【事件の表示】
　特願２００４−５６９９０２「アンギオテンシス変換酵素（ＡＣＥ）阻害剤の調製のためのプロセスおよびその使用」拒絶査定不服審判事件〔平成１６年１０月７日国際公開、ＷＯ２００４／０８５６６４、平成１８年４月２７日国内公表、特表２００６−５１３７１６〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成１５年１２月３０日（パリ条約による優先権主張外国庁受理２００３年３月２５日、米国（ＵＳ））を国際出願日とする出願であって、平成２０年８月２９日付けで拒絶理由が通知され、同年１２月１日に手続補正がなされるとともに意見書が提出されたが、平成２１年１月３０日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、同年５月１１日に拒絶査定不服審判の請求がなされたものである。
　
第２　本願発明
　本願の請求項１〜６に係る発明は、平成２０年１２月１日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１〜６に記載された事項により特定されるとおりのものと認められ、その請求項１に係る発明は以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】
　脱脂大豆粉末のグリシニンからの、アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害ペプチドの調製のための方法であって、
　（ａ）１０〜２５％溶液のグリシニンを緩衝液中に分散させること；
　（ｂ）混合物を、蛋白質分解酵素（２〜４％ｗ／ｖ）を用いて、６．６〜８．２の範囲内のｐＨにおいて加水分解すること；
　（ｃ）混合物を３７〜５０℃において１６〜１８時間にわたりインキュベートすること；
　（ｄ）トリクロロ酢酸（ＴＣＡ−１００％）の添加により反応を停止すること；
　（ｅ）混合物を４〜８℃の温度において、１５〜２０，０００ｒｐｍで３０〜４０分間遠心分離すること；
　（ｆ）ポリペプチドを含有するタンパク質加水分解物の混合物を得ること；および
　（ｇ）ＡＣＥ阻害活性を有する活性ペプチド分画を、オクタデシルカラム上でのＲＰ−ＨＰＬＣにより、０．１％ＴＦＡおよび７０％アセトニトリルの直線勾配を用いて分離精製すること、
の段階を含む方法。」（以下、「本願発明」という。）
　
第３　引用例の記載事項及び引用発明
１　原査定に引用された本願の優先日前である１９９１年に頒布された刊行物である「桑原秀明他、“大豆蛋白分解物によるアンジオテンシンＩ変換酵素の阻害について”、長野県食品工業試験場研究報告第１９号、平成３年１０月１５日、４３−４６頁」（原査定の引用文献１。以下、「引用例」という。）には、次の事項が記載されている。なお、以下、下線は当審で付した。
　
（ａ）「我々が日常摂取する食品の中にも，ＡＣＥ阻害作用を持つ成分が見い出されている２）。
また，
食品蛋白由来のペプチドにＡＣＥ阻害活性が認められる
良質の植物性蛋白質である大豆蛋白質についても，その消化管プロテアーゼ分解物中のＡＣＥ阻害ペプチドが分離され，構造が明らかにされている
　
ここでは，微生物または植物由来プロテアーゼによる大豆蛋白分解物中のＡＣＥ阻害活性について調べた結果を報告する
実験方法
１．供試菌株
　・・・
２．供試酵素剤
　表１に示す
食品用プロテアーゼ製剤
 
３．フスマ培養粗酵素液の調製
　・・・
４．大豆蛋白質の酵素分解
　酵素分解は，味噌麹のプロテアーゼ力価測定法４）に準じて行った。
大豆蛋白粉末（和光純薬工業（株），表示全窒素１０％）１．５ｇに乳酸または水酸化ナトリウム溶液を加え加熱溶解後ｐＨを３，６または９に調整し，ｐＨ３の乳酸緩衝液，ｐＨ６の燐酸緩衝液またはｐＨ９のホウ酸緩衝液を加え，１００ｍｌに定容して蛋白質溶液とした。なお，ｐＨ３及び６では大豆蛋白粉末は完全には溶解せず，特にｐＨ３では不溶物が多い状態であったが，良く懸濁して分取使用した
