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　特願２００２−５５３４７５「ポリペプチド」拒絶査定不服審判事件〔平成１４年　７月　４日国際公開、ＷＯ０２／５１９９４、平成１６年　７月２９日国内公表、特表２００４−５２２４３３〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯・本願発明
　本願は，２００１（平成１３）年１２月１８日を国際出願日（パリ条約による優先権主張２０００年１２月２２日　英国）とする特許出願であって，平成１９年１２月２０日付で拒絶査定がなされ，平成２０年４月７日に拒絶査定不服審判が請求され，当審において平成２３年４月７日付で拒絶理由が通知されたのに対し，同年１０月１２日に特許請求の範囲について手続補正書が提出された後，当審において同年１１月１１日付で拒絶理由が通知され，平成２４年５月１５日に意見書のみが提出された。
　本願の請求項１〜２０のうち請求項１，２，４，８，１０，１２，１６及び１８に係る発明（以下，それぞれ「本願発明１」，「本願発明２」などという。）は，平成２３年１０月１２日付手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１，２，４，８，１０，１２，１６及び１８に記載された事項により特定される，以下のとおりのものである。
　
「【請求項１】Ｔ細胞応答を誘導するための医薬組成物であって，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を含むポリペプチドを含む，医薬組成物。」
　
「【請求項２】
　前記ポリペプチドが，ＭＨＣまたはＨＬＡクラスＩＩ結合溝へ適合するための細胞内開裂を必要としない，１２〜２５個のアミノ酸長である当該ポリペプチドである，請求項１に記載の医薬組成物。」
　
「【請求項４】
　Ｔ細胞応答を誘導するための医薬組成物であって，核酸分子を含み，該核酸分子が，　　ａ）ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を含むポリペプチドをコード化する鎖を有し，
　ｂ）前記ａ）に記載の鎖と相補的である鎖を有し，または，
　ｃ）前記ａ）もしくは前記ｂ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖を有する，医薬組成物。」
　
「【請求項８】
　医療における使用のためのＴリンパ球であって，該Ｔリンパ球が，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を含むポリペプチドを発現している細胞を殺傷することが可能な，またはこのような細胞の殺傷において補助することが可能なＴリンパ球。」
　
「【請求項１０】癌を処置するための医薬の調製または癌を診断するための診断薬の調製における，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を含むポリペプチドの使用。」
　
「【請求項１２】癌を処置するための医薬の調製または癌を診断するための診断薬の調製における核酸分子の使用であって，前記核酸分子が，
　ａ）ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を含むポリペプチドをコード化する鎖を有し，
　ｂ）前記ａ）に記載の鎖と相補的である鎖を有し，または，
　ｃ）前記ａ）もしくは前記ｂ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖を有する，使用。」
　
「【請求項１６】
　前記癌が哺乳類の癌である請求項１０〜１５のいずれか１項に記載の使用。」
　
「【請求項１８】
　前記癌が，乳癌，前立腺癌，膵臓癌，結腸−直腸癌，肺癌，悪性黒色種，白血病，リンパ腫，卵巣癌，頚部癌または胆管癌である請求項１０〜１７のいずれか１項に記載の使用。」
　
第２　引用例
　
１．本件の優先権主張日（２０００年１２月２２日）前の２０００年１月２０日に頒布された刊行物である国際公開第００／０２５８１号（以下，「引用例１」という。）には，「テロメラーゼ由来抗原ペプチド」について以下の事項が記載されている。
　
（１−１）「【請求項１】  癌の治療または予防方法に用いるためのテロメラーゼタンパク質またはペプチド。・・・
【請求項６】  ８〜２５アミノ酸の長さを有する，本明細書に明記されるような使用のための前記請求項のいずれかに記載のテロメラーゼペプチド。
・・・
【請求項１４】  請求項１〜１２のいずれかに記載の少なくとも１つのテロメラーゼタンパク質またはペプチド，あるいは請求項１３記載の少なくとも１つの核酸を，医薬的に許容可能な担体または希釈剤と一緒に包含する医薬組成物。」（特許請求の範囲）
　
（１−２）「テロメラーゼは，身体の大部分の正常細胞中では発現されない。ヒトにおけるほとんどの体細胞系統は検出可能なテロメラーゼ活性を示さないが，しかしテロメラーゼ活性は，活発な細胞分裂の部位である生殖細胞系列およびいくつかの幹細胞コンパートメントで検出される（略）。・・・培養中で無期限に成育する能力を獲得した不死細胞は，危機集団から稀な頻度で出現する。これらの不死細胞は高レベルのテロメラーゼ活性および安定テロメアを有する。テロメラーゼ活性はまた，今日までに分析された大多数のヒト腫瘍試料中でも容易に検出され（略），これには例えば卵巣癌が含まれる（略）。・・・したがって，テロメラーゼは癌療法の考え得る標的である。」（第６頁下から９行〜第７頁下から２行）
　
（１−３）「癌の治療または予防に用いるためのテロメラーゼタンパク質またはペプチドを，我々は提供する。好ましい実施態様では，本方法は，テロメラーゼに対するＴ細胞応答を生じることを包含する。本方法は，テロメラーゼに対するＴ細胞応答が哺乳類で誘発されるように，癌に罹患しているかまたは罹患すると考えられる哺乳類，好ましくはヒトに，治療的有効量のテロメラーゼタンパク質またはペプチドを投与することを包含し得る。」（第１０頁第１４〜２１行）
　
（１−４）「テロメラーゼタンパク質またはペプチドは，テロメラーゼタンパク質に対して（またはテロメラーゼペプチドが由来するテロメラーゼタンパク質に対して）向けられるＴ細胞応答を発生可能なように選択される。好ましい実施態様では，誘導されたＴ細胞応答は，細胞傷害性Ｔ細胞応答である。細胞傷害性Ｔ細胞応答は，ＣＤ４＋Ｔ細胞応答であり得るし，あるいはそれはＣＤ８＋Ｔ細胞応答であり得る。あらゆる場合に，ペプチドは，腫瘍細胞または抗原提示細胞の表面のＭＨＣクラスＩまたはクラスＩＩタンパク質との複合体として存在可能なものでなければならず，抗原プロセッシングは，必要な場合には，前もって起こる。」（第１１頁第２１〜最終行）
　
　以上の記載から，引用例１には，癌の治療においてヒトテロメラーゼタンパク質由来のペプチドあるいは核酸をＴ細胞応答を誘導するための医薬組成物として用いること，誘導されたＴ細胞応答は，細胞傷害性Ｔ細胞応答であり，細胞傷害性Ｔ細胞応答は，ＣＤ４＋Ｔ細胞応答，あるいはＣＤ８＋Ｔ細胞応答であることが記載されているものと認める。
　
２．本件の優先権主張日前の１９９９年１月１４日に頒布された刊行物である国際公開第９９／０１５６０号（以下，「引用例２」という。）には，「脊椎動物テロメラーゼ遺伝子およびタンパク質ならびにその使用」について以下の事項が記載されている。
