(57)【要約】  本発明は、特に細胞への生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチド等の化合物の送達を促進するコンジュゲートを含む送達システムに関する。本発明は、化合物、例えば生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチドを細胞に送達するための上記コンジュゲートにも関する。本発明は更に、上記コンジュゲートを含む医薬組成物及びその使用に関する。本発明は、細胞又は生物、好ましくは患者に化合物を送達する方法にも関する。【選択図】なし【特許請求の範囲】
【請求項１】
細胞に化合物を送達するためのコンジュゲートであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュールと、
（ｂ）小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する少なくとも１つのモジュールと、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュールと、
（ｄ）少なくとも１つの化合物と、
を含むか、又はそれらからなり、モジュール（ａ）が、リンカーを介してモジュール（ｃ）又はモジュール（ｂ）と結合し、モジュール（ｃ）が、ペプチドリンカーを介してモジュール（ｂ）と結合し、化合物（ｄ）（複数の場合もある）が、モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）又はモジュール（ｂ）とを連結する該リンカーと結合している、コンジュゲート。
【請求項２】
前記モジュールと前記化合物とが、以下の配置：（ａ）ｘ−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ又は（ａ）ｘ−（ｂ）ｙ−（ｃ）ｚで互いに結合され、化合物（ｄ）ｎ（複数の場合もある）が、モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）と、又はモジュール（ａ）とモジュール（ｂ）とを連結する前記リンカーと結合し、ここで、
ｘが１〜５、又は１の整数であり、
ｙが１〜５、又は１の整数であり、
ｚが１〜５、又は１の整数であり、
ｎが１〜５０、又は１、２、３、４、５、６、７、８、９、若しくは１０の整数である、請求項１に記載のコンジュゲート。
【請求項３】
前記モジュールと前記化合物とが互いに結合している前記配置が、（ａ）ｘ−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｎ又は（ａ）ｘ−（ｂ）ｎ−（ｃ）ｚ（ここでｘは１の整数であり、ｚは１の整数であり、ｎは１の整数である）である、請求項２に記載のコンジュゲート。
【請求項４】
モジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）又はモジュール（ａ）及びモジュール（ｂ）、及び／又は化合物（ｄ）（複数の場合もある）が、
（ｉ）共有結合により互いに結合している、
（ｉｉ）非共有結合により互いに結合している、
（ｉｉｉ）少なくとも１つのアダプタ分子を介して互いに結合している、及び／又は、
（ｉｖ）少なくとも１つのアダプタ分子を任意で含む少なくとも１つのリンカー分子を介して互いに結合している、請求項１又は３に記載のコンジュゲート。
【請求項５】
前記モジュールと前記化合物とが互いに結合している前記配置が、
（ｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが直接又はペプチドリンカーを介して（ｂ）ｙと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と共有結合している）、
（ｉｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが直接又はペプチドリンカーを介して（ｂ）ｙと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と非共有結合している）、
（ｉｉｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと非共有結合し、（ｃ）ｚが直接又はペプチドリンカーを介して（ｂ）ｙと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と共有結合している）、又は、
（ｉｖ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと非共有結合し、（ｃ）ｚが直接又はペプチドリンカーを介して（ｂ）ｙと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と非共有結合している）、
（ｖ）（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ及び（ｃ）ｚ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合し、（ｂ）ｙが直接又はペプチドリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と共有結合している）、
（ｖｉ）（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ及び（ｃ）ｚ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合し、（ｂ）ｙが直接又はペプチドリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と非共有結合している）、
（ｖｉｉ）（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ及び（ｃ）ｚ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと非共有結合し、（ｂ）ｙが直接又はペプチドリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と共有結合している）、又は、
（ｖｉｉｉ）（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ及び（ｃ）ｚ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと非共有結合し、（ｂ）ｙが直接又はペプチドリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｄ）ｎが該リンカー分子と非共有結合している）、
である、請求項２〜４のいずれか一項に記載のコンジュゲート。
【請求項６】
共有結合が、ジスルフィド結合、アミド結合、オキシム結合又はヒドラゾン結合であり、非共有結合が、イオン結合又は疎水性結合である、請求項４又は５に記載のコンジュゲート。
【請求項７】
前記リンカー分子がペプチド、修飾ペプチド若しくは毒素ベースのリンカー、又はポリエチレングリコール（ＰＥＧ）と共有結合したペプチドであり、前記アダプタ分子が二本鎖ＲＮＡ結合タンパク質（ＤＲＢＰ）又はその変異体である、請求項４又は５に記載のコンジュゲート。
【請求項８】
前記リンカー分子が、
（ｉ）少なくとも１つの分岐点、若しくはリジン側鎖、システイン側鎖、若しくは側鎖上にアミノオキシ部分を含有する非天然アミノ酸、及び／又は、
（ｉｉ）少なくとも１つの切断部位、若しくはフューリン切断部位若しくはカルパイン切断部位、
を含む、請求項４〜７のいずれか一項に記載のコンジュゲート。
【請求項９】
前記切断部位が、モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）との間、又はモジュール（ａ）と化合物（ｄ）との間に存在する、請求項８に記載のコンジュゲート。
【請求項１０】
前記化合物が、前記分岐点と共有結合している、又は前記リジン側鎖とのアミド結合により、前記システイン側鎖とのジスルフィド結合により、若しくは側鎖上にアミノオキシ部分を含有する非天然アミノ酸を介して該分岐点と共有結合している、請求項８又は９に記載のコンジュゲート。
【請求項１１】
前記化合物が、前記システイン側鎖とのジスルフィド結合により共有結合したＤＲＢＤ又はその変異体とのイオン結合又は疎水性結合により前記分岐点と非共有結合している、請求項８又は９に記載のコンジュゲート。
【請求項１２】
（ｉ）モジュール（ａ）が細胞表面受容体リガンド、抗体、糖、脂質又はナノ粒子を含み、
（ｉｉ）モジュール（ｂ）がアミノ酸配列X1X2X3X4（配列番号５）（ここで、
Ｘ１がＥ、Ｈ、Ｋ、Ｎ、Ｐ、Ｑ、Ｒ又はＳ、好ましくはＫ又はＲであり、
Ｘ２がＤ、Ｅ、Ａ、Ｔ、Ｖ、Ｇ、Ｓ又はＮ、好ましくはＤ又はＥであり、
Ｘ３がＥ又はＤ、好ましくはＥであり、
Ｘ４がＬ又はＦ、好ましくはＬである）を１つ又は複数含むオリゴペプチドを含み、任意でＮ末端及び／又はＣ末端に１個〜３個の更なるアミノ酸残基が含まれ、
（ｉｉｉ）モジュール（ｃ）が、
（ａ）ＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦ（α）１、ＣＰＹ、毒素Ａサブユニット、ＡＣｈＥ、その断片若しくはその変異体からなる群から選択されるタンパク質のペプチド、又は、
（ｂ）ＣＬ１（配列番号３１）、ＣＬ２（配列番号３２）、ＣＬ６（配列番号３３）、ＣＬ９（配列番号３４）、ＣＬ１０（配列番号３５）、ＣＬ１１（配列番号３６）、ＣＬ１２（配列番号３７）、ＣＬ１５（配列番号３８）、ＣＬ１６（配列番号３９）若しくはＳＬ１７（配列番号４０）を含むアミノ酸配列、
を含み、
（ｉｖ）化合物（ｄ）が核酸又はペプチドを含む、請求項１〜１１のいずれか一項に記載のコンジュゲート。
【請求項１３】
（ｉ）前記細胞表面受容体リガンドが、成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、ＡＭＦ、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、その断片及びその変異体からなる群から選択され、
（ｉｉ）前記抗体が、抗ＴＧＮ３８／４６、抗トランスフェリン受容体及び抗成長因子受容体からなる群から選択され、
（ｉｉｉ）前記脂質が、リン脂質、糖脂質、スフィンゴ脂質及びステロール脂質からなる群から選択され、
（ｉｖ）前記ナノ粒子が、金属、シリケート及びポリマーからなる群から選択される、請求項１２に記載のコンジュゲート。
【請求項１４】
前記細胞表面受容体リガンドが、リシンのＢサブユニット、アブリンのＢサブユニット、モデシンのＢサブユニット、ボルケンシンのＢサブユニット、コレラ毒素のＢサブユニット、志賀毒素のＢサブユニット、ベロ毒素のＢサブユニット、緑膿菌外毒素ＡのドメインＩ、ドメインＩＩ及びドメインＩＶ、並びに大腸菌易熱性腸毒素のＢサブユニットからなる群から選択される毒素である、請求項１３に記載のコンジュゲート。
【請求項１５】
モジュール（ｃ）が、
（ｉ）NX1SX2X3X4X5X6X7X8X9INPTX10X11X12X13（配列番号４５）（ここでＸ１がＡ、Ｓ又はＶであり、Ｘ２がＳ、Ａ又はＴであり、Ｘ３がＳ又はＶであり、Ｘ４がＲ、Ｈ又はＮであり、Ｘ５がＳ又はＴであり、Ｘ６がＧ、Ｒ、Ｔ又はＡであり、Ｘ７がＬ、Ｖ又はＭであり、Ｘ８がＤ、Ｎ又はＥであり、Ｘ９がＤ又はＮであり、Ｘ１０がＶ又はＬであり、Ｘ１１がＬ又はＶであり、Ｘ１２がＬ又はＩであり、Ｘ１３がＫ又はＮである）、
（ｉｉ）GKPTLYX1VSLX2MSDTX3GTX4Y（配列番号５７）（ここでＸ１がＮ又はＱであり、Ｘ２がＩ又はＶであり、Ｘ３がＧ又はＡであり、Ｘ４がＣ又はＳである）、
（ｉｉｉ）MTX1X2X3X4EX5X6X7X8X9X10X11LTYSX12X13RGX14VAX15LX16AFMKQRX17MGLNDFIQKX18X19X20NX21YACKHX22EVQSX23LX24X25（配列番号６７）（ここでＸ１がＶ又はＩであり、Ｘ２がＫ又はＱであり、Ｘ３がＡ又はＴであり、Ｘ４がＸ（Ｘは０個のアミノ酸である）又はＡであり、Ｘ５がＡ又はＴであり、Ｘ６がＡ又はＳであり、Ｘ７がＲ、Ｋ、Ｇ又はＶであり、Ｘ８がＳ、Ｇ又はＰであり、Ｘ９がＴ、Ｐ又はＡであり、Ｘ１０がＸ又はＰであり、Ｘ１１がＸ又はＤであり、Ｘ１２がＲ又はＫであり、Ｘ１３がＭ又はＴであり、Ｘ１４がＭ又はＬであり、Ｘ１５がＩ又はＮであり、Ｘ１６がＩ又はＳであり、Ｘ１７がＲ又はＫであり、Ｘ１８がＩ又はＬであり、Ｘ１９がＡ又はＳであり、Ｘ２０がＳ、Ｎ、Ａ又はＴであり、Ｘ２１がＴ又はＳであり、Ｘ２２がＡ、Ｐ又はＴであり、Ｘ２３がＩ又はＹであり、Ｘ２４がＫ又はＮであり、Ｘ２５がＭ、Ｉ又はＬである）、
（ｉｖ）MRFPSIFTAVLFAASSALAAPVX1TTTEDETAQIPAEAVIGYLDLEGDFDVAVLPFSX1STNNGLLFIX1TTIASIAAKEEGVSLDKREAEAWHWLQLKPGQPMYKREAEAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMY（配列番号８７）（ここでＸ１がＮ又はＱである）、
（ｖ）MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILX1FLSRAN（配列番号８１）（ここでＸ１がＧ、Ｖ又はＬである）、
（ｖｉ）DTLDEAERQWRAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERX1SDL（配列番号ＸＸＸ）（ここでＸ１がＣ又はＳである）、並びに、
（ｖｉｉ）ETIDEAERQWKTEFHRWSX1YX2MHWKNQFDQYSRHENX3AEL（配列番号ＸＸＸ）（ここでＸ１がＣ又はＳであり、Ｘ２がＣ又はＭであり、Ｘ３がＣ又はＳである）、
からなる群から選択される、請求項１３に記載のコンジュゲート。
【請求項１６】
モジュール（ｃ）が、
（ｉ）NASSSRSGLDDINPTVLLK（配列番号４３）、
（ｉｉ）NASASHSRLDDINPTVLIK（配列番号４６）、
（ｉｉｉ）NASSSHSGLDDINPTVLLK（配列番号４７）、
（ｉｖ）GKPTLYNVSLIMSDTGGTCY（配列番号５１）、
（ｖ）GKPTLYNVSLVMSDTAGTCY（配列番号５２）、
（ｖｉ）GKPTLYQVSLIMSDTGGTCY（配列番号５３）、
（ｖｉｉ）GKPTLYQVSLIMSDTGGTSY（配列番号５４）、
（ｖｉｉｉ）MTVKAEAARSTLTYSRMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIASNTYACKHAEVQSILKM（配列番号６０）、
（ｉｘ）MTVKTEAAKGTLTYSRMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIANNSYACKHPEVQSILKI（配列番号６４）、
（ｘ）MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILGFLSRAN（配列番号７９）、
（ｘｉ）MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILVFLSRAN（配列番号８２）、
（ｘｉｉ）MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILLFLSRAN（配列番号８３）、
（ｘｉｉｉ）DTLDEAERQWKAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERCSDL（配列番号２８０）、
（ｘｉｖ）DTLDEAERQWKAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERSSDL（配列番号２８１）、
（ｘｖ）ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８２）、
（ｘｖｉ）ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８３）、
（ｘｖｉｉ）ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８４）、
（ｘｖｉｉｉ）ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８５）、
（ｘｉｘ）ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMHWKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８６）、
（ｘｘ）ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８７)、
（ｘｘｉ）ETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８８）、
（ｘｘｉｉ）ETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８９）、
（ｘｘｉｉｉ）DTLDEAERQWRAEFHRWSSYMVH WKNQFDHYSKQERX1SDL（ここでＸ１はＣ又はＳである）（配列番号２９０）、又は、
（ｘｘｉｖ）ETIDEAERQWKTEFHRWSX1YX2MHWKNQFDQYSRHENX3AEL（ここでＸ１はＣ又はＳであり、Ｘ２はＣ又はＭであり、Ｘ３はＣ又はＳである）（配列番号２９１）、
である、請求項１５に記載のコンジュゲート。
【請求項１７】
モジュール（ｃ）が、
（ｉ）MRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIASNTYACKHAEVQSILKM（配列番号７２）、
（ｉｉ）MRGMVAILIAFMKQ（配列番号７３）、
（ｉｉｉ）GMVAILIAF（配列番号７４）、
（ｉｖ）MRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIANNSYACKHPEVQSILKI（配列番号７７）、
（ｖ）ITDEFKSSILDINKKLFSI（配列番号８４）、又は、
（ｖｉ）ITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESV（配列番号８５）、
である、請求項１６に記載のコンジュゲート。
【請求項１８】
前記核酸が、一本鎖ＤＮＡ、二本鎖ＤＮＡ、一本鎖ＲＮＡ、二本鎖ＲＮＡ、ｓｉＲＮＡ、トランスファーＲＮＡ（ｔＲＮＡ）、メッセンジャーＲＮＡ（ｍＲＮＡ）、マイクロＲＮＡ（ｍｉＲＮＡ）、核内低分子ＲＮＡ（ｓｎＲＮＡ）、低分子ヘアピン型ＲＮＡ（ｓｈＲＮＡ）又はモルホリノ修飾ｉＲＮＡである、請求項１２に記載のコンジュゲート。
【請求項１９】
前記核酸が化学修飾されている、請求項１２に記載のコンジュゲート。
【請求項２０】
医薬品として使用される、請求項１〜１９のいずれか一項に記載のコンジュゲート。
【請求項２１】
医薬組成物であって、
（ｉ）請求項１〜１９のいずれか一項に記載のコンジュゲートと、
（ｉｉ）薬学的に許容可能な賦形剤、担体及び／又は希釈剤と、
を含む、医薬組成物。
【請求項２２】
細胞に化合物（ｄ）を送達する方法であって、
（ａ）細胞を準備する工程と、
（ｂ）化合物（ｄ）を含む請求項１〜１９のいずれか一項に記載のコンジュゲートを前記細胞に、該細胞により該コンジュゲートが内部移行され、それにより該化合物（ｄ）が該細胞に送達される条件下で接触させる工程と、
を含む、方法。
【請求項２３】
前記細胞が、真核細胞、無脊椎動物細胞、脊椎動物細胞、線形動物細胞、真菌細胞、アスペルギルス属の細胞、酵母細胞、サッカロミセス属の細胞、ピチア属の細胞、昆虫細胞、Ｓｆ９細胞、動物細胞、非ヒト動物細胞、哺乳動物細胞、非ヒト哺乳動物細胞、ＣＨＯ、霊長類細胞、非ヒト霊長類細胞、ヒト細胞又は植物細胞である、請求項２３に記載の方法。
【請求項２４】
患者に化合物（ｄ）を送達する方法であって、十分量の請求項１〜２０のいずれか一項に記載のコンジュゲートを患者に投与し、それにより該化合物（ｄ）が該患者に送達される、工程を含む、方法。
【請求項２５】
細胞における遺伝子発現を変更させる方法であって、
（ａ）細胞を準備する工程と、
（ｂ）化合物（ｄ）を含む請求項１〜２０のいずれか一項に記載のコンジュゲートを前記細胞に、該細胞により該コンジュゲートが内部移行され、該コンジュゲートの該化合物（ｄ）が該細胞のサイトゾル又は核に送達される条件下で接触させる工程であって、該化合物（ｄ）が該細胞における遺伝子発現を変更させることが可能な核酸又はペプチドである、工程と、
を含み、
（ｃ）前記化合物（ｄ）が、前記細胞のサイトゾル又は核に達すると、該細胞における遺伝子発現を変更させる、方法。
【請求項２６】
コンジュゲートを調製する方法であって、細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とをカップリングすることを含み、モジュール（ａ）と、モジュール（ｂ）と、モジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが任意の配置及び任意の化学量論で互いに結合している、方法。
【請求項２７】
請求項１〜２０のいずれか一項に記載のコンジュゲートを調製するための構成要素を含むキットであって、該キットがモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）、モジュール（ｃ）及び／又は化合物（ｄ）を含み、該キットが任意的なペプチドリンカー及び／又は切断部位を含む任意的なペプチドを含む、キット。
【請求項２８】
請求項１〜２０のいずれか一項に記載のコンジュゲートを含む送達システムを含むキット。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、特に細胞への生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチド等の化合物の送達を促進するコンジュゲートを含む送達システムに関する。本発明は、化合物、例えば生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチドを細胞に送達するための上記コンジュゲートにも関する。本発明は更に、上記コンジュゲートを含む医薬組成物及びその使用に関する。本発明は、細胞又は生物、例えば患者に化合物を送達する方法にも関する。
【背景技術】
【０００２】
分子レベルで疾患状態に対処しようとする新規の治療法が開発中である。これらの新規の治療用化合物のうちの多くの実用化における主な課題は、該化合物が細胞膜を容易には通過せず、そのためその作用部位があると考えられる細胞内のコンパートメントに到達することができないことである。
【０００３】
ほとんどの大型分子が動物細胞の原形質膜を効率的に通過することができないことから、ほとんどの場合細胞表面上の相互作用により細胞の外側で起こる作用メカニズムを伴う動物細胞に対する研究目的及び治療目的でのこれらの大型分子の適用が通常制限されている。しかしながら、目的の生物学的効果を得るためには、或る特定のタイプの生物学的に活性のある巨大分子、例えばアンチセンスオリゴヌクレオチド、リボザイム、ｓｉＲＮＡ等のＲＮＡｉ誘導性の核酸二本鎖、及びプラスミド等のより長い核酸が、サイトゾル又は核等の細胞内コンパートメント内に存在しなければならない。残念なことに、細胞膜の疎水性環境の通過に関してこのような分子が通常有する高い正味電荷によって起こる問題に加えて、これらの分子の外形寸法は、単独で（unassisted：支援なしで）これらの膜に容易に拡散することができる寸法の上限（一般的におよそ５００Ｄａと推測される）を大きく上回る。このため、研究調査用途及び治療用途の両方に関するこれらの分子の有用性は、それらの目的の活性部位での効率的な蓄積を促進するように設計された送達技術の使用に強く依存する。
【０００４】
培養細胞におけるｉｎ  ｖｉｔｒｏでの適用には、この送達プロセスが、無傷で成長培地を通る巨大分子の移送も含むことが要求され、生きている動物におけるｉｎ  ｖｉｖｏでの適用では多くの場合、より困難な経路を強いられる。この経路は身体への導入から始まり、様々な体液、組織及び構造（そのいずれかが重大な化学障壁又は物理障壁を示し得る）の通過が続き、結果として標的細胞に侵入し、目的の作用部位に到達することで終了する。ｉｎ  ｖｉｖｏでは、このプロセスは、標的細胞への有用な量の該分子の取り込みを可能にするのに十分長い間、身体からの排出を避ける又は少なくとも遅らせる必要があることも示唆している。全ての文脈において、送達の解決策は、導入される分子、又は途中にある組織、体液、構造及び細胞のいずれに対する不要な変更も最小限に抑えなければならない。例えば、多くの脂質ベースのナノ粒子及びリポソーム製剤は、その制限された生体分布（主に肝臓に蓄積する）及びその細胞毒性効果を引き起こす固有のリスクにより適用性が大きく限定される（非特許文献１）。
【０００５】
また場合によっては、望ましくない二次的影響のリスクを最小限に抑えることが、途中での送達される巨大分子と意図されない結合パートナーとの不要な相互作用を避けることを意図する場合もある。この例には、或る特定の核酸構築物により意図せず誘発する可能性がある非特異的な免疫刺激が含まれる。送達技術によっては、通過中は巨大分子を物理的に遮断又は封入し、適切な時間／位置で該巨大分子を放出又は活性化させるだけで、この課題を解決するのに役立つものもあれば（例えば特許文献１を参照されたい）、この機能がなく、分子自体をこの問題点に対処するように最適化させることに依るものもある。ｓｉＲＮＡ及び他のＲＮＡｉ誘導性の作用物質の場合、より高い免疫刺激のリスクを有することが知られている配列モチーフを避けること、及び核酸骨格に対する化学的変化の両方により、実際に該分子の最適化が可能になり、これにより標的化機構（例えばＲＮＡ誘導型サイレンシング複合体（ＲＩＳＣ））により最大限の活性を保持しながら、意図されない経路（例えばＴｏｌｌ様受容体（ＴＬＲ）ベースの免疫応答）ではこのような分子は機能の乏しい（poor）基質となる。
【０００６】
最終的に、送達ビヒクル（vehicle）がその送達物（cargo）を標的細胞の表面へと運ぶことに成功すると、上述のように、大きく、及び／又は高電荷の巨大分子が通常単独では通過することのできない、全ての送達経路に共通の最も厄介な障壁の１つ、すなわち標的細胞の原形質膜に更に直面する。一部の送達技術は、エンドサイトーシス、ピノサイトーシス又はファゴサイトーシス等の自然の内部移行プロセスにより、細胞取り込みを誘起することでこれに対処しようと試みているが、サイトゾルへの接近には依然として、結果として生じるエンドサイトーシス小胞、ピノサイトーシス小胞又はファゴサイトーシス小胞内から同様の膜を通過する必要があるため、このような現在利用可能な解決策は全て、課題を実際に解決することなく、先延ばししているにすぎない。実際、この極めて重要な生体膜の通過の成功が、該通過が細胞表面上で起こるか又はこのような細胞内小胞内から起こるかにかかわらず、これまでに試験されたほぼ全ての送達技術の特に困難な律速段階であることが証明されている。
【０００７】
この課題に対処する一般的なアプローチの１つは、ほぼ全ての細胞がエンドサイトーシス起源、ピノサイトーシス起源又はファゴサイトーシス起源の多くの新たに内部移行した小胞（通常これらはリソソーム運命（lysosomal fate）に分類される）内で自然に駆動する酸性化プロセスを利用している。このためこれらの送達技術は、適切な酸性条件下で、望ましくは送達される分子がリソソーム内で損傷を受ける前に、これらの小胞膜の不安定化又は透過化を「強いる」ｐＨ依存性の能力を有する様々な分子を組み合わせている。「エンドソーム分解（endosomolytic）活性」と称されることもある、この形態のエンドソーム脱出（endosomalescape）は近年幾つかの異なる戦略で実現されている（リポソーム及びいわゆる安定した核酸脂質粒子（ＳＮＡＬＰ）内への融合脂質の封入を含む、特許文献２で述べられている）。別の例は、巨大分子又はウイルス全体のような更に大きい送達物の細胞膜を通る移送（エンドソームの酸性化（正：acidification）により活性化されることが知られているものを含む）を媒介するように自然に進化した様々なタンパク質に由来する、いわゆるペプチド形質導入ドメイン（ＰＴＤ）を利用する（特許文献３）。第３の顕著な例は、エンドソーム分解活性が酸に不安定なマレアミド酸（maleamate）結合により結合したＰＥＧ基により可逆的に遮断された両親媒性のポリ（ビニルエーテル）であるＰＢＡＶＥの使用である（非特許文献２及び特許文献４）。しかしながら、これまでにこのような技術とともに言及された変動的な成功にもかからわず、これらの「強制的なエンドソーム脱出」プロセスは、これらの解決策の全てではないがほとんどで依然として重要な律速段階であり、このことはこれらのアプローチが未だ最適にはこの課題に対処していないことを示している。
【０００８】
最後に、送達の解決策の設計における重要であるが、見過ごされることの多い問題点は、そのミッションが完了した際に送達ビヒクル又は構築物で起こることについての問題である。これらの送達分子が代謝されないために標的細胞内に蓄積する可能性が、特に反復又は持続的な長期治療に関するこれらの分子の設計に対する更なる要件を課す。とりわけ、送達ビヒクル又は構築物内で使用される構成要素はこれに関していかなる有害な効果をも引き起こさないものでなければならない。結果として、標的細胞によって容易にかつ安全に代謝されることが知られている送達分子は好ましい解決策を提示し、長期的な効果が十分に特徴付けられてはいない人工の非生分解性の化学物質又は分子を利用するものは高いリスクを示す。
【先行技術文献】
【特許文献】
【０００９】
【特許文献１】国際公開第２００９／０４５４５７号
【特許文献２】米国特許出願公開第２００８／０２００６６１号
【特許文献３】米国特許出願公開第２００６／０２２２６５７号
【特許文献４】米国特許出願公開第２００７／００３６８６５号
【非特許文献】
【００１０】
【非特許文献１】Behlke, MA (2006). Mol Ther, 13:644-670.
【非特許文献２】Rozema, D. B., D. L. Lewis, et al. (2007).Proc Natl Acad Sci U S A104(32): 12982-7.
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【００１１】
このため、特に生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチド等の化合物を生きている細胞へと効率的に送達することができる送達システムに対する緊急の必要性がある。細胞内でいかなる有害な副作用をも引き起こさない送達システムに対しても緊急の必要性がある。標的細胞により容易にかつ安全に代謝される構成要素を利用する送達システムも強く望まれている。
【課題を解決するための手段】
【００１２】
本発明は、特に対象となる生きている細胞、好ましくは対象となる上記の生きている細胞のサイトゾル又は核への生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチド等の化合物の送達を促進するコンジュゲートを含む送達システムに関する。本発明の送達システム及びコンジュゲートは、初期の細胞の標的化及び内部移行、続く膜コンパートメントを通る小胞体（ＥＲ）への逆行性の（retrograde）輸送及びＥＲからサイトゾルへのＥＲ関連分解（ＥＲＡＤ）経路を介した逆行転位（retro-translocation）のために完全な自然経路を利用する（harnessand/or
exploit）ように設計される。本発明の送達システム及びコンジュゲートは、サイトゾルに到達すると、化合物をサイトゾルへと送達するか、又は続いて化合物を核へと送達することができる。
【００１３】
このため本発明は、全ての細胞内で遍在的に発生する内因性プロセスを用いることにより、特に標的となるサイトゾル又は核へと生物学的に活性のある巨大分子、核酸又はペプチド等の化合物を効果的に送達することができる送達システム及びコンジュゲートを提供する。本発明のコンジュゲートは、完全に自然のものであり、かつ進化的に最適化させたこれらの内因性プロセスの利点を最大限利用しており、このため該送達システム及び該コンジュゲートは高い効率、低い毒性及び広範な用途で化合物を標的細胞へと送達することができる。本発明により提供される送達システム及びコンジュゲートは、研究目的、治療目的及び診断目的で生物学的に活性のある化合物を培養細胞及び生きている生物の両方へと効果的に送達することを可能にする。本発明により提供されるコンジュゲートは、分解されるため標的細胞内で蓄積しないように設計される。このため、本発明の送達システム及びコンジュゲートは少なくとも、当該技術分野におけるサイトゾル送達問題に対する解決策と、標的細胞における代謝されない又は非分解性の送達ビヒクル／構築物の蓄積に起因する当該技術分野における毒性問題に対する解決策とを提供する。
【００１４】
第１の態様では、本発明は、少なくとも１つのコンジュゲートを含むか又はそれからなる、細胞に化合物を送達するための送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが任意の配置で互いに結合する、細胞に化合物を送達するための送達システムに関する。本発明の送達システムは任意に、核局在化シグナルを含む。
【００１５】
第２の態様では、本発明は、少なくとも１つのコンジュゲートを含むか又はそれからなる、細胞に化合物を送達するための送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）のうちの少なくとも２つが、多重モジュールのタンパク質又はペプチド内に含まれるか又は含有され、多重モジュールのタンパク質又はペプチドと、多重モジュールのタンパク質又はペプチド内に含まれない又は含有されない任意の残る少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置で互いに結合する、送達システムに関する。本発明のコンジュゲートは、核局在化シグナルを任意で含む。好ましくは、多重モジュールのタンパク質又はペプチドは、連続タンパク質若しくはペプチド、又は少なくとも２つのタンパク質若しくはペプチドのサブユニット若しくはドメインを含むか、それらから本質的になるか、若しくはそれらを含有するタンパク質を含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。
【００１６】
第２の態様の好ましい実施の形態では、本発明のコンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）とが、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質又はペプチド内に含まれるか又は含有され、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質又はペプチドと、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置で互いに結合している。本発明のコンジュゲートは核局在化シグナルを任意で含む。
【００１７】
第２の態様の好ましい実施の形態では、本発明は、少なくとも１つのコンジュゲートを含むか又はそれからなる、細胞に化合物を送達するための送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）とが、（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチド内に含まれるか又は含有され、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドと、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置で互いに結合する、送達システムに関する。本発明のコンジュゲートは核局在化シグナルを任意で含む。
【００１８】
好ましくは、本発明のコンジュゲート内において、（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、ＣＸ１ａペプチド（配列番号２）、ＣＸ２ａペプチド（配列番号３）、配列番号４のアミノ酸配列を含むペプチド、モジュール（ｂ）タンパク質又はペプチドを含む毒性が低下した又は非毒性の毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のコレラ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＬＴ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＬＴ−ＩＩ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性の緑膿菌外毒素ＡドメインＩＡ、及びアセチルコリンエステラーゼ（ＡＣｈＥ）タンパク質又はペプチドからなる群から選択される。からなる群から選択されるアミノ酸配列を含む。別の好ましい実施の形態では、（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、配列番号２９２、配列番号２９３、配列番号２９４、配列番号２９５、配列番号２９６、配列番号２９７、配列番号２９８、配列番号２９９、（配列番号３００、配列番号３０１、配列番号３０２、配列番号３０３、及び配列番号３０４からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むＡＣｈＥタンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。
【００１９】
第２の態様の好ましい実施の形態では、本発明は、少なくとも１つのコンジュゲートを含むか又はそれからなる、細胞に化合物を送達するための送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）とが、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチド内に含まれるか又は含有され、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドと、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置で互いに結合する、送達システムに関する。本発明のコンジュゲートは核局在化シグナルを任意で含む。
【００２０】
第２の態様の好ましい実施の形態では、本発明は、少なくとも１つのコンジュゲートを含むか又はそれからなる、細胞に化合物を送達するための送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）とが、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチド内に含まれるか又は含有され、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドと、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置で互いに結合する、送達システムに関する。本発明のコンジュゲートは核局在化シグナルを任意で含む。
【００２１】
好ましくは、本発明のコンジュゲート内において、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有する多重モジュールタンパク質又はペプチドは、非毒性の又は毒性が低下したホロトキシン、非毒性の又は毒性が低下したリシンホロトキシン、リシンにおいて、ＡサブユニットがＲ１８０Ｈ突然変異を有する非毒性のリシンホロトキシン（配列番号１）、非毒性の又は毒性が低下した志賀ホロトキシン、非毒性の又は毒性が低下したアブリンホロトキシン、非毒性の又は毒性が低下したモデシン、非毒性の又は毒性が低下したビスキュミン、非毒性の又は毒性が低下したボルケンシン、非毒性の又は毒性が低下したコレラ毒素、非毒性の又は毒性が低下した易熱性エンテロトキシン、非毒性の又は毒性が低下した大腸菌（E. coli）易熱性エンテロトキシン、非毒性の又は毒性が低下した緑膿菌外毒素Ａ、及び非毒性の又は毒性が低下した百日咳毒素からなる群から選択される。
【００２２】
第２の態様の好ましい実施の形態では、本発明は、本発明の送達システムのコンジュゲートに関する。
【００２３】
第３の態様では、本発明は、本発明の送達システム又はコンジュゲートを調製する方法に関する。
【００２４】
第４の態様では、本発明は、医薬品としての本発明の送達システム又はコンジュゲートの使用に関する。
【００２５】
第５の態様では、本発明は、本発明の送達システム又はコンジュゲートと、薬学的に許容可能な賦形剤、担体、及び／又は希釈剤とを含む医薬組成物に関する。
【００２６】
第６の態様では、本発明は、診断用試薬としての本発明の送達システム又はコンジュゲートの使用に関する。
【００２７】
第７の態様では、本発明は、薬剤の製造のための本発明の送達システム又はコンジュゲートの使用に関する。
【００２８】
第８の態様では、本発明は、本発明の送達システム又はコンジュゲートを使用して、化合物（ｄ）を細胞へと送達する方法に関する。
【００２９】
第９の態様では、本発明は、本発明の送達システム又はコンジュゲートを使用して、化合物（ｄ）を生物へと送達する方法に関する。
【００３０】
第１０の態様では、本発明は、本発明の送達システム又はコンジュゲートを使用して、化合物（ｄ）を患者へと送達する方法に関する。
【図面の簡単な説明】
【００３１】
【図１Ａ】本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態を含む図である。モジュール同士、又はモジュールと化合物とを、共有結合的に、非共有結合的に、アダプタ分子を介して、又はアダプタ分子を最適には含むリンカー分子を介して互いに結合することができる。
【図１Ｂ】本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態を含む図である。モジュール同士、又はモジュールと化合物とを、共有結合的に、非共有結合的に、アダプタ分子を介して、又はアダプタ分子を最適には含むリンカー分子を介して互いに結合することができる。
【図１Ｃ】本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態を含む図である。モジュール同士、又はモジュールと化合物とを、共有結合的に、非共有結合的に、アダプタ分子を介して、又はアダプタ分子を最適には含むリンカー分子を介して互いに結合することができる。
【図１Ｄ】本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態を含む図である。モジュール同士、又はモジュールと化合物とを、共有結合的に、非共有結合的に、アダプタ分子を介して、又はアダプタ分子を最適には含むリンカー分子を介して互いに結合することができる。
【図２Ａ】実施例１に記載のコンジュゲートＲ−ＡＫ−ＣＸの詳細な図である。図２Ａは本発明のコンジュゲートを示し、ここで細胞の標的化／取り込みペプチド（モジュール（ａ））はリシン毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド（モジュール（ｃ））はＣＯＸ２由来であり、ＥＲ標的化ペプチド（モジュール（ｂ））はＡＫＤＥＬであり、送達物（化合物（ｄ））はｓｉＲＮＡである。ＲＴｂは生分解性のジスルフィド結合によりカルボキシ末端にモジュール（ｃ）及びモジュール（ｂ）を有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合とアミノリンカーとを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合する。連結はホルミル基と分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。
【図２Ｂ】実施例１に記載のコンジュゲートＲ−ＡＫ−ＣＸの詳細な図である。図２Ｂは図２Ａに記載のものと同じ分子を示しているが、この分子は細胞のサイトゾルへと放出された際にｓｉＲＮＡの検出を可能にするために、ｓｉＲＮＡのセンス鎖の５’末端に蛍光色素を含む。
【図３】３ａは、モジュールと化合物（ｄ）とが以下の配置で互いに結合する、本発明によるコンジュゲートを示す図である：モジュール（ａ）は分岐点としてシステイン側鎖と、分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）はモジュール（ｂ）と共有結合し、化合物（ｄ）はジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合する。３ｂは、モジュールと化合物（ｄ）とが以下の配置で互いに結合する、本発明によるコンジュゲートを示す図である：モジュール（ａ）は分岐点としてシステイン側鎖と、分岐点の上流に切断部位とを含む第１のペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）は第２のペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｂ）と共有結合し、化合物（ｄ）はジスルフィド結合により分岐点のシステイン側鎖と共有結合する。３ｃは、化合物（ｄ）がジスルフィド結合の代わりに酵素切断部位を介してシステイン側鎖と結合する、別の好ましい実施形態を示す図である。好ましくは、モジュール（ａ）がエンドソーム又はＴＧＮ内でコンジュゲートから切断され、それによりモジュール（ｂ）が細胞受容体又は細胞受容体と結合し、それによりＥＲへの更なる輸送を促進する他の細胞タンパク質に利用可能となる。３ｄは少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが以下の配置で互いに結合する、本発明によるコンジュゲートを示す図である：少なくとも１つのモジュール（ａ）は分岐点としてシステイン側鎖と、分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介して少なくとも１つのモジュール（ｃ）と共有結合し、少なくとも１つのモジュール（ｃ）は少なくとも１つのモジュール（ｂ）と共有結合し、少なくとも１つの化合物（ｄ）はジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合したＤＲＢＤとのイオン（静電）結合により分岐点と非共有結合する。３ｅはモジュールと化合物とが以下の配置又は組合せで互いに結合する、本発明によるコンジュゲートを示す図である：モジュール（ａ）は分岐点としてシステイン側鎖と、分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）はペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｂ）と共有結合し、化合物（ｄ）はジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合したＤＲＢＤとのイオン結合により分岐点と非共有結合する。
【図４】モジュール（ａ）が非毒性のリシン毒素サブユニットＢ（ＲＴｂ）であり、モジュール（ｂ）が別個のモジュールとしては存在しないが、ＲＴｂの一部であり、モジュール（ｃ）が別個のモジュールとしては存在しないが、ＲＴｂの一部により与えられる、本発明のコンジュゲートを示す図である。概して、化合物（複数の場合もある）（ｄ）として１個〜４個のｓｉＲＮＡがリジン側鎖上のアミノ基等の接近可能なアミノ基とＮ末端アミノ基とを介して各ＲＴＢ分子とカップリングすることができる。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）１．０１／ＤＡＲＥ−Ｒ１／ＲＴＢ−ｓｉＲＮＡ（Ｌｙｓ経由）と称される。簡潔にいうと、初めにＣｙｓ−４の遊離チオールがＮ−エチルマレイミドによる処理により不活性化し、ＲＴｂが活性化ジスルフィドを含有する過剰量の二官能性架橋剤、例えばスルホ−ＬＣ−ＳＭＰＴとの反応により活性化する。この中間体をアンチセンス鎖の５’末端上に遊離チオールを有するｓｉＲＮＡで処理することで、単純なジスルフィド交換反応で示されたコンジュゲートが生成される。ｓｉＲＮＡカップリングの位置及び数はこの図に示される例に限定されない。ＲＴＢが過剰量の二官能性架橋剤スルホ−ＬＣ−ＳＰＤＰ（又はスルホ−ＬＣ−ＳＭＰＴ）により活性化されるので、１つのＲＴＢモノマー当たり数分子のｓｉＲＮＡを付加することができる。アニオン交換ＨＰＬＣにより複数のｓｉＲＮＡが結合したエンティティを分離することができる。この図の「Ｎ」は例示的なものにすぎず、遊離アミノ側基の実際の位置を表していない（Ｎ末端を除く）。
【図５】モジュール（ａ）が非毒性のリシン毒素サブユニットＢ（ＲＴｂ）であり、モジュール（ｂ）が別々のモジュールとしては存在しないが、ＲＴｂの一部であり、モジュール（ｃ）が別々のモジュールとしては存在しないが、ＲＴｂの一部として与えられる、本発明のコンジュゲートを示す図である。送達物である化合物（ｄ）は、センス鎖の５’末端を介して生分解性（還元性）ジスルフィド結合によりＲＴｂ分子の４位でシステイン残基と直接カップリングされたｓｉＲＮＡである。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）１．０２／ＤＡＲＥ−Ｒ２／ＲＴＢ−ｓｉＲＮＡ（Ｃｙｓ経由）と称される。
【図６Ａ】細胞の標的化／取り込みペプチドであるモジュール（ａ）がリシン毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチドであるモジュール（ｃ）がＣＯＸ２由来であり、モジュール（ｂ）のＥＲ標的化機能がＲＴｂによって与えられ、送達物である化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである、本発明のコンジュゲートを示す図である。ＲＴｂは生分解性のジスルフィド結合により、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を有する結合ペプチドのＮ末端でシステイン残基と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合とアミノリンカーとを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合する。連結はホルミル基と分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−２．０１／ＤＡＲＥ−Ｒ−ＣＸ／ＲＴＢ−Ｃｏｘ２−ＥＲＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図６Ｂ】（ＳＧ）３スペーサーをＰＥＧスペーサーに置き換えている以外は、図６Ａに記載のものと同じ分子を示す図である。合成は実施例２に記載している。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−２．０２／ＤＡＲＥ−Ｒ−ＣＸｐｅｇ／ＲＴＢ−ｐｅｇ−Ｃｏｘ２−ＥＲＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図７】細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチドであるモジュール（ａ）がリシン毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチドであるモジュール（ｃ）がＣＯＸ２由来であり、ＥＲ標的化ペプチドであるモジュール（ｂ）がＫＤＥＬであり、送達物である化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである、本発明のコンジュゲートを示す図である。ＲＴｂは生分解性のジスルフィド結合により、Ｃ末端にモジュール（ｃ）とモジュール（ｂ）とを有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合とアミノリンカーとを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合する。連結はホルミル基と分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−２．０３／ＤＡＲＥ−Ｒ−ＡＫ−ＣＸ／ＲＴＢ−Ｃｏｘ２−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図８】ＥＲＡＤ標的化ペプチドであるモジュール（ｃ）が取り除かれていることを除いて、図７に示されるものと同一の本発明のコンジュゲートを示す図である。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−２．０４／ＤＡＲＥ−Ｒ−ＡＫ／ＲＴＢ−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図９】細胞の標的化／取り込みペプチドであるモジュール（ａ）がリシン毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチドであるモジュール（ｃ）がＳｇｋ１由来であり、ＥＲ標的化ペプチドであるモジュール（ｂ）がＫＤＥＬであり、送達物である化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである、本発明のコンジュゲートを示す図である。ＲＴｂは生分解性のジスルフィド結合により、モジュール（ｂ）とモジュール（ｃ）とを有する結合ペプチドのＮ末端でシステイン残基と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合とアミノリンカーとを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合する。連結はホルミル基と分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）２．０５／ＤＡＲＥ−Ｒ−ＡＫ−ＳＧＫ／ＲＴＢ−Ｓｇｋ１−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図１０Ａ】モジュール（ａ）がトランスフェリン受容体結合ペプチドであり、モジュール（ｂ）がＫＤＥＬであり、モジュール（ｃ）がＣｏｘ２ペプチドである、本発明のコンジュゲートを示す図である。３つのモジュールが全て連続ペプチドとして結合している。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。化合物（ｄ）はｓｉＲＮＡである。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合を含有するセンス鎖の５’末端を介して、２つの（ＳＧ）３スペーサー間に位置するペプチドのシステイン残基と結合している。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−３．０１ａ／ＤＡＲＥ−Ｔ−ＡＫ−ＣＸ＿ＮＣ／ＴｆＲ−Ｃｏｘ２−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ（Ｎ→Ｃ）と称される。
【図１０Ｂ】モジュールは、構築物がモジュール（ａ）及びモジュール（ｂ）の両方のＣ末端が非結合型（free）であるようなものである以外は図１０Ａと同じである、本発明のコンジュゲートを示す図である。モジュール（ａ）は、２つのシステイン残基により形成されるジスルフィド結合によりそのＮ末端で分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基と連結している。化合物（ｄ）はｓｉＲＮＡである。ｓｉＲＮＡ送達物は、アミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介してスクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合している。連結はアダプタのホルミル基と分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−３．０１ｂ／ＤＡＲＥ−Ｔ−ＡＫ−ＣＸ＿ＣＣ／ＴｆＲ−Ｃｏｘ２−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ（→Ｃ；→Ｃ）と称される。
【図１１】モジュール（ａ）がトランスフェリン受容体結合ペプチドであり、モジュール（ｂ）がＫＤＥＬであり、モジュール（ｃ）がＳｇｋ１ペプチドである、本発明のコンジュゲートを示す図である。３つのモジュール全てが連続ペプチドとして結合しており、Ｎ末端にモジュール（ｃ）を、Ｃ末端にモジュール（ｂ）を有する。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。化合物（ｄ）はｓｉＲＮＡであり、センス鎖の５’末端を介して生分解性（還元性）ジスルフィド結合により、２つの（ＳＧ）３スペーサー間に位置するペプチドのシステイン残基と結合している。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−３．０２／ＤＡＲＥ−Ｔ−ＡＫ−ＳＧＫ／Ｓｇｋ１−ＴｆＲ−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図１２】モジュール（ａ）がトランスフェリン受容体結合ペプチドであり、モジュール（ｂ）がＫＤＥＬであり、モジュール（ａ）とＣ末端で結合し、モジュール（ｃ）がＩｇＭ（μ）である、本発明のコンジュゲートを示す図である。モジュール（ａ）は２つのシステイン残基により形成されるジスルフィド結合によりそのＮ末端で分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基と連結している。化合物（ｄ）はｓｉＲＮＡであり、アミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介してスクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合している。連結はアダプタのホルミル基と分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。（ＳＧ）３ユニットは様々なモジュールが互いに干渉しない状態を確保するスペーサーとして機能する。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−３．０３／ＤＡＲＥ−Ｔ−ＡＫ−ＩｇＭ／ＴｆＲ−ＡＫＤＥＬ−ＩｇＭ（μ）−ｓｉＲＮＡと称される。
【図１３】ここではモジュール（ｂ）（この例ではＫＤＥＬモチーフである）がモジュール（ｃ）（ＩｇＭ（μ）配列である）のＣ末端に存在することを除いて図１２に示されるコンジュゲートと同一の構成を有するコンジュゲートを示す図である。この図に示される構築物はＤＡＲＥ（商標）−３．０４／ＤＡＲＥ−Ｔ−ＩｇＭ−ＡＫ／ＴｆＲ−ＩｇＭ（μ）−ＡＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図１４】２つの送達物分子である２つの化合物（ｄ）が生分解性ジスルフィド結合により結合している、本発明のコンジュゲートを示す図である。細胞の標的化／取り込みペプチドであるモジュール（ａ）がリシン毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチドであるモジュール（ｃ）及びＥＲ標的化ペプチドであるモジュール（ｂ）は、本発明のコンジュゲートに使用される任意のモジュール（ｃ）及びモジュール（ｂ）であり得るが、結合ペプチドのＣ末端に位置する。ＲＴｂであるモジュール（ａ）は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合により、ｄＰＥＧ１２スペーサーにより隔てられた２つの分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基を含有する結合ペプチドのＮ末端でシステイン残基と連結している。送達物分子である２つの化合物（ｄ）はｓｉＲＮＡであり、そのそれぞれがアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介してスクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタにより結合ペプチドと結合している。連結はアダプタのホルミル基と２つの分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生じた安定したオキシム結合により起こる。例示的な構築物（ここでモジュール（ｃ）はＣｏｘ２ペプチドであり、モジュール（ｂ）はＫＤＥＬである）の合成を実施例１９に記載する。
【図１５】実施例２０に記載のように、ＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物である、送達物としてｆＬｕｃ−ｓｉＲＮＡを有するＤＡＲＥ（商標）−Ｔ−ＡＫ−ＳＧＫの分取アニオン交換ＨＰＬＣ追跡結果（trace）を示す図である。分離を流速３ｍＬ／分で６０分間、６Ｍの尿素を含有する２５ｍＭのトリス−ＨＣｌバッファー（ｐＨ７．４）中での０Ｍから０．８Ｍまでの臭化ナトリウムの線形勾配溶出で１ｍＬのＲｅｓｏｕｒｃｅ  Ｑカラムにより行った。カラム溶出液を２６０ｎｍ及び５５０ｎｍのＵＶでモニタリングした。ｘ軸は時間（分）であり、ｙ軸は２６０ｎｍでの吸光度（ｍＡＵ）である。第１のピークは所望のＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物である。
【図１６】実施例２０に記載のように、ＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物である、送達物としてＧＡＰＤＨ−ｓｉＲＮＡを有するＤＡＲＥ（商標）−Ｔ−ＡＫ−ＳＧＫの分取アニオン交換ＨＰＬＣ追跡結果を示す図である。分離を流速３ｍＬ／分で６０分間、６Ｍの尿素を含有する２５ｍＭのトリス−ＨＣｌバッファー（ｐＨ７．４）中での０Ｍから０．８Ｍまでの臭化ナトリウムの線形勾配溶出で１ｍＬのＲｅｓｏｕｒｃｅ  Ｑカラムにより行った。カラム溶出液を２６０ｎｍ及び５５０ｎｍのＵＶでモニタリングした。ｘ軸は時間（分）であり、ｙ軸は２６０ｎｍでの吸光度（ｍＡＵ）である。第１のピークは所望のＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物である。
【図１７】実施例２０に記載のように、ＨＰＬＣで精製した、ｆＬｕｃ  ｓｉＲＮＡ送達物を有するＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物、及びＧＡＰＤＨ  ｓｉＲＮＡ送達物を有するＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物のＰＡＧＥ分析を示す図である。１５％ＰＡＧＥゲル（８ｃｍ×６．５ｃｍ）を、６Ｍの尿素を含有するトリスホウ酸塩泳動バッファーを用いて、１時間〜１．５時間、２２０Ｖ及び２５ｍＡで泳動させた。
【図１８】ＨＰＬＣで精製した、ｆＬｕｃ−ｓｉＲＮＡ送達物を有するＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物のＭＡＬＤＩ−ＴＯＦ質量スペクトルを示す図である（実施例２０を参照されたい）。構築物はＭＳ条件に完全には安定ではなく、そのため２０５４４Ｄａの算出質量の領域でｍ／ｚを有する弱い分子イオンのみを観察することができる。６８３０のｍ／ｚで観察された主要ピークはｆＬｕｃ−ｓｉＲＮＡのアンチセンス鎖によるものであり（算出質量  ６８２７Ｄａ）、約１３７００のｍ／ｚに中心がある（centered）広範なピークはペプチドとコンジュゲートしたセンス鎖によるものである。
【図１９】ＨＰＬＣで精製した、ＧＡＰＤＨ−ｓｉＲＮＡ送達物を有するＤＡＲＥ（商標）３．０２構築物のＭＡＬＤＩ−ＴＯＦ質量スペクトルを示す図である（実施例２０を参照されたい）。構築物はＭＳ条件に完全には安定ではなく、そのため２０５７７Ｄａの算出質量の領域でｍ／ｚを有する弱い分子イオンのみを観察することができる。６７９９のｍ／ｚで観察された主要ピークはＧＡＰＤＨ−ｓｉＲＮＡのアンチセンス鎖によるものであり（算出質量  ６７９６Ｄａ）、約１３８００のｍ／ｚに中心がある広範なピークはペプチドとコンジュゲートしたセンス鎖によるものである（算出質量  １３７８１Ｄａ）。
【図２０Ａ】粗ＤＡＲＥ  ２．０３、すなわちＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ（Ｇａｐｄｈ）の分取的ゲル濾過精製の溶出プロファイルを示す図である。ＨｉＬｏａｄ  １６／６０  Ｓｕｐｅｒｄｅｘ  ７５分取用カラムは、滅菌ＰＢＳ（ｐＨ７．４）を用いて１ｍＬ／分で溶出させるものであった。ＵＶ／ＶＩＳのモニタリングは、２６０ｎｍ、２８５ｎｍ及び５５０ｎｍで行った。５５分で溶出したピーク１が所望の生成物に対応するものである。６６分のピーク２は、未反応の送達担体（ＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ）＋未反応のアダプタｓｉＲＮＡ（Ｇａｐｄｈ）である。８１分のピークは、幾分過剰なアンチセンス鎖ＲＮＡに対応するものである。
【図２０Ｂ】マーカーとして出発物質を用いた、ＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ（Ｇａｐｄｈ）及びＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ（Ｌｕｃ）のゲル濾過精製によるピーク１及びピーク２のネイティブＰＡＧＥの図である。２０％プレキャストポリアクリルアミドゲル（８．０ｃｍ×６．５ｃｍ及び厚さ１ｍｍ）を、５０ｍＭのトリスホウ酸塩、１ｍＭのＥＤＴＡ（ｐＨ８．３）泳動バッファーを用いて２２０Ｖ及び２５ｍＡで１時間泳動させた。上の図はＵＶによるバンド検出を示し、下の図は「ｓｔａｉｎｓ−ａｌｌ」によるバンド検出を示す。レーン１はＤＡＲＥ−２．０３−Ｇａｐｄｈ精製によるピーク１であり、最上位に生成物バンドと、下位にｓｉＲＮＡ二量体不純物とを示す。レーン２はＤＡＲＥ−２．０３−Ｇａｐｄｈ精製によるピーク２であり、上位に未反応のＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ（「ｓｔａｉｎｓ−ａｌｌ」による淡いバンド）と、未反応のアダプタＧａｐｄｈ−ｓｉＲＮＡとを示す。レーン３はＤＡＲＥ−２．０３−Ｌｕｃ精製によるピーク１であり、最上位に生成物バンドと、下位にｓｉＲＮＡ二量体不純物とを示す。レーン４はＤＡＲＥ−２．０３−Ｌｕｃ精製によるピーク２であり、上位に未反応のＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ（「ｓｔａｉｎｓ−ａｌｌ」による淡いバンド）と、未反応のアダプタＬｕｃ−ｓｉＲＮＡとを示す。レーン５は、「ｓｔａｉｎｓ−ａｌｌ」により検出される淡いバンドとしてゲル上の上位に送達担体マーカー、ＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬを示す。レーン６及びレーン７は、それぞれアダプタＧａｐｄｈ−ｓｉＲＮＡマーカー及びアダプタＬｕｃ−ｓｉＲＮＡマーカーを示す。Ｇａｐｄｈ−ｓｉＲＮＡにおける混入アンチセンス鎖は、レーン１及びレーン３のそれぞれにおいて混入バンドの位置での両ｓｉＲＮＡにおける二量体ｓｉＲＮＡ不純物として、ゲルの最下位にはっきりと見ることができる。
【図２０Ｃ】ＤＴＴ処理したＤＡＲＥ  ２．０３−ｓｉＲＮＡ−Ｇａｐｄｈ及びＤＡＲＥ  ２．０３−ｓｉＲＮＡ−Ｌｕｃ＋対照及びマーカーのネイティブＰＡＧＥの図である。２０％プレキャストポリアクリルアミドゲル（８．０ｃｍ×６．５ｃｍ及び厚さ１ｍｍ）を、５０ｍＭのトリスホウ酸塩、１ｍＭのＥＤＴＡ（ｐＨ８．３）泳動バッファーを用いて２２０Ｖ及び２５ｍＡで１時間泳動させた。上の図はＵＶによるバンド検出を示し、下の図は「ｓｔａｉｎｓ−ａｌｌ」によるバンド検出を示す。レーン１は未処理のＤＡＲＥ  ２．０３−Ｇａｐｄｈ（ＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ−Ｇａｐｄｈ）であり、最上位のバンドは正確な生成物である。レーン２はＤＴＴ処理したＤＡＲＥ  ２．０３−Ｇａｐｄｈであり、最上位の生成物バンドの完全消失を示し、最下位にｓｉＲＮＡバンドと、上位にＲＴＢ由来の非常に淡いバンドとが与えられる。ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ断片は、淡くて観察することができない。レーン３は未処理のＤＡＲＥ  ２．０３−Ｌｕｃ（ＲＴＢ−ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ−ｓｉＲＮＡ−Ｌｕｃ）であり、最上位のバンドが正確な生成物であり、下位のバンドは不純物である。レーン４はＤＴＴ処理したＤＡＲＥ  ２．０３−Ｌｕｃであり、最上位の生成物バンドのほぼ完全な消失を示し、最下位にｓｉＲＮＡバンドと、上位にＲＴＢ由来の非常に淡いバンドとが与えられる。ＣＯＸ２−ＫＤＥＬ断片は、淡くて観察することができない。レーン５は混入アンチセンス鎖を示すアダプタＧａｐｄｈ−ｓｉＲＮＡマーカーである。レーン６はアダプタＬｕｃ−ｓｉＲＮＡである。レーン７は修飾Ｌｕｃセンス鎖ＲＮＡマーカーである。レーン８は非修飾Ｌｕｃアンチセンス鎖ＲＮＡマーカーである。
【図２１Ａ】本発明のコンジュゲートの２つのパーツを連結するのに使用することができる好ましい反応スキームを示す図である。パネル（Ｉ）は、アミド結合を介して新たな化合物を生成する、第一級アミンを含有する第１の化合物と、スルホスクシンイミジルエステルを含有する第２の化合物との反応を示す。第２の化合物は、例えばスルホ−ＬＣ−ＳＰＤＰ、スルホ−ＬＣ−ＳＭＰＴ、スルホ−ＳＭＣＣ、スルホ−ＧＭＢＳ、スルホ−Ｓ−４ＦＢ又はスルホ−Ｓ−ＨｙＮｉｃ等の二官能性架橋剤であり得る。パネル（ＩＩ）は、（生分解性）ジスルフィド結合を有する新たな化合物を生成する、チオールを含有する第１の化合物と、２−ピリジルジチオ部分を含有する第２の化合物との反応を示す。第２の化合物は、３−（２−ピリジルジチオ）プロピオニルヒドラジド（ＰＤＰＨ）等の二官能性架橋剤であり得る。パネル（ＩＩＩ）は、安定したチオエーテル結合を介して新たな化合物を生成する、チオールを含有する第１の化合物と、マレイミド部分を含有する第２の化合物との反応を示す。第２の化合物は、例えばスルホ−ＳＭＣＣ、スルホ−ＧＭＢＳ又はＭ２Ｃ２Ｈ等の二官能性架橋剤であり得る。パネル（ＩＶ）は、安定したチオエーテル結合を介して新たな化合物を生成する、チオールを含有する第１の化合物と、ヨードアセチル部分を含有する第２の化合物との反応を示す。第２の化合物は、スルホ−ＳＩＡＢ等の二官能性架橋剤であり得る。パネル（Ｖ）は、アリールオキシム結合を介して新たな化合物を生成する、アミノオキシ部分を含有する第１の化合物と、アリールアルデヒドを含有する第２の化合物との反応を示す。反応速度は、アニリンの添加により大きく上昇する。
【図２１Ｂ】本発明のコンジュゲートの２つのパーツを連結するのに使用することができる好ましい反応スキームを示す図である。パネル（ＶＩ）は、ビス−アリールヒドラゾン結合を介して新たな化合物を生成する、アリールヒドラジンを含有する第１の化合物と、アリールアルデヒドを含有する第２の化合物との反応を示す。反応速度は、アニリンの添加により大きく上昇する。パネル（ＶＩＩ）は、安定した１，２，３−トリアジン結合を含有する新たな化合物を生成する、アルキニル部分を含有する第１の化合物と、アジド部分を含有する第２の化合物との銅（Ｉ）を触媒とする「クリック反応」を示す。パネル（ＶＩＩＩ）は、シクロヘキセン環を含有する新たな化合物を生成する、１，３−ジエン部分を含有する第１の化合物と、ジエノフィル（この場合、マレイミド）を含有する第２の化合物とのディールスエルダー［４＋２］付加環化反応を示す。
【図２２】ＡＭＦ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡ構造（ｎ＝比率）の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がＡＭＦであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がＣＯＸ２由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＡＭＦは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合及びアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタによって結合ペプチドと結合する。この連結は、ホルミル基と、分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生成される安定したオキシム結合によって起こる。（ＳＧ）３ユニットは、様々なモジュールが互いに干渉しないようにするスペーサーとして機能する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＡＭＦ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図２３】ＡＭＦ−ＭＹＣＩＧＭμ−ｓｉＲＮＡ構造（ｎ＝比率）の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がＡＭＦであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がｍｙｃＩｇＭ（μ）由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＡＭＦは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合及びアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタによって結合ペプチドと結合する。この連結は、ホルミル基と、分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生成される安定したオキシム結合によって起こる。（ＳＧ）３ユニットは、様々なモジュールが互いに干渉しないようにするスペーサーとして機能する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＡＭＦ−ｍｙｃＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図２４】ＣＴＢ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡ構造（ｎ＝比率）の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がＣＯＸ２由来のものであり、ＥＲ標的化ペプチド及び送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合及びアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタによって結合ペプチドと結合する。この連結は、ホルミル基と、分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生成される安定したオキシム結合によって起こる。（ＳＧ）３ユニットは、様々なモジュールが互いに干渉しないようにするスペーサーとして機能する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図２５】ＣＴＢ−ｍｙｃＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡ構造（ｎ＝比率）の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がｍｙｃＩｇＭ（μ）由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合及びアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタによって結合ペプチドと結合する。この連結は、ホルミル基と、分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生成される安定したオキシム結合によって起こる。（ＳＧ）３ユニットは、様々なモジュールが互いに干渉しないようにするスペーサーとして機能する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−ｍｙｃＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図２６】ＣＴＢ−（−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ）−（−ｓｉＲＮＡ）構造（ｎ＝ｍ＝比率）の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がＣＯＸ２由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合を含有するセンス鎖の５’末端を介してＣＴＢと結合する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−（−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ）−（−ｓｉＲＮＡ）と称される。
【図２７】ＣＴＢ−（−ｍｙｃＩｇＭｕ）−（−ｓｉＲＮＡ）構造（ｎ＝ｍ＝比率）の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここで細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がｍｙｃＩｇＭ（μ）由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合を含有するセンス鎖の５’末端を介してＣＴＢと結合する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−（−ｍｙｃＩｇＭｕ）−（−ｓｉＲＮＡ）と称される。
【図２８】ＣＴＢ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡ構造（ｎ＝比率）の図である。ＣＴＢが残存した還元型ＳＰＤＰを含む。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がＣＯＸ２由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合及びアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタによって結合ペプチドと結合する。この連結は、ホルミル基と、分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生成される安定したオキシム結合によって起こる。（ＳＧ）３ユニットは、様々なモジュールが互いに干渉しないようにするスペーサーとして機能する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図２９】ＣＴＢ−ＭＹＣＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡ構造（ｎ＝比率）の図である。ＣＴＢが残存した還元型ＳＰＤＰを含む。本発明のコンジュゲートを示し、ここでＥＲ及び細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ＥＲＡＤ標的化／識別ペプチド、モジュール（ｃ）がｍｙｃＩｇＭ（μ）由来のものであり、送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、生分解性ジスルフィド結合によって、Ｃ末端にモジュール（ｃ）を保有する結合ペプチドのＮ末端と連結する。ｓｉＲＮＡ送達物は、生分解性（還元性）ジスルフィド結合及びアミノリンカーを含有するセンス鎖の５’末端を介して、スクシンイミジル４−ホルミルベンゾエートに由来するアダプタによって結合ペプチドと結合する。この連結は、ホルミル基と、分岐点のＮ−β−アミノオキシアセチルＬ−ジアミノプロピオニル残基のアミノオキシ基との反応により生成される安定したオキシム結合によって起こる。（ＳＧ）３ユニットは、様々なモジュールが互いに干渉しないようにするスペーサーとして機能する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−ｍｙｃＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡと称される。
【図３０】ＣＴＢ−ＣＴＡ２−ｓｉＲＮＡ構造の図である。本発明のコンジュゲートを示し、ここで細胞の標的化／取り込みタンパク質又はペプチド、モジュール（（ａ）＋（ｂ））がコレラ毒素サブユニットＢであり、ここで送達物、化合物（ｄ）がｓｉＲＮＡである。ＣＴＢは、天然ＣＴＡ２ペプチドのＮ末端修飾されたもの（これはＣ末端に天然ＫＤＥＬ配列を有し、更にモジュール（ｂ）を含む）と非共有結合的に複合体を形成し、ＣＴＡ２ペプチドは安定したトリアゾール結合によってｓｉＲＮＡ送達物の５’末端と連結する。この連結は、クリック化学条件を用いて、ＣＴＡ２上のプロパルギルグリシル基のアルキニル部分と、ｓｉＲＮＡの５’−アミノリンカー上のアジド基との［３＋２］付加環化反応によって起こる。５’−アミノリンカーは、生分解性（還元性）ジスルフィド結合を含有する。この図に示される構築物は、ＤＡＲＥ（商標）ＣＴＢ−ＣＴＡ２−ｓｉＲＮＡと称される。
【発明を実施するための形態】
【００３２】
本発明を以下で詳細に説明する前に、本明細書に記載の特定の方法論、プロトコル及び試薬は変化し得るため、本発明は、これらの方法論、プロトコル及び試薬に限定されないことを理解するべきである。本明細書で使用される専門用語は特定の実施形態を説明することのみを目的としており、本発明の範囲の限定を意図しないことも理解すべきである。他に特に規定がなければ、本明細書で使用される全ての技術用語及び科学用語は概して、本発明が属する技術分野の当業者によって一般的に理解されるものと同じ意味を有する。概して、本明細書で使用される命名法、並びに細胞培養、分子遺伝学、有機化学及び核酸化学及びハイブリダイゼーションにおける実験手順は当該技術分野でよく知られており、かつ一般的に利用されるものである。標準的な技法を核酸及びペプチドの合成に使用する。これらの技法及び手順は一般的に、当該技術分野での従来方法及び本文書全体を通して提示される様々な一般参考文献、例えば［３］に従って行われる。本明細書で使用される命名法、並びに以下に記載の分析化学及び有機合成に使用される実験手順は当該技術分野でよく知られており、かつ一般的に利用されるものである。標準的な技法又はその変法を化学合成及び化学分析に使用する。
【００３３】
好ましくは、本明細書で使用される用語は過去に記載のように規定される［４］。
【００３４】
冠詞「a」及び「an」は、１つ又は２つ以上（すなわち少なくとも１つ）の該冠詞の文法上の対象物を表すために本明細書で使用される。例えば、「要素（an element）」は１つの要素又は２つ以上の要素を意味する。
【００３５】
本明細書及び添付の特許請求の範囲全体を通して、文脈上他の意味に解すべき場合を除き、「含む（comprise）」という言葉及びその変化形（variations such as"comprises" and "comprising"）は、記載の整数若しくは工程、又は整数群若しくは工程群を包含するが、任意の他の整数若しくは工程、又は整数群若しくは工程群を排除しないことを意図することを理解されたい。
【００３６】
一部の文献は本明細書の本文全体を通して引用される。本明細書で引用される文献（全ての特許、特許出願、科学出版物、製造業者の仕様書、説明書、ＧｅｎＢａｎｋアクセッション番号寄託配列（sequence submissions）等を含む）はそれぞれ、上記又は下記にかかわらず、引用することによりその全体が本明細書の一部を成すものとする。本明細書において、本発明には先行発明に基づくかかる開示に先行する権利がないことを認めるものとして解釈されるものはない。
【００３７】
以下において、本発明の要素を説明する。これらの要素を特定の実施形態とともに挙げるが、これらは任意の様式でかつ任意の数を組み合わせて、更なる実施形態を作製してもよいことを理解すべきである。様々に記載された実施例及び好ましい実施形態は、明示的に記載された実施形態のみに本発明を限定するものとは解釈されないものとする。この記載は、明示的に記載された実施形態と任意の数の開示された及び／又は好ましい要素とを組合せた実施形態を支持及び包含することを理解すべきである。さらに、文脈上他の意味を示す場合を除き、本願に記載の全ての要素の任意の置換及び組合せが本願の記載により開示されていると解釈するものとする。
【００３８】
本明細書ではポリヌクレオチド配列を記載するのに従来の表記法が使用される：一本鎖ポリヌクレオチド配列の左端が５’末端であり、二本鎖ポリヌクレオチド配列の左方向は５’方向と表す。ＤＮＡ上の基準点に対して５’側に位置しているＤＮＡ鎖上の配列は「上流配列」と表し、ＤＮＡ上の基準点に対して３’側に位置しているＤＮＡ鎖上の配列は「下流配列」と表す。
【００３９】
「ポリヌクレオチド」は、核酸の一本鎖又は平行鎖及び逆平行鎖を意味する。このためポリヌクレオチドは一本鎖核酸又は二本鎖核酸のいずれかであり得る。
【００４０】
「核酸」という用語は通常、ポリヌクレオチドを指す。好ましくは、本発明のコンジュゲートの核酸は、一本鎖ＤＮＡ又は二本鎖ＤＮＡ、一本鎖ＲＮＡ又は二本鎖ＲＮＡ、ｓｉＲＮＡ、ｔＲＮＡ、ｍＲＮＡ、マイクロＲＮＡ（ｍｉＲＮＡ）、核内低分子ＲＮＡ（ｓｎＲＮＡ）、低分子ヘアピン型ＲＮＡ（ｓｈＲＮＡ）、モルホリノ修飾ｉＲＮＡ（米国特許出願公開第２０１０／００７６０５６号及び米国特許第７，７４５，６０８号においてManoharan et al.により説明されるようなもの）、アンチジーン（anti-gene）ＲＮＡ（ａｇＲＮＡ）等である。
【００４１】
「相同な（Homologous）」は本明細書で使用する場合、２つのポリマー分子間、例えば２つの核酸分子、例えば２つのＤＮＡ分子若しくは２つのＲＮＡ分子間、又は２つのペプチド分子間のサブユニット配列類似性を指す。２つの分子両方のサブユニット位置が同じモノマーサブユニットで占められている場合、例えば２つのＤＮＡ分子のそれぞれの位置がアデニンで占められている場合、これらの分子はこの位置で相同である。２つの配列間の相同性は一致する又は相同な位置の数の一次関数である。例えば、２つの化合物配列における位置の半分（例えば１０サブユニット長のポリマーにおける５つの位置）が相同である場合、２つの配列は５０％相同であり、９０％（例えば１０個のうち９個）の位置が一致しているか又は相同である場合、２つの配列は９０％の相同性を共有している。例として、ＤＮＡ配列5'ATTGCC3'と5'TATGGC3'とは５０％の相同性を共有している。
【００４２】
本明細書で使用する場合、「相同性」は「同一性」と同意語として使用される。２つのヌクレオチド配列又はアミノ酸配列間の同一性（％）の決定は数学アルゴリズムを用いて達成することができる。例えば、２つの配列を比較するのに有用な数学アルゴリズムはKarlin and Altschul, 1993［６］等で修正されたKarlin
andAltschul, 1990［５］のアルゴリズムである。このアルゴリズムはAltschul, et
al.,1990［７］のＮＢＬＡＳＴプログラム及びＸＢＬＡＳＴプログラムに組み込まれており、例えばＵＲＬ（universalresource
locator）が「http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST/」である全米バイオテクノロジー情報センター（National Center for Biotechnology Information）（ＮＣＢＩ）のワールドワイドウェブサイトでアクセスすることができる。ＢＬＡＳＴヌクレオチド検索は、本明細書に記載の核酸と相同なヌクレオチド配列を得るために以下のパラメータ（ギャップペナルティ＝５、ギャップ延長ペナルティ＝２、ミスマッチペナルティ＝３、マッチリワード（match reward）＝１、期待値１０．０、及びワードサイズ＝１１）を用いて、ＮＢＬＡＳＴプログラム（ＮＣＢＩウェブサイトでは「ｂｌａｓｔｎ」を指定する）により行うことができる。ＢＬＡＳＴタンパク質検索を、本明細書に記載のタンパク質分子と相同なアミノ酸配列を得るために以下のパラメータ（期待値１０．０、ＢＬＯＳＵＭ６２スコアリングマトリクス（scoring matrix））を用いて、ＸＢＬＡＳＴプログラム（ＮＣＢＩウェブサイトでは「ｂｌａｓｔｎ」を指定する）又はＮＣＢＩ「ｂｌａｓｔｐ」プログラムにより行うことができる。比較目的でギャップのあるアラインメントを得るために、Ｇａｐｐｅｄ  ＢＬＡＳＴをAltschul et al., 1997［８］に記載のように利用することができる。代替的に、ＰＳＩ−Ｂｌａｓｔ又はＰＨＩ−Ｂｌａｓｔを、分子間の距離関係（同上）、及び共通のパターンを共有する分子間の関係を検出する反復サーチ（iterated search）を行うのに使用することができる。ＢＬＡＳＴ、Ｇａｐｐｅｄ  ＢＬＡＳＴ、ＰＳＩ−Ｂｌａｓｔ及びＰＨＩ−Ｂｌａｓｔプログラムを利用する場合、各プログラム（例えばＸＢＬＡＳＴ及びＮＢＬＡＳＴ）のデフォルトパラメータを使用することができる。http://www.ncbi.nlm.nih.govを参照されたい。
【００４３】
２つの配列間の同一性（％）を、ギャップを許容して又は許容せずに、上記の技法と同様の技法を用いて決定することができる。同一性（％）を算出する際には、通常、正確な一致数を計測する。
【００４４】
本発明による「タンパク質」は、自然に存在し得るアミノ酸残基、又は自然に存在するアミノ酸残基の誘導体（好ましくはペプチド結合により結合する）の鎖を表し、このタンパク質は少なくとも２５１個のアミノ酸残基又はアミノ酸残基誘導体からなる。
【００４５】
本発明による「ペプチド」は、自然に存在し得るアミノ酸残基、又は自然に存在するアミノ酸残基の誘導体（好ましくはペプチド結合により結合する）の鎖を表し、このペプチドは２５０個以下のアミノ酸残基又はアミノ酸残基誘導体からなる。好ましくは、本発明で使用されるペプチドは、１０個〜２５０個のアミノ酸残基又はアミノ酸残基誘導体の長さである。より好ましくは、本発明で使用されるペプチドは、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９、５０、５１、５２、５３、５４、５５、５６、５７、５８、５９、６０、６１、６２、６３、６４、６５、６６、６７、６８、６９、７０、７１、７２、７３、７４、７５、７６、７７、７８、７９、８０、８１、８２、８３、８４、８５、８６、８７、８８、８９、９０、９１、９２、９３、９４、９５、９６、９７、９８、９９、１００、１０１、１０２、１０３、１０４、１０５、１０６、１０７、１０８、１０９、１１０、１１１、１１２、１１３、１１４、１１５、１１６、１１７、１１８、１１９、１２０、１２１、１２２、１２３、１２４、１２５、１２６、１２７、１２８、１２９、１３０、１３１、１３２、１３３、１３４、１３５、１３６、１３７、１３８、１３９、１４０、１４１、１４２、１４３、１４４、１４５、１４６、１４７、１４８、１４９、１５０、１５１、１５２、１５３、１５４、１５５、１５６、１５７、１５８、１５９、１６０、１６１、１６２、１６３、１６４、１６５、１６６、１６７、１６８、１６９、１７０、１７１、１７２、１７３、１７４、１７５、１７６、１７７、１７８、１７９、１８０、１８１、１８２、１８３、１８４、１８５、１８６、１８７、１８８、１８９、１９０、１９１、１９２、１９３、１９４、１９５、１９６、１９７、１９８、１９９、２００、２０１、２０２、２０３、２０４、２０５、２０６、２０７、２０８、２０９、２１０、２１１、２１２、２１３、２１４、２１５、２１６、２１７、２１８、２１９、２２０、２２１、２２２、２２３、２２４、２２５、２２６、２２７、２２８、２２９、２３０、２３１、２３２、２３３、２３４、２３５、２３６、２３７、２３８、２３９、２４０、２４１、２４２、２４３、２４４、２４５、２４６、２４７、２４８、２４９又は２５０アミノ酸長である。
【００４６】
「アミノ酸」という用語は、自然に存在するアミノ酸及び合成アミノ酸、並びに自然に存在するアミノ酸と同じように機能するアミノ酸類似体及びアミノ酸模倣体を表す。自然に存在するアミノ酸は遺伝子コードによりコードされるもの、並びに後に修飾されるこれらのアミノ酸、例えばヒドロキシプロリン、γ−カルボキシグルタメート及びＯ−ホスホセリンである。
【００４７】
本明細書で使用する場合、アミノ酸は、以下の表１に示すように、そのフルネームにより、それに対応する３文字コードにより、又はそれに対応する１文字コードにより表される：
【００４８】
表１．アミノ酸及びそれらの３文字コード及び１文字コード
【表１】
2014505064.tif 000002
【００４９】
「アミノ酸類似体」は、自然に存在するアミノ酸と同じ基本的な化学構造、すなわち水素、カルボキシル基、アミノ基及びＲ基と結合するα炭素を有する化合物、例えばホモセリン、ノルロイシン、メチオニンスルホキシド、メチオニンメチルスルホニウムを表す。このような類似体は、修飾Ｒ基（例えばノルロイシン）又は修飾ペプチド骨格を有するが、自然に存在するアミノ酸と同じ基本的な化学構造を保持している。
【００５０】
「アミノ酸模倣体」は、アミノ酸の一般的な化学構造とは異なる構造を有するが、自然に存在するアミノ酸と同じように機能する化合物を表す。
【００５１】
本発明は、本明細書に記載のようなタンパク質又はペプチドの類似体を含むコンジュゲートも提供する。類似体は、自然に存在するタンパク質又はペプチドとは、保存的なアミノ酸配列の差異、又は配列に影響を与えない修飾、又はその両方により異なり得る。例えば、保存的なアミノ酸変化を行うことができ、該変化はタンパク質又はペプチドの一次配列を変更するが、通常その機能を変更しない。保存的なアミノ酸置換には通常、以下の群の中での置換が含まれる：グリシン、アラニン；バリン、イソロイシン、ロイシン；アスパラギン酸、グルタミン酸；アスパラギン、グルタミン；セリン、スレオニン；リジン、アルギニン；及びフェニルアラニン、チロシン。
【００５２】
本発明は、修飾タンパク質又は修飾ペプチドを含むコンジュゲートも提供する。一次配列を通常変更しない修飾には、タンパク質及びペプチドのｉｎ  ｖｉｖｏ又はｉｎ  ｖｉｔｒｏでの化学的誘導体化、例えばアセチル化又はカルボキシル化が含まれる。グリコシル化した修飾タンパク質又は修飾ペプチド、例えば合成中及びプロセシング中に又は更なるプロセシング工程において、例えばタンパク質又はペプチドを、グリコシル化に影響を与える酵素、例えば哺乳動物のグリコシル化酵素又は脱グリコシル化酵素に曝すことによって、タンパク質又はペプチドのグリコシル化パターンを変えることにより作製されるものも本発明に含まれる。リン酸化アミノ酸残基、例えばホスホチロシン、ホスホセリン又はホスホスレオニンを有するタンパク質又はペプチドも本発明に包含される。
【００５３】
当然のことながら、本発明のコンジュゲートにおいて使用されるタンパク質及びペプチドに、活性に影響を与えることなく修飾されたアミノ酸残基を組み込むことができることも理解されよう。例えば末端を、ブロッキング基、すなわちＮ末端及びＣ末端を「不要な分解」（この用語には化合物の機能に影響を与えると考えられる末端での化合物の任意のタイプの酵素的分解、化学的分解又は生化学的分解、すなわちその末端での化合物の逐次分解を包含するような意味がある）から保護及び／又は安定化するのに好適な化学的置換基を含むように誘導体化することができる。
【００５４】
ブロッキング基には、ペプチドのｉｎ  ｖｉｖｏ活性に悪影響を与えないペプチド化学の技術分野で従来的に使用される保護基が含まれる。例えば、好適なＮ末端ブロッキング基を、Ｎ末端のアルキル化又はアシル化により導入することができる。好適なＮ末端ブロッキング基の例としては、分岐又は非分岐のＣ１〜Ｃ５アルキル基、ホルミル基及びアセチル基等のアシル基、並びにそれらの置換形態、例えばアセトアミドメチル（Ａｃｍ）基、Ｆｍｏｃ基又はＢｏｃ基が挙げられる。アミノ酸のデスアミノ類似体も有用なＮ末端ブロッキング基であり、ペプチドのＮ末端とカップリングさせることができるか、又はＮ末端残基（正：residue）の代わりに使用することができる。好適なＣ末端ブロッキング基（Ｃ末端のカルボキシル基が組み込まれているか又は組み込まれていない）は、エステル類、ケトン類又はアミド類を含む。エステル形成アルキル基又はケトン形成アルキル基、特にメチル、エチル及びプロピル等の低級アルキル基、並びに第一級アミン（−ＮＨ２）等のアミド形成アミノ基、並びにメチルアミノ、エチルアミノ、ジメチルアミノ、ジエチルアミノ、メチルエチルアミノ等のモノアルキルアミノ基及びジアルキルアミノ基等が、Ｃ末端ブロッキング基の例である。アグマチン等のデスカルボキシル化アミノ酸類似体も有用なＣ末端ブロッキング基であり、ペプチドのＣ末端残基とカップリングさせることができるか、又はその代わりに使用することができる。さらに、末端の遊離アミノ基及び遊離カルボキシル基をペプチドから完全に取り除き、ペプチド活性に影響を与えることなくそのデスアミノ形態及びデスカルボキシル化形態を得ることができることが理解されよう。
【００５５】
他の修飾を活性に悪影響を与えることなく組み込むこともでき、これらの他の修飾には、天然のＬ−異性体型のアミノ酸のうちの１つ又は複数とＤ−異性体型のアミノ酸との置換が含まれるが、これらに限定されない。このため本発明のコンジュゲートに使用されるタンパク質又はペプチドには、１つ又は複数のＤ−アミノ酸残基が含まれ得るか、又は全てがＤ型のアミノ酸が含まれ得る。本発明によるタンパク質又はペプチドのレトロ−インベルソ（Retro-inverso）型、例えば全てのアミノ酸がＤ−アミノ酸型に置換された逆ペプチドも考慮される。
【００５６】
本発明のコンジュゲートに使用されるタンパク質又はペプチドの酸付加塩も機能的等価物として考慮される。このため、塩酸、臭化水素酸、硫酸、硝酸、リン酸、ヘキサフルオロリン酸、テトラフルオロホウ酸等の無機酸、又は酢酸、プロピオン酸、グリコール酸、ピルビン酸、シュウ酸、リンゴ酸、マロン酸、コハク酸、マレイン酸、フマル酸、酒石酸（正：tartaric acid）、クエン酸、安息香酸、トリフルオロ酢酸、桂皮酸、マンデル酸、メタンスルホン酸、エタンスルホン酸、ｐ−トルエンスルホン酸、サリチル酸（正：salicylic）等の有機酸で処理した本発明によるタンパク質又はペプチドが、本発明のコンジュゲートに使用するのに好適なペプチドの水溶性塩をもたらす。
【００５７】
タンパク質分解に対する耐性を改善する、又は溶解性を最適化する、又は治療剤としてより好適なものとするように（例えば本発明のコンジュゲートにおける化合物（ｄ）として使用する場合）、通常の分子生物学的技法を用いて修飾されたタンパク質及びペプチドも含まれる。このようなペプチドの類似体には、自然に存在するＬ−アミノ酸以外の残基を含有するもの、例えばＤ−アミノ酸又は自然には存在しない合成アミノ酸が含まれる。
【００５８】
また、タンパク質分解に対する感受性を増大させるように（例えば本発明のコンジュゲートにおいてモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及び／又はモジュール（ｃ）として使用する場合）、通常の分子生物学的技法を用いて修飾されたタンパク質及びペプチドも本発明のコンジュゲートに使用される。好ましくは、タンパク質分解に感受性のあるタンパク質又はペプチドはユビキチン化部位又はユビキチン化モチーフを含む。このようなモチーフの同定に関しては、http://iclab.life.nctu.edu.tw/ubipred/を参照されたい［９、１０］。好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートに使用されるモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）のタンパク質又はペプチドはユビキチン化部位又はユビキチン化モチーフを含み、そのためポリユビキチン鎖がモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）のタンパク質又はペプチド上に形成される。好ましくは、ポリユビキチン鎖はユビキチンのリジン１１又はリジン４８に生成される［１１、１２］。好ましくは、少なくとも４つのユビキチン分子がタンパク質分解に感受性のあるモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）上のリジン残基（複数の場合もある）に結合し、それにより２６Ｓ−プロテアソームによるその認識及び分解の可能性を増大させる。付加的に又は代替的に、タンパク質分解に感受性があるタンパク質又はペプチドを、１つ又は複数のリジン残基を付加するように修飾するか、及び／又はそのアミノ酸のうち１つ又は複数を１つ又は複数のリジン残基で置換し、これによりタンパク質分解に感受性があるタンパク質又はペプチド内にユビキチン化部位を作製する。
【００５９】
本発明のコンジュゲートに使用されるタンパク質及びペプチドが、本明細書に挙げられる特定の例示的なプロセスのうちのいずれの生成物にも限定されないことを理解すべきである。
【００６０】
本明細書で使用される場合、本発明に使用されるペプチド又はポリペプチドの「変異体」は、そのアミノ酸配列において少なくとも１つの変化を含み、ここで該少なくとも１つの変化はアミノ酸の置換、挿入、欠失、Ｎ末端の切断、Ｃ末端の切断、又はこれらの変化の任意の組合せである。本発明に使用されるペプチド又はポリペプチドの変異体は、そのアミノ酸残基の２つ以上における変化を含み得る。好ましい実施形態では、本発明に使用することができる変異体は、アミノ酸配列における総数２００個まで（１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１０５個、１１０個、１１５個、１２０個、１２５個、１３０個、１３５個、１４０個、１４５個、１５０個、１５５個、１６０個、１６５個、１７０個、１７５個、１８０個、１８５個、１９０個、１９５個又は２００個まで）の変化（すなわち置換、挿入、欠失、Ｎ末端切断、Ｃ末端切断、及び／又はそれらの任意の組合せ）を示す。アミノ酸置換は保存的であっても又は非保存的であってもよい。好ましい実施形態では、本発明に使用することができる変異体は、１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個又は１００個までのアミノ酸置換、好ましくは保存的なアミノ酸変化により得られるタンパク質又はドメインと異なる。変異体は、付加的に又は代替的にアミノ酸の欠失（Ｎ末端切断、Ｃ末端切断若しくは内部欠失、又はこれらの任意の組合せであり得る）を含み得る。Ｎ末端切断、Ｃ末端切断及び／又は内部欠失を含むこのような変異体は、本願との関連では「欠失変異体」又は「断片」と称される。「欠失変異体」及び「断片」という用語は、本明細書で区別なく使用される。欠失変異体は自然に存在していても（例えばスプライス変異体であっても）よく、又は好ましくは組換えＤＮＡ技法を用いた遺伝子操作手段により、人工的に構築してもよい。
【００６１】
本発明による「コンジュゲート」は、対象となる化合物（ｄ）（例えば核酸分子又はペプチド）と、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）との物理的結び付きを指す。幾つかの実施形態では、「コンジュゲート」は、上述の構成要素の非共有結合的な結び付き（例えば静電相互作用、水素結合相互作用又は疎水性相互作用）又は共有結合的な結び付きを指す。他の実施形態では、コンジュゲートの構成要素が全て互いに共有結合していてもよく、他の実施形態では、構成要素の１つのサブセットのみが互いに共有結合している。
【００６２】
本発明による「送達」は、細胞に、例えば好ましくは細胞のサイトゾル（細胞質）に、又は細胞小器官、好ましくは核に化合物を輸送するプロセスを指す。
【００６３】
本発明との関連では「化合物」は、生物学的に活性のある化合物、すなわち生物学的構成要素との反応性を有する化合物を指す。より具体的には、本発明に使用される化合物は、生きている細胞に関連する天然の細胞プロセスを変化させるように設計される。本明細書では、天然の細胞プロセスは、生物学的に活性のある化合物を送達する前の細胞に関連するプロセスである。本発明では、送達される生物学的に活性のある化合物の一例である、ｉｎ  ｖｉｖｏ又はｉｎ  ｖｉｔｒｏで細胞へと送達される本発明の化合物により、タンパク質又はｍＲＮＡ等の物質の細胞産生又は阻害が引き起こされる。医薬品、ペプチド、タンパク質及び核酸、細胞毒性剤、放射性作用物質及び他の治療成分（moieties）又は診断成分が本発明の化合物の例である。
【００６４】
本明細書に使用される場合、「生物学的に活性のある化合物」は、それが特徴とする特性を示す形態の生体分子である。機能的酵素は例えば、該酵素が特徴とする特徴的な触媒活性を示すものである。
【００６５】
本発明との関連では、「結合した」という用語は、モジュールと化合物とが互いに物理的に結合しているか、又は互いに結び付いていることを意味する。幾つかの実施形態では、「結合した」は、上述の構成要素の非共有結合的な結び付き（例えば静電相互作用、水素結合相互作用又は疎水性相互作用）又は共有結合的な結び付きを指す。他の実施形態では、全ての構成要素が互いに共有結合していてもよく、他の実施形態では、構成要素のサブセットのみが互いに共有結合している。
【００６６】
「任意の配置で互いに結合する」という用語は、モジュール及び化合物が、互いに線形に及び／又は非線形に、互いに等しい又は異なる化学量論で結合することができることを更に意味する。
【００６７】
本明細書で「細胞標的化モジュール」又は「モジュール（ａ）」とも称される「細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進するモジュール」という語句は、本発明との関連では、（ｉ）対象となる細胞の表面に特異的に結合すること（ここで好ましくは細胞は、脊椎動物細胞、より好ましくは哺乳動物細胞、例えばマウス、ラット、ヤギ、ヒツジ、イヌ、ネコ、ブタ、ウシ、ウマ、霊長類又はヒトの細胞等、更により好ましくはヒトの細胞である）、及び（ｉｉ）エンドサイトーシスプロセス（細胞内の膜結合オルガネラ又は膜結合小胞への接近を可能にする、受容体媒介性の取り込み、ピノサイトーシス、ファゴサイトーシス、マクロピノサイトーシス又は液相エンドサイトーシスであり得る）であり得る天然プロセスによる、モジュール及びそれに結合したコンジュゲートの更なる構成要素の無傷細胞への侵入を媒介することが可能な化学エンティティ、例えばポリペプチド又はオリゴペプチド、好ましくはポリペプチドを指す。好ましくは、細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進するモジュールは、細胞内の膜結合小胞、膜結合小管又は膜結合管状小胞構造を生じるプロセスで、細胞により取り込まれる。モジュールと特異的に結合する構造は好ましくは、細胞表面受容体である。当業者は、例えば（ｉ）上記モジュールを、例えば放射性マーカー又は蛍光マーカーで標識すること、（ｉｉ）標識化されたモジュールを無傷細胞、好ましくは哺乳動物細胞、例えばヒト細胞とともにインキュベートすること、及び（ｉｉｉ）細胞内で、すなわち無傷細胞の細胞質における細胞内の膜結合オルガネラ又は膜結合小胞において、例えば蛍光顕微鏡検査法により、標識化されたモジュールを検出することができるかを評価することにより、モジュールが細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進するかを容易に評価することができる（例えば［１３〜１５］を参照されたい）。
【００６８】
本明細書において「ＥＲ標的化モジュール」又は「モジュール（ｂ）」とも称される「小胞体（ＥＲ）への輸送を促進するモジュール」という語句は、本発明との関連では、モジュール、及びそれに結合したコンジュゲートの更なる構成要素のＥＲへの輸送を媒介することが可能な化学エンティティ、例えばポリペプチド又はオリゴペプチド、好ましくはオリゴペプチドを指す。ゴルジ装置を介したＥＲへの輸送は、ＥＲからゴルジ装置へと、更には原形質膜へと分泌されることになっている分子を送達する生合成分泌輸送とは反対の方向にあり、そのためＥＲへの逆行性の輸送経路としても知られている。当業者は、例えば（ｉ）上記モジュールを、例えば放射性マーカー又は蛍光マーカーで標識すること、（ｉｉ）上記の標識化されたモジュールと、細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進するモジュール（モジュール（ａ））とを結合すること、（ｉｉｉ）両方のモジュールを無傷細胞、好ましくは哺乳動物細胞、例えばヒト細胞とともにインキュベートすること、及び（ｉｖ）例えば蛍光顕微鏡検査法又はＮ−グリコシル化状態の評価により、上記の標識化されたモジュールを細胞のＥＲで検出することができるかを評価することにより、モジュールがＥＲへの輸送を促進するかを容易に評価することができる［１４、１６］。
【００６９】
本明細書で「ＥＲＡＤ標的化モジュール」又は「モジュール（ｃ）」とも称される「ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介するモジュール」という語句は、本発明との関連では、例えばＥＲ関連分解（ＥＲＡＤ）の基質として作用することにより、モジュール、及びそれに結合したコンジュゲートの更なる構成要素のＥＲの内腔からサイトゾルへの侵入を媒介することが可能な化学エンティティ、好ましくはポリペプチド又はオリゴペプチドを指す。ＥＲからサイトゾルへの輸送は逆行転位としても知られている。ＥＲＡＤ経路は、ユビキチン化、及び続くプロテアソームと呼ばれるタンパク質分解複合体による分解に関してミスフォールドした（misfolded）又は誤ったグリコシル化が行われた（mis-glycosylated）タンパク質を通常標的とする細胞経路である。ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介するモジュールを使用したＥＲＡＤ経路を利用することにより、本発明のコンジュゲートは、細胞質へと化合物を送達することができ、コンジュゲートの細胞標的化モジュール、ＥＲ標的化モジュール及びＥＲＡＤ標的化モジュールが残っている場合、それらはプロテオソームにより分解されるのが好ましい。当業者は、例えば（ｉ）上記モジュールを、例えば放射性マーカー又は蛍光マーカーで標識すること、（ｉｉ）上記の標識化されたモジュールと、細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進するモジュール（モジュール（ａ））及びＥＲへの輸送を促進するモジュール（モジュール（ｂ））とを結合すること、（ｉｉｉ）コンジュゲートされたモジュールを無傷細胞、好ましくは哺乳動物細胞、例えばヒト細胞とともにインキュベートすること、並びに（ｉｖ）例えば蛍光顕微鏡検査法又はウェスタンブロッティングにより、上記の標的化されたモジュールを細胞のサイトゾルで検出することができるか、またおそらくはプロテオソームにより、経時的に分解されるかを評価することにより、モジュールがＥＲからサイトゾルへの転位を媒介するかを容易に評価することができる（例えば［１７］を参照されたい）。
【００７０】
また当業者は、（ｉ）モジュール及び化合物（ｄ）を、例えば異なる放射性マーカー又は蛍光マーカーで標識すること、（ｉｉ）モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）を互いに結合すること、（ｉｉｉ）コンジュゲートされたモジュール及び化合物を無傷細胞、好ましくは哺乳動物細胞、例えばヒト細胞とともにインキュベートすること、並びに（ｉｖ）例えば蛍光顕微鏡検査法により、化合物（ｄ）及びモジュールを細胞のサイトゾルで検出することができるかを評価することにより、上述の機能性を有するモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）が細胞へと化合物を送達することができるかを容易に評価することができる。
【００７１】
また当業者は、すなわちコンジュゲートのモジュール（ａ）；モジュール（ａ）及びモジュール（ｂ）；モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）；並びにモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）の細胞内識別を求めるのに細胞の同時染色を使用することができる。例えば、モジュール、複数のモジュール、又はコンジュゲートを含む細胞を、以下の実施例７に記載のように免疫組織化学を用いて細胞内コンパートメント、例えばエンドソーム、リソソーム、トランスゴルジネットワーク、ゴルジ装置、ＥＲ、カベオラ及び細胞質に関して同時染色することができる。
【００７２】
第１の態様では、本発明は、細胞に化合物を送達するためのコンジュゲートを含むか又はそれからなる送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）であって、該少なくとも１つのモジュール（ａ）が、ペプチド（ａ１）、タンパク質（ａ２）、毒性が低下した又は非毒性の毒素タンパク質又はペプチド（ａ３）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質又はペプチド（ａ４）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質又はペプチド（ａ５）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット（ａ６）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット（ａ７）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型ホロトキシン（ａ８）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型ホロトキシン（ａ９）、Ａ／Ｂ型毒素Ｂサブユニット（ａ１０）、Ａ／Ｂ５型毒素Ｂ−サブユニット（ａ１１）、非毒性のリシンホロトキシン（ａ１２）、リシンにおいて、ＡサブユニットがＲ１８０Ｈ突然変異を有する非毒性のリシンホロトキシン（配列番号１）（ａ１３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型リシンホロトキシン（ａ１４）、リシンＢ−サブユニット（ＲＴＢ）（ａ１５）、リシンＢ−サブユニットペプチド（ａ１６）、コレラ毒素（ＣＴ）Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）（ａ１７）、コレラ毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ１８）、非毒性の志賀ホロトキシン（ａ１９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型志賀ホロトキシン（ａ２０）、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）（ａ２１）、志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ２２）、ＳＴｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２３）、Ｓｔｘ１ｂ（ベロ毒素（ＶＴ）１ｂ（ＶＴ１ｂ））志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２４）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２５）、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２６）、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２７）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２８）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ２９）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ３０）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ３１）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ３２）、大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ｂ−サブユニット（ａ３３）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット（ａ３４）、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット（ａ３５）、アブリン−ａ  Ｂ−サブユニット（ａ３６）、アブリン−ｂ  Ｂ−サブユニット（ａ３７）、アブリン−ｃ  Ｂ−サブユニット（ａ３８）、アブリン−ｄ  Ｂ−サブユニット（ａ３９）、百日咳毒素Ｂ−サブユニット（ａ４０）、モデシンＢ−サブユニット（ａ４１）、ボルケンシンＢ−サブユニット（ａ４２）、ビスキュミンＢ−サブユニット（ａ４３）、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＡ（ａ４４）、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット（ａ４５）、破傷風毒素Ｃ−断片（ａ４６）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ毒素（ａ４７）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシン−アブリン毒素（ａ４８）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ５毒素（ａ４９）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＬＴ−ＣＴ毒素（ａ５０）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡ１（ＬＴ１）−Ａ２（ＣＴ）−Ｂ５（ＣＴ）毒素（ａ５１）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＳＬＴ−ＳＴ毒素（ａ５２）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡ１（ＳＬＴ）−Ａ２（ＳＴ）−Ｂ５（ＳＴ）毒素（ａ５３）、ＡＭＦ（ａ５４）、ＳＵＭＦ（ａ５５）、ＨＤＬ（ａ５６）、ＬＤＬ（ａ５７）、ホロ−トランスフェリン（ａ５８）、ＴｆＲ結合ペプチド（ａ５９）、抗体（ａ６０）、抗体断片（ａ６１）、ＴＧＮ３８／４２抗体（ａ６２）、カチオン非依存性ＭＰＲ抗体（ａ６３）、カチオン依存性ＭＰＲ抗体（ａ６４）、ソルチリン抗体（ａ６５）、ポリマーＩｇＡ受容体抗体（ａ６６）、Ｗｎｔタンパク質リガンド又は抗体（ａ６７）、Ｗｎｔ１タンパク質リガンド又は抗体（ａ６８）、アミロイド前駆体タンパク質（ＡＰＰ）リガンド又は抗体（ａ６９）、アポリポタンパク質Ａ−Ｖリガンド又は抗体（ａ７０）、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ａ７１）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７２）、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７３）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７４）、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７５）、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７６）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７７）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７８）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ７９）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ８０）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ８１）、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ａ８２）、非毒性のＳＴｘ１ａ志賀ホロトキシン（ａ８３）、非毒性のＳｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀ホロトキシン（ａ８４）、非毒性のＳｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀ホロトキシン（ａ８５）、非毒性のＳｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀ホロトキシン（ａ８６）、非毒性のＳｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀ホロトキシン（ａ８７）、非毒性のＳｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀ホロトキシン（ａ８８）、非毒性のＳｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀ホロトキシン（ａ８９）、非毒性のＳｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀ホロトキシン（ａ９０）、非毒性のＳｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀ホロトキシン（ａ９１）、非毒性のＳｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀ホロトキシン（ａ９２）、非毒性のＳｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀ホロトキシン（ａ９３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ＳＴｘ１ａ志賀ホロトキシン（ａ９４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀ホロトキシン（ａ９５）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀ホロトキシン（ａ９６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀ホロトキシン（ａ９７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀ホロトキシン（ａ９８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀ホロトキシン（ａ９９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀ホロトキシン（ａ１００）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀ホロトキシン（ａ１０１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀ホロトキシン（ａ１０２）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀ホロトキシン（ａ１０３）、及び毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀ホロトキシン（ａ１０４）からなる群から選択される、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）であって、該少なくとも１つのモジュール（ｂ）は、アミノ酸配列X1X2X3X4（配列番号５）（ここで、Ｘ１はＥ、Ｈ、Ｋ、Ｎ、Ｐ、Ｑ、Ｒ又はＳ、好ましくはＫ又はＲであり、Ｘ２はＤ、Ｅ、Ａ、Ｔ、Ｖ、Ｇ、Ｓ又はＮ、好ましくはＤ又はＥであり、Ｘ３はＥ又はＤ、好ましくはＥであり、Ｘ４はＬ又はＦ、好ましくはＬである）を１つ又は複数含むオリゴペプチドからなる群から選択され、任意でＮ末端及び／又はＣ末端に１つ〜３つの更なるアミノ酸残基が含まれる、少なくとも１つのモジュール（ｂ）（モジュール（ｂ）の特に好ましい例は、EDEL（配列番号６）（ｂ１）、HDEL（配列番号７）（ｂ２）、HEEL（配列番号８）（ｂ３）、KAEL（配列番号９）（ｂ４）、KDEF（配列番号１０）（ｂ５）、KEDL（配列番号１１）（ｂ６）、KEEL（配列番号１２）（ｂ７）、KTEL（配列番号１３）（ｂ８）、KVEL（配列番号１４）（ｂ９）、NEDL（配列番号１５）（ｂ１０）、PDEL（配列番号１６）（ｂ１１）、PGEL（配列番号１７）（ｂ１２）、QEDL（配列番号１８）（ｂ１３）、QSEL（配列番号１９）（ｂ１４）、REDL（配列番号２０）（ｂ１５）、RNEL（配列番号２１）（ｂ１６）、RTDL（配列番号２２）（ｂ１７）、RTEL（配列番号２３）（ｂ１８）、ERSTEL（配列番号２４）（ｂ１９）、KDEL（配列番号２５）（ｂ２０）、AKDEL（配列番号２６）（ｂ２１）、PTEL（配列番号２７）（ｂ２２）、STEL（配列番号２８）（ｂ２３）、REDLK（配列番号２９）（ｂ２４）、及びRDEL（配列番号３０）（ｂ２５）である）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）であって、該少なくとも１つのモジュール（ｃ）が、ペプチド（ｃ１）、タンパク質（ｃ２）、Ｃ末端不安定オリゴペプチド（ｃ３）、ＣＬ１（配列番号３１）（ｃ４）、ＣＬ２（配列番号３２）（ｃ５）、ＣＬ６（配列番号３３）（ｃ６）、ＣＬ９（配列番号３４）（ｃ７）、ＣＬ１０（配列番号３５）（ｃ８）、ＣＬ１１（配列番号３６）（ｃ９）、ＣＬ１２（配列番号３７）（ｃ１０）、ＣＬ１５（配列番号３８）（ｃ１１）、ＣＬ１６（配列番号３９）（ｃ１２）、ＳＬ１７（配列番号４０）（ｃ１３）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有するＣ末端不安定オリゴペプチド、ＣＯＸ２ペプチド（ｃ１４）、配列番号４１（ｃ１５）、配列番号４２（ｃ１６）、配列番号４３（ｃ１７）、配列番号４４（ｃ１８）、配列番号４５（ｃ１９）、配列番号４６（ｃ２０）、配列番号４７（ｃ２１）、及び配列番号４８（ｃ２２）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有するＣＯＸ２ペプチド、ＩｇＭ（μ）ペプチド（ｃ２３）、配列番号４９（ｃ２４）、配列番号５０（ｃ２４）、配列番号５１（ｃ２５）、配列番号５２（ｃ２６）、配列番号５３（ｃ２７）、配列番号５４（ｃ２８）、配列番号５５（ｃ２８）、配列番号５６（ｃ２９）、及び配列番号５７（ｃ３０）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有するＩｇＭ（μ）ペプチド、Ｓｇｋ１ペプチド（ｃ３１）、配列番号５８（ｃ３２）、配列番号５９（ｃ３３）、配列番号６０（ｃ３４）、配列番号６１（ｃ３５）、配列番号６２（ｃ３６）、配列番号６３（ｃ３７）、配列番号６４（ｃ３８）、配列番号６５（ｃ３９）、配列番号６６（ｃ４０）、配列番号６７（ｃ４１）、配列番号６８（ｃ４２）、配列番号６９（ｃ４３）、配列番号７０（ｃ４４）、配列番号７１（ｃ４５）、配列番号７２（ｃ４６）、配列番号７３（ｃ４７）、配列番号７４（ｃ４８）、配列番号７５（ｃ４９）、配列番号７６（ｃ５０）、及び配列番号７７（ｃ５１）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有するＳｇｋ１ペプチド、ＭＡＴα２ペプチド（ｃ５２）、配列番号７８（ｃ５３）、配列番号７９（ｃ５４）、配列番号８０（ｃ５５）、配列番号８１（ｃ５６）、配列番号８２（ｃ５７）、配列番号８３（ｃ５８）、配列番号８４（ｃ５９）、及び配列番号８５（ｃ６０）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有するＭＡＴα２ペプチド、ＭＦα１ペプチド（ｃ６１）、配列番号８６（ｃ６２）、配列番号８７（ｃ６３）、配列番号８８（ｃ６４）、配列番号８９（ｃ６５）、及び配列番号９０（ｃ６６）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有するＭＦα１ペプチド、ＣＰＹペプチド（ｃ６７）、配列番号９１のアミノ酸配列を含むか、それから本質的になるか、それからなるか、それを含有するＣＰＹペプチド（ｃ６８）、毒性が低下した又は非毒性の毒素タンパク質又はペプチド（ｃ６９）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質又はペプチド（ｃ７０）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質又はペプチド（ｃ７１）、毒性が低下した又は非毒性の毒素サブユニット（ｃ７２）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット（ｃ７３）、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット（ｃ７４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型毒素Ａ−サブユニット（ｃ７５）、非毒性の又は毒性が低下した毒素Ａ１−サブユニット（ｃ７６）、毒素Ｂ−サブユニット（ｃ７７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）（ｃ７８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）（ｃ７９）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）（ｃ８０）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）（ｃ８１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）（ｃ８２）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）（ｃ８３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ｃ８４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）（ｃ８５）、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）（ｃ８６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット（ｃ８７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット（ｃ８８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット（ｃ８９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット（ｃ９０）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）Ａ−サブユニット（ｃ９１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）Ａ−サブユニット（ｃ９２）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）Ａ−サブユニット（ｃ９３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）Ａ−サブユニット（ｃ９４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）Ａ−サブユニット（ｃ９５）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）Ａ−サブユニット（ｃ９６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）Ａ−サブユニット（ｃ９７）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ９８）、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ９９）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１００）、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１０１）、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１０２）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１０３）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１０４）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１０５）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１０６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）（ｃ１０７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット（ｃ１０８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド（ｃ１０９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット（ｃ１１０）、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）（ｃ１１１）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット（ｃ１１２）、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット（ｃ１１３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型アブリン−ａ  Ａ−サブユニット（ｃ１１４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット（ｃ１１５）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型アブリン−ｃ  Ａ−サブユニット（ｃ１１６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット（ｃ１１７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型百日咳毒素Ａ−サブユニット（ｃ１１８）、百日咳毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１１９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型モデシンＡ−サブユニット（ｃ１２０）、モデシンＢ−サブユニット（ｃ１２１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ボルケンシンＡ−サブユニット（ｃ１２２）、ボルケンシンＢ−サブユニット（ｃ１２３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ビスキュミンＡ−サブユニット（ｃ１２４）、ビスキュミンＢ−サブユニット（ｃ１２５）、非毒性の緑膿菌外毒素Ａホロトキシン（ｃ１２６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型緑膿菌外毒素Ａ（ｃ１２７）、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＩ（ｃ１２８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット（ｃ１２９）、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１３０）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット（ｃ１３１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット（ｃ１３２）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット（ｃ１３３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット（ｃ１３４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット（ｃ１３５）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット（ｃ１３６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット（ｃ１３７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット（ｃ１３８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｌ  Ａ−サブユニット（ｃ１３９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット（ｃ１４０）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ボディニエリン（Bodinierin）毒素Ａ−サブユニット（���１４１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型ポレクチン（Porrectin）毒素Ａ−サブユニット（ｃ１４２）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型シンポリン（cinphorin）毒素Ａ−サブユニット（ｃ１４３）、α１−ＡＴペプチド（ｃ１４４）、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド（ｃ１４５）、ＢＡＣＥ４５７  ペプチド（ｃ１４６）、ＣＤ３δペプチド（ｃ１４７）、ＴＣＲαペプチド（ｃ１４８）、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８（ｃ１４９）、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド（ｃ１５０）、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド（ｃ１５１）、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド（ｃ１５２）、ＭＨＣクラスＩペプチド（ｃ１５３）、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド（ｃ１５４）、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド（ｃ１５５）、ウイルスペプチド（ｃ１５６）、ＳＶ４０ウイルスペプチド（ｃ１５７）、マウスポリオーマウイルスペプチド（ｃ１５８）、ＢＫウイルスペプチド（ｃ１５９）、ＪＣウイルスペプチド（ｃ１６０）、ＫＩウイルスペプチド（ｃ１６１）、ＷＵウイルスペプチド（ｃ１６２）、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド（ｃ１６３）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１６４）、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット（ｃ１６５）、志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１６６）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１６７）、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１６８）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１６９）、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７０）、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７１）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７２）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７３）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７４）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７５）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７６）、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド（ｃ１７７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１７８）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀
毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１７９）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８０）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８２）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８３）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８４）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８５）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８６）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８７）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット（ｃ１８８）、志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１８９）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９０）、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９１）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９２）、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９３）、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９４）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９５）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９６）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９７）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９８）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ１９９）、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド（ｃ２００）、ｃ−ｍｙｃタグ付きＩｇＭ（μ）ペプチド（２０１）、並びに配列番号２８０（ｃ２０２）、配列番号２８１（ｃ２０３）、配列番号２８２（ｃ２０４）、配列番号２８３（ｃ２０５）、配列番号２８４（ｃ２０６）、配列番号２８５（ｃ２０７）、配列番号２８６（ｃ２０８）、配列番号２８７（ｃ２０９）、配列番号２８８（ｃ２１０）、及び配列番号２８９（ｃ２１１）からなる群から選択されるアセチルコリンエステラーゼ（ＡＣｈＥ）ペプチドからなる群から選択される、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）であって、該少なくとも１つの化合物（ｄ）が、タンパク質（ｄ１）、ペプチド（ｄ２）、オリゴペプチド（ｄ３）、核酸（ｄ４）、オリゴヌクレオチド（ｄ５）、ＤＮＡ分子（ｄ６）、一本鎖ＤＮＡ分子（ｄ７）、二本鎖ＤＮＡ分子（ｄ８）、ＲＮＡ分子（ｄ９）、一本鎖ＲＮＡ分子（ｄ１０）、二本鎖ＲＮＡ分子（ｄ１１）、ｓｉＲＮＡ分子（ｄ１２）、ｔＲＮＡ分子（ｄ１３）、ｍＲＮＡ分子（ｄ１４）、マイクロＲＮＡ（ｍｉＲＮＡ）分子（ｄ１５）、核内低分子ＲＮＡ（ｓｎＲＮＡ）分子（ｄ１６）、小ヘアピンＲＮＡ（ｓｈＲＮＡ）分子（ｄ１７）、モルホリノ修飾ｉＲＮＡ分子（ｄ１８）、アンチジーンＲＮＡ（ａｇＲＮＡ）分子（ｄ１９）、ジッパード干渉（zippered interfering）ＲＮＡ（ｚｉＲＮＡ）（ｄ２０）、アンチセンスＲＮＡ分子（ｄ２１）、ＲＩＳＣ構成要素（ｄ２２）、ＤＩＣＥＲタンパク質（ｄ２３）、アルゴノートタンパク質（ｄ２４）、アルゴノート関連タンパク質（ｄ２５）、ＴＲＢＰ（ｄ２６）、二本鎖ＲＮＡ結合ドメインタンパク質（ｄ２７）、ＰＡＣＴタンパク質（ｄ２８）、ヘリカーゼ（ｄ２９）、ヌクレアーゼ（ｄ３０）、抗原（ｄ３１）、ＮＳＰ４（ｄ３２）、インフルエンザ核タンパク質ＮＰ（ｄ３３）、ＬＣＭＶ糖タンパク質１（ｄ３４）、ｈＴＲＴ（ｄ３５）、ＣＹＦＲＡ  ２１−１（ｄ３６）、ｐ５３ペプチド（ｄ３７）、ｒａｓペプチド（ｄ３８）、β−カテニン（ｄ３９）、ＣＤＫ４（ｄ４０）、ＣＤＣ２７（ｄ４１）、α  アクチニン−４（ｄ４２）、チロシナーゼ（ｄ４３）、ＴＲＰ１／ｇｐ７５（ｄ４４）、ＴＲＰ２（ｄ４５）、ｇｐ１００（ｄ４６）、Ｍｅｌａｎ−Ａ／ＭＡＲＴ１（ｄ４７）、ガングリオシド（ｄ４８）、ＰＳＭＡ（ｄ４９）、ＨＥＲ２（ｄ５０）、ＷＴ１（ｄ５１）、ＥｐｈＡ３（ｄ５２）、ＥＧＦＲ（ｄ５３）、ＣＤ２０（ｄ５４）、ＭＡＧＥ（ｄ５５）、ＢＡＧＥ（ｄ５６）、ＧＡＧＥ（ｄ５７）、ＮＹ−ＥＳＯ−１（ｄ５８）、スルビビン（ｄ５９）、ＤＡＲＥエンハンサ（ｄ６０）、小分子（ｄ６１）、タモキシフェン（ｄ６２）、デキサメタゾン（ｄ６３）、タキソール（ｄ６４）、パクリタキセル（ｄ６５）、シスプラチン（ｄ６６）、オキサリプラチン（ｄ６７）、カルボプラチン（ｄ６８）、治療分子（ｄ６９）、抗体（ｄ７０）、抗体断片（ｄ７１）、ペプトイド（ｄ７２）、デコイオリゴヌクレオチド（ｄ７３）、診断分子（ｄ７４）、画像化分子（ｄ７５）、単純ヘルペスウイルスチミジンキナーゼ（ＨＳＶ１−ＴＫ）（ｄ７６）、蛍光色素（ｄ７７）、量子ドット（ｄ７８）、磁性ナノ粒子（超磁性ナノ粒子）（常磁性ナノ粒子）（ｄ７９）、標識化抗体（ｄ８０）、標識化抗体断片（ｄ８１）、分子指標（ｄ８２）、バイオセンサ（ｄ８３）、炭酸脱水酵素（ｄ８４）、オリゴペプチド系プローブ（ｄ８５）、プロテアーゼ活性検出用のオリゴペプチド系プローブ（ｄ８６）、ペプチド系蛍光センサ（ｄ８７）、タンパク質キナーゼ活性のペプチド系蛍光センサ（ｄ８８）、放射標識化代謝産物（ｄ８９）、Ｄ２Ｒ（ｄ９０）、腫瘍抑制タンパク質（ｄ９１）、腫瘍抑制ペプチド（ｄ９２）、ｐ５３（ｄ９３）、ｐ２１（ｄ９４）、ｐ１５（ｄ９５）、ＢＲＣＡ１（ｄ９６）、��ＲＣＡ２（ｄ９７）、ＩＲＦ−１（ｄ９８）、ＰＴＥＮ（ｄ９９）、ＲＢ（ｄ１００）、ＡＰＣ（ｄ１０１）、ＤＣＣ（ｄ１０２）、ＮＦ−１（ｄ１０３）、ＮＦ−２（ｄ１０４）、ＷＴ−１（ｄ１０５）、ＭＥＮ  Ｉ（ｄ１０６）、ＭＥＮ−ＩＩ（ｄ１０７）、ｚａｃｌ（ｄ１０８）、ｐ７３（ｄ１０９）、ＶＨＬ（ｄ１１０）、ＭＭＡＣ１（ｄ１１１）、ＦＣＣ（ｄ１１２）、ＭＣＣ（ｄ１１３）、酵素（ｄ１１４）、シトシンデアミナーゼ（ｄ１１５）、アデノシンデアミナーゼ（ｄ１１６）、ヒポキサンチン−グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ（ｄ１１６）、ガラクトース−１−ホスフェートウリジルトランスフェラーゼ（ｄ１１７）、フェニルアラニンヒドロキシラーゼ（ｄ１１８）、グルコセレブロシダーゼ（ｄ１１９）、スフィンゴミエリナーゼ（ｄ１２０）、ａ−Ｌ−イズロニダーゼ（ｄ１２１）、グルコース−６−ホスフェートデヒドロゲナーゼ（ｄ１２２）、ＨＳＶチミジンキナーゼ（ｄ１２３）、ヒトチミジンキナーゼ（ｄ１２４）、インターロイキン（ｄ１２５）、サイトカイン（ｄ１２６）、ＩＬ−１（ｄ１２７）、ＩＬ−２（ｄ１２８）、ＩＬ−３（ｄ１２９）、ＩＬ−４（ｄ１３０）、ＩＬ−５（ｄ１３１）、ＩＬ−６（ｄ１３２）、ＩＬ−７（ｄ１３３）、ＩＬ−８（ｄ１３４）、ＩＬ−９（ｄ１３５）、ＩＬ−１０（ｄ１３６）、ＩＬ−１１（ｄ１３７）、ＩＬ−１２（ｄ１３８）、ＩＬ−１３（ｄ１３９）、ＩＬ−１４（ｄ１４０）、ＩＬ−１５（ｄ１４１）、Ｐ−インターフェロン（ｄ１４２）、α−インターフェロン（ｄ１４３）、β−インターフェロン（ｄ１４４）、γ−インターフェロン（ｄ１４５）、アンギオスタチン（ｄ１４６）、トロンボスポンジン（ｄ１４７）、エンドスタチン（ｄ１４８）、ＭＥＴＨ−１（ｄ１４９）、ＭＥＴＨ−２（ｄ１５０）、ＧＭ−ＣＳＦ（Ｄ１５１）、Ｇ−ＣＳＦ（ｄ１５２）、Ｍ−ＣＳＦ（ｄ１５３）、腫瘍壊死因子（ｄ１５４）、細胞周期調節因子（ｄ１５５）、ｐ２７（ｄ１５６）、ｐ１６（ｄ１５７）、ｐ２１（ｄ１５８）、ｐ５７（ｄ１５９）、ｐ１８（ｄ１６０）、ｐ７３（ｄ１６１）、ｐ１９（ｄ１６２）、ｐ１５（ｄ１６３）、Ｅ２Ｆ−１（ｄ１６４）、Ｅ２Ｆ−２（ｄ１６５）、Ｅ２Ｆ−３（ｄ１６５）、ｐ１０７（ｄ１６６）、ｐ１３０（ｄ１６７）、Ｅ２Ｆ−４（ｄ１６８）、転写因子（ｄ１６９）、又は転写を調節する小分子（ｄ１７０）からなる群から選択される、少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置で互いに結合する、送達システムに関する。モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）、及びモジュール（ｃ）、並びに化合物（ｄ）それぞれの好ましい実施形態の上記リストにおいて、特定のモジュールに対して括弧内に略称を示しており、この略称はその特定のモジュールを指す完全な名称と区別なく使用される。
【００７３】
好ましくは、本発明による細胞に化合物を送達するためのコンジュゲートを含むか又はそれからなる送達システムは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）であって、該少なくとも１つのモジュール（ａ）が、ａ１、ａ２、ａ３、ａ４、ａ５、ａ６，ａ７、ａ８、ａ９、ａ１０、ａ１１、ａ１２、ａ１３、ａ１４、ａ１５、ａ１６、ａ１７、ａ１８、ａ１９、ａ２０、ａ２１、ａ２２、ａ２３、ａ２４、ａ２５、ａ２６、ａ２７、ａ２８、ａ２９、ａ３０、ａ３１、ａ３２、ａ３３、ａ３４、ａ３５、ａ３６、ａ３７、ａ３８、ａ３９、ａ４０、ａ４１、ａ４２、ａ４３、ａ４４、ａ４５、ａ４６、ａ４７、ａ４８、ａ４９、ａ５０、ａ５１、ａ５２、ａ５３、ａ５４、ａ５５、ａ５６、ａ５７、ａ５８、ａ５９、ａ６０、ａ６１、ａ６２、ａ６３、ａ６４、ａ６５、ａ６６、ａ６７、ａ６８、ａ６９、ａ７０、ａ７１、ａ７２、ａ７３、ａ７４、ａ７５、ａ７６、ａ７７、ａ７８、ａ７９、ａ８０、ａ８１、ａ８２、ａ８３、ａ８４、ａ８５、ａ８６、ａ８７、ａ８８、ａ８９、ａ９０、ａ９１、ａ９２、ａ９３、ａ９４、ａ９５、ａ９６、ａ９７、ａ９８、ａ９９、ａ１００、ａ１０１、ａ１０２、ａ１０３、及びａ１０４からなる群から選択される、少なくとも１つのモジュール（ａ）、
（ｂ）モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）、並びに化合物（ｄ）、任意でモジュール（ａ）の小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）であって、該少なくとも１つのモジュール（ｂ）が、ｂ１、ｂ２、ｂ３、ｂ４、ｂ５、ｂ６、ｂ７、ｂ８、ｂ９、ｂ１０、１１ｂ、ｂ１２、ｂ１３、ｂ１４、ｂ１５、ｂ１６、ｂ１７、ｂ１８、ｂ１９、ｂ２０、ｂ２１、ｂ２２、ｂ２３、ｂ２４、及びｂ２５からなる群から選択される、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、
（ｃ）少なくとも１つの化合物（ｄ）、任意でモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）の１つ又は複数のＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）であって、該少なくとも１つのモジュール（ｃ）が、ｃ１、ｃ２、ｃ３、ｃ４、ｃ５、ｃ６、ｃ７、ｃ８、ｃ９、ｃ１０、ｃ１１、ｃ１２、ｃ１３、ｃ１４、ｃ１５、ｃ１６、ｃ１７、ｃ１８、ｃ１９、ｃ２０、ｃ２１、ｃ２２、ｃ２３、ｃ２４、ｃ２５、ｃ２６、ｃ２７、ｃ２８、ｃ２９、ｃ３０、ｃ３１、ｃ３２、ｃ３３、ｃ３４、ｃ３５、ｃ３６、ｃ３７、ｃ３８、ｃ３９、ｃ４０、ｃ４１、ｃ４２、ｃ４３、ｃ４４、ｃ４５、ｃ４６、ｃ４７、ｃ４８、ｃ４９、ｃ５０、ｃ５１、ｃ５２、ｃ５３、ｃ５４、ｃ５５、ｃ５６、ｃ５７、ｃ５８、ｃ５９、ｃ６０、ｃ６１、ｃ６２、ｃ６３、ｃ６４、ｃ６５、ｃ６６、ｃ６７、ｃ６８、ｃ６９、ｃ７０、ｃ７１、ｃ７２、ｃ７３、ｃ７４、ｃ７５、ｃ７６、ｃ７７、ｃ７８、ｃ７９、ｃ８０、ｃ８１、ｃ８２、ｃ８３、ｃ８４、ｃ８５、ｃ８６、ｃ８７、ｃ８８、ｃ８９、ｃ９０、ｃ９１、ｃ９２、ｃ９３、ｃ９４、ｃ９５、ｃ９６、ｃ９７、ｃ９８、ｃ９９、ｃ１００、ｃ１０１、ｃ１０２、ｃ１０３、ｃ１０４、ｃ１０５、ｃ１０６、ｃ１０７、ｃ１０８、ｃ１０９、ｃ１１０、ｃ１１１、ｃ１１２、ｃ１１３、ｃ１１４、ｃ１１５、ｃ１１６、ｃ１１７、ｃ１１８、ｃ１１９、ｃ１２０、ｃ１２１、ｃ１２２、ｃ１２３、ｃ１２４、ｃ１２５、ｃ１２６、ｃ１２７、ｃ１２８、ｃ１２９、ｃ１３０、ｃ１３１、ｃ１３２、ｃ１３３、ｃ１３４、ｃ１３５、ｃ１３６、ｃ１３７、ｃ１３８、ｃ１３９、ｃ１４０、ｃ１４１、ｃ１４２、ｃ１４３、ｃ１４４、ｃ１４５、ｃ１４６、ｃ１４７、ｃ１４８、ｃ１４９、ｃ１５０、ｃ１５１、ｃ１５２、ｃ１５３、ｃ１５４、ｃ１５５、ｃ１５６、ｃ１５７、ｃ１５８、ｃ１５９、ｃ１６０、ｃ１６１、ｃ１６２、ｃ１６３、ｃ１６４、ｃ１６５、ｃ１６６、ｃ１６７、ｃ１６８、ｃ１６９、ｃ１７０、ｃ１７１、ｃ１７２、ｃ１７３、ｃ１７４、ｃ１７５、ｃ１７６、ｃ１７７、ｃ１７８、ｃ１７９、ｃ１８０、ｃ１８１、ｃ１８２、ｃ１８３、ｃ１８４、ｃ１８５、ｃ１８６、ｃ１８７、ｃ１８８、ｃ１８９、ｃ１９０、ｃ１９１、ｃ１９２、ｃ１９３、ｃ１９４、ｃ１９５、ｃ１９６、ｃ１９７、ｃ１９８、ｃ１９９、ｃ２００、ｃ２０１、ｃ２０２、ｃ２０３、ｃ２０４、ｃ２０５、ｃ２０６、ｃ２０７、ｃ２０８、ｃ２０９、２１０、及びｃ２１１からなる群から選択される、少なくとも１つのモジュール（ｃ）、並びに、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）であって、該少なくとも１つの化合物（ｄ）が、ｄ１、ｄ２、ｄ３、ｄ４、ｄ５、ｄ６、ｄ７、ｄ８、ｄ９、ｄ１０、ｄ１１、ｄ１２、ｄ１３、ｄ１４、ｄ１５、ｄ１６、ｄ１７、ｄ１８、ｄ１９、ｄ２０、ｄ２１、ｄ２２、ｄ２３、ｄ２４、ｄ２５、ｄ２６、ｄ２７、ｄ２８、ｄ２９、ｄ３０、ｄ３１、ｄ３２、ｄ３３、ｄ３４、ｄ３５、ｄ３６、ｄ３７、ｄ３８、ｄ３９、ｄ４０、ｄ４１、ｄ４２、ｄ４３、ｄ４４、ｄ４５、ｄ４６、ｄ４７、ｄ４８、ｄ４９、ｄ５０、ｄ５１、ｄ５２、ｄ５３、ｄ５４、ｄ５５、ｄ５６、ｄ５７、ｄ５８、ｄ５９、ｄ６０、ｄ６１、ｄ６２、ｄ６３、ｄ６４、ｄ６５、ｄ６６、ｄ６７、ｄ６８、ｄ６９、ｄ７０、ｄ７１、ｄ７２、ｄ７３、ｄ７４、ｄ７５、ｄ７６、ｄ７７、ｄ７８、ｄ７９、ｄ８０、ｄ８１、ｄ８２、ｄ８３、ｄ８４、ｄ８５、ｄ８６、ｄ８７、ｄ８８、ｄ８９、ｄ９０、ｄ９１、ｄ９２、ｄ９３、ｄ９４、ｄ９５、ｄ９６、ｄ９７、ｄ９８、ｄ９９、ｄ１００、ｄ１０１、ｄ１０２、ｄ１０３、ｄ１０４、ｄ１０５、ｄ１０６、ｄ１０７、ｄ１０８、ｄ１０９、ｄ１１０、ｄ１１１、ｄ１１２、ｄ１１３、ｄ１１４、ｄ１１５、ｄ１１６、ｄ１１７、ｄ１１８、ｄ１１９、ｄ１２０、ｄ１２１、ｄ１２２、ｄ１２３、ｄ１２４、ｄ１２５、ｄ１２６、ｄ１２７、ｄ１２８、ｄ１２９、ｄ１３０、ｄ１３１、ｄ１３２、ｄ１３３、ｄ１３４、ｄ１３５、ｄ１３６、ｄ１３７、ｄ１３８、ｄ１３９、ｄ１４０、ｄ１４１、ｄ１４２、ｄ１４３、ｄ１４４、ｄ１４５、ｄ１４６、ｄ１４７、ｄ１４８、ｄ１４９、ｄ１５０、ｄ１５１、ｄ１５２、ｄ１５３、ｄ１５４、ｄ１５５、ｄ１５６、ｄ１５７、ｄ１５８、ｄ１５９、ｄ１６０、ｄ１６１、ｄ１６２、ｄ１６３、ｄ１６４、ｄ１６５、ｄ１６６、ｄ１６７、ｄ１６８、ｄ１６９、及びｄ１７０からなる群から選択される、少なくとも１つの化合物（ｄ）、
を含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなり、ここで少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置で互いに結合している。
【００７４】
好ましい実施形態では、本発明の送達システムは核局在化シグナルを更に含む。
【００７５】
好ましくは、本発明の第１の態様による送達システムは、本発明の第２の態様のコンジュゲートを含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなる。
【００７６】
本発明による送達システムに含まれるコンジュゲートは、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び少なくとも１つの化合物（ｄ）を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなる。本発明のコンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが、任意の配置、組合せ又は化学量論で互いに結合する。
【００７７】
モジュール（ａ）とモジュール（ｂ）との両方に、又はモジュール（ａ）とモジュール（ｃ）との両方に、又はモジュール（ａ）とモジュール（ｂ）とモジュール（ｃ）とに好ましい構成要素として同一の分子が示されている第１の態様のこれらの態様では、この分子は、本発明の送達システムに含まれるコンジュゲートに一度だけ含まれることが好ましいことに留意する。タンパク質、又は好ましくはペプチド結合によって結合していない幾つかのサブユニットを含むタンパク質、例えばＡＢ型毒素又はＡＢ５型毒素の毒性が低下した又は（正：or）非毒性の変異体が、モジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）の両方、又はモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）の全ての役割を果す、かかる分子の具体例が本発明の第２の態様として以下に与えられ、またこのため本発明の第２の態様は、本発明の第１の態様の好ましい実施形態と見ることもできる。
【００７８】
第２の態様では、本発明は、少なくとも１つのコンジュゲートを含むか又はそれからなる、細胞に化合物を送達するための送達システムであって、該コンジュゲートが、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなり、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）のうちの少なくとも２つが、多重モジュールのタンパク質又はペプチド内に含まれるか又は含有され、多重モジュールのタンパク質又はペプチドと、多重モジュールのタンパク質又はペプチド内に含まれない又は含有されない任意の残る少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置で互いに結合する、送達システムに関する。本発明のコンジュゲートは、核局在化シグナルを任意で含む。
【００７９】
このため、この実施形態では、コンジュゲートは、単一のタンパク質又はペプチド内に２つ以上のモジュール、すなわち細胞の標的化／取り込み官能基（モジュール（ａ））とＥＲ輸送官能基（モジュール（ｂ））とを含むタンパク質若しくはペプチド（以下、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質若しくはペプチドと規定される）、細胞の標的化／取り込み官能基（モジュール（ａ））とＥＲからサイトゾルへの転位官能基（モジュール（ｃ））とを含むタンパク質若しくはペプチド（以下、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｃ））タンパク質若しくはペプチドと規定される）、ＥＲ輸送官能基（モジュール（ｂ））とＥＲからサイトゾルへの転位官能基（モジュール（ｃ））とを含むタンパク質若しくはペプチド（以下、（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質若しくはペプチドと規定される）、又は細胞の標的化／取り込み官能基（モジュール（ａ））と、ＥＲ輸送官能基（モジュール（ｂ））と、ＥＲからサイトゾルへの転位官能基（モジュール（ｃ））とを含むタンパク質若しくはペプチド（以下、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質若しくはペプチドと規定される）を含むか又は含有する。これらの実施形態内において、２つ以上のモジュールは、連続タンパク質若しくはペプチドとして互いに結合することができるか、又はタンパク質を形成する２つ以上のタンパク質鎖のそれぞれにおけるＣｙｓ残基間で形成されるジスルフィド結合を介して結合されるのが好ましい、タンパク質若しくはペプチドの様々なドメイン若しくはサブユニットによって得ることができ、任意の配置、組合せ、又は化学量論で互いに結合するか又は結び付くことができる。異なるドメインに存在するこのようなタンパク質の好ましい例は、植物及び細菌で知られるＡＢ型ホロトキシン又はＡＢ５型ホロトキシンである。このようなホロトキシンの様々な例が本明細書に与えられている。ＡＢ型ホロトキシンは、１つのＡ型サブユニット鎖と、１つのＢ型サブユニット鎖とを含み、これらは好ましくはペプチド結合では結合せずに、ジスルフィド結合で結合する。ＡＢ５型ホロトキシンは、１つのＡ型サブユニット鎖と、５つのＢ型サブユニット鎖とを含み、これらは好ましくはペプチド結合では結合せずに、ジスルフィド結合で結合する。
【００８０】
本発明の様々な態様におけるモジュールの好ましい配置
２つ以上のモジュールが特定の配置で結合していると上に具体的に示されている場合、例えばモジュール（ｂ）とモジュール（ｃ）とが連続ペプチド又はタンパク質を形成する場合、ひいては２つ以上のモジュールの相対結合が予め定められている場合を除いて、モジュールは、以下の配置のいずれかで結合していてもよい。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）と、モジュール（ｂ）と、モジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが以下の配置又は組合せの１つで互いに結合する：（ａ）、（ｂ）、（ｃ）及び（ｄ）；（ｂ）、（ａ）、（ｃ）及び（ｄ）；（ｂ）、（ｃ）、（ａ）及び（ｄ）；（ｃ）、（ｂ）、（ａ）及び（ｄ）；（ａ）、（ｃ）、（ｂ）及び（ｄ）；（ｃ）、（ａ）、（ｂ）及び（ｄ）；（ｃ）、（ｄ）、（ｂ）及び（ａ）；（ｄ）、（ｃ）、（ｂ）及び（ａ）；（ｂ）、（ｄ）、（ｃ）及び（ａ）；（ｄ）、（ｂ）、（ｃ）及び（ａ）；（ｂ）、（ｃ）、（ｄ）及び（ａ）；（ｃ）、（ｂ）、（ｄ）及び（ａ）；（ｃ）、（ｄ）、（ａ）及び（ｂ）；（ｄ）、（ｃ）、（ａ）及び（ｂ）；（ａ）、（ｄ）、（ｃ）及び（ｂ）；（ｄ）、（ａ）、（ｃ）及び（ｂ）；（ａ）、（ｃ）、（ｄ）及び（ｂ）；（ｃ）、（ａ）、（ｄ）及び（ｂ）；（ｂ）、（ｄ）、（ａ）及び（ｃ）；（ｄ）、（ｂ）、（ａ）及び（ｃ）；（ａ）、（ｄ）、（ｂ）及び（ｃ）；（ｄ）、（ａ）、（ｂ）及び（ｃ）；（ａ）、（ｂ）、（ｄ）及び（ｃ）；又は（ｂ）、（ａ）、（ｄ）及び（ｃ）、ここではそれぞれの配置又は組合せにおいて、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが存在する。モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）、並びに化合物（ｄ）のそれぞれ指定された順序は、それぞれモジュール及び化合物の間の関連性を表す。このため、（ａ）、（ｂ）、（ｃ）及び（ｄ）という配置では、（ａ）が（ｂ）と結合し、（ｂ）が（ｃ）と結合し、（ｃ）が（ｄ）と結合している。
【００８１】
これに関連して「結合した（linked）」という用語は、上記に定義され、下記により具体的に教示されるような意味を有し、例えば共有結合、非共有結合及びリンカー分子を介した結合を含むものである。
【００８２】
本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）と、モジュール（ｂ）と、モジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが以下の配置又は組合せのうちの１つで互いに結合するのが特に好ましい：（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ、（ｃ）ｚ及び（ｄ）ｎ；（ｂ）ｙ、（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｄ）ｎ；（ｂ）ｙ、（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ及び（ｄ）ｎ；（ｃ）ｚ、（ｂ）ｙ、（ａ）ｘ及び（ｄ）ｎ；（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｂ）ｙ及び（ｄ）ｎ；（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ及び（ｄ）ｎ；（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ、（ｂ）ｙ及び（ａ）ｘ；（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ、（ｂ）ｙ及び（ａ）ｘ；（ｂ）ｙ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ａ）ｘ；（ｄ）ｎ、（ｂ）ｙ、（ｃ）ｚ及び（ａ）ｘ；（ｂ）ｙ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ａ）ｘ；（ｃ）ｚ、（ｂ）ｙ、（ｄ）ｎ及び（ａ）ｘ；（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ及び（ｂ）ｙ；（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ及び（ｂ）ｙ；（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ；（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ；（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ；（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ；（ｂ）ｙ、（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ及び（ｃ）ｚ；（ｄ）ｎ、（ｂ）ｙ、（ａ）ｘ及び（ｃ）ｚ；（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｂ）ｙ及び（ｃ）ｚ；（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ及び（ｃ）ｚ；（ａ）ｘ、（ｂ）ｙ、（ｄ）ｎ及び（ｃ）ｚ；又は（ｂ）ｙ、（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ及び（ｃ）ｚ（ここでｘは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｙは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｚは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｎは１〜５０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９又は５０、好ましくは２、３、４、５、６、７、８、９又は１０、より好ましくは２、３、４又は５の整数である）。
【００８３】
２つ以上の化合物（ｄ）を含む本発明によるコンジュゲートは、より多くの化合物（ｄ）を細胞に送達することができ、このためモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）並びにただ１つの化合物（ｄ）を含む本発明によるコンジュゲートと比較して化合物（ｄ）を送達する効率を増大させることができる。好ましくは、本発明によるコンジュゲートは、少なくとも２個〜５０個の化合物（ｄ）を含む。より好ましくは本発明によるコンジュゲートは、少なくとも２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１１個、１２個、１３個、１４個、１５個、１６個、１７個、１８個、１９個、２０個、２１個、２２個、２３個、２４個、２５個、２６個、２７個、２８個、２９個、３０個、３１個、３２個、３３個、３４個、３５個、３６個、３７個、３８個、３９個、４０個、４１個、４２個、４３個、４４個、４５個、４６個、４７個、４８個、４９個又は５０個の化合物（ｄ）を含む。より好ましくは、本発明によるコンジュゲートは、少なくとも２個、３個、４個又は５個の化合物（ｄ）を含む。好ましくは、２つ以上の化合物（ｄ）を含むコンジュゲートは、同じか又は異なる少なくとも２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１１個、１２個、１３個、１４個、１５個、１６個、１７個、１８個、１９個、２０個、２１個、２２個、２３個、２４個、２５個、２６個、２７個、２８個、２９個、３０個、３１個、３２個、３３個、３４個、３５個、３６個、３７個、３８個、３９個、４０個、４１個、４２個、４３個、４４個、４５個、４６個、４７個、４８個、４９個又は５０個の化合物（ｄ）を含む。
【００８４】
好ましい実施形態では、２つ以上の化合物（ｄ）を含むコンジュゲートは、少なくとも２個の同じ化合物（ｄ）を含む。好ましくは、少なくとも２個の同じ化合物（ｄ）は、２個の核酸、２個のタンパク質、２個のペプチド、２個の抗原、２個の酵素、２個の小分子、２個の治療用分子、２個の診断用分子及び２個の画像化分子からなる群から選択される。好ましくは、少なくとも２個の同じ化合物（ｄ）は、少なくとも２個の同じ核酸を含む。より好ましくは、少なくとも２個の同じ化合物（ｄ）は、少なくとも２個の同じｓｉＲＮＡを含む。
【００８５】
別の好ましい実施形態では、２つ以上の化合物（ｄ）を含むコンジュゲートは、少なくとも２個の異なる化合物（ｄ）を含む。好ましくは、少なくとも２個の異なる化合物（ｄ）は、核酸、タンパク質、ペプチド、抗原、酵素、小分子、治療用分子、診断用分子及び画像化分子からなる群から選択される第１の化合物（ｄ）と、核酸、タンパク質、ペプチド、抗原、酵素、小分子、治療用分子、診断用分子及び画像化分子からなる群から選択される第２の化合物（ｄ）とを含む（ここで第１の化合物（ｄ）及び第２の化合物（ｄ）は互いに異なっている）。好ましい実施形態では、少なくとも２個の異なる化合物（ｄ）は、少なくとも２個の異なる核酸を含む。好ましくは、少なくとも２個の異なる化合物（ｄ）は、同じ標的に指向性を有する少なくとも２個の異なるｓｉＲＮＡを含む。別の好ましい実施形態では、少なくとも２個の異なる化合物（ｄ）は、少なくとも２個の異なる標的に指向性を有する少なくとも２個の異なるｓｉＲＮＡを含む。別の好ましい実施形態では、少なくとも２個の異なる化合物（ｄ）は、少なくとも１つの核酸と、少なくとも１つのタンパク質又はペプチドとを含む。好ましくは、少なくとも１つの核酸がｓｉＲＮＡであり、少なくとも１つのタンパク質又はペプチドがＲＩＳＣタンパク質又はペプチドである。
【００８６】
モジュール（ｂ）（単数又は複数）がただ１つの他のモジュール又は化合物と結合するように該配置内に位置している本発明のコンジュゲートが、コンジュゲートの他のモジュール及び／又は化合物（複数の場合もある）による立体障害又は他の不要な相互作用を避ける又は少なくとも最小限に抑えることが好ましい。このため、本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態は、（ｃ）、（ｄ）、（ａ）及び（ｂ）；（ｄ）、（ｃ）、（ａ）及び（ｂ）；（ａ）、（ｄ）、（ｃ）及び（ｂ）；（ｄ）、（ａ）、（ｃ）及び（ｂ）；（ａ）、（ｃ）、（ｄ）及び（ｂ）；並びに（ｃ）、（ａ）、（ｄ）及び（ｂ）であり、ここでそれぞれの実施形態には少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）並びに少なくとも１つの化合物（ｄ）が存在する。指定した位置におけるモジュール（ｂ）の存在には、モジュール（ｂ）が非結合型であり、他のモジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）による障害を受けず、そのため立体障害又は他の不要な相互作用を避ける又は少なくとも最小限に抑えることができるという利点がある。モジュール（ｂ）がオリゴペプチドを含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなる場合、このようなオリゴペプチドのＣ末端が非結合型であり、更なるモジュール、化合物（複数の場合もある）又はリンカー分子との任意の結合（共有結合又は非共有結合）がこのようなオリゴペプチドのＮ末端で又はＮ末端付近で起こることが好ましい。
【００８７】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態は以下の配置である：（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ及び（ｂ）ｙ；（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ及び（ｂ）ｙ；（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ；（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ；（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ；並びに（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｙは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｚは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｎは１〜１０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０、好ましくは３の整数である）。したがって、ｘが１であり、ｙが１であり、ｚが１であり、ｎが１〜５０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９又は５０、好ましくは２、３、４、５、６、７、８、９又は１０、より好ましくは２、３、４又は５の整数であるのが特に好ましい。
【００８８】
化合物（ｄ）（単数又は複数）が第２の位置又は第３の位置に位置しており、モジュール（ｂ）（単数又は複数）がただ１つの他のモジュール又は化合物と結合するように該配置内に位置している、例えば該配置の最後の位置に位置している（すなわちモジュール（ｂ）（単数又は複数）のＣ末端が非結合型である）本発明のコンジュゲートが好ましい。したがって、本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態は、（ｃ）、（ｄ）、（ａ）及び（ｂ）；（ａ）、（ｄ）、（ｃ）及び（ｂ）；（ａ）、（ｃ）、（ｄ）及び（ｂ）；並びに（ｃ）、（ａ）、（ｄ）及び（ｂ）であり、ここでそれぞれの実施形態には少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び少なくとも１つの化合物（ｄ）が存在する。第２の位置又は第３の位置における化合物（ｄ）の存在には、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）の生物学的作用に対する化合物（ｄ）による立体障害を避けることにより化合物（ｄ）の細胞への、及び更には細胞内への侵入が容易になるという利点がある。また、モジュール（ｂ）は非結合型であり、他のモジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）による障害を受けず、そのため立体障害及び他の不要な相互作用を避ける又は少なくとも最小限に抑えることができる。
【００８９】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態は、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ、（ａ）ｘ及び（ｂ）ｙ；（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ；（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ；並びに（ｃ）ｚ、（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙであり、ここでｘは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｙは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｚは１〜５、すなわち１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、ｎは１〜５０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９又は５０、好ましくは２、３、４、５、６、７、８、９又は１０、より好ましくは２、３、４又は５の整数である。したがって、ｘが１であり、ｙが１であり、ｚが１であり、ｎが１〜５０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９又は５０、好ましくは２、３、４、５、６、７、８、９又は１０、より好ましくは２、３、４又は５の整数であるのが特に好ましい。
【００９０】
モジュール（ｂ）が末端に、好ましくは最後の位置に配置され、そのＣ末端が非結合型であり、化合物（ｄ）が第２の位置又は第３の位置に位置する、本発明のコンジュゲートの最も好ましい実施形態では、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）の配置、並びにモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）の数は以下の通りである：
（ｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１の整数であり、ｚは１の整数であり、ｎは１の整数であり、ｙは１の整数である）、
（ｉｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１の整数であり、ｚは１の整数であり、ｎは２の整数であり、ｙは１の整数である）、
（ｉｉｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１の整数であり、ｚは１の整数であり、ｎは３の整数であり、ｙは１の整数である）、
（ｉｖ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１の整数であり、ｎは１の整数であり、ｚは１の整数であり、ｙは１の整数である）、
（ｖ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１の整数であり、ｎは２の整数であり、ｚは１の整数であり、ｙは１の整数である）、又は
（ｖｉ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここでｘは１の整数であり、ｎは３の整数であり、ｚは１の整数であり、ｙは１の整数である）。
【００９１】
好ましくは、本発明のコンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び少なくとも１つの化合物（ｄ）（任意の順番、組合せ又は化学量論で互いに配置されている）は、共有結合により互いに結合している、非共有結合により互いに結合している、少なくとも１つのアダプタ分子を介して互いに結合している、及び／又は少なくとも１つのアダプタ分子を任意で含む少なくとも１つのリンカー分子を介して互いに結合している。
【００９２】
「共有結合」という用語は、結合対の各原子が１つの電子を提供し、化学結合において電子対を形成するタイプの化学結合を意味する。
【００９３】
「非共有結合」という用語は、典型的には巨大分子間における、電子対の共有を伴わないが電磁相互作用のより多くの分散した変動（more dispersed variations）を伴うタイプの化学結合を意味する。
【００９４】
「リンカー分子」という用語は、本発明との関連では、２つの分子又は化合物を互いに結合又はコンジュゲートさせることができる分子を表す。この結合又はコンジュゲーションは共有結合により達成することができる。このため、上述の特徴を有する任意の分子を用いて、本発明のコンジュゲートのモジュール及び化合物を互いに結合することができる。好ましくは、リンカー分子は、モジュールと化合物との間の立体障害を避けるために様々なモジュールと化合物（複数の場合もある）とを空間的に分離するのに役立つ。このような立体障害は、モジュールが結合又は相互作用し、本明細書で概説されるような各機能を発揮しなければならない、細胞構造、例えばタンパク質、脂質又は炭水化物鎖への接近及び／又はこれらとの相互作用を阻害する可能性がある。さらにリンカー分子は、ｓｉＲＮＡの末端を共有結合的に修飾して、送達ビヒクル又はコンジュゲートを含むアミノオキシアセチルとの共有結合的連結を可能にするために、本発明のコンジュゲート内で使用することができる。
【００９５】
「アダプタ分子」という用語は、本発明との関連では、例えばモジュール（例えばモジュール（ａ））と化合物（ｄ）との間で間接的かつ非共有的な結合を形成する分子を指す。例えば、アダプタ分子（モジュール（ａ）と共有結合している）を用いて、モジュール（ａ）と化合物（ｄ）とを間接的かつ非共有的に結合することができる（アダプタ分子が化合物（ｄ）と非共有結合を形成する）。このため、アダプタ分子は、化合物（ｄ）をモジュール（ａ）から一定の距離に維持するスペーサーとしても機能する。間接的かつ非共有的な結合はイオン（静電）相互作用又は疎水性相互作用をベースにしている。
【００９６】
モジュール（ａ）と化合物（ｄ）とのコンジュゲーションに関して、様々なタイプの結合を以下の記載で例示する。この例示は任意のモジュール−モジュール、任意のモジュール−化合物（ｄ）、又は任意の化合物（ｄ）−化合物（ｄ）のコンジュゲーションに適用可能であることを理解されたい。例えば、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）を、非共有結合により化合物（ｄ）と直接結合することができる。また本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）を、共有結合により化合物（ｄ）と直接結合することができる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）を、モジュール（ａ）及び化合物（ｄ）と共有結合を形成するリンカー分子を介して、化合物（ｄ）と間接的かつ共有的に更に結合することができる。また、化合物（ｄ）を、アダプタ分子を介してモジュール（ａ）と間接的に結合することができ、アダプタ分子と化合物（ｄ）とが非共有結合により互いに連結し、アダプタ分子はモジュール（ａ）と共有結合する。さらに、化合物（ｄ）を、アダプタ分子及びリンカー分子を介してモジュール（ａ）と間接的に結合することができ、アダプタ分子と化合物（ｄ）とが非共有結合により互いに連結し、アダプタ分子がモジュール（ａ）と隣接するモジュール（例えばモジュール（ｃ）又はモジュール（ｂ））とを結合するリンカー分子と共有結合する。
【００９７】
本発明のコンジュゲートのモジュール及び化合物を、様々な結合タイプにより互いに結合することができる。このため、本発明のコンジュゲートは、必ずしも同じ結合タイプにより互いに結合したモジュール及び化合物を含む訳ではない。例えば、共有結合を、非共有結合とともに、及び／又はリンカー分子若しくはアダプタ分子を介した共有結合とともに使用することができる。所望の標的細胞送達戦略に応じて、特異的な共有結合及び／又は非共有結合とともに、アダプタ分子及び／又はリンカー分子を用いて又は用いずに、コンジュゲートを設計することができる。このようにして、当業者は、異なる用途に有用な異なるタイプのコンジュゲートを作製することができる。
【００９８】
好ましくは、本発明によるコンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び少なくとも１つの化合物（ｄ）を、好ましくはジスルフィド結合、アミド結合、オキシム結合及び／又はヒドラゾン結合により、互いに共有結合する。
【００９９】
「ジスルフィド結合（"disulfide-linkage"(disulfide-bond)）」という用語は、２つのチオール基のカップリングにより通常得られる化学結合を指す。該結合はＳＳ結合又はジスルフィド架橋とも呼ばれる。タンパク質におけるジスルフィド結合は、システイン残基のチオール基の間に形成される。
【０１００】
「アミド結合」（ペプチド結合）という用語は、或る分子のカルボキシル基が他の分子のアミン基と反応することにより水分子（Ｈ２Ｏ）が放出される場合に２つのタンパク質又はペプチド間に形成される化学結合を指す。
【０１０１】
「オキシム結合」という用語は、グリオキシル酸（正：glyoxylic）アルデヒド官能基を有するタンパク質又はペプチドと、アミノオキシ基で官能基化された（functionalized）タンパク質又はペプチドとのカップリングにより得られる化学結合を指す。オキシム結合は、アルデヒド又はケトンとヒドロキシルアミン又はアミノオキシで修飾された構成要素との反応により得られる。オキシム結合を用いて、全ての形態の分子、すなわち小分子、糖、ペプチド、タンパク質、オリゴヌクレオチド等を一緒に結合することができる。これらの官能基が本発明のコンジュゲートの合成された構成要素に存在していてもよく、又は一方若しくは両方の官能基を本発明のコンジュゲートの構成要素に導入してもよい。本発明のコンジュゲートを調製する好ましい方法では、アミノオキシ修飾が合成ペプチドに含まれ、ベンズアルデヒド官能基（function）がｓｉＲＮＡに結合する。
【０１０２】
「ヒドラゾン結合（"hydrazone-linkage"(hydrazone-bond)）」という用語は、平均３個〜６個のアリールアルデヒド基又はアシルヒドラジド基を含有するようにアミノ基で修飾された、タンパク質又はペプチドを互いに縮合させることにより得られる化学結合を指す。ヒドラゾン結合は、アルデヒド又はケトンと、ヒドラジン又はアシルヒドラジンで修飾した構成要素との反応により得られる。「アシルヒドラゾン結合」はアルデヒド又はケトンとアシルヒドラジンで修飾された構成要素との反応により得られる。市販の試薬キットが利用可能であり、本発明のコンジュゲートに使用される２つの生体分子をカップリング又は連結させるために本発明の方法内において使用することができる。
【０１０３】
４つの一般的に知られるタイプの非共有結合的な相互作用がある：水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、及び疎水性相互作用。これらを本発明のコンジュゲートに使用されるモジュール及び／又は化合物（複数の場合もある）の相互作用のベースとすることができる。
【０１０４】
好ましくは、本発明によるコンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び／又は少なくとも１つの化合物（ｄ）を、非共有結合、好ましくはイオン（静電）結合により及び／又は疎水性結合により互いに結合する。
【０１０５】
「疎水性相互作用」（疎水性結合）という用語は、炭化水素（又は溶質中の脂溶性炭化水素様の基）が水性媒体中で分子間凝集物を形成する傾向に応じた相互作用を指す。
【０１０６】
「イオン（静電）結合」（イオン結合又は静電結合）という用語は、或る原子が電子を失って陽イオンを形成し、他の原子が電子を受け取って陰イオンを形成する非共有結合を指す。生体系では、ほとんどの静電結合又は相互作用が、プロトン化した基と脱プロトン化した基との間、すなわちタンパク質のカルボン酸基又はＤＮＡ分子若しくはＲＮＡ分子におけるリン酸基のいずれかと相互作用するリジン側鎖アミノ基又はアルギニン側鎖アミノ基に存在する。
【０１０７】
本発明による特に好ましいリンカー分子は、ペプチド、修飾ペプチド、アミノ酸残基、修飾アミノ酸残基、又は親水性の炭水化物鎖、好ましくは１個〜２０個の反復単位、すなわち１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１１個、１２個１３個、１４個、１５個、１６個、１７個、１８個、１９個又は２０個の好ましくはポリエチレングリコール（ＰＥＧ）（ここで１個〜２０個、すなわち１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１１個、１２個、１３個、１４個、１５個、１６個、１７個、１８個、１９個又は２０個のエチレングリコール単位が互いに連結している）を有するポリジオール鎖である。これらのリンカー分子が、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び／又は少なくとも１つの化合物（ｄ）と共有結合により、好ましくはアミド結合若しくはジスルフィド結合により互いに結合する。
【０１０８】
上記リンカー分子を互いに組み合わせることもでき、例えば１）少なくとも１つのモジュール（ａ）を少なくとも１つのモジュール（ｂ）若しくは少なくとも１つのモジュール（ｃ）と；２）少なくとも１つのモジュール（ｂ）を少なくとも１つのモジュール（ａ）若しくは少なくとも１つのモジュール（ｃ）と；３）少なくとも１つのモジュール（ａ）を少なくとも１つのモジュール（ｂ）及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）と；又は４）少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）及び／若しくは少なくとも１つのモジュール（ｃ）を少なくとも１つの化合物（ｄ）と共有結合するために、ペプチドリンカーを修飾アミノ酸残基リンカーと組み合わせることができるか、又は修飾アミノ酸残基リンカーを修飾ペプチドリンカーと組み合わせることができる。好ましくは、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、又は少なくとも１つのモジュール（ｃ）をアミド結合により共有結合する。好ましくは、少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）及び／又は少なくとも１つのモジュール（ｃ）を、ジスルフィド結合により少なくとも１つの化合物（ｄ）と共有結合する。
【０１０９】
本発明による「ペプチドリンカー」という用語は、自然に存在し得るアミノ酸残基、又は自然に存在するアミノ酸残基の誘導体（好ましくはペプチド結合又はジスルフィド結合により結合する）の鎖を意味する。
【０１１０】
好ましくは、本発明のペプチドリンカーは、２個〜５０個若しくは２個〜３０個のアミノ酸残基若しくはアミノ酸残基誘導体、好ましくは２個〜２０個若しくは２個〜１５個のアミノ酸残基若しくはアミノ酸残基誘導体、より好ましくは２個〜１０個、２個〜５個、又は２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個若しくは１０個のアミノ酸残基若しくはアミノ酸残基誘導体からなる。好ましくは、リンカー配列は柔軟（flexible）であり、そのためコンジュゲートの単一の固定した立体構造を保持しない。ペプチドリンカーを用いて、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）を互いに離し、及び／又はモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）を化合物（ｄ）から離すことができる。例えば、第１のペプチドリンカーがモジュール（ａ）と化合物（ｄ）との間に位置し、第２のペプチドリンカーが化合物（ｄ）とモジュール（ｃ）との間に位置し、それにより化合物（ｄ）の及び／又は化合物（ｄ）周辺の分子の柔軟性を与えるように、モジュール（ａ）、第１のペプチドリンカー、化合物（ｄ）、第２のペプチドリンカー、モジュール（ｃ）及びモジュール（ｂ）という正確な配置を有する本発明のコンジュゲートに２つのペプチドリンカーを位置付けることができる。当業者は、必要に応じてコンジュゲート内に、コンジュゲートのモジュール、化合物及び使用目的に特異的なペプチドリンカー（単数又は複数）を、過度の実験を行うことなく位置付けることができる。ペプチドリンカーの長さを、化合物を含むコンジュゲートの生体活性を最適化するように選択し、過度の実験を行うことなく経験的に決定することができる。リンカーペプチドは、モジュール及び化合物の官能基の障害を除去し、立体的な又は不要な相互作用を避けるのに十分長く、かつ十分柔軟であるものとする。ペプチドリンカーの例としては、GGGGS（配列番号９２）、GKSSGSGSESKS（配列番号９３）、GSTSGSGKSSEGKG（配列番号９４）、GSTSGSGKSSEGSGSTKG（配列番号９５）、GSTSGSGKPGSGEGSTKG（配列番号９６）、EGKSSGSGSESKEF（配列番号９７）及びSGSGSG（（ＳＧ）３、配列番号９８）が挙げられるが、これらに限定されない。他の好適なリンカーペプチドは、文献［１８〜２０］及び米国特許第４，７５１，１８０号、米国特許第４，９３５，２３３号等でこれまでに説明されているようなものである。
【０１１１】
特に好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートに使用されるペプチドリンカーはデグロンペプチドを含む。デグロンペプチドは、好ましくはジスルフィド架橋の代わりに少なくとも１つの化合物（ｄ）をコンジュゲートに結合させるために、また化合物（ｄ）を細胞質へと送達させながら送達ビヒクルの分解を目的とするために、本発明のコンジュゲートのリンカーペプチドに使用することができる。好ましくは、デグロンペプチドは、ＨＣＶ−１単離株に由来するＦタンパク質（遺伝子型１ａ；http://www.uniprot.org/uniprot/P0C045；Yukseket
al., J Virol. 2009 83(2):612-21.（２００８年１０月２９日に電子出版された）を参照されたい）ベースのデグロン、HRTSSSRVAVRSLVEFTCCRAGALDWVCARRGRLPSGRNLE（配列番号９９）を含むデグロンペプチド、MPVAGSELPRRPLPPAAQERDAEPRPPHGELQYLGQIQHILRCGV（配列番号１００、ヒトチミジル酸シンターゼ由来、Pena et al., J Biol Chem. 2009, 284(46):31597-607（２００９年９月２１日に電子出版された）を参照されたい）を含むデグロンペプチド、FPPEVEEQDDGTLPMSCAQESGMDRHPAACASARINV（配列番号１０１、マウスオルニチンデカルボキシラーゼ由来、Takeuchi et al., Biochem J. 2008, 410:401-407を参照されたい）を含むデグロンペプチド、PTSPDRPGSTSPFAPSATDLPSMPEPALTSR（配列番号１０２、Bhatet
al., J. Biol. Chem. 2010, 285:25893-25903を参照されたい）を含むデグロンペプチド、又はEDEDSDWDSVSNDSEFYADEDDEEYDDYNEEEAD（配列番号１０３、酵母Ｍｋｓ１Ｐ由来、Liu et al., 2005. Mol. Biol Cell 16:4893-4904を参照されたい）を含むデグロンペプチドを含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有する。
【０１１２】
本発明による「修飾ペプチドリンカー」という用語は、自然に存在し得るアミノ酸残基、又は更に化学修飾した、自然に存在するアミノ酸残基の誘導体（好ましくはペプチド結合により結合する）の鎖を意味する。好ましい修飾ペプチドリンカーは、ポリエチレングリコール（ＰＥＧ）と共有結合したペプチドである。このような修飾ペプチドリンカーは主に、合成を促進する短いポリエチレングリコール（正：polyethyleneglycol）（ＰＥＧ）反復からなり得る。ＰＥＧはペプチド系治療薬の送達及び安定化に関して既に認可されており、非毒性である。例えば、Ｎ−Ｆｍｏｃ−アミド−ｄＰＥＧ１２酸を、合成を単純化し、溶解性を改善し、合成ペプチド内の様々な機能ドメインと連結するリンカーの柔軟性を確保するために幾つかのアミノ酸残基の反復を置き換えるスペーサーとして利用することができる。
【０１１３】
「アミノ酸残基リンカー」という用語は、自然に存在するアミノ酸及びアミノ酸誘導体を包含する。好ましくは、アミノ酸リンカーのアミノ酸は、低分子アミノ酸又は疎水性の非芳香族アミノ酸である。本発明との関連では、低分子アミノ酸は好ましくは、分子量が１２５ダルトン未満のアミノ酸である。好ましくは、低分子アミノ酸は、グリシン、アラニン、セリン、システイン、スレオニン、バリンのアミノ酸、及びその誘導体からなる群から選択される。本発明との関連では、疎水性の非芳香族アミノ酸は好ましくは、カイト・ドーリットル疎水性親水性指数が０．５を超え、より好ましくは１．０を超え、更に好ましくは１．５を超え、かつ芳香族ではない任意のアミノ酸である。好ましくは、本発明との関連では疎水性の非芳香族アミノ酸は、アラニン（カイト・ドーリットル疎水性親水性指数１．８）、メチオニン（カイト・ドーリットル疎水性親水性指数１．９）、イソロイシン（カイト・ドーリットル疎水性親水性指数４．５）、ロイシン（カイト・ドーリットル疎水性親水性指数３．８）、バリン（カイト・ドーリットル疎水性親水性指数４．２）のアミノ酸、及び上に規定のようなカイト・ドーリットル疎水性親水性指数を有するそれらの誘導体からなる群から選択される。
【０１１４】
「修飾アミノ酸残基リンカー」という用語は、化学修飾した自然に存在するアミノ酸及びアミノ酸誘導体を包含する。例えば、修飾アミノ酸は、単一のアミノ酸をアシル化剤又はスルホン化剤（アミノ酸に存在する遊離アミノ部分と反応し、それぞれアミド類又はスルホンアミド類を形成する）と反応させることにより調製される。好ましい修飾アミノ酸リンカーは、アセチル化又はスルホン化したアミノ酸である。修飾アミノ酸リンカーとして活性化システイン（Ｃ（ＮＰｙＳ））の使用も好ましい。
【０１１５】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、毒素Ａ２−サブユニット又は非毒性の若しくは毒性が低下した毒素Ａ１−サブユニットを含む「毒素系リンカー（toxin-based linker）」を含む。好ましくは、毒素系リンカーは、毒素Ｂサブユニットをコンジュゲートの任意の残存するモジュール（複数の場合もある）及び／又は化合物（ｄ）に結合させるために使用される。このため、これらの毒素系リンカー、例えば毒素Ａ２−サブユニット又は非毒性の若しくは毒性が低下した毒素Ａ１サブユニットのタンパク質若しくはペプチドは、本発明によるコンジュゲートに使用される天然リンカーを与える。好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、アセチル−（Ｌ−プロパルギルグリシル）−MASDEFPSMSPADGRVRGITHNKILWDSSTLGAILMRRTISS（配列番号３０８、システインのチオールにかかる問題を避けるために、１０位の自然発生的なＣが等配電子のＳに置き換えられているＳｔｘ１ｂ志賀毒素Ａ２サブユニット修飾ペプチドリンカー）；アセチル−（Ｌ−プロパルギルグリシル）−AVNEESQPESQITGDRPVIKINNTLWESNTAAAFLNRKSQFLYTTGK（配列番号３０９、システインのチオールにかかる問題を避けるために、１０位の自然発生的なＣが等配電子のＳに置き換えられているＳｔｘ２ａ志賀毒素Ａ２サブユニット修飾ペプチドリンカー）；又はアセチル−（Ｌ−プロパルギルグリシン）−MSNTSDEKTQSLGVKFLDEYQSKVKRQIFSGYQSDIDTHNRIKDEL（配列番号３１０、コレラ毒素Ａ２サブユニット修飾ペプチドリンカー）を含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる毒素Ａ２サブユニットペプチドリンカーを含む。
【０１１６】
アダプタ分子は、好ましくはイオン（静電）相互作用又は疎水性相互作用により、例えばモジュール（例えばモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）、好ましくはモジュール（ａ））と化合物（ｄ）との間に間接的かつ非共有的な結合を形成する。
【０１１７】
本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態では、アダプタ分子は、例えば疎水性相互作用により、化合物（ｄ）との非共有結合を形成することでモジュール（ａ）と化合物（ｄ）とを間接的かつ非共有的に結合し、ここでアダプタ分子はモジュール（ａ）と共有結合する。また、モジュール（ａ）はモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）はモジュール（ｂ）と共有結合する。
【０１１８】
本発明のコンジュゲートの別の好ましい実施形態では、アダプタ分子はイオン（例えば静電）相互作用又は疎水性相互作用により化合物（ｄ）と相互作用し、ここでアダプタ分子はモジュール（ａ）とモジュール（ｃ）とを連結させるリンカー分子と共有結合する。また、モジュール（ｃ）はモジュール（ｂ）と共有結合する。結果として、モジュール（ａ）及び化合物（ｄ）はアダプタ分子を介して互いに間接的かつ非共有的に結合する。このため、本発明のコンジュゲートは好ましくは、モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）との間にリンカー分子を含み、ここでリンカー分子は化合物（ｄ）と非共有結合するアダプタ分子と共有結合する。好ましくは、アダプタ分子はリンカー分子の側鎖から分岐する。
【０１１９】
一般的に、１つ又は複数のアダプタ分子を用いて、例えば化合物（ｄ）とモジュール、例えばモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）、好ましくはモジュール（ａ）とを互いに間接的かつ非共有的に結合することができる。本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態では、２つ、３つ、４つ又は５つのアダプタ分子を用いて、化合物（ｄ）とモジュール、例えばモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）、好ましくはモジュール（ａ）とを互いに間接的かつ非共有的に結合する。より好ましくは、本発明のコンジュゲートにおいて２つのアダプタ分子を用いて、化合物（ｄ）とモジュール、例えばモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）、好ましくはモジュール（ａ）とを互いに間接的かつ非共有的に結合する。
【０１２０】
例えば好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、イオン（静電）相互作用及び／又は疎水性相互作用により化合物（ｄ）とそれぞれ相互作用する２つのアダプタ分子を含み、ここで２つのアダプタ分子はそれぞれコンジュゲートのモジュール（ａ）と共有結合する。また、モジュール（ａ）はモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）はモジュール（ｂ）と共有結合する。このため結果として、モジュール（ａ）と化合物（ｄ）とが２つのアダプタ分子を介して互いに間接的かつ非共有的に結合する。好ましくは、２つのアダプタ分子は同じである。本発明のこの好ましい実施形態の得られるコンジュゲートは、送達ビヒクル（すなわち、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ））に対する化合物（ｄ）の比が増大している。
【０１２１】
好ましくは、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）を用いずに、アダプタ分子と共有結合させ、それにより官能基に干渉するリスクを最小限に抑える。
【０１２２】
好ましいアダプタ分子は、ＲＮＡ結合タンパク質若しくは二本鎖ＲＮＡ（ｄｓＲＮＡ）結合タンパク質（ＤＲＢＰ）、二本鎖ＤＮＡ（ｄｓＤＮＡ）結合タンパク質（ＤＤＢＰ）等のタンパク質の核酸結合ドメイン、一本鎖抗体、又は表面受容体のリガンド結合ドメインである。モジュールと化合物とを互いに間接的かつ非共有的に結合又はコンジュゲートさせるために本発明のコンジュゲートに使用することができるより好ましいアダプタ分子は、二本鎖ＲＮＡ結合タンパク質（ＤＲＢＰ）である。ＤＲＢＰを様々な機能のために本発明で使用することができる。ＤＲＢＰは化合物（ｄ）をモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及び／又はモジュール（ｃ）（複数の場合もある）から一定の距離に保つスペーサーとして機能することができる。ＤＲＢＰは化合物（ｄ）とモジュール、例えばモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）、好ましくはモジュール（ａ）との間に安定した間接的かつ非共有的な結合を形成することもできる。ＤＲＢＰはモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）を用いて送達される化合物（ｄ）のアニオン電荷を中和又は低減させるのにも役立ち得る。ＤＲＢＰは、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）のカチオン電荷がエンドサイトーシス事象により細胞に侵入するのに十分となるように、化合物（ｄ）のアニオン電荷を十分に低減させることにより本発明のコンジュゲートの取り込みを更に促進させることができる。
【０１２３】
化合物（ｄ）が核酸である場合、ＤＲＢＰアダプタ（複数の場合もある）又はＤＤＢＰアダプタ（複数の場合もある）の使用が好ましい。化合物（ｄ）が二本鎖ＲＮＡ（ｄｓＲＮＡ）である場合、本発明のコンジュゲートはＤＲＢＰアダプタ（複数の場合もある）を含む。化合物（ｄ）が二本鎖ＤＮＡ（ｄｓＤＮＡ）である場合、本発明のコンジュゲートはＤＤＢＰアダプタ（複数の場合もある）を含む。
【０１２４】
本発明のコンジュゲートにおいてアダプタ分子として利用することができる好ましいｄｓＲＮＡ結合タンパク質（ＤＲＢＰ）及び括弧内のそのアクセッション番号には、ＰＫＲ（ＡＡＡ３６４０９、ＡＡＡ６１９２６、Ｑ０３９６３）、ＴＲＢＰ（Ｐ９７４７３、ＡＡＡ３６７６５）、ＰＡＣＴ（ＡＡＣ２５６７２、ＡＡＡ４９９４７、ＮＰ６０９６４６）、スタウフェン（Staufen）（ＡＡＤ１７５３１、ＡＡＦ９８１１９、ＡＡＤ１７５２９、Ｐ２５１５９）、ＮＦＡＲ１（ＡＦ１６７５６９）、ＮＦＡＲ２（ＡＦ１６７５７０、ＡＡＦ３１４４６、ＡＡＣ７１０５２、ＡＡＡ１９９６０、ＡＡＡ１９９６１、ＡＡＧ２２８５９）、ＳＰＮＲ（ＡＡＫ２０８３２、ＡＡＦ５９９２４、Ａ５７２８４）、ＲＨＡ（ＣＡＡ７１６６８、ＡＡＣ０５７２５、ＡＡＦ５７２９７）、ＮＲＥＢＰ（ＡＡＫ０７６９２、ＡＡＦ２３１２０、ＡＡＦ５４４０９、Ｔ３３８５６）、カナダプチン（kanadaptin）（ＡＡＫ２９１７７、ＡＡＢ８８１９１、ＡＡＦ５５５８２、ＮＰ４９９１７２、ＮＰ１９８７００、ＢＡＢ１９３５４）、ＨＹＬＬ（ＮＰ５６３８５０）、ｈｙｐｏｎａｓｔｉｃ  ｌｅａｖｅｓ（ＣＡＣ０５６５９、ＢＡＢ００６４１）、ＡＤＡＲ１（ＡＡＢ９７１１８、Ｐ５５２６６、ＡＡＫ１６１０２、ＡＡＢ５１６８７、ＡＦ０５１２７５）、ＡＤＡＲ２（Ｐ７８５６３、Ｐ５１４００、ＡＡＫ１７１０２、ＡＡＦ６３７０２）、ＡＤＡＲ３（ＡＡＦ７８０９４、ＡＡＢ４１８６２、ＡＡＦ７６８９４）、ＴＥＮＲ（ＸＰ０５９５９２、ＣＡＡ５９１６８）、ＲＮａｓｅＩＩＩ（ＡＡＦ８０５５８、ＡＡＦ５９１６９、Ｚ８１０７０、Ｑ０２５５５／Ｓ５５７８４、Ｐ０５７９７）、及びＤｉｃｅｒ（ＢＡＡ７８６９１、ＡＦ４０８−４０１、ＡＡＦ５６０５６、Ｓ４４８４９、ＡＡＦ０３５３４、Ｑ９８８４）、ＲＤＥ−４（ＡＹ０７１９２６）、ＦＬＪ２０３９９（ＮＰ０６０２７３、ＢＡＢ２６２６０）、ＣＧ１４３４（ＡＡＦ４８３６０、ＥＡＡ１２０６５、ＣＡＡ２１６６２）、ＣＧ１３１３９（ＸＰ０５９２０８、ＸＰ１４３４１６、ＸＰ１１０４５０、ＡＡＦ５２９２６、ＥＥＡ１４８２４）、ＤＧＣＲＫ６（ＢＡＢ８３０３２、ＸＰ１１０１６７）、ＣＧ１８００（ＡＡＦ５７１７５、ＥＡＡ０８０３９）、ＦＬＪ２００３６（ＡＡＨ２２２７０、ＸＰ１３４１５９）、ＭＲＰ−Ｌ４５（ＢＡＢ１４２３４、ＸＰ１２９８９３）、ＣＧ２１０９（ＡＡＦ５２０２５）、ＣＧ１２４９３（ＮＰ６４７９２７）、ＣＧ１０６３０（ＡＡＦ５０７７７）、ＣＧ１７６８６（ＡＡＤ５０５０２）、Ｔ２２Ａ３．５（ＣＡＢ０３３８４）及びアクセッション番号ＥＡＡ１４３０８が含まれる。このようなＤＲＢＰの配列は当該技術分野で既知であり、それらの対応するアクセッション番号から得ることができる。
【０１２５】
本発明に使用されるＤＲＢＰ配列は、FFMEELNTYRQKQGVVLKYQELPNSGPPHDRRFTFQVIIDGREFPEGEGRSKKEAKNAAAKLAVEILNKE（配列番号１０４、［２１、２２］も参照されたい）である。この好ましいＤＲＢＰ配列は、完全ＤＲＢＰ配列ではなくｄｓＲＮＡ結合ドメイン（ＤＲＢＤ）配列であり、ＰＫＲ（アクセッション番号ＡＡＡ３６４０９、ＡＡＡ６１９２６、Ｑ０３９６３）からの切断により得られる。
【０１２６】
より好ましいアダプタ分子は、上述の自然に存在するＤＲＢＰそれぞれよりもｄｓＲＮＡとの結合能が低減し、そのため細胞における化合物の目的の生体活性に干渉しにくい野生型二本鎖ＲＮＡ結合タンパク質の変異体（ＤＲＢＰ変異体）である。
【０１２７】
本発明でより好ましいＤＲＢＰ変異体は、アミノ酸配列における１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１０５個、１１０個、１１５個、１２０個、１２５個、１３０個、１３５個、１４０個、１４５個又は１５０個までのアミノ酸変化（すなわち、置換、挿入、欠失、Ｎ末端切断及び／又はＣ末端切断）により、該ＤＲＢＰ変異体が誘導されるＤＲＢＰタンパク質と異なる。アミノ酸置換は保存的であっても又は非保存的であってもよい。本発明で好ましいＤＲＢＰ変異体は、該ＤＲＢＰ変異体が誘導されるＤＲＢＰタンパク質に対する或る特定の程度の配列同一性により代替的に又は付加的に特徴付けることができる。このため、本発明で好ましいＤＲＢＰ変異体は、それぞれの参照（すなわち野生型）ＤＲＢＰに対して少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％又は少なくとも９９％の配列同一性を有する。
【０１２８】
また、ＤＲＢＰ変異体は、野生型ＤＲＢＰタンパク質の活性の少なくとも３０％程度の関連する生体活性を示す場合にのみ、本発明との関連ではＤＲＢＰ変異体とみなす。本発明との関連では、関連する「生体活性」は「結合活性」、すなわちＤＲＢＰ変異体が化合物と結合する能力である。当業者は、ＤＲＢＰ変異体が低減したｄｓＲＮＡ結合活性、すなわち野生型ＤＲＢＰタンパク質の活性の少なくとも３０％を有するかを容易に評価することができる。野生型ＤＲＢＰの結合活性と比較したＤＲＢＰ変異体の「結合活性」を求めるのに好適なアッセイ、例えば結合アッセイが当業者にとって既知である［２２、２３］。
【０１２９】
本発明のコンジュゲートにおけるアダプタ分子として利用することができる好ましいｄｓＤＮＡ結合タンパク質（ＤＤＢＰ）は、以下の既知のＤＮＡ結合モチーフのうちの１つを含む任意のタンパク質又はタンパク質ドメインである：ヘリックス−ターン−ヘリックスモチーフ、亜鉛フィンガーモチーフ、ロイシンジッパーモチーフ、ウィングドヘリックス（ターンヘリックス）モチーフ、ヘリックス−ループ−ヘリックスモチーフ又はＨＭＧ−ボックスモチーフ。特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、ＨＭＧＢ１／２（高移動度群ボックス１タンパク質及び高移動度群ボックス２タンパク質、それぞれＧｅｎｅＩＤ  ３１４６及び３１４８）、ｃｒｐ（ＧｅｎｅＩＤ  ９４７８６７）、Ｅｇｒ１（ＧｅｎｅＩＤ  １９５８）、Ｊｕｎ（ＧｅｎｅＩＤ  ３７２５）、ＦＯＸＡ１（フォークヘッドボックスＡ１、ＧｅｎｅＩＤ  ３１６９）、ＥＴＳ１（ＧｅｎｅＩＤ  ２１１３）、Ｔｗｉｓｔ１（ＧｅｎｅＩＤ  ２２１６０）、ＨＩＳＴ２Ｈ２ＡＣ（ヒストンクラスター２、ＧｅｎｅＩＤ  ８３３８）等からなる群から選択されるＤＤＢＰを含む。
【０１３０】
本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）と、モジュール（ｂ）と、モジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが以下の配置又は組合せを有し、かつ以下の結合タイプを含むのが特に好ましい：
（ｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎが（ｂ）ｙと共有結合する）、
（ｉｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎが（ｂ）ｙと非共有結合する）、
（ｉｉｉ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｂ）ｙと共有結合する）、
（ｉｖ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｄ）ｎが（ｃ）ｚと非共有結合し、（ｃ）ｚが（ｂ）ｙと共有結合する）、
（ｖ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）、
（ｖｉ）（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎが（ｂ）ｙと非共有結合する）、
（ｖｉｉ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）、
（ｖｉｉｉ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｄ）ｎが（ｃ）ｚと非共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）、又は
（ｉｘ）（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ａ）ｘと共有結合するアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｄ）ｎが（ｃ）ｚと共有結合するアダプタ分子を介して（ｃ）ｚと非共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）
（ここで、
ｘは１〜５、好ましくは１の整数であり、
ｙは１〜５、好ましくは１の整数であり、
ｚは１〜５、好ましくは１の整数であり、
ｎは１〜５０、好ましくは２、３、４、５、６、７、８、９又は１０の整数である）。
【０１３１】
より好ましい実施形態に関して上記又は下記で具体的に示される結合以外には、それぞれのモジュールの間に他の結合、好ましくは共有結合が存在しないことが好ましい。
【０１３２】
このため、末端位置に、好ましくは最後の（すなわちＣ末端）位置にモジュール（ｂ）を有し、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）と化合物（ｄ）とが互いに完全に共有結合するか、又は互いに部分的に共有結合する本発明によるコンジュゲート、例えばコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎが（ｂ）ｙと共有結合する）、又はコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎは（ｂ）ｙと非共有結合する）が特に好ましい。これらの例では、モジュール（ｂ）は、他のモジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）による障害を受けない。モジュール（ｂ）は他のモジュールの結合によって伸長してもいない。このため立体障害又は他の不要な相互作用を避ける又は少なくとも最小限に抑えることができる。
【０１３３】
ｉｎ  ｖｉｖｏでの適用では、Ｃ末端位置にモジュール（ｂ）を含み、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）並びに化合物（ｄ）が互いに完全に共有結合する、及び／又はリンカー分子を介して互いに共有結合するコンジュゲート、例えばコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎは（ｂ）ｙと共有結合する）、又はコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｃ）ｚ、（ｄ）ｎ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）、又はコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する）を使用するのが好ましい。これらの例示的なコンジュゲートは、互いに非共有的にのみ結合した又は部分的に非共有的に結合したモジュール及び化合物を含むコンジュゲートと比較してより安定であり、このためｉｎ  ｖｉｖｏでの適用により好ましい。
【０１３４】
ｉｎ  ｖｉｔｒｏでの適用では、例えば細胞培養物において、Ｃ末端位置にモジュール（ｂ）を含み、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）が一部だけ共有結合したコンジュゲート、例えばコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｄ）ｎは（ｃ）ｚと非共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）を使用するのが好ましい。この例示的なコンジュゲートはあまり複雑ではなく、合成するのがより容易であるため、主要な試験システムとしてのｉｎ  ｖｉｔｒｏでの適用により好ましい。この例示的なコンジュゲートにおける核酸化合物は、細胞におけるその生体活性に関して化合物分子のライブラリを試験するためにより容易に交換することもできる。このため、本発明のコンジュゲートはスクリーニングアッセイにも有用である。
【０１３５】
第２の位置又は第３の位置に化合物（ｄ）を含み、化合物（ｄ）がモジュール（ａ）又はモジュール（ｃ）と直接的に共有結合した又は結合分子を介して間接的に共有結合したコンジュゲート、例えばコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する）、又はコンジュゲート：（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する）も好ましい。これらの例示的なコンジュゲートは、化合物（ｄ）の柔軟性を確保する。また、化合物（ｄ）とモジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）とを連結するリンカー分子はスペーサー機能を有し、この機能によりモジュール（ａ）及びモジュール（ｃ）が化合物（ｄ）から安全に離れた状態が維持される。このため立体障害及び他の不要な相互作用を避ける又は少なくとも最小限に抑えることができる。
【０１３６】
以下の配置を含む本発明によるコンジュゲートがより好ましい：
（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合し、ｘは１の整数であり、ｎは２又は３の整数であり、ｚは１の整数であり、ｙは１の整数である）、又は
（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合し、ｘは１の整数であり、ｎは２、３、４、５、６、７、８、９又は１０の整数であり、ｚは１の整数であり、ｙは１の整数である）。
【０１３７】
本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）と、モジュール（ｂ）と、モジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが以下の配置で互いに結合するのが特に好ましい：
（ｉ）（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｂ）ｙと共有結合する；
（ｉｉ）（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚが（ｂ）ｙと共有結合する；
（ｉｉｉ）（ａ）ｘが（ｄ）ｎと共有結合し、（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｂ）ｙと共有結合する；
（ｉｖ）（ａ）ｘが（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘが（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｂ）ｙと共有結合する；
（ｖ）（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；
（ｖｉ）（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚが（ｃ）ｚと共有結合するアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；
（ｖｉｉ）（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；又は
（ｖｉｉｉ）（ａ）ｘが（ａ）ｘと共有結合するアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘがリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚがリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する。
【０１３８】
それぞれ具体的に上に記された共有結合及び非共有結合以外には、それぞれのモジュールの間に他の結合、好ましくは共有結合が存在しないことが好ましい。
【０１３９】
より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）と、モジュール（ｂ）と、モジュール（ｃ）と、化合物（ｄ）とが以下の配置で互いに結合し（それぞれの場合で、各モジュールとそれらの空間配置とを示す構造図も与えられる）、ここでは、
（ｉ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）zは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−（ｄ）ｎ、
（ｉｉ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−−−（ｄ）ｎ、
（ｉｉｉ）（ａ）ｘは（ｄ）ｎと共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｉｖ）（ａ）ｘは（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｖ）（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｄ）ｎとリンカー分子を介して共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−（ｄ）ｎ、
（ｖｉ）（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｖｉｉ）（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｖｉｉｉ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−（ｄ）ｎ、
（ｉｘ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｉ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−（ｄ）ｎ、
（ｘｉｉ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｉｉｉ）（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｉｖ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−（ｄ）ｎ、
（ｘｖ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｖｉ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｖｉｉ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−（ｄ）ｎ、
（ｘｖｉｉｉ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−Ｌ−（（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ）−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｉｘ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｄ）ｎと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−（ｄ）ｎ、
（ｘｘ）（ａ）ｘはリンカーを介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｃ）ｚと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（ａ）ｘ−（（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ）−Ａ−−−（ｄ）ｎ、
（ｘｘｉ）（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｉｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｖ）（ａ）ｘは（ａ）ｘとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｖ）（ａ）ｘは（ａ）ｘとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｖｉ）（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｖｉｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｖｉｉｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｘ）（ａ）ｘは（ａ）ｘとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚはリンカー分子を介して（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘ）（ａ）ｘは（ａ）ｘとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ−ｂ）ｋと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ−ｂ）ｋ、
（ｘｘｘｉｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘはリンカー分子を介して（ｃ−ｂ）ｋと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−Ｌ−（ｃ−ｂ）ｋ、
（ｘｘｘｉｉｉ）（ａ）ｘは（ａ）ｘと共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ−ｂ）ｋと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ−ｂ）ｋ、又は、
（ｘｘｘｉｖ）（ａ）ｘは（ａ）ｘとリンカーを介して共有結合しているアダプタ分子を介して（ｄ）ｎと非共有結合し、（ａ）ｘは（ｃ−ｂ）ｋと共有結合する；（（ａ）ｘ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ−ｂ）ｋ、
ｘは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｙは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｚは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｋは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｎは１〜５０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９又は５０、好ましくは１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０の整数であり、
Ａは上で定義された意味の範囲内のアダプタであり、
（ｃ−ｂ）は、下記でより詳細に述べられる本発明の第２の態様による実施形態を示すのに用いられ、ここでモジュール（ｃ−ｂ）は１つのペプチド、タンパク質又はマルチサブユニット複合体内に含まれ、
−は共有結合を示し、
−−−は非共有結合を示す。
【０１４０】
それぞれ具体的に上記された共有結合及び非共有結合以外には、それぞれのモジュールの間に他の結合、好ましくは共有結合が存在しないことが好ましい。さらに、モジュール（ｂ）のＣ末端が接近可能であるのが好ましい。
【０１４１】
本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態を、図１Ａ〜図１Ｄ、図２Ａ及び図２Ｂ、図３の３ａ〜３ｅ、図４、図５、図６Ａ及び図６Ｂ、図７、図８、図９、図１０Ａ及び図１０Ｂ、図１１、図１２、図１３、図１４、図２２、図２３、図２４、図２５、図２６、図２７、図２８、図２９及び図３０で例示する。図１Ａ〜図１Ｄは、モジュール（互いに別々に、又は化合物（ｄ）とともに）が共有結合的に、非共有結合的に、アダプタ分子を介して、又はアダプタ分子を最適には含むリンカー分子を介して結合し得る、本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態を例示する。図２Ａ及び図２Ｂ、図３の３ａ〜３ｅ、図４、図５、図６Ａ及び図６Ｂ、図７、図８、図９、図１０Ａ及び図１０Ｂ、図１１、図１２、図１３、図１４、図２２、図２３、図２４、図２５、図２６、図２７、図２８、及び図２９は、本明細書に及び以下の実施例に記載のような本発明のコンジュゲートの更なる好ましい実施形態を例示する。
【０１４２】
別の好ましい実施形態では、任意の組合せ、順番又は化学量論で互いに配置された、少なくとも１つのモジュール（ａ）及び／又は少なくとも１つのモジュール（ｂ）及び／又は少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び／又は少なくとも１つの化合物（ｄ）を共有結合させる、本発明のコンジュゲートのリンカー分子、例えばペプチド、修飾ペプチド、アミノ酸残基又は修飾アミノ酸残基は更に、
（ｉ）少なくとも１つの分岐点、好ましくはシステイン側鎖、リジン側鎖、若しくは側鎖上にアミノオキシ部分を含有する非天然アミノ酸、及び／又は
（ｉｉ）少なくとも１つの切断部位、好ましくはエンドソーム酵素、トランスゴルジネットワーク酵素、ゴルジ酵素、ＥＲ酵素、サイトゾル酵素若しくは核内酵素の切断部位、
を含む。
【０１４３】
本発明との関連では「分岐点」という用語は、分子、好ましくは化合物、アダプタ分子化合物と共有結合したリンカー、アダプタと共有結合したリンカーが結合又はカップリングすることができる、リンカー分子、例えばペプチドリンカー、好ましくはアミノ酸側鎖の位置を意味する。
【０１４４】
分岐点を有するリンカー（ＬＢ）とリンカー（Ｌ）とを含む、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）、モジュール（ｃ）及びモジュール（ｄ）の配置の好ましい例は以下のとおりである：
（ｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｉｖ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｖ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｖｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ｂ）ｙ、
（ｖｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｖｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｉｘ）（ａ）ｘ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘ）（ａ）ｘ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｉ）（ａ）ｘ−Ｌ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｉｉ）（ａ）ｘ−Ｌ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｉｖ）（ａ）ｘ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｖ）（ａ）ｘ−Ｌ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｖｉ）（ａ）ｘ−Ｌ−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｖｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｖｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｉｘ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｉｖ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｖ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｖｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）ｂ）ｙ、
（ｘｘｖｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−ｂ）ｙ、
（ｘｘｖｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ）ｚ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）ｂ）ｙ、
（ｉｘｘｘ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｄ）ｎ）−（ｃ−ｂ）ｋ、
（ｘｘｘ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｄ）ｎ）−（ｃ−ｂ）ｋ、
（ｘｘｘｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ａ−−−（ｄ）ｎ）−（ｃ−ｂ）ｋ、
（ｘｘｘｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−Ａ−−−（ｄ）ｎ−（ｃ−ｂ）ｋ、
（ｘｘｘｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｉｖ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−Ｌ−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖｉｉ）（ａ）ｘ−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｘｉｖ）（ａ）ｘ−Ｌ−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖ）（ａ）ｘ−Ｌ−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｖｉｉｉ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（ｘｘｘｉｘ）（ａ）ｘ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｄ）ｎ−（ＬＢ−Ｌ−（ｃ）ｚ）−（ｂ）ｙ、
（式中、
ｘは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｙは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｚは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｋは１、２、３、４又は５、好ましくは１の整数であり、
ｎは１〜５０、すなわち１、２、３、４、５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９、２０、２１、２２、２３、２４、２５、２６、２７、２８、２９、３０、３１、３２、３３、３４、３５、３６、３７、３８、３９、４０、４１、４２、４３、４４、４５、４６、４７、４８、４９又は５０、好ましくは１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０の整数である）。
【０１４５】
上記の好ましい配置内において、「Ａ」は、上で定義された意味の範囲内のアダプタであり、「（ｃ−ｂ）」は、下記でより詳細に述べられる本発明の第２の態様による実施形態を示すのに用いられ、ここでモジュール（ｃ）−モジュール（ｂ）は１つの分子内に含まれ、「−」は共有結合を示し、「−−−」は非共有結合を示し、リンカー「Ｌ」はそれぞれの場合で独立して、上記及び下記で概説される意味の全てを有するとされ、すなわち本発明のコンジュゲートは異なるタイプのリンカー分子を含むことができ、リンカー「ＬＢ」は、分岐点を更に含む、上記及び下記で概説されるリンカーである。リンカーは、線形配置又は分岐配置における１個〜４０個の炭素原子の炭水化物鎖であるのが好ましい。リンカーは、１個〜１５個のヘテロ原子、好ましくは酸素、ジスルフィド結合、ペプチド結合、及び／又は１個〜４個のシクロアルキル、ヘテロシクロアルキル、芳香族環及び／又は複素芳香族環を更に含んでいてもよい。かかるリンカーの好ましい例は、実施例の項及び図面に与えられる。リンカーは、１個〜２０個のアミノ酸の鎖であってもよく、ペプチド結合により結合されるのが好ましい。リンカーに含まれる好ましいアミノ酸は、小アミノ酸であり、Ｇｌｙ、Ａｌａ及びＳｅｒからなる群から選択されるのが好ましい。多種多様な化学結合を、場合によってリンカーをモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）、モジュール（ｃ）及び／又はモジュール（ｄ）のそれぞれと連結させるのに使用することができ、この結合は下記で概説される包括的な反応スキームによる反応により形成されるのが好ましいことが理解される。特に好ましい結合はペプチド結合又はジスルフィド結合である。２つの要素がジスルフィド結合によって連結される場合、システイン残基が、連結するそれぞれのモジュール、リンカー又はリンカー分岐点の末端に位置しているのが好ましい。リンカーの分岐点「ＬＢ」は、リンカー内の任意の位置に、例えばその末端の一方に又はその中央に配置され得る。好ましい分岐点はアミノ酸の側鎖であり、カップリングが可能となるように官能基化される。
【０１４６】
本発明との関連では「切断部位」という用語は、例えば化学的切断によって又は酵素による切断によって、例えば特定の配列を認識するプロテアーゼ若しくはペプチダーゼによって、又は特定の化学結合を認識する酵素によって切断可能なコンジュゲート内の特定のアミノ酸配列（例えばペプチドリンカー分子のアミノ酸配列内の特定の配列）又は特定の化学結合（例えばジスルフィド結合（Ｓ−Ｓ））を意味する。
【０１４７】
本発明のコンジュゲートのリンカー分子が分岐点と切断部位との両方を含む場合、切断部位が分岐点の上流、例えば３’側に位置するのが好ましい。
【０１４８】
任意の順番、組合せ又は化学量論で互いに配置させることができる、本発明のコンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、少なくとも１つのモジュール（ｃ）及び／又は少なくとも１つの化合物（ｄ）を連結させるリンカー分子における切断部位の存在により、化合物（ｄ）の細胞への送達中に、例えば細胞取り込み後に、小胞体（ＥＲ）の標的化後に、サイトゾルへの送達後に、又は核への送達後に１つ又は複数のモジュール及び／又は少なくとも１つの化合物（ｄ）の分離が可能になる。好ましくは、本発明のコンジュゲートは、少なくとも１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個又は１０個の切断部位を含む。より好ましくは、コンジュゲートは少なくとも１個、２個、３個、４個又は５個の切断部位を含む。更に好ましくは、コンジュゲートは１個、２個、３個、４個又は５個の切断部位を含む。
【０１４９】
好ましくは、本発明のコンジュゲートは、切断部位でコンジュゲートを切断する酵素によって認識される切断部位を含む。コンジュゲートは、細胞の特定のコンパートメント若しくはオルガネラに又は細胞のサイトゾルに位置し、そこで活性のある酵素により好ましくは認識され、切断される切断部位を伴って調製することができる。好ましい実施形態では、コンジュゲートは、標的細胞のエンドソーム、トランスゴルジネットワーク、ゴルジ体、ＥＲ、サイトゾル又は核に位置し、そこで活性のある酵素により認識され、切断される切断部位を含む。別の好ましい実施形態では、コンジュゲートは、少なくとも２つの切断部位（それぞれの切断部位は、それぞれ標的細胞の異なるコンパートメント、オルガネラ又はサイトゾルに位置し、そこで活性のある少なくとも２個の異なる酵素により認識され、切断される）を含む。
【０１５０】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、好ましくは初期／回収エンドソームに位置し、そこで活性のあるエンドソーム酵素により認識され、切断される切断部位を含む。好ましくは、切断部位は、フューリン、ＣＨＭＰ１Ａ、ＥＣＥ１、ＳＴＡＭＢＰ、ＵＳＰ１０、ＵＳＰ６、ＺＦＹＶＥ９等により認識され、切断される。
【０１５１】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、トランスゴルジネットワーク酵素により認識され、切断される切断部位を含む。好ましくは、切断部位はフューリン等により認識され、切断される。
【０１５２】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、ゴルジ酵素により認識され、切断される切断部位を含む。好ましくは、切断部位は、ＡＤＡＭ１０、ＢＡＣＥ１、ＣＡＰＮ８、ＣＴＳＣ、ＥＣＥ２、ＭＢＴＰＳ１、ＮＣＳＴＮ、ＰＣＳＫ１、ＰＣＳＫ６、ＰＣＳＫ７、ＰＳＥＮ１、ＰＳＥＮ２、ＲＨＢＤＦ１、Ｓｉｔｅ−１プロテアーゼ（Ｓ１Ｐ）、Ｓｉｔｅ−２プロテアーゼ（Ｓ２Ｐ）、ＳＰＰＬ２Ｂ、ＺＭＰＳＴＥ２４等により認識され、切断される。特に好ましい実施形態では、切断部位はゴルジ体特異的酵素ＥＣＥ２、ＰＣＳＫ７、ＳＰＰＬ２Ｂ等により認識され、切断される。
【０１５３】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、ＥＲ酵素により認識され、切断される切断部位を含む。好ましくは、切断部位は、タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ（ＰＤＩ）ファミリー由来のタンパク質、ＢＡＣＥ１、ＢＡＣＥ２、ＣＡＳＰ７、ＣＴＳＡ、ＣＴＳＣ、ＣＴＳＨ、ＣＴＳＺ、システインプロテアーゼＥＲ−６０、ＤＰＰ４、ＥＲＡＰ２、ＥＲＭＰ１、ＨＴＲＡ２、ＫＬＫ６、ＭＢＴＰＳ１、ＮＣＬＮ、ＮＣＳＴＮ、ＰＣＳＫ、ＰＲＳＳ５０、ＲＣＥ１、ＳＰＣＳ、ＴＭＰＲＳＳ３、ＺＭＰＳＴＥ２４等により認識され、切断される。
【０１５４】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、サイトゾル酵素により認識され、切断される切断部位を含む。好ましくは、切断部位は、カルパイン等により認識され、切断される。
【０１５５】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、核内酵素により認識され、切断される切断部位を含む。好ましくは、切断部位は、ＣＡＰＮ７、ＣＡＳＰ１、ＣＡＳＰ２、ＣＡＳＰ３、ＣＡＳＰ６、ＣＡＳＰ７、ＣＡＳＰ８、ＣＡＳＰ１４、ＧＺＭＢ、ＬＯＮＰ２、ＰＩＴＲＭ１、ＰＳＭＡ１、ＰＳＭＢ１、ＰＳＭＣ１、ＰＳＭＥ３、ＳＥＮＰ１等により認識され、切断される。
【０１５６】
好ましい実施形態では、切断部位は、酵素により切断されると、コンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ａ）がコンジュゲートから放出されるようにコンジュゲート内に位置している。この実施形態では、切断部位は好ましくは、モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）若しくはモジュール（ｂ）との間、又はモジュール（ａ）と化合物（ｄ）との間に位置している。好ましくは、コンジュゲートからモジュール（ａ）を放出させる切断部位は、標的細胞のエンドソーム、トランスゴルジネットワーク、ゴルジ体、ＥＲ、サイトゾル又は核に位置し、そこで活性のある酵素により認識され、切断される。より好ましくは、コンジュゲートからモジュール（ａ）を放出させる切断部位は、エンドソーム酵素、トランスゴルジネットワーク酵素、ゴルジ酵素、ＥＲ酵素、サイトゾル酵素又は核内酵素により認識され、切断される。
【０１５７】
別の好ましい実施形態では、切断部位は、酵素により切断されると、コンジュゲートの少なくとも１つのモジュール（ｂ）がコンジュゲートから放出されるようにコンジュゲート内に位置している。この実施形態では、切断部位は好ましくは、モジュール（ｂ）とモジュール（ａ）若しくはモジュール（ｃ）との間、又はモジュール（ｂ）と化合物（ｄ）との間に位置している。好ましくは、コンジュゲートからモジュール（ｂ）を放出させる切断部位は、ＥＲ、サイトゾル又は核に位置し、そこで活性のある酵素（例えばカルパイン、ＰＤＩファミリータンパク質、ＢＡＣＥ１、ＢＡＣＥ２、ＣＡＰＮ７、ＣＡＳＰ１、ＣＡＳＰ２、ＣＡＳＰ３、ＣＡＳＰ６、ＣＡＳＰ７、ＣＡＳＰ８、ＣＡＳＰ１４、ＣＴＳＡ、ＣＴＳＣ、ＣＴＳＨ、ＣＴＳＺ、ＤＰＰ４、システインプロテアーゼＥＲ−６０、ＥＲＡＰ２、ＥＲＭＰ１、ＧＺＭＢ、ＨＴＲＡ２、ＫＬＫ６、ＬＯＮＰ２、ＭＢＴＰＳ１、ＮＣＬＮ、ＮＣＳＴＮ、ＰＣＳＫ、ＰＩＴＲＭ１、ＰＳＭＡ１、ＰＳＭＢ１、ＰＳＭＣ１、ＰＳＭＥ３、ＰＲＳＳ５０、ＲＣＥ１、ＳＥＮＰ１、ＳＰＣＳ、ＴＭＰＲＳＳ３、ＺＭＰＳＴＥ２４等）により認識され、切断される。好ましくは、ＥＲ、サイトゾル及び／又は核で活性のある酵素は、コンジュゲートがＥＲ、サイトゾル又は核に到達するまでコンジュゲートからモジュール（ｂ）を切り離さない。より好ましくは、コンジュゲートからモジュール（ｂ）を放出させる切断部位は、ＥＲ、サイトゾル及び／又は核に位置し、そこで活性があるが、本発明のコンジュゲートがＥＲ、サイトゾル又は核に到達する前に通る（travels）細胞コンパートメント又は細胞小器官のいずれにおいても位置しないか、又は活性がない酵素により認識され、切断される。更に好ましくは、コンジュゲートからモジュール（ｂ）を放出させる切断部位は、ＥＲ、サイトゾル及び／又は核にのみ位置し、そこでのみ活性がある酵素により認識され、切断される。
【０１５８】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、ＥＲ、サイトゾル及び／又は核に位置し、そこで活性があるが、本発明のコンジュゲートがＥＲ、サイトゾル又は核に到達する前に通る（すなわちＥＲ、サイトゾル又は核の上流にある）細胞コンパートメント又は細胞小器官（例えばエンドソーム、ゴルジ体等）のいずれにおいても位置しないか、又は活性がない酵素により認識され、切断される切断部位をペプチドリンカー内に含む。好ましくは、切断部位は、ＣＡＳＰ７、ＣＴＳＡ、ＣＴＳＨ、ＣＴＳＺ、ＥＲ−６０、ＨＴＲＡ２、ＫＬＫ６、ＮＣＬＮ、ＰＤＩファミリータンパク質、ＰＲＳＳ５０、ＲＣＥ１、ＴＯＲ１Ａ等により認識され、切断される。
【０１５９】
別の特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、ＥＲにのみ位置し、そこでのみ活性がある酵素により認識され、切断される切断部位をペプチドリンカー内に含む。好ましくは、切断部位は、ＥＲ−６０、ＥＲＭＰ１、ＰＤＩファミリータンパク質、ＳＰＣＳ１、ＴＭＰＲＳＳ３等により認識され、切断される。
【０１６０】
別の好ましい実施形態では、切断部位は、酵素により切断されると、コンジュゲートの少なくとも１つの化合物（ｄ）がコンジュゲートから放出されるようにコンジュゲート内に位置している。この実施形態では、切断部位は、好ましくは化合物（ｄ）とモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）との間に位置する。化合物（ｄ）が核へと送達されることが望まれ、コンジュゲートが核局在化シグナルを含む場合、酵素により切断されると、少なくとも１つの化合物（ｄ）及び核局在化シグナルがコンジュゲートから放出されるように、切断部位は、化合物（ｄ）及び核局在化シグナルと、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）又はモジュール（ｃ）との間に位置するのが好ましい。好ましくは、コンジュゲートから化合物（ｄ）又は化合物（ｄ）及び核局在化シグナルを放出させる切断部位は、サイトゾル又は核に位置し、そこで活性のある酵素により認識され、切断される。
【０１６１】
好ましい実施形態では、サイトゾル又は核で活性のある酵素は、コンジュゲートがサイトゾル又は核に到達するまで、コンジュゲートから化合物（ｄ）又は化合物（ｄ）及び核局在化シグナルを切り離さない。より好ましくは、コンジュゲートから化合物（ｄ）又は化合物（ｄ）及び核局在化シグナルを放出させる切断部位は、サイトゾル及び／又は核にのみ位置し、そこでのみ活性のある酵素により認識され、切断される。
【０１６２】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、サイトゾル及び／又は核に位置し、そこで活性があるが、本発明のコンジュゲートがサイトゾル又は核に到達する前に通る（すなわちサイトゾル又は核の上流にある）細胞コンパートメント又は細胞小器官（例えばエンドソーム、トランスゴルジネットワーク、ゴルジ体、ＥＲ）のいずれにおいても位置しないか、又は活性がない酵素により認識され、切断される切断部位をペプチドリンカー内に含む。好ましくは、ペプチドリンカー内の切断部位は、カルパイン、ＡＴＧ４Ａ、ＣＡＰＮ１０、ＣＡＳＰ２、ＣＡＳＰ３、ＣＡＳＰ６、ＣＡＳＰ９、ＧＺＭＢ、ＰＲＥＰ、ＰＲＥＰＬ等により認識され、切断される。
【０１６３】
好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、サイトゾルにのみ位置し、そこでのみ活性のある酵素により認識され、切断される切断部位をペプチドリンカー内に含む。好ましくは、ペプチドリンカー内の切断部位は、カルパイン、ＰＲＥＰＬ等により認識され、切断される。
【０１６４】
別の好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、核にのみ位置し、そこでのみ活性のある酵素により認識され、切断される切断部位をペプチドリンカー内に含む。好ましくは、ペプチドリンカー内の切断部位は、ＣＡＰＮ７、ＰＩＴＲＭ１等により認識され、切断される。
【０１６５】
本発明の代替的な実施形態では、コンジュゲートが切断部位での切断が望まれる目的のコンパートメント、オルガネラ又はサイトゾルに到達するまで切断部位が切断に利用不可能なように、コンジュゲート内の切断部位は遮蔽される。切断部位の遮蔽は、コンジュゲート内の切断部位と結合又は相互作用する分子により達成することができ、これにより、コンジュゲートの切断が望まれる目的のコンパートメント、オルガネラ又はサイトゾルにコンジュゲートが到達した時に遮蔽分子がコンジュゲートから放出され、切断部位が曝露される。コンジュゲートからの遮蔽分子の放出により、切断酵素が切断部位を認識し、切断して、細胞内の所望の位置で目的のモジュール、化合物（ｄ）、又は化合物（ｄ）及び核局在化シグナルを放出することが可能になる。代替的には、本発明のコンジュゲート内の切断部位の遮蔽は、コンジュゲートの三次元（３Ｄ）構造によるものであり得る。この代替的な実施形態では、切断部位はコンジュゲート内に位置し、そのため該切断部位がコンジュゲートの３Ｄ構造の内部にあり（すなわち遮蔽されており）、好ましくはコンジュゲートの一部を除去することにより切断に利用可能となる（例えば、モジュール（ａ）及び／又はモジュール（ｂ）がコンジュゲートから切り離されると、モジュール（ｃ）と化合物（ｄ）との間に位置する切断部位がもはや遮蔽されなくなり、その対応する酵素による切断に利用可能である）。好ましくは、遮蔽分子又は内部の切断部位を遮蔽するコンジュゲートの一部分は、エンドソーム、ＴＧＮ／ゴルジ装置、ＥＲ、サイトゾル又は核において放出される。
【０１６６】
本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態は例えば、以下の構成を含む：（ａ）ｘ、（ｄ）ｎ、（ｃ）ｚ及び（ｂ）ｙ（ここで（ａ）ｘは切断部位を含むリンカー分子を介して（ｄ）ｎと共有結合し、（ｄ）ｎは異なる切断部位を含むリンカー分子を介して（ｃ）ｚと共有結合し、（ｃ）ｚは（ｂ）ｙと共有結合し、ｘは１の整数であり、ｎは１、２、３、４、５、６、７、８、９又は１０の整数であり、ｚは１の整数であり、ｙは１の整数である）。このため、例えばコンジュゲートの細胞取り込み後に、モジュール（ａ）とモジュール（ｄ）との間の切断部位を介して、モジュール（ａ）を化合物（ｄ）と、並びにモジュール（ｃ）及びモジュール（ｂ）と分離することが可能である。モジュール（ａ）は細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進するため、その機能は細胞侵入後にはもはや必要なく、このためモジュール（ａ）の存在はもはや必要とされない。例えばサイトゾルへの移送後に、化合物（ｄ）とモジュール（ｃ）との間の切断部位を介して、化合物（ｄ）をモジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）と分離することが更に可能である。
【０１６７】
本発明の好ましい実施形態では、細胞への取り込み後、及び／又はゴルジ装置への到達時に、モジュール（ａ）を化合物（ｄ）と、並びにモジュール（ｃ）及び／又はモジュール（ｂ）と分離するために、ペプチドリンカー分子内、好ましくはモジュール（ａ）と化合物（ｄ）及びモジュール（ｃ）又はモジュール（ｂ）とを共有結合させるペプチドリンカー分子内にフューリン切断部位を付加することが好ましい。最小フューリン切断部位はArg-X-X-Arg（配列番号１０５）である。しかしながら、フューリン酵素はArg-X-(Lys/Arg)-Arg部位（配列番号１０６）を好む。フューリンは分泌経路の主要なプロセシング酵素であり、トランスゴルジネットワークに位置する。フューリンはArg-X-X-Arg（配列番号１０５）配列又はArg-X-(Lys/Arg)-Arg（配列番号１０６）配列を有するタンパク質又はペプチド、そのためペプチドリンカーも切断する。結果として、フューリンは、ＴＧＮ／ゴルジ装置を介したコンジュゲートのＥＲへの輸送中にモジュール（ａ）と、化合物（ｄ）及びモジュール（ｃ）又はモジュール（ｂ）との間のフューリン切断部位でペプチドリンカーを切断し、これによりモジュール（ａ）を化合物（ｄ）と、並びにモジュール（ｃ）及び／又はモジュール（ｂ）と分離する。サイトゾルへの移送後に化合物（ｄ）をモジュール（ｃ）及び／又はモジュール（ｂ）と分離するため、ペプチドリンカー分子内、好ましくは化合物（ｄ）とモジュール（ｃ）又はモジュール（ｂ）とを共有結合させるペプチドリンカー分子内にカルパイン切断部位を付加することが好ましい。ペプチドTPLKSPPPSPR（配列番号１０７）はカルパイン切断部位として作用し得る［２４］。
【０１６８】
別の好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、カルパイン切断部位を代替的に又は付加的に含んでいてもよい。好適な切断部位が様々なタンパク質において共通して発生し、当該技術分野で知られている。好ましいカルパイン切断部位は、以下のタンパク質に存在するものである：ＡＢＰ、アクチン、アネキシン  Ｉ、アレスチン、カルパイン  ３０Ｋ、アルパイン  ８０Ｋ、ＣａＭＫ  ＩＶ、ＣａＭ−ＰＤＥ１Ａ２、カスパーゼ−９、ｃ−Ｆｏｓ、ｃ−Ｊｕｎ、コネキシン５０、β−クリスタリン  Ａ３、ジストロフィン、ＥＧＦＲ、ＧｌｕＲ−１、ａ−ヘモグロビン、ｂ−ヘモグロビン、ヒストン  Ｈ２Ａ、ヒストン  Ｈ２Ｂ、ヒストン  Ｈ３．２、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼ、インテグリン  β  ２、インテグリン  β  ３、インターロイキン−１ａ、インターロイキン−１ａ、ＭＡＰ２ｃ、ＭＢＰ、マーリン、ホスホリラーゼキナーゼ  ｇ、ＭＩＰ、ミオシン−Ｖ（脳）、ＮＫＥＦ−Ｂ、ＮＭＤＡＲ  ２Ａ、ｐ３５、ｐ５３、ｐＡＤＰＲＴ、ホスホリパーゼ  Ｃ−β１、ＰＫＣ−α、ＰＫＣ−β、ＰＫＣ−γ、ＰＭＣＡ−２、ＲｙＲ１、スペクトリン  ａＩＩ、スペクトリン  ｂ、タリン、タウチロシン３−ヒドロキシラーゼ、ビメンチン及びファンヴィレブランド因子。
【０１６９】
当業者は、本明細書で言及される切断部位の代わりに又はそれに加えて別の切断部位（複数の場合もある）を容易に使用することができる。他の酵素に関する切断認識配列がいずれの当業者にも利用可能であり、入手可能（accessible）である。
【０１７０】
好ましくは、本発明のコンジュゲートの化合物が分岐点と、好ましくはリジン側鎖とのアミド結合により、システイン側鎖とのジスルフィド結合により、又は側鎖上にアミノオキシ部分を含有する非天然アミノ酸を介して共有結合する。
【０１７１】
このため、本発明によるコンジュゲートの好ましい実施形態では、モジュール及び化合物（ｄ）が以下の配置で互いに結合する：モジュール（ａ）は分岐点としてシステイン側鎖と分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）はモジュール（ｂ）と共有結合し、化合物（ｄ）はジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合する（例えば図３の３ａを参照されたい）。
【０１７２】
本発明によるコンジュゲートの別の好ましい実施形態では、モジュール及び化合物が以下の配置で互いに結合する：モジュール（ａ）は分岐点としてシステイン側鎖と分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）はペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｂ）と共有結合し、化合物（ｄ）はジスルフィド結合により分岐点のシステイン側鎖と共有結合する（例えば図３の３ｂを参照されたい）。
【０１７３】
モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）とを連結させるペプチドリンカー分子における切断部位により、例えば細胞侵入後にモジュール（ａ）をモジュール（ｃ）及びモジュール（ｂ）と分離することが可能になる。切断部位が、化合物（ｄ）が共有結合したペプチドリンカーの分岐点の上流に位置しているため、化合物（ｄ）並びにモジュール（ｃ）及びモジュール（ｂ）をモジュール（ａ）と分離することができる。
【０１７４】
別の好ましい実施形態では、化合物（ｄ）がシステイン側鎖とのジスルフィド結合の代わりに酵素切断部位を介して結合する（例えば図３の３ｃを参照されたい）。好ましくは、モジュール（ａ）をエンドソーム又はＴＧＮにおいてコンジュゲートと切り離し、モジュール（ｂ）を、細胞受容体、又は細胞受容体と結合することによりＥＲへの更なる輸送を促進する他の細胞タンパク質に利用可能にする。好ましい実施形態では、フューリン（エンドソーム及びＴＧＮで活性のある）切断部位又は別の前駆タンパク質転換酵素の切断部位を、細胞内で更なる輸送がもはや必要とされないモジュール（複数の場合もある）を切り離すように本発明のペプチドリンカー分子において設計することができる。このような切断は任意の細胞小器官（例えばエンドソーム、ＴＧＮ、ゴルジ体等）で起こすことができ、当業者は標準的な方法を用いて、過度の実験を行うことなく所望の切断部位を含むペプチドリンカー分子を合成することが可能である。
【０１７５】
好ましくは、本発明のコンジュゲートの化合物（ｄ）は、システイン側鎖とのジスルフィド結合により共有結合したＤＲＢＤ又はその変異体とのイオン結合により又は疎水性結合により分岐点と非共有結合する。
【０１７６】
このため、本発明によるコンジュゲートの好ましい実施形態では、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが以下の配置で互いに結合する：少なくとも１つのモジュール（ａ）が分岐点としてシステイン側鎖と分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介して少なくとも１つのモジュール（ｃ）と共有結合し、少なくとも１つのモジュール（ｃ）が少なくとも１つのモジュール（ｂ）と共有結合し、少なくとも１つの化合物（ｄ）がジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合したＤＲＢＤとのイオン（静電）結合により分岐点と非共有結合する（例えば図３の３ｄを参照されたい）。
【０１７７】
別の好ましい実施形態では、少なくとも２つの化合物（ｄ）が、ジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合したＤＲＢＤとのイオン結合により分岐点と非共有結合する。
【０１７８】
