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　平成　７年特許願第５０５１５９号「ヒト前立腺腺性カリクレインに特異的な抗体」拒絶査定不服審判事件〔平成　７年　２月　２日国際公開、ＷＯ９５／０３３３４、平成　９年　２月　４日国内公表、特表平　９−５０１１５２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯　
　本願は、平成６年６月２９日（パリ条約による優先権主張１９９３年７月２２日、米国）に国際出願されたものであって、平成１５年１２月１６日付けで拒絶査定がなされ、平成１６年３月１５日にこれを不服とする審判請求がなされるとともに、同年３月３１日付で願書に添付した明細書について手続補正がなされたものである。　
　
２．平成１６年３月３１日付の手続補正の適否について　
（１）補正後の請求項に係る発明　
　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１および２２は、次のとおりに補正された。　
【請求項１】前立腺特異的抗原（hK３）と有意に反応せず、かつ、以下の配列：　
　　His-Cys-Leu-Lys-Lys-Asn-Ser-Gln-Val-Trp-Leu-Gly-Arg-His-Asn-Leu（配列番号１）　
から本質的に成るポリペプチドと反応する精製抗体。　
【請求項２２】　前立腺特異的抗原（hK３）と有意に反応せず、かつ、以下の配列：　
　　His-Cys-Leu-Lys-Lys-Asn-Ser-Gln-Val-Trp-Leu-Gly-Arg-His-Asn-Leu（配列番号１）　
を含むポリペプチドと反応する精製抗体。　
　
　上記補正は、補正前の請求項２において、「以下の配列：…から本質的に成るポリペプチド又は当該ポリペプチドのサブユニットと反応する精製抗体」を「以下の配列：…から本質的に成るポリペプチドと反応する精製抗体」と補正し、補正前の請求項２３において、「以下の配列：…を含むポリペプチド又は当該ポリペプチドのサブユニットと反応する精製抗体」を「以下の配列：…を含むポリペプチドと反応する精製抗体」と補正するものであり、これらの補正により、上記それぞれの「サブユニット」とのみ反応する精製抗体がそれぞれの発明から除かれることとなるので、これらの補正は補正前の請求項２および２３に記載した発明の構成に欠くことができない事項を限定するものであり、また、当該補正前の発明と補正後の発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題は同一であるといえるから、平成６年改正前の特許法第１７条の２第３項第２号に規定する特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。　
　そこで、本件補正後の前記請求項１および２２に記載された発明（以下、「本願補正発明１および２２」という。）が特許出願の際、独立して特許を受けることができるものであるか（平成６年改正前の特許法第１７条の２第４項において準用する同法第１２６条第３項の規定に適合するか）、どうかについて以下に検討する。　
（２）引用例　
　これに対し、拒絶査定で引用した引用例１には以下の事項が記載されている。　 
 
引用例１：　ＤＮＡ，Ｖｏｌ．６，Ｎｏ．５（１９８７）ｐ．４２９−４３７
　「ヒト腺性カリクレイン遺伝子の一次構造」という表題の報文であり、　
（２−１）第４９２頁のABSTRACT欄に、「ヒト腺性カリクレイン遺伝子を単離するために、ヒトゲノムライブラリーをマウスカリクレインｃＤＮＡ（ｐＭＫ−１）から作製したプローブによってスクリーニングした。オーバーラップするクローンが得られ、塩基配列決定したところ、それらは、５．２ｋｂのヒト腺性プレプロカリクレイン遺伝子ｈＧＫ−１を含むことを示した。」（１行〜３行）、「２３７アミノ酸残基からなる成熟蛋白質の配列は、膵臓、腎臓、唾液腺で産生されるヒトカリクレインの予測される配列と６６％のホモロジーを有した。さらに、ヒト前立腺特異的抗原と強いホモロジー（７８％）を有した。」（４〜７行）と記載され、　
