【事件の表示】
　特願２００３−５６４０６９「生物活性ケラチンタンパク質」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　８月　７日国際公開、ＷＯ０３／６４４４９、平成１７年　６月　２日国内公表、特表２００５−５１６０７２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、２００３年１月２８日（パリ条約による優先権主張２００２年１月２８日、米国）を国際出願日とする出願であって、平成２１年６月２２日付けで手続補正書が提出されたものの、同年１１月１８日付けで拒絶査定がなされ、平成２２年３月２３日に拒絶査定不服審判が請求されるとともに、同日付けで手続補正書が提出されたものである。
　
第２　平成２２年３月２３日付けの手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２２年３月２３日付けの手続補正（以下、「本件補正」という。）を却下する。
　
［理由］
　１　補正後の本願発明
　本件補正により、特許請求の範囲は、以下のとおり、補正前の請求項１〜３９から、補正後の請求項１〜３８となった。
　
＜補正前＞（平成２１年６月２２日付け手続補正書により手続補正された内容にあたる。）
「　【請求項１】
４〜３９アミノ酸長の、単離された生物活性ペプチドを含有する組成物であって、該ペプチドが、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１〜３２の任意のアミノ酸配列または任意のそれらの断片を含有する、組成物。
　　【請求項２】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチドがＮ末端に結合したアセチルを含有する、組成物。
　　【請求項３】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチドがＣ末端に結合したアミドを含有する、組成物。
　　【請求項４】
請求項１に記載の組成物であって、以下のアミノ酸配列：
　　【数１】
 またはそれらの組み合わせを有する１つ以上のペプチドを含有する、組成物。
　　【請求項５】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が、粉末、ローション、ヒドロゲル、油、エマルション、ペースト、光沢剤またはクリームである、組成物。
　　【請求項６】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が創傷包帯中に処方される、組成物。
　　【請求項７】
請求項６に記載の組成物であって、ここで、前記創傷包帯がケラチン由来生成物を含有するシートである、組成物。
　　【請求項８】
請求項６に記載の組成物であって、ここで、前記創傷包帯が絆創膏である、組成物。
　　【請求項９】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチド組成物が組織工学骨格の構成要素である、組成物。
　　【請求項１０】
請求項９に記載の組成物であって、ここで、前記組織工学骨格が、不溶性物質を含有し、該不溶性物質の少なくとも一部はケラチン生成物から入手される、組成物。
　　【請求項１１】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記組成物がヒドロゲル中に含有される、またはヒドロゲルと結合している組成物。
　　【請求項１２】
請求項１１に記載の組成物であって、ここで、前記ヒドロゲルがケラチン送達ヒドロゲルを含有する、組成物。
　　【請求項１３】
ヒト被験体または動物被験体の皮膚への局所適用のための組成物であって、該組成物が請求項１に記載の組成物を含有し、ここで、該組成物がローション、ゲル、ペースト、クリームまたは水溶液中に含まれる、組成物。
　　【請求項１４】
請求項１３に記載の組成物であって、損傷上皮組織への局所適用のための組成物。
　　【請求項１５】
請求項１４に記載の組成物であって、ここで、前記損傷上皮組織が外傷、発疹、おむつかぶれ、火傷、日焼け、切り傷、擦過傷、刺し傷、創傷、褥瘡、潰瘍またはしわのよった皮膚を含む、組成物。
　　【請求項１６】
請求項１３に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチド濃度
が１
〜１
　　【請求項１７】
請求項１に記載の組成物であって、皮膚への化粧品用途のための組成物。
　　【請求項１８】
