(57)【要約】      （修正有）【課題】複数の免疫不全ウイルス株に対して及び／又は異なるＭＨＣ（ＨＬＡ）を発現する複数の個体において、ＣＴＬ免疫反応を誘発可能なポリペプチドの提供。【解決手段】１００個以下のアミノ酸を有し、特定の配列と少なくとも６０％の相同性を有する配列を１個以上含むか、またはそのエピトープに含まれる任意の部分配列と少なくとも６０％の相同性を有する７個以上のアミノ酸を有するエピトープを２個以上含むポリペプチドであって、該ポリペプチドが主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）対立遺伝子を発現している脊椎動物において免疫原性を有し、該ポリペプチドが完全なＨＩＶタンパク質ではない、ポリペプチド。【選択図】なし【特許請求の範囲】
【請求項１】
１００個以下のアミノ酸残基を有するポリペプチドであって、該ポリペプチドが、
配列番号２のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチドであるか、
配列番号２と少なくとも９５％の相同性を有するアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチドであるか、または
７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号２と少なくとも９５％の相同性を有するエピトープを１個以上含むポリペプチドであって、
該ポリペプチドが主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）対立遺伝子を発現している脊椎動物において免疫原性を有し、
該ポリペプチドが、細胞障害性Ｔリンパ球（ＣＴＬ）エピトープ、ＣＤ８陽性Ｔ細胞エピトープ及び／またはＣＤ４陽性Ｔ細胞エピトープを含むポリペプチド。
【請求項２】
２個、３個、４個、５個またはそれを超える数のエピトープを含む、請求項１に記載のポリペプチド。
【請求項３】
配列番号２のアミノ酸配列の中のエピトープがあることによって免疫原性を有する、請求項１から２のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項４】
ＨＩＶ株に対する免疫原性を有する、請求項１から３のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項５】
複数のＨＩＶ株に対する免疫原性を有する、請求項４に記載のポリペプチド。
【請求項６】
前記エピトープが、８個、９個、１０個、または１１個もしくはそれを超える数のアミノ酸残基を含む、請求項１から５のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項７】
８個〜５０個のアミノ酸残基、８個〜４５個のアミノ酸残基、１５個〜４５個のアミノ酸残基、２０個〜４５個のアミノ酸残基、２５個〜４５個のアミノ酸残基、または１５個〜３５個のアミノ酸残基を含む、請求項１から６のいずれかに記載のポリペプチド。
【請求項８】
２個以上のポリペプチドを含み、前記２個以上のポリペプチドが請求項１から７のいずれかに規定するポリペプチドを１個以上含む免疫原性多エピトープポリペプチド。
【請求項９】
更に、７個〜１００個のアミノ酸残基を有する１個以上のポリペプチドを含み、前記１個以上のポリペプチドが、
配列番号３または配列番号４のアミノ酸配列を含むポリペプチドであるか、
配列番号３または配列番号４と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドであるか、または
７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号３または配列番号４と９５％以上の相同性を有するエピトープを１個以上含むポリペプチドである請求項８に記載の免疫原性多エピトープポリペプチド。
【請求項１０】
前記１個以上のポリペプチドが、８個〜５０個のアミノ酸残基、８個〜４５個のアミノ酸残基、１５個〜４５個のアミノ酸残基、２０個〜４５個のアミノ酸残基、２５個〜４５個のアミノ酸残基、または１５個〜３５個のアミノ酸残基の長さを有する請求項９に記載の免疫原性多エピトープポリペプチド。
【請求項１１】
請求項１から１０のいずれかに規定するポリペプチドを１個以上含むポリペプチド組成物。
【請求項１２】
更に、７個〜１００個のアミノ酸残基を有する１個以上のポリペプチドを含み、前記１個以上のポリペプチドが、
配列番号３または配列番号４のアミノ酸配列を含むポリペプチドであるか、
配列番号３または配列番号４と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドであるか、または
７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号３または配列番号４と９５％以上の相同性を有するエピトープを１個以上含むポリペプチドである請求項１１に記載のポリペプチド組成物。
【請求項１３】
前記１個以上のポリペプチドが、細胞障害性Ｔリンパ球（ＣＴＬ）エピトープ、ＣＤ８陽性Ｔ細胞エピトープ及び／またはＣＤ４陽性Ｔ細胞エピトープを含む、請求項１２に記載のポリペプチド組成物。
【請求項１４】
前記１個以上のポリペプチドが、２個、３個、４個、５個またはそれを超える数のエピトープを含む、請求項１２から１３のいずれかに記載のポリペプチド組成物。
【請求項１５】
前記エピトープが、８個、９個、１０個、または１１個もしくはそれを超える数のアミノ酸残基を含む、請求項１２から１４のいずれかに記載のポリペプチド組成物。
【請求項１６】
前記１個以上のポリペプチドが、８個〜５０個のアミノ酸残基、８個〜４５個のアミノ酸残基、１５個〜４５個のアミノ酸残基、２０個〜４５個のアミノ酸残基、２５個〜４５個のアミノ酸残基、または１５個〜３５個のアミノ酸残基の長さを有する請求項１２から１５のいずれかに記載のポリペプチド組成物。
【請求項１７】
ＨＩＶ株に対する免疫原性を有する、請求項１２から１６のいずれかに記載のポリペプチド組成物。
【請求項１８】
複数のＨＩＶ株に対する免疫原性を有する、請求項１７に記載のポリペプチド組成物。
【請求項１９】
下記（ｉ）、（ｉｉ）、及び（ｉｉｉ）のポリペプチドを含む請求項１２から１８のいずれかに記載のポリペプチド組成物：
（ｉ）配列番号２のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチドか、配列番号２と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドか、または７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号２の部分アミノ酸配列と９５％の相同性を有するエピトープを１個以上含むポリペプチド、
（ｉｉ）配列番号３のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチドか、配列番号３と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドか、または７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号３の部分アミノ酸配列と９５％の相同性を有するエピトープを１個以上含むポリペプチド、
（ｉｉｉ）配列番号４のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチドか、配列番号４と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチドか、または７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号４の部分アミノ酸配列と９５％の相同性を有するエピトープを１個以上含むポリペプチド。
【請求項２０】
下記（ｉ）、（ｉｉ）、及び（ｉｉｉ）のポリペプチドを含む請求項１９に記載のポリペプチド組成物：
（ｉ）配列番号２のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチド、または配列番号２と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド、
（ｉｉ）配列番号３のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチド、または配列番号３と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド、
（ｉｉｉ）配列番号４のアミノ酸配列を１個以上含むポリペプチド、または配列番号４と９５％以上の相同性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド。
【請求項２１】
配列番号２から４のアミノ酸配列を有するポリペプチドが全て存在する、請求項２０に記載のポリペプチド組成物。
【請求項２２】
医療において使用するための、請求項１から１０のいずれかに規定するポリペプチド、または請求項１１から２１のいずれかに規定するポリペプチド組成物。
【請求項２３】
２個以上のエピトープを組み合わせてポリペプチドを形成する過程を含む、請求項１から１０のいずれかに規定のポリペプチドを生成する方法。
【請求項２４】
担体と請求項１から１０のいずれかに規定のポリペプチドを含むポリペプチド構成物（ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ  ｃｏｎｓｔｒｕｃｔ）。
【請求項２５】
前記担体がアジュバント及び／または賦形剤を含む、請求項２４に記載のポリペプチド構成物。
【請求項２６】
２個以上のエピトープ及び／またはポリペプチドを前記担体と組み合わせる過程を含む、請求項２４に規定のポリペプチド構成物を生成する方法。
【請求項２７】
前記担体がアジュバント及び／または賦形剤を含む、請求項２６に記載のポリペプチド構成物を生成する方法。
【請求項２８】
請求項１から１０のいずれかに規定のポリペプチドまたは請求項１１から２１のいずれかに規定のポリペプチド組成物、および適切な賦形剤及び／またはアジュバントを含む、ＨＩＶに対抗する薬剤またはワクチン組成物。
【請求項２９】
請求項２４または２５に規定のポリペプチド構成物及び随意に適切な賦形剤及び／またはアジュバントを含む、ＨＩＶに対抗する薬剤またはワクチン組成物。
【請求項３０】
請求項１から１０のいずれかに規定のポリペプチドと適切な賦形剤及び／またはアジュバントを混合する過程を含む、請求項２８または２９に規定の薬剤またはワクチン組成物を生成する方法。
【請求項３１】
ＨＩＶに対する処置または予防に有効である薬剤またはワクチンの製造における、請求項１から１０のいずれかに規定のポリペプチド、請求項１１から２１のいずれかに規定のポリペプチド組成物、請求項２４または２５に規定のポリペプチド構成物、または請求項２８または２９に規定の薬剤またはワクチン組成物の使用。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、ペプチド配列、該ペプチド配列を含む組成物、及び特に免疫不全ウイルスワクチン、例えば後天性免疫不全症候群（ＡＩＤＳ）に対しても有用であり得るヒト免疫不全ウイルス（ＨＩＶ）及び／または他の免疫不全ウイルスに対するワクチンなどに関する。前記ワクチンは、前記ペプチド配列及び前記組成物を含む。本発明は、前記ペプチド配列及び組成物の使用にも関する。本発明は特に、既存のウイルス並びに既存のウイルスから突然変異してできる将来のウイルス（例えば、既存のＨＩＶ株の突然変異型など）を含む、複数のウイルス株に対して防護を与えるワクチンに関する。
【背景技術】
【０００２】
疾病に対する防御は全ての動物の生存にとって重要であり、この目的のために用いられる防御機構が動物の免疫システムである。免疫システムの理解は、それゆえ、ヒトに及び同様に動物に対する新たなより洗練された処置の開発を理解するための鍵となる。
【０００３】
免疫システムの作動機構は、長年にわたって研究されている。このシステムは、多数の細胞タイプ及び様々な分子から構成され、これらはシステムを非常に複雑にしている。長年の研究にもかかわらず、免疫システム成分の全範囲及び成分間の相互作用は、不完全にしか理解されていない。
【０００４】
何年も前には、ある特定の疾病から回復した人は、その疾病に対する将来のある種の防護を獲得しえるが、この人がまだ罹患していない疾病に対してはそのような防護は獲得し得ないとされていた。この免疫システムの基本的な様相は、当時は、ある種の病原体に一旦さらされると免疫システムはその病原体に対するある種の「記憶」を獲得し、この「記憶」はその疾病に特異的であるというように理解されていた。
【０００５】
次第に、病原体のより無害な変異体への暴露が、より有害な変異体に対する防護を誘発し得ることが知られるようになってきた（例えば、牛痘に対する暴露が天然痘に対する防護を誘発し、不活化炭そ菌への暴露が生菌の炭そ菌への防護を誘発するなど）。このようにして、疾病に対する予防接種の考えが生じてきた。
【０００６】
現在、免疫システムは、先天性免疫及び適応免疫の少なくとも２つの区分を有することが知られている。先天性免疫システムは、病原体がシステムに侵入する前で、十分に機能しているが、適応免疫システムの機能は、病原体がシステムに侵入した後で開始される。適応免疫システムは、病原体がシステムに侵入すると、その病原体に特異的な攻撃を開始する。先天性免疫システムは、例えば病原体などの異物を（名前が示すように）「食する」またはのみ込むマクロファージなどの食細胞を含む多数の成分で構成されている。
【０００７】
本発明は、独占的にではないが概して適応免疫システムに関し、特にことわりがなければ、本明細書中で使用される「免疫システム」という用語は適応免疫システムを指す。
【０００８】
免疫システムがどのようにして機能するかについてより十分に理解するためには、免疫システムの個々の成分の役割を注意深く考慮しなければならない。適応免疫システムに関しては、病原体に対する免疫は、免疫システムの最も普通な細胞タイプを構成するリンパ球の作用によって与えられることがよく知られている。リンパ球には、Ｂリンパ球とＴリンパ球の２種がある。これらは、一般に、それぞれＢ細胞及びＴ細胞と言われる。
【０００９】
Ｂ細胞は、形質細胞へと発達することができ、形質細胞は抗体を作る。抗体は、動物の免疫システムの非常に重要な成分である。抗体は、侵入病原体のある種の識別特性部位（病原体の抗原―ここで抗原とは免疫システムによって認識されるあらゆる外来物質と定義される）に対して反応して生成され、そして普通、その病原体に特異的である。しかし、もし２種の病原体が非常に類似しているか、少なくとも同一の抗原を含有するとき、そのときは一方の病原体に対して生成された抗体は、上記にかかわらず、もう一方の病原体に対しても有効であり得る（抗体が「交差反応」し得る）。これは、なぜ牛痘の接種が天然痘に対する防護を与え得るのかの説明となる。抗体は、病原体全体ではなく、病原体の抗原分子の小部分しか「認識」しないことを理解することは重要である。これらの小部分は、エピトープと名づけられる。
【００１０】
Ｔ細胞は抗体を有さないし、または生成もしない。その代り、Ｔ細胞は、主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）（またはヒトの場合、ヒト白血球抗原（ＨＬＡ））と複合化した外来抗原の断片（即ちエピトープ）を、ＴＣＲ（Ｔ細胞受容体）として知られる分化した受容体を介して、認識する。Ｔ細胞は、制御的機能かまたはエフェクター機能かを有し得る部分集合に分けることができる。エフェクター細胞は、外来物質の除去の「効果を果たす」のに関与する。例えば、細胞障害性Ｔリンパ球（ＣＴＬ）は、腫瘍細胞などの他の好ましくない細胞種と同様に、感染された細胞を殺すことのできるエフェクター細胞である。他方で、制御Ｔ細胞は、エフェクターＴ細胞及びＢ細胞がより効果を発揮するのを促進する役割を果たす。この機能のために、これらの制御Ｔ細胞はしばしば「ヘルパー」Ｔ細胞と呼ばれる。「サプレッサー」Ｔ細胞と呼ばれる、他の制御Ｔ細胞は、免疫反応を抑制すると考えられるが、これについては「ヘルパー」Ｔ細胞ほどよくは理解されていない。制御Ｔ細胞は、先天性免疫システムの成分とも相互作用し得、それらの活性を高める。
【００１１】
正常健康個体では、免疫反応が始動させられるまで、免疫システムのリンパ球は、不活性な「休止」状態にとどまる。免疫反応が必要となると、リンパ球は活性化され、増殖し、そして指定された機能を実行し始める。例えば、その表面にＭＨＣ分子と複合化した侵入病原体のエピトープを認識するＴＣＲを有するあらゆる休止Ｔ細胞が活性化され、増殖し（これはクローン性増殖と呼ばれる）、そして結果として生じた子孫細胞が侵入生物と戦うのに必要な前もって決められたエフェクター機能を活発に実行し始める。
【００１２】
免疫反応が終了すると（即ち、病原体及び／または感染細胞が除去されると）、リンパ球は再度休止状態に戻る。この休止状態は、しかし、最初の不活性な休止状態と同等ではない。一度活性化されたが休止状態にあるリンパ球は、後の同じかまたは密接に関連する病原体による感染に反応して、迅速に戦力として採用され、そして増殖するよう誘起され得る。
【００１３】
一度活性化されたが休止状態にあるリンパ球が、侵入病原体との２度目の接触の後で、より迅速により強力な反応を示すこの能力は、免疫システムに効果的に「記憶」を提供している。この免疫システムの記憶の利用は、全ての長期免疫予防薬（例えばワクチンなど）の基礎となっており、依然として非常に長期の免疫治療薬の開発の目標である。
【００１４】
細胞が、動物の複雑なシステム内でそれらの機能を達成するためには、細胞はそれらの表面に「受容体」を有する必要がある。これらの受容体は、活性化、増殖、および他の細胞または基質への付着などの様々な最も重要な過程を制御する特異的物質を「認識」可能である。例えば、免疫システムの場合では、Ｔ細胞及びＢ細胞上の受容体は、これらの細胞に抗原を認識させるばかりでなく、これらの細胞を相互作用させ、それゆえこれらの細胞の活動を調整する。このような受容体がなければ、細胞はコミュニケーションの最も重要な手段を欠き、多細胞生物の免疫システムにとって不可欠である協力した効果的な活動をすることができないであろう。
【００１５】
環境中に存在する広範囲の病原体を特異的に認識し対処することを可能とするために、免疫システムはリンパ球上で機能する２種の高度に可変の抗原受容体を発達させた。即ち、Ｂ細胞の抗体及びＴ細胞のＴ細胞受容体またはＴＣＲである。
【００１６】
