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　特願２００８−２０２４５６「ダーマトファゴイデス（家ほこりダニ）からの主要なアレルゲンのＴ細胞エピトープの製造方法」拒絶査定不服審判事件〔平成２１年　１月１５日出願公開、特開２００９−　　５７０９〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は，１９９２年１０月１５日（パリ条約による優先権主張１９９１年１０月１６日及び１９９２年５月８日，米国）を国際出願日とする出願（特願平５−５０７７３３号）をし，これを分割して平成２０年８月５日に新たな特許出願をしたものであって，平成２１年９月２９日付けで拒絶査定がなされ，これに対し，平成２２年２月８日付けで拒絶査定に対する審判請求がなされたものである。
　そして，その請求項１に係る発明（以下，「本願発明」という。）は，平成２１年９月２日付けの手続補正書により補正された明細書及び図面の記載からみて，以下のとおりのものである。
　
「ダーマトファゴイデス（Ｄｅｒｍａｔｏｐｈａｇｏｉｄｅｓ）属のタンパク質アレルゲンのペプチド，ペプチドの部分，改変されたペプチドもしくは改変されたペプチドの部分の製造方法であって，製造すべきペプチドをコードするペプチド配列を有する核酸で形質転換された宿主細胞における組換えＤＮＡ技術により生産するか，または化学的に合成し，そして目的のペプチドを精製する工程を含んでなり，かつ，
　製造すべきペプチドが，該タンパク質アレルゲンに感受性の個体集団で測定すると少なくとも１５０の陽性指数および少なくとも４の平均Ｔ細胞刺激指数を有し，並びに
　製造すべきペプチドが，（ａ）ＤＰ　Ｉ−１（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：９）；　ＤＰ　Ｉ−２１．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２７）；　ＤＰ　Ｉ−２１．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：２８）；　ＤＰ　Ｉ−２３．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：３３）；　ＤΡ−Ι−２３．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３４）；　ＤＰ　Ｉ−２５．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３６）およびＤＰ　Ｉ−２６．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３７）；または
（ｂ）ＤＰ　Ｉ−２１．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：２８），　ＤＰ　Ｉ−２３．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３３），　ＤＰ　Ｉ−２６．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３７），　ＤＰ　ΙΙ−２０．６（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：５６），　ＤＰ　ＩＩ−２２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：６３）およびＤＰ　ＩＩ−２５．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：７１）のいずれかから選ばれることを特徴とする，上記方法。」
　
２．原査定の拒絶の理由
　一方，原査定の拒絶の理由は，この出願の請求項１−６に係る発明は，本願の優先権主張の日前に頒布された引用文献１−５に記載された発明に基づいて，その出願前にその発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないというものである。
　
３．引用例
　引用文献１（Annual Review of Immunology (1991April), Vol.9, p.67-95）は，「アレルゲンに対するＴ細胞反応性の特異性と調節」の表題の論文であり，
