【事件の表示】
　特許第３４５７９６２号に関する訂正審判事件について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
第１　手続の経緯
　本件訂正審判の請求に係る特許第３４５７９６２号は，平成４年８月１４日を国際出願日とする特許出願であって，その請求項１乃至３６に係る発明は，平成１５年８月１日にその特許権の設定登録がなされたものである。
　そして，平成２３年９月７日に本件訂正審判の請求がなされ，同年１１月１２日付けで当審より訂正拒絶理由を通知したところ，平成２４年２月２日に意見書が提出されるとともに，手続補正（以下，「本件補正」という。）がなされたものである。
　さらに，請求人は同年２月１４日に上申書を提出した。
　
第２　本件補正について
１　本件補正の概要
　本件補正の概要は，審判請求書２頁１９行にある
『ｃ．特許請求の範囲の請求項１５において，「残基６０がアスパラギン酸で置換され，」とあるのを，「残基６０がアスパラギンで置換され，」と訂正する。』
の次に改行して，
『ｄ．特許公報６頁１１欄３８〜３９行にある「残基６０がアスパラギン酸で置換され」を「残基６０がアスパラギンで置換され」と訂正する。』
という訂正事項（以下，「追加の訂正事項」という。）を追加するものである。
　
２　本件補正の適否の判断
　訂正審判に係る訂正事項ｃ（審判請求書２頁１８〜１９行）は，『ｃ．特許請求の範囲の請求項１５において「残基６０がアスパラギン酸で置換され」とあるのを，「残基６０がアスパラギンで置換され」と訂正する。』と訂正するものである。
　追加の訂正事項と上記訂正審判に係る訂正事項ｃとは，残基番号及び訂正前後のアミノ酸において一致している。
　また，追加の訂正事項における，訂正の目的及びその根拠は，平成２４年２月２日付け手続補正書の２頁２〜２２行に記載のとおり，審判請求書７頁１９行〜９頁１２行記載の「訂正事項ｃについて」に記載したものと同じであるとしており，追加の訂正事項と訂正審判に係る訂正事項ｃの訂正の目的及び根拠は軌を一にしているものである。
　そうすると，本来，審判請求時に訂正事項ｃと併せて訂正事項すべきであったものといえ，また，追加の訂正事項は，訂正事項ｃと同じ趣旨の訂正であるから，訂正事項ｃに包含される訂正であって，実質的に「審判を申し立てている事項」の同一性や範囲を変更するものではなく，審判請求書の要旨を変更するものでないことは明白である。
　したがって，本件補正は，特許法第１３１条の２第１項の規定に適合する適法なものといえるので，補正を認める。
　
第３　請求の趣旨
　上記「第２」で述べたとおり，本件補正は適法と認められるので，本件訂正審判の請求の趣旨は，特許第３４５７９６２号の願書に添付した明細書及び図面（以下，「本件特許明細書」という。）を，本件補正によって補正された審判請求書に添付した訂正明細書のとおりに訂正することを求めるものであり，その内容は，次のとおりである。
　
１　訂正事項１
　発明の詳細な説明の欄の配列表において，特許公報５０頁６行における「４５３アミノ酸」を「４５１アミノ酸」に訂正する。
　
２　訂正事項２
　発明の詳細な説明の欄の配列表において，配列番号８に関する特許公報５０頁８行〜５３頁下から４行記載のアミノ酸配列を，訂正明細書８６頁１行〜８９頁４行に記載のとおり訂正する。
　つまり，上記特許公報記載のアミノ酸配列の１２５番目のＬｙｓ及び１２６番目のＧｌｙを削除し，かかる削除に伴い，アミノ酸の配列番号を整理し，全アミノ酸配列の数を４５３から４５１に訂正するものである。
　
３　訂正事項３
　特許請求の範囲の請求項１５において「残基６０がアスパラギン酸で置換され」とあるのを，「残基６０がアスパラギンで置換され」と訂正する。
　併せて，特許公報６頁１１欄３８〜３９行にある「残基６０がアスパラギン酸で置換され」とあるのを「残基６０がアスパラギンで置換され」と訂正する。
　
第４　訂正拒絶理由の概要
　訂正拒絶理由の概要は，次のとおりである。
１　訂正事項１及び２について
　本件特許明細書の記載のみからは係る配列が誤記であるということができないし，本件出願時の技術常識を参酌しても，誤記であるということはできない。したがって，訂正事項２は，誤記の訂正を目的とするものではなく，また，特許請求の範囲の減縮，明りょうでない記載の釈明を目的とするものでないことも明らかである。
　そして，訂正事項２は，本件特許明細書及び技術常識から自明な事項ではないから，本件特許明細書に記載された範囲内においてしたものといえない。
　さらに，本件特許明細書記載の請求項１〜３６に係る発明は，MAE11または配列番号８を特定事項として含むものであり，訂正事項２により配列が変化することとなるから，実質的に特許請求の範囲を変更するものに該当する。
　よって，訂正事項２に係る訂正は，特許法第１２６条の規定に適合しない。
　訂正事項１は，訂正事項２により，本件特許明細書記載の配列番号８のアミノ酸数が減少することに伴い，特許公報５０頁６行における「４５３アミノ酸」を「４５１アミノ酸」に訂正するものである。
