【事件の表示】
　特願２０１０−　８４５１９「ＣＤ２２を保有する細胞および腫瘍へ標的化された、組換え抗体および免疫複合体」拒絶査定不服審判事件〔平成２２年　９月１６日出願公開、特開２０１０−２００７５２〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本願は、１９９８年（平成１０年）３月１９日（パリ条約による優先権主張１９９７年３月２０日　米国）を出願日とする特願平１０−５４０８１２号の一部を、特許法第４４条第１項の規定により平成２０年３月１８日に新たな特許出願とした特願２００８−７０４８４号のさらに一部を平成２２年３月３１日に新たな特許出願としたものであって、同年９月１７日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたが、同年１１月９日付で拒絶査定がなされ、これに対して、平成２３年３月１０日に拒絶査定に対する審判請求がなされるとともに、同日付で特許請求の範囲について手続補正がなされたものである。
　
第２　平成２３年３月１０日付の手続補正についての補正却下の決定
［補正却下の決定の結論］
　平成２３年３月１０日付の手続補正を却下する。
　
［理由］
１．本件補正について 
　上記補正により特許請求の範囲の請求項１は、補正前の
「【請求項１】組換え抗ＣＤ２２抗体に結合した、治療剤ペプチドを含有する、組換え免疫複合体であって、ここで、該抗ＣＤ２２抗体は、
　（ａ）配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列を含む可変重（ＶＨ）鎖、および、配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列を含む可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖ（ｄｓＦｖ）；あるいは、
　（ｂ）配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変重（ＶＨ）鎖、および、配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖ（ｄｓＦｖ）であって、
ここで、該ＲＦＢ４　ｄｓＦｖは、（ａ）に示されるアミノ酸配列における１または数個のアミノ酸の保存的置換、欠失、または、付加によって（ａ）に由来する、ＲＦＢ４　ｄｓＦｖ、
　であって、少なくとも１０−７Ｍの親和定数で結合する、組換え免疫複合体。」
から、
「【請求項１】組換え抗ＣＤ２２抗体に結合した、治療剤ペプチドを含有する、組換え免疫複合体であって、ここで、該抗ＣＤ２２抗体は、
　（ａ）配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列を含む可変重（ＶＨ）鎖、および、配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列を含む可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖ（ｄｓＦｖ）；あるいは、
　（ｂ）
配列番号２のアミノ酸配列に対して
配列番号４のアミノ酸配列に対して
ここで、該ＲＦＢ４　ｄｓＦｖは、（ａ）に示されるアミノ酸配列における１または数個のアミノ酸の保存的置換、欠失、または、付加によって（ａ）に由来し、
ここで、該Ｖ
Ｈ
鎖は４４位のアミノ酸としてシステインを含み、そして、該Ｖ
Ｌ
鎖は１００位のアミノ酸としてシステインを含む
　であって、少なくとも１０−７Ｍの親和定数で結合する、組換え免疫複合体。」
へと補正された。（なお、下線は当審で付加した。）
　
２．補正の目的要件について
