(57)【要約】      （修正有）【課題】ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができるアミノ酸配列の提供。【解決手段】少なくとも１つの結合パートナーが、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体又はアミノ酸であり、ウイルスのタンパク質がＲＳＶのＦタンパク質、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質。前記少なくとも１つの結合パートナーが、ウイルスのエンベロープタンパク質に対するウイルス受容体であり、前記ウイルス受容体がシアル酸であるアミノ酸配列。【選択図】なし【特許請求の範囲】
【請求項１】
ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができるアミノ酸配列。
【請求項２】
前記エンベロープタンパク質と少なくとも１つの結合パートナーとの間の相互作用を調節、阻害及び／又は防止する、請求項２に記載のアミノ酸配列。
【請求項３】
前記エンベロープタンパク質との結合に関して前記少なくとも１つの結合パートナーと競合する、請求項１又は２に記載のアミノ酸配列。
【請求項４】
前記少なくとも１つの結合パートナーが、ウイルスのエンベロープタンパク質に対するウイルス受容体である、請求項３に記載のアミノ酸配列。
【請求項５】
前記ウイルス受容体がシアル酸である、請求項４に記載のアミノ酸配列。
【請求項６】
前記少なくとも１つの結合パートナーが、ウイルスの前記エンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はウイルスの前記エンベロープタンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体又はその抗原結合部分である、請求項３に記載のアミノ酸配列。
【請求項７】
前記モノクローナル抗体又はその抗原結合部分が、シナジス（登録商標）、１０１Ｆ  Ｆａｂ、ＶＮ０４−２、ＭＡｂ  Ｃ１７９及びＭＡｂ  ８−２から選択される、請求項６に記載のアミノ酸配列。
【請求項８】
前記ウイルスを中和する、請求項１〜７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項９】
ａ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
又はその任意の好適な組合せから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを１つ又は複数含む、請求項１〜８のいずれか一項に記載のウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列。
【請求項１０】
ドメイン抗体（若しくはドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）から、単一ドメイン抗体（若しくは単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）から、「ｄＡｂ」（若しくはｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列）から、又はナノボディ（ＶＨＨ配列を含むがこれに限定されない）から本質的に成る、請求項１〜９のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１１】
ａ．配列番号１〜配列番号２２、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性（アミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基は無視する）を有し、
ｂ．好ましくはカバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数が、表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択される、
ナノボディから本質的に成る、請求項１〜１０のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１２】
４つのフレームワーク領域（それぞれＦＲ１〜ＦＲ４）、及び３つの相補性決定領域（それぞれＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）から本質的に成り、
ＣＤＲ１が、
ａ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択される、請求項１〜１１のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１３】
前記アミノ酸配列のＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性、例えば９５％以上のアミノ酸同一性、又はさらには本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、請求項１〜１２のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１４】
配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の１つから、又は配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の該少なくとも１つとの少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性、例えば９５％のアミノ酸同一性、９９％以上のアミノ酸同一性、若しくはさらには本質的に１００％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列から本質的に成る、請求項１〜１３のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１５】
ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の少なくとも１つとウイルスのエンベロープタンパク質との結合を交差遮断する、請求項１〜１４のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１６】
ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の少なくとも１つによりウイルスのエンベロープタンパク質との結合を交差遮断する、請求項１〜１５のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１７】
ヒト化ナノボディから本質的に成る、請求項１〜１６のいずれか一項に記載のアミノ酸配列。
【請求項１８】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載の１つ又は複数のアミノ酸配列を含むか、又は請求項１〜１７のいずれか一項に記載の１つ又は複数のアミノ酸配列から本質的に成り、任意で１つ又は複数のリンカーを介して連結された１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位を任意でさらに含む、ポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項１９】
前記１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位が、ドメイン抗体、ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、単一ドメイン抗体、単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、「ｄＡｂ」、ｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列、又はナノボディから成る群から選択される、請求項１８に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２０】
前記１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列が、ドメイン抗体、ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、単一ドメイン抗体、単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、「ｄＡｂ」、ｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列、又はナノボディから成る群から選択される、請求項１８又は１９に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２１】
多価構築物である、請求項１８〜２０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２２】
二価構築物である、請求項２１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２３】
ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である２つのアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２４】
ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である２つのアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２５】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である２つのアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２６】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である２つのアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２７】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である２つのアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２８】
狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能である、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である２つのアミノ酸配列を含む、請求項２２に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項２９】
ウイルスのエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列、及び該第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なるウイルスの該エンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列を含む二重パラトピック構築物である、請求項２１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３０】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列、及び該第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なるＲＳＶウイルスのＦタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列を含む、請求項２９に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３１】
ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶのＦタンパク質の、少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項２９又は３０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３２】
ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶのＦタンパク質の、少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項２９又は３０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３３】
ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合する少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項２９又は３０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３４】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列、及び該第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なるインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列を含む、請求項２９に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３５】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の、少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項３４に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３６】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の、少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項３４に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３７】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の、少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項３４に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３８】
狂犬病ウイルスのＧタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列、及び該第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なる狂犬病ウイルスのＧタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのアミノ酸配列を含む、請求項２９に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項３９】
狂犬病ウイルスのＧタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能である、及び／又は狂犬病ウイルスのＧタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合する少なくとも１つのアミノ酸配列、並びに狂犬病ウイルスのＧタンパク質の、少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列を含む、請求項３８に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４０】
三価構築物である、請求項２１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４１】
ウイルスのエンベロープタンパク質の同じ抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載の化合物又は構築物。
【請求項４２】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に特異的に結合する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関してシナジス（登録商標）と競合する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０又は４１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４３】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に特異的に結合する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関してシナジス（登録商標）と競合する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０又は４１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４４】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に特異的に結合する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質への結合に関してシアル酸と競合する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０又は４１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４５】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に特異的に結合する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質への結合に関してＶＮ０４−２と競合する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０又は４１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４６】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に特異的に結合する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質への結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０又は４１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４７】
狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に特異的に結合する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質への結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合する３つのアミノ酸配列を含む、請求項４０又は４１に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４８】
ウイルスのエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つのアミノ酸配列、及び該ウイルスのエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項４９】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関してシナジス（登録商標）と競合する２つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の別の決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４８に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５０】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／若しくはＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関して１０１Ｆと競合する２つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の別の決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５１】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／若しくはＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関してシナジス（登録商標）と競合する２つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関して１０１Ｆと競合する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５２】
ＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／若しくはＲＳＶウイルスのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関してシナジス（登録商標）と競合する１つのアミノ酸配列、並びにＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶウイルスのＦタンパク質への結合に関して１０１Ｆと競合する２つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５３】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質への結合に関してシアル酸と競合する２つのアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５４】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／若しくはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質への結合に関してＶＮ０４−２と競合する２つのアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５５】
インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／若しくはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質への結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合する２つのアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５６】
狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／若しくは狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に結合することが可能である、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質への結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合する２つのアミノ酸配列、並びに狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上の別の決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのアミノ酸配列を含む、請求項４０に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５７】
配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８及び配列番号３０１６〜配列番号３０５６を含むか、又は配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８及び配列番号３０１６〜配列番号３０５６から成る群から、若しくは配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８及び配列番号３０１６〜配列番号３０５６のアミノ酸配列の少なくとも１つとの８０％を超える、好ましくは９０％を超える、より好ましくは９５％を超える、例えば９９％以上の配列同一性（本明細書中で規定するような）を有するアミノ酸配列から成る群から選択される、ポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５８】
多重特異性構築物である、請求項１〜２１のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項５９】
それぞれ対応する請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列自体、又は請求項１８〜５８のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物自体と比較して増大した半減期を有する、請求項１〜５８のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項６０】
血清タンパク質（例えばヒト血清アルブミン）又はその断片、血清タンパク質（例えばヒト血清アルブミン又は血清免疫グロブリン（例えばＩｇＧ））と結合することができる、結合単位（例えばドメイン抗体、ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、単一ドメイン抗体、単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、「ｄＡｂ」、ｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列、又はナノボディ）、Ｆｃ部分、及び血清タンパク質と結合することができる小タンパク質又は小ペプチドから成る群から選択される、１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位が、増大した半減期を有する該化合物又は該構築物をもたらす、請求項５９に記載のポリペプチド、化合物又は構築物。
【請求項６１】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、又は請求項１〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物をコードする、核酸配列又はヌクレオチド配列。
【請求項６２】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物をコードする核酸配列若しくはヌクレオチド配列の発現により得ることができるように、請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物を発現する、若しくは請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物を好適な状況下で発現することが可能である、及び／又は請求項６１に記載の核酸配列又はヌクレオチド配列を含む、宿主又は宿主細胞。
【請求項６３】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、又は請求項６１に記載の核酸配列若しくはヌクレオチド配列を少なくとも１つ含む、組成物。
【請求項６４】
薬学的組成物であり、少なくとも１つの薬学的に許容可能な担体、希釈剤若しくは賦形剤及び／又はアジュバントをさらに含み、１つ又は複数のさらなる薬学的に活性のあるポリペプチド及び／又は化合物を必要に応じて含む、請求項６３に記載の組成物。
【請求項６５】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、又は請求項６３若しくは６４に記載の組成物を製造する方法であって、
ａ．好適な宿主細胞若しくは宿主生物において、又は別の好適な発現系において請求項６１に記載の核酸配列又はヌクレオチド配列を発現させる工程、
必要に応じてその後
ｂ．請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、又は請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物を単離及び／又は精製する工程を少なくとも含む、方法。
【請求項６６】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、又は請求項６３若しくは６４に記載の組成物を製造する方法であって、
ａ．請求項６３に記載の宿主又は宿主細胞が請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、又は請求項６３若しくは６４に記載の組成物を少なくとも１つ発現及び／又は産生するような条件下で前記宿主又は前記宿主細胞を培養及び／又は維持する工程、
必要に応じてその後
ｂ．そのようにして得られた請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物、又は請求項６３若しくは６４に記載の該組成物を単離及び／又は精製する工程を少なくとも含む、方法。
【請求項６７】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載の２つ以上の一価のアミノ酸配列、及び例えば１つ又は複数のリンカーを連結する工程を少なくとも含む、請求項２２〜５７のいずれか一項に記載の二価構築物又は三価構築物を調製及び／又は生成する方法。
【請求項６８】
ａ．請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列をコードする請求項６１に記載の２つ以上の核酸配列（並びにまた例えば１つ又は複数のリンカーをコードする核酸、及びさらに１つ又は複数のそれ自体が既知の遺伝子構築物のさらなる要素）を連結する工程、
ｂ．好適な宿主細胞若しくは宿主生物において、又は別の好適な発現系において、ａ）において得られた該遺伝子構築物を発現させる工程、
必要に応じてその後
ｃ．そのようにして得られた請求項２２〜５７のいずれか一項に記載の該二重パラトピック構築物又は該三重パラトピック構築物を単離及び／又は精製する工程を含む、請求項６７に記載の方法。
【請求項６９】
薬学的に活性のある量の、請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、及び／又は請求項６３若しくは６４に記載の組成物を少なくとも１つそれを必要とする被験体に投与することを含む、
ウイルス侵入及び／又はウイルス複製と関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される、その生物学的活性若しくは薬理学的活性と関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路と関連する少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する方法。
【請求項７０】
少なくとも１つのウイルス疾患の予防及び／又は治療のための薬学的組成物の調製における、請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、及び／又は請求項６３若しくは６４に記載の組成物の使用。
【請求項７１】
ウイルス侵入及び／又はウイルス複製と関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される、その生物学的活性若しくは薬理学的活性と関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路と関連する少なくとも１つの疾患又は障害の予防及び／又は治療における使用のための、請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、及び／又は請求項６３若しくは６４に記載の組成物。
【請求項７２】
効果的な量の、ウイルスのエンベロープタンパク質（例えばＲＳＶウイルスのエンベロープタンパク質、インフルエンザウイルスのエンベロープタンパク質、及び／又は狂犬病ウイルスのエンベロープタンパク質）に指向性を有する請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物を含む組成物を投与する方法であって、請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物、及び／又は請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物を含む該組成物を肺組織に投与する工程を含む、方法。
【請求項７３】
吸入器、鼻腔内送達装置又はエアロゾルの使用により、請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物、及び／又は請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物を含む該組成物を投与する、請求項７２に記載の方法。
【請求項７４】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、及び／又は請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、並びに肺送達に好適な担体を含む、薬学的組成物。
【請求項７５】
請求項１〜１７のいずれか一項に記載の該アミノ酸配列、及び／又は請求項１８〜６０のいずれか一項に記載の該ポリペプチド、該化合物若しくは該構築物を含む液体（例えば固体微粒子若しくは液滴の懸濁液）用吸入器、エアロゾル又は乾燥粉末吸入器である、薬学的装置。
【請求項７６】
薬学的に活性のある量の、請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物、及び／又は請求項１〜１７のいずれか一項に記載のアミノ酸配列、請求項１８〜６０のいずれか一項に記載のポリペプチド、化合物若しくは構築物を含む薬学的組成物をそれを必要とする被験体の肺組織に投与することを含む、少なくとも１つのウイルス疾患を予防及び／又は治療する方法。
【発明の詳細な説明】
【技術分野】
【０００１】
本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができるアミノ酸配列、並びに１つ又は複数のこのようなアミノ酸配列を含むか、又は本質的にこれらから成る化合物又は構築物、特にタンパク質及びポリペプチドに関する（それぞれ本明細書中で、「本発明のアミノ酸配列」、「本発明の化合物」、及び「本発明のポリペプチド」とも称される）。
【０００２】
本発明は、このようなアミノ酸配列及びポリペプチドをコードする核酸（本明細書中で「本発明の核酸」又は「本発明のヌクレオチド配列」とも称される）、このようなアミノ酸配列及びポリペプチドを調製する方法、このようなアミノ酸配列又はポリペプチドを発現するか、又は発現することが可能な宿主細胞、このようなアミノ酸配列、ポリペプチド、核酸及び／又は宿主細胞を含む組成物、特に薬学的組成物、並びに特に本明細書で言及する予防目的、治療目的又は診断目的のような予防目的、治療目的又は診断目的のためのこのようなアミノ酸配列若しくはポリペプチド、核酸、宿主細胞及び／又は組成物の使用にも関する。
【０００３】
本発明の他の態様、実施の形態、利点及び用途は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【背景技術】
【０００４】
エンベロープを持った（Enveloped）ウイルスは、宿主細胞の膜で出芽することによって集合する（非特許文献１、非特許文献２、非特許文献３）。この過程で、ウイルスは脂質二重層（その組成は宿主膜の組成を反映している）、ウイルス粒子の表面上の突起又はスパイクを形成する糖タンパク質、及びウイルス粒子の脂質二重層の内部表面に結合した非グリコシル化Ｍタンパク質を有するエンベロープを獲得する。ビリオン結合タンパク質はウイルスに特異的である。
【０００５】
ウイルス感染の重要な段階の１つは、ウイルス膜と宿主細胞の膜との間の融合であり、これはウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質等のウイルス糖タンパク質によって媒介される。
【０００６】
このウイルス膜融合は、エンドサイトーシスによるウイルス取り込みに続いて、細胞膜又は細胞内位置のいずれにおいても起こり得る（非特許文献４、非特許文献５）。レトロウイルス科（Retroviridae）、パラミクソウイルス科（Paramyxoviridae）、ヘルペスウイルス科（Herpesviridae）及びコロナウイルス科（Coronaviridae）に属するウイルスは典型的に、ｐＨ非依存的に融合を開始し、それによりビリオンが初めに細胞表面受容体と結合し、続いて中性ｐＨでウイルス膜が宿主細胞の細胞膜と融合する。
【０００７】
第２のより複雑な侵入経路は、クラスリン依存的、カベオラ依存的な取り込み、又は非クラスリン依存的、非カベオラ依存的な取り込みといった受容体媒介性を特徴とする（非特許文献５、非特許文献６）。このような経路を利用するウイルスは、エンドサイトーシス経路の細胞小器官内で弱酸性ｐＨに曝されることを必要とする融合反応を有することが多い（非特許文献７）。オルトミクソウイルス科（Orthomyxoviridae）、トガウイルス科（Togaviridae）、ラブドウイルス科（Rhabdoviridae）、ブニヤウイルス科（Bunyaviridae）及びアレナウイルス科（Arenaviridae）に属するウイルスは多くの場合、ウイルス膜と宿主細胞膜との効率的な融合のために低ｐＨ媒介イベントを必要とする。
【０００８】
融合前状態及び／又は融合後状態での多くのウイルス融合タンパク質の完全な細胞外ドメイン又はコア領域の原子構造を決定することで、かなり多様な立体配座が明らかとなっっている。そうは言うものの、これまで研究されたどのケースにおいても、融合前立体配座から融合後立体配座への構造転移によって、２つの膜アンカー、膜貫通ドメイン及び融合ペプチドドメインが、細長い棒状の三量体構造の同じ末端に位置するようになる安定なヘアピン立体配座がもたらされる。３つの異なるウイルス融合タンパク質群が、それらの共通の融合後構造モチーフに基づいて、現在までに同定されている（表Ｃ−３）（非特許文献８、非特許文献９）。
【０００９】
クラスＩウイルス融合タンパク質は、その最終融合後状態において、膜に近接したＣ末端領域と、よりＮ末端側の三量体αヘリックスコイルドコイルドメインとの相互作用によってヘアピンの三量体が形成され、融合ペプチドと膜貫通ドメインとが１つになることを特徴とする（非特許文献１０）。重要なことには、幾つかのクラスＩタンパク質については、これらのＣ末端領域又はＮ末端相互作用領域の配列を含有するペプチドは、ウイルス融合タンパク質と結合し、最終ヘアピン立体配座へのリフォールディングを防止することによって融合及び感染を阻害する場合もある（総説については非特許文献１１を参照されたい）。最終三量体ヘアピン構造は多くの場合、６ヘリックス束（six-helix bundle）と称される。２つのクラスＩタンパク質の構造が、その融合の活性化前の状態に関して結晶学的にも決定されている。一方のタンパク質、インフルエンザウイルスヘマグルチニン（ＨＡ）については、この初期状態は６ヘリックス束を呈さず（非特許文献１２）、一方で他方のサルパラインフルエンザウイルス５型融合（Ｆ）タンパク質については、６ヘリックス束が既に存在するが（非特許文献１３）、この構造は最終的な束と同一でない。どちらの場合にも、タンパク質は、その初期状態からその最終状態へと移行する際に、タンパク質の一部、特に融合ペプチドを長距離移動させる二次構造の変化を受ける（非特許文献１４、非特許文献１５）。クラスＩ融合タンパク質を発現するウイルスの科の例は、オルトミクソウイルス科、パラミクソウイルス科、フィロウイルス科（Filoviridae）、レトロウイルス科及びコロナウイルス科である。
【００１０】
クラスＩＩタンパク質を発現することが知られるウイルスは、アルファウイルス属（トガウイルス科）及びフラビウイルス科（Flaviviridae）に属する（非特許文献１６）。アルファウイルス（Alphaviruses）及びフラビウイルスは、カプシドタンパク質によってパッケージングされた（packaged）プラス鎖ＲＮＡゲノムを含有する小さな球形のウイルスである。ヌクレオカプシドはウイルス膜融合タンパク質（アルファウイルスＥ１又はフラビウイルスＥ）を含有する脂質二重層によって包まれている。成熟ビリオンにおいては、アルファウイルスＥ１はヘテロ二量体としてウイルスＥ２タンパク質と結合し、一方でフラビウイルスＥタンパク質はＥ−Ｅホモ二量体として見られる。低ｐＨは、融合タンパク質の融合後立体配座への劇的な再構成を引き起こし、その二量体相互作用を断ち、膜融合反応を開始すると考えられる標的膜挿入ホモ三量体を生じる。アルファウイルス融合タンパク質及びフラビウイルス融合タンパク質は、検出可能なアミノ酸配列類似性を有しないが、酷似した二次構造及び三次構造を有しており、それによりそれらの進化的関係が示され、それらはクラスＩＩウイルス融合タンパク質の最初の（inaugural）成員として分類される（非特許文献１７）。融合タンパク質細胞外ドメインの中性ｐＨ（即ち融合前）構造が、アルファウイルスのセムリキ森林熱ウイルス（ＳＦＶ；非特許文献１７）並びにフラビウイルスのＴＢＥ、ＤＶ２及びＤＶ３（非特許文献１８；非特許文献１９）について決定されている。このタンパク質は、ほぼ全体がβストランドから成り、３つのドメイン：中央に位置するドメインＩ；ドメインＩの片側（one side）に位置し、その先端に標的膜相互作用融合ペプチドループを含有するドメインＩＩ；及びドメインＩの反対側（other side）に結合したＩｇ様ドメインＩＩＩを含有する細長い分子である。細胞外ドメイン構造中には存在しないが、全長タンパク質では、ステム領域及び膜貫通アンカーがドメインＩＩＩのＣ末端、タンパク質の融合ループと反対の末端に見られる。融合タンパク質は正２０面体対称性をもって配置され、ウイルス膜に対して接線方向（ほぼ平行）に位置する。クラスＩＩ融合タンパク質の結晶学的に決定された初期状態から最終状態へと移行するのに必要な立体配座変化は、二次構造の実質的な変化を伴わない。代わりに、クラスＩＩタンパク質のドメインは「回転軸」で回転し、それにより大規模な運動が融合ループと膜貫通ドメインとを接近させ、β構造から成るヘアピンの三量体を形成する。
【００１１】
融合タンパク質の第３の群は、その融合後状態において２つの構造要素を組み合わせることによってヘアピンの三量体を形成する。クラスＩ融合タンパク質と同様、クラスＩＩＩ融合タンパク質も中央のαヘリックス三量体コアを示すが、各々の融合ドメインは細長いβシートの先端に位置する２つの融合ループを露出しており、クラスＩＩ融合タンパク質との顕著な合致（convergence）が明らかである（非特許文献２０；非特許文献２１）。クラスＩＩＩ融合タンパク質を発現するウイルスの科の例は、ラブドウイルス科及びヘルペスウイルス科である。
【００１２】
これまで、中和抗体はエンベロープを持ったウイルスに関連する疾患に対する保護に不可欠であった。原則として、このような抗体は遊離ウイルス及び感染細胞の両方に対して作用し得る。抗体の最も顕著な抗ウイルス活性、及び抗体を介した保護に最も重要な活性は、遊離ウイルス粒子の中和である。遊離ウイルス粒子に対する抗ウイルス活性は、抗体をエンベロープタンパク質等のビリオン表面上の特異的な標的に結合させることによって達成することができ、これによりウイルス感染の阻害（中和）及び／又はウイルス排除（clearance：クリアランス）を引き起こし得るエフェクター系の誘発をもたらすことができる。特異的に感染細胞に指向性を有する抗体は、幾つかの抗ウイルス活性も媒介し得る。Ｆｃ媒介性エフェクター系は、抗体依存性細胞障害（ＡＤＣＣ）又は補体依存性細胞障害（ＣＤＣ）によって細胞溶解又は排除を引き起こし得る。抗体を細胞膜で発現されるウイルス分子に結合させることによる、おそらくシグナル伝達機構を介した細胞内でのウイルス複製の阻害も、特にニューロンのウイルス感染に関して記載されている（非特許文献２２、非特許文献２３）。抗体は、感染細胞からのウイルスの放出（非特許文献２４）及びウイルスの細胞間伝播（非特許文献２５、非特許文献２６）を阻害することもできる。中和抗体は感染細胞及びビリオンで提示されるエンベロープ分子と結合するため、感染細胞及び遊離ウイルス粒子の両方に対して効果的である傾向がある。しかしながら、非中和抗体も、感染細胞上で発現されるが、ビリオン上では発現されない分子、例えばインフルエンザウイルスのＭ２タンパク質と結合することによって感染細胞に対して効果的であり得る（非特許文献２７）。非特許文献２８は、ＨＡのステム領域に結合し、ＨＡの融合活性を阻害して、ウイルス中和及び細胞融合の阻害をもたらすモノクローナル抗体（ＭＡｂ  Ｃ１７９）を記載している。
【００１３】
臨床的に、ポリクローナル抗体及びモノクローナル抗体（ｍＡｂ）を用いる抗体療法は、水痘、Ａ型肝炎、Ｂ型肝炎、狂犬病（非特許文献２９及び非特許文献３０）、及び呼吸器合胞体ウイルス感染（非特許文献３１）に対する予防法として効果的に用いられる。ここ１０年の間に、ウイルス適応症に対して、どちらも呼吸器合胞体ウイルス感染の予防を目的とする２つの抗体（ＲｅｓｐｉＧａｍ及びシナジス（登録商標））が承認されている。ＲｅｓｐｉＧａｍはヒト血漿由来抗体であり、シナジス（登録商標）はヒト化モノクローナル抗体であって、感染性疾患適応症に対して承認された最初のこのような抗体である。腎臓移植患者におけるサイトメガロウイルス感染の予防を目的としたＣｙｔｏＧａｍは近年、肺、肝臓、膵臓及び心臓の移植患者への使用を含む広範な適用（indication）が認可されている。インフルエンザのヒト患者に対する抗体ベースの治療法は、これまであまり調査されていなかった。Ｎａｂｉ−ＨＢは、ＨＢＶ急性又は周産期曝露の治療のために市販されているヒト血漿由来抗体である。しかしながら、特定のモノクローナル抗体が、マウスにおいてインフルエンザに対する予防的及び治療的保護を与え得ることが示されている（非特許文献３２、非特許文献３３、非特許文献３４）。インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質に特異的なヒト化マウスｍＡｂ及びウマＦ（ａｂ’）２断片も、マウスモデルにおける効果的な予防法及び治療法に使用されている（非特許文献３５、非特許文献３６）。
【００１４】
Ｆ（ａｂ’）２断片、Ｆａｂ断片（非特許文献３７、非特許文献３８、非特許文献３９、非特許文献４０、非特許文献４１、非特許文献４２）及び一本鎖Ｆｖ断片（非特許文献４３）等の抗体断片も、動物モデル（ほとんどがマウス）においてｉｎ  ｖｉｔｒｏ及びｉｎ  ｖｉｖｏの両方で、様々なエンベロープを持ったウイルスの中和に奏功することが証明されている。
【００１５】
ラクダ科動物種の重鎖抗体に由来する可変ドメインが、マールブルクウイルスの核タンパク質（非特許文献４４）、ブタレトロウイルスのｐ１５マトリクスタンパク質（非特許文献４５）、ヒトＢ型肝炎ウイルスのＨＢｓＡｇ（非特許文献４６、非特許文献４７、非特許文献４８、非特許文献４９、非特許文献５０）、ワクシニアウイルス（非特許文献５１）、及びＨＩＶ−１のｇｐ１２０（非特許文献５２）に対して作製されており、（マウスモデルにおいて）ｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏで効果的なウイルス複製の遮断又は中和をもたらす場合もある。
【００１６】
以上で論じられる従来技術は、効果的かつ強力な抗ウイルス薬の開発が依然として大きな科学的挑戦であることを明らかに示している。ウイルス感染のごく一部に対してしか、現在利用可能である効果的な予防的及び／又は治療的化合物が存在しない。
【００１７】
しかしながら、これらの既存の抗ウイルス薬は、吐き気、嘔吐、皮膚発疹、片頭痛、倦怠感、震え、より稀には、てんかん発作といった多数の副作用を有する。
【００１８】
また、ウイルスの突然変異性及びその結果としての順応性は、長期間にわたって効果的な抗ウイルス戦略の設計に対する大きな難点を示す。薬物設計はウイルス成長過程の分子的理解の進歩から利益を得てきたが、初期に強力な薬物の多くは薬物耐性株の出現により、時間がたつにつれてその効力を失う。薬物の阻害効果を弱めるか又は相殺する突然変異が生じると、このような突然変異を保有するウイルス株は成長優位性を獲得し、続いてウイルス集団において選択される。
【００１９】
したがって、現在知られるヒトウイルス疾患の大多数について、これらの疾患の効果的な治療及び予防のために使用することができる強力な抗ウイルス薬が早急に必要とされている。また、現在直面している不利点、例えば望ましくない副作用及びウイルス回避（viral evasion）／ウイルスエスケープ（viral escape）等を克服する、有効性及び／又は効力（長期間にわたる）に関して既存の薬物よりも改善された代替的な抗ウイルス薬が必要とされている。
【先行技術文献】
【非特許文献】
【００２０】
【非特許文献１】Compans et al. In Comprehensive Virology, Fraenkel and Wagner, eds.Plenum Press, New York4: 179-252 （1975）
【非特許文献２】Choppin and Compans, In Comprehensive Virology, Fraenkel and Wagner,eds. Plenum Press, New York 4: 96-178 （1975）
【非特許文献３】Wagner, In Comprehensive Virology, Fraenkel and Wagner, eds. PlenumPress, New York 4: 1-94 （1975）
【非特許文献４】Earp et al. Curr. Topics Microbiol. Immunol. 285, 25-66 （2005）
【非特許文献５】Smith et al. Science 304, 237-242 （2004）
【非特許文献６】Sieczkarski et al. Curr. Topics Microbiol. Immunol. 285, 1-23 （2005）
【非特許文献７】Helenius et al. J. Cell Biol. 84, 404-420 （1980）
【非特許文献８】Kielian et al. Nat. Rev. Microbiol. 4: 67-76 （2006）
【非特許文献９】Weissenhorn et al. FEBS Lett. 581, 2150-2155 （2007）
【非特許文献１０】Skehel et al. Cell 95: 871-874 （1998）
【非特許文献１１】Moore and Doms Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100: 10598-10602 （2003）
【非特許文献１２】Wilson et al. Nature 289: 366-373 （1981）
【非特許文献１３】Yin et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 102: 9288-9293 （2005）
【非特許文献１４】Baker et al. Mol. Cell 3: 309-319 （1999）
【非特許文献１５】Chen et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96: 8967-8972 （1999）
【非特許文献１６】Kielian et al. Virology 344: 38-47 （2006）
【非特許文献１７】Lescar et al. Cell 105: 137-148 （2001）
【非特許文献１８】Rey 375: 291-298 （1995）
【非特許文献１９】Modis Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100: 6986-6991 （2003）
【非特許文献２０】Roche et al. Science 313: 187-191 （2006）
【非特許文献２１】Heldwein et al. Science 313: 217-220 （2006）
【非特許文献２２】Fujinami et al. Nature 279: 529-530 （1979）
【非特許文献２３】Levine et al. Science 254: 856-860 （1991）
【非特許文献２４】Gerhard et al. Curr. Top. Microbiol. Immunol. 260: 171-190 （2001）
【非特許文献２５】Pantaleo et al. Eur. J. Immunol. 25: 226-231 （1995）
【非特許文献２６】Burioni et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91: 355-359 （1994）
【非特許文献２７】Fiers et al. Virus Research 103 （1-2）: 173-176 （2004）
【非特許文献２８】Okuno et al. （1993, J. Virol.67: 2552-2558）
【非特許文献２９】Montano-Hirose et al. Vaccine 11: 1259-1266 （1993）
【非特許文献３０】Schumacher et al. Vaccine 10: 754-760 （1992）
【非特許文献３１】Sawyer Antiviral Res. 47: 57-77 （2000）
【非特許文献３２】Smirnov et al. Arch Virol. 145: 1733-1741 （2000）
【非特許文献３３】Renegar et al. J Immunol. 173: 1978-1986 （2004）
【非特許文献３４】Palladino et al. J Virol. 69: 2075-2081 （1995）
【非特許文献３５】Lu et al. Respir Res. 7: 43 （2006）
【非特許文献３６】Hanson et al. Respir Res. 7: 126 （2006）
【非特許文献３７】Lamarre et al. J. Immunol. 154: 3975-3984 （1995）
【非特許文献３８】Thullier et al. J. Biotechnol.69: 183-190 （1999）
【非特許文献３９】Schofield et al. J. Gen. Virol. 78: 2431-2439 （1997）
【非特許文献４０】Barbas et al. PNAS 89: 10164 （1992）
【非特許文献４１】Crowe et al. PNAS 91: 1386 （1994）
【非特許文献４２】Prince et al. JVI 64: 3091 （1990）
【非特許文献４３】Mason et al. Virology 224: 548 （1996）
【非特許文献４４】Sherwood et al. al. J. Infect. Dis. 196 （2）: S213-219 （2007）
【非特許文献４５】Dekker et al. J. Virol 77 （22）: 12132-12139 （2003）
【非特許文献４６】Serruys et al. 12th International Symposium on ViralHepatitis and Liver Disease （2006）
【非特許文献４７】Serruys et al. Novel compounds & strategies to combat pathogenicmicroorganisms （poster） （2006）
【非特許文献４８】Serruys et al. The Molecular Biology of Hepatitis B Viruses （poster） （2007）
【非特許文献４９】Serruys New insights in HBV diversity, pathogenesis, diagnosis and treatment（oral presentation） （2007）
【非特許文献５０】Serruys NBC-12: Single-domain intrabodies inhibit Hepatitis B virusreplication in mice （oral presentation） （2008）
【非特許文献５１】Goldman et al. Anal. Chem. 78 （24）: 8245-8255 （2006）
【非特許文献５２】Forsman et al. AbstractEU-WHO Neut Workshop, Italy, March 2007
【発明の概要】
【００２１】
ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができるアミノ酸配列を提供することは本発明の一目的である。ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する本発明によるアミノ酸配列は概して、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路を調節、特に阻害及び／又は防止するために使用される。具体的には、本発明のアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害するために使用することができる。
【００２２】
より具体的には、本発明によるアミノ酸配列は、ウイルス感染の侵入前段階（即ち標的宿主細胞においてウイルスの侵入が起こる前及び／又はその間）に、及び／又はウイルス感染の侵入後段階（即ち標的宿主細胞においてウイルスの侵入が起こった後）に、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害することができる。したがって、ウイルス感染の侵入前段階（即ち標的宿主細胞においてウイルスの侵入が起こる前及び／又はその間）に（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する本発明のアミノ酸配列は、本明細書中で、標的宿主細胞において（本明細書にさらに規定されるように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止するといわれる。さらに、ウイルス感染の侵入後段階（即ち標的宿主細胞においてウイルスの侵入が起こった後）に（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する本発明のアミノ酸配列は、本明細書中で、標的宿主細胞において（本明細書にさらに規定されるように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止するといわれる。
【００２３】
したがって、本発明のアミノ酸配列は、上記生物学的経路（複数可）の任意の好適な段階でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することによって、標的宿主細胞においてウイルス侵入及び／又はウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することができる。好ましくは、本発明のアミノ酸配列はウイルスのエンベロープタンパク質と結合することによって、ビリオン凝集が誘導される、及び／又はビリオン構造が不安定化する、及び／又は標的宿主細胞へのビリオン付着が、（例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と標的宿主細胞との間の相互作用を調節及び／又は阻害及び／又は防止すること、又は上記ウイルス受容体及び／又は上記標的宿主細胞との結合に対して、上記エンベロープタンパク質と競合することによって）調節、阻害及び／又は防止される、及び／又は（例えば標的宿主細胞膜で、又は上記標的宿主細胞のエンドソームコンパートメント及び／又はリソソームコンパートメント内で）上記標的宿主細胞とのウイルス融合が、例えば上記ウイルスのエンベロープタンパク質が立体配座変化を起こすのを防止することによって調節、阻害及び／又は防止されるように、標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止することができる。代替的に、本発明のアミノ酸配列は、上記生物学的経路の任意の好適な段階でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することによって、標的宿主細胞において（本明細書に規定されるように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することができる。好ましくは、本発明のアミノ酸配列はウイルスのエンベロープタンパク質と結合することによって、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳が影響を受ける、阻害及び／又は防止される、及び／又はウイルスパッケージング及び／又は機能的ビリオンの形成が影響を受ける、阻害及び／又は防止される、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオン（nascent virions）の出芽が低減、阻害及び／又は防止されるように、標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することができる。
【００２４】
このようにして、本発明のポリペプチド及び組成物を、（本明細書に規定のように）ウイルス疾患の予防及び治療に使用することができる。概して、「ウイルス疾患」は、１つ又は複数のウイルスによって引き起こされる疾患及び障害として定義することができる。特に、ウイルス疾患は、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド又は組成物のいずれかを（特に、その薬学的に活性のある量で）、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質、若しくはウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路に対する既知の抗ウイルス化合物を（特に、その薬学的に活性のある量で）、それを必要とする（即ち疾患若しくは障害、又は少なくとも１つのその症状を有する、及び／又は疾患若しくは障害を誘発（attracting）若しくは発症する危険性がある）被験体に好適に投与することによって、それぞれ予防及び／又は治療することができる疾患であり得る。このようなウイルス疾患の例は本明細書中の開示に基づいて当業者にとって明らかであり、例えば以下の疾患及び障害（以下のウイルスによって引き起こされる）が挙げられる：ＡＩＤＳ（ＨＩＶによって引き起こされる）、ＡＩＤＳ関連症候群（ＨＩＶによって引き起こされる）、無菌性髄膜炎（ＨＳＶ−２によって引き起こされる）、細気管支炎（例えばＲＳＶによって引き起こされる［ＲＳＶウイルス及びＲＳＶによって引き起こされる疾患は、Ogra P. Paediatric Respiratory Reviews 5: S119-S126 （2004）によって概説されている］）、カリフォルニア脳炎（カリフォルニア脳炎ウイルスによって引き起こされる）、水痘（水痘帯状ヘルペスウイルスによって引き起こされる）、コロラドダニ熱（コロラドダニ熱ウイルスによって引き起こされる）、感冒（例えばＲＳＶ［ＲＳＶウイルス及びＲＳＶによって引き起こされる疾患は、Ogra P. Paediatric Respiratory Reviews 5: S119-S126 （2004）によって概説されている］又はパラインフルエンザウイルスによって引き起こされる）、結膜炎（例えば単純ヘルペスウイルスによって引き起こされる）、牛痘（ワクシニアウイルスによって引き起こされる）、クループ（例えばパラインフルエンザウイルス１型〜３型によって引き起こされる）、サイトメガロウイルス感染症（サイトメガロウイルスによって引き起こされる）、デング熱（デングウイルス）によって引き起こされる、東部ウマ脳炎（ＥＥＥウイルスによって引き起こされる）、エボラ出血熱（エボラウイルスによって引き起こされる）、ヒツジの脳炎及び慢性肺炎（ビスナウイルスによって引き起こされる）、脳炎（セムリキ森林熱ウイルスによって引き起こされる）、歯肉口内炎（ＨＳＶ−１によって引き起こされる）、ハンタウイルス出血熱／ハンターン−朝鮮出血熱（ハンタウイルスによって引き起こされる）、肝炎（肝炎ウイルスによって引き起こされる）、性器ヘルペス（ＨＳＶ−２によって引き起こされる）、口唇ヘルペス（ＨＳＶ−１によって引き起こされる）、新生児ヘルペス（ＨＳＶ−２によって引き起こされる）、性器ＨＳＶ（単純ヘルペスウイルスによって引き起こされる）、感染性単核球症（例えばエプスタイン・バーウイルスによって引き起こされる）、インフルエンザ（流感）（インフルエンザウイルス���型、Ｂ型及びＣ型によって引き起こされる［インフルエンザウイルス、インフルエンザウイルスによって引き起こされる疾患及びこれらの疾患を治療するための医薬品は、Subbarao et al. Nat. Rev. Immunol. 7: 267-278 （2007）によって概説されている］）、日本脳炎ウイルス（ＪＥＥウイルスによって引き起こされる）、角結膜炎（ＨＳＶ−１によって引き起こされる）、ラッサ熱、白血病及びリンパ腫（例えば、ヒトＴ細胞白血病ウイルス又はモロニーマウス白血病ウイルスによって引き起こされる）、下気道感染症（例えばＲＳＶ［ＲＳＶウイルス及びＲＳＶによって引き起こされる疾患は、Ogra P. Paediatric Respiratory Reviews 5: S119-S126 （2004）によって概説されている］又はセンダイウイルスによって引き起こされる）、麻疹（麻疹ウイルスによって引き起こされる）、マールブルク出血熱（マールブルクウイルスによって引き起こされる）、伝染性軟属腫（軟属腫ウイルスによって引き起こされる）、単核球症様症候群（ＣＭＶによって引き起こされる）、流行性耳下腺炎（流行性耳下腺炎ウイルスによって引き起こされる）、ニューカッスル病（トリパラミクソウイルス）１型によって引き起こされる）、ノロウイルス、Ｏｒｆ（Ｏｒｆウイルスによって引き起こされる）、咽頭炎（例えばＲＳＶ［ＲＳＶウイルス及びＲＳＶによって引き起こされる疾患は、Ogra P. Paediatric Respiratory Reviews 5: S119-S126 （2004）によって概説されている］、インフルエンザウイルス［インフルエンザウイルス、インフルエンザウイルスによって引き起こされる疾患及びこれらの疾患を治療するための医薬品は、Subbarao et al. Nat. Rev. Immunol. 7: 267-278 （2007）によって概説されている］、パラインフルエンザウイルス及びエプスタイン・バーウイルスによって引き起こされる）、（ウイルス性）肺炎（例えばＲＳＶ［ＲＳＶウイルス及びＲＳＶによって引き起こされる疾患は、Ogra P. Paediatric Respiratory Reviews 5: S119-S126 （2004）によって概説されている］又はＣＭＶによって引き起こされる）、進行性多巣性白質脳症、狂犬病（狂犬病ウイルスによって引き起こされる［狂犬病ウイルス及び狂犬病ウイルスによって引き起こされる疾患は、Woldehiwet Z.Res. Vet. Sci. 73: 17-25 （2002）及びDietzschold et al. J. Virol. 56: 12-18 （1985）によって概説されている］）、バラ疹（ＨＨＶ−６によって引き起こされる）、風疹（ルビウイルスによって引き起こされる）、ＳＡＲＳ（ヒトコロナウイルスによって引き起こされる）、帯状ヘルペス（Shingles）（水痘帯状ヘルペスウイルスによって引き起こされる）、天然痘（天然痘ウイルスによって引き起こされる）、セントルイス脳炎（ＳＬＥウイルスによって引き起こされる）、連鎖球菌性咽頭炎（例えばＲＳＶ［ＲＳＶウイルス及びＲＳＶによって引き起こされる疾患は、Ogra P. Paediatric Respiratory Reviews 5: S119-S126 （2004）によって概説されている］、インフルエンザウイルス［インフルエンザウイルス、インフルエンザウイルスによって引き起こされる疾患及びこれらの疾患を治療するための医薬品は、Subbarao et al. Nat. Rev. Immunol. 7: 267-278 （2007）によって概説されている］、パラインフルエンザウイルス、エプスタイン・バーウイルスによって引き起こされる）、シンドビス熱（シンドビスウイルスによって引き起こされる）、側頭葉脳炎（ＨＳＶ−１��よって引き起こされる）、尿道炎（単純ヘルペスウイルスによって引き起こされる）、水疱性口内炎（水疱性口内炎ウイルスによって引き起こされる）、ウイルス性脳炎、ウイルス性胃腸炎、ウイルス性髄膜炎、ウイルス性肺炎、西部ウマ脳炎（ＷＥＥウイルスによって引き起こされる）、西ナイル病、黄熱病（黄熱病ウイルスよって引き起こされる）、並びに帯状疱疹（Zoster）（水痘帯状ヘルペスウイルスによって引き起こされる）。本発明によるアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、上記ウイルス疾患のいずれを治療するためにも使用することができる。このようなウイルス疾患の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば本発明によるアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M. Howley,MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A. Martin, MD;Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-10:0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示される任意のウイルス疾患を治療するために使用することができる。
【００２５】
したがって、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与する、ウイルス媒介性の生物学的経路（複数可）を特徴とするウイルス疾患の予防及び治療に使用することができる。
【００２６】
具体的には、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与する、任意のウイルス媒介性の生物学的経路（複数可）を特徴とするウイルス疾患の予防及び治療に使用することができる。しかしながら、好ましくは、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、標的宿主細胞におけるウイルス侵入、例えば標的宿主細胞へのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合等を特徴とするウイルス疾患の予防及び治療に使用することができる。また、好ましくは、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、標的宿主細胞におけるウイルス複製、例えばウイルス転写、及び／又はウイルス翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽等を特徴とするウイルス疾患の予防及び治療に使用することができる。
【００２７】
このような使用の幾つかの具体的であるが、非限定的な例は以下の通りである：
ヘマグルチニンＨ５に対する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチド、並びにこれを含む薬学的組成物は、インフルエンザ（流感）、咽頭炎、連鎖球菌性咽頭炎、感冒及び気道感染の予防及び治療において使用され得る；
ｈＲＳＶに対する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチド、並びにこれを含む薬学的組成物は、下気道感染、細気管支炎、感冒、咽頭炎、ウイルス肺炎及び連鎖球菌性咽頭炎の予防及び治療において使用され得る；
狂犬病に対する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチド、及びこれを含む薬学的組成物は、狂犬病、脳の炎症及び（急性）脳炎の予防及び治療において使用され得る。
【００２８】
このような使用の他の例は、本明細書中の開示に基づいて当業者にとって明らかである。
【００２９】
したがって、これに限定されないが、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は例えば、上記で引用される従来技術において言及されるもののような、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路（複数可）を調節することができる、既知の抗ウイルス化合物を用いて現在予防又は治療されている全ての疾患及び障害を予防及び／又は治療するために使用することができる。本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物を、このような抗ウイルス化合物を用いた治療が現在開発中であるか、提案されているか、又は将来提案若しくは開発される全ての疾患及び障害を予防及び／又は治療するために使用することができることも想定される。また、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物が、本明細書にさらに記載されるその有利な特性から、これらの既知の抗ウイルス化合物が使用されているか、又は将来提案若しくは開発されるもの以外の疾患及び障害の予防及び治療に使用され得ること、及び／又は本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物が、本明細書に記載の疾患及び障害を治療するための新たな方法及びレジメンをもたらし得ることが想定される。
【００３０】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドの他の用途及び使用は、本明細書のさらなる開示から当業者にとって明らかになる。
【発明が解決しようとする課題】
【００３１】
概して、本発明の目的は、ウイルス疾患並びに本明細書で言及されるさらなる疾患及び障害の診断、予防及び／又は治療に使用することができる、薬理学的に活性のある作用物質、及びこれを含む組成物を提供すること、並びにこのような作用物質及び組成物の投与及び／又は使用を伴う、このような疾患及び障害を診断、予防及び／又は治療する方法を提供することである。
【００３２】
具体的には本発明の目的は、現在当該技術分野で使用されている、及び／又は既知の作用物質、組成物及び／又は方法に比べて或る特定の利点を有するような薬理学的に活性のある作用物質、組成物及び／又は方法を提供することである。これらの利点は、以下のさらなる記載から明らかになる。
【００３３】
より具体的には本発明の目的は、ウイルス疾患並びに本明細書で言及されるさらなる疾患及び障害の診断、予防及び／又は治療に、薬理学的に活性のある作用物質、及びこれを含む組成物として使用することができる治療タンパク質を提供すること、並びにこのような治療タンパク質及び組成物の投与及び／又は使用を伴うような疾患及び障害を診断、予防及び／又は治療する方法を提供することである。
【００３４】
したがって本発明の特定の目的は、（本明細書に規定のように）ウイルスのエンベロープタンパク質、特に温血動物に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質、より具体的には哺乳動物に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質、特にヒトに感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列を提供すること、並びに少なくとも１つのこのようなアミノ酸配列を含むか、又は本質的にこれから成るタンパク質及びポリペプチドを提供することである。
【００３５】
具体的には本発明の特定の目的は、温血動物、具体的に哺乳動物、より具体的にヒトにおいて予防的用途、治療的用途及び／又は診断的用途に好適であるようなアミノ酸配列及びタンパク質及び／又はポリペプチドを提供することである。
【００３６】
より具体的には本発明の特定の目的は、温血動物、具体的に哺乳動物、より具体的にヒトにおいてウイルス侵入及び／又はウイルス複製に関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体で媒介される１つ又は複数の疾患、障害又は症状（本明細書中で言及される疾患、障害及び症状等）の予防、治療、緩和及び／又は診断に使用することができるようなアミノ酸配列及びタンパク質及び／又はポリペプチドを提供することである。
【００３７】
本発明の特定の目的は、温血動物、具体的に哺乳動物、より具体的にヒトにおいてウイルス侵入及び／又はウイルス複製に関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体で媒介される１つ又は複数の疾患、障害又は症状（本明細書中で言及される疾患、障害及び症状等）の予防及び／又は治療のための薬学的組成物又は獣医学的組成物の調製に使用することができるようなアミノ酸配列及びタンパク質及び／又はポリペプチドを提供することでもある。
【００３８】
本発明において概して、これらの目的は、本明細書に記載のアミノ酸配列、タンパク質、ポリペプチド及び組成物の使用によって達成される。
【課題を解決するための手段】
【００３９】
概して本発明は、（本明細書に規定のように）ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又は（本明細書に規定のように）これと特異的に結合することができるアミノ酸配列、並びに少なくとも１つのこのようなアミノ酸配列を含む化合物及び構築物、特にタンパク質及びポリペプチドを提供する。好ましくは、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが指向性を有する及び／又は特異的に結合する上記ウイルスのエンベロープタンパク質は、ウイルスゲノムによってコードされ得る、即ちウイルス特異的エンベロープタンパク質であり得る。代替的に、上記ウイルスのエンベロープタンパク質は、ウイルスゲノムによってコードされていなくてもよく、例えば（本明細書にさらに規定されるように）「上記ウイルスの標的宿主細胞」のゲノムによってコードされていてもよい。さらに、上記ウイルスのエンベロープタンパク質は、好ましくは上記ウイルスのウイルスエンベロープの脂質二重膜（bi-lipid membrane）層に結合又は付着している、及び／又は埋め込まれている、及び／又はそれを貫通している膜タンパク質である。別の好ましいが、非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが指向性を有する、及び／又は本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが特異的に結合する上記ウイルスのエンベロープタンパク質は、糖タンパク質であり得る。代替的に、上記エンベロープタンパク質は非グリコシル化タンパク質あってもよい。
【００４０】
より具体的には本発明は、本明細書に規定の（さらに本明細書に記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができるアミノ酸配列、並びに少なくとも１つのこのようなアミノ酸配列を含む化合物及び構築物、特にタンパク質及びポリペプチドを提供する。
【００４１】
特に、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、１０−５モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及び好ましくは１０−７モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及びより好ましくは１０−８モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌの解離定数（ＫＤ）で（即ち１０５Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及び好ましくは１０７Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及びより好ましくは１０８Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モルの結合定数（ＫＡ）で）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなもの、及び／又は
１０２Ｍ−１ｓ−１〜約１０７Ｍ−１ｓ−１、好ましくは１０３Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、より好ましくは１０４Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、（１０５Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１等）のｋｏｎ速度でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなもの、及び／又は
１ｓ−１（ｔ１／２＝０．６９ｓ）〜１０−６ｓ−１（ｔ１／２が数日である略不可逆的な複合体の場合）、好ましくは１０−２ｓ−１〜１０−６ｓ−１、より好ましくは１０−３ｓ−１〜１０−６ｓ−１（１０−４ｓ−１〜１０−６ｓ−１等）のｋｏｆｆ速度でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものであるのが好ましい。
【００４２】
好ましくは、本発明の一価のアミノ酸配列（又は本発明のアミノ酸配列を本質的に１つだけ含有するポリペプチド）が、５００ｎＭ未満、好ましくは２００ｎＭ未満、より好ましくは１０ｎＭ未満（５００ｐＭ未満等）の親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものであるのが好ましい。
【００４３】
本発明のアミノ酸配列又はポリペプチドとウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する幾つかの好ましい及びＩＣ５０値は、本明細書のさらなる記載及び実施例から明らかになる。
【００４４】
ウイルスのエンベロープタンパク質との結合のために、本発明のアミノ酸配列は通常、そのアミノ酸配列内に１つ又は複数のアミノ酸残基若しくは１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ（即ちそれぞれの「ストレッチ」が、（即ちアミノ酸配列の一次構造又は三次構造で）互いに隣接しているか、又は互いに密接している２つ以上のアミノ酸残基を含む）を含有し、これを介して本発明のアミノ酸配列はウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができ、このようにしてアミノ酸残基又はアミノ酸残基のストレッチは、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合する「部位」（本明細書で「抗原結合部位」とも称される）を形成する。
【００４５】
本発明により提供されるアミノ酸配列は、（本明細書で規定のように）本質的に単離形態であるか、又は（本明細書で規定のように）本発明のタンパク質若しくはポリペプチド（１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列を含むか、又は本質的にこれから成り、任意でさらに１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列（全て任意で１つ又は複数の好適なリンカーを介して連結される）を含んでもよい）の一部を形成するのが好ましい。例えば、これに限定されないが、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列は、全て本明細書に記載される本発明の一価、多価、又は多重特異性のポリペプチドをそれぞれ提供するように、このようなタンパク質又はポリペプチドにおける結合単位として使用してもよい（任意で（即ち本発明のアミノ酸配列が特異的に結合する及び／又は指向性を有するウイルスのエンベロープタンパク質以外の１つ又は複数の他の標的に対する）結合単位としての役割を果たし得る１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列を含有してもよい）。このようなタンパク質又はポリペプチドは、（本明細書に規定のように）本質的に単離形態でもあり得る。
【００４６】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチド自体が、ジスルフィド架橋を介して任意の他のアミノ酸配列又はアミノ酸鎖と連結しない（が、１つ又は複数の分子内ジスルフィド架橋を含有しても又は含有しなくてもよい。例えば本明細書中に記載のナノボディは、ＣＤＲ３とＣＤＲ１又はＦＲ２との間にジスルフィド架橋を含有し得ることもあることが知られている）単一のアミノ酸鎖から本質的に成るのが好ましい。しかしながら、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列は、互いに及び／又は他のアミノ酸配列と（例えばジスルフィド架橋を介して）連結し、本発明に有用でもあり得るペプチド構築物（例えばＦａｂ’断片、Ｆ（ａｂ’）２断片、ＳｃＦｖ構築物、「ダイアボディ」及び他の多重特異性の構築物、例えばHolliger and Hudson, Nat Biotechnol. 2005 Sep; 23（9）: 1126-36による総説を参照されたい）を提供し得ることに留意されたい。
【００４７】
概して、本発明のアミノ酸配列（又はこれを含む化合物、構築物若しくはポリペプチド）は、（例えば本明細書に記載の治療目的及び／又は診断目的のための）被験体への投与を目的とする場合、上記被験体において自然発生しないアミノ酸配列であるか、又は上記被験体において自然発生する場合は、（本明細書に規定のように）本質的に単離形態であるのが好ましい。
【００４８】
薬学的用途の場合、本発明のアミノ酸配列（並びにこれを含む化合物、構築物及びポリペプチド）はヒトに感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するのが好ましく、一方で獣医学目的の場合は、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは治療対象の種に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するか、又は治療対象の種に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質と少なくとも交差反応性を有するのが好ましいことも、当業者にとって明らかである。
【００４９】
さらに、本発明のアミノ酸配列は、任意でかつウイルスのエンベロープタンパク質との結合のための少なくとも１つの結合部位の他に、他の抗原、タンパク質又は標的との結合のための１つ又は複数のさらなる結合部位を含有し得る。
【００５０】
関与する特定の疾患又は障害に応じて、任意の好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞ベースのアッセイ、ｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ及び／又はそれ自体が既知の動物モデル、又はこれらの任意の組合せを使用して、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチド、並びにこれを含む組成物の有効性を試験することができる。好適なアッセイ及び動物モデルは当業者にとって明らかであり、例えばビアコアアッセイ；例えば既知のエピトープを認識するモノクローナル抗体を用いることによるエピトープマッピング；種々のウイルス株に対する細胞ベースの中和アッセイ（例えば、Vanlandschoot et al. Virol. 212: 526-534 （1995）及びVanlandschoot et al. J. Gen. Virol. 79: 1781-1791 （1998）に記載されるようなインフルエンザに対するウイルス中和アッセイ、又はStandardprocedure from WHO Laboratory Techniques in Rabies, （1996）に記載されるような狂犬病に対する迅速蛍光焦点抑制試験（ＲＦＦＩＴ））；細胞間伝播のｉｎ  ｖｉｔｒｏ阻害（Dietzschold et al. J. Virol. 56: 12-18 （1985））；細胞間融合阻害アッセイ（Vanlandschoot et al. J. Gen. Virol. 79: 1781-1791 （1998））；抗体に対する耐性又は感受性を調べるプラークアッセイ（Vanlandschootet al. J. Gen. Virol. 79: 1781-1791 （1998））；マクロファージ細胞株及び初代マクロファージにおいてＡＤＥＩを調査し、ウイルスと抗体並びに本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドとのプレインキュベーションの有無により感染速度を比較すること（Tirado et al. Viral Immunol. 16: 69-86 （2003））；Ｈ５Ｎ１ウイルス感染に対する中和抗体応答を研究するための複製能を有するウイルスのレトロウイルス及びレンチウイルス偽型（Temperton et al. Emerg. Infect. Dis. 11: 411-416 （2005））；ＲＳＶに対する研究のためのコットンラットモデル（Murphy et al.Virus Res. 11: 1-15 （1988））；マウスにおける脳内接種による狂犬病感染の中和能のｉｎ  ｖｉｖｏスクリーニング；曝露後予防法に対する本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドの使用の検証（非特許文献３０）；進行性ウイルス脳感染を治療する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドの治療可能性の評価；Ｈ５Ｎ１感染に対するフェレットモデル（Yen et al. J. Virol. 81: 6890-6898 （2007））；インフルエンザ感染マウスを治療する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドの予防可能性及び治療可能性の評価（Simmons et al. Plos Medicine 4 （5）: 928-936）；並びに以下の実験部及び本明細書中に引用される従来技術において使用されるアッセイ及び動物モデルが挙げられる。
【００５１】
また本発明によれば、第１の種の温血動物に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列及びポリペプチドは、１つ又は複数の他の種の温血動物に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質と交差反応性を示しても又は示さなくてもよい。例えば、ヒトに感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列及びポリペプチドは、１つ又は複数の他の種の霊長類（例えば、これらに限定されないが、マカク属のサル（例えば特にカニクイザル（マカク・ファシクラリス（Macaca fascicularis））及び／又はアカゲザル（マカク・ムラット（Macacamulatta）））及びヒヒ（パピオ・ウルジヌス（Papio ursinus））に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質、及び／又は疾患のための動物モデル（例えばマウス、ラット、ウサギ、ブタ又はイヌ）、特にウイルス侵入及び／又はウイルス複製に関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体によって媒介される疾患及び障害のための動物モデルで使用されることが多い、１種又は複数種の動物（例えば本明細書で言及される種及び動物モデル）に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質と交差反応性を示しても又は示さなくてもよい。この観点では、このような疾患モデルでヒトに感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に対するアミノ酸配列及びポリペプチドを試験することが可能であるので、存在する場合、このような交差反応性は薬物開発の観点から都合がいいことがあることが当業者にとって明らかである。
【００５２】
より一般的には、複数種の哺乳動物に感染することが可能なウイルスの２つ以上の相同エンベロープタンパク質と交差反応性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは複数種にわたって使用することが可能であるので、このアミノ酸配列及びポリペプチドは通常、獣医学用途に使用するのに有利である。したがって、或る種の動物に感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列及びポリペプチド（例えばヒトに感染することが可能なウイルスのエンベロープタンパク質に対するアミノ酸配列及びポリペプチド）は、アミノ酸配列及び／又はポリペプチドの使用によって治療対象の種において所望の効果が提供されれば、別の種の動物の治療に使用することができることも本発明の範囲内に包含される。
【００５３】
また、本発明はその最も広い意味で、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが指向性を有する特定のウイルスのエンベロープタンパク質、又はウイルスのエンベロープタンパク質の特定の群、カテゴリー又はタイプに特に限定されることも、又はそれによって規定されることもない。例えば、アミノ酸配列及びポリペプチドは、任意のウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し得る。ウイルスエンベロープタンパク質は当該技術分野で既知であり、例えばＲＳＶウイルスのＦタンパク質、ＲＳＶウイルスのＧタンパク質、ＲＳＶウイルスのＳＨタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭ２タンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、単純ヘルペス１型ウイルスのｇＤタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン（syncytin）−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質及び単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００５４】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、上記ウイルスエンベロープタンパク質のいずれかに指向性を有し得る。ウイルスエンベロープタンパク質の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-10: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示されるウイルスエンベロープタンパク質のいずれかに指向性を有し得る。
【００５５】
しかしながら、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが好ましくは、（本明細書にさらに規定される）ウイルス付着タンパク質、及び／又は（本明細書にさらに規定される）ウイルス融合タンパク質、及び／又は（本明細書にさらに規定される）ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質である、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有することが一般に推定され、好ましい。
【００５６】
したがって、好ましいが非限定的な一態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルス付着タンパク質（本明細書にさらに規定される）である、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する。ウイルス付着タンパク質は当該技術分野で既知であり、例えばＲＳＶウイルスのＧタンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、単純ヘルペス１型ウイルスのｇＤタンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質及び西ナイルウイルスのＥタンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００５７】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、上記ウイルス付着タンパク質のいずれかに指向性を有し得る。ウイルス付着タンパク質の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-1O: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示されるウイルス付着タンパク質のいずれかに指向性を有し得る。
【００５８】
様々なウイルス付着タンパク質の構造的特徴及び機能的特徴並びに作用機構は当該技術分野で既知であり、例えば以下の文献："Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-10: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）において詳細に記載される。
【００５９】
特定の機能的ウイルス付着タンパク質（本明細書に規定される）が、その機能的形態で発現され得るか、又は（非活性）前駆体タンパク質の形態で発現され得ることが理解されるものと考える。上記特定の機能的ウイルス付着タンパク質が（非活性）前駆体タンパク質として発現される場合、タンパク質はウイルスの標的宿主細胞（本明細書に規定される）内で（例えばトランスゴルジコンパートメント等の特殊化した細胞小器官中で）、翻訳後に（例えば、プロテアーゼ等の１つ又は複数の酵素による切断によって）プロセシング及び／又は修飾され、機能的付着タンパク質及び任意で少なくとも１つの他の主要タンパク質部分をもたらし得る。上記機能的付着タンパク質及び任意で上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が形成された後、これらは、（例えば共有結合を介して、例えば１つ又は複数のジスルフィド架橋によって、又は非共有結合を介して、例えばタンパク質複合体を形成することによって）互いに付着したままであり得るか、又は互いに分離され得るが、どちらの場合にも、生じる機能的付着タンパク質のみ、又は生じる機能的付着タンパク質及び任意の少なくとも１つの他の主要タンパク質部分の両方が（互いに付着したままで、又は互いに分離して）、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の付着プロセスに（例えば、上記標的宿主細胞の表面上で発現される特定のウイルス受容体と結合することによって）直接関与し得る。しかしながら、生じる機能的付着タンパク質のみが、ビリオンとその標的宿主細胞との間の付着プロセスに（例えば、上記標的宿主細胞の表面上で発現される特定のウイルス受容体と結合することによって）直接関与することが好ましい。翻訳後修飾によって形成されるこのような機能的付着タンパク質の例としては、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、及びインフルエンザウイルスのＨＡ１タンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。しかしながら、上記形成される少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の付着プロセスに（直接又は間接的に）関与すること、及び／又は上記形成される少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が、上記ビリオンの感染及び／又は複製のプロセスの一部である別のプロセス（例えば、上記ビリオンとその標的宿主細胞との融合等）に（直接又は間接的に）関与することは除外されない。
【００６０】
別の非限定的な好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルス融合タンパク質（本明細書にさらに規定される）である、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する。
【００６１】
ウイルス融合タンパク質は当該技術分野で既知であり、例えばＲＳＶウイルスのＦタンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質及び単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００６２】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、上記ウイルス融合タンパク質のいずれかに指向性を有し得る。ウイルス融合タンパク質の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-1O: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示されるウイルス融合タンパク質のいずれかに指向性を有し得る。
【００６３】
様々なウイルス融合タンパク質の構造的特徴及び機能的特徴並びに作用機構は当該技術分野で既知であり、例えば以下の文献：非特許文献１４；非特許文献１５；非特許文献４；非特許文献２１；非特許文献７；非特許文献８；非特許文献１７；非特許文献１９；非特許文献１１；非特許文献１８；非特許文献２０；非特許文献６；非特許文献５；非特許文献１０；非特許文献９；非特許文献１２及び非特許文献１３；ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-10: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）において詳細に記載される。
【００６４】
特定の機能的ウイルス融合タンパク質（本明細書に規定される）が、その機能的形態で発現され得るか、又は（非活性）前駆体タンパク質の形態で発現され得ることが理解されるものと考える。上記特定の機能的ウイルス融合タンパク質が（非活性）前駆体タンパク質として発現される場合、タンパク質はウイルスの標的宿主細胞（本明細書に規定される）内で（例えばトランスゴルジコンパートメント等の特殊化した細胞小器官中で）、翻訳後に（例えば、プロテアーゼ等の１つ又は複数の酵素による切断によって）プロセシング及び／又は修飾され、機能的融合タンパク質及び任意で少なくとも１つの他の主要タンパク質部分をもたらし得る。上記機能的融合タンパク質及び任意で上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が形成された後、これらは、（例えば共有結合を介して、例えば１つ又は複数のジスルフィド架橋によって、又は非共有結合を介して、例えばタンパク質複合体を形成することによって）互いに付着したままであり得るか、又は互いに分離され得るが、どちらの場合にも、生じる機能的融合タンパク質のみ、又は生じる機能的融合タンパク質及び任意の少なくとも１つの他の主要タンパク質部分の両方が（互いに付着したままで、又は互いに分離して）、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の融合プロセスに（例えば、上記標的宿主細胞の膜成分と結合することによって）直接関与し得る。しかしながら、生じる機能的融合タンパク質のみが、ビリオンとその標的宿主細胞との間の融合プロセスに（例えば、上記標的宿主細胞の膜成分と結合することによって）直接関与することが好ましい。翻訳後修飾によって形成されるこのような機能的融合タンパク質の例としては、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ４１タンパク質、及びインフルエンザウイルスのＨＡタンパク質のＨＡ２サブユニットが挙げられるが、これらに限定されない。しかしながら、上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が、ビリオンとその標的宿主細胞との間の融合プロセスに（直接又は間接的に）関与すること、及び／又は上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が、上記ビリオンの感染及び／又は複製のプロセスの一部である別のプロセス（例えば、上記ビリオンとその標的宿主細胞との付着等）に（直接又は間接的に）関与することは除外されない。