　訂正事項２に係る訂正は，特許法第１２６条の規定も適合しないものであるから，訂正事項１に係る訂正もまた，特許法第１２６条の規定に適合しないものである。
　
２　訂正事項３について，
　本件特許明細書には，「
他の好ましい態様は
配列番号８
残基60がアスパラギン酸で置換され
ことを特徴とする抗体である
　また，仮に，誤記であるとしても，アスパラギン酸とアスパラギンのどちらが正しい記載であるか不明であるから，「残基６０がアスパラギン酸」とあるのを「残基６０がアスパラギン」と訂正することは，自明な事項とはいえない。
　さらに，アミノ酸の種類が全く異なるものとなり，実質上特許請求の範囲を変更するものであることは明白である。
　したがって，訂正事項３に係る訂正は，特許法第１２６条の規定に適合しない。
　
第５　訂正事項２についての当審の判断
１　本件特許明細書の記載に基づく検討
（１）訂正事項２に関する本件特許明細書の記載について
　訂正事項２に関する本件特許明細書の記載は以下のとおりである。なお，下線は当審にて付記したものである。以下，同様である。また，頁及び行は本件特許公報の頁及び行を示す。）
　
ア　本件特許明細書記載の配列番号８について
　配列番号８に関するアミノ酸配列は，特許公報５０頁８行〜５３頁下から４行に記載されているが，本件特許明細書中には１２５番目のＬｙｓ及び１２６番目のＧｌｙが誤りであることを示唆する記載はない。
　
イ　配列番号８で表されるペプチドの由来について
　「一つの好ましい態様は，
ヒト化マウス抗体humae11 1型
該humae11 1型は配列番号８
にそれぞれ示すＨ鎖アミノ酸配列
　
ウ　ヒト化抗体について
　ここで，ヒト化抗体について，本件特許明細書に次のように記載されている。
「ヒト化抗体とは，
非ヒト免疫グロブリンに由来する配列を最小しか含まない免疫グロブリン，免疫グロブリン鎖またはそのフラグメント（Fv，Fab，Fab'，Ｆ（ab'）２または抗体の他の抗原結合配列など）である。大部分においてヒト化抗体はヒト免疫グロブリン（レシピエント抗体）であり，レシピエントの相補性決定部位（CDR）からの残基が所望の特異性，親和性および能力を有するマウス，ラットやウサギなどの非ヒト種（ドナー抗体）のCDRからの残基で置換されているものである
　そうすると配列番号８のヒト化マウス抗体humae11 1型のＨ鎖は，ヒト化したものであるから非ヒト免疫グロブリンに由来する配列を最小しか含まない免疫グロブリンということができ，抗原分子と直接接触する主に超可変領域（complementarity-determiningregion：CDR）のアミノ酸配列以外の配列をヒト免疫グロブリンのアミノ酸配列としたものと解することができる。
　そうであるなら，少なくとも配列番号８のヒト化マウス抗体humae11 1型の定常領域は，超可変領域ではないから，ヒト由来のものということができる。
　
エ　ヒト化マウス抗体humae11 1型の由来について
（ア）　マウス抗体の由来について
　特許公報１９頁３７欄１行〜同頁３８欄４行には，次のように記載されている。
「変異体抗huIgE抗体
まず
FCELには結合することができるがFCEHには結合することのできない一群のマウスモノクローナル抗体
マウスモノクローナル抗体
MAE11
　
（イ）ヒト化するのに使用する，ヒト抗体の由来について
　ヒト化マウス抗体humae11 1型を作成するのに使用するヒト抗体の由来について検討する。
　本件特許明細書の表５（特許公報２６頁）によると，MaE11型のアイソタイプは，IgG1と記載されている。MaE11をヒト化する場合，マウスと同じアイソタイプを使用するのが自然であって，ヒトのIgG1を使用したものと解することができる。
　しかしながら，ヒトのIgG1には，種々の配列のものが存在するところ具体的にどのようなヒトIgG1を使用したのかは，本件特許明細書に明記されていない。
　
オ　残基番号について
　特許公報４頁７欄４７行〜同頁８欄１行の「本明細書に用いる免疫グロブリン残基番号はカバット（Kabat）ら（Sequences of Proteins of Immunological Interest（国立衛生研究所（National Institutes of Health），ベセスダ，メリーランド州，1987））のものであることに注意すべきである。」と記載されている。そして，特許公報６頁１１欄３４〜３５行「（上記定義において抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基づくものである）。」等のように，特許公報で，特にカバットらの番号けによると記載されている箇所については，この刊行物の残基番号によると理解される。
　
カ　本件特許明細書記載の配列番号８の配列表記載の番号について
　特許公報６頁１１欄１２〜２６行には，「
該humae11 1型が有するＨ鎖アミノ酸配列
