【事件の表示】
　特願２００３−５４２２３２「抗Ｅ型肝炎ウイルスモノクローナル抗体、又は結合性を有するそのフラグメント、及びそれらの使用」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　５月１５日国際公開、ＷＯ０３／４０１８７、平成１７年　８月１８日国内公表、特表２００５−５２４３８６〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１．手続の経緯・本願発明
　本願は、２００２年１１月８日（パリ条約による優先権主張２００１年１１月８日、中国）を国際出願日とする出願であって、平成２０年１２月３日付けで特許請求の範囲についての手続補正がなされ、平成２１年１１月４日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、平成２２年３月１０日に拒絶査定不服審判の請求がなされたものである。
　　
　そして本願に係る発明は、平成２０年１２月３日付け手続補正書によって補正された特許請求の範囲の請求項１ないし２２に記載されたとおりのものであり、本願の請求項１に係る発明、および請求項５に係る発明（以下、それぞれ「本願発明１」、「本願発明５」という。）は以下のとおりのものと認める。
　　「【請求項１】
　Ｅ型肝炎ウイルス（ＨＥＶ）ＯＲＦ２によりコードされる、配列番号：１に示されるアミノ酸配列を有するポリペプチドに特異的に結合するモノクローナル抗体、
　その保存変異体若しくは活性フラグメントであって、本モノクローナル抗体に比較して、１つ又はそれ以上のアミノ酸残基が保存的に置換、付加又は欠失され、かつ依然としてＨＥＶに特異的に結合する能力を保持している、保存変異体若しくは活性フラグメント、又は、
　前記モノクローナル抗体と交差反応することができる、ＯＲＦ２を指向する他のモノクローナル抗体であって、
　前記モノクローナル抗体が
１）ハイブリドーマ細胞株ＣＣＴＣＣ−Ｃ２００１１６により分泌される抗Ｅ型肝炎ウイルスモノクローナル抗体８Ｃ１１、
２）ハイブリドーマ細胞株ＣＣＴＣＣ−Ｃ２００１１４により分泌される抗Ｅ型肝炎ウイルスモノクローナル抗体１３Ｄ８、
３）ハイブリドーマ細胞株ＣＣＴＣＣ−Ｃ２００１１７により分泌される抗Ｅ型肝炎ウイルスモノクローナル抗体８Ｈ３、及び、
４）ハイブリドーマ細胞株ＣＣＴＣＣ−Ｃ２００１１５により分泌される抗Ｅ型肝炎ウイルスモノクローナル抗体１６Ｄ７
からなる群より選択される、モノクローナル抗体、保存変異体若しくは活性フラグメント又は他のモノクローナル抗体。」（本願発明１）
　
「【請求項５】
　請求項４に記載のＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の抗原決定基の少なくとも１つ又はその組合せを含む、ウイルス様粒子を形成できる単離された若しくは組み換えられたポリペプチド又はそのフラグメント、
　請求項４に記載のＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の抗原決定基の少なくとも１つと高度な配列相同性を有するフラグメント、又は、
　その保存変異体若しくは活性フラグメントであって、本モノクローナル抗体のアミノ酸残基に比較して、１つ又はそれ以上のアミノ酸残基が保存的に置換、付加又は欠失され、依然としてウイルス様粒子を形成する能力が保持されている、保存変異体若しくは活性フラグメント。」（本願発明５）
　
　そして、請求項５が引用する請求項４は、以下のとおりのものである。
「【請求項４】
　ＨＥＶ　ＯＲＦ２によりコードされるポリペプチド上の抗原決定基であって、次の抗原決定基１）〜４）からなる群より選択される抗原決定基。
（　１）モノクローナル抗体８Ｃ１１又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、
　　　Ｅ型肝炎ウイルス粒子の表面に露出し、
　　　コンフォーメーション依存的であり、
　　Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量化によりその正確な形成及び十分な露出が促進され、
　　モノクローナル抗体１３Ｄ８により特異的に認識される抗原決定基に部分的に重複し、又は隣接し、
　　ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基、
　　２）モノクローナル抗体１３Ｄ８又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、
　　　Ｅ型肝炎ウイルス粒子の表面に露出し、
　　　コンフォーメーション依存的であり、