　上記補正は、補正前の請求項１の（ｂ）に記載した発明を特定するために必要な事項である「可変重（ＶＨ）鎖」について、少なくとも９５％の同一性の基準となるアミノ酸配列が「配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列」であったのを、上記補正により、４４位のアミノ酸がシステインに置換されていない「配列番号２のアミノ酸配列」へと限定するものであり、また、「可変軽（ＶＬ）鎖」について、少なくとも９５％の同一性の基準となるアミノ酸配列が「配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列」であったのを、上記補正により、１００位のアミノ酸がシステインに置換されていない「配列番号４のアミノ酸配列」へと限定するものであり、さらに、「該ＶＨ鎖は４４位のアミノ酸としてシステインを含み、そして、該ＶＬ鎖は１００位のアミノ酸としてシステインを含む」ことを限定するものであり、その補正前の当該請求項に記載された発明とその補正後の当該請求項に記載される発明の産業上の利用分野及び解決しようとする課題が同一であるから、本件補正は、平成１８年法律第５５号改正附則第３条第１項によりなお従前の例によるとされる同法による改正前の特許法（以下、「平成１８年改正前特許法」という。）第１７条の２第４項２号の特許請求の範囲の減縮を目的とするものに該当する。
　
　そこで、本件補正後の前記請求項１に記載されている事項により特定される発明（以下、「本願補正発明」という。）が特許出願の際独立して特許を受けることができるものであるか（平成１８年改正前の特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に適合するか）について、以下に検討する。
　
３．独立特許要件について
（１）本願補正発明
　本願補正発明は、ｄｓＦｖが（ａ）又は（ｂ）の選択肢で記載されているが、（ｂ）を選択した場合に係る発明（以下、「本願補正発明ｂ」という。）について検討する。
　
　本願補正発明ｂは次のとおりのものである。
「【請求項１】組換え抗ＣＤ２２抗体に結合した、治療剤ペプチドを含有する、組換え免疫複合体であって、ここで、該抗ＣＤ２２抗体は、
（ｂ）配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変重（ＶＨ）鎖、および、配列番号４のアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖ（ｄｓＦｖ）であって、ここで、該ＲＦＢ４　ｄｓＦｖは、（ａ）に示されるアミノ酸配列における１または数個のアミノ酸の保存的置換、欠失、または、付加によって（ａ）に由来し、
ここで、該ＶＨ鎖は４４位のアミノ酸としてシステインを含み、そして、該ＶＬ鎖は１００位のアミノ酸としてシステインを含む、ＲＦＢ４　ｄｓＦｖ、
　であって、少なくとも１０−７Ｍの親和定数で結合する、組換え免疫複合体。」
　
（２）引用例
ア．原査定の拒絶の理由で引用文献２として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるCancer Research，１９９１年，Vol.51，p.5876-5880（以下、「引用例２」という。）には、以下の事項が記載されている（下線は当審で付加した。以下、同様。）。
　
（ア）「２つの抗ＣＤ２２リシンＡ鎖を含む免疫毒素（ＩＴ）構築物の抗腫瘍効果を、ヒトＤａｕｄｉ細胞腫瘍を移植した重篤複合免疫不全マウス（ＳＣＩＤ−Ｄａｕｄｉマウス）において比較した。ＳＣＩＤ−Ｄａｕｄｉマウスは、アフリカのバーキットリンパ腫すなわち、脊柱と脊髄管の浸潤を含む節外性病変と臨床的に類似する伝播性のリンパ腫を形成した。無処置の場合、ＳＣＩＤ−Ｄａｕｄｉマウスの平均生存期間は45.9±4.3日である。・・・
免疫毒素は、ＩｇＧ又はマウス抗ＣＤ２２抗体のＦａｂ’フラグメントのどちらか一方が脱グリコシル化リシンＡ鎖（ｄｇＡ）と結合したもので構成される
腫瘍細胞移植１日後にマウスに投与すると、両免疫毒素は平均生存期間を各々87.2±18.9日（ＩｇＧ−ｄｇＡ）、57.9±3.8日（Ｆａｂ’−ｄｇＡ）日まで延長した。・・・」（要約）　
　
