【事件の表示】
　特願２００２−　５２３５６「レセプター誘発結合部位及びそれに対する抗体並びにその利用」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　９月２５日出願公開、特開２００２−２７５１９６〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続きの経緯・本願発明
　
　本願は、平成４年２月１２日（優先日：平成３年２月１２日、米国）の出願である特願平４−５０６６６８号の一部を平成１４年１月９日に新たな特許出願としたものであって、その請求項１に係る発明（以下、「本願発明１」という。）は、平成１５年４月２８日付手続補正書により補正された特許請求の範囲及び発明の詳細な説明からみて、その特許請求の範囲の請求項１に記載された以下のとおりのものと認める。
　
　「【請求項１】　式：
　　Lys-Thr-Arg-Trp-Tyr-Ser-Met-Lys-Lys-Thr-Thr-Met-Lys
を有するアミノ酸残基配列を含む４０個までのアミノ酸残基からなるポリペプチド。」
　
２．引用刊行物記載の発明
　
　原査定の拒絶の理由において引用された、米国特許第４４５５２９０号明細書（以下、「引用例」という。）には、次の事項が記載されている。
　（ａ）　「フィブリノーゲンフラグメントＤ１から単離された精製されたペプチドであって、Thr-Arg-Trp-Tyr-Ser-Met-Lys-Lys-Thr-Thr-Met-Lys-Ile-Ile-Pro-Phe-Asn-Arg-Leu-Thr-Ile-Gly-Glu-Gly-Gln-Gln-His-His-Leu-Gly-Gly-Ala-Lys-Gln-Ala-Gly-Asp-Valのアミノ酸配列を有するもの。そのペプチドは、フィブリノーゲンをプラスミンで分解して得られたペプチドを分子量及びフィブリンモノマーへ結合する親和性に基づいて分離することによって単離される。精製されたペプチドは、抗血液凝集剤として有用であり、γ線放射性同位体で標識すると血栓造影剤として有用である。」（第１頁右欄要約）
　（ｂ）　「ここでＤ１ペプチドとして特定されるペプチドは、フィブリノーゲンフラグメントＤ１のγ鎖断片から単離され、フィブリノーゲンのアミノ末端領域に結合する活性を有するとともに、フィブリンモノマーの重合体化を阻害する活性を有する。フィブリノーゲンフラグメントＤ１の小さな部分であるＤ１ペプチドは、適切な酵素分解及び精製工程を経て単離することができる。」（第４欄第１０〜１７行）
　（ｃ）　「フィブリノーゲンの様々な鎖のアミノ酸配列が知られているので、Ｄ１ペプチドに対応する配列が決定できた。これは、γ鎖のアミノ酸残基３７３〜４１０（γ鎖のＣ末）であることが見出された。Ｄ１ペプチドのアミノ酸配列は次のとおりである。Thr-Arg-Trp-Tyr-Ser-Met-Lys-Lys-Thr-Thr-Met-Lys-Ile-Ile-Pro-Phe-Asn-Arg-Leu-Thr-Ile-Gly-Glu-Gly-Gln-Gln-His-His-Leu-Gly-Gly-Ala-Lys-Gln-Ala-Gly-Asp-Val」（第６欄第２２〜３０行）
　
３．対比
　
　引用例に記載されたＤ１ペプチドは、Thr-Arg-Trp-Tyr-Ser-Met-Lys-Lys-Thr-Thr-Met-Lysを有するアミノ酸残基配列を含む３８個のアミノ酸残基からなるポリペプチドであるので、本願発明１と引用例に記載されたＤ１ペプチドとを対比すると、両者は、Thr-Arg-Trp-Tyr-Ser-Met-Lys-Lys-Thr-Thr-Met-Lysを有するアミノ酸残基配列を含む４０個までのアミノ酸残基からなるポリペプチドである点で一致し、前者がThr-Arg-Trp-Tyr-Ser-Met-Lys-Lys-Thr-Thr-Met-LysのＮ末にLys残基を有するのに対して、後者は有さない点において相違する。
　
４．当審の判断
　