　　Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量化によりその正確な形成及び十分な露出が促進され、
　　モノクローナル抗体１３Ｄ８により特異的に認識される抗原決定基に部分的に重複し、又は隣接し、
　　ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、前記抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基、
　　３）モノクローナル抗体８Ｈ３又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、
　　　Ｅ型肝炎ウイルス粒子の表面に露出し、
　　　コンフォーメーション依存的であり、
　　Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量化によりその正確な形成及び十分な露出が促進され、
　　モノクローナル抗体８Ｃ１１のＨＥＶへの結合時に十分に露出し、また空間的構造の安定性を保持し、それによりモノクローナル抗体８Ｈ３に結合する能力が著しく増強され、
　　ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基、又は、
　　４）モノクローナル抗体１６Ｄ７又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、直線状の抗原決定基であり、ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４９９〜５１５の間に位置する抗原決定基。）」
　
　
第２．原査定
　原査定では、本願の請求項１〜２２に係る発明について、引用文献１に記載された発明に基づいて当業者が容易になし得るから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない、とされた。　
　
第３．当審の判断
１．引用文献１
　原査定で引用された引用文献１（Virology, Vol.288, (2001), p.203-211、９月３０日発行）には、以下ａ〜ｃの事項が記載されている。
　
ａ．「Ｅ型肝炎ウイルスの中和エピトープの同定とキャラクタリゼーション」（タイトル）
　
ｂ．「ＨＥＶビルマ株のオープンリーディングフレーム２のアミノ酸２２１−６６０領域でエンコードされたタンパク質（pORF2）の５１の重複する３０量体の合成ペプチド、およびpORF2に由来する３１の異なるサイズの重複する組換えタンパク質によるマウスを免疫して得られる抗体を用いたインビボ中和アッセイによって、Ｅ型肝炎ウイルス（HEV)の中和エピトープについて検討した。合成ペプチドと〜１００アミノ酸の短い組換えタンパクに対する抗体は、HEVを中和せず、このことは、HEV中和エピトープはコンフォメーション依存であることを示唆する。しかしながら、pORF2配列のアミノ酸２７４−６６０位の配列を含む〜４００アミノ酸の長さの組換えタンパク質と、このタンパク質の短縮誘導体であるアミノ酸４５２−６１７位を含むタンパク質は、HEV中和活性を示す抗体を誘発した。これらの知見から、ｐB166と名付けられた中和エピトープを効率的に表す最小フラグメントが１６６アミノ酸の長さであり、HEVのORF2のアミノ酸４５２−６１７位にあることが初めて立証された。さらに、pB166に対する抗体が、３つの異なるHEV遺伝子型にクロス中和することが発見され、異なる遺伝子型内に共通する中和エピトープが存在する可能性が示唆された。したがって、本研究で構築された組換えタンパク質は、HEVサブユニットワクチンの開発と、非常に鋭敏で特異的な診断テストの開発の有力候補であると考えられる。」（アブストラクト）
　
ｃ．
「表１
　組み換えHEV-GST融合タンパク質およびそれらの免疫ブロット
HEVパキスタン株に対する免疫血清サンプルの反応性
　
　  （第２０４頁）
　
２．対比・判断（本願発明１について）
（１）本願発明１について
　本願明細書の記載、特に段落【０１０５】〜【０１４４】のモノクローナル抗体の調製についての実施例の記載からみて、本願発明１のモノクローナル抗体は、配列番号４に特定される配列を有する組換えポリペプチド『ＮＥ２』を抗原として用い、当業者にとって一般的な方法によってスクリーニングされたハイブリドーマ細胞株によって分泌されるものであると認められる。そして、配列番号１のOFR2の配列と配列番号４の『ＮＥ２』の配列の比較、および段落【０１０７】の記載から、この組換えポリペプチド『ＮＥ２』はHEVのORF2の３９４−６０６の部分の配列を有し、C末端の３つのアミノ酸が「His Ser Val」から「Pro Pro Arg」に変異した配列を有するものであると認められる。
