【事件の表示】
　特願２００５−　８０７８８「キチン結合ドメインの結晶と構造情報」拒絶査定不服審判事件〔平成１８年１０月　５日出願公開、特開２００６−２６２７０２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成１７年３月２２日の出願であって、平成２２年２月２日付けで拒絶理由が通知され、同年３月１５日に意見書とともに手続補正書が提出され、同年３月３１日付けで拒絶査定された後、同年５月２１日に拒絶査定不服審判請求がされたところ、平成２５年３月２５日付けで拒絶理由が通知され、同年５月２２日付けで意見書とともに手続補正書が提出されたものである。
　
第２　本願発明
　本願の請求項に係る発明は、平成２５年５月２２日付け手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜３に記載された発明特定事項により特定されるものであるところ、その請求項１及び２に係る発明（以下、それぞれ「本願発明１」及び「本願発明２」という。）は、以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】
配列番号１のSer266からIle358位の９３アミノ酸からなるキチン結合ドメインの結晶であって、単位格子定数が、ａ＝ｂ＝４８．８Å、ｃ＝８５．０Åであるキチン結合ドメインの結晶。
　
【請求項２】
配列番号１のSer266からIle358位の９３アミノ酸からなるポリペプチド。」
　
第３　特許法第２９条第２項
１．平成２５年３月２５日付け拒絶理由通知で引用文献３として引用された、本願の出願日前に頒布された刊行物であるAppl.Environ.Microbiol.,2003,Vol.69,No.6,p.3119-3128（以下、「引用文献３」という。）には、以下の事項が記載されている（英語で記載されているため、日本語訳で摘記する。また、下線は当審で付与した）。
　
（ア）「Pyrococcus furiosusはキチン中で成長することが発見され、この多糖は、この超好熱性古細菌が利用する炭水化物のリストに加えられた。その結果、好熱性生物ではないグリコシル加水分解酵素ファミリー１８由来のタンパク質と配列類似性を有する
キチナーゼをコードしている
ｃｈｉＢ [Pf1233]
P. furiosusのゲノム中に同定された
ｃｈｉＢは、キチン結合ドメイン（ＣｈｉＢ
ＢＤ
［１１ｋＤａ］）
　
（イ） 「配列決定
　推定キチナーゼ遺伝子を含むオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）がP. furiosusゲノム配列データから同定された（http://www.genome.utah.edu）。」（3120頁左欄下から２８行〜下から２６行）
　
（ウ）「
ＣｈｉＢの結合ドメインであるＣｈｉＢ
ＢＤ
は、約１００アミノ酸残基の長さであり
ＣｈｉＢＢＤは、タンパク質が多糖への結合に寄与すると考えられている、保存された４つのトリプトファン残基をすべて持っている。」（3123頁左欄下から４行〜右欄５行） 
　
（エ）「
　
図１　シグナルペプチド、結合ドメイン、触媒ドメイン及びＰＴ−リッチリンカーを示す、P. furiosusキチナーゼの概略図」（3121頁図１）
 
　以上のことから、引用例３には、「約１００アミノ酸からなるPyrococcus furiosus由来のキチナーゼであるＣｈｉＢのキチン結合ドメイン」の発明（以下、「引用発明」という）が記載されているといえる。
　
２．対比
　本願発明２と引用発明を対比する。
　本願明細書の段落【０００９】及び【００１０】の記載によれば、本願発明２の「配列番号１のSer266からIle358位の９３アミノ酸からなるポリペプチド」は、Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼのキチン結合ドメインである。
　
　そうすると、両者は、Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼのキチン結合ドメインである点で一致し、以下の点で相違する。
　
相違点１：キチン結合ドメインが、本願発明２では、「配列番号１のSer266からIle358位の９３アミノ酸からなる」ものであるのに対し、引用発明では、約１００アミノ酸からなるものであることは記載されているが、そのアミノ酸配列は特に記載されていない点。
　
相違点２：本願発明２では、キチン結合ドメインのポリペプチドであるのに対し、引用発明は、キチン結合ドメインをポリペプチドとして単離はしていない点。
　
３．判断
ア．相違点１について
　引用発明では、キチン結合ドメインは約１００アミノ酸からなることは記載されているが、当該ドメインの正確な領域が記載されていない。
　したがって、引用発明に接した当業者であれば、キチン結合ドメインの正確な領域を決定しようとすることは、自然に発想することである。
