ｍグリシン液（ｐＨ９．６）を加え、４９０ｎｍで吸光度を測定して、酵素活性を算出した。
【００４２】各固定化酵素における酵素活性の算出は、
上記７０°Ｃでの１時間の熱処理を受けていない固定化酵素における上記同様の測定値に対する相対的な酵素活性低下率（％）で算出した。又、比較例として、固定化していないネイティブなＨＲＰについても、同上の耐熱安定性試験における酵素活性低下率を算出した
【００４３】その結果、酵素活性低下率は、ネイティブなＨＲＰが７６．８％、
ＨＲＰ／Ｇｅｌが３０．７％
　
（刊行物２：特開平１１−２８７７９１号公報の記載事項）
（2a）「【特許請求の範囲】
【請求項１】内径１０００μｍ以下の毛細管内に０．５〜５μｍサイズの細孔（スルーポア）と、２〜５０ｎｍサイズの細孔（メソポア）を有するシリカ骨格が絡み合った構造を持つ２重細孔構造のシリカゲルを形成してなるキャピラリーカラム。」
（2b）「【００１１】本発明の
カラムは
ゾル−ゲル法
３次元網目状
ゲルを、内径１ミリメートル以下の毛細管中において調製
【００１２】同じく上記カラムは、水溶性高分子、熱分解する化合物を酸性水溶液に溶かし、それに加水分解性の官能基を有する金属化合物を添加して加水分解反応を行い、内径１ミリメートル以下の毛細管中において生成物が固化した後、次いで湿潤状態のゲルを加熱することにより、ゲル調製時にあらかじめ溶解させておいた低分子化合物を熱分解させ、次いで乾燥し加熱することにより作製できる。」
（2c）「【００１４】
加水分解性の官能基を有する金属化合物としては、金属アルコキシド
【００１５】また、酸性水溶液としては、通常塩酸、硝酸等の鉱酸０．００１規定以上のものが好ましい。
毛細管は
内径は
好ましくは３０〜２００μｍである
【００１６】加水分解は、原料を混合し０〜４０℃で、５〜６０分間攪拌することにより行う。相分離、ゲル化にあたっては、毛細管中に溶液を室温４０〜８０℃で０．５〜５時間保存することにより達成できる。」
　
（刊行物３：特開平７−７５５７６号公報の記載事項）
（3a）「【特許請求の範囲】
【請求項１】複数種の
オリゴヌクレオチドが固定されたカラム
【請求項２】請求項１において、前記オリゴヌクレオチドが前記
カラム中に充填された微粒子に固定
【請求項３】請求項１において、前記オリゴヌクレオチドが前記
カラムの内壁表面に固定
（3b）「【００１８】カラムへのオリゴヌクレチドの固定化法は、
微粒子にオリゴヌクレオチドを固定して、これをカラムに充填
カラムの内壁に直接オリゴヌクレオチドを固定化
（3c）「【００２７】本発明の一実施例を図３により説明する。本実施例では、カラム１６を
内径１００μｍ
　
（刊行物４：国際公開第０１／７３１２１号の記載事項）
（4a）「請求の範囲
１．単一色素分子検出によって核酸の塩基配列を決定する方法であって、
（１）
固体表面に核酸分子を固定
（２）該核酸分子に、その配列の一部分と相補的な配列を有するプライマーをアニーリングさせるステップ、
（３）ＤＮＡポリメラーゼと１種類の色素標識ｄＮＴＰ（Ｎ＝Ａ，ＴもしくはＵ，ＧまたはＣ）、あるいはＲＮＡポリメラーゼと１種類の色素標識ＮＴＰ（Ｎ＝Ａ，Ｕ，ＧまたはＣ）、を含む液を該固定された核酸分子に提供して、該プライマーの３’末端にヌクレオチドを反応させ、このとき該ポリメラーゼは反応部位と向かい合う塩基と塩基対を組むヌクレオチドを取り込むステップ、
（４）結合した色素標識ｄＮＴＰまたはＮＴＰの存在を検出するステップ、
（５）該結合した色素標識ｄＮＴＰまたはＮＴＰの色素分子を破壊するステップ、
（６）色素標識ｄＮＴＰまたはＮＴＰの種類を順次変えて上記ステップ（３）から（５）を繰り返し、該核酸分子のヌクレオチドと塩基対を形成するｄＮＴＰまたはＮＴＰを順次結合させるステップ、
（７）該結合されたｄＮＴＰまたはＮＴＰの種類に基づいて該核酸分子の塩基配列を決定するステップ
を含む、上記方法。
・・・
３．前記
固体表面がキャピラリーの内壁
（4b）「 固体表面は核酸分子もしくはプライマーが固定されうるものであればいかなる材質のものでもよく、例えばそのような材質としてガラス、石英、樹脂等を挙げることができる。また固体表面の形状は平面、曲面等のいずれの形状でもよい。
固体表面として、例えばキャピラリー（例えばガラス、石英、樹脂製）の内壁
キャピラリーの内径は例えば約１００〜約２５０μｍ
　
（刊行物５：特開平１０−３３１７３号公報の記載事項）
（5a）「【請求項１７】
ＤＮＡ試料又はプライマーが内面に固定されたキャピラリー
（5b）「【０００２】
【従来の技術】
キャピラリーゲル電気泳動は高速・高感度な分析法
（5c）「【００２８】（第３の実施例）第３の実施例はキャピラリー管を反応槽を用いる例である。図５は、キャピラリー管を反応槽に利用した第３の実施例を示す、（ａ）試料ＤＮＡ注入を説明する図、（ｂ）反応液の注入を説明する図、及び（ｃ）分析用キャピラリーアレーへ試料を移動する操作を説明する図である。キャピラリー反応管１８には市販の石英管を用いたが、プラスチック管等でも良い。反応表面積を大きくするためにここでは
内径０．０５ｍｍの管
　
（刊行物６：特開昭６１−１６１４５５号公報の記載事項）
（6a）「本発明の反応容器は、両端に開口部を有し、これら開口部を結ぶ通路（反応路）・・・