　「したがって，いまでは，興味のあるタンパク質抗原の全シーケンスをおおうオーバーラップするペプチドを合成する従来のアプローチを使用して，アレルゲン内のT細胞エピトープを明らかにすることができる。これは，アトピーの人々だけでなくアトピー・非アトピーの個人の間でも，T細胞レパートリーのエピトープ・レベルにおける特異性において，ポテンシャルの違いの評価を可能にする。組み換えの抗原のサブライブラリーはエピトープの局在化のための代替アプローチを提供する。最も研究されたシステムはD.pteronyssinusのグループIアレルゲンのものであった。最初に組み換えのDerpＩで引き起こされたT細胞クローンの特異性は，3つのエピトープ［Ser(45)-Gly(73)，Val(89)-Cys(117)及びPhe(111)―Arg(139)]の引き続いての同定を可能にした。11[Asp(56)―Cys(65)]と12[Asn(107)―Cys(117)]のアミノ酸の最小のT細胞の刺激エピトープがそれぞれ，見つかった。同様に，イエダニ抽出物で誘導されたDerp I反応性細胞クローンは分離されたが，それは残基His(85)―Asp(109)に応答するものであった。短縮された組み換えのDerp Iに使用する，polyclonalなT細胞の分析では，イエダニに対してアレルギーの人の反応は，アミノ末端(残基1-56)にある追加のエピトープの存在を明らかにした。アフィニティ精製されたタンパク質を用いた報告書で確認されているように，非アトピーの人は組み換えのDerp Iに応答しなかった。Derp Iと反応性のT細胞レパートリーをスクリーニングするための合成ペプチドの使用は，残基81-102が多くの被験者において刺激したことを明らかにした。」（７１頁７−３１行）と記載されている。
　
　引用文献２（Clin Exp Allergy （1991Jan）, Vol.21, No.1, p.25-32）には，Derp IとDerf Iのアミノ酸配列（図３）が記載されている。
　
４．対比
　本願発明と上記引用文献１に記載された発明を対比する。
　
　引用文献１には，D.pteronyssinusのグループIアレルゲンのT細胞エピトープについて記載されているのであるから，本願発明と引用文献１に記載された発明は，「ダーマトファゴイデス（Ｄｅｒｍａｔｏｐｈａｇｏｉｄｅｓ）属のタンパク質アレルゲンのペプチド」に関するものである点で一致するが，以下の点で相違している。
　（１）本願発明においては，「ペプチド，ペプチドの部分，改変されたペプチドもしくは改変されたペプチドの部分の製造方法であって，製造すべきペプチドをコードするペプチド配列を有する核酸で形質転換された宿主細胞における組換えＤＮＡ技術により生産するか，または化学的に合成し，そして目的のペプチドを精製する工程を含んで」いるのに対し，引用文献１には，製造方法の詳細が記載されていない点。
　（２）本願発明の製造すべきペプチドが，「（ａ）ＤＰ　Ｉ−１（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：９）；　ＤＰ　Ｉ−２１．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２７）；　ＤＰ　Ｉ−２１．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：２８）；　ＤＰ　Ｉ−２３．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：３３）；　ＤΡ−Ι−２３．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３４）；　ＤＰ　Ｉ−２５．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３６）およびＤＰ　Ｉ−２６．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３７）；または
（ｂ）ＤＰ　Ｉ−２１．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ΝΟ：２８），　ＤＰ　Ｉ−２３．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３３），　ＤＰ　Ｉ−２６．１（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３７），　ＤＰ　ΙΙ−２０．６（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：５６），　ＤＰ　ＩＩ−２２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：６３）およびＤＰ　ＩＩ−２５．２（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：７１）のいずれかから選ばれる」ものであるのに対し，引用文献１においては，引用文献２のアミノ酸残基の番号付けで，４５−７３，８９−１１７，１１１−１３９，５６−６５，１０７−１１７，８５−１０９，１−５６，８１−１０２のDerp Iのペプチド（以下，それぞれ「４５−７３」のように番号のみでいう。）が記載されているだけである点。
　（３）本願発明の製造すべきペプチドが，「該タンパク質アレルゲンに感受性の個体集団で測定すると少なくとも１５０の陽性指数および少なくとも４の平均Ｔ細胞刺激指数を有」するものであるのに対し，引用文献１には，そのようなことが記載されていない点。
　
５．当審の判断
　上記相違点について検討する。
　
相違点（１）について：
