【事件の表示】
　特願２００３−５３４０５５「質量スペクトルを分析する方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　４月１７日国際公開、ＷＯ０３／３１０３１、平成１６年　７月２９日国内公表、特表２００４−５２２９８０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯 
　本願は、平成１３年１１月１５日（パリ条約による優先権主張　平成１２年１１月１６日、米国、　平成１２年１２月１１日、米国）を国際出願日とする出願であって、平成１８年９月１９日付けで拒絶理由通知書が出され、平成１９年３月２０日付けで手続補正がなされ、同年８月８日付けで拒絶査定され、これに対し、同年１１月１２日に拒絶査定不服審判の請求がなされ、同年１２月１１日に手続補正がなされたものである。
　
第２　本件補正の補正却下の決定 
[補正却下の決定の結論］ 
　平成１９年１２月１１日付けの手続補正を却下する。 
［理由］ 
 １．補正後の本願発明 
 　本件補正により、特許請求の範囲の請求項１及び請求項３５は、以下のとおり補正された。下線は補正部分を示す。
「【請求項１】
　デジタルコンピュータを用いる質量スペクトルを分析する方法であって、該方法は、
　ａ）複数のサンプルからの質量スペクトルから得られるデータセットをデジタルコンピュータに入力する工程であって、各サンプルは、二つ以上のクラスを含むクラスセット内のクラスにあるか、または割り当てられ、各クラスは異なる生物学的状態によって特徴付けられ、各質量スペクトルは、飛行時間、質量電荷比、あるいは飛行時間または質量電荷比から導出された値の関数として信号強度を表すデータを含み、レーザイオン化脱離プロセスを用いて生成される、工程と、
　ｂ）該クラスセットの該クラスを区別する分類モデルを形成する工程であって、該形成する工程は、分類プロセスを実現するコードを実行することによって該データセットを分析する工程を含む、工程と、
　
ｃ）前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴を識別するように前記分類モデルに問い合わせる工程であって、前記１又はそれ以上の特徴は、信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせを含む工程と、
を包含する、方法。
　
　【請求項３５】
　コンピュータ読み出し可能媒体であって、
　ａ）複数のサンプルからの質量スペクトルから導出されたデータを入力するためのコードであって、各サンプルは、二つ以上のクラスのクラスセット内のクラスであるか、または割り当てられ、各クラスは異なる生物学的状態によって特徴付けられ、各質量スペクトルは、飛行時間、質量電荷比、あるいは飛行時間または質量電荷比から導出された値の関数として信号強度を表すデータを含み、レーザイオン化脱離プロセスを用いて生成される、コードと、
　ｂ）分類プロセスを用いて分類モデルを形成するためのコードであって、該分類モデルは、該クラスセットにおいて該クラスを区別する、コードと
　
ｃ）前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴を識別するように前記分類モデルに問い合わせるためのコードであって、前記１又はそれ以上の特徴は、信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせを含む、コードと
　を含むコンピュータ読み出し可能媒体。」
 　
　上記補正事項は、いずれも願書に最初に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内でなされたものである。また、「質量スペクトルを分析する方法」をより限定するものであって、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
２．独立特許要件について
　そこで、本件補正後の上記請求項１に記載された発明（以下、「本願補正発明」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について、検討する。
　
（１）引用刊行物記載の事項
　原査定の拒絶の理由において引用された、本願優先権主張日前に頒布された刊行物である国際公開第００／０６３６８３号（以下、「刊行物１」という。）には、図面と共に次の事項が記載されている。（なお、提示した翻訳は、対応する日本語出願の公表公報である特表２００３−５２９０４４号公報の記載に基づく。また、翻訳の末尾に記した「（【０５４７】）」等の事項は、特表２００３−５２９０４４号公報の対応する段落番号を参考のために付したものであり、下線は、当審にて付記したものである。）
　
（１−ア）第１８４頁第１１〜２８行
 「                          EXAMPLE 18
　 　　　Use of Proteomics for Distinguishing Between Healthy and Cancerous Tissue
              This example illustrates the use of the present invention for distinguishing between healthy and cancerous tissue. In particular, the present invention may be used to directly analyze the protein expression pattern of healthy and cancerous prostate and metastasized tissues to elucidate patterns of gene expression and translation that relate to the various aspects of onset, staging and metastases in prostate cancer. Such a proteomics investigation greatly speeds the genomic and functional genomics analyses of the mechanism of disease and quickly leads to the identification of new therapeutic targets, diagnostic markers, and drug products (i.e., where a specific cellular protein may itself act as a therapeutic agent). By using proteomic analysis the number of genes that must be investigated is reduced 10-fold (from the 50,000 to35 100,000human genes to the 2,000-5,000 actually beingexpressed in the target tissue). Through quantitative comparison of the protein expression pattern of healthy and diseased tissue, the number of candidate genes that may play roles in the progression of the disease is further reduced about 100-fold. Finally, through the generation of protein sequence tags (PSTs) these proteins can be uniquely identified in a manner that allows them to be tracked back to the genome for complete sequencing (e.g., mutation detection).」
（翻訳）
「  （実施例１８）
  　健常組織と癌性組織との間を識別するためのプロテオミクスの使用
  　　　　
本実施例は、健常組織と癌性組織との間を識別するための本発明の使用を示す。詳細には、本発明を使用して、健常前立腺組織および癌性前立腺組織、ならびに転移組織のタンパク質発現パターンを直接分析して、前立腺癌における種々の局面の発症、段階および転移に関連する、遺伝子発現および翻訳のパターンを解明し得る。
　　
（１−イ）第１８７頁第１１行〜第１８８頁第１０行
「             Thus, proteomic analysis of healthy and cancerous prostate tissues and prostate cancer metastases are conducted. Proteomic database are built based on this analysis and the expression levels of all prostrate proteins are quantified by their isoelectric point, molecular weight. Relative expression levels are determined directly from the native tissue samples. Isotopically labeled samples for quantitative analysis of protein expression levels are not required. Therefore, normal biopsy or autopsy samples can be used for all analyses performed. Protein sequence tags are determined for all proteins that show altered expression patterns between healthy and cancerous prostate tissue. Model proteins are used to evaluate the relative efficiency of alternative protein sequencing technologies. 2-D capillary electrophoresis (CE) of healthy tissue samples is used to develop conditions for the 2-D CE of prostate tissue samples. By using healthy tissue samples in this development, we simultaneously generate a baseline proteomics database. Replicate experiments are performed with prostate tissue samples taken from up to different people to assess natural variations in protein expression. At least 2 replicate experiments are performed with each tissue sample to assess the experimental variation in protein expression levels. Stage D prostate cancer exhibits the greatest variation in protein expression from healthy tissue. Therefore, 2-D CE conditions developed above are applied to up to 5 excised Stage D prostate tumor samples. Best results are expected with samples taken from individuals of similar age and ethnic backgrounds as the healthy tissue samples.PSTs for each protein that either appears or disappears in the 2-D CE pattern developed above are