【事件の表示】
　特願２０００−５８４０８６「新規セリンプロテアーゼＢＳＳＰ４」拒絶査定不服審判事件〔平成１２年　６月　２日国際公開、ＷＯ００／３１２７７〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、特許法第４１条に基づく優先権主張を伴う１９９９年（平成１１年）１１月１９日（優先日　１９９８年１１月２０日　特願平１０−３４７８１３号）を国際出願日とする国際出願であって、平成２１年１０月２３日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたが、平成２２年１月７日付で拒絶査定がなされ、これに対して、同年４月９日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２２年４月９日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２２年４月９日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１．補正の内容
　平成２２年４月９日付の手続補正（以下、「本件補正」という。）のうち、補正後の請求項１、２、３及び７についての補正事項は、それぞれ補正前（平成２１年１０月２３日付手続補正書参照）の請求項３、４、４１及び５０を以下のように、補正後の請求項１、２、３及び７に補正したものと認められる（なお、下線は補正箇所を示すものである。）。
　
　（補正前）
　「【請求項３】　配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質、または、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質、あるいはこれらの修飾体。
　【請求項４】　配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列をコードする塩基配列、または、これらに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質をコードする塩基配列からなるポリヌクレオチド。」
「【請求項４１】　請求項２、４、６、８、１０、１２、１４、１６、１８、２０、２２、２４、２６、２８、３０、３２〜４０のいずれか１つに記載の塩基配列からなるポリヌクレオチドを含むことを特徴とするベクター。」
「【請求項５０】　請求項１、３、５、７、９、１１、１３、１５、１７、１９、２１、２３、２５、２７、２９または３１のいずれか１つに記載のタンパク質またはその断片に対する抗体。」
　
（補正後）
「【請求項１】　配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質、または、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質、あるいはこれらの修飾体。
【請求項２】　配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列をコードする塩基配列、または、これらに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質をコードする塩基配列からなるポリヌクレオチド。
【請求項３】　
請求項２
「【請求項７】　
請求項１
　
２．補正後の請求項３について
　本件補正のうち、補正前の請求項４１は「請求項２、４、６、８、１０、１２、１４、１６、１８、２０、２２、２４、２６、２８、３０、３２〜４０のいずれか１つに記載の塩基配列からなるポリヌクレオチドを含むことを特徴とするベクター」と複数の請求項を択一的に引用していたところ、補正後の請求項３は請求項２（補正前の請求項４に相当）という単一の請求項を引用するものに補正された。
　この補正は、発明を特定するために必要な事項が選択肢で記載されていた補正前の請求項４１において、その選択肢の一部を削除するものであるから、発明を特定するための事項の限定であり、また、その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、この補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法（以下、「平成１８年改正前特許法」という。）第１７条の２第４項２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
３．補正後の請求項７について
　本件補正のうち、補正前の請求項５０は「請求項１、３、５、７、９、１１、１３、１５、１７、１９、２１、２３、２５、２７、２９または３１のいずれか１つに記載のタンパク質またはその断片に対する抗体」と複数の請求項を択一的に引用していたところ、補正後の請求項７は請求項１（補正前の請求項３に相当）という単一の請求項を引用するものに補正された。
　この補正は、発明を特定するために必要な事項が選択肢で記載されていた補正前の請求項５０において、その選択肢の一部を削除するものであるから、発明を特定するための事項の限定であり、また、その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、この補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第４項第２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
