【事件の表示】
　特願２００３−５３６４３５「新規Ｎ−アセチルグルコサミン転移酵素、それをコードする核酸及びそれに対する抗体並びにこれらの癌若しくは腫瘍診断用途」拒絶査定不服審判事件〔平成１５年　４月２４日国際公開、ＷＯ０３／３３７１０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．本願発明
　本願は、平成１４年１０月１６日（優先権主張平成１３年１０月１６日、日本国）を国際出願日とする出願であって、その請求項１〜１４に係る発明は、平成２２年３月１日付け手続補正書により補正された、特許請求の範囲の請求項１〜１４に記載された事項により特定されるものと認められるところ、そのうち請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、以下のとおりのものである。
　
　「【請求項１】
　配列表の配列番号１に示されるアミノ酸配列を有し、Ｎ−アセチルガラクトサミニル基の非還元末端にＮ−アセチルグルコサミンをβ−１，３結合で転移する活性を有するタンパク質。」
　
　そして、本願配列表の配列番号１は以下のアミノ酸配列である（なお、枠囲いは当審による。）。
　
２．先願発明
　原査定の拒絶の理由で引用された、特願２００２−５６５１０８号（国際公開第２００２／０６４７９５号、特表２００４−５２０８３２号公報参照）の出願（以下、「先願」という。）は、２００２年２月８日（パリ条約に基づく優先権主張、２００１年２月９日、米国、２００１年２月１５日、米国、２００１年２月２７日、米国、２００１年３月７日、米国、２００１年３月９日、米国、２００１年３月２３日、米国、２００１年３月２３日、米国）を国際出願日とする出願であって、本願の優先日後の２００２年８月２２日に国際公開されたものであり、その国際出願日における国際出願の明細書又は請求の範囲（以下、「先願明細書等」という。）には、以下の事項が記載されている（なお、下線と枠囲いは当審で付加した。）。
　
　（ア）（公表公報・国際公開）請求項１
「以下の（ａ）乃至（ｄ）からなる群から選択した、単離されたポリペプチド。
（ａ）ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１−１１からなる群から選択した或るアミノ酸配列を含むポリペプチド
（ｂ）
ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１−１１からなる群から選択したアミノ酸配列に対して少なくとも９０％が同一であるような天然アミノ酸配列を含むポリペプチド
（ｃ）ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１−１１からなる群から選択したアミノ酸配列を有するポリペプチドの生物学的活性断片
（ｄ）ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：１−１１からなる群から選択したアミノ酸配列を有するポリペプチドの免疫原性断片」
　
　（イ）（公表公報）段落番号【０１９４】
　　　（国際公開）第５１ページ第２５〜３１行
「また他の例として、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：４は、残基Ｑ４４から残基Ｃ３７７まで、
ヒトのβ−１，３−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼｂＧｎＴ−３（ＧｅｎＢａｎｋ　ＩＤ　ｇ１２６１９２９６）と５５％同一
１つのグリコシルトランスフェラーゼドメインを有する
隠れマルコフモデル（ＨＭＭ）を基にした保存されたタンパク質ファミリードメイン群のＰＦＡＭデータベース
　
　（ウ）（公表公報・国際公開）表１
「Ｉｎｃｙｔｅ　　　ポリペプチド　・・・　ポリヌクレオチド　・・・
　
プロジェクトID　　SEQ ID NO：　　　　　　SEQ ID NO：　　　　　
　・・・（略）・・・
　６９２８８１８　　
　４　
　１５　
　・・・（以下略）」
　
　（エ）（公表公報・国際公開）表５
「ポリヌクレオチド　　Ｉｎｃｙｔｅ　　　　　代表的ライブラリ
　
SEQ ID NO:　　　　　プロジェクトＩＤ　　　　　　　　　　　　
　・・・（略）・・・
　　
　１５　
ＥＳＯＧＴＵＥ０１
　・・・（以下略）」
　
　（オ）（公表公報・国際公開）表６−１
「
ライブラリ　　　　　・・・　ライブラリの説明　　　　　　　　　
　・・・（中略）・・・　　　　　　　　　　　　　　　　　　
　
ＥＳＯＧＴＵＥ０１
　　　　　　　　　　　　　　　れたライブラリは、
