【事件の表示】
　特願２００２−３３５８７６「耐熱性システイン合成酵素」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　８月　５日出願公開、特開２００３−２１９８９２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　本願は、平成１４年１１月２０日（優先権主張平成１３年１１月２２日）の出願であって、平成１９年４月９日付で拒絶理由が通知され、同年６月７日付で特許請求の範囲について手続補正がされたが、 同年７月２０日付で拒絶査定がなされ、これに対し、同年８月２２日に拒絶査定不服審判が請求されるとともに、同年９月１４日付で特許請求の範囲について手続補正がされたものである。
　
第２　平成１９年９月１４日付の手続補正についての却下の決定
[補正却下の決定の結論]
　平成１９年９月１４日付けの手続補正（以下、「本件補正」という。）を却下する。
[理由]
１．補正の内容
本件補正は、平成１９年６月７日付補正書における特許請求の範囲の請求項１及び３の、
「【請求項１】配列番号２に示すアミノ酸配列を有する耐熱性システイン合成酵素であって、Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質とするシステイン合成酵素。」及び
「【請求項３】請求項１または２記載の酵素を用いて、Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質として、システインを合成する方法。」
という記載を、
「【請求項１】配列番号２に示すアミノ酸配列を有し、Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質としてシステインを合成することができる酵素。」及び
「【請求項３】請求項１または２記載の酵素を用いて、Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質として、システインまたはその誘導体を合成する方法。」
と補正するものである。
　
２．目的要件についての判断
（１）請求項１についての補正
　本件補正のうち、「耐熱性」という語句を削除する補正が、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法（以下，特許法第１７条の２の規定について同様。）第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮に該当しないことは明らかであり、また，同法第１７条の２第４項１号（請求項の削除）、同法第１７条の２第４項３号（誤記の訂正），あるいは同法第１７条の２第４項４号（明りょうでない記載の釈明）のいずれにも該当しない。
　また，本件補正のうち、「システイン合成酵素」を「システインを合成することができる酵素」と補正する点について、請求人は「請求の理由」において，システイン合成酵素がシステインを合成しない酵素も含むため、請求の範囲を、実際にシステインを合成する酵素に限定するためのものであると主張する。しかし、本件補正前においても、「配列番号２に示すアミノ酸配列を有する酵素」は「実際にシステインを合成する酵素」であることは明らかであり，この補正によっても特許請求の範囲は何ら減縮されるものではないから，この補正は特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮には該当しない。さらに，補正前の「システイン合成酵素」という記載が特に不明りょうというわけではなく，また，その点について拒絶の理由が通知されている訳でもない。
　したがって，この補正は、特許法第１７条の２第４項４号の「明りょうでない記載の釈明（拒絶理由通知に係る拒絶の理由に示す事項についてするものに限る）」に該当しないから、同年３月１８日付回答書における「明りょうでない記載の釈明」であるという請求人の主張も採用できない。また，この補正は，同法第１７条の２第４項１号（請求項の削除）あるいは同法第１７条の２第４項３号（誤記の訂正）のいずれにも該当しない。
　
（２）請求項３についての補正
　本件補正は、「システインを合成する方法」を削除し、「システインまたはその誘導体を合成する方法」に変更したものである。請求人は「請求の理由」において、「請求項３の補正は誤記の訂正を目的としたもの」であると主張している。しかし、「システイン」は明確に理解できる化学物質名であり、補正後の「システインまたはその誘導体を合成する方法」も「システインを合成する方法」に変わりはなく，補正前の記載が誤っているということはできないから，この補正は，特許法第１７条の２第４項３号の誤記の訂正には該当しない。また，この補正は「システイン」を「システインまたはその誘導体」と補正するものであり，選択肢を追加するものであるから，特許請求の範囲を拡張するものであり、同法第１７条の２第４項第２号（特許請求の範囲の減縮）に該当しないことも明らかである。
　また、本件補正は，特許法第１７条の２第４項１号（請求項の削除）、同法第１７条の２第４項４号（明りょうでない記載の釈明）のいずれにも該当しない。
　
３．小活
　以上のとおり、本件補正は，特許法第１７条の２第４項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明
　