【００６５】
また、別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質（本明細書にさらに規定される）である、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合する。
【００６６】
ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であるウイルスエンベロープタンパク質は当該技術分野で既知であり、例えばインフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質及びシンドビスウイルスのＥ１タンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方である上記ウイルスエンベロープタンパク質のいずれかに指向性を有し得る。ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であるウイルスエンベロープタンパク質の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であり、かつハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-10: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示されるウイルスエンベロープタンパク質のいずれかに指向性を有し得る。
【００６７】
ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方である様々なエンベロープタンパク質の構造的特徴及び機能的特徴並びに作用機構は当該技術分野で既知であり、例えば以下の文献：ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-1O: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に詳細に記載される。
【００６８】
付着タンパク質及び融合タンパク質の両方である特定の機能的ウイルスエンベロープタンパク質は、その機能的形態で発現され得るか、又は（非活性）前駆体タンパク質の形態で発現され得る。上記特定の機能的ウイルス付着及び融合タンパク質が（非活性）前駆体タンパク質として発現される場合、タンパク質はウイルスの標的宿主細胞（本明細書に規定される）内で（例えばトランスゴルジコンパートメント等の特殊化した細胞小器官中で）、翻訳後に（例えば、プロテアーゼ等の１つ又は複数の酵素による切断によって）プロセシング及び／又は修飾され、機能的ウイルス付着及び融合タンパク質並びに任意で少なくとも１つの他の主要タンパク質部分をもたらし得る。上記機能的ウイルス付着及び融合タンパク質並びに任意で上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が形成された後、これらは、（例えば共有結合を介して、例えば１つ又は複数のジスルフィド架橋によって、又は非共有結合を介して、例えばタンパク質複合体を形成することによって）互いに付着したままであり得るか、又は互いに分離され得るが、どちらの場合にも、生じる機能的ウイルス付着及び融合タンパク質のみ、又は生じる機能的ウイルス付着及び融合タンパク質並びに任意の少なくとも１つの他の主要タンパク質部分の両方が（互いに付着したままで、又は互いに分離して）、ビリオンとその標的宿主細胞との間の融合プロセスに（例えば、上記標的宿主細胞の表面上で発現される特定のウイルス受容体、及び／又は上記標的宿主細胞の膜成分と結合することによって）直接関与し得る。しかしながら、生じる機能的ウイルス付着及び融合タンパク質のみが、ビリオンとその標的宿主細胞との間の融合プロセスに（例えば、上記標的宿主細胞の表面上で発現される特定のウイルス受容体、及び／又は上記標的宿主細胞の膜成分と結合することによって）直接関与することが好ましい。しかしながら、上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の融合プロセスに（直接又は間接的に）関与すること、及び／又は上記少なくとも１つの他の主要タンパク質部分が、上記ビリオンの感染及び／又は複製のプロセスの一部である別のプロセス（例えば、上記ビリオンとその標的宿主細胞との付着のみ又は上記ビリオンとその標的宿主細胞との融合のみ等）に（直接又は間接的に）関与することは除外されない。
【００６９】
本発明は、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが指向性を有する、上記エンベロープタンパク質の特定の立体配座及び／又は二次構造及び／又は三次構造及び／又は四次構造に特に限定されることも、又はそれによって規定されることもない。したがって、上記エンベロープタンパク質は、任意の立体配座及び／又は二次構造及び／又は三次構造及び／又は四次構造を特徴とするものであり得る。例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質が、活性立体配座及び不活性のある立体配座、又は融合前及び融合後の立体配座若しくは状態で存在する場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドはこれらの立体配座のいずれか１つに結合し得るか、又はこれらの立体配座の両方に（即ち同じであっても又は異なっていてもよい親和性及び／又は特異性で）結合し得る。
【００７０】
また、例えば、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、結合パートナー（本明細書にさらに規定される）と結合する、ウイルスのエンベロープタンパク質の立体配座に結合し得るか、結合パートナーと結合していない、ウイルスのエンベロープタンパク質の立体配座に結合し得るか、又はこのような立体配座の両方に（同様に同じであっても又は異なっていてもよい親和性及び／又は特異性で）結合し得る。
【００７１】
より具体的には、上記エンベロープタンパク質は、融合前立体配座状態（本明細書にさらに規定される）及び／又は中間立体配座状態（本明細書にさらに規定される）及び／又は融合後立体配座状態（本明細書にさらに規定される）を特徴とするものであり得る。具体的には、融合前立体配座状態及び／又は中間立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態を特徴とする上記エンベロープタンパク質は、ウイルス付着タンパク質であり得る。代替的に、より好ましくは、融合前立体配座状態及び／又は中間立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態を特徴とする上記エンベロープタンパク質は、ウイルス融合タンパク質（本明細書に規定される）であり得る。また、融合前立体配座状態及び／又は中間立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態を特徴とする上記エンベロープタンパク質は、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質であり得る。
【００７２】
上記少なくとも１つの融合タンパク質が融合前立体配座状態を特徴とする場合、上記融合前立体配座状態は、例えば（限定されるものではないが）ヘアピンの三量体又は６ヘリックス束といった融合タンパク質三量体であり得る。ウイルス融合タンパク質の上記融合前立体配座状態が融合タンパク質三量体である場合、好ましくは同一であるが、互いに異なっていてもよい３つのタンパク質サブユニットが上記タンパク質三量体に含まれる。また、上記融合タンパク質三量体の特定のタンパク質サブユニットは、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の融合プロセス前、プロセス中及びプロセス後に無傷又は切断されないままであっても、又は上記タンパク質三量体の上記サブユニットに由来する少なくとも２つの主要タンパク質部分を形成する融合プロセス前、融合プロセス中及び融合プロセス後に（例えば、プロテアーゼ等の１つ又は複数の酵素によって）切断されてもよい。上記融合タンパク質三量体の上記タンパク質サブユニットが上記のように切断される場合、上記少なくとも２つの主要タンパク質部分は、（例えば共有結合を介して、例えば１つ又は複数のジスルフィド架橋によって、又は非共有結合を介して、例えばタンパク質複合体を形成することによって）互いに付着したままであり得るか、又は同じサブユニットに由来する完全に分離したタンパク質部分であり得るが、どちらの場合にも、（上記融合タンパク質三量体の同じサブユニットに由来する）上記主要タンパク質部分の１つのみ、又は少なくとも２つ、又は２つ以上又は全てが（互いに付着したままで、又は互いに完全に分離して）、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の融合プロセスに直接関与し得る。しかしながら、好ましくは、（上記融合タンパク質三量体の同じサブユニットに由来する）上記主要タンパク質部分の１つのみが、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の融合プロセスに直接関与することが好ましい。ビリオンとその標的宿主細胞との間の融合プロセスに直接関与するこのような主要タンパク質部分の例としては、ＲＳＶウイルスのＦ２タンパク質、及びインフルエンザウイルスのＨＡタンパク質のＨＡ２サブユニットが挙げられるが、これらに限定されない。
【００７３】
例えばヘアピンの三量体又は６ヘリックス束といった融合タンパク質三量体である、融合前立体配座状態を特徴とするウイルス融合タンパク質の例としては、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、呼吸器合胞体ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質及びＳＡＲＳコロナウイルスＥ２のタンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００７４】
代替的には、上記ウイルス融合タンパク質は、タンパク質二量体（２つのタンパク質サブユニットを含む）、例えば融合タンパク質ホモ二量体（２つの同一なタンパク質サブユニットを含む）又はタンパク質ヘテロ二量体（２つの異なるタンパク質サブユニットを含む）といった融合前立体配座状態（本明細書に規定される）を特徴とするものであり得る。ウイルス融合タンパク質の上記融合前立体配座状態が、融合タンパク質ホモ二量体又はタンパク質ヘテロ二量体といったタンパク質二量体である場合、上記タンパク質二量体（２つのタンパク質サブユニットを含む）において、上記タンパク質二量体の２つのタンパク質サブユニットの両方又は一方のみが、ビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）との間の融合プロセスに直接関与し得ることが理解されるものと考える。また、上記タンパク質二量体の２つのタンパク質サブユニットが、（例えば共有結合又は非共有結合を介して）互いに付着していても、又はビリオンとその標的宿主細胞との間の融合プロセス前、プロセス中若しくはプロセス後に、（例えば、プロテアーゼ等の１つ又は複数の酵素によって）切断され、２つの分離したタンパク質単量体を形成してもよいことが理解されるものと考える。
【００７５】
最後に、上記ウイルス融合タンパク質は、融合タンパク質単量体である融合前立体配座状態（本明細書に規定される）を特徴とし得る。
【００７６】
融合タンパク質ホモ二量体若しくはタンパク質ヘテロ二量体といったタンパク質二量体、又はタンパク質単量体である融合前立体配座状態を特徴とするウイルス融合タンパク質の例としては、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質及びシンドビスウイルスのＥ１タンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００７７】
上記少なくとも１つの融合タンパク質が融合後立体配座状態を特徴とする場合、上記融合後立体配座状態は、例えば（限定されるものではないが）ヘアピンの三量体又は６ヘリックス束といった融合タンパク質三量体であり得る。より具体的には、ウイルス融合タンパク質の上記融合後立体配座状態は、αヘリックスコイルドコイル、及び／又はβ構造、及び／又はαヘリックスコイルドコイル及びβ構造を含む融合タンパク質三量体であり得る。
【００７８】
αヘリックスコイルドコイルを含むヘアピンの三量体である、融合後立体配座状態を特徴とするウイルス融合タンパク質の例としては、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、ヒト呼吸器合胞体ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質及びＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００７９】
β構造を含むヘアピンの三量体である、融合後立体配座状態を特徴とするウイルス融合タンパク質の例としては、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質及びシンドビスウイルスのＥ１タンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００８０】
αヘリックスコイルドコイル及びβ構造を含むヘアピンの三量体である、融合後立体配座状態を特徴とするウイルス融合タンパク質の例としては、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質及び単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質が挙げられるが、これらに限定されない。
【００８１】
したがって、本発明は概して、上記エンベロープタンパク質の任意の立体配座及び／又は二次構造及び／又は三次構造及び／又は四次構造（適用可能な場合）に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得るアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。
【００８２】
第１の特定の態様では、本発明は、ウイルス付着タンパク質（本明細書に規定される）であるエンベロープタンパク質の融合前立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチド、例えば（限定されるものではないが）、ウイルス付着タンパク質の融合前立体配座状態（ヘアピンの三量体又は６ヘリックス束を特徴とする）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。また、本発明は、ウイルス付着タンパク質であるエンベロープタンパク質の中間立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。最後に、本発明は、ウイルス付着タンパク質であるエンベロープタンパク質の融合後立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチド、例えば（限定されるものではないが）、ウイルス付着タンパク質の融合後立体配座状態（αヘリックスコイルドコイルを含むか、又はαヘリックスコイルドコイル及びβ構造を含むヘアピンの三量体を特徴とする）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。
【００８３】
本発明のこの態様では、アミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス付着タンパク質の融合前立体配座状態及び中間立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ること、また、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス付着タンパク質の融合前立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ること、さらに、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス付着タンパク質の中間立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ることも包含される。
【００８４】
さらに、アミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス付着タンパク質の融合前立体配座状態及び中間立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ることが本発明のこの特定の態様に包含される。
【００８５】
第２の特定の好ましい態様では、本発明は、ウイルス融合タンパク質（本明細書に規定される）であるエンベロープタンパク質の融合前立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチド、例えば（限定されるものではないが）、ウイルス融合タンパク質の融合前立体配座状態（ヘアピンの三量体又は６ヘリックス束を特徴とする）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。また、本発明は、ウイルス融合タンパク質であるエンベロープタンパク質の中間立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。最後に、本発明は、ウイルス融合タンパク質であるエンベロープタンパク質の融合後立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチド、例えば（限定されるものではないが）、ウイルス融合タンパク質の融合後立体配座状態（αヘリックスコイルドコイルを含むか、又はαヘリックスコイルドコイル及びβ構造を含むヘアピンの三量体を特徴とする）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。
【００８６】
本発明のこの態様では、アミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス融合タンパク質の融合前立体配座状態及び中間立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ること、また、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス融合タンパク質の融合前立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ること、さらに、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス融合タンパク質の中間立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ることも包含される。
【００８７】
さらに、アミノ酸配列及びポリペプチドが、上記ウイルス融合タンパク質の融合前立体配座状態及び中間立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ることが本発明のこの特定の態様に包含される。
【００８８】
第３の特定の態様では、本発明は、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質（本明細書に規定される）の両方であるエンベロープタンパク質の融合前立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチド、例えば（限定されるものではないが）、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であるエンベロープタンパク質の融合前立体配座状態（ヘアピンの三量体又は６ヘリックス束を特徴とする）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。また、本発明は、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であるエンベロープタンパク質の中間立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。最後に、本発明は、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であるエンベロープタンパク質の融合後立体配座状態（本明細書に規定される）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチド、例えば（限定されるものではないが）、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方であるエンベロープタンパク質の融合後立体配座状態（αヘリックスコイルドコイルを含むか、又はαヘリックスコイルドコイル及びβ構造を含むヘアピンの三量体を特徴とする）に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するアミノ酸配列及びポリペプチドを提供する。
【００８９】
本発明のこの態様では、アミノ酸配列及びポリペプチドが、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方である上記エンベロープタンパク質の融合前立体配座状態及び中間立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ること、また、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方である上記エンベロープタンパク質の融合前立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ること、さらに、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方である上記エンベロープタンパク質の中間立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ることも包含される。
【００９０】
さらに、アミノ酸配列及びポリペプチドが、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質の両方である上記エンベロープタンパク質の融合前立体配座状態及び中間立体配座状態及び融合後立体配座状態に指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得ることが本発明のこの特定の態様に包含される。
【００９１】
本明細書にさらに記載されるように、本発明のポリペプチドは（本明細書に規定のように）二価及び／又は多価であり、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する２つ以上の本発明のアミノ酸配列を含有してもよい。概して、このようなポリペプチドは、単一の本発明のアミノ酸配列に比べて、増大した結合活性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合する。このようなポリペプチドが、ウイルスの種々の遺伝子型、亜型、エスケープ突然変異体及び／又は株の（相乗的に）増大した結合、競合、及び／又はｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏ中和を示すことも観察された。
【００９２】
このようなポリペプチドは例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質の同じ抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座（適用可能な場合）に指向性を有する本発明のアミノ酸配列（相互作用部位であっても、又はなくてもよい）を２つ含み得るか、又はこのようなポリペプチドは（本明細書に規定のように）二重パラトピック及び／又は多重パラトピックであり、ウイルスのエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座（適用可能な場合）に指向性を有する本発明の少なくとも１つの「第１の」アミノ酸配列（相互作用部位であっても、又はなくてもよい）と、第１のものとは異なる上記ウイルスのエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座（適用可能な場合）に指向性を有する本発明の少なくとも１つの「第２の」アミノ酸配列（これも相互作用部位であっても、又はなくてもよい）とを含み得る。好ましくは、本発明のこのような「二重パラトピック及び／又は多重パラトピック」ポリペプチドでは、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列が、相互作用部位（本明細書に規定される）に指向性を有するが、本発明はその最も広い意味ではこれに限定されない。
【００９３】
したがって、適用可能な場合、本発明のポリペプチドが、ウイルスのエンベロープタンパク質の２つ以上の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座に結合し得ることも本発明の範囲内である。このような場合、本発明のアミノ酸配列及び／又はポリペプチドが結合する上記ウイルスのエンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン又はサブユニットは、本質的に同じであり得る（例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質が反復構造モチーフを含有するか、又は多量体形態で生じる場合）、又は異なり得る（後者の場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは「二重パラトピック及び／又は多重パラトピック」であるといわれ、上記ウイルスのエンベロープタンパク質のこのような異なる抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニットに、同じであっても又は異なっていてもよい親和性及び／又は特異性で結合し得る）。したがって、本発明の二重パラトピック又は多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも２つのエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合し、例えば（限定されるものではないが）、同じウイルスのエンベロープタンパク質の３つ又はさらにはそれ以上のエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができるポリペプチドである。
【００９４】
例えば、概して、本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る、ウイルスエンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する、２つの本発明のアミノ酸配列を含み得る。好ましくは、このような本発明の二価ポリペプチドはさらに、ウイルスエンベロープタンパク質と結合する場合、両方の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに、（即ち上記抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な２つの本発明のアミノ酸配列を介して）同時に結合することが可能である。このような本発明の二価ポリペプチドの例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。また、本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する３つの本発明のアミノ酸配列を含み得る。また、概して、本発明の多価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも２つの本発明のアミノ酸配列を含有し得る。概して、このような本発明の二価、三価及び多価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価、三価及び多価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価、三価及び多価ポリペプチドは、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【００９５】
本発明の一態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは、本質的に同じである、ウイルスのエンベロープタンパク質の２つ以上の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメインに結合することが可能である。この文脈で、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、「多価（単一特異的）」（例えば「二価（単一特異的）」又は「三価（単一特異的）」等）アミノ酸配列及びポリペプチドとも称される。本発明の多価アミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の抗原決定基、エピトープ、部分及び／又はドメインに指向性を有し得る。
【００９６】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【００９７】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含有し得る。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【００９８】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、シナジス（登録商標）と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【００９９】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは二価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有する。
【０１００】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含有し得る。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくは１０１Ｆ結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１０１】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、１０１Ｆと同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１０２】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である。
【０１０３】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシアル酸結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１０４】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である。
【０１０５】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＶＮ０４−２結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１０６】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合時に、ＶＮ０４−２と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１０７】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である。
【０１０８】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１０９】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合時に、ＭＡｂ  Ｃ１７９と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１１０】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のｍＡｂ  ８−２結合部位（好ましくは抗原部位ＩＩａに位置するエピトープ）に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してｍＡｂ  ８−２と競合することが可能である。
【０１１１】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のｍＡｂ  ８−２結合部位（好ましくは抗原部位ＩＩａに位置するエピトープ）と結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してｍＡｂ  ８−２と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはｍＡｂ  ８−２結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１１２】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二価であり、Ｇエンベロープタンパク質との結合時に、ＭＡｂ  ８−２と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１１３】
好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の２つ以上の異なる抗原決定基、エピトープ、部分、ドメインに結合することが可能である。この文脈では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、「多重パラトピック」（例えば「二重パラトピック」又は「三重パラトピック」等）アミノ酸配列及びポリペプチドとも称される。本発明の多重パラトピックアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の抗原決定基、エピトープ、部分及び／又はドメインに指向性を有し得る。
【０１１４】
例えば、概して、本発明の二重パラトピックポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、及び第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なる、ウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含み得る（上記アミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る）。好ましくは、このような本発明の二重パラトピックポリペプチドはさらに、ウイルスエンベロープタンパク質と結合する場合、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメイン（即ち上記第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を介して）、及び上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに（即ち上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を介して）同時に結合することが可能である。このような本発明の二重パラトピックポリペプチドの例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。また、本発明の三重パラトピックポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメイン（第１及び第２の両方の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインとは異なる）に指向性を有する少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含み得る。また、概して、本発明の多重パラトピックポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の少なくとも２つの異なる抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも２つの本発明のアミノ酸配列を含有し得る。概して、このような本発明の二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１１５】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインへの結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０１１６】
概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１１７】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、シナジス（登録商標）と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１１８】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有する。
【０１１９】
概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくは１０１Ｆ結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１２０】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、１０１Ｆと同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１２１】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピックであり、少なくともＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）及びＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５及びＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）及びＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５及びＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有する。
【０１２２】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１２３】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、シナジス（登録商標）及び１０１Ｆと同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１２４】
また、上記の本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１２５】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する両方のパラトープを有する二重パラトピックポリペプチドである。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。
【０１２６】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する両方のパラトープを有する二重パラトピックポリペプチドである。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。
【０１２７】
また、上記の本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくは両方の結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１２８】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインへの結合に対してシアル酸と競合することが可能である。
【０１２９】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１３０】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインへの結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である。
【０１３１】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１３２】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合時に、ＶＮ０４−２と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１３３】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインへの結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である。
【０１３４】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１３５】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合時に、ＭＡｂ  Ｃ１７９と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１３６】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質、及びＧエンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインへの結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である。
【０１３７】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＧエンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１３８】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、Ｇエンベロープタンパク質との結合時に、ＭＡｂ  ８−２と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１３９】
また、本発明のポリペプチドは、ウイルスの少なくとも１つの特定のエンベロープタンパク質、及び上記少なくとも１つの特定のエンベロープタンパク質とは異なる、別の標的の少なくとも１つのさらなるエピトープにも指向性を有する、及び／又はこれとも特異的に結合することができる。例えば（限定されるものではないが）、本発明のポリペプチドは、ウイルスの少なくとも１つの特定のエンベロープタンパク質、及びウイルスの少なくとも１つのさらなるエピトープ、例えばウイルスタンパク質の少なくとも１つのさらなるエピトープ、例えば別の特定のウイルスエンベロープタンパク質の少なくとも１つのさらなるエピトープに指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合することができる。したがって、本発明によるポリペプチドは、少なくとも２つの異なるエンベロープタンパク質の少なくとも２つ（又はさらにはそれ以上）のエピトープに指向性を有し得る、及び／又はこれと特異的に結合し得る。また、ウイルスの上記少なくとも１つのさらなるエピトープは、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路の１つ又は複数に関与していても、又は関与していなくてもよい。より具体的には、ウイルスの上記少なくとも１つのさらなるエピトープは、標的宿主細胞におけるウイルス侵入、例えば標的宿主細胞へのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合等に関与していても、若しくは関与していなくてもよく、又はウイルスの上記少なくとも１つのさらなるエピトープは、標的宿主細胞におけるウイルス複製、例えばウイルス転写、及び／又はウイルス翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽に関与していても、又は関与していなくてもよい。
【０１４０】
概して、本発明による二価及び多価（本明細書に規定される）、二重特異性及び多重特異性（本明細書に規定される）、並びに二重パラトピック及び多重パラトピック（本明細書に規定される）ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープ、及び標的（上記エンベロープタンパク質と異なっていても、又は異なっていてなくてもよい）の少なくとも１つのさらなるエピトープ（上記少なくとも１つのエピトープと異なっていても、又は異なっていてなくてもよい）に特異的に結合することによって、ウイルス疾患の予防及び／又は治療に有用であり得る。
【０１４１】
好ましくは、本発明による二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチド（本明細書に規定される）は、ウイルスの同じエンベロープタンパク質上の少なくとも２つ（又はさらにはそれ以上）のエピトープ（同じであっても又は異なっていてもよい）と特異的に結合することによって、ウイルス疾患の予防及び／又は治療に有用であり得る。
【０１４２】
代替的には、本発明のポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープ、及び上記特定のエンベロープタンパク質と異なる別の標的の少なくとも１つのさらなるエピトープ、例えばウイルスのさらなるエピトープ、例えばウイルスタンパク質のさらなるエピトープ等、又は別の特定のウイルスエンベロープタンパク質のさらなるエピトープに指向性を有し得る及び／又はこれと特異的に結合することができる。
【０１４３】
別の好ましい態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の３つの（異なる）抗原決定基、エピトープ、部分、ドメインに結合することが可能である。この文脈では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、「三価」（例えば「三価三重パラトピック」又は「三価二重パラトピック」、「三価単一パラトピック」等）アミノ酸配列及びポリペプチドとも称される。本発明の三価アミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の抗原決定基、エピトープ、部分及び／又はドメインに指向性を有し得る。
【０１４４】
例えば、概して、本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の同じ抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する、３つの本発明のアミノ酸配列を含み得る（上記アミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る）。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する、２つの本発明のアミノ酸配列、及び第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なる、ウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含み得る（上記アミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは、「三価二重パラトピック」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なる、ウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びに第１及び第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なる、ウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含み得る（上記アミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは、「三価三重パラトピック」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列、及び第１のウイルスエンベロープタンパク質と異なるウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含み得る。このような本発明の三価ポリペプチドは、「三価二重特異性」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドはまた、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと異なる、同じウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びに第１のウイルスエンベロープタンパク質と異なるウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含み得る（上記アミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは、「三価三重特異性」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドはまた、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列、第１のウイルスエンベロープタンパク質と異なるウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びに第１及び第２のウイルスエンベロープタンパク質と異なるウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含み得る（上記アミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結され得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは、「三価三重特異性」とも称され得る。
【０１４５】
好ましくは、このような本発明の三価ポリペプチドはさらに、ウイルスエンベロープタンパク質と結合する場合、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと（即ち上記第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を介して）同時に結合すること、上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと（即ち上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を介して）結合すること、及び上記第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと（即ち上記第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能な少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を介して）結合することが可能であるようなものである。このような本発明の三価ポリペプチドの例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１４６】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジスと競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１４７】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジスと競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１４８】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジスと競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１４９】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、シナジス（登録商標）と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１５０】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくは１０１Ｆ結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５１】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくは１０１Ｆ結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５２】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくは１０１Ｆ結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５３】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、１０１Ｆと同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１５４】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジスと競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５５】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジスと競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列を含む。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５６】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジスと競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含有する。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に結合することが可能である、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質（特にＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列、並びにＲＳＶ  Ｆタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシナジス（登録商標）結合部位、１０１Ｆ結合部位、及びＲＳＶ  Ｆタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５７】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、ＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合時に、シナジス（登録商標）及び／又は１０１Ｆと同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１５８】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシアル酸結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１５９】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシアル酸結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６０】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してシアル酸と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはシアル酸結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６１】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＶＮ０４−２結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６２】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＶＮ０４−２結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６３】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＶＮ０４−２結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６４】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合時に、ＶＮ０４−２と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１６５】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６６】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６７】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１６８】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合時に、ＭＡｂ  Ｃ１７９と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１６９】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＧエンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、並びにＧエンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である２つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  ８−２結合部位、及びＧエンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１７０】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＧエンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である２つの本発明のアミノ酸配列、並びにＧエンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに結合することが可能である１つのさらなる本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  ８−２結合部位、及びＧエンベロープタンパク質上の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１７１】
好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である３つの本発明のアミノ酸配列を含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載されるようなものであってもよく、本明細書に記載される本発明の様々な好ましい態様が、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えば、これらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、好ましくはＭＡｂ  ８−２結合部位に同時に結合することができるようなものであり、好ましくは単一可変ドメイン、より好ましくはナノボディを含む）。
【０１７２】
別の好ましいが非限定的な態様では、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合時に、ＭＡｂ  ８−２と同じ作用機構を介して、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する；（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止する；及び／又は（本明細書にさらに規定のように）標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが少なくとも可能である。
【０１７３】
好ましい本発明の二価構築物及び三価構築物を表Ｃ−６、表Ａ−２、表Ａ−４、表Ａ−５及び表Ａ−６に示す。
【０１７４】
好ましくは、以上で論じられるような、このような二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、単一の本発明のアミノ酸配列に比べて、増大した結合活性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合する。
【０１７５】
より具体的には、本発明による二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチド及び／又は二重特異性、三重特異性及び多重特異性のポリペプチドはそれぞれ、同じエンベロープタンパク質及び異なるエンベロープタンパク質上の複数のウイルス受容体結合部位の標的化において有用である可能性があり、単一の本発明のアミノ酸配列に比べて、増大したウイルス中和の効力（本明細書に規定される）をもたらすことができる。また、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、或る特定のウイルスの異なる遺伝子型、異なる亜型及び／又は異なる株の結合に有用であり得る。また、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスエスケープ及び／又はウイルス回避の防止に有用であり得る。
【０１７６】
本発明の特定の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドはインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドはインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドはインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドはインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、狂犬病ウイルス遺伝子１型及び遺伝子５型と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドはＲＳＶに指向性を有し、ＲＳＶの種々のエスケープ突然変異体（例えば、Lopez et al. 1998, J. Virol. 72: 6922-6928に記載される）、及び／又は抗原部位ＩＩに特異的な、抗原部位ＩＶ〜ＶＩに特異的な、又は両方の抗原部位の組合せに特異的な１つ又は複数のエスケープ突然変異体と結合し得る。
【０１７７】
最後に、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルス感染及び／又はビリオンとその標的宿主細胞（本明細書に規定される）とのウイルス融合の防止及び／又は阻害に有用であり得るか、又は上記ウイルスのビリオン凝集を誘導することによるウイルスの中和に有用であり得る。
【０１７８】
概して、本発明によるアミノ酸配列は、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合パートナー（例えばウイルス受容体、標的宿主細胞、特定の細胞膜成分又は適用可能な他の結合パートナー）との間の相互作用を調節、特に阻害及び／又は防止するために使用することができ、それによりウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路（複数可）を調節、特に阻害、防止又は調節することができる。したがって、例えば、上記エンベロープタンパク質が結合対の一部である場合、アミノ酸配列及びポリペプチドは、上記エンベロープタンパク質との結合に対して結合パートナー（例えばウイルス受容体又は適用可能な他の結合パートナー）と競合するようなもの、及び／又は結合パートナーと上記エンベロープタンパク質との結合を（完全又は部分的に）中和するようなものであり得る。
【０１７９】
この文脈では、好ましくは本発明によるアミノ酸配列は、ウイルスのエンベロープタンパク質のウイルス受容体及び／又は標的宿主細胞と、上記エンベロープタンパク質との結合に対して競合することができる。
【０１８０】
本発明によるアミノ酸配列が、上記エンベロープタンパク質との結合に対して標的宿主細胞と競合する場合、上記本発明によるアミノ酸配列は例えば、上記エンベロープタンパク質との結合に対して上記標的宿主細胞の特定の細胞膜成分、例えばウイルス受容体、リン脂質、タンパク質及び／又は糖タンパク質等と競合し得る。
【０１８１】
エンベロープを持ったタンパク質のウイルス受容体は当該技術分野で既知であり、以下の例：シアル酸、可溶性（２，３）シアル酸、（２，６）シアル酸、ＣＤ４、ＣＣＲ５、ＣＸＣＲ４、ガラクトシルセラミド、ＡＣＥ２、ＨｖｅＡ、ＣＤ１５５、ＩＣＡＭ−１、ＣＡＲ、αｖインテグリン、ヘパリン硫酸プロテオグリカン、ＪＡＭ−１、ニコチン性アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）、神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）及びアネキシンＩＩが挙げられるが、これらに限定されない。
【０１８２】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、エンベロープタンパク質との結合に対して上記ウイルス受容体のいずれかと競合し得る。ウイルス受容体の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、エンベロープタンパク質との結合に対して、ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-1O: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示されるウイルス受容体のいずれかと競合し得る。
【０１８３】
本発明によるアミノ酸配列は概して、ウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と標的宿主細胞との間の相互作用を調節、特に阻害及び／又は防止するために使用することができる。
【０１８４】
本発明によるアミノ酸配列が、ウイルスのエンベロープタンパク質と標的宿主細胞との間の相互作用を調節、特に阻害及び／又は防止する場合、上記本発明によるアミノ酸配列は例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質と、上記エンベロープタンパク質との結合に関する上記標的宿主細胞の特定の細胞膜成分、例えばウイルス受容体、リン脂質、タンパク質及び／又は糖タンパク質等との間の相互作用を調節、特に阻害及び／又は防止し得る。
【０１８５】
好ましい態様では、本発明によるアミノ酸配列は概して、ウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用を調節、特に阻害及び／又は防止するために使用することができる。本発明によるアミノ酸配列は概して、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡと、シアル酸、（２，３）シアル酸及び／又は（２，６）シアル酸との相互作用；ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０と、ＣＤ４、ＣＣＲ５、ＣＸＣＲ４及び／又はガラクトシルセラミドとの相互作用；ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１とＡＣＥ２との相互作用；ｇＤ、ｇＢ、ｇＣの相互作用；単純ヘルペス１型ウイルスのヘテロ二量体ｇＨ／ｇＬとＨｖｅＡとの相互作用；ポリオウイルス１型のＶＰ１、ＶＰ２、ＶＰ３とＣＤ１５５との相互作用；ライノウイルス３型のＶＰ１、ＶＰ２及び／又はＶＰ３とＩＣＡＭ−１との相互作用；アデノウイルス２型ファイバー（fibre）とＣＡＲとの相互作用；アデノウイルス２型ペントンベースとαｖインテグリン、シアル酸、（２，３）シアル酸、（２，６）シアル酸及び／又はヘパリン硫酸プロテオグリカンとの相互作用；レオウイルス１型のσ１とＪＡＭ−１、シアル酸、（２，３）シアル酸及び／又は（２，６）シアル酸との相互作用；並びに狂犬病ウイルスのＧタンパク質とニコチン性アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）及び／又は神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）との相互作用（Thoulouze et al. 1998, J. Virol. 72: 7181-7190）から成る群から選択される、ウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用を調節、特に阻害及び／又は防止するために使用することができる。
【０１８６】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは概して、ウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と上記標的宿主細胞の特定の細胞膜成分、例えばウイルス受容体、リン脂質、タンパク質及び／又は糖タンパク質等との間の上記相互作用のいずれかを調節、特に阻害及び／又は防止するために使用され得る。
【０１８７】
ウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用の他の例は当業者にとって明らかであり、例えば、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは概して、ハンドブック"Fields Virology", 5th edition （2007） by David M. Knipe, PhD; Peter M.Howley, MD; Diane E. Griffin, MD, PhD; Robert A. Lamb, PhD, ScD; Malcolm A.Martin, MD; Bernard Roizman, ScD; Stephen E. Straus, MD （ISBN-10: 0781760607; ISBN-13: 9780781760607）に開示されるウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用のいずれかを調節、特に阻害及び／又は防止するために使用され得る。
【０１８８】
この文脈では、上記の本発明による二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスの少なくとも１つ又は少なくとも２つ（又はさらにはそれ以上）のエンベロープタンパク質の少なくとも１つ、少なくとも２つ又は少なくとも３つ（又はさらにはそれ以上）のウイルス受容体と、上記エンベロープタンパク質との結合に対して競合し得る。
【０１８９】
さらに、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドはまた、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つの結合パートナー（その天然ウイルス受容体と異なる）と、上記エンベロープタンパク質との結合に対して競合し得る。エンベロープタンパク質の少なくとも１つの結合パートナーとは概して、上記エンベロープタンパク質に指向性を有する及び／又はこれと特異的に結合する任意の分子を意味する。例えば、エンベロープタンパク質の結合パートナーは、抗体等の免疫グロブリン、より具体的に上記エンベロープタンパク質と特異的に結合するモノクローナル抗体又はその任意の断片であり得る。この文脈では、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、エンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するモノクローナル抗体と、上記エンベロープタンパク質との結合に対して競合し得る。例えば、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＡ抗原部位及び／又はアミノ酸２５５〜２８０に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するモノクローナル抗体シナジス（登録商標）（Zhao and Sullender J. Virol. 79: 396 （2005））と、上記ＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に対して競合し得る；及び／又は本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＦ１ａ部位及び／又はアミノ酸３８９を含む領域に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するモノクローナル抗体９Ｃ５（Krivitskaia et al., Vopr. Virusol. 44: 279 （1999））と、上記ＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に対して競合し得る；及び／又は本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のアミノ酸４２２〜４３８に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するＦａｂ断片１０１Ｆ（Wu et al., J. Gen Virol. 88: 2719 （2007））と、上記ＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に対して競合し得る；及び／又は本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するモノクローナル抗体ＶＮ０４−２（非特許文献３６）と、上記ヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対して競合し得る；及び／又は本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質のステム領域に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するモノクローナル抗体Ｃ１７９（Okkuno et al. J. Virol. 67: 255202558 （1993））と、上記ヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対して競合し得る；及び／又は本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、狂犬病のＧエンベロープタンパク質ウイルスに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するマウスＩｇＧ２αのモノクローナル抗体ＭＡｂ  ８−２又はｍＡｂ  ８−２（非特許文献２９）と、上記Ｇエンベロープタンパク質との結合に対して競合し得る。
【０１９０】
この文脈では、上記の本発明による二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスの少なくとも１つ、少なくとも２つ、少なくとも３つ（又はさらにはそれ以上）のエンベロープタンパク質の少なくとも１つ、少なくとも２つ、少なくとも３つ（又はさらにはそれ以上）の結合パートナーと、上記エンベロープタンパク質との結合に対して競合し得るが、ここで上記結合パートナーは、上記エンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する任意の分子、例えば上記エンベロープタンパク質に特異的に結合する、抗体等の免疫グロブリン、より具体的にはモノクローナル抗体又はその任意の断片であり得る。例えば、本発明による上記二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に対して、モノクローナル抗体シナジス（登録商標）（上記される）、及び／又はモノクローナル抗体９Ｃ５（上記される）、及び／又はＦａｂ断片１０１Ｆ  Ｆａｂ、又はこれらの任意の好適な組合せと競合し得る。本発明による上記二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対して、ＶＮ０４−２及び／又はＭＡｂ  Ｃ１７９と競合し得る。本発明による上記二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質ウイルスとの結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合し得る。
【０１９１】
また、本発明はその最も広い意味で、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが指向性を有するウイルスのエンベロープタンパク質の特定の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座（適用可能な場合）に特に限定されることも、又はそれによって規定されることもない。例えば、アミノ酸配列及びポリペプチドは、「相互作用部位」（本明細書に規定される）に指向性を有していても、又は有していなくてもよい。
【０１９２】
しかしながら、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与する少なくとも１つのウイルス媒介性の生物学的経路が阻害、防止及び／又は調節されるように、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが好ましくは相互作用部位（本明細書に規定される）、特にウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有することが一般に推定され、好ましい。
【０１９３】
具体的には、標的宿主細胞におけるウイルス侵入（例えば、標的宿主細胞へのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合等）及び／又は標的宿主細胞におけるウイルス複製（例えばウイルス転写、及び／又はウイルス翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽等）が阻害、防止及び／又は調節されるように、本発明のアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物がウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有することが推定され、好ましい。
【０１９４】
アミノ酸配列及びポリペプチドは、表面が露出しているか、又はウイルスのエンベロープタンパク質によって形成される空洞（cavity）若しくは間隙（cleft）に位置する、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有し得る。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、相互作用部位（本明細書に規定される）、特に融合タンパク質の三量体（例えば、ヘアピンの三量体又は６ヘリックス束である融合タンパク質三量体）又は融合タンパク質の二量体によって形成される空洞又は間隙に位置するエピトープに指向性を有し得る（上記融合タンパク質はその融合前立体配座状態、中間立体配座状態、又は融合後立体配座状態であり得る）。
【０１９５】
さらに、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、融合タンパク質のステム領域及び／又はネック領域及び／又は球状ヘッド部領域に位置するエピトープにも指向性を有し得る。好ましくは、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、融合タンパク質のステム領域に位置するエピトープ、例えばインフルエンザＨＡのＨＡ１サブユニットのアミノ酸３１８〜３２２の１つ又は複数を含む領域、及び／又はインフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸４７〜５８の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープ；インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１〜３８の１つ又は複数を含むＮ末端領域に位置するエピトープ；インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸３８〜１１２の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープ；インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１２５〜１７５の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープ；又はインフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１７６〜１８５の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープに指向性を有する。代替的に、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、融合タンパク質の球状ヘッド部（例えば、βバレル型構造、又は免疫グロブリン型のβサンドイッチドメイン及びβシートドメインを含み得る）に位置するエピトープに指向性を有し得る。
【０１９６】
また、具体的には、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは好ましくは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＡ抗原部位及び／又はアミノ酸２５５〜２８０、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＦ１ａ部位及び／又はアミノ酸３８９を含む領域、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のアミノ酸４２２〜４３８、インフルエンザウイルスのＨ５  ＨＡエンベロープタンパク質のシアル酸結合部位、狂犬病ウイルスのＧタンパク質のニコチン性アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）及び／又は神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）結合部位（Thoulouze et al. 1998, J. Virol. 72: 7181-7190）から成る群から選択される相互作用部位に指向性を有し得る。
【０１９７】
本発明の一態様では、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対してシナジス（登録商標）と競合することが可能である。具体的には、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＩ（部位Ａとも称される）、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有し得る。
【０１９８】
本発明の別の態様では、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶ  Ｆタンパク質との結合に対して１０１Ｆと競合することが可能である。具体的には、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、ＲＳＶ  Ｆタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶ  Ｆタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有し得る。
【０１９９】
本発明のさらに別の態様では、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＶＮ０４−２と競合することが可能である。
【０２００】
本発明のさらに別の態様では、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  １７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に対してＭＡｂ  １７９と競合することが可能である。
【０２０１】
本発明のさらに別の態様では、本発明のアミノ酸及びポリペプチドは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質ウイルス上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質ウイルスとの結合に対してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である。
【０２０２】
本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、融合タンパク質のＣ末端領域及び／又は融合タンパク質のＮ末端ドメインに位置する、及び／又は融合タンパク質の融合ペプチドに位置する若しくはそれを含む、及び／又は融合タンパク質の膜貫通ドメインに位置する、及び／又は融合タンパク質のαヘリックスコイルドコイルに位置する、及び／又は融合タンパク質のβ構造に位置する、及び／又は融合タンパク質のドメインＩに位置する、及び／又は融合タンパク質のドメインＩＩ、例えば融合タンパク質のドメインＩＩの融合ペプチド等に位置する、及び／又は融合タンパク質のドメインＩＩＩ、例えば融合タンパク質のドメインＩＩＩのＣ末端にあるステム領域、又は融合タンパク質のドメインＩＩＩのＣ末端にある膜貫通アンカー等に位置する任意のエピトープにも指向性を有し得る。
【０２０３】
また、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の他のエピトープ（例えば、上述のエピトープの１つに近接した任意の他のエピトープ）に指向性を有し得る。
【０２０４】
したがって、好ましいが非限定的な一態様では、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは概して、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意のエピトープ、又は特に上述のエピトープの１つに指向性を有し、本明細書中でさらに規定される。例えば、上記エピトープは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質、ＲＳＶウイルスのＧタンパク質、ＲＳＶウイルスのＳＨタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭ２タンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、単純ヘルペス１型ウイルスのｇＤタンパク質、ポリオウイルス１型のＶＰ１及び／又はＶＰ２及び／又はＶＰ３タンパク質、ライノウイルス３型のＶＰ１及び／又はＶＰ２及び／又はＶＰ３タンパク質、アデノウイルス２型のファイバー及び／又はペントンベース、レオウイルス１型のσ１、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質並びに単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質から成る群から選択される、ウイルスのエンベロープタンパク質上に存在し得る。
【０２０５】
したがって、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質、ＲＳＶウイルスのＧタンパク質、ＲＳＶウイルスのＳＨタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭ２タンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、単純ヘルペス１型ウイルスのｇＤタンパク質、ポリオウイルス１型のＶＰ１及び／又はＶＰ２及び／又はＶＰ３タンパク質、ライノウイルス３型のＶＰ１及び／又はＶＰ２及び／又はＶＰ３タンパク質、アデノウイルス２型のファイバー及び／又はペントンベース、レオウイルス１型のσ１、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質並びに単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質から成る群から選択される、ウイルスのエンベロープタンパク質上に存在する任意のエピトープに指向性を有し得る。
【０２０６】
また適用可能な場合、本発明のアミノ酸配列が、上記ウイルスのエンベロープタンパク質の２つ以上の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座と結合することができることは、本発明の範囲内である。このような場合、本発明のアミノ酸配列及び／又はポリペプチドが結合する、上記ウイルスのエンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、又はサブユニットは、本質的に同じであり得るか（例えば、上記ウイルスのエンベロープタンパク質が反復構造モチーフを含有するか、又は多量体形態で生じる場合）、又は異なり得る（後者の場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、同じであり得るか、若しくは異なり得る親和性及び／又は特異性で、上記ウイルスのエンベロープタンパク質のこのような異なる抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニットと結合し得る）。また、例えば、上記ウイルスのエンベロープタンパク質が活性のある立体配座及び不活性のある立体配座、又は融合前及び融合後の立体配座若しくは状態で存在する場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、これらの立体配座又は状態のいずれか一方に結合しても、又はこれらの立体配座又は状態の両方に結合してもよい（即ち、親和性及び／又は特異性が同じであっても、又は異なっていてもよい）。
【０２０７】
また本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは概して、上記ウイルスのエンベロープタンパク質の天然又は合成の類似体、変異体、突然変異体、対立遺伝子、部分及び断片全て、又は本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが上記ウイルスのエンベロープタンパク質（例えば野生型ウイルスエンベロープタンパク質）に結合する抗原決定基（複数可）又はエピトープ（複数可）と本質的に同じである１つ又は複数の抗原決定基又はエピトープを含有する、上記ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくともこれらの類似体、変異体、突然変異体、対立遺伝子、部分及び断片と結合することが期待される。また、このような場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、本発明のアミノ酸配列が（野生型の）上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合する親和性及び特異性と同じか、又は異なる（即ちこれより高いか、又は低い）親和性及び／又は特異性で、このような類似体、変異体、突然変異体、対立遺伝子、部分及び断片と結合し得る。本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、上記ウイルスのエンベロープタンパク質の類似体、変異体、突然変異体、対立遺伝子、部分及び断片によっては結合するものもあれば、結合しないものもあることも本発明の範囲内に含まれる。
【０２０８】
本発明の特定の態様では、アミノ酸配列は多価（二価又は三価等）であり、或る特定のウイルスの種々の遺伝子型、亜型、ウイルスエスケープ突然変異体及び／又は株に対して、一価のアミノ酸配列に比べて改善された親和性及び／又は改善された交差反応性を示す。一態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１と結合し得る。別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、アミノ酸配列はインフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、アミノ酸配列は狂犬病ウイルスに指向性を有し、狂犬病ウイルス遺伝子１型及び遺伝子５型と結合し得る。さらに別の態様では、アミノ酸配列はＲＳＶに指向性を有し、ＲＳＶの種々の株（例えばＬｏｎｇ、Ａ−２及び／又はＢ−１等）と結合し得る。さらに別の態様では、アミノ酸配列はＲＳＶに指向性を有し、ＲＳＶの種々のエスケープ突然変異体（例えば、Lopez et al. 1998, J. Virol. 72: 6922-6928に記載される）、及び／又は抗原部位ＩＩ、抗原部位ＩＶ〜ＶＩ又は両方の抗原部位の組合せに特異的なエスケープ突然変異体と結合し得る。
【０２０９】
上記ウイルスのエンベロープタンパク質が単量体形態及び１つ又は複数の多量体形態で存在する場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、単量体形態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質のみと結合すること、多量体形態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質のみと結合すること、又は単量体形態及び多量体形態の両方と結合することは本発明の範囲内である。また、このような場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、本発明のアミノ酸配列が多量体形態と結合する親和性及び特異性と同じか、又は異なる（即ちこれより高いか、又は低い）親和性及び／又は特異性で、単量体形態と結合し得る。
【０２１０】
例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質が単量体形態及び三量体形態で存在する場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、単量体形態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質のみと結合すること、三量体形態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質のみと結合すること、又は単量体形態及び三量体形態の両方と結合することは本発明の範囲内である。また、このような場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、本発明のアミノ酸配列が三量体形態と結合する親和性及び特異性と同じか、又は異なる（即ちこれより高いか、又は低い）親和性及び／又は特異性で、単量体形態と結合し得る。
【０２１１】
また、上記ウイルスのエンベロープタンパク質が他のタンパク質又はポリペプチドと会合して、タンパク質複合体（例えば、複数のサブユニットを有する）を形成する場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、非会合状態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合すること、会合状態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合すること、又はその両方と結合することは本発明の範囲内である。
【０２１２】
これらの場合全てにおいて、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、このような多量体又は会合したタンパク質複合体と、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドが、単量体状態及び非会合状態の上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合する親和性及び／又は特異性と同じであっても、又は異なっていてもよい（即ちこれより高いか、又は低い）親和性及び／又は特異性で結合し得る。
【０２１３】
また、当業者にとって明らかなように、上記ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する２つ以上のアミノ酸配列を含有するタンパク質又はポリペプチドは、対応する単量体アミノ酸配列（複数可）よりも高い結合活性で上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合し得る。例えば、これに限定されないが、上記ウイルスのエンベロープタンパク質の異なるエピトープに指向性を有する２つ以上のアミノ酸配列を含有するタンパク質又はポリペプチドは、種々の単量体の各々よりも高い結合活性で結合する可能性があり（通常は結合し）、上記ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する２つ以上のアミノ酸配列を含有するタンパク質又はポリペプチドも、より高い結合活性で上記ウイルスのエンベロープタンパク質の多量体（例えば三量体等）と結合する可能性がある（通常は結合する）。
【０２１４】
概して、当業者にとって明らかなように、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは少なくとも、生物学的観点及び／又は治療的観点から最も関連のある、上記ウイルスのエンベロープタンパク質のこれらの形態（単量体形態、多量体形態及び会合形態を含む）と結合する。
【０２１５】
本明細書で想定される使用に好適である限り、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドの部分、断片、類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子及び／又は誘導体を使用すること、及び／又はこのような部分、断片、類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子及び／又は誘導体を１つ又は複数含むか、又は本質的にこれから成るタンパク質又はポリペプチドを使用することも本発明の範囲内である。このような部分、断片、類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子及び／又は誘導体は通常、上記ウイルスのエンベロープタンパク質との結合に機能的な抗原結合部位（の少なくとも一部）を含有し、より好ましくは上記ウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができ、さらにより好ましくは本明細書に規定のように（さらに本明細書に記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性で上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる。このような部分、断片、類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子、誘導体、タンパク質及び／又はポリペプチドの幾つかの非限定的な例は、本明細書のさらなる記載から明らかになる。また本発明のさらなる断片又はポリペプチドは、本明細書に記載の１つ又は複数の（より小さい）部分又は断片を好適に組み合わせることによって（即ち連結又は遺伝子融合によって）提供され得る。
【０２１６】
本明細書でさらに記載される、本発明の具体的であるが非限定的な一態様において、このような類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子、誘導体は、これらが由来する元となるアミノ酸配列に比べて（本明細書にさらに記載されるように）増大した血清半減期を有する。例えば、本発明のアミノ酸配列は、本発明のアミノ酸配列の誘導体の半減期が増大するように、半減期を延長する１つ又は複数の基又は部分（例えばＰＥＧ）と（化学的に又は別の方法で）連結し得る。
【０２１７】
具体的ではあるが非限定的な一態様では、本発明のアミノ酸配列は、免疫グロブリンフォールドを含むアミノ酸配列であり得るか、又は好適な条件（例えば生理的条件）下で（即ちフォールディングによって）免疫グロブリンフォールドを形成することができるアミノ酸配列であり得る。特にHalaby et al.（1999, Protein Eng. 12, 563-71）による概説を参照する。好ましくは、免疫グロブリンフォールドを形成するように適切にフォールディングする場合、このようなアミノ酸配列は、上記ウイルスのエンベロープタンパク質と（本明細書に規定のように）特異的に結合することができ、より好ましくは本明細書に規定のように（さらに本明細書に記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性で上記ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる。また、このようなアミノ酸配列の部分、断片、類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子及び／又は誘導体は、免疫グロブリンフォールドを含むか、又は好適な条件下で免疫グロブリンフォールドを形成することができるようなものであるのが好ましい。
【０２１８】
具体的であるが、非限定的に、本発明のアミノ酸配列は、本質的に４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成るアミノ酸配列、又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片（したがって通常、本明細書でさらに記載されるように、ＣＤＲの少なくとも１つを形成するアミノ酸残基の少なくとも幾つかを含有する）であり得る。
【０２１９】
本発明のアミノ酸配列は、具体的に免疫グロブリン配列又はその好適な断片、より具体的には免疫グロブリン可変ドメイン配列又はその好適な断片（例えば軽鎖可変ドメイン配列（例えばＶＬ配列）若しくはその好適な断片、又は重鎖可変ドメイン配列（例えばＶＨ配列）若しくはその好適な断片）であり得る。本発明のアミノ酸配列が重鎖可変ドメイン配列である場合、従来の４鎖抗体由来の重鎖可変ドメイン配列（例えば、これに限定されないが、ヒト抗体由来のＶＨ配列）又はいわゆる（本明細書に規定の）「重鎖抗体」由来のいわゆる（本明細書に規定の）ＶＨＨ配列であり得る。
【０２２０】
