【事件の表示】
　特願２００４−２６０４３８「光学活性（Ｒ又はＳ）−３−アミノグルタル酸モノエステル化合物の製造方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１８年　３月２３日出願公開、特開２００６−　７５０３２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成１６年９月８日の出願であって、平成２１年１０月２９日付けで拒絶理由通知書が出され、これに対する応答がなされず、平成２２年２月２６日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、同年６月１日に拒絶査定不服審判の請求がされるとともに、同日付けで手続補正がなされ、その後、平成２４年６月２９日付けで審尋が送付され、これに対して同年９月３日付けで回答書が提出された。
　
第２　平成２２年６月１日付けの手続補正の補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２２年６月１日付けの手続補正を却下する。
　
［理由］
１　補正後の本願発明
　平成２２年６月１日付けの手続補正は特許請求の範囲を補正するものであって、出願時の特許請求の範囲の請求項１に
「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼの存在下、一般式（I）
　　【化１】
（式中、Ｒ１は、アルキル基、アルケニル基又はアラルキル基、Ｒ２は、水素原子又は離脱可能なアミノ保護基を示す。）
で示される３−アミノグルタル酸ジエステル化合物の片方のエステル基のみを選択的に加水分解反応させることを特徴とする、一般式（II）
　　【化２】
（式中、Ｒ１及びＲ２は、前記と同義である。）
で示される光学活性（Ｒ又はＳ）−３−アミノグルタル酸モノエステル化合物の製造方法。」とあったのを、
「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼの存在下、一般式（Ｉ）
　　【化１】
（式中、Ｒ１はアルキル基、Ｒ２は、水素原子又はアラルキル基を示す。）
で示される３−アミノグルタル酸ジエステル化合物を選択的に加水分解反応させることを特徴とする、一般式（ＩＩ）
　　【化２】
（式中、Ｒ１及びＲ２は、前記と同義である。）
で示される光学活性３−アミノグルタル酸モノエステル化合物の製造方法。」（以下、「本願補正発明１」という。）と補正することを含むものである。
　
　上記補正は、以下の補正事項を含む。
（ア）Ｒ１の選択肢を「アルキル基、アルケニル基又はアラルキル基」から「アルキル基」とする補正事項
（イ）Ｒ２の選択肢のうちの「離脱可能なアミノ保護基」を「アラルキル基」とする補正事項
（ウ）「３−アミノグルタル酸ジエステル化合物の片方のエステル基のみを選択的に加水分解反応させる」を「３−アミノグルタル酸ジエステル化合物を選択的に加水分解反応させる」とする補正事項
（エ）「光学活性（Ｒ又はＳ）−３−アミノグルタル酸モノエステル化合物」を「光学活性３−アミノグルタル酸モノエステル化合物」とする補正事項
　
　補正事項（ア）及び（イ）について検討すると、補正事項（ア）は補正前の選択肢から「アルキル基」のみに限定するものであり、補正事項（イ）は補正前の「離脱可能なアミノ保護基」について、当初明細書の段落【００２３】に「前記Ｒ２の離脱可能なアミノ保護基としては、例えば、・・・等のアラルキル基；・・・等のアラルキルオキシカルボニル基；・・・等のアルキルオキシカルボニル基；アリルオキシカルボニル基；・・・等のトリアルキルシリルカルボニル基が挙げられる」と列挙された選択肢から「アラルキル基」に限定するものであるから、限定的減縮と認められる。
　補正事項（ウ）について検討すると、「片方のエステル基のみ」との記載を削除する補正は、選択的な加水分解反応の対象となる官能基が「片方のエステル基のみ」に特定されないこととなり、選択されるものがエステル基ではなく、化合物であるとも解され、特許請求の範囲の拡張又は変更にもつながるものである。したがって、当該補正は請求項の削除、特許請求の範囲の減縮、誤記の訂正、明りょうでない記載の釈明の何れにも該当するものでないため、目的外の補正と認められる。
　補正事項（エ）について検討すると、「光学活性（Ｒ又はＳ）」との記載から「（Ｒ又はＳ）」との記載を削除する補正は、「光学活性」との定義を何ら減縮するものではなく、また、誤記の訂正や明りょうでない記載の釈明を目的とするものでもない。したがって、当該補正は請求項の削除、特許請求の範囲の減縮、誤記の訂正、明りょうでない記載の釈明の何れにも該当するものでないため、目的外の補正と認められる。