　平成１９年９月１４日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１乃至４に係る発明は、平成１９年６月７日付け手続補正書により補正された明細書の特許請求の範囲の請求項１乃至４に記載された事項により特定されるものであるところ、請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は次のとおりのものである。
　
「【請求項１】配列番号２に示すアミノ酸配列を有する耐熱性システイン合成酵素であって、Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質とするシステイン合成酵素。」
　
第４　引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された、本願出願前に電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった電子的技術情報である、
Database NCBI Protein (GenBank)，２００１年７月５日，Accession No. NP_148041　，［平成１９年４月６日検索］，
ＵＲＬ，＜http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?14601502:OLD07:140412＞
（なお，当該ＵＲＬは、平成２２年５月２８日現在、下記のように変更されている。
＜http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sviewer/viewer.fcgi?val=14601502sat=OLD02satkey=1840412＞）
（以下、「引用例」という。）には、アクセッション番号が「NP_148041」であるポリペプチドに関し，以下の事項が掲載されている。
　
（ａ）元となった配列がアクセッション番号NC_000854.1であること（DBSOURCEの欄）
（ｂ）その元となった配列が好気性超好熱性古細菌であるcrenarchaeon門のAeropyrum pernix　Ｋ１株の全ゲノム配列であること(TITLEの欄)
（ｃ）生産物がAeropyrum pernix由来のシステイン合成酵素であること（DEFINITIONの欄，及びFEATURESのProteinの欄）
（ｄ）全長が３８９アミノ酸からなり，遺伝子名がAPE1586であり，NC_000854.1に登録されている塩基配列の1006080塩基目から1007249塩基目の塩基によりコードされていること，及び翻訳（すなわちコドンからアミノ酸への変換）テーブルとして11を用いていること（FEATURESのCDSの欄）
（ｅ）そのアミノ酸配列が
「1 maladisgyl dvldsvrgfs ylenarevlr sgearclgnp rsepeyvkal yvigasripv
 61 gdgcshtlee lgvfdisvpg emvfpspldf fergkptplv rsrlqlpngv rvwlklewyn
121 pfslsvkdrp aveiisrlsr rvekgslvad atssnfgval savarlygyr arvylpgaae
181 efgkllprll gaqvivdpea pstvhllprv mkdsknegfv hvnqfyndan feahmrgtar
241 eifvqsrrgg lalrgvagsl gtsghmsaaa fylqsvdpsi ravlvqpaqg dsipgirrve
301 tgmlwinmld isytlaevtl eeameavvev arsdglvigp sggaavkala kkaaegdlep
361 gdyvvvvpdt gfkylslvqn alegagdsv」であること（ORIGINの欄）
　
　上記のことから、引用例には次の事項が掲載されているものと認められる。
　
「登録番号NC_000854.1としてDatabase NCBI Protein (GenBank)に登録されている超好熱性古細菌Aeropyrum pernix K1株の全ゲノム配列の、1006080番目から1007249番目までの塩基配列がコードする全長３８９残基のアミノ酸配列からなるシステイン合成酵素。」
　
第５　対比
　本願発明を、引用例に掲載された事項と対比する。
　本願発明の「配列番号２に示すアミノ酸配列」も，引用発明のシステイン合成酵素のアミノ酸配列も，いずれもAeropyrum pernix　Ｋ１株由来の全長３８９アミノ酸残基を有するものであり，本願発明の「配列番号２に示すアミノ酸配列」の２〜３８９位の配列は、引用例に掲載されたシステイン合成酵素の２〜３８９位の配列と一致する。
　また，引用例に掲載された「超好熱性古細菌Aeropyrum pernix K1株由来のシステイン合成酵素」は、本願発明の「耐熱性システイン合成酵素」に相当する。
　すると、本願発明と、引用例に掲載された事項とは、次の点で一致する。
　
＜一致点＞
配列番号２に示すアミノ酸配列のＮ末端の１アミノ酸残基を除く２〜３８９位のアミノ酸残基が一致する、全長３８９アミノ酸残基を有する耐熱性システイン合成酵素である点。
　
一方で、両者は次の点で相違する。
＜相違点＞
（１）　全長３８９アミノ酸残基からなるアミノ酸配列のうち、Ｎ末端の１アミノ酸残基が、本願発明ではバリン残基であるのに対し、引用発明ではメチオニン残基である点。