分離大豆蛋白の分解には，「ソルピーＫ」（日清製油（株），表示粗蛋白９０％）の５％水溶液（ｐＨ６．８，無調整）を使用し，蛋白質当り１００Ｕの酵素を作用させた
酵素反応は
蛋白分解量の測定ではトリクロロ酢酸（ＴＣＡ）を加えて停止した
　
（ｂ）「３．分離大豆蛋白質分解物のＡＣＥ阻害と苦味生成
　
粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質「ソルピーＫ」を用いて，蛋白濃度の高い状態での分解とＡＣＥ阻害活性について調べた
一般的に蛋白質を分解すると苦味を有するペプチドが生成され易い
４５℃で分解し，経時的にＡＣＥ阻害と苦味を調べた
１時間後の阻害率には若干差があったが，８時間以後は大差無かった。しかしパパインとブロメラインはやや低い阻害率に留まった。２４時間後ではアマノＡ１が最も高い阻害率を示したが，ＡＯ−Ｓ（ＩＩ）が短時間で高い阻害率を示した
　・・・
」（４５頁右欄４行〜４６頁左欄表５）
　
（ｃ）「要約
　微生物及び植物由来のプロテアーゼによる大豆蛋白分解物のＡＣＥ阻害活性を調べた。
１．保存糸状菌のフスマ培養粗酵素液による大豆蛋白分解物のＡＣＥ阻害活性を調べた結果，６０％以上の阻害が認められ，
Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ属プロテアーゼが高い阻害率を示した
２．
食品用酵素剤による分解物にも高い阻害活性を示すものが見られ，３７℃より４５℃での分解の方が蛋白分解活性及びＡＣＥ阻害活性が高かった
　
２　引用発明
　引用例には、「ここでは，
微生物または植物由来プロテアーゼによる大豆蛋白分解物中のＡＣＥ阻害活性について調べた
食品用酵素剤による分解物にも高い阻害活性を示す
　そして、具体的な手段として、「
分離大豆蛋白の分解
表示粗蛋白９０％
５％水溶液
ｐＨ６．８
蛋白質当り１００Ｕの酵素を作用
トリクロロ酢酸（ＴＣＡ）を加えて停止した
粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質
４５℃で分解
１時間後
８時間以後
２４時間後
　したがって、引用例には、
「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質の５％水溶液（ｐＨ６．８，無調整）に、蛋白質当り１００Ｕの食品用酵素剤を作用させ、４５℃で１〜２４時間、分離大豆蛋白質の加水分解を行い、酵素反応を、トリクロロ酢酸（ＴＣＡ）を加えて停止して、ＡＣＥ阻害活性を有する大豆蛋白分解物を調製する方法。」
の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　
第４　対比
　そこで、本願発明と引用発明とを対比する。
　
１　本願発明のグリシニンについて、本願明細書にも「大豆の主要なタンパク質は、沈降係数に基づき、２Ｓ、７Ｓ、１１Ｓ、および１５Ｓタンパク質として分類される貯蔵グロブリンである。１１Ｓ分画はグリシニンとして知られており、全タンパク質の２５〜３５％を構成する」（段落【０００５】）と記載されているとおり、グリシニンは大豆のタンパク質であることは技術常識である。
　したがって、引用発明の「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質」と、本願発明の「脱脂大豆粉末のグリシニン」とは、「大豆のタンパク質」である点で共通する。
　
２　引用発明の「ＡＣＥ阻害活性を有する大豆蛋白分解物」は、本願発明の「アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害ペプチド」と、「アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害物質」である点で共通する。