請求項１７に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が保湿剤、防臭剤、老化防止／皮膚手入れ調製物、洗剤、化粧液、アイ・ケア組成物、リップ・ケア組成物、指の爪ケア組成物、足指の爪ケア組成物、頭皮ケア組成物、日焼けケア組成物、ハンドケア組成物またはボディケア組成物である、組成物。
　　【請求項１９】
請求項１７に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が皮膚損傷のためのアフターケア製品である、組成物。
　　【請求項２０】
請求項１９に記載の組成物であって、ここで、前記皮膚損傷が化学薬品による剥離、脱毛刺激、かみそり−ひげそり傷、擦過傷、ヘア・トリートメント由来の頭皮刺激である、組成物。
　　【請求項２１】
請求項１７に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が水性化粧品である、組成物。
　　【請求項２２】
請求項１７に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が頭髪用化粧品である、組成物。
　　【請求項２３】
請求項２２に記載の組成物であって、ここで、前記製品がシャンプーまたはヘアコンディショナーである、組成物。
　　【請求項２４】
請求項１の組成物を含む創傷包帯であって、ここで、前記組成物がシートの包帯、フィルムの包帯または布の包帯中に含まれるかまたは付着している、創傷包帯。
　　【請求項２５】
請求項２４に記載の創傷包帯であって、ここで、前記包帯がケラチン誘導体を含む、創傷包帯。
　　【請求項２６】
請求項２４に記載の創傷包帯であって、ここで、該創傷包帯が絆創膏である、創傷包帯。
　　【請求項２７】
請求項２４に記載の創傷包帯であって、ここで、前記包帯が毛織物または綿織物を含む、創傷包帯。
　　【請求項２８】
請求項２４に記載の創傷包帯であって、ここで、前記包帯が織り込まれたケラチンシートである、創傷包帯。
　　【請求項２９】
請求項２４に記載の創傷包帯であって、ここで、前記包帯が、水不溶性ケラチンを含む不織シートかまたは不織フィルムである、創傷包帯。
　　【請求項３０】
請求項１４に記載の組成物であって、ここで、前記上皮組織が、皮膚の上皮組織、鼻の上皮組織、口の上皮組織、胃腸の上皮組織、肛門の上皮組織、膣の上皮組織、耳の上皮組織、眼の上皮組織、肺の上皮組織または泌尿生殖器の上皮組織である、組成物。
　　【請求項３１】
ケラチン由来シート材料、ケラチン由来多孔性材料またはケラチン由来ヒドロゲルを含む細胞成長骨格であって、ここで、さらに、請求項１に記載の組成物を前記細胞成長骨格中に含むかまたは付着している、細胞成長骨格。
　　【請求項３２】
請求項３１に記載の細胞成長骨格であって、さらに脊髄移植物、骨成長骨格、上皮組織の成長のための骨格、包帯、不織シートまたは織られたシートとして規定された、細胞成長骨格。
　　【請求項３３】
請求項３２に記載の細胞成長骨格であって、ここで、前記不織シートまたは織り込まれたシートが、羊毛の詰め物、織り込まれたケラチン、ポリマーシートに結合したケラチンまたは架橋ケラチンを含む、細胞成長骨格。
　　【請求項３４】
請求項３１に記載の細胞成長骨格であって、さらに、ペプチドを含有する外皮を含む、細胞成長骨格。
　　【請求項３５】
請求項３１に記載の細胞成長骨格であって、金属移植物、シリコーン移植物またはポリマー移植物の表面に結合するか、または、付着しているペプチドを含む、細胞成長骨格。
　　【請求項３６】
４〜３９アミノ酸長の、単離された生物活性ペプチドを含有する組成物であって、該ペプチドが、アミノ酸配列ＬＧＤ、ＤＬＮ、ＡＰＴＶ、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：６７またはＬＮＶＥＶ、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１１８を含む、組成物。
　　【請求項３７】
請求項３６に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が細胞増殖の活性剤である、組成物。
　　【請求項３８】
請求項３６に記載の組成物であって、ここで、前記細胞が皮膚細胞であるかまたは骨細胞である、組成物。
　　【請求項３９】
請求項３６に記載の組成物であって、ここで、細胞が線維芽細胞、ケラチノサイトまたは骨芽細胞である、組成物。」
　
＜補正後＞（本件補正による。）
「　【請求項１】