（２）　酵素の基質に関し，本願発明では，「Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質とする」と特定されているのに対し、引用発明ではそのような特定がされていない点。
　
第６　判断
　
１．相違点１について
　本願発明の酵素と引用発明とは，その全長３８９アミノ酸からなるアミノ酸配列において，Ｎ末端の１アミノ酸残基以外は完全に一致している。そして，本願優先日前の技術常識を考慮してもこの１アミノ酸の相違が、耐熱性システイン合成酵素の酵素活性に影響を与えているとも認められないず，本願発明の酵素が引用例に掲載された酵素と比較してどのような新たな効果を奏するものであるのかは全く不明である。したがって，この相違は，課題解決のための具体化手段における微差にすぎず，実質的な相違とは認められない。
　また，引用例において参照されている，登録番号NC_000854.1としてDatabase NCBI Protein (GenBank)に登録されている超好熱性古細菌Aeropyrum pernix K1株の全ゲノム配列（http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sviewer/viewer.fcgi?val=14600379sat=OLD02satkey=1840412）の、1006080番目から1007249番目までの塩基配列をみると，そのスタートコドンはgtg，すなわちバリン残基に対応するものである。そして，同じく引用例において参照されている翻訳テーブル11（http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c#SG11）をみると，コドンgtgに対応するアミノ酸残基は通常はバリンであるが，スタートコドンである場合にはメチオニンであることが掲載されている。すなわち，引用例に掲載されたアミノ酸配列は，通常はバリン残基をコードするコドンが，スタートコドンであるためにメチオニンをコードするものとしてそのアミノ酸配列を掲載しているものであることは明らかである。
　そもそも本願の明細書においても，配列番号２をコードするＤＮＡを大腸菌で発現させで本願発明のシステイン合成酵素を得たことは記載されているが，その具体的な手順は曖昧にしか記載されていない。大腸菌などの細菌では，gtgが最初のコドンである場合には開始コドンとして認識され，メチオニンに翻訳されることは技術常識である（例えば，「遺伝子　第５版」株式会社　東京化学同人，１９９６年６月２５日，１４７〜１４８頁）から，融合蛋白として発現している等の事情がない限りは，本願明細書に記載された実施例により製造されたシステイン合成酵素の1位のアミノ酸はバリンではなく，引用例に掲載されたアミノ酸配列と同様にメチオニンであるものと解される。すなわち，本願の明細書において製造され活性が測定された本願発明のメチオニン合成酵素のＮ末端のアミノ酸残基が，引用発明のものと相違するかどうかは本願の明細書の記載からは明確ではない。
　また，当業者であれば，引用発明に基づいて掲載されたシステイン合成酵素を遺伝子工学的手法で製造しようとすれば，当然，その際に必要となる該酵素をコードするＤＮＡを製造するために，引用例において参照されているAeropyrum pernix K1株の全ゲノム配列の該酵素をコードしている部分の塩基配列にアクセスするのは当然である。そうすれば，先頭のコドンがgtgである本願明細書で発現に用いた配列番号２のアミノ酸配列をコードするＤＮＡ（本願明細書に記載された配列番号１）を知ることができ，それに基づいて当業者であれば周知の手法により本願発明のシステイン合成酵素を過度の実験を要することなく製造できるものである。すなわち，本願発明とそのアミノ酸配列において一致するシステイン合成酵素は，引用例に掲載されているに等しいものと認められる。
　以上のとおりであるから，この点は実質的な相違点とは認められない。
　
　なお，仮に，両者のＮ末端のアミノ酸残基が相違しており，その点が実質的な相違であるとした場合であっても，ある活性を有するポリペプチドの一部のアミノ酸残基をポイントミューテーション等により変更して，改良された性質を有する変異体ポリペプチドを得ようとすることは，当業者がよく行っていることであり，本願発明の酵素がそのアミノ酸残基の変更により，引用発明の酵素と比較してどのような効果が奏されたのかはまったく不明であるから，この点は，当業者が容易に想到し得ることにすぎない。
　
２．相違点２について
　「Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤とを基質とする」という特性は，本願発明の酵素が本来的に有する特性であり，それを特定したところで酵素という物質として異なる物質になるわけではない。したがって，この点は，実質的相違点とはいえない。
　また，念のため，本願発明の酵素が，引用例に掲載された酵素とはＮ末端の１アミノ酸残基が相違し，実質的に異なるものであると仮定した場合について検討すると，その相違により，「Ｏ−アセチルセリンまたはその誘導体と求核剤」とを基質としないものが，基質とするようになるなどということは技術常識上考え難いから，この特性は引用例に掲載された酵素自体も有する特性であると推認される。すなわち，いずれにしろこの点が実質的相違点であるとは認められない。
　
３．本願発明の効果について