　
（２−１）「テロメラーゼ活性は単細胞生物中で構成的であり，より複雑な生物中で調節され，生殖系列および胚の組織および細胞ならびに腫瘍細胞中では相対的に豊富である。これに対比して，テロメラーゼ活性は，正常体細胞性ヒト組織中では検出するのが難しい。」（第１頁第１８〜２１行）
　
（２−２）「本発明のテロメラーゼは野生型タンパク質だけでなく，野生型タンパク質配列の変異体（対立遺伝子を含む）も含む，と理解されるべきである。・・・要するに，このような変異体は，遺伝子組換えにより生成される天然多型体，例えばＲＮＡスプライシング変異体に起因するか，または組換え法により合成され得る・・・」（第７頁第５〜１０行）
　
（２−３）「Ｄ．ヒトテロメラーゼのスプライシング変異体
・・・少なくとも７つの異なる推定イントロンが，ｍＲＮＡに保持されると思われる（７つのイントロンのうちの６つを示す図７参照）。・・・ヌクレオチド１９５０のイントロン１は３８ｂｐであり，ｍＲＮＡ中のその存在はフレームシフトを，そして末端切除型タンパク質の最終翻訳（ｎｔ１９７３の停止コドン）を生じる。この末端切除型タンパク質はＲＴアーゼドメイン１および２のみを含有する。」（第１６頁第１１行〜第１７頁第９行）
　
（２−４）「ＩＶ．テロメラーゼの用途  本発明の種々の状況で，テロメラーゼおよびテロメラーゼタンパク質のヌクレオチド配列が用いられる。好ましい実施態様では，本発明の組成物は，診断試薬または治療薬として用いられる。」（第３２頁第１６〜１９行）
　
（２−５）「Ａ．診断薬
  テロメラーゼおよび／またはタンパク質をコードするｍＲＮＡの発現は，分裂中の細胞，特に腫瘍細胞および幹細胞の検出に用い得る。・・・特に，高頻度スプライス変異体周囲のオリゴヌクレオチドプライマー，例えば本明細書中に記載したプライマー（略）を用いて，種々の種類の細胞中のスプライス変異体を検出し得る。実施例に示したように，種々の種類の腫瘍細胞は異なるＲＮＡスプライス変異を示す。スプライス変異体パターンと腫瘍段階，転移可能性等との相関が確定され得る。このように，特定の変異体に関する検定は，診断として用い得る。」（第３２頁第２０〜３４行）
　
（２−６）「図７で「１」と示された配列は，塩基１９５０および１９５１間に位置する。このイントロン配列は，３８ｂｐ（図１０）であり，ＡＬＴとほとんどの腫瘍細胞株中に存在すると思われる。この配列の存在は，１３個のアミノ酸を付加し，終止コドン（ＴＧＡ）がヌクレオチド１９７３で枠内にあるように，読取枠を移動する。」（第４８頁第２１〜２５行）
　
（２−７）「テロメラーゼ活性の獲得は，不死化工程の重要な局面であると思われる。前危期細胞培養および後危期細胞株の多数の適合対におけるｈＴ１の発現は，ＲＴ−ＰＣＲを用いて，そしてその後の入れ子式プライマーからの増幅により確定される（図６。上部パネル）。これらの細胞株は，ＴＲＡＰ検定(略)を用いて，それぞれテロメラーゼ陰性（前危期細胞株）および陽性（後危期細胞株）である。２組の適合対，ＢＦＴ−３ＢおよびＢＥＴ−３Ｋでは，ｈＴ１は後危期細胞株でのみ検出される（レーンａとｂ，レーンｅとｆを比較）。ＢＦＴ−３Ｋ組の後危期株（レーンｄ，ｆ）は豊富なｈＴ１バンドを示すが，一方同一サイズのフラグメントが前危期（レーンｃ，ｅ）培養標本で弱く存在する。さらに，３つの後危期細胞株のうちの２つは３２０ｂｐの予期せぬ付加的断片の存在を示し，この生成物は，高解像ゲル上で結腸および精巣ｍＲＮＡを分析した場合にも観察された。  ｈＴ１発現に関して，３つの不死化テロメラーゼ陰性（ＡＬＴ）細胞株も分析した（図６．レーンｇ，ｈ，ｉ）。２つの株はｈＴ１に関して陰性であると思われるが，１つの株（ＩＩＩＣＦ−Ｔ／Ｂ１）では，約３２０ｂｐの生成物が，後危期結腸および精巣標本と同様に，増幅される（図６のレーンｉ）。細胞株ＩＩＩＣＦ−Ｔ／Ｂ１（ＡＬＴ）からの３２０ｂｐ生成物のＤＮＡ配列分析は，予測生成物に対して，３８ｂｐの挿入物の存在を示した。」（第４６頁第１６行〜３４行）
　
（２−８）「図６は，発症前細胞株および発症後細胞株におけるｈＴ１発現を示す結果を表す。上部パネル：元のＥＳＴ内でプライマーを用いた入れ子式の増幅。下部パネル：β−アクチンプライマーを用いた対照ＲＴ−ＰＣＲ。ａ：ＢＥＴ−３Ｋ継代（ｐ）７（発症前）；ｂ：ＢＥＴ−３Ｋｐ３２（発症後）；ｃ：ＢＦＴ−３Ｋｐ１４（発症前）；ｄ：ＢＦＴ−３Ｋｐ２２（発症後）；ｅ：ＢＦＴ−３Ｂｐ１５（発症前）；ｆ：ＢＦＴ−３Ｂｐ２９（発症後）；ｇ：ＧＭ８９７（ＡＬＴ）；ｈ：ＩＩＩＣＦ／ｃ（ＡＬＴ）；ｉ：ＩＩＩＣＦ−Ｔ／Ｂ１（ＡＬＴ）；ｊ：無鋳型対照。」（第５頁第３４行〜第６頁第３行）
　
（２−９）「
」（図７Ｃ）
　
（２−１０）「
切除型タンパク質１」（図１１Ｂ，Ｃ）
　
（２−１１）「図１１Ａ−Ｗは代表的な変異体テロメラーゼタンパク質のＤＮＡ及びアミノ酸配列を示す。」（第６頁第２３〜２４行）
　　
　以上の記載から，引用例２には，ヒトテロメラーゼには種々のスプライシング変異体が存在し，塩基１９５０および１９５１間に３８ｂｐのイントロン１が存在する変異体（（２−３），（２−６），図７Ｃ）は，フレームシフト及び末端切除型タンパク質の最終翻訳（ｎｔ１９７３の停止コドン）を生じる末端切除型タンパク質であること（図１１Ｂ，Ｃの切除型タンパク質１），調べた３つの後危期細胞株のうちの２つ及び３つの不死化テロメラーゼ陰性（ＡＬＴ）細胞株のうちの１つにおいて３８ｂｐのイントロンを含む遺伝子がＰＣＲにより増幅したこと，該イントロン配列はＡＬＴとほとんどの腫瘍細胞株中に存在すると思われること，スプライス変異体の変異部位周辺の核酸分子は腫瘍細胞の診断試薬に用いられることが記載されていると認める。
　　　
３．本件の優先権主張日前である１９９９年に発行され，当審において通知した上記平成２３年４月７日付の拒絶理由通知書で引用された刊行物であるＧｅｎｅ，１９９９，Ｖｏｌ．２３２，ｐ９７−１０６（以下，「引用例３」という。）は，標題を「ヒトテロメラーゼ逆転写酵素（ｈＴＥＲＴ）をコードする遺伝子の，ゲノム構成とプロモーターの特徴付け」とする論文であって，以下の事項が記載されている。　
　　　
（３−１）「テロメラーゼは，癌の生検と同様，主に不死化された細胞系や癌由来細胞系で再活性化されており（Ｃｏｕｎｔｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，１９９２ほか），これは，細胞の不死化や腫瘍形成におけるテロメラーゼの重要な役割を示唆するとともに，テロメラーゼが癌の診断や治療のための有力なターゲットであることを示唆するものである。」（９７頁右欄下から７〜最終行）　
　　　
（３−２）「いくつかのグループもまた，特定の欠失や挿入により相互に異なる複数のｈＴＥＲＴ転写産物の存在を報告した（Ｋｉｌｉａｎ　ｅｔ　ａｌ．，１９９７；・・・）。これらの転写産物は，切断され又は変異し，その結果，機能不全となったと推定されるタンパク質をコードするオルタナティブスプライシング産物を表している可能性がある。興味深いことに，これらｈＴＥＲＴ転写産物の発現の相違は，様々な成熟通常組織，腫瘍及び細胞系の間と同様，様々な組織及びヒト胚発生中の妊娠期間において観察された（Ｋｉｌｉａｎ　ｅｔ　ａｌ．，１９９７；・・・）。要するに，これらのデータは，テロメラーゼ活性がｈＴＥＲＴ転写産物のオルタナティブスプライシングと同様転写コントロール機構によって制御されている可能性があることを示している。」（９８頁左欄２５〜３９行）　