　また、本願の請求項４の、モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３１の抗原決定基に関する「コンフォーメーション依存的であり」、「ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基」の記載からみて、モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３は、HEVのORF2のほぼ４５９−６０１の間に位置するコンフォメーション依存的な抗原決定基と特異的に結合するものであると理解される。
　
　そして請求項１の「前記モノクローナル抗体と交差反応することができる、ＯＲＦ２を指向する他のモノクローナル抗体」記載から、本願発明１は、本願明細書の実施例で実際に調製されたモノクローナル抗体である「組換えポリペプチド『ＮＥ２』を抗原とするものであって、HEVのORF2の４５９−６０１を抗原決定基とするモノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３」に加え、モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３と交差反応することができる他のモノクローナル抗体を包含する発明であると認められる。
　
（２）引用文献１について
　引用文献１の表１には、表１に示されるHEVのORF2の部分ポリペプチドとGSTとを融合した融合タンパク質を抗原として用いて調製された抗体の、HEVの中和活性について記載されており、ポリペプチドとしてHEVのORF2の３６４−６６０位の部分ポリペプチド（pN364）、３９３−６６０位の部分ポリペプチド（pN393）、２７４−６１７位の部分ポリペプチド（pC617）などを用いた融合タンパク質の抗体が中和活性を示したこと（表１の免疫ブロット分析の欄、＋の表示）が記載されていると認められる。　
　また引用文献１には、HEVのORF2の４５２−６１７位にHEVの中和エピトープ、すなわち抗原決定基が存在していると考えられることが示されており、この４５２−６１７位は、上記した部分ポリペプチドのいずれにも含まれている配列である。
　さらに引用文献１には、HEV中和エピトープがコンフォメーション依存であることが示されている。
　したがって引用文献１には、HEVのORF2の３６４−６６０位の部分ポリペプチド（pN364）、３９３−６６０位の部分ポリペプチド（pN393）、２７４−６１７位の部分ポリペプチド（pC617）などの融合タンパク質を用いて調製された抗体であって、４５２−６１７位を抗原決定基として認識する抗体の発明が記載されていると認められる。
　
（３）対比・検討
　本願発明１と引用文献１に記載された発明を対比すると、両者は、「HEVのORF2を指向する抗体」に関する点で共通し、
　ア．本願発明１はモノクローナル抗体であるのに対して、引用文献１に記載されているのは通常の抗体（抗血清、ポリクローナル抗体）である点、で相違しており、さらに、
　イ．本願発明１は「モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３」を特定し、さらに「前記モノクローナル抗体と交差反応することができる、ＯＲＦ２を指向する他のモノクローナル抗体」を特定しているが、引用文献１にはこれらについて記載されていない点でも相違している。
　
　そこで、以下検討する。
　まず、ア．の点については、引用文献１に記載されている抗体は、ポリクローナル抗体であるが、本願優先日当時において、有用な抗原性ポリペプチド配列が発見された場合、このポリペプチドのモノクローナル抗体を得ようとすることは、当業者にとって自明の技術課題であり、ポリペプチドからモノクローナル抗体を調製する方法も本願優先日当時には周知である。
　そして引用文献１には、HEVのORF2の部分ポリペプチドの融合タンパク質の抗体がHEV中和活性を持つことが示されていることから、このような中和活性を持つHEVのORF2の部分ポリペプチド、例えばHEVのORF2の３６４−６６０位の部分ポリペプチド（pN364）、３９３−６６０位の部分ポリペプチド（pN393）、２７４−６１７位の部分ポリペプチド（pC617）などのモノクローナル抗体を調製することは、当業者が容易になし得ることである。