に対してさらに以下の修飾を有する
・・・（略）・・・
（ｈ）humae11 8型についてはVH中にA60NおよびD61P;」と記載されている。
　つまり，humae11 8型はhumae11 1型のアミノ酸配列を修飾したものであって，A60Nとは，humae11 1型の残基番号６０のアラニンをアスパラギンに置換することを意味する。humae11 8型に修飾を施す前のhumae11 1型の配列は，上記「第５　１（１）イ　配列番号８で表されるペプチドの由来について」に記したように，本件特許明細書記載の配列番号８の配列表は，humae11 1型の配列である。この配列表の残基番号６０をみると，Tryとなっており，アラニンではないことから，本件特許明細書記載の配列番号８に付された番号は，上記「第５　１（１）オ　残基番号について」で言及したカバットらによる残基番号ではないことが理解される。
　　
（２）　本件特許明細書の記載に基づく検討
　上記「第５　１（１）ア」〜「第５　１（１）カ」をまとめると，配列番号８に関するアミノ酸配列は，ヒト化マウス抗体humae11 1型のＨ鎖の配列であって，定常領域を含む大部分においてヒト免疫グロブリンIgG1であり，相補性決定部位（CDR）からの残基が所望の特異性，親和性および能力を有するマウスモノクローナル抗体MAE11のものに置換されている抗体のＨ鎖のアミノ酸配列であり，配列番号８に記載の残基番号は，カバットら残基番号ではないことが理解される。
　そして，本件特許明細書の他の記載事項を精査しても，配列番号８に関するアミノ酸配列の１２５番目のＬｙｓ及び１２６番目のＧｌｙが誤りであることを示唆する直接的な記載はなく，本件特許明細書の記載のみからは係る配列が誤記であるということができない。
 
２　本件出願時の技術常識を参酌した検討
　請求人は，本件特許明細書記載の配列番号８に誤記があると主張し，それを裏付けるために訂正審判請求書に添付された下記参考資料１及び２，平成２４年２月２日提出の意見書に添付された参考資料３〜２３並びに同年２月１４日提出の上申書に添付された参考資料２５を提出している。
（１）　請求人提出の証拠方法
参考資料１：八杉龍一　等編集，岩波　生物学事典　第４版，岩波書店，第４版第２刷，１９９６年７月１２日，１３９４〜１３９５頁
　
参考資料２：Elivin A. Kabatetal，Public Health Service National Institutes of Health，SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, VOL.1 , FIFTH EDITION，ベセスダ，メリーランド州，１巻，第５版，１９９１年，６６２頁，７１８頁
　
参考資料３：請求人作成の，カバットらの残基番号と配列番号８の残基番号との対応表；重鎖
　
参考資料４：Elivin A. Kabatetal，Public Health Service National Institutes of Health，SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, VOL.1 , FIFTH EDITION，ベセスダ，メリーランド州，１巻，第５版，１９９１年（参考資料２と同じ文献の鮮明な複写物）
　
参考資料５：山田常雄　等編集，岩波　生物学事典　第３版，岩波書店，第３版第１刷，１９８３年３月１０日，１２８２〜１２８３頁
　
参考資料６〜２３：インターネットにおウエブサイト（ＮＣＢＩ）で入手した各種ヒト由来IgG1抗体のCH1領域のアミノ酸配列，掲載日不明。
　
参考資料２５：Leonard G. Presta et al., The Jounal of Imunology, vol.151, no.5, 1993年9月1日, pp.2623-2632
　
（２）　各参考資料記載の事項
ア　参考資料１記載の事項
（参１−１）「Ｌ鎖およびＨ鎖ともにＮ末端から約１１０個のアミノ酸（Ｌ鎖の約半分の長さ）の配列は，抗原特異性に応じて部分的に異なった配列の仕方をしている。この部分を可変部（可変領域variable region，Ｖ部）とよび，抗原特異性の決定はＬ鎖とＨ鎖の両方の可変部（ＶＬ，ＶＨ）が関係している。可変部位以下の部分の長さは各クラスあるいはサブクラスごとにほぼ一定であり，定常部（定常領域constant region，Ｃ部）とよぶ。定常領域は約１１０個のアミノ酸からなるポリペプチド単位（相同単位）がＬ鎖では一つ（ＣＬ），Ｈ鎖では，IgG，IgA，IgDで３個（ＣＨ１，ＣＨ２，ＣＨ３），IgM，IgEで４個つながっていて，各単位あるいは向かいあった部分と結合して生じた部域をドメイン（domain）という。」（１３９４頁左欄下から４行〜同頁右欄９行）
　
イ　参考資料２記載の事項
　なお，翻訳は当審による。
（参２−１）「HEAVY CONSTANT CHAINS CH1 REGION(cont'd)」（６６２頁１行）