４．独立特許要件について
　そこで、本件補正後の前記請求項３及び７に記載された発明（以下、「本願補正発明３」及び「本願補正発明７」という。）が、特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について、以下に検討する。
　
（１）特許法第２９条第２項について
ア．引用例
（ア）原査定の拒絶の理由で引用文献１として引用された本願優先日前の１９９８年８月２０日に頒布された刊行物である国際公開第９８／３６０５４号（以下、「引用例１」という。）には、以下の事項が記載されている（下線は、合議体による。以下、同様。）。
（ａ）「本発明は、特に新規のセリンプロテアーゼおよび新規キナーゼおよびその誘導体、アゴニストおよびアンタゴニストに向けられている。一実施形態において、本発明は、精子形成、抑制精巣癌の抑制及び癌のマーカーとしての役割を持っている 
「ＨＥＬＡ２」又は「ｔｅｓｔｉｓｉｎ」と呼ぶ新規なセリンプロテイナーゼ
　
（ｂ）「実施例１２　
ＨＥＬＡ２（ＴＥＳＴＩＳＩＮ）のショート及びロングアイソフォームはオルターナティブｍＲＮＡスプライシングによって生成される
　
（ｃ）「実施例１５　ＨＥＬＡ２（ＴＥＳＴＩＳＩＮ）は、染色体16pl3.3上のホモログ遺伝子クラスタの一部である
　ＮＣＢＩデータベース中に公開されたＤＮＡ配列の解析により、染色体16pl3.3上のクラスタ内に
ＨＥＬＡ２（ＴＥＳＴＩＳＩＮ）のホモログ
図２０Ａ
SPOO1LA
　
これらの遺伝子がコードするセリンプロテアーゼ
　
（ｄ）「図２０Ａは、以下の事項を表している。（Ａ）SP001LAのｃＤＮＡ配列（配列番号２８）。触媒残基は円で示されており、ジスルフィド結合にを形成しているかもしれないシステインは、四角で示されている。（Ｂ）SP001LAアミノ酸配列の疎水性プロット。」（９頁２７行〜２９行）
　
（ｅ）「
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　」（図２０Ａ（Ａ））
　
（ｆ）「本発明のさらに別の態様は、
プロテアーゼ/キナーゼおよびその誘導体に対する抗体
　
（イ）原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された刊行物であるJournal of Biological Chemistry, 1998, Vol.273, No.36, p.23004-23011（以下、「引用例２」という。）は、「げっ歯類海馬におけるセリンプロテアーゼ」という表題の論文であり、以下の事項が記載されている。
（ｇ）「我々は、大人のラットとマウスの
海馬において発現しているセリンプロテアーゼ
　
イ．本願補正発明３について
（ア）対比
　本願補正発明３は、「請求項２に記載の塩基配列からなるポリヌクレオチドを含むことを特徴とするベクター。」というものである。
　ここで引用されている「【請求項２】配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列をコードする塩基配列、または、これらに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質をコードする塩基配列からなるポリヌクレオチド。」という記載を読み込むと、本願補正発明３は、
「配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列をコードする塩基配列、または、これらに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質をコードする塩基配列からなるポリヌクレオチドを含むことを特徴とするベクター。」
の発明である。
　
　本願補正発明３は、ベクターに含まれるポリヌクレオチドの塩基配列が「配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列をコードする塩基配列、または、これらに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質をコードする塩基配列」と選択肢で記載されているが、このうち、「配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列」を選択した場合に係る発明について検討する。
　
　上記記載事項（ａ）〜（ｆ）によると、引用例１には、セリンプロテアーゼであるＨＥＬＡ２ホモログが記載されており、図２０Ａには、それをコードする塩基配列が記載されていることから、引用例１には、ＨＥＬＡ２ホモログをコードする、図２０Ａに示された塩基配列からなるポリヌクレオチドが記載されているに等しいといえる。
　
　本願補正発明３と引用例１に記載されたＨＥＬＡ２ホモログをコードするポリヌクレオチドを対比する。
　本願明細書によると、本願補正発明３の配列番号７は、配列番号１のスプライシングバリアントであって（本願の再公表公報２６頁１６行〜２０行）、配列番号１は、セリンプロテアーゼをコードするものである（同２５頁１８行〜下６行）。
　そうすると、両者は、セリンプロテアーゼに関連する蛋白質をコードする塩基配列を含むものである点で一致し、下記の点で相違する。
　