　したがって、補正事項（ウ）及び（エ）は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　　
　次に、仮に上記補正事項（ウ）及び（エ）が、特許請求の範囲の減縮、誤記の訂正、明りょうでない記載の釈明の何れかに該当するとして、それでもなお、本願補正発明１が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
２　引用刊行物およびその記載事項
　原査定で引用され、本願出願日前に頒布された刊行物である刊行物１、及び、本願出願当時の周知の技術を示す刊行物２〜４には、以下の事項が記載されている。なお、下線は当審で付した。
　刊行物１：特開昭５７−７１３９４号公報（原査定の引用例１）
　刊行物２：国際公開第０３／８９４０１号（原査定の引用例２）
　刊行物３：特開２００３−２９９４９５号公報（前置審査における引用例３）
　刊行物４：Monica Lopez-Garcia et al.,  Synthesis of (R)-3,4-Diaminobutanoic Acid by Desymmetrization of Dimethyl 3-(Benzylamino) glutarate through Enzymatic Ammonolysis , J. Org. Chem., 2003, 68, 648-651
　
（１）刊行物１に記載された事項
［１ａ］「１．次式
［
式中Ｒは炭素数１〜４のアルキル基であり、Ａは接触還元で又は温和な加水分解で脱離できるアミノ保護基である］のβ−保護アミノグルタル酸ジアルキルエステルをエステル加水分解酵素で処理して選択的に一方のエステル基（Ｒ）のみを加水分解し
［式中、Ｒは前記と同じ意味をもつ］の光学活性β−（Ｓ）−アミノグルタル酸モノアルキルエステルの製造法。」（特許請求の範囲の請求項１）
　
［１ｂ］「本発明者は光学活性β−（Ｓ）−アミノグルタル酸モノアルキルエステルが創製できるならば、チエナマイシン合成に有用な上記のＳ−立体配位をもつアゼチジノン誘導体を製造するための中間体として、従ってカルバペネムの重要な合成中間体として有用であろうと予見した。この予見の下に研究を進めて、本発明者は、有機合成によって容易に得られる
光学不活性のβ−ベンジルオキシカルボニルアミノグルタル酸ジメチルエステルをエステル加水分解酵素（エステラーゼ）で処理すると、一方のエステル基のみが加水分解により脱離して光学活性のモノメチルエステルが生成する
　上記の反応では、
対称面を有するＣ
２
点群に属する化合物であるβ−ベンジルオキシカルボニルアミノグルタル酸ジメチルエステル（Ｉ）の互にエナンチオトピックな関係にあるメトキシカルボニルメチル基の一方のみが酵素により選択的に加水分解されて脱離し、光学活性なβ−（Ｓ）−ベンジルオキシカルボニルアミノグルタル酸モノメチルエステル（II）を生じ
　
［１ｃ］「本発明の方法において出発化合物として用いられる
β−保護アミノグルタル酸ジアルキルエステル（Ｉ）におけるアミノ保護基（Ａ）は接触還元で脱離できるものであり、ベンジル基
エステル形成のアルキル基（Ｒ）はメチル基、エチル基の如き低級アルキル基
　
［１ｄ］「
エステル加水分解酵素（エステラーゼ）としては
微生物起原の種々なものが使用できる
　
［１ｅ］「酵素の量は触媒量でよいが、反応速度を考慮して基質化合物（Ｉ）に対して蛋白量として０．００１〜１重量％が好ましく用いられる。」（第３頁右下欄第２〜５行）
　
（２）刊行物２に記載された事項
［２ａ］「【請求項１】一般式（Ｉ）：
　　　式中、Ｒ１は、同一でも異なっていてもよく、置換又は非置換のアルキル基を表し、Ｒ２は、置換又は非置換のアルキル基、置換又は非置換のアルケニル基、置換又は非置換のアラルキル基又は置換又は非置換のアリール基を表す、で示される３−置換オキシグルタル酸ジエステル化合物。
・・・
【請求項１２】一般式（ＩＶ）：
　　　式中、Ｒ１は、置換又は非置換のアルキル基を表し、Ｒ２は、置換又は非置換のアルキル基、置換又は非置換のアルケニル基、置換又は非置換のアラルキル基又は置換又は非置換のアリール基を表す、で示される光学活性３−置換オキシグルタル酸モノエステル化合物。
・・・
【請求項１７】
加水分解酵素の存在下、一般式（Ｉ）
　　　式中、Ｒ１は、置換又は非置換のアルキル基を表し、Ｒ２は、置換又は非置換のアルキル基、置換又は非置換のアルケニル基、置換又は非置換のアラルキル基又は置換又は非置換のアリール基を表す、
