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　特願２００９−５３９８３３「新たな特異的結合体を工学的に操作するための足場として使用されるＯＢ−フォールド」拒絶査定不服審判事件〔平成２０年　６月１２日国際公開、ＷＯ２００８／０６８６３７、平成２２年　４月１５日国内公表、特表２０１０−５１１６９１〕について、次のとおり審決する。
【結　論】
　本件審判の請求は、成り立たない。
【理　由】
１．手続の経緯・本願発明
　本願は、平成１９年１２月４日（パリ条約による優先権主張　２００６年１２月４日、欧州特許庁）を国際出願日とする出願であって、その請求項１〜１１に係る発明は、平成２８年５月２７日付けの手続補正書により補正された特許請求の範囲の請求項１〜１１に記載されたとおりのものであるところ、その請求項１に係る発明は、次のとおりのものと認める（以下、「本願発明」という。）。
「【請求項１】スルホロバス・アシドカルダリウス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ａｃｉｄｏｃａｌｄａｒｉｕｓ）由来のＳａｃ７ｄ若しくはＳａｃ７ｅ、又はスルホロバス・ソルファタリカス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｏｌｆａｔａｒｉｃｕｓ）由来のＳｓｏ７ｄ若しくはｐ７ｓｓ、又はスルホロバス・トコダイイ（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｔｏｋｏｄａｉｉ）由来のＤＢＰ　７、又はスルホロバス・シバタエ（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｈｉｂａｔａｅ）由来のＳｓｈ７ａ若しくはＳｓｈ７ｂであるＯＢ−フォールドタンパク質のその天然型リガンドとの結合界面の５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９又は２０のランダム化された残基を含んでなり、ランダム化された残基が、Ｓａｃ７ｄのＶ２、Ｋ３、Ｋ５、Ｋ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｇ１０、Ｅ１４、Ｔ１７、Ｋ２１、Ｋ２２、Ｗ２４、Ｖ２６、Ｇ２７、Ｋ２８、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｔ３３、Ｄ３６、Ｎ３７、Ｇ３８、Ｋ３９、Ｔ４０、Ｒ４２、Ａ４４、Ｓ４６、Ｅ４７、Ｋ４８、Ｄ４９、Ａ５０及びＰ５１に相当する残基の中から選択される前記ＯＢ−フォールドタンパク質の変異型のコンビナトリアルライブラリ。」
　
２．当審における拒絶理由
　一方、当審において平成２７年１１月２６日付けで通知した拒絶理由の概要は、本願請求項１〜１１に係る発明は、本願優先日前に頒布された刊行物である引用文献１〜８に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができない、というものである。
　
３．引用例の記載事項
　当審の拒絶理由で引用文献１として引用した、本願優先日前に頒布された刊行物である特表２００６−５０３５８０号公報（以下、「引用文献１」という。）には、以下の事項が記載されている（下線は合議体による。）。
　
ア．「【請求項１】表面残基の置換により、野生型Ｓｓｏ７−ポリメラーゼ融合物の伸長性よりも低く、かつＳｓｏ７ｄドメインに融合していない場合のポリメラーゼドメインの伸長性よりも高い伸長性がもたらされる、
　ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２を参照して決定される表面残基位置のアミノ酸が別のアミノ酸残基で置換された；ポリメラーゼドメインに連結された、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２と少なくとも６０％の同一性を有するＳｓｏ７ドメインを含む、Ｓｓｏ７ポリメラーゼ複合体タンパク質。
【請求項２】表面残基位置が、２４位のトリプトファン残基、２６位のバリン残基、および２９位のメチオニン残基からなる群より選択される、請求項１記載のＳｓｏ７ポリメラーゼ複合体タンパク質。