（翻訳）
「重定常鎖　ＣＨ１領域　（続く）」
（参２−２）６６２頁に記載の表の左端には番号が付してあり，配列が記載されている。配列の上には，番号とアルファベットによる記号が付してある。
 　　　　 28 　　29 ・・（略）・・35 　　36　　　37 ・・（略）・・  
 　　　　 EU 　 NIE　　　　　　 　SAC　　HUM　　 KOL 
 　　　　　　　　　　　　　　　　　　 　IGG　 
 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　CL　 
 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　1　 
 ・・・（略）・・・ 
 114　　　ALA　ALA　　　　　　　　ALA 　ALA　　ALA 
 115　　　SER　SER　　　　　　　　SER　 SER　　SER 
 116　　　THR　THR　　　　　　　　THR 　THR　　THR 
 117　　　LYS　LYS　　　　　　　　LYS 　LYS　　LYS 
 118　　　GLY　GLY　　　　　　　　　　　GLY　　GLY 
 119　　　PRO　PRO　　　　　　　　　　　PRO　　PRO 
 　　　　 ---　---　　　　　　　　　　　---　　---  
 　　　　 ---　---　　　　　　　　　　　---　　---  
 120　　　VAL　VAL　　　　　　　　　　　VAL　　VAL 
 121　　　SER　SER　　　　　　　　　　　SER　　SER 
 122　　　PHE　PHE　　　　　　　　　　　PHE　　PHE 
 123　　　PRO　PRO　　　　　　　　　　　PRO　　PRO 
 124　　　LEU　LEU　　　　　　　　　　　LEU　　LEU 
 125　　　ALA　ALA　　　　　　　　　　　ALA　　ALA 
 126　　　PRO　PRO　　　　　　　　　　　PRO　　PRO 
 127　　　SER　SER　　　　　　　　　　　SER　　SER 
 128　　　SER　SER　　　　　　　　　　　SER　　SER 
 129　　　LYS　LYS　　　　　　　　　　　LYS　　LYS 
 130　　　SER　SER　　　　　　　　　　　SER　　SER 
 ・・・（略）・・・ 
 222　　　ARG　LYS　　　　　　　　　　　LYS　　ARG」（６６２頁） 
（参２−２）「ALLOTYPE:HEAVY CONSTANT CHAINS」（７１８頁１行）
（翻訳）
「アロタイプ：重定常鎖」
（参２−３）「CLASSIFICATION: HEAVY CONSTANT CHAINS
・・・（略）・・・
28)EU:HUMAN IGG1
29)NIE:HUMAN IGG1
30)CRA:HUMAN IGG1
31)VAD:HUMAN IGG1
32)LYB:HUMAN IGG1
33)KST:HUMAN IGG1
34)YOK:HUMAN IGG1
35)SAC:HUMAN IGG1
37)KOL:HUMAN IGG1
38)MCG:HUMAN IGG1
39)LYC:HUMAN IGG1
40)DOB:HUMAN IGG1」（７１８頁１９〜５５行）
（翻訳）
「分類：重定常鎖
・・・（略）・・・
8)EU:ヒト IGG1
29)NIE:ヒト IGG1
30)CRA:ヒトIGG1
31)VAD:ヒトIGG1
32)LYB:ヒトIGG1
33)KST:ヒトIGG1
34)YOK:ヒトIGG1
35)SAC:ヒトIGG1
37)KOL:ヒトIGG1
38)MCG:ヒトIGG1
39)LYC:ヒトIGG1
40)DOB:ヒトIGG1」
　
ウ　参考資料３記載の事項
　カバットらの残基番号と配列番号８の残基番号との対応表が記載されている。
　また，mae11（マウスドナー抗体）の配列がカバットらの残基番号で１〜１１３，humIII（ヒトレシピエント抗体）の配列がカバットらの残基番号で１〜１４０，配列番号８の配列がカバットらの残基番号で１１４〜１３０について記載されている。
　
エ　参考資料４記載の事項
　なお，翻訳は請求人の提出したものに当審で翻訳したものを追加したものである。
（参４−１）「序文
　
我々の初版「免疫グロブリン鎖の可変領域」（１），第二版「免疫グロブリン鎖の配列」（２）および第三版「免疫学的に興味のもたれるタンパク質の配列」（３）は，さらに第四版（４）に拡張され，そして現在は第五版にまで拡張されている
第五版は，
定常領域
定常領域のヌクレオチド配列が得られ（５，６），これらヌクレオチド配列をアミノ酸配列に翻訳した。
　
この第五版のためのデータを収集する際に，我々は，できるだけ最新で，公表された又は出版のために受理されている配列だけを含んでいるようにした。
我々は，アミノ酸として直接決定された配列を蓄積し，ヌクレオチド配列から翻訳されたこれらをそれに混ぜて，このようにすべての比較可能なデータとした。