以下のアミノ酸配列：
　　【数１】
またはそれらの組み合わせを有する１つ以上のペプチド
　　【請求項２】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチドがＮ末端に結合したアセチルを含有する、組成物。
　　【請求項３】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチドがＣ末端に結合したアミドを含有する、組成物。
　　【請求項４】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が、粉末、ローション、ヒドロゲル、油、エマルション、ペースト、光沢剤またはクリームである、組成物。
　　【請求項５】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記組成物が創傷包帯中に処方される、組成物。
　　【請求項６】
請求項
５
　　【請求項７】
請求項
５
　　【請求項８】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記ペプチド組成物が組織工学骨格の構成要素である、組成物。
　　【請求項９】
請求項
８
　　【請求項１０】
請求項１に記載の組成物であって、ここで、前記組成物がヒドロゲル中に含有される、またはヒドロゲルと結合している組成物。
　　【請求項１１】
請求項１
１
由来
　　【請求項１２】
ヒト被験体または動物被験体の皮膚への局所適用のための組成物であって、該組成物が請求項１に記載の組成物を含有し、ここで、該組成物がローション、ゲル、ペースト、クリームまたは水溶液中に含まれる、組成物。
　　【請求項１３】
請求項１
２
　　【請求項１４】
請求項１
３
　　【請求項１５】
請求項１
２
　　【請求項１６】
請求項１に記載の組成物であって、皮膚への化粧品用途のための組成物。
　　【請求項１７】
請求項１
６
　　【請求項１８】
請求項１
６
　　【請求項１９】
請求項１
８
日焼け、
　　【請求項２０】
請求項１
６
　　【請求項２１】
請求項１
６
　　【請求項２２】
請求項２
１
　　【請求項２３】
請求項１の組成物を含む創傷包帯であって、ここで、前記組成物がシートの包帯、フィルムの包帯または布の包帯中に含まれるかまたは付着している、創傷包帯。
　　【請求項２４】
請求項２
３
　　【請求項２５】
請求項２
３
　　【請求項２６】
請求項２
３
　　【請求項２７】
請求項２
３
　　【請求項２８】
請求項２
３
　　【請求項２９】
請求項１
３
　　【請求項３０】
ケラチン由来シート材料、ケラチン由来多孔性材料またはケラチン由来ヒドロゲルを含む細胞成長骨格であって、ここで、さらに、請求項１に記載の組成物を前記細胞成長骨格中に含むかまたは付着している、細胞成長骨格。
　　【請求項３１】
請求項３
０
　　【請求項３２】
請求項３
１
　　【請求項３３】
請求項３
０
　　【請求項３４】
請求項３
０
　　【請求項３５】
以下の
を有する１つ以上のペプチド
　　【請求項３６】
請求項３
５
　　【請求項３７】
請求項３
５
　　【請求項３８】
請求項３
５
　
　２　補正要件の適否について
　（１）　本件補正において、請求項における具体的記載からみて、補正前の請求項３６は、補正後の請求項３５と対応する関係にあるものといえ（なお、審判請求書に「補正前の請求項４の特徴を補正前の請求項１に組み込み、補正前の請求項４を削除して他の請求項の項番号を改めました。」との記載があり、補正前の請求項５以降の請求項番号が、補正後においては１ずつ小さな番号となることは、請求人も認めるところである。）、両者を比較すると、本件補正により、以下のア及びイの点が補正されたといえる。
　ア　補正前の請求項３６では、組成物に含まれるペプチドについて、「４〜３９アミノ酸長の、単離された生物活性ペプチド」とされていたが、補正後の請求項３５では、これらの限定がなくなった。
　イ　補正前の請求項３６では、組成物に含まれるペプチドが「アミノ酸配列ＬＧＤ、……またはＬＮＶＥＶ、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１１８を含む」とされていたが、補正後の請求項３５では、「
以下の
を有する１つ以上のペプチド
　
　（２）　本件補正は、上記（１）の補正事項アにより、補正後の請求項３５に係る発明である組成物に含まれるペプチドに関し、アミノ酸長が３以下、４０以上のものが新たに含まれ得るように補正されたものといえ、補正事項イによる限定を参酌しても、