　次に、イの点については、引用文献１に記載されるこれらの部分ポリペプチドpN364（３６４−６６０）、pN393（３９３−６６０）、pC617（２７４−６１７）は、「モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３」を調製するために使用したポリペプチド 『ＮＥ２』（３９４−６０６）と、その配列の大部分において一致しているから、これらのポリペプチドから調製されたモノクローナル抗体には、本願発明１に特定される「モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３」に対して、「前記モノクローナル抗体と交差反応することができる、ＯＲＦ２を指向する他のモノクローナル抗体」である関係を有しているものが含まれている蓋然性が高いと考えられる。
　このことは、モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３の抗原決定基（４５９〜６０１）と、引用文献１において抗原決定基と考えられている部分（４５２〜６１７）の配列が、重複しており、どちらも中和エピトープであるとされていることからも推認される。なぜなら、引用文献１に記載される中和エピトープはコンフォメーション依存性であることが示されているところ、コンフォメーション依存性の抗原は、アミノ酸配列中に不連続的に存在するアミノ酸により形成されるものであるから、同抗原の位置を表すアミノ酸の位置番号は、厳密なアミノ酸配列を意図するものではなく、エピトープを構成するアミノ酸の存在範囲をおおまかに示すものに過ぎないとも考えられ、わずかなアミノ酸の位置範囲の違いがエピトープの違いを示すものとはいえないからである。
　したがって、引用文献１に記載される発明から当業者が容易に発明をすることができるものに、「モノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３」に対して、「前記モノクローナル抗体と交差反応することができる、ＯＲＦ２を指向する他のモノクローナル抗体」である関係を有するものが含まれるといえ、つまり、上記イ．を特定する点は、実質的な相違点とはならないということができる。
　以上のとおり、引用文献１の部分ポリペプチドのモノクローナル抗体を調製することは、当業者が容易になし得ることであるから、本願発明１は、引用文献１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　そして本願明細書の記載をみても、引用文献１に記載される部分ポリペプチドのモノクローナル抗体を調製することや、モノクローナル抗体として請求項１に記載される事項を特定することによって、当業者が予期できない格別の効果を奏するものとは認められない。
　
３．対比・判断（本願発明５について）
（１）本願発明５のポリペプチド、フラグメント
　本願発明５はポリペプチド、フラグメントに係るものであり、「請求項４に記載のＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の抗原決定基の少なくとも１つと高度な配列相同性を有するフラグメント」を選択肢として含んでいる。
　そして請求項４には、
「【請求項４】
　ＨＥＶ　ＯＲＦ２によりコードされるポリペプチド上の抗原決定基であって、次の抗原決定基１）〜４）からなる群より選択される抗原決定基。
（　１）モノクローナル抗体８Ｃ１１又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、
　　　Ｅ型肝炎ウイルス粒子の表面に露出し、
　　　
コンフォーメーション依存的
　　Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量化によりその正確な形成及び十分な露出が促進され、
　　モノクローナル抗体１３Ｄ８により特異的に認識される抗原決定基に部分的に重複し、又は隣接し、
　　
ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基
　　２）モノクローナル抗体１３Ｄ８又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、
　　　Ｅ型肝炎ウイルス粒子の表面に露出し、
　　　
コンフォーメーション依存的
　　Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量化によりその正確な形成及び十分な露出が促進され、
　　モノクローナル抗体１３Ｄ８により特異的に認識される抗原決定基に部分的に重複し、又は隣接し、
　　
ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、前記抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基