本発明によるコンジュゲートの別の好ましい実施形態では、例えばモジュール及び化合物が以下の配置又は組合せで互いに結合する：モジュール（ａ）が分岐点としてシステイン側鎖と分岐点の上流に切断部位とを含むペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｃ）と共有結合し、モジュール（ｃ）がペプチドリンカー分子を介してモジュール（ｂ）と共有結合し、化合物（ｄ）がジスルフィド結合によりシステイン側鎖と共有結合したＤＲＢＤとのイオン結合により分岐点と非共有結合する（例えば図３の３ｅを参照されたい）。
【０１７９】
図１Ａ〜図１Ｄ、図２Ａ及び図２Ｂ、図３の３ａ〜３ｅ、図４、図５、図６Ａ及び図６Ｂ、図７、図８、図９、図１０Ａ及び図１０Ｂ、図１１、図１２、図１３、図１４、図２２、図２３、図２４、図２５、図２６、図２７、図２８、図２９に記載のコンジュゲートは本発明のコンジュゲートの考え得る構成のごく一部しか表さないことを理解されたい。当業者は過度の実験を行うことなく他の構成のコンジュゲートを作製することができ、これらのコンジュゲートも本発明の範囲内に包含される。
【０１８０】
本発明のコンジュゲートは、予期せぬ免疫反応のリスクを最小限に抑えるために内因性起源のモジュールを含むのが好ましい。外因性起源のモジュールも本発明のコンジュゲート内で使用することができる。外因性起源のモジュール（複数の場合もある）を本発明のコンジュゲート内で使用する場合、外因性モジュールが、毒性、又は免疫活性化等の他の不要な活性、又は発癌性に関する最小限のリスクを有するのが好ましい。
【０１８１】
本発明のコンジュゲートは、細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを容易にし、好ましくはヒト起源である、少なくとも１つのモジュール（モジュール（ａ）と表される）を含む。
【０１８２】
基本的には、標的細胞の表面上の１つ又は２つ以上の分子又は構造と結合する高い親和性を有する任意の分子又は構造がモジュール（ａ）として好適であり、好ましくは逆行性の輸送を受けることが可能な小胞コンパートメントへの内部移行を誘起する。代替的には、モジュール（ａ）は標的細胞の外側での（すなわち、使用前のプレインキュベーションにおける、細胞培養培地での、又は生物の血液、髄液、間質液等での、「間接的な標的化アダプタ分子」と本明細書で規定される）分子との結合により間接的にこの標的細胞取り込み機能性を与えることができ、標的細胞が間接的な標的化アダプタ分子を直接認識し、間接的な標的化アダプタ分子は好ましくは逆行性の輸送を受けることが可能な小胞コンパートメントへの内部移行を誘起する。
【０１８３】
好ましい実施形態では、二重特異性抗体（例えばダイアボディ又は一本鎖抗体）を、所望の標的細胞上でコンジュゲートのモジュール（ａ）と細胞表面受容体との両方を結合するのに使用する。簡潔にいうと、標的細胞へのコンジュゲートの曝露又は投与前に、二重特異性抗体を二重特異性抗体により認識されるモジュール（ａ）を含むコンジュゲートとともにプレインキュベートする。標的細胞に曝露又は投与すると、二重特異性抗体−コンジュゲート複合体は、二重特異性抗体により認識される細胞表面受容体と結合する。細胞表面受容体との結合の結果として、二重特異性抗体−コンジュゲート複合体が好ましくは小胞コンパートメントへの内部移行を誘起し、それにより逆行性の輸送を開始することができる。別の実施形態では、モジュール（ａ）は所望の標的細胞上で細胞表面受容体と結合する抗体と結合することができる抗体（免疫グロブリン、Ｉｇ）結合ドメインを含み、それにより対象となる細胞に対して本発明のコンジュゲートを間接的に標的化する。別の好ましい実施形態では、モジュール（ａ）は、対象となる細胞に対して本発明のコンジュゲートを間接的に標的化するために、所望の標的細胞上で細胞表面受容体と結合するビオチン化リガンドと結合することができるビオチンアクセプタペプチドを含む。
【０１８４】
このため、エンドサイトーシスを用いて細胞に侵入することができ、逆行性の輸送を受けることが可能な小胞コンパートメントへの内部移行を好ましくは誘起する任意のリガンド又は結合粒子を、所望の細胞に対して本発明のコンジュゲートを標的化するのに利用することができるため、本発明は細胞の標的化に関する柔軟なプラットフォームを提供する。実際、このような標的化アプローチが、ウイルスベクターを標的化するのに一般的に使用され、文献に十分に記載されている（例えば［２５］を参照されたい）。また、この間接的な標的化アプローチは、本発明の送達システム若しくはコンジュゲートとともに使用する試薬、又はそれを含むキットの開発に有利である。このため当業者は、対象となる細胞に対して本発明に包含されるコンジュゲートを間接的に標的化するために、過度の実験を行うことなく、モジュール（ａ）と間接的な標的化アダプタ分子との様々な組合せを認識し、使用することができるであろう。
【０１８５】
特に好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、トランスサイトーシス機能性を直接又は間接的に与えるモジュール（ａ）を含み、これによりコンジュゲートが、組織、腫瘍、内皮細胞等を貫通することができるか、又は組織、腫瘍、内皮細胞等内へと浸透することができる。トランスサイトーシス機能性のためのモジュール（ａ）として使用することができる分子の例としては、アルブミン、オロソムコイド、ＩｇＧ、低密度リポタンパク質（ＬＤＬ）コレステロール（ＬＤＬ受容体を介さない）、ゴナドトロフィン、トランスフェリン（トランスフェリン受容体を介さない）、メラノトランスフェリン（ｐ９７、［２６］）、インスリン、ＬＤＬ、ｄＩｇＡ（二量体免疫グロブリン（Ｉｇ）Ａ）、ビタミンＢ１２、ビタミンＤ、ビタミンＡ、鉄、ＨＲＰ（ホースラディッシュペルオキシダーゼ）、フェリチン、サイログロブリン等が挙げられるが、これらに限定されない（総説に関しては［２７］を参照されたい）。代替的に、本発明のコンジュゲートに使用されるトランスサイトーシス機能性を含むモジュール（ａ）として、アルブミン、オロソムコイド、ＩｇＧ、ＬＤＬコレステロール（ＬＤＬ受容体を介さない）、ゴナドトロフィン、トランスフェリン（トランスフェリン受容体を介さない）、メラノトランスフェリン（ｐ９７）、インスリン、ＬＤＬ、ｄＩｇＡ、ビタミンＢ１２、ビタミンＤ、ビタミンＡ、鉄、ＨＲＰ、フェリチン、サイログロブリン等に指向性を有する抗体を使用することができる。
【０１８６】
高い効率及び速い動態で任意の細胞に自然に取り込まれる分子全てを、モジュール（ａ）として又は間接的にモジュール（ａ）と結合させるために使用することができる（ただし、該分子は、細胞内の膜状オルガネラ内に内部移行するか又はそこに到達する）。このような分子は、免疫応答又は毒性を誘発するリスクが低いのが好ましい。細胞に取り込まれることが知られているが、或る特定の二次活性、例えば増大した免疫刺激リスクも有する他の分子も、モジュール（ａ）として使用することができる。
【０１８７】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）、又はモジュール（ａ）が結合した間接的な標的化アダプタ分子は、特異的な細胞の標的化及び細胞取り込みを可能にする、引き起こす、及び／又はもたらす細胞表面マーカーのリガンドを含む。好ましくは、細胞表面マーカーの上記リガンドは、好ましくはヒト起源の細胞表面受容体リガンド、抗体、糖、脂質又はナノ粒子である。
【０１８８】
細胞表面受容体リガンドが、成長因子、自己分泌型運動因子（ＡＭＦ）、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連蛋白質又はペプチド、アミロイド前駆体蛋白質（ＡＰＰ）、アポリポタンパク質Ａ〜Ｖ、その断片、及びその変異体からなる群から選択されるリガンドであるのが特に好ましい。
【０１８９】
好ましくは、細胞表面受容体リガンドは、ＥＧＦ、ＶＥＧＦ、ＢＭＰ、ＦＧＦ、Ｇ−ＣＳＦ、ＧＭ−ＣＳＦ、ＨＧＦ、ＧＤＦ、ＩＧＦ、ＮＧＦ、ＴＧＦ、ＰＧＦ及びＰＤＧＦからなる群から選択される成長因子である。
【０１９０】
好ましい実施形態では、細胞表面受容体リガンドは、自己分泌型運動因子（ＡＭＦ、グルコースリン酸イソメラーゼ（ＰＧＩ）としても知られる）である。ＡＭＦ、又はＡＭＦ受容体と結合し、その内部移行を誘起する他のペプチド、タンパク質及び小分子は、本発明の好ましい細胞表面受容体リガンドである。好ましくは、本発明のコンジュゲートに使用されるＡＭＦペプチドは、配列番号１０８（完全長ヒトＡＭＦ）を含むアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含む。別の実施形態では、本発明のコンジュゲートに使用されるＡＭＦペプチドは、配列番号１０９（完全長マウスＡＭＦ）を含むアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含む。別の実施形態では、本発明のコンジュゲートに使用されるＡＭＦペプチドは、配列番号３１１（完全長ヒトＡＭＦ）を含むアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含む。
【０１９１】
別の好ましい実施形態では、細胞表面受容体リガンドは、スルファターゼ修飾因子（ＳＵＭＦ）である。ＳＵＭＦ、又はＳＵＭＦ受容体と結合し、その内部移行を誘起する他のペプチド、タンパク質及び小分子が、本発明の好ましい細胞表面受容体リガンドである。好ましくは、本発明のコンジュゲートに使用されるＳＵＭＦペプチド又はタンパク質は、ヒトＳＵＭＦ１タンパク質（配列番号１１０、ＵｎｉＰｒｏｔＫＢ／Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ  Ｑ８ＮＢＫ３［２８］）を含むアミノ酸配列、又はその断片若しくは（正：or）変異体を含む。
【０１９２】
好ましくは、細胞表面リガンドは、高密度リポタンパク質（ＨＤＬ）受容体／スカベンジャ受容体ファミリーリポタンパク質、低密度リポタンパク質（ＬＤＬ）受容体ファミリーリポタンパク質、及びアポリポタンパク質Ａ〜Ｖ（Nilsson et al., J Biol Chem. 20080 283(38): 25920-7（２００８年７月３日に電子出版された））からなる群から選択されるリポタンパク質である。
【０１９３】
好ましくは、細胞表面リガンドは、THRPPMWSPVWP（配列番号１１１、［２９］及び米国特許第６７４３８９３号）、GHKVKRPKG（配列番号１１２；［３０］及び国際公開第２００３／０５０２３８号）、及びHAIYPRH（配列番号１１３；［２９］）からなる群から選択されるトランスフェリン受容体（ＴｆＲ）結合ペプチドである。
【０１９４】
好ましくは、細胞表面リガンドは、可溶性レクチン、コレクチン及びインテレクチン（ＩＴＬＮ）からなる群から選択されるレクチンである。
【０１９５】
好ましくは、細胞表面リガンドは、ＬＧＡＬＳ１、ＬＧＡＬＳ２、ＬＧＡＬＳ３、ＬＧＡＬＳ４、ＬＧＡＬＳ５、ＬＧＡＬＳ６、ＬＧＡＬＳ７、ＬＧＡＬＳ８、ＬＧＡＬＳ９、ＬＧＡＬＳ１０、ＬＧＡＬＳ１１、ＬＧＡＬＳ１２及びＬＧＡＬＳ１３からなる群から選択されるガレクチンである。
【０１９６】
好ましくは、細胞表面リガンドは、細菌毒素及び植物毒素からなる群から選択される毒素である。好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）は、毒性が低下した又は非毒性の毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型ホロトキシン、Ａ／Ｂ型毒素Ｂサブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素Ｂ−サブユニット、非毒性のリシンホロトキシン、リシンにおいて、ＡサブユニットがＲ１８０Ｈ突然変異を有する非毒性のリシンホロトキシン（配列番号１）、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型リシンホロトキシン、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、リシン毒素Ｂ−サブユニットペプチド、コレラ毒素（ＣＴ）Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、コレラ毒素Ｂ−サブユニットペプチド、非毒性の志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ａ志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ａ志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の突然変異型Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀ホロトキシン、志賀毒素（ＳＴ）Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ａ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ｂ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ｃ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ｄ  Ｂ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＡ、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、破傷風毒素Ｃ−断片、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシン−アブリン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシンＡ−サブユニット（ＲＴＡ）−アブリンＢ−サブユニット（ＡＢ−Ｂ）毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドアブリンＡ−サブユニット（ＡＢ−Ａ）−リシンＢ−サブユニット（ＲＴＢ）、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ５毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＬＴ−ＣＴ毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡ１（ＬＴ１）−Ａ２（ＣＴ）−Ｂ５（ＣＴ）毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＳＬＴ−ＳＴ毒素、及び毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡ１（ＳＬＴ）−Ａ２（ＳＴ）−Ｂ５（ＳＴ）毒素からなる群から選択される毒素タンパク質又はペプチドを含むか又はそれらからなる。好ましくは、本発明のコンジュゲートに使用される毒素タンパク質又はペプチドは、シグナルペプチドを欠いている。
【０１９７】
本発明のコンジュゲートの１つ又は複数のモジュールが志賀毒素タンパク質、ペプチド、サブユニット、サブユニットペプチド又はホロトキシンを含む、好ましい実施形態では、志賀毒素は、Ｓｔｘ１タイプ又はＳｔｘ２タイプから選択され得る。Ｓｔｘ１志賀毒素には４つのサブタイプが存在する：志賀赤痢菌（Shigella dysenteriae：Ａ群赤痢菌）又はソンネ赤痢菌（Shigellasonnei：Ｄ郡赤痢菌）由来の「真性」志賀毒素であるＳｔｘ１ａ、並びに３つの密接に関連する「志賀様毒素Ｉ」（ＳＬＴ−Ｉ、「ベロ毒素」（ＶＴ）とも称される）である大腸菌由来の志賀毒素サブタイプＳｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）及びＳｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）。Ｓｔｘ２志賀毒素には７つのサブタイプが存在し、それらは全て、大腸菌由来の密接に関連する「志賀様毒素ＩＩ」（「ＳＬＴ−ＩＩ」又は「ＶＴ２」）志賀毒素であり、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）及びＳｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）と指定される。志賀毒素は、志賀ホロトキシンがＡサブユニット（Ａ及びＡ２を含む）と、Ｂサブユニットとを含むことを意味するＡ／Ｂ毒素である。
【０１９８】
好ましくは、本発明のコンジュゲートが志賀毒素タンパク質、ペプチド、サブユニット、サブユニットペプチド又はホロトキシンを含むか、それらを含有するか、又はそれらからなる１つ又は複数のモジュールを含む場合、志賀毒素は、配列番号１１９（Ｓｔｘ１ａ  Ｂサブユニット）、配列番号１２０（Ｓｔｘ１ｂ  Ｂサブユニット、ＮＣＢＩ参照配列：ＮＰ＿２８８６７２．１）、配列番号１２１（Ｓｔｘ１ｃ  Ｂサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＢＥ０２５８８．１）、配列番号１２２（Ｓｔｘ１ｄ  Ｂサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＯ１９４７６．１）、配列番号１２３（Ｓｔｘ２ａ  Ｂサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＧ５５５８８．１）、配列番号１２４（Ｓｔｘ２ｂ  Ｂサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＢＡＢ８２９９３．１）、配列番号１２５（Ｓｔｘ２ｃ  Ｂサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＣ０５５６６．１）、配列番号１２６（Ｓｔｘ２ｃ  Ｂサブユニット、亜型変異型、ＮＣＢＩ参照配列：ＹＰ＿００３０７８５９５．１）、配列番号１２７（Ｓｔｘ２ｄ  Ｂサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＭ８８３１３．２）、配列番号１２８（Ｓｔｘ２ｄ  Ｂサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０５６．１）、配列番号１２９（Ｓｔｘ２ｄ  Ｂサブユニット、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６４．１）、配列番号２２７（Ｓｔｘ２ｄ  Ｂサブユニット、変異株３、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＶ１６３８４．１）、配列番号２２８（Ｓｔｘ２ｅ  Ｂサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＱ６３６３９．１）、配列番号２２９（Ｓｔｘ２ｆ  Ｂサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＣ０５５６１．１）、配列番号２３０（Ｓｔｘ２ｆ  Ｂサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＢＡＨ８６７６０．１）、変異株２）、配列番号２３１（Ｓｔｘ２ｇ  Ｂサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＮ６４２４０．１）、配列番号１５７（Ｓｔｘ１ａ  Ａ１サブユニットペプチド、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＦ２８１２１．１）、配列番号１５８（Ｓｔｘ１ｂ  Ａ１サブユニットペプチド、参照株、Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ：Ｐ０８０２６．１）、配列番号２３２（Ｓｔｘ１ｂ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株、ＮＣＢＩ参照配列：ＮＰ＿２８８６７３．１）、配列番号２３３（Ｓｔｘ１ｃ  Ａ１サブユニットペプチド、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＢＥ０２５８７．１）、配列番号２３４（Ｓｔｘ１ｄ  Ａ１サブユニットペプチド、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＯ１９４７５．１）、配列番号２３５（Ｓｔｘ２ａ  Ａ１サブユニットペプチド、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＧ５５５８７．１）、配列番号２３６（Ｓｔｘ２ｂ  Ａ１サブユニットペプチド、Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ：Ｑ９Ｓ５Ｊ３）、配列番号２３７（Ｓｔｘ２ｃ  Ａ１サブユニットペプチド、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＦ５６０３４．１）、配列番号２３８（Ｓｔｘ２ｃ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＣＡ６５４２８．１）、配列番号２３９（Ｓｔｘ２ｃ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＣＡ６５４３０．１）、配列番号２４０（Ｓｔｘ２ｄ  Ａ１サブユニットペプチド、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０５９．１）、配列番号２４１（Ｓｔｘ２ｄ  Ａ１サブユ���ットペプチド、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６３．１）、配列番号２４２（Ｓｔｘ２ｄ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０５７．１）、配列番号２４３（Ｓｔｘ２ｄ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株３、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６５．１）、配列番号２４４（Ｓｔｘ２ｄ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株４、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６１．１）、配列番号２４５（Ｓｔｘ２ｄ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株５、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７０６．１）、配列番号２４６（Ｓｔｘ２ｅ  Ａ１サブユニットペプチド、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＱ６３６３８．１）、配列番号２４７（Ｓｔｘ２ｅ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ５１７１０．１）、配列番号２４８（Ｓｔｘ２ｅ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７２４．１）、配列番号２４９（Ｓｔｘ２ｅ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株３、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７１４．１）、配列番号２５０（Ｓｔｘ２ｅ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株４、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７０２．１）、配列番号２５１（Ｓｔｘ２ｅ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株５、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ５１７１４．１）、配列番号２５２（Ｓｔｘ２ｆ  Ａ１サブユニットペプチド、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＣ０５５６０．１）、配列番号２５３（Ｓｔｘ２ｆ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＢＡＨ８６７５９．１）、配列番号２５４（Ｓｔｘ２ｇ  Ａ１サブユニットペプチド、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＮ６４２３９．１）、配列番号２５５（Ｓｔｘ２ｇ  Ａ１サブユニットペプチド、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＮ３４７４６．１）、配列番号２５６（Ｓｔｘ２  Ａ１サブユニットペプチド、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＭ２２２５６．１）、配列番号１６２（Ｓｔｘ１ａ  Ａサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＦ２８１２１．１）、配列番号１６３（Ｓｔｘ１ｂ  Ａサブユニット、参照株、Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ：Ｐ０８０２６．１）、配列番号１６４（Ｓｔｘ１ｂ  Ａサブユニット、変異株、ＮＣＢＩ参照配列：ＮＰ＿２８８６７３．１）、配列番号１６５（Ｓｔｘ１ｃ  Ａサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＢＥ０２５８７．１）、配列番号１６６（Ｓｔｘ１ｄ  Ａサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＯ１９４７５．１）、配列番号２５７（Ｓｔｘ２ａ  Ａサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＧ５５５８７．１）、配列番号２５８（Ｓｔｘ２ｂ  Ａサブユニット、Ｓｗｉｓｓ−Ｐｒｏｔ：Ｑ９Ｓ５Ｊ３）、配列番号２５９（Ｓｔｘ２ｃ  Ａサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＦ５６０３４．１）、配列番号２６０（Ｓｔｘ２ｃ  Ａサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＣＡ６５４２８．１）、配列番号２６１（Ｓｔｘ２ｃ  Ａサブユニット、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＣＡ６５４３０．１）、配列番号２６２（Ｓｔｘ２ｄ  Ａサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０５９．１）、配列番号２６３（Ｓｔｘ２ｄ  Ａサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６３．１）、配列番号２６４（Ｓｔｘ２ｄ  Ａサブユニット、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ��ＡＡＮ７７０５７．１）、配列番号２６５（Ｓｔｘ２ｄ  Ａサブユニット、変異株３、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６５．１）、配列番号２６６（Ｓｔｘ２ｄ  Ａサブユニット、変異株４、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＮ７７０６１．１）、配列番号２６７（Ｓｔｘ２ｄ  Ａサブユニット、変異株５、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７０６．１）、配列番号２６８（Ｓｔｘ２ｅ  Ａサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＱ６３６３８．１）、配列番号２６９（Ｓｔｘ２ｅ  Ａサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ５１７１０．１）、配列番号２７０（Ｓｔｘ２ｅ  Ａサブユニット、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７２４．１）、配列番号２７１（Ｓｔｘ２ｅ  Ａサブユニット、変異株３、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７１４．１）、配列番号２７２（Ｓｔｘ２ｅ  Ａサブユニット、変異株４、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ４５７０２．１）、配列番号２７３（Ｓｔｘ２ｅ  Ａサブユニット、変異株５、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＸ５１７１４．１）、配列番号２７４（Ｓｔｘ２ｆ  Ａサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＣＡＣ０５５６０．１）、配列番号２７５（Ｓｔｘ２ｆ  Ａサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＢＡＨ８６７５９．１）、配列番号２７６（Ｓｔｘ２ｆ  Ａサブユニット、変異株２、ＧｅｎＢａｎｋ：ＢＡＥ７９４８３．１）、配列番号２７７（Ｓｔｘ２ｇ  Ａサブユニット、参照株、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＮ６４２３９．１）、配列番号２７８（Ｓｔｘ２ｇ  Ａサブユニット、変異株１、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＤＮ３４７４６．１）、及び配列番号２７９（Ｓｔｘ２  Ａサブユニット、ＧｅｎＢａｎｋ：ＡＡＭ２２２５６．１）からなる群から選択される少なくとも１つのアミノ酸配列を含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。
【０１９９】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、非毒性の又は毒性が低下したホロトキシン、毒素、又はハイブリッドタンパク質若しくはペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなるモジュール（ａ）を含む。好ましい実施形態では、非毒性の又は毒性が低下したホロトキシン、毒素、又はハイブリッドタンパク質若しくはペプチドは、野生型のホロトキシン、毒素、又はハイブリッドタンパク質若しくはペプチドと比較して毒性が低下した又は非毒性の突然変異ホロトキシン、突然変異毒素、又は突然変異ハイブリッドタンパク質若しくはペプチドをもたらすアミノ酸の欠失、置換、又は挿入を含む。
【０２００】
好ましい実施形態では、モジュール（ａ）は、リシン毒素Ａ１−サブユニット（配列番号１、Ｒ１８０Ｈ置換を含むリシン毒素Ａ）の非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むホロトキシン又はハイブリッド毒素を含むか又はそれからなる。別の好ましい実施形態では、モジュール（ａ）は、Ｇ２４７Ｗ置換、Ｓ２５０Ｐ置換、Ｇ２４７Ｑ置換、Ｗ２４６Ｒ置換、Ｅ２１２Ｄ置換、Ｅ２１２Ｋ置換、Ｉ２８７Ｒ置換（Frankel et al., Mol Cell Biol. 1989. 9(2):415-20）、Ｒ２１５Ｑ置換、Ｅ２１２Ｑ置換、Ｙ１１５Ｓ置換、Ｙ１５８Ｓ置換（Kim and Robertus, Protein Eng. 1992 Dec;5(8):775-9）、アミノ酸１１０〜１１５の欠失（ＤＶＴＮＡＹ、リシン−Δ１１０〜１１５、May et al., EMBO J. 1989. 8(1):301-8）、又はＹ１１５Ａ／Ｖ１１１Ｍ二重置換（ＲｉＶａｘ、Vitetta et al., Proc Natl Acad Sci U S A. 2006 Feb14;103(7):2268-73.（２００６年２月３日に電子出版された））を含む、毒性が低下した又は非毒性の突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニットを含むホロトキシン又はハイブリッド毒素を含むか又はそれからなり、ここで突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニットのアミノ酸置換又は欠失の数字的位置は、シグナルペプチドを含む完全長リシンアミノ酸配列を含むＵｎｉｐｒｏｔ配列Ｐ０２８７９に基づくものである。リシン毒素Ａ−サブユニットにおける突然変異の位置を特定するのに本明細書で使用される参照配列（すなわちＵｎｉｐｒｏｔ配列Ｐ０２８７９）が、シグナルペプチド（Ｕｎｉｐｒｏｔ  Ｐ０２８７９のアミノ酸１〜２５）を含む一方で、本発明のモジュール（ａ）のホロトキシン又はハイブリッド毒素に使用される突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニットタンパク質又はペプチドは、このシグナルペプチドを欠いているのが好ましい。
【０２０１】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ａ）は、緑膿菌外毒素Ａの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むホロトキシン又はハイブリッド毒素を含むか又はそれからなる（http://www.uniprot.org/uniprot/P11439、シグナルペプチド配列を欠いたｓｐ｜Ｐ１１４３９｜２６〜６３８）。好ましくは、モジュール（ａ）は、配列番号１１４のアミノ酸１〜６１３からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか又はそれからなる非毒性の又は毒性が低下したホロトキシン又はハイブリッド毒素（シグナルペプチドを欠いた緑膿菌ホロトキシン外毒素Ａ）、及びＤ５９９Ｃ置換又はＥ５５３Ｄ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異緑膿菌外毒素Ａを含むか又はそれらからなる（それぞれBenhar et al., J Biol Chem. 1994. 269(18):13398-404、及びDouglas and Collier, J Bacteriol. 1987.169(11):4967-71、及びＰ１１４３９（ＴＯＸＡ＿ＰＳＥＡＥ）を参照されたい）。本発明のホロトキシン又はハイブリッド毒素のモジュール（ａ）に使用される非毒性の又は毒性が低下した緑膿菌外毒素Ａタンパク質又はペプチドはシグナルペプチドを欠いているのが好ましい。
【０２０２】
更に別の実施形態では、モジュール（ａ）は、配列番号１１５若しくは配列番号１１６によるアミノ酸配列を含むか若しくはそれらからなるリシン毒素Ｂ−サブユニットタンパク質若しくはペプチド、又は国際公開第２００８／１５７２６３号に記載される組み換えによって生成されるリシン毒素Ｂ−サブユニット；配列番号１１７又は配列番号１１８によるアミノ酸配列を含むか又はそれらからなるコレラ毒素Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１１９、配列番号１２０、配列番号１２１、配列番号１２２、配列番号１２３、配列番号１２４、配列番号１２５、配列番号１２６、配列番号１２７、配列番号１２８、配列番号１２９、配列番号２２７、配列番号２２８、配列番号２２９、配列番号２３０、配列番号２３１によるアミノ酸配列を含むか又はそれからなる志賀毒素（Ｓｔｘ）Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド、その断片、又はその変異体；配列番号１３０又は配列番号１３１によるアミノ酸配列を含むか又はそれらからなるＬＴ−Ｂ  Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３２によるアミノ酸配列を含むか又はそれからなるＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３３によるアミノ酸配列を含むか又はそれからなるＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３４によるアミノ酸配列、配列番号１３５のアミノ酸２６２〜５２８（アブリンａ毒素）、配列番号１３６のアミノ酸２６１〜５２７（アブリンｂ毒素）、配列番号１３７のアミノ酸２９６〜５６２（アブリンｃ毒素）、又は配列番号１３８のアミノ酸２６２〜５２８（アブリンｄ毒素）を含むか又はそれらからなるアブリン毒素Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３９のアミノ酸配列を含むＳ２タンパク質（百日咳毒素サブユニット２（ＰＴＸ  Ｓ２）；http://www.uniprot.org/uniprot/P04978）、配列番号１４０のアミノ酸配列を含むＳ３タンパク質（百日咳毒素サブユニット３（ＰＴＸ  Ｓ３）、http://www.uniprot.org/uniprot/P04979）、それぞれ配列番号１４１のアミノ酸配列を含む２つのＳ４タンパク質（百日咳毒素サブユニット４（ＰＴＸ  Ｓ４）、http://www.uniprot.org/uniprot/P0A3R5）、及び配列番号１４２のアミノ酸配列を含むＳ５タンパク質（百日咳毒素サブユニット５（ＰＴＸ  Ｓ５）、http://www.uniprot.org/uniprot/P04981）を含むか又はそれらからなる百日咳毒素Ｂ−サブユニット；配列番号１４３、配列番号１４４、又は配列番号１４５のアミノ酸配列を含むか又はそれらからなる大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット；配列番号１４６のアミノ酸配列を含むか又はそれからなるボルケンシン毒素Ｂ−サブユニット（Chambery et al., Eur J Biochem. 2004. 271(1):108-17）；配列番号１４７のアミノ酸配列を含むか又はそれからなるビスキュミンＢ−サブユニット（http://www.uniprot.org/uniprot/P81446）；配列番号１４８及び配列番号１４９のアミノ酸配列を含むか又はそれらからなる破傷風毒素Ｃ−断片；配列番号１１４のアミノ酸１〜２５２を含むか又はそれからなる緑膿菌外毒素ＡドメインＩＡ、その断片、及びその変異体からなる群から選択される毒素タンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。
【０２０３】
好ましくは、本発明のコンジュゲートは、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素（ＳｕｂＡＢ）を含む少なくとも１つのモジュール（ａ）を含む。ＳｕｂＡＢは、ＥＲにおけるその効果、すなわちＤＡＲＥペイロード、すなわち少なくとも１つの化合物（ｄ）をＥＲに送達するのに利用することができる特徴を示す。ＳｕｂＡＢと、第２のモジュール（ｃ）、例えばＣｏｘ２又はＳｇｋ１とを組み合わせることで、サイトゾルへの輸送が促進される。大腸菌ＳｕｂＡＢ毒素のアミノ酸配列が公開されている（http://www.uniprot.org/uniprot/?query=subtilase+cytotoxin&sort=score、Ｂサブユニット：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ABI06311.1、及びＡサブユニット：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/ABI06310.1を参照されたい）。
【０２０４】
好ましくは、本発明のコンジュゲートは、破傷風毒素Ｃ−断片を含む少なくとも１つのモジュール（ａ）を含む。破傷風毒素Ｃ−断片は、重鎖のＣ末端断片（断片Ｃ又はＨＣ）であり、他の毒素のＢ−サブユニットと機能が類似している。破傷風毒素Ｃ−断片は、細胞との結合を促進し、ニューロンにおける輸送を逆行させる。
【０２０５】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）又は（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド毒素タンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる。好ましくは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド毒素タンパク質又はペプチドは、それぞれ少なくとも２つの異なる毒素由来の毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットとＢ−サブユニットとを含む。ＡＢ毒素の場合、１つのＡＢ毒素由来の毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを第２のＡＢ毒素由来のＢ−サブユニットと組み合わせることにより、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ毒素タンパク質又はペプチドが得られる。本発明のコンジュゲートに使用するのに好ましいＡＢ毒素には、リシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン、ボルケンシン等が含まれる。代替的に、１つのＡＢ５毒素由来の毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを第２のＡＢ５毒素由来のＢ５−サブユニットと組み合わせることにより、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ５毒素タンパク質又はペプチドが得られる。本発明のコンジュゲートに使用するのに好ましいＡＢ５毒素には、コレラ毒素、志賀毒素、志賀様毒素、大腸菌易熱性エンテロトキシン、百日咳毒素等が含まれる。好ましくは、ハイブリッドＡＢ５毒素タンパク質又はペプチドは、非毒性のＡ２−サブユニットと、１つのＡＢ５毒素由来のＢ−サブユニットペンタマー（Ｂ５）と、第２のＡＢ５毒素由来の毒性が低下した又は非毒性のＡ１−サブユニットとを含む、例えば毒性が低下した又は非毒性のＡ１（ＬＴＩ）＋Ａ２（ＣＴｘ）＋Ｂ５（ＣＴｘ）ハイブリッド毒素タンパク質である。好ましくは、ハイブリッド毒素タンパク質又はペプチドの毒性が低下した又は非毒性のＡ１−サブユニットは、毒性を低下させる又は毒性をなくさせる突然変異を含む、例えば毒性が低下した又は非毒性の突然変異Ａ１（ＬＴＩ）＋Ａ２（ＣＴｘ）＋Ｂ５（ＣＴｘ）ハイブリッド毒素タンパク質である。
【０２０６】
このため、本発明のコンジュゲートの特に好ましいモジュール（ａ）又は（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド毒素を含むか又はそれからなり、該ハイブリッド毒素は第１のＡＢ毒素の突然変異Ａ−サブユニットと、第２の異なるＡＢ毒素のＢ−サブユニットとを含み、ここで第１のＡＢ毒素及び第２の異なるＡＢ毒素はそれぞれ、リシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン、及びボルケンシン毒素からなる群から選択される。好ましくは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ毒素は、リシン毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びアブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；アブリンａ毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；アブリンｂ毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンａ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；アブリンｃ毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；アブリンｄ毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、モデシン、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；モデシン毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；ビスキュミン毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニット；又はボルケンシン毒素の突然変異Ａ−サブユニット及びリシン、アブリンａ、アブリンｂ、アブリンｃ、アブリンｄ、モデシン、ビスキュミン若しくはボルケンシン毒素のＢ−サブユニットを含む。ハイブリッドＡＢ毒素の例示的であるが、非限定的な実施形態は、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシンＡ−サブユニット（ＲＴＡ）−アブリンａ  Ｂ−サブユニット（ＡＢａ−Ｂ）毒素、及び毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドアブリンａ  Ａ−サブユニット（ＡＢａ−Ａ）−リシンＢ−サブユニット（ＲＴＢ）を含む。
【０２０７】
本発明のコンジュゲートの別の特に好ましいモジュール（ａ）又は（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド毒素を含むか又はそれからなり、該ハイブリッド毒素は、第１のＡＢ５毒素の突然変異Ａ１−サブユニットと、第２の異なるＡＢ５毒素のＢ−サブユニットとを含み、ここで第１のＡＢ５毒素及び第２の異なるＡＢ５毒素はそれぞれ、コレラ毒素、志賀毒素、易熱性エンテロトキシン、大腸菌易熱性エンテロトキシン、及び百日咳毒素からなる群から選択される。好ましくは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＡＢ５毒素は、コレラ毒素の突然変異Ａ１−サブユニット及び志賀毒素、易熱性エンテロトキシン、大腸菌易熱性エンテロトキシン若しくは百日咳毒素のＢ−サブユニット；志賀毒素の突然変異Ａ１−サブユニット及びコレラ毒素、多様な志賀毒素、易熱性エンテロトキシン、大腸菌易熱性エンテロトキシン若しくは百日咳毒素のＢ−サブユニット；易熱性エンテロトキシンの突然変異Ａ１−サブユニット及びコレラ毒素、志賀毒素、大腸菌易熱性エンテロトキシン若しくは百日咳毒素のＢ−サブユニット；大腸菌易熱性エンテロトキシンの突然変異Ａ１−サブユニット及びコレラ毒素、志賀毒素、易熱性エンテロトキシン若しくは百日咳毒素のＢ−サブユニット；又は百日咳毒素の突然変異Ａ１−サブユニット及びコレラ毒素、志賀毒素、易熱性エンテロトキシン若しくは大腸菌易熱性エンテロトキシンのＢ−サブユニットを含む。ハイブリッドＡＢ５毒素の例示的であるが、非限定的な実施形態は、毒性が低下した又は非毒性のＡ１（ＬＴ１）−Ａ２（ＣＴ）−Ｂ５（ＣＴ）毒素及び毒性が低下した又は非毒性のＡ１（Ｓｔｘ２ａ）−Ａ２（Ｓｔｘ１ａ）−Ｂ５（Ｓｔｘ１ａ）毒素を含む。
【０２０８】
別の好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートにおいてモジュール（ａ）として使用される細胞表面リガンドは、ＴＧＮ３８／４２、ＣＩ−ＭＰＲ（カチオン非依存性マンノース−６−ホスフェート受容体）、ＣＤ−ＭＰＲ（カチオン依存性マンノース−６−ホスフェート受容体）、ソルチリンタンパク質又はペプチド、ポリマーＩｇＡ受容体、Ｗｎｔタンパク質又はペプチド、Ｗｎｔ１タンパク質又はペプチド、アポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質又はペプチド、及びアミロイド前駆体タンパク質又はペプチドからなる群から選択されるタンパク質又はペプチドと結合する分子（例えば天然リガンド、短い受容体結合ペプチド）である。
【０２０９】
好ましくは、細胞表面リガンドは、Ｗｎｔタンパク質若しくはペプチド、配列番号１５０のアミノ酸配列を含むか若しくはそれからなるＷｎｔ１タンパク質若しくはペプチド（ヒトＷｎｔ１、http://www.uniprot.org/uniprot/P04628）、配列番号１５１のアミノ酸配列を含むか若しくはそれからなるアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチド（http://www.uniprot.org/uniprot/Q6Q788）、又は配列番号１５２のアミノ酸配列を含むか若しくはそれからなるアミロイド前駆体タンパク質若しくはペプチド（ヒトＡＰＰ、http://www.uniprot.org/uniprot/P05067）、又はＡＰＰ関連タンパク質若しくはペプチドである。
【０２１０】
成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖ変異体は、アミノ酸配列における最大１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１１０個、１２０個、１３０個、１４０個、１５０個、２００個、２５０個、３００個、３５０個、４００個、４５０個、５００個、５５０又は６００個のアミノ酸変化（すなわち置換、挿入、欠失、Ｎ末端切断及び／又はＣ末端切断）により、該変異体が誘導される、野生型の成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖのタンパク質若しくはペプチドとは異なる。このような変異体は、代替的に又は付加的にその元となる野生型タンパク質との或る特定の程度の配列同一性を特徴とし得る。このため、成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖ変異体は、それぞれの参照（野生型）成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖに対して少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％又は少なくとも９９％の配列同一性を有する。
【０２１１】
成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドは好ましくは、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１１０個、１２０個、１３０個、１４０個、１５０個、１７０個、２００個、２５０個、３００個、３５０個、４００個、４５０個、５００個、５５０個又は６００個までのアミノ酸の欠失を有する。
【０２１２】
また、成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの変異体又は断片は、野生型の成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン又は毒素タンパク質の活性の少なくとも３％〜５０％、好ましくは少なくとも３％、４％、５％、６％、７％、８％、９％、１０％、１１％、１２％、１３％、１４％、１５％、１６％、１７％、１８％、１９％、２０％、２１％、２２％、２３％、２４％、２５％、２６％、２７％、２８％、２９％、３０％、３１％、３２％、３３％、３４％、３５％、３６％、３７％、３８％、３９％、４０％、４１％、４２％、４３％、４４％、４５％、４６％、４７％、４８％、４９％又は５０％程度の関連する生体活性を示す場合にのみ、本発明との関連では成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの変異体又は断片とみなされる。好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートに使用される成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの変異体又は断片は、野生型の成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの活性の少なくとも４％〜５０％、少なくとも５％〜５０％、少なくとも１０％〜５０％、少なくとも２０％〜５０％、少なくとも３０％〜５０％、少なくとも４０％〜５０％、又は少なくとも４５％〜５０％程度のその関連する生体活性を示す。これとの関連では、関連する「生体活性」は「細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する活性」、すなわち細胞と接触し、該細胞に侵入する変異体又は断片の能力である。当業者は、成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの変異体又は断片が、細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する能力、すなわち野生型の成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの活性の少なくとも３％〜５０％、少なくとも４％〜５０％、少なくとも５％〜５０％、少なくとも１０％〜５０％、少なくとも２０％〜５０％、少なくとも３０％〜５０％、少なくとも４０％〜５０％、又は少なくとも４５％〜５０％、好ましくは少なくとも３％、４％、５％、６％、７％、８％、９％、１０％、１１％、１２％、１３％、１４％、１５％、１６％、１７％、１８％、１９％、２０％、２１％、２２％、２３％、２４％、２５％、２６％、２７％、２８％、２９％、３０％、３１％、３２％、３３％、３４％、３５％、３６％、３７％、３８％、３９％、４０％、４１％、４２％、４３％、４４％、４５％、４６％、４７％、４８％、４９％又は５０％を有するかを容易に評価することができる。それぞれの野生型タンパク質の結合活性と比較した成長因子、リポタンパク質、トランスフェリン、表面結合レクチン、ガレクチン、ｃ型レクチン、毒素、Ｗｎｔ関連タンパク質若しくはペプチド、アミロイド前駆体タンパク質、又はアポリポタンパク質Ａ〜Ｖタンパク質若しくはペプチドの変異体又は断片の「細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する活性」を求めるのに好適なアッセイ、例えば蛍光標識した変異体又は断片のｉｎ  ｖｉｔｒｏ追跡が当業者にとって既知である。本発明とともに使用される好適な野生型の活性標準／ｉｎ  ｖｉｔｒｏ追跡アッセイの例が、十分に記載されている（例えば［１４］、［１６］及び［３１］〜［３４］（引用することによりその全体が本明細書の一部を成すものとする）等）。
【０２１３】
本発明の別の実施形態では、モジュール（ａ）、又はモジュール（ａ）が結合する間接的な標的となるアダプタ分子は抗体を含む。好ましくは、抗体は、抗ＴＧＮ３８／４６、抗トランスフェリン受容体、及び抗成長因子受容体、抗ＣＩ−ＭＰＲ（カチオン非依存性マンノース−６−ホスフェート受容体）、抗ＣＤ−ＭＰＲ（カチオン依存性マンノース−６−ホスフェート受容体）、抗ソルチリン、抗ポリマーＩｇＡ受容体、抗Ｗｎｔ、抗Ｗｎｔ１、抗アポリポタンパク質Ａ〜Ｖ、抗アミロイド前駆体及び抗プロニューロトロフィンからなる群から選択される。
【０２１４】
本発明の別の実施形態では、モジュール（ａ）、又はモジュール（ａ）が結合する間接的な標的化アダプタ分子は糖を含む。好ましくは、該糖は、グルコース、マンノース、ガラクトース、Ｎ−アセチルグルコサミン、Ｎ−アセチルガラクトサミン、フコース、Ｎ−アセチルノイラミン酸及びキシロースからなる群から選択される。
【０２１５】
本発明の別の実施形態では、モジュール（ａ）、又はモジュール（ａ）が結合する間接的な標的化アダプタ分子は脂質を含む。好ましくは、該脂質は、リン脂質、糖脂質、スフィンゴ脂質及びステロール脂質からなる群から選択される。
【０２１６】
本発明の別の実施形態では、モジュール（ａ）、又はモジュール（ａ）が結合する間接的な標的化アダプタ分子はナノ粒子を含む。好ましくは、該ナノ粒子は、金属、シリケート及びポリマーからなる群から選択される。より好ましくは、該ナノ粒子は、ポリ（ウレタン）、ポリ（メチルメタクリレート）、ポリ（ビニルアルコール）、ポリ（エチレン）、ポリ（ビニルピロリドン）、ポリラクチド（ＰＬＡ）、ポリグリコリド（ＰＧＡ）、ポリ（ラクチド−ｃｏ−グリコリド）（ＰＬＧＡ）、ポリ酸無水物及びポリオルトエステルからなる群から選択されるポリマーである。
【０２１７】
本発明の別の実施形態では、モジュール（ａ）、又はモジュール（ａ）が結合する間接的な標的化アダプタ分子は、特異的な細胞の標的化及び細胞取り込みを引き起こす、及び／又はもたらすウイルスペプチドを含む。好ましくは、上記ウイルスペプチドはポリオーマウイルス由来である。より好ましくは、上記ウイルスペプチドは、ＳＶ４０、ネズミ（murine）ポリオーマウイルス、ＢＫウイルス、ＪＣウイルス、ＫＩウイルス、ＷＵウイルス及びメルケル細胞ポリオーマウイルス由来である。ＳＶ４０の場合、ＧＭ１上のその細胞表面受容体であるシアル酸及びその共受容体であるＭＨＣ  Ｉと結合し、その後カベオラへ、またそこからカベオソーム（caveosomes）へと輸送され、更なる輸送によりＳＶ４０が滑面ＥＲへと運ばれることが分かっている［３５］。カベオソームからＥＲへと輸送するのに、ＳＶ４０がカベオラを回避するがカベオソームを利用する二次経路も説明されている［３６］。同様の細胞内輸送経路が、マウスポリオーマウイルス（ｍＰｙＶ）に関して及び他のポリオーマウイルスに関して説明されている［３７］。このため、ＳＶ４０、ネズミポリオーマウイルス、ＢＫウイルス、ＪＣウイルス、ＫＩウイルス、ＷＵウイルス又はメルケル細胞ポリオーマウイルス由来のウイルスペプチド、断片又は変異体を、本発明のコンジュゲートにおいてモジュール（ａ）として使用することができるか、又はモジュール（ａ）と結合させることができる。
【０２１８】
本発明のコンジュゲートは、小胞体（ＥＲ）への輸送を容易にし、好ましくはヒト起源である少なくとも１つのモジュール（モジュール（ｂ）と表される）を含む。基本的には、ＥＲへの輸送を促進する任意の分子又は構造がモジュール（ｂ）として好適である。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｂ）は、ＥＲへの輸送を促進する、好ましくはヒト起源のオリゴペプチドである。本発明のコンジュゲートでは、モジュール（ｂ）は、ＥＲへの輸送を促進するオリゴペプチドを含むことにより直接的に、又はＥＲへの輸送を促進する、内因性のタンパク質、ペプチド若しくはオリゴペプチド（本明細書では「内因性のＥＲ輸送タンパク質、ＥＲ輸送ペプチド又はＥＲ輸送オリゴペプチド」として規定される）と結合することにより間接的に逆行性の輸送機能性を与えることができる。
【０２１９】
本発明との関連では「オリゴペプチド」という用語は、２個〜９個のアミノ酸残基を含むか又はそれからなるアミノ酸配列を意味する。好ましくは、本発明のコンジュゲートとともに使用されるオリゴペプチドは、２アミノ酸残基長〜９アミノ酸残基長を含む。より好ましくは、本発明のコンジュゲートとともに使用されるオリゴペプチドは、４アミノ酸残基長〜９アミノ酸残基長を含む。より好ましくは、本発明のコンジュゲートとともに使用されるオリゴペプチドは、２アミノ酸残基長、３アミノ酸残基長、４アミノ酸残基長、５アミノ酸残基長、６アミノ酸残基長、７アミノ酸残基長、８アミノ酸残基長又は９アミノ酸残基長である。
【０２２０】
本発明のコンジュゲートのモジュール（ｂ）、又はモジュール（ｂ）が結合する内因性のＥＲ輸送タンパク質、ＥＲ輸送ペプチド若しくはＥＲ輸送オリゴペプチドは、アミノ酸配列X1X2X3X4（配列番号５）（ここでＸ１がＥ、Ｈ、Ｋ、Ｎ、Ｐ、Ｑ、Ｒ又はＳ、好ましくはＫ又はＲであり、Ｘ２がＤ、Ｅ、Ａ、Ｔ、Ｖ、Ｇ、Ｓ又はＮ、好ましくはＤ又はＥであり、Ｘ３がＥ又はＤ、好ましくはＥであり、Ｘ４がＬ又はＦ、好ましくはＬである）を１つ又は複数含み、任意でＮ末端及び／又はＣ末端に１個〜３個の更なるアミノ酸残基が含まれる、オリゴペプチドを含むことが特に好ましい。
【０２２１】
より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｂ）、又はモジュール（ｂ）が結合する内因性のＥＲ輸送タンパク質、ＥＲ輸送ペプチド若しくはＥＲ輸送オリゴペプチドは、EDEL（配列番号６）、HDEL（配列番号７）、HEEL（配列番号８）、KAEL（配列番号９）、KDEF（配列番号１０）、KEDL（配列番号１１）、KEEL（配列番号１２）、KTEL（配列番号１３）、KVEL（配列番号１４）、NEDL（配列番号１５）、PDEL（配列番号１６）、PGEL（配列番号１７）、QEDL（配列番号１８）、QSEL（配列番号１９）、REDL（配列番号２０）、RNEL（配列番号２１）、RTDL（配列番号２２）、RTEL（配列番号２３）、ERSTEL（配列番号２４）、KDEL（配列番号２５）、AKDEL（配列番号２６）、PTEL（配列番号２７）、STEL（配列番号２８）、REDLK（配列番号２９）及び／若しくはRDEL（配列番号３０）モチーフ、又はその変異体を１つ又は複数含むオリゴペプチドを含む［３８、３９］。
【０２２２】
EDEL（配列番号６）、HDEL（配列番号７）、HEEL（配列番号８）、KAEL（配列番号９）、KDEF（配列番号１０）、KEDL（配列番号１１）、KEEL（配列番号１２）、KTEL（配列番号１３）、KVEL（配列番号１４）、NEDL（配列番号１５）、PDEL（配列番号１６）、PGEL（配列番号１７）、QEDL（配列番号１８）、QSEL（配列番号１９）、REDL（配列番号２０）、RNEL（配列番号２１）、RTDL（配列番号２２）、RTEL（配列番号２３）、ERSTEL（配列番号２４）、KDEL（配列番号２５）、AKDEL（配列番号２６）、PTEL（配列番号２７）、STEL（配列番号２８）、REDLK（配列番号２９）及び／若しくはRDEL（配列番号３０）モチーフの変異体は、モチーフ配列における１個、２個又は３個までのアミノ酸変化（すなわち置換、挿入、欠失、Ｎ末端切断及び／又はＣ末端切断）、好ましくは保存的置換により、該変異体が誘導されるそれぞれの野生型モチーフと異なる。
【０２２３】
また上記モチーフ変異体は、それぞれの野生型モチーフの活性の少なくとも３０％、好ましくは少なくとも５０％程度の関連する生体活性を示す場合にのみ、本発明との関連でモチーフ変異体とみなされる。この文脈での関連する「生体活性」は「小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する活性」、すなわち変異体が小胞体（正：endoplasmic reticulum）（ＥＲ）に対してコンジュゲートを標的化する能力である。当業者はEDEL（配列番号６）、HDEL（配列番号７）、HEEL（配列番号８）、KAEL（配列番号９）、KDEF（配列番号１０）、KEDL（配列番号１１）、KEEL（配列番号１２）、KTEL（配列番号１３）、KVEL（配列番号１４）、NEDL（配列番号１５）、PDEL（配列番号１６）、PGEL（配列番号１７）、QEDL（配列番号１８）、QSEL（配列番号１９）、REDL（配列番号２０）、RNEL（配列番号２１）、RTDL（配列番号２２）、RTEL（配列番号２３）、ERSTEL（配列番号２４）、KDEL（配列番号２５）、AKDEL（配列番号２６）、PTEL（配列番号２７）、STEL（配列番号２８）、REDLK（配列番号２９）及び／若しくはRDEL（配列番号３０）モチーフ変異体が、モチーフ変異体がＥＲへの輸送を促進する能力、すなわちそれぞれの野生型モチーフの活性の少なくとも３０％、好ましくは少なくとも５０％を有するかを容易に評価することができる。EDEL（配列番号６）、HDEL（配列番号７）、HEEL（配列番号８）、KAEL（配列番号９）、KDEF（配列番号１０）、KEDL（配列番号１１）、KEEL（配列番号１２）、KTEL（配列番号１３）、KVEL（配列番号１４）、NEDL（配列番号１５）、PDEL（配列番号１６）、PGEL（配列番号１７）、QEDL（配列番号１８）、QSEL（配列番号１９）、REDL（配列番号２０）、RNEL（配列番号２１）、RTDL（配列番号２２）、RTEL（配列番号２３）、ERSTEL（配列番号２４）、KDEL（配列番号２５）、AKDEL（配列番号２６）、PTEL（配列番号２７）、STEL（配列番号２８）、REDLK（配列番号２９）及び／若しくはRDEL（配列番号３０）変異体のそれぞれの野生型モチーフの結合活性と比較した「小胞体（ＥＲ）への輸送を促進する活性」を求めるのに好適なアッセイ、例えば蛍光標識した変異体のｉｎ  ｖｉｔｒｏ追跡が当業者にとって既知である（例えば［３１］を参照されたい）。
【０２２４】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｂ）、又は好ましくはモジュール（ｂ）が結合する内因性のＥＲ輸送タンパク質、ペプチド若しくはオリゴペプチドは、ソルチリン、ＳｏｒＬＡ若しくはＳｏｒＣＳタンパク質、ペプチド若しくはオリゴペプチド、又はその断片若しくは変異体である［４０］。
【０２２５】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｂ）、又はモジュール（ｂ）が結合する内因性のＥＲ輸送タンパク質、ペプチド若しくはオリゴペプチドは、ＥＲへの輸送を促進するウイルスペプチドを含む。好ましくは、上記ウイルスペプチドはポリオーマウイルス由来である。より好ましくは、上記ウイルスペプチドはＳＶ４０、ネズミポリオーマウイルス、ＢＫウイルス、ＪＣウイルス、ＫＩウイルス、ＷＵウイルス及びメルケル細胞ポリオーマウイルス由来である。上記のように、ＳＶ４０はその細胞表面受容体であるＧＭ１上のシアル酸及びその共受容体であるＭＨＣ  Ｉと結合し、カベオラへ、そこからカベオソームへ、また最終的に滑面ＥＲへと輸送されることが分かっている［３５］。ＳＶ４０はカベオソームからＥＲへと輸送されるのにカベオラを回避するが、カベオソームを利用することも分かっている［３６］。同様の細胞内輸送経路がマウスポリオーマウイルス（ｍＰｙＶ）に関して及び他のポリオーマウイルスに関して説明されている［３７］。このため、ＳＶ４０、ネズミポリオーマウイルス、ＢＫウイルス、ＪＣウイルス、ＫＩウイルス、ＷＵウイルス又はメルケル細胞ポリオーマウイルス由来のウイルスペプチド、断片又は変異体をモジュール（ｂ）として使用することができるか、又は本発明のコンジュゲートにおいてモジュール（ｂ）と結合させることができる。
【０２２６】
本発明のコンジュゲートは小胞体（ＥＲ）からサイトゾルへの転位（すなわち、ＥＲＡＤ標的化）を促進する、少なくとも１つのモジュール（モジュール（ｃ）と表される）を含むか又はそれからなり、マウス又はヒト起源であるのが好ましい。代替的に、モジュール（ｃ）は標的細胞においてＥＲＡＤを受けることが可能な又は受けている内因性分子と結合することにより間接的にこのＥＲからサイトゾルへの転位機能を与えることができる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）と結合することができる内因性の細胞分子の例としては、ＣＯＸ２、Ｓｇｋ１、α１−抗トリプシン（α１−ＡＴ）のヌルホンコン（null Hong Kong）（ＮＨＫ）変異体、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａ（アシアログリコタンパク質受容体のサブユニット）、ＢＡＣＥ４５７（β−セクレターゼ（ＢＡＣＥ）の膵臓アイソフォーム）、ＣＤ３δ、ＴＣＲα、ＣＦＴＲ（嚢胞性線維症コンダクタンス制御因子）のΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼ（３−ヒドロキシ−３−メチル−グルタリル−ＣｏＡレダクターゼ）、Ｉｇκ  ＬＣ  ＮＳ（輸送能力のない（transport-incompetent）免疫グロブリン軽鎖）、ＫＡＩ１（ＣＤ８２としても知られる）、ＭＨＣ（主要組織適合性複合体）クラスＩ分子、Ｐａｅｌ−Ｒ（Ｐａｅｌ受容体）、トランスサイレチン（ＴＴＲ［４１］）等が挙げられるが、これらに限定されない（例えば［４２］を参照されたい）。
【０２２７】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は迅速なＥＲＡＤ媒介性の分解のために自然状態で半減期が短い細胞分子と結合する。好ましくは、モジュール（ｃ）は内因性ＣＯＸ２又はＳｇｋ１タンパク質又はペプチドと結合する。
【０２２８】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、シクロオキシゲナーゼ−２（ＣＯＸ２）、免疫グロブリンＭ重鎖（ＩｇＭ（μ））、Ｉｇｈ６（ＩｇＭ（μ）に対するラットホモログ）、血清／糖質コルチコイド調節キナーゼ１（Ｓｇｋ１）、ＭＡＴα２、Ｄｅｇ１、接合フェロモンα−因子１タンパク質（ＭＦα１、酵母プレプロ−α因子とも称される）、酵母カルボキシペプチダーゼ（ＣＰＹ）、毒性が低下した又は非毒性の毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性の毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性の突然変異毒素Ａ−サブユニット、非毒性の毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性の突然変異毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、アセチルコリンエステラーゼ（ＡＣｈＥ）ペプチド、そのペプチド断片、及びその変異体からなる群から選択されるタンパク質又はペプチドを含むか又はそれらからなる。
【０２２９】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ＣＬ１（配列番号３１）、ＣＬ２（配列番号３２）、ＣＬ６（配列番号３３）、ＣＬ９（配列番号３４）、ＣＬ１０（配列番号３５）、ＣＬ１１（配列番号３６）、ＣＬ１２（配列番号３７）、ＣＬ１５（配列番号３８）、ＣＬ１６（配列番号３９）、ＳＬ１７（配列番号４０）からなるＣ末端脱安定化オリゴペプチド、その断片、及びその変異体からなる群から選択されるのが好ましい。好ましくは、ＣＬ１はアミノ酸配列ACKNWFSSLSHFVIHL（配列番号３１）を有し、ＣＬ２はアミノ酸配列SLISLPLPTRVKFSSLLLIRIMKIITMTFPKKLRS（配列番号３２）を有し、ＣＬ６はアミノ酸配列FYYPIWFARVLLVHYQ（配列番号３３）を有し、ＣＬ９はアミノ酸配列SNPFSSLFGASLLIDSVSLKSNWDTSSSSCLISFFSSVMFSSTTRS（配列番号３４）を有し、ＣＬ１０はアミノ酸配列CRQRFSCHLTASYPQSTVTPFLAFLRRDFFFLRHNSSAD（配列番号３５）を有し、ＣＬ１１はアミノ酸配列GAPHVVLFDFELRITNPLSHIQSVSLQITLIFCSLPSLILSKFLQV（配列番号３６）を有し、ＣＬ１２はアミノ酸配列NTPLFSKSFSTTCGVAKKTLLLAQISSLFFLLLSSNIAV（配列番号３７）を有し、ＣＬ１５はアミノ酸配列PTVKNSPKIFCLSSSPYLAFNLEYLSLRIFSTLSKCSNTLLTSLS（配列番号３８）を有し、ＣＬ１６はアミノ酸配列SNQLKRLWLWLLEVRSFDRTLRRPWIHLPS（配列番号３９）を有し、ＳＬ１７はアミノ酸配列SISFVIRSHASIRMGASNDFFHKLYFTKCLTSVILSKFLIHLLLRSTPRV（配列番号４０）を有する。
【０２３０】
より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、以下のものを含むか、それらから本質的になるか又はそれらからなる：
（ａ）（ＣＯＸ２）、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素タンパク質若しくはペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異毒素Ａ−サブユニット、非毒性の毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ＳＴＡ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、及び毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ａ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは��毒性のアブリン−ｃ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異モデシンＡ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ボルケンシンＡ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ビスキュミンＡ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異緑膿菌外毒素Ａタンパク質若しくはペプチド、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＩ、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ニワトコ属（Sambucus）リボソーム不活性化タンパク質Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリン１  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ボディニエリン毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ポレクチン毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シンポリン毒素Ａ−サブユニット、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、ＡＣｈＥペプチド、その断片、及びその変異体からなる群から選択されるタンパク質のペプチド、又は、
（ｂ）アミノ酸配列ＣＬ１（配列番号３１）、ＣＬ２（配列番号３２）、ＣＬ６（配列番号３３）、ＣＬ９（配列番号３４）、ＣＬ１０（配列番号３５）、ＣＬ１１（配列番号３６）、ＣＬ１２（配列番号３７）、ＣＬ１５（配列番号３８）、ＣＬ１６（配列番号３９）、ＳＬ１７（配列番号４０）、又はその断片若しくは変異体を含むか、それから本質的になるか、又はそれからなるペプチド。
【０２３１】
ＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素タンパク質若しくはペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素ドメイン、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異毒素Ａ−サブユニット、非毒性の毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥペプチドの変異体は、該変異体が、その対応する野生型のタンパク質／ペプチドのアミノ酸配列と比較して変異体のアミノ酸配列において最大１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１０５個、１１０個、１１５個、１２０個、１２５個、１３０個、１３５個、１４０個、１４５個、１４８個、１５０個、１６０個、１７０個、１８０個、１９０個、２００個、２２０個、２５０個、２７０個、３００個、３３１個、３５０個、３６８個、３７０個、３７１個、３８７個、４００個、４１０個、４１５個、４１７個、４２０個、４２２個、４２４個、４３５個、４４０個、４５０個、４７０個、５００個、５０４個、５０５個、５１０個、５１５個、５２０個、５５０個、５６０個、５７０個、５７９個、５８５個又は５９０個のアミノ酸変化（すなわち置換、挿入、欠失、Ｎ末端切断及び／又はＣ末端切断）を含むアミノ酸配列を含むという点で、それぞれの野生型のＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、毒素ドメイン、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥペプチド若しくはタンパク質とはそれぞれ異なる。このような変異体は代替的に又は付加的に、その元となる野生型タンパク質との或る特定の程度の配列同一性を特徴とし得る。このため、ＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、毒素ドメイン、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥペプチドの変異体は、それぞれの参照（野生型）ＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、毒素ドメイン、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥペプチドのアミノ酸配列に対して、少なくとも８０％、少なくとも８１％、少なくとも８２％、少なくとも８３％、少なくとも８４％、少なくとも８５％、少なくとも８６％、少なくとも８７％、少なくとも８８％、少なくとも８９％、少なくとも９０％、少なくとも９１％、少なくとも９２％、少なくとも９３％、少なくとも９４％、少なくとも９５％、少なくとも９６％、少なくとも９７％、少なくとも９８％又は少なくとも９９％の配列同一性を有する。
【０２３２】
ＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、毒素ドメイン、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）、リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）、コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ＳＴＡ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ−サブユニット、志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド、ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ａ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｃ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット、モデシ���Ａ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、ボルケンシンＡ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、ビスキュミンＡ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、緑膿菌外毒素Ａ、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＩ、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット、ニワトコ属リボソーム不活性化タンパク質Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット、エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット、レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリン１  Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット、ボディニエリン毒素Ａ−サブユニット、ポレクチン毒素Ａ−サブユニット、シンポリン毒素Ａ−サブユニット毒素タンパク質若しくはペプチド、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥペプチド若しくはペプチドのペプチド断片（又は欠失変異体）は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に最大１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１０５個、１１０個、１１５個、１２０個、１２５個、１３０個、１３５個、１４０個、１４５個、１４８個、１５０個、１６０個、１７０個、１８０個、１９０個、２００個、２２０個、２５０個、２７０個、３００個、３３１個、３５０個、３６８個、３７０個、３７１個、３８７個、４００個、４１０個、４１５個、４１７個、４２０個、４２２個、４２４個、４３５個、４４０個、４５０個、４７０個、５００個、５０４個、５０５個、５１０個、５１５個、５２０個、５５０個、５６０個、５７０個、５７９個、５８５個又は５９０個のアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２３３】
さらに、ＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、毒素ドメイン、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）、リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）、コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ＳＴＡ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ−サブユニット、志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド、ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ａ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｃ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット���モデシンＡ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、ボルケンシンＡ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、ビスキュミンＡ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、緑膿菌外毒素Ａ、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＩ、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット、ニワトコ属リボソーム不活性化タンパク質Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット、エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット、レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリン１  Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット、ボディニエリン毒素Ａ−サブユニット、ポレクチン毒素Ａ−サブユニット、シンポリン毒素Ａ−サブユニット毒素タンパク質若しくはペプチド、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥタンパク質／ペプチド変異体若しくはタンパク質／ペプチド断片は、それが対応する野生型のＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素ドメイン、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）、リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）、コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ＳＴＡ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ��サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ−サブユニット、志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド、ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ａ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｃ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット、モデシンＡ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、ボルケンシンＡ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、ビスキュミンＡ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、緑膿菌外毒素Ａ、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＩ、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット、ニワトコ属リボソーム不活性化タンパク質Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット、エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット、レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリン１  Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット、ボディニエリン毒素Ａ−サブユニット、ポレクチン毒素Ａ−サブユニット、シンポリン毒素Ａ−サブユニット毒素タンパク質若しくはペプチド、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルスペプチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥそれぞれの活性の少なくとも３０％、好ましくは少なくとも５０％程度の関連の生体活性を示す場合にのみ、本発明の中においてＣＯＸ２、ＩｇＭ（μ）、Ｓｇｋ１、ＭＡＴアルファ２、ＭＡＴα２、ＭＦα１、Ｉｇｈ６、Ｄｅｇ１、ＣＰＹ、毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ型毒素タンパク質若しくはペプチド、Ａ／Ｂ５型毒素タンパク質若しくはペプチド、毒素サブユニット、毒素ドメイン、Ａ／Ｂ型毒素サブユニット、Ａ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒素Ａ−サブユニット、毒素Ａ１−サブユニット、毒素Ｂ−サブユニット、リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）、リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）、コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ＳＴＡ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ−サブユニット、志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）
志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド、ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、アブリン−ａ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｃ  Ａ−サブユニット、アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット、モデシンＡ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、ボルケンシンＡ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、ビスキュミンＡ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、緑膿菌外毒素Ａ、緑膿菌外毒素ＡドメインＩＩ、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット、シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット、ニワトコ属リボソーム不活性化タンパク質Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット、エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット、レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット、リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリン１  Ａ−サブユニット、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット、ボディニエリン毒素Ａ−サブユニット、ポレクチン毒素Ａ−サブユニット、シンポリン毒素Ａ−サブユニット毒素タンパク質若しくはペプチド、α１−ＡＴペプチド、ＡＳＧＰＲ  Ｈ２ａペプチド、ＢＡＣＥ４５７ペプチド、ＣＤ３δペプチド、ＴＣＲαペプチド、ＣＦＴＲペプチドのΔＦ５０８、ＨＭＧ−ＣｏＡレダクターゼペプチド、ＩｇＫ  ＬＣＮＳペプチド、ＫＡＩ１（ＣＤ８２）ペプチド、ＭＨＣクラスＩペプチド、Ｐａｅｌ−Ｒペプチド、トランスサイレチン（ＴＴＲ）ペプチド、ウイルス��プチド、ＳＶ４０ウイルスペプチド、マウスポリオーマウイルスペプチド、ＢＫウイルスペプチド、ＪＣウイルスペプチド、ＫＩウイルスペプチド、ＷＵウイルスペプチド、メルケル細胞ポリオーマウイルスペプチド、又はＡＣｈＥペプチドタンパク質／ペプチド変異体若しくはタンパク質／ペプチド断片とみなされる。これに関連して、関連の「生体活性」は、「小胞体（ＥＲ）からサイトゾルへの転位を媒介するための活性」、すなわち変異体又は断片の細胞のサイトゾルにおけるＥＲの内腔からの転位能である。
【０２３４】
当業者であれば、本発明によるタンパク質／ペプチド変異体又はタンパク質／ペプチド断片が、サイトゾルにおけるＥＲの内腔からの転位能、すなわちその対応する野生型タンパク質／ペプチドの活性の少なくとも３０％、好ましくは少なくとも５０％を有するか否かを容易に評価することができる。それぞれの野生型タンパク質／ペプチドの結合活性と比較して、本発明によるタンパク質／ペプチド、タンパク質／ペプチド変異体又はタンパク質／ペプチド断片の「小胞体（ＥＲ）からサイトゾルへの転位を媒介する活性」を決定するのに好適なアッセイ、例えば変異体又は断片のｉｎ  ｖｉｔｒｏトレース（tracing）が当該技術分野において知られている（例えば、［１７］を参照されたい）。
【０２３５】
ＣＯＸ２タンパク質のペプチド断片は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に、好ましくはそのＮ末端に、1個、2個、3個、4個、5個、6個、7個、8個、9個、10個、15個、20個、25個、30個、35個、40個、45個、50個、55個、60個、65個、70個、75個、80個、85個、90個、95個、100個、120個、150個、170個、200個、220個、250個、270個、300個、350個、370個、400個、420個、450個、470個、500個、504個、520個、550個、560個、570個、579個、585個又は590個までのアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２３６】
ＩｇＭ（μ）タンパク質のペプチド断片は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に、好ましくはそのＮ末端に、1個、2個、3個、4個、5個、6個、7個、8個、9個、10個、15個、20個、25個、30個、35個、40個、45個、50個、55個、60個、65個、70個、75個、80個、85個、90個、95個、100個、120個、150個、170個、200個、250個、270個、300個、320個、350個、360個、370個、380個、390個、400個、410個、420個、435個または440個までのアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２３７】
Ｓｇｋ１タンパク質のペプチド断片は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に、好ましくはそのＣ末端に、1個、2個、3個、4個、5個、6個、7個、8個、9個、10個、15個、20個、25個、30個、35個、40個、45個、50個、55個、60個、65個、70個、75個、80個、85個、90個、95個、100個、120個、150個、170個、200個、220個、250個、270個、300個、320個、325個、331個、350個、360個、368個、371個、380個、387個、400個、410個、415個、417個、422個または424個までのアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２３８】
ＭＡＴα２ペプチドのペプチド断片は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に、好ましくはそのＣ末端に、1個、2個、3個、4個、5個、6個、7個、8個、9個、10個、15個、20個、25個、30個、35個、40個、45個、50個、55個、60個、65個、70個、75個、80個、85個、90個、95個、100個、105個、110個、115個、120個、125個、135個、140個、148個、150個または160個までのアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２３９】
ＭＦα１ペプチドのペプチド断片は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に、好ましくはそのＣ末端に、1個、2個、3個、4個、5個、6個、7個、8個、9個、10個、15個、20個、25個、30個、35個、40個、45個、50個、55個、60個、65個、70個、75個、80個、85個、90個、95個、100個、105個、110個、115個、120個、125個、135個、140個、148個、150個または160個までのアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２４０】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）はヒトＣＯＸ２タンパク質（ＵｎｉＰｒｏｔ  Ｐ３５３５４、配列番号４１）のペプチドを含むか又はそれからなる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）がヒトＣＯＸ２のアミノ酸５０４〜アミノ酸６０４（配列番号４２）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなるヒトＣＯＸ２タンパク質のＣ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなることが特に好ましい。より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）はヒトＣＯＸ２タンパク質のアミノ酸５８０〜アミノ酸５９８（配列番号４３）又はアミノ酸５８０〜アミノ酸６０４（配列番号４４）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなるヒトＣＯＸ２タンパク質のＣ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなる。
【０２４１】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＣＯＸ２のアミノ酸配列NX1SX2X3X4X5X6X7X8X9INPTX10X11X12X13（配列番号４５）（ここでＸ１はＡ、Ｓ又はＶであり、Ｘ２はＳ、Ａ又はＴであり、Ｘ３はＳ又はＶであり、Ｘ４はＲ、Ｈ又はＮであり、Ｘ５はＳ又はＴであり、Ｘ６はＧ、Ｒ、Ｔ又はＡであり、Ｘ７はＬ、Ｖ又はＭであり、Ｘ８はＤ、Ｎ又はＥであり、Ｘ９はＤ又はＮであり、Ｘ１０はＶ又はＬであり、Ｘ１１はＬ又はＶであり、Ｘ１２はＬ又はＩであり、Ｘ１３はＫ又はＮである）を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２４２】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＣＯＸ２のアミノ酸配列NASSSRSGLDDINPTVLLK（配列番号４３）、NASASHSRLDDINPTVLIK（配列番号４６）、又はNASSSHSGLDDINPTVLLK（配列番号４７）を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２４３】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、アミノ酸配列NX1SSX2X3SX4X5DDINPTVLLK（配列番号４８）（ここでＸ１はＡ、Ｇ又はＶであり、Ｘ２はＳ又はＡであり、Ｘ３はＲ、Ｈ又はＮであり、Ｘ４はＧ、Ｒ又はＡであり、Ｘ５はＬ又はＳである）を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２４４】
本発明のコンジュゲートのより特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ヒトＣＯＸ２のアミノ酸配列NASSSRSGLDDINPTVLLKERSTEL（配列番号４４）を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２４５】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、マウスＩｇＭ（μ）タンパク質（アクセッション番号ＣＡＡ２７３２６、配列番号４９）のペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）がマウスＩｇＭ（μ）のアミノ酸４２１〜アミノ酸４５５（配列番号５０）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、マウスＩｇＭ（μ）タンパク質のＣ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなるのが特に好ましい。より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、マウスＩｇＭ（μ）のアミノ酸４３６〜アミノ酸４５５（配列番号５１）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、マウスＩｇＭ（μ）タンパク質のＣ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなる。
【０２４６】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＩｇＭ（μ）のアミノ酸配列GKPTLYNVSLIMSDTGGTCY（配列番号５１）、GKPTLYNVSLVMSDTAGTCY（配列番号５２）、GKPTLYQVSLIMSDTGGTCY（配列番号５３）又はGKPTLYQVSLIMSDTGGTSY（配列番号５４）を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２４７】
本発明のコンジュゲートの更に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、アミノ酸配列EQKLISEEDLGKPTLYQVSLIMSDTGGTSY（配列番号２２６、ヒトｃ-ｍｙｃタグ付きＩｇＭ（μ））を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２４８】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ヒトＩｇＭ（μ）タンパク質（アクセッション番号ＣＡＣ２０４５８、配列番号５５）のペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）がヒトＩｇＭ（μ）のアミノ酸４２１〜アミノ酸４５５（配列番号５６）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、ヒトＩｇＭ（μ）タンパク質のＣ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなるのが特に好ましい。より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ヒトＩｇＭ（μ）のアミノ酸４３６〜アミノ酸４５５（配列番号５２）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、ヒトＩｇＭ（μ）タンパク質のＣ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなる。
【０２４９】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＩｇＭ（μ）のアミノ酸配列GKPTLYX1VSLX2MSDTX3GTX4Y（配列番号５７）（ここでＸ１はＮ又はＱであり、Ｘ２はＩ又はＶであり、Ｘ３はＧ又はＡであり、Ｘ４はＣ又はＳである）を含むか若しくはそれからなるペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５０】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、マウスＳｇｋ１タンパク質（ＵｎｉＰｒｏｔ  Ｑ９ＷＶＣ６、配列番号５８）のペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）がマウスＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸１００（配列番号５９）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、マウスＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなるのが特に好ましい。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、マウスＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸６０（配列番号６０）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、マウスＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなる。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、マウスＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸３３（配列番号６１）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、マウスＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなる。
【０２５１】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ヒトＳｇｋ１タンパク質（ＵｎｉＰｒｏｔアクセッション番号Ｏ００１４、配列番号６２）のペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）がヒトＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸１００（配列番号６３）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、ヒトＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなるのが特に好ましい。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ヒトＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸６０（配列番号６４）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、ヒトＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなる。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ヒトＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸３３（配列番号６５）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、ヒトＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなる。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ヒトＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸１〜アミノ酸３０（配列番号６６）を含むか若しくはそれからなる、好ましくはそれからなる、ヒトＳｇｋ１タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなる。
【０２５２】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、マウスＳｇｋ１タンパク質のアミノ酸配列MTX1X2X3X4EX5X6X7X8X9X10X11LTYSX12X13RGX14VAX15LX16AFMKQRX17MGLNDFIQKX18X19X20NX21YACKHX22EVQSX23LX24X25（配列番号６７）（ここでＸ１はＶ又はＩであり、Ｘ２はＫ又はＱであり、Ｘ３はＡ又はＴであり、Ｘ４はＸ（Ｘは０個のアミノ酸である）又はＡであり、Ｘ５はＡ又はＴであり、Ｘ６はＡ又はＳであり、Ｘ７はＲ、Ｋ、Ｇ又はＶであり、Ｘ８はＳ、Ｇ又はＰであり、Ｘ９はＴ、Ｐ又はＡであり、Ｘ１０はＸ又はＰであり、Ｘ１１はＸ又はＤであり、Ｘ１２はＲ又はＫであり、Ｘ１３はＭ又はＴであり、Ｘ１４はＭ又はＬであり、Ｘ１５はＩ又はＮであり、Ｘ１６はＩ又はＳであり、Ｘ１７はＲ又はＫであり、Ｘ１８はＩ又はＬであり、Ｘ１９はＡ又はＳであり、Ｘ２０はＳ、Ｎ、Ａ又はＴであり、Ｘ２１はＴ又はＳであり、Ｘ２２はＡ、Ｐ又はＴであり、Ｘ２３はＩ又はＹであり、Ｘ２４はＫ又はＮであり、Ｘ２５はＭ、Ｉ又はＬである）を含むペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５３】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、マウスＳｇｋ１のMTVKAEAARSTLTYSRMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIASNTYACKHAEVQSILKM（配列番号６０）、ヒトＳｇｋ１のMTVKTEAAKGTLTYSRMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIANNSYACKHPEVQSILKI（配列番号６４）、ヒトＳｇｋ１のMTVKTEAAKGTLTYSRMRGMVAILIAFMKQ（配列番号６６）、ラットＳｇｋ１のMTVKTEAARSTLTYSRMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKLANNSYACKHPEVQSYLKI（配列番号６８）（Ｉｇｈ６とも称される、アクセッション番号ＡＡＩ０５８２６）、ウサギＳｇｋ１のMTVKTEAARGPLTYSRMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIANNSYACKHTEVQSILKI（配列番号６９）、ニワトリＳｇｋ１のMTVKAAEASGPALTYSKMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIATNSYACKHPEVQSILK（配列番号７０）、又はゼブラフィッシュＳｇｋ１のMTIQTETSVSAPDLTYSKTRGLVANLSAFMKQRKMGLNDFIQKLSANSYACKHPEVQSIL（配列番号７１）のアミノ酸配列を含むペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５４】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｓｇｋ１のMTVKTEAAKGTLTYSRMRGMVAILIAFMKQ（配列番号６６）、MRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIASNTYACKHAEVQSILKM（配列番号７２）、MRGMVAILIAFMKQ（配列番号７３）、GMVAILIAF（配列番号７４）、MRGMVAILIAFMKQRRM（配列番号７５）、GMVAILI（配列番号７６）又はMRGMVAILIAFMKQRRMGLNDFIQKIANNSYACKHPEVQSILKI（配列番号７７）のアミノ酸配列を含むペプチド（Ｓｇｋ１ペプチド断片と表される）を含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５５】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、酵母由来のＭＡＴα２ペプチド（ＮＣＢＩ  ＲｅｆＳｅｑ  ＮＰ＿００９８６８）（配列番号７８）のペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）がアミノ酸１〜アミノ酸１００（配列番号７９）を含む、酵母由来のＭＡＴα２ペプチドのＮ末端ペプチド断片を含むか又はそれからなるのが特に好ましい。より好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ＭＡＴα２のアミノ酸１〜アミノ酸６２（配列番号８０、Ｄｅｇ１分解シグナルとも称される）を含む、酵母由来のＭＡＴα２タンパク質のＮ末端ペプチド断片を含むか、本質的にそれからなるか又はそれからなる。
【０２５６】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＭＡＴα２のアミノ酸配列MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILX1FLSRAN（配列番号８１）（ここでＸ１はＧ、Ｖ又はＬである）を含むペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５７】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＭＡＴα２のアミノ酸配列MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILGFLSRAN（配列番号８０）、MNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILVFLSRAN（配列番号８２）、又はMNKIPIKDLLNPQITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESVTTEEEVELRDILLFLSRAN（配列番号８３）を含むペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５８】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＭＡＴα２のアミノ酸配列ITDEFKSSILDINKKLFSI（配列番号８４）又はITDEFKSSILDINKKLFSICCNLPKLPESV（配列番号８５）を含むペプチド（ＭＡＴα２ペプチド断片と表される）を含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２５９】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、酵母のＭＦα１ペプチド（配列番号８６［９］、ＵｎｉＰｒｏｔ  Ｐ０１１４９、アクセッション番号ＣＡＡ２５７３８、ＡＡＡ８８７２７）を含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２６０】
本発明のコンジュゲートの特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＭＦα１のアミノ酸配列MRFPSIFTAVLFAASSALAAPVX1TTTEDETAQIPAEAVIGYLDLEGDFDVAVLPFSX1STNNGLLFIX1TTIASIAAKEEGVSLDKREAEAWHWLQLKPGQPMYKREAEAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMY（配列番号８７）（ここでＸ１はＮ又はＱである）を含むペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２６１】
本発明のコンジュゲートのより好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ＭＦα１のアミノ酸配列MRFPSIFTAVLFAASSALAAPVQTTTEDETAQIPAEAVIGYLDLEGDFDVAVLPFSQSTNNGLLFIQTTIASIAAKEEGVSLDKREAEAWHWLQLKPGQPMYKREAEAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMY（配列番号８８）、MRFPSIFTAVLFAASSALAAPVNTTTEDETAQIPAEAVIGYLDLEGDFDVAVLPFSNSTNNGLLFINTTIASIAAKEEGVSLDKREAEAWHWLQLKPGQPMYKREAEAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMY（配列番号８６）、MRFPSIFTAVLFAASSALAAPVNTTTEDETAQIPAEAVIGYLDLEGDFDVAVLPFSNSTNNGLLFIQTTIASIAAKEEGVSLDKREAEAWHWLQLKPGQPMYKREAEAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMY（配列番号８９）、又はMRFPSIFTAVLFAASSALAAPVQTTTEDETAQIPAEAVIGYLDLEGDFDVAVLPFSNSTNNGLLFINTTIASIAAKEEGVSLDKREAEAWHWLQLKPGQPMYKREAEAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMYKREADAEAWHWLQLKPGQPMY（配列番号９０）を含むペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２６２】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、酵母のＣＰＹタンパク質（アクセッション番号Ｐ５２７１０、配列番号９１）のペプチドを含むか、本質的にそれからなるか、又はそれからなる。
【０２６３】
別の好ましい実施形態では、ＣＰＹタンパク質のペプチド断片は、そのＮ末端に、そのＣ末端に及び／又は内部に、１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１０５個、１１０個、１１５個、１２０個、１２５個、１３５個、１４０個、１４８個、１５０個、１６０個、１７０個、１８０個、１９０個、２００個、２２０個、２５０個、２７０個、３００個、３５０個、３７０個、４００個、４２０個、４５０個、４７０個、５００個、５０５個、５１０個、５１５個、５２０個までのアミノ酸の欠失を有する。
【０２６４】
好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、毒素タンパク質のタンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。毒素タンパク質のペプチド又はペプチド断片は、そのＮ末端に及び／又はそのＣ末端に及び／又は内部に最大１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１５個、２０個、２５個、３０個、３５個、４０個、４５個、５０個、５５個、６０個、６５個、７０個、７５個、８０個、８５個、９０個、９５個、１００個、１０５個、１１０個、１１５個、１２０個、１２５個、１３５個、１４０個、１４８個、１５０個、１６０個、１７０個、１８０個、１９０個、２００個、２２０個、２５０個、２５１個、２５８個、２５９個、２７０個、３００個、３１５個、３１９個、３５０個、３７０個、４００個、４２０個、４５０個、４７０個、５００個、５０５個、５１０個、５１５個、５２０個、５４１個のアミノ酸の欠失を有するのが好ましい。
【０２６５】
好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、毒性が低下した又は非毒性の毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素タンパク質又はペプチド、毒性が低下した又は非毒性の毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性の毒素ドメイン、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ型毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＡ／Ｂ５型毒素サブユニット、毒性が低下した又は非毒性の突然変異毒素Ａ−サブユニット、非毒性の毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性の突然変異毒素Ａ１−サブユニット、及び毒素Ｂ−サブユニットからなる群から選択される毒素タンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。好ましくは、モジュール（ｃ）は、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リシン毒素Ａ−サブユニット（ＲＴＡ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニット（ＲＴＡ１）、リシン毒素Ｂ−サブユニット（ＲＴＢ）、組換えによって生成されたリシン毒素Ｂ−サブユニット由来のタンパク質若しくはペプチド（例えば国際公開第２００８／１５７２６３号に記載されるようなもの）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異コレラ毒素Ａ−サブユニット（ＣＴＡ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異コレラ毒素Ａ１−サブユニット（ＣＴＡ１）、コレラ毒素Ｂ−サブユニット（ＣＴＢ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異志賀毒素（ＳＴ）Ａ−サブユニット（ＳＴＡ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異志賀毒素Ａ１−サブユニット（ＳＴＡ１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、及び毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニット、志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチド、志賀毒素Ｂ−サブユニット（ＳＴＢ）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、Ｓｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニットペプチド、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異大腸菌易熱性エンテロトキシン（ＬＴ）Ａ−サブユニット（ＬＴ−Ａ）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットペプチド、毒性が低下した若しく��非毒性の突然変異ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニット、ＬＴ  Ｂ−サブユニット（ＬＴ−Ｂ）、ＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニット、ＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ａ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ｂ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ｃ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異アブリン−ｄ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニット、百日咳毒素Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異モデシンＡ−サブユニット、モデシンＢ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ボルケンシンＡ−サブユニット、ボルケンシンＢ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ビスキュミンＡ−サブユニット、ビスキュミンＢ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異緑膿菌外毒素Ａ、緑膿菌外毒素ドメインＩＩ、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニット、大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シナモミンＩ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シナモミンＩＩ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シナモミンＩＩＩ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ニワトコ属リボソーム不活性化タンパク質Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリン１  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ボディニエリン毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ポレクチン毒素Ａ−サブユニット、又は毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異シンポリン毒素Ａ−サブユニットを含む。好ましくは、本発明のコンジュゲートにおけるモジュール（ｃ）として使用される毒素タンパク質又はペプチドは、シグナルペプチドを欠いている。
【０２６６】
特定の実施形態では、本発明のコンジュゲートは、非毒性であるか又は毒性が低下しているのが好ましい毒素タンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなるモジュール（ｃ）を含む。好ましくは、本発明のコンジュゲートは、非毒性の毒素タンパク質若しくはペプチド、又は野生型の毒素タンパク質若しくはペプチドと比較して毒性を低下させる又は破壊させる、アミノ酸の欠失、置換、若しくは挿入を含む突然変異毒素タンパク質若しくはペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなるモジュール（ｃ）を含む。
【０２６７】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、リシン毒素Ａ１−サブユニット（配列番号１、Ｒ１８０Ｈ置換を含むリシン毒素Ａ）の非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれらからなる。別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｇ２４７Ｗ置換、Ｓ２５０Ｐ置換、Ｇ２４７Ｑ置換、Ｗ２４６Ｒ置換、Ｅ２１２Ｄ置換、Ｅ２１２Ｋ置換、Ｉ２８７Ｒ置換（Frankel et al., Mol Cell Biol. 1989. 9(2):415-20）、Ｒ２１５Ｑ置換、Ｅ２１２Ｑ置換、Ｙ１１５Ｓ置換、Ｙ１５８Ｓ置換（Kim and Robertus, Protein Eng. 1992 Dec;5(8):775-9）、アミノ酸１１０〜１１５の欠失（ＤＶＴＮＡＹ、リシン−Δ１１０〜１１５、May et al., EMBO J. 1989. 8(1):301-8）、又はＹ１１５Ａ／Ｖ１１１Ｍ二重置換（ＲｉＶａｘ、Vitetta et al., Proc Natl Acad Sci U S A. 2006 Feb
14;103(7):2268-73.（２００６年２月３日に電子出版された））を含む、毒性が低下した又は非毒性の突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニットを含むか又はそれらからなり、ここで突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニットのアミノ酸の置換又は欠失の数字的位置は、シグナルペプチドを含む完全長リシンアミノ酸配列を含むＵｎｉｐｒｏｔ配列Ｐ０２８７９に基づくものである。好ましくは、本発明のコンジュゲートにおけるモジュール（ｃ）として使用される毒性が低下した又は非毒性の突然変異リシン毒素Ａ１−サブユニットはシグナルペプチドを欠いている。
【０２６８】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、コレラ毒素Ａ１−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチド（配列番号１５３、コレラ毒素Ａ）を含むか又はそれからなる。より好ましくは、モジュール（ｃ）は、配列番号１５４（突然変異型ＣＴを野生型ＣＴよりも１０倍超毒性を低くする１位の６つのアミノ酸挿入APRPGP、Sanchez et al., J Biol Chem.
2002.277(36):33369-77（２００２年６月２７日に電子出版された）を参照されたい）、配列番号１５５（突然変異型ＣＴを野生型ＣＴよりも１００倍超毒性を低くする１位の１６個のアミノ酸挿入ASRCAELCCNPACPAP、同上）、配列番号１５６（突然変異型ＣＴを野生型ＣＴよりも１０００倍超毒性を低くする１位の２３個のアミノ酸挿入ANSSNYCCELCCNPACTGCYPGP、同上）、Ｅ１１２Ｋ置換（Yamamotoet
al., J Exp Med. 1997. 185(7):1203-10）、Ｓ６１Ｆ置換（同上）、又はＥ２９Ｈ置換（Periwal et al.,Vaccine 2003. 21(5-6):376-85及びTebbey et al.,Vaccine 2000. 18(24):2723-34）を含むか又はそれらからなる突然変異コレラ毒素Ａ１−サブユニットを含むか又はそれからなる。更なる配列情報は、http://www.uniprot.org/blast/?about=P01555[19-212]にも見ることができる。好ましくは、本発明のコンジュゲートにおけるモジュール（ｃ）として使用される突然変異コレラ毒素Ａ−サブユニットはシグナルペプチドを欠いている。
【０２６９】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１５７、配列番号１５８、配列番号２３２、配列番号２３３、配列番号２３４、配列番号２３５、配列番号２３６、配列番号２３７、配列番号２３８、配列番号２３９、配列番号２４０、配列番号２４１、配列番号２４２、配列番号２４３、配列番号２４４、配列番号２４５、配列番号２４６、配列番号２４７、配列番号２４８、配列番号２４９、配列番号２５０、配列番号２５１、配列番号２５２、配列番号２５３、配列番号２５４、配列番号２５５、配列番号２５６によるアミノ酸配列、その断片、又はその変異体を含むか又はそれらからなる志賀毒素Ａ１−サブユニットペプチドの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる。好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、非毒性の又は毒性が低下した志賀毒素Ａ１サブユニットペプチドを含むか又はそれからなる。好ましくは、志賀毒素Ａ１ペプチドは、ISFGSINAILGSVALILNCHHHASRVAR（配列番号１５９）、ISFGSINAILGSVALILNCHHH（配列番号１６０）、ISFGSINAILGSVALIL（配列番号１６１）によるアミノ酸配列、又はその断片若しくは変異体を含むか又はそれらからなる。
【０２７０】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｅ１８９Ｑ／Ｒ１９２Ｌ二重置換、Ｅ１８９Ｑ置換、又はＲ１９２Ｌ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）Ａサブユニットを含むか又はそれからなり、ここで突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）Ａサブユニットのアミノ酸置換の数字的位置は、Ｕｎｉｐｒｏｔ  Ｑ９Ｓ５Ｊ３（Ｑ９Ｓ５Ｊ３＿ＥＣＯＬＸ）配列（配列番号３０６）に基づくものである。これらの突然変異体は、Ohmura et al., 1993（Microb Pathog.
15(3):169-76）により特徴付けられている。好ましくは、モジュール（ｃ）として使用される突然変異Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）Ａサブユニットはシグナルペプチドを欠いている。
【０２７１】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｅ１８９Ｑ／Ｒ１９２Ｌ二重置換、Ｅ１８９Ｑ置換、又はＲ１９２Ｌ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異志賀毒素Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）Ａサブユニットを含むか又はそれからなり、ここで突然変異志賀毒素Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）Ａサブユニットのアミノ酸置換の数字的位置は、Ｓｔｘ２ｅ／ＶＴ２ｅ：Ｕｎｉｐｒｏｔ  Ａ９ＺＭＲ８（Ａ９ＺＭＲ８＿ＥＣＯＬＸ）配列（配列番号３０７）に基づくものである。これらの突然変異体は、Cao et al., 1994（Microbiol Immunol.
