【事件の表示】
　特許第２８７０７０４号「ホモシステインアッセイ」の特許に対する特許異議の申立てについて、次のとおり決定する。
【結　論】
　訂正を認める。
　特許第２８７０７０４号の請求項１ないし３８に係る特許を維持する。
【理　由】
Ｉ．手続の経緯
　本件特許第２８７０７０４号に係る出願は、平成５年１月２２日（パリ条約による優先権主張１９９２年１月２２日、ノールウエー国；同１９９２年２月１０日、米国）を国際出願日とする出願であって、平成１１年１月８日にその特許の設定登録がなされ、その後、特許異議申立が３件なされ、取消理由通知がなされ、その指定期間内である平成１２年６月１９日に訂正請求がなされたものである。
　
II．訂正請求
１．訂正の内容
　特許請求の範囲の請求項１に係る記載、
「サンプルを、ホモシステイン変換酵素および該酵素のための、ホモシステイン以外の少なくとも１つの基質と接触させる工程、および、クロマトグラフィーで分離することなく、ホモシステイン補助基質と、該酵素によるホモシステインの酵素変換によるホモシステイン変換生成物と、から選択される標識されていないアナライトを評価する工程を含むことを特徴とする、サンプル中のホモシステインをアッセイする方法。」を、
「サンプルを、シスタチオンβシンテターゼ、メチルテトラヒドロ葉酸メチルトランスフェラーゼ、Ｓ−アデニル−ホモシステイン加水分解酵素、メチオニンシンターゼ、またはベタイン−ホモシステインメチル転移酵素からなる群から選ばれるホモシステイン変換酵素および該酵素のための、ホモシステイン以外の少なくとも１つの基質と接触させる工程、および、クロマトグラフィーで分離することなく、ホモシステイン補助基質と、該酵素によるホモシステインの酵素変換によるホモシステイン変換生成物と、から選択される標識されていないアナライトを評価する工程を含むことを特徴とする、サンプル中のホモシステインをアッセイする方法。」と訂正する。
　
２．訂正の目的の適否、新規事項の有無及び拡張・変更の存否
　上記訂正事項は、「ホモシステイン変換酵素」を「シスタチオンβシンテターゼ、メチルテトラヒドロ葉酸メチルトランスフェラーゼ、Ｓ−アデニル−ホモシステイン加水分解酵素、メチオニンシンターゼ、またはベタイン−ホモシステインメチル転移酵素からなる群から選ばれるホモシステイン変換酵素」に訂正するものであるから特許請求の範囲の減縮に該当する。
　そして、上記いずれの訂正も新規事項に該当せず、また、実質上特許請求の範囲を拡張し、または変更するものではない。
　
３．独立特許要件
　当審が通知した取消理由の概要は、請求項１乃至３２に係る発明の特許は、特許法２９条２項の規定に違反してなされたものであり、また、同法３６条に規定する要件を具備しない特許出願に対してなされたものであるというものであるところ、訂正された請求項１乃至３２に係る発明（以下、「本件発明１乃至３２」という。）は、後述の「III．１．Ｂ．判断」及び「III．２．Ｂ．判断」の項に記載のように、甲各号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえず、また、明細書に記載の不備があるともいえない。
　そして、訂正された請求項３３乃至３８に係る発明（以下、「本件発明３３乃至３８」という。）の特許、並びに、その他の特許異議申立の理由についても理由がないものであるから、本件発明１乃至３８は、特許出願の際独立して特許を受けることができるものである。
　
４．むすび
　以上のとおりであるから、本件訂正請求は、特許法１２０条の４,２項、及び同条３項で準用する１２６条２項から４項の規定に適合するので、請求のとおり当該訂正を認める。
　
III．特許異議申立
１．佐伯憲生よりの特許異議申立
　特許異議申立人 佐伯憲生は、甲第１号証乃至甲第３号証を提出し、(1)本件発明１、７，８，９，１０，１５，１６，１７，２７及び２９は、甲第１号証乃至甲第３号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたものである、或いは、(2)本件発明１、７，８，９，１０，１３，１５，１６，１７，２７及び２９の特許は、その明細書の記載が不備である、と主張している。
Ａ．甲各号証の記載内容
　甲第１号証（CLIN.CHEM.31/4,624-628(1985)）には、
「血漿中の総ホモシステイン定量　特に断らない限り、我々は常法により、リン酸カリウム緩衝液(100mmol/L,pH7.4)で血漿を４倍に希釈し、ジチオエリスリトール及び２'−デオキシコホルマイシン（最終濃度各々10mmol/L及び1μmol/L)を添加し、37℃で10分間インキュベートした。それから先に詳細に(16)に記載したように、血漿中のホモシステインはS-アデノシルホモシステインヒドラーゼ(9U/L)の存在下に［１４Ｃ］アデノシンと縮合させ、S-［１４Ｃ］アデノシルホモシステインとした。そして、過塩素酸で血漿タンパクを沈殿させた後、高速液体クロマトグラフィー（ＨＰＬＣ）(下記参照)によりS-［１４Ｃ］アデノシルホモシステインを分離し、定量した。」（624頁右欄下から23〜11行）が、