　　　
（３−３）「
　　図１　ヒトＴＥＲＴ遺伝子並びにその５’−及び３’−隣接領域の構造機構と制限地図。エキソンは番号付きの黒い四角で，イントロンは白い四角で示される。・・・ｈＴＥＲＴ遺伝子のヌクレオチド配列は，Ｇｅｎｂａｎｋに寄託されている（アクセッション番号　ＡＦ１２８８９３及びＡＦ１２８８９４）。」（９９頁・図１）　
　　　
（３−４）「　
　図２　ＨＴＥＲＴ　スプライスバリアント。（Ａ）ｈＴＥＲＴｍＲＮＡのスプライスバリアントの構造。ｈＴＥＲＴｍＲＮＡの全長は，最上段において，それぞれのサイズに応じた１６のエキソンに分割されたグレーの四角で示される。・・・挿入は，追加された白い四角で示される。・・・（Ｂ）ｈＴＥＲＴスプライスバリアントのエキソン−イントロンの境界。スプライスされない５’−及び３’−隣接配列は，白い四角で示されている。由来となったエキソンとイントロンの配列が表示されている。イントロンの配列は小文字で，エキソンの配列は大文字で，それぞれ示される。・・・」（１００頁・図２）　
　　　
（３−５）「ｈＴＥＲＴｍＲＮＡ変異体の第二グループは，イントロン配列の挿入による不完全な転写終止コドンの導入によって特徴付けられる。バリアントＩＮＳ１においては，通常用いられるイントロン４の５’−スプライスドナー配列に代えて，オルタナティブ３’−配座スプライスサイトが用いられ，結果として，エキソン４とエキソン５の間にイントロン４の最初の３８ｂｐが挿入される。」（１０１頁右欄５〜１１行）　
　　　
（３−６）「以前の報告において，胚発生の期間及び腫瘍化の過程において異なった形で発現するｈＴＥＲＴｍＲＮＡのいくつかの変異体が記載されている（Ｋｉｌｉａｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１９９７ほか）。」（１０２頁右欄下から１８〜１５行）　
　　　
（３−７）また，アクセッション番号　ＡＦ１２８８９３で表される配列は，１９９９年５月にデータベースに登録された以下のとおりのものである。　
　Wick， M. et al.， Accession: AF128893 [gi: 4808970]， Definition: Homo sapiens telomerase reverse transcriptase (TERT) gene， exons 1-6 NCBI Sequence Revision History [online]; 13-MAY-1999 uploaded， NCBI， URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/4808970?sat=OLD08satkey=6722853 [retrieved on 31 March 2011] Retrieved from the Internet: URL: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/sviewer/girevhist.cgi?val=AF128893 
「
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　」
　
　以上の記載から，引用例３に記載されたＩＮＳ１で表されるｈＴＥＲＴのスプライスバリアントは，エキソン４とエキソン５の間にイントロン４の最初の３８ｂｐが挿入され，エキソン５の途中に終止コドンの導入されたものであり，イントロン４が脱落する前の構造は，エキソン４とイントロン４との間にイントロン４の最初の３８ｂｐが挿入されたもの，すなわち，エキソン４−イントロン４（ｂｐ１−３８）−イントロン４−エキソン５の構造からなるものである。
　一方，アクセッション番号がＡＦ１２８８９３で表されるｈＴＥＲＴ遺伝子のポリヌクレオチド配列は，エキソン１〜６を含むヒトＴＥＲＴ遺伝子のエキソン１〜６を含むものであり，データベース上に登録されたポリヌクレオチド配列（上記記載事項（３−７）参照）からみて，エキソン４は２３８５２〜２４０３２番目，イントロン４（ｂｐ１−３８）は２４０３３〜２４０７０番目，それ以降のイントロン４は２４０７１〜２４７１９番目，エキソン５は２４７２０〜２４８９９番目に該当するものであるといえるから，引用例３に記載されたＩＮＳ１で表されるｈＴＥＲＴのスプライスバリアントは，アクセッション番号がＡＦ１２８８９３で表されるポリヌクレオチド配列における，２３８５２〜２４０３２番目（エキソン４），２４０３３〜２４０７０番目（イントロン４（ｂｐ１−３８））及び２４７２０〜２４８９９番目（エキソン５）が連結したポリヌクレオチド配列を含むポリヌクレオチド配列がコードするものであるといえる。　
　ここで，エキソン４に含まれる２４００６番目の塩基からエキソン５に含まれる２４７４４番目まで（ただし，イントロン４に該当する２４０７１〜２４７１９番目の塩基を除く。）のポリヌクレオチド配列，すなわち，　
 24006 gccag aacgttccgc agagaaaaga gggtggctgt gctttggttt aacttccttt 
 24061 ttaaacagaa  
 24720 g 
 24721 ccgagcgtct cacctcgagg gtga 24744 
 がコードするアミノ酸配列は，「ＡＲＴＦＲＲＥＫＲＶＡＶＬＷＦＮＦＬＦＫＱＫＰＳＶＳＰＲＧ＊」（＊は終止コドン）であるから，引用例３には，アミノ酸配列のＣ末端がＡＲＴＦＲＲＥＫＲＶＡＶＬＷＦＮＦＬＦＫＱＫＰＳＶＳＰＲＧ＊であるｈＴＥＲＴのスプライスバリアント（ＩＮＳ１）及びそれをコードする核酸が記載されている，あるいは，記載されているに等しいと認められる。 
　
　
第３　特許法第２９条第２項について
１．本願発明１について
（１）本願発明１と引用例１との対比・判断
　本願発明１のＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドは，本願明細書段落【００７０】，【００７３】の記載より，ｈＴＥＲＴ（ヒトテロメラーゼ逆転写酵素）の挿入スプライシング変異体により発現されるタンパク質のカルボキシル末端（短縮された尾）に対応するポリペプチドであるから，ヒトテロメラーゼ由来であって挿入スプライシング変異体において挿入により新たに生成する部分のポリペプチドである。そして，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　４で表されるアミノ酸配列は，「天然のｈＴＥＲＴ−挿入発現産物（下線部）中のこれらの位置において正常には見出される９個のアミノ酸を伴ったアミノ末端での延長を伴った　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ３を反映する」と記載され，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表されるアミノ酸配列を包含している。ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　５及び６で表されるアミノ酸配列は，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　４のアミノ酸配列のうち，それぞれ，９個あるいは１８個の部分アミノ酸配列を含む配列である。
