【事件の表示】
　特願２０００−　５９４７８「グリコシドまたはオリゴ糖の製造方法」拒絶査定不服審判事件〔平成１３年　９月１１日出願公開、特開２００１−２４５６９０〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、平成１２年３月３日の出願であって、平成２１年２月１２日付けで拒絶理由通知書が出され、これに対して同年４月２７日付けで手続補正がなされ、平成２２年３月２９日付けで拒絶査定がなされ、これに対し、同年７月５日に拒絶査定不服審判の請求がされるとともに、同日付けで手続補正がなされ、その後、平成２４年６月２９日付けで審尋が送付され、これに対して同年９月７日付けで回答書が提出された。
　
第２　平成２２年７月５日付けの手続補正の補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２２年７月５日付けの手続補正を却下する。
　
［理由］
１　補正後の本願発明
　平成２２年７月５日付けの手続補正は特許請求の範囲を補正するものであって、平成２１年４月２７日付け手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に
「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化されるクリベロマイセス属、ストレプトコッカス属、ラクトバチルス属、ビフィドバクテリウム属又はバチルス属に属する微生物由来のβ−ガラクトシダーゼを、ガラクトシル基供与体に作用させてガラクトシドを製造する際に、該β−ガラクトシダーゼをナトリウムイオン又はアンモニウムイオンの存在下で基質に反応させることを特徴とするガラクトシドの生成率を向上させる方法。」とあったのを、
「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化されるクリベロマイセス・ラクチス、クリベロマイセス・フラギリス又はストレプトコッカス・サーモフィルス由来のβ−ガラクトシダーゼを、ガラクトシル基供与体に作用させてガラクトシドを製造する際に、該β−ガラクトシダーゼをナトリウムイオン又はアンモニウムイオンの存在下で基質に反応させることを特徴とするガラクトシドの生成率を向上させる方法。」（以下、「本願補正発明」という。）と補正することを含むものである。
　上記補正は、補正前の請求項１に記載された「クリベロマイセス属、ストレプトコッカス属、ラクトバチルス属、ビフィドバクテリウム属又はバチルス属に属する微生物」から、「クリベロマイセス・ラクチス、クリベロマイセス・フラギリス又はストレプトコッカス・サーモフィルス」のみに減縮するものであるから、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　そこで、本願補正発明が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について以下に検討する。
　
２　引用刊行物およびその記載事項
　原査定で引用され、本願出願日前に頒布された刊行物である刊行物１には、以下の事項が記載されている。
　刊行物１：Biotechnol.Bioeng.,Vol.42,No.5(1993)p.657-666（原査定の引用文献３）
　
（１）刊行物１に記載された事項
［１ａ］「Commercially available lactase (β-D-galactoside galactohydrolase, EC 3.2.1.23) enzymes produced from Kluyveromyces fragilis and Kluyveromyces lactis were accessed as catalysts for use in the production of β-galactopyranosides of various alcohols using lactose as galactosyl donor. The yield of galactoside was enhanced by using the highest practical concentrations of both lactose and alcohol acceptor.」（第６５７頁左欄第１〜８行）
（当審訳）「Kluyveromyces fragilis および Kluyveromyces lactisから得られる市販のラクターゼ酵素（β-D-ガラクトシドガラクトヒドロラーゼ、EC 3.2.1.23）は、ガラクトシル基供与体としての乳糖と様々なアルコールからのβ-ガラクトピラノシドの製造のための触媒として用いられた。ガラクトシドの収率は、乳糖とアルコール受容体の双方の実質的に最も高い濃度により向上した。」
　
［１ｂ］「MATERIALS AND METHODS
Materials
β-Galactosidase from Kluyveromyces lactis (Biolactase) was a kind gift from Biocon (Australia) Pty. Ltd., Victoria, Australia, and the enzyme from Kluyveromyces fragilis (Lactozym) was a kind gift from Novo Industri A/S, Copenhagen, Denmark.