６１才の白人男性
　　　　　　　　　　　　　　　食道部分切除、近位胃切除、幽門筋切開
　　　　　　　　　　　　　　　、および所属リンパ節切除時に取り除い
　　　　　　　　　　　　　　　た
食道腫瘍組織から単離したＲＮＡ
　　　　　　　　　　　　　　　いて作製した。・・・（以下略）　　　」
　
　（カ）（公表公報・国際公開）配列番号４
　
　（キ）（公表公報・国際公開）配列番号１５
　
　上記記載事項（ア）〜（キ）の記載から、先願明細書等には、「配列番号４アミノ酸配列に対して少なくとも９０％が同一であるような天然アミノ酸配列を含むポリペプチド。」（以下、「先願発明」という。）が記載されているものと認められる。
　
３．先願の優先権主張について
　先願は、２００１年２月９日付け米国仮出願６０／２６８，１１３号、２００１年２月１５日付け米国仮出願６０／２６９，２１５号、２００１年２月２７日付け米国仮出願６０／２７２，２７１号、２００１年３月７日付け米国仮出願６０／２７４，０９１号、２００１年３月９日付け米国仮出願６０／２７４，４２３号、２００１年３月２３日付け米国仮出願６０／２７８，４８０号、及び２００１年３月２３日付け米国仮出願６０／２７８，４７９号を基礎とするパリ条約に基づく優先権主張を伴うものである。
　そして、先願発明に関する記載事項（ア）〜（キ）はそれぞれ、上記米国仮出願のうち、２００１年２月２７日付け米国仮出願６０／２７２，２７１号明細書の対応する以下の箇所に初めて記載された事項である。
　
　記載事項（ア）：請求項１
　記載事項（イ）：第２６ページ第４〜１１行
　記載事項（ウ）：表１
　記載事項（エ）：表５
　記載事項（オ）：表６
　記載事項（カ）：配列番号１
　記載事項（キ）：配列番号２
　
　したがって、先願は先願発明について、米国仮出願６０／２７２，２７１号に基づく優先権の利益を享受するものであり、その優先日（２００１年２月２７日）は本願の優先日（２００１年１０月１６日）よりも前である。
　よって、先願は特許法第１８４条の１３の規定により読み替えて適用される特許法第２９条の２の「他の特許出願」に該当する。
　
４．対比
　本願発明と先願発明を対比すると、先願発明のポリペプチドもタンパク質であるといえるから、両者はいずれもタンパク質である点で一致し、以下の点で一応相違する。
　
　（ａ）前者が本願配列表の配列番号１に示されるアミノ酸配列を有するのに対し、後者が先願明細書等の配列番号４のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％が同一であるような天然アミノ酸配列を含むものとされ、本願の配列番号１に示されるアミノ酸配列によって特定されていない点。
　
　（ｂ）前者が「Ｎ−アセチルガラクトサミニル基の非還元末端にＮ−アセチルグルコサミンをβ−１，３結合で転移する活性を有する」ものと特定されているのに対し、後者ではこのような特定がなされていない点。
　
５．相違点の判断
　（相違点（ａ）について）
　生物個体間において、対立遺伝子（アレル）によってコードされるタンパク質の変異体（いわゆるアレル変異体（ａｌｌｅｌｉｃ　ｖａｒｉａｎｔ））は一般的に見られるものであるところ、先願明細書等の「配列番号４のアミノ酸配列に対して少なくとも９０％が同一であるような天然アミノ酸配列」との記載（記載事項（ア））から、先願発明の課題には、上記配列番号４のタンパク質のみならず、そのアミノ酸がわずかに置換されたアレル変異体を提供することも含むものと認められる。
　そして、このようなアレル変異体を、元のタンパク質のアミノ酸配列における１ないし数個のアミノ酸残基を置換させることにより、あるいは、元のタンパク質をコードする遺伝子に基づきプローブやプライマーを作成し、適当なサンプルから当該遺伝子の対立遺伝子をクローニングすることによって得ることは、タンパク質工学等の技術分野における周知技術である。
　したがって、先願明細書等の配列番号４のアミノ酸配列、あるいはそれをコードする配列番号１５の塩基配列に上記周知技術を付加することにより、配列番号４のアミノ酸がわずかに置換されたアレル変異体も得られるものであるといえる。
　一方、本願発明のタンパク質は、先願明細書等の配列番号４のアミノ酸配列と同じ３８４アミノ酸の長さであり、その３０４位のイソロイシン（Ｉｌｅ）をロイシン（Ｌｅｕ）に置換したものと見ることができる（上記「第２　３．（１）」及び記載事項（カ）の配列表の枠囲い参照）。
　そして、イソロイシンとロイシンは側鎖アルキル鎖の分岐の仕方が異なるだけの構造異性体であり、両者は極めて類似した化学的、物理的性質を有するものであるから、イソロイシンをロイシンに置換したタンパク質も、元のタンパク質と同様の性質、機能を有する蓋然性が高いといえる。