　疑問が配列内の任意の残基の有効性に関して発生する場合，原典の参照は，配列を立証する決定的な証拠が提供さているかどうか確認するために調べられるべきである。初期の版では，我々は，コンピュータに蓄積する時に，アミノ酸およびヌクレオチド配列を原典の著者に確認のために送った。もしそのように確認されれば，これは各参照の終わりに「著者によってチェックされた」と表記され，最も初期の配列を除いて，チェックされた配列が我々に返信された日付は付与される。
可能な場合は常に，GenBank(9)からのヌクレオチド配列が使用された。
（参４−２）「アミノ酸配列
　各表の最初の行は残基番号である。補体，Ｔ細胞表面抗原，インテグリンその他のタンパク質を除き，第二の行は不変残基を示す。不変性に例外が見出されているので，不変残基として列挙した残基に並べて頻度（１．０未満で０．９５以上である場合）を示す；単一の配列しか利用できないときは示していない。これらの列は灰色の陰影を付してある。各配列は，それぞれ次の行に示してある。３つのダッシュ（−−−）は，その位置にアミノ酸が存在せず，配列が連続することを示す。いかなる場合も，著者が不確かであると考えた残基は表には示していない。ある場合には，一つの位置に幾つかのアミノ酸残基が見出されていることを示すために記号＃を用い，これらの残基を注に列挙してある。各表の最後にある４つの行は以下のとおりである：
１．その位置でシークエンシングした残基の数，
２．その位置で見出された異なるアミノ酸の数，
３．アミノ酸が最も共通して存在する回数とそのアミノ酸，及び，
４．変動性。」（xiv頁７〜２７行）
（参４−３）「定常領域配列
　定常領域の配列は，軽鎖（ＣＬ）や重鎖の個々のドメイン（ＣＨ１，ＣＨ２，ＣＨ３およびＣＨ４）の様々な比較が可能となるような仕方でアラインメントした。このことは，アライメントのためのキャップを挿入しながら，左側に連続した番号付けにより行った。以下の番号付けシステムを用いた：
ＣＬの108〜215；
ＣＨ１の114〜223，ヒンジの第1部（224〜241），（242および243），およびＣＨ２の最初の2残基（244および245）；
ＣＨ２の246〜360；
ＣＨ３の361〜496；
ＣＨ４の497〜628
　ヒトIgG3ヒンジ領域における遺伝子四倍化（218）は，241A〜241Z，および241AA〜241SSを用いて異なる番号付けをしてあり，これら残基はホモロジーのためにドメインをアラインメントするのに用いるべきでない。重鎖の表中の次の２つの行は，それぞれ，ＥＵ（６７）およびＯＵ（２１９）を示す。その次の行（番号付けしてある）は，配列データを示す。ＣＨドメインおよびヒンジドメインはサカノら（２２０）の知見と一致し，サカノらは，各ドメインの境界のコードし介入するヌクレオチド配列をシークエンシングすることにより，各ドメインを正確に定義した。」（1vi頁３７〜５８行）
　
オ　参考資料５記載の事項
（参５−１）「Ｌ鎖およびＨ鎖ともにＮ末端から約１１０個のアミノ酸（Ｌ鎖の約半分の長さ）の配列は，抗原特異性に応じて部分的に異なった配列の仕方をしている。この部分を可変部（可変領域variable region，Ｖ部）とよび，抗原特異性の決定はＬ鎖とＨ鎖の両方の可変部が関係している。可変部位以下の部分の長さは各クラスあるいはサブクラスごとにほぼ一定であり，定常部（定常領域constant region，Ｃ部）とよぶ。定常領域は約１１０個のアミノ酸からなるポリペプチド単位（相同単位）がＬ鎖では一つ，Ｈ鎖では，IgG，IgA，IgDで３個，IgM，IgEで４個つながっていて，各単位あるいは向かいあった部分と結合して生じた部域をドメイン（domain）という。」
　
カ　参考資料６〜２３記載の事項
　参考資料６〜２３には，アミノ酸３文字表記に改めると，
「AlaSerThrLysGlyProSerValPheProLeuAlaProSerSerLysSer」なる，ヒトIgG1重鎖の配列が記載されている。
　
キ　参考資料２５記載の事項
　参考資料２５の図１には，humIII（ヒトレシピエント抗体）の配列がカバットらによる番号付けで１〜１１３残基について記載されている。
　
（３）本件出願時の技術常識を参酌した検討
　参考資料１の（参１−１）からは，IgGを含む一般的な抗体のＨ鎖は，約１１０個のアミノ酸の可変部位に続き，約１１０個のアミノ酸からなるポリペプチド単位（相同単位）が４つつながった定常部位から構成されていることが理解される。
　そうすると，Ｈ鎖の配列に係る配列番号８の１２５番目及び１２６番目は，定常部位に相当する領域であることが理解される。
　上記「第５　１（１）オ　残基番号について」で言及したように，本件特許明細書で採用されている残基番号は，「カバット（Kabat）ら（Sequences of Proteins of Immunological　Interest（国立衛生研究所（National Institutes of Health），ベセスダ，メリーランド州，1987））」の文献によるとされており，参考文献２の（参２−２）に記載の番号が，本件特許明細書でいう「カバットらによる残基番号」である。