しかし本発明が、本発明のアミノ酸配列（又はこれを発現するのに使用される本発明のヌクレオチド配列）の起源に関しても、また本発明のアミノ酸配列又はヌクレオチド配列を生成又は入手する（又は生成若しくは入手した）方法に関しても限定されないことに留意すべきである。したがって本発明のアミノ酸配列は、（任意の好適な種由来の）天然アミノ酸配列、又は合成若しくは半合成のアミノ酸配列であり得る。本発明の具体的ではあるが非限定的な態様では、アミノ酸配列は（任意の好適な種由来の）天然免疫グロブリン配列、又は合成若しくは半合成の免疫グロブリン配列であり、これにはこれらに限定されないが、（本明細書に規定の）「ヒト化」免疫グロブリン配列（例えば部分又は完全ヒト化マウス又はウサギ免疫グロブリン配列、特に部分又は完全ヒト化ＶＨＨ配列又はナノボディ）、（本明細書に規定の）「ラクダ化（camelized）」免疫グロブリン配列、並びに親和性成熟（例えば、合成、ランダム又は天然免疫グロブリン配列から開始する）、ＣＤＲグラフト化、ベニヤリング（veneering）、異なる免疫グロブリン配列由来の断片の結合（combining）、重複プライマーを使用したＰＣＲアセンブリ、及び当業者に既知の免疫グロブリン配列を遺伝子操作する（engineering）同様の技法、又は上記のいずれかの任意の好適な組合せ等の技法によって得られる免疫グロブリン配列が含まれる。例えば標準的なハンドブック、並びに本明細書に言及されるさらなる記載及び従来技術を参照する。
【０２２１】
同様に、本発明のヌクレオチド配列は、天然ヌクレオチド配列、又は合成若しくは半合成の配列であってもよく、例えばＰＣＲによって好適な天然鋳型から単離される配列（例えば細胞から単離されるＤＮＡ又はＲＮＡ）、ライブラリ（特に発現ライブラリ）から単離されたヌクレオチド配列、（それ自体が既知の任意の好適な技法（例えばミスマッチＰＣＲ）を使用して）天然ヌクレオチド配列に突然変異を導入することによって調製されたヌクレオチド配列、重複プライマーを使用してＰＣＲによって調製されたヌクレオチド配列、又はそれ自体が既知のＤＮＡ合成のための技法を使用して調製されたヌクレオチド配列であり得る。
【０２２２】
本発明のアミノ酸配列は特に、ドメイン抗体（又はドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）、単一ドメイン抗体（又は単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）、「ｄＡｂ」（又はｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列）、又はナノボディ（本明細書に規定のように、ＶＨＨ配列を含むが、これに限定されない）、他の単一可変ドメイン、又はこれらのいずれか１つの任意の好適な断片であり得る。（単一）ドメイン抗体の概説に関しては、上記で言及された従来技術、及び欧州特許第０３６８６８４号明細書も参照する。用語「ｄＡｂ」に関しては、例えばWard et al.（Nature 1989 Oct 12; 341 （6242）: 544-6）、Holtet al., Trends Biotechnol., 2003, 21（11）:484-490）、例えば国際公開第０６／０３０２２０号パンフレット、国際公開第０６／００３３８８号パンフレット、及びDomantis Ltd.の他の公開特許出願を参照する。哺乳動物起源ではないため、本発明に関してあまり好ましくはないが、単一ドメイン抗体又は単一可変ドメインは、或る特定種のサメ由来である可能性があることにも留意すべきである（例えばいわゆる「ＩｇＮＡＲドメイン」、例えば国際公開第０５／１８６２９号パンフレットを参照されたい）。
【０２２３】
特に本発明のアミノ酸配列は、（本明細書で規定の）ナノボディ（登録商標）又はその好適な断片（備考：ナノボディ（Nanobody）（登録商標）、ナノボディ（Nanobodies）（登録商標）及びナノクローン（Nanoclone）（登録商標）は、Ablynx N. V.の登録商標である）。ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するこのようなナノボディは、「本発明のナノボディ」とも称される。
【０２２４】
ナノボディの概説に関しては、以下のさらなる記載、及び本明細書で言及される従来技術を参照する。しかしこれに関して、本明細書及び従来技術は主に、いわゆる「ＶＨ３群」のナノボディ（即ちＤＰ−４７、ＤＰ−５１又はＤＰ−２９等のＶＨ３群のヒト生殖細胞系列の配列との高度な配列相同性を有するナノボディ）を説明し、このナノボディは本発明の好ましい態様を形成することに留意すべきである。しかし概して、本発明は最も広い意味で、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する任意種のナノボディを包含し、国際公開第０７／１１８６７０号パンフレットに記載されるように、例えばいわゆる「ＶＨ４群」に属するナノボディ（即ちＤＰ−７８等のＶＨ４群のヒト生殖細胞系列の配列との高度な配列相同性を有するナノボディ）も包含することに留意すべきである。
【０２２５】
概して、ナノボディ（特にＶＨＨ配列及び部分ヒト化ナノボディ）は特に、（また本明細書にさらに記載される）１つ又は複数のフレームワーク配列において（本明細書に記載される）１つ又は複数の「特徴的な（Hallmark：ホールマーク）残基」の存在を特徴とし得る。
【０２２６】
したがって概して、ナノボディは、（一般）構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を表し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を表し、１つ又は複数の特徴的な残基は本明細書にさらに規定されるようなものである）を有するアミノ酸配列として定義することができる。
【０２２７】
特にナノボディは、（一般）構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を表し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を表し、フレームワーク配列は本明細書にさらに規定されるようなものである）を有するアミノ酸配列であり得る。
【０２２８】
より具体的に、ナノボディは、（一般）構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有するアミノ酸配列であり得る；ここで
ｉ）好ましくは、カバットナンバリング（Kabat numbering）による１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数は、以下の表Ｂ−２で言及した特徴的な残基から選択され、
ｉｉ）上記アミノ酸配列は、配列番号１〜配列番号２２のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有し、ここでアミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基（配列番号１〜配列番号２２の配列においてＸで示す）は無視する。
【０２２９】
これらのナノボディにおいて、ＣＤＲ配列は概して、本明細書中にさらに規定されるようなものである。
【０２３０】
したがって、本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質と（本明細書に規定のように）結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するこのようなナノボディ、この好適な断片、及びこのようなナノボディ及び／又は好適な断片を１つ又は複数含むか、又は本質的にこれらから成るポリペプチドにも関する。
【０２３１】
配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）は、ウイルスのエンベロープタンパク質に対して産生された（raised against）多数のＶＨＨ配列のアミノ酸配列を示す。
【０２３２】
表Ａ−１：好ましいＶＨＨ配列又はナノボディ配列（本明細書中では、特定の名称の配列又は配列番号Ｘ（ここで、Ｘは関連アミノ酸配列を参照する番号である）とも称される）：
【表１】
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【０２３３】
上記の表Ａ−１において、配列番号１２６〜配列番号１５７、配列番号２４３１〜配列番号２４４７、配列番号２６８２、配列番号２６８３及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８は、インフルエンザのヘマグルチニンＨ５に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する本発明のアミノ酸配列を表し、配列番号１５８〜配列番号２３６、配列番号２４８〜配列番号４０７、配列番号２４４８及び配列番号２５７４〜配列番号２５８１は、ｈＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する本発明のアミノ酸配列を表し、配列番号２３７〜配列番号２４７及び配列番号２６８４〜配列番号２７１７は、狂犬病ウイルスのＧタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合する本発明のアミノ酸配列を表す。
【０２３４】
特に幾つかの特定の態様において、本発明は以下のものを提供する：
ウイルスのエンベロープタンパク質に（本明細書に規定のように）指向性を有し、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも８５％、例えば９０％若しくは９５％又はそれ以上の配列同一性を有するアミノ酸配列。これらのアミノ酸配列はさらに、結合パートナー（例えばウイルス受容体）とウイルスのエンベロープタンパク質との結合を中和する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関して結合パートナー（例えばウイルス受容体）と競合する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質上の（本明細書に規定のような）相互作用部位（例えばウイルス受容体結合部位）に指向性を有するようなものであり得る；
配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つとウイルスのエンベロープタンパク質との結合を（本明細書に規定のように）交差遮断する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関して、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つと競合するアミノ酸配列。これも同様に、これらのアミノ酸配列はさらに、結合パートナー（例えばウイルス受容体）とウイルスのエンベロープタンパク質との結合を中和する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関して結合パートナー（例えばウイルス受容体）と競合する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質上の（本明細書に規定のような）相互作用部位（例えばウイルス受容体結合部位）に指向性を有するようなものであり得る；
このアミノ酸配列は、本明細書でさらに記載されるようなもの（例えばナノボディであり得る）、並びにこのようなアミノ酸配列を１つ又は複数含む本発明のポリペプチド（本明細書でさらに記載されるようなものであってもよく、例えば本明細書で記載のような二重特異性及び／又は二重パラトピックのポリペプチドであり得る）、及びこのようなアミノ酸配列及びポリペプチドをコードする核酸配列であってもよい。このようなアミノ酸配列及びポリペプチドは天然リガンドを全く含まない。
【０２３５】
したがって、幾つかの特に好ましい本発明のナノボディは、ウイルスのエンベロープタンパク質と（本明細書でさらに規定のように）結合することができる、及び／又はこれに指向性を有するナノボディであり、
ｉ）配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有する（ここではアミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基は無視する）。これに関しては、表Ｂ−１も参照し、ここでは配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディのフレームワーク１配列（配列番号４０８〜配列番号６８９、配列番号２４４９〜配列番号２４６６、配列番号２５８２〜配列番号２５８９、配列番号２７１８〜配列番号２７５３及び配列番号３１２９〜配列番号３１９３）、フレームワーク２配列（配列番号９７２〜配列番号１２５３、配列番号２４８５〜配列番号２５０２、配列番号２５９８〜配列番号２６０５、配列番号２７９０〜配列番号２８２５及び配列番号３２５９〜配列番号３３２３）、フレームワーク３配列（配列番号１５３６〜配列番号１８１７、配列番号２５２１〜配列番号２５３８、配列番号２６１４〜配列番号２６２１、配列番号２８６２〜配列番号２８９７及び配列番号３３８９〜配列番号３４５３）及びフレームワーク４配列（配列番号２１００〜配列番号２３８１、配列番号２５５７〜配列番号２５７３、配列番号２６３０〜配列番号２６３７、配列番号２９３４〜配列番号２９６９及び配列番号３５１９〜配列番号３５８３）が挙げられ（フレームワーク１配列の１位〜４位及び２７位〜３０位のアミノ酸残基に関しては、以下で為されるコメントも参照する。したがってアミノ酸同一性の程度を決定するために、これらの残基は無視するのが好ましい）；
ｉｉ）好ましくは、カバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位の１つ又は複数のアミノ酸残基が以下の表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択される。
【０２３６】
これらのナノボディにおいて、概してＣＤＲ配列は、本明細書にさらに規定されるようなものである。
【０２３７】
またこのようなナノボディは、任意で好適な方法で任意の好適な供給源から誘導されてもよく、例えば（即ち好適な種のラクダ科動物由来の）天然ＶＨＨ配列、又は合成若しくは半合成のアミノ酸配列であってもよく、これにはこれらに限定されないが、（本明細書に規定の）「ヒト化」ナノボディ、（本明細書に規定の）「ラクダ化」免疫グロブリン配列（特にラクダ化重鎖可変ドメイン配列）、並びに本明細書にさらに記載されるように、親和性成熟（例えば、合成、ランダム又は天然免疫グロブリン配列から開始する）、ＣＤＲグラフト化、ベニヤリング、異なる免疫グロブリン配列由来の断片の結合、重複プライマーを使用したＰＣＲアセンブリ、及び当業者に既知の免疫グロブリン配列を遺伝子操作する同様の技法、又は上記のいずれかの任意の好適な組合せ等の技法によって得られるナノボディが含まれる。また、ナノボディがＶＨＨ配列を含む場合、上記ナノボディは、１つ又は複数の本発明のさらなる（部分又は完全）ヒト化ナノボディを提供するように、本明細書でさらに記載されるように好適にヒト化され得る。同様に、ナノボディが合成又は半合成の配列（例えば部分ヒト化配列）を含む場合、上記ナノボディは、ここでもまた１つ又は複数の本発明のさらなる（部分又は完全）ヒト化ナノボディを提供するように、ここでもまた本明細書で記載されるように任意でさらに好適にヒト化され得る。
【０２３８】
特にヒト化ナノボディは、概してこれまでの段落でナノボディに関して規定されたようなアミノ酸配列であり得るが、この中に（本明細書に規定の）ヒト化置換である、及び／又はヒト化置換に対応する少なくとも１つのアミノ酸残基が（特にフレームワーク残基の少なくとも１つに）存在する。本明細書中の開示に基づいて、当業者にとって、幾つかの好ましいが非限定的なヒト化置換（及びその好適な組合せ）は明らかになる。付加的に又は代替的に、天然ＶＨＨ配列のフレームワーク領域の配列を、１つ又は複数の密接に関連したヒトＶＨ配列の対応するフレームワーク配列と比較することによって、他の潜在的に有用なヒト化置換を確認することができ、その後このようにして決定した潜在的に有用なヒト化置換（又はその組合せ）の１つ又は複数を上記ＶＨＨ配列に（それ自体が既知の任意の方法で、本明細書にさらに記載のように）導入することができ、得られたヒト化ＶＨＨ配列を、標的に対する親和性、安定性、発現の容易さ及びレベル、及び／又は他の所望の特性に関して試験することができる。このように、限定された度合の試行錯誤によって、本明細書中の開示に基づき、当業者によって、他の好適なヒト化置換（又はその好適な組合せ）を決定することができる。また上記に基づいて、ナノボディ（のフレームワーク領域）を部分ヒト化又は完全ヒト化してもよい。
【０２３９】
幾つかの特に好ましい本発明のヒト化ナノボディは、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディのヒト化変異体であり、配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）のアミノ酸配列が幾つかの特に好ましい例である。
【０２４０】
したがって、幾つかの他の好ましい本発明のナノボディは、（本明細書にさらに規定のように）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができるナノボディであり、  ｉ）配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの１つのヒト化変異体であり、及び／又は
ｉｉ）配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列の少なくとも１つ、及び／又は配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有する（ここではアミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基は無視する）、かつ
ｉｉｉ）好ましくはカバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数が、以下の表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択される。
【０２４１】
本発明の別の特定の態様によれば、本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質との結合に特に適する多くのアミノ酸残基のストレッチ（即ち小ペプチド）を提供する。これらのアミノ酸残基のストレッチは、特に本発明のアミノ酸配列の抗原結合部位（の一部）を形成するように、本発明のアミノ酸配列に存在し得る、及び／又は組み込まれ得る。初めに、これらのアミノ酸残基のストレッチを重鎖抗体のＣＤＲ配列、又はウイルスのエンベロープタンパク質に対して産生されたＶＨＨ配列として生成した（又は本明細書でさらに記載されるように、このようなＣＤＲ配列に基づき得る、及び／又はこれに由来し得る）ので、これらのアミノ酸残基のストレッチは概して、本明細書で「ＣＤＲ配列」（即ちそれぞれＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列）とも称される。しかし、本発明が最も広い意味で、これらのアミノ酸残基のストレッチによる本発明のアミノ酸配列とウイルスのエンベロープタンパク質との結合が可能である限り、これらのアミノ酸残基のストレッチが本発明のアミノ酸配列中に有し得る特定の構造的役割又は機能に限定されないことに留意すべきである。したがって概して、本発明は最も広い意味で、全アミノ酸配列が、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる結合ドメイン及び／又は結合単位を形成するように、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができ、本明細書に記載の１つ又は複数のＣＤＲ配列、特に２つ以上のこのようなＣＤＲ配列の好適な組合せを含み、１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列を介して互いに好適に連結する、任意のアミノ酸配列を含む。しかし、本発明のアミノ酸配列における１つだけのこのようなＣＤＲ配列の存在は、それ自体で既にウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる本発明のアミノ酸配列を提供するのに十分であり得ることにも留意すべきである。例えばここでもまた、国際公開第０３／０５０５３１号に記載される、いわゆる「促進断片（Expedite fragments）」を参照する。
【０２４２】
したがって別の具体的ではあるが非限定的な態様において、本発明のアミノ酸配列は、本明細書に記載のＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列（又はこれらの任意の好適な組合せ）から成る群から選択される少なくとも１つのアミノ酸配列を含むアミノ酸配列であり得る。特に、本発明のアミノ酸配列は、少なくとも１つの抗原結合部位（上記抗原結合部位は、本明細書に記載のＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列（又はこれらの任意の好適な組合せ）から成る群から選択される少なくとも１つのアミノ酸配列を含む）を含むアミノ酸配列であり得る。
【０２４３】
概して本発明のこの態様において、本発明のアミノ酸配列は、少なくとも１つのアミノ酸残基のストレッチ（上記アミノ酸残基のストレッチは、本明細書に記載のＣＤＲ配列の少なくとも１つの配列に対応するアミノ酸配列を有する）を含む任意のアミノ酸配列であり得る。このようなアミノ酸配列は、免疫グロブリンフォールドを含んでも、又は含んでいなくてもよい。例えば、これに限定されないが、このようなアミノ酸配列は、少なくとも１つのこのようなＣＤＲ配列を含むが、（完全）免疫グロブリンフォールドを形成するのに十分な大きさではない好適な免疫グロブリン配列の断片であり得る（例えばここでもまた、国際公開第０３／０５０５３１号パンフレットに記載される、「促進断片」を参照する）。代替的に、このようなアミノ酸配列は、このようなＣＤＲ配列に対応する（即ちその抗原結合部位の一部として）少なくとも１つのアミノ酸残基のストレッチを含む、好適な「タンパク質足場」であり得る。アミノ酸配列を提示するのに好適な足場が当業者にとって明らかであり、例えばこれらに限定されないが、（即ち本明細書に既に記載の免疫グロブリン配列以外の）免疫グロブリンに基づく若しくはこれに由来する結合足場、タンパク質Ａドメイン由来のタンパク質足場（例えばアフィボディ（Affibodies）（商標））、テンダミスタット、フィブロネクチン、リポカリン、ＣＴＬＡ−４、Ｔ細胞受容体、設計アンキリン反復、アビマー（avimers）及びＰＤＺドメイン（Binz et al., Nat. Biotech2005, Vol 23:1257）、並びにＤＮＡ又はＲＮＡに基づく結合部分（ＤＮＡアプタマー又はＲＮＡアプタマーを含むが、これに限定されない）（Ulrich et al., Comb. Chem. High Throughput Screen 2006 9（8）: 619-32）が含まれる。
【０２４４】
また、これらのＣＤＲ配列を１つ又は複数含む、任意の本発明のアミノ酸配列は、ウイルスのエンベロープタンパク質と（本明細書に規定のように）特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（さらに本明細書に記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０２４５】
より具体的には、本発明のこの態様によるアミノ酸配列は、抗原結合部位を少なくとも１つ含む任意のアミノ酸配列であって、上記抗原結合部位が、（ｉ）第１のアミノ酸配列が本明細書に記載のＣＤＲ１配列から選択される場合、第２のアミノ酸配列は本明細書に記載のＣＤＲ２配列若しくは本明細書に記載のＣＤＲ３配列から選択される；（ｉｉ）第１のアミノ酸配列が本明細書に記載のＣＤＲ２配列から選択される場合、第２のアミノ酸配列は本明細書に記載のＣＤＲ１配列若しくは本明細書に記載のＣＤＲ３配列から選択される；又は（ｉｉｉ）第１のアミノ酸配列が本明細書に記載のＣＤＲ３配列から選択される場合、第２のアミノ酸配列は本明細書に記載のＣＤＲ１配列若しくは本明細書に記載のＣＤＲ３配列から選択されるように、本明細書に記載のＣＤＲ１配列、本明細書に記載のＣＤＲ２配列及び本明細書に記載のＣＤＲ３配列から成る群から選択されるアミノ酸配列を少なくとも２つ含む、任意のアミノ酸配列であり得る。
【０２４６】
さらにより具体的には、本発明のアミノ酸配列は、抗原結合部位を少なくとも１つ含むアミノ酸配列であって、上記抗原結合部位が、第１のアミノ酸配列が本明細書に記載のＣＤＲ１配列から選択され、第２のアミノ酸配列が本明細書に記載のＣＤＲ２配列から選択され、第３のアミノ酸配列が本明細書に記載のＣＤＲ３配列から選択されるように、本明細書に記載のＣＤＲ１配列、本明細書に記載のＣＤＲ２配列及び本明細書に記載のＣＤＲ３配列から成る群から選択されるアミノ酸配列を少なくとも３つ含む、アミノ酸配列であり得る。ＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の好ましい組合せは本明細書のさらなる記載から明らかになる。当業者にとって明らかなように、このようなアミノ酸配列は（本明細書でさらに記載のように）免疫グロブリン配列であるのが好ましいが、例えば上記ＣＤＲ配列を提示するのに好適な骨格を含む任意の他のアミノ酸配列であってもよい。
【０２４７】
したがって具体的ではあるが、非限定的な一態様において、本発明は、
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ、又はこれらの任意の好適な組合せを含む、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列に関する。
【０２４８】
本発明のアミノ酸配列がｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、ａ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２４９】
同様に、本発明のアミノ酸配列がｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、ｄ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２５０】
また同様に、本発明のアミノ酸配列がｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、ｇ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２５１】
直前の段落は概して、それぞれｂ）、ｃ）、ｅ）、ｆ）、ｈ）又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含む、任意の本発明のアミノ酸配列にも適用されることを理解されたい。
【０２５２】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、
ｉ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；並びに
ｉｉｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ又はこれらの任意の好適な組合せを含むのが好ましい。
【０２５３】
また、このようなアミノ酸配列では、アミノ酸残基の上記ストレッチの少なくとも１つが、ウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成するのが好ましい。
【０２５４】
より具体的ではあるが、同様に非限定的な態様において、本発明は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがａ）、ｂ）若しくはｃ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはｄ）、ｅ）、ｆ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含むウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列に関する：
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列。
【０２５５】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８若しくは配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８若しくは配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８若しくは配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含むのが好ましい：
ｉ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；及び
ｉｉｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列。
【０２５６】
また同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも２つのアミノ酸残基のストレッチがウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０２５７】
さらにより具体的であるが、非限定的な態様において、本発明は、アミノ酸残基のストレッチを３つ以上含む、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列であって、アミノ酸残基の第１のストレッチが、
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第２のストレッチが、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第３のストレッチが、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される、アミノ酸配列に関する。
【０２５８】
好ましくはこの特定の態様において、アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第２のストレッチが配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第３のストレッチが配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択される。
【０２５９】
同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも３つのアミノ酸残基のストレッチがウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０２６０】
アミノ酸配列のこのようなストレッチの好ましい組合せは本明細書のさらなる開示から明らかになる。
【０２６１】
好ましくはこのようなアミノ酸配列において、ＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する。例えば、（本明細書中に記載の方法で）上記アミノ酸配列と、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の配列の１つ又は複数とのアミノ酸同一性の程度を求めることによって、このアミノ酸同一性の程度を決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。また、このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書中でさらに記載するようなものであり得る。
【０２６２】
またこのアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）ウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０２６３】
本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであるのが好ましい。
【０２６４】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ２が配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ３が配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０２６５】
特に本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなもの、又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片であるのが好ましい。
【０２６６】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ２が配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ３が配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０２６７】
同様に、ＣＤＲ配列の好ましい組合せは、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０２６８】
またこのようなアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）ウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０２６９】
好ましいが非限定的な一態様において本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成るアミノ酸配列であって、上記アミノ酸配列のＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、アミノ酸配列に関する。このアミノ酸同一性の程度は例えば、上記アミノ酸配列と、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を（本明細書に記載の方法で）求めることによって決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるようなものであり得る。
【０２７０】
より具体的ではあるが、同様に非限定的な態様において、本発明は、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを１つ又は複数含む、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列に関する：
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；又は
それらの任意の好適な組合せ。
【０２７１】
本発明のアミノ酸配列がｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、ａ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２７２】
同様に、本発明のアミノ酸配列がｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、ｄ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２７３】
また同様に、本発明のアミノ酸配列がｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、ｇ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２７４】
直前の段落は概して、それぞれｂ）、ｃ）、ｅ）、ｆ）、ｈ）又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含む、任意の本発明のアミノ酸配列にも適用されることを理解されたい。
【０２７５】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、
ｉ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；及び
ｉｉｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ、又はこれらの任意の好適な組合せを含むのが好ましい。
【０２７６】
また好ましくは、このようなアミノ酸配列では、上記アミノ酸残基のストレッチの少なくとも１つが、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０２７７】
より具体的ではあるが、同様に非限定的な態様において、本発明は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがａ）、ｂ）若しくはｃ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはｄ）、ｅ）、ｆ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含む、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列に関する：
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列。
【０２７８】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３若しくは配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７若しくは配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７若しくは配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含むのが好ましい：
ｉ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；及び
ｉｉｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列。
【０２７９】
また同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも２つのアミノ酸残基のストレッチがヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０２８０】
さらにより具体的であるが、非限定的な態様において、本発明は、アミノ酸残基のストレッチを３つ以上含む、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列であって、アミノ酸残基の第１のストレッチが、
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第２のストレッチが、
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第３のストレッチが、
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される、アミノ酸配列に関する。
【０２８１】
好ましくはこの特定の態様において、アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第２のストレッチが配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第３のストレッチが配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列から成る群から選択される。
【０２８２】
同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも３つのアミノ酸残基のストレッチがヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０２８３】
アミノ酸配列のこのようなストレッチの好ましい組合せは本明細書のさらなる開示から明らかになる。
【０２８４】
好ましくはこのようなアミノ酸配列において、ＣＤＲ配列が、配列番号１５８〜配列番号２３６、配列番号２４８〜配列番号４０７、配列番号２４４８及び配列番号２５７４〜配列番号２５８１（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する。例えば、（本明細書中に記載の方法で）上記アミノ酸配列と、配列番号１５８〜配列番号２３６、配列番号２４８〜配列番号４０７、配列番号２４４８及び配列番号２５７４〜配列番号２５８１（表Ａ−１を参照されたい）の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を求めることによって、このアミノ酸同一性の程度を決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。また、このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書中でさらに記載するようなものであり得る。
【０２８５】
またこのアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０２８６】
本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであるのが好ましい。
【０２８７】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ２が配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ３が配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０２８８】
特に本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなもの、又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片であるのが好ましい。
【０２８９】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ２が配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ３が配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０２９０】
同様に、ＣＤＲ配列の好ましい組合せは、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０２９１】
またこのようなアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質の少なくとも１つのエピトープと特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０２９２】
好ましいが非限定的な一態様において本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成るアミノ酸配列であって、上記アミノ酸配列のＣＤＲ配列が、配列番号１５８〜配列番号２３６、配列番号２４８〜配列番号４０７、配列番号２４４８及び配列番号２５７４〜配列番号２５８１のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、アミノ酸配列に関する。このアミノ酸同一性の程度は例えば、上記アミノ酸配列と、配列番号１５８〜配列番号２３６、配列番号２４８〜配列番号４０７、配列番号２４４８及び配列番号２５７４〜配列番号２５８１の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を（本明細書に記載の方法で）求めることによって決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるようなものであり得る。
【０２９３】
別の具体的であるが、同様に非限定的な態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンの少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列に関する。
【０２９４】
特に本発明は、
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ、又はこれらの任意の好適な組合せを含む、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質に指向性を有するアミノ酸配列に関する。
【０２９５】
本発明のアミノ酸配列がｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、ａ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２９６】
同様に、本発明のアミノ酸配列がｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、ｄ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２９７】
また同様に、本発明のアミノ酸配列がｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、ｇ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０２９８】
直前の段落は概して、それぞれｂ）、ｃ）、ｅ）、ｆ）、ｈ）又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含む、任意の本発明のアミノ酸配列にも適用されることを理解されたい。
【０２９９】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、
ｉ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；並びに
ｉｉｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ又はこれらの任意の好適な組合せを含むのが好ましい。
【０３００】
また、このようなアミノ酸配列では、アミノ酸残基の上記ストレッチの少なくとも１つが、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成するのが好ましい。
【０３０１】
より具体的ではあるが、同様に非限定的な態様において、本発明は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがａ）、ｂ）若しくはｃ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはｄ）、ｅ）、ｆ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含むインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列に関する：
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列。
【０３０２】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８若しくは配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８若しくは配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８若しくは配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含むのが好ましい：
ｉ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；及び
ｉｉｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列。
【０３０３】
また同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも２つのアミノ酸残基のストレッチがインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０３０４】
さらにより具体的であるが、非限定的な態様において、本発明は、アミノ酸残基のストレッチを３つ以上含む、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列であって、アミノ酸残基の第１のストレッチが、
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第２のストレッチが、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第３のストレッチが、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される、アミノ酸配列に関する。
【０３０５】
好ましくはこの特定の態様において、アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号６９０〜配列番号７２１及び配列番号２４６７〜配列番号２４８３のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第２のストレッチが配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第３のストレッチが配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択される。
【０３０６】
同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも３つのアミノ酸残基のストレッチがインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０３０７】
アミノ酸配列のこのようなストレッチの好ましい組合せは本明細書のさらなる開示から明らかになる。
【０３０８】
好ましくはこのようなアミノ酸配列において、ＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号１５７、配列番号２４３１〜配列番号２４４７、配列番号２６８２、配列番号２６８３及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する。例えば、（本明細書中に記載の方法で）上記アミノ酸配列と、配列番号１２６〜配列番号１５７、配列番号２４３１〜配列番号２４４７、配列番号２６８２、配列番号２６８３及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を求めることによって、このアミノ酸同一性の程度を決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。また、このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書中でさらに記載するようなものであり得る。
【０３０９】
またこのアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０３１０】
本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであるのが好ましい。
【０３１１】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ２が配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ３が配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０３１２】
特に本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなもの、又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片であるのが好ましい。
【０３１３】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ２が配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ３が配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０３１４】
同様に、ＣＤＲ配列の好ましい組合せは、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０３１５】
またこのようなアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５タンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０３１６】
好ましいが非限定的な一態様において本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成るアミノ酸配列であって、上記アミノ酸配列のＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号１５７、配列番号２４３１〜配列番号２４４７、配列番号２６８２、配列番号２６８３及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、アミノ酸配列に関する。このアミノ酸同一性の程度は例えば、上記アミノ酸配列と、配列番号１２６〜配列番号１５７、配列番号２４３１〜配列番号２４４７、配列番号２６８２、配列番号２６８３及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を（本明細書に記載の方法で）求めることによって決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるようなものであり得る。
【０３１７】
特に、本発明は、
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ、又はこれらの任意の好適な組合せを含む、狂犬病ウイルスのＧタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列に関する。
【０３１８】
本発明のアミノ酸配列がｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、対応するａ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるアミノ酸配列は、ａ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０３１９】
同様に、本発明のアミノ酸配列がｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、対応するｄ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるアミノ酸配列は、ｄ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０３２０】
また同様に、本発明のアミノ酸配列がｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列において任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、対応するｇ）によるアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるアミノ酸配列は、ｇ）によるアミノ酸配列から、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるアミノ酸配列であり得る。
【０３２１】
直前の段落は概して、それぞれｂ）、ｃ）、ｅ）、ｆ）、ｈ）又はｉ）によるアミノ酸配列を１つ又は複数含む、任意の本発明のアミノ酸配列にも適用されることを理解されたい。
【０３２２】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、
ｉ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；及び
ｉｉｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列；
から成る群から選択される１つ又は複数のアミノ酸残基のストレッチ又はこれらの任意の好適な組合せを含むのが好ましい。
【０３２３】
また、このようなアミノ酸配列では、アミノ酸残基の上記ストレッチの少なくとも１つが、狂犬病ウイルスのＧタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成するのが好ましい。
【０３２４】
より具体的ではあるが、同様に非限定的な態様において、本発明は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがａ）、ｂ）若しくはｃ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはｄ）、ｅ）、ｆ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｇ）、ｈ）若しくはｉ）によるアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｄ）、ｅ）若しくはｆ）によるアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含む狂犬病ウイルスのＧタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列に関する：
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列。
【０３２５】
この特定の態様において、アミノ酸配列は、（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１若しくは配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の１つに対応し；（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９若しくは配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の１つに対応し；又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチは配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９若しくは配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の１つに対応するように、以下のものから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含むのが好ましい：
ｉ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｉｉ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；及び
ｉｉｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列。
【０３２６】
また同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも２つのアミノ酸残基のストレッチが狂犬病ウイルスのＧタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０３２７】
さらにより具体的であるが、非限定的な態様において、本発明は、アミノ酸残基のストレッチを３つ以上含む、狂犬病ウイルスのＧタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するアミノ酸配列であって、アミノ酸残基の第１のストレッチが、
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第２のストレッチが、
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；
ｅ）
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｇ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され；
アミノ酸残基の第３のストレッチが、
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｊ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される、アミノ酸配列に関する。
【０３２８】
好ましくはこの特定の態様において、アミノ酸残基の第１のストレッチが配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第２のストレッチが配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列から成る群から選択され；アミノ酸残基の第３のストレッチが配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列から成る群から選択される。
【０３２９】
同様に好ましくは、このようなアミノ酸配列において、少なくとも３つのアミノ酸残基のストレッチが狂犬病ウイルスのＧタンパク質との結合に関する抗原結合部位の一部を形成する。
【０３３０】
アミノ酸配列のこのようなストレッチの好ましい組合せは本明細書のさらなる開示から明らかになる。
【０３３１】
好ましくはこのようなアミノ酸配列において、ＣＤＲ配列が、配列番号２３７〜配列番号２４７及び配列番号２６８４〜配列番号２７１７（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する。例えば、（本明細書中に記載の方法で）上記アミノ酸配列と、配列番号２３７〜配列番号２４７及び配列番号２６８４〜配列番号２７１７（表Ａ−１を参照されたい）の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を求めることによって、このアミノ酸同一性の程度を決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。また、このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書中でさらに記載するようなものであり得る。
【０３３２】
またこのアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）狂犬病ウイルスのＧタンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性で狂犬病ウイルスのＧタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０３３３】
本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであるのが好ましい。
【０３３４】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ２が配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又はＣＤＲ３が配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０３３５】
特に本発明のアミノ酸配列が、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成る場合、本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列；
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列；
ｅ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列；
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるようなもの、又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片であるのが好ましい。
【０３３６】
特にこのような本発明のアミノ酸配列は、ＣＤＲ１が配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ２が配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列から成る群から選択され、かつＣＤＲ３が配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列から成る群から選択されるようなものであり得る。
【０３３７】
同様に、ＣＤＲ配列の好ましい組合せは、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０３３８】
またこのようなアミノ酸配列は、（本明細書に規定のように）狂犬病ウイルスのＧタンパク質と特異的に結合することができるようなもの、及びより具体的には本明細書に規定のように（本明細書にさらに記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性で狂犬病ウイルスのＧタンパク質と結合することができるようなものであるのが好ましい。
【０３３９】
好ましいが非限定的な一態様において本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから本質的に成るアミノ酸配列であって、上記アミノ酸配列のＣＤＲ配列が、配列番号２３７〜配列番号２４７及び配列番号２６８４〜配列番号２７１７のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、アミノ酸配列に関する。このアミノ酸同一性の程度は例えば、上記アミノ酸配列と、配列番号２３７〜配列番号２４７及び配列番号２６８４〜配列番号２７１７の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を（本明細書に記載の方法で）求めることによって決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。このような本発明のアミノ酸配列は、本明細書にさらに記載されるようなものであり得る。
【０３４０】
本発明のこのようなアミノ酸配列において、フレームワーク配列は任意の好適なフレームワーク配列であり得るが、好適なフレームワーク配列の例は、例えば標準的なハンドブック、並びに本明細書において言及されるさらなる開示及び従来技術に基づき、当業者に明らかである。
【０３４１】
フレームワーク配列は、免疫グロブリンフレームワーク配列、又は（例えばヒト化又はラクダ化によって）免疫グロブリンフレームワーク配列から誘導されているフレームワーク配列（の好適な組合せ）であるのが好ましい。例えば、フレームワーク配列は、軽鎖可変ドメイン（例えばＶＬ配列）及び／又は重鎖可変ドメイン（例えばＶＨ配列）から誘導されているフレームワーク配列であり得る。特に好ましい一態様では、フレームワーク配列は、ＶＨＨ配列（該フレームワーク配列は任意で、部分又は完全ヒト化し得る）から誘導されているか、又は（本明細書に規定のように）ラクダ化した従来のＶＨ配列であるいずれかのフレームワーク配列である。
【０３４２】
フレームワーク配列は、本発明のアミノ酸配列が、ドメイン抗体（又はドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）、単一ドメイン抗体（又は単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）、「ｄＡｂ」（又はｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列）、又はナノボディ（ＶＨＨ配列を含むが、これに限定されない）であるようなものであるのが好ましい。また、好適なフレームワーク配列は、例えば標準的なハンドブック、並びに本明細書に言及されるさらなる開示及び従来技術に基づいて当業者にとって明らかである。
【０３４３】
特に、本発明のアミノ酸配列に存在するフレームワーク配列は、本発明のアミノ酸配列がナノボディであるように、（本明細書に規定の）特徴的な残基を１つ又は複数含有し得る。このようなフレームワーク配列（の好適な組合せ）の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる開示から明らかになる。
【０３４４】
また概して、本発明のアミノ酸配列に関して本明細書に記載のように、上記のいずれかの好適な断片（又は断片の組合せ）（例えば１つ又は複数のフレームワーク配列に好適に隣接した、及び／又はこれを介して連結した、１つ又は複数のＣＤＲ配列を含有する断片）を使用することも可能である（例えば、これらのＣＤＲ配列及びフレームワーク配列が、断片が誘導された完全長の（full-sized：フルサイズの）免疫グロブリン配列で発生し得るのと同じ配列（order）で）。またこのような断片は、免疫グロブリンフォールドを含むか、若しくは形成することができるようなもの、又は代替的に免疫グロブリンフォールドを含まないか、若しくは形成することができないようなものであってもよい。
【０３４５】
特定の一態様において、このような断片は、本明細書に記載の単一ＣＤＲ配列（特にＣＤＲ３配列）を含み、フレームワーク配列（の一部）（特に断片が誘導される免疫グロブリン配列において上記ＣＤＲ配列に隣接するフレームワーク配列（複数可）の一部）が各側に位置する。例えば、ＣＤＲ３配列は、ＦＲ３配列（の一部）の後にあり、ＦＲ４配列（の一部）の前にあり得る）。このような断片はまた、ジスルフィド架橋、特にそれぞれＣＤＲ配列の前後にある２つのフレームワーク領域と連結するジスルフィド架橋を含有してもよい（このようなジスルフィド架橋を形成するために、上記フレームワーク領域で自然発生するシステイン残基を使用するか、又は代替的にシステイン残基を上記フレームワーク領域に合成的に付加若しくは導入してもよい）。これらの「促進断片」のさらなる説明に関しては、ここでもまた国際公開第０３／０５０５３１号パンフレット、及び国際公開第０８／０６８２８０号パンフレットを参照する。
【０３４６】
別の態様において本発明は、化合物又は構築物、特にタンパク質又はポリペプチド（それぞれ本明細書で「本発明の化合物」又は「本発明のポリペプチド」とも称される）であって、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列（又はその好適な断片）を含むか、又は本質的にこれから成り、任意で１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位をさらに含む、化合物又は構築物、特にタンパク質又はポリペプチドに関する。本明細書中のさらなる開示から当業者にとって明らかになるように、このようなさらなる基、残基、部分、結合単位又はアミノ酸配列は、本発明のアミノ酸配列（及び／又はこれが存在する化合物又は構築物）に対しさらなる機能性を与えても、又は与えなくてもよく、本発明のアミノ酸配列の特性を変えても、又は変えなくてもよい。
【０３４７】
例えば、このようなさらなる基、残基、部分又は結合単位は、化合物又は構築物が（融合）タンパク質又は（融合）ポリペプチドになるように、１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列であり得る。好ましいが非限定的な態様において、上記１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位は免疫グロブリン配列である。さらにより好ましくは、上記１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位は、ドメイン抗体、ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、単一ドメイン抗体、単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、「ｄＡｂ」、ｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列、又はナノボディから成る群から選択される。
【０３４８】
代替的に、このような基、残基、部分又は結合単位は例えば、化学的な基、残基、部分（それ自体が生物学的に及び／又は薬理学的に活性であっても、又は活性でなくてもよい）であり得る。例えば、これに限定されないが、このような基は、本明細書にさらに記載されるように、本発明のアミノ酸配列又はポリペプチドの「誘導体」を提供するように、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列と連結し得る。
【０３４９】
本明細書に記載の１つ又は複数の誘導体を含むか、又は本質的にこれから成り、任意で１つ又は複数のリンカーを介して連結した、１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位を任意でさらに含む、化合物又は構築物も本発明の範囲内である。好ましくは、上記１つ又は複数の他の基、残基、部分又は結合単位はアミノ酸配列である。
【０３５０】
上記の化合物又は構築物において、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列、及び１つ又は複数の基、残基、部分又は結合単位は、互いに直接、及び／又は１つ又は複数の好適なリンカー又はスペーサーを介して連結してもよい。例えば、１つ又は複数の基、残基、部分又は結合単位がアミノ酸配列である場合、リンカーは、得られる化合物又は構築物が融合（タンパク質）又は融合（ポリペプチド）になるようにアミノ酸配列であってもよい。
【０３５１】
上記のさらなる記載及び本明細書から明らかなように、これは、本発明のアミノ酸配列を、１つの分子内で１つ又は複数の所望の特性又は生物学的機能を組み合わせる、本明細書に記載のような化合物又は構築物（例えば、これらに限定されないが、本明細書に記載の本発明の二重パラトピック、三重パラトピック、多重パラトピック、二価、三価、多価及び二重特異性、三重特異性、多重特異性のポリペプチド）を形成するために、本発明のポリペプチドを形成する「構成要素」として、即ちこれらを他の群、残基、部分又は結合単位と好適に組み合わせることにより使用することができることを意味する。
【０３５２】
概して本発明の化合物又はポリペプチドは、本発明の化合物又はポリペプチドを提供するように、任意で１つ又は複数の好適なリンカーを介して、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列と、１つ又は複数のさらなる基、残基、部分又は結合単位とを好適に連結する工程を少なくとも１つ含む方法で調製することができる。本発明のポリペプチドは、概して少なくとも本発明のポリペプチドをコードする核酸を準備する工程と、好適な方法で上記核酸を発現する工程と、発現した本発明のポリペプチドを回収する工程とを含む方法で調製することもできる。このような方法は、例えば本明細書にさらに記載の方法及び技法に基づいて、当業者にとって明らかな、それ自体が既知の方法で行うことができる。
【０３５３】
本発明のアミノ酸配列から本発明の化合物又はポリペプチドを設計／選択、及び／又は調製する方法は、本明細書では上記本発明のアミノ酸配列を「フォーマットする（formatting）」とも称され、本発明の化合物又はポリペプチドの一部を構成する本発明のアミノ酸は、「フォーマットされた（formatted）」、又は上記本発明の化合物又はポリペプチド「のフォーマット形態（inthe format of）」であるといわれる。本発明のアミノ酸配列をフォーマットすることができる方法の例及びこのようなフォーマットの例が、本明細書中の開示に基づいて当業者にとって明らかであり、このようなフォーマットされたアミノ酸配列は、本発明のさらなる態様を形成する。
【０３５４】
本発明の特定の一態様において、本発明の化合物、又は本発明のポリペプチドは、対応する本発明のアミノ酸配列に比べて増大した半減期を有し得る。このような化合物及びポリペプチドの幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる開示に基づいて当業者にとって明らかとなり、例えば半減期が増大するように（例えばペグ化によって）化学修飾された本発明のアミノ酸配列又はポリペプチド；血清タンパク質（例えば血清アルブミン）と結合するための少なくとも１つのさらなる結合部位を含む本発明のアミノ酸配列；又は本発明のアミノ酸配列の半減期を増大させる少なくとも１つの部分（特に少なくとも１つのアミノ酸配列）と連結する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列を含む本発明のポリペプチドが含まれる。このような半減期が延長した部分又はアミノ酸配列を含む本発明のポリペプチドの例は、本明細書中のさらなる開示に基づいて当業者にとって明らかとなり、例えばこれらに限定されないが、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列が、１つ又は複数の血清タンパク質若しくはその断片（例えば（ヒト）血清アルブミン又はその好適な断片）、又は血清タンパク質と結合することができる１つ又は複数の結合単位と好適に連結するポリペプチド（例えばドメイン抗体、ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、単一ドメイン抗体、単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、「ｄＡｂ」、ｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列、又は血清アルブミン（例えばヒト血清アルブミン）、血清免疫グロブリン（例えばＩｇＧ）等の血清タンパク質又はトランスフェリンと結合することができるナノボディ、さらなる記載及び本明細書で言及される参考文献を参照する）；本発明のアミノ酸配列がＦｃ部分（例えばヒトＦｃ）又はその好適な部分若しくは断片と連結するポリペプチド；又は１つ若しくは複数の本発明のアミノ酸配列が、血清タンパク質と結合することができる１つ又は複数の小タンパク質又は小ペプチドと好適に連結するポリペプチドが含まれる（例えば、これに限定されないが、国際公開第９１／０１７４３号パンフレット、国際公開第０１／４５７４６号パンフレット、国際公開第０２／０７６４８９号パンフレット、及び国際公開０８／０６８２８０号パンフレットに記載のタンパク質及びペプチド）。
【０３５５】
概して、半減期が増大した、本発明の化合物又はポリペプチドは、対応する本発明のアミノ酸配列自体の半減期よりも少なくとも１．５倍、好ましくは少なくとも２倍（少なくとも５倍等）、例えば少なくとも１０倍、又は２０倍を超えて大きい半減期を有するのが好ましい。
【０３５６】
本発明の好ましいが非限定的な態様において、このような本発明の化合物又はポリペプチドは、対応する本発明のアミノ酸配列自体に比べて、１時間を超えて、好ましくは２時間を超えて、より好ましくは６時間を超えて（１２時間等を超えて）、又はさらに２４時間、４８時間若しくは７２時間を超えて増大した血清半減期を有する。
【０３５７】
本発明の好ましいが非限定的な別の態様において、このような本発明の化合物又はポリペプチドは、少なくとも約１２時間、好ましくは少なくとも２４時間、より好ましくは少なくとも４８時間、さらにより好ましくは少なくとも７２時間以上のヒトにおける血清半減期を示す。例えば本発明の化合物又はポリペプチドは、少なくとも５日（約５日〜１０日等）、好ましくは少なくとも９日（約９日〜１４日等）、より好ましくは少なくとも約１０日（約１０日〜１５日等）、若しくは少なくとも約１１日（約１１日〜１６日等）、より好ましくは少なくとも約１２日（約１２日〜１８日以上等）、又は１４日超（約１４日〜１９日等）の半減期を有し得る。
【０３５８】
別の態様において、本発明は、本発明のアミノ酸配列又は本発明のポリペプチド（又はその好適な断片）をコードする核酸に関する。このような核酸は、本明細書中で「本発明の核酸」とも称され、例えば本明細書中でさらに記載されるように遺伝子構築物の形態であり得る。
【０３５９】
別の態様において、本発明は、本発明のアミノ酸配列及び／又は本発明のポリペプチドを発現する（又は好適な状況下で発現することができる）；及び／又は本発明の核酸を含有する、宿主又は宿主細胞に関する。このような宿主又は宿主細胞の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０３６０】
本発明はさらに、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、少なくとも１つの本発明のポリペプチド（又はその好適な断片）、少なくとも１つの本発明の化合物、及び／又は少なくとも１つの本発明の核酸、及び任意で（即ち組成物の使用目的に応じて）それ自体が既知のこのような組成物の１つ又は複数のさらなる構成要素を含有するか又は含む産物又は組成物に関する。このような産物又は組成物は例えば、（本明細書に記載の）薬学的組成物、獣医学的組成物又は（同様に本明細書に記載の）診断用途のための産物若しくは組成物であり得る。このような産物又は組成物の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０３６１】
本発明は、ｉｎ  ｖｉｔｒｏ（例えばｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ又は細胞アッセイ）又はｉｎ  ｖｉｖｏ（例えば単細胞又は多細胞生物、具体的には哺乳動物、より具体的にはヒト、例えばウイルス疾患の危険性があるか、又はこれを患うヒト）のいずれかでのウイルス侵入及び／又はウイルス複製の調節（のための方法又は組成物）における、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質（及び／又はそのウイルス受容体）によって媒介される生物学的経路を調節するための、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくはポリペプチド、又はこれを含む組成物の使用にも関する。
【０３６２】
本発明は、ｉｎ  ｖｉｔｒｏ（例えばｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ又は細胞アッセイ）又はｉｎ  ｖｉｖｏ（例えば単細胞又は多細胞生物、具体的には哺乳動物、より具体的にはヒト、例えばウイルス疾患の危険性があるか、又はこれを患うヒト）のいずれかでウイルス侵入及び／又はウイルス複製を調節する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質（及び／又はそのウイルス受容体）により媒介される生物学的経路を調節する方法であって、ウイルス侵入及び／又はウイルス複製を調節する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される生物学的経路を調節する好適な方法及び量において、ウイルスのエンベロープタンパク質を、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくはポリペプチド、又はこれを含む組成物に接触させる工程を少なくとも含む、方法に関する。
【０３６３】
本発明は、ｉｎ  ｖｉｔｒｏ（例えばｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ又は細胞アッセイ）又はｉｎ  ｖｉｖｏ（例えば単細胞又は多細胞生物、具体的には哺乳動物、より具体的にはヒト、例えばウイルス疾患の危険性があるか、又はこれを患うヒト）のいずれかでウイルス侵入及び／又はウイルス複製を調節する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質（及び／又はそのウイルス受容体）により媒介される生物学的経路を調節するための組成物（例えば、これらに限定されないが、本明細書にさらに記載のような薬学的組成物又は調製物）の調製における１つの本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又はポリペプチドの使用にも関する。
【０３６４】
本発明に関して、「調節（"modulating" or "to modulate"）」は概して、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定する場合、ウイルス侵入及び／又はウイルス複製を低減、防止又は阻害すること、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される生物学的経路を低減、防止又は阻害することを意味する。特に「調節」は、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定する場合、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又はポリペプチドが存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおける通常の（即ち天然の）ウイルス侵入及び／又はウイルス複製、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される通常の（即ち天然の）生物学的経路に比べて、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％若しくは少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上ウイルス侵入及び／又はウイルス複製を低減、防止又は阻害すること、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される生物学的経路を低減、防止又は阻害することを意味し得る。
【０３６５】
当業者にとって明らかなように、「調節」は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又はポリペプチドが存在しない以外は同じ条件に比べて、その結合パートナーの１つ又は複数に関するウイルスのエンベロープタンパク質の結合特異性及び／又は選択性を変化させること（増大又は減少のいずれであってもよい）；及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質が存在する媒体又は環境における１つ又は複数の条件（ｐＨ、イオン強度、補因子の存在等）に対するウイルスのエンベロープタンパク質の感受性を変化させること（増大又は減少のいずれであってもよい）も伴い得る。当業者にとって明らかなように、それ自体が既知の任意の好適な方法で及び／又は任意の好適なアッセイ、例えば本明細書に記載のアッセイ、又は本明細書で引用された従来技術に記載のアッセイを用いて同様にこれを求めてもよい。
【０３６６】
「調節」は、ウイルスのエンベロープタンパク質が関与する（又はその結合パートナー若しくは経路（複数可）が関与する）１つ又は複数の生物学的若しくは生理学的な機構、作用、反応、機能、経路又は活性に関して変化させることも意味し得る。同様に、当業者にとって明らかなように、任意の好適な方法で、及び／又はそれ自体が既知の任意の好適な（ｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び通常は細胞又はアッセイ内（in assay））アッセイ、例えば本明細書に記載のアッセイ、又は本明細書で引用された従来技術に記載のアッセイを用いて、これを求めてもよい。特に、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与する、１つ又は複数の生物学的若しくは生理学的な機構、作用、反応、機能、経路又は活性に関して、変化させるということは、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又はポリペプチドが存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおける生物学的若しくは生理学的な機構、作用、反応、機能、経路又は活性に比べて少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％若しくは少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上変化させることを意味し得る。
【０３６７】
調節は例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質とその結合パートナーの１つとの結合の低減、防止又は阻害及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する天然結合パートナーとの競合も伴い得る。調節は、可逆であっても又は不可逆であってもよいが、薬学的及び薬理学的目的では通常、可逆的である。
【０３６８】
したがって本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路を調節、特に阻害及び／又は防止するのに使用することができるアミノ酸配列及びポリペプチドにも関する。特に、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和するのに及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害するのに使用することができる。
【０３６９】
より具体的には、本発明によるアミノ酸配列及びポリペプチドは、ウイルス感染の侵入前段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こる前及び／又は起こっている間）及び／又はウイルス感染の侵入後段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こった後）、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和し得る、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害し得る。したがって、ウイルス感染の侵入前段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こる前及び／又は起こっている間）、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、本明細書では、標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止するといわれる。さらに、ウイルス感染の侵入後段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こった後）、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和する、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害する本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、本明細書では、標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止するといわれる。
【０３７０】
具体的な態様において、本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路を調節、特に阻害及び／又は防止する、多価（例えば本明細書でさらに規定のような二価、二重パラトピック、二重特異性、三価、三重パラトピック、三重特異性）アミノ酸配列及びポリペプチドに関する。特に、本発明の多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害することができる。一態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有し、かつ対応する一価アミノ酸配列と比較して、（例えば本明細書に記載のような偽型中和アッセイにより測定される場合）インフルエンザウイルスのｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏ中和の増大を示す。中和は、対応する一価アミノ酸配列による同じ条件下で同じアッセイにおける中和と比較して、少なくとも２倍、好ましくは少なくとも３倍、例えば少なくとも５倍又は少なくとも１０倍、例えば少なくとも１５倍、少なくとも２０倍、少なくとも３０倍、少なくとも５０倍、又は１００倍以上増大し得る。別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質に指向性を有し、かつ対応する一価アミノ酸配列と比較して（例えば本明細書で記載のようなＲＦＩＴＴアッセイにより測定される場合）狂犬病ウイルスのｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏ中和の増大を示す。中和は、対応する一価アミノ酸配列による同じ条件下で同じアッセイにおける中和と比較して、少なくとも２倍、好ましくは少なくとも３倍、例えば少なくとも５倍又は少なくとも１０倍、例えば少なくとも１５倍、少なくとも２０倍、少なくとも３０倍、少なくとも５０倍、又は１００倍以上増大し得る。別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有し、かつ対応する一価アミノ酸配列と比較してＲＳＶのｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏ中和の増大を示す。中和は、対応する一価アミノ酸配列による同じ条件下で同じアッセイにおける中和と比較して、少なくとも２倍、好ましくは少なくとも３倍、例えば少なくとも５倍又は少なくとも１０倍、例えば少なくとも１５倍、少なくとも２０倍、少なくとも３０倍、少なくとも５０倍、又は１００倍以上増大し得る。さらに別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有し、かつ対応する一価アミノ酸配列と比較してインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸との競合の増大を示す。競合は、対応する一価アミノ酸配列による同じ条件下で同じアッセイにおける競合と比較して、少なくとも２倍、好ましくは少なくとも３倍、例えば少なくとも５倍又は少なくとも１０倍、例えば少なくとも１５倍、少なくとも２０倍、少なくとも３０倍、少なくとも５０倍、又は１００倍以上増大し得る。さらに別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、或る特定のウイルスの異なる遺伝子型、亜型、エスケープ突然変異体及び／又は株の交差反応性及び／又は中和の増大を示す。一態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質に指向性を有し、かつ狂犬病ウイルスの異なる遺伝子型（例えば遺伝子１型及び遺伝子５型等）の交差反応性及び／又は中和を示し得る。別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有し、かつインフルエンザウイルスの異なる亜型及び／又は株（例えばＨ５Ｎ１及びＨ１Ｎ１；Ｈ３Ｎ２及びＨ１Ｎ１；Ｈ５Ｎ１及びＨ３Ｎ２；Ｈ５Ｎ１及びＨ２Ｎ２；Ｈ５Ｎ１、Ｈ１Ｎ１及びＨ３Ｎ２；Ｈ５Ｎ１、Ｈ２Ｎ２及びＨ３Ｎ２；Ｈ５Ｎ１、Ｈ１Ｎ１及びＨ２Ｎ２；Ｈ５Ｎ１、Ｈ１Ｎ１、Ｈ２Ｎ２及びＨ３Ｎ２等）の交差反応性及び／又は中和を示す。さらに別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有し、かつＲＳＶの異なる株（例えばＬｏｎｇ及びＡ−２、Ｌｏｎｇ及びＢ−１、Ａ−２及びＢ−１、Ｌｏｎｇ、Ａ−２及びＢ−１等）の交差反応性及び／又は中和を示す。さらに別の態様では、これらの多価（好ましくは二価、より好ましくは三価）アミノ酸配列及びポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有し、かつＲＳＶの異なるエスケープ突然変異体（例えば抗原部位ＩＩにおけるエスケープ突然変異体、抗原部位ＩＶ〜ＶＩにおけるエスケープ突然変異体、及び／又は抗原部位ＩＩ及び抗原部位ＩＶ〜ＶＩの両方におけるエスケープ突然変異体等）の交差反応性及び／又は中和を示す。
【０３７１】
したがって、本発明のアミノ酸配列及び（多価）ポリペプチドは、上記生物学的経路（複数可）の任意の好適な段階でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することにより、標的宿主細胞においてウイルス侵入及び／又はウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することができ、好ましくは本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、ビリオン凝集が誘導される、及び／又はビリオン構造を不安定化する、及び／又は標的宿主細胞とのビリオン付着を、（例えば標的宿主細胞上のウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質と標的宿主細胞との間の相互作用を調節及び／又は阻害及び／又は防止することにより、又は上記ウイルス受容体若しくは上記標的宿主細胞との結合に関して上記エンベロープタンパク質と競合することにより）調節、阻害及び／又は防止する、及び／又は上記標的宿主細胞とのウイルス融合を、例えばウイルスの上記エンベロープタンパク質が立体配座の変化を受けるのを防止することにより、（例えば標的宿主細胞膜で、又は上記標的宿主細胞のエンドソーム及び／又はリソソームコンパートメント内で）調節、阻害及び／又は防止するように、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することにより標的宿主細胞におけるウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止することができる。代替的に、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは、上記生物学的経路の任意の好適な段階でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することにより、標的宿主細胞において（本明細書に規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することができ、好ましくは、本発明のアミノ酸配列は、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳に作用する、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳を阻害及び／又は防止する、及び／又はウイルスパッケージング及び／又は機能的ビリオンの形成に作用する、ウイルスパッケージング及び／又は機能的ビリオンの形成を阻害及び／又は防止する、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽（budding）を低減、阻害及び／又は防止するように、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することにより、標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することができる。
【０３７２】
またこの態様によれば、本発明による（本明細書に規定のような）二価及び多価、（本明細書に規定のような）二重特異性及び多重特異性、並びに（本明細書に規定のような）二重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープ、及び標的（上記エンベロープタンパク質と異なっていても又は異なっていなくてもよい）の少なくとも１つのさらなるエピトープ（上記少なくとも１つのエピトープと異なっていても又は異なっていなくてもよい）と特異的に結合することにより、ウイルス疾患の予防及び／又は治療に有用であり得る。
【０３７３】
したがって本発明は、それぞれが本発明の二重パラトピックのアミノ酸配列及び／又はポリペプチドの結合単位の１つにより媒介される、例えば（例えばウイルス結合、ウイルス融合等の段階で）ウイルス侵入、及び／又は（例えば転写、翻訳、ウイルスパッケージング、出芽等の段階で）ウイルス複製を低減、防止及び／又は阻害する２つの異なる作用機構を組み合わせる、本発明による二重パラトピックのアミノ酸配列及びポリペプチド、又はこれを含む組成物にも関する（それぞれの結合単位はウイルスの上記エンベロープタンパク質の異なる部位と結合する）。
【０３７４】
さらに、本発明は、それぞれが本発明の三重パラトピックのアミノ酸配列及び／又はポリペプチドの結合単位の１つにより媒介される、例えば（例えばウイルス結合、ウイルス融合等の段階で）ウイルス侵入、及び／又は（例えば転写、翻訳、ウイルスパッケージング、出芽等の段階で）ウイルス複製を低減、防止及び／又は阻害するような２つ又は３つの異なる作用機構を組み合わせる、本発明による三重パラトピックのアミノ酸配列及びポリペプチド、又はこれを含む組成物にも関する（それぞれの結合単位はウイルスの上記エンベロープタンパク質の異なる部位と結合する）。
【０３７５】
より一般的には、本発明は、それぞれが本発明の多重パラトピックのアミノ酸配列及び／又はポリペプチドの結合単位の１つにより媒介される、例えば（例えばウイルス結合、ウイルス融合等の段階で）ウイルス侵入、及び／又は（例えば転写、翻訳、ウイルスパッケージング、出芽等の段階で）ウイルス複製を低減、防止及び／又は阻害するような２つ以上の異なる作用機構を組み合わせる、本発明による多重パラトピックのアミノ酸配列及びポリペプチド、又はこれを含む組成物に関する（それぞれの結合単位はウイルスの上記エンベロープタンパク質の異なる部位と結合する）。
【０３７６】
本発明はさらに、本明細書に記載のアミノ酸配列、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物を製造又は生成する方法に関する。このような方法の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０３７７】
概してこれらの方法は、
ａ）アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリを準備する工程と、
ｂ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有するアミノ酸配列に関して、上記のアミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリをスクリーニングする工程と、
ｃ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有するアミノ酸配列（複数可）を単離する工程とを含み得る。
【０３７８】
このような方法では、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、任意の好適なアミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリであり得る。例えば、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、（本明細書に記載の）免疫グロブリン配列のセット、コレクション又はライブラリ（例えば免疫グロブリン配列のナイーブセット、ナイーブコレクション又はナイーブライブラリ、免疫グロブリン配列の合成又は半合成のセット、コレクション又はライブラリ、及び／又は親和性成熟を受けている免疫グロブリン配列のセット、コレクション又はライブラリ）であり得る。
【０３７９】
またこのような方法では、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、重鎖可変ドメイン（例えばＶＨドメイン又はＶＨＨドメイン）又は軽鎖可変ドメインのセット、コレクション又はライブラリであり得る。例えば、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、ドメイン抗体若しくは単一ドメイン抗体のセット、コレクション若しくはライブラリであり得るか、又はドメイン抗体若しくは単一ドメイン抗体として機能することができるアミノ酸配列のセット、コレクション若しくはライブラリであり得る。
【０３８０】
この方法の好ましい態様では、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、例えばウイルスのエンベロープタンパク質、又はこれに基づく若しくはこれに由来する好適な抗原決定基（例えばその抗原の部分、断片、領域、ドメイン、ループ又は他のエピトープ）を好適に免疫付与した哺乳動物由来の免疫グロブリン配列の免疫セット、免疫コレクション又は免疫ライブラリであり得る。特定の一態様では、上記抗原決定基は、細胞外の部分、領域、ドメイン、ループ又は他の細胞外エピトープ（複数可）であり得る。