　　３）モノクローナル抗体８Ｈ３又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、
　　　Ｅ型肝炎ウイルス粒子の表面に露出し、
　　　
コンフォーメーション依存的
　　Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量化によりその正確な形成及び十分な露出が促進され、
　　モノクローナル抗体８Ｃ１１のＨＥＶへの結合時に十分に露出し、また空間的構造の安定性を保持し、それによりモノクローナル抗体８Ｈ３に結合する能力が著しく増強され、
　　
ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基
　　４）モノクローナル抗体１６Ｄ７又はそのアナログの可変領域に特異的に結合する抗原決定基であって、直線状の抗原決定基であり、ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４９９〜５１５の間に位置する抗原決定基。）」と記載されている。
　
　上記のとおり、請求項４には、１）〜４）の抗原決定基が特定されており、このうち、上記１）〜３）に特定されるモノクローナル抗体８Ｃ１１、１３Ｄ８、８Ｈ３１に結合する抗原決定基は、いずれも「コンフォーメーション依存的」であって、「ほぼＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２のアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する、抗原決定基の形成に関与する重要なアミノ酸残基を有する抗原決定基」であることから、本願発明５に特定される「請求項４に記載のＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の抗原決定基」には、Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の抗原決定基であるアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する配列という、Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の位置によって特定されるものが含まれていると認められる。
　
　したがって、本願発明５は、
　「Ｅ型肝炎ウイルスＯＲＦ２の抗原決定基であるアミノ酸残基４５９〜６０１の間に位置する配列の少なくとも１つと高度な配列相同性を有するフラグメント」（これを「本願発明５’」と呼ぶ。）を選択肢に含む発明であると認められる。
　
（２）対比・検討
　引用文献１には、HEVのORF2のアミノ酸４５２−６１７位にHEVのコンフォメーション依存的な中和エピトープが存在していることが示され、この部分に相当する配列を持つポリペプチドである組換えタンパク質（pB166）の抗体がHEVを中和したことが記載されている。
　上記（１）で認定した本願発明５’と、引用文献１に記載された組換えタンパク質（pB166）の発明を対比すると、両者はいずれも「抗原決定基と考えられるＥ型肝炎ウイルスＯＲＦ２アミノ酸残基の位置（範囲）によってその配列が特定されるポリペプチド（フラグメント）」である点で一致し、以下の点で相違している。
（ア）本願発明５’は、「４５９〜６０１」の範囲をその配列として特定しているのに対して、引用文献１の発明は、「４５２〜６１７」である点、
（イ）本願発明５’は、「抗原決定基配列と高度な配列相同性を有する」ものを特定しているのに対して、引用文献１にはこのような記載がない点。
　なお、上記「抗原決定基配列と高度な配列相同性を有する」とは、配列が一致する部分を有するが、一致しない部分も有しているため、全体としてはわずかな相違があり、結果として高度な配列相同性を有する場合（ａ）および／または、配列においてわずかな相違があり、高度な配列相同性を有する場合（ｂ）、とが考えられる。
　
　そこで、以下検討する。
（ア）について
　本願発明５’が特定する配列と引用文献１の組換えタンパク質（pB166）配列とは、抗原決定基とする範囲の特定に違いはあるが、両者は、特定する範囲の配列の大部分（４５９〜６０１の範囲）において一致しており、引用文献１の配列が本願発明５’が特定する配列よりも長い部分を有している（４５２〜４５８および６０２〜６１７の部分）点のみが違いである。
　ここで本願発明５’は、（ア）に示した点とともに、（イ）に示した「抗原決定基配列と高度な配列相同性を有する」点も併せて満足させることが要件であることは、請求項５の記載から文言上明らかであり、したがって、上記の違いは配列全体からみればわずかであるから、引用文献１の組換えタンパク質（pB166）の「４５２〜６１７」の配列は、「４５９〜６０１」の配列に対して、上記の（ａ）の場合の「高度な配列相同性を有する」ものに該当するといえる。