　
３　引用発明における「食品用酵素剤」は、引用例に「食品用プロテアーゼ製剤」（上記（ａ））とも記載されており、蛋白質分解酵素である。
　引用発明の「食品用酵素剤を作用させ、４５℃で１〜２４時間、分離大豆蛋白質の加水分解を行」うことについて、引用例には、「１時間後の阻害率には若干差があったが，８時間以後は大差無かった。しかしパパインとブロメラインはやや低い阻害率に留まった。２４時間後ではアマノＡ１が最も高い阻害率を示したが，ＡＯ−Ｓ（ＩＩ）が短時間で高い阻害率を示した」（上記（ｂ））と記載されており、食品用酵素剤を作用させた状態を２４時間継続し、１時間後、８時間後、及び２４時間後にそれぞれ生成している大豆蛋白分解物について阻害率を測定しているから、２４時間にわたりインキュベートしているといえる。
　引用発明の「トリクロロ酢酸（ＴＣＡ）」は、特定の濃度のものとの説明はないことから、１００％のものと解するのが自然である。
　よって、引用発明の「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質の５％水溶液（ｐＨ６．８，無調整）に、蛋白質当り１００Ｕの食品用酵素剤を作用させ、４５℃で１〜２４時間、分離大豆蛋白質の加水分解を行い、酵素反応を、トリクロロ酢酸（ＴＣＡ）を加えて停止」することは、
本願発明の「（ａ）１０〜２５％溶液のグリシニンを緩衝液中に分散させること；（ｂ）混合物を、蛋白質分解酵素（２〜４％ｗ／ｖ）を用いて、６．６〜８．２の範囲内のｐＨにおいて加水分解すること；（ｃ）混合物を３７〜５０℃において１６〜１８時間にわたりインキュベートすること；（ｄ）トリクロロ酢酸（ＴＣＡ−１００％）の添加により反応を停止すること；」「の段階を含む方法」と、
「（ａ）所定の濃度の大豆タンパク質溶液とすること；（ｂ）混合物を、所定量の蛋白質分解酵素を用いて、所定の範囲内のｐＨにおいて加水分解すること；（ｃ）混合物を所定の温度において所定の時間にわたりインキュベートすること；（ｄ）トリクロロ酢酸（ＴＣＡ−１００％）の添加により反応を停止すること；の段階を含む方法」である点で共通する。
　
４　以上のことから、両者は、以下の一致点、及び相違点１〜３を有する。
　
一致点：「大豆のタンパク質からの、アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害物質の調製のための方法であって、
　（ａ）所定の濃度の大豆タンパク質溶液とすること；
　（ｂ）混合物を、所定量の蛋白質分解酵素を用いて、所定の範囲内のｐＨにおいて加水分解すること；
　（ｃ）混合物を所定の温度において所定の時間にわたりインキュベートすること；
　（ｄ）トリクロロ酢酸（ＴＣＡ−１００％）の添加により反応を停止すること；
の段階を含む方法。」
　
相違点１：「大豆のタンパク質」が、本願発明では、「脱脂大豆粉末のグリシニン」であるのに対し、引用発明では「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質」である点。
　
相違点２：「所定の大豆タンパク質溶液とすること」、「所定量の蛋白質分解酵素」、「所定の範囲内のｐＨ」、「所定の温度」、及び「所定の時間」が、それぞれ、本願発明では、「１０〜２５％溶液のグリシニンを緩衝液中に分散させること」、「蛋白質分解酵素（２〜４％ｗ／ｖ）」、「６．６〜８．２の範囲内のｐＨ」、「３７〜５０℃」、及び「１６〜１８時間」であるのに対し、引用発明では、「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質の５％水溶液」とすること、「蛋白質当り１００Ｕの食品用酵素剤」、「ｐＨ６．８」、「４５℃」、及び「１〜２４時間」である点。
　