少なくとも、アミノ酸長が３である場合、及び４０以上である場合が新たに含まれるようになっている
　
　（３）　したがって、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法１７条の２第４項各号に掲げるいずれの事項を目的とするものでもない。
　
　（４）　なお、審判請求書において、請求人は「また請求項３５（補正前の請求項３６）において、補正後の請求項１と同様の記載になるように補正しました。」と主張するが、補正後の請求項３５は補正後の請求項１を引用するものではなく、また、具体的に挙げられているアミノ酸配列の点でも上述のとおり相違する部分があるため、上記主張は採用することができない。
　
　３　むすび
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項各号に掲げるいずれの事項を目的とするものでもなく、同項の規定に違反しているものと認められるため、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下されるべきものである。
　
第３　本願発明について
　１　本願発明
　平成２２年３月２３日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、前記第２の１で「＜補正前＞」として示した、平成２１年６月２２日付け手続補正書の特許請求の範囲のうち、請求項１に記載された事項により特定されるものである。
　
　２　刊行物の記載
　原査定の拒絶の理由に引用された、本願出願日前に頒布された刊行物である、国際公開第００／７６４３７号（以下、「引用例」という。）には、次の技術事項が記載されている。
　なお、引用例は英文であるため、その訳文を示すとともに、引用例の翻訳文に相当する、特表２００３−５０１２０８号公報（以下、「公表公報」という。）で対応する部分を示す。また、下線は当審で付した。
　
　（１）　特許請求の範囲
　「１．　
水溶性ペプチドを含む組成物であって、該ペプチドは、以下の工程
　
ヒトもしくは動物の毛
を、酸化水溶液中で酸化する工程
　
該酸化水溶液を濾過して水溶性部分を得る工程
　
該水溶性部分を実質的に中和する工程
　
水混和性有機溶媒を該水溶性部分に添加し、その結果、沈殿物を形成する工程
によって得られ、
ここで、
該沈殿物が、水溶性ペプチドを含む
２．　
前記沈殿物を乾燥して粉末を得る工程をさらに包含する
３．　
前記酸化する工程が、前記毛
を、過酸化水素、過酢酸、ペルカーボネート、ペルスルフェート、二酸化塩素、過酸化ナトリウム、過酸化カルシウム、ペルボレートまたはヒポクロライトから選択される酸化剤を含む溶液中に入れる工程を含む
４．　
前記酸化する工程が、前記毛
を
過酢酸または過酸化水素を含む溶液中に懸濁する工程を包含する
５．　
前記水混和性有機溶媒が、メタノール、エタノール、アセトン、テトラヒドロフランまたはそれらの組み合わせである
６．　
前記水混和性有機溶媒が、メタノールである
……（略）……
１２．　
少なくとも約９０％の前記水溶性ペプチドの分子量が、約３００ダルトンと約１３００ダルトンとの間にある
１３．　
前記水溶性ペプチドが、約８５０ダルトンの平均分子量を有する
……（略）……
４０．
ヒトまたは動物の被験体の皮膚への局所適用のための組成物であって、該組成物は、ローション、ゲル、ペースト、クリームまたは水溶液中に含まれた請求項１に記載の可溶性ペプチドを含む、組成物。
４１．
前記水溶性ペプチドがヒトの毛から得られる
４２．
前記ヒトの毛が、前記ヒト被験体の毛である
４３．前記皮膚が、損傷を受けた皮膚である、請求項４０に記載の組成物。
４４．前記損傷を受けた皮膚が、創傷、発疹、おむつかぶれ、熱傷、日焼け、切断、擦過傷、穿刺、びらん、褥瘡、潰瘍またはしわのよった皮膚を含む、請求項４３に記載の組成物。
４５．
動物被験体の損傷を受けた上皮組織を処置する方法であって、該損傷を受けた上皮組織に請求項４０に記載の組成物を接触させる工程を包含する
４６．
前記動物被験体が、ヒト被験体である
４７．前記損傷を受けた上皮組織が、創傷、発疹、おむつかぶれ、熱傷、日焼け、切断、擦過傷、穿刺、びらん、褥瘡、潰瘍またはしわのよった皮膚を含む、請求項４５に記載の方法。
４８．
前記水溶性ペプチドが、ヒトの毛から得られる
４９．
前記ヒトの毛が、前記ヒト被験体の毛である
……（略）……
５４．
損傷を受けた上皮組織の治癒を促進するための組成物
　
　（２）　２頁２６行〜３頁１９行（公表公報　段落【０００７】〜【０００９】）