developed upon comparison of the 2-D electrophoresis patterns of healthy tissues. We assume that only 10 proteins will be completely absent in one of the two expression patterns, indicating a change in gene 5 sequence, expression, or  post-translational modification. These proteins are believed to be the most likely to be  related to the onset or metastasis of prostate cancer. PST determinations will be extended  to proteins that exhibit expression levels significantly outside (i.e., 3 standard deviations)  the natural variation determined in for normal tissues. We assume that some proteins will  exhibit significant expression levelchanges. These proteins are the next most likely to be related to prostate cancer. A prostate cancer proteomic database is developed with the information generated from above.This database includes the isoelectric point, molecular weight, relative expression level and protein sequence tag (if determined) for each protein identified.」
（翻訳）
「   従って、
健常前立腺組織および癌性前立腺組織ならびに前立腺癌転移のプロテオーム分析を実行する。プロテオームデータベースを、この分析に基づいて構築し、そして前立腺タンパク質すべての発現レベルを、その等電点、分子量によって定量する。
最良の結果が、健常組織サンプルと同様の年齢および人種の背景の個体から採取したサンプルを用いて予測される。上記で開発した２次元ＣＥパターンにて出現するかまたは消失するかのいずれかである、各タンパク質についてのＰＳＴを、健常組織の２次元電気泳動パターンの比較の際に開発する。本発明者らは、１０個のタンパク質のみが、完全にその２つの発現パターンのうちの１つに存在しないとみなし、このことは、遺伝子５の配列、発現、または翻訳後修飾における変化を示す。これらのタンパク質は、前立腺癌の発症または転移に最も関連がありそうであると考えられる。
　
（１−ウ）請求項１４
「　14.      A method for identifying a high-resolution protein expression fingerprint for a cell
type, tissue, or pathological sample, comprising obtaining a protein-containing extract of a cellular sample and electrophoresing said extract with a first capillary electrophoresis apparatus, eluting protein-containing fractions therefrom, electrophoresing said protein containing fractions on a second capillary electrophoresis apparatus, or plurality thereof in parallel, and identifying the species of proteins by fragmentation mass spectroscopy sequencing to obtain PSTs for a plurality of protein species, and compiling a dataset or fingerprint record containing the collection of PSTs obtained thereby.」
「１４．  細胞型、組織または病理学的サンプルについての高分解能タンパク質発現フィンガープリントを同定するための方法であって、細胞サンプルのタンパク質含有抽出物を得る工程、および該抽出物を第１のキャピラリー電気泳動装置を用いて電気泳動する工程、該第１のキャピラリー電気泳動装置からタンパク質含有画分を溶出する工程、第２のキャピラリー電気泳動装置で該タンパク質含有画分を電気泳動する工程、または並行して複数の第２のキャピラリー電気泳動装置で該タンパク質含有画分を電気泳動する工程、および
フラグメンテーション質量分析配列決定によりタンパク質の種を同定して、複数のタンパク質種についてのＰＳＴを得る工程、およびそれにより得られたＰＳＴの集合を含む、データセット
　
（１−エ）第６０頁第２６行〜第６１頁第３行
「　　　　　　　Alternatively, or in addition, fractions can be taken from the electrophoretic medium exiting the final capillary 74 or the detector 78 and analyzed by an analyzer 82 using some technique other than electrophoresis. Examples of such techniques include various spectroscopic methods (e.g., IR, UV7VTS and NMR) and various mass spectroscopy methods {e.g., electrospray ionization-time of flight [ESI- TOF] mass spectroscopy). Mass spectral data, for example, can be utilized to deduce a partial or full sequence of the protein(s) (i.e., determine a protein sequence tag) within a particular fraction. FIG. 1 depicts a situation in which sample is withdrawn via line 80  (dashed to indicate optional nature of this step) to another analyzer 82 (e.g., mass  spectrometer).」
（翻訳）
「  あるいは、またはさらには、最終キャピラリー７４または検出器７８から抜け出している電気泳動媒体から画分を取り出し、そして電気泳動以外の同じ技術を用いて分析器８２により分析し得る。このような技術の例としては、種々の分光法（例えば、ＩＲ、ＵＶ／ＶＩＳおよびＮＭＲ）、および
種々の質量分析法（例えば、エレクトロスプレーイオン化飛行時間計測式［ＥＳＩ−ＴＯＦ］質量分析）が挙げられる。
　
（１−オ）第１１６頁第９〜２１行
「　　　　　　　Within the present invention, the polypeptide with a derivatized terminal amino acid is sequenced by a mass spectrometer. Various mass spectrometers may be used within the present invention. Representative examples include, triple quadrupole mass spectrometers, magnetic sector instruments (magnetic tandem mass spectrometer, JEOL, Peabody, Mass.); ion-spray mass spectrometers, Bruins et al., Anal. Chem. 59: 2642-2647 (1987); electrospray mass spectrometers, Fenn et al., Science 246: 64-71 (1989); laser desorption time-of-flight mass spectrometers, Karas et al., Anal. Chem. 60: 2299-2301 (1988), and a Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer (Extrel Corp., Pittsburgh, Mass.). Within a preferred embodiment, an electrospray mass spectrometer (Mariner model, PE Biosystems, Foster City, California) is utilized to fragment the derivatized terminal polypeptide, and a time-of-flight detector with better than 50 ppm mass accuracy is used to determine the sequence from the masses of the labeled fragments. 」
（翻訳））
「  
本発明において、誘導体化された末端アミノ酸を有するポリペプチドは、質量分析器によって配列決定される。
レーザー脱離飛行時間型（ｌａｓｅｒ  ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ  ｔｉｍｅ−ｏｆ−ｆｌｉｇｈｔ）質量分析器
　
（１−カ）第１６４頁第１３行−末行
「    　     Also provided is a computer program product including a computer-usable medium having computer-readable program code embodied thereon relating to a database including protein expression fingerprint libraries for one or more types of organisms, cell, or pathological condition. The libraries have multiple protein expression fingerprint records which serve as navigational fields and are linked to informational fields that can be used for identifying data correlations and other relationships. The computer program product includes computer-readable program code for providing, within a computing system, an interface for receiving a selection of two or more protein expression fingerprint records for comparison, determining post-translational modifications and/or changes in reltive or absolute abundance of protein species uniquely identified in each fingerprint record and common or unique to the set of records being compared, and displaying the results of the determination.
