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　特願２００５−１６７５８０「酵母宿主から真性のＩＧＦを精製するための方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１７年　９月２２日出願公開、特開２００５−２５３４７５〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　
　本願は，平成８年６月７日（パリ条約による優先権主張１９９５年６月７日及び１９９６年６月６日，米国）を国際出願日とする特願平９−５０２０３２号の一部を，平成１７年６月７日に分割してなされた出願であって，平成１９年７月２０日に拒絶査定がなされ，これに対して，平成１９年１０月１９日に拒絶査定に対する審判請求がなされたものである。
　
　そして，本願の請求項１に係る発明（以下，「本願発明１」という。）は，平成１８年１１月３０日付けの手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される，以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】 以下の工程を包含する方法によりインスリン様増殖因子（IGF）ポリペプチドを含有する酵母細胞培地から，生成された真性の，正確に折り畳まれたIGFポリペプチドを用いる疾患の治療のための方法：
　（ａ）酵母細胞培地を用いて第１の陽イオン交換クロマトグラフィーを行って第１のIGF混合物を得る工程，
　（ｂ）第１のIGF混合物に存在するIGF種を変性し，そして再生して，第２のIGF混合物を得る工程，
　（ｃ）第２のIGF混合物を疎水性相互作用クロマトグラフィーに供し，第３のIGF混合物を得る工程，および
　（ｄ）第３のIGF混合物に対して逆相高速液体クロマトグラフィーを行って，第４のIGF混合物を得る工程であって，ここで，該第４のIGF混合物は，第１のIGF混合物よりも大量の，真性の，正確に折り畳まれたIGFを有する，工程。」
　
２．特許法２９条の２について
　
（１）先願発明
　
　原査定の拒絶の理由で引用された特願平８−５３１２２９号（ＷＯ９６／３２４０７，特表平１１−５０３７３３号公報参照。）の出願（以下，「先願」という。）は，平成８年４月１２日を国際出願日（パリ条約による優先権主張外国庁受理１９９５年４月１４日　米国）とする国際出願であって，本願の優先日後の１９９６年１０月１７日に国際公開されたものであり，その国際出願日における国際出願の明細書，請求の範囲又は図面（以下，「先願明細書」という。）には，下記（イ）〜（ニ）の事項が記載されている。
　
　なお，先願は，１９９５年４月１４日付米国出願０８／４２２，４３６号（以下，「先願優先権基礎出願」という。）を基礎としたパリ条約による優先権主張を伴うものであり，この明細書及び図面にも，下記（イ）〜（ニ）の事項が記載されているから（３５頁３行〜３７頁１２行，８頁１９〜２８行，２８頁２２行〜２９頁４行，及び１頁７〜１４行），これらの事項から認定できる発明は，優先権主張の効果を享受できるものである。
　
（イ）「１．以下の段階からなる，IGF-Iペプチドを含む培地からの正しく折りたたまれた単量体インスリン様成長因子−Ｉ（IGF-I）の精製方法：
　（ａ）培地から全IGF-Iの少なくとも約９５％を吸着できる条件下で十分な量の第一のカチオン交換マトリックスと培地を接触させる；
　（ｂ）IGF-Iがのせられた第一のカチオン交換マトリックスを第一のカチオン交換洗浄バッファーで洗浄して，実質的な量の真正または非真正IGF-Iを除かずに実質的な量の吸着したIGF-I以外の物質を除去する；
　（ｃ）段階（ａ）のカチオン交換マトリックスを十分な量の第一のカチオン交換溶出バッファーと接触させることにより該カチオン交換マトリックスからすべての形態の吸着したIGF-Iを溶出させ，この際，該第一のカチオン交換溶出バッファーはカチオン交換マトリックスから実質的にすべての真正及び非真正IGF-Iを脱離させるのに十分高いｐＨまたはイオン強度を有する；
　（ｄ）段階（ｃ）のIGF-I含有溶出物を変性／再生バッファー中に移し，これにより：（ｉ）IGF-Iタンパク質の鎖内のジスルフィド結合が抑制され，永久変性を伴わずに変性が促進され；さらに（ｉｉ）IGF-Iの再生及び再酸化により適当な対を形成する鎖内のジスルフィド結合が形成できる；