「発明の要旨
　
ケラチン性供給源（例えば、毛）に由来する水溶性ペプチド
ケラチン性材料を酸化剤で酸化して、その結果、いくつかのジスルフィド結合を切断および酸化して水溶性ペプチドを形成する工程を包含する。水溶性ペプチドは、分離され、収集され、乾燥され、そして創傷治癒剤として用いられ得る。ケラチン性材料の好ましい供給源は、毛（例えば、ヒトの毛）である。
　１つの方法では、毛は、かなりの部分の毛ジスルフィド結合を切断するに充分な濃度の酸化剤で充分な時間および温度で酸化され、その結果、いくつかのジスルフィド結合が酸化されて、親水性基（例えば、スルホン酸）を形成し、そしてその結果、水溶性ペプチドが産生される。酸化剤の例としては、以下が挙げられるがこれらに限定されない：過酸化水素、過酢酸、ペルカーボネート、ペルスルフェート、二酸化塩素、過酸化ナトリウムおよび過酸化カルシウム、ペルボレートおよびヒポクロライト。酸化された毛は濾過され得、濾液が収集され得、そして塩基で中和され得る。中和した濾液からの水溶性ペプチドは、濾液を水混和性有機溶媒（例えば、メタノール）と混合することによって溶液から沈澱され得る。沈殿物は、遠心分離を用いて収集され得、そして収集された濾液が乾燥され得る。１つの方法では、元々の毛の質量のうちの約２０パーセントが、乾燥後にペプチド物質として収集される。乾燥した沈殿物は、細かい粉末に粉砕され得る。
　
本発明に従って産生されたペプチドは大部分が水溶性であり、そして約８５０ダルトンの平均分子量および約１０アミノ酸の平均鎖長を有する。
　
　（３）　３頁２８〜３３行（公表公報　１６頁最下行〜１７頁６行）
　「図面の簡単な説明
　図１は、本発明に従って作製した可溶性ペプチドの１つのサンプルの分子量分布を示すクロマトグラムである。
　図２は、ケラチン由来ペプチド調製物によるヒト皮膚線維芽細胞の用量依存性刺激を示す。カラムの上のバーは、４連で行ったときの標準偏差を表す。」
　
　（４）　４頁１行〜６頁２８行（公表公報　段落【００１１】〜【００１８】）
　「発明の詳細な説明
　本発明は、酸化されたタンパク質ジスルフィド結合から誘導され得る、イオン化可能なペンダント基（例えば、スルホン酸）を有する、ペプチドを含み得る創傷治癒剤を提供する。
タンパク質の好ましい供給源はケラチンである。ケラチン１つの好ましい供給源は毛である。
患者またはヒトのドナーは時々、毛の好ましい供給源である。
動物の毛は、多くの個体について受容可能であり得る。
　
毛は、過酢酸または別の適切な試薬（例えば、Ｈ
2
Ｏ
2
）中で酸化され得る。
酸化剤（例えば、Ｈ
2
Ｏ
2
および過酢酸）での処理
　
酸化された毛は、例えば、粗いフリットガラスフィルターを通した濾過を用いて回収され得、そして濾液が収集され得る。
濾液中の水溶性ペプチドの収集を可能にする。
　
濾液は、塩基を用いて中和され得る。濾液は中和されて、ペプチドの沈澱を容易にする。
　次いで、
中和された濾液は、水混和性有機溶媒（例えば、メタノール、エタノール、アセトンまたはテトラヒドロフラン）と混合され得る。
水溶性ペプチドは、有機溶媒／水混合物中ではより低い溶解度を有し、そしてすっかり沈澱する。
　次いで、
沈殿物は、周知の方法
濾過
を用いて収集され得る。
沈殿物は、エバポレーション（好ましくは、熱の適用を伴わない）を用いて乾燥され得る。
　１つの方法から得られる粉末は、やや白っぽい色から黄色であり、そして水に完全に可溶性である。これらのサンプルの分析は、図１のクロマトグラムに示すように、これらが、ガウス分布の低分子量ペプチドであることを示した。元素分析は、炭素含有量が３８．３９重量パーセントと４１．５９重量パーセントとの間にあり；水素含有量が５．７４重量パーセントと６．１６重量パーセントとの間にあり；窒素含有量が１５．１９重量パーセントと１５．８９重量パーセントとの間にあり；酸素含有量が２３．６７重量パーセントと２６．９７重量パーセントとの間にあり；そして硫黄含有量が３．８０重量パーセントと４．７８重量パーセントとの間にあることを示した。
質量スペクトルの分析は、約８５０ダルトンに中心がある分子量種の分布を示す。
　
本発明によって提供されるペプチドは、いくつかの適用において用いられ得る。このペプチドの皮膚治癒特性を用いて、ケラチン性組織における治癒、修復および細胞増殖を一般的に促進し得る。
　
　（５）　７頁４〜３２行（公表公報　段落【００２０】〜【００２２】）
　「実験結果