（２−２）第４３４頁のFig.3に、ｈＧＫ−１とヒト前立腺特異的抗原ｈＰＳＡ等のアミノ酸配列のアライメント図が示され、ｈＧＫ―１遺伝子産生物と同じアミノ酸残基をボックスで囲んで表示した当該図から「ｈＧＫ−１とｈＰＳＡのアミノ酸配列は、殆どの箇所で同じアミノ酸残基を有しており、３アミノ酸以上連続してアミノ酸残基が相違する箇所としては、４３―４６、４７−４９、６５−６７、８４−８６、１４３−１４６、１６２−１６６がある」ことが見て取れ、　
（２−３）第４３４頁左欄に、「配列のアライメント（Ｆｉｇ．３）は、ｈＧＫ−１によってコードされるカリクレインがヒト前立腺特異的抗原と最も強いホモロジー（７８％）を有することを示している。」（２１行〜２３行）と記載されている。　
（３）対比　
　本願補正発明１は、上述のとおりの、「前立腺特異的抗原（hK３）と有意に反応せず、かつ、配列番号１のアミノ酸配列から本質的に成るポリペプチドと反応する精製抗体。」というものである。　
　そして、本願明細書によれば、配列番号１のアミノ酸配列はｈＫ２のアミノ酸残基４１−５６に相当するものであり、当該配列から成るポリペプチドは、ｈＫ２に特異的である抗原性応答を引き起こす能力を有し、特異的抗−ｈＫ２抗体により特異的に結合されることができるものである（公表公報１０頁１０〜２５行及び実施例１、２）。　
　一方、引用例１には、上述のとおり、ｈＧＫ−１とｈＰＳＡについて記載されているところ、本願明細書の表Ｉ（公表公報７頁）に示されたヒト組織カリクレインの新旧命名によれば、引用例１に記載されたｈＧＫ−１は、本願発明における前立腺−特異的腺性カリクレインｈＫ２の旧名称であり、ｈＰＳＡは、本願発明における前立腺−特異的抗原ｈＫ３の別称ないし旧名称であって、これらはそれぞれ同一の物質と認められる。　
　そこで、本願補正発明１と引用例１に記載された上記技術的事項を対比すると、　
　両者は、「ヒト腺性カリクレインｈＫ２」に関するものである点で一致するが、　
　本願補正発明１は、「前立腺特異的抗原（hK３）と有意に反応せず、かつ、ヒト腺性カリクレインｈＫ２のアミノ酸残基４１−５６に相当する配列番号１から本質的に成るポリペプチドと反応する精製抗体。」に係るものであるのに対し、引用例１には、本願補正発明に規定するｈＫ２の特定部分の配列（配列番号１の配列）に対する抗体については記載されておらず、また、ｈＫ３には反応せず、ｈＫ２に特異的に反応する抗体についても記載されていない点で相違する。　
（４）判断　
　そこで、上記相違点について、以下検討する。　
（４−１）引用例１には、上述のとおり、ｈＫ２とｈＫ３は相同性が高い蛋白質であることが記載されているところ、ｈＫ２とｈＫ３が共にヒトの前立腺で発現すること、そして、このうちのｈＫ３（ＰＳＡ）は前立腺癌のマーカーとして有用であることは、例えば、本願明細書においても従来技術として言及されているＢｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ（１９９２），Ｖｏｌ．３１，ＮＯ．３，ｐ．８１８−８２４（以下、参考文献１という）に、「ｈＧＫ−１及びＰＳＡは、両方ともヒトの前立腺においてのみ発現する。」（８１８頁右欄１０〜１１行）と記載され、同じくＦＥＢ（１９８８），Ｖｏｌ．２３６，ＮＯ．１，ｐ．２０５−２０８（以下、参考文献２という）に、「ＰＳＡ…は、最近、大変に大きい関心を引き起こしており、実際、前立腺癌の治療をモニターするための選択マーカーとされている。」（２０５頁左欄４〜１１行）、と記載されているとおり、本願優先日前に当業者によく知られており、更に、参考文献２に、「ｈＧＫ−１とＰＳＡそれぞれを含まないように単離すること、それぞれの蛋白に特異的な抗体を得ること、前立腺癌患者の診断やフォローアップのためにそれぞれの有用性を決めることが、重要になるだろう。」（２０８頁左欄１５行〜２０行）と記載されているように、ｈＫ２とｈＫ３を特異的に検出すること、また、そのためにそれぞれの蛋白に特異的な抗体を得ることの重要性も認識されていたものと認められる。　