相違点３：「アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害物質」の調製のための方法が、本願発明では、「アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害ペプチド」の調製のための方法であって、（ｄ）の反応停止後に、さらに「（ｅ）混合物を４〜８℃の温度において、１５〜２０，０００ｒｐｍで３０〜４０分間遠心分離すること；（ｆ）ポリペプチドを含有するタンパク質加水分解物の混合物を得ること；および（ｇ）ＡＣＥ阻害活性を有する活性ペプチド分画を、オクタデシルカラム上でのＲＰ−ＨＰＬＣにより、０．１％ＴＦＡおよび７０％アセトニトリルの直線勾配を用いて分離精製すること」の段階を含むのに対し、引用発明では、「ＡＣＥ阻害活性を有する大豆蛋白分解物」の調製のための方法であって、前記（ｅ）〜（ｇ）の段階を含まない点。
　
第５　判断
　そこで、上記相違点１〜３について検討する。
　
１　相違点１について
　引用例は、大豆蛋白分解物中のＡＣＥ阻害活性を調べる目的で、原料である大豆タンパク質として、大豆蛋白粉末（和光純薬工業（株）、表示全窒素１０％）と分離大豆蛋白、「ソルピーＫ」（日清製油（株）、表示粗蛋白９０％）を用いている（上記（ａ）参照）。そして、後者の分離大豆タンパク質を用いることについて、「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質「ソルピーＫ」を用いて，
蛋白濃度の高い状態での分解とＡＣＥ阻害活性について調べた
　一方、引用例にも「良質の植物性蛋白質である
大豆蛋白質についても，その消化管プロテアーゼ分解物中のＡＣＥ阻害ペプチドが分離され，構造が明らかにされている
　
　そして、分離大豆タンパク質は脱脂大豆から得られるタンパク質であり、グリシニンを主成分の一つとするものであること、そのグリシニン由来のペプチドにＡＣＥ阻害ペプチドが存在すること、さらには、グリシニンを蛋白質分解酵素で処理して特定の機能を有するペプチドを調製することは、下記参考文献１〜７に記載されているとおり本願の優先日前から周知の事項である。
　また、タンパク質を蛋白質分解酵素で処理することによりペプチドを含有するタンパク質加水分解物の混合物が得られることは、文献を示すまでもなく当業者に自明な事項である。
　そうしてみると、引用発明において、ＡＣＥ阻害活性を有する大豆蛋白分解物を調製する際の原料として、タンパク質が高濃度の分離大豆タンパク質にかえて、その主成分の一つであり、脱脂大豆から得られる分離大豆タンパク質からさらに分離したものに相当する、脱脂大豆からのグリシニンを用いてみることは当業者が容易に想到し得たことである。
　そして、脱脂大豆は通常フレーク状などの固形物であり、脱脂大豆の形状を粉末に特定することも容易になし得たことである。
　
＜参考文献１＞五十嵐脩他編、「丸善食品総合辞典」、丸善株式会社、平成１０年３月２５日
・「
分離大豆タンパク質
その主要な構成タンパク質は
１１Ｓグロブリン
＊
である
脱脂大豆を
沈殿した画分は水に不溶であるが，アルカリ中和すると水に容易に溶ける
・「グロブリン［ｇｌｏｂｕｌｉｎ］　・・・植物性グロブリンとしては，種子貯蔵タンパク質があり，大きさによって
１１Ｓグロブリン
大豆のグリシニン
・「
グリシニン
Ａ５Ａ４Ｂ３が同定されている
・「
脱脂大豆
フレーク状のもの
整粒して製品となる
＜参考文献２＞中坊幸弘他、「大豆たんぱく質」、臨床栄養、Ｖｏｌ．９８、Ｎｏ．５、２００１年
・「大豆たんぱく質の種類　・・・大豆には，脂質が約２０％，たんぱく質が約３５％含まれている．大豆たんぱく質の大部分は貯蔵たんぱく質と呼ばれる成分で，グロブリンに属する．
大豆グロブリンにはグリシニン
分離大豆たんぱく質は脱脂大豆の水抽出物である豆乳を酸沈殿させて得られる
＜参考文献３＞特開平４−２９７４９３号公報（原査定の先行技術文献６）
・「【０００６】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題を解決すべく、