　ここで，本願発明１は，その選択肢として，「ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドを含む，医薬組成物」を包含するものであり，以下，この選択肢（以下，「本願発明１’」という。）と引用例１に記載された事項を比較すると，両者は，ヒトテロメラーゼタンパク質由来のポリペプチドを含むＴ細胞応答を誘導するための医薬組成物である点で一致し，用いるポリペプチドが，本願発明１’に係る発明においてはスプライシング変異体由来のＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドであるのに対し，引用例１には，テロメラーゼ由来のポリペプチドであってこれらの特定の配列を含むポリペプチドは記載されていない点で相違する。
　
　上記相違点について検討する。　　
　引用例１においてＴ細胞応答を誘導するための医薬組成物として用いたポリペプチドは，ヒト癌細胞において発現しているヒトテロメラーゼタンパク質由来の種々のアミノ酸配列を有するペプチドである。
　一方，引用例２には，腫瘍細胞において，塩基１９５０および１９５１間に３８ｂｐのイントロン１が存在するテロメラーゼのスプライシング変異体である末端切除型タンパク質１が発現していることが記載されている。
　ここで，引用例１にも記載されたように，癌細胞に発現しているタンパク質であるテロメラーゼ由来のポリペプチドであってＴ細胞の応答を活性化するポリペプチドを癌治療用の医薬組成物として使用することは，本願優先日前に当業者に周知の技術的事項であった（他に必要ならば国際公開第９９／５０３９２号の要約，特許請求の範囲，国際公開第００／６１７６６号の要約，特許請求の範囲参照）から，前危期細胞には発現せず後危期細胞において新たに発現する，あるいは不死化テロメラーゼ陰性（ＡＬＴ）細胞株において発現していることが引用例２に記載されているテロメラーゼのスプライシング変異体についても癌化に関与するであろうと考え，スプライシング変異体由来のポリペプチドを引用例１に記載されたようにＴ細胞の応答を活性化する医薬組成物として用いることは当業者が容易に想到することであり，その際に，変異体を用いることの意義をふまえ，変異により生じた部分を選択すること，さらに，変異体として，引用例２に記載された３８ｂｐのイントロンが挿入された変異体の構造をさらに精査し，その挿入イントロン配列を決定した，引用例２に記載の末端切除型タンパク質１と同じ部位に同じ長さの挿入イントロンを有する引用例３に記載された変異体ＩＮＳ１のアミノ酸配列の変異に起因するＣ末端配列のＶＡＶＬＷＦＮＦＬＦＫＱＫＰＳＶＳＰＲＧのポリペプチド（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３）を選択することも適宜なし得たことである。
　
（２）効果について
　
　本願明細書の実施例において，段落【００８１】〜【００９０】には，癌細胞を標的としたＴ細胞による細胞傷害性のアッセイの方法が記載されているものの，実験データは示されていないから，本願発明１’のポリペプチドに特異的なＴ細胞の細胞傷害性における顕著な効果を示すことは確認できない。さらに，本願明細書には，「ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１のペプチド」が，ヒトＴ細胞応答の誘導および増殖を刺激する旨の記載があるが（段落【００９１】〜【００９４】，図７〜９），ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１がどのようなアミノ酸配列を有するのか当初明細書に記載されておらず，かつ，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１のアミノ酸配列が本願優先日当時に自明であったともいえないので，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３のアミノ酸配列との関係も当然不明であるから，本願明細書の記載を踏まえても，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３のアミノ酸配列を含むポリペプチドの奏する効果が本願明細書に開示されているとはいえない。
　仮に，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１が平成２３年１月１２日付回答書に記載された配列であったと認め，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３のアミノ酸配列との関係が明確であって，本願明細書図７〜９において示された結果がＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３のアミノ酸配列を有するポリペプチド，つまり本願発明１’の効果であったと仮定しても，Ｔ細胞応答を誘導することができるという効果が引用例１乃至３の記載から予測できない顕著な効果であるとまではいえない。
　
（３）請求人の反論
　請求人は，平成２４年５月１５日付意見書において，引用文献３は，本願発明で使用する配列を有する核酸やペプチドを開示しているとしても，これは，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３をコードする核酸を胎盤のゲノムライブラリーに見出せることを単に示すのみであり，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３がガン細胞で発現することは何ら記載されておらず，ガン細胞で優先的に発現することなども記載されていないこと，引用文献１は，スプライシングバリアントに関して何ら記載されていないこと，引用文献２には，特定のガン細胞で見出される，本願発明で使用しないスプライシングバリアントが記載されているのみであることから，これらの知見を組み合わせても当業者が容易に本願発明には想到しない，つまり，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３が（優先的に）ガン細胞で発現することを予想することはできないと主張している。
　しかし，本願発明１’はガンに用いる医薬であることは特定されておらず「Ｔ細胞応答を誘導するための医薬組成物」であるから，上記主張は請求項の記載に基づかない主張であり採用できない。
　また，ガンに用いる医薬を想定していると仮定しても，引用例３に記載された配列は引用例２においてガン細胞で見出されるスプライス変異体の変異部分の配列と同じくイントロン３８ｂｐの挿入を含みアミノ酸で１個あるいは２個だけが異なる高度に類似した配列であり，癌特異的に発現する遺伝子が，正常細胞である胎盤及び精巣でも発現する場合が多々あることは周知の技術的事項であったから（必要ならば国際公開第００／６１６１２号第６５頁第１９〜２５行，国際公開第００／２３５８４号第１頁第１２〜１５行，国際公開第９９／１８１９５号第２頁第３〜１８行など参照。），引用例２に記載の変異体とその構造が非常に類似しており，癌細胞と同様に増殖が盛んな細胞である胎盤において発現している引用例３に記載の変異体も，同様の性質を有すると予想し，その挿入イントロン配列を決定した引用例３に記載された変異体ＩＮＳ１のアミノ酸配列の変異に起因するＣ末端ＶＡＶＬＷＦＮＦＬＦＫＱＫＰＳＶＳＰＲＧからのポリペプチドを選択することは当業者が容易に想到することである。