【請求項３】表面残基位置が２４位のトリプトファン残基であり、置換アミノ酸残基が、Ａｓｐ、Ｇｌｕ、Ａｒｇ、Ｌｙｓ、またはＰｒｏ以外の任意のアミノ酸である、請求項２記載のＳｓｏ７ポリメラーゼ複合体タンパク質。」（請求項１〜３）
　
イ．「本発明は、ポリメラーゼまたはポリメラーゼの触媒ドメインに連結された、
Ｓｓｏ７ｄ、Ｓａｃ７ｄ、または関連ドメイン等の変異型ＤＮＡ結合ドメイン
変異型結合ドメインは、ＤＮＡ結合ドメインポリペプチド配列の表面残基において１つまたは複数のアミノ酸置換を含む。
　
ウ．「本発明は、野生型Ｓｓｏ７融合ポリメラーゼと比較して修飾された伸長性および／または増加した特異性を示す変種Ｓｓｏ７ポリメラーゼ複合体を提供する。これらのポリメラーゼ反応は、多くの場合、非修飾型ポリメラーゼまたは野生型Ｓｓｏ７融合ポリメラーゼと比較してより効率的であり、より多くの産物を産生する。変種融合ポリメラーゼは、ポリメラーゼドメインおよびこれに連結されたＳｓｏ７結合ドメインを含む。
Ｓｓｏ７結合ドメインは、表面位置のアミノ酸残基が既知である野生型Ｓｓｏ７のその位置に存在しないアミノ酸に置換されたＳｓｏ７を含む。
　
エ．「Ｓｓｏ７タンパク質
　本発明のポリメラーゼは、表面残基位置においてアミノ酸置換を有するＳｓｏ７ポリペプチド配列を含む。
Ｓｓｏ７ｄは、超好熱性古細菌スルフォロバス・ソルファタリカス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓｓｕｌｆａｔａｒｉｃｕｓ）由来の小さな（６３アミノ酸、分子量約７，０００ｋｄ）塩基性染色体タンパク質である。
超好熱性古細菌Ｓ．アシドカルダリウス（Ｓ．ａｃｉｄｏｃａｌｄａｒｉｕｓ）由来の
Ｓａｃ７ｄ、およびＳａｃ７ｅ、ならびにスルフォロバス・シバタ（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｉｂａｔａｅ）由来のＳｓｈ７ｂ
　
オ．「Ｓｓｏ７タンパク質の表面残基位置は、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２に記載のＳｓｏ７ｄ配列を参照して決定される。
表面残基とは、ＤＮＡ二重らせんの塩基と相互作用する、タンパク質の表面に露出した残基である。
表面残基アミノ酸、Ｔｒｐ２４、Ｖａｌ２６、Ｍｅｔ２９、Ｓｅｒ３１、Ａｒｇ４３、およびＡｌａ４５は、
典型的に置換される表面残基である。
　Ｓｓｏ７タンパク質、Ｓａｃ７ｅのＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２に対するアラインメントおよび表面残基位置の同定の例を図２に示す。アラインメントは、初期設定パラメータを用いたＮＣＢＩ　ＢＬＡＳＴプログラムによって得た（例えば、Ａｌｔｓｃｈｕｌ　ｅｔ　ａｌ．，Ｎｕｃｌ．Ａｃｉｄｓ　Ｒｅｓ．　２５：３３８９−３４０２，１９９７を参照のこと）。Ｓａｃ７ｅは、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２と７８％の同一性を有する。図２では、Ｓｓｏ７ｄの１位の開始メチオニン（ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２を参照のこと）が示されていない。したがって、Ａｌａ残基が図２に示されるＳｓｏ７ｄ配列の第１残基であるが、これはＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２の２位に相当する。上記したように、Ｓｓｏ７ｄの表面残基は、２４位のＴｒｐ、２６位のＶａｌ、２９位のＭｅｔ、３１位のＳｅｒ、４３位のＡｒｇ、および４５位のＡｌａである。Ｓａｃ７ｅの対応する表面残基は、ＳＥＱ　ＩＤ　ＮＯ：２を参照して決定した場合の２４位のＴｒｐ（Ｓａｃ７ｅ配列の残基番号２３）；２６位のＶａｌ（Ｓａｃ７ｅ配列の残基番号２５）；　２９位のＭｅｔ（Ｓａｃ７ｅ配列の残基番号２８）；３１位のＳｅｒ（Ｓａｃ７ｅ配列の残基番号３０）；４３位のＡｒｇ（Ｓａｃ７ｅ配列の残基番号４１）；および４５位のＡｌａ（Ｓａｃ７ｅ配列の残基番号４３）である。」（【００５２】〜【００５３】）
　
カ．「
これらの残基の側鎖は副溝内の塩基と直接相互作用するため、これらの残基を野生型アミノ酸以外の残基に変更する
　