　そして、実際に、例えば、参考文献１に、「ＰＳＡとｈＧＫ−１遺伝子のエクソン５における異なる領域に相当するオリゴヌクレオチド（７７塩基）（ヌクレオチド１１５９−１２３５、７２８−８０５それぞれのイニシエーションコドンに関係する）が合成された。」（８１９頁右欄「プローブの準備」１行〜５行）、「ｈＧＫ−１特異的なオリゴヌクレオチドプローブ（７７塩基）によるin situ　ハイブリダイゼーションは、ＰＳＡのｍＲＮＡからｈＧＫ−１のｍＲＮＡを区別することができる。」（８１８頁「ＡＢＳＴＲＡＣＴ」７行〜８行）と記載され、参考文献２に、「ｈＧＫ−１と高い相違性がある部位において、ＰＳＡｍＲＮＡに相補的なＴｒＢ１４という他のオリゴヌクレオチドプライマーを用いた（ｔａｂｌｅ１）。このオリゴヌクレオチドプライマーはプライマー伸張によって、ＰＳＡｍＲＮＡのシークエンシングに用いられた。」（２０７頁右欄５行〜１０行）と記載され、また、これらと同じく本願明細書においても従来技術として言及されているＩｎｔ．Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ（１９９０），Ｖｏｌ．２２，Ｎｏ．１，ｐ．７５−８２（以下、参考文献３という）にも、「２つの蛋白質は高いホモロジーを有することから、我々は２つのオリゴプローブをデザインするために慎重に明らかに異なる領域を選択した。この領域は、膵臓や腎臓のカリクレインとも異なるものであるため、我々は、２つオリゴプローブはｈＧＫ−１やＰＳＡそれぞれに特異的であろうと合理的な予想をした。」（８２頁２行〜８行）、「ＴＲＢ１５とＴＲＢ１９のオリゴヌクレオチドは、３’末端の９ヌクレオチドで互いに相補的である。これらは、ｈＧＫ−１の１５９−１６７アミノ酸残基（ＭＣＡＲＡＹＳＥＫ）をコードするのものである。同様に、ＴＲＢ１３とＴＲＢ１８も３’末端の９ヌクレオチドでお互いに相補的なものである。これらは、ＰＳＡの１５９−１６７アミノ酸残基（ＶＣＡＱＶＨＰＱＫ）をコードしている。ＴＲＢ１５−ＴＲＢ１９とＴＲＢ１３−ＴＲＢ１８のオリゴヌクレオチドカップルは、高親和性ラベリング反応に用いられる。ＰＳＡとｈＧＫ−１は高いホモロジーを有するセリンプロテアーゼであるが、これらは、１５９−１６７アミノ酸残基配列において著しく異なる。」（７５頁右下欄下から２行〜７６頁左上欄１０行）、「確かに単一バンドが３つの異なる制限酵素を用いて確認された。」（８２頁１０行〜１１行）と記載されているとおり、ｈＫ２およびｈＫ３の一方だけを検出するために、ｈＫ２またはｈＫ３に特異性の高いプローブもしくはプライマーによってｈＫ２またはｈＫ３をコードする核酸を特異的に検出することが、本願優先日当時には既に行われていたものである。　
（４−２）一方、蛋白質をそれに特異的に結合する抗体を用いて検出することは、引例を挙げるまでもなく本願優先日当時当業者に周知の事項であり、更に、互いに相同性の高い複数の蛋白質の一つを、当該一つの蛋白質だけに結合する抗体を用いて、他から識別して特異的に検出すること、そしてそのための抗体を得ることを目的として、当該複数の蛋白質の相同性が低い部分からなる合成ペプチドを製造し、該合成ペプチドを免疫原にして抗体を製造して、当該一つの蛋白質と結合し、他の蛋白質と結合しない抗体を取得することは、例えば、特開平０２−２１８６９４号公報に、血液中に存在し、アルブミンと相同性が高い蛋白質であるα−フェトプロテイン（ＡＦＰ）について、「ヒト血液サンプル中の低血清レベルのα−フェトプロテインを定量する免疫法において、被検サンプルを、ヒトα−フェトプロテインを認識し、これと反応できるが、アルブミン又はその分解物を認識し得ないポリクローナル又はモノクローナル抗ペプチド抗体とインキュベートすることを特徴とする、α−フェトプロテインの免疫測定法。」（特許請求の範囲１７項）と、ＡＦＰに特異的な抗体を用いてＡＦＰを特異的に検出することが記載され、このために、「アルブミンに対して最も類似性が低い領域であり、従って最も高い抗原特異性を有する領域と見られるＡＦＰのアミノ酸３８番と１１９番との間の領域を見出した。」