　上記相違点について検討すると、ポリペプチドがある特定の機能を有することが示された場合に、そのポリペプチドのＮ末端やＣ末端に１ないし数個のアミノ酸残基が付加してなるポリペプチドも同様の機能を有する蓋然性が高いことは、本願優先日前から広く知られていたことである。
　引用例には、Ｄ１ペプチドが抗血液凝集剤や血栓造影剤として機能しうることが示されているので、当業者であれば、上記技術常識を踏まえて、Ｄ１ペプチドのＮ末に１アミノ酸残基が付加してもＤ１ペプチドと同様の機能を有するであろうと容易に予測しえたものと認める。
　それに加えて、引用例にはＤ１ペプチドがフィブリノーゲンの一部分であって、具体的にはフィブリノーゲンγ鎖のアミノ酸残基３７３〜４１０に相当することが示されている（上記（ｃ））ので、Ｄ１ペプチドに１ないし数個のアミノ酸残基を付加させるにあたって、それが由来するフィブリノーゲンγ鎖の対応部分前後のアミノ酸残基を付加させれば、機能をより保存できるであろうことは当業者が普通に推考する程度のことである。そして、本願優先日当時周知であったフィブリノーゲンのアミノ酸配列（例えば、RIXON,MW et al., Biochemistry, vol.24, pp.2077-2086 (1985)を参照）から、Ｄ１ペプチド対応部分近辺のアミノ酸配列を知りうる状態にあったので、引用例１記載のＤ１ペプチドのＮ末にLys残基を付加してみることは当業者が容易になし得たことである。
　そして、本願発明１が格別顕著な効果を有しているとは認めることができない。
　したがって、本願発明１は、引用例及び技術常識に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許を受けることができない。
　なお、本願発明１の完成に至る思考過程の相違（本願明細書の記載によれば、本願発明１は、２Ｇ５抗体と結合性を有するフィブリノーゲン断片として得られたのに対して、上述した、引用例から本願発明１に至る動機付けが異なること。）は、いずれかの思考過程により本願発明１に至ることが容易であると論理付けられる以上、進歩性の判断を左右するものではない。
　なお、請求人は、平成１６年２月４日付手続補正書で請求の理由が補充された審判請求書において、天然のフィブリノーゲンのアミノ酸配列において、フラグメントＤ１のＮ−末端側にリシンが存在するとしても、ただそれだけで、得られるポリペプチドが、血液凝固剤としての特性を保持しているかどうかは、当業者には、容易に想到できることではない旨主張する。
　しかしながら、ポリペプチドがある特定の機能を有することが示された場合に、そのポリペプチドのＮ末端やＣ末端に１ないし数個のアミノ酸残基が付加してなるポリペプチドも同様の機能を有する蓋然性が高いという、本願優先日当時の技術常識を考慮すれば、引用例に記載されたフラグメントＤ１のＮ末にリシン残基が付加したポリペプチドが血液凝固剤としての特性を保持している蓋然性が高いと当業者が推測し得たことは上述したとおりである。
　念のため付言するならば、本願発明１は、４０個までのアミノ酸残基からなるポリペプチドのうち１３アミノ酸残基の配列しか特定しておらず、非常に多種類のポリペプチドを包含するものである。請求人の上記主張によれば、１３アミノ酸残基の配列しか共通しない非常に多種類のポリペプチドが同様の特性を有していないことは明らかである。
　
　なお、請求人は平成１６年３月２日付上申書において、本件出願を請求項２の発明のみに限定し、請求項１を削除する補正を希望する旨、述べたため、当合議体は平成１８年５月９日付でファクシミリにより審尋書を送付したが、指定した１ヶ月という回答期間を過ぎても請求人からは何らの応答もなかった。
　
５．むすび
　
　以上のとおりであるから、本願請求項１に記載された発明は、引用例に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであるから、その他の請求項に記載された発明については判断するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。