　甲第２号証（特開昭６０−３０６７９号公報）は、「Ｓ−アデノシル−Ｌ−ホモシステインハイドロラーゼの製造法」に関するものであって、
「Ｓ−アデノシル−Ｌ−ホモシステインハイドロラーゼ(以下、SHAaseと略す)は生体内における活性メチルサイクルに関係する重要な酵素であり、下記の反応に関与することが知られている。　S-アデノシル-Ｌ-ホモシステイン→(←）アデノシン＋ホモシステイン　」（１頁右下欄11〜15行）、
「かくして得られるSAHaseは前記反応式（Ｉ）の反応を触媒する酵素であり、臨床検査用試薬、研究用試薬などとして有用である。」（３頁左下欄１４〜１６行）、
「ロ）SAH加水分解反応の酵素活性
　SAHにSAHaseを作用せしめ、生じたAdRを過剰のアデノシンデアミナーゼの存在下でイノシンに変換せしめ、このときの265nmにおける吸光度の減少速度を測定する。すなわち10mMリン酸緩衝液475μl、２.５mMSAH10μl、アデノシンデアミナーゼ（SIGMA社製TypeIII）５μl、酵素液10μlを加えて25℃で反応させ、この時の265nmにおける吸光度の減少速度を測定することによりSAHの加水分解量を定量する。」（３頁右下欄19行〜４頁左上欄10行）が、
　甲第３号証（「臨床病理」32巻９号929−933頁（1984））には、
「酵素を試薬として用いる化学成分の定量を酵素的測定といい、臨床検査の分野でも1970年代以後に急速に日常検査に取り入れられるようになった。」（930頁右欄15〜17行）、
「酵素的測定法が成立するためには、(1)目的とする測定成分(基質)に対応する酵素が存在すること、(2)酵素反応の結果生じる正(生成物産生)または負(基質減少)の変化(率)を検知する検出反応系が存在することが最少限必要である。」（931頁左欄5〜9行）、及び
「単一の酵素反応だけでは変化(率)をとらえることができない場合には、複数の酵素反応を共役させて検出反応に結びつける。」（931頁左欄18〜20行）が、それぞれ記載されている。
Ｂ．判断
(1)特許法２９条２項違反について
（本件発明１について）
　本件発明１は、「臨床サンプル中のホモシステインのアッセイに関する。」（特許公報３頁６欄１６〜１７行）ものであって、「クロマトグラフィー分離は、従来技術の方法の共通の態様であり、高度に特殊で精巧な装置が必要である。この様な装置の使用は、日常的な臨床研究業務には、一般的に充分に許容されず、その結果、このようなプロセスは、典型的な臨床研究室の操作における自動化には一般的に従わない。」（同４頁７欄３７〜４２行）との従来技術における問題点を認識し、「サンプルを、ホモシステイン変換酵素、例えばＳ−アデノシル−ホモシステイン（SAH）加水分解酵素、および該酵素のための、ホモシステイン以外の少なくとも１つの基質と接触させる工程、およびクロマトグラフィーで分離することなく（即ち試薬および反応生成物を分離することなく）、ホモシステイン補助基質と、前記の酵素によるホモシステインの酵素変換によるホモシステイン変換生成物とから選択される標識されていないアナライト（・・・）を評価する（好ましくは光度測定法で）工程を含んでいる。」（同４頁８欄１〜１０行）との構成を採用することにより解決したものである。
　しかるに、甲第１号証には、血漿中の総ホモシステインの定量についての記載はあるが、これは、ホモシステイン変換生成物を高速液体クロマトグラフィーを用いて分離するものであるから、「クロマトグラフィーで分離することなく」という本件発明１とは全く別異の構成からなるものである。
　甲第２号証には、Ｓ−アデノシル−Ｌ−ホモシステインハイドロラーゼに関しての記載があり、しかも、この酵素は、「臨床検査用試薬、研究用試薬などとして有用である。」との記載もある。
　しかし、甲第２号証の「ロ）SAH加水分解反応の酵素活性」の項の記載は、「酵素活性」の測定に係るものであるから、その「SAHにSAHaseを作用せしめ」の「ＳＡＨ」即ち、「Ｓ−アデノシル−ホモシステイン」は、臨床サンプルのような血液、血漿又は尿中に存在するというよりも、それ自体単品のものであると解するのが相当である。
　そうすると、甲第２号証においては、そもそもクロマトグラフィーで分離する工程など不要であるから、甲第２号証の記載を根拠に、「クロマトグラフィーで分離することなく」という事項が、ホモシステインの定量において知られているということにはならない。