【０３８１】
上記の方法において、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、スクリーニングを容易にするように、ファージ、ファージミド、リボソーム又は好適な微生物（例えば酵母）上に提示してもよい。アミノ酸配列（のセット、コレクション又はライブラリ）を提示及びスクリーニングするのに好適な方法、技法及び宿主生物は、例えば本明細書中のさらなる開示に基づいて当業者にとって明らかである。Nature Biotechnology, 23, 9, 1105-1116（2005）におけるHoogenboomによる概説も参照する。
【０３８２】
別の態様において、アミノ酸配列を生成する方法は、
ａ）アミノ酸配列を発現する細胞のコレクション又は試料を準備する工程と、
ｂ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有するアミノ酸配列を発現する細胞に関して上記細胞のコレクション又は試料をスクリーニングする工程と、
ｃ）（ｉ）上記アミノ酸配列を単離する工程、又は（ｉｉ）上記アミノ酸配列をコードする核酸配列を上記細胞から単離し、その後上記アミノ酸配列を発現する、単離する工程とのいずれかを少なくとも含む。
【０３８３】
例えば、所望のアミノ酸配列が免疫グロブリン配列である場合、細胞のコレクション又は試料は例えば、Ｂ細胞のコレクション又は試料であり得る。また、この方法では、細胞の試料は、ウイルスのエンベロープタンパク質、又はこれに基づく若しくはこれに由来する好適な抗原決定基（例えばその抗原の部分、断片、領域、ドメイン、ループ又は他のエピトープ）を好適に免疫付与した哺乳動物に由来し得る。特定の一態様では、上記抗原決定基は、細胞外の部分、領域、ドメイン、ループ又は他の細胞外エピトープ（複数可）であり得る。
【０３８４】
上記の方法は、当業者にとって明らかなように、任意の好適な方法で行われ得る。例えば欧州特許第０５４２８１０号明細書、国際公開第０５／１９８２４号パンフレット、国際公開第０４／０５１２６８号パンフレット及び国際公開第０４／１０６３７７号パンフレットを参照する。工程ｂ）のスクリーニングは、ＦＡＣＳ等のフローサイトメトリ技法を使用して行うのが好ましい。これに関しては、例えばLieby et al., Blood, Vol. 97,  No. 12, 3820 （2001）を参照する。
【０３８５】
別の態様において、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列を生成する方法は、
ａ）アミノ酸配列をコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリを準備する工程と、
ｂ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有するアミノ酸配列をコードする核酸配列に関して、上記の核酸配列のセット、コレクション又はライブラリをスクリーニングする工程と、
ｃ）上記核酸配列を単離した後、上記アミノ酸配列を発現する、単離する工程とを少なくとも含み得る。
【０３８６】
このような方法では、アミノ酸配列をコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリは例えば、免疫グロブリン配列のナイーブセット、ナイーブコレクション又はナイーブライブラリをコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリ；免疫グロブリン配列の合成又は半合成のセット、コレクション又はライブラリをコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリ；及び／又は親和性成熟を受けている免疫グロブリン配列のセット、コレクション又はライブラリをコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリであり得る。
【０３８７】
またこのような方法では、核酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、重鎖可変ドメイン（例えばＶＨドメイン又はＶＨＨドメイン）又は軽鎖可変ドメインのセット、コレクション又はライブラリをコードし得る。例えば、核酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、ドメイン抗体若しくは単一ドメイン抗体のセット、コレクション若しくはライブラリ、又はドメイン抗体若しくは単一ドメイン抗体として機能することができるアミノ酸配列のセット、コレクション若しくはライブラリをコードし得る。
【０３８８】
この方法の好ましい態様では、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、例えばウイルスのエンベロープタンパク質、又はこれに基づく若しくはこれに由来する好適な抗原決定基（例えばその抗原の部分、断片、領域、ドメイン、ループ又は他のエピトープ）を好適に免疫付与した哺乳動物由来の核酸配列の免疫セット、免疫コレクション又は免疫ライブラリであり得る。特定の一態様では、上記抗原決定基は、細胞外の部分、領域、ドメイン、ループ又は他の細胞外エピトープ（複数可）であり得る。
【０３８９】
核酸配列のセット、コレクション又はライブラリは例えば、重鎖可変ドメイン又は軽鎖可変ドメインの免疫セット、免疫コレクション又は免疫ライブラリをコードし得る。特定の一態様では、ヌクレオチド配列のセット、コレクション又はライブラリは、ＶＨＨ配列のセット、コレクション又はライブラリをコードし得る。
【０３９０】
上記の方法において、ヌクレオチド配列のセット、コレクション又はライブラリは、スクリーニングを容易にするように、ファージ、ファージミド、リボソーム又は好適な微生物（例えば酵母）上に提示してもよい。アミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列（のセット、コレクション又はライブラリ）を提示及びスクリーニングするのに好適な方法、技法及び宿主生物は、例えば本明細書中のさらなる開示に基づいて当業者にとって明らかである。Nature Biotechnology, 23, 9, 1105-1116（2005）におけるHoogenboomによる概説も参照する。
【０３９１】
別の態様において、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列を生成する方法は、
ａ）アミノ酸配列をコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリを準備する工程、
ｂ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有し、かつ交差遮断するか又は本発明のナノボディを交差遮断させる、アミノ酸配列をコードする核酸配列、例えば配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１）の１つ、又は本発明のナノボディのヒト化型、例えば配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）、又は本発明のナノボディを少なくとも１つ含む本発明のポリペプチド若しくは構築物、例えば配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８、配列番号３０１６〜配列番号３０５６及び配列番号３５８４〜配列番号３５９１（表Ａ−２、表Ａ−４、表Ａ−５、表Ａ−６、表Ａ−９及び表Ａ−１０を参照されたい）の１つに関して核酸配列の上記セット、コレクション又はライブラリをスクリーニングする工程、並びに
ｃ）上記核酸配列を単離した後、上記アミノ酸配列を発現する、単離する工程を少なくとも含み得る。
【０３９２】
本発明は、上記の方法、又は代替的に上記の方法のうちの１つと、さらに少なくとも上記免疫グロブリン配列のヌクレオチド配列又はアミノ酸配列を決定する工程と、それ自体が既知の方法で、例えば好適な宿主細胞若しくは宿主生物における発現又は化学合成により上記アミノ酸配列を発現又は合成する工程とを含む方法により得ることができる及び／又は得られるアミノ酸配列にも関する。
【０３９３】
また上記の工程の後に、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列を好適にヒト化（又は代替的にラクダ化）してもよく、及び／又はこのようにして得られたアミノ酸配列（複数可）を、本発明のポリペプチドを提供するように（任意で１つ又は複数の好適なリンカーを介して）互いに又は１つ若しくは複数の他の好適なアミノ酸配列と連結してもよい。また、本発明のアミノ酸配列をコードする核酸配列を、好適にヒト化（又は代替的にはラクダ化）し、かつ好適に発現してもよく、及び／又は１つ又は複数の、本発明のアミノ酸配列をコードする核酸配列を（任意で１つ又は複数の好適なリンカーをコードするヌクレオチド配列を介して）互いに又は１つ若しくは複数の、他の好適なアミノ酸配列をコードする核酸配列と連結してもよく、その後でこのようにして得られたヌクレオチド配列を本発明のポリペプチドを提供するように好適に発現してもよい。
【０３９４】
多価（例えば二価、三価等）、多重パラトピック（例えば二重パラトピック、三重パラトピック等）及び／又は多重特異性（例えば二重特異性、三重特異性等）の本発明のアミノ酸を調製及び生成する方法も本発明内に包含される。
【０３９５】
多価、多重パラトピック及び／又は多重特異性の本発明のアミノ酸又は構築物を調製する方法は、好適な方法で２つ以上の本発明の一価アミノ酸配列又は一価構築物と、例えば１つ又は複数のリンカーとを共に連結させる工程を少なくとも含み得る。一価構築物（及びリンカー）は、当該技術分野で既知であり、本明細書にさらに記載のような任意の方法により共役することができる。好ましい技法には、多価、多重パラトピック及び／又は多重特異性のアミノ酸又は構築物を発現する遺伝子構築物を調製するための一価構築物（及びリンカー）をコードする核酸配列の連結が含まれる。アミノ酸配列又は核酸配列を連結する技法は当業者にとって明らかであり、同様に標準的なハンドブック、例えば上記で言及されたSambrook et al.及びAusubel et al.、並びに以下の実施例を参照する。
【０３９６】
したがって、本発明は、多価（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等）の化合物又は構築物を提供及び／又は調製する際の一価構築物（ドメイン抗体、ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、単一ドメイン抗体、単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列、「ｄＡｂ」、ｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列、又はナノボディ等の本発明のアミノ酸配列を含み得るか又はこれから本質的に成り得る）の使用にも関する。したがって一価構築物を、結合単位を２つ（例えば二価及び／又は二重パラトピックの構築物）、３つ（例えば三価及び／又は三重パラトピックの構築物）又はそれ以上（例えば多価及び／又は多重パラトピックの構築物）含む多価（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位として使用する。これに関して、一価構築物は、結合単位を２つ、３つ又はそれ以上含む、本発明の多価及び好ましくは二価又は三価（例えば多重パラトピック、及び好ましくは二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位として使用し得る。
【０３９７】
一態様において、本発明は、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。
【０３９８】
別の態様において、本発明は、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）、及びＲＳＶのＦタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能とする。
【０３９９】
したがって、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４００】
さらに別の態様において、本発明は、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。
【０４０１】
さらに別の態様において、本発明は、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）、及びＲＳＶのＦタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４０２】
したがって、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４０３】
さらに別の態様において、本発明は、ＲＳＶのＦタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）、及びＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）の両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４０４】
したがって、多重パラトピック（例えば二重パラトピック）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）、並びにＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多重パラトピック（例えば二重パラトピック）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４０５】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）、及びＲＳＶのＦタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４０６】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４０７】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）、及びＲＳＶのＦタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４０８】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４０９】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）、及びＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）の両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４１０】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）、並びにＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４１１】
最も好ましい本発明の二価ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも２つの本発明の一価構築物（特に少なくとも２つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二価構築物では、リンカーは、本発明の二価構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の２つのシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４１２】
したがって、二価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む２つの一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４１３】
最も好ましい本発明の二価ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも２つの本発明の一価構築物（特に少なくとも２つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二価構築物では、リンカーは、本発明の二価構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の２つの１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４１４】
したがって、二価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む２つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４１５】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。
【０４１６】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）、及びＲＳＶのＦタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４１７】
したがって、三価、二重パラトピック、又は三重パラトピックの構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価又は三重パラトピックの構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４１８】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。
【０４１９】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）、及びＲＳＶのＦタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４２０】
したがって、三価、二重パラトピック、又は三重パラトピックの構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４２１】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）、及びＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）の両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４２２】
したがって、三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）、並びにＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４２３】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、少なくとも３つの本発明の一価構築物（特に少なくとも３つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価構築物では、リンカーは、本発明の三価構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の３つのシナジス（登録商標）結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５）と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４２４】
したがって、三価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む３つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４２５】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、少なくとも３つの本発明の一価構築物（特に少なくとも３つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価構築物では、リンカーは、本発明の三価構築物が、ＲＳＶのＦタンパク質上の３つの１０１Ｆ結合部位（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６）と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４２６】
したがって、三価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に（具体的にはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶに、より具体的にはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に）指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む３つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４２７】
別の態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。
【０４２８】
別の態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４２９】
したがって、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４３０】
さらに別の態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。
【０４３１】
さらに別の態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４３２】
したがって、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４３３】
さらに別の態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。
【０４３４】
さらに別の態様において、本発明は、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４３５】
したがって、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４３６】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４３７】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４３８】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４３９】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４４０】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４４１】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４４２】
最も好ましい本発明の二価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも２つの本発明の一価構築物（特に少なくとも２つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二価構築物では、リンカーは、本発明の二価構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つのシアル酸結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４４３】
したがって、二価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む２つの一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４４４】
最も好ましい本発明の二価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも２つの本発明の一価構築物（特に少なくとも２つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二価構築物では、リンカーは、本発明の二価構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つのＶＮ０４−２結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４４５】
したがって、二価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む２つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４４６】
最も好ましい本発明の二価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも２つの本発明の一価構築物（特に少なくとも２つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二価構築物では、リンカーは、本発明の二価構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つのＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４４７】
したがって、二価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む２つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４４８】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。
【０４４９】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４５０】
したがって、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価又は三重パラトピックの構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４５１】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。
【０４５２】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４５３】
したがって、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４５４】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。
【０４５５】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及びインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４５６】
したがって、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４５７】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、少なくとも３つの本発明の一価構築物（特に少なくとも３つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価構築物では、リンカーは、本発明の三価構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の３つのシアル酸結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４５８】
したがって、三価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む３つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４５９】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、少なくとも３つの本発明の一価構築物（特に少なくとも３つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価構築物では、リンカーは、本発明の三価構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の３つのＶＮ０４−２結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４６０】
したがって、三価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む３つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４６１】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、少なくとも３つの本発明の一価構築物（特に少なくとも３つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価構築物では、リンカーは、本発明の三価構築物が、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の３つのＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４６２】
したがって、三価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む３つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４６３】
別の態様において、本発明は、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。
【０４６４】
別の態様において、本発明は、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質に指向性を有する多価ポリペプチドであって、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する、多価ポリペプチドに関する。このような好ましい本発明の多重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の多重パラトピック構築物が、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位、及び狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４６５】
したがって、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、多価又は多重パラトピック（例えば多重特異性、多重パラトピック、及び好ましくは三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三重特異性、二重特異性等のような）構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４６６】
最も好ましい本発明の二重パラトピックポリペプチドの幾つかでは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二重パラトピック構築物では、リンカーは、本発明の二重パラトピック構築物が、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位、及び狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４６７】
したがって、二重パラトピック構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二重パラトピック構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４６８】
最も好ましい本発明の二価ポリペプチドの幾つかでは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも２つの本発明の一価構築物（特に少なくとも２つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の二価構築物では、リンカーは、本発明の二価構築物が、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上の２つのＭＡｂ  ８−２結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４６９】
したがって、二価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む２つの一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、二価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４７０】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。
【０４７１】
最も好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）ポリペプチドの幾つかでは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも１つの本発明の一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用し、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列（特に少なくとも１つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物では、リンカーは、本発明の三価（二重パラトピック又は三重パラトピック）構築物が、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位、及び狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質の他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能にする。
【０４７２】
したがって、三価、二重パラトピック又は三重パラトピックの構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸を含む一価構築物（特にナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価又は三重パラトピックの構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４７３】
最も好ましい本発明の三価ポリペプチドの幾つかでは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、少なくとも３つの本発明の一価構築物（特に少なくとも３つのナノボディ）を使用する。このような好ましい本発明の三価構築物では、リンカーは、本発明の三価構築物が、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上の３つのＭＡｂ  ８−２結合部位と（同時に）結合することが可能であるようなものが最も好ましく、同様に最も好ましくは結合活性及びまた分子内結合及び／又は認識の増大を伴って結合することを可能する。
【０４７４】
したがって、三価構築物を提供及び／又は調製する際の結合ドメイン又は結合単位としての、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である、本発明のアミノ酸配列を含む３つの一価構築物（特に少なくとも１つのナノボディ）の使用であって、結合ドメイン又は結合単位が、三価構築物が好ましくは分子間結合ではなく分子内結合を示すようにリンカーを介して連結する、使用も本発明に包含される。
【０４７５】
本発明はさらに、本明細書に記載のアミノ酸配列、化合物、構築物、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物の適用及び使用、並びにウイルス侵入及び／又はウイルス複製に関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される疾患及び障害を予防及び／又は治療する方法に関する。幾つかの好ましいが非限定的な適用及び使用は本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０４７６】
本発明は、治療における使用に関する本明細書に記載のアミノ酸配列、化合物、構築物、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物にも関する。
【０４７７】
具体的に、本発明は、本明細書に記載のような（薬学的に有効な量の）アミノ酸配列、化合物、構築物又はポリペプチドをそれを必要とする被験体に投与することにより予防又は治療することができる疾患又は障害の治療における使用に関する本明細書に記載のアミノ酸配列、化合物、構築物、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物にも関する。
【０４７８】
より具体的には、本発明は、ウイルス疾患の治療における使用に関する本明細書に記載のアミノ酸配列、化合物、構築物、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物に関する。
【０４７９】
また本発明の他の態様、実施形態、利点及び用途は、本明細書中のさらなる記載から明らかになり、その中で本発明は、本発明のナノボディ及びこれを含む本発明のポリペプチド（これらは本発明の好ましい態様の幾つかを形成する）に関してより詳細に説明及び考察する。
【０４８０】
本明細書中のさらなる記載から明らかになるように、一般的にナノボディは、「ｄＡｂ」又は同様の（単一）ドメイン抗体又は免疫グロブリン配列に比べて（本明細書で概説される）或る特定の利点があり、この利点は本発明のナノボディでも与えられる。しかし、以下の教示のより一般的な態様を、（直接又は同じように）他の本発明のアミノ酸配列に適用することもできることは、当業者にとって明らかである。
【図面の簡単な説明】
【０４８１】
【図１】ｈＲＳＶのＦタンパク質との結合に対する、本発明のナノボディとシナジス（登録商標）との競合を示す図である。実施例７に記載されるように、ｈＲＳＶ  ＦＴＭ−と結合するペリプラズム画分２０μｌを、１００ｎｇ／ｍｌのシナジス（登録商標）と共にインキュベートした。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（シナジス（登録商標）＋ａｈＦｃＨＲＰ）と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図２】インフルエンザＨ５Ｎ１のヘマグルチニンとの結合に対する、本発明のナノボディとＶＮ０４−２との競合を示す図である。実施例７に記載されるように、２０μｌのペリプラズム画分を、１００ｎｇ／ｍｌのＶＮ０４−２と共にインキュベートした。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（ＶＮ０４−２）と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図３】狂犬病ウイルスのＧタンパク質との結合に対する、本発明のナノボディとＩｇＧ２ａとの競合を示す図である。実施例７に記載されるように、狂犬病ウイルスＧタンパク質と結合するペリプラズム画分の希釈物を、マウスＩｇＧ２ａモノクローナル抗体（ｍａｂ）（１／１０６希釈）と共にインキュベートした。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（ｍａｂ＋ＤＡＭＰＯ）と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図４】精製抗ｈＲＳＶ  Ｆタンパク質ナノボディの希釈系列を用いた結合アッセイを示す図である。
【図５】精製抗Ｈ５  ＨＡナノボディの希釈系列を用いた結合アッセイを示す図である。
【図６】ｈＲＳＶのＦタンパク質との結合に対する、本発明の精製ナノボディとシナジス（登録商標）との競合を示す図である。実施例８に記載されるように、１．４ｎＭ  ｈＲＳＶ  ＦＴＭ−と結合するナノボディの希釈系列を、０．６７ｎＭ  シナジス（登録商標）と競合させる。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（シナジス（登録商標））と比較したＯＤ値に基づいて決定した。バーは二重反復試験（duplicates）からの標準偏差を示す。
【図７】インフルエンザＨ５Ｎ１のヘマグルチニンとの結合に対する、本発明の精製ナノボディとＶＮ０４−２との競合を示す図である。実施例８に記載されるように、Ｈ５  ＨＡと結合するナノボディの希釈系列を、０．６７ｎＭ  ＶＮ０４−２と競合させる。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（ＶＮ０４−２＋ＤＡＭＰＯ）と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図８】抗原部位ＩＩ（シナジス（登録商標）結合部位；残基２５５〜２８０）及び抗原部位ＩＶ〜ＶＩ（１０１Ｆ結合部位；残基４２２〜４３８）を有するｈＲＳＶ  ＦＴＭ−タンパク質を示す図である。
【図９】ｈＲＳＶのＦタンパク質との結合に対する、本発明のナノボディと９Ｃ５との競合を示す図である。実施例１１に記載されるように、ｈＲＳＶ  ＦＴＭ−と結合するペリプラズム画分２０ｕｌを、１００ｎｇ／ｍｌの９Ｃ５と競合させる。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（９Ｃ５＋Ｒａｍｐｏ）と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図１０】ｈＲＳＶのＦタンパク質との結合に対する、本発明のナノボディと１０１Ｆ  Ｆａｂとの競合を示す図である。実施例１１に記載されるように、ｈＲＳＶ  ＦＴＭ−と結合するナノボディを、３ｎＭ  １０１Ｆ  Ｆａｂと競合させる。１０１Ｆ  Ｆａｂを抗ＨＡ−ＨＲＰを用いて検出した。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図１１】インフルエンザＨ５Ｎ１のヘマグルチニンとの結合に対する、本発明のナノボディとフェチュインとの競合を示す図である。実施例１３に記載されるように、１０μｌのペリプラズム画分を、０．７μｇ／ｍｌのＨＡ−ｂｉｏとの結合に対してフェチュインと競合させる。結合特異性を、ナノボディを与えていない対照（ＨＡ−ｂｉｏ＋ｓｔｒｅｐ）と比較したＯＤ値に基づいて決定した。
【図１２】単離したｈＲＳＶ結合ナノボディの系統樹を示す図である。９つのｈＲＳＶ結合ナノボディのファミリーを識別することができた：ファミリー１は以下のナノボディを含む：１９２−Ｃ１０、２０６−１１Ｈ、２０６−１２Ｆファミリー２は以下のナノボディを含む：１９２−Ａ８、２０６−１０Ｆ、２０６−１１Ｄ、２０６−７Ｅ、２０７−９Ｇファミリー３は以下のナノボディを含む：１９２−Ｃ４、２０６−６Ａ、２０６−５Ａ、２０６−３Ａ、２０６−３Ｄ、２０６−４Ｇ、１９２−Ｆ２、２０６−４Ｄ、１９２−Ｃ６、１９２−Ｈ２、２０６−５Ｅ、２０６−２Ａ、２０７−５Ｄ、２０６−３Ｅ、２０６−２Ｇ、２０６−２Ｈ、２０６−３Ｃ、１９１−Ｄ３、２０６−２Ｆ、２０７−６Ｂ、２０６−３Ｆ、２０７−１Ｄファミリー４は以下のナノボディを含む：１９１−Ｂ９、２０７−９Ａ、２０７−９Ｂ、２０７−９Ｈ、２０６−１０Ｃ、２０６−１０Ｄ、１９２−Ｄ３、２０６−１０Ｂ、２０７−９Ｄ、２０７−１１Ｄ、２０７−１１Ｅ、２０６−１０Ｅ、１９１−Ｅ４、２０７−１Ｃ、２０７−１Ｆ、２０７−５Ｃ、２０７−１Ｅ、２０７−４Ｄ、２０６−２Ｅ、２０６−７Ｈ、２０７−１１Ｆ、２０７−９Ｆ、２０７−１１Ｈ、１９２−Ｂ１、２０６−３Ｂ、２０７−１１Ｂ、２０７−４Ｈ、１９２−Ｈ１、２０６−６Ｄ、２０６−７Ｂ、２０７−１１Ａ、２０７−１Ａ、２０７−５Ｂ、２０７−４Ａ、２０７−４Ｂ、２０７−６Ａ、２０７−６Ｄ、２０７−１Ｂ、２０７−５Ａ、２０７−６Ｃ、２０７−５Ｅ、２０７−６Ｅ、２０７−６Ｆ、２０７−１１Ｇファミリー５は以下のナノボディを含む：２０７−９Ｃファミリー６は以下のナノボディを含む：２０６−７Ｇファミリー７は以下のナノボディを含む：２０７−９Ｅファミリー８は以下のナノボディを含む：２０６−２Ｃファミリー９は以下のナノボディを含む：２０６−７Ｃ
【図１３】単離したｈＲＳＶ結合ナノボディのＣＤＲ３配列の系統樹を示す図である。
【図１４】単離したＨ５結合ナノボディの系統樹を示す図である。７つのＨ５結合ナノボディのファミリーを識別することができた：ファミリー１は以下のナノボディを含む：２０２−Ｂ８ファミリー２は以下のナノボディを含む：２０２−Ｄ５ファミリー３は以下のナノボディを含む：２０２−Ａ１０、２０２−Ａ１２、２０２−Ｅ６、２０２−Ｆ８ファミリー４は以下のナノボディを含む：２０２−Ｇ３ファミリー５は以下のナノボディを含む：２０２−Ｃ８ファミリー６は以下のナノボディを含む：２０２−Ａ５、２０２−Ｃ２、２０２−Ｆ３、２０２−Ｆ４、２０２−Ｃ１、２０２−Ｅ５、２０２−Ｈ２ファミリー７は以下のナノボディを含む：２０２−Ｂ１０、２０２−Ｄ８、２０２−Ｅ１１、２０２−Ｂ７、２０２−Ａ９、２０２−Ｈ８、２０２−Ｃ１１、２０２−Ｂ９、２０２−Ｇ８、２０２−Ｄ７、２０２−Ｆ１０、２０２−Ｃ９、２０２−Ｅ７、２０２−Ｇ１１、２０２−Ｆ１２、２０２−Ｃ７
【図１５】単離したＨ５結合ナノボディのＣＤＲ３配列の系統樹を示す図である。
【図１６】単離した狂犬病ウイルス結合ナノボディの系統樹を示す図である。７つの狂犬病ウイルス結合ナノボディのファミリーを識別することができた：ファミリー１は以下のナノボディを含む：２１３−Ｂ７、２１３−Ｄ７ファミリー２は以下のナノボディを含む：２１３−Ｅ６ファミリー３は以下のナノボディを含む：２１３−Ｈ７ファミリー４は以下のナノボディを含む：２１１３−Ｄ６、２１４−Ｃ１０ファミリー５は以下のナノボディを含む：２１４−Ａ８、２１４−Ｅ８、２１４−Ｈ１０ファミリー６は以下のナノボディを含む：２１４−Ｄ１０ファミリー７は以下のナノボディを含む：２１４−Ｆ８
【図１７】単離した狂犬病ウイルス結合ナノボディのＣＤＲ３配列の系統樹を示す図である。
【図１８】実施例１５に記載されるような、一価ナノボディ及び対照ＦａｂによるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ  ＬＭ−２のマイクロ中和を示す図である（ＩＣ５０値はμＭで示す）。
【図１９】競合ＥＬＩＳＡを示す図である：実施例２２に記載されるように、シナジス（登録商標）Ｆａｂを、ＦＴＭ−タンパク質との結合に対して精製ＲＳＶ結合ナノボディと競合させる。
【図２０】実施例２４に記載されるような、一価、二価及び三価のナノボディとＦＴＭ−タンパク質との結合を示す図である。
【図２１Ａ】実施例２５に記載されるような、Ｌｏｎｇ  ＲＳＶ株及びＢ−１  ＲＳＶ株を中和する一価、二価及び三価の構築物の効力を示す図である。
【図２１Ｂ】実施例２５に記載されるような、Ｌｏｎｇ  ＲＳＶ株及びＢ−１  ＲＳＶ株を中和する一価、二価及び三価の構築物の効力を示す図である。
【図２２】実施例２５に記載されるような、種々のリンカー長を有する二価１９１Ｄ３ナノボディによるＲＳＶ  Ｌｏｎｇの中和を示す図である。
【図２３】実施例２６に記載されるような、１９１Ｄ３（抗原部位ＩＩ）及び１９１Ｅ４（抗原部位ＩＶ〜ＶＩ）の二重パラトピックナノボディによるＲＳＶ  Ｌｏｎｇの中和：配向及びリンカー長の影響を示す図である。
【図２４Ａ】ナノボディＲＳＶ１０１によるウイルスのｉｎ  ｖｉｖｏ中和を示す図である。実施例２９に記載されるように、二価ナノボディ１９１−Ｄ３（ＲＳＶ１０１）、二価ナノボディ１２Ｄ２ｂｉｖ、パリビズマブ及びＰＢＳ単独をマウスに鼻腔内接種し、４時間後にＲＳＶ  Ａ２株で抗原投与した（challenged：チャレンジした）。５匹のマウスについてのウイルス抗原投与後３日目に肺ホモジネート中に存在する感染性ウイルス（ｐｆｕ／肺）を示す。
【図２４Ｂ】ナノボディＲＳＶ１０１によるウイルスのｉｎ  ｖｉｖｏ中和を示す図である。実施例２９に記載されるように、二価ナノボディ１９１−Ｄ３（ＲＳＶ１０１）、二価ナノボディ１２Ｄ２ｂｉｖ、パリビズマブ及びＰＢＳ単独をマウスに鼻腔内接種し、４時間後にＲＳＶ  Ａ２株で抗原投与した。５匹のマウスについてのウイルス抗原投与後５日目に肺ホモジネート中に存在する感染性ウイルス（ｐｆｕ／肺）を示す。
【図２４Ｃ】ナノボディＲＳＶ１０１によるウイルスのｉｎ  ｖｉｖｏ中和を示す図である。実施例２９に記載されるように、二価ナノボディ１９１−Ｄ３（ＲＳＶ１０１）、二価ナノボディ１２Ｄ２ｂｉｖ、パリビズマブ及びＰＢＳ単独をマウスに鼻腔内接種し、４時間後にＲＳＶ  Ａ２株で抗原投与した。５匹のマウスについての感染性ウイルス（ｐｆｕ／肺）の平均を示す。
【図２５Ａ】鼻腔内接種後３日目のマウスにおけるナノボディＲＳＶ１０１の存在を示す図である。実施例３０に記載されるように、ＰＢＳ処理マウスの肺ホモジネートを、ＲＳＶ１０１処理マウス、１２Ｄ２ｂｉｖ処理マウス及びパリビズマブ処理マウスに由来する肺ホモジネートと共にプレインキュベートした。
【図２５Ｂ】鼻腔内接種後５日目のマウスにおけるナノボディＲＳＶ１０１の存在を示す図である。実施例３０に記載されるように、ＰＢＳ処理マウスの肺ホモジネートを、ＲＳＶ１０１処理マウス、１２Ｄ２ｂｉｖ処理マウス及びパリビズマブ処理マウスに由来する肺ホモジネートと共にプレインキュベートした。
【図２６Ａ】実施例３３に記載されるような、ヘマグルチニンによる免疫付与後のラマ血清のウイルス中和価を示す図である。
【図２６Ｂ】実施例３３に記載されるような、ヘマグルチニンによる免疫付与後のラマ血清のウイルス中和価を示す図である。
【図２７Ａ】精製抗Ｈ５  ＨＡナノボディの希釈系列を用いた結合アッセイを示す図である。
【図２７Ｂ】実施例１３に記載されるような、ヘマグルチニンとの結合に対する、精製ナノボディとフェチュインとの競合を示す図である。
【図２８】実施例３４に記載されるような、種々のナノボディの単一の１０倍希釈物によるＨＡ偽型ウイルスの中和を示す図である。
【図２９】実施例３４に記載されるような、ナノボディ２０３−Ｂ１２及び２０３−Ｈ９によるＨＡ偽型ウイルスの中和を示す図である。
【図３０】実施例３５に記載されるような、ナノボディ２０２−Ｃ８、２０３−Ｈ９及び２０３−Ｂ１２の組合せによるＨＡ偽型ウイルスの中和を示す図である。
【図３１】実施例３６に記載されるような、ＨＡ偽型ウイルスを中和する一価、二価及び三価のナノボディ構築物の効力を示す図である。
【図３２】実施例３８に記載されるように、ナノボディ２０２−Ｃ８の鼻腔内送達がマウス適合ＮＩＢＲＧ−１４ウイルスの感染及び複製を防ぐことを示す図である。
【図３３】中和ナノボディ２０２−Ｃ８、２０３−Ｂ１２及び２０３−Ｈ９についての結合能を示す動態センサーグラム（sensogram）である。
【図３４】実施例４０に記載されるような、精製多価抗Ｈ５  ＨＡナノボディの希釈系列を用いた結合アッセイ（ＥＬＩＳＡ）を示す図である。
【図３５】実施例４１に記載されるような、ヘマグルチニン（Ｈ５）との結合に対する、精製多価ナノボディとフェチュインとの競合を示す図である。
【図３６】雄ウィスターラットへのＲＳＶ  ＮＢ２（４ｍｇ／ｋｇ）、ＡＬＸ−００８１（５ｍｇ／ｋｇ）及びＲＡＮＫＬ００８ａ（５ｍｇ／ｋｇ）のそれぞれの単回静脈内ボーラス投与後のＲＳＶ  ＮＢ２、ＡＬＸ−００８１及びＲＡＮＫＬ００８ａの個々の観測血漿濃度−時間プロットを示す図である。
【図３７】ＲＳＶ  ＮＢ２の個々（静脈内）及び平均（気管内）の観測血漿濃度−時間プロットを示す図である（静脈内４ｍｇ／ｋｇ；気管内３．６ｍｇ／ｋｇ（４ｍｇ／ｋｇに調整））。
【図３８】ＡＬＸ−００８１の個々（静脈内）及び平均（気管内）の観測血漿濃度−時間プロットを示す図である（静脈内５ｍｇ／ｋｇ；気管内３．１ｍｇ／ｋｇ（５ｍｇ／ｋｇに調整））。
【図３９】ＲＡＮＫＬ００８ａの個々（静脈内）及び平均（気管内）の観測血漿濃度−時間プロットを示す図である（静脈内５ｍｇ／ｋｇ；気管内３．２ｍｇ／ｋｇ（５ｍｇ／ｋｇに調整））。
【図４０】雄ラットへのＲＳＶ  ＮＢ２（３．６ｍｇ／ｋｇ）、ＡＬＸ−００８１（３．１ｍｇ／ｋｇ）及びＲＡＮＫＬ００８ａ（３．２ｍｇ／ｋｇ）の単回気管内投与後のＲＳＶ  ＮＢ２、ＡＬＸ−００８１及びＲＡＮＫＬ００８ａの平均（＋ＳＤ）観測ＢＡＬＦ濃度−時間プロファイルを示す図である。
【図４１】肺送達したナノボディが、投与後に肺内で少なくとも２４時間安定であることを示す図である。
【図４２】肺内投与したナノボディ対静脈内投与したナノボディの血漿におけるバイオアベイラビリティを示す図である。
【図４３】ウイルスと一価の抗狂犬病ナノボディ（２１２−Ｃ１２及び２１３−Ｅ６）との混合物を接種したマウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。対照マウスには、ウイルスとＰＢＳ、ｍａｂ  ８−２又は無関連ナノボディ（１９１−Ｇ２＝抗ヒト呼吸器合胞体ウイルス）との混合物を接種した。
【図４４】ウイルスと二価／二重パラトピックナノボディとの混合物を接種したマウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。対照マウスには、ウイルスとｍａｂ  ８−２又は無関連ナノボディ（１９１−Ｇ２＝抗ヒト呼吸器合胞体ウイルス）との混合物を接種した。
【図４５】ナノボディの鼻腔内投与、続く１日後の毒性ＣＶＳ−１１株の鼻腔内接種の後のマウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。
【図４６】ナノボディ構築物の非限定的な例を示す図である。
【図４７】ＣＶＳ−１１と１ＩＵのナノボディ又は抗体との混合物を鼻腔内接種したマウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。１０３ＴＣＩＤ５０の用量をグラフＡの実験に使用し、１０２ＴＣＩＤ５０の用量をグラフＢ及びグラフＣの実験に使用した。
【図４８】ウイルスと二価／二重パラトピックナノボディとの混合物を接種したマウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。対照マウスには、ウイルスとｍａｂ  ８−２又は無関連ナノボディ（ＲＳＶ１１５；配列番号２３６７）との混合物を接種した。
【図４９】実施例５５に記載されるような、二価ナノボディＲＳＶ１０１の鼻腔内投与後のマウスの肺ホモジネートのウエスタンブロットを示す図である。Ｍ：マーカー；１：陽性対照（１００ｎｇのＮＢ２ｂｉｖ）；２〜６：ＮＢ２ｂｉｖナノボディを接種したマウス。
【図５０Ａ】約２μＭ〜６ｎＭの濃度範囲の一価ナノボディ７Ｂ２によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５０Ｂ】約２μＭ〜６ｎＭの濃度範囲の一価ナノボディ１５Ｈ８によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５０Ｃ】約２μＭ〜６ｎＭの濃度範囲の一価ナノボディＮＣ４１によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５０Ｄ】約２０ｎＭ〜１００ｐＭの濃度範囲の三価ナノボディＲＳＶ  ４００によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５０Ｅ】約２０ｎＭ〜１００ｐＭの濃度範囲の三価ナノボディＲＳＶ  ４０４によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５０Ｆ】約２０ｎＭ〜１００ｐＭの濃度範囲の三価ナノボディＲＳＶ  ４０７によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５０Ｇ】約２０ｎＭ〜１００ｐＭの濃度範囲の三価ナノボディＲＳＶ  ４０３によるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ及びエスケープ突然変異体Ｒ７Ｃ２／１、Ｒ７Ｃ２／１１及びＲ７．９３６／４の中和アッセイを示す図である。曲線の当てはめは一価ナノボディのデータについてのみ行った。
【図５１】抗狂犬病ナノボディ（１ＩＵの２１３−Ｅ６）と混合した１０１．５ＴＣＩＤ５０のＣＶＳ−１１を接種したマウスのアセトン固定脳標本の免疫蛍光染色を示す図である。染色はＦＩＴＣ結合抗核タンパク質抗体（ＦＡＴ）を用いて行った。無関連ナノボディ（１９２−Ｇ２）と混合した１０１．５ＴＣＩＤ５０のＣＶＳ−１１を用いた７ＤＰＩでのマウスの脳である。
【図５２】実施例５０．４に記載されるような、１０２ＴＣＩＤ５０のウイルスと二重パラトピックナノボディ２１３Ｅ６−１５ＧＳ−２１３Ｈ７との混合物を接種したマウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。対照マウスには、ウイルスとｍａｂ  ＲＶ１Ｃ５又はＰＢＳとの混合物を接種した。
【図５３】１ＩＵの２１２−Ｃ１２と混合した１０２ＴＣＩＤ５０のＣＶＳ−１１を鼻腔内接種又は脳内接種した際の、マウスの生存割合を示すカプラン・マイヤー曲線である。
【図５４】実施例３０に記載されるような、マウスの肺ホモジネートにおける機能的ウイルス中和ナノボディの存在の実証を示す図である。Ａ：８μｌの肺ホモジネート；Ｂ：２μｌの肺ホモジネート；Ｃ：０．５μｌの肺ホモジネート；Ｄ：０．１２５μｌの肺ホモジネート；Ｅ：０．０３１２５μｌの肺ホモジネート；Ｆ：０．００７８μｌの肺ホモジネート；Ｇ：０．０００１９μｌの肺ホモジネート；Ｈ：０μｌの肺ホモジネート（ＰＢＳ中で希釈）。ＬＧＢ１はＲＳＶ１０１ナノボディ構築物である。ＬＧＢ２は１２Ｂ２ｂｉｖ対照ナノボディ構築物である。
【図５５Ａ】ナノボディＲＳＶ１０１を接種したマウスの肺ホモジネートのウエスタンブロットを示す図である。ウエスタンブロットはＯｄｙｓｓｅｙ赤外線撮像システム（Licor Biosciences）を用いて走査し、分析（濃度決定）は、Ｏｄｙｓｓｅｙ  ｖ３．０ソフトウェアを用いて行った。標準：均質化バッファー中５０ｎｇ、２０ｎｇ、１０ｎｇ及び５ｎｇの同じナノボディ；Ｄ３：感染後３日目；Ｄ５：感染後５日目；ｍ１〜ｍ５：マウス１〜５。
【図５５Ｂ】ナノボディＲＳＶ１０１を接種したマウスの肺ホモジネートのウエスタンブロットを示す図である。ウエスタンブロットはＯｄｙｓｓｅｙ赤外線撮像システムを用いて走査し、分析（濃度決定）は、Ｏｄｙｓｓｅｙ  ｖ３．０ソフトウェアを用いて行った。標準：均質化バッファー中５０ｎｇ、２０ｎｇ、１０ｎｇ及び５ｎｇの同じナノボディ；Ｄ３：感染後３日目；Ｄ５：感染後５日目；ｍ１〜ｍ５：マウス１〜５。
【図５５Ｃ】ナノボディＲＳＶ１０１を接種したマウスの肺ホモジネートのウエスタンブロットを示す図である。ウエスタンブロットはＯｄｙｓｓｅｙ赤外線撮像システム（Licor Biosciences）を用いて走査し、分析（濃度決定）は、Ｏｄｙｓｓｅｙ  ｖ３．０ソフトウェアを用いて行った。標準：均質化バッファー中５０ｎｇ、２０ｎｇ、１０ｎｇ及び５ｎｇの同じナノボディ；Ｄ３：感染後３日目；Ｄ５：感染後５日目；ｍ１〜ｍ５：マウス１〜５。
【図５５Ｄ】ナノボディ１２Ｂ２ｂｉｖを接種したマウスの肺ホモジネートのウエスタンブロットを示す図である。ウエスタンブロットはＯｄｙｓｓｅｙ赤外線撮像システム（Licor Biosciences）を用いて走査し、分析（濃度決定）は、Ｏｄｙｓｓｅｙ  ｖ３．０ソフトウェアを用いて行った。標準：均質化バッファー中５０ｎｇ、２０ｎｇ、１０ｎｇ及び５ｎｇの同じナノボディ；Ｄ３：感染後３日目；Ｄ５：感染後５日目；ｍ１〜ｍ５：マウス１〜５。
【図５５Ｅ】ナノボディ１２Ｂ２ｂｉｖを接種したマウスの肺ホモジネートのウエスタンブロットを示す図である。ウエスタンブロットはＯｄｙｓｓｅｙ赤外線撮像システム（Licor Biosciences）を用いて走査し、分析（濃度決定）は、Ｏｄｙｓｓｅｙ  ｖ３．０ソフトウェアを用いて行った。標準：均質化バッファー中５０ｎｇ、２０ｎｇ、１０ｎｇ及び５ｎｇの同じナノボディ；Ｄ３：感染後３日目；Ｄ５：感染後５日目；ｍ１〜ｍ５：マウス１〜５。
【図５６】実施例５７に記載されるような、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５との結合に対して、モノクローナル抗体Ｃ１７９と競合するナノボディのスクリーニングを示す図である。
【図５７Ａ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｂ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｃ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｄ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｅ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｆ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｇ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｈ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｉ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｊ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５７Ｋ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイにおいて試験した、ナノボディ２０２−Ｃ８の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｃ８はナノボディ２０２−Ｃ８を指し、Ｃ８Ｂｉ（９）は９ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２３）を指し、Ｃ８Ｂｉ（１５）は１５ＧＳリンカーを有する二価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２４）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（１０）は１０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２５）を指し、Ｃ８Ｔｒｉ（２０）は２０ＧＳリンカーを有する三価２０２−Ｃ８ナノボディ（配列番号２４２６）を指す。
【図５８Ａ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｂ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｃ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｄ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｅ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｆ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｇ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｈ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｉ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｊ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５８Ｋ】実施例３６に記載されるような、レンチウイルス偽型中和アッセイナノボディにおいて試験した、ナノボディ２０３−Ｈ９の種々の多価構築物による種々のＨ５変異体の中和を示す図である。Ｈ９はナノボディ２０３−Ｈ９を指し、Ｈ９Ｂｉ（５）は５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４２９）を指し、Ｈ９Ｂｉ（２５）は２５ＧＳリンカーを有する二価２０３−Ｈ９ナノボディ（配列番号２４３０）を指す。
【図５９】４つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメインを有するポリペプチド構築物を示す図である。このポリペプチド鎖構築物は、各々が２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）並びに「第２の」単一可変ドメイン（６）を含む２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー又はヒンジ領域（７）を介して定常ドメイン（３）と連結する。第２の単一可変ドメイン（６）は、任意で好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメイン（４）と連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は、共にＦｃ部分（９）を形成する。
【図６０】４つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメインを有するポリペプチド構築物を示す図である。このポリペプチド鎖構築物は、各々が２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）並びに「第２の」単一可変ドメイン（６）を含む２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、任意で（通常は）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメインとも連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は、共にＦｃ部分（９）を形成する。
【図６１】６つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメインを有するポリペプチド構築物を示す図である。このポリペプチド鎖構築物は、各々が２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、「第２の」単一可変ドメイン（６）並びに「第３の」単一可変ドメイン（１０）を含む２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、任意で（通常は）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメインとも連結する。第３の単一可変ドメイン（１０）は、任意で好適なリンカー（１２）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は、共にＦｃ部分（９）を形成する。
【図６２】８つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメインを有するポリペプチド鎖構築物を示す図である。このポリペプチド鎖構築物は、各々が２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、「第２の」単一可変ドメイン（６）、「第３の」単一可変ドメイン（１０）並びに「第４の」単一可変ドメイン（１３）を含む２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、任意で（通常は）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメイン（３）とも連結する。第３の単一可変ドメイン（１０）は、任意で好適なリンカー（１２）を介して第４の単一可変ドメイン（１３）と連結し、（通常は）任意で好適なリンカー又はヒンジ領域（１４）を介して定常ドメイン（４）とも連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は、共にＦｃ部分（９）を形成する。
【図６３】６つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメインを有するポリペプチド構築物を示す図である。このポリペプチド鎖構築物は、各々が２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、「第２の」単一可変ドメイン（６）並びに「第３の」単一可変ドメイン（１０）を含む２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、任意で（通常は）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメイン（３）とも連結する。第３の単一可変ドメイン（１０）は、（通常は）任意で好適なリンカー又はヒンジ領域（１４）を介して定常ドメイン（４）と連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は、共にＦｃ部分（９）を形成する。
【図６４Ａ】実施例５８に記載されるような、種々のリンカー長の三価ＮＣ４１ナノボディによるＲＳＶ  Ｌｏｎｇ株の中和を示す図である。
【図６４Ｂ】実施例５８に記載されるような、種々のリンカー長の三価ＮＣ４１ナノボディによるＲＳＶ  Ｂ−１株の中和を示す図である。
【図６５】選択されたＮＣ４１変異体中に導入されたヒト化残基の概略図である。点は野生型残基の存在を示し、文字はヒト化残基に対応する。ナンバリングはカバットによるものである。
【図６６Ａ】酵母産生ナノボディと種々のインフルエンザ株（表Ｃ−５７を参照されたい）の真の（authentic）抗原との結合を示す図である。パネルＡ及びパネルＢのクローンはＨ５株との結合に関して選択し、パネルＣ及びパネルＤのクローンはＨ７株との結合に関して選択した。５μｇ／ｍｌのインフルエンザ抗原をコーティングしたＥＬＩＳＡプレートを、１０μｇ／ｍｌのナノボディと共にインキュベートし、続いて抗ｈｉｓ６ペルオキシダーゼコンジュゲートを用いて検出した。
【図６６Ｂ】酵母産生ナノボディと種々のインフルエンザ株（表Ｃ−５７を参照されたい）の真の（authentic）抗原との結合を示す図である。パネルＡ及びパネルＢのクローンはＨ５株との結合に関して選択し、パネルＣ及びパネルＤのクローンはＨ７株との結合に関して選択した。５μｇ／ｍｌのインフルエンザ抗原をコーティングしたＥＬＩＳＡプレートを、１０μｇ／ｍｌのナノボディと共にインキュベートし、続いて抗ｈｉｓ６ペルオキシダーゼコンジュゲートを用いて検出した。
【図６６Ｃ】酵母産生ナノボディと種々のインフルエンザ株（表Ｃ−５７を参照されたい）の真の（authentic）抗原との結合を示す図である。パネルＡ及びパネルＢのクローンはＨ５株との結合に関して選択し、パネルＣ及びパネルＤのクローンはＨ７株との結合に関して選択した。５μｇ／ｍｌのインフルエンザ抗原をコーティングしたＥＬＩＳＡプレートを、１０μｇ／ｍｌのナノボディと共にインキュベートし、続いて抗ｈｉｓ６ペルオキシダーゼコンジュゲートを用いて検出した。
【図６６Ｄ】酵母産生ナノボディと種々のインフルエンザ株（表Ｃ−５７を参照されたい）の真の（authentic）抗原との結合を示す図である。パネルＡ及びパネルＢのクローンはＨ５株との結合に関して選択し、パネルＣ及びパネルＤのクローンはＨ７株との結合に関して選択した。５μｇ／ｍｌのインフルエンザ抗原をコーティングしたＥＬＩＳＡプレートを、１０μｇ／ｍｌのナノボディと共にインキュベートし、続いて抗ｈｉｓ６ペルオキシダーゼコンジュゲートを用いて検出した。
【図６７】一価及び三価のヒト化ＮＣ４１変異体によるｈＲＳＶ  Ｌｏｎｇ株及びｈＲＳＶ  Ｂ−１株の中和を示す図である。
【発明を実施するための形態】
【０４８２】
本明細書、実施例及び特許請求の範囲において：
ａ）特に他に指示又は規定がなければ、使用される全ての用語は、当業者にとって明らかな、当該技術分野における通常の意味を有する。例えば国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの４６頁のａ）段落で言及されている標準的なハンドブックを参照する。
【０４８３】
ｂ）特に他に指示がなければ、用語「免疫グロブリン配列」、「配列」、「ヌクレオチド配列」及び「核酸」は国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの４６頁のｂ）段落で説明されているようなものである。
【０４８４】
ｃ）特に他に指示がなければ、具体的に詳しく説明されていない全ての方法、工程、技法及び操作を実施することができ、当業者にとって明らかなそれ自体が既知の方法で実施する。また例えば、標準的なハンドブック及び本明細書で言及される包括的な背景技術、並びに包括的な背景技術で言及されるさらなる参考文献並びに例えば以下の概説、Presta, Adv. Drug Deliv. Rev. 2006, 58 （5-6）: 640-56、Levin and Weiss, Mol. Biosyst. 2006,2（1）: 49-57、Irving et al., J.Immunol. Methods, 2001, 248（1-2）, 31-45、Schmitzet al., Placenta, 2000, 21 Suppl. A, S106-12、Gonzaleset al., Tumour Biol., 2005, 26（1）, 31-43（これらは、親和性成熟等のタンパク質工学技法及び免疫グロブリン等のタンパク質の特異性及び他の所望の特性を改善する他の技法を記載している）を参照する。
【０４８５】
ｄ）アミノ酸残基は、標準的な３文字アミノ酸コード又は１文字アミノ酸コードに従って示す。「Ｉｌ−６媒介性シグナル伝達に関連する疾患及び障害の治療のためのＩＬ−６Ｒに指向性を有するアミノ酸配列及びこれを含むポリペプチド（Amino acid sequences directed against IL-6R and polypeptidescomprising the same for the treatment of diseases and disorders associated withIl-6 mediated signalling）」と題するAblynx N. V.の国際出願の国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの４８頁の表Ａ−２を参照する。
【０４８６】
ｅ）２つ以上のヌクレオチド配列を比較するために、国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書に援用される）の４９頁のｃ）段落に記載のように、例えば［第２のヌクレオチド配列における対応する位置のヌクレオチドと同一な第１のヌクレオチド配列におけるヌクレオチドの数］を［第１のヌクレオチド配列におけるヌクレオチド総数］で除算し、［１００％］で乗算することによって、又はこれも国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書に援用される）の４９頁のｃ）段落に記載のように好適なコンピュータアルゴリズム若しくは技法を使用することによって、第１のヌクレオチド配列と第２のヌクレオチド配列との間の「配列同一性」のパーセントを算出又は決定することができ、第１のヌクレオチド配列に比べて、第２のヌクレオチド配列におけるヌクレオチドの欠失、挿入、置換又は付加のそれぞれは、単一ヌクレオチド（位置）での差異と考えられる。
【０４８７】
ｆ）２つ以上のアミノ酸配列を比較するために、国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書に援用される）の４９頁及び５０頁のｆ）段落に記載のように、例えば［第２のアミノ酸配列における対応する位置のアミノ酸残基と同一な第１のアミノ酸配列におけるアミノ酸残基の数］を［第１のアミノ酸配列におけるアミノ酸残基総数］で除算し、［１００％］で乗算することによって、又はこれも国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書に援用される）の４９頁及び５０頁のｆ）段落に記載のように好適なコンピュータアルゴリズム若しくは技法を使用することによって、第１のアミノ酸配列と第２のアミノ酸配列との間の「配列同一性」（本明細書で「アミノ酸同一性」と称される）のパーセントを算出又は決定することができ、第１のアミノ酸配列に比べて、第２のアミノ酸配列におけるアミノ酸残基の欠失、挿入、置換又は付加のそれぞれは、単一アミノ酸残基（位置）での差異、即ち本明細書に規定の「アミノ酸差異」と考えられる。
【０４８８】
また、２つのアミノ酸配列間の配列同一性の程度を決定する際、当業者は、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５０頁に記載のように、いわゆる「保存的な」アミノ酸置換を考慮してもよい。
【０４８９】
本明細書に記載のポリペプチドに適用される任意のアミノ酸置換はまた、Schulz et al., Principles of Protein Structure, Springer-Verlag,1978によって開発された異なる種の相同タンパク質間のアミノ酸変異頻度の解析、Chou and Fasman,Biochemistry 13: 211, 1974及びAdv. Enzymol., 47: 45-149, 1978によって開発された構造形成能（structure forming potentials）の解析、並びにEisenberget al., Proc. Natl. Acad Sci. USA 81: 140-144, 1984、Kyte& Doolittle; J Molec. Biol. 157: 105-132, 1981、及びGoldmanet al., Ann. Rev. Biophys. Chem. 15: 321-353, 1986によって開発されたタンパク質における疎水性パターンの解析に基づき得る（全て全体が参照により本明細書に援用される）。ナノボディの一次構造、二次構造、及び三次構造に関する情報は、本明細書中の記載及び上記で言及された包括的な背景技術で与えられる。またこのため、ラマ由来のＶＨＨドメインの結晶構造は例えば、Desmyter et al., Nature Structural Biology, Vol. 3, 9, 803（1996）、Spinelli et al., Natural StructuralBiology（1996）; 3, 752-757、及びDecanniere et al., Structure, Vol. 7, 4, 361（1999）によって与えられる。従来のＶＨドメインにおいてこれらの位置でＶＨ／ＶＬ界面及び潜在的なラクダ化置換を形成する幾つかのアミノ酸残基に関するさらなる情報は、上記で言及された従来技術で見出すことができる。
【０４９０】
ｇ）アミノ酸配列及び核酸配列は、その全長にわたって（本明細書に規定のように）１００％の配列同一性を有する場合、「全く同じ」であると言える。
【０４９１】
ｈ）２つのアミノ酸配列を比較するとき、用語「アミノ酸差異」は、第２の配列に比べて第１の配列の位置での単一アミノ酸残基の挿入、欠失又は置換を表し、２つのアミノ酸配列は、１つ又は２つ以上のこのようなアミノ酸差異を含有し得ることが理解される。
【０４９２】
ｉ）ヌクレオチド配列又はアミノ酸配列が、それぞれ別のヌクレオチド配列又はアミノ酸配列を「含む」、又は別のヌクレオチド配列又はアミノ酸配列「から本質的に成る」というとき、これは、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５１頁〜５２頁のｉ）段落で与えられる意味を有する。
【０４９３】
ｊ）用語「本質的な単離形態の」は国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５２頁及び５３頁のｊ）段落で与えられる意味を有する。
【０４９４】
ｋ）用語「ドメイン」及び「結合ドメイン」は国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５３頁のｋ）段落で与えられる意味を有する。
【０４９５】
ｌ）用語「抗原決定基」及び「エピトープ」は、本明細書で区別なく使用することもでき、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５３頁のｌ）段落で与えられる意味を有する。
【０４９６】
ｍ）国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５３頁のｍ）段落でさらに記載のように、特定の抗原決定基、エピトープ、抗原又はタンパク質（又はその少なくとも１つの部分、断片若しくはエピトープに関して）と（特異的に）結合することができる、特定の抗原決定基、エピトープ、抗原又はタンパク質に対する親和性を有する、及び／又は特定の抗原決定基、エピトープ、抗原又はタンパク質に対する特異性を有するアミノ酸配列（例えば本発明のナノボディ、抗体、ポリペプチド、又は概して抗原結合タンパク質若しくはポリペプチド、又はその断片）は、上記抗原決定基、エピトープ、抗原又はタンパク質「に対する」、又は「に指向性を有する」（"against" or "directed against"）といわれる。
【０４９７】
ｎ）用語「特異性」は、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５３頁〜５６頁のｎ）段落で与えられる意味を有し、そこで言及されるように特定の抗原結合分子又は抗原結合タンパク質（例えば本発明のナノボディ又はポリペプチド）分子が結合することができる、様々な種類の抗原又は抗原決定基の数を表す。抗原結合タンパク質の特異性は、親和性及び／又は結合活性に基づき国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書に援用される）（ここでは抗原結合分子（例えば本発明のナノボディ又はポリペプチド）と関連抗原との間の結合を測定するための好ましい技法も幾つか記載している）の５３頁〜５６頁に記載のように決定することができる。典型的には、抗原結合タンパク質（例えば本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及び／又はポリペプチド）は、１０−５モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及び好ましくは１０−７モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及びより好ましくは１０−８モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌの解離定数（ＫＤ）で（即ち１０５Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及び好ましくは１０７Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及びより好ましくは１０８Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モルの結合定数（ＫＡ）で）これらの抗原と結合する。１０４モル／Ｌより大きい任意のＫＤ値（即ち１０４Ｍ−１（Ｌ／モル）よりも小さい任意のＫＡ値）は一般的に非特異的な結合を示すと考えられる。好ましくは、本発明の一価の免疫グロブリン配列は、５００ｎＭ未満、好ましくは２００ｎＭ未満、より好ましくは１０ｎＭ未満（５００ｐＭ未満等）の親和性で所望の抗原と結合する。抗原結合タンパク質と抗原又は抗原決定基との特異的な結合は、それ自体が既知の任意の好適な方法（例えばスキャッチャード解析及び／又は競合的結合アッセイ（例えばラジオイムノアッセイ（ＲＩＡ）、酵素イムノアッセイ（ＥＩＡ）及びサンドイッチ競合アッセイ）を含む）及び当該技術分野でそれ自体が既知の様々なその変更方法、並びに本明細書で言及される他の技法で求めることができる。当業者にとって明らかなように、及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５３頁〜５６頁に記載のように、解離定数は実際又は見掛けの解離定数であってもよい。解離定数を決定する方法は、当業者にとって明らかであり、例えば国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５３頁〜５６頁で言及される技法が含まれる。
【０４９８】
ｏ）本発明のアミノ酸配列、化合物又はポリペプチドの半減期は概して、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５７頁のｏ）段落に記載のように定義することができ、そこで言及されるように例えば自然機構による配列若しくは化合物の分解及び／又は配列若しくは化合物の排除若しくは捕捉（sequestration）のために、ｉｎ  ｖｉｖｏでアミノ酸配列、化合物又はポリペプチドの血清濃度が５０％低減するのにかかる時間を指す。本発明のアミノ酸配列、化合物又はポリペプチドのｉｎ  ｖｉｖｏ半減期は、それ自体が既知の任意の方法（例えば薬物動態解析）で求めることができる。好適な技法は当業者にとって明らかであり、例えば概して、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５７頁のｏ）段落に記載のようなものであり得る。また国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５７頁のｏ）段落で言及されるように、半減期は、ｔ１／２−α、ｔ１／２−β及び曲線下面積（ＡＵＣ）等のパラメータを利用して表すことができる。例えば、以下の実験部部分、及び標準的なハンドブック（例えばKenneth, A et al: Chemical Stability of Pharmaceuticals: A Handbookfor Pharmacists及びPeters et al, Pharmacokineticanalysis: A Practical Approach（1996））を参照する。"Pharmacokinetics",M Gibaldi & D Perron, published by Marcel Dekker, 2nd Rev. edition（1982）も参照する。国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５７頁のｏ）段落でも定義されるように、用語「半減期の増大」又は「増大した半減期」は特にｔ１／２−βの増大を表し、ｔ１／２−α及び／又はＡＵＣのいずれか又は両方は増大しても又は増大しなくてもよい。
【０４９９】
ｐ）本発明に関して、「調節（"modulating" or "to modulate"）」は一般的に、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイを使用して測定するような標的又は抗原の活性の低減若しくは阻害のいずれか、又は代替的に活性の増大を意味する。特に「調節」は、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ、又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（通常関与する標的又は抗原によって変わる）を用いて測定するような、本発明の構築物が存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおける標的又は抗原の活性に比べて、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％若しくは少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上標的又は抗原の活性を低減若しくは阻害すること、又は代替的に（関連又は対象の）生物学的活性を増大させることを意味し得る。
【０５００】
当業者にとって明らかなように、「調節」は、本発明の構築物が存在しない以外は同じ条件に比べて、その結合パートナー、ホモ多量体形態若しくはヘテロ多量体形態で会合するパートナーの１つ又は複数に対する標的又は抗原の親和性、結合活性、特異性及び／又は選択性を変化させること（増大又は減少のいずれであってもよい）、及び／又は標的又は抗原が存在する媒体又は環境における１つ又は複数の条件（ｐＨ、イオン強度、補因子の存在等）に対する標的又は抗原の感受性を変化させること（増大又は減少のいずれであってもよい）も伴い得る。当業者にとって明らかなように、関与する標的又は抗原に応じて、任意の好適な方法で、及び／又はそれ自体が既知の任意の好適なアッセイを用いてさらにこれを求めてもよい。
【０５０１】
「調節」は、標的又は抗原が関与する（又はその結合パートナー若しくは経路（複数可）が関与する、シグナル伝達経路若しくは代謝経路及び関連の生物学的作用若しくは生理学的作用のような）１つ又は複数の生物学的な若しくは生理学的な機構、作用、反応、機能、経路又は活性に関して変化させる（即ち標的又は抗原及び所望の生物学的作用若しくは生理学的作用に応じて、それぞれ、アゴニスト、アンタゴニスト、又はリバースアゴニストとしての活性を与える）ことも意味し得る。ここでも同様に、当業者にとって明らかなように、関与する標的又は抗原に応じて、任意の好適な方法で、及び／又はそれ自体が既知の任意の好適な（ｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び通常は細胞又はアッセイ内）アッセイを使用して、アゴニスト又はアンタゴニストとしてのそのような作用を求めてもよい。特に、アゴニスト又はアンタゴニストとしての作用は、対象の生物学的活性又は生理学的活性をそれぞれ、本発明の構築物が存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおける生物学的活性又は生理学的活性に比べて少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％若しくは少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上増大又は低減させるようなものであり得る。
【０５０２】
調節は例えば、標的又は抗原のアロステリック調節、及び／又は標的又は抗原とその結合パートナーの１つとの結合の低減又は阻害及び／又は標的又は抗原との結合に関する天然結合パートナーとの競合も伴い得る。調節は、標的若しくは抗原、又はこれが関与する機構若しくは経路を活性化することも伴い得る。調節は例えば、標的若しくは抗原のフォールディング若しくは立体配座に関して、又は標的若しくは抗原がフォールディングする能力、（例えば結合パートナーの結合の際に）その立体配座を変更する能力、他の（サブ）ユニットと会合する能力、又は解離する能力に関して変化させることも伴い得る。調節は例えば、標的若しくは抗原が、他の化合物を移動させる能力、又は他の化合物（イオン等）に対するチャネルとして働く能力を変化させることも伴い得る。
【０５０３】
調節は、可逆であっても又は不可逆であってもよいが、薬学的及び薬理学的目的では通常、可逆的である。
【０５０４】
ｑ）標的又は抗原に関して、標的又は抗原上の「相互作用部位」という用語は、受容体若しくは他の結合パートナーとの結合に関する部位、触媒部位、開裂部位、アロステリック相互作用に関する部位、標的又は抗原の多量体化（ホモマー化又はヘテロ二量体化等）に関与する部位である、標的又は抗原上のアミノ酸残基の部位、エピトープ、抗原決定基、部分、ドメイン若しくはストレッチ、又は標的若しくは抗原の生物学的作用又は機構に関与する標的又は抗原上のアミノ酸残基の任意の他の部位、エピトープ、抗原決定基、部分、ドメイン又はストレッチを意味する。より一般的には、「相互作用部位」は、本発明のアミノ酸配列又はポリペプチドが、（本明細書中に規定のように）標的又は抗原（及び／又は標的又は抗原が関与する任意の経路、相互作用、シグナル伝達、生物学的機構又は生物学的作用）を調節するように結合することができる、標的又は抗原上のアミノ酸残基の任意の部位、エピトープ、抗原決定基、部分、ドメイン又はストレッチであり得る。
【０５０５】
ｒ）アミノ酸配列又はポリペプチドは、上記アミノ酸配列又はポリペプチドが第２の標的又はポリペプチドと結合する親和性よりも少なくとも１０倍、例えば少なくとも１００倍、好ましくは少なくとも１０００倍、及び最大１００００倍以上良好な親和性（上記のように、好適にＫＤ値、ＫＡ値、Ｋｏｆｆ速度及び／又はＫｏｎ速度として表す）で第１の抗原と結合する場合、第２の標的又は抗原と比べて、第１の標的又は抗原「に特異的」であるといえる。例えば、第１の抗原は、上記アミノ酸配列又はポリペプチドが第２の標的又はポリペプチドと結合するＫＤよりも少なくとも１０分の１、例えば少なくとも１００分の１、及び好ましくは少なくとも１０００分の１、例えば１００００分の１以下のＫＤ値で標的又は抗原と結合し得る。好ましくは、アミノ酸配列又はポリペプチドが、第２の標的又は抗原に比べて第１の標的又は抗原「に特異的」である場合、そのアミノ酸配列又はポリペプチドは、（本明細書中に規定のように）上記第１の標的又は抗原に指向性を有するが、上記第２の標的又は抗原に対しては指向性を有しない。
【０５０６】
ｓ）用語「交差遮断（"cross-block", "cross-blocked" and"cross-blocking"）」は、本明細書中で区別なく使用し、アミノ酸配列又は他の結合剤（本発明のポリペプチド等）が、他の本発明のアミノ酸配列又は結合剤と所定の標的との結合を妨げる能力を意味する。本発明のアミノ酸配列又は他の結合剤が別のアミノ酸配列又は他の結合剤と標的との結合を妨げることができる範囲、ひいては本発明に従って交差遮断するということができるか否かを、競合結合アッセイを使用して求めることができる。１つの特に好適な定量的な交差遮断アッセイは、表面プラズモン共鳴技術を用いて相互作用の程度を測定することができるビアコア機器を使用する。別の好適な定量的な交差遮断アッセイは、標的とのこれらの結合に関して、アミノ酸配列又は他の結合剤間の競合を測定するＥＬＩＳＡに基づくアプローチを使用する。
【０５０７】
概して以下に、アミノ酸配列又は他の結合剤が、本発明に従って交差遮断するか、又は交差遮断することができるか否かを求めるのに適したビアコアアッセイを説明している。このアッセイは、本明細書中に記載のアミノ酸配列又は他の結合剤のいずれかと共に使用することができることが理解されよう。ビアコア機器（例えばビアコア３０００）は、製造元の推奨に沿って操作する。このように、１つの交差遮断アッセイでは、標的でコーティングした表面を作製するのに、標準的なアミンカップリングケミストリを用いて、標的タンパク質をＣＭ５ビアコアチップと結合させる。典型的に標的の２００個〜８００個の共鳴単位をチップに結合させる（容易に測定可能なレベルの結合を与えるが、使用する試験試薬の濃度によって容易に飽和することができる量）。互いに交差遮断する能力を評価する、２つの試験アミノ酸配列（Ａ＊及びＢ＊と称する）を、好適なバッファー中で、１：１の結合部位のモル比で混合し、試験混合物を作製する。結合部位ベースの濃度を算出する場合、アミノ酸配列の分子量は、アミノ酸配列の全分子量を、このアミノ酸配列上の標的結合部位の数で除算したものであると見なす。試験混合物中の各アミノ酸配列の濃度は、ビアコアチップ上に捕捉された標的分子上のこのアミノ酸配列に対する結合部位を容易に飽和するのに十分高いものとする。混合物中のアミノ酸配列は、典型的に（結合部位ベースで）１．００マイクロモル〜１．５マイクロモルである（結合部位ベースの）モル濃度と同じである。Ａ＊及びＢ＊を単独で含有する分離溶液も調製する。これらの溶液中のＡ＊及びＢ＊は、試験混合物と同じバッファー中で、かつ試験混合物と同じ濃度であるとする。試験混合物を標的でコーティングしたビアコアチップ上に通し、結合総量を記録する。それから、チップ結合標的を損なうことなく、結合したアミノ酸配列を取り除くようにチップを処理する。典型的に、チップを３０ｍＭのＨＣｌで６０秒処理することによってこれを行う。その後、Ａ＊単独の溶液を標的でコーティングした表面上に通し、結合量を記録する。さらに、チップを処理し、チップ結合標的を損なうことなく、結合したアミノ酸配列を全て取り除く。それから、Ｂ＊単独の溶液を標的でコーティングした表面上に通し、結合量を記録する。次に、Ａ＊とＢ＊との混合物の理論最大結合を算出し、これは単独で標的表面上を通した際の各アミノ酸配列の結合の合計である。実際に記録された混合物の結合がこの理論最大よりも小さい場合、２つのアミノ酸配列は互いに交差遮断している。このように概して、交差遮断する本発明のアミノ酸配列又は他の結合剤は、アッセイ中、及び本発明の第２のアミノ酸配列又は他の結合剤の存在下で、記録された結合が、組合せた２つのアミノ酸配列又は結合剤の理論最大結合（直前に規定）の８０％〜０．１％（例えば８０％〜４％）、具体的に理論最大結合の７５％〜０．１％（例えば７５％〜４％）、及びより具体的に理論最大結合の７０％〜０．１％（例えば７０％〜４％）であるように、上記のビアコア交差遮断アッセイで標的と結合するものである。上記のビアコアアッセイは、アミノ酸配列又は他の結合剤が本発明に従って互いに交差遮断するかどうかを求めるのに使用する主なアッセイである。稀に、特定のアミノ酸配列又は他の結合剤が、ＣＭ５ビアコアチップとアミンケミストリを介して結合した標的と結合しないことがある（通常、標的上の関連の結合部位がチップとの連結によって塞がれるか、又は破壊される場合にこれが起こる）。このような場合、標識（tagged：タグ付け）型、例えばＮ末端Ｈｉｓ標識型の標的を用いて交差遮断を求めることができる。この特定のフォーマットで、抗Ｈｉｓアミノ酸配列をビアコアチップに結合させた後、Ｈｉｓ標識した標的をチップの表面上に通し、抗Ｈｉｓアミノ酸配列で捕捉する。各チップ再生サイクル後に、抗Ｈｉｓアミノ酸配列でコーティングした表面上に、新たなＨｉｓ標識した標的を充填し戻すことを除いて、本質的に上記のように、交差遮断解析を行う。Ｎ末端Ｈｉｓ標識した標的を使用するとして与えられた例の他に、代替的にＣ末端Ｈｉｓ標識した標的を使用することができる。さらに、当該技術分野で既知の様々な他の標識及び標識結合タンパク質の組合せをこのような交差遮断解析に使用することができる（例えば、抗ＨＡ抗体によるＨＡ標識；抗ＦＬＡＧ抗体によるＦＬＡＧ標識；ストレプトアビジンによるビオチン標識）。
【０５０８】
概して以下に、標的に指向性を有するアミノ酸配列又は他の結合剤が、本明細書中に規定のように、交差遮断するか、又は交差遮断することができるか否か求めるＥＬＩＳＡアッセイを説明している。このアッセイは、本明細書中に記載のアミノ酸配列（又は本発明のポリペプチド等の他の結合剤）のいずれかと共に使用することができることが理解されよう。このアッセイの一般原理は、ＥＬＩＳＡプレートのウェル上にコーティングした標的に指向性を有するアミノ酸配列又は結合剤を有することである。過剰量の第２の、潜在的に交差遮断する抗標的アミノ酸配列を溶液中に添加する（即ちＥＬＩＳＡプレートと結合しない）。それから、限定量の標的をウェルに添加する。コーティングしたアミノ酸配列と溶液中のアミノ酸配列とは、限定数の標的分子の結合に関して競合する。プレートを洗浄し、コーティングしたアミノ酸配列と結合していない過剰な標的を取り除き、また第２の溶液相のアミノ酸配列及び第２の溶液相のアミノ酸配列と標的との間に形成される任意の複合体を取り除く。その後、標的を検出するのに適切な試薬を使用して、結合標的の量を測定する。コーティングしたアミノ酸配列を交差遮断することができる溶液中のアミノ酸配列によって、第２の溶液相のアミノ酸配列の非存在下でコーティングしたアミノ酸配列と結合することができる標的分子の数に比べて、コーティングしたアミノ酸配列と結合することができる標的分子の数を低減させることができる。アミノ酸配列を固定化させるように、第１のアミノ酸配列、例えばＡｂ−Ｘを選択する場合、第１のアミノ酸配列をＥＬＩＳＡプレートのウェル上にコーティングし、その後、プレートを好適な遮断溶液で遮断し、その後添加する試薬の非特異的な結合を最小にする。Ａｂ−Ｙ標的結合部位の１つの１つのウェル当たりのモルが、ＥＬＩＳＡプレートのコーティング中に使用したＡｂ−Ｘ標的結合部位の１つのウェル当たりのモルの少なくとも１０倍になるように、過剰量の第２のアミノ酸配列、即ちＡｂ−ＹをＥＬＩＳＡプレートに添加する。それから、添加した標的の１つのウェル当たりのモルが、各ウェルをコーティングするのに使用したＡｂ−Ｘ標的結合部位のモルの少なくとも２５分の１になるように、標的を添加する。好適なインキュベート期間の後、ＥＬＩＳＡプレートを洗浄し、標的を検出する試薬を添加し、コーティングした抗標的アミノ酸配列（この場合、Ａｂ−Ｘ）と特異的に結合した標的の量を測定する。アッセイに関するバックグラウンドシグナルは、コーティングしたアミノ酸配列（この場合、Ａｂ−Ｘ）、第２の溶液相のアミノ酸配列（この場合、Ａｂ−Ｙ）、標的バッファーのみ（即ち標的が存在しない）及び標的検出試薬を用いてウェル中で得られたシグナルと定義する。アッセイに関する陽性対照シグナルは、コーティングしたアミノ酸配列（この場合、Ａｂ−Ｘ）、第２の溶液相のアミノ酸配列バッファーのみ（即ち第２の溶液相のアミノ酸配列が存在しない）、標的及び標的検出試薬を用いてウェル中で得られたシグナルと定義する。陽性対照シグナルがバックグラウンドシグナルの少なくとも６倍になるように、ＥＬＩＳＡアッセイを行い得る。どのアミノ酸配列をコーティングアミノ酸配列として使用し、どのアミノ酸配列を第２の（競合）アミノ酸配列として使用するかという選択に起因する任意のアーチファクト（例えば有意に異なる、標的に対するＡｂ−ＸとＡｂ−Ｙとの親和性）を避けるために、交差遮断アッセイを２つのフォーマットで行い得る：１）フォーマット１は、Ａｂ−Ｘが、ＥＬＩＳＡプレート上にコーティングするアミノ酸配列であり、かつＡｂ−Ｙが、溶液中にある競合アミノ酸配列である場合であり、また２）フォーマット２は、Ａｂ−Ｙが、ＥＬＩＳＡプレート上にコーティングするアミノ酸配列であり、かつＡｂ−Ｘが、溶液中にある競合アミノ酸配列である場合である。Ａｂ−Ｘ及びＡｂ−Ｙは、フォーマット１又はフォーマット２のいずれかで、溶液相の抗標的アミノ酸配列が、溶液相の抗標的アミノ酸配列の非存在下で得られた標的検出シグナル（即ち陽性対照ウェル）に比べて、標的検出シグナル（即ちコーティングしたアミノ酸配列で結合した標的の量）の６０％〜１００％、具体的に７０％〜１００％、及びより具体的に８０％〜１００％の低減を引き起こすことができる場合、交差遮断すると定義する。
【０５０９】
ｔ）アミノ酸配列が、（ヒト血清アルブミン及びカニクイザル血清アルブミン等の２つの異なる哺乳動物種からの血清アルブミン、例えばウイルスの異なる株の同じエンベロープタンパク質、例えばウイルスの異なる遺伝子型の同じエンベロープタンパク質のような）２つの異なる抗原又は抗原決定基の両方に（本明細書中で規定されるように）特異的である場合、これらの異なる抗原又は抗原決定基の両方に「交差反応性」であるといえる。
【０５１０】
ｕ）「本質的にｐＨに非依存的な」結合とは概して本明細書中では、動物又はヒトの身体の細胞で現れるｐＨ値（複数可）（本明細書中でさらに記載される）での血清タンパク質（例えば血清アルブミン）に対するアミノ酸配列の結合定数（ＫＡ）が、上記細胞外で現れるｐＨ値（複数可）での同じ血清タンパク質に対するアミノ酸配列の結合定数（ＫＡ）の少なくとも５％、例えば少なくとも１０％、好ましくは少なくとも２５％、より好ましくは少なくとも５０％、さらにより好ましくは少なくとも６０％、例えばさらにより好ましくは少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％又は９０％以上（又はさらに１００％超、例えば１１０％超、１２０％超、又はさらに１３０％以上、又はさらに１５０％超、又はさらに２００％超）であることを意味する。代替的には、「本質的にｐＨに非依存的な」結合とは概して本明細書中では、動物又はヒトの身体の細胞で現れるｐＨ値（複数可）（例えば本明細書中でさらに記載される、例えばｐＨ約５．５、例えば５．３〜５．７）での血清タンパク質（例えば血清アルブミン）に対するアミノ酸配列のｋｏｆｆ速度（ビアコアによって測定される）が、上記細胞外で現れるｐＨ値（複数可）、例えばｐＨ７．２〜７．４での同じ血清タンパク質に対するアミノ酸配列のｋｏｆｆ速度の少なくとも５％、例えば少なくとも１０％、好ましくは少なくとも２５％、より好ましくは少なくとも５０％、さらにより好ましくは少なくとも６０％、例えばさらにより好ましくは少なくとも７０％、例えば少なくとも８０％又は９０％以上（又はさらに１００％超、例えば１１０％超、１２０％超、又はさらに１３０％以上、又はさらに１５０％超、又はさらに２００％超）であることを意味する。「動物又はヒトの身体の細胞で現れるｐＨ値（複数可）」とは、細胞内、特に血清タンパク質の再生に関与する細胞内で現れ得るｐＨ値（複数可）を意味する。特に、「動物又はヒトの身体の細胞で現れるｐＨ値（複数可）」とは、エンドソーム、リソソーム又はピノソーム等の（例えばピノサイトーシス、エンドサイトーシス、トランスサイトーシス、エキソサイトーシス及びファゴサイトーシス、又は同様の上記細胞への取り込み若しくは内在化の機構の結果として）血清タンパク質の再生に関与する、細胞（内）コンパートメント又は小胞内で現れ得るｐＨ値（複数可）を意味する。