で示される３−置換オキシグルタル酸ジエステル化合物の片方のエステル基のみを選択的に加水分解反応させることを特徴とする、請求の範囲第１２項記載の光学活性３−置換オキシグルタル酸モノエステル化合物の製法
【請求項１８】
加水分解酵素が、プロテアーゼ、エステラーゼ又はリパーゼである
【請求項１９】
加水分解酵素が、カンジダ・アンタークティカを起源とするリパーゼである
　
［２ｂ］「本発明の光学活性３−置換オキシグルタル酸モノエステル化合物を得るための加水分解反応では、例えば、下記の一般式（Ｖ）：
　　　式中、Ｒ１及びＲ２は前記と同義である、
で示されるように、
加水分解酵素の存在下、前記の一般式（Ｉ）で示される３−置換オキシグルタル酸ジエステル（以下、化合物（Ｉ）と称することもある。）の片方のエステル基のみを選択的に加水分解させて、一般式（ＩＶ）で示される光学活性３−置換オキシグルタル酸モノエステル（以下、化合物（ＩＶ）と称することもある。）を得ることが出来る
　本発明の加水分解反応において使用する化合物（Ｉ）は、前記したとおりである。
　
本発明の加水分解で使用する加水分解酵素としては、例えば、プロテアーゼ、エステラーゼ、リパーゼ等が挙げられるが、好ましくは酵母又は細菌から単離可能な微生物のリパーゼ、更に好ましくは
カンジダ・アンタークティカ（Ｃａｎｄｉｄａ　ａｎｔａｒｃｔｉｃａ）を起源とするリパーゼ（例えば、Ｃｈｉｒａｚｙｍｅ　Ｌ−２（ロッシュ社製）等）、特に好ましくはカンジダ・アンタークティカを起源とするリパーゼが使用される。
　
前記加水分解酵素の使用量は、化合物（Ｉ）１ｇに対して、好ましくは０．１〜１０００ｍｇ、更に好ましくは１〜２００ｍｇである
　
（３）刊行物３に記載された事項
［３ａ］「【請求項１】一般式（１）
（式中、Ｒは同一または相異なり、炭素数１〜４の低級アルキル基を示す。）で示される
３−メチルグルタル酸ジエステルの一方のエステル部位を優先的に加水分解する能力を有する酵素、あるいは該酵素の産生能を有する微生物の培養物あるいはその処理物を用いて不斉加水分解することを特徴とする一般式（２）
（式中、Ｒは前記と同じ意味を示し、＊は不斉炭素原子であることを示す。）で示される光学活性３−メチルグルタル酸モノエステルの製造方法
・・・
【請求項４】酵素がアルスロバクター・グロビフォルミス（Arthrobacter globiformis）、アスペルギルス・フラバス（Aspergillus flavus）、アスペルギルス・オリザエ（Aspergillus oryzae）、バチルス・リケニホルミス（Bacillus licheniformis）、バークホルデリア・セパシア(Burkholderia cepacia)、または
キャンディダ・アンタークティカ（Candida antarctica）の微生物を起源とする加水分解酵素
・・・
【請求項６】
酵素が市販の酵素であり
キラザイムＬ−２(Candida antarctica由来)、キラザイムＬ−５(Candida antarctica由来)
　
（４）刊行物４に記載された事項
［４ａ］「Hydrolysis, transesterification, or lactonization processes have been largely applied to prochiral diesters and diols to prepare chiral synthons of high optical purity.1,2 However, the potential of enzymes, especially lipases, to catalyze the aminolysis and ammonolysis of prochiral substrates has been recently reported by us.3 Lipase B from Candida antarctica (CALB) has been shown to catalyze the aminolysis and ammonolysis of dimethyl 3-hydroxyglutarate. The ammonolysis product is a useful starting material for the synthesis of (R)-4-amino-3-hydroxybutanoic acid [(R)-GABOB].3a Following on from these studies, we set