　参考文献２記載の配列は，28EU，29NIE，36HUMAN IGG1 'CL，37 KOLの４種類のものが記載されているが，残基番号１１４〜１３０までの配列は同じである。
（参２−２）記載の配列表と本件特許明細書記載の配列番号８の配列（下記対応表の「−−−」の上段）と，参考文献２記載の配列（下記対応表の「−−−」の下段）と対応付けることができる。
　
対応表 
 本件特許明細書記載の配列番号８の配列 
 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137  
 Ala Ser Thr Lys Gly Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser  
 −−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−−− 
 Ala Ser Thr　　　 　Lys Gly Pro Ser Val Phe Pro Leu Ala Pro Ser  
 114 115 116 　　　 117 118 119 120 121 122　123 124 125 126 127 
 参考文献２記載の配列表（カバットらの番号付け） 
 　 
 本件特許明細書記載の配列番号８の配列　 
 138 139 140 
 Ser Lys Ser 
 −−−−−− 
 Ser Lys Ser 
 128 129 130 （カバットらの番号付け）
 参考文献２記載の配列表 
　
　以上のように，参考文献２記載の配列には，本件特許明細書記載の配列番号８の残基番号１２５及び１２６のアミノ酸が存在しないことが分かる。
　参考資料２の文献は，「この第五版のためのデータを収集する際に，我々は，できるだけ最新で，公表された又は出版のために受理されている配列だけを含んでいるようにした。」（参４−１）と記載されているように，配列をできる限り集めて作成したものであり，この文献の発行時点では上記28EU，29NIE，36HUMAN IGG1 'CL，37 KOLの４種類のものしか集められなかったことを意味している。
　また，参考資料６〜２３は，その公知日が不明であるが，いずれも「AlaSerThrLysGlyProSerValPheProLeuAlaProSerSerLysSer」という配列であって，本件特許明細書記載の配列番号８の残基番号１２５及び１２６のアミノ酸が存在しないことが分かる。
　
　しかしながら，上記「第５　１（１）エ（イ）ヒト化するのに使用する，ヒト抗体の由来について」に記したように，具体的にどのようなヒトIgG1を使用したのかは，本件特許明細書に明記されていない。確かに，参考資料２及び参考資料６〜２３においては，配列番号８の残基番号１２５及び１２６に対応するアミノ酸が存在しないが，（参２−２）の配列表によると２２２残基は，「28EU」及び「37KOL」ではARGであるが，「29NIE」及び「36HUM　IGGCL1」では，LYSとなっており，ヒト由来のIgG1も多型性があることが理解され，ヒト定常領域においても配列のバリエーションは存在する。本件特許出願時に知られていたヒト定常領域のアミノ酸配列が訂正事項２の如くのものしか報告されていないとしても，いまだ報告されていない配列のバリエーションが本件特許明細書記載の配列番号８の配列として記載されていると，当業者が認識する可能性もある。すなわち，本件特許の出願時において，ヒト定常領域の配列に配列番号８の残基番号１２５及び１２６に相当するアミノ酸配列がないとの技術常識は存在しないのであるから，本件特許明細書に接した当業者が，本件特許明細書記載の配列番号８の配列に疑いを抱き，誤記であると認識するとまではいえない。
　
　なお，平成２４年２月１４日提出の上申書に添付された参考資料２５について，上申書には，参考資料３に記載されたhumIIIの配列の根拠となる文献である旨が記載されている。しかしながら，参考資料２５には，カバットらの番号付けで１〜１１３残基までしか記載されておらず，配列番号８のカバットらの番号付けで１１４〜１４０残基については記載されていないので，参考資料３記載のhumIIIのカバットらの番号付けで１１４〜１４０残基の配列の根拠が不明である。
　仮に，参考資料３に記載のhumIIIのカバットらの番号付けで１１４〜１４０残基の配列のとおりであったとしても，上記したように，本件特許明細書に接した当業者が，本件特許明細書記載の配列番号８の配列に疑いを抱き，誤記であると認識するとまではいえない。
　
３　訂正事項２についての小括