              Additionally provided is a computer program product including a computer-usable medium having computer-readable program code embodied thereon relating to a database including protein expression fingerprint record libraries for one or more types of organisms, tissue, cell type, or pathological condition. The computer program product includes computer-readable program code for providing, within a computing system, an interface for inputting a query to the database and obtaining output of the query results.」
（翻訳）
「
生物、細胞または病的状態の１つ以上の型についてのタンパク質発現フィンガープリントライブラリーを含むデータベースに関連して、具現化されたコンピューター読みとり可能なプログラムコードを有するコンピューター使用可能な媒体を含むコンピュータープログラム製品もまた提供される。
比較のために２つ以上のタンパク質発現フィンガープリント記録の選択を受け入れ、翻訳後修飾および／または各フィンガープリント記録において独特に同定され、そして比較される記録のセットに共通するか、または独特なタンパク質種の相対量もしくは絶対量の変化を決定
  １つ以上の型の生物、組織、細胞型または病的状態についてのタンパク質発現フィンガープリント記録ライブラリーを含むデータベースに関連して、具現化されたコンピューター読みとり可能なプログラムコードを有するコンピューター使用可能な媒体を含むコンピュータープログラム製品がさらに提供される。このコンピュータープログラム製品は、コンピューターシステム内でデータベースに対する問い合わせを入力し、そして問い合わせ結果の出力を得るためのインターフェースを提供するためのコンピューター読みとり可能なプログラムコードを含む。
　
（１−キ）第１６１頁第１５行〜第１６３頁第９行
「Bioinformatics Database Comprising Protein Expression Fingerprint and/or Metabolite Profile Fingerprint Data 
　　　　　　　　Overview 
　　　　　　　　The present invention provides powerful analytic methods that yield information on the molecular species present in a sample, their unique identifier characteristics (e. g., amino acid sequence tag, PST; separation coordinate, etc.) and further can provide a quantitative measurment of multiple of said molecular species. This powerful analytic tool provides for the potential to correlate the relative or absolute abundance of a plurality of molecular species in a sample with additional data, such as medical information of a patient from whom the sample was obtained or biological and biochemical information in the case of the use of the present invention in a research setting to identify novel drugs and toxins. 
　　　　　　　　In an aspect, the invention provides a method of obtaining a protein expression profile from a sample containing a cell population or a protein containing extract thereof, the method comprising: electrophoresing in a first capillary electrophoresis apparatus a solution containing a plurality of protein species obtained from a cell population and thereby resolving said protein species based on at least one first biophysical parameter which discriminates protein species, eluting fractions from said first electrophoresis apparatus and electrophoresing said fractions, separately, in a second capillary electrophoresis apparatus and thereby resolving said protein species based on at least one second biophysical parameter which discriminates protein species, and eluting the protein species and identifying the PSTs of a plurality of protein species from the sample by mass spectroscopy fragmentation. In an embodiment, at least 1,000 resolved proteins from the sample are identified by PST determination; in an embodiment at least 5,000 to 7,500 or more resolved proteins from the sample are identified by PST determination. In a variation, two samples are employed, a first sample from a standard (control or normal) cell population and a second sample from a test cell population; test cell populations can be, for example and not limitation, cells of a different histological type than the standard cell population, pathological cells of the same histological type as the standard cells, treated cells that have been exposed to a toxicological or pharmacological agent but which are of the same histological type as the standard cells, cells of a different passage level or age or replicative potential than the standard cells, or any other variation apparent to those skilled in the art seeking to ascertain protein expression profile differences between a first cell sample and a second cell sample. 
　　　　　　　　Alternatively, a plurality of non-protein metabolites can be profiled according to the methods of the invention, either in conjunction with ascertaining a protein expression fingerprint or separately. 