（イ）「我々は非常に有力な第二世代の免疫毒素構築物を開発し、これらは現在、難治性非ホジキン（Ｂ細胞）リンパ腫についてヒトにおけるフェーズＩ／ＩＩ臨床試験にて評価されている。これらの免疫毒素は、非ホジキンリンパ腫の大多数の患者由来の腫瘍性Ｂ細胞に存在するＣＤ２２抗原に対するものである（・・・）。一つの免疫毒素は、
脱グリコシル化リシンＡ鎖が自然のシステイン−システインジスルフィド結合で化学的に結合した抗ＣＤ２２マウスモノクローナル抗体（ＲＦＢ４）（Ｆａｂ’−ｄｇＡ）
　
（ウ）「この研究で使用された２つの免疫毒素の特徴は、表１に記載されている。
Ｆａｂ’−ｄｇＡは
より短い半減期
　
（エ）表１には、Ｆａｂ’−ｄｇＡ免疫毒素の親和性は、「１．４×１０８Ｍ」であることが記載されている。（５８７７頁左欄表１）
　
イ．原査定の拒絶の理由で引用文献３として引用された本願優先日前に頒布された刊行物であるBiochemistry，１９９４年，vol.33，p.5451-5459（以下、「引用例３」という。）には、以下の事項が記載されている。
（ア）「
ジスルフィド安定化ＦＶ（ｄｓＦｖ）は、可変重鎖（Ｖ
Ｈ
）及び可変軽鎖（Ｖ
Ｌ
）の不安定なヘテロダイマーが、Ｖ
Ｈ
及びＶ
Ｌ
の構造的に保存されたフレームワーク位置間の特定部位に創出されたジスルフィド結合によって安定化された抗体の組換えＦｖフラグメントである
保存されたフレームワーク領域において我々が同定した位置は、多くの異なるＦｖをジスルフィド安定化するために使用することが可能であるはずである
ｄｓＦｖ免疫毒素はｓｃＦＶ免疫毒素と比較して
より安定である
　
（イ）「Ｆｖフレームワーク領域におけるＶＨ及びＶＬ間ジスルフィド結合の創出
　この研究のゴールは、３次元構造が知られていない組換えＦＶは、保存されたフレームワーク残基にシステイン残基を挿入することにより安定化することができるかどうかを決定ことである。我々は以前に
Ｂ３（Ｖ
Ｈ
）の４４位のＡｒｇ及びＢ３（Ｖ
Ｌ
）の１０５位のＳｅｒ（カバットの番号付けによると、Ｖ
Ｈ
−４４、Ｖ
Ｌ
−１００）をシステインに置換し、２つのドメイン間にジスルフィド結合を形成し、Ｂ３抗原に結合する安定なＦｖヘテロダイマーを作り出すことを発見した
　
（ウ）「この考えをテストするため、我々は、二つの条件において、精製されたｓｃＦｖ−及びｄｓＦｖ−免疫毒素の安定性を比較した。一つはＰＢＳ（１０ｍＭリン酸塩／１５０ｍＭＮａＣｌ）であり、他方は、塩を添加しない２０ｍＭトリス（ｐＨ７．４）である。表２に示すように、ＰＢＳにおいて、
ｄｓＦｖ−免疫毒素、Ｂ３（ｄｓＦｖ）−ＰＥ３８ＫＤＥＬは、単鎖Ｂ３（Ｆｖ）−ＰＥ３８ＫＤＥＬよりもはるかに安定である
　
（エ）「
ｄｓＦｖ−免疫毒素の活性及び特異性は、少なくとも単鎖免疫毒素のそれよりも同じかしばしば優れているという事実は、抗原結合領域が、ｄｓＦｖ毒素においてよく保存されていること
　
（オ）「この研究により、特異性及び活性について、ジスルフィド安定化Ｆｖ−免疫毒素とカウンターパートである単鎖のそれとの比較によると、ジスルフィド結合分子は、少なくとも同等か、一部の例では優れた活性を示し、
ジスルフィド安定化のために使用された位置は、抗原結合を妨げないことを示す
　
（３）対比
　引用例２に記載されたＦａｂ’−ｄｇＡにおいて、Ｆａｂ’は、ＲＦＢ４抗体の可変重鎖及び可変軽鎖から構成されるものである（引用例２の記載事項（イ）参照）。そして、本願補正発明ｂにおける配列番号２及び４はそれぞれ、ＲＦＢ４抗体の可変重鎖及び可変軽鎖のアミノ酸配列である（図１参照）。
　また、引用例２に記載された「リシンＡ鎖（ｄｇＡ）」は、本願補正発明ｂの「治療剤ペプチド」に相当する。
　さらに、引用例２の記載事項（ウ）によると、Ｆａｂ’−ｄｇＡの親和性は、１．４×１０８Ｍであるから、親和定数に換算するため逆数を計算すると、７．１×１０−９Ｍである。
　