生体内には非常に多くの異なる可能な抗原受容体が存在し、免疫システムが多様な侵入病原体を認識するのを可能にしている。実際、１個体におよそ１０１２個の異なるＢ細胞及びＴ細胞受容体が存在する。個々のＢ細胞はそれぞれ１種の受容体のみ有しており、これで特定の病原体に対処するので、その病原体の抗原に「最も適合した」受容体を有するＢ細胞が選択されなければならない。この過程は、「クローン選択」と呼ばれる。理論上は、病原体の示す抗原／エピトープの数及びこれらの抗原／エピトープに対する様々な選択されたＢ細胞の特異性に依存して、単一クローンのみが反応するか（モノクローナル反応）、数種のクローンか（オリゴクローナル反応）、または多数のクローン（ポリクローナル反応）が反応し得る。
【００１７】
Ｂ細胞及びＴ細胞が認識できる抗原の種類には大きな違いがある。知られている限り、Ｂリンパ球の表面上の受容体（即ち抗体）のみが、ウイルス及び細菌上のタンパク質、または体液中に溶解している外来分子などの抗原を直接認識可能である。Ｂ細胞が活性化され形質細胞に発達した場合、Ｂ細胞からの抗体は可溶型としても生成され得る。抗体は、イムノグロブリン（Ｉｇと略記する）とも呼ばれる。一方、Ｔ細胞受容体は、生体の細胞表面の、Ｔ細胞エピトープとしても知られる、短いペプチドのみを認識する。これらのＴ細胞エピトープは、自己（即ち自然発生の生体タンパク質）かまたは非自己（即ち、生体に感染した外来生物に由来するタンパク質）のより大きなタンパク質の分解によって生成される。外来タンパク質に由来するペプチドのみ、即ち抗原のみが、通常は生体内の免疫反応を誘発できる。一旦生成すると、これらのエピトープは、特別な種類の分子であるＭＨＣ（主要組織適合遺伝子複合体）に結合し、そしてこの結果生じた複合体は次に、細胞表面に呈示され、Ｔ細胞受容体と結合する。
【００１８】
免疫反応が破壊的性質を有するため、この反応は外来病原体に対してのみ作用し、生体の自身の細胞またはタンパク質に対しては作用しないようにしなければならないことは、明確にすべき点である。このように、免疫システムは、「自己」及び「非自己」を区別する必要がある。自己に対して反応するリンパ球のクローンも生成されるが、自己に対するいかなる反応も引き起こす前に、これらのクローンは除去されるという説が提案されている。この過程は「クローン除去」（ｃｌｏｎａｌ  ｄｅｌｅｔｉｏｎ）と名付けられている。いずれの自己に反応するリンパ球も保持され得るが、「スイッチを切られた」状態でのみ保持されるという説も提案されている。この機構は、クローン・アネルギー（ｃｌｏｎａｌ  ａｎｅｒｇｙ）と名付けられている。考えられる過程が何であれ、胸腺などのリンパ系組織に、非自己に対してのみ反応するＴリンパ球のプールの中から自己に対して反応する個々のＴ細胞クローンを識別させる正確な基礎となる機構が何かについては依然として不明確なままである。本発明者らは、今自己／非自己識別の機構をより十分に調査した結果、本発明の開発に至った。本発明者らは、今や、大きなタンパク質内の免疫原性ペプチド配列のより迅速な同定を可能にする、ペプチドなどの物質の免疫原性予測手法を確立した。
【００１９】
主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）が動物の免疫システムにおいて鍵となる役割を果たしていることが何年も前から知られてきた。ＭＨＣ分子は、既に上で論じたように、Ｔ細胞が抗原を認識するのを可能にする。ＭＨＣ分子には、クラスＩ、クラスＩＩ、およびクラスＩＩＩの３つの一般的な型がある。クラスＩ及びクラスＩＩのＭＨＣ分子は細胞表面に存在する糖タンパク質であり、クラスＩＩＩは通常可溶分子で細胞内部に存在する。ＭＨＣ分子には、非常に多数の異なる型が存在する。例えば、ヒトでは（ヒトではＭＨＣはヒト白血球抗原（ＨＬＡ）と呼ばれる）ＭＨＣ分子をコードする遺伝子の互いに異なる対立遺伝子が数百あり、ヒト個体群には多くの異なる型のＨＬＡが存在することを意味している。違う動物種のＭＨＣは、マウスのＭＨＣがＨ−２、ラットがＲＴ１、そしてウサギがＲＬＡというふうに、一般的に違う規約に従い名付けられている。個体において異なるＭＨＣ分子をコードする異なる遺伝子領域は、通常個別に名付けられ、例えばヒトでは、ＨＬＡ−Ａ、ＨＬＡ−Ｃなどである。
【００２０】
免疫システムに抗原のエピトープを提示するのはＭＨＣ分子なので、ＭＨＣ分子は重要な免疫システム分子である。例えば、Ｔ細胞が特定の病原体に反応するとすると、病原体は、細胞表面でＭＨＣ分子に結合し得そしてそれゆえＭＨＣ−ペプチド複合体に結合するＴ細胞と相互作用し得る少なくとも１つのエピトープ（タンパク質のペプチド部分など）を有する少なくとも１つの抗原（タンパク質など）を有さなくてはならない。このように、免疫反応は、ＭＨＣがエピトープに結合する能力に依存している。ＭＨＣが結合するエピトープがないか、ＭＨＣ−ペプチド複合体に結合するＴ細胞がない場合、免疫反応は起こらない。
【００２１】
「自己」タンパク質に関しては、しかし、数個のエピトープのうち１つがＭＨＣ分子に結合することができ、それゆえ潜在的に免疫反応を誘発し得る。これらの場合、自己に反応するリンパ球クローンが除去されるかまたはそのリンパ球のスイッチが切られるように、特異的「信号」が発せられなければならない。
【００２２】
上記したように、自己ペプチド及び外来（即ち非自己）ペプチドの両方がＭＨＣ分子に結合できるので、免疫学の分野においては、様々なペプチドのＭＨＣ分子への結合について、特別に精密な調査が行われている。多くの調査は、ある種のＭＨＣ（特にＨＬＡ及びＨ−２）の型とペプチド配列との間の結合力を計算しまたは予測しようと求め、免疫反応またはその欠如（即ち自己と外来を識別するために必要な「信号」）を説明しようと試みている。これらの調査の例は、非特許文献１〜２２を見よ。
【００２３】
概して、従来技術では、ペプチドと特定のＭＨＣ分子の既知の結合環境との間の結合強度を計算することによって特定のペプチドの免疫原性を予測する試みが行われている。この結合環境には、一定の長さ（７アミノ酸残基〜１５アミノ酸残基など）を有するペプチドを受け入れるのに適合したＭＨＣ分子の「ポケット」が関与する。ポケットの構造は、前もって行われたＸ線による結晶学的研究から既に既知であってもよい。この強度は、原子及び分子相互作用のための適切なアルゴリズムを使用して数学的に計算され得る。また従来技術は、例えば、既知の特定のＨＬＡ分子に結合する８アミノ酸残基のペプチド中の３位に存在するプロリンなどの、一定の長さのペプチド中の特定の位置に存在する特定のアミノ酸などの、ペプチド中に存在するモチーフに基づいて、ペプチドの結合強度を「評価（ｓｃｏｒｅ）」する試みを行っている。概して、これらのアプローチからは、限られた成功しか得られていない。
【００２４】
本発明者らは、本発明者らの、自己タンパク質などの自己物質に対して反応するＴ細胞がどのようにしてその除去（クローン除去）またはそのサイレンシング（クローン・アネルギー）に先立って同定されるのかについてのよりよい理解から、上記の理論を改良していると考える。その結果、本発明者らは、特定の病原体に対する防護を与え得る特異的免疫原性ペプチド配列を同定することができ、同定された配列を用いて、これらの病原体に対抗するワクチンを開発している。本発明の場合、本発明者らは、Ｔ細胞反応を誘発するＨＩＶワクチンに用いるのに有用なペプチドを開発している。
【００２５】
多年の間、ＨＩＶ感染は処置に反応する病気ではなかった。この疾患が１９８１年に同定されたとき、既存の抗ウイルス薬療法は、ウイルスが患者の免疫システムに引き起こす損傷を制御するには役に立たなかった。このウイルスは、十分に機能している免疫システムに必須のＣＤ４陽性Ｔ細胞を直接及び間接に破壊する。患者のＣＤ４陽性Ｔ細胞カウント数が減少するにつれ、この疾患は徐々に悪化する。ＣＤ４陽性Ｔ細胞カウント数が一定のレベルを下回ったとき、患者の病態は悪化し末期のエイズに至ったと見なされる。この状態が生じる時点の定義はいろいろあるが、一般に、健康なＨＩＶ陽性の人々の血中ＣＤ４陽性Ｔ細胞カウント数が２００／ｍｌ未満になったときこの状態に到達したと見なされる。より最近では、抗ウイルス薬療法が進歩し、この疾患の進行をかなり遅らせることができるようになっている。最新の組み合わせ療法（ｃｏｍｂｉｎａｔｏｒｉａｌ  ｔｈｅｒａｐｙ）では、（一部の患者で）末期のエイズ状態の開始を無期限に遅らせ得る。しかし、これらの療法は高価で、患者には１日当り非常に多数の錠剤を服用しなければならない負担をかけ（多くの患者が、必要とされる薬を忘れないように服用するのを困難と考える）、そして多くの場合不快な副作用をもたらす（命を救うために服用しなければならない多くの異なる医薬品を含むカクテルを服用する場合、驚くには当らない）。現行の療法は、これらの問題を抱えるのみばかりでなく、療法は末期のエイズ状態の開始を遅らせるのみであり、治癒的ではない。さらに、近年では、薬剤耐性ＨＩＶの出現及び蔓延を示す報告の数が増加している。従って、ＨＩＶなどの免疫不全ウイルスを予防及び／または治療することができ、そしてエイズも予防及び／または治療することのできるワクチンが本当に緊急に必要である。
【００２６】
これまでは、ＨＩＶワクチンを、既存のＨＩＶ株を同定し、そして次にそのウイルスに特異的なワクチンを生成することによって開発する試みがなされている。一般的に、ワクチンはＢ細胞（抗体）反応に基づいており、抗体は抗体が発達させられる特定のＨＩＶ株の表面抗原に反応する。一般的に抗原を含む表面タンパク質は、新たなウイルスを生み出すウイルスの突然変異は表面タンパク質に生じる傾向があるので、ＨＩＶの株ごとに多様である。この結果、一般的に従来のＨＩＶワクチンは、もしそれらが本当に機能しても、１つの特定のウイルス株に対する防護のみ与え、突然変異の結果生じる新たな株に対する防護は与えないということになる。このように、新たに出現する株に対する防護を与えるには、新たなワクチンが必要となる。突然変異による新たなウイルス株の出現にかかる時間は非常に短い。感染個体の中では、個体の免疫システムによってかけられる選択圧の結果、新たな株がひっきりなしに生じている。この結果、感染個体の中では、非常に高い突然変異率によって、再感染する必要なしに、ウイルス集団が時間とともに変化するのが（数週間、数ヶ月及び数年のタイムスケールで）見られる。従って、個体における免疫不全ウイルス感染を標的にする、または個体中で感染もしくは発達するかもしれない新たな潜在ウイルス株を標的にする唯一のあり得る方法は、プロテオーム（ｐｒｏｔｅｏｍｅ）の保存された領域を標的にすることである。ＨＩＶに対する主要な免疫反応は、（ａ）免疫学的選択圧及び（ｂ）ウイルスの複製機構の低い複製の忠実度により、それ自身高い突然変異率下にある部位に向けられるので、このアプローチは本質的に問題がある。
【００２７】
過去に、免疫不全ウイルスに対するワクチン（ＨＩＶに対するワクチンを含む）を開発することを目的にした多数の研究が行われている。これらは、ほとんどが抗体に基づいており、ＨＩＶ糖タンパク質１２０及び糖タンパク質１６０に基づいたワクチン（最も良いＨＩＶワクチンの候補と考えられる）に集中している。特に関連する研究は、非特許文献２３〜３１を見よ。
【００２８】
しかし、既知のエピトープが広範囲に研究されているのではあるが、どれもまだＨＩＶワクチンの基礎とするためには満足のゆくものではなかった。さらに、いかなる単一エピトープに基づくワクチンも、たとえそれが何らかの防護を与えても、特定のＨＬＡに対し特異的である可能性が高く、これはこのワクチンをヒト個体群の大きな部分で無効にしている。
【先行技術文献】
【非特許文献】
【００２９】
【非特許文献１】Altuvia  Y,  Schueler  O,  Margalit  H.  “Ranking  potential  binding  peptides  to  MHC  molecules  by  a  computational  threading  approach”.  J.  Mol.  Biol.,  1995.  249:244−250.
【非特許文献２】Altuvia  Y,  Sette  A,  Sidney  J,  Southwood  S,  Margalit  H.  “A  structure-based  algorithm  to  predict  potential  binding  peptides  to  MHC  molecules  with  hydrophobic  binding  pockets”.  Hum.  Immunol.  1997  58:1−11.
【非特許文献３】G.E.  Meister,  C.G.P.  Roberts,  J.A.  Berzofsky,  A.S.  De  Groot,  “Two  novel  T  cell  epitope  prediction  algorithms  based  on  MHC-binding  motifs;  comparison  of  predicted  and  published  epitopes  from  Mycobacterium  tuberculosis  and  HIV  protein  sequences”  Vaccine,  (1995)  13:581−591.
【非特許文献４】Gulukota  K,  Sidney  J,  Sette  A,  DeLisi  C.  “Two  complementary  methods  for  predicting  peptides  binding  major  histocompatibility  complex  molecules”.  J.  Mol.  Biol.  1997  267:1258−1267.
【非特許文献５】Pamer  EG,  Harty  JT,  Bevan  MJ.  “Precise  prediction  of  a  dominant  class  I  MHC-restricted  epitope  of  Listeria  monocytogenes”.  Nature  1991;  353:  852  −855.
【非特許文献６】Parker  KC,  Bednarek  MA,  Coligan  JE.  “Scheme  for  ranking  potential  HLA-A2  binding  peptides  based  on  independent  binding  of  individual  peptide  side-chains”.  J.  Immunol.  1994  152:163−175.
【非特許文献７】Rammensee  HG,  Friede  T,  Stevanoviic  S.  “MHC  ligands  and  peptide  motifs:  First  listing”.  Immunogenetics  1995  41:178−228.
【非特許文献８】Ruppert  J,  Sidney  J,  Celis  E,  Kubo  RT,  Grey  HM,  Sette  A.  “Prominent  role  of  secondary  anchor  residues  in  peptide  binding  to  HLA-A2.1  molecules”.  Cell  1993  74:929−937.
【非特許文献９】Schueler-Furman  O,  Elber  R,  Margalit  H.  “Knowledge-based  structure  prediction  of  MHC  class  I  bound  peptides:  A  study  of  23  complexes”.  Fold  Des.  1998  3:549−564.
【非特許文献１０】Sette  A,  Buus  S,  Appella  E,  Smith  JA,  Chesnut  R,  Miles  C,  Colon  SM,  Grey  HM.  “Prediction  of  major  histocompatibility  complex  binding  regions  of  protein  antigens  by  sequence  pattern  analysis”.  Proc.  Natl.  Acad.  Sci.  USA  1989  86:3296−3300.
【非特許文献１１】Sette  A,  Sidney  J,  del  Guercio  MF,  Southwood  S,  Ruppert  J,  Dahlberg  C,  Grey  HM,  Kubo  RT.  “Peptide  binding  to  the  most  frequent  HLA-A  class  I  alleles  measured  by  quantitative  molecular  binding  assays”.  Mol.  Immunol.  1994a  31:813−822.
【非特許文献１２】Sette  A,  Vitiello  A,  Reherman  B,  Fowler  P,  Nayersina  R,  Kast  WM,  Melief  CJM,  Oseroff  C,  Yuan  L,  Ruppert  J,  et  al.  “The  relationship  between  class  I  binding  affinity  and  immunogenicity  of  potential  cytotoxic  T  cell  epitopes”.  1994b  J.  Immunol.  153:5586−5592.
【非特許文献１３】Stefan  Stevanovic:  “Structural  basis  of  immunogenicity”,  Transplant  Immunology  (2002)  10  133−136
【非特許文献１４】Sturniolo  T,  Bono  E,  Ding  J,  Raddrizzani  L,  Tuereci  O,  Sahin  U,  Braxenthaler  M,  Gallazzi  F,  Protti  MP,  Sinigaglia  F,  Hammer  J.  “Generation  of  tissue-specific  and  promiscuous  HLA  ligand  databases  using  DNA  microarrays  and  virtual  HLA  class  II  matrices”.  Nat.  Biotechnol.  1999  17:555−561.