　５−ブロモ−２−デオキシウリジン（ＢｒｄＵ）を用いる標準的な細胞増殖アッセイを用いた。ヒト皮膚線維芽細胞を、２０％ＦＢＳを含むＤＭＥＭ培養培地中で９６ウェルプレート上でほぼコンフルエンシーになるまで増殖させた。次いで、細胞を、低血清培地（０．５％ＦＢＳを含むＤＭＥＭ）に移した。低血清培地中での一晩のインキュベーション後、ケラチンペプチド調製物（１、１０、１００および１０００μｇ／ｍｌ）またはＰＤＧＦ（０．０５μｇ／ｍｌ）を添加した。後者は、ポジティブコントロールとして役立った。
ケラチンペプチドを、記載されるように、２％過酸化水素での５時間にわたる酸化、続いてメタノール沈澱によって調製した。
　ＰＤＧＦポジティブコントロールは、コントロールの４．７５倍の増加を与えた。
ケラチンペプチドの添加は、図２に示すように、１０μｇ／ｍｌ〜１０００μｇ／ｍｌの範囲にわたって用量依存性増加をもたらした。これらの値は、４連で行ったときの平均および標準偏差を表す。１０００μｇ／ｍｌのペプチドは、コントロール値の１４９％の増加をもたらした。これらの結果は、ケラチン由来ペプチド調製物が細胞増殖を刺激することを示す。
　この書類によって含まれる本発明の多数の利点を、上記の説明に示した。しかし、この開示は、多くの局面において、単に例示であることが理解される。詳細においては、特に試薬、濃度および工程の順序に関しては、本発明の範囲を逸脱することなく、変更が行われ得る。本発明の範囲はもちろん、添付の特許請求の範囲が表す言葉において規定される。」
　
　３　引用例発明の認定、対比、判断
　（１）　引用例発明の認定
　引用例には、上記２の、特に摘示事項（１）にある請求項１の記載からみて、次の発明（以下、「引用例発明」という。）が記載されているものと認められる。
「水溶性ペプチドを含む組成物であって、該ペプチドは、以下の工程：
　ヒトもしくは動物の毛、ヒトもしくは動物の爪、柔皮、蹄または羽毛を、酸化水溶液中で酸化する工程；
　該酸化水溶液を濾過して水溶性部分を得る工程；
　該水溶性部分を実質的に中和する工程；および
　水混和性有機溶媒を該水溶性部分に添加し、その結果、沈殿物を形成する工程、
によって得られ、
ここで、該沈殿物が、水溶性ペプチドを含む、組成物。」
　
　引用例発明に含まれる水溶性ペプチドに関し、その平均分子量が約８５０ダルトンであることは上記２の摘示事項（１）、（２）、及び（４）に、少なくとも約９０％の前記水溶性ペプチドの分子量が、約３００ダルトンと約１３００ダルトンとの間にあることが摘示事項（１）に、そして、このようなペプチドのアミノ酸の平均鎖長が約１０アミノ酸であることが摘示事項（２）に、それぞれ記載されている。ここで、平均分子量８５０ダルトンでアミノ酸の平均鎖長が約１０アミノ酸であることが摘示事項（２）に記載されており、分子量とアミノ酸鎖長が比例する関係にあると解した場合、約３００ダルトン及び約１３００ダルトンでのアミノ酸の鎖長は、それぞれ約３．５及び約１５．３となる。そうすると、アミノ酸の種類によって分子量に差があることを考慮しても、引用例発明に含まれる水溶性ペプチドにはアミノ酸長が４〜３９の範囲にあるものが存在するといえる。したがって、引用例発明の組成物は「４〜３９アミノ酸長の、」「ペプチドを含有する組成物」である。
　引用例発明のペプチドは細胞増殖を刺激するものであるとともに、損傷を受けた上皮組織の治癒や処置に引用例発明が用いられることが、上記２の摘示事項（１）、（４）、及び（５）に記載されており、これらの作用は生物活性といえるから、引用例発明に含まれるこれらの性質を有する水溶性ペプチドは、本願発明の「生物活性ペプチド」に相当する。
　
　（２）　本願発明と引用例発明との対比
　そこで、本願発明と引用例発明とを対比すると、両発明は
　「４〜３９アミノ酸長の、生物活性ペプチドを含有する組成物。」
で一致するが、以下の点で記載上相違する。
＜相違点＞
　（相違点１）本願発明では生物活性ペプチドが「単離された」ものとされているのに対し、引用例発明では「単離された」ことに関する限定がない。
　（相違点２）本願発明では、生物活性ペプチドが有すべきアミノ酸配列に関し、「該ペプチドが、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１〜３２の任意のアミノ酸配列または任意のそれらの断片を含有する」と限定されるのに対し、引用例発明ではアミノ酸配列に関する限定がない。
　
　（３）　判断
　ア　（相違点１）について
　「（相違点１）」の「単離された」について、本願の発明の詳細な説明には以下の記載がある。なお、下線は当審で付した。
　「
本発明に含まれる「単離された」ペプチドは、天然に見出され得る環境と同一の環境中には存在しないペプチドである。