　本願補正発明ｂと引用例２に記載されたＦａｂ’−ｄｇＡを対比すると、両者は、「抗ＣＤ２２抗体に結合した、治療剤ペプチドを含有する、免疫複合体であって、該抗ＣＤ２２抗体は、ＲＦＢ４抗体の可変重（ＶＨ）鎖、および、ＲＦＢ４抗体の可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４Ｆｖであって、少なくとも１０−７Ｍの親和定数で結合する、免疫複合体」である点で一致し、両者は、下記の点で相違する。
　
相違点１　ＲＦＢ４Ｆｖが、本願補正発明ｂでは、ＶＨ鎖のアミノ酸４４位及びＶＬ鎖のアミノ酸１００位がシステインであって、ジスルフィド安定化されたＦｖ（ｄｓＦｖ）であるのに対し、引用例２では、単なるＦａｂ’であって、アミノ酸をシステインに置換することによるジスルフィド安定化されたものではない点
相違点２　本願補正発明ｂのＶＨ鎖は、配列番号２のアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有するものであり、また、ＶＬ鎖は、配列番号４に対して少なくとも９５％の同一性を有するものであって、ＲＦＢ４ｄｓＦｖは、「配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列」及び、「配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列」において、１または数個のアミノ酸の保存的置換、欠失、または、付加されたものであるのに対し、引用例２に記載されたＦａｂ’は、特にアミノ酸の改変はなされていない点
相違点３　免疫複合体は、本願補正発明ｂでは、「組換え」であるのに対し、引用例２では、特に遺伝子組み換えにより製造することについては記載されていない点
　
（４）判断
ア．相違点１及び３について
　引用例２の記載事項（エ）の、Ｆａｂ’−ｄｇＡの半減期が短い旨の記載に接した当業者であれば、Ｆａｂ’−ｄｇＡの分子自体の安定性を向上させようとすることは自然な発想である。その際、引用例３の記載事項（ア）には、免疫毒素において、ＶＨ及びＶＬのフレームワーク領域の特定位置のアミノ酸をシステインに置換してジスルフィド結合によりＦｖを安定化することが記載されており、さらに、この技術は、多くの異なるＦｖを安定化するために使用可能である旨の記載（記載事項（ア）及び（エ）参照）を考慮すると、引用例２に記載されたＦａｂ’−ｄｇＡにおいて、引用例３に記載された、Ｆｖをジスルフィド安定化する技術を適用することは、当業者が容易に想起することである。そのために、引用例２に記載されたＲＦＢ４抗体の可変領域をクローニングして、塩基配列及びアミノ酸配列を決定し、引用例３の記載事項（イ）に示されるように、ＶＨの４４位及びＶＬの１００位のアミノ酸がシステインに置換されたＦｖをコードする塩基配列を作製し、遺伝子組換え手法により製造することは当業者にとって格別な困難性を有することとも認められない。
　
イ．相違点２について
　抗体において、結合親和性が同等の改変体を得ることを目的として、抗体の結合親和性に影響の少ない位置において、アミノ酸の性質を変えない置換、すなわち、保存的置換をすることは、周知技術であることを考慮すれば（要すれば、例えば、特表平９−５００１２号公報の３７頁VII.及び、国際公開第９６／２２３７３号の２９頁下３行参照）、引用例２に記載されたＦａｂ’のアミノ酸配列において、ＣＤ２２への結合親和性に影響を与えない位置のアミノ酸を保存的置換することは、当業者が容易に想到することである。
　
ウ．効果について
　本願明細書の段落【０１２０】には、「ＲＦＢ４（ｄｓＦｖ）ＰＥ３８を、３７℃で１〜７日間インキュベートし、そしてインキュベーション後のその細胞傷害性活性を、未処理の免疫毒素の活性と比較した。ＲＦＢ４（Ｆｖ）ＰＥ３８を、２〜２４時間３７℃でインキュベートした。処理したサンプルの細胞傷害性を、−８０℃で維持したサンプルと比較した。ｄｓＦｖ免疫毒素の３７℃での高い安定性の以前の知見に一致して、ＲＦＢ４（ｄｓＦｖ）ＰＥ３８はまた、２４時間アッセイにおける完全な細胞傷害性活性の維持により判断したところ、全７日間にわたって非常に安定であった（図５）。」と記載されている。