　（ｅ）段階（ｄ）の再生されたIGF-Iを，適当な溶媒システムに移した後，溶出物から少なくとも約９５％のIGF-Iを吸着できる条件下で十分な量の疎水性相互作用クロマトグラフィーマトリックスと接触させる；
　（ｆ）ほとんどの非真正IGF-Iを除去するのには十分低いが，疎水性相互作用クロマトグラフィーマトリックスからかなりの割合の真正IGF-Iを除去するほどには低くないイオン強度を有する疎水性相互作用洗浄バッファーでIGF-Iがのせられた疎水性相互作用クロマトグラフィーマトリックスを洗浄する；
　（ｇ）疎水性相互作用クロマトグラフィーマトリックスを疎水性相互作用溶出バッファーと接触させることにより該マトリックスから吸着したIGF-Iを溶出し，この際，該疎水性相互作用溶出バッファーは該マトリックスから実質的にすべての吸着した真正IGF-Iを脱離させるのに十分高いｐＨ，または十分低いイオン強度を有する；
　（ｈ）溶出物から少なくとも約９５％のIGF-Iを吸着できる条件下で段階（ｇ）の溶出物を十分な量の第二のカチオン交換マトリックスと接触させる；
　（ｉ）ほとんどの割合の非真正IGF-Iを除去するのには十分高いが，かなりの割合の真正IGF-Iを除去するほどには高くないイオン強度またはｐＨを有するカチオン交換洗浄バッファーでIGF-Iがのせられた第二のカチオン交換マトリックスを洗浄する；
　（ｊ）第二のカチオン交換マトリックスを第二のカチオン交換溶出バッファーと接触させることにより該マトリックスから吸着したIGF-Iを溶出し，この際，該第二のカチオン交換溶出バッファーは該マトリックスから実質的にすべての吸着した真正IGF-Iを脱離させるのに十分高いイオン強度，または十分高いｐＨを有する；
　（ｋ）溶出物から少なくとも約９５％のIGF-Iを吸着できる条件下で，水性バッファーにおいて，段階（ｊ）の溶出物を適当に十分な量の逆相クロマトグラフィーマトリックスと接触させる；
　（ｌ）ほとんどの割合の非真正IGF-Iを除去するのには十分高いが，かなりの割合の真正IGF-Iを除去するほどには高くない有機溶媒濃度を有する水性／有機溶媒逆相洗浄バッファーでIGF-Iがのせられた逆相クロマトグラフィーマトリックスを洗浄する；
　（ｍ）かなりの割合の多量体形態のIGF-Iは除去せずに実質的にすべての真正IGF-Iを除去するのに十分高い有機溶媒濃度を有する水性／有機溶媒バッファーで逆相クロマトグラフィーマトリックスから吸着したIGF-Iを溶出する。」（特許請求の範囲の請求項１）
　
（ロ）「好ましくは，本発明は形質転換された酵母細胞から分泌される組換IGF-Iを用いて実施される。酵母細胞がＮ−末端シグナルペプチドを有するIGF-I前駆体タンパク質をコード化するIGF-I発現ベクターで形質転換されると，酵母細胞による分泌がなされる。このシグナルペプチドは，IGF-I前駆体タンパク質を酵母細胞の細胞質膜を介して増殖培地中に分泌させる。分泌工程中に，このシグナルペプチドは切断されて成熟IGF-Iポリペプチドが得られる。」（１３頁２０行〜１４頁１行）
　
（ハ）「第二のカチオン交換段階から回収された材料を，約３カラム容積の０．２Ｍ酢酸バッファーで平衡化された，アンバークロム(Amberchrom)CG1000sdTM（トーソーハース(TosoHaas)，フィラデルフィア，ペンシルバニア州(Philadelphia，PA)）逆相クロマトグラフィーカラム（２．６ｃｍ×２１ｃｍ）にのせた（流速：２０ｍｌ／分）。ローディング後，この逆相カラムを１カラム容積の０．２Ｍ酢酸で洗浄した。次に，このカラムを４カラム溶液の１９％エタノールを含む０．２Ｍ酢酸で洗浄した（流速を１５ｍｌ／分に減少させた）。IGF-Iを１９％〜２５％エタノール勾配を用いて逆相カラムから溶出させた。IGF-I回収後，カラムを高濃度のエタノール（即ち，７０〜１００％）でストリップした。」（３１頁１〜１０行）
　