　本件特許明細書の記載のみからは係る配列が誤記であるということができないし，また，本件出願時の技術常識を参酌しても，本件特許明細書に接した当業者が，本件特許明細書記載の配列番号８の配列に疑いを抱き，誤記があると認識するとまではいえない。したがって，訂正事項２は，誤記の訂正を目的とするものではなく，また，特許請求の範囲の減縮，明りょうでない記載の釈明を目的とするものでないことも明らかであるから，特許法等の一部を改正する法律（平成６年法律第１１６号）附則第６条第１項の規定によりなお従前の例によるものとされた同法による改正前の特許法（以下，「平成６年改正前特許法」という。）第１２６条第１項ただし書き各号のいずれにも該当しない。
　そして，訂正事項２は，本件特許明細書及び技術常識を総合することにより導かれる技術的事項との関係において，新たな技術的事項を導入しないものとはいえず，「願書に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内において」したものとはいえないから，平成６年改正前特許法第１２６条第１項の規定に適合しない。
　さらに，本件特許明細書記載の請求項１５に係る発明は，配列番号８を特定事項として含むものであり，訂正事項２により配列が変化することとなり，実質的に特許請求の範囲を変更するものとなるから，訂正事項２は，平成６年改正前特許法第１２６条第２項の規定に適合しない。
　
第６　訂正事項１について
　訂正事項１は，訂正事項２により，本件特許明細書記載の配列番号８のアミノ酸数が減少することに伴い，特許公報５０頁６行における「４５３アミノ酸」を「４５１アミノ酸」に訂正するものである。
　上記「第５　訂正事項２についての当審の判断」で言及したように，平成６年改正前特許法第１２６条第１項，第２項のいずれの規定にも適合しないから，訂正事項１に係る訂正もまた，平成６年改正前特許法第１２６条第１項，第２項のいずれの規定にも適合しないものである。
　
第７　訂正事項３についての当審の判断
  訂正事項３は，特許請求の範囲の請求項１５において「残基６０がアスパラギン酸で置換され」とあるのを，「残基６０がアスパラギンで置換され」と訂正するものである。つまり，本件特許明細書の請求項１５の
「【請求項１５】配列番号８および９にそれぞれ示すヒト化マウス抗体humae111型のFabH鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を含む抗体であって，残基60がアスパラギン酸で置換され，残基61がプロリンで置換され，残基67がイソロイシンで置換されている（抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基づく）ことを特徴とする抗体。」とあるのを，本件訂正により，
「【請求項１５】配列番号８および９にそれぞれ示すヒト化マウス抗体humae111型のFabH鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を含む抗体であって，残基60がアスパラギンで置換され，残基61がプロリンで置換され，残基67がイソロイシンで置換されている（抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基づく）ことを特徴とする抗体。」に訂正するものである。
　
　ここで，訂正事項３に関する本件特許明細書の記載を精査すると，「配列番号８及び９」における「残基６０」に関し，次の事項が記載されている。
　
記載事項１：「一つの好ましい態様は，ヒト化マウス抗体humae111型，２型，３型，４型，５型，６型，７型，7a型，８型，8a型，8b型または９型のFabH鎖およびＬ鎖配列を含む抗体であって，
その際，該humae111型は配列番号８および９にそれぞれ示すＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を有し，
該humae112型〜９型は，下記表９に示すように，該humae111型が有するＨ鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列に対してさらに以下の修飾を有することを特徴とする抗体である：
（ａ）humae112型についてはVL中にL4MおよびM33L;
（ｂ）humae113型についてはVL中にE55GおよびG57E;
（ｃ）humae114型についてはVH中にI37V;
（ｄ）humae115型についてはVH中にV24A;
（ｅ）humae116型についてはVH中にF78L;
（ｆ）humae117型についてはVL中にL4M，R24K，E55GおよびG57E，およびVH中にV24A，I37V，T57S，A60N，D61P，V63L，G65NおよびF78L;
（ｇ）humae117a型についてはVL中にL4M，R24K，E55GおよびG57E，およびVH中にV24A，I37V，T57S，A60N，D61P，V63LおよびG65N;
（ｈ）humae118型についてはVH中にA60NおよびD61P;
（ｉ）humae118a型についてはVH中にA60N，D61P，V63LおよびF67I;
（ｊ）humae118b型についてはVH中にA60N，D61PおよびF67I;