　　　　　　　　In an aspect the invention provides a method of obtaining a metabolite profile from a sample containing a cell population or a metabolite-containing extract thereof, the method comprising: separating in a first apparatus a solution containing a plurality of metabolite species obtained from a cell population or non-cellular sample and thereby resolving said metabolite species based on at least one first biophysical parameter, and identifying a unique mass signature and/or separation coordinate based on the separation in siad first apparatus of a plurality of metabolite species from the sample by mass spectroscopy fragmentation. In an embodiment, at least 5 resolved metabolites from the sample are identified by mass signature and/or separation coordinate determination; in an embodiment at least 7 to 500 or more resolved metabolites from the sample are identified by mass spectrometry determination. In a variation, two samples are employed, a first sample from a standard (control or normal) cell population and a second sample from a test cell population; test cell populations can be, for example and not limitation, cells of a different histological type than the standard cell population, pathological cells of the same histological type as the standard cells, treated cells that have been exposed to a toxicological or pharmacological agent but which are of the same histological type as the standard cells, cells of a different passage level or age or replicative potential than the standard cells, or any other variation apparent to those skilled in the art seeking to ascertain metabolite profile differences between a first cell sample and a second cell sample. A plurality of non-protein metabolites can be profiled according to the methods of the invention, either in conjunction with ascertaining a protein expression fingerprint or separately. 」
（翻訳）
「タンパク質発現フィンガープリントおよび／または代謝プロファイルフィンガープリントデータを含むバイオインフォマティクスデータベース
  本発明は、サンプル中に存在する分子種に対する情報を与える有効な分析方法、それらの独特な識別子特性（例えば、アミノ酸配列タグ（ＰＳＴ）；分離座標など）を提供し、そしてさらに複数の前述の分子種の定量的測定を提供し得る。この有効な分析ツールは、サンプル中の複数の分子種の相対的または絶対的な存在量を、さらなるデータと相関させる可能性を提供し、例えば、サンプルが由来する患者の医療情報が得られ、または新規な薬物および毒物を同定しようとする研究において、本発明が使用される場合に、生物学的情報および生化学的情報が得られる。
  ある局面において、本発明は、細胞集団またはタンパク質を含むサンプル（その抽出物を含む）からのタンパク質発現プロファイリング方法を提供する。この方法は、以下の工程を包含する：細胞集団から得られた複数のタンパク質種を含む溶液を第１のキャピラリー電気泳動装置において電気泳動し、それによってタンパク質種を区別する少なくとも１つの第１の生物物理学的パラメーターに基づいてこのタンパク質種を分離する工程、この第１の電気泳動装置からの画分を溶出し、そしてこの画分を第２のキャピラリー電気泳動装置において別々に電気泳動し、それによってタンパク質種を区別する少なくとも１つの第２の生物物理学的パラメーターに基づいてこのタンパク質種を分離する工程、およびこのタンパク質種を溶出し、そして質量分析フラグメンテーションによりサンプルからの複数のタンパク質種のＰＳＴを同定する工程。ある実施形態において、サンプルから分離された少なくとも１，０００のタンパク質がＰＳＴ決定により同定される；ある実施形態において、サンプルから分離された少なくとも５，０００〜７，５００以上のタンパク質がＰＳＴ決定により同定される。バリエーションでは、２つのサンプル、すなわち、標準的（コントロールまたは正常）細胞集団由来の第１のサンプルおよび試験細胞集団由来の第２のサンプルが使用され；試験細胞集団は、例えば、標準的な細胞集団とは異なる組織学的型の細胞、標準的な細胞と同じ組織学的型の病的細胞、毒物学的または薬理学的薬剤に曝されているが、標準的な細胞と同じ組織学的型である処理された細胞、標準的な細胞とは異なる継代レベルまたは年齢または複製能力の細胞、あるいは第１の細胞サンプルと第２の細胞サンプルとの間のタンパク質発現プロフィール差を確かめるために調査している当業者に明らかな任意の他の改変体であり得るが、これらに限定されない。あるいは、複数の非タンパク質代謝産物は、タンパク質発現フィンガープリントを確認するとともに、または別々にのいずれかで本発明の方法に従ってプロフィールが得られ得る。
  
ある局面において、本発明は、細胞集団、または代謝産物を含むその抽出物を含むサンプルから代謝産物のプロファイリング方法を提供する。この方法は、以下を包含する：細胞集団または非細胞サンプルからから得た複数の代謝産物種を含む溶液を第１の装置において分離し、それによって少なくとも１つの第１の生物物理学的パラメーターに基づいて、この代謝産物種を分離する工程、ならびに質量分析フラグメンテーションによりこのサンプル由来の複数の代謝産物種の第１の装置における分離に基づいて、独特の質量サイン（ｓｉｇｎａｔｕｒｅ）および／または分離座標を同定する工程。
　
（１−ク）第８５頁第２１−３１行
「　　　　　　　The results of comparative studies are transferable to a variety of diagnostic applications. For example, themarkerorfingerprintproteins identified during comparative studies as being characteristic of a particular disease can be used to diagnosis individuals to determine if they have the disease correlated with the marker. These markers can also be used in medical screening tests. Once such proteins have been identified, it is not necessary to examine all fractions. Instead, only those fractions potentially containing the marker proteins need be examined. The reproducibility of the methods facilitates such analyses. For systems integrated onto a chip or support (see supra), capillaries can be positioned at the appropriate locations along the separation cavity to withdraw only the relevant fractions potentially containing the marker protein (s) of interest.  」
（翻訳）
「  
比較研究の結果は、種々の診断適用に移行可能である。例えば、比較研究の間に特定の疾患の特徴として同定された「マーカー」タンパク質または「フィンガープリント」タンパク質が使用されて、マーカーに関連した疾患を有するか否かを決定するために、個体を診断し得る
  診断適用の例として、プロテオーム分析は、免疫診断アッセイのための診断マーカー（例えば、細胞表面抗原または血清タンパク質）の同定に利用され得る。推定診断タンパク質の精製されたサンプルは、プロテオーム分析の間に回収され、そしてタンパク質との特異的結合親和性を有する抗体を産生するために使用され得る。このような抗体は、免疫学的染色を通して、マーカータンパク質と疾患との間の関連を理解するために使用されて、患部細胞にタンパク質を局在化し得るか、または
タンパク質の存在について患者を迅速にスクリーニングし得
　
（１−ケ）第１３４頁第３〜１０行
「　　　　　　Methods for analyzing various biological molecules by mass spectrometry have been established. Mass spectrometry can be used according to known methods to determine the masses of relatively small molecules (e. g., nucleosides, nucleotides, mono and di-saccharides) as well as relatively large molecules. For example, mass spectrometry has increasingly been applied to protein identification. Electrospray and matrix assisted laser desorption ionization (MALDI) are the most commonly used mass spectrometric techniques applied to protein analysis because they are best able to ionize large, low volatility molecular species. 」
（翻訳）
「  質量スペクトル分析によって種々の生物学的分子を分析するための方法が確立された。質量スペクトル分析は、比較的低分子（例えば、ヌクレオシド、ヌクレオチド、モノ−およびジサッカリド）ならびに比較的高分子の分子量を決定するための公知の方法に従って使用され得る。
例えば、質量スペクトル分析は、タンパク質の同定にますます適用されている。
マトリックス支援レーザー脱離イオン化（ＭＡＬＤＩ）は、タンパク質分析のために適用される最も一般的に使用される質量スペクトル技術
　
（１−コ）第８６頁第１７〜３２行
「　　　　　　　III. Mass Spectroscopy Fragmentation
 　　　　　　　An aspect of the present invention resides in the development of a new nonproteolytic mass spectrometric method for protein sequencing. This method is conducted by labeling the N-or C-terminus of an intact protein with a unique mass tag, fragmenting the intact labeled protein in the ionization zone of a mass spectrometer (in- source fragmentation) and determining the sequence from the mass ladder of the resulting labeled peptide series. Labeled peptides are differentiated from unlabeled peptides by their unique mass signature in the resulting mass spectrum. In some embodiments, this process is accomplished in less than 1 min for a purified labeled protein, yielding a 500 to 1000-fold more rapid method than current MS/MS protein sequencing techniques. 