（中略）
pH Profile of Transgalactosylation
Lactose and methanol (0.5 M each) were allowed to react in 50 mM buffer, containing β-galactosidase at the following pH's and buffers: 5, 5.5 (succinate/ NaOH); 6, 6.5 (succinate/phosphate); 7 (phosphate) 7.5 (tris/phosphate); 8, 8.5 (Tris/HCl); 9 (Tris/ammonia); 9.9, and 10 (carbonate). Samples were taken at 5, 10, and 20 min and analyzed by GC.」（第６５８頁左欄第１行〜右欄第８行）
（当審訳）「原料と手法
原料
Kluyveromyces lactis由来のβ-ガラクトシダーゼ（Biolactase）は、オーストラリア国ビクトリアのBiocon (Australia) Pty社から提供されたもので、Kluyveromyces fragilis由来の当該酵素（Lactozym）は、デンマーク国コペンハーゲンのNovo Industri 社から提供されたものである。
（中略）
pHプロファイルと糖転移
乳糖とメタノール（各0.5 M）は、β-ガラクトシダーゼと以下のpHと緩衝液を有する50 mMの緩衝液中で反応させた；5, 5.5 (コハク酸塩/ NaOH); 6, 6.5 (コハク酸塩/リン酸塩); 7 (リン酸塩) 7.5 (トリス/リン酸塩); 8, 8.5 (トリス/HCl); 9 (トリス/アンモニア); 9.9, および 10 (炭酸塩)。サンプルは5, 10, および 20分後に取り出されGC分析された。」
　
［１ｃ］「
」（第６６２頁）
　
［１ｄ］「Effect of pH
In the reaction between 0.5 M lactose and 0.5 M methanol the enzyme was active between pH 6 and 9 with an optimum at 6.8. In the region where activity could be detected, there was no correlation observed between pH and galactoside yield.」（第６６２頁左欄下から第４行〜右欄第２行）
（当審訳）「0.5 Mの乳糖と0.5 Mのメタノールとの反応において、当該酵素はpH 6から9の間で活性であり、至適pHは6.8であった。活性が確認された範囲では、pHとガラクトシドの収率との間に相関性はみられなかった。」
　　
３　対比・判断
（１）刊行物１記載の発明
　上記の記載［１ａ］〜［１ｄ］から鑑みるに、刊行物１には、以下の発明（以下、「刊行物１発明」という。）が記載されていると認められる。
「乳糖（0.5 M）とメタノール（0.5 M）とを、Kluyveromyces fragilis および Kluyveromyces lactis由来のβ-ガラクトシダーゼを触媒とし、50 mMのコハク酸塩/ NaOH緩衝液（pH 5, 5.5）または50 mMのトリス/アンモニア緩衝液（pH 9）中で反応させることにより、ガラクトシドを製造する方法。」
　
（２）本願補正発明１と刊行物１発明との対比
ア　刊行物１発明の「乳糖」は、[１ａ]に「ガラクトシル基供与体としての乳糖」と記載されているから、本願補正発明の「ガラクトシル基供与体」に相当する。
　また、本願明細書【００１８】の「このような作用は、グリコシダーゼを基質のみに反応させる場合、及び
基質とは別にグリコシル基受容体を共存させる場合、すなわちグリコシル基受容体と供与体が共存している場合
基質あるいはグリコシル基供与体としては、グリコシダーゼが作用するグリコシル結合を有する化合物であれば何でも良い
基質とは、そのものがグリコシル基の受容体と供与体とを含んでいる単独の基質である場合、及びグリコシル基受容体と供与体が別途共存している場合のいずれをも包含するものであり、更には該基質を含む天然物等も含むものである。
　
イ　刊行物１発明の「メタノール」については、[１ａ]に「アルコール受容体」と記載されている。一方、本願明細書【００２１】には「本発明の製造方法の適用例としては、例えば
β−ガラクトシダーゼの場合には、乳糖