（ｋ）humae119型についてはVL中にA13V，V19A，V58I，L78VおよびV104L，およびVH中にV48M，A49G，A60N，V63L，F67I，I69V，M82LおよびL82cA
（上記定義において抗体中のアミノ酸残基の番号付けはカバットらの番号付けに基づくものである）。」（６頁１１欄６〜３５行）
　
記載事項２：「他の好ましい態様は，配列番号８および９にそれぞれ示すヒト化マウス抗体humae111型のFabH鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を含む抗体であって，残基60がアスパラギン酸で置換され，残基61がプロリンで置換され，残基67がイソロイシンで置換されていることを特徴とする抗体である。」（６頁１１欄３６〜４１行）
　
記載事項３：「位置VH−60は，アスパラギンで置換するのが最も好ましいが，グルタミン，ヒスチジン，リシン，アルギニンまたは該抗体の特性が改良される他のいずれかの残基による置換もまたこの発明の範囲に包含される。」（２１頁４１欄３７〜４０行）
　と記載されている。
　
　記載事項１には，変異がまとめられており，「A60N」，すなわち，残基６０のアラニンをアスパラギンで置換することが理解できる。
　しかしながら，記載事項３には「
位置V
H
−60
たは該抗体の特性が改良される他のいずれかの残基による置換もまたこの発明の範囲に包含される
　そして，記載事項２には，「他の好ましい態様は，配列番号８および９にそれぞれ示すヒト化マウス抗体humae11 1型のFabH鎖アミノ酸配列およびＬ鎖アミノ酸配列を含む抗体であって，
残基60がアスパラギン酸で置換され
　そうすると，請求項１５は，記載事項３の「他のいずれかの残基」あるいは記載事項２の「他の好ましい態様」に基づく発明ということもできるから，残基６０のアスパラギン酸はアスパラギンの誤記であるとまではいえない。
　したがって，上記訂正事項３に係る訂正は，特許法等の一部を改正する法律（平成６年法律第１１６号）附則第６条第１項の規定によりなお従前の例によるものとされた同法による改正前（以下，「平成６年改正前」という。）の特許法第１２６条第１項ただし書き各号のいずれにも該当しない。
　また，訂正の結果，特許請求の範囲の請求項１５のアミノ酸の種類が全く異なるものとなる。そして，特許請求の範囲の請求項１５において「残基６０がアスパラギン酸で置換され」という記載は，それ自体はきわめて明りょうで，明細書中の他の項の記載等を参酌しなければ理解しえない性質のものではなく，本件特許明細書からは，前記したようにアスパラギン酸とアスパラギンのどちらが正しい記載か不明であって，当業者であれば何びともその誤記であることに気づいて「アスパラギン」の趣旨に理解するのが当然であるとはいえないのであるから，実質上特許請求の範囲を変更するものであることは明白である。
　したがって，平成６年改正前の特許法第１２６条第２項の規定にも適合しない。
　
　なお，請求人は，平成２４年２月２日提出の意見書において「このように，Ｈ鎖の残基６０においてアスパラギンではなくアスパラギン酸で置換されているとの記載は，当初明細書等には一切見あたりません。」（意見書７頁末行〜８頁２行）と主張する。そして，それを裏付けるため参考資料２４（本件の審査手続において提出された平成１４年１月２３日付け手続補正書）を提出した。
　しかしながら，本件訂正審判における法律の適用は，平成６年改正前の特許法第１２６条であり，「その訂正は，願書に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内においてしなければならず，・・・」と規定されているように，「願書に最初に添付した明細書又は図面」ではない。
　仮に，現行特許法第１２６条が適用されたとする場合についても検討する。
　訂正事項３が，現行特許法第１２６条第２項に規定する「願書に最初に添付した明細書又は図面に記載した事項の範囲内」の誤記の訂正であり，同条第１項ただし書き第２号に規定する訂正の目的を満たすとしても，特許請求の範囲の請求項１５において「残基６０がアスパラギン酸で置換され」という記載は，それ自体はきわめて明りょうで，明細書中の他の項の記載等を参酌しなければ理解しえない性質のものではなく，本件特許明細書からは，前記したようにアスパラギン酸とアスパラギンのどちらが正しい記載か不明であって，当業者であれば何びともその誤記であることに気づいて「アスパラギン」の趣旨に理解するのが当然であるとはいえないのであるから，実質上特許請求の範囲を変更するものであることは明白である。
　したがって，現行特許法第１２６条第３項の規定にも適合しない。
　
第８　むすび
　したがって，本件訂正は，いずれの訂正事項も，平成６年改正前の特許法第１２６条第１項又は第２項の規定に適合しないから，本件特許明細書を訂正明細書のとおり訂正する本件訂正は認められない。
　よって，結論のとおり審決する。