　　
　以上の通りであるから，請求人の主張は採用することができない。
　
（４）結論
　よって，本願発明１’を包含する本願請求項１に係る発明は引用例１乃至３の記載ならびに上記周知技術に基づいて当業者が容易に発明することができたものである。
　
２．本願発明１０について
（１）本願発明１０と引用例２との対比・判断
　本願発明１０は，その選択肢として，「癌を診断するための診断薬の調製における，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドの使用」を包含するものであり，以下，この選択肢（以下，「本願発明１０’」という。）と引用例２に記載された事項を比較する。
　第２の記載事項（２−５）にあるように，引用例２には，テロメラーゼ，特に，高頻度スプライス変異体周囲のオリゴヌクレオチドプライマーを用いてスプライス変異体を検出することで癌の診断を行う発明が記載されていると認められるので，癌を診断するための診断薬を調製することについても実質的に記載されていると認められる。
　そして，本願発明１０’に係る発明と引用例２に記載された事項を比較すると，両者は，癌を診断するための診断薬の調製において，診断薬が検出する対象がテロメラーゼ変異体の変異部分である点で一致し，以下の点で相違する。
　
ア．テロメラーゼ変異体の変異部分の構造が，本願発明１０’に係る発明においては，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列であるのに対し，引用例２には，該配列は記載されていない点。
イ．テロメラーゼ変異体の変異部分を検出する診断薬が，本願発明１０’に係る発明においては，変異部分のポリペプチドを使用するのに対し，引用例２では，スプライス変異体周囲のオリゴヌクレオチドプライマーを用いている点。
　
　上記相違点について検討する。
　　　
　相違点アについて，引用例３には第２の欄に記載したように，エキソン４とエキソン５の間にイントロン４の最初の３８塩基が挿入され，エキソン５の途中に終止コドンが導入されたテロメラーゼのスプライシング変異体が記載されており，挿入部分から終止コドンまでの核酸配列について，引用例２に記載された変異体をコードする配列と引用例３に記載された変異体を比較すると，挿入部位の３３番目の塩基が異なるのみでそれ以外は同じ配列を有している。
　また，癌特異的に発現する遺伝子が，正常細胞である胎盤及び精巣でも発現する場合が多々あることは周知の技術的事項であったから（必要ならば国際公開第００／６１６１２号第６５頁第１９〜２５行，国際公開第００／２３５８４号第１頁第１２〜１５行，国際公開第９９／１８１９５号第２頁第３〜１８行など参照。），引用例２に記載の変異体とその構造が非常に類似しており，癌細胞と同様に増殖が盛んな細胞である胎盤において発現している引用例３に記載の変異体も，同様の性質を有すると予想し，その挿入イントロン配列を決定した引用例３に記載された変異体ＩＮＳ１のアミノ酸配列の変異に起因するＣ末端ＶＡＶＬＷＦＮＦＬＦＫＱＫＰＳＶＳＰＲＧからのポリペプチドを選択し，引用例２と同じ目的で使用することは当業者が容易に想到することである。
　
　相違点イについて，一般に，タンパク質において標的部位を検出するにあたり，標的部位のポリペプチドをコードする核酸を用いるか，ポリペプチド自体を用いるかを選択することは，当業者において設計事項に過ぎないから，引用例２において変異体を検出する際に，変異体周囲の核酸にかえて変異部分のポリペプチド自体を用いることは当業者が適宜選択し得たことである。
　　
（２）効果について
　
　本願明細書には，本願発明１０’のポリペプチドが癌の診断に使用できたことを示したデータは記載されておらず，Ｋ５６２（赤血球の白血病細胞株），ＨＬ６０（前骨髄細胞白血病細胞株）及びＪｕｒｋａｔ（急性Ｔリンパ球白血病細胞株），結腸癌組織において，発現するｈＴＥＲＴｍＲＮＡのＰＣＲ断片の長さの相違のみに基づきσ挿入体が検出されたことが記載されているのみである（段落【００７９】〜【００８０】，図６）。
　ここで，本願明細書段落【００７７】の「ＰＣＲ産物が真性のスプライシング変異体を表すことを証明するために，断片がゲルから単離され・・・直接の配列決定により分析された。」との記載を考慮し，上記特定の癌においてＰＣＲにより検出されたものがσ挿入体，つまりＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３を含む変異体であるとしても，該変異体の白血病細胞株及び結腸癌における発現が示されただけである。
　そして，ポリペプチドが癌の診断に使用できるためには，正常組織に比較して癌組織でそのポリペプチドの発現が過剰であるだけでは足りず，さらに，大規模データを解析して統計的手法により検定する必要があることが，本願出願時の技術常識であるから，本願発明１０’のポリペプチドが癌の診断に使用できることは，本願明細書に記載されておらず，かつ本願出願時の技術常識を参酌しても本願明細書の記載から類推できるものでもない。
　よって，σ挿入体の変異部分由来のポリペプチド，つまりＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３を含むポリペプチドを用いた場合，これら特定の癌の診断にすら使用できるかどうか不明であり，上記癌以外の種々の癌の診断に使用できることは全く示されていないので，本願発明１０’に係る発明全体が効果を奏するとはいえない。
　さらに，仮に本願発明１０’のポリペプチドを癌の診断に使用できることが明細書に示されていたと仮定しても，引用例２に記載された変異部分のポリペプチドと本願発明１０’のポリペプチドは２０アミノ酸のうち実質的には１アミノ酸が異なるのみであるから（第４の１欄参照のこと。），ポリペプチドを用いた診断薬，例えば，生体内に存在するポリペプチドに結合する抗体を検出する診断薬などにおいてはこの程度のアミノ酸の違いを有するポリペプチドであれば引用例２に記載の変異体由来のポリペプチドと同様の効果を奏する蓋然性が高いので，本願発明１０’が，引用例２及び３に記載された発明から予測できない優れた効果を奏するとはいえない。　
　
（３）請求人の反論
　請求人は，平成２４年５月１５日付意見書において，引用文献３は，本願発明で使用する配列を有する核酸やペプチドを開示しているとしても，これは，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３をコードする核酸を胎盤のゲノムライブラリーに見出せることを単に示すのみであり，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３がガン細胞で発現することは何ら記載されておらず，ガン細胞で優先的に発現することなども記載されていないこと，引用文献２には，特定のガン細胞で見出される，本願発明で使用しないスプライシングバリアントが記載されているのみであることから，これらの知見を組み合わせても当業者が容易に本願発明には想到しない，つまり，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：３が（優先的に）ガン細胞で発現することを予想することはできないと主張している。