（５頁右上欄１７行〜左下欄１行）、「これらの結果に基き、本発明に従い、ＡＦＰに関する高い特異性を有する抗体の合成に有用なペプチドが合成される。」（５頁左下欄５行〜７行）と、アルブミンに対し相同性の低いＡＦＰの領域を用いてＡＦＰについて高い特異性を有する抗体を得ることが記載されており、また、特表平０４−５０６４４９号公報には、特定のリセプターに特異的な抗体について、「特定の領域リセプターに高度に選択的な抗体を得たい場合には、そのような抗体を産生するフラグメントが、膜横断領域Ｖ及びＶＩの間の高度に特異的な領域、すなわちいずれも他のリセプターとは相同性が低いものである第３の細胞質ループ、又はＣ末端領域が選別され及び／又はこれらの領域にあるエピトープに特異的な抗体が選別されるであろう。」（９頁右下欄１５行〜２０行）と、特開平０１−２４０１９７号公報には、ヒト心筋ミオシンに特異的な抗体について、「このような断片の中でヒト骨格筋ミオシンとの相同性の低い断片は、ヒト心筋ミオシンにより特異的な抗体を得るための抗原としては特に有用である。」（７頁左上欄１行〜５行）と、同様のことが記載されているとおり、本願優先日以前より広く行われていることである。　
（４−３）してみると、ｈＫ２をｈＫ３と識別して特異的に検出するために、ｈＫ３と反応せずｈＫ２と反応する抗体を用いること、そして、そのための抗体を得るために、ｈＫ２とｈＫ３の相同性が低い部分からなる合成ペプチドを製造し、該合成ペプチドを免疫原にして抗体を製造して、当該抗体のｈＫ２とｈＫ３に対する反応性を調べることによって、ｈＫ３と反応せずｈＫ２と反応する抗体を取得しようとすることは、ｈＫ２とｈＫ３の相同性が低い部位に対応したヌクレオチドをプローブないしプライマーとして用いてｈＫ２とｈＫ３を特異的に認識することと並んで、引用例１に記載された技術的事項及び本願優先日当時の技術常識に基づいて、当業者が容易に想起し得ることである。
　そして、本願補正発明で用いるｈＫ２の配列番号１の領域は、（２−２）で摘示した引用例１の記載からみても明らかに、ｈＫ２とｈＫ３の相同性が低い部分を複数含む、相同性の低い領域の一つであるといえるから、当該領域をｈＫ３と反応せずｈＫ２と反応する抗体を取得する際の免疫原の候補として選択すること自体は格別の創意を必要とするものであったとは認められない。　
（４−４）そして、本願明細書には、当該ｈＫ２の配列番号１（４１−５６のアミノ酸残基の部位）のアミノ酸配列から成るポリペプチドを免疫原として作成した抗体が、ｈＫ２の４１−５６の部分ペプチド並びにｈＫ２に対して特異的に結合し、ｈＫ３にはあまり反応しないこと（実施例２の競合試験では、置換が最小であると記載）が確認されているだけであって、本願明細書をみても、当該抗体が、ｈＫ２とｈＫ３の相同性の低い、他の部位のペプチドに対する抗体と比べて顕著な効果を有するものであるとも認められないから、これにより予想外の格別の効果が得られたものということもできない。　
（４−５）「前立腺特異的抗原（hK３）と有意に反応せず、かつ、配列番号１のアミノ酸配列を含むポリペプチドと反応する精製抗体。」に係る補正発明２２についても、当該補正発明は補正発明１の精製抗体をその態様として含むものであるから、補正発明１と同様の理由により、当業者が容易に想到し得たものである。　
　また、補正発明２２の「配列番号１のアミノ酸配列を含むポリペプチド」という規定は、その一部に配列番号１のアミノ酸配列を有するポリペプチドをすべて含むものであるところ、これに起因して、補正発明２２は、以下の点からみても、当業者が容易に想到し得たものである。　
（４−５−１）当該ポリペプチドには配列番号１の部分ペプチド以外にｈＫ２に由来する他のアミノ酸配列の部分を有するもの、例えば配列番号１の前後の配列を含むｈＫ２の部分配列からなるものあるいはｈＫ２そのものなどが含まれるところ、そのようなポリペプチドに反応する抗体は、当該ｈＫ２の部分配列ないし全配列を有するポリペプチドを免疫原として用いて容易に得ることができると認められる。そして、そのようにして得られる抗体には配列番号１以外の部分と反応する抗体も含まれることになるところ、これらの中にもｈＫ３と反応しない抗体が存在する蓋然性は高いといえる。　