種々のアミノ酸残基で表面残基を置換することができる。典型的に置換残基は、任意の他の天然Ｓｓｏ７タンパク質のその位置に存在しない残基である。
　
キ．「Ｓｓｏ７配列への変異の導入
　
本発明のＳｓｏ７配列は、表面残基における置換を含む。
そのような周知の方法には、
縮重オリゴヌクレオチドを用いたＰＣＲ増幅
他の周知の技法が含まれる。
　
　当審の拒絶理由で引用文献２〜５として引用した、本願優先日前に頒布された刊行物であるＮａｔ．Ｓｔｒｕｃｔ．Ｂｉｏｌ．（１９９８）Ｖｏｌ．５，Ｎｏ．９，ｐ．７８２−７８６、Ｎａｔｕｒｅ（１９９８）Ｖｏｌ．３９２，Ｎｏ．６６７２，ｐ．２０２−２０５、Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．（２０００）Ｖｏｌ．３０３，Ｎｏ．３，ｐ．３９５−４０３、Ｎａｔ．Ｓｔｒｕｃｔ．Ｂｉｏｌ．（１９９８）Ｖｏｌ．５，Ｎｏ．７，ｐ．５７９−５８４（以下、「引用文献２〜５」という。）には、スルホロバス・アシドカルダリウス由来のＳａｃ７ｄ、スルホロバス・ソルファタリカス由来のＳｓｏ７ｄなどのタンパク質の、その天然リガンドであるＤＮＡとの結合表面領域のアミノ酸残基が、Ｋ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｋ２１、Ｋ２２、Ｗ２４、Ｖ２６、Ｋ２８、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｔ３３、Ｋ３９、Ｔ４０、Ｒ４２、Ａ４４、Ｓ４６などのアミノ酸残基（アミノ酸の位置は、いずれもＳａｃ７ｄの位置に従って表記する。）から構成されることが記載されている（引用文献２の図１〜３；引用文献３の図１〜３；引用文献４の図１〜２及び４〜５；引用文献５の図１、４及び７）。
　
　当審の拒絶理由で引用文献６〜８として引用した、本願優先日前に頒布された刊行物である国際公開第２００６／０７２７７３号、国際公開第２００５／０５８９５６号、Ｊ．Ｍｏｌ．Ｂｉｏｌ．（２００６．Ａｐｒ．）Ｖｏｌ．３５８，Ｎｏ．２，ｐ．４５５−４７１（以下、「引用文献６〜８」という。）には、タンパク質の特性を変えることを目的としてタンパク質の変異型を製造する際に、リボソームディスプレイなどの方法でタンパク質を発現させて、特定の位置のアミノ酸残基をランダム変異させたタンパク質の変異型のライブラリを作製することが記載されている（引用文献６の特許請求の範囲；引用文献７の特許請求の範囲及び第２４頁第３４行〜第３０頁第１７行；引用文献８の要約、第４５７頁左欄第３行〜第１１行及び表１）。
　
　上記記載事項ア．〜オ．によると、引用文献１には、「スルホロバス・アシドカルダリウス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ａｃｉｄｏｃａｌｄａｒｉｕｓ）由来のＳａｃ７ｄ若しくはＳａｃ７ｅ、又はスルホロバス・ソルファタリカス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｏｌｆａｔａｒｉｃｕｓ）由来のＳｓｏ７ｄ、又はスルホロバス・シバタエ（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｈｉｂａｔａｅ）由来のＳｓｈ７ｂであるタンパク質の表面残基において複数のアミノ酸置換を含んでなり、置換されるアミノ酸残基が、Ｓｓｏ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４３及びＡ４５に相当する残基の中から選択される、前記タンパク質の変異型」の発明（以下、「引用発明」という。）が記載されていると認められる。
　
４．対比
　本願発明と引用発明とを対比する。
　Ｓａｃ７ｄ、Ｓｓｏ７ｄがＯＢ−フォールドトポロジーを有することは、本願優先日前周知事項である（引用文献２の第７８３頁右欄下から第６行〜第５行；引用文献３の第２０４頁左欄下から第１行〜右欄第４行；引用文献４の第３９７頁右欄第９行〜第１０行；引用文献５の第５８０頁左欄第７行〜第１１行）から、引用発明のＳａｃ７ｄ、Ｓａｃ７ｅ、Ｓｓｏ７ｄ、Ｓｓｈ７ｂはＯＢ−フォールドタンパク質であるといえる。
　上記記載事項オ．の「表面残基とは、ＤＮＡ二重らせんの塩基と相互作用する、タンパク質の表面に露出した残基である。」との記載によると、引用発明の「表面残基」は、本願発明の「その天然型リガンドとの結合界面の残基」に相当する。