　ここで，引用例３に記載された配列は引用例２においてガン細胞で見出されるスプライス変異体の変異部分の配列と同じくイントロン３８塩基の挿入を含み，塩基が１個だけ異なる高度に類似した配列であるから，引用例３に記載された変異体は引用例２に記載の変異体とは，実質的に同じ変異体であることが予想される。
　また，そもそも正常細胞においては活性が低く，腫瘍細胞において活性が高いことが本願優先日前に技術常識であるテロメラーゼについて，その変異体を癌の診断に用いることも引用例２に記載されているから，癌で発現することが明記されていない引用例３に記載の変異体についても癌の診断に用いてみることは当業者が容易に想到し得たことである。
　さらにいえば，引用例２に記載されたスプライス変異体の変異部分の配列を有するポリペプチドを診断に用いる場合に，アミノ酸配列が少し異なるものを用いることも当業者が容易に想到し得たことである。
　　
　以上の通りであるから，請求人の主張は採用することができない。
　
（４）結論
　よって，本願発明１０’を包含する本願請求項１０に係る発明は引用例２及び３の記載ならびに上記周知技術に基づいて当業者が容易に発明することができたものである。
　
第４　特許法第２９条第１項第３号について
１．本願発明１２と引用例２との対比・判断
　本願発明について，本願発明１２は，その選択肢として，「癌を診断するための診断薬の調製における核酸分子の使用であって，前記核酸分子が，ａ）ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドをコード化する鎖を有し，または，ｃ）前記ａ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖を有する，使用。」を包含するものであり，以下，この選択肢（以下，「本願発明１２’」という。）と引用例２に記載された事項を比較する。
　
　第２の記載事項（２−５）にあるように，引用例２には，テロメラーゼ，特に，高頻度スプライス変異体周囲のオリゴヌクレオチドプライマーを用いてスプライス変異体を検出することで癌の診断を行う発明が記載されていると認められるので，癌を診断するための診断薬の調製における核酸分子の使用についても実質的に記載されていると認められ，変異部分を検出するためには，変異部分の配列を特異的に増幅する必要があるから，少なくとも一方のプライマーは変異部分由来であると認められるので，本願発明１２’に係る発明と引用例２に記載された事項を比較すると，両者は，癌を診断するための診断薬の調製における核酸分子の使用であって，前記核酸分子がテロメラーゼの変異部分由来である点で一致し，本願発明１２’においては核酸分子が，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドをコード化する分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖であるのに対し，引用例２には該記載はない点で相違する。
　
　以下，上記相違点について検討する。
　第２の記載事項（２−９）及び（２−１０）を見ると，引用例２には塩基１９５０および１９５１間に３８塩基のイントロン１が存在する変異体の挿入後の核酸配列及びアミノ酸配列が記載されている。これによると，挿入以降のＣ末端アミノ酸配列は「ＶＡＶＬＷＦ
Ｔ
Ｎ
Ｆ
　一方，本願発明１２’の「ｃ）前記ａ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖」について，本願発明の詳細な説明の段落【００２９】には，ストリンジェント・ハイブリダイズ条件に用いる条件として「使用できるハイブリダイゼーション条件の１つの例は，５×ＳＳＣ，０．５％ＳＤＳ，１．０ｍＭのＥＤＴＡ（ｐＨ８．０）の予備洗浄溶液を使用すること，および５×ＳＳＣを使用して５５℃にて終夜ハイブリダイゼーションを試みることを含む」と記載されている。
　仮に明細書中で特定されるハイブリダイズの条件が「ストリンジェント」の定義であるとすると，標的核酸（長さ６０塩基，ＧＣ含量５０％）とハイブリダイズしうる核酸の相同性は，一般的に用いられる以下の式（必要であれば，Sambrook  Russell, Molecular Cloning, A Laboratory Manual, 3rd. Ed., 2001, Vol.2, p.10.47, 式（３）等参照）に基づき計算すると，以下のとおりとなる：
Tm =81.5℃+16.6×log([Na+]/{1+0.7[Na+]})+0.41(%GC)-0.63(%formamide)-500/L-P
   =81.5℃+16.6×(-0.24)+0.41×50-0.63×0-500/60-P
   =89.7℃-P　（Ｐはミスマッチによる修正：１％につき１℃）
当該温度条件（５５℃）においてハイブリダイズしうる核酸の相同性（％）
   =100% - P = 100% - (89.7 - 55)
   =65.3%
　この条件は，約６５％の相同性をもつ核酸が含まれる条件であり，他に相同性を規定する記載はない。
　そして，本願発明１２’においては，核酸分子がアミノ酸配列で特定されているのみであって核酸配列は具体的に記載されていないから，アミノ酸が一致している部分については引用例２に記載された核酸配列である場合が包含され，アミノ酸が一致しない部分のコドン（２０個中２個のアミノ酸をコードする６塩基分）が全て違うとしてもＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３で表される配列を含むポリペプチドのアミノ酸２０個×３−６＝５４塩基は一致することにあるから，引用例２に記載された核酸配列と９０％の相同性を有するものとなり，このような配列を有する核酸分子は上記相同性の範囲内となる。
　よって，引用例２に記載された，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３のアミノ酸配列と最大２個のアミノ酸が異なるだけであるポリペプチドをコードする核酸は，本願発明１２の「前記ａ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖を有する」核酸分子に包含されるものであるから，上記相違点は実質的な相違点とはいえない。
　
　したがって，本願発明１２’を包含する本願請求項１２に係る発明は，引用例２に記載されたものである。
　
２．請求人の反論
　請求人は，同意見書において，「請求項の発明は鋳型分子が５５％の相当性を有するという，審判官殿が独創的に限定したものであり，斯かる限定がアッセイのストリンジェンシー（ｓｔｒｉｎｇｅｎｃｙ）に影響を及ぼすものではありません。請求項１２の発明はハイブリダイゼーションがストリンジェントな条件で行わなければならないことを規定し，その条件は審判官殿のご指摘どおり明細書に記載されています。これらのハイブリダイゼーションのストリンジェントな条件が，引用文献２の配列に対して請求項１２に記載の配列に適用された場合に，ハイブリダイゼーションは起こらないであろうと考えます。別の言い方をすると，請求項１２の発明は，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３と配列の相当性が５５％以上の有する配列を含みうるかもしれませんが，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３の配列と５５％以上の相当性を有する任意の配列がストリンジェントな条件でハイブリダイズすることと同一であるとは言っていません。むしろ，５５％以上の相当性を有するほんのわずかな配列のみハイブリダイズできるであろうと考えます。従って，引用文献２から請求項１２に記載の発明を導くことはできず，請求項１２に記載の発明は引用文献２に記載の発明とは異なります。」と主張している。