　仮に，本願発明の酵素が引用例に掲載された酵素とＮ末端のアミノ酸残基が相違すると仮定した場合であっても，このような全長３８９アミノ酸のうちＮ末端の１アミノ酸残基のみが相違することにより，その特性が大きく改善されるとはいえない。また，その相違により引用例に掲載された酵素とは異なる顕著な効果を奏するという具体的な結果も示されていない。
　
４．請求人の主張について
　請求人は，平成２２年３月１８日付回答書において以下のように主張している。
（１）「本明細書の配列番号２に示すアミノ酸配列は、引例に記載されていないので、新規性を有することは明らかであり、平成１９年７月２０日付の拒絶査定で示した（理由１）が本願に適用できないことは明らかである。」
（２）「進歩性に関し、本発明の配列番号２に記載のポリペプチドは、引例１（Database NCBI Protein (GenBank)，2001年7月5日，Accession No. NP 148041，［平成19年4月6日検索],URL,http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/viewer.fcgi?14601502:OLD07:140412）の「TITLE」のは、Aeropyrum pernix K1と記載されており、本発明の酵素と同種の微生物由来である。
　同種の微生物において、引例１のポリペプチドと本発明のポリペプチドが並存していることになるが、これは２つのポリペプチドで機能が異なることを示唆する。さらに、本発明の配列番号２のポリペプチドは、Ｖａｌであり、Ｍｅｔではないので、別のアミノ酸配列を有するポリペプチドとして発現され、プロセッシングにより配列番号２のポリペプチドになったものと考えられ、この点でも引例１のポリペプチドと相違する。」
（３）「本発明の配列番号２のポリペプチドは、最適生育温度が９５℃以上(通常９７℃程度)のAeropyrum pernix K1株に由来するものであり、９５℃以上の高温で働く酵素であると予測される。本発明の配列番号２のアミノ酸配列を有する酵素はＯ-アセチルセリンスルヒドリラーゼ（ＯＡＳＳ）であることが見出されたが、その基質となる耐熱性がそれほど高くなく、６０℃を超える温度では分解する。このような非耐熱性の化合物を基質とする酵素が、最適生育温度が９５℃以上(通常９７℃程度)の耐熱性菌であるAeropyrum pernix K1株から得られることは、当業者であっても予測不可能であり、本発明は引例１に対し進歩性を有するものである。」
　
（１）について
　引用例には，本願酵素のアミノ酸配列とＮ末端のアミノ酸残基のみが異なるアミノ酸配列が掲載されている。しかし，前記「１．」で述べたように，その相違により，引用例に掲載された酵素と比較して，どのような新たな効果が奏されるのかはまったく不明であるから実質的な相違とは認められない。
　また，同じく前述のように，引用例において参照されているAeropyrum pernix K1株のゲノム配列のデータにおいては，それをコードする塩基配列のＮ末端のアミノ酸残基をコードするコドンは本願発明における配列番号２のＮ末端アミノ酸残基と同じバリンをコードするものであり，引用例に掲載されている酵素を，実際に遺伝子工学的に製造しようとした当業者であれば，そのゲノム配列を用いることにより，本願発明の酵素と同一のアミノ酸配列を有する酵素を過度の実験を要することなく製造できるのであるから，請求人の主張は採用できない。
　
（２）及び（３）について
　前記したとおり，本願発明は新規性を有しないものであるから，新規性の存在を前提とする請求人の主張（２）及び（３）は意味のないものあるが，本願発明が引用例に掲載された酵素とは実質的に異なるものであり，新規性を有するものであると仮定した場合について，念のため，請求人の主張に対して判断を示すと以下のとおりである。
　請求人は，引例のポリペプチドと本発明のポリペプチドが同種微生物において並存していると主張するが，両者は同じAeropyrum pernix K1株に由来するものであり，その全ゲノム配列はすでに明らかにされているところ、請求人は，その配列中に，引用例に掲載された酵素をコードする配列以外に，例えば，プロセッシングされて配列番号２のポリペプチドになるような配列が存在する等の事実を示していないから，その根拠を欠く主張である。また，例え別の蛋白として発現していたとしても，それだけを根拠に，Ｎ末端の１アミノ酸残基だけが相違するポリペプチドの機能が異なるということはできない。
　さらに，基質であるO-Acetyl-L-serineの耐熱性がそれほど高くなく、６０℃を超える温度では分解するという主張については，請求人はその具体的根拠を示していない。しかも，本願明細書の実施例４の「ii)至適温度」の記載及び図２を見ても，基質として用いたO-Acetyl-L-serineが６０℃を超える温度で分解しているとは認められないし，仮に分解しているとしても部分的なものにすぎないと解される。
　
５．小活
　以上を総合すると、本願発明は、引用例に掲載された発明であって，電気通信回線を通じて公衆に利用可能となった発明であるか，あるいは，該発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
第７　むすび
　以上のとおり、本願の請求項１に係る発明は、特許法第２９条第１項第３号に該当するか，あるいは同条第２項の規定により特許を受けることができないものである。
　したがって、その余の請求項について判断するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。