構造既知の大豆グリシニン中のペプチドフラグメント
降圧剤として優れている
これらの少なくとも一種を有効成分として含有する降圧剤
【０００７】Ｇｌｎ　Ｌｅｕ　Ａｓｐ　Ｇｌｎ　Ｍｅｔ　Ｐｒｏ
　・・・
Ｐｒｏ　Ｔｙｒ　Ｐｒｏ」
・「【００１９】
【作用】
本発明のペプチドは、アンジオテンシン変換酵素阻害作用を有する
＜参考文献４＞特開平３−１６７１９８号公報（本願明細書段落【０００４】記載の「特開平０３−１６７１９８１号公報」に相当すると認める（本願の記載は誤記と解される。）。）
・「１．
下記の構造式［１］、［２］に示されるペプチド
少なくとも一種を含有する
アンギオテンシン変換酵素阻害物質
［１］Ａｓｐ−Ｇｌｎ−Ｔｈｒ−Ｐｒｏ−Ａｒｇ−Ｖａｌ−Ｐｈｅ
［２］Ｔｙｒ−Ａｒｇ−Ｉｌｅ−Ｌｅｕ−Ｇｌｕ−Ｐｈｅ」（特許請求の範囲）
・「また、上記構造式［１］、［２］に示される各ペプチドが、その原料として使用した分離大豆蛋白に由来するものであるかを確認したところ、
上記の構造式［１］に示されるアミノ酸の配列は、大豆蛋白における蛋白質画分が１１ｓＡ
５
Ａ
４
Ｂ
３
サブユニット　プリカーサー配列中に存在
上記構造式［１］、［２］に示される各ペプチドが、その原料に使用した分離大豆蛋白に由来するものであることが確認された
＜参考文献５＞河村幸雄、「発酵食品としての大豆の健康機能性」、醸協、２０００年、３８６〜３９４頁
・「最も高いＡＣＥ阻害活性の認められた分解物から種々のクロマトグラフィーにより，４種のＡＣＥ阻害ペプチドが分離され，その一次構造（アミノ酸配列）が決定された。ホモロジー検索から
これらと同位置のアミノ酸配列が大豆グリシニン
の一次構造中に存在することが明らかとなった
・「同様な経口投与実験で，大豆製品である味噌の水抽出物（脱塩後）には，大豆タンパク質と同じ程度の血圧低下作用のあることが示された。
この抽出物からその配列が大豆１１Ｓグロブリン（グリシニン）中に認められるＡＣＥ阻害活性を示すジペプチドが分離された
＜参考文献６＞特開２００２−１２５６６５号公報（原査定の先行技術文献１）
・「【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、
新規なキモトリプシン様プロテア−ゼ
・「【００４７】実施例４　
抗酸化性ペプチドの製造法
市販大豆から単離したグリシニン
本発明の酵素をミルクカゼイン活性で５００単位加え
＜参考文献７＞特開平１１−２６６７９１号公報（原査定の先行技術文献２）
・「【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、上記課題を解決すべく鋭意研究した結果、
大豆蛋白とりわけグリシニンにプロテアーゼを作用させて得られる特定のポリペプチドが乳化力に優れる
　
２　相違点２について
　引用発明は、「粗蛋白含量９０％の分離大豆蛋白質の５％水溶液（ｐＨ６．８，無調整）」を用いて、「蛋白質当り１００Ｕの食品用酵素剤」を作用させ、「４５℃で１〜２４時間」加水分解反応を行うものである。
　また、引用例には、「１時間後の阻害率には若干差があったが，８時間以後は大差無かった。
しかしパパインとブロメラインはやや低い阻害率に留まった
２４時間後ではアマノＡ１が最も高い阻害率を示した
ＡＯ−Ｓ（ＩＩ）が短時間で高い阻害率を示した
３７℃より４５℃での分解の方が
　そして、蛋白質分解酵素などの酵素反応を行う際に、適当な濃度となるような緩衝液中で、使用する酵素に応じた至適ｐＨ、至適温度で、最適な時間にわたる処理とすることは、上記引用例の記載や、下記参考文献８にも記載されているとおり、当業者が普通に行うことである。
　さらに、先に示したとおり参考文献１に「
沈殿した画分は水に不溶であるが，アルカリ中和すると水に容易に溶ける
