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　特願２００２−５２４５１７「「擬似」天然型化学的ライゲーション」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　３月１４日国際公開、ＷＯ０２／２００３４、平成１６年　６月２４日国内公表、特表２００４−５１８６２１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．出願の経緯・本願発明
　本願は、平成１３年７月１２日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２０００年９月８日　米国、２０００年９月２９日　米国）とする国際出願であって、その請求項１に係る発明は、平成１８年４月２４日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「側鎖が式−Ｓ−Ｒａａを有し、該式中、Ｒａａは、表Ｉから選択される、リボソーム特定アミノ酸側鎖の随意置換された末端部分、または、前記リボソーム特定アミノ酸側鎖の末端部分の類似体である擬似アミノ酸残基を含有する分子的に均一な合成生物活性タンパク質であって、該擬似アミノがタンパク質の収斂型合成により形成されるアミド・ペプチド結合のＣ末端残基である、分子的に均一な合成生物活性タンパク質。」（以下、「本願発明」という。）
　
２．引用例
　これに対して、原審の拒絶の理由で引用文献７として引用された本願優先日前の１９９０年４月９日に頒布された刊行物である特開平２−９６５９５号公報（以下、「引用例７」という。）には、
(i)「本発明者らはまずα−ｈＡＮＰの７位、２３位の分子内ジスルフィド結合を開裂し、新たに生じた７位、２３位のシステイン残基のＳＨを修飾することにより、表１に示す化合物（II〜X）までの新規化合物を合成した。次に、これらの化合物を前記アッセイ系を用いて調べた結果、これらの化合物がアンタゴニスト活性を示すことを見出し、本発明を完成した。」（第５頁左上欄第４行〜第１１行）、
(ii)「さらに、本発明において化合物（II〜X）の合成は以下実施例で示す方法を用いて合成したが、これらの化合物は他の方法を用いても合成できることは当業者にとって自明である。」（第５頁右上欄第９行〜第１３行）、
(iii)「１０−３　アンタゴニスト活性の測定
　ラットＶＳＭＣの系を用い、α−ｈＡＮＰ１０−６Ｍと各ペプチド誘導体１０−５Ｍを同時に加えた時のｃＧＭＰの産生阻害活性を調べた。なお、対照としては生理的食塩水を用いた。結果を第１図に示すが、化合物Ｉ、IV、VIIIは有意なアンタゴニスト活性を示した。」（第９頁左上欄第５行〜第１１行）、と記載されている。
　そして、第６頁左下欄第３行〜末行の実施例３には、化合物IVは、２８アミノ酸からなるα−ｈＡＮＰの７位と２３位のCys残基のＳＨとＩＣＨ２ＣＯＮＨ２を反応させて製造した、Cys（カルボキシアミドメチル）７，２３−α−ｈＡＮＰであり、精製した凍結乾燥粉末の収率が７９％であることが記載され、その化合物IVの物性値が、第９頁の表２に示されている。
　
３．対比・判断
（３−１）本願発明について
　本願発明は、生物活性タンパク質という化学物質に係るものであり、側鎖が式−Ｓ−Ｒａａを有し、該式中、Ｒａａは、表Ｉから選択されるリボソーム特定アミノ酸側鎖の随意置換された末端部分、または、前記リボソーム特定アミノ酸側鎖の末端部分の類似体である擬似アミノ酸残基(以下、「表Ｉから選択される疑似アミノ酸残基等」という。）を含有し、該擬似アミノ酸残基はタンパク質の収斂型合成により形成されるアミド・ペプチド結合のＣ末端残基である、分子的に均一な合成生物活性タンパク質に係るものである。
　
（３−２）対比
　そこで、本願発明と引用例７に記載された事項を比較すると、引用例７に記載の化合物IVは、アンタゴニスト活性という生物活性を有し、７位と２３位のCys残基がカルボキシアミドメチル基で修飾されており、この基は本願発明における表Ｉから選択される疑似アミノ酸残基である疑似Gln（＋１原子）、類似Asn（＋２原子）に相当する。また、化合物IVは合成により製造され、精製後物性値が測定できる程分子的に均一であるから、両者は、表Ｉから選択される疑似アミノ酸残基等を含有する、分子的に均一な合成生物活性タンパク質である点で一致し、前者は、擬似アミノ酸残基等はタンパク質の収斂型合成により形成されるアミド・ペプチド結合のＣ末端残基であると、製造方法で特定されているのに対して、後者では、そのような製造方法により製造することは具体的に記載されていない点で、相違する。