　すなわち、ＲＦＢ４（ｄｓＦｖ）ＰＥ３８は、３７℃で７日間インキュベーションした後も細胞傷害性活性を有するものであって、安定であることが記載されている。
　しかしながら、本願補正発明ｂの免疫毒素が安定であるという効果は、引用例３の記載事項（ウ）に示されるように、ジスルフィド結合したＦｖは安定である旨の記載から、当業者であれば予測し得る効果である。
　そして、本願明細書の図５には、ＲＦＢ４（ｄｓＦｖ）ＰＥ３８のデータが示されているのみであって、比較対照が記載されていないから、ＲＦＢ４（ｄｓＦｖ）ＰＥ３８の安定化効果が、従来技術から予測し得る範囲を超える程の顕著な効果であるかどうかは確認できない。
　
　さらに、本願補正発明ｂは、「配列番号２に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変重（ＶＨ）鎖および配列番号４に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変軽（ＶＬ）鎖」であって、１または数個のアミノ酸の保存的置換、欠失、または、付加されたものをも含むものである。可変領域のアミノ酸配列に５％の置換、欠失又は付加がなされた改変体が、改変前の抗体と同様の安定性を有するかどうかは不明であるから、ますますもって本願補正発明ｂに含まれる範囲の全体にわたって格別顕著な効果を奏するものとはいえない。
　
（５）小括
　以上のとおりであるから、本願補正発明ｂは、引用例２及び３に記載された事項に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであり、本願補正発明ｂをその態様として包含する本願補正発明も同様である。
　
（６）請求人の主張
ア．請求人は、審判請求書において、下記のように主張する。
主張ａ：本願補正発明の組換え免疫複合体は、「少なくとも１０−７Ｍの親和定数」という高い親和性を有し、かつ、ジスルフィド安定化されているＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖである組換え抗ＣＤ２２抗体と、この抗体に結合した治療剤との組み合わせによって、実施例に記載の優れた効果を奏するものである。
　
主張ｂ：請求項１の（ｂ）に記載の変異型抗体について、当業者は、本願優先日当時の技術常識を参酌して、本願明細書の記載に基いて、「少なくとも１０−７Ｍの親和定数で結合する」抗体を容易に作製することが可能であるから、当業者は、本願優先日当時の技術常識を参酌して、本願明細書の記載に基いて、実施例に記載されるものと同様に際立って優れた予想外の効果を奏する組換え免疫複合体を容易に作製することが可能である。
　
イ．上記主張について検討する。
主張ａについて
　請求人は、本願補正発明のｄｓＦｖの親和定数が１０−７Ｍであることは格別顕著な効果であることを主張する。
　しかしながら、本願補正発明と同じ抗体の可変領域に由来する引用例２に記載されたＦａｂ’−免疫毒素の親和定数は約１０−９Ｍであり、これは本願補正発明よりも高い親和性を有するものである。そして、引用例３には、ｄｓＦｖにおけるジスルフィド結合は抗原結合を妨げない位置に導入されていること（上記記載事項（オ））、ｄｓＦｖにおける抗原結合領域はよく保存されていることが記載されていること（上記記載事項（エ））を考慮すれば、本願補正発明のｄｓＦｖの親和定数が１０−７Ｍであることは、引用例２がＦａｂ’であることを参酌しても、当業者の予想の範囲を超える値であるとまではいえない。
　
主張ｂについて
　上記「（４）ウ．効果について」で述べたとおり、そもそも、本願明細書の実施例に記載されたＲＦＢ４ｄｓＦｖ−ＰＥ３８免疫複合体は、本願明細書をみても格別顕著な効果を奏するものであることが確認できないものであるから、実施例に記載された免疫複合体が優れた効果を奏するものであることを前提とした請求人による主張は、採用することができない。