　引用例１にも、大豆蛋白粉末を原料とする場合についてであるが、「大豆蛋白粉末（和光純薬工業（株），表示全窒素１０％）１．５ｇに乳酸または水酸化ナトリウム溶液を加え加熱溶解後ｐＨを３，６または９に調整し，
ｐＨ３の乳酸緩衝液
ｐＨ６の燐酸緩衝液
ｐＨ９のホウ酸緩衝液
良く懸濁して分取使用した
　そうしてみると、引用発明において、グリシニンを原料とし、これを適当な濃度で緩衝液中に分散させ、適当な量の蛋白質分解酵素を用い、それに応じた至適ｐＨ、至適温度で、必要な時間処理を行うことは、当業者が適宜なし得たことであって、本願発明の数値範囲が従来公知のものに比べて思い至ることのできない格別な条件というものでもない。
　
＜参考文献８＞特開昭６２−１６９７３２号公報
・「具体的には、
基質濃度は反応時に十分な攪拌混合ができる範囲内であればいずれでも良い
蛋白質濃度０．５〜１５％
酵素の添加量は各々の酵素の力価により異なる
反応時間は酵素の種類、添加量によって異なるため一定ではない
通常は１〜２４時間程度
反応のｐＨ、温度は各々の酵素により異なるが、各々の至適ｐＨ、至適温度付近を用いればよく
ｐＨ６〜１１
温度４０〜６０℃
ｐＨ６〜９
温度４０〜８０℃
ｐＨ５〜８
温度４０〜６０℃
ｐＨ６〜８
温度４０〜６０℃
　
３　相違点３について
　上記「１　相違点１について」で述べたとおり、大豆タンパク質のグリシニンのアミノ酸配列中にＡＣＥ阻害ペプチドとなる配列が存在することは本願の優先日前から周知の事項である。
　また、引用例には、「食品蛋白由来のペプチドにＡＣＥ阻害活性が認められる」、「ＡＣＥ阻害ペプチドが分離され，構造が明らかにされている」（上記（ａ））、「強い苦味は食品としては不適当であることから，酵素の種類による苦味の生成程度を比較した」（上記（ｂ））と記載されているように、食品タンパク質由来のペプチドがＡＣＥ阻害活性を有すること、これを分離してＡＣＥ阻害ペプチドを得ることやその構造を特定することが知られていること、また食品素材として利用することが記載されている。
　そして、大豆のタンパク質を蛋白質分解酵素で加水分解するとＡＣＥ阻害活性を有するペプチドが生成することは下記参考文献４〜５、９にも記載されているように本願の優先日前から周知の事項である。
　そうしてみると、引用発明の「ＡＣＥ阻害活性を有する大豆蛋白分解物」を調製する方法において、前記大豆蛋白分解物からさらにＡＣＥ阻害活性を有するペプチドを分離精製して、「アンギオテンシン変換酵素（Ａｎｇｉｏｔｅｎｓｉｎ　ｃｏｎｖｅｒｔｉｎｇ　ｅｎｚｙｍｅ、ＡＣＥ）阻害ペプチド」の調製のための方法とすることは、当業者が容易になし得たことである。
　そして、その具体的な手段として、酵素反応を停止したあとの反応液を遠心分離で処理して、必要とするポリペプチド等のペプチドを含有する上清をとり、公知の逆相高速液体クロマトグラフィー（ＲＰ−ＨＰＬＣ）などを用いて分離精製することは、下記参考文献４、９〜１０に示される本願の優先日前から周知の事項に基づき当業者が適宜なし得たことである。
　その際の処理条件を特定することは当業者が当然行うことであって、本願発明の処理条件が、従来公知の条件から想定できない格別なものともいえない。
　
＜参考文献４＞特開平３−１６７１９８号公報（本願明細書段落【０００４】記載の「特開平０３−１６７１９８１号公報」に相当すると認める（本願の記載は誤記と解される。）。）
・「その後、これを１００℃で１５分間加熱し、上記ペプシンを失活させた後、これを遠心分離機により、
１００００ｒｐｍ
　次いで、このようにして取り出された溶液画分を、分子ふるいクロマトグラフィー（ファルマシア社製　セファデックスＧ−２５）を用いて
分画するようにした
　・・・
　次いで、このようにして
分取された各フラクションのものについて、それぞれ蛋白量及びアンギオテンシン変換酵素阻害率を測定するようにした
・「この結果、第６図に示す（ａ２）の部分のものは、下記の構造式［１］に示される
ペプチドであることが