　
（３−３）当審の判断
　化学物質発明においては、合成されたものでも天然由来のものでも、構造が同じであれば物質として同一であり、同様に、製造方法で特定されても、最終生成物たるタンパク質自体が化学物質として区別できなければ、物としては同じものと解される。
　そして、本願発明の「疑似アミノ酸残基等がタンパク質の収斂型合成により形成されるアミド・ペプチド結合のＣ末端残基である」という製造方法により、物としては、表Ｉから選択される疑似アミノ酸残基等がＮ末端に存在するタンパク質は、本願発明に包含されないことが特定されたにすぎず、本願発明のタンパク質には、Ｎ末端以外の任意の部位に表Ｉから選択される疑似アミノ酸残基等を含有するタンパク質が包含されるものである。
　そうすると、引用例７に記載の化合物IVは、Ｎ末端以外の７位と２３位に表Ｉから選択される疑似アミノ酸残基を有するのであるから、上記相違点は実質的な相違ではなく、両者は同一である。
　したがって、本願発明は、引用例７に記載された発明であり、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
　
４．審判請求人の主張
　審判請求人は、平成１９年６月２１日に提出した審判の請求理由の手続補正書において、(i)本願の合成タンパク質は、「分子的に均一」であることを明確に言及しており、「分子的に均一」とは、本願明細書[０１３２]欄の記載において、「本明細書では、「分子的に均一」という用語は、すべてのタンパク質分子が同じ位置にアミノ酸配列および同一のポリマー修飾を含有するタンパク質の製剤を指すものである。」と定義されており、そのことにおいて、本願発明は引用文献に記載の発明と区別されるものである旨、
(ii)本願の合成タンパク質は、「生物活性」を有することを明確に定義しており、「生物活性」を有するとは、本願明細書[００８７]欄の記載において、「本明細書では、合成タンパク質の構造またはアミノ酸配列に依存し、そのような構造または配列の変化がタンパク質の生物活性を増強、修飾、または低減するような認識できる生物活性を有する場合、合成タンパク質は「生物活性」を有すると言う。」と定義されており、本願発明の合成タンパク質は「生物活性」を有することにより、そのことにおいて、本願発明は引用文献に記載の発明（例えば、引例１〜５）と区別されるものである旨、及び
(iii)本願の合成タンパク質は、「収斂型合成」アプローチにより形成される合成タンパク質であることを明確に定義しており、「収斂型合成」アプローチとは、本願明細書[００８５]欄の記載において、「ポリペプチドフラグメントが合成され、次いで互いに結合されて合成生物活性タンパク質が形成される収斂型合成アプローチ」と定義されており、非収斂型アプローチの標準ペプチド合成（例えば、引例６に記載のヒルジンの形成、参照）とは著しく相違し、そのことにおいて、本願発明は引例１〜１０に記載の発明と区別されるものである旨、主張している。
　しかしながら、上記(ii)、(iii)の主張については、それぞれ上記３．（３−２）、（３−３）に記載した理由により、採用できない。
　また、上記(i)の主張については、本願明細書の段落【０１３２】の審判請求人が指摘する「分子的に均一」という用語の説明は、「Ｂ．合成生物活性タンパク質およびペプチドの定義された特定のポリマー修飾」という表題を有する部分（【０１３０】〜【０１４４】）における記載であり、その前後の記載からみてタンパク質自体に関するものではなく、タンパク質の「製剤」に関して、「分子的に均一とは、すべてのタンパク質分子が同じ位置にアミノ酸配列および同一のポリマー修飾を含有するタンパク質の製剤を指す」という記載であり、分子的に均一なタンパク質の説明ではない。むしろ、本願請求項１にはポリマー修飾について何ら記載されておらず、本願発明に係るタンパク質がポリマー修飾されたものと解するには、無理があるといえ、請求人の上記(i)の主張も採用できない。
　
５．むすび  　 
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができないものであるから、他の請求項に係る発明については検討するまでもなく、本願は拒絶をすべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。