　ところで、特定の物質に結合するドメインを有するタンパク質において、Ｎ末端またはＣ末端を短縮した改変体を製造し、結合能が失われていないか調べることにより、当該ドメインを決定することは周知の技術である（必要であれば，Biosci.Biotech.Biochem.,1993,Vol.57,p.260-264，Journal of Virology,1991,Vol.65,p.6998-7003，J.Biol.Chem.,2004,Vol.279,p.17738-17749，Biochem.J.,2005 Mar.,Vol.386,p.423-431を参照）。
　そして、Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼであるｃｈｉＢのアミノ酸配列は、本願出願時において既に知られていた（上記記載事項（イ）及びＮＣＢＩの配列データベースのアクセッション番号NP_578962参照）ことから、そのアミノ酸配列において、プロリン−スレオニンリッチな領域に挟まれたＣｈｉＢの結合ドメインと思われる約１００アミノ酸残基の部分ペプチドにおいて、上記周知の技術を適用して、より正確なキチン結合ドメインは配列番号１の２６６〜３５８位であると決定することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
イ．相違点２について
　本願出願日前において、複数のキチナーゼ又はセルラーゼにおいて、キチン／セルロース結合ドメインは触媒ドメインから切り離されて独立してもキチン／セルロース結合活性を維持しており、該ドメインを独立したポリペプチドとして取得すれば、それを異種ポリペプチドと融合して、ポリペプチドの精製や固定化等の技術に応用できることは、技術常識であった（要すれば、国際公開０１／３１０３８号の第８頁「背景技術」の項、特表平８−５０９１２７号公報の第１２頁「１．序」の項及びTrends Biotechnol ,1989,Vol.7,No.9,p.239-243 参照）。
　このような技術常識を考慮すれば、引用発明のキチン結合ドメインを独立したポリペプチドとして単離することは、当業者が容易になし得ることである。
　
ウ．効果について
　そして、本願明細書の記載をみても、本願発明２が従来技術からは予期できない格別な効果を奏するものとも認められない。
　
エ．審判請求人の主張
　審判請求人は、平成２５年５月２２日付け意見書において、下記のように主張する。
　引用文献３には、Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼＢのキチン結合ドメインの長さ、配列についての開示はない。Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼＢのキチン結合ドメインは、２５８番のスレオニン〜３５８番のイソロイシンまでの１０１個のアミノ酸と推定されていたが、本発明者は、Ｎ末端から７番目のプロリンまでのＮ末端部分は、大きな揺らぎをもつことを明らかにし、キチン結合ドメインの構造形成に必須の領域が２６６番目のセリンから３５８番のイソロイシンの９３アミノ酸領域であることを初めて明らかにしたものであり、このような本発明は、引用文献３から容易に完成することはできない。
　
　しかしながら、引用文献３には、Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼＢのキチン結合ドメインの長さは、約１００アミノ酸であることが記載されている（上記記載事項（ウ））。
　また、当該キチナーゼＢのアミノ酸配列は、本願出願日前に既に知られていた（上記記載事項（イ）及びＮＣＢＩの配列データベースのアクセッション番号NP_578962参照）。
　そして、上記ア．で述べたとおり、引用発明では、キチン結合ドメインの正確な領域が記載されていないため、当業者であれば、キチン結合ドメインの正確な領域を決定しようとすることは、自然と発想することであり、その際、キチン結合ドメインと推定される約１００アミノ酸残基の部位の末端を短縮した変異体を合成し、結合機能が失われていないか調べることにより、当該ドメインを決定することは、周知の技術を考慮すれば、当業者が容易になし得ることである。
　また、審判請求人は、Ｎ末端から７番目のプロリンまでのＮ末端部分は、大きな揺らぎをもつことを理由に、キチン結合ドメインのＮ末端は２６６番目のセリンであることを主張している。
　しかしながら、この主張における「Ｎ末端から７番目のプロリン」とは、本願の発明者らによる論文であるActa.Cryst.,2005,F61,p.476-478によれば、配列番号１の２６２位のプロリンに相当すると認められるから、キチン結合ドメインのＮ末端が２６６位であることの根拠にはならず、当該主張は採用することはできない。
　
第４　第３６条第６項第１号
１．当審における拒絶理由
　平成２５年３月２５日付け拒絶理由通知における拒絶の理由の１つは、本願の請求項１〜３に係る発明は発明の詳細な説明に記載したものでないから、特許請求の範囲の記載が第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていない、というものである。
　
２．当審の判断
（１）本願発明１は、「配列番号１のSer266からIle358位の９３アミノ酸からなるキチン結合ドメインの結晶であって、単位格子定数が、ａ＝ｂ＝４８．８Å、ｃ＝８５．０Åであるキチン結合ドメインの結晶。」に係る発明であって、本願明細書【０００４】の記載からみて、本願発明１が解決しようとする課題は、キチン結合ドメイン（配列番号１のSer266からIle358位の９３アミノ酸からなるポリペプチド）の構造情報（結晶の単位格子定数が、ａ＝ｂ＝４８．８Å、ｃ＝８５．０Åであること）を提供することにあると認められる。