　仮に、実施例に記載された免疫複合体が格別顕著な効果を奏するものであったとしても、可変領域のアミノ酸配列に５％もの置換がなされた改変体が、改変前の抗体と同様の安定性を有するかどうかは不明であるから、格別顕著な効果を確認することができない点は、上述のとおりである。
　
（７）小括
　以上の理由により、本願補正発明は、引用例２及び３に記載された事項に基づいて、当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により、特許出願の際独立して特許を受けることができるものではない。
　
４．むすび
　以上のとおり、本件補正は、平成１８年改正前特許法第１７条の２第５項において準用する同法第１２６条第５項の規定に違反するので、同法第１５９条第１項の規定において読み替えて準用する同法第５３条第１項の規定により却下すべきものである。
　
第３　本願発明
１．本願発明
　平成２３年３月１０日付の手続補正は上記のとおり却下されたので、本願の請求項１に係る発明（以下、「本願発明」という。）は、平成２２年９月１７日付手続補正書の特許請求の範囲の請求項１に記載された事項により特定される、以下のとおりのものである。
「【請求項１】組換え抗ＣＤ２２抗体に結合した、治療剤ペプチドを含有する、組換え免疫複合体であって、ここで、該抗ＣＤ２２抗体は、
　（ａ）配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列を含む可変重（ＶＨ）鎖、および、配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列を含む可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖ（ｄｓＦｖ）；あるいは、
　（ｂ）配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変重（ＶＨ）鎖、および、配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列に対して少なくとも９５％の同一性を有する可変軽（ＶＬ）鎖を含む、ＲＦＢ４ジスルフィド安定化Ｆｖ（ｄｓＦｖ）であって、
ここで、該ＲＦＢ４　ｄｓＦｖは、（ａ）に示されるアミノ酸配列における１または数個のアミノ酸の保存的置換、欠失、または、付加によって（ａ）に由来する、ＲＦＢ４　ｄｓＦｖ、
　であって、少なくとも１０−７Ｍの親和定数で結合する、組換え免疫複合体。」
　
　本願発明は、本願補正発明ｂにおけるＶＨ鎖及びＶＬ鎖について、少なくとも９５％同一性の基準となるアミノ酸配列が、それぞれ「配列番号２のアミノ酸配列」及び「配列番号４のアミノ酸配列」であるのを、「配列番号２において４４位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列」及び「配列番号４において１００位のアミノ酸がシステインであるアミノ酸配列」としたものであり、また、ＲＦＢ４ｄｓＦｖについて「該ＶＨ鎖は４４位のアミノ酸としてシステインを含み、そして、該ＶＬ鎖は１００位のアミノ酸としてシステインを含む」という限定を削除したものである。
　
　そして、本願発明は、本願補正発明ｂをその一態様として包含するものであり、本願補正発明は上記第２　４．で述べた理由により、引用例２及び３に記載された事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、本願発明も同様の理由により、引用例２及び３に記載された事項に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものである。
　
第４　むすび
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、特許法第２９条２項の規定により、特許を受けることができないので、他の請求項に係る発明について検討するまでもなく、本願は拒絶すべきものである。
　
　よって、結論のとおり審決する。