　また、甲第３号証は、酵素反応を利用し、酵素の基質の減少を評価するか、または該酵素反応の結果生じる生産物の産生の変化を評価し、化学成分を定量することが開示されているが、それ以上、本件発明１について教示するところはない。
　以上のとおりであるから、本件発明１は、甲第１号証乃至甲第３号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明７，８，９，１０，１５，１６，１７，２７，及び２９について）
  本件発明７，８，９，１０，１５，１６，１７，２７，及び２９は、本件発明１を引用したものであるから、上記本件発明１についての判断と同様の理由により甲第１号証乃至甲第３号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
(2)特許法３６条４項及び５項違反について
　特許異議申立人は、本件発明でアナライトとして使用するホモシステイン補助基質やホモシステインの酵素変換生成物について、何らの特定もなく、かつその評価方法についても、単に評価する工程を含むとあるだけで、何らの特定もない、と主張している。
　しかし、上記訂正請求にて本件発明１の「ホモシステイン変換酵素」は、「シスタチオンβシンテターゼ、メチルテトラヒドロ葉酸メチルトランスフェラーゼ、Ｓ−アデニル−ホモシステイン加水分解酵素、メチオニンシンターゼ、またはベタイン−ホモシステインメチル転移酵素からなる群から選ばれる」ものであると限定されたところ、これらは、「ホモシステイン」に作用する酵素として周知のものであるから（乙第２号証参照）、「ホモシステイン補助基質やホモシステインの酵素変換生成物」は、自ずと定まるものである。
　そして、本件明細書には、「Ｓ−アデニル−ホモシステイン加水分解酵素」と、補助基質として「アデノシン」を用いて得られる酵素変換生成物たる「Ｓ−アデニル−ホモシステイン」をアナライトとして評価することについて具体的に開示されており、この開示事項を踏まえると、「シスタチオンβシンテターゼ、メチルテトラヒドロ葉酸メチルトランスフェラーゼ、メチオニンシンターゼ、またはベタイン−ホモシステインメチル転移酵素からなる群から選ばれるホモシステイン変換酵素」を使用した場合、どのように評価するかは、当業者であれば適宜定め得る事項である。
　したがって、上記特許異議申立人の主張には理由がない。
　
２．株式会社ヤトロンよりの特許異議申立
　特許異議申立人 株式会社ヤトロンは、甲第１号証乃至甲第８号証を提出し、(1)本件発明１乃至３２は、甲第１号証乃至甲第８号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたものである、或いは、(2)本件発明１乃至８、１３，１５乃至１９，及び２７の特許は、その明細書の記載が不備である、と主張している。
Ａ．甲各号証の記載内容
　甲第１号証（BIOTECHNOLOGY AND APPLIED BIOCHEMISTRY 8,153-159）には、
「ホモシステインの簡単で特異的な酵素アッセイが記載されている。この方法は、触媒のS-アデノシルホモシステイン加水分解酵素(EC3.3.1.1)によるアデノシンおよびホモシステインからのS-アデノシルホモシステインの生成、その後の高速液体クロマトグラフィーによる分離に基づく。人の血液、血清及び尿並びに濾紙から抽出されたそれらのものについての結果は、慣用のアミノ酸分析機を用いる測定により得られたものと良好な相関性を示し、それはこの方法がホモシスチン尿症についての新生児のスクリーニングに有用であることを証明する。」（153頁の要約）が記載され、
  甲第２号証（赤堀ら編集「酵素ハンドブック」(1982.12.1.朝倉書店発行）529,605-606,338頁）には、「3.3.1.1 Adenosylhomocysteinase」、「3.5.4.4 Adenosine deaminase」、及び「2.7.1.20 Adenosine 5'-phosphtransferase」の各項には、各酵素について記載されおり、
　甲第３号証（特開昭５８−１１８５７号公報）は、「アデノシンの定量」に係るもので、
「試料中のアデノシン含量をラジオイムノアツセイにより定量する方法において；(1)液体試料およびアデノシン標準溶液にアシル化試薬を添加反応させてアデノシンの２’位水酸基および３’位水酸基をアシル化し、(2)該アシル化反応終了液に緩衝液を加えて希釈した後、(イ)これらに、(ロ)規定量の放射性元素標識２’、３’−ジアシルアデノシンと、(ハ)アデノシンの２’位水酸基および３’位水酸基と担体蛋白とをジカルボン酸残基を介して結合させてなる抗原によって得られた抗アデノシン抗体の既定量とを混合して抗原抗体反応を行わせ、(3)次いで反応液中の遊離の放射性元素標識アデノシンと、抗アデノシン抗体に結合した放射性元素標識アデノシンを分離し、いずれかの放射能量を測定することにより試料中のアデノシン含量を算出することを特徴とするアデノシンの定量法。」（特許請求の範囲の項）が記載され、
