【事件の表示】
　特願２００４−１９７７９２「ペプチド、その抗体及びその抗体の製法」拒絶査定不服審判事件〔平成１８年１月１９日出願公開、特開２００６−１４６９４〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１　手続の経緯・本願発明
 　本願は、平成１６年７月５日の出願であって、その請求項１及び２に係る発明は、平成２５年１月７日付けの手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１及び２に記載された事項により特定されるとおりのものと認められ、その請求項１に係る発明は次のとおりのものである。
　「配列番号１で表されるアミノ酸配列からなるペプチド。」（以下、「本願発明」という。）
　
２　引用刊行物とその記載事項
　当審の拒絶の理由に引用された、本願出願前に頒布された刊行物である、刊行物１ないし４には下記の事項がそれぞれ記載されている。
　
（１）刊行物１：Ｔｈｅ　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，Ｖｏｌ．２７３，Ｎｏ．３５，１９９８，ｐ．２２４６６−２２４７０
（１ａ）「このｃＤＮＡによりコードされたポリペプチドは、ヒトＰＨ−２０ヒアルロニダーゼと３５．２％同一である（図１）。」（第２２４６７頁左欄下から１７〜１６行）
　
（１ｂ）図１には、遺伝子組換えにより発現させた、ヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドのアミノ酸配列が記載されている。（第２２４６７頁Ｆｉｇ．１）
　
（１ｃ）「ヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドに対して作成された抗血清を用いて、異なるマウス組織からの抽出物が、ウエスタンブロットにより試験された。約６０ｋＤａの分子量のタンパク質が、大人の脳は、またも目立った例外として除き、全ての組織で検出された（図３）。」（第２２４６７頁左欄下から１０〜６行）
　
（１ｄ）図３には、ヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドに対して作成された抗血清を、各種のマウス組織とウエスタンブロットにより反応させた結果が示されている。（第２２４６８頁Ｆｉｇ３）
　
（２）刊行物２：Ｍａｔｒｉｘ　Ｂｉｏｌｏｇｙ，Ｖｏｌ．２０，２００１，ｐ．４９９−５０８
（２ａ）図４には、ヒトヒアルロニダーゼ１、２、３、４及びＰＨ−２０のアミノ酸配列が記載されている。（第５０３頁Ｆｉｇ４）
　
（３）刊行物３：米国特許第６６８２９０４号明細書
（３ａ）「好ましくは、この発明の抗ＨＹＡＬ２抗体は、ＨＹＡＬ２に特異的に結合するが、ＨＹＡＬ１のような非炎症性のヒアルロニダーゼや抗炎症性のヒアルロニダーゼの抗原決定基とは実質的に結合しない」（第１４欄１５〜１８行）
　
（３ｂ）「ＨＹＡＬ２のような炎症誘発ヒアルロニダーゼと特異的に結合する抗体は、ヒアルロニダーゼを抗原として用いて、ＨＹＡＬ１、ＰＨ２０等（Massague，supra,1998参照）と交差反応する抗体を除去することで作成されたものである。」（第１４欄４４〜４８行）
　
（３ｃ）「この発明の抗体は、好都合なことに、ＨＹＡＬ２に特徴的な、ＨＹＡＬ２のペプチド部分であり、すなわち、非炎症性や抗炎症性のヒアルロニダーゼには存在しないもの、を用いて作成できる。」（第１４欄４８〜５１行）
　
（４）刊行物４：細胞工学別冊　実験プロトコールシリーズ「抗ペプチド抗体実験プロトコール」，１９９５年１１月５日　第１版第２刷，(株)秀潤社，ｐ．１７−２２頁
（４ａ）「親水性の領域はタンパク質分子の表面に出ていることが多く、ペプチドの合成や精製も比較的やりやすい。これに対して疎水性領域はタンパク質分子の内部に埋もれているので、一般に疎水性ペプチドは抗原として使わない。親水性アミノ酸には、塩基性アミノ酸；Ｒ、Ｋ、Ｈおよび酸性アミノ酸；Ｄ、Ｅ、疎水性アミノ酸には、Ｍ、Ｖ、Ｉ、Ｌ、Ｙ、Ｆ、Ｗが挙げられる。」（第１７頁下から６〜２行）
　
（４ｂ）アミノ酸の親水性と疎水性に基づいて抗原性を算出したアミノ酸構造パラメーターが示された表１．２には、Ｈｏｐｐ＆Ｗｏｏｄｓ以外に、Ｐａｒｋｅｒ等のパラメーターが記載されている。（第１７頁下から１行〜第１８頁表１．２）
　
（４ｃ）抗体を得るための抗原のアミノ酸配列の選び方のフローチャート（第２１頁４行〜第２２頁下から１０行）が記載され、以下の記載がある。
「(4)末端付近の修飾に関する情報がよくわかっているか→
　　Ｙｅｓ→アミノ末端の配列がわかっている→(5)(8)」
「(8)アミノ末端から１５アミノ酸残基程度の部分のAl-lndが正になっているか→
　　Ｙｅｓ（全部が負になっていなければよい）→(9)
　　Ｎｏ（疎水性が強い）→別の場所（内部配列）を探す→(10)(11)(12)」