　引用文献１には，従来のアプローチとして，「興味のあるタンパク質抗原の全シーケンスをおおうオーバーラップするペプチドを合成する」こと，「組み換えの抗原のサブライブラリーはエピトープの局在化のための代替アプローチを提供する」ことが記載され，「製造すべきペプチドをコードするペプチド配列を有する核酸で形質転換された宿主細胞における組換えＤＮＡ技術により生産するか，または化学的に合成」することは当業者が容易になし得ることであるし，目的のペプチドを精製することも周知の技術的事項に過ぎない。
　
相違点（２）について：
　本願発明における製造すべきペプチドのうち，前に「ＤＰ　Ｉ−」と付されたものは，引用文献１に記載されるペプチドと同じく，D.pteronyssinusのグループIアレルゲン，Derp Iの部分断片に相当するものである。そして，引用文献１に記載されるペプチドのうち，１−５６は，一般的なＴ細胞エピトープとしては長いものであり，当業者であれば当然に，さらにその部分ペプチドを合成してエピトープの位置を調べてみることに興味を抱くものであり，引用文献２には，そのアミノ酸配列も記載されているのであるから，適宜の部分ペプチドを合成してエピトープの作用があるか調べることは当業者が容易になし得ることである。そして，本願発明のＤＰ　Ｉ−１，ＤＰ　Ｉ−２１．１，ＤＰ　Ｉ−２１．２（それぞれ，引用文献２のアミノ酸残基の番号付けで，１−２０，１−２８，５−２８に相当。）は，その部分が１−５６と類似のエピトープとしての作用を有する場合があることが期待でき，本願明細書の記載を見ても，１−５６と比較してエピトープの反応性が格別に優れていることも明らかでないので，そのようなペプチドを製造することに，格別な困難さがあるとはいえないものである。
　同様に，本願発明のＤＰ　Ｉ−２５．２（引用文献２のアミノ酸残基の番号付けで，１１８−１３９に相当。）も，引用文献１の１１１−１３９からＮ末の７アミノ酸を欠失させたものにすぎず，当業者が適宜製造することができるものである。
　また，引用文献１に記載されるペプチドを多少Ｎ末端側やＣ末端側に伸ばしても，エピトープ作用を有する部分は，同様に存在しているのであるから，類似したエピトープとしての作用が期待でき，そのようなペプチドを合成してエピトープの作用があるか調べることは当業者が容易になし得ることである。そうであるから，本願発明のＤＰ　Ｉ−２３．１（引用文献２のアミノ酸残基の番号付けで，８１−１０９に相当。）は，本願明細書の記載を見ても，引用文献１の８５−１０９や８１−１０２と比較してエピトープの反応性が格別に優れていることが明らかでないので，当業者が容易に製造することができるものである。
　
相違点（３）について：
　引用文献１にＴ細胞と反応性のペプチドとして記載される，１−５６，１１１−１３９，８５−１０９及び８１−１０２は，本願明細書の記載を見ても，本願発明のＤＰ　Ｉ−１，ＤＰ　Ｉ−２１．１，ＤＰ　Ｉ−２１．２，ＤＰ　Ｉ−２５．２及びＤＰ　Ｉ−２３．１と相当部分の配列が重複しているから，エピトープとしての反応性，すなわち陽性指数と平均Ｔ細胞刺激指数に格別に差異がないと推察できる。
　また，個体集団として，例えば，引用文献１の１−５６とよく反応する患者だけ集めれば，本願発明の陽性指数と平均Ｔ細胞刺激指数になるであろうし，本願発明のＤＰ　Ｉ−１とはあまり反応しないダニアレルギー患者だけ集めれば，本願発明のペプチドも本願発明の範囲の陽性指数と平均Ｔ細胞刺激指数にならないのであるから，そもそも，「製造すべきペプチドが，該タンパク質アレルゲンに感受性の個体集団で測定すると少なくとも１５０の陽性指数および少なくとも４の平均Ｔ細胞刺激指数を有」することは技術的に意味のある限定にならないものであり，このことで発明に進歩性があることにはならない。
　さらに，請求人は本願発明に関し，「新規，かつ，発明力のあるスクリーニング基準である特定の陽性指数及び平均Ｔ細胞刺激指数を基準に特定のアレルゲンタンパク質由来のペプチドを選択することを基礎とすることで，確実，かつ，効率よく所期のペプチドを製造することができる」ことを主張しているが，相違点（２）で述べたように，そのような基準がなくとも，本願発明のペプチドを選択して製造できるものであり，採用することができない。また，平成２１年２月２５日付けの拒絶理由において，本願発明のペプチドが，引用文献１の１−５６などと比較してエピトープの反応性が格別に優れていることも明らかでない旨が指摘されたが，請求人は，陽性指数と平均Ｔ細胞刺激指数などのエピトープの反応性の違いについて，具体的に示すことはしなかった。
　
　以上によれば，本願発明は，引用文献１，２に記載された発明に基づいて，当業者が容易に発明できたものであるので，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　
６．むすび
　以上のとおり，本願発明は，引用文献１，２に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから，特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって，本出願に係る他の請求項について検討するまでもなく，本出願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。