out to examine the aminolysis and ammonolysis of dimethyl 3-(benzylamino)glutarate (1). This substrate was chosen in view of potential further applications of the resulting products. Chiral derivatives of 1 are valuable substrates for the synthesis of biologically active compounds, for example (R)- and (S)-3-aminoglutaric acid monoalkyl esters are starting materials in the synthesis of 4-substituted-2-azetidinones,4 (+)-Negamycin,5 and various cis- and trans-Carbapenem antibiotics.6,7」（第６４８頁左欄第１８行〜右欄第６行）
（当審訳）「加水分解、エステル交換反応あるいはラクトン化プロセスは、プロキラルなジエステルおよびジオールに対して、キラルな合成等価体を高い光学純度で得るために、広く適用されてきた。しかしながら、
私達は最近、プロキラルな基質のアミノ分解やアンモニア分解を触媒するための酵素、特にリパーゼ、の潜在力について報告した。Candida antarctica (CALB)由来のリパーゼＢは、ジメチル3-ヒドロキシグルタレートのアミノ分解やアンモニア分解を触媒することが示された
ジメチル3-(ベンジルアミノ)グルタレート(1)
　
［４ｂ］「Starting material 1 was prepared by a Michael-type addition of benzylamine to dimethyl glutaconate. We chose CALB as the biocatalyst, since it has exhibited high efficiency in both the desymmetrization of dimethyl 3-hydroxyglutarate3 and the resolution of chiral esters9 as well as chiral monoamines and diamines10 through aminolysis and ammonolysis processes. The enzymatic reactions were run in dry 1,4-dioxane, which is known to be a good solvent for this type of transformation, using an equimolar amount of diester 1 and amines 2a and 2b, or a freshly prepared solution of ammonia at 30 °C (Scheme 1) until the conversion reached its maximum (as seen by 1H NMR). 
　
」（第６４８頁右欄第２１行〜第６４９頁左欄第３行）
（当審訳）「出発物質１はジメチルグルタコネートへのベンジルアミンのマイケル付加反応によって製造された。
私達はCALBを生物触媒として選択した、その理由は、CALBがジメチル3-ヒドロキシグルタレートの脱対称化と、キラルエステル化
の双方において高い効率性を示したからである
　　
３　対比・判断
（１）刊行物１記載の発明
　上記の記載［１ａ］〜［１ｃ］から鑑みるに、刊行物１には、以下の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
「接触還元で又は温和な加水分解で脱離できるアミノ保護基で保護されたβ−保護アミノグルタル酸ジアルキルエステルを、エステル加水分解酵素で処理して選択的に一方のエステル基のみを加水分解により脱離して、光学活性のモノアルキルエステルを生成する方法。」
　
（２）本願補正発明１と刊行物１発明との対比
ア　本願補正発明１の一般式（Ｉ）の「３−アミノグルタル酸ジエステル化合物」のアミノ基部分は、その置換基Ｒ２によりアミノ基又はアラルキル基で置換されたアミノ基の何れかであって、該アラルキル基は、本願明細書の段落【００２３】に「前記Ｒ２の離脱可能なアミノ保護基としては、例えば、・・・等のアラルキル基」と記載されているように、「離脱可能なアミノ保護基」であると認められる。