　本発明において使用する反応容器は、反応路を有する。
反応路には測定対象の抗原（抗体）と特異的に反応する抗体（抗原）が固定化されている
反応路の直径は０．２ｍｍ以上
　
３　対比・判断
　上記刊行物１の記載事項から（特に上記(1c)）、刊行物１には、
「テトラメトキシシランとジメチル−ジメトキシシランとの混合液に、ＨＲＰを溶かした溶液を添加し自然ゲル化させた後、室温で真空乾燥させて形成された、ゾルゲル法による固定化酵素」の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められるところ、本願補正発明と刊行物１発明とを比較する。
（ア）刊行物1発明の「テトラメトキシシランとジメチル−ジメトキシシラン」、「ＨＲＰ」は、本願発明の「金属アルコキシド溶液」、「酵素」にそれぞれ相当する。
（イ）刊行物１発明の「固定化酵素」は、刊行物１（上記(1b)）に、ゲル状物質が網状構造であることが記載されること、及び固定化酵素の製造方法の記載（上記(1c)）からみて、ゲル状物質の網状構造に酵素を化学結合を介さずに包含固定しているといえ、この「ゲル状物質の網状構造」は、本願発明の「金属アルコキシド溶液をゲル化して得られる網目状構造を有するゲルマトリックスの網目構造」に相当する。
（ウ）刊行物１発明の「固定化酵素」と本願発明の「機能性高分子固定化素子」とは、ゲル構造を有する機能性高分子固定化物である点で共通している。
　したがって、両者の間には、以下の一致点及び相違点がある。
　
（一致点）
　タンパク質、糖タンパク質、酵素、抗原、抗体、核酸から選ばれる機能性高分子を懸濁させた金属アルコキシド溶液をゲル化して得られる網目状構造を有するゲルマトリックスの網目構造内に、化学結合を介さずに該機能性高分子を包含固定化したゲル構造を有する機能性高分子固定化物である点。
　
（相違点１）
　ゲル構造を有する機能性高分子固定化物が、本願発明では、流動体がその内部を流れることの可能な内径１００μｍ以下のキャピラリー内に含有された機能性高分子固定化素子であるのに対して、刊行物１発明では、キャピラリー内に含有されていない固定化酵素である点。
　
（相違点２）
　本願発明は、ゲル構造の成分組成が、水が６０から９８％、網目構造体が２から４０％の範囲であるのに対して、刊行物１発明は、ゲルを真空乾燥させたものである点。
　
　そこで、上記相違点は、相互に関連するのでまとめて検討する。
（相違点１及び２について）
　刊行物２（上記(2a)(2b)(2c)）には、内径３０〜３００μｍのキャピラリー内で金属アルコキシドをゲル化することが記載されている。また、核酸、酵素、抗原や抗体といった機能性高分子をキャピラリー内に固定化して分析や分離の高速化、高精度化を図ることは、刊行物３〜６、さらに、特開昭５６−１４４０８５号公報（特許請求の範囲、第２頁左下欄１５〜１７行）、特開２００１−６１４９７号公報（【請求項１】、【００３２】）に記載されるように本願出願前の周知技術であるから、刊行物１発明のゾルゲル法による酵素の固定化を、キャピラリー内で行うことを想到することは、当業者にとって格別の困難性を要するということはできない。
　そして、刊行物１（上記(1d)）には、室温で真空乾燥した固定化酵素ＨＲＰ／Ｇｅｌに、緩衝液を加え、遠心分離で上清を捨てた残渣を用いて酵素活性を測定することが記載されており、刊行物１発明の固定化酵素を使用する時には、水分を十分に含有させ、水分率は不明であるものの、酵素がその機能を発揮できる状態にしている。また、刊行物２に記載されるようなキャピラリーカラムでは、その充填剤中を液体が通過可能な構造とすることは、当然のことである。
　そうすると、刊行物１発明のゾルゲル法による酵素の固定化をキャピラリー内で行い、キャピラリーカラムの使用時に、酵素が活性を発揮でき、液体がゲルの内部を通過できるように、水分率とゲル構造体率を最適化し、本願明細書の記載からみて、最適化以上の格別の臨界的意義があるということもできない数値である、ゲル構造の成分組成を水が６０から９８％、該網目構造体が２から４０％の範囲とし、流動体がその内部を流れることの可能なキャピラリー内に機能性高分子を包含固定化したゲル構造を有する機能性高分子固定化素子とすることは、当業者が容易になしえたものといえる。
　さらに、機能性高分子固定化素子の使用法等に応じて、キャピラリーの内径を１００μｍ以下とすることは、当業者が適宜になし得ることである。
　
（本願発明の効果について）
　本願明細書の記載及び技術常識からみて、ゲルを乾燥させずに所定の水分率とした場合と、室温で真空乾燥したゲルを所定の水分率に含水させた場合とで、作用効果上の格別の差異があるということはできない。
　そして、本願発明の、形成プロセスが単純で、物質を高分解能、高効率、広い選択性で、分離、反応させることができ、分析時間の短縮、操作の簡便化が可能であるという効果は、刊行物１、２の記載事項から予測し得たものであり、格別顕著なものとはいえない。
　
４　むすび
　以上のとおり、本願請求項１に係る発明は、刊行物１及び２に記載された発明及び刊行物３ないし６に記載された周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。