（ニ）「インスリン様成長因子−Ｉ（「IGF-I」と称する；「ソマトメジンＣ」としても知られている）は正常な成長及び発達に必須な哺乳動物の成長因子である。IGF-Iは，筋肉及び脂肪組織に対してインスリン様の作用を有し，また，様々な細胞のタイプに分裂促進効果を有する。IGF-Iは臨床上様々に用途を有する。例えば，非有糸分裂性のコリン作動性ニューロン等のニューロンの生存を促進するのに使用される（ルイス(Lewis)ら，米国特許番号５，０９３，３１７号）。」（７頁６〜１２行）
　
　また，先願明細書２７頁の表３には，各精製段階における真正IGF-Iの収率が示されており，第１のカチオン交換の後に含まれる収率は８１８ｍｇであり，逆相クロマトグラフィーの後の収率は９９６ｍｇであることが示されている。
　
　ここで，上記摘記事項について検討すると，まず，上記（イ）における「正しく折りたたまれた単量体インスリン様成長因子（IGF-I）」は，本願発明１の「真性の，正確に折り畳まれたインスリン様増殖因子（IGF）ポリペプチド」に相当する。
　そして，上記（ハ）に記載されるように，先願明細書に記載される方法は，形質転換された酵母細胞から増殖培地中に分泌される組換IGF-Iを用いて実施されるものであるから，上記（イ）における「培地」は，本願発明１の「酵母細胞培地」に相当する。
　また，上記（イ）における「第一のカチオン交換」，「IGF-I含有溶出物を変性／再生バッファー中に移し」，「疎水性相互作用クロマトグラフィー」及び「IGF-I含有溶出物」は，本願発明１の「第１の陽イオン交換」，「IGF種を変性し，そして再生し」，「疎水性相互作用クロマトグラフィー」及び「IGF混合物」にそれぞれ相当するから，上記（イ）における「段階（ａ）〜（ｃ）」，「段階（ｄ）」及び「段階（ｅ）〜（ｇ）」は，それぞれ本願発明１の「工程（ａ）」，「工程（ｂ）」及び「工程（ｃ）」に相当する。
　さらに，本願発明１の「逆相高速液体クロマトグラフィー」は，上記（イ）における「逆相クロマトグラフィー」に１種であるから，上記（イ）における「段階（ｋ）〜（ｍ）」は，本願発明１の「工程（ｄ）」に対応するものである。
　
　してみると，先願明細書には，
「以下の工程を包含する方法によりインスリン様増殖因子（IGF）ポリペプチドを含有する酵母細胞培地から，生成された真性の，正確に折り畳まれたIGFポリペプチドを精製する方法：
　（ａ）酵母細胞培地を用いて第１の陽イオン交換クロマトグラフィーを行って第１のIGF混合物を得る工程，
　（ｂ）第１のIGF混合物に存在するIGF種を変性し，そして再生して，第２のIGF混合物を得る工程，
　（ｃ）第２のIGF混合物を疎水性相互作用クロマトグラフィーに供し，第３のIGF混合物を得る工程，および
　（ｄ）第３のIGF混合物に対して逆相クロマトグラフィーを行って，第４のIGF混合物を得る工程であって，ここで，該第４のIGF混合物は，第１のIGF混合物よりも大量の，真性の，正確に折り畳まれたIGFを有する，工程。」
の発明（以下，「先願発明」という。）が記載されているものと認められる。
　
（２）本願発明１と先願発明との対比
　
　本願発明１と上記先願発明とを対比すると，両者は，工程（ａ）〜（ｄ）を包含する方法によって，酵母細胞培地から，生成された真性の，正確に折り畳まれたIGFポリペプチドを精製している点で一致し，以下の点で相違している。
　
［相違点１］本願発明１においては，逆相クロマトグラフィーとして，逆相高速液体クロマトグラフィーが用いられているのに対して，先願発明では，特にそのことが明記されていない点。
　
［相違点２］本願発明は，工程（ａ）〜（ｄ）を包含する方法によって精製されたIGFポリペプチドを，疾患を治療するために用いているのに対し，先願発明では，精製されたIGFポリペプチドを，疾患を治療するために用いることが明記されていない点。
　
　なお，上記（イ）に記載された精製方法では，工程（ｃ）と（ｄ）との間に，第２の陽イオン交換クロマトグラフィーを行う工程が包含されているが（上記（イ）の段階（ｈ）〜（ｊ）参照），本願発明１には「以下の工程を包含する方法」と記載されているから，工程（ａ）〜（ｄ）の以外に，他の追加的な工程を含み得ることは明らかであり，また，本願明細書の段落【0008】の項目２及び段落【0089】には，疎水性相互作用クロマトグラフィーの後に，第二の陽イオン交換クロマトグラフィーを行うことも記載されているから，この点は相違点にならない。
　
（３）当審の判断
　
　以下，上記相違点について検討する。
　
１）相違点１について