【非特許文献１５】T.  Sudo,  N.  Kamikawaji,  A.  Kimura,  Y.  Date,  C.J.  Savoie,  H.  Nakashima,  E.  Furuichi,  S.  Kuhara,  and  T.  Sasazuki,  “Differences  in  MHC  Class  I  self  peptide  repertoires  among  HLA−A2  subtypes.”  J.  Immunol.  (1995):  155:  4749-4756.
【非特許文献１６】T.  Tana,  N.  Kamikawaji,  C.J.  Savoie,  T.  Sudo,  Y.  Kinoshita,  T.  Sasazuki,  “A  HLA  binding  motif-aided  peptide  epitope  library:  A  novel  library  design  for  the  screening  of  HLA-DR4-restricted  antigenic  peptides  recognized  by  CD4+  T  cells.”  J.  Human  Genet.,  (1998)  43:14-21.
【非特許文献１７】K.  Falk,  et  al  “Allele−specific  motifs  revealed  by  sequencing  of  self−peptides  eluted  from  MHC  molecules”,  Nature,  (1991)  Vol.  351,  290−297.
【非特許文献１８】T  Elliott  et  al  “Peptide−induced  conformational  change  of  the  class  I  heavy  chain”,  Nature,  (1991)  Vol.  351,  402−407.
【非特許文献１９】P.  Parham,  “Deconstructing  the  MHC”,  Nature,  (1992)  Vol.  360,  300−301.
【非特許文献２０】Hwai−Chen  Guo  et  al.,  “Different  length  peptides  bind  to  HLA−Aw68  similarly  at  their  ends  but  bulge  out  in  the  middle”,  Nature,  (1992)  Vol.  360,  364−367.
【非特許文献２１】Y.  Chen  et  al.  “Naturally  processed  peptides  longer  than  nine  amino  acid  residues  bind  to  the  class  I  MHC  molecule  HLA−A2.1  with  high  affinity  and  in  different  conformations”,  J.  Immunol.,  (1994)  152,  2874−2881.
【非特許文献２２】D.  F.  Hunt  et  al.  “Characterization  of  peptides  bound  to  the  class  I  MHC  molecule  HLA−A2.1  by  mass  spectrometry”,  Science,  (1992)  Vol.  255,  1261−1263.
【非特許文献２３】Betts  MR,  Nason  MC,  West  SM,  De  Rosa  SC,  Migueles  SA,  Abraham  J,  Lederman  MM,  Benito  JM,  Goepfert  PA,  Connors  M,  Roederer  M,  Koup  RA,  “HIV  nonprogressors  preferentially  maintain  highly  functional  HIV-specific  CD8+  T-cells”.  Blood  2006  Feb  7.
【非特許文献２４】Lal  RB,  Chakrabarti  S,  Yang  C,  “Impact  of  genetic  diversity  of  HIV-1  on  diagnosis,  antiretroviral  therapy  &  vaccine  development”.  Indian  J.  Med.  Res.  2005  Apr;  121(4):287-314.
【非特許文献２５】Seaman  MS,  Santra  S,  Newberg  MH,  Philippon  V,  Manson  K,  Xu  L,  Gelman  RS,  Panicali  D,  Mascola  JR,  Nabel  GJ,  Letvin  NL,  “Vaccine-elicited  memory  cytotoxic  T  lymphocytes  contribute  to  Mamu-A*01-associated  control  of  simian/human  immunodeficiency  virus  89.6P  replication  in  rhesus  monkeys”.  J.  Virol.  2005  Apr;  79(8):4580-8.
【非特許文献２６】Gilbert  PB,  Peterson  ML,  Follmann  D,  Hudgens  MG,  Francis  DP,  Gurwith  M,  Heyward  WL,  Jobes  DV,  Popovic  V,  Self  SG,  Sinangil  F,  Burke  D,  Berman  PW,  “Correlation  between  immunologic  responses  to  a  recombinant  glycoprotein  120  vaccine  and  incidence  of  HIV-1  infection  in  a  phase  3  HIV-1  preventive  vaccine  trial”.  J.  Infect.  Dis.  2005  Mar  1;  191(5):666-77  Epub  2005  Jan  27.
【非特許文献２７】Flynn  NM,  Forthal  DN,  Harro  CD,  Judson  FN,  Mayer  KH,  Para  MF,  “Placebo-controlled  phase  3  trial  of  a  recombinant  glycoprotein  120  vaccine  to  prevent  HIV-1  infection”.  J.  Infect.  Dis.  2005  Mar  1;  191(5):654-65.  Epub  2005  Jan  27.
【非特許文献２８】Matano  T,  Kobayashi  M,  Igarashi  H,  Takeda  A,  Nakamura  H,  Kano  M,  Sugimoto  C,  Mori  K,  Iida  A,  Hirata  T,  Hasegawa  M,  Yuasa  T,  Miyazawa  M,  Takahashi  Y,  Yasunami  M,  Kimura  A,  O'Connor  DH,  Watkins  DI,  Nagai  Y,  “Cytotoxic  T  lymphocyte-based  control  of  simian  immunodeficiency  virus  replication  in  a  preclinical  AIDS  vaccine  trial”.  J  Exp  Med.  2004  Jun  21;  199(12):1709-18.
【非特許文献２９】McNicholl  JM,  Promadej  N,  “Insights  into  the  role  of  host  genetic  and  T-cell  factors  in  resistance  to  HIV  transmission  from  studies  of  highly  HIV-exposed  Thais”.  Immunol.  Res.  2004;  29(1-3):161-74.
【非特許文献３０】Yang  OO,  Church  J,  Kitchen  CM,  Kilpatrick  R,  Ali  A,  Geng  Y,  Killian  MS,  Sabado  RL,  Ng  H,  Suen  J,  Bryson  Y,  Jamieson  BD,  Krogstad  P,  “Genetic  and  Stochastic  influences  on  the  interaction  of  human  immunodeficiency  virus  type  1  and  cytotoxic  T  lymphocytes  in  identical  twins”.  J.  Virol.  2005  Dec;  9(24):15368-75.
【非特許文献３１】Bernardin  F,  Kong  D,  Peddada  L,Baxter-Lowe  LA,  Delwart  E,  “Human  immunodeficiency  virus  mutations  during  the  fist  month  of  infection  are  preferentially  found  in  known  cytotoxic  T-lymphocyte  epitopes”.  J.  Virol.  2005  Sep.  79  (17):11523-8.
【発明の概要】
【発明が解決しようとする課題】
【００３０】
従って、本発明の目的は、上で提示されたような既知の従来技術に関する問題点を解決することである。本発明の更なる目的は、脊椎動物において、複数の免疫不全ウイルス株に対して及び／または異なるＭＨＣ（ＨＬＡ）を発現する複数の個体において、ＣＴＬ免疫反応を誘発可能なポリペプチドを提供することである。本発明の更なる目的は、本発明のポリペプチドを用いた免疫不全ウイルスワクチン（例えばＨＩＶワクチンなど）を提供することである。このワクチンは、好ましくは、複数のウイルス株に対して防護可能であり及び／または異なるＭＨＣ（ＨＬＡ）を発現している複数の個体において有効である。
【課題を解決するための手段】
【００３１】
従って、本発明は、１００個以下のアミノ酸残基を有し、配列番号１〜４のいずれかと少なくとも６０％の相同性を有するアミノ酸配列を１個以上含むか、または７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープであって、そのエピトープと同じ長さを有する配列番号１〜４のいずれかに含まれる任意の部分アミノ酸配列と少なくとも６０％の相同性を有するエピトープを２個以上含むポリペプチドであって：
配列番号1    GDTWAGVEAIIRILQQLLFIHFRIGCQHSR
配列番号2    KVGSLQYLALTALITPKKIKPPLPSVKKLTEDRWNKPQKT
配列番号3    EPVPLQLPPLERLTLDCSEDCGTSGTQ
配列番号4    YKGALDLSHFLKEKGGLEGLIYSQKRQDILDLWVYHTQGYFPD、
該ポリペプチドが主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）対立遺伝子を発現している脊椎動物において免疫原性を有し、該ポリペプチドが完全なＨＩＶタンパク質ではないポリペプチドを提供する。
【００３２】
このように、前記ポリペプチドは、上記のアミノ酸配列のいずれかの全長を含んでも良いが（または上記のアミノ酸配列のいずれかの７残基以上の残基である部分を少なくとも２個含んでも良いが）、全部で１００個を越えない数のアミノ酸残基を有するポリペプチドである。前記ポリペプチドは、また、ＭＨＣ（ヒトではＨＬＡ）対立遺伝子を発現している脊椎動物において、免疫原性を示さなければならない。本明細書の文脈においては、免疫原性ポリペプチドは、例えば脊椎動物のＭＨＣに結合しそしてそのＭＨＣと細胞障害性Ｔリンパ球とを反応させることによって、脊椎動物に免疫反応を誘発するポリペプチドを意味する。あるポリペプチドが免疫原性を有するかどうかを決定する１つの方法が、以下の実験１に提示されている。しかし、本発明は、このような方法に限定されるものではなく、当業者は、免疫原性を決定するいかなる既知の方法も、必要に応じて、選択することができる。
【００３３】
上記したように、前記ポリペプチドは、１つ以上のＭＨＣと反応しそしてそのため広範なＣＴＬ反応を誘発する２個の７残基以上の残基のエピトープを含むポリペプチドであってもよい。前記ＣＴＬ反応は、単一個体中で生じさせても、または少なくとも２個体の異なる個体中（そして個体は同一種でも異なる種でもよい）で生じさせてもよい。このように、前記ポリペプチドは少なくとも２個の異なる７残基以上の残基のエピトープを含み得、それぞれのエピトープは個々に異なる被検体に対する反応を与える。本発明の文脈の中では、エピトープは、脊椎動物においてＭＨＣに結合可能で、ＭＨＣ−エピトープ複合体とＣＴＬとを反応させるなどの免疫反応を好ましくは誘発するポリペプチドの一部である。あるポリペプチドがエピトープであるかどうかまたはエピトープを含むかどうかを決定する１つの方法が、以下の実験１に提示されている。しかし、本発明は、このような方法に限定されるものではなく、当業者は、あるポリペプチドがエピトープであるかどうかを決定するいかなる既知の方法も、必要に応じて、選択することができる。
【００３４】
本発明者らは、上記のアミノ酸配列が、母集団の中のさまざまの脊椎動物に対して、及びヒト個体群の広範な代表例に対して、免疫不全ウイルス、特にＨＩＶの防護を与え得る、複数のＣＴＬエピトープを含むことを発見している。加えて、本発明者らは知られている全てのＨＩＶ株のアミノ酸配列を解析し、上で特定したアミノ酸配列が、全ての既知のＨＩＶ株にわたり顕著に保存されていることを発見している。そのようなものなので、これらのアミノ酸配列が、既存の株からの突然変異によって生じた新たな株で、著しく改変される見込みは非常に少ない。従って、防護を与えるこれらのアミノ酸配列内のエピトープは、これらの領域では突然変異は通常起こらないので、新たな系統においても不変の形態で存在する可能性が非常に高い。この結果、これらのエピトープは、既存のＨＩＶ株（参考菌株など、例えばＨＩＶ−１  クレード  Ｂの場合は、標準参考ＨＸＢ−２株；参考菌株についての詳細は  http://hiv-web.lanl.gov  データベースを参照のこと）に対する防護を与えるのみでなく、まだ知られていない株（例えば、上記の参考菌株の突然変異型など）に対する防護も与える優れた機会を提供する。
【００３５】
上で論じたように、前記アミノ酸配列は、知られている全てのＨＩＶ株のアミノ酸配列を解析した結果同定されている。前記アミノ酸配列は、このように上記解析から開発されたコンセンサス配列である。コンセンサス配列であるにもかかわらず、前記アミノ酸配列は、いくつかの場合、既知のＨＩＶ株のいくつかにおける野生型アミノ酸配列と正確に一致する。全てのウイルスにわたって前記アミノ酸配列は顕著に保存されているため、前記コンセンサス配列は、実際のアミノ酸配列と違う場合でさえ少数のアミノ酸残基でのみ違っており、それゆえ、任意の野生型アミノ酸配列と少しも違わないより小型の（アミノ酸の８量体、９量体、１０量体などの）エピトープを多数含有する。上記のコンセンサス配列は全体として、このように、任意の野生型エピトープとわずかしか違わない有効なエピトープと同様に、任意の野生型エピトープと同じ配列である多数の有効なエピトープを含む。当業者に明らかであるように、本発明はその範囲を、前記コンセンサス配列及びそのエピトープのみばかりでなく、いずれかの免疫不全ウイルス（例えばＨＩＶ）株の相当する実際のアミノ酸配列まで広げる。このように、前記コンセンサス配列と若干の相同性を有するアミノ酸配列もまた、本発明の範囲に含まれる。このような相同性を有するアミノ酸配列としては、例えば、３個までのアミノ酸残基の置換を有する、アミノ酸の８量体エピトープ（相同性は６２．５％）、９量体エピトープ、１０量体エピトープ、または１１量体エピトープが挙げられる。好ましくは、配列番号１〜４のそれぞれの完全長アミノ酸配列に相当する本発明のアミノ酸配列においては、識別可能なこのような置換は１０個を超えない（アミノ酸の３０量体では、相同性は６６．６％である）。このような置換は、好ましくは、既知の置換スキームと一致した同類置換である。