相違点１：本願補正発明３は、配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列を含むものであるのに対し、引用例１のポリヌクレオチドは、本願補正発明３の配列番号７の塩基番号２３２と２３３の間に、さらに５０塩基の領域を含み、それ以外の領域では完全に一致する点。
相違点２：本願補正発明３は、ポリヌクレオチドを含むベクターであるのに対し、引用例１には、ポリヌクレオチドをベクターに挿入することが特に記載されていない点。
　
（イ）判断
（イ−１）相違点１について
　本願明細書には、配列番号７に示した塩基配列は、配列番号１の塩基番号２３３〜２８２が除去されたものであって、配列番号７は、配列番号１のオルターナティブスプライシングにより生じるものであることが記載されている（本願の再公表公報２５頁１６行〜１７行及び２６頁１６行〜２０行）。
　そして、本願の配列番号１に示された塩基配列において、成熟タンパク質をコードする領域は、引用例１の図２０Ａに記載された塩基配列と完全に一致するのであるから、上記相違点１は、本願の配列番号７に示された塩基配列と引用例１に記載された塩基配列がスプライシングバリアントの関係にあることによるものであるといえる。
　
　引用例１には、ＨＥＬＡ２は、ショートとロングの２種のスプライシングバリアントがあることが記載されている（上記記載事項（ｂ）参照）。このような記載に接した当業者であれば、引用例１のＨＥＬＡ２ホモログにもスプライシングバリアントが存在する可能性があることを期待して、引用例１の図２０Ａに記載された塩基配列を基にプローブやプライマーを作製してそれを取得しようとすることは、自然に発想することである。
　その際、プローブやプライマーを設計する基となる領域として、セリンプロテアーゼのコンセンサス配列を用いると、ＨＥＬＡ２ホモログのスプライシングバリアント以外のセリンプロテアーゼをコードするクローンが得られてしまう可能性があることから、ＨＥＬＡ２ホモログのコンセンサス配列以外の領域を基にプローブやプライマーを作製して、ＨＥＬＡ２ホモログのスプライシングバリアントをコードするポリヌクレオチドをクローニングすることは、当業者が容易になし得ることである。
　また、引用例２には、ヒトの脳においてセリンプロテアーゼが発現していることが記載されていることを考慮して、ヒトの脳由来ｃＤＮＡライブラリーを対象としてクローニングすることは、当業者が容易に想到し得ることである。
　そして、本願の配列番号７は、引用例１に記載された塩基配列のうち、途中の５０塩基が欠失したものであって、それ以外の部分は完全に一致しているのであるから、上記の手法により取得することが特に困難であったとは認められない。
　
（イ−２）相違点２について
　あるタンパク質をコードするポリヌクレオチドをベクターに挿入することは、例を挙げるまでもなく本願優先日前における周知技術であるから、上記手法により得られたポリヌクレオチドを含むベクターを作製することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
（イ−３）効果について
　本願明細書において、配列番号７の塩基配列によりコードされるタンパク質の機能に関する記載をみると、「セリンプロテアーゼに対する調節因子などの機能を有している可能性がある。」と記載されているが（本願の再公表公報４７頁１行〜８行）、この記載は、タンパク質の具体的な機能を明らかにしたとは到底いえるものではないから、格別顕著な効果として評価することはできない。
　
ウ．本願補正発明７
（ア）対比・判断
　本願補正発明７は、「請求項１に記載のタンパク質またはその断片に対する抗体」というものである。
　ここで引用されている「【請求項１】配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質、または、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質、あるいはこれらの修飾体」という記載を読み込むと、本願補正発明７は、
「配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質、または、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質またはその断片に対する抗体。」
となる。
　
　本願補正発明７は、抗体の結合対象が、「配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質、または、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質」と選択肢で記載されているが、このうち、「配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質」を選択した場合に係る発明について検討する。
　
　引用例１には、図２０Ａに記載されたアミノ酸配列からなるＨＥＬＡ２ホモログが記載されている。
　本願補正発明７と引用例１に記載されたＨＥＬＡ２ホモログを対比する。
　上記イ．で述べたように、引用例１の図２０Ａに記載されたアミノ酸配列からなるＨＥＬＡ２ホモログは、本願の配列番号７の塩基配列によりコードされるタンパク質（本願の配列番号８のアミノ酸配列からなるタンパク質）とスプライシングバリアントの関係にあるものである。