天然のケラチンタンパク質が存在する場所における、それらから単離されるペプチドのような非組換え源からの精製産物
　一方、引用例をみると、引用例発明に含まれる水溶性ペプチドは、ヒトの毛等のケラチン性材料からペプチドを酸化剤で酸化して、ジスルフィド結合の切断や酸化したものであることが記載され（上記２の摘示事項（２）及び（４））、これは天然に見出され得る環境とは異なる環境に存在するものといえる。
　そうすると、本願発明で「単離された」との限定が付されたことにより、本願発明の「単離された」ペプチドと、引用例発明のペプチドとが明確に異なるものと解することはできず、本願発明と引用例発明との間で、相違点１に基づく差異はない。
　
　イ　（相違点２）について
　（ア）　本願明細書の記載
　「（相違点２）」に関連して、本願発明のペプチドの調製に関し、本願の発明の詳細な説明には、以下の記載がある。なお、下線は当審で付した。
　「【００２３】
　（ペプチドの調製）
　
特定の実施形態において、開示されたペプチドは、天然に存在する源（例えば、ヒト毛髪または羊毛）から単離され得る。
【００２４】
　
ケラチン基材由来の組成物を含むペプチドを生成する一般的な方法
酸化剤を用いたケラチン基材の酸化
酸化された毛髪は、ろ過し、ろ液を収集し、その後塩基を用いて中和した。中和したろ液由来の水溶性ペプチドを、ろ液を水混和性有機溶媒（例えば、メタノール）に混合することにより、溶液から沈殿し得る。
沈殿物は、ろ過により収集し、収集ろ液を乾燥した。
　
　（イ）　引用例の記載
　一方、引用例をみると、引用例発明のペプチドを得る方法が上記１の摘示事項（１）中、請求項１で明らかにされているところ、引用例中ではその他に、
　(a)具体的な水溶性ペプチドの由来について、「ヒトの毛」あるいは「ヒト被験者の毛」が挙げられ(請求項４１、４２、４８、４９、及び摘示事項（４）)、
　(b)「ヒトもしくは動物の毛、ヒトもしくは動物の爪、柔皮、蹄または羽毛を、酸化水溶液中で酸化する工程」として、「毛、爪、羽毛またはヒトもしくは動物の爪を、過酸化水素、過酢酸、ペルカーボネート、ペルスルフェート、二酸化塩素、過酸化ナトリウム、過酸化カルシウム、ペルボレートまたはヒポクロライトから選択される酸化剤を含む溶液中に入れる工程」や、毛または羽毛を、約１容量パーセント〜約３２容量パーセントの過酢酸または過酸化水素を含む溶液中に懸濁する工程が記載され、具体的な酸化水溶液中の酸化剤として過酢酸、過酸化水素等が挙げられ（請求項３、４、及び摘示事項（４））、
　(c)「水混和性有機溶媒を該水溶性部分に添加し、その結果、沈殿物を形成する工程」について、具体的な「水混和性有機溶媒」がメタノールである場合が挙げられ（請求項６及び摘示事項（４））、
　(d)請求項１で挙げられた工程に「前記沈殿物を乾燥して粉末を得る工程をさらに包含」ことが挙げられ（請求項２及び摘示事項（４））、
　(e)具体的な試験に用いられたペプチドが、「ケラチンペプチドを、記載されるように、２％過酸化水素での５時間にわたる酸化、続いてメタノール沈澱によって調製した。」ものであることが記載されている（摘示事項（５））。
　
　（ウ）　検討
　上記（ア）及び（イ）の記載からみて、本願発明のペプチドの調製方法と引用例発明のペプチドを得る方法を対比すると、
　(a)前者の「酸化剤を用いたケラチン基材の酸化」は、後者の「ヒトもしくは動物の毛、ヒトもしくは動物の爪、柔皮、蹄または羽毛を、酸化水溶液中で酸化する工程」に相当し、
　(b)前者の「酸化された毛髪は、ろ過し、ろ液を収集」する工程は、後者の「該酸化水溶液を濾過して水溶性部分を得る工程」に相当し、
　(c)前者の「その後塩基を用いて中和した」工程は、後者の「該水溶性部分を実質的に中和する工程」に相当し、そして、
　(d)前者の「ろ液を水混和性有機溶媒（例えば、メタノール）に混合することにより、溶液から沈殿し得る」工程は、後者の「水混和性有機溶媒を該水溶性部分に添加し、その結果、沈殿物を形成する工程」に相当し、
また、（イ）で挙げた引用例に記載された具体的な由来や工程は、いずれも、本願発明のものを得る工程として具体的に挙げられた酸化剤等に含まれる。
　そうすると、本願発明のペプチドの調製方法は引用例発明のペプチドを得る方法に相当するものであって、両者の間に差異がないから、得られたペプチドを含有する組成物自体は変わりがなく、組成物に含まれるペプチドのアミノ酸配列を確認したかどうかで組成物の同一性に影響を及ぼすものではない。
　したがって、相違点２についてみた場合でも、両者に差異はないといえる。