（４−５−２）当該ポリペプチドには配列番号１の部分ペプチド以外にｈＫ２ともｈＫ３とも無関係なアミノ酸配列の部分を有するものが含まれ、補正発明２２の抗体にはそのような部分と反応する抗体も含まれるところ、そもそもｈＫ２ともｈＫ３とも無関係なアミノ酸配列に反応する抗体であれば、ｈＫ３と反応する可能性は低いといえ、また、そのような抗体は、当該「ｈＫ２ともｈＫ３とも無関係なアミノ酸配列」を有する（ポリ）ペプチドを免疫原として用いて容易に得ることができると認められる。　
（４−６）従って、補正発明１及び２２は、拒絶査定で引用した引用例１に記載された発明並びに本願優先日当時の技術常識に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。　
　補正発明１の抗体に対応する、補正発明８のポリペプチドについても、同様である。　
（４−７）これらの点につき、当審は、平成１８年９月１２日付で審尋を発し、請求人に意見を述べるよう求めたが、何ら回答はなかった。　
（５）むすび　
　以上のとおりであるから、本件補正は、平成６年改正前の特許法第１７条の２第４項で準用する同法第１２６条第３項の規定に違反するものである。　
　従って、平成６年改正前の特許法第１５９条第１項で読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により、当該補正を却下する。　
　
３．本願発明について　
（１）平成１６年３月３１日付の手続補正は上述のとおり却下されたので、本願の請求項に係る発明は、当該補正前の平成１５年１０月２２日付の手続補正書により補正された請求項１〜２４に記載されたとおりのものであるところ、当該請求項１及び９の記載は以下のとおりである。　
「１．前立腺血清抗原（ｈＫ３）と有意に反応せず、かつ、ヒト前立腺特異的腺性カリクレイン（ｈＫ２）と反応する精製抗体。」　
「９．ｈＫ３と有意に反応せず、かつ、ｈＫ２に結合する、抗体に結合する以下の式：　
　　His-Cys-Leu-Lys-Lys-Asn-Ser-Gln-Val-Trp-Leu-Gly-Arg-His-Asn-Leu（配列番号１）　
により表されるポリペプチド又は当該ポリペプチドのサブユニット。」　
（２）これに対し、拒絶査定で引用した引用例１には、ヒト前立腺特異的腺性カリクレイン（ｈＫ２）及び前立腺血清抗原（ｈＫ３）のアミノ酸配列が記載されている。そして、２つの相同性がある蛋白質があり、その一方だけに結合する抗体を得ることを目的として、２つの蛋白質の相同性が低い部分からなる合成ペプチドを製造し、該合成ペプチドを免疫原にして抗体を製造して、一方の蛋白質と反応せず一方の蛋白質と反応する抗体を取得することは、上述のとおり、本出願前広く行われていることであるから、引用例１の記載から、ｈＫ２とｈＫ３の相同性が低い部分からなる合成ペプチドを製造し、該合成ペプチドを免疫原にして抗体を製造して、ｈＫ３と反応せずｈＫ２と反応する抗体を取得することは、当業者が容易になし得ることであり、そのような抗体を取得することに技術的困難性があったとは認められないし、そのような抗体の効果も当業者であれば予測し得る範囲のものである。　
　したがって、拒絶査定で指摘したとおり、請求項１に係る発明は、拒絶査定で引用した引用例１に記載された発明に基いて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。　
　請求項１の抗体を含む調製物に係る請求項３、４、当該調製物が付着された固相に係る請求項５〜８、請求項１の抗体と結合するポリペプチドに係る請求項９、当該抗体ないしポリペプチドを用いるサンプル中のｈＫ２等の検出方法、そのためのキット等に係る請求項１０〜２２、及び請求項１の抗体の態様に係る請求項２３、２４の抗体についても、これらの手法自体は当業者によく知られたものであり、また、請求項２３、２４の抗体が予想外の格別の効果を有するものとも認められないから、これと同様である。　