　甲第４号証（「酵素分析法−その原理と応用」（1977.9.1.講談社）1-7,44-46頁）には、
「そもそも構造や性質の類似した化合物が混合している場合に、対象とする特定の化合物の存在を確認（定性分析）し、あるいはその含量を測定（定量分析）するためには、通常、次の手段のいずれかが採用される。
１）その対象化合物のみが有し、共存するほかの化合物のもっていない特徴的な性質に着目して調べる。
２）共存するほかの化合物から対象化合物を分離したのち、その有する性質の１つ（もちろん２つ以上でも良い）に着目して調べる。」（５頁１０〜１６行）が記載され、
　甲第５号証（「生化学辞典第２版」（1990.11.22.東京化学同人発行）139,845,1010,1359頁）には、「イムノアッセイ」、「沈降阻止反応」、「ハプテン」、「ハプテン阻止テスト」、及び「モノクローナル抗体」についての記載があり、
  甲第６号証（「Ray Edwards イムノアッセイ入門」（1989.4.24.南山堂発行）84,100-1-1,115-116,137,171）には、「エンザイムイムノアッセイ」、「偏光蛍光イムノアッセイ」、「発光反応」、及び「散乱光イムノアッセイ」についての記載があり、
　甲第７号証（「METABOLISM」Vol.37.No.2,175-178(1988.2.)）には、「血漿サンプルを除タンパクする前に、還元剤として、ジチオスレイトールを用いたので、ジスルフィド結合が還元され、遊離およびタンパク結合ホモシステイン並びにシステインの合計量を関連する血漿アミノ酸と共に測定することができた。」ことが記載され、
  甲第８号証（「蛋白質 核酸 酵素 別冊No.31 酵素免疫測定法」（1987.9.10.共立出版発行）54-56頁）には、
「一方、酵素サイクリング法をＥＩＡに導入し、吸光度法で高感度で迅速にＴＳＨを測定している例がある。その原理を図２に示す。すなわち第１モノクローン抗体を固相化し、さらに第２のモノクローン抗体−アルカリホスファターゼ結合体によりサンドイッチにするＥＩＡ法で、固相に結合した酵素の基質としてＮＡＤＰ＋を加え、酵素作用により生成したＮＡＤ＋はエタノールとアルコ−ル脱水素酵素の添加によりＮＡＤＨに変わり、さらにＮＡＤＨはテトラゾリウム塩（ＩＮＴ−Ｖｉｏｌｅｔ）を還元してホルマザン型色素とＮＡＤ＋を再生成する酸化還元サイクルによる方法である。」が記載されている。
Ｂ．判断
(1)特許法２９条２項違反について
（本件発明１、７及び２７について）
　甲第１号証は、「ホモシステインの酵素アッセイ」に関するものであるが、この方法は高速液体クロマトグラフィーによる分離を伴うもので、本件発明１とは、別異のホモシステインアッセイに関するものである。
　甲第４号証には、定量分析方法として、「１）その対象化合物のみが有し、共存するほかの化合物のもっていない特徴的な性質に着目して調べる。２）共存するほかの化合物から対象化合物を分離したのち、その有する性質の１つに着目して調べる。」ことが記載されている。
　しかし、従来のホモシステインアッセイでは、クロマトグラフィーによる分離工程が必須であるという技術常識を踏まえると、甲第４号証に、「クロマトグラフィーで分離することのない」方法に相当する、１）と、「クロマトグラフィーで分離する」方法に相当する、２）の２種類の方法が開示されているとしても、２）の方法に代えて、１）の方法を選択することは、当業者にとって容易に想到し得ることではない。
　そうすると、本件発明１は、甲第１号証及び甲第４号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
　本件発明７及び２７は、本件発明１を引用したものであるから、上記本件発明１についての判断と同様の理由により甲第１号証及び甲第４号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明２乃至６，８及び１３について）
　甲第５号証には、「イムノアッセイ」、「沈降阻止反応」、「ハプテン」、「ハプテン阻止テスト」及び「モノクローナル抗体」についての記載があるが、ホモシステインアッセイにおいて、クロマトグラフィーで分離しないことを教示する記載は全くない。
　そうすると、本件発明２乃至６，８及び１３は、甲第１号証，甲第４号証及び甲第５号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明９）