38(6):441-7）により特徴付けられている。
【０２７２】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、大腸菌易熱性エンテロトキシンＬＴ  Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチド（配列番号１６７（ＬＴ  Ａヒト株）又は配列番号１６８（ＬＴ  Ａブタ株））を含むか又はそれからなる。
【０２７３】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｓ８１Ｋ置換、Ａ９０Ｒ置換、Ｓ８１Ｙ置換、アミノ酸１２８〜１３０の欠失、又はＥ１３０Ｋ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異ＬＴ  Ａ−サブユニットを含むか又はそれからなり、ここで突然変異ＬＴ  Ａ−サブユニットのアミノ酸の置換又は欠失の数字的位置は、シグナルペプチドを含有する参照配列Ｕｎｉｐｒｏｔ配列Ｐ４３５３０に従って示されている。ＬＴ  Ａ−サブユニットにおけるこれらの突然変異の位置を特定するために本明細書で使用される参照配列（すなわちＵｎｉｐｒｏｔ配列Ｐ４３５３０）がシグナルペプチドを含む一方で、本発明のモジュール（ｃ）として使用される突然変異ＬＴ  Ａ−サブユニットタンパク質又はペプチドは、このシグナルペプチドを欠いているのが好ましい。これらの突然変異体は、Pizza et al. J Exp Med. 1994. 180(6):2147-53、Giulianiet al., 1998. J Exp Med. 187(7):1123-32、Douce et al.Infect Immun. 1999. 67(9):4400-6、Park et al., Exp MolMed. 2000. 32(2):72-8、Park
et al., Exp Mol Med. 1999.31(2):101-7、及びSanchez and
Holmgren, 2008（Cell Mol Life Sci., 65(9):1347-60）に記載されている。
【０２７４】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、大腸菌易熱性エンテロトキシンＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチド（配列番号１６９、ＬＴ−ＩＩａ  Ａ）を含むか又はそれからなる。好ましくは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、YQLAGFPSNFPAWREMPWSTFAPEQCVPNNK（配列番号１７０）によるアミノ酸配列を含むＬＴ−ＩＩａ  Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したペプチドを含むか又はそれからなる。
【０２７５】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、大腸菌易熱性エンテロトキシンＬＴ−ＩＩｂ  Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチド（配列番号１７１、ＬＴ−ＩＩｂ  Ａ）を含むか又はそれからなる。
【０２７６】
百日咳毒素Ａ−サブユニットの置換突然変異体及び欠失突然変異体は、当該技術分野において説明されている（Loosmore
et al., Infect Immun. 1990. 58(11):3653-62を参照されたい）。好ましくは、本発明において使用される突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニットは、野生型百日咳毒素Ａ−サブユニットと比較して１％以下の残留毒性を含む。より好ましくは、本発明において使用される突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニットは、野生型百日咳毒素Ａ−サブユニットと比較して０．０１％未満の残留毒性を含む。更により好ましくは、本発明において使用される突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニットは、野生型百日咳毒素Ａ−サブユニットと比較して残留毒性を含まない。
【０２７７】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、百日咳毒素Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチド（配列番号１７２、百日咳毒素サブユニット１（＝ＰＴＸ  Ｓ１）、http://www.uniprot.org/uniprot/P04977、これはシグナルペプチドを含む）を含むか又はそれからなる。
【０２７８】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｒ４３アミノ酸欠失、Ｒ４３Ｋ置換、Ｒ４３Ｈ置換、Ｒ４３〜Ｒ４７の５つのアミノ酸欠失、Ｒ９２Ｅ置換、Ｗ６０Ａ置換、Ｈ６９Ａ置換、Ｃ７５Ａ置換、Ｅ１６３アミノ酸欠失、Ｅ１６３Ｇ置換、Ｅ１６３Ｑ置換、Ｅ１６３Ｄ置換、Ｅ１６３Ｎ置換、Ｅ１６３Ｋ置換、Ｅ１６３Ｈ置換、Ｅ１６３Ｐ置換、Ｅ１６３Ｓ置換、Ｅ１６３Ｇ／Ｙ１６４Ａ二重置換、Ｅ１６３Ｇ／Ｙ１６４Ｆ二重置換、Ｃ７５Ａ／Ｅ１６３Ｇ二重置換、Ｒ４３Ｋ／Ｅ１６３Ｇ二重置換、Ｒ４３Ｋ／Ｒ９２Ｅ／Ｅ１６３Ｇ三重置換、又はＲ９２Ｅ／Ｅ１６３Ｇ二重置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニットを含むか又はそれからなり、ここでアミノ酸の欠失又は置換の数字的位置は、参照配列Ｕｎｉｐｒｏｔ配列ＰＯ４９７７に従って示されている。特に好ましい突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニットタンパク質又はペプチドは、Ｒ４３アミノ酸欠失、Ｒ４３Ｋ置換、Ｒ４３Ｋ／Ｒ９２Ｅ／Ｅ１６３Ｇ三重置換、又はＲ９２Ｅ／Ｅ１６３Ｇ二重置換を含むか又は含有し、ここでアミノ酸の欠失又は置換の数字的位置は、参照配列Ｕｎｉｐｒｏｔ配列ＰＯ４９７７に従って示されている。百日咳毒素Ａ−サブユニットにおけるこれらの突然変異の位置を特定するために本明細書で使用される参照配列（すなわちＵｎｉｐｒｏｔ配列Ｐ０４９７７）がシグナルペプチドを含む一方で、本発明のモジュール（ｃ）として使用される突然変異百日咳毒素Ａ−サブユニットタンパク質又はペプチドは、このシグナルペプチドを欠いている。
【０２７９】
好ましくは、本発明において使用される突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットは、野生型大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットと比較して１％以下の残留毒性を含む。より好ましくは、本発明において使用される突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットは、野生型大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットと比較して０．１％以下の残留毒性を含む。更により好ましくは、本発明に使用される突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットは、野生型大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットと比較して残留毒性を含まない。
【０２８０】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１７３、配列番号１７４、及び配列番号１７５からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか又はそれからなる大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる。
【０２８１】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｓ２７２Ａ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットを含むか又はそれからなり、ここで突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットのアミノ酸置換の数字的位置は、http://www.uniprot.org/uniprot/Q6EZC2の配列に基づくものである。この突然変異体は、Paton et al., 2004.（J Exp Med.
2004.200(1):35-46（２００４年６月２８日に電子出版された、誤植（Erratum in）：J Exp Med. 2004. 200(11):1525. PMID: 15226357）に説明されている。好ましくは、モジュール（ｃ）として使用される突然変異大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ａ−サブユニットは、シグナルペプチドを欠いている。
【０２８２】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１３５のアミノ酸１〜２５１（アブリンａ毒素、http://www.uniprot.org/uniprot/P11140）、配列番号１３６のアミノ酸１〜２５０（アブリンｂ毒素、http://www.uniprot.org/uniprot/Q06077）、配列番号１３７のアミノ酸３５〜２８５（アブリンｃ毒素、http://www.uniprot.org/uniprot/P28590）、及び配列番号１３８のアミノ酸１〜２５１（アブリンｄ毒素、http://www.uniprot.org/uniprot/Q06076）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか又はそれらからなるアブリン毒素Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる。
【０２８３】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｅ１６４Ａ／Ｒ１６７Ｌ二重置換、Ｅ１６４Ａ置換、又はＲ１６７Ｌ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異アブリンａ毒素Ａ−サブユニットを含むか又はそれからなり、ここで突然変異アブリンａ毒素Ａ−サブユニットのアミノ酸置換の数字的位置は、Ｕｎｉｐｒｏｔ  Ｐ１１１４０（ＡＢＲＡ＿ＡＢＲＰＲ）配列に基づくものである。これらの突然変異体は、Hung et al., 1994.（Eur JBiochem.
219(1-2):83-7）に説明されている。好ましくは、モジュール（ｃ）として使用される突然変異アブリンａ毒素Ａ−サブユニットは、シグナルペプチドを欠いている。
【０２８４】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１７６を含むアミノ酸配列を含むか又はそれからなるボルケンシン毒素Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる（Chambery et al., Eur J Biochem. 2004. 271(1):108-17）。
【０２８５】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１７７を含むアミノ酸配列を含むか又はそれからなるビスキュミン毒素Ａ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる（http://www.uniprot.org/uniprot/P81446）。
【０２８６】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１１４のアミノ酸１〜６１３（外毒素Ａ）及び配列番号１１４のアミノ酸２５３〜３６４（外毒素ＩＩ）からなる群から選択されるアミノ酸を含むアミノ酸配列を含むか又はそれからなる緑膿菌外毒素Ａ−サブユニット（http://www.uniprot.org/uniprot/P11439、シグナルペプチド配列を欠いたｓｐ｜Ｐ１１４３９｜２６−６３８）の非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる。
【０２８７】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、Ｄ５９９Ｃ置換又はＥ５５３Ｄ置換を含む毒性が低下した又は非毒性の突然変異緑膿菌外毒素Ａを含むか又はそれからなる（それぞれBenhar et al., J Biol Chem.1994. 269(18):13398-404、及びDouglas and Collier, J Bacteriol.1987. 169(11):4967-71、及びＰ１１４３９（ＴＯＸＡ＿ＰＳＥＡＥ）を参照されたい）。好ましくは、モジュール（ｃ）として使用される突然変異緑膿菌外毒素Ａ−サブユニットは、シグナルペプチドを欠いている。
【０２８８】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１７８（シナモミンＩ  Ａ−サブユニット）、配列番号１７９（シナモミンＩＩ  Ａ−サブユニット）、及び配列番号１８０（シナモミンＩＩＩ  Ａ−サブユニット）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか又はそれからなるシナモミンＡ−サブユニットの非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれからなる。
【０２８９】
好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、ニワトコ属リボソーム不活性化タンパク質又はペプチド、リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩ’  Ａ−サブユニット（配列番号１８１、http://www.uniprot.org/uniprot/P93543）、エブリン１リボソーム不活性化タンパク質（ｅｂｕ１）Ａ−サブユニット（配列番号１８２、http://www.uniprot.org/uniprot/Q9AVR2）、２型リボソーム不活性化タンパク質ＳＮＡＩｆ  Ａ−サブユニット（配列番号１８３、http://www.uniprot.org/uniprot/O22415）、レクチン（Ｑ４１３５８（Ｑ４１３５８＿ＳＡＭＮＩ））Ａ−サブユニット（配列番号１８４、http://www.uniprot.org/uniprot/Q41358.html）、リボソーム不活性化タンパク質（ＡＶｌ）Ａ−サブユニット（配列番号１８５、http://www.uniprot.org/uniprot/Q945S2）、２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｌ  Ａ−サブユニット（配列番号１８６、http://www.uniprot.org/uniprot/Q8GT32）、又は２型リボソーム不活性化タンパク質ニグリンｂ  Ａ−サブユニット（配列番号１８７、http://www.uniprot.org/uniprot/P33183）の非毒性の又は毒性が低下したタンパク質又はペプチドを含むか又はそれらからなる。
【０２９０】
別の特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、配列番号１１５若しくは配列番号１１６によるアミノ酸配列を含むか若しくはそれらからなるリシン毒素Ｂ−サブユニットタンパク質若しくはペプチド、又は国際公開第２００８／１５７２６３号に記載される組み換えによって生成されるリシン毒素Ｂ−サブユニット；配列番号１１７又は配列番号１１８によるアミノ酸配列を含むか又はそれらからなるコレラ毒素Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１１９、配列番号１２０、配列番号１２１、配列番号１２２、配列番号１２３、配列番号１２４、配列番号１２５、配列番号１２６、配列番号１２７、配列番号１２８、配列番号１２９、配列番号２２７、配列番号２２８、配列番号２２９、配列番号２３０、配列番号２３１によるアミノ酸配列、その断片、又はその変異体を含むか又はそれからなる志賀毒素（Ｓｔｘ）Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３０又は配列番号１３１によるアミノ酸配列を含むか又はそれらからなるＬＴ−Ｂ  Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３２によるアミノ酸配列を含むか又はそれからなるＬＴ−ＩＩａ  Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３３によるアミノ酸配列を含むか又はそれからなるＬＴ−ＩＩｂ  Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３４によるアミノ酸配列、配列番号１３５のアミノ酸２６２〜５２８（アブリンａ毒素）、配列番号１３６のアミノ酸２６１〜５２７（アブリンｂ毒素）、配列番号１３７のアミノ酸２９６〜５６２（アブリンｃ毒素）、又は配列番号１３８のアミノ酸２６２〜５２８（アブリンｄ毒素）を含むか又はそれらからなるアブリン毒素Ｂ−サブユニットタンパク質又はペプチド；配列番号１３９のアミノ酸配列を含むＳ２タンパク質（百日咳毒素サブユニット２（ＰＴＸ  Ｓ２）；http://www.uniprot.org/uniprot/P04978）、配列番号１４０のアミノ酸配列を含むＳ３タンパク質（百日咳毒素サブユニット３（ＰＴＸ  Ｓ３）、http://www.uniprot.org/uniprot/P04979）、それぞれ配列番号１４１のアミノ酸配列を含む２つのＳ４タンパク質（百日咳毒素サブユニット４（ＰＴＸ  Ｓ４）、http://www.uniprot.org/uniprot/P0A3R5）、及び配列番号１４２のアミノ酸配列を含むＳ５タンパク質（百日咳毒素サブユニット５（ＰＴＸ  Ｓ５）、http://www.uniprot.org/uniprot/P04981）を含むか又はそれらからなる百日咳毒素Ｂ−サブユニット；配列番号１４３、配列番号１４４、又は配列番号１４５のアミノ酸配列を含むか又はそれらからなる大腸菌サブチラーゼ細胞毒素Ｂ−サブユニット；配列番号１４６のアミノ酸配列を含むか又はそれからなるボルケンシン毒素Ｂ−サブユニット（Chambery et al., Eur J Biochem. 2004. 271(1):108-17）；配列番号１４７のアミノ酸配列を含むか又はそれからなるビスキュミンＢ−サブユニット（http://www.uniprot.org/uniprot/P81446）；配列番号１４８及び配列番号１４９のアミノ酸配列を含むか又はそれらからなる破傷風毒素Ｃ−断片；それらの断片、並びにそれらの変異体からなる群から選択される毒素タンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。
【０２９１】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートのモジュール（ｃ）は、ＥＲからサイトゾルへの転位を促進するウイルスペプチドを含むか又はそれからなる。好ましくは、上記ウイルスペプチドはポリオーマウイルス由来のものである。より好ましくは、上記ウイルスペプチドは、ＳＶ４０、マウスポリオーマウイルス、ＢＫウイルス、ＪＣウイルス、ＫＩウイルス、ＷＵウイルス、及びメルケル細胞ポリオーマウイルス由来のものである。更により好ましくは、上記ウイルスペプチドはＳＶ４０又はマウスポリオーマウイルス由来のものである。ポリオーマウイルス（例えばｍＰｙＶ及びＳＶ４０）は、ＥＲ関連分解機構によりＥＲ内においてミスフォールドタンパク質として認識されることがわかっており、その後にＥＲＡＤによってサイトゾルへと輸送される［３７］。このため、ウイルスペプチド、ＳＶ４０、マウスポリオーマウイルス、ＢＫウイルス、ＪＣウイルス、ＫＩウイルス、ＷＵウイルス、又はメルケル細胞ポリオーマウイルス由来のウイルスペプチド、断片又は突然変異体を、本発明のコンジュゲートにおけるモジュール（ｃ）として使用することができる。
【０２９２】
別の特に好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、DTLDEAERQWKAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERCSDL（配列番号２８０、ラットＡｃｈＥペプチド）、DTLDEAERQWKAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERSSDL（配列番号２８１、ラットＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFDQYSRHENCA EL（配列番号２８２、トルペド・カリフォルニカ（Torpedo californica）ＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８３、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８４、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８５、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMH WKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８６、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８７、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFDQYSRHENCAEL（配列番号２８８、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）、及びETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFDQYSRHENSAEL（配列番号２８９、トルペド・カリフォルニカＡｃｈＥペプチド）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むＡＣｈＥタンパク質又はペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。ＡＣｈＥの詳細については、Belbeoc'h et al., 2003. EMBO J. 22:3536-3545.及びBelbeoc'h et al., 2004. Eur J. Biochem. 271:1476-1487を参照されたい。
【０２９３】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｃ）は、DTLDEAERQWRAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERX1SDL（ここで、Ｘ１はＣ又はＳである）（配列番号２９０）、及びETIDEAERQWKTEFHRWSX1YX2MHWKNQFDQYSRHENX3AEL（ここで、Ｘ１はＣ又はＳであり、Ｘ２はＣ又はＭであり、Ｘ３はＣ又はＳである）（配列番号２９１）からなる群から選択されるＡＣｈＥペプチドを含むか、それらから本質的になるか、又はそれらからなる。
【０２９４】
本発明のコンジュゲートの好ましい実施形態では、モジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及び／又はモジュール（ｃ）は、アミノ酸配列EQKLISEEDL（配列番号３０５、ヒトｃ−ｍｙｃエピトープタグ）を含むか又はそれからなるペプチドも含む。かかるエピトープタグを本発明のモジュールに組み込む目的の一つは、抗ｃ−ｍｙｃ抗体を用いた、合成中の該モジュール、また得られるタグ付きモジュール含有コンジュゲートの精製を容易にすることである。かかるエピトープタグを本発明のモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）、及び／又はモジュール（ｃ）に組み込む別の目的は、当業者が抗ｃ−ｍｙｃ抗体を用いて得られるタグ付きモジュール含有コンジュゲートの細胞内分布及びタンパク質局在化を追跡することが可能になることである。好ましくは、マウス抗ｃ−ｍｙｃ  １−９ｅ１０抗体（Roche、カタログ番号１１６６７１４９００１）を標準的な方法に従って使用し（Friedenet
al., 2004. Chem. BioDivers., 1:930-938、Gottschlinget
al., 1998. Bioconjugate Chem., 9: 831-837、及びShapiraet
al., 2007. J. Cell Sci. 120:4377-4387も参照されたい）、ｃ−ｍｙｃエピトープタグ付きモジュール（ｃ）及び得られるタグ付きモジュール（ｃ）含有コンジュゲートを精製及び／又は検出する。当業者であれば、他のエピトープタグをモジュール（ｃ）及び得られる本発明のコンジュゲートにおけるヒトｃ−ｍｙｃエピトープタグの代わりとして使用することができ、次いでそれが置換エピトープタグを認識する抗体を用いた精製及び／又は細胞内検出／位置特定に利用されることを認識するであろう。
【０２９５】
当業者は本発明によるモジュール（ｃ）を生成する方法を十分に認識している。例えば、モジュール（ｃ）を、例えば液相若しくは固相ペプチド合成によって化学的に合成しても、又はペプチドを、組換えＤＮＡ技法及び細菌、例えば大腸菌、酵母細胞、昆虫細胞、哺乳動物細胞等の細胞発現系又はｉｎ  ｖｉｔｒｏ発現系を用いて遺伝子操作してもよい。
【０２９６】
好ましい実施形態では、モジュール（ａ）とモジュール（ｂ）とが、単一の隣接したタンパク質若しくはペプチドに含まれているか、又はタンパク質若しくはペプチドの２つの別々のドメイン若しくはサブユニット内に含まれており、本明細書中では（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質又はペプチドと称される。
【０２９７】
好ましくは、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異ホロトキシン、好ましくはＡＢ５型若しくはＡＢ型のホロトキシン（ａｂ１）、毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ２）、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ３）、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ４）、毒性が低下した若しくは非毒性の毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ５）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異リシンホロトキシン（ａｂ６）、リシン毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ７）、毒性が低下した若しくは非毒性のリシン毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ８）、毒性が低下した若しくは非毒性のリシン毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ９）、Ｒ１８０Ｈ突然変異を含むリシン毒素タンパク質のＡ−サブユニット（配列番号１）（ａｂ１０）、毒性が低下した若しくは非毒性のリシン毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ１１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異志賀ホロトキシン（ａｂ１２）、志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ１３）、毒性が低下した若しくは非毒性の志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ１４）、毒性が低下した若しくは非毒性の志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ１５）、毒性が低下した若しくは非毒性の志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ１６）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ａホロトキシン（ａｂ１７）、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ１８）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ａ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ１９）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ａ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ２０）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ａ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ２１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｂホロトキシン（ａｂ２２）、Ｓｔｘ１ｂ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ２３）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｂ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ２４）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｂ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ２５）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｂ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ２６）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｃホロトキシン（ａｂ２７）、Ｓｔｘ１ｃ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ２８）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｃ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ２９）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｃ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ３０）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｃ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ３１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ１ｄホロトキシン（ａｂ３２）、Ｓｔｘ１ｄ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ３３）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｄ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ３４）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｄ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ３５）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ１ｄ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ３６）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ａホロトキシン（ａｂ３７）、Ｓｔｘ２ａ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ３８）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ａ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ３９）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ａ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ４０）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ａ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ４１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｂホロトキシン（ａｂ４２）、Ｓｔｘ２ｂ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ４３）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｂ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ４４）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｂ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ４５）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｂ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ４６）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｃホロトキシン（ａｂ４７）、Ｓｔｘ２ｃ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ４８）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｃ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ４９）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｃ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ５０）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｃ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ５１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｄホロトキシン（ａｂ５２）、Ｓｔｘ２ｄ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ５３）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｄ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ５４）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｄ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ５５）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｄ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ５６）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｅホロトキシン（ａｂ５７）、Ｓｔｘ２ｅ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ５８）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｅ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ５９）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｅ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ６０）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｅ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ６１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｆホロトキシン（ａｂ６２）、Ｓｔｘ２ｆ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ６３）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｆ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ６４）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｆ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ６５）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｆ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ６６）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異Ｓｔｘ２ｇホロトキシン（ａｂ６７）、Ｓｔｘ２ｇ志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ６８）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｇ志賀毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ６９）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｇ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ７０）、毒性が低下した若しくは非毒性のＳｔｘ２ｇ志賀毒素タンパク質の突然変異Ａ＋Ｂ−サブユニット（ａｂ７１）、毒性が低下した若しくは非毒性の突然変異コレラホロトキシン（ａｂ７２）、コレラ毒素タンパク質の非毒性のサブユニット（ａｂ７３）、毒性が低下した若しくは非毒性のコレラ毒素タンパク質の突然変異サブユニット（ａｂ７４）、毒性が低下した若しくは非毒性のコレラ毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット（ａｂ７５）、又はＡＭＦ（ａｂ７６）を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有する。
【０２９８】
好ましくは、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質又はペプチドが、非毒性の志賀ホロトキシン、毒性が低下した志賀ホロトキシン、志賀毒素タンパク質の非毒性のサブユニット、毒性が低下した志賀毒素タンパク質のサブユニット、志賀毒素タンパク質の非毒性のＡ−サブユニット、毒性が低下した志賀毒素タンパク質のＡ−サブユニット、志賀毒素タンパク質の非毒性のＡ＋Ｂ−サブユニット、又は毒性が低下した志賀毒素タンパク質のＡ＋Ｂ−サブユニットである場合、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ））タンパク質又はペプチドは、Stx1a、Stx1b（VT1b）、Stx1c（VT1c）、Stx1d（VT1d）、Stx2a（VT2a）、Stx2b（VT2b）、Stx2c（VT2c）、Stx2d（VT2d）、Stx2e（VT2e）、Stx2f（VT2f）及びStx2g（VT2g）からなる群から選択される志賀毒素由来のものである。
【０２９９】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ｂ）とモジュール（ｃ）とが、単一の隣接したタンパク質若しくはペプチドに含まれているか、又はタンパク質の２つの別々のドメイン若しくはサブユニット内に含まれており、本明細書中では（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドと称される。好ましくは、（モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、NASSSRSGLDDINPTVLLKERSTEL（ＣＸ１ａ、配列番号２）、NASSSRSGLDDINPTVLLKAKDEL（ＣＸ２ａ、配列番号３）、GKPTLYQVSLIMSDTGGTSYKDEL（配列番号４）、毒性が低下した又は非毒性のコレラ毒素Ａ−サブユニット、毒性が低下した又は（正：or）非毒性のコレラ毒素Ａ２−サブユニット（http://www.uniprot.org/blast/?about=P01555（２１３〜２５８））、毒性が低下した又は非毒性のＬＴ  Ａ−サブユニット（http://www.uniprot.org/blast/?about=P43530（１９〜２５８）及びhttp://www.uniprot.org/blast/?about=P06717（１９〜２５８））、毒性が低下した又は非毒性のＬＴ−ＩＩ  Ａ−サブユニット（http://www.uniprot.org/blast/?about=P13810（１９〜２５９））、毒性が低下した又は非毒性の緑膿菌外毒素Ａ−サブユニット（ＮＡＤ依存性のＡＤＰ−リボシルトランスフェラーゼとしても知られている；Wolf and Elsaesser, Int J Med Microbiol. 2009 Mar;299(3):161-76（２００８年１０月２３日に電子出版された））、並びにDTLDEAERQWRAEFHRWSSYMVHWKNQFDHYSKQERKDEL（配列番号２９２）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFDQYSRHENKDEL（配列番号２９３）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFDQYSRHENKDEL（配列番号２９４）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMHWKNQFDQYSRHENKDEL（配列番号２９５）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFDQYSRHENKDEL（配列番号２９６）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFKDEL（配列番号２９７）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFKDEL（配列番号２９８）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMHWKNQFKDEL（配列番号２９９）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFKDEL（配列番号３００）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYMMHWKNQFDQYKDEL（配列番号３０１）、ETIDEAERQWKTEFHRWSCYMMHWKNQFDQYKDEL（配列番号３０２）、ETIDEAERQWKTEFHRWSSYCMHWKNQFDQYKDEL（配列番号３０３）、及びETIDEAERQWKTEFHRWSCYCMHWKNQFDQYKDEL（配列番号３０４、突然変異トルペド・カリフォルニカ）からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むＡＣｈＥタンパク質又はペプチドからなる群から選択される。
【０３００】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ａ）とモジュール（ｃ）とが、単一の隣接したタンパク質若しくはペプチドに含まれているか、又はタンパク質の２つの別々のドメイン若しくはサブユニット内に含まれており、本明細書中では（モジュール（ａ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドと称される。
【０３０１】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ａ）とモジュール（ｂ）とモジュール（ｃ）とが、単一の隣接したタンパク質若しくはペプチドに含まれているか、又はタンパク質の少なくとも２つの異なるドメイン若しくはサブユニット内に含まれており、本明細書中では（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドと称される。好ましくは、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した又は非毒性のホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のサブユニットを含む毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含む毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含む毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のリシンホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のサブユニットを含むリシン毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含むリシン毒素タンパク質、Ｒ１８０Ｈ突然変異を含むＡ−サブユニットを含むリシン毒素タンパク質（配列番号１）、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含むリシンホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のコレラホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のサブユニットを含むコレラ毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のサブユニットを含むコレラ毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含むコレラ毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のコレラ毒素タンパク質の突然変異サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のコレラ毒素タンパク質の突然変異Ａ−サブユニット、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含むコレラホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のサブユニットを含む志賀毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含む志賀毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性の緑膿菌外毒素Ａホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性の緑膿菌外毒素Ａタンパク質、毒性が低下した又は非毒性であり、第１のＡＢ毒素の突然変異Ａ−サブユニットと第２の異なるＡＢ毒素のＢ−サブユニットとを含むハイブリッド毒素、毒性が低下した又は非毒性であり、第１のＡＢ５毒素の突然変異Ａ１−サブユニットと第２の異なるＡＢ５毒素のＢ−サブユニットとを含むハイブリッド毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシン−アブリン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシン−モデシン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシン−ビスキュミン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドリシン−ボルケンシン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドアブリン−モデシン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドアブリン−ビスキュミン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドアブリン−ボルケンシン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドモデシン−ビスキュミン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドモデシン−ボルケンシン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドビスキュミン−ボルケンシン毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＬＴ−コレラ毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドコレラ−志賀毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドコレラ−百日咳毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−志賀毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−ＬＴ毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−百日咳毒素、及び毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドＬＴ−百日咳毒素からなる群から選択される。好ましくは、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドが、毒性が低下した又は非毒性の志賀ホロトキシン、毒性が低下した又は非毒性のサブユニットを含む志賀毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを含む志賀毒素タンパク質、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッドコレラ−志賀毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−志賀毒素、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−ＬＴ毒素、又は毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−百日咳毒素である場合、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドの志賀毒素タンパク質又はペプチド部分は、Stx1a、Stx1b（VT1b）、Stx1c（VT1c）、Stx1d（VT1d）、Stx2a（VT2a）、Stx2b（VT2b）、Stx2c（VT2c）、Stx2d（VT2d）、Stx2e（VT2e）、Stx2f（VT2f）及びStx2g（VT2g）からなる群から選択される志賀毒素由来のものである。好ましくは、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドが、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−志賀毒素である場合、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド志賀−志賀毒素は、Stx1a、Stx1b（VT1b）、Stx1c（VT1c）、Stx1d（VT1d）、Stx2a（VT２ａ）、Stx2b（VT2b）、Stx2c（VT2c）、Stx2d（VT2d）、Stx2e（VT2e）、Stｘ2f（VT2f）及びStx2g（VT2g）からなる群から選択される２つの異なる志賀毒素のハイブリッドである。
【０３０２】
別の実施形態では、本発明のコンジュゲートの（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド毒素タンパク質又はペプチドを含むか又はそれらからなる。好ましくは、毒性が低下した又は非毒性のハイブリッド毒素タンパク質又はペプチドは、少なくとも２つの異なる毒素由来のＡ−サブユニットとＢ−サブユニットとを含む。ＡＢ毒素の場合、１つのＡＢ毒素由来のＡ−サブユニットを第２のＡＢ毒素由来のＢ−サブユニットと組み合わせて、ハイブリッドＡＢ毒素タンパク質又はペプチドを得る。本発明のコンジュゲートに使用される好ましいＡＢ毒素としては、リシン、アブリン、モデシン、ビスキュミン、ボルケンシン等が挙げられる。代替的には、１つのＡＢ５毒素由来の毒性が低下した又は非毒性のＡ−サブユニットを第２のＡＢ５毒素由来のＢ５−サブユニットと組み合わせて、ハイブリッドＡＢ５毒素タンパク質又はペプチドを得る。本発明のコンジュゲートに使用される好ましいＡＢ５毒素としては、コレラ毒素、志賀毒素、大腸菌易熱性エンテロトキシン、百日咳毒素等が挙げられる。好ましくは、ハイブリッドＡＢ５毒素タンパク質又はペプチドは、非毒性のＡ２−サブユニットと、１つのＡＢ５毒素由来のＢ−サブユニットペンタマー（Ｂ５）と、第２のＡＢ５毒素由来の毒性が低下した又は非毒性のＡ１−サブユニットとを、例えば毒性が低下した又は非毒性のＡ１（ＬＴＩ）＋Ａ２（ＣＴｘ）＋Ｂ５（ＣＴｘ）ハイブリッド毒素タンパク質を含む。好ましくは、ハイブリッド毒素タンパク質又はペプチドの毒性が低下した又は非毒性のＡ１−サブユニットは、毒性の低下又は非毒性をもたらす突然変異、例えば毒性が低下した又は非毒性の突然変異Ａ１（ＬＴＩ）＋Ａ２（ＣＴｘ）＋Ｂ５（ＣＴｘ）ハイブリッド毒素タンパク質を含む。
【０３０３】
このため、本発明のコンジュゲートの特に好ましい（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドは、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＡＢ毒素、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドリシンＡ−サブユニット（ＲＴＡ）−アブリンＢ−サブユニット（ＡＢ−Ｂ）毒素、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドアブリンＡ−サブユニット（ＡＢ−Ａ）−リシンＢ−サブユニット（ＲＴＢ）、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＡＢ５毒素、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＬＴ−ＣＴ毒素、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＡ１（ＬＴ１）−Ａ２（ＣＴ）−Ｂ５（ＣＴ）毒素、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＳＴ−ＳＴ毒素、又は毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＡ１（ＳＴ）−Ａ２（ＳＴ）−Ｂ５（ＳＴ）毒素を含むか又はそれらからなる。好ましくは、（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））タンパク質又はペプチドが、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＳＴ−ＳＴ毒素又は毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＡ１（ＳＴ）−Ａ２（ＳＴ）−Ｂ５（ＳＴ）毒素である場合、毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＳＴ−ＳＴ毒素又は毒性が低下した若しくは非毒性のハイブリッドＡ１（ＳＴ）−Ａ２（ＳＴ）−Ｂ５（ＳＴ）毒素は、Ｓｔｘ１ａ、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）及びＳｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）からなる群から選択される少なくとも２つの異なる志賀毒素のハイブリッドである。
【０３０４】
本発明の内容内において、「少なくとも１つのモジュール（ａ）、少なくとも１つのモジュール（ｂ）、及び少なくとも１つのモジュール（ｃ）」は、本発明の「送達担体」としても規定される。好ましくは、送達担体は、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）とを含み、ここで少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）とが任意の配置で互いに結合している。より好ましくは、本発明の送達担体は、Ｋ１〜Ｋ４９１８として下記に指定されるモジュールの組合せのいずれかを、単独で又は本発明による任意の他のモジュール若しくは化合物（ｄ）と組み合わせて含む。
【０３０５】
本発明のコンジュゲートは少なくとも１つの化合物（ｄ）を含む。該化合物（ｄ）は核酸、ペプチド、タンパク質、医薬品、細胞毒性剤、放射性作用物質、又は別の治療成分若しくは診断成分であるのが好ましい。
【０３０６】
好ましい実施形態では、化合物（ｄ）は、送達システム（ＤＡＲＥ（商標））又は本発明のコンジュゲートの有効性又は効率を高めるタンパク質又はペプチドである。これらの好ましい化合物（ｄ）タンパク質及びペプチドは、本明細書中で「ＤＡＲＥエンハンサ」タンパク質及びペプチドと称され、Ｄｅｒｌｉｎ−１（小胞体関連分解タンパク質１（Degradation in endoplasmic reticulum protein 1））、Ｄｅｒｌｉｎ−２、Ｄｅｒｌｉｎ−３、ＫＤＥＬ受容体、ＥＲオキシダーゼ（ＥＲＯ１）、及びＥＲＡＤに関与する任意のタンパク質、例えばＳｅｃ６１複合体、ＢＩＰ（ＧＲＰ７８としても知られている）、ＨＳＰ７０及びＨＳＣ７０、ＥＲＤＪ１−５、ｐ５８、ＨＤＪ１−２、ＨＳＪ１、Ｃｙｓストリングタンパク質、ＳＩＬ１、ＧＲＰ１７０、ＢＡＰ、ＢＡＧ１−２、ＨＳＰＢＰ１、ＨＳＰ１１０、α−クリスタリン、ＧＲＰ９４、ＨＳＰ９０、カルネキシン、カルレティキュリン、タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ（ＰＤＩ）、ＥＲＰ２９、ＥＲＰ５７、ＥＲＰ７２、ＥＲＤＪ５、ＥＤＥＭ１−３、ＯＳ９、ＸＴＰ３−Ｂ、ＨＥＲＰ、ＨＲＤ１、ＨＥＲＰ、ＶＩＭＰ、ＢＡＰ３１、ＳＶＩＰ等を含むが、それらには限定されない（Vembar and Brodsky, Nat Rev Mol Cell Biol. 2008 Dec;9(12):944-57（２００８年１１月１２日に電子出版された）も参照されたい）。
【０３０７】
好ましい実施形態では、化合物（ｄ）は核酸である。好ましくは、核酸は、一本鎖若しくは二本鎖ＤＮＡ、一本鎖若しくは二本鎖ＲＮＡ、ｓｉＲＮＡ、ｔＲＮＡ、ｍＲＮＡ、マイクロＲＮＡ（ｍｉＲＮＡ）、核内低分子ＲＮＡ（ｓｎＲＮＡ）、低分子ヘアピン型ＲＮＡ（ｓｈＲＮＡ）、モルホリノ修飾ｉＲＮＡ（例えば、米国特許出願公開第２０１０／００７６０５６号及び米国特許第７，７４５，６０８号に記載のようなもの）、ジッパード阻害ＲＮＡ（ｚｉＲＮＡ、国際公開第２００９／０７４０７６号に記載のようなもの）、アンチジーンＲＮＡ（ａｇＲＮＡ、例えば［４４］）等である。
【０３０８】
好ましくは、本発明のコンジュゲートは、ＲＴＢ−ｓｉＲＮＡ、リジン結合を介してｓｉＲＮＡと結合したＲＴＢ（例えば、図４を参照されたい）、システイン結合を介してｓｉＲＮＡと結合したＲＴＢ（例えば、図５を参照されたい）、ＲＴＢ−ＣＯＸ２ペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図６（Ａ）及び図６（Ｂ）を参照されたい）、ＲＴＢ−ＣＯＸ２ペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図７を参照されたい）、ＲＴＢ−ＡＫＤＥＬペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図８を参照されたい）、ＲＴＢ−Ｓｇｋ１ペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図９を参照されたい）、ＴｆＲペプチド−ＣＯＸ２ペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図１０（Ａ）及び図１０（Ｂ）を参照されたい）、Ｓｇｋ１ペプチド−ＴｆＲペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図１１を参照されたい）、ＴｆＲペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−ＩｇＭ（μ）ペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図１２を参照されたい）、ＴｆＲペプチド−ＩｇＭ（μ）ペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−ｓｉＲＮＡ（例えば、図１３を参照されたい）、ＲＴＢ−ＣＯＸ２ペプチド−ＡＫＤＥＬペプチド−２ｓｉＲＮＡ（例えば、図１４を参照されたい）、ＡＭＦ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ-ｓｉＲＮＡ（例えば、図２２を参照されたい）、ＡＭＦ−ＭＹＣＩＧＭμ−ｓｉＲＮＡ（例えば、図２３を参照されたい）、ＣＴＢ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡ（例えば、図２４を参照されたい）、ＣＴＢ−ｍｙｃＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡ（例えば、図２５を参照されたい）、ＣＴＢ−（−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ）−（−ｓｉＲＮＡ）（例えば、図２６を参照されたい）、ＣＴＢ−（−ｍｙｃＩｇＭｕ）−（−ｓｉＲＮＡ）（例えば、図２７を参照されたい）、ＣＴＢ−ＣＯＸ２ＳＴＥＬ−ｓｉＲＮＡ（ここで、ＣＴＢが残存した還元型ＳＰＤＰを含む）（例えば図２８を参照されたい）、及びＣＴＢ−ＭＹＣＩｇＭｕ−ｓｉＲＮＡ（ここで、ＣＴＢが残存した還元型ＳＰＤＰを含む）（例えば、図２９を参照されたい）、Ｋ１〜Ｋ２０６０９として下記に指定されるモジュールの組合せのいずれかを本発明による任意のｓｉＲＮＡと組み合わせて含むように構成されている。
【０３０９】
好ましくは、本発明のコンジュゲートは図４、図５、図６Ａ、図６Ｂ、図７、図８、図９、図１０Ａ、図１０Ｂ、図１１、図１２、図１３、図１４、図２２、図２３、図２４、図２５、図２６、図２７、図２８、又は図２９に示されるような構成を含む。
【０３１０】
先に述べられるように、核酸分子を細胞へと送達するには課題があることが多い。本発明のコンジュゲートの使用により、核酸分子を細胞へと、好ましくは細胞の細胞質へと送達するのに好適な送達システムが提供される。本発明のコンジュゲートにより送達される核酸分子を、例えば植物からヒト細胞までの広範な実験系において標的化遺伝子サイレンシングを達成するのに使用することができる。好ましくは、本発明のコンジュゲートにより送達される核酸分子は、例えば生物（該生物は哺乳動物、好ましくはヒトである）において標的化遺伝子サイレンシングを達成するのに使用することができる治療用の核酸分子である。
【０３１１】
ＲＮＡｉ、すなわちＲＮＡ媒介性の干渉は、植物からヒト細胞までの広範な実験系において標的化遺伝子サイレンシングを達成するために選択される方法である。ｓｉＲＮＡ又はｍｉＲＮＡを細胞の細胞質へ導入すると、これらの二本鎖ＲＮＡ構築物はＲＩＳＣと呼ばれるタンパク質に結合することができる。ｓｉＲＮＡ又はｍｉＲＮＡのセンス鎖がＲＩＳＣ複合体から外れ、結合したｓｉＲＮＡ又はｍｉＲＮＡの配列に相補的な配列を有するｍＲＮＡを認識し、結合することができる鋳型がＲＩＳＣ内に与えられる。相補的なｍＲＮＡに結合すると、ＲＩＳＣ複合体はｍＲＮＡを切断し、切断された鎖を放出する。ＲＮＡｉは、タンパク質合成をコードする対応するｍＲＮＡの特異的な破壊を標的とすることにより特異的なタンパク質の下方調節をもたらすことができる。
【０３１２】
好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートはｓｉＲＮＡである化合物（ｄ）を含む。より好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは、ｓｉＲＮＡである化合物（ｄ）を少なくとも２つ含む。好ましくは、コンジュゲートは少なくとも２個〜２０個のｓｉＲＮＡ、すなわち少なくとも２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個、１０個、１１個、１２個、１３個、１４個、１５個、１６個、１７個、１８個、１９個又は２０個のｓｉＲＮＡを含む。好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは少なくとも２個〜１０個のｓｉＲＮＡを含む。別の好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは２個〜１０個、すなわち１個、２個、３個、４個、５個、６個、７個、８個、９個又は１０個のｓｉＲＮＡを含む。本発明の或る特定の好ましい実施形態内では、当該技術分野で利用可能な方法を用いて、本発明のコンジュゲート内に含まれる少なくとも２個〜２０個のｓｉＲＮＡの電荷を中和する必要があることもある。
【０３１３】
上述のように、本発明の好ましいコンジュゲートは化合物（ｄ）を少なくとも２つ含む。好ましい実施形態では、コンジュゲートは少なくとも２つの化合物（ｄ）（少なくとも２つの化合物（ｄ）のうちの一部（first）がｓｉＲＮＡであり、少なくとも２つの化合物（ｄ）のうちの残り（second）がＲＩＳＣ構成要素である）を含む。この好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートにおける化合物（ｄ）としての少なくとも１つの標的化ｓｉＲＮＡ及び少なくとも１つのＲＩＳＣ構成要素の同時送達は、標的細胞において、特にＲＮＡｉ機構が内因的に又は複数のｓｉＲＮＡ／コンジュゲートが標的細胞に送達された結果として制限された標的細胞においてＲＮＡｉの効率を高めるのに有効である。
【０３１４】
「ＲＩＳＣ構成要素」という用語はＲＩＳＣ複合体の構成要素又は関連するタンパク質である任意のタンパク質又はペプチドを意味する。本発明のコンジュゲートに使用されるＲＩＳＣ構成要素の例としては、Ｄｉｃｅｒ（例えばＤｉｃｅｒ−１、Ｄｉｃｅｒ−２等）、アルゴノートファミリータンパク質（例えばアルゴノート  ２等）、トランス活性化応答ＲＮＡ結合タンパク質（ＴＲＢＰ）、二本鎖ＲＮＡ結合ドメインタンパク質及びペプチド（例えばＲ２Ｄ２、Ｒ３Ｄ１等）、タンパク質キナーゼＲのタンパク質活性化因子（ＰＡＣＴ）、アルゴノート関連タンパク質（例えばＰｉｗｉ等）、ヘリカーゼ及びヌクレアーゼが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３１５】
アンチセンス構築物はｍＲＮＡのタンパク質への翻訳を阻害することもできる。アンチセンス構築物は一本鎖オリゴヌクレオチドであり、非コードである。これらの一本鎖オリゴヌクレオチドは、標的タンパク質のｍＲＮＡの配列と相補的な配列を有し、ワトソン・クリック塩基対合によりそのｍＲＮＡと結合することができる。この結合がアンチセンス構築物に使用される化学修飾のタイプに応じて、標的ｍＲＮＡの翻訳を妨げ、及び／又はｍＲＮＡ転写産物のＲＮａｓｅ  Ｈ分解を誘起する。結果として、アンチセンスオリゴヌクレオチドは、作用の特異性（すなわち特定の疾患関連タンパク質の下方調節）に関して大きな可能性を有する。これまで、これらの化合物は一部のｉｎ  ｖｉｔｒｏモデル、並びに炎症性疾患、がん及びＨＩＶのモデルを含むｉｎ  ｖｉｖｏモデルでは有望であった（［４５］に掲載される）。アンチセンス構築物は染色体ＤＮＡと特異的にハイブリダイズすることによっても細胞活性に影響を与えることができる。
【０３１６】
コーディング核酸分子も使用することができる。関連のＲＮＡポリメラーゼ又はリボソームの基質として機能し、その配列内に含まれるコードされた産物の転写又は翻訳を直接誘導するように設計されたコーディング核酸分子（例えばＤＮＡ）は通常、オープンリーディングフレームと適切な調節モチーフ（例えばプロモータ配列、開始シグナル、停止シグナル、ポリＡシグナル等）とを含有する。
【０３１７】
好ましくは、本発明のコンジュゲートの核酸は化学修飾される。ホスホジエステル骨格の、又は骨格、糖、及び／若しくは核酸塩基の単一又は複合的な修飾を含む核酸が本発明に使用されるのが好ましい。これらの化学修飾は核酸を安定化させるという正の効果を有し、かつそれらの活性にはほとんど影響を与えない。さらにこれらの化学修飾は、ＴＬＲ及び／又はインターフェロン経路を介して免疫反応のような核酸の望ましくない副作用又は意図されない標的遺伝子の発現調節（すなわち、オフターゲット効果（ＯＴＥ））を防ぐことができる。
【０３１８】
ホスホジエステル骨格の好ましい修飾としては、例えばホスホロチオエート、キラルホスホロチオエート、ホスホロジチオエート、ホスホトリエステル、アミノアルキルホスホトリエステル、３’−アルキレンホスホネート及びキラルホスホネートを含むメチルホスホネート及び他のアルキルホスホネート、ホスフィネート、３’−アミノホスホルアミデート及びアミノアルキルホスホルアミデートを含むホスホルアミデート、チオノホスホルアミデート、チオノアルキルホスホネート、チオノアルキルホスホトリエステル、ホスホロセレネート、メチルホスホネート、又はＯ−アルキルホスホトリエステル結合、並びに通常の３’−５’結合を有するボラノホスフェート、これらの２’−５’結合した類似体、及び反対の極性を有するもの（ここでヌクレオシド単位の隣接対は３’−５’から５’−３’又は２’−５’から５’−２’結合している）が挙げられる。
【０３１９】
修飾された核酸塩基には、５−メチルシトシン（５−Ｍｅ−Ｃ又はｍ５Ｃ）、５−ヒドロキシメチルシトシン、キサンチン、ヒポキサンチン、２−アミノアデニン、アデニン及びグアニンの６−メチル誘導体及び他のアルキル誘導体、アデニン及びグアニンの２−プロピル誘導体及び他のアルキル誘導体、２−チオウラシル、２−チオチミン及び２−チオシトシン、５−ハロウラシル及び５−ハロシトシン、５−プロピニルウラシル及び５−プロピニルシトシン、６−アザウラシル、６−アザシトシン及び６−アザチミン、５−ウラシル（シュードウラシル）、４−チオウラシル、８−ハロ、８−アミノ、８−チオール、８−チオアルキル、８−ヒドロキシル及び他の８−置換アデニン及びグアニン、５−ハロ、特に５−ブロモ、５−トリフルオロメチル及び他の５−置換ウラシル及びシトシン、７−メチルグアニン及び７−メチルアデニン、８−アザグアニン及び８−アザアデニン、７−デアザグアニン及び７−デアザアデニン、並びに３−デアザグアニン及び３−デアザアデニン等の他の合成及び天然の核酸塩基が含まれる。
【０３２０】
修飾された核酸は、１つ又は複数の置換糖部分も含有していてもよい。例えば本発明は、２’位に以下のうちの１つを含む核酸を包含する：ＯＨ、Ｆ、Ｏ−アルキル、Ｓ−アルキル若しくはＮ−アルキル、Ｏ−アルキル−Ｏ−アルキル、Ｏ−アルケニル、Ｓ−アルケニル若しくはＮ−アルケニル、又はＯ−アルキニル、Ｓ−アルキニル若しくはＮ−アルキニル（ここで、アルキル、アルケニル及びアルキニルは置換又は非置換のＣ１〜Ｃ１０アルキル、又はＣ２〜Ｃ１０アルケニル及びアルキニルであり得る）。Ｏ［（ＣＨ２）ｎＯ］ｍＣＨ３、Ｏ（ＣＨ２）ｎＯＣＨ３、Ｏ（ＣＨ２）２ＯＮ（ＣＨ３）２、Ｏ（ＣＨ２）ｎＮＨ２、Ｏ（ＣＨ２）ｎＣＨ３、Ｏ（ＣＨ２）ｎＯＮＨ２及びＯ（ＣＨ２）ｎＯＮ［（ＣＨ２）ｎＣＨ３）］２（ここでｎ及びｍは１〜約１０である）が特に好ましい。他の好ましい修飾された核酸は、２’位に以下のうちの１つを含む核酸を包含する：Ｃ１〜Ｃ１０低級アルキル、置換低級アルキル、アルカリル、アラルキル、Ｏ−アルカリル又はＯ−アラルキル、ＳＨ、ＳＣＨ３、ＯＣＮ、Ｃｌ、Ｂｒ、ＣＮ、ＣＦ３、ＯＣＦ３、ＳＯＣＨ３、ＳＯ２ＣＨ３、ＯＮＯ２、ＮＯ２、Ｎ３、ＮＨ２、ヘテロシクロアルキル、ヘテロシクロアルカリル、アミノアルキルアミノ、ポリアルキルアミノ、置換シリル、ＲＮＡ切断群、レポーター基、挿入因子、オリゴヌクレオチドの薬物動態特性を改善する基、又はオリゴヌクレオチドの薬力学的特性を改善する基、同様の特性を有する他の置換基。更なる糖修飾には、例えば２’−Ｏ−メチル、ロックド核酸（ＬＮＡ）、２’−Ｆ、アンロックド核酸（ＵＮＡ）等が含まれる。好ましい骨格修飾には、例えばペプチド核酸（ＰＮＡ）、モルホリノ等が含まれる。
【０３２１】
本発明による「ロックド核酸」（ＬＮＡ）（接近不可能なＲＮＡと称されることも多い）は修飾ＲＮＡヌクレオチドである。ＬＮＡヌクレオチドのリボース部分が２’酸素と４’炭素とを連結する追加の架橋で修飾される。架橋が３’内（-endo）（Ｎｏｒｔｈ）立体構造にリボースを「固定する」。
【０３２２】
本発明による「アンロックド核酸」（ＵＮＡ）は、ＲＮＡのリボース環のＣ２’−Ｃ３’結合を欠くＲＮＡの非環式誘導体であるモノマーから構成される。
【０３２３】
本発明による「ペプチド核酸」（ＰＮＡ）はペプチド結合により結合した反復Ｎ−（２−アミノエチル）−グリシン単位から構成される骨格を有する。
【０３２４】
別の好ましい実施形態では、化合物（ｄ）はタンパク質又はペプチドである。送達することができるタンパク質及びペプチドには好ましくは、一本鎖抗体、キナーゼ、ホスファターゼ、ヌクレアーゼ、炎症性タンパク質、抗感染性タンパク質、抗血管形成タンパク質、抗炎症性タンパク質、又は細胞、好ましくは細胞のサイトゾルへと送達されるのが望まれる任意の他のタンパク質若しくはペプチド若しくは小分子が含まれる。
【０３２５】
好ましくは、タンパク質又はペプチドを含む化合物（ｄ）は、上記及び実施例内に記載のｓｉＲＮＡと同じようにジスルフィド結合によりモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）とカップリングし、細胞質に到達すると、コンジュゲートの送達モジュールからタンパク質又はペプチドが切断され、標的細胞内でその意図される機能を発揮することができる。代替的な好ましい実施形態では、上記のような酵素切断部位が、標的細胞の所望のコンパートメント、オルガネラ若しくはサイトゾルでの化合物（ｄ）の放出を可能にする、又は化合物（ｄ）をコンジュゲートモジュールと分離するように、コンジュゲート内に存在するのが好ましい。特に好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートはタンパク質又はペプチドを含む化合物（ｄ）（該化合物（ｄ）はジスルフィド結合によりモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）とカップリングする）を含み、酵素切断部位がコンジュゲート内に位置し、酵素により切断されると、コンジュゲートから化合物（ｄ）を放出する。
【０３２６】
好ましい実施形態では、化合物（ｄ）はサイトゾルへと送達されるのが望ましい抗原である。この実施形態内では、酵素切断部位が、標的細胞のサイトゾルにおける抗原の放出を可能にするようにコンジュゲート内に存在するのが好ましい。好ましくは、化合物（ｄ）が抗原である場合、モジュール（ａ）は毒素のＢ−サブユニット、又はその断片若しくは変異体を含む。好ましくは、毒素のＢ−サブユニットは、Ｓｔｘ１ａ志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、Ｓｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀毒素Ｂ−サブユニット、及びＳｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀毒素Ｂ−サブユニットからなる群（正：group）から選択されるリシンＢ−サブユニット（ＲＴＢ）又は志賀毒素Ｂ−サブユニットである。本発明のコンジュゲートを含むこのようなＢ−サブユニット毒素−抗原は動物、好ましくは哺乳動物、より好ましくはヒトを免疫化するワクチンとして有用である（例えば［４６、４７］を参照されたい）。
【０３２７】
別の好ましい実施形態では、モジュール（ａ）は非毒性のホロトキシンを含み、ここで非毒性のホロトキシンは、非毒性のリシンホロトキシン、又は非毒性のＳｔｘ１ａ志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ｂ（ＶＴ１ｂ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ｃ（ＶＴ１ｃ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ１ｄ（ＶＴ１ｄ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ａ（ＶＴ２ａ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｂ（ＶＴ２ｂ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｃ（ＶＴ２ｃ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｄ（ＶＴ２ｄ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｅ（ＶＴ２ｅ）志賀ホロトキシン、非毒性のＳｔｘ２ｆ（ＶＴ２ｆ）志賀ホロトキシン、及び非毒性のＳｔｘ２ｇ（ＶＴ２ｇ）志賀ホロトキシンからなる群から選択される非毒性の志賀ホロトキシンであるのが好ましい。好ましくは、非毒性のホロトキシンはＡ−サブユニットを含み、ここでＡ−サブユニットは、ホロトキシンの毒性を排除する又は大きく低減する突然変異を含む。突然変異Ａ−サブユニットを含む非毒性のホロトキシンは、本発明のコンジュゲートのモジュール（ａ）、モジュール（ｂ）及びモジュール（ｃ）の官能性を与えることが可能である。好ましくは、非毒性のホロトキシンは非毒性のリシンホロトキシンであり、ここでリシンＡ−サブユニットは、リシンＡ−サブユニットのアミノ酸１８０にＲ→Ｈ置換突然変異（Ｒ１８０Ｈ突然変異）を含む（配列番号１）。
【０３２８】
好ましくは、モジュール（ａ）及びモジュール（ｂ）の機能性が非毒性ホロトキシンＢ−サブユニット内に含まれ、モジュール（ｃ）の機能性が非毒性ホロトキシン突然変異Ａ−サブユニット内に含まれる。好ましくは、化合物（ｄ）は非毒性ホロトキシンの突然変異Ａ−サブユニット（モジュール（ａ）＋モジュール（ｂ）＋モジュール（ｃ））とカップリングする抗原である。本発明のコンジュゲートを含むホロトキシン−抗原を含むこのような突然変異Ａ−サブユニットは、動物、好ましくは哺乳動物、より好ましくはヒトを免疫化するワクチンとして有用である（例えば［４８］を参照されたい）。
【０３２９】
本発明を用いた送達が考慮される抗原としては、ＮＳＰ４、インフルエンザ核タンパク質ＮＰ、ＬＣＭＶ糖タンパク質１、ｈＴＲＴ、ＣＹＦＲＡ  ２１−１、ｐ５３、ｒａｓ、β−カテニン、ＣＤＫ４、ＣＤＣ２７、αアクチニン−４、チロシナーゼ、ＴＲＰ１／ｇｐ７５、ＴＲＰ２、ｇｐ１００、Ｍｅｌａｎ−Ａ／ＭＡＲＴ１、ガングリオシド、ＰＳＭＡ、ＨＥＲ２、ＷＴ１、ＥｐｈＡ３、ＥＧＦＲ、ＣＤ２０、ＭＡＧＥ、ＢＡＧＥ、ＧＡＧＥ、ＮＹ−ＥＳＯ−１及びスルビビンが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３０】
別の好ましい実施形態では、化合物（ｄ）はタンパク質又はペプチドを含む。該タンパク質又はペプチドは標的細胞のプロテアソームによる分解のリスクを避ける又は大きく低減するために組換えられている。好ましくは、化合物（ｄ）は、活性部位がサイトゾルに、又は本発明のコンジュゲートが通る標的細胞のコンパートメント若しくはオルガネラのうちの１つにあるタンパク質又はペプチドを含む。この実施形態内では、酵素切断部位は、標的細胞の所望のコンパートメント、オルガネラ又はサイトゾルでのタンパク質又はペプチドの放出を可能にするようにコンジュゲート内に存在するのが好ましい。
【０３３１】
本発明の別の実施形態では、小分子（すなわち薬物）、治療用分子、診断／画像化分子等が、特定の細胞のサイトゾルに、又は本発明のコンジュゲートが通る標的細胞のコンパートメント若しくはオルガネラのうちの１つに送達されることが望まれる。この実施形態内では、上記のように、酵素切断部位は、標的細胞の所望のコンパートメント、オルガネラ又はサイトゾルでの小分子、治療用分子、診断用分子等の放出を可能にするようにコンジュゲート内に存在するのが好ましい。
【０３３２】
本発明を用いて送達されることが考慮される小分子としては、タモキシフェン、デキサメタゾン、タキソール、パクリタキセル、シスプラチン、オキサリプラチン及びカルボプラチンが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３３】
本発明を用いて送達されることが考慮される治療用分子としては、抗体、抗体断片、ペプチド、ペプトイド及びデコイオリゴヌクレオチドが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３４】
本発明を用いて送達されることが考慮される診断又は画像化分子としては、単純ヘルペスウイルスチミジンキナーゼ（ＨＳＶ１−ＴＫ、すなわち腫瘍細胞診断／画像化用）、蛍光色素、量子ドット（超）（常）磁性ナノ粒子、標識化抗体、標識化抗体断片、分子指標、バイオセンサ（例えば炭酸脱水酵素）、プロテアーゼ活性検出用のオリゴペプチドベースのプローブ、タンパク質キナーゼ活性のペプチドベースの蛍光センサ、放射標識化代謝産物及びＤ２Ｒが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３５】