をガラクトシル供与体とし
アルコール
等の水酸基を有する受容体
　してみると、刊行物１発明の「メタノール」は、ガラクトシル基受容体としてガラクトシル基転移反応を活性化させるために存在しており、本願補正発明は当該物質についての明記がないものの、明細書に記載の態様として当該物質の存在は発明の範囲内に含まれるものといえる。
　
ウ　刊行物１発明の「Kluyveromyces fragilis および Kluyveromyces lactis由来のβ-ガラクトシダーゼ」と、本願補正発明の「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化されるクリベロマイセス・ラクチス、クリベロマイセス・フラギリス又はストレプトコッカス・サーモフィルス由来のβ−ガラクトシダーゼ」とは、「Kluyveromyces lactis」は「クリベロマイセス・ラクチス」であり、「Kluyveromyces fragilis」は「クリベロマイセス・フラギリス」であることから、由来微生物において共通する。
　さらに［１ｂ］の「Kluyveromyces fragilis由来の当該酵素（Lactozym）は、デンマーク国コペンハーゲンのNovo Industri 社から提供されたものである。」との記載、本願明細書【００４０】実施例３の「ラクトザイム３０００Ｌ（クリベロマイセス・フラギリス由来、ノボノルディスク社製）」との記載、Kluyveromyces fragilis由来のβ-D-ガラクトシダーゼ「Lactozym 3000L」がノボノルディスク社製品であることは公知であること（原査定の引用文献２（Food Chem.,Vol.62,No.2(1998)p.141-147）の第１４２頁右欄第４〜６行参照）、及びノボノルディスク社はノボインダストリ社とノルディスクゲントフテ社が統合して設立されたものであるとの事実から鑑みて、両発明において具体的に用いられた市販物においても、製造者、由来微生物および商品名が共通するものといえるし、実質的に同一の酵素であると認められる。
　本願補正発明は酵素について「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化される」との性質を特定するものの、性質の特定の有無により酵素の種類が変わるものでもない。
　したがって、刊行物１発明の「Kluyveromyces fragilis および Kluyveromyces lactis由来のβ-ガラクトシダーゼ」は、本願補正発明の「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化されるクリベロマイセス・ラクチス、又はクリベロマイセス・フラギリス由来のβ−ガラクトシダーゼ」に相当する。
　
エ　刊行物１発明の化学反応は「50 mMのコハク酸塩/ NaOH緩衝液（pH 5, 5.5）または50 mMのトリス/アンモニア緩衝液（pH 9）中」で行われている以上、反応系中にナトリウムイオン又はアンモニウムイオンは存在しているものといえる。
　一方、本願補正発明の化学反応については、本願明細書【００１９】の「反応時に用いるナトリウムイオン、アンモニウムイオンは実際には専ら塩の形態で添加される。その形態は特に限定されるものではなく、塩化物、炭酸塩、酢酸塩、リン酸塩等の形態で使用可能であり、これらを単独あるいは組み合わせて、もしくは
緩衝液として反応系に添加すればよい
　したがって、刊行物１発明の上記「50 mMのコハク酸塩/ NaOH緩衝液（pH 5, 5.5）または50 mMのトリス/アンモニア緩衝液（pH 9）中」は、本願補正発明の「ナトリウムイオン又はアンモニウムイオンの存在下」に相当する。
　
オ　刊行物１発明の「ガラクトシドを製造する方法」と、本願補正発明の「ガラクトシドの生成率を向上させる方法」とは、「方法」である点で共通する。
　
　したがって、両発明は、
「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化されるクリベロマイセス・ラクチス、又はクリベロマイセス・フラギリス由来のβ−ガラクトシダーゼを、ガラクトシル基供与体に作用させてガラクトシドを製造する際に、該β−ガラクトシダーゼをナトリウムイオン又はアンモニウムイオンの存在下で基質に反応させる方法。」という点で一致し、次の点で一応相違する。
（相違点）
　上記「方法」が、本願補正発明では「ガラクトシドの生成率を向上させる方法」であるのに対し、刊行物１発明では「ガラクトシドを製造する方法」である点