ペプチドであることが判明した
＜参考文献５＞河村幸雄、「発酵食品としての大豆の健康機能性」、醸協、２０００年、３８６〜３９４頁
・「最も高いＡＣＥ阻害活性の認められた
分解物から
４種のＡＣＥ阻害ペプチドが分離され
＜参考文献９＞特開２００２−５３５９５号公報（平成２０年８月２９日付け拒絶理由の先行技術文献３）
・「【０００６】本発明は、この課題を解決するためになされたものであって、アンジオテンシン変換酵素を有効に阻害することにより、血圧上昇を抑制する安全な物質を、
食品素材からみいだし、その阻害物質の構造を明らかにするとともに、簡単な濃縮法を開発し、アンジオテンシン変換酵素阻害物質を含む食品素材を提供する
・「【０００８】・・・
この阻害物質が、大豆を原料とし水抽出により大豆蛋白質の溶液を調整し、それを蛋白質加水分解酵素により分解して、逆相分配系樹脂に吸着させ、含水有機溶媒により溶出することで、高収量に得られ、かつ、簡単に濃縮することができる
クロマトグラフィーを用いて、阻害活性の強い成分を単離
アンジオテンシン変換酵素阻害ペプチド
・「【００１８】
【実施例】次に本発明の実施例を具体的に説明する。
（実施例１）大豆４Ｋｇを原料とし、その水抽出液を調整し、蛋白質加水分解酵素により分解し、
それの不溶物を遠心および濾過により取り除き
【００１９】凍結乾燥物５０ｇを１．５リットルの水に溶解して前述の濾液の状態に戻し、これを、
逆相分配系樹脂を充填して予め水で平衡化したカラム
３リットルの１５％および３５％含水アセトニトルにてステップワイズ溶出を行なった
ここで用いた逆相分配系樹脂は、オクタデシルシリル（株式会社ワイエムシー）を用いた
（なおここで、上記Ｌｅｕ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ、Ｖａｌ−Ａｌａ−Ｔｒｐも構造既知のグリシニンのアミノ酸配列中に存在する。）
＜参考文献１０＞特開平１０−９８７３６号公報
・「【００１８】前記方法等により得られたジペプチドＴｙｒ−Ｐｒｏを含む培養液をさらに
遠心分離し、上清液を逆相系樹脂により精製処理
【００１９】前記遠心分離は、例えば、好ましくは
回転数５，０００から２０，００回転／分
　・・・
【００２１】前記逆相クロマトグラフィーによる処理は、特に限定されないが、
公知の逆相高速液体クロマトグラフィー（ＨＰＬＣ）等により行なうことができる
・「【００２９】
【実施例１】製造例１で得られたホエー１２０ｍｇをｓｅｐ−ｐａｋカートリッジ（ウオーターズ社製）１０個を用いて吸着させ、
０．１重量％ＴＦＡ（トリフルオロ酢酸）含有アセトニトリル（Ｂ液）を０．１重量％ＴＦＡ水溶液（Ａ液）で希釈した溶出液
　
４　本願発明の効果について
　本願明細書には、「【００４７】本発明の利点
１．上記のプロセス用の原料は、高い窒素溶解性をもつ脱脂大豆粉末であり、豊富に入手できる。
２．大豆の主要な貯蔵タンパク質、グリシニンは全タンパク質の２５〜３５％を占め、最小数の段階を用いて単離されることが可能である。
３．グリシニンのアミノ酸配列は既知である。グリシニンは、既知の配列内に潜在しているＡＣＥ阻害ペプチドの供給源である。
４．これらのペプチドは、種々の、かつ充分に定義された特異性をもつ様々なプロテアーゼにより、グリシニンから放出されることが可能である。こうした何杯ものペプチドは、インビトロにおけるブタ肺および腎臓ＡＣＥの強力な阻害剤である。」と記載されているが、これらの効果は、引用例及び参考文献１〜１０に示される周知の事項に基づき当業者が予測し得た事項である。
　特に、先に示したとおり参考文献３、４、９には、グリシニンのアミノ酸配列中に存在する具体的なＡＣＥ阻害ペプチドが例示されていること、引用例には、「
Ａｓｐｅｒｇｉｌｌｕｓ属プロテアーゼが高い阻害率を示した
特定のアミノ酸配列を有した基質を、特定の基質特異性を持った酵素によって加水分解した時に得られる、特定の生理活性ペプチドにより発揮される