【０５１１】
ｖ）本明細書でさらに記載されるように、ナノボディにおけるアミノ酸残基の総数は、１１０〜１２０、好ましくは１１２〜１１５の範囲内、及び最も好ましくは１１３であり得る。しかし、ナノボディの部分、断片、類似体又は誘導体（本明細書中にさらに記載されたように）は、本明細書に概説されるさらなる要求を満たし、また好ましくは本明細書に記載の目的に好適であれば、その長さ及び／又はサイズに特に限定されないことに留意すべきである。
【０５１２】
ｗ）国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書に援用される）の５８頁及び５９頁のｑ）段落にさらに記載のように、ナノボディのアミノ酸残基は、Riechmann and Muyldermans, J. Immunol. Methods 2000 Jun 23; 240 （1-2）:185-195の論文（例えばこの論文の図２を参照されたい）においてラクダ科動物由来のＶＨＨドメインに適用されるように、Kabat et al. （"Sequence of proteins ofimmunological interest", US Public Health Services, NIH Bethesda, MD,Publication No. 91）によって与えられたＶＨドメインに関する一般的なナンバリングに従って数字が付けられ、したがってナノボディのＦＲ１は１位〜３０位のアミノ酸残基を含み、ナノボディのＣＤＲ１は３１位〜３５位のアミノ酸残基を含み、ナノボディのＦＲ２は３６位〜４９位のアミノ酸残基を含み、ナノボディのＣＤＲ２は５０位〜６５位のアミノ酸残基を含み、ナノボディのＦＲ３は６６位〜９４位のアミノ酸残基を含み、ナノボディのＣＤＲ３は９５位〜１０２位のアミノ酸残基を含み、ナノボディのＦＲ４は１０３位〜１１３位のアミノ酸残基を含む。
【０５１３】
ｘ）本発明に関して、「（ウイルスの）標的宿主細胞」は概して、上記ウイルスによる感染を受けやすい生きている被験体に由来する（is or is derived from）特定の細胞を表す。
【０５１４】
ｙ）本明細書で使用される用語「ウイルスの感染性」は、上記ウイルスに曝されると、実際に上記ウイルスにより感染状態になる生きている被験体の割合を表す。
【０５１５】
ｚ）本明細書で使用される用語「ウイルスの中和」は、（本明細書で言及されるもののような）好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイを使用して測定するように、中和化合物とビリオンとの結合によるウイルスの（本明細書に規定のような）感染性の調節及び／又は低減及び／又は防止及び／又は阻害を表す。特に、「（ウイルスを）中和すること」（"neutralizing （a virus）" or "to neutralize （a virus）"）は、ウイルスの（本明細書に規定のような）感染性（好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）を、ウイルスの（本明細書に規定のような）正常の（即ち天然の）感染性（本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドが存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおいてウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される）と比較して、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％又は少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上調節、低減、防止又は阻害することのいずれかを意味し得る。
【０５１６】
ａａ）本明細書で使用される用語「ウイルス付着タンパク質」は、ビリオン表面上に存在し、かつ直接（例えばウイルス受容体との相互作用により）又は間接的に（例えば１つ又は複数の他のタンパク質又は分子とウイルス受容体との相互作用を媒介することにより）標的宿主細胞とのウイルス付着を媒介することが可能な任意のタンパク質である。
【０５１７】
ｂｂ）本明細書で使用される用語「ウイルス融合タンパク質」は、ビリオン表面上に存在し、かつ直接（例えば標的宿主細胞の膜化合物との相互作用により）又は間接的に（例えば１つ又は複数の他のタンパク質又は分子と標的宿主細胞の膜化合物との相互作用を媒介することにより）標的宿主細胞とのウイルス融合を媒介することが可能な任意のタンパク質である。
【０５１８】
ｃｃ）本明細書で使用される用語「ウイルス付着及びウイルス融合タンパク質」は、ビリオン表面上に存在し、かつ直接（例えばウイルス受容体及び／又は標的宿主細胞の膜化合物との相互作用により）又は間接的に（例えば１つ又は複数の他のタンパク質又は分子とウイルス受容体との相互作用及び／又は１つ又は複数の他のタンパク質又は分子と標的宿主細胞の膜化合物との相互作用を媒介することにより）標的宿主細胞とのウイルス付着及びウイルス融合を媒介することが可能な任意のタンパク質である。
【０５１９】
ｄｄ）本明細書で使用される用語「（ウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質の）融合前立体配座状態」は、ビリオンとその標的宿主細胞との融合プロセス前及び／又は融合プロセス中のウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質の一次及び／又は二次及び／又は三次及び／又は四次の立体配座状態を表す（上記ビリオンはその表面上に曝された上記ウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質を有する）。
【０５２０】
ｅｅ）本明細書で使用される用語「（ウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質の）中間立体配座状態」は、ビリオンとその標的宿主細胞との融合プロセス中のウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質の一次及び／又は二次及び／又は三次及び／又は四次の立体配座状態を表す（上記ビリオンはその表面上に曝された上記ウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質を有する）。
【０５２１】
ｆｆ）本明細書で使用される用語「（ウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質の）融合後立体配座状態」は、ビリオンとその標的宿主細胞との融合プロセス中及び／又は融合プロセス後のウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質の一次及び／又は二次及び／又は三次及び／又は四次の立体配座状態を表す（上記ビリオンはその表面上に曝された上記ウイルス（接着、融合又は接着及び融合の両方）タンパク質を有する）。
【０５２２】
ｇｇ）本明細書で使用される用語「ウイルス受容体」は、ウイルスを認識し、かつウイルスと相互作用することが可能であり、また上記ウイルスとの結合後、生物学的応答をもたらす一連のイベントを開始するシグナルを発生することが可能である、細胞の特定の分子成分を表す。
【０５２３】
ｈｈ）本明細書で使用される用語「ウイルス侵入」は、標的宿主細胞とのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合を達成するのに必要とされる任意のウイルス媒介性の生物学的経路を包含する。ウイルス侵入（標的宿主細胞とのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合を達成するのに必要とされる任意のウイルス媒介性の生物学的経路であり得る）は、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的結合により調節及び／又は低減及び／又は防止及び／又は阻害することができることが本発明に包含される。特に、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的結合により、ウイルス侵入（ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）を、（本明細書に規定のような）正常の（即ち天然の）ウイルス侵入（本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物が存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおいてウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）と比較して、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％又は少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上調節、低減、防止又は阻害することができる。したがって好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的な結合により、ウイルス付着及び／又はウイルス融合を調節及び／又は低減及び／又は防止及び／又は阻害することができることも包含する。特に、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的な結合により、ウイルス付着及び／又はウイルス融合（ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）を、正常の（即ち天然の）ウイルス付着及び／ウイルス融合（本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物が存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおいてウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）と比較して、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％又は少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上調節、低減、防止��は阻害することができる。
【０５２４】
ｉｉ）本明細書で使用される用語「ウイルス複製」は、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽を達成するのに必要とされる任意のウイルス媒介性の生物学的経路を包含する。好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的な結合により、ウイルス複製（ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽を達成するのに必要とされる任意のウイルス媒介性の生物学的経路であり得る）を調節及び／又は低減及び／又は防止及び／又は阻害することができることが本発明に包含される。特に、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的な結合により、ウイルス複製（ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）を、（本明細書に規定のような）正常の（即ち天然の）ウイルス複製（本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物が存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおいてウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）と比較して、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％又は少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上調節、低減、防止又は阻害することができる。したがって、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的な結合により、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽を調節及び／又は低減及び／又は防止及び／又は阻害することができることも包含される。特に、好適なｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、細胞アッセイ又はｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ（本明細書で言及されるもの等）を使用して測定するように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物とウイルスのエンベロープタンパク質との特異的な結合により、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽（ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）を、正常の（即ち天然の）ウイルスゲノムの転写及び／又は翻��、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽（本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び／又は化合物が存在しない以外は同じ条件下での同じアッセイにおいてウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介することができる）と比較して、少なくとも１％、好ましくは少なくとも５％、例えば少なくとも１０％又は少なくとも２５％、例えば少なくとも５０％、少なくとも６０％、少なくとも７０％、少なくとも８０％、又は９０％以上調節、低減、防止又は阻害することができる。
【０５２５】
ｊｊ）本発明に関して、「ウイルス」は、当該技術分野で一般的に知られる任意のウイルスであり得る。特に上記ウイルスは、ＤＮＡウイルス（例えば、これらに限定されないが、ｄｓＤＮＡウイルス又はｓｓＤＮＡウイルス）、ＲＮＡウイルス（例えば、これらに限定されないが、ｄｓＲＮＡウイルス、プラスセンス（positive-sense）ｓｓＲＮＡウイルス又はマイナスセンス（negative-sense）ｓｓＲＮＡウイルス）及び逆転写（ＲＴ）ウイルス（例えば、これらに限定されないが、ｄｓＤＮＡ−ＲＴウイルス及びｓｓＲＮＡ−ＲＴウイルス）から成る群から選択され得る。例えば上記ウイルスは、オルトミクソウイルス科、パラミクソウイルス科、フィロウイルス科、レトロウイルス科、コロナウイルス科、トガウイルス科及びフラビウイルス科、ラブドウイルス科、ヘルペスウイルス科、アレナウイルス科、ボルナウイルス科（Bornaviridae）、ブニヤウイルス科、ヘパドナウイルス科（Hepadnaviridae）及びポックスウイルス科（Poxviridae）から成る群から選択されるウイルスの科に属し得る。上記ウイルスは例えば、アルファウイルス及びフラビウイルスから成る群から選択されるウイルス属に属し得る。したがって本発明によるアミノ酸配列、ポリペプチド及び組成物は、ＤＮＡウイルス（例えば、これらに限定されないが、ｄｓＤＮＡウイルス又はｓｓＤＮＡウイルス）、ＲＮＡウイルス（例えば、これらに限定されないが、ｄｓＲＮＡウイルス、プラスセンスｓｓＲＮＡウイルス又はマイナスセンスｓｓＲＮＡウイルス）及び逆転写（ＲＴ）ウイルス（例えば、これらに限定されないが、ｄｓＤＮＡ−ＲＴウイルス及びｓｓＲＮＡ−ＲＴウイルス）から成る群から選択される上述のウイルスのいずれかのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有し得る。例えば上記ウイルスは、オルトミクソウイルス科、パラミクソウイルス科、フィロウイルス科、レトロウイルス科、コロナウイルス科、トガウイルス科及びフラビウイルス科、ラブドウイルス科、ヘルペスウイルス科、アレナウイルス科、ボルナウイルス科、ブニヤウイルス科、ヘパドナウイルス科及びポックスウイルス科から成る群から選択されるウイルスの科に属し得る。特に上記ウイルスは例えば、アルファウイルス及びフラビウイルスから成る群から選択されるウイルス属に属し得る。
【０５２６】
ｋｋ）図面、配列表及び実験部部分／実施例は、本発明をさらに説明するためだけに与えられ、特に他にはっきりと本明細書中に指示がなければ、本発明の範囲及び／又は添付の特許請求の範囲を限定するものとしては決して解釈すべきではない。
【０５２７】
重鎖抗体及びその可変ドメインの概要に関しては、特に本明細書で言及される従来技術、及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの５９頁で言及された従来技術、及び国際出願の国際公開第０６／０４０１５３号パンフレットの４１頁〜４３頁で言及された参考文献リストも参照する（この従来技術及び参考文献は参照により本明細書に援用される）。
【０５２８】
当該技術分野で使用される専門用語（上記の参考文献を参照されたい）に従って、天然重鎖抗体に存在する可変ドメインは、この可変ドメインを従来の４鎖抗体に存在する重鎖可変ドメイン（以下「ＶＨドメイン」と表す）と、及び従来の４鎖抗体に存在する軽鎖可変ドメイン（以下、「ＶＬドメイン」と表す）と区別するために、「ＶＨＨドメイン」とも表される。
【０５２９】
上記で表された従来技術で言及されるように、ＶＨＨドメインは、単離ＶＨＨドメイン（並びにこれに基づくナノボディ、これは天然ＶＨＨドメインと、これらの構造的特徴及び機能的性質を共有する）及びこれを含有するタンパク質を、機能的な抗原結合ドメイン又はタンパク質としての使用に非常に有利にする、多くの特有の構造的特徴及び機能的性質を有する。特に、これらに限定されないが、（軽鎖可変ドメインの非存在下で、及びこれとの相互作用が全くなく、自然に抗原と機能的に結合するように「設計」された）ＶＨＨドメイン及びナノボディは、単一で比較的低分子の機能的な抗原結合構造単位、ドメイン又はタンパク質としても機能することができる。このことは、ＶＨＨドメインを従来の４鎖抗体のＶＨドメイン及びＶＬドメインと区別し、概してこれら自体は単一抗原結合タンパク質又はドメインとしての実際の適用に適しておらず、幾つかの形態又は機能的な抗原結合単位を与えるような別の形態で（例えばＦａｂ断片等の従来の抗体断片、ＶＬドメインと共有結合するＶＨドメインから成るＳｃＦｖ断片等で）組合せる必要がある。
【０５３０】
これらの特有の性質のために、単一抗原結合タンパク質又は抗原結合ドメインとして（即ちより大きなタンパク質又はポリペプチド部分として）のＶＨＨドメイン及びナノボディの使用によって、従来のＶＨドメイン及びＶＬドメイン、ｓｃＦｖ又はその従来の抗体断片（例えばＦａｂ断片又はＦ（ａｂ’）２断片）の使用に対する多くの有意な利点が与えられ、これらの利点には国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの６０頁及び６１頁で列挙される利点が含まれる。
【０５３１】
特定の好ましい態様において、本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質に対するナノボディ、及び詳細には温血動物に感染する可能性があるウイルスのエンベロープタンパク質に対するナノボディ、及びより詳細には哺乳動物に感染する可能性があるウイルスのエンベロープタンパク質に対するナノボディ、及び具体的にヒトウイルスのエンベロープタンパク質に対するナノボディ、並びに少なくとも１つのこのようなナノボディを含むタンパク質及び／又はポリペプチドを提供する。
【０５３２】
特に、本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する従来の抗体又はその断片に比べて、このような従来の抗体又は抗体断片（Ｆａｂ’断片、Ｆ（ａｂ’）２断片、ＳｃＦｖ構築物、「ダイアボディ」及び他の多重特異性構築物（例えばHolliger and Hudson, Nat. Biotechnol. 2005 Sep; 23（9）: 1126-36による概説を参照されたい）等）に基づき得る構築物に比べて、及びまた従来の抗体の可変ドメインに由来し得るいわゆる「ｄＡｂ」又は同様の（単一）ドメイン抗体に比べて、改善した治療特性及び／又は薬理学的特性、及び／又は他の有益な特性（例えば調製の簡便性の向上、及び／又は製品のコスト低減等）を有するウイルスのエンベロープタンパク質に対するナノボディ、及びこれを含むタンパク質及び／又はポリペプチドを提供する。これらの改善した有益な特性は、本明細書中のさらなる記載から明らかになり、例えばこれらに限定されないが、
一価フォーマット、多価フォーマット（例えば二価又は三価のフォーマット）のいずれか及び／又は多重特異性フォーマット（例えば本明細書に記載の多重特異性フォーマットの１つ）でのウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性及び／又は結合活性の増大、
多価フォーマット（例えば二価又は三価のフォーマット）に合わせるのにより良好な適合性、
多重特異性フォーマット（例えば本明細書に記載の多重特異性フォーマットの１つ）に合わせるのにより良好な適合性、
「ヒト化」置換（本明細書中で規定）に対する適合性又は感受性の改善、
一価フォーマット、多価フォーマット（例えば二価又は三価のフォーマット）のいずれか及び／又は多重特異性フォーマット（例えば本明細書に記載の多重特異性フォーマットの１つ）での免疫原性の低下、
一価フォーマット、多価フォーマット（例えば二価又は三価のフォーマット）のいずれか及び／又は多重特異性フォーマット（例えば本明細書に記載の多重特異性フォーマットの１つ）での安定性の増大、
一価フォーマット、多価フォーマット（例えば二価又は三価のフォーマット）のいずれか及び／又は多重特異性フォーマット（例えば本明細書に記載の多重特異性フォーマットの１つ）でのウイルスのエンベロープタンパク質に対する特異性の増大、
異なる種由来のウイルスのエンベロープタンパク質との交差反応性の低減又は所望の増大、及び／又は
一価フォーマット、多価フォーマット（例えば二価又は三価のフォーマット）のいずれか及び／又は多重特異性フォーマット（例えば本明細書中の以下で記載の多重特異性フォーマットの１つ）での薬学的用途（予防的用途及び／又は治療的用途を含む）及び／又は診断的用途（画像化目的への使用を含むが、これに限定されない）に望ましい、１つ又は複数の他の特性の改善の１つ又は複数が含まれる。
【０５３３】
概して本発明のアミノ酸配列に対して本明細書中に記載するように、本発明のナノボディは、（本明細書中に規定のように）本質的に単離形態であるか、又は（本明細書中に規定のように）本発明のタンパク質若しくはポリペプチドの一部を形成するのが好ましく、１つ又は複数の本発明のナノボディを含むか、又は本質的にこれから成っていてもよく、任意で１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列（任意で全て１つ又は複数の好適なリンカーを介して連結する）をさらに含んでいてもよい。例えば、これらに限定されないが、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列は、このようなタンパク質又はポリペプチドにおける結合単位として使用してもよく、全て本明細書中に記載の本発明の一価、多価又は多重特異性の本発明のポリペプチドをそれぞれ提供するように、任意で結合単位として（即ちウイルスのエンベロープタンパク質以外の１つ又は複数の標的に対して）有用であり得る１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列を含有し得る。特に、このようなタンパク質又はポリペプチドは、本明細書中にさらに記載の一価、多価又は多重特異性のナノボディ構築物をそれぞれ提供するように、任意で全て１つ又は複数の好適なリンカーを介して連結した、１つ又は複数の本発明のナノボディと、任意で１つ又は複数の（他の）（即ちウイルスのエンベロープタンパク質以外の標的に指向性を有する）ナノボディとを含み得るか、又は本質的にこれから成り得る。このようなタンパク質又はポリペプチドは、（本明細書中に規定のように）本質的に単離形態であってもよい。
【０５３４】
本発明のナノボディにおいて、ウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する結合部位は、ＣＤＲ配列によって形成されるのが好ましい。任意で、本発明のナノボディは、ウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する少なくとも１つの結合部位の他に、他の抗原、タンパク質又は標的との結合に関するさらなる結合部位を１つ又は複数含有してもよい。このような第２の結合部位を導入する方法及び位置に関しては、例えばKeck and Huston, Biophysical Journal, 71, October 1996, 2002-2011、欧州特許第０６４０１３０号明細書、国際公開第０６／０７２６０号パンフレットを参照する。
【０５３５】
本発明のアミノ酸配列に関して本明細書中に概して記載するように、本発明のナノボディ（又はこれを含む本発明のポリペプチド）が、被験体への投与を目的とする場合（例えば本明細書中に記載の予防目的、治療目的及び／又は診断目的）、本発明のナノボディは、ヒトに感染する可能性があるウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するのが好ましいが、獣医学的目的では、治療対象の種に感染する可能性があるウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するのが好ましい。また、本発明のアミノ酸配列と同様に、本発明のナノボディは交差反応性（即ち、２種以上の哺乳動物に感染する可能性があるウイルスの２つ以上の相同エンベロープタンパク質に対する、例えばヒト及び本明細書中で言及した哺乳動物の少なくとも１種の両方に感染する可能性があるウイルスの２つ以上の相同エンベロープタンパク質に対する指向性）を有していても又は有しなくてもよい。
【０５３６】
本発明のナノボディは、或る特定のウイルスの２つ以上の異なる遺伝子型、亜型、ウイルスエスケープ突然変異体及び／又は株に対して交差反応性であっても又はなくてもよい。これに関して、本発明は、対応する一価ナノボディと比較して、或る特定のウイルスの異なる遺伝子型、亜型、ウイルスエスケープ突然変異体及び／又は株に対して交差反応性の増大を示す多価のナノボディ又はポリペプチドを提供する。一態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１と結合し得る。別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２に結合し得る。さらに別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、（多価）ナノボディは、インフルエンザウイルスに指向性を有し、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、（多価）ナノボディは、狂犬病ウイルスに指向性を有し、狂犬病ウイルスの遺伝子１型及び遺伝子５型と結合し得る。さらに別の態様では、（多価）ナノボディは、ＲＳＶに指向性を有し、ＲＳＶの異なる株（例えばＬｏｎｇ、Ａ−２及び／又はＢ−１等）と結合し得る。さらに別の態様では、（多価）ナノボディは、ＲＳＶに指向性を有し、ＲＳＶの異なるエスケープ突然変異体（例えばLopez et al. 1998, J. Virol. 72: 6922-6928に記載されるようなもの等）及び／又は抗原部位ＩＩ、抗原部位ＩＶ〜ＶＩ又は両方の抗原部位の組合せに特異的なエスケープ突然変異体と結合し得る。
【０５３７】
またここでも同様に、本発明のアミノ酸配列に関して本明細書中に概して記載するように、本発明のナノボディは概して、ウイルスのエンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座（適用可能な場合）のいずれかに指向性を有し得る。
【０５３８】
しかしながら、概して本発明のナノボディ及びポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与する少なくとも１つのウイルス媒介性の生物学的経路が阻害、防止及び／又は調節されるように、（本明細書に規定のように）相互作用部位に、特にウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有するのが好ましいことが推測され、また好ましい。
【０５３９】
特に、標的宿主細胞におけるウイルス侵入（例えば標的宿主細胞とのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合等）及び／又は標的宿主細胞におけるウイルス複製（例えばウイルス転写及び／又はウイルス翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能性ビリオン（functional virions）の形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽等）が阻害、防止及び／又は調節されるように、本発明のナノボディ、ポリペプチド及び組成物がウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有することが推測され、また好ましい。
【０５４０】
ナノボディ及びポリペプチドは、表面が曝されているか、又はウイルスのエンベロープタンパク質により形成される空洞若しくは間隙に位置するウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープに指向性を有し得る。好ましくは、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、（本明細書に規定のように）相互作用部位に、特に融合タンパク質の三量体（例えばヘアピン又は６へリックス束の三量体である融合タンパク質三量体）又は融合タンパク質の二量体により形成される空洞若しくは間隙に位置するエピトープに指向性を有する（上記融合タンパク質は融合前、中間、又は融合後の立体配座状態であり得る）。
【０５４１】
さらに、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、融合タンパク質のステム領域及び／又はネック領域及び／又は球状ヘッド領域に位置するエピトープにも指向性を有し得る。好ましくは、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、融合タンパク質のステム領域に位置するエピトープに、例えばインフルエンザＨＡのＨＡ１サブユニットのアミノ酸３１８〜３２２の１つ又は複数を含む領域及び／又はインフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸４７〜５８の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープに；インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１〜３８の１つ又は複数を含むＮ末端領域に位置するエピトープに；インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸３８〜１１２の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープに；インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１２５〜１７５の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープに；又はインフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１７６〜１８５の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープに指向性を有する。代替的に、本発明のナノボディ及びポリペプチドは融合タンパク質の球状ヘッド領域に位置するエピトープに指向性を有し得る（ここで上記球状ヘッド領域は例えばβバレル型構造又は免疫グロブリン型のβサンドイッチドメイン及びβシートドメインを含み得る）。
【０５４２】
また特に、本発明のナノボディ及びポリペプチドは好ましくは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＡ抗原部位及び／又はアミノ酸２５５〜２８０、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＦ１ａ部位及び／又はアミノ酸３８９を含む領域、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のアミノ酸４２２〜４３８、インフルエンザウイルスのＨ５  ＨＡエンベロープタンパク質のシアル酸結合部位、狂犬病ウイルスのＧタンパク質のニコチン酸アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）及び／又は神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）結合部位（Thoulouze et al. 1998, J. Virol. 72: 7181-7190）から成る群から選択される相互作用部位に指向性を有し得る。
【０５４３】
最後に、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、融合タンパク質のＣ末端領域に、及び／又は融合タンパク質のＮ末端ドメインに、及び／又は融合タンパク質の融合ペプチドに又は融合タンパク質の融合ペプチドを含む、及び／又は融合タンパク質の膜貫通ドメインに、及び／又は融合タンパク質のα−へリックスコイルドコイルに、及び／又は融合タンパク質のβ構造に、及び／又は融合タンパク質のドメインＩに、及び／又は融合タンパク質のドメインＩＩ、例えば融合タンパク質のドメインＩＩの融合ペプチドに、及び／又は融合タンパク質のドメインＩＩＩ、例えば融合タンパク質のドメインＩＩＩのＣ末端にあるステム領域又は融合タンパク質のドメインＩＩＩのＣ末端にある膜貫通アンカーに位置する任意のエピトープに指向性を有し得る。
【０５４４】
一態様では、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である。特にこれらは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有し得る。
【０５４５】
別の態様では、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である。特にこれらは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有し得る。
【０５４６】
さらに別の態様では、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である。
【０５４７】
さらに別の態様では、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である。
【０５４８】
さらに別の態様では、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又は狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である。
【０５４９】
また本発明のナノボディ及びポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の他のエピトープ（例えば上述のエピトープの１つに近接する任意の他のエピトープ）に指向性を有し得る。
【０５５０】
したがって好ましいが非限定的な一態様では、本発明のナノボディ及びポリペプチドは概して、任意のエピトープに、又は特にウイルスのエンベロープタンパク質の上述のエピトープの１つに指向性を有し、かつ本明細書でさらに規定されるようなものである。例えば、上記エピトープは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質、ＲＳＶウイルスのＧタンパク質、ＲＳＶウイルスのＳＨタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭ２タンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、ヘルペス単純１ウイルスのｇＤタンパク質、ポリオウイルス１型のＶＰ１タンパク質及び／又はＶＰ２タンパク質及び／又はＶＰ３タンパク質、ライノウイルス３型のＶＰ１タンパク質及び／又はＶＰ２タンパク質及び／又はＶＰ３タンパク質、アデノウイルス２型のファイバー及び／又はペントンベース、レオウイルス１のσ１、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質、及びヘルペス単純ウイルスのｇＢタンパク質から成る群から選択されるウイルスのエンベロープタンパク質上に存在し得る。
【０５５１】
したがって本発明のナノボディ及びポリペプチドは、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質、ＲＳＶウイルスのＧタンパク質、ＲＳＶウイルスのＳＨタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭタンパク質、ＲＳＶウイルスのＭ２タンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、ヘルペス単純１ウイルスのｇＤタンパク質、ポリオウイルス１型のＶＰ１タンパク質及び／又はＶＰ２タンパク質及び／又はＶＰ３タンパク質、ライノウイルス３型のＶＰ１タンパク質及び／又はＶＰ２タンパク質及び／又はＶＰ３タンパク質、アデノウイルス２型のファイバー及び／又はペントンベース、レオウイルス１のσ１、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質、及びヘルペス単純ウイルスのｇＢタンパク質から成る群から選択されるウイルスのエンベロープタンパク質上に存在する任意のエピトープに指向性を有し得る。
【０５５２】
本明細書中で既に記載のように、ナノボディのアミノ酸配列及び構造は、これらに限定されないが、４つのフレームワーク領域即ち「ＦＲ」（又は「ＦＷ」と称することもある）から構成されていると考えることができ、当該技術分野及び本明細書中でそれぞれ、「フレームワーク領域１」即ち「ＦＲ１」、「フレームワーク領域２」即ち「ＦＲ２」、「フレームワーク領域３」即ち「ＦＲ３」及び「フレームワーク領域４」即ち「ＦＲ４」と称され、このフレーム領域の間には、３つの相補性決定領域即ち「ＣＤＲ」が挿入され、これは当該技術分野でそれぞれ、「相補性決定領域１」即ち「ＣＤＲ１」、「相補性決定領域２」即ち「ＣＤＲ２」及び「相補性決定領域３」即ち「ＣＤＲ３」と称される。本発明のナノボディに存在する、幾つかの好ましいフレームワーク配列及びＣＤＲ（及びこれらの組合せ）を本明細書中に記載している。他の好適なＣＤＲ配列は、本明細書中に記載の方法によって得ることができる。
【０５５３】
本発明の非限定的であるが、好ましい態様によれば、本発明のナノボディ（に存在するＣＤＲ配列）は、
ナノボディが、１０−５モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及び好ましくは１０−７モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及びより好ましくは１０−８モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌの解離定数（ＫＤ）で（即ち１０５Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及び好ましくは１０７Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及びより好ましくは１０８Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モルの結合定数（ＫＡ）で）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合し得るようなもの、及び／又は
ナノボディが、１０２Ｍ−１ｓ−１〜約１０７Ｍ−１ｓ−１、好ましくは１０３Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、より好ましくは１０４Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１（１０５Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１等）のｋｏｎ速度でウイルスのエンベロープタンパク質と結合し得るようなもの、及び／又は
ナノボディが、１ｓ−１（ｔ１／２＝０．６９ｓ）〜１０−６ｓ−１（ｔ１／２が数日である略不可逆的な複合体の場合）、好ましくは１０−２ｓ−１〜１０−６ｓ−１、より好ましくは１０−３ｓ−１〜１０−６ｓ−１（１０−４ｓ−１〜１０−６ｓ−１等）のｋｏｆｆ速度でウイルスのエンベロープタンパク質と結合し得るようなものである。
【０５５４】
好ましくは、本発明のナノボディ（に存在するＣＤＲ配列）は、本発明の一価ナノボディ（又は本発明のナノボディを１つだけ含有するポリペプチド）が好ましくは、５００ｎＭ未満、好ましくは２００ｎＭ未満、より好ましくは１０ｎＭ未満（５００ｐＭ未満等）の親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものである。
【０５５５】
例えば本明細書中で言及した、ＫＤ、ＫＡ、ｋｏｆｆ又はｋｏｎを測定する一般的技法、及び本明細書中に記載の特定のアッセイの幾つかを使用するそれ自体が既知の方法で、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する本発明のナノボディの親和性を求めることができる。
【０５５６】
本発明のナノボディ（及びこれを含むポリペプチド）とウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する幾つかの好ましいＩＣ５０値は、本明細書中のさらなる記載及び実施例から明らかになる。
【０５５７】
好ましいが非限定的な態様において、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５５８】
特に、好ましいが非限定的なこの態様によると、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５５９】
好ましいが非限定的なより具体的な態様において、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５６０】
特に、好ましいが非限定的なこの態様によると、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５６１】
さらに、特に好ましいが非限定的な別の態様において、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、インフルエンザウイルスのヘマグルチニン、より具体的にはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５６２】
特に、好ましいが非限定的なこの態様によると、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、インフルエンザウイルスのヘマグルチニン、より具体的にはインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号６９０〜配列番号７２１、配列番号２４６７〜配列番号２４８３、配列番号２７５４、配列番号２７５５及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１２５４〜配列番号１２８５、配列番号２５０３〜配列番号２５１９、配列番号２８２６、配列番号２８２７及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１８１８〜配列番号１８４９、配列番号２５３９〜配列番号２５５５、配列番号２８９８、配列番号２８９９及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５６３】
最後に、特に好ましいが非限定的なさらに別の態様において、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、狂犬病ウイルスのＧタンパク質に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、及び／又は
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５６４】
特に、好ましいが非限定的なこの態様によると、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成る、狂犬病ウイルスのＧタンパク質に対する（本明細書中に規定の）ナノボディであって、
ＣＤＲ１が、
ａ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列、
ｂ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｃ）配列番号８０１〜配列番号８１１及び配列番号２７５６〜配列番号２７８９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ２が、
ｄ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列、
ｅ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｆ）配列番号１３６５〜配列番号１３７５及び配列番号２８２８〜配列番号２８６１のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択され、かつ
ＣＤＲ３が、
ｇ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列、
ｈ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列、
ｉ）配列番号１９２９〜配列番号１９３９及び配列番号２９００〜配列番号２９３３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列から成る群から選択される（又はこのようなアミノ酸配列の任意の好適な断片）、ナノボディに関する。
【０５６５】
本発明のアミノ酸配列に関して本明細書中で大まかに言及されるように、発明のナノボディがｂ）及び／又はｃ）によるＣＤＲ１配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｂ）及び／又はｃ）によるＣＤＲにおいて任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するａ）によるＣＤＲと比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるＣＤＲは、対応するａ）によるＣＤＲと比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は  ｉｉｉ）ｂ）及び／又はｃ）によるＣＤＲは、ａ）によるＣＤＲから、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるＣＤＲであり得る。
【０５６６】
同様に、本発明のナノボディがｅ）及び／又はｆ）によるＣＤＲ２配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｅ）及び／又はｆ）によるＣＤＲにおいて任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｄ）によるＣＤＲと比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるＣＤＲは、対応するｄ）によるＣＤＲと比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は  ｉｉｉ）ｅ）及び／又はｆ）によるＣＤＲは、ｄ）によるＣＤＲから、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるＣＤＲであり得る。
【０５６７】
また同様に、本発明のナノボディがｈ）及び／又はｉ）によるＣＤＲ３配列を１つ又は複数含有する場合、
ｉ）このようなｈ）及び／又はｉ）によるＣＤＲにおいて任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応するｇ）によるＣＤＲと比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるＣＤＲは、対応するｇ）によるＣＤＲと比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；及び／又は  ｉｉｉ）ｈ）及び／又はｉ）によるＣＤＲは、ｇ）によるＣＤＲから、それ自体が既知の１つ又は複数の親和性成熟技法を使用する親和性成熟によって誘導されるＣＤＲであり得る。
【０５６８】
直前の段落は概して、それぞれｂ）、ｃ）、ｅ）、ｆ）、ｈ）又はｉ）によるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及び／又はＣＤＲ３配列を１つ又は複数含む、任意の本発明のナノボディにも適用されることを理解されたい。
【０５６９】
本発明のナノボディのうち、具体的には上記で明示的に挙げられるＣＤＲを１つ又は複数含むナノボディが好ましい。より具体的には上記で明示的に挙げられるＣＤＲを２つ以上含むナノボディが好ましい。最も具体的には上記で明示的に挙げられるＣＤＲを３つ含むナノボディが好ましい。
【０５７０】
幾つかの特に好ましいが非限定的なＣＤＲ配列の組合せ、及びＣＤＲ配列とフレームワーク配列との好ましい組合せが以下の表Ｂ−１で言及され、これは多くの好ましい（が非限定的な）本発明のナノボディに存在するＣＤＲ配列及びフレームワーク配列を挙げている。当業者にとって明らかなように、同じクローンで現れるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の組合せ（即ち表Ｂ−１の同じ行で言及されるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列）が通常好ましい（が、本発明はその最も広い意味ではこれに限定されず、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ配列の他の好適な組合せも含む）。また、同じクローンで現れるＣＤＲ配列とフレームワーク配列との組合せ（即ち表Ｂ−１の同じ行で言及されるＣＤＲ配列及びフレームワーク配列）が通常好ましい（が、本発明はその最も広い意味ではこれに限定されず、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ配列とフレームワーク配列との他の好適な組合せ、並びに例えば本明細書でさらに記載されるようなこのようなＣＤＲ配列と他の好適なフレームワーク配列との組合せも含む）。
【０５７１】
また、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲの組合せを含む本発明のナノボディにおいて、それぞれのＣＤＲを、言及されるＣＤＲとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性（本明細書中で規定）を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるＣＤＲに置き換えることができ、ここで
ｉ）このようなＣＤＲにおいて任意のアミノ酸置換は、（本明細書で規定されるように）対応する表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）任意のこのようなＣＤＲ配列は、対応する表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ配列と比較して、アミノ酸置換だけを含有し、アミノ酸欠失又は挿入は含有しないのが好ましく；
及び／又は
ｉｉｉ）任意のこのようなＣＤＲ配列は、特に対応する表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ配列から、それ自体が既知の親和性成熟技法によって誘導されるＣＤＲである。
【０５７２】
しかし、当業者にとって明らかなように、表Ｂ−１で言及される、ＣＤＲ配列（の組合せ）、並びにＣＤＲ配列及びフレームワーク配列（の組合せ）が一般的に好ましい。
【０５７３】
表Ｂ−１：ＣＤＲ配列の好ましい組合せ、フレームワーク配列の好ましい組合せ及びフレームワーク配列とＣＤＲ配列との好ましい組み合わせ
（「ＩＤ」は本明細書で使用される配列番号を表す）
【表２】
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【０５７４】
このため、本発明の好ましいナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の少なくとも１つが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から；又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の「配列同一性」（本明細書で規定）を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみの「アミノ酸差異」（本明細書で規定）を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から好適に選択される。
【０５７５】
これに関して、「好適に選択される」とは、規定通りに、それぞれＣＤＲ１配列が好適なＣＤＲ１配列から（即ち本明細書で規定のように）選択され、ＣＤＲ２配列が好適なＣＤＲ２配列から（即ち本明細書で規定のように）選択され、ＣＤＲ３配列が好適なＣＤＲ３配列から（即ち本明細書で規定のように）選択されることを意味する。より具体的には、ＣＤＲ配列は、本発明のナノボディが本明細書に規定のように（さらに本明細書に記載されるような（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度、又は代替的にＩＣ５０値として好適に測定される、及び／又は表される）親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するように選択されるのが好ましい。
【０５７６】
特に、本発明の好ましいナノボディにおいて、存在するＣＤＲ３配列が少なくとも、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列から成る群から；又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列の少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ３配列から成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ３配列から成る群から好適に選択される。
【０５７７】
好ましくは、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の少なくとも２つが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から；又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみの「アミノ酸差異」を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から好適に選択される。
【０５７８】
特に、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ３配列が少なくとも、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列から成る群から；又はそれぞれ表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列の少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ３から成る群から好適に選択され；存在するＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列の少なくとも１つが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれから成る群から；又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれから成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれの少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれから成る群から好適に選択される。
【０５７９】
最も好ましくは、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の３つ全てが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から；又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から好適に選択される。
【０５８０】
さらにより好ましくは、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の少なくとも１つが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から好適に選択される。好ましくはこの態様では、存在する他の２つのＣＤＲ配列の少なくとも１つ、又は好ましくは両方が、表Ｂ−１で挙げられる対応するＣＤＲ配列それぞれの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ配列から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられる対応する配列それぞれの少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ配列から成る群から好適に選択される。
【０５８１】
特に、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ３配列が少なくとも、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３から成る群から好適に選択される。好ましくはこの態様では、存在するＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列の少なくとも１つ、又は好ましくは両方が、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれの少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれから成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれの少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれから成る群から好適に選択される。
【０５８２】
さらにより好ましくは、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の少なくとも２つが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から好適に選択される。好ましくはこの態様では、存在する残りのＣＤＲ配列が、表Ｂ−１で挙げられる対応するＣＤＲ配列の少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ配列から成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられる対応する配列の少なくとも１つとの、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ配列から成る群から好適に選択される。
【０５８３】
特に、本発明のナノボディにおいて、ＣＤＲ３配列が少なくとも、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列から成る群から好適に選択され、ＣＤＲ１配列又はＣＤＲ２配列のいずれかが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列及びＣＤＲ２配列それぞれから成る群から好適に選択される。好ましくは、この態様において、存在する残りのＣＤＲ配列が、表Ｂ−１で挙げられる対応するＣＤＲ配列の少なくとも１つとの、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ配列から成る群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられる対応するＣＤＲ配列との、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ配列から成る群から好適に選択される。
【０５８４】
さらにより好ましくは、本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列の３つ全てが、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれから成る群から好適に選択される。
【０５８５】
また概して、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲの組合せ（即ち表Ｂ−１の同じ行で言及されるもの）が好ましい。このため概して、本発明のナノボディにおけるＣＤＲが、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ配列であるか、又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ配列との、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ配列の群から；及び／又は表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ配列との、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ配列から成る群から好適に選択される場合、他のＣＤＲの少なくとも１つ、好ましくは両方が、表Ｂ−１における同じ組合せ（即ち表Ｂ−１の同じ行で言及されるもの）に属するＣＤＲ配列から好適に選択されるか、又は同じ組合せに属するＣＤＲ配列（複数可）との、少なくとも８０％、好ましくは少なくとも９０％、より好ましくは少なくとも９５％、さらにより好ましくは少なくとも９９％の配列同一性を有するＣＤＲ配列から成る群から；及び／又は同じ組合せに属するＣＤＲ配列（複数可）との、３つ、２つ若しくは１つのみのアミノ酸差異を有するＣＤＲ配列から成る群から好適に選択される。上記の段落で示される他の優先事項（preferences）は、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲの組合せにも適用される。
【０５８６】
このため、非限定的な例により、本発明のナノボディは例えば、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ１配列と、表Ｂ−１で言及される（が、異なる組合せに属する）ＣＤＲ２配列の１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するＣＤＲ２配列と、ＣＤＲ３配列とを含むことができる。
【０５８７】
幾つかの好ましい本発明のナノボディは例えば、（１）表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ１配列、表Ｂ−１で言及される（が、異なる組合せに属する）ＣＤＲ２配列の１つとの、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するＣＤＲ２配列、及び表Ｂ−１で言及される（が、異なる組合せに属する）ＣＤＲ３配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ３配列；又は（２）表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列、及び表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３の１つ；又は（３）ＣＤＲ１配列、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ２配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ２配列、及びＣＤＲ２配列と同じ組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ３配列との、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するＣＤＲ３配列を含み得る。
【０５８８】
幾つかの特に好ましい本発明のナノボディは例えば以下のものを含み得る：
（１）表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ１配列、同じ組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ２配列との、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するＣＤＲ２配列、及び同じ組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ３配列との８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ３配列；又は（２）ＣＤＲ１配列、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ２、及び表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列（ここでＣＤＲ２配列とＣＤＲ３配列とは異なる組合せに属し得る）。
【０５８９】
幾つかのさらにより好ましい本発明のナノボディは例えば以下のものを含み得る：
（１）表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列の１つとの８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ１配列、同じ組合せに属する、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ２配列、及び異なる組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ３配列；又は（２）表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列、同じ組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ２配列との、３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するＣＤＲ２配列、及び同じ若しくは異なる組合せに属する、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ３配列との８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ３配列。
【０５９０】
特に好ましい本発明のナノボディは例えば、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ１配列、同じ組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ２配列との８０％を超える配列同一性を有するＣＤＲ２配列、及び同じ組合せに属する、表Ｂ−１で言及されるＣＤＲ３配列を含み得る。
【０５９１】
最も好ましい本発明のナノボディにおいて、存在するＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列が、表Ｂ−１で挙げられるＣＤＲ１配列、ＣＤＲ２配列及びＣＤＲ３配列それぞれの組合せの１つから好適に選択される。
【０５９２】
好ましいが非限定的な本発明の別の態様によれば、（ａ）ＣＤＲ１は１個〜１２個のアミノ酸残基、通常２個〜９個のアミノ酸残基、例えば５個、６個又は７個のアミノ酸残基の長さを有し、及び／又は（ｂ）ＣＤＲ２は１３個〜２４個のアミノ酸残基、通常１５個〜２１個のアミノ酸残基、例えば１６個又は１７個のアミノ酸残基の長さを有し、及び／又は（ｃ）ＣＤＲ３は２個〜３５個のアミノ酸残基、通常３個〜３０個のアミノ酸残基、例えば６個〜２３個のアミノ酸残基の長さを有する。
【０５９３】
好ましいが非限定的な別の態様では、本発明は、ＣＤＲ配列（本明細書で規定）が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との、８０％超、好ましくは９０％超、より好ましくは９５％超、例えば９９％以上の配列同一性（本明細書で規定）を有するナノボディに関する。
【０５９４】
概して、上記のＣＤＲ配列を有するナノボディが、本明細書でさらに記載されるようなものであり、好ましくは同様に本明細書でさらに記載されるようなものであるフレームワーク配列を有し得る。このため、例えば本明細書で言及されるようにこのようなナノボディは、（任意の好適な種由来の）天然のナノボディ、天然の（即ち好適なラクダ科動物種由来の）ＶＨＨ配列、又は合成若しくは半合成のアミノ酸配列若しくはナノボディ（部分ヒト化ナノボディ又はＶＨＨ配列、完全ヒト化ナノボディ又はＶＨＨ配列、ラクダ化重鎖可変ドメイン配列が挙げられるが、これらに限定されない）、及び本明細書で言及される技法により得られたナノボディであり得る。
【０５９５】
このため、具体的であるが非限定的な一態様において、本発明は、４つのフレームワーク領域（それぞれ、ＦＲ１〜ＦＲ４）と、３つの相補性決定領域（それぞれ、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）とから成るヒト化ナノボディであって、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、上記ヒト化ナノボディは、少なくとも１つのヒト化置換（本明細書で規定）、具体的にはそのフレームワーク配列（本明細書で規定）の少なくとも１つに少なくとも１つのヒト化置換を含む、ヒト化ナノボディに関する。
【０５９６】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明は、ＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との、少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性、例えば９５％以上のアミノ酸同一性、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有するナノボディに関する。このアミノ酸同一性の程度は例えば、上記のナノボディと配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を（本明細書で記載のように）求めることにより決定することができる（ここではフレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。このようなナノボディが本明細書でさらに説明され得る。
【０５９７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明は、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）から成る群から、又は配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つとの、８０％超、好ましくは９０％超、より好ましくは９５％超、例えば９９％以上の配列同一性（本明細書で規定）を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるアミノ酸配列を有するナノボディに関する。
【０５９８】
好ましいが非限定的な別の本発明の態様は、対応する天然ＶＨＨ配列と比較して、少なくとも１つのヒト化置換（本明細書で規定）、具体的にはそのフレームワーク配列（本明細書で規定）の少なくとも１つに少なくとも１つのヒト化置換を含む、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディのヒト化変異体に関する。このようなヒト化変異体の幾つかの好ましいが非限定的な例は、配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）のヒト化ナノボディである。したがって本発明は、配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）から成る群から、又は配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つとの、８０％超、好ましくは９０％超、より好ましくは９５％超、例えば９９％以上の配列同一性（本明細書で規定）を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるアミノ酸配列を有するヒト化ナノボディにも関する（ここでアミノ酸配列の後者の群から選択されるアミノ酸配列は、配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）の対応する配列に存在するヒト化置換の少なくとも１つを保持していれば、配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）の対応する配列と比較して、より多くの数又はより少ない数のヒト化置換を含有してもよい）。
【０５９９】
本発明のポリペプチドは少なくとも１つの本発明のナノボディを含むか又はこれから本質的に成る。本発明のポリペプチドの幾つかの好ましいが非限定的な例が、配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８、配列番号３０１６〜配列番号３０５６及び配列番号３５８４〜配列番号３５９１（表Ａ−２、表Ａ−４、表Ａ−５、表Ａ−６、表Ａ−９、表Ａ−１０を参照されたい）で与えられる。
【０６００】
「好ましい」（又は「より好ましい」、「さらにより好ましい」等）と本明細書中で言及されるナノボディが、本明細書中に記載のポリペプチドで使用するのにも好ましい（又はより好ましい、又はさらにより好ましい等）ことは、当業者にとって明らかである。このように概して、１つ又は複数の「好ましい」本発明のナノボディを含むか、又はこれから本質的に成るポリペプチドが好ましく、概して１つ又は複数の「より好ましい」本発明のナノボディを含むか、又はこれから本質的に成るポリペプチドがより好ましく、他も同様である。
【０６０１】
概して、単一ナノボディ（本発明の単一のナノボディ等）を含むか、又はこれから本質的に成るタンパク質又はポリペプチドは、本明細書で「一価」タンパク質若しくはポリペプチド、又は「一価構築物」と称する。２つ以上のナノボディ（少なくとも２つの本発明のナノボディ、又は少なくとも１つの本発明のナノボディ及び少なくとも１つの他のナノボディ等）を含むか、又はこれから本質的に成るタンパク質及びポリペプチドは、本明細書で「多価」タンパク質若しくはポリペプチド、又は「多価構築物」と呼ばれ、これらは、対応する本発明の一価のナノボディに比べて或る特定の利点を与え得る。このような多価構築物の幾つかの非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６０２】
具体的であるが、非限定的な一態様によれば、本発明のポリペプチドは、少なくとも２つの本発明のナノボディ、例えば２つ又は３つの本発明のナノボディを含むか、又はこれから本質的に成る。本明細書中にさらに記載のように、このような多価構築物は、本発明の単一ナノボディを含むか、又はこれから本質的に成るタンパク質又はポリペプチドに比べて、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する結合活性が大きく改善するというような、或る特定の利点を与えることができる。このような多価の構築物又はポリペプチドは、本明細書中の開示に基づき当業者にとって明らかである。
【０６０３】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは、二価であり、かつＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能である。本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０６０４】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能であり、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である本発明のナノボディを２つ含有し得る。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、シナジス（登録商標）結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６０５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二価であり、かつＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である。本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有する。
【０６０６】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能であり、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である本発明のナノボディを２つ含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、１０１Ｆ結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６０７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二価であり、かつインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である。
【０６０８】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能であり、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である本発明のナノボディを２つ含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、シアル酸結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６０９】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二価であり、かつインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である。
【０６１０】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能であり、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である本発明のナノボディを２つ含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＶＮ０４−２結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６１１】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二価であり、かつインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である。
【０６１２】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能であり、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である本発明のナノボディを２つ含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６１３】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二価であり、かつ狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である。
【０６１４】
概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能であり、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である本発明のナノボディを２つ含有する。概して、このような本発明の二価ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の二価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の二価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＭＡｂ  ８−２結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６１５】
好ましい態様において、本発明のポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の２つ以上の異なる抗原決定基、エピトープ、部分、ドメインと結合することが可能である。これに関して、本発明のポリペプチドは、「多重パラトピック」（例えば「二重パラトピック」又は「三重パラトピック」等）ポリペプチドとも称される。本発明の多重パラトピックポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の抗原決定基、エピトープ、部分、及び／又はドメインに指向性を有し得る。
【０６１６】
例えば、概して、本発明の二重パラトピックポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディと、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインとは異なる、ウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディとを含み得る（上記ナノボディは本明細書にさらに記載のように例えば好適なリンカーを介して好適に連結し得る）。好ましくは、このような本発明の二重パラトピックポリペプチドはさらに、ウイルスエンベロープタンパク質と結合する場合、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合し（即ち少なくとも１つの本発明のナノボディを介して、上記第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である）、かつ上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合する（即ち少なくとも１つの本発明のナノボディを介して、上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である）ことが同時に可能であるようなものである。このような本発明の二重パラトピックポリペプチドの例が本明細書中のさらなる記載から明らかになる。また、本発明の三重パラトピックポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の（第１及び第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインの両方と異なる）第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つのさらなる本発明のナノボディを含んでいてもよく、概して本発明の多重パラトピックポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の少なくとも２つの異なる抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する本発明のナノボディを少なくとも２つ含有し得る。概して、このような本発明の二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであり得る。
【０６１７】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジス（登録商標）と競合することが可能であり、かつＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０６１８】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つの本発明のさらなるナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位、及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６１９】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能であり、かつＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有する。本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６、及びＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基に指向性を有する。
【０６２０】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つの本発明のさらなるナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上で１０１Ｆ結合部位、及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６２１】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピックであり、少なくともＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位、及びＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する。本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）及びＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５及びＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、及びＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。別の好ましい態様では、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５、及びＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有する。
【０６２２】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位と同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６２３】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、少なくともシナジス（登録商標）及び／又は１０１Ｆと同じ作用機構を介して、ＲＳＶのＦタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６２４】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する両方のパラトープ（paratopes）を有する二重パラトピックポリペプチドである。本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。好ましい態様において、本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。
【０６２５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する両方のパラトープを有する二重パラトピックポリペプチドである。本発明のポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。好ましい態様において、本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する（一方のパラトープ又は両方のパラトープ）。
【０６２６】
同様に、上記本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、両方の結合部位と同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６２７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能であり、かつインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０６２８】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でシアル酸結合部位、及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６２９】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能であり、かつインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０６３０】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でＶＮ０４−２結合部位、及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６３１】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、少なくともＶＮ０４−２と同じ作用機構を介して、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６３２】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能であり、かつインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０６３３】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６３４】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、少なくともＭＡｂ  Ｃ１７９と同じ作用機構を介して、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６３５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能であり、かつＧエンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する。
【０６３６】
概して、このような本発明の二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、Ｇエンベロープタンパク質上の少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である少なくとも１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、本発明のこのような二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドは、本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様が本発明のこれらの二重パラトピック（又は多重パラトピック）ポリペプチドにも適用される（例えば、本発明のこれらの二重パラトピック及び多重パラトピックポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、Ｇエンベロープタンパク質上でＭＡｂ  ８−２結合部位、及び少なくとも１つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものが好ましい）。
【０６３７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは、二重パラトピック（又は多重パラトピック）であり、少なくともＭＡｂ  ８−２と同じ作用機構を介して、Ｇエンベロープタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６３８】
好ましい別の態様において、本発明のポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の３つの（異なる）抗原決定基、エピトープ、部分、ドメインと結合することが可能である。これに関して、本発明のポリペプチドは、「三価」（例えば「三価三重パラトピック」又は「三価二重パラトピック」、「三価単一パラトピック」等）のアミノ酸配列及びポリペプチドとも称される。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の任意の抗原決定基、エピトープ、部分及び／又はドメインに指向性を有し得る。
【０６３９】
例えば、概して、本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の同じ抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する本発明のナノボディを３つ含み得る（ここでナノボディは本明細書にさらに記載のように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結し得る）。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディと、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインとは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディとを含み得る（ここで上記ナノボディは本明細書にさらに記載のように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結し得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは「三価二重パラトピック」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディと、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインとは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディと、第１及び第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインとは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディとを含み得る（ここで上記ナノボディは本明細書にさらに記載のように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結し得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは、「三価三重パラトピック」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディと、第１のウイルスエンベロープタンパク質とは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディとを含み得る。このような本発明の三価ポリペプチドは「三価二重特異性」とも称され得る。また本発明の三価ポリペプチドは、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディと、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインとは異なる同じウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディと、第１のウイルスエンベロープタンパク質とは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディとを含み得る（ここで上記ナノボディは本明細書にさらに記載のように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結し得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは「三価三重特異性」とも称され得る。本発明の三価ポリペプチドはまた、ウイルスエンベロープタンパク質の第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディと、第１のウイルスエンベロープタンパク質とは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディと、第１及び第２のウイルスエンベロープタンパク質とは異なるウイルスエンベロープタンパク質の第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する少なくとも１つの本発明のナノボディとを含み得る（ここで上記ナノボディは本明細書にさらに記載のように、例えば好適なリンカーを介して好適に連結し得る）。このような本発明の三価ポリペプチドは「三価三重特異性」とも称され得る。
【０６４０】
好ましくは、このような本発明の三価ポリペプチドはさらに、ウイルスエンベロープタンパク質と結合する場合、第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合し（即ち少なくとも１つの本発明のナノボディを介して、上記第１の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である）、上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合し（即ち少なくとも１つの本発明のナノボディを介して、上記第２の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である）、かつ上記第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合し（即ち少なくとも１つの本発明のナノボディを介して、上記第３の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である）ことが同時に可能であるようなものである。このような本発明の三価ポリペプチドの例は本明細書中のさらなる記載から明らかになる。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであり得る。