　前記拒絶理由通知書における「５５％」との値は計算の誤りであったが，上記式をもとに算出すると本願発明１２’に記載されたハイブリダイズ条件は，約６５％の相同性を有するものと認定でき，いずれにしても上記１に記載したように，引用例２に記載された核酸分子は本願発明１２’に包含される。さらに，「これらのハイブリダイゼーションのストリンジェントな条件が，引用文献２の配列に対して請求項１２に記載の配列に適用された場合に，ハイブリダイゼーションは起こらない」ことの具体的根拠を請求人は示していない。
　仮に，本願発明１２’のストリンジェントな条件がさらに緊縮な条件であったとしても，本願発明１２’のＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３の配列と同一のアミノ酸をコードする引用例３に記載された核酸配列と引用例２に記載された変異部分をコードする核酸配列とを比較すると６０塩基中１塩基のみ異なるから，引用例２に記載された核酸配列は，依然としてその範囲に包含されるものである。
　
３．結論
　
　したがって，本願発明１２’をその選択肢として含む本願請求項１２に係る発明は引用例２に記載されたものである。
　
第５　特許法第３６条第４項及び第６項第１号について
　
１．本願明細書の記載及び当審の判断
（１）請求項１０について
　請求項１０のうち，「癌を処置するための医薬の調製における，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を含むポリペプチドの使用。」について検討する。
　本願明細書には，「ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１のペプチド」が，ヒトＴ細胞応答の誘導および増殖を刺激する旨の記載があるが（段落【００９１】〜【００９４】，図７〜９），ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１がどのようなアミノ酸配列を有するのか当初明細書に記載されておらず，かつ，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１のアミノ酸配列が本願優先日当時に自明であったともいえないので，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５または６のアミノ酸配列との関係も当然不明であるから，本願明細書の記載を踏まえても，請求項１０のポリペプチドがどのような機能を有するかが本願明細書に開示されているとはいえない。　
　また，本願明細書の段落【００８１】〜【００９０】には，癌細胞を標的としたＴ細胞による細胞傷害性のアッセイの方法が記載され，上記ポリペプチドを癌や腫瘍の治療に用いることについての可能性が示唆されているものの，ｉｎ　ｖｉｖｏの実験や細胞傷害性Ｔ細胞を用いたアッセイ等の，上記ポリペプチドを癌や腫瘍の治療のための医薬として使用可能なことを裏付ける実施例等の記載はないから，明細書の発明の詳細な説明の記載から，上記ポリペプチドを，癌を処置するための医薬の調製において使用できることを確認することができない。　
　仮に，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１が平成２３年１月１２日付回答書に記載された配列であったと認め，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５または６のアミノ酸配列との関係が明確であったと仮定しても，本願明細書において示されたのは，挿入スプライシング変異体が癌細胞株にのみ発現していたこと，挿入スプライシング変異体において新たに生じたポリペプチドによりＴ細胞応答が誘導されたことのみであり，このようなポリペプチドによりＴ細胞応答が誘導された場合に，癌細胞に対して何らかの応答をするとは考えられるが，癌組織を消失させる，つまり，医薬として使用できるほどの作用を有することは示されておらず，裏付けがない。
　さらに，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１のアミノ酸配列を含むポリペプチドが医薬として使用可能であったと仮定しても，その半分以下の長さであるＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　５のような，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１よりかなり短いアミノ酸配列を含むポリペプチドまでもが同様の機能を有するか不明であるから，請求項１０の選択肢の全てについて実施することができる程度に発明の詳細な説明が明確かつ十分に記載されておらず，また，課題が解決できることを当業者が認識できるように発明の詳細な説明が記載されているとはいえない。
　
（２）請求項１０，１６，１８について
　請求項１６には「癌が哺乳類の癌である」と記載されているが，請求項１６が引用する請求項１０に記載された医薬あるいは診断薬の調製に用いるテロメラーゼはヒト由来のポリペプチドである。ここで，明細書においてテロメラーゼの構造が哺乳類において広く保存されていることが示されているわけでもないから，ヒト由来のポリペプチドがヒト以外の哺乳類のための医薬あるいは診断薬の調製に使用できるか不明である。
　さらに，請求項１０，１６を引用する請求項１８には種々の癌が列挙されているが，白血病や結腸癌以外の本願のテロメラーゼ変異体が発現しているかどうかも不明なこれらの癌において効果を示すとは到底いえない。　　
　よって，発明の詳細な説明には，請求項１０，１６及び１８に係る発明を当業者が実施することができる程度に明確かつ十分に記載されているとすることはできないし，技術常識を踏まえても，上記請求項に係る発明の課題が解決できることを当業者が認識できるように発明の詳細な説明が記載されているとはいえない。　
　
（３）請求項４，１２について
　請求項４の「ｃ）前記ａ）もしくは前記ｂ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖を有する」核酸分子について，前記ａ）もしくは前記ｂ）に記載の分子は，短いものではアミノ酸９個のポリペプチドをコードする核酸分子である。また，「ストリンジェント条件」について，特許請求の範囲において，どのような条件であるか，長さや機能がどのようなものであるかも特定されておらず，明細書の段落【００２９】を参照しても，何等規定されていないから，塩基配列や長さが異なる非常に多くの種類の核酸が包含されるものである。