　そうすると、両者は、セリンプロテアーゼに関連するタンパク質である点で一致するが、本願補正発明７は、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質に対する抗体であるのに対し、引用例１は、配列番号８のアミノ酸配列からなるタンパク質とスプライシングバリアントの関係にあるタンパク質が記載されているに過ぎない点で相違する。
　
　ところで、上記イ．において検討した「配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列からなるポリヌクレオチド」は、本願補正発明７の「配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質」をコードするものである。
　そして、上記イ．で述べたように、引用例１に記載されたＨＥＬＡ２ホモログのスプライシングバリアントに相当する「配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列からなるポリヌクレオチド」は、引用例１及び２に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができるものであるところ、引用例１には、ＨＥＬＡ２に対する抗体を作製することが記載されている（上記記載事項（ｆ）参照）ことを考慮すれば、ＨＥＬＡ２ホモログのスプライシングバリアントである「配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸９７個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質」に対する抗体を作製することもまた、当業者が容易に想到し得ることである。
　
エ．請求人の主張について
　請求人は、審判請求の理由において、配列番号８はコンセンサス配列をいずれも含まない配列であるため、引用例１のコンセンサス配列以外の配列を参考にプローブを作成したとしても、有用なセリンプロテアーゼ以外のタンパク質ばかりが得られることとなり、配列番号８を得るためには無数ともいえる選択肢（プローブの組合せ）を１つ１つ検討するという膨大な試行錯誤による作業が必要となるという技術的な困難性を有するものであり、また、引用例１〜４には、どの領域をプローブとして用いるかに関して示唆もされていないことを主張する。
　
　しかしながら、本願の配列番号８のアミノ酸配列をコードする配列番号７の塩基配列は、引用例１に記載された塩基配列のうち、途中の５０塩基が欠失したものであって、それ以外の領域（配列番号７の塩基番号１〜２３２及び２３３〜４４１）は完全に一致しているのであるから、引用例１に記載された塩基配列の５’末及び３’末の領域を基にプローブやプライマーを作製すれば、配列番号７の塩基配列に示されたポリヌクレオチドは、当業者が容易に取得することができるものと認められる。
　また、本願明細書の記載をみても、配列番号８のスプライシングバリアントをコードする遺伝子をクローニングするために、格別な工夫を要したものとも認められない。
　よって、請求人の主張は採用できない。
　
オ．小括 
　よって、本願補正発明３及び７は、引用例１及び２に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　
（２）特許法第３６条第４項について
ア．本願明細書の記載 
　本願明細書には、配列番号７の塩基配列によりコードされる、配列番号８のアミノ酸配列からなるタンパク質の機能に関して以下の事項が記載されている。
（ア）「配列番号８に示したアミノ酸配列はヒト型（ｈＢＳＳＰ４）であるが、セリンプロテアーゼのコンセンサス配列は有していなかった。しかし、ｍＲＮＡでの発現は確認されているので、何らかの役割を有しているものと考えられる。配列番号７に示した塩基配列は配列番号１の塩基番号２３３〜２８２が除去されたものである。」（本願の再公表公報（以下、同様。）第２６頁１６行〜２０行）
　
（イ）「さらに、おそらくオルターナティブスプライシングに起因する異なる塩基配列を有する８種のクローンも得られた。これらのＤＮＡの塩基配列を配列番号３、５、７、９、１１、１３、１５および１７に示す。さらに、これらの塩基配列から推定されるアミノ酸配列を配列番号４、６、８、１０、１２、１４、１６および１８に示す。上記のように、これらの中には、セリンプロテアーゼのコンセンサス配列を有するものおよび有しないものが含まれている。これらの遺伝子産物（転写物または翻訳産物）はセリンプロテアーゼに対する調節因子などの機能を有している可能性がある。」（４７頁１行〜８行）
　
イ．判断
　本願明細書の上記記載事項（ア）に示されるように、配列番号８のアミノ酸配列からなるタンパク質は、セリンプロテアーゼのコンセンサス配列を欠いているから、セリンプロテアーゼとしての機能は有しない蓋然性が高い。本願明細書には、オルターナティブスプライシング遺伝子産物が「セリンプロテアーゼに対する調節因子などの機能を有している可能性がある。」という一応の記載があるものの（上記記載事項（イ））、配列番号７にコードされるタンパク質の機能について具体的には記載されていないし、どのような機能を有しているのかを解析したことも示されていない。そうすると、本願出願日前の技術常識を考慮しても、配列番号７の塩基配列を含むベクターをどのように使用することができるのか、当業者は理解することができない。
　したがって、本願の発明の詳細な説明は、本願補正発明３について、当業者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載したものであるとはいえない。
　