【０６４１】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジスと競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位、及び２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６４２】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジスと競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位、及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６４３】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジスと競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含む。ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、シナジス（登録商標）結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６４４】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、少なくともシナジス（登録商標）と同じ作用機構を介して、ＲＳＶのＦタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６４５】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上で１０１Ｆ結合部位、及び２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６４６】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上で１０１Ｆ結合部位、及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６４７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含む。ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、１０１Ｆ結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６４８】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、少なくとも１０１Ｆと同じ作用機構を介して、ＲＳＶのＦタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６４９】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジスと競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である１つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のポリペプチドはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５０】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジスと競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合する２つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有する。ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位及び１０１Ｆ結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５１】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関してシナジスと競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して１０１Ｆと競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）に指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に指向性を有し得る。ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩに指向性を有し得る。好ましい態様では、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位に指向性を有する本発明のナノボディはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に指向性を有し得る。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、ＲＳＶのＦタンパク質上のシナジス（登録商標）結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＩ（Ａ部位とも称される）、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域２５０〜２７５に対して）シナジス（登録商標）と競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の１０１Ｆ結合部位と結合することが可能である、及び／又はＲＳＶのＦタンパク質との結合に関して（特にＲＳＶのＦタンパク質の抗原部位ＩＶ〜ＶＩ、より好ましくはＲＳＶのＦタンパク質のアミノ酸領域４２３〜４３６に対して）１０１Ｆと競合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディと、ＲＳＶのＦタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＲＳＶのＦタンパク質上でシナジス（登録商標）結合部位、１０１Ｆ結合部位及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５２】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、少なくともシナジス（登録商標）及び／又は１０１Ｆと同じ作用機構を介して、ＲＳＶのＦタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６５３】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でシアル酸結合部位、及び２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５４】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でシアル酸結合部位、及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のシアル酸結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してシアル酸と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、シアル酸結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５６】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でＶＮ０４−２結合部位、及び２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でＶＮ０４−２結合部位、及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５８】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＶＮ０４−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＶＮ０４−２と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＶＮ０４−２結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６５９】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、少なくともＶＮ０４−２と同じ作用機構を介して、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６６０】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及び２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６６１】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上でＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位、及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６６２】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位に指向性を有する、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質上のＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と結合することが可能である、及び／又はインフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  Ｃ１７９と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＭＡｂ  Ｃ１７９結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６６３】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のアミノ酸配列及び（特に）ポリペプチドは三価であり、少なくともＭＡｂ  Ｃ１７９と同じ作用機構を介して、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５エンベロープタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６６４】
好ましいが非限定的な態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である１つの本発明のナノボディと、Ｇエンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する２つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である少なくとも１つの本発明のナノボディと、Ｇエンベロープタンパク質上の２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である２つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、Ｇエンベロープタンパク質上でＭＡｂ  ８−２結合部位、及び２つの他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６６５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、Ｇエンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインに指向性を有する１つの本発明のナノボディとを含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能である２つの本発明のナノボディと、Ｇエンベロープタンパク質上の別の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと結合することが可能である１つのさらなる本発明のナノボディとを含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、Ｇエンベロープタンパク質上でＭＡｂ  ８−２結合部位、及び他の抗原決定基、エピトープ、部分又はドメインと同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６６６】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位に指向性を有する、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含む。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは、Ｇエンベロープタンパク質上のＭＡｂ  ８−２結合部位と結合することが可能である、及び／又はＧエンベロープタンパク質との結合に関してＭＡｂ  ８−２と競合することが可能な本発明のナノボディを３つ含有する。概して、このような本発明の三価ポリペプチドは本明細書にさらに記載のようなものであってもよく、本明細書に記載のような本発明の様々な好ましい態様は、これらの本発明の三価ポリペプチドにも適用される（例えばこれらの本発明の三価ポリペプチドは、好適なリンカーを含んでいてもよく、ＭＡｂ  ８−２結合部位と同時に結合することができるようなものであるのが好ましい）。
【０６６７】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のポリペプチドは三価であり、少なくともＭＡｂ  ８−２と同じ作用機構を介して、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質と結合する際、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること；（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害すること；標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止すること；及び／又は標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することが可能である。
【０６６８】
好ましい本発明の二価及び三価のポリペプチドが表Ｃ−６、表Ａ−２、表Ａ−４、表Ａ−５、表Ａ−６、表Ａ−９及び表Ａ−１０で与えられる。
【０６６９】
多価（二価及び三価）ナノボディ構築物の好ましいが非限定的な例は、配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８、配列番号３０１６〜配列番号３０５６及び配列番号３５８４〜配列番号３５９１のポリペプチドである。
【０６７０】
具体的であるが非限定的な別の態様によれば、本発明のポリペプチドは、少なくとも１つの本発明のナノボディ及び少なくとも１つの他の（即ち別のエピトープ、抗原、標的、タンパク質又はポリペプチドに指向性を有する）結合単位（好ましくはこれもナノボディである）を含むか、又はこれから本質的に成る。このようなタンパク質又はポリペプチドは、本明細書において「多重特異性」タンパク質若しくはポリペプチド、又は「多重特異性構築物」とも称され、これらは、（幾つかの好ましいが非限定的な多重特異性構築物の本明細書でのさらなる記述から明らかになるように）対応する本発明の一価ナノボディと比較して或る特定の利点を与え得る。
【０６７１】
具体的であるが、非限定的なさらに別の態様によれば、本発明のポリペプチドは、少なくとも１つの本発明のナノボディと、任意で１つ又は複数のさらなるナノボディと、本発明のナノボディに及び／又は得られた融合タンパク質に少なくとも１つの所望の特性を与える少なくとも１つの他のアミノ酸配列（タンパク質又はポリペプチド等）とを含むか、又はこれから本質的に成る。ここでも同様に、このような融合タンパク質は、対応する本発明の一価ナノボディに比べて或る特定の利点を与え得る。このようなアミノ酸配列及びこのような融合構築物の幾つかの非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６７２】
例えば２つ以上の上記の態様を組合せて、２つの本発明のナノボディと、１つの他のナノボディと、任意で１つ又は複数の他のアミノ酸配列とを含む三価二重特異性構築物を提供することも可能である。このような構築物、及び本発明の文脈内で特に好ましい幾つかの構築物のさらなる非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。上記の構築物において、１つ又は複数のナノボディ及び／又は他のアミノ酸配列は、互いに直接連結しても、及び／又は１つ又は複数のリンカー配列を介して互いに好適に連結してもよい。このようなリンカーの幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６７３】
具体的な本発明の一態様において、本発明のナノボディ、又は本発明のナノボディを少なくとも１つ含む、本発明の化合物、構築物若しくはポリペプチドの半減期は、対応する本発明のアミノ酸配列又はナノボディに比べて増大し得る。このようなナノボディ、化合物及びポリペプチドの幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる開示に基づき、当業者にとって明らかになり、例えば（例えばペグ化によって）半減期が増大するように化学修飾した本発明のナノボディ配列若しくはポリペプチド；血清タンパク質（血清アルブミン等、例えば欧州特許第０３６８６８４号明細書の４頁を参照されたい）との結合に関する、少なくとも１つのさらなる結合部位を含む本発明のアミノ酸配列若しくはナノボディ；又は本発明のナノボディの半減期を増大させる、少なくとも１つの部分（特に少なくとも１つのアミノ酸配列）と連結する本発明のナノボディを少なくとも１つ含む本発明のポリペプチドを含む。このような半減期が延びた部分又はアミノ酸配列を含む本発明のポリペプチドの例は、本明細書中のさらなる開示に基づき、当業者にとって明らかになり、例えば１つ又は複数の本発明のナノボディが、１つ又は複数の血清タンパク質若しくはその断片（血清アルブミン又はその好適な断片等）、又は血清タンパク質と結合することができる、１つ又は複数の結合単位（例えば血清アルブミン、血清免疫グロブリン、例えばＩｇＧ等の血清タンパク質、又はトランスフェリンと結合することができるナノボディ又は（単一）ドメイン抗体等）と好適に連結するポリペプチド；本発明のナノボディがＦｃ部分（ヒトＦｃ等）又はその好適な部分若しくは断片と連結するポリペプチド；又は１つ若しくは複数の本発明のナノボディが、血清タンパク質と結合することができる、１つ又は複数の小タンパク質又は小ペプチドと好適に連結するポリペプチドが挙げられるが、これらに限定されない（例えば国際公開第９１／０１７４３号パンフレット、国際公開第０１／４５７４６号パンフレット、国際公開第０２／０７６４８９号パンフレット、及び国際公開第０８／０６８２８０号パンフレットに記載のタンパク質及びペプチドであるが、これに限定されない）。
【０６７４】
さらに、当業者にとって明らかなように、このようなナノボディ、化合物、構築物又はポリペプチドは、三重特異性又は多重特異性ナノボディ構築物を提供するように、１つ又は複数のさらなる基、残基、部分、又は結合単位（例えば１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列、特に１つ又は複数のさらなるナノボディ（即ちウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有しない））を含有し得る。
【０６７５】
概して、半減期が増大した本発明のナノボディ（又はこれを含む化合物、構築物若しくはポリペプチド）は、対応する本発明のナノボディ自体の半減期の少なくとも１．５倍、好ましくは少なくとも２倍（少なくとも５倍等）、例えば少なくとも１０倍又は２０倍を超える半減期を有するのが好ましい。例えば、半減期が増大した本発明のナノボディ、化合物、構築物又はポリペプチドは、対応する本発明のナノボディ自体に比べて、半減期が１時間を超えて、好ましくは２時間を超えて、より好ましくは６時間を超えて（１２時間等を超えて）、又はさらに２４時間、４８時間若しくは７２時間を超えて増大し得る。
【０６７６】
好ましいが非限定的な本発明の態様において、このような本発明のナノボディ、化合物、構築物又はポリペプチドは、少なくとも約１２時間、好ましくは少なくとも２４時間、より好ましくは少なくとも４８時間、さらにより好ましくは少なくとも７２時間以上のヒトにおける血清半減期を示す。例えば本発明の化合物又はポリペプチドは、少なくとも５日（約５日〜１０日等）、好ましくは少なくとも９日（約９日〜１４日等）、より好ましくは少なくとも約１０日（約１０日〜１５日等）、若しくは少なくとも約１１日（約１１日〜１６日等）、より好ましくは少なくとも約１２日（約１２日〜１８日以上等）、又は１４日超（約１４日〜１９日等）の半減期を有し得る。
【０６７７】
本発明の別の一態様では、本発明のポリペプチドは、得られた本発明のポリペプチドが血液脳関門を横断するのを可能にする（任意で１つ又は複数の好適なリンカー配列を介して）１つ又は複数（例えば２つ及び好ましくは１つ）のアミノ酸配列に連結する、１つ又は複数（例えば２つ又は好ましくは１つ）の本発明のナノボディを含む。特に、得られた本発明のポリペプチドが血液脳関門を横断するのを可能にする上記１つ又は複数のアミノ酸配列は、１つ又は複数（例えば２つ及び好ましくは１つ）のナノボディ、例えば、国際公開第０２／０５７４４５号パンフレットに記載のナノボディ（好ましい例は、ＦＣ４４（国際公開第０６／０４０１５３号パンフレットの配列番号１８９）及びＦＣ５（国際公開第０６／０４０１５４号パンフレットの配列番号１９０）である）であり得る。
【０６７８】
特に、１つ又は複数の本発明のナノボディを含むポリペプチドは、
１０−５モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及び好ましくは１０−７モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及びより好ましくは１０−８モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌの解離定数（ＫＤ）で（即ち１０５Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及び好ましくは１０７Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、及びより好ましくは１０８Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モルの結合定数（ＫＡ）で）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなもの、及び／又は
１０２Ｍ−１ｓ−１〜約１０７Ｍ−１ｓ−１、好ましくは１０３Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、より好ましくは１０４Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１（１０５Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１等）のｋｏｎ速度でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなもの、及び／又は
１ｓ−１（ｔ１／２＝０．６９ｓ）〜１０−６ｓ−１（ｔ１／２が数日である略不可逆的な複合体の場合）、好ましくは１０−２ｓ−１〜１０−６ｓ−１、より好ましくは１０−３ｓ−１〜１０−６ｓ−１（１０−４ｓ−１〜１０−６ｓ−１等）のｋｏｆｆ速度でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものであるのが好ましい。
【０６７９】
好ましくは、本発明のアミノ酸配列又はナノボディを１つだけ含有するポリペプチドが、５００ｎＭ未満、好ましくは２００ｎＭ未満、より好ましくは１０ｎＭ未満（５００ｐＭ未満等）の親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものであるのが好ましい。これに対して、本発明のナノボディを２つ以上含有するポリペプチドは、本発明のアミノ酸配列又はナノボディを１つだけ含有するポリペプチドに比べて、増大した結合活性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができることが当業者には明らかである。
【０６８０】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドとウイルスのエンベロープタンパク質との結合に関する幾つかの好ましいＩＣ５０値は、本明細書のさらなる記載及び実施例から明らかになる。
【０６８１】
本発明のこの好ましい態様による他のポリペプチドは例えば、配列番号２３８２〜配列番号２４１５、配列番号２４２３〜配列番号２４３０、配列番号２６４１〜配列番号２６５９、配列番号２６６３〜配列番号２６８１、配列番号２９７８〜配列番号２９９８、配列番号３０１６〜配列番号３０５６及び配列番号３５８４〜配列番号３５９１（表Ａ−２、表Ａ−４、表Ａ−５、表Ａ−６、表Ａ−９及び表Ａ−１０を参照されたい）のアミノ酸配列の１つ又は複数との、８０％超、好ましくは９０％超、より好ましくは９５％超、例えば９９％以上の「配列同一性」（本明細書で規定）を有するアミノ酸配列から成る群から選択され得る。ここで上記アミノ酸配列内に含まれるナノボディは本明細書でさらに規定されるようなものであるのが好ましい。
【０６８２】
本発明の別の態様は、本発明のアミノ酸配列（本発明のナノボディ等）をコードする核酸、又はこれを含む本発明のポリペプチドに関する。さらに、本発明の核酸に関して本明細書中に概して記載するように、このような核酸は、本明細書中に規定のように遺伝子構築物の形態であり得る。
【０６８３】
別の態様において、本発明は、本発明のアミノ酸配列（ナノボディ等）及び／又はこれを含む本発明のポリペプチドを発現するか、又は発現することができる、及び／又は本発明の核酸を含有する宿主又は宿主細胞に関する。このような宿主又は宿主細胞の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６８４】
本発明の別の態様は、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列又はナノボディと、少なくとも１つの本発明のポリペプチド及び／又は少なくとも１つの本発明の核酸と、任意で（即ち組成物の使用目的に応じて）それ自体が既知のこのような組成物の１つ又は複数のさらなる構成要素とを含有するか又は含む産物又は組成物に関する。このような産物又は組成物は例えば、（本明細書に記載の）薬学的組成物、獣医学的組成物又は（同様に本明細書に記載の）診断用途のための産物若しくは組成物であり得る。このような産物又は組成物の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６８５】
本発明はさらに、本明細書中に記載のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物を調製又は生成する方法に関する。このような方法の幾つかの好ましいが非限定的な例は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６８６】
本発明はさらに、本明細書中に記載のアミノ酸配列、化合物、構築物、ポリペプチド、核酸、宿主細胞、産物及び組成物の適用及び使用、並びにウイルス侵入及び／又はウイルス複製に関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される疾患及び障害を予防及び／又は治療する方法に関する。幾つかの好ましいが非限定的な適用及び使用は、本明細書中のさらなる記載から明らかになる。
【０６８７】
また本発明の他の態様、実施形態、利点及び用途は、本明細書中の以下のさらなる記載から明らかになる。
【０６８８】
概して、最も広い意味で本明細書で使用される用語ナノボディは、特定の生物学的供給源又は特定の調製方法に限定されないことに留意すべきである。例えば、以下でより詳細に考察されるように、本発明のナノボディは概して、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの６１頁及び６２頁で言及される技法（１）〜（８）のいずれか、又はそれ自体が既知の任意の他の好適な技法によって得ることができる。１つの好ましい群のナノボディは、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する天然の重鎖抗体のＶＨＨドメインに対応する。本明細書にさらに記載されるように、このようなＶＨＨ配列は概して、ウイルスのエンベロープタンパク質をラクダ科動物種に好適に（即ち免疫応答及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する重鎖抗体を生じるように）免疫付与すること、上記ラクダ科動物由来の好適な生体試料（例えば血液試料、血清試料又はＢ細胞の試料）を得ること、及びそれ自体が既知の任意の好適な技法を使用して、上記試料からウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するＶＨＨ配列を生成することによって、生成又は入手することができる。このような技法は、当業者にとって明らかであり、及び／又は本明細書でさらに記載される。
【０６８９】
代替的に、ウイルスのエンベロープタンパク質に対するこのような天然ＶＨＨドメインは、例えばそれ自体が既知の１つ又は複数のスクリーニング技法を用いて、ウイルスのエンベロープタンパク質、又は少なくとも１つのその部分、断片、抗原決定基若しくはエピトープを使用して、このようなライブラリをスクリーニングすることによってラクダ科動物のＶＨＨ配列のナイーブライブラリから得ることができる。このようなライブラリ及び技法は例えば、国際公開第９９／３７６８１号パンフレット、国際公開第０１／９０１９０号パンフレット、国際公開第０３／０２５０２０号パンフレット及び国際公開第０３／０３５６９４号パンフレットに記載されている。代替的に、ナイーブＶＨＨライブラリ由来の改良型の合成ライブラリ又は半合成ライブラリ（例えばランダム突然変異誘発法及び／又はＣＤＲシャッフリング（例えば国際公開第００／４３５０７号パンフレットに記載されているようなもの）等の技法によって、ナイーブＶＨＨライブラリから得られるＶＨＨライブラリ）を使用してもよい。
【０６９０】
このように、別の態様において、本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するナノボディを生成する方法に関する。一態様では、上記方法は、
ａ）ナノボディ配列のセット、コレクション又はライブラリを準備する工程と、
ｂ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有するナノボディ配列に関して、上記のナノボディ配列のセット、コレクション又はライブラリをスクリーニングする工程と、
ｃ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有するアミノ酸配列（複数可）を単離する工程とを少なくとも含む。
【０６９１】
このような方法では、ナノボディ配列のセット、コレクション又はライブラリは、ナノボディ配列のナイーブセット、ナイーブコレクション又はナイーブライブラリ、ナノボディ配列の合成又は半合成のセット、コレクション又はライブラリ、及び／又は親和性成熟を受けているナノボディ配列のセット、コレクション又はライブラリであり得る。
【０６９２】
この方法の好ましい態様では、ナノボディ配列のセット、コレクション又はライブラリは、ウイルスのエンベロープタンパク質、又はこれに基づく若しくはこれに由来する好適な抗原決定基（例えばその抗原の部分、断片、領域、ドメイン、ループ又は他のエピトープ）を好適に免疫付与したラクダ科動物種に由来している、ナノボディ配列の免疫セット、免疫コレクション又は免疫ライブラリ、特にＶＨＨ配列の免疫セット、免疫コレクション又は免疫ライブラリであり得る。特定の一態様では、上記抗原決定基は、細胞外の部分、領域、ドメイン、ループ又は他の細胞外エピトープ（複数可）であり得る。
【０６９３】
上記の方法において、ナノボディ配列又はＶＨＨ配列のセット、コレクション又はライブラリは、スクリーニングを容易にするように、ファージ、ファージミド、リボソーム又は好適な微生物（酵母等）上に提示してもよい。ナノボディ配列（のセット、コレクション又はライブラリ）を提示及びスクリーニングするのに好適な方法、技法及び宿主生物は、例えば本明細書中のさらなる開示に基づいて当業者にとって明らかである。国際公開第０３／０５４０１６号パンフレット及びNature Biotechnology, 23, 9, 1105-1116（2005）におけるHoogenboomによる概説も参照する。
【０６９４】
別の態様において、ナノボディ配列を生成する方法は、
ａ）免疫グロブリン配列を発現するラクダ科動物種由来の細胞のコレクション又は試料を準備する工程と、
ｂ）（ｉ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有する免疫グロブリン配列を発現する細胞、（ｉｉ）重鎖抗体を発現する細胞に関して上記細胞のコレクション又は試料をスクリーニングする工程であって、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対して親和性を有する重鎖抗体を発現する細胞を少なくとも１つ提供するように、本質的に単一のスクリーニング工程として、又は２つの別々のスクリーニング工程として任意の好適な順番で下位工程（ｉ）及び（ｉｉ）を実施することができる、スクリーニングする工程と、
ｃ）（ｉ）上記重鎖抗体に存在するＶＨＨ配列を上記細胞から単離する工程、又は（ｉｉ）上記重鎖抗体に存在するＶＨＨ配列をコードする核酸配列を上記細胞から単離し、その後上記ＶＨＨドメインを発現する、単離する工程のいずれかとを少なくとも含む。
【０６９５】
この態様による方法において、細胞のコレクション又は試料は例えば、Ｂ細胞のコレクション又は試料であり得る。また、この方法では、細胞の試料は、ウイルスのエンベロープタンパク質、又はこれに基づく若しくはこれに由来する好適な抗原決定基（例えばその抗原の部分、断片、領域、ドメイン、ループ又は他のエピトープ）を好適に免疫付与したラクダ科動物に由来し得る。特定の一態様では、上記抗原決定基は、細胞外の部分、領域、ドメイン、ループ又は他の細胞外エピトープ（複数可）であり得る。
【０６９６】
上記の方法は、当業者にとって明らかなように、任意の好適な方法で行われ得る。例えば欧州特許第０５４２８１０号明細書、国際公開第０５／１９８２４号パンフレット、国際公開第０４／０５１２６８号パンフレット及び国際公開第０４／１０６３７７号パンフレットを参照する。工程ｂ）のスクリーニングは、ＦＡＣＳ等のフローサイトメトリ法を使用して行うのが好ましい。これに関しては、例えばLieby et al., Blood, Vol. 97, No. 12, 3820を参照する。特に、Ablynx N.V.による国際出願の国際公開第０６／０７９３７２号パンフレットに記載のいわゆる「ナノクローン（登録商標）」法を参照する。
【０６９７】
別の態様において、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するアミノ酸配列を生成する方法は、
ａ）重鎖抗体又はナノボディ配列をコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリを準備する工程と、
ｂ）ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することができる、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に対する親和性を有する重鎖抗体又はナノボディ配列をコードする核酸配列に関して、上記核酸配列のセット、コレクション又はライブラリをスクリーニングする工程と、
ｃ）上記核酸配列を単離した後、それぞれ上記重鎖抗体に存在するＶＨＨ配列を発現するか、又は上記ナノボディ配列を発現する、単離する工程とを少なくとも含み得る。
【０６９８】
このような方法では、重鎖抗体又はナノボディ配列をコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリは例えば、重鎖抗体又はＶＨＨ配列のナイーブセット、ナイーブコレクション又はナイーブライブラリをコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリ；ナノボディ配列の合成又は半合成のセット、コレクション又はライブラリをコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリ；及び／又は親和性成熟を受けているナノボディ配列のセット、コレクション又はライブラリをコードする核酸配列のセット、コレクション又はライブラリであり得る。
【０６９９】
この方法の好ましい態様では、アミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリは、ウイルスのエンベロープタンパク質、又はこれに基づく若しくはこれに由来する好適な抗原決定基（例えばその抗原の部分、断片、領域、ドメイン、ループ又は他のエピトープ）を好適に免疫付与したラクダ科動物由来の重鎖抗体又はＶＨＨ配列をコードする核酸配列の免疫セット、免疫コレクション又は免疫ライブラリであり得る。特定の一態様では、上記抗原決定基は、細胞外の部分、領域、ドメイン、ループ又は他の細胞外エピトープ（複数可）であり得る。
【０７００】
上記の方法において、ヌクレオチド配列のセット、コレクション又はライブラリは、スクリーニングを容易にするように、ファージ、ファージミド、リボソーム又は好適な微生物（例えば酵母）上に提示してもよい。アミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列（のセット、コレクション又はライブラリ）を提示及びスクリーニングするのに好適な方法、技法及び宿主生物は、例えば本明細書中のさらなる開示に基づいて当業者にとって明らかである。国際公開第０３／０５４０１６号パンフレット及びNature Biotechnology, 23,  9, 1105-1116（2005）におけるHoogenboomによる概説も参照する。
【０７０１】
当業者にとって明らかなように、本明細書中に記載の方法のスクリーニング工程を選択工程として実施することもできる。したがって、本明細書で使用する用語「スクリーニング」は、選択、スクリーニング、又は選択法及び／又はスクリーニング法の任意の好適な組合せを含むことができる。また、配列のセット、コレクション又はライブラリを使用する場合、これは、１個、２個、３個又は約５個、１０個、５０個、１００個、５００個、１０００個、５０００個、１０４個、１０５個、１０６個、１０７個、１０８個以上の配列等の任意の好適な数の配列を含有し得る。
【０７０２】
また、上記のアミノ酸配列のセット、コレクション又はライブラリにおける配列の１つ又は複数又は全ては、コンピュータモデリング法又は生物静力学法又はデータマイニング法等の合理的又は半経験的なアプローチで入手又は規定され得る。
【０７０３】
さらに、このようなセット、コレクション又はライブラリは、自然に多様化した配列（例えば免疫ライブラリ））の多様なセットに由来する複合配列を含む、（例えば、指定の点突然変異又はランダム化した位置で）互いの変異体である１つ、２つ以上の配列、又は任意の他の多様な配列源（例えばHoogenboom et al, Nat Biotechnol 23: 1105, 2005及びBinz et al, Nat Biotechnol 2005, 23: 1247に記載）を含み得る。配列のこのようなセット、コレクション又はライブラリは、ファージ粒子、リボソーム、細菌、酵母細胞、哺乳動物細胞の表面上に提示し、これらの担体内でアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列に連結することができる。このことが、このようなセット、コレクション又はライブラリを、所望の本発明のアミノ酸配列を単離する選択法に従わせる。より一般的には、配列が好適な宿主又は宿主細胞上に提示される場合、初めに上記宿主又は宿主細胞から所望の配列をコードするヌクレオチド配列を単離した後、好適な宿主生物で上記ヌクレオチド配列を好適に発現することによって所望の配列を得ることも可能である（慣習になっている）。さらに、当業者にとって明らかなように、それ自体が既知の任意の好適な方法でこれを実施することができる。
【０７０４】
ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するＶＨＨ配列又はナノボディ配列を得るためのさらに別の技法は、（即ち免疫応答及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する重鎖抗体を生じるように）重鎖抗体を発現することができるトランスジェニック哺乳動物に好適に免疫付与すること、上記ＶＨＨ配列又はナノボディ配列（をコードする核酸配列）を含有する上記トランスジェニック哺乳動物由来の好適な生体試料（例えば血液試料、血清試料又はＢ細胞の試料）を得ること、及びこれからそれ自体が既知の任意の好適な技法（本明細書で記載の方法又はハイブリドーマ法のいずれか等）を使用して、上記試料からウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有するＶＨＨ配列を生成することを伴う。例えばこのために、国際公開第０２／０８５９４５号パンフレット、国際公開第０４／０４９７９４号パンフレット、国際公開第０６／００８５４８号パンフレット及びJanssens et al., Proc. Natl. Acad. Sci .USA. 2006 Oct 10;103（41）:15130-5に記載されている重鎖抗体発現マウス、並びにさらなる方法及び技法を使用することができる。例えば、このような重鎖抗体発現マウスは、天然源由来の（単一）可変ドメイン（例えばヒト（単一）可変ドメイン、ラクダ科動物（単一）可変ドメイン又はサメ（単一）可変ドメイン）及び例えば合成又は半合成の（単一）可変ドメイン等の任意の好適な（単一）可変ドメインを有する重鎖抗体を発現することができる。
【０７０５】
本発明は、上記方法、又は代替的に上記の方法の１つと、さらに少なくとも上記ＶＨＨ配列又はナノボディ配列のヌクレオチド配列又はアミノ酸配列を決定する工程と、好適な宿主細胞若しくは宿主生物における発現又は化学合成のようなそれ自体が既知の方法で上記ＶＨＨ配列又はナノボディ配列を発現又は合成する工程とを含む方法によって得ることができる及び／又は得られるＶＨＨ配列又はナノボディ配列にも関する。
【０７０６】
本明細書で言及されるように、特に好ましい群の本発明のナノボディは、天然ＶＨＨドメインのアミノ酸配列に対応するが、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの６３頁でさらに記載のように、及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの６３頁で言及された技法を使用して、即ち上記天然ＶＨＨ配列のアミノ酸配列（特にフレームワーク配列）における１つ又は複数のアミノ酸残基を、（例えば上記の）ヒトの従来の四本鎖抗体由来のＶＨドメインの対応する位置（複数可）で発生する１つ又は複数のアミノ酸残基に置き換えることによって「ヒト化」したアミノ酸配列を有するナノボディを含む。別の特に好ましい群の本発明のナノボディは、天然ＶＨドメインのアミノ酸配列に対応するが、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの６３頁でさらに記載のように、及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの６３頁で言及された技法を使用して、即ち従来の四本鎖抗体由来の天然ＶＨドメインのアミノ酸配列における１つ又は複数のアミノ酸残基を、重鎖抗体のＶＨＨドメインの対応する位置（複数可）で発生する１つ又は複数のアミノ酸残基に置き換えることによって「ラクダ化」したアミノ酸配列を有するナノボディを含む。
【０７０７】
本発明のナノボディ及び／又はこれをコードする核酸を、天然ＶＨ配列又は好ましくはＶＨＨ配列から得るのに好適な他の方法及び技法は当業者には明らかであり、例えば国際公開第０８／００２７９号パンフレットの６４頁で言及される技法が含まれ得る。本明細書中に言及されるように、ナノボディは特に、１つ又は複数のフレームワーク配列における１つ又は複数の「特徴的な残基」（本明細書中に記載）の存在を特徴とし得る。
【０７０８】
したがって、好ましいが、本発明の非限定的な一態様によれば、ナノボディは概して、最も広い意味で
ａ）３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列（カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱである）、及び／又は
ｂ）３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列（カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、（本明細書に規定の）荷電アミノ酸又はシステイン残基であり、４４位のアミノ酸残基はＥであるのが好ましい）、及び／又は
ｃ）３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列（カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＰ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択される）を含む、ポリペプチドと定義することができる。
【０７０９】
したがって好ましいが非限定的な第１の態様において、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ａ）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱであり、及び／又は
ｂ）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、荷電アミノ酸又はシステインであり、カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基はＥであるのが好ましく、及び／又は
ｃ）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＰ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択され、
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１０】
特に、ナノボディは概して、最も広い意味で
ａ）３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列（カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱである）、及び／又は
ｂ）３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列（カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基はＥであり、カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基はＲである）、及び／又は
ｃ）３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列（カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＰ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択される）を含む、ポリペプチドと定義することができる。
【０７１１】
したがって好ましいが非限定的な一態様によれば、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ａ）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱであり、及び／又は
ｂ）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基はＥであり、カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基はＲであり、及び／又は
ｃ）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＰ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択され、
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１２】
特に本発明によるウイルスのエンベロープタンパク質に対するナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ａ）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱであり、及び／又は
ｂ）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基はＥであり、カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基はＲであり、及び／又は
ｃ）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＰ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択され、
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１３】
特に、好ましいが、本発明の非限定的な一態様によれば、ナノボディは概して、３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列を含むポリペプチドと定義することができ、
ａ−１）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基は、Ａ、Ｇ、Ｅ、Ｄ、Ｇ、Ｑ、Ｒ、Ｓ、Ｌから成る群から選択され、好ましくはＧ、Ｅ若しくはＱから成る群から選択され、
ａ−２）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、Ｌ、Ｒ若しくはＣから成る群から選択され、好ましくはＬ若しくはＲから成る群から選択され、
ａ−３）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｗ、Ｒ若しくはＳから成る群から選択され、好ましくはＷ若しくはＲであり、最も好ましくはＷであり、
ａ−４）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱであるか、又は
ｂ−１）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基は、Ｅ及びＱから成る群から選択され、
ｂ−２）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基はＲであり、
ｂ−３）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｗ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、好ましくはＷであり、
ｂ−４）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱ及びＬから成る群から選択され、好ましくはＱであるか、又は
ｃ−１）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基は、Ａ、Ｇ、Ｅ、Ｄ、Ｑ、Ｒ、Ｓ及びＬから成る群から選択され、好ましくはＧ、Ｅ及びＱから成る群から選択され、
ｃ−２）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、Ｌ、Ｒ及びＣから成る群から選択され、好ましくはＬ及びＲから成る群から選択され、
ｃ−３）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｐ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択され、
ｃ−４）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱ及びＬから成る群から選択され、好ましくはＱであり、かつ
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１４】
したがって、好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ａ−１）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基は、Ａ、Ｇ、Ｅ、Ｄ、Ｇ、Ｑ、Ｒ、Ｓ、Ｌから成る群から選択され、好ましくはＧ、Ｅ若しくはＱから成る群から選択され、
ａ−２）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、Ｌ、Ｒ若しくはＣから成る群から選択され、好ましくはＬ若しくはＲから成る群から選択され、
ａ−３）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｗ、Ｒ若しくはＳから成る群から選択され、好ましくはＷ若しくはＲであり、最も好ましくはＷであり、
ａ−４）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱであり、かつ
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ｂ−１）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基は、Ｅ及びＱから成る群から選択され、
ｂ−２）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基はＲであり、
ｂ−３）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｗ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、好ましくはＷであり、
ｂ−４）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱ及びＬから成る群から選択され、好ましくはＱであり、かつ
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１６】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ｃ−１）カバットナンバリングによる４４位のアミノ酸残基は、Ａ、Ｇ、Ｅ、Ｄ、Ｑ、Ｒ、Ｓ及びＬから成る群から選択され、好ましくはＧ、Ｅ及びＱから成る群から選択され、
ｃ−２）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、Ｌ、Ｒ及びＣから成る群から選択され、好ましくはＬ及びＲから成る群から選択され、
ｃ−３）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｐ、Ｒ及びＳから成る群から選択され、特にＲ及びＳから成る群から選択され、
ｃ−４）カバットナンバリングによる１０８位のアミノ酸残基はＱ及びＬから成る群から選択され、好ましくはＱであり、かつ
ｄ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１７】
２つの特に好ましいが、本発明の非限定的なナノボディ群は、上記のａ）、上記の（ａ−１）〜（ａ−４）、上記のｂ）、上記の（ｂ−１）〜（ｂ−４）、上記の（ｃ）、及び／又は上記の（ｃ−１）〜（ｃ−４）によるものであり、
ｉ）カバットナンバリングによる４４位〜４７位のアミノ酸残基は、配列ＧＬＥＷ（又は本明細書に記載のＧＬＥＷ様配列）を形成し、１０８位のアミノ酸残基はＱであるか、又は
ｉｉ）カバットナンバリングによる４３位〜４６位のアミノ酸残基は、配列ＫＥＲＥ又は配列ＫＱＲＥ（又は記載されるようなＫＥＲＥ様配列）を形成し、１０８位のアミノ酸残基はＱ又はＬであり、好ましくはＱである。
【０７１８】
したがって、好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ｉ）カバットナンバリングによる４４位〜４７位のアミノ酸残基は、配列ＧＬＥＷ（又は本明細書に記載のＧＬＥＷ様配列）を形成し、１０８位のアミノ酸残基はＱであり、かつ
ｉｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７１９】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有し得る；ここで
ｉ）カバットナンバリングによる４３位〜４６位のアミノ酸残基は、配列ＫＥＲＥ又は配列ＫＱＲＥ（又はＫＥＲＥ様配列）を形成し、１０８位のアミノ酸残基はＱ又はＬであり、好ましくはＱであり、かつ
ｉｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７２０】
カバットナンバリングによる４３位〜４６位のアミノ酸残基が、配列ＫＥＲＥ又は配列ＫＱＲＥを形成する、本発明のナノボディにおいて、３７位のアミノ酸残基がＦであるのが最も好ましい。カバットナンバリングによる４４位〜４７位のアミノ酸残基が、配列ＧＬＥＷを形成する、本発明のナノボディにおいて、３７位のアミノ酸残基は、Ｙ、Ｈ、Ｉ、Ｌ、Ｖ又はＦから成る群から選択され、Ｖであるのが最も好ましい。
【０７２１】
したがって、決してこれらには限定されないが、上記で言及された位置に存在するアミノ酸残基に基づき、概して本発明のナノボディを以下の３つの群に基づいて分類することができる：
ｉ）「ＧＬＥＷ群」：カバットナンバリングによる４４位〜４７位にアミノ酸配列ＧＬＥＷ、及びカバットナンバリングによる１０８位にＱを有するナノボディ。本明細書でさらに記載されるように、この群内のナノボディは通常、３７位にＶを有し、１０３位にＷ、Ｐ、Ｒ又はＳを有することができ、好ましくは１０３位にＷを有する。ＧＬＥＷ群は、以下の表Ｂ−２で言及されるもののような幾つかのＧＬＥＷ様配列も含む。より一般的には、これに限定されないが、ＧＬＥＷ群に属するナノボディは、４４位にＧ、及び／又は４７位にＷを有し、４６位は通常Ｅであり、好ましくは４５位が荷電アミノ酸残基でもシステインでもないナノボディと定義することができる。
ｉｉ）「ＫＥＲＥ群」：カバットナンバリングによる４３位〜４６位にアミノ酸配列ＫＥＲＥ又はＫＱＲＥ（又は別のＫＥＲＥ様配列）、及びカバットナンバリングによる１０８位にＱ又はＬを有するナノボディ。本明細書でさらに記載されるように、この群内のナノボディは通常、３７位にＦ、４７位にＬ又はＦを有し、及び１０３位にＷ、Ｐ、Ｒ又はＳを有することができ、好ましくは１０３位にＷを有する。より一般的には、これに限定されないが、ＫＥＲＥ群に属するナノボディは、４４位にＫ、Ｑ又はＲ（通常Ｋ）を有し、４５位が荷電アミノ酸残基又はシステインであり、４７位が本明細書でさらに規定されるようなものであるナノボディと定義することができる。
ｉｉｉ）「１０３Ｐ、Ｒ、Ｓ群」：１０３位にＰ、Ｒ又はＳを有するナノボディ。これらのナノボディは、カバットナンバリングによる４４位〜４７位にアミノ酸配列ＧＬＥＷ、又はカバットナンバリングによる４３位〜４６位にアミノ酸配列ＫＥＲＥ又はアミノ酸配列ＫＱＲＥのいずれかを有することができ（後者は、（ＫＥＲＥ群に関して規定のように）３７位のＦと、４７位のＬ又はＦとを組合せるのが最も好ましい）、カバットナンバリングによる１０８位にＱ又はＬを有することができ、Ｑを有するのが好ましい。
【０７２２】
また必要に応じて、ナノボディは、２つ以上のこれらの群に属し得る（即ちこれらの特徴を有し得る）。例えば、１つの特に好ましいナノボディ群は、４４位〜４７位にＧＬＥＷ又はＧＬＥＷ様配列、１０３位にＰ、Ｒ又はＳ（特にＲ）、及び１０８位にＱ（Ｌへとヒト化してもよい）を有する。
【０７２３】
より一般的には、上記に言及される定義が、天然（即ち非ヒト化）ＶＨＨ配列の形態のナノボディを説明し、またこれに当てはまること、及びこれらのナノボディのヒト化変異体は、上記のもの以外のアミノ酸残基（即ち本明細書中に規定の１つ又は複数のヒト化置換）を含有し得ることに留意されたい。例えばこれに限定されないが、ＧＬＥＷ群又は１０３Ｐ、Ｒ、Ｓ群の幾つかのヒト化ナノボディにおいて、１０８位のＱは、１０８Ｌにヒト化し得る。本明細書中に既に言及されたように、他のヒト化置換（及びその好適な組合せ）は、本明細書中の開示に基づき当業者にとって明らかであろう。付加的に又は代替的に、天然のＶＨＨ配列のフレームワーク領域の配列を、１つ又は複数の密接に関連するヒトＶＨ配列の対応するフレームワーク配列と比較することによって、他の潜在的に有用なヒト化置換を確認することができ、その後（本明細書中にさらに記載のように、それ自体が既知の任意の方法で）このようにして求めた、潜在的に有用なヒト化置換（又はその組合せ）の１つ又は複数を上記ＶＨＨ配列に導入することができ、標的に対する親和性、安定性、発現の容易さ及びレベル、及び／又は他の所望の特性に関して、得られたヒト化ＶＨＨ配列を試験することができる。このようにして、限定的な試行錯誤によって、本明細書中の開示に基づき当業者によって、他の好適なヒト化置換（又はその好適な組合せ）を求めることができる。また、上記に基づき、ナノボディ（のフレームワーク領域）を部分ヒト化又は完全ヒト化してもよい。
【０７２４】
したがって、好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、（本明細書に規定のように）ＧＬＥＷ群に属するナノボディであってもよく、その中のＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７２５】
好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、（本明細書に規定のように）ＫＥＲＥ群に属するナノボディであってもよく、ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７２６】
したがって、好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、（本明細書に規定のように）１０３Ｐ、Ｒ、Ｓ群に属するナノボディであってもよく、その中のＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３は本明細書で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７２７】
また、より一般的には、上記で言及された１０８Ｑ、４３Ｅ／４４Ｒ及び１０３Ｐ、Ｒ、Ｓ残基の他に、本発明のナノボディは、従来のＶＨドメインでＶＨ／ＶＬ界面（の一部）が形成される１つ又は複数の位置で、対応する天然ＶＨ配列における同じ位置（複数可）で自然発生するアミノ酸残基よりも強く荷電する、１つ又は複数のアミノ酸残基、特に（国際出願の国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの４８頁の表Ａ−２で言及される）１つ又は複数の荷電アミノ酸残基を含有することができる。このような置換としては、これらに限定されないが、以下の表Ｂ−２で言及されるＧＬＥＷ様配列、及び例えば４４位〜４７位のＫＬＥＷと共に１０８位にＱを有するナノボディを得るために、いわゆる「ミクロボディ」に関して国際出願の国際公開第００／２９００４号パンフレットで説明される置換が挙げられる。これらの位置での他の可能性のある置換は、本明細書中の開示に基づいて当業者にとって明らかである。
【０７２８】
本発明のナノボディの一態様において、８３位のアミノ酸残基は、Ｌ、Ｍ、Ｓ、Ｖ及びＷから成る群から選択され、Ｌであるのが好ましい。
【０７２９】
また、本発明のナノボディの一態様において、８３位のアミノ酸残基は、Ｒ、Ｋ、Ｎ、Ｅ、Ｇ、Ｉ、Ｔ及びＱから成る群から選択され、（天然ＶＨＨドメインに対応するナノボディに関しては）Ｋ若しくはＥ、又は（本明細書に記載の「ヒト化」ナノボディに関しては）Ｒのいずれかであるのが最も好ましい。一態様では、８４位のアミノ酸残基は、Ｐ、Ａ、Ｒ、Ｓ、Ｄ、Ｔ及びＶから成る群から選択され、（天然ＶＨＨドメインに対応するナノボディに関しては）Ｐ、又は（本明細書に記載の「ヒト化」ナノボディに関しては）Ｒであるのが最も好ましい。
【０７３０】
さらに本発明のナノボディの一態様において、１０４位のアミノ酸残基は、Ｇ及びＤから成る群から選択され、Ｇであるのが最も好ましい。
【０７３１】
まとめると、ナノボディにおいて上記で言及される、１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基は、本明細書で「特徴的な残基」とも称される。特徴的な残基及び最も密接に関連したヒトＶＨドメイン（ＶＨ３）の対応する位置のアミノ酸残基を表Ｂ−２に要約する。
【０７３２】
幾つかの特に好ましいが非限定的な天然ＶＨＨドメインで生じるこれらの特徴的な残基の組合せを表Ｂ−３で言及する。比較のために、ＤＰ−４７と称されるヒトＶＨ３の対応するアミノ酸残基をイタリック体で示している。
【０７３３】
表Ｂ−２：ナノボディにおける特徴的な残基
【表３】
2015156867.tif 000065
【０７３４】
表Ｂ−３：天然ナノボディにおける特徴的な残基の幾つかの好ましいが非限定的な組合せこれらの組合せのヒト化に関しては、明細書を参照する。
【表４】
2015156867.tif 000066
【０７３５】
ナノボディにおいて、特徴的な残基以外の任意の位置の各アミノ酸残基は、天然ＶＨＨドメインの（カバットナンバリングによる）対応する位置で自然発生する任意のアミノ酸残基であり得る。
【０７３６】
このようなアミノ酸残基は当業者にとって明らかである。表Ｂ−４〜表Ｂ−７は、天然ＶＨＨドメインのＦＲ１、ＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４の（カバットナンバリングによる）それぞれの位置に存在し得る幾つかの非限定的な残基を表す。それぞれの位置に関しては、天然ＶＨＨドメインのそれぞれの位置で最も頻繁に発生する（ナノボディにおける上記位置に最も好ましいアミノ酸残基である）アミノ酸残基を太字で示し、それぞれの位置に好ましい他のアミノ酸残基を下線処理する（備考：天然ＶＨＨドメインの２６位〜３０位で見られるアミノ酸残基の数字は、これらの位置の残基が既にＣＤＲ１部分を形成するというChothia（同上）によるナンバリングの基礎をなす仮説を支持する）。
【０７３７】
表Ｂ−４〜表Ｂ−７では、ヒトＶＨ３ドメインのそれぞれの位置に存在し得る非限定的な残基も幾つか表している。また、それぞれの位置に関しては、天然ヒトＶＨ３ドメインのそれぞれの位置で最も頻繁に発生するアミノ酸残基を太字で示し、他の好ましいアミノ酸残基を下線処理する。
【０７３８】
参考のみのために、表Ｂ−４〜表Ｂ−７は、１１１８個のＶＨＨ配列の代表的な試料に関するそれぞれのアミノ酸位置でＶＨＨエントロピー（「ＶＨＨ  Ｅｎｔ．」）及びＶＨＨ変動性（「ＶＨＨ  Ｖａｒ．」）に関するデータ（Utrecht UniversityのDavid Lutje Hulsing and Prof.Theo Verripsによって無償（kindly）提供されたデータ）も含有する。ＶＨＨエントロピー及びＶＨＨ変動性の値は、解析する１１１８個のＶＨＨ配列間のアミノ酸残基の変動性及び保存度に対する評価基準を与え、低い値（即ち１未満、例えば０．５未満）は、アミノ酸残基が、ＶＨＨ配列間で強く保存される（即ちほとんど変動性がない）ことを示す。例えば、８位のＧ及び９位のＧはそれぞれ、０．１及び０のＶＨＨエントロピー値を有し、これはこれらの残基が強く保存され、ほとんど変動しないことを示す（９位の場合、解析する１１１８個の配列全てでＧである）一方で、ＣＤＲ部分を形成する残基に関しては概して、１．５以上の値が見られる（データ図示せず）。（１）表Ｂ−４〜表Ｂ−７の２列目に列挙されるアミノ酸残基は、後の２列で言及されるＶＨＨエントロピー及びＶＨＨ変動性を決定するのに解析された１１１８個のＶＨＨ配列よりも大きい試料に基づいており、（２）以下で表すデータは、２７位〜３０位のアミノ酸残基、並びにおそらく９３位及び９４位のアミノ酸残基でさえも既にＣＤＲ部分を形成しているという仮説を支持することに留意されたい（しかしながら、本発明は任意の特定の仮説又は説明に限定されず、上記のように、本明細書ではカバットによるナンバリングを使用する）。配列エントロピー、配列変動性及びこれを決定する方法の一般的説明に関しては、Oliveira et al., PROTEINS: Structure, Function and Genetics, 52:544-552（2003）を参照されたい。
【０７３９】
表Ｂ−４：ＦＲ１におけるアミノ酸残基の非限定的な例（脚注に関しては、表Ｂ−２の脚注を参照する）
【表５】
2015156867.tif 000067
【０７４０】
表Ｂ−５：ＦＲ２におけるアミノ酸残基の非限定的な例（脚注に関しては、表Ｂ−２の脚注を参照する）
【表６】
2015156867.tif 000068
【０７４１】
表Ｂ−６：ＦＲ３におけるアミノ酸残基の非限定的な例（脚注に関しては、表Ｂ−２の脚注を参照する）
【表７】
2015156867.tif 000069
【０７４２】
表Ｂ−７：ＦＲ４におけるアミノ酸残基の非限定的な例（脚注に関しては、表Ｂ−２の脚注を参照する）
【表８】
2015156867.tif 000070
【０７４３】
このように、好ましいが非限定的な別の態様において、本発明のナノボディは、（一般）構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有するアミノ酸配列と定義することができ、ここで
ｉ）カバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数が、表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択され、
ｉｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７４４】
上記ナノボディは例えば、ＶＨＨ配列であっても、又はヒト化ナノボディであってもよい。上記ナノボディ配列がＶＨＨ配列である場合、これらは、本明細書中にさらに記載のように、好適にヒト化されていてもよい。ナノボディが部分ヒト化ナノボディである場合、これらは任意で、さらに本明細書中に記載のようにさらに好適にヒト化してもよい。
【０７４５】
特に、本発明のナノボディは、（一般）構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
（ここで、ＦＲ１〜ＦＲ４はそれぞれフレームワーク領域１〜フレームワーク領域４を指し、ＣＤＲ１〜ＣＤＲ３はそれぞれ相補性決定領域１〜相補性決定領域３を指す）を有するアミノ酸配列である可能性があり、ここで
ｉ）カバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位の（好ましくは）アミノ酸残基の１つ又は複数が、表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択され（ＶＨＨ配列が１つ又は複数の特徴的な残基を含有すること、並びに部分ヒト化ナノボディが通常及び好ましくは［依然として］１つ又は複数の特徴的な残基を含有すること［しかしながら、本発明に応じて好適であれば、１つ又は複数の他のアミノ酸残基ではなく、全ての特徴的な残基がヒト化した部分ヒト化ナノボディを提供することも本発明の範囲内である］、並びに本発明に応じて好適であれば、完全ヒト化ナノボディにおいて特徴的な残基の位置のアミノ酸残基全てがヒトＶＨ３配列で発生するアミノ酸残基であることが理解される。本明細書中の開示に基づき当業者にとって明らかなように、このようなＶＨＨ配列、少なくとも１つの特徴的な残基を有するこのような部分ヒト化ナノボディ、特徴的な残基を有しないこのような部分ヒト化ナノボディ及びこのような完全ヒト化ナノボディは全て、本発明の態様を形成する）、
ｉｉ）上記アミノ酸配列が、配列番号１〜配列番号２２のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有し（アミノ酸同一性の程度を求めるために、ＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基（配列番号１〜配列番号２２の配列においてＸで示す）は無視する）、
ｉｉｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７４６】
上記ナノボディは例えば、ＶＨＨ配列であっても、又はヒト化ナノボディであってもよい。上記ナノボディ配列がＶＨＨ配列である場合、これらは、本明細書中にさらに記載のように、好適にヒト化されていてもよい。ナノボディが部分ヒト化ナノボディである場合、これらは任意で、さらに本明細書中に記載のようにさらに好適にヒト化してもよい。
【０７４７】
表Ｂ−８：ＫＥＲＥ、ＧＬＥＷ及びＰ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディの代表的なアミノ酸配列
ＣＤＲはＸＸＸＸＸで示す
【表９】
2015156867.tif 000071
2015156867.tif 000072
【０７４８】
特に、ＫＥＲＥ群の本発明のナノボディは、（一般）構造：
ＦＲ１−ＣＤＲ１−ＦＲ２−ＣＤＲ２−ＦＲ３−ＣＤＲ３−ＦＲ４
を有するアミノ酸配列である可能性があり、ここで
ｉ）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、荷電アミノ酸（本明細書中に規定）又はシステイン残基であり、４４位のアミノ酸残基は好ましくはＥであり、
ｉｉ）ＦＲ１は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７４９】
表Ｂ−９：ＫＥＲＥ群のナノボディの代表的なＦＷ１配列
【表１０】
2015156867.tif 000073
【０７５０】
ｉｉｉ）ＦＲ２は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７５１】
表Ｂ−１０：ＫＥＲＥ群のナノボディの代表的なＦＷ２配列
【表１１】
2015156867.tif 000074
【０７５２】
ｉｖ）ＦＲ３は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７５３】
表Ｂ−１１：ＫＥＲＥ群のナノボディの代表的なＦＷ３配列
【表１２】
2015156867.tif 000075
【０７５４】
ｖ）ＦＲ４は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７５５】
表Ｂ−１２：ＫＥＲＥ群のナノボディの代表的なＦＷ４配列
【表１３】
2015156867.tif 000076
【０７５６】
ｖｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７５７】
上記ナノボディにおいて、１つ又は複数のさらなる特徴的な残基は、（例えばこれらがＶＨＨ配列又は部分ヒト化ナノボディである場合）本明細書中に記載のようなものが好ましい。
【０７５８】
また、上記ナノボディは例えば、ＶＨＨ配列であっても、又はヒト化ナノボディであってもよい。上記ナノボディ配列がＶＨＨ配列である場合、これらは、本明細書中にさらに記載のように、好適にヒト化されていてもよい。ナノボディが部分ヒト化ナノボディである場合、これらは任意で、さらに本明細書中に記載のようにさらに好適にヒト化してもよい。
【０７５９】
フレームワーク１に関して、上記で概説のアミノ酸配列がヌクレオチド配列の発現によって生成する場合、上記核酸を生成するのに使用されているプライマー（複数可）によって、始めの４つのアミノ酸配列（即ちカバットナンバリングによる１位〜４位のアミノ酸残基）を求め得ることが多いことは、当業者にとって明らかである。このように、アミノ酸同一性の程度を求めるために、始めの４つのアミノ酸残基を無視するのが好ましい。
【０７６０】
また、フレームワーク１に関して、カバットナンバリングによる２７位〜３０位のアミノ酸位置は（ＣＤＲではなく）フレームワーク領域の一部であると考えられるが、１０００個を超えるＶＨＨ配列のデータベースの解析によって、２７位〜３０位のアミノ酸が、１位〜２６位のアミノ酸に対する変動性よりも非常に大きい変動性（ＶＨＨエントロピー及びＶＨＨ変動性に関して表される、表Ｂ−４〜表Ｂ−７を参照されたい）を有することが見出されている。このため、アミノ酸同一性の程度を求めるために、２７位〜３０位のアミノ酸残基も無視するのが好ましい。
【０７６１】
これを考慮して、ＫＥＲＥ群のナノボディは、３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列であり得る；
ｉ）カバットナンバリングによる４５位のアミノ酸残基は、荷電アミノ酸（本明細書中に規定）又はシステイン残基であり、４４位のアミノ酸残基は好ましくはＥであり、
ｉｉ）ＦＲ１は、カバットナンバリングによる５位〜２６位で、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７６２】
表Ｂ−１３：ＫＥＲＥ群のナノボディの代表的なＦＷ１配列（５位〜２６位のアミノ酸残基）
【表１４】
2015156867.tif 000077
【０７６３】
ｉｉｉ）ＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４は、ＫＥＲＥ群のナノボディのＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４に関して本明細書中に言及されるようなものであり、
ｉｖ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７６４】
上記ナノボディは例えば、ＶＨＨ配列であっても、又はヒト化ナノボディであってもよい。上記ナノボディ配列がＶＨＨ配列である場合、これらは、本明細書中にさらに記載のように、好適にヒト化されていてもよい。ナノボディが部分ヒト化ナノボディである場合、これらは任意で、さらに本明細書中に記載のようにさらに好適にヒト化してもよい。
【０７６５】
ＧＬＥＷ群のナノボディは、３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列であり得る；
ｉ）好ましくは、ＧＬＥＷ群のナノボディが非ヒト化ナノボディである場合、１０８位のアミノ酸残基はＱであり、
ｉｉ）ＦＲ１は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７６６】
表Ｂ−１４：ＧＬＥＷ群のナノボディの代表的なＦＷ１配列
【表１５】
2015156867.tif 000078
【０７６７】
ｉｉｉ）ＦＲ２は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７６８】
表Ｂ−１５：ＧＬＥＷ群のナノボディの代表的なＦＷ２配列
【表１６】
2015156867.tif 000079
【０７６９】
ｉｖ）ＦＲ３は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７７０】
表Ｂ−１６：ＧＬＥＷ群のナノボディの代表的なＦＷ３配列
【表１７】
2015156867.tif 000080
【０７７１】
ｖ）ＦＲ４は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７７２】
表Ｂ−１７：ＧＬＥＷ群のナノボディの代表的なＦＷ４配列
【表１８】
2015156867.tif 000081
【０７７３】
ｖｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７７４】
上記ナノボディにおいて、１つ又は複数のさらなる特徴的な残基は、（例えばこれらがＶＨＨ配列又は部分ヒト化ナノボディである場合）本明細書中に記載のようなものが好ましい。
【０７７５】
さらにフレームワーク１に関して、アミノ酸同一性の程度を求めるために、１位〜４位及び２７位〜３０位のアミノ酸残基を無視するのが好ましいことは当業者にとって明らかである。
【０７７６】
これを考慮して、ＧＬＥＷ群のナノボディは、３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列であり得る；
ｉ）好ましくは、ＧＬＥＷ群のナノボディが非ヒト化ナノボディである場合、１０８位のアミノ酸残基はＱであり、
ｉｉ）ＦＲ１は、カバットナンバリングによる５位〜２６位で、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７７７】
表Ｂ−１８：ＫＥＲＥ群のナノボディの代表的なＦＷ１配列（５位〜２６位のアミノ酸残基）
【表１９】
2015156867.tif 000082
【０７７８】
ｉｉｉ）ＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４は、ＧＬＥＷ群のナノボディのＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４に関して本明細書中に言及されるようなものであり、
ｉｖ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７７９】
上記ナノボディは例えば、ＶＨＨ配列であっても、又はヒト化ナノボディであってもよい。上記ナノボディ配列がＶＨＨ配列である場合、これらは、本明細書中にさらに記載のように、好適にヒト化されていてもよい。ナノボディが部分ヒト化ナノボディである場合、これらは任意で、さらに本明細書中に記載のようにさらに好適にヒト化してもよい。上記ナノボディにおいて、１つ又は複数のさらなる特徴的な残基は、（例えばこれらがＶＨＨ配列又は部分ヒト化ナノボディである場合）本明細書中に記載のようなものが好ましい。
【０７８０】
Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディは、３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列であり得る；
ｉ）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＷではなく、
ｉｉ）好ましくは、カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｐ、Ｒ又はＳであり、より好ましくはＲであり、
ｉｉｉ）ＦＲ１は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７８１】
表Ｂ−１９：Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディの代表的なＦＷ１配列
【表２０】
2015156867.tif 000083
【０７８２】
ｉｖ）ＦＲ２は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７８３】
表Ｂ−２０：Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディの代表的なＦＷ２配列
【表２１】
2015156867.tif 000084
【０７８４】
ｖ）ＦＲ３は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７８５】
表Ｂ−２１：Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディの代表的なＦＷ３配列
【表２２】
2015156867.tif 000085
【０７８６】
ｖｉ）ＦＲ４は、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７８７】
表Ｂ−２２：Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディの代表的なＦＷ４配列
【表２３】
2015156867.tif 000086
【０７８８】
ｖｉｉ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７８９】
上記ナノボディにおいて、１つ又は複数のさらなる特徴的な残基は、（例えばこれらがＶＨＨ配列又は部分ヒト化ナノボディである場合）本明細書中に記載のようなものが好ましい。
【０７９０】
フレームワーク１に関して、アミノ酸同一性の程度を求めるために、１位〜４位及び２７位〜３０位のアミノ酸残基を無視するのが好ましいことはここでもまた当業者にとって明らかである。
【０７９１】
これを考慮して、Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディは、３つの相補性決定領域／配列が間に挿入された４つのフレームワーク領域／配列から成るアミノ酸配列であり得る；
ｉ）カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基はＷではなく、
ｉｉ）好ましくは、カバットナンバリングによる１０３位のアミノ酸残基は、Ｐ、Ｒ又はＳであり、より好ましくはＲであり、
ｉｉｉ）ＦＲ１は、カバットナンバリングによる５位〜２６位で、以下のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列であり、
【０７９２】
表Ｂ−２３：Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディの代表的なＦＷ１配列（５位〜２６位のアミノ酸残基）
【表２４】
2015156867.tif 000087
【０７９３】
ｉｖ）ＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４は、Ｐ、Ｒ、Ｓ  １０３群のナノボディのＦＲ２、ＦＲ３及びＦＲ４に関して本明細書中に言及されるようなものであり、
ｖ）ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及びＣＤＲ３が、本明細書中で規定されるようなものであり、好ましくは本明細書中の好ましい態様の１つに従って規定されるようなものであり、より好ましくは本明細書中のより好ましい態様の１つに従って規定されるようなものである。
【０７９４】
上記ナノボディは例えば、ＶＨＨ配列であっても、又はヒト化ナノボディであってもよい。上記ナノボディ配列がＶＨＨ配列である場合、これらは、本明細書中にさらに記載のように、好適にヒト化されていてもよい。ナノボディが部分ヒト化ナノボディである場合、これらは任意で、さらに本明細書中に記載のようにさらに好適にヒト化してもよい。
【０７９５】
上記ナノボディにおいて、１つ又は複数のさらなる特徴的な残基は、（例えばこれらがＶＨＨ配列又は部分ヒト化ナノボディである場合）本明細書中に記載のようなものが好ましい。
【０７９６】
好ましいが非限定的な別の態様において本発明は、上記のようなナノボディであって、ＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性（９５％以上のアミノ酸同一性等）、又はさらに本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、ナノボディに関する。このアミノ酸同一性の程度は例えば、上記ナノボディと、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の配列の１つ又は複数との間のアミノ酸同一性の程度を（本明細書に記載の方法で）求めることによって決定することができる（フレームワーク領域を形成するアミノ酸残基は無視する）。このようなナノボディは、本明細書にさらに記載されるようなものであり得る。
【０７９７】
本明細書で既に言及されているように、好ましいが非限定的な本発明の別の態様は、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）から成る群から、又は配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列の少なくとも１つとの、８０％超、好ましくは９０％超、より好ましくは９５％超、例えば９９％以上の配列同一性（本明細書で規定）を有するアミノ酸配列から成る群から選択されるアミノ酸配列を有するナノボディに関する。
【０７９８】
また上記のナノボディにおいて、
ｉ）任意のアミノ酸置換（本明細書で規定のようにヒト化置換でない場合）は、（本明細書で規定されるように）配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の対応するアミノ酸配列と比較して、保存的なアミノ酸置換であるのが好ましく；及び／又は
ｉｉ）そのアミノ酸配列は、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の対応するアミノ酸配列と比較して、アミノ酸置換だけ、又はそうでなければ好ましくはわずか５つ、好ましくはわずか３つ、より好ましくは１つ又は２つだけのアミノ酸欠失又は挿入を含有するのが好ましく；及び／又は
ｉｉｉ）ＣＤＲは、親和性成熟によって、例えば配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）の対応するアミノ酸配列のＣＤＲから誘導されるＣＤＲであり得る。
【０７９９】
好ましくは、本発明のナノボディにおけるＣＤＲ配列及びＦＲ配列は、本発明のナノボディ（及びこれを含む本発明のポリペプチド）が、
１０−５モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、好ましくは１０−７モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、より好ましくは１０−８モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌの解離定数（ＫＤ）で（即ち、１０５Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、好ましくは１０７Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モル以上、より好ましくは１０８Ｌ／モル〜１０１２Ｌ／モルの結合定数（ＫＡ）で）ウイルスのエンベロープタンパク質に結合するようなものであり、及び／又は    １０２Ｍ−１ｓ−１〜約１０７Ｍ−１ｓ−１、好ましくは１０３Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、より好ましくは１０４Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１（１０５Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１等）のｋｏｎ速度でウイルスのエンベロープタンパク質に結合するようなものであり、及び／又は
１ｓ−１（ｔ１／２＝０．６９ｓ）〜１０−６ｓ−１（ｔ１／２が数日のほぼ非可逆的な複合体の場合）、好ましくは１０−２ｓ−１〜１０−６ｓ−１、より好ましくは１０−３ｓ−１〜１０−６ｓ−１（１０−４ｓ−１〜１０−６ｓ−１等）のｋｏｆｆ速度でウイルスのエンベロープタンパク質に結合するようなものである。
【０８００】
好ましくは、本発明のナノボディに存在するＣＤＲ配列及びＦＲ配列は、本発明のナノボディが、５００ｎＭ未満、好ましくは２００ｎＭ未満、より好ましくは１０ｎＭ未満（５００ｐＭ未満等）の親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものである。
【０８０１】
本発明の非限定的な一態様によれば、ナノボディは本明細書で規定されるようなものであり得るが、天然のヒトＶＨドメインの対応するフレームワーク領域と比較して、特にＤＰ−４７の対応するフレームワーク領域と比較して、フレームワーク領域の少なくとも１つに少なくとも「１つのアミノ酸差異」（本明細書で規定される）を有することが条件である。より具体的には、本発明の非限定的な一態様によれば、ナノボディは本明細書で規定されるようなものであり得るが、天然のヒトＶＨドメインの対応するフレームワーク領域と比較して、特にＤＰ−４７の対応するフレームワーク領域と比較して、特徴的な残基（例えば１０８位、１０３位及び／又は４５位のもの）の少なくとも１つに少なくとも「１つのアミノ酸差異」（本明細書で規定）を有することが条件である。通常、ナノボディは、ＦＲ２及び／又はＦＲ４の少なくとも１つにおいて、特にＦＲ２及び／又はＦＲ４の特徴的な残基の少なくとも１つ（同様に、例えば１０８位、１０３位及び／又は４５位のもの）において、天然のＶＨドメインとの少なくとも１つのこのようなアミノ酸差異を有する。
【０８０２】
また、本発明のヒト化ナノボディは本明細書で規定されるようなものであり得るが、天然のＶＨＨドメインの対応するフレームワーク領域と比較して、フレームワーク領域の少なくとも１つに少なくとも「１つのアミノ酸差異」（本明細書で規定）を有することが条件である。より具体的には、本発明の非限定的な一態様によれば、ヒト化ナノボディは本明細書で規定されるようなものであり得るが、天然のＶＨＨドメインの対応するフレームワーク領域と比較して、特徴的な残基（例えば１０８位、１０３位及び／又は４５位のもの）の少なくとも１つに少なくとも「１つのアミノ酸差異」（本明細書で規定）を有することが条件である。通常、ヒト化ナノボディは、ＦＲ２及び／又はＦＲ４の少なくとも１つにおいて、特にＦＲ２及び／又はＦＲ４の特徴的な残基の少なくとも１つ（同様に、例えば１０８位、１０３位及び／又は４５位のもの）において、天然のＶＨＨドメインとの少なくとも１つのこのようなアミノ酸差異を有する。
【０８０３】
本明細書における開示より明らかなように、本明細書で規定されるような本発明のナノボディの天然又は合成の類似体、突然変異体、変異体、対立遺伝子、ホモログ及びオーソログ（本明細書中で集合的に「類似体」と称される）、特に配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディの類似体の使用も本発明の範囲内である。したがって、本発明の一態様によれば、「本発明のナノボディ」という用語は最も広い意味ではこのような類似体も包含する。
【０８０４】
概して、このような類似体では、本明細書で規定されるような本発明のナノボディと比較して、１つ又は複数のアミノ酸残基が置換、欠失及び／又は付加されていてもよい。このような置換、挿入又は欠失はフレームワーク領域の１つ又は複数、及び／又はＣＤＲの１つ又は複数において起こってもよい。このような置換、挿入又は欠失がフレームワーク領域の１つ又は複数において起こる場合、特徴的な残基の１つ又は複数、及び／又はフレームワーク残基中の他の位置の１つ又は複数において起こってもよいが、特徴的な残基での置換、挿入又は欠失は（これらが本明細書中で説明されるような適切なヒト化置換でない限り）一般にあまり好適ではない。
【０８０５】
非限定的な例によると、置換は例えば保存的置換（本明細書中で説明される）であってもよく、及び／又はアミノ酸残基は、別のＶＨＨドメインの同じ位置に自然発生する別のアミノ酸残基により置換されてもよいが（このような置換の幾つかの非限定的な例については表Ｂ−４〜表Ｂ−７を参照されたい）、本発明は概してこれに限定されない。したがって、本発明のナノボディの特性を改善するか、又は少なくとも本発明のナノボディの所望の特性又は所望の特性のバランス若しくは組合せを過度に（即ち、ナノボディがもはやその使用目的に適さなくなる程度まで）損なわない任意の１つ又は複数の置換、欠失又は挿入、又はその任意の組合せが本発明の範囲内に含まれる。当業者は一般に、本明細書中の開示に基づいて、また任意に、例えば限られた数の可能な置換を導入すること、及びそのようにして得られるナノボディの特性に対するその影響を求めることを含み得る限られた日常実験の後、適切な置換、欠失又は挿入、又はその適切な組合せを決定及び選択することが可能である。
【０８０６】
例えば当業者の能力の範囲内で、本発明のナノボディ又はポリペプチドを発現するために使用される宿主生物に応じて、このような欠失及び／又は置換を、翻訳後修飾される１つ又は複数の部位（例えば１つ又は複数のグリコシル化部位又はミリスチル化（myristilation）部位）を除去するように設計してもよい。代替的には、置換又は挿入を官能基（本明細書中で説明される）が結合する１つ又は複数の部位を導入する、例えば部位特異的ペグ化（同様に本明細書中で説明される）を可能にするように設計してもよい。
【０８０７】
上記の表Ｂ−４〜表Ｂ−７に示すＶＨＨエントロピー及びＶＨＨ変動性に関するデータから明らかなように、フレームワーク領域内の幾つかのアミノ酸残基は他よりも保存されている。一般に、任意の置換、欠失又は挿入は好ましくは保存されにくい位置で起こるが、本発明は最も広い意味ではこれに限定されない。また、一般に、アミノ酸置換はアミノ酸欠失又はアミノ酸挿入よりも好適である。
【０８０８】
類似体は好ましくは、本発明のナノボディに関して本明細書で規定されるような親和性（本明細書中でさらに説明されるように、（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度として、又は代替的にはＩＣ５０値として適切に測定される、及び／又は表される）でウイルスのエンベロープタンパク質に結合することができるものである。
【０８０９】
類似体は好ましくは、本明細書中で説明されるようなナノボディの有利な特性を保持するものでもある。
【０８１０】
また、好ましい一態様によれば、類似体は、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディの１つとの少なくとも７０％、好ましくは少なくとも８０％、より好ましくは少なくとも９０％（少なくとも９５％等）又は９９％以上の程度の配列同一性を有し、及び／又は好ましくは多くとも２０個、好ましくは多くとも１０個、さらにより好ましくは多くとも５個、例えば４個、３個、２個又はただ１個のアミノ酸差異（本明細書で規定される）を有する。
【０８１１】
また、類似体のフレームワーク配列及びＣＤＲは好ましくは、本明細書で規定される適切な態様に従うものである。より一般には、本明細書中で説明されるように、類似体は（ａ）１０８位にＱ、及び／又は（ｂ）４５位に荷電アミノ酸又はシステイン残基、好ましくは４４位にＥ、より好ましくは４４位にＥ及び４５位にＲ、及び／又は（ｃ）１０３位にＰ、Ｒ又はＳを有する。
【０８１２】
本発明のナノボディの１つの好ましい種類の類似体は、ヒト化された（即ち、本発明の天然のナノボディの配列と比較して）ナノボディを含む。本明細書中で引用される背景技術で言及されたように、このようなヒト化は一般に、ヒトＶＨドメインでの同じ位置、例えばヒトＶＨ３ドメインで起こるアミノ酸残基での、天然のＶＨＨの配列における１つ又は複数のアミノ酸残基の置換を含む。可能なヒト化置換又はヒト化置換の組合せの例は、例えば本明細書中の表から、本明細書中で引用される背景技術で言及された可能なヒト化置換から、及び／又はナノボディの配列と天然のヒトＶＨドメインの配列との比較から当業者に明らかである。
【０８１３】
ヒト化置換は、得られるヒト化ナノボディが、本明細書で規定されるようなナノボディの有利な特性を依然として保持するように、より好ましくは類似体に関して前述の段落に説明されるようなものであるように選択されるべきである。当業者は一般に、本明細書中の開示に基づいて、また任意に、例えば限られた数の可能なヒト化置換を導入すること、及びそのようにして得られるナノボディの特性に対するその影響を求めることを含み得る限られた日常実験の後、適切なヒト化置換又は適切なヒト化置換の組合せを決定及び選択することが可能である。
【０８１４】
概して、ヒト化の結果として、本発明のナノボディは、本明細書中で記載のような本発明のナノボディの有利な特性を依然として保持すると同時に、より「ヒト様」となり得る。結果として、このようなヒト化ナノボディは幾つかの利点、例えば対応する天然のＶＨＨドメインと比較して低減された免疫原性を有し得る。同様に、当業者は、本明細書における開示に基づいて、また任意に限られた日常実験の後、一方ではヒト化置換によりもたらされる有利な特性と、他方では天然のＶＨＨドメインの有利な特性との間の所望の又は適切なバランスを最適化又は達成するヒト化置換又は好適なヒト化置換の組合せを選択することが可能である。
【０８１５】
本発明のナノボディは任意のフレームワーク残基（複数可）、例えば１つ又は複数の特徴的な残基（本明細書で規定される）又は１つ又は複数の他のフレームワーク残基（即ち、非特徴的な残基）又はこれらの任意の適切な組合せで適切にヒト化され得る。「Ｐ、Ｒ、Ｓ−１０３群」又は「ＫＥＲＥ群」のナノボディに関する１つの好適なヒト化置換は、Ｑ１０８からＬ１０８への置換である。「ＧＬＥＷ群」のナノボディもまた、他の特徴的な残基の少なくとも１つがラクダ化（camelid（camelizing））置換（本明細書で規定される）を含有するという条件で、Ｑ１０８からＬ１０８への置換によりヒト化され得る。例えば、上述したように、１つの特に好適な種類のヒト化ナノボディは、４４位〜４７位にＧＬＥＷ配列又はＧＬＥＷ様配列、１０３位にＰ、Ｒ又はＳ（特にＲ）、１０８位にＬを有する。
【０８１６】
ヒト化及び他の類似体、並びにこれをコードする核酸配列は、例えば国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１０３頁及び１０４頁で言及される１つ又は複数の技法を使用して、それ自体が既知の任意の方法で準備することができる。
【０８１７】
そこで言及されたように、本発明のナノボディの配列を提供するために及び／又はこのようにして得られる配列にナノボディの有利な特性を付与するために、即ち、１つ又は複数のラクダ化置換を導入する（即ち、上記ヒトＶＨドメインのアミノ酸配列中の１つ又は複数のアミノ酸残基を、ＶＨＨドメインの対応する位置で生じるアミノ酸残基に変化させる）ことにより、本発明のナノボディ（その類似体を含む）を、例えばヒトＶＨ３配列、例えばＤＰ−４７、ＤＰ−５１又はＤＰ−２９等のヒトＶＨ配列（即ち、アミノ酸配列又は対応するヌクレオチド配列）から設計及び／又は準備することが可能であることも、当業者には明らかである。同様に、これは一般に、開始点としてヒトＶＨドメインに対するアミノ酸配列及び／又はヌクレオチド配列を使用し、前の段落で言及される多様な方法及び技法を用いて実行することができる。
【０８１８】
幾つかの好ましいが非限定的なラクダ化置換は、表Ｂ−４〜表Ｂ−７から導くことができる。特徴的な残基の１つ又は複数でのラクダ化置換は一般に、所望の特性に他のアミノ酸位置の１つ又は複数での置換よりも大きな影響を与えるが、その両方及び任意の適切な組合せが本発明の範囲内に含まれることも明らかである。例えば、既に少なくとも幾つかの所望の特性を付与している１つ又は複数のラクダ化置換を導入すること、及び次に上記特性をさらに改善する、及び／又はさらなる有利な特性を付与するさらなるラクダ化置換を導入することが可能である。また、当業者は一般に、本明細書における開示に基づいて、また任意に、例えば限られた数の可能なラクダ化置換を導入すること、及びナノボディの有利な特性が得られたか又は（即ち、本来のＶＨドメインと比較して）改善されたか否かを求めることを含み得る限られた日常実験の後、適切なラクダ化置換又は適切なラクダ化置換の組合せを決定及び選択することが可能である。
【０８１９】
しかしながら、一般にこのようなラクダ化置換は好ましくは、得られるアミノ酸配列が少なくとも（ａ）１０８位にＱ、及び／又は（ｂ）４５位に荷電アミノ酸又はシステイン残基、好ましくは４４位にＥ、より好ましくは４４位にＥ及び４５位にＲ、及び／又は（ｃ）１０３位にＰ、Ｒ又はＳ、並びに任意で１つ又は複数のさらなるラクダ化置換を含有するようなものである。より好ましくは、ラクダ化置換は、本発明のナノボディ及び／又はその類似体（本明細書で規定される）、例えばヒト化類似体及び／又は好ましくは前述の段落に規定されるような類似体をもたらすようなものである。
【０８２０】
本明細書における開示から同様に明らかなように、本明細書で規定されるような本発明のナノボディの部分又は断片、又は２つ以上の部分又は断片の組合せ、特に配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディの部分又は断片の使用もまた本発明の範囲内である。したがって、本発明の一態様によれば、「本発明のナノボディ」という用語は最も広い意味ではこのような部分又は断片も包含する。
【０８２１】
概して、本発明のナノボディ（その類似体を含む）のこのような部分又は断片は、対応する本発明の全長ナノボディ（又はその類似体）のアミノ酸配列と比較して、Ｎ末端の１つ又は複数のアミノ酸残基、Ｃ末端の１つ又は複数のアミノ酸残基、１つ又は複数の連続内部アミノ酸残基、又はその任意の組合せが欠失している、及び／又は除去されたアミノ酸配列を有する。
【０８２２】
部分又は断片は好ましくは、本発明のナノボディに対して、本明細書で規定されるような親和性（本明細書中でさらに規定されるように、（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度として、又は代替的にはＩＣ５０値として適切に測定される、及び／又は表される）でウイルスのエンベロープタンパク質に結合することができるようなものである。
【０８２３】
任意の部分又は断片は好ましくは、対応する本発明の全長ナノボディのアミノ酸配列の少なくとも１０個の連続アミノ酸残基、好ましくは少なくとも２０個の連続アミノ酸残基、より好ましくは少なくとも３０個の連続アミノ酸残基、例えば少なくとも４０個の連続アミノ酸残基を含むようなものである。
【０８２４】
また、任意の部分又は断片は好ましくは、ＣＤＲ１、ＣＤＲ２及び／又はＣＤＲ３の少なくとも１つ又は少なくともその一部（特に少なくともＣＤＲ３又は少なくともその一部）を含むようなものである。より好ましくは、任意の部分又は断片は、好ましくは適切なフレームワーク配列（複数可）又は少なくともその一部により連結した、ＣＤＲの少なくとも１つ（好ましくは少なくともＣＤＲ３又はその一部）及び少なくとも１つの他のＣＤＲ（即ち、ＣＤＲ１又はＣＤＲ２）又は少なくともその一部を含むようなものである。より好ましくは、任意の部分又は断片は、好ましくは同様に適切なフレームワーク配列（複数可）又は少なくともその一部により連結した、ＣＤＲの少なくとも１つ（好ましくは少なくともＣＤＲ３又はその一部）及び残り２つのＣＤＲの少なくとも一部を含むようなものである。
【０８２５】
別の特に好ましいが非限定的な態様によれば、このような部分又は断片は、対応する本発明の全長ナノボディの少なくともＣＤＲ３、例えばＦＲ３、ＣＤＲ３及びＦＲ４を含む（即ち、例えば国際出願の国際公開第０３／０５０５３１号パンフレット（Lasters et al.）に説明される）。
【０８２６】
上記で既に述べたように、２つ以上のこのような部分又は断片（即ち、同一又は別個の本発明のナノボディに由来する）を組み合わせる、即ち、本発明のナノボディの類似体（本明細書で規定される）を提供する及び／又はさらなる部分又は断片（本明細書で規定される）を提供することも可能である。例えば、本発明のナノボディの１つ又は複数の部分又は断片を、ヒトＶＨドメインの１つ又は複数の部分又は断片と組み合わせることもまた可能である。
【０８２７】
好適な一態様によれば、部分又は断片は、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のナノボディの１つとの少なくとも５０％、好ましくは少なくとも６０％、より好ましくは少なくとも７０％、さらにより好ましくは少なくとも８０％（少なくとも９０％等）、９５％又は９９％以上の程度の配列同一性を有する。
【０８２８】
部分及び断片、並びにこれをコードする核酸配列は、任意のそれ自体が既知の方法で準備して任意に組み合わせることができる。例えば、このような部分又は断片は、完全長の本発明のナノボディをコードする核酸中に終止コドンを挿入すること、及び次にこのようにして得られる核酸をそれ自体が既知の方法（例えば本明細書中で説明される）で発現させることで得ることができる。代替的には、このような部分又は断片をコードする核酸は、完全長の本発明のナノボディをコードする核酸を適切に制限すること、又はこのような核酸をそれ自体が既知の方法で合成することにより得ることができる。部分又は断片はまた、それ自体が既知のペプチド合成技法を用いて準備してもよい。
【０８２９】
本発明は最も広い意味では本発明のナノボディの誘導体も含む。このような誘導体は概して、本発明のナノボディ及び／又は本発明のナノボディを形成するアミノ酸残基の１つ又は複数の修飾、特に化学的及び／又は生物学的（例えば酵素的）修飾により得ることができる。
【０８３０】
このような修飾の例、並びにこのような形（即ち、タンパク質骨格、又は（but）好ましくは側鎖のいずれか）で修飾することができるナノボディ配列中のアミノ酸残基の例、このような修飾の導入のために使用することができる方法及び技法、並びにこのような修飾の潜在的使用及び利点は当業者に明らかである。
【０８３１】
例えば、このような修飾は、１つ又は複数の官能基、残基又は部分、特に１つ又は複数の所望の特性又は官能性を本発明のナノボディに付与する１つ又は複数の官能基、残基又は部分を本発明のナノボディ中又はナノボディ上に（例えば共有結合によるか、又は他の適切な形で）導入することを含み得る。このような官能基の例は当業者に明らかである。
【０８３２】