　
　ウ　小括
　上記ア及びイで検討したように、相違点１及び相違点２はいずれも本願発明が引用例発明と異なると結論づけるものではなく、両者の間に相違はない。
　したがって、本願発明は引用例に記載されたものである。
　
　４　請求人の主張について
　（１）　請求人は、平成２１年６月２２日付け意見書、及び審判請求書において、本願発明と引用例発明との対比及び判断に関して、以下の点を主張する。
　ア　本願優先日以前の当業者は、ケラチンタンパク質とその改変体であるＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１〜３２またはその断片が生物活性を有するペプチドであることを予測しておらず、本願発明のペプチドが生物活性を有することは驚くべきことであり、当業者が容易に想到できるものではない。そして、本願発明の知見によって初めて、当業者は、遺伝子組換えによって、生物活性を有するケラチン由来ペプチドを製造することが可能になったものであり、このような遺伝子組換えによる生物活性ペプチドの生産は、本願優先日以前の当業者には不可能であった。
　
　イ　本願発明は、特定のアミノ酸配列を有するペプチドを含む組成物に限定されているところ、引用例に記載の発明は、上位概念で表現されており、補正後の本願発明は、下位概念で表現されたものといえるから、本願優先日当時の技術常識を参酌しても、補正後の本願発明のペプチドを導き出すことはできない。
　
　ウ　引用例に記載された実験条件と本願明細書の記載を比較すると、その詳細は必ずしも一致しておらず、引用例の記載に基づいて本願発明のペプチドを単離できるか否かについては、「真偽不明」といわざるを得ず、また、引用例には細胞増殖を促進する効果を有するペプチドの具体的配列については、教示も示唆もされていない。
　
　（２）　しかしながら、上記請求人の主張は、以下のとおり、いずれも採用することができない。
　
　ア　上記３（３）イで検討したように、引用例発明のペプチドを得る方法は本願発明のペプチドの調製方法に相当するものであって、両者の間に差異がないから、本願発明にはペプチドが有すべきアミノ酸配列に関する限定があるものの、そのような限定によって、本願発明のペプチドと、引用例発明のペプチドとの間に差異があると解することはできない。また、引用例発明のペプチドにおける生物活性の点についても、上記３（１）で検討したように、引用例発明のペプチドは細胞増殖を刺激するものであるとともに、損傷を受けた上皮組織の治癒や処置に引用例発明が用いられることが引用例に記載されているから、この点で差異があるわけではない。さらに、遺伝子組換えの点については、上記３（３）イ（ア）で示したように、本願発明について、ペプチドを得る方法が遺伝子組換えのみに限定されているわけではないから、当を得た主張ではない。
　
　イ　上記（１）イの主張は却下された手続補正書における特許請求の範囲の記載をもとにして主張されたものではあるが、このような主張が本願発明に関してなされていたとしても、以下に述べるとおり、組成物中に含まれる一部のペプチドのアミノ酸配列を特定することが組成物の範囲を限定することを意味するわけではないから、引用例発明が本願発明の上位概念にあたることにはならず、請求人の主張は当を得たものではない。
　すなわち、本願発明は「ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１〜３２の任意のアミノ酸配列または任意のそれらの断片を含有する」「４〜３９アミノ酸長の、単離された生物活性ペプチド」を含有することを規定するが、これは、上記ペプチドを含みさえすれば、他はいかなる成分を含んでもよいことを意味するから、むしろ、本願発明のほうが広範囲の組成物を規定しているといえる。そして、引用例発明である組成物が本願発明の組成物に包含されることは上記３で検討したとおりである。
　
　ウ　本願発明のペプチドを得る工程と引用例発明のペプチドを得る工程とを検討した結果は上記３（３）イで検討したとおりであって、両者の間に差異はみられない。また、ペプチドの配列の点については、上記アで指摘したとおりである。
　
　５　むすび
　したがって、本願の請求項１に係る発明は、引用例に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号に該当し、特許を受けることができない。
　それ故、他の請求項について論及するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。