　甲第２号証には、「3.3.1.1 Adenosylhomocysteinase」の表題下、Ｓ−アデニル−ホモシステイン加水分解酵素についての記載が、また、甲第３号証には、「アデノシンの定量」についての記載があるが、いずれの甲号証にも、「クロマトグラフィーで分離することなく」ということを教示するところはない。
　そうすると、本件発明９は、甲第１号証乃至甲第９号証に記載された発明から当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明１０乃至１２，１４，２６及び３２について）
　甲第２号証の、「3.5.4.4 Adenosine deaminase」及び「2.7.1.20 Adenosine 5'-phosphtransferase」の項には、それぞれアデノシン脱アミノ酵素及びアデノシンキナーゼを用いるアデノシンの評価法について記載されているものの、ホモシステインアッセイにおいて、「クロマトグラフィーで分離することなく」実施することについて言及しているところはない。
　そうすると、本件発明１０乃至１２，１４，２６及び３２は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証及び甲第５号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明１５乃至１７について）
　甲第７号証には、血漿サンプルをジスルフィド結合開裂還元剤により前処理することが記載されているが、本件発明１５乃至１７について、これ以上の事項を示唆するところはない。
　そうすると、本件発明１５乃至１７は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証，甲第５号証及び甲第７号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明１８乃至２０について）
　甲第６号証には、免疫複合体の測定を濁度測定または比濁測定で行うことが記載されているが、「クロマトグラフィーで分離することなく」という事項について教示するところはない。
　そうすると、本件発明１８乃至２０は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証，甲第５号証、甲第６号証及び甲第７号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明２１乃至２４について）
　本件発明２１乃至２４は、本件発明１を引用するものであり、しかも甲各号証には、これらの発明を示唆する記載がないので、本件発明２１乃至２４は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証，甲第６号証及び甲第７号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明２５について）
　甲第８号証には、抗体と結合した標識された化合物の標識を反応させて光学的に評価される発色団を発生させる旨の記載があるものの、「クロマトグラフィーで分離することなく」という事項について教示するところはない。
　そうすると、本件発明２５は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証乃至甲第６号証及び甲第８号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
（本件発明２８乃至３１について）
  本件発明２８及び２９は、本件発明２７を引用するものであり、しかも甲各号証には、これらの発明を示唆する記載がないので、本件発明２８及び２９は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証，甲第５号証及び甲第６号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
　また、本件発明３０及び３１は、本件発明２７を引用するものであり、しかも甲各号証には、これらの発明を示唆する記載がないので、本件発明３０は、甲第１号証，甲第２号証，甲第４号証及び甲第６号証、並びに本件発明３１は、甲第１号証乃至甲第４号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
　
(2)特許法３６条４項及び５項違反について　   
　特許異議申立人は、特許請求の範囲には、ホモシステイン変換酵素及びホモシステイン以外の少なくとも一つの基質について何ら具体的な限定がなく、また、発明の詳細な説明には、ホモシステインの変換反応に関連する他の酵素が用い得ることが記載されているものの、どのような反応であるのか等、具体的説明がない、と主張している。