　してみると、上記化合物と、刊行物１発明の「接触還元で又は温和な加水分解で脱離できるアミノ保護基で保護されたβ−保護アミノグルタル酸ジアルキルエステル」とは、「離脱可能なアミノ保護基で保護された３−アミノグルタル酸ジエステル化合物」である点で共通する。
　
イ　刊行物１発明の「光学活性のモノアルキルエステル」について、［１ｂ］の化合物（Ｉ）から（ＩＩ）への加水分解反応を参照すると、出発物質である「アミノ保護基で保護されたβ−保護アミノグルタル酸ジアルキルエステル」の一方のエステル基は脱離しているが、アミノ保護基は脱離していないことから、反応生成物である「光学活性のモノアルキルエステル」のアミノ基は保護されたままであるといえる。
　一方、本願補正発明１の一般式（ＩＩ）の「３−アミノグルタル酸モノエステル化合物」の置換基Ｒ１及びＲ２は、出発物質である式（Ｉ）の置換基と同義であるから、反応によってアミノ保護基に該当する置換基Ｒ２は変化するものではない。
　したがって、刊行物１発明の「光学活性のモノアルキルエステル」と、本願補正発明１の一般式（ＩＩ）の「光学活性３−アミノグルタル酸モノエステル化合物」とは、「離脱可能なアミノ保護基で保護された光学活性３−アミノグルタル酸モノエステル化合物」である点で共通する。
　
ウ　刊行物１発明の「エステル加水分解酵素」と、本願補正発明１の「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼ」とは、「エステル加水分解酵素」である点で共通する。
　　　
　したがって、両発明は、
　「エステル加水分解酵素の存在下、離脱可能なアミノ保護基で保護された３−アミノグルタル酸ジエステル化合物を選択的に加水分解反応させる、離脱可能なアミノ保護基で保護された光学活性３−アミノグルタル酸モノエステル化合物の製造方法。」という点で一致し、次の相違点を有する。
（相違点１）
　「離脱可能なアミノ保護基」が、本願補正発明１では「アラルキル基」と特定するのに対し、刊行物１発明ではそのような特定がなされていない点
（相違点２）
　エステル加水分解酵素が、本願補正発明１では「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼ」と特定するのに対し、刊行物１発明ではそのような特定がなされていない点
　
（３）相違点についての検討
（相違点１について）
　刊行物１に「β−保護アミノグルタル酸ジアルキルエステル（Ｉ）におけるアミノ保護基（Ａ）は接触還元で脱離できるものであり、
ベンジル基
　刊行物１で具体的に記載されているのは、アミノ保護基としてベンジルオキシカルボニル基を用いた反応であるが、アミノ保護基の種類を、ベンジルオキシカルボニル基とともに好ましいものとして併記されているベンジル基に代えることに、格別の技術的困難が要されるものでもない。
　
（相違点２について）
　刊行物１発明の「エステル加水分解酵素」は、「エステル加水分解酵素（エステラーゼ）としては、動物起原又は微生物起原の種々なものが使用できる」（［１ｄ］参照）ものであり、一方、刊行物２〜４に記載されているように、３−置換グルタル酸ジエステルから選択的に一方のエステル基のみを加水分解して光学活性の３−置換グルタル酸モノエステルを生成する反応を触媒する加水分解酵素として、「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼ」は周知のものであるから、刊行物１発明の「エステル加水分解酵素」として、微生物起原の周知の加水分解酵素から反応に適したものを適宜選択して、本願補正発明１の構成を導くことは、当業者であれば容易になし得ることである。
　
　また、効果について検討するに、光学活性化合物を生成するにあたり、収率及び光学純度の向上は当然の課題であるから、刊行物１発明にて好ましいアミノ保護基として挙げられたベンジル基を選択し、３−置換グルタル酸ジエステルから一方のエステル基のみを選択的に加水分解する酵素のなかでも好適物として公知である（特に刊行物２及び４参照）「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼ」を選択することで、高い収率及び光学純度を有する生成物が得られることは、当業者であれば十分に予測し得るものといえる。
　
　なお、念のため、平成２４年９月３日付け回答書に記載された補正案及び請求人の主張についても検討する。