【００３６】
本発明の範囲がコンセンサス配列から相当する野生型アミノ酸配列にまで広がることを念頭に置くと、本発明は、１００個以下のアミノ酸残基を有し、以下のＨＩＶタンパク質のアミノ酸残基によって規定されるアミノ酸配列を１個以上含むか、または以下のＨＩＶタンパク質のアミノ酸残基によって規定されるアミノ酸配列中のエピトープであって７個以上のアミノ酸残基を有するエピトープを２個以上含むポリペプチドであって：
ＶＰＲタンパク質の残基５１〜８０
ＶＩＦタンパク質の残基１４２〜１８１
ＲＥＶタンパク質の残基６９〜９５
ＮＥＦタンパク質の残基８１〜１２３、
該ポリペプチドが主要組織適合遺伝子複合体（ＭＨＣ）対立遺伝子を発現している脊椎動物において免疫原性を有し、該ポリペプチドが完全なＨＩＶタンパク質ではない、ポリペプチドもまた提供する。
【００３７】
本発明の中で適用されるアミノ酸配列のアミノ酸の番号付けは、よく知られた方式に従い定義される。このように、番号付けは、よく知られた翻訳開始コドン（ＡＴＧ）のアミノ酸を１番目のアミノ酸として始める。これは関心のあるタンパク質をコードするＨＩＶゲノムの分節のメチオニン（Ｍ）に対応する。言い換えれば、前記アミノ酸配列が明らかにされるデータベース（即ち、ＧｅｎＢａｎｋ、ＳｗｉｓｓＰｒｏｔなど）によって使用され及び定義されるように、メチオニンを関心のあるタンパク質配列の第１番目のアミノ酸として、番号付けを始める。
【図面の簡単な説明】
【００３８】
本発明は、添付する図にのみ言及する実施例によってより詳細に説明される。
【図１】本文に記載するプロトコルに従って、Ｃｏｎ  Ａ（１０μｇ／ｍｌ）、可溶性リゾチーム（５μｇ／ｍｌ）、精製可溶性ポリペプチド（Ｐ１、Ｐ２、Ｐ３及びＰ４；５μｇ／ｍｌ）、リゾチームか、Ｐ１か、Ｐ２か、Ｐ３かまたはＰ４をトランスフェクトしたＨＬＡ保持Ｔ１ヒト細胞（Ｔ１）、あるいはリゾチームか、Ｐ１か、Ｐ２か、Ｐ３かまたはＰ４をトランスフェクトしたＨＬＡ非保持ＪＵＲＫＡＴヒト細胞（Ｊｕ）で刺激することによって、ＨＩＶ−ｖかＮＲＰのどちらかでワクチン接種をされたマウスの脾細胞の初代培養中に生成されたＩＦＮ−γ量を示す（脾細胞のトランスフェクトされた細胞に対する比は、１０：１）。ＩＦＮ−γ生成量は、適用される抗原に対して生成されたＩＦＮ−γ生成量から、可溶性リゾチームに対して生成されたＩＦＮ−γ生成量またはリゾチームでトランスフェクトした対応する細胞に対して生成されたＩＦＮ−γ生成量を差し引いた差で表した。バックグラウンドレベルのリゾチームによって媒介されたＩＦＮ−γ生成量は、可溶性抗原の場合２５±１０ｐｇ／ｍｌ、Ｔ１中の抗原の場合３１６±４３ｐｇ／ｍｌ、そしてＪｕｒｋａｔ中の抗原の場合１９±６ｐｇ／ｍｌであった。
【図２】本文に記載するプロトコルに従って、Ｃｏｎ  Ａ（１０μｇ／ｍｌ）、可溶性リゾチーム（５μｇ／ｍｌ）、精製組み換えＨＩＶタンパク質の等モル溶液（５μｇ／ｍｌ）、リゾチームかまたは組み換え体ＨＩＶタンパク質の精製等モル溶液をトランスフェクトしたＨＬＡ保持Ｔ１ヒト細胞（Ｔ１）、あるいはリゾチームかまたは組み換え体ＨＩＶタンパク質の精製等モル溶液をトランスフェクトしたＨＬＡ非保持ＪＵＲＫＡＴヒト細胞（Ｊｕ）で刺激することによって、ＨＩＶ−ｖかＮＲＰのどちらかでワクチン接種をされたマウスの脾細胞の初代培養中に生成されたＩＦＮ−γ量を示す（脾細胞のトランスフェクトされた細胞に対する比は、１０：１）。ＩＦＮ−γ生成量は、適用される抗原に対して生成されたＩＦＮ−γ生成量から、可溶性リゾチームに対して生成されたＩＦＮ−γ生成量またはリゾチームでトランスフェクトした対応する細胞に対して生成されたＩＦＮ−γ生成量を差し引いた差で表した。バックグラウンドレベルのリゾチームによって媒介されたＩＦＮ−γ生成量は、可溶性抗原の場合２５±１０ｐｇ／ｍｌ、Ｔ１中の抗原の場合３１６±４３ｐｇ／ｍｌ、そしてＪｕｒｋａｔ中の抗原の場合１９±６ｐｇ／ｍｌであった。
【図３】配列番号３のペプチドの反応性を確認する、試験グループ３についての図１及び図２と同様のＩＦＮ−γ生成を示す。
【図４】配列番号４のペプチドの反応性を確認する、試験グループ４についての図１及び図２と同様のＩＦＮ−γ生成を示す。
【図５】完全ＶＩＦ  ＨＩＶタンパク質、完全ＲＥＶ  ＨＩＶタンパク質及び完全ＮＥＦ  ＨＩＶタンパク質に由来する抗原の反応性を確認する、試験グループ５についての図１及び図２と同様のＩＦＮ−γ生成を示す。
【図６】実施例に記載するプロトコルに従って、Ｉｏｎｏｍｙｃｉｎ（０．７８μｇ／ｍｌ）及びＰＭＡ（０．０５μｇ／ｍｌ）か、Ｃｏｎ  Ａ（５μｇ／ｍｌ）か、またはＤクレードＨＩＶ分離株（ＵＧ２１−Ｒ５）もしくはＡクレードＨＩＶ分離株（ＵＧ−２９−Ｘ４）を感染させたＨＬＡ保持ＣＥＭヒト細胞で刺激することによって、ＨＩＶ−ｖかＮＲＰ−ｖのどちらかでワクチン接種をされたマウスの脾細胞の初代培養中に生成されたＩＦＮ−γ量を示す（脾細胞の感染細胞に対する比は、１０：１）。ＩＦＮ−γ生成は、ＨＩＶ−ｖグループにおけるＩＦＮ−γ生成細胞の数からＮＲＰ−ｖグループにおけるＩＦＮ−γ生成細胞の数を引いた差で表した。ＣｏｎＡまたはＩｏｎｏｍｙｃｉｎ及びＰＭＡで刺激したときに、ＨＩＶ−ｖで接種したマウスからの脾細胞およびＮＲＰ−ｖで接種したマウスからの脾細胞の両方を基に算出したＩＦＮ−γ生成細胞の数値はそれぞれ、４９００及び８０００を超えた。統計学的有意性は、ＨＩＶ−ｖグループ及びＮＲＰ−ｖグループから算出されたＩＦＮ−γ値をノンパラメトリック法のＭａｎｎ−Ｗｈｉｔｎｅｙ検定で解析することにより、確立した。
【発明を実施するための形態】
【００３９】
上記した本発明のポリペプチドは、通常１個以上（好ましくは２個以上）のエピトープを含む。これらのエピトープは、好ましくは、細胞障害性Ｔリンパ球（ＣＴＬ）エピトープなどのＴ細胞エピトープである。概して、前記ポリペプチドは、１つの免疫不全ウイルス株（好ましくはＨＩＶ）に対して免疫原性があり、好ましくは複数のそのような株に対して免疫原性がある。本発明の文脈において、１つの免疫不全ウイルス株に対して免疫原性のあるポリペプチドとは、ウイルスタンパク質の一部であり、ＭＨＣに結合するとＣＴＬ反応を誘発することなどによって免疫反応を誘発するポリペプチドを意味する。あるポリペプチドがこのような免疫原性を有するかどうかを決定する１つの方法が、以下の実験１に提示されている。しかし、本発明は、このような方法に限定されるものではなく、当業者は、免疫原性を決定するいかなる既知の方法も、必要に応じて、選択することができる。
【００４０】
本発明では、前記ポリペプチドは、上記したようなアミノ酸配列を２個以上含む。通常、前記ポリペプチドは、望まれるならば、２個、３個、４個、５個またはこれを超える数のこのようなアミノ酸配列を含み得る。このようなエピトープが多ければ多いほど、異なるＨＬＡまたはＭＨＣを有するヒト及び／または動物個体群内でより大きな幅の防護を与える。
【００４１】
本発明によるポリペプチドは、望まれるならば、エピトープではない１個以上の更なるアミノ酸配列をもまた含み得る。通常、前記更なるアミノ酸配列は、１つ以上の免疫不全ウイルスタンパク質（好ましくはＨＩＶタンパク質）からのものである。これらのアミノ酸配列は、２個以上の上述したアミノ酸配列（エピトープ）の間に位置するか、及び／または前記ポリペプチドの一端か両端に位置してもよい。前記ポリペプチドが全体として大きくなりすぎて、脊椎動物の免疫システム中にエピトープを提示するのがこのことによって妨害されるようなことがない限り、このような更なるアミノ酸配列の存在が前記ポリペプチドの機能に影響することはないはずである。本発明の特定の実施形態では、前記ポリペプチドが配列番号１に対して相同性を有する場合は、前記更なるアミノ酸配列は好ましくは１個以上のＶＰＲタンパク質（好ましくはＨＩＶ株からの）からのアミノ酸配列であり、前記ポリペプチドが配列番号２に対して相同性を有する場合は、前記更なるアミノ酸配列は好ましくは１個以上のＶＩＦタンパク質（好ましくはＨＩＶ株からの）からのアミノ酸配列であり、前記ポリペプチドが配列番号３に対して相同性を有する場合は、前記更なるアミノ酸配列は好ましくは１個以上のＲＥＶタンパク質（好ましくはＨＩＶ株からの）からのアミノ酸配列であり、前記ポリペプチドが配列番号４に対して相同性を有する場合は、前記更なるアミノ酸配列は好ましくは１個以上のＮＥＦタンパク質（好ましくはＨＩＶ株からの）からのアミノ酸配列である。
【００４２】
最も好ましい実施形態では、上述のタンパク質からの前記更なるアミノ酸配列は、以下のコンセンサス配列内のアミノ酸配列、または以下のコンセンサス配列内の任意のアミノ酸配列と少なくとも６０％の相同性を有するアミノ酸配列である。
【００４３】
ＨＩＶのＶＰＲコンセンサス配列−配列番号５
MEQAPEDQGPQREPYNEWTLELLEELKNEAVRHFPRPWLHGLGQHIYETYGDTWAGVEAIIRILQQLLFIHFRIGCQHSRIGIIRQRRARNGASRS
ＨＩＶのＶＩＦコンセンサス配列−配列番号６
MENRWQVMIVWQVDRMRIRTWKSLVKHHMYISKKAKGWFYRHHYESTHPRISSEVHIPLGDDAKLVITTYWGLHTGERDWHLGQGVSIEWRKKRYSTQVDPDLADQLIHLYYFDCFSESAIRKAILGHIVSPRCEYQAGHNKVGSLQYLALTALITPKKIKPPLPSVKKLTEDRWNKPQKTKGHRGSHTMNGH
ＨＩＶのＲＥＶコンセンサス配列−配列番号７
MAGRSGDSDEELLKAVRIIKILYQSNPYPSPEGTRQARRNRRRRWRARQRQIRSISERILSTCLGRPAEPVPLQLPPLERLTLDCSEDCGTSGTQQSQGTEEGVGSPQILVESPTVLESGTKE
ＨＩＶのＮＥＦコンセンサス配列−配列番号８
MGGKWSKSSVVGWPAVRERMRRAEPAAEGVGAVSRDLEKHGAITSSNTAANNADCAWLEAQEEEEVGFPVRPQVPLRPMTYKGALDLSHFLKEKGGLEGLIYSQKRQDILDLWVYHTQGYFPDWQNYTPGPGIRYPLTFGWCFKLVPVEPEKVEEANEGENNCLLHPMSQHGMEDPEREVLVWKFDSRLAFHHMARELHPEYYKDC
【００４４】
これらのアミノ酸配列に関して上で言及される相同性は、好ましくは７５％、８５％、９５％または実質的に１００％の相同性である。
【００４５】
本発明においては、免疫不全ウイルス株としては特に制限はなく、前記ポリペプチドは、いずれの既知のＨＩＶ株に対しても免疫原性を有し、及び／またはいずれの既知のＨＩＶ株に由来してもよい。これら既存の株のいずれかから突然変異してできる将来のウイルス株もまた、それに対し前記ポリペプチドが免疫原性を有するか、またはそれに前記ポリペプチドを由来させる、ウイルス株であり得る。
【００４６】
本発明のポリペプチドを規定するアミノ酸配列は、いずれかのＨＩＶ株からのＶＰＲ、ＶＩＦ、ＲＥＶ及びＮＥＦタンパク質中に配置する（全ての解析されたアミノ酸配列に対する該アミノ酸配列のコンセンサス配列、または該アミノ酸配列のタンパク質内における位置は、上述している）。以下の特定のタンパク質が本発明者らによって分析されており、そして好ましくは、本発明において引用されるＨＩＶアミノ酸配列は、これらの特定のアミノ酸配列またはこれらのアミノ酸配列の突然変異体から選択される。このように、上述した配列番号１〜４と相同性のある特定のアミノ酸配列は、好ましくは、以下のタンパク質内の適切な位置にあるアミノ酸配列である。同様に、いずれかのウイルス株からのタンパク質の中の残基位置によって規定される本発明のアミノ酸配列、即ちＶＰＲタンパク質の残基５１〜８０、ＶＩＦタンパク質の残基１４２〜１８１、ＲＥＶタンパク質の残基６９〜９５、ＮＥＦタンパク質の残基８１〜１２３は、好ましくは、以下の特定のタンパク質内のアミノ酸配列である。リストは、｜ｖｅｒｓｉｏｎ  ｎｕｍｂｅｒ（ｇｉ  ｎｕｍｂｅｒ）｜ｄａｔａｂａｓｅ  ｉｄｅｎｔｉｆｉｃａｔｉｏｎ（例えば、ＧｅｎＢａｎｋはｇｂ）｜ＮＣＢＩ  ａｃｃｅｓｓｉｏｎ  ｎｕｍｂｅｒ｜ｏｐｔｉｏｎａｌ  ｆｕｒｔｈｅｒ  ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ（例えば、そのタンパク質アミノ酸配列が由来するヌクレオチド配列のａｃｃｅｓｓｉｏｎ  ｎｕｍｂｅｒ）の形式で記載されている。アミノ酸配列及びそれらが由来する相当するウイルス株は全て、公開ＮＣＢＩタンパク質データベースで見つけることができ、公開ＮＣＢＩタンパク質データベースは以下のＵＲＬアドレスでオンラインでアクセスすることができる：http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query/static/help/helpdoc.html#Protein。このタンパク質データベースは、ＧｅｎｅＢａｎｋ、ＥＭＢＬ及びＤＤＢＪにあるＤＮＡヌクレオチド配列からのコード領域翻訳に由来するアミノ酸配列データ、並びにＰｒｏｔｅｉｎ  Ｉｎｆｏｒｍａｔｉｏｎ  Ｒｅｓｏｕｒｃｅ  （ＰＩＲ）、ＳＷＩＳＳ−ＰＲＯＴ、Ｐｒｏｔｅｉｎ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ｆｏｕｎｄａｔｉｏｎ  （ＰＲＦ）及びＰｒｏｔｅｉｎ  Ｄａｔａ  Ｂａｎｋ  （ＰＤＢ）に提出されたタンパク質アミノ酸配列（アミノ酸構造が解明されたものからのアミノ酸配列）を含む。
【００４７】
ＶＰＲタンパク質
|1469310|gb|AAB05046.1|,  |77167539|gb|ABA62729.1|,  |77168205|gb|ABA63062.1|,  |3218154|emb|CAB05081.1|,  |3218152|emb|CAB05080.1|,  |22596296|gb|AAN03081.1|AF45,  |32351105|gb|AAP76513.1|,  |25166839|gb|AAN73627.1|AF48,  |77168298|gb|ABA63108.1|,  |77167711|gb|ABA62815.1|,  |77167347|gb|ABA62633.1|,  |77167789|gb|ABA62854.1|,  |77167745|gb|ABA62832.1|,  |77167607|gb|ABA62763.1|,  |77167449|gb|ABA62684.1|,  |77167961|gb|ABA62940.1|,  |77167707|gb|ABA62813.1|,  |77167457|gb|ABA62688.1|,  |77167317|gb|ABA62618.1|,  |77167535|gb|ABA62727.1|,  |49472934|gb|AAT66278.1|,  |6910971|gb|AAF31322.1|AF146,  |77167947|gb|ABA62933.1|,  |77167787|gb|ABA62853.1|,  |77167611|gb|ABA62765.1|,  |71726015|gb|AAZ39146.1|,  |82283746|sp|Q66MS0|Q66MS0_9,  |77168227|gb|ABA63073.1|,  |57545334|gb|AAW51570.1|,  |77167367|gb|ABA62643.1|,  |77167381|gb|ABA62650.1|,  |221480|dbj|BAA00995.1|,  |77167689|gb|ABA62804.1|,  |57545338|gb|AAW51572.1|,  |77168272|gb|ABA63095.1|,  |77167513|gb|ABA62716.1|,  |46254407|gb|AAS86166.1|,  |2570312|gb|AAC97573.1|8,  |77167533|gb|ABA62726.1|,  |77168366|gb|ABA63142.1|,  |5001943|gb|AAD37222.1|,  |5001933|gb|AAD37217.1|,  |5001923|gb|AAD37212.1|,  |5001913|gb|AAD37207.1|,  |82307194|sp|Q9W9L8|Q9W9L8_9,  |5001953|gb|AAD37227.1|,  |74273444|gb|ABA01428.1|,  |74273434|gb|ABA01419.1|,  |74273424|gb|ABA01410.1|,  |55735953|gb|AAV59686.1|,  |77168009|gb|ABA62964.1|,  |77167979|gb|ABA62949.1|,  |77167519|gb|ABA62719.1|,  |77167451|gb|ABA62685.1|,  |77168089|gb|ABA63004.1|,  |77167847|gb|ABA62883.1|,  |77168197|gb|ABA63058.1|,  |77167795|gb|ABA62857.1|,  |16118321|gb|AAL12694.1|,  |83026816|gb|ABB96451.1|,  |82284686|sp|Q6EFW3|Q6EFW3_9,  |37677907|gb|AAQ97572.1|,  |37677897|gb|AAQ97563.1|,  |37682582|gb|AAQ98264.1|,  |77167595|gb|ABA62757.1|,  |77167345|gb|ABA62632.1|,  |77167841|gb|ABA62880.1|,  |55735961|gb|AAV59693.1|,  |71725995|gb|AAZ39128.1|,  |57545372|gb|AAW51589.1|,  |57545370|gb|AAW51588.1|,  |77168264|gb|ABA63091.1|,  |77167867|gb|ABA62893.1|,  |77167967|gb|ABA62943.1|,  |3193275|gb|AAD03328.1|,  |77167499|gb|ABA62709.1|,  |5738569|emb|CAB53045.1|,  |46254431|gb|AAS86184.1|,  |77167929|gb|ABA62924.1|,  |77167319|gb|ABA62619.1|,  |77167553|gb|ABA62736.1|,  |77167547|gb|ABA62733.1|,  |77168101|gb|ABA63010.1|,  |77168262|gb|ABA63090.1|,  |77167509|gb|ABA62714.1|,  |77168336|gb|ABA63127.1|,  |77167385|gb|ABA62652.1|,  |77168015|gb|ABA62967.1|,  |77167899|gb|ABA62909.1|,  |77167567|gb|ABA62743.1|,  |2393853|gb|AAB70154.1|,  |71726025|gb|AAZ39155.1|,  |77168378|gb|ABA63148.1|,  |77168294|gb|ABA63106.1|,  |77168035|gb|ABA62977.1|,  |77167721|gb|ABA62820.1|,  |77167565|gb|ABA62742.1|,  |31559665|dbj|BAC77489.1|,  |1688186|gb|AAB51055.1|,  |1688182|gb|AAB51053.1|,  |15407036|gb|AAG32142.1|,  |15407034|gb|AAG32141.1|,  |15407038|gb|AAG32143.1|,  |77168394|gb|ABA63156.1|,  |31559655|dbj|BAC77480.1|,  |77167455|gb|ABA62687.1|,  |77168217|gb|ABA63068.1|,  |77168260|gb|ABA63089.1|,  |77167773|gb|ABA62846.1|,  |77168059|gb|ABA62989.1|,  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【００４８】
本発明において言及されるＨＩＶ株は、例えば本発明のポリペプチドが免疫原性を有すべきＨＩＶ株であるが、これらの特定のタンパク質を含むものであることが好ましい。上記のアクセッション番号（ａｃｃｅｓｓｉｏｎ  ｎｕｍｂｅｒ）は、特定のタンパク質アミノ酸配列に加えて、ウイルス株の身元を明確に記す。
【００４９】
本発明の文脈において言及されるとき、第１のポリペプチドアミノ酸配列の第２のポリペプチドアミノ酸配列に対する相同性割合（ｐｅｒｃｅｎｔ  ｈｏｍｏｌｏｇｙ）とは、該第２のアミノ酸配列中のアミノ酸残基のうち該第１のアミノ酸配列中のアミノ酸残基とその位置（絶対的位置かまたは相対的位置）と種類の両方が一致するアミノ酸残基の数を、該第２のポリペプチド中のアミノ酸残基の総数で割り（第１のポリペプチド及び第２のポリペプチドがそれぞれ有するアミノ酸残基は同数でなければならない）、そして１００をかけたものと定義される。普通に見られることではないが、全ての既知のウイルス株について、ＨＩＶタンパク質アミノ酸配列は全て同じ長さであるわけではない。一般のプールのＨＩＶタンパク質よりも、アミノ酸が１個または２個だけ長いまたは短いタンパク質が見られる場合がある。当業者はこれらのタンパク質を容易に識別できる。このために、上述の定義は、同一の長さのタンパク質については絶対的位置に、異なる長さのタンパク質については相対的位置に拡張される。しかしこれは、上で与えられた配置（例えば、アミノ酸残基７から３７など）に関して規定された反応性位置の規定には影響しない。本発明においては、前記規定したアミノ酸配列に対するポリペプチドの相同性は、好ましくは、７５％以上、８５％以上、９５％以上または１００％（もしくは実質的に１００％）である。
【００５０】
上で規定したアミノ酸配列内のエピトープとしては、エピトープが７個以上のアミノ酸残基を含んでいれば、特に制限はない。好ましくは、前記エピトープは、固有のＭＨＣを有する、ヒトなどの特定の脊椎動物種におけるＣＴＬエピトープとして適切な長さを有する。通常、前記エピトープは、８個、９個、１０個または１１個のアミノ酸残基を含むが、望まれるならばこれを越える数のアミノ酸残基を含んでもよい。概して、適切なエピトープは、ヒトなどの脊椎動物におけるＣＴＬエピトープであるものである。
【００５１】
通常、前記ポリペプチドは、７個から１００個の数のアミノ酸を含み、好ましくは８個〜５０個の数のアミノ酸を含む。ポリペプチドのサイズは、有用なエピトープが防護効果のないエピトープとの免疫システムにおける競合で損害を受けるほど大きくすべきでないし（この理由のために、完全なタンパク質は含まれない）、与えられる防護が非常に狭い範囲のみとなるほど小さくすべきでもない。より好ましい範囲は、８〜４５アミノ酸、１５〜４５アミノ酸、２０〜４５アミノ酸そして１５〜３５アミノ酸である。最も好ましい長さは２５〜４５アミノ酸残基である。特に好ましくは、前記ポリペプチドは、上で提示されたタンパク質の具体的リスト中で上記のように規定された位置にあるアミノ酸配列から選択されるアミノ酸配列から実質的になる。
【００５２】
長さが１００アミノ酸残基を超えない、上述したポリペプチドに加えて、本発明は、本発明のポリペプチドを２個以上含む多エピトープ免疫原性ポリペプチドも提供する。これらの多エピトープポリペプチドのサイズには制限はない。このように、多エピトープポリペプチドの範囲は、上で概説したような７〜１００アミノ酸残基を有するポリペプチドを含むのみでなく、本発明のポリペプチドからなるユニットを２個以上含むより大きなポリペプチドもまた、含まれる。このように、本発明によるアミノ酸７量体ユニットの繰り返しを１００個有するポリペプチドが本発明の範囲に含まれ、同様に例えば、１つのアミノ酸８量体エピトープの繰り返しユニットを５２個、及び別のアミノ酸１０量体エピトープの繰り返しユニットを２３個有するポリペプチドなども含まれる。このタイプのポリペプチドは、１個または２個のエピトープのみを含む同様の長さのポリペプチドに付随する競合問題の影響を受けない。疑義が生じないように述べると、前記多エピトープポリペプチドは、同一のエピトープの複数のコピー、または複数の異なるエピトープの単一コピー、または２個以上のエピトープの複数のコピーを含み得る。
【００５３】
本発明はまた、２種以上の異なる、上記のポリペプチドを含むポリペプチド組成物を提供する。このように、前記ポリペプチド組成物は、同一混合物または処方物中にいかなる数の本発明のポリペプチドも一緒に含み得る。複数のポリペプチドが一緒に存在することは、それぞれのポリペプチドがそれ自身の免疫反応を誘発し、前記組成物の防護効果の範囲を広げ得るので、有用である。特に好ましくは、前期組成物は、それぞれ別々のペプチドとしてか、または数個ずつをより少ない数のペプチドに分けるか（例えば、３個を１つの大きなペプチドにし、残りの３個を別の大きなペプチドにするなど）して、配列番号１〜４の全てのアミノ酸配列を含有する。
【００５４】
本発明はまた、上で規定したポリペプチドおよび担体を含む、ポリペプチド構成物（ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ  ｃｏｎｓｔｒｕｃｔ）を提供する。前記構成物は、上で規定された２個以上のエピトープ及び／またはポリペプチドを担体と組み合わせることによって形成され得る。前期担体は、アジュバント及び／または賦形剤などの分子であってよい。この文脈の中で、「組み合わせる」とは、一緒に混合する、または一緒に結合させる（例えば共有結合で）ことを意味する。
【００５５】
本発明は更に、医療における使用のために、上で規定されたポリペプチドを提供する。本発明はまた、上で規定されたポリペプチド並びに１種以上の適切な賦形剤及び／またはアジュバント（前記構成物の担体部分がそれ自体賦形剤またはアジュバントの場合、更なる賦形剤またはアジュバントは必要ない）を含む、ＨＩＶなどの免疫不全ウイルスに対抗する薬剤またはワクチン組成物を提供する。前記賦形剤またはアジュバントとしては特に制限はなく、薬剤及びワクチンにおいて通常使用されるいずれの賦形剤またはアジュバントも使用してもよい。前記薬剤またはワクチン組成物は、本発明に適切に適合させたいずれの既知の方法、例えば本発明のポリペプチドを適切な賦形剤またはアジュバントと混合する方法などによって生成され得る。
【００５６】
上で規定されたポリペプチドを生成する方法もまた本発明によって提供される。前記方法としては特に制限はなく、通常、２個以上のエピトープを連結しポリペプチドを形成するステップを含む。前記ポリペプチドは、直接化学合成（例えば、完全なポリペプチドが形成されるまで、一度にアミノ酸を１個ずつ結合していく方法）、または遺伝子組み換え手法によって合成され得る。このような一般的方法は、当業者には周知であり、望まれるならば本発明に適合させ得る。いくつかの例では、本発明のポリペプチドは、ポリペプチドの合成に役立てるために、１端または両端に追加のアミノ酸配列を含み得る。これらの追加のアミノ酸配列の長さは、好ましくは１〜５アミノ酸残基である。通常は、３アミノ酸残基が包含される。例えば、他のタンパク質成分に化学的結合をさせるための、Ｎ末端またはＣ末端のシステイン（Ｃ）またはＧｌｙ−Ｃｙｓ（Ｇ−Ｃ）鎖を含み得る。
【００５７】
本発明はさらに、ＨＩＶなどの免疫不全ウイルスの処置または予防において有効である、薬剤またはワクチンの製造における、上で規定したポリペプチドまたは組成物の使用を提供する。本発明はまた、上で規定したポリペプチド、組成物、薬剤またはワクチンの脊椎動物への投与を含む、ＨＩＶなどの免疫不全ウイルスを処置または予防する方法を提供する。投与方法としては特に制限はなく、皮下投与、筋内投与、静脈内投与、皮内投与、経皮投与もしくは鼻腔内投与を含み得、または経口投与（例えば、錠剤または液体調製物の形態などで）を、または、望まれるならば、坐薬の形態での投与を含み得る。このような投与調製物の剤型としては特に制限はなく、当業者に明白である適切な変更をした既知の剤型を使用してもよい。用量としては特に制限はなく、投与する個体の体サイズ、体重及び種によって、個体当り１ｎｇから１００ｇのポリペプチド量の範囲をとり得る。
【００５８】
脊椎動物の免疫システムは同様の様式で機能するので、本発明はあらゆる脊椎動物に適用し得る。通常、本発明の文脈において言及される脊椎動物は哺乳動物である。特に好ましくは、前記脊椎動物はヒトである。
【００５９】
本発明に使用できるヒトＭＨＣ（ＨＬＡ）の例を以下に示す。
【００６０】
ＨＬＡ−Ａ
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ＨＬＡ−Ｂ
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ＨＬＡ−Ｃ
Cw*010201,  Cw*010202,  Cw*0103,  Cw*0104,  Cw*0105,  Cw*0106,  Cw*0107,  Cw*0108,  Cw*0109,  Cw*0110,  Cw*020201,  Cw*020202,  Cw*020203,  Cw*020204,  Cw*020205,  Cw*0203,  Cw*0204,  Cw*0205,  Cw*0206,  Cw*0207,  Cw*0208,  Cw*0209,  Cw*030201,  Cw*030202,  Cw*030301,  Cw*030302,  Cw*030303,  Cw*030304,  Cw*030401,  Cw*030402,  Cw*030403,  Cw*0305,  Cw*0306,  Cw*0307,  Cw*0308,  Cw*0309,  Cw*0310,  Cw*0311,  Cw*0312,  Cw*0313,  Cw*0314,  Cw*0315,  Cw*0316,  Cw*0317,  Cw*0318,  Cw*04010101,  Cw*04010102,  Cw*040102,  Cw*0403,  Cw*040401,  Cw*040402,  Cw*0405,  Cw*0406,  Cw*0407,  Cw*0408,  Cw*0409N,  Cw*0410,  Cw*0411,  Cw*0412,  Cw*0413,  Cw*0414,  Cw*0415,  Cw*050101,  Cw*050102,  Cw*0502,  Cw*0503,  Cw*0504,  Cw*0505,  Cw*0506,  Cw*0507N,  Cw*0508,  Cw*0509,  Cw*0510,  Cw*0602,  Cw*0603,  Cw*0604,  Cw*0605,  Cw*0606,  Cw*0607,  Cw*0608,  Cw*0609,  Cw*0610,  Cw*0611,  Cw*070101,  Cw*070102,  Cw*070103,  Cw*07020101,  Cw*07020102,  Cw*07020103,  Cw*0703,  Cw*070401,  Cw*070402,  Cw*0705,  Cw*0706,  Cw*0707,  Cw*0708,  Cw*0709,  Cw*0710,  Cw*0711,  Cw*0712,  Cw*0713,  Cw*0714,  Cw*0715,  Cw*0716,  Cw*0717,  Cw*0718,  Cw*0719,  Cw*0720,  Cw*0721,  Cw*0722,  Cw*0723,  Cw*0724,  Cw*0725,  Cw*0726,  Cw*0727,  Cw*0728,  Cw*0729,  Cw*080101,  Cw*080102,  Cw*0802,  Cw*0803,  Cw*0804,  Cw*0805,  Cw*0806,  Cw*0807,  Cw*0808,  Cw*0809,  Cw*0810,  Cw*0811,  Cw*0812,  Cw*120201,  Cw*120202,  Cw*120203,  Cw*120301,  Cw*120302,  Cw*120303,  Cw*120401,  Cw*120402,  Cw*1205,  Cw*1206,  Cw*1207,  Cw*1208,  Cw*1209,  Cw*1210,  Cw*1211,  Cw*1212,  Cw*1213,  Cw*1214,  Cw*1215,  Cw*140201,  Cw*140202,  Cw*140203,  Cw*1403,  Cw*1404,  Cw*1405,  Cw*150201,  Cw*150202,  Cw*1503,  Cw*1504,  Cw*150501,  Cw*150502,  Cw*150503,  Cw*150504,  Cw*1506,  Cw*1507,  Cw*1508,  Cw*1509,  Cw*1510,  Cw*1511,  Cw*1512,  Cw*1601,  Cw*1602,  Cw*160401,  Cw*1606,  Cw*1701,  Cw*1702,  Cw*1703,  Cw*1801,  Cw*1802.
ＨＬＡ−Ｅ
E*0101,  E*010301,  E*010302,  E*010303,  E*0104.
ＨＬＡ−Ｆ
F*010101,  F*010102.
ＨＬＡ−Ｇ
G*010101,  G*010102,  G*010103,  G*010104,  G*010105,  G*010106,  G*010107,  G*010108,  G*0102,  G*0103,  G*010401,  G*010402,  G*010403,  G*0105N,  G*0106.
ＨＬＡ−ＤＲＡ
DRA*0101,  DRA*010201,  DRA*010202.