　よって、抗原決定基とする配列に関する特定が相違しても（（ア）の点で相違しても）、本願発明５’において特定されるフラグメントと組換えタンパク質（pB166）は、結局、相違するものとはならない。
　
（イ）について
　病原性ウイルスの抗原決定基の配列や、これの改変体（１つ又はそれ以上のアミノ酸残基の置換、付加又は欠失したもの）であってこれと同様の活性をもつ配列を検討し、特定することは、当業者にとって自明の技術的課題であり、抗原決定基の配列と「高度な配列相同性を有する」改変体の配列であれば、抗原決定基と同様の活性が示される蓋然性が高いことは、当業者が予期することであるから、上記（ａ）の場合であれ、（ｂ）の場合であれ、抗原決定基の配列が見つかった場合、これと「高度な配列相同性を有する」配列を検討することは、当業者が容易になし得ることである。
　したがって、抗原決定基の配列をもつ引用文献１の組換えタンパク質（pB166）のポリペプチド配列の一部を改変した改変体、特に「高度な配列相同性を有する」改変体を得ることは、当業者が容易になし得ることであり、そうして得られる改変体の中には、本願発明５’に特定されるフラグメントが含まれることとなる。なぜなら、本願発明５’の「４５９〜６０１」の配列と、引用文献１の「４５２〜６１７」配列は、もともとほとんどの配列において一致している、つまり「高度な配列相同性を有する」から、少ない改変だけで引用文献１の配列の改変体は、本願発明５’の配列やその改変体と同じものとなると考えられるからである。つまり、本願発明５’は、引用文献１に記載された発明から当業者が容易になし得る発明を含んでいるのである。
　
　以上のとおり、引用文献１の組換えタンパク質（pB166）の改変体を検討することは、当業者が容易になし得ることであるから、本願発明５’は、引用文献１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　そして、本願明細書には、「高度な配列相同性を有する」ことを特定したことによって、格別の効果が奏されたことは記載されていない。
　
４．請求人の主張について
　請求人は、審判請求書（平成２２年４月３０日付け手続補正書）において以下の主張をしている。
　「本願発明に係るモノクローナル抗体８Ｃ１１、８Ｈ３及び１３Ｄ８により特異的に認識されるエピトープは、コンフォーメーション依存的であり、ＨＥＶ　ＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの二量体に依存する。また、モノクローナル抗体８Ｃ１１、８Ｈ３及び１３Ｄ８は、ＨＥＶ　ＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントの単量体にはほとんど反応せず、二量体上に存在するコンフォーメーション依存的なエピトープのみに反応する。」
　しかし、２．で述べたとおり、引用文献１に記載された発明から当業者が容易に調製できるモノクローナル抗体には、モノクローナル抗体８Ｃ１１、８Ｈ３及び１３Ｄ８により認識されるエピトープを認識するモノクローナル抗体が含まれる蓋然性が高いから、請求人の主張は失当である。しかも、引用文献１にも、「HEV中和エピトープはコンフォメーション依存であることを示唆する。」と記載されており、引用文献１の抗体のエピトープがコンフォーメーション依存的なものであることが示されてる。
　
　さらに、請求人は以下の主張をしている。
　「ＨＥＶ　ＯＲＦ２のポリペプチドフラグメントが二量体化又は多量体化することは本願出願時には知られていなかった。」
　しかし、本願明細書の発明の詳細な説明の記載において二量体化又は多量体化することが具体的に確認されているポリペプチドは、表１３〜表１５、表１７に示されるような特定のものである。一方、請求項５には二量体化又は多量体化することは要件とされておらず、本願発明５に特定されるポリペプチドフラグメントは広範であって、ここに特定されるものの全てが二量体化又は多量体化することは、本願明細書の記載から推認できるとはいえない。
　したがって、請求人の主張は特許請求の範囲の特定や発明の詳細な説明の記載に基づいたものではなく、失当である。
　
　なお請求人は、他にも縷々主張しているが、いずれの主張も特許請求の範囲の特定や本願明細書の記載に基づいたものではなく、採用できない。
　
５．むすび
　以上のとおり、本願発明１、５は、引用文献１に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることできない。
　よって、結論のとおり審決する。