本発明に従って送達することができる腫瘍抑制タンパク質及びペプチドとしては、p53、p21、p15、BRCA1、BRCA2、IRF-1、PTEN、RB、APC、DCC、NF-1、NF-2、WT-1、MEN  I、MEN-II、zacl、p73、VHL、MMAC1、FCC及びMCCペプチドが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３６】
様々な酵素も対象であり、本発明を用いて送達することができる。このような酵素としては、シトシンデアミナーゼ、アデノシンデアミナーゼ、ヒポキサンチン−グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ、ガラクトース−１−ホスフェートウリジルトランスフェラーゼ、フェニルアラニンヒドロキシラーゼ、グルコセレブロシダーゼ、スフィンゴミエリナーゼ、ａ−Ｌ−イズロニダーゼ、グルコース−６−ホスフェートデヒドロゲナーゼ、ＨＳＶチミジンキナーゼ及びヒトチミジンキナーゼが挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３７】
本発明を用いて送達されることが考慮される別の群のタンパク質には、インターロイキン（ＩＬ）及びサイトカインが含まれる。これらとしては、インターロイキン１（IL-1）、IL-2、IL-3、IL-4、IL-5、IL-6、IL-7、IL-8、IL-9、IL-10、IL-11、IL-12、IL-13、IL-14、IL-15、Ｐ−インターフェロン、α−インターフェロン、β−インターフェロン、γ−インターフェロン、アンギオスタチン、トロンボスポンジン、エンドスタチン、ＭＥＴＨ−１、ＭＥＴＨ−２、ＧＭ−ＣＳＦ、Ｇ−ＣＳＦ、Ｍ−ＣＳＦ及び腫瘍壊死因子が挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３８】
細胞周期調節因子も本発明を用いて送達することができる。このような細胞周期調節因子としては、p27、p16、p21、p57、p18、p73、p19、p15、E2F-1、E2F-2、E2F-3、p107、p130およびE2F-4が挙げられるが、これらに限定されない。
【０３３９】
好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートは核局在化シグナルを更に含む。化合物（ｄ）の核への送達が望まれる場合、本発明のコンジュゲート内での核局在化シグナルペプチドの使用が好ましい。本発明のコンジュゲートに使用される核局在化シグナルの例としては、ＳＶ４０ラージＴ−抗原のPKKKRKV（配列番１８８）又はヌクレオプラスミンのKRPAATKKAGQAKKKK（配列番号１８９）が挙げられるが、これらに限定されない［４９］。コンジュゲート内の切断部位での酵素的切断又は化学的切断によりコンジュゲートから送達担体モジュール（ａ）、送達担体モジュール（ｂ）又は送達担体モジュール（ｃ）のいずれかが放出される場合、核局在化シグナルが化合物（ｄ）と結合したままとなるように、核局在化シグナルがコンジュゲート内に位置しているのが好ましい。別の好ましい実施形態では、コンジュゲート内の切断部位での酵素的切断又は化学的切断によりコンジュゲートから化合物（ｄ）が放出される場合、核局在化シグナルが化合物（ｄ）と結合したままとなるように、核局在化シグナルがコンジュゲート内に位置している。
【０３４０】
別の好ましい実施形態では、本発明のコンジュゲートを調製し、ＥＲ及び核の結合膜を利用することにより、ＥＲから直接核へと化合物（ｄ）を送達するのに使用することができる（例えば［５０］を参照されたい）。好ましくは、コンジュゲートはＤＮＡ分子、転写因子又は転写を変調する小分子を包含する化合物（ｄ）を含む。特に好ましい実施形態では、コンジュゲートは少なくとも２つの化合物（ｄ）（第１の化合物（ｄ）がＤＮＡ分子であり、第２の化合物（ｄ）が転写因子又は転写を変調する小分子である）を含む。
【０３４１】
好ましくは、コンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、ここで少なくとも１つのモジュール（ａ）が、a1, a2, a3, a4, a5, a6,a7, a8, a9, a10, a11, a12, a13, a14, a15,
a16, a17, a18, a19, a20, a21, a22, a23, a24, a25, a26, a27, a28, a29, a30, a31,
a32, a33, a34, a35, a36, a37, a38, a39, a40, a41, a42, a43, a44, a45, a46, a47,
a48, a49, a50, a51, a52, a53, a54, a55, a56, a57, a58, a59, a60, a61, a62, a63,
a64, a65, a66, a67, a68, a69, a70, a71, a72, a73, a74, a75, a76, a77, a78, a79,
a80, a81, a82, a83, a84, a85, a86, a87, a88, a89, a90, a91, a92, a93, a94, a95,
a96, a97, a98, a99, a100, a101, a102, a103, 及び a104からなる群から選択され、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置及び化学量論で互いに結合している。
【０３４２】
好ましくは、コンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、ここで少なくとも１つのモジュール（ｂ）が、b1、b2、b3、b4、b5、b6、b7、b8、b9、b10、11b、b12、b13、b14、b15、b16、b17、b18、b19、b20、b21、b22、b23、b24、およびb25からなる群から選択され、 少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置及び化学量論で互いに結合している。
【０３４３】
好ましくは、コンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、ここで少なくとも１つのモジュール（ｃ）が、c1, c2, c3, c4, c5, c6,c7, c8, c9, c10, c11, c12, c13, c14, c15,
c16, c17, c18, c19, c20, c21, c22, c23, c24, c25, c26, c27, c28, c29, c30, c31,
c32, c33, c34, c35, c36, c37, c38, c39, c40, c41, c42, c43, c44, c45, c46, c47,
c48, c49, c50, c51, c52, c53, c54, c55, c56, c57, c58, c59, c60, c61, c62, c63,
c64, c65, c66, c67, c68, c69, c70, c71, c72, c73, c74, c75, c76, c77, c78, c79,
c80, c81, c82, c83, c84, c85, c86, c87, c88, c89, c90, c91, c92, c93, c94, c95,
c96, c97, c98, c99, c100, c101, c102, c103, c104, c105, c106, c107, c108, c109,
c110, c111, c112, c113, c114, c115, c116, c117, c118, c119, c120, c121, c122,
c123, c124, c125, c126, c127, c128, c129, c130, c131, c132, c133, c134, c135,
c136, c137, c138, c139, c140, c141, c142, c143, c144, c145, c146, c147, c148,
c149, c150, c151, c152, c153, c154, c155, c156, c157, c158, c159, c160, c161,
c162, c163, c164, c165, c166, c167, c168, c169, c170, c171, c172, c173, c174,
c175, c176, c177, c178, c179, c180, c181, c182, c183, c184, c185, c186, c187,
c188, c189, c190, c191, c192, c193, c194, c195, c196, c197, c198, c199, c200,
c201, c202, c203, c204, c205, c206, c207, c208, c209, c210, 及び c211からなる群から選択され、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置及び化学量論で互いに結合している。
【０３４４】
好ましくは、コンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、ここで少なくとも１つの化合物（ｄ）が、d1, d2, d3, d4, d5, d6,d7, d8, d9, d10, d11, d12, d13, d14, d15,
d16, d17, d18, d19, d20, d21, d22, d23, d24, d25, d26, d27, d28, d29, d30, d31,
d32, d33, d34, d35, d36, d37, d38, d39, d40, d41, d42, d43, d44, d45, d46, d47,
d48, d49, d50, d51, d52, d53, d54, d55, d56, d57, d58, d59, d60, d61, d62, d63,
d64, d65, d66, d67, d68, d69, d70, d71, d72, d73, d74, d75, d76, d77, d78, d79,
d80, d81, d82, d83, d84, d85, d86, d87, d88, d89, d90, d91, d92, d93, d94, d95,
d96, d97, d98, d99, d100, d101, d102, d103, d104, d105, d106, d107, d108, d109,
d110, d111, d112, d113, d114, d115, d116, d117, d118, d119, d120, d121, d122,
d123, d124, d125, d126, d127, d128, d129, d130, d131, d132, d133, d134, d135,
d136, d137, d138, d139, d140, d141, d142, d143, d144, d145, d146, d147, d148,
d149, d150, d151, d152, d153, d154, d155, d156, d157, d158, d159, d160, d161,
d162, d163, d164, d165, d166, d167, d168, d169, 及び d170からなる群から選択され、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置及び化学量論で互いに結合している。
【０３４５】
好ましくは、コンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、ここで少なくとも１つのモジュール（ａ）と少なくとも１つのモジュール（ｂ）とが、
a1 + b1 (K1), a1 + b2 (K2), a1 + b3 (K3), a1 + b4 (K4), a1 + b5 (K5), a1 + b6
(K6), a1 + b7 (K7), a1 + b8 (K8), a1 + b9 (K9), a1 + b10 (K10), a1 + b11 (K11),
a1 + b12 (K12), a1 + b13 (K13), a1 + b14 (K14), a1 + b15 (K15), a1 + b16 (K16),
a1 + b17 (K17), a1 + b18 (K18), a1 + b19 (K19), a1 + b20 (K20), a1 + b21 (K21),
a1 + b22 (K22), a1 + b23 (K23), a1 + b24 (K24), a1 + b25 (K25), a2 + b1 (K26),
a2 + b2 (K27), a2 + b3 (K28), a2 + b4 (K29), a2 + b5 (K30), a2 + b6 (K31), a2 +
b7 (K32), a2 + b8 (K33), a2 + b9 (K34), a2 + b10 (K35), a2 + b11 (K36), a2 +
b12 (K37), a2 + b13 (K38), a2 + b14 (K39), a2 + b15 (K40), a2 + b16 (K41), a2 +
b17 (K42), a2 + b18 (K43), a2 + b19 (K44), a2 + b20 (K45), a2 + b21 (K46), a2 +
b22 (K47), a2 + b23 (K48), a2 + b24 (K49), a2 + b25 (K50), a3 + b1 (K51), a3 +
b2 (K52), a3 + b3 (K53), a3 + b4 (K54), a3 + b5 (K55), a3 + b6 (K56), a3 + b7
(K57), a3 + b8 (K58), a3 + b9 (K59), a3 + b10 (K60), a3 + b11 (K61), a3 + b12
(K62), a3 + b13 (K63), a3 + b14 (K64), a3 + b15 (K65), a3 + b16 (K66), a3 + b17
(K67), a3 + b18 (K68), a3 + b19 (K69), a3 + b20 (K70), a3 + b21 (K71), a3 + b22
(K72), a3 + b23 (K73), a3 + b24 (K74), a3 + b25 (K75), a4 + b1 (K76), a4 + b2
(K77), a4 + b3 (K78), a4 + b4 (K79), a4 + b5 (K80), a4 + b6 (K81), a4 + b7
(K82), a4 + b8 (K83), a4 + b9 (K84), a4 + b10 (K85), a4 + b11 (K86), a4 + b12
(K87), a4 + b13 (K88), a4 + b14 (K89), a4 + b15 (K90), a4 + b16 (K91), a4 + b17
(K92), a4 + b18 (K93), a4 + b19 (K94), a4 + b20 (K95), a4 + b21 (K96), a4 + b22
(K97), a4 + b23 (K98), a4 + b24 (K99), a4 + b25 (K100), a5 + b1 (K101), a5 + b2
(K102), a5 + b3 (K103), a5 + b4 (K104), a5 + b5 (K105), a5 + b6 (K106), a5 + b7
(K107), a5 + b8 (K108), a5 + b9 (K109), a5 + b10 (K110), a5 + b11 (K111), a5 +
b12 (K112), a5 + b13 (K113), a5 + b14 (K114), a5 + b15 (K115), a5 + b16 (K116),
a5 + b17 (K117), a5 + b18 (K118), a5 + b19 (K119), a5 + b20 (K120), a5 + b21
(K121), a5 + b22 (K122), a5 + b23 (K123), a5 + b24 (K124), a5 + b25 (K125), a6
+ b1 (K126), a6 + b2 (K127), a6 + b3 (K128), a6 + b4 (K129), a6 + b5 (K130), a6
+ b6 (K131), a6 + b7 (K132), a6 + b8 (K133), a6 + b9 (K134), a6 + b10 (K135),
a6 + b11 (K136), a6 + b12 (K137), a6 + b13 (K138), a6 + b14 (K139), a6 + b15
(K140), a6 + b16 (K141), a6 + b17 (K142), a6 + b18 (K143), a6 + b19 (K144), a6
+ b20 (K145), a6 + b21 (K146), a6 + b22 (K147), a6 + b23 (K148), a6 + b24
(K149), a6 + b25 (K150), a7 + b1 (K151), a7 + b2 (K152), a7 + b3 (K153), a7 +
b4 (K154), a7 + b5 (K155), a7 + b6 (K156), a7 + b7 (K157), a7 + b8 (K158), a7 +
b9 (K159), a7 + b10 (K160), a7 + b11 (K161), a7 + b12 (K162), a7 + b13 (K163),
a7 + b14 (K164), a7 + b15 (K165), a7 + b16 (K166), a7 + b17 (K167), a7 + b18
(K168), a7 + b19 (K169), a7 + b20 (K170), a7 + b21 (K171), a7 + b22 (K172), a7
+ b23 (K173), a7 + b24 (K174), a7 + b25 (K175), a8 + b1 (K176), a8 + b2 (K177),
a8 + b3 (K178), a8 + b4 (K179), a8 + b5 (K180), a8 + b6 (K181), a8 + b7 (K182),
a8 + b8 (K183), a8 + b9 (K184), a8 + b10 (K185), a8 + b11 (K186), a8 + b12
(K187), a8 + b13 (K188), a8 + b14 (K189), a8 + b15 (K190), a8 + b16 (K191), a8
+ b17 (K192), a8 + b18 (K193), a8 + b19 (K194), a8 + b20 (K195), a8 + b21
(K196), a8 + b22 (K197), a8 + b23 (K198), a8 + b24 (K199), a8 + b25 (K200), a9
+ b1 (K201), a9 + b2 (K202), a9 + b3 (K203), a9 + b4 (K204), a9 + b5 (K205), a9
+ b6 (K206), a9 + b7 (K207), a9 + b8 (K208), a9 + b9 (K209), a9 + b10 (K210),
a9 + b11 (K211), a9 + b12 (K212), a9 + b13 (K213), a9 + b14 (K214), a9 + b15
(K215), a9 + b16 (K216), a9 + b17 (K217), a9 + b18 (K218), a9 + b19 (K219), a9
+ b20 (K220), a9 + b21 (K221), a9 + b22 (K222), a9 + b23 (K223), a9 + b24
(K224), a9 + b25 (K225), a10 + b1 (K226), a10 + b2 (K227), a10 + b3 (K228), a10
+ b4 (K229), a10 + b5 (K230), a10 + b6 (K231), a10 + b7 (K232), a10 + b8
(K233), a10 + b9 (K234), a10 + b10 (K235), a10 + b11 (K236), a10 + b12 (K237),
a10 + b13 (K238), a10 + b14 (K239), a10 + b15 (K240), a10 + b16 (K241), a10 +
b17 (K242), a10 + b18 (K243), a10 + b19 (K244), a10 + b20 (K245), a10 + b21
(K246), a10 + b22 (K247), a10 + b23 (K248), a10 + b24 (K249), a10 + b25 (K250),
a11 + b1 (K251), a11 + b2 (K252), a11 + b3 (K253), a11 + b4 (K254), a11 + b5
(K255), a11 + b6 (K256), a11 + b7 (K257), a11 + b8 (K258), a11 + b9 (K259), a11
+ b10 (K260), a11 + b11 (K261), a11 + b12 (K262), a11 + b13 (K263), a11 + b14
(K264), a11 + b15 (K265), a11 + b16 (K266), a11 + b17 (K267), a11 + b18 (K268),
a11 + b19 (K269), a11 + b20 (K270), a11 + b21 (K271), a11 + b22 (K272), a11 +
b23 (K273), a11 + b24 (K274), a11 + b25 (K275), a12 + b1 (K276), a12 + b2
(K277), a12 + b3 (K278), a12 + b4 (K279), a12 + b5 (K280), a12 + b6 (K281), a12
+ b7 (K282), a12 + b8 (K283), a12 + b9 (K284), a12 + b10 (K285), a12 + b11
(K286), a12 + b12 (K287), a12 + b13 (K288), a12 + b14 (K289), a12 + b15 (K290),
a12 + b16 (K291), a12 + b17 (K292), a12 + b18 (K293), a12 + b19 (K294), a12 +
b20 (K295), a12 + b21 (K296), a12 + b22 (K297), a12 + b23 (K298), a12 + b24
(K299), a12 + b25 (K300), a13 + b1 (K301), a13 + b2 (K302), a13 + b3 (K303),
a13 + b4 (K304), a13 + b5 (K305), a13 + b6 (K306), a13 + b7 (K307), a13 + b8
(K308), a13 + b9 (K309), a13 + b10 (K310), a13 + b11 (K311), a13 + b12 (K312),
a13 + b13 (K313), a13 + b14 (K314), a13 + b15 (K315), a13 + b16 (K316), a13 +
b17 (K317), a13 + b18 (K318), a13 + b19 (K319), a13 + b20 (K320), a13 + b21
(K321), a13 + b22 (K322), a13 + b23 (K323), a13 + b24 (K324), a13 + b25 (K325),
a14 + b1 (K326), a14 + b2 (K327), a14 + b3 (K328), a14 + b4 (K2329), a14 + b5
(K330), a14 + b6 (K331), a14 + b7 (K332), a14 + b8 (K333), a14 + b9 (K334), a14
+ b10 (K335), a14 + b11 (K336), a14 + b12 (K337), a14 + b13 (K338), a14 + b14
(K339), a14 + b15 (K340), a14 + b16 (K341), a14 + b17 (K342), a14 + b18 (K343),
a14 + b19 (K344), a14 + b20 (K345), a14 + b21 (K346), a14 + b22 (K347), a14 +
b23 (K348), a14 + b24 (K349), a14 + b25 (K350), a15 + b1 (K351), a15 + b2
(K352), a15 + b3 (K353), a15 + b4 (K354), a15 + b5 (K355), a15 + b6 (K356), a15
+ b7 (K357), a15 + b8 (K358), a15 + b9 (K359), a15 + b10 (K360), a15 + b11
(K361), a15 + b12 (K362), a15 + b13 (K363), a15 + b14 (K364), a15 + b15 (K365),
a15 + b16 (K366), a15 + b17 (K367), a15 + b18 (K368), a15 + b19 (K369), a15 +
b20 (K370), a15 + b21 (K371), a15 + b22 (K372), a15 + b23 (K373), a15 + b24
(K374), a15 + b25 (K375), a16 + b1 (K376), a16 + b2 (K377), a16 + b3 (K378),
a16 + b4 (K379), a16 + b5 (K380), a16 + b6 (K381), a16 + b7 (K382), a16 + b8 (K383),
a16 + b9 (K384), a16 + b10 (K385), a16 + b11 (K386), a16 + b12 (K387), a16 +
b13 (K388), a16 + b14 (K389), a16 + b15 (K390), a16 + b16 (K391), a16 + b17
(K392), a16 + b18 (K393), a16 + b19 (K394), a16 + b20 (K395), a16 + b21 (K396),
a16 + b22 (K397), a16 + b23 (K398), a16 + b24 (K399), a16 + b25 (K400), a17 +
b1 (K401), a17 + b2 (K402), a17 + b3 (K403), a17 + b4 (K404), a17 + b5 (K405),
a17 + b6 (K406), a17 + b7 (K407), a17 + b8 (K408), a17 + b9 (K409), a17 + b10
(K410), a17 + b11 (K411), a17 + b12 (K412), a17 + b13 (K413), a17 + b14 (K414),
a17 + b15 (K415), a17 + b16 (K416), a17 + b17 (K417), a17 + b18 (K418), a17 +
b19 (K419), a17 + b20 (K420), a17 + b21 (K421), a17 + b22 (K422), a17 + b23
(K423), a17 + b24 (K424), a17 + b25 (K425), a18 + b1 (K426), a18 + b2 (K427),
a18 + b3 (K428), a18 + b4 (K429), a18 + b5 (K430), a18 + b6 (K431), a18 + b7
(K432), a18 + b8 (K433), a18 + b9 (K434), a18 + b10 (K435), a18 + b11 (K436),
a18 + b12 (K437), a18 + b13 (K438), a18 + b14 (K439), a18 + b15 (K440), a18 +
b16 (K441), a18 + b17 (K442), a18 + b18 (K443), a18 + b19 (K444), a18 + b20
(K445), a18 + b21 (K446), a18 + b22 (K447), a18 + b23 (K448), a18 + b24 (K449),
a18 + b25 (K450), a19 + b1 (K451), a19 + b2 (K452), a19 + b3 (K453), a19 + b4
(K454), a19 + b5 (K455), a19 + b6 (K456), a19 + b7 (K457), a19 + b8 (K458), a19
+ b9 (K459), a19 + b10 (K460), a19 + b11 (K461), a19 + b12 (K462), a19 + b13
(K463), a19 + b14 (K464), a19 + b15 (K465), a19 + b16 (K466), a19 + b17 (K467),
a19 + b18 (K468), a19 + b19 (K469), a19 + b20 (K470), a19 + b21 (K471), a19 +
b22 (K472), a19 + b23 (K473), a19 + b24 (K474), a19 + b25 (K475), a20 + b1
(K476), a20 + b2 (K477), a20 + b3 (K478), a20 + b4 (K479), a20 + b5 (K480), a20
+ b6 (K481), a20 + b7 (K482), a20 + b8 (K483), a20 + b9 (K484), a20 + b10
(K485), a20 + b11 (K486), a20 + b12 (K487), a20 + b13 (K488), a20 + b14 (K489),
a20 + b15 (K490), a20 + b16 (K491), a20 + b17 (K492), a20 + b18 (K493), a20 +
b19 (K494), a20 + b20 (K495), a20 + b21 (K496), a20 + b22 (K497), a20 + b23
(K498), a20 + b24 (K499), a20 + b25 (K500), a21 + b1 (K501), a21 + b2 (K502),
a21 + b3 (K503), a21 + b4 (K504), a21 + b5 (K505), a21 + b6 (K506), a21 + b7
(K507), a21 + b8 (K508), a21 + b9 (K509), a21 + b10 (K510), a21 + b11 (K511),
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(K5422), a91 + b5 (K5423), a91 + b6 (K5424), a91 + b7 (K5425), a91 + b8
(K5426), a91 + b9 (K5427), a91 + b10 (K5428), a91 + b11 (K5429), a91 + b12
(K5430), a91 + b13 (K5431), a91 + b14 (K5432), a91 + b15 (K5433), a91 + b16
(K5434), a91 + b17 (K5435), a91 + b18 (K5436), a91 + b19 (K5437), a91 + b20 (K5438),
a91 + b21 (K5439), a91 + b22 (K5440), a91 + b23 (K5441), a91 + b24 (K5442), a91
+ b25 (K5443), a92 + b1 (K5444), a92 + b2 (K5445), a92 + b3 (K5446), a92 + b4
(K5447), a92 + b5 (K5448), a92 + b6 (K5449), a92 + b7 (K5450), a92 + b8
(K5451), a92 + b9 (K5452), a92 + b10 (K5453), a92 + b11 (K5454), a92 + b12
(K5455), a92 + b13 (K5456), a92 + b14 (K5457), a92 + b15 (K5458), a92 + b16
(K5459), a92 + b17 (K5460), a92 + b18 (K5461), a92 + b19 (K5462), a92 + b20
(K5463), a92 + b21 (K5464), a92 + b22 (K5465), a92 + b23 (K5466), a92 + b24
(K5467), a92 + b25 (K5468), a93 + b1 (K5469), a93 + b2 (K5470), a93 + b3
(K5471), a93 + b4 (K5472), a93 + b5 (K5473), a93 + b6 (K5474), a93 + b7
(K5475), a93 + b8 (K5476), a93 + b9 (K5477), a93 + b10 (K5478), a93 + b11
(K5479), a93 + b12 (K5480), a93 + b13 (K5481), a93 + b14 (K5482), a93 + b15
(K5483), a93 + b16 (K5484), a93 + b17 (K5485), a93 + b18 (K5486), a93 + b19
(K5487), a93 + b20 (K5488), a93 + b21 (K5489), a93 + b22 (K5490), a93 + b23
(K5491), a93 + b24 (K5492), a93 + b25 (K5493), a94 + b1 (K5494), a94 + b2
(K5495), a94 + b3 (K5496), a94 + b4 (K5497), a94 + b5 (K5498), a94 + b6
(K5499), a94 + b7 (K5500), a94 + b8 (K5501), a94 + b9 (K5502), a94 + b10
(K5503), a94 + b11 (K5504), a94 + b12 (K5505), a94 + b13 (K5506), a94 + b14
(K5507), a94 + b15 (K5508), a94 + b16 (K5509), a94 + b17 (K5510), a94 + b18
(K5511), a94 + b19 (K5512), a94 + b20 (K5513), a94 + b21 (K5514), a94 + b22
(K5515), a94 + b23 (K5516), a94 + b24 (K5517), a94 + b25 (K5518), a95 + b1
(K5519), a95 + b2 (K5520), a95 + b3 (K5521), a95 + b4 (K5522), a95 + b5
(K5523), a95 + b6 (K5524), a95 + b7 (K5525), a95 + b8 (K5526), a95 + b9
(K5527), a95 + b10 (K5528), a95 + b11 (K5529), a95 + b12 (K5530), a95 + b13
(K5531), a95 + b14 (K5532), a95 + b15 (K5533), a95 + b16 (K5534), a95 + b17
(K5535), a95 + b18 (K5536), a95 + b19 (K5537), a95 + b20 (K5538), a95 + b21
(K5539), a95 + b22 (K5540), a95 + b23 (K5541), a95 + b24 (K5542), a95 + b25
(K5543), a96 + b1 (K5544), a96 + b2 (K5545), a96 + b3 (K5546), a96 + b4
(K5547), a96 + b5 (K5548), a96 + b6 (K5549), a96 + b7 (K5550), a96 + b8
(K5551), a96 + b9 (K5552), a96 + b10 (K5553), a96 + b11 (K5554), a96 + b12
(K5555), a96 + b13 (K5556), a96 + b14 (K5557), a96 + b15 (K5558), a96 + b16
(K5559), a96 + b17 (K5560), a96 + b18 (K5561), a96 + b19 (K5562), a96 + b20
(K5563), a96 + b21 (K5564), a96 + b22 (K5565), a96 + b23 (K5566), a96 + b24
(K5567), a96 + b25 (K5568), a97 + b1 (K5569), a97 + b2 (K5570), a97 + b3
(K5571), a97 + b4 (K5572), a97 + b5 (K5573), a97 + b6 (K5574), a97 + b7
(K5575), a97 + b8 (K5576), a97 + b9 (K5577), a97 + b10 (K5578), a97 + b11
(K5579), a97 + b12 (K5580), a97 + b13 (K5581), a97 + b14 (K5582), a97 + b15
(K5583), a97 + b16 (K5584), a97 + b17 (K5585), a97 + b18 (K5586), a97 + b19
(K5587), a97 + b20 (K5588), a97 + b21 (K5589), a97 + b22 (K5590), a97 + b23
(K5591), a97 + b24 (K5592), a97 + b25 (K5593), a98 + b1 (K5594), a98 + b2
(K5595), a98 + b3 (K5596), a98 + b4 (K5597), a98 + b5 (K5598), a98 + b6
(K5599), a98 + b7 (K5600), a98 + b8 (K5601), a98 + b9 (K5602), a98 + b10 (K5603),
a98 + b11 (K5604), a98 + b12 (K5605), a98 + b13 (K5606), a98 + b14 (K5607), a98
+ b15 (K5608), a98 + b16 (K5609), a98 + b17 (K5610), a98 + b18 (K5611), a98 +
b19 (K5612), a98 + b20 (K5613), a98 + b21 (K5614), a98 + b22 (K5615), a98 + b23
(K5616), a98 + b24 (K5617), a98 + b25 (K5618), a99 + b1 (K5619), a99 + b2
(K5620), a99 + b3 (K5621), a99 + b4 (K5622), a99 + b5 (K5623), a99 + b6
(K5624), a99 + b7 (K5625), a99 + b8 (K5626), a99 + b9 (K5627), a99 + b10
(K5628), a99 + b11 (K5629), a99 + b12 (K5630), a99 + b13 (K5631), a99 + b14
(K5632), a99 + b15 (K5633), a99 + b16 (K5634), a99 + b17 (K5635), a99 + b18
(K5636), a99 + b19 (K5637), a99 + b20 (K5638), a99 + b21 (K5639), a99 + b22
(K5640), a99 + b23 (K5641), a99 + b24 (K5642), a99 + b25 (K5643), a100 + b1 (K5644),
a100 + b2 (K5645), a100 + b3 (K5646), a100 + b4 (K5647), a100 + b5 (K5648),
a100 + b6 (K5649), a100 + b7 (K5650), a100 + b8 (K5651), a100 + b9 (K5652),
a100 + b10 (K5653), a100 + b11 (K5654), a100 + b12 (K5655), a100 + b13 (K5656),
a100 + b14 (K5657), a100 + b15 (K5658), a100 + b16 (K5659), a100 + b17 (K5660),
a100 + b18 (K5661), a100 + b19 (K5662), a100 + b20 (K5663), a100 + b21 (K5664),
a100 + b22 (K5665), a100 + b23 (K5666), a100 + b24 (K5667), a100 + b25 (K5668),
a101 + b1 (K5669), a101 + b2 (K5670), a101 + b3 (K5671), a101 + b4 (K5672),
a101 + b5 (K5673), a101 + b6 (K5674), a101 + b7 (K5675), a101 + b8 (K5676),
a101 + b9 (K5677), a101 + b10 (K5678), a101 + b11 (K5679), a101 + b12 (K5680),
a101 + b13 (K5681), a101 + b14 (K5682), a101 + b15 (K5683), a101 + b16 (K5684),
a101 + b17 (K5685), a101 + b18 (K5686), a101 + b19 (K5687), a101 + b20 (K5688),
a101 + b21 (K5689), a101 + b22 (K5690), a101 + b23 (K5691), a101 + b24 (K5692),
a101 + b25 (K5693), a102 + b1 (K5694), a102 + b2 (K5695), a102 + b3 (K5696),
a102 + b4 (K5697), a102 + b5 (K5698), a102 + b6 (K5699), a102 + b7 (K5700),
a102 + b8 (K5701), a102 + b9 (K5702), a102 + b10 (K5703), a102 + b11 (K5704),
a102 + b12 (K5705), a102 + b13 (K5706), a102 + b14 (K5707), a102 + b15 (K5708),
a102 + b16 (K5709), a102 + b17 (K5710), a102 + b18 (K5711), a102 + b19 (K5712),
a102 + b20 (K5713), a102 + b21 (K5714), a102 + b22 (K5715), a102 + b23 (K5716),
a102 + b24 (K5717), a102 + b25 (K5718), a103 + b1 (K5719), a103 + b2 (K5720),
a103 + b3 (K5721), a103 + b4 (K5722), a103 + b5 (K5723), a103 + b6 (K5724),
a103 + b7 (K5725), a103 + b8 (K5726), a103 + b9 (K5727), a103 + b10 (K5728),
a103 + b11 (K5729), a103 + b12 (K5730), a103 + b13 (K5731), a103 + b14 (K5732),
a103 + b15 (K5733), a103 + b16 (K5734), a103 + b17 (K5735), a103 + b18 (K5736),
a103 + b19 (K5737), a103 + b20 (K5738), a103 + b21 (K5739), a103 + b22 (K5740),
a103 + b23 (K5741), a103 + b24 (K5742), a103 + b25 (K5743), a104 + b1 (K5744),
a104 + b2 (K5745), a104 + b3 (K5746), a104 + b4 (K5747), a104 + b5 (K5748), a104
+ b6 (K5749), a104 + b7 (K5750), a104 + b8 (K5751), a104 + b9 (K5752), a104 +
b10 (K5753), a104 + b11 (K5754), a104 + b12 (K5755), a104 + b13 (K5756), a104 +
b14 (K5757), a104 + b15 (K5758), a104 + b16 (K5759), a104 + b17 (K5760), a104 +
b18 (K5761), a104 + b19 (K5762), a104 + b20 (K5763), a104 + b21 (K5764), a104 +
b22 (K5765), a104 + b23 (K5766), a104 + b24 (K5767), 及び
a104 + b25 (K5768)らなる組合せの群から選択され、少なくとも１つのモジュール（ａ）と、少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、少なくとも１つの化合物（ｄ）とが任意の配置及び化学量論で互いに結合している。
【０３４６】
好ましくは、コンジュゲートは、
（ａ）細胞の標的化を媒介し、細胞取り込みを促進する少なくとも１つのモジュール（ａ）と、
（ｂ）ＥＲへの輸送を促進する少なくとも１つのモジュール（ｂ）と、
（ｃ）ＥＲからサイトゾルへの転位を媒介する少なくとも１つのモジュール（ｃ）と、
（ｄ）少なくとも１つの化合物（ｄ）と、
を含むか、それらから本質的になるか、それらからなるか、又はそれらを含有し、ここで少なくとも１つのモジュール（ａ）と少なくとも１つのモジュール（ｃ）とが、
a1 + c1, a1 + c2, a1 + c3, a1 + c4, a1 +
c5, a1 + c6, a1 + c7, a1 + c8, a1 + c9, a1 + c10, a1 + c11, a1 + c12, a1 + c13,
a1 + c14, a1 + c15, a1 + c16, a1 + c17, a1 + c18, a1 + c19, a1 + c20, a1 + c21,
a1 + c22, a1 + c23, a1 + c24, a1 + c25, a1 + c26, a1 + c27, a1 + c28, a1 + c29,
a1 + c30, a1 + c31, a1 + c32, a1 + c33, a1 + c34, a1 + c35, a1 + c36, a1 + c37,
a1 + c38, a1 + c39, a1 + c40, a1 + c41, a1 + c42, a1 + c43, a1 + c44, a1 + c45,
a1 + c46, a1 + c47, a1 + c48, a1 + c49, a1 + c50, a1 + c51, a1 + c52, a1 + c53,
a1 + c54, a1 + c55, a1 + c56, a1 + c57, a1 + c58, a1 + c59, a1 + c60, a1 + c61,
a1 + c62, a1 + c63, a1 + c64, a1 + c65, a1 + c66, a1 + c67, a1 + c68, a1 + c69,
a1 + c70, a1 + c71, a1 + c72, a1 + c73, a1 + c74, a1 + c75, a1 + c76, a1 + c77,
a1 + c78, a1 + c79, a1 + c80, a1 + c81, a1 + c82, a1 + c83, a1 + c84, a1 + c85,
a1 + c86, a1 + c87, a1 + c88, a1 + c89, a1 + c90, a1 + c91, a1 + c92, a1 + c93,
a1 + c94, a1 + c95, a1 + c96, a1 + c97, a1 + c98, a1 + c99, a1 + c100, a1 +
c101, a1 + c102, a1 + c103, a1 + c104, a1 + c105, a1 + c106, a1 + c107, a1 +
c108, a1 + c109, a1 + c110, a1 + c111, a1 + c112, a1 + c113, a1 + c114, a1 +
c115, a1 + c116, a1 + c117, a1 + c118, a1 + c119, a1 + c120, a1 + c121, a1 +
c122, a1 + c123, a1 + c124, a1 + c125, a1 + c126, a1 + c127, a1 + c128, a1 +
c129, a1 + c130, a1 + c131, a1 + c132, a1 + c133, a1 + c134, a1 + c135, a1
+ c136, a1 + c137, a1 + c138, a1 + c139, a1 + c140, a1 + c141, a1 + c142, a1 +
c143, a1 + c144, a1 + c145, a1 + c146, a1 + c147, a1 + c148, a1 + c149, a1 +
c150, a1 + c151, a1 + c152, a1 + c153, a1 + c154, a1 + c155, a1 + c156, a1 +
c157, a1 + c158, a1 + c159, a1 + c160, a1 + c161, a1 + c162, a1 + c163, a1 +
c164, a1 + c165, a1 + c166, a1 + c167, a1 + c168, a1 + c169, a1 + c170, a1 +
c171, a1 + c172, a1 + c173, a1 + c174, a1 + c175, a1 + c176, a1 + c177, a1 +
c178, a1 + c179, a1 + c180, a1 + c181, a1 + c182, a1 + c183, a1 + c184, a1 +
c185, a1 + c186, a1 + c187, a1 + c188, a1 + c189, a1 + c190, a1 + c191, a1 +
c192, a1 + c193, a1 + c194, a1 + c195, a1 + c196, a1 + c197, a1 + c198, a1 +
c199, a1 + c200, a1 + c201, a1 + c202, a1 + c203, a1 + c204, a1 + c205, a1 +
c206, a1 + c207, a1 + c208, a1 + c209, a1 + c210,  a1 + c211, a2 + c1, a2 + c2, a2 + c3, a2
+ c4, a2 + c5, a2 + c6, a2 + c7, a2 + c8, a2 + c9, a2 + c10, a2 + c11, a2 +
c12, a2 + c13, a2 + c14, a2 + c15, a2 + c16, a2 + c17, a2 + c18, a2 + c19, a2 +
c20, a2 + c21, a2 + c22, a2 + c23, a2 + c24, a2 + c25, a2 + c26, a2 + c27, a2 +
c28, a2 + c29, a2 + c30, a2 + c31, a2 + c32, a2 + c33, a2 + c34, a2 + c35, a2 +
c36, a2 + c37, a2 + c38, a2 + c39, a2 + c40, a2 + c41, a2 + c42, a2 + c43, a2 +
c44, a2 + c45, a2 + c46, a2 + c47, a2 + c48, a2 + c49, a2 + c50, a2 + c51, a2 +
c52, a2 + c53, a2 + c54, a2 + c55, a2 + c56, a2 + c57, a2 + c58, a2 + c59, a2 +
c60, a2 + c61, a2 + c62, a2 + c63, a2 + c64, a2 + c65, a2 + c66, a2 + c67, a2 +
c68, a2 + c69, a2 + c70, a2 + c71, a2 + c72, a2 + c73, a2 + c74, a2 + c75, a2 +
c76, a2 + c77, a2 + c78, a2 + c79, a2 + c80, a2 + c81, a2 + c82, a2 + c83, a2 +
c84, a2 + c85, a2 + c86, a2 + c87, a2 + c88, a2 + c89, a2 + c90, a2 + c91, a2 +
c92, a2 + c93, a2 + c94, a2 + c95, a2 + c96, a2 + c97, a2 + c98, a2 + c99, a2 +
c100, a2 + c101, a2 + c102, a2 + c103, a2 + c104, a2 + c105, a2 + c106, a2 +
c107, a2 + c108, a2 + c109, a2 + c110, a2 + c111, a2 + c112, a2 + c113, a2 +
c114, a2 + c115, a2 + c116, a2 + c117, a2 + c118, a2 + c119, a2 + c120, a2 +
c121, a2 + c122, a2 + c123, a2 + c124, a2 + c125, a2 + c126, a2 + c127, a2 +
c128, a2 + c129, a2 + c130, a2 + c131, a2 + c132, a2 + c133, a2 + c134, a2 +
c135, a2 + c136, a2 + c137, a2 + c138, a2 + c139, a2 + c140, a2 + c141, a2 +
c142, a2 + c143, a2 + c144, a2 + c145, a2 + c146, a2 + c147, a2 + c148, a2 +
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c156, a2 + c157, a2 + c158, a2 + c159, a2 + c160, a2 + c161, a2 + c162, a2 +
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c148, a76 + c149, a76 + c150, a76 + ㅣㄵ‬㝡‶‫ㅣ㈵‬㝡‶‫ㅣ㌵‬㝡‶‫ㅣ㐵㰬牢ਾ㝡‶‫ㅣ㔵‬㝡‶‫ㅣ㘵‬㝡‶‫ㅣ㜵‬㝡‶‫ㅣ㠵‬㝡‶‫ㅣ㤵‬㝡‶‫ㅣ〶‬㝡‶㰫牢ਾㅣㄶ‬㝡‶‫ㅣ㈶‬㝡‶‫ㅣ㌶‬㝡‶‫ㅣ㐶‬㝡‶‫ㅣ㔶‬㝡‶‫ㅣ㘶‬㝡‶‫ㅣ㜶㰬牢ਾ㝡‶‫ㅣ㠶‬㝡‶‫ㅣ㤶‬㝡‶‫ㅣ〷‬㝡‶‫ㅣㄷ‬㝡‶‫ㅣ㈷‬㝡‶‫ㅣ㌷‬㝡‶㰫牢ਾㅣ㐷‬㝡‶‫ㅣ㔷‬㝡‶‫ㅣ㘷‬㝡‶‫ㅣ㜷‬㝡‶‫ㅣ㠷‬㝡‶‫ㅣ㤷‬㝡‶‫ㅣ〸㰬牢ਾ㝡‶‫ㅣㄸ‬㝡‶‫ㅣ㈸‬㝡‶‫ㅣ㌸‬㝡‶‫ㅣ㐸‬㝡‶‫ㅣ㔸‬㝡‶‫ㅣ㘸‬㝡‶㰫牢ਾㅣ㜸‬㝡‶‫ㅣ㠸‬㝡‶‫ㅣ㤸‬㝡‶‫ㅣ〹‬㝡‶‫ㅣㄹ‬㝡‶‫ㅣ㈹‬㝡‶‫ㅣ㌹㰬牢ਾ㝡‶‫ㅣ㐹‬㝡‶‫ㅣ㔹‬㝡‶‫ㅣ㘹‬㝡‶‫ㅣ㜹‬㝡‶‫ㅣ㠹‬㝡‶‫ㅣ㤹‬㝡‶㰫牢ਾ㉣〰‬㝡‶‫㉣㄰‬㝡‶‫㉣㈰‬㝡‶‫㉣㌰‬㝡‶‫㉣㐰‬㝡‶‫㉣㔰‬㝡‶‫㉣㘰㰬牢ਾ㝡‶‫㉣㜰‬㝡‶‫㉣㠰‬㝡‶‫㉣㤰‬㝡‶‫㉣〱‬愠㘷⬠挠ㄲⰱ愠㜷⬠挠ⰱ愠㜷⬠挠ⰲ愠㜷⬠戼㹲挊ⰳ愠㜷⬠挠ⰴ愠㜷⬠挠ⰵ愠㜷⬠挠ⰶ愠㜷⬠挠ⰷ愠㜷⬠挠ⰸ愠㜷⬠挠ⰹ愠㜷⬠挠〱‬㝡㰷牢ਾ‫ㅣⰱ愠㜷⬠挠㈱‬㝡‷‫ㅣⰳ愠㜷⬠挠㐱‬㝡‷‫ㅣⰵ愠㜷⬠挠㘱‬㝡‷‫ㅣⰷ愠㜷⬠戼㹲挊㠱‬㝡‷‫ㅣⰹ愠㜷⬠挠〲‬㝡‷‫㉣ⰱ愠㜷⬠挠㈲‬㝡‷‫㉣ⰳ愠㜷⬠挠㐲‬㝡‷㰫牢ਾ㉣ⰵ愠㜷⬠挠㘲‬㝡‷‫㉣ⰷ愠㜷⬠挠㠲‬㝡‷‫㉣ⰹ愠㜷⬠挠〳‬㝡‷‫㍣ⰱ愠㜷⬠戼㹲挊㈳‬㝡‷‫㍣ⰳ愠㜷⬠挠㐳‬㝡‷‫㍣ⰵ愠㜷⬠挠㘳‬㝡‷‫㍣ⰷ愠㜷⬠挠㠳‬㝡‷㰫牢ਾ㍣ⰹ愠㜷⬠挠〴‬㝡‷‫㑣ⰱ愠㜷⬠挠㈴‬㝡‷‫㑣ⰳ愠㜷⬠挠㐴‬㝡‷‫㑣ⰵ愠㜷⬠戼㹲挊㘴‬㝡‷‫㑣ⰷ愠㜷⬠挠㠴‬㝡‷‫㑣ⰹ愠㜷⬠挠〵‬㝡‷‫㕣ⰱ愠㜷⬠挠㈵‬㝡‷㰫牢ਾ㕣ⰳ愠㜷⬠挠㐵‬㝡‷‫㕣ⰵ愠㜷⬠挠㘵‬㝡‷‫㕣ⰷ愠㜷⬠挠㠵‬㝡‷‫㕣ⰹ愠㜷⬠戼㹲挊〶‬㝡‷‫㙣ⰱ愠㜷⬠挠㈶‬㝡‷‫㙣ⰳ愠㜷⬠挠㐶‬㝡‷‫㙣ⰵ愠㜷⬠挠㘶‬㝡‷㰫牢ਾ㙣ⰷ愠㜷⬠挠㠶‬㝡‷‫㙣ⰹ愠㜷⬠挠〷‬㝡‷‫㝣ⰱ愠㜷⬠挠㈷‬㝡‷‫㝣ⰳ愠㜷⬠戼㹲挊㐷‬㝡‷‫㝣ⰵ愠㜷⬠挠㘷‬㝡‷‫㝣ⰷ愠㜷⬠挠㠷‬㝡‷‫㝣ⰹ愠㜷⬠挠〸‬㝡‷㰫牢ਾ㡣ⰱ愠㜷⬠挠㈸‬㝡‷‫㡣ⰳ愠㜷⬠挠㐸‬㝡‷‫㡣ⰵ愠㜷⬠挠㘸‬㝡‷‫㡣ⰷ愠㜷⬠戼㹲挊㠸‬㝡‷‫㡣ⰹ愠㜷⬠挠〹‬㝡‷‫㥣ⰱ愠㜷⬠挠㈹‬㝡‷‫㥣ⰳ愠㜷⬠挠㐹‬㝡‷㰫牢ਾ㥣ⰵ愠㜷⬠挠㘹‬㝡‷‫㥣ⰷ愠㜷⬠挠㠹‬㝡‷‫㥣ⰹ愠㜷⬠挠〱ⰰ愠㜷⬠挠〱ⰱ愠㜷⬠戼㹲挊〱ⰲ愠㜷⬠挠〱ⰳ愠㜷⬠挠〱ⰴ愠㜷⬠挠〱ⰵ愠㜷⬠挠〱ⰶ愠㜷⬠挠〱ⰷ愠㜷⬠挠〱ⰸ戼㹲愊㜷⬠挠〱ⰹ愠㜷⬠挠ㄱⰰ愠㜷⬠挠ㄱⰱ愠㜷⬠挠ㄱⰲ愠㜷⬠挠ㄱⰳ愠㜷⬠挠ㄱⰴ愠㜷⬠戼㹲挊ㄱⰵ愠㜷⬠挠ㄱⰶ愠㜷⬠挠ㄱⰷ愠㜷⬠挠ㄱⰸ愠㜷⬠挠ㄱⰹ愠㜷⬠挠㈱ⰰ愠㜷⬠挠㈱ⰱ戼㹲愊㜷⬠挠㈱ⰲ愠㜷⬠挠㈱ⰳ愠㜷⬠挠㈱ⰴ愠㜷⬠挠㈱ⰵ愠㜷⬠挠㈱ⰶ愠㜷⬠挠㈱ⰷ愠㜷⬠挠㈱ⰸ戼㹲愊㜷⬠挠㈱ⰹ愠㜷⬠挠㌱ⰰ愠㜷⬠挠㌱ⰱ愠㜷⬠挠㌱ⰲ愠㜷⬠挠㌱ⰳ愠㜷⬠挠㌱ⰴ愠㜷⬠戼㹲挊㌱ⰵ愠㜷⬠挠㌱ⰶ愠㜷⬠挠㌱ⰷ愠㜷⬠挠㌱ⰸ愠㜷⬠挠㌱ⰹ愠㜷⬠挠㐱ⰰ愠㜷⬠挠㐱ⰱ戼㹲愊㜷⬠挠㐱ⰲ愠㜷⬠挠㐱ⰳ愠㜷⬠挠㐱ⰴ愠㜷⬠挠㐱ⰵ愠㜷⬠挠㐱ⰶ愠㜷⬠挠㐱ⰷ愠㜷⬠戼㹲挊㐱ⰸ愠㜷⬠挠㐱ⰹ愠㜷⬠挠㔱ⰰ愠㜷⬠挠㔱ⰱ愠㜷⬠挠㔱ⰲ愠㜷⬠挠㔱ⰳ愠㜷⬠挠㔱ⰴ戼㹲愊㜷⬠挠㔱ⰵ愠㜷⬠挠㔱ⰶ愠㜷⬠挠㔱ⰷ愠㜷⬠挠㔱ⰸ愠㜷⬠挠㔱ⰹ愠㜷⬠挠㘱ⰰ愠㜷⬠戼㹲挊㘱ⰱ愠㜷⬠挠㘱ⰲ愠㜷⬠挠㘱ⰳ愠㜷⬠挠㘱ⰴ愠㜷⬠挠㘱ⰵ愠㜷⬠挠㘱ⰶ愠㜷⬠挠㘱ⰷ戼㹲愊㜷⬠挠㘱ⰸ愠㜷⬠挠㘱ⰹ愠㜷⬠挠㜱ⰰ愠㜷⬠挠㜱ⰱ愠㜷⬠挠㜱ⰲ愠㜷⬠挠㜱ⰳ愠㜷⬠戼㹲挊㜱ⰴ愠㜷⬠挠㜱ⰵ愠㜷⬠挠㜱ⰶ愠㜷⬠挠㜱ⰷ愠㜷⬠挠㜱ⰸ愠㜷⬠挠㜱ⰹ愠㜷⬠挠㠱ⰰ戼㹲愊㜷⬠挠㠱ⰱ愠㜷⬠挠㠱ⰲ愠㜷⬠挠㠱ⰳ愠㜷⬠挠㠱ⰴ愠㜷⬠挠㠱ⰵ愠㜷⬠挠㠱ⰶ愠㜷⬠戼㹲挊㠱ⰷ愠㜷⬠挠㠱ⰸ愠㜷⬠挠㠱ⰹ愠㜷⬠挠㤱ⰰ愠㜷⬠挠㤱ⰱ愠㜷⬠挠㤱ⰲ愠㜷⬠挠㤱ⰳ戼㹲愊㜷⬠挠㤱ⰴ愠㜷⬠挠㤱ⰵ愠㜷⬠挠㤱ⰶ愠㜷⬠挠㤱ⰷ愠㜷⬠挠㤱ⰸ愠㜷⬠挠㤱ⰹ愠㜷⬠戼㹲挊〲ⰰ愠㜷⬠挠〲ⰱ愠㜷⬠挠〲ⰲ愠㜷⬠挠〲ⰳ愠㜷⬠挠〲ⰴ愠㜷⬠挠〲ⰵ愠㜷⬠挠〲ⰶ戼㹲愊㜷⬠挠〲ⰷ愠㜷⬠挠〲ⰸ愠㜷⬠挠〲ⰹ愠㜷⬠挠ㄲⰰ†㝡‷‫㉣ㄱ‬㝡‸‫ㅣ‬㝡‸‫㉣‬㝡‸㰫牢ਾ㍣‬㝡‸‫㑣‬㝡‸‫㕣‬㝡‸‫㙣‬㝡‸‫㝣‬㝡‸‫㡣‬㝡‸‫㥣‬㝡‸‫ㅣⰰ愠㠷戼㹲⬊挠ㄱ‬㝡‸‫ㅣⰲ愠㠷⬠挠㌱‬㝡‸‫ㅣⰴ愠㠷⬠挠㔱‬㝡‸‫ㅣⰶ愠㠷⬠挠㜱‬㝡‸㰫牢ਾㅣⰸ愠㠷⬠挠㤱‬㝡‸‫㉣ⰰ愠㠷⬠挠ㄲ‬㝡‸‫㉣ⰲ愠㠷⬠挠㌲‬㝡‸‫㉣ⰴ愠㠷⬠戼㹲挊㔲‬㝡‸‫㉣ⰶ愠㠷⬠挠㜲‬㝡‸‫㉣ⰸ愠㠷⬠挠㤲‬㝡‸‫㍣ⰰ愠㠷⬠挠ㄳ‬㝡‸㰫牢ਾ㍣ⰲ愠㠷⬠挠㌳‬㝡‸‫㍣ⰴ愠㠷⬠挠㔳‬㝡‸‫㍣ⰶ愠㠷⬠挠㜳‬㝡‸‫㍣ⰸ愠㠷⬠戼㹲挊㤳‬㝡‸‫㑣ⰰ愠㠷⬠挠ㄴ‬㝡‸‫㑣ⰲ愠㠷⬠挠㌴‬㝡‸‫㑣ⰴ愠㠷⬠挠㔴‬㝡‸㰫牢ਾ㑣ⰶ愠㠷⬠挠㜴‬㝡‸‫㑣ⰸ愠㠷⬠挠㤴‬㝡‸‫㕣ⰰ愠㠷⬠挠ㄵ‬㝡‸‫㕣ⰲ愠㠷⬠戼㹲挊㌵‬㝡‸‫㕣ⰴ愠㠷⬠挠㔵‬㝡‸‫㕣ⰶ愠㠷⬠挠㜵‬㝡‸‫㕣ⰸ愠㠷⬠挠㤵‬㝡‸㰫牢ਾ㙣ⰰ愠㠷⬠挠ㄶ‬㝡‸‫㙣ⰲ愠㠷⬠挠㌶‬㝡‸‫㙣ⰴ愠㠷⬠挠㔶‬㝡‸‫㙣ⰶ愠㠷⬠戼㹲挊㜶‬㝡‸‫㙣ⰸ愠㠷⬠挠㤶‬㝡‸‫㝣ⰰ愠㠷⬠挠ㄷ‬㝡‸‫㝣ⰲ愠㠷⬠挠㌷‬㝡‸㰫牢ਾ㝣ⰴ愠㠷⬠挠㔷‬㝡‸‫㝣ⰶ愠㠷⬠挠㜷‬㝡‸‫㝣ⰸ愠㠷⬠挠㤷‬㝡‸‫㡣ⰰ愠㠷⬠戼㹲挊ㄸ‬㝡‸‫㡣ⰲ愠㠷⬠挠㌸‬㝡‸‫㡣ⰴ愠㠷⬠挠㔸‬㝡‸‫㡣ⰶ愠㠷⬠挠㜸‬㝡‸㰫牢ਾ㡣ⰸ愠㠷⬠挠㤸‬㝡‸‫㥣ⰰ愠㠷⬠挠ㄹ‬㝡‸‫㥣ⰲ愠㠷⬠挠㌹‬㝡‸‫㥣ⰴ愠㠷⬠戼㹲挊㔹‬㝡‸‫㥣ⰶ愠㠷⬠挠㜹‬㝡‸‫㥣ⰸ愠㠷⬠挠㤹‬㝡‸‫ㅣ〰‬㝡‸‫ㅣ㄰‬㝡‸㰫牢ਾㅣ㈰‬㝡‸‫ㅣ㌰‬㝡‸‫ㅣ㐰‬㝡‸‫ㅣ㔰‬㝡‸‫ㅣ㘰‬㝡‸‫ㅣ㜰‬㝡‸‫ㅣ㠰㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣ㤰‬㝡‸‫ㅣ〱‬㝡‸‫ㅣㄱ‬㝡‸‫ㅣ㈱‬㝡‸‫ㅣ㌱‬㝡‸‫ㅣ㐱‬㝡‸㰫牢ਾㅣ㔱‬㝡‸‫ㅣ㘱‬㝡‸‫ㅣ㜱‬㝡‸‫ㅣ㠱‬㝡‸‫ㅣ㤱‬㝡‸‫ㅣ〲‬㝡‸‫ㅣㄲ㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣ㈲‬㝡‸‫ㅣ㌲‬㝡‸‫ㅣ㐲‬㝡‸‫ㅣ㔲‬㝡‸‫ㅣ㘲‬㝡‸‫ㅣ㜲‬㝡‸㰫牢ਾㅣ㠲‬㝡‸‫ㅣ㤲‬㝡‸‫ㅣ〳‬㝡‸‫ㅣㄳ‬㝡‸‫ㅣ㈳‬㝡‸‫ㅣ㌳‬㝡‸‫ㅣ㐳㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣ㔳‬㝡‸‫ㅣ㘳‬㝡‸‫ㅣ㜳‬㝡‸‫ㅣ㠳‬㝡‸‫ㅣ㤳‬㝡‸‫ㅣ〴‬㝡‸㰫牢ਾㅣㄴ‬㝡‸‫ㅣ㈴‬㝡‸‫ㅣ㌴‬㝡‸‫ㅣ㐴‬㝡‸‫ㅣ㔴‬㝡‸‫ㅣ㘴‬㝡‸‫ㅣ㜴㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣ㠴‬㝡‸‫ㅣ㤴‬㝡‸‫ㅣ〵‬㝡‸‫ㅣㄵ‬㝡‸‫ㅣ㈵‬㝡‸‫ㅣ㌵‬㝡‸㰫牢ਾㅣ㐵‬㝡‸‫ㅣ㔵‬㝡‸‫ㅣ㘵‬㝡‸‫ㅣ㜵‬㝡‸‫ㅣ㠵‬㝡‸‫ㅣ㤵‬㝡‸‫ㅣ〶‬㝡㰸牢ਾ‫ㅣㄶ‬㝡‸‫ㅣ㈶‬㝡‸‫ㅣ㌶‬㝡‸‫ㅣ㐶‬㝡‸‫ㅣ㔶‬㝡‸‫ㅣ㘶‬㝡‸‫ㅣ㜶㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣ㠶‬㝡‸‫ㅣ㤶‬㝡‸‫ㅣ〷‬㝡‸‫ㅣㄷ‬㝡‸‫ㅣ㈷‬㝡‸‫ㅣ㌷‬㝡‸㰫牢ਾㅣ㐷‬㝡‸‫ㅣ㔷‬㝡‸‫ㅣ㘷‬㝡‸‫ㅣ㜷‬㝡‸‫ㅣ㠷‬㝡‸‫ㅣ㤷‬㝡‸‫ㅣ〸㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣㄸ‬㝡‸‫ㅣ㈸‬㝡‸‫ㅣ㌸‬㝡‸‫ㅣ㐸‬㝡‸‫ㅣ㔸‬㝡‸‫ㅣ㘸‬㝡‸㰫牢ਾㅣ㜸‬㝡‸‫ㅣ㠸‬㝡‸‫ㅣ㤸‬㝡‸‫ㅣ〹‬㝡‸‫ㅣㄹ‬㝡‸‫ㅣ㈹‬㝡‸‫ㅣ㌹㰬牢ਾ㝡‸‫ㅣ㐹‬㝡‸‫ㅣ㔹‬㝡‸‫ㅣ㘹‬㝡‸‫ㅣ㜹‬㝡‸‫ㅣ㠹‬㝡‸‫ㅣ㤹‬㝡‸㰫牢ਾ㉣〰‬㝡‸‫㉣㄰‬㝡‸‫㉣㈰‬㝡‸‫㉣㌰‬㝡‸‫㉣㐰‬㝡‸‫㉣㔰‬㝡‸‫㉣㘰㰬牢ਾ㝡‸‫㉣㜰‬㝡‸‫㉣㠰‬㝡‸‫㉣㤰‬㝡‸‫㉣〱‬愠㠷⬠挠ㄲⰱ愠㤷⬠挠ⰱ愠㤷⬠挠ⰲ愠㤷⬠戼㹲挊ⰳ愠㤷⬠挠ⰴ愠㤷⬠挠ⰵ愠㤷⬠挠ⰶ愠㤷⬠挠ⰷ愠㤷⬠挠ⰸ愠㤷⬠挠ⰹ愠㤷⬠挠〱‬㝡㰹牢ਾ‫ㅣⰱ愠㤷⬠挠㈱‬㝡‹‫ㅣⰳ愠㤷⬠挠㐱‬㝡‹‫ㅣⰵ愠㤷⬠挠㘱‬㝡‹‫ㅣⰷ愠㤷⬠戼㹲挊㠱‬㝡‹‫ㅣⰹ愠㤷⬠挠〲‬㝡‹‫㉣ⰱ愠㤷⬠挠㈲‬㝡‹‫㉣ⰳ愠㤷⬠挠㐲‬㝡‹㰫牢ਾ㉣ⰵ愠㤷⬠挠㘲‬㝡‹‫㉣ⰷ愠㤷⬠挠㠲‬㝡‹‫㉣ⰹ愠㤷⬠挠〳‬㝡‹‫㍣ⰱ愠㤷⬠戼㹲挊㈳‬㝡‹‫㍣ⰳ愠㤷⬠挠㐳‬㝡‹‫㍣ⰵ愠㤷⬠挠㘳‬㝡‹‫㍣ⰷ愠㤷⬠挠㠳‬㝡‹㰫牢ਾ㍣ⰹ愠㤷⬠挠〴‬㝡‹‫㑣ⰱ愠㤷⬠挠㈴‬㝡‹‫㑣ⰳ愠㤷⬠挠㐴‬㝡‹‫㑣ⰵ愠㤷⬠戼㹲挊㘴‬㝡‹‫㑣ⰷ愠㤷⬠挠㠴‬㝡‹‫㑣ⰹ愠㤷⬠挠〵‬㝡‹‫㕣ⰱ愠㤷⬠挠㈵‬㝡‹㰫牢ਾ㕣ⰳ愠㤷⬠挠㐵‬㝡‹‫㕣ⰵ愠㤷⬠挠㘵‬㝡‹‫㕣ⰷ愠㤷⬠挠㠵‬㝡‹‫㕣ⰹ愠㤷⬠戼㹲挊〶‬㝡‹‫㙣ⰱ愠㤷⬠挠㈶‬㝡‹‫㙣ⰳ愠㤷⬠挠㐶‬㝡‹‫㙣ⰵ愠㤷⬠挠㘶‬㝡‹㰫牢ਾ㙣ⰷ愠㤷⬠挠㠶‬㝡‹‫㙣ⰹ愠㤷⬠挠〷‬㝡‹‫㝣ⰱ愠㤷⬠挠㈷‬㝡‹‫㝣ⰳ愠㤷⬠戼㹲挊㐷‬㝡‹‫㝣ⰵ愠㤷⬠挠㘷‬㝡‹‫㝣ⰷ愠㤷⬠挠㠷‬㝡‹‫㝣ⰹ愠㤷⬠挠〸‬㝡‹㰫牢ਾ㡣ⰱ愠㤷⬠挠㈸‬㝡‹‫㡣ⰳ愠㤷⬠挠㐸‬㝡‹‫㡣ⰵ愠㤷⬠挠㘸‬㝡‹‫㡣ⰷ愠㤷⬠戼㹲挊㠸‬㝡‹‫㡣ⰹ愠㤷⬠挠〹‬㝡‹‫㥣ⰱ愠㤷⬠挠㈹‬㝡‹‫㥣ⰳ愠㤷⬠挠㐹‬㝡‹㰫牢ਾ㥣ⰵ愠㤷⬠挠㘹‬㝡‹‫㥣ⰷ愠㤷⬠挠㠹‬㝡‹‫㥣ⰹ愠㤷⬠挠〱ⰰ愠㤷⬠挠〱ⰱ愠㤷⬠戼㹲挊〱ⰲ愠㤷⬠挠〱ⰳ愠㤷⬠挠〱ⰴ愠㤷⬠挠〱ⰵ愠㤷⬠挠〱ⰶ愠㤷⬠挠〱ⰷ愠㤷⬠挠〱ⰸ戼㹲愊㤷⬠挠〱ⰹ愠㤷⬠挠ㄱⰰ愠㤷⬠挠ㄱⰱ愠㤷⬠挠ㄱⰲ愠㤷⬠挠ㄱⰳ愠㤷⬠挠ㄱⰴ愠㤷⬠戼㹲挊ㄱⰵ愠㤷⬠挠ㄱⰶ愠㤷⬠挠ㄱⰷ愠㤷⬠挠ㄱⰸ愠㤷⬠挠ㄱⰹ愠㤷⬠挠㈱ⰰ愠㤷⬠挠㈱ⰱ戼㹲愊㤷⬠挠㈱ⰲ愠㤷⬠挠㈱ⰳ愠㤷⬠挠㈱ⰴ愠㤷⬠挠㈱ⰵ愠㤷⬠挠㈱ⰶ愠㤷⬠挠㈱ⰷ愠㤷⬠戼㹲挊㈱ⰸ愠㤷⬠挠㈱ⰹ愠㤷⬠挠㌱ⰰ愠㤷⬠挠㌱ⰱ愠㤷⬠挠㌱ⰲ愠㤷⬠挠㌱ⰳ愠㤷⬠挠㌱ⰴ戼㹲愊㤷⬠挠㌱ⰵ愠㤷⬠挠㌱ⰶ愠㤷⬠挠㌱ⰷ愠㤷⬠挠㌱ⰸ愠㤷⬠挠㌱ⰹ愠㤷⬠挠㐱ⰰ愠㤷⬠戼㹲挊㐱ⰱ愠㤷⬠挠㐱ⰲ愠㤷⬠挠㐱ⰳ愠㤷⬠挠㐱ⰴ愠㤷⬠挠㐱ⰵ愠㤷⬠挠㐱ⰶ愠㤷⬠挠㐱ⰷ戼㹲愊㤷⬠挠㐱ⰸ愠㤷⬠挠㐱ⰹ愠㤷⬠挠㔱ⰰ愠㤷⬠挠㔱ⰱ愠㤷⬠挠㔱ⰲ愠㤷⬠挠㔱ⰳ愠㤷⬠戼㹲挊㔱ⰴ愠㤷⬠挠㔱ⰵ愠㤷⬠挠㔱ⰶ愠㤷⬠挠㔱ⰷ愠㤷⬠挠㔱ⰸ愠㤷⬠挠㔱ⰹ愠㤷⬠挠㘱ⰰ戼㹲愊㤷⬠挠㘱ⰱ愠㤷⬠挠㘱ⰲ愠㤷⬠挠㘱ⰳ愠㤷⬠挠㘱ⰴ愠㤷⬠挠㘱ⰵ愠㤷⬠挠㘱ⰶ愠㤷⬠戼㹲挊㘱ⰷ愠㤷⬠挠㘱ⰸ愠㤷⬠挠㘱ⰹ愠㤷⬠挠㜱ⰰ愠㤷⬠挠㜱ⰱ愠㤷⬠挠㜱ⰲ愠㤷⬠挠㜱ⰳ戼㹲愊㤷⬠挠㜱ⰴ愠㤷⬠挠㜱ⰵ愠㤷⬠挠㜱ⰶ愠㤷⬠挠㜱ⰷ愠㤷⬠挠㜱ⰸ愠㤷⬠挠㜱ⰹ愠㤷⬠戼㹲挊㠱ⰰ愠㤷⬠挠㠱ⰱ愠㤷⬠挠㠱ⰲ愠㤷⬠挠㠱ⰳ愠㤷⬠挠㠱ⰴ愠㤷⬠挠㠱ⰵ愠㤷⬠挠㠱ⰶ戼㹲愊㤷⬠挠㠱ⰷ愠㤷⬠挠㠱ⰸ愠㤷⬠挠㠱ⰹ愠㤷⬠挠㤱ⰰ愠㤷⬠挠㤱ⰱ愠㤷⬠挠㤱ⰲ愠㤷⬠戼㹲挊㤱ⰳ愠㤷⬠挠㤱ⰴ愠㤷⬠挠㤱ⰵ愠㤷⬠挠㤱ⰶ愠㤷⬠挠㤱ⰷ愠㤷⬠挠㤱ⰸ愠㤷⬠挠㤱ⰹ戼㹲愊㤷⬠挠〲ⰰ愠㤷⬠挠〲ⰱ愠㤷⬠挠〲ⰲ愠㤷⬠挠〲ⰳ愠㤷⬠挠〲ⰴ愠㤷⬠挠〲ⰵ愠㤷⬠戼㹲挊〲ⰶ愠㤷⬠挠〲ⰷ愠㤷⬠挠〲ⰸ愠㤷⬠挠〲ⰹ愠㤷⬠挠ㄲⰰ†㝡‹‫㉣ㄱ‬㡡‰‫ㅣ‬㡡‰‫㉣‬㡡‰㰫牢ਾ㍣‬㡡‰‫㑣‬㡡‰‫㕣‬㡡‰‫㙣‬㡡‰‫㝣‬㡡‰‫㡣‬㡡‰‫㥣‬㡡‰‫ㅣⰰ愠〸戼㹲⬊挠ㄱ‬㡡‰‫ㅣⰲ愠〸⬠挠㌱‬㡡‰‫ㅣⰴ愠〸⬠挠㔱‬㡡‰‫ㅣⰶ愠〸⬠挠㜱‬㡡‰㰫牢ਾㅣⰸ愠〸⬠挠㤱‬㡡‰‫㉣ⰰ愠〸⬠挠ㄲ‬㡡‰‫㉣ⰲ愠〸⬠挠㌲‬㡡‰‫㉣ⰴ愠〸⬠戼㹲挊㔲‬㡡‰‫㉣ⰶ愠〸⬠挠㜲‬㡡‰‫㉣ⰸ愠〸⬠挠㤲‬㡡‰‫㍣ⰰ愠〸⬠挠ㄳ‬㡡‰㰫牢ਾ㍣ⰲ愠〸⬠挠㌳‬㡡‰‫㍣ⰴ愠〸⬠挠㔳‬㡡‰‫㍣ⰶ愠〸⬠挠㜳‬㡡‰‫㍣ⰸ愠〸⬠戼㹲挊㤳‬㡡‰‫㑣ⰰ愠〸⬠挠ㄴ‬㡡‰‫㑣ⰲ愠〸⬠挠㌴‬㡡‰‫㑣ⰴ愠〸⬠挠㔴‬㡡‰㰫牢ਾ㑣ⰶ愠〸⬠挠㜴‬㡡‰‫㑣ⰸ愠〸⬠挠㤴‬㡡‰‫㕣ⰰ愠〸⬠挠ㄵ‬㡡‰‫㕣ⰲ愠〸⬠戼㹲挊㌵‬㡡‰‫㕣ⰴ愠〸⬠挠㔵‬㡡‰‫㕣ⰶ愠〸⬠挠㜵‬㡡‰‫㕣ⰸ愠〸⬠挠㤵‬㡡‰㰫牢ਾ㙣ⰰ愠〸⬠挠ㄶ‬㡡‰‫㙣ⰲ愠〸⬠挠㌶‬㡡‰‫㙣ⰴ愠〸⬠挠㔶‬㡡‰‫㙣ⰶ愠〸⬠戼㹲挊㜶‬㡡‰‫㙣ⰸ愠〸⬠挠㤶‬㡡‰‫㝣ⰰ愠〸⬠挠ㄷ‬㡡‰‫㝣ⰲ愠〸⬠挠㌷‬㡡‰㰫牢ਾ㝣ⰴ愠〸⬠挠㔷‬㡡‰‫㝣ⰶ愠〸⬠挠㜷‬㡡‰‫㝣ⰸ愠〸⬠挠㤷‬㡡‰‫㡣ⰰ愠〸⬠戼㹲挊ㄸ‬㡡‰‫㡣ⰲ愠〸⬠挠㌸‬㡡‰‫㡣ⰴ愠〸⬠挠㔸‬㡡‰‫㡣ⰶ愠〸⬠挠㜸‬㡡‰㰫牢ਾ㡣ⰸ愠〸⬠挠㤸‬㡡‰‫㥣ⰰ愠〸⬠挠ㄹ‬㡡‰‫㥣ⰲ愠〸⬠挠㌹‬㡡‰‫㥣ⰴ愠〸⬠戼㹲挊㔹‬㡡‰‫㥣ⰶ愠〸⬠挠㜹‬㡡‰‫㥣ⰸ愠〸⬠挠㤹‬㡡‰‫ㅣ〰‬㡡‰‫ㅣ㄰‬㡡‰㰫牢ਾㅣ㈰‬㡡‰‫ㅣ㌰‬㡡‰‫ㅣ㐰‬㡡‰‫ㅣ㔰‬㡡‰‫ㅣ㘰‬㡡‰‫ㅣ㜰‬㡡‰‫ㅣ㠰㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣ㤰‬㡡‰‫ㅣ〱‬㡡‰‫ㅣㄱ‬㡡‰‫ㅣ㈱‬㡡‰‫ㅣ㌱‬㡡‰‫ㅣ㐱‬㡡‰㰫牢ਾㅣ㔱‬㡡‰‫ㅣ㘱‬㡡‰‫ㅣ㜱‬㡡‰‫ㅣ㠱‬㡡‰‫ㅣ㤱‬㡡‰‫ㅣ〲‬㡡‰‫ㅣㄲ㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣ㈲‬㡡‰‫ㅣ㌲‬㡡‰‫ㅣ㐲‬㡡‰‫ㅣ㔲‬㡡‰‫ㅣ㘲‬㡡‰‫ㅣ㜲‬㡡‰㰫牢ਾㅣ㠲‬㡡‰‫ㅣ㤲‬㡡‰‫ㅣ〳‬㡡‰‫ㅣㄳ‬㡡‰‫ㅣ㈳‬㡡‰‫ㅣ㌳‬㡡‰‫ㅣ㐳㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣ㔳‬㡡‰‫ㅣ㘳‬㡡‰‫ㅣ㜳‬㡡‰‫ㅣ㠳‬㡡‰‫ㅣ㤳‬㡡‰‫ㅣ〴‬㡡‰㰫牢ਾㅣㄴ‬㡡‰‫ㅣ㈴‬㡡‰‫ㅣ㌴‬㡡‰‫ㅣ㐴‬㡡‰‫ㅣ㔴‬㡡‰‫ㅣ㘴‬㡡‰‫ㅣ㜴㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣ㠴‬㡡‰‫ㅣ㤴‬㡡‰‫ㅣ〵‬㡡‰‫ㅣㄵ‬㡡‰‫ㅣ㈵‬㡡‰‫ㅣ㌵‬㡡‰㰫牢ਾㅣ㐵‬㡡‰‫ㅣ㔵‬㡡‰‫ㅣ㘵‬㡡‰‫ㅣ㜵‬㡡‰‫ㅣ㠵‬㡡‰‫ㅣ㤵‬㡡‰‫ㅣ〶㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣㄶ‬㡡‰‫ㅣ㈶‬㡡‰‫ㅣ㌶‬㡡‰‫ㅣ㐶‬㡡‰‫ㅣ㔶‬㡡‰‫ㅣ㘶‬㡡‰㰫牢ਾㅣ㜶‬㡡‰‫ㅣ㠶‬㡡‰‫ㅣ㤶‬㡡‰‫ㅣ〷‬㡡‰‫ㅣㄷ‬㡡‰‫ㅣ㈷‬㡡‰‫ㅣ㌷㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣ㐷‬㡡‰‫ㅣ㔷‬㡡‰‫ㅣ㘷‬㡡‰‫ㅣ㜷‬㡡‰‫ㅣ㠷‬㡡‰‫ㅣ㤷‬㡡‰㰫牢ਾㅣ〸‬㡡‰‫ㅣㄸ‬㡡‰‫ㅣ㈸‬㡡‰‫ㅣ㌸‬㡡‰‫ㅣ㐸‬㡡‰‫ㅣ㔸‬㡡‰‫ㅣ㘸㰬牢ਾ㡡‰‫ㅣ㜸‬㡡‰‫ㅣ㠸‬㡡‰‫ㅣ㤸‬㡡‰‫ㅣ〹‬㡡‰‫ㅣㄹ‬㡡‰‫ㅣ㈹‬㡡‰㰫牢ਾㅣ㌹‬㡡‰‫ㅣ㐹‬㡡‰‫ㅣ㔹‬㡡‰‫ㅣ㘹‬㡡‰‫ㅣ㜹‬㡡‰‫ㅣ㠹‬㡡‰‫ㅣ㤹㰬牢ਾ㡡‰‫㉣〰‬㡡‰‫㉣㄰‬㡡‰‫㉣㈰‬㡡‰‫㉣㌰‬㡡‰‫㉣㐰‬㡡‰‫㉣㔰‬㡡‰㰫牢ਾ㉣㘰‬㡡‰‫㉣㜰‬㡡‰‫㉣㠰‬㡡‰‫㉣㤰‬㡡‰‫㉣〱‬愠〸⬠挠ㄲⰱ愠ㄸ⬠挠ⰱ愠ㄸ⬠挠ⰲ愠ㄸ⬠戼㹲挊ⰳ愠ㄸ⬠挠ⰴ愠ㄸ⬠挠ⰵ愠ㄸ⬠挠ⰶ愠ㄸ⬠挠ⰷ愠ㄸ⬠挠ⰸ愠ㄸ⬠挠ⰹ愠ㄸ⬠挠〱‬㡡㰱牢ਾ‫ㅣⰱ愠ㄸ⬠挠㈱‬㡡‱‫ㅣⰳ愠ㄸ⬠挠㐱‬㡡‱‫ㅣⰵ愠ㄸ⬠挠㘱‬㡡‱‫ㅣⰷ愠ㄸ⬠戼㹲挊㠱‬㡡‱‫ㅣⰹ愠ㄸ⬠挠〲‬㡡‱‫㉣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈲‬㡡‱‫㉣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐲‬㡡‱㰫牢ਾ㉣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘲‬㡡‱‫㉣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠲‬㡡‱‫㉣ⰹ愠ㄸ⬠挠〳‬㡡‱‫㍣ⰱ愠ㄸ⬠戼㹲挊㈳‬㡡‱‫㍣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐳‬㡡‱‫㍣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘳‬㡡‱‫㍣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠳‬㡡‱㰫牢ਾ㍣ⰹ愠ㄸ⬠挠〴‬㡡‱‫㑣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈴‬㡡‱‫㑣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐴‬㡡‱‫㑣ⰵ愠ㄸ⬠戼㹲挊㘴‬㡡‱‫㑣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠴‬㡡‱‫㑣ⰹ愠ㄸ⬠挠〵‬㡡‱‫㕣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈵‬㡡‱㰫牢ਾ㕣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐵‬㡡‱‫㕣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘵‬㡡‱‫㕣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠵‬㡡‱‫㕣ⰹ愠ㄸ⬠戼㹲挊〶‬㡡‱‫㙣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈶‬㡡‱‫㙣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐶‬㡡‱‫㙣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘶‬㡡‱㰫牢ਾ㙣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠶‬㡡‱‫㙣ⰹ愠ㄸ⬠挠〷‬㡡‱‫㝣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈷‬㡡‱‫㝣ⰳ愠ㄸ⬠戼㹲挊㐷‬㡡‱‫㝣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘷‬㡡‱‫㝣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠷‬㡡‱‫㝣ⰹ愠ㄸ⬠挠〸‬㡡‱㰫牢ਾ㡣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈸‬㡡‱‫㡣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐸‬㡡‱‫㡣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘸‬㡡‱‫㡣ⰷ愠ㄸ⬠戼㹲挊㠸‬㡡‱‫㡣ⰹ愠ㄸ⬠挠〹‬㡡‱‫㥣ⰱ愠ㄸ⬠挠㈹‬㡡‱‫㥣ⰳ愠ㄸ⬠挠㐹‬㡡‱㰫牢ਾ㥣ⰵ愠ㄸ⬠挠㘹‬㡡‱‫㥣ⰷ愠ㄸ⬠挠㠹‬㡡‱‫㥣ⰹ愠ㄸ⬠挠〱ⰰ愠ㄸ⬠挠〱ⰱ愠ㄸ⬠戼㹲挊〱ⰲ愠ㄸ⬠挠〱ⰳ愠ㄸ⬠挠〱ⰴ愠ㄸ⬠挠〱ⰵ愠ㄸ⬠挠〱ⰶ愠ㄸ⬠挠〱ⰷ愠ㄸ⬠挠〱ⰸ戼㹲愊ㄸ⬠挠〱ⰹ愠ㄸ⬠挠ㄱⰰ愠ㄸ⬠挠ㄱⰱ愠ㄸ⬠挠ㄱⰲ愠ㄸ⬠挠ㄱⰳ愠ㄸ⬠挠ㄱⰴ愠ㄸ⬠戼㹲挊ㄱⰵ愠ㄸ⬠挠ㄱⰶ愠ㄸ⬠挠ㄱⰷ愠ㄸ⬠挠ㄱⰸ愠ㄸ⬠挠ㄱⰹ愠ㄸ⬠挠㈱ⰰ愠ㄸ⬠挠㈱ⰱ戼㹲愊ㄸ⬠挠㈱ⰲ愠ㄸ⬠挠㈱ⰳ愠ㄸ⬠挠㈱ⰴ愠ㄸ⬠挠㈱ⰵ愠ㄸ⬠挠㈱ⰶ愠ㄸ⬠挠㈱ⰷ愠ㄸ⬠戼㹲挊㈱ⰸ愠ㄸ⬠挠㈱ⰹ愠ㄸ⬠挠㌱ⰰ愠ㄸ⬠挠㌱ⰱ愠ㄸ⬠挠㌱ⰲ愠ㄸ⬠挠㌱ⰳ愠ㄸ⬠挠㌱ⰴ戼㹲愊ㄸ⬠挠㌱ⰵ愠ㄸ⬠挠㌱ⰶ愠ㄸ⬠挠㌱ⰷ愠ㄸ⬠挠㌱ⰸ愠ㄸ⬠挠㌱ⰹ愠ㄸ⬠挠㐱ⰰ愠ㄸ⬠戼㹲挊㐱ⰱ愠ㄸ⬠挠㐱ⰲ愠ㄸ⬠挠㐱ⰳ愠ㄸ⬠挠㐱ⰴ愠ㄸ⬠挠㐱ⰵ愠ㄸ⬠挠㐱ⰶ愠ㄸ⬠挠㐱ⰷ戼㹲愊ㄸ⬠挠㐱ⰸ愠ㄸ⬠挠㐱ⰹ愠ㄸ⬠挠㔱ⰰ愠ㄸ⬠挠㔱ⰱ愠ㄸ⬠挠㔱ⰲ愠ㄸ⬠挠㔱ⰳ愠ㄸ⬠戼㹲挊㔱ⰴ愠ㄸ⬠挠㔱ⰵ愠ㄸ⬠挠㔱ⰶ愠ㄸ⬠挠㔱ⰷ愠ㄸ⬠挠㔱ⰸ愠ㄸ⬠挠㔱ⰹ愠ㄸ⬠挠㘱ⰰ戼㹲愊ㄸ⬠挠㘱ⰱ愠ㄸ⬠挠㘱ⰲ愠ㄸ⬠挠㘱ⰳ愠ㄸ⬠挠㘱ⰴ愠ㄸ⬠挠㘱ⰵ愠ㄸ⬠挠㘱ⰶ愠ㄸ⬠戼㹲挊㘱ⰷ愠ㄸ⬠挠㘱ⰸ愠ㄸ⬠挠㘱ⰹ愠ㄸ⬠挠㜱ⰰ愠ㄸ⬠挠㜱ⰱ愠ㄸ⬠挠㜱ⰲ愠ㄸ⬠挠㜱ⰳ戼㹲愊ㄸ⬠挠㜱ⰴ愠ㄸ⬠挠㜱ⰵ愠ㄸ⬠挠㜱ⰶ愠ㄸ⬠挠㜱ⰷ愠ㄸ⬠挠㜱ⰸ愠ㄸ⬠挠㜱ⰹ愠ㄸ⬠戼㹲挊㠱ⰰ愠ㄸ⬠挠㠱ⰱ愠ㄸ⬠挠㠱ⰲ愠ㄸ⬠挠㠱ⰳ愠ㄸ⬠挠㠱ⰴ愠ㄸ⬠挠㠱ⰵ愠ㄸ⬠挠㠱ⰶ戼㹲愊ㄸ⬠挠㠱ⰷ愠ㄸ⬠挠㠱ⰸ愠ㄸ⬠挠㠱ⰹ愠ㄸ⬠挠㤱ⰰ愠ㄸ⬠挠㤱ⰱ愠ㄸ⬠挠㤱ⰲ愠ㄸ⬠戼㹲挊㤱ⰳ愠ㄸ⬠挠㤱ⰴ愠ㄸ⬠挠㤱ⰵ愠ㄸ⬠挠㤱ⰶ愠ㄸ⬠挠㤱ⰷ愠ㄸ⬠挠㤱ⰸ愠ㄸ⬠挠㤱ⰹ戼㹲愊ㄸ⬠挠〲ⰰ愠ㄸ⬠挠〲ⰱ愠ㄸ⬠挠〲ⰲ愠ㄸ⬠挠〲ⰳ愠ㄸ⬠挠〲ⰴ愠ㄸ⬠挠〲ⰵ愠ㄸ⬠戼㹲挊〲ⰶ愠ㄸ⬠挠〲ⰷ愠ㄸ⬠挠〲ⰸ愠ㄸ⬠挠〲ⰹ愠ㄸ⬠挠ㄲⰰ†㡡‱‫㉣ㄱ‬㡡′‫ㅣ‬㡡′‫㉣‬㡡′㰫牢ਾ㍣‬㡡′‫㑣‬㡡′‫㕣‬㡡′‫㙣‬㡡′‫㝣‬㡡′‫㡣‬㡡′‫㥣‬㡡′‫ㅣⰰ愠㈸戼㹲⬊挠ㄱ‬㡡′‫ㅣⰲ愠㈸⬠挠㌱‬㡡′‫ㅣⰴ愠㈸⬠挠㔱‬㡡′‫ㅣⰶ愠㈸⬠挠㜱‬㡡′㰫牢ਾㅣⰸ愠㈸⬠挠㤱‬㡡′‫㉣ⰰ愠㈸⬠挠ㄲ‬㡡′‫㉣ⰲ愠㈸⬠挠㌲‬㡡′‫㉣ⰴ愠㈸⬠戼㹲挊㔲‬㡡′‫㉣ⰶ愠㈸⬠挠㜲‬㡡′‫㉣ⰸ愠㈸⬠挠㤲‬㡡′‫㍣ⰰ愠㈸⬠挠ㄳ‬㡡′㰫牢ਾ㍣ⰲ愠㈸⬠挠㌳‬㡡′‫㍣ⰴ愠㈸⬠挠㔳‬㡡′‫㍣ⰶ愠㈸⬠挠㜳‬㡡′‫㍣ⰸ愠㈸⬠戼㹲挊㤳‬㡡′‫㑣ⰰ愠㈸⬠挠ㄴ‬㡡′‫㑣ⰲ愠㈸⬠挠㌴‬㡡′‫㑣ⰴ愠㈸⬠挠㔴‬㡡′㰫牢ਾ㑣ⰶ愠㈸⬠挠㜴‬㡡′‫㑣ⰸ愠㈸⬠挠㤴‬㡡′‫㕣ⰰ愠㈸⬠挠ㄵ‬㡡′‫㕣ⰲ愠㈸⬠戼㹲挊㌵‬㡡′‫㕣ⰴ愠㈸⬠挠㔵‬㡡′‫㕣ⰶ愠㈸⬠挠㜵‬㡡′‫㕣ⰸ愠㈸⬠挠㤵‬㡡′㰫牢ਾ㙣ⰰ愠㈸⬠挠ㄶ‬㡡′‫㙣ⰲ愠㈸⬠挠㌶‬㡡′‫㙣ⰴ愠㈸⬠挠㔶‬㡡′‫㙣ⰶ愠㈸⬠戼㹲挊㜶‬㡡′‫㙣ⰸ愠㈸⬠挠㤶‬㡡′‫㝣ⰰ愠㈸⬠挠ㄷ‬㡡′‫㝣ⰲ愠㈸⬠挠㌷‬㡡′㰫牢ਾ㝣ⰴ愠㈸⬠挠㔷‬㡡′‫㝣ⰶ愠㈸⬠挠㜷‬㡡′‫㝣ⰸ愠㈸⬠挠㤷‬㡡′‫㡣ⰰ愠㈸⬠戼㹲挊ㄸ‬㡡′‫㡣ⰲ愠㈸⬠挠㌸‬㡡′‫㡣ⰴ愠㈸⬠挠㔸‬㡡′‫㡣ⰶ愠㈸⬠挠㜸‬㡡′㰫牢ਾ㡣ⰸ愠㈸⬠挠㤸‬㡡′‫㥣ⰰ愠㈸⬠挠ㄹ‬㡡′‫㥣ⰲ愠㈸⬠挠㌹‬㡡′‫㥣ⰴ愠㈸⬠戼㹲挊㔹‬㡡′‫㥣ⰶ愠㈸⬠挠㜹‬㡡′‫㥣ⰸ愠㈸⬠挠㤹‬㡡′‫ㅣ〰‬㡡′‫ㅣ㄰‬㡡′㰫牢ਾㅣ㈰‬㡡′‫ㅣ㌰‬㡡′‫ㅣ㐰‬㡡′‫ㅣ㔰‬㡡′‫ㅣ㘰‬㡡′‫ㅣ㜰‬㡡′‫ㅣ㠰㰬牢ਾ㡡′‫ㅣ㤰‬㡡′‫ㅣ〱‬㡡′‫ㅣㄱ‬㡡′‫ㅣ㈱‬㡡′‫ㅣ㌱‬㡡′‫ㅣ㐱‬㡡′㰫牢ਾㅣ㔱‬㡡′‫ㅣ㘱‬㡡′‫ㅣ㜱‬㡡′‫ㅣ㠱‬㡡′‫ㅣ㤱‬㡡′‫ㅣ〲‬㡡′‫ㅣㄲ㰬牢ਾ㡡′‫ㅣ㈲‬㡡′‫ㅣ㌲‬㡡′‫ㅣ㐲‬㡡′‫ㅣ㔲‬㡡′‫ㅣ㘲‬㡡′‫ㅣ㜲‬㡡′㰫牢ਾㅣ㠲‬㡡′‫ㅣ㤲‬㡡′‫ㅣ〳‬㡡′‫ㅣㄳ‬㡡′‫ㅣ㈳‬㡡′‫ㅣ㌳‬㡡′‫ㅣ㐳㰬牢ਾ㡡′‫ㅣ㔳‬㡡′‫ㅣ㘳‬㡡′‫ㅣ㜳‬㡡′‫ㅣ㠳‬㡡′‫ㅣ㤳‬㡡′‫ㅣ〴‬㡡′㰫牢ਾㅣㄴ‬㡡′‫ㅣ㈴‬㡡′‫ㅣ㌴‬㡡′‫ㅣ㐴‬㡡′‫ㅣ㔴‬㡡′‫ㅣ㘴‬㡡′‫ㅣ㜴㰬牢ਾ㡡′‫ㅣ㠴‬㡡′‫ㅣ㤴‬㡡′‫ㅣ〵‬㡡′‫ㅣㄵ‬㡡′‫ㅣ㈵‬㡡′‫ㅣ㌵‬㡡′㰫牢ਾㅣ㐵‬㡡′‫ㅣ㔵‬㡡′‫ㅣ㘵‬㡡′‫ㅣ㜵‬㡡′‫ㅣ㠵‬㡡′‫ㅣ㤵‬㡡′‫ㅣ〶㰬牢ਾ㡡′‫ㅣㄶ‬㡡′‫ㅣ㈶‬㡡′‫ㅣ㌶‬㡡′‫ㅣ㐶‬㡡′‫ㅣ㔶‬㡡′‫ㅣ㘶‬㡡′㰫牢ਾㅣ㜶‬㡡′‫ㅣ㠶‬㡡′‫ㅣ㤶‬㡡′‫ㅣ〷‬㡡′‫ㅣㄷ‬㡡′‫ㅣ㈷‬㡡′‫ㅣ㌷㰬牢ਾ㡡′‫ㅣ㐷‬㡡′‫ㅣ㔷‬㡡′‫ㅣ㘷‬㡡′‫ㅣ㜷‬㡡′‫ㅣ㠷‬㡡′‫ㅣ㤷‬㡡′㰫牢ਾㅣ〸‬㡡′‫ㅣㄸ‬㡡′‫ㅣ㈸‬㡡′‫ㅣ㌸‬㡡′‫ㅣ㐸‬㡡′‫ㅣ㔸‬㡡′‫ㅣ㘸㰬牢ਾ㡡′‫ㅣ㜸‬㡡′‫ㅣ㠸‬㡡′‫ㅣ㤸‬㡡′‫ㅣ〹‬㡡′‫ㅣㄹ‬㡡′‫ㅣ㈹‬㡡′㰫牢ਾㅣ㌹‬㡡′‫ㅣ㐹‬㡡′‫ㅣ㔹‬㡡′‫ㅣ㘹‬㡡′‫ㅣ㜹‬㡡′‫ㅣ㠹‬㡡′‫ㅣ㤹㰬牢ਾ㡡′‫㉣〰‬㡡′‫㉣㄰‬㡡′‫㉣㈰‬㡡′‫㉣㌰‬㡡′‫㉣㐰‬㡡′‫㉣㔰‬㡡′㰫牢ਾ㉣㘰‬㡡′‫㉣㜰‬㡡′‫㉣㠰‬㡡′‫㉣㤰‬㡡′‫㉣〱‬愠㈸⬠挠ㄲⰱ愠㌸⬠挠ⰱ愠㌸⬠挠ⰲ愠㌸⬠戼㹲挊ⰳ愠㌸⬠挠ⰴ愠㌸⬠挠ⰵ愠㌸⬠挠ⰶ愠㌸⬠挠ⰷ愠㌸⬠挠ⰸ愠㌸⬠挠ⰹ愠㌸⬠挠〱‬㡡㰳牢ਾ‫ㅣⰱ愠㌸⬠挠㈱‬㡡″‫ㅣⰳ愠㌸⬠挠㐱‬㡡″‫ㅣⰵ愠㌸⬠挠㘱‬㡡″‫ㅣⰷ愠㌸⬠戼㹲挊㠱‬㡡″‫ㅣⰹ愠㌸⬠挠〲‬㡡″‫㉣ⰱ愠㌸⬠挠㈲‬㡡″‫㉣ⰳ愠㌸⬠挠㐲‬㡡″㰫牢ਾ㉣ⰵ愠㌸⬠挠㘲‬㡡″‫㉣ⰷ愠㌸⬠挠㠲‬㡡″‫㉣ⰹ愠㌸⬠挠〳‬㡡″‫㍣ⰱ愠㌸⬠戼㹲挊㈳‬㡡″‫㍣ⰳ愠㌸⬠挠㐳‬㡡″‫㍣ⰵ愠㌸⬠挠㘳‬㡡″‫㍣ⰷ愠㌸⬠挠㠳‬㡡″㰫牢ਾ㍣ⰹ愠㌸⬠挠〴‬㡡″‫㑣ⰱ愠㌸⬠挠㈴‬㡡″‫㑣ⰳ愠㌸⬠挠㐴‬㡡″‫㑣ⰵ愠㌸⬠戼㹲挊㘴‬㡡″‫㑣ⰷ愠㌸⬠挠㠴‬㡡″‫㑣ⰹ愠㌸⬠挠〵‬㡡″‫㕣ⰱ愠㌸⬠挠㈵‬㡡″㰫牢ਾ㕣ⰳ愠㌸⬠挠㐵‬㡡″‫㕣ⰵ愠㌸⬠挠㘵‬㡡″‫㕣ⰷ愠㌸⬠挠㠵‬㡡″‫㕣ⰹ愠㌸⬠戼㹲挊〶‬㡡″‫㙣ⰱ愠㌸⬠挠㈶‬㡡″‫㙣ⰳ愠㌸⬠挠㐶‬㡡″‫㙣ⰵ愠㌸⬠挠㘶‬㡡″㰫牢ਾ㙣ⰷ愠㌸⬠挠㠶‬㡡″‫㙣ⰹ愠㌸⬠挠〷‬㡡″‫㝣ⰱ愠㌸⬠挠㈷‬㡡″‫㝣ⰳ愠㌸⬠戼㹲挊㐷‬㡡″‫㝣ⰵ愠㌸⬠挠㘷‬㡡″‫㝣ⰷ愠㌸⬠挠㠷‬㡡″‫㝣ⰹ愠㌸⬠挠〸‬㡡″㰫牢ਾ㡣ⰱ愠㌸⬠挠㈸‬㡡″‫㡣ⰳ愠㌸⬠挠㐸‬㡡″‫㡣ⰵ愠㌸⬠挠㘸‬㡡″‫㡣ⰷ愠㌸⬠挠㠸㰬牢ਾ㡡″‫㡣ⰹ愠㌸⬠挠〹‬㡡″‫㥣ⰱ愠㌸⬠挠㈹‬㡡″‫㥣ⰳ愠㌸⬠挠㐹‬㡡″‫㥣ⰵ戼㹲愊㌸⬠挠㘹‬㡡″‫㥣ⰷ愠㌸⬠挠㠹‬㡡″‫㥣ⰹ愠㌸⬠挠〱ⰰ愠㌸⬠挠〱ⰱ愠㌸⬠挠〱ⰲ戼㹲愊㌸⬠挠〱ⰳ愠㌸⬠挠〱ⰴ愠㌸⬠挠〱ⰵ愠㌸⬠挠〱ⰶ愠㌸⬠挠〱ⰷ愠㌸⬠挠〱ⰸ愠㌸⬠戼㹲挊〱ⰹ愠㌸⬠挠ㄱⰰ愠㌸⬠挠ㄱⰱ愠㌸⬠挠ㄱⰲ愠㌸⬠挠ㄱⰳ愠㌸⬠挠ㄱⰴ愠㌸⬠挠ㄱⰵ戼㹲愊㌸⬠挠ㄱⰶ愠㌸⬠挠ㄱⰷ愠㌸⬠挠ㄱⰸ愠㌸⬠挠ㄱⰹ愠㌸⬠挠㈱ⰰ愠㌸⬠挠㈱ⰱ愠㌸⬠戼㹲挊㈱ⰲ愠㌸⬠挠㈱ⰳ愠㌸⬠挠㈱ⰴ愠㌸⬠挠㈱ⰵ愠㌸⬠挠㈱ⰶ愠㌸⬠挠㈱ⰷ愠㌸⬠挠㈱ⰸ戼㹲愊㌸⬠挠㈱ⰹ愠㌸⬠挠㌱ⰰ愠㌸⬠挠㌱ⰱ愠㌸⬠挠㌱ⰲ愠㌸⬠挠㌱ⰳ愠㌸⬠挠㌱ⰴ愠㌸⬠戼㹲挊㌱ⰵ愠㌸⬠挠㌱ⰶ愠㌸⬠挠㌱ⰷ愠㌸⬠挠㌱ⰸ愠㌸⬠挠㌱ⰹ愠㌸⬠挠㐱ⰰ愠㌸⬠挠㐱ⰱ戼㹲愊㌸⬠挠㐱ⰲ愠㌸⬠挠㐱ⰳ愠㌸⬠挠㐱ⰴ愠㌸⬠挠㐱ⰵ愠㌸⬠挠㐱ⰶ愠㌸⬠挠㐱ⰷ愠㌸⬠戼㹲挊㐱ⰸ愠㌸⬠挠㐱ⰹ愠㌸⬠挠㔱ⰰ愠㌸⬠挠㔱ⰱ愠㌸⬠挠㔱ⰲ愠㌸⬠挠㔱ⰳ愠㌸⬠挠㔱ⰴ戼㹲愊㌸⬠挠㔱ⰵ愠㌸⬠挠㔱ⰶ愠㌸⬠挠㔱ⰷ愠㌸⬠挠㔱ⰸ愠㌸⬠挠㔱ⰹ愠㌸⬠挠㘱ⰰ愠㌸⬠戼㹲挊㘱ⰱ愠㌸⬠挠㘱ⰲ愠㌸⬠挠㘱ⰳ愠㌸⬠挠㘱ⰴ愠㌸⬠挠㘱ⰵ愠㌸⬠挠㘱ⰶ愠㌸⬠挠㘱ⰷ戼㹲愊㌸⬠挠㘱ⰸ愠㌸⬠挠㘱ⰹ愠㌸⬠挠㜱ⰰ愠㌸⬠挠㜱ⰱ愠㌸⬠挠㜱ⰲ愠㌸⬠挠㜱ⰳ愠㌸⬠戼㹲挊㜱ⰴ愠㌸⬠挠㜱ⰵ愠㌸⬠挠㜱ⰶ愠㌸⬠挠㜱ⰷ愠㌸⬠挠㜱ⰸ愠㌸⬠挠㜱ⰹ愠㌸⬠挠㠱ⰰ戼㹲愊㌸⬠挠㠱ⰱ愠㌸⬠挠㠱ⰲ愠㌸⬠挠㠱ⰳ愠㌸⬠挠㠱ⰴ愠㌸⬠挠㠱ⰵ愠㌸⬠挠㠱ⰶ愠㌸⬠戼㹲挊㠱ⰷ愠㌸⬠挠㠱ⰸ愠㌸⬠挠㠱ⰹ愠㌸⬠挠㤱ⰰ愠㌸⬠挠㤱ⰱ愠㌸⬠挠㤱ⰲ愠㌸⬠挠㤱ⰳ戼㹲愊㌸⬠挠㤱ⰴ愠㌸⬠挠㤱ⰵ愠㌸⬠挠㤱ⰶ愠㌸⬠挠㤱ⰷ愠㌸⬠挠㤱ⰸ愠㌸⬠挠㤱ⰹ愠㌸⬠戼㹲挊〲ⰰ愠㌸⬠挠〲ⰱ愠㌸⬠挠〲ⰲ愠㌸⬠挠〲ⰳ愠㌸⬠挠〲ⰴ愠㌸⬠挠〲ⰵ愠㌸⬠挠〲ⰶ戼㹲愊㌸⬠挠〲ⰷ愠㌸⬠挠〲ⰸ愠㌸⬠挠〲ⰹ愠㌸⬠挠ㄲⰰ†㡡″‫㉣ㄱ‬㡡‴‫ㅣ‬㡡‴‫㉣‬㡡‴㰫牢ਾ㍣‬㡡‴‫㑣‬㡡‴‫㕣‬㡡‴‫㙣‬㡡‴‫㝣‬㡡‴‫㡣‬㡡‴‫㥣‬㡡‴‫ㅣⰰ愠㐸戼㹲⬊挠ㄱ‬㡡‴‫ㅣⰲ愠㐸⬠挠㌱‬㡡‴‫ㅣⰴ愠㐸⬠挠㔱‬㡡‴‫ㅣⰶ愠㐸⬠挠㜱‬㡡‴㰫牢ਾㅣⰸ愠㐸⬠挠㤱‬㡡‴‫㉣ⰰ愠㐸⬠挠ㄲ‬㡡‴‫㉣ⰲ愠㐸⬠挠㌲‬㡡‴‫㉣ⰴ愠㐸⬠戼㹲挊㔲‬㡡‴‫㉣ⰶ愠㐸⬠挠㜲‬㡡‴‫㉣ⰸ愠㐸⬠挠㤲‬㡡‴‫㍣ⰰ愠㐸⬠挠ㄳ‬㡡‴㰫牢ਾ㍣ⰲ愠㐸⬠挠㌳‬㡡‴‫㍣ⰴ愠㐸⬠挠㔳‬㡡‴‫㍣ⰶ愠㐸⬠挠㜳‬㡡‴‫㍣ⰸ愠㐸⬠戼㹲挊㤳‬㡡‴‫㑣ⰰ愠㐸⬠挠ㄴ‬㡡‴‫㑣ⰲ愠㐸⬠挠㌴‬㡡‴‫㑣ⰴ愠㐸⬠挠㔴‬㡡‴㰫牢ਾ㑣ⰶ愠㐸⬠挠㜴‬㡡‴‫㑣ⰸ愠㐸⬠挠㤴‬㡡‴‫㕣ⰰ愠㐸⬠挠ㄵ‬㡡‴‫㕣ⰲ愠㐸⬠戼㹲挊㌵‬㡡‴‫㕣ⰴ愠㐸⬠挠㔵‬㡡‴‫㕣ⰶ愠㐸⬠挠㜵‬㡡‴‫㕣ⰸ愠㐸⬠挠㤵‬㡡‴㰫牢ਾ㙣ⰰ愠㐸⬠挠ㄶ‬㡡‴‫㙣ⰲ愠㐸⬠挠㌶‬㡡‴‫㙣ⰴ愠㐸⬠挠㔶‬㡡‴‫㙣ⰶ愠㐸⬠戼㹲挊㜶‬㡡‴‫㙣ⰸ愠㐸⬠挠㤶‬㡡‴‫㝣ⰰ愠㐸⬠挠ㄷ‬㡡‴‫㝣ⰲ愠㐸⬠挠㌷‬㡡‴㰫牢ਾ㝣ⰴ愠㐸⬠挠㔷‬㡡‴‫㝣ⰶ愠㐸⬠挠㜷‬㡡‴‫㝣ⰸ愠㐸⬠挠㤷‬㡡‴‫㡣ⰰ愠㐸⬠戼㹲挊ㄸ‬㡡‴‫㡣ⰲ愠㐸⬠挠㌸‬㡡‴‫㡣ⰴ愠㐸⬠挠㔸‬㡡‴‫㡣ⰶ愠㐸⬠挠㜸‬㡡‴㰫牢ਾ㡣ⰸ愠㐸⬠挠㤸‬㡡‴‫㥣ⰰ愠㐸⬠挠ㄹ‬㡡‴‫㥣ⰲ愠㐸⬠挠㌹‬㡡‴‫㥣ⰴ愠㐸⬠戼㹲挊㔹‬㡡‴‫㥣ⰶ愠㐸⬠挠㜹‬㡡‴‫㥣ⰸ愠㐸⬠挠㤹‬㡡‴‫ㅣ〰‬㡡‴‫ㅣ㄰‬㡡‴㰫牢ਾㅣ㈰‬㡡‴‫ㅣ㌰‬㡡‴‫ㅣ㐰‬㡡‴‫ㅣ㔰‬㡡‴‫ㅣ㘰‬㡡‴‫ㅣ㜰‬㡡‴‫ㅣ㠰㰬牢ਾ㡡‴‫ㅣ㤰‬㡡‴‫ㅣ〱‬㡡‴‫ㅣㄱ‬㡡‴‫ㅣ㈱‬㡡‴‫ㅣ㌱‬㡡‴‫ㅣ㐱‬㡡‴㰫牢ਾㅣ㔱‬㡡‴‫ㅣ㘱‬㡡‴‫ㅣ㜱‬㡡‴‫ㅣ㠱‬㡡‴‫ㅣ㤱‬㡡‴‫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㑣ⰹ愠〱‰‫㕣ⰰ愠〱‰‫㕣ⰱ愠〱‰‫㕣ⰲ愠〱‰‫㕣ⰳ愠〱‰㰫牢ਾ㕣ⰴ愠〱‰‫㕣ⰵ愠〱‰‫㕣ⰶ愠〱‰‫㕣ⰷ愠〱‰‫㕣ⰸ愠〱‰‫㕣ⰹ愠〱‰‫㙣ⰰ戼㹲愊〱‰‫㙣ⰱ愠〱‰‫㙣ⰲ愠〱‰‫㙣ⰳ愠〱‰‫㙣ⰴ愠〱‰‫㙣ⰵ愠〱‰‫㙣ⰶ愠〱‰㰫牢ਾ㙣ⰷ愠〱‰‫㙣ⰸ愠〱‰‫㙣ⰹ愠〱‰‫㝣ⰰ愠〱‰‫㝣ⰱ愠〱‰‫㝣ⰲ愠〱‰‫㝣ⰳ戼㹲愊〱‰‫㝣ⰴ愠〱‰‫㝣ⰵ愠〱‰‫㝣ⰶ愠〱‰‫㝣ⰷ愠〱‰‫㝣ⰸ愠〱‰‫㝣ⰹ愠〱‰㰫牢ਾ㡣ⰰ愠〱‰‫㡣ⰱ愠〱‰‫㡣ⰲ愠〱‰‫㡣ⰳ愠〱‰‫㡣ⰴ愠〱‰‫㡣ⰵ愠〱‰‫㡣ⰶ戼㹲愊〱‰‫㡣ⰷ愠〱‰‫㡣ⰸ愠〱‰‫㡣ⰹ愠〱‰‫㥣ⰰ愠〱‰‫㥣ⰱ愠〱‰‫㥣ⰲ愠〱‰㰫牢ਾ㥣ⰳ愠〱‰‫㥣ⰴ愠〱‰‫㥣ⰵ愠〱‰‫㥣ⰶ愠〱‰‫㥣ⰷ愠〱‰‫㥣ⰸ愠〱‰‫㥣ⰹ戼㹲愊〱‰‫ㅣ〰‬ㅡ〰⬠挠〱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈰‬ㅡ〰⬠挠〱ⰳ愠〱‰‫ㅣ㐰‬ㅡ〰⬠挠〱ⰵ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㘰‬ㅡ〰⬠挠〱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠰‬ㅡ〰⬠挠〱ⰹ愠〱‰‫ㅣ〱‬ㅡ〰⬠挠ㄱⰱ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㈱‬ㅡ〰⬠挠ㄱⰳ愠〱‰‫ㅣ㐱‬ㅡ〰⬠挠ㄱⰵ愠〱‰‫ㅣ㘱‬ㅡ〰⬠挠ㄱⰷ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㠱‬ㅡ〰⬠挠ㄱⰹ愠〱‰‫ㅣ〲‬ㅡ〰⬠挠㈱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈲‬ㅡ〰⬠挠㈱ⰳ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㐲‬ㅡ〰⬠挠㈱ⰵ愠〱‰‫ㅣ㘲‬ㅡ〰⬠挠㈱