「(11)内因性のＣがある場合は、Ｃを含んで十数残基のペプチドを作る。ただし、Ｃを２つ以上入れてはならない。ペプチドの末端はアセチル化およびアミドにする。」（なお、丸付き数字は、()付数字で代用した。）
　
３　対比・判断
　刊行物１の上記記載事項（特に、図１）から、刊行物１には、
「図１に示されるアミノ酸配列のヒトＨＹＡＬ２ポリペプチド」の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
　
　そこで、本願発明と刊行物１発明とを比較すると、本願発明のポリペプチドは、刊行物１発明のヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドのＮ末端から３８−４８のアミノ酸配列であるから、両者の間には、以下の相違点がある。
　
（相違点）
　本願発明のペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列からなるのに対して、刊行物１発明は、上記配列番号１のアミノ酸配列をその一部として含むヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドである点。
　
　そこで、上記相違点について検討する。
　刊行物３には、ＨＹＡＬ２に特異的に結合する抗体が記載され、この抗体は、ＨＹＡＬ２に特徴的であり、非炎症性や抗炎症性のヒアルロニダーセには存在しない、ＨＹＡＬ２のペプチド部分を用いて作成できることが記載されている。
　そして、タンパク質に対する抗体を得るための抗原として用いるペプチドのアミノ酸配列の選択方法として、刊行物４には、フローチャート（上記(4c)）が示されており、例えば、これを刊行物１発明のヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドに適用してみると、(8)により、刊行物１発明のペプチドのＮ末端から１５アミノ残基は疎水性（Ｐａｒｋｅｒで計算して−１．６３２）であるため、それより内側の配列を調べてみることとなり、(11)により、刊行物１発明のペプチドで、Ｃは４７番目にあるため、この付近の十数残基ペプチドを用いることになる。
　そして、４７番目付近のペプチドを順次合成して抗体を作成し、抗原タンパク質でスクリーニングし、所望の反応性の抗体を得ることができるペプチドを選択することは、抗体作成の常套手段である（例えば、刊行物４の第６７頁２１〜２４行に、作成した抗血清をドットブロット法やELISAを用いて抗原に対する特異的なＩｇＧの結合を調べることが記載され、「単クローン抗体実験マニュアル，1991年講談社発行」(審査の引用文献７)の第１８０頁１５〜２７行には、ウエスタンブロッティング等で抗原を用いて抗体をスクリーニングすることが記載されている。）。
　上記のように抗体スクリーニング法の常套手段である、ウエスタンブロッテイング法は、ＳＤＳで変性された抗原に対する反応性で抗体をスクリーニングするものである。また、作成した抗体の利用法として、抗体カラムで抗原を分画することや、免疫沈降で抗原を検出することが一般的であり（例えば、刊行物４の第１１２頁４〜６行）、未変性の抗原との反応性も求められることは当業者が周知のことである。
　そうすると、刊行物３に、抗ＨＹＡＬ２抗体をＨＹＡＬ２に特徴的なペプチドで、ＨＹＡＬ１等には存在しないものを用いて作成できることが記載されていること、ＨＹＡＬ２以外のヒアルロニダーゼのアミノ酸配列が刊行物２に記載されるように知られていることを考慮すると、ヒトヒアルロニダーゼ２と特異的に反応する抗体を得るために、刊行物１発明のヒトＨＹＡＬ２ポリペプチドについて、例えば、刊行物４のフローチャートに従い、アミノ酸配列の親水性のパラメータ等を考慮して、可能性の高い配列から順次製造し、製造したペプチドを用いて抗体を作成して、ＳＤＳ変性及び未変性のヒトヒアルロニダーゼ２を用いて結合特異性を調べ、ＳＤＳ変性及び未変性のヒトヒアルロニダーゼ２と反応する、所望の抗体を作成できるペプチドを選択することは当業者が容易になし得たことといえる。
　また、配列番号１（３８−４８）の親水性値はＨｏｐｐ＆Ｗｏｏｄｓで計算するとマイナスになるが、Ｐａｒｋｅｒで計算するとプラス（＋８．５２５）になる。また、ＨＹＡＬ２とＨＹＡＬ１のアミノ酸配列を比べると、一致率は３６％程度であるから、ＨＹＡＬ２に特異的な抗体を得るために、配列番号１のペプチドを選択することを妨げるものではない。
　そして、本願発明ポリペプチドの有する効果は、ＳＤＳ変性及び未変性のヒトヒアルロニダーゼ２と反応する抗体を作成できるものであるといえるところ、刊行物１ないし４の記載事項から予測し得たものであり、格別顕著なものとはいえいない。
　
４　むすび
　以上のとおり、本願請求項１に係る発明は、刊行物１ないし４に記載された発明及び周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。