　　　　　　　The labeled proteins are highly fragmented in the ionization zone of the MS. This leads to increased ionization efficiency and volatility of the resulting labeled peptide fragment ions, relative to the parent protein, thus improving the overall detection sensitivity. The sequence is constructed from the low molecular weight end of the mass spectrum, providing greater absolute mass accuracy and more facile sequencing, including resolution of Q and K residues, from the resulting labeled peptide fragments. 」
（翻訳）
 「 ＩＩＩ．質量分析フラグメンテーション
  本発明の局面は、タンパク質配列決定のための新規の非タンパク質分解性質量分析法の開発に属する。この方法は、独特の質量タグでのインタクトなタンパク質のＮ末端またはＣ末端の標識、質量分析計のイオン化ゾーンにおけるインタクトな
標識化タンパク質のフラグメンテーション（供給源内（ｉｎ−ｓｏｕｒｃｅ）フラグメンテーション）、および生じた標識化ペプチド系列の質量ラダーからの配列決定によって行われる。標識化ペプチドは、生じた質量スペクトルにおける独特の質量サインによって、未標識のペプチドと区別される。
  標識化タンパク質は、ＭＳのイオン化ゾーンにおいて高度にフラグメンテーションされる。これは、親タンパク質に関連して、生じた標識化ペプチドフラグメントイオンの増大したイオン化効率および揮発性を導き、それ故、検出感受性全体を改良する。この配列は、質量スペクトルの低い分子量末端から構築され、生じた標識化ペプチドフラグメントから、より絶対的な質量精度およびより容易な配列決定（ＱおよびＫ残基の分離を含む）を提供する。」（【０２４４】〜【０２４５】）
　
（１−サ）請求項１６
「16. A computer system comprising: a database including a plurality of fingerprint records each comprising an array of at least 50 molecular species each having a unique identifier cross-tabulated with quantitative data indicating relative and/or absolute abundance of each species in a sample, and a user interface capable of receiving a selection of one or more queries to said database for use in determining a rank-ordered similarity of fingerprint records in the database.」
（翻訳）
「【請求項１６】  コンピュータシステムであって、以下：
  複数のフィンガープリント記録を含むデータベースであって、
該フィンガープリント記録は、サンプル中の各種の相対的存在量および／または絶対的存在量を示す定量的データとともに相互作表される独特の識別子をそれぞれ有する少なくとも５０の分子種のアレイを各々含む、データベース、
　
ア．　摘記事項（１−キ）には、「タンパク質発現フィンガープリントおよび／または代謝プロファイルフィンガープリントデータを含むバイオインフォマティクスデータベース」の構築に「この代謝産物種を分離する工程、ならびに質量分析フラグメンテーションによりこのサンプル由来の複数の代謝産物種の第１の装置における分離に基づいて、独特の質量サイン（ｓｉｇｎａｔｕｒｅ）および／または分離座標を同定する工程。」が含まれることが把握できる。そして、摘記事項（１−ウ）によれば、「フラグメンテーション質量分析配列決定によりタンパク質の種を同定して、複数のタンパク質種についてのＰＳＴを得る工程、およびそれにより得られたＰＳＴの集合を含む、データセットまたはフィンガープリント記録を集める工程」とあるから、読み合わせると、フラグメンテーション質量分析配列決定より得られたＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）を含むタンパク質発現フィンガープリントが作成されていることが把握できる。
　
イ．　摘記事項（１−オ）に「本発明において、誘導体化された末端アミノ酸を有するポリペプチドは、質量分析器によって配列決定される。種々の質量分析器が、本発明において使用され得る。代表的な例としては、・・・・・レーザー脱離飛行時間型（ｌａｓｅｒ  ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ  ｔｉｍｅ−ｏｆ−ｆｌｉｇｈｔ）質量分析器」と記載されているから、ポリペプチドの配列決定に、レーザー脱離飛行時間型（ｌａｓｅｒ  ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ  ｔｉｍｅ−ｏｆ−ｆｌｉｇｈｔ）質量分析器が使用されていることが把握できる。
　
ウ．　摘記事項（１−イ）の「健常前立腺組織および癌性前立腺組織ならびに前立腺癌転移のプロテオーム分析を実行する。プロテオームデータベースを、この分析に基づいて構築し、そして前立腺タンパク質すべての発現レベルを、その等電点、分子量によって定量する。」及び「最良の結果が、健常組織サンプルと同様の年齢および人種の背景の個体から採取したサンプルを用いて予測される。上記で開発した２次元ＣＥパターンにて出現するかまたは消失するかのいずれかである、各タンパク質についてのＰＳＴを、健常組織の２次元電気泳動パターンの比較の際に開発する。本発明者らは、１０個のタンパク質のみが、完全にその２つの発現パターンのうちの１つに存在しないとみなし、このことは、遺伝子５の配列、発現、または翻訳後修飾における変化を示す。これらのタンパク質は、前立腺癌の発症または転移に最も関連がありそうであると考えられる。」と記載されている。
　また、摘記事項（１−ク）に「比較研究の間に特定の疾患の特徴として同定された「マーカー」タンパク質または「フィンガープリント」タンパク質」と記載されている。
　これらを読み合わせると、刊行物１には、前立腺状態と健常状態を区別する、独特な発現タンパク質からなるマーカーを特定する工程が記載されている。
　さらに、摘記事項（１−カ）に「病的状態についてのタンパク質発現フィンガープリント記録ライブラリーを含むデータベースに関連して、具現化されたコンピューター読みとり可能なプログラムコードを有するコンピューター使用可能な媒体を含むコンピュータープログラム製品がさらに提供される。このコンピュータープログラム製品は、コンピューターシステム内でデータベースに対する問い合わせを入力し、そして問い合わせ結果の出力を得るためのインターフェースを提供するためのコンピューター読みとり可能なプログラムコードを含む。」及び「比較のために２つ以上のタンパク質発現フィンガープリント記録の選択を受け入れ、翻訳後修飾および／または各フィンガープリント記録において独特に同定され、そして比較される記録のセットに共通するか、または、独特なタンパク質種の相対量もしくは絶対量の変化を決定」すると記載されている。