　また、本願明細書【００１６】の記載から、引用発明の「Ｓｓｏ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４３及びＡ４５」は、本願発明の「Ｓａｃ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４２及びＡ４４」に相当する。
　
　そうすると、本願発明と引用発明とは、「スルホロバス・アシドカルダリウス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ａｃｉｄｏｃａｌｄａｒｉｕｓ）由来のＳａｃ７ｄ若しくはＳａｃ７ｅ、又はスルホロバス・ソルファタリカス（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｏｌｆａｔａｒｉｃｕｓ）由来のＳｓｏ７ｄ、又はスルホロバス・シバタエ（Ｓｕｌｆｏｌｏｂｕｓ　ｓｈｉｂａｔａｅ）由来のＳｓｈ７ｂであるＯＢ−フォールドタンパク質のその天然型リガンドとの結合界面の置換された残基を含んでなり、置換される残基が、Ｓａｃ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４２及びＡ４４に相当する残基の中から選択される前記ＯＢ−フォールドタンパク質の変異型」に関する発明である点で一致し、両者は以下の点で相違する。
　
相違点１：本願発明は、天然型リガンドとの結合界面の５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９又は２０のランダム化された残基を含んでなる、ＯＢ−フォールドタンパク質の変異型のコンビナトリアルライブラリであるのに対し、引用発明は、天然型リガンドとの結合界面の複数のアミノ酸置換を含んでなる、ＯＢ−フォールドタンパク質の変異型である点で相違する。
　
相違点２：置換される残基が、本願発明は、Ｓａｃ７ｄのＶ２、Ｋ３、Ｋ５、Ｋ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｇ１０、Ｅ１４、Ｔ１７、Ｋ２１、Ｋ２２、Ｗ２４、Ｖ２６、Ｇ２７、Ｋ２８、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｔ３３、Ｄ３６、Ｎ３７、Ｇ３８、Ｋ３９、Ｔ４０、Ｒ４２、Ａ４４、Ｓ４６、Ｅ４７、Ｋ４８、Ｄ４９、Ａ５０及びＰ５１に相当する残基の中から選択されるのに対し、引用発明は、Ｓａｃ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４２及びＡ４４に相当する残基の中から選択される点で相違する。
　
５．当審の判断
　そこで、上記相違点について検討する。
相違点１について
　引用文献１には、「これらの残基の側鎖は副溝内の塩基と直接相互作用するため、これらの残基を野生型アミノ酸以外の残基に変更すること」、「種々のアミノ酸残基で表面残基を置換することができる。典型的に置換残基は、任意の他の天然Ｓｓｏ７タンパク質のその位置に存在しない残基である。」と記載され（上記記載事項カ．）、アミノ酸残基の置換を、縮重オリゴヌクレオチドを用いたＰＣＲ増幅などの周知の方法を用いて行うことができることが記載されており（上記記載事項キ．）、そして、タンパク質を特性を変えることを目的としてタンパク質の変異型を製造する際に、リボソームディスプレイなどの方法でタンパク質を発現させて、特定の位置のアミノ酸残基をランダム変異させたタンパク質の変異型のコンビナトリアルライブラリを作製することは、本願優先日前周知技術である（例えば、引用文献６〜８参照）から、引用発明のＳａｃ７ｄ、Ｓｓｏ７ｄなどのＯＢ−フォールドタンパク質の変異型について、Ｓａｃ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４２及びＡ４４に相当する残基のうちの５又は６のアミノ酸残基をランダム化させたアミノ酸残基を含むタンパク質の変異型のコンビナトリアルライブラリを作製することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
相違点２について