　してみれば、本願配列表の配列番号１のアミノ酸配列を有するタンパク質も、先願明細書等の配列番号４のアミノ酸配列を有するタンパク質と同様の性質、機能を有するものに過ぎないものと認められる。
　したがって、本願発明のタンパク質は、先願明細書等の記載に周知技術を付加して得られるものであるが、本願の配列番号１のアミノ酸配列を特定したことにより、先願明細書等に記載されたタンパク質にはない、新たな効果が奏せられるものとはいえない。
　よって、上記相違点は課題解決のための具体的手段における微差にすぎず、実質的な相違点とはいえない。
　
　（相違点（ｂ）について）
　本願発明の「Ｎ−アセチルガラクトサミニル基の非還元末端にＮ−アセチルグルコサミンをβ−１，３結合で転移する活性を有する」との特定は、本願配列表の配列番号１のアミノ酸配列を有するタンパク質の機能・特性等を記載したものにあたると認められる。
　しかしながら、物の機能・特性を表現した場合、その機能・特性が、その物が固有に有しているものである場合は、当該表現は物を特定するのに役立っておらず、その物自体を意味しているに過ぎないというべきである。
　そして、上記特定事項に示された、上記タンパク質の機能・特性は、当該タンパク質が固有に有しているものであるため、結局、当該タンパク質自体を意味しているに過ぎない。
　したがって、本願発明の上記特定事項によって、本願発明と先願発明を区別することはできず、上記相違点（ｂ）は実質的なものとはいえない。
　
　以上から、本願発明は、先願発明と同一のものである。
　
６．出願人・発明者について
　本願の出願時における出願人は、「独立行政法人産業技術総合研究所」及び「株式会社ジェー・ジー・エス」であり、先願の出願人は「インサイト・ゲノミックス・インコーポレイテッド」である。
　また、本願の発明者は「成松　久」、「稲葉　二朗」及び「岩井　俊恵」であるが、先願の発明者は「サンジャンワラ、マデュスダン・エム」ほか１８名である。
　したがって、本願発明の発明者が先願発明の発明者と同一であるとも、また、本願の出願時に、その出願人が先願の出願人と同一であるとも認められない。
　
７．請求人の主張について
　請求人は審判請求書の請求の理由を補正する平成２２年４月２１日付け手続補正書において、以下の（ｉ）〜（ｉｉｉ）の趣旨の主張を行っている。
　
　（ｉ）本願発明と先願発明は同一ではない。アミノ酸配列は非常に類似しているが、完全に同一のものではない。アミノ酸残基が１個違うだけでも、その残基がタンパク質の生理活性に重要な部位に位置しているか、あるいは立体構造を維持するために重要な部位に位置しているような場合には、タンパク質の生理活性が失われる等して全く異なるタンパク質となり得る。このことはこの分野で周知の事項である。アミノ酸配列が完全一致していないタンパク質が同一の活性を有するかどうかは全く不明である。
　
　（ｉｉ）本願発明のタンパク質が有する活性と先願のタンパク質について推測された活性も大きく相違する。
　すなわち、先願明細書の第０１９４段落には、配列番号４は１つのグリコシルトランスフェラーゼドメインを有すること、このドメインは、隠れマルコフモデル（ＨＭＭ）を基にした保存されたタンパク質ファミリードメイン群のＰＦＡＭデータベースにおいて、統計的に有意な一致を検索して決定されたドメインであることが記載されており、第０４２８段落の表３−２にはこのドメインがガラクトシルトランスフェラーゼドメインである旨が示されている。表３−２にはまた、配列番号４がグリコシル転移酵素（ｇｌｙｃｏｓｙｌｔｒａｎｓｆｅｒａｓｅ、糖転移酵素）であることが記載され、糖供与体がＵＤＰ−ＧＡＬ（ＵＤＰ−ガラクトース）であることを意味していると解される記載がある。
　先願の配列番号４のアミノ酸配列について推測されている活性は、ガラクトースを転移する活性であって、本願発明のＮ−アセチルグルコサミンを転移する活性ではない。
　したがって、先願明細書等にはＮ−アセチルグルコサミン転移酵素は全く開示されていない。
　
　（ｉｉｉ）先願１では、タンパク質の活性が実験により証明されておらず、所定の活性を有する単離されたタンパク質が開示されているとは言えない。推定アミノ酸配列をコンピューター解析に付してモチーフやドメインを予測し、それに基づいて糖転移酵素活性を有するものと推測しているだけである。