例えば、このような修飾は、本発明のナノボディの半減期、溶解性及び／又は吸収性を増大する、本発明のナノボディの免疫原性及び／又は毒性を低減する、本発明のナノボディの任意の望ましくない副作用を排除若しくは減衰する、及び／又は本発明のナノボディ及び／又はポリペプチドに他の有益な特性を付与する、及び／又は本発明のナノボディ及び／又はポリペプチドの不要な特性を減らす、又は上記の２つ以上の任意の組合せである１つ又は複数の官能基を（例えば共有結合によるか、又は他の適切な形で）導入することを含み得る。このような官能基及びこれらを導入する技法の例は当業者に明らかであり、一般に、上記で引用される包括的な背景技術で述べた全ての官能基及び技法、並びに医薬用タンパク質の修飾、特に抗体又は抗体断片（例えばＳｃＦｖ及び単一ドメイン抗体）の修飾に関するそれ自体が既知の官能基及び技法を含み得る。これに関しては例えばRemington'sPharmaceutical Sciences, 16th ed., Mack Publishing Co., Easton, PA （1980）を参照する。同様に当業者に明らかなように、このような官能基は、例えば本発明のナノボディに直接（例えば共有結合的に）結合し得るか、又は任意に適切なリンカー又はスペーサーを介して結合し得る。
【０８３３】
半減期を増大する、及び／又は医薬用タンパク質の免疫原性を低減するために最も広く使用される技法の１つは、適切な薬理学的に許容可能なポリマー、例えばポリ（エチレングリコール）（ＰＥＧ）又はその誘導体（例えばメトキシポリ（エチレングリコール）即ちｍＰＥＧ）の結合を含む。概して、任意の適切な形のペグ化、例えば当該技術分野で抗体及び抗体断片（例えば、限定されるものではないが、（単一）ドメイン抗体及びＳｃＦｖ）に対して使用されるペグ化を使用することができる。例えばChapman, Nat. Biotechnol.,54, 531-545 （2002）、Veronese andHarris（2002） Adv. Drug Deliv. Rev.54; 453-456、Harris and Chess, Nat. Rev. Drug. Discov.,2, （2003）及び国際公開第０４／０６０９６５号パンフレットを参照する。タンパク質のペグ化に関する多様な試薬も、例えばNektar Therapeutics, USAより市販されている。
【０８３４】
好ましくは、特にシステイン残基を介した部位特異的ペグ化を使用する（例えばYang et al., Protein Engineering, 16, 10, 761-770 （2003）を参照されたい）。例えば、そのために、本発明のナノボディにおいて自然発生するシステイン残基にＰＥＧを結合してもよく、本発明のナノボディを、ＰＥＧに結合する１つ又は複数のシステイン残基を適切に導入するように修飾してもよく、又はＰＥＧに結合する１つ又は複数のシステイン残基を含むアミノ酸配列を、本発明のナノボディのＮ末端及び／又はＣ末端と融合してもよい（全て、それ自体が当業者に既知であるタンパク質工学の技法を使用する）。
【０８３５】
好ましくは、ＰＥＧは、本発明のナノボディ及びタンパク質に対して５０００を超える（例えば１００００を超える）かつ２０００００未満（例えば１０００００未満）の分子量、例えば２００００〜８００００の範囲の分子量で使用する。
【０８３６】
別の、通常あまり好ましくない修飾は、一般的に翻訳時及び／又は翻訳後の修飾の一部として、本発明のナノボディ又はポリペプチドを発現するのに用いられる宿主細胞に応じてＮ結合型又はＯ結合型のグリコシル化を含む。
【０８３７】
同様に通常あまり好ましくない修飾は、一般的に翻訳時及び／又は翻訳後の修飾の一部として、本発明のナノボディ又はポリペプチドを発現するのに用いられる宿主細胞に応じてミリスチル化を含む。
【０８３８】
さらに別の修飾は、標識したナノボディの用途に応じて、１つ又は複数の検出可能な標識、又は他のシグナル生成基若しくはシグナル生成部分の導入を含んでいてもよい。これらを結合、使用及び検出するのに好適な標識及び技法は当業者にとって明らかであり、例としては、蛍光標識、リン光標識、化学発光標識又は生物発光標識、放射性同位体、金属、金属キレート、金属カチオン、発色団及び酵素（例えば、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１０９頁で言及されるもの）が挙げられるが、これらに限定されない。他の好適な標識は当業者にとって明らかであり、例としては、ＮＭＲ分光法又はＥＳＲ分光法を用いて検出することができる部分が挙げられる。
【０８３９】
本発明のこのような標識したナノボディ及びポリペプチドは、例えば、特定の標識の選択に応じて、ｉｎ  ｖｉｔｒｏアッセイ、ｉｎ  ｖｉｖｏアッセイ又はｉｎ  ｓｉｔｕアッセイ（ＥＬＩＳＡ、ＲＩＡ、ＥＩＡ及び他の「サンドイッチアッセイ」等のそれ自体が既知のイムノアッセイを含む）に、並びにｉｎ  ｖｉｖｏ診断及びイメージングの目的で使用され得る。
【０８４０】
当業者にとって明らかであるように、別の修飾は、例えば、上記の金属又は金属カチオンの１つをキレート化するキレート基（chelating group）の導入を含んでいてもよい。例えば好適なキレート基としては、ジエチレントリアミン五酢酸（ＤＴＰＡ）又はエチレンジアミン四酢酸（ＥＤＴＡ）が挙げられるが、これらに限定されない。
【０８４１】
さらに別の修飾は、ビオチン−（ストレプト）アビジン結合対等の特異的結合対の一部である官能基の導入を含んでいてもよい。このような官能基は、本発明のナノボディを、結合対の残り半分と結合する別のタンパク質、ポリペプチド、又は化合物に連結させるのに（即ち、結合対の形成を介して）使用され得る。例えば、本発明のナノボディは、ビオチンと共役し、アビジン又はストレプトアビジンと共役した別のタンパク質、ポリペプチド、化合物又は担体に連結し得る。例えば、このような共役ナノボディは、レポーターとして、例えば、検出可能なシグナル生成剤がアビジン又はストレプトアビジンに共役する診断系で使用され得る。このような結合対は、例えば、本発明のナノボディを、医薬目的に好適な担体を含む担体に結合させるのにも使用することができる。非限定的な一例は、Cao and Suresh, Journal of Drug Targetting, 8, 4, 257 （2000）によって記載のリポソーム製剤である。このような結合対はまた、治療に有効な作用物質と本発明のナノボディとを連結させるのに使用することができる。
【０８４２】
用途によっては、特に、（例えば、癌の治療において）本発明のナノボディが指向性を有する標的を発現する細胞を死滅させること、又はこのような細胞の成長及び／又は増殖を低減するか若しくは遅延させることを意図する用途では、本発明のナノボディは、毒素又は毒素残基若しくは毒素部分にも連結し得る。本発明のナノボディに連結して、例えば細胞毒性化合物をもたらし得る毒素部分、化合物又は残基の例は当業者にとって明らかであり、例えば、上記の従来技術に及び／又は本明細書中のさらなる記載に見ることができる。一例はいわゆるＡＤＥＰＴ（商標）技術である（国際公開第０３／０５５５２７号パンフレットに記載）。
【０８４３】
他の可能な化学修飾及び酵素修飾は当業者にとって明らかであろう。このような修飾を、（例えば、機能−活性関係を研究するために）調査目的で導入してもよい。例えば、Lundblad and Bradshaw, Biotechnol. Appl. Biochem., 26, 143-151 （1997）を参照する。
【０８４４】
好ましくは、この誘導体は、本発明のナノボディに関して本明細書中に規定される（（実際又は見掛けの）ＫＤ値、（実際又は見掛けの）ＫＡ値、ｋｏｎ速度及び／又はｋｏｆｆ速度として、又は代替的に本明細書中にさらに記載のＩＣ５０値として好適に測定及び／又は表される）親和性で、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するようなものである。
【０８４５】
上述のように、本発明はまた、少なくとも１つの本発明のナノボディから本質的に成るか又はこれを含む、タンパク質又はポリペプチドに関する。「から本質的に成る」とは、本発明のポリペプチドのアミノ酸配列が、本発明のナノボディのアミノ酸配列と厳密に同じであるか、又は、１個〜２０個のアミノ酸残基、例えば、１個〜１０個のアミノ酸残基、及び好ましくは１個〜６個のアミノ酸残基（例えば、１個、２個、３個、４個、５個又は６個のアミノ酸残基）等の限定数のアミノ酸残基をナノボディのアミノ酸配列のアミノ末端、カルボキシ末端、又はアミノ末端及びカルボキシ末端の両方に付加させた本発明のナノボディのアミノ酸配列に対応するかどちらかであることを意味する。
【０８４６】
上記のアミノ酸残基は、ナノボディの（生物学的）特性を変更するか、改質するか、又はさもなければこれに影響を与えても又は与えなくてもよく、ナノボディにさらなる官能性を付加しても又は付加しなくてもよい。例えば、このようなアミノ酸残基は、
例えば、異種宿主細胞又は異種宿主生物における発現の結果としてＮ末端Ｍｅｔ残基を含み得る。
合成の際に宿主細胞からのナノボディの分泌を導く、シグナル配列又はリーダー配列を形成してもよい。好適な分泌リーダーペプチドは当業者にとって明らかであり、本明細書中にさらに記載される通りであり得る。通常、このようなリーダー配列は、ナノボディのＮ末端に連結されるが、本発明は最も広い意味ではこれに限定されるものではない。
ナノボディを、特定の器官、組織、細胞、又は細胞の一部若しくはコンパートメントに指向性を有し、及び／又はこれらに浸透させるか若しくは侵入させ、及び／又はナノボディを、細胞膜、上皮細胞の層等の細胞層、固形腫瘍を含む腫瘍、又は血液脳関門のような生物学的障壁に浸透させるか若しくはこれらに対して横断させる、配列又はシグナルを形成し得る。このようなアミノ酸配列の例は当業者にとって明らかであり、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１１２頁のｃ）段落で言及されるものが含まれる。
「標識」、例えば、親和性技法等を用いて、上記の配列又は残基に指向性を有するナノボディの精製を可能にするか又は容易にする、アミノ酸配列又は残基を形成し得る。その後、（例えば、化学的又は酵素学的な切断によって）上記の配列又は残基を除去して、ナノボディ配列をもたらし得る（この目的のために、標識は任意で、切断可能なリンカー配列を介してナノボディ配列に連結されてもよく、又は切断可能なモチーフを含有していてもよい）。このような残基の好ましいが非限定的な幾つかの例は、複数のヒスチジン残基、グルタチオン残基、及びｍｙｃ標識（例えば国際公開第０６／１２２８２号パンフレットの配列番号３１を参照されたい）であり、
官能化し及び／又は官能基の結合のための部位として機能することができる１つ又は複数のアミノ酸残基であり得る。好適なアミノ酸残基及び官能基は当業者にとって明らかであり、本発明のナノボディの誘導体について本明細書中に言及されたアミノ酸残基及び官能基が含まれるが、これらに限定されない。
【０８４７】
別の態様によれば、本発明のポリペプチドは、そのアミノ末端で、そのカルボキシ末端で、又はそのアミノ末端及びカルボキシ末端の両方で、少なくとも１つのさらなるアミノ酸配列と融合する、即ち上記本発明のナノボディと１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列とを含む融合タンパク質がもたらされるように本発明のナノボディを含む。このような融合は本明細書中で「ナノボディ融合」とも称される。
【０８４８】
１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列は、任意の好適及び／又は所望のアミノ酸配列であり得る。さらなるアミノ酸配列は、ナノボディの（生物学的）特性を変更するか、改質するか、又はさもなければこれに影響を与えても又は与えなくてもよく、本発明のナノボディ又はポリペプチドにさらなる官能性を付加しても又は付加しなくてもよい。好ましくは、さらなるアミノ酸配列は、本発明のナノボディ又はポリペプチドに、１つ又は複数の所望の特性又は官能性を付与するようなものである。
【０８４９】
例えば、さらなるアミノ酸配列はまた、任意の所望のタンパク質、ポリペプチド、抗原、抗原決定基又はエピトープ（本発明のナノボディが指向性を有する同様のタンパク質、ポリペプチド、抗原、抗原決定基若しくはエピトープ、又は異なるタンパク質、ポリペプチド、抗原、抗原決定基若しくはエピトープが挙げられるが、これらに限定されない）のいずれかに指向性を有し得る第２の結合部位をもたらし得る。
【０８５０】
このようなアミノ酸配列の例は当業者にとって明らかであり、概して、従来の抗体及びその断片に基づきペプチド融合に用いられる全てのアミノ酸配列を含み得る（ＳｃＦｖ及び単一ドメイン抗体が挙げられるが、これらに限定されない）。例えば、Holliger and Hudson, Nature Biotechnology, 23, 9, 1126-1136 （2005）による概説を参照する。
【０８５１】
例えば、このようなアミノ酸配列は、本発明のナノボディ自体に比べて、半減期、溶解性若しくは吸収を増大させる、免疫原性若しくは毒性を低減させる、望ましくない副作用を排除若しくは減衰させる、及び／又は他の有益な特性を本発明のポリペプチドに付与する、及び／又は本発明のポリペプチドの望ましくない特性を減らすアミノ酸配列であり得る。このようなアミノ酸配列の幾つかの非限定的な例は、血清タンパク質、例えば、ヒト血清アルブミン（例えば国際公開第００／２７４３５号パンフレットを参照されたい）又はハプテン分子（例えば、循環抗体として認識されるハプテン（例えば国際公開第９８／２２１４１号パンフレットを参照されたい））である。
【０８５２】
特に、血清アルブミン又はその断片に対する免疫グロブリンの連結断片（例えば、ＶＨドメイン）を使用して半減期を増大させることができることは、当該技術分野において説明されている。国際公開第００／２７４３５号パンフレット及び国際公開第０１／０７７１３７号パンフレットを参照する。本発明によれば、本発明のナノボディは好ましくは、血清アルブミン（又はその好適な断片）に直接連結するか、又は好適なリンカーを介して、特に好適なペプチドを介して連結することにより、本発明のポリペプチドを遺伝子融合（タンパク質）として発現することができる。具体的な一態様によれば、本発明のナノボディは、少なくとも血清アルブミンのドメインＩＩＩ又はその一部を含む、血清アルブミンの断片に連結し得る。例えば、Ablynx N.V.の国際公開第０７／１１２９４０号パンフレットを参照する。
【０８５３】
代替的に、さらなるアミノ酸配列は、血清中の半減期を増大させるように、血清タンパク質（例えば、ヒト血清アルブミン又はＩｇＧ等の別の血清タンパク質等）に指向性を有する、第２の結合部位又は結合単位を付与し得る。このようなアミノ酸配列は例えば、下記のナノボディ、並びに、国際公開第９１／０１７４３号パンフレット、国際公開第０１／４５７４６号パンフレット及び国際公開第０２／０７６４８９号パンフレットに記載の小ペプチド及び小結合タンパク質、及び国際公開第０３／００２６０９号パンフレット及び国際公開第０４／００３０１９号パンフレットに記載のｄＡｂを含む。Harmsen et al., Vaccine, 23 （41）; 4926-42, 2005、並びに欧州特許第０３６８６８４号明細書、並びに、国際公開第０８／０２８９７７号パンフレット、国際公開第０８／０４３８２１号パンフレット、国際公開第０８／０４３８２２号パンフレット、及び国際公開第０８／０６８２８０号パンフレットも参照する。
【０８５４】
このようなアミノ酸配列は特に、血清アルブミン（及びより詳細にはヒト血清アルブミン）及び／又はＩｇＧ（及びより詳細にはヒトＩｇＧ）に指向性を有し得る。例えば、このようなアミノ酸配列は、（ヒト）血清アルブミンに指向性を有するアミノ酸配列、及びＦｃＲｎへの血清アルブミンの結合に関与しない（ヒト）血清アルブミン上のアミノ酸残基に結合し得るアミノ酸配列（例えば、国際公開第０６／０１２２７８７号パンフレットを参照されたい）、及び／又は血清アルブミンのドメインＩＩＩの一部を形成しない血清アルブミン上のアミノ酸残基に結合し得るアミノ酸配列（例えば、同様に国際公開第０６／０１２２７８７号パンフレットを参照されたい）；増大した半減期を有するか又は半減期を増大させ得るアミノ酸配列（例えば、AblynxN.V.の国際公開第０８／０２８９７７号パンフレットを参照されたい）；哺乳動物の少なくとも１種に由来の血清アルブミンと、特に霊長類の少なくとも１種（例えば、これらに限定されるものではないが、マカク属のサル（例えば、特に、カニクイザル（マカク・ファシクラリス）及び／又はアカゲザル（マカク・ムラット））及びヒヒ（パピオ・ウルジヌス）と交差反応性であるヒト血清アルブミンに対するアミノ酸配列（同様に国際公開第０８／０２８９７７号パンフレットを参照する）；ｐＨ非依存的に血清アルブミンに結合し得るアミノ酸配列（例えば、国際公開第２００８／０４３８２１号パンフレットを参照されたい）、及び／又は条件付き結合剤（conditional binder）であるアミノ酸配列（例えば、国際公開第０８／０４３８２２号パンフレットを参照されたい）であり得る。
【０８５５】
別の態様によれば、１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列は、従来の四本鎖抗体（及び、特にヒト抗体）及び／又は重鎖抗体の１つ又は複数の部分、断片、又はドメインを含み得る。例えば、通常はあまり好ましくないが、本発明のナノボディは、同様に任意でリンカー配列を介して、従来の（好ましくはヒト）ＶＨドメイン若しくはＶＬドメインに、又はＶＨドメイン若しくはＶＬドメインの天然型類似体若しくは合成類似体（Ward et al.によって説明されているｄＡｂ等の他の（単一）ドメイン抗体が挙げられるが、これらに限定されない）に連結され得る。
【０８５６】
また、少なくとも１つのナノボディは、任意でリンカー配列を介して、１つ又は複数の（好ましくはヒト）ＣＨ１、ＣＨ２及び／又はＣＨ３ドメインと連結してもよい。例えば、好適なＣＨ１ドメインと連結するナノボディは、例えば従来のＦａｂ断片又はＦ（ａｂ’）２断片に類似するが、従来のＶＨドメインの１つ、又は（Ｆ（ａｂ’）２断片の場合）１つ若しくは両方を本発明のナノボディで置換した抗体断片／構造体を生成するように（好適な軽鎖と共に）使用することができる。また、２つのナノボディは、（任意でリンカーを介して）ＣＨ２及び／又はＣＨ３ドメインと連結してｉｎ  ｖｉｖｏで半減期が増大した構築物をもたらすことができる。
【０８５７】
本発明のポリペプチドの具体的な一態様によれば、１つ又は複数の本発明のナノボディは、１つ又は複数の定常ドメイン（例えば、Ｆｃ部分の一部として使用する／Ｆｃ部分を形成することができる２つ又は３つの定常ドメイン）と、Ｆｃ部分と、及び／又は１つ又は複数のエフェクタ機能を本発明のポリペプチドに付与し及び／又は１つ又は複数のＦｃ受容体に結合する能力を付与し得る１つ又は複数の抗体部分、断片又はドメインと（任意で好適なリンカー又はヒンジ領域を介して）連結し得る。例えば、この目的で、及びこれらに限定されるものではないが、１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列は、重鎖抗体（本明細書中に記載）及びより好ましくは従来のヒト四本鎖抗体等に由来する抗体の１つ又は複数のＣＨ２及び／又はＣＨ３ドメインを含んでいてもよく、及び／又は例えばＩｇＧ（例えば、ＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３又はＩｇＧ４）、ＩｇＥ、又はＩｇＡ、ＩｇＤ若しくはＩｇＭ等の別のヒトＩｇに由来するＦｃ領域（の一部）を形成してもよい。例えば、国際公開第９４／０４６７８号パンフレットは、ラクダ科動物ＶＨＨドメイン又はそのヒト化誘導体（即ち、ナノボディ）を含む重鎖抗体を記載しており、ここでは、ラクダ科動物ＣＨ２及び／又はＣＨ３ドメインが、ヒトＣＨ２及びＣＨ３ドメインで置換されている。それによりナノボディと（ＣＨ１ドメインは含まないが）ヒトＣＨ２及びＣＨ３ドメインとをそれぞれ含む２つの重鎖から成る免疫グロブリンがもたらされるが、その免疫グロブリンは、ＣＨ２及びＣＨ３ドメインによって付与されるエフェクタ機能を有し、如何なる軽鎖の非存在下でも機能することができる。本発明のナノボディと好適に連結してエフェクタ機能をもたらし得る他のアミノ酸配列は当業者にとって明らかであり、所望のエフェクタ機能（複数可）に基づき選択され得る。例えば、国際公開第０４／０５８８２０号パンフレット、国際公開第９９／４２０７７号パンフレット、国際公開第０２／０５６９１０号パンフレット、及び国際公開第０５／０１７１４８号パンフレット、Holliger and Hudsonの概説（同上）、並びに"Constructscomprising single variable domain and an Fc portion derived from IgE"と題されたAblynx N. V.による公開されていない米国仮特許出願（出願日２００７年１２月４日）（国際出願ＰＣＴ／ＥＰ２００８／０６６３６６号明細書も参照されたい）を参照する。本発明のナノボディとＦｃ部分との共役によっても、対応する本発明のナノボディに比べて半減期の増大が生じ得る。用途によっては、如何なる生物学的に重要なエフェクタ機能も含まない半減期の増大を与えるＦｃ部分及び／又は定常ドメイン（即ち、ＣＨ２及び／又はＣＨ３ドメイン）の使用も好適であるか、又は一層好ましい場合がある。１つ又は複数のナノボディと、ｉｎ  ｖｉｖｏで半減期が増大した１つ又は複数の定常ドメインとを含む他の好適な構築物は当業者にとって明らかであり、例えば、任意でリンカー配列を介してＣＨ３ドメインに連結する２つのナノボディを含み得る。一般に、半減期が増大した任意の融合タンパク質又は誘導体は好ましくは、５０ｋＤを超える分子量、即ち腎臓吸収のカットオフ値を有する。
【０８５８】
別の具体的であるが、非限定的な一態様において、本発明のポリペプチドを形成するために、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列は、（即ち従来の四本鎖抗体で自然発生する定常ドメインに比べて）二量体に自己会合する傾向が低減した（又は本質的にその傾向がない）天然、合成又は半合成の定常ドメイン（又はその類似体、変異体、突然変異体、部分又は断片）と（任意で好適なリンカー又はヒンジ領域を介して）連結し得る。このような単量体の（即ち自己会合していない）Ｆｃ鎖変異体又はその断片は、当業者にとって明らかである。例えば、Helm et al., J Biol Chem 1996 271 7494は、本発明のポリペプチド鎖で使用することができる単量体Ｆｃ□鎖変異体を説明している。
【０８５９】
また、このような単量体Ｆｃ鎖変異体は、依然として（これらが誘導されるＦｃ部分に応じて）補体又は関連のＦｃ受容体（複数可）に結合することができるようなもの、及び／又は依然としてこれらが誘導されるＦｃ部分のエフェクター機能を幾らか又は全て（又は依然として使用目的に適した低減レベルで）有するようなものであるのが好ましい。代替的に、このような本発明のポリペプチド鎖では、単量体Ｆｃ鎖を使用して、ポリペプチド鎖の半減期を増大させることができ、この場合、単量体Ｆｃ鎖はエフェクター機能を有しなくても、又は本質的に有しなくてもよい。
【０８６０】
二価／多価、二重特異性／多重特異性又は二重パラトピック／多重パラトピックの本発明のポリペプチドは、２００７年１２月４日に出願された"immunoglobulin constructs"と題する公開されていない米国仮特許出願第６１／００５，３３１号明細書（国際出願ＰＣＴ／ＥＰ２００８／０６６３６８号明細書も参照されたい）に記載される種類のポリペプチド構築物を提供するためにＦｃ部分と連結してもよい。
【０８６１】
また、さらなるアミノ酸配列は、（例えば、本発明のポリペプチドを発現するのに用いられる宿主細胞に応じて、本発明のポリペプチドのプレフォーム、プロフォーム又はプレプロフォームをもたらすように）合成の際に宿主細胞からの本発明のナノボディ又はポリペプチドの分泌を導くシグナル配列又はリーダー配列を形成し得る。
【０８６２】
また、さらなるアミノ酸配列は、本発明のナノボディ又はポリペプチドを、特定の器官、組織、細胞、又は細胞の一部若しくはコンパートメントに移動させ、及び／又はこれらに浸透させるか若しくは侵入させ、及び／又は本発明のナノボディ又はポリペプチドを、細胞膜、上皮細胞の層等の細胞層、固形腫瘍等の腫瘍、又は血液脳関門のような生物学的障壁に浸透させるか若しくはこれらに対して横断させる配列又はシグナルを形成し得る。このようなアミノ酸配列の好適な例は当業者にとって明らかであり、例えば、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１１８頁で言及されるものが含まれるが、これに限定されない。用途によっては、特に（例えば癌の治療において）本発明のナノボディが指向性を有する標的を発現する細胞を死滅させること、又はこのような細胞の成長及び／又は増殖を抑えるか若しくは遅延させることが意図される用途では、本発明のナノボディはまた、（細胞）毒性タンパク質又はポリペプチドと連結し得る。本発明のナノボディと連結して、例えば、本発明の細胞毒性ポリペプチドをもたらし得るこのような毒性タンパク質及びポリペプチドの例は当業者にとって明らかであり、例えば、上記従来技術及び／又は本明細書中のさらなる記載に見ることができる。一例は、いわゆるＡＤＥＰＴ（商標）技術である（国際公開第０３／０５５５２７号パンフレットに記載）。
【０８６３】
好ましいが非限定的な一態様によれば、上記１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列は、少なくとも１つのさらなるナノボディを含み、これにより、少なくとも２つ、例えば３つ、４つ、５つ以上のナノボディを含む本発明のポリペプチドをもたらし、上記ナノボディは任意で、１つ又は複数のリンカー配列（本明細書中に規定）を介して連結され得る。国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１１９頁及び１２０頁に記載のように、少なくとも１つが本発明のナノボディである２つ以上のナノボディを含む本発明のポリペプチドは、本明細書中で本発明の「多価」ポリペプチドとも呼ばれ、このようなポリペプチド中に存在するナノボディは、本明細書中で「多価フォーマット」であるとも称される。例えば、本発明の「二価」ポリペプチド及び「三価」ポリペプチドは、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１１９頁及び１２０頁にさらに記載のようなものであり得る。
【０８６４】
少なくとも１つのナノボディが第１の抗原に（即ち、ウイルスのエンベロープタンパク質に）指向性を有するものであり、少なくとも１つのナノボディが第２の（即ち、ウイルスのエンベロープタンパク質とは異なる）抗原に指向性を有するものである、少なくとも２つのナノボディを含有する本発明のポリペプチドは、本発明の「多重特異性」ポリペプチドとも呼ばれており、このようなポリペプチド中に存在するナノボディは、本明細書中で「多重特異性フォーマット」であるとも称される。このため例えば、本発明の「二重特異性」ポリペプチドは、第１の抗原（即ちウイルスのエンベロープタンパク質）に指向性を有する少なくとも１つのナノボディ及び第２の（即ち、ウイルスのエンベロープタンパク質とは異なる）抗原に指向性を有する少なくとも１つのさらなるナノボディを含むポリペプチドであり、本発明の「三重特異性」ポリペプチドは、第１の抗原（即ち、ウイルスのエンベロープタンパク質）に指向性を有する少なくとも１つのナノボディ、第２の（即ち、ウイルスのエンベロープタンパク質とは異なる）抗原に指向性を有する少なくとも１つのさらなるナノボディ、及び第３の（即ち、上記のウイルスのエンベロープタンパク質及び第２の抗原の両方と異なる）抗原に指向性を有する少なくとも１つのさらなるナノボディを含むポリペプチドである。
【０８６５】
したがって、その最も単純な形態において、本発明の二重特異性ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する第１のナノボディと、第２の抗原に指向性を有する第２のナノボディとを含み、上記第１のナノボディ及び上記第２のナノボディが任意でリンカー配列（本明細書中に規定）を介して連結され得る本発明の二価ポリペプチド（本明細書中に規定）であるのに対し、その最も単純な形態の本発明の三重特異性ポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する第１のナノボディと、第２の抗原に指向性を有する第２のナノボディと、第３の抗原に指向性を有する第３のナノボディとを含み、上記第１のナノボディ、第２のナノボディ及び第３のナノボディが、任意で１つ又は複数、特に１つ及び複数、特に２つのリンカー配列を介して連結され得る本発明の三価ポリペプチド（本明細書中に規定）である。
【０８６６】
しかしながら、上述から明らかであるように、本発明は、本発明の多重特異性ポリペプチドが、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する少なくとも１つのナノボディと、上記のウイルスのエンベロープタンパク質とは異なる１つ又は複数の抗原に指向性を有する任意の数のナノボディとを含み得るという意味において、これらに限定されない。
【０８６７】
さらに、本発明のポリペプチド中における種々のナノボディの特定の順序又は配置が、最終的な本発明のポリペプチドの特性（ウイルスのエンベロープタンパク質に関する、又は１つ若しくは複数の他の抗原に対する、親和性、特異性、又は結合活性が挙げられるが、これらに限定されない）に何らかの影響を及ぼし得る点は、本発明の範囲内に包含されるが、通常、上記順序又は配置は重要なものでなく、任意で本明細書中の開示に基づく限定された日常実験を幾つか実施した後に、当業者であれば好適に選択することができるであろう。したがって、特定の本発明の多価又は多重特異性のポリペプチドについて言及する場合、明示的に指示がない限り、これは関連するナノボディの任意の順序又は配置を包含するものであることに留意されたい。
【０８６８】
最終的に、本発明のポリペプチドが、２つ以上のナノボディと、１つ又は複数のさらなるアミノ酸配列（本明細書中で言及）とを含有することも、本発明の範囲内である。
【０８６９】
本明細書でさらに記載されるように、本発明のポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する２つ以上の本発明のアミノ酸配列及び／又はナノボディを含有し得る。概して、このようなポリペプチドは、本発明の単一のアミノ酸配列又はナノボディに比べて、増大した結合活性でウイルスのエンベロープタンパク質と結合する。このようなポリペプチドは例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質の同じ抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット若しくは立体配座（適用可能な場合）（相互作用部位であっても、又はなくてもよい）に指向性を有する本発明のアミノ酸配列及び／又はナノボディを２つ含み得るか、又はウイルスのエンベロープタンパク質の第１の同じ抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット若しくは立体配座（適用可能な場合）（相互作用部位であっても、又はなくてもよい）に指向性を有する本発明の少なくとも１つの「第１の」アミノ酸配列と、第１のアミノ酸配列とは異なる第２の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット若しくは立体配座（適用可能な場合）（これも相互作用部位であっても、又はなくてもよい）に指向性を有する本発明の少なくとも１つの「第２の」アミノ酸配列及び／又はナノボディとを含み得る。好ましくは、本発明のこのような「二重パラトピック」ポリペプチドでは、少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列及び／又はナノボディが、相互作用部位（本明細書中に規定）に指向性を有するが、本発明はその最も広い意味ではこれに限定されない。
【０８７０】
したがって本発明のポリペプチド（適用可能な場合）が、ウイルスのエンベロープタンパク質の２つ以上の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニット又は立体配座と結合することができることも本発明の範囲内である。このような場合、本発明のアミノ酸配列及び／又はポリペプチドが結合する、ウイルスの上記エンベロープタンパク質の抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン又はサブユニットは、本質的に同じであっても（例えば、ウイルスのエンベロープタンパク質が反復構造モチーフを含有するか又は多量体形態で発生する場合）又は異なっていてもよい（後者の場合、本発明のアミノ酸配列及びポリペプチドは「二重パラトピック及び／又は多重パラトピック」といわれ、或る親和性及び／又は特異性（同じでも又は異なっていてもよい）でウイルスの上記エンベロープタンパク質のこのような異なる抗原決定基、エピトープ、部分、ドメイン、サブユニットと結合し得る。したがって本発明の二重パラトピック又は多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも２つのエピトープに指向性を有する、及び／又はこれらと特異的に結合し、例えば（これらに限定されないが）ウイルスの同じエンベロープタンパク質の３つ又はさらにはそれ以上のエピトープに指向性を有する、及び／又はこれらと特異的に結合することができるポリペプチドである。
【０８７１】
また、本発明のポリペプチドは、ウイルスの少なくとも１つの特定のエンベロープタンパク質、及び上記の少なくとも１つの特定のエンベロープタンパク質とは異なる別の標的の少なくとも１つのさらなるエピトープに指向性を有し得る、及び／又はこれらと特異的に結合することができる。例えば（これらに限定されないが）、本発明のポリペプチドは、ウイルスの少なくとも１つの特定のエンベロープタンパク質、及びウイルスの少なくとも１つのさらなるエピトープ、例えば別の特定のウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのさらなるエピトープのようなウイルスタンパク質の少なくとも１つのさらなるエピトープに指向性を有し得る、及び／又はこれらと特異的に結合することができる。したがって、本発明によるポリペプチドは、少なくとも２つの異なるエンベロープタンパク質の少なくとも２つ（又はさらにそれ以上）のエピトープに指向性を有し得る、及び／又はこれらと特異的に結合し得る。また、ウイルスの上記少なくとも１つのさらなるエピトープは、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与する１つ又は複数のウイルス媒介性の生物学的経路に関与していても又は関与していなくてもよい。より具体的には、ウイルスの上記少なくとも１つのさらなるエピトープは、標的宿主細胞におけるウイルス侵入、例えば標的宿主細胞とのビリオン付着及び／又は標的宿主細胞とのウイルス融合に関与していても若しくは関与していなくてもよく、又はウイルスの上記少なくとも１つのさらなるエピトープは、標的宿主細胞におけるウイルス複製、例えばウイルス転写及び／又はウイルス翻訳、及び／又はウイルスパッケージング、及び／又は機能的ビリオンの形成、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽に関与していても若しくは関与していなくてもよい。
【０８７２】
概して、本発明による二価、三価及び多価（本明細書に規定のように）、二重特異性、三重特異性及び多重特異性（本明細書に規定のように）、並びに二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピック（本明細書に規定のように）のポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープ及び標的（上記エンベロープタンパク質と異なっていても又は異なっていなくてもよい）の少なくとも１つのさらなるエピトープ（上記少なくとも１つのエピトープと異なっていても又は異なっていなくてもよい）との特異的な結合により、ウイルス疾患の予防及び／又は治療に有用であり得る。
【０８７３】
好ましくは、本発明による二価、三価及び多価（本明細書に規定のように）、並びに二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピック（本明細書に規定のように）のポリペプチドは、ウイルスの同じエンベロープタンパク質上の少なくとも２つ（又はさらにそれ以上）のエピトープ（同じであっても又は異なっていてもよい）との特異的な結合により、ウイルス疾患の予防及び／又は治療に有用であり得る。
【０８７４】
代替的には、本発明のポリペプチドは、ウイルスのエンベロープタンパク質の少なくとも１つのエピトープ、及び別の標的の少なくとも１つのさらなるエピトープ（上記の特定のエンベロープタンパク質とは異なり、例えばウイルスのさらなるエピトープ、例えばウイルスタンパク質のさらなるエピトープ又は別の特定のウイルスエンベロープタンパク質のさらなるエピトープである）に指向性を有し得る、及び／又はこれらと特異的に結合することができる。
【０８７５】
好ましくは、上記で述べられるように、このような本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、並びに二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、本発明の単一アミノ酸配列及び／又はナノボディと比較して増大した結合活性でウイルス（のエンベロープタンパク質）と結合する。
【０８７６】
より具体的には、本発明による二価、三価及び多価、二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピック、並びに二重特異性、三重特異性及び多重特異性のポリペプチドは、それぞれ同じエンベロープタンパク質及び異なるエンベロープタンパク質上の複数のウイルス受容体結合部位を標的とするのに有用であり、これにより（本明細書に規定のように）本発明の単一アミノ酸配列と比較してウイルス中和効力の増大がもたらされ得る。また本発明による二価、三価及び多価、並びに二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックの（即ち同じエンベロープタンパク質の少なくとも２つのエピトープに指向性を有する、及び／又はこれらと特異的に結合する）ポリペプチドは、ウイルスエスケープ及び／又はウイルス回避を防止するのに有用であり得る。
【０８７７】
また本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、或る特定のウイルスの異なる遺伝子型、異なる亜型、及び／又は異なる株及び／又はクレード（clades：分岐群）との結合に有用であり得る。また本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ウイルスエスケープ及び／又はウイルス回避を防止するのに有用であり得る。
【０８７８】
本発明の具体的な態様において、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスに指向性を有し得ると共に、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスに指向性を有し得ると共に、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスに指向性を有し得ると共に、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。さらに別の態様では、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスに指向性を有し得ると共に、インフルエンザ亜型Ｈ５Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ１Ｎ１、インフルエンザ亜型Ｈ２Ｎ２及びインフルエンザ亜型Ｈ３Ｎ２と結合し得る。
【０８７９】
別の態様において、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、狂犬病ウイルスのＧエンベロープタンパク質に指向性を有すると共に、狂犬病ウイルスの遺伝子１型及び遺伝子５型と結合し得る。
【０８８０】
さらに別の態様において、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ＲＳＶに指向性を有し得ると共に、ＲＳＶの異なるエスケープ突然変異体（例えばLopez et al. 1998, J. Virol. 72: 6922-6928で説明されるようなもの）、及び／又は抗原部位ＩＩに特異的な、抗原部位ＩＶ−5Ｉに特異的な及び／又は両方の抗原部位の組合せに特異的な１つ又は複数のエスケープ突然変異体と結合し得る。
【０８８１】
これに関して、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドが、或る特定のウイルスの異なる遺伝子型、異なる亜型、及び／又は異なる株及び／又はクレードの結合、及び／又はｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏでの中和の改善を示すことが本発明で観察された。また本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドはウイルスエスケープ突然変異体の結合及び／又は中和の改善も示した。
【０８８２】
具体的な一態様において、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザの或る特定の亜型（例えばＨ１、Ｈ２、Ｈ３及びＨ５）の結合及び／又は中和の改善を示した。本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスの異なるクレードの結合及び／又は中和の改善を示した。本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンＨ５との結合に関するシアル酸との競合の改善を示した。
【０８８３】
別の態様において、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは狂犬病ウイルスの異なる株の結合及び／又は中和の改善を示した。本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、狂犬病ウイルスの異なる遺伝子型（例えば遺伝子１型及び遺伝子５型）の結合及び／又は中和の改善も示した。
【０８８４】
さらに別の態様において、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ＲＳＶの異なる株（例えばＬｏｎｇ、Ａ−２及びＢ−１）の結合及び／又は中和の改善を示した。本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、及び／又は二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、ＲＳＶの異なるエスケープ突然変異体（例えばLopez et al. 1998, J. Virol. 72: 6922-6928に記載のエスケープ突然変異体、抗原部位ＩＩに特異的な１つ又は複数のエスケープ突然変異体、抗原部位ＩＶ−5Ｉに特異的な及び／又は両方の抗原部位の組合せに特異的なエスケープ突然変異体）の結合及び／又は中和の改善を示した。
【０８８５】
最後に、本発明による二価、三価及び多価、二重特異性、三重特異性及び多重特異性、並びに二重パラトピック、三重パラトピック及び多重パラトピックのポリペプチドは、（本明細書に規定のように）ウイルス感染及び／又はビリオンとその標的宿主細胞とのウイルス融合を防止及び／又は阻害するのに有用であり得るか、又は上記ウイルスのビリオン凝集を誘導することによりウイルスを中和するのに有用であり得る。
【０８８６】
ＶＨＨドメインを１つ又は複数含有する多価及び多重特異性のポリペプチド並びにその調製に関しては、Conrath et al., J. Biol. Chem., Vol. 276, 10. 7346-7350, 2001、Muyldermans, Reviews in Molecular Biotechnology 74 （2001）, 277-302、並びに例えば国際公開第９６／３４１０３号パンフレット及び国際公開第９９／２３２２１号パンフレットを参照する。幾つかの具体的な本発明の多重特異性及び／又は多価のポリペプチドの幾つかの他の例は、本明細書で言及されるAblynx N.V.による出願に見ることができる。
【０８８７】
一態様において、本発明のナノボディは、非ナノボディポリペプチドに付着し得る。非ナノボディポリペプチドは、さらなる機能性を有するナノボディを与えるポリペプチドであり得る。例えば、非ナノボディポリペプチドは、安定性及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏでの半減期が増大した本発明のナノボディを提供し得る。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは抗体の非抗原結合断片であり得る。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドはヒトＩｇＧ１のＦｃ断片であり得る。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドはＦｃ断片のヒンジ領域も含み得る。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは、１つ又は複数のリンカーによりナノボディと共役し得る。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは複数のナノボディと共役し得る。幾つかの実施形態では、複数のナノボディは非ナノボディポリペプチドの各側で共役する（図５９を参照されたい）。幾つかの実施形態では、複数のナノボディは非ナノボディポリペプチドの片側で共役する（図６０を参照されたい）。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは、上記のような二価、三価若しくは多価、二重パラトピック、三重パラトピック若しくは多重パラトピック、又は二重特異性、三重特異性若しくは多重特異性のポリペプチドと共役する。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは、上記のような二価、三価若しくは多価、二重パラトピック、三重パラトピック若しくは多重パラトピック、又は二重特異性、三重特異性若しくは多重特異性のポリペプチドと非ナノボディポリペプチドの片側で共役する（図６０及び図６１）。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは、上記のような二価、三価若しくは多価、二重パラトピック、三重パラトピック若しくは多重パラトピック、又は二重特異性、三重特異性若しくは多重特異性のポリペプチドと非ナノボディポリペプチドの両側（both sides）で共役する（図６２）。幾つかの実施形態では、非ナノボディポリペプチドは、上記のナノボディと非ナノボディポリペプチドの片側で、及び上記のような二価、三価若しくは多価、二重パラトピック、三重パラトピック若しくは多重パラトピック、又は二重特異性、三重特異性若しくは多重特異性のポリペプチドと非ナノボディポリペプチドの片側で共役する（図６３）。幾つかの実施形態では複数のナノボディは同じ抗原に指向性を有する。幾つかの実施形態では、複数のナノボディは同じ抗原上の異なるエピトープに指向性を有する。幾つかの実施形態では、複数のナノボディは同じ抗原上の同じエピトープに指向性を有する。幾つかの実施形態では、複数のナノボディが同一である。ＩｇＧ１  Ｆｃ断片を含むナノボディ構築物の非限定的な例は図４６、表Ａ−５及び実施例５３で与えられる。Ｆｃ断片を含む、好ましい本発明のナノボディは配列番号２６４１〜配列番号２６５９及び配列番号２９７８〜配列番号２９８８である（表Ａ−５）。
【０８８８】
これに関して、本発明は概して、２つのポリペプチド鎖（それぞれ「本発明のポリペプチド鎖」）を含むナノボディ構築物（「本発明のポリペプチド鎖構築物」とも称される）であって、それぞれのポリペプチド鎖が、通常好適なヒンジ領域又はリンカーを介して、最終構築物でＦｃ部分を形成する１つ又は複数の定常ドメインと連結する単一可変ドメインを２つ以上含む、ナノボディ構築物にも関する。単一可変ドメインが定常ドメインの片側で連結しても、又は単一可変ドメインが定常ドメインの両側で連結してもよい。
【０８８９】
このため、本発明により与えられるポリペプチド鎖構築物は概して、（本明細書に規定のような）Ｆｃ部分を含み、Ｆｃ部分を形成する２つのポリペプチド鎖のそれぞれが、任意で好適なリンカー又はヒンジ領域を介して、２つ以上の単一可変ドメイン（同様に本明細書で規定される）と連結する。より具体的には、一態様では、１つの可変ドメインがＦｃ部分の各側で連結し得る。別の態様では、２つの可変ドメインがＦｃ部分の片側で連結し得る。別の態様では、３つの可変ドメインがＦｃ部分の片側で連結し得る。別の態様では、２つの可変ドメインがＦｃ部分の各側で連結し得る。別の態様では、３つの可変ドメインがＦｃ部分の各側で連結し得る。別の態様では、２つの可変ドメインがＦｃ部分の片側で連結し、１つの可変ドメインがＦｃ部分の反対側で連結し得る。
【０８９０】
本発明のポリペプチド鎖、及び本発明のポリペプチド鎖構築物を形成する際のこれらの使用は本発明のさらなる態様を形成する。また、本明細書でさらに記載のように、本発明の具体的な一態様では、本発明のこれらのポリペプチド鎖自体が（即ち、別のポリペプチド鎖との相互作用を伴わず及び／又は本発明の構築物の一部としてではなく）使用されてもよい。
【０８９１】
好ましくは、本発明のポリペプチド鎖構築物では、本発明のポリペプチド鎖それぞれが、２つ、３つ又は４つの単一可変ドメイン、より好ましくは２つ又は３つだけの単一可変ドメイン、さらにより好ましくは２つだけの単一可変ドメインを含む。換言すると、本発明のポリペプチド鎖構築物は、計４つ（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で２つ）、６つ（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で３つ）、又は８つ（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で４つ）の単一可変ドメイン、より好ましくは計４つ（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で２つ）又は６つ（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で３つ）、さらにより好ましくは計４つ（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で２つ）の単一可変ドメインを含むのが好ましい。
【０８９２】
また、最終構築物で、２つのポリペプチド鎖の定常ドメインがＦｃ部分、例えばＩｇＧ（例えばＩｇＧ１、ＩｇＧ２、ＩｇＧ３又はＩｇＧ４）、ＩｇＡ、ＩｇＤ、ＩｇＥ若しくはＩｇＭに由来するＦｃ部分、又はそれらの変異体、類似体、突然変異体、部分若しくは断片（キメラＦｃ部分を含む）を形成するように（本明細書にさらに記載のようにエフェクタ機能を有しても又は有しなくてもよい）、本発明のポリペプチド鎖はそれぞれ通常、２つの定常ドメイン（例えばＩｇＧ、ＩｇＡ又はＩｇＤに由来するＦｃ部分の場合）又は３つの定常ドメイン（例えばＩｇＭ又はＩｇＥに由来するＦｃ部分の場合）のいずれかを含む。
【０８９３】
便宜上、一般的にこれらのポリペプチド鎖構築物が実施に好ましいため、本発明はこれより、４つの定常ドメイン（即ちそれぞれのポリペプチド鎖で２つ）（ここで可変ドメインが好適なリンカーを介して互いに連結し、かつ好適なリンカー又はヒンジ領域を介して定常ドメインと連結する）を含むポリペプチド鎖構築物に関してより詳細に説明する。しかしながら、本発明の教示は、６つの定常ドメインを含む（例えばＩｇＭ又はＩｇＥに由来するＦｃ部分の場合）、及び／又は定常ドメインが互いに直接連結する、及び／又は可変ドメインと直接連結する（例えばＦｃ部分がＩｇＥに由来する場合、Ｆｃ部分と可変ドメインとの間にヒンジ領域は必要とされない）本発明のポリペプチド鎖構築物に等しく適用することができることが当業者にとって明らかであろう。
【０８９４】
４つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメイン（例えばＩｇＧ又はＩｇＡに由来するＦｃ部分、又はそれらの類似体、突然変異体若しくは変異体を形成する）を有する本発明のポリペプチド鎖構築物は、非限定的であるが図５９及び図６０で概略的に示される。
【０８９５】
図５９では、ポリペプチド鎖構築物は２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含み、これらはそれぞれ２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、並びに「第２の」単一可変ドメイン（６）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は任意で好適なリンカー又はヒンジ領域（７）を介して定常ドメイン（３）と連結する。第２の単一可変ドメイン（６）は任意で好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメイン（４）と連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は共にＦｃ部分（９）を形成する。
【０８９６】
図６０では、ポリペプチド鎖構築物は２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含み、これらはそれぞれ２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、並びに「第２の」単一可変ドメイン（６）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、かつ任意で（通常）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメインとも連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は共にＦｃ部分（９）を形成する。
【０８９７】
４つを超える単一可変ドメインを有する本発明のポリペプチド鎖構築物の例は、非限定的であるが図６１、図６２及び図６３で概略的に示される。
【０８９８】
図６１は、６つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメイン（例えばＩｇＧ又はＩｇＡに由来するＦｃ部分、又はそれらの類似体、突然変異体若しくは変異体を形成する）を有する本発明のポリペプチド鎖構築物を示す。構築物は２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含み、これらはそれぞれ２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、「第２の」単一可変ドメイン（６）、並びに「第３の」単一可変ドメイン（１０）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、かつ任意で（通常）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメインとも連結する。第３の単一可変ドメイン（１１）は任意で好適なリンカー（１２）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は共にＦｃ部分（９）を形成する。
【０８９９】
図６２は、８つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメイン（例えばＩｇＧ又はＩｇＡに由来するＦｃ部分、又はそれらの類似体、突然変異体若しくは変異体を形成する）を有する本発明のポリペプチド鎖構築物を示す。構築物は２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含み、これらはそれぞれ２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、「第２の」単一可変ドメイン（６）、「第３の」単一可変ドメイン（１０）、並びに「第４の」単一可変ドメイン（１３）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、かつ任意で（通常）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメイン（３）とも連結する。第３の単一可変ドメイン（１０）は、任意で好適なリンカー（１２）を介して第４の単一可変ドメイン（１３）と連結し、かつ任意で（通常）好適なリンカー又はヒンジ領域（１４）を介して定常ドメイン（４）とも連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は共にＦｃ部分（９）を形成する。
【０９００】
図６３は、６つの単一可変ドメイン及び４つの定常ドメイン（例えばＩｇＧ又はＩｇＡに由来するＦｃ部分、又はそれらの類似体、突然変異体若しくは変異体を形成する）を有する本発明のポリペプチド鎖構築物を示す。構築物は２つのポリペプチド鎖（１）及び（２）を含み、これらはそれぞれ２つの定常ドメイン（３）及び（４）、「第１の」単一可変ドメイン（５）、「第２の」単一可変ドメイン（６）、並びに「第３の」単一可変ドメイン（１０）を含む。第１の単一可変ドメイン（５）は、任意で好適なリンカー（７）を介して第２の単一可変ドメイン（６）と連結し、かつ任意で（通常）好適なリンカー又はヒンジ領域（８）を介して定常ドメイン（３）とも連結する。第３の単一可変ドメイン（１０）は任意（通常）で好適なリンカー又はヒンジ領域（１４）を介して定常ドメイン（４）と連結する。ポリペプチド鎖（１）の定常ドメイン（３）及び（４）、並びにポリペプチド鎖（２）の対応する定常ドメイン（３）及び（４）は共にＦｃ部分（９）を形成する。
【０９０１】
６つ又は８つを超える単一可変ドメインを有するポリペプチド鎖構築物では、それぞれの鎖（１）及び（２）は、さらなる単一可変ドメイン（これも任意で好適なリンカーを介して存在する単一可変ドメインと連結することができる）を１つ又は複数含有することができる（図示せず）。
【０９０２】
本発明のポリペプチド鎖構築物において、構築物に存在する単一可変ドメインは全て、それぞれ異なる標的、抗原、抗原決定基又はエピトープに指向性を有し得る。しかしながら、これは一般的にはあまり好ましくない。好ましくは、ポリペプチド鎖のそれぞれに存在する「第１の」単一可変ドメインの両方が同じ標的又は抗原に指向性を有し、かつポリペプチド鎖のそれぞれに存在する「第２の」単一可変ドメインの両方が同じ標的又は抗原に指向性を有する（「第３の」、「第４の」及びさらなる単一可変ドメインに関しても同様である）。
【０９０３】
本発明のこの態様に関して、第１の単一可変ドメイン及び第２の単一可変ドメイン（「第３の」、「第４の」及びさらなる単一可変ドメインに関しても同様である）は、（本発明の構築物が２つ以上の異なる標的又は抗原と同時に結合することが可能になるように）異なる標的若しくは抗原に指向性を有していてもよく、又は（構築物に存在する単一可変ドメインが全て同じ標的又は抗原と同時に結合することが可能になるように）同じ標的若しくは抗原に指向性を有していてもよい。
【０９０４】
本明細書でさらに記載のように、本発明のポリペプチド鎖構築物における２つ以上の単一可変ドメインが同じ標的又は抗原と結合することが可能である場合、これらは標的若しくは抗原の同じエピトープ、抗原決定基、部分、ドメイン若しくはサブユニット、又は標的若しくは抗原の異なるエピトープ、抗原決定基、部分、ドメイン若しくはサブユニットと結合し得る。
【０９０５】
本発明の多重特異性ポリペプチドの好ましいが非限定的な一例は、少なくとも１つの本発明のナノボディと、少なくとも１つの半減期の増大をもたらすナノボディとを含む。このようなナノボディは例えば、血清タンパク質、特にヒト血清タンパク質、例えば、ヒト血清アルブミン、チロキシン結合タンパク質、（ヒト）トランスフェリン、フィブリノゲン、ＩｇＧ、ＩｇＥ若しくはＩｇＭ等の免疫グロブリン、又は国際公開第０４／００３０１９号パンフレットに列挙された血清タンパク質の１つに指向性を有するナノボディであり得る。これらの内で、血清アルブミン（特にヒト血清アルブミン）又はＩｇＧ（特にヒトＩｇＧ、例えばMuyldermans（同上）による概説に記載されているナノボディＶＨ−１を参照されたい）と結合することができるナノボディが特に好ましい（が、例えばマウス又は霊長類での実験に関しては、それぞれマウス血清アルブミン（ＭＳＡ）又は上記霊長類由来の血清アルブミンに対する、又はこれと交差反応性のナノボディを使用することができる。しかしながら、薬学的使用に関しては、通常ヒト血清アルブミン又はヒトＩｇＧに対するナノボディが好ましい）。半減期を増大させ、本発明のポリペプチドで使用することができるナノボディには、上記で言及されたようなもの等の国際公開第０４／０４１８６５号パンフレット、国際公開第０６／１２２７８７号パンフレット及びAblynx N. V.によるさらなる特許出願で記載されている血清アルブミンに指向性を有するナノボディが含まれる。
【０９０６】
例えば、本発明で使用する半減期を増大させる、幾つかの好ましいナノボディには、血清アルブミンとＦｃＲｎとの結合に関与しない（ヒト）血清アルブミン上のアミノ酸残基と結合することができるナノボディ（例えば国際公開第０６／０１２２７８７号パンフレットを参照されたい）；血清アルブミンのドメインＩＩＩ部分を形成しない血清アルブミン上のアミノ酸残基と結合することができるナノボディ（例えば国際公開第０６／０１２２７８７号パンフレットを参照されたい）；半減期を増大させたか又は増大させることができるナノボディ（例えば国際公開第２００８／０２８９７７号パンフレットを参照されたい）；少なくとも１種の哺乳動物、特に少なくとも１種の霊長類（例えば、限定されるものではないが、マカク属のサル（例えば、特に、カニクイザル（マカク・ファシクラリス）及び／又はアカゲザル（マカク・ムラット））及びヒヒ（パピオ・ウルジヌス）由来の血清アルブミンと交差反応性であるヒト血清アルブミンに対するナノボディ（例えば国際公開第２００８／０２８９７７号パンフレットを参照されたい）；ｐＨ非依存的に血清アルブミンと結合することができるナノボディ（例えば国際公開第２００８／０４３８２１号パンフレットを参照されたい）及び／又は条件付き結合剤であるナノボディ（例えば国際公開第２００８／０４３８２２号パンフレットを参照されたい）が含まれる。
【０９０７】
半減期を増大させ、本発明のポリペプチドで使用することができる、幾つかの特に好ましいナノボディには、国際公開第０６／１２２７８７号パンフレット（表ＩＩ及び表ＩＩＩを参照されたい）に開示のナノボディＡＬＢ−１〜ＡＬＢ−１０が含まれ、その中でもＡＬＢ−８（国際公開第０６／１２２７８７号パンフレットにおける配列番号６２）が特に好ましい。
【０９０８】
具体的であるが非限定的な本発明の態様によれば、本発明のポリペプチドは、１つ又は複数の本発明のナノボディ以外に、少なくとも１つのヒト血清アルブミンに対するナノボディを含有する。
【０９０９】
概して、１つ又は複数の本発明のナノボディを含有する、半減期が増大した任意の本発明のポリペプチド、及び本発明のナノボディ又は半減期が増大したこのようなポリペプチドの任意の誘導体は好ましくは、対応する本発明のナノボディ自体の少なくとも１．５倍、好ましくは少なくとも２倍（少なくとも５倍等）、例えば少なくとも１０倍又は２０倍を超える半減期を有する。例えば、半減期を増大させたこのような誘導体又はポリペプチドは、対応する本発明のナノボディ自体に比べて、半減期が１時間を超えて、好ましくは２時間を超えて、より好ましくは６時間を超えて（１２時間等を超えて）、又はさらに２４時間、４８時間若しくは７２時間を超えて増大し得る。
【０９１０】
好ましいが非限定的な本発明の態様において、このような誘導体又はポリペプチドは、少なくとも約１２時間、好ましくは少なくとも２４時間、より好ましくは少なくとも４８時間、さらにより好ましくは少なくとも７２時間以上のヒトにおける血清半減期を示し得る。例えばこのような誘導体又はポリペプチドは、少なくとも５日（約５日〜１０日等）、好ましくは少なくとも９日（約９日〜１４日等）、より好ましくは少なくとも約１０日（約１０日〜１５日等）、若しくは少なくとも約１１日（約１１日〜１６日等）、より好ましくは少なくとも約１２日（約１２日〜１８日以上等）、又は１４日超（約１４日〜１９日等）の半減期を有し得る。
【０９１１】
本発明の一態様によれば、ポリペプチドは、ｉｎ  ｖｉｖｏにおいてポリペプチドの半減期を増大させることができる１つ又は複数の分子と結合することができる。
【０９１２】
本発明のポリペプチドは、ｉｎ  ｖｉｖｏにおいて安定化され、これらの半減期は、分解耐性及び／又は排除耐性若しくは捕捉耐性のある分子への結合により増大する。通常、このような分子は、それ自体がｉｎ  ｖｉｖｏにおいて長い半減期を有する天然タンパク質である。
【０９１３】
本発明の多重特異性ポリペプチドの好ましいが非限定的な別の例は、少なくとも１つの本発明のナノボディ、及び本発明のポリペプチドを特定の器官、組織、細胞、又は細胞の一部若しくはコンパートメントに移動させ、及び／又は本発明のポリペプチドを特定の器官、組織、細胞、又は細胞の一部若しくはコンパートメントに浸透させるか若しくは侵入させ、及び／又はナノボディを細胞膜、上皮細胞層等の細胞層、固形腫瘍を含む腫瘍、又は血液脳関門のような生物学的障壁に浸透させるか若しくはこれらに対して横断させる、少なくとも１つのナノボディを含む。このようなナノボディの例としては、所望の器官、組織又は細胞（例えば、腫瘍細胞に関連する細胞表面マーカー）に特有の細胞表面タンパク質、マーカー又はエピトープ、並びに国際公開第０２／０５７４４５号パンフレット及び国際公開第０６／０４０１５３号パンフレットに記載の単一ドメイン脳標的化抗体断片に移動するナノボディが挙げられ、このうち、ＦＣ４４（国際公開第０６／０４０１５３号パンフレットの配列番号１８９）及びＦＣ５（国際公開第０６／０４０１５４号パンフレットの配列番号１９０）が好ましい例である。
【０９１４】
本発明のポリペプチドにおいて、１つ又は複数のナノボディ、及び１つ又は複数のポリペプチドは、（例えば、国際公開第９９／２３２２１号パンフレットに記載のように）互いに直接連結していてもよく、及び／又は１つ又は複数の好適なスペーサー若しくはリンカー、又はこれらの任意の組合せを介して互いに連結していてもよい。
【０９１５】
多価、多重パラトピック及び多重特異性のポリペプチド及びポリペプチド鎖に使用するのに好適なスペーサー又はリンカーは当業者にとって明らかであり、一般に、アミノ酸配列を連結させる当該技術分野で使用する任意のリンカー又はスペーサーであってもよい。好ましくは、上記リンカー又はスペーサーは、医薬用途で意図されるタンパク質又はポリペプチドを構築する上での使用に好適である。
【０９１６】
幾つかの特に好ましいスペーサーとしては、抗体断片又は抗体ドメインを連結させるのに当該技術分野で使用されるスペーサー及びリンカーが挙げられる。これらは、上記で引用した包括的な背景技術に記載したリンカーと共に、例えば、ダイアボディ又はＳｃＦｖ断片を構築するのに当該技術分野で使用するリンカーを含む（しかし、この点で、ダイアボディ及びＳｃＦｖ断片では、使用するリンカー配列が、関連するＶＨドメイン及びＶＬドメインが一体となって、完全な抗原結合部位を形成することができるような長さ、柔軟性の程度、及び他の性質を有している必要があるが、それぞれのナノボディは単独で完全な抗原結合部位を形成するため、本発明のポリペプチドに使用するリンカーの長さ又は柔軟性に関しては特に制限がないことに留意されたい）。
【０９１７】
例えば、リンカーは、好適なアミノ酸配列、具体的には１個〜５０個、好ましくは１個〜３０個、例えば１個〜１０個のアミノ酸残基のアミノ酸配列であってもよい。このようなアミノ酸配列の幾つかの好ましい例としては、国際公開第９９／４２０７７号パンフレットに記載の例えば（ｇｌｙ４ｓｅｒ）３又は（ｇｌｙ３ｓｅｒ２）３等の例えば、（ｇｌｙｘｓｅｒｙ）ｚ型のｇｌｙ−ｓｅｒリンカー、本明細書で言及したAblynxによる出願に記載のＧＳ３０リンカー、ＧＳ１５リンカー、ＧＳ９リンカー及びＧＳ７リンカー（例えば国際公開第０６／０４０１５３号パンフレット及び国際公開第０６／１２２８２５号パンフレットを参照されたい）、並びに天然型重鎖抗体のヒンジ領域等のヒンジ様領域、又は（国際公開第９４／０４６７８号パンフレットに記載のもの等の）同様の配列が挙げられる。
【０９１８】
幾つかの他の特に好ましいリンカーは、ポリアラニン（ＡＡＡ等）、並びにＧＳ３０リンカー（国際公開第０６／１２２８２５号パンフレットの配列番号８５）及びＧＳ９リンカー（国際公開第０６／１２２８２５号パンフレットの配列番号８４）である。他の好ましいリンカーは、ヒンジ領域、（Ｇｌｙｘ−Ｓｅｒｙ）反復、又は（例えば表Ａ−５の構築物で使用される及び／又は表Ａ−７で示されるような）（Ｇｌｙｘ−Ｓｅｒｙ）とヒンジ領域との組合せを含み得るか又はこれから本質的に成り得る。
【０９１９】
他の好適なリンカーは一般に、有機化合物又はポリマー、特に医薬用途のタンパク質に使用するのに好適な有機化合物又はポリマーを含む。例えば、ポリ（エチレングリコール）部分が、抗体ドメインを連結させるのに使用されており、例えば、国際公開第０４／０８１０２６号パンフレットを参照されたい。
【０９２０】
使用するリンカー（複数可）の長さ、柔軟性の程度及び／又は他の性質（重要ではないが、ＳｃＦｖ断片に使用されるリンカーにおいて一般的なもの）は、エンベロープタンパク質又は１つ又は複数の他の抗原に対する親和性、特異性又は結合活性を含むがこれらに限定されない、最終的な本発明のポリペプチドの性質に何らかの影響を及ぼし得る点が、本発明の範囲内に包含される。本明細書中での開示に基づき、任意で、限定された日常実験を幾つか実施した後に、当業者であれば本発明の特定のポリペプチドに使用するために最適なリンカー（複数可）を決定することができるであろう。
【０９２１】
例えば、（多量体受容体又は他のタンパク質等の）多量体抗原に指向性を有するナノボディを含む本発明の多価のポリペプチドにおいて、リンカーは、好ましくは、ポリペプチド中に存在する本発明のそれぞれのナノボディを、多量体のそれぞれのサブユニット上の抗原決定基に結合させるような長さ及び柔軟性を有している。同様に、同一の抗原上の２つ以上の異なる抗原決定基（例えば、抗原の異なるエピトープ、及び／又は多量体受容体、チャネル若しくはタンパク質の異なるサブユニット）に指向性を有するナノボディを含む本発明の多重特異性ポリペプチドにおいて、リンカーは、好ましくは、それぞれのナノボディを、目的の抗原決定基に結合させるような長さ及び柔軟性を有している。この場合にも、本明細書中での開示に基づき、任意で、限定された日常実験を幾つか実施した後に、当業者であれば本発明の特定のポリペプチドに使用するために最適なリンカー（複数可）を決定することができるであろう。
【０９２２】
使用するリンカー（複数可）が、本発明のポリペプチドに、１つ又は複数の他の有利な性質又は機能性を付与し、及び／又は（例えば本発明のナノボディの誘導体について本明細書中に記載の）誘導体の形成及び／又は官能基の結合のための１つ又は複数の部位をもたらすことも本発明の範囲内に包含される。例えば、１つ又は複数の荷電アミノ酸残基（国際出願の国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの４８頁の表Ａ−２を参照されたい）を含有するリンカーは、高められた親水性をもたらすことができるのに対し、小エピトープ又は標識を形成するか又はこれらを含有するリンカーは、検出、同定及び／又は精製の目的で使用することができる。この場合でも、本明細書中での開示に基づき、任意で、限定された日常実験を幾つか実施した後に、当業者であれば本発明の特定のポリペプチドに使用するために最適なリンカーを決定することができるであろう。
【０９２３】
最終的に、本発明のポリペプチドに２つ以上のリンカーを使用する場合、これらのリンカーは同一であっても異なっていてもよい。この場合でも、本明細書中での開示に基づき、任意で、限定された日常実験を幾つか実施した後に、当業者であれば本発明の特定のポリペプチドに使用するのに最適なリンカーを決定することができるであろう。
【０９２４】
通常、発現及び産生を容易にするため、本発明のポリペプチドは直鎖ポリペプチドである。しかしながら、本発明は、最も広い意味ではこれらに限定されない。例えば、本発明のポリペプチドが３つ以上のナノボディを含む場合、「星型」の構築物を得るために、各「アーム」がナノボディに連結する３つ以上の「アーム」を有するリンカーを使用することによってこれらを連結させることも可能である。通常あまり好ましくないが、環状の構築物を使用することも可能である。
【０９２５】
また、本発明には、本発明のポリペプチドの誘導体が含まれ、これは本発明の、即ち本明細書中に記載のナノボディの誘導体に本質的に類似するものであり得る。
【０９２６】
また、本発明には、本発明のポリペプチドから「本質的に成る」タンパク質又はポリペプチドが含まれる（「から本質的に成る」という語句は、上記で示したものと本質的に同じ意味を有する）。
【０９２７】
本発明の一態様によれば、本発明のポリペプチドは、本明細書中に規定したように、本質的に単離形態である。
【０９２８】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び核酸は、本明細書中のさらなる説明により当業者にとって明らかであるように、それ自体が既知の方法で調製することができる。例えば、本発明のナノボディ及びポリペプチドは、抗体の調製、特に抗体断片（（単一）ドメイン抗体及びＳｃＦｖ断片が挙げられるが、これらに限定されない）の調製のためのそれ自体が既知の任意の方法で調製することができる。アミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド及び核酸を調製するための、好ましいが非限定的な幾つかの方法としては、本明細書中に記載の方法及び技法が挙げられる。
【０９２９】
当業者にとって明らかであるように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及び／又はポリペプチドの調製に特に有用な一方法は通常、
ｉ）好適な宿主細胞又は宿主生物（本明細書中では「本発明の宿主」とも称される）において、又は本発明の上記アミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドをコードする核酸（本明細書中では「本発明の核酸」とも称される）の適切な別の発現系において、発現する工程と、場合によってはその後、
ｉｉ）このようにして得られた本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドを単離及び／又は精製する工程とを含む。
【０９３０】
特に、このような方法は、
ｉ）本発明の上記宿主が少なくとも１つの本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及び／又はポリペプチドを発現及び／又は産生するような条件下で、本発明の宿主を培養及び／又は維持する工程と、場合によってはその後、
ｉｉ）このようにして得られた本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドを単離及び／又は精製する工程とを含み得る。
【０９３１】
本発明の核酸は、一本鎖又は二本鎖のＤＮＡ又はＲＮＡの形態を取ることができ、好ましくは二本鎖ＤＮＡの形態をとる。例えば、本発明のヌクレオチド配列はゲノムＤＮＡ、ｃＤＮＡ又は合成ＤＮＡ（目的とする宿主細胞又は宿主生物内の発現に特異的に適合しているコドン使用頻度を有するＤＮＡ等）であってもよい。
【０９３２】
本発明の一態様によれば、本発明の核酸は、本明細書中に規定したように、本質的に単離形態である。
【０９３３】
本発明の核酸は、例えば、プラスミド、コスミド又はＹＡＣ等のベクターの形態をとり、ベクター中に存在し、及び／又はその一部であってもよく、また本質的に単離形態であってもよい。
【０９３４】
本発明の核酸は、本明細書中で与えられる本発明のポリペプチドのアミノ酸配列に関する情報に基づき、それ自体が既知の方法で調製又は入手することができ、及び／又は好適な天然資源から単離することができる。類似体を得るためには、天然型ＶＨＨドメインをコードするヌクレオチド配列で、例えば、部位特異的な突然変異誘発を起こして、上記類似体をコードする本発明の核酸を得ることができる。また、当業者にとって明らかであるように、本発明の核酸を調製するために、例えば、ナノボディをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列、及び例えば、１つ又は複数のリンカーをコードする核酸等の幾つかのヌクレオチド配列を好適な方法で共に連結することができる。
【０９３５】
本発明の核酸を生成するための技法は当業者にとって明らかであり、例えば、自動ＤＮＡ合成、部位特異的突然変異誘発、２つ以上の天然型配列及び／又は合成型配列（又はこれらの２つ以上の部分）の結合（combining）、切断された発現産物を発現させる突然変異の導入、（例えば、好適な制限酵素を用いて容易に消化及び／又はライゲーションすることができるカセット及び／又は領域を生成するための）１つ又は複数の制限部位の導入、及び／又は例えば、天然形態のウイルスのエンベロープタンパク質の配列を鋳型として使用する１つ又は複数の「ミスマッチ」プライマーを使用するＰＣＲ反応による突然変異の導入が挙げられ得るが、これらに限定されない。これらの技法及び他の技法は当業者にとって明らかであり、同様に上記のSambrook et al.及びAusubel et al.の文献等の標準的なハンドブック、及び以下の実施例を参照する。
【０９３６】
本発明の核酸はまた、当業者にとって明らかであるように及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレット（参照により本明細書中に援用される）の１３１頁〜１３４頁に記載のように、遺伝子構築物の形態をとり、遺伝子構築物中に存在し、及び／又はその一部であってもよい。このような遺伝子構築物は一般に、例えば、任意で１つ又は複数の好適な調節要素（好適なプロモーター（複数可）、エンハンサー（複数可）、ターミネーター（複数可）等）、及び本明細書中に述べられている遺伝子構築物のさらなる要素等といった、１つ又は複数のそれ自体が既知の遺伝子構築物の要素に連結する少なくとも１つの本発明の核酸を含む。少なくとも１つの本発明の核酸を含むこのような遺伝子構築物は、本明細書中において「本発明の遺伝子構築物」とも称される。
【０９３７】
本発明の遺伝子構築物は、ＤＮＡであっても又はＲＮＡであってもよく、好ましくは二本鎖ＤＮＡである。また、本発明の遺伝子構築物は、目的とする宿主細胞又は宿主生物の形質転換に好適な形態、目的とする宿主細胞のゲノムＤＮＡへの組込みに好適な形態、又は目的とする宿主生物における独立した複製、保持及び／又は継代に好適な形態をとり得る。例えば、本発明の遺伝子構築物は、例えば、プラスミド、コスミド、ＹＡＣ、ウイルスベクター又はトランスポゾン等のベクターの形態をとることができる。特に、ベクターは、発現ベクター、即ち、ｉｎ  ｖｉｔｒｏ及び／又はｉｎ  ｖｉｖｏ（例えば、好適な宿主細胞、宿主生物及び／又は発現系）での発現を提供し得るベクターであってもよい。
【０９３８】
好ましいが非限定的な一態様では、本発明の遺伝子構築物は、
ｉ）ｉｉ）と作用可能に結合している少なくとも１つの本発明の核酸と、
ｉｉ）プロモーター、及び場合によっては好適なターミネーター等の、１つ又は複数の調節要素と、場合によってはさらに
ｉｉｉ）それ自体が既知の遺伝子構築物の１つ又は複数のさらなる要素とを含み、ここで、用語「作用可能に結合した（operably connected）」及び「作用可能に連結した（operablylinked）」は国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３１頁〜１３４頁で与えられた意味を有し、用語「調節要素」、「プロモーター」、「ターミネーター」及び「さらなる要素」は国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３１頁〜１３４頁に記載されるようなものであり、さらに遺伝子構築物は国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３１頁〜１３４頁に記載されるようなものであり得る。
【０９３９】
本発明の核酸及び／又は本発明の遺伝子構築物は、宿主細胞又は宿主生物を形質転換するのに、即ち本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドの発現及び／又は産生のために使用してもよい。好適な宿主又は宿主細胞が当業者にとって明らかであり、例えば任意の好適な真菌、原核若しくは真核の細胞若しくは細胞株、又は任意の好適な真菌、原核若しくは真核の生物、例えば国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３４頁及び１３５頁に記載のもの、並びに当業者にとって明らかであろう、抗体及び抗体断片（（単一）ドメイン抗体及びＳｃＦｖ断片が含まれるが、これらに限定されない）の発現及び産生に関してそれ自体が既知の全ての他の宿主又は宿主細胞であり得る。上記で引用された包括的な背景技術、及び例えば国際公開第９４／２９４５７号パンフレット、国際公開第９６／３４１０３号パンフレット、国際公開第９９／４２０７７号パンフレット、Frenken et al.,（1998）（同上）、Riechmann and Muyldermans, （1999）（同上）、van der Linden, （2000）（同上）、Thomassen et al., （2002）（同上）、Joosten et al., （2003）（同上）、Joosten et al. （2005）（同上）、及び本明細書で引用されるさらなる参考文献も参照する。
【０９４０】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及びポリペプチドは、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３５頁及び１３６頁で、及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレットで引用されたさらなる参考文献でさらに記載のように、例えば予防目的及び／又は治療目的で（例えば遺伝子療法として）多細胞生物の１つ又は複数の細胞、組織又は器官において導入及び発現することもできる。
【０９４１】
細胞中でのナノボディの発現のために、これらは、例えば、国際公開第９４／０２６１０号パンフレット、国際公開第９５／２２６１８号パンフレット、及び米国特許第７００４９４０号明細書、国際公開第０３／０１４９６０号パンフレット、Cattaneo, A. & Biocca, S. （1997） Intracellular Antibodies: Development and Applications. Landes andSpringer-Verlag、並びにKontermann, Methods 34, （2004）, 163-170に記載の、いわゆる「細胞内抗体」として発現させることができる。
【０９４２】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及びポリペプチドを、トランスジェニック哺乳動物の母乳、例えば、ウサギ、ウシ、ヤギ又はヒツジの母乳中（トランス遺伝子を哺乳動物に導入する一般的な技法については、例えば、米国特許第６，７４１，９５７号明細書、米国特許第６，３０４，４８９号明細書、及び米国特許第６，８４９，９９２号明細書を参照されたい）、植物、又は葉、花、果実、種、根、塊茎を含むがこれらに限定されない植物の一部（例えば、タバコ、トウモロコシ、大豆、又はアルファルファ）中、又は、例えば、カイコガ（Bombix mori）の蛹中で産生することもできる。
【０９４３】
さらに、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及びポリペプチドを、細胞を含まない発現系で発現及び／又は産生してもよく、このような系の好適な例は当業者にとって明らかであろう。幾つかの好ましいが非限定的な例としては、小麦麦芽系、ウサギ網状赤血球溶解物、又はZubayの方法による大腸菌を用いた系での発現が挙げられる。
【０９４４】
上記のように、ナノボディを使用する利点の１つは、これに基づくポリペプチドを、好適な細菌系における発現によって調製することができる点であり、好適な細菌発現系、ベクター、宿主細胞、調節要素等は、例えば上記で引用した参考文献によって当業者にとって明らかであろう。しかしながら、本発明は、最も広い意味では細菌系における発現に限定されないことに留意されたい。
【０９４５】
好ましくは、本発明では、本発明のポリペプチドを医薬用途に適した形態で提供する細菌発現系等の（ｉｎ  ｖｉｖｏ又はｉｎ  ｖｉｔｒｏ）発現系を使用し、このような発現系も当業者にとって明らかであろう。さらに当業者にとって明らかであるように、医薬用途に適した本発明のポリペプチドは、ペプチド合成法を用いて調製することができる。
【０９４６】
工業的スケールでの製造において、ナノボディ又はナノボディを含有するタンパク質治療剤の（工業的）製造のために好ましい異種宿主としては、大規模スケールでの発現／産生／発酵、特に大規模スケール（即ち、ＧＭＰグレード）での医薬用途発現／産生／発酵に適した大腸菌、ピキア・パストリス（Pichia pastoris）、出芽酵母（S. cerevisiae）の菌株が挙げられる。このような菌株の好適な例は、当業者にとって明らかであろう。このような菌株及び産生／発現系も、Biovitrum社（Uppsala, Sweden）等の企業から入手可能である。
【０９４７】
代替的には、哺乳動物細胞株、特にチャイニーズハムスター卵巣（ＣＨＯ）細胞を、大規模スケールでの発現／産生／発酵、特に大規模スケールでの医薬用途発現／産生／発酵のために用いることができる。このような発現／産生系も、上記の幾つかの企業から入手可能である。
【０９４８】
特定の発現系の選択は、或る特定の翻訳後修飾、より具体的にはグリコシル化の必要条件に一部依存している。グリコシル化が望ましいか又は必要とされるナノボディを含有する組換えタンパク質の産生には、発現したタンパク質をグリコシル化する能力を有する哺乳動物発現用宿主の使用が必要である。これに関連して、得られるグリコシル化パターン（即ち、結合する残基の種類、数、及び位置）が、発現に用いられる細胞又は細胞株に依存することは、当業者にとって明らかであろう。好ましくは、ヒト細胞若しくは細胞株（即ち、本質的にヒトのグリコシル化パターンを有するタンパク質を与える）、又は、本質的に及び／又は機能的にヒトのグリコシル化と同一であるか、又は少なくともヒトのグリコシル化を模倣したグリコシル化パターンを与えることができる別の哺乳動物の細胞株が用いられる。一般に、大腸菌等の原核宿主はタンパク質をグリコシル化する能力を有しておらず、酵母等の下等真核細胞を使用すると、通常、ヒトのグリコシル化とは異なるグリコシル化パターンがもたらされる。それにもかかわらず、上記宿主細胞及び発現系の全てを、得ようとする所望のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドに応じて、本発明に用いることができることを理解されたい。
【０９４９】
したがって、本発明の非限定的な一態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドはグリコシル化される。本発明の別の非限定的な態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及びポリペプチドはグリコシル化されない。
【０９５０】
本発明の好ましいが非限定的な一態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、細菌細胞中、具体的には大規模スケールでの医薬品製造に適した上記の菌株の細胞等の細菌細胞中で産生される。
【０９５１】
本発明の好ましいが非限定的な別の態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、酵母細胞中、具体的には大規模スケールでの医薬品製造に適した上記の種の細胞等の酵母細胞中で産生される。
【０９５２】
本発明の好ましいが非限定的なさらに別の態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、哺乳動物細胞中、具体的にはヒト細胞又はヒト細胞株の細胞中で、さらに具体的には大規模スケールでの医薬品製造に適した上記の細胞株等のヒト細胞又はヒト細胞株の細胞中で産生される。
【０９５３】
国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３８頁及び１３９頁でさらに記載のように、宿主細胞での発現が本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及びポリペプチドを産生するのに使用される場合、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及びポリペプチドを、細胞内（例えばサイトゾル内、ペリプラズム内又は封入体内）で産生し、その後宿主細胞から単離して任意でさらに精製することができるか、又は細胞外（例えば宿主細胞が培養される培地内）で産生し、その後培養培地から単離して任意でさらに精製することができる。したがって、本発明の非限定的な一態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、細胞内で産生され、宿主細胞から、特に細菌細胞から、又は細菌細胞における封入体から単離された、アミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドである。本発明の非限定的な別の態様によれば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、細胞外で産生され、宿主細胞が培養される培地から単離された、アミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドである。
【０９５４】
これらの宿主細胞と共に使用するための幾つかの好ましいが非限定的なプロモーターには、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１３９頁及び１４０頁で言及されるものが含まれる。
【０９５５】
これらの宿主細胞と共に使用するための幾つかの好ましいが非限定的な分泌配列には、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１４０頁で言及されるものが含まれる。
【０９５６】
本発明の宿主又は宿主細胞を形質転換するのに好適な技法は、当業者にとって明らかであり、目的とする宿主細胞／宿主生物及び使用する遺伝子構築物に依存することもある。
同様に、上記ハンドブック及び特許出願を参照する。
【０９５７】
形質転換後、本発明のヌクレオチド配列／遺伝子構築物によってうまく形質転換された宿主細胞又は宿主生物を検出及び選択する工程を実行することができる。この工程は、例えば、本発明の遺伝子構築物中にある選択可能なマーカーに基づいて選択する工程、又は、例えば、特異的抗体を使用する本発明のアミノ酸配列の検出を含む工程であってもよい。
【０９５８】
形質転換された宿主細胞（安定な細胞株の形態を取ることができる）又は宿主生物（安定な変異体系列又は株の形態を取ることができる）は、本発明のさらなる態様をなす。
【０９５９】
好ましくは、これらの宿主細胞又は宿主生物は、（宿主生物の場合には、その少なくとも１つの細胞、部分、組織又は器官において）本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドを発現し、又は（少なくとも）（例えば、好適な条件下で）発現することができるようなものである。本発明はまた、本発明の宿主細胞又は宿主生物のさらなる世代、後代及び／又は子孫を含んでおり、これらは、例えば、細胞分裂又は有性若しくは無性生殖により得られるものであってよい。
【０９６０】
本発明のアミノ酸配列を生成し／その発現を得るために、形質転換された宿主細胞又は形質転換された宿主生物は一般に、（所望の）本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドが発現／産生されるような条件下で保持（kept）、維持及び／又は培養され得る。好適な条件は当業者にとって明らかであり、通常、使用する宿主細胞／宿主生物、及び（関連する）本発明のヌクレオチド配列の発現を制御する調節要素に依存する。この場合にも、本発明の遺伝子構築物に関する上記の段落に記載したハンドブック及び特許出願を参照する。
【０９６１】
概して、好適な条件には、好適な培地の使用、好適な食餌源及び／又は好適な栄養素の存在、好適な温度の使用、及び場合によっては好適な誘導因子又は化合物の存在（例えば、本発明のヌクレオチド配列が誘導性プロモーターにより制御される場合）が含まれ、これらは全て当業者が選択することができる。この場合にも、このような条件下で、本発明のアミノ酸配列は、連続的、一時的、又は適切に誘導された場合にのみ発現することができる。
【０９６２】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、（まず）未成熟型（上記）で産生され、次いで、使用する宿主細胞／宿主生物に応じて翻訳後修飾されてもよいことも、当業者にとって明らかであろう。また、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、この場合にも、使用する宿主細胞／宿主生物に応じてグリコシル化されてもよい。
【０９６３】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドは、次いで、宿主細胞／宿主生物から、及び／又は上記宿主細胞若しくは宿主生物を培養した培地から、（分取）クロマトグラフィ法、及び／又は電気泳動法、分別沈殿法、アフィニティ法（例えば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドに融合した特異的な切断可能なアミノ酸配列を用いる）、及び／又は分取免疫法（即ち、単離対象のアミノ酸配列に対する抗体を用いる）等の、それ自体が既知のタンパク質の単離技法及び／又は精製技法を用いて単離することができる。
【０９６４】
概して、医薬用途のために、本発明のポリペプチドは、少なくとも１つの本発明のポリペプチドと、少なくとも１つの薬学的に許容可能な担体、希釈剤又は賦形剤、及び／又はアジュバントとを含み、場合によっては１つ又は複数のさらなる薬理活性ポリペプチド及び／又は化合物を含む薬学的調製物又は薬学的組成物として配合することができる。非限定的な例により、このような配合物は、経口投与のため、非経口投与（静脈内、筋内若しくは皮下注射、又は静脈内点滴等による）のため、局所投与のため、吸入、経皮パッチ、インプラント、座剤等による投与のために適した形態を取ることができる。このような好適な投与形態は、投与の方法、並びにその調製物で用いるための方法及び担体に応じて、固体、半固体又は液体であってよく、当業者にとって明らかであり、本明細書にさらに記載される。
【０９６５】
したがって、さらなる態様において、本発明は、少なくとも１つの本発明のアミノ酸、少なくとも１つの本発明のナノボディ、少なくとも１つの本発明の化合物若しくは構築物、又は少なくとも１つの本発明のポリペプチド、及び少なくとも１つの好適な（即ち医薬用途に好適な）担体、希釈剤又は賦形剤を含み、場合によっては１つ又は複数のさらなる活性物質を含有する薬学的組成物に関する。
【０９６６】
概して、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは、それ自体が既知の任意の好適な方法により配合及び投与することができ、これらについては、例えば、上記で引用した包括的な背景技術（特に、国際公開第０４／０４１８６２号パンフレット、国際公開第０４／０４１８６３号パンフレット、国際公開第０４／０４１８６５号パンフレット、国際公開第０４／０４１８６７号パンフレット及び国際公開第０８／０２００７９号パンフレット）、及びRemington's Pharmaceutical Sciences, 18th Ed., MackPublishing Company, USA （1990）、Remington,the Science and Practice of Pharmacy, 21st Edition, Lippincott Williams andWilkins （2005）、又はHandbook ofTherapeutic Antibodies （S. Dubel, Ed.）, Wiley, Weinheim, 2007（例えば２５２頁〜２５５頁を参照されたい）等の標準的なハンドブックを参照する。
【０９６７】
例えば、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは、従来の抗体及び抗体断片（例えばＳｃＦｖ及びダイアボディ）及び他の薬理学的に活性のあるタンパク質のための、それ自体が既知の任意の方法で配合及び投与することができる。このような配合物及びこれを調製する方法は当業者にとって明らかであり、例えば、非経口（例えば、静脈内、腹腔内、皮下、筋内、管腔内、動脈内若しくは髄腔内投与）又は局所（経皮若しくは皮内）投与に好適な調製物が挙げられる。
【０９６８】
非経口投与のための調製物は、例えば、点滴又は注射に好適な滅菌液剤、懸濁剤、分散剤又は乳化剤であってもよい。このような調製物に好適な担体又は希釈剤としては、例えば、限定するものではないが、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１４３頁で言及されるものが挙げられる。通常、水溶液剤又は懸濁剤が好ましい。
【０９６９】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは、遺伝子治療の送達方法を使用して投与することもできる。例えば、その全体が参照により本明細書中に援用される米国特許第５，３９９，３４６号明細書を参照されたい。遺伝子治療の送達方法を使用して、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ又はポリペプチドをコードする遺伝子によりトランスフェクトされた初代細胞を、特定の器官、組織、移植片、腫瘍又は細胞を標的とするための組織特異的プロモーターによりさらにトランスフェクトすることができ、かつ細胞内に局在化した発現のためのシグナル及び安定化配列によりさらにトランスフェクトすることもできる。
【０９７０】
このように、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは、不活性希釈剤又は吸収可能な食用の担体等の薬学的に許容される溶媒と組み合わせて、例えば、経口的に全身投与することができる。これらを、ハード又はソフトシェルゼラチンカプセルに封入してもよく、錠剤として打錠してもよく、又は患者の食事中の食品に直接組み込んでもよい。経口治療用の投与のために、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドを１つ又は複数の賦形剤と組み合わせ、摂取可能な錠剤、口腔錠、トローチ剤、カプセル剤、エリキシル剤、懸濁液剤、シロップ剤、ウェハー剤等の形態で使用することができる。このような組成物及び調製物は、少なくとも０．１％の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物又はポリペプチドを含有していなければならない。組成物及び調製物中のこれらの割合は、当然ながら変えることができ、便宜的には所定の単位投薬形態の重量の約２％〜約６０％であろう。このような治療上有用な組成物中の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物又はポリペプチドの量は、有効な用量レベルが得られるような量である。
【０９７１】
また、錠剤、トローチ剤、丸剤、カプセル剤等は、結着剤、賦形剤、崩壊剤、滑沢剤及び甘味料、又は香料、例えば国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１４３頁〜１４４頁に言及されるものを含有してもよい。単位投薬形態がカプセル剤である場合、上記のような種類の物質以外に、植物油又はポリエチレングリコール等の液体担体を含有していてもよい。種々の他の物質が、コーティングとして、又は固体状の単位投薬形態の物理的形態を他の方法により変化させるために存在していてもよい。例えば、錠剤、丸剤又はカプセル剤は、ゼラチン、ワックス、シェラック又は砂糖等でコーティングされていてもよい。シロップ剤又はエリキシル剤は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチド、甘味料としてのスクロース又はフルクトース、保存料としてのメチルパラベン又はプロピルパラベン、色素、及びチェリー又はオレンジ香料等の香料を含有していてもよい。当然ながら、任意の単位投薬形態の調製に使用される全ての物質は、薬学的に許容され、使用する量において実質的に無毒でなければならない。さらに、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは、徐放剤及び装置中に封入されていてもよい。
【０９７２】
経口投与のための調製物及び配合物にはまた、本発明の構築物が胃内環境に耐性を有しかつ腸内に運ばれることを可能にする腸溶コーティングが付与される。より包括的には、経口投与のための調製物及び配合物は、消化管のいずれかの所望部分に送達するのに好適に配合され得る。また、消化管に送達するのに好適な坐薬を使用してもよい。
【０９７３】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドはまた、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１４４頁及び１４５頁にさらに記載のように、点滴又は注射によって静脈内投与又は腹腔内投与してもよい。
【０９７４】
局所投与のためには、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは、純粋な形態で、即ち液体の場合に適用することができる。しかし、概して、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットの１４５頁にさらに記載のように、これらは、固体であっても液体であってもよい皮膚科学的に許容される担体と共に、組成物又は配合物として皮膚に投与されることが望ましい。
【０９７５】
概して、ローション等の液体組成物中の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドの濃度は、約０．１重量％〜２５重量％、好ましくは、約０．５重量％〜１０重量％である。ゲル又は粉末等の半固形又は固形組成物中の濃度は、約０．１重量％〜５重量％、好ましくは約０．５重量％〜２．５重量％である。
【０９７６】
好ましい態様において、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を肺組織（pulmonary tissue）に投与する。本発明に関して、「肺組織」は、本発明の目的では肺組織（lung tissue）又は肺と同じようなものである。肺は２つの異なる領域、気道領域及び呼吸領域を含み、その中に気道及び血管コンパートメントがある（例えば、Kanoline Bechtold-Peters and Henrik Luessen により編集された"Pulmonary Drug Delivery", 2007, ISBN 978-3-87193-322-6pages 16-28を参照されたい）。
【０９７７】
肺送達のために、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドは純粋形態で、即ち液体又は乾燥粉末である場合に適用してもよい。しかしながら、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドと、肺送達に好適な担体とを含む組成物又は配合物として肺組織にこれらを送達することが好ましい。したがって本発明は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドと、肺送達に好適な担体とを含む薬学的組成物にも関する。肺送達に好適な担体は当該技術分野で既知である。
【０９７８】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドは、肺送達に有利な粒径及び粒子分布を有する純粋な薬物のマイクロ粒子又はナノ粒子として投与してもよい。
【０９７９】
したがって本発明は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドの肺送達に好適であり、かつこれを含む組成物の使用に好適である薬学的装置にも関する。この装置は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドを含む液体（例えば固体微粒子の懸濁液又は液滴）用の吸入器であり得る（may）。好ましくは、この装置は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドを含むエアロゾルである。装置は、乾燥粉末形態で本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドを含む乾燥粉末吸入器であってもよい。