　
（３）相違点についての検討
　上記［１ｃ］の表から、乳糖（0.5 M）とメタノール（0.5 M）を原料とするβ-ガラクトシダーゼ触媒反応により、ガラクトシドは21〜25％程度の収率で得られること、及び［１ｄ］によると、反応pHが6〜9の間はpHとガラクトシドの収率とに相関性がみられないことから、刊行物１発明が「50 mMのトリス/アンモニア緩衝液（pH 9）中」で行われる場合には相当の収率でガラクトシドが製造されるものと認められる。
　また、刊行物１発明が「50 mMのコハク酸塩/ NaOH緩衝液（pH 5, 5.5）」を用いたとしても、［１ｄ］の記載から、β-ガラクトシダーゼ活性が確認されているpH 6 より多少低いpHで、当該酵素が完全に不活性であるとはいえず、してみると、ガラクトシドは製造されているものといえる。
　してみると、本願補正発明では、その反応の原料および反応工程が、刊行物１発明の方法と同じであり、その結果として得られる生成物質も、刊行物１発明の方法により得られるものと同じであるから、両発明は、化合物の製造方法を特定する要素である、原料、工程および生成物質のすべてにおいて区別をすることができない。
　さらに、本願補正発明に係る「・・・由来のβ−ガラクトシダーゼを、ガラクトシル基供与体に作用させて
ガラクトシドを製造する際に
ガラクトシドの生成率を向上させる方法
　したがって、両発明はガラクトシドの生成率の向上という効果の認識の有無において相違しているに過ぎず、本願補正発明は、刊行物１発明において既に達成されていた効果を単に発見したにすぎないというべきであって、この相違点は実質的なものとは認められない。
　しかも、本願出願前の公知文献である特開平８−１９６２９８号公報に記載されているような、「【従来の技術】ナトリウムイオン量と比例して活性が増加するβ−ガラクトシダーゼ反応の特徴を利用して・・・」（段落【０００２】）及びβ−ガラクトシダーゼの酵素番号が「〔ＥＣ．３．２．１．２３〕」（段落【０００９】）との周知の知見を鑑みると、刊行物１発明は、酵素として「β-D-ガラクトシドガラクトヒドロラーゼ、EC 3.2.1.23」（［１ａ］）を用い、緩衝液として「50 mMのコハク酸塩/ NaOH緩衝液（pH 5, 5.5）」を用いているから、当該緩衝液からのナトリウムイオンが当該酵素の活性を増加させて、ガラクトシドが生成物質として得られているものといえる。
　
４　むすび
　したがって、本願補正発明は、刊行物１に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができないものである。
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明について
１　本願発明
　平成２２年７月５日付けの手続補正は上記のとおり却下されたので、本願請求項１〜３に係る発明は、平成２１年４月２７日付けの手続補正の特許請求の範囲請求項１〜３に記載された事項により特定されるとおりのものであり、その請求項１に係る発明（以下、同項記載の発明を「本願発明」という。）は、下記の事項により特定される発明である。
「カリウムイオンにより加水分解反応が活性化されるクリベロマイセス属、ストレプトコッカス属、ラクトバチルス属、ビフィドバクテリウム属又はバチルス属に属する微生物由来のβ−ガラクトシダーゼを、ガラクトシル基供与体に作用させてガラクトシドを製造する際に、該β−ガラクトシダーゼをナトリウムイオン又はアンモニウムイオンの存在下で基質に反応させることを特徴とするガラクトシドの生成率を向上させる方法。」
　
２　引用刊行物およびその記載事項
　原査定の拒絶の理由に引用された引用刊行物の記載事項は上記「第２　２」に記載のとおりである。
　
３　対比・判断
　本願発明は、前記「第２」で検討した本願補正発明から、微生物についての減縮を外すものである。
　そうすると、本願発明の構成要件を全て含み、さらに他の構成要件を付加したものに相当する本願補正発明が、前記「第２　３」に記載したとおり、刊行物１に記載された発明であるから、本願発明も、同様の理由により、刊行物１に記載された発明である。
　
４　むすび
　以上のとおり、本願発明は、刊行物１に記載された発明であるから、特許法第２９条第１項第３号の規定により特許を受けることができない。
　したがって、その他の請求項に係る発明についての判断を示すまでもなく本願は拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。