　タンパク質の活性はそのアミノ酸配列やコードする塩基配列から特定することは極めて困難である。糖転移酵素であれば、転移する糖が何か、糖の受容体基質が何か、どのような結合態様で糖を結合させるか等の事項が特定されなければ産業上利用することができず、これらの事項は実際にタンパク質を合成して確認してみなければ判明しないことであり、塩基配列及びアミノ酸配列のみから確定することはできない。
　本願明細書の実施例で行っているような具体的な確認は、先願では何ら行なわれておらず、産業上利用できる糖転移酵素が先願には全く開示されていない。
　
　上記の主張について、以下検討する。
　（上記主張（ｉ）について）
　一般論として、２つのタンパク質で異なるアミノ酸残基が、当該タンパク質の生理活性に重要な部位に位置しているか、あるいは立体構造を維持するために重要な部位に位置しているような場合には、タンパク質の生理活性が失われるといったことも考え得る。
　しかしながら、本願発明のタンパク質の３０４位のアミノ酸が、請求人が主張するように、タンパク質の生理活性に重要な部位に位置しているか、あるいは立体構造を維持するために重要な部位に位置していること、あるいは本願発明のタンパク質と先願明細書等の配列番号４のタンパク質が、異なる生理活性を有することを裏付ける具体的根拠は何ら示されていない。
　また、仮に３０４位のアミノ酸が、タンパク質の生理活性や構造維持に重要な部位に位置したとしても、上述のとおり、ロイシンとイソロイシンは極めて類似した構造異性体であるから、３０４位のイソロイシンからロイシンの置換によっても、元のタンパク質の生理活性が維持される蓋然性の方が高いと考えるべきである。
　加えて、本願配列表の配列番号１のアミノ酸配列を有するタンパク質、及び先願明細書の配列番号４のアミノ酸配列を有するタンパク質は、いずれもヒト由来のタンパク質であり、その発現部位も、後者では食道腫瘍組織であるところ（本願明細書の表１、２参照）、前者も食道、胃、大腸の腫瘍組織由来の株化細胞や正常組織で発現している点で一致している（記載事項（エ）（オ）参照）。
　したがって、本願配列表の配列番号１のアミノ酸配列を有するタンパク質は、先願明細書の配列番号４のアミノ酸配列を有するタンパク質の一つのアレル変異体に過ぎないものである。
　よって、上記主張は採用できない。
　
　（上記主張（ｉｉ）及び（ｉｉｉ）について）
　上記「第２　３．（５）」でも述べたとおり、本願発明の「Ｎ−アセチルガラクトサミニル基の非還元末端にＮ−アセチルグルコサミンをβ−１，３結合で転移する活性を有する」との特定事項によって、本願発明と先願発明を区別することはできない。
　また、特許法第２９条の２の規定を適用するためには、先願発明が特許を受ける必要はなく、出願公開されれば足りるのであるから、先願発明のタンパク質について、その活性等、産業上利用できることの開示は必要ないと解すべきである（なお、先願明細書等には、その配列番号４のアミノ酸配列について、ガラクトースを転移する活性を有するものと一義的に推定されているわけではなく、本願発明と同様のβ−１，３−Ｎ−アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼにも関連している可能性も示唆されている点で、請求人の主張は正確性を欠くものである（記載事項（イ）参照）。）。
　もっとも、先願明細書等に物の発明が記載されているというためには、本願優先日における技術常識に基づいて、その物を作れることが明らかであるように記載されている必要があると解すべきである。
　しかしながら、先願明細書等には、先願発明のタンパク質について、そのアミノ酸配列及びそれをコードする塩基配列、当該タンパク質が発現している組織等の記載がなされている（記載事項（ウ）（カ）（キ）参照）から、周知技術に基づけば、当該タンパク質の適当なアミノ酸を別の類似するアミノ酸に置換することや、上記塩基配列に基づくプローブやプライマーを異なるサンプルに用いるなどして、上記タンパク質のアレル変異体を取得することができることが明らかであるといえる。
　したがって、上記主張は採用できない。
　
８．むすび
　以上のとおりであるから、本願発明は、先願の特許法第１８４条の４第１項の国際出願日における国際出願の明細書、請求の範囲又は図面に記載された発明と同一であって、しかも、本願発明の発明者が上記先願明細書に記載された発明の発明者と同一であるとも、また、本願の出願時に、その出願人が上記先願の出願人と同一であるとも認められないので、本願発明は、特許法第１８４条の１３の規定により読み替えて適用される特許法第２９条の２の規定により特許を受けることができないものである。
　したがって、本願は、他の請求項について検討するまでもなく、拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。