　したがって、刊行物１記載の前記「独特な発現タンパク質からなるマーカーを特定する工程」は、プログラムコードを実行することで比較がなされていることが把握される。
　
（刊行物１に記載の発明）
　以上を総合すると、刊行物１には、次の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
「コンピュータを使用して、質量スペクトルを分析する方法であって、該方法は、
　ａ）複数のサンプルからの質量スペクトルから得られたＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）をタンパク質発現フィンガープリント記憶ライブラリとしてコンピュータに入力する工程であって、各サンプルは、前立腺癌状態と健常状態の組織を含み、各サンプルの質量スペクトルは、レーザー脱離飛行時間型（ｌａｓｅｒ  ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ  ｔｉｍｅ−ｏｆ−ｆｌｉｇｈｔ）質量分析器を用いて生成される、工程と、
　ｂ）前立腺癌状態と健常状態を区別する、独特な発現タンパク質からなるマーカーを特定する工程であって、該特定する工程は、プログラムコードを実行することによって、前立腺癌状態と健常状態のデータセットを比較する工程
　ｃ）被験者のサンプルを測定し、被験者が疾患に罹患しているか否かを診断するため、前立腺癌状態と健常状態を区別する独特な発現タンパク質からなるマーカーを使用する工程であって、患者がマーカーを有しているか否かをスクリーニングする工程と、
を包含する方法」
　
　
（２）本願補正発明と刊行物１発明の対比・判断
ア．刊行物１発明の「コンピュータ」「マトリックス支援レーザー脱離イオン化（ＭＡＬＤＩ）」及び「複数のサンプルからの質量スペクトルから得られるタンパク質発現フィンガープリント記憶ライブラリ」は、本願補正発明の「デジタルコンピュータ」「レーザイオン化脱離プロセス」及び「複数のサンプルからの質量スペクトルから得られるデータセット」に相当する。
　
イ．刊行物１発明の前立腺癌状態と健常状態は、本願補正発明の二つのクラスに相当する。そして、この刊行物１発明の前立腺癌状態と健常状態からなる二つのクラスが、前立腺癌を判別するためのクラスセットを構成しているから、刊行物１発明の「各サンプルは、前立腺癌状態と健常状態の組織を含み」は、本願補正発明の「  各サンプルは、二つ以上のクラスを含むクラスセット内のクラスにあるか、または割り当てられ、各クラスは異なる生物学的状態によって特徴付けられ、」に相当する。
　
ウ．刊行物１発明の「レーザー脱離飛行時間型（ｌａｓｅｒ  ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ  ｔｉｍｅ−ｏｆ−ｆｌｉｇｈｔ）質量分析器」は、「レーザー脱離」と記載されているから「レーザーイオン化脱離プロセス」を有することは自明である。また、飛行時間型質量分析器であることから、その得られる質量スペクトルは、飛行時間、質量電荷比、あるいは飛行時間または質量電荷比から導出された値の関数として信号強度を表すデータであることは技術常識である。よって、刊行物１発明の「各サンプルの質量スペクトルは、レーザー脱離飛行時間型（ｌａｓｅｒ  ｄｅｓｏｒｐｔｉｏｎ  ｔｉｍｅ−ｏｆ−ｆｌｉｇｈｔ）質量分析器を用いて生成される」は、本願補正発明の「各質量スペクトルは、飛行時間、質量電荷比、あるいは飛行時間または質量電荷比から導出された値の関数として信号強度を表すデータを含み、レーザイオン化脱離プロセスを用いて生成される、工程」に相当する。
　
エ．刊行物１発明の「複数のサンプルからの質量スペクトルから得られたＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）をタンパク質発現フィンガープリント記憶ライブラリとしてコンピュータに入力する工程」と本願補正発明の「複数のサンプルからの質量スペクトルから得られるデータセットをデジタルコンピュータに入力する工程」は、データセットをデジタルコンピュータに入力する工程である点で共通する。
　
オ．刊行物１発明の「前立腺癌状態と健常状態」は、上述の「第２　２．（２）イ．」で言及したように、本願補正発明の「二つのクラス」に相当し、そのクラスを区別するために、刊行物１発明は「独特な発現タンパク質からなるマーカーを特定する工程」を具備している。かかるタンパク質の発現を観察することで、前立腺癌状態と健康状態という二つのクラスが区別されることとなるから、刊行物１発明の「独特な発現タンパク質からなるマーカーを特定する工程」は、本願補正発明の「該クラスを区別する分類モデルを形成する工程」に相当する。
　
カ．刊行物１発明の「データセットを比較する」ことは、データセットを分析することに包含されるから、「ｂ）・・・・独特な発現タンパク質からなるマーカーを特定する工程であって、該特定する工程は、プログラムコードを実行することによって、前立腺状態と健常状態のデータセットを比較する工程」は、本願補正発明の「ｂ）・・・・分類モデルを形成する工程であって、該形成を実行する工程は、分類プロセスを実現するコードを実行することによって該データセットを分析する工程」に相当する。
　
キ．摘記事項（１−ク）に「比較研究の間に特定の疾患の特徴として同定された「マーカー」タンパク質または「フィンガープリント」タンパク質が使用されて、マーカーに関連した疾患を有するか否かを決定するために、個体を診断し得る。」及び「マーカータンパク質と疾患との間の関連を理解するために使用されて、患部細胞にタンパク質を局在化し得るか、またはタンパク質の存在について患者を迅速にスクリーニングし得」と記載されているから、上記（「第２　２．（２）オ．」参照。）したように本願補正発明の「分類モデル」といえる刊行物１発明の「前立腺癌状態と健常状態を区別する独特な発現タンパク質からなるマーカー」は、診断に使用されている。診断とは、「前立腺癌状態と健常状態を区別する独特な発現タンパク質からなるマーカー」を有するか否かを問い合わせる工程といえる。
　そうすると、「ｃ）被験者のサンプルを測定し、被験者が疾患に罹患しているか否かを診断するため、前立腺癌状態と健常状態を区別する独特な発現タンパク質からなるマーカーを使用する工程であって、患者がマーカーを有しているか否かをスクリーニングする工程」と本願補正発明の「ｃ）前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴を識別するように前記分類モデルに問い合わせる工程であって、前記１又はそれ以上の特徴は、信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせを含む工程」とは、「ｃ）前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴を識別するように前記分類モデルに問い合わせる工程」という点で共通する。
　
（一致点）
　以上のことから、本願補正発明と刊行物１発明とは、次の点で一致する。
「　デジタルコンピュータを用いる質量スペクトルを分析する方法であって、該方法は、
　ａ）複数のサンプルから質量スペクトルを測定し、データセットをデジタルコンピュータに入力する工程であって、各サンプルは、二つ以上のクラスを含むクラスセット内のクラスにあるか、または割り当てられ、各クラスは異なる生物学的状態によって特徴付けられ、各質量スペクトルは、飛行時間、質量電荷比、あるいは飛行時間または質量電荷比から導出された値の関数として信号強度を表すデータを含み、レーザイオン化脱離プロセスを用いて生成される、工程と、