　
　また、本願発明の方法の処理条件で特定されている数値限定も、これらが臨界的意義を有する値であることは示されておらず、先のとおり、従来公知の条件と比べて想到し得ない条件ともいえず、これらの特定によって当業者が予測もし得ない効果を奏したものともいえない。
　
５　審判請求人の主張について
　審判請求人は、平成２１年５月１１日付けの審判請求書において、「このペプチド混合物には、一文字コードでＶＬＩＶＰという単離、発見されたアミノ酸配列を有するＡＣＥ阻害ペプチド等の種々のＡＣＥ阻害ペプチドが含まれます。このＶＬＩＶＰ合成ペプチドのＩＣ５０は、ＡＣＥ阻害活性を示しますが、１．６９μＭと高いものです。本願発明のペプチド混合物は先行技術文献１〜５に記載のものより大きな阻害活性を有します。従いまして、当業者と言えども引用文献１（審決注：引用例と同じ）と当該先行技術文献とを組み合わせる動機付けは、希薄であると考えます。」と主張しているが、本願明細書には、単離されたペプチドのアミノ酸配列ＶＬＩＶＰについては記載されておらず、その活性が高いことも記載されていないから、明細書の記載に基づかない主張であって採用できない。　
　
　さらに、「先行技術文献６（審決注：参考文献３と同じ）は、グリシニンのアミノ酸配列情報に基づいて合成した、ＡＣＥ阻害活性を有する合成ペプチドを開示するに過ぎません。同文献には、本願発明の上記顕著な効果は記載がありません。本願発明の新規性は、簡易な方法を用いたユニークなＡＣＥ阻害効果を有する大量のペプチドを調製する方法にあります。本願発明に記載された該調製法は、商業的に実現不可能な高度に精製される単一ペプチドを得るための数段階の工程を必要とする調製法に比べて収率のよいペプチド混合物として回収することができます。従って、本願発明はユニークであり、ＡＣＥ阻害の有効性が数種のペプチドの相乗効果により極めて高く、当該ペプチドの配列の詳細は、本願方法の商業的有効性を促進するものではありません。このような顕著な効果は、当業者と言えども想起することは困難であると考えます。」と主張しているが、本願発明の方法もＲＰ−ＨＰＬＣを用いてＡＣＥ阻害活性を有する活性ペプチド分画を分離精製することを要件としており、数種のペプチドの相乗効果に関する主張は採用できない。
　この点については、本願明細書記載の実施例をみても明らかである。
　すなわち、本願明細書記載の実施例１〜５は、それぞれグリシニンを各種蛋白質分解酵素で加水分解し、混合物を遠心分離して得た上清についてＡＣＥ阻害活性を測定したものである。したがって、実施例１〜５は本願発明の実施例とはいえない。
　そして、実施例１〜５は、引用例に遠心分離処理は記載されてはいないものの大豆蛋白分解物のＡＣＥ阻害活性を測定していることと同様であり、原料が分離大豆タンパク質かグリシニンかの違いにすぎず、引用発明に比べて格別な効果を奏するものともいえない。
　また、実施例６では、遠心分離後の上清をＲＰ−ＨＰＬＣで分離し、５つのペプチド分画を集め、そのうちの３種類についてそれぞれＡＣＥ阻害活性を測定したことが示されているように、数種のペプチドの相乗効果を示したものではない。
　ここで、仮に、本願発明のＡＣＥ阻害ペプチドの調製方法が、この３種類のペプチドを再度混合して得られたものを意味するとしても、先に示した参考文献３、４などにも、ＡＣＥ阻害活性を有するペプチドの少なくとも一種を含有するものでよいことが示されているように、活性物質を複数組み合わせて用いることは当業者の常套手段であるし、本願明細書には、３種類のペプチドを混合した際に得られる相乗効果が示されているものでもないから、実施例の記載を考慮しても上記主張は採用できない。
　
第６　むすび
　以上のとおり、本願発明は、引用例に記載された発明及び周知の事項に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。