ＨＬＡ−ＤＲＢ１
DRB1*010101,  DRB1*010102,  DRB1*010103,  DRB1*010201,  DRB1*010202,  DRB1*010203,  DRB1*010204,  DRB1*0103,  DRB1*0104,  DRB1*0105,  DRB1*0106,  DRB1*0107,  DRB1*0108,  DRB1*0109,  DRB1*0110,  DRB1*0111,  DRB1*030101,  DRB1*030102,  DRB1*030201,  DRB1*030202,  DRB1*0303,  DRB1*0304,  DRB1*030501,  DRB1*030502,  DRB1*0306,  DRB1*0307,  DRB1*0308,  DRB1*0309,  DRB1*0310,  DRB1*0311,  DRB1*0312,  DRB1*0313,  DRB1*0314,  DRB1*0315,  DRB1*0316,  DRB1*0317,  DRB1*0318,  DRB1*0319,  DRB1*0320,  DRB1*0321,  DRB1*0322,  DRB1*0323,  DRB1*0324,  DRB1*0325,  DRB1*0326,  DRB1*0327,  DRB1*0328,  DRB1*040101,  DRB1*040102,  DRB1*0402,  DRB1*040301,  DRB1*040302,  DRB1*0404,  DRB1*040501,  DRB1*040502,  DRB1*040503,  DRB1*040504,  DRB1*0406,  DRB1*040701,  DRB1*040702,  DRB1*040703,  DRB1*0408,  DRB1*0409,  DRB1*0410,  DRB1*0411,  DRB1*0412,  DRB1*0413,  DRB1*0414,  DRB1*0415,  DRB1*0416,  DRB1*0417,  DRB1*0418,  DRB1*0419,  DRB1*0420,  DRB1*0421,  DRB1*0422,  DRB1*0423,  DRB1*0424,  DRB1*0425,  DRB1*0426,  DRB1*0427,  DRB1*0428,  DRB1*0429,  DRB1*0430,  DRB1*0431,  DRB1*0432,  DRB1*0433,  DRB1*0434,  DRB1*0435,  DRB1*0436,  DRB1*0437,  DRB1*0438,  DRB1*0439,  DRB1*0440,  DRB1*0441,  DRB1*0442,  DRB1*0443,  DRB1*0444,  DRB1*0445,  DRB1*0446,  DRB1*0447,  DRB1*0448,  DRB1*0449,  DRB1*0450,  DRB1*070101,  DRB1*070102,  DRB1*0703,  DRB1*0704,  DRB1*0705,  DRB1*0706,  DRB1*0707,  DRB1*0708,  DRB1*080101,  DRB1*080102,  DRB1*080201,  DRB1*080202,  DRB1*080203,  DRB1*080302,  DRB1*080401,  DRB1*080402,  DRB1*080403,  DRB1*080404,  DRB1*0805,  DRB1*0806,  DRB1*0807,  DRB1*0808,  DRB1*0809,  DRB1*0810,  DRB1*0811,  DRB1*0812,  DRB1*0813,  DRB1*0814,  DRB1*0815,  DRB1*0816,  DRB1*0817,  DRB1*0818,  DRB1*0819,  DRB1*0820,  DRB1*0821,  DRB1*0822,  DRB1*0823,  DRB1*0824,  DRB1*0825,  DRB1*0826,  DRB1*0827,  DRB1*0828,  DRB1*0829,  DRB1*090102,  DRB1*090103,  DRB1*0902,  DRB1*0903,  DRB1*100101,  DRB1*100102,  DRB1*110101,  DRB1*110102,  DRB1*110103,  DRB1*110104,  DRB1*110105,  DRB1*1102,  DRB1*1103,  DRB1*110401,  DRB1*110402,  DRB1*1105,  DRB1*110601,  DRB1*110602,  DRB1*1107,  DRB1*110801,  DRB1*110802,  DRB1*1109,  DRB1*1110,  DRB1*1111,  DRB1*111201,  DRB1*111202,  DRB1*1113,  DRB1*1114,  DRB1*1115,  DRB1*1116,  DRB1*1117,  DRB1*1118,  DRB1*1119,  DRB1*1120,  DRB1*1121,  DRB1*1122,  DRB1*1123,  DRB1*1124,  DRB1*1125,  DRB1*1126,  DRB1*112701,  DRB1*112702,  DRB1*1128,  DRB1*1129,  DRB1*1130,  DRB1*1131,  DRB1*1132,  DRB1*1133,  DRB1*1134,  DRB1*1135,  DRB1*1136,  DRB1*1137,  DRB1*1138,  DRB1*1139,  DRB1*1140,  DRB1*1141,  DRB1*1142,  DRB1*1143,  DRB1*1144,  DRB1*1145,  DRB1*1146,  DRB1*1147,  DRB1*1148,  DRB1*1149,  DRB1*1150,  DRB1*1151,  DRB1*1152,  DRB1*1153,  DRB1*1154,  DRB1*120101,  DRB1*120102,  DRB1*120201,  DRB1*120202,  DRB1*120302,  DRB1*1204,  DRB1*1205,  DRB1*1206,  DRB1*1207,  DRB1*1208,  DRB1*1209,  DRB1*1210,  DRB1*130101,  DRB1*130102,  DRB1*130103,  DRB1*130201,  DRB1*130202,  DRB1*130301,  DRB1*130302,  DRB1*1304,  DRB1*1305,  DRB1*1306,  DRB1*130701,  DRB1*130702,  DRB1*1308,  DRB1*1309,  DRB1*1310,  DRB1*1311,  DRB1*1312,  DRB1*1313,  DRB1*131401,  DRB1*131402,  DRB1*1315,  DRB1*1316,  DRB1*1317,  DRB1*1318,  DRB1*1319,  DRB1*1320,  DRB1*1321,  DRB1*1322,  DRB1*1323,  DRB1*1324,  DRB1*1325,  DRB1*1326,  DRB1*1327,  DRB1*1328,  DRB1*1329,  DRB1*1330,  DRB1*1331,  DRB1*1332,  DRB1*1333,  DRB1*1334,  DRB1*1335,  DRB1*1336,  DRB1*1337,  DRB1*1338,  DRB1*1339,  DRB1*1340,  DRB1*1341,  DRB1*1342,  DRB1*1343,  DRB1*1344,  DRB1*1345,  DRB1*1346,  DRB1*1347,  DRB1*1348,  DRB1*1349,  DRB1*1350,  DRB1*1351,  DRB1*1352,  DRB1*1353,  DRB1*1354,  DRB1*1355,  DRB1*1356,  DRB1*1357,  DRB1*1358,  DRB1*1359,  DRB1*1360,  DRB1*1361,  DRB1*1362,  DRB1*1363,  DRB1*1364,  DRB1*1365,  DRB1*140101,  DRB1*140102,  DRB1*1402,  DRB1*140301,  DRB1*140302,  DRB1*1404,  DRB1*140501,  DRB1*140502,  DRB1*1406,  DRB1*140701,  DRB1*140702,  DRB1*1408,  DRB1*1409,  DRB1*1410,  DRB1*1411,  DRB1*1412,  DRB1*1413,  DRB1*1414,  DRB1*1415,  DRB1*1416,  DRB1*1417,  DRB1*1418,  DRB1*1419,  DRB1*1420,  DRB1*1421,  DRB1*1422,  DRB1*1423,  DRB1*1424,  DRB1*1425,  DRB1*1426,  DRB1*1427,  DRB1*1428,  DRB1*1429,  DRB1*1430,  DRB1*1431,  DRB1*1432,  DRB1*1433,  DRB1*1434,  DRB1*1435,  DRB1*1436,  DRB1*1437,  DRB1*1438,  DRB1*1439,  DRB1*1440,  DRB1*1441,  DRB1*1442,  DRB1*1443,  DRB1*1444,  DRB1*1445,  DRB1*1446,  DRB1*1447,  DRB1*1448,  DRB1*150101,  DRB1*150102,  DRB1*150103,  DRB1*150104,  DRB1*150105,  DRB1*150201,  DRB1*150202,  DRB1*150203,  DRB1*1503,  DRB1*1504,  DRB1*1505,  DRB1*1506,  DRB1*1507,  DRB1*1508,  DRB1*1509,  DRB1*1510,  DRB1*1511,  DRB1*1512,  DRB1*1513,  DRB1*1514,  DRB1*1515,  DRB1*1516,  DRB1*160101,  DRB1*160102,  DRB1*160201,  DRB1*160202,  DRB1*1603,  DRB1*1604,  DRB1*160501,  DRB1*160502,  DRB1*1607,  DRB1*1608.
ＨＬＡ−ＤＲＢ２−９
DRB2*0101,  DRB3*010101,  DRB3*01010201,  DRB3*01010202,  DRB3*010103,  DRB3*010104,  DRB3*0102,  DRB3*0103,  DRB3*0104,  DRB3*0105,  DRB3*0106,  DRB3*0107,  DRB3*0108,  DRB3*0109,  DRB3*0110,  DRB3*0111,  DRB3*0201,  DRB3*020201,  DRB3*020202,  DRB3*020203,  DRB3*020204,  DRB3*0203,  DRB3*0204,  DRB3*0205,  DRB3*0206,  DRB3*0207,  DRB3*0208,  DRB3*0209,  DRB3*0210,  DRB3*0211,  DRB3*0212,  DRB3*0213,  DRB3*0214,  DRB3*0215,  DRB3*0216,  DRB3*0217,  DRB3*0218,  DRB3*0219,  DRB3*030101,  DRB3*030102,  DRB3*0302,  DRB3*0303,  DRB4*01010101,  DRB4*0102,  DRB4*01030101,  DRB4*01030102N,  DRB4*010302,  DRB4*010303,  DRB4*010304,  DRB4*0104,  DRB4*0105,  DRB4*0106,  DRB4*0107,  DRB4*0201N,  DRB4*0301N,  DRB5*010101,  DRB5*010102,  DRB5*0102,  DRB5*0103,  DRB5*0104,  DRB5*0105,  DRB5*0106,  DRB5*0107,  DRB5*0108N,  DRB5*0109,  DRB5*0110N,  DRB5*0111,  DRB5*0112,  DRB5*0113,  DRB5*0202,  DRB5*0203,  DRB5*0204,  DRB5*0205,  DRB6*0101,  DRB6*0201,  DRB6*0202,  DRB7*010101,  DRB7*010102,  DRB8*0101,  DRB9*0101.
ＨＬＡ−ＤＱＡ１
DQA1*010101,  DQA1*010102,  DQA1*010201,  DQA1*010202,  DQA1*0103,  DQA1*010401,  DQA1*010402,  DQA1*0105,  DQA1*0106,  DQA1*0107,  DQA1*0201,  DQA1*030101,  DQA1*0302,  DQA1*0303,  DQA1*040101,  DQA1*040102,  DQA1*0402,  DQA1*0403N,  DQA1*0404,  DQA1*050101,  DQA1*050102,  DQA1*0502,  DQA1*0503,  DQA1*0504,  DQA1*0505,  DQA1*060101,  DQA1*060102,  DQA1*0602.
ＨＬＡ−ＤＱＢ１
DQB1*020101,  DQB1*020102,  DQB1*0202,  DQB1*0203,  DQB1*030101,  DQB1*030102,  DQB1*030201,  DQB1*030202,  DQB1*030302,  DQB1*030303,  DQB1*0304,  DQB1*030501,  DQB1*030502,  DQB1*030503,  DQB1*0306,  DQB1*0307,  DQB1*0308,  DQB1*0309,  DQB1*0310,  DQB1*0311,  DQB1*0312,  DQB1*0313,  DQB1*0401,  DQB1*0402,  DQB1*050101,  DQB1*050102,  DQB1*050201,  DQB1*050202,  DQB1*050301,  DQB1*050302,  DQB1*0504,  DQB1*060101,  DQB1*060102,  DQB1*060103,  DQB1*0602,  DQB1*0603,  DQB1*060401,  DQB1*060402,  DQB1*060501,  DQB1*060502,  DQB1*0606,  DQB1*0607,  DQB1*0608,  DQB1*0609,  DQB1*0610,  DQB1*061101,  DQB1*061102,  DQB1*0612,  DQB1*0613,  DQB1*0614,  DQB1*0615,  DQB1*0616,  DQB1*0617,  DQB1*0618,  DQB1*0619,  DQB1*0620,  DQB1*0621,  DQB1*0622,  DQB1*0623.
ＨＬＡ−ＤＰＡ１
DPA1*010301,  DPA1*010302,  DPA1*010303,  DPA1*0104,  DPA1*0105,  DPA1*0106,  DPA1*0107,  DPA1*0108,  DPA1*020101,  DPA1*020102,  DPA1*020103,  DPA1*020104,  DPA1*020105,  DPA1*020106,  DPA1*020201,  DPA1*020202,  DPA1*020203,  DPA1*0203,  DPA1*0301,  DPA1*0302,  DPA1*0303,  DPA1*0401.
ＨＬＡ−ＤＰＢ１
DPB1*010101,  DPB1*010102,  DPB1*010103,  DPB1*0102,  DPB1*020102,  DPB1*020103,  DPB1*020104,  DPB1*020105,  DPB1*020106,  DPB1*0202,  DPB1*0203,  DPB1*030101,  DPB1*030102,  DPB1*0302,  DPB1*040101,  DPB1*040102,  DPB1*0402,  DPB1*0501,  DPB1*0601,  DPB1*0801,  DPB1*0901,  DPB1*1001,  DPB1*110101,  DPB1*110102,  DPB1*1301,  DPB1*1401,  DPB1*1501,  DPB1*1601,  DPB1*1701,  DPB1*1801,  DPB1*1901,  DPB1*200101,  DPB1*200102,  DPB1*2101,  DPB1*2201,  DPB1*2301,  DPB1*2401,  DPB1*2501,  DPB1*260101,  DPB1*260102,  DPB1*2701,  DPB1*2801,  DPB1*2901,  DPB1*3001,  DPB1*3101,  DPB1*3201,  DPB1*3301,  DPB1*3401,  DPB1*3501,  DPB1*3601,  DPB1*3701,  DPB1*3801,  DPB1*3901,  DPB1*4001,  DPB1*4101,  DPB1*4401,  DPB1*4501,  DPB1*4601,  DPB1*4701,  DPB1*4801,  DPB1*4901,  DPB1*5001,  DPB1*5101,  DPB1*5201,  DPB1*5301,  DPB1*5401,  DPB1*5501,  DPB1*5601,  DPB1*5701,  DPB1*5801,  DPB1*5901,  DPB1*6001,  DPB1*6101N,  DPB1*6201,  DPB1*6301,  DPB1*6401N,  DPB1*6501,  DPB1*6601,  DPB1*6701,  DPB1*6801,  DPB1*6901,  DPB1*7001,  DPB1*7101,  DPB1*7201,  DPB1*7301,  DPB1*7401,  DPB1*7501,  DPB1*7601,  DPB1*7701,  DPB1*7801,  DPB1*7901,  DPB1*8001,  DPB1*8101,  DPB1*8201,  DPB1*8301,  DPB1*8401,  DPB1*8501,  DPB1*8601,  DPB1*8701,  DPB1*8801,  DPB1*8901,  DPB1*9001,  DPB1*9101,  DPB1*9201,  DPB1*9301,  DPB1*9401,  DPB1*9501,  DPB1*9601,  DPB1*9701,  DPB1*9801,  DPB1*9901.
ＨＬＡ−ＤＭＡ
DMA*0101,  DMA*0102,  DMA*0103,  DMA*0104.
ＨＬＡ−ＤＭＢ
DMB*0101,  DMB*0102,  DMB*0103,  DMB*0104,  DMB*0105,  DMB*0106.
ＨＬＡ−ＤＯＡ
DOA*010101,  DOA*01010201,  DOA*01010202,  DOA*01010203,  DOA*010103,  DOA*01010401,  DOA*01010402,  DOA*010105.
ＨＬＡ−ＤＯＢ
DOB*01010101,  DOB*01010102,  DOB*010102,  DOB*010201,  DOB*010202,  DOB*0103,  DOB*01040101,  DOB*01040102.