　ｂ）該クラスセットの該クラスを区別する分類モデルを形成する工程であって、該形成する工程は、分類プロセスを実現するコードを実行することによって該データセットを分析する工程を含む、工程を含む、
　ｃ）前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴を識別するように前記分類モデルに問い合わせる工程を、
包含する方法。」
　
（相違点）
　そして、本願補正発明と刊行物１発明とは、次の点で相違する。
ア．相違点１
　データセットをデジタルコンピュータに入力する工程が、本願補正発明では「複数のサンプルから得られる質量スペクトルに基づくデータセットをデジタルコンピュータに入力する工程」であるのに対して、刊行物１発明は「複数のサンプルから得られる質量スペクトルから導かれたＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）に基づくデータセットをデジタルコンピュータに入力する工程」である点。
　
イ．相違点２
　前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴が、本願補正発明では「信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせを含む」ものであるのに対して、刊行物１発明では、独特な発現タンパク質からなるマーカーである点。
　
(相違点についての検討）
ア．相違点１について
　刊行物１発明において、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）を求めるため、質量フラグメンテーション技術が使用されており、刊行物１の摘記事項（１−コ）によれば、「標識化タンパク質のフラグメンテーション（供給源内（ｉｎ−ｓｏｕｒｃｅ）フラグメンテーション）、および生じた標識化ペプチド系列の質量ラダーからの配列決定によって行われる。標識化ペプチドは、生じた質量スペクトルにおける独特の質量サインによって、未標識のペプチドと区別される。」と記載されている。この記載から、質量フラグメンテーション技術は、質量スペクトルを取得することを前提とする技術であり、タンパク質が発現していない場合は、当然のことながら、対応するタンパク質の質量スペクトルは検出されず、また、タンパク質が発現された場合は、対応するタンパク質の質量スペクトルからＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）のデータが得られ、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）のデータセットととされることは明らかである。
　他方、刊行物１の摘記事項（１−イ）には、「最良の結果が、健常組織サンプルと同様の年齢および人種の背景の個体から採取したサンプルを用いて予測される。上記で開発した２次元ＣＥパターンにて
出現するかまたは消失するか
　これらのことから、刊行物１発明は、健常組織と前立腺癌組織を比較し、一方の組織でタンパク質が発現し、且つ、他方の組織でタンパク質が発現しないという違いを指標として、分類モデルを形成するものである。タンパク質が発現する場合は、質量スペクトルが得られ、そして、その質量スペクトルからＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）が導き出される。タンパク質が発現しない場合は、そのタンパク質に関する質量スペクトルが得られず、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）も得られない。
　そうすると、分類モデルを形成するのに、本願補正発明の「質量スペクトルから得られるデータセット」を利用することと、刊行物１発明の「質量スペクトルから導かれたＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）から得られるデータセット」を利用することは、実質的にタンパク質に由来する質量スペクトルが得られるか、得られないかという同じ現象を利用しているものである。しかも、質量スペクトルとＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）は、元データと元データを加工したデータという対応関係にあるものであって、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）で分類モデルが形成できるのであれば、その元データである質量スペクトルも分類モデルの形成に利用できるであろうことは、当業者であれば、誰しも気付く事項である。
　以上のことから、分類モデルを作成するためのデータセットについて、刊行物１発明の質量スペクトルから導かれたＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）から得られるデータセットを、本願補正発明の如くの質量スペクトルから得られるデータセットとすることは、特段の創作性を要せず案出し得たものといえる。
　
イ．相違点２について
　本願補正発明において、ｃ）の工程で、分類モデルに問い合わせることに関して、かかる工程の補正の根拠となった本願明細書【００３０】には、次の事項が記載されている。
「【００３０】
　生成される分類モデルは、予測的または記述的であり得る。例えば、このモデルは、
未知の試験生物学的サンプルが、特定の生物学的状態と関連するかしないかを予測するために用いられ得る。
　この記載事項からみて、分類モデルに問い合わせるのは、未知の試験生物学的サンプルの生物学的状態を予測するためであると認められる。
　そうすると、本願補正発明のｃ）の工程は「　ｃ）
未知の試験生物学的サンプルの質量スペクトルを測定し、未知の試験生物学的サンプルの生物学的状態を予測するため、
　
　刊行物１発明で採用されている質量フラグメンテーション技術は、タンパク質を分解することで様々な信号領域に、様々な信号形状で、多数の信号数からなる質量スペクトルを得る技術である。刊行物１発明の「前立腺癌状態と健常状態を区別する独特な発現タンパク質からなるマーカー」は、質量フラグメンテーション技術による質量スペクトルから得られ、且つ、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）を含むタンパク質発現フィンガープリント記憶ライブラリを分析して得られたものであるから、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）を含むものである。したがって、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）を含むマーカーが存在するかどうかの有無を調べる特徴として、質量フラグメンテーション技術による質量スペクトルが使用できることは、刊行物１から自明な事項である。
　そして、上記「ア．相違点１について」で、既に検討したとおり、刊行物１発明の「ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）に基づくデータセット」を、本願発明の如くの「質量スペクトルに基づくデータセット」とすることは、容易になし得たことである。データセットが質量分析スペクトルに基づくものとなれば、分類モデルに問い合わせる特徴もまた、データセットに合わせたものである方が問い合わせやすいことは明らかである。刊行物１発明において、ＰＳＴ（ペプチドシークエンスタグ）を含む独特な発現タンパク質からなるマーカーに代えて、本願補正発明の如くの「信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせ」を「前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴」として選ぶことは、刊行物１の記載事項から当業者が容易になし得たことといえる。