　引用文献２〜５には、Ｓａｃ７ｄ、Ｓｓｏ７ｄなどのＯＢ−フォールドタンパク質の、その天然リガンドであるＤＮＡとの結合表面領域のアミノ酸残基が、Ｋ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｋ２１、Ｋ２２、Ｗ２４、Ｖ２６、Ｋ２８、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｔ３３、Ｋ３９、Ｔ４０、Ｒ４２、Ａ４４、Ｓ４６などのアミノ酸残基から構成されることが記載されているから、引用発明のＳａｃ７ｄ、Ｓｓｏ７ｄなどのＯＢ−フォールドタンパク質の変異型について、置換させるアミノ酸残基として、Ｓａｃ７ｄのＷ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｒ４２及びＡ４４に相当する残基に加えて、Ｓａｃ７ｄのＫ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｋ２１、Ｋ２２、Ｋ２８、Ｔ３３、Ｋ３９、Ｔ４０、Ｓ４６に相当する残基の中から選択することは、当業者が容易に想到し得ることである。
　
　そして、本願明細書に実施例等により具体的に記載されているのは、Ｓａｃ７ｄのＫ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｗ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｔ３３、Ｒ４２、Ａ４４、Ｓ４６の１１アミノ酸残基をランダム化させた変異型のライブラリ（ライブラリ１１）、更なる位置（Ｋ２１、Ｋ２２）をランダム化させた変異型のライブラリ（ライブラリ１３）、更なる位置（Ｋ２１、Ｋ２２、Ｔ４０）をランダム化させた変異型のライブラリ（ライブラリ１４）のみであり、本願発明のライブラリに含まれる、例えば、上記ライブラリ１１、ライブラリ１３、ライブラリ１４に含まれない位置のアミノ酸残基のみから構成されるような、Ｓａｃ７ｄのＶ２、Ｋ３、Ｋ５、Ｇ１０、Ｅ１４、Ｔ１７、Ｇ２７、Ｋ２８、Ｄ３６、Ｎ３７、Ｇ３８、Ｋ３９、Ｅ４７、Ｋ４８、Ｄ４９、Ａ５０及びＰ５１の中から選択される任意の５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６又は１７残基がランダム化されている変異型のライブラリー、あるいは、それらの位置と上記ライブラリ１１、ライブラリ１３、ライブラリ１４に含まれる位置のアミノ酸残基の中から選択される任意の５、６、７、８、９、１０、１１、１２、１３、１４、１５、１６、１７、１８、１９又は２０残基がランダム化されている変異型のライブラリであって、ライブラリ１１、ライブラリ１３、ライブラリ１４に含まれる１１、１３又は１４アミノ酸残基をランダム化させるアミノ酸残基として必須で含まない変異型のライブラリ、等のライブラリが、当業者が予測出来ない程の格別顕著な効果を奏するとは認められない。
　
６．審判請求人の主張
　審判請求人は、平成２８年５月２７日付け意見書において、以下のア．〜ウ．の点を主張しているので、以下この点について検討する。
　
ア．引用文献１は、Ｓｓｏ７の変異に関して、「これらの位置のうちの一箇所で変異をおこす」（【００５４】）、「本発明の融合ポリペプチドに挿入するように選択される（１つの）アミノ酸」（【００５７】；注記：原文［ＷＯ２００４／０３７９７９］（段落［５６］）では、「ａｍｉｎｏ　ａｃｉｄ」と単数形で表記されている）と記載されているように、唯一つの変異がなされるべきことを教示しており、本願請求項１所定のアミノ酸の全てにランダム変異を導入するような研究を記載しておらず、示唆もしていないのに対して、本願発明の目的は、天然標的（すなわちＤＮＡ）以外の標的に結合することができるＳａｃ７ｄタンパク質変異型を含み得るライブラリを提供することである。
　
イ．当時の技術常識を考慮すれば、当業者は、ＯＢ−フォールドタンパク質の結合界面（非可撓性領域）中の残基をランダム化することによって、天然型リガンド／標的とは異なる標的に結合する新たな結合分子が得られることに容易に想到し得なかった。参考資料３においてＳａｃ７ｄになされた変異が僅か１つ又は２つのアミノ酸の変異にすぎず、同資料は、試験した３アミノ酸変異が弱いＤＮＡ結合しか示さず、更なる特徴づけを行なわなかったと報告している。当時の技術常識、及び引用文献１の開示内容に関連する参考資料３の教示を考慮すれば、当業者は、標的特異性（結合特異性）が変化した分子を取得するための足場としてＯＢ−フォールドタンパク質を用いることに容易に想到し得なかった。