ウ．小括
　よって、本願は特許法第３６条第４項に規定する要件を満たしておらず、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　
５．むすび
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、特許法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明について
　平成２２年４月９日の手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項４及び１９に係る発明（以下、「本願発明４」及び「本願発明１９」という。）は、平成２１年１０月２３日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項４及び１９に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
　
「【請求項４】　配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列、配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列をコードする塩基配列、または、これらに相補的な塩基配列からなるポリヌクレオチドとストリンジェントな条件下でハイブリダイズし、かつ配列番号８のアミノ酸番号１〜９７に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質をコードする塩基配列からなるポリヌクレオチド。」
「【請求項１９】　配列番号２のアミノ酸番号−１５〜２６８に示すアミノ酸２８３個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質、または、配列番号２のアミノ酸番号−１５〜２６８に示すアミノ酸配列において１もしくは数個のアミノ酸が欠失、置換もしくは付加されたアミノ酸配列からなり、かつ配列番号２のアミノ酸番号−１５〜２６８に示すアミノ酸配列を有するタンパク質と同等の性質を有するタンパク質、あるいはこれらの修飾体。」
　
　なお、本願発明４は、平成２２年４月９日付手続補正書によって内容は補正されていないものであって、補正後の請求項２に相当するものである。
　
第４　特許法第２９条第２項について
１．引用例
　原査定の拒絶の理由に引用された引用例１、２及びその記載事項は、前記「第２　４．（１）ア．」に記載したとおりである。
　
２．本願発明４について
（１）対比・判断
　本願発明４と引用例１に記載されたポリヌクレオチドを対比する。
　上記第２　４．（１）イ（ア）で検討したのと同様に、両者は、セリンプロテアーゼに関連する蛋白質をコードするポリヌクレオチドである点で一致し、本願発明４は、配列番号７の塩基番号１５１〜４４１に示す塩基配列からなるものであるのに対し、引用例１では、本願発明４の配列番号７の塩基番号２３２と２３３の間に、さらに５０塩基の領域を含む点で相違する。
　
　上記相違点は、上記第２　４．（１）イ（イ）において述べたと同様の理由により、引用例１及び２に記載された発明に基づいて、当業者が容易になし得たものである。
　
３．本願発明１９について
（１）対比・判断
　本願発明１９は、タンパク質が２つの選択肢により記載されているが、このうち、「配列番号２のアミノ酸番号−１５〜２６８に示すアミノ酸２８３個から成るアミノ酸配列を有するタンパク質」を選択した場合に係る発明について検討する。
　
　本願発明１９と引用例１の図２０Ａに示されたＨＥＬＡ２ホモログを対比すると、両者は、セリンプロテアーゼである点で一致し、本願発明１９は、配列番号２のアミノ酸番号−１５〜２６８に示すアミノ酸配列からなるものであるのに対し、引用例１には、本願の配列番号２のアミノ酸番号−３〜２６８の部分の塩基配列は記載されているが、その部分よりＮ末側のアミノ酸番号−１５〜−４のアミノ酸配列が記載されていない点で相違する。
　
　ところで、成熟タンパク質のＮ末端側に分泌シグナル配列やプロ配列が存在することがあることは、本願優先日前における技術常識であることを考慮すると、引用例１に記載されたＨＥＬＡ２ホモログにも分泌シグナル配列やプロ配列が存在することを期待して、それを取得しようとすることは、当業者が容易に想起することである。
　そして、引用例２には、ヒトの脳においてセリンプロテアーゼが発現していることが記載されているから、ヒトの脳由来ｃＤＮＡに、引用例１に記載されたＨＥＬＡ２ホモログをコードする塩基配列を用いた５’ＲＡＣＥ法等の周知技術を適用することにより、さらにＮ末側のアミノ酸配列を決定することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　そして、本願明細書の記載をみても、本願発明１９が従来技術からは予期できない格別な効果を奏するものとも認められない。
　
４．小括
　よって、本願発明４及び１９は、引用例１及び２に記載された発明に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
第５　むすび
　以上のとおりであるから、本願発明４及び１９に係る発明は、特許法第２９条２項の規定により特許を受けることができないものであるから、本願は拒絶をすべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。