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠲‬ㅡ〰⬠挠㈱ⰹ戼㹲愊〱‰‫ㅣ〳‬ㅡ〰⬠挠㌱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈳‬ㅡ〰⬠挠㌱ⰳ愠〱‰‫ㅣ㐳‬ㅡ〰⬠挠㌱ⰵ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㘳‬ㅡ〰⬠挠㌱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠳‬ㅡ〰⬠挠㌱ⰹ愠〱‰‫ㅣ〴‬ㅡ〰⬠挠㐱ⰱ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㈴‬ㅡ〰⬠挠㐱ⰳ愠〱‰‫ㅣ㐴‬ㅡ〰⬠挠㐱ⰵ愠〱‰‫ㅣ㘴‬ㅡ〰⬠挠㐱ⰷ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㠴‬ㅡ〰⬠挠㐱ⰹ愠〱‰‫ㅣ〵‬ㅡ〰⬠挠㔱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈵‬ㅡ〰⬠挠㔱ⰳ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㐵‬ㅡ〰⬠挠㔱ⰵ愠〱‰‫ㅣ㘵‬ㅡ〰⬠挠㔱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠵‬ㅡ〰⬠挠㔱ⰹ戼㹲愊〱‰‫ㅣ〶‬ㅡ〰⬠挠㘱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈶‬ㅡ〰⬠挠㘱ⰳ愠〱‰‫ㅣ㐶‬ㅡ〰⬠挠㘱ⰵ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㘶‬ㅡ〰⬠挠㘱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠶‬ㅡ〰⬠挠㘱ⰹ愠〱‰‫ㅣ〷‬ㅡ〰⬠挠㜱ⰱ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㈷‬ㅡ〰⬠挠㜱ⰳ愠〱‰‫ㅣ㐷‬ㅡ〰⬠挠㜱ⰵ愠〱‰‫ㅣ㘷‬ㅡ〰⬠挠㜱ⰷ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㠷‬ㅡ〰⬠挠㜱ⰹ愠〱‰‫ㅣ〸‬ㅡ〰⬠挠㠱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈸‬ㅡ〰⬠挠㠱ⰳ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㐸‬ㅡ〰⬠挠㠱ⰵ愠〱‰‫ㅣ㘸‬ㅡ〰⬠挠㠱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠸‬ㅡ〰⬠挠㠱ⰹ戼㹲愊〱‰‫ㅣ〹‬ㅡ〰⬠挠㤱ⰱ愠〱‰‫ㅣ㈹‬ㅡ〰⬠挠㤱ⰳ愠〱‰‫ㅣ㐹‬ㅡ〰⬠挠㤱ⰵ戼㹲愊〱‰‫ㅣ㘹‬ㅡ〰⬠挠㤱ⰷ愠〱‰‫ㅣ㠹‬ㅡ〰⬠挠㤱ⰹ愠〱‰‫㉣〰‬ㅡ〰⬠挠〲ⰱ戼㹲愊〱‰‫㉣㈰‬ㅡ〰⬠挠〲ⰳ愠〱‰‫㉣㐰‬ㅡ〰⬠挠〲ⰵ愠〱‰‫㉣㘰‬ㅡ〰⬠挠〲ⰷ戼㹲愊〱‰‫㉣㠰‬ㅡ〰⬠挠〲ⰹ愠〱‰‫㉣〱‬戼㹲愊〱‰‫㉣ㄱ‬ㅡ㄰⬠挠ⰱ愠〱‱‫㉣‬ㅡ㄰⬠挠ⰳ愠〱‱‫㑣‬ㅡ㄰⬠挠ⰵ愠〱㰱牢ਾ‫㙣‬ㅡ㄰⬠挠ⰷ愠〱‱‫㡣‬ㅡ㄰⬠挠ⰹ愠〱‱‫ㅣⰰ愠〱‱‫ㅣⰱ愠〱‱‫ㅣⰲ愠〱㰱牢ਾ‫ㅣⰳ愠〱‱‫ㅣⰴ愠〱‱‫ㅣⰵ愠〱‱‫ㅣⰶ愠〱‱‫ㅣⰷ愠〱‱‫ㅣⰸ愠〱‱‫ㅣⰹ戼㹲愊〱‱‫㉣ⰰ愠〱‱‫㉣ⰱ愠〱‱‫㉣ⰲ愠〱‱‫㉣ⰳ愠〱‱‫㉣ⰴ愠〱‱‫㉣ⰵ愠〱‱㰫牢ਾ㉣ⰶ愠〱‱‫㉣ⰷ愠〱‱‫㉣ⰸ愠〱‱‫㉣ⰹ愠〱‱‫㍣ⰰ愠〱‱‫㍣ⰱ愠〱‱‫㍣ⰲ戼㹲愊〱‱‫㍣ⰳ愠〱‱‫㍣ⰴ愠〱‱‫㍣ⰵ愠〱‱‫㍣ⰶ愠〱‱‫㍣ⰷ愠〱‱‫㍣ⰸ愠〱‱㰫牢ਾ㍣ⰹ愠〱‱‫㑣ⰰ愠〱‱‫㑣ⰱ愠〱‱‫㑣ⰲ愠〱‱‫㑣ⰳ愠〱‱‫㑣ⰴ愠〱‱‫㑣ⰵ戼㹲愊〱‱‫㑣ⰶ愠〱‱‫㑣ⰷ愠〱‱‫㑣ⰸ愠〱‱‫㑣ⰹ愠〱‱‫㕣ⰰ愠〱‱‫㕣ⰱ愠〱‱㰫牢ਾ㕣ⰲ愠〱‱‫㕣ⰳ愠〱‱‫㕣ⰴ愠〱‱‫㕣ⰵ愠〱‱‫㕣ⰶ愠〱‱‫㕣ⰷ愠〱‱‫㕣ⰸ戼㹲愊〱‱‫㕣ⰹ愠〱‱‫㙣ⰰ愠〱‱‫㙣ⰱ愠〱‱‫㙣ⰲ愠〱‱‫㙣ⰳ愠〱‱‫㙣ⰴ愠〱‱㰫牢ਾ㙣ⰵ愠〱‱‫㙣ⰶ愠〱‱‫㙣ⰷ愠〱‱‫㙣ⰸ愠〱‱‫㙣ⰹ愠〱‱‫㝣ⰰ愠〱‱‫㝣ⰱ戼㹲愊〱‱‫㝣ⰲ愠〱‱‫㝣ⰳ愠〱‱‫㝣ⰴ愠〱‱‫㝣ⰵ愠〱‱‫㝣ⰶ愠〱‱‫㝣ⰷ愠〱‱㰫牢ਾ㝣ⰸ愠〱‱‫㝣ⰹ愠〱‱‫㡣ⰰ愠〱‱‫㡣ⰱ愠〱‱‫㡣ⰲ愠〱‱‫㡣ⰳ愠〱‱‫㡣ⰴ戼㹲愊〱‱‫㡣ⰵ愠〱‱‫㡣ⰶ愠〱‱‫㡣ⰷ愠〱‱‫㡣ⰸ愠〱‱‫㡣ⰹ愠〱‱‫㥣ⰰ愠〱‱㰫牢ਾ㥣ⰱ愠〱‱‫㥣ⰲ愠〱‱‫㥣ⰳ愠〱‱‫㥣ⰴ愠〱‱‫㥣ⰵ愠〱‱‫㥣ⰶ愠〱‱‫㥣ⰷ戼㹲愊〱‱‫㥣ⰸ愠〱‱‫㥣ⰹ愠〱‱‫ㅣ〰‬ㅡ㄰⬠挠〱ⰱ愠〱‱‫ㅣ㈰‬ㅡ㄰⬠挠〱ⰳ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㐰‬ㅡ㄰⬠挠〱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘰‬ㅡ㄰⬠挠〱ⰷ愠〱‱‫ㅣ㠰‬ㅡ㄰⬠挠〱ⰹ戼㹲愊〱‱‫ㅣ〱‬ㅡ㄰⬠挠ㄱⰱ愠〱‱‫ㅣ㈱‬ㅡ㄰⬠挠ㄱⰳ愠〱‱‫ㅣ㐱‬ㅡ㄰⬠挠ㄱⰵ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㘱‬ㅡ㄰⬠挠ㄱⰷ愠〱‱‫ㅣ㠱‬ㅡ㄰⬠挠ㄱⰹ愠〱‱‫ㅣ〲‬ㅡ㄰⬠挠㈱ⰱ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㈲‬ㅡ㄰⬠挠㈱ⰳ愠〱‱‫ㅣ㐲‬ㅡ㄰⬠挠㈱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘲‬ㅡ㄰⬠挠㈱ⰷ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㠲‬ㅡ㄰⬠挠㈱ⰹ愠〱‱‫ㅣ〳‬ㅡ㄰⬠挠㌱ⰱ愠〱‱‫ㅣ㈳‬ㅡ㄰⬠挠㌱ⰳ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㐳‬ㅡ㄰⬠挠㌱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘳‬ㅡ㄰⬠挠㌱ⰷ愠〱‱‫ㅣ㠳‬ㅡ㄰⬠挠㌱ⰹ戼㹲愊〱‱‫ㅣ〴‬ㅡ㄰⬠挠㐱ⰱ愠〱‱‫ㅣ㈴‬ㅡ㄰⬠挠㐱ⰳ愠〱‱‫ㅣ㐴‬ㅡ㄰⬠挠㐱ⰵ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㘴‬ㅡ㄰⬠挠㐱ⰷ愠〱‱‫ㅣ㠴‬ㅡ㄰⬠挠㐱ⰹ愠〱‱‫ㅣ〵‬ㅡ㄰⬠挠㔱ⰱ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㈵‬ㅡ㄰⬠挠㔱ⰳ愠〱‱‫ㅣ㐵‬ㅡ㄰⬠挠㔱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘵‬ㅡ㄰⬠挠㔱ⰷ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㠵‬ㅡ㄰⬠挠㔱ⰹ愠〱‱‫ㅣ〶‬ㅡ㄰⬠挠㘱ⰱ愠〱‱‫ㅣ㈶‬ㅡ㄰⬠挠㘱ⰳ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㐶‬ㅡ㄰⬠挠㘱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘶‬ㅡ㄰⬠挠㘱ⰷ愠〱‱‫ㅣ㠶‬ㅡ㄰⬠挠㘱ⰹ戼㹲愊〱‱‫ㅣ〷‬ㅡ㄰⬠挠㜱ⰱ愠〱‱‫ㅣ㈷‬ㅡ㄰⬠挠㜱ⰳ愠〱‱‫ㅣ㐷‬ㅡ㄰⬠挠㜱ⰵ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㘷‬ㅡ㄰⬠挠㜱ⰷ愠〱‱‫ㅣ㠷‬ㅡ㄰⬠挠㜱ⰹ愠〱‱‫ㅣ〸‬ㅡ㄰⬠挠㠱ⰱ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㈸‬ㅡ㄰⬠挠㠱ⰳ愠〱‱‫ㅣ㐸‬ㅡ㄰⬠挠㠱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘸‬ㅡ㄰⬠挠㠱ⰷ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㠸‬ㅡ㄰⬠挠㠱ⰹ愠〱‱‫ㅣ〹‬ㅡ㄰⬠挠㤱ⰱ愠〱‱‫ㅣ㈹‬ㅡ㄰⬠挠㤱ⰳ戼㹲愊〱‱‫ㅣ㐹‬ㅡ㄰⬠挠㤱ⰵ愠〱‱‫ㅣ㘹‬ㅡ㄰⬠挠㤱ⰷ愠〱‱‫ㅣ㠹‬ㅡ㄰⬠挠㤱ⰹ戼㹲愊〱‱‫㉣〰‬ㅡ㄰⬠挠〲ⰱ愠〱‱‫㉣㈰‬ㅡ㄰⬠挠〲ⰳ愠〱‱‫㉣㐰‬ㅡ㄰⬠挠〲ⰵ戼㹲愊〱‱‫㉣㘰‬ㅡ㄰⬠挠〲ⰷ愠〱‱‫㉣㠰‬ㅡ㄰⬠挠〲ⰹ愠〱‱‫㉣〱‬愠〱‱‫㉣ㄱ‬ㅡ㈰⬠挠ⰱ愠〱′‫㉣‬ㅡ㈰戼㹲⬊挠ⰳ愠〱′‫㑣‬ㅡ㈰⬠挠ⰵ愠〱′‫㙣‬ㅡ㈰⬠挠ⰷ愠〱′‫㡣‬ㅡ㈰⬠挠ⰹ愠〱′㰫牢ਾㅣⰰ愠〱′‫ㅣⰱ愠〱′‫ㅣⰲ愠〱′‫ㅣⰳ愠〱′‫ㅣⰴ愠〱′‫ㅣⰵ愠〱′‫ㅣⰶ戼㹲愊〱′‫ㅣⰷ愠〱′‫ㅣⰸ愠〱′‫ㅣⰹ愠〱′‫㉣ⰰ愠〱′‫㉣ⰱ愠〱′‫㉣ⰲ愠〱′㰫牢ਾ㉣ⰳ愠〱′‫㉣ⰴ愠〱′‫㉣ⰵ愠〱′‫㉣ⰶ愠〱′‫㉣ⰷ愠〱′‫㉣ⰸ愠〱′‫㉣ⰹ戼㹲愊〱′‫㍣ⰰ愠〱′‫㍣ⰱ愠〱′‫㍣ⰲ愠〱′‫㍣ⰳ愠〱′‫㍣ⰴ愠〱′‫㍣ⰵ愠〱′㰫牢ਾ㍣ⰶ愠〱′‫㍣ⰷ愠〱′‫㍣ⰸ愠〱′‫㍣ⰹ愠〱′‫㑣ⰰ愠〱′‫㑣ⰱ愠〱′‫㑣ⰲ戼㹲愊〱′‫㑣ⰳ愠〱′‫㑣ⰴ愠〱′‫㑣ⰵ愠〱′‫㑣ⰶ愠〱′‫㑣ⰷ愠〱′‫㑣ⰸ愠〱′㰫牢ਾ㑣ⰹ愠〱′‫㕣ⰰ愠〱′‫㕣ⰱ愠〱′‫㕣ⰲ愠〱′‫㕣ⰳ愠〱′‫㕣ⰴ愠〱′‫㕣ⰵ戼㹲愊〱′‫㕣ⰶ愠〱′‫㕣ⰷ愠〱′‫㕣ⰸ愠〱′‫㕣ⰹ愠〱′‫㙣ⰰ愠〱′‫㙣ⰱ愠〱′㰫牢ਾ㙣ⰲ愠〱′‫㙣ⰳ愠〱′‫㙣ⰴ愠〱′‫㙣ⰵ愠〱′‫㙣ⰶ愠〱′‫㙣ⰷ愠〱′‫㙣ⰸ戼㹲愊〱′‫㙣ⰹ愠〱′‫㝣ⰰ愠〱′‫㝣ⰱ愠〱′‫㝣ⰲ愠〱′‫㝣ⰳ愠〱′‫㝣ⰴ愠〱′㰫牢ਾ㝣ⰵ愠〱′‫㝣ⰶ愠〱′‫㝣ⰷ愠〱′‫㝣ⰸ愠〱′‫㝣ⰹ愠〱′‫㡣ⰰ愠〱′‫㡣ⰱ戼㹲愊〱′‫㡣ⰲ愠〱′‫㡣ⰳ愠〱′‫㡣ⰴ愠〱′‫㡣ⰵ愠〱′‫㡣ⰶ愠〱′‫㡣ⰷ愠〱′㰫牢ਾ㡣ⰸ愠〱′‫㡣ⰹ愠〱′‫㥣ⰰ愠〱′‫㥣ⰱ愠〱′‫㥣ⰲ愠〱′‫㥣ⰳ愠〱′‫㥣ⰴ戼㹲愊〱′‫㥣ⰵ愠〱′‫㥣ⰶ愠〱′‫㥣ⰷ愠〱′‫㥣ⰸ愠〱′‫㥣ⰹ愠〱′‫ㅣ〰‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊〱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈰‬ㅡ㈰⬠挠〱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐰‬ㅡ㈰⬠挠〱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘰‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊〱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠰‬ㅡ㈰⬠挠〱ⰹ愠〱′‫ㅣ〱‬ㅡ㈰⬠挠ㄱⰱ愠〱′‫ㅣ㈱‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊ㄱⰳ愠〱′‫ㅣ㐱‬ㅡ㈰⬠挠ㄱⰵ愠〱′‫ㅣ㘱‬ㅡ㈰⬠挠ㄱⰷ愠〱′‫ㅣ㠱‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊ㄱⰹ愠〱′‫ㅣ〲‬ㅡ㈰⬠挠㈱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈲‬ㅡ㈰⬠挠㈱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐲‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㈱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘲‬ㅡ㈰⬠挠㈱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠲‬ㅡ㈰⬠挠㈱ⰹ愠〱′‫ㅣ〳‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㌱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈳‬ㅡ㈰⬠挠㌱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐳‬ㅡ㈰⬠挠㌱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘳‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㌱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠳‬ㅡ㈰⬠挠㌱ⰹ愠〱′‫ㅣ〴‬ㅡ㈰⬠挠㐱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈴‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㐱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐴‬ㅡ㈰⬠挠㐱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘴‬ㅡ㈰⬠挠㐱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠴‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㐱ⰹ愠〱′‫ㅣ〵‬ㅡ㈰⬠挠㔱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈵‬ㅡ㈰⬠挠㔱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐵‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㔱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘵‬ㅡ㈰⬠挠㔱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠵‬ㅡ㈰⬠挠㔱ⰹ愠〱′‫ㅣ〶‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㘱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈶‬ㅡ㈰⬠挠㘱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐶‬ㅡ㈰⬠挠㘱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘶‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㘱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠶‬ㅡ㈰⬠挠㘱ⰹ愠〱′‫ㅣ〷‬ㅡ㈰⬠挠㜱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈷‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㜱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐷‬ㅡ㈰⬠挠㜱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘷‬ㅡ㈰⬠挠㜱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠷‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㜱ⰹ愠〱′‫ㅣ〸‬ㅡ㈰⬠挠㠱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈸‬ㅡ㈰⬠挠㠱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐸‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㠱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘸‬ㅡ㈰⬠挠㠱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠸‬ㅡ㈰⬠挠㠱ⰹ愠〱′‫ㅣ〹‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㤱ⰱ愠〱′‫ㅣ㈹‬ㅡ㈰⬠挠㤱ⰳ愠〱′‫ㅣ㐹‬ㅡ㈰⬠挠㤱ⰵ愠〱′‫ㅣ㘹‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊㤱ⰷ愠〱′‫ㅣ㠹‬ㅡ㈰⬠挠㤱ⰹ愠〱′‫㉣〰‬ㅡ㈰⬠挠〲ⰱ愠〱′‫㉣㈰‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊〲ⰳ愠〱′‫㉣㐰‬ㅡ㈰⬠挠〲ⰵ愠〱′‫㉣㘰‬ㅡ㈰⬠挠〲ⰷ愠〱′‫㉣㠰‬ㅡ㈰⬠戼㹲挊〲ⰹ愠〱′‫㉣〱‬愠〱′‫㉣ㄱ㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠ⰱ愠〱″‫㉣‬ㅡ㌰⬠挠ⰳ愠〱″‫㑣‬ㅡ㌰⬠挠ⰵ愠〱″‫㙣‬ㅡ㌰⬠挠ⰷ戼㹲愊〱″‫㡣‬ㅡ㌰⬠挠ⰹ愠〱″‫ㅣⰰ愠〱″‫ㅣⰱ愠〱″‫ㅣⰲ愠〱″‫ㅣⰳ愠〱″㰫牢ਾㅣⰴ愠〱″‫ㅣⰵ愠〱″‫ㅣⰶ愠〱″‫ㅣⰷ愠〱″‫ㅣⰸ愠〱″‫ㅣⰹ愠〱″‫㉣ⰰ戼㹲愊〱″‫㉣ⰱ愠〱″‫㉣ⰲ愠〱″‫㉣ⰳ愠〱″‫㉣ⰴ愠〱″‫㉣ⰵ愠〱″‫㉣ⰶ愠〱″㰫牢ਾ㉣ⰷ愠〱″‫㉣ⰸ愠〱″‫㉣ⰹ愠〱″‫㍣ⰰ愠〱″‫㍣ⰱ愠〱″‫㍣ⰲ愠〱″‫㍣ⰳ戼㹲愊〱″‫㍣ⰴ愠〱″‫㍣ⰵ愠〱″‫㍣ⰶ愠〱″‫㍣ⰷ愠〱″‫㍣ⰸ愠〱″‫㍣ⰹ愠〱″㰫牢ਾ㑣ⰰ愠〱″‫㑣ⰱ愠〱″‫㑣ⰲ愠〱″‫㑣ⰳ愠〱″‫㑣ⰴ愠〱″‫㑣ⰵ愠〱″‫㑣ⰶ戼㹲愊〱″‫㑣ⰷ愠〱″‫㑣ⰸ愠〱″‫㑣ⰹ愠〱″‫㕣ⰰ愠〱″‫㕣ⰱ愠〱″‫㕣ⰲ愠〱″㰫牢ਾ㕣ⰳ愠〱″‫㕣ⰴ愠〱″‫㕣ⰵ愠〱″‫㕣ⰶ愠〱″‫㕣ⰷ愠〱″‫㕣ⰸ愠〱″‫㕣ⰹ戼㹲愊〱″‫㙣ⰰ愠〱″‫㙣ⰱ愠〱″‫㙣ⰲ愠〱″‫㙣ⰳ愠〱″‫㙣ⰴ愠〱″‫㙣ⰵ愠〱″㰫牢ਾ㙣ⰶ愠〱″‫㙣ⰷ愠〱″‫㙣ⰸ愠〱″‫㙣ⰹ愠〱″‫㝣ⰰ愠〱″‫㝣ⰱ愠〱″‫㝣ⰲ戼㹲愊〱″‫㝣ⰳ愠〱″‫㝣ⰴ愠〱″‫㝣ⰵ愠〱″‫㝣ⰶ愠〱″‫㝣ⰷ愠〱″‫㝣ⰸ愠〱″㰫牢ਾ㝣ⰹ愠〱″‫㡣ⰰ愠〱″‫㡣ⰱ愠〱″‫㡣ⰲ愠〱″‫㡣ⰳ愠〱″‫㡣ⰴ愠〱″‫㡣ⰵ戼㹲愊〱″‫㡣ⰶ愠〱″‫㡣ⰷ愠〱″‫㡣ⰸ愠〱″‫㡣ⰹ愠〱″‫㥣ⰰ愠〱″‫㥣ⰱ愠〱″㰫牢ਾ㥣ⰲ愠〱″‫㥣ⰳ愠〱″‫㥣ⰴ愠〱″‫㥣ⰵ愠〱″‫㥣ⰶ愠〱″‫㥣ⰷ愠〱″‫㥣ⰸ戼㹲愊〱″‫㥣ⰹ愠〱″‫ㅣ〰‬ㅡ㌰⬠挠〱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈰‬ㅡ㌰⬠挠〱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐰㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠〱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘰‬ㅡ㌰⬠挠〱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠰‬ㅡ㌰⬠挠〱ⰹ愠〱″‫ㅣ〱㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠ㄱⰱ愠〱″‫ㅣ㈱‬ㅡ㌰⬠挠ㄱⰳ愠〱″‫ㅣ㐱‬ㅡ㌰⬠挠ㄱⰵ愠〱″‫ㅣ㘱㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠ㄱⰷ愠〱″‫ㅣ㠱‬ㅡ㌰⬠挠ㄱⰹ愠〱″‫ㅣ〲‬ㅡ㌰⬠挠㈱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈲㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㈱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐲‬ㅡ㌰⬠挠㈱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘲‬ㅡ㌰⬠挠㈱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠲㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㈱ⰹ愠〱″‫ㅣ〳‬ㅡ㌰⬠挠㌱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈳‬ㅡ㌰⬠挠㌱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐳㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㌱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘳‬ㅡ㌰⬠挠㌱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠳‬ㅡ㌰⬠挠㌱ⰹ愠〱″‫ㅣ〴㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㐱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈴‬ㅡ㌰⬠挠㐱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐴‬ㅡ㌰⬠挠㐱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘴㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㐱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠴‬ㅡ㌰⬠挠㐱ⰹ愠〱″‫ㅣ〵‬ㅡ㌰⬠挠㔱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈵㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㔱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐵‬ㅡ㌰⬠挠㔱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘵‬ㅡ㌰⬠挠㔱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠵㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㔱ⰹ愠〱″‫ㅣ〶‬ㅡ㌰⬠挠㘱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈶‬ㅡ㌰⬠挠㘱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐶㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㘱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘶‬ㅡ㌰⬠挠㘱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠶‬ㅡ㌰⬠挠㘱ⰹ愠〱″‫ㅣ〷㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㜱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈷‬ㅡ㌰⬠挠㜱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐷‬ㅡ㌰⬠挠㜱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘷㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㜱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠷‬ㅡ㌰⬠挠㜱ⰹ愠〱″‫ㅣ〸‬ㅡ㌰⬠挠㠱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈸㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㠱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐸‬ㅡ㌰⬠挠㠱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘸‬ㅡ㌰⬠挠㠱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠸㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㠱ⰹ愠〱″‫ㅣ〹‬ㅡ㌰⬠挠㤱ⰱ愠〱″‫ㅣ㈹‬ㅡ㌰⬠挠㤱ⰳ愠〱″‫ㅣ㐹㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠㤱ⰵ愠〱″‫ㅣ㘹‬ㅡ㌰⬠挠㤱ⰷ愠〱″‫ㅣ㠹‬ㅡ㌰⬠挠㤱ⰹ愠〱″‫㉣〰㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠〲ⰱ愠〱″‫㉣㈰‬ㅡ㌰⬠挠〲ⰳ愠〱″‫㉣㐰‬ㅡ㌰⬠挠〲ⰵ愠〱″‫㉣㘰㰬牢ਾㅡ㌰⬠挠〲ⰷ愠〱″‫㉣㠰‬ㅡ㌰⬠挠〲ⰹ愠〱″‫㉣〱‬愠〱″‫㉣ㄱ‬ㅡ㐰⬠挠ⰱ愠〱‴‫㉣‬ㅡ㐰戼㹲⬊挠ⰳ愠〱‴‫㑣‬ㅡ㐰⬠挠ⰵ愠〱‴‫㙣‬ㅡ㐰⬠挠ⰷ愠〱‴‫㡣‬ㅡ㐰⬠挠ⰹ愠〱‴㰫牢ਾㅣⰰ愠〱‴‫ㅣⰱ愠〱‴‫ㅣⰲ愠〱‴‫ㅣⰳ愠〱‴‫ㅣⰴ愠〱‴‫ㅣⰵ愠〱‴‫ㅣⰶ戼㹲愊〱‴‫ㅣⰷ愠〱‴‫ㅣⰸ愠〱‴‫ㅣⰹ愠〱‴‫㉣ⰰ愠〱‴‫㉣ⰱ愠〱‴‫㉣ⰲ愠〱‴㰫牢ਾ㉣ⰳ愠〱‴‫㉣ⰴ愠〱‴‫㉣ⰵ愠〱‴‫㉣ⰶ愠〱‴‫㉣ⰷ愠〱‴‫㉣ⰸ愠〱‴‫㉣ⰹ戼㹲愊〱‴‫㍣ⰰ愠〱‴‫㍣ⰱ愠〱‴‫㍣ⰲ愠〱‴‫㍣ⰳ愠〱‴‫㍣ⰴ愠〱‴‫㍣ⰵ愠〱‴㰫牢ਾ㍣ⰶ愠〱‴‫㍣ⰷ愠〱‴‫㍣ⰸ愠〱‴‫㍣ⰹ愠〱‴‫㑣ⰰ愠〱‴‫㑣ⰱ愠〱‴‫㑣ⰲ戼㹲愊〱‴‫㑣ⰳ愠〱‴‫㑣ⰴ愠〱‴‫㑣ⰵ愠〱‴‫㑣ⰶ愠〱‴‫㑣ⰷ愠〱‴‫㑣ⰸ愠〱‴㰫牢ਾ㑣ⰹ愠〱‴‫㕣ⰰ愠〱‴‫㕣ⰱ愠〱‴‫㕣ⰲ愠〱‴‫㕣ⰳ愠〱‴‫㕣ⰴ愠〱‴‫㕣ⰵ戼㹲愊〱‴‫㕣ⰶ愠〱‴‫㕣ⰷ愠〱‴‫㕣ⰸ愠〱‴‫㕣ⰹ愠〱‴‫㙣ⰰ愠〱‴‫㙣ⰱ愠〱‴㰫牢ਾ㙣ⰲ愠〱‴‫㙣ⰳ愠〱‴‫㙣ⰴ愠〱‴‫㙣ⰵ愠〱‴‫㙣ⰶ愠〱‴‫㙣ⰷ愠〱‴‫㙣ⰸ戼㹲愊〱‴‫㙣ⰹ愠〱‴‫㝣ⰰ愠〱‴‫㝣ⰱ愠〱‴‫㝣ⰲ愠〱‴‫㝣ⰳ愠〱‴‫㝣ⰴ愠〱‴㰫牢ਾ㝣ⰵ愠〱‴‫㝣ⰶ愠〱‴‫㝣ⰷ愠〱‴‫㝣ⰸ愠〱‴‫㝣ⰹ愠〱‴‫㡣ⰰ愠〱‴‫㡣ⰱ戼㹲愊〱‴‫㡣ⰲ愠〱‴‫㡣ⰳ愠〱‴‫㡣ⰴ愠〱‴‫㡣ⰵ愠〱‴‫㡣ⰶ愠〱‴‫㡣ⰷ愠〱‴㰫牢ਾ㡣ⰸ愠〱‴‫㡣ⰹ愠〱‴‫㥣ⰰ愠〱‴‫㥣ⰱ愠〱‴‫㥣ⰲ愠〱‴‫㥣ⰳ愠〱‴‫㥣ⰴ戼㹲愊〱‴‫㥣ⰵ愠〱‴‫㥣ⰶ愠〱‴‫㥣ⰷ愠〱‴‫㥣ⰸ愠〱‴‫㥣ⰹ愠〱‴‫ㅣ〰‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊〱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈰‬ㅡ㐰⬠挠〱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐰‬ㅡ㐰⬠挠〱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘰‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊〱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠰‬ㅡ㐰⬠挠〱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〱‬ㅡ㐰⬠挠ㄱⰱ愠〱‴‫ㅣ㈱‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊ㄱⰳ愠〱‴‫ㅣ㐱‬ㅡ㐰⬠挠ㄱⰵ愠〱‴‫ㅣ㘱‬ㅡ㐰⬠挠ㄱⰷ愠〱‴‫ㅣ㠱‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊ㄱⰹ愠〱‴‫ㅣ〲‬ㅡ㐰⬠挠㈱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈲‬ㅡ㐰⬠挠㈱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐲‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㈱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘲‬ㅡ㐰⬠挠㈱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠲‬ㅡ㐰⬠挠㈱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〳‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㌱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈳‬ㅡ㐰⬠挠㌱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐳‬ㅡ㐰⬠挠㌱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘳‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㌱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠳‬ㅡ㐰⬠挠㌱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〴‬ㅡ㐰⬠挠㐱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈴‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㐱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐴‬ㅡ㐰⬠挠㐱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘴‬ㅡ㐰⬠挠㐱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠴‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㐱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〵‬ㅡ㐰⬠挠㔱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈵‬ㅡ㐰⬠挠㔱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐵‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㔱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘵‬ㅡ㐰⬠挠㔱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠵‬ㅡ㐰⬠挠㔱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〶‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㘱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈶‬ㅡ㐰⬠挠㘱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐶‬ㅡ㐰⬠挠㘱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘶‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㘱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠶‬ㅡ㐰⬠挠㘱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〷‬ㅡ㐰⬠挠㜱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈷‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㜱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐷‬ㅡ㐰⬠挠㜱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘷‬ㅡ㐰⬠挠㜱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠷‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㜱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〸‬ㅡ㐰⬠挠㠱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈸‬ㅡ㐰⬠挠㠱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐸‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㠱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘸‬ㅡ㐰⬠挠㠱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠸‬ㅡ㐰⬠挠㠱ⰹ愠〱‴‫ㅣ〹‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㤱ⰱ愠〱‴‫ㅣ㈹‬ㅡ㐰⬠挠㤱ⰳ愠〱‴‫ㅣ㐹‬ㅡ㐰⬠挠㤱ⰵ愠〱‴‫ㅣ㘹‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊㤱ⰷ愠〱‴‫ㅣ㠹‬ㅡ㐰⬠挠㤱ⰹ愠〱‴‫㉣〰‬ㅡ㐰⬠挠〲ⰱ愠〱‴‫㉣㈰‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊〲ⰳ愠〱‴‫㉣㐰‬ㅡ㐰⬠挠〲ⰵ愠〱‴‫㉣㘰‬ㅡ㐰⬠挠〲ⰷ愠〱‴‫㉣㠰‬ㅡ㐰⬠戼㹲挊〲ⰹ愠〱‴‫㉣〱‬誏臣₳ㅡ㐰⬠挠ㄲ㰱牢ਾ臣覂臣讂뗧袐臣꺁뻧讁苣뢁諦閁苣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧袼뷯覼臣貁믤辄臣超뷧誏臣隌귥辇ꯨꞁ뫤蒁臣邵郥鞁臣蒁苣芀㰊䐯噉ਾ䐼噉㰾䥄㹖胣邼볯钼볯醀⼼䥄㹖붥臣鞁臣꾁胣뎂菣뢂菣늂菣袃臣膀戼㹲 袼뷯覼듧麃臣馨髧隌苣銪믤鞁胣내菨随苣벾臣銂뿤늀臣讂냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣膀戼㹲 袼뷯覼볯늼臣꺁볨膀苣莿胩馁苣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯芽볯ꢁ胣㲁牢ਾ†볯莽볯ꖼ볯讁苣떂苣袃苣ꮃ臣꺁믨趽苣銪믤馁苣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯莽볯ꢁ胣㲁牢ਾ†볯蒽볯醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ볯蒽볯ꢁ胣㲁牢ਾ苣ꮐ苣讁胣鶁苣覂臣覂鳦ꪳ髧ꮁ臣讂臣膀臣貂苣讁苣ꪁ苣讁胣袏臣鶁苣覂苣ꮐ鳦鞁胣鎁臣ꞁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯莽볯ꢁ臣膀戼㹲戊‱‫ㅣ‬ㅢ⬠挠ⰲ戠‱‫㍣‬ㅢ⬠挠ⰴ戠‱‫㕣‬ㅢ⬠挠ⰶ戠‱‫㝣‬ㅢ⬠挠ⰸ戠㰱牢ਾ‫㥣‬ㅢ⬠挠〱‬ㅢ⬠挠ㄱ‬ㅢ⬠挠㈱‬ㅢ⬠挠㌱‬ㅢ⬠挠㐱‬ㅢ⬠挠㔱‬ㅢ⬠挠㘱‬ㅢ戼㹲⬊挠㜱‬ㅢ⬠挠㠱‬ㅢ⬠挠㤱‬ㅢ⬠挠〲‬ㅢ⬠挠ㄲ‬ㅢ⬠挠㈲‬ㅢ⬠挠㌲‬ㅢ⬠挠㐲‬ㅢ戼㹲⬊挠㔲‬ㅢ⬠挠㘲‬ㅢ⬠挠㜲‬ㅢ⬠挠㠲‬ㅢ⬠挠㤲‬ㅢ⬠挠〳‬ㅢ⬠挠ㄳ‬ㅢ⬠挠㈳‬ㅢ戼㹲⬊挠㌳‬ㅢ⬠挠㐳‬ㅢ⬠挠㔳‬ㅢ⬠挠㘳‬ㅢ⬠挠㜳‬ㅢ⬠挠㠳‬ㅢ⬠挠㤳‬ㅢ⬠挠〴‬ㅢ戼㹲⬊挠ㄴ‬ㅢ⬠挠㈴‬ㅢ⬠挠㌴‬ㅢ⬠挠㐴‬ㅢ⬠挠㔴‬ㅢ⬠挠㘴‬ㅢ⬠挠㜴‬ㅢ⬠挠㠴‬ㅢ戼㹲⬊挠㤴‬ㅢ⬠挠〵‬ㅢ⬠挠ㄵ‬ㅢ⬠挠㈵‬ㅢ⬠挠㌵‬ㅢ⬠挠㐵‬ㅢ⬠挠㔵‬ㅢ⬠挠㘵‬ㅢ戼㹲⬊挠㜵‬ㅢ⬠挠㠵‬ㅢ⬠挠㤵‬ㅢ⬠挠〶‬ㅢ⬠挠ㄶ‬ㅢ⬠挠㈶‬ㅢ⬠挠㌶‬ㅢ⬠挠㐶‬ㅢ戼㹲⬊挠㔶‬ㅢ⬠挠㘶‬ㅢ⬠挠㜶‬ㅢ⬠挠㠶‬ㅢ⬠挠㤶‬ㅢ⬠挠〷‬ㅢ⬠挠ㄷ‬ㅢ⬠挠㈷‬ㅢ戼㹲⬊挠㌷‬ㅢ⬠挠㐷‬ㅢ⬠挠㔷‬ㅢ⬠挠㘷‬ㅢ⬠挠㜷‬ㅢ⬠挠㠷‬ㅢ⬠挠㤷‬ㅢ⬠挠〸‬ㅢ戼㹲⬊挠ㄸ‬ㅢ⬠挠㈸‬ㅢ⬠挠㌸‬ㅢ⬠挠㐸‬ㅢ⬠挠㔸‬ㅢ⬠挠㘸‬ㅢ⬠挠㜸‬ㅢ⬠挠㠸‬ㅢ戼㹲⬊挠㤸‬ㅢ⬠挠〹‬ㅢ⬠挠ㄹ‬ㅢ⬠挠㈹‬ㅢ⬠挠㌹‬ㅢ⬠挠㐹‬ㅢ⬠挠㔹‬ㅢ⬠挠㘹‬ㅢ戼㹲⬊挠㜹‬ㅢ⬠挠㠹‬ㅢ⬠挠㤹‬ㅢ⬠挠〱ⰰ戠‱‫ㅣ㄰‬ㅢ⬠挠〱ⰲ戠‱‫ㅣ㌰‬ㅢ⬠戼㹲挊〱ⰴ戠‱‫ㅣ㔰‬ㅢ⬠挠〱ⰶ戠‱‫ㅣ㜰‬ㅢ⬠挠〱ⰸ戠‱‫ㅣ㤰‬ㅢ⬠挠ㄱⰰ戠‱㰫牢ਾㅣㄱ‬ㅢ⬠挠ㄱⰲ戠‱‫ㅣ㌱‬ㅢ⬠挠ㄱⰴ戠‱‫ㅣ㔱‬ㅢ⬠挠ㄱⰶ戠‱‫ㅣ㜱‬ㅢ⬠戼㹲挊ㄱⰸ戠‱‫ㅣ㤱‬ㅢ⬠挠㈱ⰰ戠‱‫ㅣㄲ‬ㅢ⬠挠㈱ⰲ戠‱‫ㅣ㌲‬ㅢ⬠挠㈱ⰴ戠‱㰫牢ਾㅣ㔲‬ㅢ⬠挠㈱ⰶ戠‱‫ㅣ㜲‬ㅢ⬠挠㈱ⰸ戠‱‫ㅣ㤲‬ㅢ⬠挠㌱ⰰ戠‱‫ㅣㄳ‬ㅢ⬠戼㹲挊㌱ⰲ戠‱‫ㅣ㌳‬ㅢ⬠挠㌱ⰴ戠‱‫ㅣ㔳‬ㅢ⬠挠㌱ⰶ戠‱‫ㅣ㜳‬ㅢ⬠挠㌱ⰸ戠‱㰫牢ਾㅣ㤳‬ㅢ⬠挠㐱ⰰ戠‱‫ㅣㄴ‬ㅢ⬠挠㐱ⰲ戠‱‫ㅣ㌴‬ㅢ⬠挠㐱ⰴ戠‱‫ㅣ㔴‬ㅢ⬠挠㐱ⰶ戼㹲戊‱‫ㅣ㜴‬ㅢ⬠挠㐱ⰸ戠‱‫ㅣ㤴‬ㅢ⬠挠㔱ⰰ戠‱‫ㅣㄵ‬ㅢ⬠挠㔱ⰲ戠‱‫ㅣ㌵‬ㅢ戼㹲⬊挠㔱ⰴ戠‱‫ㅣ㔵‬ㅢ⬠挠㔱ⰶ戠‱‫ㅣ㜵‬ㅢ⬠挠㔱ⰸ戠‱‫ㅣ㤵‬ㅢ⬠挠㘱ⰰ戠‱㰫牢ਾㅣㄶ‬ㅢ⬠挠㘱ⰲ戠‱‫ㅣ㌶‬ㅢ⬠挠㘱ⰴ戠‱‫ㅣ㔶‬ㅢ⬠挠㘱ⰶ戠‱‫ㅣ㜶‬ㅢ⬠戼㹲挊㘱ⰸ戠‱‫ㅣ㤶‬ㅢ⬠挠㜱ⰰ戠‱‫ㅣㄷ‬ㅢ⬠挠㜱ⰲ戠‱‫ㅣ㌷‬ㅢ⬠挠㜱ⰴ戠‱㰫牢ਾㅣ㔷‬ㅢ⬠挠㜱ⰶ戠‱‫ㅣ㜷‬ㅢ⬠挠㜱ⰸ戠‱‫ㅣ㤷‬ㅢ⬠挠㠱ⰰ戠‱‫ㅣㄸ‬ㅢ⬠戼㹲挊㠱ⰲ戠‱‫ㅣ㌸‬ㅢ⬠挠㠱ⰴ戠‱‫ㅣ㔸‬ㅢ⬠挠㠱ⰶ戠‱‫ㅣ㜸‬ㅢ⬠挠㠱ⰸ戠‱㰫牢ਾㅣ㤸‬ㅢ⬠挠㤱ⰰ戠‱‫ㅣㄹ‬ㅢ⬠挠㤱ⰲ戠‱‫ㅣ㌹‬ㅢ⬠挠㤱ⰴ戠‱‫ㅣ㔹‬ㅢ⬠戼㹲挊㤱ⰶ戠‱‫ㅣ㜹‬ㅢ⬠挠㤱ⰸ戠‱‫ㅣ㤹‬ㅢ⬠挠〲ⰰ戠‱‫㉣㄰‬ㅢ⬠挠〲ⰲ戠‱㰫牢ਾ㉣㌰‬ㅢ⬠挠〲ⰴ戠‱‫㉣㔰‬ㅢ⬠挠〲ⰶ戠‱‫㉣㜰‬ㅢ⬠挠〲ⰸ戠‱‫㉣㤰‬ㅢ⬠戼㹲挊ㄲⰰ†ㅢ⬠挠ㄲⰱ戠′‫ㅣ‬㉢⬠挠ⰲ戼㹲戊′‫㍣‬㉢⬠挠ⰴ戠′‫㕣‬㉢⬠挠ⰶ戠′‫㝣‬㉢⬠挠ⰸ戠′‫㥣‬㉢⬠挠〱‬㉢⬠戼㹲挊ㄱ‬㉢⬠挠㈱‬㉢⬠挠㌱‬㉢⬠挠㐱‬㉢⬠挠㔱‬㉢⬠挠㘱‬㉢⬠挠㜱‬㉢⬠挠㠱‬㉢⬠戼㹲挊㤱‬㉢⬠挠〲‬㉢⬠挠ㄲ‬㉢⬠挠㈲‬㉢⬠挠㌲‬㉢⬠挠㐲‬㉢⬠挠㔲‬㉢⬠挠㘲‬㉢⬠戼㹲挊㜲‬㉢⬠挠㠲‬㉢⬠挠㤲‬㉢⬠挠〳‬㉢⬠挠ㄳ‬㉢⬠挠㈳‬㉢⬠挠㌳‬㉢⬠挠㐳‬㉢⬠戼㹲挊㔳‬㉢⬠挠㘳‬㉢⬠挠㜳‬㉢⬠挠㠳‬㉢⬠挠㤳‬㉢⬠挠〴‬㉢⬠挠ㄴ‬㉢⬠挠㈴‬㉢⬠戼㹲挊㌴‬㉢⬠挠㐴‬㉢⬠挠㔴‬㉢⬠挠㘴‬㉢⬠挠㜴‬㉢⬠挠㠴‬㉢⬠挠㤴‬㉢⬠挠〵‬㉢⬠戼㹲挊ㄵ‬㉢⬠挠㈵‬㉢⬠挠㌵‬㉢⬠挠㐵‬㉢⬠挠㔵‬㉢⬠挠㘵‬㉢⬠挠㜵‬㉢⬠挠㠵‬㉢⬠戼㹲挊㤵‬㉢⬠挠〶‬㉢⬠挠ㄶ‬㉢⬠挠㈶‬㉢⬠挠㌶‬㉢⬠挠㐶‬㉢⬠挠㔶‬㉢⬠挠㘶‬㉢⬠戼㹲挊㜶‬㉢⬠挠㠶‬㉢⬠挠㤶‬㉢⬠挠〷‬㉢⬠挠ㄷ‬㉢⬠挠㈷‬㉢⬠挠㌷‬㉢⬠挠㐷‬㉢⬠戼㹲挊㔷‬㉢⬠挠㘷‬㉢⬠挠㜷‬㉢⬠挠㠷‬㉢⬠挠㤷‬㉢⬠挠〸‬㉢⬠挠ㄸ‬㉢⬠挠㈸‬㉢⬠戼㹲挊㌸‬㉢⬠挠㐸‬㉢⬠挠㔸‬㉢⬠挠㘸‬㉢⬠挠㜸‬㉢⬠挠㠸‬㉢⬠挠㤸‬㉢⬠挠〹‬㉢⬠戼㹲挊ㄹ‬㉢⬠挠㈹‬㉢⬠挠㌹‬㉢⬠挠㐹‬㉢⬠挠㔹‬㉢⬠挠㘹‬㉢⬠挠㜹‬㉢⬠挠㠹‬㉢⬠戼㹲挊㤹‬㉢⬠挠〱ⰰ戠′‫ㅣ㄰‬㉢⬠挠〱ⰲ戠′‫ㅣ㌰‬㉢⬠挠〱ⰴ戠′‫ㅣ㔰‬㉢⬠戼㹲挊〱ⰶ戠′‫ㅣ㜰‬㉢⬠挠〱ⰸ戠′‫ㅣ㤰‬㉢⬠挠ㄱⰰ戠′‫ㅣㄱ‬㉢⬠挠ㄱⰲ戠′㰫牢ਾㅣ㌱‬㉢⬠挠ㄱⰴ戠′‫ㅣ㔱‬㉢⬠挠ㄱⰶ戠′‫ㅣ㜱‬㉢⬠挠ㄱⰸ戠′‫ㅣ㤱‬㉢⬠戼㹲挊㈱ⰰ戠′‫ㅣㄲ‬㉢⬠挠㈱ⰲ戠′‫ㅣ㌲‬㉢⬠挠㈱ⰴ戠′‫ㅣ㔲‬㉢⬠挠㈱ⰶ戠′㰫牢ਾㅣ㜲‬㉢⬠挠㈱ⰸ戠′‫ㅣ㤲‬㉢⬠挠㌱ⰰ戠′‫ㅣㄳ‬㉢⬠挠㌱ⰲ戠′‫ㅣ㌳‬㉢⬠戼㹲挊㌱ⰴ戠′‫ㅣ㔳‬㉢⬠挠㌱ⰶ戠′‫ㅣ㜳‬㉢⬠挠㌱ⰸ戠′‫ㅣ㤳‬㉢⬠挠㐱ⰰ戠′㰫牢ਾㅣㄴ‬㉢⬠挠㐱ⰲ戠′‫ㅣ㌴‬㉢⬠挠㐱ⰴ戠′‫ㅣ㔴‬㉢⬠挠㐱ⰶ戠′‫ㅣ㜴‬㉢⬠戼㹲挊㐱ⰸ戠′‫ㅣ㤴‬㉢⬠挠㔱ⰰ戠′‫ㅣㄵ‬㉢⬠挠㔱ⰲ戠′‫ㅣ㌵‬㉢⬠挠㔱ⰴ戠′㰫牢ਾㅣ㔵‬㉢⬠挠㔱ⰶ戠′‫ㅣ㜵‬㉢⬠挠㔱ⰸ戠′‫ㅣ㤵‬㉢⬠挠㘱ⰰ戠′‫ㅣㄶ‬㉢⬠戼㹲挊㘱ⰲ戠′‫ㅣ㌶‬㉢⬠挠㘱ⰴ戠′‫ㅣ㔶‬㉢⬠挠㘱ⰶ戠′‫ㅣ㜶‬㉢⬠挠㘱ⰸ戠′㰫牢ਾㅣ㤶‬㉢⬠挠㜱ⰰ戠′‫ㅣㄷ‬㉢⬠挠㜱ⰲ戠′‫ㅣ㌷‬㉢⬠挠㜱ⰴ戠′‫ㅣ㔷‬㉢⬠戼㹲挊㜱ⰶ戠′‫ㅣ㜷‬㉢⬠挠㜱ⰸ戠′‫ㅣ㤷‬㉢⬠挠㠱ⰰ戠′‫ㅣㄸ‬㉢⬠挠㠱ⰲ戠′㰫牢ਾㅣ㌸‬㉢⬠挠㠱ⰴ戠′‫ㅣ㔸‬㉢⬠挠㠱ⰶ戠′‫ㅣ㜸‬㉢⬠挠㠱ⰸ戠′‫ㅣ㤸‬㉢⬠戼㹲挊㤱ⰰ戠′‫ㅣㄹ‬㉢⬠挠㤱ⰲ戠′‫ㅣ㌹‬㉢⬠挠㤱ⰴ戠′‫ㅣ㔹‬㉢⬠挠㤱ⰶ戠′㰫牢ਾㅣ㜹‬㉢⬠挠㤱ⰸ戠′‫ㅣ㤹‬㉢⬠挠〲ⰰ戠′‫㉣㄰‬㉢⬠挠〲ⰲ戠′‫㉣㌰‬㉢⬠戼㹲挊〲ⰴ戠′‫㉣㔰‬㉢⬠挠〲ⰶ戠′‫㉣㜰‬㉢⬠挠〲ⰸ戠′‫㉣㤰‬㉢⬠挠ㄲⰰ†㉢⬠挠ㄲⰱ戠″‫ㅣ‬㍢⬠挠ⰲ戠″‫㍣‬㍢戼㹲⬊挠ⰴ戠″‫㕣‬㍢⬠挠ⰶ戠″‫㝣‬㍢⬠挠ⰸ戠″‫㥣‬㍢⬠挠〱‬㍢⬠挠ㄱ‬㍢⬠戼㹲挊㈱‬㍢⬠挠㌱‬㍢⬠挠㐱‬㍢⬠挠㔱‬㍢⬠挠㘱‬㍢⬠挠㜱‬㍢⬠挠㠱‬㍢⬠挠㤱‬㍢⬠戼㹲挊〲‬㍢⬠挠ㄲ‬㍢⬠挠㈲‬㍢⬠挠㌲‬㍢⬠挠㐲‬㍢⬠挠㔲‬㍢⬠挠㘲‬㍢⬠挠㜲‬㍢⬠戼㹲挊㠲‬㍢⬠挠㤲‬㍢⬠挠〳‬㍢⬠挠ㄳ‬㍢⬠挠㈳‬㍢⬠挠㌳‬㍢⬠挠㐳‬㍢⬠挠㔳‬㍢⬠戼㹲挊㘳‬㍢⬠挠㜳‬㍢⬠挠㠳‬㍢⬠挠㤳‬㍢⬠挠〴‬㍢⬠挠ㄴ‬㍢⬠挠㈴‬㍢⬠挠㌴‬㍢⬠戼㹲挊㐴‬㍢⬠挠㔴‬㍢⬠挠㘴‬㍢⬠挠㜴‬㍢⬠挠㠴‬㍢⬠挠㤴‬㍢⬠挠〵‬㍢⬠挠ㄵ‬㍢⬠戼㹲挊㈵‬㍢⬠挠㌵‬㍢⬠挠㐵‬㍢⬠挠㔵‬㍢⬠挠㘵‬㍢⬠挠㜵‬㍢⬠挠㠵‬㍢⬠挠㤵‬㍢⬠戼㹲挊〶‬㍢⬠挠ㄶ‬㍢⬠挠㈶‬㍢⬠挠㌶‬㍢⬠挠㐶‬㍢⬠挠㔶‬㍢⬠挠㘶‬㍢⬠挠㜶‬㍢⬠戼㹲挊㠶‬㍢⬠挠㤶‬㍢⬠挠〷‬㍢⬠挠ㄷ‬㍢⬠挠㈷‬㍢⬠挠㌷‬㍢⬠挠㐷‬㍢⬠挠㔷‬㍢⬠戼㹲挊㘷‬㍢⬠挠㜷‬㍢⬠挠㠷‬㍢⬠挠㤷‬㍢⬠挠〸‬㍢⬠挠ㄸ‬㍢⬠挠㈸‬㍢⬠挠㌸‬㍢⬠戼㹲挊㐸‬㍢⬠挠㔸‬㍢⬠挠㘸‬㍢⬠挠㜸‬㍢⬠挠㠸‬㍢⬠挠㤸‬㍢⬠挠〹‬㍢⬠挠ㄹ‬㍢⬠戼㹲挊㈹‬㍢⬠挠㌹‬㍢⬠挠㐹‬㍢⬠挠㔹‬㍢⬠挠㘹‬㍢⬠挠㜹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‫ㅣ㈸‬ㅢ‱‫ㅣ㌸‬ㅢ‱‫ㅣ㐸‬ㅢ‱‫ㅣ㔸‬ㅢ‱‫ㅣ㘸㰬牢ਾㅢ‱‫ㅣ㜸‬ㅢ‱‫ㅣ㠸‬ㅢ‱‫ㅣ㤸‬ㅢ‱‫ㅣ〹‬ㅢ‱‫ㅣㄹ‬ㅢ‱‫ㅣ㈹‬ㅢ‱㰫牢ਾㅣ㌹‬ㅢ‱‫ㅣ㐹‬ㅢ‱‫ㅣ㔹‬ㅢ‱‫ㅣ㘹‬ㅢ‱‫ㅣ㜹‬ㅢ‱‫ㅣ㠹‬ㅢ‱‫ㅣ㤹㰬牢ਾㅢ‱‫㉣〰‬ㅢ‱‫㉣㄰‬ㅢ‱‫㉣㈰‬ㅢ‱‫㉣㌰‬ㅢ‱‫㉣㐰‬ㅢ‱‫㉣㔰‬ㅢ‱㰫牢ਾ㉣㘰‬ㅢ‱‫㉣㜰‬ㅢ‱‫㉣㠰‬ㅢ‱‫㉣㤰‬ㅢ‱‫㉣〱‬戠ㄱ⬠挠ㄲⰱ戠㈱⬠挠ⰱ戠㈱⬠挠ⰲ戠㈱⬠戼㹲挊ⰳ戠㈱⬠挠ⰴ戠㈱⬠挠ⰵ戠㈱⬠挠ⰶ戠㈱⬠挠ⰷ戠㈱⬠挠ⰸ戠㈱⬠挠ⰹ戠㈱⬠挠〱‬ㅢ㰲牢ਾ‫ㅣⰱ戠㈱⬠挠㈱‬ㅢ′‫ㅣⰳ戠㈱⬠挠㐱‬ㅢ′‫ㅣⰵ戠㈱⬠挠㘱‬ㅢ′‫ㅣⰷ戠㈱⬠戼㹲挊㠱‬ㅢ′‫ㅣⰹ戠㈱⬠挠〲‬ㅢ′‫㉣ⰱ戠㈱⬠挠㈲‬ㅢ′‫㉣ⰳ戠㈱⬠挠㐲‬ㅢ′㰫牢ਾ㉣ⰵ戠㈱⬠挠㘲‬ㅢ′‫㉣ⰷ戠㈱⬠挠㠲‬ㅢ′‫㉣ⰹ戠㈱⬠挠〳‬ㅢ′‫㍣ⰱ戠㈱⬠戼㹲挊㈳‬ㅢ′‫㍣ⰳ戠㈱⬠挠㐳‬ㅢ′‫㍣ⰵ戠㈱⬠挠㘳‬ㅢ′‫㍣ⰷ戠㈱⬠挠㠳‬ㅢ′㰫牢ਾ㍣ⰹ戠㈱⬠挠〴‬ㅢ′‫㑣ⰱ戠㈱⬠挠㈴‬ㅢ′‫㑣ⰳ戠㈱⬠挠㐴‬ㅢ′‫㑣ⰵ戠㈱⬠戼㹲挊㘴‬ㅢ′‫㑣ⰷ戠㈱⬠挠㠴‬ㅢ′‫㑣ⰹ戠㈱⬠挠〵‬ㅢ′‫㕣ⰱ戠㈱⬠挠㈵‬ㅢ′㰫牢ਾ㕣ⰳ戠㈱⬠挠㐵‬ㅢ′‫㕣ⰵ戠㈱⬠挠㘵‬ㅢ′‫㕣ⰷ戠㈱⬠挠㠵‬ㅢ′‫㕣ⰹ戠㈱⬠戼㹲挊〶‬ㅢ′‫㙣ⰱ戠㈱⬠挠㈶‬ㅢ′‫㙣ⰳ戠㈱⬠挠㐶‬ㅢ′‫㙣ⰵ戠㈱⬠挠㘶‬ㅢ′㰫牢ਾ㙣ⰷ戠㈱⬠挠㠶‬ㅢ′‫㙣ⰹ戠㈱⬠挠〷‬ㅢ′‫㝣ⰱ戠㈱⬠挠㈷‬ㅢ′‫㝣ⰳ戠㈱⬠戼㹲挊㐷‬ㅢ′‫㝣ⰵ戠㈱⬠挠㘷‬ㅢ′‫㝣ⰷ戠㈱⬠挠㠷‬ㅢ′‫㝣ⰹ戠㈱⬠挠〸‬ㅢ′㰫牢ਾ㡣ⰱ戠㈱⬠挠㈸‬ㅢ′‫㡣ⰳ戠㈱⬠挠㐸‬ㅢ′‫㡣ⰵ戠㈱⬠挠㘸‬ㅢ′‫㡣ⰷ戠㈱⬠戼㹲挊㠸‬ㅢ′‫㡣ⰹ戠㈱⬠挠〹‬ㅢ′‫㥣ⰱ戠㈱⬠挠㈹‬ㅢ′‫㥣ⰳ戠㈱⬠挠㐹‬ㅢ′㰫牢ਾ㥣ⰵ戠㈱⬠挠㘹‬ㅢ′‫㥣ⰷ戠㈱⬠挠㠹‬ㅢ′‫㥣ⰹ戠㈱⬠挠〱ⰰ戠㈱⬠挠〱ⰱ戠㈱⬠戼㹲挊〱ⰲ戠㈱⬠挠〱ⰳ戠㈱⬠挠〱ⰴ戠㈱⬠挠〱ⰵ戠㈱⬠挠〱ⰶ戠㈱⬠挠〱ⰷ戠㈱⬠挠〱ⰸ戼㹲戊㈱⬠挠〱ⰹ戠㈱⬠挠ㄱⰰ戠㈱⬠挠ㄱⰱ戠㈱⬠挠ㄱⰲ戠㈱⬠挠ㄱⰳ戠㈱⬠挠ㄱⰴ戠㈱⬠戼㹲挊ㄱⰵ戠㈱⬠挠ㄱⰶ戠㈱⬠挠ㄱⰷ戠㈱⬠挠ㄱⰸ戠㈱⬠挠ㄱⰹ戠㈱⬠挠㈱ⰰ戠㈱⬠挠㈱ⰱ戼㹲戊㈱⬠挠㈱ⰲ戠㈱⬠挠㈱ⰳ戠㈱⬠挠㈱ⰴ戠㈱⬠挠㈱ⰵ戠㈱⬠挠㈱ⰶ戠㈱⬠挠㈱ⰷ戠㈱⬠戼㹲挊㈱ⰸ戠㈱⬠挠㈱ⰹ戠㈱⬠挠㌱ⰰ戠㈱⬠挠㌱ⰱ戠㈱⬠挠㌱ⰲ戠㈱⬠挠㌱ⰳ戠㈱⬠挠㌱ⰴ戼㹲戊㈱⬠挠㌱ⰵ戠㈱⬠挠㌱ⰶ戠㈱⬠挠㌱ⰷ戠㈱⬠挠㌱ⰸ戠㈱⬠挠㌱ⰹ戠㈱⬠挠㐱ⰰ戠㈱⬠戼㹲挊㐱ⰱ戠㈱⬠挠㐱ⰲ戠㈱⬠挠㐱ⰳ戠㈱⬠挠㐱ⰴ戠㈱⬠挠㐱ⰵ戠㈱⬠挠㐱ⰶ戠㈱⬠挠㐱ⰷ戼㹲戊㈱⬠挠㐱ⰸ戠㈱⬠挠㐱ⰹ戠㈱⬠挠㔱ⰰ戠㈱⬠挠㔱ⰱ戠㈱⬠挠㔱ⰲ戠㈱⬠挠㔱ⰳ戠㈱⬠戼㹲挊㔱ⰴ戠㈱⬠挠㔱ⰵ戠㈱⬠挠㔱ⰶ戠㈱⬠挠㔱ⰷ戠㈱⬠挠㔱ⰸ戠㈱⬠挠㔱ⰹ戠㈱⬠挠㘱ⰰ戼㹲戊㈱⬠挠㘱ⰱ戠㈱⬠挠㘱ⰲ戠㈱⬠挠㘱ⰳ戠㈱⬠挠㘱ⰴ戠㈱⬠挠㘱ⰵ戠㈱⬠挠㘱ⰶ戠㈱⬠戼㹲挊㘱ⰷ戠㈱⬠挠㘱ⰸ戠㈱⬠挠㘱ⰹ戠㈱⬠挠㜱ⰰ戠㈱⬠挠㜱ⰱ戠㈱⬠挠㜱ⰲ戠㈱⬠挠㜱ⰳ戼㹲戊㈱⬠挠㜱ⰴ戠㈱⬠挠㜱ⰵ戠㈱⬠挠㜱ⰶ戠㈱⬠挠㜱ⰷ戠㈱⬠挠㜱ⰸ戠㈱⬠挠㜱ⰹ戠㈱⬠戼㹲挊㠱ⰰ戠㈱⬠挠㠱ⰱ戠㈱⬠挠㠱ⰲ戠㈱⬠挠㠱ⰳ戠㈱⬠挠㠱ⰴ戠㈱⬠挠㠱ⰵ戠㈱⬠挠㠱ⰶ戼㹲戊㈱⬠挠㠱ⰷ戠㈱⬠挠㠱ⰸ戠㈱⬠挠㠱ⰹ戠㈱⬠挠㤱ⰰ戠㈱⬠挠㤱ⰱ戠㈱⬠挠㤱ⰲ戠㈱⬠戼㹲挊㤱ⰳ戠㈱⬠挠㤱ⰴ戠㈱⬠挠㤱ⰵ戠㈱⬠挠㤱ⰶ戠㈱⬠挠㤱ⰷ戠㈱⬠挠㤱ⰸ戠㈱⬠挠㤱ⰹ戼㹲戊㈱⬠挠〲ⰰ戠㈱⬠挠〲ⰱ戠㈱⬠挠〲ⰲ戠㈱⬠挠〲ⰳ戠㈱⬠挠〲ⰴ戠㈱⬠挠〲ⰵ戠㈱⬠戼㹲挊〲ⰶ戠㈱⬠挠〲ⰷ戠㈱⬠挠〲ⰸ戠㈱⬠挠〲ⰹ戠㈱⬠挠ㄲⰰ†ㅢ′‫㉣ㄱ‬ㅢ″‫ㅣ‬ㅢ″‫㉣‬ㅢ″㰫牢ਾ㍣‬ㅢ″‫㑣‬ㅢ″‫㕣‬ㅢ″‫㙣‬ㅢ″‫㝣‬ㅢ″‫㡣‬ㅢ″‫㥣‬ㅢ″‫ㅣⰰ戠㌱戼㹲⬊挠ㄱ‬ㅢ″‫ㅣⰲ戠㌱⬠挠㌱‬ㅢ″‫ㅣⰴ戠㌱⬠挠㔱‬ㅢ″‫ㅣⰶ戠㌱⬠挠㜱‬ㅢ″㰫牢ਾㅣⰸ戠㌱⬠挠㤱‬ㅢ″‫㉣ⰰ戠㌱⬠挠ㄲ‬ㅢ″‫㉣ⰲ戠㌱⬠挠㌲‬ㅢ″‫㉣ⰴ戠㌱⬠戼㹲挊㔲‬ㅢ″‫㉣ⰶ戠㌱⬠挠㜲‬ㅢ″‫㉣ⰸ戠㌱⬠挠㤲‬ㅢ″‫㍣ⰰ戠㌱⬠挠ㄳ‬ㅢ″㰫牢ਾ㍣ⰲ戠㌱⬠挠㌳‬ㅢ″‫㍣ⰴ戠㌱⬠挠㔳‬ㅢ″‫㍣ⰶ戠㌱⬠挠㜳‬ㅢ″‫㍣ⰸ戠㌱⬠戼㹲挊㤳‬ㅢ″‫㑣ⰰ戠㌱⬠挠ㄴ‬ㅢ″‫㑣ⰲ戠㌱⬠挠㌴‬ㅢ″‫㑣ⰴ戠㌱⬠挠㔴‬ㅢ″㰫牢ਾ㑣ⰶ戠㌱⬠挠㜴‬ㅢ″‫㑣ⰸ戠㌱⬠挠㤴‬ㅢ″‫㕣ⰰ戠㌱⬠挠ㄵ‬ㅢ″‫㕣ⰲ戠㌱⬠戼㹲挊㌵‬ㅢ″‫㕣ⰴ戠㌱⬠挠㔵‬ㅢ″‫㕣ⰶ戠㌱⬠挠㜵‬ㅢ″‫㕣ⰸ戠㌱⬠挠㤵‬ㅢ″㰫牢ਾ㙣ⰰ戠㌱⬠挠ㄶ‬ㅢ″‫㙣ⰲ戠㌱⬠挠㌶‬ㅢ″‫㙣ⰴ戠㌱⬠挠㔶‬ㅢ″‫㙣ⰶ戠㌱⬠戼㹲挊㜶‬ㅢ″‫㙣ⰸ戠㌱⬠挠㤶‬ㅢ″‫㝣ⰰ戠㌱⬠挠ㄷ‬ㅢ″‫㝣ⰲ戠㌱⬠挠㌷‬ㅢ″㰫牢ਾ㝣ⰴ戠㌱⬠挠㔷‬ㅢ″‫㝣ⰶ戠㌱⬠挠㜷‬ㅢ″‫㝣ⰸ戠㌱⬠挠㤷‬ㅢ″‫㡣ⰰ戠㌱⬠戼㹲挊ㄸ‬ㅢ″‫㡣ⰲ戠㌱⬠挠㌸‬ㅢ″‫㡣ⰴ戠㌱⬠挠㔸‬ㅢ″‫㡣ⰶ戠㌱⬠挠㜸‬ㅢ″㰫牢ਾ㡣ⰸ戠㌱⬠挠㤸‬ㅢ″‫㥣ⰰ戠㌱⬠挠ㄹ‬ㅢ″‫㥣ⰲ戠㌱⬠挠㌹‬ㅢ″‫㥣ⰴ戠㌱⬠戼㹲挊㔹‬ㅢ″‫㥣ⰶ戠㌱⬠挠㜹‬ㅢ″‫㥣ⰸ戠㌱⬠挠㤹‬ㅢ″‫ㅣ〰‬ㅢ″‫ㅣ㄰‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ㈰‬ㅢ″‫ㅣ㌰‬ㅢ″‫ㅣ㐰‬ㅢ″‫ㅣ㔰‬ㅢ″‫ㅣ㘰‬ㅢ″‫ㅣ㜰‬ㅢ″‫ㅣ㠰㰬牢ਾㅢ″‫ㅣ㤰‬ㅢ″‫ㅣ〱‬ㅢ″‫ㅣㄱ‬ㅢ″‫ㅣ㈱‬ㅢ″‫ㅣ㌱‬ㅢ″‫ㅣ㐱‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ㔱‬ㅢ″‫ㅣ㘱‬ㅢ″‫ㅣ㜱‬ㅢ″‫ㅣ㠱‬ㅢ″‫ㅣ㤱‬ㅢ″‫ㅣ〲‬ㅢ″‫ㅣㄲ㰬牢ਾㅢ″‫ㅣ㈲‬ㅢ″‫ㅣ㌲‬ㅢ″‫ㅣ㐲‬ㅢ″‫ㅣ㔲‬ㅢ″‫ㅣ㘲‬ㅢ″‫ㅣ㜲‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ㠲‬ㅢ″‫ㅣ㤲‬ㅢ″‫ㅣ〳‬ㅢ″‫ㅣㄳ‬ㅢ″‫ㅣ㈳‬ㅢ″‫ㅣ㌳‬ㅢ″‫ㅣ㐳㰬牢ਾㅢ″‫ㅣ㔳‬ㅢ″‫ㅣ㘳‬ㅢ″‫ㅣ㜳‬ㅢ″‫ㅣ㠳‬ㅢ″‫ㅣ㤳‬ㅢ″‫ㅣ〴‬ㅢ″㰫牢ਾㅣㄴ‬ㅢ″‫ㅣ㈴‬ㅢ″‫ㅣ㌴‬ㅢ″‫ㅣ㐴‬ㅢ″‫ㅣ㔴‬ㅢ″‫ㅣ㘴‬ㅢ″‫ㅣ㜴㰬牢ਾㅢ″‫ㅣ㠴‬ㅢ″‫ㅣ㤴‬ㅢ″‫ㅣ〵‬ㅢ″‫ㅣㄵ‬ㅢ″‫ㅣ㈵‬ㅢ″‫ㅣ㌵‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ㐵‬ㅢ″‫ㅣ㔵‬ㅢ″‫ㅣ㘵‬ㅢ″‫ㅣ㜵‬ㅢ″‫ㅣ㠵‬ㅢ″‫ㅣ㤵‬ㅢ″‫ㅣ〶㰬牢ਾㅢ″‫ㅣㄶ‬ㅢ″‫ㅣ㈶‬ㅢ″‫ㅣ㌶‬ㅢ″‫ㅣ㐶‬ㅢ″‫ㅣ㔶‬ㅢ″‫ㅣ㘶‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ㜶‬ㅢ″‫ㅣ㠶‬ㅢ″‫ㅣ㤶‬ㅢ″‫ㅣ〷‬ㅢ″‫ㅣㄷ‬ㅢ″‫ㅣ㈷‬ㅢ″‫ㅣ㌷㰬牢ਾㅢ″‫ㅣ㐷‬ㅢ″‫ㅣ㔷‬ㅢ″‫ㅣ㘷‬ㅢ″‫ㅣ㜷‬ㅢ″‫ㅣ㠷‬ㅢ″‫ㅣ㤷‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ〸‬ㅢ″‫ㅣㄸ‬ㅢ″‫ㅣ㈸‬ㅢ″‫ㅣ㌸‬ㅢ″‫ㅣ㐸‬ㅢ″‫ㅣ㔸‬ㅢ″‫ㅣ㘸㰬牢ਾㅢ″‫ㅣ㜸‬ㅢ″‫ㅣ㠸‬ㅢ″‫ㅣ㤸‬ㅢ″‫ㅣ〹‬ㅢ″‫ㅣㄹ‬ㅢ″‫ㅣ㈹‬ㅢ″㰫牢ਾㅣ㌹‬ㅢ″‫ㅣ㐹‬ㅢ″‫ㅣ㔹‬ㅢ″‫ㅣ㘹‬ㅢ″‫ㅣ㜹‬ㅢ″‫ㅣ㠹‬ㅢ″‫ㅣ㤹㰬牢ਾㅢ″‫㉣〰‬ㅢ″‫㉣㄰‬ㅢ″‫㉣㈰‬ㅢ″‫㉣㌰‬ㅢ″‫㉣㐰‬ㅢ″‫㉣㔰‬ㅢ″㰫牢ਾ㉣㘰‬ㅢ″‫㉣㜰‬ㅢ″‫㉣㠰‬ㅢ″‫㉣㤰‬ㅢ″‫㉣〱‬戠㌱⬠挠ㄲⰱ戠㐱⬠挠ⰱ戠㐱⬠挠ⰲ戠㐱⬠挠ⰳ戼㹲戊㐱⬠挠ⰴ戠㐱⬠挠ⰵ戠㐱⬠挠ⰶ戠㐱⬠挠ⰷ戠㐱⬠挠ⰸ戠㐱⬠挠ⰹ戠㐱⬠挠〱‬ㅢ‴㰫牢ਾㅣⰱ戠㐱⬠挠㈱‬ㅢ‴‫ㅣⰳ戠㐱⬠挠㐱‬ㅢ‴‫ㅣⰵ戠㐱⬠挠㘱‬ㅢ‴‫ㅣⰷ戠㐱⬠戼㹲挊㠱‬ㅢ‴‫ㅣⰹ戠㐱⬠挠〲‬ㅢ‴‫㉣ⰱ戠㐱⬠挠㈲‬ㅢ‴‫㉣ⰳ戠㐱⬠挠㐲‬ㅢ‴㰫牢ਾ㉣ⰵ戠㐱⬠挠㘲‬ㅢ‴‫㉣ⰷ戠㐱⬠挠㠲‬ㅢ‴‫㉣ⰹ戠㐱⬠挠〳‬ㅢ‴‫㍣ⰱ戠㐱⬠戼㹲挊㈳‬ㅢ‴‫㍣ⰳ戠㐱⬠挠㐳‬ㅢ‴‫㍣ⰵ戠㐱⬠挠㘳‬ㅢ‴‫㍣ⰷ戠㐱⬠挠㠳‬ㅢ‴㰫牢ਾ㍣ⰹ戠㐱⬠挠〴‬ㅢ‴‫㑣ⰱ戠㐱⬠挠㈴‬ㅢ‴‫㑣ⰳ戠㐱⬠挠㐴‬ㅢ‴‫㑣ⰵ戠㐱⬠戼㹲挊㘴‬ㅢ‴‫㑣ⰷ戠㐱⬠挠㠴‬ㅢ‴‫㑣ⰹ戠㐱⬠挠〵‬ㅢ‴‫㕣ⰱ戠㐱⬠挠㈵‬ㅢ‴㰫牢ਾ㕣ⰳ戠㐱⬠挠㐵‬ㅢ‴‫㕣ⰵ戠㐱⬠挠㘵‬ㅢ‴‫㕣ⰷ戠㐱⬠挠㠵‬ㅢ‴‫㕣ⰹ戠㐱⬠戼㹲挊〶‬ㅢ‴‫㙣ⰱ戠㐱⬠挠㈶‬ㅢ‴‫㙣ⰳ戠㐱⬠挠㐶‬ㅢ‴‫㙣ⰵ戠㐱⬠挠㘶‬ㅢ‴㰫牢ਾ㙣ⰷ戠㐱⬠挠㠶‬ㅢ‴‫㙣ⰹ戠㐱⬠挠〷‬ㅢ‴‫㝣ⰱ戠㐱⬠挠㈷‬ㅢ‴‫㝣ⰳ戠㐱⬠戼㹲挊㐷‬ㅢ‴‫㝣ⰵ戠㐱⬠挠㘷‬ㅢ‴‫㝣ⰷ戠㐱⬠挠㠷‬ㅢ‴‫㝣ⰹ戠㐱⬠挠〸‬ㅢ‴㰫牢ਾ㡣ⰱ戠㐱⬠挠㈸‬ㅢ‴‫㡣ⰳ戠㐱⬠挠㐸‬ㅢ‴‫㡣ⰵ戠㐱⬠挠㘸‬ㅢ‴‫㡣ⰷ戠㐱⬠戼㹲挊㠸‬ㅢ‴‫㡣ⰹ戠㐱⬠挠〹‬ㅢ‴‫㥣ⰱ戠㐱⬠挠㈹‬ㅢ‴‫㥣ⰳ戠㐱⬠挠㐹‬ㅢ‴㰫牢ਾ㥣ⰵ戠㐱⬠挠㘹‬ㅢ‴‫㥣ⰷ戠㐱⬠挠㠹‬ㅢ‴‫㥣ⰹ戠㐱⬠挠〱ⰰ戠㐱⬠挠〱ⰱ戠㐱⬠戼㹲挊〱ⰲ戠㐱⬠挠〱ⰳ戠㐱⬠挠〱ⰴ戠㐱⬠挠〱ⰵ戠㐱⬠挠〱ⰶ戠㐱⬠挠〱ⰷ戠㐱⬠挠〱ⰸ戼㹲戊㐱⬠挠〱ⰹ戠㐱⬠挠ㄱⰰ戠㐱⬠挠ㄱⰱ戠㐱⬠挠ㄱⰲ戠㐱⬠挠ㄱⰳ戠㐱⬠挠ㄱⰴ戠㐱⬠戼㹲挊ㄱⰵ戠㐱⬠挠ㄱⰶ戠㐱⬠挠ㄱⰷ戠㐱⬠挠ㄱⰸ戠㐱⬠挠ㄱⰹ戠㐱⬠挠㈱ⰰ戠㐱⬠挠㈱ⰱ戼㹲戊㐱⬠挠㈱ⰲ戠㐱⬠挠㈱ⰳ戠㐱⬠挠㈱ⰴ戠㐱⬠挠㈱ⰵ戠㐱⬠挠㈱ⰶ戠㐱⬠挠㈱ⰷ戠㐱⬠戼㹲挊㈱ⰸ戠㐱⬠挠㈱ⰹ戠㐱⬠挠㌱ⰰ戠㐱⬠挠㌱ⰱ戠㐱⬠挠㌱ⰲ戠㐱⬠挠㌱ⰳ戠㐱⬠挠㌱ⰴ戼㹲戊㐱⬠挠㌱ⰵ戠㐱⬠挠㌱ⰶ戠㐱⬠挠㌱ⰷ戠㐱⬠挠㌱ⰸ戠㐱⬠挠㌱ⰹ戠㐱⬠挠㐱ⰰ戠㐱⬠戼㹲挊㐱ⰱ戠㐱⬠挠㐱ⰲ戠㐱⬠挠㐱ⰳ戠㐱⬠挠㐱ⰴ戠㐱⬠挠㐱ⰵ戠㐱⬠挠㐱ⰶ戠㐱⬠挠㐱ⰷ戼㹲戊㐱⬠挠㐱ⰸ戠㐱⬠挠㐱ⰹ戠㐱⬠挠㔱ⰰ戠㐱⬠挠㔱ⰱ戠㐱⬠挠㔱ⰲ戠㐱⬠挠㔱ⰳ戠㐱⬠戼㹲挊㔱ⰴ戠㐱⬠挠㔱ⰵ戠㐱⬠挠㔱ⰶ戠㐱⬠挠㔱ⰷ戠㐱⬠挠㔱ⰸ戠㐱⬠挠㔱ⰹ戠㐱⬠挠㘱ⰰ戼㹲戊㐱⬠挠㘱ⰱ戠㐱⬠挠㘱ⰲ戠㐱⬠挠㘱ⰳ戠㐱⬠挠㘱ⰴ戠㐱⬠挠㘱ⰵ戠㐱⬠挠㘱ⰶ戠㐱⬠戼㹲挊㘱ⰷ戠㐱⬠挠㘱ⰸ戠㐱⬠挠㘱ⰹ戠㐱⬠挠㜱ⰰ戠㐱⬠挠㜱ⰱ戠㐱⬠挠㜱ⰲ戠㐱⬠挠㜱ⰳ戼㹲戊㐱⬠挠㜱ⰴ戠㐱⬠挠㜱ⰵ戠㐱⬠挠㜱ⰶ戠㐱⬠挠㜱ⰷ戠㐱⬠挠㜱ⰸ戠㐱⬠挠㜱ⰹ戠㐱⬠戼㹲挊㠱ⰰ戠㐱⬠挠㠱ⰱ戠㐱⬠挠㠱ⰲ戠㐱⬠挠㠱ⰳ戠㐱⬠挠㠱ⰴ戠㐱⬠挠㠱ⰵ戠㐱⬠挠㠱ⰶ戼㹲戊㐱⬠挠㠱ⰷ戠㐱⬠挠㠱ⰸ戠㐱⬠挠㠱ⰹ戠㐱⬠挠㤱ⰰ戠㐱⬠挠㤱ⰱ戠㐱⬠挠㤱ⰲ戠㐱⬠戼㹲挊㤱ⰳ戠㐱⬠挠㤱ⰴ戠㐱⬠挠㤱ⰵ戠㐱⬠挠㤱ⰶ戠㐱⬠挠㤱ⰷ戠㐱⬠挠㤱ⰸ戠㐱⬠挠㤱ⰹ戼㹲戊㐱⬠挠〲ⰰ戠㐱⬠挠〲ⰱ戠㐱⬠挠〲ⰲ戠㐱⬠挠〲ⰳ戠㐱⬠挠〲ⰴ戠㐱⬠挠〲ⰵ戠㐱⬠戼㹲挊〲ⰶ戠㐱⬠挠〲ⰷ戠㐱⬠挠〲ⰸ戠㐱⬠挠〲ⰹ戠㐱⬠挠ㄲⰰ†ㅢ‴‫㉣ㄱ‬ㅢ‵‫ㅣ‬ㅢ‵‫㉣‬ㅢ‵㰫牢ਾ㍣‬ㅢ‵‫㑣‬ㅢ‵‫㕣‬ㅢ‵‫㙣‬ㅢ‵‫㝣‬ㅢ‵‫㡣‬ㅢ‵‫㥣‬ㅢ‵‫ㅣⰰ戠㔱戼㹲⬊挠ㄱ‬ㅢ‵‫ㅣⰲ戠㔱⬠挠㌱‬ㅢ‵‫ㅣⰴ戠㔱⬠挠㔱‬ㅢ‵‫ㅣⰶ戠㔱⬠挠㜱‬ㅢ‵㰫牢ਾㅣⰸ戠㔱⬠挠㤱‬ㅢ‵‫㉣ⰰ戠㔱⬠挠ㄲ‬ㅢ‵‫㉣ⰲ戠㔱⬠挠㌲‬ㅢ‵‫㉣ⰴ戠㔱⬠戼㹲挊㔲‬ㅢ‵‫㉣ⰶ戠㔱⬠挠㜲‬ㅢ‵‫㉣ⰸ戠㔱⬠挠㤲‬ㅢ‵‫㍣ⰰ戠㔱⬠挠ㄳ‬ㅢ‵㰫牢ਾ㍣ⰲ戠㔱⬠挠㌳‬ㅢ‵‫㍣ⰴ戠㔱⬠挠㔳‬ㅢ‵‫㍣ⰶ戠㔱⬠挠㜳‬ㅢ‵‫㍣ⰸ戠㔱⬠挠㤳㰬牢ਾㅢ‵‫㑣ⰰ戠㔱⬠挠ㄴ‬ㅢ‵‫㑣ⰲ戠㔱⬠挠㌴‬ㅢ‵‫㑣ⰴ戠㔱⬠挠㔴‬ㅢ‵‫㑣ⰶ戼㹲戊㔱⬠挠㜴‬ㅢ‵‫㑣ⰸ戠㔱⬠挠㤴‬ㅢ‵‫㕣ⰰ戠㔱⬠挠ㄵ‬ㅢ‵‫㕣ⰲ戠㔱⬠挠㌵㰬牢ਾㅢ‵‫㕣ⰴ戠㔱⬠挠㔵‬ㅢ‵‫㕣ⰶ戠㔱⬠挠㜵‬ㅢ‵‫㕣ⰸ戠㔱⬠挠㤵‬ㅢ‵‫㙣ⰰ戼㹲戊㔱⬠挠ㄶ‬ㅢ‵‫㙣ⰲ戠㔱⬠挠㌶‬ㅢ‵‫㙣ⰴ戠㔱⬠挠㔶‬ㅢ‵‫㙣ⰶ戠㔱⬠挠㜶㰬牢ਾㅢ‵‫㙣ⰸ戠㔱⬠挠㤶‬ㅢ‵‫㝣ⰰ戠㔱⬠挠ㄷ‬ㅢ‵‫㝣ⰲ戠㔱⬠挠㌷‬ㅢ‵‫㝣ⰴ戼㹲戊㔱⬠挠㔷‬ㅢ‵‫㝣ⰶ戠㔱⬠挠㜷‬ㅢ‵‫㝣ⰸ戠㔱⬠挠㤷‬ㅢ‵‫㡣ⰰ戠㔱⬠挠ㄸ㰬牢ਾㅢ‵‫㡣ⰲ戠㔱⬠挠㌸‬ㅢ‵‫㡣ⰴ戠㔱⬠挠㔸‬ㅢ‵‫㡣ⰶ戠㔱⬠挠㜸‬ㅢ‵‫㡣ⰸ戼㹲戊㔱⬠挠㤸‬ㅢ‵‫㥣ⰰ戠㔱⬠挠ㄹ‬ㅢ‵‫㥣ⰲ戠㔱⬠挠㌹‬ㅢ‵‫㥣ⰴ戠㔱⬠挠㔹㰬牢ਾㅢ‵‫㥣ⰶ戠㔱⬠挠㜹‬ㅢ‵‫㥣ⰸ戠㔱⬠挠㤹‬ㅢ‵‫ㅣ〰‬ㅢ‵‫ㅣ㄰‬ㅢ‵‫ㅣ㈰㰬牢ਾㅢ‵‫ㅣ㌰‬ㅢ‵‫ㅣ㐰‬ㅢ‵‫ㅣ㔰‬ㅢ‵‫ㅣ㘰‬ㅢ‵‫ㅣ㜰‬ㅢ‵‫ㅣ㠰‬ㅢ‵㰫牢ਾㅣ㤰‬ㅢ‵‫ㅣ〱‬ㅢ‵‫ㅣㄱ‬ㅢ‵‫ㅣ㈱‬ㅢ‵‫ㅣ㌱‬ㅢ‵‫ㅣ㐱‬ㅢ‵‫ㅣ㔱㰬牢ਾㅢ‵‫ㅣ㘱‬ㅢ‵‫ㅣ㜱‬ㅢ‵‫ㅣ㠱‬ㅢ‵‫ㅣ㤱‬ㅢ‵‫ㅣ〲‬ㅢ‵‫ㅣㄲ‬ㅢ‵㰫牢ਾㅣ㈲‬ㅢ‵‫ㅣ㌲‬ㅢ‵‫ㅣ㐲‬ㅢ‵‫ㅣ㔲‬ㅢ‵‫ㅣ㘲‬ㅢ‵‫ㅣ㜲‬ㅢ‵‫ㅣ㠲㰬牢ਾㅢ‵‫ㅣ㤲‬ㅢ‵‫ㅣ〳‬ㅢ‵‫ㅣㄳ‬ㅢ‵‫ㅣ㈳‬ㅢ‵‫ㅣ㌳‬ㅢ‵‫ㅣ㐳‬ㅢ‵㰫牢ਾㅣ㔳‬ㅢ‵‫ㅣ㘳‬ㅢ‵‫ㅣ㜳‬ㅢ‵‫ㅣ㠳‬ㅢ‵‫ㅣ㤳‬ㅢ‵‫ㅣ〴‬ㅢ‵‫ㅣㄴ㰬牢ਾㅢ‵‫ㅣ㈴‬ㅢ‵‫ㅣ㌴‬ㅢ‵‫ㅣ㐴‬ㅢ‵‫ㅣ㔴‬ㅢ‵‫ㅣ㘴‬ㅢ‵‫ㅣ㜴‬ㅢ‵㰫牢ਾㅣ㠴‬ㅢ‵‫ㅣ㤴‬ㅢ‵‫ㅣ〵‬ㅢ‵‫ㅣㄵ‬ㅢ‵‫ㅣ㈵‬ㅢ‵‫ㅣ㌵‬ㅢ‵‫ㅣ㐵㰬牢ਾㅢ‵‫ㅣ㔵‬ㅢ‵‫ㅣ㘵‬ㅢ‵‫ㅣ㜵‬ㅢ‵‫ㅣ㠵‬ㅢ‵‫ㅣ㤵‬ㅢ‵‫ㅣ〶‬ㅢ‵㰫牢ਾㅣㄶ‬ㅢ‵‫ㅣ㈶‬ㅢ‵‫ㅣ㌶‬ㅢ‵‫ㅣ㐶‬ㅢ‵‫ㅣ㔶‬ㅢ‵‫ㅣ㘶‬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ㅢ‹‫ㅣㄵ‬ㅢ‹‫ㅣ㈵‬ㅢ‹‫ㅣ㌵‬ㅢ‹‫ㅣ㐵㰬牢ਾㅢ‹‫ㅣ㔵‬ㅢ‹‫ㅣ㘵‬ㅢ‹‫ㅣ㜵‬ㅢ‹‫ㅣ㠵‬ㅢ‹‫ㅣ㤵‬ㅢ‹‫ㅣ〶‬ㅢ‹㰫牢ਾㅣㄶ‬ㅢ‹‫ㅣ㈶‬ㅢ‹‫ㅣ㌶‬ㅢ‹‫ㅣ㐶‬ㅢ‹‫ㅣ㔶‬ㅢ‹‫ㅣ㘶‬ㅢ‹‫ㅣ㜶㰬牢ਾㅢ‹‫ㅣ㠶‬ㅢ‹‫ㅣ㤶‬ㅢ‹‫ㅣ〷‬ㅢ‹‫ㅣㄷ‬ㅢ‹‫ㅣ㈷‬ㅢ‹‫ㅣ㌷‬ㅢ‹㰫牢ਾㅣ㐷‬ㅢ‹‫ㅣ㔷‬ㅢ‹‫ㅣ㘷‬ㅢ‹‫ㅣ㜷‬ㅢ‹‫ㅣ㠷‬ㅢ‹‫ㅣ㤷‬ㅢ‹‫ㅣ〸㰬牢ਾㅢ‹‫ㅣㄸ‬ㅢ‹‫ㅣ㈸‬ㅢ‹‫ㅣ㌸‬ㅢ‹‫ㅣ㐸‬ㅢ‹‫ㅣ㔸‬ㅢ‹‫ㅣ㘸‬ㅢ‹㰫牢ਾㅣ㜸‬ㅢ‹‫ㅣ㠸‬ㅢ‹‫ㅣ㤸‬ㅢ‹‫ㅣ〹‬ㅢ‹‫ㅣㄹ‬ㅢ‹‫ㅣ㈹‬ㅢ‹‫ㅣ㌹㰬牢ਾㅢ‹‫ㅣ㐹‬ㅢ‹‫ㅣ㔹‬ㅢ‹‫ㅣ㘹‬ㅢ‹‫ㅣ㜹‬ㅢ‹‫ㅣ㠹‬ㅢ‹‫ㅣ㤹‬ㅢ‹㰫牢ਾ㉣〰‬ㅢ‹‫㉣㄰‬ㅢ‹‫㉣㈰‬ㅢ‹‫㉣㌰‬ㅢ‹‫㉣㐰‬ㅢ‹‫㉣㔰‬ㅢ‹‫㉣㘰㰬牢ਾㅢ‹‫㉣㜰‬ㅢ‹‫㉣㠰‬ㅢ‹‫㉣㤰‬ㅢ‹‫㉣〱‬戠㤱⬠挠ㄲⰱ戠〲⬠挠ⰱ戠〲⬠挠ⰲ戠〲⬠戼㹲挊ⰳ戠〲⬠挠ⰴ戠〲⬠挠ⰵ戠〲⬠挠ⰶ戠〲⬠挠ⰷ戠〲⬠挠ⰸ戠〲⬠挠ⰹ戠〲⬠挠〱‬㉢㰰牢ਾ‫ㅣⰱ戠〲⬠挠㈱‬㉢‰‫ㅣⰳ戠〲⬠挠㐱‬㉢‰‫ㅣⰵ戠〲⬠挠㘱‬㉢‰‫ㅣⰷ戠〲⬠戼㹲挊㠱‬㉢‰‫ㅣⰹ戠〲⬠挠〲‬㉢‰‫㉣ⰱ戠〲⬠挠㈲‬㉢‰‫㉣ⰳ戠〲⬠挠㐲‬㉢‰㰫牢ਾ㉣ⰵ戠〲⬠挠㘲‬㉢‰‫㉣ⰷ戠〲⬠挠㠲‬㉢‰‫㉣ⰹ戠〲⬠挠〳‬㉢‰‫㍣ⰱ戠〲⬠戼㹲挊㈳‬㉢‰‫㍣ⰳ戠〲⬠挠㐳‬㉢‰‫㍣ⰵ戠〲⬠挠㘳‬㉢‰‫㍣ⰷ戠〲⬠挠㠳‬㉢‰㰫牢ਾ㍣ⰹ戠〲⬠挠〴‬㉢‰‫㑣ⰱ戠〲⬠挠㈴‬㉢‰‫㑣ⰳ戠〲⬠挠㐴‬㉢‰‫㑣ⰵ戠〲⬠戼㹲挊㘴‬㉢‰‫㑣ⰷ戠〲⬠挠㠴‬㉢‰‫㑣ⰹ戠〲⬠挠〵‬㉢‰‫㕣ⰱ戠〲⬠挠㈵‬㉢‰㰫牢ਾ㕣ⰳ戠〲⬠挠㐵‬㉢‰‫㕣ⰵ戠〲⬠挠㘵‬㉢‰‫㕣ⰷ戠〲⬠挠㠵‬㉢‰‫㕣ⰹ戠〲⬠戼㹲挊〶‬㉢‰‫㙣ⰱ戠〲⬠挠㈶‬㉢‰‫㙣ⰳ戠〲⬠挠㐶‬㉢‰‫㙣ⰵ戠〲⬠挠㘶‬㉢‰㰫牢ਾ㙣ⰷ戠〲⬠挠㠶‬㉢‰‫㙣ⰹ戠〲⬠挠〷‬㉢‰‫㝣ⰱ戠〲⬠挠㈷‬㉢‰‫㝣ⰳ戠〲⬠戼㹲挊㐷‬㉢‰‫㝣ⰵ戠〲⬠挠㘷‬㉢‰‫㝣ⰷ戠〲⬠挠㠷‬㉢‰‫㝣ⰹ戠〲⬠挠〸‬㉢‰㰫牢ਾ㡣ⰱ戠〲⬠挠㈸‬㉢‰‫㡣ⰳ戠〲⬠挠㐸‬㉢‰‫㡣ⰵ戠〲⬠挠㘸‬㉢‰‫㡣ⰷ戠〲⬠戼㹲挊㠸‬㉢‰‫㡣ⰹ戠〲⬠挠〹‬㉢‰‫㥣ⰱ戠〲⬠挠㈹‬㉢‰‫㥣ⰳ戠〲⬠挠㐹‬㉢‰㰫牢ਾ㥣ⰵ戠〲⬠挠㘹‬㉢‰‫㥣ⰷ戠〲⬠挠㠹‬㉢‰‫㥣ⰹ戠〲⬠挠〱ⰰ戠〲⬠挠〱ⰱ戠〲⬠戼㹲挊〱ⰲ戠〲⬠挠〱ⰳ戠〲⬠挠〱ⰴ戠〲⬠挠〱ⰵ戠〲⬠挠〱ⰶ戠〲⬠挠〱ⰷ戠〲⬠挠〱ⰸ戼㹲戊〲⬠挠〱ⰹ戠〲⬠挠ㄱⰰ戠〲⬠挠ㄱⰱ戠〲⬠挠ㄱⰲ戠〲⬠挠ㄱⰳ戠〲⬠挠ㄱⰴ戠〲⬠戼㹲挊ㄱⰵ戠〲⬠挠ㄱⰶ戠〲⬠挠ㄱⰷ戠〲⬠挠ㄱⰸ戠〲⬠挠ㄱⰹ戠〲⬠挠㈱ⰰ戠〲⬠挠㈱ⰱ戼㹲戊〲⬠挠㈱ⰲ戠〲⬠挠㈱ⰳ戠〲⬠挠㈱ⰴ戠〲⬠挠㈱ⰵ戠〲⬠挠㈱ⰶ戠〲⬠挠㈱ⰷ戠〲⬠戼㹲挊㈱ⰸ戠〲⬠挠㈱ⰹ戠〲⬠挠㌱ⰰ戠〲⬠挠㌱ⰱ戠〲⬠挠㌱ⰲ戠〲⬠挠㌱ⰳ戠〲⬠挠㌱ⰴ戼㹲戊〲⬠挠㌱ⰵ戠〲⬠挠㌱ⰶ戠〲⬠挠㌱ⰷ戠〲⬠挠㌱ⰸ戠〲⬠挠㌱ⰹ戠〲⬠挠㐱ⰰ戠〲⬠戼㹲挊㐱ⰱ戠〲⬠挠㐱ⰲ戠〲⬠挠㐱ⰳ戠〲⬠挠㐱ⰴ戠〲⬠挠㐱ⰵ戠〲⬠挠㐱ⰶ戠〲⬠挠㐱ⰷ戼㹲戊〲⬠挠㐱ⰸ戠〲⬠挠㐱ⰹ戠〲⬠挠㔱ⰰ戠〲⬠挠㔱ⰱ戠〲⬠挠㔱ⰲ戠〲⬠挠㔱ⰳ戠〲⬠戼㹲挊㔱ⰴ戠〲⬠挠㔱ⰵ戠〲⬠挠㔱ⰶ戠〲⬠挠㔱ⰷ戠〲⬠挠㔱ⰸ戠〲⬠挠㔱ⰹ戠〲⬠挠㘱ⰰ戼㹲戊〲⬠挠㘱ⰱ戠〲⬠挠㘱ⰲ戠〲⬠挠㘱ⰳ戠〲⬠挠㘱ⰴ戠〲⬠挠㘱ⰵ戠〲⬠挠㘱ⰶ戠〲⬠戼㹲挊㘱ⰷ戠〲⬠挠㘱ⰸ戠〲⬠挠㘱ⰹ戠〲⬠挠㜱ⰰ戠〲⬠挠㜱ⰱ戠〲⬠挠㜱ⰲ戠〲⬠挠㜱ⰳ戼㹲戊〲⬠挠㜱ⰴ戠〲⬠挠㜱ⰵ戠〲⬠挠㜱ⰶ戠〲⬠挠㜱ⰷ戠〲⬠挠㜱ⰸ戠〲⬠挠㜱ⰹ戠〲⬠戼㹲挊㠱ⰰ戠〲⬠挠㠱ⰱ戠〲⬠挠㠱ⰲ戠〲⬠挠㠱ⰳ戠〲⬠挠㠱ⰴ戠〲⬠挠㠱ⰵ戠〲⬠挠㠱ⰶ戼㹲戊〲⬠挠㠱ⰷ戠〲⬠挠㠱ⰸ戠〲⬠挠㠱ⰹ戠〲⬠挠㤱ⰰ戠〲⬠挠㤱ⰱ戠〲⬠挠㤱ⰲ戠〲⬠戼㹲挊㤱ⰳ戠〲⬠挠㤱ⰴ戠〲⬠挠㤱ⰵ戠〲⬠挠㤱ⰶ戠〲⬠挠㤱ⰷ戠〲⬠挠㤱ⰸ戠〲⬠挠㤱ⰹ戼㹲戊〲⬠挠〲ⰰ戠〲⬠挠〲ⰱ戠〲⬠挠〲ⰲ戠〲⬠挠〲ⰳ戠〲⬠挠〲ⰴ戠〲⬠挠〲ⰵ戠〲⬠戼㹲挊〲ⰶ戠〲⬠挠〲ⰷ戠〲⬠挠〲ⰸ戠〲⬠挠〲ⰹ戠〲⬠挠ㄲⰰ†㉢‰‫㉣ㄱ‬㉢‱‫ㅣ‬㉢‱‫㉣‬㉢‱㰫牢ਾ㍣‬㉢‱‫㑣‬㉢‱‫㕣‬㉢‱‫㙣‬㉢‱‫㝣‬㉢‱‫㡣‬㉢‱‫㥣‬㉢‱‫ㅣⰰ戠ㄲ戼㹲⬊挠ㄱ‬㉢‱‫ㅣⰲ戠ㄲ⬠挠㌱‬㉢‱‫ㅣⰴ戠ㄲ⬠挠㔱‬㉢‱‫ㅣⰶ戠ㄲ⬠挠㜱‬㉢‱㰫牢ਾㅣⰸ戠ㄲ⬠挠㤱‬㉢‱‫㉣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄲ‬㉢‱‫㉣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌲‬㉢‱‫㉣ⰴ戠ㄲ⬠戼㹲挊㔲‬㉢‱‫㉣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜲‬㉢‱‫㉣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤲‬㉢‱‫㍣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄳ‬㉢‱㰫牢ਾ㍣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌳‬㉢‱‫㍣ⰴ戠ㄲ⬠挠㔳‬㉢‱‫㍣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜳‬㉢‱‫㍣ⰸ戠ㄲ⬠戼㹲挊㤳‬㉢‱‫㑣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄴ‬㉢‱‫㑣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌴‬㉢‱‫㑣ⰴ戠ㄲ⬠挠㔴‬㉢‱㰫牢ਾ㑣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜴‬㉢‱‫㑣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤴‬㉢‱‫㕣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄵ‬㉢‱‫㕣ⰲ戠ㄲ⬠戼㹲挊㌵‬㉢‱‫㕣ⰴ戠ㄲ⬠挠㔵‬㉢‱‫㕣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜵‬㉢‱‫㕣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤵‬㉢‱㰫牢ਾ㙣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄶ‬㉢‱‫㙣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌶‬㉢‱‫㙣ⰴ戠ㄲ⬠挠㔶‬㉢‱‫㙣ⰶ戠ㄲ⬠戼㹲挊㜶‬㉢‱‫㙣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤶‬㉢‱‫㝣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄷ‬㉢‱‫㝣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌷‬㉢‱㰫牢ਾ㝣ⰴ戠ㄲ⬠挠㔷‬㉢‱‫㝣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜷‬㉢‱‫㝣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤷‬㉢‱‫㡣ⰰ戠ㄲ⬠戼㹲挊ㄸ‬㉢‱‫㡣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌸‬㉢‱‫㡣ⰴ戠ㄲ⬠挠㔸‬㉢‱‫㡣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜸‬㉢‱㰫牢ਾ㡣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤸‬㉢‱‫㥣ⰰ戠ㄲ⬠挠ㄹ‬㉢‱‫㥣ⰲ戠ㄲ⬠挠㌹‬㉢‱‫㥣ⰴ戠ㄲ⬠戼㹲挊㔹‬㉢‱‫㥣ⰶ戠ㄲ⬠挠㜹‬㉢‱‫㥣ⰸ戠ㄲ⬠挠㤹‬㉢‱‫ㅣ〰‬㉢‱‫ㅣ㄰‬㉢‱㰫牢ਾㅣ㈰‬㉢‱‫ㅣ㌰‬㉢‱‫ㅣ㐰‬㉢‱‫ㅣ㔰‬㉢‱‫ㅣ㘰‬㉢‱‫ㅣ㜰‬㉢‱‫ㅣ㠰㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣ㤰‬㉢‱‫ㅣ〱‬㉢‱‫ㅣㄱ‬㉢‱‫ㅣ㈱‬㉢‱‫ㅣ㌱‬㉢‱‫ㅣ㐱‬㉢‱㰫牢ਾㅣ㔱‬㉢‱‫ㅣ㘱‬㉢‱‫ㅣ㜱‬㉢‱‫ㅣ㠱‬㉢‱‫ㅣ㤱‬㉢‱‫ㅣ〲‬㉢‱‫ㅣㄲ㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣ㈲‬㉢‱‫ㅣ㌲‬㉢‱‫ㅣ㐲‬㉢‱‫ㅣ㔲‬㉢‱‫ㅣ㘲‬㉢‱‫ㅣ㜲‬㉢‱㰫牢ਾㅣ㠲‬㉢‱‫ㅣ㤲‬㉢‱‫ㅣ〳‬㉢‱‫ㅣㄳ‬㉢‱‫ㅣ㈳‬㉢‱‫ㅣ㌳‬㉢‱‫ㅣ㐳㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣ㔳‬㉢‱‫ㅣ㘳‬㉢‱‫ㅣ㜳‬㉢‱‫ㅣ㠳‬㉢‱‫ㅣ㤳‬㉢‱‫ㅣ〴‬㉢‱㰫牢ਾㅣㄴ‬㉢‱‫ㅣ㈴‬㉢‱‫ㅣ㌴‬㉢‱‫ㅣ㐴‬㉢‱‫ㅣ㔴‬㉢‱‫ㅣ㘴‬㉢‱‫ㅣ㜴㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣ㠴‬㉢‱‫ㅣ㤴‬㉢‱‫ㅣ〵‬㉢‱‫ㅣㄵ‬㉢‱‫ㅣ㈵‬㉢‱‫ㅣ㌵‬㉢‱㰫牢ਾㅣ㐵‬㉢‱‫ㅣ㔵‬㉢‱‫ㅣ㘵‬㉢‱‫ㅣ㜵‬㉢‱‫ㅣ㠵‬㉢‱‫ㅣ㤵‬㉢‱‫ㅣ〶㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣㄶ‬㉢‱‫ㅣ㈶‬㉢‱‫ㅣ㌶‬㉢‱‫ㅣ㐶‬㉢‱‫ㅣ㔶‬㉢‱‫ㅣ㘶‬㉢‱㰫牢ਾㅣ㜶‬㉢‱‫ㅣ㠶‬㉢‱‫ㅣ㤶‬㉢‱‫ㅣ〷‬㉢‱‫ㅣㄷ‬㉢‱‫ㅣ㈷‬㉢‱‫ㅣ㌷㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣ㐷‬㉢‱‫ㅣ㔷‬㉢‱‫ㅣ㘷‬㉢‱‫ㅣ㜷‬㉢‱‫ㅣ㠷‬㉢‱‫ㅣ㤷‬㉢‱㰫牢ਾㅣ〸‬㉢‱‫ㅣㄸ‬㉢‱‫ㅣ㈸‬㉢‱‫ㅣ㌸‬㉢‱‫ㅣ㐸‬㉢‱‫ㅣ㔸‬㉢‱‫ㅣ㘸㰬牢ਾ㉢‱‫ㅣ㜸‬㉢‱‫ㅣ㠸‬㉢‱‫ㅣ㤸‬㉢‱‫ㅣ〹‬㉢‱‫ㅣㄹ‬㉢‱‫ㅣ㈹‬㉢‱㰫牢ਾㅣ㌹‬㉢‱‫ㅣ㐹‬㉢‱‫ㅣ㔹‬㉢‱‫ㅣ㘹‬㉢‱‫ㅣ㜹‬㉢‱‫ㅣ㠹‬㉢‱‫ㅣ㤹㰬牢ਾ㉢‱‫㉣〰‬㉢‱‫㉣㄰‬㉢‱‫㉣㈰‬㉢‱‫㉣㌰‬㉢‱‫㉣㐰‬㉢‱‫㉣㔰‬㉢‱㰫牢ਾ㉣㘰‬㉢‱‫㉣㜰‬㉢‱‫㉣㠰‬㉢‱‫㉣㤰‬㉢‱‫㉣〱‬戠ㄲ⬠挠ㄲⰱ戠㈲⬠挠ⰱ戠㈲⬠挠ⰲ戠㈲⬠戼㹲挊ⰳ戠㈲⬠挠ⰴ戠㈲⬠挠ⰵ戠㈲⬠挠ⰶ戠㈲⬠挠ⰷ戠㈲⬠挠ⰸ戠㈲⬠挠ⰹ戠㈲⬠挠〱‬㉢㰲牢ਾ‫ㅣⰱ戠㈲⬠挠㈱‬㉢′‫ㅣⰳ戠㈲⬠挠㐱‬㉢′‫ㅣⰵ戠㈲⬠挠㘱‬㉢′‫ㅣⰷ戠㈲⬠戼㹲挊㠱‬㉢′‫ㅣⰹ戠㈲⬠挠〲‬㉢′‫㉣ⰱ戠㈲⬠挠㈲‬㉢′‫㉣ⰳ戠㈲⬠挠㐲‬㉢′㰫牢ਾ㉣ⰵ戠㈲⬠挠㘲‬㉢′‫㉣ⰷ戠㈲⬠挠㠲‬㉢′‫㉣ⰹ戠㈲⬠挠〳‬㉢′‫㍣ⰱ戠㈲⬠挠㈳㰬牢ਾ㉢′‫㍣ⰳ戠㈲⬠挠㐳‬㉢′‫㍣ⰵ戠㈲⬠挠㘳‬㉢′‫㍣ⰷ戠㈲⬠挠㠳‬㉢′‫㍣ⰹ戼㹲戊㈲⬠挠〴‬㉢′‫㑣ⰱ戠㈲⬠挠㈴‬㉢′‫㑣ⰳ戠㈲⬠挠㐴‬㉢′‫㑣ⰵ戠㈲⬠挠㘴㰬牢ਾ㉢′‫㑣ⰷ戠㈲⬠挠㠴‬㉢′‫㑣ⰹ戠㈲⬠挠〵‬㉢′‫㕣ⰱ戠㈲⬠挠㈵‬㉢′‫㕣ⰳ戼㹲戊㈲⬠挠㐵‬㉢′‫㕣ⰵ戠㈲⬠挠㘵‬㉢′‫㕣ⰷ戠㈲⬠挠㠵‬㉢′‫㕣ⰹ戠㈲⬠挠〶㰬牢ਾ㉢′‫㙣ⰱ戠㈲⬠挠㈶‬㉢′‫㙣ⰳ戠㈲⬠挠㐶‬㉢′‫㙣ⰵ戠㈲⬠挠㘶‬㉢′‫㙣ⰷ戼㹲戊㈲⬠挠㠶‬㉢′‫㙣ⰹ戠㈲⬠挠〷‬㉢′‫㝣ⰱ戠㈲⬠挠㈷‬㉢′‫㝣ⰳ戠㈲⬠挠㐷㰬牢ਾ㉢′‫㝣ⰵ戠㈲⬠挠㘷‬㉢′‫㝣ⰷ戠㈲⬠挠㠷‬㉢′‫㝣ⰹ戠㈲⬠挠〸‬㉢′‫㡣ⰱ戼㹲戊㈲⬠挠㈸‬㉢′‫㡣ⰳ戠㈲⬠挠㐸‬㉢′‫㡣ⰵ戠㈲⬠挠㘸‬㉢′‫㡣ⰷ戠㈲⬠挠㠸㰬牢ਾ㉢′‫㡣ⰹ戠㈲⬠挠〹‬㉢′‫㥣ⰱ戠㈲⬠挠㈹‬㉢′‫㥣ⰳ戠㈲⬠挠㐹‬㉢′‫㥣ⰵ戼㹲戊㈲⬠挠㘹‬㉢′‫㥣ⰷ戠㈲⬠挠㠹‬㉢′‫㥣ⰹ戠㈲⬠挠〱ⰰ戠㈲⬠挠〱ⰱ戠㈲⬠挠〱ⰲ戼㹲戊㈲⬠挠〱ⰳ戠㈲⬠挠〱ⰴ戠㈲⬠挠〱ⰵ戠㈲⬠挠〱ⰶ戠㈲⬠挠〱ⰷ戠㈲⬠挠〱ⰸ戠㈲⬠戼㹲挊〱ⰹ戠㈲⬠挠ㄱⰰ戠㈲⬠挠ㄱⰱ戠㈲⬠挠ㄱⰲ戠㈲⬠挠ㄱⰳ戠㈲⬠挠ㄱⰴ戠㈲⬠挠ㄱⰵ戼㹲戊㈲⬠挠ㄱⰶ戠㈲⬠挠ㄱⰷ戠㈲⬠挠ㄱⰸ戠㈲⬠挠ㄱⰹ戠㈲⬠挠㈱ⰰ戠㈲⬠挠㈱ⰱ戠㈲⬠戼㹲挊㈱ⰲ戠㈲⬠挠㈱ⰳ戠㈲⬠挠㈱ⰴ戠㈲⬠挠㈱ⰵ戠㈲⬠挠㈱ⰶ戠㈲⬠挠㈱ⰷ戠㈲⬠挠㈱ⰸ戼㹲戊㈲⬠挠㈱ⰹ戠㈲⬠挠㌱ⰰ戠㈲⬠挠㌱ⰱ戠㈲⬠挠㌱ⰲ戠㈲⬠挠㌱ⰳ戠㈲⬠挠㌱ⰴ戠㈲⬠戼㹲挊㌱ⰵ戠㈲⬠挠㌱ⰶ戠㈲⬠挠㌱ⰷ戠㈲⬠挠㌱ⰸ戠㈲⬠挠㌱ⰹ戠㈲⬠挠㐱ⰰ戠㈲⬠挠㐱ⰱ戼㹲戊㈲⬠挠㐱ⰲ戠㈲⬠挠㐱ⰳ戠㈲⬠挠㐱ⰴ戠㈲⬠挠㐱ⰵ戠㈲⬠挠㐱ⰶ戠㈲⬠挠㐱ⰷ戠㈲⬠戼㹲挊㐱ⰸ戠㈲⬠挠㐱ⰹ戠㈲⬠挠㔱ⰰ戠㈲⬠挠㔱ⰱ戠㈲⬠挠㔱ⰲ戠㈲⬠挠㔱ⰳ戠㈲⬠挠㔱ⰴ戼㹲戊㈲⬠挠㔱ⰵ戠㈲⬠挠㔱ⰶ戠㈲⬠挠㔱ⰷ戠㈲⬠挠㔱ⰸ戠㈲⬠挠㔱ⰹ戠㈲⬠挠㘱ⰰ戠㈲⬠戼㹲挊㘱ⰱ戠㈲⬠挠㘱ⰲ戠㈲⬠挠㘱ⰳ戠㈲⬠挠㘱ⰴ戠㈲⬠挠㘱ⰵ戠㈲⬠挠㘱ⰶ戠㈲⬠挠㘱ⰷ戼㹲戊㈲⬠挠㘱ⰸ戠㈲⬠挠㘱ⰹ戠㈲⬠挠㜱ⰰ戠㈲⬠挠㜱ⰱ戠㈲⬠挠㜱ⰲ戠㈲⬠挠㜱ⰳ戠㈲⬠戼㹲挊㜱ⰴ戠㈲⬠挠㜱ⰵ戠㈲⬠挠㜱ⰶ戠㈲⬠挠㜱ⰷ戠㈲⬠挠㜱ⰸ戠㈲⬠挠㜱ⰹ戠㈲⬠挠㠱ⰰ戼㹲戊㈲⬠挠㠱ⰱ戠㈲⬠挠㠱ⰲ戠㈲⬠挠㠱ⰳ戠㈲⬠挠㠱ⰴ戠㈲⬠挠㠱ⰵ戠㈲⬠挠㠱ⰶ戠㈲⬠挠㠱ⰷ戼㹲戊㈲⬠挠㠱ⰸ戠㈲⬠挠㠱ⰹ戠㈲⬠挠㤱ⰰ戠㈲⬠挠㤱ⰱ戠㈲⬠挠㤱ⰲ戠㈲⬠挠㤱ⰳ戠㈲⬠戼㹲挊㤱ⰴ戠㈲⬠挠㤱ⰵ戠㈲⬠挠㤱ⰶ戠㈲⬠挠㤱ⰷ戠㈲⬠挠㤱ⰸ戠㈲⬠挠㤱ⰹ戠㈲⬠挠〲ⰰ戼㹲戊㈲⬠挠〲ⰱ戠㈲⬠挠〲ⰲ戠㈲⬠挠〲ⰳ戠㈲⬠挠〲ⰴ戠㈲⬠挠〲ⰵ戠㈲⬠挠〲ⰶ戠㈲⬠戼㹲挊〲ⰷ戠㈲⬠挠〲ⰸ戠㈲⬠挠〲ⰹ戠㈲⬠挠ㄲⰰ㰠牢ਾ㉢′‫㉣ㄱ‬㉢″‫ㅣ‬㉢″‫㉣‬㉢″‫㍣‬㉢″‫㑣‬㉢″‫㕣‬㉢″‫㙣㰬牢ਾ㉢″‫㝣‬㉢″‫㡣‬㉢″‫㥣‬㉢″‫ㅣⰰ戠㌲⬠挠ㄱ‬㉢″‫ㅣⰲ戠㌲⬠挠㌱‬㉢″㰫牢ਾㅣⰴ戠㌲⬠挠㔱‬㉢″‫ㅣⰶ戠㌲⬠挠㜱‬㉢″‫ㅣⰸ戠㌲⬠挠㤱‬㉢″‫㉣ⰰ戠㌲⬠挠ㄲ㰬牢ਾ㉢″‫㉣ⰲ戠㌲⬠挠㌲‬㉢″‫㉣ⰴ戠㌲⬠挠㔲‬㉢″‫㉣ⰶ戠㌲⬠挠㜲‬㉢″‫㉣ⰸ戼㹲戊㌲⬠挠㤲‬㉢″‫㍣ⰰ戠㌲⬠挠ㄳ‬㉢″‫㍣ⰲ戠㌲⬠挠㌳‬㉢″‫㍣ⰴ戠㌲⬠挠㔳㰬牢ਾ㉢″‫㍣ⰶ戠㌲⬠挠㜳‬㉢″‫㍣ⰸ戠㌲⬠挠㤳‬㉢″‫㑣ⰰ戠㌲⬠挠ㄴ‬㉢″‫㑣ⰲ戼㹲戊㌲⬠挠㌴‬㉢″‫㑣ⰴ戠㌲⬠挠㔴‬㉢″‫㑣ⰶ戠㌲⬠挠㜴‬㉢″‫㑣ⰸ戠㌲⬠挠㤴㰬牢ਾ㉢″‫㕣ⰰ戠㌲⬠挠ㄵ‬㉢″‫㕣ⰲ戠㌲⬠挠㌵‬㉢″‫㕣ⰴ戠㌲⬠挠㔵‬㉢″‫㕣ⰶ戼㹲戊㌲⬠挠㜵‬㉢″‫㕣ⰸ戠㌲⬠挠㤵‬㉢″‫㙣ⰰ戠㌲⬠挠ㄶ‬㉢″‫㙣ⰲ戠㌲⬠挠㌶㰬牢ਾ㉢″‫㙣ⰴ戠㌲⬠挠㔶‬㉢″‫㙣ⰶ戠㌲⬠挠㜶‬㉢″‫㙣ⰸ戠㌲⬠挠㤶‬㉢″‫㝣ⰰ戼㹲戊㌲⬠挠ㄷ‬㉢″‫㝣ⰲ戠㌲⬠挠㌷‬㉢″‫㝣ⰴ戠㌲⬠挠㔷‬㉢″‫㝣ⰶ戠㌲⬠挠㜷㰬牢ਾ㉢″‫㝣ⰸ戠㌲⬠挠㤷‬㉢″‫㡣ⰰ戠㌲⬠挠ㄸ‬㉢″‫㡣ⰲ戠㌲⬠挠㌸‬㉢″‫㡣ⰴ戼㹲戊㌲⬠挠㔸‬㉢″‫㡣ⰶ戠㌲⬠挠㜸‬㉢″‫㡣ⰸ戠㌲⬠挠㤸‬㉢″‫㥣ⰰ戠㌲⬠挠ㄹ㰬牢ਾ㉢″‫㥣ⰲ戠㌲⬠挠㌹‬㉢″‫㥣ⰴ戠㌲⬠挠㔹‬㉢″‫㥣ⰶ戠㌲⬠挠㜹‬㉢″‫㥣ⰸ戼㹲戊㌲⬠挠㤹‬㉢″‫ㅣ〰‬㉢″‫ㅣ㄰‬㉢″‫ㅣ㈰‬㉢″‫ㅣ㌰‬㉢″‫ㅣ㐰‬㉢″㰫牢ਾㅣ㔰‬㉢″‫ㅣ㘰‬㉢″‫ㅣ㜰‬㉢″‫ㅣ㠰‬㉢″‫ㅣ㤰‬㉢″‫ㅣ〱‬㉢″‫ㅣㄱ㰬牢ਾ㉢″‫ㅣ㈱‬㉢″‫ㅣ㌱‬㉢″‫ㅣ㐱‬㉢″‫ㅣ㔱‬㉢″‫ㅣ㘱‬㉢″‫ㅣ㜱‬㉢″㰫牢ਾㅣ㠱‬㉢″‫ㅣ㤱‬㉢″‫ㅣ〲‬㉢″‫ㅣㄲ‬㉢″‫ㅣ㈲‬㉢″‫ㅣ㌲‬㉢″‫ㅣ㐲㰬牢ਾ㉢″‫ㅣ㔲‬㉢″‫ㅣ㘲‬㉢″‫ㅣ㜲‬㉢″‫ㅣ㠲‬㉢″‫ㅣ㤲‬㉢″‫ㅣ〳‬㉢″㰫牢ਾㅣㄳ‬㉢″‫ㅣ㈳‬㉢″‫ㅣ㌳‬㉢″‫ㅣ㐳‬㉢″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㘱㤶㰬牢ਾ㘱〷‬㘱ㄷ‬㘱㈷‬㘱㌷‬㘱㐷‬㘱㔷‬㘱㘷‬㘱㜷‬㘱㠷‬㘱㤷‬㘱〸‬㘱ㄸ‬㘱㈸㰬牢ਾ㘱㌸‬㘱㐸‬㘱㔸‬㘱㘸‬㘱㜸‬㘱㠸‬㘱㤸‬㘱〹‬㘱ㄹ‬㘱㈹‬㘱㌹‬㘱㐹‬㘱㔹㰬牢ਾ㘱㘹‬㘱㜹‬㘱㠹‬㘱㤹‬㜱〰‬㜱㄰‬㜱㈰‬㜱㌰‬㜱㐰‬㜱㔰‬㜱㘰‬㜱㜰‬㜱㠰㰬牢ਾ㜱㤰‬㜱〱‬㜱ㄱ‬㜱㈱‬㜱㌱‬㜱㐱‬㜱㔱‬㜱㘱‬㜱㜱‬㜱㠱‬㜱㤱‬㜱〲‬㜱ㄲ㰬牢ਾ㜱㈲‬㜱㌲‬㜱㐲‬㜱㔲‬㜱㘲‬㜱㜲‬㜱㠲‬㜱㤲‬㜱〳‬㜱ㄳ‬㜱㈳‬㜱㌳‬㜱㐳㰬牢ਾ㜱㔳‬㜱㘳‬㜱㜳‬㜱㠳‬㜱㤳‬㜱〴‬㜱ㄴ‬㜱㈴‬㜱㌴‬㜱㐴‬㜱㔴‬㜱㘴‬㜱㜴㰬牢ਾ㜱㠴‬㜱㤴‬㜱〵‬㤴㤱‬㤴〲‬㤴ㄲ‬㤴㈲‬㤴㌲‬㤴㐲‬㤴㔲‬㤴㘲‬㤴㜲‬㤴㠲㰬牢ਾ㤴㤲‬㤴〳‬㤴ㄳ‬㤴㈳‬㤴㌳‬㤴㐳‬㤴㔳‬㤴㘳‬㤴㜳‬㤴㠳‬㤴㤳‬㤴〴‬㤴ㄴ㰬牢ਾ㤴㈴‬㤴㌴‬㤴㐴‬㤴㔴‬㤴㘴‬㤴㜴‬㤴㠴‬㤴㤴‬㤴〵‬㤴ㄵ‬㤴㈵‬㤴㌵‬㤴㐵㰬牢ਾ㤴㔵‬㤴㘵‬㤴㜵‬㤴㠵‬㤴㤵‬㤴〶‬㤴ㄶ‬㤴㈶‬㤴㌶‬㤴㐶‬㤴㔶‬㤴㘶‬㤴㜶㰬牢ਾ㤴㠶‬㤴㤶‬㤴〷‬㤴ㄷ‬㤴㈷‬㤴㌷‬㤴㐷‬㤴㔷‬㤴㘷‬㤴㜷‬㤴㠷‬㤴㤷‬㤴〸㰬牢ਾ㤴ㄸ‬㤴㈸‬㤴㌸‬㤴㐸‬㤴㔸‬㤴㘸‬㤴㜸‬㤴㠸‬㤴㤸‬㤴〹‬㤴ㄹ‬㤴㈹‬㤴㌹㰬牢ਾ㤴㐹‬㤴㔹‬㤴㘹‬㤴㜹‬㤴㠹‬㤴㤹‬〵〰‬〵㄰‬〵㈰‬〵㌰‬〵㐰‬〵㔰‬〵㘰㰬牢ਾ〵㜰‬〵㠰‬〵㤰‬〵〱‬〵ㄱ‬〵㈱‬〵㌱‬〵㐱‬〵㔱‬〵㘱‬〵㜱‬〵㠱‬〵㤱㰬牢ਾ〵〲‬〵ㄲ‬〵㈲‬〵㌲‬〵㐲‬〵㔲‬〵㘲‬〵㜲‬〵㠲‬〵㤲‬〵〳‬〵ㄳ‬〵㈳㰬牢ਾ〵㌳‬〵㐳‬〵㔳‬〵㘳‬〵㜳‬〵㠳‬〵㤳‬〵〴‬〵ㄴ‬〵㈴‬〵㌴‬〵㐴‬〵㔴㰬牢ਾ〵㘴‬〵㜴‬〵㠴‬〵㤴‬〵〵‬〵ㄵ‬〵㈵‬〵㌵‬〵㐵‬〵㔵‬〵㘵‬〵㜵‬〵㠵㰬牢ਾ〵㤵‬〵〶‬〵ㄶ‬〵㈶‬〵㌶‬〵㐶‬〵㔶‬〵㘶‬〵㜶‬〵㠶‬〵㤶‬〵〷‬〵ㄷ㰬牢ਾ〵㈷‬〵㌷‬〵㐷‬〵㔷‬〵㘷‬〵㜷‬〵㠷‬〵㤷‬〵〸‬〵ㄸ‬〵㈸‬〵㌸‬〵㐸㰬牢ਾ〵㔸‬〵㘸‬〵㜸‬〵㠸‬〵㤸‬〵〹‬〵ㄹ‬〵㈹‬〵㌹‬〵㐹‬〵㔹‬〵㘹‬〵㜹㰬牢ਾ〵㠹‬〵㤹‬ㄵ〰‬ㄵ㄰‬ㄵ㈰‬ㄵ㌰‬ㄵ㐰‬ㄵ㔰‬ㄵ㘰‬ㄵ㜰‬ㄵ㠰‬ㄵ㤰‬ㄵ〱㰬牢ਾㄵㄱ‬ㄵ㈱‬ㄵ㌱‬ㄵ㐱‬ㄵ㔱‬ㄵ㘱‬ㄵ㜱‬ㄵ㠱‬ㄵ㤱‬ㄵ〲‬ㄵㄲ‬ㄵ㈲‬ㄵ㌲㰬牢ਾㄵ㐲‬ㄵ㔲‬ㄵ㘲‬ㄵ㜲‬ㄵ㠲‬ㄵ㤲‬ㄵ〳‬ㄵㄳ‬ㄵ㈳‬ㄵ㌳‬ㄵ㐳‬ㄵ㔳‬ㄵ㘳㰬牢ਾㄵ㜳‬ㄵ㠳‬ㄵ㤳‬ㄵ〴‬ㄵㄴ‬ㄵ㈴‬ㄵ㌴‬ㄵ㐴‬ㄵ㔴‬ㄵ㘴‬ㄵ㜴‬ㄵ㠴‬ㄵ㤴㰬牢ਾㄵ〵‬ㄵㄵ‬ㄵ㈵‬ㄵ㌵‬ㄵ㐵‬ㄵ㔵‬ㄵ㘵‬ㄵ㜵‬ㄵ㠵‬ㄵ㤵‬ㄵ〶‬ㄵㄶ‬ㄵ㈶㰬牢ਾㄵ㌶‬ㄵ㐶‬ㄵ㔶‬ㄵ㘶‬ㄵ㜶‬ㄵ㠶‬ㄵ㤶‬ㄵ〷‬ㄵㄷ‬ㄵ㈷‬ㄵ㌷‬ㄵ㐷‬ㄵ㔷㰬牢ਾㄵ㘷‬ㄵ㜷‬ㄵ㠷‬ㄵ㤷‬ㄵ〸‬ㄵㄸ‬ㄵ㈸‬ㄵ㌸‬ㄵ㐸‬ㄵ㔸‬ㄵ㘸‬ㄵ㜸‬ㄵ㠸㰬牢ਾㄵ㤸‬ㄵ〹‬ㄵㄹ‬ㄵ㈹‬ㄵ㌹‬ㄵ㐹‬ㄵ㔹‬ㄵ㘹‬ㄵ㜹‬ㄵ㠹‬ㄵ㤹‬㈵〰‬㈵㄰㰬牢ਾ㈵㈰‬㈵㌰‬㈵㐰‬㈵㔰‬㈵㘰‬㈵㜰‬㈵㠰‬㈵㤰‬㈵〱‬㈵ㄱ‬㈵㈱‬㈵㌱‬㈵㐱㰬牢ਾ㈵㔱‬㈵㘱‬㈵㜱‬㈵㠱‬㈵㤱‬㈵〲‬㈵ㄲ‬㈵㈲‬㈵㌲‬㈵㐲‬㈵㔲‬㈵㘲‬㈵㜲㰬牢ਾ㈵㠲‬㈵㤲‬㈵〳‬㈵ㄳ‬㈵㈳‬㈵㌳‬㈵㐳‬㈵㔳‬㈵㘳‬㈵㜳‬㈵㠳‬㈵㤳‬㈵〴㰬牢ਾ㈵ㄴ‬㈵㈴‬㈵㌴‬㈵㐴‬㈵㔴‬㈵㘴‬㈵㜴‬㈵㠴‬㈵㤴‬㈵〵‬㈵ㄵ‬㈵㈵‬㈵㌵㰬牢ਾ㈵㐵‬㈵㔵‬㈵㘵‬㈵㜵‬㈵㠵‬㈵㤵‬㈵〶‬㈵ㄶ‬㈵㈶‬㈵㌶‬㈵㐶‬㈵㔶‬㈵㘶㰬牢ਾ㈵㜶‬㈵㠶‬㈵㤶‬㈵〷‬㈵ㄷ‬㈵㈷‬㈵㌷‬㈵㐷‬㈵㔷‬㈵㘷‬㈵㜷‬㈵㠷‬㈵㤷㰬牢ਾ㈵〸‬㈵ㄸ‬㈵㈸‬㈵㌸‬㈵㐸‬㈵㔸‬㈵㘸‬㈵㜸‬㈵㠸‬㈵㤸‬㈵〹‬㈵ㄹ‬㈵㈹‬㈵㌹㰬牢ਾ㈵㐹‬㈵㔹‬㈵㘹‬㈵㜹‬㈵㠹‬㈵㤹‬㌵〰‬㌵㄰‬㌵㈰‬㌵㌰‬㌵㐰‬㌵㔰‬㌵㘰㰬牢ਾ㌵㜰‬㌵㠰‬㌵㤰‬㌵〱‬㌵ㄱ‬㌵㈱‬㌵㌱‬㌵㐱‬㌵㔱‬㌵㘱‬㌵㜱‬㌵㠱‬㌵㤱㰬牢ਾ㌵〲‬㌵ㄲ‬㌵㈲‬㌵㌲‬㌵㐲‬㌵㔲‬㌵㘲‬㌵㜲‬㌵㠲‬㌵㤲‬㌵〳‬㌵ㄳ‬㌵㈳㰬牢ਾ㌵㌳‬㌵㐳‬㌵㔳‬㌵㘳‬㌵㜳‬㌵㠳‬㌵㤳‬㌵〴‬㌵ㄴ‬㌵㈴‬㌵㌴‬㌵㐴‬㌵㔴㰬牢ਾ㌵㘴‬㌵㜴‬㌵㠴‬㌵㤴‬㌵〵‬㌵ㄵ‬㌵㈵‬㌵㌵‬㌵㐵‬㌵㔵‬㌵㘵‬㌵㜵‬㌵㠵㰬牢ਾ㌵㤵‬㌵〶‬㌵ㄶ‬㌵㈶‬㌵㌶‬㌵㐶‬㌵㔶‬㌵㘶‬㌵㜶‬㌵㠶‬㌵㤶‬㌵〷‬㌵ㄷ㰬牢ਾ㌵㈷‬㌵㌷‬㌵㐷‬㌵㔷‬㌵㘷‬㌵㜷‬㌵㠷‬㌵㤷‬㌵〸‬㌵ㄸ‬㌵㈸‬㌵㌸‬㌵㐸㰬牢ਾ㌵㔸‬㌵㘸‬㌵㜸‬㌵㠸‬㌵㤸‬㌵〹‬㌵ㄹ‬㌵㈹‬㌵㌹‬㌵㐹‬㌵㔹‬㌵㘹‬㌵㜹㰬牢ਾ㌵㠹‬㌵㤹‬㐵〰‬㐵㄰‬㐵㈰‬㐵㌰‬㐵㐰‬㐵㔰‬㐵㘰‬㐵㜰‬㐵㠰‬㐵㤰‬㐵〱㰬牢ਾ㐵ㄱ‬㐵㈱‬㐵㌱‬㐵㐱‬㐵㔱‬㐵㘱‬㐵㜱‬㐵㠱‬㐵㤱‬㐵〲‬㐵ㄲ‬㐵㈲‬㐵㌲㰬牢ਾ㐵㐲‬㐵㔲‬㐵㘲‬㐵㜲‬㐵㠲‬㐵㤲‬㐵〳‬㐵ㄳ‬㐵㈳‬㐵㌳‬㐵㐳‬㐵㔳‬㐵㘳㰬牢ਾ㐵㜳‬㐵㠳‬㐵㤳‬㐵〴‬㐵ㄴ‬㐵㈴‬㐵㌴‬㐵㐴‬㐵㔴‬㐵㘴‬㐵㜴‬㐵㠴‬㐵㤴㰬牢ਾ㐵〵‬㐵ㄵ‬㐵㈵‬㐵㌵‬㐵㐵‬㐵㔵‬㐵㘵‬㐵㜵‬㐵㠵‬㐵㤵‬㐵〶‬㐵ㄶ‬㐵㈶㰬牢ਾ㐵㌶‬㐵㐶‬㐵㔶‬㐵㘶‬㐵㜶‬㐵㠶‬㐵㤶‬㐵〷‬㐵ㄷ‬㐵㈷‬㐵㌷‬㐵㐷‬㐵㔷㰬牢ਾ㐵㘷‬㐵㜷‬㐵㠷‬㐵㤷‬㐵〸‬㐵ㄸ‬㐵㈸‬㐵㌸‬㐵㐸‬㐵㔸‬㐵㘸‬㐵㜸‬㐵㠸㰬牢ਾ㐵㤸‬㐵〹‬㐵ㄹ‬㐵㈹‬㐵㌹‬㐵㐹‬㐵㔹‬㐵㘹‬㐵㜹‬㐵㠹‬㐵㤹‬㔵〰‬㔵㄰㰬牢ਾ㔵㈰‬㔵㌰‬㔵㐰‬㔵㔰‬㔵㘰‬㔵㜰‬㔵㠰‬㔵㤰‬㔵〱‬㔵ㄱ‬㔵㈱‬㔵㌱‬㔵㐱㰬牢ਾ㔵㔱‬㔵㘱‬㔵㜱‬㔵㠱‬㔵㤱‬㔵〲‬㔵ㄲ‬㔵㈲‬㔵㌲‬㔵㐲‬㔵㔲‬㔵㘲‬㔵㜲㰬牢ਾ㔵㠲‬㔵㤲‬㔵〳‬㔵ㄳ‬㔵㈳‬㔵㌳‬㔵㐳‬㔵㔳‬㔵㘳‬㔵㜳‬㔵㠳‬㔵㤳‬㔵〴㰬牢ਾ㔵ㄴ‬㔵㈴‬㔵㌴‬㔵㐴‬㔵㔴‬㔵㘴‬㔵㜴‬㔵㠴‬㔵㤴‬㔵〵‬㔵ㄵ‬㔵㈵‬㔵㌵㰬牢ਾ㔵㐵‬㔵㔵‬㔵㘵‬㔵㜵‬㔵㠵‬㔵㤵‬㔵〶‬㔵ㄶ‬㔵㈶‬㔵㌶‬㔵㐶‬㔵㔶‬㔵㘶㰬牢ਾ㔵㜶‬㔵㠶‬㔵㤶‬㔵〷‬㔵ㄷ‬㔵㈷‬㔵㌷‬㔵㐷‬㔵㔷‬㔵㘷‬㔵㜷‬㔵㠷‬㔵㤷㰬牢ਾ㔵〸‬㔵ㄸ‬㔵㈸‬㔵㌸‬㔵㐸‬㔵㔸‬㔵㘸‬㔵㜸‬㔵㠸‬㔵㤸‬㔵〹‬㔵ㄹ‬㔵㈹㰬牢ਾ㔵㌹‬㔵㐹‬㔵㔹‬㔵㘹‬㔵㜹‬㔵㠹‬㔵㤹‬㘵〰‬㘵㄰‬㘵㈰‬㘵㌰‬㘵㐰‬㘵㔰㰬牢ਾ㘵㘰‬㘵㜰‬㘵㠰‬㘵㤰‬㘵〱‬㘵ㄱ‬㘵㈱‬㘵㌱‬㘵㐱‬㘵㔱‬㘵㘱‬㘵㜱‬㘵㠱㰬牢ਾ㘵㤱‬㘵〲‬㘵ㄲ‬㘵㈲‬㘵㌲‬㘵㐲‬㘵㔲‬㘵㘲‬㘵㜲‬㘵㠲‬㘵㤲‬㘵〳‬㘵ㄳ㰬牢ਾ㘵㈳‬㘵㌳‬㘵㐳‬㘵㔳‬㘵㘳‬㘵㜳‬㘵㠳‬㘵㤳‬㘵〴‬㘵ㄴ‬㘵㈴‬㘵㌴‬㘵㐴㰬牢ਾ㘵㔴‬㘵㘴‬㘵㜴‬㘵㠴‬㘵㤴‬㘵〵‬㘵ㄵ‬㘵㈵‬㘵㌵‬㘵㐵‬㘵㔵‬㘵㘵‬㘵㜵㰬牢ਾ㘵㠵‬㘵㤵‬㘵〶‬㘵ㄶ‬㘵㈶‬㘵㌶‬㘵㐶‬㘵㔶‬㘵㘶‬㘵㜶‬㘵㠶‬㘵㤶‬㘵〷㰬牢ਾ㘵ㄷ‬㘵㈷‬㘵㌷‬㘵㐷‬㘵㔷‬㘵㘷‬㘵㜷‬㘵㠷‬㘵㤷‬㘵〸‬㘵ㄸ‬㘵㈸‬㘵㌸㰬牢ਾ㘵㐸‬㘵㔸‬㘵㘸‬㘵㜸‬㘵㠸‬㘵㤸‬㘵〹‬㘵ㄹ‬㘵㈹‬㘵㌹‬㘵㐹‬㘵㔹‬㘵㘹㰬牢ਾ㘵㜹‬㘵㠹‬㘵㤹‬㜵〰‬㜵㄰‬㜵㈰‬㜵㌰‬㜵㐰‬㜵㔰‬㜵㘰‬㜵㜰‬㜵㠰‬㜵㤰㰬牢ਾ㜵〱‬㜵ㄱ‬㜵㈱‬㜵㌱‬㜵㐱‬㜵㔱‬㜵㘱‬㜵㜱‬㜵㠱‬㜵㤱‬㜵〲‬㜵ㄲ‬㜵㈲㰬牢ਾ㜵㌲‬㜵㐲‬㜵㔲‬㜵㘲‬㜵㜲‬㜵㠲‬㜵㤲‬㜵〳‬㜵ㄳ‬㜵㈳‬㜵㌳‬㜵㐳‬㜵㔳㰬牢ਾ㜵㘳‬㜵㜳‬㜵㠳‬㜵㤳‬㜵〴‬㜵ㄴ‬㜵㈴‬㜵㌴‬㜵㐴‬㜵㔴‬㜵㘴‬㜵㜴‬㜵㠴㰬牢ਾ㜵㤴‬㜵〵‬㜵ㄵ‬㜵㈵‬㜵㌵‬㜵㐵‬㜵㔵‬㜵㘵‬㜵㜵‬㜵㠵‬㜵㤵‬㜵〶‬㜵ㄶ㰬牢ਾ㜵㈶‬㜵㌶‬㜵㐶‬㜵㔶‬㜵㘶‬㜵㜶‬迥꾁㜵㠶臣辄釥銂鳦鞁胣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯膽볯ꢁ胣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯芽볯ꢁ胣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯莽볯ꢁ胣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ볯蒽볯ꢁ臣뮻蓦꺁藩꺽迥뎁賥ꚭ蟩隫臣銺臣ꮁ뗧袐臣ꚁ臣讂胣ં⼼䥄㹖㰊䥄㹖䐼噉邀볯鎼볯馼胣㲑䐯噉ਾ†ꗥ뺁臣辁臣膀苣뎃苣ꖃ苣벃菣꾁胣㲁牢ਾ†볯膽볯내菨꺁꣦蒚賥銂ꫥ讻臣膀듧麃迥誂뻨뾁苣莿胩馁苣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯膽볯ꢁ胣㲁牢ਾ†볯芽볯ꖼ볯뢁臣뢼胩銂뿤늀臣讂냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣膀戼㹲 袼뷯覼볯늼臣覂苣ꒂ菣뺂菣뢁臣ꊻ뷤銂ꫥ讻臣讂냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣膀戼㹲 