【００６１】
本発明は、このようなＨＬＡ分子に限られず、望まれるならば、単にペプチドなどの物質が分子へ反応性を有することを確立することによって、新たに発見されるこのような分子を使用するように適合させることができる。これは、当分野で標準的な既知の手法を用いて容易に達成することができる。本発明と共に使用する、特に好ましいＨＬＡ対立遺伝子としては、以下のものが挙げられる：
【００６２】
ＨＬＡ  クラス  Ｉ
ＨＬＡ  Ａ      ＨＬＡ  Ｂ      ＨＬＡ  Ｃｗ
A*6802            B*5801          Cw*1701
A*6801            B*5701          Cw*1601
A*6601            B*5501          Cw*1502
A*3303            B*5201          Cw*1402
A*3301            B*5101          Cw*1203
A*3201            B*5001          Cw*0802
A*310102          B*4901          Cw*0801
A*3002            B*4501          Cw*0704
A*3001            B*4403          Cw*0703
A*2902            B*4402          Cw*0702
A*2608            B*4101          Cw*0701
A*2601            B*4002          Cw*0602
A*2501            B*4001          Cw*0501
A*2402            B*3901          Cw*0401
A*2301            B*3801          Cw*0304
A*1101            B*3701          Cw*0303
A*0302            B*3503          Cw*0202
A*0301            B*3501          Cw*0102
A*0205            B*2705
A*0201            B*1801
A*0101            B*1501
B*1402
B*1401
B*1302
B*0801
B*0705
B*0702
ＨＬＡ  クラス  ＩＩ
ＨＬＡ  ＤＰＢ      ＨＬＡ  ＤＱＡ      ＨＬＡ  ＤＱＢ      ＨＬＡ  ＤＲＢ
DPB1*1701          DQA1*0505          DQB1*0604          DRB1*1601
DPB1*1301          DQA1*0501          DQB1*0603          DRB1*1501
DPB1*1001          DQA1*0401          DQB1*0602          DRB1*1401
DPB1*0601          DQA1*0303          DQB1*0503          DRB1*1302
DPB1*0501          DQA1*0302          DQB1*0502          DRB1*1301
DPB1*0402          DQA1*0301          DQB1*0501          DRB1*1201
DPB1*0401          DQA1*0201          DQB1*0402          DRB1*1104
DPB1*0301          DQA1*0104          DQB1*0303          DRB1*1101
DPB1*0201          DQA1*0103          DQB1*0302          DRB1*0801
DPB1*0101          DQA1*0102          DQB1*0301          DRB1*0701
DQA1*0101          DQB1*0202          DRB1*0404
DQB1*0201          DRB1*0401
DRB1*0301
DRB1*0103
DRB1*0102
DRB1*0101
【００６３】
最も好ましい本発明の対立遺伝子は、以下のものである：
HLA-A*0201,  HLA-A*0206,  HLA-A*0301,  HLA-A*1101,  HLA-A*2402,  HLA-A*3401,  HLA-B*0702,  HLA-B*0801,  HLA-B*1301,  HLA-B*27,  HLA-B*4002,  HLA-B*5101,  HLA-Cw*03,  HLA-cW*07
HLA-DRB1*0301,  HLA-DRB1*0401,  HLA-DRB1*0701,  HLA-DRB1*1501,  HLA-DRB1*1104,  HLA-DRB1*1101,  HLA-DRB4*0101
HLA-DQA1*01,  HLA-DQA1*02,  HLA-DQA1*05
HLA-DQB1*03,  HLA-DQB1*04,  HLA-DQB1*05,  HLA-DQB1*06
HLA-DPA1*01,  HLA-DPA1*02
HLA-DPB1*02,  HLA-DPB1*04
【００６４】
本発明を、次に、以下の具体的実施形態を参照して、例のみによって説明する。
【実施例】
【００６５】
（実験１―ＨＩＶ抗原に対する反応性）
本実験の目的は、上記のＨＩＶポリペプチドの反応性と、ヒトＨＬＡ（ＨＬＡ  Ａ＊０２０１）拘束性の生理的にプロセッシングされ提示されるＨＩＶタンパク質に対して特異的なＴｈ１型サイトカイン反応をこのポリペプチドが誘起させることができることとの証明である。
【００６６】
実験の背後事情として、Ｔｈ１反応及びＴｈ２反応は、それらに関与するヘルパーＴ細胞によって生成されるサイトカインのパターンによって定義されることを理解することは有益である。しかしこれは、これらの特定の反応に関与する残りのリンパ球（Ｔ細胞及びＢ細胞）が、それらが関与する反応を特徴的パターンへと導くのを助けるサイトカインをも生成しないことは意味しない。このように、Ｔｈ１様反応はＩＦＮ−γ及びＩＬ−２の生成によって特徴付けられ、これはＣＤ８陽性ＣＴＬ反応及び付随する（マウスにおける）ＩｇＧ２ａ抗体反応の惹起を導く。前記ＩＦＮ−γ反応は、ＣＤ４陽性Ｔヘルパー１細胞、並びにＩＦＮ−γ反応の一部分も形成するＣＤ８陽性Ｔ細胞の両方によって引き起こされ得る。本実験の場合、ＣＤ８陽性Ｔ細胞によって生成される前記反応のＩＦＮ−γ成分が調査された。それは、この実験は主にＣＤ８陽性Ｔ細胞エピトープを調査するものであり、観察される反応がこれらの細胞によって引き起こされていることを実証するのが望まれていたからであった。ＣＤ８陽性Ｔ細胞は、ＭＨＣクラスＩ分子上にあるエピトープとのみ反応するので、遺伝子導入マウスと１つのＭＨＣクラスＩ分子（即ちＨＬＡ−Ａ＊０２０１）のみを共有するヒト細胞を使用した。Ｔｈ２様反応は、ＩＬ−４及びＩＬ−１０の生成によって特徴付けられ、これはＩｇＧＥ、ＩｇＧ１及び（マウスにおける）ＩｇＧ２ｂ抗体反応の惹起をもたらす。両反応は、ＩＦＮ−γ及びＩＬ−１０に拮抗し、お互いの生成をダウンレギュレートする。
【００６７】
以下に記載する全ての実験は、２回行った。
【００６８】
（材料及び方法）
（ペプチド及び組み換えタンパク質）
本研究において使用される全てのポリペプチド（即ち、Ｐ１：ＶＰＲタンパク質のアミノ酸残基５１〜８０（配列番号１）；Ｐ２：ＶＩＦタンパク質のアミノ酸残基１４２〜１８１（配列番号２）；Ｐ３：ＲＥＶタンパク質のアミノ酸残基６９〜９５（配列番号３）；Ｐ４：ＮＥＦタンパク質のアミノ酸残基８１〜１２３（配列番号４）；及びＮＲＰ：対照の無関係なポリペプチド）は、Ｆｍｏｃ  ｃｈｅｍｉｓｔｒｙを用いて合成し、１０％ＤＭＳＯのＰＢＳ溶液に再懸濁した。
【００６９】
ＨＩＶ１組換えタンパク質のＶＩＦ（参照名：ＥＶＡ６５９）、ＲＥＶ（Ｈｉｓ−ｔａｇ融合タンパク質；参照名：ＡＲＰ６６３．２）及びＮＥＦ（参照名：ＥＶＡ６５０）は、ＨＩＶ試薬のレポジトリー（ｔｈｅ  Ｒｅｐｏｓｉｔｏｒｙ  ｏｆ  ＨＩＶ  ｒｅａｇｅｎｔｓ；ＮＩＢＳＣ、イギリス）より入手した。タンパク質調製物は、１ｍｇ／ｍｌ溶液を用い等モル量となるようにＰＢＳ中に混合し、使用まで−８０℃で保存した。
【００７０】
（細胞株）
Ｔ１細胞株及びＪＵＲＫＡＴ細胞株は、それぞれＨＬＡ−Ａ＊０２０１保持個体及び非保持個体に由来するヒトリンパ芽球株である。Ｔ１はＩＭＤＭ培地（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）中で培養し、一方ＪＵＲＫＡＴは１０ｍＭ  ＨＥＰＥＳ及び１ｍＭピルビン酸ナトリウムを含むＲＰＭＩ−１６４０培地（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）中で培養した。両培地には、５０ＩＵ／５０ｍｇ／ｍｌのペニシリン／ストレプトマイシン（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）及び、完全培地としては１０％ＦＣＳを補った。培養細胞は３７℃、ＣＯ２濃度５％の湿気のある環境中で保存した。
【００７１】
初代培養の脾細胞は、０．０２ｍＭ  β−メルカプトエタノール（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）、５０ＩＵ／５０ｍｇ／ｍｌのペニシリン／ストレプトマイシン（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）及び１０％ＦＣＳ（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）を補ったＩＭＤＭ培地（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）中で、３７℃下に、ＣＯ２濃度５％の湿気のある環境下で保存した。
【００７２】
（サイトカイン分析のための目標細胞の調製）
遠心分離（２５０×ｇ、５分間）によって対数増殖期にある培養細胞を収集し、無血清培地中に１０６細胞／ｍｌの密度で再懸濁した。小分けした細胞懸濁液に、メーカーの使用説明書に従いＬｉｐｏｆｅｃｔｉｎ（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）を使用して、様々な量のポリペプチド抗原を、１０６細胞当り５μｇの濃度でトランスフェクトさせ、完全培地で８〜１０時間培養した後、マイトマイシンＣ（ＭＭＣ）処理を行った。
【００７３】
ＭＭＣ処理のために、細胞を遠心分離（２５０×ｇ、５分間）によって採取し、そして５０μｇ／ｍｌのマイトマイシンＣ（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）を含有する無血清ＩＭＤＭ培地中に再懸濁した。３７℃において４５分間培養した後、細胞懸濁液を４回無血清ＩＭＤＭ培地中で洗い（２５０×ｇ、５分間）、そして最後に完全ＩＭＤＭ培地中に再懸濁した。
【００７４】
（免疫感作）
７週令から１０週令のＣ５７ＢＬ／６−Ｔｇ（ＨＬＡ−Ａ２．１）１Ｅｎｇｅ／Ｊマウス（ＨＬＡ−Ａ＊０２０１遺伝子を導入したＣ５７／ＢＬ６系統のマウス、Ｊａｃｋｓｏｎ  Ｌａｂ）に、マウス当り抗原調製物を１００μｌの用量で（マウス１頭当り５箇所、１箇所２０μｌの割合で）、皮内免疫感作した。試験グループでは、抗原調製物の各用量は、４０ｎｍｏｌの全４ペプチドの等モル混合物（ＨＩＶ−ｖ）（各ペプチドは１０ｎｍｏｌ）と０．５ｎｍｏｌのコレラ毒素サブユニットＢ（純度＞９９％、ＢｉｏＭｏｌ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ，  Ｉｎｃ．）を含み、メーカーの使用説明書に従いＬｉｐｏｆｅｃｔｉｎ（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）中に調製した。対照グループでは、抗原調製物の各用量は、４０ｎｍｏｌの無関係なポリペプチドと０．５ｎｍｏｌのコレラ毒素サブユニットＢ（純度＞９９％、ＢｉｏＭｏｌ  Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ，  Ｉｎｃ．）を含み、メーカーの使用説明書に従いＬｉｐｏｆｅｃｔｉｎ（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）中に調製した。
【００７５】
免疫感作後１４日目に、全ての動物は最初の免疫感作に用いたのと同じ用量及び感作経路で、追加免疫感作を受けた。最後に２１日目または２２日目に、全ての動物は処分され、その脾臓が採取された。
【００７６】
免疫感作のプロトコールは以下のように図式的に示すことができる。
【００７７】
スキーム１―接種
2015007069.tif 000002
【００７８】
（サイトカインのＥＬＩＳＡ）
同じ処置グループに属するマウスの脾臓をプールし、セルストレーナー（Ｃｅｌｌ  ｓｔｒａｉｎｅｒ）に穏やかに押し付けて通し、赤血球を赤血球溶血緩衝液（９部の０．１６Ｍ  ＮＨ４Ｃｌと１部の０．１７Ｍ  Ｔｒｉｓ、ｐＨ７．２）による処理によって取り除いた。それぞれの処理グループからの脾細胞懸濁液は、様々な量のポリペプチド抗原（５μｇ／ｍｌ）、または、上述のように、ポリペプチド抗原でトランスフェクトしたＭＭＣ処理細胞株（細胞（Ｃ）に対する脾細胞（Ｓ）の比（Ｓ：Ｃ）は１０：１）を含む、２４ウェルプレート中で４×１０６細胞／ウェルの密度で、培養した。
【００７９】
３７℃において４日間培養した後、上清を集め、上清中のＩＦＮ−γ及びＩＬ−４をメーカーのプロトコール（Ｐｈａｒｍｉｎｇｅｎ）に従いサンドイッチサイトカインＥＬＩＳＡで分析した。アッセイの検出下限値は、ＩＬ−４が９．７７ｐｇ／ｍｌで、ＩＦＮ−γが３９．０６ｐｇ／ｍｌであった。
【００８０】
３７℃において４日間培養した後、上清を集め、上清中のＩＦＮ−γ及びＩＬ−４をメーカーのプロトコール（Ｐｈａｒｍｉｎｇｅｎ）に従いサンドイッチサイトカインＥＬＩＳＡで分析した。アッセイの検出下限値は、ＩＬ−４が９．７７ｐｇ／ｍｌで、ＩＦＮ−γが３９．０６ｐｇ／ｍｌであった。
【００８１】
（結果）
（ペプチド１の反応性）
本願において記載されるポリペプチドのそれぞれは（この実施例において試験されるＰ１、Ｐ２、Ｐ３及びＰ４を含む）、いくつかがＨＬＡ−Ａ＊０２０１に特異的である数個のＣＤ８陽性Ｔ細胞エピトープを含む。ＨＬＡ−Ａ＊０２０１遺伝子保持レシピエントの抗原提示細胞（ＡＰＣ）の内部で前記ポリペプチドが処理されると、これらのＣＤ８陽性Ｔ細胞特異的エピトープは、ＡＰＣの表面に提示され、そこでこれらは未感作ＣＤ８陽性Ｔ細胞を活性化し、そして試験されるペプチド、この場合Ｐ１、Ｐ２、Ｐ３及びＰ４に特異的なＴｈ１様免疫反応を誘起する過程に進む。
【００８２】
これを確かめるために、ＨＬＡ−Ａ＊０２０１保持（Ｔ１）ヒト細胞株及び非保持（ＪＵＲＫＡＴ）ヒト細胞株細胞内に、脂質媒体（Ｌｉｐｏｆｅｃｔｉｎ，  Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）によってＰ１を取り込ませた。Ｐ１をトランスフェクトしたＭＭＣ処理ＨＬＡ−Ａ＊０２０１保持ヒト細胞（Ｔ１）と共に培養した場合、ＨＩＶポリペプチド調製物（ＨＩＶ−ｖ）で免疫感作した動物からの脾細胞の生成するＩＦＮ−γ量は、ＮＲＰで免疫感作した動物からの脾細胞のそれに比較して増加しており、同様に処理されたＨＬＡ−Ａ＊０２０１非保持ヒト細胞（ＪＵＲＫＡＴ）と共に培養した場合は、ＩＦＮ−γの生成量の増加は見られなかった（図１参照、このデータは下の表１に示されている）。
【００８３】
【表１】
2015007069.tif 000003
【００８４】
注）「Ｌｙｓ」（リゾチーム）は、陰性対照バックグラウンドを意味し、これに基づき全ての値が計算される。「Ｓｏｌ」は、初代培養脾細胞集団に与えられる可溶性ペプチドを意味する。「Ｐｒｏ」は、内部処理され及びその結果生じたエピトープをＭＨＣ分子上へ提示され、細胞のＨＬＡ分子と複合体を形成するペプチドが与えられることを意味する。値は、Ｌｙｓを対照とした場合のＩＦＮ−γの増加量（ｐｇ／ｍｌ）の平均値±標準誤差である。
【００８５】
実験は以下のように図式化し得る。
【００８６】
（スキーム２―Ｔ１及びＪＵＲＫＡＴに対する対照試験）
2015007069.tif 000004
【００８７】
（スキーム３―Ｔ１及びＪＵＲＫＡＴに対するＨＩＶ−ｖ試験の結果）
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【００８８】
これらの実験で使用される遺伝子導入マウスはいかなる他のヒトＨＬＡも保有しておらず、そのＣＤ８陽性Ｔ細胞がそれらが出会うことのない他のヒトＨＬＡ中のＰ１由来エピトープを特異的に認識する能力は低いので、これらの結果は、ＣＤ８陽性Ｔ細胞がＨＬＡ−Ａ＊０２０１分子と結合したＰ１由来エピトープを認識することによって、観察されるＩＦＮ−γ反応は、特異的に引き起こされていることを明白に示すものである。
【００８９】
ＨＩＶ−ｖ及びＮＲＰのどちらで免疫感作した動物でも、Ｐ１をトランスフェクトした細胞に対してＩＬ−４の反応は検出できなかったことに（データは示さず）注目するのも重要である。ＩＬ−４生成はＴｈ１反応、それゆえ抗原特異的ＣＤ８陽性Ｔ細胞反応の形成に拮抗するので、両処理グループにおけるＩＬ−４生成の欠如は、ＨＩＶ−ｖの免疫感作が調製物中のＰ１成分に対する特異的Ｔｈ１様反応を誘起することを明白に示す。
【００９０】