　「逆相高速液体クロマトグラフィー」は，ペプチド等を分析するための手段として当業者に広く用いられているものであり，組換えIGF-Iを精製するためにも用いられることが公知である（Journal of Chromatography A, 1994, Vol.675, pp.101-112）。
　また，生化学辞典，第１版（株式会社東京化学同人，１９８９年），４４７頁によれば，「高速液体クロマトグラフィー」は，「HPLC」と略されるものであり，使用する充填剤に特徴を有し，極めて微細な球形と狭いサイズ分布を有する充填剤を用いて，溶出ピークの歪みや広がりを少なくして，分離効率を高めたものである。また，充填剤粒子が小さいので，流れに対する抵抗が高く，送液にはポンプが用いられる。
　そこで，上記（ハ）を参照すると，上記（イ）における「逆相クロマトグラフィー」で使用される充填剤は，アンバークロム(Amberchrom)CG1000sdTM(TosoHaas)である。一方，本願明細書の段落【0090】には，「RP-HPLCを，TosoHaasAmberchrome CG1000sd樹脂を使用して行った。」と記載されている。充填剤の名称が同一であるから，両者の充填剤は同一のものであり，先願明細書に記載された充填剤は，「逆相高速液体クロマトグラフィー」に適用できるものである。
　また，上記（ハ）には，逆相クロマトグラフィーカラム（2.6cm×21cm）に，流速20ml／分でロードしたことが記載されている。一方，本願明細書の段落【0098】には，「RP-HPLCを，6リットル容量の直径15センチメートルの高圧カラムであるProchromLC150，およびKromasil，C8，10ミクロン樹脂を使用して行った。流速は，１L/分であった。」と記載されている。
　本願明細書に記載された溶出液の流入速度が，先願明細書に記載されたそれと比較して50倍も大きいため，先願発明の「逆相クロマトグラフィー」が「高速」ではないようにもみえるが，両者のカラムの直径を比較すると，本願明細書に記載されたカラムの直径は，先願明細書のそれに比べて約5.8（15/2.6）倍も大きいため，実際に溶出液がカラム内を通過する線速度は1.5（50/(5.8)2）倍程度の差しかない。
　さらに，上記（ハ）には，流速20ml／分から15ml／分に減少させたことが記載されている。このように流速をコントロールできるのは，送液にポンプにつながれているからにほかならず，ポンプを用いれば，少なからずカラムに圧力がかかるものであり，分離が速くなると予想されるから，先願発明の「逆相クロマトグラフィー」は，「逆相高速液体クロマトグラフィー」に相当するものである。
　したがって，上記相違点１は実質的な相違点ではない。
　
２）相違点２について
　先願明細書の上記（二）には，IGF-Iは正常な成長及び発達に必須な哺乳動物の成長因子であって，様々な細胞のタイプに分裂促進効果を有し，臨床上様々に用途を有することが記載されている。ここで，「臨床上の用途」は，疾患を治療するための用途を含むことは明らかである。
　また，先願の優先日当時の技術水準を参酌すると，IGF-Iは，例えば膵臓疾患，糖尿病，網膜ニューロン障害，骨粗鬆症，心臓疾患，腎臓疾患を治療するために用いられているものである（特表平６−５１００６５号公報，特表平６−５０９３６１号公報，特表平７−５００８３９号公報，特開平４−２３５１３５号公報，特表平６−５０４２８６号公報，特開平１−２２６８２７号公報参照）。
　このように，IGF-Iが様々な疾患を治療するために用いられている状況を勘案すれば，IGF-Iを個々の疾患を治療するためにどのように使用すればよいかは，先願優先日当時の技術常識から当業者が把握できたものであり，工程（ａ）〜（ｄ）を包含する方法によって精製された，真性の，正確に折り畳まれたIGFポリペプチドを，種々の疾患を治療するために用いることは，たとえ疾患を治療するための具体的な手段が先願明細書に開示されていなくても，当業者が容易に実施できたはずである。
　してみると，先願明細書には，IGF-Iの治療用途が実施可能なように開示されており，工程（ａ）〜（ｄ）を包含する方法によって精製された，真性の，正確に折り畳まれたIGFポリペプチドを治療用途に適用することは，先願明細書に記載されているに等しいか，又は周知慣用の技術の付加にすぎず，それによって新たな効果が奏されるものとは認められないから，上記相違点２は，実質的な相違点ではない。