袼뷯覼냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧袼뷯覼臣膀戼㹲銂郥肂臣膀臣貂苣讁苣겜돨蒚臣ꪁ苣讁胣鶁苣覂臣覂臣讂臣膀迥꾁臣貂苣銂郥覜臣膀臣鎁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯膽볯ꢁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣貁胣ꮼ볯鲀볯醼볯閼볯膀볯钼볯醼볯鲀볯閼볯隼볯ꢁ臣蚁闦鞭臣袂臣ꚁꓧ閁苣讂뗧袐臣ꞁ뗧뾁郥辂臣貂胣뺁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯膽볯ꢁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣꺁뗧袐臣貁胣ꖻ룤꺁苣궂菣ꂃ臣鎾臣ꚁ뷯醼胣莽볯醼볯ꢁ臣蚁闦鞭臣袂臣ꚁꓧ閁苣讂냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼迥뎁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁菣뢂菣벃菣袼뷯覼臣蒵臣袐苣閁苣骼戼㹲蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯邼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯銼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯钼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯隼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯颼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯邼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯銼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯銼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯銼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯림볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯钼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯銼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣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㈱㰱牢ਾ䬨㠲㤴Ⱙ愠㝢⬠挠㈱′䬨㠲〵Ⱙ愠㝢⬠挠㈱″䬨㠲ㄵⰩ愠㝢⬠挠㈱‴䬨㠲㈵Ⱙ愠㝢⬠挠㈱㰵牢ਾ䬨㠲㌵Ⱙ愠㝢⬠挠㈱‶䬨㠲㐵Ⱙ愠㝢⬠挠㈱‷䬨㠲㔵Ⱙ愠㝢⬠挠㈱‸䬨㠲㘵Ⱙ愠㝢⬠挠㈱㰹牢ਾ䬨㠲㜵Ⱙ愠㝢⬠挠㌱‰䬨㠲㠵Ⱙ愠㝢⬠挠㌱‱䬨㠲㤵Ⱙ愠㝢⬠挠㌱′䬨㠲〶Ⱙ愠㝢⬠挠㌱㰳牢ਾ䬨㠲ㄶⰩ愠㝢⬠挠㌱‴䬨㠲㈶Ⱙ愠㝢⬠挠㌱‵䬨㠲㌶Ⱙ愠㝢⬠挠㌱‶䬨㠲㐶Ⱙ愠㝢⬠挠㌱㰷牢ਾ䬨㠲㔶Ⱙ愠㝢⬠挠㌱‸䬨㠲㘶Ⱙ愠㝢⬠挠㌱‹䬨㠲㜶Ⱙ愠㝢⬠挠㐱‰䬨㠲㠶Ⱙ愠㝢⬠挠㐱㰱牢ਾ䬨㠲㤶Ⱙ愠㝢⬠挠㐱′䬨㠲〷Ⱙ愠㝢⬠挠㐱″䬨㠲ㄷⰩ愠㝢⬠挠㐱‴䬨㠲㈷Ⱙ愠㝢⬠挠㐱㰵牢ਾ䬨㠲㌷Ⱙ愠㝢⬠挠㐱‶䬨㠲㐷Ⱙ愠㝢⬠挠㐱‷䬨㠲㔷Ⱙ愠㝢⬠挠㐱‸䬨㠲㘷Ⱙ愠㝢⬠挠㐱㰹牢ਾ䬨㠲㜷Ⱙ愠㝢⬠挠㔱‰䬨㠲㠷Ⱙ愠㝢⬠挠㔱‱䬨㠲㤷Ⱙ愠㝢⬠挠㔱′䬨㠲〸Ⱙ愠㝢⬠挠㔱㰳牢ਾ䬨㠲ㄸⰩ愠㝢⬠挠㔱‴䬨㠲㈸Ⱙ愠㝢⬠挠㔱‵䬨㠲㌸Ⱙ愠㝢⬠挠㔱‶䬨㠲㐸Ⱙ愠㝢⬠挠㔱‷䬨㠲㔸Ⱙ愠㝢⬠挠㔱‸䬨㠲㘸Ⱙ愠㝢⬠挠㔱㰹牢ਾ䬨㠲㜸Ⱙ愠㝢⬠挠㘱‰䬨㠲㠸Ⱙ愠㝢⬠挠㘱‱䬨㠲㤸Ⱙ愠㝢⬠挠㘱′䬨㠲〹Ⱙ愠㝢⬠挠㘱㰳牢ਾ䬨㠲ㄹⰩ愠㡢⬠挠‱䬨㠲㈹Ⱙ愠㡢⬠挠′䬨㠲㌹Ⱙ愠㡢⬠挠″䬨㠲㐹Ⱙ愠㡢⬠挠㰴牢ਾ䬨㠲㔹Ⱙ愠㡢⬠挠‵䬨㠲㘹Ⱙ愠㡢⬠挠‶䬨㠲㜹Ⱙ愠㡢⬠挠‷䬨㠲㠹Ⱙ愠㡢⬠挠㰸牢ਾ䬨㠲㤹Ⱙ愠㡢⬠挠‹䬨㤲〰Ⱙ愠㡢⬠挠〱⠠㉋〹⤱‬扡‸‫ㅣ‱䬨㤲㈰Ⱙ愠㡢⬠挠㈱戼㹲⠊㉋〹⤳‬扡‸‫ㅣ″䬨㤲㐰Ⱙ愠㡢⬠挠㐱⠠㉋〹⤵‬扡‸‫ㅣ‵䬨㤲㘰Ⱙ愠㡢⬠挠㘱⠠㉋〹⤷㰬牢ਾ扡‸‫ㅣ‷䬨㤲㠰Ⱙ愠㡢⬠挠㠱⠠㉋〹⤹‬扡‸‫ㅣ‹䬨㤲〱Ⱙ愠㡢⬠挠〲⠠㉋ㄹ⤱‬扡㰸牢ਾ‫㉣‱䬨㤲㈱Ⱙ愠㡢⬠挠㈲⠠㉋ㄹ⤳‬扡‸‫㉣″䬨㤲㐱Ⱙ愠㡢⬠挠㐲⠠㉋ㄹ⤵‬扡‸㰫牢ਾ㉣‵䬨㤲㘱Ⱙ愠㡢⬠挠㘲⠠㉋ㄹ⤷‬扡‸‫㉣‷䬨㤲㠱Ⱙ愠㡢⬠挠㠲⠠㉋ㄹ⤹‬扡‸‫㉣㰹牢ਾ䬨㤲〲Ⱙ愠㡢⬠挠〳⠠㉋㈹⤱‬扡‸‫㍣‱䬨㤲㈲Ⱙ愠㡢⬠挠㈳⠠㉋㈹⤳‬扡‸‫㍣㰳牢ਾ䬨㤲㐲Ⱙ愠㡢⬠挠㐳⠠㉋㈹⤵‬扡‸‫㍣‵䬨㤲㘲Ⱙ愠㡢⬠挠㘳⠠㉋㈹⤷‬扡‸‫㍣㰷牢ਾ䬨㤲㠲Ⱙ愠㡢⬠挠㠳⠠㉋㈹⤹‬扡‸‫㍣‹䬨㤲〳Ⱙ愠㡢⬠挠〴⠠㉋㌹⤱‬扡‸‫㑣㰱牢ਾ䬨㤲㈳Ⱙ愠㡢⬠挠㈴⠠㉋㌹⤳‬扡‸‫㑣″䬨㤲㐳Ⱙ愠㡢⬠挠㐴⠠㉋㌹⤵‬扡‸‫㑣㰵牢ਾ䬨㤲㘳Ⱙ愠㡢⬠挠㘴⠠㉋㌹⤷‬扡‸‫㑣‷䬨㤲㠳Ⱙ愠㡢⬠挠㠴⠠㉋㌹⤹‬扡‸‫㑣㰹牢ਾ䬨㤲〴Ⱙ愠㡢⬠挠〵⠠㉋㐹⤱‬扡‸‫㕣‱䬨㤲㈴Ⱙ愠㡢⬠挠㈵⠠㉋㐹⤳‬扡‸‫㕣㰳牢ਾ䬨㤲㐴Ⱙ愠㡢⬠挠㐵⠠㉋㐹⤵‬扡‸‫㕣‵䬨㤲㘴Ⱙ愠㡢⬠挠㘵⠠㉋㐹⤷‬扡‸‫㕣㰷牢ਾ䬨㤲㠴Ⱙ愠㡢⬠挠㠵⠠㉋㐹⤹‬扡‸‫㕣‹䬨㤲〵Ⱙ愠㡢⬠挠〶⠠㉋㔹⤱‬扡‸‫㙣㰱牢ਾ䬨㤲㈵Ⱙ愠㡢⬠挠㈶⠠㉋㔹⤳‬扡‸‫㙣″䬨㤲㐵Ⱙ愠㡢⬠挠㐶⠠㉋㔹⤵‬扡‸‫㙣㰵牢ਾ䬨㤲㘵Ⱙ愠㡢⬠挠㘶⠠㉋㔹⤷‬扡‸‫㙣‷䬨㤲㠵Ⱙ愠㡢⬠挠㠶⠠㉋㔹⤹‬扡‸‫㙣㰹牢ਾ䬨㤲〶Ⱙ愠㡢⬠挠〷⠠㉋㘹⤱‬扡‸‫㝣‱䬨㤲㈶Ⱙ愠㡢⬠挠㈷⠠㉋㘹⤳‬扡‸‫㝣㰳牢ਾ䬨㤲㐶Ⱙ愠㡢⬠挠㐷⠠㉋㘹⤵‬扡‸‫㝣‵䬨㤲㘶Ⱙ愠㡢⬠挠㘷⠠㉋㘹⤷‬扡‸‫㝣㰷牢ਾ䬨㤲㠶Ⱙ愠㡢⬠挠㠷⠠㉋㘹⤹‬扡‸‫㝣‹䬨㤲〷Ⱙ愠㡢⬠挠〸⠠㉋㜹⤱‬扡‸‫㡣㰱牢ਾ䬨㤲㈷Ⱙ愠㡢⬠挠㈸⠠㉋㜹⤳‬扡‸‫㡣″䬨㤲㐷Ⱙ愠㡢⬠挠㐸⠠㉋㜹⤵‬扡‸‫㡣㰵牢ਾ䬨㤲㘷Ⱙ愠㡢⬠挠㘸⠠㉋㜹⤷‬扡‸‫㡣‷䬨㤲㠷Ⱙ愠㡢⬠挠㠸⠠㉋㜹⤹‬扡‸‫㡣㰹牢ਾ䬨㤲〸Ⱙ愠㡢⬠挠〹⠠㉋㠹⤱‬扡‸‫㥣‱䬨㤲㈸Ⱙ愠㡢⬠挠㈹⠠㉋㠹⤳‬扡‸‫㥣㰳牢ਾ䬨㤲㐸Ⱙ愠㡢⬠挠㐹⠠㉋㠹⤵‬扡‸‫㥣‵䬨㤲㘸Ⱙ愠㡢⬠挠㘹⠠㉋㠹⤷‬扡‸‫㥣㰷牢ਾ䬨㤲㠸Ⱙ愠㡢⬠挠㠹⠠㉋㠹⤹‬扡‸‫㥣‹䬨㤲〹Ⱙ愠㡢⬠挠〱‰䬨㤲ㄹⰩ愠㡢⬠挠〱㰱牢ਾ䬨㤲㈹Ⱙ愠㡢⬠挠〱′䬨㤲㌹Ⱙ愠㡢⬠挠〱″䬨㤲㐹Ⱙ愠㡢⬠挠〱‴䬨㤲㔹Ⱙ愠㡢⬠挠〱㰵牢ਾ䬨㤲㘹Ⱙ愠㡢⬠挠〱‶䬨㤲㜹Ⱙ愠㡢⬠挠〱‷䬨㤲㠹Ⱙ愠㡢⬠挠〱‸䬨㤲㤹Ⱙ愠㡢⬠挠〱㰹牢ਾ䬨〳〰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‰䬨〳㄰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‱䬨〳㈰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ′䬨〳㌰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ㰳牢ਾ䬨〳㐰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‴䬨〳㔰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‵䬨〳㘰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‶䬨〳㜰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ㰷牢ਾ䬨〳㠰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‸䬨〳㤰Ⱙ愠㡢⬠挠ㄱ‹䬨〳〱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱‰䬨〳ㄱⰩ愠㡢⬠挠㈱㰱牢ਾ䬨〳㈱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱′䬨〳㌱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱″䬨〳㐱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱‴䬨〳㔱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱㰵牢ਾ䬨〳㘱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱‶䬨〳㜱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱‷䬨〳㠱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱‸䬨〳㤱Ⱙ愠㡢⬠挠㈱㰹牢ਾ䬨〳〲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱‰䬨〳ㄲⰩ愠㡢⬠挠㌱‱䬨〳㈲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱′䬨〳㌲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱㰳牢ਾ䬨〳㐲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱‴䬨〳㔲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱‵䬨〳㘲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱‶䬨〳㜲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱㰷牢ਾ䬨〳㠲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱‸䬨〳㤲Ⱙ愠㡢⬠挠㌱‹䬨〳〳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱‰䬨〳ㄳⰩ愠㡢⬠挠㐱㰱牢ਾ䬨〳㈳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱′䬨〳㌳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱″䬨〳㐳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱‴䬨〳㔳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱㰵牢ਾ䬨〳㘳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱‶䬨〳㜳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱‷䬨〳㠳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱‸䬨〳㤳Ⱙ愠㡢⬠挠㐱㰹牢ਾ䬨〳〴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱‰䬨〳ㄴⰩ愠㡢⬠挠㔱‱䬨〳㈴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱′䬨〳㌴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱㰳牢ਾ䬨〳㐴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱‴䬨〳㔴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱‵䬨〳㘴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱‶䬨〳㜴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱‷䬨〳㠴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱‸䬨〳㤴Ⱙ愠㡢⬠挠㔱㰹牢ਾ䬨〳〵Ⱙ愠㡢⬠挠㘱‰䬨〳ㄵⰩ愠㡢⬠挠㘱‱䬨〳㈵Ⱙ愠㡢⬠挠㘱′䬨〳㌵Ⱙ愠㡢⬠挠㘱㰳牢ਾ䬨〳㐵Ⱙ愠㥢⬠挠‱䬨〳㔵Ⱙ愠㥢⬠挠′䬨〳㘵Ⱙ愠㥢⬠挠″䬨〳㜵Ⱙ愠㥢⬠挠㰴牢ਾ䬨〳㠵Ⱙ愠㥢⬠挠‵䬨〳㤵Ⱙ愠㥢⬠挠‶䬨〳〶Ⱙ愠㥢⬠挠‷䬨〳ㄶⰩ愠㥢⬠挠㰸牢ਾ䬨〳㈶Ⱙ愠㥢⬠挠‹䬨〳㌶Ⱙ愠㥢⬠挠〱⠠㍋㘰⤴‬扡‹‫ㅣ‱䬨〳㔶Ⱙ愠㥢⬠挠㈱戼㹲⠊㍋㘰⤶‬扡‹‫ㅣ″䬨〳㜶Ⱙ愠㥢⬠挠㐱⠠㍋㘰⤸‬扡‹‫ㅣ‵䬨〳㤶Ⱙ愠㥢⬠挠㘱戼㹲⠊㍋㜰⤰‬扡‹‫ㅣ‷䬨〳ㄷⰩ愠㥢⬠挠㠱⠠㍋㜰⤲‬扡‹‫ㅣ‹䬨〳㌷Ⱙ愠㥢⬠挠〲戼㹲⠊㍋㜰⤴‬扡‹‫㉣‱䬨〳㔷Ⱙ愠㥢⬠挠㈲⠠㍋㜰⤶‬扡‹‫㉣″䬨〳㜷Ⱙ愠㥢⬠挠㐲戼㹲⠊㍋㜰⤸‬扡‹‫㉣‵䬨〳㤷Ⱙ愠㥢⬠挠㘲⠠㍋㠰⤰‬扡‹‫㉣‷䬨〳ㄸⰩ愠㥢⬠挠㠲戼㹲⠊㍋㠰⤲‬扡‹‫㉣‹䬨〳㌸Ⱙ愠㥢⬠挠〳⠠㍋㠰⤴‬扡‹‫㍣‱䬨〳㔸Ⱙ愠㥢⬠挠㈳戼㹲⠊㍋㠰⤶‬扡‹‫㍣″䬨〳㜸Ⱙ愠㥢⬠挠㐳⠠㍋㠰⤸‬扡‹‫㍣‵䬨〳㤸Ⱙ愠㥢⬠挠㘳戼㹲⠊㍋㤰⤰‬扡‹‫㍣‷䬨〳ㄹⰩ愠㥢⬠挠㠳⠠㍋㤰⤲‬扡‹‫㍣‹䬨〳㌹Ⱙ愠㥢⬠挠〴戼㹲⠊㍋㤰⤴‬扡‹‫㑣‱䬨〳㔹Ⱙ愠㥢⬠挠㈴⠠㍋㤰⤶‬扡‹‫㑣″䬨〳㜹Ⱙ愠㥢⬠挠㐴戼㹲⠊㍋㤰⤸‬扡‹‫㑣‵䬨〳㤹Ⱙ愠㥢⬠挠㘴⠠㍋〱⤰‬扡‹‫㑣‷䬨ㄳ㄰Ⱙ愠㥢⬠挠㠴戼㹲⠊㍋〱⤲‬扡‹‫㑣‹䬨ㄳ㌰Ⱙ愠㥢⬠挠〵⠠㍋〱⤴‬扡‹‫㕣‱䬨ㄳ㔰Ⱙ愠㥢⬠挠㈵⠠㍋〱⤶㰬牢ਾ扡‹‫㕣″䬨ㄳ㜰Ⱙ愠㥢⬠挠㐵⠠㍋〱⤸‬扡‹‫㕣‵䬨ㄳ㤰Ⱙ愠㥢⬠挠㘵⠠㍋ㄱ⤰‬扡㰹牢ਾ‫㕣‷䬨ㄳㄱⰩ愠㥢⬠挠㠵⠠㍋ㄱ⤲‬扡‹‫㕣‹䬨ㄳ㌱Ⱙ愠㥢⬠挠〶⠠㍋ㄱ⤴‬扡‹㰫牢ਾ㙣‱䬨ㄳ㔱Ⱙ愠㥢⬠挠㈶⠠㍋ㄱ⤶‬扡‹‫㙣″䬨ㄳ㜱Ⱙ愠㥢⬠挠㐶⠠㍋ㄱ⤸‬扡‹‫㙣㰵牢ਾ䬨ㄳ㤱Ⱙ愠㥢⬠挠㘶⠠㍋㈱⤰‬扡‹‫㙣‷䬨ㄳㄲⰩ愠㥢⬠挠㠶⠠㍋㈱⤲‬扡‹‫㙣㰹牢ਾ䬨ㄳ㌲Ⱙ愠㥢⬠挠〷⠠㍋㈱⤴‬扡‹‫㝣‱䬨ㄳ㔲Ⱙ愠㥢⬠挠㈷⠠㍋㈱⤶‬扡‹‫㝣㰳牢ਾ䬨ㄳ㜲Ⱙ愠㥢⬠挠㐷⠠㍋㈱⤸‬扡‹‫㝣‵䬨ㄳ㤲Ⱙ愠㥢⬠挠㘷⠠㍋㌱⤰‬扡‹‫㝣㰷牢ਾ䬨ㄳㄳⰩ愠㥢⬠挠㠷⠠㍋㌱⤲‬扡‹‫㝣‹䬨ㄳ㌳Ⱙ愠㥢⬠挠〸⠠㍋㌱⤴‬扡‹‫㡣㰱牢ਾ䬨ㄳ㔳Ⱙ愠㥢⬠挠㈸⠠㍋㌱⤶‬扡‹‫㡣″䬨ㄳ㜳Ⱙ愠㥢⬠挠㐸⠠㍋㌱⤸‬扡‹‫㡣㰵牢ਾ䬨ㄳ㤳Ⱙ愠㥢⬠挠㘸⠠㍋㐱⤰‬扡‹‫㡣‷䬨ㄳㄴⰩ愠㥢⬠挠㠸⠠㍋㐱⤲‬扡‹‫㡣㰹牢ਾ䬨ㄳ㌴Ⱙ愠㥢⬠挠〹⠠㍋㐱⤴‬扡‹‫㥣‱䬨ㄳ㔴Ⱙ愠㥢⬠挠㈹⠠㍋㐱⤶‬扡‹‫㥣㰳牢ਾ䬨ㄳ㜴Ⱙ愠㥢⬠挠㐹⠠㍋㐱⤸‬扡‹‫㥣‵䬨ㄳ㤴Ⱙ愠㥢⬠挠㘹⠠㍋㔱⤰‬扡‹‫㥣㰷牢ਾ䬨ㄳㄵⰩ愠㥢⬠挠㠹⠠㍋㔱⤲‬扡‹‫㥣‹䬨ㄳ㌵Ⱙ愠㥢⬠挠〱‰䬨ㄳ㐵Ⱙ愠㥢⬠挠〱㰱牢ਾ䬨ㄳ㔵Ⱙ愠㥢⬠挠〱′䬨ㄳ㘵Ⱙ愠㥢⬠挠〱″䬨ㄳ㜵Ⱙ愠㥢⬠挠〱‴䬨ㄳ㠵Ⱙ愠㥢⬠挠〱㰵牢ਾ䬨ㄳ㤵Ⱙ愠㥢⬠挠〱‶䬨ㄳ〶Ⱙ愠㥢⬠挠〱‷䬨ㄳㄶⰩ愠㥢⬠挠〱‸䬨ㄳ㈶Ⱙ愠㥢⬠挠〱㰹牢ਾ䬨ㄳ㌶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ‰䬨ㄳ㐶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ‱䬨ㄳ㔶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ′䬨ㄳ㘶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ㰳牢ਾ䬨ㄳ㜶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ‴䬨ㄳ㠶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ‵䬨ㄳ㤶Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ‶䬨ㄳ〷Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ㰷牢ਾ䬨ㄳㄷⰩ愠㥢⬠挠ㄱ‸䬨ㄳ㈷Ⱙ愠㥢⬠挠ㄱ‹䬨ㄳ㌷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱‰䬨ㄳ㐷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱㰱牢ਾ䬨ㄳ㔷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱′䬨ㄳ㘷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱″䬨ㄳ㜷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱‴䬨ㄳ㠷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱㰵牢ਾ䬨ㄳ㤷Ⱙ愠㥢⬠挠㈱‶䬨ㄳ〸Ⱙ愠㥢⬠挠㈱‷䬨ㄳㄸⰩ愠㥢⬠挠㈱‸䬨ㄳ㈸Ⱙ愠㥢⬠挠㈱㰹牢ਾ䬨ㄳ㌸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱‰䬨ㄳ㐸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱‱䬨ㄳ㔸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱′䬨ㄳ㘸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱㰳牢ਾ䬨ㄳ㜸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱‴䬨ㄳ㠸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱‵䬨ㄳ㤸Ⱙ愠㥢⬠挠㌱‶䬨ㄳ〹Ⱙ愠㥢⬠挠㌱㰷牢ਾ䬨ㄳㄹⰩ愠㥢⬠挠㌱‸䬨ㄳ㈹Ⱙ愠㥢⬠挠㌱‹䬨ㄳ㌹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱‰䬨ㄳ㐹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱㰱牢ਾ䬨ㄳ㔹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱′䬨ㄳ㘹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱″䬨ㄳ㜹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱‴䬨ㄳ㠹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱㰵牢ਾ䬨ㄳ㤹Ⱙ愠㥢⬠挠㐱‶䬨㈳〰Ⱙ愠㥢⬠挠㐱‷䬨㈳㄰Ⱙ愠㥢⬠挠㐱‸䬨㈳㈰Ⱙ愠㥢⬠挠㐱㰹牢ਾ䬨㈳㌰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱‰䬨㈳㐰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱‱䬨㈳㔰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱′䬨㈳㘰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱㰳牢ਾ䬨㈳㜰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱‴䬨㈳㠰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱‵䬨㈳㤰Ⱙ愠㥢⬠挠㔱‶䬨㈳〱Ⱙ愠㥢⬠挠㔱‷䬨㈳ㄱⰩ愠㥢⬠挠㔱‸䬨㈳㈱Ⱙ愠㥢⬠挠㔱㰹牢ਾ䬨㈳㌱Ⱙ愠㥢⬠挠㘱‰䬨㈳㐱Ⱙ愠㥢⬠挠㘱‱䬨㈳㔱Ⱙ愠㥢⬠挠㘱′䬨㈳㘱Ⱙ愠㥢⬠挠㘱㰳牢ਾ䬨㈳㜱Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ⠠㍋ㄲ⤸‬扡〱⬠挠′䬨㈳㤱Ⱙ愠ㅢ‰‫㍣⠠㍋㈲⤰‬扡〱⬠挠㰴牢ਾ䬨㈳ㄲⰩ愠ㅢ‰‫㕣⠠㍋㈲⤲‬扡〱⬠挠‶䬨㈳㌲Ⱙ愠ㅢ‰‫㝣⠠㍋㈲⤴‬扡〱⬠挠㰸牢ਾ䬨㈳㔲Ⱙ愠ㅢ‰‫㥣⠠㍋㈲⤶‬扡〱⬠挠〱⠠㍋㈲⤷‬扡〱⬠挠ㄱ⠠㍋㈲⤸‬扡〱⬠挠㈱戼㹲⠊㍋㈲⤹‬扡〱⬠挠㌱⠠㍋㌲⤰‬扡〱⬠挠㐱⠠㍋㌲⤱‬扡〱⬠挠㔱⠠㍋㌲⤲‬扡〱⬠挠㘱戼㹲⠊㍋㌲⤳‬扡〱⬠挠㜱⠠㍋㌲⤴‬扡〱⬠挠㠱⠠㍋㌲⤵‬扡〱⬠挠㤱⠠㍋㌲⤶‬扡〱⬠挠〲戼㹲⠊㍋㌲⤷‬扡〱⬠挠ㄲ⠠㍋㌲⤸‬扡〱⬠挠㈲⠠㍋㌲⤹‬扡〱⬠挠㌲⠠㍋㐲⤰‬扡〱⬠挠㐲戼㹲⠊㍋㐲⤱‬扡〱⬠挠㔲⠠㍋㐲⤲‬扡〱⬠挠㘲⠠㍋㐲⤳‬扡〱⬠挠㜲⠠㍋㐲⤴‬扡〱⬠挠㠲戼㹲⠊㍋㐲⤵‬扡〱⬠挠㤲⠠㍋㐲⤶‬扡〱⬠挠〳⠠㍋㐲⤷‬扡〱⬠挠ㄳ⠠㍋㐲⤸‬扡〱⬠挠㈳戼㹲⠊㍋㐲⤹‬扡〱⬠挠㌳⠠㍋㔲⤰‬扡〱⬠挠㐳⠠㍋㔲⤱‬扡〱⬠挠㔳⠠㍋㔲⤲‬扡〱⬠挠㘳戼㹲⠊㍋㔲⤳‬扡〱⬠挠㜳⠠㍋㔲⤴‬扡〱⬠挠㠳⠠㍋㔲⤵‬扡〱⬠挠㤳⠠㍋㔲⤶‬扡〱⬠挠〴戼㹲⠊㍋㔲⤷‬扡〱⬠挠ㄴ⠠㍋㔲⤸‬扡〱⬠挠㈴⠠㍋㔲⤹‬扡〱⬠挠㌴⠠㍋㘲⤰‬扡〱⬠挠㐴戼㹲⠊㍋㘲⤱‬扡〱⬠挠㔴⠠㍋㘲⤲‬扡〱⬠挠㘴⠠㍋㘲⤳‬扡〱⬠挠㜴⠠㍋㘲⤴‬扡〱⬠挠㠴戼㹲⠊㍋㘲⤵‬扡〱⬠挠㤴⠠㍋㘲⤶‬扡〱⬠挠〵⠠㍋㘲⤷‬扡〱⬠挠ㄵ⠠㍋㘲⤸‬扡〱⬠挠㈵戼㹲⠊㍋㘲⤹‬扡〱⬠挠㌵⠠㍋㜲⤰‬扡〱⬠挠㐵⠠㍋㜲⤱‬扡〱⬠挠㔵⠠㍋㜲⤲‬扡〱⬠挠㘵戼㹲⠊㍋㜲⤳‬扡〱⬠挠㜵⠠㍋㜲⤴‬扡〱⬠挠㠵⠠㍋㜲⤵‬扡〱⬠挠㤵⠠㍋㜲⤶‬扡〱⬠挠〶戼㹲⠊㍋㜲⤷‬扡〱⬠挠ㄶ⠠㍋㜲⤸‬扡〱⬠挠㈶⠠㍋㜲⤹‬扡〱⬠挠㌶⠠㍋㠲⤰‬扡〱⬠挠㐶戼㹲⠊㍋㠲⤱‬扡〱⬠挠㔶⠠㍋㠲⤲‬扡〱⬠挠㘶⠠㍋㠲⤳‬扡〱⬠挠㜶⠠㍋㠲⤴‬扡〱⬠挠㠶戼㹲⠊㍋㠲⤵‬扡〱⬠挠㤶⠠㍋㠲⤶‬扡〱⬠挠〷⠠㍋㠲⤷‬扡〱⬠挠ㄷ⠠㍋㠲⤸‬扡〱⬠挠㈷戼㹲⠊㍋㠲⤹‬扡〱⬠挠㌷⠠㍋㤲⤰‬扡〱⬠挠㐷⠠㍋㤲⤱‬扡〱⬠挠㔷⠠㍋㤲⤲‬扡〱⬠挠㘷戼㹲⠊㍋㤲⤳‬扡〱⬠挠㜷⠠㍋㤲⤴‬扡〱⬠挠㠷⠠㍋㤲⤵‬扡〱⬠挠㤷⠠㍋㤲⤶‬扡〱⬠挠〸戼㹲⠊㍋㤲⤷‬扡〱⬠挠ㄸ⠠㍋㤲⤸‬扡〱⬠挠㈸⠠㍋㤲⤹‬扡〱⬠挠㌸⠠㍋〳⤰‬扡〱⬠挠㐸戼㹲⠊㍋〳⤱‬扡〱⬠挠㔸⠠㍋〳⤲‬扡〱⬠挠㘸⠠㍋〳⤳‬扡〱⬠挠㜸⠠㍋〳⤴‬扡〱⬠挠㠸戼㹲⠊㍋〳⤵‬扡〱⬠挠㤸⠠㍋〳⤶‬扡〱⬠挠〹⠠㍋〳⤷‬扡〱⬠挠ㄹ⠠㍋〳⤸‬扡〱⬠挠㈹戼㹲⠊㍋〳⤹‬扡〱⬠挠㌹⠠㍋ㄳ⤰‬扡〱⬠挠㐹⠠㍋ㄳ⤱‬扡〱⬠挠㔹⠠㍋ㄳ⤲‬扡〱⬠挠㘹戼㹲⠊㍋ㄳ⤳‬扡〱⬠挠㜹⠠㍋ㄳ⤴‬扡〱⬠挠㠹⠠㍋ㄳ⤵‬扡〱⬠挠㤹⠠㍋ㄳ⤶‬扡〱⬠戼㹲挊〱‰䬨㌳㜱Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ㄰⠠㍋ㄳ⤸‬扡〱⬠挠〱′䬨㌳㤱Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ㌰⠠㍋㈳⤰㰬牢ਾ扡〱⬠挠〱‴䬨㌳ㄲⰩ愠ㅢ‰‫ㅣ㔰⠠㍋㈳⤲‬扡〱⬠挠〱‶䬨㌳㌲Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ㜰戼㹲⠊㍋㈳⤴‬扡〱⬠挠〱‸䬨㌳㔲Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ㤰⠠㍋㈳⤶‬扡〱⬠挠ㄱ‰䬨㌳㜲Ⱙ愠ㅢ‰㰫牢ਾㅣㄱ⠠㍋㈳⤸‬扡〱⬠挠ㄱ′䬨㌳㤲Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ㌱⠠㍋㌳⤰‬扡〱⬠挠ㄱ‴䬨㌳ㄳⰩ戼㹲愊ㅢ‰‫ㅣ㔱⠠㍋㌳⤲‬扡〱⬠挠ㄱ‶䬨㌳㌳Ⱙ愠ㅢ‰‫ㅣ㜱⠠㍋㌳⤴‬扡〱⬠挠ㄱ㰸牢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ㅣ㜷⠠㙋㔱⤲‬扡ㄱ⬠挠㜱‸䬨ㄶ㌵Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣ㤷戼㹲⠊㙋㔱⤴‬扡ㄱ⬠挠㠱‰䬨ㄶ㔵Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣㄸ⠠㙋㔱⤶‬扡ㄱ⬠挠㠱′䬨ㄶ㜵Ⱙ愠ㅢ‱㰫牢ਾㅣ㌸⠠㙋㔱⤸‬扡ㄱ⬠挠㠱‴䬨ㄶ㤵Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣ㔸⠠㙋㘱⤰‬扡ㄱ⬠挠㠱‶䬨ㄶㄶⰩ戼㹲愊ㅢ‱‫ㅣ㜸⠠㙋㘱⤲‬扡ㄱ⬠挠㠱‸䬨ㄶ㌶Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣ㤸⠠㙋㘱⤴‬扡ㄱ⬠挠㤱㰰牢ਾ䬨ㄶ㔶Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣㄹ⠠㙋㘱⤶‬扡ㄱ⬠挠㤱′䬨ㄶ㜶Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣ㌹⠠㙋㘱⤸‬扡ㄱ⬠戼㹲挊㤱‴䬨ㄶ㤶Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣ㔹⠠㙋㜱⤰‬扡ㄱ⬠挠㤱‶䬨ㄶㄷⰩ愠ㅢ‱‫ㅣ㜹⠠㙋㜱⤲㰬牢ਾ扡ㄱ⬠挠㤱‸䬨ㄶ㌷Ⱙ愠ㅢ‱‫ㅣ㤹⠠㙋㜱⤴‬扡ㄱ⬠挠〲‰䬨ㄶ㔷Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㐶戼㹲⠊㙋㜱⤶‬扡㈱⬠挠㘱‵䬨ㄶ㜷Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㘶⠠㙋㜱⤸‬扡㈱⬠挠㘱‷䬨ㄶ㤷Ⱙ愠ㅢ′㰫牢ਾㅣ㠶⠠㙋㠱⤰‬扡㈱⬠挠㘱‹䬨ㄶㄸⰩ愠ㅢ′‫ㅣ〷⠠㙋㠱⤲‬扡㈱⬠挠㜱‱䬨ㄶ㌸Ⱙ戼㹲愊ㅢ′‫ㅣ㈷⠠㙋㠱⤴‬扡㈱⬠挠㜱″䬨ㄶ㔸Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㐷⠠㙋㠱⤶‬扡㈱⬠挠㜱㰵牢ਾ䬨ㄶ㜸Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㘷⠠㙋㠱⤸‬扡㈱⬠挠㜱‷䬨ㄶ㤸Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㠷⠠㙋㤱⤰‬扡㈱⬠戼㹲挊㜱‹䬨ㄶㄹⰩ愠ㅢ′‫ㅣ〸⠠㙋㤱⤲‬扡㈱⬠挠㠱‱䬨ㄶ㌹Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㈸⠠㙋㤱⤴㰬牢ਾ扡㈱⬠挠㠱″䬨ㄶ㔹Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㐸⠠㙋㤱⤶‬扡㈱⬠挠㠱‵䬨ㄶ㜹Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㘸戼㹲⠊㙋㤱⤸‬扡㈱⬠挠㠱‷䬨ㄶ㤹Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㠸⠠㙋〲⤰‬扡㈱⬠挠㠱‹䬨㈶㄰Ⱙ愠ㅢ′㰫牢ਾㅣ〹⠠㙋〲⤲‬扡㈱⬠挠㤱‱䬨㈶㌰Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㈹⠠㙋〲⤴‬扡㈱⬠挠㤱″䬨㈶㔰Ⱙ戼㹲愊ㅢ′‫ㅣ㐹⠠㙋〲⤶‬扡㈱⬠挠㤱‵䬨㈶㜰Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㘹⠠㙋〲⤸‬扡㈱⬠挠㤱㰷牢ਾ䬨㈶㤰Ⱙ愠ㅢ′‫ㅣ㠹⠠㙋ㄲ⤰‬扡㈱⬠挠㤱‹䬨㈶ㄱⰩ愠ㅢ′‫㉣〰⠠㙋ㄲ⤲‬扡㌱⬠戼㹲挊㘱‴䬨㈶㌱Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㔶⠠㙋ㄲ⤴‬扡㌱⬠挠㘱‶䬨㈶㔱Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㜶⠠㙋ㄲ⤶㰬牢ਾ扡㌱⬠挠㘱‸䬨㈶㜱Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㤶⠠㙋ㄲ⤸‬扡㌱⬠挠㜱‰䬨㈶㤱Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣㄷ戼㹲⠊㙋㈲⤰‬扡㌱⬠挠㜱′䬨㈶ㄲⰩ愠ㅢ″‫ㅣ㌷⠠㙋㈲⤲‬扡㌱⬠挠㜱‴䬨㈶㌲Ⱙ愠ㅢ″㰫牢ਾㅣ㔷⠠㙋㈲⤴‬扡㌱⬠挠㜱‶䬨㈶㔲Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㜷⠠㙋㈲⤶‬扡㌱⬠挠㜱‸䬨㈶㜲Ⱙ戼㹲愊ㅢ″‫ㅣ㤷⠠㙋㈲⤸‬扡㌱⬠挠㠱‰䬨㈶㤲Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣㄸ⠠㙋㌲⤰‬扡㌱⬠挠㠱㰲牢ਾ䬨㈶ㄳⰩ愠ㅢ″‫ㅣ㌸⠠㙋㌲⤲‬扡㌱⬠挠㠱‴䬨㈶㌳Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㔸⠠㙋㌲⤴‬扡㌱⬠戼㹲挊㠱‶䬨㈶㔳Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㜸⠠㙋㌲⤶‬扡㌱⬠挠㠱‸䬨㈶㜳Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㤸⠠㙋㌲⤸㰬牢ਾ扡㌱⬠挠㤱‰䬨㈶㤳Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣㄹ⠠㙋㐲⤰‬扡㌱⬠挠㤱′䬨㈶ㄴⰩ愠ㅢ″‫ㅣ㌹戼㹲⠊㙋㐲⤲‬扡㌱⬠挠㤱‴䬨㈶㌴Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㔹⠠㙋㐲⤴‬扡㌱⬠挠㤱‶䬨㈶㔴Ⱙ愠ㅢ″㰫牢ਾㅣ㜹⠠㙋㐲⤶‬扡㌱⬠挠㤱‸䬨㈶㜴Ⱙ愠ㅢ″‫ㅣ㤹⠠㙋㐲⤸‬扡㌱⬠挠〲‰䬨㈶㤴Ⱙ戼㹲愊ㅢ‴‫ㅣ㐶⠠㙋㔲⤰‬扡㐱⬠挠㘱‵䬨㈶ㄵⰩ愠ㅢ‴‫ㅣ㘶⠠㙋㔲⤲‬扡㐱⬠挠㘱㰷牢ਾ䬨㈶㌵Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㠶⠠㙋㔲⤴‬扡㐱⬠挠㘱‹䬨㈶㔵Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ〷⠠㙋㔲⤶‬扡㐱⬠戼㹲挊㜱‱䬨㈶㜵Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㈷⠠㙋㔲⤸‬扡㐱⬠挠㜱″䬨㈶㤵Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㐷⠠㙋㘲⤰㰬牢ਾ扡㐱⬠挠㜱‵䬨㈶ㄶⰩ愠ㅢ‴‫ㅣ㘷⠠㙋㘲⤲‬扡㐱⬠挠㜱‷䬨㈶㌶Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㠷戼㹲⠊㙋㘲⤴‬扡㐱⬠挠㜱‹䬨㈶㔶Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ〸⠠㙋㘲⤶‬扡㐱⬠挠㠱‱䬨㈶㜶Ⱙ愠ㅢ‴㰫牢ਾㅣ㈸⠠㙋㘲⤸‬扡㐱⬠挠㠱″䬨㈶㤶Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㐸⠠㙋㜲⤰‬扡㐱⬠挠㠱‵䬨㈶ㄷⰩ戼㹲愊ㅢ‴‫ㅣ㘸⠠㙋㜲⤲‬扡㐱⬠挠㠱‷䬨㈶㌷Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㠸⠠㙋㜲⤴‬扡㐱⬠挠㠱㰹牢ਾ䬨㈶㔷Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ〹⠠㙋㜲⤶‬扡㐱⬠挠㤱‱䬨㈶㜷Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㈹⠠㙋㜲⤸‬扡㐱⬠戼㹲挊㤱″䬨㈶㤷Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㐹⠠㙋㠲⤰‬扡㐱⬠挠㤱‵䬨㈶ㄸⰩ愠ㅢ‴‫ㅣ㘹⠠㙋㠲⤲‬扡㐱戼㹲⬊挠㤱‷䬨㈶㌸Ⱙ愠ㅢ‴‫ㅣ㠹⠠㙋㠲⤴‬扡㐱⬠挠㤱‹䬨㈶㔸Ⱙ愠ㅢ‴‫㉣〰⠠㙋㠲⤶㰬牢ਾ扡㔱⬠挠㘱‴䬨㈶㜸Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㔶⠠㙋㠲⤸‬扡㔱⬠挠㘱‶䬨㈶㤸Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㜶戼㹲⠊㙋㤲⤰‬扡㔱⬠挠㘱‸䬨㈶ㄹⰩ愠ㅢ‵‫ㅣ㤶⠠㙋㤲⤲‬扡㔱⬠挠㜱‰䬨㈶㌹Ⱙ愠ㅢ‵㰫牢ਾㅣㄷ⠠㙋㤲⤴‬扡㔱⬠挠㜱′䬨㈶㔹Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㌷⠠㙋㤲⤶‬扡㔱⬠挠㜱‴䬨㈶㜹Ⱙ戼㹲愊ㅢ‵‫ㅣ㔷⠠㙋㤲⤸‬扡㔱⬠挠㜱‶䬨㈶㤹Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㜷⠠㙋〳⤰‬扡㔱⬠挠㜱㰸牢ਾ䬨㌶㄰Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㤷⠠㙋〳⤲‬扡㔱⬠挠㠱‰䬨㌶㌰Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣㄸ⠠㙋〳⤴‬扡㔱⬠戼㹲挊㠱′䬨㌶㔰Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㌸⠠㙋〳⤶‬扡㔱⬠挠㠱‴䬨㌶㜰Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㔸⠠㙋〳⤸㰬牢ਾ扡㔱⬠挠㠱‶䬨㌶㤰Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㜸⠠㙋ㄳ⤰‬扡㔱⬠挠㠱‸䬨㌶ㄱⰩ愠ㅢ‵‫ㅣ㤸戼㹲⠊㙋ㄳ⤲‬扡㔱⬠挠㤱‰䬨㌶㌱Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣㄹ⠠㙋ㄳ⤴‬扡㔱⬠挠㤱′䬨㌶㔱Ⱙ愠ㅢ‵㰫牢ਾㅣ㌹⠠㙋ㄳ⤶‬扡㔱⬠挠㤱‴䬨㌶㜱Ⱙ愠ㅢ‵‫ㅣ㔹⠠㙋ㄳ⤸‬扡㔱⬠挠㤱‶䬨㌶㤱Ⱙ戼㹲愊ㅢ‵‫ㅣ㜹⠠㙋㈳⤰‬扡㔱⬠挠㤱‸䬨㌶ㄲⰩ愠ㅢ‵‫ㅣ㤹⠠㙋㈳⤲‬扡㔱⬠挠〲㰰牢ਾ䬨㌶㌲Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㐶⠠㙋㈳⤴‬扡㘱⬠挠㘱‵䬨㌶㔲Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㘶⠠㙋㈳⤶‬扡㘱⬠戼㹲挊㘱‷䬨㌶㜲Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㠶⠠㙋㈳⤸‬扡㘱⬠挠㘱‹䬨㌶㤲Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ〷⠠㙋㌳⤰㰬牢ਾ扡㘱⬠挠㜱‱䬨㌶ㄳⰩ愠ㅢ‶‫ㅣ㈷⠠㙋㌳⤲‬扡㘱⬠挠㜱″䬨㌶㌳Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㐷戼㹲⠊㙋㌳⤴‬扡㘱⬠挠㜱‵䬨㌶㔳Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㘷⠠㙋㌳⤶‬扡㘱⬠挠㜱‷䬨㌶㜳Ⱙ愠ㅢ‶㰫牢ਾㅣ㠷⠠㙋㌳⤸‬扡㘱⬠挠㜱‹䬨㌶㤳Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ〸⠠㙋㐳⤰‬扡㘱⬠挠㠱‱䬨㌶ㄴⰩ戼㹲愊ㅢ‶‫ㅣ㈸⠠㙋㐳⤲‬扡㘱⬠挠㠱″䬨㌶㌴Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㐸⠠㙋㐳⤴‬扡㘱⬠挠㠱㰵牢ਾ䬨㌶㔴Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㘸⠠㙋㐳⤶‬扡㘱⬠挠㠱‷䬨㌶㜴Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㠸⠠㙋㐳⤸‬扡㘱⬠戼㹲挊㠱‹䬨㌶㤴Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ〹⠠㙋㔳⤰‬扡㘱⬠挠㤱‱䬨㌶ㄵⰩ愠ㅢ‶‫ㅣ㈹⠠㙋㔳⤲㰬牢ਾ扡㘱⬠挠㤱″䬨㌶㌵Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㐹⠠㙋㔳⤴‬扡㘱⬠挠㤱‵䬨㌶㔵Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㘹戼㹲⠊㙋㔳⤶‬扡㘱⬠挠㤱‷䬨㌶㜵Ⱙ愠ㅢ‶‫ㅣ㠹⠠㙋㔳⤸‬扡㘱⬠挠㤱‹䬨㌶㤵Ⱙ愠ㅢ‶㰫牢ਾ㉣〰⠠㙋㘳⤰‬扡㜱戼㹲⬊挠‱䬨㌶ㄶⰩ愠ㅢ‷‫㉣⠠㙋㘳⤲‬扡㜱⬠挠″䬨㌶㌶Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣⠠㙋㘳⤴‬扡㜱⬠戼㹲挊‵䬨㌶㔶Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣⠠㙋㘳⤶‬扡㜱⬠挠‷䬨㌶㜶Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣⠠㙋㘳⤸‬扡㜱⬠挠㰹牢ਾ䬨㌶㤶Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‰䬨㌶〷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‱䬨㌶ㄷⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ′䬨㌶㈷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㰳牢ਾ䬨㌶㌷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‴䬨㌶㐷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‵䬨㌶㔷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‶䬨㌶㘷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㰷牢ਾ䬨㌶㜷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‸䬨㌶㠷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ‹䬨㌶㤷Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣‰䬨㌶〸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣㰱牢ਾ䬨㌶ㄸⰩ愠ㅢ‷‫㉣′䬨㌶㈸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣″䬨㌶㌸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣‴䬨㌶㐸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣㰵牢ਾ䬨㌶㔸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣‶䬨㌶㘸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣‷䬨㌶㜸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣‸䬨㌶㠸Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣㰹牢ਾ䬨㌶㤸Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‰䬨㌶〹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‱䬨㌶ㄹⰩ愠ㅢ‷‫㍣′䬨㌶㈹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣㰳牢ਾ䬨㌶㌹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‴䬨㌶㐹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‵䬨㌶㔹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‶䬨㌶㘹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣㰷牢ਾ䬨㌶㜹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‸䬨㌶㠹Ⱙ愠ㅢ‷‫㍣‹䬨㌶㤹Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣‰䬨㐶〰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣㰱牢ਾ䬨㐶㄰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣′䬨㐶㈰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣″䬨㐶㌰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣‴䬨㐶㐰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣㰵牢ਾ䬨㐶㔰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣‶䬨㐶㘰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣‷䬨㐶㜰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣‸䬨㐶㠰Ⱙ愠ㅢ‷‫㑣㰹牢ਾ䬨㐶㤰Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‰䬨㐶〱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‱䬨㐶ㄱⰩ愠ㅢ‷‫㕣′䬨㐶㈱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣㰳牢ਾ䬨㐶㌱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‴䬨㐶㐱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‵䬨㐶㔱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‶䬨㐶㘱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣㰷牢ਾ䬨㐶㜱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‸䬨㐶㠱Ⱙ愠ㅢ‷‫㕣‹䬨㐶㤱Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣‰䬨㐶〲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣㰱牢ਾ䬨㐶ㄲⰩ愠ㅢ‷‫㙣′䬨㐶㈲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣″䬨㐶㌲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣‴䬨㐶㐲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣㰵牢ਾ䬨㐶㔲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣‶䬨㐶㘲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣‷䬨㐶㜲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣‸䬨㐶㠲Ⱙ愠ㅢ‷‫㙣㰹牢ਾ䬨㐶㤲Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‰䬨㐶〳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‱䬨㐶ㄳⰩ愠ㅢ‷‫㝣′䬨㐶㈳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣㰳牢ਾ䬨㐶㌳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‴䬨㐶㐳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‵䬨㐶㔳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‶䬨㐶㘳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣㰷牢ਾ䬨㐶㜳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‸䬨㐶㠳Ⱙ愠ㅢ‷‫㝣‹䬨㐶㤳Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣‰䬨㐶〴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣㰱牢ਾ䬨㐶ㄴⰩ愠ㅢ‷‫㡣′䬨㐶㈴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣″䬨㐶㌴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣‴䬨㐶㐴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣㰵牢ਾ䬨㐶㔴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣‶䬨㐶㘴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣‷䬨㐶㜴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣‸䬨㐶㠴Ⱙ愠ㅢ‷‫㡣㰹牢ਾ䬨㐶㤴Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‰䬨㐶〵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‱䬨㐶ㄵⰩ愠ㅢ‷‫㥣′䬨㐶㈵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣㰳牢ਾ䬨㐶㌵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‴䬨㐶㐵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‵䬨㐶㔵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‶䬨㐶㘵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣㰷牢ਾ䬨㐶㜵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‸䬨㐶㠵Ⱙ愠ㅢ‷‫㥣‹䬨㐶㤵Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〰⠠㙋㘴⤰‬扡㜱⬠戼㹲挊〱‱䬨㐶ㄶⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈰⠠㙋㘴⤲‬扡㜱⬠挠〱″䬨㐶㌶Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐰⠠㙋㘴⤴㰬牢ਾ扡㜱⬠挠〱‵䬨㐶㔶Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘰⠠㙋㘴⤶‬扡㜱⬠挠〱‷䬨㐶㜶Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠰戼㹲⠊㙋㘴⤸‬扡㜱⬠挠〱‹䬨㐶㤶Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〱⠠㙋㜴⤰‬扡㜱⬠挠ㄱ‱䬨㐶ㄷⰩ愠ㅢ‷㰫牢ਾㅣ㈱⠠㙋㜴⤲‬扡㜱⬠挠ㄱ″䬨㐶㌷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐱⠠㙋㜴⤴‬扡㜱⬠挠ㄱ‵䬨㐶㔷Ⱙ戼㹲愊ㅢ‷‫ㅣ㘱⠠㙋㜴⤶‬扡㜱⬠挠ㄱ‷䬨㐶㜷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠱⠠㙋㜴⤸‬扡㜱⬠挠ㄱ㰹牢ਾ䬨㐶㤷Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〲⠠㙋㠴⤰‬扡㜱⬠挠㈱‱䬨㐶ㄸⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈲⠠㙋㠴⤲‬扡㜱⬠挠㈱㰳牢ਾ䬨㐶㌸Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐲⠠㙋㠴⤴‬扡㜱⬠挠㈱‵䬨㐶㔸Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘲⠠㙋㠴⤶‬扡㜱⬠戼㹲挊㈱‷䬨㐶㜸Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠲⠠㙋㠴⤸‬扡㜱⬠挠㈱‹䬨㐶㤸Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〳⠠㙋㤴⤰㰬牢ਾ扡㜱⬠挠㌱‱䬨㐶ㄹⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈳⠠㙋㤴⤲‬扡㜱⬠挠㌱″䬨㐶㌹Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐳戼㹲⠊㙋㤴⤴‬扡㜱⬠挠㌱‵䬨㐶㔹Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘳⠠㙋㤴⤶‬扡㜱⬠挠㌱‷䬨㐶㜹Ⱙ愠ㅢ‷㰫牢ਾㅣ㠳⠠㙋㤴⤸‬扡㜱⬠挠㌱‹䬨㐶㤹Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〴⠠㙋〵⤰‬扡㜱⬠挠㐱‱䬨㔶㄰Ⱙ戼㹲愊ㅢ‷‫ㅣ㈴⠠㙋〵⤲‬扡㜱⬠挠㐱″䬨㔶㌰Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐴⠠㙋〵⤴‬扡㜱⬠挠㐱㰵牢ਾ䬨㔶㔰Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘴⠠㙋〵⤶‬扡㜱⬠挠㐱‷䬨㔶㜰Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠴⠠㙋〵⤸‬扡㜱⬠戼㹲挊㐱‹䬨㔶㤰Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〵⠠㙋ㄵ⤰‬扡㜱⬠挠㔱‱䬨㔶ㄱⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈵⠠㙋ㄵ⤲㰬牢ਾ扡㜱⬠挠㔱″䬨㔶㌱Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐵⠠㙋ㄵ⤴‬扡㜱⬠挠㔱‵䬨㔶㔱Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘵戼㹲⠊㙋ㄵ⤶‬扡㜱⬠挠㔱‷䬨㔶㜱Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠵⠠㙋ㄵ⤸‬扡㜱⬠挠㔱‹䬨㔶㤱Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〶戼㹲⠊㙋㈵⤰‬扡㜱⬠挠㘱‱䬨㔶ㄲⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈶⠠㙋㈵⤲‬扡㜱⬠挠㘱″䬨㔶㌲Ⱙ愠ㅢ㰷牢ਾ‫ㅣ㐶⠠㙋㈵⤴‬扡㜱⬠挠㘱‵䬨㔶㔲Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘶⠠㙋㈵⤶‬扡㜱⬠挠㘱‷䬨㔶㜲Ⱙ戼㹲愊ㅢ‷‫ㅣ㠶⠠㙋㈵⤸‬扡㜱⬠挠㘱‹䬨㔶㤲Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〷⠠㙋㌵⤰‬扡㜱⬠挠㜱㰱牢ਾ䬨㔶ㄳⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈷⠠㙋㌵⤲‬扡㜱⬠挠㜱″䬨㔶㌳Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐷⠠㙋㌵⤴‬扡㜱⬠戼㹲挊㜱‵䬨㔶㔳Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘷⠠㙋㌵⤶‬扡㜱⬠挠㜱‷䬨㔶㜳Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠷⠠㙋㌵⤸㰬牢ਾ扡㜱⬠挠㜱‹䬨㔶㤳Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ〸⠠㙋㐵⤰‬扡㜱⬠挠㠱‱䬨㔶ㄴⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈸戼㹲⠊㙋㐵⤲‬扡㜱⬠挠㠱″䬨㔶㌴Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐸⠠㙋㐵⤴‬扡㜱⬠挠㠱‵䬨㔶㔴Ⱙ愠ㅢ‷㰫牢ਾㅣ㘸⠠㙋㐵⤶‬扡㜱⬠挠㠱‷䬨㔶㜴Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠸⠠㙋㐵⤸‬扡㜱⬠挠㠱‹䬨㔶㤴Ⱙ戼㹲愊ㅢ‷‫ㅣ〹⠠㙋㔵⤰‬扡㜱⬠挠㤱‱䬨㔶ㄵⰩ愠ㅢ‷‫ㅣ㈹⠠㙋㔵⤲‬扡㜱⬠挠㤱㰳牢ਾ䬨㔶㌵Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㐹⠠㙋㔵⤴‬扡㜱⬠挠㤱‵䬨㔶㔵Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㘹⠠㙋㔵⤶‬扡㜱⬠戼㹲挊㤱‷䬨㔶㜵Ⱙ愠ㅢ‷‫ㅣ㠹⠠㙋㔵⤸‬扡㜱⬠挠㤱‹䬨㔶㤵Ⱙ愠ㅢ‷‫㉣〰⠠㙋㘵⤰‬扡㠱⬠挠‱䬨㔶ㄶⰩ愠ㅢ‸‫㉣戼㹲⠊㙋㘵⤲‬扡㠱⬠挠″䬨㔶㌶Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣⠠㙋㘵⤴‬扡㠱⬠挠‵䬨㔶㔶Ⱙ愠ㅢ‸‫㙣戼㹲⠊㙋㘵⤶‬扡㠱⬠挠‷䬨㔶㜶Ⱙ愠ㅢ‸‫㡣⠠㙋㘵⤸‬扡㠱⬠挠‹䬨㔶㤶Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ㰰牢ਾ䬨㔶〷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ‱䬨㔶ㄷⰩ愠ㅢ‸‫ㅣ′䬨㔶㈷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ″䬨㔶㌷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ㰴牢ਾ䬨㔶㐷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ‵䬨㔶㔷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ‶䬨㔶㘷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ‷䬨㔶㜷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ㰸牢ਾ䬨㔶㠷Ⱙ愠ㅢ‸‫ㅣ‹䬨㔶㤷Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‰䬨㔶〸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‱䬨㔶ㄸⰩ愠ㅢ‸‫㉣㰲牢ਾ䬨㔶㈸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣″䬨㔶㌸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‴䬨㔶㐸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‵䬨㔶㔸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣㰶牢ਾ䬨㔶㘸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‷䬨㔶㜸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‸䬨㔶㠸Ⱙ愠ㅢ‸‫㉣‹䬨㔶㤸Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣㰰牢ਾ䬨㔶〹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣‱䬨㔶ㄹⰩ愠ㅢ‸‫㍣′䬨㔶㈹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣″䬨㔶㌹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣㰴牢ਾ䬨㔶㐹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣‵䬨㔶㔹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣‶䬨㔶㘹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣‷䬨㔶㜹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣㰸牢ਾ䬨㔶㠹Ⱙ愠ㅢ‸‫㍣‹䬨㔶㤹Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‰䬨㘶〰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‱䬨㘶㄰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣㰲牢ਾ䬨㘶㈰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣″䬨㘶㌰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‴䬨㘶㐰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‵䬨㘶㔰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣㰶牢ਾ䬨㘶㘰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‷䬨㘶㜰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‸䬨㘶㠰Ⱙ愠ㅢ‸‫㑣‹䬨㘶㤰Ⱙ愠ㅢ‸‫㕣㰰牢ਾ䬨㘶〱Ⱙ愠ㅢ‸‫㕣‱䬨㘶ㄱⰩ愠ㅢ‸‫㕣′䬨㘶㈱Ⱙ愠ㅢ‸‫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㐱⠠㡋㜴⤴‬扡㜲⬠挠ㄱ‵䬨㐸㔷Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘱⠠㡋㜴⤶‬扡㜲⬠戼㹲挊ㄱ‷䬨㐸㜷Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠱⠠㡋㜴⤸‬扡㜲⬠挠ㄱ‹䬨㐸㤷Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〲⠠㡋㠴⤰㰬牢ਾ扡㜲⬠挠㈱‱䬨㐸ㄸⰩ愠㉢‷‫ㅣ㈲⠠㡋㠴⤲‬扡㜲⬠挠㈱″䬨㐸㌸Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㐲戼㹲⠊㡋㠴⤴‬扡㜲⬠挠㈱‵䬨㐸㔸Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘲⠠㡋㠴⤶‬扡㜲⬠挠㈱‷䬨㐸㜸Ⱙ愠㉢‷㰫牢ਾㅣ㠲⠠㡋㠴⤸‬扡㜲⬠挠㈱‹䬨㐸㤸Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〳⠠㡋㤴⤰‬扡㜲⬠挠㌱‱䬨㐸ㄹⰩ戼㹲愊㉢‷‫ㅣ㈳⠠㡋㤴⤲‬扡㜲⬠挠㌱″䬨㐸㌹Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㐳⠠㡋㤴⤴‬扡㜲⬠挠㌱㰵牢ਾ䬨㐸㔹Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘳⠠㡋㤴⤶‬扡㜲⬠挠㌱‷䬨㐸㜹Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠳⠠㡋㤴⤸‬扡㜲⬠戼㹲挊㌱‹䬨㐸㤹Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〴⠠㡋〵⤰‬扡㜲⬠挠㐱‱䬨㔸㄰Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㈴⠠㡋〵⤲㰬牢ਾ扡㜲⬠挠㐱″䬨㔸㌰Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㐴⠠㡋〵⤴‬扡㜲⬠挠㐱‵䬨㔸㔰Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘴戼㹲⠊㡋〵⤶‬扡㜲⬠挠㐱‷䬨㔸㜰Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠴⠠㡋〵⤸‬扡㜲⬠挠㐱‹䬨㔸㤰Ⱙ愠㉢‷㰫牢ਾㅣ〵⠠㡋ㄵ⤰‬扡㜲⬠挠㔱‱䬨㔸ㄱⰩ愠㉢‷‫ㅣ㈵⠠㡋ㄵ⤲‬扡㜲⬠挠㔱″䬨㔸㌱Ⱙ戼㹲愊㉢‷‫ㅣ㐵⠠㡋ㄵ⤴‬扡㜲⬠挠㔱‵䬨㔸㔱Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘵⠠㡋ㄵ⤶‬扡㜲⬠挠㔱‷䬨㔸㜱Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠵⠠㡋ㄵ⤸‬扡㜲⬠戼㹲挊㔱‹䬨㔸㤱Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〶⠠㡋㈵⤰‬扡㜲⬠挠㘱‱䬨㔸ㄲⰩ愠㉢‷‫ㅣ㈶⠠㡋㈵⤲㰬牢ਾ扡㜲⬠挠㘱″䬨㔸㌲Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㐶⠠㡋㈵⤴‬扡㜲⬠挠㘱‵䬨㔸㔲Ⱙ戼㹲愊㉢‷‫ㅣ㘶⠠㡋㈵⤶‬扡㜲⬠挠㘱‷䬨㔸㜲Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠶⠠㡋㈵⤸‬扡㜲⬠挠㘱㰹牢ਾ䬨㔸㤲Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〷⠠㡋㌵⤰‬扡㜲⬠挠㜱‱䬨㔸ㄳⰩ愠㉢‷‫ㅣ㈷⠠㡋㌵⤲‬扡㜲⬠戼㹲挊㜱″䬨㔸㌳Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㐷⠠㡋㌵⤴‬扡㜲⬠挠㜱‵䬨㔸㔳Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘷⠠㡋㌵⤶㰬牢ਾ扡㜲⬠挠㜱‷䬨㔸㜳Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠷⠠㡋㌵⤸‬扡㜲⬠挠㜱‹䬨㔸㤳Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〸戼㹲⠊㡋㐵⤰‬扡㜲⬠挠㠱‱䬨㔸ㄴⰩ愠㉢‷‫ㅣ㈸⠠㡋㐵⤲‬扡㜲⬠挠㠱″䬨㔸㌴Ⱙ愠㉢‷㰫牢ਾㅣ㐸⠠㡋㐵⤴‬扡㜲⬠挠㠱‵䬨㔸㔴Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘸⠠㡋㐵⤶‬扡㜲⬠挠㠱‷䬨㔸㜴Ⱙ戼㹲愊㉢‷‫ㅣ㠸⠠㡋㐵⤸‬扡㜲⬠挠㠱‹䬨㔸㤴Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ〹⠠㡋㔵⤰‬扡㜲⬠挠㤱㰱牢ਾ䬨㔸ㄵⰩ愠㉢‷‫ㅣ㈹⠠㡋㔵⤲‬扡㜲⬠挠㤱″䬨㔸㌵Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㐹⠠㡋㔵⤴‬扡㜲⬠戼㹲挊㤱‵䬨㔸㔵Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㘹⠠㡋㔵⤶‬扡㜲⬠挠㤱‷䬨㔸㜵Ⱙ愠㉢‷‫ㅣ㠹⠠㡋㔵⤸㰬牢ਾ扡㜲⬠挠㤱‹䬨㔸㤵Ⱙ愠㉢‷‫㉣〰⠠㡋㘵⤰‬扡㠲⬠挠‱䬨㔸ㄶⰩ愠㉢‸‫㉣⠠㡋㘵⤲㰬牢ਾ扡㠲⬠挠″䬨㔸㌶Ⱙ愠㉢‸‫㑣⠠㡋㘵⤴‬扡㠲⬠挠‵䬨㔸㔶Ⱙ愠㉢‸‫㙣⠠㡋㘵⤶㰬牢ਾ扡㠲⬠挠‷䬨㔸㜶Ⱙ愠㉢‸‫㡣⠠㡋㘵⤸‬扡㠲⬠挠‹䬨㔸㤶Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ‰䬨㔸〷Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ‱䬨㔸ㄷⰩ愠㉢‸‫ㅣ′䬨㔸㈷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ″䬨㔸㌷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ‴䬨㔸㐷Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ‵䬨㔸㔷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ‶䬨㔸㘷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ‷䬨㔸㜷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ‸䬨㔸㠷Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ‹䬨㔸㤷Ⱙ愠㉢‸‫㉣‰䬨㔸〸Ⱙ愠㉢‸‫㉣‱䬨㔸ㄸⰩ愠㉢‸‫㉣′䬨㔸㈸Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㉣″䬨㔸㌸Ⱙ愠㉢‸‫㉣‴䬨㔸㐸Ⱙ愠㉢‸‫㉣‵䬨㔸㔸Ⱙ愠㉢‸‫㉣‶䬨㔸㘸Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㉣‷䬨㔸㜸Ⱙ愠㉢‸‫㉣‸䬨㔸㠸Ⱙ愠㉢‸‫㉣‹䬨㔸㤸Ⱙ愠㉢‸‫㍣‰䬨㔸〹Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㍣‱䬨㔸ㄹⰩ愠㉢‸‫㍣′䬨㔸㈹Ⱙ愠㉢‸‫㍣″䬨㔸㌹Ⱙ愠㉢‸‫㍣‴䬨㔸㐹Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㍣‵䬨㔸㔹Ⱙ愠㉢‸‫㍣‶䬨㔸㘹Ⱙ愠㉢‸‫㍣‷䬨㔸㜹Ⱙ愠㉢‸‫㍣‸䬨㔸㠹Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㍣‹䬨㔸㤹Ⱙ愠㉢‸‫㑣‰䬨㘸〰Ⱙ愠㉢‸‫㑣‱䬨㘸㄰Ⱙ愠㉢‸‫㑣′䬨㘸㈰Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㑣″䬨㘸㌰Ⱙ愠㉢‸‫㑣‴䬨㘸㐰Ⱙ愠㉢‸‫㑣‵䬨㘸㔰Ⱙ愠㉢‸‫㑣‶䬨㘸㘰Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㑣‷䬨㘸㜰Ⱙ愠㉢‸‫㑣‸䬨㘸㠰Ⱙ愠㉢‸‫㑣‹䬨㘸㤰Ⱙ愠㉢‸‫㕣‰䬨㘸〱Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㕣‱䬨㘸ㄱⰩ愠㉢‸‫㕣′䬨㘸㈱Ⱙ愠㉢‸‫㕣″䬨㘸㌱Ⱙ愠㉢‸‫㕣‴䬨㘸㐱Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㕣‵䬨㘸㔱Ⱙ愠㉢‸‫㕣‶䬨㘸㘱Ⱙ愠㉢‸‫㕣‷䬨㘸㜱Ⱙ愠㉢‸‫㕣‸䬨㘸㠱Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㕣‹䬨㘸㤱Ⱙ愠㉢‸‫㙣‰䬨㘸〲Ⱙ愠㉢‸‫㙣‱䬨㘸ㄲⰩ愠㉢‸‫㙣′䬨㘸㈲Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㙣″䬨㘸㌲Ⱙ愠㉢‸‫㙣‴䬨㘸㐲Ⱙ愠㉢‸‫㙣‵䬨㘸㔲Ⱙ愠㉢‸‫㙣‶䬨㘸㘲Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㙣‷䬨㘸㜲Ⱙ愠㉢‸‫㙣‸䬨㘸㠲Ⱙ愠㉢‸‫㙣‹䬨㘸㤲Ⱙ愠㉢‸‫㝣‰䬨㘸〳Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㝣‱䬨㘸ㄳⰩ愠㉢‸‫㝣′䬨㘸㈳Ⱙ愠㉢‸‫㝣″䬨㘸㌳Ⱙ愠㉢‸‫㝣‴䬨㘸㐳Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㝣‵䬨㘸㔳Ⱙ愠㉢‸‫㝣‶䬨㘸㘳Ⱙ愠㉢‸‫㝣‷䬨㘸㜳Ⱙ愠㉢‸‫㝣‸䬨㘸㠳Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㝣‹䬨㘸㤳Ⱙ愠㉢‸‫㡣‰䬨㘸〴Ⱙ愠㉢‸‫㡣‱䬨㘸ㄴⰩ愠㉢‸‫㡣′䬨㘸㈴Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㡣″䬨㘸㌴Ⱙ愠㉢‸‫㡣‴䬨㘸㐴Ⱙ愠㉢‸‫㡣‵䬨㘸㔴Ⱙ愠㉢‸‫㡣‶䬨㘸㘴Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㡣‷䬨㘸㜴Ⱙ愠㉢‸‫㡣‸䬨㘸㠴Ⱙ愠㉢‸‫㡣‹䬨㘸㤴Ⱙ愠㉢‸‫㥣‰䬨㘸〵Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㥣‱䬨㘸ㄵⰩ愠㉢‸‫㥣′䬨㘸㈵Ⱙ愠㉢‸‫㥣″䬨㘸㌵Ⱙ愠㉢‸‫㥣‴䬨㘸㐵Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㥣‵䬨㘸㔵Ⱙ愠㉢‸‫㥣‶䬨㘸㘵Ⱙ愠㉢‸‫㥣‷䬨㘸㜵Ⱙ愠㉢‸‫㥣‸䬨㘸㠵Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫㥣‹䬨㘸㤵Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〰⠠㡋㘶⤰‬扡㠲⬠挠〱‱䬨㘸ㄶⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈰戼㹲⠊㡋㘶⤲‬扡㠲⬠挠〱″䬨㘸㌶Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐰⠠㡋㘶⤴‬扡㠲⬠挠〱‵䬨㘸㔶Ⱙ愠㉢‸㰫牢ਾㅣ㘰⠠㡋㘶⤶‬扡㠲⬠挠〱‷䬨㘸㜶Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠰⠠㡋㘶⤸‬扡㠲⬠挠〱‹䬨㘸㤶Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ〱⠠㡋㜶⤰‬扡㠲⬠挠ㄱ‱䬨㘸ㄷⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈱⠠㡋㜶⤲‬扡㠲⬠挠ㄱ㰳牢ਾ䬨㘸㌷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐱⠠㡋㜶⤴‬扡㠲⬠挠ㄱ‵䬨㘸㔷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘱⠠㡋㜶⤶‬扡㠲⬠戼㹲挊ㄱ‷䬨㘸㜷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠱⠠㡋㜶⤸‬扡㠲⬠挠ㄱ‹䬨㘸㤷Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〲⠠㡋㠶⤰㰬牢ਾ扡㠲⬠挠㈱‱䬨㘸ㄸⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈲⠠㡋㠶⤲‬扡㠲⬠挠㈱″䬨㘸㌸Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐲戼㹲⠊㡋㠶⤴‬扡㠲⬠挠㈱‵䬨㘸㔸Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘲⠠㡋㠶⤶‬扡㠲⬠挠㈱‷䬨㘸㜸Ⱙ愠㉢‸㰫牢ਾㅣ㠲⠠㡋㠶⤸‬扡㠲⬠挠㈱‹䬨㘸㤸Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〳⠠㡋㤶⤰‬扡㠲⬠挠㌱‱䬨㘸ㄹⰩ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ㈳⠠㡋㤶⤲‬扡㠲⬠挠㌱″䬨㘸㌹Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐳⠠㡋㤶⤴‬扡㠲⬠挠㌱㰵牢ਾ䬨㘸㔹Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘳⠠㡋㤶⤶‬扡㠲⬠挠㌱‷䬨㘸㜹Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠳⠠㡋㤶⤸‬扡㠲⬠戼㹲挊㌱‹䬨㘸㤹Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〴⠠㡋〷⤰‬扡㠲⬠挠㐱‱䬨㜸㄰Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㈴⠠㡋〷⤲㰬牢ਾ扡㠲⬠挠㐱″䬨㜸㌰Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐴⠠㡋〷⤴‬扡㠲⬠挠㐱‵䬨㜸㔰Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘴戼㹲⠊㡋〷⤶‬扡㠲⬠挠㐱‷䬨㜸㜰Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠴⠠㡋〷⤸‬扡㠲⬠挠㐱‹䬨㜸㤰Ⱙ愠㉢‸㰫牢ਾㅣ〵⠠㡋ㄷ⤰‬扡㠲⬠挠㔱‱䬨㜸ㄱⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈵⠠㡋ㄷ⤲‬扡㠲⬠挠㔱″䬨㜸㌱Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ㐵⠠㡋ㄷ⤴‬扡㠲⬠挠㔱‵䬨㜸㔱Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘵⠠㡋ㄷ⤶‬扡㠲⬠挠㔱‷䬨㜸㜱Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠵⠠㡋ㄷ⤸‬扡㠲⬠戼㹲挊㔱‹䬨㜸㤱Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〶⠠㡋㈷⤰‬扡㠲⬠挠㘱‱䬨㜸ㄲⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈶⠠㡋㈷⤲㰬牢ਾ扡㠲⬠挠㘱″䬨㜸㌲Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐶⠠㡋㈷⤴‬扡㠲⬠挠㘱‵䬨㜸㔲Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ㘶⠠㡋㈷⤶‬扡㠲⬠挠㘱‷䬨㜸㜲Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠶⠠㡋㈷⤸‬扡㠲⬠挠㘱㰹牢ਾ䬨㜸㤲Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〷⠠㡋㌷⤰‬扡㠲⬠挠㜱‱䬨㜸ㄳⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈷⠠㡋㌷⤲‬扡㠲⬠戼㹲挊㜱″䬨㜸㌳Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐷⠠㡋㌷⤴‬扡㠲⬠挠㜱‵䬨㜸㔳Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘷⠠㡋㌷⤶㰬牢ਾ扡㠲⬠挠㜱‷䬨㜸㜳Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠷⠠㡋㌷⤸‬扡㠲⬠挠㜱‹䬨㜸㤳Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〸戼㹲⠊㡋㐷⤰‬扡㠲⬠挠㠱‱䬨㜸ㄴⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈸⠠㡋㐷⤲‬扡㠲⬠挠㠱″䬨㜸㌴Ⱙ愠㉢‸㰫牢ਾㅣ㐸⠠㡋㐷⤴‬扡㠲⬠挠㠱‵䬨㜸㔴Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘸⠠㡋㐷⤶‬扡㠲⬠挠㠱‷䬨㜸㜴Ⱙ戼㹲愊㉢‸‫ㅣ㠸⠠㡋㐷⤸‬扡㠲⬠挠㠱‹䬨㜸㤴Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ〹⠠㡋㔷⤰‬扡㠲⬠挠㤱㰱牢ਾ䬨㜸ㄵⰩ愠㉢‸‫ㅣ㈹⠠㡋㔷⤲‬扡㠲⬠挠㤱″䬨㜸㌵Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㐹⠠㡋㔷⤴‬扡㠲⬠戼㹲挊㤱‵䬨㜸㔵Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㘹⠠㡋㔷⤶‬扡㠲⬠挠㤱‷䬨㜸㜵Ⱙ愠㉢‸‫ㅣ㠹⠠㡋㔷⤸㰬牢ਾ扡㠲⬠挠㤱‹䬨㜸㤵Ⱙ愠㉢‸‫㉣〰⠠㡋㘷⤰‬扡㤲⬠挠‱䬨㜸ㄶⰩ愠㉢‹‫㉣⠠㡋㘷⤲㰬牢ਾ扡㤲⬠挠″䬨㜸㌶Ⱙ愠㉢‹‫㑣⠠㡋㘷⤴‬扡㤲⬠挠‵䬨㜸㔶Ⱙ愠㉢‹‫㙣⠠㡋㘷⤶㰬牢ਾ扡㤲⬠挠‷䬨㜸㜶Ⱙ愠㉢‹‫㡣⠠㡋㘷⤸‬扡㤲⬠挠‹䬨㜸㤶Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ‰䬨㜸〷Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ‱䬨㜸ㄷⰩ愠㉢‹‫ㅣ′䬨㜸㈷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ″䬨㜸㌷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ‴䬨㜸㐷Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ‵䬨㜸㔷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ‶䬨㜸㘷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ‷䬨㜸㜷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ‸䬨㜸㠷Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ‹䬨㜸㤷Ⱙ愠㉢‹‫㉣‰䬨㜸〸Ⱙ愠㉢‹‫㉣‱䬨㜸ㄸⰩ愠㉢‹‫㉣′䬨㜸㈸Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㉣″䬨㜸㌸Ⱙ愠㉢‹‫㉣‴䬨㜸㐸Ⱙ愠㉢‹‫㉣‵䬨㜸㔸Ⱙ愠㉢‹‫㉣‶䬨㜸㘸Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㉣‷䬨㜸㜸Ⱙ愠㉢‹‫㉣‸䬨㜸㠸Ⱙ愠㉢‹‫㉣‹䬨㜸㤸Ⱙ愠㉢‹‫㍣‰䬨㜸〹Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㍣‱䬨㜸ㄹⰩ愠㉢‹‫㍣′䬨㜸㈹Ⱙ愠㉢‹‫㍣″䬨㜸㌹Ⱙ愠㉢‹‫㍣‴䬨㜸㐹Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㍣‵䬨㜸㔹Ⱙ愠㉢‹‫㍣‶䬨㜸㘹Ⱙ愠㉢‹‫㍣‷䬨㜸㜹Ⱙ愠㉢‹‫㍣‸䬨㜸㠹Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㍣‹䬨㜸㤹Ⱙ愠㉢‹‫㑣‰䬨㠸〰Ⱙ愠㉢‹‫㑣‱䬨㠸㄰Ⱙ愠㉢‹‫㑣′䬨㠸㈰Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㑣″䬨㠸㌰Ⱙ愠㉢‹‫㑣‴䬨㠸㐰Ⱙ愠㉢‹‫㑣‵䬨㠸㔰Ⱙ愠㉢‹‫㑣‶䬨㠸㘰Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㑣‷䬨㠸㜰Ⱙ愠㉢‹‫㑣‸䬨㠸㠰Ⱙ愠㉢‹‫㑣‹䬨㠸㤰Ⱙ愠㉢‹‫㕣‰䬨㠸〱Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㕣‱䬨㠸ㄱⰩ愠㉢‹‫㕣′䬨㠸㈱Ⱙ愠㉢‹‫㕣″䬨㠸㌱Ⱙ愠㉢‹‫㕣‴䬨㠸㐱Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㕣‵䬨㠸㔱Ⱙ愠㉢‹‫㕣‶䬨㠸㘱Ⱙ愠㉢‹‫㕣‷䬨㠸㜱Ⱙ愠㉢‹‫㕣‸䬨㠸㠱Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㕣‹䬨㠸㤱Ⱙ愠㉢‹‫㙣‰䬨㠸〲Ⱙ愠㉢‹‫㙣‱䬨㠸ㄲⰩ愠㉢‹‫㙣′䬨㠸㈲Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㙣″䬨㠸㌲Ⱙ愠㉢‹‫㙣‴䬨㠸㐲Ⱙ愠㉢‹‫㙣‵䬨㠸㔲Ⱙ愠㉢‹‫㙣‶䬨㠸㘲Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㙣‷䬨㠸㜲Ⱙ愠㉢‹‫㙣‸䬨㠸㠲Ⱙ愠㉢‹‫㙣‹䬨㠸㤲Ⱙ愠㉢‹‫㝣‰䬨㠸〳Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㝣‱䬨㠸ㄳⰩ愠㉢‹‫㝣′䬨㠸㈳Ⱙ愠㉢‹‫㝣″䬨㠸㌳Ⱙ愠㉢‹‫㝣‴䬨㠸㐳Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㝣‵䬨㠸㔳Ⱙ愠㉢‹‫㝣‶䬨㠸㘳Ⱙ愠㉢‹‫㝣‷䬨㠸㜳Ⱙ愠㉢‹‫㝣‸䬨㠸㠳Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㝣‹䬨㠸㤳Ⱙ愠㉢‹‫㡣‰䬨㠸〴Ⱙ愠㉢‹‫㡣‱䬨㠸ㄴⰩ愠㉢‹‫㡣′䬨㠸㈴Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㡣″䬨㠸㌴Ⱙ愠㉢‹‫㡣‴䬨㠸㐴Ⱙ愠㉢‹‫㡣‵䬨㠸㔴Ⱙ愠㉢‹‫㡣‶䬨㠸㘴Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㡣‷䬨㠸㜴Ⱙ愠㉢‹‫㡣‸䬨㠸㠴Ⱙ愠㉢‹‫㡣‹䬨㠸㤴Ⱙ愠㉢‹‫㥣‰䬨㠸〵Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㥣‱䬨㠸ㄵⰩ愠㉢‹‫㥣′䬨㠸㈵Ⱙ愠㉢‹‫㥣″䬨㠸㌵Ⱙ愠㉢‹‫㥣‴䬨㠸㐵Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㥣‵䬨㠸㔵Ⱙ愠㉢‹‫㥣‶䬨㠸㘵Ⱙ愠㉢‹‫㥣‷䬨㠸㜵Ⱙ愠㉢‹‫㥣‸䬨㠸㠵Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫㥣‹䬨㠸㤵Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ〰⠠㡋㘸⤰‬扡㤲⬠挠〱‱䬨㠸ㄶⰩ愠㉢‹‫ㅣ㈰戼㹲⠊㡋㘸⤲‬扡㤲⬠挠〱″䬨㠸㌶Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐰⠠㡋㘸⤴‬扡㤲⬠挠〱‵䬨㠸㔶Ⱙ愠㉢‹㰫牢ਾㅣ㘰⠠㡋㘸⤶‬扡㤲⬠挠〱‷䬨㠸㜶Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㠰⠠㡋㘸⤸‬扡㤲⬠挠〱‹䬨㠸㤶Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ〱⠠㡋㜸⤰‬扡㤲⬠挠ㄱ‱䬨㠸ㄷⰩ愠㉢‹‫ㅣ㈱⠠㡋㜸⤲‬扡㤲⬠挠ㄱ㰳牢ਾ䬨㠸㌷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐱⠠㡋㜸⤴‬扡㤲⬠挠ㄱ‵䬨㠸㔷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㘱⠠㡋㜸⤶‬扡㤲⬠戼㹲挊ㄱ‷䬨㠸㜷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㠱⠠㡋㜸⤸‬扡㤲⬠挠ㄱ‹䬨㠸㤷Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ〲⠠㡋㠸⤰㰬牢ਾ扡㤲⬠挠㈱‱䬨㠸ㄸⰩ愠㉢‹‫ㅣ㈲⠠㡋㠸⤲‬扡㤲⬠挠㈱″䬨㠸㌸Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐲戼㹲⠊㡋㠸⤴‬扡㤲⬠挠㈱‵䬨㠸㔸Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㘲⠠㡋㠸⤶‬扡㤲⬠挠㈱‷䬨㠸㜸Ⱙ愠㉢‹㰫牢ਾㅣ㠲⠠㡋㠸⤸‬扡㤲⬠挠㈱‹䬨㠸㤸Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ〳⠠㡋㤸⤰‬扡㤲⬠挠㌱‱䬨㠸ㄹⰩ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ㈳⠠㡋㤸⤲‬扡㤲⬠挠㌱″䬨㠸㌹Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐳⠠㡋㤸⤴‬扡㤲⬠挠㌱㰵牢ਾ䬨㠸㔹Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㘳⠠㡋㤸⤶‬扡㤲⬠挠㌱‷䬨㠸㜹Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㠳⠠㡋㤸⤸‬扡㤲⬠戼㹲挊㌱‹䬨㠸㤹Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ〴⠠㡋〹⤰‬扡㤲⬠挠㐱‱䬨㤸㄰Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㈴⠠㡋〹⤲㰬牢ਾ扡㤲⬠挠㐱″䬨㤸㌰Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐴⠠㡋〹⤴‬扡㤲⬠挠㐱‵䬨㤸㔰Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㘴戼㹲⠊㡋〹⤶‬扡㤲⬠挠㐱‷䬨㤸㜰Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㠴⠠㡋〹⤸‬扡㤲⬠挠㐱‹䬨㤸㤰Ⱙ愠㉢‹㰫牢ਾㅣ〵⠠㡋ㄹ⤰‬扡㤲⬠挠㔱‱䬨㤸ㄱⰩ愠㉢‹‫ㅣ㈵⠠㡋ㄹ⤲‬扡㤲⬠挠㔱″䬨㤸㌱Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ㐵⠠㡋ㄹ⤴‬扡㤲⬠挠㔱‵䬨㤸㔱Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㘵⠠㡋ㄹ⤶‬扡㤲⬠挠㔱‷䬨㤸㜱Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㠵⠠㡋ㄹ⤸‬扡㤲⬠戼㹲挊㔱‹䬨㤸㤱Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ〶⠠㡋㈹⤰‬扡㤲⬠挠㘱‱䬨㤸ㄲⰩ愠㉢‹‫ㅣ㈶⠠㡋㈹⤲㰬牢ਾ扡㤲⬠挠㘱″䬨㤸㌲Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐶⠠㡋㈹⤴‬扡㤲⬠挠㘱‵䬨㤸㔲Ⱙ戼㹲愊㉢‹‫ㅣ㘶⠠㡋㈹⤶‬扡㤲⬠挠㘱‷䬨㤸㜲Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㠶⠠㡋㈹⤸‬扡㤲⬠挠㘱㰹牢ਾ䬨㤸㤲Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ〷⠠㡋㌹⤰‬扡㤲⬠挠㜱‱䬨㤸ㄳⰩ愠㉢‹‫ㅣ㈷⠠㡋㌹⤲‬扡㤲⬠戼㹲挊㜱″䬨㤸㌳Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㐷⠠㡋㌹⤴‬扡㤲⬠挠㜱‵䬨㤸㔳Ⱙ愠㉢‹‫ㅣ㘷⠠㡋㌹⤶㰬牢ਾ扡㤲⬠挠㜱‷䬨㤸㜳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㌰Ⱙ愠㑢‱‫㑣‴䬨ㄱ〲⤴‬扡ㄴ⬠挠㔴⠠ㅋ㈱㔰Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫㑣‶䬨ㄱ〲⤶‬扡ㄴ⬠挠㜴⠠ㅋ㈱㜰Ⱙ愠㑢‱‫㑣‸䬨ㄱ〲⤸‬扡ㄴ⬠挠㤴戼㹲⠊ㅋ㈱㤰Ⱙ愠㑢‱‫㕣‰䬨ㄱㄲ⤰‬扡ㄴ⬠挠ㄵ⠠ㅋ㈱ㄱⰩ愠㑢‱‫㕣′䬨ㄱㄲ⤲‬扡ㄴ⬠戼㹲挊㌵⠠ㅋ㈱㌱Ⱙ愠㑢‱‫㕣‴䬨ㄱㄲ⤴‬扡ㄴ⬠挠㔵⠠ㅋ㈱㔱Ⱙ愠㑢‱‫㕣‶䬨ㄱㄲ⤶㰬牢ਾ扡ㄴ⬠挠㜵⠠ㅋ㈱㜱Ⱙ愠㑢‱‫㕣‸䬨ㄱㄲ⤸‬扡ㄴ⬠挠㤵⠠ㅋ㈱㤱Ⱙ愠㑢‱‫㙣㰰牢ਾ䬨ㄱ㈲⤰‬扡ㄴ⬠挠ㄶ⠠ㅋ㈱ㄲⰩ愠㑢‱‫㙣′䬨ㄱ㈲⤲‬扡ㄴ⬠挠㌶⠠ㅋ㈱㌲Ⱙ愠㑢‱㰫牢ਾ㙣‴䬨ㄱ㈲⤴‬扡ㄴ⬠挠㔶⠠ㅋ㈱㔲Ⱙ愠㑢‱‫㙣‶䬨ㄱ㈲⤶‬扡ㄴ⬠挠㜶⠠ㅋ㈱㜲Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫㙣‸䬨ㄱ㈲⤸‬扡ㄴ⬠挠㤶⠠ㅋ㈱㤲Ⱙ愠㑢‱‫㝣‰䬨ㄱ㌲⤰‬扡ㄴ⬠挠ㄷ戼㹲⠊ㅋ㈱ㄳⰩ愠㑢‱‫㝣′䬨ㄱ㌲⤲‬扡ㄴ⬠挠㌷⠠ㅋ㈱㌳Ⱙ愠㑢‱‫㝣‴䬨ㄱ㌲⤴‬扡ㄴ⬠戼㹲挊㔷⠠ㅋ㈱㔳Ⱙ愠㑢‱‫㝣‶䬨ㄱ㌲⤶‬扡ㄴ⬠挠㜷⠠ㅋ㈱㜳Ⱙ愠㑢‱‫㝣‸䬨ㄱ㌲⤸㰬牢ਾ扡ㄴ⬠挠㤷⠠ㅋ㈱㤳Ⱙ愠㑢‱‫㡣‰䬨ㄱ㐲⤰‬扡ㄴ⬠挠ㄸ⠠ㅋ㈱ㄴⰩ愠㑢‱‫㡣㰲牢ਾ䬨ㄱ㐲⤲‬扡ㄴ⬠挠㌸⠠ㅋ㈱㌴Ⱙ愠㑢‱‫㡣‴䬨ㄱ㐲⤴‬扡ㄴ⬠挠㔸⠠ㅋ㈱㔴Ⱙ愠㑢‱㰫牢ਾ㡣‶䬨ㄱ㐲⤶‬扡ㄴ⬠挠㜸⠠ㅋ㈱㜴Ⱙ愠㑢‱‫㡣‸䬨ㄱ㐲⤸‬扡ㄴ⬠挠㤸⠠ㅋ㈱㤴Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫㥣‰䬨ㄱ㔲⤰‬扡ㄴ⬠挠ㄹ⠠ㅋ㈱ㄵⰩ愠㑢‱‫㥣′䬨ㄱ㔲⤲‬扡ㄴ⬠挠㌹戼㹲⠊ㅋ㈱㌵Ⱙ愠㑢‱‫㥣‴䬨ㄱ㔲⤴‬扡ㄴ⬠挠㔹⠠ㅋ㈱㔵Ⱙ愠㑢‱‫㥣‶䬨ㄱ㔲⤶‬扡ㄴ⬠戼㹲挊㜹⠠ㅋ㈱㜵Ⱙ愠㑢‱‫㥣‸䬨ㄱ㔲⤸‬扡ㄴ⬠挠㤹⠠ㅋ㈱㤵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〰⠠ㅋ㈱〶Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㄰⠠ㅋ㈱ㄶⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈰⠠ㅋ㈱㈶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌰⠠ㅋ㈱㌶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐰戼㹲⠊ㅋ㈱㐶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔰⠠ㅋ㈱㔶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘰⠠ㅋ㈱㘶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜰⠠ㅋ㈱㜶Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㠰⠠ㅋ㈱㠶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤰⠠ㅋ㈱㤶Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〱⠠ㅋ㈱〷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄱ戼㹲⠊ㅋ㈱ㄷⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈱⠠ㅋ㈱㈷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌱⠠ㅋ㈱㌷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐱⠠ㅋ㈱㐷Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㔱⠠ㅋ㈱㔷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘱⠠ㅋ㈱㘷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜱⠠ㅋ㈱㜷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠱戼㹲⠊ㅋ㈱㠷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤱⠠ㅋ㈱㤷Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〲⠠ㅋ㈱〸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄲ⠠ㅋ㈱ㄸⰩ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㈲⠠ㅋ㈱㈸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌲⠠ㅋ㈱㌸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐲⠠ㅋ㈱㐸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔲戼㹲⠊ㅋ㈱㔸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘲⠠ㅋ㈱㘸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜲⠠ㅋ㈱㜸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠲⠠ㅋ㈱㠸Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㤲⠠ㅋ㈱㤸Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〳⠠ㅋ㈱〹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄳ⠠ㅋ㈱ㄹⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈳戼㹲⠊ㅋ㈱㈹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌳⠠ㅋ㈱㌹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐳⠠ㅋ㈱㐹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔳⠠ㅋ㈱㔹Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㘳⠠ㅋ㈱㘹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜳⠠ㅋ㈱㜹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠳⠠ㅋ㈱㠹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤳戼㹲⠊ㅋ㈱㤹Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〴⠠ㅋ㌱〰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄴ⠠ㅋ㌱㄰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㈴⠠ㅋ㌱㈰Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㌴⠠ㅋ㌱㌰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐴⠠ㅋ㌱㐰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔴⠠ㅋ㌱㔰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘴戼㹲⠊ㅋ㌱㘰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜴⠠ㅋ㌱㜰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠴⠠ㅋ㌱㠰Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤴⠠ㅋ㌱㤰Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ〵⠠ㅋ㌱〱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄵ⠠ㅋ㌱ㄱⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈵⠠ㅋ㌱㈱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌵戼㹲⠊ㅋ㌱㌱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐵⠠ㅋ㌱㐱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔵⠠ㅋ㌱㔱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘵⠠ㅋ㌱㘱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜵⠠ㅋ㌱㜱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠵⠠ㅋ㌱㠱Ⱙ愠㑢‱㰫牢ਾㅣ㤵⠠ㅋ㌱㤱Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〶⠠ㅋ㌱〲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄶ⠠ㅋ㌱ㄲⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈶戼㹲⠊ㅋ㌱㈲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌶⠠ㅋ㌱㌲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐶⠠ㅋ㌱㐲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔶戼㹲⠊ㅋ㌱㔲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘶⠠ㅋ㌱㘲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜶⠠ㅋ㌱㜲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠶⠠ㅋ㌱㠲Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㤶⠠ㅋ㌱㤲Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〷⠠ㅋ㌱〳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄷ⠠ㅋ㌱ㄳⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈷戼㹲⠊ㅋ㌱㈳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌷⠠ㅋ㌱㌳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐷⠠ㅋ㌱㐳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔷⠠ㅋ㌱㔳Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㘷⠠ㅋ㌱㘳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜷⠠ㅋ㌱㜳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠷⠠ㅋ㌱㠳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤷戼㹲⠊ㅋ㌱㤳Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ〸⠠ㅋ㌱〴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄸ⠠ㅋ㌱ㄴⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈸⠠ㅋ㌱㈴Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㌸⠠ㅋ㌱㌴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐸⠠ㅋ㌱㐴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔸⠠ㅋ㌱㔴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘸戼㹲⠊ㅋ㌱㘴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㜸⠠ㅋ㌱㜴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠸⠠ㅋ㌱㠴Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤸⠠ㅋ㌱㤴Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ〹⠠ㅋ㌱〵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣㄹ⠠ㅋ㌱ㄵⰩ愠㑢‱‫ㅣ㈹⠠ㅋ㌱㈵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㌹戼㹲⠊ㅋ㌱㌵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㐹⠠ㅋ㌱㐵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㔹⠠ㅋ㌱㔵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㘹⠠ㅋ㌱㘵Ⱙ戼㹲愊㑢‱‫ㅣ㜹⠠ㅋ㌱㜵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㠹⠠ㅋ㌱㠵Ⱙ愠㑢‱‫ㅣ㤹⠠ㅋ㌱㤵Ⱙ愠㑢‱‫㉣〰戼㹲⠊ㅋ㌱〶Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾㅣ⠠ㅋ㌱ㄶⰩ愠㑢′‫㉣⠠ㅋ㌱㈶Ⱙ愠㑢′‫㍣⠠ㅋ㌱㌶Ⱙ愠㑢′‫㑣⠠ㅋ㌱㐶Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾ㕣⠠ㅋ㌱㔶Ⱙ愠㑢′‫㙣⠠ㅋ㌱㘶Ⱙ愠㑢′‫㝣⠠ㅋ㌱㜶Ⱙ愠㑢′‫㡣⠠ㅋ㌱㠶Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾ㥣⠠ㅋ㌱㤶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ‰䬨ㄱ㜳⤰‬扡㈴⬠挠ㄱ⠠ㅋ㌱ㄷⰩ愠㑢′‫ㅣ′䬨ㄱ㜳⤲㰬牢ਾ扡㈴⬠挠㌱⠠ㅋ㌱㌷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ‴䬨ㄱ㜳⤴‬扡㈴⬠挠㔱⠠ㅋ㌱㔷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㰶牢ਾ䬨ㄱ㜳⤶‬扡㈴⬠挠㜱⠠ㅋ㌱㜷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ‸䬨ㄱ㜳⤸‬扡㈴⬠挠㤱⠠ㅋ㌱㤷Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾ㉣‰䬨ㄱ㠳⤰‬扡㈴⬠挠ㄲ⠠ㅋ㌱ㄸⰩ愠㑢′‫㉣′䬨ㄱ㠳⤲‬扡㈴⬠挠㌲⠠ㅋ㌱㌸Ⱙ戼㹲愊㑢′‫㉣‴䬨ㄱ㠳⤴‬扡㈴⬠挠㔲⠠ㅋ㌱㔸Ⱙ愠㑢′‫㉣‶䬨ㄱ㠳⤶‬扡㈴⬠挠㜲戼㹲⠊ㅋ㌱㜸Ⱙ愠㑢′‫㉣‸䬨ㄱ㠳⤸‬扡㈴⬠挠㤲⠠ㅋ㌱㤸Ⱙ愠㑢′‫㍣‰䬨ㄱ㤳⤰‬扡㈴⬠戼㹲挊ㄳ⠠ㅋ㌱ㄹⰩ愠㑢′‫㍣′䬨ㄱ㤳⤲‬扡㈴⬠挠㌳⠠ㅋ㌱㌹Ⱙ愠㑢′‫㍣‴䬨ㄱ㤳⤴㰬牢ਾ扡㈴⬠挠㔳⠠ㅋ㌱㔹Ⱙ愠㑢′‫㍣‶䬨ㄱ㤳⤶‬扡㈴⬠挠㜳⠠ㅋ㌱㜹Ⱙ愠㑢′‫㍣㰸牢ਾ䬨ㄱ㤳⤸‬扡㈴⬠挠㤳⠠ㅋ㌱㤹Ⱙ愠㑢′‫㑣‰䬨ㄱ〴⤰‬扡㈴⬠挠ㄴ⠠ㅋ㐱㄰Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾ㑣′䬨ㄱ〴⤲‬扡㈴⬠挠㌴⠠ㅋ㐱㌰Ⱙ愠㑢′‫㑣‴䬨ㄱ〴⤴‬扡㈴⬠挠㔴⠠ㅋ㐱㔰Ⱙ戼㹲愊㑢′‫㑣‶䬨ㄱ〴⤶‬扡㈴⬠挠㜴⠠ㅋ㐱㜰Ⱙ愠㑢′‫㑣‸䬨ㄱ〴⤸‬扡㈴⬠挠㤴戼㹲⠊ㅋ㐱㤰Ⱙ愠㑢′‫㕣‰䬨ㄱㄴ⤰‬扡㈴⬠挠ㄵ⠠ㅋ㐱ㄱⰩ愠㑢′‫㕣′䬨ㄱㄴ⤲‬扡㈴⬠戼㹲挊㌵⠠ㅋ㐱㌱Ⱙ愠㑢′‫㕣‴䬨ㄱㄴ⤴‬扡㈴⬠挠㔵⠠ㅋ㐱㔱Ⱙ愠㑢′‫㕣‶䬨ㄱㄴ⤶㰬牢ਾ扡㈴⬠挠㜵⠠ㅋ㐱㜱Ⱙ愠㑢′‫㕣‸䬨ㄱㄴ⤸‬扡㈴⬠挠㤵⠠ㅋ㐱㤱Ⱙ愠㑢′‫㙣㰰牢ਾ䬨ㄱ㈴⤰‬扡㈴⬠挠ㄶ⠠ㅋ㐱ㄲⰩ愠㑢′‫㙣′䬨ㄱ㈴⤲‬扡㈴⬠挠㌶⠠ㅋ㐱㌲Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾ㙣‴䬨ㄱ㈴⤴‬扡㈴⬠挠㔶⠠ㅋ㐱㔲Ⱙ愠㑢′‫㙣‶䬨ㄱ㈴⤶‬扡㈴⬠挠㜶⠠ㅋ㐱㜲Ⱙ戼㹲愊㑢′‫㙣‸䬨ㄱ㈴⤸‬扡㈴⬠挠㤶⠠ㅋ㐱㤲Ⱙ愠㑢′‫㝣‰䬨ㄱ㌴⤰‬扡㈴⬠挠ㄷ戼㹲⠊ㅋ㐱ㄳⰩ愠㑢′‫㝣′䬨ㄱ㌴⤲‬扡㈴⬠挠㌷⠠ㅋ㐱㌳Ⱙ愠㑢′‫㝣‴䬨ㄱ㌴⤴‬扡㈴⬠戼㹲挊㔷⠠ㅋ㐱㔳Ⱙ愠㑢′‫㝣‶䬨ㄱ㌴⤶‬扡㈴⬠挠㜷⠠ㅋ㐱㜳Ⱙ愠㑢′‫㝣‸䬨ㄱ㌴⤸㰬牢ਾ扡㈴⬠挠㤷⠠ㅋ㐱㤳Ⱙ愠㑢′‫㡣‰䬨ㄱ㐴⤰‬扡㈴⬠挠ㄸ⠠ㅋ㐱ㄴⰩ愠㑢′‫㡣㰲牢ਾ䬨ㄱ㐴⤲‬扡㈴⬠挠㌸⠠ㅋ㐱㌴Ⱙ愠㑢′‫㡣‴䬨ㄱ㐴⤴‬扡㈴⬠挠㔸⠠ㅋ㐱㔴Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾ㡣‶䬨ㄱ㐴⤶‬扡㈴⬠挠㜸⠠ㅋ㐱㜴Ⱙ愠㑢′‫㡣‸䬨ㄱ㐴⤸‬扡㈴⬠挠㤸⠠ㅋ㐱㤴Ⱙ戼㹲愊㑢′‫㥣‰䬨ㄱ㔴⤰‬扡㈴⬠挠ㄹ⠠ㅋ㐱ㄵⰩ愠㑢′‫㥣′䬨ㄱ㔴⤲‬扡㈴⬠挠㌹戼㹲⠊ㅋ㐱㌵Ⱙ愠㑢′‫㥣‴䬨ㄱ㔴⤴‬扡㈴⬠挠㔹⠠ㅋ㐱㔵Ⱙ愠㑢′‫㥣‶䬨ㄱ㔴⤶‬扡㈴⬠戼㹲挊㜹⠠ㅋ㐱㜵Ⱙ愠㑢′‫㥣‸䬨ㄱ㔴⤸‬扡㈴⬠挠㤹⠠ㅋ㐱㤵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〰⠠ㅋ㐱〶Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㄰⠠ㅋ㐱ㄶⰩ愠㑢′‫ㅣ㈰⠠ㅋ㐱㈶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌰⠠ㅋ㐱㌶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐰戼㹲⠊ㅋ㐱㐶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔰⠠ㅋ㐱㔶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘰⠠ㅋ㐱㘶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜰⠠ㅋ㐱㜶Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㠰⠠ㅋ㐱㠶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤰⠠ㅋ㐱㤶Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〱⠠ㅋ㐱〷Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄱ戼㹲⠊ㅋ㐱ㄷⰩ愠㑢′‫ㅣ㈱⠠ㅋ㐱㈷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌱⠠ㅋ㐱㌷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐱⠠ㅋ㐱㐷Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㔱⠠ㅋ㐱㔷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘱⠠ㅋ㐱㘷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜱⠠ㅋ㐱㜷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠱⠠ㅋ㐱㠷Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㤱⠠ㅋ㐱㤷Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〲⠠ㅋ㐱〸Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄲ⠠ㅋ㐱ㄸⰩ愠㑢′‫ㅣ㈲戼㹲⠊ㅋ㐱㈸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌲⠠ㅋ㐱㌸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐲⠠ㅋ㐱㐸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔲⠠ㅋ㐱㔸Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㘲⠠ㅋ㐱㘸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜲⠠ㅋ㐱㜸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠲⠠ㅋ㐱㠸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤲戼㹲⠊ㅋ㐱㤸Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〳⠠ㅋ㐱〹Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄳ⠠ㅋ㐱ㄹⰩ愠㑢′‫ㅣ㈳⠠ㅋ㐱㈹Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㌳⠠ㅋ㐱㌹Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐳⠠ㅋ㐱㐹Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔳⠠ㅋ㐱㔹Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘳戼㹲⠊ㅋ㐱㘹Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜳⠠ㅋ㐱㜹Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠳⠠ㅋ㐱㠹Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤳⠠ㅋ㐱㤹Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ〴⠠ㅋ㔱〰Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄴ⠠ㅋ㔱㄰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㈴⠠ㅋ㔱㈰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌴戼㹲⠊ㅋ㔱㌰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐴⠠ㅋ㔱㐰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔴⠠ㅋ㔱㔰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘴⠠ㅋ㔱㘰Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㜴⠠ㅋ㔱㜰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠴⠠ㅋ㔱㠰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤴⠠ㅋ㔱㤰Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〵戼㹲⠊ㅋ㔱〱Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄵ⠠ㅋ㔱ㄱⰩ愠㑢′‫ㅣ㈵⠠ㅋ㔱㈱Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌵⠠ㅋ㔱㌱Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㐵⠠ㅋ㔱㐱Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔵⠠ㅋ㔱㔱Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘵⠠ㅋ㔱㘱Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜵⠠ㅋ㔱㜱Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠵⠠ㅋ㔱㠱Ⱙ愠㑢′㰫牢ਾㅣ㤵⠠ㅋ㔱㤱Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〶⠠ㅋ㔱〲Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄶ⠠ㅋ㔱ㄲⰩ愠㑢′‫ㅣ㈶戼㹲⠊ㅋ㔱㈲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌶⠠ㅋ㔱㌲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐶⠠ㅋ㔱㐲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔶戼㹲⠊ㅋ㔱㔲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘶⠠ㅋ㔱㘲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜶⠠ㅋ㔱㜲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠶⠠ㅋ㔱㠲Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㤶⠠ㅋ㔱㤲Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〷⠠ㅋ㔱〳Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄷ⠠ㅋ㔱ㄳⰩ愠㑢′‫ㅣ㈷戼㹲⠊ㅋ㔱㈳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌷⠠ㅋ㔱㌳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐷⠠ㅋ㔱㐳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔷⠠ㅋ㔱㔳Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㘷⠠ㅋ㔱㘳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜷⠠ㅋ㔱㜳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠷⠠ㅋ㔱㠳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤷戼㹲⠊ㅋ㔱㤳Ⱙ愠㑢′‫ㅣ〸⠠ㅋ㔱〴Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄸ⠠ㅋ㔱ㄴⰩ愠㑢′‫ㅣ㈸⠠ㅋ㔱㈴Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㌸⠠ㅋ㔱㌴Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐸⠠ㅋ㔱㐴Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔸⠠ㅋ㔱㔴Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘸戼㹲⠊ㅋ㔱㘴Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㜸⠠ㅋ㔱㜴Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠸⠠ㅋ㔱㠴Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤸⠠ㅋ㔱㤴Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ〹⠠ㅋ㔱〵Ⱙ愠㑢′‫ㅣㄹ⠠ㅋ㔱ㄵⰩ愠㑢′‫ㅣ㈹⠠ㅋ㔱㈵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㌹戼㹲⠊ㅋ㔱㌵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㐹⠠ㅋ㔱㐵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㔹⠠ㅋ㔱㔵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㘹⠠ㅋ㔱㘵Ⱙ戼㹲愊㑢′‫ㅣ㜹⠠ㅋ㔱㜵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㠹⠠ㅋ㔱㠵Ⱙ愠㑢′‫ㅣ㤹⠠ㅋ㔱㤵Ⱙ愠㑢′‫㉣〰戼㹲⠊ㅋ㔱〶Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾㅣ⠠ㅋ㔱ㄶⰩ愠㑢″‫㉣⠠ㅋ㔱㈶Ⱙ愠㑢″‫㍣⠠ㅋ㔱㌶Ⱙ愠㑢″‫㑣⠠ㅋ㔱㐶Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾ㕣⠠ㅋ㔱㔶Ⱙ愠㑢″‫㙣⠠ㅋ㔱㘶Ⱙ愠㑢″‫㝣⠠ㅋ㔱㜶Ⱙ愠㑢″‫㡣⠠ㅋ㔱㠶Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾ㥣⠠ㅋ㔱㤶Ⱙ愠㑢″‫ㅣ‰䬨ㄱ㜵⤰‬扡㌴⬠挠ㄱ⠠ㅋ㔱ㄷⰩ愠㑢″‫ㅣ′䬨ㄱ㜵⤲㰬牢ਾ扡㌴⬠挠㌱⠠ㅋ㔱㌷Ⱙ愠㑢″‫ㅣ‴䬨ㄱ㜵⤴‬扡㌴⬠挠㔱⠠ㅋ㔱㔷Ⱙ愠㑢″‫ㅣ㰶牢ਾ䬨ㄱ㜵⤶‬扡㌴⬠挠㜱⠠ㅋ㔱㜷Ⱙ愠㑢″‫ㅣ‸䬨ㄱ㜵⤸‬扡㌴⬠挠㤱⠠ㅋ㔱㤷Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾ㉣‰䬨ㄱ㠵⤰‬扡㌴⬠挠ㄲ⠠ㅋ㔱ㄸⰩ愠㑢″‫㉣′䬨ㄱ㠵⤲‬扡㌴⬠挠㌲⠠ㅋ㔱㌸Ⱙ戼㹲愊㑢″‫㉣‴䬨ㄱ㠵⤴‬扡㌴⬠挠㔲⠠ㅋ㔱㔸Ⱙ愠㑢″‫㉣‶䬨ㄱ㠵⤶‬扡㌴⬠挠㜲戼㹲⠊ㅋ㔱㜸Ⱙ愠㑢″‫㉣‸䬨ㄱ㠵⤸‬扡㌴⬠挠㤲⠠ㅋ㔱㤸Ⱙ愠㑢″‫㍣‰䬨ㄱ㤵⤰‬扡㌴⬠戼㹲挊ㄳ⠠ㅋ㔱ㄹⰩ愠㑢″‫㍣′䬨ㄱ㤵⤲‬扡㌴⬠挠㌳⠠ㅋ㔱㌹Ⱙ愠㑢″‫㍣‴䬨ㄱ㤵⤴㰬牢ਾ扡㌴⬠挠㔳⠠ㅋ㔱㔹Ⱙ愠㑢″‫㍣‶䬨ㄱ㤵⤶‬扡㌴⬠挠㜳⠠ㅋ㔱㜹Ⱙ愠㑢″‫㍣㰸牢ਾ䬨ㄱ㤵⤸‬扡㌴⬠挠㤳⠠ㅋ㔱㤹Ⱙ愠㑢″‫㑣‰䬨ㄱ〶⤰‬扡㌴⬠挠ㄴ⠠ㅋ㘱㄰Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾ㑣′䬨ㄱ〶⤲‬扡㌴⬠挠㌴⠠ㅋ㘱㌰Ⱙ愠㑢″‫㑣‴䬨ㄱ〶⤴‬扡㌴⬠挠㔴⠠ㅋ㘱㔰Ⱙ戼㹲愊㑢″‫㑣‶䬨ㄱ〶⤶‬扡㌴⬠挠㜴⠠ㅋ㘱㜰Ⱙ愠㑢″‫㑣‸䬨ㄱ〶⤸‬扡㌴⬠挠㤴戼㹲⠊ㅋ㘱㤰Ⱙ愠㑢″‫㕣‰䬨ㄱㄶ⤰‬扡㌴⬠挠ㄵ⠠ㅋ㘱ㄱⰩ愠㑢″‫㕣′䬨ㄱㄶ⤲‬扡㌴⬠戼㹲挊㌵⠠ㅋ㘱㌱Ⱙ愠㑢″‫㕣‴䬨ㄱㄶ⤴‬扡㌴⬠挠㔵⠠ㅋ㘱㔱Ⱙ愠㑢″‫㕣‶䬨ㄱㄶ⤶㰬牢ਾ扡㌴⬠挠㜵⠠ㅋ㘱㜱Ⱙ愠㑢″‫㕣‸䬨ㄱㄶ⤸‬扡㌴⬠挠㤵⠠ㅋ㘱㤱Ⱙ愠㑢″‫㙣㰰牢ਾ䬨ㄱ㈶⤰‬扡㌴⬠挠ㄶ⠠ㅋ㘱ㄲⰩ愠㑢″‫㙣′䬨ㄱ㈶⤲‬扡㌴⬠挠㌶⠠ㅋ㘱㌲Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾ㙣‴䬨ㄱ㈶⤴‬扡㌴⬠挠㔶⠠ㅋ㘱㔲Ⱙ愠㑢″‫㙣‶䬨ㄱ㈶⤶‬扡㌴⬠挠㜶⠠ㅋ㘱㜲Ⱙ戼㹲愊㑢″‫㙣‸䬨ㄱ㈶⤸‬扡㌴⬠挠㤶⠠ㅋ㘱㤲Ⱙ愠㑢″‫㝣‰䬨ㄱ㌶⤰‬扡㌴⬠挠ㄷ戼㹲⠊ㅋ㘱ㄳⰩ愠㑢″‫㝣′䬨ㄱ㌶⤲‬扡㌴⬠挠㌷⠠ㅋ㘱㌳Ⱙ愠㑢″‫㝣‴䬨ㄱ㌶⤴‬扡㌴⬠戼㹲挊㔷⠠ㅋ㘱㔳Ⱙ愠㑢″‫㝣‶䬨ㄱ㌶⤶‬扡㌴⬠挠㜷⠠ㅋ㘱㜳Ⱙ愠㑢″‫㝣‸䬨ㄱ㌶⤸㰬牢ਾ扡㌴⬠挠㤷⠠ㅋ㘱㤳Ⱙ愠㑢″‫㡣‰䬨ㄱ㐶⤰‬扡㌴⬠挠ㄸ⠠ㅋ㘱ㄴⰩ愠㑢″‫㡣㰲牢ਾ䬨ㄱ㐶⤲‬扡㌴⬠挠㌸⠠ㅋ㘱㌴Ⱙ愠㑢″‫㡣‴䬨ㄱ㐶⤴‬扡㌴⬠挠㔸⠠ㅋ㘱㔴Ⱙ愠㑢″㰫牢ਾ㡣‶䬨ㄱ㐶⤶‬扡㌴⬠挠㜸⠠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‫㉣〰戼㹲⠊ㅋ㤶〶Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾㅣ⠠ㅋ㤶ㄶⰩ愠㝢‰‫㉣⠠ㅋ㤶㈶Ⱙ愠㝢‰‫㍣⠠ㅋ㤶㌶Ⱙ愠㝢‰‫㑣⠠ㅋ㤶㐶Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾ㕣⠠ㅋ㤶㔶Ⱙ愠㝢‰‫㙣⠠ㅋ㤶㘶Ⱙ愠㝢‰‫㝣⠠ㅋ㤶㜶Ⱙ愠㝢‰‫㡣⠠ㅋ㤶㠶Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾ㥣⠠ㅋ㤶㤶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ‰䬨㘱㜹⤰‬扡〷⬠挠ㄱ⠠ㅋ㤶ㄷⰩ愠㝢‰‫ㅣ′䬨㘱㜹⤲㰬牢ਾ扡〷⬠挠㌱⠠ㅋ㤶㌷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ‴䬨㘱㜹⤴‬扡〷⬠挠㔱⠠ㅋ㤶㔷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ‶䬨㘱㜹⤶㰬牢ਾ扡〷⬠挠㜱⠠ㅋ㤶㜷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ‸䬨㘱㜹⤸‬扡〷⬠挠㤱⠠ㅋ㤶㤷Ⱙ愠㝢‰‫㉣㰰牢ਾ䬨㘱㠹⤰‬扡〷⬠挠ㄲ⠠ㅋ㤶ㄸⰩ愠㝢‰‫㉣′䬨㘱㠹⤲‬扡〷⬠挠㌲⠠ㅋ㤶㌸Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾ㉣‴䬨㘱㠹⤴‬扡〷⬠挠㔲⠠ㅋ㤶㔸Ⱙ愠㝢‰‫㉣‶䬨㘱㠹⤶‬扡〷⬠挠㜲⠠ㅋ㤶㜸Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫㉣‸䬨㘱㠹⤸‬扡〷⬠挠㤲⠠ㅋ㤶㤸Ⱙ愠㝢‰‫㍣‰䬨㘱㤹⤰‬扡〷⬠挠ㄳ戼㹲⠊ㅋ㤶ㄹⰩ愠㝢‰‫㍣′䬨㘱㤹⤲‬扡〷⬠挠㌳⠠ㅋ㤶㌹Ⱙ愠㝢‰‫㍣‴䬨㘱㤹⤴‬扡〷⬠戼㹲挊㔳⠠ㅋ㤶㔹Ⱙ愠㝢‰‫㍣‶䬨㘱㤹⤶‬扡〷⬠挠㜳⠠ㅋ㤶㜹Ⱙ愠㝢‰‫㍣‸䬨㘱㤹⤸㰬牢ਾ扡〷⬠挠㤳⠠ㅋ㤶㤹Ⱙ愠㝢‰‫㑣‰䬨㜱〰⤰‬扡〷⬠挠ㄴ⠠ㅋ〷㄰Ⱙ愠㝢‰‫㑣㰲牢ਾ䬨㜱〰⤲‬扡〷⬠挠㌴⠠ㅋ〷㌰Ⱙ愠㝢‰‫㑣‴䬨㜱〰⤴‬扡〷⬠挠㔴⠠ㅋ〷㔰Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾ㑣‶䬨㜱〰⤶‬扡〷⬠挠㜴⠠ㅋ〷㜰Ⱙ愠㝢‰‫㑣‸䬨㜱〰⤸‬扡〷⬠挠㤴⠠ㅋ〷㤰Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫㕣‰䬨㜱㄰⤰‬扡〷⬠挠ㄵ⠠ㅋ〷ㄱⰩ愠㝢‰‫㕣′䬨㜱㄰⤲‬扡〷⬠挠㌵戼㹲⠊ㅋ〷㌱Ⱙ愠㝢‰‫㕣‴䬨㜱㄰⤴‬扡〷⬠挠㔵⠠ㅋ〷㔱Ⱙ愠㝢‰‫㕣‶䬨㜱㄰⤶‬扡〷⬠戼㹲挊㜵⠠ㅋ〷㜱Ⱙ愠㝢‰‫㕣‸䬨㜱㄰⤸‬扡〷⬠挠㤵⠠ㅋ〷㤱Ⱙ愠㝢‰‫㙣‰䬨㜱㈰⤰㰬牢ਾ扡〷⬠挠ㄶ⠠ㅋ〷ㄲⰩ愠㝢‰‫㙣′䬨㜱㈰⤲‬扡〷⬠挠㌶⠠ㅋ〷㌲Ⱙ愠㝢‰‫㙣㰴牢ਾ䬨㜱㈰⤴‬扡〷⬠挠㔶⠠ㅋ〷㔲Ⱙ愠㝢‰‫㙣‶䬨㜱㈰⤶‬扡〷⬠挠㜶⠠ㅋ〷㜲Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾ㙣‸䬨㜱㈰⤸‬扡〷⬠挠㤶⠠ㅋ〷㤲Ⱙ愠㝢‰‫㝣‰䬨㜱㌰⤰‬扡〷⬠挠ㄷ⠠ㅋ〷ㄳⰩ戼㹲愊㝢‰‫㝣′䬨㜱㌰⤲‬扡〷⬠挠㌷⠠ㅋ〷㌳Ⱙ愠㝢‰‫㝣‴䬨㜱㌰⤴‬扡〷⬠挠㔷戼㹲⠊ㅋ〷㔳Ⱙ愠㝢‰‫㝣‶䬨㜱㌰⤶‬扡〷⬠挠㜷⠠ㅋ〷㜳Ⱙ愠㝢‰‫㝣‸䬨㜱㌰⤸‬扡〷⬠戼㹲挊㤷⠠ㅋ〷㤳Ⱙ愠㝢‰‫㡣‰䬨㜱㐰⤰‬扡〷⬠挠ㄸ⠠ㅋ〷ㄴⰩ愠㝢‰‫㡣′䬨㜱㐰⤲㰬牢ਾ扡〷⬠挠㌸⠠ㅋ〷㌴Ⱙ愠㝢‰‫㡣‴䬨㜱㐰⤴‬扡〷⬠挠㔸⠠ㅋ〷㔴Ⱙ愠㝢‰‫㡣㰶牢ਾ䬨㜱㐰⤶‬扡〷⬠挠㜸⠠ㅋ〷㜴Ⱙ愠㝢‰‫㡣‸䬨㜱㐰⤸‬扡〷⬠挠㤸⠠ㅋ〷㤴Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾ㥣‰䬨㜱㔰⤰‬扡〷⬠挠ㄹ⠠ㅋ〷ㄵⰩ愠㝢‰‫㥣′䬨㜱㔰⤲‬扡〷⬠挠㌹⠠ㅋ〷㌵Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫㥣‴䬨㜱㔰⤴‬扡〷⬠挠㔹⠠ㅋ〷㔵Ⱙ愠㝢‰‫㥣‶䬨㜱㔰⤶‬扡〷⬠挠㜹戼㹲⠊ㅋ〷㜵Ⱙ愠㝢‰‫㥣‸䬨㜱㔰⤸‬扡〷⬠挠㤹⠠ㅋ〷㤵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〰⠠ㅋ〷〶Ⱙ愠㝢㰰牢ਾ‫ㅣ㄰⠠ㅋ〷ㄶⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈰⠠ㅋ〷㈶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌰⠠ㅋ〷㌶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐰戼㹲⠊ㅋ〷㐶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔰⠠ㅋ〷㔶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘰⠠ㅋ〷㘶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜰⠠ㅋ〷㜶Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㠰⠠ㅋ〷㠶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤰⠠ㅋ〷㤶Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〱⠠ㅋ〷〷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄱ戼㹲⠊ㅋ〷ㄷⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈱⠠ㅋ〷㈷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌱⠠ㅋ〷㌷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐱⠠ㅋ〷㐷Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㔱⠠ㅋ〷㔷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘱⠠ㅋ〷㘷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜱⠠ㅋ〷㜷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠱戼㹲⠊ㅋ〷㠷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤱⠠ㅋ〷㤷Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〲⠠ㅋ〷〸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄲ⠠ㅋ〷ㄸⰩ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㈲⠠ㅋ〷㈸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌲⠠ㅋ〷㌸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐲⠠ㅋ〷㐸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔲戼㹲⠊ㅋ〷㔸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘲⠠ㅋ〷㘸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜲⠠ㅋ〷㜸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠲⠠ㅋ〷㠸Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㤲⠠ㅋ〷㤸Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〳⠠ㅋ〷〹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄳ⠠ㅋ〷ㄹⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈳戼㹲⠊ㅋ〷㈹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌳⠠ㅋ〷㌹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐳⠠ㅋ〷㐹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔳⠠ㅋ〷㔹Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㘳⠠ㅋ〷㘹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜳⠠ㅋ〷㜹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠳⠠ㅋ〷㠹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤳戼㹲⠊ㅋ〷㤹Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〴⠠ㅋㄷ〰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄴ⠠ㅋㄷ㄰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㈴⠠ㅋㄷ㈰Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㌴⠠ㅋㄷ㌰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐴⠠ㅋㄷ㐰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔴⠠ㅋㄷ㔰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘴戼㹲⠊ㅋㄷ㘰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜴⠠ㅋㄷ㜰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠴⠠ㅋㄷ㠰Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤴⠠ㅋㄷ㤰Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ〵⠠ㅋㄷ〱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄵ⠠ㅋㄷㄱⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈵⠠ㅋㄷ㈱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌵戼㹲⠊ㅋㄷ㌱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐵⠠ㅋㄷ㐱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔵⠠ㅋㄷ㔱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘵⠠ㅋㄷ㘱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜵⠠ㅋㄷ㜱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠵⠠ㅋㄷ㠱Ⱙ愠㝢‰㰫牢ਾㅣ㤵⠠ㅋㄷ㤱Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〶⠠ㅋㄷ〲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄶ⠠ㅋㄷㄲⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈶戼㹲⠊ㅋㄷ㈲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌶⠠ㅋㄷ㌲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐶⠠ㅋㄷ㐲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔶戼㹲⠊ㅋㄷ㔲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘶⠠ㅋㄷ㘲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜶⠠ㅋㄷ㜲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠶⠠ㅋㄷ㠲Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㤶⠠ㅋㄷ㤲Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〷⠠ㅋㄷ〳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄷ⠠ㅋㄷㄳⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈷戼㹲⠊ㅋㄷ㈳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌷⠠ㅋㄷ㌳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐷⠠ㅋㄷ㐳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔷⠠ㅋㄷ㔳Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㘷⠠ㅋㄷ㘳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜷⠠ㅋㄷ㜳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠷⠠ㅋㄷ㠳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤷戼㹲⠊ㅋㄷ㤳Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ〸⠠ㅋㄷ〴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄸ⠠ㅋㄷㄴⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈸⠠ㅋㄷ㈴Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㌸⠠ㅋㄷ㌴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐸⠠ㅋㄷ㐴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔸⠠ㅋㄷ㔴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘸戼㹲⠊ㅋㄷ㘴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㜸⠠ㅋㄷ㜴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠸⠠ㅋㄷ㠴Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤸⠠ㅋㄷ㤴Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ〹⠠ㅋㄷ〵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣㄹ⠠ㅋㄷㄵⰩ愠㝢‰‫ㅣ㈹⠠ㅋㄷ㈵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㌹戼㹲⠊ㅋㄷ㌵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㐹⠠ㅋㄷ㐵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㔹⠠ㅋㄷ㔵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㘹⠠ㅋㄷ㘵Ⱙ戼㹲愊㝢‰‫ㅣ㜹⠠ㅋㄷ㜵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㠹⠠ㅋㄷ㠵Ⱙ愠㝢‰‫ㅣ㤹⠠ㅋㄷ㤵Ⱙ愠㝢‰‫㉣〰戼㹲⠊ㅋㄷ〶Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾㅣ⠠ㅋㄷㄶⰩ愠㝢‱‫㉣⠠ㅋㄷ㈶Ⱙ愠㝢‱‫㍣⠠ㅋㄷ㌶Ⱙ愠㝢‱‫㑣⠠ㅋㄷ㐶Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾ㕣⠠ㅋㄷ㔶Ⱙ愠㝢‱‫㙣⠠ㅋㄷ㘶Ⱙ愠㝢‱‫㝣⠠ㅋㄷ㜶Ⱙ愠㝢‱‫㡣⠠ㅋㄷ㠶Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾ㥣⠠ㅋㄷ㤶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ‰䬨㜱㜱⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄱ⠠ㅋㄷㄷⰩ愠㝢‱‫ㅣ′䬨㜱㜱⤲㰬牢ਾ扡ㄷ⬠挠㌱⠠ㅋㄷ㌷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ‴䬨㜱㜱⤴‬扡ㄷ⬠挠㔱⠠ㅋㄷ㔷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㰶牢ਾ䬨㜱㜱⤶‬扡ㄷ⬠挠㜱⠠ㅋㄷ㜷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ‸䬨㜱㜱⤸‬扡ㄷ⬠挠㤱⠠ㅋㄷ㤷Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾ㉣‰䬨㜱㠱⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄲ⠠ㅋㄷㄸⰩ愠㝢‱‫㉣′䬨㜱㠱⤲‬扡ㄷ⬠挠㌲⠠ㅋㄷ㌸Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫㉣‴䬨㜱㠱⤴‬扡ㄷ⬠挠㔲⠠ㅋㄷ㔸Ⱙ愠㝢‱‫㉣‶䬨㜱㠱⤶‬扡ㄷ⬠挠㜲戼㹲⠊ㅋㄷ㜸Ⱙ愠㝢‱‫㉣‸䬨㜱㠱⤸‬扡ㄷ⬠挠㤲⠠ㅋㄷ㤸Ⱙ愠㝢‱‫㍣‰䬨㜱㤱⤰‬扡ㄷ⬠戼㹲挊ㄳ⠠ㅋㄷㄹⰩ愠㝢‱‫㍣′䬨㜱㤱⤲‬扡ㄷ⬠挠㌳⠠ㅋㄷ㌹Ⱙ愠㝢‱‫㍣‴䬨㜱㤱⤴㰬牢ਾ扡ㄷ⬠挠㔳⠠ㅋㄷ㔹Ⱙ愠㝢‱‫㍣‶䬨㜱㤱⤶‬扡ㄷ⬠挠㜳⠠ㅋㄷ㜹Ⱙ愠㝢‱‫㍣㰸牢ਾ䬨㜱㤱⤸‬扡ㄷ⬠挠㤳⠠ㅋㄷ㤹Ⱙ愠㝢‱‫㑣‰䬨㜱〲⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄴ⠠ㅋ㈷㄰Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾ㑣′䬨㜱〲⤲‬扡ㄷ⬠挠㌴⠠ㅋ㈷㌰Ⱙ愠㝢‱‫㑣‴䬨㜱〲⤴‬扡ㄷ⬠挠㔴⠠ㅋ㈷㔰Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫㑣‶䬨㜱〲⤶‬扡ㄷ⬠挠㜴⠠ㅋ㈷㜰Ⱙ愠㝢‱‫㑣‸䬨㜱〲⤸‬扡ㄷ⬠挠㤴戼㹲⠊ㅋ㈷㤰Ⱙ愠㝢‱‫㕣‰䬨㜱ㄲ⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄵ⠠ㅋ㈷ㄱⰩ愠㝢‱‫㕣′䬨㜱ㄲ⤲‬扡ㄷ⬠戼㹲挊㌵⠠ㅋ㈷㌱Ⱙ愠㝢‱‫㕣‴䬨㜱ㄲ⤴‬扡ㄷ⬠挠㔵⠠ㅋ㈷㔱Ⱙ愠㝢‱‫㕣‶䬨㜱ㄲ⤶㰬牢ਾ扡ㄷ⬠挠㜵⠠ㅋ㈷㜱Ⱙ愠㝢‱‫㕣‸䬨㜱ㄲ⤸‬扡ㄷ⬠挠㤵⠠ㅋ㈷㤱Ⱙ愠㝢‱‫㙣㰰牢ਾ䬨㜱㈲⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄶ⠠ㅋ㈷ㄲⰩ愠㝢‱‫㙣′䬨㜱㈲⤲‬扡ㄷ⬠挠㌶⠠ㅋ㈷㌲Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾ㙣‴䬨㜱㈲⤴‬扡ㄷ⬠挠㔶⠠ㅋ㈷㔲Ⱙ愠㝢‱‫㙣‶䬨㜱㈲⤶‬扡ㄷ⬠挠㜶⠠ㅋ㈷㜲Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫㙣‸䬨㜱㈲⤸‬扡ㄷ⬠挠㤶⠠ㅋ㈷㤲Ⱙ愠㝢‱‫㝣‰䬨㜱㌲⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄷ戼㹲⠊ㅋ㈷ㄳⰩ愠㝢‱‫㝣′䬨㜱㌲⤲‬扡ㄷ⬠挠㌷⠠ㅋ㈷㌳Ⱙ愠㝢‱‫㝣‴䬨㜱㌲⤴‬扡ㄷ⬠戼㹲挊㔷⠠ㅋ㈷㔳Ⱙ愠㝢‱‫㝣‶䬨㜱㌲⤶‬扡ㄷ⬠挠㜷⠠ㅋ㈷㜳Ⱙ愠㝢‱‫㝣‸䬨㜱㌲⤸㰬牢ਾ扡ㄷ⬠挠㤷⠠ㅋ㈷㤳Ⱙ愠㝢‱‫㡣‰䬨㜱㐲⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄸ⠠ㅋ㈷ㄴⰩ愠㝢‱‫㡣㰲牢ਾ䬨㜱㐲⤲‬扡ㄷ⬠挠㌸⠠ㅋ㈷㌴Ⱙ愠㝢‱‫㡣‴䬨㜱㐲⤴‬扡ㄷ⬠挠㔸⠠ㅋ㈷㔴Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾ㡣‶䬨㜱㐲⤶‬扡ㄷ⬠挠㜸⠠ㅋ㈷㜴Ⱙ愠㝢‱‫㡣‸䬨㜱㐲⤸‬扡ㄷ⬠挠㤸⠠ㅋ㈷㤴Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫㥣‰䬨㜱㔲⤰‬扡ㄷ⬠挠ㄹ⠠ㅋ㈷ㄵⰩ愠㝢‱‫㥣′䬨㜱㔲⤲‬扡ㄷ⬠挠㌹戼㹲⠊ㅋ㈷㌵Ⱙ愠㝢‱‫㥣‴䬨㜱㔲⤴‬扡ㄷ⬠挠㔹⠠ㅋ㈷㔵Ⱙ愠㝢‱‫㥣‶䬨㜱㔲⤶‬扡ㄷ⬠戼㹲挊㜹⠠ㅋ㈷㜵Ⱙ愠㝢‱‫㥣‸䬨㜱㔲⤸‬扡ㄷ⬠挠㤹⠠ㅋ㈷㤵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〰⠠ㅋ㈷〶Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㄰⠠ㅋ㈷ㄶⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈰⠠ㅋ㈷㈶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌰⠠ㅋ㈷㌶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐰⠠ㅋ㈷㐶Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㔰⠠ㅋ㈷㔶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘰⠠ㅋ㈷㘶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜰⠠ㅋ㈷㜶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠰戼㹲⠊ㅋ㈷㠶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤰⠠ㅋ㈷㤶Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〱⠠ㅋ㈷〷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄱ⠠ㅋ㈷ㄷⰩ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㈱⠠ㅋ㈷㈷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌱⠠ㅋ㈷㌷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐱⠠ㅋ㈷㐷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔱戼㹲⠊ㅋ㈷㔷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘱⠠ㅋ㈷㘷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜱⠠ㅋ㈷㜷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠱⠠ㅋ㈷㠷Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㤱⠠ㅋ㈷㤷Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〲⠠ㅋ㈷〸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄲ⠠ㅋ㈷ㄸⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈲戼㹲⠊ㅋ㈷㈸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌲⠠ㅋ㈷㌸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐲⠠ㅋ㈷㐸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔲⠠ㅋ㈷㔸Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㘲⠠ㅋ㈷㘸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜲⠠ㅋ㈷㜸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠲⠠ㅋ㈷㠸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤲戼㹲⠊ㅋ㈷㤸Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〳⠠ㅋ㈷〹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄳ⠠ㅋ㈷ㄹⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈳⠠ㅋ㈷㈹Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㌳⠠ㅋ㈷㌹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐳⠠ㅋ㈷㐹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔳⠠ㅋ㈷㔹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘳戼㹲⠊ㅋ㈷㘹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜳⠠ㅋ㈷㜹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠳⠠ㅋ㈷㠹Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤳⠠ㅋ㈷㤹Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ〴⠠ㅋ㌷〰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄴ⠠ㅋ㌷㄰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㈴⠠ㅋ㌷㈰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌴戼㹲⠊ㅋ㌷㌰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐴⠠ㅋ㌷㐰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔴⠠ㅋ㌷㔰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘴⠠ㅋ㌷㘰Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㜴⠠ㅋ㌷㜰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠴⠠ㅋ㌷㠰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤴⠠ㅋ㌷㤰Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〵戼㹲⠊ㅋ㌷〱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄵ⠠ㅋ㌷ㄱⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈵⠠ㅋ㌷㈱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌵⠠ㅋ㌷㌱Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㐵⠠ㅋ㌷㐱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔵⠠ㅋ㌷㔱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘵⠠ㅋ㌷㘱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜵⠠ㅋ㌷㜱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠵⠠ㅋ㌷㠱Ⱙ愠㝢‱㰫牢ਾㅣ㤵⠠ㅋ㌷㤱Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〶⠠ㅋ㌷〲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄶ⠠ㅋ㌷ㄲⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈶⠠ㅋ㌷㈲Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㌶⠠ㅋ㌷㌲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐶⠠ㅋ㌷㐲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔶⠠ㅋ㌷㔲Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㘶⠠ㅋ㌷㘲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜶⠠ㅋ㌷㜲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠶⠠ㅋ㌷㠲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤶戼㹲⠊ㅋ㌷㤲Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〷⠠ㅋ㌷〳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄷ⠠ㅋ㌷ㄳⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈷⠠ㅋ㌷㈳Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㌷⠠ㅋ㌷㌳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐷⠠ㅋ㌷㐳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔷⠠ㅋ㌷㔳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘷戼㹲⠊ㅋ㌷㘳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜷⠠ㅋ㌷㜳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠷⠠ㅋ㌷㠳Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤷⠠ㅋ㌷㤳Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ〸⠠ㅋ㌷〴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄸ⠠ㅋ㌷ㄴⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈸⠠ㅋ㌷㈴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌸戼㹲⠊ㅋ㌷㌴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㐸⠠ㅋ㌷㐴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔸⠠ㅋ㌷㔴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘸⠠ㅋ㌷㘴Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㜸⠠ㅋ㌷㜴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠸⠠ㅋ㌷㠴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤸⠠ㅋ㌷㤴Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ〹戼㹲⠊ㅋ㌷〵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣㄹ⠠ㅋ㌷ㄵⰩ愠㝢‱‫ㅣ㈹⠠ㅋ㌷㈵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㌹⠠ㅋ㌷㌵Ⱙ戼㹲愊㝢‱‫ㅣ㐹⠠ㅋ㌷㐵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㔹⠠ㅋ㌷㔵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㘹⠠ㅋ㌷㘵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㜹戼㹲⠊ㅋ㌷㜵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㠹⠠ㅋ㌷㠵Ⱙ愠㝢‱‫ㅣ㤹⠠ㅋ㌷㤵Ⱙ愠㝢‱‫㉣〰⠠ㅋ㌷〶Ⱙ愠ㅢ戼㹲⬊挠〲‱䬨㜱㘳⤱‬扡‱‫㉣㈰⠠ㅋ㌷㈶Ⱙ愠ㅢ⬠挠〲″䬨㜱㘳⤳‬扡‱‫㉣㐰⠠ㅋ㌷㐶Ⱙ戼㹲愊ㅢ⬠挠〲‵䬨㜱㘳⤵‬扡‱‫㉣㘰⠠ㅋ㌷㘶Ⱙ愠ㅢ⬠挠〲‷䬨㜱㘳⤷‬扡‱‫㉣㠰戼㹲⠊ㅋ㌷㠶Ⱙ愠ㅢ⬠挠〲‹䬨㜱㘳⤹‬扡‱‫㉣〱⠠ㅋ㌷〷Ⱙ愠ㅢ⬠挠ㄲ‱䬨㜱㜳⤱‬扡′㰫牢ਾ㉣㄰⠠ㅋ㌷㈷Ⱙ愠㉢⬠挠〲′䬨㜱㜳⤳‬扡′‫㉣㌰⠠ㅋ㌷㐷Ⱙ愠㉢⬠挠〲‴䬨㜱㜳⤵㰬牢ਾ扡′‫㉣㔰⠠ㅋ㌷㘷Ⱙ愠㉢⬠挠〲‶䬨㜱㜳⤷‬扡′‫㉣㜰⠠ㅋ㌷㠷Ⱙ愠㉢⬠挠〲㰸牢ਾ䬨㜱㜳⤹‬扡′‫㉣㤰⠠ㅋ㌷〸Ⱙ愠㉢⬠挠ㄲ‰䬨㜱㠳⤱‬扡′‫㉣ㄱ⠠ㅋ㌷㈸Ⱙ愠㍢⬠戼㹲挊〲‱䬨㜱㠳⤳‬扡″‫㉣㈰⠠ㅋ㌷㐸Ⱙ愠㍢⬠挠〲″䬨㜱㠳⤵‬扡″‫㉣㐰⠠ㅋ㌷㘸Ⱙ戼㹲愊㍢⬠挠〲‵䬨㜱㠳⤷‬扡″‫㉣㘰⠠ㅋ㌷㠸Ⱙ愠㍢⬠挠〲‷䬨㜱㠳⤹‬扡″‫㉣㠰戼㹲⠊ㅋ㌷〹Ⱙ愠㍢⬠挠〲‹䬨㜱㤳⤱‬扡″‫㉣〱⠠ㅋ㌷㈹Ⱙ愠㍢⬠挠ㄲ‱䬨㜱㤳⤳‬扡‴㰫牢ਾ㉣㄰⠠ㅋ㌷㐹Ⱙ愠㑢⬠挠〲′䬨㜱㤳⤵‬扡‴‫㉣㌰⠠ㅋ㌷㘹Ⱙ愠㑢⬠挠〲‴䬨㜱㤳⤷㰬牢ਾ扡‴‫㉣㔰⠠ㅋ㌷㠹Ⱙ愠㑢⬠挠〲‶䬨㜱㤳⤹‬扡‴‫㉣㜰⠠ㅋ㐷〰Ⱙ愠㑢⬠挠〲㰸牢ਾ䬨㜱〴⤱‬扡‴‫㉣㤰⠠ㅋ㐷㈰Ⱙ愠㑢⬠挠ㄲ‰䬨㜱〴⤳‬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臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯颼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯蒐胣꺁ꃥ袐臣誁臣ꚁ냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁賥袐觧蒽볯隼볯ꢁ뗧뾁郥辂臣貂苣ꮼ볯鮼郥薀臣뒠郥ꮁ臣蒁臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣隌郥ꦉ뷯醼볯邼臣蒵臣袐苣閁苣讂볯뢼볯㲛牢ਾ†臣鎁臣꾁胣뢼臣膀볯ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯膽볯讼菣뢂菣벃菣袼뷯覼볯뾂菣醃苣ꪳ迥꾁菣鞃菣覃臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꊃ苣ꖃ菣ꮃ볯莽볯ꢁ臣蒵郥鮁臣芁苣膀戼㹲ㄊ㔷ⰱ戼㹲ㄊ㔷ⰲㄠ㔷ⰳㄠ㔷ⰴㄠ㔷ⰵㄠ㔷ⰶㄠ㔷ⰷㄠ㔷ⰸㄠ㔷ⰹㄠ㘷ⰰㄠ㘷ⰱㄠ㘷ⰲㄠ㘷ⰳㄠ㘷ⰴ戼㹲ㄊ㘷ⰵㄠ㘷ⰶㄠ㘷ⰷㄠ㘷ⰸㄠ㘷ⰹㄠ㜷ⰰㄠ㜷ⰱㄠ㜷ⰲㄠ㜷ⰳㄠ㜷ⰴㄠ㜷ⰵㄠ㜷ⰶㄠ㜷ⰷ戼㹲ㄊ㜷ⰸㄠ㜷ⰹㄠ㠷ⰰㄠ㠷ⰱㄠ㠷ⰲㄠ㠷ⰳㄠ㠷ⰴㄠ㠷ⰵㄠ㠷ⰶㄠ㠷ⰷㄠ㠷ⰸㄠ㠷ⰹㄠ㤷ⰰ戼㹲ㄊ㤷ⰱㄠ㤷ⰲㄠ㤷ⰳㄠ㤷ⰴㄠ㤷ⰵㄠ㤷ⰶㄠ㤷ⰷㄠ㤷ⰸㄠ㤷ⰹㄠ〸ⰰㄠ〸ⰱㄠ〸ⰲㄠ〸ⰳ戼㹲ㄊ〸ⰴㄠ〸ⰵㄠ〸ⰶㄠ〸ⰷㄠ〸ⰸㄠ〸ⰹㄠㄸⰰㄠㄸⰱㄠㄸⰲㄠㄸⰳㄠㄸⰴㄠㄸⰵㄠㄸⰶ戼㹲ㄊㄸⰷㄠㄸⰸㄠㄸⰹㄠ㈸ⰰㄠ㈸ⰱㄠ㈸ⰲㄠ㈸ⰳㄠ㈸ⰴㄠ㈸ⰵㄠ㈸ⰶㄠ㈸ⰷㄠ㈸ⰸㄠ㈸ⰹ戼㹲ㄊ㌸ⰰㄠ㌸ⰱㄠ㌸ⰲㄠ㌸ⰳㄠ㌸ⰴㄠ㌸ⰵㄠ㌸ⰶㄠ㌸ⰷㄠ㌸ⰸㄠ㌸ⰹㄠ㐸ⰰㄠ㐸ⰱㄠ㐸ⰲ戼㹲ㄊ㐸ⰳㄠ㐸ⰴㄠ㐸ⰵㄠ㐸ⰶㄠ㐸ⰷㄠ㐸ⰸㄠ㐸ⰹㄠ㔸ⰰㄠ㔸ⰱㄠ㔸ⰲㄠ㔸ⰳㄠ㔸ⰴㄠ㔸ⰵ戼㹲ㄊ㔸ⰶㄠ㔸ⰷㄠ㔸ⰸㄠ㔸ⰹㄠ㘸ⰰㄠ㘸ⰱㄠ㘸ⰲㄠ㘸ⰳㄠ㘸ⰴㄠ㘸ⰵㄠ㘸ⰶㄠ㘸ⰷㄠ㘸ⰸ戼㹲ㄊ㘸ⰹㄠ㜸ⰰㄠ㜸ⰱㄠ㜸ⰲㄠ㜸ⰳㄠ㜸ⰴㄠ㜸ⰵㄠ㜸ⰶㄠ㜸ⰷㄠ㜸ⰸㄠ㜸ⰹㄠ㠸ⰰㄠ㠸ⰱ戼㹲ㄊ㠸ⰲㄠ㠸ⰳㄠ㠸ⰴㄠ㠸ⰵㄠ㠸ⰶㄠ㠸ⰷㄠ㠸ⰸㄠ㠸ⰹㄠ㤸ⰰㄠ㤸ⰱㄠ㤸ⰲㄠ㤸ⰳㄠ㤸ⰴ戼㹲ㄊ㤸ⰵㄠ㤸ⰶㄠ㤸ⰷㄠ㤸ⰸㄠ㤸ⰹㄠ〹ⰰㄠ〹ⰱㄠ〹ⰲㄠ〹ⰳㄠ〹ⰴㄠ〹ⰵㄠ〹ⰶㄠ〹ⰷ戼㹲ㄊ〹ⰸㄠ〹ⰹㄠㄹⰰㄠㄹⰱㄠㄹⰲㄠㄹⰳㄠㄹⰴㄠㄹⰵㄠㄹⰶㄠㄹⰷㄠㄹⰸㄠㄹⰹㄠ㈹ⰰ戼㹲ㄊ㈹ⰱㄠ㈹ⰲㄠ㈹ⰳㄠ㈹ⰴㄠ㈹ⰵㄠ㈹ⰶㄠ㈹ⰷㄠ㈹ⰸㄠ㈹ⰹㄠ㌹ⰰㄠ㌹ⰱㄠ㌹ⰲㄠ㌹ⰳ戼㹲ㄊ㌹ⰴㄠ㌹ⰵㄠ㌹ⰶㄠ㌹ⰷㄠ㌹ⰸㄠ㌹ⰹㄠ㐹ⰰㄠ㐹ⰱㄠ㐹ⰲㄠ㐹ⰳㄠ㐹ⰴㄠ㐹ⰵㄠ㐹ⰶ戼㹲ㄊ㐹ⰷㄠ㐹ⰸㄠ㐹ⰹㄠ㔹ⰰㄠ㔹ⰱㄠ㔹ⰲㄠ㔹ⰳㄠ㔹ⰴㄠ㔹ⰵㄠ㔹ⰶㄠ㔹ⰷㄠ㔹ⰸㄠ㔹ⰹ戼㹲ㄊ㘹ⰰㄠ㘹ⰱㄠ㘹ⰲㄠ㘹ⰳㄠ㘹ⰴㄠ㘹ⰵㄠ㘹ⰶㄠ㘹ⰷㄠ㘹ⰸㄠ㘹ⰹㄠ㜹ⰰㄠ㜹ⰱㄠ㜹ⰲ戼㹲ㄊ㜹ⰳㄠ㜹ⰴㄠ㜹ⰵㄠ㜹ⰶㄠ㜹ⰷㄠ㜹ⰸㄠ㜹ⰹㄠ㠹ⰰㄠ㠹ⰱㄠ㠹ⰲㄠ㠹ⰳㄠ㠹ⰴㄠ㠹ⰵ戼㹲ㄊ㠹ⰶㄠ㠹ⰷㄠ㠹ⰸㄠ㠹ⰹㄠ㤹ⰰㄠ㤹ⰱㄠ㤹ⰲㄠ㤹ⰳㄠ㤹ⰴㄠ㤹ⰵㄠ㤹ⰶㄠ㤹ⰷㄠ㤹ⰸ戼㹲ㄊ㤹ⰹ㈠〰ⰰ㈠〰ⰱ㈠〰ⰲ㈠〰ⰳ㈠〰ⰴ㈠〰ⰵ㈠〰ⰶ㈠〰ⰷ㈠〰ⰸ㈠〰ⰹ㈠㄰ⰰ㈠㄰ⰱ戼㹲㈊㄰ⰲ㈠㄰ⰳ㈠㄰ⰴ㈠㄰ⰵ㈠㄰ⰶ㈠㄰ⰷ㈠㄰ⰸ㈠㄰ⰹ㈠㈰ⰰ㈠㈰ⰱ㈠㈰ⰲ㈠㈰ⰳ㈠㈰ⰴ戼㹲㈊㈰ⰵ㈠㈰ⰶ㈠㈰ⰷ㈠㈰ⰸ㈠㈰ⰹ㈠㌰ⰰ㈠㌰ⰱ㈠㌰ⰲ㈠㌰ⰳ㈠㌰ⰴ㈠㌰ⰵ㈠㌰ⰶ㈠㌰ⰷ戼㹲㈊㌰ⰸ㈠㌰ⰹ㈠㐰ⰰ㈠㐰ⰱ㈠㐰ⰲ㈠㐰ⰳ㈠㐰ⰴ㈠㐰ⰵ㈠㐰ⰶ㈠㐰ⰷ㈠㐰ⰸ㈠㐰ⰹ㈠㔰ⰰ戼㹲㈊㔰ⰱ㈠㔰ⰲ㈠㔰ⰳ㈠㔰ⰴ㈠㔰ⰵ㈠㔰ⰶ㈠㔰ⰷ㈠㔰ⰸ㈠㔰ⰹ㈠㘰ⰰ㈠㘰ⰱ㈠㘰ⰲ㈠㘰ⰳ戼㹲㈊㘰ⰴ㈠㘰ⰵ㈠㘰ⰶ㈠㘰ⰷ㈠㘰ⰸ㈠㘰ⰹ㈠㜰ⰰ㈠㜰ⰱ㈠㜰ⰲ㈠㜰ⰳ㈠㜰ⰴ㈠㜰ⰵ㈠㜰ⰶ戼㹲㈊㜰ⰷ㈠㜰ⰸ㈠㜰ⰹ㈠㠰ⰰ㈠㠰ⰱ㈠㠰ⰲ㈠㠰ⰳ㈠㠰ⰴ㈠㠰ⰵ㈠㠰ⰶ㈠㠰ⰷ㈠㠰ⰸ㈠㠰ⰹ戼㹲㈊㤰ⰰ㈠㤰ⰱ㈠㤰ⰲ㈠㤰ⰳ㈠㤰ⰴ㈠㤰ⰵ㈠㤰ⰶ㈠㤰ⰷ㈠㤰ⰸ㈠㤰ⰹ㈠〱ⰰ㈠〱ⰱ㈠〱ⰲ戼㹲㈊〱ⰳ㈠〱ⰴ㈠〱ⰵ㈠〱ⰶ㈠〱ⰷ㈠〱ⰸ㈠〱ⰹ㈠ㄱⰰ㈠ㄱⰱ㈠ㄱⰲ㈠ㄱⰳ㈠ㄱⰴ㈠ㄱⰵ戼㹲㈊ㄱⰶ㈠ㄱⰷ㈠ㄱⰸ㈠ㄱⰹ㈠㈱ⰰ㈠㈱ⰱ㈠㈱ⰲ㈠㈱ⰳ㈠㈱ⰴ㈠㈱ⰵ㈠㈱ⰶ㈠㈱ⰷ㈠㈱ⰸ戼㹲㈊㈱ⰹ㈠㌱ⰰ㈠㌱ⰱ㈠㌱ⰲ㈠㌱ⰳ㈠㌱ⰴ㈠㌱ⰵ㈠㌱ⰶ㈠㌱ⰷ㈠㌱ⰸ㈠㌱ⰹ㈠㐱ⰰ㈠㐱ⰱ戼㹲㈊㐱ⰲ㈠㐱ⰳ㈠㐱ⰴ㈠㐱ⰵ㈠㐱ⰶ㈠㐱ⰷ㈠㐱ⰸ㈠㐱ⰹ㈠㔱ⰰ㈠㔱ⰱ㈠㔱ⰲ㈠㔱ⰳ㈠㔱ⰴ戼㹲㈊㔱ⰵ㈠㔱ⰶ㈠㔱ⰷ㈠㔱ⰸ㈠㔱ⰹ㈠㘱ⰰ㈠㘱ⰱ㈠㘱ⰲ㈠㘱ⰳ㈠㘱ⰴ㈠㘱ⰵ㈠㘱ⰶ㈠㘱ⰷ戼㹲㈊㘱ⰸ㈠㘱ⰹ㈠㜱ⰰ㈠㜱ⰱ㈠㜱ⰲ㈠㜱ⰳ㈠㜱ⰴ㈠㜱ⰵ㈠㜱ⰶ㈠㜱ⰷ㈠㜱ⰸ㈠㜱ⰹ㈠㠱ⰰ戼㹲㈊㠱ⰱ㈠㠱ⰲ㈠㠱ⰳ㈠㠱ⰴ㈠㠱ⰵ㈠㠱ⰶ㈠㠱ⰷ㈠㠱ⰸ㈠㠱ⰹ㈠㤱ⰰ㈠㤱ⰱ㈠㤱ⰲ㈠㤱ⰳ戼㹲㈊㤱ⰴ㈠㤱ⰵ㈠㤱ⰶ㈠㤱ⰷ㈠㤱ⰸ㈠㤱ⰹ㈠〲ⰰ㈠〲ⰱ㈠〲ⰲ㈠〲ⰳ㈠〲ⰴ㈠〲ⰵ㈠〲ⰶ戼㹲㈊〲ⰷ㈠〲ⰸ㈠〲ⰹ㈠ㄲⰰ㈠ㄲⰱ㈠ㄲⰲ㈠ㄲⰳ㈠ㄲⰴ㈠ㄲⰵ㈠ㄲⰶ㈠ㄲⰷ㈠ㄲⰸ㈠ㄲⰹ戼㹲㈊㈲ⰰ㈠㈲ⰱ㈠㈲ⰲ㈠㈲ⰳ㈠㈲ⰴ㈠㈲ⰵ㈠㈲ⰶ㈠㈲ⰷ㈠㈲ⰸ㈠㈲ⰹ㈠㌲ⰰ㈠㌲ⰱ㈠㌲ⰲ戼㹲㈊㌲ⰳ㈠㌲ⰴ㈠㌲ⰵ㈠㌲ⰶ㈠㌲ⰷ㈠㌲ⰸ㈠㌲ⰹ㈠㐲ⰰ㈠㐲ⰱ㈠㐲ⰲ㈠㐲ⰳ㈠㐲ⰴ㈠㐲ⰵ戼㹲㈊㐲ⰶ㈠㐲ⰷ㈠㐲ⰸ㈠㐲ⰹ㈠㔲ⰰ㈠㔲ⰱ㈠㔲ⰲ㈠㔲ⰳ㈠㔲ⰴ㈠㔲ⰵ㈠㔲ⰶ㈠㔲ⰷ㈠㔲ⰸ戼㹲㈊㔲ⰹ㈠㘲ⰰ㈠㘲ⰱ㈠㘲ⰲ㈠㘲ⰳ㈠㘲ⰴ㈠㘲ⰵ㈠㘲ⰶ㈠㘲ⰷ㈠㘲ⰸ㈠㘲ⰹ㈠㜲ⰰ㈠㜲ⰱ戼㹲㈊㜲ⰲ㈠㜲ⰳ㈠㜲ⰴ㈠㜲ⰵ㈠㜲ⰶ㈠㜲ⰷ㈠㜲ⰸ㈠㜲ⰹ㈠㠲ⰰ㈠㠲ⰱ㈠㠲ⰲ㈠㠲ⰳ㈠㠲ⰴ戼㹲㈊㠲ⰵ㈠㠲ⰶ㈠㠲ⰷ㈠㠲ⰸ㈠㠲ⰹ㈠㤲ⰰ㈠㤲ⰱ㈠㤲ⰲ㈠㤲ⰳ㈠㤲ⰴ㈠㤲ⰵ㈠㤲ⰶ㈠㤲ⰷ戼㹲㈊㤲ⰸ㈠㤲ⰹ㈠〳ⰰ㈠〳ⰱ㈠〳ⰲ㈠〳ⰳ㈠〳ⰴ㈠〳ⰵ㈠〳ⰶ㈠〳ⰷ㈠〳ⰸ㈠〳ⰹ㈠ㄳⰰ戼㹲㈊ㄳⰱ㈠ㄳⰲ㈠ㄳⰳ㈠ㄳⰴ㈠ㄳⰵ㈠ㄳⰶ㈠ㄳⰷ㈠ㄳⰸ㈠ㄳⰹ㈠㈳ⰰ㈠㈳ⰱ㈠㈳ⰲ㈠㈳ⰳ戼㹲㈊㈳ⰴ㈠㈳ⰵ㈠㈳ⰶ㈠㈳ⰷ㈠㈳ⰸ㈠㈳ⰹ㈠㌳ⰰ㈠㌳ⰱ㈠㌳ⰲ㈠㌳ⰳ㈠㌳ⰴ㈠㌳ⰵ㈠㌳ⰶ戼㹲㈊㌳ⰷ㈠㌳ⰸ㈠㌳ⰹ㈠㐳ⰰ㈠㐳ⰱ㈠㐳ⰲ㈠㐳ⰳ㈠㐳ⰴ㈠㐳ⰵ㈠㐳ⰶ㈠㐳ⰷ㈠㐳ⰸ㈠㐳ⰹ戼㹲㈊㔳ⰰ㈠㔳ⰱ㈠㔳ⰲ㈠㔳ⰳ㈠㔳ⰴ㈠㔳ⰵ㈠㔳ⰶ㈠㔳ⰷ㈠㔳ⰸ㈠㔳ⰹ㈠㘳ⰰ㈠㘳ⰱ㈠㘳ⰲ戼㹲㈊㘳ⰳ㈠㘳ⰴ㈠㘳ⰵ㈠㘳ⰶ㈠㘳ⰷ㈠㘳ⰸ㈠㘳ⰹ㈠㜳ⰰ㈠㜳ⰱ㈠㜳ⰲ㈠㜳ⰳ㈠㜳ⰴ㈠㜳ⰵ戼㹲㈊㜳ⰶ㈠㜳ⰷ㈠㜳ⰸ㈠㜳ⰹ㈠㠳ⰰ㈠㠳ⰱ㈠㠳ⰲ㈠㠳ⰳ㈠㠳ⰴ㈠㠳ⰵ㈠㠳ⰶ㈠㠳ⰷ㈠㠳ⰸ戼㹲㈊㠳ⰹ㈠㤳ⰰ㈠㤳ⰱ㈠㤳ⰲ㈠㤳ⰳ㈠㤳ⰴ㈠㤳ⰵ㈠㤳ⰶ㈠㤳ⰷ㈠㤳ⰸ㈠㤳ⰹ㈠〴ⰰ㈠〴ⰱ戼㹲㈊〴ⰲ㈠〴ⰳ㈠〴ⰴ㈠〴ⰵ㈠〴ⰶ㈠〴ⰷ㈠〴ⰸ㈠〴ⰹ㈠ㄴⰰ㈠ㄴⰱ㈠ㄴⰲ㈠ㄴⰳ㈠ㄴⰴ戼㹲㈊ㄴⰵ㈠ㄴⰶ㈠ㄴⰷ㈠ㄴⰸ㈠ㄴⰹ㈠㈴ⰰ㈠㈴ⰱ㈠㈴ⰲ㈠㈴ⰳ㈠㈴ⰴ㈠㈴ⰵ㈠㈴ⰶ㈠㈴ⰷ戼㹲㈊㈴ⰸ㈠㈴ⰹ㈠㌴ⰰ㈠㌴ⰱ㈠㌴ⰲ㈠㌴ⰳ㈠㌴ⰴ㈠㌴ⰵ㈠㌴ⰶ㈠㌴ⰷ㈠㌴ⰸ㈠㌴ⰹ㈠㐴ⰰ戼㹲㈊㐴ⰱ㈠㐴ⰲ㈠㐴ⰳ㈠㐴ⰴ㈠㐴ⰵ㈠㐴ⰶ㈠㐴ⰷ㈠㐴ⰸ㈠㐴ⰹ㈠㔴ⰰ㈠㔴ⰱ㈠㔴ⰲ㈠㔴ⰳ㈠㔴ⰴ戼㹲㈊㔴ⰵ㈠㔴ⰶ㈠㔴ⰷ㈠㔴ⰸ㈠㔴ⰹ㈠㘴ⰰ㈠㘴ⰱ㈠㘴ⰲ㈠㘴ⰳ㈠㘴ⰴ㈠㘴ⰵ㈠㘴ⰶ㈠㘴ⰷ戼㹲㈊㘴ⰸ㈠㘴ⰹ㈠㜴ⰰ㈠㜴ⰱ㈠㜴ⰲ㈠㜴ⰳ㈠㜴ⰴ㈠㜴ⰵ㈠㜴ⰶ㈠㜴ⰷ㈠㜴ⰸ㈠㜴ⰹ㈠㠴ⰰ戼㹲㈊㠴ⰱ㈠㠴ⰲ㈠㠴ⰳ㈠㠴ⰴ㈠㠴ⰵ㈠㠴ⰶ㈠㠴ⰷ㈠㠴ⰸ㈠㠴ⰹ㈠㤴ⰰ㈠㤴ⰱ㈠㤴ⰲ㈠㤴ⰳ戼㹲㈊㤴ⰴ㈠㤴ⰵ㈠㤴ⰶ㈠㤴ⰷ㈠㤴ⰸ㈠㤴ⰹ㈠〵ⰰ㈠〵ⰱ㈠〵ⰲ㈠〵ⰳ㈠〵ⰴ㈠〵ⰵ㈠〵ⰶ戼㹲㈊〵ⰷ㈠〵ⰸ㈠〵ⰹ㈠ㄵⰰ㈠ㄵⰱ㈠ㄵⰲ㈠ㄵⰳ㈠ㄵⰴ㈠ㄵⰵ㈠ㄵⰶ㈠ㄵⰷ㈠ㄵⰸ㈠ㄵⰹ戼㹲㈊㈵ⰰ㈠㈵ⰱ㈠㈵ⰲ㈠㈵ⰳ㈠㈵ⰴ㈠㈵ⰵ㈠㈵ⰶ㈠㈵ⰷ㈠㈵ⰸ㈠㈵ⰹ㈠㌵ⰰ㈠㌵ⰱ㈠㌵ⰲ戼㹲㈊㌵ⰳ㈠㌵ⰴ㈠㌵ⰵ㈠㌵ⰶ㈠㌵ⰷ㈠㌵ⰸ㈠㌵ⰹ㈠㐵ⰰ㈠㐵ⰱ㈠㐵ⰲ㈠㐵ⰳ㈠㐵ⰴ㈠㐵ⰵ戼㹲㈊㐵ⰶ㈠㐵ⰷ㈠㐵ⰸ㈠㐵ⰹ㈠㔵ⰰ㈠㔵ⰱ㈠㔵ⰲ㈠㔵ⰳ㈠㔵ⰴ㈠㔵ⰵ㈠㔵ⰶ㈠㔵ⰷ㈠㔵ⰸ戼㹲㈊㔵ⰹ㈠㘵ⰰ㈠㘵ⰱ㈠㘵ⰲ㈠㘵ⰳ㈠㘵ⰴ㈠㘵ⰵ㈠㘵ⰶ㈠㘵ⰷ㈠㘵ⰸ㈠㘵ⰹ㈠㜵ⰰ㈠㜵ⰱ戼㹲㈊㜵ⰲ㈠㜵ⰳ㈠㜵ⰴ㈠㜵ⰵ㈠㜵ⰶ㈠㜵ⰷ㈠㜵ⰸ㈠㜵ⰹ㈠㠵ⰰ㈠㠵ⰱ㈠㠵ⰲ㈠㠵ⰳ㈠㠵ⰴ戼㹲㈊㠵ⰵ㈠㠵ⰶ㈠㠵ⰷ㈠㠵ⰸ㈠㠵ⰹ㈠㤵ⰰ㈠㤵ⰱ㈠㤵ⰲ㈠㤵ⰳ㈠㤵ⰴ㈠㤵ⰵ㈠㤵ⰶ㈠㤵ⰷ戼㹲㈊㤵ⰸ㈠㤵ⰹ㈠〶ⰰ㈠〶ⰱ㈠〶ⰲ㈠〶ⰳ㈠〶ⰴ㈠〶ⰵ㈠〶ⰶ㈠〶ⰷ㈠〶ⰸ㈠〶ⰹ㈠ㄶⰰ戼㹲㈊ㄶⰱ㈠ㄶⰲ㈠ㄶⰳ㈠ㄶⰴ㈠ㄶⰵ㈠ㄶⰶ㈠ㄶⰷ㈠ㄶⰸ㈠ㄶⰹ㈠㈶ⰰ㈠㈶ⰱ㈠㈶ⰲ㈠㈶ⰳ戼㹲㈊㈶ⰴ㈠㈶ⰵ㈠㈶ⰶ㈠㈶ⰷ㈠㈶ⰸ㈠㈶ⰹ㈠㌶ⰰ㈠㌶ⰱ㈠㌶ⰲ㈠㌶ⰳ㈠㌶ⰴ㈠㌶ⰵ㈠㌶ⰶ戼㹲㈊㌶ⰷ㈠㌶ⰸ㈠㌶ⰹ㈠㐶ⰰ㈠㐶ⰱ㈠㐶ⰲ㈠㐶ⰳ㈠㐶ⰴ㈠㐶ⰵ㈠㐶ⰶ㈠㐶ⰷ㈠㐶ⰸ㈠㐶ⰹ戼㹲㈊㔶ⰰ㈠㔶ⰱ㈠㔶ⰲ㈠㔶ⰳ㈠㔶ⰴ㈠㔶ⰵ㈠㔶ⰶ㈠㔶ⰷ㈠㔶ⰸ㈠㔶ⰹ㈠㘶ⰰ㈠㘶ⰱ㈠㘶ⰲ戼㹲㈊㘶ⰳ㈠㘶ⰴ㈠㘶ⰵ㈠㘶ⰶ㈠㘶ⰷ㈠㘶ⰸ㈠㘶ⰹ㈠㜶ⰰ㈠㜶ⰱ㈠㜶ⰲ㈠㜶ⰳ㈠㜶ⰴ㈠㜶ⰵ戼㹲㈊㜶ⰶ㈠㜶ⰷ㈠㜶ⰸ㈠㜶ⰹ㈠㠶ⰰ㈠㠶ⰱ㈠㠶ⰲ㈠㠶ⰳ㈠㠶ⰴ㈠㠶ⰵ㈠㠶ⰶ㈠㠶ⰷ㈠㠶ⰸ戼㹲㈊㠶ⰹ㈠㤶ⰰ㈠㤶ⰱ㈠㤶ⰲ㈠㤶ⰳ㈠㤶ⰴ㈠㤶ⰵ㈠㤶ⰶ㈠㤶ⰷ㈠㤶ⰸ㈠㤶ⰹ㈠〷ⰰ㈠〷ⰱ戼㹲㈊〷ⰲ㈠〷ⰳ㈠〷ⰴ㈠〷ⰵ㈠〷ⰶ㈠〷ⰷ㈠〷ⰸ㈠〷ⰹ㈠ㄷⰰ㈠ㄷⰱ㈠ㄷⰲ㈠ㄷⰳ㈠ㄷⰴ戼㹲㈊ㄷⰵ㈠ㄷⰶ㈠ㄷⰷ㈠ㄷⰸ㈠ㄷⰹ㈠㈷ⰰ㈠㈷ⰱ㈠㈷ⰲ㈠㈷ⰳ㈠㈷ⰴ㈠㈷ⰵ㈠㈷ⰶ㈠㈷ⰷ戼㹲㈊㈷ⰸ㈠㈷ⰹ㈠㌷ⰰ㈠㌷ⰱ㈠㌷ⰲ㈠㌷ⰳ㈠㌷ⰴ㈠㌷ⰵ㈠㌷ⰶ㈠㌷ⰷ㈠㌷ⰸ㈠㌷ⰹ㈠㐷ⰰ戼㹲㈊㐷ⰱ㈠㐷ⰲ㈠㐷ⰳ㈠㐷ⰴ㈠㐷ⰵ㈠㐷ⰶ㈠㐷ⰷ㈠㐷ⰸ㈠㐷ⰹ㈠㔷ⰰ㈠㔷ⰱ㈠㔷ⰲ㈠㔷ⰳ戼㹲㈊㔷ⰴ㈠㔷ⰵ㈠㔷ⰶ㈠㔷ⰷ㈠㔷ⰸ㈠㔷ⰹ㈠㘷ⰰ㈠㘷ⰱ㈠㘷ⰲ㈠㘷ⰳ㈠㘷ⰴ㈠㘷ⰵ㈠㘷ⰶ戼㹲㈊㘷ⰷ㈠㘷ⰸ㈠㘷ⰹ㈠㜷ⰰ㈠㜷ⰱ㈠㜷ⰲ㈠㜷ⰳ㈠㜷ⰴ㈠㜷ⰵ㈠㜷ⰶ㈠㜷ⰷ㈠㜷ⰸ㈠㜷ⰹ戼㹲㈊㠷ⰰ㈠㠷ⰱ㈠㠷ⰲ㈠㠷ⰳ㈠㠷ⰴ㈠㠷ⰵ㈠㠷ⰶ㈠㠷ⰷ㈠㠷ⰸ㈠㠷ⰹ㈠㤷ⰰ㈠㤷ⰱ㈠㤷ⰲ戼㹲㈊㤷ⰳ㈠㤷ⰴ㈠㤷ⰵ㈠㤷ⰶ㈠㤷ⰷ㈠㤷ⰸ㈠㤷ⰹ㈠〸ⰰ㈠〸ⰱ㈠〸ⰲ㈠〸ⰳ㈠〸ⰴ㈠〸ⰵ戼㹲㈊〸ⰶ㈠〸ⰷ㈠〸ⰸ㈠〸ⰹ㈠ㄸⰰ㈠ㄸⰱ㈠ㄸⰲ㈠ㄸⰳ㈠ㄸⰴ㈠ㄸⰵ㈠ㄸⰶ㈠ㄸⰷ㈠ㄸⰸ戼㹲㈊ㄸⰹ㈠㈸ⰰ㈠㈸ⰱ㈠㈸ⰲ㈠㈸ⰳ㈠㈸ⰴ㈠㈸ⰵ㈠㈸ⰶ㈠㈸ⰷ㈠㈸ⰸ㈠㈸ⰹ㈠㌸ⰰ㈠㌸ⰱ戼㹲㈊㌸ⰲ㈠㌸ⰳ㈠㌸ⰴ㈠㌸ⰵ㈠㌸ⰶ㈠㌸ⰷ㈠㌸ⰸ㈠㌸ⰹ㈠㐸ⰰ㈠㐸ⰱ㈠㐸ⰲ㈠㐸ⰳ㈠㐸ⰴ戼㹲㈊㐸ⰵ㈠㐸ⰶ㈠㐸ⰷ㈠㐸ⰸ㈠㐸ⰹ㈠㔸ⰰ㈠㔸ⰱ㈠㔸ⰲ㈠㔸ⰳ㈠㔸ⰴ㈠㔸ⰵ㈠㔸ⰶ㈠㔸ⰷ戼㹲㈊㔸ⰸ㈠㔸ⰹ㈠㘸ⰰ㈠㘸ⰱ㈠㘸ⰲ㈠㘸ⰳ㈠㘸ⰴ㈠㘸ⰵ㈠㘸ⰶ㈠㘸ⰷ㈠㘸ⰸ㈠㘸ⰹ㈠㜸ⰰ戼㹲㈊㜸ⰱ㈠㜸ⰲ㈠㜸ⰳ㈠㜸ⰴ㈠㜸ⰵ㈠㜸ⰶ㈠㜸ⰷ㈠㜸ⰸ㈠㜸ⰹ㈠㠸ⰰ㈠㠸ⰱ㈠㠸ⰲ㈠㠸ⰳ戼㹲㈊㠸ⰴ㈠㠸ⰵ㈠㠸ⰶ㈠㠸ⰷ㈠㠸ⰸ㈠㠸ⰹ㈠㤸ⰰ㈠㤸ⰱ㈠㤸ⰲ㈠㤸ⰳ㈠㤸ⰴ㈠㤸ⰵ㈠㤸ⰶ戼㹲㈊㤸ⰷ㈠㤸ⰸ㈠㤸ⰹ㈠〹ⰰ㈠〹ⰱ㈠〹ⰲ㈠〹ⰳ㈠〹ⰴ㈠〹ⰵ㈠〹ⰶ㈠〹ⰷ㈠〹ⰸ㈠〹ⰹ戼㹲㈊ㄹⰰ㈠ㄹⰱ㈠ㄹⰲ㈠ㄹⰳ㈠ㄹⰴ㈠ㄹⰵ㈠ㄹⰶ㈠ㄹⰷ㈠ㄹⰸ㈠ㄹⰹ㈠㈹ⰰ㈠㈹ⰱ㈠㈹ⰲ戼㹲㈊㈹ⰳ㈠㈹ⰴ㈠㈹ⰵ㈠㈹ⰶ㈠㈹ⰷ㈠㈹ⰸ㈠㈹ⰹ㈠㌹ⰰ㈠㌹ⰱ㈠㌹ⰲ㈠㌹ⰳ㈠㌹ⰴ㈠㌹ⰵ戼㹲㈊㌹ⰶ㈠㌹ⰷ㈠㌹ⰸ㈠㌹ⰹ㈠㐹ⰰ㈠㐹ⰱ㈠㐹ⰲ㈠㐹ⰳ㈠㐹ⰴ㈠㐹ⰵ㈠㐹ⰶ㈠㐹ⰷ㈠㐹ⰸ戼㹲㈊㐹ⰹ㈠㔹ⰰ㈠㔹ⰱ㈠㔹ⰲ㈠㔹ⰳ㈠㔹ⰴ㈠㔹ⰵ㈠㔹ⰶ㈠㔹ⰷ㈠㔹ⰸ㈠㔹ⰹ㈠㘹ⰰ㈠㘹ⰱ戼㹲㈊㘹ⰲ㈠㘹ⰳ㈠㘹ⰴ㈠㘹ⰵ㈠㘹ⰶ㈠㘹ⰷ㈠㘹ⰸ㈠㘹ⰹ㈠㜹ⰰ㈠㜹ⰱ㈠㜹ⰲ㈠㜹ⰳ㈠㜹ⰴ戼㹲㈊㜹ⰵ㈠㜹ⰶ㈠㜹ⰷ㈠㜹ⰸ㈠㜹ⰹ㈠㠹ⰰ㈠㠹ⰱ㈠㠹ⰲ㈠㠹ⰳ㈠㠹ⰴ㈠㠹ⰵ㈠㠹ⰶ㈠㠹ⰷ戼㹲㈊㠹ⰸ㈠㠹ⰹ㈠㤹ⰰ㈠㤹ⰱ㈠㤹ⰲ㈠㤹ⰳ㈠㤹ⰴ㈠㤹ⰵ㈠㤹ⰶ㈠㤹ⰷ㈠㤹ⰸ㈠㤹ⰹ㌠〰ⰰ戼㹲㌊〰ⰱ㌠〰ⰲ㌠〰ⰳ㌠〰ⰴ㌠〰ⰵ㌠〰ⰶ㌠〰ⰷ㌠〰ⰸ㌠〰ⰹ㌠㄰ⰰ㌠㄰ⰱ㌠㄰ⰲ㌠㄰ⰳ戼㹲㌊㄰ⰴ㌠㄰ⰵ㌠㄰ⰶ㌠㄰ⰷ㌠㄰ⰸ㌠㄰ⰹ㌠㈰ⰰ㌠㈰ⰱ㌠㈰ⰲ㌠㈰ⰳ㌠㈰ⰴ㌠㈰ⰵ㌠㈰ⰶ戼㹲㌊㈰ⰷ㌠㈰ⰸ㌠㈰ⰹ㌠㌰ⰰ㌠㌰ⰱ㌠㌰ⰲ㌠㌰ⰳ㌠㌰ⰴ㌠㌰ⰵ㌠㌰ⰶ㌠㌰ⰷ㌠㌰ⰸ㌠㌰ⰹ戼㹲㌊㐰ⰰ㌠㐰ⰱ㌠㐰ⰲ㌠㐰ⰳ㌠㐰ⰴ㌠㐰ⰵ㌠㐰ⰶ㌠㐰ⰷ㌠㐰ⰸ㌠㐰ⰹ㌠㔰ⰰ㌠㔰ⰱ㌠㔰ⰲ戼㹲㌊㔰ⰳ㌠㔰ⰴ㌠㔰ⰵ㌠㔰ⰶ㌠㔰ⰷ㌠㔰ⰸ㌠㔰ⰹ㌠㘰ⰰ㌠㘰ⰱ㌠㘰ⰲ㌠㘰ⰳ㌠㘰ⰴ㌠㘰ⰵ戼㹲㌊㘰ⰶ㌠㘰ⰷ㌠㘰ⰸ㌠㘰ⰹ㌠㜰ⰰ㌠㜰ⰱ㌠㜰ⰲ㌠㜰ⰳ㌠㜰ⰴ㌠㜰ⰵ㌠㜰ⰶ㌠㜰ⰷ㌠㜰ⰸ戼㹲㌊㜰ⰹ㌠㠰ⰰ㌠㠰ⰱ㌠㠰ⰲ㌠㠰ⰳ㌠㠰ⰴ㌠㠰ⰵ㌠㠰ⰶ㌠㠰ⰷ㌠㠰ⰸ㌠㠰ⰹ㌠㤰ⰰ㌠㤰ⰱ戼㹲㌊㤰ⰲ㌠㤰ⰳ㌠㤰ⰴ㌠㤰ⰵ㌠㤰ⰶ㌠㤰ⰷ㌠㤰ⰸ㌠㤰ⰹ㌠〱ⰰ㌠〱ⰱ㌠〱ⰲ㌠〱ⰳ㌠〱ⰴ戼㹲㌊〱ⰵ㌠〱ⰶ㌠〱ⰷ㌠〱ⰸ㌠〱ⰹ㌠ㄱⰰ㌠ㄱⰱ㌠ㄱⰲ㌠ㄱⰳ㌠ㄱⰴ㌠ㄱⰵ㌠ㄱⰶ㌠ㄱⰷ戼㹲㌊ㄱⰸ㌠ㄱⰹ㌠㈱ⰰ㌠㈱ⰱ㌠㈱ⰲ㌠㈱ⰳ㌠㈱ⰴ㌠㈱ⰵ㌠㈱ⰶ㌠㈱ⰷ㌠㈱ⰸ㌠㈱ⰹ㌠㌱ⰰ戼㹲㌊㌱ⰱ㌠㌱ⰲ㌠㌱ⰳ㌠㌱ⰴ㌠㌱ⰵ㌠㌱ⰶ㌠㌱ⰷ㌠㌱ⰸ㌠㌱ⰹ㌠㐱ⰰ㌠㐱ⰱ㌠㐱ⰲ㌠㐱ⰳ戼㹲㌊㐱ⰴ㌠㐱ⰵ㌠㐱ⰶ㌠㐱ⰷ㌠㐱ⰸ㌠㐱ⰹ㌠㔱ⰰ㌠㔱ⰱ㌠㔱ⰲ㌠㔱ⰳ㌠㔱ⰴ㌠㔱ⰵ㌠㔱ⰶ戼㹲㌊㔱ⰷ㌠㔱ⰸ㌠㔱ⰹ㌠㘱ⰰ㌠㘱ⰱ㌠㘱ⰲ㌠㘱ⰳ㌠㘱ⰴ㌠㘱ⰵ㌠㘱ⰶ㌠㘱ⰷ㌠㘱ⰸ㌠㘱ⰹ戼㹲㌊㜱ⰰ㌠㜱ⰱ㌠㜱ⰲ㌠㜱ⰳ㌠㜱ⰴ㌠㜱ⰵ㌠㜱ⰶ㌠㜱ⰷ㌠㜱ⰸ㌠㜱ⰹ㌠㠱ⰰ㌠㠱ⰱ㌠㠱ⰲ戼㹲㌊㠱ⰳ㌠㠱ⰴ㌠㠱ⰵ㌠㠱ⰶ㌠㠱ⰷ㌠㠱ⰸ㌠㠱ⰹ㌠㤱ⰰ㌠㤱ⰱ㌠㤱ⰲ㌠㤱ⰳ㌠㤱ⰴ㌠㤱ⰵ戼㹲㌊㤱ⰶ㌠㤱ⰷ㌠㤱ⰸ㌠㤱ⰹ㌠〲ⰰ㌠〲ⰱ㌠〲ⰲ㌠〲ⰳ㌠〲ⰴ㌠〲ⰵ㌠〲ⰶ㌠〲ⰷ㌠〲ⰸ戼㹲㌊〲ⰹ㌠ㄲⰰ㌠ㄲⰱ㌠ㄲⰲ㌠ㄲⰳ㌠ㄲⰴ㌠ㄲⰵ㌠ㄲⰶ㌠ㄲⰷ㌠ㄲⰸ㌠ㄲⰹ㌠㈲ⰰ㌠㈲ⰱ㌠㈲ⰲ戼㹲㌊㈲ⰳ㌠㈲ⰴ㌠㈲ⰵ㌠㈲ⰶ㌠㈲ⰷ㌠㈲ⰸ㌠㈲ⰹ㌠㌲ⰰ㌠㌲ⰱ㌠㌲ⰲ㌠㌲ⰳ㌠㌲ⰴ㌠㌲ⰵ戼㹲㌊㌲ⰶ㌠㌲ⰷ㌠㌲ⰸ㌠㌲ⰹ㌠㐲ⰰ㌠㐲ⰱ㌠㐲ⰲ㌠㐲ⰳ㌠㐲ⰴ㌠㐲ⰵ㌠㐲ⰶ㌠㐲ⰷ㌠㐲ⰸ戼㹲㌊㐲ⰹ㌠㔲ⰰ㌠㔲ⰱ㌠㔲ⰲ㌠㔲ⰳ㌠㔲ⰴ㌠㔲ⰵ㌠㔲ⰶ㌠㔲ⰷ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㠴⤶‬换′‫㕡㰹牢ਾ䬨㐴㜸Ⱙ戠㉣⬠愠〶⠠㑋㠴⤸‬换′‫㙡‱䬨㐴㤸Ⱙ戠㉣⬠愠㈶⠠㑋㤴⤰‬换′‫㙡㰳牢ਾ䬨㐴ㄹⰩ戠㉣⬠愠㐶⠠㑋㤴⤲‬换′‫㙡‵䬨㐴㌹Ⱙ戠㉣⬠愠㘶⠠㑋㤴⤴‬换′‫㙡㰷牢ਾ䬨㐴㔹Ⱙ戠㉣⬠愠㠶⠠㑋㤴⤶‬换′‫㙡‹䬨㐴㜹Ⱙ戠㉣⬠愠〷⠠㑋㤴⤸‬换″‫ㅡ戼㹲⠊㑋㤴⤹‬换″‫㉡⠠㑋〵⤰‬换″‫㍡⠠㑋〵⤱‬换″‫㑡⠠㑋〵⤲‬换″‫㕡戼㹲⠊㑋〵⤳‬换″‫㙡⠠㑋〵⤴‬换″‫㝡⠠㑋〵⤵‬换″‫㡡⠠㑋〵⤶‬换″‫㥡戼㹲⠊㑋〵⤷‬换″‫ㅡ‰䬨㔴㠰Ⱙ戠㍣⬠愠ㄱ⠠㑋〵⤹‬换″‫ㅡ′䬨㔴〱Ⱙ戠㍣⬠愠㌱戼㹲⠊㑋ㄵ⤱‬换″‫ㅡ‴䬨㔴㈱Ⱙ戠㍣⬠愠㔱⠠㑋ㄵ⤳‬换″‫ㅡ‶䬨㔴㐱Ⱙ戠㍣⬠愠㜱戼㹲⠊㑋ㄵ⤵‬换″‫ㅡ‸䬨㔴㘱Ⱙ戠㍣⬠愠㤱⠠㑋ㄵ⤷‬换″‫㉡‰䬨㔴㠱Ⱙ戠㍣⬠愠ㄲ戼㹲⠊㑋ㄵ⤹‬换″‫㉡′䬨㔴〲Ⱙ戠㍣⬠愠㌲⠠㑋㈵⤱‬换″‫㉡‴䬨㔴㈲Ⱙ戠㍣⬠愠㔲⠠㑋㈵⤳㰬牢ਾ换″‫㉡‶䬨㔴㐲Ⱙ戠㍣⬠愠㜲⠠㑋㈵⤵‬换″‫㉡‸䬨㔴㘲Ⱙ戠㍣⬠愠㤲⠠㑋㈵⤷‬换㰳牢ਾ‫㍡‰䬨㔴㠲Ⱙ戠㍣⬠愠ㄳ⠠㑋㈵⤹‬换″‫㍡′䬨㔴〳Ⱙ戠㍣⬠愠㌳⠠㑋㌵⤱‬换″㰫牢ਾ㍡‴䬨㔴㈳Ⱙ戠㍣⬠愠㔳⠠㑋㌵⤳‬换″‫㍡‶䬨㔴㐳Ⱙ戠㍣⬠愠㜳⠠㑋㌵⤵‬换″‫㍡㰸牢ਾ䬨㔴㘳Ⱙ戠㍣⬠愠㤳⠠㑋㌵⤷‬换″‫㑡‰䬨㔴㠳Ⱙ戠㍣⬠愠ㄴ⠠㑋㌵⤹‬换″‫㑡㰲牢ਾ䬨㔴〴Ⱙ戠㍣⬠愠㌴⠠㑋㐵⤱‬换″‫㑡‴䬨㔴㈴Ⱙ戠㍣⬠愠㔴⠠㑋㐵⤳‬换″‫㑡㰶牢ਾ䬨㔴㐴Ⱙ戠㍣⬠愠㜴⠠㑋㐵⤵‬换″‫㑡‸䬨㔴㘴Ⱙ戠㍣⬠愠㤴⠠㑋㐵⤷‬换″‫㕡㰰牢ਾ䬨㔴㠴Ⱙ戠㍣⬠愠ㄵ⠠㑋㐵⤹‬换″‫㕡′䬨㔴〵Ⱙ戠㍣⬠愠㌵⠠㑋㔵⤱‬换″‫㕡㰴牢ਾ䬨㔴㈵Ⱙ戠㍣⬠愠㔵⠠㑋㔵⤳‬换″‫㕡‶䬨㔴㐵Ⱙ戠㍣⬠愠㜵⠠㑋㔵⤵‬换″‫㕡㰸牢ਾ䬨㔴㘵Ⱙ戠㍣⬠愠㤵⠠㑋㔵⤷‬换″‫㙡‰䬨㔴㠵Ⱙ戠㍣⬠愠ㄶ⠠㑋㔵⤹‬换″‫㙡㰲牢ਾ䬨㔴〶Ⱙ戠㍣⬠愠㌶⠠㑋㘵⤱‬换″‫㙡‴䬨㔴㈶Ⱙ戠㍣⬠愠㔶⠠㑋㘵⤳‬换″‫㙡㰶牢ਾ䬨㔴㐶Ⱙ戠㍣⬠愠㜶⠠㑋㘵⤵‬换″‫㙡‸䬨㔴㘶Ⱙ戠㍣⬠愠㤶⠠㑋㘵⤷‬换″‫㝡㰰牢ਾ䬨㔴㠶Ⱙ戠㑣⬠愠‱䬨㔴㤶Ⱙ戠㑣⬠愠′䬨㔴〷Ⱙ戠㑣⬠愠″䬨㔴ㄷⰩ戠㑣⬠愠㰴牢ਾ䬨㔴㈷Ⱙ戠㑣⬠愠‵䬨㔴㌷Ⱙ戠㑣⬠愠‶䬨㔴㐷Ⱙ戠㑣⬠愠‷䬨㔴㔷Ⱙ戠㑣⬠愠㰸牢ਾ䬨㔴㘷Ⱙ戠㑣⬠愠‹䬨㔴㜷Ⱙ戠㑣⬠愠〱⠠㑋㜵⤸‬换‴‫ㅡ‱䬨㔴㤷Ⱙ戠㑣⬠愠㈱戼㹲⠊㑋㠵⤰‬换‴‫ㅡ″䬨㔴ㄸⰩ戠㑣⬠愠㐱⠠㑋㠵⤲‬换‴‫ㅡ‵䬨㔴㌸Ⱙ戠㑣⬠愠㘱戼㹲⠊㑋㠵⤴‬换‴‫ㅡ‷䬨㔴㔸Ⱙ戠㑣⬠愠㠱⠠㑋㠵⤶‬换‴‫ㅡ‹䬨㔴㜸Ⱙ戠㑣⬠愠〲戼㹲⠊㑋㠵⤸‬换‴‫㉡‱䬨㔴㤸Ⱙ戠㑣⬠愠㈲⠠㑋㤵⤰‬换‴‫㉡″䬨㔴ㄹⰩ戠㑣⬠愠㐲戼㹲⠊㑋㤵⤲‬换‴‫㉡‵䬨㔴㌹Ⱙ戠㑣⬠愠㘲⠠㑋㤵⤴‬换‴‫㉡‷䬨㔴㔹Ⱙ戠㑣⬠愠㠲戼㹲⠊㑋㤵⤶‬换‴‫㉡‹䬨㔴㜹Ⱙ戠㑣⬠愠〳⠠㑋㤵⤸‬换‴‫㍡‱䬨㔴㤹Ⱙ戠㑣⬠愠㈳戼㹲⠊㑋〶⤰‬换‴‫㍡″䬨㘴㄰Ⱙ戠㑣⬠愠㐳⠠㑋〶⤲‬换‴‫㍡‵䬨㘴㌰Ⱙ戠㑣⬠愠㘳戼㹲⠊㑋〶⤴‬换‴‫㍡‷䬨㘴㔰Ⱙ戠㑣⬠愠㠳⠠㑋〶⤶‬换‴‫㍡‹䬨㘴㜰Ⱙ戠㑣⬠愠〴戼㹲⠊㑋〶⤸‬换‴‫㑡‱䬨㘴㤰Ⱙ戠㑣⬠愠㈴⠠㑋ㄶ⤰‬换‴‫㑡″䬨㘴ㄱⰩ戠㑣⬠愠㐴戼㹲⠊㑋ㄶ⤲‬换‴‫㑡‵䬨㘴㌱Ⱙ戠㑣⬠愠㘴⠠㑋ㄶ⤴‬换‴‫㑡‷䬨㘴㔱Ⱙ戠㑣⬠愠㠴戼㹲⠊㑋ㄶ⤶‬换‴‫㑡‹䬨㘴㜱Ⱙ戠㑣⬠愠〵⠠㑋ㄶ⤸‬换‴‫㕡‱䬨㘴㤱Ⱙ戠㑣⬠愠㈵戼㹲⠊㑋㈶⤰‬换‴‫㕡″䬨㘴ㄲⰩ戠㑣⬠愠㐵⠠㑋㈶⤲‬换‴‫㕡‵䬨㘴㌲Ⱙ戠㑣⬠愠㘵戼㹲⠊㑋㈶⤴‬换‴‫㕡‷䬨㘴㔲Ⱙ戠㑣⬠愠㠵⠠㑋㈶⤶‬换‴‫㕡‹䬨㘴㜲Ⱙ戠㑣⬠愠〶戼㹲⠊㑋㈶⤸‬换‴‫㙡‱䬨㘴㤲Ⱙ戠㑣⬠愠㈶⠠㑋㌶⤰‬换‴‫㙡″䬨㘴ㄳⰩ戠㑣⬠愠㐶戼㹲⠊㑋㌶⤲‬换‴‫㙡‵䬨㘴㌳Ⱙ戠㑣⬠愠㘶⠠㑋㌶⤴‬换‴‫㙡‷䬨㘴㔳Ⱙ戠㑣⬠愠㠶戼㹲⠊㑋㌶⤶‬换‴‫㙡‹䬨㘴㜳Ⱙ戠㑣⬠愠〷⠠㑋㌶⤸‬换‵‫ㅡ⠠㑋㌶⤹‬换‵‫㉡戼㹲⠊㑋㐶⤰‬换‵‫㍡⠠㑋㐶⤱‬换‵‫㑡⠠㑋㐶⤲‬换‵‫㕡⠠㑋㐶⤳‬换‵‫㙡戼㹲⠊㑋㐶⤴‬换‵‫㝡⠠㑋㐶⤵‬换‵‫㡡⠠㑋㐶⤶‬换‵‫㥡⠠㑋㐶⤷‬换‵‫ㅡ㰰牢ਾ䬨㘴㠴Ⱙ戠㕣⬠愠ㄱ⠠㑋㐶⤹‬换‵‫ㅡ′䬨㘴〵Ⱙ戠㕣⬠愠㌱⠠㑋㔶⤱‬换‵‫ㅡ㰴牢ਾ䬨㘴㈵Ⱙ戠㕣⬠愠㔱⠠㑋㔶⤳‬换‵‫ㅡ‶䬨㘴㐵Ⱙ戠㕣⬠愠㜱⠠㑋㔶⤵‬换‵‫ㅡ㰸牢ਾ䬨㘴㘵Ⱙ戠㕣⬠愠㤱⠠㑋㔶⤷‬换‵‫㉡‰䬨㘴㠵Ⱙ戠㕣⬠愠ㄲ⠠㑋㔶⤹‬换‵‫㉡㰲牢ਾ䬨㘴〶Ⱙ戠㕣⬠愠㌲⠠㑋㘶⤱‬换‵‫㉡‴䬨㘴㈶Ⱙ戠㕣⬠愠㔲⠠㑋㘶⤳‬换‵‫㉡㰶牢ਾ䬨㘴㐶Ⱙ戠㕣⬠愠㜲⠠㑋㘶⤵‬换‵‫㉡‸䬨㘴㘶Ⱙ戠㕣⬠愠㤲⠠㑋㘶⤷‬换‵‫㍡㰰牢ਾ䬨㘴㠶Ⱙ戠㕣⬠愠ㄳ⠠㑋㘶⤹‬换‵‫㍡′䬨㘴〷Ⱙ戠㕣⬠愠㌳⠠㑋㜶⤱‬换‵‫㍡㰴牢ਾ䬨㘴㈷Ⱙ戠㕣⬠愠㔳⠠㑋㜶⤳‬换‵‫㍡‶䬨㘴㐷Ⱙ戠㕣⬠愠㜳⠠㑋㜶⤵‬换‵‫㍡㰸牢ਾ䬨㘴㘷Ⱙ戠㕣⬠愠㤳⠠㑋㜶⤷‬换‵‫㑡‰䬨㘴㠷Ⱙ戠㕣⬠愠ㄴ⠠㑋㜶⤹‬换‵‫㑡㰲牢ਾ䬨㘴〸Ⱙ戠㕣⬠愠㌴⠠㑋㠶⤱‬换‵‫㑡‴䬨㘴㈸Ⱙ戠㕣⬠愠㔴⠠㑋㠶⤳‬换‵‫㑡㰶牢ਾ䬨㘴㐸Ⱙ戠㕣⬠愠㜴⠠㑋㠶⤵‬换‵‫㑡‸䬨㘴㘸Ⱙ戠㕣⬠愠㤴⠠㑋㠶⤷‬换‵‫㕡㰰牢ਾ䬨㘴㠸Ⱙ戠㕣⬠愠ㄵ⠠㑋㠶⤹‬换‵‫㕡′䬨㘴〹Ⱙ戠㕣⬠愠㌵⠠㑋㤶⤱‬换‵‫㕡㰴牢ਾ䬨㘴㈹Ⱙ戠㕣⬠愠㔵⠠㑋㤶⤳‬换‵‫㕡‶䬨㘴㐹Ⱙ戠㕣⬠愠㜵⠠㑋㤶⤵‬换‵‫㕡㰸牢ਾ䬨㘴㘹Ⱙ戠㕣⬠愠㤵⠠㑋㤶⤷‬换‵‫㙡‰䬨㘴㠹Ⱙ戠㕣⬠愠ㄶ⠠㑋㤶⤹‬换‵‫㙡㰲牢ਾ䬨㜴〰Ⱙ戠㕣⬠愠㌶⠠㑋〷⤱‬换‵‫㙡‴䬨㜴㈰Ⱙ戠㕣⬠愠㔶⠠㑋〷⤳‬换‵‫㙡㰶牢ਾ䬨㜴㐰Ⱙ戠㕣⬠愠㜶⠠㑋〷⤵‬换‵‫㙡‸䬨㜴㘰Ⱙ戠㕣⬠愠㤶⠠㑋〷⤷‬换‵‫㝡㰰牢ਾ䬨㜴㠰Ⱙ戠㙣⬠愠‱䬨㜴㤰Ⱙ戠㙣⬠愠′䬨㜴〱Ⱙ戠㙣⬠愠″䬨㜴ㄱⰩ戠㙣⬠愠㰴牢ਾ䬨㜴㈱Ⱙ戠㙣⬠愠‵䬨㜴㌱Ⱙ戠㙣⬠愠‶䬨㜴㐱Ⱙ戠㙣⬠愠‷䬨㜴㔱Ⱙ戠㙣⬠愠㰸牢ਾ䬨㜴㘱Ⱙ戠㙣⬠愠‹䬨㜴㜱Ⱙ戠㙣⬠愠〱⠠㑋ㄷ⤸‬换‶‫ㅡ‱䬨㜴㤱Ⱙ戠㙣⬠愠㈱戼㹲⠊㑋㈷⤰‬换‶‫ㅡ″䬨㜴ㄲⰩ戠㙣⬠愠㐱⠠㑋㈷⤲‬换‶‫ㅡ‵䬨㜴㌲Ⱙ戠㙣⬠愠㘱戼㹲⠊㑋㈷⤴‬换‶‫ㅡ‷䬨㜴㔲Ⱙ戠㙣⬠愠㠱⠠㑋㈷⤶‬换‶‫ㅡ‹䬨㜴㜲Ⱙ戠㙣⬠愠〲戼㹲⠊㑋㈷⤸‬换‶‫㉡‱䬨㜴㤲Ⱙ戠㙣⬠愠㈲⠠㑋㌷⤰‬换‶‫㉡″䬨㜴ㄳⰩ戠㙣⬠愠㐲戼㹲⠊㑋㌷⤲‬换‶‫㉡‵䬨㜴㌳Ⱙ戠㙣⬠愠㘲⠠㑋㌷⤴‬换‶‫㉡‷䬨㜴㔳Ⱙ戠㙣⬠愠㠲戼㹲⠊㑋㌷⤶‬换‶‫㉡‹䬨㜴㜳Ⱙ戠㙣⬠愠〳⠠㑋㌷⤸‬换‶‫㍡‱䬨㜴㤳Ⱙ戠㙣⬠愠㈳⠠㑋㐷⤰㰬牢ਾ换‶‫㍡″䬨㜴ㄴⰩ戠㙣⬠愠㐳⠠㑋㐷⤲‬换‶‫㍡‵䬨㜴㌴Ⱙ戠㙣⬠愠㘳⠠㑋㐷⤴‬换㰶牢ਾ‫㍡‷䬨㜴㔴Ⱙ戠㙣⬠愠㠳⠠㑋㐷⤶‬换‶‫㍡‹䬨㜴㜴Ⱙ戠㙣⬠愠〴⠠㑋㐷⤸‬换‶㰫牢ਾ㑡‱䬨㜴㤴Ⱙ戠㙣⬠愠㈴⠠㑋㔷⤰‬换‶‫㑡″䬨㜴ㄵⰩ戠㙣⬠愠㐴⠠㑋㔷⤲‬换‶‫㑡㰵牢ਾ䬨㜴㌵Ⱙ戠㙣⬠愠㘴⠠㑋㔷⤴‬换‶‫㑡‷䬨㜴㔵Ⱙ戠㙣⬠愠㠴⠠㑋㔷⤶‬换‶‫㑡㰹牢ਾ䬨㜴㜵Ⱙ戠㙣⬠愠〵⠠㑋㔷⤸‬换‶‫㕡‱䬨㜴㤵Ⱙ戠㙣⬠愠㈵⠠㑋㘷⤰‬换‶‫㕡㰳牢ਾ䬨㜴ㄶⰩ戠㙣⬠愠㐵⠠㑋㘷⤲‬换‶‫㕡‵䬨㜴㌶Ⱙ戠㙣⬠愠㘵⠠㑋㘷⤴‬换‶‫㕡㰷牢ਾ䬨㜴㔶Ⱙ戠㙣⬠愠㠵⠠㑋㘷⤶‬换‶‫㕡‹䬨㜴㜶Ⱙ戠㙣⬠愠〶⠠㑋㘷⤸‬换‶‫㙡㰱牢ਾ䬨㜴㤶Ⱙ戠㙣⬠愠㈶⠠㑋㜷⤰‬换‶‫㙡″䬨㜴ㄷⰩ戠㙣⬠愠㐶⠠㑋㜷⤲‬换‶‫㙡㰵牢ਾ䬨㜴㌷Ⱙ戠㙣⬠愠㘶⠠㑋㜷⤴‬换‶‫㙡‷䬨㜴㔷Ⱙ戠㙣⬠愠㠶⠠㑋㜷⤶‬换‶‫㙡㰹牢ਾ䬨㜴㜷Ⱙ戠㙣⬠愠〷⠠㑋㜷⤸‬换‷‫ㅡ⠠㑋㜷⤹‬换‷‫㉡⠠㑋㠷⤰‬换‷‫㍡戼㹲⠊㑋㠷⤱‬换‷‫㑡⠠㑋㠷⤲‬换‷‫㕡⠠㑋㠷⤳‬换‷‫㙡⠠㑋㠷⤴‬换‷‫㝡戼㹲⠊㑋㠷⤵‬换‷‫㡡⠠㑋㠷⤶‬换‷‫㥡⠠㑋㠷⤷‬换‷‫ㅡ‰䬨㜴㠸Ⱙ戠㝣⬠愠ㄱ戼㹲⠊㑋㠷⤹‬换‷‫ㅡ′䬨㜴〹Ⱙ戠㝣⬠愠㌱⠠㑋㤷⤱‬换‷‫ㅡ‴䬨㜴㈹Ⱙ戠㝣⬠愠㔱戼㹲⠊㑋㤷⤳‬换‷‫ㅡ‶䬨㜴㐹Ⱙ戠㝣⬠愠㜱⠠㑋㤷⤵‬换‷‫ㅡ‸䬨㜴㘹Ⱙ戠㝣⬠愠㤱戼㹲⠊㑋㤷⤷‬换‷‫㉡‰䬨㜴㠹Ⱙ戠㝣⬠愠ㄲ⠠㑋㤷⤹‬换‷‫㉡′䬨㠴〰Ⱙ戠㝣⬠愠㌲戼㹲⠊㑋〸⤱‬换‷‫㉡‴䬨㠴㈰Ⱙ戠㝣⬠愠㔲⠠㑋〸⤳‬换‷‫㉡‶䬨㠴㐰Ⱙ戠㝣⬠愠㜲戼㹲⠊㑋〸⤵‬换‷‫㉡‸䬨㠴㘰Ⱙ戠㝣⬠愠㤲⠠㑋〸⤷‬换‷‫㍡‰䬨㠴㠰Ⱙ戠㝣⬠愠ㄳ戼㹲⠊㑋〸⤹‬换‷‫㍡′䬨㠴〱Ⱙ戠㝣⬠愠㌳⠠㑋ㄸ⤱‬换‷‫㍡‴䬨㠴㈱Ⱙ戠㝣⬠愠㔳戼㹲⠊㑋ㄸ⤳‬换‷‫㍡‶䬨㠴㐱Ⱙ戠㝣⬠愠㜳⠠㑋ㄸ⤵‬换‷‫㍡‸䬨㠴㘱Ⱙ戠㝣⬠愠㤳戼㹲⠊㑋ㄸ⤷‬换‷‫㑡‰䬨㠴㠱Ⱙ戠㝣⬠愠ㄴ⠠㑋ㄸ⤹‬换‷‫㑡′䬨㠴〲Ⱙ戠㝣⬠愠㌴戼㹲⠊㑋㈸⤱‬换‷‫㑡‴䬨㠴㈲Ⱙ戠㝣⬠愠㔴⠠㑋㈸⤳‬换‷‫㑡‶䬨㠴㐲Ⱙ戠㝣⬠愠㜴戼㹲⠊㑋㈸⤵‬换‷‫㑡‸䬨㠴㘲Ⱙ戠㝣⬠愠㤴⠠㑋㈸⤷‬换‷‫㕡‰䬨㠴㠲Ⱙ戠㝣⬠愠ㄵ戼㹲⠊㑋㈸⤹‬换‷‫㕡′䬨㠴〳Ⱙ戠㝣⬠愠㌵⠠㑋㌸⤱‬换‷‫㕡‴䬨㠴㈳Ⱙ戠㝣⬠愠㔵戼㹲⠊㑋㌸⤳‬换‷‫㕡‶䬨㠴㐳Ⱙ戠㝣⬠愠㜵⠠㑋㌸⤵‬换‷‫㕡‸䬨㠴㘳Ⱙ戠㝣⬠愠㤵戼㹲⠊㑋㌸⤷‬换‷‫㙡‰䬨㠴㠳Ⱙ戠㝣⬠愠ㄶ⠠㑋㌸⤹‬换‷‫㙡′䬨㠴〴Ⱙ戠㝣⬠愠㌶戼㹲⠊㑋㐸⤱‬换‷‫㙡‴䬨㠴㈴Ⱙ戠㝣⬠愠㔶⠠㑋㐸⤳‬换‷‫㙡‶䬨㠴㐴Ⱙ戠㝣⬠愠㜶戼㹲⠊㑋㐸⤵‬换‷‫㙡‸䬨㠴㘴Ⱙ戠㝣⬠愠㤶⠠㑋㐸⤷‬换‷‫㝡‰䬨㠴㠴Ⱙ戠㡣⬠愠㰱牢ਾ䬨㠴㤴Ⱙ戠㡣⬠愠′䬨㠴〵Ⱙ戠㡣⬠愠″䬨㠴ㄵⰩ戠㡣⬠愠‴䬨㠴㈵Ⱙ戠㡣⬠愠㰵牢ਾ䬨㠴㌵Ⱙ戠㡣⬠愠‶䬨㠴㐵Ⱙ戠㡣⬠愠‷䬨㠴㔵Ⱙ戠㡣⬠愠‸䬨㠴㘵Ⱙ戠㡣⬠愠㰹牢ਾ䬨㠴㜵Ⱙ戠㡣⬠愠〱⠠㑋㔸⤸‬换‸‫ㅡ‱䬨㠴㤵Ⱙ戠㡣⬠愠㈱⠠㑋㘸⤰‬换‸‫ㅡ㰳牢ਾ䬨㠴ㄶⰩ戠㡣⬠愠㐱⠠㑋㘸⤲‬换‸‫ㅡ‵䬨㠴㌶Ⱙ戠㡣⬠愠㘱⠠㑋㘸⤴‬换‸‫ㅡ㰷牢ਾ䬨㠴㔶Ⱙ戠㡣⬠愠㠱⠠㑋㘸⤶‬换‸‫ㅡ‹䬨㠴㜶Ⱙ戠㡣⬠愠〲⠠㑋㘸⤸‬换‸‫㉡㰱牢ਾ䬨㠴㤶Ⱙ戠㡣⬠愠㈲⠠㑋㜸⤰‬换‸‫㉡″䬨㠴ㄷⰩ戠㡣⬠愠㐲⠠㑋㜸⤲‬换‸‫㉡㰵牢ਾ䬨㠴㌷Ⱙ戠㡣⬠愠㘲⠠㑋㜸⤴‬换‸‫㉡‷䬨㠴㔷Ⱙ戠㡣⬠愠㠲⠠㑋㜸⤶‬换‸‫㉡㰹牢ਾ䬨㠴㜷Ⱙ戠㡣⬠愠〳⠠㑋㜸⤸‬换‸‫㍡‱䬨㠴㤷Ⱙ戠㡣⬠愠㈳⠠㑋㠸⤰‬换‸‫㍡㰳牢ਾ䬨㠴ㄸⰩ戠㡣⬠愠㐳⠠㑋㠸⤲‬换‸‫㍡‵䬨㠴㌸Ⱙ戠㡣⬠愠㘳⠠㑋㠸⤴‬换‸‫㍡㰷牢ਾ䬨㠴㔸Ⱙ戠㡣⬠愠㠳⠠㑋㠸⤶‬换‸‫㍡‹䬨㠴㜸Ⱙ戠㡣⬠愠〴⠠㑋㠸⤸‬换‸‫㑡㰱牢ਾ䬨㠴㤸Ⱙ戠㡣⬠愠㈴⠠㑋㤸⤰‬换‸‫㑡″䬨㠴ㄹⰩ戠㡣⬠愠㐴⠠㑋㤸⤲‬换‸‫㑡㰵牢ਾ䬨㠴㌹Ⱙ戠㡣⬠愠㘴⠠㑋㤸⤴‬换‸‫㑡‷䬨㠴㔹Ⱙ戠㡣⬠愠㠴⠠㑋㤸⤶‬换‸‫㑡㰹牢ਾ䬨㠴㜹Ⱙ戠㡣⬠愠〵⠠㑋㤸⤸‬换‸‫㕡‱䬨㠴㤹Ⱙ戠㡣⬠愠㈵⠠㑋〹⤰‬换‸‫㕡㰳牢ਾ䬨㤴㄰Ⱙ戠㡣⬠愠㐵⠠㑋〹⤲‬换‸‫㕡‵䬨㤴㌰Ⱙ戠㡣⬠愠㘵⠠㑋〹⤴‬换‸‫㕡㰷牢ਾ䬨㤴㔰Ⱙ戠㡣⬠愠㠵⠠㑋〹⤶‬换‸‫㕡‹䬨㤴㜰Ⱙ戠㡣⬠愠〶⠠㑋〹⤸‬换‸‫㙡㰱牢ਾ䬨㤴㤰Ⱙ戠㡣⬠愠㈶⠠㑋ㄹ⤰‬换‸‫㙡″䬨㤴ㄱⰩ戠㡣⬠愠㐶⠠㑋ㄹ⤲‬换‸‫㙡㰵牢ਾ䬨㤴㌱Ⱙ戠㡣⬠愠㘶⠠㑋ㄹ⤴‬换‸‫㙡‷䬨㤴㔱Ⱙ戠㡣⬠愠㠶⠠㑋ㄹ⤶‬换‸‫㙡㰹牢ਾ䬨㤴㜱Ⱙ戠㡣⬠愠〷⠠㑋ㄹ⤸‬换‱‫㝡‱䬨㠱㐱⤲‬换‱‫㝡′䬨㠱㐱⤳‬换‱‫㝡㰳牢ਾ䬨㠱㐱⤴‬换‱‫㝡‴䬨㠱㐱⤵‬换‱‫㝡‵䬨㠱㐱⤶‬换‱‫㝡‶䬨㠱㐱⤷‬换‱‫㝡㰷牢ਾ䬨㠱㐱⤸‬换‱‫㝡‸䬨㠱㐱⤹‬换‱‫㝡‹䬨㠱㔱⤰‬换‱‫㡡‰䬨㠱㔱⤱‬换‱‫㡡㰱牢ਾ䬨㠱㔱⤲‬换‱‫㡡′䬨㠱㔱⤳‬换‱‫㡡″䬨㠱㔱⤴‬换‱‫㡡‴䬨㠱㔱⤵‬换‱‫㡡㰵牢ਾ䬨㠱㔱⤶‬换‱‫㡡‶䬨㠱㔱⤷‬换‱‫㡡‷䬨㠱㔱⤸‬换‱‫㡡‸䬨㠱㔱⤹‬换‱‫㡡㰹牢ਾ䬨㠱㘱⤰‬换‱‫㥡‰䬨㠱㘱⤱‬换‱‫㥡‱䬨㠱㘱⤲‬换‱‫㥡′䬨㠱㘱⤳‬换‱‫㥡㰳牢ਾ䬨㠱㘱⤴‬换‱‫㥡‴䬨㠱㘱⤵‬换‱‫㥡‵䬨㠱㘱⤶‬换‱‫㥡‶䬨㠱㘱⤷‬换‱‫㥡㰷牢ਾ䬨㠱㘱⤸‬换‱‫㥡‸䬨㠱㘱⤹‬换‱‫㥡‹䬨㠱㜱⤰‬换‱‫ㅡ〰⠠ㅋㄸㄷⰩ戠ㅣ⬠戼㹲愊〱‱䬨㠱㜱⤲‬换‱‫ㅡ㈰⠠ㅋㄸ㌷Ⱙ戠ㅣ⬠愠〱″䬨㠱㜱⤴‬换‱‫ㅡ㐰⠠ㅋㄸ㔷Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠ㄷ⠠ㅋㄸ㘷Ⱙ戠㉣⬠愠㈷⠠ㅋㄸ㜷Ⱙ戠㉣⬠愠㌷⠠ㅋㄸ㠷Ⱙ戠㉣⬠愠㐷⠠ㅋㄸ㤷Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠㔷⠠ㅋㄸ〸Ⱙ戠㉣⬠愠㘷⠠ㅋㄸㄸⰩ戠㉣⬠愠㜷⠠ㅋㄸ㈸Ⱙ戠㉣⬠愠㠷⠠ㅋㄸ㌸Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠㤷⠠ㅋㄸ㐸Ⱙ戠㉣⬠愠〸⠠ㅋㄸ㔸Ⱙ戠㉣⬠愠ㄸ⠠ㅋㄸ㘸Ⱙ戠㉣⬠愠㈸⠠ㅋㄸ㜸Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠㌸⠠ㅋㄸ㠸Ⱙ戠㉣⬠愠㐸⠠ㅋㄸ㤸Ⱙ戠㉣⬠愠㔸⠠ㅋㄸ〹Ⱙ戠㉣⬠愠㘸⠠ㅋㄸㄹⰩ戼㹲戊㉣⬠愠㜸⠠ㅋㄸ㈹Ⱙ戠㉣⬠愠㠸⠠ㅋㄸ㌹Ⱙ戠㉣⬠愠㤸⠠ㅋㄸ㐹Ⱙ戠㉣⬠愠〹⠠ㅋㄸ㔹Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠ㄹ⠠ㅋㄸ㘹Ⱙ戠㉣⬠愠㈹⠠ㅋㄸ㜹Ⱙ戠㉣⬠愠㌹⠠ㅋㄸ㠹Ⱙ戠㉣⬠愠㐹⠠ㅋㄸ㤹Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠㔹⠠ㅋ㈸〰Ⱙ戠㉣⬠愠㘹⠠ㅋ㈸㄰Ⱙ戠㉣⬠愠㜹⠠ㅋ㈸㈰Ⱙ戠㉣⬠愠㠹⠠ㅋ㈸㌰Ⱙ戼㹲戊㉣⬠愠㤹⠠ㅋ㈸㐰Ⱙ戠㉣⬠愠〱‰䬨㠱〲⤵‬换′‫ㅡ㄰⠠ㅋ㈸㘰Ⱙ戠㉣⬠愠〱㰲牢ਾ䬨㠱〲⤷‬换′‫ㅡ㌰⠠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