興味深いことに、Ｐ１を単に細胞培養に加えたとき（Ｔ１細胞またはＪＵＲＫＡＴ細胞を欠くとき）、ＨＩＶ−ｖで免疫感作したグループとＮＲＰで免疫感作したグループのＩＦＮ−γ生成量の違いは観察できなかった。しかし、この状況は、Ｐ１がヒトＨＬＡ中にあるとき反応性があり、マウスＨＬＡ中にあるときには反応性はないエピトープを主に含むことに基づいて説明できる。これらの実験で使用される遺伝子導入マウスは、前記ＨＬＡ−Ａ＊０２０１分子の他に全てのマウスＭＨＣ分子を含んでいる。それ故に、ここで考えられている脾細胞の初代培養は、これらの培養中でまた見られるマウスＡＰＣ集団中に存在するヒトＭＨＣ分子及びマウスＭＨＣ分子の両方の中において与えられる抗原に対して反応可能な種々のＴ細胞集団（ＣＤ８陽性及びＣＤ４陽性）を含む。これらのＡＰＣによって捕捉され処理されるＰ１抗原のごくわずかのみが、必要とされるＨＬＡ−Ａ＊０２０１中に結合して、Ｐ１特異的ＣＤ８陽性Ｔリンパ球に利用可能であることが予期される。インビトロの免疫反応のレベルは、主に利用可能な抗原量によって決まるので、ヒト細胞で刺激したときに検出されるＰ１特異的ＣＤ８陽性Ｔリンパ球は、ＨＬＡ−Ａ＊０２０１中に適切に提示される抗原量が十分でないことによって単に反応できないのであろう。
【００９１】
（ペプチド２の反応性）
Ｐ２をトランスフェクトしたＭＭＣ処理ＨＬＡ−Ａ＊０２０１保持ヒト細胞（Ｔ１）と共培養した場合、ＨＩＶポリペプチド調製物（ＨＩＶ−ｖ）で免疫感作した動物からの脾細胞の生成するＩＦＮ−γ量は、ＮＲＰで免疫感作した動物からの脾細胞のそれに比較して増加しており、同様に処理されたＨＬＡ−Ａ＊０２０１非保持ヒト細胞（ＪＵＲＫＡＴ）と共培養した場合は、ＩＦＮ−γの生成量の増加は見られなかった（図２参照、このデータは下の表２に示されている）。
【００９２】
【表２】
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【００９３】
注）「Ｌｙｓ」（リゾチーム）は、陰性対照バックグラウンドを意味し、これに基づき全ての値が計算される。「Ｓｏｌ」は、初代培養脾細胞集団に与えられる可溶性ペプチドを意味する。「Ｐｒｏ」は、内部処理され及びその結果生じたエピトープをＭＨＣ分子上へ提示され、細胞のＨＬＡ分子と複合体を形成するペプチドが与えられることを意味する。値は、Ｌｙｓを対照とした場合のＩＦＮ−γの増加量（ｐｇ／ｍｌ）の平均値±標準誤差である。
【００９４】
Ｐ１の場合がそうであったように、これらの結果は明白に、観察されるＩＦＮ−γ反応が、ＣＤ８陽性Ｔ細胞がＨＬＡ−Ａ＊０２０１分子と結合したＰ２由来エピトープを認識することによって、特異的に引き起こされることを示す。
【００９５】
ＨＩＶ−ｖ及びＮＲＰのどちらで免疫感作した動物でも、Ｐ２をトランスフェクトした細胞に対してＩＬ−４の反応は検出できなかったことに（データは示さず）注目するのも重要である。ＩＬ−４生成はＴｈ１反応、それゆえ抗原特異的ＣＤ８陽性Ｔ細胞反応の形成に拮抗するので、両処理グループにおけるＩＬ−４生成の欠如は、ＨＩＶ−ｖの免疫感作が調製物中のＰ２成分に対する特異的Ｔｈ１様反応を誘起することを明白に示す。
【００９６】
Ｐ１と対照的に、脾細胞培養にＰ２を単に加えた場合、ＮＲＰで免疫感作したグループに比べてＨＩＶ−ｖで免疫感作したグループで、ＩＦＮ−γの生成量が増加するのが観察できた。この状況は、Ｐ２が強力なＨＬＡ−Ａ＊０２０１エピトープばかりでなくマウス（Ｈ−２Ｄ）エピトープも内部に有することを明白に示す。しかし、この場合に測定されるＩＦＮ−γ反応がクラスＩのＭＨＣ分子にのみ関係するわけではない可能性があることを指摘することは重要である。樹状細胞が、インビトロで、培地から捕捉される可溶性抗原をＭＨＣクラスＩＩ経路で処理することができるのが示されている（Peachman  KK,  Rao  M,  Alving  CR,  Palmer  DR,  Sun  W,  Rothwell  SW,  “Human  dendritic  cells  and  macrophages  exhibit  different  intracellular  processing  pathways  for  soluble  and  liposome-encapsulated  antigens.”  Immunobiology.  2005;210(5):321-33.）。その結果、この場合観察されるＩＦＮ−γ反応の増加は、Ｐ２特異的ＣＤ８陽性Ｔ細胞及びＰ２特異的ＣＤ４陽性Ｔ細胞のどちらかまたは両方に起因し得る。
【００９７】
（ペプチド３の反応性）
Ｐ２と同様に、脾細胞培養にＰ３を単に加えた場合、ＮＲＰで免疫感作したグループに比べてＨＩＶ−ｖで免疫感作したグループで、ＩＦＮ−γの生成量が増加するのが観察できた。これの原因は前に説明したので、ここでさらに展開することはしない。
【００９８】
反応のＨＬＡ−Ａ＊０２０１の存在に特異的な要素に関しては、再びＰ１及びＰ２の場合そうであったように、ＮＲＰで免疫感作した動物に比べてＨＩＶ−ｖで免疫感作した動物ではＩＦＮ−γの生成量が増加するのが観察されたが、その程度はＰ１の場合よりも少なかった（図３参照、このデータは下の表３に示す）。この観察は、Ｐ１について与えたものと同様の表現で説明される。
【００９９】
【表３】
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【０１００】
注）「Ｌｙｓ」（リゾチーム）は、陰性対照バックグラウンドを意味し、これに基づき全ての値が計算される。「Ｓｏｌ」は、初代培養脾細胞集団に与えられる可溶性ペプチドを意味する。「Ｐｒｏ」は、内部処理され及びその結果生じたエピトープをＭＨＣ分子上へ提示され、細胞のＨＬＡ分子と複合体を形成するペプチドが与えられることを意味する。値は、Ｌｙｓを対照とした場合のＩＦＮ−γの増加量（ｐｇ／ｍｌ）の平均値±標準誤差である。
【０１０１】
ここで使用される遺伝子導入動物からの脾細胞初代培養は、これらの培養にまた見出されるマウスＡＰＣ集団中に存在する、ヒトＭＨＣ分子及びマウスＭＨＣ分子の両方に提示される抗原に反応可能な、種々のＴ細胞集団（ＣＤ８陽性及びＣＤ４陽性）を含む。接種に続き、クラスＩ及びクラスＩＩの両方のＰ３由来エピトープは、ＣＤ８陽性Ｔ細胞及びＣＤ４陽性Ｔ細胞に提示されることができた。マウスＡＰＣ中のＨＬＡ−Ａ＊０２０１分子の数は、存在するＭＨＣ分子（即ち、全てのＨ２−Ｄ分子とＨＬＡ−Ａ＊０２０１分子）の総数のわずかな部分のみであるので、与えられた全Ｐ３抗原の一部分のみが、ＨＬＡ−Ａ＊０２０１に特異性を有するＣＤ８陽性Ｔ細胞に利用可能である。インビトロのようにインビボでも、Ｔ細胞反応の強度は、主に利用可能な抗原量に依存する。それ故に、Ｐ３エピトープに対するＭＨＣ分子間の激しい競合がある状況では、ＭＨＣ集団のわずかな部分を代表する分子は、全ＩＦＮ−γ反応のわずかな部分のみの原因となるということになる。
【０１０２】
（ペプチド４の反応性）
Ｐ１と同様に、Ｐ４を単に脾細胞培養に加えた場合並びにＰ４をトランスフェクションしたヒト細胞株を経由して与えた場合とも、ＮＲＰで免疫感作したグループに比較してＨＩＶ−ｖで免疫感作したグループでは、ＩＦＮ−γ生成量の増加を観察することができた（図４参照、このデータは下の表４に示す）。これらの観察の原因は既にＰ１の場合で説明しているので、ここで更に展開することはしない。説明については前のセクションを参照のこと。
【０１０３】
【表４】
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【０１０４】
注）「Ｌｙｓ」（リゾチーム）は、陰性対照バックグラウンドを意味し、これに基づき全ての値が計算される。「Ｓｏｌ」は、初代培養脾細胞集団に与えられる可溶性ペプチドを意味する。「Ｐｒｏ」は、内部処理され及びその結果生じたエピトープをＭＨＣ分子上へ提示され、細胞のＨＬＡ分子と複合体を形成するペプチドが与えられることを意味する。値は、Ｌｙｓを対照とした場合のＩＦＮ−γの増加量（ｐｇ／ｍｌ）の平均値±標準誤差である。
【０１０５】
（ＨＩＶ組み換えタンパク質の反応性）
本明細書において記載された実験は、ここまで、ＨＩＶ−ｖの免疫感作がその構成成分のそれぞれに対するＣＤ８陽性Ｔ細胞特異的ＩＦＮ−γ反応を誘発することを明白に示した。しかし、ＨＩＶ−ｖ接種マウスが、完全ＨＩＶタンパク質の捕捉及び処理の直後に作られるエピトープ（これらのうちのいくつかは完全ＨＩＶタンパク質に由来する）を認識し、そしてそれ故これらのエピトープに対して特異的免疫反応を誘発することができるかどうかを明らかにすることは有益である。ヒト細胞に対して生ＨＩＶウイルスを使用することに対する安全性の制約により、Ｐ１、Ｐ２、Ｐ３及びＰ４について用いられたものと同じ研究方法を使用して、しかしこの場合刺激抗原としてＶＩＦ、ＲＥＶ及びＮＥＦの等モル混合物を使用して、ＩＦＮ−γ反応をＨＩＶ−ｖ接種マウス及びＮＲＰ接種マウスにおいて研究することにした。
【０１０６】
前記等モル抗原調製物を単に培養に加えるかトランスフェクションヒト細胞を経て活性化ＣＤ８陽性Ｔ細胞に与えるかとは無関係に、再び、ＨＩＶ−ｖ接種動物は、ＮＲＰ接種動物に比較してＩＦＮ−γ生成を特異的に増加させた（図５参照、このデータは下の表５に示す）。おそらく、等モルタンパク質調製物が脾細胞初代培養において非特異的にＩＦＮ−γ反応を誘発できる能力、またはトランスフェクションヒト細胞をより感受性にし共培養される脾細胞において非特異的ＩＦＮ−γ生成を誘起させるようなトランスフェクションヒト細胞の変化を反映して、興味深いことに全ての場合においてＩＦＮ−γのバックグラウンドの生成は、前に観察されたものより大きかった。しかしこの観察は、ＨＩＶ−ｖの接種が完全なＨＩＶタンパク質から生理的に提示されるＨＩＶのＨＬＡ−Ａ＊０２０１エピトープの特異的認識をもたらすという明白な事実はそこなわない。
【０１０７】
【表５】
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【０１０８】
注）「Ｌｙｓ」（リゾチーム）は、陰性対照バックグラウンドを意味し、これに基づき全ての値が計算される。「Ｓｏｌ」は、初代培養脾細胞集団に与えられる可溶性ペプチドを意味する。「Ｐｒｏ」は、内部処理され及びその結果生じたエピトープをＭＨＣ分子上へ提示され、細胞のＨＬＡ分子と複合体を形成するペプチドが与えられることを意味する。値は、Ｌｙｓを対照とした場合のＩＦＮ−γの増加量（ｐｇ／ｍｌ）の平均値±標準誤差である。
【０１０９】
（実験２―ＨＩＶ−ｖの免疫感作はＨＩＶの野生分離株を感染させたヒト細胞に対する抗原特異的反応を誘発する）
本実験の目的は、同定されたＨＩＶ保存Ｔ細胞多エピトープペプチド（ＨＩＶ−ｖ）の免疫感作がＨＩＶ野生分離株を感染させたヒト細胞に対して抗原特異的反応を誘発するかどうか評価することである。
【０１１０】
（材料及び方法）
（ペプチド、ウイルス及び細胞株）
本実験において使用される候補ワクチン（ＨＩＶ−Ｖ）は、数個のポリペプチドからなり（即ち、Ｐ１：ＶＰＲタンパク質のアミノ酸残基５１〜８０（配列番号１）；Ｐ２：ＶＩＦタンパク質のアミノ酸残基１４２〜１８１（配列番号２）；Ｐ３：ＲＥＶタンパク質のアミノ酸残基６９〜９５（配列番号３）；Ｐ４：ＮＥＦタンパク質のアミノ酸残基８１〜１２３（配列番号４））、これらは全てＦｍｏｃ  ｃｈｅｍｉｓｔｒｙによって合成され、ＤＭＳＯのＰＢＳ溶液（最終調製物中のＤＭＳＯの濃度は１０％未満である）に再懸濁された。沸騰によって変性させたリゾチーム（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）を対照の無関係な調製物（ＮＲＰ−ｖ）として使用した。
【０１１１】
感染性のＨＩＶ−１株は、ＮＩＢＳＣから供給され、ウガンダの分離株のＨＩＶ−１  Ｄ  クレード（ＵＧ２１−Ｒ５）およびＨＩＶ−１  Ａ  クレード（ＵＧ−２９−Ｘ４）を使用した。ＣＥＭは、上で指定されたＨＩＶ分離株による感染に感受性のある、ＣＤ４陽性リンパ芽球様Ｔ細胞株である。この細胞株は５０ＩＵ／５０ｍｇ／ｍｌのペニシリン／ストレプトマイシン（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）及び、完全培地として１０％のＦＣＳを補ったＲＰＭＩ−１６４０培地（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）中に保存した。細胞培養は、３７℃下、５％のＣＯ２濃度の湿気のある環境中で保存した。
【０１１２】
初代培養の脾細胞は、０．０２ｍＭ  β−メルカプトエタノール（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）、５０ＩＵ／５０ｍｇ／ｍｌのペニシリン／ストレプトマイシン（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）及び１０％ＦＣＳ（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）を補ったＩＭＤＭ培地（Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）中で、３７℃下に、５％のＣＯ２濃度の湿気のある環境下で保存した。
【０１１３】
（免疫感作）
１日目に、７週令から１０週令のＣ５７ＢＬ／６−Ｔｇ（ＨＬＡ−Ａ２．１）１Ｅｎｇｅ／Ｊマウス（ＨＬＡ−Ａ＊０２０１遺伝子を導入したＣ５７／ＢＬ６系統のマウス、Ｊａｃｋｓｏｎ  Ｌａｂ）に、ＩＦＡ（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ  Ｃｏ．）中に乳化した２００μｌの用量の抗原調製物を尾の基部に皮下的に接種し免疫感作した。試験グループでは（ｎ＝４）、抗原調製物の各用量は４０ｎｍｏｌの全４ペプチドの等モル混合物（それぞれ１０ｎｍｏｌ）を含み、対照グループでは（ｎ＝４）、抗原調製物の各用量は４０ｎｍｏｌの無関係なポリペプチドを含んだ。
【０１１４】
１５日目に、全ての動物は最初に用いたのと同じ用量及び感作経路で、追加免疫感作を受けた。
【０１１５】
２１日目に、全ての動物は処分され、その脾臓が採取された。
【０１１６】
（細胞内サイトカイン染色）
同じ処置グループに属するマウスの脾臓がプールされ、セルストレーナーを通して穏やかに加圧され、赤血球を赤血球溶血緩衝液（９部の０．１６Ｍ  ＮＨ４Ｃｌと１部の０．１７Ｍ  Ｔｒｉｓ、ｐＨ７．２）による処理によって取り除いた。それぞれの処理グループからの脾細胞懸濁液は、Ｉｏｎｏｍｙｃｉｎ（０．７８μｇ／ｍｌ）及びＰＭＡ（０．０５μｇ／ｍｌ）か、Ｃｏｎｃａｎａｖａｌｉｎ  Ａ（５μｇ／ｍｌ）か、または２×１０４のＨＩＶ感染及び非感染ＵＶ照射ＣＥＭ細胞（細胞（Ｃ）に対する脾細胞（Ｓ）の比（Ｓ：Ｃ）は１０：１）を含む９６ウェルプレート（ＦＡＬＣＯＮ、Ｄｉｓｃｏｖｅｒｙ  ｌａｂｗａｒｅ、ＢＤ  Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅｓ）中で、２×１０５細胞／ウェルの密度で、培養した。
【０１１７】
３７℃下５％のＣＯ２濃度で３時間培養した後、全てのウェルにブレフェルジンＡ（Ｂｒｅｆｅｌｄｉｎ  Ａ）を最終濃度が１０μｇ／ｍｌとなるように加えた。プレートを次に更に３７℃下で３時間培養し、そして次に＋４℃の冷蔵庫に移し一晩保存した。遠心分離（２００×ｇ、５分間）の後、ウェルから上澄みを除去し、細胞を暗闇で室温下１５〜２０分かけて抗ＣＤ３−ＦＩＴＣ抗体で対比染色した。細胞を次に、遠心分離（２００×ｇ、５分間）を用いＰＢＳで洗浄し、室温下で２０分かけて固定し（ｆｉｘａｔｉｏｎ  ｒｅａｇａｅｎｔ  Ａ、Ｃａｌｔａｇ、Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）、そして再び洗浄した。細胞は室温下で２０分間透過処理（ｐｅｒｍｅａｂｉｌｉｓａｔｉｏｎ  ｒｅａｇｅｎｔ  Ｂ、Ｃａｌｔａｇ、Ｉｎｖｉｔｒｏｇｅｎ  Ｃｏｒｐｏｒａｔｉｏｎ）した後、洗浄し、これに抗ＩＦＮγ−ＰＥ抗体及び抗ＩＬ４−ＡＰＣ抗体を加えた。３０分間の培養の後、細胞は２回洗浄し、４０％（ｗ／ｖ）のホルムアルデヒドのＰＢＳ溶液中に再懸濁した後、フローサイトメータ（ｆｌｏｗ  ｃｙｔｏｍｅｔｅｒ）で分析した。
【０１１８】
（結果）
この実験の目的は、ＨＩＶ−ｖ調製物がＨＬＡ＊Ａ−０２０１遺伝子導入マウスにおいてＨＬＡ保持ＨＩＶ感染ヒト細胞に対する抗原特異的免疫を誘発する能力を評価することであった。
【０１１９】
図６に示すように、ＤクレードのＨＩＶ−１ウイルス分離株（ＵＧ２１−Ｒ５）かまたはＡクレードのＨＩＶ−１ウイルス分離株（ＵＧ−２９−Ｘ４）を感染させたヒト細胞と共培養した場合、ＨＩＶ−ｖで免疫感作した動物からの脾細胞の生成するＩＦＮ−γのレベルは、無関係なポリペプチドで免疫感作した動物からの脾細胞のそれよりも高かった。目標細胞に対するＩＬ−４反応は、いずれの実験グループでも観察されなかった（データは示さず）。
【０１２０】
本実験の結果は、ＨＩＶ−ｖペプチド調製物の接種が、異なるクレードの蔓延ＨＩＶウイルスに対して病原体特異的Ｔｈ１型Ｔ細胞反応を誘発することを示す。
【図１】
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【図２】
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【図３】
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【図４】
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【図５】
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【図６】
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【配列表】
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