　よって、刊行物１発明において、相違点２に記載の本願補正発明の特定事項の如くすることは、当業者が、容易になし得たものといえる。
　そして、本願補正発明の作用効果も、刊行物１記載の事項から当業者が予測し得る程度のものといえる。
　したがって、本願補正発明は、本願出願前に国内において頒布された上記刊行物１発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
　また、以下のようにも判断することができる。
　刊行物１発明は、摘記事項（１−サ）に「該フィンガープリント記録は、サンプル中の各種の相対的存在量および／または絶対的存在量を示す定量的データとともに相互作表される独特の識別子をそれぞれ有する少なくとも５０の分子種のアレイを各々含む、データベース、」と記載されているように、データベースを構成するデータセットに定量的データを含むものである。質量分析の質量スペクトルを利用して定量を行うことは、例えば、NELSON R W, MCLEAN M A (Molecular Analytical Systems, Texas), HUTCHENS T W (Univ. California, California) ,Anal. Chem., Quantitative Determination of Proteins by Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization Time-of-Flight Mass Spectrometry ,Vol.66 , No.9, pp.1408-1415 (1994.05.01)の要約に「マトリクス支援レーザー脱離／イオン化飛行時間質量分析分光を使用したタンパク質の定量分析方法が記載されている。 マトリックス支援技術の実験的パラメーターへの絶対的なイオン信号の極端な依存から、定量的アプローチを分断するために、本方法は、内部基準の分子のイオン信号への分析物の分子のイオン信号の正規化に基づいている。さらに、タンパク質の分子のイオン信号反応が、それらが分析される溶液の性質に依存するように、実験は標準物質添加の定量アプローチを使用して実行される。線形の関係は、〜15%のオーダーの平均相対誤差と共に正規化された分析物信号と分析物濃度間で、少なくとも1桁の範囲で得られた。擬分子の付加イオン信号からよく分離された分子イオン信号については、分析物濃度が、正規化された強度あるいは正規化された積算のいずれかに対して、プロットされた時、平均相対誤差の差はほとんど観察されなかった。非分割イオン信号の正規化された強度が使用された場合、平均相対誤差が低いことが観察された。単なる分析物と参照蛋白質以外のものを含むモデル溶液では、分析物濃度を増加させることにより、第三のタンパク質の成分信号のわずかな抑制が観察された。天然の溶液では、しかしながら、分析物信号は、分析された生体液の複雑さにより抑制されることが観察された。単純な精製技術の使用を使用して、この抑制は、天然の生体液の中にある臨床的に重要なタンパク質の定量分析を許す程度まで克服された。一般的な考察は、使用される定量と精製アプローチの適用と制限に関して、与えられる。」と記載されているように周知である。刊行物１発明において、定量データとして、上記周知の質量スペクトルのデータを採用し、本願補正発明の如くの「信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせ」を「前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴」とすることも、当業者が容易になし得たことといえる。
　よって、刊行物１発明において、定量手段として周知の技術的事項を採用して、相違点２に記載の本願補正発明の特定事項の如くすることは、当業者が容易になし得たものといえる。
　そして、本願補正発明の作用効果も、刊行物１記載の事項及び周知の技術的事項から当業者が予測し得る程度のものといえる。
　したがって、本願補正発明は、本願出願前に国内において頒布された上記刊行物１発明及び周知の技術的事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　
 （３）むすび
　以上のとおりであるから、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされてる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により、却下すべきものである。
　
第３　本願発明について
１．本願発明
　平成１９年１２月１１日付けの本件補正は、上記のとおり却下されることとなったので、本願請求項１ないし３８に係る発明は、平成１９年３月２０日付けの手続補正書により補正された特許請求の範囲１ないし３８に記載された事項により特定されるものと認められる。そして、その請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、次のとおりのものである。
「【請求項１】
　デジタルコンピュータを用いる質量スペクトルを分析する方法であって、該方法は、
　ａ）複数のサンプルからの質量スペクトルから得られるデータセットをデジタルコンピュータに入力する工程であって、各サンプルは、二つ以上のクラスを含むクラスセット内のクラスにあるか、または割り当てられ、各クラスは異なる生物学的状態によって特徴付けられ、各質量スペクトルは、飛行時間、質量電荷比、あるいは飛行時間または質量電荷比から導出された値の関数として信号強度を表すデータを含み、レーザイオン化脱離プロセスを用いて生成される、工程と、
　ｂ）該クラスセットの該クラスを区別する分類モデルを形成する工程であって、該形成する工程は、分類プロセスを実現するコードを実行することによって該データセットを分析する工程を含む、工程と
を包含する、方法。」
　
２．引用刊行物記載の事項
　原査定の拒絶の理由に引用された、本願優先権主張日前に頒布された刊行物１には、上記「第２　２．（１）引用刊行物記載の事項」に記載したとおりの事項が記載されている。
　
３．対比・判断
　本願発明は、上記「第２　２．（２）本願補正発明と刊行物１発明の対比・判断」で検討した本願補正発明から、「ｃ）前記クラスセットにおける他のクラスの生物学的状態と前記各クラスの異なる生物学的状態を区別する１又はそれ以上の特徴を識別するように前記分類モデルに問い合わせる工程であって、前記１又はそれ以上の特徴は、信号形状、信号領域、信号幅、各質量スペクトルにおける信号数、或いはそれらの何れかの組み合わせを含む工程と」という特定事項を削除したものに相当する。
　そうすると、本願発明を特定する事項のすべてを含み、さらに上記工程にかかる特定事項を付加した本願補正発明が、上記「第２　２．（２）本願補正発明と刊行物１発明の対比・判断」で検討したとおり、刊行物１から当業者が容易に発明をすることできたものであるから、本願発明も、同様の理由により、刊行物１発明及び刊行物１記載の事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
４　むすび　
　以上のとおり、本願発明は、本願出願前に頒布された刊行物１発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであり、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、本願は、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。