　上記補正案では一般式（Ｉ）及び（ＩＩ）の置換基Ｒ１は「アルキル基」から「メチル基又はエチル基」に、Ｒ２は「水素原子又はアラルキル基」からベンジル基等の各種のアラルキル基にそれぞれ減縮され、さらに反応が「一般式（Ｉ）の化合物１ｇに対して０．１〜１００ｍｇ」のリパーゼを用いるものと特定されている。
　しかしながら、上記置換基Ｒ１及びＲ２の減縮については、刊行物１に、化合物のエステル基を構成するアルキル基を「メチル基又はエチル基」とすること、アミノ保護基を「ベンジル基」とすることが既に記載されている（［１ｂ］、［１ｃ］参照）。
　そして、リパーゼの量については、「酵素の量は触媒量でよいが、反応速度を考慮して基質化合物（Ｉ）に対して蛋白量として０．００１〜１重量％が好ましく用いられる。」（［１ｅ］）、「前記加水分解酵素の使用量は、化合物（Ｉ）１ｇに対して、好ましくは０．１〜１０００ｍｇ、更に好ましくは１〜２００ｍｇである。」（［２ｂ］）との記載を鑑みると、上記補正案に係る「一般式（Ｉ）の化合物１ｇに対して０．１〜１００ｍｇ」とのリパーゼの量は、当業者であれば容易に導き得るものといえる。
　
　請求人は、上記回答書にて、酵素と基質構造の関係について主張するものであって、詳細には、非特許文献２（参考文献２）を提示し、豚の肝臓から得られるエステラーゼに関して、アミノグルタル酸ジエステルのアミノ保護基の種類（ベンジルオキシカルボニル基及びベンジル基）が異なるだけでも選択的加水分解に対する反応の収率及び選択性が大きく異なる旨を主張しているが、上記記載は本願補正発明１を阻害するものではなく、むしろ、酵素と基質化合物との適合性を反応により確認することへの動機付けになるものといえるため、請求人の上記主張を妥当なものとして採用することはできない。
　なお、引用各文献に基づいた主張についても検討したが、上記「（３）相違点についての検討」で述べたとおりである。
　
４　むすび
　したがって、本願補正発明１は、刊行物１に記載された事項及び周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明について
１　本願発明
　平成２２年６月１日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願請求項１〜１８に係る発明は、出願時の特許請求の範囲請求項１〜５に記載された事項により特定されるとおりのものであり、その請求項１に係る発明（以下、同項記載の発明を「本願発明」という。）は、下記の事項により特定される発明である。
「Ｃａｎｄｉｄａ ａｎｔａｒｃｔｉｃａを起源とするリパーゼの存在下、一般式（I）
　　【化１】
（式中、Ｒ１は、アルキル基、アルケニル基又はアラルキル基、Ｒ２は、水素原子又は離脱可能なアミノ保護基を示す。）
で示される３−アミノグルタル酸ジエステル化合物の片方のエステル基のみを選択的に加水分解反応させることを特徴とする、一般式（II）
　　【化２】
（式中、Ｒ１及びＲ２は、前記と同義である。）
で示される光学活性（Ｒ又はＳ）−３−アミノグルタル酸モノエステル化合物の製造方法。」
　
２　引用刊行物およびその記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用例１として引用された引用刊行物、本願出願当時の周知技術を示す刊行物、および、それらの記載事項は上記「第２　２」に記載のとおりである。
　
３　対比・判断
　本願発明は、前記「第２」で検討した本願補正発明１から、置換基Ｒ１及びＲ２についての減縮をそれぞれ解除するものである。なお、その他の補正事項は、発明の構成要件に実質的に影響を与えるものでないとする。
　したがって、Ｒ２の選択肢に「離脱可能なアミノ保護基」を含む本願発明においては、前記「第２　３」にて「相違点１」として示したアミノ保護基に関する事項はもはや実質的な相違点に該当するものでない。
　そうすると、本願発明の構成要件を全て含み、さらに他の構成要件を付加したものに相当する本願補正発明が、前記「第２　３」に記載したとおり、刊行物１に記載された事項及び周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明も、同様の理由により、刊行物１に記載された事項及び周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
４　むすび
　以上のとおり、本願発明は、刊行物１に記載された事項及び周知技術に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。