　
（２）本願の発明の詳細な説明の実施例１において、配列番号１の２５８位から３５８位の１０１アミノ酸残基からなるポリペプチドの結晶を調製したことは記載されているが、２６６位から３５８位の９３アミノ酸残基からなるポリペプチドを製造したことも、それを結晶としたことも具体的に記載されていない。
　また、キチン結合ドメインのＮ末端が配列番号１の２６６位であることが技術的に理解できるように記載もされていない。
　さらに、結晶を構成する分子の構造の変化は、その結晶構造及び単位格子定数に影響を及ぼすことは、本願出願時の技術常識であるところ、「ａ＝ｂ＝４８．８Å、ｃ＝８５．０Å」という単位格子定数は、配列番号１の２５８〜３５８位の１０１アミノ酸残基からなるポリペプチドの結晶のものであるが（実施例１参照）、それよりもＮ末端が８アミノ酸残基短い２６６〜３５８位の９３アミノ酸配列からなるポリペプチドの結晶も同じ単位格子定数になるかどうかは、出願時の技術常識から推認することはできない。
　してみると、本願出願時の技術常識を考慮しても、キチン結合ドメインの構造情報を提供するという発明の課題を解決できることを当業者が認識できるように発明の詳細な説明が記載されているとはいえない。
　したがって、請求項１には、発明の詳細な説明において課題が解決できることを当業者が認識できるように記載された範囲を超える発明が記載されていることになるから、本願は、特許法第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていない。
　
（３）審判請求人は、平成２５年５月２２日付け意見書において、下記のように主張する。
　本発明の実施例では、キチン結合ドメインと推定される２５８位のスレオニンから３５８位のイソロイシンに対応する１０１アミノ酸からなるポリペプチドを大腸菌内で発現させているところ、キチン結合ドメインのＮ末端が２６６位のSerであることは、（ｉ）Ｎ末端から７番目のプロリンまで、構造の収束が悪く、溶液中ではフレキシブルであることが予想されたが、X線結晶解析においてもこの部分の電子密度が薄く、解析することができなかったこと、（ｉｉ） 構造解析の結果、本発明のキチン結合ドメインは２６６位のSerから２次構造が始まっていること、（ｉｉｉ） １つ前の２６５位に位置するグリシンは構造破壊のアミノ酸として働くことが知られており、事実、構造解析の結果、本グリシンとの間には構造形成にかかわる相互作用がなかったことの３つの理由から結論付けたものであり、キチン結合ドメインのＣ末端が３５８位のIleであることは、（ｉ）構造解析の結果から３５８位のIleは２次構造を形成しているアミノ酸と多数の相互作用をしていること、（ｉｉ） Pyrococcus furiosus由来のキチナーゼに関わる本発明者が所有する基礎データにより３５９位以降のアミノ酸を削除し、３５８位のIleまでを発現させてもキチン結合ドメインとして機能することが証明されていたので、Ｃ末端は３５８位のIleとしたものである。
　
　しかしながら、上記（２）で述べたとおり、そもそも、発明の詳細な説明には、本願発明１に係る結晶を作製したことは具体的に記載されておらず、本願出願時の技術常識を考慮しても、キチン結合ドメインの構造情報を提供するという発明の課題を解決できることを当業者が認識できるように発明の
詳細な説明が記載されたものではない。
　念のため、上記主張を検討する。
　Ｎ末端が２６６位であることについて、上記（ｉ）の点は、本願明細書の段落【００２１】の記載に基づくものであるが、この主張における「Ｎ末端から７番目のプロリン」は、配列番号１の２６２位のプロリンに相当すると認められるから、当該記載は、キチン結合ドメインのＮ末端が２６６位であることの根拠にはならない。
　また、その他の根拠である「構造解析の結果、本発明のキチン結合ドメインは２６６位のSerから２次構造が始まっていること」（Ｎ末端についての（ｉｉ））、「構造解析の結果、２６５位のグリシンとの間には構造形成にかかわる相互作用がなかったこと」（Ｎ末端についての（ｉｉｉ））、「構造解析の結果から３５８位のIleは２次構造を形成しているアミノ酸と多数の相互作用をしていること」（Ｃ末端についての（ｉ））及び「本発明者が所有する基礎データにより証明されていたこと」（Ｃ末端についての（ｉｉ））については、いずれも具体的な裏付けを伴わないものであるから、認めることができない。
　
第５　むすび
　以上のとおり、本願の請求項２に係る発明は、引用文献３に記載された発明に基いて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないものであり、本願の請求項１に係る発明について、本願の特許請求の範囲の記載は、第３６条第６項第１号に規定する要件を満たしていないから、特許を受けることができないものである。
　したがって、本願は、その余の請求項について論及するまでもなく、拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。