　ここで，本願発明のＴ細胞の応答に関与するポリペプチドはたかだか９から２５個のアミノ酸長であり，そのような短いポリペプチドについてはアミノ酸の変異がその活性に大きく影響することが技術常識であるから，該ポリペプチドをコードする核酸分子とストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖を有するものに包含される塩基配列や長さが異なる非常に多くの種類の核酸がコードするポリペプチドが目的とする機能を有するかどうかは不明である。
　請求項１２の同様の記載についても同じ不備がある。
　よって，発明の詳細な説明には，請求項４及び１２に係る発明を当業者が実施することができる程度に明確かつ十分に記載されているとすることはできないし，技術常識を踏まえても，上記請求項に係る発明の課題が解決できることを当業者が認識できるように発明の詳細な説明が記載されているとはいえない。　
　
　また，請求項４のｃ）他において仮に機能が特定されたとしても，「前記ａ）もしくは前記ｂ）に記載の分子と，ストリンジェント条件下で，ハイブリダイズする鎖」に含まれる核酸分子はそもそも癌細胞が実際に発現していない核酸分子がほとんどであり，その中から実際に医薬組成物として使用できる分子を選択するためには，通常当業者に期待しうる程度を超える試行錯誤や複雑高度な実験等を行う必要があるので，当業者がそのものを作ることができるように発明の詳細な説明が記載されていない。
　
（４）請求項１について
　「ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列を
含む
　よって，発明の詳細な説明には，請求項１に係る発明を当業者が実施することができる程度に明確かつ十分に記載されているとすることはできないし，技術常識を踏まえても，上記請求項に係る発明の課題が解決できることを当業者が認識できるように発明の詳細な説明が記載されているとはいえない。
　
（５）請求項８について
　「ポリペプチドを発現している細胞を殺傷することが可能な・・・Ｔリンパ球」について，発明の詳細な説明には実際にこのような細胞を調製したことは記載されておらず調製できるか不明である。
　よって，発明の詳細な説明には，請求項８に係る発明を当業者が実施することができる程度に明確かつ十分に記載されているとすることはできない。
　また，上記請求項に係る発明を実施することができるように記載されていないから，上記請求項に係る発明の課題が解決できることを当業者が認識できるように発明の詳細な説明が記載されているとはいえない。
　
２．請求人の主張について
　
　同意見書において，請求人は，「審判官殿の上記判断は，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１の配列に関する情報が記載されていないことに基づいています。しかしながら，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１の性質は明細書に実際に開示されています。実際のところ，本願明細書作成時に，代理人の瑕疵によりＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１の配列に関する情報を欠落させてしまいました。代理人の瑕疵を出願人の不利益とすべきではないと思料します。」と主張し，米国及び欧州における本願の対応外国出願はすでに登録されており，米国や欧州の当業者が実施可能であるならば，日本における当業者であっても同様に実施可能であると主張している。
　しかし，当初明細書にＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１の配列が記載されていなかったことは事実であり，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１の配列が記載されていないとＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１と請求項１０に記載のＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３などとの構造の関係が不明であって，１（１）のように請求項１０に記載のポリペプチドを使用できるとはいえず，また，請求項１０に係る発明がその課題を解決できることが理解できない。
　また，例え，ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　１１の配列が記載されていたとしても１（１）に記載したように結論に変わりはない。
　また，他国の審査結果が我が国における判断に影響しないことは，知財高裁平１６（行ケ）２５５号，東京高裁平１９（行ケ）１００３１号，知財高裁平１８（行ケ）１０２０６号などに判示されているとおりである。　
　
　よって，請求人の主張は採用することができない。
　
３．結論
　
　したがって，この出願は，発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項及び第６項第１号に規定する要件を満たしていないので，特許を受けることができない。
　
第６　特許法第３６条第６項第２号について
１．当審の判断
（１）請求項２は請求項１を引用し，ポリペプチドが「１２〜２５個のアミノ酸長である」と特定している。
　しかし，請求項１に記載された「ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　３，４，５，または６で表される配列」はそれぞれアミノ酸長が２０個，２９個，９個，１８個であり，例えば９個のアミノ酸からなるＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　５を引用する２５個のアミノ酸長のポリペプチドについてはアミノ酸配列を減縮しているわけでもなく，残りの１６個の配列がどのようなアミノ酸配列であるかも不明であるし，２９個のアミノ酸からなるＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ　４を引用する１２個のアミノ酸は構造が不明であるから，請求項１をどのように引用するのか対応関係が不明確である。
　よって，請求項２に係る発明は明確でない。
　
（２）請求項１０は「癌を処置するための医薬の調製または癌を診断するための診断薬の調製における，・・・ポリペプチドの使用」に係る発明であるが，「癌を処置するための医薬」と「癌を診断するための診断薬」という選択肢どうしが類似の性質又は機能を有するものではないので，請求項１０に記載された事項に基づいて一の発明が把握できず，不明確である。
　よって，請求項１０に係る発明は明確でない。
　
　これらの点について，平成２３年１１月１１日付拒絶理由通知書において指摘されているものの，請求人は平成２４年５月１５日付意見書においても何ら反論していない。
　
第７　むすび
　
　以上のとおりであるから，本願請求項１０に係る発明は，特許法第２９条第２項の規定により，特許を受けることができないものであり，本願請求項１２に係る発明は，特許法第２９条第１項第３号に該当するので，特許を受けることができないものである。また，この出願は，発明の詳細な説明の記載が特許法第３６条第４項及び第６項第１号に規定する要件を満たしておらず，特許請求の範囲の記載が特許法第３６条第６項第２号に規定する要件を満たしていないので，特許を受けることができないから，他の請求項に係る発明について検討するまでもなく，本願は拒絶すべきものである。
　
　よって，結論のとおり審決する。