　１．Ｂ．(2)と同じ。
　
３．東洋紡績株式会社よりの特許異議申立
　特許異議申立人 東洋紡績株式会社は、甲第１号証及び甲第２号証を提出し、(1)本件発明１、１３，１６及び１７は、甲第１号証及び甲第２号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたものである、或いは、(2)本件発明１乃至３８の特許は、その明細書の記載が不備である、と主張している。
Ａ．甲各号証の記載内容
　甲第１号証（Analytical Biochemistry 199巻、112〜118頁）には、
「Ｎ５−メチルテトラヒドロ葉酸−ホモシステインメチル転移酵素（メチオニン合成酵素、EC2.1.1.13）は、還元系の存在下において、ホモシステインのメチオニンへの変換を触媒する。Ｎ５−メチルテトラヒドロ葉酸は、この反応において、メチル供与体としての役割をしている。酵素アッセイは、記述するように、o-フタルジアルデヒド（OPA）誘導体化及び逆相液体クロマトグラフィによるメチオニンの定量に基づいている。」（112頁左欄1〜9行）が、
　甲第２号証（日本生化学会編「生化学実験講座１１　アミノ酸代謝と生体アミン（上）」（１９７６年１０月２８日東京化学同人発行５２〜５３頁）には、
「メチオニンとニトロプルシド（・・・）をアルカリ性で反応させた後、酸性にすると赤色に呈色する。しかしアセトンやクレアチニンなどでも呈色するので、ニトリプルシドに代わってペンタシアノアンミン鉄（III）酸ナトリウム（・・・）を用いる方法が報告された。　【実施法】試料（メチオニン４μmol以下）１mlに０．２％Na2Fe(CN)5NH3水溶液２mlを加え、１分後に氷酢酸０．２mlを加える。ただちに１０％亜硝酸ナトリウムを混合してよく振りまぜ、３０分後に５１５nmで測定する。」が、それぞれ記載されている。
Ｂ．判断
(1)特許法２９条２項違反について
　甲第１号証には、「メチオニン合成酵素は、ホモシステインのメチオニンへの変換を触媒すること」、並びに「酵素アッセイは、o-フタルジアルデヒド（OPA）誘導体化及び逆相液体クロマトグラフィによるメチオニンの定量に基づいていること」についての開示はあるものの、これは、クロマトグラフィーによる処理を伴うものであるから、「クロマトグラフィーで分離することなく」ことを特徴とする本件発明１，１３，１６及び１７とは、全く別異の構成に係るものである。
　また、甲第２号証は、ホモシステイン変換酵素による生成物に相当するメチオニンを発色させ定量することが記載されているだけであって、それ以上、本件発明１，１３，１６及び１７について示唆するところはない。
　そして、本件発明１，１３，１６及び１７は、各請求項に記載の構成を採用することにより、本件明細書に記載の所期の効果を奏するものである。
　してみれば、本件発明１，１３，１６及び１７は、甲第１号証及び甲第２号証に記載された発明に基づき当業者が容易に発明をすることができたとはいえない。
(2)特許法３６条４項違反について
　特許異議申立人は、請求項１の記載は、「アナライトを評価する工程」という用語の解釈を曖昧なものにしており、本件発明を明確に把握することができない、と主張している。
　しかし、本件明細書には、「本発明のアッセイには、アナライトを評価するために、酵素的技術または免疫学的技術の何れもが好都合に使用される。一つの好まし酵素的技術において、アナライトを、もう１つの酵素（このアナライトは、このもう１つの酵素のための基質であり、かつ、補助基質であるか、またはアナライトの酵素変換反応の直接的もしくは間接的反応生成物の何れかである）と接触させ、これによって、もう１つの酵素が評価される。好ましい免疫学的技術において、アナライトはアナライトともう１つのハプテン（例えばポリハプテンまたはアナライトの標識された類似体）とにより抗体に競合的に結合させること、および結合したハプテンまたは結合しなかったハプテンを評価することを含む操作を用いて評価される。」（特許公報４頁８欄３８〜５０行）との記載をはじめ、「アナライトを評価する工程」について開示しているところがあり、しかも、「Ｓ−アデニル−ホモシステイン加水分解酵素」と、補助基質として「アデノシン」を用いて得られる酵素変換生成物たる「Ｓ−アデニル−ホモシステイン」をアナライトとして評価することについて具体的に開示されているから、上記特許異議申立人の主張は失当である。
　
４．まとめ
　以上のとおりであるから、特許異議申立の理由及び証拠によっては、本件発明１乃至３８についての特許を取り消すことはできない。
　また他に本件発明１乃至３８についての特許を取り消すべき理由を発見しない。
　よって、結論のとおり決定する。
【異議決定日】
平成１２年８月２１日（２０００．８．２１）