　
（４）本件請求人の主張に対する反論
　
　請求人は，平成１９年１１月１６日付審判請求書の手続補正書において，原査定では，治療用途について，いずれの文献にも記載がされていると指摘しているが，先願明細書には，治療方法が，何ら実施可能なように記載されているとはいえず，引用出願としての的確性を欠いていると主張する。
　しかしながら，先願明細書に具体的に治療方法が記載されていなくとも，先願優先日当時の技術常識に基づいて，当業者がIGF-Iを疾患を治療するために用いられることは，上記（３）において記載したとおりである。
　したがって，本件請求人の上記主張は採用できない。
　
（５）出願人・発明者について
　
　本願は分割出願であるから，本願の出願日の遡及時点（平成８年６月７日）に基づいて出願人の異同を判断すると，本願の出願人は，「カイロン　コーポレーション」であり，先願の出願人は，「セファロン，インコーポレイテッド」である。したがって，本願及び先願の出願人は同一ではない。
　
　また，本願の発明者は，当初，「シンシア，コウギル」，「ルイス，ジャーベ」，「パトリシオ　リケルメ」，「グレン　ドリン」，「クリストファー　エム．　バシヌー」，「ロバート　ディー．　カドルナ」及び「アスマン　ジー．　オッザーク」の７名であったが，平成１８年６月２１日付け手続補正書により，「カール　スカンデラ」，「ラッセル　エー．　ブルーリー」，「ジョアン　エヌ．　アブラムズ」，「ジョン　エム．　ハンソン」及び「フランシス　シー．　マスランカ」の５名が追加され，計１２名に補正されている。
　一方，先願の発明者は，当初，「ブリアーレイ，ラッセル，エー」，「アブラムス，ジョアン，エヌ」，「ハンソン，ジョン，エム」及び「マスランカ，フランシス，シー」の４名であったが，平成１８年６月２１日付け手続補正書により，「カウギル，シンチア」，「リグエルム，パトリシオ」，「ジュアルブ−オソリオ，ルイス，ジー」及び「ドリン，グレン」の４名が追加され，計８名に補正されている。
　両者は，「シンシア，コウギル」，「パトリシオ　リケルメ」，「グレン　ドリン」，「ラッセル　エー．　ブルーリー」，「ジョアン　エヌ．　アブラムズ」，「ジョン　エム．　ハンソン」及び「フランシス　シー．　マスランカ」を発明者とする点で共通しているが，本願はさらに，「ルイス，ジャーベ」，「クリストファー　エム．　バシヌー」，「ロバート　ディー．　カドルナ」，「アスマン　ジー．　オッザーク」，「カール　スカンデラ」を含み，先願はさらに，「ジュアルブ−オソリオ，ルイス，ジー」を含む点で相違している。したがって，本願及び先願の発明者は同一ではない。
　
３．むすび
　
　以上のとおりであるから，本願発明１は，先願の特許法第１８４条の４第１項の国際出願日における国際出願の明細書，請求の範囲又は図面に記載された発明と同一であって，しかも，本願発明１の発明者が上記先願明細書に記載された発明の発明者と同一であるとも，また，本願の出願時に，その出願人が上記先願の出願人と同一であるとも認められないので，本願発明１は，特許法第１８４条の１３の規定により読み替えて適用される特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができないものであるから，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。
　
４．付言
　
　請求人は，平成１９年１１月１６日付審判請求書の手続補正書において，本願発明１は，人体の治療方法に応用できるが，それ以外の方法にも応用できるから，それらの方法には産業上利用可能性があるというべきであり，特許法２９条１項柱書に規定する要件を満たしていると主張する。
　しかしながら，本願発明１では，治療の対象として人間が明らかに除外されているとは認められない。本願発明１が人体の治療方法にも応用できると認めているように，本願発明１には医療行為が含まれているから，医療行為が特許の対象から除外されない限り，その発明は産業上の利用可能性がないと解さざるを得ない。
　よって，本願発明１は，特許法２９条１項柱書に規定する要件を満たしておらず，本願はこの理由においても拒絶すべきものである。