【０９８０】
好ましい方法では、肺組織への投与は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物をエアロゾルクラウド（aerosol cloud）で吸入することにより行う。本発明によれば、エアロゾルクラウドの吸入は、吸入装置により行うことができる。装置は、哺乳動物の吸入サイクルの適切な時点で、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を含む配合物から、正しい用量の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物、及び／又はポリペプチドを含有する、所望の粒径（粒子分布）のエアロゾルクラウドを発生させるものとする（"Pulmonary drug delivery", Bechtold-Peters and Luessen,eds., ISBN 978-3-87193-322-6 pages 125）。
【０９８１】
本発明に関して、「エアロゾル」はガス状の固体微粒子又は液滴（又はこれらの組合せ）の懸濁液を示し、ここでは本発明の目的のために、粒子及び／又は液滴は本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドを含む。
【０９８２】
装置は、哺乳動物の吸入サイクルの適切な時点で、配合物から、正しい用量の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物、及び／又はポリペプチドを含有する、所望の粒径（粒子分布）のエアロゾルクラウドを発生させるものとする。以下の４つの要件（配合物、粒径、時間及び用量）を考慮するべきである（"Pulmonary Drug Delivery", Bechtold-Peters and Luessen,eds.,（同上）、pages 125 and 126）：
装置に使用される配合物は、ネブライザ−に使用される水溶液又は懸濁液から、定量吸入器に使用される高圧ガス（propellant）ベースの溶液若しくは懸濁液、又はさらに乾燥粉末吸入器のために特別に設計された粉末混合物と様々であり得る。これらの様々な配合物全てがエアロゾル発生のために異なる方式（principles）を要求しており、このことが装置及び配合物の相互依存性を強調する。
エアロゾル粒子の沈着部位がそれらの（エアロゾルの（aerodynamic））大きさ及び速度に応じて様々であるので、エアロゾルクラウドの所望の粒径は肺における所望の沈着部位に応じて変動し、このことは投与の治療目的に関係する。
エアロゾルクラウドは、哺乳動物で生じる吸入サイクル中の異なる時点で放出されるように調整することができるので、本発明の作用因子（肺の周辺部に沈着させる）については、吸入サイクルの開始時にエアロゾルを放出するのが好ましい。
用量は、大幅に異なってもよく、例えばヒトでは数マイクログラムから数百マイクログラム又はさらにはミリグラムまで、例えば最大約１０ミリグラムと様々であり得る。
【０９８３】
様々な吸入システムが、例えば概説（"Pulmonary Drug Delivery", Bechtold-Peters and Luessen,eds.,（同上））の１２９頁〜１４８頁に記載されており、ネブライザー、定量吸入器、定量液体吸入器及び乾燥粉末吸入器を含むが、これらに限定されない。吸入操作（maneuvers）の制御に最適化した個人の（individualized）呼吸パターンを考慮した装置も使用してもよい（"Pulmonary Drug Delivery", Bechtold-Peters and Luessen,eds.,（同上）の１５７頁でのＡＫＩＴＡ技術（登録商標）を参照されたい）。
【０９８４】
しかしながら、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドの肺送達にこの装置が重要であることに加えて、適切な配合物が効果的な送達を達成するのに不可欠である。原則として、これは以下のアプローチの１つを使用することにより達成することができる：
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドを含む水溶液又は懸濁液（例えば点鼻薬）の鼻腔への投与；
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドを含む水溶液又は懸濁液の噴霧化；
液化高圧ガスによる微粒化；及び
乾燥粉末の分散。
【０９８５】
したがって本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドの配合物を、選択された吸入装置に適合及び調整させる必要がある。本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及び／又はポリペプチドに加えて、適切な配合物、即ち賦形剤は、例えば"Pulmonary Drug Delivery", Bechtold-Peters and Luessen,eds.,（同上）の第ＩＶ章に記載されている。
【０９８６】
治療における使用に必要な本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドの量は、選択される特定のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物又はポリペプチドだけでなく、投与経路、治療する症状の性質、並びに患者の年齢及び状態によっても変動し、最終的には担当する医師又は臨床医の判断に委ねられる。また、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物、構築物及びポリペプチドの用量は、標的宿主細胞、腫瘍、組織、移植片又は器官によっても変動する。
【０９８７】
望ましい用量は便宜上、単回用量で、又は例えば、１日２回、３回、４回以上の部分用量（sub-doses）として、適切な間隔での分割投与で示され得る。部分用量自体を、例えば、吸入器からの複数回の吸入又は複数滴の点眼投与等の、個別で、大まかな間隔の数多くの投与にさらに分割してもよい。
【０９８８】
投与計画には、長期間の毎日の処置が含まれ得る。「長期間」とは、少なくとも２週間、好ましくは数週間、数ヶ月、又は数年の期間を意味する。この用量範囲における必要な変更は、本明細書中で教示される日常実験のみを使用して当業者によって決定され得る。Remington's Pharmaceutical Sciences （Martin,E. W., ed. 4）, Mack Publishing Co., Easton, PAを参照されたい。用量は、何らかの合併症が発症した場合には、個々の医師が調整することもできる。
【０９８９】
別の態様において、本発明は、少なくとも１つのウイルス疾患を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。
【０９９０】
本発明に関して、用語「予防及び／又は治療」とは、疾患を予防及び／又は治療することを含むだけでなく、概して、疾患の発症を予防すること、疾患の進行を遅延又は退行させること、疾患に関連する１つ又は複数の症状の発症を予防又は遅延させること、疾患に関連する１つ又は複数の症状を低減及び／又は軽減すること、疾患及び／又はこれに関連するあらゆる症状の重症度及び／又は期間を低減すること、及び／又は疾患及び／又はこれに関連するあらゆる症状の重症度のさらなる増大を予防すること、疾患によって生じるあらゆる生理学的損傷を予防、低減又は退行させること、及び概して治療対象の患者に有益なあらゆる薬理作用も含む。
【０９９１】
治療対象の被験体とは、任意の温血動物であり得るが、具体的には哺乳動物、より具体的にはヒトである。当業者にとって明らかであるように、治療対象の被験体は、特に本明細書中に記載の疾患及び障害を患っているか又はこれらの危険性のあるヒトであり得る。
【０９９２】
本発明は、ウイルス侵入及び／又はウイルス複製に関連する及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体により媒介される、及び／又はその生物学的又は薬理学的活性に関連する、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はそのウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路に関連する少なくとも１つの疾患又は障害を予防及／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。特に本発明は、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路を調節、特に阻害及び／又は防止することにより治療することができる少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。特に本発明は、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害することにより治療することができる少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。上記薬学的に効果的な量は、ウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路を調節、特に阻害及び／又は防止するのに十分な量、及び／又はウイルスのエンベロープタンパク質及び／又はウイルス受容体が関与するウイルス媒介性の生物学的経路を調節、特に阻害及び／又は防止するのに十分なレベルの本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物を循環血液中に提供する量であり得る。
【０９９３】
より具体的には、少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する上記方法は、ウイルス感染の侵入前段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こる前及び／又は起こっている間）及び／又はウイルス感染の侵入後段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こった後）、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害することを含み得る。したがって、ウイルス感染の侵入前段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こる前及び／又は起こっている間）、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害することを含み得る、少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する上記方法は、本明細書で標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止することを含むといわれている。さらに、ウイルス感染の侵入後段階において（即ち標的宿主細胞においてウイルス侵入が起こった後）、（本明細書に規定のように）ウイルスを中和すること、及び／又は（本明細書に規定のように）ウイルスの感染性を調節、低減及び／又は阻害することを含み得る、少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する上記方法は、本明細書で標的宿主細胞において（本明細書でさらに規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することを含むといわれている。
【０９９４】
したがって、本発明は、上記の生物学的経路（複数可）の任意の好適な段階でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することにより、標的宿主細胞におけるウイルス侵入及び／又はウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することにより治療することができる少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する方法に関する。好ましくは本発明の方法は、ビリオン凝集が誘導される、及び／又はビリオン構造を不安定化する、及び／又は標的宿主細胞とのビリオン付着を、（例えば標的宿主細胞上のウイルスのエンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用を調節及び／又は阻害及び／又は防止することにより、又は上記ウイルス受容体との結合に関して上記エンベロープタンパク質と競合することにより）調節、阻害及び／又は防止する、及び／又は標的となる上記宿主細胞とのウイルス融合を、例えば上記ウイルスのエンベロープタンパク質が立体配座の変化を受けるのを防止することにより、（例えば標的宿主細胞膜で、又は上記標的宿主細胞のエンドソーム及び／又はリソソームコンパートメント内で）調節、阻害及び／又は防止するように、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することにより標的宿主細胞におけるウイルス侵入を調節、特に阻害及び／又は防止することを含み得る。代替的に、本発明の方法は、上記生物学的経路の任意の好適な段階でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することにより、標的宿主細胞において（本明細書に規定のように）ウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することを含み得る。好ましくは、本発明の方法は、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳に作用する、ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳を阻害及び／又は防止する、及び／又はウイルスパッケージング及び／又は機能的ビリオンの形成に作用する、ウイルスパッケージング及び／又は機能的ビリオンの形成を阻害及び／又は防止する、及び／又は標的宿主細胞膜からの新生ビリオンの出芽を低減、阻害及び／又は防止するように、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合することにより、標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、特に阻害及び／又は防止することを含み得る。
【０９９５】
本発明はさらに、本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明の化合物若しくは構築物、又は本発明のポリペプチドを患者に投与することによって予防及び／又は治療することができる少なくとも１つの疾患及び障害を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれらを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。
【０９９６】
より具体的には、本発明は、少なくとも１つのウイルス感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれらを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。
【０９９７】
より具体的には、本発明は、本明細書中に列挙される疾患及び障害から成る群から選択される少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれらを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。
【０９９８】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶ、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。
【０９９９】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶ、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。
【１０００】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の三価のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の二価ＮＣ４１ナノボディ（例えば配列番号２３９５等）を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の三価ＮＣ４１ナノボディ（例えば配列番号２４１５及び配列番号２９８９〜配列番号２９９８の１つ等）を投与することを含む、方法に関し得る。
【１００１】
より具体的には、本発明は、インフルエンザによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の三価のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の二価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２３及び配列番号２４２４の１つ等）を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の三価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２５及び配列番号２４２６の１つ等）を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザＨ１Ｎ１（より具体的にはブタインフルエンザ（swine flu）Ｈ１Ｎ１）による感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、より具体的には二価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２３及び配列番号２４２４の１つ等）又は三価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２５及び配列番号２４２６の１つ等）を投与することを含む、方法に関し得る。
【１００２】
より具体的には、本発明は、狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の本発明の二価又は二重パラトピックのアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体に、薬学的に活性のある量の実施例５０に記載のような本発明の二価又は二重パラトピックのナノボディを投与することを含む、方法に関し得る。
【１００３】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶ、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、これを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。
【１００４】
別の態様では、本発明は、免疫療法、特に受動免疫療法に関する方法であって、本明細書中に記載の疾患及び障害を患っているか又はこれらの危険性のある被験体に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれらを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。
【１００５】
上記の方法において、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチド、及び／又はこれらを含む組成物は、使用される特定の薬学的配合物又は薬学的組成物に応じて任意の好適な方法で投与することができる。したがって、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ及び／又はポリペプチド、及び／又はこれらを含む組成物は、例えば、この場合にも使用される特定の薬学的配合物又は薬学的組成物に応じて経口的、腹腔内（例えば、静脈内、皮下、筋内、又は消化管を回避した投与の任意の他の経路を介して）、鼻腔内、経皮、局所的に、坐薬を用いて、吸入によって投与することができる。臨床医は、予防又は治療対象の疾患又は障害、及び臨床医に既知の他の因子に応じて、好適な投与経路、及びこのような投与に使用される好適な薬学的配合物又は薬学的組成物を選択することができるであろう。
【１００６】
したがって概して、ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する本発明によるアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及びポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を任意の好適な方法で投与することができ、例えばこれに限定されないが、ウイルス（例えばＲＳＶウイルス、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルス）のエンベロープタンパク質に指向性を有する本発明によるアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及びポリペプチド、並びにこれを含む組成物は、鼻内に、及び／又は吸引により、及び／又は肺送達の任意の他の好適な形態により投与することができる。本発明のナノボディ、アミノ酸配列、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドの肺送達及び／又は鼻内送達及び／又は吸引による送達のための方法が当業者にとって既知であり、例えばBinghe Wang, Teruna Siahaan and Richard Solteroによるハンドブック"Drug Delivery: Principles and Applications" （2005）（Eds. Wiley Interscience （John Wiley & Sons））に、"Intranasaldelivery of polypeptides and proteins"と題するAblynxN.V.の国際出願の国際公開第０８／０４９８９７号パンフレットに、Rosenfeld G.C.,Loose-Mitchell D.S.による"Pharmacology PreTestTMSelf-Assessment and Review"（11thEdition）に、及びLippincott Williams & Wilkins, New York、Shlafer M. McGraw-Hill Medical Publishing Division, New York、Yang K.Y., Graff L.R., Caughey A.B. Blueprints Pharmacology, BlackwellPublishingによる"Pharmacology"（3rd Edition）に記載されている。
【１００７】
したがって、本発明は、効果的な量の、ウイルスのエンベロープタンパク質（例えばＲＳＶウイルス、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルスのエンベロープタンパク質）に指向性を有する、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を投与する方法であって、アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を肺組織に投与する工程を含む、方法にも関する。このような方法では、アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を、肺送達に関して当該技術分野で既知の任意の方法により、例えば吸入器又は鼻内送達装置又はエアロゾルの使用により投与することができる。
【１００８】
本発明の一態様において、アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドが肺組織に存在するウイルスと結合する、及び／又はウイルスを中和する。肺組織に存在する、及び／又は肺組織に感染するウイルスが当該技術分野で既知であり、例えばインフルエンザウイルス、ＲＳＶ、ライノウイルスが含まれるが、これらに限定されない（Fields Virology, Fifth edition, Editors in chief: David-M. Knipe,Peter M. Howley, Wolters Kluwer/lipincot Williams & Wilkins, 2007も参照されたい）。好ましくは、肺送達に関するこのような方法において、少なくとも５％、好ましくは少なくとも１０％、２０％、３０％、４０％、より好ましくは少なくとも５０％、６０％、７０％、さらにより好ましくは少なくとも８０％又はそれ以上の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドが少なくとも２４時間、好ましくは少なくとも４８時間、より好ましくは少なくとも７２時間、肺組織で安定である。
【１００９】
驚くべきことに、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドが肺組織において長期安定性を有することは見出されている。例えば、ＲＳＶに指向性を有するナノボディが少なくとも４８時間、肺において機能性を保つことが見出されている（実験部を参照されたい）。このため、１日１回、２日で１回、３日で１回、４日で１回、５日で１回、６日で１回、又は１週間で１回等の治療間隔を有する本発明の実施形態は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドの推定される長期安定性を取ることが可能であると思われる。
【１０１０】
したがって、本発明は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドを、不活性化することなく、被験体の肺組織に送達する方法であって、上記の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドを上記被験体に肺投与する工程を含む、方法に関する。
【１０１１】
本発明の別の態様において、アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドは全身的な治療的又は生物学的な活性を提供することが可能である。この態様では、アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物の肺投与に続いて、アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドが血流に侵入すると共に、血液中に存在するウイルスと結合する、及び／又はウイルスを中和する。非肺組織に感染するウイルスが当該技術分野で既知であり、例えば肝炎ウイルス、単純ヘルペスＩ型及びＩＩ型ウイルス、エプスタイン・バーウイルス、サイトメガロウイルス、西ナイルウイルス、狂犬病ウイルス、エンテロウイルス（ポリオウイルス、コクサッキーウイルス）が含まれるが、これらに限定されない（Fields Virology, Fifth edition, Editors in chief: David-M. Knipe,Peter M. Howley, Wolters Kluwer/lipincot Williams & Wilkins, 2007も参照されたい）。好ましくは、肺送達のこのような方法において、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドに関するバイオアベイラビリティは、上記ナノボディ、ポリペプチド又はタンパク質の非経口投与と比較して、少なくとも１％、好ましくは少なくとも２％、５％、１０％、２０％、３０％、４０％、より好ましくは少なくとも５０％、６０％、７０％、さらにより好ましくは少なくとも８０％又はそれ以上である。
【１０１２】
したがって、本発明は、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドを、不活性化することなく、被験体の血流に送達する方法であって、上記の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドを上記被験体に肺投与する工程を含む、方法に関する。
【１０１３】
本発明は、少なくとも１つのウイルス感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法にも関する。
【１０１４】
より具体的には、本発明は、本明細書で挙げられる疾患及び障害から成る群から選択される少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関する。
【１０１５】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶ、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明のアミノ酸配列、本発明のナノボディ、本発明のポリペプチド、本発明の化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。
【１０１６】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶ、インフルエンザウイルス又は狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。
【１０１７】
より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の三価のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の二価ＮＣ４１ナノボディ（例えば配列番号２３９５）を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、ＲＳＶによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の三価ＮＣ４１ナノボディ（例えば配列番号２４１５及び配列番号２９８９〜配列番号２９９８の１つ）を投与することを含む、方法に関し得る。
【１０１８】
より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の三価のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の二価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２３及び配列番号２４２４の１つ）を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の三価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２５及び配列番号２４２６の１つ）を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、インフルエンザＨ１Ｎ１（より具体的にはブタインフルエンザＨ１Ｎ１）による感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、より具体的には二価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２３及び配列番号２４２４の１つ）又は三価２０２−Ｃ８ナノボディ（例えば配列番号２４２５及び配列番号２４２６の１つ）を投与することを含む、方法に関し得る。
【１０１９】
より具体的には、本発明は、狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）アミノ酸配列、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ナノボディ、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）ポリペプチド、本発明の多価（例えば三価、二価、三重パラトピック、二重パラトピック、三価二重パラトピック）化合物又は構築物、及び／又はこれを含む薬学的組成物を投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の本発明の二価又は二重パラトピックのアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを投与することを含む、方法に関し得る。より具体的には、本発明は、狂犬病ウイルスによる感染を予防及び／又は治療する方法であって、それを必要とする被験体の肺組織に、薬学的に活性のある量の実施例５０に記載のような二価又は二重パラトピックのナノボディを投与することを含む、方法に関し得る。
【１０２０】
また例えばこれに限定されないが、狂犬病ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する本発明によるアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及びポリペプチド、並びにこれを含む組成物を、筋肉内に、及び／又は任意の好適な脳への送達形態、例えば上記のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド、化合物又は構築物、及びこれを含む組成物を血液脳関門を横断して輸送させる任意の好適な送達形態で投与することができる。本発明のナノボディ、アミノ酸配列、及び／又はポリペプチドの筋肉内送達及び／又は任意の好適な脳への送達形態に関するこのような方法が当業者にとって既知であり、例えばBinghe Wang, Teruna Siahaan and Richard Solteroによるハンドブック"Drug Delivery: Principles and Applications" （2005）（Eds. Wiley Interscience （John Wiley & Sons））に、Rosenfeld G.C.,Loose-Mitchell D.S.による"Pharmacology PreTestTMSelf-Assessment and Review"（11thEdition）に、及びLippincott Williams & Wilkins, New York、Shlafer M. McGraw-Hill Medical Publishing Division, New York、Yang K.Y., Graff L.R., Caughey A.B. Blueprints Pharmacology,Blackwell Publishingによる"Pharmacology"（3rd Edition）に記載されている。
【１０２１】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物及び／又はポリペプチド、及び／又はこれらを含む組成物は、予防又は治療対象の疾患又は障害の予防及び／又は治療に好適な治療計画に従って投与される。臨床医は一般的に、予防又は治療対象の疾患又は障害、治療対象の疾患の重症度及び／又はその症状の重症度、使用される本発明の特定のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチド、特定の投与経路、及び使用される薬学的配合物又は薬学的組成物、患者の年齢、性別、体重、食事、全身状態、並びに臨床医に既知の同様の因子に応じて、好適な治療計画を決定することができるであろう。
【１０２２】
概して、治療計画には、１つ又は複数の薬学的に有効な量又は用量における１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物及び／又はポリペプチド、又はこれらを含む１つ又は複数の組成物の投与が含まれるであろう。具体的な投与量（複数可）又は投与用量はこの場合でも上記の因子に基づき臨床医によって決定することができる。
【１０２３】
概して、本明細書中で言及された疾患及び障害の予防及び／又は治療に関して、また治療対象の特定の疾患又は障害、使用される本発明の特定のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及びポリペプチドの効力、特定の投与経路、及び使用される特定の薬学的配合物又は薬学的組成物に応じて、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及びポリペプチドは概して、１ｇ／ｋｇ（体重）／日〜０．０１μｇ／ｋｇ（体重）／日、好ましくは、０．１ｇ／ｋｇ（体重）／日〜０．１μｇ／ｋｇ（体重）／日、例えば、約１μｇ／ｋｇ（体重）／日、１０μｇ／ｋｇ（体重）／日、１００μｇ／ｋｇ（体重）／日又は１０００μｇ／ｋｇ（体重）／日の量で、連続して（例えば、点滴によって）、日々の単回用量として、又は１日の中の複数回の分割用量として投与されるであろう。臨床医は概して、本明細書中に言及される因子に応じて好適な日用量を決定することができるであろう。特定の場合には、例えば、上記の因子及び臨床医の専門的判断に基づきこれらの量から外れるように臨床医が選択することもあることが明らかであろう。概して、親和性／結合活性、有効性、体内分布、半減期及び当業者に既知の同様の因子の差異は考慮するものの、本質的に同様の経路を介して投与される、同様の標的に対する比較可能な従来の抗体又は抗体断片に関して通常投与される量から、投与量に関する指針を幾らか得ることができる。
【１０２４】
アミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物及び／又はポリペプチド、及び／又はこれを含む組成物を肺組織に投与する場合、治療計画は、１日１回又は２回、好ましくは１日１回、又は２日、３日、４日、５日、６日若しくは７日毎に１回であり得る。
【１０２５】
通常上記の方法では、単一の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを使用するであろう。しかしながら、２つ以上の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及び／又はポリペプチドを組み合わせて使用することも本発明の範囲内である。
【１０２６】
本発明のナノボディ、アミノ酸配列、化合物又は構築物、及びポリペプチドは、１つ又は複数のさらなる薬学的に活性のある化合物又は成分と組み合わせて、即ち、相乗効果をもたらすことも又はもたらさないこともある複合治療計画として使用することもできる。この場合でも、臨床医は、上記の因子及び臨床医の専門的判断に基づき、このようなさらなる化合物又は成分、並びに好適な複合治療計画を選択することができるであろう。
【１０２７】
特に、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物又は構築物、及びポリペプチドは、本明細書中に記載の疾患及び障害の予防及び／又は治療に用いられるか又は用いることができる他の薬学的に活性のある化合物又は成分と組み合わせて使用してもよく、その結果、相乗効果が得られることも又は得られないこともある。このような化合物及び成分、並びにこれらを投与するための経路、方法及び薬学的配合物又は薬学的組成物の例は臨床医にとって明らかであろう。
【１０２８】
２つ以上の物質又は成分を複合治療計画の一環として使用する場合、これらは、同様の投与経路を介して又は異なる投与経路を介して、本質的に同じ時間で又は異なる時間で（例えば、本質的に同時に、連続して、又は交互に）投与することができる。物質又は成分を、同様の投与経路を介して同時に投与しようとする場合、当業者にとって明らかであるように、異なる薬学的配合物又は薬学的組成物、又は併せた薬学的配合物又は薬学的組成物の一部として投与してもよい。
【１０２９】
また、２つ以上の活性のある物質又は成分を複合治療計画の一環として使用しようとする場合、化合物又は成分を単独で使用する場合に用いられるものと同様の量で、また同様の計画に従って、物質又は成分の各々を投与してもよく、このような併用によって、相乗効果がもたらされることも又はもたらされないこともある。しかしながら、２つ以上の活性のある物質又は成分の併用によって相乗効果がもたらされる場合には、所望の治療作用を達成しつつも、投与される物質又は成分の１つ、複数又は全ての量を低減することができる可能性がある。これは、例えば、所望の薬学的効果又は治療効果を依然として得ると共に、一般的な量で使用される場合の物質又は成分の１つ又は複数の使用に関連するあらゆる望ましくない副作用を回避、制限又は低減するのに有用であり得る。
【１０３０】
本発明に従って使用される治療計画の有効性は、臨床医にとって明らかであるように、関与する疾患又は障害についてそれ自体が既知の任意の方法で決定及び／又は追及され得る。臨床医はまた、必要に応じて及びケースバイケースで、特定の治療計画を変更又は修正し、それにより、所望の治療効果を達成し、望ましくない副作用を回避、制限又は低減し、及び／又は一方で所望の治療効果を達成することと、他方で望ましくない副作用を回避、制限又は低減することとの適切な均衡を達成することができる。
【１０３１】
概して、所望の治療効果が達成されるまで、及び／又は所望の治療効果を維持する必要がある以上、治療計画は続けられる。この場合も、これは臨床医が決定することができるものである。
【１０３２】
別の態様において、本発明は、少なくとも１つのウイルス疾患を予防及び／又は治療するため；及び／又は本明細書中に言及される１つ又は複数の治療方法に使用するための薬学的組成物の調製における本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドの使用に関する。
【１０３３】
治療対象の被験体とは、任意の温血動物であり得るが、具体的には哺乳動物、より具体的にはヒトである。当業者にとって明らかであるように、治療対象の被験体は、特に本明細書中に言及される疾患及び障害を患っているか又はこれらの危険性のあるヒトである。
【１０３４】
本発明はまた、本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを患者に投与することによって予防及び／又は治療することができる少なくとも１つの疾患又は障害を予防及び／又は治療するための薬学的組成物の調製における本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドの使用に関する。
【１０３５】
より具体的には、本発明は、ウイルス疾患を予防及び／又は治療するための、並びに特に本明細書中に列挙した疾患及び障害の１つ又は複数を予防及び治療するための薬学的組成物の調製における本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドの使用に関する。
【１０３６】
また、このような薬学的組成物でも、１つ又は複数の本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、化合物若しくは構築物、又はポリペプチドを、本明細書中に記載したもの等の１つ又は複数の他の活性のある成分と好適に組み合わせてもよい。
【１０３７】
最終的に、本発明のナノボディ（本明細書中に規定）及び本発明のポリペプチドの使用がはるかに好ましいが、本明細書中の記載に基づき、当業者であれば、同様の方法で、ウイルスのエンベロープタンパク質に対する他のアミノ酸配列、特に（単一）ドメイン抗体、並びにこのような（単一）ドメイン抗体を含むポリペプチドを設計及び／又は生成することもできることは明らかであろう。
【１０３８】
例えば、本発明のナノボディに関して上記で言及されるＣＤＲの１つ又は複数を、このような（単一）ドメイン抗体、又はヒトの骨格若しくは非免疫グロブリンの骨格を含むがこれらに限定されない他のタンパク質骨格上に「グラフト化（graft）」することが可能であり得ることは、当業者にとって明らかであろう。このようなＣＤＲグラフト化の好適な骨格及び技法は当業者にとって明らかであり、当該技術分野において既知である。例えば、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットで言及されたものを参照されたい。例えば、マウス又はラットのＣＤＲをヒトのフレームワーク及び骨格上にグラフト化するそれ自体が既知の技法は、本発明のナノボディのＣＤＲの１つ又は複数と、１つ又は複数のヒトフレームワーク領域又は配列とを含むキメラタンパク質をもたらすのと同様に使用することができる。
【１０３９】
本発明のナノボディが、上記で言及される好ましいＣＤＲ配列以外の１つ又は複数の他のＣＤＲ配列を含有する場合、これらのＣＤＲ配列は、それ自体が既知の任意の方法で、例えば、国際公開第０８／０２００７９号パンフレットに記載の技法を１つ又は複数使用して得ることができることにも留意されたい。
【１０４０】
本発明のアミノ酸配列、ナノボディ、ポリペプチド、核酸、遺伝子構築物、並びに宿主及び宿主細胞のさらなる使用は、本明細書中の開示に基づき当業者にとって明らかであろう。例えば、限定するものではないが、本発明のアミノ酸配列は、好適な担体又は固体支持体と連結することができ、組成物及び組成物を含む調製物からウイルスのエンベロープタンパク質を精製するそれ自体が既知の方法で使用することができる培地をもたらす。好適な検出可能な標識を含む本発明のアミノ酸配列の誘導体はまた、組成物又は調製物中のウイルスのエンベロープタンパク質の存在を（定性的に又は定量的に）測定するマーカーとして、又は（例えば、好適な細胞選別技法と組み合わせて）細胞又は組織の表面上のウイルスのエンベロープタンパク質の存在を選択的に検出するマーカーとして使用することができる。
【１０４１】
これより本発明は、以下の非限定的な好ましい態様、実施例及び図面によりさらに説明される。
【１０４２】
好ましい態様：
態様Ａ−１．ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができるアミノ酸配列。
態様Ａ−２．上記エンベロープタンパク質と少なくとも１つの結合パートナーとの間の相互作用を調節する、態様Ａ−１に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３．上記エンベロープタンパク質と少なくとも１つの結合パートナーとの間の相互作用を阻害及び／又は防止する、態様Ａ−１又は態様Ａ−２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４．上記エンベロープタンパク質との結合に関して上記少なくとも１つの結合パートナーと競合する、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５．上記少なくとも１つの結合パートナーが、ウイルスのエンベロープタンパク質に対するウイルス受容体である、態様Ａ−４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６．上記ウイルス受容体が、シアル酸、可溶性（２，３）−シアル酸、（２，６）−シアル酸、ＣＤ４、ＣＣＲ５、ＣＸＣＲ４、ガラクトシルセラミド、ＡＣＥ２、ＨｖｅＡ、ＣＤ１５５、ＩＣＡＭ−１、ＣＡＲ、αｖインテグリン、ヘパリンスルフェートプロテオグリカン、ＪＡＭ−１、ニコチン性アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）及び神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）から成る群から選択される、態様Ａ−５に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７．エンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の上記相互作用が、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡとシアル酸、（２，３）シアル酸及び／又は（２，６）シアル酸との相互作用；ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０とＣＤ４、ＣＣＲ５、ＣＸＣＲ４及び／又はガラクトシルセラミドとの相互作用；ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１とＡＣＥ２との相互作用；ｇＤ、ｇＢ及び／又はｇＣの相互作用；単純ヘルペスウイルス１型のヘテロ二量体ｇＨ／ｇＬとＨｖｅＡとの相互作用；ポリオウイルス１型のＶＰ１、ＶＰ２及び／又はＶＰ３とＣＤ１５５との相互作用；ライノウイルス３型のＶＰ１、ＶＰ２及び／又はＶＰ３とＩＣＡＭ−１との相互作用；アデノウイルス２型のファイバーとＣＡＲとの相互作用；アデノウイルス２型のペントンベースとαｖインテグリン、シアル酸、（２，３）シアル酸、（２，６）シアル酸及び／又はヘパリンスルフェートプロテオグリカンとの相互作用；レオウイルス１のσ１とＪＡＭ−１、シアル酸、（２，３）シアル酸及び／又は（２，６）シアル酸との相互作用；並びに狂犬病ウイルスのＧタンパク質とニコチン性アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）及び／又は神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）との相互作用から成る群から選択される、態様Ａ−５又は態様Ａ−６に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８．上記少なくとも１つの結合パートナーが、ウイルスの上記エンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合するモノクローナル抗体又はその抗原結合部分（例えばＦａｂ、Ｆａｂ２、Ｆｖ、ｓｃＦｖ、ＶＨ、ＶＨＨ、ＶＬ、ナノボディ等）である、態様Ａ−４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９．上記モノクローナル抗体又はその抗原結合部分が、シナジス（登録商標）、１０１Ｆ  Ｆａｂ、ＶＮ０４−２、ＭＡｂ  Ｃ１７９及びＭＡｂ  ８−２から選択される、態様Ａ−８に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０．上記エンベロープタンパク質がウイルス特異的タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１１．上記エンベロープタンパク質が膜タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１２．上記エンベロープタンパク質が非グリコシル化タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１３．上記エンベロープタンパク質が糖タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１４．上記エンベロープタンパク質がウイルス付着タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１５．上記ウイルス付着タンパク質が、ＲＳＶウイルスのＧタンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＨＩＶ−１ウイルスのｇｐ１２０タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＳ１タンパク質、単純ヘルペスウイルス１型のｇＤタンパク質、ポリオウイルス１型のＶＰ１及び／又はＶＰ２及び／又はＶＰ３タンパク質、ライノウイルス３型のＶＰ１及び／又はＶＰ２及び／又はＶＰ３タンパク質、アデノウイルス２型のファイバー及び／又はペントンベース、並びにレオウイルス１のσ１から成る群から選択される、態様Ａ−１４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１６．上記エンベロープタンパク質がウイルス融合タンパク質である、態様Ａ−１〜態様Ａ−１３のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１７．上記ウイルス融合タンパク質が、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、シンドビスウイルスのＥ１タンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質、並びに単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−１６に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１８．上記エンベロープタンパク質が、ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１９．上記ウイルス付着タンパク質及びウイルス融合タンパク質が、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、並びにシンドビスウイルスのＥ１タンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−１８に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２０．上記ウイルス融合タンパク質が、融合前立体配座状態及び／又は中間立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態を特徴とする、態様Ａ−１６又は態様Ａ−１８に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２１．上記ウイルス融合タンパク質が、融合タンパク質三量体である融合前立体配座状態を特徴とする、態様Ａ−２０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２２．上記融合タンパク質三量体がヘアピン三量体である、態様Ａ−２１に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２３．上記融合タンパク質三量体が６ヘリックス束である、態様Ａ−２１又は態様Ａ−２２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２４．上記融合タンパク質が、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、ヒト呼吸器合胞体ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、ＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−２１〜態様Ａ−２３のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２５．上記融合タンパク質がインフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質である、態様Ａ−２４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２６．上記融合タンパク質がヒト呼吸器合胞体ウイルスのＦタンパク質である、態様Ａ−２４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２７．上記融合タンパク質が、タンパク質二量体である融合前立体配座状態を特徴とする、態様Ａ−２０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２８．上記二量体が融合タンパク質ホモ二量体である、態様Ａ−２７に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−２９．上記二量体がタンパク質ヘテロ二量体である、態様Ａ−２７に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３０．上記融合タンパク質が、融合タンパク質単量体である融合前立体配座状態を特徴とする、態様Ａ−２０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３１．上記融合タンパク質が、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、並びにシンドビスウイルスのＥ１タンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−２７〜態様Ａ−３０のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３２．上記融合タンパク質が、融合タンパク質三量体である融合後立体配座状態を特徴とする、態様Ａ−２０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３３．上記融合タンパク質三量体がヘアピン三量体である、態様Ａ−３２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３４．上記融合タンパク質三量体が６ヘリックス束である、態様Ａ−３２又は態様Ａ−３３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３５．上記ヘアピン三量体がαヘリックスコイルドコイルを含む、態様Ａ−３３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３６．上記融合タンパク質が、インフルエンザＡ型ウイルスのＨＡタンパク質、インフルエンザＣ型ウイルスのＨＥＦタンパク質、サルパラインフルエンザウイルス５型のＦタンパク質、ヒトパラインフルエンザウイルスのＦタンパク質、ニューカッスル病ウイルスのＦタンパク質、呼吸器合胞体ウイルスのＦタンパク質、麻疹ウイルスのＦ２タンパク質、センダイウイルスのＦ２タンパク質、エボラウイルスのｇｐ２タンパク質、モロニーマウス白血病ウイルスのＴＭタンパク質、ヒト免疫不全ウイルス１型のｇｐ４１タンパク質、サル免疫不全ウイルスのｇｐ４１タンパク質、ヒトＴ細胞白血病ウイルス１型のｇｐ２１タンパク質、ヒトシンシチン−２のＴＭタンパク質、ビスナウイルスのＴＭタンパク質、マウス肝炎ウイルスのＳ２タンパク質、及びＳＡＲＳコロナウイルスのＥ２タンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−３２〜態様Ａ−３５のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３７．上記ヘアピン三量体がβ構造を含む、態様Ａ−３３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３８．上記融合タンパク質が、ダニ媒介脳炎ウイルスのＥタンパク質、デング２型及び３型ウイルスのＥ２タンパク質、黄熱病ウイルスのＥタンパク質、西ナイルウイルスのＥタンパク質、セムリキ森林熱ウイルスのＥ１タンパク質、並びにシンドビスウイルスのＥ１タンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−３２〜態様Ａ−３４及び態様Ａ−３７のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−３９．上記ヘアピン三量体が、αヘリックスコイルドコイル及びβ構造を含む、態様Ａ−３３、態様Ａ−３５及び態様Ａ−３７のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４０．上記融合タンパク質が、水疱性口内炎ウイルスのＧタンパク質、狂犬病ウイルスのＧタンパク質、及び単純ヘルペスウイルスのｇＢタンパク質から成る群から選択される、態様Ａ−３９に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４１．上記融合タンパク質が狂犬病ウイルスのＧタンパク質である、態様Ａ−４０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４２．上記融合タンパク質の融合前立体配座状態及び／又は中間立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−２０〜態様Ａ−４１のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４３．上記融合タンパク質の融合前立体配座状態及び／又は中間立体配座状態に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−４２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４４．上記融合タンパク質の中間立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−４２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４５．上記融合タンパク質の融合前立体配座状態及び／又は融合後立体配座状態に指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−４２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４６．上記エピトープが、態様Ａ−２１〜態様Ａ−２６及び態様Ａ−３２〜態様Ａ−４１に記載の上記三量体により形成される、又は態様Ａ−２７〜態様Ａ−３１に記載の上記二量体により形成される空洞又は間隙に位置する、態様Ａ−２１〜態様Ａ−４５のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４７．上記エピトープが上記融合タンパク質のステム領域に位置する、態様Ａ−２１〜態様Ａ−４６のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４８．上記融合タンパク質のステム領域に位置する上記エピトープが、インフルエンザＨＡのＨＡ１サブユニットのアミノ酸３１８〜３２２の１つ又は複数を含む領域及び／又はインフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸４７〜５８の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープ、インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１〜３８の１つ又は複数を含むＮ末端領域に位置するエピトープ、インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸３８〜１１２の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープ、インフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１２５〜１７５の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープ、並びにインフルエンザＨＡのＨＡ２サブユニットのアミノ酸１７６〜１８５の１つ又は複数を含む領域に位置するエピトープから成る群から選択される、態様Ａ−４７に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−４９．上記エピトープが上記融合タンパク質のネック領域に位置する、態様Ａ−２１〜態様Ａ−４６のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５０．上記エピトープが上記融合タンパク質の球状ヘッド領域に位置する、態様Ａ−２１〜態様Ａ−４６のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５１．上記球状ヘッド領域がβ−バレル型構造を含む、態様Ａ−５０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５２．上記球状ヘッド領域が、免疫グロブリン型β−サンドイッチドメイン及びβ−シートドメインを含む、態様Ａ−５０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５３．上記エピトープが、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＡ抗原部位及び／又はアミノ酸２５５〜２８０を含む領域に位置するエピトープ、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のＦ１ａ部位を含む領域及び／又はアミノ酸３８９を含む領域に位置するエピトープ、ＲＳＶウイルスのＦタンパク質のアミノ酸４２２〜４３８を含む領域に位置するエピトープ、インフルエンザウイルスのＨ５  ＨＡエンベロープタンパク質のシアル酸結合部位を含む領域に位置するエピトープ、狂犬病ウイルスのＧタンパク質のニコチン性アセチルコリン受容体（ＡｃｈＲ）及び／又は神経細胞接着分子（ＮＣＡＭ）結合部位を含む領域に位置するエピトープ、融合タンパク質のＣ末端領域に位置するエピトープ、融合タンパク質のＮ末端ドメインに位置するエピトープ、融合タンパク質の融合ペプチドに位置する又はこれを含むエピトープ、融合タンパク質の膜貫通ドメインに位置するエピトープ、融合タンパク質のαヘリックスコイルドコイルに位置するエピトープ、融合タンパク質のβ構造に位置するエピトープ、融合タンパク質のドメインＩに位置するエピトープ、融合タンパク質のドメインＩＩに位置するエピトープ、並びに融合タンパク質のドメインＩＩＩに位置するエピトープから成る群から選択される、態様Ａ−１〜態様Ａ−５２のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５４．融合タンパク質のドメインＩＩに位置する上記エピトープが、融合タンパク質のドメインＩＩの融合ペプチドに位置するエピトープである、態様Ａ−５３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５５．融合タンパク質のドメインＩＩＩに位置する上記エピトープが、融合タンパク質のドメインＩＩＩのＣ末端のステム領域に位置するエピトープ、及び融合タンパク質のドメインＩＩＩのＣ末端の膜貫通アンカーに位置するエピトープから成る群から選択される、態様Ａ−５３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５６．上記ウイルスが、ＤＮＡウイルス、ＲＮＡウイルス及び逆転写酵素（ＲＴ）ウイルスから成る群から選択される、態様Ａ−１〜態様Ａ−５５のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５７．上記ＤＮＡウイルスが、ｄｓＤＮＡウイルス及びｓｓＤＮＡウイルスから成る群から選択される、態様Ａ−５６に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５８．上記ＲＮＡウイルスが、ｄｓＲＮＡウイルス、プラスセンスｓｓＲＮＡウイルス及びマイナスセンスｓｓＲＮＡウイルスから成る群から選択される、態様Ａ−５６に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−５９．上記逆転写酵素（ＲＴ）ウイルスが、ｄｓＤＮＡ−ＲＴウイルス及びｓｓＲＮＡ−ＲＴウイルスから成る群から選択される、態様Ａ−５６に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６０．上記ウイルスが、オルトミクソウイルス科、パラミクソウイルス科、フィロウイルス科、レトロウイルス科、コロナウイルス科、トガウイルス科及びフラビウイルス科、ラブドウイルス科、ヘルペスウイルス科、アレナウイルス科、ボルナウイルス科、ブニヤウイルス科、ヘパドナウイルス科並びにポックスウイルス科から成る群から選択されるウイルスの科に属する、態様Ａ−１〜態様Ａ−５５のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６１．上記ウイルスが、アルファウイルス属及びフラビウイルス属から成る群から選択されるウイルスの属に属する、態様Ａ−６０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６２．上記ウイルスを中和する、態様Ａ−１〜態様Ａ−６１のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６３．上記ウイルスの感染性を調節する、態様Ａ−１〜態様Ａ−６２のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６４．上記ウイルスの感染性を阻害及び／又は防止する、態様Ａ−６３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６５．上記ウイルスを中和する、及び／又は侵入前段階において上記ウイルスの感染性を調節、阻害及び／又は防止する、態様Ａ−６３又は態様Ａ−６４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６６．標的宿主細胞においてウイルス侵入を調節、阻害及び／又は防止する、態様Ａ−６５に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６７．上記ウイルスのビリオン凝集を誘導する、態様Ａ−１〜態様Ａ−６６のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６８．上記ウイルスのビリオン構造を不安定化させる、態様Ａ−１〜態様Ａ−６７のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−６９．上記ウイルスの標的宿主細胞へのビリオン付着を阻害する、態様Ａ−１〜態様Ａ−６８のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７０．上記エンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用を調節することにより上記ウイルスの標的宿主細胞へのビリオン付着を阻害する、態様Ａ−６９に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７１．上記エンベロープタンパク質とウイルス受容体との間の相互作用を阻害及び／又は防止することにより上記ウイルスの標的宿主細胞へのビリオン付着を阻害する、態様Ａ−６９又は態様Ａ−７０に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７２．ウイルス受容体との結合に関して上記エンベロープタンパク質と競合する、態様Ａ−６９〜態様Ａ−７１に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７３．上記ウイルスと上記ウイルスの標的宿主細胞との融合を阻害する、態様Ａ−１〜態様Ａ−７２のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７４．標的宿主細胞膜で起こる上記ウイルスと上記ウイルスの標的宿主細胞との融合を阻害する、態様Ａ−７３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７５．エンドソームコンパートメント又はリソソームコンパートメント内で起こる上記ウイルスと上記ウイルスの標的宿主細胞との融合を阻害する、態様Ａ−７３に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７６．ウイルスの上記エンベロープタンパク質が立体配座の変化を受けることを防止する、態様Ａ−７３〜態様Ａ−７５のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７７．上記ウイルスを中和する、及び／又は侵入後段階において上記ウイルスの感染性を調節、阻害及び／又は防止する、態様Ａ−６３又は態様Ａ−６４に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７８．標的宿主細胞においてウイルス複製を調節、阻害及び／又は防止する、態様Ａ−１〜態様Ａ−７７のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−７９．ウイルスゲノムの転写及び／又は翻訳に影響を及ぼす、これを阻害する、及び／又はこれを防止する、態様Ａ−１〜態様Ａ−７８のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８０．ウイルスパッケージング及び／又は機能性ビリオン形成に影響を及ぼす、これを阻害する、及び／又はこれを防止する、態様Ａ−１〜態様Ａ−７９のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８１．標的宿主細胞表面からの新生ビリオンの出芽又は放出を低減、阻害及び／又は防止する、態様Ａ−１〜態様Ａ−８０のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８２．ウイルスの、少なくとも１つのエンベロープタンパク質の、少なくとも２つのエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−１〜態様Ａ−８１のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８３．ウイルスの、１つのエンベロープタンパク質の、少なくとも２つのエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−８２に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８４．ウイルスの、少なくとも２つのエンベロープタンパク質の、少なくとも２つのエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−１〜態様Ａ−８２のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８５．ウイルスのエンベロープタンパク質の、３つ以上のエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−１〜態様Ａ−８２及び態様Ａ−８４のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８６．ウイルスの、少なくとも２つのエンベロープタンパク質の、３つ以上のエピトープに指向性を有する、及び／又はこれと特異的に結合することができる、態様Ａ−８５に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８７．上記少なくとも２つ又は３つ以上のエピトープが同じである又は異なる、態様Ａ−８２〜態様Ａ−８６のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８８．上記少なくとも２つのエンベロープタンパク質が同じである又は異なる、態様Ａ−８４又は態様Ａ−８６に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−８９．本質的に単離形態である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９０．被験体への投与のための、上記被験体において自然発生しない、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９１．１０−５モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及び好ましくは１０−７モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌ以下、及びより好ましくは１０−８モル／Ｌ〜１０−１２モル／Ｌの解離定数（ＫＤ）でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができる、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９２．１０２Ｍ−１ｓ−１〜約１０７Ｍ−１ｓ−１、好ましくは１０３Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、より好ましくは１０４Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１、例えば１０５Ｍ−１ｓ−１〜１０７Ｍ−１ｓ−１の結合速度（ｋｏｎ速度）でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができる、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９３．１ｓ−１〜１０−６ｓ−１、好ましくは１０−２ｓ−１〜１０−６ｓ−１、より好ましくは１０−３ｓ−１〜１０−６ｓ−１、例えば１０−４ｓ−１〜１０−６ｓ−１の解離速度（ｋｏｆｆ速度）でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができる、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９４．５００ｎＭ未満、好ましくは２００ｎＭ未満、より好ましくは１０ｎＭ未満、例えば５００ｐＭ未満の親和性でウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができる、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９５．天然アミノ酸配列（任意の好適な種由来の）又は合成アミノ酸配列若しくは半合成アミノ酸配列である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９６．免疫グロブリンフォールドを含むか、又は好適な条件下で免疫グロブリンフォールドを形成することが可能である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９７．４つのフレームワーク領域（それぞれＦＲ１〜ＦＲ４）、及び３つの相補性決定領域（それぞれＣＤＲ１〜ＣＤＲ３）から本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９８．免疫グロブリン配列である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−９９．天然免疫グロブリン配列（任意の好適な種由来の）又は合成免疫グロブリン配列若しくは半合成免疫グロブリン配列である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１００．ヒト化免疫グロブリン配列、ラクダ化免疫グロブリン配列、又は親和性成熟等の技法により得られた免疫グロブリン配列である、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０１．軽鎖可変ドメイン配列（例えばＶＬ−配列）から、又は重鎖可変ドメイン配列（例えばＶＨ−配列）から本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０２．従来の四本鎖抗体から導かれる重鎖可変ドメイン配列から本質的に成る、又は重鎖抗体から導かれる重鎖可変ドメイン配列から本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０３．ドメイン抗体（若しくはドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）から、単一ドメイン抗体（若しくは単一ドメイン抗体としての使用に好適なアミノ酸配列）から、「ｄＡｂ」（若しくはｄＡｂとしての使用に好適なアミノ酸配列）から、又はナノボディ（ＶＨＨ配列を含むがこれに限定されない）から本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０４．ナノボディから本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０５．ａ．配列番号１〜配列番号２２のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性（アミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基は無視する）を有し、
ｂ．好ましくはカバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数が、表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択される、
ナノボディから本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０６．ａ．配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性（アミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基は無視する）を有し、
ｂ．好ましくはカバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数が、表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択される、
ナノボディから本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０７．ヒト化ナノボディから本質的に成る、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０８．ウイルスのエンベロープタンパク質と（本明細書でさらに規定するように）結合することができ、
ｉ）配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列の１つの、ヒト化変異体であり、及び／又は
ｉｉ）配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８（表Ａ−１を参照されたい）のアミノ酸配列の少なくとも１つ、及び／又は配列番号２９９９〜配列番号３０１５（表Ａ−８を参照されたい）のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性（アミノ酸同一性の程度を決定するためにＣＤＲ配列を形成するアミノ酸残基は無視する）を有し、並びに
ｉｉｉ）好ましくはカバットナンバリングによる１１位、３７位、４４位、４５位、４７位、８３位、８４位、１０３位、１０４位及び１０８位のアミノ酸残基の１つ又は複数が、以下の表Ｂ−２で言及される特徴的な残基から選択される、
ナノボディから本質的に成る、態様Ａ−１０７に記載のアミノ酸配列。
態様Ａ−１０９．ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するための少なくとも１つの結合部位に加えて、他の抗原、タンパク質又は標的と結合するための１つ又は複数のさらなる結合部位を含有する、前述の態様のいずれかに記載のアミノ酸配列。
態様Ｂ−１．ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、
ａ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
又はその任意の好適な組合せから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを１つ又は複数含む、アミノ酸配列。
このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９のいずれかに記載のアミノ酸配列であり得る。
態様Ｂ−２．アミノ酸残基の上記ストレッチの少なくとも１つが、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するための抗原結合部位の一部を形成する、態様Ｂ−１に記載のアミノ酸配列。
態様Ｂ−３．ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、及び／又はこれに特異的に結合することができ、
ａ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを２つ以上含み、
このため（ｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがａ）、ｂ）若しくはｃ）に記載のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはｄ）、ｅ）、ｆ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）に記載のアミノ酸配列の１つに対応し、（ｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｄ）、ｅ）若しくはｆ）に記載のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｇ）、ｈ）若しくはｉ）に記載のアミノ酸配列の１つに対応し、又は（ｉｉｉ）アミノ酸残基の第１のストレッチがｇ）、ｈ）若しくはｉ）に記載のアミノ酸配列の１つに対応する場合、アミノ酸残基の第２のストレッチはａ）、ｂ）、ｃ）、ｄ）、ｅ）若しくはｆ）に記載のアミノ酸配列の１つに対応する、アミノ酸配列。
このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９、態様Ｂ−１又は態様Ｂ−２のいずれかに記載のアミノ酸配列であり得る。
態様Ｂ−４．アミノ酸残基のストレッチの少なくとも２つが、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するための抗原結合部位の一部を形成する、態様Ｂ−３に記載のアミノ酸配列。
態様Ｂ−５．ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、及び／又はこれに特異的に結合し、アミノ酸残基のストレッチを３つ以上含み、アミノ酸残基の第１のストレッチが、
ａ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号６９０〜配列番号９７１、配列番号２４６７〜配列番号２４８４、配列番号２５９０〜配列番号２５９７、配列番号２７５４〜配列番号２７８９及び配列番号３１９４〜配列番号３２５８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択され、
アミノ酸残基の第２のストレッチが、
ｄ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２５４〜配列番号１５３５、配列番号２５０３〜配列番号２５２０、配列番号２６０６〜配列番号２６１３、配列番号２８２６〜配列番号２８６１及び配列番号３３２４〜配列番号３３８８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択され、かつ
アミノ酸残基の第３のストレッチが、
ｇ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８１８〜配列番号２０９９、配列番号２５３９〜配列番号２５５６、配列番号２６２２〜配列番号２６２９、配列番号２８９８〜配列番号２９３３及び配列番号３４５４〜配列番号３５１８のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
から成る群から選択される、アミノ酸配列。
このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９及び／又は態様Ｂ−１〜態様Ｂ−４のいずれかに記載のアミノ酸配列であり得る。
態様Ｂ−６．アミノ酸残基のストレッチの少なくとも３つが、ウイルスのエンベロープタンパク質と結合するための抗原結合部位の一部を形成する、態様Ｂ−５に記載のアミノ酸配列。
態様Ｂ−７．ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有する、及び／又はこれに特異的に結合することができるアミノ酸配列であって、上記アミノ酸配列のＣＤＲ配列が、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列のうちの少なくとも１つのＣＤＲ配列との少なくとも７０％のアミノ酸同一性、好ましくは少なくとも８０％のアミノ酸同一性、より好ましくは少なくとも９０％のアミノ酸同一性、例えば９５％以上のアミノ酸同一性、又はさらには本質的に１００％のアミノ酸同一性を有する、アミノ酸配列。このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９及び／又は態様Ｂ−１〜態様Ｂ−６のいずれかに記載のアミノ酸配列であり得る。
態様Ｃ−１：ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の少なくとも１つとウイルスの上記エンベロープタンパク質との結合を交差遮断する、アミノ酸配列。このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９のいずれかに記載の、及び／又は態様Ｂ−１〜態様Ｂ−７に記載のアミノ酸配列であり得る。また好ましくは、このようなアミノ酸配列は、ウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができる。
態様Ｃ−２：ウイルスのエンベロープタンパク質に指向性を有し、配列番号１２６〜配列番号４０７、配列番号２４３１〜配列番号２４４８、配列番号２５７４〜配列番号２５８１、配列番号２６８２〜配列番号２７１７及び配列番号３０６４〜配列番号３１２８のアミノ酸配列の少なくとも１つによりウイルスの上記エンベロープタンパク質との結合を交差遮断する、アミノ酸配列。このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９のいずれかに記載の、及び／又は態様Ｂ−１〜態様Ｂ−７に記載のアミノ酸配列であり得る。また好ましくは、このようなアミノ酸配列は、ウイルスのエンベロープタンパク質と特異的に結合することができる。
態様Ｃ−３：交差遮断する、又は交差遮断される能力がビアコアアッセイにおいて検出される、態様Ｃ−１又は態様Ｃ−２に記載のアミノ酸配列。
態様Ｃ−４：交差遮断する、又は交差遮断される能力がＥＬＩＳＡアッセイにおいて検出される、態様Ｃ−１又は態様Ｃ−２に記載のアミノ酸配列。
態様Ｂ−８：ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質の、少なくとも１つのエピトープに指向性を有し、及び／又はこれに特異的に結合することができ、
ａ．配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ．配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ．配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
又はその任意の好適な組合せから成る群から選択されるアミノ酸残基のストレッチを１つ又は複数含む、アミノ酸配列。
このようなアミノ酸配列は、具体的には態様Ａ−１〜態様Ａ−１０９のいずれかに記載のアミノ酸配列であり得る。
態様Ｂ−９：アミノ酸残基の上記ストレッチの少なくとも１つが、ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質の、少なくとも１つのエピトープと結合するための抗原結合部位の一部を形成する、態様Ｂ−８に記載のアミノ酸配列。
態様Ｂ−１０：ヒトＲＳＶウイルスのＦタンパク質の、少なくとも１つのエピトープに指向性を有し、及び／又はこれに特異的に結合することができ、
ａ．配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列；
ｂ．配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｃ．配列番号７２２〜配列番号８００、配列番号８１２〜配列番号９７１、配列番号２４８４及び配列番号２５９０〜配列番号２５９７のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｄ．配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列；
ｅ．配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｆ．配列番号１２８６〜配列番号１３６４、配列番号１３７６〜配列番号１５３５、配列番号２５２０及び配列番号２６０６〜配列番号２６１３のアミノ酸配列の少なくとも１つとの３つ、２つ若しくは１つのアミノ酸差異を有するアミノ酸配列；
ｇ．配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列；
ｈ．配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つとの少なくとも８０％のアミノ酸同一性を有するアミノ酸配列；
ｉ．配列番号１８５０〜配列番号１９２８、配列番号１９４０〜配列番号２０９９、配列番号２５５６及び配列番号２６２２〜配列番号２６２９のアミノ酸配列の少なくとも１つ臣꺁볯ꒁ胣銼臣ꖋ臣辁臣醼臣꺁苣龃菣뢅럥낕苣覜臣讂苣龃菣뢅藩鞈볯㲛牢ਾ臣覂裦讂뻧讁苣뢁諦閁苣讂苣龃菣뢅껦몟臣릂菣것菣膃苣銼臣ꖻ룤ꮐ臣膀戼㹲鎁臣龁苣袼뷯覼苣龃菣뢅껦몟臣견볯꺁苣袃菣莃菣貁뷯覼胣芽볯ꖋ臣辁臣莽볯ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁볯ꒁ臣뺯뿥馁苣뒠郥膀苣龃菣뢅껦몟臣견볯꺁苣袃菣莃菣꾁뷯覼胣薽볯膀뷯覼胣螽볯膀뷯覼诨鞁臣꾁뷯覼臣風볨꺁苣龃菣뢅藩鞈臣醼臣ꮁ꿥鲿臣膀볯覽뷯覼苣龃菣뢅껦몟臣견볯꺁苣袃菣莃菣貁뷯覼胣薽볯ꖋ臣辁臣蚽볯ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁볯ꒁ臣뺯뿥馁苣뒠郥膀苣龃菣뢅껦몟臣견볯꺁苣袃菣莃菣꾁뷯覼胣芽볯膀뷯覼胣螽볯膀뷯覼诨鞁臣꾁뷯覼臣風볨꺁苣龃菣뢅藩鞈臣醼臣ꮁ꿥鲿臣膀迥꾁볯覽뷯覽볯ꊂ菣躃藩议鿥꺁곧醼臣릂菣것菣膃臣螽볯膀뷯覼诨鞁臣꾁뷯覼臣風볨꺁苣龃菣뢅藩鞈臣醼臣ꮁ꿥鲿臣讂ꃥ袐胣ꊂ菣躃藩议鿥꺁곧銼臣릂菣것菣膃臣膽볯膀뷯覼胣莽볯膀뷯覼胣薽볯ꖋ臣辁臣蚽볯ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁볯ꒁ臣뺯뿥馁苣膀苣龃菣뢅藩鞈胣㲂牢ਾ†臣꺁苣蚁臣ꊂ菣躃藩超裥꾁胣랅뷤蒚臣꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯邼볯膀藦颧볯銈볯袏臣讅꟦ꊼ裢馼臣蒁臣貂臣ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥ꞁ臣誂뻥讂胣㲂牢ਾ藦颧볯銈볯醼볯ꊂ菣躃藩议鿥꺁苣袃菣莃菣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣銼臣貁胣銃菣늼볯뚼苣ꒂ菣릂臣ꚼ苣뎃菣꾂돨꺁胣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꢂ菣袃菣鞃臣邵郥馁苣龁苣꺁諦龎뗧袐菩趽臣肸菩銂뷥邈臣讂胣讅꟦ꊼ裢醼볯ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥芀戼㹲讅꟦ꊼ裢醼볯骼菣袃볯뎼볯Ꚃ苣ꮃ苣꺁볯뾂菣醃苣ꪳ臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁苣钃菣벃菣ꮁ賦醐胦銂鳦鞁胣誏臣込迥꾁臣貂臣릉闧蒚臣邵郥馁苣鎁臣貁臣趁胣ꊂ菣躃藩议鿥꺁苣袃菣莃菣銂볯ꒁ믤誸郥뾁胣ꊂ菣躃藩议鿥꺁곧醼臣릂菣것菣膃臣膀戼㹲 膽볯超裥ꪕ迥鞼볯銼胣超裥ꪕ迥颼볯邼胣超裥ꪕ迥颼볯銼胣超裥ꪕ迥馼볯醼胣超裥ꪕ迥銼볯颼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯馼볯鲀藩鞈闧랏볯閼볯鞼臣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲 芽볯超裥ꪕ迥鞼볯銼胣超裥ꪕ迥颼볯邼胣超裥ꪕ迥颼볯銼胣超裥ꪕ迥馼볯醼胣超裥ꪕ迥銼볯颼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯馼볯鲀藩鞈闧랏볯閼볯鞼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣ꢁ臣醰臣辁臣节볯邼볯꺁苣龃菣뢅郥肸胦銂鳦馁苣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲 莽볯超裥ꪕ迥鞼볯銼胣超裥ꪕ迥颼볯邼胣超裥ꪕ迥颼볯銼胣超裥ꪕ迥馼볯醼胣超裥ꪕ迥銼볯颼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯馼볯鲀藩鞈闧랏볯閼볯鞼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣ꢁ臣鎼臣膀볯ꒁ诨鞁臣꾁볯ꒁ臣ꊂ菣躃藩꺷闧銂鳦馁苣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲讁苣邈苣꒾臣覂臩麊臣貂胣㲁牢ਾ苣龃菣뢅껦몟臣견볯꺁苣袃菣莃菣貁胣㲁牢ਾ†뷯躼藩鞈闧랏볯銼볯隼胣超裥ꪕ迥醼볯隼볯膀藩鞈闧랏볯鎼볯隼胣超裥ꪕ迥醼볯鎼볯膀藩鞈闧랏볯閼볯邼迥뎁藩鞈闧랏볯隼볯隼胣超裥ꪕ迥銼볯醼볯꺁苣龃菣뢅藩鞈볯㲛牢ਾ†뷯躼藩鞈闧랏볯銼볯隼胣超裥ꪕ迥醼볯隼볯膀藩鞈闧랏볯鎼볯隼胣超裥ꪕ迥醼볯鎼볯膀藩鞈闧랏볯閼볯邼迥뎁藩鞈闧랏볯隼볯隼胣超裥ꪕ迥銼볯醼볯꺁苣龃菣뢅藩鞈臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣颼볯薼臣ꊂ菣躃藩貐룤Ꞁ苣覜臣讂苣龃菣뢅藩鞈볯㲛牢ਾ†뷯躼藩鞈闧랏볯銼볯隼胣超裥ꪕ迥醼볯隼볯膀藩鞈闧랏볯鎼볯隼胣超裥ꪕ迥醼볯鎼볯膀藩鞈闧랏볯閼볯邼迥뎁藩鞈闧랏볯隼볯隼胣超裥ꪕ迥銼볯醼볯꺁苣龃菣뢅藩鞈臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣꺁볯ꒁ胣銼臣ꖋ臣辁臣醼臣꺁苣龃菣뢅럥낕苣覜臣讂苣龃菣뢅藩鞈볯㲛牢ਾ臣覂裦讂뻧讁苣뢁諦閁苣膀臣ꒁ戼㹲ꊂ菣躃藩议鿥꺁곧鎼臣릂菣것菣膃臣膀戼㹲 螽볯超裥ꪕ迥醼볯閼볯鲀藩鞈闧랏볯馼볯颼胣超裥ꪕ迥醼볯钼볯鲀藩鞈闧랏볯邼볯馼胣超裥ꪕ迥銼볯閼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯銼볯鲀藩鞈闧랏볯隼볯馼臣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲 袽볯超裥ꪕ迥醼볯閼볯鲀藩鞈闧랏볯馼볯颼胣超裥ꪕ迥醼볯钼볯鲀藩鞈闧랏볯邼볯馼胣超裥ꪕ迥銼볯閼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯銼볯鲀藩鞈闧랏볯隼볯馼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣ꢁ臣醰臣辁臣节볯邼볯꺁苣龃菣뢅郥肸胦銂鳦馁苣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲 覽볯超裥ꪕ迥醼볯閼볯鲀藩鞈闧랏볯馼볯颼胣超裥ꪕ迥醼볯钼볯鲀藩鞈闧랏볯邼볯馼胣超裥ꪕ迥銼볯閼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯銼볯鲀藩鞈闧랏볯隼볯馼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣ꢁ臣鎼臣膀볯ꒁ诨鞁臣꾁볯ꒁ臣ꊂ菣躃藩꺷闧銂鳦馁苣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲讁苣邈苣꒾臣覂臩麊臣貂苣膀苣龃菣뢅藩鞈胣㲂牢ਾ†臣꺁苣蚁臣ꊂ菣躃藩超裥꾁胣랅뷤蒚臣꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯邼볯誏臣込迥꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯醼臣蒁臣貂臣ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥ꞁ臣誂뻥讂胣㲂牢ਾ藦颧볯銈볯鎼볯ꊂ菣躃藩议鿥꺁苣袃菣莃菣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣鎼臣貁胣銃菣늼볯뚼苣ꒂ菣릂臣ꚼ苣뎃菣꾂돨꺁胣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꢂ菣袃菣鞃臣邵郥馁苣龁苣꺁諦龎뗧袐菩趽臣肸菩銂뷥邈臣讂胣讅꟦ꊼ裢醼볯ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥芀戼㹲讅꟦ꊼ裢醼볯骼菣袃볯뎼볯Ꚃ苣ꮃ苣꺁볯뾂菣醃苣ꪳ臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁苣钃菣벃菣ꮁ賦醐胦銂鳦馁苣膀迥뎁볯袏臣鎁苣ꮁ觧낕髧ꮁ뗧袐臣讂臣ꢁ臣ꞁ臣讂苣龃菣뢅藩鞈臣芁臣ꚁ胣誸꣨ꊂ菣躃藩超裥꺁볯꒼볯超裥貁胣超裥ꪕ迥醼볯颼胣超裥ꪕ迥銼볯隼胣超裥ꪕ迥銼볯颼胣超裥ꪕ迥钼볯鞼胣超裥ꪕ迥銼볯钼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯鞼볯鲀藩鞈闧랏볯閼볯醼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁臣ꆁ臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꎼ볯늼藩鞈臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣鞼볯薼臣ꊂ菣躃藩貐룤Ꞁ胣붥臣鞁臣꾁냥ꪁ臣ꢁ苣颼볯薼臣ꊂ菣躃藩貐룤Ꞁ胣袂苣붥臣鞁臣꾁냥ꪁ臣ꢁ苣馼볯薼臣ꊂ菣躃藩貐룤Ꞁ胣设臣낁볯閼볯ꖻ룤꺁苣龃菣뢅郥肸胦膀迥꾁臣覂臣꾁鳦ꪳ髧ꮁ볯邼볯薼臣ꊂ菣躃藩貐룤Ꞁ苣覜臣讂胣ꊂ菣躃藩超裥芀臣꺁苣蚁臣ꊂ菣躃藩超裥꾁胣랅뷤蒚臣꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯邼볯誏臣込迥꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯鎼臣蒁臣貂臣ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥ꞁ臣誂뻥讂胣㲂牢ਾ藦颧볯銈볯骼菣袃볯뎼볯Ꚃ苣ꮃ苣꺁볯뾂菣醃苣ꪳ臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁苣钃菣벃菣ꮁ賦醐胦銂鳦鞁胣超裥ꪕ迥醼볯颼胣超裥ꪕ迥銼볯隼胣超裥ꪕ迥銼볯颼胣超裥ꪕ迥钼볯鞼胣超裥ꪕ迥銼볯钼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯鞼볯鲀藩鞈闧랏볯閼볯醼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣ꢁ菣袃볯뎼볯Ꚃ苣ꮃ苣꺁볯뾂菣醃苣ꪳ臣膀룤風냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁苣钃菣벃菣ꢁ臣邵郥銂뫤꺷臩궖臣讂胣ꊂ菣躃藩超裥芀臣꺁苣蚁臣ꊂ菣躃藩超裥꾁胣랅뷤蒚臣꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯邼볯꺁臣骁苣讁臣風볨꺁胣誏臣込迥꾁藦颧볯銈볯鲀藦颧볯銈볯钼臣風볨꺁苣龃菣뢅藩鞈臣芁苣鞾苣芀臣龁ꗥ뺁臣辁臣膀臣꺁苣蚁臣ꊂ菣躃藩超裥꾁胣銃菣늼볯뚼苣ꒂ菣릂臣ꚼ苣뎃菣꾂돨ꢁ觧낕髧ꮁ뗧袐臣讂臣ꢁ臣ꞁ臣讂胣㲂牢ਾ藦颧볯銈볯骼菣袃볯뎼볯Ꚃ苣ꮃ苣꺁볯뾂菣醃苣ꪳ臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁苣钃菣벃菣ꮁ賦醐胦銂鳦鞁胣超裥ꪕ迥醼볯颼胣超裥ꪕ迥銼볯隼胣超裥ꪕ迥銼볯颼胣超裥ꪕ迥钼볯鞼胣超裥ꪕ迥銼볯钼볯誏臣超裥ꪕ迥銼볯鞼볯鲀藩鞈闧랏볯閼볯醼臣ꊂ菣躃藩超裥꺁냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣ꮁ苣誂胣銃菣늼볯뚼苣ꒂ菣릂臣ꚼ苣뎃菣꾂돨꺁胣誸꣨醰臣辁臣节볯ꒁ臣ꢂ菣袃菣鞃臣꺁뗧袐苣꒺럥꺁雦馁苣膀苣龃菣뢅藩鞈胣鎁臣袂臣ꪁ苣龃菣뢅藩鞈臣膀藥鎽髧ꮁ臣讅꟦ꆼ裢醼胣讅꟦ꆼ裢醼볯馼臣蒁臣貂臣ꮁ꣨覼臣膀迥뎁볯袏臣讅꟦ꊼ裢颼胣讅꟦ꊼ裢醼볯ꮁ꣨覼臣ꊂ菣躃藩超裥ꞁ臣誂뻥讂胣뺁臣붥臣鞁臣꾁胣鎁臣袂臣ꪁ苣龃菣뢅藩鞈臣膀菣袃볯뎼볯Ꚃ苣ꮃ苣꺁볯뾂菣醃苣ꪳ臣릉闧蒚臣邵郥馁苣鎁臣貁臣趁苣芀戼㹲讅꟦ꎼ裢鞼볯꒺럥꺁雦馁苣膀迥꾁뫤꺷臩궖臣貂苣붃諥貁菣ꊂ苣ꊂ苣莃苣ꒂ臣誁臣ꚁꓦ몇臣貂苣膀藦颧볯銈볯袏臣讅꟦ꎼ裢隼臣風볨꺁苣龃菣뢅藩鞈胣㲂牢ਾ藦颧볯銈볯骼뫤꺷臩궖臣讂胣袏臣꒺럥꺁雦閁苣讂菨鮊臣ꖼ볯ꦼ볯ꆼ苣莃苣ꒂ臣誁臣ꚁꓦ몇臣貂苣膀藦颧볯銈볯袏臣讅꟦ꎼ裢隼臣風볨꺁苣龃菣뢅藩鞈胣㲂牢ਾ藦颧볯銈볯閼볯ꒂ菣閃菣ꢂ菣뚂苣ꒂ菣릂臣颃菣낂菣膃菣뎃볯ꆼ볯뾂菣醃苣ꪳ臣膀냥ꪁ臣ꢁ苣醼臣꺁苣钃菣벃菣ꮁ賦醐胦銂鳦鞁胣誏臣込迥꾁臣貂臣릉闧蒚臣邵郥馁苣鎁臣貁臣趁胣㲁牢ਾ†뷯躼藩鞈闧랏볯馼볯鲀藩鞈闧랏볯銼볯膀藩鞈闧랏볯钼볯鞼胣超裥ꪕ迥銼볯颼볯膀藩鞈闧랏볯鞼볯钼胣超裥ꪕ迥銼볯閼볯誏臣超裥ꪕ迥鎼볯馼볯鲀藩鞈闧랏볯銼볯颼臣ꊂ菣躃藩超裥鮼戼㹲 芽볯超裥ꪕ迥隼볯邼胣超裥ꪕ迥鞼볯醼胣超裥ꪕ迥銼볯隼볯鲀藩鞈闧랏볯钼볯鎼胣超裥ꪕ迥銼볯閼볯膀藩鞈闧랏볯鞼볯閼迥뎁藩鞈闧랏볯醼볯钼胣超裥ꪕ迥鎼볯閼볯꺁苣龃菣뢅藩鞈臣醰臣辁臣节볯ꒁ臣꺁냥ꪁ臣ꢁ苣颼볯薼臣ꊂ菣躃藩貐룤Ꞁ苣覜臣讂苣龃菣뢅藩鞈볯㲛牢ਾ†뷯躼藩鞈闧랏볯馼볯鲀藩鞈闧랏볯銼볯膀藩鞈闧랏볯钼볯鞼胣超裥ꪕ迥銼볯颼볯膀藩鞈闧랏볯鞼볯钼胣超裥ꪕ迥銼볯閼볯誏臣超裥ꪕ迥鎼볯馼볯鲀藩鞈闧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