（３）請求項９の記載において、「ポリペプチドのサブユニット」という表現では化学物質であるペプチドの包含される範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭である。請求項２の記載も同様である。　
　したがって、拒絶査定で指摘したとおり、この出願は、特許請求の範囲の記載が特許法第３６条第５項第２号に規定する要件を満たしていない。　
　
　なお、上述の審尋において指摘したとおり、　
（ｉ）請求項２、９および２３に記載された発明は、上述の補正発明１、８および２２を選択肢としてそのまま包含するものであるから、補正発明１、８及び２２について上記２．で述べたとおりの理由により、拒絶査定で引用した引用例１に記載された発明及び本願優先日当時の技術常識に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けられないものであること、　
（ｉｉ）請求項２の「・・配列番号１から本質的に成るポリペプチドと反応する精製抗体」の記載について、「本質的」とは、どのようなペプチドを含むかについて発明の詳細な説明において説明はなく、化学物質であるポリペプチドの包含される範囲が不明確であり、上記請求項に係る発明の構成に欠くことができない事項が不明瞭であるから、この出願は、特許請求の範囲の記載が特許法第３６条第５項第２号及び第６項に規定する要件を満たしていないこと、　
　また、「本質的に成る」の解釈によっては、配列番号１のアミノ酸配列において、アミノ酸残基のいくつかが欠失、置換、付加されたペプチドも含まれることから、これら多くの変異ポリペプチドはその大多数がｈＫ３に反応せず、ｈＫ２に特異的に反応する活性を有していないものである蓋然性が高いから、その中からｈＫ３に反応せず、ｈＫ２に特異的に反応する活性を有する抗体をスクリーニングすることは、明細書の記載又は本願出願時の技術常識を考慮すると、当業者に過度の実験を要求するものであり、　
　よって、請求項１に係る発明に関して、発明の詳細な説明に当業者が容易にその実施をすることができる程度に記載されておらず、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないこと、　
（ｉｉｉ）請求項１２、１７には「診断キット」に係る発明が記載されているが、「診断」とは病状の判断のことと解されるところ、ｈＫ２自体の疾病との関係は不明であることから、ｈＫ２に対する抗体を検出し、又は測定することによって、どのように、何を診断するか、不明であり、　
　よって、請求項１２、１７に係る発明に関して、発明の詳細な説明に当業者が容易にその実施をすることができる程度に記載されておらず、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないこと、　
（ｉｖ）請求項１４、１５の「ｈＫ２を検出又は測定する方法」は、「ｈＫ３と有意に反応せずｈＫ２と反応する抗体と、ｈＫ２と、抗ｈＫ３抗体とから、「検出可能な３成分複合体が形成される」ことが前提となるものであるが、「抗−ｈＫ３抗体」とは、単にｈＫ３に対する抗体であることを意味するものであり、ｈＫ２に結合するとは限らず、まして、ｈＫ３と有意に反応せずｈＫ２と反応する抗体がｈＫ２に結合することを妨げずに、ｈＫ２に結合するとは限らないから、単なる「抗−ｈＫ３抗体」を用いることにより、請求項１４、１５に係る発明を当業者が容易に実施することはできないと認められ、　
　よって、請求項１４、１５に係る発明に関して、発明の詳細な説明に当業者が容易にその実施をすることができる程度に記載されておらず、特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしていないこと、　
を、念のため付記する。　
　
４．結び　
　以上のとおりであるから、本願請求項１、３〜２４に係る発明は、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、また、本願は、本願発明２、９について、特許法第３６条第５項に規定する要件を満たしていないので、他の拒絶の理由について検討するまでもなく、本特許出願は拒絶すべきものである。　
　よって、結論のとおり審決する。