　
ウ．ランダム化された残基の数が請求項１に記載の下限「５」であっても、本願発明のライブラリが天然リガンドとは異なる標的に結合するＯＢ−フォールドタンパク質変異型の取得を可能にし得ることは、本願の対応欧州特許出願（ＥＰ０７８７２０５２）において提出したオリビエ　キトゥンの宣言書（参考資料４）から理解できる。
　
主張ア．について
　引用文献１には、スルホロバス・ソルファタリカス由来のＳｓｏ７ｄ、スルホロバス・アシドカルダリウス由来のＳａｃ７ｄなどのタンパク質の表面残基位置において１または複数のアミノ酸置換を行うことが明確に記載されており（上記記載事項イ．）、審判請求人が指摘する箇所の記載は、ＤＮＡらせんがねじれる位置と相互作用するアミノ酸残基についての記載（【００５４】）であり、また、【００５７】の記載の原文が単数形で表記されていても、それらの記載から引用文献１が「唯一つの変異がなされるべきことを教示して」いるとはいえない。
　また、審判請求人も、上記意見書において、「・・・参考資料３として提出致します。　同資料では、引用文献１で意図された方法が実行されています。すなわち、Ｓａｃ７ｄのＶ２６及び／又はＭ２９がアラニンに置換されています（この変異は引用文献１の［００５７］に明確に記載されているものです）。　重要なことは、参考資料３においてＳａｃ７ｄになされた変異が僅か１つ又は２つのアミノ酸の変異にすぎないこと、そして、同資料は、試験した３アミノ酸変異が弱いＤＮＡ結合しか示さず、・・・」と述べているように、引用文献１が、「唯一つの変異がなされるべきことを教示して」いるわけではないことを自ら認めており、また、本願発明のライブラリは、天然標的（すなわちＤＮＡ）以外の標的に結合することができるＳａｃ７ｄタンパク質変異型を取得する用途に限定されている発明ではないから、審判請求人の主張は採用できない。
　
主張イ．について
　本願発明は、ライブラリの発明であって、「ＯＢ−フォールドタンパク質の結合界面（非可撓性領域）中の残基をランダム化することによって、天然型リガンド／標的とは異なる標的に結合する新たな結合分子が得」る発明でも「標的特異性（結合特異性）が変化した分子を取得するための足場としてＯＢ−フォールドタンパク質を用いる」発明でもなく、また、参考資料３の記載内容は引用文献１の開示内容と全く同じわけではないから、審判請求人の主張は採用できない。
　
主張ウ．について
　参考資料４をみると、本願明細書に実施例等により具体的に記載されているＳａｃ７ｄのＫ７、Ｙ８、Ｋ９、Ｗ２４、Ｖ２６、Ｍ２９、Ｓ３１、Ｔ３３、Ｒ４２、Ａ４４、Ｓ４６の１１アミノ酸残基をランダム化させた変異型のライブラリ（ライブラリ１１）、更なる位置（Ｋ２１、Ｋ２２、Ｔ４０）をランダム化させた変異型のライブラリ（ライブラリ１４）の、特定の位置の４または５アミノ酸残基の変異について記載されているだけであって、本願発明のライブラリに含まれる、例えば、上記ライブラリ１１、ライブラリ１４に含まれない位置のアミノ酸残基のみから構成されるような、Ｓａｃ７ｄのＶ２、Ｋ３、Ｋ５、Ｇ１０、Ｅ１４、Ｔ１７、Ｇ２７、Ｋ２８、Ｄ３６、Ｎ３７、Ｇ３８、Ｋ３９、Ｅ４７、Ｋ４８、Ｄ４９、Ａ５０及びＰ５１の中から選択される任意の５残基がランダム化されている変異型のライブラリ、あるいは、それらの位置と上記ライブラリ１１、ライブラリ１４に含まれる位置のアミノ酸残基の中から選択される任意の５残基がランダム化されている変異型のライブラリであって、上記特定の位置の４または５アミノ酸残基をランダム化させるアミノ酸残基として必須で含まない変異型のライブラリについて、「天然リガンドとは異なる標的に結合するＯＢ−フォールドタンパク質変異型の取得を可能にし得ること」が示されているわけではないので、審判請求人の主張は採用できない。
　
７．むすび
　以上のとおりであるから、本願請求項１に係る発明は、引用文献１〜８に記載された発明に基づいて当業者が容易に発明をすることができたものであるから、特許法第２９条第２項の規定により特許を受けることができないので、本願は、その余の請求項について論及するまでもなく、拒絶すべきものである。
　よって、結論のとおり審決する。